diff --git a/content/3.defense-systems/gabija.md b/content/3.defense-systems/gabija.md
index c8a2f17a9d06b863e00b38d8c7855618653fe026..337a6209a0865e89d1c03539c923acb4f55c4b19 100644
--- a/content/3.defense-systems/gabija.md
+++ b/content/3.defense-systems/gabija.md
@@ -64,8 +64,8 @@ From :ref{doi=10.1038/s41586-023-06855-2} in *Bacillus cereus* VD045:
 ---
 height: 700
 dataUrls: 
-    - /gabija/8sm3_BcGajAB_4_4mer.pdb
-    - /gabija/8u7i_BcGajAB_4_4mer_gad1.pdb
+    - /gabija/8sm3-assembly1_BcGajAB_4_4mer.cif
+    - /gabija/8u7i-assembly1_BcGajAB_4_4mer_gad1.cif
 ---
 ::
 
diff --git a/public/gabija/8sm3-assembly1_BcGajAB_4_4mer.cif b/public/gabija/8sm3-assembly1_BcGajAB_4_4mer.cif
new file mode 100644
index 0000000000000000000000000000000000000000..856f80875031a4f9e5ac3eb3a468343fa48fee03
--- /dev/null
+++ b/public/gabija/8sm3-assembly1_BcGajAB_4_4mer.cif
@@ -0,0 +1,74500 @@
+data_XXXX
+# 
+loop_
+_audit_author.name 
+_audit_author.pdbx_ordinal 
+_audit_author.identifier_ORCID 
+"Antine, S.P."    1 0000-0003-0843-2986 
+"Mooney, S.E."    2 0009-0004-8605-1841 
+"Johnson, A.G."   3 0000-0002-4040-9797 
+"Kranzusch, P.J." 4 0000-0002-4943-733X 
+# 
+_struct.entry_id                     XXXX 
+_struct.title                        "Structure of Bacillus cereus VD045 Gabija GajA-GajB Complex" 
+_struct.pdbx_model_details           ? 
+_struct.pdbx_formula_weight          ? 
+_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
+_struct.pdbx_model_type_details      ? 
+_struct.pdbx_CASP_flag               N 
+# 
+_struct_keywords.entry_id        XXXX 
+_struct_keywords.text            "Anti-phage, Nuclease, Helicase, DNA BINDING PROTEIN, DNA BINDING PROTEIN-Hydrolase complex" 
+_struct_keywords.pdbx_keywords   "DNA BINDING PROTEIN/Hydrolase" 
+# 
+_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
+_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
+_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
+_exptl.absorpt_correction_type    ? 
+_exptl.absorpt_process_details    ? 
+_exptl.entry_id                   XXXX 
+_exptl.crystals_number            1 
+_exptl.details                    ? 
+_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
+_exptl.method_details             ? 
+# 
+_citation.abstract                  ? 
+_citation.abstract_id_CAS           ? 
+_citation.book_id_ISBN              ? 
+_citation.book_publisher            ? 
+_citation.book_publisher_city       ? 
+_citation.book_title                ? 
+_citation.coordinate_linkage        ? 
+_citation.country                   UK 
+_citation.database_id_Medline       ? 
+_citation.details                   ? 
+_citation.id                        primary 
+_citation.journal_abbrev            Nature 
+_citation.journal_id_ASTM           NATUAS 
+_citation.journal_id_CSD            0006 
+_citation.journal_id_ISSN           1476-4687 
+_citation.journal_full              ? 
+_citation.journal_issue             ? 
+_citation.journal_volume            ? 
+_citation.language                  ? 
+_citation.page_first                ? 
+_citation.page_last                 ? 
+_citation.title                     "Structural basis of Gabija anti-phage defence and viral immune evasion." 
+_citation.year                      2023 
+_citation.database_id_CSD           ? 
+_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1038/s41586-023-06855-2 
+_citation.pdbx_database_id_PubMed   37992757 
+_citation.pdbx_database_id_patent   ? 
+_citation.unpublished_flag          ? 
+# 
+loop_
+_citation_author.citation_id 
+_citation_author.name 
+_citation_author.ordinal 
+_citation_author.identifier_ORCID 
+primary "Antine, S.P."    1 0000-0003-0843-2986 
+primary "Johnson, A.G."   2 0000-0002-4040-9797 
+primary "Mooney, S.E."    3 ?                   
+primary "Leavitt, A."     4 ?                   
+primary "Mayer, M.L."     5 ?                   
+primary "Yirmiya, E."     6 ?                   
+primary "Amitai, G."      7 0000-0002-2954-2503 
+primary "Sorek, R."       8 0000-0002-3872-4982 
+primary "Kranzusch, P.J." 9 0000-0002-4943-733X 
+# 
+loop_
+_entity_poly.entity_id 
+_entity_poly.type 
+_entity_poly.nstd_linkage 
+_entity_poly.nstd_monomer 
+_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code 
+_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can 
+_entity_poly.pdbx_strand_id 
+_entity_poly.pdbx_target_identifier 
+1 "polypeptide(L)" no no 
+;GSGSGSGSGSSKFSNITIKNFRNFEKVNINLDNKNVIFGMNDIGKTNFLYALRFLLDKEIRKFGFNKSDYHKHDTSKKIE
+IILTLDLSNYEKDEDTKKLISVVKGARTSANADVFYIALESKYDDKELYGNIILKWGSELDNLIDIPGRGNINALDNVFK
+VIYINPLVDLDKLFAQNKKYIFEESQGNESDEGILNNIKSLTDQVNQQIGEMTIIKGFQQEITSEYRSLKKEEVSIELKS
+EMAIKGFFSDIIPYIKKDGDSNYYPTSGDGRRKMLSYSIYNYLAKKKYEDKIVIYLIEEPEISLHRSMQIALSKQLFEQS
+TYKYFFLSTHSPELLYEMDNTRLIRVHSTEKVVCSSHMYNVEEAYGSVKKKLNKALSSALFAERVLLIEGPSEKILFEKV
+LDEVEPEYELNGGFLLEVGGTYFNHYVCTLNDLGITHIIKTDNDLKSKKGKKGVYELLGLNRCLNLLGRENLDEITIDIP
+EDIKGKKKKERLNERKKEIFKQYKNEVGEFLGERIYLSEIDLENDLYSAIGESMKRIFENEDPVHYLQKSKLFNMVELVN
+NLSTKDCFDVFEHEKFACLKELVGSDRG
+;
+;GSGSGSGSGSSKFSNITIKNFRNFEKVNINLDNKNVIFGMNDIGKTNFLYALRFLLDKEIRKFGFNKSDYHKHDTSKKIE
+IILTLDLSNYEKDEDTKKLISVVKGARTSANADVFYIALESKYDDKELYGNIILKWGSELDNLIDIPGRGNINALDNVFK
+VIYINPLVDLDKLFAQNKKYIFEESQGNESDEGILNNIKSLTDQVNQQIGEMTIIKGFQQEITSEYRSLKKEEVSIELKS
+EMAIKGFFSDIIPYIKKDGDSNYYPTSGDGRRKMLSYSIYNYLAKKKYEDKIVIYLIEEPEISLHRSMQIALSKQLFEQS
+TYKYFFLSTHSPELLYEMDNTRLIRVHSTEKVVCSSHMYNVEEAYGSVKKKLNKALSSALFAERVLLIEGPSEKILFEKV
+LDEVEPEYELNGGFLLEVGGTYFNHYVCTLNDLGITHIIKTDNDLKSKKGKKGVYELLGLNRCLNLLGRENLDEITIDIP
+EDIKGKKKKERLNERKKEIFKQYKNEVGEFLGERIYLSEIDLENDLYSAIGESMKRIFENEDPVHYLQKSKLFNMVELVN
+NLSTKDCFDVFEHEKFACLKELVGSDRG
+;
+A,A-2,A-3,A-4 ? 
+2 "polypeptide(L)" no no 
+;SREQIIKDGGNILVTAGAGSGKTTILVSKIEADLKENKTHYSIAAVTFTNKAAKEIEGRLGYSSRGNFIGTNDGFVESEI
+IRPFIKDAFGNDYPDNFTAEYFDNQFASYDKGLQVLKYQNILGTYSNPKKNFKFQLALDILKKSLVARQYIFSKYFKIFI
+DEYQDSDKDMHNLFMYLKDQLKIKLFIVGDPKQSIYIWRGAEPENFNGLIENSTDFNKYHLTSNFRCCQDIQNYSNLFNE
+ETRSLIKEKNEVQNVISIADDMPISDILLKLTEEKQVLNIEAELVILVRRRNQAIEIMKELNEEGFNFIFIPQTPLDRAT
+PNATLLKEVIKYVKNDRYSIYDLAAEIVGNLSSREIKEIQKIINELLVPNINQVLINQVLINLFAKLEITLDTREITAFT
+EVMMTNEFDIAFDTNEYLHKIFTVHSAKGLEFNQVIITASDYNVHYNRDTNEHYVATTRAKDKLIVIMDNKKYSDYIETL
+MKELKIKNIIKSI
+;
+;SREQIIKDGGNILVTAGAGSGKTTILVSKIEADLKENKTHYSIAAVTFTNKAAKEIEGRLGYSSRGNFIGTNDGFVESEI
+IRPFIKDAFGNDYPDNFTAEYFDNQFASYDKGLQVLKYQNILGTYSNPKKNFKFQLALDILKKSLVARQYIFSKYFKIFI
+DEYQDSDKDMHNLFMYLKDQLKIKLFIVGDPKQSIYIWRGAEPENFNGLIENSTDFNKYHLTSNFRCCQDIQNYSNLFNE
+ETRSLIKEKNEVQNVISIADDMPISDILLKLTEEKQVLNIEAELVILVRRRNQAIEIMKELNEEGFNFIFIPQTPLDRAT
+PNATLLKEVIKYVKNDRYSIYDLAAEIVGNLSSREIKEIQKIINELLVPNINQVLINQVLINLFAKLEITLDTREITAFT
+EVMMTNEFDIAFDTNEYLHKIFTVHSAKGLEFNQVIITASDYNVHYNRDTNEHYVATTRAKDKLIVIMDNKKYSDYIETL
+MKELKIKNIIKSI
+;
+B,B-2,B-3,B-4 ? 
+# 
+loop_
+_entity_poly_seq.entity_id 
+_entity_poly_seq.num 
+_entity_poly_seq.mon_id 
+_entity_poly_seq.hetero 
+1 1   GLY n 
+1 2   SER n 
+1 3   GLY n 
+1 4   SER n 
+1 5   GLY n 
+1 6   SER n 
+1 7   GLY n 
+1 8   SER n 
+1 9   GLY n 
+1 10  SER n 
+1 11  SER n 
+1 12  LYS n 
+1 13  PHE n 
+1 14  SER n 
+1 15  ASN n 
+1 16  ILE n 
+1 17  THR n 
+1 18  ILE n 
+1 19  LYS n 
+1 20  ASN n 
+1 21  PHE n 
+1 22  ARG n 
+1 23  ASN n 
+1 24  PHE n 
+1 25  GLU n 
+1 26  LYS n 
+1 27  VAL n 
+1 28  ASN n 
+1 29  ILE n 
+1 30  ASN n 
+1 31  LEU n 
+1 32  ASP n 
+1 33  ASN n 
+1 34  LYS n 
+1 35  ASN n 
+1 36  VAL n 
+1 37  ILE n 
+1 38  PHE n 
+1 39  GLY n 
+1 40  MET n 
+1 41  ASN n 
+1 42  ASP n 
+1 43  ILE n 
+1 44  GLY n 
+1 45  LYS n 
+1 46  THR n 
+1 47  ASN n 
+1 48  PHE n 
+1 49  LEU n 
+1 50  TYR n 
+1 51  ALA n 
+1 52  LEU n 
+1 53  ARG n 
+1 54  PHE n 
+1 55  LEU n 
+1 56  LEU n 
+1 57  ASP n 
+1 58  LYS n 
+1 59  GLU n 
+1 60  ILE n 
+1 61  ARG n 
+1 62  LYS n 
+1 63  PHE n 
+1 64  GLY n 
+1 65  PHE n 
+1 66  ASN n 
+1 67  LYS n 
+1 68  SER n 
+1 69  ASP n 
+1 70  TYR n 
+1 71  HIS n 
+1 72  LYS n 
+1 73  HIS n 
+1 74  ASP n 
+1 75  THR n 
+1 76  SER n 
+1 77  LYS n 
+1 78  LYS n 
+1 79  ILE n 
+1 80  GLU n 
+1 81  ILE n 
+1 82  ILE n 
+1 83  LEU n 
+1 84  THR n 
+1 85  LEU n 
+1 86  ASP n 
+1 87  LEU n 
+1 88  SER n 
+1 89  ASN n 
+1 90  TYR n 
+1 91  GLU n 
+1 92  LYS n 
+1 93  ASP n 
+1 94  GLU n 
+1 95  ASP n 
+1 96  THR n 
+1 97  LYS n 
+1 98  LYS n 
+1 99  LEU n 
+1 100 ILE n 
+1 101 SER n 
+1 102 VAL n 
+1 103 VAL n 
+1 104 LYS n 
+1 105 GLY n 
+1 106 ALA n 
+1 107 ARG n 
+1 108 THR n 
+1 109 SER n 
+1 110 ALA n 
+1 111 ASN n 
+1 112 ALA n 
+1 113 ASP n 
+1 114 VAL n 
+1 115 PHE n 
+1 116 TYR n 
+1 117 ILE n 
+1 118 ALA n 
+1 119 LEU n 
+1 120 GLU n 
+1 121 SER n 
+1 122 LYS n 
+1 123 TYR n 
+1 124 ASP n 
+1 125 ASP n 
+1 126 LYS n 
+1 127 GLU n 
+1 128 LEU n 
+1 129 TYR n 
+1 130 GLY n 
+1 131 ASN n 
+1 132 ILE n 
+1 133 ILE n 
+1 134 LEU n 
+1 135 LYS n 
+1 136 TRP n 
+1 137 GLY n 
+1 138 SER n 
+1 139 GLU n 
+1 140 LEU n 
+1 141 ASP n 
+1 142 ASN n 
+1 143 LEU n 
+1 144 ILE n 
+1 145 ASP n 
+1 146 ILE n 
+1 147 PRO n 
+1 148 GLY n 
+1 149 ARG n 
+1 150 GLY n 
+1 151 ASN n 
+1 152 ILE n 
+1 153 ASN n 
+1 154 ALA n 
+1 155 LEU n 
+1 156 ASP n 
+1 157 ASN n 
+1 158 VAL n 
+1 159 PHE n 
+1 160 LYS n 
+1 161 VAL n 
+1 162 ILE n 
+1 163 TYR n 
+1 164 ILE n 
+1 165 ASN n 
+1 166 PRO n 
+1 167 LEU n 
+1 168 VAL n 
+1 169 ASP n 
+1 170 LEU n 
+1 171 ASP n 
+1 172 LYS n 
+1 173 LEU n 
+1 174 PHE n 
+1 175 ALA n 
+1 176 GLN n 
+1 177 ASN n 
+1 178 LYS n 
+1 179 LYS n 
+1 180 TYR n 
+1 181 ILE n 
+1 182 PHE n 
+1 183 GLU n 
+1 184 GLU n 
+1 185 SER n 
+1 186 GLN n 
+1 187 GLY n 
+1 188 ASN n 
+1 189 GLU n 
+1 190 SER n 
+1 191 ASP n 
+1 192 GLU n 
+1 193 GLY n 
+1 194 ILE n 
+1 195 LEU n 
+1 196 ASN n 
+1 197 ASN n 
+1 198 ILE n 
+1 199 LYS n 
+1 200 SER n 
+1 201 LEU n 
+1 202 THR n 
+1 203 ASP n 
+1 204 GLN n 
+1 205 VAL n 
+1 206 ASN n 
+1 207 GLN n 
+1 208 GLN n 
+1 209 ILE n 
+1 210 GLY n 
+1 211 GLU n 
+1 212 MET n 
+1 213 THR n 
+1 214 ILE n 
+1 215 ILE n 
+1 216 LYS n 
+1 217 GLY n 
+1 218 PHE n 
+1 219 GLN n 
+1 220 GLN n 
+1 221 GLU n 
+1 222 ILE n 
+1 223 THR n 
+1 224 SER n 
+1 225 GLU n 
+1 226 TYR n 
+1 227 ARG n 
+1 228 SER n 
+1 229 LEU n 
+1 230 LYS n 
+1 231 LYS n 
+1 232 GLU n 
+1 233 GLU n 
+1 234 VAL n 
+1 235 SER n 
+1 236 ILE n 
+1 237 GLU n 
+1 238 LEU n 
+1 239 LYS n 
+1 240 SER n 
+1 241 GLU n 
+1 242 MET n 
+1 243 ALA n 
+1 244 ILE n 
+1 245 LYS n 
+1 246 GLY n 
+1 247 PHE n 
+1 248 PHE n 
+1 249 SER n 
+1 250 ASP n 
+1 251 ILE n 
+1 252 ILE n 
+1 253 PRO n 
+1 254 TYR n 
+1 255 ILE n 
+1 256 LYS n 
+1 257 LYS n 
+1 258 ASP n 
+1 259 GLY n 
+1 260 ASP n 
+1 261 SER n 
+1 262 ASN n 
+1 263 TYR n 
+1 264 TYR n 
+1 265 PRO n 
+1 266 THR n 
+1 267 SER n 
+1 268 GLY n 
+1 269 ASP n 
+1 270 GLY n 
+1 271 ARG n 
+1 272 ARG n 
+1 273 LYS n 
+1 274 MET n 
+1 275 LEU n 
+1 276 SER n 
+1 277 TYR n 
+1 278 SER n 
+1 279 ILE n 
+1 280 TYR n 
+1 281 ASN n 
+1 282 TYR n 
+1 283 LEU n 
+1 284 ALA n 
+1 285 LYS n 
+1 286 LYS n 
+1 287 LYS n 
+1 288 TYR n 
+1 289 GLU n 
+1 290 ASP n 
+1 291 LYS n 
+1 292 ILE n 
+1 293 VAL n 
+1 294 ILE n 
+1 295 TYR n 
+1 296 LEU n 
+1 297 ILE n 
+1 298 GLU n 
+1 299 GLU n 
+1 300 PRO n 
+1 301 GLU n 
+1 302 ILE n 
+1 303 SER n 
+1 304 LEU n 
+1 305 HIS n 
+1 306 ARG n 
+1 307 SER n 
+1 308 MET n 
+1 309 GLN n 
+1 310 ILE n 
+1 311 ALA n 
+1 312 LEU n 
+1 313 SER n 
+1 314 LYS n 
+1 315 GLN n 
+1 316 LEU n 
+1 317 PHE n 
+1 318 GLU n 
+1 319 GLN n 
+1 320 SER n 
+1 321 THR n 
+1 322 TYR n 
+1 323 LYS n 
+1 324 TYR n 
+1 325 PHE n 
+1 326 PHE n 
+1 327 LEU n 
+1 328 SER n 
+1 329 THR n 
+1 330 HIS n 
+1 331 SER n 
+1 332 PRO n 
+1 333 GLU n 
+1 334 LEU n 
+1 335 LEU n 
+1 336 TYR n 
+1 337 GLU n 
+1 338 MET n 
+1 339 ASP n 
+1 340 ASN n 
+1 341 THR n 
+1 342 ARG n 
+1 343 LEU n 
+1 344 ILE n 
+1 345 ARG n 
+1 346 VAL n 
+1 347 HIS n 
+1 348 SER n 
+1 349 THR n 
+1 350 GLU n 
+1 351 LYS n 
+1 352 VAL n 
+1 353 VAL n 
+1 354 CYS n 
+1 355 SER n 
+1 356 SER n 
+1 357 HIS n 
+1 358 MET n 
+1 359 TYR n 
+1 360 ASN n 
+1 361 VAL n 
+1 362 GLU n 
+1 363 GLU n 
+1 364 ALA n 
+1 365 TYR n 
+1 366 GLY n 
+1 367 SER n 
+1 368 VAL n 
+1 369 LYS n 
+1 370 LYS n 
+1 371 LYS n 
+1 372 LEU n 
+1 373 ASN n 
+1 374 LYS n 
+1 375 ALA n 
+1 376 LEU n 
+1 377 SER n 
+1 378 SER n 
+1 379 ALA n 
+1 380 LEU n 
+1 381 PHE n 
+1 382 ALA n 
+1 383 GLU n 
+1 384 ARG n 
+1 385 VAL n 
+1 386 LEU n 
+1 387 LEU n 
+1 388 ILE n 
+1 389 GLU n 
+1 390 GLY n 
+1 391 PRO n 
+1 392 SER n 
+1 393 GLU n 
+1 394 LYS n 
+1 395 ILE n 
+1 396 LEU n 
+1 397 PHE n 
+1 398 GLU n 
+1 399 LYS n 
+1 400 VAL n 
+1 401 LEU n 
+1 402 ASP n 
+1 403 GLU n 
+1 404 VAL n 
+1 405 GLU n 
+1 406 PRO n 
+1 407 GLU n 
+1 408 TYR n 
+1 409 GLU n 
+1 410 LEU n 
+1 411 ASN n 
+1 412 GLY n 
+1 413 GLY n 
+1 414 PHE n 
+1 415 LEU n 
+1 416 LEU n 
+1 417 GLU n 
+1 418 VAL n 
+1 419 GLY n 
+1 420 GLY n 
+1 421 THR n 
+1 422 TYR n 
+1 423 PHE n 
+1 424 ASN n 
+1 425 HIS n 
+1 426 TYR n 
+1 427 VAL n 
+1 428 CYS n 
+1 429 THR n 
+1 430 LEU n 
+1 431 ASN n 
+1 432 ASP n 
+1 433 LEU n 
+1 434 GLY n 
+1 435 ILE n 
+1 436 THR n 
+1 437 HIS n 
+1 438 ILE n 
+1 439 ILE n 
+1 440 LYS n 
+1 441 THR n 
+1 442 ASP n 
+1 443 ASN n 
+1 444 ASP n 
+1 445 LEU n 
+1 446 LYS n 
+1 447 SER n 
+1 448 LYS n 
+1 449 LYS n 
+1 450 GLY n 
+1 451 LYS n 
+1 452 LYS n 
+1 453 GLY n 
+1 454 VAL n 
+1 455 TYR n 
+1 456 GLU n 
+1 457 LEU n 
+1 458 LEU n 
+1 459 GLY n 
+1 460 LEU n 
+1 461 ASN n 
+1 462 ARG n 
+1 463 CYS n 
+1 464 LEU n 
+1 465 ASN n 
+1 466 LEU n 
+1 467 LEU n 
+1 468 GLY n 
+1 469 ARG n 
+1 470 GLU n 
+1 471 ASN n 
+1 472 LEU n 
+1 473 ASP n 
+1 474 GLU n 
+1 475 ILE n 
+1 476 THR n 
+1 477 ILE n 
+1 478 ASP n 
+1 479 ILE n 
+1 480 PRO n 
+1 481 GLU n 
+1 482 ASP n 
+1 483 ILE n 
+1 484 LYS n 
+1 485 GLY n 
+1 486 LYS n 
+1 487 LYS n 
+1 488 LYS n 
+1 489 LYS n 
+1 490 GLU n 
+1 491 ARG n 
+1 492 LEU n 
+1 493 ASN n 
+1 494 GLU n 
+1 495 ARG n 
+1 496 LYS n 
+1 497 LYS n 
+1 498 GLU n 
+1 499 ILE n 
+1 500 PHE n 
+1 501 LYS n 
+1 502 GLN n 
+1 503 TYR n 
+1 504 LYS n 
+1 505 ASN n 
+1 506 GLU n 
+1 507 VAL n 
+1 508 GLY n 
+1 509 GLU n 
+1 510 PHE n 
+1 511 LEU n 
+1 512 GLY n 
+1 513 GLU n 
+1 514 ARG n 
+1 515 ILE n 
+1 516 TYR n 
+1 517 LEU n 
+1 518 SER n 
+1 519 GLU n 
+1 520 ILE n 
+1 521 ASP n 
+1 522 LEU n 
+1 523 GLU n 
+1 524 ASN n 
+1 525 ASP n 
+1 526 LEU n 
+1 527 TYR n 
+1 528 SER n 
+1 529 ALA n 
+1 530 ILE n 
+1 531 GLY n 
+1 532 GLU n 
+1 533 SER n 
+1 534 MET n 
+1 535 LYS n 
+1 536 ARG n 
+1 537 ILE n 
+1 538 PHE n 
+1 539 GLU n 
+1 540 ASN n 
+1 541 GLU n 
+1 542 ASP n 
+1 543 PRO n 
+1 544 VAL n 
+1 545 HIS n 
+1 546 TYR n 
+1 547 LEU n 
+1 548 GLN n 
+1 549 LYS n 
+1 550 SER n 
+1 551 LYS n 
+1 552 LEU n 
+1 553 PHE n 
+1 554 ASN n 
+1 555 MET n 
+1 556 VAL n 
+1 557 GLU n 
+1 558 LEU n 
+1 559 VAL n 
+1 560 ASN n 
+1 561 ASN n 
+1 562 LEU n 
+1 563 SER n 
+1 564 THR n 
+1 565 LYS n 
+1 566 ASP n 
+1 567 CYS n 
+1 568 PHE n 
+1 569 ASP n 
+1 570 VAL n 
+1 571 PHE n 
+1 572 GLU n 
+1 573 HIS n 
+1 574 GLU n 
+1 575 LYS n 
+1 576 PHE n 
+1 577 ALA n 
+1 578 CYS n 
+1 579 LEU n 
+1 580 LYS n 
+1 581 GLU n 
+1 582 LEU n 
+1 583 VAL n 
+1 584 GLY n 
+1 585 SER n 
+1 586 ASP n 
+1 587 ARG n 
+1 588 GLY n 
+2 1   SER n 
+2 2   ARG n 
+2 3   GLU n 
+2 4   GLN n 
+2 5   ILE n 
+2 6   ILE n 
+2 7   LYS n 
+2 8   ASP n 
+2 9   GLY n 
+2 10  GLY n 
+2 11  ASN n 
+2 12  ILE n 
+2 13  LEU n 
+2 14  VAL n 
+2 15  THR n 
+2 16  ALA n 
+2 17  GLY n 
+2 18  ALA n 
+2 19  GLY n 
+2 20  SER n 
+2 21  GLY n 
+2 22  LYS n 
+2 23  THR n 
+2 24  THR n 
+2 25  ILE n 
+2 26  LEU n 
+2 27  VAL n 
+2 28  SER n 
+2 29  LYS n 
+2 30  ILE n 
+2 31  GLU n 
+2 32  ALA n 
+2 33  ASP n 
+2 34  LEU n 
+2 35  LYS n 
+2 36  GLU n 
+2 37  ASN n 
+2 38  LYS n 
+2 39  THR n 
+2 40  HIS n 
+2 41  TYR n 
+2 42  SER n 
+2 43  ILE n 
+2 44  ALA n 
+2 45  ALA n 
+2 46  VAL n 
+2 47  THR n 
+2 48  PHE n 
+2 49  THR n 
+2 50  ASN n 
+2 51  LYS n 
+2 52  ALA n 
+2 53  ALA n 
+2 54  LYS n 
+2 55  GLU n 
+2 56  ILE n 
+2 57  GLU n 
+2 58  GLY n 
+2 59  ARG n 
+2 60  LEU n 
+2 61  GLY n 
+2 62  TYR n 
+2 63  SER n 
+2 64  SER n 
+2 65  ARG n 
+2 66  GLY n 
+2 67  ASN n 
+2 68  PHE n 
+2 69  ILE n 
+2 70  GLY n 
+2 71  THR n 
+2 72  ASN n 
+2 73  ASP n 
+2 74  GLY n 
+2 75  PHE n 
+2 76  VAL n 
+2 77  GLU n 
+2 78  SER n 
+2 79  GLU n 
+2 80  ILE n 
+2 81  ILE n 
+2 82  ARG n 
+2 83  PRO n 
+2 84  PHE n 
+2 85  ILE n 
+2 86  LYS n 
+2 87  ASP n 
+2 88  ALA n 
+2 89  PHE n 
+2 90  GLY n 
+2 91  ASN n 
+2 92  ASP n 
+2 93  TYR n 
+2 94  PRO n 
+2 95  ASP n 
+2 96  ASN n 
+2 97  PHE n 
+2 98  THR n 
+2 99  ALA n 
+2 100 GLU n 
+2 101 TYR n 
+2 102 PHE n 
+2 103 ASP n 
+2 104 ASN n 
+2 105 GLN n 
+2 106 PHE n 
+2 107 ALA n 
+2 108 SER n 
+2 109 TYR n 
+2 110 ASP n 
+2 111 LYS n 
+2 112 GLY n 
+2 113 LEU n 
+2 114 GLN n 
+2 115 VAL n 
+2 116 LEU n 
+2 117 LYS n 
+2 118 TYR n 
+2 119 GLN n 
+2 120 ASN n 
+2 121 ILE n 
+2 122 LEU n 
+2 123 GLY n 
+2 124 THR n 
+2 125 TYR n 
+2 126 SER n 
+2 127 ASN n 
+2 128 PRO n 
+2 129 LYS n 
+2 130 LYS n 
+2 131 ASN n 
+2 132 PHE n 
+2 133 LYS n 
+2 134 PHE n 
+2 135 GLN n 
+2 136 LEU n 
+2 137 ALA n 
+2 138 LEU n 
+2 139 ASP n 
+2 140 ILE n 
+2 141 LEU n 
+2 142 LYS n 
+2 143 LYS n 
+2 144 SER n 
+2 145 LEU n 
+2 146 VAL n 
+2 147 ALA n 
+2 148 ARG n 
+2 149 GLN n 
+2 150 TYR n 
+2 151 ILE n 
+2 152 PHE n 
+2 153 SER n 
+2 154 LYS n 
+2 155 TYR n 
+2 156 PHE n 
+2 157 LYS n 
+2 158 ILE n 
+2 159 PHE n 
+2 160 ILE n 
+2 161 ASP n 
+2 162 GLU n 
+2 163 TYR n 
+2 164 GLN n 
+2 165 ASP n 
+2 166 SER n 
+2 167 ASP n 
+2 168 LYS n 
+2 169 ASP n 
+2 170 MET n 
+2 171 HIS n 
+2 172 ASN n 
+2 173 LEU n 
+2 174 PHE n 
+2 175 MET n 
+2 176 TYR n 
+2 177 LEU n 
+2 178 LYS n 
+2 179 ASP n 
+2 180 GLN n 
+2 181 LEU n 
+2 182 LYS n 
+2 183 ILE n 
+2 184 LYS n 
+2 185 LEU n 
+2 186 PHE n 
+2 187 ILE n 
+2 188 VAL n 
+2 189 GLY n 
+2 190 ASP n 
+2 191 PRO n 
+2 192 LYS n 
+2 193 GLN n 
+2 194 SER n 
+2 195 ILE n 
+2 196 TYR n 
+2 197 ILE n 
+2 198 TRP n 
+2 199 ARG n 
+2 200 GLY n 
+2 201 ALA n 
+2 202 GLU n 
+2 203 PRO n 
+2 204 GLU n 
+2 205 ASN n 
+2 206 PHE n 
+2 207 ASN n 
+2 208 GLY n 
+2 209 LEU n 
+2 210 ILE n 
+2 211 GLU n 
+2 212 ASN n 
+2 213 SER n 
+2 214 THR n 
+2 215 ASP n 
+2 216 PHE n 
+2 217 ASN n 
+2 218 LYS n 
+2 219 TYR n 
+2 220 HIS n 
+2 221 LEU n 
+2 222 THR n 
+2 223 SER n 
+2 224 ASN n 
+2 225 PHE n 
+2 226 ARG n 
+2 227 CYS n 
+2 228 CYS n 
+2 229 GLN n 
+2 230 ASP n 
+2 231 ILE n 
+2 232 GLN n 
+2 233 ASN n 
+2 234 TYR n 
+2 235 SER n 
+2 236 ASN n 
+2 237 LEU n 
+2 238 PHE n 
+2 239 ASN n 
+2 240 GLU n 
+2 241 GLU n 
+2 242 THR n 
+2 243 ARG n 
+2 244 SER n 
+2 245 LEU n 
+2 246 ILE n 
+2 247 LYS n 
+2 248 GLU n 
+2 249 LYS n 
+2 250 ASN n 
+2 251 GLU n 
+2 252 VAL n 
+2 253 GLN n 
+2 254 ASN n 
+2 255 VAL n 
+2 256 ILE n 
+2 257 SER n 
+2 258 ILE n 
+2 259 ALA n 
+2 260 ASP n 
+2 261 ASP n 
+2 262 MET n 
+2 263 PRO n 
+2 264 ILE n 
+2 265 SER n 
+2 266 ASP n 
+2 267 ILE n 
+2 268 LEU n 
+2 269 LEU n 
+2 270 LYS n 
+2 271 LEU n 
+2 272 THR n 
+2 273 GLU n 
+2 274 GLU n 
+2 275 LYS n 
+2 276 GLN n 
+2 277 VAL n 
+2 278 LEU n 
+2 279 ASN n 
+2 280 ILE n 
+2 281 GLU n 
+2 282 ALA n 
+2 283 GLU n 
+2 284 LEU n 
+2 285 VAL n 
+2 286 ILE n 
+2 287 LEU n 
+2 288 VAL n 
+2 289 ARG n 
+2 290 ARG n 
+2 291 ARG n 
+2 292 ASN n 
+2 293 GLN n 
+2 294 ALA n 
+2 295 ILE n 
+2 296 GLU n 
+2 297 ILE n 
+2 298 MET n 
+2 299 LYS n 
+2 300 GLU n 
+2 301 LEU n 
+2 302 ASN n 
+2 303 GLU n 
+2 304 GLU n 
+2 305 GLY n 
+2 306 PHE n 
+2 307 ASN n 
+2 308 PHE n 
+2 309 ILE n 
+2 310 PHE n 
+2 311 ILE n 
+2 312 PRO n 
+2 313 GLN n 
+2 314 THR n 
+2 315 PRO n 
+2 316 LEU n 
+2 317 ASP n 
+2 318 ARG n 
+2 319 ALA n 
+2 320 THR n 
+2 321 PRO n 
+2 322 ASN n 
+2 323 ALA n 
+2 324 THR n 
+2 325 LEU n 
+2 326 LEU n 
+2 327 LYS n 
+2 328 GLU n 
+2 329 VAL n 
+2 330 ILE n 
+2 331 LYS n 
+2 332 TYR n 
+2 333 VAL n 
+2 334 LYS n 
+2 335 ASN n 
+2 336 ASP n 
+2 337 ARG n 
+2 338 TYR n 
+2 339 SER n 
+2 340 ILE n 
+2 341 TYR n 
+2 342 ASP n 
+2 343 LEU n 
+2 344 ALA n 
+2 345 ALA n 
+2 346 GLU n 
+2 347 ILE n 
+2 348 VAL n 
+2 349 GLY n 
+2 350 ASN n 
+2 351 LEU n 
+2 352 SER n 
+2 353 SER n 
+2 354 ARG n 
+2 355 GLU n 
+2 356 ILE n 
+2 357 LYS n 
+2 358 GLU n 
+2 359 ILE n 
+2 360 GLN n 
+2 361 LYS n 
+2 362 ILE n 
+2 363 ILE n 
+2 364 ASN n 
+2 365 GLU n 
+2 366 LEU n 
+2 367 LEU n 
+2 368 VAL n 
+2 369 PRO n 
+2 370 ASN n 
+2 371 ILE n 
+2 372 ASN n 
+2 373 GLN n 
+2 374 VAL n 
+2 375 LEU n 
+2 376 ILE n 
+2 377 ASN n 
+2 378 GLN n 
+2 379 VAL n 
+2 380 LEU n 
+2 381 ILE n 
+2 382 ASN n 
+2 383 LEU n 
+2 384 PHE n 
+2 385 ALA n 
+2 386 LYS n 
+2 387 LEU n 
+2 388 GLU n 
+2 389 ILE n 
+2 390 THR n 
+2 391 LEU n 
+2 392 ASP n 
+2 393 THR n 
+2 394 ARG n 
+2 395 GLU n 
+2 396 ILE n 
+2 397 THR n 
+2 398 ALA n 
+2 399 PHE n 
+2 400 THR n 
+2 401 GLU n 
+2 402 VAL n 
+2 403 MET n 
+2 404 MET n 
+2 405 THR n 
+2 406 ASN n 
+2 407 GLU n 
+2 408 PHE n 
+2 409 ASP n 
+2 410 ILE n 
+2 411 ALA n 
+2 412 PHE n 
+2 413 ASP n 
+2 414 THR n 
+2 415 ASN n 
+2 416 GLU n 
+2 417 TYR n 
+2 418 LEU n 
+2 419 HIS n 
+2 420 LYS n 
+2 421 ILE n 
+2 422 PHE n 
+2 423 THR n 
+2 424 VAL n 
+2 425 HIS n 
+2 426 SER n 
+2 427 ALA n 
+2 428 LYS n 
+2 429 GLY n 
+2 430 LEU n 
+2 431 GLU n 
+2 432 PHE n 
+2 433 ASN n 
+2 434 GLN n 
+2 435 VAL n 
+2 436 ILE n 
+2 437 ILE n 
+2 438 THR n 
+2 439 ALA n 
+2 440 SER n 
+2 441 ASP n 
+2 442 TYR n 
+2 443 ASN n 
+2 444 VAL n 
+2 445 HIS n 
+2 446 TYR n 
+2 447 ASN n 
+2 448 ARG n 
+2 449 ASP n 
+2 450 THR n 
+2 451 ASN n 
+2 452 GLU n 
+2 453 HIS n 
+2 454 TYR n 
+2 455 VAL n 
+2 456 ALA n 
+2 457 THR n 
+2 458 THR n 
+2 459 ARG n 
+2 460 ALA n 
+2 461 LYS n 
+2 462 ASP n 
+2 463 LYS n 
+2 464 LEU n 
+2 465 ILE n 
+2 466 VAL n 
+2 467 ILE n 
+2 468 MET n 
+2 469 ASP n 
+2 470 ASN n 
+2 471 LYS n 
+2 472 LYS n 
+2 473 TYR n 
+2 474 SER n 
+2 475 ASP n 
+2 476 TYR n 
+2 477 ILE n 
+2 478 GLU n 
+2 479 THR n 
+2 480 LEU n 
+2 481 MET n 
+2 482 LYS n 
+2 483 GLU n 
+2 484 LEU n 
+2 485 LYS n 
+2 486 ILE n 
+2 487 LYS n 
+2 488 ASN n 
+2 489 ILE n 
+2 490 ILE n 
+2 491 LYS n 
+2 492 SER n 
+2 493 ILE n 
+# 
+loop_
+_entity.id 
+_entity.type 
+_entity.src_method 
+_entity.pdbx_description 
+_entity.formula_weight 
+_entity.pdbx_number_of_molecules 
+_entity.pdbx_ec 
+_entity.pdbx_mutation 
+_entity.pdbx_fragment 
+_entity.details 
+1 polymer     man "Endonuclease GajA"   67755.992 4 3.1.-.- ? ? ? 
+2 polymer     man "Gabija protein GajB" 57008.797 4 ?       ? ? ? 
+3 non-polymer syn "SULFATE ION"         96.063    4 ?       ? ? ? 
+# 
+loop_
+_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
+_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
+_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
+_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
+_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
+_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
+_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
+_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
+_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
+_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
+_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
+_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
+A   1 1   GLY 1   -9  ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 2   SER 2   -8  ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 3   GLY 3   -7  ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 4   SER 4   -6  ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 5   GLY 5   -5  ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 6   SER 6   -4  ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 7   GLY 7   -3  ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 8   SER 8   -2  ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 9   GLY 9   -1  ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 10  SER 10  0   0   SER SER A   ? n 
+A   1 11  SER 11  1   1   SER SER A   ? n 
+A   1 12  LYS 12  2   2   LYS LYS A   ? n 
+A   1 13  PHE 13  3   3   PHE PHE A   ? n 
+A   1 14  SER 14  4   4   SER SER A   ? n 
+A   1 15  ASN 15  5   5   ASN ASN A   ? n 
+A   1 16  ILE 16  6   6   ILE ILE A   ? n 
+A   1 17  THR 17  7   7   THR THR A   ? n 
+A   1 18  ILE 18  8   8   ILE ILE A   ? n 
+A   1 19  LYS 19  9   9   LYS LYS A   ? n 
+A   1 20  ASN 20  10  10  ASN ASN A   ? n 
+A   1 21  PHE 21  11  11  PHE PHE A   ? n 
+A   1 22  ARG 22  12  12  ARG ARG A   ? n 
+A   1 23  ASN 23  13  13  ASN ASN A   ? n 
+A   1 24  PHE 24  14  14  PHE PHE A   ? n 
+A   1 25  GLU 25  15  15  GLU GLU A   ? n 
+A   1 26  LYS 26  16  16  LYS LYS A   ? n 
+A   1 27  VAL 27  17  17  VAL VAL A   ? n 
+A   1 28  ASN 28  18  18  ASN ASN A   ? n 
+A   1 29  ILE 29  19  19  ILE ILE A   ? n 
+A   1 30  ASN 30  20  20  ASN ASN A   ? n 
+A   1 31  LEU 31  21  21  LEU LEU A   ? n 
+A   1 32  ASP 32  22  22  ASP ASP A   ? n 
+A   1 33  ASN 33  23  23  ASN ASN A   ? n 
+A   1 34  LYS 34  24  24  LYS LYS A   ? n 
+A   1 35  ASN 35  25  25  ASN ASN A   ? n 
+A   1 36  VAL 36  26  26  VAL VAL A   ? n 
+A   1 37  ILE 37  27  27  ILE ILE A   ? n 
+A   1 38  PHE 38  28  28  PHE PHE A   ? n 
+A   1 39  GLY 39  29  29  GLY GLY A   ? n 
+A   1 40  MET 40  30  30  MET MET A   ? n 
+A   1 41  ASN 41  31  31  ASN ASN A   ? n 
+A   1 42  ASP 42  32  32  ASP ASP A   ? n 
+A   1 43  ILE 43  33  33  ILE ILE A   ? n 
+A   1 44  GLY 44  34  34  GLY GLY A   ? n 
+A   1 45  LYS 45  35  35  LYS LYS A   ? n 
+A   1 46  THR 46  36  36  THR THR A   ? n 
+A   1 47  ASN 47  37  37  ASN ASN A   ? n 
+A   1 48  PHE 48  38  38  PHE PHE A   ? n 
+A   1 49  LEU 49  39  39  LEU LEU A   ? n 
+A   1 50  TYR 50  40  40  TYR TYR A   ? n 
+A   1 51  ALA 51  41  41  ALA ALA A   ? n 
+A   1 52  LEU 52  42  42  LEU LEU A   ? n 
+A   1 53  ARG 53  43  43  ARG ARG A   ? n 
+A   1 54  PHE 54  44  44  PHE PHE A   ? n 
+A   1 55  LEU 55  45  45  LEU LEU A   ? n 
+A   1 56  LEU 56  46  46  LEU LEU A   ? n 
+A   1 57  ASP 57  47  47  ASP ASP A   ? n 
+A   1 58  LYS 58  48  48  LYS LYS A   ? n 
+A   1 59  GLU 59  49  49  GLU GLU A   ? n 
+A   1 60  ILE 60  50  50  ILE ILE A   ? n 
+A   1 61  ARG 61  51  51  ARG ARG A   ? n 
+A   1 62  LYS 62  52  52  LYS LYS A   ? n 
+A   1 63  PHE 63  53  53  PHE PHE A   ? n 
+A   1 64  GLY 64  54  54  GLY GLY A   ? n 
+A   1 65  PHE 65  55  55  PHE PHE A   ? n 
+A   1 66  ASN 66  56  56  ASN ASN A   ? n 
+A   1 67  LYS 67  57  57  LYS LYS A   ? n 
+A   1 68  SER 68  58  58  SER SER A   ? n 
+A   1 69  ASP 69  59  59  ASP ASP A   ? n 
+A   1 70  TYR 70  60  60  TYR TYR A   ? n 
+A   1 71  HIS 71  61  61  HIS HIS A   ? n 
+A   1 72  LYS 72  62  62  LYS LYS A   ? n 
+A   1 73  HIS 73  63  63  HIS HIS A   ? n 
+A   1 74  ASP 74  64  64  ASP ASP A   ? n 
+A   1 75  THR 75  65  65  THR THR A   ? n 
+A   1 76  SER 76  66  66  SER SER A   ? n 
+A   1 77  LYS 77  67  67  LYS LYS A   ? n 
+A   1 78  LYS 78  68  68  LYS LYS A   ? n 
+A   1 79  ILE 79  69  69  ILE ILE A   ? n 
+A   1 80  GLU 80  70  70  GLU GLU A   ? n 
+A   1 81  ILE 81  71  71  ILE ILE A   ? n 
+A   1 82  ILE 82  72  72  ILE ILE A   ? n 
+A   1 83  LEU 83  73  73  LEU LEU A   ? n 
+A   1 84  THR 84  74  74  THR THR A   ? n 
+A   1 85  LEU 85  75  75  LEU LEU A   ? n 
+A   1 86  ASP 86  76  76  ASP ASP A   ? n 
+A   1 87  LEU 87  77  77  LEU LEU A   ? n 
+A   1 88  SER 88  78  78  SER SER A   ? n 
+A   1 89  ASN 89  79  79  ASN ASN A   ? n 
+A   1 90  TYR 90  80  80  TYR TYR A   ? n 
+A   1 91  GLU 91  81  81  GLU GLU A   ? n 
+A   1 92  LYS 92  82  82  LYS LYS A   ? n 
+A   1 93  ASP 93  83  83  ASP ASP A   ? n 
+A   1 94  GLU 94  84  84  GLU GLU A   ? n 
+A   1 95  ASP 95  85  85  ASP ASP A   ? n 
+A   1 96  THR 96  86  86  THR THR A   ? n 
+A   1 97  LYS 97  87  87  LYS LYS A   ? n 
+A   1 98  LYS 98  88  88  LYS LYS A   ? n 
+A   1 99  LEU 99  89  89  LEU LEU A   ? n 
+A   1 100 ILE 100 90  90  ILE ILE A   ? n 
+A   1 101 SER 101 91  91  SER SER A   ? n 
+A   1 102 VAL 102 92  92  VAL VAL A   ? n 
+A   1 103 VAL 103 93  93  VAL VAL A   ? n 
+A   1 104 LYS 104 94  94  LYS LYS A   ? n 
+A   1 105 GLY 105 95  95  GLY GLY A   ? n 
+A   1 106 ALA 106 96  96  ALA ALA A   ? n 
+A   1 107 ARG 107 97  97  ARG ARG A   ? n 
+A   1 108 THR 108 98  98  THR THR A   ? n 
+A   1 109 SER 109 99  99  SER SER A   ? n 
+A   1 110 ALA 110 100 100 ALA ALA A   ? n 
+A   1 111 ASN 111 101 101 ASN ASN A   ? n 
+A   1 112 ALA 112 102 102 ALA ALA A   ? n 
+A   1 113 ASP 113 103 103 ASP ASP A   ? n 
+A   1 114 VAL 114 104 104 VAL VAL A   ? n 
+A   1 115 PHE 115 105 105 PHE PHE A   ? n 
+A   1 116 TYR 116 106 106 TYR TYR A   ? n 
+A   1 117 ILE 117 107 107 ILE ILE A   ? n 
+A   1 118 ALA 118 108 108 ALA ALA A   ? n 
+A   1 119 LEU 119 109 109 LEU LEU A   ? n 
+A   1 120 GLU 120 110 110 GLU GLU A   ? n 
+A   1 121 SER 121 111 111 SER SER A   ? n 
+A   1 122 LYS 122 112 112 LYS LYS A   ? n 
+A   1 123 TYR 123 113 113 TYR TYR A   ? n 
+A   1 124 ASP 124 114 114 ASP ASP A   ? n 
+A   1 125 ASP 125 115 115 ASP ASP A   ? n 
+A   1 126 LYS 126 116 116 LYS LYS A   ? n 
+A   1 127 GLU 127 117 117 GLU GLU A   ? n 
+A   1 128 LEU 128 118 118 LEU LEU A   ? n 
+A   1 129 TYR 129 119 119 TYR TYR A   ? n 
+A   1 130 GLY 130 120 120 GLY GLY A   ? n 
+A   1 131 ASN 131 121 121 ASN ASN A   ? n 
+A   1 132 ILE 132 122 122 ILE ILE A   ? n 
+A   1 133 ILE 133 123 123 ILE ILE A   ? n 
+A   1 134 LEU 134 124 124 LEU LEU A   ? n 
+A   1 135 LYS 135 125 125 LYS LYS A   ? n 
+A   1 136 TRP 136 126 126 TRP TRP A   ? n 
+A   1 137 GLY 137 127 127 GLY GLY A   ? n 
+A   1 138 SER 138 128 128 SER SER A   ? n 
+A   1 139 GLU 139 129 129 GLU GLU A   ? n 
+A   1 140 LEU 140 130 130 LEU LEU A   ? n 
+A   1 141 ASP 141 131 131 ASP ASP A   ? n 
+A   1 142 ASN 142 132 132 ASN ASN A   ? n 
+A   1 143 LEU 143 133 133 LEU LEU A   ? n 
+A   1 144 ILE 144 134 134 ILE ILE A   ? n 
+A   1 145 ASP 145 135 135 ASP ASP A   ? n 
+A   1 146 ILE 146 136 136 ILE ILE A   ? n 
+A   1 147 PRO 147 137 137 PRO PRO A   ? n 
+A   1 148 GLY 148 138 138 GLY GLY A   ? n 
+A   1 149 ARG 149 139 139 ARG ARG A   ? n 
+A   1 150 GLY 150 140 140 GLY GLY A   ? n 
+A   1 151 ASN 151 141 141 ASN ASN A   ? n 
+A   1 152 ILE 152 142 142 ILE ILE A   ? n 
+A   1 153 ASN 153 143 143 ASN ASN A   ? n 
+A   1 154 ALA 154 144 144 ALA ALA A   ? n 
+A   1 155 LEU 155 145 145 LEU LEU A   ? n 
+A   1 156 ASP 156 146 146 ASP ASP A   ? n 
+A   1 157 ASN 157 147 147 ASN ASN A   ? n 
+A   1 158 VAL 158 148 148 VAL VAL A   ? n 
+A   1 159 PHE 159 149 149 PHE PHE A   ? n 
+A   1 160 LYS 160 150 150 LYS LYS A   ? n 
+A   1 161 VAL 161 151 151 VAL VAL A   ? n 
+A   1 162 ILE 162 152 152 ILE ILE A   ? n 
+A   1 163 TYR 163 153 153 TYR TYR A   ? n 
+A   1 164 ILE 164 154 154 ILE ILE A   ? n 
+A   1 165 ASN 165 155 155 ASN ASN A   ? n 
+A   1 166 PRO 166 156 156 PRO PRO A   ? n 
+A   1 167 LEU 167 157 157 LEU LEU A   ? n 
+A   1 168 VAL 168 158 158 VAL VAL A   ? n 
+A   1 169 ASP 169 159 159 ASP ASP A   ? n 
+A   1 170 LEU 170 160 160 LEU LEU A   ? n 
+A   1 171 ASP 171 161 161 ASP ASP A   ? n 
+A   1 172 LYS 172 162 162 LYS LYS A   ? n 
+A   1 173 LEU 173 163 163 LEU LEU A   ? n 
+A   1 174 PHE 174 164 164 PHE PHE A   ? n 
+A   1 175 ALA 175 165 165 ALA ALA A   ? n 
+A   1 176 GLN 176 166 166 GLN GLN A   ? n 
+A   1 177 ASN 177 167 167 ASN ASN A   ? n 
+A   1 178 LYS 178 168 168 LYS LYS A   ? n 
+A   1 179 LYS 179 169 169 LYS LYS A   ? n 
+A   1 180 TYR 180 170 170 TYR TYR A   ? n 
+A   1 181 ILE 181 171 171 ILE ILE A   ? n 
+A   1 182 PHE 182 172 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 183 GLU 183 173 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 184 GLU 184 174 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 185 SER 185 175 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 186 GLN 186 176 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 187 GLY 187 177 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 188 ASN 188 178 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 189 GLU 189 179 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 190 SER 190 180 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 191 ASP 191 181 181 ASP ASP A   ? n 
+A   1 192 GLU 192 182 182 GLU GLU A   ? n 
+A   1 193 GLY 193 183 183 GLY GLY A   ? n 
+A   1 194 ILE 194 184 184 ILE ILE A   ? n 
+A   1 195 LEU 195 185 185 LEU LEU A   ? n 
+A   1 196 ASN 196 186 186 ASN ASN A   ? n 
+A   1 197 ASN 197 187 187 ASN ASN A   ? n 
+A   1 198 ILE 198 188 188 ILE ILE A   ? n 
+A   1 199 LYS 199 189 189 LYS LYS A   ? n 
+A   1 200 SER 200 190 190 SER SER A   ? n 
+A   1 201 LEU 201 191 191 LEU LEU A   ? n 
+A   1 202 THR 202 192 192 THR THR A   ? n 
+A   1 203 ASP 203 193 193 ASP ASP A   ? n 
+A   1 204 GLN 204 194 194 GLN GLN A   ? n 
+A   1 205 VAL 205 195 195 VAL VAL A   ? n 
+A   1 206 ASN 206 196 196 ASN ASN A   ? n 
+A   1 207 GLN 207 197 197 GLN GLN A   ? n 
+A   1 208 GLN 208 198 198 GLN GLN A   ? n 
+A   1 209 ILE 209 199 199 ILE ILE A   ? n 
+A   1 210 GLY 210 200 200 GLY GLY A   ? n 
+A   1 211 GLU 211 201 201 GLU GLU A   ? n 
+A   1 212 MET 212 202 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 213 THR 213 203 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 214 ILE 214 204 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 215 ILE 215 205 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 216 LYS 216 206 206 LYS LYS A   ? n 
+A   1 217 GLY 217 207 207 GLY GLY A   ? n 
+A   1 218 PHE 218 208 208 PHE PHE A   ? n 
+A   1 219 GLN 219 209 209 GLN GLN A   ? n 
+A   1 220 GLN 220 210 210 GLN GLN A   ? n 
+A   1 221 GLU 221 211 211 GLU GLU A   ? n 
+A   1 222 ILE 222 212 212 ILE ILE A   ? n 
+A   1 223 THR 223 213 213 THR THR A   ? n 
+A   1 224 SER 224 214 214 SER SER A   ? n 
+A   1 225 GLU 225 215 215 GLU GLU A   ? n 
+A   1 226 TYR 226 216 216 TYR TYR A   ? n 
+A   1 227 ARG 227 217 217 ARG ARG A   ? n 
+A   1 228 SER 228 218 218 SER SER A   ? n 
+A   1 229 LEU 229 219 219 LEU LEU A   ? n 
+A   1 230 LYS 230 220 220 LYS LYS A   ? n 
+A   1 231 LYS 231 221 221 LYS LYS A   ? n 
+A   1 232 GLU 232 222 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 233 GLU 233 223 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 234 VAL 234 224 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 235 SER 235 225 225 SER SER A   ? n 
+A   1 236 ILE 236 226 226 ILE ILE A   ? n 
+A   1 237 GLU 237 227 227 GLU GLU A   ? n 
+A   1 238 LEU 238 228 228 LEU LEU A   ? n 
+A   1 239 LYS 239 229 229 LYS LYS A   ? n 
+A   1 240 SER 240 230 230 SER SER A   ? n 
+A   1 241 GLU 241 231 231 GLU GLU A   ? n 
+A   1 242 MET 242 232 232 MET MET A   ? n 
+A   1 243 ALA 243 233 233 ALA ALA A   ? n 
+A   1 244 ILE 244 234 234 ILE ILE A   ? n 
+A   1 245 LYS 245 235 235 LYS LYS A   ? n 
+A   1 246 GLY 246 236 236 GLY GLY A   ? n 
+A   1 247 PHE 247 237 237 PHE PHE A   ? n 
+A   1 248 PHE 248 238 238 PHE PHE A   ? n 
+A   1 249 SER 249 239 239 SER SER A   ? n 
+A   1 250 ASP 250 240 240 ASP ASP A   ? n 
+A   1 251 ILE 251 241 241 ILE ILE A   ? n 
+A   1 252 ILE 252 242 242 ILE ILE A   ? n 
+A   1 253 PRO 253 243 243 PRO PRO A   ? n 
+A   1 254 TYR 254 244 244 TYR TYR A   ? n 
+A   1 255 ILE 255 245 245 ILE ILE A   ? n 
+A   1 256 LYS 256 246 246 LYS LYS A   ? n 
+A   1 257 LYS 257 247 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 258 ASP 258 248 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 259 GLY 259 249 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 260 ASP 260 250 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 261 SER 261 251 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 262 ASN 262 252 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 263 TYR 263 253 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 264 TYR 264 254 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 265 PRO 265 255 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 266 THR 266 256 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 267 SER 267 257 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 268 GLY 268 258 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 269 ASP 269 259 259 ASP ASP A   ? n 
+A   1 270 GLY 270 260 260 GLY GLY A   ? n 
+A   1 271 ARG 271 261 261 ARG ARG A   ? n 
+A   1 272 ARG 272 262 262 ARG ARG A   ? n 
+A   1 273 LYS 273 263 263 LYS LYS A   ? n 
+A   1 274 MET 274 264 264 MET MET A   ? n 
+A   1 275 LEU 275 265 265 LEU LEU A   ? n 
+A   1 276 SER 276 266 266 SER SER A   ? n 
+A   1 277 TYR 277 267 267 TYR TYR A   ? n 
+A   1 278 SER 278 268 268 SER SER A   ? n 
+A   1 279 ILE 279 269 269 ILE ILE A   ? n 
+A   1 280 TYR 280 270 270 TYR TYR A   ? n 
+A   1 281 ASN 281 271 271 ASN ASN A   ? n 
+A   1 282 TYR 282 272 272 TYR TYR A   ? n 
+A   1 283 LEU 283 273 273 LEU LEU A   ? n 
+A   1 284 ALA 284 274 274 ALA ALA A   ? n 
+A   1 285 LYS 285 275 275 LYS LYS A   ? n 
+A   1 286 LYS 286 276 276 LYS LYS A   ? n 
+A   1 287 LYS 287 277 277 LYS LYS A   ? n 
+A   1 288 TYR 288 278 278 TYR TYR A   ? n 
+A   1 289 GLU 289 279 279 GLU GLU A   ? n 
+A   1 290 ASP 290 280 280 ASP ASP A   ? n 
+A   1 291 LYS 291 281 281 LYS LYS A   ? n 
+A   1 292 ILE 292 282 282 ILE ILE A   ? n 
+A   1 293 VAL 293 283 283 VAL VAL A   ? n 
+A   1 294 ILE 294 284 284 ILE ILE A   ? n 
+A   1 295 TYR 295 285 285 TYR TYR A   ? n 
+A   1 296 LEU 296 286 286 LEU LEU A   ? n 
+A   1 297 ILE 297 287 287 ILE ILE A   ? n 
+A   1 298 GLU 298 288 288 GLU GLU A   ? n 
+A   1 299 GLU 299 289 289 GLU GLU A   ? n 
+A   1 300 PRO 300 290 290 PRO PRO A   ? n 
+A   1 301 GLU 301 291 291 GLU GLU A   ? n 
+A   1 302 ILE 302 292 292 ILE ILE A   ? n 
+A   1 303 SER 303 293 293 SER SER A   ? n 
+A   1 304 LEU 304 294 294 LEU LEU A   ? n 
+A   1 305 HIS 305 295 295 HIS HIS A   ? n 
+A   1 306 ARG 306 296 296 ARG ARG A   ? n 
+A   1 307 SER 307 297 297 SER SER A   ? n 
+A   1 308 MET 308 298 298 MET MET A   ? n 
+A   1 309 GLN 309 299 299 GLN GLN A   ? n 
+A   1 310 ILE 310 300 300 ILE ILE A   ? n 
+A   1 311 ALA 311 301 301 ALA ALA A   ? n 
+A   1 312 LEU 312 302 302 LEU LEU A   ? n 
+A   1 313 SER 313 303 303 SER SER A   ? n 
+A   1 314 LYS 314 304 304 LYS LYS A   ? n 
+A   1 315 GLN 315 305 305 GLN GLN A   ? n 
+A   1 316 LEU 316 306 306 LEU LEU A   ? n 
+A   1 317 PHE 317 307 307 PHE PHE A   ? n 
+A   1 318 GLU 318 308 308 GLU GLU A   ? n 
+A   1 319 GLN 319 309 309 GLN GLN A   ? n 
+A   1 320 SER 320 310 310 SER SER A   ? n 
+A   1 321 THR 321 311 311 THR THR A   ? n 
+A   1 322 TYR 322 312 312 TYR TYR A   ? n 
+A   1 323 LYS 323 313 313 LYS LYS A   ? n 
+A   1 324 TYR 324 314 314 TYR TYR A   ? n 
+A   1 325 PHE 325 315 315 PHE PHE A   ? n 
+A   1 326 PHE 326 316 316 PHE PHE A   ? n 
+A   1 327 LEU 327 317 317 LEU LEU A   ? n 
+A   1 328 SER 328 318 318 SER SER A   ? n 
+A   1 329 THR 329 319 319 THR THR A   ? n 
+A   1 330 HIS 330 320 320 HIS HIS A   ? n 
+A   1 331 SER 331 321 321 SER SER A   ? n 
+A   1 332 PRO 332 322 322 PRO PRO A   ? n 
+A   1 333 GLU 333 323 323 GLU GLU A   ? n 
+A   1 334 LEU 334 324 324 LEU LEU A   ? n 
+A   1 335 LEU 335 325 325 LEU LEU A   ? n 
+A   1 336 TYR 336 326 326 TYR TYR A   ? n 
+A   1 337 GLU 337 327 327 GLU GLU A   ? n 
+A   1 338 MET 338 328 328 MET MET A   ? n 
+A   1 339 ASP 339 329 329 ASP ASP A   ? n 
+A   1 340 ASN 340 330 330 ASN ASN A   ? n 
+A   1 341 THR 341 331 331 THR THR A   ? n 
+A   1 342 ARG 342 332 332 ARG ARG A   ? n 
+A   1 343 LEU 343 333 333 LEU LEU A   ? n 
+A   1 344 ILE 344 334 334 ILE ILE A   ? n 
+A   1 345 ARG 345 335 335 ARG ARG A   ? n 
+A   1 346 VAL 346 336 336 VAL VAL A   ? n 
+A   1 347 HIS 347 337 337 HIS HIS A   ? n 
+A   1 348 SER 348 338 338 SER SER A   ? n 
+A   1 349 THR 349 339 339 THR THR A   ? n 
+A   1 350 GLU 350 340 340 GLU GLU A   ? n 
+A   1 351 LYS 351 341 341 LYS LYS A   ? n 
+A   1 352 VAL 352 342 342 VAL VAL A   ? n 
+A   1 353 VAL 353 343 343 VAL VAL A   ? n 
+A   1 354 CYS 354 344 344 CYS CYS A   ? n 
+A   1 355 SER 355 345 345 SER SER A   ? n 
+A   1 356 SER 356 346 346 SER SER A   ? n 
+A   1 357 HIS 357 347 347 HIS HIS A   ? n 
+A   1 358 MET 358 348 348 MET MET A   ? n 
+A   1 359 TYR 359 349 349 TYR TYR A   ? n 
+A   1 360 ASN 360 350 350 ASN ASN A   ? n 
+A   1 361 VAL 361 351 351 VAL VAL A   ? n 
+A   1 362 GLU 362 352 352 GLU GLU A   ? n 
+A   1 363 GLU 363 353 353 GLU GLU A   ? n 
+A   1 364 ALA 364 354 354 ALA ALA A   ? n 
+A   1 365 TYR 365 355 355 TYR TYR A   ? n 
+A   1 366 GLY 366 356 356 GLY GLY A   ? n 
+A   1 367 SER 367 357 357 SER SER A   ? n 
+A   1 368 VAL 368 358 358 VAL VAL A   ? n 
+A   1 369 LYS 369 359 359 LYS LYS A   ? n 
+A   1 370 LYS 370 360 360 LYS LYS A   ? n 
+A   1 371 LYS 371 361 361 LYS LYS A   ? n 
+A   1 372 LEU 372 362 362 LEU LEU A   ? n 
+A   1 373 ASN 373 363 363 ASN ASN A   ? n 
+A   1 374 LYS 374 364 364 LYS LYS A   ? n 
+A   1 375 ALA 375 365 365 ALA ALA A   ? n 
+A   1 376 LEU 376 366 366 LEU LEU A   ? n 
+A   1 377 SER 377 367 367 SER SER A   ? n 
+A   1 378 SER 378 368 368 SER SER A   ? n 
+A   1 379 ALA 379 369 369 ALA ALA A   ? n 
+A   1 380 LEU 380 370 370 LEU LEU A   ? n 
+A   1 381 PHE 381 371 371 PHE PHE A   ? n 
+A   1 382 ALA 382 372 372 ALA ALA A   ? n 
+A   1 383 GLU 383 373 373 GLU GLU A   ? n 
+A   1 384 ARG 384 374 374 ARG ARG A   ? n 
+A   1 385 VAL 385 375 375 VAL VAL A   ? n 
+A   1 386 LEU 386 376 376 LEU LEU A   ? n 
+A   1 387 LEU 387 377 377 LEU LEU A   ? n 
+A   1 388 ILE 388 378 378 ILE ILE A   ? n 
+A   1 389 GLU 389 379 379 GLU GLU A   ? n 
+A   1 390 GLY 390 380 380 GLY GLY A   ? n 
+A   1 391 PRO 391 381 381 PRO PRO A   ? n 
+A   1 392 SER 392 382 382 SER SER A   ? n 
+A   1 393 GLU 393 383 383 GLU GLU A   ? n 
+A   1 394 LYS 394 384 384 LYS LYS A   ? n 
+A   1 395 ILE 395 385 385 ILE ILE A   ? n 
+A   1 396 LEU 396 386 386 LEU LEU A   ? n 
+A   1 397 PHE 397 387 387 PHE PHE A   ? n 
+A   1 398 GLU 398 388 388 GLU GLU A   ? n 
+A   1 399 LYS 399 389 389 LYS LYS A   ? n 
+A   1 400 VAL 400 390 390 VAL VAL A   ? n 
+A   1 401 LEU 401 391 391 LEU LEU A   ? n 
+A   1 402 ASP 402 392 392 ASP ASP A   ? n 
+A   1 403 GLU 403 393 393 GLU GLU A   ? n 
+A   1 404 VAL 404 394 394 VAL VAL A   ? n 
+A   1 405 GLU 405 395 395 GLU GLU A   ? n 
+A   1 406 PRO 406 396 396 PRO PRO A   ? n 
+A   1 407 GLU 407 397 397 GLU GLU A   ? n 
+A   1 408 TYR 408 398 398 TYR TYR A   ? n 
+A   1 409 GLU 409 399 399 GLU GLU A   ? n 
+A   1 410 LEU 410 400 400 LEU LEU A   ? n 
+A   1 411 ASN 411 401 401 ASN ASN A   ? n 
+A   1 412 GLY 412 402 402 GLY GLY A   ? n 
+A   1 413 GLY 413 403 403 GLY GLY A   ? n 
+A   1 414 PHE 414 404 404 PHE PHE A   ? n 
+A   1 415 LEU 415 405 405 LEU LEU A   ? n 
+A   1 416 LEU 416 406 406 LEU LEU A   ? n 
+A   1 417 GLU 417 407 407 GLU GLU A   ? n 
+A   1 418 VAL 418 408 408 VAL VAL A   ? n 
+A   1 419 GLY 419 409 409 GLY GLY A   ? n 
+A   1 420 GLY 420 410 410 GLY GLY A   ? n 
+A   1 421 THR 421 411 411 THR THR A   ? n 
+A   1 422 TYR 422 412 412 TYR TYR A   ? n 
+A   1 423 PHE 423 413 413 PHE PHE A   ? n 
+A   1 424 ASN 424 414 414 ASN ASN A   ? n 
+A   1 425 HIS 425 415 415 HIS HIS A   ? n 
+A   1 426 TYR 426 416 416 TYR TYR A   ? n 
+A   1 427 VAL 427 417 417 VAL VAL A   ? n 
+A   1 428 CYS 428 418 418 CYS CYS A   ? n 
+A   1 429 THR 429 419 419 THR THR A   ? n 
+A   1 430 LEU 430 420 420 LEU LEU A   ? n 
+A   1 431 ASN 431 421 421 ASN ASN A   ? n 
+A   1 432 ASP 432 422 422 ASP ASP A   ? n 
+A   1 433 LEU 433 423 423 LEU LEU A   ? n 
+A   1 434 GLY 434 424 424 GLY GLY A   ? n 
+A   1 435 ILE 435 425 425 ILE ILE A   ? n 
+A   1 436 THR 436 426 426 THR THR A   ? n 
+A   1 437 HIS 437 427 427 HIS HIS A   ? n 
+A   1 438 ILE 438 428 428 ILE ILE A   ? n 
+A   1 439 ILE 439 429 429 ILE ILE A   ? n 
+A   1 440 LYS 440 430 430 LYS LYS A   ? n 
+A   1 441 THR 441 431 431 THR THR A   ? n 
+A   1 442 ASP 442 432 432 ASP ASP A   ? n 
+A   1 443 ASN 443 433 433 ASN ASN A   ? n 
+A   1 444 ASP 444 434 434 ASP ASP A   ? n 
+A   1 445 LEU 445 435 435 LEU LEU A   ? n 
+A   1 446 LYS 446 436 436 LYS LYS A   ? n 
+A   1 447 SER 447 437 437 SER SER A   ? n 
+A   1 448 LYS 448 438 438 LYS LYS A   ? n 
+A   1 449 LYS 449 439 439 LYS LYS A   ? n 
+A   1 450 GLY 450 440 440 GLY GLY A   ? n 
+A   1 451 LYS 451 441 441 LYS LYS A   ? n 
+A   1 452 LYS 452 442 442 LYS LYS A   ? n 
+A   1 453 GLY 453 443 443 GLY GLY A   ? n 
+A   1 454 VAL 454 444 444 VAL VAL A   ? n 
+A   1 455 TYR 455 445 445 TYR TYR A   ? n 
+A   1 456 GLU 456 446 446 GLU GLU A   ? n 
+A   1 457 LEU 457 447 447 LEU LEU A   ? n 
+A   1 458 LEU 458 448 448 LEU LEU A   ? n 
+A   1 459 GLY 459 449 449 GLY GLY A   ? n 
+A   1 460 LEU 460 450 450 LEU LEU A   ? n 
+A   1 461 ASN 461 451 451 ASN ASN A   ? n 
+A   1 462 ARG 462 452 452 ARG ARG A   ? n 
+A   1 463 CYS 463 453 453 CYS CYS A   ? n 
+A   1 464 LEU 464 454 454 LEU LEU A   ? n 
+A   1 465 ASN 465 455 455 ASN ASN A   ? n 
+A   1 466 LEU 466 456 456 LEU LEU A   ? n 
+A   1 467 LEU 467 457 457 LEU LEU A   ? n 
+A   1 468 GLY 468 458 458 GLY GLY A   ? n 
+A   1 469 ARG 469 459 459 ARG ARG A   ? n 
+A   1 470 GLU 470 460 460 GLU GLU A   ? n 
+A   1 471 ASN 471 461 461 ASN ASN A   ? n 
+A   1 472 LEU 472 462 462 LEU LEU A   ? n 
+A   1 473 ASP 473 463 463 ASP ASP A   ? n 
+A   1 474 GLU 474 464 464 GLU GLU A   ? n 
+A   1 475 ILE 475 465 465 ILE ILE A   ? n 
+A   1 476 THR 476 466 466 THR THR A   ? n 
+A   1 477 ILE 477 467 467 ILE ILE A   ? n 
+A   1 478 ASP 478 468 468 ASP ASP A   ? n 
+A   1 479 ILE 479 469 469 ILE ILE A   ? n 
+A   1 480 PRO 480 470 470 PRO PRO A   ? n 
+A   1 481 GLU 481 471 471 GLU GLU A   ? n 
+A   1 482 ASP 482 472 472 ASP ASP A   ? n 
+A   1 483 ILE 483 473 473 ILE ILE A   ? n 
+A   1 484 LYS 484 474 474 LYS LYS A   ? n 
+A   1 485 GLY 485 475 475 GLY GLY A   ? n 
+A   1 486 LYS 486 476 476 LYS LYS A   ? n 
+A   1 487 LYS 487 477 477 LYS LYS A   ? n 
+A   1 488 LYS 488 478 478 LYS LYS A   ? n 
+A   1 489 LYS 489 479 479 LYS LYS A   ? n 
+A   1 490 GLU 490 480 480 GLU GLU A   ? n 
+A   1 491 ARG 491 481 481 ARG ARG A   ? n 
+A   1 492 LEU 492 482 482 LEU LEU A   ? n 
+A   1 493 ASN 493 483 483 ASN ASN A   ? n 
+A   1 494 GLU 494 484 484 GLU GLU A   ? n 
+A   1 495 ARG 495 485 485 ARG ARG A   ? n 
+A   1 496 LYS 496 486 486 LYS LYS A   ? n 
+A   1 497 LYS 497 487 487 LYS LYS A   ? n 
+A   1 498 GLU 498 488 488 GLU GLU A   ? n 
+A   1 499 ILE 499 489 489 ILE ILE A   ? n 
+A   1 500 PHE 500 490 490 PHE PHE A   ? n 
+A   1 501 LYS 501 491 491 LYS LYS A   ? n 
+A   1 502 GLN 502 492 492 GLN GLN A   ? n 
+A   1 503 TYR 503 493 493 TYR TYR A   ? n 
+A   1 504 LYS 504 494 494 LYS LYS A   ? n 
+A   1 505 ASN 505 495 495 ASN ASN A   ? n 
+A   1 506 GLU 506 496 496 GLU GLU A   ? n 
+A   1 507 VAL 507 497 497 VAL VAL A   ? n 
+A   1 508 GLY 508 498 498 GLY GLY A   ? n 
+A   1 509 GLU 509 499 499 GLU GLU A   ? n 
+A   1 510 PHE 510 500 500 PHE PHE A   ? n 
+A   1 511 LEU 511 501 501 LEU LEU A   ? n 
+A   1 512 GLY 512 502 502 GLY GLY A   ? n 
+A   1 513 GLU 513 503 503 GLU GLU A   ? n 
+A   1 514 ARG 514 504 504 ARG ARG A   ? n 
+A   1 515 ILE 515 505 505 ILE ILE A   ? n 
+A   1 516 TYR 516 506 506 TYR TYR A   ? n 
+A   1 517 LEU 517 507 507 LEU LEU A   ? n 
+A   1 518 SER 518 508 508 SER SER A   ? n 
+A   1 519 GLU 519 509 509 GLU GLU A   ? n 
+A   1 520 ILE 520 510 510 ILE ILE A   ? n 
+A   1 521 ASP 521 511 511 ASP ASP A   ? n 
+A   1 522 LEU 522 512 512 LEU LEU A   ? n 
+A   1 523 GLU 523 513 513 GLU GLU A   ? n 
+A   1 524 ASN 524 514 514 ASN ASN A   ? n 
+A   1 525 ASP 525 515 515 ASP ASP A   ? n 
+A   1 526 LEU 526 516 516 LEU LEU A   ? n 
+A   1 527 TYR 527 517 517 TYR TYR A   ? n 
+A   1 528 SER 528 518 518 SER SER A   ? n 
+A   1 529 ALA 529 519 519 ALA ALA A   ? n 
+A   1 530 ILE 530 520 520 ILE ILE A   ? n 
+A   1 531 GLY 531 521 521 GLY GLY A   ? n 
+A   1 532 GLU 532 522 522 GLU GLU A   ? n 
+A   1 533 SER 533 523 523 SER SER A   ? n 
+A   1 534 MET 534 524 524 MET MET A   ? n 
+A   1 535 LYS 535 525 525 LYS LYS A   ? n 
+A   1 536 ARG 536 526 526 ARG ARG A   ? n 
+A   1 537 ILE 537 527 527 ILE ILE A   ? n 
+A   1 538 PHE 538 528 528 PHE PHE A   ? n 
+A   1 539 GLU 539 529 529 GLU GLU A   ? n 
+A   1 540 ASN 540 530 530 ASN ASN A   ? n 
+A   1 541 GLU 541 531 531 GLU GLU A   ? n 
+A   1 542 ASP 542 532 532 ASP ASP A   ? n 
+A   1 543 PRO 543 533 533 PRO PRO A   ? n 
+A   1 544 VAL 544 534 534 VAL VAL A   ? n 
+A   1 545 HIS 545 535 535 HIS HIS A   ? n 
+A   1 546 TYR 546 536 536 TYR TYR A   ? n 
+A   1 547 LEU 547 537 537 LEU LEU A   ? n 
+A   1 548 GLN 548 538 538 GLN GLN A   ? n 
+A   1 549 LYS 549 539 539 LYS LYS A   ? n 
+A   1 550 SER 550 540 540 SER SER A   ? n 
+A   1 551 LYS 551 541 541 LYS LYS A   ? n 
+A   1 552 LEU 552 542 542 LEU LEU A   ? n 
+A   1 553 PHE 553 543 543 PHE PHE A   ? n 
+A   1 554 ASN 554 544 544 ASN ASN A   ? n 
+A   1 555 MET 555 545 545 MET MET A   ? n 
+A   1 556 VAL 556 546 546 VAL VAL A   ? n 
+A   1 557 GLU 557 547 547 GLU GLU A   ? n 
+A   1 558 LEU 558 548 548 LEU LEU A   ? n 
+A   1 559 VAL 559 549 549 VAL VAL A   ? n 
+A   1 560 ASN 560 550 550 ASN ASN A   ? n 
+A   1 561 ASN 561 551 551 ASN ASN A   ? n 
+A   1 562 LEU 562 552 552 LEU LEU A   ? n 
+A   1 563 SER 563 553 553 SER SER A   ? n 
+A   1 564 THR 564 554 554 THR THR A   ? n 
+A   1 565 LYS 565 555 555 LYS LYS A   ? n 
+A   1 566 ASP 566 556 556 ASP ASP A   ? n 
+A   1 567 CYS 567 557 557 CYS CYS A   ? n 
+A   1 568 PHE 568 558 558 PHE PHE A   ? n 
+A   1 569 ASP 569 559 559 ASP ASP A   ? n 
+A   1 570 VAL 570 560 560 VAL VAL A   ? n 
+A   1 571 PHE 571 561 561 PHE PHE A   ? n 
+A   1 572 GLU 572 562 562 GLU GLU A   ? n 
+A   1 573 HIS 573 563 563 HIS HIS A   ? n 
+A   1 574 GLU 574 564 564 GLU GLU A   ? n 
+A   1 575 LYS 575 565 565 LYS LYS A   ? n 
+A   1 576 PHE 576 566 566 PHE PHE A   ? n 
+A   1 577 ALA 577 567 567 ALA ALA A   ? n 
+A   1 578 CYS 578 568 568 CYS CYS A   ? n 
+A   1 579 LEU 579 569 569 LEU LEU A   ? n 
+A   1 580 LYS 580 570 570 LYS LYS A   ? n 
+A   1 581 GLU 581 571 571 GLU GLU A   ? n 
+A   1 582 LEU 582 572 572 LEU LEU A   ? n 
+A   1 583 VAL 583 573 573 VAL VAL A   ? n 
+A   1 584 GLY 584 574 574 GLY GLY A   ? n 
+A   1 585 SER 585 575 575 SER SER A   ? n 
+A   1 586 ASP 586 576 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 587 ARG 587 577 ?   ?   ?   A   ? n 
+A   1 588 GLY 588 578 ?   ?   ?   A   ? n 
+B   2 1   SER 1   2   2   SER SER B   ? n 
+B   2 2   ARG 2   3   3   ARG ARG B   ? n 
+B   2 3   GLU 3   4   4   GLU GLU B   ? n 
+B   2 4   GLN 4   5   5   GLN GLN B   ? n 
+B   2 5   ILE 5   6   6   ILE ILE B   ? n 
+B   2 6   ILE 6   7   7   ILE ILE B   ? n 
+B   2 7   LYS 7   8   8   LYS LYS B   ? n 
+B   2 8   ASP 8   9   9   ASP ASP B   ? n 
+B   2 9   GLY 9   10  10  GLY GLY B   ? n 
+B   2 10  GLY 10  11  11  GLY GLY B   ? n 
+B   2 11  ASN 11  12  12  ASN ASN B   ? n 
+B   2 12  ILE 12  13  13  ILE ILE B   ? n 
+B   2 13  LEU 13  14  14  LEU LEU B   ? n 
+B   2 14  VAL 14  15  15  VAL VAL B   ? n 
+B   2 15  THR 15  16  16  THR THR B   ? n 
+B   2 16  ALA 16  17  17  ALA ALA B   ? n 
+B   2 17  GLY 17  18  18  GLY GLY B   ? n 
+B   2 18  ALA 18  19  19  ALA ALA B   ? n 
+B   2 19  GLY 19  20  20  GLY GLY B   ? n 
+B   2 20  SER 20  21  21  SER SER B   ? n 
+B   2 21  GLY 21  22  22  GLY GLY B   ? n 
+B   2 22  LYS 22  23  23  LYS LYS B   ? n 
+B   2 23  THR 23  24  24  THR THR B   ? n 
+B   2 24  THR 24  25  25  THR THR B   ? n 
+B   2 25  ILE 25  26  26  ILE ILE B   ? n 
+B   2 26  LEU 26  27  27  LEU LEU B   ? n 
+B   2 27  VAL 27  28  28  VAL VAL B   ? n 
+B   2 28  SER 28  29  29  SER SER B   ? n 
+B   2 29  LYS 29  30  30  LYS LYS B   ? n 
+B   2 30  ILE 30  31  31  ILE ILE B   ? n 
+B   2 31  GLU 31  32  32  GLU GLU B   ? n 
+B   2 32  ALA 32  33  33  ALA ALA B   ? n 
+B   2 33  ASP 33  34  34  ASP ASP B   ? n 
+B   2 34  LEU 34  35  35  LEU LEU B   ? n 
+B   2 35  LYS 35  36  36  LYS LYS B   ? n 
+B   2 36  GLU 36  37  37  GLU GLU B   ? n 
+B   2 37  ASN 37  38  38  ASN ASN B   ? n 
+B   2 38  LYS 38  39  39  LYS LYS B   ? n 
+B   2 39  THR 39  40  40  THR THR B   ? n 
+B   2 40  HIS 40  41  41  HIS HIS B   ? n 
+B   2 41  TYR 41  42  42  TYR TYR B   ? n 
+B   2 42  SER 42  43  43  SER SER B   ? n 
+B   2 43  ILE 43  44  44  ILE ILE B   ? n 
+B   2 44  ALA 44  45  45  ALA ALA B   ? n 
+B   2 45  ALA 45  46  46  ALA ALA B   ? n 
+B   2 46  VAL 46  47  47  VAL VAL B   ? n 
+B   2 47  THR 47  48  48  THR THR B   ? n 
+B   2 48  PHE 48  49  49  PHE PHE B   ? n 
+B   2 49  THR 49  50  50  THR THR B   ? n 
+B   2 50  ASN 50  51  51  ASN ASN B   ? n 
+B   2 51  LYS 51  52  52  LYS LYS B   ? n 
+B   2 52  ALA 52  53  53  ALA ALA B   ? n 
+B   2 53  ALA 53  54  54  ALA ALA B   ? n 
+B   2 54  LYS 54  55  55  LYS LYS B   ? n 
+B   2 55  GLU 55  56  56  GLU GLU B   ? n 
+B   2 56  ILE 56  57  57  ILE ILE B   ? n 
+B   2 57  GLU 57  58  58  GLU GLU B   ? n 
+B   2 58  GLY 58  59  59  GLY GLY B   ? n 
+B   2 59  ARG 59  60  60  ARG ARG B   ? n 
+B   2 60  LEU 60  61  61  LEU LEU B   ? n 
+B   2 61  GLY 61  62  62  GLY GLY B   ? n 
+B   2 62  TYR 62  63  63  TYR TYR B   ? n 
+B   2 63  SER 63  64  64  SER SER B   ? n 
+B   2 64  SER 64  65  65  SER SER B   ? n 
+B   2 65  ARG 65  66  66  ARG ARG B   ? n 
+B   2 66  GLY 66  67  67  GLY GLY B   ? n 
+B   2 67  ASN 67  68  68  ASN ASN B   ? n 
+B   2 68  PHE 68  69  69  PHE PHE B   ? n 
+B   2 69  ILE 69  70  70  ILE ILE B   ? n 
+B   2 70  GLY 70  71  71  GLY GLY B   ? n 
+B   2 71  THR 71  72  72  THR THR B   ? n 
+B   2 72  ASN 72  73  73  ASN ASN B   ? n 
+B   2 73  ASP 73  74  74  ASP ASP B   ? n 
+B   2 74  GLY 74  75  75  GLY GLY B   ? n 
+B   2 75  PHE 75  76  76  PHE PHE B   ? n 
+B   2 76  VAL 76  77  77  VAL VAL B   ? n 
+B   2 77  GLU 77  78  78  GLU GLU B   ? n 
+B   2 78  SER 78  79  79  SER SER B   ? n 
+B   2 79  GLU 79  80  80  GLU GLU B   ? n 
+B   2 80  ILE 80  81  81  ILE ILE B   ? n 
+B   2 81  ILE 81  82  82  ILE ILE B   ? n 
+B   2 82  ARG 82  83  83  ARG ARG B   ? n 
+B   2 83  PRO 83  84  84  PRO PRO B   ? n 
+B   2 84  PHE 84  85  85  PHE PHE B   ? n 
+B   2 85  ILE 85  86  86  ILE ILE B   ? n 
+B   2 86  LYS 86  87  87  LYS LYS B   ? n 
+B   2 87  ASP 87  88  88  ASP ASP B   ? n 
+B   2 88  ALA 88  89  89  ALA ALA B   ? n 
+B   2 89  PHE 89  90  90  PHE PHE B   ? n 
+B   2 90  GLY 90  91  91  GLY GLY B   ? n 
+B   2 91  ASN 91  92  92  ASN ASN B   ? n 
+B   2 92  ASP 92  93  93  ASP ASP B   ? n 
+B   2 93  TYR 93  94  94  TYR TYR B   ? n 
+B   2 94  PRO 94  95  95  PRO PRO B   ? n 
+B   2 95  ASP 95  96  96  ASP ASP B   ? n 
+B   2 96  ASN 96  97  97  ASN ASN B   ? n 
+B   2 97  PHE 97  98  98  PHE PHE B   ? n 
+B   2 98  THR 98  99  99  THR THR B   ? n 
+B   2 99  ALA 99  100 100 ALA ALA B   ? n 
+B   2 100 GLU 100 101 101 GLU GLU B   ? n 
+B   2 101 TYR 101 102 102 TYR TYR B   ? n 
+B   2 102 PHE 102 103 103 PHE PHE B   ? n 
+B   2 103 ASP 103 104 104 ASP ASP B   ? n 
+B   2 104 ASN 104 105 105 ASN ASN B   ? n 
+B   2 105 GLN 105 106 106 GLN GLN B   ? n 
+B   2 106 PHE 106 107 107 PHE PHE B   ? n 
+B   2 107 ALA 107 108 108 ALA ALA B   ? n 
+B   2 108 SER 108 109 109 SER SER B   ? n 
+B   2 109 TYR 109 110 110 TYR TYR B   ? n 
+B   2 110 ASP 110 111 111 ASP ASP B   ? n 
+B   2 111 LYS 111 112 112 LYS LYS B   ? n 
+B   2 112 GLY 112 113 113 GLY GLY B   ? n 
+B   2 113 LEU 113 114 114 LEU LEU B   ? n 
+B   2 114 GLN 114 115 115 GLN GLN B   ? n 
+B   2 115 VAL 115 116 116 VAL VAL B   ? n 
+B   2 116 LEU 116 117 117 LEU LEU B   ? n 
+B   2 117 LYS 117 118 118 LYS LYS B   ? n 
+B   2 118 TYR 118 119 119 TYR TYR B   ? n 
+B   2 119 GLN 119 120 120 GLN GLN B   ? n 
+B   2 120 ASN 120 121 121 ASN ASN B   ? n 
+B   2 121 ILE 121 122 122 ILE ILE B   ? n 
+B   2 122 LEU 122 123 123 LEU LEU B   ? n 
+B   2 123 GLY 123 124 124 GLY GLY B   ? n 
+B   2 124 THR 124 125 125 THR THR B   ? n 
+B   2 125 TYR 125 126 126 TYR TYR B   ? n 
+B   2 126 SER 126 127 127 SER SER B   ? n 
+B   2 127 ASN 127 128 128 ASN ASN B   ? n 
+B   2 128 PRO 128 129 129 PRO PRO B   ? n 
+B   2 129 LYS 129 130 130 LYS LYS B   ? n 
+B   2 130 LYS 130 131 131 LYS LYS B   ? n 
+B   2 131 ASN 131 132 132 ASN ASN B   ? n 
+B   2 132 PHE 132 133 133 PHE PHE B   ? n 
+B   2 133 LYS 133 134 134 LYS LYS B   ? n 
+B   2 134 PHE 134 135 135 PHE PHE B   ? n 
+B   2 135 GLN 135 136 136 GLN GLN B   ? n 
+B   2 136 LEU 136 137 137 LEU LEU B   ? n 
+B   2 137 ALA 137 138 138 ALA ALA B   ? n 
+B   2 138 LEU 138 139 139 LEU LEU B   ? n 
+B   2 139 ASP 139 140 140 ASP ASP B   ? n 
+B   2 140 ILE 140 141 141 ILE ILE B   ? n 
+B   2 141 LEU 141 142 142 LEU LEU B   ? n 
+B   2 142 LYS 142 143 143 LYS LYS B   ? n 
+B   2 143 LYS 143 144 144 LYS LYS B   ? n 
+B   2 144 SER 144 145 145 SER SER B   ? n 
+B   2 145 LEU 145 146 146 LEU LEU B   ? n 
+B   2 146 VAL 146 147 147 VAL VAL B   ? n 
+B   2 147 ALA 147 148 148 ALA ALA B   ? n 
+B   2 148 ARG 148 149 149 ARG ARG B   ? n 
+B   2 149 GLN 149 150 150 GLN GLN B   ? n 
+B   2 150 TYR 150 151 151 TYR TYR B   ? n 
+B   2 151 ILE 151 152 152 ILE ILE B   ? n 
+B   2 152 PHE 152 153 153 PHE PHE B   ? n 
+B   2 153 SER 153 154 154 SER SER B   ? n 
+B   2 154 LYS 154 155 155 LYS LYS B   ? n 
+B   2 155 TYR 155 156 156 TYR TYR B   ? n 
+B   2 156 PHE 156 157 157 PHE PHE B   ? n 
+B   2 157 LYS 157 158 158 LYS LYS B   ? n 
+B   2 158 ILE 158 159 159 ILE ILE B   ? n 
+B   2 159 PHE 159 160 160 PHE PHE B   ? n 
+B   2 160 ILE 160 161 161 ILE ILE B   ? n 
+B   2 161 ASP 161 162 162 ASP ASP B   ? n 
+B   2 162 GLU 162 163 163 GLU GLU B   ? n 
+B   2 163 TYR 163 164 164 TYR TYR B   ? n 
+B   2 164 GLN 164 165 165 GLN GLN B   ? n 
+B   2 165 ASP 165 166 166 ASP ASP B   ? n 
+B   2 166 SER 166 167 167 SER SER B   ? n 
+B   2 167 ASP 167 168 168 ASP ASP B   ? n 
+B   2 168 LYS 168 169 169 LYS LYS B   ? n 
+B   2 169 ASP 169 170 170 ASP ASP B   ? n 
+B   2 170 MET 170 171 171 MET MET B   ? n 
+B   2 171 HIS 171 172 172 HIS HIS B   ? n 
+B   2 172 ASN 172 173 173 ASN ASN B   ? n 
+B   2 173 LEU 173 174 174 LEU LEU B   ? n 
+B   2 174 PHE 174 175 175 PHE PHE B   ? n 
+B   2 175 MET 175 176 176 MET MET B   ? n 
+B   2 176 TYR 176 177 177 TYR TYR B   ? n 
+B   2 177 LEU 177 178 178 LEU LEU B   ? n 
+B   2 178 LYS 178 179 179 LYS LYS B   ? n 
+B   2 179 ASP 179 180 180 ASP ASP B   ? n 
+B   2 180 GLN 180 181 181 GLN GLN B   ? n 
+B   2 181 LEU 181 182 182 LEU LEU B   ? n 
+B   2 182 LYS 182 183 183 LYS LYS B   ? n 
+B   2 183 ILE 183 184 184 ILE ILE B   ? n 
+B   2 184 LYS 184 185 185 LYS LYS B   ? n 
+B   2 185 LEU 185 186 186 LEU LEU B   ? n 
+B   2 186 PHE 186 187 187 PHE PHE B   ? n 
+B   2 187 ILE 187 188 188 ILE ILE B   ? n 
+B   2 188 VAL 188 189 189 VAL VAL B   ? n 
+B   2 189 GLY 189 190 190 GLY GLY B   ? n 
+B   2 190 ASP 190 191 191 ASP ASP B   ? n 
+B   2 191 PRO 191 192 192 PRO PRO B   ? n 
+B   2 192 LYS 192 193 193 LYS LYS B   ? n 
+B   2 193 GLN 193 194 194 GLN GLN B   ? n 
+B   2 194 SER 194 195 195 SER SER B   ? n 
+B   2 195 ILE 195 196 196 ILE ILE B   ? n 
+B   2 196 TYR 196 197 197 TYR TYR B   ? n 
+B   2 197 ILE 197 198 198 ILE ILE B   ? n 
+B   2 198 TRP 198 199 199 TRP TRP B   ? n 
+B   2 199 ARG 199 200 200 ARG ARG B   ? n 
+B   2 200 GLY 200 201 201 GLY GLY B   ? n 
+B   2 201 ALA 201 202 202 ALA ALA B   ? n 
+B   2 202 GLU 202 203 203 GLU GLU B   ? n 
+B   2 203 PRO 203 204 204 PRO PRO B   ? n 
+B   2 204 GLU 204 205 205 GLU GLU B   ? n 
+B   2 205 ASN 205 206 206 ASN ASN B   ? n 
+B   2 206 PHE 206 207 207 PHE PHE B   ? n 
+B   2 207 ASN 207 208 208 ASN ASN B   ? n 
+B   2 208 GLY 208 209 209 GLY GLY B   ? n 
+B   2 209 LEU 209 210 210 LEU LEU B   ? n 
+B   2 210 ILE 210 211 211 ILE ILE B   ? n 
+B   2 211 GLU 211 212 212 GLU GLU B   ? n 
+B   2 212 ASN 212 213 213 ASN ASN B   ? n 
+B   2 213 SER 213 214 214 SER SER B   ? n 
+B   2 214 THR 214 215 215 THR THR B   ? n 
+B   2 215 ASP 215 216 216 ASP ASP B   ? n 
+B   2 216 PHE 216 217 217 PHE PHE B   ? n 
+B   2 217 ASN 217 218 218 ASN ASN B   ? n 
+B   2 218 LYS 218 219 219 LYS LYS B   ? n 
+B   2 219 TYR 219 220 220 TYR TYR B   ? n 
+B   2 220 HIS 220 221 221 HIS HIS B   ? n 
+B   2 221 LEU 221 222 222 LEU LEU B   ? n 
+B   2 222 THR 222 223 223 THR THR B   ? n 
+B   2 223 SER 223 224 224 SER SER B   ? n 
+B   2 224 ASN 224 225 225 ASN ASN B   ? n 
+B   2 225 PHE 225 226 226 PHE PHE B   ? n 
+B   2 226 ARG 226 227 227 ARG ARG B   ? n 
+B   2 227 CYS 227 228 228 CYS CYS B   ? n 
+B   2 228 CYS 228 229 229 CYS CYS B   ? n 
+B   2 229 GLN 229 230 230 GLN GLN B   ? n 
+B   2 230 ASP 230 231 231 ASP ASP B   ? n 
+B   2 231 ILE 231 232 232 ILE ILE B   ? n 
+B   2 232 GLN 232 233 233 GLN GLN B   ? n 
+B   2 233 ASN 233 234 234 ASN ASN B   ? n 
+B   2 234 TYR 234 235 235 TYR TYR B   ? n 
+B   2 235 SER 235 236 236 SER SER B   ? n 
+B   2 236 ASN 236 237 237 ASN ASN B   ? n 
+B   2 237 LEU 237 238 238 LEU LEU B   ? n 
+B   2 238 PHE 238 239 239 PHE PHE B   ? n 
+B   2 239 ASN 239 240 240 ASN ASN B   ? n 
+B   2 240 GLU 240 241 241 GLU GLU B   ? n 
+B   2 241 GLU 241 242 242 GLU GLU B   ? n 
+B   2 242 THR 242 243 243 THR THR B   ? n 
+B   2 243 ARG 243 244 244 ARG ARG B   ? n 
+B   2 244 SER 244 245 245 SER SER B   ? n 
+B   2 245 LEU 245 246 246 LEU LEU B   ? n 
+B   2 246 ILE 246 247 247 ILE ILE B   ? n 
+B   2 247 LYS 247 248 248 LYS LYS B   ? n 
+B   2 248 GLU 248 249 249 GLU GLU B   ? n 
+B   2 249 LYS 249 250 250 LYS LYS B   ? n 
+B   2 250 ASN 250 251 251 ASN ASN B   ? n 
+B   2 251 GLU 251 252 252 GLU GLU B   ? n 
+B   2 252 VAL 252 253 253 VAL VAL B   ? n 
+B   2 253 GLN 253 254 254 GLN GLN B   ? n 
+B   2 254 ASN 254 255 255 ASN ASN B   ? n 
+B   2 255 VAL 255 256 256 VAL VAL B   ? n 
+B   2 256 ILE 256 257 257 ILE ILE B   ? n 
+B   2 257 SER 257 258 258 SER SER B   ? n 
+B   2 258 ILE 258 259 259 ILE ILE B   ? n 
+B   2 259 ALA 259 260 260 ALA ALA B   ? n 
+B   2 260 ASP 260 261 261 ASP ASP B   ? n 
+B   2 261 ASP 261 262 262 ASP ASP B   ? n 
+B   2 262 MET 262 263 263 MET MET B   ? n 
+B   2 263 PRO 263 264 264 PRO PRO B   ? n 
+B   2 264 ILE 264 265 265 ILE ILE B   ? n 
+B   2 265 SER 265 266 266 SER SER B   ? n 
+B   2 266 ASP 266 267 267 ASP ASP B   ? n 
+B   2 267 ILE 267 268 268 ILE ILE B   ? n 
+B   2 268 LEU 268 269 269 LEU LEU B   ? n 
+B   2 269 LEU 269 270 270 LEU LEU B   ? n 
+B   2 270 LYS 270 271 271 LYS LYS B   ? n 
+B   2 271 LEU 271 272 272 LEU LEU B   ? n 
+B   2 272 THR 272 273 273 THR THR B   ? n 
+B   2 273 GLU 273 274 274 GLU GLU B   ? n 
+B   2 274 GLU 274 275 275 GLU GLU B   ? n 
+B   2 275 LYS 275 276 276 LYS LYS B   ? n 
+B   2 276 GLN 276 277 277 GLN GLN B   ? n 
+B   2 277 VAL 277 278 278 VAL VAL B   ? n 
+B   2 278 LEU 278 279 279 LEU LEU B   ? n 
+B   2 279 ASN 279 280 280 ASN ASN B   ? n 
+B   2 280 ILE 280 281 281 ILE ILE B   ? n 
+B   2 281 GLU 281 282 282 GLU GLU B   ? n 
+B   2 282 ALA 282 283 283 ALA ALA B   ? n 
+B   2 283 GLU 283 284 284 GLU GLU B   ? n 
+B   2 284 LEU 284 285 285 LEU LEU B   ? n 
+B   2 285 VAL 285 286 286 VAL VAL B   ? n 
+B   2 286 ILE 286 287 287 ILE ILE B   ? n 
+B   2 287 LEU 287 288 288 LEU LEU B   ? n 
+B   2 288 VAL 288 289 289 VAL VAL B   ? n 
+B   2 289 ARG 289 290 290 ARG ARG B   ? n 
+B   2 290 ARG 290 291 291 ARG ARG B   ? n 
+B   2 291 ARG 291 292 292 ARG ARG B   ? n 
+B   2 292 ASN 292 293 293 ASN ASN B   ? n 
+B   2 293 GLN 293 294 294 GLN GLN B   ? n 
+B   2 294 ALA 294 295 295 ALA ALA B   ? n 
+B   2 295 ILE 295 296 296 ILE ILE B   ? n 
+B   2 296 GLU 296 297 297 GLU GLU B   ? n 
+B   2 297 ILE 297 298 298 ILE ILE B   ? n 
+B   2 298 MET 298 299 299 MET MET B   ? n 
+B   2 299 LYS 299 300 300 LYS LYS B   ? n 
+B   2 300 GLU 300 301 301 GLU GLU B   ? n 
+B   2 301 LEU 301 302 302 LEU LEU B   ? n 
+B   2 302 ASN 302 303 303 ASN ASN B   ? n 
+B   2 303 GLU 303 304 304 GLU GLU B   ? n 
+B   2 304 GLU 304 305 305 GLU GLU B   ? n 
+B   2 305 GLY 305 306 306 GLY GLY B   ? n 
+B   2 306 PHE 306 307 307 PHE PHE B   ? n 
+B   2 307 ASN 307 308 308 ASN ASN B   ? n 
+B   2 308 PHE 308 309 309 PHE PHE B   ? n 
+B   2 309 ILE 309 310 310 ILE ILE B   ? n 
+B   2 310 PHE 310 311 311 PHE PHE B   ? n 
+B   2 311 ILE 311 312 312 ILE ILE B   ? n 
+B   2 312 PRO 312 313 313 PRO PRO B   ? n 
+B   2 313 GLN 313 314 314 GLN GLN B   ? n 
+B   2 314 THR 314 315 315 THR THR B   ? n 
+B   2 315 PRO 315 316 316 PRO PRO B   ? n 
+B   2 316 LEU 316 317 317 LEU LEU B   ? n 
+B   2 317 ASP 317 318 318 ASP ASP B   ? n 
+B   2 318 ARG 318 319 319 ARG ARG B   ? n 
+B   2 319 ALA 319 320 320 ALA ALA B   ? n 
+B   2 320 THR 320 321 321 THR THR B   ? n 
+B   2 321 PRO 321 322 322 PRO PRO B   ? n 
+B   2 322 ASN 322 323 323 ASN ASN B   ? n 
+B   2 323 ALA 323 324 324 ALA ALA B   ? n 
+B   2 324 THR 324 325 325 THR THR B   ? n 
+B   2 325 LEU 325 326 326 LEU LEU B   ? n 
+B   2 326 LEU 326 327 327 LEU LEU B   ? n 
+B   2 327 LYS 327 328 328 LYS LYS B   ? n 
+B   2 328 GLU 328 329 329 GLU GLU B   ? n 
+B   2 329 VAL 329 330 330 VAL VAL B   ? n 
+B   2 330 ILE 330 331 331 ILE ILE B   ? n 
+B   2 331 LYS 331 332 332 LYS LYS B   ? n 
+B   2 332 TYR 332 333 333 TYR TYR B   ? n 
+B   2 333 VAL 333 334 334 VAL VAL B   ? n 
+B   2 334 LYS 334 335 335 LYS LYS B   ? n 
+B   2 335 ASN 335 336 336 ASN ASN B   ? n 
+B   2 336 ASP 336 337 337 ASP ASP B   ? n 
+B   2 337 ARG 337 338 338 ARG ARG B   ? n 
+B   2 338 TYR 338 339 339 TYR TYR B   ? n 
+B   2 339 SER 339 340 340 SER SER B   ? n 
+B   2 340 ILE 340 341 341 ILE ILE B   ? n 
+B   2 341 TYR 341 342 342 TYR TYR B   ? n 
+B   2 342 ASP 342 343 343 ASP ASP B   ? n 
+B   2 343 LEU 343 344 344 LEU LEU B   ? n 
+B   2 344 ALA 344 345 345 ALA ALA B   ? n 
+B   2 345 ALA 345 346 346 ALA ALA B   ? n 
+B   2 346 GLU 346 347 347 GLU GLU B   ? n 
+B   2 347 ILE 347 348 348 ILE ILE B   ? n 
+B   2 348 VAL 348 349 349 VAL VAL B   ? n 
+B   2 349 GLY 349 350 350 GLY GLY B   ? n 
+B   2 350 ASN 350 351 351 ASN ASN B   ? n 
+B   2 351 LEU 351 352 352 LEU LEU B   ? n 
+B   2 352 SER 352 353 353 SER SER B   ? n 
+B   2 353 SER 353 354 354 SER SER B   ? n 
+B   2 354 ARG 354 355 355 ARG ARG B   ? n 
+B   2 355 GLU 355 356 356 GLU GLU B   ? n 
+B   2 356 ILE 356 357 357 ILE ILE B   ? n 
+B   2 357 LYS 357 358 358 LYS LYS B   ? n 
+B   2 358 GLU 358 359 359 GLU GLU B   ? n 
+B   2 359 ILE 359 360 360 ILE ILE B   ? n 
+B   2 360 GLN 360 361 361 GLN GLN B   ? n 
+B   2 361 LYS 361 362 362 LYS LYS B   ? n 
+B   2 362 ILE 362 363 363 ILE ILE B   ? n 
+B   2 363 ILE 363 364 364 ILE ILE B   ? n 
+B   2 364 ASN 364 365 365 ASN ASN B   ? n 
+B   2 365 GLU 365 366 366 GLU GLU B   ? n 
+B   2 366 LEU 366 367 367 LEU LEU B   ? n 
+B   2 367 LEU 367 368 368 LEU LEU B   ? n 
+B   2 368 VAL 368 369 369 VAL VAL B   ? n 
+B   2 369 PRO 369 370 370 PRO PRO B   ? n 
+B   2 370 ASN 370 371 371 ASN ASN B   ? n 
+B   2 371 ILE 371 372 372 ILE ILE B   ? n 
+B   2 372 ASN 372 373 373 ASN ASN B   ? n 
+B   2 373 GLN 373 374 374 GLN GLN B   ? n 
+B   2 374 VAL 374 375 375 VAL VAL B   ? n 
+B   2 375 LEU 375 376 376 LEU LEU B   ? n 
+B   2 376 ILE 376 377 377 ILE ILE B   ? n 
+B   2 377 ASN 377 378 378 ASN ASN B   ? n 
+B   2 378 GLN 378 379 379 GLN GLN B   ? n 
+B   2 379 VAL 379 380 380 VAL VAL B   ? n 
+B   2 380 LEU 380 381 381 LEU LEU B   ? n 
+B   2 381 ILE 381 382 382 ILE ILE B   ? n 
+B   2 382 ASN 382 383 383 ASN ASN B   ? n 
+B   2 383 LEU 383 384 384 LEU LEU B   ? n 
+B   2 384 PHE 384 385 385 PHE PHE B   ? n 
+B   2 385 ALA 385 386 386 ALA ALA B   ? n 
+B   2 386 LYS 386 387 387 LYS LYS B   ? n 
+B   2 387 LEU 387 388 388 LEU LEU B   ? n 
+B   2 388 GLU 388 389 389 GLU GLU B   ? n 
+B   2 389 ILE 389 390 390 ILE ILE B   ? n 
+B   2 390 THR 390 391 391 THR THR B   ? n 
+B   2 391 LEU 391 392 392 LEU LEU B   ? n 
+B   2 392 ASP 392 393 393 ASP ASP B   ? n 
+B   2 393 THR 393 394 394 THR THR B   ? n 
+B   2 394 ARG 394 395 395 ARG ARG B   ? n 
+B   2 395 GLU 395 396 396 GLU GLU B   ? n 
+B   2 396 ILE 396 397 397 ILE ILE B   ? n 
+B   2 397 THR 397 398 398 THR THR B   ? n 
+B   2 398 ALA 398 399 399 ALA ALA B   ? n 
+B   2 399 PHE 399 400 400 PHE PHE B   ? n 
+B   2 400 THR 400 401 401 THR THR B   ? n 
+B   2 401 GLU 401 402 402 GLU GLU B   ? n 
+B   2 402 VAL 402 403 403 VAL VAL B   ? n 
+B   2 403 MET 403 404 404 MET MET B   ? n 
+B   2 404 MET 404 405 405 MET MET B   ? n 
+B   2 405 THR 405 406 406 THR THR B   ? n 
+B   2 406 ASN 406 407 407 ASN ASN B   ? n 
+B   2 407 GLU 407 408 408 GLU GLU B   ? n 
+B   2 408 PHE 408 409 409 PHE PHE B   ? n 
+B   2 409 ASP 409 410 410 ASP ASP B   ? n 
+B   2 410 ILE 410 411 411 ILE ILE B   ? n 
+B   2 411 ALA 411 412 412 ALA ALA B   ? n 
+B   2 412 PHE 412 413 413 PHE PHE B   ? n 
+B   2 413 ASP 413 414 414 ASP ASP B   ? n 
+B   2 414 THR 414 415 415 THR THR B   ? n 
+B   2 415 ASN 415 416 416 ASN ASN B   ? n 
+B   2 416 GLU 416 417 417 GLU GLU B   ? n 
+B   2 417 TYR 417 418 418 TYR TYR B   ? n 
+B   2 418 LEU 418 419 419 LEU LEU B   ? n 
+B   2 419 HIS 419 420 420 HIS HIS B   ? n 
+B   2 420 LYS 420 421 421 LYS LYS B   ? n 
+B   2 421 ILE 421 422 422 ILE ILE B   ? n 
+B   2 422 PHE 422 423 423 PHE PHE B   ? n 
+B   2 423 THR 423 424 424 THR THR B   ? n 
+B   2 424 VAL 424 425 425 VAL VAL B   ? n 
+B   2 425 HIS 425 426 426 HIS HIS B   ? n 
+B   2 426 SER 426 427 427 SER SER B   ? n 
+B   2 427 ALA 427 428 428 ALA ALA B   ? n 
+B   2 428 LYS 428 429 429 LYS LYS B   ? n 
+B   2 429 GLY 429 430 430 GLY GLY B   ? n 
+B   2 430 LEU 430 431 431 LEU LEU B   ? n 
+B   2 431 GLU 431 432 432 GLU GLU B   ? n 
+B   2 432 PHE 432 433 433 PHE PHE B   ? n 
+B   2 433 ASN 433 434 434 ASN ASN B   ? n 
+B   2 434 GLN 434 435 435 GLN GLN B   ? n 
+B   2 435 VAL 435 436 436 VAL VAL B   ? n 
+B   2 436 ILE 436 437 437 ILE ILE B   ? n 
+B   2 437 ILE 437 438 438 ILE ILE B   ? n 
+B   2 438 THR 438 439 439 THR THR B   ? n 
+B   2 439 ALA 439 440 440 ALA ALA B   ? n 
+B   2 440 SER 440 441 441 SER SER B   ? n 
+B   2 441 ASP 441 442 442 ASP ASP B   ? n 
+B   2 442 TYR 442 443 443 TYR TYR B   ? n 
+B   2 443 ASN 443 444 444 ASN ASN B   ? n 
+B   2 444 VAL 444 445 445 VAL VAL B   ? n 
+B   2 445 HIS 445 446 446 HIS HIS B   ? n 
+B   2 446 TYR 446 447 447 TYR TYR B   ? n 
+B   2 447 ASN 447 448 448 ASN ASN B   ? n 
+B   2 448 ARG 448 449 449 ARG ARG B   ? n 
+B   2 449 ASP 449 450 450 ASP ASP B   ? n 
+B   2 450 THR 450 451 451 THR THR B   ? n 
+B   2 451 ASN 451 452 452 ASN ASN B   ? n 
+B   2 452 GLU 452 453 453 GLU GLU B   ? n 
+B   2 453 HIS 453 454 454 HIS HIS B   ? n 
+B   2 454 TYR 454 455 455 TYR TYR B   ? n 
+B   2 455 VAL 455 456 456 VAL VAL B   ? n 
+B   2 456 ALA 456 457 457 ALA ALA B   ? n 
+B   2 457 THR 457 458 458 THR THR B   ? n 
+B   2 458 THR 458 459 459 THR THR B   ? n 
+B   2 459 ARG 459 460 460 ARG ARG B   ? n 
+B   2 460 ALA 460 461 461 ALA ALA B   ? n 
+B   2 461 LYS 461 462 462 LYS LYS B   ? n 
+B   2 462 ASP 462 463 463 ASP ASP B   ? n 
+B   2 463 LYS 463 464 464 LYS LYS B   ? n 
+B   2 464 LEU 464 465 465 LEU LEU B   ? n 
+B   2 465 ILE 465 466 466 ILE ILE B   ? n 
+B   2 466 VAL 466 467 467 VAL VAL B   ? n 
+B   2 467 ILE 467 468 468 ILE ILE B   ? n 
+B   2 468 MET 468 469 469 MET MET B   ? n 
+B   2 469 ASP 469 470 470 ASP ASP B   ? n 
+B   2 470 ASN 470 471 471 ASN ASN B   ? n 
+B   2 471 LYS 471 472 472 LYS LYS B   ? n 
+B   2 472 LYS 472 473 473 LYS LYS B   ? n 
+B   2 473 TYR 473 474 474 TYR TYR B   ? n 
+B   2 474 SER 474 475 475 SER SER B   ? n 
+B   2 475 ASP 475 476 476 ASP ASP B   ? n 
+B   2 476 TYR 476 477 477 TYR TYR B   ? n 
+B   2 477 ILE 477 478 478 ILE ILE B   ? n 
+B   2 478 GLU 478 479 479 GLU GLU B   ? n 
+B   2 479 THR 479 480 480 THR THR B   ? n 
+B   2 480 LEU 480 481 481 LEU LEU B   ? n 
+B   2 481 MET 481 482 482 MET MET B   ? n 
+B   2 482 LYS 482 483 483 LYS LYS B   ? n 
+B   2 483 GLU 483 484 484 GLU GLU B   ? n 
+B   2 484 LEU 484 485 485 LEU LEU B   ? n 
+B   2 485 LYS 485 486 486 LYS LYS B   ? n 
+B   2 486 ILE 486 487 487 ILE ILE B   ? n 
+B   2 487 LYS 487 488 488 LYS LYS B   ? n 
+B   2 488 ASN 488 489 489 ASN ASN B   ? n 
+B   2 489 ILE 489 490 490 ILE ILE B   ? n 
+B   2 490 ILE 490 491 491 ILE ILE B   ? n 
+B   2 491 LYS 491 492 492 LYS LYS B   ? n 
+B   2 492 SER 492 493 493 SER SER B   ? n 
+B   2 493 ILE 493 494 494 ILE ILE B   ? n 
+A-2 1 1   GLY 1   -9  ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 2   SER 2   -8  ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 3   GLY 3   -7  ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 4   SER 4   -6  ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 5   GLY 5   -5  ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 6   SER 6   -4  ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 7   GLY 7   -3  ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 8   SER 8   -2  ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 9   GLY 9   -1  ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 10  SER 10  0   0   SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 11  SER 11  1   1   SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 12  LYS 12  2   2   LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 13  PHE 13  3   3   PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 14  SER 14  4   4   SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 15  ASN 15  5   5   ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 16  ILE 16  6   6   ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 17  THR 17  7   7   THR THR A-2 ? n 
+A-2 1 18  ILE 18  8   8   ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 19  LYS 19  9   9   LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 20  ASN 20  10  10  ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 21  PHE 21  11  11  PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 22  ARG 22  12  12  ARG ARG A-2 ? n 
+A-2 1 23  ASN 23  13  13  ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 24  PHE 24  14  14  PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 25  GLU 25  15  15  GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 26  LYS 26  16  16  LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 27  VAL 27  17  17  VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 28  ASN 28  18  18  ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 29  ILE 29  19  19  ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 30  ASN 30  20  20  ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 31  LEU 31  21  21  LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 32  ASP 32  22  22  ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 33  ASN 33  23  23  ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 34  LYS 34  24  24  LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 35  ASN 35  25  25  ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 36  VAL 36  26  26  VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 37  ILE 37  27  27  ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 38  PHE 38  28  28  PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 39  GLY 39  29  29  GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 40  MET 40  30  30  MET MET A-2 ? n 
+A-2 1 41  ASN 41  31  31  ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 42  ASP 42  32  32  ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 43  ILE 43  33  33  ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 44  GLY 44  34  34  GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 45  LYS 45  35  35  LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 46  THR 46  36  36  THR THR A-2 ? n 
+A-2 1 47  ASN 47  37  37  ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 48  PHE 48  38  38  PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 49  LEU 49  39  39  LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 50  TYR 50  40  40  TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 51  ALA 51  41  41  ALA ALA A-2 ? n 
+A-2 1 52  LEU 52  42  42  LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 53  ARG 53  43  43  ARG ARG A-2 ? n 
+A-2 1 54  PHE 54  44  44  PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 55  LEU 55  45  45  LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 56  LEU 56  46  46  LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 57  ASP 57  47  47  ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 58  LYS 58  48  48  LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 59  GLU 59  49  49  GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 60  ILE 60  50  50  ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 61  ARG 61  51  51  ARG ARG A-2 ? n 
+A-2 1 62  LYS 62  52  52  LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 63  PHE 63  53  53  PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 64  GLY 64  54  54  GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 65  PHE 65  55  55  PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 66  ASN 66  56  56  ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 67  LYS 67  57  57  LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 68  SER 68  58  58  SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 69  ASP 69  59  59  ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 70  TYR 70  60  60  TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 71  HIS 71  61  61  HIS HIS A-2 ? n 
+A-2 1 72  LYS 72  62  62  LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 73  HIS 73  63  63  HIS HIS A-2 ? n 
+A-2 1 74  ASP 74  64  64  ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 75  THR 75  65  65  THR THR A-2 ? n 
+A-2 1 76  SER 76  66  66  SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 77  LYS 77  67  67  LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 78  LYS 78  68  68  LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 79  ILE 79  69  69  ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 80  GLU 80  70  70  GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 81  ILE 81  71  71  ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 82  ILE 82  72  72  ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 83  LEU 83  73  73  LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 84  THR 84  74  74  THR THR A-2 ? n 
+A-2 1 85  LEU 85  75  75  LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 86  ASP 86  76  76  ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 87  LEU 87  77  77  LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 88  SER 88  78  78  SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 89  ASN 89  79  79  ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 90  TYR 90  80  80  TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 91  GLU 91  81  81  GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 92  LYS 92  82  82  LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 93  ASP 93  83  83  ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 94  GLU 94  84  84  GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 95  ASP 95  85  85  ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 96  THR 96  86  86  THR THR A-2 ? n 
+A-2 1 97  LYS 97  87  87  LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 98  LYS 98  88  88  LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 99  LEU 99  89  89  LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 100 ILE 100 90  90  ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 101 SER 101 91  91  SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 102 VAL 102 92  92  VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 103 VAL 103 93  93  VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 104 LYS 104 94  94  LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 105 GLY 105 95  95  GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 106 ALA 106 96  96  ALA ALA A-2 ? n 
+A-2 1 107 ARG 107 97  97  ARG ARG A-2 ? n 
+A-2 1 108 THR 108 98  98  THR THR A-2 ? n 
+A-2 1 109 SER 109 99  99  SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 110 ALA 110 100 100 ALA ALA A-2 ? n 
+A-2 1 111 ASN 111 101 101 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 112 ALA 112 102 102 ALA ALA A-2 ? n 
+A-2 1 113 ASP 113 103 103 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 114 VAL 114 104 104 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 115 PHE 115 105 105 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 116 TYR 116 106 106 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 117 ILE 117 107 107 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 118 ALA 118 108 108 ALA ALA A-2 ? n 
+A-2 1 119 LEU 119 109 109 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 120 GLU 120 110 110 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 121 SER 121 111 111 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 122 LYS 122 112 112 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 123 TYR 123 113 113 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 124 ASP 124 114 114 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 125 ASP 125 115 115 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 126 LYS 126 116 116 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 127 GLU 127 117 117 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 128 LEU 128 118 118 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 129 TYR 129 119 119 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 130 GLY 130 120 120 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 131 ASN 131 121 121 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 132 ILE 132 122 122 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 133 ILE 133 123 123 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 134 LEU 134 124 124 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 135 LYS 135 125 125 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 136 TRP 136 126 126 TRP TRP A-2 ? n 
+A-2 1 137 GLY 137 127 127 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 138 SER 138 128 128 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 139 GLU 139 129 129 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 140 LEU 140 130 130 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 141 ASP 141 131 131 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 142 ASN 142 132 132 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 143 LEU 143 133 133 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 144 ILE 144 134 134 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 145 ASP 145 135 135 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 146 ILE 146 136 136 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 147 PRO 147 137 137 PRO PRO A-2 ? n 
+A-2 1 148 GLY 148 138 138 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 149 ARG 149 139 139 ARG ARG A-2 ? n 
+A-2 1 150 GLY 150 140 140 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 151 ASN 151 141 141 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 152 ILE 152 142 142 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 153 ASN 153 143 143 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 154 ALA 154 144 144 ALA ALA A-2 ? n 
+A-2 1 155 LEU 155 145 145 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 156 ASP 156 146 146 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 157 ASN 157 147 147 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 158 VAL 158 148 148 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 159 PHE 159 149 149 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 160 LYS 160 150 150 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 161 VAL 161 151 151 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 162 ILE 162 152 152 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 163 TYR 163 153 153 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 164 ILE 164 154 154 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 165 ASN 165 155 155 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 166 PRO 166 156 156 PRO PRO A-2 ? n 
+A-2 1 167 LEU 167 157 157 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 168 VAL 168 158 158 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 169 ASP 169 159 159 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 170 LEU 170 160 160 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 171 ASP 171 161 161 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 172 LYS 172 162 162 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 173 LEU 173 163 163 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 174 PHE 174 164 164 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 175 ALA 175 165 165 ALA ALA A-2 ? n 
+A-2 1 176 GLN 176 166 166 GLN GLN A-2 ? n 
+A-2 1 177 ASN 177 167 167 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 178 LYS 178 168 168 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 179 LYS 179 169 169 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 180 TYR 180 170 170 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 181 ILE 181 171 171 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 182 PHE 182 172 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 183 GLU 183 173 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 184 GLU 184 174 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 185 SER 185 175 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 186 GLN 186 176 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 187 GLY 187 177 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 188 ASN 188 178 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 189 GLU 189 179 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 190 SER 190 180 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 191 ASP 191 181 181 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 192 GLU 192 182 182 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 193 GLY 193 183 183 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 194 ILE 194 184 184 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 195 LEU 195 185 185 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 196 ASN 196 186 186 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 197 ASN 197 187 187 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 198 ILE 198 188 188 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 199 LYS 199 189 189 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 200 SER 200 190 190 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 201 LEU 201 191 191 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 202 THR 202 192 192 THR THR A-2 ? n 
+A-2 1 203 ASP 203 193 193 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 204 GLN 204 194 194 GLN GLN A-2 ? n 
+A-2 1 205 VAL 205 195 195 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 206 ASN 206 196 196 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 207 GLN 207 197 197 GLN GLN A-2 ? n 
+A-2 1 208 GLN 208 198 198 GLN GLN A-2 ? n 
+A-2 1 209 ILE 209 199 199 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 210 GLY 210 200 200 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 211 GLU 211 201 201 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 212 MET 212 202 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 213 THR 213 203 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 214 ILE 214 204 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 215 ILE 215 205 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 216 LYS 216 206 206 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 217 GLY 217 207 207 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 218 PHE 218 208 208 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 219 GLN 219 209 209 GLN GLN A-2 ? n 
+A-2 1 220 GLN 220 210 210 GLN GLN A-2 ? n 
+A-2 1 221 GLU 221 211 211 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 222 ILE 222 212 212 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 223 THR 223 213 213 THR THR A-2 ? n 
+A-2 1 224 SER 224 214 214 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 225 GLU 225 215 215 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 226 TYR 226 216 216 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 227 ARG 227 217 217 ARG ARG A-2 ? n 
+A-2 1 228 SER 228 218 218 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 229 LEU 229 219 219 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 230 LYS 230 220 220 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 231 LYS 231 221 221 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 232 GLU 232 222 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 233 GLU 233 223 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 234 VAL 234 224 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 235 SER 235 225 225 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 236 ILE 236 226 226 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 237 GLU 237 227 227 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 238 LEU 238 228 228 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 239 LYS 239 229 229 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 240 SER 240 230 230 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 241 GLU 241 231 231 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 242 MET 242 232 232 MET MET A-2 ? n 
+A-2 1 243 ALA 243 233 233 ALA ALA A-2 ? n 
+A-2 1 244 ILE 244 234 234 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 245 LYS 245 235 235 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 246 GLY 246 236 236 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 247 PHE 247 237 237 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 248 PHE 248 238 238 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 249 SER 249 239 239 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 250 ASP 250 240 240 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 251 ILE 251 241 241 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 252 ILE 252 242 242 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 253 PRO 253 243 243 PRO PRO A-2 ? n 
+A-2 1 254 TYR 254 244 244 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 255 ILE 255 245 245 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 256 LYS 256 246 246 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 257 LYS 257 247 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 258 ASP 258 248 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 259 GLY 259 249 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 260 ASP 260 250 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 261 SER 261 251 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 262 ASN 262 252 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 263 TYR 263 253 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 264 TYR 264 254 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 265 PRO 265 255 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 266 THR 266 256 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 267 SER 267 257 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 268 GLY 268 258 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 269 ASP 269 259 259 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 270 GLY 270 260 260 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 271 ARG 271 261 261 ARG ARG A-2 ? n 
+A-2 1 272 ARG 272 262 262 ARG ARG A-2 ? n 
+A-2 1 273 LYS 273 263 263 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 274 MET 274 264 264 MET MET A-2 ? n 
+A-2 1 275 LEU 275 265 265 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 276 SER 276 266 266 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 277 TYR 277 267 267 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 278 SER 278 268 268 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 279 ILE 279 269 269 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 280 TYR 280 270 270 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 281 ASN 281 271 271 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 282 TYR 282 272 272 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 283 LEU 283 273 273 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 284 ALA 284 274 274 ALA ALA A-2 ? n 
+A-2 1 285 LYS 285 275 275 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 286 LYS 286 276 276 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 287 LYS 287 277 277 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 288 TYR 288 278 278 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 289 GLU 289 279 279 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 290 ASP 290 280 280 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 291 LYS 291 281 281 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 292 ILE 292 282 282 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 293 VAL 293 283 283 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 294 ILE 294 284 284 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 295 TYR 295 285 285 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 296 LEU 296 286 286 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 297 ILE 297 287 287 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 298 GLU 298 288 288 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 299 GLU 299 289 289 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 300 PRO 300 290 290 PRO PRO A-2 ? n 
+A-2 1 301 GLU 301 291 291 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 302 ILE 302 292 292 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 303 SER 303 293 293 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 304 LEU 304 294 294 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 305 HIS 305 295 295 HIS HIS A-2 ? n 
+A-2 1 306 ARG 306 296 296 ARG ARG A-2 ? n 
+A-2 1 307 SER 307 297 297 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 308 MET 308 298 298 MET MET A-2 ? n 
+A-2 1 309 GLN 309 299 299 GLN GLN A-2 ? n 
+A-2 1 310 ILE 310 300 300 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 311 ALA 311 301 301 ALA ALA A-2 ? n 
+A-2 1 312 LEU 312 302 302 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 313 SER 313 303 303 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 314 LYS 314 304 304 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 315 GLN 315 305 305 GLN GLN A-2 ? n 
+A-2 1 316 LEU 316 306 306 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 317 PHE 317 307 307 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 318 GLU 318 308 308 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 319 GLN 319 309 309 GLN GLN A-2 ? n 
+A-2 1 320 SER 320 310 310 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 321 THR 321 311 311 THR THR A-2 ? n 
+A-2 1 322 TYR 322 312 312 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 323 LYS 323 313 313 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 324 TYR 324 314 314 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 325 PHE 325 315 315 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 326 PHE 326 316 316 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 327 LEU 327 317 317 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 328 SER 328 318 318 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 329 THR 329 319 319 THR THR A-2 ? n 
+A-2 1 330 HIS 330 320 320 HIS HIS A-2 ? n 
+A-2 1 331 SER 331 321 321 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 332 PRO 332 322 322 PRO PRO A-2 ? n 
+A-2 1 333 GLU 333 323 323 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 334 LEU 334 324 324 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 335 LEU 335 325 325 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 336 TYR 336 326 326 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 337 GLU 337 327 327 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 338 MET 338 328 328 MET MET A-2 ? n 
+A-2 1 339 ASP 339 329 329 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 340 ASN 340 330 330 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 341 THR 341 331 331 THR THR A-2 ? n 
+A-2 1 342 ARG 342 332 332 ARG ARG A-2 ? n 
+A-2 1 343 LEU 343 333 333 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 344 ILE 344 334 334 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 345 ARG 345 335 335 ARG ARG A-2 ? n 
+A-2 1 346 VAL 346 336 336 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 347 HIS 347 337 337 HIS HIS A-2 ? n 
+A-2 1 348 SER 348 338 338 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 349 THR 349 339 339 THR THR A-2 ? n 
+A-2 1 350 GLU 350 340 340 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 351 LYS 351 341 341 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 352 VAL 352 342 342 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 353 VAL 353 343 343 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 354 CYS 354 344 344 CYS CYS A-2 ? n 
+A-2 1 355 SER 355 345 345 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 356 SER 356 346 346 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 357 HIS 357 347 347 HIS HIS A-2 ? n 
+A-2 1 358 MET 358 348 348 MET MET A-2 ? n 
+A-2 1 359 TYR 359 349 349 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 360 ASN 360 350 350 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 361 VAL 361 351 351 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 362 GLU 362 352 352 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 363 GLU 363 353 353 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 364 ALA 364 354 354 ALA ALA A-2 ? n 
+A-2 1 365 TYR 365 355 355 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 366 GLY 366 356 356 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 367 SER 367 357 357 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 368 VAL 368 358 358 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 369 LYS 369 359 359 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 370 LYS 370 360 360 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 371 LYS 371 361 361 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 372 LEU 372 362 362 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 373 ASN 373 363 363 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 374 LYS 374 364 364 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 375 ALA 375 365 365 ALA ALA A-2 ? n 
+A-2 1 376 LEU 376 366 366 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 377 SER 377 367 367 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 378 SER 378 368 368 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 379 ALA 379 369 369 ALA ALA A-2 ? n 
+A-2 1 380 LEU 380 370 370 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 381 PHE 381 371 371 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 382 ALA 382 372 372 ALA ALA A-2 ? n 
+A-2 1 383 GLU 383 373 373 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 384 ARG 384 374 374 ARG ARG A-2 ? n 
+A-2 1 385 VAL 385 375 375 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 386 LEU 386 376 376 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 387 LEU 387 377 377 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 388 ILE 388 378 378 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 389 GLU 389 379 379 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 390 GLY 390 380 380 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 391 PRO 391 381 381 PRO PRO A-2 ? n 
+A-2 1 392 SER 392 382 382 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 393 GLU 393 383 383 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 394 LYS 394 384 384 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 395 ILE 395 385 385 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 396 LEU 396 386 386 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 397 PHE 397 387 387 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 398 GLU 398 388 388 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 399 LYS 399 389 389 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 400 VAL 400 390 390 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 401 LEU 401 391 391 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 402 ASP 402 392 392 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 403 GLU 403 393 393 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 404 VAL 404 394 394 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 405 GLU 405 395 395 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 406 PRO 406 396 396 PRO PRO A-2 ? n 
+A-2 1 407 GLU 407 397 397 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 408 TYR 408 398 398 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 409 GLU 409 399 399 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 410 LEU 410 400 400 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 411 ASN 411 401 401 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 412 GLY 412 402 402 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 413 GLY 413 403 403 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 414 PHE 414 404 404 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 415 LEU 415 405 405 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 416 LEU 416 406 406 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 417 GLU 417 407 407 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 418 VAL 418 408 408 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 419 GLY 419 409 409 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 420 GLY 420 410 410 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 421 THR 421 411 411 THR THR A-2 ? n 
+A-2 1 422 TYR 422 412 412 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 423 PHE 423 413 413 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 424 ASN 424 414 414 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 425 HIS 425 415 415 HIS HIS A-2 ? n 
+A-2 1 426 TYR 426 416 416 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 427 VAL 427 417 417 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 428 CYS 428 418 418 CYS CYS A-2 ? n 
+A-2 1 429 THR 429 419 419 THR THR A-2 ? n 
+A-2 1 430 LEU 430 420 420 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 431 ASN 431 421 421 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 432 ASP 432 422 422 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 433 LEU 433 423 423 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 434 GLY 434 424 424 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 435 ILE 435 425 425 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 436 THR 436 426 426 THR THR A-2 ? n 
+A-2 1 437 HIS 437 427 427 HIS HIS A-2 ? n 
+A-2 1 438 ILE 438 428 428 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 439 ILE 439 429 429 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 440 LYS 440 430 430 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 441 THR 441 431 431 THR THR A-2 ? n 
+A-2 1 442 ASP 442 432 432 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 443 ASN 443 433 433 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 444 ASP 444 434 434 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 445 LEU 445 435 435 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 446 LYS 446 436 436 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 447 SER 447 437 437 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 448 LYS 448 438 438 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 449 LYS 449 439 439 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 450 GLY 450 440 440 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 451 LYS 451 441 441 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 452 LYS 452 442 442 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 453 GLY 453 443 443 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 454 VAL 454 444 444 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 455 TYR 455 445 445 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 456 GLU 456 446 446 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 457 LEU 457 447 447 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 458 LEU 458 448 448 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 459 GLY 459 449 449 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 460 LEU 460 450 450 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 461 ASN 461 451 451 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 462 ARG 462 452 452 ARG ARG A-2 ? n 
+A-2 1 463 CYS 463 453 453 CYS CYS A-2 ? n 
+A-2 1 464 LEU 464 454 454 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 465 ASN 465 455 455 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 466 LEU 466 456 456 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 467 LEU 467 457 457 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 468 GLY 468 458 458 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 469 ARG 469 459 459 ARG ARG A-2 ? n 
+A-2 1 470 GLU 470 460 460 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 471 ASN 471 461 461 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 472 LEU 472 462 462 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 473 ASP 473 463 463 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 474 GLU 474 464 464 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 475 ILE 475 465 465 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 476 THR 476 466 466 THR THR A-2 ? n 
+A-2 1 477 ILE 477 467 467 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 478 ASP 478 468 468 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 479 ILE 479 469 469 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 480 PRO 480 470 470 PRO PRO A-2 ? n 
+A-2 1 481 GLU 481 471 471 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 482 ASP 482 472 472 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 483 ILE 483 473 473 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 484 LYS 484 474 474 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 485 GLY 485 475 475 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 486 LYS 486 476 476 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 487 LYS 487 477 477 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 488 LYS 488 478 478 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 489 LYS 489 479 479 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 490 GLU 490 480 480 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 491 ARG 491 481 481 ARG ARG A-2 ? n 
+A-2 1 492 LEU 492 482 482 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 493 ASN 493 483 483 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 494 GLU 494 484 484 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 495 ARG 495 485 485 ARG ARG A-2 ? n 
+A-2 1 496 LYS 496 486 486 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 497 LYS 497 487 487 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 498 GLU 498 488 488 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 499 ILE 499 489 489 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 500 PHE 500 490 490 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 501 LYS 501 491 491 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 502 GLN 502 492 492 GLN GLN A-2 ? n 
+A-2 1 503 TYR 503 493 493 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 504 LYS 504 494 494 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 505 ASN 505 495 495 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 506 GLU 506 496 496 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 507 VAL 507 497 497 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 508 GLY 508 498 498 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 509 GLU 509 499 499 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 510 PHE 510 500 500 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 511 LEU 511 501 501 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 512 GLY 512 502 502 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 513 GLU 513 503 503 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 514 ARG 514 504 504 ARG ARG A-2 ? n 
+A-2 1 515 ILE 515 505 505 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 516 TYR 516 506 506 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 517 LEU 517 507 507 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 518 SER 518 508 508 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 519 GLU 519 509 509 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 520 ILE 520 510 510 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 521 ASP 521 511 511 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 522 LEU 522 512 512 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 523 GLU 523 513 513 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 524 ASN 524 514 514 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 525 ASP 525 515 515 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 526 LEU 526 516 516 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 527 TYR 527 517 517 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 528 SER 528 518 518 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 529 ALA 529 519 519 ALA ALA A-2 ? n 
+A-2 1 530 ILE 530 520 520 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 531 GLY 531 521 521 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 532 GLU 532 522 522 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 533 SER 533 523 523 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 534 MET 534 524 524 MET MET A-2 ? n 
+A-2 1 535 LYS 535 525 525 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 536 ARG 536 526 526 ARG ARG A-2 ? n 
+A-2 1 537 ILE 537 527 527 ILE ILE A-2 ? n 
+A-2 1 538 PHE 538 528 528 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 539 GLU 539 529 529 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 540 ASN 540 530 530 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 541 GLU 541 531 531 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 542 ASP 542 532 532 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 543 PRO 543 533 533 PRO PRO A-2 ? n 
+A-2 1 544 VAL 544 534 534 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 545 HIS 545 535 535 HIS HIS A-2 ? n 
+A-2 1 546 TYR 546 536 536 TYR TYR A-2 ? n 
+A-2 1 547 LEU 547 537 537 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 548 GLN 548 538 538 GLN GLN A-2 ? n 
+A-2 1 549 LYS 549 539 539 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 550 SER 550 540 540 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 551 LYS 551 541 541 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 552 LEU 552 542 542 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 553 PHE 553 543 543 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 554 ASN 554 544 544 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 555 MET 555 545 545 MET MET A-2 ? n 
+A-2 1 556 VAL 556 546 546 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 557 GLU 557 547 547 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 558 LEU 558 548 548 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 559 VAL 559 549 549 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 560 ASN 560 550 550 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 561 ASN 561 551 551 ASN ASN A-2 ? n 
+A-2 1 562 LEU 562 552 552 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 563 SER 563 553 553 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 564 THR 564 554 554 THR THR A-2 ? n 
+A-2 1 565 LYS 565 555 555 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 566 ASP 566 556 556 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 567 CYS 567 557 557 CYS CYS A-2 ? n 
+A-2 1 568 PHE 568 558 558 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 569 ASP 569 559 559 ASP ASP A-2 ? n 
+A-2 1 570 VAL 570 560 560 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 571 PHE 571 561 561 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 572 GLU 572 562 562 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 573 HIS 573 563 563 HIS HIS A-2 ? n 
+A-2 1 574 GLU 574 564 564 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 575 LYS 575 565 565 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 576 PHE 576 566 566 PHE PHE A-2 ? n 
+A-2 1 577 ALA 577 567 567 ALA ALA A-2 ? n 
+A-2 1 578 CYS 578 568 568 CYS CYS A-2 ? n 
+A-2 1 579 LEU 579 569 569 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 580 LYS 580 570 570 LYS LYS A-2 ? n 
+A-2 1 581 GLU 581 571 571 GLU GLU A-2 ? n 
+A-2 1 582 LEU 582 572 572 LEU LEU A-2 ? n 
+A-2 1 583 VAL 583 573 573 VAL VAL A-2 ? n 
+A-2 1 584 GLY 584 574 574 GLY GLY A-2 ? n 
+A-2 1 585 SER 585 575 575 SER SER A-2 ? n 
+A-2 1 586 ASP 586 576 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 587 ARG 587 577 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+A-2 1 588 GLY 588 578 ?   ?   ?   A-2 ? n 
+B-2 2 1   SER 1   2   2   SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 2   ARG 2   3   3   ARG ARG B-2 ? n 
+B-2 2 3   GLU 3   4   4   GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 4   GLN 4   5   5   GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 5   ILE 5   6   6   ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 6   ILE 6   7   7   ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 7   LYS 7   8   8   LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 8   ASP 8   9   9   ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 9   GLY 9   10  10  GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 10  GLY 10  11  11  GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 11  ASN 11  12  12  ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 12  ILE 12  13  13  ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 13  LEU 13  14  14  LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 14  VAL 14  15  15  VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 15  THR 15  16  16  THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 16  ALA 16  17  17  ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 17  GLY 17  18  18  GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 18  ALA 18  19  19  ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 19  GLY 19  20  20  GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 20  SER 20  21  21  SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 21  GLY 21  22  22  GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 22  LYS 22  23  23  LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 23  THR 23  24  24  THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 24  THR 24  25  25  THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 25  ILE 25  26  26  ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 26  LEU 26  27  27  LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 27  VAL 27  28  28  VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 28  SER 28  29  29  SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 29  LYS 29  30  30  LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 30  ILE 30  31  31  ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 31  GLU 31  32  32  GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 32  ALA 32  33  33  ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 33  ASP 33  34  34  ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 34  LEU 34  35  35  LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 35  LYS 35  36  36  LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 36  GLU 36  37  37  GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 37  ASN 37  38  38  ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 38  LYS 38  39  39  LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 39  THR 39  40  40  THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 40  HIS 40  41  41  HIS HIS B-2 ? n 
+B-2 2 41  TYR 41  42  42  TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 42  SER 42  43  43  SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 43  ILE 43  44  44  ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 44  ALA 44  45  45  ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 45  ALA 45  46  46  ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 46  VAL 46  47  47  VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 47  THR 47  48  48  THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 48  PHE 48  49  49  PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 49  THR 49  50  50  THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 50  ASN 50  51  51  ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 51  LYS 51  52  52  LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 52  ALA 52  53  53  ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 53  ALA 53  54  54  ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 54  LYS 54  55  55  LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 55  GLU 55  56  56  GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 56  ILE 56  57  57  ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 57  GLU 57  58  58  GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 58  GLY 58  59  59  GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 59  ARG 59  60  60  ARG ARG B-2 ? n 
+B-2 2 60  LEU 60  61  61  LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 61  GLY 61  62  62  GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 62  TYR 62  63  63  TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 63  SER 63  64  64  SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 64  SER 64  65  65  SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 65  ARG 65  66  66  ARG ARG B-2 ? n 
+B-2 2 66  GLY 66  67  67  GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 67  ASN 67  68  68  ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 68  PHE 68  69  69  PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 69  ILE 69  70  70  ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 70  GLY 70  71  71  GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 71  THR 71  72  72  THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 72  ASN 72  73  73  ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 73  ASP 73  74  74  ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 74  GLY 74  75  75  GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 75  PHE 75  76  76  PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 76  VAL 76  77  77  VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 77  GLU 77  78  78  GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 78  SER 78  79  79  SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 79  GLU 79  80  80  GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 80  ILE 80  81  81  ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 81  ILE 81  82  82  ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 82  ARG 82  83  83  ARG ARG B-2 ? n 
+B-2 2 83  PRO 83  84  84  PRO PRO B-2 ? n 
+B-2 2 84  PHE 84  85  85  PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 85  ILE 85  86  86  ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 86  LYS 86  87  87  LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 87  ASP 87  88  88  ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 88  ALA 88  89  89  ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 89  PHE 89  90  90  PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 90  GLY 90  91  91  GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 91  ASN 91  92  92  ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 92  ASP 92  93  93  ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 93  TYR 93  94  94  TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 94  PRO 94  95  95  PRO PRO B-2 ? n 
+B-2 2 95  ASP 95  96  96  ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 96  ASN 96  97  97  ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 97  PHE 97  98  98  PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 98  THR 98  99  99  THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 99  ALA 99  100 100 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 100 GLU 100 101 101 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 101 TYR 101 102 102 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 102 PHE 102 103 103 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 103 ASP 103 104 104 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 104 ASN 104 105 105 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 105 GLN 105 106 106 GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 106 PHE 106 107 107 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 107 ALA 107 108 108 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 108 SER 108 109 109 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 109 TYR 109 110 110 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 110 ASP 110 111 111 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 111 LYS 111 112 112 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 112 GLY 112 113 113 GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 113 LEU 113 114 114 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 114 GLN 114 115 115 GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 115 VAL 115 116 116 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 116 LEU 116 117 117 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 117 LYS 117 118 118 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 118 TYR 118 119 119 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 119 GLN 119 120 120 GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 120 ASN 120 121 121 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 121 ILE 121 122 122 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 122 LEU 122 123 123 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 123 GLY 123 124 124 GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 124 THR 124 125 125 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 125 TYR 125 126 126 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 126 SER 126 127 127 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 127 ASN 127 128 128 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 128 PRO 128 129 129 PRO PRO B-2 ? n 
+B-2 2 129 LYS 129 130 130 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 130 LYS 130 131 131 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 131 ASN 131 132 132 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 132 PHE 132 133 133 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 133 LYS 133 134 134 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 134 PHE 134 135 135 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 135 GLN 135 136 136 GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 136 LEU 136 137 137 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 137 ALA 137 138 138 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 138 LEU 138 139 139 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 139 ASP 139 140 140 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 140 ILE 140 141 141 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 141 LEU 141 142 142 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 142 LYS 142 143 143 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 143 LYS 143 144 144 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 144 SER 144 145 145 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 145 LEU 145 146 146 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 146 VAL 146 147 147 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 147 ALA 147 148 148 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 148 ARG 148 149 149 ARG ARG B-2 ? n 
+B-2 2 149 GLN 149 150 150 GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 150 TYR 150 151 151 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 151 ILE 151 152 152 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 152 PHE 152 153 153 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 153 SER 153 154 154 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 154 LYS 154 155 155 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 155 TYR 155 156 156 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 156 PHE 156 157 157 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 157 LYS 157 158 158 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 158 ILE 158 159 159 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 159 PHE 159 160 160 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 160 ILE 160 161 161 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 161 ASP 161 162 162 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 162 GLU 162 163 163 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 163 TYR 163 164 164 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 164 GLN 164 165 165 GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 165 ASP 165 166 166 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 166 SER 166 167 167 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 167 ASP 167 168 168 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 168 LYS 168 169 169 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 169 ASP 169 170 170 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 170 MET 170 171 171 MET MET B-2 ? n 
+B-2 2 171 HIS 171 172 172 HIS HIS B-2 ? n 
+B-2 2 172 ASN 172 173 173 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 173 LEU 173 174 174 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 174 PHE 174 175 175 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 175 MET 175 176 176 MET MET B-2 ? n 
+B-2 2 176 TYR 176 177 177 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 177 LEU 177 178 178 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 178 LYS 178 179 179 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 179 ASP 179 180 180 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 180 GLN 180 181 181 GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 181 LEU 181 182 182 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 182 LYS 182 183 183 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 183 ILE 183 184 184 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 184 LYS 184 185 185 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 185 LEU 185 186 186 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 186 PHE 186 187 187 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 187 ILE 187 188 188 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 188 VAL 188 189 189 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 189 GLY 189 190 190 GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 190 ASP 190 191 191 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 191 PRO 191 192 192 PRO PRO B-2 ? n 
+B-2 2 192 LYS 192 193 193 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 193 GLN 193 194 194 GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 194 SER 194 195 195 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 195 ILE 195 196 196 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 196 TYR 196 197 197 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 197 ILE 197 198 198 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 198 TRP 198 199 199 TRP TRP B-2 ? n 
+B-2 2 199 ARG 199 200 200 ARG ARG B-2 ? n 
+B-2 2 200 GLY 200 201 201 GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 201 ALA 201 202 202 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 202 GLU 202 203 203 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 203 PRO 203 204 204 PRO PRO B-2 ? n 
+B-2 2 204 GLU 204 205 205 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 205 ASN 205 206 206 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 206 PHE 206 207 207 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 207 ASN 207 208 208 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 208 GLY 208 209 209 GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 209 LEU 209 210 210 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 210 ILE 210 211 211 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 211 GLU 211 212 212 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 212 ASN 212 213 213 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 213 SER 213 214 214 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 214 THR 214 215 215 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 215 ASP 215 216 216 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 216 PHE 216 217 217 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 217 ASN 217 218 218 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 218 LYS 218 219 219 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 219 TYR 219 220 220 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 220 HIS 220 221 221 HIS HIS B-2 ? n 
+B-2 2 221 LEU 221 222 222 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 222 THR 222 223 223 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 223 SER 223 224 224 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 224 ASN 224 225 225 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 225 PHE 225 226 226 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 226 ARG 226 227 227 ARG ARG B-2 ? n 
+B-2 2 227 CYS 227 228 228 CYS CYS B-2 ? n 
+B-2 2 228 CYS 228 229 229 CYS CYS B-2 ? n 
+B-2 2 229 GLN 229 230 230 GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 230 ASP 230 231 231 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 231 ILE 231 232 232 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 232 GLN 232 233 233 GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 233 ASN 233 234 234 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 234 TYR 234 235 235 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 235 SER 235 236 236 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 236 ASN 236 237 237 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 237 LEU 237 238 238 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 238 PHE 238 239 239 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 239 ASN 239 240 240 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 240 GLU 240 241 241 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 241 GLU 241 242 242 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 242 THR 242 243 243 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 243 ARG 243 244 244 ARG ARG B-2 ? n 
+B-2 2 244 SER 244 245 245 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 245 LEU 245 246 246 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 246 ILE 246 247 247 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 247 LYS 247 248 248 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 248 GLU 248 249 249 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 249 LYS 249 250 250 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 250 ASN 250 251 251 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 251 GLU 251 252 252 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 252 VAL 252 253 253 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 253 GLN 253 254 254 GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 254 ASN 254 255 255 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 255 VAL 255 256 256 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 256 ILE 256 257 257 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 257 SER 257 258 258 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 258 ILE 258 259 259 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 259 ALA 259 260 260 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 260 ASP 260 261 261 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 261 ASP 261 262 262 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 262 MET 262 263 263 MET MET B-2 ? n 
+B-2 2 263 PRO 263 264 264 PRO PRO B-2 ? n 
+B-2 2 264 ILE 264 265 265 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 265 SER 265 266 266 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 266 ASP 266 267 267 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 267 ILE 267 268 268 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 268 LEU 268 269 269 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 269 LEU 269 270 270 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 270 LYS 270 271 271 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 271 LEU 271 272 272 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 272 THR 272 273 273 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 273 GLU 273 274 274 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 274 GLU 274 275 275 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 275 LYS 275 276 276 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 276 GLN 276 277 277 GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 277 VAL 277 278 278 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 278 LEU 278 279 279 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 279 ASN 279 280 280 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 280 ILE 280 281 281 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 281 GLU 281 282 282 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 282 ALA 282 283 283 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 283 GLU 283 284 284 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 284 LEU 284 285 285 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 285 VAL 285 286 286 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 286 ILE 286 287 287 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 287 LEU 287 288 288 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 288 VAL 288 289 289 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 289 ARG 289 290 290 ARG ARG B-2 ? n 
+B-2 2 290 ARG 290 291 291 ARG ARG B-2 ? n 
+B-2 2 291 ARG 291 292 292 ARG ARG B-2 ? n 
+B-2 2 292 ASN 292 293 293 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 293 GLN 293 294 294 GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 294 ALA 294 295 295 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 295 ILE 295 296 296 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 296 GLU 296 297 297 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 297 ILE 297 298 298 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 298 MET 298 299 299 MET MET B-2 ? n 
+B-2 2 299 LYS 299 300 300 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 300 GLU 300 301 301 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 301 LEU 301 302 302 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 302 ASN 302 303 303 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 303 GLU 303 304 304 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 304 GLU 304 305 305 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 305 GLY 305 306 306 GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 306 PHE 306 307 307 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 307 ASN 307 308 308 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 308 PHE 308 309 309 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 309 ILE 309 310 310 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 310 PHE 310 311 311 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 311 ILE 311 312 312 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 312 PRO 312 313 313 PRO PRO B-2 ? n 
+B-2 2 313 GLN 313 314 314 GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 314 THR 314 315 315 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 315 PRO 315 316 316 PRO PRO B-2 ? n 
+B-2 2 316 LEU 316 317 317 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 317 ASP 317 318 318 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 318 ARG 318 319 319 ARG ARG B-2 ? n 
+B-2 2 319 ALA 319 320 320 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 320 THR 320 321 321 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 321 PRO 321 322 322 PRO PRO B-2 ? n 
+B-2 2 322 ASN 322 323 323 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 323 ALA 323 324 324 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 324 THR 324 325 325 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 325 LEU 325 326 326 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 326 LEU 326 327 327 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 327 LYS 327 328 328 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 328 GLU 328 329 329 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 329 VAL 329 330 330 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 330 ILE 330 331 331 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 331 LYS 331 332 332 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 332 TYR 332 333 333 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 333 VAL 333 334 334 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 334 LYS 334 335 335 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 335 ASN 335 336 336 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 336 ASP 336 337 337 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 337 ARG 337 338 338 ARG ARG B-2 ? n 
+B-2 2 338 TYR 338 339 339 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 339 SER 339 340 340 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 340 ILE 340 341 341 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 341 TYR 341 342 342 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 342 ASP 342 343 343 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 343 LEU 343 344 344 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 344 ALA 344 345 345 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 345 ALA 345 346 346 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 346 GLU 346 347 347 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 347 ILE 347 348 348 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 348 VAL 348 349 349 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 349 GLY 349 350 350 GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 350 ASN 350 351 351 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 351 LEU 351 352 352 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 352 SER 352 353 353 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 353 SER 353 354 354 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 354 ARG 354 355 355 ARG ARG B-2 ? n 
+B-2 2 355 GLU 355 356 356 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 356 ILE 356 357 357 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 357 LYS 357 358 358 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 358 GLU 358 359 359 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 359 ILE 359 360 360 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 360 GLN 360 361 361 GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 361 LYS 361 362 362 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 362 ILE 362 363 363 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 363 ILE 363 364 364 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 364 ASN 364 365 365 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 365 GLU 365 366 366 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 366 LEU 366 367 367 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 367 LEU 367 368 368 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 368 VAL 368 369 369 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 369 PRO 369 370 370 PRO PRO B-2 ? n 
+B-2 2 370 ASN 370 371 371 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 371 ILE 371 372 372 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 372 ASN 372 373 373 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 373 GLN 373 374 374 GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 374 VAL 374 375 375 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 375 LEU 375 376 376 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 376 ILE 376 377 377 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 377 ASN 377 378 378 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 378 GLN 378 379 379 GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 379 VAL 379 380 380 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 380 LEU 380 381 381 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 381 ILE 381 382 382 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 382 ASN 382 383 383 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 383 LEU 383 384 384 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 384 PHE 384 385 385 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 385 ALA 385 386 386 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 386 LYS 386 387 387 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 387 LEU 387 388 388 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 388 GLU 388 389 389 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 389 ILE 389 390 390 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 390 THR 390 391 391 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 391 LEU 391 392 392 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 392 ASP 392 393 393 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 393 THR 393 394 394 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 394 ARG 394 395 395 ARG ARG B-2 ? n 
+B-2 2 395 GLU 395 396 396 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 396 ILE 396 397 397 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 397 THR 397 398 398 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 398 ALA 398 399 399 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 399 PHE 399 400 400 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 400 THR 400 401 401 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 401 GLU 401 402 402 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 402 VAL 402 403 403 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 403 MET 403 404 404 MET MET B-2 ? n 
+B-2 2 404 MET 404 405 405 MET MET B-2 ? n 
+B-2 2 405 THR 405 406 406 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 406 ASN 406 407 407 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 407 GLU 407 408 408 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 408 PHE 408 409 409 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 409 ASP 409 410 410 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 410 ILE 410 411 411 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 411 ALA 411 412 412 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 412 PHE 412 413 413 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 413 ASP 413 414 414 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 414 THR 414 415 415 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 415 ASN 415 416 416 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 416 GLU 416 417 417 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 417 TYR 417 418 418 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 418 LEU 418 419 419 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 419 HIS 419 420 420 HIS HIS B-2 ? n 
+B-2 2 420 LYS 420 421 421 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 421 ILE 421 422 422 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 422 PHE 422 423 423 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 423 THR 423 424 424 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 424 VAL 424 425 425 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 425 HIS 425 426 426 HIS HIS B-2 ? n 
+B-2 2 426 SER 426 427 427 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 427 ALA 427 428 428 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 428 LYS 428 429 429 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 429 GLY 429 430 430 GLY GLY B-2 ? n 
+B-2 2 430 LEU 430 431 431 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 431 GLU 431 432 432 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 432 PHE 432 433 433 PHE PHE B-2 ? n 
+B-2 2 433 ASN 433 434 434 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 434 GLN 434 435 435 GLN GLN B-2 ? n 
+B-2 2 435 VAL 435 436 436 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 436 ILE 436 437 437 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 437 ILE 437 438 438 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 438 THR 438 439 439 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 439 ALA 439 440 440 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 440 SER 440 441 441 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 441 ASP 441 442 442 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 442 TYR 442 443 443 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 443 ASN 443 444 444 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 444 VAL 444 445 445 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 445 HIS 445 446 446 HIS HIS B-2 ? n 
+B-2 2 446 TYR 446 447 447 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 447 ASN 447 448 448 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 448 ARG 448 449 449 ARG ARG B-2 ? n 
+B-2 2 449 ASP 449 450 450 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 450 THR 450 451 451 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 451 ASN 451 452 452 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 452 GLU 452 453 453 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 453 HIS 453 454 454 HIS HIS B-2 ? n 
+B-2 2 454 TYR 454 455 455 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 455 VAL 455 456 456 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 456 ALA 456 457 457 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 457 THR 457 458 458 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 458 THR 458 459 459 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 459 ARG 459 460 460 ARG ARG B-2 ? n 
+B-2 2 460 ALA 460 461 461 ALA ALA B-2 ? n 
+B-2 2 461 LYS 461 462 462 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 462 ASP 462 463 463 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 463 LYS 463 464 464 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 464 LEU 464 465 465 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 465 ILE 465 466 466 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 466 VAL 466 467 467 VAL VAL B-2 ? n 
+B-2 2 467 ILE 467 468 468 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 468 MET 468 469 469 MET MET B-2 ? n 
+B-2 2 469 ASP 469 470 470 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 470 ASN 470 471 471 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 471 LYS 471 472 472 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 472 LYS 472 473 473 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 473 TYR 473 474 474 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 474 SER 474 475 475 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 475 ASP 475 476 476 ASP ASP B-2 ? n 
+B-2 2 476 TYR 476 477 477 TYR TYR B-2 ? n 
+B-2 2 477 ILE 477 478 478 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 478 GLU 478 479 479 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 479 THR 479 480 480 THR THR B-2 ? n 
+B-2 2 480 LEU 480 481 481 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 481 MET 481 482 482 MET MET B-2 ? n 
+B-2 2 482 LYS 482 483 483 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 483 GLU 483 484 484 GLU GLU B-2 ? n 
+B-2 2 484 LEU 484 485 485 LEU LEU B-2 ? n 
+B-2 2 485 LYS 485 486 486 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 486 ILE 486 487 487 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 487 LYS 487 488 488 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 488 ASN 488 489 489 ASN ASN B-2 ? n 
+B-2 2 489 ILE 489 490 490 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 490 ILE 490 491 491 ILE ILE B-2 ? n 
+B-2 2 491 LYS 491 492 492 LYS LYS B-2 ? n 
+B-2 2 492 SER 492 493 493 SER SER B-2 ? n 
+B-2 2 493 ILE 493 494 494 ILE ILE B-2 ? n 
+A-3 1 1   GLY 1   -9  ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 2   SER 2   -8  ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 3   GLY 3   -7  ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 4   SER 4   -6  ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 5   GLY 5   -5  ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 6   SER 6   -4  ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 7   GLY 7   -3  ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 8   SER 8   -2  ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 9   GLY 9   -1  ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 10  SER 10  0   0   SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 11  SER 11  1   1   SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 12  LYS 12  2   2   LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 13  PHE 13  3   3   PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 14  SER 14  4   4   SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 15  ASN 15  5   5   ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 16  ILE 16  6   6   ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 17  THR 17  7   7   THR THR A-3 ? n 
+A-3 1 18  ILE 18  8   8   ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 19  LYS 19  9   9   LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 20  ASN 20  10  10  ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 21  PHE 21  11  11  PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 22  ARG 22  12  12  ARG ARG A-3 ? n 
+A-3 1 23  ASN 23  13  13  ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 24  PHE 24  14  14  PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 25  GLU 25  15  15  GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 26  LYS 26  16  16  LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 27  VAL 27  17  17  VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 28  ASN 28  18  18  ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 29  ILE 29  19  19  ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 30  ASN 30  20  20  ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 31  LEU 31  21  21  LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 32  ASP 32  22  22  ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 33  ASN 33  23  23  ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 34  LYS 34  24  24  LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 35  ASN 35  25  25  ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 36  VAL 36  26  26  VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 37  ILE 37  27  27  ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 38  PHE 38  28  28  PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 39  GLY 39  29  29  GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 40  MET 40  30  30  MET MET A-3 ? n 
+A-3 1 41  ASN 41  31  31  ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 42  ASP 42  32  32  ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 43  ILE 43  33  33  ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 44  GLY 44  34  34  GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 45  LYS 45  35  35  LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 46  THR 46  36  36  THR THR A-3 ? n 
+A-3 1 47  ASN 47  37  37  ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 48  PHE 48  38  38  PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 49  LEU 49  39  39  LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 50  TYR 50  40  40  TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 51  ALA 51  41  41  ALA ALA A-3 ? n 
+A-3 1 52  LEU 52  42  42  LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 53  ARG 53  43  43  ARG ARG A-3 ? n 
+A-3 1 54  PHE 54  44  44  PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 55  LEU 55  45  45  LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 56  LEU 56  46  46  LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 57  ASP 57  47  47  ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 58  LYS 58  48  48  LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 59  GLU 59  49  49  GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 60  ILE 60  50  50  ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 61  ARG 61  51  51  ARG ARG A-3 ? n 
+A-3 1 62  LYS 62  52  52  LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 63  PHE 63  53  53  PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 64  GLY 64  54  54  GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 65  PHE 65  55  55  PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 66  ASN 66  56  56  ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 67  LYS 67  57  57  LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 68  SER 68  58  58  SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 69  ASP 69  59  59  ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 70  TYR 70  60  60  TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 71  HIS 71  61  61  HIS HIS A-3 ? n 
+A-3 1 72  LYS 72  62  62  LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 73  HIS 73  63  63  HIS HIS A-3 ? n 
+A-3 1 74  ASP 74  64  64  ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 75  THR 75  65  65  THR THR A-3 ? n 
+A-3 1 76  SER 76  66  66  SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 77  LYS 77  67  67  LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 78  LYS 78  68  68  LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 79  ILE 79  69  69  ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 80  GLU 80  70  70  GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 81  ILE 81  71  71  ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 82  ILE 82  72  72  ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 83  LEU 83  73  73  LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 84  THR 84  74  74  THR THR A-3 ? n 
+A-3 1 85  LEU 85  75  75  LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 86  ASP 86  76  76  ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 87  LEU 87  77  77  LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 88  SER 88  78  78  SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 89  ASN 89  79  79  ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 90  TYR 90  80  80  TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 91  GLU 91  81  81  GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 92  LYS 92  82  82  LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 93  ASP 93  83  83  ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 94  GLU 94  84  84  GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 95  ASP 95  85  85  ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 96  THR 96  86  86  THR THR A-3 ? n 
+A-3 1 97  LYS 97  87  87  LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 98  LYS 98  88  88  LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 99  LEU 99  89  89  LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 100 ILE 100 90  90  ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 101 SER 101 91  91  SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 102 VAL 102 92  92  VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 103 VAL 103 93  93  VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 104 LYS 104 94  94  LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 105 GLY 105 95  95  GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 106 ALA 106 96  96  ALA ALA A-3 ? n 
+A-3 1 107 ARG 107 97  97  ARG ARG A-3 ? n 
+A-3 1 108 THR 108 98  98  THR THR A-3 ? n 
+A-3 1 109 SER 109 99  99  SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 110 ALA 110 100 100 ALA ALA A-3 ? n 
+A-3 1 111 ASN 111 101 101 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 112 ALA 112 102 102 ALA ALA A-3 ? n 
+A-3 1 113 ASP 113 103 103 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 114 VAL 114 104 104 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 115 PHE 115 105 105 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 116 TYR 116 106 106 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 117 ILE 117 107 107 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 118 ALA 118 108 108 ALA ALA A-3 ? n 
+A-3 1 119 LEU 119 109 109 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 120 GLU 120 110 110 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 121 SER 121 111 111 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 122 LYS 122 112 112 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 123 TYR 123 113 113 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 124 ASP 124 114 114 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 125 ASP 125 115 115 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 126 LYS 126 116 116 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 127 GLU 127 117 117 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 128 LEU 128 118 118 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 129 TYR 129 119 119 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 130 GLY 130 120 120 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 131 ASN 131 121 121 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 132 ILE 132 122 122 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 133 ILE 133 123 123 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 134 LEU 134 124 124 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 135 LYS 135 125 125 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 136 TRP 136 126 126 TRP TRP A-3 ? n 
+A-3 1 137 GLY 137 127 127 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 138 SER 138 128 128 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 139 GLU 139 129 129 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 140 LEU 140 130 130 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 141 ASP 141 131 131 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 142 ASN 142 132 132 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 143 LEU 143 133 133 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 144 ILE 144 134 134 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 145 ASP 145 135 135 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 146 ILE 146 136 136 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 147 PRO 147 137 137 PRO PRO A-3 ? n 
+A-3 1 148 GLY 148 138 138 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 149 ARG 149 139 139 ARG ARG A-3 ? n 
+A-3 1 150 GLY 150 140 140 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 151 ASN 151 141 141 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 152 ILE 152 142 142 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 153 ASN 153 143 143 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 154 ALA 154 144 144 ALA ALA A-3 ? n 
+A-3 1 155 LEU 155 145 145 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 156 ASP 156 146 146 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 157 ASN 157 147 147 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 158 VAL 158 148 148 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 159 PHE 159 149 149 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 160 LYS 160 150 150 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 161 VAL 161 151 151 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 162 ILE 162 152 152 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 163 TYR 163 153 153 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 164 ILE 164 154 154 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 165 ASN 165 155 155 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 166 PRO 166 156 156 PRO PRO A-3 ? n 
+A-3 1 167 LEU 167 157 157 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 168 VAL 168 158 158 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 169 ASP 169 159 159 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 170 LEU 170 160 160 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 171 ASP 171 161 161 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 172 LYS 172 162 162 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 173 LEU 173 163 163 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 174 PHE 174 164 164 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 175 ALA 175 165 165 ALA ALA A-3 ? n 
+A-3 1 176 GLN 176 166 166 GLN GLN A-3 ? n 
+A-3 1 177 ASN 177 167 167 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 178 LYS 178 168 168 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 179 LYS 179 169 169 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 180 TYR 180 170 170 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 181 ILE 181 171 171 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 182 PHE 182 172 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 183 GLU 183 173 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 184 GLU 184 174 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 185 SER 185 175 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 186 GLN 186 176 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 187 GLY 187 177 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 188 ASN 188 178 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 189 GLU 189 179 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 190 SER 190 180 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 191 ASP 191 181 181 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 192 GLU 192 182 182 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 193 GLY 193 183 183 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 194 ILE 194 184 184 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 195 LEU 195 185 185 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 196 ASN 196 186 186 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 197 ASN 197 187 187 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 198 ILE 198 188 188 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 199 LYS 199 189 189 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 200 SER 200 190 190 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 201 LEU 201 191 191 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 202 THR 202 192 192 THR THR A-3 ? n 
+A-3 1 203 ASP 203 193 193 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 204 GLN 204 194 194 GLN GLN A-3 ? n 
+A-3 1 205 VAL 205 195 195 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 206 ASN 206 196 196 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 207 GLN 207 197 197 GLN GLN A-3 ? n 
+A-3 1 208 GLN 208 198 198 GLN GLN A-3 ? n 
+A-3 1 209 ILE 209 199 199 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 210 GLY 210 200 200 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 211 GLU 211 201 201 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 212 MET 212 202 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 213 THR 213 203 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 214 ILE 214 204 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 215 ILE 215 205 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 216 LYS 216 206 206 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 217 GLY 217 207 207 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 218 PHE 218 208 208 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 219 GLN 219 209 209 GLN GLN A-3 ? n 
+A-3 1 220 GLN 220 210 210 GLN GLN A-3 ? n 
+A-3 1 221 GLU 221 211 211 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 222 ILE 222 212 212 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 223 THR 223 213 213 THR THR A-3 ? n 
+A-3 1 224 SER 224 214 214 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 225 GLU 225 215 215 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 226 TYR 226 216 216 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 227 ARG 227 217 217 ARG ARG A-3 ? n 
+A-3 1 228 SER 228 218 218 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 229 LEU 229 219 219 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 230 LYS 230 220 220 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 231 LYS 231 221 221 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 232 GLU 232 222 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 233 GLU 233 223 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 234 VAL 234 224 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 235 SER 235 225 225 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 236 ILE 236 226 226 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 237 GLU 237 227 227 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 238 LEU 238 228 228 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 239 LYS 239 229 229 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 240 SER 240 230 230 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 241 GLU 241 231 231 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 242 MET 242 232 232 MET MET A-3 ? n 
+A-3 1 243 ALA 243 233 233 ALA ALA A-3 ? n 
+A-3 1 244 ILE 244 234 234 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 245 LYS 245 235 235 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 246 GLY 246 236 236 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 247 PHE 247 237 237 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 248 PHE 248 238 238 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 249 SER 249 239 239 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 250 ASP 250 240 240 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 251 ILE 251 241 241 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 252 ILE 252 242 242 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 253 PRO 253 243 243 PRO PRO A-3 ? n 
+A-3 1 254 TYR 254 244 244 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 255 ILE 255 245 245 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 256 LYS 256 246 246 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 257 LYS 257 247 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 258 ASP 258 248 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 259 GLY 259 249 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 260 ASP 260 250 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 261 SER 261 251 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 262 ASN 262 252 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 263 TYR 263 253 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 264 TYR 264 254 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 265 PRO 265 255 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 266 THR 266 256 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 267 SER 267 257 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 268 GLY 268 258 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 269 ASP 269 259 259 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 270 GLY 270 260 260 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 271 ARG 271 261 261 ARG ARG A-3 ? n 
+A-3 1 272 ARG 272 262 262 ARG ARG A-3 ? n 
+A-3 1 273 LYS 273 263 263 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 274 MET 274 264 264 MET MET A-3 ? n 
+A-3 1 275 LEU 275 265 265 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 276 SER 276 266 266 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 277 TYR 277 267 267 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 278 SER 278 268 268 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 279 ILE 279 269 269 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 280 TYR 280 270 270 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 281 ASN 281 271 271 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 282 TYR 282 272 272 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 283 LEU 283 273 273 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 284 ALA 284 274 274 ALA ALA A-3 ? n 
+A-3 1 285 LYS 285 275 275 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 286 LYS 286 276 276 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 287 LYS 287 277 277 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 288 TYR 288 278 278 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 289 GLU 289 279 279 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 290 ASP 290 280 280 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 291 LYS 291 281 281 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 292 ILE 292 282 282 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 293 VAL 293 283 283 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 294 ILE 294 284 284 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 295 TYR 295 285 285 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 296 LEU 296 286 286 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 297 ILE 297 287 287 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 298 GLU 298 288 288 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 299 GLU 299 289 289 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 300 PRO 300 290 290 PRO PRO A-3 ? n 
+A-3 1 301 GLU 301 291 291 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 302 ILE 302 292 292 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 303 SER 303 293 293 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 304 LEU 304 294 294 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 305 HIS 305 295 295 HIS HIS A-3 ? n 
+A-3 1 306 ARG 306 296 296 ARG ARG A-3 ? n 
+A-3 1 307 SER 307 297 297 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 308 MET 308 298 298 MET MET A-3 ? n 
+A-3 1 309 GLN 309 299 299 GLN GLN A-3 ? n 
+A-3 1 310 ILE 310 300 300 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 311 ALA 311 301 301 ALA ALA A-3 ? n 
+A-3 1 312 LEU 312 302 302 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 313 SER 313 303 303 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 314 LYS 314 304 304 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 315 GLN 315 305 305 GLN GLN A-3 ? n 
+A-3 1 316 LEU 316 306 306 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 317 PHE 317 307 307 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 318 GLU 318 308 308 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 319 GLN 319 309 309 GLN GLN A-3 ? n 
+A-3 1 320 SER 320 310 310 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 321 THR 321 311 311 THR THR A-3 ? n 
+A-3 1 322 TYR 322 312 312 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 323 LYS 323 313 313 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 324 TYR 324 314 314 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 325 PHE 325 315 315 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 326 PHE 326 316 316 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 327 LEU 327 317 317 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 328 SER 328 318 318 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 329 THR 329 319 319 THR THR A-3 ? n 
+A-3 1 330 HIS 330 320 320 HIS HIS A-3 ? n 
+A-3 1 331 SER 331 321 321 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 332 PRO 332 322 322 PRO PRO A-3 ? n 
+A-3 1 333 GLU 333 323 323 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 334 LEU 334 324 324 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 335 LEU 335 325 325 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 336 TYR 336 326 326 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 337 GLU 337 327 327 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 338 MET 338 328 328 MET MET A-3 ? n 
+A-3 1 339 ASP 339 329 329 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 340 ASN 340 330 330 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 341 THR 341 331 331 THR THR A-3 ? n 
+A-3 1 342 ARG 342 332 332 ARG ARG A-3 ? n 
+A-3 1 343 LEU 343 333 333 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 344 ILE 344 334 334 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 345 ARG 345 335 335 ARG ARG A-3 ? n 
+A-3 1 346 VAL 346 336 336 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 347 HIS 347 337 337 HIS HIS A-3 ? n 
+A-3 1 348 SER 348 338 338 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 349 THR 349 339 339 THR THR A-3 ? n 
+A-3 1 350 GLU 350 340 340 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 351 LYS 351 341 341 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 352 VAL 352 342 342 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 353 VAL 353 343 343 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 354 CYS 354 344 344 CYS CYS A-3 ? n 
+A-3 1 355 SER 355 345 345 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 356 SER 356 346 346 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 357 HIS 357 347 347 HIS HIS A-3 ? n 
+A-3 1 358 MET 358 348 348 MET MET A-3 ? n 
+A-3 1 359 TYR 359 349 349 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 360 ASN 360 350 350 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 361 VAL 361 351 351 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 362 GLU 362 352 352 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 363 GLU 363 353 353 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 364 ALA 364 354 354 ALA ALA A-3 ? n 
+A-3 1 365 TYR 365 355 355 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 366 GLY 366 356 356 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 367 SER 367 357 357 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 368 VAL 368 358 358 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 369 LYS 369 359 359 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 370 LYS 370 360 360 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 371 LYS 371 361 361 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 372 LEU 372 362 362 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 373 ASN 373 363 363 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 374 LYS 374 364 364 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 375 ALA 375 365 365 ALA ALA A-3 ? n 
+A-3 1 376 LEU 376 366 366 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 377 SER 377 367 367 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 378 SER 378 368 368 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 379 ALA 379 369 369 ALA ALA A-3 ? n 
+A-3 1 380 LEU 380 370 370 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 381 PHE 381 371 371 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 382 ALA 382 372 372 ALA ALA A-3 ? n 
+A-3 1 383 GLU 383 373 373 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 384 ARG 384 374 374 ARG ARG A-3 ? n 
+A-3 1 385 VAL 385 375 375 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 386 LEU 386 376 376 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 387 LEU 387 377 377 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 388 ILE 388 378 378 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 389 GLU 389 379 379 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 390 GLY 390 380 380 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 391 PRO 391 381 381 PRO PRO A-3 ? n 
+A-3 1 392 SER 392 382 382 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 393 GLU 393 383 383 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 394 LYS 394 384 384 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 395 ILE 395 385 385 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 396 LEU 396 386 386 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 397 PHE 397 387 387 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 398 GLU 398 388 388 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 399 LYS 399 389 389 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 400 VAL 400 390 390 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 401 LEU 401 391 391 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 402 ASP 402 392 392 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 403 GLU 403 393 393 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 404 VAL 404 394 394 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 405 GLU 405 395 395 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 406 PRO 406 396 396 PRO PRO A-3 ? n 
+A-3 1 407 GLU 407 397 397 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 408 TYR 408 398 398 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 409 GLU 409 399 399 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 410 LEU 410 400 400 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 411 ASN 411 401 401 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 412 GLY 412 402 402 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 413 GLY 413 403 403 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 414 PHE 414 404 404 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 415 LEU 415 405 405 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 416 LEU 416 406 406 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 417 GLU 417 407 407 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 418 VAL 418 408 408 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 419 GLY 419 409 409 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 420 GLY 420 410 410 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 421 THR 421 411 411 THR THR A-3 ? n 
+A-3 1 422 TYR 422 412 412 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 423 PHE 423 413 413 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 424 ASN 424 414 414 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 425 HIS 425 415 415 HIS HIS A-3 ? n 
+A-3 1 426 TYR 426 416 416 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 427 VAL 427 417 417 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 428 CYS 428 418 418 CYS CYS A-3 ? n 
+A-3 1 429 THR 429 419 419 THR THR A-3 ? n 
+A-3 1 430 LEU 430 420 420 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 431 ASN 431 421 421 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 432 ASP 432 422 422 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 433 LEU 433 423 423 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 434 GLY 434 424 424 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 435 ILE 435 425 425 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 436 THR 436 426 426 THR THR A-3 ? n 
+A-3 1 437 HIS 437 427 427 HIS HIS A-3 ? n 
+A-3 1 438 ILE 438 428 428 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 439 ILE 439 429 429 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 440 LYS 440 430 430 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 441 THR 441 431 431 THR THR A-3 ? n 
+A-3 1 442 ASP 442 432 432 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 443 ASN 443 433 433 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 444 ASP 444 434 434 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 445 LEU 445 435 435 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 446 LYS 446 436 436 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 447 SER 447 437 437 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 448 LYS 448 438 438 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 449 LYS 449 439 439 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 450 GLY 450 440 440 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 451 LYS 451 441 441 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 452 LYS 452 442 442 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 453 GLY 453 443 443 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 454 VAL 454 444 444 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 455 TYR 455 445 445 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 456 GLU 456 446 446 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 457 LEU 457 447 447 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 458 LEU 458 448 448 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 459 GLY 459 449 449 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 460 LEU 460 450 450 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 461 ASN 461 451 451 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 462 ARG 462 452 452 ARG ARG A-3 ? n 
+A-3 1 463 CYS 463 453 453 CYS CYS A-3 ? n 
+A-3 1 464 LEU 464 454 454 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 465 ASN 465 455 455 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 466 LEU 466 456 456 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 467 LEU 467 457 457 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 468 GLY 468 458 458 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 469 ARG 469 459 459 ARG ARG A-3 ? n 
+A-3 1 470 GLU 470 460 460 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 471 ASN 471 461 461 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 472 LEU 472 462 462 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 473 ASP 473 463 463 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 474 GLU 474 464 464 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 475 ILE 475 465 465 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 476 THR 476 466 466 THR THR A-3 ? n 
+A-3 1 477 ILE 477 467 467 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 478 ASP 478 468 468 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 479 ILE 479 469 469 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 480 PRO 480 470 470 PRO PRO A-3 ? n 
+A-3 1 481 GLU 481 471 471 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 482 ASP 482 472 472 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 483 ILE 483 473 473 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 484 LYS 484 474 474 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 485 GLY 485 475 475 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 486 LYS 486 476 476 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 487 LYS 487 477 477 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 488 LYS 488 478 478 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 489 LYS 489 479 479 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 490 GLU 490 480 480 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 491 ARG 491 481 481 ARG ARG A-3 ? n 
+A-3 1 492 LEU 492 482 482 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 493 ASN 493 483 483 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 494 GLU 494 484 484 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 495 ARG 495 485 485 ARG ARG A-3 ? n 
+A-3 1 496 LYS 496 486 486 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 497 LYS 497 487 487 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 498 GLU 498 488 488 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 499 ILE 499 489 489 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 500 PHE 500 490 490 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 501 LYS 501 491 491 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 502 GLN 502 492 492 GLN GLN A-3 ? n 
+A-3 1 503 TYR 503 493 493 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 504 LYS 504 494 494 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 505 ASN 505 495 495 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 506 GLU 506 496 496 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 507 VAL 507 497 497 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 508 GLY 508 498 498 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 509 GLU 509 499 499 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 510 PHE 510 500 500 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 511 LEU 511 501 501 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 512 GLY 512 502 502 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 513 GLU 513 503 503 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 514 ARG 514 504 504 ARG ARG A-3 ? n 
+A-3 1 515 ILE 515 505 505 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 516 TYR 516 506 506 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 517 LEU 517 507 507 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 518 SER 518 508 508 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 519 GLU 519 509 509 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 520 ILE 520 510 510 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 521 ASP 521 511 511 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 522 LEU 522 512 512 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 523 GLU 523 513 513 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 524 ASN 524 514 514 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 525 ASP 525 515 515 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 526 LEU 526 516 516 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 527 TYR 527 517 517 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 528 SER 528 518 518 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 529 ALA 529 519 519 ALA ALA A-3 ? n 
+A-3 1 530 ILE 530 520 520 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 531 GLY 531 521 521 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 532 GLU 532 522 522 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 533 SER 533 523 523 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 534 MET 534 524 524 MET MET A-3 ? n 
+A-3 1 535 LYS 535 525 525 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 536 ARG 536 526 526 ARG ARG A-3 ? n 
+A-3 1 537 ILE 537 527 527 ILE ILE A-3 ? n 
+A-3 1 538 PHE 538 528 528 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 539 GLU 539 529 529 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 540 ASN 540 530 530 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 541 GLU 541 531 531 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 542 ASP 542 532 532 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 543 PRO 543 533 533 PRO PRO A-3 ? n 
+A-3 1 544 VAL 544 534 534 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 545 HIS 545 535 535 HIS HIS A-3 ? n 
+A-3 1 546 TYR 546 536 536 TYR TYR A-3 ? n 
+A-3 1 547 LEU 547 537 537 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 548 GLN 548 538 538 GLN GLN A-3 ? n 
+A-3 1 549 LYS 549 539 539 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 550 SER 550 540 540 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 551 LYS 551 541 541 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 552 LEU 552 542 542 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 553 PHE 553 543 543 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 554 ASN 554 544 544 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 555 MET 555 545 545 MET MET A-3 ? n 
+A-3 1 556 VAL 556 546 546 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 557 GLU 557 547 547 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 558 LEU 558 548 548 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 559 VAL 559 549 549 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 560 ASN 560 550 550 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 561 ASN 561 551 551 ASN ASN A-3 ? n 
+A-3 1 562 LEU 562 552 552 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 563 SER 563 553 553 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 564 THR 564 554 554 THR THR A-3 ? n 
+A-3 1 565 LYS 565 555 555 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 566 ASP 566 556 556 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 567 CYS 567 557 557 CYS CYS A-3 ? n 
+A-3 1 568 PHE 568 558 558 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 569 ASP 569 559 559 ASP ASP A-3 ? n 
+A-3 1 570 VAL 570 560 560 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 571 PHE 571 561 561 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 572 GLU 572 562 562 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 573 HIS 573 563 563 HIS HIS A-3 ? n 
+A-3 1 574 GLU 574 564 564 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 575 LYS 575 565 565 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 576 PHE 576 566 566 PHE PHE A-3 ? n 
+A-3 1 577 ALA 577 567 567 ALA ALA A-3 ? n 
+A-3 1 578 CYS 578 568 568 CYS CYS A-3 ? n 
+A-3 1 579 LEU 579 569 569 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 580 LYS 580 570 570 LYS LYS A-3 ? n 
+A-3 1 581 GLU 581 571 571 GLU GLU A-3 ? n 
+A-3 1 582 LEU 582 572 572 LEU LEU A-3 ? n 
+A-3 1 583 VAL 583 573 573 VAL VAL A-3 ? n 
+A-3 1 584 GLY 584 574 574 GLY GLY A-3 ? n 
+A-3 1 585 SER 585 575 575 SER SER A-3 ? n 
+A-3 1 586 ASP 586 576 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 587 ARG 587 577 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+A-3 1 588 GLY 588 578 ?   ?   ?   A-3 ? n 
+B-3 2 1   SER 1   2   2   SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 2   ARG 2   3   3   ARG ARG B-3 ? n 
+B-3 2 3   GLU 3   4   4   GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 4   GLN 4   5   5   GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 5   ILE 5   6   6   ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 6   ILE 6   7   7   ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 7   LYS 7   8   8   LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 8   ASP 8   9   9   ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 9   GLY 9   10  10  GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 10  GLY 10  11  11  GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 11  ASN 11  12  12  ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 12  ILE 12  13  13  ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 13  LEU 13  14  14  LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 14  VAL 14  15  15  VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 15  THR 15  16  16  THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 16  ALA 16  17  17  ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 17  GLY 17  18  18  GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 18  ALA 18  19  19  ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 19  GLY 19  20  20  GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 20  SER 20  21  21  SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 21  GLY 21  22  22  GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 22  LYS 22  23  23  LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 23  THR 23  24  24  THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 24  THR 24  25  25  THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 25  ILE 25  26  26  ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 26  LEU 26  27  27  LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 27  VAL 27  28  28  VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 28  SER 28  29  29  SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 29  LYS 29  30  30  LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 30  ILE 30  31  31  ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 31  GLU 31  32  32  GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 32  ALA 32  33  33  ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 33  ASP 33  34  34  ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 34  LEU 34  35  35  LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 35  LYS 35  36  36  LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 36  GLU 36  37  37  GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 37  ASN 37  38  38  ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 38  LYS 38  39  39  LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 39  THR 39  40  40  THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 40  HIS 40  41  41  HIS HIS B-3 ? n 
+B-3 2 41  TYR 41  42  42  TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 42  SER 42  43  43  SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 43  ILE 43  44  44  ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 44  ALA 44  45  45  ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 45  ALA 45  46  46  ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 46  VAL 46  47  47  VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 47  THR 47  48  48  THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 48  PHE 48  49  49  PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 49  THR 49  50  50  THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 50  ASN 50  51  51  ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 51  LYS 51  52  52  LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 52  ALA 52  53  53  ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 53  ALA 53  54  54  ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 54  LYS 54  55  55  LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 55  GLU 55  56  56  GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 56  ILE 56  57  57  ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 57  GLU 57  58  58  GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 58  GLY 58  59  59  GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 59  ARG 59  60  60  ARG ARG B-3 ? n 
+B-3 2 60  LEU 60  61  61  LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 61  GLY 61  62  62  GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 62  TYR 62  63  63  TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 63  SER 63  64  64  SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 64  SER 64  65  65  SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 65  ARG 65  66  66  ARG ARG B-3 ? n 
+B-3 2 66  GLY 66  67  67  GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 67  ASN 67  68  68  ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 68  PHE 68  69  69  PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 69  ILE 69  70  70  ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 70  GLY 70  71  71  GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 71  THR 71  72  72  THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 72  ASN 72  73  73  ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 73  ASP 73  74  74  ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 74  GLY 74  75  75  GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 75  PHE 75  76  76  PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 76  VAL 76  77  77  VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 77  GLU 77  78  78  GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 78  SER 78  79  79  SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 79  GLU 79  80  80  GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 80  ILE 80  81  81  ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 81  ILE 81  82  82  ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 82  ARG 82  83  83  ARG ARG B-3 ? n 
+B-3 2 83  PRO 83  84  84  PRO PRO B-3 ? n 
+B-3 2 84  PHE 84  85  85  PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 85  ILE 85  86  86  ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 86  LYS 86  87  87  LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 87  ASP 87  88  88  ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 88  ALA 88  89  89  ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 89  PHE 89  90  90  PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 90  GLY 90  91  91  GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 91  ASN 91  92  92  ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 92  ASP 92  93  93  ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 93  TYR 93  94  94  TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 94  PRO 94  95  95  PRO PRO B-3 ? n 
+B-3 2 95  ASP 95  96  96  ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 96  ASN 96  97  97  ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 97  PHE 97  98  98  PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 98  THR 98  99  99  THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 99  ALA 99  100 100 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 100 GLU 100 101 101 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 101 TYR 101 102 102 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 102 PHE 102 103 103 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 103 ASP 103 104 104 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 104 ASN 104 105 105 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 105 GLN 105 106 106 GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 106 PHE 106 107 107 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 107 ALA 107 108 108 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 108 SER 108 109 109 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 109 TYR 109 110 110 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 110 ASP 110 111 111 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 111 LYS 111 112 112 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 112 GLY 112 113 113 GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 113 LEU 113 114 114 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 114 GLN 114 115 115 GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 115 VAL 115 116 116 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 116 LEU 116 117 117 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 117 LYS 117 118 118 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 118 TYR 118 119 119 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 119 GLN 119 120 120 GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 120 ASN 120 121 121 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 121 ILE 121 122 122 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 122 LEU 122 123 123 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 123 GLY 123 124 124 GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 124 THR 124 125 125 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 125 TYR 125 126 126 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 126 SER 126 127 127 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 127 ASN 127 128 128 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 128 PRO 128 129 129 PRO PRO B-3 ? n 
+B-3 2 129 LYS 129 130 130 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 130 LYS 130 131 131 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 131 ASN 131 132 132 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 132 PHE 132 133 133 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 133 LYS 133 134 134 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 134 PHE 134 135 135 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 135 GLN 135 136 136 GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 136 LEU 136 137 137 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 137 ALA 137 138 138 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 138 LEU 138 139 139 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 139 ASP 139 140 140 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 140 ILE 140 141 141 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 141 LEU 141 142 142 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 142 LYS 142 143 143 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 143 LYS 143 144 144 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 144 SER 144 145 145 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 145 LEU 145 146 146 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 146 VAL 146 147 147 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 147 ALA 147 148 148 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 148 ARG 148 149 149 ARG ARG B-3 ? n 
+B-3 2 149 GLN 149 150 150 GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 150 TYR 150 151 151 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 151 ILE 151 152 152 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 152 PHE 152 153 153 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 153 SER 153 154 154 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 154 LYS 154 155 155 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 155 TYR 155 156 156 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 156 PHE 156 157 157 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 157 LYS 157 158 158 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 158 ILE 158 159 159 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 159 PHE 159 160 160 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 160 ILE 160 161 161 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 161 ASP 161 162 162 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 162 GLU 162 163 163 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 163 TYR 163 164 164 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 164 GLN 164 165 165 GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 165 ASP 165 166 166 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 166 SER 166 167 167 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 167 ASP 167 168 168 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 168 LYS 168 169 169 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 169 ASP 169 170 170 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 170 MET 170 171 171 MET MET B-3 ? n 
+B-3 2 171 HIS 171 172 172 HIS HIS B-3 ? n 
+B-3 2 172 ASN 172 173 173 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 173 LEU 173 174 174 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 174 PHE 174 175 175 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 175 MET 175 176 176 MET MET B-3 ? n 
+B-3 2 176 TYR 176 177 177 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 177 LEU 177 178 178 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 178 LYS 178 179 179 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 179 ASP 179 180 180 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 180 GLN 180 181 181 GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 181 LEU 181 182 182 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 182 LYS 182 183 183 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 183 ILE 183 184 184 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 184 LYS 184 185 185 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 185 LEU 185 186 186 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 186 PHE 186 187 187 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 187 ILE 187 188 188 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 188 VAL 188 189 189 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 189 GLY 189 190 190 GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 190 ASP 190 191 191 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 191 PRO 191 192 192 PRO PRO B-3 ? n 
+B-3 2 192 LYS 192 193 193 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 193 GLN 193 194 194 GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 194 SER 194 195 195 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 195 ILE 195 196 196 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 196 TYR 196 197 197 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 197 ILE 197 198 198 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 198 TRP 198 199 199 TRP TRP B-3 ? n 
+B-3 2 199 ARG 199 200 200 ARG ARG B-3 ? n 
+B-3 2 200 GLY 200 201 201 GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 201 ALA 201 202 202 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 202 GLU 202 203 203 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 203 PRO 203 204 204 PRO PRO B-3 ? n 
+B-3 2 204 GLU 204 205 205 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 205 ASN 205 206 206 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 206 PHE 206 207 207 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 207 ASN 207 208 208 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 208 GLY 208 209 209 GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 209 LEU 209 210 210 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 210 ILE 210 211 211 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 211 GLU 211 212 212 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 212 ASN 212 213 213 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 213 SER 213 214 214 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 214 THR 214 215 215 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 215 ASP 215 216 216 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 216 PHE 216 217 217 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 217 ASN 217 218 218 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 218 LYS 218 219 219 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 219 TYR 219 220 220 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 220 HIS 220 221 221 HIS HIS B-3 ? n 
+B-3 2 221 LEU 221 222 222 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 222 THR 222 223 223 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 223 SER 223 224 224 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 224 ASN 224 225 225 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 225 PHE 225 226 226 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 226 ARG 226 227 227 ARG ARG B-3 ? n 
+B-3 2 227 CYS 227 228 228 CYS CYS B-3 ? n 
+B-3 2 228 CYS 228 229 229 CYS CYS B-3 ? n 
+B-3 2 229 GLN 229 230 230 GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 230 ASP 230 231 231 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 231 ILE 231 232 232 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 232 GLN 232 233 233 GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 233 ASN 233 234 234 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 234 TYR 234 235 235 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 235 SER 235 236 236 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 236 ASN 236 237 237 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 237 LEU 237 238 238 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 238 PHE 238 239 239 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 239 ASN 239 240 240 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 240 GLU 240 241 241 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 241 GLU 241 242 242 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 242 THR 242 243 243 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 243 ARG 243 244 244 ARG ARG B-3 ? n 
+B-3 2 244 SER 244 245 245 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 245 LEU 245 246 246 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 246 ILE 246 247 247 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 247 LYS 247 248 248 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 248 GLU 248 249 249 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 249 LYS 249 250 250 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 250 ASN 250 251 251 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 251 GLU 251 252 252 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 252 VAL 252 253 253 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 253 GLN 253 254 254 GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 254 ASN 254 255 255 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 255 VAL 255 256 256 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 256 ILE 256 257 257 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 257 SER 257 258 258 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 258 ILE 258 259 259 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 259 ALA 259 260 260 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 260 ASP 260 261 261 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 261 ASP 261 262 262 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 262 MET 262 263 263 MET MET B-3 ? n 
+B-3 2 263 PRO 263 264 264 PRO PRO B-3 ? n 
+B-3 2 264 ILE 264 265 265 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 265 SER 265 266 266 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 266 ASP 266 267 267 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 267 ILE 267 268 268 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 268 LEU 268 269 269 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 269 LEU 269 270 270 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 270 LYS 270 271 271 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 271 LEU 271 272 272 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 272 THR 272 273 273 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 273 GLU 273 274 274 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 274 GLU 274 275 275 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 275 LYS 275 276 276 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 276 GLN 276 277 277 GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 277 VAL 277 278 278 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 278 LEU 278 279 279 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 279 ASN 279 280 280 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 280 ILE 280 281 281 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 281 GLU 281 282 282 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 282 ALA 282 283 283 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 283 GLU 283 284 284 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 284 LEU 284 285 285 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 285 VAL 285 286 286 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 286 ILE 286 287 287 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 287 LEU 287 288 288 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 288 VAL 288 289 289 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 289 ARG 289 290 290 ARG ARG B-3 ? n 
+B-3 2 290 ARG 290 291 291 ARG ARG B-3 ? n 
+B-3 2 291 ARG 291 292 292 ARG ARG B-3 ? n 
+B-3 2 292 ASN 292 293 293 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 293 GLN 293 294 294 GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 294 ALA 294 295 295 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 295 ILE 295 296 296 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 296 GLU 296 297 297 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 297 ILE 297 298 298 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 298 MET 298 299 299 MET MET B-3 ? n 
+B-3 2 299 LYS 299 300 300 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 300 GLU 300 301 301 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 301 LEU 301 302 302 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 302 ASN 302 303 303 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 303 GLU 303 304 304 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 304 GLU 304 305 305 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 305 GLY 305 306 306 GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 306 PHE 306 307 307 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 307 ASN 307 308 308 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 308 PHE 308 309 309 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 309 ILE 309 310 310 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 310 PHE 310 311 311 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 311 ILE 311 312 312 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 312 PRO 312 313 313 PRO PRO B-3 ? n 
+B-3 2 313 GLN 313 314 314 GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 314 THR 314 315 315 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 315 PRO 315 316 316 PRO PRO B-3 ? n 
+B-3 2 316 LEU 316 317 317 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 317 ASP 317 318 318 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 318 ARG 318 319 319 ARG ARG B-3 ? n 
+B-3 2 319 ALA 319 320 320 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 320 THR 320 321 321 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 321 PRO 321 322 322 PRO PRO B-3 ? n 
+B-3 2 322 ASN 322 323 323 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 323 ALA 323 324 324 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 324 THR 324 325 325 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 325 LEU 325 326 326 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 326 LEU 326 327 327 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 327 LYS 327 328 328 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 328 GLU 328 329 329 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 329 VAL 329 330 330 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 330 ILE 330 331 331 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 331 LYS 331 332 332 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 332 TYR 332 333 333 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 333 VAL 333 334 334 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 334 LYS 334 335 335 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 335 ASN 335 336 336 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 336 ASP 336 337 337 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 337 ARG 337 338 338 ARG ARG B-3 ? n 
+B-3 2 338 TYR 338 339 339 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 339 SER 339 340 340 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 340 ILE 340 341 341 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 341 TYR 341 342 342 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 342 ASP 342 343 343 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 343 LEU 343 344 344 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 344 ALA 344 345 345 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 345 ALA 345 346 346 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 346 GLU 346 347 347 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 347 ILE 347 348 348 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 348 VAL 348 349 349 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 349 GLY 349 350 350 GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 350 ASN 350 351 351 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 351 LEU 351 352 352 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 352 SER 352 353 353 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 353 SER 353 354 354 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 354 ARG 354 355 355 ARG ARG B-3 ? n 
+B-3 2 355 GLU 355 356 356 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 356 ILE 356 357 357 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 357 LYS 357 358 358 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 358 GLU 358 359 359 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 359 ILE 359 360 360 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 360 GLN 360 361 361 GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 361 LYS 361 362 362 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 362 ILE 362 363 363 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 363 ILE 363 364 364 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 364 ASN 364 365 365 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 365 GLU 365 366 366 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 366 LEU 366 367 367 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 367 LEU 367 368 368 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 368 VAL 368 369 369 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 369 PRO 369 370 370 PRO PRO B-3 ? n 
+B-3 2 370 ASN 370 371 371 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 371 ILE 371 372 372 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 372 ASN 372 373 373 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 373 GLN 373 374 374 GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 374 VAL 374 375 375 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 375 LEU 375 376 376 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 376 ILE 376 377 377 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 377 ASN 377 378 378 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 378 GLN 378 379 379 GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 379 VAL 379 380 380 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 380 LEU 380 381 381 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 381 ILE 381 382 382 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 382 ASN 382 383 383 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 383 LEU 383 384 384 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 384 PHE 384 385 385 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 385 ALA 385 386 386 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 386 LYS 386 387 387 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 387 LEU 387 388 388 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 388 GLU 388 389 389 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 389 ILE 389 390 390 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 390 THR 390 391 391 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 391 LEU 391 392 392 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 392 ASP 392 393 393 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 393 THR 393 394 394 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 394 ARG 394 395 395 ARG ARG B-3 ? n 
+B-3 2 395 GLU 395 396 396 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 396 ILE 396 397 397 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 397 THR 397 398 398 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 398 ALA 398 399 399 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 399 PHE 399 400 400 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 400 THR 400 401 401 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 401 GLU 401 402 402 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 402 VAL 402 403 403 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 403 MET 403 404 404 MET MET B-3 ? n 
+B-3 2 404 MET 404 405 405 MET MET B-3 ? n 
+B-3 2 405 THR 405 406 406 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 406 ASN 406 407 407 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 407 GLU 407 408 408 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 408 PHE 408 409 409 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 409 ASP 409 410 410 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 410 ILE 410 411 411 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 411 ALA 411 412 412 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 412 PHE 412 413 413 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 413 ASP 413 414 414 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 414 THR 414 415 415 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 415 ASN 415 416 416 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 416 GLU 416 417 417 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 417 TYR 417 418 418 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 418 LEU 418 419 419 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 419 HIS 419 420 420 HIS HIS B-3 ? n 
+B-3 2 420 LYS 420 421 421 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 421 ILE 421 422 422 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 422 PHE 422 423 423 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 423 THR 423 424 424 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 424 VAL 424 425 425 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 425 HIS 425 426 426 HIS HIS B-3 ? n 
+B-3 2 426 SER 426 427 427 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 427 ALA 427 428 428 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 428 LYS 428 429 429 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 429 GLY 429 430 430 GLY GLY B-3 ? n 
+B-3 2 430 LEU 430 431 431 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 431 GLU 431 432 432 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 432 PHE 432 433 433 PHE PHE B-3 ? n 
+B-3 2 433 ASN 433 434 434 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 434 GLN 434 435 435 GLN GLN B-3 ? n 
+B-3 2 435 VAL 435 436 436 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 436 ILE 436 437 437 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 437 ILE 437 438 438 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 438 THR 438 439 439 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 439 ALA 439 440 440 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 440 SER 440 441 441 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 441 ASP 441 442 442 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 442 TYR 442 443 443 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 443 ASN 443 444 444 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 444 VAL 444 445 445 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 445 HIS 445 446 446 HIS HIS B-3 ? n 
+B-3 2 446 TYR 446 447 447 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 447 ASN 447 448 448 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 448 ARG 448 449 449 ARG ARG B-3 ? n 
+B-3 2 449 ASP 449 450 450 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 450 THR 450 451 451 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 451 ASN 451 452 452 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 452 GLU 452 453 453 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 453 HIS 453 454 454 HIS HIS B-3 ? n 
+B-3 2 454 TYR 454 455 455 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 455 VAL 455 456 456 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 456 ALA 456 457 457 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 457 THR 457 458 458 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 458 THR 458 459 459 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 459 ARG 459 460 460 ARG ARG B-3 ? n 
+B-3 2 460 ALA 460 461 461 ALA ALA B-3 ? n 
+B-3 2 461 LYS 461 462 462 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 462 ASP 462 463 463 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 463 LYS 463 464 464 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 464 LEU 464 465 465 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 465 ILE 465 466 466 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 466 VAL 466 467 467 VAL VAL B-3 ? n 
+B-3 2 467 ILE 467 468 468 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 468 MET 468 469 469 MET MET B-3 ? n 
+B-3 2 469 ASP 469 470 470 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 470 ASN 470 471 471 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 471 LYS 471 472 472 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 472 LYS 472 473 473 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 473 TYR 473 474 474 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 474 SER 474 475 475 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 475 ASP 475 476 476 ASP ASP B-3 ? n 
+B-3 2 476 TYR 476 477 477 TYR TYR B-3 ? n 
+B-3 2 477 ILE 477 478 478 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 478 GLU 478 479 479 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 479 THR 479 480 480 THR THR B-3 ? n 
+B-3 2 480 LEU 480 481 481 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 481 MET 481 482 482 MET MET B-3 ? n 
+B-3 2 482 LYS 482 483 483 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 483 GLU 483 484 484 GLU GLU B-3 ? n 
+B-3 2 484 LEU 484 485 485 LEU LEU B-3 ? n 
+B-3 2 485 LYS 485 486 486 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 486 ILE 486 487 487 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 487 LYS 487 488 488 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 488 ASN 488 489 489 ASN ASN B-3 ? n 
+B-3 2 489 ILE 489 490 490 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 490 ILE 490 491 491 ILE ILE B-3 ? n 
+B-3 2 491 LYS 491 492 492 LYS LYS B-3 ? n 
+B-3 2 492 SER 492 493 493 SER SER B-3 ? n 
+B-3 2 493 ILE 493 494 494 ILE ILE B-3 ? n 
+A-4 1 1   GLY 1   -9  ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 2   SER 2   -8  ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 3   GLY 3   -7  ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 4   SER 4   -6  ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 5   GLY 5   -5  ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 6   SER 6   -4  ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 7   GLY 7   -3  ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 8   SER 8   -2  ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 9   GLY 9   -1  ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 10  SER 10  0   0   SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 11  SER 11  1   1   SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 12  LYS 12  2   2   LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 13  PHE 13  3   3   PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 14  SER 14  4   4   SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 15  ASN 15  5   5   ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 16  ILE 16  6   6   ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 17  THR 17  7   7   THR THR A-4 ? n 
+A-4 1 18  ILE 18  8   8   ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 19  LYS 19  9   9   LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 20  ASN 20  10  10  ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 21  PHE 21  11  11  PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 22  ARG 22  12  12  ARG ARG A-4 ? n 
+A-4 1 23  ASN 23  13  13  ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 24  PHE 24  14  14  PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 25  GLU 25  15  15  GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 26  LYS 26  16  16  LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 27  VAL 27  17  17  VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 28  ASN 28  18  18  ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 29  ILE 29  19  19  ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 30  ASN 30  20  20  ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 31  LEU 31  21  21  LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 32  ASP 32  22  22  ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 33  ASN 33  23  23  ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 34  LYS 34  24  24  LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 35  ASN 35  25  25  ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 36  VAL 36  26  26  VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 37  ILE 37  27  27  ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 38  PHE 38  28  28  PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 39  GLY 39  29  29  GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 40  MET 40  30  30  MET MET A-4 ? n 
+A-4 1 41  ASN 41  31  31  ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 42  ASP 42  32  32  ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 43  ILE 43  33  33  ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 44  GLY 44  34  34  GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 45  LYS 45  35  35  LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 46  THR 46  36  36  THR THR A-4 ? n 
+A-4 1 47  ASN 47  37  37  ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 48  PHE 48  38  38  PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 49  LEU 49  39  39  LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 50  TYR 50  40  40  TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 51  ALA 51  41  41  ALA ALA A-4 ? n 
+A-4 1 52  LEU 52  42  42  LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 53  ARG 53  43  43  ARG ARG A-4 ? n 
+A-4 1 54  PHE 54  44  44  PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 55  LEU 55  45  45  LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 56  LEU 56  46  46  LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 57  ASP 57  47  47  ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 58  LYS 58  48  48  LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 59  GLU 59  49  49  GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 60  ILE 60  50  50  ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 61  ARG 61  51  51  ARG ARG A-4 ? n 
+A-4 1 62  LYS 62  52  52  LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 63  PHE 63  53  53  PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 64  GLY 64  54  54  GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 65  PHE 65  55  55  PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 66  ASN 66  56  56  ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 67  LYS 67  57  57  LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 68  SER 68  58  58  SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 69  ASP 69  59  59  ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 70  TYR 70  60  60  TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 71  HIS 71  61  61  HIS HIS A-4 ? n 
+A-4 1 72  LYS 72  62  62  LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 73  HIS 73  63  63  HIS HIS A-4 ? n 
+A-4 1 74  ASP 74  64  64  ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 75  THR 75  65  65  THR THR A-4 ? n 
+A-4 1 76  SER 76  66  66  SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 77  LYS 77  67  67  LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 78  LYS 78  68  68  LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 79  ILE 79  69  69  ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 80  GLU 80  70  70  GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 81  ILE 81  71  71  ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 82  ILE 82  72  72  ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 83  LEU 83  73  73  LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 84  THR 84  74  74  THR THR A-4 ? n 
+A-4 1 85  LEU 85  75  75  LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 86  ASP 86  76  76  ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 87  LEU 87  77  77  LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 88  SER 88  78  78  SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 89  ASN 89  79  79  ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 90  TYR 90  80  80  TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 91  GLU 91  81  81  GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 92  LYS 92  82  82  LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 93  ASP 93  83  83  ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 94  GLU 94  84  84  GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 95  ASP 95  85  85  ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 96  THR 96  86  86  THR THR A-4 ? n 
+A-4 1 97  LYS 97  87  87  LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 98  LYS 98  88  88  LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 99  LEU 99  89  89  LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 100 ILE 100 90  90  ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 101 SER 101 91  91  SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 102 VAL 102 92  92  VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 103 VAL 103 93  93  VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 104 LYS 104 94  94  LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 105 GLY 105 95  95  GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 106 ALA 106 96  96  ALA ALA A-4 ? n 
+A-4 1 107 ARG 107 97  97  ARG ARG A-4 ? n 
+A-4 1 108 THR 108 98  98  THR THR A-4 ? n 
+A-4 1 109 SER 109 99  99  SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 110 ALA 110 100 100 ALA ALA A-4 ? n 
+A-4 1 111 ASN 111 101 101 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 112 ALA 112 102 102 ALA ALA A-4 ? n 
+A-4 1 113 ASP 113 103 103 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 114 VAL 114 104 104 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 115 PHE 115 105 105 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 116 TYR 116 106 106 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 117 ILE 117 107 107 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 118 ALA 118 108 108 ALA ALA A-4 ? n 
+A-4 1 119 LEU 119 109 109 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 120 GLU 120 110 110 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 121 SER 121 111 111 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 122 LYS 122 112 112 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 123 TYR 123 113 113 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 124 ASP 124 114 114 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 125 ASP 125 115 115 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 126 LYS 126 116 116 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 127 GLU 127 117 117 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 128 LEU 128 118 118 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 129 TYR 129 119 119 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 130 GLY 130 120 120 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 131 ASN 131 121 121 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 132 ILE 132 122 122 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 133 ILE 133 123 123 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 134 LEU 134 124 124 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 135 LYS 135 125 125 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 136 TRP 136 126 126 TRP TRP A-4 ? n 
+A-4 1 137 GLY 137 127 127 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 138 SER 138 128 128 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 139 GLU 139 129 129 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 140 LEU 140 130 130 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 141 ASP 141 131 131 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 142 ASN 142 132 132 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 143 LEU 143 133 133 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 144 ILE 144 134 134 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 145 ASP 145 135 135 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 146 ILE 146 136 136 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 147 PRO 147 137 137 PRO PRO A-4 ? n 
+A-4 1 148 GLY 148 138 138 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 149 ARG 149 139 139 ARG ARG A-4 ? n 
+A-4 1 150 GLY 150 140 140 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 151 ASN 151 141 141 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 152 ILE 152 142 142 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 153 ASN 153 143 143 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 154 ALA 154 144 144 ALA ALA A-4 ? n 
+A-4 1 155 LEU 155 145 145 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 156 ASP 156 146 146 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 157 ASN 157 147 147 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 158 VAL 158 148 148 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 159 PHE 159 149 149 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 160 LYS 160 150 150 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 161 VAL 161 151 151 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 162 ILE 162 152 152 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 163 TYR 163 153 153 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 164 ILE 164 154 154 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 165 ASN 165 155 155 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 166 PRO 166 156 156 PRO PRO A-4 ? n 
+A-4 1 167 LEU 167 157 157 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 168 VAL 168 158 158 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 169 ASP 169 159 159 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 170 LEU 170 160 160 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 171 ASP 171 161 161 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 172 LYS 172 162 162 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 173 LEU 173 163 163 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 174 PHE 174 164 164 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 175 ALA 175 165 165 ALA ALA A-4 ? n 
+A-4 1 176 GLN 176 166 166 GLN GLN A-4 ? n 
+A-4 1 177 ASN 177 167 167 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 178 LYS 178 168 168 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 179 LYS 179 169 169 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 180 TYR 180 170 170 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 181 ILE 181 171 171 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 182 PHE 182 172 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 183 GLU 183 173 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 184 GLU 184 174 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 185 SER 185 175 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 186 GLN 186 176 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 187 GLY 187 177 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 188 ASN 188 178 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 189 GLU 189 179 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 190 SER 190 180 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 191 ASP 191 181 181 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 192 GLU 192 182 182 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 193 GLY 193 183 183 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 194 ILE 194 184 184 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 195 LEU 195 185 185 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 196 ASN 196 186 186 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 197 ASN 197 187 187 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 198 ILE 198 188 188 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 199 LYS 199 189 189 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 200 SER 200 190 190 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 201 LEU 201 191 191 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 202 THR 202 192 192 THR THR A-4 ? n 
+A-4 1 203 ASP 203 193 193 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 204 GLN 204 194 194 GLN GLN A-4 ? n 
+A-4 1 205 VAL 205 195 195 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 206 ASN 206 196 196 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 207 GLN 207 197 197 GLN GLN A-4 ? n 
+A-4 1 208 GLN 208 198 198 GLN GLN A-4 ? n 
+A-4 1 209 ILE 209 199 199 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 210 GLY 210 200 200 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 211 GLU 211 201 201 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 212 MET 212 202 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 213 THR 213 203 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 214 ILE 214 204 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 215 ILE 215 205 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 216 LYS 216 206 206 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 217 GLY 217 207 207 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 218 PHE 218 208 208 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 219 GLN 219 209 209 GLN GLN A-4 ? n 
+A-4 1 220 GLN 220 210 210 GLN GLN A-4 ? n 
+A-4 1 221 GLU 221 211 211 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 222 ILE 222 212 212 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 223 THR 223 213 213 THR THR A-4 ? n 
+A-4 1 224 SER 224 214 214 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 225 GLU 225 215 215 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 226 TYR 226 216 216 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 227 ARG 227 217 217 ARG ARG A-4 ? n 
+A-4 1 228 SER 228 218 218 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 229 LEU 229 219 219 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 230 LYS 230 220 220 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 231 LYS 231 221 221 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 232 GLU 232 222 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 233 GLU 233 223 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 234 VAL 234 224 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 235 SER 235 225 225 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 236 ILE 236 226 226 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 237 GLU 237 227 227 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 238 LEU 238 228 228 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 239 LYS 239 229 229 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 240 SER 240 230 230 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 241 GLU 241 231 231 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 242 MET 242 232 232 MET MET A-4 ? n 
+A-4 1 243 ALA 243 233 233 ALA ALA A-4 ? n 
+A-4 1 244 ILE 244 234 234 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 245 LYS 245 235 235 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 246 GLY 246 236 236 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 247 PHE 247 237 237 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 248 PHE 248 238 238 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 249 SER 249 239 239 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 250 ASP 250 240 240 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 251 ILE 251 241 241 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 252 ILE 252 242 242 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 253 PRO 253 243 243 PRO PRO A-4 ? n 
+A-4 1 254 TYR 254 244 244 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 255 ILE 255 245 245 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 256 LYS 256 246 246 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 257 LYS 257 247 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 258 ASP 258 248 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 259 GLY 259 249 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 260 ASP 260 250 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 261 SER 261 251 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 262 ASN 262 252 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 263 TYR 263 253 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 264 TYR 264 254 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 265 PRO 265 255 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 266 THR 266 256 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 267 SER 267 257 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 268 GLY 268 258 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 269 ASP 269 259 259 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 270 GLY 270 260 260 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 271 ARG 271 261 261 ARG ARG A-4 ? n 
+A-4 1 272 ARG 272 262 262 ARG ARG A-4 ? n 
+A-4 1 273 LYS 273 263 263 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 274 MET 274 264 264 MET MET A-4 ? n 
+A-4 1 275 LEU 275 265 265 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 276 SER 276 266 266 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 277 TYR 277 267 267 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 278 SER 278 268 268 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 279 ILE 279 269 269 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 280 TYR 280 270 270 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 281 ASN 281 271 271 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 282 TYR 282 272 272 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 283 LEU 283 273 273 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 284 ALA 284 274 274 ALA ALA A-4 ? n 
+A-4 1 285 LYS 285 275 275 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 286 LYS 286 276 276 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 287 LYS 287 277 277 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 288 TYR 288 278 278 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 289 GLU 289 279 279 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 290 ASP 290 280 280 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 291 LYS 291 281 281 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 292 ILE 292 282 282 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 293 VAL 293 283 283 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 294 ILE 294 284 284 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 295 TYR 295 285 285 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 296 LEU 296 286 286 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 297 ILE 297 287 287 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 298 GLU 298 288 288 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 299 GLU 299 289 289 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 300 PRO 300 290 290 PRO PRO A-4 ? n 
+A-4 1 301 GLU 301 291 291 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 302 ILE 302 292 292 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 303 SER 303 293 293 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 304 LEU 304 294 294 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 305 HIS 305 295 295 HIS HIS A-4 ? n 
+A-4 1 306 ARG 306 296 296 ARG ARG A-4 ? n 
+A-4 1 307 SER 307 297 297 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 308 MET 308 298 298 MET MET A-4 ? n 
+A-4 1 309 GLN 309 299 299 GLN GLN A-4 ? n 
+A-4 1 310 ILE 310 300 300 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 311 ALA 311 301 301 ALA ALA A-4 ? n 
+A-4 1 312 LEU 312 302 302 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 313 SER 313 303 303 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 314 LYS 314 304 304 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 315 GLN 315 305 305 GLN GLN A-4 ? n 
+A-4 1 316 LEU 316 306 306 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 317 PHE 317 307 307 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 318 GLU 318 308 308 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 319 GLN 319 309 309 GLN GLN A-4 ? n 
+A-4 1 320 SER 320 310 310 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 321 THR 321 311 311 THR THR A-4 ? n 
+A-4 1 322 TYR 322 312 312 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 323 LYS 323 313 313 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 324 TYR 324 314 314 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 325 PHE 325 315 315 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 326 PHE 326 316 316 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 327 LEU 327 317 317 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 328 SER 328 318 318 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 329 THR 329 319 319 THR THR A-4 ? n 
+A-4 1 330 HIS 330 320 320 HIS HIS A-4 ? n 
+A-4 1 331 SER 331 321 321 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 332 PRO 332 322 322 PRO PRO A-4 ? n 
+A-4 1 333 GLU 333 323 323 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 334 LEU 334 324 324 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 335 LEU 335 325 325 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 336 TYR 336 326 326 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 337 GLU 337 327 327 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 338 MET 338 328 328 MET MET A-4 ? n 
+A-4 1 339 ASP 339 329 329 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 340 ASN 340 330 330 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 341 THR 341 331 331 THR THR A-4 ? n 
+A-4 1 342 ARG 342 332 332 ARG ARG A-4 ? n 
+A-4 1 343 LEU 343 333 333 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 344 ILE 344 334 334 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 345 ARG 345 335 335 ARG ARG A-4 ? n 
+A-4 1 346 VAL 346 336 336 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 347 HIS 347 337 337 HIS HIS A-4 ? n 
+A-4 1 348 SER 348 338 338 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 349 THR 349 339 339 THR THR A-4 ? n 
+A-4 1 350 GLU 350 340 340 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 351 LYS 351 341 341 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 352 VAL 352 342 342 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 353 VAL 353 343 343 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 354 CYS 354 344 344 CYS CYS A-4 ? n 
+A-4 1 355 SER 355 345 345 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 356 SER 356 346 346 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 357 HIS 357 347 347 HIS HIS A-4 ? n 
+A-4 1 358 MET 358 348 348 MET MET A-4 ? n 
+A-4 1 359 TYR 359 349 349 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 360 ASN 360 350 350 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 361 VAL 361 351 351 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 362 GLU 362 352 352 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 363 GLU 363 353 353 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 364 ALA 364 354 354 ALA ALA A-4 ? n 
+A-4 1 365 TYR 365 355 355 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 366 GLY 366 356 356 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 367 SER 367 357 357 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 368 VAL 368 358 358 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 369 LYS 369 359 359 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 370 LYS 370 360 360 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 371 LYS 371 361 361 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 372 LEU 372 362 362 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 373 ASN 373 363 363 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 374 LYS 374 364 364 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 375 ALA 375 365 365 ALA ALA A-4 ? n 
+A-4 1 376 LEU 376 366 366 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 377 SER 377 367 367 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 378 SER 378 368 368 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 379 ALA 379 369 369 ALA ALA A-4 ? n 
+A-4 1 380 LEU 380 370 370 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 381 PHE 381 371 371 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 382 ALA 382 372 372 ALA ALA A-4 ? n 
+A-4 1 383 GLU 383 373 373 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 384 ARG 384 374 374 ARG ARG A-4 ? n 
+A-4 1 385 VAL 385 375 375 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 386 LEU 386 376 376 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 387 LEU 387 377 377 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 388 ILE 388 378 378 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 389 GLU 389 379 379 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 390 GLY 390 380 380 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 391 PRO 391 381 381 PRO PRO A-4 ? n 
+A-4 1 392 SER 392 382 382 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 393 GLU 393 383 383 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 394 LYS 394 384 384 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 395 ILE 395 385 385 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 396 LEU 396 386 386 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 397 PHE 397 387 387 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 398 GLU 398 388 388 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 399 LYS 399 389 389 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 400 VAL 400 390 390 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 401 LEU 401 391 391 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 402 ASP 402 392 392 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 403 GLU 403 393 393 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 404 VAL 404 394 394 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 405 GLU 405 395 395 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 406 PRO 406 396 396 PRO PRO A-4 ? n 
+A-4 1 407 GLU 407 397 397 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 408 TYR 408 398 398 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 409 GLU 409 399 399 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 410 LEU 410 400 400 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 411 ASN 411 401 401 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 412 GLY 412 402 402 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 413 GLY 413 403 403 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 414 PHE 414 404 404 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 415 LEU 415 405 405 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 416 LEU 416 406 406 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 417 GLU 417 407 407 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 418 VAL 418 408 408 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 419 GLY 419 409 409 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 420 GLY 420 410 410 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 421 THR 421 411 411 THR THR A-4 ? n 
+A-4 1 422 TYR 422 412 412 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 423 PHE 423 413 413 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 424 ASN 424 414 414 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 425 HIS 425 415 415 HIS HIS A-4 ? n 
+A-4 1 426 TYR 426 416 416 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 427 VAL 427 417 417 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 428 CYS 428 418 418 CYS CYS A-4 ? n 
+A-4 1 429 THR 429 419 419 THR THR A-4 ? n 
+A-4 1 430 LEU 430 420 420 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 431 ASN 431 421 421 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 432 ASP 432 422 422 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 433 LEU 433 423 423 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 434 GLY 434 424 424 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 435 ILE 435 425 425 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 436 THR 436 426 426 THR THR A-4 ? n 
+A-4 1 437 HIS 437 427 427 HIS HIS A-4 ? n 
+A-4 1 438 ILE 438 428 428 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 439 ILE 439 429 429 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 440 LYS 440 430 430 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 441 THR 441 431 431 THR THR A-4 ? n 
+A-4 1 442 ASP 442 432 432 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 443 ASN 443 433 433 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 444 ASP 444 434 434 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 445 LEU 445 435 435 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 446 LYS 446 436 436 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 447 SER 447 437 437 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 448 LYS 448 438 438 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 449 LYS 449 439 439 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 450 GLY 450 440 440 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 451 LYS 451 441 441 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 452 LYS 452 442 442 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 453 GLY 453 443 443 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 454 VAL 454 444 444 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 455 TYR 455 445 445 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 456 GLU 456 446 446 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 457 LEU 457 447 447 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 458 LEU 458 448 448 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 459 GLY 459 449 449 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 460 LEU 460 450 450 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 461 ASN 461 451 451 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 462 ARG 462 452 452 ARG ARG A-4 ? n 
+A-4 1 463 CYS 463 453 453 CYS CYS A-4 ? n 
+A-4 1 464 LEU 464 454 454 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 465 ASN 465 455 455 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 466 LEU 466 456 456 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 467 LEU 467 457 457 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 468 GLY 468 458 458 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 469 ARG 469 459 459 ARG ARG A-4 ? n 
+A-4 1 470 GLU 470 460 460 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 471 ASN 471 461 461 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 472 LEU 472 462 462 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 473 ASP 473 463 463 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 474 GLU 474 464 464 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 475 ILE 475 465 465 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 476 THR 476 466 466 THR THR A-4 ? n 
+A-4 1 477 ILE 477 467 467 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 478 ASP 478 468 468 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 479 ILE 479 469 469 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 480 PRO 480 470 470 PRO PRO A-4 ? n 
+A-4 1 481 GLU 481 471 471 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 482 ASP 482 472 472 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 483 ILE 483 473 473 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 484 LYS 484 474 474 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 485 GLY 485 475 475 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 486 LYS 486 476 476 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 487 LYS 487 477 477 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 488 LYS 488 478 478 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 489 LYS 489 479 479 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 490 GLU 490 480 480 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 491 ARG 491 481 481 ARG ARG A-4 ? n 
+A-4 1 492 LEU 492 482 482 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 493 ASN 493 483 483 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 494 GLU 494 484 484 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 495 ARG 495 485 485 ARG ARG A-4 ? n 
+A-4 1 496 LYS 496 486 486 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 497 LYS 497 487 487 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 498 GLU 498 488 488 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 499 ILE 499 489 489 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 500 PHE 500 490 490 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 501 LYS 501 491 491 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 502 GLN 502 492 492 GLN GLN A-4 ? n 
+A-4 1 503 TYR 503 493 493 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 504 LYS 504 494 494 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 505 ASN 505 495 495 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 506 GLU 506 496 496 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 507 VAL 507 497 497 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 508 GLY 508 498 498 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 509 GLU 509 499 499 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 510 PHE 510 500 500 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 511 LEU 511 501 501 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 512 GLY 512 502 502 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 513 GLU 513 503 503 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 514 ARG 514 504 504 ARG ARG A-4 ? n 
+A-4 1 515 ILE 515 505 505 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 516 TYR 516 506 506 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 517 LEU 517 507 507 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 518 SER 518 508 508 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 519 GLU 519 509 509 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 520 ILE 520 510 510 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 521 ASP 521 511 511 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 522 LEU 522 512 512 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 523 GLU 523 513 513 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 524 ASN 524 514 514 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 525 ASP 525 515 515 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 526 LEU 526 516 516 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 527 TYR 527 517 517 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 528 SER 528 518 518 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 529 ALA 529 519 519 ALA ALA A-4 ? n 
+A-4 1 530 ILE 530 520 520 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 531 GLY 531 521 521 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 532 GLU 532 522 522 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 533 SER 533 523 523 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 534 MET 534 524 524 MET MET A-4 ? n 
+A-4 1 535 LYS 535 525 525 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 536 ARG 536 526 526 ARG ARG A-4 ? n 
+A-4 1 537 ILE 537 527 527 ILE ILE A-4 ? n 
+A-4 1 538 PHE 538 528 528 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 539 GLU 539 529 529 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 540 ASN 540 530 530 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 541 GLU 541 531 531 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 542 ASP 542 532 532 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 543 PRO 543 533 533 PRO PRO A-4 ? n 
+A-4 1 544 VAL 544 534 534 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 545 HIS 545 535 535 HIS HIS A-4 ? n 
+A-4 1 546 TYR 546 536 536 TYR TYR A-4 ? n 
+A-4 1 547 LEU 547 537 537 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 548 GLN 548 538 538 GLN GLN A-4 ? n 
+A-4 1 549 LYS 549 539 539 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 550 SER 550 540 540 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 551 LYS 551 541 541 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 552 LEU 552 542 542 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 553 PHE 553 543 543 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 554 ASN 554 544 544 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 555 MET 555 545 545 MET MET A-4 ? n 
+A-4 1 556 VAL 556 546 546 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 557 GLU 557 547 547 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 558 LEU 558 548 548 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 559 VAL 559 549 549 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 560 ASN 560 550 550 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 561 ASN 561 551 551 ASN ASN A-4 ? n 
+A-4 1 562 LEU 562 552 552 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 563 SER 563 553 553 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 564 THR 564 554 554 THR THR A-4 ? n 
+A-4 1 565 LYS 565 555 555 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 566 ASP 566 556 556 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 567 CYS 567 557 557 CYS CYS A-4 ? n 
+A-4 1 568 PHE 568 558 558 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 569 ASP 569 559 559 ASP ASP A-4 ? n 
+A-4 1 570 VAL 570 560 560 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 571 PHE 571 561 561 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 572 GLU 572 562 562 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 573 HIS 573 563 563 HIS HIS A-4 ? n 
+A-4 1 574 GLU 574 564 564 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 575 LYS 575 565 565 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 576 PHE 576 566 566 PHE PHE A-4 ? n 
+A-4 1 577 ALA 577 567 567 ALA ALA A-4 ? n 
+A-4 1 578 CYS 578 568 568 CYS CYS A-4 ? n 
+A-4 1 579 LEU 579 569 569 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 580 LYS 580 570 570 LYS LYS A-4 ? n 
+A-4 1 581 GLU 581 571 571 GLU GLU A-4 ? n 
+A-4 1 582 LEU 582 572 572 LEU LEU A-4 ? n 
+A-4 1 583 VAL 583 573 573 VAL VAL A-4 ? n 
+A-4 1 584 GLY 584 574 574 GLY GLY A-4 ? n 
+A-4 1 585 SER 585 575 575 SER SER A-4 ? n 
+A-4 1 586 ASP 586 576 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 587 ARG 587 577 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+A-4 1 588 GLY 588 578 ?   ?   ?   A-4 ? n 
+B-4 2 1   SER 1   2   2   SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 2   ARG 2   3   3   ARG ARG B-4 ? n 
+B-4 2 3   GLU 3   4   4   GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 4   GLN 4   5   5   GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 5   ILE 5   6   6   ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 6   ILE 6   7   7   ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 7   LYS 7   8   8   LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 8   ASP 8   9   9   ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 9   GLY 9   10  10  GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 10  GLY 10  11  11  GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 11  ASN 11  12  12  ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 12  ILE 12  13  13  ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 13  LEU 13  14  14  LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 14  VAL 14  15  15  VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 15  THR 15  16  16  THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 16  ALA 16  17  17  ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 17  GLY 17  18  18  GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 18  ALA 18  19  19  ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 19  GLY 19  20  20  GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 20  SER 20  21  21  SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 21  GLY 21  22  22  GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 22  LYS 22  23  23  LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 23  THR 23  24  24  THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 24  THR 24  25  25  THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 25  ILE 25  26  26  ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 26  LEU 26  27  27  LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 27  VAL 27  28  28  VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 28  SER 28  29  29  SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 29  LYS 29  30  30  LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 30  ILE 30  31  31  ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 31  GLU 31  32  32  GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 32  ALA 32  33  33  ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 33  ASP 33  34  34  ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 34  LEU 34  35  35  LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 35  LYS 35  36  36  LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 36  GLU 36  37  37  GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 37  ASN 37  38  38  ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 38  LYS 38  39  39  LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 39  THR 39  40  40  THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 40  HIS 40  41  41  HIS HIS B-4 ? n 
+B-4 2 41  TYR 41  42  42  TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 42  SER 42  43  43  SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 43  ILE 43  44  44  ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 44  ALA 44  45  45  ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 45  ALA 45  46  46  ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 46  VAL 46  47  47  VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 47  THR 47  48  48  THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 48  PHE 48  49  49  PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 49  THR 49  50  50  THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 50  ASN 50  51  51  ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 51  LYS 51  52  52  LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 52  ALA 52  53  53  ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 53  ALA 53  54  54  ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 54  LYS 54  55  55  LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 55  GLU 55  56  56  GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 56  ILE 56  57  57  ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 57  GLU 57  58  58  GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 58  GLY 58  59  59  GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 59  ARG 59  60  60  ARG ARG B-4 ? n 
+B-4 2 60  LEU 60  61  61  LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 61  GLY 61  62  62  GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 62  TYR 62  63  63  TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 63  SER 63  64  64  SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 64  SER 64  65  65  SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 65  ARG 65  66  66  ARG ARG B-4 ? n 
+B-4 2 66  GLY 66  67  67  GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 67  ASN 67  68  68  ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 68  PHE 68  69  69  PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 69  ILE 69  70  70  ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 70  GLY 70  71  71  GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 71  THR 71  72  72  THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 72  ASN 72  73  73  ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 73  ASP 73  74  74  ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 74  GLY 74  75  75  GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 75  PHE 75  76  76  PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 76  VAL 76  77  77  VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 77  GLU 77  78  78  GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 78  SER 78  79  79  SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 79  GLU 79  80  80  GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 80  ILE 80  81  81  ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 81  ILE 81  82  82  ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 82  ARG 82  83  83  ARG ARG B-4 ? n 
+B-4 2 83  PRO 83  84  84  PRO PRO B-4 ? n 
+B-4 2 84  PHE 84  85  85  PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 85  ILE 85  86  86  ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 86  LYS 86  87  87  LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 87  ASP 87  88  88  ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 88  ALA 88  89  89  ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 89  PHE 89  90  90  PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 90  GLY 90  91  91  GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 91  ASN 91  92  92  ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 92  ASP 92  93  93  ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 93  TYR 93  94  94  TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 94  PRO 94  95  95  PRO PRO B-4 ? n 
+B-4 2 95  ASP 95  96  96  ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 96  ASN 96  97  97  ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 97  PHE 97  98  98  PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 98  THR 98  99  99  THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 99  ALA 99  100 100 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 100 GLU 100 101 101 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 101 TYR 101 102 102 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 102 PHE 102 103 103 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 103 ASP 103 104 104 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 104 ASN 104 105 105 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 105 GLN 105 106 106 GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 106 PHE 106 107 107 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 107 ALA 107 108 108 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 108 SER 108 109 109 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 109 TYR 109 110 110 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 110 ASP 110 111 111 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 111 LYS 111 112 112 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 112 GLY 112 113 113 GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 113 LEU 113 114 114 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 114 GLN 114 115 115 GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 115 VAL 115 116 116 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 116 LEU 116 117 117 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 117 LYS 117 118 118 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 118 TYR 118 119 119 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 119 GLN 119 120 120 GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 120 ASN 120 121 121 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 121 ILE 121 122 122 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 122 LEU 122 123 123 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 123 GLY 123 124 124 GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 124 THR 124 125 125 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 125 TYR 125 126 126 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 126 SER 126 127 127 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 127 ASN 127 128 128 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 128 PRO 128 129 129 PRO PRO B-4 ? n 
+B-4 2 129 LYS 129 130 130 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 130 LYS 130 131 131 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 131 ASN 131 132 132 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 132 PHE 132 133 133 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 133 LYS 133 134 134 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 134 PHE 134 135 135 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 135 GLN 135 136 136 GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 136 LEU 136 137 137 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 137 ALA 137 138 138 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 138 LEU 138 139 139 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 139 ASP 139 140 140 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 140 ILE 140 141 141 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 141 LEU 141 142 142 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 142 LYS 142 143 143 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 143 LYS 143 144 144 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 144 SER 144 145 145 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 145 LEU 145 146 146 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 146 VAL 146 147 147 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 147 ALA 147 148 148 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 148 ARG 148 149 149 ARG ARG B-4 ? n 
+B-4 2 149 GLN 149 150 150 GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 150 TYR 150 151 151 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 151 ILE 151 152 152 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 152 PHE 152 153 153 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 153 SER 153 154 154 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 154 LYS 154 155 155 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 155 TYR 155 156 156 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 156 PHE 156 157 157 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 157 LYS 157 158 158 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 158 ILE 158 159 159 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 159 PHE 159 160 160 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 160 ILE 160 161 161 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 161 ASP 161 162 162 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 162 GLU 162 163 163 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 163 TYR 163 164 164 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 164 GLN 164 165 165 GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 165 ASP 165 166 166 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 166 SER 166 167 167 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 167 ASP 167 168 168 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 168 LYS 168 169 169 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 169 ASP 169 170 170 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 170 MET 170 171 171 MET MET B-4 ? n 
+B-4 2 171 HIS 171 172 172 HIS HIS B-4 ? n 
+B-4 2 172 ASN 172 173 173 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 173 LEU 173 174 174 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 174 PHE 174 175 175 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 175 MET 175 176 176 MET MET B-4 ? n 
+B-4 2 176 TYR 176 177 177 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 177 LEU 177 178 178 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 178 LYS 178 179 179 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 179 ASP 179 180 180 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 180 GLN 180 181 181 GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 181 LEU 181 182 182 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 182 LYS 182 183 183 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 183 ILE 183 184 184 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 184 LYS 184 185 185 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 185 LEU 185 186 186 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 186 PHE 186 187 187 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 187 ILE 187 188 188 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 188 VAL 188 189 189 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 189 GLY 189 190 190 GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 190 ASP 190 191 191 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 191 PRO 191 192 192 PRO PRO B-4 ? n 
+B-4 2 192 LYS 192 193 193 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 193 GLN 193 194 194 GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 194 SER 194 195 195 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 195 ILE 195 196 196 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 196 TYR 196 197 197 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 197 ILE 197 198 198 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 198 TRP 198 199 199 TRP TRP B-4 ? n 
+B-4 2 199 ARG 199 200 200 ARG ARG B-4 ? n 
+B-4 2 200 GLY 200 201 201 GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 201 ALA 201 202 202 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 202 GLU 202 203 203 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 203 PRO 203 204 204 PRO PRO B-4 ? n 
+B-4 2 204 GLU 204 205 205 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 205 ASN 205 206 206 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 206 PHE 206 207 207 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 207 ASN 207 208 208 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 208 GLY 208 209 209 GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 209 LEU 209 210 210 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 210 ILE 210 211 211 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 211 GLU 211 212 212 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 212 ASN 212 213 213 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 213 SER 213 214 214 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 214 THR 214 215 215 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 215 ASP 215 216 216 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 216 PHE 216 217 217 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 217 ASN 217 218 218 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 218 LYS 218 219 219 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 219 TYR 219 220 220 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 220 HIS 220 221 221 HIS HIS B-4 ? n 
+B-4 2 221 LEU 221 222 222 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 222 THR 222 223 223 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 223 SER 223 224 224 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 224 ASN 224 225 225 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 225 PHE 225 226 226 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 226 ARG 226 227 227 ARG ARG B-4 ? n 
+B-4 2 227 CYS 227 228 228 CYS CYS B-4 ? n 
+B-4 2 228 CYS 228 229 229 CYS CYS B-4 ? n 
+B-4 2 229 GLN 229 230 230 GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 230 ASP 230 231 231 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 231 ILE 231 232 232 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 232 GLN 232 233 233 GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 233 ASN 233 234 234 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 234 TYR 234 235 235 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 235 SER 235 236 236 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 236 ASN 236 237 237 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 237 LEU 237 238 238 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 238 PHE 238 239 239 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 239 ASN 239 240 240 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 240 GLU 240 241 241 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 241 GLU 241 242 242 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 242 THR 242 243 243 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 243 ARG 243 244 244 ARG ARG B-4 ? n 
+B-4 2 244 SER 244 245 245 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 245 LEU 245 246 246 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 246 ILE 246 247 247 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 247 LYS 247 248 248 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 248 GLU 248 249 249 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 249 LYS 249 250 250 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 250 ASN 250 251 251 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 251 GLU 251 252 252 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 252 VAL 252 253 253 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 253 GLN 253 254 254 GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 254 ASN 254 255 255 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 255 VAL 255 256 256 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 256 ILE 256 257 257 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 257 SER 257 258 258 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 258 ILE 258 259 259 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 259 ALA 259 260 260 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 260 ASP 260 261 261 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 261 ASP 261 262 262 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 262 MET 262 263 263 MET MET B-4 ? n 
+B-4 2 263 PRO 263 264 264 PRO PRO B-4 ? n 
+B-4 2 264 ILE 264 265 265 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 265 SER 265 266 266 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 266 ASP 266 267 267 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 267 ILE 267 268 268 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 268 LEU 268 269 269 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 269 LEU 269 270 270 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 270 LYS 270 271 271 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 271 LEU 271 272 272 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 272 THR 272 273 273 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 273 GLU 273 274 274 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 274 GLU 274 275 275 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 275 LYS 275 276 276 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 276 GLN 276 277 277 GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 277 VAL 277 278 278 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 278 LEU 278 279 279 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 279 ASN 279 280 280 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 280 ILE 280 281 281 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 281 GLU 281 282 282 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 282 ALA 282 283 283 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 283 GLU 283 284 284 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 284 LEU 284 285 285 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 285 VAL 285 286 286 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 286 ILE 286 287 287 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 287 LEU 287 288 288 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 288 VAL 288 289 289 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 289 ARG 289 290 290 ARG ARG B-4 ? n 
+B-4 2 290 ARG 290 291 291 ARG ARG B-4 ? n 
+B-4 2 291 ARG 291 292 292 ARG ARG B-4 ? n 
+B-4 2 292 ASN 292 293 293 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 293 GLN 293 294 294 GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 294 ALA 294 295 295 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 295 ILE 295 296 296 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 296 GLU 296 297 297 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 297 ILE 297 298 298 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 298 MET 298 299 299 MET MET B-4 ? n 
+B-4 2 299 LYS 299 300 300 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 300 GLU 300 301 301 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 301 LEU 301 302 302 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 302 ASN 302 303 303 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 303 GLU 303 304 304 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 304 GLU 304 305 305 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 305 GLY 305 306 306 GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 306 PHE 306 307 307 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 307 ASN 307 308 308 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 308 PHE 308 309 309 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 309 ILE 309 310 310 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 310 PHE 310 311 311 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 311 ILE 311 312 312 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 312 PRO 312 313 313 PRO PRO B-4 ? n 
+B-4 2 313 GLN 313 314 314 GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 314 THR 314 315 315 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 315 PRO 315 316 316 PRO PRO B-4 ? n 
+B-4 2 316 LEU 316 317 317 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 317 ASP 317 318 318 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 318 ARG 318 319 319 ARG ARG B-4 ? n 
+B-4 2 319 ALA 319 320 320 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 320 THR 320 321 321 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 321 PRO 321 322 322 PRO PRO B-4 ? n 
+B-4 2 322 ASN 322 323 323 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 323 ALA 323 324 324 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 324 THR 324 325 325 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 325 LEU 325 326 326 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 326 LEU 326 327 327 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 327 LYS 327 328 328 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 328 GLU 328 329 329 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 329 VAL 329 330 330 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 330 ILE 330 331 331 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 331 LYS 331 332 332 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 332 TYR 332 333 333 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 333 VAL 333 334 334 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 334 LYS 334 335 335 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 335 ASN 335 336 336 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 336 ASP 336 337 337 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 337 ARG 337 338 338 ARG ARG B-4 ? n 
+B-4 2 338 TYR 338 339 339 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 339 SER 339 340 340 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 340 ILE 340 341 341 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 341 TYR 341 342 342 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 342 ASP 342 343 343 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 343 LEU 343 344 344 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 344 ALA 344 345 345 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 345 ALA 345 346 346 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 346 GLU 346 347 347 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 347 ILE 347 348 348 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 348 VAL 348 349 349 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 349 GLY 349 350 350 GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 350 ASN 350 351 351 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 351 LEU 351 352 352 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 352 SER 352 353 353 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 353 SER 353 354 354 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 354 ARG 354 355 355 ARG ARG B-4 ? n 
+B-4 2 355 GLU 355 356 356 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 356 ILE 356 357 357 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 357 LYS 357 358 358 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 358 GLU 358 359 359 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 359 ILE 359 360 360 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 360 GLN 360 361 361 GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 361 LYS 361 362 362 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 362 ILE 362 363 363 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 363 ILE 363 364 364 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 364 ASN 364 365 365 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 365 GLU 365 366 366 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 366 LEU 366 367 367 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 367 LEU 367 368 368 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 368 VAL 368 369 369 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 369 PRO 369 370 370 PRO PRO B-4 ? n 
+B-4 2 370 ASN 370 371 371 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 371 ILE 371 372 372 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 372 ASN 372 373 373 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 373 GLN 373 374 374 GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 374 VAL 374 375 375 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 375 LEU 375 376 376 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 376 ILE 376 377 377 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 377 ASN 377 378 378 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 378 GLN 378 379 379 GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 379 VAL 379 380 380 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 380 LEU 380 381 381 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 381 ILE 381 382 382 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 382 ASN 382 383 383 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 383 LEU 383 384 384 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 384 PHE 384 385 385 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 385 ALA 385 386 386 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 386 LYS 386 387 387 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 387 LEU 387 388 388 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 388 GLU 388 389 389 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 389 ILE 389 390 390 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 390 THR 390 391 391 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 391 LEU 391 392 392 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 392 ASP 392 393 393 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 393 THR 393 394 394 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 394 ARG 394 395 395 ARG ARG B-4 ? n 
+B-4 2 395 GLU 395 396 396 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 396 ILE 396 397 397 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 397 THR 397 398 398 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 398 ALA 398 399 399 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 399 PHE 399 400 400 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 400 THR 400 401 401 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 401 GLU 401 402 402 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 402 VAL 402 403 403 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 403 MET 403 404 404 MET MET B-4 ? n 
+B-4 2 404 MET 404 405 405 MET MET B-4 ? n 
+B-4 2 405 THR 405 406 406 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 406 ASN 406 407 407 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 407 GLU 407 408 408 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 408 PHE 408 409 409 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 409 ASP 409 410 410 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 410 ILE 410 411 411 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 411 ALA 411 412 412 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 412 PHE 412 413 413 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 413 ASP 413 414 414 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 414 THR 414 415 415 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 415 ASN 415 416 416 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 416 GLU 416 417 417 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 417 TYR 417 418 418 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 418 LEU 418 419 419 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 419 HIS 419 420 420 HIS HIS B-4 ? n 
+B-4 2 420 LYS 420 421 421 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 421 ILE 421 422 422 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 422 PHE 422 423 423 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 423 THR 423 424 424 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 424 VAL 424 425 425 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 425 HIS 425 426 426 HIS HIS B-4 ? n 
+B-4 2 426 SER 426 427 427 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 427 ALA 427 428 428 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 428 LYS 428 429 429 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 429 GLY 429 430 430 GLY GLY B-4 ? n 
+B-4 2 430 LEU 430 431 431 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 431 GLU 431 432 432 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 432 PHE 432 433 433 PHE PHE B-4 ? n 
+B-4 2 433 ASN 433 434 434 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 434 GLN 434 435 435 GLN GLN B-4 ? n 
+B-4 2 435 VAL 435 436 436 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 436 ILE 436 437 437 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 437 ILE 437 438 438 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 438 THR 438 439 439 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 439 ALA 439 440 440 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 440 SER 440 441 441 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 441 ASP 441 442 442 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 442 TYR 442 443 443 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 443 ASN 443 444 444 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 444 VAL 444 445 445 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 445 HIS 445 446 446 HIS HIS B-4 ? n 
+B-4 2 446 TYR 446 447 447 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 447 ASN 447 448 448 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 448 ARG 448 449 449 ARG ARG B-4 ? n 
+B-4 2 449 ASP 449 450 450 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 450 THR 450 451 451 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 451 ASN 451 452 452 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 452 GLU 452 453 453 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 453 HIS 453 454 454 HIS HIS B-4 ? n 
+B-4 2 454 TYR 454 455 455 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 455 VAL 455 456 456 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 456 ALA 456 457 457 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 457 THR 457 458 458 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 458 THR 458 459 459 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 459 ARG 459 460 460 ARG ARG B-4 ? n 
+B-4 2 460 ALA 460 461 461 ALA ALA B-4 ? n 
+B-4 2 461 LYS 461 462 462 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 462 ASP 462 463 463 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 463 LYS 463 464 464 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 464 LEU 464 465 465 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 465 ILE 465 466 466 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 466 VAL 466 467 467 VAL VAL B-4 ? n 
+B-4 2 467 ILE 467 468 468 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 468 MET 468 469 469 MET MET B-4 ? n 
+B-4 2 469 ASP 469 470 470 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 470 ASN 470 471 471 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 471 LYS 471 472 472 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 472 LYS 472 473 473 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 473 TYR 473 474 474 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 474 SER 474 475 475 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 475 ASP 475 476 476 ASP ASP B-4 ? n 
+B-4 2 476 TYR 476 477 477 TYR TYR B-4 ? n 
+B-4 2 477 ILE 477 478 478 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 478 GLU 478 479 479 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 479 THR 479 480 480 THR THR B-4 ? n 
+B-4 2 480 LEU 480 481 481 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 481 MET 481 482 482 MET MET B-4 ? n 
+B-4 2 482 LYS 482 483 483 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 483 GLU 483 484 484 GLU GLU B-4 ? n 
+B-4 2 484 LEU 484 485 485 LEU LEU B-4 ? n 
+B-4 2 485 LYS 485 486 486 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 486 ILE 486 487 487 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 487 LYS 487 488 488 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 488 ASN 488 489 489 ASN ASN B-4 ? n 
+B-4 2 489 ILE 489 490 490 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 490 ILE 490 491 491 ILE ILE B-4 ? n 
+B-4 2 491 LYS 491 492 492 LYS LYS B-4 ? n 
+B-4 2 492 SER 492 493 493 SER SER B-4 ? n 
+B-4 2 493 ILE 493 494 494 ILE ILE B-4 ? n 
+# 
+loop_
+_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
+_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
+_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
+_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
+_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
+_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
+_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
+_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
+_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
+_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
+C   3 SO4 1 601 1 SO4 SO4 A   ? 
+C-2 3 SO4 1 601 1 SO4 SO4 A-2 ? 
+C-3 3 SO4 1 601 1 SO4 SO4 A-3 ? 
+C-4 3 SO4 1 601 1 SO4 SO4 A-4 ? 
+# 
+loop_
+_chem_comp.id 
+_chem_comp.type 
+_chem_comp.mon_nstd_flag 
+_chem_comp.name 
+_chem_comp.pdbx_synonyms 
+_chem_comp.formula 
+_chem_comp.formula_weight 
+ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ? "C3 H7 N O2"     89.093  
+ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
+ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
+ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"     133.103 
+CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE        ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
+GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
+GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"     147.129 
+GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
+HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
+ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
+LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
+LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
+MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
+PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
+PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
+SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
+SO4 non-polymer         . "SULFATE ION"   ? "O4 S -2"        96.063  
+THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
+TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
+TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
+VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
+# 
+loop_
+_struct_asym.id 
+_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
+_struct_asym.pdbx_modified 
+_struct_asym.entity_id 
+_struct_asym.details 
+A   N N 1 ? 
+B   N N 2 ? 
+A-2 N N 1 ? 
+B-2 N N 2 ? 
+A-3 N N 1 ? 
+B-3 N N 2 ? 
+A-4 N N 1 ? 
+B-4 N N 2 ? 
+C   N N 3 ? 
+C-2 N N 3 ? 
+C-3 N N 3 ? 
+C-4 N N 3 ? 
+# 
+_struct_conf_type.id          HELX_P 
+_struct_conf_type.criteria    ? 
+_struct_conf_type.reference   ? 
+# 
+loop_
+_struct_conf.conf_type_id 
+_struct_conf.id 
+_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
+_struct_conf.beg_label_comp_id 
+_struct_conf.beg_label_asym_id 
+_struct_conf.beg_label_seq_id 
+_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
+_struct_conf.end_label_comp_id 
+_struct_conf.end_label_asym_id 
+_struct_conf.end_label_seq_id 
+_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
+_struct_conf.beg_auth_comp_id 
+_struct_conf.beg_auth_asym_id 
+_struct_conf.beg_auth_seq_id 
+_struct_conf.end_auth_comp_id 
+_struct_conf.end_auth_asym_id 
+_struct_conf.end_auth_seq_id 
+_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
+_struct_conf.details 
+_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
+HELX_P HELX_P1   AA1 ASN A   41  ? ASP A   57  ? ASN A   31  ASP A   47  1 ? 17 
+HELX_P HELX_P2   AA2 ASP A   57  ? LYS A   62  ? ASP A   47  LYS A   52  1 ? 6  
+HELX_P HELX_P3   AA3 TYR A   70  ? ASP A   74  ? TYR A   60  ASP A   64  5 ? 5  
+HELX_P HELX_P4   AA4 SER A   88  ? LYS A   92  ? SER A   78  LYS A   82  5 ? 5  
+HELX_P HELX_P5   AA5 ASP A   93  ? LYS A   104 ? ASP A   83  LYS A   94  1 ? 12 
+HELX_P HELX_P6   AA6 GLY A   105 ? ARG A   107 ? GLY A   95  ARG A   97  5 ? 3  
+HELX_P HELX_P7   AA7 ALA A   154 ? VAL A   158 ? ALA A   144 VAL A   148 1 ? 5  
+HELX_P HELX_P8   AA8 ASP A   169 ? LYS A   178 ? ASP A   159 LYS A   168 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P9   AA9 GLU A   192 ? GLU A   211 ? GLU A   182 GLU A   201 1 ? 20 
+HELX_P HELX_P10  AB1 GLY A   217 ? LYS A   230 ? GLY A   207 LYS A   220 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P11  AB2 GLY A   270 ? TYR A   288 ? GLY A   260 TYR A   278 1 ? 19 
+HELX_P HELX_P12  AB3 HIS A   305 ? GLU A   318 ? HIS A   295 GLU A   308 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P13  AB4 SER A   331 ? TYR A   336 ? SER A   321 TYR A   326 5 ? 6  
+HELX_P HELX_P14  AB5 TYR A   365 ? SER A   367 ? TYR A   355 SER A   357 5 ? 3  
+HELX_P HELX_P15  AB6 VAL A   368 ? SER A   378 ? VAL A   358 SER A   368 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P16  AB7 GLY A   390 ? GLU A   405 ? GLY A   380 GLU A   395 1 ? 16 
+HELX_P HELX_P17  AB8 PHE A   423 ? LEU A   433 ? PHE A   413 LEU A   423 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P18  AB9 LEU A   457 ? LEU A   467 ? LEU A   447 LEU A   457 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P19  AC1 GLY A   485 ? TYR A   503 ? GLY A   475 TYR A   493 1 ? 19 
+HELX_P HELX_P20  AC2 TYR A   503 ? GLU A   513 ? TYR A   493 GLU A   503 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P21  AC3 ASP A   521 ? ILE A   530 ? ASP A   511 ILE A   520 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P22  AC4 ILE A   530 ? GLU A   539 ? ILE A   520 GLU A   529 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P23  AC5 ASP A   542 ? GLN A   548 ? ASP A   532 GLN A   538 1 ? 7  
+HELX_P HELX_P24  AC6 SER A   550 ? LEU A   562 ? SER A   540 LEU A   552 1 ? 13 
+HELX_P HELX_P25  AC7 SER A   563 ? HIS A   573 ? SER A   553 HIS A   563 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P26  AC8 PHE A   576 ? GLY A   584 ? PHE A   566 GLY A   574 1 ? 9  
+HELX_P HELX_P27  AC9 ARG B   2   ? ASP B   8   ? ARG B   3   ASP B   9   1 ? 7  
+HELX_P HELX_P28  AD1 SER B   20  ? ASN B   37  ? SER B   21  ASN B   38  1 ? 18 
+HELX_P HELX_P29  AD2 THR B   49  ? GLY B   61  ? THR B   50  GLY B   62  1 ? 13 
+HELX_P HELX_P30  AD3 ASN B   72  ? ILE B   80  ? ASN B   73  ILE B   81  1 ? 9  
+HELX_P HELX_P31  AD4 ILE B   80  ? GLY B   90  ? ILE B   81  GLY B   91  1 ? 11 
+HELX_P HELX_P32  AD5 SER B   108 ? TYR B   118 ? SER B   109 TYR B   119 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P33  AD6 ASN B   131 ? SER B   144 ? ASN B   132 SER B   145 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P34  AD7 SER B   144 ? LYS B   154 ? SER B   145 LYS B   155 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P35  AD8 GLU B   162 ? SER B   166 ? GLU B   163 SER B   167 5 ? 5  
+HELX_P HELX_P36  AD9 ASP B   167 ? GLN B   180 ? ASP B   168 GLN B   181 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P37  AE1 GLU B   202 ? SER B   213 ? GLU B   203 SER B   214 1 ? 12 
+HELX_P HELX_P38  AE2 CYS B   228 ? LEU B   237 ? CYS B   229 LEU B   238 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P39  AE3 PRO B   263 ? GLU B   274 ? PRO B   264 GLU B   275 1 ? 12 
+HELX_P HELX_P40  AE4 ARG B   290 ? GLU B   304 ? ARG B   291 GLU B   305 1 ? 15 
+HELX_P HELX_P41  AE5 ASN B   322 ? ASN B   335 ? ASN B   323 ASN B   336 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P42  AE6 SER B   339 ? ILE B   347 ? SER B   340 ILE B   348 1 ? 9  
+HELX_P HELX_P43  AE7 SER B   352 ? ASN B   364 ? SER B   353 ASN B   365 1 ? 13 
+HELX_P HELX_P44  AE8 GLU B   365 ? VAL B   368 ? GLU B   366 VAL B   369 5 ? 4  
+HELX_P HELX_P45  AE9 ILE B   371 ? LEU B   387 ? ILE B   372 LEU B   388 1 ? 17 
+HELX_P HELX_P46  AF1 ASP B   392 ? THR B   405 ? ASP B   393 THR B   406 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P47  AF2 ASP B   409 ? ASP B   413 ? ASP B   410 ASP B   414 5 ? 5  
+HELX_P HELX_P48  AF3 SER B   440 ? TYR B   442 ? SER B   441 TYR B   443 5 ? 3  
+HELX_P HELX_P49  AF4 ASP B   449 ? ALA B   460 ? ASP B   450 ALA B   461 1 ? 12 
+HELX_P HELX_P50  AF5 ASN B   470 ? LEU B   484 ? ASN B   471 LEU B   485 1 ? 15 
+HELX_P HELX_P51  AF6 ASN A-2 41  ? ASP A-2 57  ? ASN A-2 31  ASP A-2 47  1 ? 17 
+HELX_P HELX_P52  AF7 ASP A-2 57  ? LYS A-2 62  ? ASP A-2 47  LYS A-2 52  1 ? 6  
+HELX_P HELX_P53  AF8 TYR A-2 70  ? ASP A-2 74  ? TYR A-2 60  ASP A-2 64  5 ? 5  
+HELX_P HELX_P54  AF9 SER A-2 88  ? LYS A-2 92  ? SER A-2 78  LYS A-2 82  5 ? 5  
+HELX_P HELX_P55  AG1 ASP A-2 93  ? LYS A-2 104 ? ASP A-2 83  LYS A-2 94  1 ? 12 
+HELX_P HELX_P56  AG2 GLY A-2 105 ? ARG A-2 107 ? GLY A-2 95  ARG A-2 97  5 ? 3  
+HELX_P HELX_P57  AG3 ALA A-2 154 ? VAL A-2 158 ? ALA A-2 144 VAL A-2 148 1 ? 5  
+HELX_P HELX_P58  AG4 ASP A-2 169 ? LYS A-2 178 ? ASP A-2 159 LYS A-2 168 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P59  AG5 GLU A-2 192 ? GLU A-2 211 ? GLU A-2 182 GLU A-2 201 1 ? 20 
+HELX_P HELX_P60  AG6 GLY A-2 217 ? LYS A-2 230 ? GLY A-2 207 LYS A-2 220 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P61  AG7 GLY A-2 270 ? TYR A-2 288 ? GLY A-2 260 TYR A-2 278 1 ? 19 
+HELX_P HELX_P62  AG8 HIS A-2 305 ? GLU A-2 318 ? HIS A-2 295 GLU A-2 308 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P63  AG9 SER A-2 331 ? TYR A-2 336 ? SER A-2 321 TYR A-2 326 5 ? 6  
+HELX_P HELX_P64  AH1 TYR A-2 365 ? SER A-2 367 ? TYR A-2 355 SER A-2 357 5 ? 3  
+HELX_P HELX_P65  AH2 VAL A-2 368 ? SER A-2 378 ? VAL A-2 358 SER A-2 368 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P66  AH3 GLY A-2 390 ? GLU A-2 405 ? GLY A-2 380 GLU A-2 395 1 ? 16 
+HELX_P HELX_P67  AH4 PHE A-2 423 ? LEU A-2 433 ? PHE A-2 413 LEU A-2 423 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P68  AH5 LEU A-2 457 ? LEU A-2 467 ? LEU A-2 447 LEU A-2 457 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P69  AH6 GLY A-2 485 ? TYR A-2 503 ? GLY A-2 475 TYR A-2 493 1 ? 19 
+HELX_P HELX_P70  AH7 TYR A-2 503 ? GLU A-2 513 ? TYR A-2 493 GLU A-2 503 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P71  AH8 ASP A-2 521 ? ILE A-2 530 ? ASP A-2 511 ILE A-2 520 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P72  AH9 ILE A-2 530 ? GLU A-2 539 ? ILE A-2 520 GLU A-2 529 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P73  AI1 ASP A-2 542 ? GLN A-2 548 ? ASP A-2 532 GLN A-2 538 1 ? 7  
+HELX_P HELX_P74  AI2 SER A-2 550 ? LEU A-2 562 ? SER A-2 540 LEU A-2 552 1 ? 13 
+HELX_P HELX_P75  AI3 SER A-2 563 ? HIS A-2 573 ? SER A-2 553 HIS A-2 563 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P76  AI4 PHE A-2 576 ? GLY A-2 584 ? PHE A-2 566 GLY A-2 574 1 ? 9  
+HELX_P HELX_P77  AI5 ARG B-2 2   ? ASP B-2 8   ? ARG B-2 3   ASP B-2 9   1 ? 7  
+HELX_P HELX_P78  AI6 SER B-2 20  ? ASN B-2 37  ? SER B-2 21  ASN B-2 38  1 ? 18 
+HELX_P HELX_P79  AI7 THR B-2 49  ? GLY B-2 61  ? THR B-2 50  GLY B-2 62  1 ? 13 
+HELX_P HELX_P80  AI8 ASN B-2 72  ? ILE B-2 80  ? ASN B-2 73  ILE B-2 81  1 ? 9  
+HELX_P HELX_P81  AI9 ILE B-2 80  ? GLY B-2 90  ? ILE B-2 81  GLY B-2 91  1 ? 11 
+HELX_P HELX_P82  AJ1 SER B-2 108 ? TYR B-2 118 ? SER B-2 109 TYR B-2 119 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P83  AJ2 ASN B-2 131 ? SER B-2 144 ? ASN B-2 132 SER B-2 145 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P84  AJ3 SER B-2 144 ? LYS B-2 154 ? SER B-2 145 LYS B-2 155 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P85  AJ4 GLU B-2 162 ? SER B-2 166 ? GLU B-2 163 SER B-2 167 5 ? 5  
+HELX_P HELX_P86  AJ5 ASP B-2 167 ? GLN B-2 180 ? ASP B-2 168 GLN B-2 181 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P87  AJ6 GLU B-2 202 ? SER B-2 213 ? GLU B-2 203 SER B-2 214 1 ? 12 
+HELX_P HELX_P88  AJ7 CYS B-2 228 ? LEU B-2 237 ? CYS B-2 229 LEU B-2 238 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P89  AJ8 PRO B-2 263 ? GLU B-2 274 ? PRO B-2 264 GLU B-2 275 1 ? 12 
+HELX_P HELX_P90  AJ9 ARG B-2 290 ? GLU B-2 304 ? ARG B-2 291 GLU B-2 305 1 ? 15 
+HELX_P HELX_P91  AK1 ASN B-2 322 ? ASN B-2 335 ? ASN B-2 323 ASN B-2 336 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P92  AK2 SER B-2 339 ? ILE B-2 347 ? SER B-2 340 ILE B-2 348 1 ? 9  
+HELX_P HELX_P93  AK3 SER B-2 352 ? ASN B-2 364 ? SER B-2 353 ASN B-2 365 1 ? 13 
+HELX_P HELX_P94  AK4 GLU B-2 365 ? VAL B-2 368 ? GLU B-2 366 VAL B-2 369 5 ? 4  
+HELX_P HELX_P95  AK5 ILE B-2 371 ? LEU B-2 387 ? ILE B-2 372 LEU B-2 388 1 ? 17 
+HELX_P HELX_P96  AK6 ASP B-2 392 ? THR B-2 405 ? ASP B-2 393 THR B-2 406 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P97  AK7 ASP B-2 409 ? ASP B-2 413 ? ASP B-2 410 ASP B-2 414 5 ? 5  
+HELX_P HELX_P98  AK8 SER B-2 440 ? TYR B-2 442 ? SER B-2 441 TYR B-2 443 5 ? 3  
+HELX_P HELX_P99  AK9 ASP B-2 449 ? ALA B-2 460 ? ASP B-2 450 ALA B-2 461 1 ? 12 
+HELX_P HELX_P100 AL1 ASN B-2 470 ? LEU B-2 484 ? ASN B-2 471 LEU B-2 485 1 ? 15 
+HELX_P HELX_P101 AL2 ASN A-3 41  ? ASP A-3 57  ? ASN A-3 31  ASP A-3 47  1 ? 17 
+HELX_P HELX_P102 AL3 ASP A-3 57  ? LYS A-3 62  ? ASP A-3 47  LYS A-3 52  1 ? 6  
+HELX_P HELX_P103 AL4 TYR A-3 70  ? ASP A-3 74  ? TYR A-3 60  ASP A-3 64  5 ? 5  
+HELX_P HELX_P104 AL5 SER A-3 88  ? LYS A-3 92  ? SER A-3 78  LYS A-3 82  5 ? 5  
+HELX_P HELX_P105 AL6 ASP A-3 93  ? LYS A-3 104 ? ASP A-3 83  LYS A-3 94  1 ? 12 
+HELX_P HELX_P106 AL7 GLY A-3 105 ? ARG A-3 107 ? GLY A-3 95  ARG A-3 97  5 ? 3  
+HELX_P HELX_P107 AL8 ALA A-3 154 ? VAL A-3 158 ? ALA A-3 144 VAL A-3 148 1 ? 5  
+HELX_P HELX_P108 AL9 ASP A-3 169 ? LYS A-3 178 ? ASP A-3 159 LYS A-3 168 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P109 AM1 GLU A-3 192 ? GLU A-3 211 ? GLU A-3 182 GLU A-3 201 1 ? 20 
+HELX_P HELX_P110 AM2 GLY A-3 217 ? LYS A-3 230 ? GLY A-3 207 LYS A-3 220 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P111 AM3 GLY A-3 270 ? TYR A-3 288 ? GLY A-3 260 TYR A-3 278 1 ? 19 
+HELX_P HELX_P112 AM4 HIS A-3 305 ? GLU A-3 318 ? HIS A-3 295 GLU A-3 308 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P113 AM5 SER A-3 331 ? TYR A-3 336 ? SER A-3 321 TYR A-3 326 5 ? 6  
+HELX_P HELX_P114 AM6 TYR A-3 365 ? SER A-3 367 ? TYR A-3 355 SER A-3 357 5 ? 3  
+HELX_P HELX_P115 AM7 VAL A-3 368 ? SER A-3 378 ? VAL A-3 358 SER A-3 368 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P116 AM8 GLY A-3 390 ? GLU A-3 405 ? GLY A-3 380 GLU A-3 395 1 ? 16 
+HELX_P HELX_P117 AM9 PHE A-3 423 ? LEU A-3 433 ? PHE A-3 413 LEU A-3 423 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P118 AN1 LEU A-3 457 ? LEU A-3 467 ? LEU A-3 447 LEU A-3 457 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P119 AN2 GLY A-3 485 ? TYR A-3 503 ? GLY A-3 475 TYR A-3 493 1 ? 19 
+HELX_P HELX_P120 AN3 TYR A-3 503 ? GLU A-3 513 ? TYR A-3 493 GLU A-3 503 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P121 AN4 ASP A-3 521 ? ILE A-3 530 ? ASP A-3 511 ILE A-3 520 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P122 AN5 ILE A-3 530 ? GLU A-3 539 ? ILE A-3 520 GLU A-3 529 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P123 AN6 ASP A-3 542 ? GLN A-3 548 ? ASP A-3 532 GLN A-3 538 1 ? 7  
+HELX_P HELX_P124 AN7 SER A-3 550 ? LEU A-3 562 ? SER A-3 540 LEU A-3 552 1 ? 13 
+HELX_P HELX_P125 AN8 SER A-3 563 ? HIS A-3 573 ? SER A-3 553 HIS A-3 563 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P126 AN9 PHE A-3 576 ? GLY A-3 584 ? PHE A-3 566 GLY A-3 574 1 ? 9  
+HELX_P HELX_P127 AO1 ARG B-3 2   ? ASP B-3 8   ? ARG B-3 3   ASP B-3 9   1 ? 7  
+HELX_P HELX_P128 AO2 SER B-3 20  ? ASN B-3 37  ? SER B-3 21  ASN B-3 38  1 ? 18 
+HELX_P HELX_P129 AO3 THR B-3 49  ? GLY B-3 61  ? THR B-3 50  GLY B-3 62  1 ? 13 
+HELX_P HELX_P130 AO4 ASN B-3 72  ? ILE B-3 80  ? ASN B-3 73  ILE B-3 81  1 ? 9  
+HELX_P HELX_P131 AO5 ILE B-3 80  ? GLY B-3 90  ? ILE B-3 81  GLY B-3 91  1 ? 11 
+HELX_P HELX_P132 AO6 SER B-3 108 ? TYR B-3 118 ? SER B-3 109 TYR B-3 119 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P133 AO7 ASN B-3 131 ? SER B-3 144 ? ASN B-3 132 SER B-3 145 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P134 AO8 SER B-3 144 ? LYS B-3 154 ? SER B-3 145 LYS B-3 155 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P135 AO9 GLU B-3 162 ? SER B-3 166 ? GLU B-3 163 SER B-3 167 5 ? 5  
+HELX_P HELX_P136 AP1 ASP B-3 167 ? GLN B-3 180 ? ASP B-3 168 GLN B-3 181 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P137 AP2 GLU B-3 202 ? SER B-3 213 ? GLU B-3 203 SER B-3 214 1 ? 12 
+HELX_P HELX_P138 AP3 CYS B-3 228 ? LEU B-3 237 ? CYS B-3 229 LEU B-3 238 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P139 AP4 PRO B-3 263 ? GLU B-3 274 ? PRO B-3 264 GLU B-3 275 1 ? 12 
+HELX_P HELX_P140 AP5 ARG B-3 290 ? GLU B-3 304 ? ARG B-3 291 GLU B-3 305 1 ? 15 
+HELX_P HELX_P141 AP6 ASN B-3 322 ? ASN B-3 335 ? ASN B-3 323 ASN B-3 336 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P142 AP7 SER B-3 339 ? ILE B-3 347 ? SER B-3 340 ILE B-3 348 1 ? 9  
+HELX_P HELX_P143 AP8 SER B-3 352 ? ASN B-3 364 ? SER B-3 353 ASN B-3 365 1 ? 13 
+HELX_P HELX_P144 AP9 GLU B-3 365 ? VAL B-3 368 ? GLU B-3 366 VAL B-3 369 5 ? 4  
+HELX_P HELX_P145 AQ1 ILE B-3 371 ? LEU B-3 387 ? ILE B-3 372 LEU B-3 388 1 ? 17 
+HELX_P HELX_P146 AQ2 ASP B-3 392 ? THR B-3 405 ? ASP B-3 393 THR B-3 406 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P147 AQ3 ASP B-3 409 ? ASP B-3 413 ? ASP B-3 410 ASP B-3 414 5 ? 5  
+HELX_P HELX_P148 AQ4 SER B-3 440 ? TYR B-3 442 ? SER B-3 441 TYR B-3 443 5 ? 3  
+HELX_P HELX_P149 AQ5 ASP B-3 449 ? ALA B-3 460 ? ASP B-3 450 ALA B-3 461 1 ? 12 
+HELX_P HELX_P150 AQ6 ASN B-3 470 ? LEU B-3 484 ? ASN B-3 471 LEU B-3 485 1 ? 15 
+HELX_P HELX_P151 AQ7 ASN A-4 41  ? ASP A-4 57  ? ASN A-4 31  ASP A-4 47  1 ? 17 
+HELX_P HELX_P152 AQ8 ASP A-4 57  ? LYS A-4 62  ? ASP A-4 47  LYS A-4 52  1 ? 6  
+HELX_P HELX_P153 AQ9 TYR A-4 70  ? ASP A-4 74  ? TYR A-4 60  ASP A-4 64  5 ? 5  
+HELX_P HELX_P154 AR1 SER A-4 88  ? LYS A-4 92  ? SER A-4 78  LYS A-4 82  5 ? 5  
+HELX_P HELX_P155 AR2 ASP A-4 93  ? LYS A-4 104 ? ASP A-4 83  LYS A-4 94  1 ? 12 
+HELX_P HELX_P156 AR3 GLY A-4 105 ? ARG A-4 107 ? GLY A-4 95  ARG A-4 97  5 ? 3  
+HELX_P HELX_P157 AR4 ALA A-4 154 ? VAL A-4 158 ? ALA A-4 144 VAL A-4 148 1 ? 5  
+HELX_P HELX_P158 AR5 ASP A-4 169 ? LYS A-4 178 ? ASP A-4 159 LYS A-4 168 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P159 AR6 GLU A-4 192 ? GLU A-4 211 ? GLU A-4 182 GLU A-4 201 1 ? 20 
+HELX_P HELX_P160 AR7 GLY A-4 217 ? LYS A-4 230 ? GLY A-4 207 LYS A-4 220 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P161 AR8 GLY A-4 270 ? TYR A-4 288 ? GLY A-4 260 TYR A-4 278 1 ? 19 
+HELX_P HELX_P162 AR9 HIS A-4 305 ? GLU A-4 318 ? HIS A-4 295 GLU A-4 308 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P163 AS1 SER A-4 331 ? TYR A-4 336 ? SER A-4 321 TYR A-4 326 5 ? 6  
+HELX_P HELX_P164 AS2 TYR A-4 365 ? SER A-4 367 ? TYR A-4 355 SER A-4 357 5 ? 3  
+HELX_P HELX_P165 AS3 VAL A-4 368 ? SER A-4 378 ? VAL A-4 358 SER A-4 368 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P166 AS4 GLY A-4 390 ? GLU A-4 405 ? GLY A-4 380 GLU A-4 395 1 ? 16 
+HELX_P HELX_P167 AS5 PHE A-4 423 ? LEU A-4 433 ? PHE A-4 413 LEU A-4 423 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P168 AS6 LEU A-4 457 ? LEU A-4 467 ? LEU A-4 447 LEU A-4 457 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P169 AS7 GLY A-4 485 ? TYR A-4 503 ? GLY A-4 475 TYR A-4 493 1 ? 19 
+HELX_P HELX_P170 AS8 TYR A-4 503 ? GLU A-4 513 ? TYR A-4 493 GLU A-4 503 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P171 AS9 ASP A-4 521 ? ILE A-4 530 ? ASP A-4 511 ILE A-4 520 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P172 AT1 ILE A-4 530 ? GLU A-4 539 ? ILE A-4 520 GLU A-4 529 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P173 AT2 ASP A-4 542 ? GLN A-4 548 ? ASP A-4 532 GLN A-4 538 1 ? 7  
+HELX_P HELX_P174 AT3 SER A-4 550 ? LEU A-4 562 ? SER A-4 540 LEU A-4 552 1 ? 13 
+HELX_P HELX_P175 AT4 SER A-4 563 ? HIS A-4 573 ? SER A-4 553 HIS A-4 563 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P176 AT5 PHE A-4 576 ? GLY A-4 584 ? PHE A-4 566 GLY A-4 574 1 ? 9  
+HELX_P HELX_P177 AT6 ARG B-4 2   ? ASP B-4 8   ? ARG B-4 3   ASP B-4 9   1 ? 7  
+HELX_P HELX_P178 AT7 SER B-4 20  ? ASN B-4 37  ? SER B-4 21  ASN B-4 38  1 ? 18 
+HELX_P HELX_P179 AT8 THR B-4 49  ? GLY B-4 61  ? THR B-4 50  GLY B-4 62  1 ? 13 
+HELX_P HELX_P180 AT9 ASN B-4 72  ? ILE B-4 80  ? ASN B-4 73  ILE B-4 81  1 ? 9  
+HELX_P HELX_P181 AU1 ILE B-4 80  ? GLY B-4 90  ? ILE B-4 81  GLY B-4 91  1 ? 11 
+HELX_P HELX_P182 AU2 SER B-4 108 ? TYR B-4 118 ? SER B-4 109 TYR B-4 119 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P183 AU3 ASN B-4 131 ? SER B-4 144 ? ASN B-4 132 SER B-4 145 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P184 AU4 SER B-4 144 ? LYS B-4 154 ? SER B-4 145 LYS B-4 155 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P185 AU5 GLU B-4 162 ? SER B-4 166 ? GLU B-4 163 SER B-4 167 5 ? 5  
+HELX_P HELX_P186 AU6 ASP B-4 167 ? GLN B-4 180 ? ASP B-4 168 GLN B-4 181 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P187 AU7 GLU B-4 202 ? SER B-4 213 ? GLU B-4 203 SER B-4 214 1 ? 12 
+HELX_P HELX_P188 AU8 CYS B-4 228 ? LEU B-4 237 ? CYS B-4 229 LEU B-4 238 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P189 AU9 PRO B-4 263 ? GLU B-4 274 ? PRO B-4 264 GLU B-4 275 1 ? 12 
+HELX_P HELX_P190 AV1 ARG B-4 290 ? GLU B-4 304 ? ARG B-4 291 GLU B-4 305 1 ? 15 
+HELX_P HELX_P191 AV2 ASN B-4 322 ? ASN B-4 335 ? ASN B-4 323 ASN B-4 336 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P192 AV3 SER B-4 339 ? ILE B-4 347 ? SER B-4 340 ILE B-4 348 1 ? 9  
+HELX_P HELX_P193 AV4 SER B-4 352 ? ASN B-4 364 ? SER B-4 353 ASN B-4 365 1 ? 13 
+HELX_P HELX_P194 AV5 GLU B-4 365 ? VAL B-4 368 ? GLU B-4 366 VAL B-4 369 5 ? 4  
+HELX_P HELX_P195 AV6 ILE B-4 371 ? LEU B-4 387 ? ILE B-4 372 LEU B-4 388 1 ? 17 
+HELX_P HELX_P196 AV7 ASP B-4 392 ? THR B-4 405 ? ASP B-4 393 THR B-4 406 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P197 AV8 ASP B-4 409 ? ASP B-4 413 ? ASP B-4 410 ASP B-4 414 5 ? 5  
+HELX_P HELX_P198 AV9 SER B-4 440 ? TYR B-4 442 ? SER B-4 441 TYR B-4 443 5 ? 3  
+HELX_P HELX_P199 AW1 ASP B-4 449 ? ALA B-4 460 ? ASP B-4 450 ALA B-4 461 1 ? 12 
+HELX_P HELX_P200 AW2 ASN B-4 470 ? LEU B-4 484 ? ASN B-4 471 LEU B-4 485 1 ? 15 
+# 
+loop_
+_struct_sheet.id 
+_struct_sheet.type 
+_struct_sheet.number_strands 
+_struct_sheet.details 
+AA1 ? 6 ? 
+AA2 ? 6 ? 
+AA3 ? 2 ? 
+AA4 ? 4 ? 
+AA5 ? 3 ? 
+AA6 ? 6 ? 
+AA7 ? 2 ? 
+AA8 ? 7 ? 
+AA9 ? 6 ? 
+AB1 ? 6 ? 
+AB2 ? 2 ? 
+AB3 ? 4 ? 
+AB4 ? 3 ? 
+AB5 ? 6 ? 
+AB6 ? 2 ? 
+AB7 ? 7 ? 
+AB8 ? 6 ? 
+AB9 ? 6 ? 
+AC1 ? 2 ? 
+AC2 ? 4 ? 
+AC3 ? 3 ? 
+AC4 ? 6 ? 
+AC5 ? 2 ? 
+AC6 ? 7 ? 
+AC7 ? 6 ? 
+AC8 ? 6 ? 
+AC9 ? 2 ? 
+AD1 ? 4 ? 
+AD2 ? 3 ? 
+AD3 ? 6 ? 
+AD4 ? 2 ? 
+AD5 ? 7 ? 
+# 
+loop_
+_struct_sheet_order.sheet_id 
+_struct_sheet_order.range_id_1 
+_struct_sheet_order.range_id_2 
+_struct_sheet_order.offset 
+_struct_sheet_order.sense 
+AA1 1 2 ? anti-parallel 
+AA1 2 3 ? anti-parallel 
+AA1 3 4 ? anti-parallel 
+AA1 4 5 ? anti-parallel 
+AA1 5 6 ? anti-parallel 
+AA2 1 2 ? parallel      
+AA2 2 3 ? parallel      
+AA2 3 4 ? parallel      
+AA2 4 5 ? parallel      
+AA2 5 6 ? anti-parallel 
+AA3 1 2 ? anti-parallel 
+AA4 1 2 ? parallel      
+AA4 2 3 ? parallel      
+AA4 3 4 ? parallel      
+AA5 1 2 ? anti-parallel 
+AA5 2 3 ? anti-parallel 
+AA6 1 2 ? parallel      
+AA6 2 3 ? parallel      
+AA6 3 4 ? parallel      
+AA6 4 5 ? parallel      
+AA6 5 6 ? parallel      
+AA7 1 2 ? parallel      
+AA8 1 2 ? parallel      
+AA8 2 3 ? parallel      
+AA8 3 4 ? parallel      
+AA8 4 5 ? parallel      
+AA8 5 6 ? parallel      
+AA8 6 7 ? parallel      
+AA9 1 2 ? anti-parallel 
+AA9 2 3 ? anti-parallel 
+AA9 3 4 ? anti-parallel 
+AA9 4 5 ? anti-parallel 
+AA9 5 6 ? anti-parallel 
+AB1 1 2 ? parallel      
+AB1 2 3 ? parallel      
+AB1 3 4 ? parallel      
+AB1 4 5 ? parallel      
+AB1 5 6 ? anti-parallel 
+AB2 1 2 ? anti-parallel 
+AB3 1 2 ? parallel      
+AB3 2 3 ? parallel      
+AB3 3 4 ? parallel      
+AB4 1 2 ? anti-parallel 
+AB4 2 3 ? anti-parallel 
+AB5 1 2 ? parallel      
+AB5 2 3 ? parallel      
+AB5 3 4 ? parallel      
+AB5 4 5 ? parallel      
+AB5 5 6 ? parallel      
+AB6 1 2 ? parallel      
+AB7 1 2 ? parallel      
+AB7 2 3 ? parallel      
+AB7 3 4 ? parallel      
+AB7 4 5 ? parallel      
+AB7 5 6 ? parallel      
+AB7 6 7 ? parallel      
+AB8 1 2 ? anti-parallel 
+AB8 2 3 ? anti-parallel 
+AB8 3 4 ? anti-parallel 
+AB8 4 5 ? anti-parallel 
+AB8 5 6 ? anti-parallel 
+AB9 1 2 ? parallel      
+AB9 2 3 ? parallel      
+AB9 3 4 ? parallel      
+AB9 4 5 ? parallel      
+AB9 5 6 ? anti-parallel 
+AC1 1 2 ? anti-parallel 
+AC2 1 2 ? parallel      
+AC2 2 3 ? parallel      
+AC2 3 4 ? parallel      
+AC3 1 2 ? anti-parallel 
+AC3 2 3 ? anti-parallel 
+AC4 1 2 ? parallel      
+AC4 2 3 ? parallel      
+AC4 3 4 ? parallel      
+AC4 4 5 ? parallel      
+AC4 5 6 ? parallel      
+AC5 1 2 ? parallel      
+AC6 1 2 ? parallel      
+AC6 2 3 ? parallel      
+AC6 3 4 ? parallel      
+AC6 4 5 ? parallel      
+AC6 5 6 ? parallel      
+AC6 6 7 ? parallel      
+AC7 1 2 ? anti-parallel 
+AC7 2 3 ? anti-parallel 
+AC7 3 4 ? anti-parallel 
+AC7 4 5 ? anti-parallel 
+AC7 5 6 ? anti-parallel 
+AC8 1 2 ? parallel      
+AC8 2 3 ? parallel      
+AC8 3 4 ? parallel      
+AC8 4 5 ? parallel      
+AC8 5 6 ? anti-parallel 
+AC9 1 2 ? anti-parallel 
+AD1 1 2 ? parallel      
+AD1 2 3 ? parallel      
+AD1 3 4 ? parallel      
+AD2 1 2 ? anti-parallel 
+AD2 2 3 ? anti-parallel 
+AD3 1 2 ? parallel      
+AD3 2 3 ? parallel      
+AD3 3 4 ? parallel      
+AD3 4 5 ? parallel      
+AD3 5 6 ? parallel      
+AD4 1 2 ? parallel      
+AD5 1 2 ? parallel      
+AD5 2 3 ? parallel      
+AD5 3 4 ? parallel      
+AD5 4 5 ? parallel      
+AD5 5 6 ? parallel      
+AD5 6 7 ? parallel      
+# 
+loop_
+_struct_sheet_range.sheet_id 
+_struct_sheet_range.id 
+_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
+_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
+_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
+_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
+_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
+_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
+_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
+_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
+_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
+_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
+_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
+_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
+_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
+_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
+AA1 1 PHE A   24  ? ASN A   30  ? PHE A   14  ASN A   20  
+AA1 2 PHE A   13  ? PHE A   21  ? PHE A   3   PHE A   11  
+AA1 3 ILE A   79  ? ASP A   86  ? ILE A   69  ASP A   76  
+AA1 4 VAL A   114 ? SER A   121 ? VAL A   104 SER A   111 
+AA1 5 ILE A   133 ? GLY A   137 ? ILE A   123 GLY A   127 
+AA1 6 ILE A   144 ? ASP A   145 ? ILE A   134 ASP A   135 
+AA2 1 PHE A   159 ? ILE A   164 ? PHE A   149 ILE A   154 
+AA2 2 ILE A   292 ? GLU A   298 ? ILE A   282 GLU A   288 
+AA2 3 PHE A   325 ? SER A   328 ? PHE A   315 SER A   318 
+AA2 4 LYS A   34  ? GLY A   39  ? LYS A   24  GLY A   29  
+AA2 5 THR A   341 ? VAL A   346 ? THR A   331 VAL A   336 
+AA2 6 CYS A   354 ? TYR A   359 ? CYS A   344 TYR A   349 
+AA3 1 GLY A   148 ? ARG A   149 ? GLY A   138 ARG A   139 
+AA3 2 ILE A   152 ? ASN A   153 ? ILE A   142 ASN A   143 
+AA4 1 GLY A   413 ? GLU A   417 ? GLY A   403 GLU A   407 
+AA4 2 ARG A   384 ? ILE A   388 ? ARG A   374 ILE A   378 
+AA4 3 THR A   436 ? THR A   441 ? THR A   426 THR A   431 
+AA4 4 ILE A   515 ? LEU A   517 ? ILE A   505 LEU A   507 
+AA5 1 LYS A   446 ? SER A   447 ? LYS A   436 SER A   437 
+AA5 2 VAL A   454 ? GLU A   456 ? VAL A   444 GLU A   446 
+AA5 3 ILE A   475 ? THR A   476 ? ILE A   465 THR A   466 
+AA6 1 PHE B   68  ? THR B   71  ? PHE B   69  THR B   72  
+AA6 2 SER B   42  ? THR B   47  ? SER B   43  THR B   48  
+AA6 3 TYR B   155 ? ILE B   160 ? TYR B   156 ILE B   161 
+AA6 4 LYS B   184 ? GLY B   189 ? LYS B   185 GLY B   190 
+AA6 5 ILE B   12  ? THR B   15  ? ILE B   13  THR B   16  
+AA6 6 ASN B   217 ? HIS B   220 ? ASN B   218 HIS B   221 
+AA7 1 THR B   98  ? GLU B   100 ? THR B   99  GLU B   101 
+AA7 2 ILE B   121 ? GLY B   123 ? ILE B   122 GLY B   124 
+AA8 1 ILE B   309 ? ILE B   311 ? ILE B   310 ILE B   312 
+AA8 2 LYS B   420 ? THR B   423 ? LYS B   421 THR B   424 
+AA8 3 LEU B   284 ? VAL B   288 ? LEU B   285 VAL B   289 
+AA8 4 GLN B   434 ? THR B   438 ? GLN B   435 THR B   439 
+AA8 5 LEU B   464 ? ILE B   467 ? LEU B   465 ILE B   468 
+AA8 6 VAL B   255 ? ILE B   258 ? VAL B   256 ILE B   259 
+AA8 7 LYS B   491 ? SER B   492 ? LYS B   492 SER B   493 
+AA9 1 PHE A-2 24  ? ASN A-2 30  ? PHE A-2 14  ASN A-2 20  
+AA9 2 PHE A-2 13  ? PHE A-2 21  ? PHE A-2 3   PHE A-2 11  
+AA9 3 ILE A-2 79  ? ASP A-2 86  ? ILE A-2 69  ASP A-2 76  
+AA9 4 VAL A-2 114 ? SER A-2 121 ? VAL A-2 104 SER A-2 111 
+AA9 5 ILE A-2 133 ? GLY A-2 137 ? ILE A-2 123 GLY A-2 127 
+AA9 6 ILE A-2 144 ? ASP A-2 145 ? ILE A-2 134 ASP A-2 135 
+AB1 1 PHE A-2 159 ? ILE A-2 164 ? PHE A-2 149 ILE A-2 154 
+AB1 2 ILE A-2 292 ? GLU A-2 298 ? ILE A-2 282 GLU A-2 288 
+AB1 3 PHE A-2 325 ? SER A-2 328 ? PHE A-2 315 SER A-2 318 
+AB1 4 LYS A-2 34  ? GLY A-2 39  ? LYS A-2 24  GLY A-2 29  
+AB1 5 THR A-2 341 ? VAL A-2 346 ? THR A-2 331 VAL A-2 336 
+AB1 6 CYS A-2 354 ? TYR A-2 359 ? CYS A-2 344 TYR A-2 349 
+AB2 1 GLY A-2 148 ? ARG A-2 149 ? GLY A-2 138 ARG A-2 139 
+AB2 2 ILE A-2 152 ? ASN A-2 153 ? ILE A-2 142 ASN A-2 143 
+AB3 1 GLY A-2 413 ? GLU A-2 417 ? GLY A-2 403 GLU A-2 407 
+AB3 2 ARG A-2 384 ? ILE A-2 388 ? ARG A-2 374 ILE A-2 378 
+AB3 3 THR A-2 436 ? THR A-2 441 ? THR A-2 426 THR A-2 431 
+AB3 4 ILE A-2 515 ? LEU A-2 517 ? ILE A-2 505 LEU A-2 507 
+AB4 1 LYS A-2 446 ? SER A-2 447 ? LYS A-2 436 SER A-2 437 
+AB4 2 VAL A-2 454 ? GLU A-2 456 ? VAL A-2 444 GLU A-2 446 
+AB4 3 ILE A-2 475 ? THR A-2 476 ? ILE A-2 465 THR A-2 466 
+AB5 1 PHE B-2 68  ? THR B-2 71  ? PHE B-2 69  THR B-2 72  
+AB5 2 SER B-2 42  ? THR B-2 47  ? SER B-2 43  THR B-2 48  
+AB5 3 TYR B-2 155 ? ILE B-2 160 ? TYR B-2 156 ILE B-2 161 
+AB5 4 LYS B-2 184 ? GLY B-2 189 ? LYS B-2 185 GLY B-2 190 
+AB5 5 ILE B-2 12  ? THR B-2 15  ? ILE B-2 13  THR B-2 16  
+AB5 6 ASN B-2 217 ? HIS B-2 220 ? ASN B-2 218 HIS B-2 221 
+AB6 1 THR B-2 98  ? GLU B-2 100 ? THR B-2 99  GLU B-2 101 
+AB6 2 ILE B-2 121 ? GLY B-2 123 ? ILE B-2 122 GLY B-2 124 
+AB7 1 ILE B-2 309 ? ILE B-2 311 ? ILE B-2 310 ILE B-2 312 
+AB7 2 LYS B-2 420 ? THR B-2 423 ? LYS B-2 421 THR B-2 424 
+AB7 3 LEU B-2 284 ? VAL B-2 288 ? LEU B-2 285 VAL B-2 289 
+AB7 4 GLN B-2 434 ? THR B-2 438 ? GLN B-2 435 THR B-2 439 
+AB7 5 LEU B-2 464 ? ILE B-2 467 ? LEU B-2 465 ILE B-2 468 
+AB7 6 VAL B-2 255 ? ILE B-2 258 ? VAL B-2 256 ILE B-2 259 
+AB7 7 LYS B-2 491 ? SER B-2 492 ? LYS B-2 492 SER B-2 493 
+AB8 1 PHE A-3 24  ? ASN A-3 30  ? PHE A-3 14  ASN A-3 20  
+AB8 2 PHE A-3 13  ? PHE A-3 21  ? PHE A-3 3   PHE A-3 11  
+AB8 3 ILE A-3 79  ? ASP A-3 86  ? ILE A-3 69  ASP A-3 76  
+AB8 4 VAL A-3 114 ? SER A-3 121 ? VAL A-3 104 SER A-3 111 
+AB8 5 ILE A-3 133 ? GLY A-3 137 ? ILE A-3 123 GLY A-3 127 
+AB8 6 ILE A-3 144 ? ASP A-3 145 ? ILE A-3 134 ASP A-3 135 
+AB9 1 PHE A-3 159 ? ILE A-3 164 ? PHE A-3 149 ILE A-3 154 
+AB9 2 ILE A-3 292 ? GLU A-3 298 ? ILE A-3 282 GLU A-3 288 
+AB9 3 PHE A-3 325 ? SER A-3 328 ? PHE A-3 315 SER A-3 318 
+AB9 4 LYS A-3 34  ? GLY A-3 39  ? LYS A-3 24  GLY A-3 29  
+AB9 5 THR A-3 341 ? VAL A-3 346 ? THR A-3 331 VAL A-3 336 
+AB9 6 CYS A-3 354 ? TYR A-3 359 ? CYS A-3 344 TYR A-3 349 
+AC1 1 GLY A-3 148 ? ARG A-3 149 ? GLY A-3 138 ARG A-3 139 
+AC1 2 ILE A-3 152 ? ASN A-3 153 ? ILE A-3 142 ASN A-3 143 
+AC2 1 GLY A-3 413 ? GLU A-3 417 ? GLY A-3 403 GLU A-3 407 
+AC2 2 ARG A-3 384 ? ILE A-3 388 ? ARG A-3 374 ILE A-3 378 
+AC2 3 THR A-3 436 ? THR A-3 441 ? THR A-3 426 THR A-3 431 
+AC2 4 ILE A-3 515 ? LEU A-3 517 ? ILE A-3 505 LEU A-3 507 
+AC3 1 LYS A-3 446 ? SER A-3 447 ? LYS A-3 436 SER A-3 437 
+AC3 2 VAL A-3 454 ? GLU A-3 456 ? VAL A-3 444 GLU A-3 446 
+AC3 3 ILE A-3 475 ? THR A-3 476 ? ILE A-3 465 THR A-3 466 
+AC4 1 PHE B-3 68  ? THR B-3 71  ? PHE B-3 69  THR B-3 72  
+AC4 2 SER B-3 42  ? THR B-3 47  ? SER B-3 43  THR B-3 48  
+AC4 3 TYR B-3 155 ? ILE B-3 160 ? TYR B-3 156 ILE B-3 161 
+AC4 4 LYS B-3 184 ? GLY B-3 189 ? LYS B-3 185 GLY B-3 190 
+AC4 5 ILE B-3 12  ? THR B-3 15  ? ILE B-3 13  THR B-3 16  
+AC4 6 ASN B-3 217 ? HIS B-3 220 ? ASN B-3 218 HIS B-3 221 
+AC5 1 THR B-3 98  ? GLU B-3 100 ? THR B-3 99  GLU B-3 101 
+AC5 2 ILE B-3 121 ? GLY B-3 123 ? ILE B-3 122 GLY B-3 124 
+AC6 1 ILE B-3 309 ? ILE B-3 311 ? ILE B-3 310 ILE B-3 312 
+AC6 2 LYS B-3 420 ? THR B-3 423 ? LYS B-3 421 THR B-3 424 
+AC6 3 LEU B-3 284 ? VAL B-3 288 ? LEU B-3 285 VAL B-3 289 
+AC6 4 GLN B-3 434 ? THR B-3 438 ? GLN B-3 435 THR B-3 439 
+AC6 5 LEU B-3 464 ? ILE B-3 467 ? LEU B-3 465 ILE B-3 468 
+AC6 6 VAL B-3 255 ? ILE B-3 258 ? VAL B-3 256 ILE B-3 259 
+AC6 7 LYS B-3 491 ? SER B-3 492 ? LYS B-3 492 SER B-3 493 
+AC7 1 PHE A-4 24  ? ASN A-4 30  ? PHE A-4 14  ASN A-4 20  
+AC7 2 PHE A-4 13  ? PHE A-4 21  ? PHE A-4 3   PHE A-4 11  
+AC7 3 ILE A-4 79  ? ASP A-4 86  ? ILE A-4 69  ASP A-4 76  
+AC7 4 VAL A-4 114 ? SER A-4 121 ? VAL A-4 104 SER A-4 111 
+AC7 5 ILE A-4 133 ? GLY A-4 137 ? ILE A-4 123 GLY A-4 127 
+AC7 6 ILE A-4 144 ? ASP A-4 145 ? ILE A-4 134 ASP A-4 135 
+AC8 1 PHE A-4 159 ? ILE A-4 164 ? PHE A-4 149 ILE A-4 154 
+AC8 2 ILE A-4 292 ? GLU A-4 298 ? ILE A-4 282 GLU A-4 288 
+AC8 3 PHE A-4 325 ? SER A-4 328 ? PHE A-4 315 SER A-4 318 
+AC8 4 LYS A-4 34  ? GLY A-4 39  ? LYS A-4 24  GLY A-4 29  
+AC8 5 THR A-4 341 ? VAL A-4 346 ? THR A-4 331 VAL A-4 336 
+AC8 6 CYS A-4 354 ? TYR A-4 359 ? CYS A-4 344 TYR A-4 349 
+AC9 1 GLY A-4 148 ? ARG A-4 149 ? GLY A-4 138 ARG A-4 139 
+AC9 2 ILE A-4 152 ? ASN A-4 153 ? ILE A-4 142 ASN A-4 143 
+AD1 1 GLY A-4 413 ? GLU A-4 417 ? GLY A-4 403 GLU A-4 407 
+AD1 2 ARG A-4 384 ? ILE A-4 388 ? ARG A-4 374 ILE A-4 378 
+AD1 3 THR A-4 436 ? THR A-4 441 ? THR A-4 426 THR A-4 431 
+AD1 4 ILE A-4 515 ? LEU A-4 517 ? ILE A-4 505 LEU A-4 507 
+AD2 1 LYS A-4 446 ? SER A-4 447 ? LYS A-4 436 SER A-4 437 
+AD2 2 VAL A-4 454 ? GLU A-4 456 ? VAL A-4 444 GLU A-4 446 
+AD2 3 ILE A-4 475 ? THR A-4 476 ? ILE A-4 465 THR A-4 466 
+AD3 1 PHE B-4 68  ? THR B-4 71  ? PHE B-4 69  THR B-4 72  
+AD3 2 SER B-4 42  ? THR B-4 47  ? SER B-4 43  THR B-4 48  
+AD3 3 TYR B-4 155 ? ILE B-4 160 ? TYR B-4 156 ILE B-4 161 
+AD3 4 LYS B-4 184 ? GLY B-4 189 ? LYS B-4 185 GLY B-4 190 
+AD3 5 ILE B-4 12  ? THR B-4 15  ? ILE B-4 13  THR B-4 16  
+AD3 6 ASN B-4 217 ? HIS B-4 220 ? ASN B-4 218 HIS B-4 221 
+AD4 1 THR B-4 98  ? GLU B-4 100 ? THR B-4 99  GLU B-4 101 
+AD4 2 ILE B-4 121 ? GLY B-4 123 ? ILE B-4 122 GLY B-4 124 
+AD5 1 ILE B-4 309 ? ILE B-4 311 ? ILE B-4 310 ILE B-4 312 
+AD5 2 LYS B-4 420 ? THR B-4 423 ? LYS B-4 421 THR B-4 424 
+AD5 3 LEU B-4 284 ? VAL B-4 288 ? LEU B-4 285 VAL B-4 289 
+AD5 4 GLN B-4 434 ? THR B-4 438 ? GLN B-4 435 THR B-4 439 
+AD5 5 LEU B-4 464 ? ILE B-4 467 ? LEU B-4 465 ILE B-4 468 
+AD5 6 VAL B-4 255 ? ILE B-4 258 ? VAL B-4 256 ILE B-4 259 
+AD5 7 LYS B-4 491 ? SER B-4 492 ? LYS B-4 492 SER B-4 493 
+# 
+loop_
+_pdbx_struct_oper_list.id 
+_pdbx_struct_oper_list.type 
+_pdbx_struct_oper_list.name 
+_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
+_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
+_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
+_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
+_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
+_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
+_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
+_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
+_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
+_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
+_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
+_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
+_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
+1 "identity operation"         1_555  x,y,z          1.0000000000  0.0000000000  0.0000000000 0.0000000000   0.0000000000  1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000    0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000  
+2 "crystal symmetry operation" 4_545  -x,-y-1,z      -1.0000000000 0.0000000000  0.0000000000 107.8955000000 0.0000000000  -1.0000000000 0.0000000000 -186.8804879080 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000  
+3 "crystal symmetry operation" 9_555  -x,-x+y,-z+1/3 -0.5000000000 -0.8660254038 0.0000000000 0.0000000000   -0.8660254038 0.5000000000  0.0000000000 0.0000000000    0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 57.9356666667 
+4 "crystal symmetry operation" 12_545 x,x-y-1,-z+1/3 0.5000000000  0.8660254038  0.0000000000 107.8955000000 0.8660254038  -0.5000000000 0.0000000000 -186.8804879080 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 57.9356666667 
+# 
+_atom_sites.entry_id                    XXXX 
+_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][1]   ? 
+_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][2]   ? 
+_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][3]   ? 
+_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][1]   ? 
+_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][2]   ? 
+_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][3]   ? 
+_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][1]   ? 
+_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][2]   ? 
+_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][3]   ? 
+_atom_sites.Cartn_transf_vector[1]      ? 
+_atom_sites.Cartn_transf_vector[2]      ? 
+_atom_sites.Cartn_transf_vector[3]      ? 
+_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
+_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.004634 
+_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.002676 
+_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
+_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
+_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.005351 
+_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
+_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
+_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
+_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.005754 
+_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
+_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
+_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
+_atom_sites.solution_primary            ? 
+_atom_sites.solution_secondary          ? 
+_atom_sites.solution_hydrogens          ? 
+_atom_sites.special_details             ? 
+# 
+loop_
+_atom_type.symbol 
+_atom_type.scat_dispersion_real 
+_atom_type.scat_dispersion_imag 
+_atom_type.scat_Cromer_Mann_a1 
+_atom_type.scat_Cromer_Mann_a2 
+_atom_type.scat_Cromer_Mann_a3 
+_atom_type.scat_Cromer_Mann_a4 
+_atom_type.scat_Cromer_Mann_b1 
+_atom_type.scat_Cromer_Mann_b2 
+_atom_type.scat_Cromer_Mann_b3 
+_atom_type.scat_Cromer_Mann_b4 
+_atom_type.scat_Cromer_Mann_c 
+_atom_type.scat_source 
+_atom_type.scat_dispersion_source 
+C   ? ? 3.54356 2.42580 ? ? 25.62398 1.50364  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
+N   ? ? 6.96715 ?       ? ? 11.43723 ?        ? ? 0.0 "1-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
+O   ? ? 7.96527 ?       ? ? 9.05267  ?        ? ? 0.0 "1-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
+O1- ? ? 5.12366 3.84317 ? ? 3.49406  27.47979 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
+S   ? ? 9.55732 6.39887 ? ? 1.23737  29.19336 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
+# 
+_entry.id   XXXX 
+# 
+loop_
+_pdbx_chain_remapping.entity_id 
+_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
+_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
+_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
+_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
+_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
+1 A   A   A A 1 
+2 B   B   B B 1 
+1 A-2 A-2 A A 2 
+2 B-2 B-2 B B 2 
+1 A-3 A-3 A A 3 
+2 B-3 B-3 B B 3 
+1 A-4 A-4 A A 4 
+2 B-4 B-4 B B 4 
+3 C   A   C A 1 
+3 C-2 A-2 C A 2 
+3 C-3 A-3 C A 3 
+3 C-4 A-4 C A 4 
+# 
+_pdbx_entity_nonpoly.entity_id   3 
+_pdbx_entity_nonpoly.name        "SULFATE ION" 
+_pdbx_entity_nonpoly.comp_id     SO4 
+# 
+loop_
+_pdbx_entity_remapping.entity_id 
+_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
+1 1 
+2 2 
+3 3 
+# 
+loop_
+_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
+AA1 1 2 O ILE A   29  ? O ILE A   19  N ILE A   16  ? N ILE A   6   
+AA1 2 3 N THR A   17  ? N THR A   7   O ILE A   82  ? O ILE A   72  
+AA1 3 4 N LEU A   83  ? N LEU A   73  O ILE A   117 ? O ILE A   107 
+AA1 4 5 N ALA A   118 ? N ALA A   108 O LYS A   135 ? O LYS A   125 
+AA1 5 6 N TRP A   136 ? N TRP A   126 O ILE A   144 ? O ILE A   134 
+AA2 1 2 N ILE A   162 ? N ILE A   152 O LEU A   296 ? O LEU A   286 
+AA2 2 3 N TYR A   295 ? N TYR A   285 O PHE A   326 ? O PHE A   316 
+AA2 3 4 O LEU A   327 ? O LEU A   317 N ILE A   37  ? N ILE A   27  
+AA2 4 5 N VAL A   36  ? N VAL A   26  O ILE A   344 ? O ILE A   334 
+AA2 5 6 N LEU A   343 ? N LEU A   333 O HIS A   357 ? O HIS A   347 
+AA3 1 2 N ARG A   149 ? N ARG A   139 O ILE A   152 ? O ILE A   142 
+AA4 1 2 O LEU A   416 ? O LEU A   406 N ILE A   388 ? N ILE A   378 
+AA4 2 3 N LEU A   387 ? N LEU A   377 O ILE A   438 ? O ILE A   428 
+AA4 3 4 N ILE A   439 ? N ILE A   429 O TYR A   516 ? O TYR A   506 
+AA5 1 2 N LYS A   446 ? N LYS A   436 O GLU A   456 ? O GLU A   446 
+AA5 2 3 N TYR A   455 ? N TYR A   445 O ILE A   475 ? O ILE A   465 
+AA6 1 2 O PHE B   68  ? O PHE B   69  N ALA B   45  ? N ALA B   46  
+AA6 2 3 N ALA B   44  ? N ALA B   45  O PHE B   159 ? O PHE B   160 
+AA6 3 4 N ILE B   160 ? N ILE B   161 O PHE B   186 ? O PHE B   187 
+AA6 4 5 O ILE B   187 ? O ILE B   188 N ILE B   12  ? N ILE B   13  
+AA6 5 6 N LEU B   13  ? N LEU B   14  O ASN B   217 ? O ASN B   218 
+AA7 1 2 N THR B   98  ? N THR B   99  O LEU B   122 ? O LEU B   123 
+AA8 1 2 N ILE B   311 ? N ILE B   312 O ILE B   421 ? O ILE B   422 
+AA8 2 3 O LYS B   420 ? O LYS B   421 N LEU B   284 ? N LEU B   285 
+AA8 3 4 N LEU B   287 ? N LEU B   288 O ILE B   436 ? O ILE B   437 
+AA8 4 5 N VAL B   435 ? N VAL B   436 O ILE B   465 ? O ILE B   466 
+AA8 5 6 O VAL B   466 ? O VAL B   467 N ILE B   256 ? N ILE B   257 
+AA8 6 7 N SER B   257 ? N SER B   258 O LYS B   491 ? O LYS B   492 
+AA9 1 2 O ILE A-2 29  ? O ILE A-2 19  N ILE A-2 16  ? N ILE A-2 6   
+AA9 2 3 N THR A-2 17  ? N THR A-2 7   O ILE A-2 82  ? O ILE A-2 72  
+AA9 3 4 N LEU A-2 83  ? N LEU A-2 73  O ILE A-2 117 ? O ILE A-2 107 
+AA9 4 5 N ALA A-2 118 ? N ALA A-2 108 O LYS A-2 135 ? O LYS A-2 125 
+AA9 5 6 N TRP A-2 136 ? N TRP A-2 126 O ILE A-2 144 ? O ILE A-2 134 
+AB1 1 2 N ILE A-2 162 ? N ILE A-2 152 O LEU A-2 296 ? O LEU A-2 286 
+AB1 2 3 N TYR A-2 295 ? N TYR A-2 285 O PHE A-2 326 ? O PHE A-2 316 
+AB1 3 4 O LEU A-2 327 ? O LEU A-2 317 N ILE A-2 37  ? N ILE A-2 27  
+AB1 4 5 N VAL A-2 36  ? N VAL A-2 26  O ILE A-2 344 ? O ILE A-2 334 
+AB1 5 6 N LEU A-2 343 ? N LEU A-2 333 O HIS A-2 357 ? O HIS A-2 347 
+AB2 1 2 N ARG A-2 149 ? N ARG A-2 139 O ILE A-2 152 ? O ILE A-2 142 
+AB3 1 2 O LEU A-2 416 ? O LEU A-2 406 N ILE A-2 388 ? N ILE A-2 378 
+AB3 2 3 N LEU A-2 387 ? N LEU A-2 377 O ILE A-2 438 ? O ILE A-2 428 
+AB3 3 4 N ILE A-2 439 ? N ILE A-2 429 O TYR A-2 516 ? O TYR A-2 506 
+AB4 1 2 N LYS A-2 446 ? N LYS A-2 436 O GLU A-2 456 ? O GLU A-2 446 
+AB4 2 3 N TYR A-2 455 ? N TYR A-2 445 O ILE A-2 475 ? O ILE A-2 465 
+AB5 1 2 O PHE B-2 68  ? O PHE B-2 69  N ALA B-2 45  ? N ALA B-2 46  
+AB5 2 3 N ALA B-2 44  ? N ALA B-2 45  O PHE B-2 159 ? O PHE B-2 160 
+AB5 3 4 N ILE B-2 160 ? N ILE B-2 161 O PHE B-2 186 ? O PHE B-2 187 
+AB5 4 5 O ILE B-2 187 ? O ILE B-2 188 N ILE B-2 12  ? N ILE B-2 13  
+AB5 5 6 N LEU B-2 13  ? N LEU B-2 14  O ASN B-2 217 ? O ASN B-2 218 
+AB6 1 2 N THR B-2 98  ? N THR B-2 99  O LEU B-2 122 ? O LEU B-2 123 
+AB7 1 2 N ILE B-2 311 ? N ILE B-2 312 O ILE B-2 421 ? O ILE B-2 422 
+AB7 2 3 O LYS B-2 420 ? O LYS B-2 421 N LEU B-2 284 ? N LEU B-2 285 
+AB7 3 4 N LEU B-2 287 ? N LEU B-2 288 O ILE B-2 436 ? O ILE B-2 437 
+AB7 4 5 N VAL B-2 435 ? N VAL B-2 436 O ILE B-2 465 ? O ILE B-2 466 
+AB7 5 6 O VAL B-2 466 ? O VAL B-2 467 N ILE B-2 256 ? N ILE B-2 257 
+AB7 6 7 N SER B-2 257 ? N SER B-2 258 O LYS B-2 491 ? O LYS B-2 492 
+AB8 1 2 O ILE A-3 29  ? O ILE A-3 19  N ILE A-3 16  ? N ILE A-3 6   
+AB8 2 3 N THR A-3 17  ? N THR A-3 7   O ILE A-3 82  ? O ILE A-3 72  
+AB8 3 4 N LEU A-3 83  ? N LEU A-3 73  O ILE A-3 117 ? O ILE A-3 107 
+AB8 4 5 N ALA A-3 118 ? N ALA A-3 108 O LYS A-3 135 ? O LYS A-3 125 
+AB8 5 6 N TRP A-3 136 ? N TRP A-3 126 O ILE A-3 144 ? O ILE A-3 134 
+AB9 1 2 N ILE A-3 162 ? N ILE A-3 152 O LEU A-3 296 ? O LEU A-3 286 
+AB9 2 3 N TYR A-3 295 ? N TYR A-3 285 O PHE A-3 326 ? O PHE A-3 316 
+AB9 3 4 O LEU A-3 327 ? O LEU A-3 317 N ILE A-3 37  ? N ILE A-3 27  
+AB9 4 5 N VAL A-3 36  ? N VAL A-3 26  O ILE A-3 344 ? O ILE A-3 334 
+AB9 5 6 N LEU A-3 343 ? N LEU A-3 333 O HIS A-3 357 ? O HIS A-3 347 
+AC1 1 2 N ARG A-3 149 ? N ARG A-3 139 O ILE A-3 152 ? O ILE A-3 142 
+AC2 1 2 O LEU A-3 416 ? O LEU A-3 406 N ILE A-3 388 ? N ILE A-3 378 
+AC2 2 3 N LEU A-3 387 ? N LEU A-3 377 O ILE A-3 438 ? O ILE A-3 428 
+AC2 3 4 N ILE A-3 439 ? N ILE A-3 429 O TYR A-3 516 ? O TYR A-3 506 
+AC3 1 2 N LYS A-3 446 ? N LYS A-3 436 O GLU A-3 456 ? O GLU A-3 446 
+AC3 2 3 N TYR A-3 455 ? N TYR A-3 445 O ILE A-3 475 ? O ILE A-3 465 
+AC4 1 2 O PHE B-3 68  ? O PHE B-3 69  N ALA B-3 45  ? N ALA B-3 46  
+AC4 2 3 N ALA B-3 44  ? N ALA B-3 45  O PHE B-3 159 ? O PHE B-3 160 
+AC4 3 4 N ILE B-3 160 ? N ILE B-3 161 O PHE B-3 186 ? O PHE B-3 187 
+AC4 4 5 O ILE B-3 187 ? O ILE B-3 188 N ILE B-3 12  ? N ILE B-3 13  
+AC4 5 6 N LEU B-3 13  ? N LEU B-3 14  O ASN B-3 217 ? O ASN B-3 218 
+AC5 1 2 N THR B-3 98  ? N THR B-3 99  O LEU B-3 122 ? O LEU B-3 123 
+AC6 1 2 N ILE B-3 311 ? N ILE B-3 312 O ILE B-3 421 ? O ILE B-3 422 
+AC6 2 3 O LYS B-3 420 ? O LYS B-3 421 N LEU B-3 284 ? N LEU B-3 285 
+AC6 3 4 N LEU B-3 287 ? N LEU B-3 288 O ILE B-3 436 ? O ILE B-3 437 
+AC6 4 5 N VAL B-3 435 ? N VAL B-3 436 O ILE B-3 465 ? O ILE B-3 466 
+AC6 5 6 O VAL B-3 466 ? O VAL B-3 467 N ILE B-3 256 ? N ILE B-3 257 
+AC6 6 7 N SER B-3 257 ? N SER B-3 258 O LYS B-3 491 ? O LYS B-3 492 
+AC7 1 2 O ILE A-4 29  ? O ILE A-4 19  N ILE A-4 16  ? N ILE A-4 6   
+AC7 2 3 N THR A-4 17  ? N THR A-4 7   O ILE A-4 82  ? O ILE A-4 72  
+AC7 3 4 N LEU A-4 83  ? N LEU A-4 73  O ILE A-4 117 ? O ILE A-4 107 
+AC7 4 5 N ALA A-4 118 ? N ALA A-4 108 O LYS A-4 135 ? O LYS A-4 125 
+AC7 5 6 N TRP A-4 136 ? N TRP A-4 126 O ILE A-4 144 ? O ILE A-4 134 
+AC8 1 2 N ILE A-4 162 ? N ILE A-4 152 O LEU A-4 296 ? O LEU A-4 286 
+AC8 2 3 N TYR A-4 295 ? N TYR A-4 285 O PHE A-4 326 ? O PHE A-4 316 
+AC8 3 4 O LEU A-4 327 ? O LEU A-4 317 N ILE A-4 37  ? N ILE A-4 27  
+AC8 4 5 N VAL A-4 36  ? N VAL A-4 26  O ILE A-4 344 ? O ILE A-4 334 
+AC8 5 6 N LEU A-4 343 ? N LEU A-4 333 O HIS A-4 357 ? O HIS A-4 347 
+AC9 1 2 N ARG A-4 149 ? N ARG A-4 139 O ILE A-4 152 ? O ILE A-4 142 
+AD1 1 2 O LEU A-4 416 ? O LEU A-4 406 N ILE A-4 388 ? N ILE A-4 378 
+AD1 2 3 N LEU A-4 387 ? N LEU A-4 377 O ILE A-4 438 ? O ILE A-4 428 
+AD1 3 4 N ILE A-4 439 ? N ILE A-4 429 O TYR A-4 516 ? O TYR A-4 506 
+AD2 1 2 N LYS A-4 446 ? N LYS A-4 436 O GLU A-4 456 ? O GLU A-4 446 
+AD2 2 3 N TYR A-4 455 ? N TYR A-4 445 O ILE A-4 475 ? O ILE A-4 465 
+AD3 1 2 O PHE B-4 68  ? O PHE B-4 69  N ALA B-4 45  ? N ALA B-4 46  
+AD3 2 3 N ALA B-4 44  ? N ALA B-4 45  O PHE B-4 159 ? O PHE B-4 160 
+AD3 3 4 N ILE B-4 160 ? N ILE B-4 161 O PHE B-4 186 ? O PHE B-4 187 
+AD3 4 5 O ILE B-4 187 ? O ILE B-4 188 N ILE B-4 12  ? N ILE B-4 13  
+AD3 5 6 N LEU B-4 13  ? N LEU B-4 14  O ASN B-4 217 ? O ASN B-4 218 
+AD4 1 2 N THR B-4 98  ? N THR B-4 99  O LEU B-4 122 ? O LEU B-4 123 
+AD5 1 2 N ILE B-4 311 ? N ILE B-4 312 O ILE B-4 421 ? O ILE B-4 422 
+AD5 2 3 O LYS B-4 420 ? O LYS B-4 421 N LEU B-4 284 ? N LEU B-4 285 
+AD5 3 4 N LEU B-4 287 ? N LEU B-4 288 O ILE B-4 436 ? O ILE B-4 437 
+AD5 4 5 N VAL B-4 435 ? N VAL B-4 436 O ILE B-4 465 ? O ILE B-4 466 
+AD5 5 6 O VAL B-4 466 ? O VAL B-4 467 N ILE B-4 256 ? N ILE B-4 257 
+AD5 6 7 N SER B-4 257 ? N SER B-4 258 O LYS B-4 491 ? O LYS B-4 492 
+# 
+loop_
+_atom_site.group_PDB 
+_atom_site.id 
+_atom_site.type_symbol 
+_atom_site.label_atom_id 
+_atom_site.label_alt_id 
+_atom_site.label_comp_id 
+_atom_site.label_asym_id 
+_atom_site.label_entity_id 
+_atom_site.label_seq_id 
+_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
+_atom_site.Cartn_x 
+_atom_site.Cartn_y 
+_atom_site.Cartn_z 
+_atom_site.occupancy 
+_atom_site.B_iso_or_equiv 
+_atom_site.Cartn_x_esd 
+_atom_site.Cartn_y_esd 
+_atom_site.Cartn_z_esd 
+_atom_site.occupancy_esd 
+_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
+_atom_site.pdbx_formal_charge 
+_atom_site.auth_seq_id 
+_atom_site.auth_comp_id 
+_atom_site.auth_asym_id 
+_atom_site.auth_atom_id 
+_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
+ATOM   1     N N   . SER A   1 10  ? 80.473  -74.116  -4.243  1.000 100.74247 ? ? ? ? ? ?  0   SER A   N   1 
+ATOM   2     C CA  . SER A   1 10  ? 79.469  -73.066  -4.116  1.000 114.11599 ? ? ? ? ? ?  0   SER A   CA  1 
+ATOM   3     C C   . SER A   1 10  ? 78.468  -73.401  -3.018  1.000 160.09641 ? ? ? ? ? ?  0   SER A   C   1 
+ATOM   4     O O   . SER A   1 10  ? 77.474  -72.700  -2.835  1.000 259.81492 ? ? ? ? ? ?  0   SER A   O   1 
+ATOM   5     C CB  . SER A   1 10  ? 78.740  -72.852  -5.443  1.000 94.48069  ? ? ? ? ? ?  0   SER A   CB  1 
+ATOM   6     O OG  . SER A   1 10  ? 79.634  -72.421  -6.452  1.000 133.26918 ? ? ? ? ? ?  0   SER A   OG  1 
+ATOM   7     N N   . SER A   1 11  ? 78.737  -74.482  -2.292  1.000 97.96176  ? ? ? ? ? ?  1   SER A   N   1 
+ATOM   8     C CA  . SER A   1 11  ? 77.898  -74.921  -1.189  1.000 88.22089  ? ? ? ? ? ?  1   SER A   CA  1 
+ATOM   9     C C   . SER A   1 11  ? 78.711  -74.923  0.096   1.000 103.46406 ? ? ? ? ? ?  1   SER A   C   1 
+ATOM   10    O O   . SER A   1 11  ? 79.861  -75.373  0.111   1.000 221.80322 ? ? ? ? ? ?  1   SER A   O   1 
+ATOM   11    C CB  . SER A   1 11  ? 77.328  -76.319  -1.444  1.000 111.30751 ? ? ? ? ? ?  1   SER A   CB  1 
+ATOM   12    O OG  . SER A   1 11  ? 76.608  -76.785  -0.316  1.000 106.68564 ? ? ? ? ? ?  1   SER A   OG  1 
+ATOM   13    N N   . LYS A   1 12  ? 78.109  -74.415  1.174   1.000 99.88562  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A   N   1 
+ATOM   14    C CA  . LYS A   1 12  ? 78.803  -74.386  2.457   1.000 98.26383  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A   CA  1 
+ATOM   15    C C   . LYS A   1 12  ? 79.067  -75.793  2.974   1.000 87.58001  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A   C   1 
+ATOM   16    O O   . LYS A   1 12  ? 80.125  -76.061  3.554   1.000 80.00346  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A   O   1 
+ATOM   17    C CB  . LYS A   1 12  ? 77.997  -73.589  3.482   1.000 93.26371  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A   CB  1 
+ATOM   18    C CG  . LYS A   1 12  ? 78.135  -72.082  3.359   1.000 117.92444 ? ? ? ? ? ?  2   LYS A   CG  1 
+ATOM   19    C CD  . LYS A   1 12  ? 77.440  -71.377  4.514   1.000 58.85243  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A   CD  1 
+ATOM   20    C CE  . LYS A   1 12  ? 75.954  -71.695  4.540   1.000 80.91589  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A   CE  1 
+ATOM   21    N NZ  . LYS A   1 12  ? 75.275  -71.310  3.269   1.000 109.50188 ? ? ? ? ? ?  2   LYS A   NZ  1 
+ATOM   22    N N   . PHE A   1 13  ? 78.120  -76.705  2.775   1.000 87.35821  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A   N   1 
+ATOM   23    C CA  . PHE A   1 13  ? 78.238  -78.073  3.266   1.000 69.62853  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A   CA  1 
+ATOM   24    C C   . PHE A   1 13  ? 78.944  -78.917  2.212   1.000 75.25273  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A   C   1 
+ATOM   25    O O   . PHE A   1 13  ? 78.373  -79.214  1.157   1.000 85.37827  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A   O   1 
+ATOM   26    C CB  . PHE A   1 13  ? 76.863  -78.642  3.603   1.000 75.08658  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A   CB  1 
+ATOM   27    C CG  . PHE A   1 13  ? 76.141  -77.878  4.674   1.000 74.24232  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A   CG  1 
+ATOM   28    C CD1 . PHE A   1 13  ? 75.341  -76.795  4.350   1.000 82.72262  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A   CD1 1 
+ATOM   29    C CD2 . PHE A   1 13  ? 76.266  -78.239  6.004   1.000 74.57698  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A   CD2 1 
+ATOM   30    C CE1 . PHE A   1 13  ? 74.678  -76.087  5.333   1.000 75.75499  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A   CE1 1 
+ATOM   31    C CE2 . PHE A   1 13  ? 75.603  -77.535  6.992   1.000 81.59001  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A   CE2 1 
+ATOM   32    C CZ  . PHE A   1 13  ? 74.808  -76.458  6.655   1.000 77.82671  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A   CZ  1 
+ATOM   33    N N   . SER A   1 14  ? 80.186  -79.302  2.500   1.000 66.37705  ? ? ? ? ? ?  4   SER A   N   1 
+ATOM   34    C CA  . SER A   1 14  ? 80.983  -80.097  1.575   1.000 47.94682  ? ? ? ? ? ?  4   SER A   CA  1 
+ATOM   35    C C   . SER A   1 14  ? 80.654  -81.579  1.693   1.000 67.40571  ? ? ? ? ? ?  4   SER A   C   1 
+ATOM   36    O O   . SER A   1 14  ? 79.924  -82.128  0.862   1.000 87.84397  ? ? ? ? ? ?  4   SER A   O   1 
+ATOM   37    C CB  . SER A   1 14  ? 82.473  -79.867  1.828   1.000 66.36176  ? ? ? ? ? ?  4   SER A   CB  1 
+ATOM   38    O OG  . SER A   1 14  ? 83.242  -80.925  1.288   1.000 89.26134  ? ? ? ? ? ?  4   SER A   OG  1 
+ATOM   39    N N   . ASN A   1 15  ? 81.195  -82.235  2.717   1.000 70.27109  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A   N   1 
+ATOM   40    C CA  . ASN A   1 15  ? 80.946  -83.652  2.936   1.000 75.85487  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A   CA  1 
+ATOM   41    C C   . ASN A   1 15  ? 80.961  -83.931  4.431   1.000 74.08925  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A   C   1 
+ATOM   42    O O   . ASN A   1 15  ? 81.459  -83.132  5.228   1.000 94.76427  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A   O   1 
+ATOM   43    C CB  . ASN A   1 15  ? 81.982  -84.528  2.220   1.000 79.51409  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A   CB  1 
+ATOM   44    C CG  . ASN A   1 15  ? 83.315  -84.562  2.939   1.000 84.64407  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A   CG  1 
+ATOM   45    O OD1 . ASN A   1 15  ? 83.577  -85.456  3.745   1.000 91.72855  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A   OD1 1 
+ATOM   46    N ND2 . ASN A   1 15  ? 84.168  -83.585  2.652   1.000 79.92177  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A   ND2 1 
+ATOM   47    N N   . ILE A   1 16  ? 80.410  -85.084  4.803   1.000 59.29326  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A   N   1 
+ATOM   48    C CA  . ILE A   1 16  ? 80.370  -85.528  6.190   1.000 70.11007  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A   CA  1 
+ATOM   49    C C   . ILE A   1 16  ? 81.015  -86.903  6.280   1.000 81.30444  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A   C   1 
+ATOM   50    O O   . ILE A   1 16  ? 80.833  -87.747  5.394   1.000 64.88325  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A   O   1 
+ATOM   51    C CB  . ILE A   1 16  ? 78.928  -85.551  6.745   1.000 59.96992  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A   CB  1 
+ATOM   52    C CG1 . ILE A   1 16  ? 78.926  -85.944  8.224   1.000 71.45743  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A   CG1 1 
+ATOM   53    C CG2 . ILE A   1 16  ? 78.043  -86.489  5.935   1.000 53.85770  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A   CG2 1 
+ATOM   54    C CD1 . ILE A   1 16  ? 77.549  -85.987  8.840   1.000 65.73815  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A   CD1 1 
+ATOM   55    N N   . THR A   1 17  ? 81.787  -87.119  7.343   1.000 82.60198  ? ? ? ? ? ?  7   THR A   N   1 
+ATOM   56    C CA  . THR A   1 17  ? 82.471  -88.380  7.587   1.000 73.22264  ? ? ? ? ? ?  7   THR A   CA  1 
+ATOM   57    C C   . THR A   1 17  ? 81.957  -88.978  8.888   1.000 73.30583  ? ? ? ? ? ?  7   THR A   C   1 
+ATOM   58    O O   . THR A   1 17  ? 81.874  -88.281  9.904   1.000 93.00866  ? ? ? ? ? ?  7   THR A   O   1 
+ATOM   59    C CB  . THR A   1 17  ? 83.988  -88.184  7.659   1.000 85.22111  ? ? ? ? ? ?  7   THR A   CB  1 
+ATOM   60    O OG1 . THR A   1 17  ? 84.442  -87.501  6.484   1.000 96.75141  ? ? ? ? ? ?  7   THR A   OG1 1 
+ATOM   61    C CG2 . THR A   1 17  ? 84.694  -89.529  7.762   1.000 74.96045  ? ? ? ? ? ?  7   THR A   CG2 1 
+ATOM   62    N N   . ILE A   1 18  ? 81.612  -90.262  8.852   1.000 69.34069  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A   N   1 
+ATOM   63    C CA  . ILE A   1 18  ? 81.080  -90.973  10.010  1.000 59.41824  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A   CA  1 
+ATOM   64    C C   . ILE A   1 18  ? 81.920  -92.224  10.218  1.000 70.57777  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A   C   1 
+ATOM   65    O O   . ILE A   1 18  ? 81.952  -93.104  9.349   1.000 100.22748 ? ? ? ? ? ?  8   ILE A   O   1 
+ATOM   66    C CB  . ILE A   1 18  ? 79.600  -91.343  9.828   1.000 65.24747  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A   CB  1 
+ATOM   67    C CG1 . ILE A   1 18  ? 78.776  -90.098  9.490   1.000 53.19083  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A   CG1 1 
+ATOM   68    C CG2 . ILE A   1 18  ? 79.069  -92.021  11.079  1.000 65.66818  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A   CG2 1 
+ATOM   69    C CD1 . ILE A   1 18  ? 77.324  -90.392  9.192   1.000 60.96538  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A   CD1 1 
+ATOM   70    N N   . LYS A   1 19  ? 82.593  -92.308  11.363  1.000 69.79302  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A   N   1 
+ATOM   71    C CA  . LYS A   1 19  ? 83.494  -93.412  11.669  1.000 75.37318  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A   CA  1 
+ATOM   72    C C   . LYS A   1 19  ? 83.035  -94.106  12.943  1.000 83.74685  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A   C   1 
+ATOM   73    O O   . LYS A   1 19  ? 82.877  -93.458  13.984  1.000 81.14723  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A   O   1 
+ATOM   74    C CB  . LYS A   1 19  ? 84.936  -92.922  11.824  1.000 70.46079  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A   CB  1 
+ATOM   75    C CG  . LYS A   1 19  ? 85.580  -92.423  10.544  1.000 79.65010  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A   CG  1 
+ATOM   76    C CD  . LYS A   1 19  ? 87.020  -92.000  10.797  1.000 96.28417  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A   CD  1 
+ATOM   77    C CE  . LYS A   1 19  ? 87.701  -91.536  9.520   1.000 133.15983 ? ? ? ? ? ?  9   LYS A   CE  1 
+ATOM   78    N NZ  . LYS A   1 19  ? 89.113  -91.125  9.759   1.000 139.51582 ? ? ? ? ? ?  9   LYS A   NZ  1 
+ATOM   79    N N   . ASN A   1 20  ? 82.821  -95.419  12.853  1.000 89.26288  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A   N   1 
+ATOM   80    C CA  . ASN A   1 20  ? 82.575  -96.277  14.013  1.000 81.03609  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A   CA  1 
+ATOM   81    C C   . ASN A   1 20  ? 81.341  -95.854  14.808  1.000 77.13636  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A   C   1 
+ATOM   82    O O   . ASN A   1 20  ? 81.305  -95.994  16.032  1.000 97.26546  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A   O   1 
+ATOM   83    C CB  . ASN A   1 20  ? 83.800  -96.331  14.931  1.000 83.60164  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A   CB  1 
+ATOM   84    C CG  . ASN A   1 20  ? 84.944  -97.120  14.328  1.000 90.77303  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A   CG  1 
+ATOM   85    O OD1 . ASN A   1 20  ? 85.006  -98.342  14.460  1.000 118.29964 ? ? ? ? ? ?  10  ASN A   OD1 1 
+ATOM   86    N ND2 . ASN A   1 20  ? 85.859  -96.423  13.664  1.000 120.36533 ? ? ? ? ? ?  10  ASN A   ND2 1 
+ATOM   87    N N   . PHE A   1 21  ? 80.313  -95.351  14.130  1.000 84.39207  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   N   1 
+ATOM   88    C CA  . PHE A   1 21  ? 79.065  -94.956  14.775  1.000 69.46823  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   CA  1 
+ATOM   89    C C   . PHE A   1 21  ? 77.961  -95.909  14.330  1.000 78.65879  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   C   1 
+ATOM   90    O O   . PHE A   1 21  ? 77.470  -95.813  13.200  1.000 94.98952  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   O   1 
+ATOM   91    C CB  . PHE A   1 21  ? 78.706  -93.509  14.442  1.000 69.11415  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   CB  1 
+ATOM   92    C CG  . PHE A   1 21  ? 77.358  -93.087  14.955  1.000 78.83593  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   CG  1 
+ATOM   93    C CD1 . PHE A   1 21  ? 77.174  -92.793  16.296  1.000 86.76449  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   CD1 1 
+ATOM   94    C CD2 . PHE A   1 21  ? 76.275  -92.983  14.098  1.000 83.74260  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   CD2 1 
+ATOM   95    C CE1 . PHE A   1 21  ? 75.935  -92.406  16.771  1.000 80.76620  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   CE1 1 
+ATOM   96    C CE2 . PHE A   1 21  ? 75.034  -92.596  14.568  1.000 81.02463  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   CE2 1 
+ATOM   97    C CZ  . PHE A   1 21  ? 74.864  -92.306  15.906  1.000 74.78514  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   CZ  1 
+ATOM   98    N N   . ARG A   1 22  ? 77.578  -96.822  15.221  1.000 79.86665  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A   N   1 
+ATOM   99    C CA  . ARG A   1 22  ? 76.490  -97.786  14.990  1.000 97.82063  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A   CA  1 
+ATOM   100   C C   . ARG A   1 22  ? 76.861  -98.631  13.772  1.000 84.60860  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A   C   1 
+ATOM   101   O O   . ARG A   1 22  ? 77.974  -99.179  13.731  1.000 92.14063  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A   O   1 
+ATOM   102   C CB  . ARG A   1 22  ? 75.166  -97.037  14.895  1.000 79.29034  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A   CB  1 
+ATOM   103   C CG  . ARG A   1 22  ? 74.772  -96.315  16.171  1.000 82.53239  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A   CG  1 
+ATOM   104   C CD  . ARG A   1 22  ? 73.448  -95.592  16.004  1.000 82.13725  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A   CD  1 
+ATOM   105   N NE  . ARG A   1 22  ? 73.009  -94.961  17.243  1.000 102.39247 ? ? ? ? ? ?  12  ARG A   NE  1 
+ATOM   106   C CZ  . ARG A   1 22  ? 71.910  -94.229  17.360  1.000 93.39653  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A   CZ  1 
+ATOM   107   N NH1 . ARG A   1 22  ? 71.116  -94.005  16.326  1.000 97.06365  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A   NH1 1 
+ATOM   108   N NH2 . ARG A   1 22  ? 71.600  -93.708  18.544  1.000 82.89174  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A   NH2 1 
+ATOM   109   N N   . ASN A   1 23  ? 75.989  -98.768  12.775  1.000 82.14332  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A   N   1 
+ATOM   110   C CA  . ASN A   1 23  ? 76.281  -99.583  11.603  1.000 96.85394  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A   CA  1 
+ATOM   111   C C   . ASN A   1 23  ? 77.238  -98.910  10.626  1.000 86.90590  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A   C   1 
+ATOM   112   O O   . ASN A   1 23  ? 77.570  -99.512  9.599   1.000 106.26584 ? ? ? ? ? ?  13  ASN A   O   1 
+ATOM   113   C CB  . ASN A   1 23  ? 74.979  -99.951  10.884  1.000 73.61233  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A   CB  1 
+ATOM   114   C CG  . ASN A   1 23  ? 74.011  -98.787  10.795  1.000 84.72050  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A   CG  1 
+ATOM   115   O OD1 . ASN A   1 23  ? 74.301  -97.686  11.263  1.000 93.80429  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A   OD1 1 
+ATOM   116   N ND2 . ASN A   1 23  ? 72.853  -99.025  10.189  1.000 80.20372  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A   ND2 1 
+ATOM   117   N N   . PHE A   1 24  ? 77.692  -97.693  10.916  1.000 69.41034  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A   N   1 
+ATOM   118   C CA  . PHE A   1 24  ? 78.622  -96.973  10.047  1.000 73.71008  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A   CA  1 
+ATOM   119   C C   . PHE A   1 24  ? 80.045  -97.296  10.487  1.000 78.86248  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A   C   1 
+ATOM   120   O O   . PHE A   1 24  ? 80.550  -96.728  11.458  1.000 88.05403  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A   O   1 
+ATOM   121   C CB  . PHE A   1 24  ? 78.358  -95.472  10.096  1.000 82.73643  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A   CB  1 
+ATOM   122   C CG  . PHE A   1 24  ? 77.051  -95.058  9.479   1.000 75.35157  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A   CG  1 
+ATOM   123   C CD1 . PHE A   1 24  ? 75.864  -95.190  10.178  1.000 78.97768  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A   CD1 1 
+ATOM   124   C CD2 . PHE A   1 24  ? 77.014  -94.521  8.204   1.000 81.50637  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A   CD2 1 
+ATOM   125   C CE1 . PHE A   1 24  ? 74.664  -94.805  9.613   1.000 78.81557  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A   CE1 1 
+ATOM   126   C CE2 . PHE A   1 24  ? 75.817  -94.133  7.633   1.000 87.71658  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A   CE2 1 
+ATOM   127   C CZ  . PHE A   1 24  ? 74.640  -94.276  8.339   1.000 73.12022  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A   CZ  1 
+ATOM   128   N N   . GLU A   1 25  ? 80.698  -98.212  9.772   1.000 86.66711  ? ? ? ? ? ?  15  GLU A   N   1 
+ATOM   129   C CA  . GLU A   1 25  ? 82.102  -98.506  10.031  1.000 78.33016  ? ? ? ? ? ?  15  GLU A   CA  1 
+ATOM   130   C C   . GLU A   1 25  ? 82.959  -97.316  9.615   1.000 90.71316  ? ? ? ? ? ?  15  GLU A   C   1 
+ATOM   131   O O   . GLU A   1 25  ? 83.550  -96.639  10.462  1.000 95.42998  ? ? ? ? ? ?  15  GLU A   O   1 
+ATOM   132   C CB  . GLU A   1 25  ? 82.535  -99.773  9.291   1.000 109.63532 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A   CB  1 
+ATOM   133   C CG  . GLU A   1 25  ? 84.011  -100.115 9.440   1.000 114.02659 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A   CG  1 
+ATOM   134   C CD  . GLU A   1 25  ? 84.399  -101.378 8.692   1.000 149.13708 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A   CD  1 
+ATOM   135   O OE1 . GLU A   1 25  ? 83.538  -102.271 8.543   1.000 169.07610 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A   OE1 1 
+ATOM   136   O OE2 . GLU A   1 25  ? 85.563  -101.475 8.248   1.000 171.93136 ? ? ? ? ? -1 15  GLU A   OE2 1 
+ATOM   137   N N   . LYS A   1 26  ? 83.030  -97.060  8.310   1.000 103.79742 ? ? ? ? ? ?  16  LYS A   N   1 
+ATOM   138   C CA  . LYS A   1 26  ? 83.674  -95.857  7.788   1.000 80.77223  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A   CA  1 
+ATOM   139   C C   . LYS A   1 26  ? 82.908  -95.447  6.540   1.000 87.85444  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A   C   1 
+ATOM   140   O O   . LYS A   1 26  ? 82.927  -96.165  5.536   1.000 95.73080  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A   O   1 
+ATOM   141   C CB  . LYS A   1 26  ? 85.150  -96.091  7.478   1.000 75.79903  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A   CB  1 
+ATOM   142   C CG  . LYS A   1 26  ? 85.933  -94.803  7.233   1.000 90.99663  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A   CG  1 
+ATOM   143   C CD  . LYS A   1 26  ? 87.417  -95.069  7.011   1.000 114.09635 ? ? ? ? ? ?  16  LYS A   CD  1 
+ATOM   144   C CE  . LYS A   1 26  ? 87.701  -95.513  5.584   1.000 153.80521 ? ? ? ? ? ?  16  LYS A   CE  1 
+ATOM   145   N NZ  . LYS A   1 26  ? 88.620  -94.568  4.886   1.000 139.65701 ? ? ? ? ? ?  16  LYS A   NZ  1 
+ATOM   146   N N   . VAL A   1 27  ? 82.238  -94.299  6.607   1.000 73.52693  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A   N   1 
+ATOM   147   C CA  . VAL A   1 27  ? 81.349  -93.841  5.547   1.000 55.02491  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A   CA  1 
+ATOM   148   C C   . VAL A   1 27  ? 81.636  -92.373  5.269   1.000 72.57654  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A   C   1 
+ATOM   149   O O   . VAL A   1 27  ? 81.649  -91.551  6.193   1.000 76.96360  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A   O   1 
+ATOM   150   C CB  . VAL A   1 27  ? 79.866  -94.041  5.919   1.000 61.88366  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A   CB  1 
+ATOM   151   C CG1 . VAL A   1 27  ? 78.966  -93.305  4.946   1.000 61.46088  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A   CG1 1 
+ATOM   152   C CG2 . VAL A   1 27  ? 79.527  -95.523  5.941   1.000 84.75400  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A   CG2 1 
+ATOM   153   N N   . ASN A   1 28  ? 81.864  -92.050  3.998   1.000 81.72197  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A   N   1 
+ATOM   154   C CA  . ASN A   1 28  ? 82.086  -90.684  3.549   1.000 75.88385  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A   CA  1 
+ATOM   155   C C   . ASN A   1 28  ? 80.990  -90.318  2.560   1.000 76.84924  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A   C   1 
+ATOM   156   O O   . ASN A   1 28  ? 80.778  -91.031  1.574   1.000 109.19158 ? ? ? ? ? ?  18  ASN A   O   1 
+ATOM   157   C CB  . ASN A   1 28  ? 83.467  -90.538  2.906   1.000 66.87523  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A   CB  1 
+ATOM   158   C CG  . ASN A   1 28  ? 83.904  -89.093  2.779   1.000 105.52887 ? ? ? ? ? ?  18  ASN A   CG  1 
+ATOM   159   O OD1 . ASN A   1 28  ? 83.077  -88.185  2.701   1.000 99.90825  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A   OD1 1 
+ATOM   160   N ND2 . ASN A   1 28  ? 85.213  -88.872  2.758   1.000 130.84423 ? ? ? ? ? ?  18  ASN A   ND2 1 
+ATOM   161   N N   . ILE A   1 29  ? 80.293  -89.215  2.827   1.000 67.13636  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A   N   1 
+ATOM   162   C CA  . ILE A   1 29  ? 79.150  -88.786  2.027   1.000 62.72583  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A   CA  1 
+ATOM   163   C C   . ILE A   1 29  ? 79.329  -87.317  1.677   1.000 67.96214  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A   C   1 
+ATOM   164   O O   . ILE A   1 29  ? 79.432  -86.472  2.575   1.000 65.77739  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A   O   1 
+ATOM   165   C CB  . ILE A   1 29  ? 77.818  -88.992  2.767   1.000 59.94287  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A   CB  1 
+ATOM   166   C CG1 . ILE A   1 29  ? 77.669  -90.443  3.226   1.000 79.53608  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A   CG1 1 
+ATOM   167   C CG2 . ILE A   1 29  ? 76.651  -88.586  1.881   1.000 56.06564  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A   CG2 1 
+ATOM   168   C CD1 . ILE A   1 29  ? 76.478  -90.676  4.131   1.000 59.07980  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A   CD1 1 
+ATOM   169   N N   . ASN A   1 30  ? 79.355  -87.010  0.382   1.000 83.04930  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A   N   1 
+ATOM   170   C CA  . ASN A   1 30  ? 79.328  -85.620  -0.044  1.000 73.13197  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A   CA  1 
+ATOM   171   C C   . ASN A   1 30  ? 77.943  -85.028  0.197   1.000 61.91807  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A   C   1 
+ATOM   172   O O   . ASN A   1 30  ? 76.942  -85.742  0.301   1.000 66.97894  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A   O   1 
+ATOM   173   C CB  . ASN A   1 30  ? 79.716  -85.498  -1.517  1.000 66.69337  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A   CB  1 
+ATOM   174   C CG  . ASN A   1 30  ? 81.198  -85.714  -1.745  1.000 81.16971  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A   CG  1 
+ATOM   175   O OD1 . ASN A   1 30  ? 81.987  -84.770  -1.712  1.000 96.74166  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A   OD1 1 
+ATOM   176   N ND2 . ASN A   1 30  ? 81.586  -86.963  -1.972  1.000 84.80141  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A   ND2 1 
+ATOM   177   N N   . LEU A   1 31  ? 77.892  -83.701  0.295   1.000 58.02113  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A   N   1 
+ATOM   178   C CA  . LEU A   1 31  ? 76.682  -83.022  0.730   1.000 64.16423  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A   CA  1 
+ATOM   179   C C   . LEU A   1 31  ? 76.453  -81.767  -0.099  1.000 77.28950  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A   C   1 
+ATOM   180   O O   . LEU A   1 31  ? 77.290  -81.358  -0.908  1.000 85.43658  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A   O   1 
+ATOM   181   C CB  . LEU A   1 31  ? 76.750  -82.652  2.219   1.000 70.12612  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A   CB  1 
+ATOM   182   C CG  . LEU A   1 31  ? 76.826  -83.782  3.247   1.000 50.44579  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A   CG  1 
+ATOM   183   C CD1 . LEU A   1 31  ? 76.998  -83.204  4.641   1.000 62.23489  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A   CD1 1 
+ATOM   184   C CD2 . LEU A   1 31  ? 75.586  -84.657  3.178   1.000 52.30768  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A   CD2 1 
+ATOM   185   N N   . ASP A   1 32  ? 75.288  -81.165  0.118   1.000 73.13769  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A   N   1 
+ATOM   186   C CA  . ASP A   1 32  ? 74.943  -79.864  -0.433  1.000 75.99687  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A   CA  1 
+ATOM   187   C C   . ASP A   1 32  ? 73.961  -79.211  0.530   1.000 71.27357  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A   C   1 
+ATOM   188   O O   . ASP A   1 32  ? 73.669  -79.746  1.603   1.000 68.83100  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A   O   1 
+ATOM   189   C CB  . ASP A   1 32  ? 74.366  -79.995  -1.847  1.000 75.70508  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A   CB  1 
+ATOM   190   C CG  . ASP A   1 32  ? 74.628  -78.768  -2.701  1.000 86.52829  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A   CG  1 
+ATOM   191   O OD1 . ASP A   1 32  ? 75.727  -78.676  -3.290  1.000 69.47127  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A   OD1 1 
+ATOM   192   O OD2 . ASP A   1 32  ? 73.738  -77.896  -2.782  1.000 70.27904  ? ? ? ? ? -1 22  ASP A   OD2 1 
+ATOM   193   N N   . ASN A   1 33  ? 73.444  -78.044  0.141   1.000 73.54725  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A   N   1 
+ATOM   194   C CA  . ASN A   1 33  ? 72.490  -77.347  1.000   1.000 60.52340  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A   CA  1 
+ATOM   195   C C   . ASN A   1 33  ? 71.221  -78.167  1.199   1.000 63.27410  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A   C   1 
+ATOM   196   O O   . ASN A   1 33  ? 70.714  -78.276  2.320   1.000 71.12649  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A   O   1 
+ATOM   197   C CB  . ASN A   1 33  ? 72.160  -75.974  0.417   1.000 53.20549  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A   CB  1 
+ATOM   198   C CG  . ASN A   1 33  ? 73.333  -75.021  0.479   1.000 67.76992  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A   CG  1 
+ATOM   199   O OD1 . ASN A   1 33  ? 74.485  -75.443  0.589   1.000 75.51159  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A   OD1 1 
+ATOM   200   N ND2 . ASN A   1 33  ? 73.048  -73.726  0.413   1.000 64.01837  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A   ND2 1 
+ATOM   201   N N   . LYS A   1 34  ? 70.697  -78.755  0.128   1.000 59.16185  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A   N   1 
+ATOM   202   C CA  . LYS A   1 34  ? 69.513  -79.603  0.194   1.000 57.41346  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A   CA  1 
+ATOM   203   C C   . LYS A   1 34  ? 69.936  -81.046  -0.045  1.000 56.58174  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A   C   1 
+ATOM   204   O O   . LYS A   1 34  ? 70.546  -81.354  -1.075  1.000 73.22885  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A   O   1 
+ATOM   205   C CB  . LYS A   1 34  ? 68.463  -79.166  -0.830  1.000 56.28617  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A   CB  1 
+ATOM   206   C CG  . LYS A   1 34  ? 68.035  -77.709  -0.703  1.000 57.47032  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A   CG  1 
+ATOM   207   C CD  . LYS A   1 34  ? 66.803  -77.417  -1.551  1.000 55.02103  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A   CD  1 
+ATOM   208   C CE  . LYS A   1 34  ? 66.361  -75.968  -1.416  1.000 51.08605  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A   CE  1 
+ATOM   209   N NZ  . LYS A   1 34  ? 67.292  -75.036  -2.114  1.000 139.94617 ? ? ? ? ? ?  24  LYS A   NZ  1 
+ATOM   210   N N   . ASN A   1 35  ? 69.616  -81.924  0.903   1.000 59.73092  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A   N   1 
+ATOM   211   C CA  . ASN A   1 35  ? 70.014  -83.323  0.838   1.000 61.50909  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A   CA  1 
+ATOM   212   C C   . ASN A   1 35  ? 68.806  -84.219  1.061   1.000 57.49847  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A   C   1 
+ATOM   213   O O   . ASN A   1 35  ? 67.973  -83.952  1.932   1.000 60.49206  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A   O   1 
+ATOM   214   C CB  . ASN A   1 35  ? 71.098  -83.645  1.875   1.000 49.48751  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A   CB  1 
+ATOM   215   C CG  . ASN A   1 35  ? 72.243  -82.650  1.851   1.000 67.69469  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A   CG  1 
+ATOM   216   O OD1 . ASN A   1 35  ? 73.238  -82.843  1.152   1.000 71.70233  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A   OD1 1 
+ATOM   217   N ND2 . ASN A   1 35  ? 72.106  -81.575  2.619   1.000 60.64075  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A   ND2 1 
+ATOM   218   N N   . VAL A   1 36  ? 68.717  -85.281  0.262   1.000 58.59110  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A   N   1 
+ATOM   219   C CA  . VAL A   1 36  ? 67.660  -86.279  0.365   1.000 65.27264  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A   CA  1 
+ATOM   220   C C   . VAL A   1 36  ? 68.314  -87.649  0.453   1.000 66.63841  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A   C   1 
+ATOM   221   O O   . VAL A   1 36  ? 69.150  -87.996  -0.389  1.000 79.67393  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A   O   1 
+ATOM   222   C CB  . VAL A   1 36  ? 66.694  -86.224  -0.834  1.000 61.73485  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A   CB  1 
+ATOM   223   C CG1 . VAL A   1 36  ? 65.669  -87.345  -0.741  1.000 49.30237  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A   CG1 1 
+ATOM   224   C CG2 . VAL A   1 36  ? 66.007  -84.869  -0.907  1.000 64.70701  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A   CG2 1 
+ATOM   225   N N   . ILE A   1 37  ? 67.937  -88.425  1.464   1.000 61.02034  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   N   1 
+ATOM   226   C CA  . ILE A   1 37  ? 68.505  -89.747  1.687   1.000 69.84701  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   CA  1 
+ATOM   227   C C   . ILE A   1 37  ? 67.393  -90.782  1.568   1.000 65.05217  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   C   1 
+ATOM   228   O O   . ILE A   1 37  ? 66.259  -90.547  2.001   1.000 63.76957  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   O   1 
+ATOM   229   C CB  . ILE A   1 37  ? 69.223  -89.833  3.053   1.000 61.02130  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   CB  1 
+ATOM   230   C CG1 . ILE A   1 37  ? 69.960  -91.166  3.196   1.000 74.73008  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   CG1 1 
+ATOM   231   C CG2 . ILE A   1 37  ? 68.249  -89.617  4.202   1.000 72.13563  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   CG2 1 
+ATOM   232   C CD1 . ILE A   1 37  ? 70.818  -91.246  4.434   1.000 84.16681  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   CD1 1 
+ATOM   233   N N   . PHE A   1 38  ? 67.718  -91.918  0.957   1.000 57.93717  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A   N   1 
+ATOM   234   C CA  . PHE A   1 38  ? 66.739  -92.966  0.703   1.000 57.93842  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A   CA  1 
+ATOM   235   C C   . PHE A   1 38  ? 67.482  -94.274  0.485   1.000 72.34824  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A   C   1 
+ATOM   236   O O   . PHE A   1 38  ? 68.697  -94.289  0.276   1.000 73.54614  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A   O   1 
+ATOM   237   C CB  . PHE A   1 38  ? 65.861  -92.630  -0.507  1.000 65.79785  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A   CB  1 
+ATOM   238   C CG  . PHE A   1 38  ? 66.643  -92.227  -1.723  1.000 68.73163  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A   CG  1 
+ATOM   239   C CD1 . PHE A   1 38  ? 67.079  -93.180  -2.629  1.000 72.17835  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A   CD1 1 
+ATOM   240   C CD2 . PHE A   1 38  ? 66.951  -90.896  -1.956  1.000 65.80056  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A   CD2 1 
+ATOM   241   C CE1 . PHE A   1 38  ? 67.804  -92.813  -3.746  1.000 65.22389  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A   CE1 1 
+ATOM   242   C CE2 . PHE A   1 38  ? 67.676  -90.524  -3.072  1.000 67.56756  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A   CE2 1 
+ATOM   243   C CZ  . PHE A   1 38  ? 68.102  -91.484  -3.968  1.000 70.20505  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A   CZ  1 
+ATOM   244   N N   . GLY A   1 39  ? 66.742  -95.366  0.537   1.000 57.42439  ? ? ? ? ? ?  29  GLY A   N   1 
+ATOM   245   C CA  . GLY A   1 39  ? 67.321  -96.672  0.291   1.000 68.96919  ? ? ? ? ? ?  29  GLY A   CA  1 
+ATOM   246   C C   . GLY A   1 39  ? 66.578  -97.745  1.059   1.000 77.67129  ? ? ? ? ? ?  29  GLY A   C   1 
+ATOM   247   O O   . GLY A   1 39  ? 65.591  -97.488  1.741   1.000 68.73494  ? ? ? ? ? ?  29  GLY A   O   1 
+ATOM   248   N N   . MET A   1 40  ? 67.088  -98.973  0.929   1.000 105.24448 ? ? ? ? ? ?  30  MET A   N   1 
+ATOM   249   C CA  . MET A   1 40  ? 66.464  -100.106 1.605   1.000 83.69432  ? ? ? ? ? ?  30  MET A   CA  1 
+ATOM   250   C C   . MET A   1 40  ? 66.764  -100.103 3.099   1.000 99.46545  ? ? ? ? ? ?  30  MET A   C   1 
+ATOM   251   O O   . MET A   1 40  ? 65.883  -100.400 3.914   1.000 108.44084 ? ? ? ? ? ?  30  MET A   O   1 
+ATOM   252   C CB  . MET A   1 40  ? 66.929  -101.419 0.973   1.000 92.21765  ? ? ? ? ? ?  30  MET A   CB  1 
+ATOM   253   C CG  . MET A   1 40  ? 66.168  -101.829 -0.281  1.000 107.40756 ? ? ? ? ? ?  30  MET A   CG  1 
+ATOM   254   S SD  . MET A   1 40  ? 65.067  -103.234 -0.012  1.000 111.47474 ? ? ? ? ? ?  30  MET A   SD  1 
+ATOM   255   C CE  . MET A   1 40  ? 63.900  -102.538 1.151   1.000 82.61642  ? ? ? ? ? ?  30  MET A   CE  1 
+ATOM   256   N N   . ASN A   1 41  ? 68.000  -99.779  3.476   1.000 89.42006  ? ? ? ? ? ?  31  ASN A   N   1 
+ATOM   257   C CA  . ASN A   1 41  ? 68.429  -99.831  4.869   1.000 91.32917  ? ? ? ? ? ?  31  ASN A   CA  1 
+ATOM   258   C C   . ASN A   1 41  ? 67.755  -98.724  5.671   1.000 102.47631 ? ? ? ? ? ?  31  ASN A   C   1 
+ATOM   259   O O   . ASN A   1 41  ? 68.244  -97.591  5.714   1.000 83.71847  ? ? ? ? ? ?  31  ASN A   O   1 
+ATOM   260   C CB  . ASN A   1 41  ? 69.953  -99.725  4.960   1.000 74.05512  ? ? ? ? ? ?  31  ASN A   CB  1 
+ATOM   261   C CG  . ASN A   1 41  ? 70.494  -100.145 6.314   1.000 105.48589 ? ? ? ? ? ?  31  ASN A   CG  1 
+ATOM   262   O OD1 . ASN A   1 41  ? 69.847  -99.965  7.345   1.000 116.92934 ? ? ? ? ? ?  31  ASN A   OD1 1 
+ATOM   263   N ND2 . ASN A   1 41  ? 71.697  -100.708 6.316   1.000 115.90105 ? ? ? ? ? ?  31  ASN A   ND2 1 
+ATOM   264   N N   . ASP A   1 42  ? 66.623  -99.046  6.300   1.000 112.84567 ? ? ? ? ? ?  32  ASP A   N   1 
+ATOM   265   C CA  . ASP A   1 42  ? 65.948  -98.070  7.146   1.000 94.69339  ? ? ? ? ? ?  32  ASP A   CA  1 
+ATOM   266   C C   . ASP A   1 42  ? 66.786  -97.708  8.364   1.000 95.49423  ? ? ? ? ? ?  32  ASP A   C   1 
+ATOM   267   O O   . ASP A   1 42  ? 66.685  -96.585  8.871   1.000 90.32323  ? ? ? ? ? ?  32  ASP A   O   1 
+ATOM   268   C CB  . ASP A   1 42  ? 64.583  -98.603  7.586   1.000 99.93041  ? ? ? ? ? ?  32  ASP A   CB  1 
+ATOM   269   C CG  . ASP A   1 42  ? 63.570  -98.617  6.457   1.000 128.04481 ? ? ? ? ? ?  32  ASP A   CG  1 
+ATOM   270   O OD1 . ASP A   1 42  ? 63.661  -97.743  5.570   1.000 108.05267 ? ? ? ? ? ?  32  ASP A   OD1 1 
+ATOM   271   O OD2 . ASP A   1 42  ? 62.682  -99.496  6.455   1.000 144.46414 ? ? ? ? ? -1 32  ASP A   OD2 1 
+ATOM   272   N N   . ILE A   1 43  ? 67.609  -98.640  8.851   1.000 111.51438 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A   N   1 
+ATOM   273   C CA  . ILE A   1 43  ? 68.442  -98.358  10.016  1.000 101.00941 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A   CA  1 
+ATOM   274   C C   . ILE A   1 43  ? 69.529  -97.349  9.663   1.000 100.00935 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A   C   1 
+ATOM   275   O O   . ILE A   1 43  ? 69.870  -96.476  10.470  1.000 81.35916  ? ? ? ? ? ?  33  ILE A   O   1 
+ATOM   276   C CB  . ILE A   1 43  ? 69.043  -99.661  10.576  1.000 94.93999  ? ? ? ? ? ?  33  ILE A   CB  1 
+ATOM   277   C CG1 . ILE A   1 43  ? 67.953  -100.709 10.808  1.000 122.07250 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A   CG1 1 
+ATOM   278   C CG2 . ILE A   1 43  ? 69.788  -99.389  11.868  1.000 77.65032  ? ? ? ? ? ?  33  ILE A   CG2 1 
+ATOM   279   C CD1 . ILE A   1 43  ? 67.864  -101.759 9.714   1.000 162.10677 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A   CD1 1 
+ATOM   280   N N   . GLY A   1 44  ? 70.088  -97.451  8.456   1.000 101.79740 ? ? ? ? ? ?  34  GLY A   N   1 
+ATOM   281   C CA  . GLY A   1 44  ? 71.137  -96.525  8.059   1.000 84.02382  ? ? ? ? ? ?  34  GLY A   CA  1 
+ATOM   282   C C   . GLY A   1 44  ? 70.636  -95.103  7.890   1.000 80.07169  ? ? ? ? ? ?  34  GLY A   C   1 
+ATOM   283   O O   . GLY A   1 44  ? 71.338  -94.145  8.227   1.000 69.76960  ? ? ? ? ? ?  34  GLY A   O   1 
+ATOM   284   N N   . LYS A   1 45  ? 69.417  -94.943  7.367   1.000 78.85439  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A   N   1 
+ATOM   285   C CA  . LYS A   1 45  ? 68.868  -93.603  7.181   1.000 80.54423  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A   CA  1 
+ATOM   286   C C   . LYS A   1 45  ? 68.601  -92.928  8.520   1.000 85.14140  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A   C   1 
+ATOM   287   O O   . LYS A   1 45  ? 68.891  -91.738  8.691   1.000 70.95248  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A   O   1 
+ATOM   288   C CB  . LYS A   1 45  ? 67.587  -93.665  6.350   1.000 79.61829  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A   CB  1 
+ATOM   289   C CG  . LYS A   1 45  ? 67.712  -94.462  5.063   1.000 69.43746  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A   CG  1 
+ATOM   290   C CD  . LYS A   1 45  ? 66.621  -94.086  4.071   1.000 71.08656  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A   CD  1 
+ATOM   291   C CE  . LYS A   1 45  ? 65.224  -94.285  4.640   1.000 56.71983  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A   CE  1 
+ATOM   292   N NZ  . LYS A   1 45  ? 64.888  -95.722  4.839   1.000 81.47471  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A   NZ  1 
+ATOM   293   N N   . THR A   1 46  ? 68.049  -93.671  9.482   1.000 87.35720  ? ? ? ? ? ?  36  THR A   N   1 
+ATOM   294   C CA  . THR A   1 46  ? 67.773  -93.096  10.794  1.000 68.29877  ? ? ? ? ? ?  36  THR A   CA  1 
+ATOM   295   C C   . THR A   1 46  ? 69.065  -92.766  11.532  1.000 76.51731  ? ? ? ? ? ?  36  THR A   C   1 
+ATOM   296   O O   . THR A   1 46  ? 69.185  -91.693  12.136  1.000 83.95521  ? ? ? ? ? ?  36  THR A   O   1 
+ATOM   297   C CB  . THR A   1 46  ? 66.912  -94.052  11.619  1.000 63.17614  ? ? ? ? ? ?  36  THR A   CB  1 
+ATOM   298   O OG1 . THR A   1 46  ? 65.736  -94.400  10.877  1.000 120.36656 ? ? ? ? ? ?  36  THR A   OG1 1 
+ATOM   299   C CG2 . THR A   1 46  ? 66.499  -93.400  12.926  1.000 84.83968  ? ? ? ? ? ?  36  THR A   CG2 1 
+ATOM   300   N N   . ASN A   1 47  ? 70.047  -93.670  11.489  1.000 75.80086  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A   N   1 
+ATOM   301   C CA  . ASN A   1 47  ? 71.328  -93.395  12.134  1.000 68.30066  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A   CA  1 
+ATOM   302   C C   . ASN A   1 47  ? 72.057  -92.243  11.460  1.000 72.54696  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A   C   1 
+ATOM   303   O O   . ASN A   1 47  ? 72.832  -91.531  12.113  1.000 87.30625  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A   O   1 
+ATOM   304   C CB  . ASN A   1 47  ? 72.202  -94.648  12.136  1.000 78.99028  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A   CB  1 
+ATOM   305   C CG  . ASN A   1 47  ? 71.639  -95.751  13.012  1.000 93.23682  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A   CG  1 
+ATOM   306   O OD1 . ASN A   1 47  ? 70.869  -95.494  13.938  1.000 83.43866  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A   OD1 1 
+ATOM   307   N ND2 . ASN A   1 47  ? 72.029  -96.988  12.728  1.000 95.84011  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A   ND2 1 
+ATOM   308   N N   . PHE A   1 48  ? 71.824  -92.042  10.158  1.000 83.29834  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A   N   1 
+ATOM   309   C CA  . PHE A   1 48  ? 72.424  -90.899  9.474   1.000 74.69711  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A   CA  1 
+ATOM   310   C C   . PHE A   1 48  ? 71.898  -89.583  10.036  1.000 75.84014  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A   C   1 
+ATOM   311   O O   . PHE A   1 48  ? 72.669  -88.643  10.272  1.000 85.38068  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A   O   1 
+ATOM   312   C CB  . PHE A   1 48  ? 72.165  -90.985  7.970   1.000 67.26828  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A   CB  1 
+ATOM   313   C CG  . PHE A   1 48  ? 72.637  -89.784  7.202   1.000 72.48539  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A   CG  1 
+ATOM   314   C CD1 . PHE A   1 48  ? 73.971  -89.650  6.851   1.000 67.70785  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A   CD1 1 
+ATOM   315   C CD2 . PHE A   1 48  ? 71.747  -88.790  6.832   1.000 72.68188  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A   CD2 1 
+ATOM   316   C CE1 . PHE A   1 48  ? 74.407  -88.541  6.146   1.000 69.19581  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A   CE1 1 
+ATOM   317   C CE2 . PHE A   1 48  ? 72.178  -87.679  6.126   1.000 74.59633  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A   CE2 1 
+ATOM   318   C CZ  . PHE A   1 48  ? 73.509  -87.555  5.783   1.000 70.24605  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A   CZ  1 
+ATOM   319   N N   . LEU A   1 49  ? 70.586  -89.493  10.260  1.000 77.81943  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A   N   1 
+ATOM   320   C CA  . LEU A   1 49  ? 70.032  -88.265  10.827  1.000 75.49649  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A   CA  1 
+ATOM   321   C C   . LEU A   1 49  ? 70.457  -88.088  12.280  1.000 78.01878  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A   C   1 
+ATOM   322   O O   . LEU A   1 49  ? 70.752  -86.968  12.716  1.000 72.28102  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A   O   1 
+ATOM   323   C CB  . LEU A   1 49  ? 68.508  -88.262  10.716  1.000 64.73815  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A   CB  1 
+ATOM   324   C CG  . LEU A   1 49  ? 67.937  -88.268  9.298   1.000 66.93391  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A   CG  1 
+ATOM   325   C CD1 . LEU A   1 49  ? 66.417  -88.180  9.326   1.000 62.90259  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A   CD1 1 
+ATOM   326   C CD2 . LEU A   1 49  ? 68.529  -87.134  8.477   1.000 79.91052  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A   CD2 1 
+ATOM   327   N N   . TYR A   1 50  ? 70.499  -89.183  13.043  1.000 76.17328  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A   N   1 
+ATOM   328   C CA  . TYR A   1 50  ? 70.942  -89.093  14.431  1.000 83.55346  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A   CA  1 
+ATOM   329   C C   . TYR A   1 50  ? 72.410  -88.694  14.515  1.000 85.99453  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A   C   1 
+ATOM   330   O O   . TYR A   1 50  ? 72.808  -87.950  15.419  1.000 81.92049  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A   O   1 
+ATOM   331   C CB  . TYR A   1 50  ? 70.706  -90.420  15.152  1.000 73.00218  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A   CB  1 
+ATOM   332   C CG  . TYR A   1 50  ? 69.434  -90.454  15.971  1.000 102.45648 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A   CG  1 
+ATOM   333   C CD1 . TYR A   1 50  ? 68.584  -89.356  16.019  1.000 104.79502 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A   CD1 1 
+ATOM   334   C CD2 . TYR A   1 50  ? 69.092  -91.578  16.710  1.000 122.76401 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A   CD2 1 
+ATOM   335   C CE1 . TYR A   1 50  ? 67.425  -89.382  16.771  1.000 124.64948 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A   CE1 1 
+ATOM   336   C CE2 . TYR A   1 50  ? 67.937  -91.614  17.466  1.000 136.23233 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A   CE2 1 
+ATOM   337   C CZ  . TYR A   1 50  ? 67.106  -90.514  17.493  1.000 147.42867 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A   CZ  1 
+ATOM   338   O OH  . TYR A   1 50  ? 65.954  -90.546  18.244  1.000 163.17224 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A   OH  1 
+ATOM   339   N N   . ALA A   1 51  ? 73.233  -89.181  13.581  1.000 71.63587  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A   N   1 
+ATOM   340   C CA  . ALA A   1 51  ? 74.633  -88.775  13.556  1.000 68.17516  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A   CA  1 
+ATOM   341   C C   . ALA A   1 51  ? 74.773  -87.279  13.316  1.000 70.62244  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A   C   1 
+ATOM   342   O O   . ALA A   1 51  ? 75.718  -86.656  13.816  1.000 81.52804  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A   O   1 
+ATOM   343   C CB  . ALA A   1 51  ? 75.395  -89.553  12.484  1.000 65.93311  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A   CB  1 
+ATOM   344   N N   . LEU A   1 52  ? 73.851  -86.684  12.556  1.000 71.08990  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A   N   1 
+ATOM   345   C CA  . LEU A   1 52  ? 73.889  -85.240  12.364  1.000 84.04217  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A   CA  1 
+ATOM   346   C C   . LEU A   1 52  ? 73.382  -84.507  13.598  1.000 72.00229  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A   C   1 
+ATOM   347   O O   . LEU A   1 52  ? 73.907  -83.445  13.950  1.000 72.76514  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A   O   1 
+ATOM   348   C CB  . LEU A   1 52  ? 73.070  -84.854  11.133  1.000 74.63243  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A   CB  1 
+ATOM   349   C CG  . LEU A   1 52  ? 73.795  -84.906  9.784   1.000 67.75300  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A   CG  1 
+ATOM   350   C CD1 . LEU A   1 52  ? 72.793  -84.858  8.649   1.000 86.39717  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A   CD1 1 
+ATOM   351   C CD2 . LEU A   1 52  ? 74.775  -83.752  9.679   1.000 66.88988  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A   CD2 1 
+ATOM   352   N N   . ARG A   1 53  ? 72.370  -85.061  14.272  1.000 72.37584  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A   N   1 
+ATOM   353   C CA  . ARG A   1 53  ? 71.852  -84.429  15.478  1.000 71.39172  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A   CA  1 
+ATOM   354   C C   . ARG A   1 53  ? 72.900  -84.423  16.582  1.000 74.17353  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A   C   1 
+ATOM   355   O O   . ARG A   1 53  ? 73.096  -83.407  17.256  1.000 70.81331  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A   O   1 
+ATOM   356   C CB  . ARG A   1 53  ? 70.582  -85.145  15.939  1.000 52.94008  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A   CB  1 
+ATOM   357   C CG  . ARG A   1 53  ? 69.449  -85.099  14.939  1.000 86.06168  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A   CG  1 
+ATOM   358   C CD  . ARG A   1 53  ? 68.200  -85.774  15.475  1.000 80.68960  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A   CD  1 
+ATOM   359   N NE  . ARG A   1 53  ? 67.545  -84.989  16.514  1.000 76.38491  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A   NE  1 
+ATOM   360   C CZ  . ARG A   1 53  ? 66.405  -85.329  17.099  1.000 101.83517 ? ? ? ? ? ?  43  ARG A   CZ  1 
+ATOM   361   N NH1 . ARG A   1 53  ? 65.763  -86.438  16.769  1.000 76.98430  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A   NH1 1 
+ATOM   362   N NH2 . ARG A   1 53  ? 65.896  -84.538  18.039  1.000 108.96920 ? ? ? ? ? ?  43  ARG A   NH2 1 
+ATOM   363   N N   . PHE A   1 54  ? 73.572  -85.560  16.797  1.000 72.89337  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A   N   1 
+ATOM   364   C CA  . PHE A   1 54  ? 74.613  -85.624  17.820  1.000 57.01691  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A   CA  1 
+ATOM   365   C C   . PHE A   1 54  ? 75.687  -84.568  17.603  1.000 57.68838  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A   C   1 
+ATOM   366   O O   . PHE A   1 54  ? 76.256  -84.053  18.571  1.000 72.03655  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A   O   1 
+ATOM   367   C CB  . PHE A   1 54  ? 75.241  -87.017  17.838  1.000 58.45476  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A   CB  1 
+ATOM   368   C CG  . PHE A   1 54  ? 74.564  -87.977  18.775  1.000 77.27193  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A   CG  1 
+ATOM   369   C CD1 . PHE A   1 54  ? 73.191  -88.148  18.748  1.000 79.89699  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A   CD1 1 
+ATOM   370   C CD2 . PHE A   1 54  ? 75.310  -88.719  19.676  1.000 87.83663  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A   CD2 1 
+ATOM   371   C CE1 . PHE A   1 54  ? 72.572  -89.033  19.610  1.000 68.14002  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A   CE1 1 
+ATOM   372   C CE2 . PHE A   1 54  ? 74.699  -89.606  20.537  1.000 85.27306  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A   CE2 1 
+ATOM   373   C CZ  . PHE A   1 54  ? 73.329  -89.763  20.505  1.000 106.17530 ? ? ? ? ? ?  44  PHE A   CZ  1 
+ATOM   374   N N   . LEU A   1 55  ? 75.963  -84.219  16.347  1.000 65.25201  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A   N   1 
+ATOM   375   C CA  . LEU A   1 55  ? 76.985  -83.220  16.067  1.000 65.62036  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A   CA  1 
+ATOM   376   C C   . LEU A   1 55  ? 76.476  -81.800  16.281  1.000 71.95338  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A   C   1 
+ATOM   377   O O   . LEU A   1 55  ? 77.258  -80.916  16.648  1.000 86.21944  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A   O   1 
+ATOM   378   C CB  . LEU A   1 55  ? 77.491  -83.378  14.632  1.000 64.54151  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A   CB  1 
+ATOM   379   C CG  . LEU A   1 55  ? 78.562  -82.399  14.142  1.000 68.96657  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A   CG  1 
+ATOM   380   C CD1 . LEU A   1 55  ? 79.940  -82.793  14.659  1.000 62.54444  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A   CD1 1 
+ATOM   381   C CD2 . LEU A   1 55  ? 78.547  -82.316  12.624  1.000 62.55001  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A   CD2 1 
+ATOM   382   N N   . LEU A   1 56  ? 75.180  -81.564  16.078  1.000 60.81279  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A   N   1 
+ATOM   383   C CA  . LEU A   1 56  ? 74.653  -80.209  15.995  1.000 70.00431  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A   CA  1 
+ATOM   384   C C   . LEU A   1 56  ? 73.480  -79.915  16.920  1.000 68.59484  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A   C   1 
+ATOM   385   O O   . LEU A   1 56  ? 73.212  -78.734  17.176  1.000 72.84582  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A   O   1 
+ATOM   386   C CB  . LEU A   1 56  ? 74.227  -79.900  14.550  1.000 68.87243  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A   CB  1 
+ATOM   387   C CG  . LEU A   1 56  ? 75.310  -80.021  13.477  1.000 69.83914  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A   CG  1 
+ATOM   388   C CD1 . LEU A   1 56  ? 74.686  -80.244  12.108  1.000 57.88579  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A   CD1 1 
+ATOM   389   C CD2 . LEU A   1 56  ? 76.195  -78.783  13.469  1.000 60.97666  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A   CD2 1 
+ATOM   390   N N   . ASP A   1 57  ? 72.776  -80.923  17.428  1.000 69.45612  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A   N   1 
+ATOM   391   C CA  . ASP A   1 57  ? 71.603  -80.712  18.270  1.000 83.82125  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A   CA  1 
+ATOM   392   C C   . ASP A   1 57  ? 72.022  -80.834  19.731  1.000 92.76709  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A   C   1 
+ATOM   393   O O   . ASP A   1 57  ? 72.426  -81.912  20.179  1.000 81.84561  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A   O   1 
+ATOM   394   C CB  . ASP A   1 57  ? 70.495  -81.706  17.923  1.000 81.81052  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A   CB  1 
+ATOM   395   C CG  . ASP A   1 57  ? 69.130  -81.237  18.380  1.000 96.07544  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A   CG  1 
+ATOM   396   O OD1 . ASP A   1 57  ? 69.056  -80.190  19.059  1.000 90.31604  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A   OD1 1 
+ATOM   397   O OD2 . ASP A   1 57  ? 68.129  -81.909  18.052  1.000 100.52659 ? ? ? ? ? -1 47  ASP A   OD2 1 
+ATOM   398   N N   . LYS A   1 58  ? 71.920  -79.724  20.468  1.000 93.96525  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A   N   1 
+ATOM   399   C CA  . LYS A   1 58  ? 72.349  -79.702  21.864  1.000 86.22716  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A   CA  1 
+ATOM   400   C C   . LYS A   1 58  ? 71.550  -80.681  22.714  1.000 95.57239  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A   C   1 
+ATOM   401   O O   . LYS A   1 58  ? 72.106  -81.349  23.595  1.000 90.50427  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A   O   1 
+ATOM   402   C CB  . LYS A   1 58  ? 72.225  -78.282  22.420  1.000 92.83767  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A   CB  1 
+ATOM   403   C CG  . LYS A   1 58  ? 72.150  -78.199  23.938  1.000 90.15036  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A   CG  1 
+ATOM   404   C CD  . LYS A   1 58  ? 72.097  -76.754  24.413  1.000 107.21911 ? ? ? ? ? ?  48  LYS A   CD  1 
+ATOM   405   C CE  . LYS A   1 58  ? 70.899  -76.013  23.834  1.000 142.91768 ? ? ? ? ? ?  48  LYS A   CE  1 
+ATOM   406   N NZ  . LYS A   1 58  ? 69.602  -76.552  24.336  1.000 144.70446 ? ? ? ? ? ?  48  LYS A   NZ  1 
+ATOM   407   N N   . GLU A   1 59  ? 70.244  -80.786  22.460  1.000 92.45844  ? ? ? ? ? ?  49  GLU A   N   1 
+ATOM   408   C CA  . GLU A   1 59  ? 69.394  -81.620  23.304  1.000 91.87766  ? ? ? ? ? ?  49  GLU A   CA  1 
+ATOM   409   C C   . GLU A   1 59  ? 69.727  -83.098  23.147  1.000 76.41116  ? ? ? ? ? ?  49  GLU A   C   1 
+ATOM   410   O O   . GLU A   1 59  ? 69.682  -83.856  24.122  1.000 98.00086  ? ? ? ? ? ?  49  GLU A   O   1 
+ATOM   411   C CB  . GLU A   1 59  ? 67.923  -81.356  22.983  1.000 101.54327 ? ? ? ? ? ?  49  GLU A   CB  1 
+ATOM   412   C CG  . GLU A   1 59  ? 67.559  -79.880  22.821  1.000 138.86240 ? ? ? ? ? ?  49  GLU A   CG  1 
+ATOM   413   C CD  . GLU A   1 59  ? 67.667  -79.076  24.110  1.000 140.19866 ? ? ? ? ? ?  49  GLU A   CD  1 
+ATOM   414   O OE1 . GLU A   1 59  ? 67.836  -79.678  25.193  1.000 107.74106 ? ? ? ? ? ?  49  GLU A   OE1 1 
+ATOM   415   O OE2 . GLU A   1 59  ? 67.578  -77.832  24.033  1.000 144.98149 ? ? ? ? ? -1 49  GLU A   OE2 1 
+ATOM   416   N N   . ILE A   1 60  ? 70.064  -83.530  21.932  1.000 81.71105  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A   N   1 
+ATOM   417   C CA  . ILE A   1 60  ? 70.389  -84.940  21.715  1.000 91.82395  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A   CA  1 
+ATOM   418   C C   . ILE A   1 60  ? 71.839  -85.250  22.051  1.000 84.46292  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A   C   1 
+ATOM   419   O O   . ILE A   1 60  ? 72.193  -86.424  22.233  1.000 98.67554  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A   O   1 
+ATOM   420   C CB  . ILE A   1 60  ? 70.080  -85.347  20.266  1.000 69.67229  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A   CB  1 
+ATOM   421   C CG1 . ILE A   1 60  ? 69.759  -86.839  20.175  1.000 59.56081  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A   CG1 1 
+ATOM   422   C CG2 . ILE A   1 60  ? 71.260  -85.018  19.384  1.000 90.64075  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A   CG2 1 
+ATOM   423   C CD1 . ILE A   1 60  ? 68.353  -87.190  20.619  1.000 118.62101 ? ? ? ? ? ?  50  ILE A   CD1 1 
+ATOM   424   N N   . ARG A   1 61  ? 72.683  -84.220  22.136  1.000 74.37140  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A   N   1 
+ATOM   425   C CA  . ARG A   1 61  ? 74.113  -84.367  22.398  1.000 79.05769  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A   CA  1 
+ATOM   426   C C   . ARG A   1 61  ? 74.441  -84.473  23.881  1.000 93.13458  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A   C   1 
+ATOM   427   O O   . ARG A   1 61  ? 75.456  -85.075  24.243  1.000 89.88655  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A   O   1 
+ATOM   428   C CB  . ARG A   1 61  ? 74.877  -83.189  21.785  1.000 71.29947  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A   CB  1 
+ATOM   429   C CG  . ARG A   1 61  ? 76.392  -83.311  21.860  1.000 59.33164  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A   CG  1 
+ATOM   430   C CD  . ARG A   1 61  ? 77.116  -82.196  21.113  1.000 61.89941  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A   CD  1 
+ATOM   431   N NE  . ARG A   1 61  ? 76.625  -80.872  21.473  1.000 82.14659  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A   NE  1 
+ATOM   432   C CZ  . ARG A   1 61  ? 76.091  -80.018  20.613  1.000 87.35639  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A   CZ  1 
+ATOM   433   N NH1 . ARG A   1 61  ? 75.999  -80.303  19.324  1.000 92.35573  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A   NH1 1 
+ATOM   434   N NH2 . ARG A   1 61  ? 75.647  -78.845  21.054  1.000 93.06104  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A   NH2 1 
+ATOM   435   N N   . LYS A   1 62  ? 73.608  -83.902  24.748  1.000 80.73263  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A   N   1 
+ATOM   436   C CA  . LYS A   1 62  ? 73.899  -83.926  26.178  1.000 81.08044  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A   CA  1 
+ATOM   437   C C   . LYS A   1 62  ? 73.792  -85.331  26.760  1.000 87.19032  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A   C   1 
+ATOM   438   O O   . LYS A   1 62  ? 74.378  -85.610  27.813  1.000 93.13320  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A   O   1 
+ATOM   439   C CB  . LYS A   1 62  ? 72.957  -82.973  26.920  1.000 77.03835  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A   CB  1 
+ATOM   440   C CG  . LYS A   1 62  ? 71.489  -83.335  26.781  1.000 70.44760  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A   CG  1 
+ATOM   441   C CD  . LYS A   1 62  ? 70.590  -82.154  27.109  1.000 81.94560  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A   CD  1 
+ATOM   442   C CE  . LYS A   1 62  ? 69.125  -82.535  26.976  1.000 86.91852  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A   CE  1 
+ATOM   443   N NZ  . LYS A   1 62  ? 68.217  -81.363  27.094  1.000 106.89598 ? ? ? ? ? ?  52  LYS A   NZ  1 
+ATOM   444   N N   . PHE A   1 63  ? 73.057  -86.224  26.095  1.000 81.65530  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A   N   1 
+ATOM   445   C CA  . PHE A   1 63  ? 72.868  -87.571  26.620  1.000 77.62463  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A   CA  1 
+ATOM   446   C C   . PHE A   1 63  ? 74.101  -88.443  26.429  1.000 78.10117  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A   C   1 
+ATOM   447   O O   . PHE A   1 63  ? 74.214  -89.490  27.075  1.000 93.50818  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A   O   1 
+ATOM   448   C CB  . PHE A   1 63  ? 71.654  -88.230  25.962  1.000 84.77840  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A   CB  1 
+ATOM   449   C CG  . PHE A   1 63  ? 70.338  -87.638  26.386  1.000 89.71858  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A   CG  1 
+ATOM   450   C CD1 . PHE A   1 63  ? 69.766  -86.599  25.672  1.000 90.40635  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A   CD1 1 
+ATOM   451   C CD2 . PHE A   1 63  ? 69.672  -88.124  27.499  1.000 69.76730  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A   CD2 1 
+ATOM   452   C CE1 . PHE A   1 63  ? 68.556  -86.054  26.060  1.000 84.83802  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A   CE1 1 
+ATOM   453   C CE2 . PHE A   1 63  ? 68.462  -87.584  27.891  1.000 89.05758  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A   CE2 1 
+ATOM   454   C CZ  . PHE A   1 63  ? 67.903  -86.547  27.171  1.000 86.34542  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A   CZ  1 
+ATOM   455   N N   . GLY A   1 64  ? 75.021  -88.041  25.562  1.000 59.64916  ? ? ? ? ? ?  54  GLY A   N   1 
+ATOM   456   C CA  . GLY A   1 64  ? 76.245  -88.790  25.366  1.000 64.67311  ? ? ? ? ? ?  54  GLY A   CA  1 
+ATOM   457   C C   . GLY A   1 64  ? 76.019  -90.099  24.629  1.000 91.70285  ? ? ? ? ? ?  54  GLY A   C   1 
+ATOM   458   O O   . GLY A   1 64  ? 74.919  -90.438  24.194  1.000 85.60844  ? ? ? ? ? ?  54  GLY A   O   1 
+ATOM   459   N N   . PHE A   1 65  ? 77.108  -90.848  24.495  1.000 88.83894  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A   N   1 
+ATOM   460   C CA  . PHE A   1 65  ? 77.107  -92.110  23.768  1.000 85.66711  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A   CA  1 
+ATOM   461   C C   . PHE A   1 65  ? 76.956  -93.276  24.734  1.000 92.27829  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A   C   1 
+ATOM   462   O O   . PHE A   1 65  ? 77.631  -93.324  25.768  1.000 99.04960  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A   O   1 
+ATOM   463   C CB  . PHE A   1 65  ? 78.393  -92.280  22.956  1.000 94.57754  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A   CB  1 
+ATOM   464   C CG  . PHE A   1 65  ? 78.409  -91.506  21.670  1.000 79.93213  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A   CG  1 
+ATOM   465   C CD1 . PHE A   1 65  ? 77.624  -91.898  20.602  1.000 74.20948  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A   CD1 1 
+ATOM   466   C CD2 . PHE A   1 65  ? 79.228  -90.402  21.521  1.000 77.93649  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A   CD2 1 
+ATOM   467   C CE1 . PHE A   1 65  ? 77.647  -91.198  19.415  1.000 86.21660  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A   CE1 1 
+ATOM   468   C CE2 . PHE A   1 65  ? 79.256  -89.698  20.333  1.000 86.34856  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A   CE2 1 
+ATOM   469   C CZ  . PHE A   1 65  ? 78.463  -90.096  19.279  1.000 75.22998  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A   CZ  1 
+ATOM   470   N N   . ASN A   1 66  ? 76.077  -94.209  24.392  1.000 109.66470 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A   N   1 
+ATOM   471   C CA  . ASN A   1 66  ? 75.958  -95.467  25.107  1.000 108.45251 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A   CA  1 
+ATOM   472   C C   . ASN A   1 66  ? 76.847  -96.523  24.458  1.000 105.91849 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A   C   1 
+ATOM   473   O O   . ASN A   1 66  ? 77.471  -96.296  23.419  1.000 108.39756 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A   O   1 
+ATOM   474   C CB  . ASN A   1 66  ? 74.504  -95.938  25.133  1.000 90.75606  ? ? ? ? ? ?  56  ASN A   CB  1 
+ATOM   475   C CG  . ASN A   1 66  ? 73.633  -95.087  26.030  1.000 140.39927 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A   CG  1 
+ATOM   476   O OD1 . ASN A   1 66  ? 73.606  -95.274  27.247  1.000 161.30245 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A   OD1 1 
+ATOM   477   N ND2 . ASN A   1 66  ? 72.913  -94.145  25.435  1.000 121.86804 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A   ND2 1 
+ATOM   478   N N   . LYS A   1 67  ? 76.903  -97.696  25.092  1.000 116.10793 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A   N   1 
+ATOM   479   C CA  . LYS A   1 67  ? 77.667  -98.802  24.526  1.000 101.64383 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A   CA  1 
+ATOM   480   C C   . LYS A   1 67  ? 77.108  -99.235  23.176  1.000 108.33911 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A   C   1 
+ATOM   481   O O   . LYS A   1 67  ? 77.865  -99.664  22.296  1.000 106.39888 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A   O   1 
+ATOM   482   C CB  . LYS A   1 67  ? 77.678  -99.981  25.500  1.000 103.18425 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A   CB  1 
+ATOM   483   C CG  . LYS A   1 67  ? 78.362  -101.229 24.969  1.000 100.64637 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A   CG  1 
+ATOM   484   C CD  . LYS A   1 67  ? 77.819  -102.482 25.636  1.000 119.86039 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A   CD  1 
+ATOM   485   C CE  . LYS A   1 67  ? 78.312  -103.740 24.937  1.000 132.45127 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A   CE  1 
+ATOM   486   N NZ  . LYS A   1 67  ? 77.633  -104.963 25.450  1.000 154.91253 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A   NZ  1 
+ATOM   487   N N   . SER A   1 68  ? 75.792  -99.114  22.987  1.000 109.94999 ? ? ? ? ? ?  58  SER A   N   1 
+ATOM   488   C CA  . SER A   1 68  ? 75.173  -99.570  21.746  1.000 106.18056 ? ? ? ? ? ?  58  SER A   CA  1 
+ATOM   489   C C   . SER A   1 68  ? 75.511  -98.660  20.572  1.000 107.61403 ? ? ? ? ? ?  58  SER A   C   1 
+ATOM   490   O O   . SER A   1 68  ? 75.538  -99.120  19.424  1.000 111.20565 ? ? ? ? ? ?  58  SER A   O   1 
+ATOM   491   C CB  . SER A   1 68  ? 73.657  -99.663  21.922  1.000 110.36105 ? ? ? ? ? ?  58  SER A   CB  1 
+ATOM   492   O OG  . SER A   1 68  ? 73.101  -98.396  22.232  1.000 116.20862 ? ? ? ? ? ?  58  SER A   OG  1 
+ATOM   493   N N   . ASP A   1 69  ? 75.769  -97.377  20.831  1.000 101.52313 ? ? ? ? ? ?  59  ASP A   N   1 
+ATOM   494   C CA  . ASP A   1 69  ? 76.073  -96.448  19.749  1.000 83.02263  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A   CA  1 
+ATOM   495   C C   . ASP A   1 69  ? 77.420  -96.731  19.097  1.000 87.18927  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A   C   1 
+ATOM   496   O O   . ASP A   1 69  ? 77.625  -96.347  17.942  1.000 97.35277  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A   O   1 
+ATOM   497   C CB  . ASP A   1 69  ? 76.038  -95.010  20.266  1.000 82.90307  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A   CB  1 
+ATOM   498   C CG  . ASP A   1 69  ? 74.660  -94.596  20.732  1.000 99.40889  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A   CG  1 
+ATOM   499   O OD1 . ASP A   1 69  ? 73.672  -95.189  20.252  1.000 101.04368 ? ? ? ? ? ?  59  ASP A   OD1 1 
+ATOM   500   O OD2 . ASP A   1 69  ? 74.565  -93.681  21.577  1.000 107.02074 ? ? ? ? ? -1 59  ASP A   OD2 1 
+ATOM   501   N N   . TYR A   1 70  ? 78.335  -97.388  19.802  1.000 88.08385  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A   N   1 
+ATOM   502   C CA  . TYR A   1 70  ? 79.623  -97.727  19.214  1.000 90.31481  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A   CA  1 
+ATOM   503   C C   . TYR A   1 70  ? 79.456  -98.840  18.184  1.000 103.94879 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A   C   1 
+ATOM   504   O O   . TYR A   1 70  ? 78.631  -99.743  18.349  1.000 100.12443 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A   O   1 
+ATOM   505   C CB  . TYR A   1 70  ? 80.612  -98.143  20.304  1.000 81.17975  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A   CB  1 
+ATOM   506   C CG  . TYR A   1 70  ? 81.107  -96.989  21.153  1.000 85.36422  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A   CG  1 
+ATOM   507   C CD1 . TYR A   1 70  ? 80.266  -96.356  22.060  1.000 88.06302  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A   CD1 1 
+ATOM   508   C CD2 . TYR A   1 70  ? 82.417  -96.536  21.051  1.000 85.82808  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A   CD2 1 
+ATOM   509   C CE1 . TYR A   1 70  ? 80.711  -95.302  22.837  1.000 87.14898  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A   CE1 1 
+ATOM   510   C CE2 . TYR A   1 70  ? 82.873  -95.482  21.826  1.000 105.83824 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A   CE2 1 
+ATOM   511   C CZ  . TYR A   1 70  ? 82.014  -94.870  22.717  1.000 111.39542 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A   CZ  1 
+ATOM   512   O OH  . TYR A   1 70  ? 82.457  -93.822  23.492  1.000 107.06904 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A   OH  1 
+ATOM   513   N N   . HIS A   1 71  ? 80.244  -98.764  17.111  1.000 102.44177 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A   N   1 
+ATOM   514   C CA  . HIS A   1 71  ? 80.126  -99.717  16.014  1.000 98.16043  ? ? ? ? ? ?  61  HIS A   CA  1 
+ATOM   515   C C   . HIS A   1 71  ? 80.437  -101.135 16.476  1.000 105.16385 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A   C   1 
+ATOM   516   O O   . HIS A   1 71  ? 81.464  -101.383 17.117  1.000 104.93594 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A   O   1 
+ATOM   517   C CB  . HIS A   1 71  ? 81.061  -99.323  14.871  1.000 107.17369 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A   CB  1 
+ATOM   518   C CG  . HIS A   1 71  ? 81.117  -100.329 13.765  1.000 122.14236 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A   CG  1 
+ATOM   519   N ND1 . HIS A   1 71  ? 79.986  -100.815 13.145  1.000 108.66914 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A   ND1 1 
+ATOM   520   C CD2 . HIS A   1 71  ? 82.166  -100.949 13.175  1.000 119.43211 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A   CD2 1 
+ATOM   521   C CE1 . HIS A   1 71  ? 80.335  -101.688 12.218  1.000 96.92486  ? ? ? ? ? ?  61  HIS A   CE1 1 
+ATOM   522   N NE2 . HIS A   1 71  ? 81.653  -101.787 12.215  1.000 107.15937 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A   NE2 1 
+ATOM   523   N N   . LYS A   1 72  ? 79.542  -102.067 16.128  1.000 109.35122 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A   N   1 
+ATOM   524   C CA  . LYS A   1 72  ? 79.623  -103.474 16.541  1.000 101.03574 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A   CA  1 
+ATOM   525   C C   . LYS A   1 72  ? 79.789  -103.629 18.053  1.000 112.77043 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A   C   1 
+ATOM   526   O O   . LYS A   1 72  ? 80.367  -104.612 18.521  1.000 132.86639 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A   O   1 
+ATOM   527   C CB  . LYS A   1 72  ? 80.743  -104.210 15.798  1.000 112.81709 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A   CB  1 
+ATOM   528   C CG  . LYS A   1 72  ? 80.414  -104.523 14.338  1.000 137.13732 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A   CG  1 
+ATOM   529   C CD  . LYS A   1 72  ? 81.669  -104.823 13.534  1.000 126.52318 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A   CD  1 
+ATOM   530   C CE  . LYS A   1 72  ? 82.438  -106.009 14.095  1.000 123.00635 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A   CE  1 
+ATOM   531   N NZ  . LYS A   1 72  ? 83.628  -106.321 13.254  1.000 137.53705 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A   NZ  1 
+ATOM   532   N N   . HIS A   1 73  ? 79.269  -102.666 18.820  1.000 122.40230 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A   N   1 
+ATOM   533   C CA  . HIS A   1 73  ? 79.342  -102.676 20.286  1.000 116.53543 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A   CA  1 
+ATOM   534   C C   . HIS A   1 73  ? 80.778  -102.822 20.789  1.000 112.78066 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A   C   1 
+ATOM   535   O O   . HIS A   1 73  ? 81.031  -103.441 21.826  1.000 126.46481 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A   O   1 
+ATOM   536   C CB  . HIS A   1 73  ? 78.441  -103.763 20.881  1.000 119.00503 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A   CB  1 
+ATOM   537   C CG  . HIS A   1 73  ? 76.981  -103.504 20.675  1.000 115.92332 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A   CG  1 
+ATOM   538   N ND1 . HIS A   1 73  ? 75.996  -104.320 21.190  1.000 138.31443 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A   ND1 1 
+ATOM   539   C CD2 . HIS A   1 73  ? 76.340  -102.514 20.010  1.000 118.04055 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A   CD2 1 
+ATOM   540   C CE1 . HIS A   1 73  ? 74.812  -103.843 20.849  1.000 135.83742 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A   CE1 1 
+ATOM   541   N NE2 . HIS A   1 73  ? 74.993  -102.748 20.133  1.000 124.41640 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A   NE2 1 
+ATOM   542   N N   . ASP A   1 74  ? 81.726  -102.242 20.058  1.000 108.04392 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A   N   1 
+ATOM   543   C CA  . ASP A   1 74  ? 83.134  -102.238 20.442  1.000 110.93208 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A   CA  1 
+ATOM   544   C C   . ASP A   1 74  ? 83.465  -100.859 21.004  1.000 115.86334 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A   C   1 
+ATOM   545   O O   . ASP A   1 74  ? 83.461  -99.867  20.268  1.000 109.14172 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A   O   1 
+ATOM   546   C CB  . ASP A   1 74  ? 84.023  -102.583 19.246  1.000 122.38367 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A   CB  1 
+ATOM   547   C CG  . ASP A   1 74  ? 85.498  -102.643 19.602  1.000 132.57313 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A   CG  1 
+ATOM   548   O OD1 . ASP A   1 74  ? 86.074  -101.590 19.947  1.000 136.20653 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A   OD1 1 
+ATOM   549   O OD2 . ASP A   1 74  ? 86.082  -103.744 19.546  1.000 128.72725 ? ? ? ? ? -1 64  ASP A   OD2 1 
+ATOM   550   N N   . THR A   1 75  ? 83.749  -100.800 22.310  1.000 104.51260 ? ? ? ? ? ?  65  THR A   N   1 
+ATOM   551   C CA  . THR A   1 75  ? 84.070  -99.544  22.980  1.000 88.65253  ? ? ? ? ? ?  65  THR A   CA  1 
+ATOM   552   C C   . THR A   1 75  ? 85.523  -99.117  22.789  1.000 107.53870 ? ? ? ? ? ?  65  THR A   C   1 
+ATOM   553   O O   . THR A   1 75  ? 85.852  -97.961  23.083  1.000 104.36032 ? ? ? ? ? ?  65  THR A   O   1 
+ATOM   554   C CB  . THR A   1 75  ? 83.744  -99.650  24.477  1.000 103.60637 ? ? ? ? ? ?  65  THR A   CB  1 
+ATOM   555   O OG1 . THR A   1 75  ? 84.565  -100.654 25.088  1.000 135.15810 ? ? ? ? ? ?  65  THR A   OG1 1 
+ATOM   556   C CG2 . THR A   1 75  ? 82.273  -100.011 24.682  1.000 114.56870 ? ? ? ? ? ?  65  THR A   CG2 1 
+ATOM   557   N N   . SER A   1 76  ? 86.395  -100.008 22.302  1.000 102.18286 ? ? ? ? ? ?  66  SER A   N   1 
+ATOM   558   C CA  . SER A   1 76  ? 87.780  -99.623  22.035  1.000 107.11466 ? ? ? ? ? ?  66  SER A   CA  1 
+ATOM   559   C C   . SER A   1 76  ? 87.861  -98.611  20.900  1.000 113.50959 ? ? ? ? ? ?  66  SER A   C   1 
+ATOM   560   O O   . SER A   1 76  ? 88.519  -97.572  21.029  1.000 112.12087 ? ? ? ? ? ?  66  SER A   O   1 
+ATOM   561   C CB  . SER A   1 76  ? 88.623  -100.860 21.709  1.000 111.51610 ? ? ? ? ? ?  66  SER A   CB  1 
+ATOM   562   O OG  . SER A   1 76  ? 89.900  -100.489 21.214  1.000 130.71450 ? ? ? ? ? ?  66  SER A   OG  1 
+ATOM   563   N N   . LYS A   1 77  ? 87.199  -98.900  19.783  1.000 123.89814 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A   N   1 
+ATOM   564   C CA  . LYS A   1 77  ? 87.161  -97.969  18.665  1.000 101.79573 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A   CA  1 
+ATOM   565   C C   . LYS A   1 77  ? 86.407  -96.702  19.050  1.000 99.93770  ? ? ? ? ? ?  67  LYS A   C   1 
+ATOM   566   O O   . LYS A   1 77  ? 85.351  -96.756  19.688  1.000 86.66294  ? ? ? ? ? ?  67  LYS A   O   1 
+ATOM   567   C CB  . LYS A   1 77  ? 86.495  -98.624  17.452  1.000 110.18950 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A   CB  1 
+ATOM   568   C CG  . LYS A   1 77  ? 87.223  -99.847  16.919  1.000 121.87632 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A   CG  1 
+ATOM   569   C CD  . LYS A   1 77  ? 88.590  -99.476  16.373  1.000 141.28797 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A   CD  1 
+ATOM   570   C CE  . LYS A   1 77  ? 89.306  -100.686 15.799  1.000 135.28775 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A   CE  1 
+ATOM   571   N NZ  . LYS A   1 77  ? 89.554  -101.730 16.831  1.000 147.30649 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A   NZ  1 
+ATOM   572   N N   . LYS A   1 78  ? 86.953  -95.554  18.658  1.000 88.39416  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A   N   1 
+ATOM   573   C CA  . LYS A   1 78  ? 86.362  -94.269  18.999  1.000 91.54784  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A   CA  1 
+ATOM   574   C C   . LYS A   1 78  ? 85.386  -93.826  17.917  1.000 92.71449  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A   C   1 
+ATOM   575   O O   . LYS A   1 78  ? 85.602  -94.069  16.726  1.000 97.96977  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A   O   1 
+ATOM   576   C CB  . LYS A   1 78  ? 87.447  -93.207  19.197  1.000 87.70216  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A   CB  1 
+ATOM   577   C CG  . LYS A   1 78  ? 88.263  -92.892  17.953  1.000 93.56269  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A   CG  1 
+ATOM   578   C CD  . LYS A   1 78  ? 89.355  -91.876  18.255  1.000 101.67250 ? ? ? ? ? ?  68  LYS A   CD  1 
+ATOM   579   C CE  . LYS A   1 78  ? 88.781  -90.610  18.873  1.000 80.40467  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A   CE  1 
+ATOM   580   N NZ  . LYS A   1 78  ? 89.847  -89.622  19.199  1.000 115.28023 ? ? ? ? ? ?  68  LYS A   NZ  1 
+ATOM   581   N N   . ILE A   1 79  ? 84.305  -93.182  18.343  1.000 93.37622  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A   N   1 
+ATOM   582   C CA  . ILE A   1 79  ? 83.319  -92.643  17.415  1.000 65.71566  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A   CA  1 
+ATOM   583   C C   . ILE A   1 79  ? 83.791  -91.276  16.941  1.000 78.57950  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A   C   1 
+ATOM   584   O O   . ILE A   1 79  ? 84.218  -90.439  17.745  1.000 91.11311  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A   O   1 
+ATOM   585   C CB  . ILE A   1 79  ? 81.936  -92.557  18.078  1.000 75.31488  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A   CB  1 
+ATOM   586   C CG1 . ILE A   1 79  ? 81.469  -93.948  18.509  1.000 82.24398  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A   CG1 1 
+ATOM   587   C CG2 . ILE A   1 79  ? 80.927  -91.907  17.137  1.000 66.26407  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A   CG2 1 
+ATOM   588   C CD1 . ILE A   1 79  ? 80.097  -93.964  19.135  1.000 85.26692  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A   CD1 1 
+ATOM   589   N N   . GLU A   1 80  ? 83.717  -91.044  15.634  1.000 78.32274  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A   N   1 
+ATOM   590   C CA  . GLU A   1 80  ? 84.203  -89.800  15.054  1.000 77.51281  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A   CA  1 
+ATOM   591   C C   . GLU A   1 80  ? 83.252  -89.368  13.950  1.000 71.30356  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A   C   1 
+ATOM   592   O O   . GLU A   1 80  ? 83.000  -90.131  13.012  1.000 76.18758  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A   O   1 
+ATOM   593   C CB  . GLU A   1 80  ? 85.628  -89.968  14.517  1.000 84.40744  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A   CB  1 
+ATOM   594   C CG  . GLU A   1 80  ? 86.528  -88.767  14.752  1.000 83.61079  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A   CG  1 
+ATOM   595   C CD  . GLU A   1 80  ? 87.986  -89.069  14.460  1.000 106.33231 ? ? ? ? ? ?  70  GLU A   CD  1 
+ATOM   596   O OE1 . GLU A   1 80  ? 88.297  -90.231  14.127  1.000 96.59373  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A   OE1 1 
+ATOM   597   O OE2 . GLU A   1 80  ? 88.821  -88.146  14.567  1.000 118.62213 ? ? ? ? ? -1 70  GLU A   OE2 1 
+ATOM   598   N N   . ILE A   1 81  ? 82.720  -88.154  14.069  1.000 57.72685  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A   N   1 
+ATOM   599   C CA  . ILE A   1 81  ? 81.814  -87.576  13.082  1.000 66.22048  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A   CA  1 
+ATOM   600   C C   . ILE A   1 81  ? 82.355  -86.197  12.728  1.000 71.86099  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A   C   1 
+ATOM   601   O O   . ILE A   1 81  ? 82.379  -85.300  13.580  1.000 71.09001  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A   O   1 
+ATOM   602   C CB  . ILE A   1 81  ? 80.372  -87.480  13.598  1.000 63.09087  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A   CB  1 
+ATOM   603   C CG1 . ILE A   1 81  ? 79.829  -88.867  13.947  1.000 58.82328  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A   CG1 1 
+ATOM   604   C CG2 . ILE A   1 81  ? 79.481  -86.815  12.560  1.000 61.65781  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A   CG2 1 
+ATOM   605   C CD1 . ILE A   1 81  ? 78.421  -88.842  14.499  1.000 60.33931  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A   CD1 1 
+ATOM   606   N N   . ILE A   1 82  ? 82.784  -86.025  11.480  1.000 59.08605  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A   N   1 
+ATOM   607   C CA  . ILE A   1 82  ? 83.392  -84.784  11.012  1.000 60.99044  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A   CA  1 
+ATOM   608   C C   . ILE A   1 82  ? 82.535  -84.216  9.890   1.000 71.59659  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A   C   1 
+ATOM   609   O O   . ILE A   1 82  ? 82.135  -84.945  8.975   1.000 77.05357  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A   O   1 
+ATOM   610   C CB  . ILE A   1 82  ? 84.840  -84.996  10.531  1.000 48.51865  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A   CB  1 
+ATOM   611   C CG1 . ILE A   1 82  ? 85.702  -85.626  11.628  1.000 50.41263  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A   CG1 1 
+ATOM   612   C CG2 . ILE A   1 82  ? 85.452  -83.676  10.091  1.000 61.51658  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A   CG2 1 
+ATOM   613   C CD1 . ILE A   1 82  ? 85.805  -87.137  11.551  1.000 73.58293  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A   CD1 1 
+ATOM   614   N N   . LEU A   1 83  ? 82.263  -82.916  9.959   1.000 67.96597  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A   N   1 
+ATOM   615   C CA  . LEU A   1 83  ? 81.533  -82.195  8.923   1.000 51.55204  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A   CA  1 
+ATOM   616   C C   . LEU A   1 83  ? 82.473  -81.184  8.281   1.000 72.12179  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A   C   1 
+ATOM   617   O O   . LEU A   1 83  ? 82.934  -80.251  8.948   1.000 82.04321  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A   O   1 
+ATOM   618   C CB  . LEU A   1 83  ? 80.306  -81.493  9.502   1.000 63.40718  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A   CB  1 
+ATOM   619   C CG  . LEU A   1 83  ? 79.498  -80.627  8.535   1.000 62.12608  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A   CG  1 
+ATOM   620   C CD1 . LEU A   1 83  ? 78.861  -81.484  7.454   1.000 75.32109  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A   CD1 1 
+ATOM   621   C CD2 . LEU A   1 83  ? 78.442  -79.831  9.287   1.000 54.28976  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A   CD2 1 
+ATOM   622   N N   . THR A   1 84  ? 82.757  -81.370  6.996   1.000 75.85544  ? ? ? ? ? ?  74  THR A   N   1 
+ATOM   623   C CA  . THR A   1 84  ? 83.637  -80.470  6.263   1.000 76.13707  ? ? ? ? ? ?  74  THR A   CA  1 
+ATOM   624   C C   . THR A   1 84  ? 82.813  -79.354  5.633   1.000 64.15111  ? ? ? ? ? ?  74  THR A   C   1 
+ATOM   625   O O   . THR A   1 84  ? 81.782  -79.615  5.005   1.000 60.70626  ? ? ? ? ? ?  74  THR A   O   1 
+ATOM   626   C CB  . THR A   1 84  ? 84.417  -81.227  5.189   1.000 59.17562  ? ? ? ? ? ?  74  THR A   CB  1 
+ATOM   627   O OG1 . THR A   1 84  ? 85.106  -82.332  5.788   1.000 78.63196  ? ? ? ? ? ?  74  THR A   OG1 1 
+ATOM   628   C CG2 . THR A   1 84  ? 85.431  -80.310  4.525   1.000 64.39632  ? ? ? ? ? ?  74  THR A   CG2 1 
+ATOM   629   N N   . LEU A   1 85  ? 83.267  -78.115  5.806   1.000 58.31377  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A   N   1 
+ATOM   630   C CA  . LEU A   1 85  ? 82.547  -76.949  5.321   1.000 59.49441  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A   CA  1 
+ATOM   631   C C   . LEU A   1 85  ? 83.395  -76.168  4.327   1.000 87.11782  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A   C   1 
+ATOM   632   O O   . LEU A   1 85  ? 84.629  -76.206  4.369   1.000 77.93267  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A   O   1 
+ATOM   633   C CB  . LEU A   1 85  ? 82.126  -76.031  6.477   1.000 67.16839  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A   CB  1 
+ATOM   634   C CG  . LEU A   1 85  ? 81.128  -76.624  7.474   1.000 60.26537  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A   CG  1 
+ATOM   635   C CD1 . LEU A   1 85  ? 80.600  -75.551  8.411   1.000 60.89509  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A   CD1 1 
+ATOM   636   C CD2 . LEU A   1 85  ? 79.984  -77.314  6.747   1.000 76.12496  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A   CD2 1 
+ATOM   637   N N   . ASP A   1 86  ? 82.714  -75.455  3.432   1.000 86.28590  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A   N   1 
+ATOM   638   C CA  . ASP A   1 86  ? 83.348  -74.644  2.399   1.000 72.34306  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A   CA  1 
+ATOM   639   C C   . ASP A   1 86  ? 82.982  -73.186  2.637   1.000 77.48310  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A   C   1 
+ATOM   640   O O   . ASP A   1 86  ? 81.798  -72.833  2.642   1.000 80.77698  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A   O   1 
+ATOM   641   C CB  . ASP A   1 86  ? 82.912  -75.102  1.003   1.000 101.29668 ? ? ? ? ? ?  76  ASP A   CB  1 
+ATOM   642   C CG  . ASP A   1 86  ? 83.577  -74.316  -0.117  1.000 104.97968 ? ? ? ? ? ?  76  ASP A   CG  1 
+ATOM   643   O OD1 . ASP A   1 86  ? 83.337  -73.095  -0.229  1.000 103.66348 ? ? ? ? ? ?  76  ASP A   OD1 1 
+ATOM   644   O OD2 . ASP A   1 86  ? 84.343  -74.925  -0.893  1.000 99.44830  ? ? ? ? ? -1 76  ASP A   OD2 1 
+ATOM   645   N N   . LEU A   1 87  ? 83.998  -72.345  2.835   1.000 74.56484  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A   N   1 
+ATOM   646   C CA  . LEU A   1 87  ? 83.814  -70.922  3.095   1.000 78.42763  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A   CA  1 
+ATOM   647   C C   . LEU A   1 87  ? 84.359  -70.064  1.956   1.000 97.14934  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A   C   1 
+ATOM   648   O O   . LEU A   1 87  ? 84.747  -68.913  2.169   1.000 94.58091  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A   O   1 
+ATOM   649   C CB  . LEU A   1 87  ? 84.474  -70.532  4.416   1.000 83.39028  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A   CB  1 
+ATOM   650   C CG  . LEU A   1 87  ? 84.104  -71.368  5.642   1.000 81.02672  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A   CG  1 
+ATOM   651   C CD1 . LEU A   1 87  ? 84.977  -70.995  6.826   1.000 71.63685  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A   CD1 1 
+ATOM   652   C CD2 . LEU A   1 87  ? 82.632  -71.206  5.987   1.000 62.82793  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A   CD2 1 
+ATOM   653   N N   . SER A   1 88  ? 84.395  -70.615  0.741   1.000 97.15787  ? ? ? ? ? ?  78  SER A   N   1 
+ATOM   654   C CA  . SER A   1 88  ? 84.933  -69.867  -0.390  1.000 83.34090  ? ? ? ? ? ?  78  SER A   CA  1 
+ATOM   655   C C   . SER A   1 88  ? 84.000  -68.739  -0.813  1.000 94.97145  ? ? ? ? ? ?  78  SER A   C   1 
+ATOM   656   O O   . SER A   1 88  ? 84.465  -67.707  -1.310  1.000 105.88976 ? ? ? ? ? ?  78  SER A   O   1 
+ATOM   657   C CB  . SER A   1 88  ? 85.198  -70.805  -1.571  1.000 90.57135  ? ? ? ? ? ?  78  SER A   CB  1 
+ATOM   658   O OG  . SER A   1 88  ? 84.022  -71.521  -1.928  1.000 111.14292 ? ? ? ? ? ?  78  SER A   OG  1 
+ATOM   659   N N   . ASN A   1 89  ? 82.686  -68.926  -0.665  1.000 90.26555  ? ? ? ? ? ?  79  ASN A   N   1 
+ATOM   660   C CA  . ASN A   1 89  ? 81.738  -67.931  -1.148  1.000 102.01053 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A   CA  1 
+ATOM   661   C C   . ASN A   1 89  ? 81.451  -66.913  -0.061  1.000 93.24742  ? ? ? ? ? ?  79  ASN A   C   1 
+ATOM   662   O O   . ASN A   1 89  ? 80.322  -66.433  0.054   1.000 90.61691  ? ? ? ? ? ?  79  ASN A   O   1 
+ATOM   663   C CB  . ASN A   1 89  ? 80.438  -68.581  -1.635  1.000 90.07203  ? ? ? ? ? ?  79  ASN A   CB  1 
+ATOM   664   C CG  . ASN A   1 89  ? 80.647  -69.475  -2.843  1.000 127.50931 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A   CG  1 
+ATOM   665   O OD1 . ASN A   1 89  ? 81.086  -70.615  -2.713  1.000 140.90128 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A   OD1 1 
+ATOM   666   N ND2 . ASN A   1 89  ? 80.294  -68.974  -4.022  1.000 142.11230 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A   ND2 1 
+ATOM   667   N N   . TYR A   1 90  ? 82.465  -66.600  0.744   1.000 73.58360  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A   N   1 
+ATOM   668   C CA  . TYR A   1 90  ? 82.273  -65.704  1.871   1.000 81.50890  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A   CA  1 
+ATOM   669   C C   . TYR A   1 90  ? 81.870  -64.308  1.426   1.000 86.30734  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A   C   1 
+ATOM   670   O O   . TYR A   1 90  ? 81.135  -63.622  2.143   1.000 91.20287  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A   O   1 
+ATOM   671   C CB  . TYR A   1 90  ? 83.556  -65.654  2.704   1.000 83.30182  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A   CB  1 
+ATOM   672   C CG  . TYR A   1 90  ? 83.789  -64.323  3.386   1.000 99.02420  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A   CG  1 
+ATOM   673   C CD1 . TYR A   1 90  ? 83.124  -63.992  4.562   1.000 109.99009 ? ? ? ? ? ?  80  TYR A   CD1 1 
+ATOM   674   C CD2 . TYR A   1 90  ? 84.676  -63.393  2.852   1.000 88.46217  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A   CD2 1 
+ATOM   675   C CE1 . TYR A   1 90  ? 83.334  -62.775  5.181   1.000 90.80778  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A   CE1 1 
+ATOM   676   C CE2 . TYR A   1 90  ? 84.888  -62.175  3.466   1.000 107.92748 ? ? ? ? ? ?  80  TYR A   CE2 1 
+ATOM   677   C CZ  . TYR A   1 90  ? 84.217  -61.870  4.630   1.000 96.97712  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A   CZ  1 
+ATOM   678   O OH  . TYR A   1 90  ? 84.432  -60.653  5.243   1.000 96.91603  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A   OH  1 
+ATOM   679   N N   . GLU A   1 91  ? 82.322  -63.874  0.248   1.000 114.80755 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A   N   1 
+ATOM   680   C CA  . GLU A   1 91  ? 82.082  -62.497  -0.169  1.000 118.31129 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A   CA  1 
+ATOM   681   C C   . GLU A   1 91  ? 80.611  -62.225  -0.450  1.000 107.62244 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A   C   1 
+ATOM   682   O O   . GLU A   1 91  ? 80.157  -61.086  -0.291  1.000 115.99555 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A   O   1 
+ATOM   683   C CB  . GLU A   1 91  ? 82.923  -62.165  -1.400  1.000 92.49209  ? ? ? ? ? ?  81  GLU A   CB  1 
+ATOM   684   C CG  . GLU A   1 91  ? 84.234  -61.462  -1.087  1.000 103.27208 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A   CG  1 
+ATOM   685   C CD  . GLU A   1 91  ? 84.031  -60.069  -0.522  1.000 134.76076 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A   CD  1 
+ATOM   686   O OE1 . GLU A   1 91  ? 82.989  -59.449  -0.826  1.000 146.35897 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A   OE1 1 
+ATOM   687   O OE2 . GLU A   1 91  ? 84.910  -59.596  0.228   1.000 159.82117 ? ? ? ? ? -1 81  GLU A   OE2 1 
+ATOM   688   N N   . LYS A   1 92  ? 79.849  -63.239  -0.862  1.000 96.97071  ? ? ? ? ? ?  82  LYS A   N   1 
+ATOM   689   C CA  . LYS A   1 92  ? 78.456  -63.036  -1.242  1.000 102.65513 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A   CA  1 
+ATOM   690   C C   . LYS A   1 92  ? 77.475  -63.922  -0.488  1.000 104.32216 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A   C   1 
+ATOM   691   O O   . LYS A   1 92  ? 76.277  -63.880  -0.787  1.000 126.10847 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A   O   1 
+ATOM   692   C CB  . LYS A   1 92  ? 78.280  -63.254  -2.751  1.000 118.68341 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A   CB  1 
+ATOM   693   C CG  . LYS A   1 92  ? 78.991  -62.227  -3.617  1.000 144.09734 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A   CG  1 
+ATOM   694   C CD  . LYS A   1 92  ? 78.462  -60.826  -3.358  1.000 154.99484 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A   CD  1 
+ATOM   695   C CE  . LYS A   1 92  ? 79.127  -59.805  -4.268  1.000 165.85394 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A   CE  1 
+ATOM   696   N NZ  . LYS A   1 92  ? 78.880  -60.090  -5.710  1.000 161.82236 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A   NZ  1 
+ATOM   697   N N   . ASP A   1 93  ? 77.936  -64.716  0.474   1.000 102.44119 ? ? ? ? ? ?  83  ASP A   N   1 
+ATOM   698   C CA  . ASP A   1 93  ? 77.063  -65.565  1.275   1.000 110.23809 ? ? ? ? ? ?  83  ASP A   CA  1 
+ATOM   699   C C   . ASP A   1 93  ? 76.936  -64.965  2.669   1.000 100.27639 ? ? ? ? ? ?  83  ASP A   C   1 
+ATOM   700   O O   . ASP A   1 93  ? 77.938  -64.795  3.371   1.000 96.68135  ? ? ? ? ? ?  83  ASP A   O   1 
+ATOM   701   C CB  . ASP A   1 93  ? 77.597  -66.995  1.346   1.000 94.52136  ? ? ? ? ? ?  83  ASP A   CB  1 
+ATOM   702   C CG  . ASP A   1 93  ? 76.624  -67.956  2.002   1.000 92.68974  ? ? ? ? ? ?  83  ASP A   CG  1 
+ATOM   703   O OD1 . ASP A   1 93  ? 75.473  -67.555  2.278   1.000 97.61865  ? ? ? ? ? ?  83  ASP A   OD1 1 
+ATOM   704   O OD2 . ASP A   1 93  ? 77.012  -69.117  2.243   1.000 87.30459  ? ? ? ? ? -1 83  ASP A   OD2 1 
+ATOM   705   N N   . GLU A   1 94  ? 75.701  -64.655  3.069   1.000 95.81913  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A   N   1 
+ATOM   706   C CA  . GLU A   1 94  ? 75.465  -64.053  4.377   1.000 82.71378  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A   CA  1 
+ATOM   707   C C   . GLU A   1 94  ? 75.580  -65.080  5.497   1.000 90.25460  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A   C   1 
+ATOM   708   O O   . GLU A   1 94  ? 76.082  -64.764  6.582   1.000 91.64457  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A   O   1 
+ATOM   709   C CB  . GLU A   1 94  ? 74.093  -63.379  4.406   1.000 90.73531  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A   CB  1 
+ATOM   710   C CG  . GLU A   1 94  ? 74.030  -62.158  5.300   1.000 94.97637  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A   CG  1 
+ATOM   711   C CD  . GLU A   1 94  ? 75.004  -61.080  4.868   1.000 114.04805 ? ? ? ? ? ?  84  GLU A   CD  1 
+ATOM   712   O OE1 . GLU A   1 94  ? 75.195  -60.903  3.648   1.000 96.00401  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A   OE1 1 
+ATOM   713   O OE2 . GLU A   1 94  ? 75.590  -60.421  5.750   1.000 122.80277 ? ? ? ? ? -1 84  GLU A   OE2 1 
+ATOM   714   N N   . ASP A   1 95  ? 75.116  -66.309  5.260   1.000 100.79073 ? ? ? ? ? ?  85  ASP A   N   1 
+ATOM   715   C CA  . ASP A   1 95  ? 75.212  -67.341  6.289   1.000 70.25627  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A   CA  1 
+ATOM   716   C C   . ASP A   1 95  ? 76.655  -67.762  6.533   1.000 74.33444  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A   C   1 
+ATOM   717   O O   . ASP A   1 95  ? 76.977  -68.262  7.617   1.000 92.26853  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A   O   1 
+ATOM   718   C CB  . ASP A   1 95  ? 74.368  -68.559  5.912   1.000 75.23481  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A   CB  1 
+ATOM   719   C CG  . ASP A   1 95  ? 72.885  -68.254  5.890   1.000 99.68732  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A   CG  1 
+ATOM   720   O OD1 . ASP A   1 95  ? 72.526  -67.059  5.982   1.000 106.16668 ? ? ? ? ? ?  85  ASP A   OD1 1 
+ATOM   721   O OD2 . ASP A   1 95  ? 72.079  -69.201  5.787   1.000 88.78901  ? ? ? ? ? -1 85  ASP A   OD2 1 
+ATOM   722   N N   . THR A   1 96  ? 77.532  -67.582  5.542   1.000 85.94048  ? ? ? ? ? ?  86  THR A   N   1 
+ATOM   723   C CA  . THR A   1 96  ? 78.949  -67.847  5.764   1.000 83.82472  ? ? ? ? ? ?  86  THR A   CA  1 
+ATOM   724   C C   . THR A   1 96  ? 79.527  -66.879  6.788   1.000 83.02234  ? ? ? ? ? ?  86  THR A   C   1 
+ATOM   725   O O   . THR A   1 96  ? 80.302  -67.277  7.666   1.000 84.54922  ? ? ? ? ? ?  86  THR A   O   1 
+ATOM   726   C CB  . THR A   1 96  ? 79.720  -67.756  4.446   1.000 88.14026  ? ? ? ? ? ?  86  THR A   CB  1 
+ATOM   727   O OG1 . THR A   1 96  ? 79.266  -68.780  3.554   1.000 91.45729  ? ? ? ? ? ?  86  THR A   OG1 1 
+ATOM   728   C CG2 . THR A   1 96  ? 81.214  -67.928  4.687   1.000 64.31543  ? ? ? ? ? ?  86  THR A   CG2 1 
+ATOM   729   N N   . LYS A   1 97  ? 79.149  -65.601  6.697   1.000 85.14983  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A   N   1 
+ATOM   730   C CA  . LYS A   1 97  ? 79.609  -64.614  7.666   1.000 77.45454  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A   CA  1 
+ATOM   731   C C   . LYS A   1 97  ? 79.062  -64.895  9.061   1.000 86.11799  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A   C   1 
+ATOM   732   O O   . LYS A   1 97  ? 79.669  -64.481  10.055  1.000 93.21245  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A   O   1 
+ATOM   733   C CB  . LYS A   1 97  ? 79.215  -63.212  7.205   1.000 77.38994  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A   CB  1 
+ATOM   734   C CG  . LYS A   1 97  ? 79.795  -62.833  5.852   1.000 85.33264  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A   CG  1 
+ATOM   735   C CD  . LYS A   1 97  ? 78.976  -61.740  5.190   1.000 109.65599 ? ? ? ? ? ?  87  LYS A   CD  1 
+ATOM   736   C CE  . LYS A   1 97  ? 79.506  -61.413  3.805   1.000 100.61868 ? ? ? ? ? ?  87  LYS A   CE  1 
+ATOM   737   N NZ  . LYS A   1 97  ? 78.609  -60.480  3.069   1.000 112.41423 ? ? ? ? ? ?  87  LYS A   NZ  1 
+ATOM   738   N N   . LYS A   1 98  ? 77.922  -65.585  9.158   1.000 77.61038  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A   N   1 
+ATOM   739   C CA  . LYS A   1 98  ? 77.428  -66.000  10.469  1.000 74.33563  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A   CA  1 
+ATOM   740   C C   . LYS A   1 98  ? 78.438  -66.900  11.168  1.000 87.35292  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A   C   1 
+ATOM   741   O O   . LYS A   1 98  ? 78.766  -66.696  12.343  1.000 106.50325 ? ? ? ? ? ?  88  LYS A   O   1 
+ATOM   742   C CB  . LYS A   1 98  ? 76.087  -66.725  10.338  1.000 56.89659  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A   CB  1 
+ATOM   743   C CG  . LYS A   1 98  ? 74.889  -65.851  10.002  1.000 78.17008  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A   CG  1 
+ATOM   744   C CD  . LYS A   1 98  ? 73.599  -66.584  10.350  1.000 73.86554  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A   CD  1 
+ATOM   745   C CE  . LYS A   1 98  ? 72.650  -66.674  9.169   1.000 79.32662  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A   CE  1 
+ATOM   746   N NZ  . LYS A   1 98  ? 72.042  -65.359  8.827   1.000 100.26555 ? ? ? ? ? ?  88  LYS A   NZ  1 
+ATOM   747   N N   . LEU A   1 99  ? 78.944  -67.905  10.451  1.000 70.43461  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A   N   1 
+ATOM   748   C CA  . LEU A   1 99  ? 79.893  -68.839  11.045  1.000 85.70877  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A   CA  1 
+ATOM   749   C C   . LEU A   1 99  ? 81.213  -68.154  11.378  1.000 90.25160  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A   C   1 
+ATOM   750   O O   . LEU A   1 99  ? 81.813  -68.429  12.424  1.000 89.86094  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A   O   1 
+ATOM   751   C CB  . LEU A   1 99  ? 80.121  -70.021  10.101  1.000 57.94426  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A   CB  1 
+ATOM   752   C CG  . LEU A   1 99  ? 81.104  -71.098  10.564  1.000 74.96396  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A   CG  1 
+ATOM   753   C CD1 . LEU A   1 99  ? 80.625  -71.757  11.846  1.000 80.06248  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A   CD1 1 
+ATOM   754   C CD2 . LEU A   1 99  ? 81.311  -72.133  9.472   1.000 56.84797  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A   CD2 1 
+ATOM   755   N N   . ILE A   1 100 ? 81.677  -67.254  10.506  1.000 80.10949  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A   N   1 
+ATOM   756   C CA  . ILE A   1 100 ? 82.956  -66.584  10.731  1.000 67.65491  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A   CA  1 
+ATOM   757   C C   . ILE A   1 100 ? 82.913  -65.763  12.014  1.000 72.68551  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A   C   1 
+ATOM   758   O O   . ILE A   1 100 ? 83.896  -65.704  12.764  1.000 90.61888  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A   O   1 
+ATOM   759   C CB  . ILE A   1 100 ? 83.323  -65.709  9.516   1.000 78.14967  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A   CB  1 
+ATOM   760   C CG1 . ILE A   1 100 ? 83.298  -66.534  8.228   1.000 73.44743  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A   CG1 1 
+ATOM   761   C CG2 . ILE A   1 100 ? 84.690  -65.071  9.707   1.000 67.01176  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A   CG2 1 
+ATOM   762   C CD1 . ILE A   1 100 ? 84.301  -67.657  8.203   1.000 89.64367  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A   CD1 1 
+ATOM   763   N N   . SER A   1 101 ? 81.772  -65.127  12.293  1.000 71.51968  ? ? ? ? ? ?  91  SER A   N   1 
+ATOM   764   C CA  . SER A   1 101 ? 81.678  -64.229  13.440  1.000 80.51621  ? ? ? ? ? ?  91  SER A   CA  1 
+ATOM   765   C C   . SER A   1 101 ? 81.810  -64.976  14.762  1.000 74.03747  ? ? ? ? ? ?  91  SER A   C   1 
+ATOM   766   O O   . SER A   1 101 ? 82.230  -64.387  15.764  1.000 100.45519 ? ? ? ? ? ?  91  SER A   O   1 
+ATOM   767   C CB  . SER A   1 101 ? 80.357  -63.463  13.393  1.000 75.37188  ? ? ? ? ? ?  91  SER A   CB  1 
+ATOM   768   O OG  . SER A   1 101 ? 79.254  -64.348  13.460  1.000 85.72273  ? ? ? ? ? ?  91  SER A   OG  1 
+ATOM   769   N N   . VAL A   1 102 ? 81.461  -66.259  14.787  1.000 68.21789  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A   N   1 
+ATOM   770   C CA  . VAL A   1 102 ? 81.558  -67.045  16.012  1.000 71.39115  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A   CA  1 
+ATOM   771   C C   . VAL A   1 102 ? 82.879  -67.803  16.084  1.000 73.60578  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A   C   1 
+ATOM   772   O O   . VAL A   1 102 ? 83.452  -67.959  17.165  1.000 79.40405  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A   O   1 
+ATOM   773   C CB  . VAL A   1 102 ? 80.349  -67.995  16.116  1.000 58.29659  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A   CB  1 
+ATOM   774   C CG1 . VAL A   1 102 ? 80.448  -68.857  17.369  1.000 67.17785  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A   CG1 1 
+ATOM   775   C CG2 . VAL A   1 102 ? 79.053  -67.202  16.103  1.000 61.17652  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A   CG2 1 
+ATOM   776   N N   . VAL A   1 103 ? 83.387  -68.270  14.940  1.000 78.18157  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A   N   1 
+ATOM   777   C CA  . VAL A   1 103 ? 84.623  -69.052  14.931  1.000 73.83344  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A   CA  1 
+ATOM   778   C C   . VAL A   1 103 ? 85.805  -68.192  15.366  1.000 73.36400  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A   C   1 
+ATOM   779   O O   . VAL A   1 103 ? 86.712  -68.658  16.066  1.000 77.98405  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A   O   1 
+ATOM   780   C CB  . VAL A   1 103 ? 84.852  -69.667  13.538  1.000 72.99499  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A   CB  1 
+ATOM   781   C CG1 . VAL A   1 103 ? 86.246  -70.241  13.436  1.000 79.17366  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A   CG1 1 
+ATOM   782   C CG2 . VAL A   1 103 ? 83.815  -70.749  13.270  1.000 60.70096  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A   CG2 1 
+ATOM   783   N N   . LYS A   1 104 ? 85.812  -66.924  14.954  1.000 68.34860  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A   N   1 
+ATOM   784   C CA  . LYS A   1 104 ? 86.796  -65.927  15.374  1.000 79.01713  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A   CA  1 
+ATOM   785   C C   . LYS A   1 104 ? 88.201  -66.362  14.943  1.000 67.46509  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A   C   1 
+ATOM   786   O O   . LYS A   1 104 ? 88.483  -66.393  13.740  1.000 92.66344  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A   O   1 
+ATOM   787   C CB  . LYS A   1 104 ? 86.669  -65.676  16.880  1.000 69.14729  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A   CB  1 
+ATOM   788   C CG  . LYS A   1 104 ? 87.293  -64.386  17.347  1.000 57.44930  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A   CG  1 
+ATOM   789   C CD  . LYS A   1 104 ? 87.363  -64.333  18.856  1.000 86.67043  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A   CD  1 
+ATOM   790   C CE  . LYS A   1 104 ? 87.611  -62.922  19.358  1.000 82.28894  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A   CE  1 
+ATOM   791   N NZ  . LYS A   1 104 ? 87.789  -62.887  20.840  1.000 102.91632 ? ? ? ? ? ?  94  LYS A   NZ  1 
+ATOM   792   N N   . GLY A   1 105 ? 89.082  -66.722  15.879  1.000 68.62109  ? ? ? ? ? ?  95  GLY A   N   1 
+ATOM   793   C CA  . GLY A   1 105 ? 90.454  -67.056  15.537  1.000 77.75533  ? ? ? ? ? ?  95  GLY A   CA  1 
+ATOM   794   C C   . GLY A   1 105 ? 90.764  -68.520  15.307  1.000 76.40483  ? ? ? ? ? ?  95  GLY A   C   1 
+ATOM   795   O O   . GLY A   1 105 ? 91.927  -68.867  15.067  1.000 87.76798  ? ? ? ? ? ?  95  GLY A   O   1 
+ATOM   796   N N   . ALA A   1 106 ? 89.757  -69.397  15.368  1.000 49.66768  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A   N   1 
+ATOM   797   C CA  . ALA A   1 106 ? 89.978  -70.816  15.112  1.000 65.86301  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A   CA  1 
+ATOM   798   C C   . ALA A   1 106 ? 90.291  -71.112  13.649  1.000 83.71429  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A   C   1 
+ATOM   799   O O   . ALA A   1 106 ? 90.635  -72.255  13.327  1.000 78.34531  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A   O   1 
+ATOM   800   C CB  . ALA A   1 106 ? 88.763  -71.634  15.566  1.000 55.86010  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A   CB  1 
+ATOM   801   N N   . ARG A   1 107 ? 90.203  -70.119  12.769  1.000 86.07340  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A   N   1 
+ATOM   802   C CA  . ARG A   1 107 ? 90.561  -70.269  11.367  1.000 70.71990  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A   CA  1 
+ATOM   803   C C   . ARG A   1 107 ? 91.963  -69.732  11.113  1.000 78.47790  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A   C   1 
+ATOM   804   O O   . ARG A   1 107 ? 92.435  -68.824  11.802  1.000 90.33120  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A   O   1 
+ATOM   805   C CB  . ARG A   1 107 ? 89.564  -69.536  10.467  1.000 62.13445  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A   CB  1 
+ATOM   806   C CG  . ARG A   1 107 ? 88.171  -70.120  10.497  1.000 91.82201  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A   CG  1 
+ATOM   807   C CD  . ARG A   1 107 ? 87.166  -69.225  9.792   1.000 84.58019  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A   CD  1 
+ATOM   808   N NE  . ARG A   1 107 ? 87.395  -69.155  8.354   1.000 84.06565  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A   NE  1 
+ATOM   809   C CZ  . ARG A   1 107 ? 87.803  -68.069  7.712   1.000 76.23459  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A   CZ  1 
+ATOM   810   N NH1 . ARG A   1 107 ? 88.034  -66.934  8.351   1.000 91.41322  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A   NH1 1 
+ATOM   811   N NH2 . ARG A   1 107 ? 87.976  -68.121  6.394   1.000 86.66002  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A   NH2 1 
+ATOM   812   N N   . THR A   1 108 ? 92.627  -70.304  10.113  1.000 82.27857  ? ? ? ? ? ?  98  THR A   N   1 
+ATOM   813   C CA  . THR A   1 108 ? 93.904  -69.803  9.630   1.000 83.81131  ? ? ? ? ? ?  98  THR A   CA  1 
+ATOM   814   C C   . THR A   1 108 ? 93.732  -69.272  8.212   1.000 95.23519  ? ? ? ? ? ?  98  THR A   C   1 
+ATOM   815   O O   . THR A   1 108 ? 92.879  -69.742  7.452   1.000 72.56742  ? ? ? ? ? ?  98  THR A   O   1 
+ATOM   816   C CB  . THR A   1 108 ? 94.987  -70.888  9.662   1.000 86.14049  ? ? ? ? ? ?  98  THR A   CB  1 
+ATOM   817   O OG1 . THR A   1 108 ? 96.263  -70.294  9.396   1.000 114.97303 ? ? ? ? ? ?  98  THR A   OG1 1 
+ATOM   818   C CG2 . THR A   1 108 ? 94.715  -71.965  8.618   1.000 90.10879  ? ? ? ? ? ?  98  THR A   CG2 1 
+ATOM   819   N N   . SER A   1 109 ? 94.542  -68.270  7.867   1.000 96.77661  ? ? ? ? ? ?  99  SER A   N   1 
+ATOM   820   C CA  . SER A   1 109 ? 94.387  -67.622  6.570   1.000 79.57051  ? ? ? ? ? ?  99  SER A   CA  1 
+ATOM   821   C C   . SER A   1 109 ? 94.861  -68.513  5.429   1.000 85.40013  ? ? ? ? ? ?  99  SER A   C   1 
+ATOM   822   O O   . SER A   1 109 ? 94.367  -68.386  4.302   1.000 97.80444  ? ? ? ? ? ?  99  SER A   O   1 
+ATOM   823   C CB  . SER A   1 109 ? 95.135  -66.288  6.558   1.000 80.78309  ? ? ? ? ? ?  99  SER A   CB  1 
+ATOM   824   O OG  . SER A   1 109 ? 96.498  -66.462  6.902   1.000 132.76947 ? ? ? ? ? ?  99  SER A   OG  1 
+ATOM   825   N N   . ALA A   1 110 ? 95.806  -69.417  5.696   1.000 92.95890  ? ? ? ? ? ?  100 ALA A   N   1 
+ATOM   826   C CA  . ALA A   1 110 ? 96.302  -70.299  4.643   1.000 74.30936  ? ? ? ? ? ?  100 ALA A   CA  1 
+ATOM   827   C C   . ALA A   1 110 ? 95.217  -71.256  4.165   1.000 70.99828  ? ? ? ? ? ?  100 ALA A   C   1 
+ATOM   828   O O   . ALA A   1 110 ? 95.113  -71.536  2.965   1.000 117.22856 ? ? ? ? ? ?  100 ALA A   O   1 
+ATOM   829   C CB  . ALA A   1 110 ? 97.524  -71.072  5.136   1.000 82.32239  ? ? ? ? ? ?  100 ALA A   CB  1 
+ATOM   830   N N   . ASN A   1 111 ? 94.403  -71.767  5.085   1.000 82.32335  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A   N   1 
+ATOM   831   C CA  . ASN A   1 111 ? 93.286  -72.648  4.763   1.000 86.58201  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A   CA  1 
+ATOM   832   C C   . ASN A   1 111 ? 91.951  -71.964  5.046   1.000 77.87965  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A   C   1 
+ATOM   833   O O   . ASN A   1 111 ? 91.028  -72.566  5.596   1.000 64.67603  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A   O   1 
+ATOM   834   C CB  . ASN A   1 111 ? 93.388  -73.960  5.537   1.000 58.92464  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A   CB  1 
+ATOM   835   C CG  . ASN A   1 111 ? 94.712  -74.663  5.319   1.000 100.26239 ? ? ? ? ? ?  101 ASN A   CG  1 
+ATOM   836   O OD1 . ASN A   1 111 ? 95.346  -74.511  4.274   1.000 115.70400 ? ? ? ? ? ?  101 ASN A   OD1 1 
+ATOM   837   N ND2 . ASN A   1 111 ? 95.138  -75.441  6.308   1.000 85.93608  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A   ND2 1 
+ATOM   838   N N   . ALA A   1 112 ? 91.841  -70.689  4.661   1.000 80.55760  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A   N   1 
+ATOM   839   C CA  . ALA A   1 112 ? 90.648  -69.905  4.958   1.000 83.21988  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A   CA  1 
+ATOM   840   C C   . ALA A   1 112 ? 89.409  -70.411  4.232   1.000 71.38516  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A   C   1 
+ATOM   841   O O   . ALA A   1 112 ? 88.290  -70.106  4.659   1.000 81.12848  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A   O   1 
+ATOM   842   C CB  . ALA A   1 112 ? 90.889  -68.437  4.603   1.000 75.65880  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A   CB  1 
+ATOM   843   N N   . ASP A   1 113 ? 89.577  -71.173  3.152   1.000 76.40934  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A   N   1 
+ATOM   844   C CA  . ASP A   1 113 ? 88.434  -71.647  2.383   1.000 87.99170  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A   CA  1 
+ATOM   845   C C   . ASP A   1 113 ? 87.718  -72.818  3.045   1.000 79.98645  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A   C   1 
+ATOM   846   O O   . ASP A   1 113 ? 86.551  -73.069  2.727   1.000 75.34856  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A   O   1 
+ATOM   847   C CB  . ASP A   1 113 ? 88.877  -72.054  0.975   1.000 68.88992  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A   CB  1 
+ATOM   848   C CG  . ASP A   1 113 ? 89.428  -70.888  0.176   1.000 103.46906 ? ? ? ? ? ?  103 ASP A   CG  1 
+ATOM   849   O OD1 . ASP A   1 113 ? 88.727  -69.861  0.057   1.000 110.21917 ? ? ? ? ? ?  103 ASP A   OD1 1 
+ATOM   850   O OD2 . ASP A   1 113 ? 90.567  -70.997  -0.329  1.000 142.73268 ? ? ? ? ? -1 103 ASP A   OD2 1 
+ATOM   851   N N   . VAL A   1 114 ? 88.375  -73.531  3.955   1.000 66.32204  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A   N   1 
+ATOM   852   C CA  . VAL A   1 114 ? 87.818  -74.743  4.538   1.000 81.91660  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A   CA  1 
+ATOM   853   C C   . VAL A   1 114 ? 87.721  -74.580  6.050   1.000 92.79345  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A   C   1 
+ATOM   854   O O   . VAL A   1 114 ? 88.493  -73.843  6.671   1.000 80.69167  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A   O   1 
+ATOM   855   C CB  . VAL A   1 114 ? 88.664  -75.984  4.162   1.000 64.49050  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A   CB  1 
+ATOM   856   C CG1 . VAL A   1 114 ? 90.012  -75.960  4.872   1.000 108.36489 ? ? ? ? ? ?  104 VAL A   CG1 1 
+ATOM   857   C CG2 . VAL A   1 114 ? 87.904  -77.273  4.450   1.000 66.57381  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A   CG2 1 
+ATOM   858   N N   . PHE A   1 115 ? 86.742  -75.264  6.639   1.000 76.56872  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A   N   1 
+ATOM   859   C CA  . PHE A   1 115 ? 86.582  -75.295  8.086   1.000 73.31800  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A   CA  1 
+ATOM   860   C C   . PHE A   1 115 ? 85.970  -76.631  8.482   1.000 67.93532  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A   C   1 
+ATOM   861   O O   . PHE A   1 115 ? 85.044  -77.114  7.826   1.000 70.20325  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A   O   1 
+ATOM   862   C CB  . PHE A   1 115 ? 85.712  -74.135  8.581   1.000 77.42961  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A   CB  1 
+ATOM   863   C CG  . PHE A   1 115 ? 85.697  -73.991  10.074  1.000 62.60120  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A   CG  1 
+ATOM   864   C CD1 . PHE A   1 115 ? 86.821  -73.548  10.750  1.000 56.48231  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A   CD1 1 
+ATOM   865   C CD2 . PHE A   1 115 ? 84.561  -74.300  10.803  1.000 73.52817  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A   CD2 1 
+ATOM   866   C CE1 . PHE A   1 115 ? 86.816  -73.419  12.121  1.000 73.56152  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A   CE1 1 
+ATOM   867   C CE2 . PHE A   1 115 ? 84.549  -74.171  12.176  1.000 69.04604  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A   CE2 1 
+ATOM   868   C CZ  . PHE A   1 115 ? 85.678  -73.730  12.836  1.000 77.00282  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A   CZ  1 
+ATOM   869   N N   . TYR A   1 116 ? 86.489  -77.219  9.557   1.000 75.91084  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A   N   1 
+ATOM   870   C CA  . TYR A   1 116 ? 86.086  -78.545  10.003  1.000 86.32600  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A   CA  1 
+ATOM   871   C C   . TYR A   1 116 ? 85.298  -78.451  11.304  1.000 82.29054  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A   C   1 
+ATOM   872   O O   . TYR A   1 116 ? 85.597  -77.617  12.164  1.000 78.01905  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A   O   1 
+ATOM   873   C CB  . TYR A   1 116 ? 87.305  -79.454  10.202  1.000 74.14261  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A   CB  1 
+ATOM   874   C CG  . TYR A   1 116 ? 88.020  -79.836  8.920   1.000 91.81236  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A   CG  1 
+ATOM   875   C CD1 . TYR A   1 116 ? 88.728  -78.892  8.187   1.000 94.01359  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A   CD1 1 
+ATOM   876   C CD2 . TYR A   1 116 ? 88.001  -81.146  8.453   1.000 96.40667  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A   CD2 1 
+ATOM   877   C CE1 . TYR A   1 116 ? 89.384  -79.234  7.021   1.000 94.10155  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A   CE1 1 
+ATOM   878   C CE2 . TYR A   1 116 ? 88.657  -81.498  7.285   1.000 90.90588  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A   CE2 1 
+ATOM   879   C CZ  . TYR A   1 116 ? 89.346  -80.537  6.574   1.000 86.53595  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A   CZ  1 
+ATOM   880   O OH  . TYR A   1 116 ? 90.002  -80.873  5.412   1.000 113.68009 ? ? ? ? ? ?  106 TYR A   OH  1 
+ATOM   881   N N   . ILE A   1 117 ? 84.287  -79.309  11.436  1.000 61.36210  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A   N   1 
+ATOM   882   C CA  . ILE A   1 117 ? 83.490  -79.438  12.654  1.000 60.65086  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A   CA  1 
+ATOM   883   C C   . ILE A   1 117 ? 83.424  -80.923  12.986  1.000 63.62245  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A   C   1 
+ATOM   884   O O   . ILE A   1 117 ? 82.770  -81.694  12.272  1.000 69.92299  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A   O   1 
+ATOM   885   C CB  . ILE A   1 117 ? 82.082  -78.848  12.498  1.000 63.81711  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A   CB  1 
+ATOM   886   C CG1 . ILE A   1 117 ? 82.157  -77.331  12.316  1.000 57.23195  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A   CG1 1 
+ATOM   887   C CG2 . ILE A   1 117 ? 81.217  -79.209  13.699  1.000 46.59598  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A   CG2 1 
+ATOM   888   C CD1 . ILE A   1 117 ? 80.809  -76.665  12.167  1.000 54.71769  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A   CD1 1 
+ATOM   889   N N   . ALA A   1 118 ? 84.094  -81.326  14.063  1.000 69.81314  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A   N   1 
+ATOM   890   C CA  . ALA A   1 118 ? 84.290  -82.732  14.378  1.000 73.05538  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A   CA  1 
+ATOM   891   C C   . ALA A   1 118 ? 83.685  -83.086  15.730  1.000 81.56955  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A   C   1 
+ATOM   892   O O   . ALA A   1 118 ? 83.569  -82.242  16.624  1.000 65.20743  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A   O   1 
+ATOM   893   C CB  . ALA A   1 118 ? 85.779  -83.097  14.378  1.000 75.80172  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A   CB  1 
+ATOM   894   N N   . LEU A   1 119 ? 83.312  -84.357  15.863  1.000 83.17940  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A   N   1 
+ATOM   895   C CA  . LEU A   1 119 ? 82.787  -84.922  17.099  1.000 57.94259  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A   CA  1 
+ATOM   896   C C   . LEU A   1 119 ? 83.609  -86.157  17.426  1.000 69.73607  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A   C   1 
+ATOM   897   O O   . LEU A   1 119 ? 83.643  -87.107  16.637  1.000 92.23901  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A   O   1 
+ATOM   898   C CB  . LEU A   1 119 ? 81.302  -85.271  16.950  1.000 72.82950  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A   CB  1 
+ATOM   899   C CG  . LEU A   1 119 ? 80.543  -86.006  18.058  1.000 62.96338  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A   CG  1 
+ATOM   900   C CD1 . LEU A   1 119 ? 79.078  -85.626  17.989  1.000 69.11796  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A   CD1 1 
+ATOM   901   C CD2 . LEU A   1 119 ? 80.685  -87.517  17.938  1.000 52.79027  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A   CD2 1 
+ATOM   902   N N   . GLU A   1 120 ? 84.272  -86.146  18.576  1.000 78.55115  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A   N   1 
+ATOM   903   C CA  . GLU A   1 120 ? 85.127  -87.250  18.988  1.000 79.45287  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A   CA  1 
+ATOM   904   C C   . GLU A   1 120 ? 84.606  -87.827  20.295  1.000 78.29744  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A   C   1 
+ATOM   905   O O   . GLU A   1 120 ? 84.136  -87.089  21.166  1.000 99.47470  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A   O   1 
+ATOM   906   C CB  . GLU A   1 120 ? 86.580  -86.798  19.146  1.000 94.62016  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A   CB  1 
+ATOM   907   C CG  . GLU A   1 120 ? 87.166  -86.198  17.876  1.000 115.64941 ? ? ? ? ? ?  110 GLU A   CG  1 
+ATOM   908   C CD  . GLU A   1 120 ? 88.678  -86.095  17.917  1.000 126.09777 ? ? ? ? ? ?  110 GLU A   CD  1 
+ATOM   909   O OE1 . GLU A   1 120 ? 89.283  -86.542  18.914  1.000 125.42629 ? ? ? ? ? ?  110 GLU A   OE1 1 
+ATOM   910   O OE2 . GLU A   1 120 ? 89.262  -85.569  16.946  1.000 135.82864 ? ? ? ? ? -1 110 GLU A   OE2 1 
+ATOM   911   N N   . SER A   1 121 ? 84.683  -89.147  20.430  1.000 79.31082  ? ? ? ? ? ?  111 SER A   N   1 
+ATOM   912   C CA  . SER A   1 121 ? 84.138  -89.807  21.609  1.000 88.48976  ? ? ? ? ? ?  111 SER A   CA  1 
+ATOM   913   C C   . SER A   1 121 ? 84.996  -91.013  21.951  1.000 111.18886 ? ? ? ? ? ?  111 SER A   C   1 
+ATOM   914   O O   . SER A   1 121 ? 85.202  -91.892  21.109  1.000 103.62894 ? ? ? ? ? ?  111 SER A   O   1 
+ATOM   915   C CB  . SER A   1 121 ? 82.689  -90.225  21.375  1.000 92.92188  ? ? ? ? ? ?  111 SER A   CB  1 
+ATOM   916   O OG  . SER A   1 121 ? 82.216  -91.035  22.435  1.000 111.22805 ? ? ? ? ? ?  111 SER A   OG  1 
+ATOM   917   N N   . LYS A   1 122 ? 85.495  -91.050  23.184  1.000 113.63129 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A   N   1 
+ATOM   918   C CA  . LYS A   1 122 ? 86.210  -92.201  23.717  1.000 119.37430 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A   CA  1 
+ATOM   919   C C   . LYS A   1 122 ? 85.470  -92.713  24.945  1.000 125.30489 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A   C   1 
+ATOM   920   O O   . LYS A   1 122 ? 84.993  -91.924  25.768  1.000 115.44187 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A   O   1 
+ATOM   921   C CB  . LYS A   1 122 ? 87.658  -91.850  24.072  1.000 139.48002 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A   CB  1 
+ATOM   922   C CG  . LYS A   1 122 ? 88.535  -93.064  24.343  1.000 162.62543 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A   CG  1 
+ATOM   923   C CD  . LYS A   1 122 ? 88.547  -94.010  23.150  1.000 133.24955 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A   CD  1 
+ATOM   924   C CE  . LYS A   1 122 ? 89.386  -95.249  23.425  1.000 143.72090 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A   CE  1 
+ATOM   925   N NZ  . LYS A   1 122 ? 90.811  -94.911  23.693  1.000 163.18678 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A   NZ  1 
+ATOM   926   N N   . TYR A   1 123 ? 85.378  -94.032  25.063  1.000 121.08361 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A   N   1 
+ATOM   927   C CA  . TYR A   1 123 ? 84.552  -94.672  26.076  1.000 122.81569 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A   CA  1 
+ATOM   928   C C   . TYR A   1 123 ? 85.369  -95.003  27.318  1.000 127.55162 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A   C   1 
+ATOM   929   O O   . TYR A   1 123 ? 86.515  -95.451  27.222  1.000 132.73671 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A   O   1 
+ATOM   930   C CB  . TYR A   1 123 ? 83.912  -95.946  25.521  1.000 124.35215 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A   CB  1 
+ATOM   931   C CG  . TYR A   1 123 ? 82.738  -96.453  26.327  1.000 115.77477 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A   CG  1 
+ATOM   932   C CD1 . TYR A   1 123 ? 81.487  -95.864  26.208  1.000 123.85016 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A   CD1 1 
+ATOM   933   C CD2 . TYR A   1 123 ? 82.877  -97.527  27.195  1.000 117.62418 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A   CD2 1 
+ATOM   934   C CE1 . TYR A   1 123 ? 80.409  -96.325  26.936  1.000 121.36586 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A   CE1 1 
+ATOM   935   C CE2 . TYR A   1 123 ? 81.803  -97.997  27.927  1.000 121.78989 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A   CE2 1 
+ATOM   936   C CZ  . TYR A   1 123 ? 80.572  -97.391  27.794  1.000 128.16292 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A   CZ  1 
+ATOM   937   O OH  . TYR A   1 123 ? 79.499  -97.853  28.520  1.000 136.47561 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A   OH  1 
+ATOM   938   N N   . ASP A   1 124 ? 84.766  -94.782  28.484  1.000 135.96384 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A   N   1 
+ATOM   939   C CA  . ASP A   1 124 ? 85.354  -95.133  29.769  1.000 134.55936 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A   CA  1 
+ATOM   940   C C   . ASP A   1 124 ? 84.609  -96.334  30.336  1.000 136.06787 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A   C   1 
+ATOM   941   O O   . ASP A   1 124 ? 83.376  -96.323  30.418  1.000 137.70688 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A   O   1 
+ATOM   942   C CB  . ASP A   1 124 ? 85.290  -93.952  30.743  1.000 144.68678 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A   CB  1 
+ATOM   943   C CG  . ASP A   1 124 ? 86.178  -94.141  31.965  1.000 152.53050 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A   CG  1 
+ATOM   944   O OD1 . ASP A   1 124 ? 86.333  -95.288  32.436  1.000 159.17044 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A   OD1 1 
+ATOM   945   O OD2 . ASP A   1 124 ? 86.722  -93.132  32.460  1.000 152.38332 ? ? ? ? ? -1 114 ASP A   OD2 1 
+ATOM   946   N N   . ASP A   1 125 ? 85.359  -97.368  30.725  1.000 144.20123 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A   N   1 
+ATOM   947   C CA  . ASP A   1 125 ? 84.733  -98.580  31.244  1.000 162.19857 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A   CA  1 
+ATOM   948   C C   . ASP A   1 125 ? 84.132  -98.343  32.623  1.000 178.48829 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A   C   1 
+ATOM   949   O O   . ASP A   1 125 ? 82.998  -98.754  32.896  1.000 177.54362 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A   O   1 
+ATOM   950   C CB  . ASP A   1 125 ? 85.751  -99.720  31.287  1.000 180.84151 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A   CB  1 
+ATOM   951   C CG  . ASP A   1 125 ? 86.261  -100.096 29.911  1.000 186.13515 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A   CG  1 
+ATOM   952   O OD1 . ASP A   1 125 ? 85.533  -99.864  28.923  1.000 184.60714 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A   OD1 1 
+ATOM   953   O OD2 . ASP A   1 125 ? 87.389  -100.625 29.817  1.000 210.14978 ? ? ? ? ? -1 115 ASP A   OD2 1 
+ATOM   954   N N   . LYS A   1 126 ? 84.879  -97.678  33.508  1.000 173.96813 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A   N   1 
+ATOM   955   C CA  . LYS A   1 126 ? 84.390  -97.439  34.863  1.000 169.89859 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A   CA  1 
+ATOM   956   C C   . LYS A   1 126 ? 83.199  -96.489  34.864  1.000 162.62126 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A   C   1 
+ATOM   957   O O   . LYS A   1 126 ? 82.214  -96.719  35.575  1.000 172.84425 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A   O   1 
+ATOM   958   C CB  . LYS A   1 126 ? 85.516  -96.889  35.736  1.000 180.30999 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A   CB  1 
+ATOM   959   C CG  . LYS A   1 126 ? 86.707  -97.822  35.872  1.000 190.00046 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A   CG  1 
+ATOM   960   C CD  . LYS A   1 126 ? 87.776  -97.223  36.769  1.000 195.44312 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A   CD  1 
+ATOM   961   C CE  . LYS A   1 126 ? 88.960  -98.163  36.920  1.000 202.80657 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A   CE  1 
+ATOM   962   N NZ  . LYS A   1 126 ? 90.008  -97.592  37.810  1.000 187.59466 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A   NZ  1 
+ATOM   963   N N   . GLU A   1 127 ? 83.268  -95.418  34.074  1.000 156.89584 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A   N   1 
+ATOM   964   C CA  . GLU A   1 127 ? 82.181  -94.452  34.003  1.000 154.10207 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A   CA  1 
+ATOM   965   C C   . GLU A   1 127 ? 80.997  -94.946  33.182  1.000 158.39436 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A   C   1 
+ATOM   966   O O   . GLU A   1 127 ? 79.976  -94.252  33.132  1.000 163.44933 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A   O   1 
+ATOM   967   C CB  . GLU A   1 127 ? 82.689  -93.130  33.419  1.000 153.16430 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A   CB  1 
+ATOM   968   C CG  . GLU A   1 127 ? 83.831  -92.497  34.203  1.000 178.40083 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A   CG  1 
+ATOM   969   C CD  . GLU A   1 127 ? 83.401  -92.003  35.571  1.000 184.71201 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A   CD  1 
+ATOM   970   O OE1 . GLU A   1 127 ? 82.204  -91.692  35.746  1.000 189.51094 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A   OE1 1 
+ATOM   971   O OE2 . GLU A   1 127 ? 84.262  -91.925  36.474  1.000 134.05024 ? ? ? ? ? -1 117 GLU A   OE2 1 
+ATOM   972   N N   . LEU A   1 128 ? 81.115  -96.114  32.540  1.000 150.48759 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A   N   1 
+ATOM   973   C CA  . LEU A   1 128 ? 80.085  -96.707  31.675  1.000 138.08895 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A   CA  1 
+ATOM   974   C C   . LEU A   1 128 ? 79.497  -95.702  30.688  1.000 140.08372 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A   C   1 
+ATOM   975   O O   . LEU A   1 128 ? 78.391  -95.901  30.176  1.000 138.45412 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A   O   1 
+ATOM   976   C CB  . LEU A   1 128 ? 78.964  -97.369  32.494  1.000 135.91619 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A   CB  1 
+ATOM   977   C CG  . LEU A   1 128 ? 78.071  -96.624  33.501  1.000 166.66925 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A   CG  1 
+ATOM   978   C CD1 . LEU A   1 128 ? 76.854  -95.979  32.845  1.000 150.61372 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A   CD1 1 
+ATOM   979   C CD2 . LEU A   1 128 ? 77.639  -97.552  34.632  1.000 183.02470 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A   CD2 1 
+ATOM   980   N N   . TYR A   1 129 ? 80.232  -94.635  30.381  1.000 128.37610 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A   N   1 
+ATOM   981   C CA  . TYR A   1 129 ? 79.669  -93.511  29.647  1.000 115.29959 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A   CA  1 
+ATOM   982   C C   . TYR A   1 129 ? 80.777  -92.780  28.905  1.000 120.49903 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A   C   1 
+ATOM   983   O O   . TYR A   1 129 ? 81.767  -92.365  29.516  1.000 120.71615 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A   O   1 
+ATOM   984   C CB  . TYR A   1 129 ? 78.944  -92.562  30.610  1.000 125.34260 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A   CB  1 
+ATOM   985   C CG  . TYR A   1 129 ? 78.468  -91.263  30.005  1.000 103.66784 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A   CG  1 
+ATOM   986   C CD1 . TYR A   1 129 ? 77.266  -91.197  29.314  1.000 118.49740 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A   CD1 1 
+ATOM   987   C CD2 . TYR A   1 129 ? 79.205  -90.096  30.152  1.000 103.31243 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A   CD2 1 
+ATOM   988   C CE1 . TYR A   1 129 ? 76.822  -90.005  28.768  1.000 127.70049 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A   CE1 1 
+ATOM   989   C CE2 . TYR A   1 129 ? 78.770  -88.901  29.611  1.000 70.98099  ? ? ? ? ? ?  119 TYR A   CE2 1 
+ATOM   990   C CZ  . TYR A   1 129 ? 77.578  -88.859  28.921  1.000 88.10196  ? ? ? ? ? ?  119 TYR A   CZ  1 
+ATOM   991   O OH  . TYR A   1 129 ? 77.147  -87.666  28.383  1.000 79.76519  ? ? ? ? ? ?  119 TYR A   OH  1 
+ATOM   992   N N   . GLY A   1 130 ? 80.607  -92.629  27.594  1.000 102.07924 ? ? ? ? ? ?  120 GLY A   N   1 
+ATOM   993   C CA  . GLY A   1 130 ? 81.532  -91.852  26.795  1.000 116.86264 ? ? ? ? ? ?  120 GLY A   CA  1 
+ATOM   994   C C   . GLY A   1 130 ? 80.957  -90.499  26.428  1.000 102.99290 ? ? ? ? ? ?  120 GLY A   C   1 
+ATOM   995   O O   . GLY A   1 130 ? 79.923  -90.422  25.757  1.000 76.14858  ? ? ? ? ? ?  120 GLY A   O   1 
+ATOM   996   N N   . ASN A   1 131 ? 81.610  -89.427  26.868  1.000 86.85393  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A   N   1 
+ATOM   997   C CA  . ASN A   1 131 ? 81.103  -88.089  26.615  1.000 94.81933  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A   CA  1 
+ATOM   998   C C   . ASN A   1 131 ? 81.413  -87.655  25.186  1.000 93.91064  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A   C   1 
+ATOM   999   O O   . ASN A   1 131 ? 82.226  -88.256  24.479  1.000 83.31668  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A   O   1 
+ATOM   1000  C CB  . ASN A   1 131 ? 81.684  -87.088  27.614  1.000 68.25032  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A   CB  1 
+ATOM   1001  C CG  . ASN A   1 131 ? 83.199  -87.128  27.670  1.000 85.19081  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A   CG  1 
+ATOM   1002  O OD1 . ASN A   1 131 ? 83.809  -88.194  27.574  1.000 127.73748 ? ? ? ? ? ?  121 ASN A   OD1 1 
+ATOM   1003  N ND2 . ASN A   1 131 ? 83.815  -85.963  27.832  1.000 59.10007  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A   ND2 1 
+ATOM   1004  N N   . ILE A   1 132 ? 80.743  -86.586  24.767  1.000 93.45051  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A   N   1 
+ATOM   1005  C CA  . ILE A   1 132 ? 80.870  -86.040  23.423  1.000 61.71772  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A   CA  1 
+ATOM   1006  C C   . ILE A   1 132 ? 81.704  -84.769  23.499  1.000 67.53912  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A   C   1 
+ATOM   1007  O O   . ILE A   1 132 ? 81.297  -83.785  24.130  1.000 72.14076  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A   O   1 
+ATOM   1008  C CB  . ILE A   1 132 ? 79.493  -85.760  22.801  1.000 77.34771  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A   CB  1 
+ATOM   1009  C CG1 . ILE A   1 132 ? 78.733  -87.067  22.571  1.000 61.70567  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A   CG1 1 
+ATOM   1010  C CG2 . ILE A   1 132 ? 79.643  -84.989  21.502  1.000 66.03323  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A   CG2 1 
+ATOM   1011  C CD1 . ILE A   1 132 ? 77.347  -86.873  21.999  1.000 61.66530  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A   CD1 1 
+ATOM   1012  N N   . ILE A   1 133 ? 82.867  -84.789  22.856  1.000 66.53307  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A   N   1 
+ATOM   1013  C CA  . ILE A   1 133 ? 83.767  -83.644  22.793  1.000 60.70316  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A   CA  1 
+ATOM   1014  C C   . ILE A   1 133 ? 83.703  -83.083  21.379  1.000 69.64418  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A   C   1 
+ATOM   1015  O O   . ILE A   1 133 ? 83.978  -83.797  20.407  1.000 74.51050  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A   O   1 
+ATOM   1016  C CB  . ILE A   1 133 ? 85.203  -84.035  23.171  1.000 74.12576  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A   CB  1 
+ATOM   1017  C CG1 . ILE A   1 133 ? 85.230  -84.671  24.563  1.000 68.93399  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A   CG1 1 
+ATOM   1018  C CG2 . ILE A   1 133 ? 86.125  -82.823  23.102  1.000 68.57574  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A   CG2 1 
+ATOM   1019  C CD1 . ILE A   1 133 ? 86.605  -85.123  25.008  1.000 76.95430  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A   CD1 1 
+ATOM   1020  N N   . LEU A   1 134 ? 83.339  -81.809  21.263  1.000 79.73274  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A   N   1 
+ATOM   1021  C CA  . LEU A   1 134 ? 83.223  -81.141  19.972  1.000 76.21093  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A   CA  1 
+ATOM   1022  C C   . LEU A   1 134 ? 84.459  -80.289  19.724  1.000 74.56648  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A   C   1 
+ATOM   1023  O O   . LEU A   1 134 ? 84.781  -79.404  20.525  1.000 83.15709  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A   O   1 
+ATOM   1024  C CB  . LEU A   1 134 ? 81.968  -80.273  19.913  1.000 48.54304  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A   CB  1 
+ATOM   1025  C CG  . LEU A   1 134 ? 80.633  -81.008  19.878  1.000 63.61671  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A   CG  1 
+ATOM   1026  C CD1 . LEU A   1 134 ? 79.521  -80.012  19.624  1.000 77.23089  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A   CD1 1 
+ATOM   1027  C CD2 . LEU A   1 134 ? 80.651  -82.090  18.811  1.000 80.16575  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A   CD2 1 
+ATOM   1028  N N   . LYS A   1 135 ? 85.137  -80.548  18.610  1.000 78.69284  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A   N   1 
+ATOM   1029  C CA  . LYS A   1 135 ? 86.292  -79.772  18.190  1.000 73.36508  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A   CA  1 
+ATOM   1030  C C   . LYS A   1 135 ? 86.023  -79.158  16.824  1.000 83.79465  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A   C   1 
+ATOM   1031  O O   . LYS A   1 135 ? 85.271  -79.710  16.015  1.000 76.04930  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A   O   1 
+ATOM   1032  C CB  . LYS A   1 135 ? 87.556  -80.637  18.121  1.000 67.23505  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A   CB  1 
+ATOM   1033  C CG  . LYS A   1 135 ? 87.884  -81.388  19.397  1.000 75.03893  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A   CG  1 
+ATOM   1034  C CD  . LYS A   1 135 ? 89.136  -82.233  19.217  1.000 74.80382  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A   CD  1 
+ATOM   1035  C CE  . LYS A   1 135 ? 89.457  -83.028  20.470  1.000 118.80876 ? ? ? ? ? ?  125 LYS A   CE  1 
+ATOM   1036  N NZ  . LYS A   1 135 ? 90.669  -83.873  20.289  1.000 137.08256 ? ? ? ? ? ?  125 LYS A   NZ  1 
+ATOM   1037  N N   . TRP A   1 136 ? 86.644  -78.008  16.570  1.000 73.76377  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A   N   1 
+ATOM   1038  C CA  . TRP A   1 136 ? 86.595  -77.388  15.255  1.000 67.12029  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A   CA  1 
+ATOM   1039  C C   . TRP A   1 136 ? 87.927  -76.703  14.982  1.000 74.27987  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A   C   1 
+ATOM   1040  O O   . TRP A   1 136 ? 88.783  -76.585  15.864  1.000 68.58600  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A   O   1 
+ATOM   1041  C CB  . TRP A   1 136 ? 85.410  -76.413  15.127  1.000 62.92956  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A   CB  1 
+ATOM   1042  C CG  . TRP A   1 136 ? 85.449  -75.170  15.988  1.000 61.39888  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A   CG  1 
+ATOM   1043  C CD1 . TRP A   1 136 ? 86.483  -74.721  16.761  1.000 65.84294  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A   CD1 1 
+ATOM   1044  C CD2 . TRP A   1 136 ? 84.391  -74.216  16.148  1.000 57.70527  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A   CD2 1 
+ATOM   1045  N NE1 . TRP A   1 136 ? 86.134  -73.550  17.388  1.000 64.84538  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A   NE1 1 
+ATOM   1046  C CE2 . TRP A   1 136 ? 84.854  -73.220  17.030  1.000 67.84181  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A   CE2 1 
+ATOM   1047  C CE3 . TRP A   1 136 ? 83.095  -74.111  15.633  1.000 68.93008  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A   CE3 1 
+ATOM   1048  C CZ2 . TRP A   1 136 ? 84.068  -72.133  17.406  1.000 82.67128  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A   CZ2 1 
+ATOM   1049  C CZ3 . TRP A   1 136 ? 82.317  -73.032  16.007  1.000 66.75150  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A   CZ3 1 
+ATOM   1050  C CH2 . TRP A   1 136 ? 82.806  -72.057  16.885  1.000 62.74180  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A   CH2 1 
+ATOM   1051  N N   . GLY A   1 137 ? 88.101  -76.258  13.748  1.000 61.70932  ? ? ? ? ? ?  127 GLY A   N   1 
+ATOM   1052  C CA  . GLY A   1 137 ? 89.333  -75.600  13.361  1.000 86.12317  ? ? ? ? ? ?  127 GLY A   CA  1 
+ATOM   1053  C C   . GLY A   1 137 ? 89.539  -75.661  11.867  1.000 78.70029  ? ? ? ? ? ?  127 GLY A   C   1 
+ATOM   1054  O O   . GLY A   1 137 ? 88.859  -76.389  11.143  1.000 71.21281  ? ? ? ? ? ?  127 GLY A   O   1 
+ATOM   1055  N N   . SER A   1 138 ? 90.511  -74.870  11.411  1.000 89.41165  ? ? ? ? ? ?  128 SER A   N   1 
+ATOM   1056  C CA  . SER A   1 138 ? 90.804  -74.796  9.985   1.000 73.27249  ? ? ? ? ? ?  128 SER A   CA  1 
+ATOM   1057  C C   . SER A   1 138 ? 91.614  -75.991  9.502   1.000 64.22433  ? ? ? ? ? ?  128 SER A   C   1 
+ATOM   1058  O O   . SER A   1 138 ? 91.466  -76.409  8.348   1.000 77.87815  ? ? ? ? ? ?  128 SER A   O   1 
+ATOM   1059  C CB  . SER A   1 138 ? 91.547  -73.498  9.669   1.000 50.74956  ? ? ? ? ? ?  128 SER A   CB  1 
+ATOM   1060  O OG  . SER A   1 138 ? 91.803  -73.387  8.283   1.000 104.25357 ? ? ? ? ? ?  128 SER A   OG  1 
+ATOM   1061  N N   . GLU A   1 139 ? 92.467  -76.549  10.356  1.000 91.70881  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A   N   1 
+ATOM   1062  C CA  . GLU A   1 139 ? 93.300  -77.692  10.011  1.000 86.71509  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A   CA  1 
+ATOM   1063  C C   . GLU A   1 139 ? 92.788  -78.926  10.737  1.000 85.08081  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A   C   1 
+ATOM   1064  O O   . GLU A   1 139 ? 92.571  -78.891  11.953  1.000 96.77934  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A   O   1 
+ATOM   1065  C CB  . GLU A   1 139 ? 94.766  -77.439  10.373  1.000 78.50937  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A   CB  1 
+ATOM   1066  C CG  . GLU A   1 139 ? 95.333  -76.124  9.862   1.000 101.66228 ? ? ? ? ? ?  129 GLU A   CG  1 
+ATOM   1067  C CD  . GLU A   1 139 ? 95.049  -74.956  10.790  1.000 102.04298 ? ? ? ? ? ?  129 GLU A   CD  1 
+ATOM   1068  O OE1 . GLU A   1 139 ? 94.146  -75.073  11.647  1.000 126.14279 ? ? ? ? ? ?  129 GLU A   OE1 1 
+ATOM   1069  O OE2 . GLU A   1 139 ? 95.735  -73.921  10.665  1.000 117.15210 ? ? ? ? ? -1 129 GLU A   OE2 1 
+ATOM   1070  N N   . LEU A   1 140 ? 92.605  -80.016  9.990   1.000 92.56419  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   N   1 
+ATOM   1071  C CA  . LEU A   1 140 ? 92.079  -81.248  10.564  1.000 78.85084  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   CA  1 
+ATOM   1072  C C   . LEU A   1 140 ? 93.049  -81.895  11.547  1.000 82.35791  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   C   1 
+ATOM   1073  O O   . LEU A   1 140 ? 92.617  -82.684  12.394  1.000 108.20716 ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   O   1 
+ATOM   1074  C CB  . LEU A   1 140 ? 91.727  -82.226  9.439   1.000 77.07122  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   CB  1 
+ATOM   1075  C CG  . LEU A   1 140 ? 91.069  -83.562  9.786   1.000 97.77734  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   CG  1 
+ATOM   1076  C CD1 . LEU A   1 140 ? 89.835  -83.351  10.647  1.000 97.23114  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   CD1 1 
+ATOM   1077  C CD2 . LEU A   1 140 ? 90.713  -84.319  8.515   1.000 51.38458  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   CD2 1 
+ATOM   1078  N N   . ASP A   1 141 ? 94.340  -81.568  11.469  1.000 90.63286  ? ? ? ? ? ?  131 ASP A   N   1 
+ATOM   1079  C CA  . ASP A   1 141 ? 95.317  -82.196  12.353  1.000 104.21797 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A   CA  1 
+ATOM   1080  C C   . ASP A   1 141 ? 95.270  -81.617  13.764  1.000 96.47825  ? ? ? ? ? ?  131 ASP A   C   1 
+ATOM   1081  O O   . ASP A   1 141 ? 95.368  -82.365  14.743  1.000 110.38091 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A   O   1 
+ATOM   1082  C CB  . ASP A   1 141 ? 96.723  -82.057  11.769  1.000 119.52881 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A   CB  1 
+ATOM   1083  C CG  . ASP A   1 141 ? 97.026  -83.112  10.724  1.000 140.71421 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A   CG  1 
+ATOM   1084  O OD1 . ASP A   1 141 ? 96.174  -84.002  10.513  1.000 146.85203 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A   OD1 1 
+ATOM   1085  O OD2 . ASP A   1 141 ? 98.116  -83.055  10.117  1.000 141.46893 ? ? ? ? ? -1 131 ASP A   OD2 1 
+ATOM   1086  N N   . ASN A   1 142 ? 95.126  -80.298  13.894  1.000 85.86003  ? ? ? ? ? ?  132 ASN A   N   1 
+ATOM   1087  C CA  . ASN A   1 142 ? 95.152  -79.679  15.214  1.000 97.56664  ? ? ? ? ? ?  132 ASN A   CA  1 
+ATOM   1088  C C   . ASN A   1 142 ? 93.820  -79.014  15.547  1.000 92.98812  ? ? ? ? ? ?  132 ASN A   C   1 
+ATOM   1089  O O   . ASN A   1 142 ? 93.779  -77.835  15.915  1.000 110.15274 ? ? ? ? ? ?  132 ASN A   O   1 
+ATOM   1090  C CB  . ASN A   1 142 ? 96.303  -78.669  15.311  1.000 81.60568  ? ? ? ? ? ?  132 ASN A   CB  1 
+ATOM   1091  C CG  . ASN A   1 142 ? 96.161  -77.517  14.334  1.000 136.89620 ? ? ? ? ? ?  132 ASN A   CG  1 
+ATOM   1092  O OD1 . ASN A   1 142 ? 95.356  -77.570  13.407  1.000 158.71941 ? ? ? ? ? ?  132 ASN A   OD1 1 
+ATOM   1093  N ND2 . ASN A   1 142 ? 96.944  -76.464  14.543  1.000 128.14691 ? ? ? ? ? ?  132 ASN A   ND2 1 
+ATOM   1094  N N   . LEU A   1 143 ? 92.727  -79.764  15.430  1.000 69.67891  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A   N   1 
+ATOM   1095  C CA  . LEU A   1 143 ? 91.428  -79.250  15.840  1.000 76.60780  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A   CA  1 
+ATOM   1096  C C   . LEU A   1 143 ? 91.436  -78.907  17.325  1.000 89.53434  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A   C   1 
+ATOM   1097  O O   . LEU A   1 143 ? 92.059  -79.596  18.137  1.000 69.15551  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A   O   1 
+ATOM   1098  C CB  . LEU A   1 143 ? 90.335  -80.275  15.540  1.000 65.46104  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A   CB  1 
+ATOM   1099  C CG  . LEU A   1 143 ? 90.116  -80.632  14.071  1.000 86.21513  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A   CG  1 
+ATOM   1100  C CD1 . LEU A   1 143 ? 89.138  -81.785  13.952  1.000 71.92432  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A   CD1 1 
+ATOM   1101  C CD2 . LEU A   1 143 ? 89.618  -79.422  13.295  1.000 66.99384  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A   CD2 1 
+ATOM   1102  N N   . ILE A   1 144 ? 90.740  -77.830  17.677  1.000 70.65867  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A   N   1 
+ATOM   1103  C CA  . ILE A   1 144 ? 90.690  -77.346  19.050  1.000 67.77627  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A   CA  1 
+ATOM   1104  C C   . ILE A   1 144 ? 89.262  -77.457  19.563  1.000 72.55579  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A   C   1 
+ATOM   1105  O O   . ILE A   1 144 ? 88.297  -77.378  18.795  1.000 70.74701  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A   O   1 
+ATOM   1106  C CB  . ILE A   1 144 ? 91.209  -75.895  19.169  1.000 56.76990  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A   CB  1 
+ATOM   1107  C CG1 . ILE A   1 144 ? 90.388  -74.946  18.291  1.000 69.17080  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A   CG1 1 
+ATOM   1108  C CG2 . ILE A   1 144 ? 92.682  -75.827  18.795  1.000 68.27126  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A   CG2 1 
+ATOM   1109  C CD1 . ILE A   1 144 ? 89.408  -74.081  19.063  1.000 58.68764  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A   CD1 1 
+ATOM   1110  N N   . ASP A   1 145 ? 89.134  -77.642  20.876  1.000 77.27887  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A   N   1 
+ATOM   1111  C CA  . ASP A   1 145 ? 87.821  -77.794  21.491  1.000 70.34065  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A   CA  1 
+ATOM   1112  C C   . ASP A   1 145 ? 86.981  -76.542  21.281  1.000 64.78287  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A   C   1 
+ATOM   1113  O O   . ASP A   1 145 ? 87.453  -75.420  21.485  1.000 65.58361  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A   O   1 
+ATOM   1114  C CB  . ASP A   1 145 ? 87.965  -78.084  22.985  1.000 66.98321  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A   CB  1 
+ATOM   1115  C CG  . ASP A   1 145 ? 88.576  -79.443  23.263  1.000 76.89788  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A   CG  1 
+ATOM   1116  O OD1 . ASP A   1 145 ? 88.838  -80.187  22.296  1.000 103.22660 ? ? ? ? ? ?  135 ASP A   OD1 1 
+ATOM   1117  O OD2 . ASP A   1 145 ? 88.794  -79.765  24.450  1.000 84.85636  ? ? ? ? ? -1 135 ASP A   OD2 1 
+ATOM   1118  N N   . ILE A   1 146 ? 85.734  -76.739  20.866  1.000 68.93840  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A   N   1 
+ATOM   1119  C CA  . ILE A   1 146 ? 84.797  -75.635  20.682  1.000 66.76104  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A   CA  1 
+ATOM   1120  C C   . ILE A   1 146 ? 84.541  -74.998  22.042  1.000 76.21143  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A   C   1 
+ATOM   1121  O O   . ILE A   1 146 ? 84.125  -75.693  22.980  1.000 60.99949  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A   O   1 
+ATOM   1122  C CB  . ILE A   1 146 ? 83.489  -76.109  20.030  1.000 70.17114  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A   CB  1 
+ATOM   1123  C CG1 . ILE A   1 146 ? 83.773  -76.733  18.664  1.000 74.60769  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A   CG1 1 
+ATOM   1124  C CG2 . ILE A   1 146 ? 82.509  -74.952  19.901  1.000 69.07078  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A   CG2 1 
+ATOM   1125  C CD1 . ILE A   1 146 ? 82.532  -77.186  17.935  1.000 80.52979  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A   CD1 1 
+ATOM   1126  N N   . PRO A   1 147 ? 84.777  -73.697  22.195  1.000 64.69523  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A   N   1 
+ATOM   1127  C CA  . PRO A   1 147 ? 84.621  -73.071  23.513  1.000 69.59141  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A   CA  1 
+ATOM   1128  C C   . PRO A   1 147 ? 83.176  -73.111  23.989  1.000 67.81558  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A   C   1 
+ATOM   1129  O O   . PRO A   1 147 ? 82.238  -72.909  23.216  1.000 77.38558  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A   O   1 
+ATOM   1130  C CB  . PRO A   1 147 ? 85.098  -71.633  23.279  1.000 48.84941  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A   CB  1 
+ATOM   1131  C CG  . PRO A   1 147 ? 84.898  -71.405  21.815  1.000 62.83959  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A   CG  1 
+ATOM   1132  C CD  . PRO A   1 147 ? 85.181  -72.727  21.163  1.000 65.39564  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A   CD  1 
+ATOM   1133  N N   . GLY A   1 148 ? 83.009  -73.377  25.281  1.000 92.08501  ? ? ? ? ? ?  138 GLY A   N   1 
+ATOM   1134  C CA  . GLY A   1 148 ? 81.688  -73.419  25.876  1.000 90.64060  ? ? ? ? ? ?  138 GLY A   CA  1 
+ATOM   1135  C C   . GLY A   1 148 ? 81.750  -73.093  27.352  1.000 79.17709  ? ? ? ? ? ?  138 GLY A   C   1 
+ATOM   1136  O O   . GLY A   1 148 ? 82.800  -73.204  27.996  1.000 87.07986  ? ? ? ? ? ?  138 GLY A   O   1 
+ATOM   1137  N N   . ARG A   1 149 ? 80.598  -72.688  27.883  1.000 66.56261  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A   N   1 
+ATOM   1138  C CA  . ARG A   1 149 ? 80.462  -72.332  29.296  1.000 87.22049  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A   CA  1 
+ATOM   1139  C C   . ARG A   1 149 ? 79.145  -72.914  29.799  1.000 84.15092  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A   C   1 
+ATOM   1140  O O   . ARG A   1 149 ? 78.069  -72.389  29.494  1.000 78.70328  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A   O   1 
+ATOM   1141  C CB  . ARG A   1 149 ? 80.519  -70.822  29.493  1.000 74.63342  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A   CB  1 
+ATOM   1142  C CG  . ARG A   1 149 ? 80.555  -70.400  30.949  1.000 81.70095  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A   CG  1 
+ATOM   1143  C CD  . ARG A   1 149 ? 80.874  -68.923  31.090  1.000 75.93897  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A   CD  1 
+ATOM   1144  N NE  . ARG A   1 149 ? 81.046  -68.538  32.486  1.000 69.00324  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A   NE  1 
+ATOM   1145  C CZ  . ARG A   1 149 ? 81.420  -67.332  32.890  1.000 101.68103 ? ? ? ? ? ?  139 ARG A   CZ  1 
+ATOM   1146  N NH1 . ARG A   1 149 ? 81.697  -66.369  32.027  1.000 149.83350 ? ? ? ? ? ?  139 ARG A   NH1 1 
+ATOM   1147  N NH2 . ARG A   1 149 ? 81.516  -67.085  34.193  1.000 123.49796 ? ? ? ? ? ?  139 ARG A   NH2 1 
+ATOM   1148  N N   . GLY A   1 150 ? 79.231  -73.989  30.555  1.000 66.61357  ? ? ? ? ? ?  140 GLY A   N   1 
+ATOM   1149  C CA  . GLY A   1 150 ? 78.040  -74.627  31.108  1.000 75.66669  ? ? ? ? ? ?  140 GLY A   CA  1 
+ATOM   1150  C C   . GLY A   1 150 ? 77.482  -75.678  30.157  1.000 72.64703  ? ? ? ? ? ?  140 GLY A   C   1 
+ATOM   1151  O O   . GLY A   1 150 ? 78.196  -76.596  29.765  1.000 80.89237  ? ? ? ? ? ?  140 GLY A   O   1 
+ATOM   1152  N N   . ASN A   1 151 ? 76.209  -75.533  29.795  1.000 65.62804  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A   N   1 
+ATOM   1153  C CA  . ASN A   1 151 ? 75.541  -76.483  28.917  1.000 79.10795  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A   CA  1 
+ATOM   1154  C C   . ASN A   1 151 ? 75.499  -76.029  27.465  1.000 72.94578  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A   C   1 
+ATOM   1155  O O   . ASN A   1 151 ? 74.926  -76.733  26.628  1.000 89.39868  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A   O   1 
+ATOM   1156  C CB  . ASN A   1 151 ? 74.116  -76.748  29.413  1.000 79.63324  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A   CB  1 
+ATOM   1157  C CG  . ASN A   1 151 ? 74.085  -77.350  30.802  1.000 93.28535  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A   CG  1 
+ATOM   1158  O OD1 . ASN A   1 151 ? 73.450  -76.814  31.709  1.000 108.84312 ? ? ? ? ? ?  141 ASN A   OD1 1 
+ATOM   1159  N ND2 . ASN A   1 151 ? 74.778  -78.470  30.977  1.000 104.89122 ? ? ? ? ? ?  141 ASN A   ND2 1 
+ATOM   1160  N N   . ILE A   1 152 ? 76.085  -74.878  27.145  1.000 73.87271  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A   N   1 
+ATOM   1161  C CA  . ILE A   1 152 ? 76.084  -74.347  25.789  1.000 71.95677  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A   CA  1 
+ATOM   1162  C C   . ILE A   1 152 ? 77.520  -74.091  25.359  1.000 82.28370  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A   C   1 
+ATOM   1163  O O   . ILE A   1 152 ? 78.387  -73.766  26.177  1.000 88.98485  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A   O   1 
+ATOM   1164  C CB  . ILE A   1 152 ? 75.239  -73.057  25.678  1.000 65.39016  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A   CB  1 
+ATOM   1165  C CG1 . ILE A   1 152 ? 75.800  -71.956  26.583  1.000 74.33909  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A   CG1 1 
+ATOM   1166  C CG2 . ILE A   1 152 ? 73.789  -73.336  26.036  1.000 72.15246  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A   CG2 1 
+ATOM   1167  C CD1 . ILE A   1 152 ? 76.600  -70.893  25.849  1.000 92.85637  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A   CD1 1 
+ATOM   1168  N N   . ASN A   1 153 ? 77.771  -74.242  24.061  1.000 85.58993  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A   N   1 
+ATOM   1169  C CA  . ASN A   1 153 ? 79.071  -73.936  23.479  1.000 98.34784  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A   CA  1 
+ATOM   1170  C C   . ASN A   1 153 ? 78.878  -73.016  22.278  1.000 79.64536  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A   C   1 
+ATOM   1171  O O   . ASN A   1 153 ? 77.752  -72.677  21.901  1.000 72.89772  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A   O   1 
+ATOM   1172  C CB  . ASN A   1 153 ? 79.827  -75.214  23.088  1.000 70.79863  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A   CB  1 
+ATOM   1173  C CG  . ASN A   1 153 ? 79.054  -76.083  22.116  1.000 75.90398  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A   CG  1 
+ATOM   1174  O OD1 . ASN A   1 153 ? 78.015  -75.683  21.594  1.000 93.23728  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A   OD1 1 
+ATOM   1175  N ND2 . ASN A   1 153 ? 79.566  -77.282  21.865  1.000 97.15927  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A   ND2 1 
+ATOM   1176  N N   . ALA A   1 154 ? 79.997  -72.614  21.671  1.000 72.75040  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A   N   1 
+ATOM   1177  C CA  . ALA A   1 154 ? 79.940  -71.675  20.556  1.000 68.92053  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A   CA  1 
+ATOM   1178  C C   . ALA A   1 154 ? 79.202  -72.258  19.359  1.000 79.52980  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A   C   1 
+ATOM   1179  O O   . ALA A   1 154 ? 78.605  -71.510  18.575  1.000 74.16475  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A   O   1 
+ATOM   1180  C CB  . ALA A   1 154 ? 81.354  -71.255  20.152  1.000 75.41427  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A   CB  1 
+ATOM   1181  N N   . LEU A   1 155 ? 79.230  -73.583  19.199  1.000 82.92028  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A   N   1 
+ATOM   1182  C CA  . LEU A   1 155 ? 78.557  -74.200  18.061  1.000 69.44045  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A   CA  1 
+ATOM   1183  C C   . LEU A   1 155 ? 77.044  -74.061  18.164  1.000 64.53246  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A   C   1 
+ATOM   1184  O O   . LEU A   1 155 ? 76.362  -73.939  17.140  1.000 68.36664  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A   O   1 
+ATOM   1185  C CB  . LEU A   1 155 ? 78.959  -75.671  17.949  1.000 71.25784  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A   CB  1 
+ATOM   1186  C CG  . LEU A   1 155 ? 78.511  -76.387  16.675  1.000 76.95204  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A   CG  1 
+ATOM   1187  C CD1 . LEU A   1 155 ? 79.056  -75.676  15.445  1.000 68.57174  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A   CD1 1 
+ATOM   1188  C CD2 . LEU A   1 155 ? 78.947  -77.842  16.694  1.000 70.19785  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A   CD2 1 
+ATOM   1189  N N   . ASP A   1 156 ? 76.503  -74.060  19.384  1.000 77.97244  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A   N   1 
+ATOM   1190  C CA  . ASP A   1 156 ? 75.065  -73.892  19.556  1.000 63.44178  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A   CA  1 
+ATOM   1191  C C   . ASP A   1 156 ? 74.598  -72.491  19.183  1.000 68.83100  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A   C   1 
+ATOM   1192  O O   . ASP A   1 156 ? 73.399  -72.290  18.966  1.000 72.33857  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A   O   1 
+ATOM   1193  C CB  . ASP A   1 156 ? 74.662  -74.212  20.997  1.000 93.21942  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A   CB  1 
+ATOM   1194  C CG  . ASP A   1 156 ? 74.959  -75.652  21.380  1.000 114.48036 ? ? ? ? ? ?  146 ASP A   CG  1 
+ATOM   1195  O OD1 . ASP A   1 156 ? 74.964  -76.517  20.478  1.000 81.55405  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A   OD1 1 
+ATOM   1196  O OD2 . ASP A   1 156 ? 75.186  -75.920  22.580  1.000 101.48658 ? ? ? ? ? -1 146 ASP A   OD2 1 
+ATOM   1197  N N   . ASN A   1 157 ? 75.512  -71.521  19.112  1.000 75.09695  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A   N   1 
+ATOM   1198  C CA  . ASN A   1 157 ? 75.160  -70.180  18.664  1.000 84.96061  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A   CA  1 
+ATOM   1199  C C   . ASN A   1 157 ? 75.178  -70.049  17.148  1.000 91.15624  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A   C   1 
+ATOM   1200  O O   . ASN A   1 157 ? 74.597  -69.098  16.614  1.000 99.93676  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A   O   1 
+ATOM   1201  C CB  . ASN A   1 157 ? 76.110  -69.146  19.278  1.000 95.45361  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A   CB  1 
+ATOM   1202  C CG  . ASN A   1 157 ? 75.945  -69.018  20.781  1.000 94.77123  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A   CG  1 
+ATOM   1203  O OD1 . ASN A   1 157 ? 74.878  -69.298  21.327  1.000 109.90521 ? ? ? ? ? ?  147 ASN A   OD1 1 
+ATOM   1204  N ND2 . ASN A   1 157 ? 77.003  -68.586  21.457  1.000 105.80446 ? ? ? ? ? ?  147 ASN A   ND2 1 
+ATOM   1205  N N   . VAL A   1 158 ? 75.824  -70.978  16.446  1.000 92.25387  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A   N   1 
+ATOM   1206  C CA  . VAL A   1 158 ? 75.906  -70.930  14.991  1.000 80.35489  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A   CA  1 
+ATOM   1207  C C   . VAL A   1 158 ? 74.715  -71.646  14.374  1.000 86.39484  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A   C   1 
+ATOM   1208  O O   . VAL A   1 158 ? 73.974  -71.067  13.573  1.000 86.07921  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A   O   1 
+ATOM   1209  C CB  . VAL A   1 158 ? 77.220  -71.554  14.491  1.000 69.73121  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A   CB  1 
+ATOM   1210  C CG1 . VAL A   1 158 ? 77.201  -71.679  12.976  1.000 78.44222  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A   CG1 1 
+ATOM   1211  C CG2 . VAL A   1 158 ? 78.404  -70.729  14.940  1.000 76.57218  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A   CG2 1 
+ATOM   1212  N N   . PHE A   1 159 ? 74.530  -72.910  14.735  1.000 78.10027  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A   N   1 
+ATOM   1213  C CA  . PHE A   1 159 ? 73.541  -73.765  14.101  1.000 62.41422  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A   CA  1 
+ATOM   1214  C C   . PHE A   1 159 ? 72.377  -74.035  15.043  1.000 62.70818  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A   C   1 
+ATOM   1215  O O   . PHE A   1 159 ? 72.573  -74.300  16.233  1.000 99.08062  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A   O   1 
+ATOM   1216  C CB  . PHE A   1 159 ? 74.163  -75.094  13.662  1.000 59.72665  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A   CB  1 
+ATOM   1217  C CG  . PHE A   1 159 ? 75.195  -74.956  12.581  1.000 70.24862  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A   CG  1 
+ATOM   1218  C CD1 . PHE A   1 159 ? 74.829  -74.581  11.299  1.000 88.52270  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A   CD1 1 
+ATOM   1219  C CD2 . PHE A   1 159 ? 76.530  -75.219  12.841  1.000 67.73637  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A   CD2 1 
+ATOM   1220  C CE1 . PHE A   1 159 ? 75.777  -74.459  10.298  1.000 82.59035  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A   CE1 1 
+ATOM   1221  C CE2 . PHE A   1 159 ? 77.483  -75.101  11.844  1.000 72.81777  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A   CE2 1 
+ATOM   1222  C CZ  . PHE A   1 159 ? 77.106  -74.720  10.572  1.000 69.31276  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A   CZ  1 
+ATOM   1223  N N   . LYS A   1 160 ? 71.166  -73.963  14.500  1.000 61.98239  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A   N   1 
+ATOM   1224  C CA  . LYS A   1 160 ? 69.956  -74.384  15.192  1.000 81.09214  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A   CA  1 
+ATOM   1225  C C   . LYS A   1 160 ? 69.305  -75.481  14.365  1.000 75.67117  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A   C   1 
+ATOM   1226  O O   . LYS A   1 160 ? 68.930  -75.251  13.211  1.000 79.95007  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A   O   1 
+ATOM   1227  C CB  . LYS A   1 160 ? 68.990  -73.218  15.397  1.000 79.04802  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A   CB  1 
+ATOM   1228  C CG  . LYS A   1 160 ? 67.749  -73.586  16.192  1.000 86.67218  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A   CG  1 
+ATOM   1229  C CD  . LYS A   1 160 ? 68.119  -74.074  17.587  1.000 134.47692 ? ? ? ? ? ?  150 LYS A   CD  1 
+ATOM   1230  C CE  . LYS A   1 160 ? 66.886  -74.298  18.450  1.000 131.25231 ? ? ? ? ? ?  150 LYS A   CE  1 
+ATOM   1231  N NZ  . LYS A   1 160 ? 65.965  -75.322  17.882  1.000 79.87626  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A   NZ  1 
+ATOM   1232  N N   . VAL A   1 161 ? 69.182  -76.667  14.948  1.000 78.96101  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A   N   1 
+ATOM   1233  C CA  . VAL A   1 161 ? 68.647  -77.830  14.253  1.000 67.83351  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A   CA  1 
+ATOM   1234  C C   . VAL A   1 161 ? 67.169  -77.951  14.585  1.000 60.35572  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A   C   1 
+ATOM   1235  O O   . VAL A   1 161 ? 66.790  -78.035  15.759  1.000 95.33005  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A   O   1 
+ATOM   1236  C CB  . VAL A   1 161 ? 69.407  -79.109  14.634  1.000 56.23626  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A   CB  1 
+ATOM   1237  C CG1 . VAL A   1 161 ? 68.681  -80.332  14.106  1.000 54.97344  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A   CG1 1 
+ATOM   1238  C CG2 . VAL A   1 161 ? 70.820  -79.058  14.090  1.000 60.33600  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A   CG2 1 
+ATOM   1239  N N   . ILE A   1 162 ? 66.335  -77.951  13.552  1.000 66.67574  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A   N   1 
+ATOM   1240  C CA  . ILE A   1 162 ? 64.903  -78.183  13.690  1.000 65.13878  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A   CA  1 
+ATOM   1241  C C   . ILE A   1 162 ? 64.616  -79.581  13.160  1.000 52.13720  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A   C   1 
+ATOM   1242  O O   . ILE A   1 162 ? 64.792  -79.850  11.965  1.000 75.13775  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A   O   1 
+ATOM   1243  C CB  . ILE A   1 162 ? 64.079  -77.125  12.945  1.000 71.96908  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A   CB  1 
+ATOM   1244  C CG1 . ILE A   1 162 ? 64.245  -75.750  13.602  1.000 63.05683  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A   CG1 1 
+ATOM   1245  C CG2 . ILE A   1 162 ? 62.611  -77.525  12.904  1.000 51.10207  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A   CG2 1 
+ATOM   1246  C CD1 . ILE A   1 162 ? 63.409  -74.657  12.961  1.000 80.28431  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A   CD1 1 
+ATOM   1247  N N   . TYR A   1 163 ? 64.200  -80.476  14.049  1.000 67.20677  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A   N   1 
+ATOM   1248  C CA  . TYR A   1 163 ? 63.845  -81.838  13.680  1.000 63.14774  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A   CA  1 
+ATOM   1249  C C   . TYR A   1 163 ? 62.329  -81.941  13.608  1.000 64.98423  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A   C   1 
+ATOM   1250  O O   . TYR A   1 163 ? 61.642  -81.741  14.615  1.000 84.10397  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A   O   1 
+ATOM   1251  C CB  . TYR A   1 163 ? 64.411  -82.847  14.680  1.000 58.73370  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A   CB  1 
+ATOM   1252  C CG  . TYR A   1 163 ? 64.110  -84.286  14.324  1.000 69.21295  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A   CG  1 
+ATOM   1253  C CD1 . TYR A   1 163 ? 64.950  -85.002  13.482  1.000 72.04440  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A   CD1 1 
+ATOM   1254  C CD2 . TYR A   1 163 ? 62.986  -84.928  14.830  1.000 79.90052  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A   CD2 1 
+ATOM   1255  C CE1 . TYR A   1 163 ? 64.679  -86.317  13.153  1.000 74.75520  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A   CE1 1 
+ATOM   1256  C CE2 . TYR A   1 163 ? 62.707  -86.241  14.506  1.000 90.95477  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A   CE2 1 
+ATOM   1257  C CZ  . TYR A   1 163 ? 63.557  -86.931  13.668  1.000 99.80813  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A   CZ  1 
+ATOM   1258  O OH  . TYR A   1 163 ? 63.281  -88.240  13.344  1.000 103.11853 ? ? ? ? ? ?  153 TYR A   OH  1 
+ATOM   1259  N N   . ILE A   1 164 ? 61.813  -82.246  12.423  1.000 91.27241  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A   N   1 
+ATOM   1260  C CA  . ILE A   1 164 ? 60.379  -82.374  12.196  1.000 81.62808  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A   CA  1 
+ATOM   1261  C C   . ILE A   1 164 ? 60.019  -83.849  12.311  1.000 87.89925  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A   C   1 
+ATOM   1262  O O   . ILE A   1 164 ? 60.327  -84.646  11.419  1.000 76.61861  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A   O   1 
+ATOM   1263  C CB  . ILE A   1 164 ? 59.968  -81.797  10.836  1.000 69.42098  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A   CB  1 
+ATOM   1264  C CG1 . ILE A   1 164 ? 60.299  -80.304  10.774  1.000 92.99165  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A   CG1 1 
+ATOM   1265  C CG2 . ILE A   1 164 ? 58.488  -82.023  10.589  1.000 80.43164  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A   CG2 1 
+ATOM   1266  C CD1 . ILE A   1 164 ? 59.895  -79.643  9.474   1.000 98.68996  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A   CD1 1 
+ATOM   1267  N N   . ASN A   1 165 ? 59.373  -84.209  13.415  1.000 104.12783 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A   N   1 
+ATOM   1268  C CA  . ASN A   1 165 ? 58.917  -85.577  13.604  1.000 93.55053  ? ? ? ? ? ?  155 ASN A   CA  1 
+ATOM   1269  C C   . ASN A   1 165 ? 57.822  -85.902  12.591  1.000 100.74264 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A   C   1 
+ATOM   1270  O O   . ASN A   1 165 ? 57.043  -85.018  12.218  1.000 97.19878  ? ? ? ? ? ?  155 ASN A   O   1 
+ATOM   1271  C CB  . ASN A   1 165 ? 58.390  -85.761  15.029  1.000 118.21975 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A   CB  1 
+ATOM   1272  C CG  . ASN A   1 165 ? 58.429  -87.204  15.489  1.000 131.08221 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A   CG  1 
+ATOM   1273  O OD1 . ASN A   1 165 ? 59.424  -87.903  15.298  1.000 134.10177 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A   OD1 1 
+ATOM   1274  N ND2 . ASN A   1 165 ? 57.341  -87.658  16.099  1.000 147.11971 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A   ND2 1 
+ATOM   1275  N N   . PRO A   1 166 ? 57.749  -87.147  12.110  1.000 96.66767  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A   N   1 
+ATOM   1276  C CA  . PRO A   1 166 ? 56.638  -87.509  11.213  1.000 95.53413  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A   CA  1 
+ATOM   1277  C C   . PRO A   1 166 ? 55.276  -87.230  11.816  1.000 122.07450 ? ? ? ? ? ?  156 PRO A   C   1 
+ATOM   1278  O O   . PRO A   1 166 ? 54.392  -86.694  11.136  1.000 119.29091 ? ? ? ? ? ?  156 PRO A   O   1 
+ATOM   1279  C CB  . PRO A   1 166 ? 56.856  -89.010  10.977  1.000 78.17884  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A   CB  1 
+ATOM   1280  C CG  . PRO A   1 166 ? 58.311  -89.223  11.213  1.000 88.50174  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A   CG  1 
+ATOM   1281  C CD  . PRO A   1 166 ? 58.705  -88.255  12.288  1.000 86.99684  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A   CD  1 
+ATOM   1282  N N   . LEU A   1 167 ? 55.086  -87.588  13.084  1.000 116.22421 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A   N   1 
+ATOM   1283  C CA  . LEU A   1 167 ? 53.853  -87.324  13.814  1.000 117.94069 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A   CA  1 
+ATOM   1284  C C   . LEU A   1 167 ? 54.104  -86.162  14.765  1.000 136.89181 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A   C   1 
+ATOM   1285  O O   . LEU A   1 167 ? 55.046  -86.200  15.565  1.000 146.42172 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A   O   1 
+ATOM   1286  C CB  . LEU A   1 167 ? 53.387  -88.569  14.571  1.000 126.62628 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A   CB  1 
+ATOM   1287  C CG  . LEU A   1 167 ? 54.377  -89.291  15.493  1.000 146.44623 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A   CG  1 
+ATOM   1288  C CD1 . LEU A   1 167 ? 54.123  -88.942  16.957  1.000 164.17385 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A   CD1 1 
+ATOM   1289  C CD2 . LEU A   1 167 ? 54.338  -90.799  15.282  1.000 133.56886 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A   CD2 1 
+ATOM   1290  N N   . VAL A   1 168 ? 53.284  -85.121  14.654  1.000 145.74365 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A   N   1 
+ATOM   1291  C CA  . VAL A   1 168 ? 53.420  -83.929  15.479  1.000 160.19179 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A   CA  1 
+ATOM   1292  C C   . VAL A   1 168 ? 52.035  -83.394  15.809  1.000 173.20501 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A   C   1 
+ATOM   1293  O O   . VAL A   1 168 ? 51.124  -83.426  14.975  1.000 177.18257 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A   O   1 
+ATOM   1294  C CB  . VAL A   1 168 ? 54.272  -82.843  14.785  1.000 161.10160 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A   CB  1 
+ATOM   1295  C CG1 . VAL A   1 168 ? 55.761  -83.171  14.888  1.000 142.49650 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A   CG1 1 
+ATOM   1296  C CG2 . VAL A   1 168 ? 53.859  -82.692  13.331  1.000 134.20121 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A   CG2 1 
+ATOM   1297  N N   . ASP A   1 169 ? 51.877  -82.908  17.034  1.000 176.54129 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A   N   1 
+ATOM   1298  C CA  . ASP A   1 169 ? 50.661  -82.215  17.429  1.000 193.88460 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A   CA  1 
+ATOM   1299  C C   . ASP A   1 169 ? 50.868  -80.720  17.229  1.000 190.92735 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A   C   1 
+ATOM   1300  O O   . ASP A   1 169 ? 51.848  -80.151  17.721  1.000 182.98406 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A   O   1 
+ATOM   1301  C CB  . ASP A   1 169 ? 50.301  -82.531  18.881  1.000 205.84275 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A   CB  1 
+ATOM   1302  C CG  . ASP A   1 169 ? 49.075  -81.772  19.360  1.000 210.66188 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A   CG  1 
+ATOM   1303  O OD1 . ASP A   1 169 ? 49.179  -80.550  19.599  1.000 212.30969 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A   OD1 1 
+ATOM   1304  O OD2 . ASP A   1 169 ? 48.001  -82.396  19.490  1.000 206.92127 ? ? ? ? ? -1 159 ASP A   OD2 1 
+ATOM   1305  N N   . LEU A   1 170 ? 49.948  -80.090  16.496  1.000 191.86588 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A   N   1 
+ATOM   1306  C CA  . LEU A   1 170 ? 50.114  -78.680  16.163  1.000 194.98850 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A   CA  1 
+ATOM   1307  C C   . LEU A   1 170 ? 49.905  -77.792  17.382  1.000 203.36508 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A   C   1 
+ATOM   1308  O O   . LEU A   1 170 ? 50.604  -76.785  17.548  1.000 209.28203 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A   O   1 
+ATOM   1309  C CB  . LEU A   1 170 ? 49.155  -78.291  15.037  1.000 183.98033 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A   CB  1 
+ATOM   1310  C CG  . LEU A   1 170 ? 49.329  -76.903  14.416  1.000 169.73154 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A   CG  1 
+ATOM   1311  C CD1 . LEU A   1 170 ? 48.964  -76.944  12.955  1.000 166.91910 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A   CD1 1 
+ATOM   1312  C CD2 . LEU A   1 170 ? 48.476  -75.872  15.124  1.000 170.77321 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A   CD2 1 
+ATOM   1313  N N   . ASP A   1 171 ? 48.943  -78.139  18.241  1.000 212.87626 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A   N   1 
+ATOM   1314  C CA  . ASP A   1 171 ? 48.656  -77.305  19.404  1.000 217.96845 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A   CA  1 
+ATOM   1315  C C   . ASP A   1 171 ? 49.823  -77.276  20.384  1.000 212.18180 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A   C   1 
+ATOM   1316  O O   . ASP A   1 171 ? 50.039  -76.262  21.056  1.000 203.59544 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A   O   1 
+ATOM   1317  C CB  . ASP A   1 171 ? 47.388  -77.798  20.101  1.000 217.34359 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A   CB  1 
+ATOM   1318  C CG  . ASP A   1 171 ? 46.130  -77.475  19.319  1.000 219.76048 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A   CG  1 
+ATOM   1319  O OD1 . ASP A   1 171 ? 45.923  -76.289  18.988  1.000 217.88477 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A   OD1 1 
+ATOM   1320  O OD2 . ASP A   1 171 ? 45.351  -78.407  19.029  1.000 225.02009 ? ? ? ? ? -1 161 ASP A   OD2 1 
+ATOM   1321  N N   . LYS A   1 172 ? 50.585  -78.368  20.476  1.000 211.50453 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A   N   1 
+ATOM   1322  C CA  . LYS A   1 172 ? 51.706  -78.408  21.410  1.000 203.84289 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A   CA  1 
+ATOM   1323  C C   . LYS A   1 172 ? 52.872  -77.564  20.909  1.000 199.47307 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A   C   1 
+ATOM   1324  O O   . LYS A   1 172 ? 53.472  -76.801  21.676  1.000 193.33345 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A   O   1 
+ATOM   1325  C CB  . LYS A   1 172 ? 52.141  -79.855  21.644  1.000 188.72371 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A   CB  1 
+ATOM   1326  C CG  . LYS A   1 172 ? 51.105  -80.696  22.370  1.000 186.04278 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A   CG  1 
+ATOM   1327  C CD  . LYS A   1 172 ? 51.624  -82.093  22.659  1.000 188.89919 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A   CD  1 
+ATOM   1328  C CE  . LYS A   1 172 ? 50.602  -82.909  23.433  1.000 193.62658 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A   CE  1 
+ATOM   1329  N NZ  . LYS A   1 172 ? 51.099  -84.281  23.729  1.000 193.38009 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A   NZ  1 
+ATOM   1330  N N   . LEU A   1 173 ? 53.210  -77.687  19.622  1.000 205.19356 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A   N   1 
+ATOM   1331  C CA  . LEU A   1 173 ? 54.284  -76.870  19.068  1.000 216.05671 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A   CA  1 
+ATOM   1332  C C   . LEU A   1 173 ? 53.893  -75.399  19.011  1.000 218.68027 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A   C   1 
+ATOM   1333  O O   . LEU A   1 173 ? 54.760  -74.524  19.115  1.000 214.70155 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A   O   1 
+ATOM   1334  C CB  . LEU A   1 173 ? 54.680  -77.381  17.679  1.000 208.50296 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A   CB  1 
+ATOM   1335  C CG  . LEU A   1 173 ? 53.651  -77.394  16.542  1.000 195.89909 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A   CG  1 
+ATOM   1336  C CD1 . LEU A   1 173 ? 53.660  -76.089  15.752  1.000 188.08529 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A   CD1 1 
+ATOM   1337  C CD2 . LEU A   1 173 ? 53.893  -78.579  15.618  1.000 185.43865 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A   CD2 1 
+ATOM   1338  N N   . PHE A   1 174 ? 52.599  -75.109  18.849  1.000 221.17727 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A   N   1 
+ATOM   1339  C CA  . PHE A   1 174 ? 52.141  -73.724  18.871  1.000 219.55191 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A   CA  1 
+ATOM   1340  C C   . PHE A   1 174 ? 52.330  -73.094  20.244  1.000 219.29045 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A   C   1 
+ATOM   1341  O O   . PHE A   1 174 ? 52.584  -71.888  20.340  1.000 222.12603 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A   O   1 
+ATOM   1342  C CB  . PHE A   1 174 ? 50.674  -73.651  18.447  1.000 214.06159 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A   CB  1 
+ATOM   1343  C CG  . PHE A   1 174 ? 50.050  -72.301  18.651  1.000 213.89494 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A   CG  1 
+ATOM   1344  C CD1 . PHE A   1 174 ? 50.228  -71.292  17.720  1.000 207.48597 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A   CD1 1 
+ATOM   1345  C CD2 . PHE A   1 174 ? 49.280  -72.042  19.773  1.000 221.97824 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A   CD2 1 
+ATOM   1346  C CE1 . PHE A   1 174 ? 49.654  -70.048  17.906  1.000 220.63356 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A   CE1 1 
+ATOM   1347  C CE2 . PHE A   1 174 ? 48.706  -70.804  19.965  1.000 226.47595 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A   CE2 1 
+ATOM   1348  C CZ  . PHE A   1 174 ? 48.891  -69.804  19.030  1.000 228.59460 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A   CZ  1 
+ATOM   1349  N N   . ALA A   1 175 ? 52.209  -73.885  21.313  1.000 209.68361 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A   N   1 
+ATOM   1350  C CA  . ALA A   1 175 ? 52.435  -73.353  22.652  1.000 205.94634 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A   CA  1 
+ATOM   1351  C C   . ALA A   1 175 ? 53.890  -72.959  22.860  1.000 200.27294 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A   C   1 
+ATOM   1352  O O   . ALA A   1 175 ? 54.188  -72.121  23.718  1.000 190.55285 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A   O   1 
+ATOM   1353  C CB  . ALA A   1 175 ? 52.004  -74.375  23.704  1.000 201.48912 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A   CB  1 
+ATOM   1354  N N   . GLN A   1 176 ? 54.808  -73.550  22.093  1.000 206.99084 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A   N   1 
+ATOM   1355  C CA  . GLN A   1 176 ? 56.212  -73.176  22.201  1.000 202.61599 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A   CA  1 
+ATOM   1356  C C   . GLN A   1 176 ? 56.509  -71.874  21.470  1.000 204.26426 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A   C   1 
+ATOM   1357  O O   . GLN A   1 176 ? 57.405  -71.128  21.879  1.000 195.21565 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A   O   1 
+ATOM   1358  C CB  . GLN A   1 176 ? 57.101  -74.292  21.648  1.000 202.61915 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A   CB  1 
+ATOM   1359  C CG  . GLN A   1 176 ? 56.721  -75.694  22.098  1.000 205.15098 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A   CG  1 
+ATOM   1360  C CD  . GLN A   1 176 ? 57.603  -76.758  21.470  1.000 208.89142 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A   CD  1 
+ATOM   1361  O OE1 . GLN A   1 176 ? 58.768  -76.510  21.161  1.000 203.80176 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A   OE1 1 
+ATOM   1362  N NE2 . GLN A   1 176 ? 57.045  -77.947  21.268  1.000 205.21436 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A   NE2 1 
+ATOM   1363  N N   . ASN A   1 177 ? 55.765  -71.581  20.403  1.000 217.37890 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A   N   1 
+ATOM   1364  C CA  . ASN A   1 177 ? 56.035  -70.423  19.565  1.000 226.95050 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A   CA  1 
+ATOM   1365  C C   . ASN A   1 177 ? 55.139  -69.231  19.869  1.000 219.10047 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A   C   1 
+ATOM   1366  O O   . ASN A   1 177 ? 55.346  -68.161  19.289  1.000 211.05324 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A   O   1 
+ATOM   1367  C CB  . ASN A   1 177 ? 55.886  -70.804  18.088  1.000 221.81975 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A   CB  1 
+ATOM   1368  C CG  . ASN A   1 177 ? 56.489  -72.156  17.781  1.000 218.72746 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A   CG  1 
+ATOM   1369  O OD1 . ASN A   1 177 ? 57.706  -72.328  17.821  1.000 217.80400 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A   OD1 1 
+ATOM   1370  N ND2 . ASN A   1 177 ? 55.638  -73.128  17.475  1.000 228.51018 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A   ND2 1 
+ATOM   1371  N N   . LYS A   1 178 ? 54.156  -69.385  20.757  1.000 213.88457 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A   N   1 
+ATOM   1372  C CA  . LYS A   1 178 ? 53.227  -68.292  21.019  1.000 208.99883 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A   CA  1 
+ATOM   1373  C C   . LYS A   1 178 ? 53.910  -67.117  21.706  1.000 199.63788 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A   C   1 
+ATOM   1374  O O   . LYS A   1 178 ? 53.556  -65.962  21.445  1.000 190.42328 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A   O   1 
+ATOM   1375  C CB  . LYS A   1 178 ? 52.054  -68.796  21.861  1.000 203.82405 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A   CB  1 
+ATOM   1376  C CG  . LYS A   1 178 ? 52.466  -69.446  23.174  1.000 200.06712 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A   CG  1 
+ATOM   1377  C CD  . LYS A   1 178 ? 51.264  -69.942  23.961  1.000 199.75523 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A   CD  1 
+ATOM   1378  C CE  . LYS A   1 178 ? 51.706  -70.628  25.245  1.000 202.64347 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A   CE  1 
+ATOM   1379  N NZ  . LYS A   1 178 ? 50.563  -71.128  26.057  1.000 208.94577 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A   NZ  1 
+ATOM   1380  N N   . LYS A   1 179 ? 54.900  -67.388  22.558  1.000 199.80458 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A   N   1 
+ATOM   1381  C CA  . LYS A   1 179 ? 55.443  -66.344  23.420  1.000 199.89831 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A   CA  1 
+ATOM   1382  C C   . LYS A   1 179 ? 56.150  -65.259  22.619  1.000 208.53850 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A   C   1 
+ATOM   1383  O O   . LYS A   1 179 ? 55.963  -64.066  22.882  1.000 201.38416 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A   O   1 
+ATOM   1384  C CB  . LYS A   1 179 ? 56.392  -66.961  24.444  1.000 186.25558 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A   CB  1 
+ATOM   1385  C CG  . LYS A   1 179 ? 55.691  -67.716  25.563  1.000 188.19336 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A   CG  1 
+ATOM   1386  C CD  . LYS A   1 179 ? 55.053  -66.753  26.553  1.000 193.95234 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A   CD  1 
+ATOM   1387  C CE  . LYS A   1 179 ? 54.262  -67.492  27.621  1.000 191.19271 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A   CE  1 
+ATOM   1388  N NZ  . LYS A   1 179 ? 53.084  -68.199  27.050  1.000 191.30806 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A   NZ  1 
+ATOM   1389  N N   . TYR A   1 180 ? 56.959  -65.646  21.635  1.000 211.00047 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A   N   1 
+ATOM   1390  C CA  . TYR A   1 180 ? 57.788  -64.677  20.931  1.000 210.52597 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A   CA  1 
+ATOM   1391  C C   . TYR A   1 180 ? 57.096  -64.063  19.723  1.000 213.63456 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A   C   1 
+ATOM   1392  O O   . TYR A   1 180 ? 57.441  -62.943  19.330  1.000 223.04730 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A   O   1 
+ATOM   1393  C CB  . TYR A   1 180 ? 59.098  -65.335  20.495  1.000 204.72077 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A   CB  1 
+ATOM   1394  C CG  . TYR A   1 180 ? 60.207  -64.350  20.188  1.000 202.04702 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A   CG  1 
+ATOM   1395  C CD1 . TYR A   1 180 ? 60.385  -63.850  18.903  1.000 182.25145 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A   CD1 1 
+ATOM   1396  C CD2 . TYR A   1 180 ? 61.081  -63.923  21.184  1.000 191.68858 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A   CD2 1 
+ATOM   1397  C CE1 . TYR A   1 180 ? 61.398  -62.956  18.620  1.000 184.81663 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A   CE1 1 
+ATOM   1398  C CE2 . TYR A   1 180 ? 62.096  -63.030  20.908  1.000 174.66311 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A   CE2 1 
+ATOM   1399  C CZ  . TYR A   1 180 ? 62.249  -62.550  19.626  1.000 189.52199 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A   CZ  1 
+ATOM   1400  O OH  . TYR A   1 180 ? 63.261  -61.660  19.355  1.000 190.28800 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A   OH  1 
+ATOM   1401  N N   . ILE A   1 181 ? 56.135  -64.761  19.127  1.000 205.30352 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A   N   1 
+ATOM   1402  C CA  . ILE A   1 181 ? 55.440  -64.250  17.952  1.000 212.88296 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A   CA  1 
+ATOM   1403  C C   . ILE A   1 181 ? 54.715  -62.947  18.264  1.000 218.19012 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A   C   1 
+ATOM   1404  O O   . ILE A   1 181 ? 54.944  -61.929  17.610  1.000 233.34438 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A   O   1 
+ATOM   1405  C CB  . ILE A   1 181 ? 54.460  -65.289  17.398  1.000 215.14625 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A   CB  1 
+ATOM   1406  C CG1 . ILE A   1 181 ? 55.220  -66.400  16.676  1.000 213.05611 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A   CG1 1 
+ATOM   1407  C CG2 . ILE A   1 181 ? 53.459  -64.628  16.463  1.000 211.23249 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A   CG2 1 
+ATOM   1408  C CD1 . ILE A   1 181 ? 54.331  -67.489  16.139  1.000 199.30396 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A   CD1 1 
+ATOM   1409  N N   . ASP A   1 191 ? 45.909  -51.887  20.182  1.000 198.22442 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A   N   1 
+ATOM   1410  C CA  . ASP A   1 191 ? 47.042  -52.689  20.628  1.000 210.84561 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A   CA  1 
+ATOM   1411  C C   . ASP A   1 191 ? 47.084  -52.765  22.151  1.000 215.94710 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A   C   1 
+ATOM   1412  O O   . ASP A   1 191 ? 46.418  -53.604  22.757  1.000 209.28801 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A   O   1 
+ATOM   1413  C CB  . ASP A   1 191 ? 48.353  -52.111  20.090  1.000 212.74255 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A   CB  1 
+ATOM   1414  C CG  . ASP A   1 191 ? 49.532  -53.044  20.298  1.000 217.29633 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A   CG  1 
+ATOM   1415  O OD1 . ASP A   1 191 ? 49.435  -53.950  21.152  1.000 224.38958 ? ? ? ? ? -1 181 ASP A   OD1 1 
+ATOM   1416  O OD2 . ASP A   1 191 ? 50.558  -52.867  19.608  1.000 209.80625 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A   OD2 1 
+ATOM   1417  N N   . GLU A   1 192 ? 47.875  -51.881  22.765  1.000 226.82433 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A   N   1 
+ATOM   1418  C CA  . GLU A   1 192 ? 47.977  -51.864  24.221  1.000 225.66371 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A   CA  1 
+ATOM   1419  C C   . GLU A   1 192 ? 46.682  -51.370  24.853  1.000 224.45009 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A   C   1 
+ATOM   1420  O O   . GLU A   1 192 ? 46.184  -51.963  25.818  1.000 218.26414 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A   O   1 
+ATOM   1421  C CB  . GLU A   1 192 ? 49.159  -50.996  24.659  1.000 218.53712 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A   CB  1 
+ATOM   1422  C CG  . GLU A   1 192 ? 50.515  -51.462  24.144  1.000 212.76111 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A   CG  1 
+ATOM   1423  C CD  . GLU A   1 192 ? 50.787  -51.019  22.718  1.000 208.51128 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A   CD  1 
+ATOM   1424  O OE1 . GLU A   1 192 ? 50.026  -50.173  22.201  1.000 208.80682 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A   OE1 1 
+ATOM   1425  O OE2 . GLU A   1 192 ? 51.759  -51.518  22.114  1.000 205.48588 ? ? ? ? ? -1 182 GLU A   OE2 1 
+ATOM   1426  N N   . GLY A   1 193 ? 46.124  -50.278  24.325  1.000 231.89727 ? ? ? ? ? ?  183 GLY A   N   1 
+ATOM   1427  C CA  . GLY A   1 193 ? 44.828  -49.821  24.794  1.000 233.64373 ? ? ? ? ? ?  183 GLY A   CA  1 
+ATOM   1428  C C   . GLY A   1 193 ? 43.724  -50.822  24.526  1.000 235.00922 ? ? ? ? ? ?  183 GLY A   C   1 
+ATOM   1429  O O   . GLY A   1 193 ? 42.730  -50.869  25.255  1.000 241.79368 ? ? ? ? ? ?  183 GLY A   O   1 
+ATOM   1430  N N   . ILE A   1 194 ? 43.879  -51.633  23.479  1.000 232.50887 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A   N   1 
+ATOM   1431  C CA  . ILE A   1 194 ? 42.941  -52.721  23.230  1.000 230.49332 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A   CA  1 
+ATOM   1432  C C   . ILE A   1 194 ? 43.191  -53.871  24.198  1.000 225.48703 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A   C   1 
+ATOM   1433  O O   . ILE A   1 194 ? 42.247  -54.451  24.747  1.000 215.82652 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A   O   1 
+ATOM   1434  C CB  . ILE A   1 194 ? 43.032  -53.178  21.760  1.000 219.68781 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A   CB  1 
+ATOM   1435  C CG1 . ILE A   1 194 ? 42.147  -52.307  20.860  1.000 207.96786 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A   CG1 1 
+ATOM   1436  C CG2 . ILE A   1 194 ? 42.657  -54.648  21.620  1.000 213.86091 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A   CG2 1 
+ATOM   1437  C CD1 . ILE A   1 194 ? 42.687  -50.914  20.599  1.000 196.70283 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A   CD1 1 
+ATOM   1438  N N   . LEU A   1 195 ? 44.463  -54.206  24.436  1.000 223.05423 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A   N   1 
+ATOM   1439  C CA  . LEU A   1 195 ? 44.791  -55.278  25.370  1.000 216.53715 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A   CA  1 
+ATOM   1440  C C   . LEU A   1 195 ? 44.352  -54.939  26.789  1.000 219.50900 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A   C   1 
+ATOM   1441  O O   . LEU A   1 195 ? 44.001  -55.839  27.561  1.000 211.31526 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A   O   1 
+ATOM   1442  C CB  . LEU A   1 195 ? 46.295  -55.563  25.326  1.000 200.99266 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A   CB  1 
+ATOM   1443  C CG  . LEU A   1 195 ? 46.864  -56.750  26.109  1.000 193.40314 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A   CG  1 
+ATOM   1444  C CD1 . LEU A   1 195 ? 48.049  -57.338  25.362  1.000 166.09530 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A   CD1 1 
+ATOM   1445  C CD2 . LEU A   1 195 ? 47.284  -56.345  27.517  1.000 192.11925 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A   CD2 1 
+ATOM   1446  N N   . ASN A   1 196 ? 44.366  -53.654  27.150  1.000 225.75103 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A   N   1 
+ATOM   1447  C CA  . ASN A   1 196 ? 43.955  -53.261  28.494  1.000 227.43340 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A   CA  1 
+ATOM   1448  C C   . ASN A   1 196 ? 42.462  -53.490  28.702  1.000 229.53124 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A   C   1 
+ATOM   1449  O O   . ASN A   1 196 ? 42.032  -53.847  29.805  1.000 227.48097 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A   O   1 
+ATOM   1450  C CB  . ASN A   1 196 ? 44.318  -51.798  28.745  1.000 228.09359 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A   CB  1 
+ATOM   1451  C CG  . ASN A   1 196 ? 45.020  -51.591  30.074  1.000 217.55440 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A   CG  1 
+ATOM   1452  O OD1 . ASN A   1 196 ? 44.768  -52.309  31.042  1.000 214.76550 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A   OD1 1 
+ATOM   1453  N ND2 . ASN A   1 196 ? 45.910  -50.606  30.126  1.000 210.91504 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A   ND2 1 
+ATOM   1454  N N   . ASN A   1 197 ? 41.658  -53.291  27.655  1.000 229.85177 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A   N   1 
+ATOM   1455  C CA  . ASN A   1 197 ? 40.226  -53.550  27.768  1.000 233.86946 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A   CA  1 
+ATOM   1456  C C   . ASN A   1 197 ? 39.946  -55.047  27.845  1.000 228.38483 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A   C   1 
+ATOM   1457  O O   . ASN A   1 197 ? 39.027  -55.476  28.552  1.000 216.14721 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A   O   1 
+ATOM   1458  C CB  . ASN A   1 197 ? 39.483  -52.918  26.590  1.000 221.89159 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A   CB  1 
+ATOM   1459  C CG  . ASN A   1 197 ? 38.021  -52.640  26.899  1.000 216.49342 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A   CG  1 
+ATOM   1460  O OD1 . ASN A   1 197 ? 37.392  -53.347  27.686  1.000 224.15092 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A   OD1 1 
+ATOM   1461  N ND2 . ASN A   1 197 ? 37.475  -51.601  26.278  1.000 195.26655 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A   ND2 1 
+ATOM   1462  N N   . ILE A   1 198 ? 40.730  -55.856  27.127  1.000 227.23958 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A   N   1 
+ATOM   1463  C CA  . ILE A   1 198 ? 40.594  -57.305  27.234  1.000 222.91327 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A   CA  1 
+ATOM   1464  C C   . ILE A   1 198 ? 41.024  -57.781  28.615  1.000 212.58670 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A   C   1 
+ATOM   1465  O O   . ILE A   1 198 ? 40.461  -58.744  29.152  1.000 205.04893 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A   O   1 
+ATOM   1466  C CB  . ILE A   1 198 ? 41.406  -58.001  26.126  1.000 225.41620 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A   CB  1 
+ATOM   1467  C CG1 . ILE A   1 198 ? 41.085  -57.396  24.759  1.000 207.93151 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A   CG1 1 
+ATOM   1468  C CG2 . ILE A   1 198 ? 41.125  -59.496  26.112  1.000 218.06725 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A   CG2 1 
+ATOM   1469  C CD1 . ILE A   1 198 ? 41.982  -57.900  23.648  1.000 189.28754 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A   CD1 1 
+ATOM   1470  N N   . LYS A   1 199 ? 42.015  -57.119  29.215  1.000 212.73417 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A   N   1 
+ATOM   1471  C CA  . LYS A   1 199 ? 42.517  -57.542  30.519  1.000 202.74990 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A   CA  1 
+ATOM   1472  C C   . LYS A   1 199 ? 41.503  -57.255  31.620  1.000 202.63861 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A   C   1 
+ATOM   1473  O O   . LYS A   1 199 ? 41.207  -58.125  32.447  1.000 200.27012 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A   O   1 
+ATOM   1474  C CB  . LYS A   1 199 ? 43.845  -56.847  30.815  1.000 186.61987 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A   CB  1 
+ATOM   1475  C CG  . LYS A   1 199 ? 44.452  -57.212  32.156  1.000 175.44155 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A   CG  1 
+ATOM   1476  C CD  . LYS A   1 199 ? 45.654  -56.337  32.466  1.000 180.92822 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A   CD  1 
+ATOM   1477  C CE  . LYS A   1 199 ? 46.321  -56.756  33.763  1.000 155.89669 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A   CE  1 
+ATOM   1478  N NZ  . LYS A   1 199 ? 46.862  -58.140  33.678  1.000 156.06611 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A   NZ  1 
+ATOM   1479  N N   . SER A   1 200 ? 40.967  -56.031  31.652  1.000 208.18798 ? ? ? ? ? ?  190 SER A   N   1 
+ATOM   1480  C CA  . SER A   1 200 ? 39.955  -55.691  32.648  1.000 211.89543 ? ? ? ? ? ?  190 SER A   CA  1 
+ATOM   1481  C C   . SER A   1 200 ? 38.701  -56.535  32.461  1.000 212.67718 ? ? ? ? ? ?  190 SER A   C   1 
+ATOM   1482  O O   . SER A   1 200 ? 38.078  -56.966  33.439  1.000 209.54740 ? ? ? ? ? ?  190 SER A   O   1 
+ATOM   1483  C CB  . SER A   1 200 ? 39.616  -54.203  32.562  1.000 211.68748 ? ? ? ? ? ?  190 SER A   CB  1 
+ATOM   1484  O OG  . SER A   1 200 ? 40.792  -53.412  32.543  1.000 214.15117 ? ? ? ? ? ?  190 SER A   OG  1 
+ATOM   1485  N N   . LEU A   1 201 ? 38.315  -56.777  31.207  1.000 209.38452 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A   N   1 
+ATOM   1486  C CA  . LEU A   1 201 ? 37.175  -57.641  30.926  1.000 204.65024 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A   CA  1 
+ATOM   1487  C C   . LEU A   1 201 ? 37.433  -59.070  31.384  1.000 203.97624 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A   C   1 
+ATOM   1488  O O   . LEU A   1 201 ? 36.494  -59.779  31.767  1.000 196.12736 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A   O   1 
+ATOM   1489  C CB  . LEU A   1 201 ? 36.859  -57.590  29.430  1.000 194.23182 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A   CB  1 
+ATOM   1490  C CG  . LEU A   1 201 ? 35.843  -58.541  28.802  1.000 183.35423 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A   CG  1 
+ATOM   1491  C CD1 . LEU A   1 201 ? 35.167  -57.861  27.630  1.000 174.76754 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A   CD1 1 
+ATOM   1492  C CD2 . LEU A   1 201 ? 36.516  -59.818  28.339  1.000 177.84365 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A   CD2 1 
+ATOM   1493  N N   . THR A   1 202 ? 38.691  -59.514  31.342  1.000 206.57558 ? ? ? ? ? ?  192 THR A   N   1 
+ATOM   1494  C CA  . THR A   1 202 ? 39.024  -60.846  31.837  1.000 193.83969 ? ? ? ? ? ?  192 THR A   CA  1 
+ATOM   1495  C C   . THR A   1 202 ? 38.753  -60.956  33.332  1.000 189.20585 ? ? ? ? ? ?  192 THR A   C   1 
+ATOM   1496  O O   . THR A   1 202 ? 38.260  -61.985  33.810  1.000 179.85360 ? ? ? ? ? ?  192 THR A   O   1 
+ATOM   1497  C CB  . THR A   1 202 ? 40.487  -61.167  31.528  1.000 187.30445 ? ? ? ? ? ?  192 THR A   CB  1 
+ATOM   1498  O OG1 . THR A   1 202 ? 40.692  -61.158  30.109  1.000 192.82834 ? ? ? ? ? ?  192 THR A   OG1 1 
+ATOM   1499  C CG2 . THR A   1 202 ? 40.864  -62.529  32.076  1.000 181.08257 ? ? ? ? ? ?  192 THR A   CG2 1 
+ATOM   1500  N N   . ASP A   1 203 ? 39.064  -59.899  34.086  1.000 195.20713 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A   N   1 
+ATOM   1501  C CA  . ASP A   1 203 ? 38.723  -59.874  35.504  1.000 194.97875 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A   CA  1 
+ATOM   1502  C C   . ASP A   1 203 ? 37.220  -59.749  35.711  1.000 198.81054 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A   C   1 
+ATOM   1503  O O   . ASP A   1 203 ? 36.699  -60.184  36.744  1.000 200.56143 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A   O   1 
+ATOM   1504  C CB  . ASP A   1 203 ? 39.451  -58.722  36.196  1.000 193.44633 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A   CB  1 
+ATOM   1505  C CG  . ASP A   1 203 ? 40.904  -58.616  35.777  1.000 194.10884 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A   CG  1 
+ATOM   1506  O OD1 . ASP A   1 203 ? 41.548  -59.669  35.585  1.000 192.86379 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A   OD1 1 
+ATOM   1507  O OD2 . ASP A   1 203 ? 41.400  -57.479  35.634  1.000 201.22904 ? ? ? ? ? -1 193 ASP A   OD2 1 
+ATOM   1508  N N   . GLN A   1 204 ? 36.513  -59.156  34.744  1.000 198.62175 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A   N   1 
+ATOM   1509  C CA  . GLN A   1 204 ? 35.059  -59.062  34.832  1.000 203.11581 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A   CA  1 
+ATOM   1510  C C   . GLN A   1 204 ? 34.410  -60.439  34.774  1.000 202.75959 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A   C   1 
+ATOM   1511  O O   . GLN A   1 204 ? 33.286  -60.618  35.258  1.000 204.26916 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A   O   1 
+ATOM   1512  C CB  . GLN A   1 204 ? 34.531  -58.166  33.710  1.000 201.72392 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A   CB  1 
+ATOM   1513  C CG  . GLN A   1 204 ? 33.054  -57.819  33.804  1.000 197.22897 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A   CG  1 
+ATOM   1514  C CD  . GLN A   1 204 ? 32.603  -56.902  32.684  1.000 189.66183 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A   CD  1 
+ATOM   1515  O OE1 . GLN A   1 204 ? 33.410  -56.467  31.861  1.000 179.77384 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A   OE1 1 
+ATOM   1516  N NE2 . GLN A   1 204 ? 31.309  -56.607  32.643  1.000 187.02824 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A   NE2 1 
+ATOM   1517  N N   . VAL A   1 205 ? 35.102  -61.422  34.191  1.000 198.56978 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A   N   1 
+ATOM   1518  C CA  . VAL A   1 205 ? 34.597  -62.793  34.184  1.000 193.24910 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A   CA  1 
+ATOM   1519  C C   . VAL A   1 205 ? 34.503  -63.327  35.607  1.000 183.76420 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A   C   1 
+ATOM   1520  O O   . VAL A   1 205 ? 33.461  -63.839  36.032  1.000 181.62730 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A   O   1 
+ATOM   1521  C CB  . VAL A   1 205 ? 35.496  -63.694  33.317  1.000 179.41325 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A   CB  1 
+ATOM   1522  C CG1 . VAL A   1 205 ? 34.953  -65.116  33.292  1.000 175.55932 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A   CG1 1 
+ATOM   1523  C CG2 . VAL A   1 205 ? 35.628  -63.135  31.914  1.000 168.17802 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A   CG2 1 
+ATOM   1524  N N   . ASN A   1 206 ? 35.597  -63.207  36.362  1.000 182.91438 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A   N   1 
+ATOM   1525  C CA  . ASN A   1 206 ? 35.676  -63.832  37.679  1.000 193.35142 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A   CA  1 
+ATOM   1526  C C   . ASN A   1 206 ? 34.664  -63.233  38.647  1.000 199.30537 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A   C   1 
+ATOM   1527  O O   . ASN A   1 206 ? 34.110  -63.944  39.494  1.000 195.44894 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A   O   1 
+ATOM   1528  C CB  . ASN A   1 206 ? 37.095  -63.697  38.228  1.000 193.23902 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A   CB  1 
+ATOM   1529  C CG  . ASN A   1 206 ? 38.131  -64.320  37.315  1.000 182.31144 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A   CG  1 
+ATOM   1530  O OD1 . ASN A   1 206 ? 37.984  -65.464  36.885  1.000 164.55711 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A   OD1 1 
+ATOM   1531  N ND2 . ASN A   1 206 ? 39.179  -63.566  37.003  1.000 177.62431 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A   ND2 1 
+ATOM   1532  N N   . GLN A   1 207 ? 34.409  -61.927  38.541  1.000 200.16742 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A   N   1 
+ATOM   1533  C CA  . GLN A   1 207 ? 33.425  -61.304  39.420  1.000 202.90834 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A   CA  1 
+ATOM   1534  C C   . GLN A   1 207 ? 32.023  -61.826  39.134  1.000 204.54750 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A   C   1 
+ATOM   1535  O O   . GLN A   1 207 ? 31.209  -61.974  40.053  1.000 197.52176 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A   O   1 
+ATOM   1536  C CB  . GLN A   1 207 ? 33.474  -59.783  39.272  1.000 202.00502 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A   CB  1 
+ATOM   1537  C CG  . GLN A   1 207 ? 32.632  -59.033  40.295  1.000 196.91232 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A   CG  1 
+ATOM   1538  C CD  . GLN A   1 207 ? 33.162  -59.181  41.710  1.000 193.35815 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A   CD  1 
+ATOM   1539  O OE1 . GLN A   1 207 ? 34.353  -58.993  41.962  1.000 195.98997 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A   OE1 1 
+ATOM   1540  N NE2 . GLN A   1 207 ? 32.279  -59.523  42.641  1.000 179.17577 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A   NE2 1 
+ATOM   1541  N N   . GLN A   1 208 ? 31.726  -62.116  37.865  1.000 209.32481 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A   N   1 
+ATOM   1542  C CA  . GLN A   1 208 ? 30.406  -62.619  37.500  1.000 210.55477 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A   CA  1 
+ATOM   1543  C C   . GLN A   1 208 ? 30.273  -64.114  37.742  1.000 207.90263 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A   C   1 
+ATOM   1544  O O   . GLN A   1 208 ? 29.157  -64.607  37.943  1.000 208.62401 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A   O   1 
+ATOM   1545  C CB  . GLN A   1 208 ? 30.105  -62.295  36.036  1.000 206.01833 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A   CB  1 
+ATOM   1546  C CG  . GLN A   1 208 ? 29.763  -60.844  35.777  1.000 203.09779 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A   CG  1 
+ATOM   1547  C CD  . GLN A   1 208 ? 28.378  -60.475  36.269  1.000 214.11478 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A   CD  1 
+ATOM   1548  O OE1 . GLN A   1 208 ? 27.544  -61.344  36.532  1.000 216.27051 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A   OE1 1 
+ATOM   1549  N NE2 . GLN A   1 208 ? 28.123  -59.179  36.393  1.000 220.82426 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A   NE2 1 
+ATOM   1550  N N   . ILE A   1 209 ? 31.386  -64.848  37.722  1.000 204.42190 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A   N   1 
+ATOM   1551  C CA  . ILE A   1 209 ? 31.333  -66.272  38.035  1.000 197.48715 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A   CA  1 
+ATOM   1552  C C   . ILE A   1 209 ? 30.932  -66.494  39.485  1.000 196.43747 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A   C   1 
+ATOM   1553  O O   . ILE A   1 209 ? 30.088  -67.350  39.774  1.000 199.59963 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A   O   1 
+ATOM   1554  C CB  . ILE A   1 209 ? 32.672  -66.956  37.716  1.000 191.61660 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A   CB  1 
+ATOM   1555  C CG1 . ILE A   1 209 ? 32.917  -66.953  36.212  1.000 179.89424 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A   CG1 1 
+ATOM   1556  C CG2 . ILE A   1 209 ? 32.688  -68.370  38.261  1.000 185.82200 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A   CG2 1 
+ATOM   1557  C CD1 . ILE A   1 209 ? 34.172  -67.666  35.790  1.000 163.94463 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A   CD1 1 
+ATOM   1558  N N   . GLY A   1 210 ? 31.537  -65.744  40.414  1.000 193.93081 ? ? ? ? ? ?  200 GLY A   N   1 
+ATOM   1559  C CA  . GLY A   1 210 ? 31.232  -65.937  41.815  1.000 195.10158 ? ? ? ? ? ?  200 GLY A   CA  1 
+ATOM   1560  C C   . GLY A   1 210 ? 29.833  -65.510  42.175  1.000 211.19999 ? ? ? ? ? ?  200 GLY A   C   1 
+ATOM   1561  O O   . GLY A   1 210 ? 29.271  -65.997  43.160  1.000 213.65634 ? ? ? ? ? ?  200 GLY A   O   1 
+ATOM   1562  N N   . GLU A   1 211 ? 29.257  -64.616  41.380  1.000 212.04601 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A   N   1 
+ATOM   1563  C CA  . GLU A   1 211 ? 27.942  -64.117  41.630  1.000 213.00285 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A   CA  1 
+ATOM   1564  C C   . GLU A   1 211 ? 26.944  -65.220  41.315  1.000 208.75860 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A   C   1 
+ATOM   1565  O O   . GLU A   1 211 ? 25.798  -65.176  41.776  1.000 216.36637 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A   O   1 
+ATOM   1566  C CB  . GLU A   1 211 ? 27.672  -62.868  40.803  1.000 211.23931 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A   CB  1 
+ATOM   1567  C CG  . GLU A   1 211 ? 28.253  -61.575  41.382  1.000 201.12330 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A   CG  1 
+ATOM   1568  C CD  . GLU A   1 211 ? 27.376  -60.947  42.459  1.000 197.94937 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A   CD  1 
+ATOM   1569  O OE1 . GLU A   1 211 ? 26.689  -61.693  43.191  1.000 194.43857 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A   OE1 1 
+ATOM   1570  O OE2 . GLU A   1 211 ? 27.363  -59.703  42.566  1.000 195.07728 ? ? ? ? ? -1 201 GLU A   OE2 1 
+ATOM   1571  N N   . LYS A   1 216 ? 28.034  -70.001  43.873  1.000 210.80277 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A   N   1 
+ATOM   1572  C CA  . LYS A   1 216 ? 28.077  -69.280  45.139  1.000 215.62998 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A   CA  1 
+ATOM   1573  C C   . LYS A   1 216 ? 27.764  -70.227  46.291  1.000 221.95247 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A   C   1 
+ATOM   1574  O O   . LYS A   1 216 ? 28.218  -70.027  47.417  1.000 228.94122 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A   O   1 
+ATOM   1575  C CB  . LYS A   1 216 ? 27.094  -68.105  45.122  1.000 210.58717 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A   CB  1 
+ATOM   1576  C CG  . LYS A   1 216 ? 27.576  -66.878  45.877  1.000 215.02195 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A   CG  1 
+ATOM   1577  C CD  . LYS A   1 216 ? 26.747  -65.654  45.516  1.000 215.31034 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A   CD  1 
+ATOM   1578  C CE  . LYS A   1 216 ? 27.374  -64.379  46.057  1.000 212.04427 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A   CE  1 
+ATOM   1579  N NZ  . LYS A   1 216 ? 26.648  -63.165  45.589  1.000 195.88733 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A   NZ  1 
+ATOM   1580  N N   . GLY A   1 217 ? 26.981  -71.266  45.995  1.000 219.50918 ? ? ? ? ? ?  207 GLY A   N   1 
+ATOM   1581  C CA  . GLY A   1 217 ? 26.657  -72.251  47.009  1.000 212.85215 ? ? ? ? ? ?  207 GLY A   CA  1 
+ATOM   1582  C C   . GLY A   1 217 ? 27.752  -73.267  47.238  1.000 212.16669 ? ? ? ? ? ?  207 GLY A   C   1 
+ATOM   1583  O O   . GLY A   1 217 ? 27.818  -73.875  48.310  1.000 213.89103 ? ? ? ? ? ?  207 GLY A   O   1 
+ATOM   1584  N N   . PHE A   1 218 ? 28.624  -73.468  46.249  1.000 202.45252 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A   N   1 
+ATOM   1585  C CA  . PHE A   1 218 ? 29.697  -74.444  46.394  1.000 195.62449 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A   CA  1 
+ATOM   1586  C C   . PHE A   1 218 ? 30.903  -73.867  47.120  1.000 205.76847 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A   C   1 
+ATOM   1587  O O   . PHE A   1 218 ? 31.585  -74.594  47.850  1.000 201.25758 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A   O   1 
+ATOM   1588  C CB  . PHE A   1 218 ? 30.110  -74.977  45.022  1.000 178.10644 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A   CB  1 
+ATOM   1589  C CG  . PHE A   1 218 ? 31.321  -75.864  45.055  1.000 183.01831 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A   CG  1 
+ATOM   1590  C CD1 . PHE A   1 218 ? 31.331  -77.017  45.820  1.000 183.24643 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A   CD1 1 
+ATOM   1591  C CD2 . PHE A   1 218 ? 32.448  -75.547  44.313  1.000 175.01349 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A   CD2 1 
+ATOM   1592  C CE1 . PHE A   1 218 ? 32.445  -77.835  45.853  1.000 181.42546 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A   CE1 1 
+ATOM   1593  C CE2 . PHE A   1 218 ? 33.563  -76.361  44.340  1.000 165.06296 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A   CE2 1 
+ATOM   1594  C CZ  . PHE A   1 218 ? 33.562  -77.506  45.111  1.000 171.65958 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A   CZ  1 
+ATOM   1595  N N   . GLN A   1 219 ? 31.173  -72.571  46.949  1.000 213.77542 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A   N   1 
+ATOM   1596  C CA  . GLN A   1 219 ? 32.351  -71.969  47.565  1.000 214.04711 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A   CA  1 
+ATOM   1597  C C   . GLN A   1 219 ? 32.258  -71.956  49.086  1.000 218.93631 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A   C   1 
+ATOM   1598  O O   . GLN A   1 219 ? 33.288  -72.018  49.768  1.000 221.34940 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A   O   1 
+ATOM   1599  C CB  . GLN A   1 219 ? 32.553  -70.550  47.029  1.000 217.14597 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A   CB  1 
+ATOM   1600  C CG  . GLN A   1 219 ? 31.450  -69.577  47.419  1.000 224.19680 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A   CG  1 
+ATOM   1601  C CD  . GLN A   1 219 ? 31.730  -68.160  46.960  1.000 229.27534 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A   CD  1 
+ATOM   1602  O OE1 . GLN A   1 219 ? 32.493  -67.939  46.020  1.000 232.61073 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A   OE1 1 
+ATOM   1603  N NE2 . GLN A   1 219 ? 31.115  -67.190  47.626  1.000 228.21715 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A   NE2 1 
+ATOM   1604  N N   . GLN A   1 220 ? 31.044  -71.887  49.634  1.000 217.89448 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A   N   1 
+ATOM   1605  C CA  . GLN A   1 220 ? 30.860  -71.822  51.080  1.000 220.47225 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A   CA  1 
+ATOM   1606  C C   . GLN A   1 220 ? 30.777  -73.196  51.731  1.000 219.47363 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A   C   1 
+ATOM   1607  O O   . GLN A   1 220 ? 31.189  -73.350  52.886  1.000 219.07720 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A   O   1 
+ATOM   1608  C CB  . GLN A   1 220 ? 29.598  -71.024  51.414  1.000 222.18353 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A   CB  1 
+ATOM   1609  C CG  . GLN A   1 220 ? 29.667  -69.551  51.036  1.000 218.03426 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A   CG  1 
+ATOM   1610  C CD  . GLN A   1 220 ? 30.617  -68.765  51.917  1.000 212.47432 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A   CD  1 
+ATOM   1611  O OE1 . GLN A   1 220 ? 30.858  -69.127  53.068  1.000 216.29883 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A   OE1 1 
+ATOM   1612  N NE2 . GLN A   1 220 ? 31.168  -67.683  51.377  1.000 192.82890 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A   NE2 1 
+ATOM   1613  N N   . GLU A   1 221 ? 30.262  -74.201  51.019  1.000 213.48255 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A   N   1 
+ATOM   1614  C CA  . GLU A   1 221 ? 30.114  -75.527  51.610  1.000 215.72963 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A   CA  1 
+ATOM   1615  C C   . GLU A   1 221 ? 31.406  -76.330  51.567  1.000 214.52750 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A   C   1 
+ATOM   1616  O O   . GLU A   1 221 ? 31.663  -77.127  52.477  1.000 211.34933 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A   O   1 
+ATOM   1617  C CB  . GLU A   1 221 ? 28.993  -76.295  50.906  1.000 206.52442 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A   CB  1 
+ATOM   1618  C CG  . GLU A   1 221 ? 27.609  -75.739  51.188  1.000 208.44597 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A   CG  1 
+ATOM   1619  C CD  . GLU A   1 221 ? 27.260  -75.776  52.664  1.000 213.74331 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A   CD  1 
+ATOM   1620  O OE1 . GLU A   1 221 ? 27.679  -76.732  53.351  1.000 203.86096 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A   OE1 1 
+ATOM   1621  O OE2 . GLU A   1 221 ? 26.575  -74.847  53.139  1.000 216.07818 ? ? ? ? ? -1 211 GLU A   OE2 1 
+ATOM   1622  N N   . ILE A   1 222 ? 32.226  -76.145  50.531  1.000 208.59650 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A   N   1 
+ATOM   1623  C CA  . ILE A   1 222 ? 33.505  -76.846  50.486  1.000 211.81322 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A   CA  1 
+ATOM   1624  C C   . ILE A   1 222 ? 34.453  -76.295  51.543  1.000 218.64589 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A   C   1 
+ATOM   1625  O O   . ILE A   1 222 ? 35.316  -77.021  52.052  1.000 211.66634 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A   O   1 
+ATOM   1626  C CB  . ILE A   1 222 ? 34.116  -76.767  49.073  1.000 198.41345 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A   CB  1 
+ATOM   1627  C CG1 . ILE A   1 222 ? 35.323  -77.699  48.960  1.000 184.08165 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A   CG1 1 
+ATOM   1628  C CG2 . ILE A   1 222 ? 34.511  -75.340  48.729  1.000 205.95697 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A   CG2 1 
+ATOM   1629  C CD1 . ILE A   1 222 ? 34.972  -79.159  49.113  1.000 177.24186 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A   CD1 1 
+ATOM   1630  N N   . THR A   1 223 ? 34.304  -75.018  51.905  1.000 224.99859 ? ? ? ? ? ?  213 THR A   N   1 
+ATOM   1631  C CA  . THR A   1 223 ? 35.138  -74.450  52.958  1.000 226.06377 ? ? ? ? ? ?  213 THR A   CA  1 
+ATOM   1632  C C   . THR A   1 223 ? 34.733  -74.985  54.326  1.000 225.31928 ? ? ? ? ? ?  213 THR A   C   1 
+ATOM   1633  O O   . THR A   1 223 ? 35.594  -75.301  55.154  1.000 227.20532 ? ? ? ? ? ?  213 THR A   O   1 
+ATOM   1634  C CB  . THR A   1 223 ? 35.055  -72.923  52.930  1.000 223.19279 ? ? ? ? ? ?  213 THR A   CB  1 
+ATOM   1635  O OG1 . THR A   1 223 ? 35.257  -72.455  51.591  1.000 213.09995 ? ? ? ? ? ?  213 THR A   OG1 1 
+ATOM   1636  C CG2 . THR A   1 223 ? 36.118  -72.317  53.835  1.000 216.71261 ? ? ? ? ? ?  213 THR A   CG2 1 
+ATOM   1637  N N   . SER A   1 224 ? 33.425  -75.096  54.578  1.000 217.75629 ? ? ? ? ? ?  214 SER A   N   1 
+ATOM   1638  C CA  . SER A   1 224 ? 32.955  -75.672  55.834  1.000 211.21469 ? ? ? ? ? ?  214 SER A   CA  1 
+ATOM   1639  C C   . SER A   1 224 ? 33.433  -77.109  55.990  1.000 215.52260 ? ? ? ? ? ?  214 SER A   C   1 
+ATOM   1640  O O   . SER A   1 224 ? 33.724  -77.562  57.104  1.000 213.25528 ? ? ? ? ? ?  214 SER A   O   1 
+ATOM   1641  C CB  . SER A   1 224 ? 31.429  -75.600  55.903  1.000 206.44591 ? ? ? ? ? ?  214 SER A   CB  1 
+ATOM   1642  O OG  . SER A   1 224 ? 30.925  -76.316  57.017  1.000 197.64545 ? ? ? ? ? ?  214 SER A   OG  1 
+ATOM   1643  N N   . GLU A   1 225 ? 33.526  -77.839  54.878  1.000 213.82005 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A   N   1 
+ATOM   1644  C CA  . GLU A   1 225 ? 34.065  -79.192  54.903  1.000 214.95656 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A   CA  1 
+ATOM   1645  C C   . GLU A   1 225 ? 35.585  -79.184  55.016  1.000 218.38700 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A   C   1 
+ATOM   1646  O O   . GLU A   1 225 ? 36.165  -80.020  55.718  1.000 213.31065 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A   O   1 
+ATOM   1647  C CB  . GLU A   1 225 ? 33.623  -79.945  53.649  1.000 198.62065 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A   CB  1 
+ATOM   1648  C CG  . GLU A   1 225 ? 34.162  -81.351  53.558  1.000 200.55875 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A   CG  1 
+ATOM   1649  C CD  . GLU A   1 225 ? 33.854  -82.000  52.232  1.000 194.95042 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A   CD  1 
+ATOM   1650  O OE1 . GLU A   1 225 ? 33.097  -81.405  51.437  1.000 199.39870 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A   OE1 1 
+ATOM   1651  O OE2 . GLU A   1 225 ? 34.376  -83.106  51.986  1.000 188.84954 ? ? ? ? ? -1 215 GLU A   OE2 1 
+ATOM   1652  N N   . TYR A   1 226 ? 36.245  -78.242  54.338  1.000 216.47982 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A   N   1 
+ATOM   1653  C CA  . TYR A   1 226 ? 37.701  -78.166  54.401  1.000 216.36849 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A   CA  1 
+ATOM   1654  C C   . TYR A   1 226 ? 38.169  -77.670  55.764  1.000 226.40070 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A   C   1 
+ATOM   1655  O O   . TYR A   1 226 ? 39.143  -78.191  56.319  1.000 228.23853 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A   O   1 
+ATOM   1656  C CB  . TYR A   1 226 ? 38.225  -77.258  53.285  1.000 212.02930 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A   CB  1 
+ATOM   1657  C CG  . TYR A   1 226 ? 39.706  -77.392  52.990  1.000 208.67162 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A   CG  1 
+ATOM   1658  C CD1 . TYR A   1 226 ? 40.657  -76.839  53.838  1.000 206.78927 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A   CD1 1 
+ATOM   1659  C CD2 . TYR A   1 226 ? 40.150  -78.055  51.851  1.000 198.14463 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A   CD2 1 
+ATOM   1660  C CE1 . TYR A   1 226 ? 42.006  -76.954  53.570  1.000 204.27719 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A   CE1 1 
+ATOM   1661  C CE2 . TYR A   1 226 ? 41.502  -78.173  51.574  1.000 179.79020 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A   CE2 1 
+ATOM   1662  C CZ  . TYR A   1 226 ? 42.423  -77.620  52.439  1.000 193.08328 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A   CZ  1 
+ATOM   1663  O OH  . TYR A   1 226 ? 43.769  -77.729  52.177  1.000 183.25259 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A   OH  1 
+ATOM   1664  N N   . ARG A   1 227 ? 37.484  -76.667  56.320  1.000 233.78420 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A   N   1 
+ATOM   1665  C CA  . ARG A   1 227 ? 37.928  -76.074  57.578  1.000 232.03103 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A   CA  1 
+ATOM   1666  C C   . ARG A   1 227 ? 37.835  -77.069  58.727  1.000 232.74214 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A   C   1 
+ATOM   1667  O O   . ARG A   1 227 ? 38.730  -77.130  59.579  1.000 221.07843 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A   O   1 
+ATOM   1668  C CB  . ARG A   1 227 ? 37.112  -74.818  57.878  1.000 219.29083 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A   CB  1 
+ATOM   1669  C CG  . ARG A   1 227 ? 37.328  -74.246  59.264  1.000 207.30340 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A   CG  1 
+ATOM   1670  C CD  . ARG A   1 227 ? 37.435  -72.735  59.205  1.000 190.52229 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A   CD  1 
+ATOM   1671  N NE  . ARG A   1 227 ? 36.854  -72.100  60.381  1.000 197.94679 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A   NE  1 
+ATOM   1672  C CZ  . ARG A   1 227 ? 35.598  -71.681  60.455  1.000 200.07134 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A   CZ  1 
+ATOM   1673  N NH1 . ARG A   1 227 ? 34.762  -71.822  59.439  1.000 195.26205 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A   NH1 1 
+ATOM   1674  N NH2 . ARG A   1 227 ? 35.171  -71.105  61.575  1.000 193.81416 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A   NH2 1 
+ATOM   1675  N N   . SER A   1 228 ? 36.760  -77.859  58.769  1.000 236.27300 ? ? ? ? ? ?  218 SER A   N   1 
+ATOM   1676  C CA  . SER A   1 228 ? 36.678  -78.923  59.762  1.000 227.02314 ? ? ? ? ? ?  218 SER A   CA  1 
+ATOM   1677  C C   . SER A   1 228 ? 37.721  -80.004  59.499  1.000 227.69433 ? ? ? ? ? ?  218 SER A   C   1 
+ATOM   1678  O O   . SER A   1 228 ? 38.233  -80.619  60.441  1.000 204.97874 ? ? ? ? ? ?  218 SER A   O   1 
+ATOM   1679  C CB  . SER A   1 228 ? 35.270  -79.521  59.782  1.000 222.87513 ? ? ? ? ? ?  218 SER A   CB  1 
+ATOM   1680  O OG  . SER A   1 228 ? 35.116  -80.426  60.863  1.000 201.88989 ? ? ? ? ? ?  218 SER A   OG  1 
+ATOM   1681  N N   . LEU A   1 229 ? 38.055  -80.249  58.228  1.000 232.50658 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A   N   1 
+ATOM   1682  C CA  . LEU A   1 229 ? 39.080  -81.243  57.911  1.000 222.91302 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A   CA  1 
+ATOM   1683  C C   . LEU A   1 229 ? 40.467  -80.729  58.274  1.000 218.12559 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A   C   1 
+ATOM   1684  O O   . LEU A   1 229 ? 41.228  -81.404  58.978  1.000 217.80407 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A   O   1 
+ATOM   1685  C CB  . LEU A   1 229 ? 39.009  -81.620  56.424  1.000 205.10221 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A   CB  1 
+ATOM   1686  C CG  . LEU A   1 229 ? 40.005  -82.592  55.773  1.000 185.27700 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A   CG  1 
+ATOM   1687  C CD1 . LEU A   1 229 ? 39.333  -83.270  54.594  1.000 176.61000 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A   CD1 1 
+ATOM   1688  C CD2 . LEU A   1 229 ? 41.278  -81.891  55.301  1.000 180.52830 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A   CD2 1 
+ATOM   1689  N N   . LYS A   1 230 ? 40.805  -79.526  57.810  1.000 224.51036 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A   N   1 
+ATOM   1690  C CA  . LYS A   1 230 ? 42.121  -78.933  57.989  1.000 209.85789 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A   CA  1 
+ATOM   1691  C C   . LYS A   1 230 ? 41.971  -77.508  58.499  1.000 214.80111 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A   C   1 
+ATOM   1692  O O   . LYS A   1 230 ? 41.058  -76.788  58.086  1.000 226.18729 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A   O   1 
+ATOM   1693  C CB  . LYS A   1 230 ? 42.905  -78.944  56.675  1.000 195.45173 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A   CB  1 
+ATOM   1694  C CG  . LYS A   1 230 ? 44.355  -78.517  56.797  1.000 202.54762 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A   CG  1 
+ATOM   1695  C CD  . LYS A   1 230 ? 44.741  -77.581  55.659  1.000 200.35585 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A   CD  1 
+ATOM   1696  C CE  . LYS A   1 230 ? 46.053  -77.982  55.007  1.000 178.95823 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A   CE  1 
+ATOM   1697  N NZ  . LYS A   1 230 ? 45.817  -78.812  53.791  1.000 161.00214 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A   NZ  1 
+ATOM   1698  N N   . LYS A   1 231 ? 42.870  -77.107  59.394  1.000 196.40137 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A   N   1 
+ATOM   1699  C CA  . LYS A   1 231 ? 42.856  -75.759  59.950  1.000 201.91790 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A   CA  1 
+ATOM   1700  C C   . LYS A   1 231 ? 43.099  -74.710  58.868  1.000 199.41518 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A   C   1 
+ATOM   1701  O O   . LYS A   1 231 ? 42.221  -73.903  58.564  1.000 186.29734 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A   O   1 
+ATOM   1702  C CB  . LYS A   1 231 ? 43.904  -75.622  61.056  1.000 188.80987 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A   CB  1 
+ATOM   1703  C CG  . LYS A   1 231 ? 43.909  -74.260  61.734  1.000 195.33122 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A   CG  1 
+ATOM   1704  C CD  . LYS A   1 231 ? 42.523  -73.914  62.262  1.000 180.65925 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A   CD  1 
+ATOM   1705  C CE  . LYS A   1 231 ? 42.447  -72.479  62.764  1.000 170.47223 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A   CE  1 
+ATOM   1706  N NZ  . LYS A   1 231 ? 41.063  -72.122  63.190  1.000 155.49292 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A   NZ  1 
+ATOM   1707  N N   . SER A   1 235 ? 39.667  -69.460  52.731  1.000 170.85362 ? ? ? ? ? ?  225 SER A   N   1 
+ATOM   1708  C CA  . SER A   1 235 ? 38.599  -69.318  51.747  1.000 181.56673 ? ? ? ? ? ?  225 SER A   CA  1 
+ATOM   1709  C C   . SER A   1 235 ? 38.843  -70.221  50.541  1.000 194.64214 ? ? ? ? ? ?  225 SER A   C   1 
+ATOM   1710  O O   . SER A   1 235 ? 39.951  -70.271  50.006  1.000 182.49563 ? ? ? ? ? ?  225 SER A   O   1 
+ATOM   1711  C CB  . SER A   1 235 ? 38.473  -67.860  51.301  1.000 163.67255 ? ? ? ? ? ?  225 SER A   CB  1 
+ATOM   1712  O OG  . SER A   1 235 ? 38.260  -67.005  52.410  1.000 160.64818 ? ? ? ? ? ?  225 SER A   OG  1 
+ATOM   1713  N N   . ILE A   1 236 ? 37.798  -70.933  50.121  1.000 204.10728 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A   N   1 
+ATOM   1714  C CA  . ILE A   1 236 ? 37.892  -71.887  49.021  1.000 204.29347 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A   CA  1 
+ATOM   1715  C C   . ILE A   1 236 ? 36.948  -71.445  47.911  1.000 201.96935 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A   C   1 
+ATOM   1716  O O   . ILE A   1 236 ? 35.841  -71.980  47.770  1.000 205.77930 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A   O   1 
+ATOM   1717  C CB  . ILE A   1 236 ? 37.568  -73.315  49.494  1.000 214.38477 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A   CB  1 
+ATOM   1718  C CG1 . ILE A   1 236 ? 38.280  -73.612  50.815  1.000 218.79671 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A   CG1 1 
+ATOM   1719  C CG2 . ILE A   1 236 ? 37.983  -74.331  48.451  1.000 199.17736 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A   CG2 1 
+ATOM   1720  C CD1 . ILE A   1 236 ? 39.790  -73.628  50.708  1.000 218.82393 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A   CD1 1 
+ATOM   1721  N N   . GLU A   1 237 ? 37.377  -70.462  47.122  1.000 199.93662 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A   N   1 
+ATOM   1722  C CA  . GLU A   1 237 ? 36.521  -69.877  46.098  1.000 208.26017 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A   CA  1 
+ATOM   1723  C C   . GLU A   1 237 ? 36.608  -70.638  44.779  1.000 207.21363 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A   C   1 
+ATOM   1724  O O   . GLU A   1 237 ? 35.578  -70.931  44.164  1.000 203.90935 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A   O   1 
+ATOM   1725  C CB  . GLU A   1 237 ? 36.887  -68.403  45.895  1.000 212.58060 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A   CB  1 
+ATOM   1726  C CG  . GLU A   1 237 ? 35.685  -67.468  45.886  1.000 213.93385 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A   CG  1 
+ATOM   1727  C CD  . GLU A   1 237 ? 36.038  -66.036  46.247  1.000 212.14211 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A   CD  1 
+ATOM   1728  O OE1 . GLU A   1 237 ? 36.761  -65.380  45.470  1.000 220.72172 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A   OE1 1 
+ATOM   1729  O OE2 . GLU A   1 237 ? 35.602  -65.574  47.322  1.000 210.24712 ? ? ? ? ? -1 227 GLU A   OE2 1 
+ATOM   1730  N N   . LEU A   1 238 ? 37.827  -70.962  44.342  1.000 204.24327 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A   N   1 
+ATOM   1731  C CA  . LEU A   1 238 ? 38.063  -71.811  43.178  1.000 199.95092 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A   CA  1 
+ATOM   1732  C C   . LEU A   1 238 ? 37.446  -71.211  41.921  1.000 195.13336 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A   C   1 
+ATOM   1733  O O   . LEU A   1 238 ? 36.328  -71.573  41.539  1.000 192.61915 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A   O   1 
+ATOM   1734  C CB  . LEU A   1 238 ? 37.511  -73.218  43.422  1.000 211.05896 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A   CB  1 
+ATOM   1735  C CG  . LEU A   1 238 ? 37.749  -73.842  44.800  1.000 205.26480 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A   CG  1 
+ATOM   1736  C CD1 . LEU A   1 238 ? 37.265  -75.283  44.831  1.000 190.05169 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A   CD1 1 
+ATOM   1737  C CD2 . LEU A   1 238 ? 39.213  -73.749  45.208  1.000 197.62794 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A   CD2 1 
+ATOM   1738  N N   . LYS A   1 239 ? 38.164  -70.298  41.269  1.000 202.43203 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A   N   1 
+ATOM   1739  C CA  . LYS A   1 239 ? 37.624  -69.591  40.112  1.000 200.65441 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A   CA  1 
+ATOM   1740  C C   . LYS A   1 239 ? 37.715  -70.409  38.828  1.000 187.87570 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A   C   1 
+ATOM   1741  O O   . LYS A   1 239 ? 37.050  -71.442  38.695  1.000 201.26932 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A   O   1 
+ATOM   1742  C CB  . LYS A   1 239 ? 38.340  -68.252  39.934  1.000 191.77524 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A   CB  1 
+ATOM   1743  C CG  . LYS A   1 239 ? 37.732  -67.134  40.754  1.000 194.28977 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A   CG  1 
+ATOM   1744  C CD  . LYS A   1 239 ? 36.310  -66.854  40.297  1.000 194.16244 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A   CD  1 
+ATOM   1745  C CE  . LYS A   1 239 ? 35.511  -66.160  41.384  1.000 194.94641 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A   CE  1 
+ATOM   1746  N NZ  . LYS A   1 239 ? 35.276  -67.052  42.552  1.000 181.88445 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A   NZ  1 
+ATOM   1747  N N   . SER A   1 240 ? 38.525  -69.948  37.876  1.000 179.73085 ? ? ? ? ? ?  230 SER A   N   1 
+ATOM   1748  C CA  . SER A   1 240 ? 38.594  -70.577  36.564  1.000 198.47007 ? ? ? ? ? ?  230 SER A   CA  1 
+ATOM   1749  C C   . SER A   1 240 ? 39.906  -70.212  35.882  1.000 193.12793 ? ? ? ? ? ?  230 SER A   C   1 
+ATOM   1750  O O   . SER A   1 240 ? 40.358  -69.067  35.968  1.000 193.08891 ? ? ? ? ? ?  230 SER A   O   1 
+ATOM   1751  C CB  . SER A   1 240 ? 37.407  -70.153  35.691  1.000 200.95466 ? ? ? ? ? ?  230 SER A   CB  1 
+ATOM   1752  O OG  . SER A   1 240 ? 37.491  -70.757  34.414  1.000 203.54159 ? ? ? ? ? ?  230 SER A   OG  1 
+ATOM   1753  N N   . GLU A   1 241 ? 40.490  -71.185  35.183  1.000 186.19314 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A   N   1 
+ATOM   1754  C CA  . GLU A   1 241 ? 41.763  -70.972  34.510  1.000 192.83053 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A   CA  1 
+ATOM   1755  C C   . GLU A   1 241 ? 41.614  -69.924  33.401  1.000 202.00492 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A   C   1 
+ATOM   1756  O O   . GLU A   1 241 ? 40.514  -69.462  33.083  1.000 200.03594 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A   O   1 
+ATOM   1757  C CB  . GLU A   1 241 ? 42.290  -72.297  33.953  1.000 191.80659 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A   CB  1 
+ATOM   1758  C CG  . GLU A   1 241 ? 43.798  -72.353  33.728  1.000 175.90265 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A   CG  1 
+ATOM   1759  C CD  . GLU A   1 241 ? 44.177  -72.124  32.277  1.000 180.84042 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A   CD  1 
+ATOM   1760  O OE1 . GLU A   1 241 ? 43.368  -72.477  31.395  1.000 196.87830 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A   OE1 1 
+ATOM   1761  O OE2 . GLU A   1 241 ? 45.271  -71.579  32.015  1.000 173.73061 ? ? ? ? ? -1 231 GLU A   OE2 1 
+ATOM   1762  N N   . MET A   1 242 ? 42.761  -69.542  32.826  1.000 202.14779 ? ? ? ? ? ?  232 MET A   N   1 
+ATOM   1763  C CA  . MET A   1 242 ? 42.893  -68.507  31.800  1.000 202.34726 ? ? ? ? ? ?  232 MET A   CA  1 
+ATOM   1764  C C   . MET A   1 242 ? 42.664  -67.117  32.379  1.000 205.44782 ? ? ? ? ? ?  232 MET A   C   1 
+ATOM   1765  O O   . MET A   1 242 ? 43.455  -66.202  32.132  1.000 202.37670 ? ? ? ? ? ?  232 MET A   O   1 
+ATOM   1766  C CB  . MET A   1 242 ? 41.942  -68.746  30.622  1.000 203.20044 ? ? ? ? ? ?  232 MET A   CB  1 
+ATOM   1767  C CG  . MET A   1 242 ? 42.193  -67.814  29.443  1.000 207.84237 ? ? ? ? ? ?  232 MET A   CG  1 
+ATOM   1768  S SD  . MET A   1 242 ? 40.704  -67.051  28.769  1.000 205.05934 ? ? ? ? ? ?  232 MET A   SD  1 
+ATOM   1769  C CE  . MET A   1 242 ? 40.206  -66.002  30.133  1.000 201.39781 ? ? ? ? ? ?  232 MET A   CE  1 
+ATOM   1770  N N   . ALA A   1 243 ? 41.585  -66.943  33.147  1.000 204.12288 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A   N   1 
+ATOM   1771  C CA  . ALA A   1 243 ? 41.301  -65.646  33.747  1.000 198.77358 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A   CA  1 
+ATOM   1772  C C   . ALA A   1 243 ? 42.353  -65.235  34.767  1.000 199.69753 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A   C   1 
+ATOM   1773  O O   . ALA A   1 243 ? 42.458  -64.045  35.086  1.000 199.51277 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A   O   1 
+ATOM   1774  C CB  . ALA A   1 243 ? 39.918  -65.659  34.398  1.000 185.94665 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A   CB  1 
+ATOM   1775  N N   . ILE A   1 244 ? 43.135  -66.184  35.281  1.000 201.11478 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A   N   1 
+ATOM   1776  C CA  . ILE A   1 244 ? 44.185  -65.844  36.235  1.000 198.85318 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A   CA  1 
+ATOM   1777  C C   . ILE A   1 244 ? 45.415  -65.308  35.510  1.000 195.46574 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A   C   1 
+ATOM   1778  O O   . ILE A   1 244 ? 45.998  -64.294  35.911  1.000 188.36537 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A   O   1 
+ATOM   1779  C CB  . ILE A   1 244 ? 44.528  -67.062  37.116  1.000 183.84700 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A   CB  1 
+ATOM   1780  C CG1 . ILE A   1 244 ? 43.608  -67.125  38.344  1.000 175.37240 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A   CG1 1 
+ATOM   1781  C CG2 . ILE A   1 244 ? 45.988  -67.029  37.553  1.000 170.62898 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A   CG2 1 
+ATOM   1782  C CD1 . ILE A   1 244 ? 42.188  -67.546  38.045  1.000 176.05051 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A   CD1 1 
+ATOM   1783  N N   . LYS A   1 245 ? 45.815  -65.964  34.420  1.000 191.27920 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A   N   1 
+ATOM   1784  C CA  . LYS A   1 245 ? 47.033  -65.617  33.696  1.000 193.89503 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A   CA  1 
+ATOM   1785  C C   . LYS A   1 245 ? 46.768  -64.788  32.447  1.000 201.32467 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A   C   1 
+ATOM   1786  O O   . LYS A   1 245 ? 47.721  -64.384  31.772  1.000 205.57616 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A   O   1 
+ATOM   1787  C CB  . LYS A   1 245 ? 47.797  -66.892  33.318  1.000 189.55445 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A   CB  1 
+ATOM   1788  C CG  . LYS A   1 245 ? 49.296  -66.692  33.145  1.000 190.22140 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A   CG  1 
+ATOM   1789  C CD  . LYS A   1 245 ? 49.967  -67.929  32.568  1.000 175.16598 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A   CD  1 
+ATOM   1790  C CE  . LYS A   1 245 ? 49.759  -69.144  33.457  1.000 174.88088 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A   CE  1 
+ATOM   1791  N NZ  . LYS A   1 245 ? 50.411  -70.362  32.899  1.000 168.00917 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A   NZ  1 
+ATOM   1792  N N   . GLY A   1 246 ? 45.509  -64.522  32.123  1.000 197.01830 ? ? ? ? ? ?  236 GLY A   N   1 
+ATOM   1793  C CA  . GLY A   1 246 ? 45.178  -63.748  30.948  1.000 203.57831 ? ? ? ? ? ?  236 GLY A   CA  1 
+ATOM   1794  C C   . GLY A   1 246 ? 44.813  -64.617  29.759  1.000 217.81307 ? ? ? ? ? ?  236 GLY A   C   1 
+ATOM   1795  O O   . GLY A   1 246 ? 44.929  -65.845  29.771  1.000 217.92330 ? ? ? ? ? ?  236 GLY A   O   1 
+ATOM   1796  N N   . PHE A   1 247 ? 44.360  -63.946  28.702  1.000 225.22348 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A   N   1 
+ATOM   1797  C CA  . PHE A   1 247 ? 43.942  -64.653  27.503  1.000 228.83019 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A   CA  1 
+ATOM   1798  C C   . PHE A   1 247 ? 45.117  -65.247  26.738  1.000 231.03905 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A   C   1 
+ATOM   1799  O O   . PHE A   1 247 ? 44.910  -66.133  25.904  1.000 232.95892 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A   O   1 
+ATOM   1800  C CB  . PHE A   1 247 ? 43.149  -63.717  26.588  1.000 227.76076 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A   CB  1 
+ATOM   1801  C CG  . PHE A   1 247 ? 43.974  -62.614  25.968  1.000 223.46847 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A   CG  1 
+ATOM   1802  C CD1 . PHE A   1 247 ? 44.226  -61.436  26.656  1.000 220.56862 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A   CD1 1 
+ATOM   1803  C CD2 . PHE A   1 247 ? 44.472  -62.750  24.682  1.000 221.91516 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A   CD2 1 
+ATOM   1804  C CE1 . PHE A   1 247 ? 44.973  -60.421  26.074  1.000 215.12180 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A   CE1 1 
+ATOM   1805  C CE2 . PHE A   1 247 ? 45.217  -61.742  24.098  1.000 210.03446 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A   CE2 1 
+ATOM   1806  C CZ  . PHE A   1 247 ? 45.468  -60.577  24.794  1.000 203.88554 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A   CZ  1 
+ATOM   1807  N N   . PHE A   1 248 ? 46.343  -64.787  26.992  1.000 227.60680 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A   N   1 
+ATOM   1808  C CA  . PHE A   1 248 ? 47.454  -65.220  26.155  1.000 222.68823 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A   CA  1 
+ATOM   1809  C C   . PHE A   1 248 ? 47.952  -66.605  26.538  1.000 224.09038 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A   C   1 
+ATOM   1810  O O   . PHE A   1 248 ? 48.690  -67.219  25.758  1.000 220.86197 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A   O   1 
+ATOM   1811  C CB  . PHE A   1 248 ? 48.590  -64.194  26.236  1.000 221.03954 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A   CB  1 
+ATOM   1812  C CG  . PHE A   1 248 ? 49.797  -64.542  25.414  1.000 218.96577 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A   CG  1 
+ATOM   1813  C CD1 . PHE A   1 248 ? 49.793  -64.395  24.038  1.000 200.41712 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A   CD1 1 
+ATOM   1814  C CD2 . PHE A   1 248 ? 50.937  -65.023  26.028  1.000 218.94196 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A   CD2 1 
+ATOM   1815  C CE1 . PHE A   1 248 ? 50.912  -64.719  23.289  1.000 199.64260 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A   CE1 1 
+ATOM   1816  C CE2 . PHE A   1 248 ? 52.055  -65.348  25.291  1.000 200.06184 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A   CE2 1 
+ATOM   1817  C CZ  . PHE A   1 248 ? 52.046  -65.196  23.921  1.000 202.73628 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A   CZ  1 
+ATOM   1818  N N   . SER A   1 249 ? 47.537  -67.117  27.702  1.000 226.47917 ? ? ? ? ? ?  239 SER A   N   1 
+ATOM   1819  C CA  . SER A   1 249 ? 48.007  -68.418  28.162  1.000 224.92803 ? ? ? ? ? ?  239 SER A   CA  1 
+ATOM   1820  C C   . SER A   1 249 ? 47.616  -69.519  27.184  1.000 226.22931 ? ? ? ? ? ?  239 SER A   C   1 
+ATOM   1821  O O   . SER A   1 249 ? 48.447  -70.356  26.815  1.000 231.69654 ? ? ? ? ? ?  239 SER A   O   1 
+ATOM   1822  C CB  . SER A   1 249 ? 47.453  -68.695  29.559  1.000 216.72918 ? ? ? ? ? ?  239 SER A   CB  1 
+ATOM   1823  O OG  . SER A   1 249 ? 46.046  -68.868  29.535  1.000 205.54936 ? ? ? ? ? ?  239 SER A   OG  1 
+ATOM   1824  N N   . ASP A   1 250 ? 46.356  -69.532  26.748  1.000 222.53592 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A   N   1 
+ATOM   1825  C CA  . ASP A   1 250 ? 45.881  -70.492  25.758  1.000 216.43697 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A   CA  1 
+ATOM   1826  C C   . ASP A   1 250 ? 45.254  -69.732  24.600  1.000 211.34280 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A   C   1 
+ATOM   1827  O O   . ASP A   1 250 ? 44.272  -69.007  24.789  1.000 214.17983 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A   O   1 
+ATOM   1828  C CB  . ASP A   1 250 ? 44.880  -71.472  26.375  1.000 209.34882 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A   CB  1 
+ATOM   1829  C CG  . ASP A   1 250 ? 43.782  -70.771  27.143  1.000 214.94996 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A   CG  1 
+ATOM   1830  O OD1 . ASP A   1 250 ? 44.076  -69.737  27.777  1.000 220.06665 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A   OD1 1 
+ATOM   1831  O OD2 . ASP A   1 250 ? 42.629  -71.245  27.101  1.000 198.20679 ? ? ? ? ? -1 240 ASP A   OD2 1 
+ATOM   1832  N N   . ILE A   1 251 ? 45.818  -69.899  23.405  1.000 203.45542 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A   N   1 
+ATOM   1833  C CA  . ILE A   1 251 ? 45.322  -69.219  22.214  1.000 205.65614 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A   CA  1 
+ATOM   1834  C C   . ILE A   1 251 ? 45.363  -70.177  21.031  1.000 205.40802 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A   C   1 
+ATOM   1835  O O   . ILE A   1 251 ? 45.834  -69.819  19.944  1.000 212.38053 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A   O   1 
+ATOM   1836  C CB  . ILE A   1 251 ? 46.131  -67.942  21.920  1.000 207.05819 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A   CB  1 
+ATOM   1837  C CG1 . ILE A   1 251 ? 47.630  -68.200  22.094  1.000 207.52611 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A   CG1 1 
+ATOM   1838  C CG2 . ILE A   1 251 ? 45.673  -66.794  22.813  1.000 201.65739 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A   CG2 1 
+ATOM   1839  C CD1 . ILE A   1 251 ? 48.505  -67.007  21.761  1.000 203.63805 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A   CD1 1 
+ATOM   1840  N N   . ILE A   1 252 ? 44.857  -71.393  21.228  1.000 192.88561 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A   N   1 
+ATOM   1841  C CA  . ILE A   1 252 ? 45.014  -72.473  20.253  1.000 193.77957 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A   CA  1 
+ATOM   1842  C C   . ILE A   1 252 ? 44.308  -72.100  18.955  1.000 201.72963 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A   C   1 
+ATOM   1843  O O   . ILE A   1 252 ? 43.341  -71.330  18.978  1.000 198.89659 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A   O   1 
+ATOM   1844  C CB  . ILE A   1 252 ? 44.502  -73.812  20.814  1.000 194.20421 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A   CB  1 
+ATOM   1845  C CG1 . ILE A   1 252 ? 42.971  -73.858  20.817  1.000 192.25361 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A   CG1 1 
+ATOM   1846  C CG2 . ILE A   1 252 ? 45.045  -74.040  22.217  1.000 197.93618 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A   CG2 1 
+ATOM   1847  C CD1 . ILE A   1 252 ? 42.418  -75.215  21.179  1.000 178.30293 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A   CD1 1 
+ATOM   1848  N N   . PRO A   1 253 ? 44.761  -72.593  17.810  1.000 201.53455 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A   N   1 
+ATOM   1849  C CA  . PRO A   1 253 ? 44.247  -72.094  16.534  1.000 191.68560 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A   CA  1 
+ATOM   1850  C C   . PRO A   1 253 ? 42.958  -72.778  16.097  1.000 189.76157 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A   C   1 
+ATOM   1851  O O   . PRO A   1 253 ? 42.579  -73.848  16.580  1.000 195.49649 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A   O   1 
+ATOM   1852  C CB  . PRO A   1 253 ? 45.387  -72.414  15.561  1.000 187.75000 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A   CB  1 
+ATOM   1853  C CG  . PRO A   1 253 ? 46.037  -73.599  16.130  1.000 189.67003 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A   CG  1 
+ATOM   1854  C CD  . PRO A   1 253 ? 45.946  -73.450  17.625  1.000 199.68352 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A   CD  1 
+ATOM   1855  N N   . TYR A   1 254 ? 42.268  -72.109  15.172  1.000 182.95153 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A   N   1 
+ATOM   1856  C CA  . TYR A   1 254 ? 41.042  -72.628  14.573  1.000 183.39060 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A   CA  1 
+ATOM   1857  C C   . TYR A   1 254 ? 40.966  -72.146  13.132  1.000 180.21612 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A   C   1 
+ATOM   1858  O O   . TYR A   1 254 ? 41.103  -70.946  12.874  1.000 181.96250 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A   O   1 
+ATOM   1859  C CB  . TYR A   1 254 ? 39.797  -72.175  15.347  1.000 188.22071 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A   CB  1 
+ATOM   1860  C CG  . TYR A   1 254 ? 39.702  -72.716  16.756  1.000 196.86888 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A   CG  1 
+ATOM   1861  C CD1 . TYR A   1 254 ? 40.232  -72.008  17.825  1.000 195.45197 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A   CD1 1 
+ATOM   1862  C CD2 . TYR A   1 254 ? 39.076  -73.929  17.016  1.000 195.90021 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A   CD2 1 
+ATOM   1863  C CE1 . TYR A   1 254 ? 40.147  -72.493  19.113  1.000 187.99380 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A   CE1 1 
+ATOM   1864  C CE2 . TYR A   1 254 ? 38.986  -74.422  18.305  1.000 190.71257 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A   CE2 1 
+ATOM   1865  C CZ  . TYR A   1 254 ? 39.523  -73.699  19.348  1.000 182.69420 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A   CZ  1 
+ATOM   1866  O OH  . TYR A   1 254 ? 39.437  -74.182  20.631  1.000 161.24802 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A   OH  1 
+ATOM   1867  N N   . ILE A   1 255 ? 40.735  -73.072  12.205  1.000 176.79054 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A   N   1 
+ATOM   1868  C CA  . ILE A   1 255 ? 40.758  -72.772  10.779  1.000 185.53935 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A   CA  1 
+ATOM   1869  C C   . ILE A   1 255 ? 39.345  -72.495  10.280  1.000 177.55030 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A   C   1 
+ATOM   1870  O O   . ILE A   1 255 ? 38.356  -72.983  10.836  1.000 165.70121 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A   O   1 
+ATOM   1871  C CB  . ILE A   1 255 ? 41.426  -73.914  9.979   1.000 188.04242 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A   CB  1 
+ATOM   1872  C CG1 . ILE A   1 255 ? 40.797  -75.276  10.308  1.000 177.93503 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A   CG1 1 
+ATOM   1873  C CG2 . ILE A   1 255 ? 42.930  -73.944  10.235  1.000 180.32989 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A   CG2 1 
+ATOM   1874  C CD1 . ILE A   1 255 ? 39.688  -75.706  9.353   1.000 167.17759 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A   CD1 1 
+ATOM   1875  N N   . LYS A   1 256 ? 39.250  -71.702  9.214   1.000 172.99312 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A   N   1 
+ATOM   1876  C CA  . LYS A   1 256 ? 37.968  -71.453  8.559   1.000 165.81871 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A   CA  1 
+ATOM   1877  C C   . LYS A   1 256 ? 38.140  -71.345  7.046   1.000 180.44943 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A   C   1 
+ATOM   1878  O O   . LYS A   1 256 ? 38.261  -70.247  6.499   1.000 186.38249 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A   O   1 
+ATOM   1879  C CB  . LYS A   1 256 ? 37.309  -70.184  9.103   1.000 168.26931 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A   CB  1 
+ATOM   1880  C CG  . LYS A   1 256 ? 35.887  -69.963  8.597   1.000 178.25387 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A   CG  1 
+ATOM   1881  C CD  . LYS A   1 256 ? 35.315  -68.655  9.113   1.000 179.85057 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A   CD  1 
+ATOM   1882  C CE  . LYS A   1 256 ? 33.886  -68.456  8.645   1.000 178.82139 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A   CE  1 
+ATOM   1883  N NZ  . LYS A   1 256 ? 33.802  -68.439  7.161   1.000 175.72189 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A   NZ  1 
+ATOM   1884  N N   . ASP A   1 269 ? 43.100  -84.115  10.590  1.000 181.53373 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A   N   1 
+ATOM   1885  C CA  . ASP A   1 269 ? 44.351  -84.712  11.041  1.000 188.79154 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A   CA  1 
+ATOM   1886  C C   . ASP A   1 269 ? 45.437  -84.518  9.992   1.000 197.03608 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A   C   1 
+ATOM   1887  O O   . ASP A   1 269 ? 46.544  -84.076  10.301  1.000 195.11657 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A   O   1 
+ATOM   1888  C CB  . ASP A   1 269 ? 44.167  -86.202  11.337  1.000 191.56050 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A   CB  1 
+ATOM   1889  C CG  . ASP A   1 269 ? 45.397  -86.829  11.968  1.000 201.84277 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A   CG  1 
+ATOM   1890  O OD1 . ASP A   1 269 ? 46.270  -86.079  12.453  1.000 206.58677 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A   OD1 1 
+ATOM   1891  O OD2 . ASP A   1 269 ? 45.493  -88.075  11.976  1.000 192.30954 ? ? ? ? ? -1 259 ASP A   OD2 1 
+ATOM   1892  N N   . GLY A   1 270 ? 45.113  -84.864  8.745   1.000 188.66546 ? ? ? ? ? ?  260 GLY A   N   1 
+ATOM   1893  C CA  . GLY A   1 270 ? 46.071  -84.691  7.669   1.000 177.10304 ? ? ? ? ? ?  260 GLY A   CA  1 
+ATOM   1894  C C   . GLY A   1 270 ? 46.223  -83.248  7.241   1.000 179.83653 ? ? ? ? ? ?  260 GLY A   C   1 
+ATOM   1895  O O   . GLY A   1 270 ? 47.298  -82.838  6.795   1.000 163.23180 ? ? ? ? ? ?  260 GLY A   O   1 
+ATOM   1896  N N   . ARG A   1 271 ? 45.155  -82.459  7.379   1.000 192.84888 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A   N   1 
+ATOM   1897  C CA  . ARG A   1 271 ? 45.174  -81.045  7.018   1.000 185.91765 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A   CA  1 
+ATOM   1898  C C   . ARG A   1 271 ? 45.954  -80.212  8.027   1.000 176.24070 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A   C   1 
+ATOM   1899  O O   . ARG A   1 271 ? 46.678  -79.287  7.642   1.000 149.66442 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A   O   1 
+ATOM   1900  C CB  . ARG A   1 271 ? 43.743  -80.526  6.890   1.000 185.02814 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A   CB  1 
+ATOM   1901  C CG  . ARG A   1 271 ? 42.954  -81.185  5.772   1.000 153.76543 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A   CG  1 
+ATOM   1902  C CD  . ARG A   1 271 ? 41.471  -80.850  5.844   1.000 144.91377 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A   CD  1 
+ATOM   1903  N NE  . ARG A   1 271 ? 41.217  -79.418  5.739   1.000 166.36249 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A   NE  1 
+ATOM   1904  C CZ  . ARG A   1 271 ? 40.946  -78.629  6.769   1.000 178.20323 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A   CZ  1 
+ATOM   1905  N NH1 . ARG A   1 271 ? 40.886  -79.100  8.004   1.000 163.24809 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A   NH1 1 
+ATOM   1906  N NH2 . ARG A   1 271 ? 40.729  -77.335  6.555   1.000 181.25304 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A   NH2 1 
+ATOM   1907  N N   . ARG A   1 272 ? 45.807  -80.509  9.319   1.000 184.65400 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A   N   1 
+ATOM   1908  C CA  . ARG A   1 272 ? 46.531  -79.760  10.340  1.000 178.52280 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A   CA  1 
+ATOM   1909  C C   . ARG A   1 272 ? 48.028  -80.034  10.306  1.000 177.73459 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A   C   1 
+ATOM   1910  O O   . ARG A   1 272 ? 48.805  -79.224  10.820  1.000 169.22997 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A   O   1 
+ATOM   1911  C CB  . ARG A   1 272 ? 45.979  -80.081  11.733  1.000 182.83483 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A   CB  1 
+ATOM   1912  C CG  . ARG A   1 272 ? 46.118  -81.540  12.137  1.000 183.70735 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A   CG  1 
+ATOM   1913  C CD  . ARG A   1 272 ? 45.572  -81.791  13.535  1.000 187.03170 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A   CD  1 
+ATOM   1914  N NE  . ARG A   1 272 ? 46.345  -81.098  14.559  1.000 185.39976 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A   NE  1 
+ATOM   1915  C CZ  . ARG A   1 272 ? 46.113  -81.187  15.861  1.000 188.88807 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A   CZ  1 
+ATOM   1916  N NH1 . ARG A   1 272 ? 45.129  -81.933  16.339  1.000 183.30607 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A   NH1 1 
+ATOM   1917  N NH2 . ARG A   1 272 ? 46.888  -80.513  16.706  1.000 199.17641 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A   NH2 1 
+ATOM   1918  N N   . LYS A   1 273 ? 48.449  -81.155  9.715   1.000 181.99786 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A   N   1 
+ATOM   1919  C CA  . LYS A   1 273 ? 49.877  -81.431  9.600   1.000 170.64036 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A   CA  1 
+ATOM   1920  C C   . LYS A   1 273 ? 50.563  -80.409  8.702   1.000 153.04277 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A   C   1 
+ATOM   1921  O O   . LYS A   1 273 ? 51.695  -79.992  8.976   1.000 151.96214 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A   O   1 
+ATOM   1922  C CB  . LYS A   1 273 ? 50.098  -82.851  9.074   1.000 161.06194 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A   CB  1 
+ATOM   1923  C CG  . LYS A   1 273 ? 51.557  -83.206  8.834   1.000 152.00953 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A   CG  1 
+ATOM   1924  C CD  . LYS A   1 273 ? 51.727  -84.674  8.475   1.000 140.94892 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A   CD  1 
+ATOM   1925  C CE  . LYS A   1 273 ? 53.152  -84.971  8.032   1.000 113.90235 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A   CE  1 
+ATOM   1926  N NZ  . LYS A   1 273 ? 54.158  -84.547  9.046   1.000 128.97322 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A   NZ  1 
+ATOM   1927  N N   . MET A   1 274 ? 49.890  -79.982  7.630   1.000 143.65277 ? ? ? ? ? ?  264 MET A   N   1 
+ATOM   1928  C CA  . MET A   1 274 ? 50.478  -78.983  6.745   1.000 149.87668 ? ? ? ? ? ?  264 MET A   CA  1 
+ATOM   1929  C C   . MET A   1 274 ? 50.504  -77.603  7.390   1.000 149.58455 ? ? ? ? ? ?  264 MET A   C   1 
+ATOM   1930  O O   . MET A   1 274 ? 51.392  -76.798  7.087   1.000 149.62435 ? ? ? ? ? ?  264 MET A   O   1 
+ATOM   1931  C CB  . MET A   1 274 ? 49.717  -78.934  5.421   1.000 148.87648 ? ? ? ? ? ?  264 MET A   CB  1 
+ATOM   1932  C CG  . MET A   1 274 ? 49.710  -80.249  4.663   1.000 141.93846 ? ? ? ? ? ?  264 MET A   CG  1 
+ATOM   1933  S SD  . MET A   1 274 ? 51.364  -80.933  4.441   1.000 134.24885 ? ? ? ? ? ?  264 MET A   SD  1 
+ATOM   1934  C CE  . MET A   1 274 ? 52.149  -79.646  3.476   1.000 95.94662  ? ? ? ? ? ?  264 MET A   CE  1 
+ATOM   1935  N N   . LEU A   1 275 ? 49.543  -77.310  8.270   1.000 159.61620 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A   N   1 
+ATOM   1936  C CA  . LEU A   1 275 ? 49.562  -76.035  8.979   1.000 161.27021 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A   CA  1 
+ATOM   1937  C C   . LEU A   1 275 ? 50.709  -75.973  9.980   1.000 150.75045 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A   C   1 
+ATOM   1938  O O   . LEU A   1 275 ? 51.193  -74.880  10.299  1.000 159.49798 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A   O   1 
+ATOM   1939  C CB  . LEU A   1 275 ? 48.219  -75.800  9.676   1.000 176.53234 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A   CB  1 
+ATOM   1940  C CG  . LEU A   1 275 ? 48.033  -74.492  10.454  1.000 166.04474 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A   CG  1 
+ATOM   1941  C CD1 . LEU A   1 275 ? 48.166  -73.284  9.539   1.000 174.85212 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A   CD1 1 
+ATOM   1942  C CD2 . LEU A   1 275 ? 46.695  -74.473  11.184  1.000 153.94663 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A   CD2 1 
+ATOM   1943  N N   . SER A   1 276 ? 51.163  -77.126  10.479  1.000 143.44947 ? ? ? ? ? ?  266 SER A   N   1 
+ATOM   1944  C CA  . SER A   1 276 ? 52.340  -77.138  11.342  1.000 145.85334 ? ? ? ? ? ?  266 SER A   CA  1 
+ATOM   1945  C C   . SER A   1 276 ? 53.590  -76.760  10.559  1.000 149.08736 ? ? ? ? ? ?  266 SER A   C   1 
+ATOM   1946  O O   . SER A   1 276 ? 54.462  -76.051  11.075  1.000 150.37304 ? ? ? ? ? ?  266 SER A   O   1 
+ATOM   1947  C CB  . SER A   1 276 ? 52.510  -78.511  11.991  1.000 147.41417 ? ? ? ? ? ?  266 SER A   CB  1 
+ATOM   1948  O OG  . SER A   1 276 ? 52.886  -79.483  11.030  1.000 163.73554 ? ? ? ? ? ?  266 SER A   OG  1 
+ATOM   1949  N N   . TYR A   1 277 ? 53.699  -77.230  9.314   1.000 149.63250 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A   N   1 
+ATOM   1950  C CA  . TYR A   1 277 ? 54.770  -76.755  8.443   1.000 140.64423 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A   CA  1 
+ATOM   1951  C C   . TYR A   1 277 ? 54.606  -75.270  8.145   1.000 142.82719 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A   C   1 
+ATOM   1952  O O   . TYR A   1 277 ? 55.592  -74.526  8.092   1.000 144.29405 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A   O   1 
+ATOM   1953  C CB  . TYR A   1 277 ? 54.796  -77.561  7.143   1.000 131.26288 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A   CB  1 
+ATOM   1954  C CG  . TYR A   1 277 ? 55.243  -78.998  7.305   1.000 124.93747 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A   CG  1 
+ATOM   1955  C CD1 . TYR A   1 277 ? 56.592  -79.325  7.386   1.000 112.31947 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A   CD1 1 
+ATOM   1956  C CD2 . TYR A   1 277 ? 54.316  -80.030  7.360   1.000 138.09449 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A   CD2 1 
+ATOM   1957  C CE1 . TYR A   1 277 ? 57.001  -80.637  7.529   1.000 100.90578 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A   CE1 1 
+ATOM   1958  C CE2 . TYR A   1 277 ? 54.716  -81.343  7.502   1.000 123.15696 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A   CE2 1 
+ATOM   1959  C CZ  . TYR A   1 277 ? 56.058  -81.642  7.586   1.000 117.65788 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A   CZ  1 
+ATOM   1960  O OH  . TYR A   1 277 ? 56.455  -82.951  7.727   1.000 112.05443 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A   OH  1 
+ATOM   1961  N N   . SER A   1 278 ? 53.362  -74.820  7.953   1.000 151.32242 ? ? ? ? ? ?  268 SER A   N   1 
+ATOM   1962  C CA  . SER A   1 278 ? 53.098  -73.403  7.715   1.000 150.13225 ? ? ? ? ? ?  268 SER A   CA  1 
+ATOM   1963  C C   . SER A   1 278 ? 53.565  -72.548  8.888   1.000 148.73451 ? ? ? ? ? ?  268 SER A   C   1 
+ATOM   1964  O O   . SER A   1 278 ? 54.010  -71.408  8.697   1.000 164.57318 ? ? ? ? ? ?  268 SER A   O   1 
+ATOM   1965  C CB  . SER A   1 278 ? 51.610  -73.184  7.449   1.000 161.89012 ? ? ? ? ? ?  268 SER A   CB  1 
+ATOM   1966  O OG  . SER A   1 278 ? 51.148  -74.009  6.403   1.000 177.73531 ? ? ? ? ? ?  268 SER A   OG  1 
+ATOM   1967  N N   . ILE A   1 279 ? 53.465  -73.077  10.110  1.000 143.75334 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A   N   1 
+ATOM   1968  C CA  . ILE A   1 279 ? 53.988  -72.361  11.272  1.000 143.25077 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A   CA  1 
+ATOM   1969  C C   . ILE A   1 279 ? 55.513  -72.362  11.260  1.000 147.10555 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A   C   1 
+ATOM   1970  O O   . ILE A   1 279 ? 56.153  -71.346  11.563  1.000 152.67669 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A   O   1 
+ATOM   1971  C CB  . ILE A   1 279 ? 53.433  -72.965  12.578  1.000 138.54039 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A   CB  1 
+ATOM   1972  C CG1 . ILE A   1 279 ? 51.946  -72.642  12.728  1.000 137.44974 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A   CG1 1 
+ATOM   1973  C CG2 . ILE A   1 279 ? 54.224  -72.482  13.791  1.000 116.80685 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A   CG2 1 
+ATOM   1974  C CD1 . ILE A   1 279 ? 51.319  -73.216  13.991  1.000 148.85756 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A   CD1 1 
+ATOM   1975  N N   . TYR A   1 280 ? 56.117  -73.490  10.875  1.000 152.58179 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A   N   1 
+ATOM   1976  C CA  . TYR A   1 280 ? 57.570  -73.625  10.944  1.000 146.05317 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A   CA  1 
+ATOM   1977  C C   . TYR A   1 280 ? 58.276  -72.628  10.034  1.000 123.20824 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A   C   1 
+ATOM   1978  O O   . TYR A   1 280 ? 59.314  -72.067  10.404  1.000 115.92722 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A   O   1 
+ATOM   1979  C CB  . TYR A   1 280 ? 57.983  -75.053  10.590  1.000 137.58156 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A   CB  1 
+ATOM   1980  C CG  . TYR A   1 280 ? 58.200  -75.939  11.791  1.000 138.48094 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A   CG  1 
+ATOM   1981  C CD1 . TYR A   1 280 ? 58.729  -75.425  12.967  1.000 113.98454 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A   CD1 1 
+ATOM   1982  C CD2 . TYR A   1 280 ? 57.875  -77.288  11.751  1.000 130.41502 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A   CD2 1 
+ATOM   1983  C CE1 . TYR A   1 280 ? 58.932  -76.230  14.069  1.000 117.09523 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A   CE1 1 
+ATOM   1984  C CE2 . TYR A   1 280 ? 58.073  -78.100  12.848  1.000 115.70168 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A   CE2 1 
+ATOM   1985  C CZ  . TYR A   1 280 ? 58.601  -77.566  14.004  1.000 131.30479 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A   CZ  1 
+ATOM   1986  O OH  . TYR A   1 280 ? 58.799  -78.375  15.099  1.000 149.53258 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A   OH  1 
+ATOM   1987  N N   . ASN A   1 281 ? 57.730  -72.402  8.839   1.000 137.33473 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A   N   1 
+ATOM   1988  C CA  . ASN A   1 281 ? 58.339  -71.465  7.899   1.000 156.82064 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A   CA  1 
+ATOM   1989  C C   . ASN A   1 281 ? 58.347  -70.050  8.462   1.000 168.91089 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A   C   1 
+ATOM   1990  O O   . ASN A   1 281 ? 59.360  -69.343  8.396   1.000 175.77883 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A   O   1 
+ATOM   1991  C CB  . ASN A   1 281 ? 57.587  -71.498  6.569   1.000 160.06257 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A   CB  1 
+ATOM   1992  C CG  . ASN A   1 281 ? 57.235  -72.907  6.128   1.000 160.82338 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A   CG  1 
+ATOM   1993  O OD1 . ASN A   1 281 ? 57.941  -73.864  6.447   1.000 158.00017 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A   OD1 1 
+ATOM   1994  N ND2 . ASN A   1 281 ? 56.138  -73.040  5.391   1.000 158.69254 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A   ND2 1 
+ATOM   1995  N N   . TYR A   1 282 ? 57.210  -69.616  9.007   1.000 170.17537 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A   N   1 
+ATOM   1996  C CA  . TYR A   1 282 ? 57.109  -68.265  9.549   1.000 168.54509 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A   CA  1 
+ATOM   1997  C C   . TYR A   1 282 ? 57.855  -68.140  10.870  1.000 155.53674 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A   C   1 
+ATOM   1998  O O   . TYR A   1 282 ? 58.475  -67.106  11.142  1.000 172.77849 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A   O   1 
+ATOM   1999  C CB  . TYR A   1 282 ? 55.641  -67.878  9.726   1.000 170.85627 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A   CB  1 
+ATOM   2000  C CG  . TYR A   1 282 ? 55.430  -66.612  10.527  1.000 175.62516 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A   CG  1 
+ATOM   2001  C CD1 . TYR A   1 282 ? 55.688  -65.367  9.970   1.000 181.18701 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A   CD1 1 
+ATOM   2002  C CD2 . TYR A   1 282 ? 54.967  -66.660  11.837  1.000 184.63094 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A   CD2 1 
+ATOM   2003  C CE1 . TYR A   1 282 ? 55.496  -64.206  10.693  1.000 191.94292 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A   CE1 1 
+ATOM   2004  C CE2 . TYR A   1 282 ? 54.771  -65.502  12.570  1.000 191.23224 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A   CE2 1 
+ATOM   2005  C CZ  . TYR A   1 282 ? 55.038  -64.279  11.991  1.000 196.24455 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A   CZ  1 
+ATOM   2006  O OH  . TYR A   1 282 ? 54.848  -63.121  12.710  1.000 182.94804 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A   OH  1 
+ATOM   2007  N N   . LEU A   1 283 ? 57.806  -69.180  11.704  1.000 140.50162 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A   N   1 
+ATOM   2008  C CA  . LEU A   1 283 ? 58.443  -69.106  13.016  1.000 143.32883 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A   CA  1 
+ATOM   2009  C C   . LEU A   1 283 ? 59.961  -69.070  12.894  1.000 152.85698 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A   C   1 
+ATOM   2010  O O   . LEU A   1 283 ? 60.619  -68.212  13.493  1.000 147.32564 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A   O   1 
+ATOM   2011  C CB  . LEU A   1 283 ? 57.996  -70.285  13.890  1.000 148.98379 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A   CB  1 
+ATOM   2012  C CG  . LEU A   1 283 ? 58.569  -70.535  15.295  1.000 158.43944 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A   CG  1 
+ATOM   2013  C CD1 . LEU A   1 283 ? 59.843  -71.382  15.252  1.000 150.39539 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A   CD1 1 
+ATOM   2014  C CD2 . LEU A   1 283 ? 58.800  -69.239  16.073  1.000 170.90846 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A   CD2 1 
+ATOM   2015  N N   . ALA A   1 284 ? 60.535  -69.993  12.122  1.000 158.90269 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A   N   1 
+ATOM   2016  C CA  . ALA A   1 284 ? 61.983  -70.169  12.150  1.000 138.20673 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A   CA  1 
+ATOM   2017  C C   . ALA A   1 284 ? 62.714  -68.953  11.594  1.000 143.87408 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A   C   1 
+ATOM   2018  O O   . ALA A   1 284 ? 63.802  -68.608  12.069  1.000 144.92196 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A   O   1 
+ATOM   2019  C CB  . ALA A   1 284 ? 62.376  -71.432  11.385  1.000 144.48496 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A   CB  1 
+ATOM   2020  N N   . LYS A   1 285 ? 62.136  -68.291  10.590  1.000 148.95864 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A   N   1 
+ATOM   2021  C CA  . LYS A   1 285 ? 62.807  -67.145  9.981   1.000 157.28649 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A   CA  1 
+ATOM   2022  C C   . LYS A   1 285 ? 62.882  -65.969  10.946  1.000 155.56399 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A   C   1 
+ATOM   2023  O O   . LYS A   1 285 ? 63.915  -65.297  11.036  1.000 152.19039 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A   O   1 
+ATOM   2024  C CB  . LYS A   1 285 ? 62.103  -66.744  8.683   1.000 141.52656 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A   CB  1 
+ATOM   2025  C CG  . LYS A   1 285 ? 60.641  -66.352  8.847   1.000 140.35526 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A   CG  1 
+ATOM   2026  C CD  . LYS A   1 285 ? 60.217  -65.352  7.785   1.000 153.05818 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A   CD  1 
+ATOM   2027  C CE  . LYS A   1 285 ? 59.272  -65.966  6.770   1.000 168.57949 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A   CE  1 
+ATOM   2028  N NZ  . LYS A   1 285 ? 58.776  -64.930  5.821   1.000 152.25635 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A   NZ  1 
+ATOM   2029  N N   . LYS A   1 286 ? 61.805  -65.720  11.689  1.000 143.76104 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A   N   1 
+ATOM   2030  C CA  . LYS A   1 286 ? 61.790  -64.636  12.664  1.000 147.98026 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A   CA  1 
+ATOM   2031  C C   . LYS A   1 286 ? 62.544  -65.014  13.934  1.000 141.52884 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A   C   1 
+ATOM   2032  O O   . LYS A   1 286 ? 63.232  -64.175  14.525  1.000 149.09047 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A   O   1 
+ATOM   2033  C CB  . LYS A   1 286 ? 60.347  -64.245  12.991  1.000 149.77177 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A   CB  1 
+ATOM   2034  C CG  . LYS A   1 286 ? 59.417  -64.218  11.783  1.000 159.67578 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A   CG  1 
+ATOM   2035  C CD  . LYS A   1 286 ? 59.840  -63.171  10.767  1.000 166.13650 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A   CD  1 
+ATOM   2036  C CE  . LYS A   1 286 ? 59.003  -61.906  10.872  1.000 167.72858 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A   CE  1 
+ATOM   2037  N NZ  . LYS A   1 286 ? 59.657  -60.792  10.116  1.000 171.84412 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A   NZ  1 
+ATOM   2038  N N   . LYS A   1 287 ? 62.431  -66.266  14.370  1.000 141.12649 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A   N   1 
+ATOM   2039  C CA  . LYS A   1 287 ? 63.056  -66.659  15.629  1.000 136.41023 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A   CA  1 
+ATOM   2040  C C   . LYS A   1 287 ? 64.558  -66.870  15.471  1.000 130.77020 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A   C   1 
+ATOM   2041  O O   . LYS A   1 287 ? 65.343  -66.482  16.347  1.000 127.18528 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A   O   1 
+ATOM   2042  C CB  . LYS A   1 287 ? 62.390  -67.926  16.164  1.000 140.28033 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A   CB  1 
+ATOM   2043  C CG  . LYS A   1 287 ? 62.564  -68.141  17.648  1.000 131.32558 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A   CG  1 
+ATOM   2044  C CD  . LYS A   1 287 ? 61.784  -67.139  18.483  1.000 153.95429 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A   CD  1 
+ATOM   2045  C CE  . LYS A   1 287 ? 62.193  -67.256  19.921  1.000 158.79937 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A   CE  1 
+ATOM   2046  N NZ  . LYS A   1 287 ? 63.535  -66.670  20.026  1.000 156.90188 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A   NZ  1 
+ATOM   2047  N N   . TYR A   1 288 ? 64.976  -67.474  14.364  1.000 125.14440 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A   N   1 
+ATOM   2048  C CA  . TYR A   1 288 ? 66.367  -67.851  14.147  1.000 108.75012 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A   CA  1 
+ATOM   2049  C C   . TYR A   1 288 ? 66.949  -67.160  12.920  1.000 97.78930  ? ? ? ? ? ?  278 TYR A   C   1 
+ATOM   2050  O O   . TYR A   1 288 ? 67.625  -67.782  12.096  1.000 110.50998 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A   O   1 
+ATOM   2051  C CB  . TYR A   1 288 ? 66.496  -69.369  14.027  1.000 111.43961 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A   CB  1 
+ATOM   2052  C CG  . TYR A   1 288 ? 65.914  -70.118  15.200  1.000 114.80109 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A   CG  1 
+ATOM   2053  C CD1 . TYR A   1 288 ? 66.563  -70.136  16.426  1.000 122.44755 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A   CD1 1 
+ATOM   2054  C CD2 . TYR A   1 288 ? 64.716  -70.814  15.081  1.000 121.46480 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A   CD2 1 
+ATOM   2055  C CE1 . TYR A   1 288 ? 66.038  -70.824  17.503  1.000 125.28714 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A   CE1 1 
+ATOM   2056  C CE2 . TYR A   1 288 ? 64.183  -71.507  16.154  1.000 113.16940 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A   CE2 1 
+ATOM   2057  C CZ  . TYR A   1 288 ? 64.848  -71.509  17.361  1.000 116.40428 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A   CZ  1 
+ATOM   2058  O OH  . TYR A   1 288 ? 64.319  -72.197  18.428  1.000 127.05618 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A   OH  1 
+ATOM   2059  N N   . GLU A   1 289 ? 66.693  -65.856  12.794  1.000 112.89984 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A   N   1 
+ATOM   2060  C CA  . GLU A   1 289 ? 67.263  -65.095  11.688  1.000 115.46010 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A   CA  1 
+ATOM   2061  C C   . GLU A   1 289 ? 68.761  -64.886  11.869  1.000 109.67943 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A   C   1 
+ATOM   2062  O O   . GLU A   1 289 ? 69.487  -64.689  10.886  1.000 131.59987 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A   O   1 
+ATOM   2063  C CB  . GLU A   1 289 ? 66.546  -63.750  11.552  1.000 147.24084 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A   CB  1 
+ATOM   2064  C CG  . GLU A   1 289 ? 66.741  -63.066  10.204  1.000 161.63226 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A   CG  1 
+ATOM   2065  C CD  . GLU A   1 289 ? 65.670  -62.035  9.904   1.000 160.52790 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A   CD  1 
+ATOM   2066  O OE1 . GLU A   1 289 ? 64.707  -61.937  10.693  1.000 164.86506 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A   OE1 1 
+ATOM   2067  O OE2 . GLU A   1 289 ? 65.792  -61.329  8.879   1.000 161.98897 ? ? ? ? ? -1 279 GLU A   OE2 1 
+ATOM   2068  N N   . ASP A   1 290 ? 69.243  -64.946  13.106  1.000 111.24501 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A   N   1 
+ATOM   2069  C CA  . ASP A   1 290 ? 70.629  -64.610  13.391  1.000 102.15427 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A   CA  1 
+ATOM   2070  C C   . ASP A   1 290 ? 71.556  -65.803  13.278  1.000 97.93929  ? ? ? ? ? ?  280 ASP A   C   1 
+ATOM   2071  O O   . ASP A   1 290 ? 72.777  -65.635  13.377  1.000 103.97342 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A   O   1 
+ATOM   2072  C CB  . ASP A   1 290 ? 70.738  -64.010  14.790  1.000 122.06355 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A   CB  1 
+ATOM   2073  C CG  . ASP A   1 290 ? 69.751  -64.626  15.768  1.000 130.70412 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A   CG  1 
+ATOM   2074  O OD1 . ASP A   1 290 ? 68.579  -64.845  15.390  1.000 123.12492 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A   OD1 1 
+ATOM   2075  O OD2 . ASP A   1 290 ? 70.147  -64.890  16.921  1.000 125.19258 ? ? ? ? ? -1 280 ASP A   OD2 1 
+ATOM   2076  N N   . LYS A   1 291 ? 71.006  -66.994  13.078  1.000 96.76602  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A   N   1 
+ATOM   2077  C CA  . LYS A   1 291 ? 71.791  -68.214  13.040  1.000 92.67655  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A   CA  1 
+ATOM   2078  C C   . LYS A   1 291 ? 71.343  -69.080  11.867  1.000 94.03333  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A   C   1 
+ATOM   2079  O O   . LYS A   1 291 ? 70.301  -68.849  11.248  1.000 100.48507 ? ? ? ? ? ?  281 LYS A   O   1 
+ATOM   2080  C CB  . LYS A   1 291 ? 71.687  -68.973  14.373  1.000 84.80467  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A   CB  1 
+ATOM   2081  C CG  . LYS A   1 291 ? 70.269  -69.212  14.878  1.000 92.40996  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A   CG  1 
+ATOM   2082  C CD  . LYS A   1 291 ? 70.281  -69.990  16.195  1.000 119.53575 ? ? ? ? ? ?  281 LYS A   CD  1 
+ATOM   2083  C CE  . LYS A   1 291 ? 70.815  -69.160  17.353  1.000 93.11349  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A   CE  1 
+ATOM   2084  N NZ  . LYS A   1 291 ? 70.002  -69.433  18.576  1.000 116.23774 ? ? ? ? ? ?  281 LYS A   NZ  1 
+ATOM   2085  N N   . ILE A   1 292 ? 72.155  -70.083  11.555  1.000 89.79936  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A   N   1 
+ATOM   2086  C CA  . ILE A   1 292 ? 71.898  -70.974  10.430  1.000 59.57470  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A   CA  1 
+ATOM   2087  C C   . ILE A   1 292 ? 70.983  -72.098  10.894  1.000 70.99589  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A   C   1 
+ATOM   2088  O O   . ILE A   1 292 ? 71.332  -72.860  11.801  1.000 92.68276  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A   O   1 
+ATOM   2089  C CB  . ILE A   1 292 ? 73.207  -71.538  9.860   1.000 60.77211  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A   CB  1 
+ATOM   2090  C CG1 . ILE A   1 292 ? 74.084  -70.417  9.300   1.000 61.37458  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A   CG1 1 
+ATOM   2091  C CG2 . ILE A   1 292 ? 72.913  -72.591  8.803   1.000 71.69555  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A   CG2 1 
+ATOM   2092  C CD1 . ILE A   1 292 ? 75.394  -70.925  8.747   1.000 60.56252  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A   CD1 1 
+ATOM   2093  N N   . VAL A   1 293 ? 69.817  -72.214  10.268  1.000 64.03095  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A   N   1 
+ATOM   2094  C CA  . VAL A   1 293 ? 68.830  -73.220  10.637  1.000 67.55772  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A   CA  1 
+ATOM   2095  C C   . VAL A   1 293 ? 68.961  -74.405  9.691   1.000 63.60916  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A   C   1 
+ATOM   2096  O O   . VAL A   1 293 ? 69.048  -74.230  8.469   1.000 79.50103  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A   O   1 
+ATOM   2097  C CB  . VAL A   1 293 ? 67.407  -72.636  10.614  1.000 51.72604  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A   CB  1 
+ATOM   2098  C CG1 . VAL A   1 293 ? 67.147  -71.906  9.302   1.000 116.88069 ? ? ? ? ? ?  283 VAL A   CG1 1 
+ATOM   2099  C CG2 . VAL A   1 293 ? 66.380  -73.732  10.838  1.000 67.70522  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A   CG2 1 
+ATOM   2100  N N   . ILE A   1 294 ? 68.992  -75.609  10.252  1.000 74.49060  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A   N   1 
+ATOM   2101  C CA  . ILE A   1 294 ? 69.103  -76.841  9.478   1.000 59.16897  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A   CA  1 
+ATOM   2102  C C   . ILE A   1 294 ? 67.903  -77.711  9.814   1.000 78.45522  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A   C   1 
+ATOM   2103  O O   . ILE A   1 294 ? 67.671  -78.028  10.989  1.000 73.58138  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A   O   1 
+ATOM   2104  C CB  . ILE A   1 294 ? 70.413  -77.588  9.769   1.000 53.56889  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A   CB  1 
+ATOM   2105  C CG1 . ILE A   1 294 ? 71.608  -76.775  9.279   1.000 57.49006  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A   CG1 1 
+ATOM   2106  C CG2 . ILE A   1 294 ? 70.394  -78.956  9.114   1.000 51.32316  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A   CG2 1 
+ATOM   2107  C CD1 . ILE A   1 294 ? 72.934  -77.440  9.542   1.000 71.54549  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A   CD1 1 
+ATOM   2108  N N   . TYR A   1 295 ? 67.146  -78.101  8.790   1.000 69.84293  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A   N   1 
+ATOM   2109  C CA  . TYR A   1 295 ? 65.969  -78.927  8.995   1.000 75.13015  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A   CA  1 
+ATOM   2110  C C   . TYR A   1 295 ? 66.332  -80.397  8.829   1.000 75.95244  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A   C   1 
+ATOM   2111  O O   . TYR A   1 295 ? 67.050  -80.768  7.896   1.000 72.74627  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A   O   1 
+ATOM   2112  C CB  . TYR A   1 295 ? 64.856  -78.546  8.025   1.000 54.44416  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A   CB  1 
+ATOM   2113  C CG  . TYR A   1 295 ? 64.226  -77.196  8.284   1.000 68.79984  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A   CG  1 
+ATOM   2114  C CD1 . TYR A   1 295 ? 64.831  -76.028  7.842   1.000 73.75101  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A   CD1 1 
+ATOM   2115  C CD2 . TYR A   1 295 ? 63.015  -77.092  8.957   1.000 81.97894  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A   CD2 1 
+ATOM   2116  C CE1 . TYR A   1 295 ? 64.255  -74.791  8.072   1.000 87.09952  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A   CE1 1 
+ATOM   2117  C CE2 . TYR A   1 295 ? 62.431  -75.863  9.191   1.000 85.66209  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A   CE2 1 
+ATOM   2118  C CZ  . TYR A   1 295 ? 63.054  -74.716  8.747   1.000 83.05695  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A   CZ  1 
+ATOM   2119  O OH  . TYR A   1 295 ? 62.475  -73.491  8.978   1.000 89.91511  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A   OH  1 
+ATOM   2120  N N   . LEU A   1 296 ? 65.838  -81.229  9.741   1.000 80.03307  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A   N   1 
+ATOM   2121  C CA  . LEU A   1 296 ? 65.952  -82.681  9.638   1.000 65.09372  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A   CA  1 
+ATOM   2122  C C   . LEU A   1 296 ? 64.541  -83.250  9.576   1.000 75.36250  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A   C   1 
+ATOM   2123  O O   . LEU A   1 296 ? 63.867  -83.373  10.604  1.000 82.17420  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A   O   1 
+ATOM   2124  C CB  . LEU A   1 296 ? 66.744  -83.257  10.807  1.000 72.38387  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A   CB  1 
+ATOM   2125  C CG  . LEU A   1 296 ? 68.259  -83.273  10.598  1.000 82.94948  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A   CG  1 
+ATOM   2126  C CD1 . LEU A   1 296 ? 68.869  -81.889  10.768  1.000 78.79247  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A   CD1 1 
+ATOM   2127  C CD2 . LEU A   1 296 ? 68.900  -84.270  11.537  1.000 84.90088  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A   CD2 1 
+ATOM   2128  N N   . ILE A   1 297 ? 64.103  -83.596  8.371   1.000 70.33433  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A   N   1 
+ATOM   2129  C CA  . ILE A   1 297 ? 62.748  -84.073  8.115   1.000 65.90208  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A   CA  1 
+ATOM   2130  C C   . ILE A   1 297 ? 62.837  -85.566  7.821   1.000 74.82340  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A   C   1 
+ATOM   2131  O O   . ILE A   1 297 ? 63.423  -85.973  6.808   1.000 83.35916  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A   O   1 
+ATOM   2132  C CB  . ILE A   1 297 ? 62.095  -83.318  6.949   1.000 60.06153  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A   CB  1 
+ATOM   2133  C CG1 . ILE A   1 297 ? 62.397  -81.818  7.039   1.000 74.31817  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A   CG1 1 
+ATOM   2134  C CG2 . ILE A   1 297 ? 60.598  -83.562  6.929   1.000 77.73772  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A   CG2 1 
+ATOM   2135  C CD1 . ILE A   1 297 ? 61.857  -81.007  5.872   1.000 60.90099  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A   CD1 1 
+ATOM   2136  N N   . GLU A   1 298 ? 62.254  -86.380  8.696   1.000 72.49777  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A   N   1 
+ATOM   2137  C CA  . GLU A   1 298 ? 62.277  -87.829  8.563   1.000 79.81098  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A   CA  1 
+ATOM   2138  C C   . GLU A   1 298 ? 60.892  -88.320  8.180   1.000 81.50970  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A   C   1 
+ATOM   2139  O O   . GLU A   1 298 ? 59.915  -88.035  8.893   1.000 59.48800  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A   O   1 
+ATOM   2140  C CB  . GLU A   1 298 ? 62.731  -88.495  9.863   1.000 77.91038  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A   CB  1 
+ATOM   2141  C CG  . GLU A   1 298 ? 62.939  -89.987  9.746   1.000 93.71412  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A   CG  1 
+ATOM   2142  C CD  . GLU A   1 298 ? 63.665  -90.588  10.933  1.000 106.41331 ? ? ? ? ? ?  288 GLU A   CD  1 
+ATOM   2143  O OE1 . GLU A   1 298 ? 63.842  -89.891  11.959  1.000 91.21629  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A   OE1 1 
+ATOM   2144  O OE2 . GLU A   1 298 ? 64.059  -91.768  10.838  1.000 115.39986 ? ? ? ? ? -1 288 GLU A   OE2 1 
+ATOM   2145  N N   . GLU A   1 299 ? 60.805  -89.046  7.063   1.000 75.13998  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A   N   1 
+ATOM   2146  C CA  . GLU A   1 299 ? 59.559  -89.671  6.631   1.000 52.18234  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A   CA  1 
+ATOM   2147  C C   . GLU A   1 299 ? 58.335  -88.742  6.705   1.000 54.12647  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A   C   1 
+ATOM   2148  O O   . GLU A   1 299 ? 57.355  -89.063  7.384   1.000 74.32313  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A   O   1 
+ATOM   2149  C CB  . GLU A   1 299 ? 59.300  -90.920  7.445   1.000 78.61589  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A   CB  1 
+ATOM   2150  C CG  . GLU A   1 299 ? 60.485  -91.821  7.626   1.000 75.98695  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A   CG  1 
+ATOM   2151  C CD  . GLU A   1 299 ? 60.456  -92.993  6.682   1.000 79.45414  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A   CD  1 
+ATOM   2152  O OE1 . GLU A   1 299 ? 59.486  -93.101  5.899   1.000 112.44795 ? ? ? ? ? ?  289 GLU A   OE1 1 
+ATOM   2153  O OE2 . GLU A   1 299 ? 61.396  -93.807  6.723   1.000 92.02688  ? ? ? ? ? -1 289 GLU A   OE2 1 
+ATOM   2154  N N   . PRO A   1 300 ? 58.376  -87.582  6.059   1.000 62.30026  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A   N   1 
+ATOM   2155  C CA  . PRO A   1 300 ? 57.224  -86.676  6.155   1.000 52.17394  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A   CA  1 
+ATOM   2156  C C   . PRO A   1 300 ? 56.001  -87.153  5.391   1.000 61.45242  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A   C   1 
+ATOM   2157  O O   . PRO A   1 300 ? 54.919  -86.576  5.571   1.000 77.15637  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A   O   1 
+ATOM   2158  C CB  . PRO A   1 300 ? 57.752  -85.357  5.561   1.000 53.56126  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A   CB  1 
+ATOM   2159  C CG  . PRO A   1 300 ? 58.781  -85.801  4.593   1.000 54.16287  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A   CG  1 
+ATOM   2160  C CD  . PRO A   1 300 ? 59.432  -87.024  5.195   1.000 65.19287  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A   CD  1 
+ATOM   2161  N N   . GLU A   1 301 ? 56.138  -88.154  4.524   1.000 69.24665  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A   N   1 
+ATOM   2162  C CA  . GLU A   1 301 ? 54.994  -88.694  3.805   1.000 61.36191  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A   CA  1 
+ATOM   2163  C C   . GLU A   1 301 ? 54.072  -89.510  4.699   1.000 71.01023  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A   C   1 
+ATOM   2164  O O   . GLU A   1 301 ? 52.986  -89.896  4.251   1.000 81.70234  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A   O   1 
+ATOM   2165  C CB  . GLU A   1 301 ? 55.471  -89.565  2.644   1.000 60.65847  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A   CB  1 
+ATOM   2166  C CG  . GLU A   1 301 ? 56.115  -90.868  3.086   1.000 53.47203  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A   CG  1 
+ATOM   2167  C CD  . GLU A   1 301 ? 57.608  -90.748  3.319   1.000 64.51232  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A   CD  1 
+ATOM   2168  O OE1 . GLU A   1 301 ? 58.162  -89.645  3.125   1.000 54.97717  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A   OE1 1 
+ATOM   2169  O OE2 . GLU A   1 301 ? 58.229  -91.767  3.690   1.000 81.35933  ? ? ? ? ? -1 291 GLU A   OE2 1 
+ATOM   2170  N N   . ILE A   1 302 ? 54.480  -89.784  5.940   1.000 74.30256  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A   N   1 
+ATOM   2171  C CA  . ILE A   1 302 ? 53.657  -90.575  6.844   1.000 77.23328  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A   CA  1 
+ATOM   2172  C C   . ILE A   1 302 ? 52.375  -89.822  7.157   1.000 73.68974  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A   C   1 
+ATOM   2173  O O   . ILE A   1 302 ? 52.401  -88.643  7.534   1.000 80.40448  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A   O   1 
+ATOM   2174  C CB  . ILE A   1 302 ? 54.437  -90.912  8.123   1.000 63.80829  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A   CB  1 
+ATOM   2175  C CG1 . ILE A   1 302 ? 55.592  -91.864  7.811   1.000 68.19797  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A   CG1 1 
+ATOM   2176  C CG2 . ILE A   1 302 ? 53.519  -91.525  9.162   1.000 54.74187  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A   CG2 1 
+ATOM   2177  C CD1 . ILE A   1 302 ? 56.362  -92.303  9.036   1.000 65.84147  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A   CD1 1 
+ATOM   2178  N N   . SER A   1 303 ? 51.240  -90.507  6.993   1.000 76.28557  ? ? ? ? ? ?  293 SER A   N   1 
+ATOM   2179  C CA  . SER A   1 303 ? 49.918  -89.942  7.273   1.000 96.27994  ? ? ? ? ? ?  293 SER A   CA  1 
+ATOM   2180  C C   . SER A   1 303 ? 49.674  -88.668  6.466   1.000 87.60024  ? ? ? ? ? ?  293 SER A   C   1 
+ATOM   2181  O O   . SER A   1 303 ? 49.060  -87.714  6.947   1.000 123.95665 ? ? ? ? ? ?  293 SER A   O   1 
+ATOM   2182  C CB  . SER A   1 303 ? 49.733  -89.685  8.772   1.000 114.07117 ? ? ? ? ? ?  293 SER A   CB  1 
+ATOM   2183  O OG  . SER A   1 303 ? 48.453  -89.142  9.045   1.000 151.15482 ? ? ? ? ? ?  293 SER A   OG  1 
+ATOM   2184  N N   . LEU A   1 304 ? 50.156  -88.655  5.224   1.000 79.76904  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A   N   1 
+ATOM   2185  C CA  . LEU A   1 304 ? 50.027  -87.504  4.340   1.000 81.81533  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A   CA  1 
+ATOM   2186  C C   . LEU A   1 304 ? 49.517  -87.964  2.983   1.000 88.86587  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A   C   1 
+ATOM   2187  O O   . LEU A   1 304 ? 50.005  -88.959  2.437   1.000 68.51005  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A   O   1 
+ATOM   2188  C CB  . LEU A   1 304 ? 51.368  -86.782  4.184   1.000 63.35126  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A   CB  1 
+ATOM   2189  C CG  . LEU A   1 304 ? 51.298  -85.378  3.592   1.000 73.81628  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A   CG  1 
+ATOM   2190  C CD1 . LEU A   1 304 ? 50.531  -84.458  4.525   1.000 60.86328  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A   CD1 1 
+ATOM   2191  C CD2 . LEU A   1 304 ? 52.698  -84.856  3.351   1.000 69.18540  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A   CD2 1 
+ATOM   2192  N N   . HIS A   1 305 ? 48.538  -87.242  2.441   1.000 84.49818  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A   N   1 
+ATOM   2193  C CA  . HIS A   1 305 ? 47.991  -87.585  1.136   1.000 75.67585  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A   CA  1 
+ATOM   2194  C C   . HIS A   1 305 ? 49.028  -87.346  0.044   1.000 89.30867  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A   C   1 
+ATOM   2195  O O   . HIS A   1 305 ? 49.937  -86.522  0.185   1.000 89.48479  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A   O   1 
+ATOM   2196  C CB  . HIS A   1 305 ? 46.729  -86.770  0.850   1.000 71.52498  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A   CB  1 
+ATOM   2197  C CG  . HIS A   1 305 ? 45.978  -87.213  -0.370  1.000 90.92046  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A   CG  1 
+ATOM   2198  N ND1 . HIS A   1 305 ? 45.252  -86.339  -1.151  1.000 71.34685  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A   ND1 1 
+ATOM   2199  C CD2 . HIS A   1 305 ? 45.829  -88.434  -0.936  1.000 90.33146  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A   CD2 1 
+ATOM   2200  C CE1 . HIS A   1 305 ? 44.694  -87.001  -2.149  1.000 86.60019  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A   CE1 1 
+ATOM   2201  N NE2 . HIS A   1 305 ? 45.029  -88.275  -2.042  1.000 85.36711  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A   NE2 1 
+ATOM   2202  N N   . ARG A   1 306 ? 48.884  -88.092  -1.055  1.000 76.43346  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A   N   1 
+ATOM   2203  C CA  . ARG A   1 306 ? 49.812  -87.967  -2.175  1.000 82.68883  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A   CA  1 
+ATOM   2204  C C   . ARG A   1 306 ? 49.849  -86.540  -2.709  1.000 70.90971  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A   C   1 
+ATOM   2205  O O   . ARG A   1 306 ? 50.919  -86.028  -3.059  1.000 71.26765  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A   O   1 
+ATOM   2206  C CB  . ARG A   1 306 ? 49.426  -88.945  -3.283  1.000 89.67534  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A   CB  1 
+ATOM   2207  C CG  . ARG A   1 306 ? 50.178  -88.731  -4.583  1.000 69.18892  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A   CG  1 
+ATOM   2208  C CD  . ARG A   1 306 ? 49.680  -89.653  -5.683  1.000 79.61694  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A   CD  1 
+ATOM   2209  N NE  . ARG A   1 306 ? 50.315  -89.349  -6.960  1.000 82.67626  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A   NE  1 
+ATOM   2210  C CZ  . ARG A   1 306 ? 49.862  -88.450  -7.822  1.000 83.09058  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A   CZ  1 
+ATOM   2211  N NH1 . ARG A   1 306 ? 48.758  -87.760  -7.584  1.000 98.97096  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A   NH1 1 
+ATOM   2212  N NH2 . ARG A   1 306 ? 50.533  -88.236  -8.950  1.000 95.64204  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A   NH2 1 
+ATOM   2213  N N   . SER A   1 307 ? 48.690  -85.880  -2.773  1.000 71.27706  ? ? ? ? ? ?  297 SER A   N   1 
+ATOM   2214  C CA  . SER A   1 307 ? 48.653  -84.512  -3.279  1.000 64.37561  ? ? ? ? ? ?  297 SER A   CA  1 
+ATOM   2215  C C   . SER A   1 307 ? 49.430  -83.567  -2.372  1.000 64.70748  ? ? ? ? ? ?  297 SER A   C   1 
+ATOM   2216  O O   . SER A   1 307 ? 50.114  -82.656  -2.853  1.000 68.76114  ? ? ? ? ? ?  297 SER A   O   1 
+ATOM   2217  C CB  . SER A   1 307 ? 47.206  -84.042  -3.429  1.000 66.26149  ? ? ? ? ? ?  297 SER A   CB  1 
+ATOM   2218  O OG  . SER A   1 307 ? 46.492  -84.185  -2.213  1.000 98.95494  ? ? ? ? ? ?  297 SER A   OG  1 
+ATOM   2219  N N   . MET A   1 308 ? 49.344  -83.764  -1.054  1.000 93.91486  ? ? ? ? ? ?  298 MET A   N   1 
+ATOM   2220  C CA  . MET A   1 308 ? 50.079  -82.891  -0.148  1.000 70.53188  ? ? ? ? ? ?  298 MET A   CA  1 
+ATOM   2221  C C   . MET A   1 308 ? 51.576  -83.172  -0.186  1.000 74.65633  ? ? ? ? ? ?  298 MET A   C   1 
+ATOM   2222  O O   . MET A   1 308 ? 52.379  -82.267  0.072   1.000 74.53597  ? ? ? ? ? ?  298 MET A   O   1 
+ATOM   2223  C CB  . MET A   1 308 ? 49.550  -83.037  1.274   1.000 70.97396  ? ? ? ? ? ?  298 MET A   CB  1 
+ATOM   2224  C CG  . MET A   1 308 ? 48.118  -82.578  1.456   1.000 75.23229  ? ? ? ? ? ?  298 MET A   CG  1 
+ATOM   2225  S SD  . MET A   1 308 ? 47.610  -82.805  3.167   1.000 156.08197 ? ? ? ? ? ?  298 MET A   SD  1 
+ATOM   2226  C CE  . MET A   1 308 ? 45.947  -82.152  3.135   1.000 145.71089 ? ? ? ? ? ?  298 MET A   CE  1 
+ATOM   2227  N N   . GLN A   1 309 ? 51.973  -84.410  -0.499  1.000 76.44011  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A   N   1 
+ATOM   2228  C CA  . GLN A   1 309 ? 53.394  -84.715  -0.641  1.000 64.19969  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A   CA  1 
+ATOM   2229  C C   . GLN A   1 309 ? 54.014  -83.919  -1.782  1.000 84.86436  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A   C   1 
+ATOM   2230  O O   . GLN A   1 309 ? 55.144  -83.432  -1.667  1.000 77.17720  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A   O   1 
+ATOM   2231  C CB  . GLN A   1 309 ? 53.589  -86.213  -0.866  1.000 65.07316  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A   CB  1 
+ATOM   2232  C CG  . GLN A   1 309 ? 53.038  -87.091  0.241   1.000 64.71639  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A   CG  1 
+ATOM   2233  C CD  . GLN A   1 309 ? 53.140  -88.565  -0.091  1.000 60.42121  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A   CD  1 
+ATOM   2234  O OE1 . GLN A   1 309 ? 54.124  -89.010  -0.679  1.000 67.96235  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A   OE1 1 
+ATOM   2235  N NE2 . GLN A   1 309 ? 52.118  -89.329  0.276   1.000 64.08472  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A   NE2 1 
+ATOM   2236  N N   . ILE A   1 310 ? 53.286  -83.773  -2.891  1.000 71.96403  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A   N   1 
+ATOM   2237  C CA  . ILE A   1 310 ? 53.768  -82.943  -3.990  1.000 68.32589  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A   CA  1 
+ATOM   2238  C C   . ILE A   1 310 ? 53.798  -81.476  -3.574  1.000 70.85274  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A   C   1 
+ATOM   2239  O O   . ILE A   1 310 ? 54.704  -80.727  -3.956  1.000 79.81822  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A   O   1 
+ATOM   2240  C CB  . ILE A   1 310 ? 52.900  -83.167  -5.241  1.000 76.97101  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A   CB  1 
+ATOM   2241  C CG1 . ILE A   1 310 ? 52.822  -84.659  -5.569  1.000 60.40450  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A   CG1 1 
+ATOM   2242  C CG2 . ILE A   1 310 ? 53.457  -82.392  -6.430  1.000 64.91587  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A   CG2 1 
+ATOM   2243  C CD1 . ILE A   1 310 ? 51.825  -84.989  -6.646  1.000 65.19553  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A   CD1 1 
+ATOM   2244  N N   . ALA A   1 311 ? 52.812  -81.045  -2.781  1.000 74.18867  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A   N   1 
+ATOM   2245  C CA  . ALA A   1 311 ? 52.824  -79.679  -2.268  1.000 67.66314  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A   CA  1 
+ATOM   2246  C C   . ALA A   1 311 ? 54.043  -79.439  -1.388  1.000 75.05591  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A   C   1 
+ATOM   2247  O O   . ALA A   1 311 ? 54.701  -78.395  -1.490  1.000 74.58893  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A   O   1 
+ATOM   2248  C CB  . ALA A   1 311 ? 51.534  -79.391  -1.502  1.000 74.96206  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A   CB  1 
+ATOM   2249  N N   . LEU A   1 312 ? 54.364  -80.397  -0.517  1.000 78.86948  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A   N   1 
+ATOM   2250  C CA  . LEU A   1 312 ? 55.550  -80.257  0.324   1.000 85.81694  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A   CA  1 
+ATOM   2251  C C   . LEU A   1 312 ? 56.827  -80.305  -0.508  1.000 77.48741  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A   C   1 
+ATOM   2252  O O   . LEU A   1 312 ? 57.784  -79.570  -0.231  1.000 83.08653  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A   O   1 
+ATOM   2253  C CB  . LEU A   1 312 ? 55.568  -81.344  1.396   1.000 78.48066  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A   CB  1 
+ATOM   2254  C CG  . LEU A   1 312 ? 56.811  -81.429  2.285   1.000 68.91813  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A   CG  1 
+ATOM   2255  C CD1 . LEU A   1 312 ? 57.019  -80.137  3.060   1.000 69.38876  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A   CD1 1 
+ATOM   2256  C CD2 . LEU A   1 312 ? 56.709  -82.614  3.230   1.000 81.07738  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A   CD2 1 
+ATOM   2257  N N   . SER A   1 313 ? 56.854  -81.154  -1.538  1.000 77.82180  ? ? ? ? ? ?  303 SER A   N   1 
+ATOM   2258  C CA  . SER A   1 313 ? 58.038  -81.250  -2.388  1.000 91.06285  ? ? ? ? ? ?  303 SER A   CA  1 
+ATOM   2259  C C   . SER A   1 313 ? 58.294  -79.942  -3.122  1.000 73.98442  ? ? ? ? ? ?  303 SER A   C   1 
+ATOM   2260  O O   . SER A   1 313 ? 59.447  -79.523  -3.276  1.000 70.75001  ? ? ? ? ? ?  303 SER A   O   1 
+ATOM   2261  C CB  . SER A   1 313 ? 57.885  -82.395  -3.387  1.000 61.88919  ? ? ? ? ? ?  303 SER A   CB  1 
+ATOM   2262  O OG  . SER A   1 313 ? 56.909  -82.083  -4.365  1.000 95.36514  ? ? ? ? ? ?  303 SER A   OG  1 
+ATOM   2263  N N   . LYS A   1 314 ? 57.231  -79.285  -3.591  1.000 68.89988  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A   N   1 
+ATOM   2264  C CA  . LYS A   1 314 ? 57.397  -77.984  -4.228  1.000 70.97832  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A   CA  1 
+ATOM   2265  C C   . LYS A   1 314 ? 57.963  -76.966  -3.248  1.000 71.56843  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A   C   1 
+ATOM   2266  O O   . LYS A   1 314 ? 58.791  -76.126  -3.620  1.000 81.59625  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A   O   1 
+ATOM   2267  C CB  . LYS A   1 314 ? 56.062  -77.503  -4.797  1.000 62.28156  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A   CB  1 
+ATOM   2268  C CG  . LYS A   1 314 ? 56.088  -76.084  -5.346  1.000 66.89096  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A   CG  1 
+ATOM   2269  C CD  . LYS A   1 314 ? 54.748  -75.703  -5.957  1.000 88.83347  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A   CD  1 
+ATOM   2270  C CE  . LYS A   1 314 ? 54.739  -74.247  -6.395  1.000 117.84042 ? ? ? ? ? ?  304 LYS A   CE  1 
+ATOM   2271  N NZ  . LYS A   1 314 ? 54.524  -74.100  -7.861  1.000 128.13324 ? ? ? ? ? ?  304 LYS A   NZ  1 
+ATOM   2272  N N   . GLN A   1 315 ? 57.546  -77.035  -1.984  1.000 88.73485  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A   N   1 
+ATOM   2273  C CA  . GLN A   1 315 ? 58.033  -76.072  -1.005  1.000 84.96606  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A   CA  1 
+ATOM   2274  C C   . GLN A   1 315 ? 59.479  -76.349  -0.609  1.000 69.35610  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A   C   1 
+ATOM   2275  O O   . GLN A   1 315 ? 60.205  -75.421  -0.234  1.000 76.14869  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A   O   1 
+ATOM   2276  C CB  . GLN A   1 315 ? 57.129  -76.078  0.224   1.000 58.40158  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A   CB  1 
+ATOM   2277  C CG  . GLN A   1 315 ? 56.686  -74.701  0.674   1.000 87.66057  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A   CG  1 
+ATOM   2278  C CD  . GLN A   1 315 ? 55.855  -74.756  1.937   1.000 143.96494 ? ? ? ? ? ?  305 GLN A   CD  1 
+ATOM   2279  O OE1 . GLN A   1 315 ? 55.503  -75.830  2.417   1.000 159.59880 ? ? ? ? ? ?  305 GLN A   OE1 1 
+ATOM   2280  N NE2 . GLN A   1 315 ? 55.535  -73.587  2.482   1.000 151.64611 ? ? ? ? ? ?  305 GLN A   NE2 1 
+ATOM   2281  N N   . LEU A   1 316 ? 59.918  -77.608  -0.691  1.000 71.28178  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A   N   1 
+ATOM   2282  C CA  . LEU A   1 316 ? 61.284  -77.937  -0.295  1.000 68.22829  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A   CA  1 
+ATOM   2283  C C   . LEU A   1 316 ? 62.293  -77.504  -1.353  1.000 73.10897  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A   C   1 
+ATOM   2284  O O   . LEU A   1 316 ? 63.374  -77.006  -1.017  1.000 74.03834  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A   O   1 
+ATOM   2285  C CB  . LEU A   1 316 ? 61.409  -79.436  -0.023  1.000 72.92610  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A   CB  1 
+ATOM   2286  C CG  . LEU A   1 316 ? 60.636  -79.991  1.175   1.000 67.59230  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A   CG  1 
+ATOM   2287  C CD1 . LEU A   1 316 ? 60.834  -81.495  1.306   1.000 57.86068  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A   CD1 1 
+ATOM   2288  C CD2 . LEU A   1 316 ? 61.046  -79.278  2.453   1.000 73.07929  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A   CD2 1 
+ATOM   2289  N N   . PHE A   1 317 ? 61.963  -77.683  -2.632  1.000 81.79739  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A   N   1 
+ATOM   2290  C CA  . PHE A   1 317 ? 62.912  -77.442  -3.716  1.000 68.50585  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A   CA  1 
+ATOM   2291  C C   . PHE A   1 317 ? 62.660  -76.117  -4.431  1.000 73.89068  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A   C   1 
+ATOM   2292  O O   . PHE A   1 317 ? 63.557  -75.271  -4.501  1.000 80.10352  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A   O   1 
+ATOM   2293  C CB  . PHE A   1 317 ? 62.869  -78.608  -4.711  1.000 62.00401  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A   CB  1 
+ATOM   2294  C CG  . PHE A   1 317 ? 63.187  -79.940  -4.094  1.000 59.39057  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A   CG  1 
+ATOM   2295  C CD1 . PHE A   1 317 ? 64.500  -80.316  -3.868  1.000 74.54942  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A   CD1 1 
+ATOM   2296  C CD2 . PHE A   1 317 ? 62.175  -80.815  -3.739  1.000 68.36720  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A   CD2 1 
+ATOM   2297  C CE1 . PHE A   1 317 ? 64.796  -81.540  -3.299  1.000 68.90570  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A   CE1 1 
+ATOM   2298  C CE2 . PHE A   1 317 ? 62.465  -82.041  -3.170  1.000 62.86745  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A   CE2 1 
+ATOM   2299  C CZ  . PHE A   1 317 ? 63.777  -82.404  -2.950  1.000 52.84092  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A   CZ  1 
+ATOM   2300  N N   . GLU A   1 318 ? 61.453  -75.923  -4.971  1.000 92.75787  ? ? ? ? ? ?  308 GLU A   N   1 
+ATOM   2301  C CA  . GLU A   1 318 ? 61.167  -74.703  -5.724  1.000 107.70729 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A   CA  1 
+ATOM   2302  C C   . GLU A   1 318 ? 61.236  -73.470  -4.833  1.000 102.38324 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A   C   1 
+ATOM   2303  O O   . GLU A   1 318 ? 61.826  -72.452  -5.214  1.000 135.48889 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A   O   1 
+ATOM   2304  C CB  . GLU A   1 318 ? 59.794  -74.796  -6.393  1.000 96.42950  ? ? ? ? ? ?  308 GLU A   CB  1 
+ATOM   2305  C CG  . GLU A   1 318 ? 59.817  -75.321  -7.823  1.000 118.39979 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A   CG  1 
+ATOM   2306  C CD  . GLU A   1 318 ? 58.550  -74.978  -8.589  1.000 138.85795 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A   CD  1 
+ATOM   2307  O OE1 . GLU A   1 318 ? 57.634  -74.379  -7.986  1.000 131.37593 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A   OE1 1 
+ATOM   2308  O OE2 . GLU A   1 318 ? 58.472  -75.302  -9.793  1.000 138.69904 ? ? ? ? ? -1 308 GLU A   OE2 1 
+ATOM   2309  N N   . GLN A   1 319 ? 60.637  -73.537  -3.649  1.000 97.71009  ? ? ? ? ? ?  309 GLN A   N   1 
+ATOM   2310  C CA  . GLN A   1 319 ? 60.645  -72.410  -2.731  1.000 122.33898 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A   CA  1 
+ATOM   2311  C C   . GLN A   1 319 ? 61.976  -72.333  -1.990  1.000 125.87603 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A   C   1 
+ATOM   2312  O O   . GLN A   1 319 ? 62.590  -73.352  -1.661  1.000 126.54799 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A   O   1 
+ATOM   2313  C CB  . GLN A   1 319 ? 59.494  -72.528  -1.730  1.000 127.27333 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A   CB  1 
+ATOM   2314  C CG  . GLN A   1 319 ? 58.130  -72.765  -2.370  1.000 122.59444 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A   CG  1 
+ATOM   2315  C CD  . GLN A   1 319 ? 57.468  -71.486  -2.843  1.000 156.53250 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A   CD  1 
+ATOM   2316  O OE1 . GLN A   1 319 ? 57.409  -70.497  -2.112  1.000 177.24491 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A   OE1 1 
+ATOM   2317  N NE2 . GLN A   1 319 ? 56.962  -71.499  -4.071  1.000 155.58101 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A   NE2 1 
+ATOM   2318  N N   . SER A   1 320 ? 62.424  -71.103  -1.736  1.000 136.21046 ? ? ? ? ? ?  310 SER A   N   1 
+ATOM   2319  C CA  . SER A   1 320 ? 63.642  -70.854  -0.979  1.000 142.06230 ? ? ? ? ? ?  310 SER A   CA  1 
+ATOM   2320  C C   . SER A   1 320 ? 63.392  -70.791  0.523   1.000 130.09086 ? ? ? ? ? ?  310 SER A   C   1 
+ATOM   2321  O O   . SER A   1 320 ? 64.217  -70.237  1.258   1.000 121.84412 ? ? ? ? ? ?  310 SER A   O   1 
+ATOM   2322  C CB  . SER A   1 320 ? 64.307  -69.559  -1.454  1.000 149.37574 ? ? ? ? ? ?  310 SER A   CB  1 
+ATOM   2323  O OG  . SER A   1 320 ? 64.686  -69.647  -2.816  1.000 164.43975 ? ? ? ? ? ?  310 SER A   OG  1 
+ATOM   2324  N N   . THR A   1 321 ? 62.272  -71.344  0.990   1.000 128.88945 ? ? ? ? ? ?  311 THR A   N   1 
+ATOM   2325  C CA  . THR A   1 321 ? 61.958  -71.308  2.413   1.000 120.98950 ? ? ? ? ? ?  311 THR A   CA  1 
+ATOM   2326  C C   . THR A   1 321 ? 62.867  -72.232  3.217   1.000 105.83350 ? ? ? ? ? ?  311 THR A   C   1 
+ATOM   2327  O O   . THR A   1 321 ? 63.240  -71.900  4.351   1.000 103.20773 ? ? ? ? ? ?  311 THR A   O   1 
+ATOM   2328  C CB  . THR A   1 321 ? 60.490  -71.678  2.629   1.000 134.16712 ? ? ? ? ? ?  311 THR A   CB  1 
+ATOM   2329  O OG1 . THR A   1 321 ? 59.655  -70.797  1.870   1.000 161.87879 ? ? ? ? ? ?  311 THR A   OG1 1 
+ATOM   2330  C CG2 . THR A   1 321 ? 60.121  -71.573  4.099   1.000 122.38403 ? ? ? ? ? ?  311 THR A   CG2 1 
+ATOM   2331  N N   . TYR A   1 322 ? 63.237  -73.380  2.654   1.000 117.68604 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A   N   1 
+ATOM   2332  C CA  . TYR A   1 322 ? 64.072  -74.371  3.331   1.000 78.71217  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A   CA  1 
+ATOM   2333  C C   . TYR A   1 322 ? 65.452  -74.344  2.679   1.000 85.38498  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A   C   1 
+ATOM   2334  O O   . TYR A   1 322 ? 65.751  -75.125  1.776   1.000 96.45651  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A   O   1 
+ATOM   2335  C CB  . TYR A   1 322 ? 63.422  -75.791  3.251   1.000 73.82502  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A   CB  1 
+ATOM   2336  C CG  . TYR A   1 322 ? 62.135  -75.948  4.044   1.000 105.21772 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A   CG  1 
+ATOM   2337  C CD1 . TYR A   1 322 ? 60.980  -75.268  3.677   1.000 106.77266 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A   CD1 1 
+ATOM   2338  C CD2 . TYR A   1 322 ? 62.072  -76.794  5.144   1.000 106.09483 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A   CD2 1 
+ATOM   2339  C CE1 . TYR A   1 322 ? 59.805  -75.410  4.393   1.000 126.66085 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A   CE1 1 
+ATOM   2340  C CE2 . TYR A   1 322 ? 60.898  -76.947  5.868   1.000 99.63329  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A   CE2 1 
+ATOM   2341  C CZ  . TYR A   1 322 ? 59.766  -76.251  5.488   1.000 119.93796 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A   CZ  1 
+ATOM   2342  O OH  . TYR A   1 322 ? 58.595  -76.393  6.198   1.000 111.48410 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A   OH  1 
+ATOM   2343  N N   . LYS A   1 323 ? 66.299  -73.424  3.143   1.000 66.05289  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A   N   1 
+ATOM   2344  C CA  . LYS A   1 323 ? 67.641  -73.300  2.577   1.000 67.83879  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A   CA  1 
+ATOM   2345  C C   . LYS A   1 323 ? 68.454  -74.569  2.799   1.000 74.11173  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A   C   1 
+ATOM   2346  O O   . LYS A   1 323 ? 69.010  -75.138  1.851   1.000 91.94629  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A   O   1 
+ATOM   2347  C CB  . LYS A   1 323 ? 68.369  -72.087  3.173   1.000 65.88001  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A   CB  1 
+ATOM   2348  C CG  . LYS A   1 323 ? 68.107  -70.780  2.435   1.000 83.58445  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A   CG  1 
+ATOM   2349  C CD  . LYS A   1 323 ? 69.150  -69.718  2.774   1.000 80.30175  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A   CD  1 
+ATOM   2350  C CE  . LYS A   1 323 ? 70.487  -70.004  2.097   1.000 85.39246  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A   CE  1 
+ATOM   2351  N NZ  . LYS A   1 323 ? 71.494  -68.937  2.378   1.000 99.14617  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A   NZ  1 
+ATOM   2352  N N   . TYR A   1 324 ? 68.527  -75.035  4.042   1.000 79.44355  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A   N   1 
+ATOM   2353  C CA  . TYR A   1 324 ? 69.322  -76.204  4.397   1.000 60.83276  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A   CA  1 
+ATOM   2354  C C   . TYR A   1 324 ? 68.422  -77.226  5.074   1.000 63.64522  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A   C   1 
+ATOM   2355  O O   . TYR A   1 324 ? 67.787  -76.920  6.089   1.000 81.52844  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A   O   1 
+ATOM   2356  C CB  . TYR A   1 324 ? 70.483  -75.820  5.317   1.000 59.70911  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A   CB  1 
+ATOM   2357  C CG  . TYR A   1 324 ? 71.123  -74.491  4.980   1.000 67.41439  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A   CG  1 
+ATOM   2358  C CD1 . TYR A   1 324 ? 72.076  -74.389  3.977   1.000 64.55895  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A   CD1 1 
+ATOM   2359  C CD2 . TYR A   1 324 ? 70.776  -73.337  5.672   1.000 65.06502  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A   CD2 1 
+ATOM   2360  C CE1 . TYR A   1 324 ? 72.664  -73.176  3.670   1.000 65.23099  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A   CE1 1 
+ATOM   2361  C CE2 . TYR A   1 324 ? 71.358  -72.120  5.372   1.000 70.44690  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A   CE2 1 
+ATOM   2362  C CZ  . TYR A   1 324 ? 72.302  -72.046  4.370   1.000 67.20154  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A   CZ  1 
+ATOM   2363  O OH  . TYR A   1 324 ? 72.885  -70.836  4.067   1.000 74.24999  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A   OH  1 
+ATOM   2364  N N   . PHE A   1 325 ? 68.365  -78.434  4.516   1.000 57.18564  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A   N   1 
+ATOM   2365  C CA  . PHE A   1 325 ? 67.613  -79.507  5.148   1.000 58.09781  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A   CA  1 
+ATOM   2366  C C   . PHE A   1 325 ? 68.212  -80.852  4.766   1.000 61.43437  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A   C   1 
+ATOM   2367  O O   . PHE A   1 325 ? 68.966  -80.972  3.797   1.000 67.99156  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A   O   1 
+ATOM   2368  C CB  . PHE A   1 325 ? 66.119  -79.459  4.786   1.000 69.42055  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A   CB  1 
+ATOM   2369  C CG  . PHE A   1 325 ? 65.817  -79.748  3.337   1.000 79.49894  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A   CG  1 
+ATOM   2370  C CD1 . PHE A   1 325 ? 65.718  -81.054  2.876   1.000 72.65087  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A   CD1 1 
+ATOM   2371  C CD2 . PHE A   1 325 ? 65.595  -78.714  2.445   1.000 72.19886  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A   CD2 1 
+ATOM   2372  C CE1 . PHE A   1 325 ? 65.434  -81.318  1.550   1.000 51.73547  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A   CE1 1 
+ATOM   2373  C CE2 . PHE A   1 325 ? 65.304  -78.974  1.121   1.000 65.77021  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A   CE2 1 
+ATOM   2374  C CZ  . PHE A   1 325 ? 65.225  -80.277  0.673   1.000 60.12584  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A   CZ  1 
+ATOM   2375  N N   . PHE A   1 326 ? 67.865  -81.866  5.555   1.000 64.34284  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A   N   1 
+ATOM   2376  C CA  . PHE A   1 326 ? 68.173  -83.258  5.253   1.000 67.79958  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A   CA  1 
+ATOM   2377  C C   . PHE A   1 326 ? 66.867  -84.033  5.294   1.000 70.67806  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A   C   1 
+ATOM   2378  O O   . PHE A   1 326 ? 66.156  -84.001  6.304   1.000 73.96020  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A   O   1 
+ATOM   2379  C CB  . PHE A   1 326 ? 69.184  -83.840  6.246   1.000 61.15373  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A   CB  1 
+ATOM   2380  C CG  . PHE A   1 326 ? 70.575  -83.287  6.097   1.000 56.86860  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A   CG  1 
+ATOM   2381  C CD1 . PHE A   1 326 ? 70.915  -82.067  6.657   1.000 58.24132  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A   CD1 1 
+ATOM   2382  C CD2 . PHE A   1 326 ? 71.547  -83.998  5.410   1.000 63.35966  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A   CD2 1 
+ATOM   2383  C CE1 . PHE A   1 326 ? 72.197  -81.561  6.527   1.000 57.46924  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A   CE1 1 
+ATOM   2384  C CE2 . PHE A   1 326 ? 72.830  -83.497  5.276   1.000 70.89877  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A   CE2 1 
+ATOM   2385  C CZ  . PHE A   1 326 ? 73.155  -82.277  5.836   1.000 61.78328  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A   CZ  1 
+ATOM   2386  N N   . LEU A   1 327 ? 66.548  -84.722  4.203   1.000 74.13261  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A   N   1 
+ATOM   2387  C CA  . LEU A   1 327 ? 65.256  -85.370  4.037   1.000 69.33208  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A   CA  1 
+ATOM   2388  C C   . LEU A   1 327 ? 65.437  -86.873  3.892   1.000 77.38798  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A   C   1 
+ATOM   2389  O O   . LEU A   1 327 ? 66.212  -87.332  3.047   1.000 73.41147  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A   O   1 
+ATOM   2390  C CB  . LEU A   1 327 ? 64.518  -84.813  2.818   1.000 69.94253  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A   CB  1 
+ATOM   2391  C CG  . LEU A   1 327 ? 63.151  -85.439  2.548   1.000 57.43156  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A   CG  1 
+ATOM   2392  C CD1 . LEU A   1 327 ? 62.271  -85.305  3.773   1.000 77.19902  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A   CD1 1 
+ATOM   2393  C CD2 . LEU A   1 327 ? 62.495  -84.794  1.342   1.000 68.46738  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A   CD2 1 
+ATOM   2394  N N   . SER A   1 328 ? 64.719  -87.631  4.715   1.000 71.65137  ? ? ? ? ? ?  318 SER A   N   1 
+ATOM   2395  C CA  . SER A   1 328 ? 64.637  -89.080  4.597   1.000 71.52850  ? ? ? ? ? ?  318 SER A   CA  1 
+ATOM   2396  C C   . SER A   1 328 ? 63.222  -89.434  4.163   1.000 76.56302  ? ? ? ? ? ?  318 SER A   C   1 
+ATOM   2397  O O   . SER A   1 328 ? 62.258  -89.110  4.865   1.000 91.11456  ? ? ? ? ? ?  318 SER A   O   1 
+ATOM   2398  C CB  . SER A   1 328 ? 64.985  -89.763  5.919   1.000 58.28563  ? ? ? ? ? ?  318 SER A   CB  1 
+ATOM   2399  O OG  . SER A   1 328 ? 64.812  -91.166  5.827   1.000 95.18206  ? ? ? ? ? ?  318 SER A   OG  1 
+ATOM   2400  N N   . THR A   1 329 ? 63.096  -90.089  3.010   1.000 54.16329  ? ? ? ? ? ?  319 THR A   N   1 
+ATOM   2401  C CA  . THR A   1 329 ? 61.781  -90.355  2.449   1.000 63.61577  ? ? ? ? ? ?  319 THR A   CA  1 
+ATOM   2402  C C   . THR A   1 329 ? 61.769  -91.698  1.733   1.000 72.16874  ? ? ? ? ? ?  319 THR A   C   1 
+ATOM   2403  O O   . THR A   1 329 ? 62.769  -92.122  1.148   1.000 57.99575  ? ? ? ? ? ?  319 THR A   O   1 
+ATOM   2404  C CB  . THR A   1 329 ? 61.350  -89.241  1.482   1.000 69.84211  ? ? ? ? ? ?  319 THR A   CB  1 
+ATOM   2405  O OG1 . THR A   1 329 ? 60.095  -89.582  0.882   1.000 65.39725  ? ? ? ? ? ?  319 THR A   OG1 1 
+ATOM   2406  C CG2 . THR A   1 329 ? 62.393  -89.038  0.390   1.000 66.23652  ? ? ? ? ? ?  319 THR A   CG2 1 
+ATOM   2407  N N   . HIS A   1 330 ? 60.618  -92.366  1.801   1.000 69.48077  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A   N   1 
+ATOM   2408  C CA  . HIS A   1 330 ? 60.334  -93.544  0.993   1.000 84.33418  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A   CA  1 
+ATOM   2409  C C   . HIS A   1 330 ? 59.360  -93.254  -0.138  1.000 83.31538  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A   C   1 
+ATOM   2410  O O   . HIS A   1 330 ? 58.981  -94.179  -0.864  1.000 74.58547  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A   O   1 
+ATOM   2411  C CB  . HIS A   1 330 ? 59.771  -94.672  1.867   1.000 69.74977  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A   CB  1 
+ATOM   2412  C CG  . HIS A   1 330 ? 60.817  -95.559  2.467   1.000 87.60008  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A   CG  1 
+ATOM   2413  N ND1 . HIS A   1 330 ? 61.992  -95.867  1.817   1.000 113.46295 ? ? ? ? ? ?  320 HIS A   ND1 1 
+ATOM   2414  C CD2 . HIS A   1 330 ? 60.867  -96.203  3.658   1.000 62.41198  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A   CD2 1 
+ATOM   2415  C CE1 . HIS A   1 330 ? 62.721  -96.662  2.579   1.000 117.96279 ? ? ? ? ? ?  320 HIS A   CE1 1 
+ATOM   2416  N NE2 . HIS A   1 330 ? 62.061  -96.882  3.702   1.000 91.55147  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A   NE2 1 
+ATOM   2417  N N   . SER A   1 331 ? 58.954  -91.995  -0.314  1.000 70.27386  ? ? ? ? ? ?  321 SER A   N   1 
+ATOM   2418  C CA  . SER A   1 331 ? 57.873  -91.655  -1.226  1.000 67.75940  ? ? ? ? ? ?  321 SER A   CA  1 
+ATOM   2419  C C   . SER A   1 331 ? 58.434  -91.113  -2.529  1.000 71.02896  ? ? ? ? ? ?  321 SER A   C   1 
+ATOM   2420  O O   . SER A   1 331 ? 59.190  -90.128  -2.501  1.000 79.18894  ? ? ? ? ? ?  321 SER A   O   1 
+ATOM   2421  C CB  . SER A   1 331 ? 56.948  -90.627  -0.585  1.000 66.61821  ? ? ? ? ? ?  321 SER A   CB  1 
+ATOM   2422  O OG  . SER A   1 331 ? 55.990  -90.151  -1.511  1.000 80.88250  ? ? ? ? ? ?  321 SER A   OG  1 
+ATOM   2423  N N   . PRO A   1 332 ? 58.110  -91.707  -3.682  1.000 72.93010  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A   N   1 
+ATOM   2424  C CA  . PRO A   1 332 ? 58.547  -91.098  -4.948  1.000 64.36307  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A   CA  1 
+ATOM   2425  C C   . PRO A   1 332 ? 57.858  -89.777  -5.234  1.000 72.15870  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A   C   1 
+ATOM   2426  O O   . PRO A   1 332 ? 58.477  -88.872  -5.809  1.000 63.15151  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A   O   1 
+ATOM   2427  C CB  . PRO A   1 332 ? 58.195  -92.167  -5.995  1.000 67.22715  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A   CB  1 
+ATOM   2428  C CG  . PRO A   1 332 ? 58.038  -93.440  -5.220  1.000 65.12253  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A   CG  1 
+ATOM   2429  C CD  . PRO A   1 332 ? 57.490  -93.025  -3.889  1.000 84.56244  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A   CD  1 
+ATOM   2430  N N   . GLU A   1 333 ? 56.587  -89.638  -4.839  1.000 77.47595  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A   N   1 
+ATOM   2431  C CA  . GLU A   1 333 ? 55.845  -88.404  -5.081  1.000 78.04062  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A   CA  1 
+ATOM   2432  C C   . GLU A   1 333 ? 56.440  -87.217  -4.337  1.000 76.59710  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A   C   1 
+ATOM   2433  O O   . GLU A   1 333 ? 56.163  -86.068  -4.699  1.000 89.59903  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A   O   1 
+ATOM   2434  C CB  . GLU A   1 333 ? 54.376  -88.577  -4.682  1.000 60.98281  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A   CB  1 
+ATOM   2435  C CG  . GLU A   1 333 ? 53.563  -89.464  -5.614  1.000 79.15735  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A   CG  1 
+ATOM   2436  C CD  . GLU A   1 333 ? 53.860  -90.939  -5.435  1.000 95.72214  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A   CD  1 
+ATOM   2437  O OE1 . GLU A   1 333 ? 54.319  -91.329  -4.340  1.000 82.85286  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A   OE1 1 
+ATOM   2438  O OE2 . GLU A   1 333 ? 53.635  -91.707  -6.394  1.000 109.66583 ? ? ? ? ? -1 323 GLU A   OE2 1 
+ATOM   2439  N N   . LEU A   1 334 ? 57.244  -87.466  -3.307  1.000 77.88403  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A   N   1 
+ATOM   2440  C CA  . LEU A   1 334 ? 57.915  -86.410  -2.567  1.000 73.14331  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A   CA  1 
+ATOM   2441  C C   . LEU A   1 334 ? 59.118  -85.843  -3.309  1.000 75.72317  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A   C   1 
+ATOM   2442  O O   . LEU A   1 334 ? 59.743  -84.896  -2.819  1.000 72.16570  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A   O   1 
+ATOM   2443  C CB  . LEU A   1 334 ? 58.343  -86.945  -1.199  1.000 73.97939  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A   CB  1 
+ATOM   2444  C CG  . LEU A   1 334 ? 58.584  -85.963  -0.056  1.000 54.55466  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A   CG  1 
+ATOM   2445  C CD1 . LEU A   1 334 ? 57.735  -84.715  -0.212  1.000 77.80619  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A   CD1 1 
+ATOM   2446  C CD2 . LEU A   1 334 ? 58.260  -86.657  1.245   1.000 78.01525  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A   CD2 1 
+ATOM   2447  N N   . LEU A   1 335 ? 59.463  -86.395  -4.472  1.000 89.22585  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A   N   1 
+ATOM   2448  C CA  . LEU A   1 335 ? 60.564  -85.882  -5.277  1.000 72.92745  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A   CA  1 
+ATOM   2449  C C   . LEU A   1 335 ? 60.099  -85.422  -6.654  1.000 74.83904  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A   C   1 
+ATOM   2450  O O   . LEU A   1 335 ? 60.913  -85.326  -7.577  1.000 73.63589  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A   O   1 
+ATOM   2451  C CB  . LEU A   1 335 ? 61.664  -86.935  -5.412  1.000 68.30875  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A   CB  1 
+ATOM   2452  C CG  . LEU A   1 335 ? 62.181  -87.518  -4.095  1.000 54.30834  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A   CG  1 
+ATOM   2453  C CD1 . LEU A   1 335 ? 63.273  -88.547  -4.349  1.000 59.75853  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A   CD1 1 
+ATOM   2454  C CD2 . LEU A   1 335 ? 62.682  -86.418  -3.174  1.000 70.96592  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A   CD2 1 
+ATOM   2455  N N   . TYR A   1 336 ? 58.803  -85.135  -6.811  1.000 60.54755  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A   N   1 
+ATOM   2456  C CA  . TYR A   1 336 ? 58.290  -84.699  -8.108  1.000 62.79029  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A   CA  1 
+ATOM   2457  C C   . TYR A   1 336 ? 58.873  -83.351  -8.514  1.000 79.81020  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A   C   1 
+ATOM   2458  O O   . TYR A   1 336 ? 59.094  -83.093  -9.703  1.000 104.31800 ? ? ? ? ? ?  326 TYR A   O   1 
+ATOM   2459  C CB  . TYR A   1 336 ? 56.762  -84.627  -8.074  1.000 60.37196  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A   CB  1 
+ATOM   2460  C CG  . TYR A   1 336 ? 56.066  -85.941  -8.357  1.000 62.59850  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A   CG  1 
+ATOM   2461  C CD1 . TYR A   1 336 ? 56.785  -87.123  -8.471  1.000 68.32152  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A   CD1 1 
+ATOM   2462  C CD2 . TYR A   1 336 ? 54.688  -85.994  -8.528  1.000 49.20872  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A   CD2 1 
+ATOM   2463  C CE1 . TYR A   1 336 ? 56.151  -88.324  -8.734  1.000 61.23110  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A   CE1 1 
+ATOM   2464  C CE2 . TYR A   1 336 ? 54.045  -87.190  -8.792  1.000 68.74214  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A   CE2 1 
+ATOM   2465  C CZ  . TYR A   1 336 ? 54.782  -88.351  -8.894  1.000 70.62500  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A   CZ  1 
+ATOM   2466  O OH  . TYR A   1 336 ? 54.153  -89.545  -9.157  1.000 79.99736  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A   OH  1 
+ATOM   2467  N N   . GLU A   1 337 ? 59.129  -82.479  -7.541  1.000 50.85204  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A   N   1 
+ATOM   2468  C CA  . GLU A   1 337 ? 59.637  -81.141  -7.803  1.000 56.62999  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A   CA  1 
+ATOM   2469  C C   . GLU A   1 337 ? 61.119  -81.003  -7.470  1.000 73.03748  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A   C   1 
+ATOM   2470  O O   . GLU A   1 337 ? 61.608  -79.879  -7.311  1.000 69.14825  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A   O   1 
+ATOM   2471  C CB  . GLU A   1 337 ? 58.823  -80.111  -7.018  1.000 71.63384  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A   CB  1 
+ATOM   2472  C CG  . GLU A   1 337 ? 57.329  -80.133  -7.310  1.000 64.98925  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A   CG  1 
+ATOM   2473  C CD  . GLU A   1 337 ? 56.951  -79.264  -8.493  1.000 93.30608  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A   CD  1 
+ATOM   2474  O OE1 . GLU A   1 337 ? 57.855  -78.638  -9.084  1.000 103.24267 ? ? ? ? ? ?  327 GLU A   OE1 1 
+ATOM   2475  O OE2 . GLU A   1 337 ? 55.748  -79.202  -8.828  1.000 99.20422  ? ? ? ? ? -1 327 GLU A   OE2 1 
+ATOM   2476  N N   . MET A   1 338 ? 61.844  -82.117  -7.372  1.000 56.34210  ? ? ? ? ? ?  328 MET A   N   1 
+ATOM   2477  C CA  . MET A   1 338 ? 63.236  -82.067  -6.944  1.000 71.40309  ? ? ? ? ? ?  328 MET A   CA  1 
+ATOM   2478  C C   . MET A   1 338 ? 64.106  -81.368  -7.984  1.000 61.14315  ? ? ? ? ? ?  328 MET A   C   1 
+ATOM   2479  O O   . MET A   1 338 ? 63.934  -81.552  -9.193  1.000 73.43744  ? ? ? ? ? ?  328 MET A   O   1 
+ATOM   2480  C CB  . MET A   1 338 ? 63.767  -83.477  -6.677  1.000 59.30919  ? ? ? ? ? ?  328 MET A   CB  1 
+ATOM   2481  C CG  . MET A   1 338 ? 63.874  -84.361  -7.906  1.000 60.33755  ? ? ? ? ? ?  328 MET A   CG  1 
+ATOM   2482  S SD  . MET A   1 338 ? 64.573  -85.975  -7.518  1.000 93.45580  ? ? ? ? ? ?  328 MET A   SD  1 
+ATOM   2483  C CE  . MET A   1 338 ? 64.303  -86.841  -9.059  1.000 50.50335  ? ? ? ? ? ?  328 MET A   CE  1 
+ATOM   2484  N N   . ASP A   1 339 ? 65.043  -80.553  -7.498  1.000 58.27125  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A   N   1 
+ATOM   2485  C CA  . ASP A   1 339 ? 65.995  -79.839  -8.337  1.000 61.89329  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A   CA  1 
+ATOM   2486  C C   . ASP A   1 339 ? 67.039  -79.192  -7.439  1.000 68.14420  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A   C   1 
+ATOM   2487  O O   . ASP A   1 339 ? 66.717  -78.736  -6.338  1.000 80.74827  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A   O   1 
+ATOM   2488  C CB  . ASP A   1 339 ? 65.301  -78.773  -9.197  1.000 69.96550  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A   CB  1 
+ATOM   2489  C CG  . ASP A   1 339 ? 66.095  -78.412  -10.440 1.000 84.84486  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A   CG  1 
+ATOM   2490  O OD1 . ASP A   1 339 ? 67.243  -78.886  -10.583 1.000 74.10949  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A   OD1 1 
+ATOM   2491  O OD2 . ASP A   1 339 ? 65.565  -77.656  -11.281 1.000 112.68543 ? ? ? ? ? -1 329 ASP A   OD2 1 
+ATOM   2492  N N   . ASN A   1 340 ? 68.286  -79.167  -7.914  1.000 70.13568  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A   N   1 
+ATOM   2493  C CA  . ASN A   1 340 ? 69.396  -78.531  -7.200  1.000 54.62560  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A   CA  1 
+ATOM   2494  C C   . ASN A   1 340 ? 69.577  -79.134  -5.809  1.000 66.39122  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A   C   1 
+ATOM   2495  O O   . ASN A   1 340 ? 69.809  -78.425  -4.828  1.000 85.76659  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A   O   1 
+ATOM   2496  C CB  . ASN A   1 340 ? 69.202  -77.015  -7.113  1.000 61.15524  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A   CB  1 
+ATOM   2497  C CG  . ASN A   1 340 ? 70.505  -76.272  -6.883  1.000 65.41110  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A   CG  1 
+ATOM   2498  O OD1 . ASN A   1 340 ? 71.531  -76.875  -6.569  1.000 67.20323  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A   OD1 1 
+ATOM   2499  N ND2 . ASN A   1 340 ? 70.469  -74.953  -7.036  1.000 112.42149 ? ? ? ? ? ?  330 ASN A   ND2 1 
+ATOM   2500  N N   . THR A   1 341 ? 69.460  -80.456  -5.723  1.000 72.47914  ? ? ? ? ? ?  331 THR A   N   1 
+ATOM   2501  C CA  . THR A   1 341 ? 69.612  -81.178  -4.470  1.000 57.07782  ? ? ? ? ? ?  331 THR A   CA  1 
+ATOM   2502  C C   . THR A   1 341 ? 70.611  -82.310  -4.651  1.000 61.49978  ? ? ? ? ? ?  331 THR A   C   1 
+ATOM   2503  O O   . THR A   1 341 ? 70.930  -82.714  -5.772  1.000 83.71148  ? ? ? ? ? ?  331 THR A   O   1 
+ATOM   2504  C CB  . THR A   1 341 ? 68.277  -81.749  -3.977  1.000 63.34051  ? ? ? ? ? ?  331 THR A   CB  1 
+ATOM   2505  O OG1 . THR A   1 341 ? 68.487  -82.475  -2.758  1.000 71.15845  ? ? ? ? ? ?  331 THR A   OG1 1 
+ATOM   2506  C CG2 . THR A   1 341 ? 67.688  -82.685  -5.018  1.000 49.18974  ? ? ? ? ? ?  331 THR A   CG2 1 
+ATOM   2507  N N   . ARG A   1 342 ? 71.100  -82.825  -3.528  1.000 73.27984  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A   N   1 
+ATOM   2508  C CA  . ARG A   1 342 ? 71.966  -83.993  -3.528  1.000 81.53957  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A   CA  1 
+ATOM   2509  C C   . ARG A   1 342 ? 71.170  -85.213  -3.088  1.000 57.14835  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A   C   1 
+ATOM   2510  O O   . ARG A   1 342 ? 70.508  -85.187  -2.046  1.000 65.92116  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A   O   1 
+ATOM   2511  C CB  . ARG A   1 342 ? 73.178  -83.802  -2.618  1.000 59.48953  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A   CB  1 
+ATOM   2512  C CG  . ARG A   1 342 ? 74.127  -84.987  -2.675  1.000 69.81755  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A   CG  1 
+ATOM   2513  C CD  . ARG A   1 342 ? 75.538  -84.610  -2.287  1.000 81.71061  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A   CD  1 
+ATOM   2514  N NE  . ARG A   1 342 ? 76.521  -85.367  -3.052  1.000 92.09717  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A   NE  1 
+ATOM   2515  C CZ  . ARG A   1 342 ? 77.248  -84.863  -4.040  1.000 71.48495  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A   CZ  1 
+ATOM   2516  N NH1 . ARG A   1 342 ? 77.159  -83.588  -4.380  1.000 69.22012  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A   NH1 1 
+ATOM   2517  N NH2 . ARG A   1 342 ? 78.089  -85.656  -4.697  1.000 75.84152  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A   NH2 1 
+ATOM   2518  N N   . LEU A   1 343 ? 71.236  -86.271  -3.889  1.000 70.56997  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A   N   1 
+ATOM   2519  C CA  . LEU A   1 343 ? 70.537  -87.518  -3.615  1.000 65.03588  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A   CA  1 
+ATOM   2520  C C   . LEU A   1 343 ? 71.524  -88.508  -3.010  1.000 68.19311  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A   C   1 
+ATOM   2521  O O   . LEU A   1 343 ? 72.538  -88.838  -3.633  1.000 70.26103  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A   O   1 
+ATOM   2522  C CB  . LEU A   1 343 ? 69.915  -88.083  -4.892  1.000 69.30706  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A   CB  1 
+ATOM   2523  C CG  . LEU A   1 343 ? 68.969  -87.144  -5.645  1.000 60.26051  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A   CG  1 
+ATOM   2524  C CD1 . LEU A   1 343 ? 68.400  -87.819  -6.884  1.000 75.48726  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A   CD1 1 
+ATOM   2525  C CD2 . LEU A   1 343 ? 67.852  -86.665  -4.733  1.000 70.59390  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A   CD2 1 
+ATOM   2526  N N   . ILE A   1 344 ? 71.231  -88.969  -1.798  1.000 71.82047  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A   N   1 
+ATOM   2527  C CA  . ILE A   1 344 ? 72.071  -89.926  -1.087  1.000 62.76641  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A   CA  1 
+ATOM   2528  C C   . ILE A   1 344 ? 71.306  -91.238  -1.007  1.000 74.51482  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A   C   1 
+ATOM   2529  O O   . ILE A   1 344 ? 70.177  -91.276  -0.503  1.000 73.44300  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A   O   1 
+ATOM   2530  C CB  . ILE A   1 344 ? 72.449  -89.414  0.311   1.000 56.36887  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A   CB  1 
+ATOM   2531  C CG1 . ILE A   1 344 ? 73.052  -88.012  0.212   1.000 56.42276  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A   CG1 1 
+ATOM   2532  C CG2 . ILE A   1 344 ? 73.419  -90.372  0.985   1.000 65.52543  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A   CG2 1 
+ATOM   2533  C CD1 . ILE A   1 344 ? 73.254  -87.338  1.544   1.000 64.15850  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A   CD1 1 
+ATOM   2534  N N   . ARG A   1 345 ? 71.908  -92.310  -1.508  1.000 72.10031  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A   N   1 
+ATOM   2535  C CA  . ARG A   1 345 ? 71.269  -93.619  -1.534  1.000 77.95941  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A   CA  1 
+ATOM   2536  C C   . ARG A   1 345 ? 72.045  -94.573  -0.637  1.000 74.73222  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A   C   1 
+ATOM   2537  O O   . ARG A   1 345 ? 73.231  -94.829  -0.874  1.000 77.62852  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A   O   1 
+ATOM   2538  C CB  . ARG A   1 345 ? 71.187  -94.165  -2.959  1.000 69.16126  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A   CB  1 
+ATOM   2539  C CG  . ARG A   1 345 ? 70.590  -95.560  -3.045  1.000 54.46623  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A   CG  1 
+ATOM   2540  C CD  . ARG A   1 345 ? 70.407  -95.998  -4.489  1.000 75.91912  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A   CD  1 
+ATOM   2541  N NE  . ARG A   1 345 ? 69.899  -97.362  -4.586  1.000 75.84835  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A   NE  1 
+ATOM   2542  C CZ  . ARG A   1 345 ? 70.663  -98.441  -4.681  1.000 74.34191  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A   CZ  1 
+ATOM   2543  N NH1 . ARG A   1 345 ? 71.983  -98.354  -4.707  1.000 54.60246  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A   NH1 1 
+ATOM   2544  N NH2 . ARG A   1 345 ? 70.088  -99.639  -4.754  1.000 90.75144  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A   NH2 1 
+ATOM   2545  N N   . VAL A   1 346 ? 71.377  -95.091  0.389   1.000 75.55982  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A   N   1 
+ATOM   2546  C CA  . VAL A   1 346 ? 71.964  -96.087  1.276   1.000 81.43637  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A   CA  1 
+ATOM   2547  C C   . VAL A   1 346 ? 71.731  -97.465  0.675   1.000 81.11726  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A   C   1 
+ATOM   2548  O O   . VAL A   1 346 ? 70.588  -97.846  0.395   1.000 98.77856  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A   O   1 
+ATOM   2549  C CB  . VAL A   1 346 ? 71.363  -95.994  2.688   1.000 76.75061  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A   CB  1 
+ATOM   2550  C CG1 . VAL A   1 346 ? 71.991  -97.037  3.594   1.000 97.57232  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A   CG1 1 
+ATOM   2551  C CG2 . VAL A   1 346 ? 71.564  -94.601  3.259   1.000 63.94275  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A   CG2 1 
+ATOM   2552  N N   . HIS A   1 347 ? 72.811  -98.213  0.476   1.000 89.45897  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A   N   1 
+ATOM   2553  C CA  . HIS A   1 347 ? 72.704  -99.507  -0.177  1.000 101.34044 ? ? ? ? ? ?  337 HIS A   CA  1 
+ATOM   2554  C C   . HIS A   1 347 ? 72.034  -100.526 0.741   1.000 116.72006 ? ? ? ? ? ?  337 HIS A   C   1 
+ATOM   2555  O O   . HIS A   1 347 ? 72.028  -100.395 1.968   1.000 110.61502 ? ? ? ? ? ?  337 HIS A   O   1 
+ATOM   2556  C CB  . HIS A   1 347 ? 74.083  -100.009 -0.605  1.000 90.90933  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A   CB  1 
+ATOM   2557  C CG  . HIS A   1 347 ? 74.724  -99.177  -1.672  1.000 88.48854  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A   CG  1 
+ATOM   2558  N ND1 . HIS A   1 347 ? 75.798  -99.618  -2.414  1.000 92.67991  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A   ND1 1 
+ATOM   2559  C CD2 . HIS A   1 347 ? 74.443  -97.931  -2.122  1.000 77.00551  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A   CD2 1 
+ATOM   2560  C CE1 . HIS A   1 347 ? 76.151  -98.680  -3.275  1.000 90.14254  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A   CE1 1 
+ATOM   2561  N NE2 . HIS A   1 347 ? 75.345  -97.645  -3.117  1.000 79.72892  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A   NE2 1 
+ATOM   2562  N N   . SER A   1 348 ? 71.462  -101.560 0.118   1.000 132.87527 ? ? ? ? ? ?  338 SER A   N   1 
+ATOM   2563  C CA  . SER A   1 348 ? 70.772  -102.617 0.848   1.000 116.83306 ? ? ? ? ? ?  338 SER A   CA  1 
+ATOM   2564  C C   . SER A   1 348 ? 71.719  -103.504 1.644   1.000 120.37757 ? ? ? ? ? ?  338 SER A   C   1 
+ATOM   2565  O O   . SER A   1 348 ? 71.251  -104.266 2.497   1.000 132.44405 ? ? ? ? ? ?  338 SER A   O   1 
+ATOM   2566  C CB  . SER A   1 348 ? 69.966  -103.485 -0.121  1.000 129.11745 ? ? ? ? ? ?  338 SER A   CB  1 
+ATOM   2567  O OG  . SER A   1 348 ? 69.219  -102.695 -1.031  1.000 112.37004 ? ? ? ? ? ?  338 SER A   OG  1 
+ATOM   2568  N N   . THR A   1 349 ? 73.024  -103.428 1.392   1.000 124.24283 ? ? ? ? ? ?  339 THR A   N   1 
+ATOM   2569  C CA  . THR A   1 349 ? 73.977  -104.286 2.076   1.000 131.58731 ? ? ? ? ? ?  339 THR A   CA  1 
+ATOM   2570  C C   . THR A   1 349 ? 74.094  -103.909 3.553   1.000 146.58351 ? ? ? ? ? ?  339 THR A   C   1 
+ATOM   2571  O O   . THR A   1 349 ? 73.731  -102.807 3.978   1.000 140.26760 ? ? ? ? ? ?  339 THR A   O   1 
+ATOM   2572  C CB  . THR A   1 349 ? 75.350  -104.196 1.406   1.000 137.17583 ? ? ? ? ? ?  339 THR A   CB  1 
+ATOM   2573  O OG1 . THR A   1 349 ? 75.904  -102.893 1.628   1.000 125.83877 ? ? ? ? ? ?  339 THR A   OG1 1 
+ATOM   2574  C CG2 . THR A   1 349 ? 75.228  -104.433 -0.093  1.000 138.64305 ? ? ? ? ? ?  339 THR A   CG2 1 
+ATOM   2575  N N   . GLU A   1 350 ? 74.611  -104.861 4.342   1.000 165.45927 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A   N   1 
+ATOM   2576  C CA  . GLU A   1 350 ? 74.846  -104.653 5.770   1.000 159.66547 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A   CA  1 
+ATOM   2577  C C   . GLU A   1 350 ? 76.048  -103.761 6.052   1.000 150.63155 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A   C   1 
+ATOM   2578  O O   . GLU A   1 350 ? 76.153  -103.218 7.157   1.000 143.64801 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A   O   1 
+ATOM   2579  C CB  . GLU A   1 350 ? 75.038  -105.999 6.476   1.000 171.35592 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A   CB  1 
+ATOM   2580  C CG  . GLU A   1 350 ? 76.349  -106.722 6.149   1.000 183.06057 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A   CG  1 
+ATOM   2581  C CD  . GLU A   1 350 ? 76.365  -107.332 4.756   1.000 179.07752 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A   CD  1 
+ATOM   2582  O OE1 . GLU A   1 350 ? 75.294  -107.382 4.116   1.000 167.95100 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A   OE1 1 
+ATOM   2583  O OE2 . GLU A   1 350 ? 77.447  -107.760 4.299   1.000 172.52131 ? ? ? ? ? -1 340 GLU A   OE2 1 
+ATOM   2584  N N   . LYS A   1 351 ? 76.951  -103.597 5.085   1.000 152.85388 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A   N   1 
+ATOM   2585  C CA  . LYS A   1 351 ? 78.109  -102.729 5.257   1.000 153.08150 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A   CA  1 
+ATOM   2586  C C   . LYS A   1 351 ? 77.742  -101.252 5.271   1.000 138.55805 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A   C   1 
+ATOM   2587  O O   . LYS A   1 351 ? 78.604  -100.425 5.589   1.000 141.77602 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A   O   1 
+ATOM   2588  C CB  . LYS A   1 351 ? 79.131  -102.996 4.148   1.000 132.86272 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A   CB  1 
+ATOM   2589  C CG  . LYS A   1 351 ? 79.698  -104.407 4.159   1.000 151.07423 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A   CG  1 
+ATOM   2590  C CD  . LYS A   1 351 ? 80.351  -104.758 2.831   1.000 149.72821 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A   CD  1 
+ATOM   2591  C CE  . LYS A   1 351 ? 79.331  -104.784 1.704   1.000 136.84849 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A   CE  1 
+ATOM   2592  N NZ  . LYS A   1 351 ? 79.950  -105.166 0.405   1.000 139.78287 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A   NZ  1 
+ATOM   2593  N N   . VAL A   1 352 ? 76.495  -100.910 4.941   1.000 128.71193 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A   N   1 
+ATOM   2594  C CA  . VAL A   1 352 ? 76.012  -99.533  4.913   1.000 117.84576 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A   CA  1 
+ATOM   2595  C C   . VAL A   1 352 ? 76.903  -98.700  4.000   1.000 116.24763 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A   C   1 
+ATOM   2596  O O   . VAL A   1 352 ? 77.606  -97.789  4.452   1.000 108.78314 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A   O   1 
+ATOM   2597  C CB  . VAL A   1 352 ? 75.940  -98.931  6.330   1.000 96.90263  ? ? ? ? ? ?  342 VAL A   CB  1 
+ATOM   2598  C CG1 . VAL A   1 352 ? 75.148  -97.627  6.320   1.000 88.51288  ? ? ? ? ? ?  342 VAL A   CG1 1 
+ATOM   2599  C CG2 . VAL A   1 352 ? 75.309  -99.926  7.288   1.000 119.45412 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A   CG2 1 
+ATOM   2600  N N   . VAL A   1 353 ? 76.891  -99.022  2.713   1.000 109.77862 ? ? ? ? ? ?  343 VAL A   N   1 
+ATOM   2601  C CA  . VAL A   1 353 ? 77.597  -98.227  1.717   1.000 88.61087  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A   CA  1 
+ATOM   2602  C C   . VAL A   1 353 ? 76.681  -97.105  1.252   1.000 83.27269  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A   C   1 
+ATOM   2603  O O   . VAL A   1 353 ? 75.475  -97.307  1.059   1.000 89.98802  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A   O   1 
+ATOM   2604  C CB  . VAL A   1 353 ? 78.049  -99.111  0.541   1.000 84.18018  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A   CB  1 
+ATOM   2605  C CG1 . VAL A   1 353 ? 79.030  -98.360  -0.345  1.000 98.42555  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A   CG1 1 
+ATOM   2606  C CG2 . VAL A   1 353 ? 78.661  -100.406 1.056   1.000 114.93836 ? ? ? ? ? ?  343 VAL A   CG2 1 
+ATOM   2607  N N   . CYS A   1 354 ? 77.244  -95.913  1.078   1.000 93.01486  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A   N   1 
+ATOM   2608  C CA  . CYS A   1 354 ? 76.478  -94.737  0.688   1.000 88.70980  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A   CA  1 
+ATOM   2609  C C   . CYS A   1 354 ? 76.992  -94.192  -0.634  1.000 70.85281  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A   C   1 
+ATOM   2610  O O   . CYS A   1 354 ? 78.200  -93.997  -0.806  1.000 80.69386  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A   O   1 
+ATOM   2611  C CB  . CYS A   1 354 ? 76.543  -93.654  1.765   1.000 66.97894  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A   CB  1 
+ATOM   2612  S SG  . CYS A   1 354 ? 75.504  -93.995  3.196   1.000 91.25102  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A   SG  1 
+ATOM   2613  N N   . SER A   1 355 ? 76.071  -93.944  -1.560  1.000 65.91890  ? ? ? ? ? ?  345 SER A   N   1 
+ATOM   2614  C CA  . SER A   1 355 ? 76.375  -93.321  -2.839  1.000 79.37259  ? ? ? ? ? ?  345 SER A   CA  1 
+ATOM   2615  C C   . SER A   1 355 ? 75.579  -92.030  -2.949  1.000 73.21915  ? ? ? ? ? ?  345 SER A   C   1 
+ATOM   2616  O O   . SER A   1 355 ? 74.365  -92.025  -2.719  1.000 71.42127  ? ? ? ? ? ?  345 SER A   O   1 
+ATOM   2617  C CB  . SER A   1 355 ? 76.045  -94.260  -4.001  1.000 66.38855  ? ? ? ? ? ?  345 SER A   CB  1 
+ATOM   2618  O OG  . SER A   1 355 ? 76.705  -95.504  -3.845  1.000 77.98745  ? ? ? ? ? ?  345 SER A   OG  1 
+ATOM   2619  N N   . SER A   1 356 ? 76.262  -90.940  -3.286  1.000 69.83255  ? ? ? ? ? ?  346 SER A   N   1 
+ATOM   2620  C CA  . SER A   1 356 ? 75.651  -89.622  -3.353  1.000 74.44823  ? ? ? ? ? ?  346 SER A   CA  1 
+ATOM   2621  C C   . SER A   1 356 ? 75.763  -89.067  -4.765  1.000 89.04205  ? ? ? ? ? ?  346 SER A   C   1 
+ATOM   2622  O O   . SER A   1 356 ? 76.767  -89.282  -5.450  1.000 92.84519  ? ? ? ? ? ?  346 SER A   O   1 
+ATOM   2623  C CB  . SER A   1 356 ? 76.307  -88.655  -2.363  1.000 65.80809  ? ? ? ? ? ?  346 SER A   CB  1 
+ATOM   2624  O OG  . SER A   1 356 ? 77.676  -88.460  -2.672  1.000 86.44663  ? ? ? ? ? ?  346 SER A   OG  1 
+ATOM   2625  N N   . HIS A   1 357 ? 74.725  -88.351  -5.189  1.000 82.62776  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A   N   1 
+ATOM   2626  C CA  . HIS A   1 357 ? 74.684  -87.724  -6.503  1.000 65.48303  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A   CA  1 
+ATOM   2627  C C   . HIS A   1 357 ? 74.104  -86.326  -6.371  1.000 74.15997  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A   C   1 
+ATOM   2628  O O   . HIS A   1 357 ? 73.056  -86.143  -5.745  1.000 80.70578  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A   O   1 
+ATOM   2629  C CB  . HIS A   1 357 ? 73.844  -88.544  -7.489  1.000 84.02578  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A   CB  1 
+ATOM   2630  C CG  . HIS A   1 357 ? 73.525  -87.816  -8.759  1.000 82.59761  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A   CG  1 
+ATOM   2631  N ND1 . HIS A   1 357 ? 74.472  -87.553  -9.725  1.000 82.49826  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A   ND1 1 
+ATOM   2632  C CD2 . HIS A   1 357 ? 72.365  -87.288  -9.216  1.000 73.15938  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A   CD2 1 
+ATOM   2633  C CE1 . HIS A   1 357 ? 73.908  -86.899  -10.725 1.000 78.92789  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A   CE1 1 
+ATOM   2634  N NE2 . HIS A   1 357 ? 72.630  -86.724  -10.441 1.000 68.50620  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A   NE2 1 
+ATOM   2635  N N   . MET A   1 358 ? 74.784  -85.347  -6.960  1.000 79.87767  ? ? ? ? ? ?  348 MET A   N   1 
+ATOM   2636  C CA  . MET A   1 358 ? 74.283  -83.975  -7.003  1.000 70.40757  ? ? ? ? ? ?  348 MET A   CA  1 
+ATOM   2637  C C   . MET A   1 358 ? 73.320  -83.859  -8.176  1.000 59.82334  ? ? ? ? ? ?  348 MET A   C   1 
+ATOM   2638  O O   . MET A   1 358 ? 73.735  -83.690  -9.324  1.000 73.23196  ? ? ? ? ? ?  348 MET A   O   1 
+ATOM   2639  C CB  . MET A   1 358 ? 75.432  -82.981  -7.125  1.000 58.47867  ? ? ? ? ? ?  348 MET A   CB  1 
+ATOM   2640  C CG  . MET A   1 358 ? 74.985  -81.531  -7.126  1.000 71.50705  ? ? ? ? ? ?  348 MET A   CG  1 
+ATOM   2641  S SD  . MET A   1 358 ? 73.876  -81.147  -5.757  1.000 76.92463  ? ? ? ? ? ?  348 MET A   SD  1 
+ATOM   2642  C CE  . MET A   1 358 ? 73.531  -79.422  -6.086  1.000 73.19774  ? ? ? ? ? ?  348 MET A   CE  1 
+ATOM   2643  N N   . TYR A   1 359 ? 72.026  -83.956  -7.887  1.000 67.77355  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A   N   1 
+ATOM   2644  C CA  . TYR A   1 359 ? 71.009  -83.922  -8.928  1.000 63.72934  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A   CA  1 
+ATOM   2645  C C   . TYR A   1 359 ? 70.712  -82.478  -9.305  1.000 71.61972  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A   C   1 
+ATOM   2646  O O   . TYR A   1 359 ? 70.325  -81.671  -8.452  1.000 52.70683  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A   O   1 
+ATOM   2647  C CB  . TYR A   1 359 ? 69.742  -84.630  -8.456  1.000 65.75115  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A   CB  1 
+ATOM   2648  C CG  . TYR A   1 359 ? 68.643  -84.665  -9.491  1.000 63.21803  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A   CG  1 
+ATOM   2649  C CD1 . TYR A   1 359 ? 68.610  -85.656  -10.462 1.000 68.71562  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A   CD1 1 
+ATOM   2650  C CD2 . TYR A   1 359 ? 67.636  -83.709  -9.495  1.000 64.94871  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A   CD2 1 
+ATOM   2651  C CE1 . TYR A   1 359 ? 67.607  -85.694  -11.408 1.000 60.34107  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A   CE1 1 
+ATOM   2652  C CE2 . TYR A   1 359 ? 66.629  -83.737  -10.437 1.000 70.01607  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A   CE2 1 
+ATOM   2653  C CZ  . TYR A   1 359 ? 66.620  -84.732  -11.391 1.000 65.49436  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A   CZ  1 
+ATOM   2654  O OH  . TYR A   1 359 ? 65.619  -84.766  -12.333 1.000 63.89758  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A   OH  1 
+ATOM   2655  N N   . ASN A   1 360 ? 70.887  -82.155  -10.584 1.000 97.31021  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A   N   1 
+ATOM   2656  C CA  . ASN A   1 360 ? 70.635  -80.814  -11.087 1.000 70.88229  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A   CA  1 
+ATOM   2657  C C   . ASN A   1 360 ? 70.062  -80.911  -12.491 1.000 76.92342  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A   C   1 
+ATOM   2658  O O   . ASN A   1 360 ? 70.636  -81.583  -13.353 1.000 104.58617 ? ? ? ? ? ?  350 ASN A   O   1 
+ATOM   2659  C CB  . ASN A   1 360 ? 71.918  -79.975  -11.087 1.000 62.34279  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A   CB  1 
+ATOM   2660  C CG  . ASN A   1 360 ? 71.775  -78.698  -10.288 1.000 82.54482  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A   CG  1 
+ATOM   2661  O OD1 . ASN A   1 360 ? 70.731  -78.047  -10.323 1.000 83.47477  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A   OD1 1 
+ATOM   2662  N ND2 . ASN A   1 360 ? 72.822  -78.336  -9.555  1.000 75.10317  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A   ND2 1 
+ATOM   2663  N N   . VAL A   1 361 ? 68.931  -80.250  -12.712 1.000 85.71561  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A   N   1 
+ATOM   2664  C CA  . VAL A   1 361 ? 68.276  -80.232  -14.015 1.000 73.17956  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A   CA  1 
+ATOM   2665  C C   . VAL A   1 361 ? 68.830  -79.072  -14.829 1.000 67.52598  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A   C   1 
+ATOM   2666  O O   . VAL A   1 361 ? 68.788  -77.916  -14.391 1.000 100.58465 ? ? ? ? ? ?  351 VAL A   O   1 
+ATOM   2667  C CB  . VAL A   1 361 ? 66.750  -80.121  -13.866 1.000 75.84216  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A   CB  1 
+ATOM   2668  C CG1 . VAL A   1 361 ? 66.121  -79.710  -15.186 1.000 71.39875  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A   CG1 1 
+ATOM   2669  C CG2 . VAL A   1 361 ? 66.166  -81.440  -13.385 1.000 65.64852  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A   CG2 1 
+ATOM   2670  N N   . GLU A   1 362 ? 69.345  -79.380  -16.016 1.000 85.03752  ? ? ? ? ? ?  352 GLU A   N   1 
+ATOM   2671  C CA  . GLU A   1 362 ? 69.921  -78.363  -16.881 1.000 92.88275  ? ? ? ? ? ?  352 GLU A   CA  1 
+ATOM   2672  C C   . GLU A   1 362 ? 68.825  -77.492  -17.491 1.000 90.13281  ? ? ? ? ? ?  352 GLU A   C   1 
+ATOM   2673  O O   . GLU A   1 362 ? 67.646  -77.854  -17.517 1.000 96.71483  ? ? ? ? ? ?  352 GLU A   O   1 
+ATOM   2674  C CB  . GLU A   1 362 ? 70.753  -79.017  -17.982 1.000 107.15255 ? ? ? ? ? ?  352 GLU A   CB  1 
+ATOM   2675  C CG  . GLU A   1 362 ? 71.710  -80.084  -17.472 1.000 129.09365 ? ? ? ? ? ?  352 GLU A   CG  1 
+ATOM   2676  C CD  . GLU A   1 362 ? 72.251  -80.963  -18.582 1.000 157.51750 ? ? ? ? ? ?  352 GLU A   CD  1 
+ATOM   2677  O OE1 . GLU A   1 362 ? 72.343  -80.483  -19.731 1.000 147.86821 ? ? ? ? ? ?  352 GLU A   OE1 1 
+ATOM   2678  O OE2 . GLU A   1 362 ? 72.576  -82.137  -18.305 1.000 160.43383 ? ? ? ? ? -1 352 GLU A   OE2 1 
+ATOM   2679  N N   . GLU A   1 363 ? 69.234  -76.322  -17.989 1.000 94.33885  ? ? ? ? ? ?  353 GLU A   N   1 
+ATOM   2680  C CA  . GLU A   1 363 ? 68.272  -75.400  -18.585 1.000 102.28633 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A   CA  1 
+ATOM   2681  C C   . GLU A   1 363 ? 67.658  -75.973  -19.856 1.000 107.40790 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A   C   1 
+ATOM   2682  O O   . GLU A   1 363 ? 66.504  -75.669  -20.179 1.000 92.90488  ? ? ? ? ? ?  353 GLU A   O   1 
+ATOM   2683  C CB  . GLU A   1 363 ? 68.943  -74.058  -18.880 1.000 124.95624 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A   CB  1 
+ATOM   2684  C CG  . GLU A   1 363 ? 69.539  -73.375  -17.661 1.000 148.95561 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A   CG  1 
+ATOM   2685  C CD  . GLU A   1 363 ? 70.193  -72.050  -17.999 1.000 195.42061 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A   CD  1 
+ATOM   2686  O OE1 . GLU A   1 363 ? 69.986  -71.555  -19.127 1.000 190.04962 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A   OE1 1 
+ATOM   2687  O OE2 . GLU A   1 363 ? 70.916  -71.505  -17.139 1.000 201.09782 ? ? ? ? ? -1 353 GLU A   OE2 1 
+ATOM   2688  N N   . ALA A   1 364 ? 68.409  -76.804  -20.583 1.000 97.69072  ? ? ? ? ? ?  354 ALA A   N   1 
+ATOM   2689  C CA  . ALA A   1 364 ? 67.885  -77.413  -21.801 1.000 92.60446  ? ? ? ? ? ?  354 ALA A   CA  1 
+ATOM   2690  C C   . ALA A   1 364 ? 66.732  -78.364  -21.508 1.000 99.53366  ? ? ? ? ? ?  354 ALA A   C   1 
+ATOM   2691  O O   . ALA A   1 364 ? 65.804  -78.477  -22.316 1.000 105.61564 ? ? ? ? ? ?  354 ALA A   O   1 
+ATOM   2692  C CB  . ALA A   1 364 ? 69.005  -78.143  -22.541 1.000 90.72802  ? ? ? ? ? ?  354 ALA A   CB  1 
+ATOM   2693  N N   . TYR A   1 365 ? 66.769  -79.050  -20.370 1.000 87.65327  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A   N   1 
+ATOM   2694  C CA  . TYR A   1 365 ? 65.707  -79.967  -19.976 1.000 78.70709  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A   CA  1 
+ATOM   2695  C C   . TYR A   1 365 ? 64.581  -79.277  -19.220 1.000 83.24454  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A   C   1 
+ATOM   2696  O O   . TYR A   1 365 ? 63.652  -79.956  -18.766 1.000 88.16110  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A   O   1 
+ATOM   2697  C CB  . TYR A   1 365 ? 66.276  -81.095  -19.111 1.000 81.91386  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A   CB  1 
+ATOM   2698  C CG  . TYR A   1 365 ? 67.182  -82.063  -19.840 1.000 74.21620  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A   CG  1 
+ATOM   2699  C CD1 . TYR A   1 365 ? 68.487  -81.716  -20.168 1.000 88.15594  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A   CD1 1 
+ATOM   2700  C CD2 . TYR A   1 365 ? 66.739  -83.335  -20.175 1.000 84.11748  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A   CD2 1 
+ATOM   2701  C CE1 . TYR A   1 365 ? 69.317  -82.604  -20.825 1.000 94.04968  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A   CE1 1 
+ATOM   2702  C CE2 . TYR A   1 365 ? 67.561  -84.229  -20.830 1.000 76.49690  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A   CE2 1 
+ATOM   2703  C CZ  . TYR A   1 365 ? 68.847  -83.861  -21.152 1.000 75.99532  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A   CZ  1 
+ATOM   2704  O OH  . TYR A   1 365 ? 69.659  -84.760  -21.803 1.000 99.64592  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A   OH  1 
+ATOM   2705  N N   . GLY A   1 366 ? 64.636  -77.950  -19.079 1.000 78.32891  ? ? ? ? ? ?  356 GLY A   N   1 
+ATOM   2706  C CA  . GLY A   1 366 ? 63.662  -77.254  -18.254 1.000 84.54596  ? ? ? ? ? ?  356 GLY A   CA  1 
+ATOM   2707  C C   . GLY A   1 366 ? 62.242  -77.318  -18.784 1.000 70.07265  ? ? ? ? ? ?  356 GLY A   C   1 
+ATOM   2708  O O   . GLY A   1 366 ? 61.284  -77.290  -18.005 1.000 91.46177  ? ? ? ? ? ?  356 GLY A   O   1 
+ATOM   2709  N N   . SER A   1 367 ? 62.080  -77.403  -20.105 1.000 102.18319 ? ? ? ? ? ?  357 SER A   N   1 
+ATOM   2710  C CA  . SER A   1 367 ? 60.739  -77.435  -20.681 1.000 85.06180  ? ? ? ? ? ?  357 SER A   CA  1 
+ATOM   2711  C C   . SER A   1 367 ? 60.052  -78.779  -20.479 1.000 81.65662  ? ? ? ? ? ?  357 SER A   C   1 
+ATOM   2712  O O   . SER A   1 367 ? 58.837  -78.877  -20.688 1.000 87.34291  ? ? ? ? ? ?  357 SER A   O   1 
+ATOM   2713  C CB  . SER A   1 367 ? 60.792  -77.099  -22.172 1.000 70.73779  ? ? ? ? ? ?  357 SER A   CB  1 
+ATOM   2714  O OG  . SER A   1 367 ? 61.403  -75.838  -22.391 1.000 88.55596  ? ? ? ? ? ?  357 SER A   OG  1 
+ATOM   2715  N N   . VAL A   1 368 ? 60.795  -79.811  -20.086 1.000 77.47347  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A   N   1 
+ATOM   2716  C CA  . VAL A   1 368 ? 60.219  -81.125  -19.817 1.000 89.68737  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A   CA  1 
+ATOM   2717  C C   . VAL A   1 368 ? 60.679  -81.602  -18.446 1.000 89.31876  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A   C   1 
+ATOM   2718  O O   . VAL A   1 368 ? 60.753  -82.809  -18.189 1.000 76.13866  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A   O   1 
+ATOM   2719  C CB  . VAL A   1 368 ? 60.601  -82.139  -20.911 1.000 69.82364  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A   CB  1 
+ATOM   2720  C CG1 . VAL A   1 368 ? 59.978  -81.748  -22.243 1.000 82.68534  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A   CG1 1 
+ATOM   2721  C CG2 . VAL A   1 368 ? 62.115  -82.238  -21.035 1.000 59.36528  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A   CG2 1 
+ATOM   2722  N N   . LYS A   1 369 ? 60.988  -80.656  -17.555 1.000 77.25190  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A   N   1 
+ATOM   2723  C CA  . LYS A   1 369 ? 61.537  -81.014  -16.250 1.000 80.28150  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A   CA  1 
+ATOM   2724  C C   . LYS A   1 369 ? 60.519  -81.762  -15.400 1.000 81.84169  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A   C   1 
+ATOM   2725  O O   . LYS A   1 369 ? 60.857  -82.760  -14.752 1.000 61.26504  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A   O   1 
+ATOM   2726  C CB  . LYS A   1 369 ? 62.021  -79.760  -15.521 1.000 76.16234  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A   CB  1 
+ATOM   2727  C CG  . LYS A   1 369 ? 62.592  -80.030  -14.136 1.000 65.47725  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A   CG  1 
+ATOM   2728  C CD  . LYS A   1 369 ? 62.999  -78.741  -13.439 1.000 97.97616  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A   CD  1 
+ATOM   2729  C CE  . LYS A   1 369 ? 61.798  -77.844  -13.197 1.000 124.70414 ? ? ? ? ? ?  359 LYS A   CE  1 
+ATOM   2730  N NZ  . LYS A   1 369 ? 60.779  -78.511  -12.340 1.000 117.82522 ? ? ? ? ? ?  359 LYS A   NZ  1 
+ATOM   2731  N N   . LYS A   1 370 ? 59.268  -81.299  -15.390 1.000 89.44235  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A   N   1 
+ATOM   2732  C CA  . LYS A   1 370 ? 58.260  -81.930  -14.546 1.000 91.47167  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A   CA  1 
+ATOM   2733  C C   . LYS A   1 370 ? 57.909  -83.325  -15.046 1.000 68.60253  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A   C   1 
+ATOM   2734  O O   . LYS A   1 370 ? 57.714  -84.245  -14.245 1.000 90.15891  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A   O   1 
+ATOM   2735  C CB  . LYS A   1 370 ? 57.017  -81.048  -14.469 1.000 74.81239  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A   CB  1 
+ATOM   2736  C CG  . LYS A   1 370 ? 57.265  -79.715  -13.784 1.000 90.76137  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A   CG  1 
+ATOM   2737  C CD  . LYS A   1 370 ? 55.962  -79.014  -13.450 1.000 116.84907 ? ? ? ? ? ?  360 LYS A   CD  1 
+ATOM   2738  C CE  . LYS A   1 370 ? 56.213  -77.727  -12.683 1.000 111.97023 ? ? ? ? ? ?  360 LYS A   CE  1 
+ATOM   2739  N NZ  . LYS A   1 370 ? 57.056  -77.948  -11.477 1.000 102.49537 ? ? ? ? ? ?  360 LYS A   NZ  1 
+ATOM   2740  N N   . LYS A   1 371 ? 57.824  -83.502  -16.366 1.000 79.21048  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A   N   1 
+ATOM   2741  C CA  . LYS A   1 371 ? 57.599  -84.835  -16.916 1.000 93.24186  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A   CA  1 
+ATOM   2742  C C   . LYS A   1 371 ? 58.762  -85.765  -16.594 1.000 82.00762  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A   C   1 
+ATOM   2743  O O   . LYS A   1 371 ? 58.560  -86.944  -16.278 1.000 80.20345  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A   O   1 
+ATOM   2744  C CB  . LYS A   1 371 ? 57.382  -84.743  -18.427 1.000 86.60015  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A   CB  1 
+ATOM   2745  C CG  . LYS A   1 371 ? 57.989  -85.889  -19.220 1.000 88.04386  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A   CG  1 
+ATOM   2746  C CD  . LYS A   1 371 ? 56.940  -86.896  -19.654 1.000 89.13392  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A   CD  1 
+ATOM   2747  C CE  . LYS A   1 371 ? 57.595  -88.147  -20.218 1.000 78.82523  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A   CE  1 
+ATOM   2748  N NZ  . LYS A   1 371 ? 58.653  -87.822  -21.217 1.000 104.78247 ? ? ? ? ? ?  361 LYS A   NZ  1 
+ATOM   2749  N N   . LEU A   1 372 ? 59.989  -85.244  -16.649 1.000 75.87869  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A   N   1 
+ATOM   2750  C CA  . LEU A   1 372 ? 61.168  -86.076  -16.434 1.000 71.71220  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A   CA  1 
+ATOM   2751  C C   . LEU A   1 372 ? 61.311  -86.480  -14.971 1.000 88.12056  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A   C   1 
+ATOM   2752  O O   . LEU A   1 372 ? 61.716  -87.610  -14.672 1.000 85.05976  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A   O   1 
+ATOM   2753  C CB  . LEU A   1 372 ? 62.411  -85.331  -16.924 1.000 71.71000  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A   CB  1 
+ATOM   2754  C CG  . LEU A   1 372 ? 63.803  -85.844  -16.563 1.000 85.96738  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A   CG  1 
+ATOM   2755  C CD1 . LEU A   1 372 ? 64.739  -85.641  -17.740 1.000 86.22951  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A   CD1 1 
+ATOM   2756  C CD2 . LEU A   1 372 ? 64.333  -85.115  -15.338 1.000 83.58407  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A   CD2 1 
+ATOM   2757  N N   . ASN A   1 373 ? 60.986  -85.575  -14.045 1.000 79.62219  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A   N   1 
+ATOM   2758  C CA  . ASN A   1 373 ? 61.164  -85.877  -12.627 1.000 79.12607  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A   CA  1 
+ATOM   2759  C C   . ASN A   1 373 ? 60.184  -86.941  -12.149 1.000 84.01715  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A   C   1 
+ATOM   2760  O O   . ASN A   1 373 ? 60.559  -87.834  -11.380 1.000 84.86099  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A   O   1 
+ATOM   2761  C CB  . ASN A   1 373 ? 61.017  -84.608  -11.791 1.000 71.64398  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A   CB  1 
+ATOM   2762  C CG  . ASN A   1 373 ? 62.294  -83.799  -11.729 1.000 70.81544  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A   CG  1 
+ATOM   2763  O OD1 . ASN A   1 373 ? 63.389  -84.332  -11.903 1.000 72.04450  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A   OD1 1 
+ATOM   2764  N ND2 . ASN A   1 373 ? 62.161  -82.504  -11.468 1.000 79.77023  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A   ND2 1 
+ATOM   2765  N N   . LYS A   1 374 ? 58.923  -86.860  -12.580 1.000 70.39032  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A   N   1 
+ATOM   2766  C CA  . LYS A   1 374 ? 57.929  -87.822  -12.114 1.000 79.79764  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A   CA  1 
+ATOM   2767  C C   . LYS A   1 374 ? 58.263  -89.237  -12.567 1.000 71.36918  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A   C   1 
+ATOM   2768  O O   . LYS A   1 374 ? 57.949  -90.204  -11.866 1.000 93.49657  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A   O   1 
+ATOM   2769  C CB  . LYS A   1 374 ? 56.537  -87.420  -12.598 1.000 61.38882  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A   CB  1 
+ATOM   2770  C CG  . LYS A   1 374 ? 56.098  -86.044  -12.133 1.000 70.56828  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A   CG  1 
+ATOM   2771  C CD  . LYS A   1 374 ? 54.753  -85.666  -12.727 1.000 59.48008  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A   CD  1 
+ATOM   2772  C CE  . LYS A   1 374 ? 54.358  -84.254  -12.325 1.000 88.55175  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A   CE  1 
+ATOM   2773  N NZ  . LYS A   1 374 ? 53.036  -83.863  -12.888 1.000 87.15031  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A   NZ  1 
+ATOM   2774  N N   . ALA A   1 375 ? 58.902  -89.379  -13.728 1.000 85.73268  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A   N   1 
+ATOM   2775  C CA  . ALA A   1 375 ? 59.290  -90.707  -14.185 1.000 93.72070  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A   CA  1 
+ATOM   2776  C C   . ALA A   1 375 ? 60.530  -91.199  -13.450 1.000 85.62628  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A   C   1 
+ATOM   2777  O O   . ALA A   1 375 ? 60.637  -92.387  -13.125 1.000 90.27329  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A   O   1 
+ATOM   2778  C CB  . ALA A   1 375 ? 59.525  -90.694  -15.694 1.000 54.33926  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A   CB  1 
+ATOM   2779  N N   . LEU A   1 376 ? 61.472  -90.297  -13.166 1.000 74.03976  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A   N   1 
+ATOM   2780  C CA  . LEU A   1 376 ? 62.723  -90.691  -12.528 1.000 64.27210  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A   CA  1 
+ATOM   2781  C C   . LEU A   1 376 ? 62.578  -90.860  -11.018 1.000 76.80080  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A   C   1 
+ATOM   2782  O O   . LEU A   1 376 ? 63.349  -91.610  -10.407 1.000 75.61377  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A   O   1 
+ATOM   2783  C CB  . LEU A   1 376 ? 63.809  -89.660  -12.837 1.000 46.60283  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A   CB  1 
+ATOM   2784  C CG  . LEU A   1 376 ? 65.206  -89.917  -12.270 1.000 54.37125  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A   CG  1 
+ATOM   2785  C CD1 . LEU A   1 376 ? 65.765  -91.230  -12.795 1.000 46.15774  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A   CD1 1 
+ATOM   2786  C CD2 . LEU A   1 376 ? 66.136  -88.759  -12.595 1.000 54.21978  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A   CD2 1 
+ATOM   2787  N N   . SER A   1 377 ? 61.597  -90.188  -10.407 1.000 81.91226  ? ? ? ? ? ?  367 SER A   N   1 
+ATOM   2788  C CA  . SER A   1 377 ? 61.442  -90.250  -8.955  1.000 66.43863  ? ? ? ? ? ?  367 SER A   CA  1 
+ATOM   2789  C C   . SER A   1 377 ? 61.211  -91.680  -8.477  1.000 75.25515  ? ? ? ? ? ?  367 SER A   C   1 
+ATOM   2790  O O   . SER A   1 377 ? 61.802  -92.114  -7.480  1.000 84.47213  ? ? ? ? ? ?  367 SER A   O   1 
+ATOM   2791  C CB  . SER A   1 377 ? 60.299  -89.342  -8.513  1.000 69.59800  ? ? ? ? ? ?  367 SER A   CB  1 
+ATOM   2792  O OG  . SER A   1 377 ? 59.066  -89.808  -9.028  1.000 73.02940  ? ? ? ? ? ?  367 SER A   OG  1 
+ATOM   2793  N N   . SER A   1 378 ? 60.354  -92.428  -9.171  1.000 63.51106  ? ? ? ? ? ?  368 SER A   N   1 
+ATOM   2794  C CA  . SER A   1 378 ? 60.095  -93.804  -8.762  1.000 60.78512  ? ? ? ? ? ?  368 SER A   CA  1 
+ATOM   2795  C C   . SER A   1 378 ? 61.251  -94.735  -9.099  1.000 60.22800  ? ? ? ? ? ?  368 SER A   C   1 
+ATOM   2796  O O   . SER A   1 378 ? 61.344  -95.824  -8.521  1.000 67.08167  ? ? ? ? ? ?  368 SER A   O   1 
+ATOM   2797  C CB  . SER A   1 378 ? 58.811  -94.324  -9.408  1.000 59.74532  ? ? ? ? ? ?  368 SER A   CB  1 
+ATOM   2798  O OG  . SER A   1 378 ? 57.703  -93.503  -9.083  1.000 69.74236  ? ? ? ? ? ?  368 SER A   OG  1 
+ATOM   2799  N N   . ALA A   1 379 ? 62.131  -94.336  -10.018 1.000 71.75370  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A   N   1 
+ATOM   2800  C CA  . ALA A   1 379 ? 63.248  -95.187  -10.403 1.000 82.49548  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A   CA  1 
+ATOM   2801  C C   . ALA A   1 379 ? 64.403  -95.125  -9.412  1.000 75.56031  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A   C   1 
+ATOM   2802  O O   . ALA A   1 379 ? 65.238  -96.037  -9.396  1.000 62.43073  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A   O   1 
+ATOM   2803  C CB  . ALA A   1 379 ? 63.740  -94.805  -11.802 1.000 58.70712  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A   CB  1 
+ATOM   2804  N N   . LEU A   1 380 ? 64.468  -94.078  -8.586  1.000 75.22314  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A   N   1 
+ATOM   2805  C CA  . LEU A   1 380 ? 65.548  -93.965  -7.610  1.000 74.60895  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A   CA  1 
+ATOM   2806  C C   . LEU A   1 380 ? 65.475  -95.061  -6.554  1.000 76.33907  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A   C   1 
+ATOM   2807  O O   . LEU A   1 380 ? 66.512  -95.487  -6.032  1.000 72.72029  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A   O   1 
+ATOM   2808  C CB  . LEU A   1 380 ? 65.508  -92.590  -6.946  1.000 68.19547  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A   CB  1 
+ATOM   2809  C CG  . LEU A   1 380 ? 65.579  -91.380  -7.878  1.000 80.39917  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A   CG  1 
+ATOM   2810  C CD1 . LEU A   1 380 ? 65.359  -90.099  -7.091  1.000 83.98774  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A   CD1 1 
+ATOM   2811  C CD2 . LEU A   1 380 ? 66.911  -91.339  -8.612  1.000 69.87221  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A   CD2 1 
+ATOM   2812  N N   . PHE A   1 381 ? 64.269  -95.530  -6.231  1.000 59.32112  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A   N   1 
+ATOM   2813  C CA  . PHE A   1 381 ? 64.087  -96.538  -5.195  1.000 74.55893  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A   CA  1 
+ATOM   2814  C C   . PHE A   1 381 ? 64.286  -97.959  -5.703  1.000 62.13789  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A   C   1 
+ATOM   2815  O O   . PHE A   1 381 ? 64.334  -98.888  -4.890  1.000 81.16949  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A   O   1 
+ATOM   2816  C CB  . PHE A   1 381 ? 62.694  -96.400  -4.578  1.000 68.46441  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A   CB  1 
+ATOM   2817  C CG  . PHE A   1 381 ? 62.409  -95.030  -4.034  1.000 70.37779  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A   CG  1 
+ATOM   2818  C CD1 . PHE A   1 381 ? 61.829  -94.059  -4.833  1.000 65.28389  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A   CD1 1 
+ATOM   2819  C CD2 . PHE A   1 381 ? 62.729  -94.710  -2.725  1.000 74.41732  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A   CD2 1 
+ATOM   2820  C CE1 . PHE A   1 381 ? 61.573  -92.797  -4.336  1.000 75.36234  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A   CE1 1 
+ATOM   2821  C CE2 . PHE A   1 381 ? 62.473  -93.449  -2.223  1.000 78.86114  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A   CE2 1 
+ATOM   2822  C CZ  . PHE A   1 381 ? 61.894  -92.491  -3.030  1.000 59.47996  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A   CZ  1 
+ATOM   2823  N N   . ALA A   1 382 ? 64.404  -98.152  -7.012  1.000 64.17274  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A   N   1 
+ATOM   2824  C CA  . ALA A   1 382 ? 64.600  -99.482  -7.560  1.000 72.77628  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A   CA  1 
+ATOM   2825  C C   . ALA A   1 382 ? 66.079  -99.859  -7.531  1.000 69.72898  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A   C   1 
+ATOM   2826  O O   . ALA A   1 382 ? 66.953  -99.044  -7.221  1.000 58.61756  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A   O   1 
+ATOM   2827  C CB  . ALA A   1 382 ? 64.060  -99.558  -8.985  1.000 77.38866  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A   CB  1 
+ATOM   2828  N N   . GLU A   1 383 ? 66.358  -101.117 -7.866  1.000 60.28351  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A   N   1 
+ATOM   2829  C CA  . GLU A   1 383 ? 67.727  -101.613 -7.891  1.000 74.02504  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A   CA  1 
+ATOM   2830  C C   . GLU A   1 383 ? 68.273  -101.785 -9.299  1.000 79.00546  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A   C   1 
+ATOM   2831  O O   . GLU A   1 383 ? 69.476  -101.602 -9.514  1.000 82.92159  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A   O   1 
+ATOM   2832  C CB  . GLU A   1 383 ? 67.819  -102.946 -7.142  1.000 90.29165  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A   CB  1 
+ATOM   2833  C CG  . GLU A   1 383 ? 69.191  -103.223 -6.562  1.000 106.34724 ? ? ? ? ? ?  373 GLU A   CG  1 
+ATOM   2834  C CD  . GLU A   1 383 ? 69.121  -103.738 -5.140  1.000 98.09244  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A   CD  1 
+ATOM   2835  O OE1 . GLU A   1 383 ? 68.466  -104.778 -4.917  1.000 96.20098  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A   OE1 1 
+ATOM   2836  O OE2 . GLU A   1 383 ? 69.711  -103.096 -4.244  1.000 114.85924 ? ? ? ? ? -1 373 GLU A   OE2 1 
+ATOM   2837  N N   . ARG A   1 384 ? 67.417  -102.127 -10.259 1.000 89.36317  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A   N   1 
+ATOM   2838  C CA  . ARG A   1 384 ? 67.798  -102.245 -11.660 1.000 72.42550  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A   CA  1 
+ATOM   2839  C C   . ARG A   1 384 ? 66.739  -101.556 -12.506 1.000 77.52879  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A   C   1 
+ATOM   2840  O O   . ARG A   1 384 ? 65.558  -101.915 -12.440 1.000 68.62836  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A   O   1 
+ATOM   2841  C CB  . ARG A   1 384 ? 67.949  -103.710 -12.072 1.000 71.17277  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A   CB  1 
+ATOM   2842  C CG  . ARG A   1 384 ? 69.133  -104.405 -11.430 1.000 79.38226  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A   CG  1 
+ATOM   2843  C CD  . ARG A   1 384 ? 69.068  -105.906 -11.638 1.000 84.45396  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A   CD  1 
+ATOM   2844  N NE  . ARG A   1 384 ? 67.807  -106.456 -11.157 1.000 85.76490  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A   NE  1 
+ATOM   2845  C CZ  . ARG A   1 384 ? 67.546  -106.729 -9.886  1.000 90.46711  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A   CZ  1 
+ATOM   2846  N NH1 . ARG A   1 384 ? 68.441  -106.513 -8.935  1.000 80.92710  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A   NH1 1 
+ATOM   2847  N NH2 . ARG A   1 384 ? 66.358  -107.229 -9.560  1.000 84.11603  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A   NH2 1 
+ATOM   2848  N N   . VAL A   1 385 ? 67.162  -100.578 -13.301 1.000 75.41367  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A   N   1 
+ATOM   2849  C CA  . VAL A   1 385 ? 66.260  -99.764  -14.108 1.000 74.20756  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A   CA  1 
+ATOM   2850  C C   . VAL A   1 385 ? 66.536  -100.047 -15.577 1.000 82.71602  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A   C   1 
+ATOM   2851  O O   . VAL A   1 385 ? 67.686  -99.957  -16.026 1.000 90.58039  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A   O   1 
+ATOM   2852  C CB  . VAL A   1 385 ? 66.425  -98.266  -13.798 1.000 70.11890  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A   CB  1 
+ATOM   2853  C CG1 . VAL A   1 385 ? 65.561  -97.432  -14.725 1.000 70.38427  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A   CG1 1 
+ATOM   2854  C CG2 . VAL A   1 385 ? 66.082  -97.988  -12.344 1.000 76.93230  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A   CG2 1 
+ATOM   2855  N N   . LEU A   1 386 ? 65.485  -100.389 -16.322 1.000 88.04641  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A   N   1 
+ATOM   2856  C CA  . LEU A   1 386 ? 65.577  -100.631 -17.757 1.000 74.28324  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A   CA  1 
+ATOM   2857  C C   . LEU A   1 386 ? 64.985  -99.430  -18.487 1.000 69.93735  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A   C   1 
+ATOM   2858  O O   . LEU A   1 386 ? 63.779  -99.173  -18.401 1.000 61.91447  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A   O   1 
+ATOM   2859  C CB  . LEU A   1 386 ? 64.855  -101.919 -18.148 1.000 55.39142  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A   CB  1 
+ATOM   2860  C CG  . LEU A   1 386 ? 64.724  -102.193 -19.651 1.000 77.39779  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A   CG  1 
+ATOM   2861  C CD1 . LEU A   1 386 ? 66.082  -102.172 -20.344 1.000 68.54413  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A   CD1 1 
+ATOM   2862  C CD2 . LEU A   1 386 ? 64.021  -103.520 -19.897 1.000 73.29020  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A   CD2 1 
+ATOM   2863  N N   . LEU A   1 387 ? 65.835  -98.699  -19.205 1.000 76.66868  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A   N   1 
+ATOM   2864  C CA  . LEU A   1 387 ? 65.405  -97.524  -19.954 1.000 64.68440  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A   CA  1 
+ATOM   2865  C C   . LEU A   1 387 ? 64.769  -97.973  -21.263 1.000 73.17329  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A   C   1 
+ATOM   2866  O O   . LEU A   1 387 ? 65.449  -98.513  -22.142 1.000 75.20420  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A   O   1 
+ATOM   2867  C CB  . LEU A   1 387 ? 66.584  -96.588  -20.205 1.000 65.10558  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A   CB  1 
+ATOM   2868  C CG  . LEU A   1 387 ? 67.177  -95.887  -18.982 1.000 61.53727  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A   CG  1 
+ATOM   2869  C CD1 . LEU A   1 387 ? 68.162  -94.812  -19.405 1.000 76.68440  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A   CD1 1 
+ATOM   2870  C CD2 . LEU A   1 387 ? 66.079  -95.294  -18.121 1.000 87.53509  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A   CD2 1 
+ATOM   2871  N N   . ILE A   1 388 ? 63.464  -97.757  -21.390 1.000 56.17687  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A   N   1 
+ATOM   2872  C CA  . ILE A   1 388 ? 62.736  -98.042  -22.616 1.000 66.45677  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A   CA  1 
+ATOM   2873  C C   . ILE A   1 388 ? 62.296  -96.719  -23.228 1.000 80.93164  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A   C   1 
+ATOM   2874  O O   . ILE A   1 388 ? 62.324  -95.665  -22.587 1.000 70.57114  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A   O   1 
+ATOM   2875  C CB  . ILE A   1 388 ? 61.528  -98.971  -22.377 1.000 62.06321  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A   CB  1 
+ATOM   2876  C CG1 . ILE A   1 388 ? 60.558  -98.340  -21.377 1.000 59.68501  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A   CG1 1 
+ATOM   2877  C CG2 . ILE A   1 388 ? 61.993  -100.333 -21.888 1.000 57.49196  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A   CG2 1 
+ATOM   2878  C CD1 . ILE A   1 388 ? 59.372  -99.214  -21.035 1.000 69.41013  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A   CD1 1 
+ATOM   2879  N N   . GLU A   1 389 ? 61.885  -96.778  -24.495 1.000 90.27025  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A   N   1 
+ATOM   2880  C CA  . GLU A   1 389 ? 61.544  -95.554  -25.213 1.000 90.77310  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A   CA  1 
+ATOM   2881  C C   . GLU A   1 389 ? 60.119  -95.103  -24.904 1.000 88.67038  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A   C   1 
+ATOM   2882  O O   . GLU A   1 389 ? 59.906  -94.032  -24.324 1.000 78.55101  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A   O   1 
+ATOM   2883  C CB  . GLU A   1 389 ? 61.732  -95.758  -26.719 1.000 68.03401  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A   CB  1 
+ATOM   2884  C CG  . GLU A   1 389 ? 61.443  -94.523  -27.566 1.000 76.81718  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A   CG  1 
+ATOM   2885  C CD  . GLU A   1 389 ? 62.558  -93.489  -27.520 1.000 97.13825  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A   CD  1 
+ATOM   2886  O OE1 . GLU A   1 389 ? 63.657  -93.806  -27.015 1.000 66.27722  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A   OE1 1 
+ATOM   2887  O OE2 . GLU A   1 389 ? 62.333  -92.356  -27.997 1.000 106.62313 ? ? ? ? ? -1 379 GLU A   OE2 1 
+ATOM   2888  N N   . GLY A   1 390 ? 59.130  -95.909  -25.279 1.000 94.05470  ? ? ? ? ? ?  380 GLY A   N   1 
+ATOM   2889  C CA  . GLY A   1 390 ? 57.752  -95.493  -25.182 1.000 94.45256  ? ? ? ? ? ?  380 GLY A   CA  1 
+ATOM   2890  C C   . GLY A   1 390 ? 56.854  -96.491  -24.482 1.000 75.09086  ? ? ? ? ? ?  380 GLY A   C   1 
+ATOM   2891  O O   . GLY A   1 390 ? 57.306  -97.499  -23.929 1.000 69.76682  ? ? ? ? ? ?  380 GLY A   O   1 
+ATOM   2892  N N   . PRO A   1 391 ? 55.546  -96.222  -24.499 1.000 59.42690  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A   N   1 
+ATOM   2893  C CA  . PRO A   1 391 ? 54.610  -97.115  -23.803 1.000 73.96519  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A   CA  1 
+ATOM   2894  C C   . PRO A   1 391 ? 54.395  -98.442  -24.508 1.000 57.97892  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A   C   1 
+ATOM   2895  O O   . PRO A   1 391 ? 54.084  -99.434  -23.839 1.000 95.22756  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A   O   1 
+ATOM   2896  C CB  . PRO A   1 391 ? 53.319  -96.288  -23.747 1.000 70.48267  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A   CB  1 
+ATOM   2897  C CG  . PRO A   1 391 ? 53.407  -95.393  -24.928 1.000 57.95920  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A   CG  1 
+ATOM   2898  C CD  . PRO A   1 391 ? 54.866  -95.061  -25.098 1.000 77.30987  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A   CD  1 
+ATOM   2899  N N   . SER A   1 392 ? 54.536  -98.494  -25.836 1.000 85.66791  ? ? ? ? ? ?  382 SER A   N   1 
+ATOM   2900  C CA  . SER A   1 392 ? 54.376  -99.765  -26.535 1.000 93.96933  ? ? ? ? ? ?  382 SER A   CA  1 
+ATOM   2901  C C   . SER A   1 392 ? 55.409  -100.782 -26.069 1.000 89.74559  ? ? ? ? ? ?  382 SER A   C   1 
+ATOM   2902  O O   . SER A   1 392 ? 55.118  -101.982 -26.006 1.000 75.58452  ? ? ? ? ? ?  382 SER A   O   1 
+ATOM   2903  C CB  . SER A   1 392 ? 54.473  -99.554  -28.045 1.000 72.21913  ? ? ? ? ? ?  382 SER A   CB  1 
+ATOM   2904  O OG  . SER A   1 392 ? 55.770  -99.125  -28.419 1.000 119.95710 ? ? ? ? ? ?  382 SER A   OG  1 
+ATOM   2905  N N   . GLU A   1 393 ? 56.612  -100.319 -25.726 1.000 97.30765  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A   N   1 
+ATOM   2906  C CA  . GLU A   1 393 ? 57.609  -101.208 -25.142 1.000 78.93042  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A   CA  1 
+ATOM   2907  C C   . GLU A   1 393 ? 57.209  -101.624 -23.733 1.000 85.67376  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A   C   1 
+ATOM   2908  O O   . GLU A   1 393 ? 57.450  -102.766 -23.324 1.000 87.55777  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A   O   1 
+ATOM   2909  C CB  . GLU A   1 393 ? 58.978  -100.528 -25.134 1.000 73.00915  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A   CB  1 
+ATOM   2910  C CG  . GLU A   1 393 ? 59.583  -100.272 -26.513 1.000 97.60489  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A   CG  1 
+ATOM   2911  C CD  . GLU A   1 393 ? 59.047  -99.018  -27.187 1.000 104.51970 ? ? ? ? ? ?  383 GLU A   CD  1 
+ATOM   2912  O OE1 . GLU A   1 393 ? 57.928  -98.577  -26.851 1.000 101.52919 ? ? ? ? ? ?  383 GLU A   OE1 1 
+ATOM   2913  O OE2 . GLU A   1 393 ? 59.754  -98.470  -28.059 1.000 117.05002 ? ? ? ? ? -1 383 GLU A   OE2 1 
+ATOM   2914  N N   . LYS A   1 394 ? 56.597  -100.711 -22.975 1.000 82.48993  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A   N   1 
+ATOM   2915  C CA  . LYS A   1 394 ? 56.159  -101.044 -21.624 1.000 92.60370  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A   CA  1 
+ATOM   2916  C C   . LYS A   1 394 ? 55.008  -102.042 -21.643 1.000 83.12242  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A   C   1 
+ATOM   2917  O O   . LYS A   1 394 ? 54.953  -102.950 -20.806 1.000 87.01980  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A   O   1 
+ATOM   2918  C CB  . LYS A   1 394 ? 55.752  -99.775  -20.874 1.000 94.20122  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A   CB  1 
+ATOM   2919  C CG  . LYS A   1 394 ? 55.246  -100.029 -19.466 1.000 97.29206  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A   CG  1 
+ATOM   2920  C CD  . LYS A   1 394 ? 54.842  -98.739  -18.780 1.000 116.06405 ? ? ? ? ? ?  384 LYS A   CD  1 
+ATOM   2921  C CE  . LYS A   1 394 ? 56.041  -97.837  -18.552 1.000 88.08491  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A   CE  1 
+ATOM   2922  N NZ  . LYS A   1 394 ? 55.657  -96.582  -17.848 1.000 96.01587  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A   NZ  1 
+ATOM   2923  N N   . ILE A   1 395 ? 54.078  -101.890 -22.590 1.000 94.37200  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A   N   1 
+ATOM   2924  C CA  . ILE A   1 395 ? 52.963  -102.827 -22.695 1.000 79.70402  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A   CA  1 
+ATOM   2925  C C   . ILE A   1 395 ? 53.474  -104.229 -22.998 1.000 84.60667  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A   C   1 
+ATOM   2926  O O   . ILE A   1 395 ? 53.020  -105.215 -22.403 1.000 72.82956  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A   O   1 
+ATOM   2927  C CB  . ILE A   1 395 ? 51.960  -102.343 -23.760 1.000 89.20664  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A   CB  1 
+ATOM   2928  C CG1 . ILE A   1 395 ? 51.324  -101.019 -23.331 1.000 95.85478  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A   CG1 1 
+ATOM   2929  C CG2 . ILE A   1 395 ? 50.893  -103.398 -24.013 1.000 80.73116  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A   CG2 1 
+ATOM   2930  C CD1 . ILE A   1 395 ? 50.368  -100.442 -24.351 1.000 98.13897  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A   CD1 1 
+ATOM   2931  N N   . LEU A   1 396 ? 54.436  -104.339 -23.917 1.000 83.17502  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A   N   1 
+ATOM   2932  C CA  . LEU A   1 396 ? 55.007  -105.639 -24.257 1.000 73.89932  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A   CA  1 
+ATOM   2933  C C   . LEU A   1 396 ? 55.820  -106.207 -23.101 1.000 75.97334  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A   C   1 
+ATOM   2934  O O   . LEU A   1 396 ? 55.674  -107.382 -22.744 1.000 74.86631  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A   O   1 
+ATOM   2935  C CB  . LEU A   1 396 ? 55.879  -105.518 -25.506 1.000 78.22349  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A   CB  1 
+ATOM   2936  C CG  . LEU A   1 396 ? 56.746  -106.734 -25.847 1.000 68.55522  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A   CG  1 
+ATOM   2937  C CD1 . LEU A   1 396 ? 55.881  -107.935 -26.200 1.000 61.70400  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A   CD1 1 
+ATOM   2938  C CD2 . LEU A   1 396 ? 57.709  -106.410 -26.979 1.000 86.47989  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A   CD2 1 
+ATOM   2939  N N   . PHE A   1 397 ? 56.694  -105.390 -22.510 1.000 77.37029  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A   N   1 
+ATOM   2940  C CA  . PHE A   1 397 ? 57.580  -105.896 -21.467 1.000 85.28162  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A   CA  1 
+ATOM   2941  C C   . PHE A   1 397 ? 56.805  -106.278 -20.213 1.000 86.31050  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A   C   1 
+ATOM   2942  O O   . PHE A   1 397 ? 57.167  -107.239 -19.526 1.000 82.66848  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A   O   1 
+ATOM   2943  C CB  . PHE A   1 397 ? 58.658  -104.862 -21.144 1.000 66.15836  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A   CB  1 
+ATOM   2944  C CG  . PHE A   1 397 ? 59.772  -104.815 -22.149 1.000 79.31832  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A   CG  1 
+ATOM   2945  C CD1 . PHE A   1 397 ? 60.087  -105.931 -22.907 1.000 86.27483  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A   CD1 1 
+ATOM   2946  C CD2 . PHE A   1 397 ? 60.507  -103.656 -22.336 1.000 84.59979  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A   CD2 1 
+ATOM   2947  C CE1 . PHE A   1 397 ? 61.112  -105.892 -23.832 1.000 72.27409  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A   CE1 1 
+ATOM   2948  C CE2 . PHE A   1 397 ? 61.533  -103.611 -23.260 1.000 64.36473  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A   CE2 1 
+ATOM   2949  C CZ  . PHE A   1 397 ? 61.836  -104.730 -24.009 1.000 73.64174  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A   CZ  1 
+ATOM   2950  N N   . GLU A   1 398 ? 55.735  -105.543 -19.901 1.000 83.22457  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A   N   1 
+ATOM   2951  C CA  . GLU A   1 398 ? 54.942  -105.875 -18.722 1.000 76.00510  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A   CA  1 
+ATOM   2952  C C   . GLU A   1 398 ? 54.276  -107.237 -18.877 1.000 82.93937  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A   C   1 
+ATOM   2953  O O   . GLU A   1 398 ? 54.207  -108.016 -17.920 1.000 95.38343  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A   O   1 
+ATOM   2954  C CB  . GLU A   1 398 ? 53.897  -104.789 -18.466 1.000 71.50200  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A   CB  1 
+ATOM   2955  C CG  . GLU A   1 398 ? 53.607  -104.544 -16.994 1.000 110.09630 ? ? ? ? ? ?  388 GLU A   CG  1 
+ATOM   2956  C CD  . GLU A   1 398 ? 54.667  -103.686 -16.326 1.000 91.50049  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A   CD  1 
+ATOM   2957  O OE1 . GLU A   1 398 ? 54.903  -102.555 -16.799 1.000 96.40053  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A   OE1 1 
+ATOM   2958  O OE2 . GLU A   1 398 ? 55.266  -104.144 -15.331 1.000 89.44474  ? ? ? ? ? -1 388 GLU A   OE2 1 
+ATOM   2959  N N   . LYS A   1 399 ? 53.789  -107.545 -20.081 1.000 77.81678  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A   N   1 
+ATOM   2960  C CA  . LYS A   1 399 ? 53.183  -108.850 -20.329 1.000 75.45985  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A   CA  1 
+ATOM   2961  C C   . LYS A   1 399 ? 54.234  -109.954 -20.329 1.000 78.61724  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A   C   1 
+ATOM   2962  O O   . LYS A   1 399 ? 54.032  -111.017 -19.731 1.000 85.94395  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A   O   1 
+ATOM   2963  C CB  . LYS A   1 399 ? 52.426  -108.828 -21.657 1.000 67.99227  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A   CB  1 
+ATOM   2964  C CG  . LYS A   1 399 ? 52.076  -110.205 -22.203 1.000 67.91799  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A   CG  1 
+ATOM   2965  C CD  . LYS A   1 399 ? 50.854  -110.793 -21.519 1.000 68.39611  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A   CD  1 
+ATOM   2966  C CE  . LYS A   1 399 ? 50.509  -112.152 -22.104 1.000 75.82270  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A   CE  1 
+ATOM   2967  N NZ  . LYS A   1 399 ? 49.153  -112.612 -21.698 1.000 93.71601  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A   NZ  1 
+ATOM   2968  N N   . VAL A   1 400 ? 55.365  -109.719 -20.998 1.000 89.87036  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A   N   1 
+ATOM   2969  C CA  . VAL A   1 400 ? 56.406  -110.741 -21.089 1.000 88.76184  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A   CA  1 
+ATOM   2970  C C   . VAL A   1 400 ? 56.994  -111.024 -19.713 1.000 75.32226  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A   C   1 
+ATOM   2971  O O   . VAL A   1 400 ? 57.172  -112.184 -19.321 1.000 90.03917  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A   O   1 
+ATOM   2972  C CB  . VAL A   1 400 ? 57.493  -110.316 -22.092 1.000 91.01690  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A   CB  1 
+ATOM   2973  C CG1 . VAL A   1 400 ? 58.696  -111.242 -21.993 1.000 66.10251  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A   CG1 1 
+ATOM   2974  C CG2 . VAL A   1 400 ? 56.935  -110.316 -23.507 1.000 81.03944  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A   CG2 1 
+ATOM   2975  N N   . LEU A   1 401 ? 57.302  -109.967 -18.957 1.000 87.46589  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A   N   1 
+ATOM   2976  C CA  . LEU A   1 401 ? 57.847  -110.160 -17.617 1.000 86.04548  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A   CA  1 
+ATOM   2977  C C   . LEU A   1 401 ? 56.840  -110.846 -16.704 1.000 87.09793  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A   C   1 
+ATOM   2978  O O   . LEU A   1 401 ? 57.220  -111.656 -15.852 1.000 82.70576  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A   O   1 
+ATOM   2979  C CB  . LEU A   1 401 ? 58.282  -108.820 -17.022 1.000 62.17231  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A   CB  1 
+ATOM   2980  C CG  . LEU A   1 401 ? 59.600  -108.249 -17.546 1.000 69.49631  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A   CG  1 
+ATOM   2981  C CD1 . LEU A   1 401 ? 59.847  -106.860 -16.978 1.000 74.70983  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A   CD1 1 
+ATOM   2982  C CD2 . LEU A   1 401 ? 60.752  -109.182 -17.208 1.000 73.20340  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A   CD2 1 
+ATOM   2983  N N   . ASP A   1 402 ? 55.550  -110.542 -16.871 1.000 84.47936  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A   N   1 
+ATOM   2984  C CA  . ASP A   1 402 ? 54.526  -111.155 -16.029 1.000 76.83292  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A   CA  1 
+ATOM   2985  C C   . ASP A   1 402 ? 54.574  -112.676 -16.128 1.000 99.24806  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A   C   1 
+ATOM   2986  O O   . ASP A   1 402 ? 54.537  -113.378 -15.111 1.000 113.83602 ? ? ? ? ? ?  392 ASP A   O   1 
+ATOM   2987  C CB  . ASP A   1 402 ? 53.145  -110.626 -16.422 1.000 82.97929  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A   CB  1 
+ATOM   2988  C CG  . ASP A   1 402 ? 52.037  -111.136 -15.514 1.000 98.54651  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A   CG  1 
+ATOM   2989  O OD1 . ASP A   1 402 ? 52.341  -111.738 -14.463 1.000 128.29025 ? ? ? ? ? ?  392 ASP A   OD1 1 
+ATOM   2990  O OD2 . ASP A   1 402 ? 50.854  -110.930 -15.858 1.000 97.04303  ? ? ? ? ? -1 392 ASP A   OD2 1 
+ATOM   2991  N N   . GLU A   1 403 ? 54.676  -113.204 -17.349 1.000 93.57767  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A   N   1 
+ATOM   2992  C CA  . GLU A   1 403 ? 54.701  -114.652 -17.525 1.000 87.74553  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A   CA  1 
+ATOM   2993  C C   . GLU A   1 403 ? 56.034  -115.250 -17.085 1.000 90.85922  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A   C   1 
+ATOM   2994  O O   . GLU A   1 403 ? 56.068  -116.352 -16.525 1.000 95.60660  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A   O   1 
+ATOM   2995  C CB  . GLU A   1 403 ? 54.406  -115.008 -18.983 1.000 99.45828  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A   CB  1 
+ATOM   2996  C CG  . GLU A   1 403 ? 53.020  -114.600 -19.459 1.000 102.02154 ? ? ? ? ? ?  393 GLU A   CG  1 
+ATOM   2997  C CD  . GLU A   1 403 ? 51.915  -115.361 -18.755 1.000 105.14089 ? ? ? ? ? ?  393 GLU A   CD  1 
+ATOM   2998  O OE1 . GLU A   1 403 ? 52.144  -116.529 -18.374 1.000 101.64719 ? ? ? ? ? ?  393 GLU A   OE1 1 
+ATOM   2999  O OE2 . GLU A   1 403 ? 50.818  -114.790 -18.578 1.000 116.55985 ? ? ? ? ? -1 393 GLU A   OE2 1 
+ATOM   3000  N N   . VAL A   1 404 ? 57.137  -114.537 -17.319 1.000 91.21832  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A   N   1 
+ATOM   3001  C CA  . VAL A   1 404 ? 58.462  -115.090 -17.055 1.000 92.09983  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A   CA  1 
+ATOM   3002  C C   . VAL A   1 404 ? 58.866  -114.866 -15.603 1.000 87.57700  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A   C   1 
+ATOM   3003  O O   . VAL A   1 404 ? 59.320  -115.791 -14.921 1.000 84.26666  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A   O   1 
+ATOM   3004  C CB  . VAL A   1 404 ? 59.491  -114.485 -18.029 1.000 87.98013  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A   CB  1 
+ATOM   3005  C CG1 . VAL A   1 404 ? 60.887  -114.996 -17.710 1.000 100.77232 ? ? ? ? ? ?  394 VAL A   CG1 1 
+ATOM   3006  C CG2 . VAL A   1 404 ? 59.118  -114.805 -19.471 1.000 92.42651  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A   CG2 1 
+ATOM   3007  N N   . GLU A   1 405 ? 58.711  -113.639 -15.108 1.000 92.54491  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A   N   1 
+ATOM   3008  C CA  . GLU A   1 405 ? 59.112  -113.302 -13.740 1.000 91.25548  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A   CA  1 
+ATOM   3009  C C   . GLU A   1 405 ? 58.229  -112.175 -13.227 1.000 91.69936  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A   C   1 
+ATOM   3010  O O   . GLU A   1 405 ? 58.589  -110.994 -13.326 1.000 91.35925  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A   O   1 
+ATOM   3011  C CB  . GLU A   1 405 ? 60.586  -112.899 -13.679 1.000 73.35989  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A   CB  1 
+ATOM   3012  C CG  . GLU A   1 405 ? 61.114  -112.652 -12.285 1.000 111.75215 ? ? ? ? ? ?  395 GLU A   CG  1 
+ATOM   3013  C CD  . GLU A   1 405 ? 62.212  -113.620 -11.890 1.000 132.07929 ? ? ? ? ? ?  395 GLU A   CD  1 
+ATOM   3014  O OE1 . GLU A   1 405 ? 62.645  -114.419 -12.743 1.000 124.75026 ? ? ? ? ? ?  395 GLU A   OE1 1 
+ATOM   3015  O OE2 . GLU A   1 405 ? 62.642  -113.579 -10.717 1.000 152.03481 ? ? ? ? ? -1 395 GLU A   OE2 1 
+ATOM   3016  N N   . PRO A   1 406 ? 57.051  -112.496 -12.673 1.000 86.09786  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A   N   1 
+ATOM   3017  C CA  . PRO A   1 406 ? 56.143  -111.418 -12.248 1.000 75.72560  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A   CA  1 
+ATOM   3018  C C   . PRO A   1 406 ? 56.616  -110.673 -11.009 1.000 86.50102  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A   C   1 
+ATOM   3019  O O   . PRO A   1 406 ? 56.120  -109.569 -10.740 1.000 108.24139 ? ? ? ? ? ?  396 PRO A   O   1 
+ATOM   3020  C CB  . PRO A   1 406 ? 54.820  -112.151 -11.984 1.000 76.46834  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A   CB  1 
+ATOM   3021  C CG  . PRO A   1 406 ? 55.237  -113.531 -11.627 1.000 89.17392  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A   CG  1 
+ATOM   3022  C CD  . PRO A   1 406 ? 56.461  -113.833 -12.459 1.000 73.51598  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A   CD  1 
+ATOM   3023  N N   . GLU A   1 407 ? 57.549  -111.242 -10.244 1.000 95.18393  ? ? ? ? ? ?  397 GLU A   N   1 
+ATOM   3024  C CA  . GLU A   1 407 ? 58.100  -110.609 -9.053  1.000 96.13876  ? ? ? ? ? ?  397 GLU A   CA  1 
+ATOM   3025  C C   . GLU A   1 407 ? 59.341  -109.774 -9.355  1.000 88.48811  ? ? ? ? ? ?  397 GLU A   C   1 
+ATOM   3026  O O   . GLU A   1 407 ? 60.220  -109.641 -8.491  1.000 88.70386  ? ? ? ? ? ?  397 GLU A   O   1 
+ATOM   3027  C CB  . GLU A   1 407 ? 58.422  -111.672 -8.004  1.000 106.44325 ? ? ? ? ? ?  397 GLU A   CB  1 
+ATOM   3028  C CG  . GLU A   1 407 ? 57.250  -112.574 -7.653  1.000 108.35736 ? ? ? ? ? ?  397 GLU A   CG  1 
+ATOM   3029  C CD  . GLU A   1 407 ? 57.612  -113.605 -6.601  1.000 150.72157 ? ? ? ? ? ?  397 GLU A   CD  1 
+ATOM   3030  O OE1 . GLU A   1 407 ? 58.655  -113.431 -5.934  1.000 156.73318 ? ? ? ? ? ?  397 GLU A   OE1 1 
+ATOM   3031  O OE2 . GLU A   1 407 ? 56.860  -114.591 -6.444  1.000 171.40632 ? ? ? ? ? -1 397 GLU A   OE2 1 
+ATOM   3032  N N   . TYR A   1 408 ? 59.443  -109.211 -10.562 1.000 88.32262  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A   N   1 
+ATOM   3033  C CA  . TYR A   1 408 ? 60.658  -108.493 -10.934 1.000 92.94028  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A   CA  1 
+ATOM   3034  C C   . TYR A   1 408 ? 60.755  -107.141 -10.236 1.000 82.28013  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A   C   1 
+ATOM   3035  O O   . TYR A   1 408 ? 61.865  -106.670 -9.962  1.000 75.77016  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A   O   1 
+ATOM   3036  C CB  . TYR A   1 408 ? 60.731  -108.327 -12.454 1.000 84.49827  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A   CB  1 
+ATOM   3037  C CG  . TYR A   1 408 ? 59.890  -107.201 -13.016 1.000 72.38834  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A   CG  1 
+ATOM   3038  C CD1 . TYR A   1 408 ? 58.540  -107.382 -13.283 1.000 65.91171  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A   CD1 1 
+ATOM   3039  C CD2 . TYR A   1 408 ? 60.454  -105.962 -13.296 1.000 58.70252  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A   CD2 1 
+ATOM   3040  C CE1 . TYR A   1 408 ? 57.771  -106.355 -13.803 1.000 71.60825  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A   CE1 1 
+ATOM   3041  C CE2 . TYR A   1 408 ? 59.694  -104.930 -13.814 1.000 67.41148  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A   CE2 1 
+ATOM   3042  C CZ  . TYR A   1 408 ? 58.354  -105.132 -14.066 1.000 71.47343  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A   CZ  1 
+ATOM   3043  O OH  . TYR A   1 408 ? 57.593  -104.109 -14.583 1.000 74.57904  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A   OH  1 
+ATOM   3044  N N   . GLU A   1 409 ? 59.620  -106.502 -9.941  1.000 79.02671  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A   N   1 
+ATOM   3045  C CA  . GLU A   1 409 ? 59.663  -105.240 -9.210  1.000 92.65929  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A   CA  1 
+ATOM   3046  C C   . GLU A   1 409 ? 59.895  -105.453 -7.720  1.000 98.73213  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A   C   1 
+ATOM   3047  O O   . GLU A   1 409 ? 60.475  -104.585 -7.058  1.000 83.16362  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A   O   1 
+ATOM   3048  C CB  . GLU A   1 409 ? 58.372  -104.449 -9.426  1.000 78.92902  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A   CB  1 
+ATOM   3049  C CG  . GLU A   1 409 ? 58.294  -103.734 -10.763 1.000 110.07152 ? ? ? ? ? ?  399 GLU A   CG  1 
+ATOM   3050  C CD  . GLU A   1 409 ? 57.196  -102.686 -10.803 1.000 112.92244 ? ? ? ? ? ?  399 GLU A   CD  1 
+ATOM   3051  O OE1 . GLU A   1 409 ? 56.464  -102.548 -9.802  1.000 117.59775 ? ? ? ? ? ?  399 GLU A   OE1 1 
+ATOM   3052  O OE2 . GLU A   1 409 ? 57.067  -101.997 -11.837 1.000 136.29320 ? ? ? ? ? -1 399 GLU A   OE2 1 
+ATOM   3053  N N   . LEU A   1 410 ? 59.450  -106.591 -7.181  1.000 100.44306 ? ? ? ? ? ?  400 LEU A   N   1 
+ATOM   3054  C CA  . LEU A   1 410 ? 59.702  -106.896 -5.777  1.000 68.17371  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A   CA  1 
+ATOM   3055  C C   . LEU A   1 410 ? 61.195  -107.008 -5.501  1.000 77.62594  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A   C   1 
+ATOM   3056  O O   . LEU A   1 410 ? 61.667  -106.623 -4.425  1.000 98.91573  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A   O   1 
+ATOM   3057  C CB  . LEU A   1 410 ? 58.991  -108.192 -5.380  1.000 69.56547  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A   CB  1 
+ATOM   3058  C CG  . LEU A   1 410 ? 57.466  -108.224 -5.229  1.000 63.12927  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A   CG  1 
+ATOM   3059  C CD1 . LEU A   1 410 ? 56.747  -108.131 -6.568  1.000 99.85463  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A   CD1 1 
+ATOM   3060  C CD2 . LEU A   1 410 ? 57.049  -109.486 -4.492  1.000 86.23988  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A   CD2 1 
+ATOM   3061  N N   . ASN A   1 411 ? 61.954  -107.527 -6.464  1.000 68.07169  ? ? ? ? ? ?  401 ASN A   N   1 
+ATOM   3062  C CA  . ASN A   1 411 ? 63.389  -107.717 -6.317  1.000 63.10239  ? ? ? ? ? ?  401 ASN A   CA  1 
+ATOM   3063  C C   . ASN A   1 411 ? 64.193  -106.489 -6.727  1.000 76.35172  ? ? ? ? ? ?  401 ASN A   C   1 
+ATOM   3064  O O   . ASN A   1 411 ? 65.427  -106.547 -6.733  1.000 105.03105 ? ? ? ? ? ?  401 ASN A   O   1 
+ATOM   3065  C CB  . ASN A   1 411 ? 63.844  -108.931 -7.130  1.000 103.94364 ? ? ? ? ? ?  401 ASN A   CB  1 
+ATOM   3066  C CG  . ASN A   1 411 ? 62.983  -110.154 -6.881  1.000 118.95735 ? ? ? ? ? ?  401 ASN A   CG  1 
+ATOM   3067  O OD1 . ASN A   1 411 ? 62.245  -110.218 -5.897  1.000 87.10952  ? ? ? ? ? ?  401 ASN A   OD1 1 
+ATOM   3068  N ND2 . ASN A   1 411 ? 63.073  -111.133 -7.774  1.000 132.83195 ? ? ? ? ? ?  401 ASN A   ND2 1 
+ATOM   3069  N N   . GLY A   1 412 ? 63.530  -105.390 -7.075  1.000 58.89420  ? ? ? ? ? ?  402 GLY A   N   1 
+ATOM   3070  C CA  . GLY A   1 412 ? 64.208  -104.152 -7.391  1.000 74.41989  ? ? ? ? ? ?  402 GLY A   CA  1 
+ATOM   3071  C C   . GLY A   1 412 ? 64.190  -103.731 -8.846  1.000 80.25515  ? ? ? ? ? ?  402 GLY A   C   1 
+ATOM   3072  O O   . GLY A   1 412 ? 64.838  -102.735 -9.186  1.000 81.86914  ? ? ? ? ? ?  402 GLY A   O   1 
+ATOM   3073  N N   . GLY A   1 413 ? 63.478  -104.451 -9.716  1.000 90.99367  ? ? ? ? ? ?  403 GLY A   N   1 
+ATOM   3074  C CA  . GLY A   1 413 ? 63.404  -104.059 -11.107 1.000 61.74270  ? ? ? ? ? ?  403 GLY A   CA  1 
+ATOM   3075  C C   . GLY A   1 413 ? 62.399  -102.947 -11.349 1.000 68.07086  ? ? ? ? ? ?  403 GLY A   C   1 
+ATOM   3076  O O   . GLY A   1 413 ? 61.448  -102.753 -10.593 1.000 87.08389  ? ? ? ? ? ?  403 GLY A   O   1 
+ATOM   3077  N N   . PHE A   1 414 ? 62.620  -102.204 -12.433 1.000 68.79785  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A   N   1 
+ATOM   3078  C CA  . PHE A   1 414 ? 61.760  -101.075 -12.763 1.000 86.98142  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A   CA  1 
+ATOM   3079  C C   . PHE A   1 414 ? 61.905  -100.742 -14.241 1.000 86.17088  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A   C   1 
+ATOM   3080  O O   . PHE A   1 414 ? 63.016  -100.748 -14.778 1.000 67.11250  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A   O   1 
+ATOM   3081  C CB  . PHE A   1 414 ? 62.105  -99.855  -11.901 1.000 61.48984  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A   CB  1 
+ATOM   3082  C CG  . PHE A   1 414 ? 61.155  -98.705  -12.063 1.000 72.18713  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A   CG  1 
+ATOM   3083  C CD1 . PHE A   1 414 ? 59.934  -98.698  -11.409 1.000 68.98054  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A   CD1 1 
+ATOM   3084  C CD2 . PHE A   1 414 ? 61.489  -97.622  -12.859 1.000 73.51310  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A   CD2 1 
+ATOM   3085  C CE1 . PHE A   1 414 ? 59.060  -97.637  -11.554 1.000 68.03842  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A   CE1 1 
+ATOM   3086  C CE2 . PHE A   1 414 ? 60.621  -96.559  -13.008 1.000 69.13609  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A   CE2 1 
+ATOM   3087  C CZ  . PHE A   1 414 ? 59.404  -96.565  -12.355 1.000 73.08382  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A   CZ  1 
+ATOM   3088  N N   . LEU A   1 415 ? 60.776  -100.454 -14.889 1.000 79.76471  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A   N   1 
+ATOM   3089  C CA  . LEU A   1 415 ? 60.742  -100.062 -16.295 1.000 59.17790  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A   CA  1 
+ATOM   3090  C C   . LEU A   1 415 ? 60.544  -98.552  -16.368 1.000 64.08260  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A   C   1 
+ATOM   3091  O O   . LEU A   1 415 ? 59.470  -98.041  -16.034 1.000 84.01490  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A   O   1 
+ATOM   3092  C CB  . LEU A   1 415 ? 59.629  -100.793 -17.044 1.000 67.23135  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A   CB  1 
+ATOM   3093  C CG  . LEU A   1 415 ? 59.788  -102.304 -17.223 1.000 50.12823  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A   CG  1 
+ATOM   3094  C CD1 . LEU A   1 415 ? 58.511  -102.917 -17.778 1.000 58.39948  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A   CD1 1 
+ATOM   3095  C CD2 . LEU A   1 415 ? 60.966  -102.611 -18.131 1.000 77.45495  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A   CD2 1 
+ATOM   3096  N N   . LEU A   1 416 ? 61.579  -97.844  -16.805 1.000 64.27358  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A   N   1 
+ATOM   3097  C CA  . LEU A   1 416 ? 61.554  -96.393  -16.935 1.000 67.81099  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A   CA  1 
+ATOM   3098  C C   . LEU A   1 416 ? 61.557  -96.036  -18.414 1.000 74.25100  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A   C   1 
+ATOM   3099  O O   . LEU A   1 416 ? 62.500  -96.375  -19.135 1.000 70.76827  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A   O   1 
+ATOM   3100  C CB  . LEU A   1 416 ? 62.749  -95.763  -16.219 1.000 63.06564  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A   CB  1 
+ATOM   3101  C CG  . LEU A   1 416 ? 62.920  -94.252  -16.370 1.000 64.71057  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A   CG  1 
+ATOM   3102  C CD1 . LEU A   1 416 ? 61.649  -93.542  -15.958 1.000 69.00178  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A   CD1 1 
+ATOM   3103  C CD2 . LEU A   1 416 ? 64.099  -93.761  -15.550 1.000 56.10622  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A   CD2 1 
+ATOM   3104  N N   . GLU A   1 417 ? 60.500  -95.360  -18.862 1.000 80.88030  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A   N   1 
+ATOM   3105  C CA  . GLU A   1 417 ? 60.353  -94.969  -20.257 1.000 77.91670  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A   CA  1 
+ATOM   3106  C C   . GLU A   1 417 ? 60.851  -93.542  -20.446 1.000 74.93385  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A   C   1 
+ATOM   3107  O O   . GLU A   1 417 ? 60.497  -92.646  -19.673 1.000 70.47143  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A   O   1 
+ATOM   3108  C CB  . GLU A   1 417 ? 58.901  -95.102  -20.728 1.000 63.23531  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A   CB  1 
+ATOM   3109  C CG  . GLU A   1 417 ? 57.849  -94.514  -19.796 1.000 102.70663 ? ? ? ? ? ?  407 GLU A   CG  1 
+ATOM   3110  C CD  . GLU A   1 417 ? 56.452  -94.565  -20.396 1.000 107.01558 ? ? ? ? ? ?  407 GLU A   CD  1 
+ATOM   3111  O OE1 . GLU A   1 417 ? 56.282  -94.110  -21.547 1.000 93.11595  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A   OE1 1 
+ATOM   3112  O OE2 . GLU A   1 417 ? 55.526  -95.065  -19.720 1.000 130.56458 ? ? ? ? ? -1 407 GLU A   OE2 1 
+ATOM   3113  N N   . VAL A   1 418 ? 61.680  -93.343  -21.467 1.000 74.19075  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A   N   1 
+ATOM   3114  C CA  . VAL A   1 418 ? 62.272  -92.048  -21.772 1.000 83.72425  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A   CA  1 
+ATOM   3115  C C   . VAL A   1 418 ? 61.919  -91.704  -23.213 1.000 98.12192  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A   C   1 
+ATOM   3116  O O   . VAL A   1 418 ? 62.236  -92.464  -24.136 1.000 112.21829 ? ? ? ? ? ?  408 VAL A   O   1 
+ATOM   3117  C CB  . VAL A   1 418 ? 63.791  -92.053  -21.541 1.000 86.97222  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A   CB  1 
+ATOM   3118  C CG1 . VAL A   1 418 ? 64.080  -92.097  -20.051 1.000 94.45936  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A   CG1 1 
+ATOM   3119  C CG2 . VAL A   1 418 ? 64.431  -93.256  -22.210 1.000 75.16539  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A   CG2 1 
+ATOM   3120  N N   . GLY A   1 419 ? 61.242  -90.577  -23.404 1.000 98.62627  ? ? ? ? ? ?  409 GLY A   N   1 
+ATOM   3121  C CA  . GLY A   1 419 ? 60.783  -90.223  -24.730 1.000 96.85538  ? ? ? ? ? ?  409 GLY A   CA  1 
+ATOM   3122  C C   . GLY A   1 419 ? 61.209  -88.841  -25.173 1.000 99.17822  ? ? ? ? ? ?  409 GLY A   C   1 
+ATOM   3123  O O   . GLY A   1 419 ? 60.917  -87.851  -24.498 1.000 138.78594 ? ? ? ? ? ?  409 GLY A   O   1 
+ATOM   3124  N N   . GLY A   1 420 ? 61.905  -88.759  -26.305 1.000 73.63835  ? ? ? ? ? ?  410 GLY A   N   1 
+ATOM   3125  C CA  . GLY A   1 420 ? 62.316  -87.503  -26.885 1.000 77.60033  ? ? ? ? ? ?  410 GLY A   CA  1 
+ATOM   3126  C C   . GLY A   1 420 ? 63.633  -86.965  -26.363 1.000 67.52466  ? ? ? ? ? ?  410 GLY A   C   1 
+ATOM   3127  O O   . GLY A   1 420 ? 64.360  -86.303  -27.110 1.000 107.86427 ? ? ? ? ? ?  410 GLY A   O   1 
+ATOM   3128  N N   . THR A   1 421 ? 63.957  -87.229  -25.105 1.000 78.88077  ? ? ? ? ? ?  411 THR A   N   1 
+ATOM   3129  C CA  . THR A   1 421 ? 65.180  -86.729  -24.501 1.000 84.75781  ? ? ? ? ? ?  411 THR A   CA  1 
+ATOM   3130  C C   . THR A   1 421 ? 66.308  -87.748  -24.634 1.000 81.29302  ? ? ? ? ? ?  411 THR A   C   1 
+ATOM   3131  O O   . THR A   1 421 ? 66.087  -88.936  -24.888 1.000 78.80152  ? ? ? ? ? ?  411 THR A   O   1 
+ATOM   3132  C CB  . THR A   1 421 ? 64.953  -86.393  -23.027 1.000 85.34589  ? ? ? ? ? ?  411 THR A   CB  1 
+ATOM   3133  O OG1 . THR A   1 421 ? 64.419  -87.539  -22.351 1.000 78.43900  ? ? ? ? ? ?  411 THR A   OG1 1 
+ATOM   3134  C CG2 . THR A   1 421 ? 63.976  -85.234  -22.892 1.000 96.59447  ? ? ? ? ? ?  411 THR A   CG2 1 
+ATOM   3135  N N   . TYR A   1 422 ? 67.533  -87.262  -24.458 1.000 90.04901  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A   N   1 
+ATOM   3136  C CA  . TYR A   1 422 ? 68.687  -88.143  -24.425 1.000 79.63742  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A   CA  1 
+ATOM   3137  C C   . TYR A   1 422 ? 68.733  -88.906  -23.104 1.000 98.07631  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A   C   1 
+ATOM   3138  O O   . TYR A   1 422 ? 68.065  -88.557  -22.126 1.000 94.71788  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A   O   1 
+ATOM   3139  C CB  . TYR A   1 422 ? 69.976  -87.345  -24.625 1.000 80.52439  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A   CB  1 
+ATOM   3140  C CG  . TYR A   1 422 ? 70.375  -87.166  -26.073 1.000 99.22969  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A   CG  1 
+ATOM   3141  C CD1 . TYR A   1 422 ? 69.598  -86.410  -26.943 1.000 105.19765 ? ? ? ? ? ?  412 TYR A   CD1 1 
+ATOM   3142  C CD2 . TYR A   1 422 ? 71.535  -87.747  -26.569 1.000 104.13539 ? ? ? ? ? ?  412 TYR A   CD2 1 
+ATOM   3143  C CE1 . TYR A   1 422 ? 69.964  -86.245  -28.268 1.000 100.26877 ? ? ? ? ? ?  412 TYR A   CE1 1 
+ATOM   3144  C CE2 . TYR A   1 422 ? 71.909  -87.586  -27.889 1.000 79.07679  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A   CE2 1 
+ATOM   3145  C CZ  . TYR A   1 422 ? 71.121  -86.836  -28.734 1.000 97.98682  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A   CZ  1 
+ATOM   3146  O OH  . TYR A   1 422 ? 71.498  -86.678  -30.048 1.000 94.46001  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A   OH  1 
+ATOM   3147  N N   . PHE A   1 423 ? 69.543  -89.964  -23.084 1.000 82.71265  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A   N   1 
+ATOM   3148  C CA  . PHE A   1 423 ? 69.637  -90.824  -21.912 1.000 80.37939  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A   CA  1 
+ATOM   3149  C C   . PHE A   1 423 ? 70.606  -90.302  -20.857 1.000 71.51291  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A   C   1 
+ATOM   3150  O O   . PHE A   1 423 ? 70.653  -90.867  -19.760 1.000 76.60961  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A   O   1 
+ATOM   3151  C CB  . PHE A   1 423 ? 70.066  -92.237  -22.329 1.000 73.72879  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A   CB  1 
+ATOM   3152  C CG  . PHE A   1 423 ? 69.201  -92.855  -23.399 1.000 84.42190  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A   CG  1 
+ATOM   3153  C CD1 . PHE A   1 423 ? 67.850  -92.551  -23.489 1.000 77.06698  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A   CD1 1 
+ATOM   3154  C CD2 . PHE A   1 423 ? 69.742  -93.744  -24.315 1.000 78.55971  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A   CD2 1 
+ATOM   3155  C CE1 . PHE A   1 423 ? 67.059  -93.120  -24.476 1.000 82.10942  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A   CE1 1 
+ATOM   3156  C CE2 . PHE A   1 423 ? 68.954  -94.316  -25.302 1.000 80.16816  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A   CE2 1 
+ATOM   3157  C CZ  . PHE A   1 423 ? 67.611  -94.005  -25.381 1.000 101.82070 ? ? ? ? ? ?  413 PHE A   CZ  1 
+ATOM   3158  N N   . ASN A   1 424 ? 71.366  -89.243  -21.148 1.000 69.85859  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A   N   1 
+ATOM   3159  C CA  . ASN A   1 424 ? 72.472  -88.868  -20.270 1.000 79.57845  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A   CA  1 
+ATOM   3160  C C   . ASN A   1 424 ? 71.984  -88.462  -18.885 1.000 89.07338  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A   C   1 
+ATOM   3161  O O   . ASN A   1 424 ? 72.590  -88.835  -17.874 1.000 68.76950  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A   O   1 
+ATOM   3162  C CB  . ASN A   1 424 ? 73.291  -87.747  -20.908 1.000 66.57954  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A   CB  1 
+ATOM   3163  C CG  . ASN A   1 424 ? 74.094  -88.228  -22.098 1.000 112.40339 ? ? ? ? ? ?  414 ASN A   CG  1 
+ATOM   3164  O OD1 . ASN A   1 424 ? 73.700  -88.039  -23.249 1.000 128.18483 ? ? ? ? ? ?  414 ASN A   OD1 1 
+ATOM   3165  N ND2 . ASN A   1 424 ? 75.220  -88.876  -21.825 1.000 122.30704 ? ? ? ? ? ?  414 ASN A   ND2 1 
+ATOM   3166  N N   . HIS A   1 425 ? 70.882  -87.714  -18.815 1.000 94.37150  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A   N   1 
+ATOM   3167  C CA  . HIS A   1 425 ? 70.402  -87.239  -17.522 1.000 65.16790  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A   CA  1 
+ATOM   3168  C C   . HIS A   1 425 ? 69.965  -88.397  -16.632 1.000 66.16519  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A   C   1 
+ATOM   3169  O O   . HIS A   1 425 ? 70.238  -88.401  -15.426 1.000 78.44498  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A   O   1 
+ATOM   3170  C CB  . HIS A   1 425 ? 69.252  -86.254  -17.717 1.000 73.49202  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A   CB  1 
+ATOM   3171  C CG  . HIS A   1 425 ? 68.683  -85.745  -16.432 1.000 84.59943  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A   CG  1 
+ATOM   3172  N ND1 . HIS A   1 425 ? 69.266  -84.724  -15.714 1.000 89.08986  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A   ND1 1 
+ATOM   3173  C CD2 . HIS A   1 425 ? 67.596  -86.132  -15.723 1.000 54.58197  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A   CD2 1 
+ATOM   3174  C CE1 . HIS A   1 425 ? 68.555  -84.494  -14.624 1.000 81.61649  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A   CE1 1 
+ATOM   3175  N NE2 . HIS A   1 425 ? 67.537  -85.335  -14.606 1.000 68.34143  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A   NE2 1 
+ATOM   3176  N N   . TYR A   1 426 ? 69.285  -89.388  -17.211 1.000 76.03740  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A   N   1 
+ATOM   3177  C CA  . TYR A   1 426 ? 68.830  -90.534  -16.431 1.000 61.34607  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A   CA  1 
+ATOM   3178  C C   . TYR A   1 426 ? 69.995  -91.431  -16.028 1.000 68.77718  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A   C   1 
+ATOM   3179  O O   . TYR A   1 426 ? 70.043  -91.921  -14.895 1.000 71.50727  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A   O   1 
+ATOM   3180  C CB  . TYR A   1 426 ? 67.795  -91.330  -17.227 1.000 71.94661  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A   CB  1 
+ATOM   3181  C CG  . TYR A   1 426 ? 66.558  -90.541  -17.597 1.000 86.79502  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A   CG  1 
+ATOM   3182  C CD1 . TYR A   1 426 ? 65.431  -90.563  -16.786 1.000 79.82331  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A   CD1 1 
+ATOM   3183  C CD2 . TYR A   1 426 ? 66.514  -89.777  -18.758 1.000 68.63763  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A   CD2 1 
+ATOM   3184  C CE1 . TYR A   1 426 ? 64.297  -89.846  -17.117 1.000 80.73219  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A   CE1 1 
+ATOM   3185  C CE2 . TYR A   1 426 ? 65.384  -89.053  -19.097 1.000 63.18014  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A   CE2 1 
+ATOM   3186  C CZ  . TYR A   1 426 ? 64.278  -89.094  -18.273 1.000 68.02011  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A   CZ  1 
+ATOM   3187  O OH  . TYR A   1 426 ? 63.148  -88.381  -18.603 1.000 77.71920  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A   OH  1 
+ATOM   3188  N N   . VAL A   1 427 ? 70.944  -91.655  -16.939 1.000 73.53933  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A   N   1 
+ATOM   3189  C CA  . VAL A   1 427 ? 72.031  -92.589  -16.661 1.000 74.87634  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A   CA  1 
+ATOM   3190  C C   . VAL A   1 427 ? 72.982  -92.021  -15.614 1.000 67.70323  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A   C   1 
+ATOM   3191  O O   . VAL A   1 427 ? 73.450  -92.745  -14.728 1.000 73.27692  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A   O   1 
+ATOM   3192  C CB  . VAL A   1 427 ? 72.766  -92.956  -17.963 1.000 67.98319  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A   CB  1 
+ATOM   3193  C CG1 . VAL A   1 427 ? 74.002  -93.791  -17.666 1.000 71.98393  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A   CG1 1 
+ATOM   3194  C CG2 . VAL A   1 427 ? 71.836  -93.713  -18.897 1.000 71.56107  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A   CG2 1 
+ATOM   3195  N N   . CYS A   1 428 ? 73.277  -90.720  -15.689 1.000 70.96123  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A   N   1 
+ATOM   3196  C CA  . CYS A   1 428 ? 74.213  -90.119  -14.740 1.000 64.11025  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A   CA  1 
+ATOM   3197  C C   . CYS A   1 428 ? 73.679  -90.188  -13.315 1.000 77.02179  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A   C   1 
+ATOM   3198  O O   . CYS A   1 428 ? 74.425  -90.493  -12.377 1.000 76.82701  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A   O   1 
+ATOM   3199  C CB  . CYS A   1 428 ? 74.505  -88.670  -15.129 1.000 52.78692  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A   CB  1 
+ATOM   3200  S SG  . CYS A   1 428 ? 75.556  -88.480  -16.585 1.000 95.43049  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A   SG  1 
+ATOM   3201  N N   . THR A   1 429 ? 72.387  -89.910  -13.134 1.000 67.78504  ? ? ? ? ? ?  419 THR A   N   1 
+ATOM   3202  C CA  . THR A   1 429 ? 71.792  -89.977  -11.803 1.000 57.40073  ? ? ? ? ? ?  419 THR A   CA  1 
+ATOM   3203  C C   . THR A   1 429 ? 71.807  -91.406  -11.267 1.000 70.54661  ? ? ? ? ? ?  419 THR A   C   1 
+ATOM   3204  O O   . THR A   1 429 ? 72.216  -91.651  -10.128 1.000 87.72276  ? ? ? ? ? ?  419 THR A   O   1 
+ATOM   3205  C CB  . THR A   1 429 ? 70.368  -89.419  -11.841 1.000 60.82186  ? ? ? ? ? ?  419 THR A   CB  1 
+ATOM   3206  O OG1 . THR A   1 429 ? 70.411  -88.009  -12.101 1.000 68.04168  ? ? ? ? ? ?  419 THR A   OG1 1 
+ATOM   3207  C CG2 . THR A   1 429 ? 69.664  -89.661  -10.516 1.000 66.39323  ? ? ? ? ? ?  419 THR A   CG2 1 
+ATOM   3208  N N   . LEU A   1 430 ? 71.381  -92.370  -12.087 1.000 66.96407  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A   N   1 
+ATOM   3209  C CA  . LEU A   1 430 ? 71.332  -93.761  -11.638 1.000 72.25386  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A   CA  1 
+ATOM   3210  C C   . LEU A   1 430 ? 72.727  -94.347  -11.445 1.000 67.42868  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A   C   1 
+ATOM   3211  O O   . LEU A   1 430 ? 72.931  -95.188  -10.561 1.000 83.65394  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A   O   1 
+ATOM   3212  C CB  . LEU A   1 430 ? 70.541  -94.611  -12.626 1.000 68.37817  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A   CB  1 
+ATOM   3213  C CG  . LEU A   1 430 ? 69.097  -94.196  -12.872 1.000 61.98613  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A   CG  1 
+ATOM   3214  C CD1 . LEU A   1 430 ? 68.441  -95.137  -13.872 1.000 71.68873  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A   CD1 1 
+ATOM   3215  C CD2 . LEU A   1 430 ? 68.311  -94.159  -11.572 1.000 63.56262  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A   CD2 1 
+ATOM   3216  N N   . ASN A   1 431 ? 73.697  -93.930  -12.260 1.000 68.26176  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A   N   1 
+ATOM   3217  C CA  . ASN A   1 431 ? 75.043  -94.493  -12.144 1.000 86.17462  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A   CA  1 
+ATOM   3218  C C   . ASN A   1 431 ? 75.715  -94.055  -10.849 1.000 78.41960  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A   C   1 
+ATOM   3219  O O   . ASN A   1 431 ? 76.324  -94.875  -10.150 1.000 69.73222  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A   O   1 
+ATOM   3220  C CB  . ASN A   1 431 ? 75.903  -94.092  -13.347 1.000 80.21586  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A   CB  1 
+ATOM   3221  C CG  . ASN A   1 431 ? 77.257  -94.779  -13.364 1.000 71.95214  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A   CG  1 
+ATOM   3222  O OD1 . ASN A   1 431 ? 77.380  -95.952  -13.012 1.000 77.55720  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A   OD1 1 
+ATOM   3223  N ND2 . ASN A   1 431 ? 78.285  -94.042  -13.775 1.000 127.98351 ? ? ? ? ? ?  421 ASN A   ND2 1 
+ATOM   3224  N N   . ASP A   1 432 ? 75.601  -92.770  -10.504 1.000 78.37948  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A   N   1 
+ATOM   3225  C CA  . ASP A   1 432 ? 76.236  -92.270  -9.288  1.000 81.41879  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A   CA  1 
+ATOM   3226  C C   . ASP A   1 432 ? 75.639  -92.916  -8.045  1.000 69.26454  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A   C   1 
+ATOM   3227  O O   . ASP A   1 432 ? 76.344  -93.145  -7.056  1.000 91.63684  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A   O   1 
+ATOM   3228  C CB  . ASP A   1 432 ? 76.106  -90.749  -9.213  1.000 79.24348  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A   CB  1 
+ATOM   3229  C CG  . ASP A   1 432 ? 76.857  -90.043  -10.324 1.000 78.23032  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A   CG  1 
+ATOM   3230  O OD1 . ASP A   1 432 ? 77.577  -90.723  -11.086 1.000 95.81197  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A   OD1 1 
+ATOM   3231  O OD2 . ASP A   1 432 ? 76.727  -88.806  -10.436 1.000 92.80993  ? ? ? ? ? -1 422 ASP A   OD2 1 
+ATOM   3232  N N   . LEU A   1 433 ? 74.343  -93.217  -8.076  1.000 70.71201  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A   N   1 
+ATOM   3233  C CA  . LEU A   1 433 ? 73.663  -93.834  -6.946  1.000 69.06414  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A   CA  1 
+ATOM   3234  C C   . LEU A   1 433 ? 73.882  -95.340  -6.868  1.000 80.66600  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A   C   1 
+ATOM   3235  O O   . LEU A   1 433 ? 73.276  -95.994  -6.013  1.000 89.78904  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A   O   1 
+ATOM   3236  C CB  . LEU A   1 433 ? 72.164  -93.532  -7.011  1.000 74.18540  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A   CB  1 
+ATOM   3237  C CG  . LEU A   1 433 ? 71.771  -92.061  -6.883  1.000 68.15009  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A   CG  1 
+ATOM   3238  C CD1 . LEU A   1 433 ? 70.289  -91.885  -7.165  1.000 69.36717  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A   CD1 1 
+ATOM   3239  C CD2 . LEU A   1 433 ? 72.121  -91.534  -5.501  1.000 78.55507  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A   CD2 1 
+ATOM   3240  N N   . GLY A   1 434 ? 74.726  -95.903  -7.730  1.000 80.36068  ? ? ? ? ? ?  424 GLY A   N   1 
+ATOM   3241  C CA  . GLY A   1 434 ? 74.981  -97.329  -7.694  1.000 89.99712  ? ? ? ? ? ?  424 GLY A   CA  1 
+ATOM   3242  C C   . GLY A   1 434 ? 73.841  -98.191  -8.180  1.000 76.67562  ? ? ? ? ? ?  424 GLY A   C   1 
+ATOM   3243  O O   . GLY A   1 434 ? 73.758  -99.363  -7.804  1.000 75.18651  ? ? ? ? ? ?  424 GLY A   O   1 
+ATOM   3244  N N   . ILE A   1 435 ? 72.956  -97.646  -9.009  1.000 65.95553  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A   N   1 
+ATOM   3245  C CA  . ILE A   1 435 ? 71.803  -98.372  -9.528  1.000 62.49646  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A   CA  1 
+ATOM   3246  C C   . ILE A   1 435 ? 72.146  -98.902  -10.913 1.000 82.20603  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A   C   1 
+ATOM   3247  O O   . ILE A   1 435 ? 72.578  -98.139  -11.788 1.000 90.37232  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A   O   1 
+ATOM   3248  C CB  . ILE A   1 435 ? 70.555  -97.474  -9.577  1.000 80.90336  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A   CB  1 
+ATOM   3249  C CG1 . ILE A   1 435 ? 70.241  -96.927  -8.181  1.000 71.86820  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A   CG1 1 
+ATOM   3250  C CG2 . ILE A   1 435 ? 69.371  -98.240  -10.147 1.000 73.59763  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A   CG2 1 
+ATOM   3251  C CD1 . ILE A   1 435 ? 69.083  -95.956  -8.151  1.000 59.73364  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A   CD1 1 
+ATOM   3252  N N   . THR A   1 436 ? 71.951  -100.203 -11.114 1.000 91.55409  ? ? ? ? ? ?  426 THR A   N   1 
+ATOM   3253  C CA  . THR A   1 436 ? 72.234  -100.820 -12.404 1.000 83.65206  ? ? ? ? ? ?  426 THR A   CA  1 
+ATOM   3254  C C   . THR A   1 436 ? 71.256  -100.302 -13.453 1.000 83.86981  ? ? ? ? ? ?  426 THR A   C   1 
+ATOM   3255  O O   . THR A   1 436 ? 70.038  -100.421 -13.288 1.000 90.95809  ? ? ? ? ? ?  426 THR A   O   1 
+ATOM   3256  C CB  . THR A   1 436 ? 72.142  -102.341 -12.296 1.000 70.43165  ? ? ? ? ? ?  426 THR A   CB  1 
+ATOM   3257  O OG1 . THR A   1 436 ? 73.083  -102.810 -11.322 1.000 100.68675 ? ? ? ? ? ?  426 THR A   OG1 1 
+ATOM   3258  C CG2 . THR A   1 436 ? 72.443  -102.987 -13.637 1.000 89.32049  ? ? ? ? ? ?  426 THR A   CG2 1 
+ATOM   3259  N N   . HIS A   1 437 ? 71.784  -99.728  -14.529 1.000 80.92895  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A   N   1 
+ATOM   3260  C CA  . HIS A   1 437 ? 70.968  -99.135  -15.580 1.000 83.68449  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A   CA  1 
+ATOM   3261  C C   . HIS A   1 437 ? 71.135  -99.926  -16.870 1.000 76.06032  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A   C   1 
+ATOM   3262  O O   . HIS A   1 437 ? 72.258  -100.273 -17.251 1.000 68.63768  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A   O   1 
+ATOM   3263  C CB  . HIS A   1 437 ? 71.340  -97.666  -15.800 1.000 63.85039  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A   CB  1 
+ATOM   3264  C CG  . HIS A   1 437 ? 72.776  -97.454  -16.162 1.000 67.09724  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A   CG  1 
+ATOM   3265  N ND1 . HIS A   1 437 ? 73.268  -97.689  -17.428 1.000 106.27083 ? ? ? ? ? ?  427 HIS A   ND1 1 
+ATOM   3266  C CD2 . HIS A   1 437 ? 73.827  -97.029  -15.423 1.000 78.30206  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A   CD2 1 
+ATOM   3267  C CE1 . HIS A   1 437 ? 74.561  -97.419  -17.452 1.000 109.96845 ? ? ? ? ? ?  427 HIS A   CE1 1 
+ATOM   3268  N NE2 . HIS A   1 437 ? 74.925  -97.017  -16.248 1.000 93.51737  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A   NE2 1 
+ATOM   3269  N N   . ILE A   1 438 ? 70.016  -100.211 -17.531 1.000 74.69251  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A   N   1 
+ATOM   3270  C CA  . ILE A   1 438 ? 69.994  -100.950 -18.787 1.000 81.85042  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A   CA  1 
+ATOM   3271  C C   . ILE A   1 438 ? 69.214  -100.134 -19.807 1.000 72.57819  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A   C   1 
+ATOM   3272  O O   . ILE A   1 438 ? 68.173  -99.552  -19.484 1.000 78.90722  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A   O   1 
+ATOM   3273  C CB  . ILE A   1 438 ? 69.365  -102.348 -18.615 1.000 81.93800  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A   CB  1 
+ATOM   3274  C CG1 . ILE A   1 438 ? 69.932  -103.034 -17.371 1.000 70.45456  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A   CG1 1 
+ATOM   3275  C CG2 . ILE A   1 438 ? 69.607  -103.195 -19.855 1.000 76.38038  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A   CG2 1 
+ATOM   3276  C CD1 . ILE A   1 438 ? 69.099  -104.188 -16.884 1.000 69.52655  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A   CD1 1 
+ATOM   3277  N N   . ILE A   1 439 ? 69.713  -100.096 -21.041 1.000 73.47211  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A   N   1 
+ATOM   3278  C CA  . ILE A   1 439 ? 69.139  -99.267  -22.094 1.000 81.01823  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A   CA  1 
+ATOM   3279  C C   . ILE A   1 439 ? 68.815  -100.144 -23.294 1.000 79.46650  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A   C   1 
+ATOM   3280  O O   . ILE A   1 439 ? 69.666  -100.913 -23.757 1.000 77.23424  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A   O   1 
+ATOM   3281  C CB  . ILE A   1 439 ? 70.086  -98.122  -22.507 1.000 74.61536  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A   CB  1 
+ATOM   3282  C CG1 . ILE A   1 439 ? 70.185  -97.066  -21.401 1.000 60.20539  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A   CG1 1 
+ATOM   3283  C CG2 . ILE A   1 439 ? 69.613  -97.484  -23.804 1.000 71.10119  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A   CG2 1 
+ATOM   3284  C CD1 . ILE A   1 439 ? 71.225  -97.362  -20.335 1.000 98.08318  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A   CD1 1 
+ATOM   3285  N N   . LYS A   1 440 ? 67.590  -100.022 -23.801 1.000 68.39278  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A   N   1 
+ATOM   3286  C CA  . LYS A   1 440 ? 67.148  -100.723 -25.003 1.000 67.38737  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A   CA  1 
+ATOM   3287  C C   . LYS A   1 440 ? 66.434  -99.715  -25.893 1.000 78.27938  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A   C   1 
+ATOM   3288  O O   . LYS A   1 440 ? 65.342  -99.248  -25.552 1.000 73.32980  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A   O   1 
+ATOM   3289  C CB  . LYS A   1 440 ? 66.232  -101.896 -24.654 1.000 57.11891  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A   CB  1 
+ATOM   3290  C CG  . LYS A   1 440 ? 65.722  -102.672 -25.857 1.000 73.17507  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A   CG  1 
+ATOM   3291  C CD  . LYS A   1 440 ? 66.866  -103.289 -26.645 1.000 96.09347  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A   CD  1 
+ATOM   3292  C CE  . LYS A   1 440 ? 66.353  -104.109 -27.818 1.000 105.08507 ? ? ? ? ? ?  430 LYS A   CE  1 
+ATOM   3293  N NZ  . LYS A   1 440 ? 65.578  -103.283 -28.784 1.000 116.87804 ? ? ? ? ? ?  430 LYS A   NZ  1 
+ATOM   3294  N N   . THR A   1 441 ? 67.046  -99.378  -27.027 1.000 64.59765  ? ? ? ? ? ?  431 THR A   N   1 
+ATOM   3295  C CA  . THR A   1 441 ? 66.506  -98.363  -27.919 1.000 83.38199  ? ? ? ? ? ?  431 THR A   CA  1 
+ATOM   3296  C C   . THR A   1 441 ? 66.568  -98.857  -29.357 1.000 99.27899  ? ? ? ? ? ?  431 THR A   C   1 
+ATOM   3297  O O   . THR A   1 441 ? 67.341  -99.756  -29.698 1.000 90.10913  ? ? ? ? ? ?  431 THR A   O   1 
+ATOM   3298  C CB  . THR A   1 441 ? 67.260  -97.030  -27.781 1.000 79.83765  ? ? ? ? ? ?  431 THR A   CB  1 
+ATOM   3299  O OG1 . THR A   1 441 ? 66.646  -96.040  -28.615 1.000 102.48560 ? ? ? ? ? ?  431 THR A   OG1 1 
+ATOM   3300  C CG2 . THR A   1 441 ? 68.720  -97.193  -28.184 1.000 53.10451  ? ? ? ? ? ?  431 THR A   CG2 1 
+ATOM   3301  N N   . ASP A   1 442 ? 65.735  -98.254  -30.199 1.000 106.04901 ? ? ? ? ? ?  432 ASP A   N   1 
+ATOM   3302  C CA  . ASP A   1 442 ? 65.700  -98.585  -31.615 1.000 82.93828  ? ? ? ? ? ?  432 ASP A   CA  1 
+ATOM   3303  C C   . ASP A   1 442 ? 66.721  -97.757  -32.382 1.000 97.33831  ? ? ? ? ? ?  432 ASP A   C   1 
+ATOM   3304  O O   . ASP A   1 442 ? 67.026  -96.617  -32.022 1.000 85.57297  ? ? ? ? ? ?  432 ASP A   O   1 
+ATOM   3305  C CB  . ASP A   1 442 ? 64.305  -98.344  -32.196 1.000 79.13953  ? ? ? ? ? ?  432 ASP A   CB  1 
+ATOM   3306  C CG  . ASP A   1 442 ? 63.242  -99.195  -31.536 1.000 107.07720 ? ? ? ? ? ?  432 ASP A   CG  1 
+ATOM   3307  O OD1 . ASP A   1 442 ? 63.586  -100.275 -31.011 1.000 118.78191 ? ? ? ? ? ?  432 ASP A   OD1 1 
+ATOM   3308  O OD2 . ASP A   1 442 ? 62.061  -98.787  -31.545 1.000 123.73539 ? ? ? ? ? -1 432 ASP A   OD2 1 
+ATOM   3309  N N   . ASN A   1 443 ? 67.247  -98.347  -33.453 1.000 103.20535 ? ? ? ? ? ?  433 ASN A   N   1 
+ATOM   3310  C CA  . ASN A   1 443 ? 68.120  -97.632  -34.377 1.000 95.19039  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A   CA  1 
+ATOM   3311  C C   . ASN A   1 443 ? 67.251  -96.772  -35.288 1.000 94.59080  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A   C   1 
+ATOM   3312  O O   . ASN A   1 443 ? 66.583  -97.289  -36.189 1.000 116.98290 ? ? ? ? ? ?  433 ASN A   O   1 
+ATOM   3313  C CB  . ASN A   1 443 ? 68.963  -98.615  -35.183 1.000 87.83206  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A   CB  1 
+ATOM   3314  C CG  . ASN A   1 443 ? 70.117  -97.943  -35.894 1.000 89.04414  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A   CG  1 
+ATOM   3315  O OD1 . ASN A   1 443 ? 70.170  -96.716  -35.994 1.000 78.19685  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A   OD1 1 
+ATOM   3316  N ND2 . ASN A   1 443 ? 71.048  -98.744  -36.396 1.000 85.79106  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A   ND2 1 
+ATOM   3317  N N   . ASP A   1 444 ? 67.258  -95.463  -35.061 1.000 84.44520  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A   N   1 
+ATOM   3318  C CA  . ASP A   1 444 ? 66.346  -94.559  -35.741 1.000 90.64480  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A   CA  1 
+ATOM   3319  C C   . ASP A   1 444 ? 67.109  -93.531  -36.562 1.000 91.21104  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A   C   1 
+ATOM   3320  O O   . ASP A   1 444 ? 68.279  -93.235  -36.304 1.000 76.46631  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A   O   1 
+ATOM   3321  C CB  . ASP A   1 444 ? 65.428  -93.842  -34.742 1.000 93.27886  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A   CB  1 
+ATOM   3322  C CG  . ASP A   1 444 ? 64.242  -94.688  -34.332 1.000 100.37416 ? ? ? ? ? ?  434 ASP A   CG  1 
+ATOM   3323  O OD1 . ASP A   1 444 ? 63.763  -95.479  -35.172 1.000 137.11643 ? ? ? ? ? ?  434 ASP A   OD1 1 
+ATOM   3324  O OD2 . ASP A   1 444 ? 63.788  -94.563  -33.176 1.000 85.62771  ? ? ? ? ? -1 434 ASP A   OD2 1 
+ATOM   3325  N N   . LEU A   1 445 ? 66.414  -92.991  -37.560 1.000 99.15598  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A   N   1 
+ATOM   3326  C CA  . LEU A   1 445 ? 66.922  -91.934  -38.422 1.000 67.09468  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A   CA  1 
+ATOM   3327  C C   . LEU A   1 445 ? 65.919  -90.789  -38.413 1.000 79.85270  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A   C   1 
+ATOM   3328  O O   . LEU A   1 445 ? 64.723  -91.011  -38.629 1.000 103.72631 ? ? ? ? ? ?  435 LEU A   O   1 
+ATOM   3329  C CB  . LEU A   1 445 ? 67.137  -92.442  -39.849 1.000 88.91873  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A   CB  1 
+ATOM   3330  C CG  . LEU A   1 445 ? 67.991  -93.703  -39.997 1.000 74.90739  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A   CG  1 
+ATOM   3331  C CD1 . LEU A   1 445 ? 67.880  -94.260  -41.405 1.000 70.82641  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A   CD1 1 
+ATOM   3332  C CD2 . LEU A   1 445 ? 69.442  -93.411  -39.647 1.000 70.09265  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A   CD2 1 
+ATOM   3333  N N   . LYS A   1 446 ? 66.399  -89.572  -38.167 1.000 78.58914  ? ? ? ? ? ?  436 LYS A   N   1 
+ATOM   3334  C CA  . LYS A   1 446 ? 65.544  -88.396  -38.078 1.000 109.67205 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A   CA  1 
+ATOM   3335  C C   . LYS A   1 446 ? 65.872  -87.422  -39.200 1.000 100.03811 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A   C   1 
+ATOM   3336  O O   . LYS A   1 446 ? 67.038  -87.075  -39.402 1.000 113.92019 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A   O   1 
+ATOM   3337  C CB  . LYS A   1 446 ? 65.700  -87.703  -36.718 1.000 96.30944  ? ? ? ? ? ?  436 LYS A   CB  1 
+ATOM   3338  C CG  . LYS A   1 446 ? 64.849  -86.456  -36.583 1.000 108.61300 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A   CG  1 
+ATOM   3339  C CD  . LYS A   1 446 ? 64.731  -86.005  -35.139 1.000 96.03338  ? ? ? ? ? ?  436 LYS A   CD  1 
+ATOM   3340  C CE  . LYS A   1 446 ? 63.787  -84.821  -35.031 1.000 105.62036 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A   CE  1 
+ATOM   3341  N NZ  . LYS A   1 446 ? 62.512  -85.097  -35.746 1.000 132.34073 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A   NZ  1 
+ATOM   3342  N N   . SER A   1 447 ? 64.841  -86.971  -39.915 1.000 87.73403  ? ? ? ? ? ?  437 SER A   N   1 
+ATOM   3343  C CA  . SER A   1 447 ? 65.019  -86.022  -41.009 1.000 113.96585 ? ? ? ? ? ?  437 SER A   CA  1 
+ATOM   3344  C C   . SER A   1 447 ? 65.234  -84.617  -40.465 1.000 113.53845 ? ? ? ? ? ?  437 SER A   C   1 
+ATOM   3345  O O   . SER A   1 447 ? 64.414  -84.109  -39.696 1.000 115.10918 ? ? ? ? ? ?  437 SER A   O   1 
+ATOM   3346  C CB  . SER A   1 447 ? 63.816  -86.047  -41.945 1.000 120.27392 ? ? ? ? ? ?  437 SER A   CB  1 
+ATOM   3347  O OG  . SER A   1 447 ? 62.621  -85.778  -41.237 1.000 117.93458 ? ? ? ? ? ?  437 SER A   OG  1 
+ATOM   3348  N N   . LYS A   1 448 ? 66.324  -83.983  -40.893 1.000 105.48762 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A   N   1 
+ATOM   3349  C CA  . LYS A   1 448 ? 66.592  -82.604  -40.515 1.000 115.38589 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A   CA  1 
+ATOM   3350  C C   . LYS A   1 448 ? 65.574  -81.668  -41.153 1.000 117.90143 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A   C   1 
+ATOM   3351  O O   . LYS A   1 448 ? 65.194  -81.831  -42.317 1.000 143.75121 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A   O   1 
+ATOM   3352  C CB  . LYS A   1 448 ? 68.007  -82.209  -40.935 1.000 132.37331 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A   CB  1 
+ATOM   3353  C CG  . LYS A   1 448 ? 69.100  -83.024  -40.271 1.000 133.05114 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A   CG  1 
+ATOM   3354  C CD  . LYS A   1 448 ? 70.471  -82.626  -40.785 1.000 155.03876 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A   CD  1 
+ATOM   3355  C CE  . LYS A   1 448 ? 70.738  -81.147  -40.549 1.000 152.56878 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A   CE  1 
+ATOM   3356  N NZ  . LYS A   1 448 ? 72.047  -80.716  -41.112 1.000 177.94968 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A   NZ  1 
+ATOM   3357  N N   . LYS A   1 449 ? 65.134  -80.680  -40.381 1.000 123.53438 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A   N   1 
+ATOM   3358  C CA  . LYS A   1 449 ? 64.161  -79.718  -40.878 1.000 137.48939 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A   CA  1 
+ATOM   3359  C C   . LYS A   1 449 ? 64.807  -78.769  -41.882 1.000 139.25875 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A   C   1 
+ATOM   3360  O O   . LYS A   1 449 ? 65.991  -78.436  -41.786 1.000 154.44238 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A   O   1 
+ATOM   3361  C CB  . LYS A   1 449 ? 63.554  -78.928  -39.719 1.000 145.81554 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A   CB  1 
+ATOM   3362  C CG  . LYS A   1 449 ? 64.583  -78.262  -38.821 1.000 153.74897 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A   CG  1 
+ATOM   3363  C CD  . LYS A   1 449 ? 63.918  -77.449  -37.725 1.000 133.66097 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A   CD  1 
+ATOM   3364  C CE  . LYS A   1 449 ? 64.948  -76.692  -36.904 1.000 165.41994 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A   CE  1 
+ATOM   3365  N NZ  . LYS A   1 449 ? 64.311  -75.834  -35.868 1.000 175.35895 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A   NZ  1 
+ATOM   3366  N N   . GLY A   1 450 ? 64.012  -78.343  -42.864 1.000 154.39621 ? ? ? ? ? ?  440 GLY A   N   1 
+ATOM   3367  C CA  . GLY A   1 450 ? 64.474  -77.430  -43.887 1.000 170.38428 ? ? ? ? ? ?  440 GLY A   CA  1 
+ATOM   3368  C C   . GLY A   1 450 ? 65.251  -78.061  -45.020 1.000 160.09624 ? ? ? ? ? ?  440 GLY A   C   1 
+ATOM   3369  O O   . GLY A   1 450 ? 65.586  -77.358  -45.982 1.000 190.14070 ? ? ? ? ? ?  440 GLY A   O   1 
+ATOM   3370  N N   . LYS A   1 451 ? 65.550  -79.356  -44.948 1.000 144.36571 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A   N   1 
+ATOM   3371  C CA  . LYS A   1 451 ? 66.303  -80.043  -45.986 1.000 147.31692 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A   CA  1 
+ATOM   3372  C C   . LYS A   1 451 ? 65.785  -81.466  -46.120 1.000 156.07626 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A   C   1 
+ATOM   3373  O O   . LYS A   1 451 ? 65.539  -82.141  -45.117 1.000 171.04352 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A   O   1 
+ATOM   3374  C CB  . LYS A   1 451 ? 67.805  -80.056  -45.670 1.000 137.53468 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A   CB  1 
+ATOM   3375  C CG  . LYS A   1 451 ? 68.666  -80.724  -46.731 1.000 167.25595 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A   CG  1 
+ATOM   3376  C CD  . LYS A   1 451 ? 68.646  -79.949  -48.038 1.000 167.40368 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A   CD  1 
+ATOM   3377  C CE  . LYS A   1 451 ? 69.568  -80.586  -49.066 1.000 148.88353 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A   CE  1 
+ATOM   3378  N NZ  . LYS A   1 451 ? 69.616  -79.808  -50.336 1.000 176.54269 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A   NZ  1 
+ATOM   3379  N N   . LYS A   1 452 ? 65.617  -81.915  -47.360 1.000 140.57556 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A   N   1 
+ATOM   3380  C CA  . LYS A   1 452 ? 65.126  -83.254  -47.646 1.000 158.12615 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A   CA  1 
+ATOM   3381  C C   . LYS A   1 452 ? 66.278  -84.155  -48.071 1.000 140.12856 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A   C   1 
+ATOM   3382  O O   . LYS A   1 452 ? 67.268  -83.697  -48.649 1.000 131.98152 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A   O   1 
+ATOM   3383  C CB  . LYS A   1 452 ? 64.049  -83.226  -48.735 1.000 174.14219 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A   CB  1 
+ATOM   3384  C CG  . LYS A   1 452 ? 62.845  -82.358  -48.394 1.000 184.33371 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A   CG  1 
+ATOM   3385  C CD  . LYS A   1 452 ? 62.213  -82.770  -47.071 1.000 185.36517 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A   CD  1 
+ATOM   3386  C CE  . LYS A   1 452 ? 61.637  -84.176  -47.137 1.000 171.97319 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A   CE  1 
+ATOM   3387  N NZ  . LYS A   1 452 ? 61.039  -84.588  -45.837 1.000 160.82999 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A   NZ  1 
+ATOM   3388  N N   . GLY A   1 453 ? 66.139  -85.447  -47.775 1.000 138.86153 ? ? ? ? ? ?  443 GLY A   N   1 
+ATOM   3389  C CA  . GLY A   1 453 ? 67.171  -86.418  -48.059 1.000 135.59369 ? ? ? ? ? ?  443 GLY A   CA  1 
+ATOM   3390  C C   . GLY A   1 453 ? 68.229  -86.557  -46.987 1.000 118.07161 ? ? ? ? ? ?  443 GLY A   C   1 
+ATOM   3391  O O   . GLY A   1 453 ? 69.067  -87.464  -47.081 1.000 110.80650 ? ? ? ? ? ?  443 GLY A   O   1 
+ATOM   3392  N N   . VAL A   1 454 ? 68.219  -85.693  -45.975 1.000 121.07260 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A   N   1 
+ATOM   3393  C CA  . VAL A   1 454 ? 69.181  -85.738  -44.880 1.000 129.59877 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A   CA  1 
+ATOM   3394  C C   . VAL A   1 454 ? 68.524  -86.404  -43.678 1.000 132.48160 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A   C   1 
+ATOM   3395  O O   . VAL A   1 454 ? 67.399  -86.054  -43.296 1.000 120.81957 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A   O   1 
+ATOM   3396  C CB  . VAL A   1 454 ? 69.690  -84.329  -44.526 1.000 116.81996 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A   CB  1 
+ATOM   3397  C CG1 . VAL A   1 454 ? 70.564  -83.787  -45.644 1.000 134.55186 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A   CG1 1 
+ATOM   3398  C CG2 . VAL A   1 454 ? 68.527  -83.386  -44.277 1.000 141.88364 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A   CG2 1 
+ATOM   3399  N N   . TYR A   1 455 ? 69.224  -87.371  -43.086 1.000 116.22899 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A   N   1 
+ATOM   3400  C CA  . TYR A   1 455 ? 68.735  -88.112  -41.932 1.000 113.35937 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A   CA  1 
+ATOM   3401  C C   . TYR A   1 455 ? 69.830  -88.181  -40.879 1.000 95.80779  ? ? ? ? ? ?  445 TYR A   C   1 
+ATOM   3402  O O   . TYR A   1 455 ? 70.963  -88.568  -41.180 1.000 96.96863  ? ? ? ? ? ?  445 TYR A   O   1 
+ATOM   3403  C CB  . TYR A   1 455 ? 68.286  -89.527  -42.329 1.000 107.41294 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A   CB  1 
+ATOM   3404  C CG  . TYR A   1 455 ? 67.055  -89.574  -43.215 1.000 127.26977 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A   CG  1 
+ATOM   3405  C CD1 . TYR A   1 455 ? 65.978  -88.727  -42.992 1.000 130.82280 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A   CD1 1 
+ATOM   3406  C CD2 . TYR A   1 455 ? 66.971  -90.468  -44.271 1.000 126.00986 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A   CD2 1 
+ATOM   3407  C CE1 . TYR A   1 455 ? 64.855  -88.768  -43.798 1.000 138.89905 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A   CE1 1 
+ATOM   3408  C CE2 . TYR A   1 455 ? 65.853  -90.516  -45.083 1.000 107.98011 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A   CE2 1 
+ATOM   3409  C CZ  . TYR A   1 455 ? 64.798  -89.664  -44.841 1.000 125.12973 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A   CZ  1 
+ATOM   3410  O OH  . TYR A   1 455 ? 63.680  -89.706  -45.643 1.000 151.63513 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A   OH  1 
+ATOM   3411  N N   . GLU A   1 456 ? 69.487  -87.802  -39.652 1.000 115.38473 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A   N   1 
+ATOM   3412  C CA  . GLU A   1 456 ? 70.407  -87.880  -38.523 1.000 107.13285 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A   CA  1 
+ATOM   3413  C C   . GLU A   1 456 ? 70.372  -89.268  -37.896 1.000 90.92112  ? ? ? ? ? ?  446 GLU A   C   1 
+ATOM   3414  O O   . GLU A   1 456 ? 69.310  -89.883  -37.780 1.000 86.27643  ? ? ? ? ? ?  446 GLU A   O   1 
+ATOM   3415  C CB  . GLU A   1 456 ? 70.055  -86.826  -37.466 1.000 86.38972  ? ? ? ? ? ?  446 GLU A   CB  1 
+ATOM   3416  C CG  . GLU A   1 456 ? 70.445  -85.412  -37.857 1.000 118.45648 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A   CG  1 
+ATOM   3417  C CD  . GLU A   1 456 ? 70.042  -84.377  -36.820 1.000 149.41023 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A   CD  1 
+ATOM   3418  O OE1 . GLU A   1 456 ? 69.090  -84.626  -36.051 1.000 133.16433 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A   OE1 1 
+ATOM   3419  O OE2 . GLU A   1 456 ? 70.688  -83.308  -36.778 1.000 143.63684 ? ? ? ? ? -1 446 GLU A   OE2 1 
+ATOM   3420  N N   . LEU A   1 457 ? 71.542  -89.748  -37.477 1.000 71.52448  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A   N   1 
+ATOM   3421  C CA  . LEU A   1 457 ? 71.676  -91.078  -36.881 1.000 94.87377  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A   CA  1 
+ATOM   3422  C C   . LEU A   1 457 ? 71.312  -91.013  -35.397 1.000 84.58094  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A   C   1 
+ATOM   3423  O O   . LEU A   1 457 ? 72.133  -91.224  -34.504 1.000 82.98439  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A   O   1 
+ATOM   3424  C CB  . LEU A   1 457 ? 73.086  -91.616  -37.092 1.000 88.13736  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A   CB  1 
+ATOM   3425  C CG  . LEU A   1 457 ? 73.355  -92.429  -38.361 1.000 73.97939  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A   CG  1 
+ATOM   3426  C CD1 . LEU A   1 457 ? 72.954  -91.664  -39.611 1.000 94.45453  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A   CD1 1 
+ATOM   3427  C CD2 . LEU A   1 457 ? 74.819  -92.835  -38.431 1.000 70.18474  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A   CD2 1 
+ATOM   3428  N N   . LEU A   1 458 ? 70.028  -90.741  -35.147 1.000 85.58371  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A   N   1 
+ATOM   3429  C CA  . LEU A   1 458 ? 69.566  -90.469  -33.788 1.000 86.05767  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A   CA  1 
+ATOM   3430  C C   . LEU A   1 458 ? 69.754  -91.674  -32.873 1.000 83.63779  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A   C   1 
+ATOM   3431  O O   . LEU A   1 458 ? 70.098  -91.520  -31.695 1.000 66.19578  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A   O   1 
+ATOM   3432  C CB  . LEU A   1 458 ? 68.100  -90.040  -33.817 1.000 89.31337  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A   CB  1 
+ATOM   3433  C CG  . LEU A   1 458 ? 67.451  -89.693  -32.477 1.000 74.10175  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A   CG  1 
+ATOM   3434  C CD1 . LEU A   1 458 ? 68.273  -88.652  -31.734 1.000 84.70479  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A   CD1 1 
+ATOM   3435  C CD2 . LEU A   1 458 ? 66.037  -89.196  -32.705 1.000 71.57515  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A   CD2 1 
+ATOM   3436  N N   . GLY A   1 459 ? 69.537  -92.882  -33.394 1.000 99.79082  ? ? ? ? ? ?  449 GLY A   N   1 
+ATOM   3437  C CA  . GLY A   1 459 ? 69.673  -94.067  -32.563 1.000 69.55809  ? ? ? ? ? ?  449 GLY A   CA  1 
+ATOM   3438  C C   . GLY A   1 459 ? 71.094  -94.287  -32.079 1.000 71.43137  ? ? ? ? ? ?  449 GLY A   C   1 
+ATOM   3439  O O   . GLY A   1 459 ? 71.316  -94.669  -30.928 1.000 90.57669  ? ? ? ? ? ?  449 GLY A   O   1 
+ATOM   3440  N N   . LEU A   1 460 ? 72.076  -94.049  -32.950 1.000 93.37196  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A   N   1 
+ATOM   3441  C CA  . LEU A   1 460 ? 73.468  -94.245  -32.561 1.000 87.93275  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A   CA  1 
+ATOM   3442  C C   . LEU A   1 460 ? 73.990  -93.112  -31.688 1.000 88.86138  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A   C   1 
+ATOM   3443  O O   . LEU A   1 460 ? 74.816  -93.355  -30.801 1.000 105.75286 ? ? ? ? ? ?  450 LEU A   O   1 
+ATOM   3444  C CB  . LEU A   1 460 ? 74.352  -94.385  -33.801 1.000 103.81164 ? ? ? ? ? ?  450 LEU A   CB  1 
+ATOM   3445  C CG  . LEU A   1 460 ? 74.632  -95.797  -34.312 1.000 96.90499  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A   CG  1 
+ATOM   3446  C CD1 . LEU A   1 460 ? 75.435  -95.738  -35.597 1.000 96.10767  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A   CD1 1 
+ATOM   3447  C CD2 . LEU A   1 460 ? 75.369  -96.611  -33.261 1.000 78.65674  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A   CD2 1 
+ATOM   3448  N N   . ASN A   1 461 ? 73.527  -91.881  -31.919 1.000 74.50849  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A   N   1 
+ATOM   3449  C CA  . ASN A   1 461 ? 74.080  -90.736  -31.202 1.000 90.49362  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A   CA  1 
+ATOM   3450  C C   . ASN A   1 461 ? 73.788  -90.819  -29.710 1.000 93.55005  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A   C   1 
+ATOM   3451  O O   . ASN A   1 461 ? 74.644  -90.479  -28.884 1.000 92.06776  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A   O   1 
+ATOM   3452  C CB  . ASN A   1 461 ? 73.524  -89.438  -31.785 1.000 94.74966  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A   CB  1 
+ATOM   3453  C CG  . ASN A   1 461 ? 73.892  -89.252  -33.241 1.000 98.44910  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A   CG  1 
+ATOM   3454  O OD1 . ASN A   1 461 ? 74.937  -89.719  -33.694 1.000 83.12042  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A   OD1 1 
+ATOM   3455  N ND2 . ASN A   1 461 ? 73.030  -88.567  -33.986 1.000 108.28439 ? ? ? ? ? ?  451 ASN A   ND2 1 
+ATOM   3456  N N   . ARG A   1 462 ? 72.585  -91.267  -29.347 1.000 77.06556  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A   N   1 
+ATOM   3457  C CA  . ARG A   1 462 ? 72.239  -91.390  -27.936 1.000 74.22783  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A   CA  1 
+ATOM   3458  C C   . ARG A   1 462 ? 73.077  -92.462  -27.250 1.000 90.79731  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A   C   1 
+ATOM   3459  O O   . ARG A   1 462 ? 73.520  -92.273  -26.111 1.000 97.30547  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A   O   1 
+ATOM   3460  C CB  . ARG A   1 462 ? 70.746  -91.684  -27.790 1.000 75.13312  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A   CB  1 
+ATOM   3461  C CG  . ARG A   1 462 ? 69.847  -90.504  -28.134 1.000 84.77546  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A   CG  1 
+ATOM   3462  C CD  . ARG A   1 462 ? 68.389  -90.846  -27.886 1.000 66.00784  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A   CD  1 
+ATOM   3463  N NE  . ARG A   1 462 ? 67.950  -91.901  -28.789 1.000 95.06794  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A   NE  1 
+ATOM   3464  C CZ  . ARG A   1 462 ? 66.714  -92.378  -28.856 1.000 116.89977 ? ? ? ? ? ?  452 ARG A   CZ  1 
+ATOM   3465  N NH1 . ARG A   1 462 ? 65.759  -91.945  -28.049 1.000 60.99584  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A   NH1 1 
+ATOM   3466  N NH2 . ARG A   1 462 ? 66.429  -93.309  -29.761 1.000 138.51259 ? ? ? ? ? ?  452 ARG A   NH2 1 
+ATOM   3467  N N   . CYS A   1 463 ? 73.317  -93.588  -27.927 1.000 66.53999  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A   N   1 
+ATOM   3468  C CA  . CYS A   1 463 ? 74.192  -94.606  -27.353 1.000 67.53008  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A   CA  1 
+ATOM   3469  C C   . CYS A   1 463 ? 75.644  -94.134  -27.321 1.000 80.80518  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A   C   1 
+ATOM   3470  O O   . CYS A   1 463 ? 76.393  -94.483  -26.401 1.000 94.18020  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A   O   1 
+ATOM   3471  C CB  . CYS A   1 463 ? 74.059  -95.918  -28.131 1.000 57.96263  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A   CB  1 
+ATOM   3472  S SG  . CYS A   1 463 ? 72.384  -96.614  -28.162 1.000 78.93515  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A   SG  1 
+ATOM   3473  N N   . LEU A   1 464 ? 76.060  -93.331  -28.305 1.000 84.29724  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A   N   1 
+ATOM   3474  C CA  . LEU A   1 464 ? 77.407  -92.768  -28.261 1.000 86.81512  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A   CA  1 
+ATOM   3475  C C   . LEU A   1 464 ? 77.528  -91.692  -27.192 1.000 88.66628  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A   C   1 
+ATOM   3476  O O   . LEU A   1 464 ? 78.614  -91.488  -26.638 1.000 93.08893  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A   O   1 
+ATOM   3477  C CB  . LEU A   1 464 ? 77.799  -92.193  -29.622 1.000 88.35175  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A   CB  1 
+ATOM   3478  C CG  . LEU A   1 464 ? 78.038  -93.189  -30.756 1.000 88.77827  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A   CG  1 
+ATOM   3479  C CD1 . LEU A   1 464 ? 78.375  -92.465  -32.050 1.000 86.61518  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A   CD1 1 
+ATOM   3480  C CD2 . LEU A   1 464 ? 79.138  -94.170  -30.385 1.000 74.37000  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A   CD2 1 
+ATOM   3481  N N   . ASN A   1 465 ? 76.432  -90.992  -26.894 1.000 79.49208  ? ? ? ? ? ?  455 ASN A   N   1 
+ATOM   3482  C CA  . ASN A   1 465 ? 76.481  -89.947  -25.877 1.000 98.44539  ? ? ? ? ? ?  455 ASN A   CA  1 
+ATOM   3483  C C   . ASN A   1 465 ? 76.705  -90.530  -24.489 1.000 87.50036  ? ? ? ? ? ?  455 ASN A   C   1 
+ATOM   3484  O O   . ASN A   1 465 ? 77.368  -89.902  -23.655 1.000 85.16944  ? ? ? ? ? ?  455 ASN A   O   1 
+ATOM   3485  C CB  . ASN A   1 465 ? 75.196  -89.120  -25.912 1.000 109.30456 ? ? ? ? ? ?  455 ASN A   CB  1 
+ATOM   3486  C CG  . ASN A   1 465 ? 75.461  -87.632  -26.067 1.000 129.71049 ? ? ? ? ? ?  455 ASN A   CG  1 
+ATOM   3487  O OD1 . ASN A   1 465 ? 76.289  -87.217  -26.877 1.000 121.95163 ? ? ? ? ? ?  455 ASN A   OD1 1 
+ATOM   3488  N ND2 . ASN A   1 465 ? 74.758  -86.822  -25.280 1.000 119.44060 ? ? ? ? ? ?  455 ASN A   ND2 1 
+ATOM   3489  N N   . LEU A   1 466 ? 76.172  -91.726  -24.223 1.000 83.04707  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A   N   1 
+ATOM   3490  C CA  . LEU A   1 466 ? 76.421  -92.374  -22.939 1.000 78.72853  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A   CA  1 
+ATOM   3491  C C   . LEU A   1 466 ? 77.885  -92.766  -22.784 1.000 90.52987  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A   C   1 
+ATOM   3492  O O   . LEU A   1 466 ? 78.413  -92.757  -21.667 1.000 123.14736 ? ? ? ? ? ?  456 LEU A   O   1 
+ATOM   3493  C CB  . LEU A   1 466 ? 75.520  -93.599  -22.784 1.000 69.09231  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A   CB  1 
+ATOM   3494  C CG  . LEU A   1 466 ? 74.015  -93.326  -22.775 1.000 81.97258  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A   CG  1 
+ATOM   3495  C CD1 . LEU A   1 466 ? 73.245  -94.575  -22.377 1.000 69.15375  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A   CD1 1 
+ATOM   3496  C CD2 . LEU A   1 466 ? 73.685  -92.164  -21.846 1.000 72.65605  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A   CD2 1 
+ATOM   3497  N N   . LEU A   1 467 ? 78.555  -93.103  -23.885 1.000 71.46191  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A   N   1 
+ATOM   3498  C CA  . LEU A   1 467 ? 79.971  -93.444  -23.854 1.000 81.42123  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A   CA  1 
+ATOM   3499  C C   . LEU A   1 467 ? 80.881  -92.224  -23.895 1.000 81.56956  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A   C   1 
+ATOM   3500  O O   . LEU A   1 467 ? 82.105  -92.387  -23.855 1.000 79.88284  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A   O   1 
+ATOM   3501  C CB  . LEU A   1 467 ? 80.313  -94.368  -25.021 1.000 75.18279  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A   CB  1 
+ATOM   3502  C CG  . LEU A   1 467 ? 79.904  -95.834  -24.911 1.000 76.89270  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A   CG  1 
+ATOM   3503  C CD1 . LEU A   1 467 ? 80.358  -96.607  -26.136 1.000 84.56451  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A   CD1 1 
+ATOM   3504  C CD2 . LEU A   1 467 ? 80.487  -96.442  -23.650 1.000 92.68299  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A   CD2 1 
+ATOM   3505  N N   . GLY A   1 468 ? 80.326  -91.016  -23.984 1.000 64.34941  ? ? ? ? ? ?  458 GLY A   N   1 
+ATOM   3506  C CA  . GLY A   1 468 ? 81.124  -89.811  -24.000 1.000 59.80425  ? ? ? ? ? ?  458 GLY A   CA  1 
+ATOM   3507  C C   . GLY A   1 468 ? 81.602  -89.370  -25.366 1.000 80.11178  ? ? ? ? ? ?  458 GLY A   C   1 
+ATOM   3508  O O   . GLY A   1 468 ? 82.117  -88.250  -25.490 1.000 80.71036  ? ? ? ? ? ?  458 GLY A   O   1 
+ATOM   3509  N N   . ARG A   1 469 ? 81.457  -90.208  -26.390 1.000 97.94088  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A   N   1 
+ATOM   3510  C CA  . ARG A   1 469 ? 81.837  -89.825  -27.740 1.000 76.29750  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A   CA  1 
+ATOM   3511  C C   . ARG A   1 469 ? 80.943  -88.703  -28.257 1.000 87.82417  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A   C   1 
+ATOM   3512  O O   . ARG A   1 469 ? 79.836  -88.470  -27.762 1.000 77.03336  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A   O   1 
+ATOM   3513  C CB  . ARG A   1 469 ? 81.748  -91.017  -28.688 1.000 103.18182 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A   CB  1 
+ATOM   3514  C CG  . ARG A   1 469 ? 82.851  -92.041  -28.532 1.000 88.05337  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A   CG  1 
+ATOM   3515  C CD  . ARG A   1 469 ? 82.465  -93.305  -29.282 1.000 133.25478 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A   CD  1 
+ATOM   3516  N NE  . ARG A   1 469 ? 83.313  -94.464  -29.028 1.000 124.70050 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A   NE  1 
+ATOM   3517  C CZ  . ARG A   1 469 ? 83.389  -95.108  -27.871 1.000 102.61171 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A   CZ  1 
+ATOM   3518  N NH1 . ARG A   1 469 ? 82.851  -94.617  -26.769 1.000 122.66837 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A   NH1 1 
+ATOM   3519  N NH2 . ARG A   1 469 ? 84.015  -96.281  -27.822 1.000 93.62987  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A   NH2 1 
+ATOM   3520  N N   . GLU A   1 470 ? 81.433  -88.017  -29.285 1.000 104.58326 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A   N   1 
+ATOM   3521  C CA  . GLU A   1 470 ? 80.705  -86.906  -29.872 1.000 106.97732 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A   CA  1 
+ATOM   3522  C C   . GLU A   1 470 ? 79.672  -87.416  -30.876 1.000 116.04576 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A   C   1 
+ATOM   3523  O O   . GLU A   1 470 ? 79.731  -88.554  -31.353 1.000 105.95889 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A   O   1 
+ATOM   3524  C CB  . GLU A   1 470 ? 81.681  -85.930  -30.539 1.000 116.14014 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A   CB  1 
+ATOM   3525  C CG  . GLU A   1 470 ? 81.122  -84.538  -30.857 1.000 136.21595 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A   CG  1 
+ATOM   3526  C CD  . GLU A   1 470 ? 80.967  -83.639  -29.634 1.000 168.66158 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A   CD  1 
+ATOM   3527  O OE1 . GLU A   1 470 ? 80.954  -84.149  -28.493 1.000 175.83153 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A   OE1 1 
+ATOM   3528  O OE2 . GLU A   1 470 ? 80.859  -82.408  -29.820 1.000 179.86308 ? ? ? ? ? -1 460 GLU A   OE2 1 
+ATOM   3529  N N   . ASN A   1 471 ? 78.704  -86.555  -31.176 1.000 116.66665 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A   N   1 
+ATOM   3530  C CA  . ASN A   1 471 ? 77.654  -86.891  -32.127 1.000 95.33425  ? ? ? ? ? ?  461 ASN A   CA  1 
+ATOM   3531  C C   . ASN A   1 471 ? 78.247  -87.172  -33.504 1.000 106.72475 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A   C   1 
+ATOM   3532  O O   . ASN A   1 471 ? 79.159  -86.476  -33.960 1.000 104.85754 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A   O   1 
+ATOM   3533  C CB  . ASN A   1 471 ? 76.650  -85.742  -32.210 1.000 94.79681  ? ? ? ? ? ?  461 ASN A   CB  1 
+ATOM   3534  C CG  . ASN A   1 471 ? 75.217  -86.210  -32.105 1.000 100.47380 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A   CG  1 
+ATOM   3535  O OD1 . ASN A   1 471 ? 74.531  -86.368  -33.113 1.000 119.72292 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A   OD1 1 
+ATOM   3536  N ND2 . ASN A   1 471 ? 74.750  -86.421  -30.879 1.000 91.17832  ? ? ? ? ? ?  461 ASN A   ND2 1 
+ATOM   3537  N N   . LEU A   1 472 ? 77.726  -88.203  -34.164 1.000 94.22661  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A   N   1 
+ATOM   3538  C CA  . LEU A   1 472 ? 78.188  -88.547  -35.501 1.000 99.92596  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A   CA  1 
+ATOM   3539  C C   . LEU A   1 472 ? 77.689  -87.537  -36.526 1.000 101.98817 ? ? ? ? ? ?  462 LEU A   C   1 
+ATOM   3540  O O   . LEU A   1 472 ? 76.667  -86.873  -36.334 1.000 88.54001  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A   O   1 
+ATOM   3541  C CB  . LEU A   1 472 ? 77.718  -89.948  -35.894 1.000 76.79785  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A   CB  1 
+ATOM   3542  C CG  . LEU A   1 472 ? 78.584  -91.128  -35.454 1.000 77.06725  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A   CG  1 
+ATOM   3543  C CD1 . LEU A   1 472 ? 77.984  -92.437  -35.941 1.000 68.73552  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A   CD1 1 
+ATOM   3544  C CD2 . LEU A   1 472 ? 80.005  -90.965  -35.963 1.000 98.70166  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A   CD2 1 
+ATOM   3545  N N   . ASP A   1 473 ? 78.428  -87.429  -37.628 1.000 120.70275 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A   N   1 
+ATOM   3546  C CA  . ASP A   1 473 ? 78.010  -86.580  -38.734 1.000 98.37782  ? ? ? ? ? ?  463 ASP A   CA  1 
+ATOM   3547  C C   . ASP A   1 473 ? 76.731  -87.116  -39.360 1.000 99.77217  ? ? ? ? ? ?  463 ASP A   C   1 
+ATOM   3548  O O   . ASP A   1 473 ? 76.585  -88.324  -39.572 1.000 114.55583 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A   O   1 
+ATOM   3549  C CB  . ASP A   1 473 ? 79.110  -86.499  -39.792 1.000 124.49907 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A   CB  1 
+ATOM   3550  C CG  . ASP A   1 473 ? 80.107  -85.395  -39.514 1.000 145.85433 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A   CG  1 
+ATOM   3551  O OD1 . ASP A   1 473 ? 79.930  -84.670  -38.513 1.000 134.01387 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A   OD1 1 
+ATOM   3552  O OD2 . ASP A   1 473 ? 81.067  -85.249  -40.301 1.000 154.83974 ? ? ? ? ? -1 463 ASP A   OD2 1 
+ATOM   3553  N N   . GLU A   1 474 ? 75.802  -86.211  -39.656 1.000 100.38958 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A   N   1 
+ATOM   3554  C CA  . GLU A   1 474 ? 74.568  -86.610  -40.314 1.000 117.36906 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A   CA  1 
+ATOM   3555  C C   . GLU A   1 474 ? 74.872  -87.139  -41.711 1.000 107.41097 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A   C   1 
+ATOM   3556  O O   . GLU A   1 474 ? 75.854  -86.748  -42.349 1.000 116.07968 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A   O   1 
+ATOM   3557  C CB  . GLU A   1 474 ? 73.588  -85.435  -40.384 1.000 112.12080 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A   CB  1 
+ATOM   3558  C CG  . GLU A   1 474 ? 73.708  -84.577  -41.635 1.000 135.42678 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A   CG  1 
+ATOM   3559  C CD  . GLU A   1 474 ? 74.117  -83.148  -41.336 1.000 163.98291 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A   CD  1 
+ATOM   3560  O OE1 . GLU A   1 474 ? 74.839  -82.927  -40.341 1.000 190.82398 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A   OE1 1 
+ATOM   3561  O OE2 . GLU A   1 474 ? 73.710  -82.245  -42.097 1.000 183.78919 ? ? ? ? ? -1 464 GLU A   OE2 1 
+ATOM   3562  N N   . ILE A   1 475 ? 74.033  -88.059  -42.177 1.000 101.19343 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A   N   1 
+ATOM   3563  C CA  . ILE A   1 475 ? 74.237  -88.692  -43.470 1.000 117.35676 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A   CA  1 
+ATOM   3564  C C   . ILE A   1 475 ? 73.075  -88.333  -44.384 1.000 113.86205 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A   C   1 
+ATOM   3565  O O   . ILE A   1 475 ? 71.987  -87.958  -43.938 1.000 103.78702 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A   O   1 
+ATOM   3566  C CB  . ILE A   1 475 ? 74.386  -90.223  -43.358 1.000 93.46846  ? ? ? ? ? ?  465 ILE A   CB  1 
+ATOM   3567  C CG1 . ILE A   1 475 ? 73.023  -90.880  -43.131 1.000 90.26324  ? ? ? ? ? ?  465 ILE A   CG1 1 
+ATOM   3568  C CG2 . ILE A   1 475 ? 75.355  -90.582  -42.240 1.000 90.21506  ? ? ? ? ? ?  465 ILE A   CG2 1 
+ATOM   3569  C CD1 . ILE A   1 475 ? 73.044  -92.383  -43.263 1.000 103.64233 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A   CD1 1 
+ATOM   3570  N N   . THR A   1 476 ? 73.327  -88.444  -45.683 1.000 121.18810 ? ? ? ? ? ?  466 THR A   N   1 
+ATOM   3571  C CA  . THR A   1 476 ? 72.327  -88.211  -46.713 1.000 120.66578 ? ? ? ? ? ?  466 THR A   CA  1 
+ATOM   3572  C C   . THR A   1 476 ? 72.140  -89.494  -47.505 1.000 101.13028 ? ? ? ? ? ?  466 THR A   C   1 
+ATOM   3573  O O   . THR A   1 476 ? 73.116  -90.071  -47.993 1.000 133.52843 ? ? ? ? ? ?  466 THR A   O   1 
+ATOM   3574  C CB  . THR A   1 476 ? 72.747  -87.071  -47.646 1.000 123.19456 ? ? ? ? ? ?  466 THR A   CB  1 
+ATOM   3575  O OG1 . THR A   1 476 ? 73.810  -87.520  -48.495 1.000 132.48484 ? ? ? ? ? ?  466 THR A   OG1 1 
+ATOM   3576  C CG2 . THR A   1 476 ? 73.229  -85.873  -46.840 1.000 132.75355 ? ? ? ? ? ?  466 THR A   CG2 1 
+ATOM   3577  N N   . ILE A   1 477 ? 70.895  -89.946  -47.623 1.000 107.21771 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A   N   1 
+ATOM   3578  C CA  . ILE A   1 477 ? 70.564  -91.122  -48.415 1.000 141.10019 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A   CA  1 
+ATOM   3579  C C   . ILE A   1 477 ? 69.658  -90.689  -49.559 1.000 154.65069 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A   C   1 
+ATOM   3580  O O   . ILE A   1 477 ? 68.761  -89.857  -49.376 1.000 132.16963 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A   O   1 
+ATOM   3581  C CB  . ILE A   1 477 ? 69.909  -92.230  -47.563 1.000 132.70951 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A   CB  1 
+ATOM   3582  C CG1 . ILE A   1 477 ? 69.758  -93.513  -48.381 1.000 143.66739 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A   CG1 1 
+ATOM   3583  C CG2 . ILE A   1 477 ? 68.563  -91.785  -47.018 1.000 136.79518 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A   CG2 1 
+ATOM   3584  C CD1 . ILE A   1 477 ? 71.078  -94.093  -48.854 1.000 137.48686 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A   CD1 1 
+ATOM   3585  N N   . ASP A   1 478 ? 69.913  -91.238  -50.746 1.000 151.26887 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A   N   1 
+ATOM   3586  C CA  . ASP A   1 478 ? 69.173  -90.883  -51.952 1.000 128.90934 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A   CA  1 
+ATOM   3587  C C   . ASP A   1 478 ? 68.019  -91.866  -52.124 1.000 129.61195 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A   C   1 
+ATOM   3588  O O   . ASP A   1 478 ? 68.234  -93.047  -52.413 1.000 127.87105 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A   O   1 
+ATOM   3589  C CB  . ASP A   1 478 ? 70.090  -90.901  -53.173 1.000 161.13037 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A   CB  1 
+ATOM   3590  C CG  . ASP A   1 478 ? 69.332  -90.699  -54.473 1.000 189.39244 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A   CG  1 
+ATOM   3591  O OD1 . ASP A   1 478 ? 68.926  -89.554  -54.757 1.000 206.84680 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A   OD1 1 
+ATOM   3592  O OD2 . ASP A   1 478 ? 69.145  -91.689  -55.214 1.000 178.12726 ? ? ? ? ? -1 468 ASP A   OD2 1 
+ATOM   3593  N N   . ILE A   1 479 ? 66.801  -91.382  -51.956 1.000 122.94501 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A   N   1 
+ATOM   3594  C CA  . ILE A   1 479 ? 65.589  -92.166  -52.174 1.000 127.06577 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A   CA  1 
+ATOM   3595  C C   . ILE A   1 479 ? 64.853  -91.563  -53.362 1.000 155.01402 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A   C   1 
+ATOM   3596  O O   . ILE A   1 479 ? 64.713  -90.337  -53.432 1.000 148.83898 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A   O   1 
+ATOM   3597  C CB  . ILE A   1 479 ? 64.686  -92.209  -50.924 1.000 143.08925 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A   CB  1 
+ATOM   3598  C CG1 . ILE A   1 479 ? 64.299  -90.815  -50.456 1.000 167.95102 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A   CG1 1 
+ATOM   3599  C CG2 . ILE A   1 479 ? 65.398  -92.951  -49.793 1.000 134.50667 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A   CG2 1 
+ATOM   3600  C CD1 . ILE A   1 479 ? 62.852  -90.452  -50.741 1.000 158.93462 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A   CD1 1 
+ATOM   3601  N N   . PRO A   1 480 ? 64.411  -92.366  -54.324 1.000 141.04014 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A   N   1 
+ATOM   3602  C CA  . PRO A   1 480 ? 63.679  -91.812  -55.469 1.000 127.95086 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A   CA  1 
+ATOM   3603  C C   . PRO A   1 480 ? 62.305  -91.310  -55.057 1.000 123.57845 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A   C   1 
+ATOM   3604  O O   . PRO A   1 480 ? 61.724  -91.752  -54.065 1.000 146.54140 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A   O   1 
+ATOM   3605  C CB  . PRO A   1 480 ? 63.567  -93.002  -56.433 1.000 150.07991 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A   CB  1 
+ATOM   3606  C CG  . PRO A   1 480 ? 64.605  -93.984  -55.967 1.000 150.65645 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A   CG  1 
+ATOM   3607  C CD  . PRO A   1 480 ? 64.683  -93.803  -54.491 1.000 146.57113 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A   CD  1 
+ATOM   3608  N N   . GLU A   1 481 ? 61.784  -90.372  -55.848 1.000 140.59063 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A   N   1 
+ATOM   3609  C CA  . GLU A   1 481 ? 60.511  -89.749  -55.507 1.000 115.55896 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A   CA  1 
+ATOM   3610  C C   . GLU A   1 481 ? 59.338  -90.697  -55.725 1.000 121.91760 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A   C   1 
+ATOM   3611  O O   . GLU A   1 481 ? 58.297  -90.550  -55.072 1.000 118.66312 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A   O   1 
+ATOM   3612  C CB  . GLU A   1 481 ? 60.323  -88.465  -56.316 1.000 136.99932 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A   CB  1 
+ATOM   3613  C CG  . GLU A   1 481 ? 59.216  -87.552  -55.802 1.000 141.98819 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A   CG  1 
+ATOM   3614  C CD  . GLU A   1 481 ? 59.562  -86.889  -54.481 1.000 151.00486 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A   CD  1 
+ATOM   3615  O OE1 . GLU A   1 481 ? 60.743  -86.933  -54.076 1.000 152.65229 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A   OE1 1 
+ATOM   3616  O OE2 . GLU A   1 481 ? 58.649  -86.320  -53.846 1.000 171.23776 ? ? ? ? ? -1 471 GLU A   OE2 1 
+ATOM   3617  N N   . ASP A   1 482 ? 59.478  -91.667  -56.631 1.000 140.59163 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A   N   1 
+ATOM   3618  C CA  . ASP A   1 482 ? 58.415  -92.641  -56.851 1.000 146.52597 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A   CA  1 
+ATOM   3619  C C   . ASP A   1 482 ? 58.347  -93.689  -55.749 1.000 132.87954 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A   C   1 
+ATOM   3620  O O   . ASP A   1 482 ? 57.339  -94.396  -55.646 1.000 138.63564 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A   O   1 
+ATOM   3621  C CB  . ASP A   1 482 ? 58.590  -93.323  -58.212 1.000 160.88951 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A   CB  1 
+ATOM   3622  C CG  . ASP A   1 482 ? 59.827  -94.203  -58.276 1.000 152.93361 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A   CG  1 
+ATOM   3623  O OD1 . ASP A   1 482 ? 60.820  -93.891  -57.590 1.000 154.22570 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A   OD1 1 
+ATOM   3624  O OD2 . ASP A   1 482 ? 59.807  -95.209  -59.017 1.000 157.11001 ? ? ? ? ? -1 472 ASP A   OD2 1 
+ATOM   3625  N N   . ILE A   1 483 ? 59.385  -93.801  -54.926 1.000 129.57718 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A   N   1 
+ATOM   3626  C CA  . ILE A   1 483 ? 59.403  -94.742  -53.812 1.000 143.20458 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A   CA  1 
+ATOM   3627  C C   . ILE A   1 483 ? 58.849  -94.040  -52.578 1.000 146.43359 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A   C   1 
+ATOM   3628  O O   . ILE A   1 483 ? 59.462  -93.099  -52.061 1.000 120.48969 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A   O   1 
+ATOM   3629  C CB  . ILE A   1 483 ? 60.820  -95.274  -53.554 1.000 135.77257 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A   CB  1 
+ATOM   3630  C CG1 . ILE A   1 483 ? 61.371  -95.963  -54.803 1.000 136.04674 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A   CG1 1 
+ATOM   3631  C CG2 . ILE A   1 483 ? 60.821  -96.231  -52.373 1.000 140.12634 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A   CG2 1 
+ATOM   3632  C CD1 . ILE A   1 483 ? 60.575  -97.173  -55.233 1.000 141.17330 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A   CD1 1 
+ATOM   3633  N N   . LYS A   1 484 ? 57.691  -94.497  -52.104 1.000 146.37538 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A   N   1 
+ATOM   3634  C CA  . LYS A   1 484 ? 57.035  -93.882  -50.959 1.000 118.61839 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A   CA  1 
+ATOM   3635  C C   . LYS A   1 484 ? 56.347  -94.955  -50.128 1.000 115.27949 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A   C   1 
+ATOM   3636  O O   . LYS A   1 484 ? 56.187  -96.101  -50.557 1.000 118.19588 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A   O   1 
+ATOM   3637  C CB  . LYS A   1 484 ? 56.018  -92.820  -51.393 1.000 133.26957 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A   CB  1 
+ATOM   3638  C CG  . LYS A   1 484 ? 56.610  -91.458  -51.709 1.000 126.24007 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A   CG  1 
+ATOM   3639  C CD  . LYS A   1 484 ? 55.520  -90.492  -52.145 1.000 156.05429 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A   CD  1 
+ATOM   3640  C CE  . LYS A   1 484 ? 56.076  -89.107  -52.424 1.000 172.61389 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A   CE  1 
+ATOM   3641  N NZ  . LYS A   1 484 ? 55.025  -88.190  -52.951 1.000 173.71649 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A   NZ  1 
+ATOM   3642  N N   . GLY A   1 485 ? 55.942  -94.563  -48.924 1.000 125.48480 ? ? ? ? ? ?  475 GLY A   N   1 
+ATOM   3643  C CA  . GLY A   1 485 ? 55.122  -95.437  -48.099 1.000 133.23002 ? ? ? ? ? ?  475 GLY A   CA  1 
+ATOM   3644  C C   . GLY A   1 485 ? 55.903  -96.624  -47.572 1.000 110.68916 ? ? ? ? ? ?  475 GLY A   C   1 
+ATOM   3645  O O   . GLY A   1 485 ? 57.012  -96.487  -47.044 1.000 97.99359  ? ? ? ? ? ?  475 GLY A   O   1 
+ATOM   3646  N N   . LYS A   1 486 ? 55.307  -97.811  -47.711 1.000 121.60434 ? ? ? ? ? ?  476 LYS A   N   1 
+ATOM   3647  C CA  . LYS A   1 486 ? 55.936  -99.030  -47.214 1.000 95.50811  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A   CA  1 
+ATOM   3648  C C   . LYS A   1 486 ? 57.235  -99.325  -47.953 1.000 107.38991 ? ? ? ? ? ?  476 LYS A   C   1 
+ATOM   3649  O O   . LYS A   1 486 ? 58.210  -99.791  -47.350 1.000 95.22468  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A   O   1 
+ATOM   3650  C CB  . LYS A   1 486 ? 54.959  -100.200 -47.342 1.000 97.22367  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A   CB  1 
+ATOM   3651  C CG  . LYS A   1 486 ? 55.538  -101.563 -47.001 1.000 81.75241  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A   CG  1 
+ATOM   3652  C CD  . LYS A   1 486 ? 54.451  -102.630 -47.023 1.000 97.16963  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A   CD  1 
+ATOM   3653  C CE  . LYS A   1 486 ? 53.667  -102.596 -48.328 1.000 144.86155 ? ? ? ? ? ?  476 LYS A   CE  1 
+ATOM   3654  N NZ  . LYS A   1 486 ? 52.525  -103.553 -48.319 1.000 148.25328 ? ? ? ? ? ?  476 LYS A   NZ  1 
+ATOM   3655  N N   . LYS A   1 487 ? 57.269  -99.057  -49.260 1.000 128.33514 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A   N   1 
+ATOM   3656  C CA  . LYS A   1 487 ? 58.491  -99.264  -50.029 1.000 124.66691 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A   CA  1 
+ATOM   3657  C C   . LYS A   1 487 ? 59.599  -98.314  -49.590 1.000 113.04630 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A   C   1 
+ATOM   3658  O O   . LYS A   1 487 ? 60.778  -98.684  -49.622 1.000 111.07619 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A   O   1 
+ATOM   3659  C CB  . LYS A   1 487 ? 58.201  -99.094  -51.521 1.000 132.75860 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A   CB  1 
+ATOM   3660  C CG  . LYS A   1 487 ? 58.428  -100.343 -52.358 1.000 136.70601 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A   CG  1 
+ATOM   3661  C CD  . LYS A   1 487 ? 57.811  -100.190 -53.741 1.000 153.32060 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A   CD  1 
+ATOM   3662  C CE  . LYS A   1 487 ? 58.224  -101.322 -54.669 1.000 147.75759 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A   CE  1 
+ATOM   3663  N NZ  . LYS A   1 487 ? 59.671  -101.250 -55.016 1.000 153.21473 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A   NZ  1 
+ATOM   3664  N N   . LYS A   1 488 ? 59.241  -97.097  -49.172 1.000 113.62989 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A   N   1 
+ATOM   3665  C CA  . LYS A   1 488 ? 60.243  -96.144  -48.707 1.000 120.90896 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A   CA  1 
+ATOM   3666  C C   . LYS A   1 488 ? 60.803  -96.548  -47.350 1.000 115.83752 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A   C   1 
+ATOM   3667  O O   . LYS A   1 488 ? 62.005  -96.405  -47.099 1.000 93.40027  ? ? ? ? ? ?  478 LYS A   O   1 
+ATOM   3668  C CB  . LYS A   1 488 ? 59.638  -94.743  -48.638 1.000 132.66568 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A   CB  1 
+ATOM   3669  C CG  . LYS A   1 488 ? 60.548  -93.697  -48.014 1.000 104.34029 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A   CG  1 
+ATOM   3670  C CD  . LYS A   1 488 ? 59.863  -92.343  -47.958 1.000 90.42564  ? ? ? ? ? ?  478 LYS A   CD  1 
+ATOM   3671  C CE  . LYS A   1 488 ? 60.798  -91.269  -47.431 1.000 82.46280  ? ? ? ? ? ?  478 LYS A   CE  1 
+ATOM   3672  N NZ  . LYS A   1 488 ? 60.167  -89.922  -47.481 1.000 101.08740 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A   NZ  1 
+ATOM   3673  N N   . LYS A   1 489 ? 59.943  -97.048  -46.460 1.000 126.54785 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A   N   1 
+ATOM   3674  C CA  . LYS A   1 489 ? 60.401  -97.457  -45.136 1.000 100.90569 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A   CA  1 
+ATOM   3675  C C   . LYS A   1 489 ? 61.355  -98.641  -45.220 1.000 104.11116 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A   C   1 
+ATOM   3676  O O   . LYS A   1 489 ? 62.321  -98.722  -44.453 1.000 103.35662 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A   O   1 
+ATOM   3677  C CB  . LYS A   1 489 ? 59.202  -97.799  -44.252 1.000 110.11475 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A   CB  1 
+ATOM   3678  C CG  . LYS A   1 489 ? 59.566  -98.160  -42.822 1.000 111.02244 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A   CG  1 
+ATOM   3679  C CD  . LYS A   1 489 ? 58.395  -98.805  -42.098 1.000 127.10650 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A   CD  1 
+ATOM   3680  C CE  . LYS A   1 489 ? 57.166  -97.911  -42.119 1.000 143.67035 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A   CE  1 
+ATOM   3681  N NZ  . LYS A   1 489 ? 56.007  -98.558  -41.444 1.000 160.18369 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A   NZ  1 
+ATOM   3682  N N   . GLU A   1 490 ? 61.104  -99.568  -46.148 1.000 111.85330 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A   N   1 
+ATOM   3683  C CA  . GLU A   1 490 ? 61.943  -100.758 -46.247 1.000 103.39735 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A   CA  1 
+ATOM   3684  C C   . GLU A   1 490 ? 63.350  -100.405 -46.717 1.000 109.45550 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A   C   1 
+ATOM   3685  O O   . GLU A   1 490 ? 64.328  -101.026 -46.283 1.000 102.57786 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A   O   1 
+ATOM   3686  C CB  . GLU A   1 490 ? 61.293  -101.781 -47.181 1.000 115.89776 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A   CB  1 
+ATOM   3687  C CG  . GLU A   1 490 ? 61.932  -103.165 -47.147 1.000 141.42521 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A   CG  1 
+ATOM   3688  C CD  . GLU A   1 490 ? 63.124  -103.288 -48.078 1.000 191.65051 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A   CD  1 
+ATOM   3689  O OE1 . GLU A   1 490 ? 63.184  -102.537 -49.074 1.000 190.39397 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A   OE1 1 
+ATOM   3690  O OE2 . GLU A   1 490 ? 64.003  -104.135 -47.811 1.000 196.77164 ? ? ? ? ? -1 480 GLU A   OE2 1 
+ATOM   3691  N N   . ARG A   1 491 ? 63.475  -99.412  -47.600 1.000 120.16406 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A   N   1 
+ATOM   3692  C CA  . ARG A   1 491 ? 64.803  -98.975  -48.023 1.000 112.59680 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A   CA  1 
+ATOM   3693  C C   . ARG A   1 491 ? 65.549  -98.297  -46.881 1.000 98.66181  ? ? ? ? ? ?  481 ARG A   C   1 
+ATOM   3694  O O   . ARG A   1 491 ? 66.766  -98.467  -46.740 1.000 98.08308  ? ? ? ? ? ?  481 ARG A   O   1 
+ATOM   3695  C CB  . ARG A   1 491 ? 64.701  -98.040  -49.228 1.000 135.25701 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A   CB  1 
+ATOM   3696  C CG  . ARG A   1 491 ? 64.385  -98.737  -50.545 1.000 160.08871 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A   CG  1 
+ATOM   3697  C CD  . ARG A   1 491 ? 64.913  -97.932  -51.725 1.000 176.77183 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A   CD  1 
+ATOM   3698  N NE  . ARG A   1 491 ? 66.371  -97.934  -51.770 1.000 194.65861 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A   NE  1 
+ATOM   3699  C CZ  . ARG A   1 491 ? 67.101  -97.165  -52.566 1.000 174.45153 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A   CZ  1 
+ATOM   3700  N NH1 . ARG A   1 491 ? 66.541  -96.294  -53.390 1.000 164.20986 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A   NH1 1 
+ATOM   3701  N NH2 . ARG A   1 491 ? 68.427  -97.269  -52.533 1.000 177.69556 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A   NH2 1 
+ATOM   3702  N N   . LEU A   1 492 ? 64.839  -97.524  -46.054 1.000 114.53919 ? ? ? ? ? ?  482 LEU A   N   1 
+ATOM   3703  C CA  . LEU A   1 492 ? 65.478  -96.913  -44.893 1.000 103.74364 ? ? ? ? ? ?  482 LEU A   CA  1 
+ATOM   3704  C C   . LEU A   1 492 ? 65.924  -97.962  -43.883 1.000 93.20983  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A   C   1 
+ATOM   3705  O O   . LEU A   1 492 ? 66.936  -97.771  -43.201 1.000 90.94354  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A   O   1 
+ATOM   3706  C CB  . LEU A   1 492 ? 64.534  -95.907  -44.234 1.000 70.59917  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A   CB  1 
+ATOM   3707  C CG  . LEU A   1 492 ? 64.305  -94.617  -45.020 1.000 92.76376  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A   CG  1 
+ATOM   3708  C CD1 . LEU A   1 492 ? 63.444  -93.641  -44.234 1.000 69.92752  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A   CD1 1 
+ATOM   3709  C CD2 . LEU A   1 492 ? 65.639  -93.988  -45.383 1.000 94.55017  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A   CD2 1 
+ATOM   3710  N N   . ASN A   1 493 ? 65.188  -99.071  -43.773 1.000 93.42500  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A   N   1 
+ATOM   3711  C CA  . ASN A   1 493 ? 65.624  -100.159 -42.905 1.000 85.32228  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A   CA  1 
+ATOM   3712  C C   . ASN A   1 493 ? 66.914  -100.784 -43.418 1.000 92.98336  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A   C   1 
+ATOM   3713  O O   . ASN A   1 493 ? 67.770  -101.198 -42.627 1.000 96.75362  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A   O   1 
+ATOM   3714  C CB  . ASN A   1 493 ? 64.525  -101.217 -42.790 1.000 92.72592  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A   CB  1 
+ATOM   3715  C CG  . ASN A   1 493 ? 63.343  -100.746 -41.964 1.000 109.88878 ? ? ? ? ? ?  483 ASN A   CG  1 
+ATOM   3716  O OD1 . ASN A   1 493 ? 63.212  -99.560  -41.663 1.000 111.58767 ? ? ? ? ? ?  483 ASN A   OD1 1 
+ATOM   3717  N ND2 . ASN A   1 493 ? 62.473  -101.679 -41.594 1.000 129.08435 ? ? ? ? ? ?  483 ASN A   ND2 1 
+ATOM   3718  N N   . GLU A   1 494 ? 67.072  -100.861 -44.742 1.000 120.05276 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A   N   1 
+ATOM   3719  C CA  . GLU A   1 494 ? 68.296  -101.415 -45.308 1.000 113.44106 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A   CA  1 
+ATOM   3720  C C   . GLU A   1 494 ? 69.500  -100.541 -44.985 1.000 104.01783 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A   C   1 
+ATOM   3721  O O   . GLU A   1 494 ? 70.609  -101.055 -44.802 1.000 128.58883 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A   O   1 
+ATOM   3722  C CB  . GLU A   1 494 ? 68.147  -101.582 -46.821 1.000 128.77827 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A   CB  1 
+ATOM   3723  C CG  . GLU A   1 494 ? 69.192  -102.486 -47.460 1.000 165.89552 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A   CG  1 
+ATOM   3724  C CD  . GLU A   1 494 ? 68.950  -103.958 -47.175 1.000 165.38076 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A   CD  1 
+ATOM   3725  O OE1 . GLU A   1 494 ? 67.882  -104.296 -46.623 1.000 130.13087 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A   OE1 1 
+ATOM   3726  O OE2 . GLU A   1 494 ? 69.830  -104.780 -47.508 1.000 199.07138 ? ? ? ? ? -1 484 GLU A   OE2 1 
+ATOM   3727  N N   . ARG A   1 495 ? 69.303  -99.223  -44.907 1.000 100.97523 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A   N   1 
+ATOM   3728  C CA  . ARG A   1 495 ? 70.390  -98.340  -44.497 1.000 114.33456 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A   CA  1 
+ATOM   3729  C C   . ARG A   1 495 ? 70.720  -98.530  -43.021 1.000 107.39529 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A   C   1 
+ATOM   3730  O O   . ARG A   1 495 ? 71.889  -98.453  -42.626 1.000 115.12729 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A   O   1 
+ATOM   3731  C CB  . ARG A   1 495 ? 70.022  -96.884  -44.784 1.000 111.47318 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A   CB  1 
+ATOM   3732  C CG  . ARG A   1 495 ? 71.194  -95.912  -44.706 1.000 103.84121 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A   CG  1 
+ATOM   3733  C CD  . ARG A   1 495 ? 72.215  -96.193  -45.799 1.000 141.31980 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A   CD  1 
+ATOM   3734  N NE  . ARG A   1 495 ? 73.087  -95.051  -46.047 1.000 140.92357 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A   NE  1 
+ATOM   3735  C CZ  . ARG A   1 495 ? 74.277  -94.879  -45.489 1.000 129.93982 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A   CZ  1 
+ATOM   3736  N NH1 . ARG A   1 495 ? 74.776  -95.760  -44.638 1.000 112.51735 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A   NH1 1 
+ATOM   3737  N NH2 . ARG A   1 495 ? 74.986  -93.795  -45.793 1.000 136.12501 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A   NH2 1 
+ATOM   3738  N N   . LYS A   1 496 ? 69.702  -98.788  -42.193 1.000 108.18144 ? ? ? ? ? ?  486 LYS A   N   1 
+ATOM   3739  C CA  . LYS A   1 496 ? 69.944  -99.035  -40.774 1.000 92.27044  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A   CA  1 
+ATOM   3740  C C   . LYS A   1 496 ? 70.759  -100.306 -40.573 1.000 98.27822  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A   C   1 
+ATOM   3741  O O   . LYS A   1 496 ? 71.699  -100.332 -39.768 1.000 108.24280 ? ? ? ? ? ?  486 LYS A   O   1 
+ATOM   3742  C CB  . LYS A   1 496 ? 68.618  -99.115  -40.019 1.000 93.85591  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A   CB  1 
+ATOM   3743  C CG  . LYS A   1 496 ? 67.798  -97.838  -40.064 1.000 87.54243  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A   CG  1 
+ATOM   3744  C CD  . LYS A   1 496 ? 66.454  -98.034  -39.380 1.000 89.39635  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A   CD  1 
+ATOM   3745  C CE  . LYS A   1 496 ? 65.624  -96.765  -39.425 1.000 99.83023  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A   CE  1 
+ATOM   3746  N NZ  . LYS A   1 496 ? 64.298  -96.944  -38.773 1.000 99.04745  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A   NZ  1 
+ATOM   3747  N N   . LYS A   1 497 ? 70.405  -101.378 -41.286 1.000 94.64512  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A   N   1 
+ATOM   3748  C CA  . LYS A   1 497 ? 71.200  -102.602 -41.216 1.000 90.50531  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A   CA  1 
+ATOM   3749  C C   . LYS A   1 497 ? 72.612  -102.364 -41.736 1.000 95.24215  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A   C   1 
+ATOM   3750  O O   . LYS A   1 497 ? 73.585  -102.908 -41.198 1.000 93.59643  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A   O   1 
+ATOM   3751  C CB  . LYS A   1 497 ? 70.525  -103.721 -42.008 1.000 90.06669  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A   CB  1 
+ATOM   3752  C CG  . LYS A   1 497 ? 69.095  -104.007 -41.583 1.000 111.76637 ? ? ? ? ? ?  487 LYS A   CG  1 
+ATOM   3753  C CD  . LYS A   1 497 ? 68.426  -105.015 -42.508 1.000 106.23248 ? ? ? ? ? ?  487 LYS A   CD  1 
+ATOM   3754  C CE  . LYS A   1 497 ? 69.164  -106.342 -42.512 1.000 106.81721 ? ? ? ? ? ?  487 LYS A   CE  1 
+ATOM   3755  N NZ  . LYS A   1 497 ? 68.493  -107.339 -43.391 1.000 123.12611 ? ? ? ? ? ?  487 LYS A   NZ  1 
+ATOM   3756  N N   . GLU A   1 498 ? 72.738  -101.550 -42.785 1.000 116.65303 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A   N   1 
+ATOM   3757  C CA  . GLU A   1 498 ? 74.054  -101.191 -43.303 1.000 123.60750 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A   CA  1 
+ATOM   3758  C C   . GLU A   1 498 ? 74.835  -100.361 -42.293 1.000 105.38294 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A   C   1 
+ATOM   3759  O O   . GLU A   1 498 ? 76.032  -100.592 -42.083 1.000 98.46227  ? ? ? ? ? ?  488 GLU A   O   1 
+ATOM   3760  C CB  . GLU A   1 498 ? 73.896  -100.438 -44.625 1.000 122.95227 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A   CB  1 
+ATOM   3761  C CG  . GLU A   1 498 ? 75.126  -99.678  -45.081 1.000 133.87552 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A   CG  1 
+ATOM   3762  C CD  . GLU A   1 498 ? 74.860  -98.855  -46.327 1.000 158.96574 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A   CD  1 
+ATOM   3763  O OE1 . GLU A   1 498 ? 73.875  -99.150  -47.037 1.000 138.17808 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A   OE1 1 
+ATOM   3764  O OE2 . GLU A   1 498 ? 75.631  -97.909  -46.593 1.000 190.01089 ? ? ? ? ? -1 488 GLU A   OE2 1 
+ATOM   3765  N N   . ILE A   1 499 ? 74.174  -99.391  -41.655 1.000 114.12707 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A   N   1 
+ATOM   3766  C CA  . ILE A   1 499 ? 74.831  -98.586  -40.629 1.000 112.81723 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A   CA  1 
+ATOM   3767  C C   . ILE A   1 499 ? 75.212  -99.452  -39.435 1.000 109.92039 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A   C   1 
+ATOM   3768  O O   . ILE A   1 499 ? 76.286  -99.285  -38.843 1.000 102.34030 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A   O   1 
+ATOM   3769  C CB  . ILE A   1 499 ? 73.924  -97.410  -40.216 1.000 88.59502  ? ? ? ? ? ?  489 ILE A   CB  1 
+ATOM   3770  C CG1 . ILE A   1 499 ? 73.911  -96.333  -41.301 1.000 111.58514 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A   CG1 1 
+ATOM   3771  C CG2 . ILE A   1 499 ? 74.371  -96.816  -38.893 1.000 91.13475  ? ? ? ? ? ?  489 ILE A   CG2 1 
+ATOM   3772  C CD1 . ILE A   1 499 ? 73.035  -95.151  -40.959 1.000 94.77330  ? ? ? ? ? ?  489 ILE A   CD1 1 
+ATOM   3773  N N   . PHE A   1 500 ? 74.344  -100.400 -39.073 1.000 103.68920 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A   N   1 
+ATOM   3774  C CA  . PHE A   1 500 ? 74.618  -101.271 -37.933 1.000 90.57631  ? ? ? ? ? ?  490 PHE A   CA  1 
+ATOM   3775  C C   . PHE A   1 500 ? 75.865  -102.115 -38.166 1.000 108.76850 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A   C   1 
+ATOM   3776  O O   . PHE A   1 500 ? 76.677  -102.303 -37.252 1.000 97.22106  ? ? ? ? ? ?  490 PHE A   O   1 
+ATOM   3777  C CB  . PHE A   1 500 ? 73.406  -102.162 -37.659 1.000 100.34339 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A   CB  1 
+ATOM   3778  C CG  . PHE A   1 500 ? 73.553  -103.036 -36.447 1.000 95.89171  ? ? ? ? ? ?  490 PHE A   CG  1 
+ATOM   3779  C CD1 . PHE A   1 500 ? 74.062  -104.320 -36.556 1.000 112.38632 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A   CD1 1 
+ATOM   3780  C CD2 . PHE A   1 500 ? 73.172  -102.575 -35.198 1.000 96.82997  ? ? ? ? ? ?  490 PHE A   CD2 1 
+ATOM   3781  C CE1 . PHE A   1 500 ? 74.196  -105.124 -35.441 1.000 101.74752 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A   CE1 1 
+ATOM   3782  C CE2 . PHE A   1 500 ? 73.302  -103.374 -34.081 1.000 101.44726 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A   CE2 1 
+ATOM   3783  C CZ  . PHE A   1 500 ? 73.815  -104.651 -34.202 1.000 119.70469 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A   CZ  1 
+ATOM   3784  N N   . LYS A   1 501 ? 76.034  -102.636 -39.385 1.000 121.31489 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A   N   1 
+ATOM   3785  C CA  . LYS A   1 501 ? 77.204  -103.457 -39.681 1.000 104.95872 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A   CA  1 
+ATOM   3786  C C   . LYS A   1 501 ? 78.484  -102.631 -39.698 1.000 99.83431  ? ? ? ? ? ?  491 LYS A   C   1 
+ATOM   3787  O O   . LYS A   1 501 ? 79.543  -103.127 -39.295 1.000 100.08100 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A   O   1 
+ATOM   3788  C CB  . LYS A   1 501 ? 77.024  -104.175 -41.020 1.000 113.77043 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A   CB  1 
+ATOM   3789  C CG  . LYS A   1 501 ? 78.170  -105.113 -41.370 1.000 112.93075 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A   CG  1 
+ATOM   3790  C CD  . LYS A   1 501 ? 78.102  -105.575 -42.816 1.000 121.67659 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A   CD  1 
+ATOM   3791  C CE  . LYS A   1 501 ? 79.309  -106.430 -43.172 1.000 155.64876 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A   CE  1 
+ATOM   3792  N NZ  . LYS A   1 501 ? 79.328  -106.801 -44.614 1.000 148.91357 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A   NZ  1 
+ATOM   3793  N N   . GLN A   1 502 ? 78.410  -101.380 -40.158 1.000 103.28960 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A   N   1 
+ATOM   3794  C CA  . GLN A   1 502 ? 79.599  -100.534 -40.200 1.000 91.65038  ? ? ? ? ? ?  492 GLN A   CA  1 
+ATOM   3795  C C   . GLN A   1 502 ? 80.173  -100.326 -38.805 1.000 94.04768  ? ? ? ? ? ?  492 GLN A   C   1 
+ATOM   3796  O O   . GLN A   1 502 ? 81.386  -100.432 -38.597 1.000 105.37309 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A   O   1 
+ATOM   3797  C CB  . GLN A   1 502 ? 79.265  -99.189  -40.845 1.000 88.22247  ? ? ? ? ? ?  492 GLN A   CB  1 
+ATOM   3798  C CG  . GLN A   1 502 ? 80.419  -98.195  -40.838 1.000 93.31047  ? ? ? ? ? ?  492 GLN A   CG  1 
+ATOM   3799  C CD  . GLN A   1 502 ? 80.034  -96.850  -41.423 1.000 113.47490 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A   CD  1 
+ATOM   3800  O OE1 . GLN A   1 502 ? 78.893  -96.646  -41.838 1.000 112.92247 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A   OE1 1 
+ATOM   3801  N NE2 . GLN A   1 502 ? 80.986  -95.924  -41.458 1.000 113.90044 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A   NE2 1 
+ATOM   3802  N N   . TYR A   1 503 ? 79.313  -100.028 -37.838 1.000 108.69868 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A   N   1 
+ATOM   3803  C CA  . TYR A   1 503 ? 79.750  -99.793  -36.464 1.000 115.98757 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A   CA  1 
+ATOM   3804  C C   . TYR A   1 503 ? 79.650  -101.062 -35.626 1.000 105.07986 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A   C   1 
+ATOM   3805  O O   . TYR A   1 503 ? 79.072  -101.071 -34.540 1.000 81.43055  ? ? ? ? ? ?  493 TYR A   O   1 
+ATOM   3806  C CB  . TYR A   1 503 ? 78.933  -98.661  -35.851 1.000 81.17524  ? ? ? ? ? ?  493 TYR A   CB  1 
+ATOM   3807  C CG  . TYR A   1 503 ? 79.076  -97.347  -36.587 1.000 98.28622  ? ? ? ? ? ?  493 TYR A   CG  1 
+ATOM   3808  C CD1 . TYR A   1 503 ? 80.142  -96.496  -36.327 1.000 100.32756 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A   CD1 1 
+ATOM   3809  C CD2 . TYR A   1 503 ? 78.148  -96.961  -37.545 1.000 100.44216 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A   CD2 1 
+ATOM   3810  C CE1 . TYR A   1 503 ? 80.280  -95.297  -36.998 1.000 109.06470 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A   CE1 1 
+ATOM   3811  C CE2 . TYR A   1 503 ? 78.277  -95.762  -38.221 1.000 97.07121  ? ? ? ? ? ?  493 TYR A   CE2 1 
+ATOM   3812  C CZ  . TYR A   1 503 ? 79.345  -94.935  -37.944 1.000 104.21639 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A   CZ  1 
+ATOM   3813  O OH  . TYR A   1 503 ? 79.480  -93.740  -38.613 1.000 106.03184 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A   OH  1 
+ATOM   3814  N N   . LYS A   1 504 ? 80.222  -102.155 -36.135 1.000 113.43953 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A   N   1 
+ATOM   3815  C CA  . LYS A   1 504 ? 80.126  -103.426 -35.425 1.000 104.04389 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A   CA  1 
+ATOM   3816  C C   . LYS A   1 504 ? 80.904  -103.395 -34.117 1.000 97.26816  ? ? ? ? ? ?  494 LYS A   C   1 
+ATOM   3817  O O   . LYS A   1 504 ? 80.477  -104.003 -33.130 1.000 91.40337  ? ? ? ? ? ?  494 LYS A   O   1 
+ATOM   3818  C CB  . LYS A   1 504 ? 80.619  -104.568 -36.314 1.000 100.41466 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A   CB  1 
+ATOM   3819  C CG  . LYS A   1 504 ? 80.256  -105.945 -35.788 1.000 105.26877 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A   CG  1 
+ATOM   3820  C CD  . LYS A   1 504 ? 81.098  -107.038 -36.425 1.000 132.32124 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A   CD  1 
+ATOM   3821  C CE  . LYS A   1 504 ? 80.714  -108.409 -35.880 1.000 138.23116 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A   CE  1 
+ATOM   3822  N NZ  . LYS A   1 504 ? 81.686  -109.470 -36.267 1.000 153.91101 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A   NZ  1 
+ATOM   3823  N N   . ASN A   1 505 ? 82.031  -102.684 -34.085 1.000 110.52846 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A   N   1 
+ATOM   3824  C CA  . ASN A   1 505 ? 82.810  -102.578 -32.858 1.000 103.90547 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A   CA  1 
+ATOM   3825  C C   . ASN A   1 505 ? 82.199  -101.589 -31.873 1.000 105.65128 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A   C   1 
+ATOM   3826  O O   . ASN A   1 505 ? 82.306  -101.790 -30.658 1.000 105.30443 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A   O   1 
+ATOM   3827  C CB  . ASN A   1 505 ? 84.252  -102.181 -33.184 1.000 120.30392 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A   CB  1 
+ATOM   3828  C CG  . ASN A   1 505 ? 85.040  -103.315 -33.817 1.000 136.01723 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A   CG  1 
+ATOM   3829  O OD1 . ASN A   1 505 ? 84.677  -104.484 -33.685 1.000 165.63632 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A   OD1 1 
+ATOM   3830  N ND2 . ASN A   1 505 ? 86.125  -102.975 -34.502 1.000 152.91526 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A   ND2 1 
+ATOM   3831  N N   . GLU A   1 506 ? 81.557  -100.526 -32.367 1.000 112.15175 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A   N   1 
+ATOM   3832  C CA  . GLU A   1 506 ? 80.902  -99.583  -31.466 1.000 97.55854  ? ? ? ? ? ?  496 GLU A   CA  1 
+ATOM   3833  C C   . GLU A   1 506 ? 79.741  -100.246 -30.735 1.000 84.43814  ? ? ? ? ? ?  496 GLU A   C   1 
+ATOM   3834  O O   . GLU A   1 506 ? 79.478  -99.943  -29.564 1.000 101.78166 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A   O   1 
+ATOM   3835  C CB  . GLU A   1 506 ? 80.423  -98.359  -32.247 1.000 97.18979  ? ? ? ? ? ?  496 GLU A   CB  1 
+ATOM   3836  C CG  . GLU A   1 506 ? 81.379  -97.909  -33.341 1.000 107.12703 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A   CG  1 
+ATOM   3837  C CD  . GLU A   1 506 ? 82.651  -97.283  -32.804 1.000 144.60311 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A   CD  1 
+ATOM   3838  O OE1 . GLU A   1 506 ? 82.699  -96.955  -31.599 1.000 140.52627 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A   OE1 1 
+ATOM   3839  O OE2 . GLU A   1 506 ? 83.604  -97.115  -33.592 1.000 167.96246 ? ? ? ? ? -1 496 GLU A   OE2 1 
+ATOM   3840  N N   . VAL A   1 507 ? 79.038  -101.160 -31.410 1.000 90.94846  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A   N   1 
+ATOM   3841  C CA  . VAL A   1 507 ? 78.004  -101.944 -30.742 1.000 83.91845  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A   CA  1 
+ATOM   3842  C C   . VAL A   1 507 ? 78.623  -102.871 -29.704 1.000 88.63049  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A   C   1 
+ATOM   3843  O O   . VAL A   1 507 ? 78.008  -103.154 -28.667 1.000 85.55351  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A   O   1 
+ATOM   3844  C CB  . VAL A   1 507 ? 77.176  -102.724 -31.782 1.000 78.36940  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A   CB  1 
+ATOM   3845  C CG1 . VAL A   1 507 ? 76.176  -103.648 -31.102 1.000 99.65669  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A   CG1 1 
+ATOM   3846  C CG2 . VAL A   1 507 ? 76.460  -101.762 -32.716 1.000 72.47755  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A   CG2 1 
+ATOM   3847  N N   . GLY A   1 508 ? 79.843  -103.349 -29.954 1.000 94.64677  ? ? ? ? ? ?  498 GLY A   N   1 
+ATOM   3848  C CA  . GLY A   1 508 ? 80.510  -104.195 -28.976 1.000 89.96386  ? ? ? ? ? ?  498 GLY A   CA  1 
+ATOM   3849  C C   . GLY A   1 508 ? 80.770  -103.478 -27.666 1.000 100.26668 ? ? ? ? ? ?  498 GLY A   C   1 
+ATOM   3850  O O   . GLY A   1 508 ? 80.671  -104.073 -26.590 1.000 94.66134  ? ? ? ? ? ?  498 GLY A   O   1 
+ATOM   3851  N N   . GLU A   1 509 ? 81.104  -102.187 -27.737 1.000 93.17058  ? ? ? ? ? ?  499 GLU A   N   1 
+ATOM   3852  C CA  . GLU A   1 509 ? 81.283  -101.409 -26.517 1.000 97.48054  ? ? ? ? ? ?  499 GLU A   CA  1 
+ATOM   3853  C C   . GLU A   1 509 ? 79.952  -101.132 -25.831 1.000 105.10730 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A   C   1 
+ATOM   3854  O O   . GLU A   1 509 ? 79.916  -100.925 -24.613 1.000 105.96778 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A   O   1 
+ATOM   3855  C CB  . GLU A   1 509 ? 82.004  -100.097 -26.829 1.000 101.11319 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A   CB  1 
+ATOM   3856  C CG  . GLU A   1 509 ? 83.412  -100.274 -27.375 1.000 111.56072 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A   CG  1 
+ATOM   3857  C CD  . GLU A   1 509 ? 84.360  -100.891 -26.363 1.000 144.95633 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A   CD  1 
+ATOM   3858  O OE1 . GLU A   1 509 ? 84.137  -100.713 -25.147 1.000 140.25581 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A   OE1 1 
+ATOM   3859  O OE2 . GLU A   1 509 ? 85.328  -101.558 -26.787 1.000 168.26004 ? ? ? ? ? -1 499 GLU A   OE2 1 
+ATOM   3860  N N   . PHE A   1 510 ? 78.853  -101.129 -26.591 1.000 91.60253  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A   N   1 
+ATOM   3861  C CA  . PHE A   1 510 ? 77.542  -100.892 -25.996 1.000 77.62516  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A   CA  1 
+ATOM   3862  C C   . PHE A   1 510 ? 77.137  -102.039 -25.078 1.000 82.06904  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A   C   1 
+ATOM   3863  O O   . PHE A   1 510 ? 76.571  -101.811 -24.003 1.000 88.30927  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A   O   1 
+ATOM   3864  C CB  . PHE A   1 510 ? 76.493  -100.690 -27.090 1.000 93.42387  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A   CB  1 
+ATOM   3865  C CG  . PHE A   1 510 ? 76.708  -99.459  -27.928 1.000 96.89864  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A   CG  1 
+ATOM   3866  C CD1 . PHE A   1 510 ? 77.510  -98.422  -27.481 1.000 72.69221  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A   CD1 1 
+ATOM   3867  C CD2 . PHE A   1 510 ? 76.096  -99.338  -29.165 1.000 92.89965  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A   CD2 1 
+ATOM   3868  C CE1 . PHE A   1 510 ? 77.701  -97.292  -28.255 1.000 69.47253  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A   CE1 1 
+ATOM   3869  C CE2 . PHE A   1 510 ? 76.284  -98.211  -29.942 1.000 91.29084  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A   CE2 1 
+ATOM   3870  C CZ  . PHE A   1 510 ? 77.088  -97.187  -29.486 1.000 82.27436  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A   CZ  1 
+ATOM   3871  N N   . LEU A   1 511 ? 77.421  -103.279 -25.484 1.000 93.46352  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A   N   1 
+ATOM   3872  C CA  . LEU A   1 511 ? 77.027  -104.429 -24.676 1.000 96.84958  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A   CA  1 
+ATOM   3873  C C   . LEU A   1 511 ? 77.762  -104.463 -23.343 1.000 87.68555  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A   C   1 
+ATOM   3874  O O   . LEU A   1 511 ? 77.194  -104.903 -22.337 1.000 108.98533 ? ? ? ? ? ?  501 LEU A   O   1 
+ATOM   3875  C CB  . LEU A   1 511 ? 77.269  -105.726 -25.448 1.000 101.89906 ? ? ? ? ? ?  501 LEU A   CB  1 
+ATOM   3876  C CG  . LEU A   1 511 ? 76.134  -106.228 -26.346 1.000 82.93362  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A   CG  1 
+ATOM   3877  C CD1 . LEU A   1 511 ? 75.821  -105.245 -27.464 1.000 93.77805  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A   CD1 1 
+ATOM   3878  C CD2 . LEU A   1 511 ? 76.479  -107.594 -26.912 1.000 91.47880  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A   CD2 1 
+ATOM   3879  N N   . GLY A   1 512 ? 79.018  -104.013 -23.314 1.000 85.83569  ? ? ? ? ? ?  502 GLY A   N   1 
+ATOM   3880  C CA  . GLY A   1 512 ? 79.731  -103.926 -22.053 1.000 101.49413 ? ? ? ? ? ?  502 GLY A   CA  1 
+ATOM   3881  C C   . GLY A   1 512 ? 79.149  -102.887 -21.118 1.000 83.94386  ? ? ? ? ? ?  502 GLY A   C   1 
+ATOM   3882  O O   . GLY A   1 512 ? 79.197  -103.050 -19.895 1.000 97.85664  ? ? ? ? ? ?  502 GLY A   O   1 
+ATOM   3883  N N   . GLU A   1 513 ? 78.593  -101.811 -21.671 1.000 85.01167  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A   N   1 
+ATOM   3884  C CA  . GLU A   1 513 ? 77.941  -100.768 -20.893 1.000 70.85770  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A   CA  1 
+ATOM   3885  C C   . GLU A   1 513 ? 76.457  -101.045 -20.679 1.000 83.74760  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A   C   1 
+ATOM   3886  O O   . GLU A   1 513 ? 75.725  -100.143 -20.256 1.000 75.75670  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A   O   1 
+ATOM   3887  C CB  . GLU A   1 513 ? 78.127  -99.410  -21.578 1.000 66.45119  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A   CB  1 
+ATOM   3888  C CG  . GLU A   1 513 ? 78.250  -98.233  -20.623 1.000 83.73734  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A   CG  1 
+ATOM   3889  C CD  . GLU A   1 513 ? 79.581  -98.210  -19.898 1.000 100.72146 ? ? ? ? ? ?  503 GLU A   CD  1 
+ATOM   3890  O OE1 . GLU A   1 513 ? 80.572  -98.730  -20.453 1.000 84.98795  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A   OE1 1 
+ATOM   3891  O OE2 . GLU A   1 513 ? 79.635  -97.673  -18.772 1.000 125.08133 ? ? ? ? ? -1 503 GLU A   OE2 1 
+ATOM   3892  N N   . ARG A   1 514 ? 76.007  -102.270 -20.963 1.000 88.67865  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A   N   1 
+ATOM   3893  C CA  . ARG A   1 514 ? 74.599  -102.664 -20.862 1.000 85.35591  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A   CA  1 
+ATOM   3894  C C   . ARG A   1 514 ? 73.704  -101.821 -21.766 1.000 86.55075  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A   C   1 
+ATOM   3895  O O   . ARG A   1 514 ? 72.550  -101.538 -21.429 1.000 77.91636  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A   O   1 
+ATOM   3896  C CB  . ARG A   1 514 ? 74.106  -102.614 -19.412 1.000 76.28293  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A   CB  1 
+ATOM   3897  C CG  . ARG A   1 514 ? 74.775  -103.637 -18.513 1.000 108.95077 ? ? ? ? ? ?  504 ARG A   CG  1 
+ATOM   3898  C CD  . ARG A   1 514 ? 74.150  -103.663 -17.132 1.000 99.15209  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A   CD  1 
+ATOM   3899  N NE  . ARG A   1 514 ? 74.650  -104.782 -16.343 1.000 84.01706  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A   NE  1 
+ATOM   3900  C CZ  . ARG A   1 514 ? 75.727  -104.732 -15.571 1.000 89.32429  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A   CZ  1 
+ATOM   3901  N NH1 . ARG A   1 514 ? 76.435  -103.622 -15.443 1.000 100.31548 ? ? ? ? ? ?  504 ARG A   NH1 1 
+ATOM   3902  N NH2 . ARG A   1 514 ? 76.102  -105.824 -14.912 1.000 113.21215 ? ? ? ? ? ?  504 ARG A   NH2 1 
+ATOM   3903  N N   . ILE A   1 515 ? 74.227  -101.420 -22.922 1.000 81.45021  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A   N   1 
+ATOM   3904  C CA  . ILE A   1 515 ? 73.466  -100.700 -23.936 1.000 80.39706  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A   CA  1 
+ATOM   3905  C C   . ILE A   1 515 ? 73.103  -101.688 -25.034 1.000 87.73083  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A   C   1 
+ATOM   3906  O O   . ILE A   1 515 ? 73.984  -102.337 -25.611 1.000 90.36938  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A   O   1 
+ATOM   3907  C CB  . ILE A   1 515 ? 74.263  -99.519  -24.511 1.000 89.21015  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A   CB  1 
+ATOM   3908  C CG1 . ILE A   1 515 ? 75.018  -98.788  -23.404 1.000 66.89347  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A   CG1 1 
+ATOM   3909  C CG2 . ILE A   1 515 ? 73.335  -98.559  -25.235 1.000 88.41908  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A   CG2 1 
+ATOM   3910  C CD1 . ILE A   1 515 ? 74.116  -98.138  -22.390 1.000 98.66365  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A   CD1 1 
+ATOM   3911  N N   . TYR A   1 516 ? 71.812  -101.799 -25.334 1.000 72.99058  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A   N   1 
+ATOM   3912  C CA  . TYR A   1 516 ? 71.311  -102.753 -26.321 1.000 71.01183  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A   CA  1 
+ATOM   3913  C C   . TYR A   1 516 ? 70.660  -101.980 -27.464 1.000 79.08802  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A   C   1 
+ATOM   3914  O O   . TYR A   1 516 ? 69.524  -101.510 -27.340 1.000 68.76401  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A   O   1 
+ATOM   3915  C CB  . TYR A   1 516 ? 70.334  -103.734 -25.680 1.000 72.09093  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A   CB  1 
+ATOM   3916  C CG  . TYR A   1 516 ? 70.974  -104.661 -24.671 1.000 78.24339  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A   CG  1 
+ATOM   3917  C CD1 . TYR A   1 516 ? 71.052  -104.313 -23.328 1.000 89.71982  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A   CD1 1 
+ATOM   3918  C CD2 . TYR A   1 516 ? 71.500  -105.886 -25.061 1.000 75.97584  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A   CD2 1 
+ATOM   3919  C CE1 . TYR A   1 516 ? 71.636  -105.160 -22.402 1.000 82.24604  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A   CE1 1 
+ATOM   3920  C CE2 . TYR A   1 516 ? 72.085  -106.738 -24.143 1.000 89.92886  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A   CE2 1 
+ATOM   3921  C CZ  . TYR A   1 516 ? 72.151  -106.371 -22.816 1.000 91.61615  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A   CZ  1 
+ATOM   3922  O OH  . TYR A   1 516 ? 72.733  -107.219 -21.902 1.000 91.64754  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A   OH  1 
+ATOM   3923  N N   . LEU A   1 517 ? 71.377  -101.857 -28.578 1.000 86.93544  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A   N   1 
+ATOM   3924  C CA  . LEU A   1 517 ? 70.887  -101.165 -29.763 1.000 65.10241  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A   CA  1 
+ATOM   3925  C C   . LEU A   1 517 ? 70.395  -102.192 -30.774 1.000 72.62192  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A   C   1 
+ATOM   3926  O O   . LEU A   1 517 ? 71.161  -103.063 -31.202 1.000 88.16314  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A   O   1 
+ATOM   3927  C CB  . LEU A   1 517 ? 71.983  -100.295 -30.378 1.000 77.71507  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A   CB  1 
+ATOM   3928  C CG  . LEU A   1 517 ? 71.614  -99.553  -31.664 1.000 73.58211  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A   CG  1 
+ATOM   3929  C CD1 . LEU A   1 517 ? 70.730  -98.348  -31.368 1.000 85.09462  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A   CD1 1 
+ATOM   3930  C CD2 . LEU A   1 517 ? 72.869  -99.139  -32.416 1.000 63.37689  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A   CD2 1 
+ATOM   3931  N N   . SER A   1 518 ? 69.124  -102.089 -31.151 1.000 86.17097  ? ? ? ? ? ?  508 SER A   N   1 
+ATOM   3932  C CA  . SER A   1 518 ? 68.568  -102.987 -32.152 1.000 84.55244  ? ? ? ? ? ?  508 SER A   CA  1 
+ATOM   3933  C C   . SER A   1 518 ? 69.162  -102.691 -33.524 1.000 91.57638  ? ? ? ? ? ?  508 SER A   C   1 
+ATOM   3934  O O   . SER A   1 518 ? 69.583  -101.568 -33.816 1.000 87.58843  ? ? ? ? ? ?  508 SER A   O   1 
+ATOM   3935  C CB  . SER A   1 518 ? 67.046  -102.855 -32.202 1.000 82.01459  ? ? ? ? ? ?  508 SER A   CB  1 
+ATOM   3936  O OG  . SER A   1 518 ? 66.458  -103.243 -30.973 1.000 94.25892  ? ? ? ? ? ?  508 SER A   OG  1 
+ATOM   3937  N N   . GLU A   1 519 ? 69.201  -103.721 -34.371 1.000 100.99844 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A   N   1 
+ATOM   3938  C CA  . GLU A   1 519 ? 69.692  -103.534 -35.732 1.000 95.31040  ? ? ? ? ? ?  509 GLU A   CA  1 
+ATOM   3939  C C   . GLU A   1 519 ? 68.793  -102.576 -36.503 1.000 98.56907  ? ? ? ? ? ?  509 GLU A   C   1 
+ATOM   3940  O O   . GLU A   1 519 ? 69.272  -101.632 -37.141 1.000 92.53411  ? ? ? ? ? ?  509 GLU A   O   1 
+ATOM   3941  C CB  . GLU A   1 519 ? 69.789  -104.882 -36.448 1.000 101.41223 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A   CB  1 
+ATOM   3942  C CG  . GLU A   1 519 ? 70.387  -104.797 -37.844 1.000 112.10976 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A   CG  1 
+ATOM   3943  C CD  . GLU A   1 519 ? 70.436  -106.142 -38.544 1.000 108.10431 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A   CD  1 
+ATOM   3944  O OE1 . GLU A   1 519 ? 69.653  -107.040 -38.168 1.000 104.41546 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A   OE1 1 
+ATOM   3945  O OE2 . GLU A   1 519 ? 71.260  -106.301 -39.468 1.000 113.66786 ? ? ? ? ? -1 509 GLU A   OE2 1 
+ATOM   3946  N N   . ILE A   1 520 ? 67.481  -102.801 -36.446 1.000 90.70823  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A   N   1 
+ATOM   3947  C CA  . ILE A   1 520 ? 66.513  -101.900 -37.061 1.000 99.99892  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A   CA  1 
+ATOM   3948  C C   . ILE A   1 520 ? 65.674  -101.266 -35.960 1.000 94.68788  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A   C   1 
+ATOM   3949  O O   . ILE A   1 520 ? 65.807  -100.072 -35.671 1.000 90.30546  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A   O   1 
+ATOM   3950  C CB  . ILE A   1 520 ? 65.623  -102.627 -38.085 1.000 103.29869 ? ? ? ? ? ?  510 ILE A   CB  1 
+ATOM   3951  C CG1 . ILE A   1 520 ? 66.476  -103.345 -39.134 1.000 108.90454 ? ? ? ? ? ?  510 ILE A   CG1 1 
+ATOM   3952  C CG2 . ILE A   1 520 ? 64.676  -101.644 -38.760 1.000 80.56992  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A   CG2 1 
+ATOM   3953  C CD1 . ILE A   1 520 ? 66.691  -104.819 -38.851 1.000 125.02003 ? ? ? ? ? ?  510 ILE A   CD1 1 
+ATOM   3954  N N   . ASP A   1 521 ? 64.810  -102.062 -35.336 1.000 77.22021  ? ? ? ? ? ?  511 ASP A   N   1 
+ATOM   3955  C CA  . ASP A   1 521 ? 63.960  -101.576 -34.256 1.000 87.84433  ? ? ? ? ? ?  511 ASP A   CA  1 
+ATOM   3956  C C   . ASP A   1 521 ? 63.504  -102.767 -33.422 1.000 100.07833 ? ? ? ? ? ?  511 ASP A   C   1 
+ATOM   3957  O O   . ASP A   1 521 ? 63.894  -103.911 -33.668 1.000 92.43056  ? ? ? ? ? ?  511 ASP A   O   1 
+ATOM   3958  C CB  . ASP A   1 521 ? 62.773  -100.776 -34.804 1.000 102.07494 ? ? ? ? ? ?  511 ASP A   CB  1 
+ATOM   3959  C CG  . ASP A   1 521 ? 61.975  -101.546 -35.840 1.000 92.56422  ? ? ? ? ? ?  511 ASP A   CG  1 
+ATOM   3960  O OD1 . ASP A   1 521 ? 62.269  -102.738 -36.065 1.000 103.44672 ? ? ? ? ? ?  511 ASP A   OD1 1 
+ATOM   3961  O OD2 . ASP A   1 521 ? 61.051  -100.952 -36.435 1.000 110.30516 ? ? ? ? ? -1 511 ASP A   OD2 1 
+ATOM   3962  N N   . LEU A   1 522 ? 62.661  -102.481 -32.427 1.000 109.75583 ? ? ? ? ? ?  512 LEU A   N   1 
+ATOM   3963  C CA  . LEU A   1 522 ? 62.160  -103.528 -31.542 1.000 83.03680  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A   CA  1 
+ATOM   3964  C C   . LEU A   1 522 ? 61.272  -104.516 -32.289 1.000 93.06349  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A   C   1 
+ATOM   3965  O O   . LEU A   1 522 ? 61.359  -105.729 -32.062 1.000 85.64491  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A   O   1 
+ATOM   3966  C CB  . LEU A   1 522 ? 61.392  -102.900 -30.379 1.000 91.14926  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A   CB  1 
+ATOM   3967  C CG  . LEU A   1 522 ? 60.512  -103.842 -29.554 1.000 93.53250  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A   CG  1 
+ATOM   3968  C CD1 . LEU A   1 522 ? 61.352  -104.669 -28.597 1.000 67.81396  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A   CD1 1 
+ATOM   3969  C CD2 . LEU A   1 522 ? 59.431  -103.073 -28.809 1.000 81.40643  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A   CD2 1 
+ATOM   3970  N N   . GLU A   1 523 ? 60.413  -104.015 -33.180 1.000 94.12213  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A   N   1 
+ATOM   3971  C CA  . GLU A   1 523 ? 59.463  -104.882 -33.870 1.000 89.48686  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A   CA  1 
+ATOM   3972  C C   . GLU A   1 523 ? 60.176  -105.933 -34.713 1.000 99.31664  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A   C   1 
+ATOM   3973  O O   . GLU A   1 523 ? 59.725  -107.081 -34.797 1.000 91.89461  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A   O   1 
+ATOM   3974  C CB  . GLU A   1 523 ? 58.522  -104.044 -34.736 1.000 103.52955 ? ? ? ? ? ?  513 GLU A   CB  1 
+ATOM   3975  C CG  . GLU A   1 523 ? 57.529  -103.184 -33.955 1.000 109.82716 ? ? ? ? ? ?  513 GLU A   CG  1 
+ATOM   3976  C CD  . GLU A   1 523 ? 58.134  -101.892 -33.430 1.000 103.68990 ? ? ? ? ? ?  513 GLU A   CD  1 
+ATOM   3977  O OE1 . GLU A   1 523 ? 59.376  -101.764 -33.424 1.000 89.76558  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A   OE1 1 
+ATOM   3978  O OE2 . GLU A   1 523 ? 57.360  -100.997 -33.026 1.000 106.26009 ? ? ? ? ? -1 513 GLU A   OE2 1 
+ATOM   3979  N N   . ASN A   1 524 ? 61.292  -105.562 -35.345 1.000 83.83335  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A   N   1 
+ATOM   3980  C CA  . ASN A   1 524 ? 62.043  -106.540 -36.126 1.000 84.78240  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A   CA  1 
+ATOM   3981  C C   . ASN A   1 524 ? 62.748  -107.545 -35.224 1.000 83.52239  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A   C   1 
+ATOM   3982  O O   . ASN A   1 524 ? 62.831  -108.733 -35.556 1.000 89.84239  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A   O   1 
+ATOM   3983  C CB  . ASN A   1 524 ? 63.043  -105.831 -37.036 1.000 94.18488  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A   CB  1 
+ATOM   3984  C CG  . ASN A   1 524 ? 62.377  -105.179 -38.228 1.000 85.98779  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A   CG  1 
+ATOM   3985  O OD1 . ASN A   1 524 ? 62.199  -105.805 -39.272 1.000 104.04909 ? ? ? ? ? ?  514 ASN A   OD1 1 
+ATOM   3986  N ND2 . ASN A   1 524 ? 61.997  -103.917 -38.077 1.000 95.10398  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A   ND2 1 
+ATOM   3987  N N   . ASP A   1 525 ? 63.261  -107.089 -34.078 1.000 103.24782 ? ? ? ? ? ?  515 ASP A   N   1 
+ATOM   3988  C CA  . ASP A   1 525 ? 63.856  -108.018 -33.124 1.000 91.60823  ? ? ? ? ? ?  515 ASP A   CA  1 
+ATOM   3989  C C   . ASP A   1 525 ? 62.807  -108.943 -32.521 1.000 87.88380  ? ? ? ? ? ?  515 ASP A   C   1 
+ATOM   3990  O O   . ASP A   1 525 ? 63.114  -110.092 -32.186 1.000 82.90211  ? ? ? ? ? ?  515 ASP A   O   1 
+ATOM   3991  C CB  . ASP A   1 525 ? 64.581  -107.251 -32.019 1.000 66.00960  ? ? ? ? ? ?  515 ASP A   CB  1 
+ATOM   3992  C CG  . ASP A   1 525 ? 65.708  -106.388 -32.550 1.000 101.86257 ? ? ? ? ? ?  515 ASP A   CG  1 
+ATOM   3993  O OD1 . ASP A   1 525 ? 65.871  -106.309 -33.786 1.000 128.17619 ? ? ? ? ? ?  515 ASP A   OD1 1 
+ATOM   3994  O OD2 . ASP A   1 525 ? 66.432  -105.790 -31.728 1.000 108.69039 ? ? ? ? ? -1 515 ASP A   OD2 1 
+ATOM   3995  N N   . LEU A   1 526 ? 61.572  -108.461 -32.376 1.000 84.58974  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A   N   1 
+ATOM   3996  C CA  . LEU A   1 526 ? 60.503  -109.308 -31.862 1.000 75.62292  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A   CA  1 
+ATOM   3997  C C   . LEU A   1 526 ? 60.114  -110.373 -32.880 1.000 92.97431  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A   C   1 
+ATOM   3998  O O   . LEU A   1 526 ? 59.764  -111.499 -32.507 1.000 83.20032  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A   O   1 
+ATOM   3999  C CB  . LEU A   1 526 ? 59.297  -108.449 -31.488 1.000 76.19803  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A   CB  1 
+ATOM   4000  C CG  . LEU A   1 526 ? 58.225  -109.088 -30.608 1.000 77.95418  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A   CG  1 
+ATOM   4001  C CD1 . LEU A   1 526 ? 58.815  -109.505 -29.271 1.000 92.02609  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A   CD1 1 
+ATOM   4002  C CD2 . LEU A   1 526 ? 57.079  -108.117 -30.410 1.000 76.31279  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A   CD2 1 
+ATOM   4003  N N   . TYR A   1 527 ? 60.170  -110.032 -34.170 1.000 100.15228 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A   N   1 
+ATOM   4004  C CA  . TYR A   1 527 ? 59.905  -111.016 -35.215 1.000 106.53277 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A   CA  1 
+ATOM   4005  C C   . TYR A   1 527 ? 60.953  -112.121 -35.205 1.000 91.78019  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A   C   1 
+ATOM   4006  O O   . TYR A   1 527 ? 60.635  -113.292 -35.444 1.000 89.86550  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A   O   1 
+ATOM   4007  C CB  . TYR A   1 527 ? 59.862  -110.321 -36.576 1.000 97.02411  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A   CB  1 
+ATOM   4008  C CG  . TYR A   1 527 ? 59.629  -111.234 -37.761 1.000 95.84255  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A   CG  1 
+ATOM   4009  C CD1 . TYR A   1 527 ? 60.696  -111.825 -38.427 1.000 106.77065 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A   CD1 1 
+ATOM   4010  C CD2 . TYR A   1 527 ? 58.345  -111.485 -38.230 1.000 112.79187 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A   CD2 1 
+ATOM   4011  C CE1 . TYR A   1 527 ? 60.492  -112.652 -39.512 1.000 96.88946  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A   CE1 1 
+ATOM   4012  C CE2 . TYR A   1 527 ? 58.131  -112.312 -39.319 1.000 123.99878 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A   CE2 1 
+ATOM   4013  C CZ  . TYR A   1 527 ? 59.210  -112.892 -39.955 1.000 101.93738 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A   CZ  1 
+ATOM   4014  O OH  . TYR A   1 527 ? 59.016  -113.716 -41.038 1.000 148.02978 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A   OH  1 
+ATOM   4015  N N   . SER A   1 528 ? 62.210  -111.767 -34.930 1.000 77.25542  ? ? ? ? ? ?  518 SER A   N   1 
+ATOM   4016  C CA  . SER A   1 528 ? 63.271  -112.767 -34.899 1.000 86.36113  ? ? ? ? ? ?  518 SER A   CA  1 
+ATOM   4017  C C   . SER A   1 528 ? 63.062  -113.775 -33.776 1.000 100.13953 ? ? ? ? ? ?  518 SER A   C   1 
+ATOM   4018  O O   . SER A   1 528 ? 63.457  -114.939 -33.905 1.000 85.19522  ? ? ? ? ? ?  518 SER A   O   1 
+ATOM   4019  C CB  . SER A   1 528 ? 64.629  -112.081 -34.748 1.000 74.15592  ? ? ? ? ? ?  518 SER A   CB  1 
+ATOM   4020  O OG  . SER A   1 528 ? 64.797  -111.062 -35.719 1.000 115.77101 ? ? ? ? ? ?  518 SER A   OG  1 
+ATOM   4021  N N   . ALA A   1 529 ? 62.438  -113.351 -32.676 1.000 110.01784 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A   N   1 
+ATOM   4022  C CA  . ALA A   1 529 ? 62.262  -114.241 -31.534 1.000 104.11853 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A   CA  1 
+ATOM   4023  C C   . ALA A   1 529 ? 61.032  -115.127 -31.688 1.000 109.84673 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A   C   1 
+ATOM   4024  O O   . ALA A   1 529 ? 61.057  -116.297 -31.289 1.000 100.03052 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A   O   1 
+ATOM   4025  C CB  . ALA A   1 529 ? 62.170  -113.426 -30.244 1.000 106.78667 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A   CB  1 
+ATOM   4026  N N   . ILE A   1 530 ? 59.951  -114.592 -32.253 1.000 107.34539 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A   N   1 
+ATOM   4027  C CA  . ILE A   1 530 ? 58.706  -115.341 -32.394 1.000 115.91023 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A   CA  1 
+ATOM   4028  C C   . ILE A   1 530 ? 58.052  -115.029 -33.734 1.000 118.46765 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A   C   1 
+ATOM   4029  O O   . ILE A   1 530 ? 56.927  -114.517 -33.785 1.000 114.12487 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A   O   1 
+ATOM   4030  C CB  . ILE A   1 530 ? 57.741  -115.035 -31.234 1.000 109.08786 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A   CB  1 
+ATOM   4031  C CG1 . ILE A   1 530 ? 57.728  -113.535 -30.931 1.000 92.18582  ? ? ? ? ? ?  520 ILE A   CG1 1 
+ATOM   4032  C CG2 . ILE A   1 530 ? 58.113  -115.840 -29.994 1.000 112.33829 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A   CG2 1 
+ATOM   4033  C CD1 . ILE A   1 530 ? 56.595  -113.105 -30.034 1.000 79.10242  ? ? ? ? ? ?  520 ILE A   CD1 1 
+ATOM   4034  N N   . GLY A   1 531 ? 58.746  -115.347 -34.829 1.000 119.43788 ? ? ? ? ? ?  521 GLY A   N   1 
+ATOM   4035  C CA  . GLY A   1 531 ? 58.172  -115.113 -36.144 1.000 110.90691 ? ? ? ? ? ?  521 GLY A   CA  1 
+ATOM   4036  C C   . GLY A   1 531 ? 56.960  -115.982 -36.419 1.000 107.58917 ? ? ? ? ? ?  521 GLY A   C   1 
+ATOM   4037  O O   . GLY A   1 531 ? 55.949  -115.507 -36.945 1.000 107.16020 ? ? ? ? ? ?  521 GLY A   O   1 
+ATOM   4038  N N   . GLU A   1 532 ? 57.042  -117.267 -36.066 1.000 113.42325 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A   N   1 
+ATOM   4039  C CA  . GLU A   1 532 ? 55.913  -118.166 -36.282 1.000 113.07097 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A   CA  1 
+ATOM   4040  C C   . GLU A   1 532 ? 54.695  -117.723 -35.483 1.000 109.65677 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A   C   1 
+ATOM   4041  O O   . GLU A   1 532 ? 53.558  -117.821 -35.961 1.000 105.52166 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A   O   1 
+ATOM   4042  C CB  . GLU A   1 532 ? 56.304  -119.597 -35.911 1.000 138.56002 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A   CB  1 
+ATOM   4043  C CG  . GLU A   1 532 ? 57.394  -120.188 -36.787 1.000 159.87748 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A   CG  1 
+ATOM   4044  C CD  . GLU A   1 532 ? 56.877  -121.286 -37.694 1.000 189.39641 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A   CD  1 
+ATOM   4045  O OE1 . GLU A   1 532 ? 55.795  -121.838 -37.402 1.000 184.01155 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A   OE1 1 
+ATOM   4046  O OE2 . GLU A   1 532 ? 57.550  -121.596 -38.700 1.000 211.31008 ? ? ? ? ? -1 522 GLU A   OE2 1 
+ATOM   4047  N N   . SER A   1 533 ? 54.914  -117.222 -34.265 1.000 126.20407 ? ? ? ? ? ?  523 SER A   N   1 
+ATOM   4048  C CA  . SER A   1 533 ? 53.797  -116.797 -33.429 1.000 110.83770 ? ? ? ? ? ?  523 SER A   CA  1 
+ATOM   4049  C C   . SER A   1 533 ? 53.171  -115.509 -33.949 1.000 101.72221 ? ? ? ? ? ?  523 SER A   C   1 
+ATOM   4050  O O   . SER A   1 533 ? 51.943  -115.362 -33.939 1.000 101.14164 ? ? ? ? ? ?  523 SER A   O   1 
+ATOM   4051  C CB  . SER A   1 533 ? 54.261  -116.626 -31.983 1.000 110.57762 ? ? ? ? ? ?  523 SER A   CB  1 
+ATOM   4052  O OG  . SER A   1 533 ? 54.754  -117.847 -31.460 1.000 129.37344 ? ? ? ? ? ?  523 SER A   OG  1 
+ATOM   4053  N N   . MET A   1 534 ? 53.994  -114.566 -34.412 1.000 103.81243 ? ? ? ? ? ?  524 MET A   N   1 
+ATOM   4054  C CA  . MET A   1 534 ? 53.460  -113.294 -34.891 1.000 94.93186  ? ? ? ? ? ?  524 MET A   CA  1 
+ATOM   4055  C C   . MET A   1 534 ? 52.698  -113.466 -36.200 1.000 117.52338 ? ? ? ? ? ?  524 MET A   C   1 
+ATOM   4056  O O   . MET A   1 534 ? 51.683  -112.796 -36.424 1.000 118.03332 ? ? ? ? ? ?  524 MET A   O   1 
+ATOM   4057  C CB  . MET A   1 534 ? 54.589  -112.277 -35.054 1.000 84.78753  ? ? ? ? ? ?  524 MET A   CB  1 
+ATOM   4058  C CG  . MET A   1 534 ? 55.190  -111.812 -33.738 1.000 86.02847  ? ? ? ? ? ?  524 MET A   CG  1 
+ATOM   4059  S SD  . MET A   1 534 ? 56.488  -110.579 -33.952 1.000 91.65670  ? ? ? ? ? ?  524 MET A   SD  1 
+ATOM   4060  C CE  . MET A   1 534 ? 55.590  -109.290 -34.812 1.000 97.41419  ? ? ? ? ? ?  524 MET A   CE  1 
+ATOM   4061  N N   . LYS A   1 535 ? 53.171  -114.354 -37.078 1.000 120.30564 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A   N   1 
+ATOM   4062  C CA  . LYS A   1 535 ? 52.454  -114.611 -38.323 1.000 113.61785 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A   CA  1 
+ATOM   4063  C C   . LYS A   1 535 ? 51.093  -115.239 -38.055 1.000 114.33649 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A   C   1 
+ATOM   4064  O O   . LYS A   1 535 ? 50.097  -114.882 -38.696 1.000 119.63165 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A   O   1 
+ATOM   4065  C CB  . LYS A   1 535 ? 53.286  -115.511 -39.236 1.000 107.33374 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A   CB  1 
+ATOM   4066  C CG  . LYS A   1 535 ? 54.411  -114.799 -39.965 1.000 100.01693 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A   CG  1 
+ATOM   4067  C CD  . LYS A   1 535 ? 55.306  -115.792 -40.687 1.000 88.08961  ? ? ? ? ? ?  525 LYS A   CD  1 
+ATOM   4068  C CE  . LYS A   1 535 ? 56.268  -115.085 -41.624 1.000 137.90732 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A   CE  1 
+ATOM   4069  N NZ  . LYS A   1 535 ? 57.294  -116.012 -42.179 1.000 167.97203 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A   NZ  1 
+ATOM   4070  N N   . ARG A   1 536 ? 51.031  -116.176 -37.107 1.000 103.42599 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A   N   1 
+ATOM   4071  C CA  . ARG A   1 536 ? 49.766  -116.826 -36.784 1.000 108.83052 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A   CA  1 
+ATOM   4072  C C   . ARG A   1 536 ? 48.813  -115.869 -36.078 1.000 113.90164 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A   C   1 
+ATOM   4073  O O   . ARG A   1 536 ? 47.604  -115.885 -36.337 1.000 119.35496 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A   O   1 
+ATOM   4074  C CB  . ARG A   1 536 ? 50.025  -118.061 -35.920 1.000 108.27102 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A   CB  1 
+ATOM   4075  C CG  . ARG A   1 536 ? 48.774  -118.692 -35.335 1.000 125.64330 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A   CG  1 
+ATOM   4076  C CD  . ARG A   1 536 ? 49.127  -119.751 -34.303 1.000 147.05879 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A   CD  1 
+ATOM   4077  N NE  . ARG A   1 536 ? 49.962  -119.214 -33.234 1.000 137.83979 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A   NE  1 
+ATOM   4078  C CZ  . ARG A   1 536 ? 49.494  -118.661 -32.123 1.000 161.26481 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A   CZ  1 
+ATOM   4079  N NH1 . ARG A   1 536 ? 48.195  -118.552 -31.898 1.000 167.69197 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A   NH1 1 
+ATOM   4080  N NH2 . ARG A   1 536 ? 50.352  -118.205 -31.214 1.000 144.11143 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A   NH2 1 
+ATOM   4081  N N   . ILE A   1 537 ? 49.341  -115.025 -35.190 1.000 121.18387 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A   N   1 
+ATOM   4082  C CA  . ILE A   1 537 ? 48.489  -114.133 -34.409 1.000 114.73276 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A   CA  1 
+ATOM   4083  C C   . ILE A   1 537 ? 47.831  -113.088 -35.302 1.000 109.38527 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A   C   1 
+ATOM   4084  O O   . ILE A   1 537 ? 46.636  -112.799 -35.163 1.000 124.33647 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A   O   1 
+ATOM   4085  C CB  . ILE A   1 537 ? 49.305  -113.483 -33.275 1.000 107.04941 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A   CB  1 
+ATOM   4086  C CG1 . ILE A   1 537 ? 49.530  -114.488 -32.144 1.000 100.03605 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A   CG1 1 
+ATOM   4087  C CG2 . ILE A   1 537 ? 48.615  -112.227 -32.759 1.000 99.31000  ? ? ? ? ? ?  527 ILE A   CG2 1 
+ATOM   4088  C CD1 . ILE A   1 537 ? 50.446  -113.984 -31.057 1.000 88.70866  ? ? ? ? ? ?  527 ILE A   CD1 1 
+ATOM   4089  N N   . PHE A   1 538 ? 48.587  -112.511 -36.234 1.000 109.21906 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A   N   1 
+ATOM   4090  C CA  . PHE A   1 538 ? 48.077  -111.422 -37.054 1.000 123.15660 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A   CA  1 
+ATOM   4091  C C   . PHE A   1 538 ? 47.529  -111.869 -38.401 1.000 143.91350 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A   C   1 
+ATOM   4092  O O   . PHE A   1 538 ? 46.845  -111.076 -39.058 1.000 157.90528 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A   O   1 
+ATOM   4093  C CB  . PHE A   1 538 ? 49.173  -110.378 -37.288 1.000 99.56034  ? ? ? ? ? ?  528 PHE A   CB  1 
+ATOM   4094  C CG  . PHE A   1 538 ? 49.414  -109.481 -36.112 1.000 98.88499  ? ? ? ? ? ?  528 PHE A   CG  1 
+ATOM   4095  C CD1 . PHE A   1 538 ? 48.354  -109.024 -35.343 1.000 109.28228 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A   CD1 1 
+ATOM   4096  C CD2 . PHE A   1 538 ? 50.698  -109.098 -35.769 1.000 112.73687 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A   CD2 1 
+ATOM   4097  C CE1 . PHE A   1 538 ? 48.574  -108.197 -34.259 1.000 105.13875 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A   CE1 1 
+ATOM   4098  C CE2 . PHE A   1 538 ? 50.925  -108.274 -34.687 1.000 85.76420  ? ? ? ? ? ?  528 PHE A   CE2 1 
+ATOM   4099  C CZ  . PHE A   1 538 ? 49.862  -107.822 -33.930 1.000 95.42390  ? ? ? ? ? ?  528 PHE A   CZ  1 
+ATOM   4100  N N   . GLU A   1 539 ? 47.840  -113.094 -38.837 1.000 137.55726 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A   N   1 
+ATOM   4101  C CA  . GLU A   1 539 ? 47.405  -113.659 -40.114 1.000 148.49515 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A   CA  1 
+ATOM   4102  C C   . GLU A   1 539 ? 47.899  -112.847 -41.312 1.000 147.50346 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A   C   1 
+ATOM   4103  O O   . GLU A   1 539 ? 47.797  -113.300 -42.458 1.000 162.51722 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A   O   1 
+ATOM   4104  C CB  . GLU A   1 539 ? 45.877  -113.804 -40.141 1.000 154.16354 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A   CB  1 
+ATOM   4105  C CG  . GLU A   1 539 ? 45.134  -112.714 -40.893 1.000 169.82590 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A   CG  1 
+ATOM   4106  C CD  . GLU A   1 539 ? 43.722  -112.531 -40.385 1.000 185.21329 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A   CD  1 
+ATOM   4107  O OE1 . GLU A   1 539 ? 42.985  -113.536 -40.302 1.000 207.55820 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A   OE1 1 
+ATOM   4108  O OE2 . GLU A   1 539 ? 43.355  -111.383 -40.056 1.000 198.24344 ? ? ? ? ? -1 529 GLU A   OE2 1 
+ATOM   4109  N N   . ASN A   1 540 ? 48.446  -111.659 -41.058 1.000 141.26258 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A   N   1 
+ATOM   4110  C CA  . ASN A   1 540 ? 49.054  -110.841 -42.096 1.000 147.16872 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A   CA  1 
+ATOM   4111  C C   . ASN A   1 540 ? 50.447  -111.367 -42.406 1.000 146.56723 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A   C   1 
+ATOM   4112  O O   . ASN A   1 540 ? 51.205  -111.723 -41.500 1.000 130.48324 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A   O   1 
+ATOM   4113  C CB  . ASN A   1 540 ? 49.125  -109.380 -41.648 1.000 136.94624 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A   CB  1 
+ATOM   4114  C CG  . ASN A   1 540 ? 49.389  -108.425 -42.797 1.000 126.08219 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A   CG  1 
+ATOM   4115  O OD1 . ASN A   1 540 ? 50.340  -108.593 -43.559 1.000 131.35666 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A   OD1 1 
+ATOM   4116  N ND2 . ASN A   1 540 ? 48.533  -107.419 -42.930 1.000 116.78221 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A   ND2 1 
+ATOM   4117  N N   . GLU A   1 541 ? 50.781  -111.415 -43.698 1.000 174.12813 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A   N   1 
+ATOM   4118  C CA  . GLU A   1 541 ? 52.044  -112.019 -44.114 1.000 169.76122 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A   CA  1 
+ATOM   4119  C C   . GLU A   1 541 ? 53.248  -111.246 -43.592 1.000 160.07707 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A   C   1 
+ATOM   4120  O O   . GLU A   1 541 ? 54.313  -111.834 -43.372 1.000 156.43440 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A   O   1 
+ATOM   4121  C CB  . GLU A   1 541 ? 52.093  -112.130 -45.639 1.000 168.88314 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A   CB  1 
+ATOM   4122  C CG  . GLU A   1 541 ? 51.137  -113.171 -46.203 1.000 184.87830 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A   CG  1 
+ATOM   4123  C CD  . GLU A   1 541 ? 51.373  -114.556 -45.622 1.000 202.20411 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A   CD  1 
+ATOM   4124  O OE1 . GLU A   1 541 ? 52.547  -114.919 -45.390 1.000 191.90287 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A   OE1 1 
+ATOM   4125  O OE2 . GLU A   1 541 ? 50.383  -115.281 -45.389 1.000 223.92625 ? ? ? ? ? -1 531 GLU A   OE2 1 
+ATOM   4126  N N   . ASP A   1 542 ? 53.106  -109.936 -43.384 1.000 144.93881 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A   N   1 
+ATOM   4127  C CA  . ASP A   1 542 ? 54.158  -109.116 -42.789 1.000 130.04867 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A   CA  1 
+ATOM   4128  C C   . ASP A   1 542 ? 53.659  -108.595 -41.448 1.000 133.13501 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A   C   1 
+ATOM   4129  O O   . ASP A   1 542 ? 53.060  -107.511 -41.379 1.000 131.04350 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A   O   1 
+ATOM   4130  C CB  . ASP A   1 542 ? 54.552  -107.962 -43.713 1.000 142.13817 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A   CB  1 
+ATOM   4131  C CG  . ASP A   1 542 ? 55.832  -107.273 -43.274 1.000 138.90311 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A   CG  1 
+ATOM   4132  O OD1 . ASP A   1 542 ? 56.453  -107.733 -42.290 1.000 126.49223 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A   OD1 1 
+ATOM   4133  O OD2 . ASP A   1 542 ? 56.220  -106.272 -43.912 1.000 154.41633 ? ? ? ? ? -1 532 ASP A   OD2 1 
+ATOM   4134  N N   . PRO A   1 543 ? 53.873  -109.329 -40.352 1.000 108.90755 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A   N   1 
+ATOM   4135  C CA  . PRO A   1 543 ? 53.375  -108.853 -39.053 1.000 96.74118  ? ? ? ? ? ?  533 PRO A   CA  1 
+ATOM   4136  C C   . PRO A   1 543 ? 54.110  -107.628 -38.541 1.000 101.98636 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A   C   1 
+ATOM   4137  O O   . PRO A   1 543 ? 53.517  -106.831 -37.802 1.000 104.76042 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A   O   1 
+ATOM   4138  C CB  . PRO A   1 543 ? 53.585  -110.065 -38.135 1.000 105.81583 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A   CB  1 
+ATOM   4139  C CG  . PRO A   1 543 ? 54.708  -110.819 -38.767 1.000 99.79060  ? ? ? ? ? ?  533 PRO A   CG  1 
+ATOM   4140  C CD  . PRO A   1 543 ? 54.545  -110.636 -40.249 1.000 117.71146 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A   CD  1 
+ATOM   4141  N N   . VAL A   1 544 ? 55.380  -107.451 -38.909 1.000 99.57246  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A   N   1 
+ATOM   4142  C CA  . VAL A   1 544 ? 56.123  -106.278 -38.461 1.000 80.81454  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A   CA  1 
+ATOM   4143  C C   . VAL A   1 544 ? 55.538  -105.011 -39.068 1.000 86.60366  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A   C   1 
+ATOM   4144  O O   . VAL A   1 544 ? 55.419  -103.982 -38.393 1.000 99.18138  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A   O   1 
+ATOM   4145  C CB  . VAL A   1 544 ? 57.615  -106.428 -38.800 1.000 86.06742  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A   CB  1 
+ATOM   4146  C CG1 . VAL A   1 544 ? 58.403  -105.243 -38.265 1.000 79.68670  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A   CG1 1 
+ATOM   4147  C CG2 . VAL A   1 544 ? 58.152  -107.726 -38.242 1.000 76.90123  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A   CG2 1 
+ATOM   4148  N N   . HIS A   1 545 ? 55.169  -105.060 -40.349 1.000 118.74761 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A   N   1 
+ATOM   4149  C CA  . HIS A   1 545 ? 54.570  -103.891 -40.982 1.000 126.37667 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A   CA  1 
+ATOM   4150  C C   . HIS A   1 545 ? 53.218  -103.565 -40.363 1.000 109.81642 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A   C   1 
+ATOM   4151  O O   . HIS A   1 545 ? 52.883  -102.392 -40.172 1.000 101.62979 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A   O   1 
+ATOM   4152  C CB  . HIS A   1 545 ? 54.435  -104.121 -42.488 1.000 116.06560 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A   CB  1 
+ATOM   4153  C CG  . HIS A   1 545 ? 53.710  -103.025 -43.206 1.000 116.89857 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A   CG  1 
+ATOM   4154  N ND1 . HIS A   1 545 ? 54.127  -101.711 -43.176 1.000 102.48195 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A   ND1 1 
+ATOM   4155  C CD2 . HIS A   1 545 ? 52.595  -103.048 -43.974 1.000 127.08333 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A   CD2 1 
+ATOM   4156  C CE1 . HIS A   1 545 ? 53.299  -100.972 -43.893 1.000 107.49005 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A   CE1 1 
+ATOM   4157  N NE2 . HIS A   1 545 ? 52.361  -101.759 -44.389 1.000 124.57269 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A   NE2 1 
+ATOM   4158  N N   . TYR A   1 546 ? 52.432  -104.591 -40.030 1.000 102.43203 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A   N   1 
+ATOM   4159  C CA  . TYR A   1 546 ? 51.119  -104.349 -39.446 1.000 111.69308 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A   CA  1 
+ATOM   4160  C C   . TYR A   1 546 ? 51.222  -103.891 -37.999 1.000 108.19253 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A   C   1 
+ATOM   4161  O O   . TYR A   1 546 ? 50.393  -103.093 -37.547 1.000 113.35846 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A   O   1 
+ATOM   4162  C CB  . TYR A   1 546 ? 50.261  -105.607 -39.548 1.000 126.54476 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A   CB  1 
+ATOM   4163  C CG  . TYR A   1 546 ? 48.929  -105.485 -38.849 1.000 102.51438 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A   CG  1 
+ATOM   4164  C CD1 . TYR A   1 546 ? 47.958  -104.608 -39.313 1.000 114.43379 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A   CD1 1 
+ATOM   4165  C CD2 . TYR A   1 546 ? 48.640  -106.246 -37.724 1.000 87.31368  ? ? ? ? ? ?  536 TYR A   CD2 1 
+ATOM   4166  C CE1 . TYR A   1 546 ? 46.739  -104.490 -38.677 1.000 112.32436 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A   CE1 1 
+ATOM   4167  C CE2 . TYR A   1 546 ? 47.424  -106.137 -37.082 1.000 106.83339 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A   CE2 1 
+ATOM   4168  C CZ  . TYR A   1 546 ? 46.476  -105.257 -37.562 1.000 111.45367 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A   CZ  1 
+ATOM   4169  O OH  . TYR A   1 546 ? 45.262  -105.146 -36.922 1.000 122.75179 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A   OH  1 
+ATOM   4170  N N   . LEU A   1 547 ? 52.224  -104.378 -37.262 1.000 112.09376 ? ? ? ? ? ?  537 LEU A   N   1 
+ATOM   4171  C CA  . LEU A   1 547 ? 52.401  -103.943 -35.881 1.000 99.62470  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A   CA  1 
+ATOM   4172  C C   . LEU A   1 547 ? 52.722  -102.455 -35.816 1.000 87.91665  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A   C   1 
+ATOM   4173  O O   . LEU A   1 547 ? 52.258  -101.750 -34.913 1.000 102.14334 ? ? ? ? ? ?  537 LEU A   O   1 
+ATOM   4174  C CB  . LEU A   1 547 ? 53.502  -104.768 -35.211 1.000 82.79317  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A   CB  1 
+ATOM   4175  C CG  . LEU A   1 547 ? 53.504  -104.933 -33.685 1.000 94.55979  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A   CG  1 
+ATOM   4176  C CD1 . LEU A   1 547 ? 54.402  -106.093 -33.272 1.000 71.67205  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A   CD1 1 
+ATOM   4177  C CD2 . LEU A   1 547 ? 53.942  -103.663 -32.974 1.000 108.18616 ? ? ? ? ? ?  537 LEU A   CD2 1 
+ATOM   4178  N N   . GLN A   1 548 ? 53.506  -101.958 -36.772 1.000 105.66469 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A   N   1 
+ATOM   4179  C CA  . GLN A   1 548 ? 53.920  -100.562 -36.775 1.000 84.39696  ? ? ? ? ? ?  538 GLN A   CA  1 
+ATOM   4180  C C   . GLN A   1 548 ? 52.861  -99.619  -37.335 1.000 94.12500  ? ? ? ? ? ?  538 GLN A   C   1 
+ATOM   4181  O O   . GLN A   1 548 ? 53.046  -98.400  -37.255 1.000 103.32159 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A   O   1 
+ATOM   4182  C CB  . GLN A   1 548 ? 55.221  -100.409 -37.566 1.000 119.65235 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A   CB  1 
+ATOM   4183  C CG  . GLN A   1 548 ? 56.397  -101.154 -36.951 1.000 88.42450  ? ? ? ? ? ?  538 GLN A   CG  1 
+ATOM   4184  C CD  . GLN A   1 548 ? 57.624  -101.149 -37.840 1.000 116.71081 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A   CD  1 
+ATOM   4185  O OE1 . GLN A   1 548 ? 57.530  -100.927 -39.047 1.000 143.15321 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A   OE1 1 
+ATOM   4186  N NE2 . GLN A   1 548 ? 58.786  -101.394 -37.245 1.000 109.67664 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A   NE2 1 
+ATOM   4187  N N   . LYS A   1 549 ? 51.767  -100.141 -37.898 1.000 105.16803 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A   N   1 
+ATOM   4188  C CA  . LYS A   1 549 ? 50.681  -99.271  -38.343 1.000 113.95503 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A   CA  1 
+ATOM   4189  C C   . LYS A   1 549 ? 50.106  -98.481  -37.174 1.000 99.48731  ? ? ? ? ? ?  539 LYS A   C   1 
+ATOM   4190  O O   . LYS A   1 549 ? 50.041  -97.246  -37.212 1.000 109.71462 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A   O   1 
+ATOM   4191  C CB  . LYS A   1 549 ? 49.583  -100.092 -39.024 1.000 111.61291 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A   CB  1 
+ATOM   4192  C CG  . LYS A   1 549 ? 49.883  -100.502 -40.458 1.000 110.93438 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A   CG  1 
+ATOM   4193  C CD  . LYS A   1 549 ? 48.590  -100.709 -41.237 1.000 122.33978 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A   CD  1 
+ATOM   4194  C CE  . LYS A   1 549 ? 48.852  -101.177 -42.660 1.000 136.17797 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A   CE  1 
+ATOM   4195  N NZ  . LYS A   1 549 ? 49.326  -102.587 -42.702 1.000 118.67743 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A   NZ  1 
+ATOM   4196  N N   . SER A   1 550 ? 49.678  -99.182  -36.125 1.000 101.09990 ? ? ? ? ? ?  540 SER A   N   1 
+ATOM   4197  C CA  . SER A   1 550 ? 49.232  -98.576  -34.870 1.000 113.11196 ? ? ? ? ? ?  540 SER A   CA  1 
+ATOM   4198  C C   . SER A   1 550 ? 50.036  -99.256  -33.766 1.000 116.52600 ? ? ? ? ? ?  540 SER A   C   1 
+ATOM   4199  O O   . SER A   1 550 ? 49.655  -100.326 -33.285 1.000 110.54395 ? ? ? ? ? ?  540 SER A   O   1 
+ATOM   4200  C CB  . SER A   1 550 ? 47.728  -98.741  -34.670 1.000 100.20949 ? ? ? ? ? ?  540 SER A   CB  1 
+ATOM   4201  O OG  . SER A   1 550 ? 47.305  -98.124  -33.468 1.000 140.68844 ? ? ? ? ? ?  540 SER A   OG  1 
+ATOM   4202  N N   . LYS A   1 551 ? 51.148  -98.630  -33.369 1.000 108.66779 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A   N   1 
+ATOM   4203  C CA  . LYS A   1 551 ? 52.102  -99.295  -32.485 1.000 96.72766  ? ? ? ? ? ?  541 LYS A   CA  1 
+ATOM   4204  C C   . LYS A   1 551 ? 51.480  -99.643  -31.137 1.000 100.55285 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A   C   1 
+ATOM   4205  O O   . LYS A   1 551 ? 51.791  -100.689 -30.557 1.000 116.74576 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A   O   1 
+ATOM   4206  C CB  . LYS A   1 551 ? 53.341  -98.419  -32.294 1.000 104.52883 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A   CB  1 
+ATOM   4207  C CG  . LYS A   1 551 ? 54.180  -98.248  -33.552 1.000 132.22208 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A   CG  1 
+ATOM   4208  C CD  . LYS A   1 551 ? 55.453  -97.467  -33.264 1.000 151.91317 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A   CD  1 
+ATOM   4209  C CE  . LYS A   1 551 ? 56.293  -98.153  -32.196 1.000 148.21495 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A   CE  1 
+ATOM   4210  N NZ  . LYS A   1 551 ? 57.525  -97.381  -31.868 1.000 147.23686 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A   NZ  1 
+ATOM   4211  N N   . LEU A   1 552 ? 50.600  -98.784  -30.620 1.000 98.66798  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A   N   1 
+ATOM   4212  C CA  . LEU A   1 552 ? 49.997  -99.055  -29.318 1.000 100.83206 ? ? ? ? ? ?  542 LEU A   CA  1 
+ATOM   4213  C C   . LEU A   1 552 ? 48.916  -100.125 -29.415 1.000 100.79853 ? ? ? ? ? ?  542 LEU A   C   1 
+ATOM   4214  O O   . LEU A   1 552 ? 48.940  -101.112 -28.670 1.000 93.93485  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A   O   1 
+ATOM   4215  C CB  . LEU A   1 552 ? 49.425  -97.770  -28.717 1.000 85.69908  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A   CB  1 
+ATOM   4216  C CG  . LEU A   1 552 ? 50.430  -96.814  -28.072 1.000 77.68432  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A   CG  1 
+ATOM   4217  C CD1 . LEU A   1 552 ? 49.715  -95.639  -27.424 1.000 65.68537  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A   CD1 1 
+ATOM   4218  C CD2 . LEU A   1 552 ? 51.287  -97.551  -27.057 1.000 73.07446  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A   CD2 1 
+ATOM   4219  N N   . PHE A   1 553 ? 47.962  -99.949  -30.332 1.000 98.60126  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A   N   1 
+ATOM   4220  C CA  . PHE A   1 553 ? 46.843  -100.881 -30.423 1.000 88.82749  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A   CA  1 
+ATOM   4221  C C   . PHE A   1 553 ? 47.300  -102.266 -30.864 1.000 100.92609 ? ? ? ? ? ?  543 PHE A   C   1 
+ATOM   4222  O O   . PHE A   1 553 ? 46.855  -103.277 -30.306 1.000 75.67783  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A   O   1 
+ATOM   4223  C CB  . PHE A   1 553 ? 45.782  -100.332 -31.373 1.000 100.88541 ? ? ? ? ? ?  543 PHE A   CB  1 
+ATOM   4224  C CG  . PHE A   1 553 ? 44.602  -99.723  -30.673 1.000 89.55319  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A   CG  1 
+ATOM   4225  C CD1 . PHE A   1 553 ? 44.659  -98.430  -30.181 1.000 99.27259  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A   CD1 1 
+ATOM   4226  C CD2 . PHE A   1 553 ? 43.433  -100.448 -30.504 1.000 106.34404 ? ? ? ? ? ?  543 PHE A   CD2 1 
+ATOM   4227  C CE1 . PHE A   1 553 ? 43.573  -97.871  -29.532 1.000 93.13222  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A   CE1 1 
+ATOM   4228  C CE2 . PHE A   1 553 ? 42.343  -99.895  -29.860 1.000 101.24601 ? ? ? ? ? ?  543 PHE A   CE2 1 
+ATOM   4229  C CZ  . PHE A   1 553 ? 42.413  -98.605  -29.370 1.000 87.26501  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A   CZ  1 
+ATOM   4230  N N   . ASN A   1 554 ? 48.190  -102.338 -31.856 1.000 103.69183 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A   N   1 
+ATOM   4231  C CA  . ASN A   1 554 ? 48.628  -103.641 -32.344 1.000 90.66126  ? ? ? ? ? ?  544 ASN A   CA  1 
+ATOM   4232  C C   . ASN A   1 554 ? 49.483  -104.373 -31.320 1.000 96.57225  ? ? ? ? ? ?  544 ASN A   C   1 
+ATOM   4233  O O   . ASN A   1 554 ? 49.452  -105.608 -31.262 1.000 95.05183  ? ? ? ? ? ?  544 ASN A   O   1 
+ATOM   4234  C CB  . ASN A   1 554 ? 49.385  -103.484 -33.659 1.000 110.20148 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A   CB  1 
+ATOM   4235  C CG  . ASN A   1 554 ? 48.486  -103.039 -34.788 1.000 112.63216 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A   CG  1 
+ATOM   4236  O OD1 . ASN A   1 554 ? 48.772  -102.066 -35.483 1.000 129.75266 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A   OD1 1 
+ATOM   4237  N ND2 . ASN A   1 554 ? 47.378  -103.748 -34.970 1.000 104.25232 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A   ND2 1 
+ATOM   4238  N N   . MET A   1 555 ? 50.248  -103.641 -30.510 1.000 101.36219 ? ? ? ? ? ?  545 MET A   N   1 
+ATOM   4239  C CA  . MET A   1 555 ? 51.009  -104.295 -29.451 1.000 89.56374  ? ? ? ? ? ?  545 MET A   CA  1 
+ATOM   4240  C C   . MET A   1 555 ? 50.079  -104.883 -28.398 1.000 80.01714  ? ? ? ? ? ?  545 MET A   C   1 
+ATOM   4241  O O   . MET A   1 555 ? 50.327  -105.982 -27.887 1.000 83.69076  ? ? ? ? ? ?  545 MET A   O   1 
+ATOM   4242  C CB  . MET A   1 555 ? 51.992  -103.314 -28.817 1.000 62.42110  ? ? ? ? ? ?  545 MET A   CB  1 
+ATOM   4243  C CG  . MET A   1 555 ? 52.921  -103.956 -27.810 1.000 75.73183  ? ? ? ? ? ?  545 MET A   CG  1 
+ATOM   4244  S SD  . MET A   1 555 ? 54.019  -105.160 -28.571 1.000 92.22629  ? ? ? ? ? ?  545 MET A   SD  1 
+ATOM   4245  C CE  . MET A   1 555 ? 55.121  -104.070 -29.461 1.000 66.20389  ? ? ? ? ? ?  545 MET A   CE  1 
+ATOM   4246  N N   . VAL A   1 556 ? 48.999  -104.170 -28.068 1.000 80.43198  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A   N   1 
+ATOM   4247  C CA  . VAL A   1 556 ? 47.997  -104.716 -27.155 1.000 76.55405  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A   CA  1 
+ATOM   4248  C C   . VAL A   1 556 ? 47.319  -105.931 -27.777 1.000 92.70415  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A   C   1 
+ATOM   4249  O O   . VAL A   1 556 ? 47.065  -106.934 -27.099 1.000 73.75907  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A   O   1 
+ATOM   4250  C CB  . VAL A   1 556 ? 46.973  -103.631 -26.770 1.000 72.99012  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A   CB  1 
+ATOM   4251  C CG1 . VAL A   1 556 ? 45.841  -104.231 -25.948 1.000 68.87463  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A   CG1 1 
+ATOM   4252  C CG2 . VAL A   1 556 ? 47.654  -102.509 -26.003 1.000 85.28050  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A   CG2 1 
+ATOM   4253  N N   . GLU A   1 557 ? 47.015  -105.860 -29.077 1.000 97.72626  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A   N   1 
+ATOM   4254  C CA  . GLU A   1 557 ? 46.441  -107.009 -29.770 1.000 81.85065  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A   CA  1 
+ATOM   4255  C C   . GLU A   1 557 ? 47.404  -108.186 -29.768 1.000 91.28173  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A   C   1 
+ATOM   4256  O O   . GLU A   1 557 ? 46.982  -109.347 -29.688 1.000 92.99953  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A   O   1 
+ATOM   4257  C CB  . GLU A   1 557 ? 46.069  -106.625 -31.203 1.000 91.05420  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A   CB  1 
+ATOM   4258  C CG  . GLU A   1 557 ? 45.542  -107.773 -32.053 1.000 98.11762  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A   CG  1 
+ATOM   4259  C CD  . GLU A   1 557 ? 45.109  -107.322 -33.437 1.000 117.87824 ? ? ? ? ? ?  547 GLU A   CD  1 
+ATOM   4260  O OE1 . GLU A   1 557 ? 45.028  -106.097 -33.667 1.000 103.29572 ? ? ? ? ? ?  547 GLU A   OE1 1 
+ATOM   4261  O OE2 . GLU A   1 557 ? 44.849  -108.193 -34.295 1.000 132.26019 ? ? ? ? ? -1 547 GLU A   OE2 1 
+ATOM   4262  N N   . LEU A   1 558 ? 48.703  -107.905 -29.856 1.000 81.50966  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A   N   1 
+ATOM   4263  C CA  . LEU A   1 558 ? 49.692  -108.975 -29.881 1.000 82.14618  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A   CA  1 
+ATOM   4264  C C   . LEU A   1 558 ? 49.818  -109.651 -28.521 1.000 82.79829  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A   C   1 
+ATOM   4265  O O   . LEU A   1 558 ? 49.819  -110.882 -28.432 1.000 83.15223  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A   O   1 
+ATOM   4266  C CB  . LEU A   1 558 ? 51.041  -108.421 -30.338 1.000 68.27430  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A   CB  1 
+ATOM   4267  C CG  . LEU A   1 558 ? 52.248  -109.349 -30.220 1.000 75.18695  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A   CG  1 
+ATOM   4268  C CD1 . LEU A   1 558 ? 52.031  -110.621 -31.026 1.000 96.97138  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A   CD1 1 
+ATOM   4269  C CD2 . LEU A   1 558 ? 53.513  -108.639 -30.670 1.000 83.85555  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A   CD2 1 
+ATOM   4270  N N   . VAL A   1 559 ? 49.913  -108.862 -27.448 1.000 72.72703  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A   N   1 
+ATOM   4271  C CA  . VAL A   1 559 ? 50.153  -109.431 -26.126 1.000 85.27616  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A   CA  1 
+ATOM   4272  C C   . VAL A   1 559 ? 48.941  -110.214 -25.636 1.000 80.22014  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A   C   1 
+ATOM   4273  O O   . VAL A   1 559 ? 49.082  -111.135 -24.822 1.000 84.36236  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A   O   1 
+ATOM   4274  C CB  . VAL A   1 559 ? 50.563  -108.325 -25.131 1.000 75.26111  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A   CB  1 
+ATOM   4275  C CG1 . VAL A   1 559 ? 51.865  -107.662 -25.569 1.000 66.19181  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A   CG1 1 
+ATOM   4276  C CG2 . VAL A   1 559 ? 49.455  -107.291 -24.968 1.000 72.98203  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A   CG2 1 
+ATOM   4277  N N   . ASN A   1 560 ? 47.740  -109.882 -26.119 1.000 74.95624  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A   N   1 
+ATOM   4278  C CA  . ASN A   1 560 ? 46.560  -110.641 -25.712 1.000 70.52009  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A   CA  1 
+ATOM   4279  C C   . ASN A   1 560 ? 46.614  -112.065 -26.245 1.000 83.47545  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A   C   1 
+ATOM   4280  O O   . ASN A   1 560 ? 46.218  -113.008 -25.551 1.000 94.96406  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A   O   1 
+ATOM   4281  C CB  . ASN A   1 560 ? 45.282  -109.942 -26.179 1.000 74.60216  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A   CB  1 
+ATOM   4282  C CG  . ASN A   1 560 ? 45.113  -108.575 -25.559 1.000 67.90239  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A   CG  1 
+ATOM   4283  O OD1 . ASN A   1 560 ? 45.848  -108.205 -24.646 1.000 93.75827  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A   OD1 1 
+ATOM   4284  N ND2 . ASN A   1 560 ? 44.142  -107.812 -26.052 1.000 94.79564  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A   ND2 1 
+ATOM   4285  N N   . ASN A   1 561 ? 47.107  -112.239 -27.469 1.000 94.44097  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A   N   1 
+ATOM   4286  C CA  . ASN A   1 561 ? 47.199  -113.546 -28.105 1.000 80.02420  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A   CA  1 
+ATOM   4287  C C   . ASN A   1 561 ? 48.562  -114.202 -27.927 1.000 81.70491  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A   C   1 
+ATOM   4288  O O   . ASN A   1 561 ? 48.781  -115.294 -28.461 1.000 104.81281 ? ? ? ? ? ?  551 ASN A   O   1 
+ATOM   4289  C CB  . ASN A   1 561 ? 46.877  -113.423 -29.598 1.000 94.65479  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A   CB  1 
+ATOM   4290  C CG  . ASN A   1 561 ? 45.501  -112.834 -29.850 1.000 95.95295  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A   CG  1 
+ATOM   4291  O OD1 . ASN A   1 561 ? 44.543  -113.144 -29.142 1.000 92.51169  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A   OD1 1 
+ATOM   4292  N ND2 . ASN A   1 561 ? 45.399  -111.975 -30.857 1.000 136.75568 ? ? ? ? ? ?  551 ASN A   ND2 1 
+ATOM   4293  N N   . LEU A   1 562 ? 49.477  -113.569 -27.197 1.000 80.00264  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A   N   1 
+ATOM   4294  C CA  . LEU A   1 562 ? 50.791  -114.157 -26.970 1.000 92.62266  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A   CA  1 
+ATOM   4295  C C   . LEU A   1 562 ? 50.681  -115.359 -26.041 1.000 99.27918  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A   C   1 
+ATOM   4296  O O   . LEU A   1 562 ? 50.014  -115.299 -25.003 1.000 88.84343  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A   O   1 
+ATOM   4297  C CB  . LEU A   1 562 ? 51.748  -113.121 -26.381 1.000 85.18611  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A   CB  1 
+ATOM   4298  C CG  . LEU A   1 562 ? 52.508  -112.242 -27.376 1.000 87.41889  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A   CG  1 
+ATOM   4299  C CD1 . LEU A   1 562 ? 53.391  -111.243 -26.646 1.000 81.20849  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A   CD1 1 
+ATOM   4300  C CD2 . LEU A   1 562 ? 53.334  -113.097 -28.325 1.000 94.50384  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A   CD2 1 
+ATOM   4301  N N   . SER A   1 563 ? 51.339  -116.451 -26.417 1.000 100.96536 ? ? ? ? ? ?  553 SER A   N   1 
+ATOM   4302  C CA  . SER A   1 563 ? 51.358  -117.652 -25.601 1.000 90.50188  ? ? ? ? ? ?  553 SER A   CA  1 
+ATOM   4303  C C   . SER A   1 563 ? 52.376  -117.516 -24.472 1.000 114.84977 ? ? ? ? ? ?  553 SER A   C   1 
+ATOM   4304  O O   . SER A   1 563 ? 53.226  -116.621 -24.464 1.000 118.54494 ? ? ? ? ? ?  553 SER A   O   1 
+ATOM   4305  C CB  . SER A   1 563 ? 51.684  -118.876 -26.456 1.000 106.82312 ? ? ? ? ? ?  553 SER A   CB  1 
+ATOM   4306  O OG  . SER A   1 563 ? 51.910  -120.014 -25.643 1.000 132.82563 ? ? ? ? ? ?  553 SER A   OG  1 
+ATOM   4307  N N   . THR A   1 564 ? 52.280  -118.426 -23.501 1.000 112.48168 ? ? ? ? ? ?  554 THR A   N   1 
+ATOM   4308  C CA  . THR A   1 564 ? 53.269  -118.460 -22.430 1.000 95.64214  ? ? ? ? ? ?  554 THR A   CA  1 
+ATOM   4309  C C   . THR A   1 564 ? 54.633  -118.879 -22.964 1.000 102.77804 ? ? ? ? ? ?  554 THR A   C   1 
+ATOM   4310  O O   . THR A   1 564 ? 55.663  -118.331 -22.555 1.000 96.94539  ? ? ? ? ? ?  554 THR A   O   1 
+ATOM   4311  C CB  . THR A   1 564 ? 52.812  -119.403 -21.317 1.000 100.25004 ? ? ? ? ? ?  554 THR A   CB  1 
+ATOM   4312  O OG1 . THR A   1 564 ? 51.543  -118.967 -20.813 1.000 110.38368 ? ? ? ? ? ?  554 THR A   OG1 1 
+ATOM   4313  C CG2 . THR A   1 564 ? 53.822  -119.415 -20.180 1.000 71.78249  ? ? ? ? ? ?  554 THR A   CG2 1 
+ATOM   4314  N N   . LYS A   1 565 ? 54.657  -119.847 -23.884 1.000 115.72851 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A   N   1 
+ATOM   4315  C CA  . LYS A   1 565 ? 55.909  -120.220 -24.532 1.000 106.68628 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A   CA  1 
+ATOM   4316  C C   . LYS A   1 565 ? 56.469  -119.070 -25.360 1.000 102.79523 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A   C   1 
+ATOM   4317  O O   . LYS A   1 565 ? 57.691  -118.939 -25.493 1.000 105.72726 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A   O   1 
+ATOM   4318  C CB  . LYS A   1 565 ? 55.698  -121.459 -25.403 1.000 108.87856 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A   CB  1 
+ATOM   4319  C CG  . LYS A   1 565 ? 56.961  -121.985 -26.067 1.000 131.46300 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A   CG  1 
+ATOM   4320  C CD  . LYS A   1 565 ? 58.027  -122.320 -25.037 1.000 151.51364 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A   CD  1 
+ATOM   4321  C CE  . LYS A   1 565 ? 59.301  -122.814 -25.701 1.000 163.24606 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A   CE  1 
+ATOM   4322  N NZ  . LYS A   1 565 ? 60.361  -123.117 -24.699 1.000 184.93533 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A   NZ  1 
+ATOM   4323  N N   . ASP A   1 566 ? 55.595  -118.227 -25.918 1.000 94.07097  ? ? ? ? ? ?  556 ASP A   N   1 
+ATOM   4324  C CA  . ASP A   1 566 ? 56.066  -117.063 -26.662 1.000 113.80117 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A   CA  1 
+ATOM   4325  C C   . ASP A   1 566 ? 56.811  -116.095 -25.753 1.000 103.99693 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A   C   1 
+ATOM   4326  O O   . ASP A   1 566 ? 57.852  -115.548 -26.137 1.000 104.12367 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A   O   1 
+ATOM   4327  C CB  . ASP A   1 566 ? 54.892  -116.360 -27.344 1.000 106.70224 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A   CB  1 
+ATOM   4328  C CG  . ASP A   1 566 ? 54.235  -117.217 -28.407 1.000 126.06798 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A   CG  1 
+ATOM   4329  O OD1 . ASP A   1 566 ? 54.936  -118.053 -29.016 1.000 135.48247 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A   OD1 1 
+ATOM   4330  O OD2 . ASP A   1 566 ? 53.019  -117.052 -28.635 1.000 132.34488 ? ? ? ? ? -1 556 ASP A   OD2 1 
+ATOM   4331  N N   . CYS A   1 567 ? 56.296  -115.873 -24.542 1.000 102.69492 ? ? ? ? ? ?  557 CYS A   N   1 
+ATOM   4332  C CA  . CYS A   1 567 ? 56.977  -114.988 -23.603 1.000 81.47974  ? ? ? ? ? ?  557 CYS A   CA  1 
+ATOM   4333  C C   . CYS A   1 567 ? 58.326  -115.558 -23.190 1.000 93.18064  ? ? ? ? ? ?  557 CYS A   C   1 
+ATOM   4334  O O   . CYS A   1 567 ? 59.310  -114.819 -23.066 1.000 103.43213 ? ? ? ? ? ?  557 CYS A   O   1 
+ATOM   4335  C CB  . CYS A   1 567 ? 56.098  -114.746 -22.376 1.000 91.89501  ? ? ? ? ? ?  557 CYS A   CB  1 
+ATOM   4336  S SG  . CYS A   1 567 ? 54.547  -113.891 -22.727 1.000 90.52193  ? ? ? ? ? ?  557 CYS A   SG  1 
+ATOM   4337  N N   . PHE A   1 568 ? 58.394  -116.874 -22.971 1.000 90.05174  ? ? ? ? ? ?  558 PHE A   N   1 
+ATOM   4338  C CA  . PHE A   1 568 ? 59.667  -117.493 -22.621 1.000 95.58353  ? ? ? ? ? ?  558 PHE A   CA  1 
+ATOM   4339  C C   . PHE A   1 568 ? 60.632  -117.476 -23.800 1.000 101.11123 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A   C   1 
+ATOM   4340  O O   . PHE A   1 568 ? 61.843  -117.313 -23.614 1.000 88.23427  ? ? ? ? ? ?  558 PHE A   O   1 
+ATOM   4341  C CB  . PHE A   1 568 ? 59.440  -118.921 -22.127 1.000 106.10398 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A   CB  1 
+ATOM   4342  C CG  . PHE A   1 568 ? 59.571  -119.074 -20.638 1.000 111.25948 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A   CG  1 
+ATOM   4343  C CD1 . PHE A   1 568 ? 58.493  -118.829 -19.804 1.000 113.23551 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A   CD1 1 
+ATOM   4344  C CD2 . PHE A   1 568 ? 60.775  -119.462 -20.073 1.000 119.68248 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A   CD2 1 
+ATOM   4345  C CE1 . PHE A   1 568 ? 58.613  -118.968 -18.434 1.000 101.01293 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A   CE1 1 
+ATOM   4346  C CE2 . PHE A   1 568 ? 60.901  -119.604 -18.704 1.000 143.11311 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A   CE2 1 
+ATOM   4347  C CZ  . PHE A   1 568 ? 59.818  -119.356 -17.884 1.000 122.62890 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A   CZ  1 
+ATOM   4348  N N   . ASP A   1 569 ? 60.116  -117.638 -25.021 1.000 114.32957 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A   N   1 
+ATOM   4349  C CA  . ASP A   1 569 ? 60.975  -117.553 -26.198 1.000 100.26612 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A   CA  1 
+ATOM   4350  C C   . ASP A   1 569 ? 61.523  -116.144 -26.380 1.000 92.17730  ? ? ? ? ? ?  559 ASP A   C   1 
+ATOM   4351  O O   . ASP A   1 569 ? 62.698  -115.968 -26.722 1.000 94.60453  ? ? ? ? ? ?  559 ASP A   O   1 
+ATOM   4352  C CB  . ASP A   1 569 ? 60.210  -118.000 -27.444 1.000 105.35385 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A   CB  1 
+ATOM   4353  C CG  . ASP A   1 569 ? 60.317  -119.493 -27.690 1.000 127.38640 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A   CG  1 
+ATOM   4354  O OD1 . ASP A   1 569 ? 61.086  -120.163 -26.968 1.000 141.63678 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A   OD1 1 
+ATOM   4355  O OD2 . ASP A   1 569 ? 59.635  -119.996 -28.608 1.000 133.59472 ? ? ? ? ? -1 559 ASP A   OD2 1 
+ATOM   4356  N N   . VAL A   1 570 ? 60.688  -115.127 -26.158 1.000 87.48849  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A   N   1 
+ATOM   4357  C CA  . VAL A   1 570 ? 61.160  -113.748 -26.245 1.000 85.54138  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A   CA  1 
+ATOM   4358  C C   . VAL A   1 570 ? 62.165  -113.458 -25.138 1.000 92.84820  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A   C   1 
+ATOM   4359  O O   . VAL A   1 570 ? 63.183  -112.792 -25.361 1.000 103.13491 ? ? ? ? ? ?  560 VAL A   O   1 
+ATOM   4360  C CB  . VAL A   1 570 ? 59.968  -112.774 -26.204 1.000 75.55429  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A   CB  1 
+ATOM   4361  C CG1 . VAL A   1 570 ? 60.448  -111.342 -26.032 1.000 80.44911  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A   CG1 1 
+ATOM   4362  C CG2 . VAL A   1 570 ? 59.140  -112.905 -27.469 1.000 82.99896  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A   CG2 1 
+ATOM   4363  N N   . PHE A   1 571 ? 61.904  -113.963 -23.931 1.000 104.66099 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A   N   1 
+ATOM   4364  C CA  . PHE A   1 571 ? 62.805  -113.723 -22.809 1.000 96.26202  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A   CA  1 
+ATOM   4365  C C   . PHE A   1 571 ? 64.150  -114.409 -23.018 1.000 88.56808  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A   C   1 
+ATOM   4366  O O   . PHE A   1 571 ? 65.202  -113.823 -22.740 1.000 83.98213  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A   O   1 
+ATOM   4367  C CB  . PHE A   1 571 ? 62.149  -114.197 -21.512 1.000 84.61104  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A   CB  1 
+ATOM   4368  C CG  . PHE A   1 571 ? 63.031  -114.084 -20.302 1.000 104.27988 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A   CG  1 
+ATOM   4369  C CD1 . PHE A   1 571 ? 63.130  -112.890 -19.610 1.000 103.38675 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A   CD1 1 
+ATOM   4370  C CD2 . PHE A   1 571 ? 63.748  -115.180 -19.845 1.000 116.78604 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A   CD2 1 
+ATOM   4371  C CE1 . PHE A   1 571 ? 63.936  -112.786 -18.491 1.000 87.02705  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A   CE1 1 
+ATOM   4372  C CE2 . PHE A   1 571 ? 64.555  -115.081 -18.729 1.000 108.43898 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A   CE2 1 
+ATOM   4373  C CZ  . PHE A   1 571 ? 64.648  -113.883 -18.050 1.000 92.16512  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A   CZ  1 
+ATOM   4374  N N   . GLU A   1 572 ? 64.136  -115.648 -23.511 1.000 83.40693  ? ? ? ? ? ?  562 GLU A   N   1 
+ATOM   4375  C CA  . GLU A   1 572 ? 65.368  -116.407 -23.680 1.000 86.78539  ? ? ? ? ? ?  562 GLU A   CA  1 
+ATOM   4376  C C   . GLU A   1 572 ? 66.162  -115.993 -24.912 1.000 102.71043 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A   C   1 
+ATOM   4377  O O   . GLU A   1 572 ? 67.345  -116.337 -25.008 1.000 112.34786 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A   O   1 
+ATOM   4378  C CB  . GLU A   1 572 ? 65.059  -117.905 -23.756 1.000 103.86357 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A   CB  1 
+ATOM   4379  C CG  . GLU A   1 572 ? 64.570  -118.515 -22.451 1.000 108.02745 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A   CG  1 
+ATOM   4380  C CD  . GLU A   1 572 ? 65.667  -118.628 -21.410 1.000 145.18691 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A   CD  1 
+ATOM   4381  O OE1 . GLU A   1 572 ? 66.856  -118.530 -21.780 1.000 151.44856 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A   OE1 1 
+ATOM   4382  O OE2 . GLU A   1 572 ? 65.340  -118.817 -20.219 1.000 142.46860 ? ? ? ? ? -1 562 GLU A   OE2 1 
+ATOM   4383  N N   . HIS A   1 573 ? 65.554  -115.268 -25.848 1.000 105.26583 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A   N   1 
+ATOM   4384  C CA  . HIS A   1 573 ? 66.245  -114.920 -27.082 1.000 104.66364 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A   CA  1 
+ATOM   4385  C C   . HIS A   1 573 ? 67.382  -113.940 -26.808 1.000 87.79161  ? ? ? ? ? ?  563 HIS A   C   1 
+ATOM   4386  O O   . HIS A   1 573 ? 67.314  -113.108 -25.899 1.000 100.85406 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A   O   1 
+ATOM   4387  C CB  . HIS A   1 573 ? 65.270  -114.322 -28.097 1.000 115.36112 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A   CB  1 
+ATOM   4388  C CG  . HIS A   1 573 ? 65.756  -114.384 -29.512 1.000 102.79443 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A   CG  1 
+ATOM   4389  N ND1 . HIS A   1 573 ? 66.629  -113.458 -30.042 1.000 82.93659  ? ? ? ? ? ?  563 HIS A   ND1 1 
+ATOM   4390  C CD2 . HIS A   1 573 ? 65.489  -115.262 -30.508 1.000 108.48248 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A   CD2 1 
+ATOM   4391  C CE1 . HIS A   1 573 ? 66.880  -113.763 -31.303 1.000 108.24817 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A   CE1 1 
+ATOM   4392  N NE2 . HIS A   1 573 ? 66.200  -114.853 -31.611 1.000 133.27906 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A   NE2 1 
+ATOM   4393  N N   . GLU A   1 574 ? 68.439  -114.049 -27.617 1.000 117.38058 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A   N   1 
+ATOM   4394  C CA  . GLU A   1 574 ? 69.625  -113.224 -27.412 1.000 100.93184 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A   CA  1 
+ATOM   4395  C C   . GLU A   1 574 ? 69.341  -111.748 -27.655 1.000 84.60235  ? ? ? ? ? ?  564 GLU A   C   1 
+ATOM   4396  O O   . GLU A   1 574 ? 69.944  -110.888 -27.002 1.000 95.55084  ? ? ? ? ? ?  564 GLU A   O   1 
+ATOM   4397  C CB  . GLU A   1 574 ? 70.760  -113.709 -28.318 1.000 120.14121 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A   CB  1 
+ATOM   4398  C CG  . GLU A   1 574 ? 72.094  -113.012 -28.092 1.000 136.25475 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A   CG  1 
+ATOM   4399  C CD  . GLU A   1 574 ? 72.263  -111.769 -28.942 1.000 160.54707 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A   CD  1 
+ATOM   4400  O OE1 . GLU A   1 574 ? 71.528  -111.626 -29.941 1.000 162.77202 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A   OE1 1 
+ATOM   4401  O OE2 . GLU A   1 574 ? 73.129  -110.933 -28.608 1.000 177.65897 ? ? ? ? ? -1 564 GLU A   OE2 1 
+ATOM   4402  N N   . LYS A   1 575 ? 68.432  -111.431 -28.581 1.000 96.75480  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A   N   1 
+ATOM   4403  C CA  . LYS A   1 575 ? 68.117  -110.035 -28.862 1.000 93.74234  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A   CA  1 
+ATOM   4404  C C   . LYS A   1 575 ? 67.463  -109.341 -27.676 1.000 88.25781  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A   C   1 
+ATOM   4405  O O   . LYS A   1 575 ? 67.484  -108.108 -27.602 1.000 87.16297  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A   O   1 
+ATOM   4406  C CB  . LYS A   1 575 ? 67.207  -109.937 -30.088 1.000 94.58715  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A   CB  1 
+ATOM   4407  C CG  . LYS A   1 575 ? 67.845  -110.415 -31.382 1.000 98.29383  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A   CG  1 
+ATOM   4408  C CD  . LYS A   1 575 ? 67.905  -109.297 -32.410 1.000 90.20305  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A   CD  1 
+ATOM   4409  C CE  . LYS A   1 575 ? 68.496  -109.782 -33.725 1.000 105.89476 ? ? ? ? ? ?  565 LYS A   CE  1 
+ATOM   4410  N NZ  . LYS A   1 575 ? 67.687  -110.867 -34.347 1.000 79.28847  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A   NZ  1 
+ATOM   4411  N N   . PHE A   1 576 ? 66.884  -110.100 -26.749 1.000 82.41656  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A   N   1 
+ATOM   4412  C CA  . PHE A   1 576 ? 66.256  -109.515 -25.571 1.000 84.66980  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A   CA  1 
+ATOM   4413  C C   . PHE A   1 576 ? 67.033  -109.868 -24.310 1.000 96.32013  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A   C   1 
+ATOM   4414  O O   . PHE A   1 576 ? 66.448  -110.313 -23.318 1.000 92.70847  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A   O   1 
+ATOM   4415  C CB  . PHE A   1 576 ? 64.805  -109.981 -25.453 1.000 88.55659  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A   CB  1 
+ATOM   4416  C CG  . PHE A   1 576 ? 63.902  -109.426 -26.517 1.000 74.50110  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A   CG  1 
+ATOM   4417  C CD1 . PHE A   1 576 ? 63.750  -110.080 -27.728 1.000 97.12698  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A   CD1 1 
+ATOM   4418  C CD2 . PHE A   1 576 ? 63.206  -108.248 -26.305 1.000 71.11499  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A   CD2 1 
+ATOM   4419  C CE1 . PHE A   1 576 ? 62.919  -109.569 -28.708 1.000 92.36585  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A   CE1 1 
+ATOM   4420  C CE2 . PHE A   1 576 ? 62.374  -107.734 -27.280 1.000 94.96228  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A   CE2 1 
+ATOM   4421  C CZ  . PHE A   1 576 ? 62.231  -108.394 -28.483 1.000 81.07783  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A   CZ  1 
+ATOM   4422  N N   . ALA A   1 577 ? 68.354  -109.677 -24.338 1.000 100.64583 ? ? ? ? ? ?  567 ALA A   N   1 
+ATOM   4423  C CA  . ALA A   1 577 ? 69.158  -109.924 -23.149 1.000 96.27347  ? ? ? ? ? ?  567 ALA A   CA  1 
+ATOM   4424  C C   . ALA A   1 577 ? 68.918  -108.881 -22.067 1.000 88.13976  ? ? ? ? ? ?  567 ALA A   C   1 
+ATOM   4425  O O   . ALA A   1 577 ? 69.288  -109.110 -20.911 1.000 88.82553  ? ? ? ? ? ?  567 ALA A   O   1 
+ATOM   4426  C CB  . ALA A   1 577 ? 70.643  -109.967 -23.511 1.000 83.31513  ? ? ? ? ? ?  567 ALA A   CB  1 
+ATOM   4427  N N   . CYS A   1 578 ? 68.310  -107.743 -22.416 1.000 89.13395  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A   N   1 
+ATOM   4428  C CA  . CYS A   1 578 ? 68.026  -106.718 -21.419 1.000 82.42225  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A   CA  1 
+ATOM   4429  C C   . CYS A   1 578 ? 67.013  -107.202 -20.390 1.000 86.55390  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A   C   1 
+ATOM   4430  O O   . CYS A   1 578 ? 67.069  -106.791 -19.226 1.000 89.83746  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A   O   1 
+ATOM   4431  C CB  . CYS A   1 578 ? 67.523  -105.447 -22.102 1.000 90.75253  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A   CB  1 
+ATOM   4432  S SG  . CYS A   1 578 ? 66.056  -105.689 -23.128 1.000 89.92886  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A   SG  1 
+ATOM   4433  N N   . LEU A   1 579 ? 66.083  -108.069 -20.796 1.000 86.57962  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A   N   1 
+ATOM   4434  C CA  . LEU A   1 579 ? 65.122  -108.615 -19.843 1.000 78.32266  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A   CA  1 
+ATOM   4435  C C   . LEU A   1 579 ? 65.800  -109.552 -18.851 1.000 86.61234  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A   C   1 
+ATOM   4436  O O   . LEU A   1 579 ? 65.420  -109.599 -17.675 1.000 91.26974  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A   O   1 
+ATOM   4437  C CB  . LEU A   1 579 ? 63.995  -109.335 -20.582 1.000 92.08243  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A   CB  1 
+ATOM   4438  C CG  . LEU A   1 579 ? 63.096  -108.456 -21.454 1.000 86.90000  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A   CG  1 
+ATOM   4439  C CD1 . LEU A   1 579 ? 61.958  -109.275 -22.042 1.000 68.33308  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A   CD1 1 
+ATOM   4440  C CD2 . LEU A   1 579 ? 62.562  -107.277 -20.654 1.000 64.32430  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A   CD2 1 
+ATOM   4441  N N   . LYS A   1 580 ? 66.804  -110.308 -19.304 1.000 86.57275  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A   N   1 
+ATOM   4442  C CA  . LYS A   1 580 ? 67.569  -111.136 -18.379 1.000 94.94081  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A   CA  1 
+ATOM   4443  C C   . LYS A   1 580 ? 68.425  -110.286 -17.449 1.000 93.29317  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A   C   1 
+ATOM   4444  O O   . LYS A   1 580 ? 68.650  -110.667 -16.295 1.000 94.56482  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A   O   1 
+ATOM   4445  C CB  . LYS A   1 580 ? 68.449  -112.124 -19.144 1.000 83.82434  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A   CB  1 
+ATOM   4446  C CG  . LYS A   1 580 ? 67.966  -113.563 -19.069 1.000 79.35876  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A   CG  1 
+ATOM   4447  C CD  . LYS A   1 580 ? 69.075  -114.541 -19.427 1.000 135.05608 ? ? ? ? ? ?  570 LYS A   CD  1 
+ATOM   4448  C CE  . LYS A   1 580 ? 68.652  -115.978 -19.154 1.000 120.87497 ? ? ? ? ? ?  570 LYS A   CE  1 
+ATOM   4449  N NZ  . LYS A   1 580 ? 69.774  -116.939 -19.356 1.000 166.00167 ? ? ? ? ? ?  570 LYS A   NZ  1 
+ATOM   4450  N N   . GLU A   1 581 ? 68.923  -109.142 -17.926 1.000 78.91691  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A   N   1 
+ATOM   4451  C CA  . GLU A   1 581 ? 69.721  -108.288 -17.057 1.000 74.69408  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A   CA  1 
+ATOM   4452  C C   . GLU A   1 581 ? 68.845  -107.516 -16.082 1.000 81.32827  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A   C   1 
+ATOM   4453  O O   . GLU A   1 581 ? 69.314  -107.124 -15.008 1.000 89.23786  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A   O   1 
+ATOM   4454  C CB  . GLU A   1 581 ? 70.564  -107.325 -17.892 1.000 62.86793  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A   CB  1 
+ATOM   4455  C CG  . GLU A   1 581 ? 71.802  -107.959 -18.511 1.000 81.20740  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A   CG  1 
+ATOM   4456  C CD  . GLU A   1 581 ? 72.904  -108.204 -17.493 1.000 123.86747 ? ? ? ? ? ?  571 GLU A   CD  1 
+ATOM   4457  O OE1 . GLU A   1 581 ? 72.850  -107.606 -16.396 1.000 132.41057 ? ? ? ? ? ?  571 GLU A   OE1 1 
+ATOM   4458  O OE2 . GLU A   1 581 ? 73.829  -108.989 -17.790 1.000 149.93564 ? ? ? ? ? -1 571 GLU A   OE2 1 
+ATOM   4459  N N   . LEU A   1 582 ? 67.576  -107.298 -16.432 1.000 84.53185  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A   N   1 
+ATOM   4460  C CA  . LEU A   1 582 ? 66.686  -106.558 -15.547 1.000 69.45806  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A   CA  1 
+ATOM   4461  C C   . LEU A   1 582 ? 66.307  -107.386 -14.326 1.000 78.38518  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A   C   1 
+ATOM   4462  O O   . LEU A   1 582 ? 66.300  -106.871 -13.204 1.000 84.76658  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A   O   1 
+ATOM   4463  C CB  . LEU A   1 582 ? 65.447  -106.112 -16.320 1.000 79.30413  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A   CB  1 
+ATOM   4464  C CG  . LEU A   1 582 ? 64.333  -105.468 -15.494 1.000 72.31567  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A   CG  1 
+ATOM   4465  C CD1 . LEU A   1 582 ? 64.848  -104.235 -14.768 1.000 72.01623  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A   CD1 1 
+ATOM   4466  C CD2 . LEU A   1 582 ? 63.136  -105.124 -16.370 1.000 67.17628  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A   CD2 1 
+ATOM   4467  N N   . VAL A   1 583 ? 65.980  -108.664 -14.525 1.000 70.46238  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A   N   1 
+ATOM   4468  C CA  . VAL A   1 583 ? 65.623  -109.518 -13.397 1.000 78.46091  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A   CA  1 
+ATOM   4469  C C   . VAL A   1 583 ? 66.844  -109.841 -12.542 1.000 89.69668  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A   C   1 
+ATOM   4470  O O   . VAL A   1 583 ? 66.716  -110.098 -11.339 1.000 98.07827  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A   O   1 
+ATOM   4471  C CB  . VAL A   1 583 ? 64.922  -110.799 -13.894 1.000 57.87270  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A   CB  1 
+ATOM   4472  C CG1 . VAL A   1 583 ? 63.616  -110.449 -14.592 1.000 72.87273  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A   CG1 1 
+ATOM   4473  C CG2 . VAL A   1 583 ? 65.834  -111.588 -14.822 1.000 94.87895  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A   CG2 1 
+ATOM   4474  N N   . GLY A   1 584 ? 68.037  -109.830 -13.131 1.000 83.58306  ? ? ? ? ? ?  574 GLY A   N   1 
+ATOM   4475  C CA  . GLY A   1 584 ? 69.251  -110.060 -12.376 1.000 89.36583  ? ? ? ? ? ?  574 GLY A   CA  1 
+ATOM   4476  C C   . GLY A   1 584 ? 69.611  -111.511 -12.157 1.000 114.49954 ? ? ? ? ? ?  574 GLY A   C   1 
+ATOM   4477  O O   . GLY A   1 584 ? 70.203  -111.843 -11.123 1.000 138.78364 ? ? ? ? ? ?  574 GLY A   O   1 
+ATOM   4478  N N   . SER A   1 585 ? 69.276  -112.389 -13.096 1.000 115.62184 ? ? ? ? ? ?  575 SER A   N   1 
+ATOM   4479  C CA  . SER A   1 585 ? 69.594  -113.806 -12.960 1.000 147.49261 ? ? ? ? ? ?  575 SER A   CA  1 
+ATOM   4480  C C   . SER A   1 585 ? 71.093  -114.038 -13.107 1.000 153.67125 ? ? ? ? ? ?  575 SER A   C   1 
+ATOM   4481  O O   . SER A   1 585 ? 71.767  -113.334 -13.858 1.000 148.19728 ? ? ? ? ? ?  575 SER A   O   1 
+ATOM   4482  C CB  . SER A   1 585 ? 68.828  -114.636 -13.994 1.000 159.64202 ? ? ? ? ? ?  575 SER A   CB  1 
+ATOM   4483  O OG  . SER A   1 585 ? 69.231  -114.312 -15.313 1.000 130.57691 ? ? ? ? ? ?  575 SER A   OG  1 
+ATOM   4484  N N   . SER B   2 1   ? 66.884  -32.299  13.776  1.000 163.49296 ? ? ? ? ? ?  2   SER B   N   1 
+ATOM   4485  C CA  . SER B   2 1   ? 67.326  -32.455  15.157  1.000 177.53146 ? ? ? ? ? ?  2   SER B   CA  1 
+ATOM   4486  C C   . SER B   2 1   ? 67.714  -33.901  15.441  1.000 166.74112 ? ? ? ? ? ?  2   SER B   C   1 
+ATOM   4487  O O   . SER B   2 1   ? 68.166  -34.613  14.543  1.000 159.11908 ? ? ? ? ? ?  2   SER B   O   1 
+ATOM   4488  C CB  . SER B   2 1   ? 66.234  -31.997  16.127  1.000 180.00568 ? ? ? ? ? ?  2   SER B   CB  1 
+ATOM   4489  O OG  . SER B   2 1   ? 66.661  -32.120  17.472  1.000 159.28680 ? ? ? ? ? ?  2   SER B   OG  1 
+ATOM   4490  N N   . ARG B   2 2   ? 67.525  -34.331  16.693  1.000 168.17057 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B   N   1 
+ATOM   4491  C CA  . ARG B   2 2   ? 67.901  -35.687  17.079  1.000 164.10745 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B   CA  1 
+ATOM   4492  C C   . ARG B   2 2   ? 67.110  -36.738  16.314  1.000 164.67714 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B   C   1 
+ATOM   4493  O O   . ARG B   2 2   ? 67.627  -37.833  16.059  1.000 150.80794 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B   O   1 
+ATOM   4494  C CB  . ARG B   2 2   ? 67.717  -35.879  18.586  1.000 166.23562 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B   CB  1 
+ATOM   4495  C CG  . ARG B   2 2   ? 66.283  -35.696  19.064  1.000 177.16788 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B   CG  1 
+ATOM   4496  C CD  . ARG B   2 2   ? 66.138  -36.091  20.523  1.000 185.16510 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B   CD  1 
+ATOM   4497  N NE  . ARG B   2 2   ? 66.579  -37.459  20.766  1.000 183.83732 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B   NE  1 
+ATOM   4498  C CZ  . ARG B   2 2   ? 65.797  -38.526  20.674  1.000 183.83226 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B   CZ  1 
+ATOM   4499  N NH1 . ARG B   2 2   ? 64.519  -38.421  20.348  1.000 170.82161 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B   NH1 1 
+ATOM   4500  N NH2 . ARG B   2 2   ? 66.310  -39.730  20.914  1.000 182.99545 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B   NH2 1 
+ATOM   4501  N N   . GLU B   2 3   ? 65.859  -36.441  15.956  1.000 169.70014 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B   N   1 
+ATOM   4502  C CA  . GLU B   2 3   ? 65.086  -37.385  15.160  1.000 160.12152 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B   CA  1 
+ATOM   4503  C C   . GLU B   2 3   ? 65.696  -37.558  13.777  1.000 155.93591 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B   C   1 
+ATOM   4504  O O   . GLU B   2 3   ? 65.653  -38.652  13.207  1.000 152.61603 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B   O   1 
+ATOM   4505  C CB  . GLU B   2 3   ? 63.636  -36.906  15.055  1.000 173.95198 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B   CB  1 
+ATOM   4506  C CG  . GLU B   2 3   ? 63.483  -35.456  14.625  1.000 188.51410 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B   CG  1 
+ATOM   4507  C CD  . GLU B   2 3   ? 62.038  -34.999  14.589  1.000 205.88051 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B   CD  1 
+ATOM   4508  O OE1 . GLU B   2 3   ? 61.144  -35.819  14.873  1.000 204.19000 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B   OE1 1 
+ATOM   4509  O OE2 . GLU B   2 3   ? 61.801  -33.813  14.275  1.000 213.59840 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B   OE2 1 
+ATOM   4510  N N   . GLN B   2 4   ? 66.286  -36.491  13.231  1.000 164.28536 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B   N   1 
+ATOM   4511  C CA  . GLN B   2 4   ? 67.003  -36.587  11.970  1.000 159.14448 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B   CA  1 
+ATOM   4512  C C   . GLN B   2 4   ? 68.336  -37.303  12.133  1.000 161.50017 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B   C   1 
+ATOM   4513  O O   . GLN B   2 4   ? 68.845  -37.864  11.160  1.000 146.46560 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B   O   1 
+ATOM   4514  C CB  . GLN B   2 4   ? 67.201  -35.182  11.397  1.000 161.29526 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B   CB  1 
+ATOM   4515  C CG  . GLN B   2 4   ? 67.765  -35.151  9.987   1.000 158.50400 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B   CG  1 
+ATOM   4516  C CD  . GLN B   2 4   ? 68.038  -33.741  9.505   1.000 156.36884 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B   CD  1 
+ATOM   4517  O OE1 . GLN B   2 4   ? 68.019  -32.786  10.285  1.000 159.59294 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B   OE1 1 
+ATOM   4518  N NE2 . GLN B   2 4   ? 68.296  -33.603  8.211   1.000 145.03168 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B   NE2 1 
+ATOM   4519  N N   . ILE B   2 5   ? 68.898  -37.310  13.344  1.000 162.60590 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B   N   1 
+ATOM   4520  C CA  . ILE B   2 5   ? 70.192  -37.948  13.566  1.000 155.55027 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B   CA  1 
+ATOM   4521  C C   . ILE B   2 5   ? 70.054  -39.465  13.539  1.000 148.97851 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B   C   1 
+ATOM   4522  O O   . ILE B   2 5   ? 70.826  -40.163  12.872  1.000 146.55210 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B   O   1 
+ATOM   4523  C CB  . ILE B   2 5   ? 70.805  -37.466  14.893  1.000 152.57637 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B   CB  1 
+ATOM   4524  C CG1 . ILE B   2 5   ? 71.006  -35.949  14.868  1.000 160.34882 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B   CG1 1 
+ATOM   4525  C CG2 . ILE B   2 5   ? 72.128  -38.175  15.158  1.000 125.72175 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B   CG2 1 
+ATOM   4526  C CD1 . ILE B   2 5   ? 71.500  -35.379  16.177  1.000 161.82976 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B   CD1 1 
+ATOM   4527  N N   . ILE B   2 6   ? 69.069  -39.997  14.265  1.000 142.32740 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B   N   1 
+ATOM   4528  C CA  . ILE B   2 6   ? 68.963  -41.446  14.417  1.000 137.35850 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B   CA  1 
+ATOM   4529  C C   . ILE B   2 6   ? 68.467  -42.104  13.134  1.000 144.76695 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B   C   1 
+ATOM   4530  O O   . ILE B   2 6   ? 68.739  -43.286  12.892  1.000 158.26402 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B   O   1 
+ATOM   4531  C CB  . ILE B   2 6   ? 68.060  -41.789  15.617  1.000 131.99799 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B   CB  1 
+ATOM   4532  C CG1 . ILE B   2 6   ? 66.660  -41.197  15.432  1.000 147.74714 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B   CG1 1 
+ATOM   4533  C CG2 . ILE B   2 6   ? 68.682  -41.283  16.910  1.000 133.61162 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B   CG2 1 
+ATOM   4534  C CD1 . ILE B   2 6   ? 65.626  -42.194  14.945  1.000 141.45609 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B   CD1 1 
+ATOM   4535  N N   . LYS B   2 7   ? 67.737  -41.365  12.294  1.000 142.57820 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B   N   1 
+ATOM   4536  C CA  . LYS B   2 7   ? 67.204  -41.957  11.071  1.000 146.50600 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B   CA  1 
+ATOM   4537  C C   . LYS B   2 7   ? 68.306  -42.301  10.077  1.000 143.47135 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B   C   1 
+ATOM   4538  O O   . LYS B   2 7   ? 68.158  -43.247  9.295   1.000 138.59363 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B   O   1 
+ATOM   4539  C CB  . LYS B   2 7   ? 66.188  -41.017  10.422  1.000 151.23000 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B   CB  1 
+ATOM   4540  C CG  . LYS B   2 7   ? 64.784  -41.120  10.995  1.000 146.55025 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B   CG  1 
+ATOM   4541  C CD  . LYS B   2 7   ? 63.798  -40.311  10.167  1.000 148.34963 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B   CD  1 
+ATOM   4542  C CE  . LYS B   2 7   ? 62.365  -40.549  10.616  1.000 151.07769 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B   CE  1 
+ATOM   4543  N NZ  . LYS B   2 7   ? 61.391  -39.794  9.779   1.000 158.24253 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B   NZ  1 
+ATOM   4544  N N   . ASP B   2 8   ? 69.407  -41.554  10.088  1.000 140.28930 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B   N   1 
+ATOM   4545  C CA  . ASP B   2 8   ? 70.492  -41.810  9.152   1.000 141.26554 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B   CA  1 
+ATOM   4546  C C   . ASP B   2 8   ? 71.178  -43.129  9.489   1.000 142.08327 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B   C   1 
+ATOM   4547  O O   . ASP B   2 8   ? 71.531  -43.382  10.645  1.000 142.55109 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B   O   1 
+ATOM   4548  C CB  . ASP B   2 8   ? 71.497  -40.660  9.183   1.000 130.02722 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B   CB  1 
+ATOM   4549  C CG  . ASP B   2 8   ? 72.492  -40.720  8.040   1.000 135.43072 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B   CG  1 
+ATOM   4550  O OD1 . ASP B   2 8   ? 72.357  -41.613  7.177   1.000 156.73925 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B   OD1 1 
+ATOM   4551  O OD2 . ASP B   2 8   ? 73.408  -39.873  8.004   1.000 126.02478 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B   OD2 1 
+ATOM   4552  N N   . GLY B   2 9   ? 71.364  -43.972  8.476   1.000 128.66638 ? ? ? ? ? ?  10  GLY B   N   1 
+ATOM   4553  C CA  . GLY B   2 9   ? 71.961  -45.277  8.680   1.000 127.12942 ? ? ? ? ? ?  10  GLY B   CA  1 
+ATOM   4554  C C   . GLY B   2 9   ? 73.381  -45.385  8.163   1.000 140.73085 ? ? ? ? ? ?  10  GLY B   C   1 
+ATOM   4555  O O   . GLY B   2 9   ? 74.023  -46.429  8.301   1.000 139.45629 ? ? ? ? ? ?  10  GLY B   O   1 
+ATOM   4556  N N   . GLY B   2 10  ? 73.884  -44.308  7.564   1.000 141.85490 ? ? ? ? ? ?  11  GLY B   N   1 
+ATOM   4557  C CA  . GLY B   2 10  ? 75.235  -44.266  7.042   1.000 132.61987 ? ? ? ? ? ?  11  GLY B   CA  1 
+ATOM   4558  C C   . GLY B   2 10  ? 76.236  -43.769  8.059   1.000 139.89051 ? ? ? ? ? ?  11  GLY B   C   1 
+ATOM   4559  O O   . GLY B   2 10  ? 75.972  -43.723  9.262   1.000 132.33609 ? ? ? ? ? ?  11  GLY B   O   1 
+ATOM   4560  N N   . ASN B   2 11  ? 77.412  -43.397  7.562   1.000 130.55511 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B   N   1 
+ATOM   4561  C CA  . ASN B   2 11  ? 78.454  -42.858  8.430   1.000 117.29184 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B   CA  1 
+ATOM   4562  C C   . ASN B   2 11  ? 78.009  -41.517  9.000   1.000 119.03442 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B   C   1 
+ATOM   4563  O O   . ASN B   2 11  ? 77.690  -40.590  8.248   1.000 137.07418 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B   O   1 
+ATOM   4564  C CB  . ASN B   2 11  ? 79.765  -42.702  7.664   1.000 119.26833 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B   CB  1 
+ATOM   4565  C CG  . ASN B   2 11  ? 80.290  -44.019  7.136   1.000 118.77278 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B   CG  1 
+ATOM   4566  O OD1 . ASN B   2 11  ? 80.011  -45.083  7.693   1.000 121.93030 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B   OD1 1 
+ATOM   4567  N ND2 . ASN B   2 11  ? 81.058  -43.956  6.058   1.000 129.92612 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B   ND2 1 
+ATOM   4568  N N   . ILE B   2 12  ? 77.989  -41.412  10.326  1.000 114.41375 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B   N   1 
+ATOM   4569  C CA  . ILE B   2 12  ? 77.485  -40.234  11.019  1.000 119.38914 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B   CA  1 
+ATOM   4570  C C   . ILE B   2 12  ? 78.613  -39.631  11.842  1.000 115.71647 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B   C   1 
+ATOM   4571  O O   . ILE B   2 12  ? 79.255  -40.331  12.635  1.000 107.33946 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B   O   1 
+ATOM   4572  C CB  . ILE B   2 12  ? 76.278  -40.577  11.912  1.000 109.38255 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B   CB  1 
+ATOM   4573  C CG1 . ILE B   2 12  ? 75.107  -41.081  11.069  1.000 114.85298 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B   CG1 1 
+ATOM   4574  C CG2 . ILE B   2 12  ? 75.849  -39.363  12.714  1.000 107.32729 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B   CG2 1 
+ATOM   4575  C CD1 . ILE B   2 12  ? 73.868  -41.386  11.887  1.000 125.30674 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B   CD1 1 
+ATOM   4576  N N   . LEU B   2 13  ? 78.851  -38.336  11.651  1.000 132.22593 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B   N   1 
+ATOM   4577  C CA  . LEU B   2 13  ? 79.810  -37.572  12.439  1.000 123.58145 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B   CA  1 
+ATOM   4578  C C   . LEU B   2 13  ? 79.034  -36.570  13.283  1.000 125.36897 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B   C   1 
+ATOM   4579  O O   . LEU B   2 13  ? 78.371  -35.679  12.741  1.000 134.64738 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B   O   1 
+ATOM   4580  C CB  . LEU B   2 13  ? 80.822  -36.864  11.536  1.000 125.88724 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B   CB  1 
+ATOM   4581  C CG  . LEU B   2 13  ? 82.021  -36.161  12.181  1.000 123.99810 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B   CG  1 
+ATOM   4582  C CD1 . LEU B   2 13  ? 83.216  -36.223  11.248  1.000 135.22438 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B   CD1 1 
+ATOM   4583  C CD2 . LEU B   2 13  ? 81.701  -34.713  12.528  1.000 130.32997 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B   CD2 1 
+ATOM   4584  N N   . VAL B   2 14  ? 79.119  -36.716  14.603  1.000 123.91192 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B   N   1 
+ATOM   4585  C CA  . VAL B   2 14  ? 78.336  -35.923  15.544  1.000 126.46884 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B   CA  1 
+ATOM   4586  C C   . VAL B   2 14  ? 79.272  -35.007  16.319  1.000 143.69073 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B   C   1 
+ATOM   4587  O O   . VAL B   2 14  ? 80.313  -35.451  16.821  1.000 146.64148 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B   O   1 
+ATOM   4588  C CB  . VAL B   2 14  ? 77.532  -36.822  16.501  1.000 112.85821 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B   CB  1 
+ATOM   4589  C CG1 . VAL B   2 14  ? 77.020  -36.020  17.685  1.000 116.18455 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B   CG1 1 
+ATOM   4590  C CG2 . VAL B   2 14  ? 76.377  -37.480  15.765  1.000 114.40610 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B   CG2 1 
+ATOM   4591  N N   . THR B   2 15  ? 78.902  -33.732  16.415  1.000 152.40681 ? ? ? ? ? ?  16  THR B   N   1 
+ATOM   4592  C CA  . THR B   2 15  ? 79.605  -32.764  17.250  1.000 154.89625 ? ? ? ? ? ?  16  THR B   CA  1 
+ATOM   4593  C C   . THR B   2 15  ? 78.810  -32.595  18.540  1.000 145.07697 ? ? ? ? ? ?  16  THR B   C   1 
+ATOM   4594  O O   . THR B   2 15  ? 77.708  -32.036  18.530  1.000 135.01724 ? ? ? ? ? ?  16  THR B   O   1 
+ATOM   4595  C CB  . THR B   2 15  ? 79.768  -31.427  16.530  1.000 151.38682 ? ? ? ? ? ?  16  THR B   CB  1 
+ATOM   4596  O OG1 . THR B   2 15  ? 78.490  -30.794  16.398  1.000 161.40747 ? ? ? ? ? ?  16  THR B   OG1 1 
+ATOM   4597  C CG2 . THR B   2 15  ? 80.365  -31.636  15.147  1.000 125.19950 ? ? ? ? ? ?  16  THR B   CG2 1 
+ATOM   4598  N N   . ALA B   2 16  ? 79.368  -33.077  19.646  1.000 149.07067 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B   N   1 
+ATOM   4599  C CA  . ALA B   2 16  ? 78.699  -33.055  20.938  1.000 139.70314 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B   CA  1 
+ATOM   4600  C C   . ALA B   2 16  ? 79.399  -32.084  21.879  1.000 144.50830 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B   C   1 
+ATOM   4601  O O   . ALA B   2 16  ? 80.629  -31.971  21.870  1.000 145.85000 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B   O   1 
+ATOM   4602  C CB  . ALA B   2 16  ? 78.665  -34.453  21.561  1.000 149.00577 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B   CB  1 
+ATOM   4603  N N   . GLY B   2 17  ? 78.606  -31.386  22.692  1.000 157.31348 ? ? ? ? ? ?  18  GLY B   N   1 
+ATOM   4604  C CA  . GLY B   2 17  ? 79.142  -30.442  23.651  1.000 146.29863 ? ? ? ? ? ?  18  GLY B   CA  1 
+ATOM   4605  C C   . GLY B   2 17  ? 78.238  -30.327  24.858  1.000 155.81819 ? ? ? ? ? ?  18  GLY B   C   1 
+ATOM   4606  O O   . GLY B   2 17  ? 77.153  -30.913  24.910  1.000 161.65333 ? ? ? ? ? ?  18  GLY B   O   1 
+ATOM   4607  N N   . ALA B   2 18  ? 78.712  -29.563  25.842  1.000 162.38820 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B   N   1 
+ATOM   4608  C CA  . ALA B   2 18  ? 78.041  -29.263  27.105  1.000 159.25349 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B   CA  1 
+ATOM   4609  C C   . ALA B   2 18  ? 77.838  -30.490  27.989  1.000 142.22888 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B   C   1 
+ATOM   4610  O O   . ALA B   2 18  ? 77.271  -30.358  29.080  1.000 150.58291 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B   O   1 
+ATOM   4611  C CB  . ALA B   2 18  ? 76.683  -28.575  26.900  1.000 169.31048 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B   CB  1 
+ATOM   4612  N N   . GLY B   2 19  ? 78.275  -31.672  27.563  1.000 147.79694 ? ? ? ? ? ?  20  GLY B   N   1 
+ATOM   4613  C CA  . GLY B   2 19  ? 78.204  -32.854  28.400  1.000 149.20968 ? ? ? ? ? ?  20  GLY B   CA  1 
+ATOM   4614  C C   . GLY B   2 19  ? 76.860  -33.554  28.406  1.000 148.40077 ? ? ? ? ? ?  20  GLY B   C   1 
+ATOM   4615  O O   . GLY B   2 19  ? 75.814  -32.914  28.258  1.000 144.91488 ? ? ? ? ? ?  20  GLY B   O   1 
+ATOM   4616  N N   . SER B   2 20  ? 76.892  -34.882  28.554  1.000 140.74529 ? ? ? ? ? ?  21  SER B   N   1 
+ATOM   4617  C CA  . SER B   2 20  ? 75.712  -35.730  28.720  1.000 143.80876 ? ? ? ? ? ?  21  SER B   CA  1 
+ATOM   4618  C C   . SER B   2 20  ? 74.843  -35.798  27.467  1.000 151.96319 ? ? ? ? ? ?  21  SER B   C   1 
+ATOM   4619  O O   . SER B   2 20  ? 74.090  -36.761  27.287  1.000 152.56488 ? ? ? ? ? ?  21  SER B   O   1 
+ATOM   4620  C CB  . SER B   2 20  ? 74.880  -35.264  29.918  1.000 152.22008 ? ? ? ? ? ?  21  SER B   CB  1 
+ATOM   4621  O OG  . SER B   2 20  ? 75.575  -35.488  31.133  1.000 153.89210 ? ? ? ? ? ?  21  SER B   OG  1 
+ATOM   4622  N N   . GLY B   2 21  ? 74.930  -34.790  26.597  1.000 154.01600 ? ? ? ? ? ?  22  GLY B   N   1 
+ATOM   4623  C CA  . GLY B   2 21  ? 74.237  -34.870  25.323  1.000 145.99837 ? ? ? ? ? ?  22  GLY B   CA  1 
+ATOM   4624  C C   . GLY B   2 21  ? 74.779  -35.969  24.435  1.000 148.44027 ? ? ? ? ? ?  22  GLY B   C   1 
+ATOM   4625  O O   . GLY B   2 21  ? 74.062  -36.489  23.576  1.000 135.01578 ? ? ? ? ? ?  22  GLY B   O   1 
+ATOM   4626  N N   . LYS B   2 22  ? 76.041  -36.348  24.638  1.000 153.80553 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B   N   1 
+ATOM   4627  C CA  . LYS B   2 22  ? 76.661  -37.407  23.851  1.000 140.00419 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B   CA  1 
+ATOM   4628  C C   . LYS B   2 22  ? 76.238  -38.790  24.328  1.000 140.32916 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B   C   1 
+ATOM   4629  O O   . LYS B   2 22  ? 76.003  -39.686  23.510  1.000 136.34925 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B   O   1 
+ATOM   4630  C CB  . LYS B   2 22  ? 78.183  -37.270  23.914  1.000 122.85813 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B   CB  1 
+ATOM   4631  C CG  . LYS B   2 22  ? 78.722  -37.121  25.330  1.000 140.96073 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B   CG  1 
+ATOM   4632  C CD  . LYS B   2 22  ? 80.235  -37.017  25.357  1.000 144.87726 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B   CD  1 
+ATOM   4633  C CE  . LYS B   2 22  ? 80.740  -36.885  26.784  1.000 165.09477 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B   CE  1 
+ATOM   4634  N NZ  . LYS B   2 22  ? 80.155  -35.701  27.472  1.000 133.26761 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B   NZ  1 
+ATOM   4635  N N   . THR B   2 23  ? 76.130  -38.981  25.644  1.000 135.77863 ? ? ? ? ? ?  24  THR B   N   1 
+ATOM   4636  C CA  . THR B   2 23  ? 75.910  -40.318  26.187  1.000 125.88633 ? ? ? ? ? ?  24  THR B   CA  1 
+ATOM   4637  C C   . THR B   2 23  ? 74.474  -40.779  25.972  1.000 128.02866 ? ? ? ? ? ?  24  THR B   C   1 
+ATOM   4638  O O   . THR B   2 23  ? 74.234  -41.927  25.579  1.000 133.49168 ? ? ? ? ? ?  24  THR B   O   1 
+ATOM   4639  C CB  . THR B   2 23  ? 76.267  -40.344  27.673  1.000 143.71179 ? ? ? ? ? ?  24  THR B   CB  1 
+ATOM   4640  O OG1 . THR B   2 23  ? 75.639  -39.239  28.336  1.000 157.69448 ? ? ? ? ? ?  24  THR B   OG1 1 
+ATOM   4641  C CG2 . THR B   2 23  ? 77.774  -40.252  27.859  1.000 140.63637 ? ? ? ? ? ?  24  THR B   CG2 1 
+ATOM   4642  N N   . THR B   2 24  ? 73.502  -39.901  26.230  1.000 129.98091 ? ? ? ? ? ?  25  THR B   N   1 
+ATOM   4643  C CA  . THR B   2 24  ? 72.104  -40.297  26.093  1.000 137.54722 ? ? ? ? ? ?  25  THR B   CA  1 
+ATOM   4644  C C   . THR B   2 24  ? 71.745  -40.581  24.639  1.000 144.95620 ? ? ? ? ? ?  25  THR B   C   1 
+ATOM   4645  O O   . THR B   2 24  ? 71.046  -41.559  24.347  1.000 137.07494 ? ? ? ? ? ?  25  THR B   O   1 
+ATOM   4646  C CB  . THR B   2 24  ? 71.192  -39.214  26.673  1.000 135.98267 ? ? ? ? ? ?  25  THR B   CB  1 
+ATOM   4647  O OG1 . THR B   2 24  ? 71.505  -39.019  28.058  1.000 156.90880 ? ? ? ? ? ?  25  THR B   OG1 1 
+ATOM   4648  C CG2 . THR B   2 24  ? 69.731  -39.622  26.548  1.000 112.07613 ? ? ? ? ? ?  25  THR B   CG2 1 
+ATOM   4649  N N   . ILE B   2 25  ? 72.218  -39.744  23.714  1.000 143.25775 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B   N   1 
+ATOM   4650  C CA  . ILE B   2 25  ? 71.944  -39.975  22.299  1.000 136.76162 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B   CA  1 
+ATOM   4651  C C   . ILE B   2 25  ? 72.672  -41.220  21.805  1.000 134.49704 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B   C   1 
+ATOM   4652  O O   . ILE B   2 25  ? 72.158  -41.949  20.948  1.000 135.31103 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B   O   1 
+ATOM   4653  C CB  . ILE B   2 25  ? 72.321  -38.727  21.478  1.000 147.94976 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B   CB  1 
+ATOM   4654  C CG1 . ILE B   2 25  ? 71.492  -37.525  21.936  1.000 167.29636 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B   CG1 1 
+ATOM   4655  C CG2 . ILE B   2 25  ? 72.120  -38.974  19.990  1.000 118.23748 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B   CG2 1 
+ATOM   4656  C CD1 . ILE B   2 25  ? 69.997  -37.721  21.789  1.000 141.99931 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B   CD1 1 
+ATOM   4657  N N   . LEU B   2 26  ? 73.861  -41.498  22.344  1.000 135.01484 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B   N   1 
+ATOM   4658  C CA  . LEU B   2 26  ? 74.612  -42.674  21.917  1.000 127.92247 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B   CA  1 
+ATOM   4659  C C   . LEU B   2 26  ? 73.882  -43.959  22.293  1.000 130.50385 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B   C   1 
+ATOM   4660  O O   . LEU B   2 26  ? 73.753  -44.874  21.471  1.000 118.57241 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B   O   1 
+ATOM   4661  C CB  . LEU B   2 26  ? 76.012  -42.652  22.531  1.000 115.15653 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B   CB  1 
+ATOM   4662  C CG  . LEU B   2 26  ? 77.092  -43.464  21.817  1.000 98.20637  ? ? ? ? ? ?  27  LEU B   CG  1 
+ATOM   4663  C CD1 . LEU B   2 26  ? 77.311  -42.929  20.412  1.000 99.19743  ? ? ? ? ? ?  27  LEU B   CD1 1 
+ATOM   4664  C CD2 . LEU B   2 26  ? 78.386  -43.435  22.611  1.000 100.56506 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B   CD2 1 
+ATOM   4665  N N   . VAL B   2 27  ? 73.393  -44.043  23.533  1.000 126.38790 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B   N   1 
+ATOM   4666  C CA  . VAL B   2 27  ? 72.676  -45.238  23.971  1.000 118.79902 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B   CA  1 
+ATOM   4667  C C   . VAL B   2 27  ? 71.373  -45.393  23.199  1.000 123.85766 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B   C   1 
+ATOM   4668  O O   . VAL B   2 27  ? 70.999  -46.503  22.799  1.000 125.90521 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B   O   1 
+ATOM   4669  C CB  . VAL B   2 27  ? 72.431  -45.186  25.491  1.000 117.27477 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B   CB  1 
+ATOM   4670  C CG1 . VAL B   2 27  ? 71.566  -46.358  25.932  1.000 124.51980 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B   CG1 1 
+ATOM   4671  C CG2 . VAL B   2 27  ? 73.754  -45.185  26.240  1.000 118.98413 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B   CG2 1 
+ATOM   4672  N N   . SER B   2 28  ? 70.664  -44.286  22.971  1.000 130.61446 ? ? ? ? ? ?  29  SER B   N   1 
+ATOM   4673  C CA  . SER B   2 28  ? 69.402  -44.356  22.241  1.000 140.36296 ? ? ? ? ? ?  29  SER B   CA  1 
+ATOM   4674  C C   . SER B   2 28  ? 69.627  -44.733  20.782  1.000 131.32221 ? ? ? ? ? ?  29  SER B   C   1 
+ATOM   4675  O O   . SER B   2 28  ? 68.839  -45.491  20.203  1.000 131.21427 ? ? ? ? ? ?  29  SER B   O   1 
+ATOM   4676  C CB  . SER B   2 28  ? 68.660  -43.025  22.345  1.000 135.80563 ? ? ? ? ? ?  29  SER B   CB  1 
+ATOM   4677  O OG  . SER B   2 28  ? 69.414  -41.976  21.765  1.000 143.29617 ? ? ? ? ? ?  29  SER B   OG  1 
+ATOM   4678  N N   . LYS B   2 29  ? 70.695  -44.217  20.170  1.000 121.82133 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B   N   1 
+ATOM   4679  C CA  . LYS B   2 29  ? 70.993  -44.564  18.784  1.000 114.69382 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B   CA  1 
+ATOM   4680  C C   . LYS B   2 29  ? 71.392  -46.028  18.654  1.000 112.63212 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B   C   1 
+ATOM   4681  O O   . LYS B   2 29  ? 71.052  -46.686  17.664  1.000 108.00471 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B   O   1 
+ATOM   4682  C CB  . LYS B   2 29  ? 72.097  -43.656  18.243  1.000 125.38358 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B   CB  1 
+ATOM   4683  C CG  . LYS B   2 29  ? 72.617  -44.045  16.870  1.000 111.09152 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B   CG  1 
+ATOM   4684  C CD  . LYS B   2 29  ? 71.554  -43.879  15.797  1.000 109.37817 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B   CD  1 
+ATOM   4685  C CE  . LYS B   2 29  ? 72.115  -44.207  14.423  1.000 113.87267 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B   CE  1 
+ATOM   4686  N NZ  . LYS B   2 29  ? 71.110  -44.013  13.343  1.000 122.59560 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B   NZ  1 
+ATOM   4687  N N   . ILE B   2 30  ? 72.111  -46.557  19.646  1.000 126.97167 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B   N   1 
+ATOM   4688  C CA  . ILE B   2 30  ? 72.537  -47.952  19.597  1.000 117.24060 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B   CA  1 
+ATOM   4689  C C   . ILE B   2 30  ? 71.336  -48.882  19.721  1.000 115.89708 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B   C   1 
+ATOM   4690  O O   . ILE B   2 30  ? 71.131  -49.770  18.886  1.000 113.32231 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B   O   1 
+ATOM   4691  C CB  . ILE B   2 30  ? 73.583  -48.235  20.690  1.000 115.88521 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B   CB  1 
+ATOM   4692  C CG1 . ILE B   2 30  ? 74.921  -47.587  20.335  1.000 113.60196 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B   CG1 1 
+ATOM   4693  C CG2 . ILE B   2 30  ? 73.748  -49.732  20.893  1.000 97.42016  ? ? ? ? ? ?  31  ILE B   CG2 1 
+ATOM   4694  C CD1 . ILE B   2 30  ? 76.005  -47.816  21.365  1.000 106.82918 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B   CD1 1 
+ATOM   4695  N N   . GLU B   2 31  ? 70.523  -48.691  20.765  1.000 122.52632 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B   N   1 
+ATOM   4696  C CA  . GLU B   2 31  ? 69.400  -49.595  20.997  1.000 126.04694 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B   CA  1 
+ATOM   4697  C C   . GLU B   2 31  ? 68.341  -49.476  19.909  1.000 131.45630 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B   C   1 
+ATOM   4698  O O   . GLU B   2 31  ? 67.587  -50.427  19.676  1.000 137.30881 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B   O   1 
+ATOM   4699  C CB  . GLU B   2 31  ? 68.785  -49.333  22.373  1.000 112.69659 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B   CB  1 
+ATOM   4700  C CG  . GLU B   2 31  ? 68.112  -47.978  22.518  1.000 127.75386 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B   CG  1 
+ATOM   4701  C CD  . GLU B   2 31  ? 67.548  -47.754  23.909  1.000 159.22851 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B   CD  1 
+ATOM   4702  O OE1 . GLU B   2 31  ? 67.869  -48.550  24.817  1.000 157.62819 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B   OE1 1 
+ATOM   4703  O OE2 . GLU B   2 31  ? 66.783  -46.785  24.094  1.000 167.90426 ? ? ? ? ? -1 32  GLU B   OE2 1 
+ATOM   4704  N N   . ALA B   2 32  ? 68.268  -48.327  19.232  1.000 124.19723 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B   N   1 
+ATOM   4705  C CA  . ALA B   2 32  ? 67.315  -48.185  18.137  1.000 131.18515 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B   CA  1 
+ATOM   4706  C C   . ALA B   2 32  ? 67.776  -48.949  16.903  1.000 133.47299 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B   C   1 
+ATOM   4707  O O   . ALA B   2 32  ? 66.960  -49.561  16.204  1.000 134.10476 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B   O   1 
+ATOM   4708  C CB  . ALA B   2 32  ? 67.103  -46.707  17.809  1.000 131.14338 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B   CB  1 
+ATOM   4709  N N   . ASP B   2 33  ? 69.082  -48.927  16.618  1.000 132.00103 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B   N   1 
+ATOM   4710  C CA  . ASP B   2 33  ? 69.600  -49.683  15.482  1.000 125.26547 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B   CA  1 
+ATOM   4711  C C   . ASP B   2 33  ? 69.542  -51.184  15.730  1.000 120.02377 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B   C   1 
+ATOM   4712  O O   . ASP B   2 33  ? 69.389  -51.960  14.780  1.000 128.63008 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B   O   1 
+ATOM   4713  C CB  . ASP B   2 33  ? 71.032  -49.252  15.166  1.000 107.94745 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B   CB  1 
+ATOM   4714  C CG  . ASP B   2 33  ? 71.090  -48.102  14.179  1.000 126.10576 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B   CG  1 
+ATOM   4715  O OD1 . ASP B   2 33  ? 70.018  -47.577  13.813  1.000 140.28650 ? ? ? ? ? -1 34  ASP B   OD1 1 
+ATOM   4716  O OD2 . ASP B   2 33  ? 72.207  -47.729  13.764  1.000 121.70585 ? ? ? ? ? -1 34  ASP B   OD2 1 
+ATOM   4717  N N   . LEU B   2 34  ? 69.668  -51.613  16.988  1.000 107.80317 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B   N   1 
+ATOM   4718  C CA  . LEU B   2 34  ? 69.527  -53.032  17.298  1.000 115.37549 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B   CA  1 
+ATOM   4719  C C   . LEU B   2 34  ? 68.105  -53.510  17.037  1.000 133.45455 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B   C   1 
+ATOM   4720  O O   . LEU B   2 34  ? 67.894  -54.656  16.624  1.000 134.93323 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B   O   1 
+ATOM   4721  C CB  . LEU B   2 34  ? 69.924  -53.296  18.750  1.000 105.59858 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B   CB  1 
+ATOM   4722  C CG  . LEU B   2 34  ? 71.364  -52.966  19.140  1.000 101.93584 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B   CG  1 
+ATOM   4723  C CD1 . LEU B   2 34  ? 71.576  -53.177  20.630  1.000 104.26893 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B   CD1 1 
+ATOM   4724  C CD2 . LEU B   2 34  ? 72.345  -53.798  18.330  1.000 89.91122  ? ? ? ? ? ?  35  LEU B   CD2 1 
+ATOM   4725  N N   . LYS B   2 35  ? 67.118  -52.642  17.271  1.000 134.48861 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B   N   1 
+ATOM   4726  C CA  . LYS B   2 35  ? 65.731  -53.013  17.018  1.000 138.51650 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B   CA  1 
+ATOM   4727  C C   . LYS B   2 35  ? 65.423  -53.049  15.526  1.000 131.69425 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B   C   1 
+ATOM   4728  O O   . LYS B   2 35  ? 64.622  -53.880  15.082  1.000 142.00364 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B   O   1 
+ATOM   4729  C CB  . LYS B   2 35  ? 64.792  -52.042  17.735  1.000 140.75365 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B   CB  1 
+ATOM   4730  C CG  . LYS B   2 35  ? 63.315  -52.380  17.605  1.000 146.97225 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B   CG  1 
+ATOM   4731  C CD  . LYS B   2 35  ? 62.455  -51.365  18.340  1.000 131.79092 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B   CD  1 
+ATOM   4732  C CE  . LYS B   2 35  ? 60.976  -51.681  18.192  1.000 144.77451 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B   CE  1 
+ATOM   4733  N NZ  . LYS B   2 35  ? 60.125  -50.680  18.893  1.000 149.73313 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B   NZ  1 
+ATOM   4734  N N   . GLU B   2 36  ? 66.048  -52.169  14.739  1.000 135.64668 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B   N   1 
+ATOM   4735  C CA  . GLU B   2 36  ? 65.787  -52.154  13.304  1.000 134.58939 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B   CA  1 
+ATOM   4736  C C   . GLU B   2 36  ? 66.420  -53.355  12.610  1.000 132.77656 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B   C   1 
+ATOM   4737  O O   . GLU B   2 36  ? 65.813  -53.951  11.714  1.000 144.65493 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B   O   1 
+ATOM   4738  C CB  . GLU B   2 36  ? 66.303  -50.856  12.681  1.000 145.83951 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B   CB  1 
+ATOM   4739  C CG  . GLU B   2 36  ? 65.514  -49.613  13.064  1.000 165.45590 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B   CG  1 
+ATOM   4740  C CD  . GLU B   2 36  ? 65.814  -48.434  12.154  1.000 180.81124 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B   CD  1 
+ATOM   4741  O OE1 . GLU B   2 36  ? 66.320  -48.660  11.033  1.000 178.19515 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B   OE1 1 
+ATOM   4742  O OE2 . GLU B   2 36  ? 65.544  -47.284  12.557  1.000 178.54985 ? ? ? ? ? -1 37  GLU B   OE2 1 
+ATOM   4743  N N   . ASN B   2 37  ? 67.638  -53.723  12.999  1.000 137.07508 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B   N   1 
+ATOM   4744  C CA  . ASN B   2 37  ? 68.376  -54.777  12.317  1.000 149.05173 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B   CA  1 
+ATOM   4745  C C   . ASN B   2 37  ? 68.098  -56.111  13.001  1.000 143.23439 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B   C   1 
+ATOM   4746  O O   . ASN B   2 37  ? 68.267  -56.241  14.221  1.000 140.89565 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B   O   1 
+ATOM   4747  C CB  . ASN B   2 37  ? 69.871  -54.465  12.316  1.000 139.77066 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B   CB  1 
+ATOM   4748  C CG  . ASN B   2 37  ? 70.648  -55.307  11.319  1.000 146.37997 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B   CG  1 
+ATOM   4749  O OD1 . ASN B   2 37  ? 70.308  -56.457  11.063  1.000 159.59701 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B   OD1 1 
+ATOM   4750  N ND2 . ASN B   2 37  ? 71.703  -54.729  10.747  1.000 125.36816 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B   ND2 1 
+ATOM   4751  N N   . LYS B   2 38  ? 67.645  -57.092  12.219  1.000 143.05930 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B   N   1 
+ATOM   4752  C CA  . LYS B   2 38  ? 67.380  -58.433  12.726  1.000 151.02541 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B   CA  1 
+ATOM   4753  C C   . LYS B   2 38  ? 68.472  -59.432  12.365  1.000 152.02185 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B   C   1 
+ATOM   4754  O O   . LYS B   2 38  ? 68.446  -60.561  12.868  1.000 151.18378 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B   O   1 
+ATOM   4755  C CB  . LYS B   2 38  ? 66.035  -58.948  12.194  1.000 164.10295 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B   CB  1 
+ATOM   4756  C CG  . LYS B   2 38  ? 64.859  -58.006  12.401  1.000 158.86361 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B   CG  1 
+ATOM   4757  C CD  . LYS B   2 38  ? 64.438  -57.939  13.859  1.000 140.89644 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B   CD  1 
+ATOM   4758  C CE  . LYS B   2 38  ? 63.186  -57.092  14.028  1.000 144.02467 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B   CE  1 
+ATOM   4759  N NZ  . LYS B   2 38  ? 62.714  -57.077  15.439  1.000 155.98484 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B   NZ  1 
+ATOM   4760  N N   . THR B   2 39  ? 69.422  -59.045  11.516  1.000 143.23499 ? ? ? ? ? ?  40  THR B   N   1 
+ATOM   4761  C CA  . THR B   2 39  ? 70.440  -59.965  11.034  1.000 122.47286 ? ? ? ? ? ?  40  THR B   CA  1 
+ATOM   4762  C C   . THR B   2 39  ? 71.461  -60.258  12.131  1.000 117.24031 ? ? ? ? ? ?  40  THR B   C   1 
+ATOM   4763  O O   . THR B   2 39  ? 71.385  -59.750  13.253  1.000 124.91220 ? ? ? ? ? ?  40  THR B   O   1 
+ATOM   4764  C CB  . THR B   2 39  ? 71.131  -59.397  9.797   1.000 107.89237 ? ? ? ? ? ?  40  THR B   CB  1 
+ATOM   4765  O OG1 . THR B   2 39  ? 71.758  -58.151  10.128  1.000 98.11508  ? ? ? ? ? ?  40  THR B   OG1 1 
+ATOM   4766  C CG2 . THR B   2 39  ? 70.124  -59.174  8.679   1.000 131.53661 ? ? ? ? ? ?  40  THR B   CG2 1 
+ATOM   4767  N N   . HIS B   2 40  ? 72.445  -61.090  11.788  1.000 111.96074 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B   N   1 
+ATOM   4768  C CA  . HIS B   2 40  ? 73.396  -61.576  12.778  1.000 97.22605  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B   CA  1 
+ATOM   4769  C C   . HIS B   2 40  ? 74.450  -60.543  13.148  1.000 104.13578 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B   C   1 
+ATOM   4770  O O   . HIS B   2 40  ? 75.151  -60.727  14.149  1.000 106.26803 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B   O   1 
+ATOM   4771  C CB  . HIS B   2 40  ? 74.093  -62.834  12.263  1.000 94.43730  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B   CB  1 
+ATOM   4772  C CG  . HIS B   2 40  ? 75.246  -62.551  11.353  1.000 97.61562  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B   CG  1 
+ATOM   4773  N ND1 . HIS B   2 40  ? 75.083  -62.202  10.030  1.000 106.33266 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B   ND1 1 
+ATOM   4774  C CD2 . HIS B   2 40  ? 76.581  -62.554  11.579  1.000 89.90030  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B   CD2 1 
+ATOM   4775  C CE1 . HIS B   2 40  ? 76.267  -62.008  9.479   1.000 100.28909 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B   CE1 1 
+ATOM   4776  N NE2 . HIS B   2 40  ? 77.193  -62.215  10.398  1.000 97.66735  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B   NE2 1 
+ATOM   4777  N N   . TYR B   2 41  ? 74.584  -59.474  12.366  1.000 95.54092  ? ? ? ? ? ?  42  TYR B   N   1 
+ATOM   4778  C CA  . TYR B   2 41  ? 75.618  -58.485  12.629  1.000 104.07168 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B   CA  1 
+ATOM   4779  C C   . TYR B   2 41  ? 75.381  -57.799  13.970  1.000 90.90761  ? ? ? ? ? ?  42  TYR B   C   1 
+ATOM   4780  O O   . TYR B   2 41  ? 74.242  -57.601  14.403  1.000 108.41832 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B   O   1 
+ATOM   4781  C CB  . TYR B   2 41  ? 75.659  -57.443  11.512  1.000 110.80835 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B   CB  1 
+ATOM   4782  C CG  . TYR B   2 41  ? 76.093  -57.974  10.168  1.000 104.32909 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B   CG  1 
+ATOM   4783  C CD1 . TYR B   2 41  ? 77.405  -58.373  9.947   1.000 100.05797 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B   CD1 1 
+ATOM   4784  C CD2 . TYR B   2 41  ? 75.197  -58.052  9.111   1.000 112.95600 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B   CD2 1 
+ATOM   4785  C CE1 . TYR B   2 41  ? 77.808  -58.851  8.715   1.000 103.88668 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B   CE1 1 
+ATOM   4786  C CE2 . TYR B   2 41  ? 75.591  -58.526  7.877   1.000 114.33129 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B   CE2 1 
+ATOM   4787  C CZ  . TYR B   2 41  ? 76.897  -58.923  7.684   1.000 106.69338 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B   CZ  1 
+ATOM   4788  O OH  . TYR B   2 41  ? 77.289  -59.395  6.455   1.000 119.98046 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B   OH  1 
+ATOM   4789  N N   . SER B   2 42  ? 76.476  -57.437  14.629  1.000 92.72226  ? ? ? ? ? ?  43  SER B   N   1 
+ATOM   4790  C CA  . SER B   2 42  ? 76.444  -56.797  15.934  1.000 104.08733 ? ? ? ? ? ?  43  SER B   CA  1 
+ATOM   4791  C C   . SER B   2 42  ? 77.049  -55.403  15.840  1.000 96.62616  ? ? ? ? ? ?  43  SER B   C   1 
+ATOM   4792  O O   . SER B   2 42  ? 77.599  -55.004  14.811  1.000 98.75137  ? ? ? ? ? ?  43  SER B   O   1 
+ATOM   4793  C CB  . SER B   2 42  ? 77.198  -57.636  16.975  1.000 89.96016  ? ? ? ? ? ?  43  SER B   CB  1 
+ATOM   4794  O OG  . SER B   2 42  ? 76.705  -58.964  17.011  1.000 106.76261 ? ? ? ? ? ?  43  SER B   OG  1 
+ATOM   4795  N N   . ILE B   2 43  ? 76.940  -54.658  16.935  1.000 91.62767  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B   N   1 
+ATOM   4796  C CA  . ILE B   2 43  ? 77.534  -53.334  17.035  1.000 91.20662  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B   CA  1 
+ATOM   4797  C C   . ILE B   2 43  ? 78.712  -53.402  17.996  1.000 96.37794  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B   C   1 
+ATOM   4798  O O   . ILE B   2 43  ? 78.869  -54.351  18.770  1.000 104.25657 ? ? ? ? ? ?  44  ILE B   O   1 
+ATOM   4799  C CB  . ILE B   2 43  ? 76.518  -52.263  17.488  1.000 88.88223  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B   CB  1 
+ATOM   4800  C CG1 . ILE B   2 43  ? 76.020  -52.548  18.908  1.000 98.77632  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B   CG1 1 
+ATOM   4801  C CG2 . ILE B   2 43  ? 75.355  -52.187  16.517  1.000 75.33959  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B   CG2 1 
+ATOM   4802  C CD1 . ILE B   2 43  ? 76.661  -51.680  19.978  1.000 81.82992  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B   CD1 1 
+ATOM   4803  N N   . ALA B   2 44  ? 79.546  -52.366  17.946  1.000 93.88715  ? ? ? ? ? ?  45  ALA B   N   1 
+ATOM   4804  C CA  . ALA B   2 44  ? 80.705  -52.255  18.823  1.000 88.25777  ? ? ? ? ? ?  45  ALA B   CA  1 
+ATOM   4805  C C   . ALA B   2 44  ? 80.865  -50.801  19.234  1.000 94.91676  ? ? ? ? ? ?  45  ALA B   C   1 
+ATOM   4806  O O   . ALA B   2 44  ? 81.091  -49.935  18.384  1.000 104.68913 ? ? ? ? ? ?  45  ALA B   O   1 
+ATOM   4807  C CB  . ALA B   2 44  ? 81.975  -52.765  18.135  1.000 96.68795  ? ? ? ? ? ?  45  ALA B   CB  1 
+ATOM   4808  N N   . ALA B   2 45  ? 80.740  -50.535  20.531  1.000 95.24941  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B   N   1 
+ATOM   4809  C CA  . ALA B   2 45  ? 80.938  -49.206  21.090  1.000 94.96598  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B   CA  1 
+ATOM   4810  C C   . ALA B   2 45  ? 82.233  -49.193  21.888  1.000 97.35080  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B   C   1 
+ATOM   4811  O O   . ALA B   2 45  ? 82.476  -50.093  22.700  1.000 103.26761 ? ? ? ? ? ?  46  ALA B   O   1 
+ATOM   4812  C CB  . ALA B   2 45  ? 79.759  -48.799  21.977  1.000 79.80555  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B   CB  1 
+ATOM   4813  N N   . VAL B   2 46  ? 83.062  -48.179  21.654  1.000 88.68227  ? ? ? ? ? ?  47  VAL B   N   1 
+ATOM   4814  C CA  . VAL B   2 46  ? 84.365  -48.058  22.295  1.000 99.34901  ? ? ? ? ? ?  47  VAL B   CA  1 
+ATOM   4815  C C   . VAL B   2 46  ? 84.429  -46.726  23.030  1.000 110.64920 ? ? ? ? ? ?  47  VAL B   C   1 
+ATOM   4816  O O   . VAL B   2 46  ? 84.089  -45.679  22.466  1.000 117.16196 ? ? ? ? ? ?  47  VAL B   O   1 
+ATOM   4817  C CB  . VAL B   2 46  ? 85.514  -48.186  21.275  1.000 93.28374  ? ? ? ? ? ?  47  VAL B   CB  1 
+ATOM   4818  C CG1 . VAL B   2 46  ? 85.666  -49.633  20.831  1.000 91.49222  ? ? ? ? ? ?  47  VAL B   CG1 1 
+ATOM   4819  C CG2 . VAL B   2 46  ? 85.271  -47.287  20.072  1.000 104.67985 ? ? ? ? ? ?  47  VAL B   CG2 1 
+ATOM   4820  N N   . THR B   2 47  ? 84.849  -46.771  24.293  1.000 104.31960 ? ? ? ? ? ?  48  THR B   N   1 
+ATOM   4821  C CA  . THR B   2 47  ? 85.036  -45.580  25.108  1.000 106.07053 ? ? ? ? ? ?  48  THR B   CA  1 
+ATOM   4822  C C   . THR B   2 47  ? 86.441  -45.589  25.692  1.000 108.58516 ? ? ? ? ? ?  48  THR B   C   1 
+ATOM   4823  O O   . THR B   2 47  ? 87.019  -46.652  25.939  1.000 104.48684 ? ? ? ? ? ?  48  THR B   O   1 
+ATOM   4824  C CB  . THR B   2 47  ? 84.008  -45.495  26.247  1.000 118.40389 ? ? ? ? ? ?  48  THR B   CB  1 
+ATOM   4825  O OG1 . THR B   2 47  ? 84.237  -46.560  27.179  1.000 122.26413 ? ? ? ? ? ?  48  THR B   OG1 1 
+ATOM   4826  C CG2 . THR B   2 47  ? 82.590  -45.598  25.703  1.000 116.96671 ? ? ? ? ? ?  48  THR B   CG2 1 
+ATOM   4827  N N   . PHE B   2 48  ? 86.990  -44.392  25.908  1.000 111.47925 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B   N   1 
+ATOM   4828  C CA  . PHE B   2 48  ? 88.354  -44.290  26.416  1.000 105.13605 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B   CA  1 
+ATOM   4829  C C   . PHE B   2 48  ? 88.456  -44.825  27.838  1.000 99.08041  ? ? ? ? ? ?  49  PHE B   C   1 
+ATOM   4830  O O   . PHE B   2 48  ? 89.360  -45.608  28.155  1.000 94.66830  ? ? ? ? ? ?  49  PHE B   O   1 
+ATOM   4831  C CB  . PHE B   2 48  ? 88.833  -42.839  26.347  1.000 96.50117  ? ? ? ? ? ?  49  PHE B   CB  1 
+ATOM   4832  C CG  . PHE B   2 48  ? 89.415  -42.457  25.017  1.000 113.39895 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B   CG  1 
+ATOM   4833  C CD1 . PHE B   2 48  ? 90.764  -42.638  24.761  1.000 122.96784 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B   CD1 1 
+ATOM   4834  C CD2 . PHE B   2 48  ? 88.615  -41.923  24.022  1.000 119.79939 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B   CD2 1 
+ATOM   4835  C CE1 . PHE B   2 48  ? 91.306  -42.290  23.536  1.000 132.85485 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B   CE1 1 
+ATOM   4836  C CE2 . PHE B   2 48  ? 89.152  -41.574  22.795  1.000 128.70196 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B   CE2 1 
+ATOM   4837  C CZ  . PHE B   2 48  ? 90.498  -41.757  22.553  1.000 133.47655 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B   CZ  1 
+ATOM   4838  N N   . THR B   2 49  ? 87.538  -44.418  28.708  1.000 109.26495 ? ? ? ? ? ?  50  THR B   N   1 
+ATOM   4839  C CA  . THR B   2 49  ? 87.534  -44.851  30.096  1.000 114.61511 ? ? ? ? ? ?  50  THR B   CA  1 
+ATOM   4840  C C   . THR B   2 49  ? 86.599  -46.040  30.281  1.000 109.62333 ? ? ? ? ? ?  50  THR B   C   1 
+ATOM   4841  O O   . THR B   2 49  ? 85.641  -46.226  29.526  1.000 95.60979  ? ? ? ? ? ?  50  THR B   O   1 
+ATOM   4842  C CB  . THR B   2 49  ? 87.118  -43.708  31.026  1.000 108.77371 ? ? ? ? ? ?  50  THR B   CB  1 
+ATOM   4843  O OG1 . THR B   2 49  ? 86.999  -44.198  32.368  1.000 130.30090 ? ? ? ? ? ?  50  THR B   OG1 1 
+ATOM   4844  C CG2 . THR B   2 49  ? 85.790  -43.113  30.586  1.000 124.08796 ? ? ? ? ? ?  50  THR B   CG2 1 
+ATOM   4845  N N   . ASN B   2 50  ? 86.896  -46.853  31.296  1.000 126.88192 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B   N   1 
+ATOM   4846  C CA  . ASN B   2 50  ? 86.091  -48.036  31.569  1.000 113.67075 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B   CA  1 
+ATOM   4847  C C   . ASN B   2 50  ? 84.754  -47.692  32.210  1.000 115.34827 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B   C   1 
+ATOM   4848  O O   . ASN B   2 50  ? 83.822  -48.501  32.141  1.000 96.12877  ? ? ? ? ? ?  51  ASN B   O   1 
+ATOM   4849  C CB  . ASN B   2 50  ? 86.868  -48.996  32.466  1.000 111.90135 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B   CB  1 
+ATOM   4850  C CG  . ASN B   2 50  ? 86.476  -50.439  32.248  1.000 111.70316 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B   CG  1 
+ATOM   4851  O OD1 . ASN B   2 50  ? 87.256  -51.229  31.719  1.000 108.67614 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B   OD1 1 
+ATOM   4852  N ND2 . ASN B   2 50  ? 85.262  -50.793  32.654  1.000 123.51846 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B   ND2 1 
+ATOM   4853  N N   . LYS B   2 51  ? 84.639  -46.517  32.831  1.000 119.80800 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B   N   1 
+ATOM   4854  C CA  . LYS B   2 51  ? 83.368  -46.124  33.428  1.000 120.09087 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B   CA  1 
+ATOM   4855  C C   . LYS B   2 51  ? 82.335  -45.801  32.358  1.000 118.96474 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B   C   1 
+ATOM   4856  O O   . LYS B   2 51  ? 81.159  -46.155  32.498  1.000 127.21836 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B   O   1 
+ATOM   4857  C CB  . LYS B   2 51  ? 83.568  -44.927  34.357  1.000 120.85087 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B   CB  1 
+ATOM   4858  C CG  . LYS B   2 51  ? 82.292  -44.446  35.044  1.000 126.80650 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B   CG  1 
+ATOM   4859  C CD  . LYS B   2 51  ? 82.486  -43.072  35.674  1.000 137.62413 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B   CD  1 
+ATOM   4860  C CE  . LYS B   2 51  ? 83.615  -43.078  36.694  1.000 142.09377 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B   CE  1 
+ATOM   4861  N NZ  . LYS B   2 51  ? 83.895  -41.712  37.224  1.000 120.24235 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B   NZ  1 
+ATOM   4862  N N   . ALA B   2 52  ? 82.754  -45.128  31.283  1.000 108.83704 ? ? ? ? ? ?  53  ALA B   N   1 
+ATOM   4863  C CA  . ALA B   2 52  ? 81.823  -44.796  30.209  1.000 116.06377 ? ? ? ? ? ?  53  ALA B   CA  1 
+ATOM   4864  C C   . ALA B   2 52  ? 81.327  -46.051  29.501  1.000 116.34875 ? ? ? ? ? ?  53  ALA B   C   1 
+ATOM   4865  O O   . ALA B   2 52  ? 80.161  -46.120  29.093  1.000 124.54355 ? ? ? ? ? ?  53  ALA B   O   1 
+ATOM   4866  C CB  . ALA B   2 52  ? 82.483  -43.842  29.214  1.000 89.46569  ? ? ? ? ? ?  53  ALA B   CB  1 
+ATOM   4867  N N   . ALA B   2 53  ? 82.197  -47.051  29.345  1.000 108.71834 ? ? ? ? ? ?  54  ALA B   N   1 
+ATOM   4868  C CA  . ALA B   2 53  ? 81.771  -48.315  28.755  1.000 96.07350  ? ? ? ? ? ?  54  ALA B   CA  1 
+ATOM   4869  C C   . ALA B   2 53  ? 80.769  -49.030  29.652  1.000 114.47931 ? ? ? ? ? ?  54  ALA B   C   1 
+ATOM   4870  O O   . ALA B   2 53  ? 79.783  -49.596  29.165  1.000 116.62994 ? ? ? ? ? ?  54  ALA B   O   1 
+ATOM   4871  C CB  . ALA B   2 53  ? 82.983  -49.206  28.487  1.000 103.84054 ? ? ? ? ? ?  54  ALA B   CB  1 
+ATOM   4872  N N   . LYS B   2 54  ? 81.005  -49.018  30.966  1.000 119.95816 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B   N   1 
+ATOM   4873  C CA  . LYS B   2 54  ? 80.053  -49.627  31.889  1.000 114.22295 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B   CA  1 
+ATOM   4874  C C   . LYS B   2 54  ? 78.765  -48.819  31.981  1.000 106.47403 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B   C   1 
+ATOM   4875  O O   . LYS B   2 54  ? 77.696  -49.388  32.232  1.000 101.80090 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B   O   1 
+ATOM   4876  C CB  . LYS B   2 54  ? 80.684  -49.781  33.273  1.000 118.17120 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B   CB  1 
+ATOM   4877  C CG  . LYS B   2 54  ? 81.020  -51.216  33.644  1.000 135.58948 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B   CG  1 
+ATOM   4878  C CD  . LYS B   2 54  ? 81.709  -51.293  34.997  1.000 155.88393 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B   CD  1 
+ATOM   4879  C CE  . LYS B   2 54  ? 81.983  -52.735  35.399  1.000 152.73670 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B   CE  1 
+ATOM   4880  N NZ  . LYS B   2 54  ? 82.708  -52.815  36.700  1.000 150.65945 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B   NZ  1 
+ATOM   4881  N N   . GLU B   2 55  ? 78.844  -47.501  31.782  1.000 101.04217 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B   N   1 
+ATOM   4882  C CA  . GLU B   2 55  ? 77.640  -46.677  31.821  1.000 110.02587 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B   CA  1 
+ATOM   4883  C C   . GLU B   2 55  ? 76.738  -46.965  30.627  1.000 114.78870 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B   C   1 
+ATOM   4884  O O   . GLU B   2 55  ? 75.509  -46.983  30.760  1.000 118.62078 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B   O   1 
+ATOM   4885  C CB  . GLU B   2 55  ? 78.021  -45.197  31.867  1.000 116.75896 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B   CB  1 
+ATOM   4886  C CG  . GLU B   2 55  ? 76.836  -44.249  31.970  1.000 128.28157 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B   CG  1 
+ATOM   4887  C CD  . GLU B   2 55  ? 77.257  -42.793  32.033  1.000 157.49970 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B   CD  1 
+ATOM   4888  O OE1 . GLU B   2 55  ? 78.475  -42.521  31.981  1.000 160.77806 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B   OE1 1 
+ATOM   4889  O OE2 . GLU B   2 55  ? 76.370  -41.919  32.136  1.000 162.99996 ? ? ? ? ? -1 56  GLU B   OE2 1 
+ATOM   4890  N N   . ILE B   2 56  ? 77.330  -47.196  29.454  1.000 122.95684 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B   N   1 
+ATOM   4891  C CA  . ILE B   2 56  ? 76.536  -47.504  28.269  1.000 111.94431 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B   CA  1 
+ATOM   4892  C C   . ILE B   2 56  ? 75.934  -48.900  28.375  1.000 112.52479 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B   C   1 
+ATOM   4893  O O   . ILE B   2 56  ? 74.787  -49.129  27.974  1.000 118.63483 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B   O   1 
+ATOM   4894  C CB  . ILE B   2 56  ? 77.395  -47.350  27.001  1.000 103.57117 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B   CB  1 
+ATOM   4895  C CG1 . ILE B   2 56  ? 77.855  -45.900  26.843  1.000 102.57957 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B   CG1 1 
+ATOM   4896  C CG2 . ILE B   2 56  ? 76.627  -47.802  25.768  1.000 102.93091 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B   CG2 1 
+ATOM   4897  C CD1 . ILE B   2 56  ? 78.712  -45.663  25.622  1.000 102.26819 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B   CD1 1 
+ATOM   4898  N N   . GLU B   2 57  ? 76.693  -49.852  28.924  1.000 108.46604 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B   N   1 
+ATOM   4899  C CA  . GLU B   2 57  ? 76.206  -51.224  29.024  1.000 109.78339 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B   CA  1 
+ATOM   4900  C C   . GLU B   2 57  ? 75.014  -51.335  29.967  1.000 123.15548 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B   C   1 
+ATOM   4901  O O   . GLU B   2 57  ? 74.131  -52.174  29.752  1.000 113.86728 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B   O   1 
+ATOM   4902  C CB  . GLU B   2 57  ? 77.338  -52.146  29.480  1.000 103.59046 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B   CB  1 
+ATOM   4903  C CG  . GLU B   2 57  ? 76.966  -53.619  29.532  1.000 121.32878 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B   CG  1 
+ATOM   4904  C CD  . GLU B   2 57  ? 78.129  -54.499  29.944  1.000 139.36208 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B   CD  1 
+ATOM   4905  O OE1 . GLU B   2 57  ? 79.211  -53.953  30.248  1.000 147.24765 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B   OE1 1 
+ATOM   4906  O OE2 . GLU B   2 57  ? 77.962  -55.736  29.964  1.000 155.30784 ? ? ? ? ? -1 58  GLU B   OE2 1 
+ATOM   4907  N N   . GLY B   2 58  ? 74.963  -50.498  31.005  1.000 114.75293 ? ? ? ? ? ?  59  GLY B   N   1 
+ATOM   4908  C CA  . GLY B   2 58  ? 73.859  -50.577  31.948  1.000 122.98642 ? ? ? ? ? ?  59  GLY B   CA  1 
+ATOM   4909  C C   . GLY B   2 58  ? 72.549  -50.078  31.367  1.000 124.83723 ? ? ? ? ? ?  59  GLY B   C   1 
+ATOM   4910  O O   . GLY B   2 58  ? 71.481  -50.614  31.676  1.000 141.07300 ? ? ? ? ? ?  59  GLY B   O   1 
+ATOM   4911  N N   . ARG B   2 59  ? 72.610  -49.050  30.518  1.000 117.91991 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B   N   1 
+ATOM   4912  C CA  . ARG B   2 59  ? 71.392  -48.480  29.956  1.000 133.75312 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B   CA  1 
+ATOM   4913  C C   . ARG B   2 59  ? 70.868  -49.282  28.771  1.000 134.26020 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B   C   1 
+ATOM   4914  O O   . ARG B   2 59  ? 69.660  -49.268  28.508  1.000 134.01783 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B   O   1 
+ATOM   4915  C CB  . ARG B   2 59  ? 71.630  -47.027  29.539  1.000 100.47563 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B   CB  1 
+ATOM   4916  C CG  . ARG B   2 59  ? 71.846  -46.077  30.705  1.000 120.48779 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B   CG  1 
+ATOM   4917  C CD  . ARG B   2 59  ? 71.441  -44.655  30.343  1.000 127.76969 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B   CD  1 
+ATOM   4918  N NE  . ARG B   2 59  ? 72.571  -43.834  29.923  1.000 133.03806 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B   NE  1 
+ATOM   4919  C CZ  . ARG B   2 59  ? 72.464  -42.588  29.480  1.000 132.84438 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B   CZ  1 
+ATOM   4920  N NH1 . ARG B   2 59  ? 71.286  -41.997  29.358  1.000 138.67696 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B   NH1 1 
+ATOM   4921  N NH2 . ARG B   2 59  ? 73.565  -41.919  29.151  1.000 144.89755 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B   NH2 1 
+ATOM   4922  N N   . LEU B   2 60  ? 71.745  -49.985  28.051  1.000 120.88925 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B   N   1 
+ATOM   4923  C CA  . LEU B   2 60  ? 71.297  -50.745  26.888  1.000 123.53251 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B   CA  1 
+ATOM   4924  C C   . LEU B   2 60  ? 70.467  -51.956  27.296  1.000 140.70967 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B   C   1 
+ATOM   4925  O O   . LEU B   2 60  ? 69.436  -52.243  26.677  1.000 155.93302 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B   O   1 
+ATOM   4926  C CB  . LEU B   2 60  ? 72.498  -51.175  26.047  1.000 118.93659 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B   CB  1 
+ATOM   4927  C CG  . LEU B   2 60  ? 73.152  -50.080  25.203  1.000 116.92971 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B   CG  1 
+ATOM   4928  C CD1 . LEU B   2 60  ? 74.391  -50.609  24.499  1.000 99.97745  ? ? ? ? ? ?  61  LEU B   CD1 1 
+ATOM   4929  C CD2 . LEU B   2 60  ? 72.158  -49.523  24.197  1.000 123.72238 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B   CD2 1 
+ATOM   4930  N N   . GLY B   2 61  ? 70.899  -52.681  28.325  1.000 143.64909 ? ? ? ? ? ?  62  GLY B   N   1 
+ATOM   4931  C CA  . GLY B   2 61  ? 70.194  -53.874  28.753  1.000 164.80994 ? ? ? ? ? ?  62  GLY B   CA  1 
+ATOM   4932  C C   . GLY B   2 61  ? 70.876  -55.154  28.317  1.000 162.05568 ? ? ? ? ? ?  62  GLY B   C   1 
+ATOM   4933  O O   . GLY B   2 61  ? 72.096  -55.289  28.449  1.000 158.88489 ? ? ? ? ? ?  62  GLY B   O   1 
+ATOM   4934  N N   . TYR B   2 62  ? 70.100  -56.100  27.793  1.000 167.13347 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B   N   1 
+ATOM   4935  C CA  . TYR B   2 62  ? 70.661  -57.374  27.366  1.000 176.44325 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B   CA  1 
+ATOM   4936  C C   . TYR B   2 62  ? 71.440  -57.203  26.069  1.000 169.70805 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B   C   1 
+ATOM   4937  O O   . TYR B   2 62  ? 71.023  -56.472  25.165  1.000 158.26070 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B   O   1 
+ATOM   4938  C CB  . TYR B   2 62  ? 69.554  -58.415  27.188  1.000 181.99045 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B   CB  1 
+ATOM   4939  C CG  . TYR B   2 62  ? 68.499  -58.048  26.164  1.000 191.86074 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B   CG  1 
+ATOM   4940  C CD1 . TYR B   2 62  ? 67.412  -57.253  26.509  1.000 197.84102 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B   CD1 1 
+ATOM   4941  C CD2 . TYR B   2 62  ? 68.584  -58.508  24.856  1.000 184.03050 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B   CD2 1 
+ATOM   4942  C CE1 . TYR B   2 62  ? 66.445  -56.920  25.576  1.000 198.87334 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B   CE1 1 
+ATOM   4943  C CE2 . TYR B   2 62  ? 67.623  -58.180  23.918  1.000 191.17569 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B   CE2 1 
+ATOM   4944  C CZ  . TYR B   2 62  ? 66.556  -57.387  24.283  1.000 197.04263 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B   CZ  1 
+ATOM   4945  O OH  . TYR B   2 62  ? 65.599  -57.061  23.350  1.000 197.97397 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B   OH  1 
+ATOM   4946  N N   . SER B   2 63  ? 72.585  -57.876  25.985  1.000 178.79298 ? ? ? ? ? ?  64  SER B   N   1 
+ATOM   4947  C CA  . SER B   2 63  ? 73.421  -57.802  24.796  1.000 169.41387 ? ? ? ? ? ?  64  SER B   CA  1 
+ATOM   4948  C C   . SER B   2 63  ? 73.471  -59.155  24.102  1.000 161.64749 ? ? ? ? ? ?  64  SER B   C   1 
+ATOM   4949  O O   . SER B   2 63  ? 74.553  -59.648  23.766  1.000 133.37984 ? ? ? ? ? ?  64  SER B   O   1 
+ATOM   4950  C CB  . SER B   2 63  ? 74.830  -57.331  25.161  1.000 143.56901 ? ? ? ? ? ?  64  SER B   CB  1 
+ATOM   4951  O OG  . SER B   2 63  ? 74.796  -56.047  25.760  1.000 132.60302 ? ? ? ? ? ?  64  SER B   OG  1 
+ATOM   4952  N N   . SER B   2 64  ? 72.306  -59.767  23.889  1.000 172.73105 ? ? ? ? ? ?  65  SER B   N   1 
+ATOM   4953  C CA  . SER B   2 64  ? 72.254  -61.066  23.237  1.000 180.16802 ? ? ? ? ? ?  65  SER B   CA  1 
+ATOM   4954  C C   . SER B   2 64  ? 72.641  -60.997  21.765  1.000 187.47909 ? ? ? ? ? ?  65  SER B   C   1 
+ATOM   4955  O O   . SER B   2 64  ? 72.886  -62.044  21.156  1.000 171.19329 ? ? ? ? ? ?  65  SER B   O   1 
+ATOM   4956  C CB  . SER B   2 64  ? 70.855  -61.668  23.396  1.000 172.48553 ? ? ? ? ? ?  65  SER B   CB  1 
+ATOM   4957  O OG  . SER B   2 64  ? 70.780  -62.960  22.820  1.000 175.61910 ? ? ? ? ? ?  65  SER B   OG  1 
+ATOM   4958  N N   . ARG B   2 65  ? 72.718  -59.798  21.187  1.000 181.48403 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B   N   1 
+ATOM   4959  C CA  . ARG B   2 65  ? 73.239  -59.636  19.837  1.000 167.18052 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B   CA  1 
+ATOM   4960  C C   . ARG B   2 65  ? 74.740  -59.884  19.749  1.000 165.37448 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B   C   1 
+ATOM   4961  O O   . ARG B   2 65  ? 75.292  -59.835  18.644  1.000 153.63246 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B   O   1 
+ATOM   4962  C CB  . ARG B   2 65  ? 72.918  -58.232  19.319  1.000 151.39371 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B   CB  1 
+ATOM   4963  C CG  . ARG B   2 65  ? 71.436  -57.896  19.284  1.000 148.89659 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B   CG  1 
+ATOM   4964  C CD  . ARG B   2 65  ? 70.721  -58.690  18.205  1.000 174.45261 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B   CD  1 
+ATOM   4965  N NE  . ARG B   2 65  ? 71.330  -58.508  16.892  1.000 166.79637 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B   NE  1 
+ATOM   4966  C CZ  . ARG B   2 65  ? 71.017  -57.534  16.048  1.000 157.75391 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B   CZ  1 
+ATOM   4967  N NH1 . ARG B   2 65  ? 70.116  -56.615  16.356  1.000 153.76992 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B   NH1 1 
+ATOM   4968  N NH2 . ARG B   2 65  ? 71.625  -57.479  14.866  1.000 139.89841 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B   NH2 1 
+ATOM   4969  N N   . GLY B   2 66  ? 75.414  -60.153  20.865  1.000 155.23145 ? ? ? ? ? ?  67  GLY B   N   1 
+ATOM   4970  C CA  . GLY B   2 66  ? 76.858  -60.269  20.844  1.000 129.02425 ? ? ? ? ? ?  67  GLY B   CA  1 
+ATOM   4971  C C   . GLY B   2 66  ? 77.571  -58.943  20.769  1.000 116.30452 ? ? ? ? ? ?  67  GLY B   C   1 
+ATOM   4972  O O   . GLY B   2 66  ? 78.766  -58.906  20.461  1.000 119.23475 ? ? ? ? ? ?  67  GLY B   O   1 
+ATOM   4973  N N   . ASN B   2 67  ? 76.862  -57.851  21.046  1.000 106.32254 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B   N   1 
+ATOM   4974  C CA  . ASN B   2 67  ? 77.434  -56.520  20.914  1.000 100.51480 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B   CA  1 
+ATOM   4975  C C   . ASN B   2 67  ? 78.596  -56.338  21.881  1.000 91.65056  ? ? ? ? ? ?  68  ASN B   C   1 
+ATOM   4976  O O   . ASN B   2 67  ? 78.553  -56.792  23.027  1.000 110.51228 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B   O   1 
+ATOM   4977  C CB  . ASN B   2 67  ? 76.365  -55.458  21.171  1.000 103.39290 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B   CB  1 
+ATOM   4978  C CG  . ASN B   2 67  ? 75.172  -55.593  20.245  1.000 113.05872 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B   CG  1 
+ATOM   4979  O OD1 . ASN B   2 67  ? 75.321  -55.828  19.047  1.000 106.33003 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B   OD1 1 
+ATOM   4980  N ND2 . ASN B   2 67  ? 73.974  -55.443  20.802  1.000 125.04342 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B   ND2 1 
+ATOM   4981  N N   . PHE B   2 68  ? 79.643  -55.669  21.408  1.000 77.99208  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B   N   1 
+ATOM   4982  C CA  . PHE B   2 68  ? 80.832  -55.408  22.208  1.000 98.05366  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B   CA  1 
+ATOM   4983  C C   . PHE B   2 68  ? 80.739  -54.008  22.802  1.000 99.25492  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B   C   1 
+ATOM   4984  O O   . PHE B   2 68  ? 80.622  -53.023  22.065  1.000 93.40643  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B   O   1 
+ATOM   4985  C CB  . PHE B   2 68  ? 82.100  -55.551  21.368  1.000 96.53522  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B   CB  1 
+ATOM   4986  C CG  . PHE B   2 68  ? 83.362  -55.277  22.132  1.000 90.41522  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B   CG  1 
+ATOM   4987  C CD1 . PHE B   2 68  ? 83.984  -56.285  22.850  1.000 112.36933 ? ? ? ? ? ?  69  PHE B   CD1 1 
+ATOM   4988  C CD2 . PHE B   2 68  ? 83.924  -54.011  22.139  1.000 80.99310  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B   CD2 1 
+ATOM   4989  C CE1 . PHE B   2 68  ? 85.144  -56.036  23.560  1.000 104.07647 ? ? ? ? ? ?  69  PHE B   CE1 1 
+ATOM   4990  C CE2 . PHE B   2 68  ? 85.081  -53.755  22.847  1.000 83.24308  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B   CE2 1 
+ATOM   4991  C CZ  . PHE B   2 68  ? 85.693  -54.769  23.558  1.000 89.18145  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B   CZ  1 
+ATOM   4992  N N   . ILE B   2 69  ? 80.791  -53.926  24.129  1.000 100.77110 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B   N   1 
+ATOM   4993  C CA  . ILE B   2 69  ? 80.812  -52.661  24.855  1.000 92.12645  ? ? ? ? ? ?  70  ILE B   CA  1 
+ATOM   4994  C C   . ILE B   2 69  ? 82.019  -52.701  25.782  1.000 93.60737  ? ? ? ? ? ?  70  ILE B   C   1 
+ATOM   4995  O O   . ILE B   2 69  ? 82.030  -53.463  26.756  1.000 100.84660 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B   O   1 
+ATOM   4996  C CB  . ILE B   2 69  ? 79.523  -52.421  25.652  1.000 101.26983 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B   CB  1 
+ATOM   4997  C CG1 . ILE B   2 69  ? 78.289  -52.619  24.768  1.000 82.56654  ? ? ? ? ? ?  70  ILE B   CG1 1 
+ATOM   4998  C CG2 . ILE B   2 69  ? 79.525  -51.024  26.249  1.000 103.23372 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B   CG2 1 
+ATOM   4999  C CD1 . ILE B   2 69  ? 78.146  -51.586  23.678  1.000 101.34815 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B   CD1 1 
+ATOM   5000  N N   . GLY B   2 70  ? 83.027  -51.893  25.488  1.000 89.67817  ? ? ? ? ? ?  71  GLY B   N   1 
+ATOM   5001  C CA  . GLY B   2 70  ? 84.229  -51.914  26.293  1.000 85.98049  ? ? ? ? ? ?  71  GLY B   CA  1 
+ATOM   5002  C C   . GLY B   2 70  ? 85.176  -50.785  25.957  1.000 97.13077  ? ? ? ? ? ?  71  GLY B   C   1 
+ATOM   5003  O O   . GLY B   2 70  ? 84.793  -49.790  25.338  1.000 92.05594  ? ? ? ? ? ?  71  GLY B   O   1 
+ATOM   5004  N N   . THR B   2 71  ? 86.425  -50.961  26.378  1.000 106.48488 ? ? ? ? ? ?  72  THR B   N   1 
+ATOM   5005  C CA  . THR B   2 71  ? 87.454  -49.945  26.210  1.000 89.96063  ? ? ? ? ? ?  72  THR B   CA  1 
+ATOM   5006  C C   . THR B   2 71  ? 88.065  -50.023  24.814  1.000 98.60052  ? ? ? ? ? ?  72  THR B   C   1 
+ATOM   5007  O O   . THR B   2 71  ? 88.076  -51.081  24.178  1.000 104.35644 ? ? ? ? ? ?  72  THR B   O   1 
+ATOM   5008  C CB  . THR B   2 71  ? 88.546  -50.120  27.271  1.000 89.00025  ? ? ? ? ? ?  72  THR B   CB  1 
+ATOM   5009  O OG1 . THR B   2 71  ? 87.937  -50.326  28.552  1.000 132.49011 ? ? ? ? ? ?  72  THR B   OG1 1 
+ATOM   5010  C CG2 . THR B   2 71  ? 89.442  -48.889  27.347  1.000 117.27437 ? ? ? ? ? ?  72  THR B   CG2 1 
+ATOM   5011  N N   . ASN B   2 72  ? 88.563  -48.879  24.334  1.000 104.20729 ? ? ? ? ? ?  73  ASN B   N   1 
+ATOM   5012  C CA  . ASN B   2 72  ? 89.271  -48.847  23.057  1.000 85.37941  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B   CA  1 
+ATOM   5013  C C   . ASN B   2 72  ? 90.436  -49.828  23.053  1.000 92.54748  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B   C   1 
+ATOM   5014  O O   . ASN B   2 72  ? 90.629  -50.581  22.092  1.000 96.38287  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B   O   1 
+ATOM   5015  C CB  . ASN B   2 72  ? 89.772  -47.431  22.761  1.000 98.29596  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B   CB  1 
+ATOM   5016  C CG  . ASN B   2 72  ? 88.645  -46.437  22.579  1.000 121.35654 ? ? ? ? ? ?  73  ASN B   CG  1 
+ATOM   5017  O OD1 . ASN B   2 72  ? 87.556  -46.612  23.120  1.000 137.42479 ? ? ? ? ? ?  73  ASN B   OD1 1 
+ATOM   5018  N ND2 . ASN B   2 72  ? 88.904  -45.383  21.812  1.000 99.35910  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B   ND2 1 
+ATOM   5019  N N   . ASP B   2 73  ? 91.230  -49.828  24.127  1.000 112.10389 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B   N   1 
+ATOM   5020  C CA  . ASP B   2 73  ? 92.354  -50.754  24.214  1.000 112.35631 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B   CA  1 
+ATOM   5021  C C   . ASP B   2 73  ? 91.875  -52.197  24.311  1.000 103.63319 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B   C   1 
+ATOM   5022  O O   . ASP B   2 73  ? 92.485  -53.099  23.726  1.000 91.73058  ? ? ? ? ? ?  74  ASP B   O   1 
+ATOM   5023  C CB  . ASP B   2 73  ? 93.238  -50.398  25.410  1.000 94.34694  ? ? ? ? ? ?  74  ASP B   CB  1 
+ATOM   5024  C CG  . ASP B   2 73  ? 93.990  -49.096  25.212  1.000 113.97115 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B   CG  1 
+ATOM   5025  O OD1 . ASP B   2 73  ? 93.345  -48.026  25.215  1.000 123.07322 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B   OD1 1 
+ATOM   5026  O OD2 . ASP B   2 73  ? 95.228  -49.144  25.054  1.000 125.39294 ? ? ? ? ? -1 74  ASP B   OD2 1 
+ATOM   5027  N N   . GLY B   2 74  ? 90.784  -52.434  25.041  1.000 88.06532  ? ? ? ? ? ?  75  GLY B   N   1 
+ATOM   5028  C CA  . GLY B   2 74  ? 90.271  -53.786  25.170  1.000 85.39938  ? ? ? ? ? ?  75  GLY B   CA  1 
+ATOM   5029  C C   . GLY B   2 74  ? 89.651  -54.315  23.894  1.000 89.74777  ? ? ? ? ? ?  75  GLY B   C   1 
+ATOM   5030  O O   . GLY B   2 74  ? 89.592  -55.531  23.688  1.000 83.61313  ? ? ? ? ? ?  75  GLY B   O   1 
+ATOM   5031  N N   . PHE B   2 75  ? 89.185  -53.420  23.021  1.000 98.79822  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B   N   1 
+ATOM   5032  C CA  . PHE B   2 75  ? 88.584  -53.849  21.763  1.000 96.99402  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B   CA  1 
+ATOM   5033  C C   . PHE B   2 75  ? 89.629  -54.448  20.830  1.000 98.88536  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B   C   1 
+ATOM   5034  O O   . PHE B   2 75  ? 89.509  -55.601  20.399  1.000 100.90775 ? ? ? ? ? ?  76  PHE B   O   1 
+ATOM   5035  C CB  . PHE B   2 75  ? 87.875  -52.672  21.090  1.000 89.12059  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B   CB  1 
+ATOM   5036  C CG  . PHE B   2 75  ? 87.417  -52.965  19.689  1.000 90.82064  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B   CG  1 
+ATOM   5037  C CD1 . PHE B   2 75  ? 86.283  -53.727  19.462  1.000 94.45045  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B   CD1 1 
+ATOM   5038  C CD2 . PHE B   2 75  ? 88.122  -52.480  18.600  1.000 83.87888  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B   CD2 1 
+ATOM   5039  C CE1 . PHE B   2 75  ? 85.861  -54.000  18.175  1.000 86.53607  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B   CE1 1 
+ATOM   5040  C CE2 . PHE B   2 75  ? 87.704  -52.750  17.310  1.000 80.34952  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B   CE2 1 
+ATOM   5041  C CZ  . PHE B   2 75  ? 86.572  -53.510  17.098  1.000 80.41841  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B   CZ  1 
+ATOM   5042  N N   . VAL B   2 76  ? 90.665  -53.672  20.503  1.000 91.69399  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B   N   1 
+ATOM   5043  C CA  . VAL B   2 76  ? 91.686  -54.145  19.574  1.000 96.44635  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B   CA  1 
+ATOM   5044  C C   . VAL B   2 76  ? 92.441  -55.329  20.157  1.000 96.54983  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B   C   1 
+ATOM   5045  O O   . VAL B   2 76  ? 92.996  -56.149  19.415  1.000 89.44250  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B   O   1 
+ATOM   5046  C CB  . VAL B   2 76  ? 92.640  -52.993  19.204  1.000 106.29769 ? ? ? ? ? ?  77  VAL B   CB  1 
+ATOM   5047  C CG1 . VAL B   2 76  ? 91.861  -51.856  18.578  1.000 113.05863 ? ? ? ? ? ?  77  VAL B   CG1 1 
+ATOM   5048  C CG2 . VAL B   2 76  ? 93.394  -52.509  20.433  1.000 84.18910  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B   CG2 1 
+ATOM   5049  N N   . GLU B   2 77  ? 92.467  -55.448  21.484  1.000 96.07402  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B   N   1 
+ATOM   5050  C CA  . GLU B   2 77  ? 93.175  -56.555  22.116  1.000 92.16090  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B   CA  1 
+ATOM   5051  C C   . GLU B   2 77  ? 92.398  -57.859  21.971  1.000 85.36724  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B   C   1 
+ATOM   5052  O O   . GLU B   2 77  ? 92.950  -58.875  21.535  1.000 73.35808  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B   O   1 
+ATOM   5053  C CB  . GLU B   2 77  ? 93.431  -56.231  23.589  1.000 84.66337  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B   CB  1 
+ATOM   5054  C CG  . GLU B   2 77  ? 93.938  -57.403  24.411  1.000 119.09038 ? ? ? ? ? ?  78  GLU B   CG  1 
+ATOM   5055  C CD  . GLU B   2 77  ? 94.233  -57.022  25.850  1.000 131.47445 ? ? ? ? ? ?  78  GLU B   CD  1 
+ATOM   5056  O OE1 . GLU B   2 77  ? 94.659  -55.871  26.089  1.000 114.45975 ? ? ? ? ? ?  78  GLU B   OE1 1 
+ATOM   5057  O OE2 . GLU B   2 77  ? 94.034  -57.873  26.742  1.000 113.30920 ? ? ? ? ? -1 78  GLU B   OE2 1 
+ATOM   5058  N N   . SER B   2 78  ? 91.108  -57.844  22.311  1.000 90.94268  ? ? ? ? ? ?  79  SER B   N   1 
+ATOM   5059  C CA  . SER B   2 78  ? 90.332  -59.079  22.338  1.000 94.12394  ? ? ? ? ? ?  79  SER B   CA  1 
+ATOM   5060  C C   . SER B   2 78  ? 89.798  -59.471  20.965  1.000 82.81738  ? ? ? ? ? ?  79  SER B   C   1 
+ATOM   5061  O O   . SER B   2 78  ? 89.528  -60.654  20.730  1.000 92.18465  ? ? ? ? ? ?  79  SER B   O   1 
+ATOM   5062  C CB  . SER B   2 78  ? 89.168  -58.948  23.321  1.000 91.96864  ? ? ? ? ? ?  79  SER B   CB  1 
+ATOM   5063  O OG  . SER B   2 78  ? 88.202  -58.028  22.845  1.000 90.48953  ? ? ? ? ? ?  79  SER B   OG  1 
+ATOM   5064  N N   . GLU B   2 79  ? 89.637  -58.512  20.053  1.000 87.22411  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B   N   1 
+ATOM   5065  C CA  . GLU B   2 79  ? 88.996  -58.783  18.771  1.000 86.63205  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B   CA  1 
+ATOM   5066  C C   . GLU B   2 79  ? 89.966  -58.869  17.601  1.000 92.44419  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B   C   1 
+ATOM   5067  O O   . GLU B   2 79  ? 89.630  -59.492  16.589  1.000 87.64091  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B   O   1 
+ATOM   5068  C CB  . GLU B   2 79  ? 87.948  -57.706  18.466  1.000 84.13829  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B   CB  1 
+ATOM   5069  C CG  . GLU B   2 79  ? 86.849  -57.619  19.506  1.000 92.27847  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B   CG  1 
+ATOM   5070  C CD  . GLU B   2 79  ? 86.094  -58.923  19.649  1.000 97.37857  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B   CD  1 
+ATOM   5071  O OE1 . GLU B   2 79  ? 85.418  -59.325  18.680  1.000 90.95041  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B   OE1 1 
+ATOM   5072  O OE2 . GLU B   2 79  ? 86.188  -59.550  20.726  1.000 120.60529 ? ? ? ? ? -1 80  GLU B   OE2 1 
+ATOM   5073  N N   . ILE B   2 80  ? 91.149  -58.267  17.706  1.000 94.19533  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B   N   1 
+ATOM   5074  C CA  . ILE B   2 80  ? 92.074  -58.220  16.579  1.000 81.46308  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B   CA  1 
+ATOM   5075  C C   . ILE B   2 80  ? 93.402  -58.871  16.943  1.000 82.25605  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B   C   1 
+ATOM   5076  O O   . ILE B   2 80  ? 93.817  -59.850  16.313  1.000 90.38504  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B   O   1 
+ATOM   5077  C CB  . ILE B   2 80  ? 92.293  -56.772  16.104  1.000 85.67220  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B   CB  1 
+ATOM   5078  C CG1 . ILE B   2 80  ? 90.985  -56.182  15.573  1.000 84.73842  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B   CG1 1 
+ATOM   5079  C CG2 . ILE B   2 80  ? 93.382  -56.719  15.040  1.000 76.04606  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B   CG2 1 
+ATOM   5080  C CD1 . ILE B   2 80  ? 91.112  -54.758  15.079  1.000 78.86702  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B   CD1 1 
+ATOM   5081  N N   . ILE B   2 81  ? 94.076  -58.330  17.958  1.000 80.90306  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B   N   1 
+ATOM   5082  C CA  . ILE B   2 81  ? 95.443  -58.753  18.258  1.000 88.01182  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B   CA  1 
+ATOM   5083  C C   . ILE B   2 81  ? 95.463  -60.194  18.753  1.000 96.73523  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B   C   1 
+ATOM   5084  O O   . ILE B   2 81  ? 96.068  -61.073  18.130  1.000 98.53119  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B   O   1 
+ATOM   5085  C CB  . ILE B   2 81  ? 96.091  -57.800  19.276  1.000 73.24375  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B   CB  1 
+ATOM   5086  C CG1 . ILE B   2 81  ? 96.109  -56.373  18.726  1.000 81.87486  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B   CG1 1 
+ATOM   5087  C CG2 . ILE B   2 81  ? 97.500  -58.264  19.608  1.000 88.39396  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B   CG2 1 
+ATOM   5088  C CD1 . ILE B   2 81  ? 96.692  -55.357  19.680  1.000 86.39652  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B   CD1 1 
+ATOM   5089  N N   . ARG B   2 82  ? 94.801  -60.455  19.879  1.000 91.93096  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B   N   1 
+ATOM   5090  C CA  . ARG B   2 82  ? 94.862  -61.783  20.484  1.000 81.22806  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B   CA  1 
+ATOM   5091  C C   . ARG B   2 82  ? 94.386  -62.911  19.571  1.000 81.60416  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B   C   1 
+ATOM   5092  O O   . ARG B   2 82  ? 95.040  -63.969  19.562  1.000 93.93754  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B   O   1 
+ATOM   5093  C CB  . ARG B   2 82  ? 94.073  -61.777  21.800  1.000 86.07933  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B   CB  1 
+ATOM   5094  C CG  . ARG B   2 82  ? 94.191  -63.052  22.614  1.000 104.42892 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B   CG  1 
+ATOM   5095  C CD  . ARG B   2 82  ? 93.953  -62.764  24.086  1.000 120.55376 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B   CD  1 
+ATOM   5096  N NE  . ARG B   2 82  ? 94.953  -61.844  24.614  1.000 113.10759 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B   NE  1 
+ATOM   5097  C CZ  . ARG B   2 82  ? 94.894  -61.271  25.808  1.000 111.27005 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B   CZ  1 
+ATOM   5098  N NH1 . ARG B   2 82  ? 93.884  -61.495  26.633  1.000 150.10088 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B   NH1 1 
+ATOM   5099  N NH2 . ARG B   2 82  ? 95.871  -60.450  26.182  1.000 119.76486 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B   NH2 1 
+ATOM   5100  N N   . PRO B   2 83  ? 93.298  -62.782  18.799  1.000 82.31011  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B   N   1 
+ATOM   5101  C CA  . PRO B   2 83  ? 92.865  -63.940  17.996  1.000 82.50120  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B   CA  1 
+ATOM   5102  C C   . PRO B   2 83  ? 93.749  -64.224  16.796  1.000 88.22260  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B   C   1 
+ATOM   5103  O O   . PRO B   2 83  ? 93.963  -65.395  16.461  1.000 91.53747  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B   O   1 
+ATOM   5104  C CB  . PRO B   2 83  ? 91.441  -63.559  17.563  1.000 63.14809  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B   CB  1 
+ATOM   5105  C CG  . PRO B   2 83  ? 91.038  -62.448  18.454  1.000 76.66102  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B   CG  1 
+ATOM   5106  C CD  . PRO B   2 83  ? 92.292  -61.707  18.758  1.000 80.68525  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B   CD  1 
+ATOM   5107  N N   . PHE B   2 84  ? 94.266  -63.193  16.126  1.000 93.87273  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B   N   1 
+ATOM   5108  C CA  . PHE B   2 84  ? 94.874  -63.371  14.813  1.000 92.29566  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B   CA  1 
+ATOM   5109  C C   . PHE B   2 84  ? 96.338  -62.948  14.770  1.000 103.49631 ? ? ? ? ? ?  85  PHE B   C   1 
+ATOM   5110  O O   . PHE B   2 84  ? 96.865  -62.681  13.686  1.000 103.06127 ? ? ? ? ? ?  85  PHE B   O   1 
+ATOM   5111  C CB  . PHE B   2 84  ? 94.079  -62.604  13.756  1.000 82.64278  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B   CB  1 
+ATOM   5112  C CG  . PHE B   2 84  ? 92.594  -62.781  13.867  1.000 78.29666  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B   CG  1 
+ATOM   5113  C CD1 . PHE B   2 84  ? 91.987  -63.946  13.429  1.000 74.89968  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B   CD1 1 
+ATOM   5114  C CD2 . PHE B   2 84  ? 91.804  -61.778  14.401  1.000 75.54081  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B   CD2 1 
+ATOM   5115  C CE1 . PHE B   2 84  ? 90.617  -64.108  13.528  1.000 64.40717  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B   CE1 1 
+ATOM   5116  C CE2 . PHE B   2 84  ? 90.434  -61.935  14.501  1.000 78.99464  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B   CE2 1 
+ATOM   5117  C CZ  . PHE B   2 84  ? 89.840  -63.101  14.065  1.000 66.21802  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B   CZ  1 
+ATOM   5118  N N   . ILE B   2 85  ? 97.016  -62.882  15.915  1.000 104.47532 ? ? ? ? ? ?  86  ILE B   N   1 
+ATOM   5119  C CA  . ILE B   2 85  ? 98.426  -62.504  15.884  1.000 94.01074  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B   CA  1 
+ATOM   5120  C C   . ILE B   2 85  ? 99.276  -63.659  15.366  1.000 101.07344 ? ? ? ? ? ?  86  ILE B   C   1 
+ATOM   5121  O O   . ILE B   2 85  ? 100.251 -63.450  14.635  1.000 97.52038  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B   O   1 
+ATOM   5122  C CB  . ILE B   2 85  ? 98.897  -62.019  17.268  1.000 88.15446  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B   CB  1 
+ATOM   5123  C CG1 . ILE B   2 85  ? 100.366 -61.601  17.212  1.000 82.55881  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B   CG1 1 
+ATOM   5124  C CG2 . ILE B   2 85  ? 98.677  -63.081  18.332  1.000 92.86691  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B   CG2 1 
+ATOM   5125  C CD1 . ILE B   2 85  ? 100.924 -61.181  18.545  1.000 107.19965 ? ? ? ? ? ?  86  ILE B   CD1 1 
+ATOM   5126  N N   . LYS B   2 86  ? 98.918  -64.895  15.727  1.000 105.31396 ? ? ? ? ? ?  87  LYS B   N   1 
+ATOM   5127  C CA  . LYS B   2 86  ? 99.639  -66.061  15.222  1.000 88.96364  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B   CA  1 
+ATOM   5128  C C   . LYS B   2 86  ? 99.413  -66.252  13.729  1.000 96.26302  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B   C   1 
+ATOM   5129  O O   . LYS B   2 86  ? 100.310 -66.719  13.019  1.000 113.80162 ? ? ? ? ? ?  87  LYS B   O   1 
+ATOM   5130  C CB  . LYS B   2 86  ? 99.225  -67.312  15.994  1.000 95.89924  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B   CB  1 
+ATOM   5131  C CG  . LYS B   2 86  ? 99.642  -67.300  17.458  1.000 77.06820  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B   CG  1 
+ATOM   5132  C CD  . LYS B   2 86  ? 99.081  -68.510  18.192  1.000 101.30305 ? ? ? ? ? ?  87  LYS B   CD  1 
+ATOM   5133  C CE  . LYS B   2 86  ? 100.188 -69.448  18.645  1.000 98.07765  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B   CE  1 
+ATOM   5134  N NZ  . LYS B   2 86  ? 101.156 -68.775  19.558  1.000 103.16318 ? ? ? ? ? ?  87  LYS B   NZ  1 
+ATOM   5135  N N   . ASP B   2 87  ? 98.224  -65.907  13.237  1.000 103.69749 ? ? ? ? ? ?  88  ASP B   N   1 
+ATOM   5136  C CA  . ASP B   2 87  ? 97.975  -65.979  11.798  1.000 94.93105  ? ? ? ? ? ?  88  ASP B   CA  1 
+ATOM   5137  C C   . ASP B   2 87  ? 98.782  -64.927  11.049  1.000 86.46463  ? ? ? ? ? ?  88  ASP B   C   1 
+ATOM   5138  O O   . ASP B   2 87  ? 99.297  -65.187  9.954   1.000 107.43580 ? ? ? ? ? ?  88  ASP B   O   1 
+ATOM   5139  C CB  . ASP B   2 87  ? 96.482  -65.804  11.508  1.000 96.74590  ? ? ? ? ? ?  88  ASP B   CB  1 
+ATOM   5140  C CG  . ASP B   2 87  ? 96.150  -65.888  10.025  1.000 90.58315  ? ? ? ? ? ?  88  ASP B   CG  1 
+ATOM   5141  O OD1 . ASP B   2 87  ? 96.913  -66.516  9.270   1.000 121.14005 ? ? ? ? ? ?  88  ASP B   OD1 1 
+ATOM   5142  O OD2 . ASP B   2 87  ? 95.118  -65.313  9.615   1.000 105.96883 ? ? ? ? ? -1 88  ASP B   OD2 1 
+ATOM   5143  N N   . ALA B   2 88  ? 98.922  -63.738  11.636  1.000 97.08640  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B   N   1 
+ATOM   5144  C CA  . ALA B   2 88  ? 99.589  -62.640  10.949  1.000 87.48049  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B   CA  1 
+ATOM   5145  C C   . ALA B   2 88  ? 101.107 -62.772  10.996  1.000 91.26488  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B   C   1 
+ATOM   5146  O O   . ALA B   2 88  ? 101.786 -62.486  10.004  1.000 91.96547  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B   O   1 
+ATOM   5147  C CB  . ALA B   2 88  ? 99.153  -61.305  11.555  1.000 111.13159 ? ? ? ? ? ?  89  ALA B   CB  1 
+ATOM   5148  N N   . PHE B   2 89  ? 101.657 -63.201  12.132  1.000 104.67521 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B   N   1 
+ATOM   5149  C CA  . PHE B   2 89  ? 103.099 -63.188  12.339  1.000 92.60262  ? ? ? ? ? ?  90  PHE B   CA  1 
+ATOM   5150  C C   . PHE B   2 89  ? 103.711 -64.567  12.548  1.000 93.50252  ? ? ? ? ? ?  90  PHE B   C   1 
+ATOM   5151  O O   . PHE B   2 89  ? 104.929 -64.659  12.742  1.000 106.68476 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B   O   1 
+ATOM   5152  C CB  . PHE B   2 89  ? 103.452 -62.299  13.539  1.000 95.86239  ? ? ? ? ? ?  90  PHE B   CB  1 
+ATOM   5153  C CG  . PHE B   2 89  ? 103.110 -60.850  13.348  1.000 91.29297  ? ? ? ? ? ?  90  PHE B   CG  1 
+ATOM   5154  C CD1 . PHE B   2 89  ? 102.994 -60.309  12.078  1.000 111.91201 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B   CD1 1 
+ATOM   5155  C CD2 . PHE B   2 89  ? 102.909 -60.026  14.441  1.000 100.15431 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B   CD2 1 
+ATOM   5156  C CE1 . PHE B   2 89  ? 102.678 -58.975  11.904  1.000 126.68080 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B   CE1 1 
+ATOM   5157  C CE2 . PHE B   2 89  ? 102.596 -58.694  14.273  1.000 111.72911 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B   CE2 1 
+ATOM   5158  C CZ  . PHE B   2 89  ? 102.480 -58.167  13.004  1.000 111.37253 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B   CZ  1 
+ATOM   5159  N N   . GLY B   2 90  ? 102.920 -65.633  12.519  1.000 80.02051  ? ? ? ? ? ?  91  GLY B   N   1 
+ATOM   5160  C CA  . GLY B   2 90  ? 103.432 -66.974  12.705  1.000 101.10188 ? ? ? ? ? ?  91  GLY B   CA  1 
+ATOM   5161  C C   . GLY B   2 90  ? 103.206 -67.488  14.117  1.000 101.41470 ? ? ? ? ? ?  91  GLY B   C   1 
+ATOM   5162  O O   . GLY B   2 90  ? 102.793 -66.765  15.028  1.000 99.44440  ? ? ? ? ? ?  91  GLY B   O   1 
+ATOM   5163  N N   . ASN B   2 91  ? 103.497 -68.779  14.293  1.000 106.65588 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B   N   1 
+ATOM   5164  C CA  . ASN B   2 91  ? 103.290 -69.440  15.577  1.000 97.62401  ? ? ? ? ? ?  92  ASN B   CA  1 
+ATOM   5165  C C   . ASN B   2 91  ? 104.300 -69.022  16.637  1.000 120.47246 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B   C   1 
+ATOM   5166  O O   . ASN B   2 91  ? 104.156 -69.430  17.794  1.000 143.43441 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B   O   1 
+ATOM   5167  C CB  . ASN B   2 91  ? 103.339 -70.957  15.398  1.000 121.25043 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B   CB  1 
+ATOM   5168  C CG  . ASN B   2 91  ? 102.137 -71.493  14.655  1.000 125.88274 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B   CG  1 
+ATOM   5169  O OD1 . ASN B   2 91  ? 101.166 -71.942  15.265  1.000 132.48551 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B   OD1 1 
+ATOM   5170  N ND2 . ASN B   2 91  ? 102.189 -71.443  13.329  1.000 135.13197 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B   ND2 1 
+ATOM   5171  N N   . ASP B   2 92  ? 105.314 -68.231  16.277  1.000 131.64813 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B   N   1 
+ATOM   5172  C CA  . ASP B   2 92  ? 106.309 -67.808  17.257  1.000 124.42109 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B   CA  1 
+ATOM   5173  C C   . ASP B   2 92  ? 105.710 -66.885  18.310  1.000 125.72512 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B   C   1 
+ATOM   5174  O O   . ASP B   2 92  ? 106.163 -66.883  19.460  1.000 144.65249 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B   O   1 
+ATOM   5175  C CB  . ASP B   2 92  ? 107.473 -67.110  16.557  1.000 133.18675 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B   CB  1 
+ATOM   5176  C CG  . ASP B   2 92  ? 108.173 -68.003  15.555  1.000 148.91489 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B   CG  1 
+ATOM   5177  O OD1 . ASP B   2 92  ? 108.553 -69.134  15.926  1.000 136.67433 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B   OD1 1 
+ATOM   5178  O OD2 . ASP B   2 92  ? 108.337 -67.572  14.394  1.000 157.26198 ? ? ? ? ? -1 93  ASP B   OD2 1 
+ATOM   5179  N N   . TYR B   2 93  ? 104.702 -66.101  17.941  1.000 113.52396 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B   N   1 
+ATOM   5180  C CA  . TYR B   2 93  ? 104.096 -65.084  18.791  1.000 107.95410 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B   CA  1 
+ATOM   5181  C C   . TYR B   2 93  ? 103.003 -65.695  19.664  1.000 118.24580 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B   C   1 
+ATOM   5182  O O   . TYR B   2 93  ? 102.268 -66.578  19.214  1.000 114.40645 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B   O   1 
+ATOM   5183  C CB  . TYR B   2 93  ? 103.511 -63.958  17.943  1.000 100.93047 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B   CB  1 
+ATOM   5184  C CG  . TYR B   2 93  ? 104.558 -63.144  17.215  1.000 106.48090 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B   CG  1 
+ATOM   5185  C CD1 . TYR B   2 93  ? 105.277 -63.687  16.157  1.000 99.22679  ? ? ? ? ? ?  94  TYR B   CD1 1 
+ATOM   5186  C CD2 . TYR B   2 93  ? 104.826 -61.831  17.582  1.000 106.07267 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B   CD2 1 
+ATOM   5187  C CE1 . TYR B   2 93  ? 106.235 -62.952  15.492  1.000 101.57417 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B   CE1 1 
+ATOM   5188  C CE2 . TYR B   2 93  ? 105.783 -61.086  16.918  1.000 107.95846 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B   CE2 1 
+ATOM   5189  C CZ  . TYR B   2 93  ? 106.483 -61.652  15.873  1.000 114.15995 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B   CZ  1 
+ATOM   5190  O OH  . TYR B   2 93  ? 107.437 -60.917  15.208  1.000 125.87297 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B   OH  1 
+ATOM   5191  N N   . PRO B   2 94  ? 102.883 -65.244  20.909  1.000 117.57209 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B   N   1 
+ATOM   5192  C CA  . PRO B   2 94  ? 101.904 -65.829  21.827  1.000 117.20249 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B   CA  1 
+ATOM   5193  C C   . PRO B   2 94  ? 100.552 -65.137  21.776  1.000 114.69685 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B   C   1 
+ATOM   5194  O O   . PRO B   2 94  ? 100.429 -63.954  21.452  1.000 115.04444 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B   O   1 
+ATOM   5195  C CB  . PRO B   2 94  ? 102.566 -65.619  23.195  1.000 126.45949 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B   CB  1 
+ATOM   5196  C CG  . PRO B   2 94  ? 103.296 -64.324  23.027  1.000 123.21052 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B   CG  1 
+ATOM   5197  C CD  . PRO B   2 94  ? 103.760 -64.272  21.587  1.000 104.34456 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B   CD  1 
+ATOM   5198  N N   . ASP B   2 95  ? 99.519  -65.910  22.110  1.000 109.00712 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B   N   1 
+ATOM   5199  C CA  . ASP B   2 95  ? 98.172  -65.383  22.273  1.000 107.98153 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B   CA  1 
+ATOM   5200  C C   . ASP B   2 95  ? 97.766  -65.237  23.734  1.000 116.10021 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B   C   1 
+ATOM   5201  O O   . ASP B   2 95  ? 96.688  -64.702  24.010  1.000 117.30962 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B   O   1 
+ATOM   5202  C CB  . ASP B   2 95  ? 97.159  -66.275  21.544  1.000 100.70434 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B   CB  1 
+ATOM   5203  C CG  . ASP B   2 95  ? 97.392  -67.749  21.800  1.000 110.82377 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B   CG  1 
+ATOM   5204  O OD1 . ASP B   2 95  ? 98.379  -68.084  22.489  1.000 123.15910 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B   OD1 1 
+ATOM   5205  O OD2 . ASP B   2 95  ? 96.591  -68.573  21.310  1.000 99.26614  ? ? ? ? ? -1 96  ASP B   OD2 1 
+ATOM   5206  N N   . ASN B   2 96  ? 98.597  -65.701  24.668  1.000 122.05761 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B   N   1 
+ATOM   5207  C CA  . ASN B   2 96  ? 98.377  -65.507  26.094  1.000 122.24801 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B   CA  1 
+ATOM   5208  C C   . ASN B   2 96  ? 99.149  -64.311  26.638  1.000 126.04577 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B   C   1 
+ATOM   5209  O O   . ASN B   2 96  ? 99.454  -64.267  27.835  1.000 122.23155 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B   O   1 
+ATOM   5210  C CB  . ASN B   2 96  ? 98.750  -66.776  26.863  1.000 118.30674 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B   CB  1 
+ATOM   5211  C CG  . ASN B   2 96  ? 100.156 -67.259  26.551  1.000 118.68051 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B   CG  1 
+ATOM   5212  O OD1 . ASN B   2 96  ? 100.960 -66.537  25.961  1.000 118.49608 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B   OD1 1 
+ATOM   5213  N ND2 . ASN B   2 96  ? 100.460 -68.488  26.951  1.000 125.78844 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B   ND2 1 
+ATOM   5214  N N   . PHE B   2 97  ? 99.474  -63.348  25.780  1.000 133.23725 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B   N   1 
+ATOM   5215  C CA  . PHE B   2 97  ? 100.275 -62.203  26.185  1.000 121.24735 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B   CA  1 
+ATOM   5216  C C   . PHE B   2 97  ? 99.523  -61.339  27.190  1.000 135.42880 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B   C   1 
+ATOM   5217  O O   . PHE B   2 97  ? 98.290  -61.335  27.244  1.000 142.61123 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B   O   1 
+ATOM   5218  C CB  . PHE B   2 97  ? 100.659 -61.367  24.964  1.000 126.26585 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B   CB  1 
+ATOM   5219  C CG  . PHE B   2 97  ? 99.479  -60.869  24.173  1.000 128.07440 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B   CG  1 
+ATOM   5220  C CD1 . PHE B   2 97  ? 98.918  -61.650  23.176  1.000 128.50308 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B   CD1 1 
+ATOM   5221  C CD2 . PHE B   2 97  ? 98.935  -59.620  24.425  1.000 112.83993 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B   CD2 1 
+ATOM   5222  C CE1 . PHE B   2 97  ? 97.835  -61.197  22.448  1.000 123.85646 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B   CE1 1 
+ATOM   5223  C CE2 . PHE B   2 97  ? 97.851  -59.162  23.700  1.000 114.68658 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B   CE2 1 
+ATOM   5224  C CZ  . PHE B   2 97  ? 97.301  -59.952  22.711  1.000 127.11350 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B   CZ  1 
+ATOM   5225  N N   . THR B   2 98  ? 100.284 -60.600  27.992  1.000 140.64203 ? ? ? ? ? ?  99  THR B   N   1 
+ATOM   5226  C CA  . THR B   2 98  ? 99.737  -59.679  28.979  1.000 130.95674 ? ? ? ? ? ?  99  THR B   CA  1 
+ATOM   5227  C C   . THR B   2 98  ? 100.241 -58.277  28.672  1.000 127.54929 ? ? ? ? ? ?  99  THR B   C   1 
+ATOM   5228  O O   . THR B   2 98  ? 101.454 -58.054  28.598  1.000 134.06365 ? ? ? ? ? ?  99  THR B   O   1 
+ATOM   5229  C CB  . THR B   2 98  ? 100.137 -60.085  30.400  1.000 136.35732 ? ? ? ? ? ?  99  THR B   CB  1 
+ATOM   5230  O OG1 . THR B   2 98  ? 99.864  -61.478  30.596  1.000 145.91610 ? ? ? ? ? ?  99  THR B   OG1 1 
+ATOM   5231  C CG2 . THR B   2 98  ? 99.354  -59.273  31.419  1.000 122.67317 ? ? ? ? ? ?  99  THR B   CG2 1 
+ATOM   5232  N N   . ALA B   2 99  ? 99.315  -57.340  28.493  1.000 113.28169 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B   N   1 
+ATOM   5233  C CA  . ALA B   2 99  ? 99.659  -55.975  28.118  1.000 113.70895 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B   CA  1 
+ATOM   5234  C C   . ALA B   2 99  ? 99.834  -55.131  29.375  1.000 142.59243 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B   C   1 
+ATOM   5235  O O   . ALA B   2 99  ? 98.924  -55.051  30.209  1.000 135.30475 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B   O   1 
+ATOM   5236  C CB  . ALA B   2 99  ? 98.588  -55.373  27.211  1.000 120.62595 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B   CB  1 
+ATOM   5237  N N   . GLU B   2 100 ? 101.003 -54.508  29.511  1.000 146.43714 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B   N   1 
+ATOM   5238  C CA  . GLU B   2 100 ? 101.299 -53.603  30.614  1.000 155.12826 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B   CA  1 
+ATOM   5239  C C   . GLU B   2 100 ? 101.526 -52.208  30.049  1.000 150.90577 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B   C   1 
+ATOM   5240  O O   . GLU B   2 100 ? 102.427 -52.005  29.227  1.000 144.79982 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B   O   1 
+ATOM   5241  C CB  . GLU B   2 100 ? 102.516 -54.077  31.409  1.000 161.41954 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B   CB  1 
+ATOM   5242  C CG  . GLU B   2 100 ? 102.275 -55.361  32.188  1.000 142.71644 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B   CG  1 
+ATOM   5243  C CD  . GLU B   2 100 ? 103.400 -55.680  33.152  1.000 172.61709 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B   CD  1 
+ATOM   5244  O OE1 . GLU B   2 100 ? 104.469 -55.042  33.053  1.000 190.73963 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B   OE1 1 
+ATOM   5245  O OE2 . GLU B   2 100 ? 103.211 -56.565  34.013  1.000 178.43772 ? ? ? ? ? -1 101 GLU B   OE2 1 
+ATOM   5246  N N   . TYR B   2 101 ? 100.710 -51.250  30.495  1.000 144.42086 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B   N   1 
+ATOM   5247  C CA  . TYR B   2 101 ? 100.757 -49.907  29.926  1.000 133.76887 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B   CA  1 
+ATOM   5248  C C   . TYR B   2 101 ? 101.988 -49.141  30.392  1.000 135.97049 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B   C   1 
+ATOM   5249  O O   . TYR B   2 101 ? 102.615 -48.425  29.603  1.000 154.85358 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B   O   1 
+ATOM   5250  C CB  . TYR B   2 101 ? 99.487  -49.140  30.294  1.000 120.50158 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B   CB  1 
+ATOM   5251  C CG  . TYR B   2 101 ? 98.212  -49.755  29.763  1.000 128.46984 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B   CG  1 
+ATOM   5252  C CD1 . TYR B   2 101 ? 97.555  -50.759  30.464  1.000 131.49239 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B   CD1 1 
+ATOM   5253  C CD2 . TYR B   2 101 ? 97.660  -49.327  28.563  1.000 127.97832 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B   CD2 1 
+ATOM   5254  C CE1 . TYR B   2 101 ? 96.389  -51.321  29.982  1.000 135.03409 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B   CE1 1 
+ATOM   5255  C CE2 . TYR B   2 101 ? 96.494  -49.883  28.074  1.000 129.35147 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B   CE2 1 
+ATOM   5256  C CZ  . TYR B   2 101 ? 95.863  -50.879  28.787  1.000 137.67432 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B   CZ  1 
+ATOM   5257  O OH  . TYR B   2 101 ? 94.702  -51.434  28.300  1.000 130.14162 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B   OH  1 
+ATOM   5258  N N   . PHE B   2 102 ? 102.351 -49.276  31.668  1.000 152.34687 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B   N   1 
+ATOM   5259  C CA  . PHE B   2 102 ? 103.394 -48.429  32.236  1.000 155.15035 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B   CA  1 
+ATOM   5260  C C   . PHE B   2 102 ? 104.794 -48.929  31.907  1.000 151.24256 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B   C   1 
+ATOM   5261  O O   . PHE B   2 102 ? 105.703 -48.117  31.700  1.000 136.56381 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B   O   1 
+ATOM   5262  C CB  . PHE B   2 102 ? 103.226 -48.335  33.753  1.000 153.74294 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B   CB  1 
+ATOM   5263  C CG  . PHE B   2 102 ? 101.813 -48.081  34.195  1.000 143.44152 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B   CG  1 
+ATOM   5264  C CD1 . PHE B   2 102 ? 100.999 -47.198  33.503  1.000 137.69287 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B   CD1 1 
+ATOM   5265  C CD2 . PHE B   2 102 ? 101.296 -48.733  35.301  1.000 145.73969 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B   CD2 1 
+ATOM   5266  C CE1 . PHE B   2 102 ? 99.699  -46.968  33.909  1.000 132.75458 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B   CE1 1 
+ATOM   5267  C CE2 . PHE B   2 102 ? 99.997  -48.508  35.713  1.000 151.36541 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B   CE2 1 
+ATOM   5268  C CZ  . PHE B   2 102 ? 99.197  -47.624  35.015  1.000 141.84342 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B   CZ  1 
+ATOM   5269  N N   . ASP B   2 103 ? 104.989 -50.241  31.850  1.000 164.21989 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B   N   1 
+ATOM   5270  C CA  . ASP B   2 103 ? 106.317 -50.813  31.709  1.000 172.75958 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B   CA  1 
+ATOM   5271  C C   . ASP B   2 103 ? 106.676 -51.050  30.245  1.000 174.40428 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B   C   1 
+ATOM   5272  O O   . ASP B   2 103 ? 105.815 -51.121  29.364  1.000 161.65430 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B   O   1 
+ATOM   5273  C CB  . ASP B   2 103 ? 106.418 -52.127  32.484  1.000 185.17585 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B   CB  1 
+ATOM   5274  C CG  . ASP B   2 103 ? 106.203 -51.946  33.974  1.000 184.19211 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B   CG  1 
+ATOM   5275  O OD1 . ASP B   2 103 ? 106.444 -50.829  34.477  1.000 183.07816 ? ? ? ? ? -1 104 ASP B   OD1 1 
+ATOM   5276  O OD2 . ASP B   2 103 ? 105.798 -52.921  34.643  1.000 165.89020 ? ? ? ? ? -1 104 ASP B   OD2 1 
+ATOM   5277  N N   . ASN B   2 104 ? 107.983 -51.166  30.004  1.000 174.16026 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B   N   1 
+ATOM   5278  C CA  . ASN B   2 104 ? 108.543 -51.609  28.727  1.000 169.58104 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B   CA  1 
+ATOM   5279  C C   . ASN B   2 104 ? 108.189 -50.650  27.588  1.000 156.07459 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B   C   1 
+ATOM   5280  O O   . ASN B   2 104 ? 107.536 -51.014  26.607  1.000 160.05942 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B   O   1 
+ATOM   5281  C CB  . ASN B   2 104 ? 108.103 -53.043  28.406  1.000 160.08448 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B   CB  1 
+ATOM   5282  C CG  . ASN B   2 104 ? 108.439 -54.025  29.519  1.000 161.17602 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B   CG  1 
+ATOM   5283  O OD1 . ASN B   2 104 ? 107.610 -54.310  30.382  1.000 153.81288 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B   OD1 1 
+ATOM   5284  N ND2 . ASN B   2 104 ? 109.662 -54.547  29.500  1.000 161.93079 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B   ND2 1 
+ATOM   5285  N N   . GLN B   2 105 ? 108.645 -49.409  27.737  1.000 147.72158 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B   N   1 
+ATOM   5286  C CA  . GLN B   2 105 ? 108.632 -48.464  26.632  1.000 143.19681 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B   CA  1 
+ATOM   5287  C C   . GLN B   2 105 ? 109.805 -48.738  25.700  1.000 138.92283 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B   C   1 
+ATOM   5288  O O   . GLN B   2 105 ? 110.917 -49.030  26.148  1.000 156.37320 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B   O   1 
+ATOM   5289  C CB  . GLN B   2 105 ? 108.701 -47.025  27.146  1.000 140.95321 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B   CB  1 
+ATOM   5290  C CG  . GLN B   2 105 ? 107.356 -46.428  27.519  1.000 138.28336 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B   CG  1 
+ATOM   5291  C CD  . GLN B   2 105 ? 107.442 -44.946  27.837  1.000 156.21995 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B   CD  1 
+ATOM   5292  O OE1 . GLN B   2 105 ? 108.487 -44.444  28.250  1.000 152.86596 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B   OE1 1 
+ATOM   5293  N NE2 . GLN B   2 105 ? 106.337 -44.236  27.636  1.000 166.75616 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B   NE2 1 
+ATOM   5294  N N   . PHE B   2 106 ? 109.552 -48.646  24.398  1.000 147.97441 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B   N   1 
+ATOM   5295  C CA  . PHE B   2 106 ? 110.567 -48.938  23.398  1.000 159.73334 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B   CA  1 
+ATOM   5296  C C   . PHE B   2 106 ? 110.569 -47.834  22.352  1.000 144.00668 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B   C   1 
+ATOM   5297  O O   . PHE B   2 106 ? 109.640 -47.027  22.265  1.000 133.62643 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B   O   1 
+ATOM   5298  C CB  . PHE B   2 106 ? 110.337 -50.308  22.744  1.000 156.93220 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B   CB  1 
+ATOM   5299  C CG  . PHE B   2 106 ? 108.933 -50.514  22.254  1.000 148.94890 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B   CG  1 
+ATOM   5300  C CD1 . PHE B   2 106 ? 107.965 -51.054  23.086  1.000 140.44259 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B   CD1 1 
+ATOM   5301  C CD2 . PHE B   2 106 ? 108.583 -50.174  20.961  1.000 154.91242 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B   CD2 1 
+ATOM   5302  C CE1 . PHE B   2 106 ? 106.676 -51.245  22.636  1.000 144.58580 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B   CE1 1 
+ATOM   5303  C CE2 . PHE B   2 106 ? 107.296 -50.364  20.504  1.000 154.83825 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B   CE2 1 
+ATOM   5304  C CZ  . PHE B   2 106 ? 106.343 -50.899  21.344  1.000 153.28409 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B   CZ  1 
+ATOM   5305  N N   . ALA B   2 107 ? 111.630 -47.816  21.547  1.000 145.07072 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B   N   1 
+ATOM   5306  C CA  . ALA B   2 107 ? 111.859 -46.720  20.614  1.000 155.99215 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B   CA  1 
+ATOM   5307  C C   . ALA B   2 107 ? 111.325 -46.992  19.215  1.000 167.85926 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B   C   1 
+ATOM   5308  O O   . ALA B   2 107 ? 110.883 -46.054  18.540  1.000 164.53689 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B   O   1 
+ATOM   5309  C CB  . ALA B   2 107 ? 113.356 -46.406  20.530  1.000 147.69530 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B   CB  1 
+ATOM   5310  N N   . SER B   2 108 ? 111.351 -48.241  18.758  1.000 172.21068 ? ? ? ? ? ?  109 SER B   N   1 
+ATOM   5311  C CA  . SER B   2 108 ? 110.989 -48.560  17.386  1.000 168.72673 ? ? ? ? ? ?  109 SER B   CA  1 
+ATOM   5312  C C   . SER B   2 108 ? 109.969 -49.690  17.356  1.000 168.80763 ? ? ? ? ? ?  109 SER B   C   1 
+ATOM   5313  O O   . SER B   2 108 ? 109.915 -50.527  18.260  1.000 164.26334 ? ? ? ? ? ?  109 SER B   O   1 
+ATOM   5314  C CB  . SER B   2 108 ? 112.225 -48.951  16.565  1.000 176.98430 ? ? ? ? ? ?  109 SER B   CB  1 
+ATOM   5315  O OG  . SER B   2 108 ? 113.179 -47.902  16.557  1.000 181.32500 ? ? ? ? ? ?  109 SER B   OG  1 
+ATOM   5316  N N   . TYR B   2 109 ? 109.164 -49.703  16.289  1.000 168.20128 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B   N   1 
+ATOM   5317  C CA  . TYR B   2 109 ? 108.149 -50.739  16.120  1.000 162.63757 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B   CA  1 
+ATOM   5318  C C   . TYR B   2 109 ? 108.763 -52.132  16.085  1.000 160.84220 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B   C   1 
+ATOM   5319  O O   . TYR B   2 109 ? 108.134 -53.099  16.528  1.000 160.64943 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B   O   1 
+ATOM   5320  C CB  . TYR B   2 109 ? 107.347 -50.472  14.845  1.000 148.71061 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B   CB  1 
+ATOM   5321  C CG  . TYR B   2 109 ? 106.317 -51.528  14.509  1.000 137.87141 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B   CG  1 
+ATOM   5322  C CD1 . TYR B   2 109 ? 105.252 -51.782  15.362  1.000 139.49654 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B   CD1 1 
+ATOM   5323  C CD2 . TYR B   2 109 ? 106.399 -52.256  13.329  1.000 134.00985 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B   CD2 1 
+ATOM   5324  C CE1 . TYR B   2 109 ? 104.304 -52.743  15.057  1.000 128.17432 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B   CE1 1 
+ATOM   5325  C CE2 . TYR B   2 109 ? 105.455 -53.219  13.014  1.000 132.83123 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B   CE2 1 
+ATOM   5326  C CZ  . TYR B   2 109 ? 104.410 -53.458  13.882  1.000 125.21504 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B   CZ  1 
+ATOM   5327  O OH  . TYR B   2 109 ? 103.469 -54.413  13.575  1.000 109.20213 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B   OH  1 
+ATOM   5328  N N   . ASP B   2 110 ? 109.988 -52.255  15.569  1.000 160.01264 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B   N   1 
+ATOM   5329  C CA  . ASP B   2 110 ? 110.652 -53.554  15.554  1.000 157.96336 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B   CA  1 
+ATOM   5330  C C   . ASP B   2 110 ? 111.013 -54.001  16.964  1.000 157.88591 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B   C   1 
+ATOM   5331  O O   . ASP B   2 110 ? 110.974 -55.198  17.274  1.000 149.69052 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B   O   1 
+ATOM   5332  C CB  . ASP B   2 110 ? 111.901 -53.495  14.676  1.000 166.65509 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B   CB  1 
+ATOM   5333  C CG  . ASP B   2 110 ? 111.616 -52.939  13.295  1.000 179.96756 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B   CG  1 
+ATOM   5334  O OD1 . ASP B   2 110 ? 111.134 -51.789  13.208  1.000 179.63606 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B   OD1 1 
+ATOM   5335  O OD2 . ASP B   2 110 ? 111.879 -53.645  12.299  1.000 190.55395 ? ? ? ? ? -1 111 ASP B   OD2 1 
+ATOM   5336  N N   . LYS B   2 111 ? 111.364 -53.050  17.833  1.000 161.84116 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B   N   1 
+ATOM   5337  C CA  . LYS B   2 111 ? 111.731 -53.388  19.205  1.000 164.45917 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B   CA  1 
+ATOM   5338  C C   . LYS B   2 111 ? 110.543 -53.953  19.975  1.000 158.09059 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B   C   1 
+ATOM   5339  O O   . LYS B   2 111 ? 110.687 -54.930  20.719  1.000 160.68902 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B   O   1 
+ATOM   5340  C CB  . LYS B   2 111 ? 112.295 -52.156  19.914  1.000 154.43131 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B   CB  1 
+ATOM   5341  C CG  . LYS B   2 111 ? 113.479 -51.516  19.203  1.000 159.38247 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B   CG  1 
+ATOM   5342  C CD  . LYS B   2 111 ? 114.689 -52.437  19.194  1.000 170.65008 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B   CD  1 
+ATOM   5343  C CE  . LYS B   2 111 ? 115.186 -52.713  20.605  1.000 178.54391 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B   CE  1 
+ATOM   5344  N NZ  . LYS B   2 111 ? 116.404 -53.569  20.607  1.000 178.98484 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B   NZ  1 
+ATOM   5345  N N   . GLY B   2 112 ? 109.362 -53.353  19.807  1.000 153.45489 ? ? ? ? ? ?  113 GLY B   N   1 
+ATOM   5346  C CA  . GLY B   2 112 ? 108.192 -53.823  20.529  1.000 156.43034 ? ? ? ? ? ?  113 GLY B   CA  1 
+ATOM   5347  C C   . GLY B   2 112 ? 107.757 -55.219  20.133  1.000 154.00751 ? ? ? ? ? ?  113 GLY B   C   1 
+ATOM   5348  O O   . GLY B   2 112 ? 107.178 -55.947  20.946  1.000 145.80615 ? ? ? ? ? ?  113 GLY B   O   1 
+ATOM   5349  N N   . LEU B   2 113 ? 108.020 -55.611  18.884  1.000 148.48008 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B   N   1 
+ATOM   5350  C CA  . LEU B   2 113 ? 107.690 -56.966  18.453  1.000 143.11827 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B   CA  1 
+ATOM   5351  C C   . LEU B   2 113 ? 108.505 -57.998  19.221  1.000 145.28916 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B   C   1 
+ATOM   5352  O O   . LEU B   2 113 ? 108.008 -59.088  19.531  1.000 131.16906 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B   O   1 
+ATOM   5353  C CB  . LEU B   2 113 ? 107.922 -57.112  16.948  1.000 129.30169 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B   CB  1 
+ATOM   5354  C CG  . LEU B   2 113 ? 107.134 -56.175  16.032  1.000 127.07712 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B   CG  1 
+ATOM   5355  C CD1 . LEU B   2 113 ? 107.462 -56.456  14.575  1.000 114.87487 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B   CD1 1 
+ATOM   5356  C CD2 . LEU B   2 113 ? 105.639 -56.303  16.283  1.000 133.68398 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B   CD2 1 
+ATOM   5357  N N   . GLN B   2 114 ? 109.759 -57.671  19.541  1.000 145.67009 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B   N   1 
+ATOM   5358  C CA  . GLN B   2 114 ? 110.598 -58.604  20.284  1.000 145.78305 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B   CA  1 
+ATOM   5359  C C   . GLN B   2 114 ? 110.151 -58.726  21.735  1.000 145.38608 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B   C   1 
+ATOM   5360  O O   . GLN B   2 114 ? 110.272 -59.802  22.331  1.000 150.13535 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B   O   1 
+ATOM   5361  C CB  . GLN B   2 114 ? 112.060 -58.164  20.210  1.000 147.19221 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B   CB  1 
+ATOM   5362  C CG  . GLN B   2 114 ? 112.475 -57.657  18.838  1.000 156.62352 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B   CG  1 
+ATOM   5363  C CD  . GLN B   2 114 ? 113.948 -57.871  18.553  1.000 183.97546 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B   CD  1 
+ATOM   5364  O OE1 . GLN B   2 114 ? 114.414 -59.006  18.456  1.000 192.80327 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B   OE1 1 
+ATOM   5365  N NE2 . GLN B   2 114 ? 114.691 -56.778  18.417  1.000 171.59546 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B   NE2 1 
+ATOM   5366  N N   . VAL B   2 115 ? 109.637 -57.642  22.317  1.000 137.52846 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B   N   1 
+ATOM   5367  C CA  . VAL B   2 115 ? 109.101 -57.714  23.673  1.000 146.15499 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B   CA  1 
+ATOM   5368  C C   . VAL B   2 115 ? 107.869 -58.607  23.702  1.000 150.95614 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B   C   1 
+ATOM   5369  O O   . VAL B   2 115 ? 107.621 -59.325  24.678  1.000 146.95340 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B   O   1 
+ATOM   5370  C CB  . VAL B   2 115 ? 108.786 -56.301  24.196  1.000 148.81508 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B   CB  1 
+ATOM   5371  C CG1 . VAL B   2 115 ? 108.610 -56.323  25.700  1.000 143.47070 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B   CG1 1 
+ATOM   5372  C CG2 . VAL B   2 115 ? 109.885 -55.334  23.795  1.000 139.22185 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B   CG2 1 
+ATOM   5373  N N   . LEU B   2 116 ? 107.082 -58.580  22.630  1.000 146.56298 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B   N   1 
+ATOM   5374  C CA  . LEU B   2 116 ? 105.901 -59.427  22.551  1.000 135.87505 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B   CA  1 
+ATOM   5375  C C   . LEU B   2 116 ? 106.268 -60.860  22.187  1.000 136.76075 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B   C   1 
+ATOM   5376  O O   . LEU B   2 116 ? 105.624 -61.807  22.652  1.000 130.81037 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B   O   1 
+ATOM   5377  C CB  . LEU B   2 116 ? 104.924 -58.834  21.539  1.000 119.38233 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B   CB  1 
+ATOM   5378  C CG  . LEU B   2 116 ? 103.649 -59.583  21.171  1.000 112.19311 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B   CG  1 
+ATOM   5379  C CD1 . LEU B   2 116 ? 102.840 -59.934  22.406  1.000 112.43961 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B   CD1 1 
+ATOM   5380  C CD2 . LEU B   2 116 ? 102.853 -58.697  20.239  1.000 90.20686  ? ? ? ? ? ?  117 LEU B   CD2 1 
+ATOM   5381  N N   . LYS B   2 117 ? 107.309 -61.036  21.374  1.000 143.02852 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B   N   1 
+ATOM   5382  C CA  . LYS B   2 117 ? 107.688 -62.367  20.916  1.000 143.05769 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B   CA  1 
+ATOM   5383  C C   . LYS B   2 117 ? 108.470 -63.123  21.984  1.000 154.21017 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B   C   1 
+ATOM   5384  O O   . LYS B   2 117 ? 108.221 -64.310  22.222  1.000 150.02926 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B   O   1 
+ATOM   5385  C CB  . LYS B   2 117 ? 108.500 -62.256  19.624  1.000 133.40479 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B   CB  1 
+ATOM   5386  C CG  . LYS B   2 117 ? 108.960 -63.579  19.034  1.000 137.19315 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B   CG  1 
+ATOM   5387  C CD  . LYS B   2 117 ? 109.611 -63.359  17.675  1.000 134.17562 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B   CD  1 
+ATOM   5388  C CE  . LYS B   2 117 ? 110.069 -64.667  17.053  1.000 136.00433 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B   CE  1 
+ATOM   5389  N NZ  . LYS B   2 117 ? 110.556 -64.484  15.658  1.000 142.80942 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B   NZ  1 
+ATOM   5390  N N   . TYR B   2 118 ? 109.413 -62.451  22.644  1.000 161.88837 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B   N   1 
+ATOM   5391  C CA  . TYR B   2 118 ? 110.288 -63.092  23.618  1.000 154.49862 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B   CA  1 
+ATOM   5392  C C   . TYR B   2 118 ? 109.859 -62.836  25.058  1.000 157.07974 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B   C   1 
+ATOM   5393  O O   . TYR B   2 118 ? 109.753 -63.778  25.848  1.000 159.77691 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B   O   1 
+ATOM   5394  C CB  . TYR B   2 118 ? 111.734 -62.624  23.407  1.000 152.96825 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B   CB  1 
+ATOM   5395  C CG  . TYR B   2 118 ? 112.240 -62.824  21.995  1.000 156.03811 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B   CG  1 
+ATOM   5396  C CD1 . TYR B   2 118 ? 112.548 -64.093  21.520  1.000 155.42637 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B   CD1 1 
+ATOM   5397  C CD2 . TYR B   2 118 ? 112.411 -61.745  21.138  1.000 162.77609 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B   CD2 1 
+ATOM   5398  C CE1 . TYR B   2 118 ? 113.010 -64.280  20.229  1.000 162.98928 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B   CE1 1 
+ATOM   5399  C CE2 . TYR B   2 118 ? 112.873 -61.923  19.846  1.000 162.84825 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B   CE2 1 
+ATOM   5400  C CZ  . TYR B   2 118 ? 113.171 -63.191  19.398  1.000 163.53632 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B   CZ  1 
+ATOM   5401  O OH  . TYR B   2 118 ? 113.631 -63.370  18.113  1.000 150.12749 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B   OH  1 
+ATOM   5402  N N   . GLN B   2 119 ? 109.612 -61.577  25.420  1.000 151.95706 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B   N   1 
+ATOM   5403  C CA  . GLN B   2 119 ? 109.223 -61.240  26.784  1.000 164.06864 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B   CA  1 
+ATOM   5404  C C   . GLN B   2 119 ? 107.735 -61.434  27.048  1.000 158.98678 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B   C   1 
+ATOM   5405  O O   . GLN B   2 119 ? 107.300 -61.251  28.190  1.000 161.59419 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B   O   1 
+ATOM   5406  C CB  . GLN B   2 119 ? 109.636 -59.800  27.102  1.000 162.72804 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B   CB  1 
+ATOM   5407  C CG  . GLN B   2 119 ? 111.134 -59.640  27.324  1.000 150.44344 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B   CG  1 
+ATOM   5408  C CD  . GLN B   2 119 ? 111.747 -58.538  26.484  1.000 154.97016 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B   CD  1 
+ATOM   5409  O OE1 . GLN B   2 119 ? 111.482 -57.356  26.699  1.000 149.31841 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B   OE1 1 
+ATOM   5410  N NE2 . GLN B   2 119 ? 112.578 -58.922  25.521  1.000 151.33275 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B   NE2 1 
+ATOM   5411  N N   . ASN B   2 120 ? 106.952 -61.787  26.025  1.000 149.13571 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B   N   1 
+ATOM   5412  C CA  . ASN B   2 120 ? 105.565 -62.229  26.191  1.000 147.56149 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B   CA  1 
+ATOM   5413  C C   . ASN B   2 120 ? 104.675 -61.145  26.798  1.000 142.58533 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B   C   1 
+ATOM   5414  O O   . ASN B   2 120 ? 103.687 -61.442  27.474  1.000 134.20298 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B   O   1 
+ATOM   5415  C CB  . ASN B   2 120 ? 105.499 -63.511  27.032  1.000 154.02919 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B   CB  1 
+ATOM   5416  C CG  . ASN B   2 120 ? 104.154 -64.209  26.935  1.000 153.21133 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B   CG  1 
+ATOM   5417  O OD1 . ASN B   2 120 ? 103.958 -65.093  26.103  1.000 147.97348 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B   OD1 1 
+ATOM   5418  N ND2 . ASN B   2 120 ? 103.219 -63.810  27.791  1.000 147.26791 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B   ND2 1 
+ATOM   5419  N N   . ILE B   2 121 ? 105.004 -59.872  26.572  1.000 147.47059 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B   N   1 
+ATOM   5420  C CA  . ILE B   2 121 ? 104.181 -58.773  27.061  1.000 141.64320 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B   CA  1 
+ATOM   5421  C C   . ILE B   2 121 ? 104.012 -57.743  25.951  1.000 141.75825 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B   C   1 
+ATOM   5422  O O   . ILE B   2 121 ? 104.829 -57.637  25.036  1.000 128.12378 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B   O   1 
+ATOM   5423  C CB  . ILE B   2 121 ? 104.759 -58.100  28.329  1.000 160.63945 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B   CB  1 
+ATOM   5424  C CG1 . ILE B   2 121 ? 106.057 -57.357  28.013  1.000 143.65390 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B   CG1 1 
+ATOM   5425  C CG2 . ILE B   2 121 ? 104.965 -59.117  29.445  1.000 157.94167 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B   CG2 1 
+ATOM   5426  C CD1 . ILE B   2 121 ? 105.900 -55.852  28.015  1.000 145.25333 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B   CD1 1 
+ATOM   5427  N N   . LEU B   2 122 ? 102.933 -56.974  26.051  1.000 138.64954 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B   N   1 
+ATOM   5428  C CA  . LEU B   2 122 ? 102.580 -55.945  25.078  1.000 131.57293 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B   CA  1 
+ATOM   5429  C C   . LEU B   2 122 ? 102.801 -54.580  25.716  1.000 127.39208 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B   C   1 
+ATOM   5430  O O   . LEU B   2 122 ? 101.998 -54.141  26.547  1.000 130.69665 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B   O   1 
+ATOM   5431  C CB  . LEU B   2 122 ? 101.131 -56.121  24.621  1.000 137.65248 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B   CB  1 
+ATOM   5432  C CG  . LEU B   2 122 ? 100.660 -55.359  23.383  1.000 117.96074 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B   CG  1 
+ATOM   5433  C CD1 . LEU B   2 122 ? 101.515 -55.722  22.186  1.000 127.57633 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B   CD1 1 
+ATOM   5434  C CD2 . LEU B   2 122 ? 99.201  -55.675  23.109  1.000 94.99560  ? ? ? ? ? ?  123 LEU B   CD2 1 
+ATOM   5435  N N   . GLY B   2 123 ? 103.885 -53.912  25.320  1.000 135.30345 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B   N   1 
+ATOM   5436  C CA  . GLY B   2 123 ? 104.260 -52.645  25.904  1.000 159.46998 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B   CA  1 
+ATOM   5437  C C   . GLY B   2 123 ? 103.842 -51.447  25.062  1.000 144.50012 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B   C   1 
+ATOM   5438  O O   . GLY B   2 123 ? 103.635 -51.551  23.851  1.000 147.94074 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B   O   1 
+ATOM   5439  N N   . THR B   2 124 ? 103.719 -50.301  25.730  1.000 146.58240 ? ? ? ? ? ?  125 THR B   N   1 
+ATOM   5440  C CA  . THR B   2 124 ? 103.322 -49.083  25.049  1.000 145.97016 ? ? ? ? ? ?  125 THR B   CA  1 
+ATOM   5441  C C   . THR B   2 124 ? 104.517 -48.440  24.351  1.000 146.41626 ? ? ? ? ? ?  125 THR B   C   1 
+ATOM   5442  O O   . THR B   2 124 ? 105.681 -48.753  24.620  1.000 137.41169 ? ? ? ? ? ?  125 THR B   O   1 
+ATOM   5443  C CB  . THR B   2 124 ? 102.698 -48.094  26.034  1.000 146.73664 ? ? ? ? ? ?  125 THR B   CB  1 
+ATOM   5444  O OG1 . THR B   2 124 ? 101.957 -47.104  25.318  1.000 186.08300 ? ? ? ? ? ?  125 THR B   OG1 1 
+ATOM   5445  C CG2 . THR B   2 124 ? 103.788 -47.405  26.850  1.000 151.40483 ? ? ? ? ? ?  125 THR B   CG2 1 
+ATOM   5446  N N   . TYR B   2 125 ? 104.206 -47.528  23.437  1.000 151.98252 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B   N   1 
+ATOM   5447  C CA  . TYR B   2 125 ? 105.230 -46.755  22.758  1.000 136.72797 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B   CA  1 
+ATOM   5448  C C   . TYR B   2 125 ? 105.734 -45.638  23.665  1.000 156.20261 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B   C   1 
+ATOM   5449  O O   . TYR B   2 125 ? 104.996 -45.106  24.499  1.000 163.28386 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B   O   1 
+ATOM   5450  C CB  . TYR B   2 125 ? 104.678 -46.165  21.460  1.000 145.17482 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B   CB  1 
+ATOM   5451  C CG  . TYR B   2 125 ? 105.432 -46.569  20.215  1.000 158.65699 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B   CG  1 
+ATOM   5452  C CD1 . TYR B   2 125 ? 106.790 -46.850  20.261  1.000 170.27302 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B   CD1 1 
+ATOM   5453  C CD2 . TYR B   2 125 ? 104.784 -46.665  18.990  1.000 148.45725 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B   CD2 1 
+ATOM   5454  C CE1 . TYR B   2 125 ? 107.483 -47.214  19.122  1.000 179.87601 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B   CE1 1 
+ATOM   5455  C CE2 . TYR B   2 125 ? 105.467 -47.028  17.845  1.000 151.32504 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B   CE2 1 
+ATOM   5456  C CZ  . TYR B   2 125 ? 106.817 -47.302  17.917  1.000 174.34309 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B   CZ  1 
+ATOM   5457  O OH  . TYR B   2 125 ? 107.501 -47.663  16.779  1.000 170.74412 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B   OH  1 
+ATOM   5458  N N   . SER B   2 126 ? 107.014 -45.293  23.506  1.000 157.61111 ? ? ? ? ? ?  127 SER B   N   1 
+ATOM   5459  C CA  . SER B   2 126 ? 107.584 -44.208  24.298  1.000 157.23519 ? ? ? ? ? ?  127 SER B   CA  1 
+ATOM   5460  C C   . SER B   2 126 ? 106.988 -42.864  23.897  1.000 152.51123 ? ? ? ? ? ?  127 SER B   C   1 
+ATOM   5461  O O   . SER B   2 126 ? 106.693 -42.027  24.758  1.000 153.81018 ? ? ? ? ? ?  127 SER B   O   1 
+ATOM   5462  C CB  . SER B   2 126 ? 109.105 -44.191  24.146  1.000 149.01758 ? ? ? ? ? ?  127 SER B   CB  1 
+ATOM   5463  O OG  . SER B   2 126 ? 109.482 -43.820  22.832  1.000 160.34175 ? ? ? ? ? ?  127 SER B   OG  1 
+ATOM   5464  N N   . ASN B   2 127 ? 106.805 -42.643  22.600  1.000 157.55853 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B   N   1 
+ATOM   5465  C CA  . ASN B   2 127 ? 106.204 -41.403  22.126  1.000 146.44506 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B   CA  1 
+ATOM   5466  C C   . ASN B   2 127 ? 104.711 -41.409  22.436  1.000 160.56627 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B   C   1 
+ATOM   5467  O O   . ASN B   2 127 ? 104.005 -42.344  22.038  1.000 168.53325 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B   O   1 
+ATOM   5468  C CB  . ASN B   2 127 ? 106.438 -41.244  20.623  1.000 139.14756 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B   CB  1 
+ATOM   5469  C CG  . ASN B   2 127 ? 106.249 -39.814  20.142  1.000 132.46001 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B   CG  1 
+ATOM   5470  O OD1 . ASN B   2 127 ? 105.371 -39.093  20.614  1.000 129.62638 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B   OD1 1 
+ATOM   5471  N ND2 . ASN B   2 127 ? 107.080 -39.401  19.192  1.000 145.23069 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B   ND2 1 
+ATOM   5472  N N   . PRO B   2 128 ? 104.195 -40.400  23.143  1.000 140.33542 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B   N   1 
+ATOM   5473  C CA  . PRO B   2 128 ? 102.754 -40.385  23.441  1.000 142.58518 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B   CA  1 
+ATOM   5474  C C   . PRO B   2 128 ? 101.881 -40.239  22.207  1.000 141.36878 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B   C   1 
+ATOM   5475  O O   . PRO B   2 128 ? 100.725 -40.677  22.230  1.000 122.22732 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B   O   1 
+ATOM   5476  C CB  . PRO B   2 128 ? 102.604 -39.181  24.383  1.000 145.23529 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B   CB  1 
+ATOM   5477  C CG  . PRO B   2 128 ? 103.786 -38.312  24.079  1.000 153.01081 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B   CG  1 
+ATOM   5478  C CD  . PRO B   2 128 ? 104.901 -39.257  23.744  1.000 142.28524 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B   CD  1 
+ATOM   5479  N N   . LYS B   2 129 ? 102.398 -39.643  21.131  1.000 150.74135 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B   N   1 
+ATOM   5480  C CA  . LYS B   2 129 ? 101.608 -39.436  19.923  1.000 143.59211 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B   CA  1 
+ATOM   5481  C C   . LYS B   2 129 ? 101.416 -40.709  19.111  1.000 143.77584 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B   C   1 
+ATOM   5482  O O   . LYS B   2 129 ? 100.456 -40.792  18.336  1.000 129.98190 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B   O   1 
+ATOM   5483  C CB  . LYS B   2 129 ? 102.262 -38.364  19.046  1.000 151.54367 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B   CB  1 
+ATOM   5484  C CG  . LYS B   2 129 ? 102.282 -36.981  19.673  1.000 144.69459 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B   CG  1 
+ATOM   5485  C CD  . LYS B   2 129 ? 100.870 -36.453  19.875  1.000 154.70934 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B   CD  1 
+ATOM   5486  C CE  . LYS B   2 129 ? 100.870 -35.151  20.660  1.000 154.70834 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B   CE  1 
+ATOM   5487  N NZ  . LYS B   2 129 ? 101.387 -35.339  22.044  1.000 146.36596 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B   NZ  1 
+ATOM   5488  N N   . LYS B   2 130 ? 102.296 -41.693  19.269  1.000 145.36612 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B   N   1 
+ATOM   5489  C CA  . LYS B   2 130 ? 102.226 -42.944  18.528  1.000 150.45452 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B   CA  1 
+ATOM   5490  C C   . LYS B   2 130 ? 101.726 -44.055  19.440  1.000 143.19817 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B   C   1 
+ATOM   5491  O O   . LYS B   2 130 ? 102.254 -44.245  20.540  1.000 138.12605 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B   O   1 
+ATOM   5492  C CB  . LYS B   2 130 ? 103.594 -43.310  17.944  1.000 152.66902 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B   CB  1 
+ATOM   5493  C CG  . LYS B   2 130 ? 104.199 -42.226  17.057  1.000 140.70455 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B   CG  1 
+ATOM   5494  C CD  . LYS B   2 130 ? 105.492 -42.689  16.402  1.000 143.41511 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B   CD  1 
+ATOM   5495  C CE  . LYS B   2 130 ? 105.243 -43.823  15.420  1.000 159.74121 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B   CE  1 
+ATOM   5496  N NZ  . LYS B   2 130 ? 106.493 -44.236  14.724  1.000 143.50969 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B   NZ  1 
+ATOM   5497  N N   . ASN B   2 131 ? 100.709 -44.780  18.983  1.000 124.91767 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B   N   1 
+ATOM   5498  C CA  . ASN B   2 131 ? 100.140 -45.900  19.721  1.000 138.20939 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B   CA  1 
+ATOM   5499  C C   . ASN B   2 131 ? 100.634 -47.204  19.112  1.000 129.12307 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B   C   1 
+ATOM   5500  O O   . ASN B   2 131 ? 100.487 -47.424  17.906  1.000 117.37526 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B   O   1 
+ATOM   5501  C CB  . ASN B   2 131 ? 98.610  -45.846  19.701  1.000 122.38251 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B   CB  1 
+ATOM   5502  C CG  . ASN B   2 131 ? 97.973  -46.768  20.730  1.000 107.11293 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B   CG  1 
+ATOM   5503  O OD1 . ASN B   2 131 ? 98.509  -47.830  21.054  1.000 110.78488 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B   OD1 1 
+ATOM   5504  N ND2 . ASN B   2 131 ? 96.822  -46.361  21.249  1.000 109.16178 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B   ND2 1 
+ATOM   5505  N N   . PHE B   2 132 ? 101.213 -48.068  19.948  1.000 135.16427 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B   N   1 
+ATOM   5506  C CA  . PHE B   2 132 ? 101.764 -49.321  19.444  1.000 124.72218 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B   CA  1 
+ATOM   5507  C C   . PHE B   2 132 ? 100.691 -50.396  19.287  1.000 116.08881 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B   C   1 
+ATOM   5508  O O   . PHE B   2 132 ? 100.745 -51.192  18.343  1.000 106.30278 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B   O   1 
+ATOM   5509  C CB  . PHE B   2 132 ? 102.880 -49.813  20.366  1.000 125.33522 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B   CB  1 
+ATOM   5510  C CG  . PHE B   2 132 ? 103.388 -51.184  20.021  1.000 125.27756 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B   CG  1 
+ATOM   5511  C CD1 . PHE B   2 132 ? 104.094 -51.404  18.850  1.000 136.83114 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B   CD1 1 
+ATOM   5512  C CD2 . PHE B   2 132 ? 103.166 -52.252  20.873  1.000 116.01049 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B   CD2 1 
+ATOM   5513  C CE1 . PHE B   2 132 ? 104.565 -52.666  18.535  1.000 133.74528 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B   CE1 1 
+ATOM   5514  C CE2 . PHE B   2 132 ? 103.635 -53.514  20.563  1.000 111.49679 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B   CE2 1 
+ATOM   5515  C CZ  . PHE B   2 132 ? 104.334 -53.721  19.392  1.000 117.10771 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B   CZ  1 
+ATOM   5516  N N   . LYS B   2 133 ? 99.713  -50.438  20.199  1.000 122.99596 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B   N   1 
+ATOM   5517  C CA  . LYS B   2 133 ? 98.662  -51.448  20.102  1.000 109.94822 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B   CA  1 
+ATOM   5518  C C   . LYS B   2 133 ? 97.840  -51.271  18.831  1.000 103.71142 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B   C   1 
+ATOM   5519  O O   . LYS B   2 133 ? 97.529  -52.251  18.140  1.000 96.85033  ? ? ? ? ? ?  134 LYS B   O   1 
+ATOM   5520  C CB  . LYS B   2 133 ? 97.765  -51.406  21.338  1.000 101.49041 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B   CB  1 
+ATOM   5521  C CG  . LYS B   2 133 ? 98.282  -52.231  22.503  1.000 109.92280 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B   CG  1 
+ATOM   5522  C CD  . LYS B   2 133 ? 97.141  -52.672  23.412  1.000 117.61315 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B   CD  1 
+ATOM   5523  C CE  . LYS B   2 133 ? 96.824  -51.630  24.468  1.000 101.74588 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B   CE  1 
+ATOM   5524  N NZ  . LYS B   2 133 ? 97.910  -51.527  25.482  1.000 133.42332 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B   NZ  1 
+ATOM   5525  N N   . PHE B   2 134 ? 97.470  -50.031  18.509  1.000 105.19650 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B   N   1 
+ATOM   5526  C CA  . PHE B   2 134 ? 96.693  -49.798  17.296  1.000 108.72938 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B   CA  1 
+ATOM   5527  C C   . PHE B   2 134 ? 97.547  -49.941  16.042  1.000 111.67189 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B   C   1 
+ATOM   5528  O O   . PHE B   2 134 ? 97.038  -50.351  14.991  1.000 110.10148 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B   O   1 
+ATOM   5529  C CB  . PHE B   2 134 ? 96.031  -48.423  17.343  1.000 106.39802 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B   CB  1 
+ATOM   5530  C CG  . PHE B   2 134 ? 94.798  -48.379  18.200  1.000 103.18727 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B   CG  1 
+ATOM   5531  C CD1 . PHE B   2 134 ? 94.901  -48.325  19.579  1.000 110.19520 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B   CD1 1 
+ATOM   5532  C CD2 . PHE B   2 134 ? 93.536  -48.395  17.627  1.000 102.30443 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B   CD2 1 
+ATOM   5533  C CE1 . PHE B   2 134 ? 93.772  -48.286  20.372  1.000 112.39078 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B   CE1 1 
+ATOM   5534  C CE2 . PHE B   2 134 ? 92.400  -48.356  18.417  1.000 99.44307  ? ? ? ? ? ?  135 PHE B   CE2 1 
+ATOM   5535  C CZ  . PHE B   2 134 ? 92.520  -48.302  19.792  1.000 107.08472 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B   CZ  1 
+ATOM   5536  N N   . GLN B   2 135 ? 98.838  -49.613  16.129  1.000 106.80192 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B   N   1 
+ATOM   5537  C CA  . GLN B   2 135 ? 99.742  -49.909  15.023  1.000 102.51937 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B   CA  1 
+ATOM   5538  C C   . GLN B   2 135 ? 99.883  -51.412  14.828  1.000 101.98891 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B   C   1 
+ATOM   5539  O O   . GLN B   2 135 ? 100.009 -51.893  13.696  1.000 112.87006 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B   O   1 
+ATOM   5540  C CB  . GLN B   2 135 ? 101.110 -49.268  15.266  1.000 114.62883 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B   CB  1 
+ATOM   5541  C CG  . GLN B   2 135 ? 101.375 -48.013  14.446  1.000 123.17531 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B   CG  1 
+ATOM   5542  C CD  . GLN B   2 135 ? 102.731 -47.401  14.749  1.000 139.25511 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B   CD  1 
+ATOM   5543  O OE1 . GLN B   2 135 ? 103.520 -47.961  15.510  1.000 137.88093 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B   OE1 1 
+ATOM   5544  N NE2 . GLN B   2 135 ? 103.007 -46.244  14.157  1.000 142.53361 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B   NE2 1 
+ATOM   5545  N N   . LEU B   2 136 ? 99.862  -52.172  15.925  1.000 105.97898 ? ? ? ? ? ?  137 LEU B   N   1 
+ATOM   5546  C CA  . LEU B   2 136 ? 99.922  -53.625  15.823  1.000 91.84005  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B   CA  1 
+ATOM   5547  C C   . LEU B   2 136 ? 98.619  -54.194  15.278  1.000 93.81688  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B   C   1 
+ATOM   5548  O O   . LEU B   2 136 ? 98.634  -55.114  14.453  1.000 97.45076  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B   O   1 
+ATOM   5549  C CB  . LEU B   2 136 ? 100.239 -54.231  17.190  1.000 83.79644  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B   CB  1 
+ATOM   5550  C CG  . LEU B   2 136 ? 100.354 -55.754  17.236  1.000 86.32220  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B   CG  1 
+ATOM   5551  C CD1 . LEU B   2 136 ? 101.521 -56.210  16.385  1.000 100.70241 ? ? ? ? ? ?  137 LEU B   CD1 1 
+ATOM   5552  C CD2 . LEU B   2 136 ? 100.510 -56.236  18.667  1.000 86.80775  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B   CD2 1 
+ATOM   5553  N N   . ALA B   2 137 ? 97.481  -53.659  15.729  1.000 102.95352 ? ? ? ? ? ?  138 ALA B   N   1 
+ATOM   5554  C CA  . ALA B   2 137 ? 96.192  -54.169  15.276  1.000 95.08576  ? ? ? ? ? ?  138 ALA B   CA  1 
+ATOM   5555  C C   . ALA B   2 137 ? 95.981  -53.904  13.791  1.000 99.78103  ? ? ? ? ? ?  138 ALA B   C   1 
+ATOM   5556  O O   . ALA B   2 137 ? 95.502  -54.780  13.062  1.000 92.66993  ? ? ? ? ? ?  138 ALA B   O   1 
+ATOM   5557  C CB  . ALA B   2 137 ? 95.064  -53.548  16.098  1.000 93.75241  ? ? ? ? ? ?  138 ALA B   CB  1 
+ATOM   5558  N N   . LEU B   2 138 ? 96.332  -52.703  13.326  1.000 105.17215 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B   N   1 
+ATOM   5559  C CA  . LEU B   2 138 ? 96.216  -52.402  11.903  1.000 100.55244 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B   CA  1 
+ATOM   5560  C C   . LEU B   2 138 ? 97.161  -53.270  11.081  1.000 101.59594 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B   C   1 
+ATOM   5561  O O   . LEU B   2 138 ? 96.807  -53.724  9.986   1.000 83.79756  ? ? ? ? ? ?  139 LEU B   O   1 
+ATOM   5562  C CB  . LEU B   2 138 ? 96.493  -50.919  11.658  1.000 90.07859  ? ? ? ? ? ?  139 LEU B   CB  1 
+ATOM   5563  C CG  . LEU B   2 138 ? 96.585  -50.481  10.195  1.000 110.77539 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B   CG  1 
+ATOM   5564  C CD1 . LEU B   2 138 ? 95.289  -50.781  9.458   1.000 97.47735  ? ? ? ? ? ?  139 LEU B   CD1 1 
+ATOM   5565  C CD2 . LEU B   2 138 ? 96.938  -49.005  10.092  1.000 111.65474 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B   CD2 1 
+ATOM   5566  N N   . ASP B   2 139 ? 98.367  -53.517  11.598  1.000 94.91531  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B   N   1 
+ATOM   5567  C CA  . ASP B   2 139 ? 99.310  -54.389  10.905  1.000 92.69782  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B   CA  1 
+ATOM   5568  C C   . ASP B   2 139 ? 98.796  -55.823  10.845  1.000 97.46419  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B   C   1 
+ATOM   5569  O O   . ASP B   2 139 ? 98.972  -56.508  9.831   1.000 86.32354  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B   O   1 
+ATOM   5570  C CB  . ASP B   2 139 ? 100.675 -54.338  11.594  1.000 95.66764  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B   CB  1 
+ATOM   5571  C CG  . ASP B   2 139 ? 101.773 -54.971  10.761  1.000 106.66906 ? ? ? ? ? ?  140 ASP B   CG  1 
+ATOM   5572  O OD1 . ASP B   2 139 ? 101.581 -55.116  9.535   1.000 104.62767 ? ? ? ? ? ?  140 ASP B   OD1 1 
+ATOM   5573  O OD2 . ASP B   2 139 ? 102.826 -55.323  11.330  1.000 112.65662 ? ? ? ? ? -1 140 ASP B   OD2 1 
+ATOM   5574  N N   . ILE B   2 140 ? 98.161  -56.294  11.921  1.000 102.34513 ? ? ? ? ? ?  141 ILE B   N   1 
+ATOM   5575  C CA  . ILE B   2 140 ? 97.663  -57.667  11.947  1.000 92.52205  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B   CA  1 
+ATOM   5576  C C   . ILE B   2 140 ? 96.543  -57.853  10.930  1.000 94.86548  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B   C   1 
+ATOM   5577  O O   . ILE B   2 140 ? 96.462  -58.889  10.257  1.000 93.38449  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B   O   1 
+ATOM   5578  C CB  . ILE B   2 140 ? 97.210  -58.045  13.370  1.000 85.32927  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B   CB  1 
+ATOM   5579  C CG1 . ILE B   2 140 ? 98.426  -58.297  14.260  1.000 95.93901  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B   CG1 1 
+ATOM   5580  C CG2 . ILE B   2 140 ? 96.286  -59.256  13.351  1.000 91.15916  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B   CG2 1 
+ATOM   5581  C CD1 . ILE B   2 140 ? 98.079  -58.699  15.672  1.000 99.02451  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B   CD1 1 
+ATOM   5582  N N   . LEU B   2 141 ? 95.672  -56.852  10.793  1.000 94.43410  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B   N   1 
+ATOM   5583  C CA  . LEU B   2 141 ? 94.569  -56.953  9.844   1.000 92.10114  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B   CA  1 
+ATOM   5584  C C   . LEU B   2 141 ? 95.077  -57.066  8.411   1.000 99.88257  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B   C   1 
+ATOM   5585  O O   . LEU B   2 141 ? 94.571  -57.878  7.628   1.000 92.77273  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B   O   1 
+ATOM   5586  C CB  . LEU B   2 141 ? 93.638  -55.749  9.994   1.000 91.36030  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B   CB  1 
+ATOM   5587  C CG  . LEU B   2 141 ? 92.811  -55.672  11.278  1.000 90.42609  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B   CG  1 
+ATOM   5588  C CD1 . LEU B   2 141 ? 92.019  -54.377  11.317  1.000 83.06126  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B   CD1 1 
+ATOM   5589  C CD2 . LEU B   2 141 ? 91.882  -56.870  11.388  1.000 80.40691  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B   CD2 1 
+ATOM   5590  N N   . LYS B   2 142 ? 96.084  -56.267  8.052   1.000 101.58625 ? ? ? ? ? ?  143 LYS B   N   1 
+ATOM   5591  C CA  . LYS B   2 142 ? 96.636  -56.329  6.702   1.000 93.66857  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B   CA  1 
+ATOM   5592  C C   . LYS B   2 142 ? 97.366  -57.643  6.448   1.000 91.98583  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B   C   1 
+ATOM   5593  O O   . LYS B   2 142 ? 97.355  -58.149  5.320   1.000 110.94674 ? ? ? ? ? ?  143 LYS B   O   1 
+ATOM   5594  C CB  . LYS B   2 142 ? 97.573  -55.145  6.465   1.000 86.78680  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B   CB  1 
+ATOM   5595  C CG  . LYS B   2 142 ? 96.878  -53.793  6.466   1.000 95.87075  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B   CG  1 
+ATOM   5596  C CD  . LYS B   2 142 ? 97.874  -52.662  6.277   1.000 93.63087  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B   CD  1 
+ATOM   5597  C CE  . LYS B   2 142 ? 97.175  -51.312  6.267   1.000 102.35480 ? ? ? ? ? ?  143 LYS B   CE  1 
+ATOM   5598  N NZ  . LYS B   2 142 ? 98.148  -50.189  6.164   1.000 119.33951 ? ? ? ? ? ?  143 LYS B   NZ  1 
+ATOM   5599  N N   . LYS B   2 143 ? 97.998  -58.212  7.477   1.000 93.51472  ? ? ? ? ? ?  144 LYS B   N   1 
+ATOM   5600  C CA  . LYS B   2 143 ? 98.721  -59.468  7.309   1.000 88.48334  ? ? ? ? ? ?  144 LYS B   CA  1 
+ATOM   5601  C C   . LYS B   2 143 ? 97.791  -60.675  7.279   1.000 80.67570  ? ? ? ? ? ?  144 LYS B   C   1 
+ATOM   5602  O O   . LYS B   2 143 ? 98.069  -61.645  6.567   1.000 104.32360 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B   O   1 
+ATOM   5603  C CB  . LYS B   2 143 ? 99.743  -59.650  8.433   1.000 101.60120 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B   CB  1 
+ATOM   5604  C CG  . LYS B   2 143 ? 100.861 -58.621  8.481   1.000 101.36250 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B   CG  1 
+ATOM   5605  C CD  . LYS B   2 143 ? 101.924 -58.887  7.432   1.000 111.60699 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B   CD  1 
+ATOM   5606  C CE  . LYS B   2 143 ? 103.245 -58.245  7.824   1.000 116.27972 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B   CE  1 
+ATOM   5607  N NZ  . LYS B   2 143 ? 103.093 -56.794  8.124   1.000 114.38864 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B   NZ  1 
+ATOM   5608  N N   . SER B   2 144 ? 96.698  -60.641  8.038   1.000 85.85859  ? ? ? ? ? ?  145 SER B   N   1 
+ATOM   5609  C CA  . SER B   2 144 ? 95.835  -61.800  8.240   1.000 100.80815 ? ? ? ? ? ?  145 SER B   CA  1 
+ATOM   5610  C C   . SER B   2 144 ? 94.550  -61.641  7.439   1.000 90.57806  ? ? ? ? ? ?  145 SER B   C   1 
+ATOM   5611  O O   . SER B   2 144 ? 93.834  -60.645  7.595   1.000 80.86349  ? ? ? ? ? ?  145 SER B   O   1 
+ATOM   5612  C CB  . SER B   2 144 ? 95.518  -61.987  9.724   1.000 90.33851  ? ? ? ? ? ?  145 SER B   CB  1 
+ATOM   5613  O OG  . SER B   2 144 ? 94.587  -63.036  9.919   1.000 76.16126  ? ? ? ? ? ?  145 SER B   OG  1 
+ATOM   5614  N N   . LEU B   2 145 ? 94.253  -62.632  6.595   1.000 95.50828  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B   N   1 
+ATOM   5615  C CA  . LEU B   2 145 ? 93.005  -62.616  5.840   1.000 85.69092  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B   CA  1 
+ATOM   5616  C C   . LEU B   2 145 ? 91.815  -62.936  6.735   1.000 99.06558  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B   C   1 
+ATOM   5617  O O   . LEU B   2 145 ? 90.745  -62.330  6.597   1.000 98.03593  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B   O   1 
+ATOM   5618  C CB  . LEU B   2 145 ? 93.082  -63.607  4.678   1.000 91.10820  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B   CB  1 
+ATOM   5619  C CG  . LEU B   2 145 ? 91.774  -63.941  3.955   1.000 79.27291  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B   CG  1 
+ATOM   5620  C CD1 . LEU B   2 145 ? 91.196  -62.712  3.267   1.000 79.89488  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B   CD1 1 
+ATOM   5621  C CD2 . LEU B   2 145 ? 91.989  -65.070  2.958   1.000 70.56940  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B   CD2 1 
+ATOM   5622  N N   . VAL B   2 146 ? 91.983  -63.887  7.658   1.000 104.34922 ? ? ? ? ? ?  147 VAL B   N   1 
+ATOM   5623  C CA  . VAL B   2 146 ? 90.897  -64.261  8.559   1.000 75.96626  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B   CA  1 
+ATOM   5624  C C   . VAL B   2 146 ? 90.526  -63.093  9.464   1.000 84.44464  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B   C   1 
+ATOM   5625  O O   . VAL B   2 146 ? 89.350  -62.892  9.793   1.000 90.51959  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B   O   1 
+ATOM   5626  C CB  . VAL B   2 146 ? 91.292  -65.510  9.368   1.000 70.82337  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B   CB  1 
+ATOM   5627  C CG1 . VAL B   2 146 ? 90.275  -65.792  10.462  1.000 112.02135 ? ? ? ? ? ?  147 VAL B   CG1 1 
+ATOM   5628  C CG2 . VAL B   2 146 ? 91.420  -66.709  8.447   1.000 65.10085  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B   CG2 1 
+ATOM   5629  N N   . ALA B   2 147 ? 91.519  -62.298  9.870   1.000 84.00725  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B   N   1 
+ATOM   5630  C CA  . ALA B   2 147 ? 91.241  -61.142  10.716  1.000 77.02760  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B   CA  1 
+ATOM   5631  C C   . ALA B   2 147 ? 90.305  -60.160  10.021  1.000 89.18422  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B   C   1 
+ATOM   5632  O O   . ALA B   2 147 ? 89.378  -59.630  10.643  1.000 85.03750  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B   O   1 
+ATOM   5633  C CB  . ALA B   2 147 ? 92.546  -60.453  11.112  1.000 82.58286  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B   CB  1 
+ATOM   5634  N N   . ARG B   2 148 ? 90.526  -59.911  8.727   1.000 91.11932  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B   N   1 
+ATOM   5635  C CA  . ARG B   2 148 ? 89.635  -59.018  7.993   1.000 75.47231  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B   CA  1 
+ATOM   5636  C C   . ARG B   2 148 ? 88.260  -59.645  7.805   1.000 78.13039  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B   C   1 
+ATOM   5637  O O   . ARG B   2 148 ? 87.240  -58.947  7.853   1.000 75.34050  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B   O   1 
+ATOM   5638  C CB  . ARG B   2 148 ? 90.246  -58.652  6.641   1.000 65.97390  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B   CB  1 
+ATOM   5639  C CG  . ARG B   2 148 ? 91.536  -57.856  6.732   1.000 74.00652  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B   CG  1 
+ATOM   5640  C CD  . ARG B   2 148 ? 92.041  -57.445  5.356   1.000 68.02417  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B   CD  1 
+ATOM   5641  N NE  . ARG B   2 148 ? 92.297  -58.594  4.496   1.000 81.77353  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B   NE  1 
+ATOM   5642  C CZ  . ARG B   2 148 ? 93.463  -59.219  4.407   1.000 78.61382  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B   CZ  1 
+ATOM   5643  N NH1 . ARG B   2 148 ? 94.510  -58.834  5.119   1.000 86.26361  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B   NH1 1 
+ATOM   5644  N NH2 . ARG B   2 148 ? 93.582  -60.256  3.583   1.000 73.09882  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B   NH2 1 
+ATOM   5645  N N   . GLN B   2 149 ? 88.212  -60.962  7.594   1.000 73.67351  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B   N   1 
+ATOM   5646  C CA  . GLN B   2 149 ? 86.931  -61.634  7.403   1.000 77.55759  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B   CA  1 
+ATOM   5647  C C   . GLN B   2 149 ? 86.102  -61.624  8.681   1.000 83.33485  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B   C   1 
+ATOM   5648  O O   . GLN B   2 149 ? 84.879  -61.449  8.632   1.000 81.63524  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B   O   1 
+ATOM   5649  C CB  . GLN B   2 149 ? 87.155  -63.067  6.924   1.000 78.84305  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B   CB  1 
+ATOM   5650  C CG  . GLN B   2 149 ? 87.669  -63.179  5.500   1.000 70.91386  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B   CG  1 
+ATOM   5651  C CD  . GLN B   2 149 ? 87.770  -64.618  5.038   1.000 90.79182  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B   CD  1 
+ATOM   5652  O OE1 . GLN B   2 149 ? 87.923  -65.531  5.849   1.000 90.03160  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B   OE1 1 
+ATOM   5653  N NE2 . GLN B   2 149 ? 87.674  -64.830  3.731   1.000 88.06924  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B   NE2 1 
+ATOM   5654  N N   . TYR B   2 150 ? 86.748  -61.806  9.836   1.000 95.31891  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B   N   1 
+ATOM   5655  C CA  . TYR B   2 150 ? 86.008  -61.854  11.093  1.000 82.85833  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B   CA  1 
+ATOM   5656  C C   . TYR B   2 150 ? 85.428  -60.491  11.453  1.000 78.98761  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B   C   1 
+ATOM   5657  O O   . TYR B   2 150 ? 84.279  -60.401  11.901  1.000 72.72010  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B   O   1 
+ATOM   5658  C CB  . TYR B   2 150 ? 86.908  -62.363  12.217  1.000 66.91966  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B   CB  1 
+ATOM   5659  C CG  . TYR B   2 150 ? 86.343  -62.105  13.595  1.000 84.12497  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B   CG  1 
+ATOM   5660  C CD1 . TYR B   2 150 ? 85.302  -62.875  14.094  1.000 75.46054  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B   CD1 1 
+ATOM   5661  C CD2 . TYR B   2 150 ? 86.847  -61.086  14.395  1.000 88.54382  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B   CD2 1 
+ATOM   5662  C CE1 . TYR B   2 150 ? 84.779  -62.640  15.351  1.000 73.83032  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B   CE1 1 
+ATOM   5663  C CE2 . TYR B   2 150 ? 86.329  -60.844  15.653  1.000 80.38048  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B   CE2 1 
+ATOM   5664  C CZ  . TYR B   2 150 ? 85.296  -61.625  16.125  1.000 75.84143  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B   CZ  1 
+ATOM   5665  O OH  . TYR B   2 150 ? 84.775  -61.392  17.377  1.000 100.57005 ? ? ? ? ? ?  151 TYR B   OH  1 
+ATOM   5666  N N   . ILE B   2 151 ? 86.209  -59.423  11.273  1.000 67.32962  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B   N   1 
+ATOM   5667  C CA  . ILE B   2 151 ? 85.738  -58.088  11.634  1.000 71.16566  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B   CA  1 
+ATOM   5668  C C   . ILE B   2 151 ? 84.541  -57.692  10.779  1.000 81.00201  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B   C   1 
+ATOM   5669  O O   . ILE B   2 151 ? 83.566  -57.116  11.278  1.000 81.80830  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B   O   1 
+ATOM   5670  C CB  . ILE B   2 151 ? 86.887  -57.069  11.516  1.000 74.06998  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B   CB  1 
+ATOM   5671  C CG1 . ILE B   2 151 ? 88.003  -57.410  12.504  1.000 84.68749  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B   CG1 1 
+ATOM   5672  C CG2 . ILE B   2 151 ? 86.384  -55.659  11.769  1.000 72.05141  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B   CG2 1 
+ATOM   5673  C CD1 . ILE B   2 151 ? 87.560  -57.392  13.950  1.000 77.49730  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B   CD1 1 
+ATOM   5674  N N   . PHE B   2 152 ? 84.588  -58.002  9.482   1.000 93.34704  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B   N   1 
+ATOM   5675  C CA  . PHE B   2 152 ? 83.461  -57.696  8.606   1.000 92.85598  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B   CA  1 
+ATOM   5676  C C   . PHE B   2 152 ? 82.241  -58.534  8.967   1.000 86.69018  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B   C   1 
+ATOM   5677  O O   . PHE B   2 152 ? 81.106  -58.044  8.922   1.000 94.42931  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B   O   1 
+ATOM   5678  C CB  . PHE B   2 152 ? 83.859  -57.925  7.147   1.000 92.73339  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B   CB  1 
+ATOM   5679  C CG  . PHE B   2 152 ? 82.858  -57.408  6.149   1.000 114.19308 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B   CG  1 
+ATOM   5680  C CD1 . PHE B   2 152 ? 81.960  -56.410  6.492   1.000 124.47727 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B   CD1 1 
+ATOM   5681  C CD2 . PHE B   2 152 ? 82.816  -57.925  4.864   1.000 114.99947 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B   CD2 1 
+ATOM   5682  C CE1 . PHE B   2 152 ? 81.041  -55.938  5.573   1.000 124.13610 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B   CE1 1 
+ATOM   5683  C CE2 . PHE B   2 152 ? 81.901  -57.457  3.941   1.000 134.66005 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B   CE2 1 
+ATOM   5684  C CZ  . PHE B   2 152 ? 81.012  -56.462  4.297   1.000 130.69192 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B   CZ  1 
+ATOM   5685  N N   . SER B   2 153 ? 82.456  -59.796  9.341   1.000 77.87398  ? ? ? ? ? ?  154 SER B   N   1 
+ATOM   5686  C CA  . SER B   2 153 ? 81.338  -60.693  9.612   1.000 74.73278  ? ? ? ? ? ?  154 SER B   CA  1 
+ATOM   5687  C C   . SER B   2 153 ? 80.678  -60.396  10.953  1.000 92.12791  ? ? ? ? ? ?  154 SER B   C   1 
+ATOM   5688  O O   . SER B   2 153 ? 79.486  -60.671  11.126  1.000 92.06557  ? ? ? ? ? ?  154 SER B   O   1 
+ATOM   5689  C CB  . SER B   2 153 ? 81.816  -62.144  9.574   1.000 83.51380  ? ? ? ? ? ?  154 SER B   CB  1 
+ATOM   5690  O OG  . SER B   2 153 ? 82.421  -62.450  8.329   1.000 94.12817  ? ? ? ? ? ?  154 SER B   OG  1 
+ATOM   5691  N N   . LYS B   2 154 ? 81.425  -59.839  11.906  1.000 92.08983  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B   N   1 
+ATOM   5692  C CA  . LYS B   2 154 ? 80.922  -59.657  13.262  1.000 78.65220  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B   CA  1 
+ATOM   5693  C C   . LYS B   2 154 ? 80.179  -58.336  13.438  1.000 83.44763  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B   C   1 
+ATOM   5694  O O   . LYS B   2 154 ? 79.072  -58.314  13.985  1.000 95.68840  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B   O   1 
+ATOM   5695  C CB  . LYS B   2 154 ? 82.076  -59.744  14.266  1.000 85.95975  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B   CB  1 
+ATOM   5696  C CG  . LYS B   2 154 ? 81.639  -59.798  15.724  1.000 82.19036  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B   CG  1 
+ATOM   5697  C CD  . LYS B   2 154 ? 81.141  -61.186  16.103  1.000 111.18006 ? ? ? ? ? ?  155 LYS B   CD  1 
+ATOM   5698  C CE  . LYS B   2 154 ? 80.730  -61.257  17.567  1.000 92.28662  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B   CE  1 
+ATOM   5699  N NZ  . LYS B   2 154 ? 79.550  -60.397  17.859  1.000 99.87833  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B   NZ  1 
+ATOM   5700  N N   . TYR B   2 155 ? 80.769  -57.231  12.986  1.000 73.69681  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B   N   1 
+ATOM   5701  C CA  . TYR B   2 155 ? 80.252  -55.897  13.260  1.000 79.64745  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B   CA  1 
+ATOM   5702  C C   . TYR B   2 155 ? 79.849  -55.210  11.963  1.000 86.92219  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B   C   1 
+ATOM   5703  O O   . TYR B   2 155 ? 80.608  -55.221  10.988  1.000 99.88349  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B   O   1 
+ATOM   5704  C CB  . TYR B   2 155 ? 81.292  -55.050  13.998  1.000 78.31000  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B   CB  1 
+ATOM   5705  C CG  . TYR B   2 155 ? 81.887  -55.734  15.206  1.000 83.78329  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B   CG  1 
+ATOM   5706  C CD1 . TYR B   2 155 ? 81.205  -55.769  16.414  1.000 93.45259  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B   CD1 1 
+ATOM   5707  C CD2 . TYR B   2 155 ? 83.133  -56.344  15.138  1.000 90.48899  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B   CD2 1 
+ATOM   5708  C CE1 . TYR B   2 155 ? 81.746  -56.393  17.522  1.000 91.28626  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B   CE1 1 
+ATOM   5709  C CE2 . TYR B   2 155 ? 83.682  -56.970  16.240  1.000 105.45610 ? ? ? ? ? ?  156 TYR B   CE2 1 
+ATOM   5710  C CZ  . TYR B   2 155 ? 82.985  -56.992  17.428  1.000 90.54815  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B   CZ  1 
+ATOM   5711  O OH  . TYR B   2 155 ? 83.528  -57.615  18.527  1.000 94.21547  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B   OH  1 
+ATOM   5712  N N   . PHE B   2 156 ? 78.659  -54.607  11.960  1.000 88.20800  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B   N   1 
+ATOM   5713  C CA  . PHE B   2 156 ? 78.211  -53.797  10.836  1.000 99.99085  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B   CA  1 
+ATOM   5714  C C   . PHE B   2 156 ? 78.346  -52.302  11.090  1.000 99.49006  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B   C   1 
+ATOM   5715  O O   . PHE B   2 156 ? 78.414  -51.530  10.127  1.000 106.54834 ? ? ? ? ? ?  157 PHE B   O   1 
+ATOM   5716  C CB  . PHE B   2 156 ? 76.752  -54.120  10.483  1.000 91.55900  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B   CB  1 
+ATOM   5717  C CG  . PHE B   2 156 ? 75.747  -53.590  11.472  1.000 90.98430  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B   CG  1 
+ATOM   5718  C CD1 . PHE B   2 156 ? 75.472  -54.280  12.640  1.000 95.73282  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B   CD1 1 
+ATOM   5719  C CD2 . PHE B   2 156 ? 75.061  -52.412  11.221  1.000 100.95488 ? ? ? ? ? ?  157 PHE B   CD2 1 
+ATOM   5720  C CE1 . PHE B   2 156 ? 74.543  -53.804  13.543  1.000 86.35335  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B   CE1 1 
+ATOM   5721  C CE2 . PHE B   2 156 ? 74.132  -51.927  12.124  1.000 98.97001  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B   CE2 1 
+ATOM   5722  C CZ  . PHE B   2 156 ? 73.873  -52.625  13.286  1.000 90.93665  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B   CZ  1 
+ATOM   5723  N N   . LYS B   2 157 ? 78.382  -51.881  12.352  1.000 108.79902 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B   N   1 
+ATOM   5724  C CA  . LYS B   2 157 ? 78.586  -50.486  12.709  1.000 107.06823 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B   CA  1 
+ATOM   5725  C C   . LYS B   2 157 ? 79.399  -50.420  13.992  1.000 90.32757  ? ? ? ? ? ?  158 LYS B   C   1 
+ATOM   5726  O O   . LYS B   2 157 ? 79.296  -51.296  14.855  1.000 101.22452 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B   O   1 
+ATOM   5727  C CB  . LYS B   2 157 ? 77.256  -49.739  12.890  1.000 108.08824 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B   CB  1 
+ATOM   5728  C CG  . LYS B   2 157 ? 77.403  -48.224  12.969  1.000 100.51505 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B   CG  1 
+ATOM   5729  C CD  . LYS B   2 157 ? 76.129  -47.565  13.469  1.000 101.20969 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B   CD  1 
+ATOM   5730  C CE  . LYS B   2 157 ? 74.942  -47.894  12.582  1.000 107.69722 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B   CE  1 
+ATOM   5731  N NZ  . LYS B   2 157 ? 75.075  -47.298  11.224  1.000 108.75614 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B   NZ  1 
+ATOM   5732  N N   . ILE B   2 158 ? 80.214  -49.375  14.109  1.000 99.75589  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B   N   1 
+ATOM   5733  C CA  . ILE B   2 158 ? 81.066  -49.166  15.272  1.000 98.32458  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B   CA  1 
+ATOM   5734  C C   . ILE B   2 158 ? 80.825  -47.762  15.806  1.000 105.19871 ? ? ? ? ? ?  159 ILE B   C   1 
+ATOM   5735  O O   . ILE B   2 158 ? 80.919  -46.783  15.057  1.000 112.19490 ? ? ? ? ? ?  159 ILE B   O   1 
+ATOM   5736  C CB  . ILE B   2 158 ? 82.556  -49.370  14.936  1.000 89.87434  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B   CB  1 
+ATOM   5737  C CG1 . ILE B   2 158 ? 82.814  -50.824  14.540  1.000 89.83072  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B   CG1 1 
+ATOM   5738  C CG2 . ILE B   2 158 ? 83.430  -48.966  16.113  1.000 74.77519  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B   CG2 1 
+ATOM   5739  C CD1 . ILE B   2 158 ? 84.262  -51.126  14.243  1.000 86.44067  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B   CD1 1 
+ATOM   5740  N N   . PHE B   2 159 ? 80.517  -47.667  17.096  1.000 105.08167 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B   N   1 
+ATOM   5741  C CA  . PHE B   2 159 ? 80.288  -46.393  17.764  1.000 97.77871  ? ? ? ? ? ?  160 PHE B   CA  1 
+ATOM   5742  C C   . PHE B   2 159 ? 81.553  -45.981  18.506  1.000 102.35234 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B   C   1 
+ATOM   5743  O O   . PHE B   2 159 ? 82.152  -46.794  19.217  1.000 100.43489 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B   O   1 
+ATOM   5744  C CB  . PHE B   2 159 ? 79.111  -46.490  18.736  1.000 102.44599 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B   CB  1 
+ATOM   5745  C CG  . PHE B   2 159 ? 77.794  -46.783  18.072  1.000 115.51649 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B   CG  1 
+ATOM   5746  C CD1 . PHE B   2 159 ? 77.471  -48.071  17.677  1.000 107.62222 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B   CD1 1 
+ATOM   5747  C CD2 . PHE B   2 159 ? 76.872  -45.773  17.858  1.000 112.08350 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B   CD2 1 
+ATOM   5748  C CE1 . PHE B   2 159 ? 76.260  -48.343  17.069  1.000 101.39886 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B   CE1 1 
+ATOM   5749  C CE2 . PHE B   2 159 ? 75.659  -46.038  17.249  1.000 117.23880 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B   CE2 1 
+ATOM   5750  C CZ  . PHE B   2 159 ? 75.352  -47.325  16.857  1.000 108.08417 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B   CZ  1 
+ATOM   5751  N N   . ILE B   2 160 ? 81.957  -44.724  18.339  1.000 97.20819  ? ? ? ? ? ?  161 ILE B   N   1 
+ATOM   5752  C CA  . ILE B   2 160 ? 83.176  -44.198  18.940  1.000 98.12274  ? ? ? ? ? ?  161 ILE B   CA  1 
+ATOM   5753  C C   . ILE B   2 160 ? 82.819  -42.970  19.765  1.000 111.35833 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B   C   1 
+ATOM   5754  O O   . ILE B   2 160 ? 82.136  -42.064  19.274  1.000 111.06758 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B   O   1 
+ATOM   5755  C CB  . ILE B   2 160 ? 84.233  -43.854  17.874  1.000 107.34707 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B   CB  1 
+ATOM   5756  C CG1 . ILE B   2 160 ? 84.532  -45.081  17.011  1.000 116.20083 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B   CG1 1 
+ATOM   5757  C CG2 . ILE B   2 160 ? 85.504  -43.344  18.532  1.000 101.33759 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B   CG2 1 
+ATOM   5758  C CD1 . ILE B   2 160 ? 85.458  -44.802  15.851  1.000 112.48991 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B   CD1 1 
+ATOM   5759  N N   . ASP B   2 161 ? 83.284  -42.941  21.011  1.000 109.51345 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B   N   1 
+ATOM   5760  C CA  . ASP B   2 161 ? 83.020  -41.846  21.933  1.000 118.20430 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B   CA  1 
+ATOM   5761  C C   . ASP B   2 161 ? 84.291  -41.036  22.153  1.000 118.48183 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B   C   1 
+ATOM   5762  O O   . ASP B   2 161 ? 85.390  -41.596  22.223  1.000 106.74246 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B   O   1 
+ATOM   5763  C CB  . ASP B   2 161 ? 82.497  -42.375  23.273  1.000 118.61428 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B   CB  1 
+ATOM   5764  C CG  . ASP B   2 161 ? 82.001  -41.268  24.186  1.000 130.35208 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B   CG  1 
+ATOM   5765  O OD1 . ASP B   2 161 ? 81.771  -40.144  23.694  1.000 138.30643 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B   OD1 1 
+ATOM   5766  O OD2 . ASP B   2 161 ? 81.842  -41.524  25.400  1.000 131.44759 ? ? ? ? ? -1 162 ASP B   OD2 1 
+ATOM   5767  N N   . GLU B   2 162 ? 84.129  -39.715  22.265  1.000 113.45605 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B   N   1 
+ATOM   5768  C CA  . GLU B   2 162 ? 85.228  -38.787  22.540  1.000 110.25788 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B   CA  1 
+ATOM   5769  C C   . GLU B   2 162 ? 86.333  -38.922  21.490  1.000 107.50264 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B   C   1 
+ATOM   5770  O O   . GLU B   2 162 ? 87.489  -39.221  21.795  1.000 117.34366 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B   O   1 
+ATOM   5771  C CB  . GLU B   2 162 ? 85.785  -38.998  23.953  1.000 115.10627 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B   CB  1 
+ATOM   5772  C CG  . GLU B   2 162 ? 84.731  -39.174  25.037  1.000 113.01060 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B   CG  1 
+ATOM   5773  C CD  . GLU B   2 162 ? 84.149  -37.861  25.525  1.000 124.08438 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B   CD  1 
+ATOM   5774  O OE1 . GLU B   2 162 ? 84.347  -36.824  24.856  1.000 118.45707 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B   OE1 1 
+ATOM   5775  O OE2 . GLU B   2 162 ? 83.497  -37.867  26.589  1.000 143.53940 ? ? ? ? ? -1 163 GLU B   OE2 1 
+ATOM   5776  N N   . TYR B   2 163 ? 85.954  -38.685  20.233  1.000 113.75094 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B   N   1 
+ATOM   5777  C CA  . TYR B   2 163 ? 86.882  -38.908  19.131  1.000 124.08500 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B   CA  1 
+ATOM   5778  C C   . TYR B   2 163 ? 87.985  -37.861  19.061  1.000 132.52605 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B   C   1 
+ATOM   5779  O O   . TYR B   2 163 ? 89.018  -38.113  18.433  1.000 127.90782 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B   O   1 
+ATOM   5780  C CB  . TYR B   2 163 ? 86.122  -38.945  17.806  1.000 115.97968 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B   CB  1 
+ATOM   5781  C CG  . TYR B   2 163 ? 86.916  -39.531  16.661  1.000 117.22380 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B   CG  1 
+ATOM   5782  C CD1 . TYR B   2 163 ? 87.317  -40.860  16.681  1.000 121.32573 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B   CD1 1 
+ATOM   5783  C CD2 . TYR B   2 163 ? 87.253  -38.761  15.556  1.000 125.01896 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B   CD2 1 
+ATOM   5784  C CE1 . TYR B   2 163 ? 88.039  -41.404  15.639  1.000 121.75474 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B   CE1 1 
+ATOM   5785  C CE2 . TYR B   2 163 ? 87.975  -39.297  14.507  1.000 123.23810 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B   CE2 1 
+ATOM   5786  C CZ  . TYR B   2 163 ? 88.364  -40.619  14.555  1.000 119.12479 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B   CZ  1 
+ATOM   5787  O OH  . TYR B   2 163 ? 89.082  -41.161  13.515  1.000 123.99128 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B   OH  1 
+ATOM   5788  N N   . GLN B   2 164 ? 87.794  -36.694  19.683  1.000 137.32700 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B   N   1 
+ATOM   5789  C CA  . GLN B   2 164 ? 88.825  -35.662  19.647  1.000 125.66625 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B   CA  1 
+ATOM   5790  C C   . GLN B   2 164 ? 90.077  -36.076  20.407  1.000 133.70824 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B   C   1 
+ATOM   5791  O O   . GLN B   2 164 ? 91.154  -35.523  20.156  1.000 139.50778 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B   O   1 
+ATOM   5792  C CB  . GLN B   2 164 ? 88.275  -34.347  20.209  1.000 126.85919 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B   CB  1 
+ATOM   5793  C CG  . GLN B   2 164 ? 88.097  -34.326  21.724  1.000 129.57461 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B   CG  1 
+ATOM   5794  C CD  . GLN B   2 164 ? 86.934  -35.180  22.196  1.000 118.91224 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B   CD  1 
+ATOM   5795  O OE1 . GLN B   2 164 ? 86.084  -35.582  21.403  1.000 121.29415 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B   OE1 1 
+ATOM   5796  N NE2 . GLN B   2 164 ? 86.894  -35.461  23.494  1.000 125.19646 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B   NE2 1 
+ATOM   5797  N N   . ASP B   2 165 ? 89.962  -37.039  21.319  1.000 125.86399 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B   N   1 
+ATOM   5798  C CA  . ASP B   2 165 ? 91.112  -37.531  22.062  1.000 134.89371 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B   CA  1 
+ATOM   5799  C C   . ASP B   2 165 ? 91.849  -38.656  21.348  1.000 122.72822 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B   C   1 
+ATOM   5800  O O   . ASP B   2 165 ? 92.927  -39.051  21.802  1.000 128.27608 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B   O   1 
+ATOM   5801  C CB  . ASP B   2 165 ? 90.682  -38.014  23.452  1.000 127.16965 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B   CB  1 
+ATOM   5802  C CG  . ASP B   2 165 ? 90.280  -36.874  24.369  1.000 132.87475 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B   CG  1 
+ATOM   5803  O OD1 . ASP B   2 165 ? 90.063  -35.751  23.866  1.000 124.66111 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B   OD1 1 
+ATOM   5804  O OD2 . ASP B   2 165 ? 90.188  -37.099  25.594  1.000 158.42755 ? ? ? ? ? -1 166 ASP B   OD2 1 
+ATOM   5805  N N   . SER B   2 166 ? 91.306  -39.174  20.250  1.000 102.06140 ? ? ? ? ? ?  167 SER B   N   1 
+ATOM   5806  C CA  . SER B   2 166 ? 91.946  -40.280  19.554  1.000 122.41598 ? ? ? ? ? ?  167 SER B   CA  1 
+ATOM   5807  C C   . SER B   2 166 ? 93.235  -39.822  18.880  1.000 120.50326 ? ? ? ? ? ?  167 SER B   C   1 
+ATOM   5808  O O   . SER B   2 166 ? 93.284  -38.764  18.247  1.000 130.42030 ? ? ? ? ? ?  167 SER B   O   1 
+ATOM   5809  C CB  . SER B   2 166 ? 90.994  -40.874  18.517  1.000 130.89787 ? ? ? ? ? ?  167 SER B   CB  1 
+ATOM   5810  O OG  . SER B   2 166 ? 90.601  -39.897  17.569  1.000 127.65861 ? ? ? ? ? ?  167 SER B   OG  1 
+ATOM   5811  N N   . ASP B   2 167 ? 94.285  -40.629  19.020  1.000 116.27641 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B   N   1 
+ATOM   5812  C CA  . ASP B   2 167 ? 95.563  -40.332  18.395  1.000 119.65798 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B   CA  1 
+ATOM   5813  C C   . ASP B   2 167 ? 95.513  -40.680  16.907  1.000 113.72270 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B   C   1 
+ATOM   5814  O O   . ASP B   2 167 ? 94.488  -41.116  16.377  1.000 108.92479 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B   O   1 
+ATOM   5815  C CB  . ASP B   2 167 ? 96.689  -41.076  19.111  1.000 117.92903 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B   CB  1 
+ATOM   5816  C CG  . ASP B   2 167 ? 96.496  -42.579  19.105  1.000 117.35506 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B   CG  1 
+ATOM   5817  O OD1 . ASP B   2 167 ? 96.772  -43.210  18.064  1.000 126.90865 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B   OD1 1 
+ATOM   5818  O OD2 . ASP B   2 167 ? 96.069  -43.132  20.141  1.000 132.51142 ? ? ? ? ? -1 168 ASP B   OD2 1 
+ATOM   5819  N N   . LYS B   2 168 ? 96.646  -40.490  16.222  1.000 123.41173 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B   N   1 
+ATOM   5820  C CA  . LYS B   2 168 ? 96.708  -40.753  14.785  1.000 118.55575 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B   CA  1 
+ATOM   5821  C C   . LYS B   2 168 ? 96.705  -42.249  14.479  1.000 117.61066 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B   C   1 
+ATOM   5822  O O   . LYS B   2 168 ? 96.026  -42.689  13.545  1.000 111.17857 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B   O   1 
+ATOM   5823  C CB  . LYS B   2 168 ? 97.938  -40.079  14.171  1.000 109.70858 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B   CB  1 
+ATOM   5824  C CG  . LYS B   2 168 ? 99.260  -40.432  14.838  1.000 131.08465 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B   CG  1 
+ATOM   5825  C CD  . LYS B   2 168 ? 100.426 -39.796  14.094  1.000 153.00573 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B   CD  1 
+ATOM   5826  C CE  . LYS B   2 168 ? 101.758 -40.195  14.707  1.000 150.66614 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B   CE  1 
+ATOM   5827  N NZ  . LYS B   2 168 ? 102.904 -39.597  13.967  1.000 145.54802 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B   NZ  1 
+ATOM   5828  N N   . ASP B   2 169 ? 97.466  -43.044  15.234  1.000 117.42608 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B   N   1 
+ATOM   5829  C CA  . ASP B   2 169 ? 97.434  -44.491  15.026  1.000 117.02279 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B   CA  1 
+ATOM   5830  C C   . ASP B   2 169 ? 96.060  -45.058  15.354  1.000 118.72889 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B   C   1 
+ATOM   5831  O O   . ASP B   2 169 ? 95.570  -45.967  14.671  1.000 111.62822 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B   O   1 
+ATOM   5832  C CB  . ASP B   2 169 ? 98.510  -45.180  15.867  1.000 132.91452 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B   CB  1 
+ATOM   5833  C CG  . ASP B   2 169 ? 99.916  -44.843  15.408  1.000 137.23754 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B   CG  1 
+ATOM   5834  O OD1 . ASP B   2 169 ? 100.124 -44.682  14.185  1.000 141.40266 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B   OD1 1 
+ATOM   5835  O OD2 . ASP B   2 169 ? 100.815 -44.743  16.269  1.000 147.14035 ? ? ? ? ? -1 170 ASP B   OD2 1 
+ATOM   5836  N N   . MET B   2 170 ? 95.422  -44.526  16.397  1.000 123.15966 ? ? ? ? ? ?  171 MET B   N   1 
+ATOM   5837  C CA  . MET B   2 170 ? 94.055  -44.919  16.715  1.000 108.86410 ? ? ? ? ? ?  171 MET B   CA  1 
+ATOM   5838  C C   . MET B   2 170 ? 93.089  -44.457  15.631  1.000 107.34549 ? ? ? ? ? ?  171 MET B   C   1 
+ATOM   5839  O O   . MET B   2 170 ? 92.106  -45.145  15.330  1.000 106.73951 ? ? ? ? ? ?  171 MET B   O   1 
+ATOM   5840  C CB  . MET B   2 170 ? 93.661  -44.346  18.077  1.000 111.98382 ? ? ? ? ? ?  171 MET B   CB  1 
+ATOM   5841  C CG  . MET B   2 170 ? 92.318  -44.805  18.603  1.000 122.21426 ? ? ? ? ? ?  171 MET B   CG  1 
+ATOM   5842  S SD  . MET B   2 170 ? 91.983  -44.104  20.228  1.000 111.21845 ? ? ? ? ? ?  171 MET B   SD  1 
+ATOM   5843  C CE  . MET B   2 170 ? 93.441  -44.632  21.125  1.000 107.47943 ? ? ? ? ? ?  171 MET B   CE  1 
+ATOM   5844  N N   . HIS B   2 171 ? 93.360  -43.296  15.030  1.000 117.27611 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B   N   1 
+ATOM   5845  C CA  . HIS B   2 171 ? 92.520  -42.795  13.948  1.000 116.55720 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B   CA  1 
+ATOM   5846  C C   . HIS B   2 171 ? 92.700  -43.605  12.671  1.000 118.25117 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B   C   1 
+ATOM   5847  O O   . HIS B   2 171 ? 91.743  -43.777  11.908  1.000 117.10320 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B   O   1 
+ATOM   5848  C CB  . HIS B   2 171 ? 92.833  -41.319  13.694  1.000 128.24444 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B   CB  1 
+ATOM   5849  C CG  . HIS B   2 171 ? 92.213  -40.770  12.447  1.000 124.57451 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B   CG  1 
+ATOM   5850  N ND1 . HIS B   2 171 ? 90.926  -40.281  12.408  1.000 127.22940 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B   ND1 1 
+ATOM   5851  C CD2 . HIS B   2 171 ? 92.708  -40.626  11.195  1.000 115.72157 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B   CD2 1 
+ATOM   5852  C CE1 . HIS B   2 171 ? 90.653  -39.861  11.186  1.000 122.41886 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B   CE1 1 
+ATOM   5853  N NE2 . HIS B   2 171 ? 91.718  -40.060  10.430  1.000 128.63790 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B   NE2 1 
+ATOM   5854  N N   . ASN B   2 172 ? 93.912  -44.109  12.421  1.000 121.41274 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B   N   1 
+ATOM   5855  C CA  . ASN B   2 172 ? 94.164  -44.861  11.195  1.000 107.28895 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B   CA  1 
+ATOM   5856  C C   . ASN B   2 172 ? 93.380  -46.166  11.170  1.000 107.17010 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B   C   1 
+ATOM   5857  O O   . ASN B   2 172 ? 92.891  -46.580  10.113  1.000 113.48611 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B   O   1 
+ATOM   5858  C CB  . ASN B   2 172 ? 95.660  -45.135  11.045  1.000 111.01514 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B   CB  1 
+ATOM   5859  C CG  . ASN B   2 172 ? 96.446  -43.895  10.670  1.000 111.68449 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B   CG  1 
+ATOM   5860  O OD1 . ASN B   2 172 ? 95.909  -42.788  10.647  1.000 118.72340 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B   OD1 1 
+ATOM   5861  N ND2 . ASN B   2 172 ? 97.729  -44.076  10.376  1.000 120.97994 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B   ND2 1 
+ATOM   5862  N N   . LEU B   2 173 ? 93.248  -46.826  12.322  1.000 112.91996 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B   N   1 
+ATOM   5863  C CA  . LEU B   2 173 ? 92.516  -48.088  12.364  1.000 108.29362 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B   CA  1 
+ATOM   5864  C C   . LEU B   2 173 ? 91.034  -47.878  12.082  1.000 105.10097 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B   C   1 
+ATOM   5865  O O   . LEU B   2 173 ? 90.426  -48.649  11.332  1.000 102.21141 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B   O   1 
+ATOM   5866  C CB  . LEU B   2 173 ? 92.708  -48.764  13.720  1.000 100.42495 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B   CB  1 
+ATOM   5867  C CG  . LEU B   2 173 ? 92.056  -50.142  13.841  1.000 95.28573  ? ? ? ? ? ?  174 LEU B   CG  1 
+ATOM   5868  C CD1 . LEU B   2 173 ? 92.945  -51.218  13.234  1.000 96.79813  ? ? ? ? ? ?  174 LEU B   CD1 1 
+ATOM   5869  C CD2 . LEU B   2 173 ? 91.725  -50.456  15.287  1.000 106.07667 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B   CD2 1 
+ATOM   5870  N N   . PHE B   2 174 ? 90.436  -46.841  12.674  1.000 99.74570  ? ? ? ? ? ?  175 PHE B   N   1 
+ATOM   5871  C CA  . PHE B   2 174 ? 89.017  -46.579  12.452  1.000 104.18809 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B   CA  1 
+ATOM   5872  C C   . PHE B   2 174 ? 88.736  -46.259  10.989  1.000 111.80178 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B   C   1 
+ATOM   5873  O O   . PHE B   2 174 ? 87.761  -46.755  10.412  1.000 97.72757  ? ? ? ? ? ?  175 PHE B   O   1 
+ATOM   5874  C CB  . PHE B   2 174 ? 88.550  -45.437  13.354  1.000 107.38821 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B   CB  1 
+ATOM   5875  C CG  . PHE B   2 174 ? 88.643  -45.748  14.821  1.000 110.73593 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B   CG  1 
+ATOM   5876  C CD1 . PHE B   2 174 ? 88.367  -47.021  15.293  1.000 98.90077  ? ? ? ? ? ?  175 PHE B   CD1 1 
+ATOM   5877  C CD2 . PHE B   2 174 ? 89.010  -44.768  15.729  1.000 123.11766 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B   CD2 1 
+ATOM   5878  C CE1 . PHE B   2 174 ? 88.452  -47.309  16.641  1.000 93.33074  ? ? ? ? ? ?  175 PHE B   CE1 1 
+ATOM   5879  C CE2 . PHE B   2 174 ? 89.097  -45.051  17.078  1.000 109.90663 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B   CE2 1 
+ATOM   5880  C CZ  . PHE B   2 174 ? 88.818  -46.323  17.534  1.000 101.87417 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B   CZ  1 
+ATOM   5881  N N   . MET B   2 175 ? 89.584  -45.434  10.368  1.000 117.53416 ? ? ? ? ? ?  176 MET B   N   1 
+ATOM   5882  C CA  . MET B   2 175 ? 89.412  -45.134  8.951   1.000 114.43443 ? ? ? ? ? ?  176 MET B   CA  1 
+ATOM   5883  C C   . MET B   2 175 ? 89.673  -46.358  8.084   1.000 106.06422 ? ? ? ? ? ?  176 MET B   C   1 
+ATOM   5884  O O   . MET B   2 175 ? 89.064  -46.502  7.018   1.000 112.05128 ? ? ? ? ? ?  176 MET B   O   1 
+ATOM   5885  C CB  . MET B   2 175 ? 90.335  -43.988  8.539   1.000 101.97588 ? ? ? ? ? ?  176 MET B   CB  1 
+ATOM   5886  C CG  . MET B   2 175 ? 90.080  -42.693  9.285   1.000 100.50911 ? ? ? ? ? ?  176 MET B   CG  1 
+ATOM   5887  S SD  . MET B   2 175 ? 88.493  -41.950  8.869   1.000 118.46971 ? ? ? ? ? ?  176 MET B   SD  1 
+ATOM   5888  C CE  . MET B   2 175 ? 88.763  -41.529  7.149   1.000 146.50603 ? ? ? ? ? ?  176 MET B   CE  1 
+ATOM   5889  N N   . TYR B   2 176 ? 90.573  -47.244  8.520   1.000 102.73414 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B   N   1 
+ATOM   5890  C CA  . TYR B   2 176 ? 90.825  -48.472  7.772   1.000 95.56795  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B   CA  1 
+ATOM   5891  C C   . TYR B   2 176 ? 89.596  -49.371  7.761   1.000 97.23497  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B   C   1 
+ATOM   5892  O O   . TYR B   2 176 ? 89.312  -50.035  6.757   1.000 100.23637 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B   O   1 
+ATOM   5893  C CB  . TYR B   2 176 ? 92.027  -49.208  8.365   1.000 91.03589  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B   CB  1 
+ATOM   5894  C CG  . TYR B   2 176 ? 92.290  -50.566  7.750   1.000 88.80398  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B   CG  1 
+ATOM   5895  C CD1 . TYR B   2 176 ? 93.016  -50.689  6.572   1.000 92.40324  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B   CD1 1 
+ATOM   5896  C CD2 . TYR B   2 176 ? 91.821  -51.726  8.354   1.000 95.36828  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B   CD2 1 
+ATOM   5897  C CE1 . TYR B   2 176 ? 93.261  -51.929  6.009   1.000 102.51405 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B   CE1 1 
+ATOM   5898  C CE2 . TYR B   2 176 ? 92.060  -52.968  7.798   1.000 106.23988 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B   CE2 1 
+ATOM   5899  C CZ  . TYR B   2 176 ? 92.780  -53.065  6.627   1.000 110.01068 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B   CZ  1 
+ATOM   5900  O OH  . TYR B   2 176 ? 93.020  -54.302  6.074   1.000 93.75096  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B   OH  1 
+ATOM   5901  N N   . LEU B   2 177 ? 88.853  -49.406  8.870   1.000 104.61487 ? ? ? ? ? ?  178 LEU B   N   1 
+ATOM   5902  C CA  . LEU B   2 177 ? 87.638  -50.212  8.915   1.000 108.15880 ? ? ? ? ? ?  178 LEU B   CA  1 
+ATOM   5903  C C   . LEU B   2 177 ? 86.543  -49.624  8.035   1.000 106.67441 ? ? ? ? ? ?  178 LEU B   C   1 
+ATOM   5904  O O   . LEU B   2 177 ? 85.706  -50.366  7.509   1.000 111.01692 ? ? ? ? ? ?  178 LEU B   O   1 
+ATOM   5905  C CB  . LEU B   2 177 ? 87.148  -50.341  10.358  1.000 97.74220  ? ? ? ? ? ?  178 LEU B   CB  1 
+ATOM   5906  C CG  . LEU B   2 177 ? 88.156  -50.894  11.367  1.000 96.54424  ? ? ? ? ? ?  178 LEU B   CG  1 
+ATOM   5907  C CD1 . LEU B   2 177 ? 87.588  -50.843  12.775  1.000 90.16386  ? ? ? ? ? ?  178 LEU B   CD1 1 
+ATOM   5908  C CD2 . LEU B   2 177 ? 88.570  -52.310  11.005  1.000 90.69203  ? ? ? ? ? ?  178 LEU B   CD2 1 
+ATOM   5909  N N   . LYS B   2 178 ? 86.535  -48.301  7.860   1.000 107.97180 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B   N   1 
+ATOM   5910  C CA  . LYS B   2 178 ? 85.522  -47.663  7.028   1.000 106.91305 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B   CA  1 
+ATOM   5911  C C   . LYS B   2 178 ? 85.902  -47.696  5.553   1.000 115.41428 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B   C   1 
+ATOM   5912  O O   . LYS B   2 178 ? 85.053  -47.966  4.697   1.000 118.42973 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B   O   1 
+ATOM   5913  C CB  . LYS B   2 178 ? 85.303  -46.221  7.484   1.000 110.82756 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B   CB  1 
+ATOM   5914  C CG  . LYS B   2 178 ? 84.290  -45.455  6.650   1.000 132.46582 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B   CG  1 
+ATOM   5915  C CD  . LYS B   2 178 ? 84.270  -43.983  7.021   1.000 129.20397 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B   CD  1 
+ATOM   5916  C CE  . LYS B   2 178 ? 85.589  -43.309  6.680   1.000 122.13951 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B   CE  1 
+ATOM   5917  N NZ  . LYS B   2 178 ? 85.861  -43.327  5.216   1.000 122.35288 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B   NZ  1 
+ATOM   5918  N N   . ASP B   2 179 ? 87.171  -47.425  5.239   1.000 114.04000 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B   N   1 
+ATOM   5919  C CA  . ASP B   2 179 ? 87.591  -47.342  3.844   1.000 114.71667 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B   CA  1 
+ATOM   5920  C C   . ASP B   2 179 ? 87.772  -48.721  3.219   1.000 111.98158 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B   C   1 
+ATOM   5921  O O   . ASP B   2 179 ? 87.328  -48.953  2.089   1.000 135.46892 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B   O   1 
+ATOM   5922  C CB  . ASP B   2 179 ? 88.886  -46.534  3.735   1.000 117.80803 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B   CB  1 
+ATOM   5923  C CG  . ASP B   2 179 ? 88.695  -45.070  4.092   1.000 121.94981 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B   CG  1 
+ATOM   5924  O OD1 . ASP B   2 179 ? 87.532  -44.637  4.231   1.000 108.45446 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B   OD1 1 
+ATOM   5925  O OD2 . ASP B   2 179 ? 89.709  -44.354  4.236   1.000 112.74361 ? ? ? ? ? -1 180 ASP B   OD2 1 
+ATOM   5926  N N   . GLN B   2 180 ? 88.416  -49.646  3.931   1.000 100.25625 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B   N   1 
+ATOM   5927  C CA  . GLN B   2 180 ? 88.718  -50.957  3.368   1.000 105.84077 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B   CA  1 
+ATOM   5928  C C   . GLN B   2 180 ? 87.644  -51.991  3.689   1.000 113.22414 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B   C   1 
+ATOM   5929  O O   . GLN B   2 180 ? 87.176  -52.700  2.793   1.000 118.11832 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B   O   1 
+ATOM   5930  C CB  . GLN B   2 180 ? 90.084  -51.438  3.866   1.000 101.30150 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B   CB  1 
+ATOM   5931  C CG  . GLN B   2 180 ? 91.251  -50.645  3.305   1.000 107.20622 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B   CG  1 
+ATOM   5932  C CD  . GLN B   2 180 ? 91.336  -50.732  1.794   1.000 138.37362 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B   CD  1 
+ATOM   5933  O OE1 . GLN B   2 180 ? 91.018  -51.764  1.201   1.000 129.78533 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B   OE1 1 
+ATOM   5934  N NE2 . GLN B   2 180 ? 91.761  -49.645  1.161   1.000 158.31861 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B   NE2 1 
+ATOM   5935  N N   . LEU B   2 181 ? 87.244  -52.095  4.955   1.000 99.37024  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B   N   1 
+ATOM   5936  C CA  . LEU B   2 181 ? 86.252  -53.083  5.354   1.000 103.31282 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B   CA  1 
+ATOM   5937  C C   . LEU B   2 181 ? 84.820  -52.588  5.205   1.000 110.86157 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B   C   1 
+ATOM   5938  O O   . LEU B   2 181 ? 83.889  -53.385  5.370   1.000 119.83111 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B   O   1 
+ATOM   5939  C CB  . LEU B   2 181 ? 86.499  -53.525  6.800   1.000 100.35005 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B   CB  1 
+ATOM   5940  C CG  . LEU B   2 181 ? 87.882  -54.118  7.089   1.000 82.65020  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B   CG  1 
+ATOM   5941  C CD1 . LEU B   2 181 ? 87.898  -54.790  8.449   1.000 104.46901 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B   CD1 1 
+ATOM   5942  C CD2 . LEU B   2 181 ? 88.304  -55.096  6.002   1.000 92.21942  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B   CD2 1 
+ATOM   5943  N N   . LYS B   2 182 ? 84.625  -51.303  4.899   1.000 99.04190  ? ? ? ? ? ?  183 LYS B   N   1 
+ATOM   5944  C CA  . LYS B   2 182 ? 83.300  -50.732  4.644   1.000 115.14266 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B   CA  1 
+ATOM   5945  C C   . LYS B   2 182 ? 82.357  -50.954  5.826   1.000 118.61321 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B   C   1 
+ATOM   5946  O O   . LYS B   2 182 ? 81.235  -51.443  5.675   1.000 115.86201 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B   O   1 
+ATOM   5947  C CB  . LYS B   2 182 ? 82.701  -51.290  3.351   1.000 112.04661 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B   CB  1 
+ATOM   5948  C CG  . LYS B   2 182 ? 83.518  -50.986  2.104   1.000 118.80822 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B   CG  1 
+ATOM   5949  C CD  . LYS B   2 182 ? 83.613  -49.489  1.854   1.000 129.97216 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B   CD  1 
+ATOM   5950  C CE  . LYS B   2 182 ? 84.394  -49.190  0.585   1.000 123.69363 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B   CE  1 
+ATOM   5951  N NZ  . LYS B   2 182 ? 84.493  -47.726  0.326   1.000 124.82514 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B   NZ  1 
+ATOM   5952  N N   . ILE B   2 183 ? 82.822  -50.584  7.016   1.000 109.59075 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B   N   1 
+ATOM   5953  C CA  . ILE B   2 183 ? 82.036  -50.690  8.239   1.000 102.04228 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B   CA  1 
+ATOM   5954  C C   . ILE B   2 183 ? 81.531  -49.304  8.611   1.000 97.33526  ? ? ? ? ? ?  184 ILE B   C   1 
+ATOM   5955  O O   . ILE B   2 183 ? 82.308  -48.342  8.652   1.000 103.08716 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B   O   1 
+ATOM   5956  C CB  . ILE B   2 183 ? 82.859  -51.304  9.384   1.000 99.85883  ? ? ? ? ? ?  184 ILE B   CB  1 
+ATOM   5957  C CG1 . ILE B   2 183 ? 83.293  -52.724  9.021   1.000 102.05371 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B   CG1 1 
+ATOM   5958  C CG2 . ILE B   2 183 ? 82.060  -51.301  10.680  1.000 92.28164  ? ? ? ? ? ?  184 ILE B   CG2 1 
+ATOM   5959  C CD1 . ILE B   2 183 ? 84.007  -53.446  10.137  1.000 90.73976  ? ? ? ? ? ?  184 ILE B   CD1 1 
+ATOM   5960  N N   . LYS B   2 184 ? 80.230  -49.201  8.875   1.000 110.60532 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B   N   1 
+ATOM   5961  C CA  . LYS B   2 184 ? 79.642  -47.927  9.264   1.000 105.68632 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B   CA  1 
+ATOM   5962  C C   . LYS B   2 184 ? 80.249  -47.439  10.573  1.000 107.27973 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B   C   1 
+ATOM   5963  O O   . LYS B   2 184 ? 80.496  -48.222  11.494  1.000 110.73946 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B   O   1 
+ATOM   5964  C CB  . LYS B   2 184 ? 78.125  -48.069  9.403   1.000 107.68618 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B   CB  1 
+ATOM   5965  C CG  . LYS B   2 184 ? 77.426  -48.606  8.160   1.000 121.50228 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B   CG  1 
+ATOM   5966  C CD  . LYS B   2 184 ? 77.306  -47.544  7.079   1.000 128.50123 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B   CD  1 
+ATOM   5967  C CE  . LYS B   2 184 ? 76.683  -48.111  5.812   1.000 130.28465 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B   CE  1 
+ATOM   5968  N NZ  . LYS B   2 184 ? 77.578  -49.103  5.151   1.000 144.34999 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B   NZ  1 
+ATOM   5969  N N   . LEU B   2 185 ? 80.499  -46.134  10.651  1.000 104.10647 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B   N   1 
+ATOM   5970  C CA  . LEU B   2 185 ? 81.101  -45.516  11.824  1.000 97.48478  ? ? ? ? ? ?  186 LEU B   CA  1 
+ATOM   5971  C C   . LEU B   2 185 ? 80.194  -44.414  12.348  1.000 105.33136 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B   C   1 
+ATOM   5972  O O   . LEU B   2 185 ? 79.817  -43.505  11.600  1.000 124.68106 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B   O   1 
+ATOM   5973  C CB  . LEU B   2 185 ? 82.485  -44.944  11.503  1.000 106.98510 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B   CB  1 
+ATOM   5974  C CG  . LEU B   2 185 ? 83.609  -45.947  11.246  1.000 104.42865 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B   CG  1 
+ATOM   5975  C CD1 . LEU B   2 185 ? 84.920  -45.217  11.006  1.000 97.95478  ? ? ? ? ? ?  186 LEU B   CD1 1 
+ATOM   5976  C CD2 . LEU B   2 185 ? 83.736  -46.915  12.409  1.000 107.73597 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B   CD2 1 
+ATOM   5977  N N   . PHE B   2 186 ? 79.847  -44.500  13.629  1.000 102.12602 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B   N   1 
+ATOM   5978  C CA  . PHE B   2 186 ? 79.104  -43.459  14.329  1.000 102.16699 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B   CA  1 
+ATOM   5979  C C   . PHE B   2 186 ? 80.077  -42.772  15.278  1.000 102.93042 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B   C   1 
+ATOM   5980  O O   . PHE B   2 186 ? 80.491  -43.359  16.284  1.000 113.39039 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B   O   1 
+ATOM   5981  C CB  . PHE B   2 186 ? 77.911  -44.044  15.080  1.000 107.93875 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B   CB  1 
+ATOM   5982  C CG  . PHE B   2 186 ? 76.956  -43.010  15.606  1.000 106.70065 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B   CG  1 
+ATOM   5983  C CD1 . PHE B   2 186 ? 77.183  -42.388  16.823  1.000 107.24719 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B   CD1 1 
+ATOM   5984  C CD2 . PHE B   2 186 ? 75.826  -42.665  14.884  1.000 113.01379 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B   CD2 1 
+ATOM   5985  C CE1 . PHE B   2 186 ? 76.304  -41.438  17.306  1.000 111.33039 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B   CE1 1 
+ATOM   5986  C CE2 . PHE B   2 186 ? 74.942  -41.717  15.362  1.000 110.49906 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B   CE2 1 
+ATOM   5987  C CZ  . PHE B   2 186 ? 75.182  -41.103  16.575  1.000 120.43230 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B   CZ  1 
+ATOM   5988  N N   . ILE B   2 187 ? 80.440  -41.534  14.958  1.000 113.24886 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B   N   1 
+ATOM   5989  C CA  . ILE B   2 187 ? 81.502  -40.812  15.648  1.000 111.70922 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B   CA  1 
+ATOM   5990  C C   . ILE B   2 187 ? 80.883  -39.703  16.487  1.000 119.78080 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B   C   1 
+ATOM   5991  O O   . ILE B   2 187 ? 80.046  -38.936  15.997  1.000 129.82427 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B   O   1 
+ATOM   5992  C CB  . ILE B   2 187 ? 82.525  -40.244  14.650  1.000 115.42471 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B   CB  1 
+ATOM   5993  C CG1 . ILE B   2 187 ? 83.122  -41.371  13.806  1.000 127.28573 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B   CG1 1 
+ATOM   5994  C CG2 . ILE B   2 187 ? 83.620  -39.489  15.377  1.000 124.59671 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B   CG2 1 
+ATOM   5995  C CD1 . ILE B   2 187 ? 84.233  -40.918  12.892  1.000 134.40149 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B   CD1 1 
+ATOM   5996  N N   . VAL B   2 188 ? 81.298  -39.621  17.749  1.000 112.18536 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B   N   1 
+ATOM   5997  C CA  . VAL B   2 188 ? 80.865  -38.579  18.672  1.000 110.36352 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B   CA  1 
+ATOM   5998  C C   . VAL B   2 188 ? 82.106  -37.899  19.231  1.000 118.35997 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B   C   1 
+ATOM   5999  O O   . VAL B   2 188 ? 83.014  -38.572  19.731  1.000 128.65367 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B   O   1 
+ATOM   6000  C CB  . VAL B   2 188 ? 79.993  -39.150  19.806  1.000 115.08381 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B   CB  1 
+ATOM   6001  C CG1 . VAL B   2 188 ? 79.972  -38.197  20.988  1.000 124.26322 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B   CG1 1 
+ATOM   6002  C CG2 . VAL B   2 188 ? 78.581  -39.412  19.307  1.000 106.58040 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B   CG2 1 
+ATOM   6003  N N   . GLY B   2 189 ? 82.146  -36.572  19.142  1.000 119.10825 ? ? ? ? ? ?  190 GLY B   N   1 
+ATOM   6004  C CA  . GLY B   2 189 ? 83.299  -35.841  19.637  1.000 137.24032 ? ? ? ? ? ?  190 GLY B   CA  1 
+ATOM   6005  C C   . GLY B   2 189 ? 82.971  -34.390  19.904  1.000 139.61509 ? ? ? ? ? ?  190 GLY B   C   1 
+ATOM   6006  O O   . GLY B   2 189 ? 81.897  -33.892  19.561  1.000 146.82676 ? ? ? ? ? ?  190 GLY B   O   1 
+ATOM   6007  N N   . ASP B   2 190 ? 83.931  -33.713  20.528  1.000 147.73180 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B   N   1 
+ATOM   6008  C CA  . ASP B   2 190 ? 83.810  -32.297  20.855  1.000 160.21713 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B   CA  1 
+ATOM   6009  C C   . ASP B   2 190 ? 84.797  -31.499  20.015  1.000 162.36553 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B   C   1 
+ATOM   6010  O O   . ASP B   2 190 ? 86.016  -31.658  20.187  1.000 155.65611 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B   O   1 
+ATOM   6011  C CB  . ASP B   2 190 ? 84.067  -32.068  22.346  1.000 151.45206 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B   CB  1 
+ATOM   6012  C CG  . ASP B   2 190 ? 83.839  -30.628  22.766  1.000 161.04385 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B   CG  1 
+ATOM   6013  O OD1 . ASP B   2 190 ? 83.273  -29.852  21.969  1.000 153.33364 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B   OD1 1 
+ATOM   6014  O OD2 . ASP B   2 190 ? 84.230  -30.271  23.898  1.000 184.41953 ? ? ? ? ? -1 191 ASP B   OD2 1 
+ATOM   6015  N N   . PRO B   2 191 ? 84.336  -30.638  19.102  1.000 167.62208 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B   N   1 
+ATOM   6016  C CA  . PRO B   2 191 ? 85.285  -29.884  18.267  1.000 163.06834 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B   CA  1 
+ATOM   6017  C C   . PRO B   2 191 ? 86.093  -28.857  19.039  1.000 171.09388 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B   C   1 
+ATOM   6018  O O   . PRO B   2 191 ? 87.171  -28.465  18.573  1.000 173.34747 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B   O   1 
+ATOM   6019  C CB  . PRO B   2 191 ? 84.379  -29.213  17.226  1.000 159.52457 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B   CB  1 
+ATOM   6020  C CG  . PRO B   2 191 ? 83.054  -29.101  17.906  1.000 173.46964 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B   CG  1 
+ATOM   6021  C CD  . PRO B   2 191 ? 82.935  -30.326  18.769  1.000 169.61384 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B   CD  1 
+ATOM   6022  N N   . LYS B   2 192 ? 85.617  -28.413  20.198  1.000 168.15321 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B   N   1 
+ATOM   6023  C CA  . LYS B   2 192 ? 86.350  -27.424  20.975  1.000 177.71472 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B   CA  1 
+ATOM   6024  C C   . LYS B   2 192 ? 87.540  -28.073  21.670  1.000 183.48349 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B   C   1 
+ATOM   6025  O O   . LYS B   2 192 ? 87.484  -29.238  22.073  1.000 175.19286 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B   O   1 
+ATOM   6026  C CB  . LYS B   2 192 ? 85.427  -26.762  21.998  1.000 169.64550 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B   CB  1 
+ATOM   6027  C CG  . LYS B   2 192 ? 84.811  -25.446  21.532  1.000 172.92266 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B   CG  1 
+ATOM   6028  C CD  . LYS B   2 192 ? 84.299  -25.526  20.100  1.000 163.10396 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B   CD  1 
+ATOM   6029  C CE  . LYS B   2 192 ? 83.582  -24.251  19.691  1.000 154.27222 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B   CE  1 
+ATOM   6030  N NZ  . LYS B   2 192 ? 82.259  -24.125  20.363  1.000 151.77206 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B   NZ  1 
+ATOM   6031  N N   . GLN B   2 193 ? 88.627  -27.308  21.804  1.000 194.70545 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B   N   1 
+ATOM   6032  C CA  . GLN B   2 193 ? 89.848  -27.848  22.396  1.000 196.05591 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B   CA  1 
+ATOM   6033  C C   . GLN B   2 193 ? 89.616  -28.301  23.833  1.000 194.02906 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B   C   1 
+ATOM   6034  O O   . GLN B   2 193 ? 90.131  -29.345  24.252  1.000 208.20464 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B   O   1 
+ATOM   6035  C CB  . GLN B   2 193 ? 90.970  -26.809  22.334  1.000 200.31151 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B   CB  1 
+ATOM   6036  C CG  . GLN B   2 193 ? 91.369  -26.383  20.925  1.000 189.00354 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B   CG  1 
+ATOM   6037  C CD  . GLN B   2 193 ? 90.479  -25.289  20.363  1.000 180.77694 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B   CD  1 
+ATOM   6038  O OE1 . GLN B   2 193 ? 89.605  -24.767  21.054  1.000 167.81044 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B   OE1 1 
+ATOM   6039  N NE2 . GLN B   2 193 ? 90.702  -24.936  19.102  1.000 174.75642 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B   NE2 1 
+ATOM   6040  N N   . SER B   2 194 ? 88.849  -27.524  24.602  1.000 191.27428 ? ? ? ? ? ?  195 SER B   N   1 
+ATOM   6041  C CA  . SER B   2 194 ? 88.440  -27.883  25.957  1.000 193.25998 ? ? ? ? ? ?  195 SER B   CA  1 
+ATOM   6042  C C   . SER B   2 194 ? 89.630  -28.111  26.879  1.000 169.29542 ? ? ? ? ? ?  195 SER B   C   1 
+ATOM   6043  O O   . SER B   2 194 ? 90.724  -27.589  26.640  1.000 152.82310 ? ? ? ? ? ?  195 SER B   O   1 
+ATOM   6044  C CB  . SER B   2 194 ? 87.547  -29.128  25.935  1.000 196.07794 ? ? ? ? ? ?  195 SER B   CB  1 
+ATOM   6045  O OG  . SER B   2 194 ? 86.397  -28.917  25.136  1.000 183.50817 ? ? ? ? ? ?  195 SER B   OG  1 
+ATOM   6046  N N   . ILE B   2 195 ? 89.420  -28.895  27.934  1.000 168.02746 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B   N   1 
+ATOM   6047  C CA  . ILE B   2 195 ? 90.427  -29.082  28.969  1.000 173.41720 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B   CA  1 
+ATOM   6048  C C   . ILE B   2 195 ? 90.906  -30.521  29.083  1.000 181.48719 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B   C   1 
+ATOM   6049  O O   . ILE B   2 195 ? 92.019  -30.747  29.586  1.000 153.96794 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B   O   1 
+ATOM   6050  C CB  . ILE B   2 195 ? 89.906  -28.587  30.337  1.000 167.28253 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B   CB  1 
+ATOM   6051  C CG1 . ILE B   2 195 ? 89.160  -29.702  31.080  1.000 176.56339 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B   CG1 1 
+ATOM   6052  C CG2 . ILE B   2 195 ? 88.986  -27.390  30.149  1.000 171.76524 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B   CG2 1 
+ATOM   6053  C CD1 . ILE B   2 195 ? 88.476  -29.244  32.364  1.000 132.67578 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B   CD1 1 
+ATOM   6054  N N   . TYR B   2 196 ? 90.136  -31.501  28.621  1.000 193.22000 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B   N   1 
+ATOM   6055  C CA  . TYR B   2 196 ? 90.411  -32.909  28.870  1.000 204.10274 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B   CA  1 
+ATOM   6056  C C   . TYR B   2 196 ? 90.857  -33.563  27.570  1.000 185.78898 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B   C   1 
+ATOM   6057  O O   . TYR B   2 196 ? 90.123  -33.540  26.575  1.000 161.03543 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B   O   1 
+ATOM   6058  C CB  . TYR B   2 196 ? 89.173  -33.606  29.434  1.000 216.66918 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B   CB  1 
+ATOM   6059  C CG  . TYR B   2 196 ? 89.472  -34.830  30.268  1.000 216.64551 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B   CG  1 
+ATOM   6060  C CD1 . TYR B   2 196 ? 89.717  -36.060  29.670  1.000 208.43579 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B   CD1 1 
+ATOM   6061  C CD2 . TYR B   2 196 ? 89.500  -34.758  31.655  1.000 197.42061 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B   CD2 1 
+ATOM   6062  C CE1 . TYR B   2 196 ? 89.988  -37.180  30.428  1.000 207.30835 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B   CE1 1 
+ATOM   6063  C CE2 . TYR B   2 196 ? 89.770  -35.874  32.422  1.000 195.78400 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B   CE2 1 
+ATOM   6064  C CZ  . TYR B   2 196 ? 90.012  -37.082  31.801  1.000 209.36678 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B   CZ  1 
+ATOM   6065  O OH  . TYR B   2 196 ? 90.282  -38.202  32.551  1.000 168.76749 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B   OH  1 
+ATOM   6066  N N   . ILE B   2 197 ? 92.059  -34.136  27.580  1.000 181.88084 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B   N   1 
+ATOM   6067  C CA  . ILE B   2 197 ? 92.617  -34.823  26.422  1.000 167.38046 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B   CA  1 
+ATOM   6068  C C   . ILE B   2 197 ? 93.354  -36.066  26.902  1.000 171.53433 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B   C   1 
+ATOM   6069  O O   . ILE B   2 197 ? 93.977  -36.060  27.969  1.000 186.41799 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B   O   1 
+ATOM   6070  C CB  . ILE B   2 197 ? 93.556  -33.903  25.606  1.000 151.62783 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B   CB  1 
+ATOM   6071  C CG1 . ILE B   2 197 ? 94.603  -33.242  26.509  1.000 155.11078 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B   CG1 1 
+ATOM   6072  C CG2 . ILE B   2 197 ? 92.759  -32.850  24.839  1.000 131.78328 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B   CG2 1 
+ATOM   6073  C CD1 . ILE B   2 197 ? 95.959  -33.923  26.489  1.000 140.70272 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B   CD1 1 
+ATOM   6074  N N   . TRP B   2 198 ? 93.263  -37.138  26.121  1.000 161.28785 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B   N   1 
+ATOM   6075  C CA  . TRP B   2 198 ? 94.102  -38.307  26.338  1.000 139.82975 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B   CA  1 
+ATOM   6076  C C   . TRP B   2 198 ? 95.533  -37.984  25.923  1.000 142.57514 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B   C   1 
+ATOM   6077  O O   . TRP B   2 198 ? 95.767  -37.189  25.011  1.000 141.92947 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B   O   1 
+ATOM   6078  C CB  . TRP B   2 198 ? 93.541  -39.502  25.561  1.000 144.89883 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B   CB  1 
+ATOM   6079  C CG  . TRP B   2 198 ? 94.549  -40.394  24.892  1.000 141.23675 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B   CG  1 
+ATOM   6080  C CD1 . TRP B   2 198 ? 94.884  -40.401  23.568  1.000 137.30639 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B   CD1 1 
+ATOM   6081  C CD2 . TRP B   2 198 ? 95.326  -41.430  25.506  1.000 145.78120 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B   CD2 1 
+ATOM   6082  N NE1 . TRP B   2 198 ? 95.828  -41.367  23.322  1.000 118.55246 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B   NE1 1 
+ATOM   6083  C CE2 . TRP B   2 198 ? 96.118  -42.013  24.495  1.000 138.43698 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B   CE2 1 
+ATOM   6084  C CE3 . TRP B   2 198 ? 95.436  -41.915  26.812  1.000 140.82749 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B   CE3 1 
+ATOM   6085  C CZ2 . TRP B   2 198 ? 97.006  -43.056  24.750  1.000 121.85957 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B   CZ2 1 
+ATOM   6086  C CZ3 . TRP B   2 198 ? 96.317  -42.953  27.063  1.000 143.29760 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B   CZ3 1 
+ATOM   6087  C CH2 . TRP B   2 198 ? 97.091  -43.511  26.037  1.000 128.17152 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B   CH2 1 
+ATOM   6088  N N   . ARG B   2 199 ? 96.499  -38.606  26.611  1.000 147.74371 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B   N   1 
+ATOM   6089  C CA  . ARG B   2 199 ? 97.894  -38.173  26.539  1.000 158.09821 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B   CA  1 
+ATOM   6090  C C   . ARG B   2 199 ? 98.438  -38.096  25.115  1.000 155.12025 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B   C   1 
+ATOM   6091  O O   . ARG B   2 199 ? 99.429  -37.395  24.880  1.000 168.32028 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B   O   1 
+ATOM   6092  C CB  . ARG B   2 199 ? 98.777  -39.106  27.373  1.000 163.83740 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B   CB  1 
+ATOM   6093  C CG  . ARG B   2 199 ? 98.806  -40.537  26.873  1.000 154.62383 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B   CG  1 
+ATOM   6094  C CD  . ARG B   2 199 ? 99.654  -41.427  27.769  1.000 155.47496 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B   CD  1 
+ATOM   6095  N NE  . ARG B   2 199 ? 101.082 -41.191  27.591  1.000 168.05487 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B   NE  1 
+ATOM   6096  C CZ  . ARG B   2 199 ? 101.840 -41.825  26.707  1.000 154.38300 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B   CZ  1 
+ATOM   6097  N NH1 . ARG B   2 199 ? 101.334 -42.733  25.888  1.000 138.42265 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B   NH1 1 
+ATOM   6098  N NH2 . ARG B   2 199 ? 103.138 -41.543  26.643  1.000 153.32922 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B   NH2 1 
+ATOM   6099  N N   . GLY B   2 200 ? 97.821  -38.791  24.164  1.000 137.71056 ? ? ? ? ? ?  201 GLY B   N   1 
+ATOM   6100  C CA  . GLY B   2 200 ? 98.254  -38.705  22.784  1.000 126.50449 ? ? ? ? ? ?  201 GLY B   CA  1 
+ATOM   6101  C C   . GLY B   2 200 ? 97.215  -38.094  21.867  1.000 128.33482 ? ? ? ? ? ?  201 GLY B   C   1 
+ATOM   6102  O O   . GLY B   2 200 ? 97.185  -38.394  20.670  1.000 117.63310 ? ? ? ? ? ?  201 GLY B   O   1 
+ATOM   6103  N N   . ALA B   2 201 ? 96.365  -37.228  22.413  1.000 138.68208 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B   N   1 
+ATOM   6104  C CA  . ALA B   2 201 ? 95.269  -36.659  21.640  1.000 133.05351 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B   CA  1 
+ATOM   6105  C C   . ALA B   2 201 ? 95.781  -35.695  20.578  1.000 145.93153 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B   C   1 
+ATOM   6106  O O   . ALA B   2 201 ? 96.706  -34.914  20.815  1.000 159.94591 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B   O   1 
+ATOM   6107  C CB  . ALA B   2 201 ? 94.289  -35.931  22.558  1.000 136.61691 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B   CB  1 
+ATOM   6108  N N   . GLU B   2 202 ? 95.165  -35.753  19.404  1.000 135.29296 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B   N   1 
+ATOM   6109  C CA  . GLU B   2 202 ? 95.377  -34.765  18.347  1.000 166.39110 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B   CA  1 
+ATOM   6110  C C   . GLU B   2 202 ? 94.017  -34.345  17.809  1.000 156.44559 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B   C   1 
+ATOM   6111  O O   . GLU B   2 202 ? 93.389  -35.119  17.057  1.000 141.48446 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B   O   1 
+ATOM   6112  C CB  . GLU B   2 202 ? 96.249  -35.322  17.226  1.000 165.09142 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B   CB  1 
+ATOM   6113  C CG  . GLU B   2 202 ? 96.511  -34.322  16.116  1.000 151.09910 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B   CG  1 
+ATOM   6114  C CD  . GLU B   2 202 ? 97.441  -34.861  15.054  1.000 160.53325 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B   CD  1 
+ATOM   6115  O OE1 . GLU B   2 202 ? 97.831  -36.044  15.146  1.000 166.62929 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B   OE1 1 
+ATOM   6116  O OE2 . GLU B   2 202 ? 97.784  -34.098  14.127  1.000 178.66450 ? ? ? ? ? -1 203 GLU B   OE2 1 
+ATOM   6117  N N   . PRO B   2 203 ? 93.516  -33.153  18.152  1.000 153.30926 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B   N   1 
+ATOM   6118  C CA  . PRO B   2 203 ? 92.178  -32.761  17.680  1.000 139.85401 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B   CA  1 
+ATOM   6119  C C   . PRO B   2 203 ? 92.094  -32.528  16.181  1.000 154.93318 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B   C   1 
+ATOM   6120  O O   . PRO B   2 203 ? 90.979  -32.401  15.661  1.000 152.10916 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B   O   1 
+ATOM   6121  C CB  . PRO B   2 203 ? 91.895  -31.463  18.452  1.000 154.43241 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B   CB  1 
+ATOM   6122  C CG  . PRO B   2 203 ? 92.877  -31.449  19.581  1.000 154.23583 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B   CG  1 
+ATOM   6123  C CD  . PRO B   2 203 ? 94.092  -32.147  19.058  1.000 154.19507 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B   CD  1 
+ATOM   6124  N N   . GLU B   2 204 ? 93.224  -32.477  15.471  1.000 164.64735 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B   N   1 
+ATOM   6125  C CA  . GLU B   2 204 ? 93.192  -32.130  14.053  1.000 175.09769 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B   CA  1 
+ATOM   6126  C C   . GLU B   2 204 ? 92.580  -33.247  13.214  1.000 168.31444 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B   C   1 
+ATOM   6127  O O   . GLU B   2 204 ? 91.885  -32.977  12.227  1.000 167.63843 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B   O   1 
+ATOM   6128  C CB  . GLU B   2 204 ? 94.603  -31.791  13.568  1.000 185.92564 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B   CB  1 
+ATOM   6129  C CG  . GLU B   2 204 ? 94.694  -31.396  12.100  1.000 186.47379 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B   CG  1 
+ATOM   6130  C CD  . GLU B   2 204 ? 95.099  -32.554  11.208  1.000 191.90557 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B   CD  1 
+ATOM   6131  O OE1 . GLU B   2 204 ? 96.188  -33.125  11.430  1.000 184.36991 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B   OE1 1 
+ATOM   6132  O OE2 . GLU B   2 204 ? 94.324  -32.897  10.291  1.000 197.40696 ? ? ? ? ? -1 205 GLU B   OE2 1 
+ATOM   6133  N N   . ASN B   2 205 ? 92.823  -34.508  13.588  1.000 162.82955 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B   N   1 
+ATOM   6134  C CA  . ASN B   2 205 ? 92.248  -35.618  12.833  1.000 155.27204 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B   CA  1 
+ATOM   6135  C C   . ASN B   2 205 ? 90.726  -35.609  12.911  1.000 151.49442 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B   C   1 
+ATOM   6136  O O   . ASN B   2 205 ? 90.044  -35.917  11.927  1.000 142.04664 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B   O   1 
+ATOM   6137  C CB  . ASN B   2 205 ? 92.815  -36.950  13.333  1.000 137.89599 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B   CB  1 
+ATOM   6138  C CG  . ASN B   2 205 ? 92.684  -37.122  14.838  1.000 153.44901 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B   CG  1 
+ATOM   6139  O OD1 . ASN B   2 205 ? 91.695  -36.709  15.443  1.000 150.10880 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B   OD1 1 
+ATOM   6140  N ND2 . ASN B   2 205 ? 93.691  -37.737  15.449  1.000 150.94495 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B   ND2 1 
+ATOM   6141  N N   . PHE B   2 206 ? 90.177  -35.255  14.074  1.000 152.64813 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B   N   1 
+ATOM   6142  C CA  . PHE B   2 206 ? 88.734  -35.072  14.188  1.000 134.36675 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B   CA  1 
+ATOM   6143  C C   . PHE B   2 206 ? 88.286  -33.826  13.434  1.000 151.03060 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B   C   1 
+ATOM   6144  O O   . PHE B   2 206 ? 87.285  -33.852  12.708  1.000 142.26798 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B   O   1 
+ATOM   6145  C CB  . PHE B   2 206 ? 88.337  -34.987  15.663  1.000 134.07205 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B   CB  1 
+ATOM   6146  C CG  . PHE B   2 206 ? 86.859  -34.824  15.891  1.000 128.68470 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B   CG  1 
+ATOM   6147  C CD1 . PHE B   2 206 ? 85.937  -35.380  15.018  1.000 114.61144 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B   CD1 1 
+ATOM   6148  C CD2 . PHE B   2 206 ? 86.393  -34.108  16.982  1.000 140.78735 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B   CD2 1 
+ATOM   6149  C CE1 . PHE B   2 206 ? 84.580  -35.226  15.230  1.000 120.00412 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B   CE1 1 
+ATOM   6150  C CE2 . PHE B   2 206 ? 85.037  -33.951  17.199  1.000 132.33446 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B   CE2 1 
+ATOM   6151  C CZ  . PHE B   2 206 ? 84.130  -34.511  16.322  1.000 129.73716 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B   CZ  1 
+ATOM   6152  N N   . ASN B   2 207 ? 89.021  -32.723  13.594  1.000 160.59843 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B   N   1 
+ATOM   6153  C CA  . ASN B   2 207 ? 88.682  -31.497  12.880  1.000 155.95159 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B   CA  1 
+ATOM   6154  C C   . ASN B   2 207 ? 88.823  -31.678  11.374  1.000 151.79323 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B   C   1 
+ATOM   6155  O O   . ASN B   2 207 ? 88.050  -31.104  10.598  1.000 157.46154 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B   O   1 
+ATOM   6156  C CB  . ASN B   2 207 ? 89.561  -30.345  13.368  1.000 154.03050 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B   CB  1 
+ATOM   6157  C CG  . ASN B   2 207 ? 89.305  -29.990  14.819  1.000 157.21408 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B   CG  1 
+ATOM   6158  O OD1 . ASN B   2 207 ? 88.636  -30.728  15.543  1.000 157.23872 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B   OD1 1 
+ATOM   6159  N ND2 . ASN B   2 207 ? 89.842  -28.856  15.254  1.000 142.78515 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B   ND2 1 
+ATOM   6160  N N   . GLY B   2 208 ? 89.802  -32.476  10.942  1.000 148.21543 ? ? ? ? ? ?  209 GLY B   N   1 
+ATOM   6161  C CA  . GLY B   2 208 ? 89.985  -32.708  9.520   1.000 159.49123 ? ? ? ? ? ?  209 GLY B   CA  1 
+ATOM   6162  C C   . GLY B   2 208 ? 88.835  -33.461  8.884   1.000 156.98348 ? ? ? ? ? ?  209 GLY B   C   1 
+ATOM   6163  O O   . GLY B   2 208 ? 88.508  -33.229  7.716   1.000 156.05112 ? ? ? ? ? ?  209 GLY B   O   1 
+ATOM   6164  N N   . LEU B   2 209 ? 88.207  -34.369  9.634   1.000 158.43979 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B   N   1 
+ATOM   6165  C CA  . LEU B   2 209 ? 87.049  -35.085  9.112   1.000 156.64015 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B   CA  1 
+ATOM   6166  C C   . LEU B   2 209 ? 85.846  -34.165  8.949   1.000 160.78545 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B   C   1 
+ATOM   6167  O O   . LEU B   2 209 ? 85.021  -34.379  8.055   1.000 150.10095 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B   O   1 
+ATOM   6168  C CB  . LEU B   2 209 ? 86.704  -36.259  10.028  1.000 145.75228 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B   CB  1 
+ATOM   6169  C CG  . LEU B   2 209 ? 87.256  -37.632  9.638   1.000 128.29386 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B   CG  1 
+ATOM   6170  C CD1 . LEU B   2 209 ? 88.759  -37.585  9.401   1.000 128.85681 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B   CD1 1 
+ATOM   6171  C CD2 . LEU B   2 209 ? 86.912  -38.658  10.705  1.000 110.18995 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B   CD2 1 
+ATOM   6172  N N   . ILE B   2 210 ? 85.728  -33.141  9.797   1.000 163.60743 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B   N   1 
+ATOM   6173  C CA  . ILE B   2 210 ? 84.618  -32.201  9.677   1.000 162.49090 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B   CA  1 
+ATOM   6174  C C   . ILE B   2 210 ? 84.779  -31.337  8.433   1.000 171.02322 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B   C   1 
+ATOM   6175  O O   . ILE B   2 210 ? 83.787  -30.901  7.835   1.000 175.07809 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B   O   1 
+ATOM   6176  C CB  . ILE B   2 210 ? 84.516  -31.343  10.952  1.000 151.68352 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B   CB  1 
+ATOM   6177  C CG1 . ILE B   2 210 ? 84.391  -32.234  12.187  1.000 140.93120 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B   CG1 1 
+ATOM   6178  C CG2 . ILE B   2 210 ? 83.338  -30.384  10.871  1.000 151.91118 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B   CG2 1 
+ATOM   6179  C CD1 . ILE B   2 210 ? 84.242  -31.464  13.479  1.000 133.24878 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B   CD1 1 
+ATOM   6180  N N   . GLU B   2 211 ? 86.018  -31.093  8.013   1.000 164.66446 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B   N   1 
+ATOM   6181  C CA  . GLU B   2 211 ? 86.305  -30.166  6.925   1.000 149.87896 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B   CA  1 
+ATOM   6182  C C   . GLU B   2 211 ? 86.342  -30.832  5.555   1.000 164.12120 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B   C   1 
+ATOM   6183  O O   . GLU B   2 211 ? 85.778  -30.297  4.598   1.000 173.25934 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B   O   1 
+ATOM   6184  C CB  . GLU B   2 211 ? 87.640  -29.466  7.175   1.000 147.03646 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B   CB  1 
+ATOM   6185  C CG  . GLU B   2 211 ? 87.708  -28.719  8.486   1.000 166.80406 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B   CG  1 
+ATOM   6186  C CD  . GLU B   2 211 ? 89.117  -28.296  8.829   1.000 187.63720 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B   CD  1 
+ATOM   6187  O OE1 . GLU B   2 211 ? 90.052  -28.681  8.092   1.000 183.93871 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B   OE1 1 
+ATOM   6188  O OE2 . GLU B   2 211 ? 89.291  -27.581  9.835   1.000 199.06180 ? ? ? ? ? -1 212 GLU B   OE2 1 
+ATOM   6189  N N   . ASN B   2 212 ? 86.996  -31.987  5.435   1.000 169.39769 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B   N   1 
+ATOM   6190  C CA  . ASN B   2 212 ? 87.317  -32.548  4.133   1.000 166.52969 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B   CA  1 
+ATOM   6191  C C   . ASN B   2 212 ? 86.738  -33.923  3.845   1.000 175.93928 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B   C   1 
+ATOM   6192  O O   . ASN B   2 212 ? 87.092  -34.505  2.816   1.000 181.94755 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B   O   1 
+ATOM   6193  C CB  . ASN B   2 212 ? 88.840  -32.613  3.951   1.000 162.91448 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B   CB  1 
+ATOM   6194  C CG  . ASN B   2 212 ? 89.532  -31.334  4.346   1.000 178.07942 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B   CG  1 
+ATOM   6195  O OD1 . ASN B   2 212 ? 89.900  -31.146  5.503   1.000 177.23678 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B   OD1 1 
+ATOM   6196  N ND2 . ASN B   2 212 ? 89.703  -30.435  3.383   1.000 189.18723 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B   ND2 1 
+ATOM   6197  N N   . SER B   2 213 ? 85.880  -34.461  4.699   1.000 176.28094 ? ? ? ? ? ?  214 SER B   N   1 
+ATOM   6198  C CA  . SER B   2 213 ? 85.361  -35.804  4.493   1.000 169.61329 ? ? ? ? ? ?  214 SER B   CA  1 
+ATOM   6199  C C   . SER B   2 213 ? 84.006  -35.727  3.793   1.000 172.03659 ? ? ? ? ? ?  214 SER B   C   1 
+ATOM   6200  O O   . SER B   2 213 ? 83.075  -35.081  4.289   1.000 163.62277 ? ? ? ? ? ?  214 SER B   O   1 
+ATOM   6201  C CB  . SER B   2 213 ? 85.245  -36.558  5.814   1.000 155.34708 ? ? ? ? ? ?  214 SER B   CB  1 
+ATOM   6202  O OG  . SER B   2 213 ? 84.727  -37.862  5.617   1.000 146.59334 ? ? ? ? ? ?  214 SER B   OG  1 
+ATOM   6203  N N   . THR B   2 214 ? 83.900  -36.383  2.630   1.000 181.41409 ? ? ? ? ? ?  215 THR B   N   1 
+ATOM   6204  C CA  . THR B   2 214 ? 82.640  -36.472  1.899   1.000 179.01159 ? ? ? ? ? ?  215 THR B   CA  1 
+ATOM   6205  C C   . THR B   2 214 ? 81.813  -37.689  2.288   1.000 175.14183 ? ? ? ? ? ?  215 THR B   C   1 
+ATOM   6206  O O   . THR B   2 214 ? 80.601  -37.695  2.052   1.000 177.34969 ? ? ? ? ? ?  215 THR B   O   1 
+ATOM   6207  C CB  . THR B   2 214 ? 82.904  -36.503  0.389   1.000 174.88293 ? ? ? ? ? ?  215 THR B   CB  1 
+ATOM   6208  O OG1 . THR B   2 214 ? 83.865  -37.521  0.083   1.000 171.98941 ? ? ? ? ? ?  215 THR B   OG1 1 
+ATOM   6209  C CG2 . THR B   2 214 ? 83.422  -35.158  -0.100  1.000 168.02723 ? ? ? ? ? ?  215 THR B   CG2 1 
+ATOM   6210  N N   . ASP B   2 215 ? 82.437  -38.709  2.885   1.000 168.51516 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B   N   1 
+ATOM   6211  C CA  . ASP B   2 215 ? 81.698  -39.909  3.264   1.000 162.07315 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B   CA  1 
+ATOM   6212  C C   . ASP B   2 215 ? 80.807  -39.659  4.475   1.000 143.91949 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B   C   1 
+ATOM   6213  O O   . ASP B   2 215 ? 79.655  -40.106  4.505   1.000 133.54613 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B   O   1 
+ATOM   6214  C CB  . ASP B   2 215 ? 82.665  -41.058  3.547   1.000 154.67553 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B   CB  1 
+ATOM   6215  C CG  . ASP B   2 215 ? 83.464  -41.463  2.323   1.000 173.03306 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B   CG  1 
+ATOM   6216  O OD1 . ASP B   2 215 ? 82.975  -41.244  1.195   1.000 176.52849 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B   OD1 1 
+ATOM   6217  O OD2 . ASP B   2 215 ? 84.577  -42.006  2.489   1.000 172.10529 ? ? ? ? ? -1 216 ASP B   OD2 1 
+ATOM   6218  N N   . PHE B   2 216 ? 81.318  -38.956  5.482   1.000 144.51087 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B   N   1 
+ATOM   6219  C CA  . PHE B   2 216 ? 80.562  -38.760  6.711   1.000 141.73085 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B   CA  1 
+ATOM   6220  C C   . PHE B   2 216 ? 79.439  -37.748  6.518   1.000 142.70754 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B   C   1 
+ATOM   6221  O O   . PHE B   2 216 ? 79.510  -36.854  5.670   1.000 148.75854 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B   O   1 
+ATOM   6222  C CB  . PHE B   2 216 ? 81.480  -38.298  7.843   1.000 125.61658 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B   CB  1 
+ATOM   6223  C CG  . PHE B   2 216 ? 82.375  -39.375  8.376   1.000 126.82147 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B   CG  1 
+ATOM   6224  C CD1 . PHE B   2 216 ? 81.872  -40.356  9.213   1.000 123.65652 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B   CD1 1 
+ATOM   6225  C CD2 . PHE B   2 216 ? 83.720  -39.405  8.050   1.000 141.82261 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B   CD2 1 
+ATOM   6226  C CE1 . PHE B   2 216 ? 82.692  -41.352  9.707   1.000 126.33936 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B   CE1 1 
+ATOM   6227  C CE2 . PHE B   2 216 ? 84.547  -40.397  8.543   1.000 134.77392 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B   CE2 1 
+ATOM   6228  C CZ  . PHE B   2 216 ? 84.031  -41.372  9.373   1.000 133.28172 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B   CZ  1 
+ATOM   6229  N N   . ASN B   2 217 ? 78.391  -37.902  7.324   1.000 132.03994 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B   N   1 
+ATOM   6230  C CA  . ASN B   2 217 ? 77.282  -36.958  7.395   1.000 131.45308 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B   CA  1 
+ATOM   6231  C C   . ASN B   2 217 ? 77.370  -36.228  8.728   1.000 133.92240 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B   C   1 
+ATOM   6232  O O   . ASN B   2 217 ? 77.249  -36.850  9.789   1.000 127.23059 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B   O   1 
+ATOM   6233  C CB  . ASN B   2 217 ? 75.937  -37.671  7.253   1.000 136.42137 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B   CB  1 
+ATOM   6234  C CG  . ASN B   2 217 ? 75.195  -37.267  5.994   1.000 144.51423 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B   CG  1 
+ATOM   6235  O OD1 . ASN B   2 217 ? 74.051  -36.814  6.049   1.000 146.00026 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B   OD1 1 
+ATOM   6236  N ND2 . ASN B   2 217 ? 75.850  -37.420  4.850   1.000 146.75729 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B   ND2 1 
+ATOM   6237  N N   . LYS B   2 218 ? 77.578  -34.915  8.672   1.000 147.17825 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B   N   1 
+ATOM   6238  C CA  . LYS B   2 218 ? 77.835  -34.121  9.865   1.000 141.53002 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B   CA  1 
+ATOM   6239  C C   . LYS B   2 218 ? 76.536  -33.716  10.553  1.000 140.85143 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B   C   1 
+ATOM   6240  O O   . LYS B   2 218 ? 75.542  -33.388  9.898   1.000 144.14580 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B   O   1 
+ATOM   6241  C CB  . LYS B   2 218 ? 78.652  -32.878  9.510   1.000 151.07991 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B   CB  1 
+ATOM   6242  C CG  . LYS B   2 218 ? 80.061  -33.187  9.020   1.000 139.70131 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B   CG  1 
+ATOM   6243  C CD  . LYS B   2 218 ? 80.836  -31.916  8.713   1.000 167.00927 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B   CD  1 
+ATOM   6244  C CE  . LYS B   2 218 ? 80.302  -31.221  7.473   1.000 172.09157 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B   CE  1 
+ATOM   6245  N NZ  . LYS B   2 218 ? 80.504  -32.051  6.253   1.000 175.57312 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B   NZ  1 
+ATOM   6246  N N   . TYR B   2 219 ? 76.557  -33.740  11.885  1.000 141.52035 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B   N   1 
+ATOM   6247  C CA  . TYR B   2 219 ? 75.417  -33.350  12.700  1.000 137.89478 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B   CA  1 
+ATOM   6248  C C   . TYR B   2 219 ? 75.914  -32.535  13.885  1.000 138.59977 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B   C   1 
+ATOM   6249  O O   . TYR B   2 219 ? 77.112  -32.485  14.175  1.000 147.38550 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B   O   1 
+ATOM   6250  C CB  . TYR B   2 219 ? 74.622  -34.568  13.187  1.000 140.78490 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B   CB  1 
+ATOM   6251  C CG  . TYR B   2 219 ? 73.711  -35.171  12.142  1.000 137.09244 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B   CG  1 
+ATOM   6252  C CD1 . TYR B   2 219 ? 72.418  -34.695  11.966  1.000 146.64027 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B   CD1 1 
+ATOM   6253  C CD2 . TYR B   2 219 ? 74.140  -36.216  11.335  1.000 144.33777 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B   CD2 1 
+ATOM   6254  C CE1 . TYR B   2 219 ? 71.578  -35.243  11.015  1.000 163.04847 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B   CE1 1 
+ATOM   6255  C CE2 . TYR B   2 219 ? 73.307  -36.770  10.380  1.000 151.96090 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B   CE2 1 
+ATOM   6256  C CZ  . TYR B   2 219 ? 72.027  -36.279  10.224  1.000 161.44647 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B   CZ  1 
+ATOM   6257  O OH  . TYR B   2 219 ? 71.195  -36.828  9.275   1.000 158.08080 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B   OH  1 
+ATOM   6258  N N   . HIS B   2 220 ? 74.974  -31.891  14.575  1.000 148.48540 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B   N   1 
+ATOM   6259  C CA  . HIS B   2 220 ? 75.290  -31.078  15.739  1.000 163.65608 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B   CA  1 
+ATOM   6260  C C   . HIS B   2 220 ? 74.256  -31.334  16.825  1.000 166.11850 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B   C   1 
+ATOM   6261  O O   . HIS B   2 220 ? 73.118  -31.717  16.542  1.000 177.36240 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B   O   1 
+ATOM   6262  C CB  . HIS B   2 220 ? 75.335  -29.584  15.389  1.000 169.99006 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B   CB  1 
+ATOM   6263  C CG  . HIS B   2 220 ? 76.012  -28.742  16.425  1.000 184.20596 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B   CG  1 
+ATOM   6264  N ND1 . HIS B   2 220 ? 77.382  -28.600  16.489  1.000 190.33374 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B   ND1 1 
+ATOM   6265  C CD2 . HIS B   2 220 ? 75.510  -28.002  17.441  1.000 180.42592 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B   CD2 1 
+ATOM   6266  C CE1 . HIS B   2 220 ? 77.694  -27.806  17.497  1.000 185.42961 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B   CE1 1 
+ATOM   6267  N NE2 . HIS B   2 220 ? 76.576  -27.430  18.092  1.000 177.30715 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B   NE2 1 
+ATOM   6268  N N   . LEU B   2 221 ? 74.666  -31.123  18.074  1.000 154.43717 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B   N   1 
+ATOM   6269  C CA  . LEU B   2 221 ? 73.821  -31.346  19.238  1.000 159.99597 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B   CA  1 
+ATOM   6270  C C   . LEU B   2 221 ? 73.639  -30.047  20.008  1.000 169.90548 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B   C   1 
+ATOM   6271  O O   . LEU B   2 221 ? 74.576  -29.253  20.136  1.000 177.45659 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B   O   1 
+ATOM   6272  C CB  . LEU B   2 221 ? 74.417  -32.413  20.163  1.000 144.58621 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B   CB  1 
+ATOM   6273  C CG  . LEU B   2 221 ? 73.895  -33.843  20.019  1.000 124.49118 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B   CG  1 
+ATOM   6274  C CD1 . LEU B   2 221 ? 73.973  -34.302  18.578  1.000 141.93698 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B   CD1 1 
+ATOM   6275  C CD2 . LEU B   2 221 ? 74.679  -34.782  20.919  1.000 114.39596 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B   CD2 1 
+ATOM   6276  N N   . THR B   2 222 ? 72.430  -29.840  20.523  1.000 166.35771 ? ? ? ? ? ?  223 THR B   N   1 
+ATOM   6277  C CA  . THR B   2 222 ? 72.149  -28.657  21.323  1.000 162.40064 ? ? ? ? ? ?  223 THR B   CA  1 
+ATOM   6278  C C   . THR B   2 222 ? 72.797  -28.784  22.697  1.000 170.50625 ? ? ? ? ? ?  223 THR B   C   1 
+ATOM   6279  O O   . THR B   2 222 ? 72.833  -29.868  23.287  1.000 182.91462 ? ? ? ? ? ?  223 THR B   O   1 
+ATOM   6280  C CB  . THR B   2 222 ? 70.640  -28.459  21.467  1.000 160.60373 ? ? ? ? ? ?  223 THR B   CB  1 
+ATOM   6281  O OG1 . THR B   2 222 ? 70.020  -28.563  20.179  1.000 159.20817 ? ? ? ? ? ?  223 THR B   OG1 1 
+ATOM   6282  C CG2 . THR B   2 222 ? 70.332  -27.090  22.057  1.000 151.38343 ? ? ? ? ? ?  223 THR B   CG2 1 
+ATOM   6283  N N   . SER B   2 223 ? 73.315  -27.664  23.207  1.000 175.43809 ? ? ? ? ? ?  224 SER B   N   1 
+ATOM   6284  C CA  . SER B   2 223 ? 73.994  -27.686  24.499  1.000 184.83470 ? ? ? ? ? ?  224 SER B   CA  1 
+ATOM   6285  C C   . SER B   2 223 ? 73.020  -27.965  25.637  1.000 180.41713 ? ? ? ? ? ?  224 SER B   C   1 
+ATOM   6286  O O   . SER B   2 223 ? 73.328  -28.744  26.547  1.000 180.10239 ? ? ? ? ? ?  224 SER B   O   1 
+ATOM   6287  C CB  . SER B   2 223 ? 74.727  -26.365  24.729  1.000 182.45740 ? ? ? ? ? ?  224 SER B   CB  1 
+ATOM   6288  O OG  . SER B   2 223 ? 75.787  -26.201  23.802  1.000 183.51003 ? ? ? ? ? ?  224 SER B   OG  1 
+ATOM   6289  N N   . ASN B   2 224 ? 71.843  -27.343  25.605  1.000 172.59842 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B   N   1 
+ATOM   6290  C CA  . ASN B   2 224 ? 70.857  -27.532  26.662  1.000 165.33717 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B   CA  1 
+ATOM   6291  C C   . ASN B   2 224 ? 69.713  -28.415  26.183  1.000 172.39716 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B   C   1 
+ATOM   6292  O O   . ASN B   2 224 ? 68.542  -28.032  26.276  1.000 183.30433 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B   O   1 
+ATOM   6293  C CB  . ASN B   2 224 ? 70.325  -26.181  27.143  1.000 167.26281 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B   CB  1 
+ATOM   6294  C CG  . ASN B   2 224 ? 71.436  -25.210  27.490  1.000 164.59296 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B   CG  1 
+ATOM   6295  O OD1 . ASN B   2 224 ? 71.415  -24.051  27.077  1.000 168.47087 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B   OD1 1 
+ATOM   6296  N ND2 . ASN B   2 224 ? 72.420  -25.684  28.245  1.000 157.54260 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B   ND2 1 
+ATOM   6297  N N   . PHE B   2 225 ? 70.045  -29.603  25.671  1.000 176.51235 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B   N   1 
+ATOM   6298  C CA  . PHE B   2 225 ? 69.016  -30.506  25.165  1.000 185.79580 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B   CA  1 
+ATOM   6299  C C   . PHE B   2 225 ? 68.134  -31.033  26.290  1.000 185.48651 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B   C   1 
+ATOM   6300  O O   . PHE B   2 225 ? 66.928  -31.231  26.100  1.000 189.23323 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B   O   1 
+ATOM   6301  C CB  . PHE B   2 225 ? 69.664  -31.662  24.403  1.000 185.78829 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B   CB  1 
+ATOM   6302  C CG  . PHE B   2 225 ? 68.757  -32.843  24.209  1.000 183.21107 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B   CG  1 
+ATOM   6303  C CD1 . PHE B   2 225 ? 67.748  -32.809  23.261  1.000 180.96288 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B   CD1 1 
+ATOM   6304  C CD2 . PHE B   2 225 ? 68.914  -33.988  24.973  1.000 174.21747 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B   CD2 1 
+ATOM   6305  C CE1 . PHE B   2 225 ? 66.910  -33.892  23.083  1.000 180.36026 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B   CE1 1 
+ATOM   6306  C CE2 . PHE B   2 225 ? 68.081  -35.076  24.798  1.000 169.97143 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B   CE2 1 
+ATOM   6307  C CZ  . PHE B   2 225 ? 67.078  -35.028  23.851  1.000 178.04883 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B   CZ  1 
+ATOM   6308  N N   . ARG B   2 226 ? 68.715  -31.265  27.469  1.000 182.54604 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B   N   1 
+ATOM   6309  C CA  . ARG B   2 226 ? 67.945  -31.842  28.565  1.000 187.11949 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B   CA  1 
+ATOM   6310  C C   . ARG B   2 226 ? 66.986  -30.830  29.180  1.000 187.91614 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B   C   1 
+ATOM   6311  O O   . ARG B   2 226 ? 65.923  -31.213  29.682  1.000 191.91018 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B   O   1 
+ATOM   6312  C CB  . ARG B   2 226 ? 68.889  -32.400  29.631  1.000 170.12300 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B   CB  1 
+ATOM   6313  C CG  . ARG B   2 226 ? 68.185  -33.179  30.729  1.000 169.83801 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B   CG  1 
+ATOM   6314  C CD  . ARG B   2 226 ? 69.170  -33.727  31.745  1.000 175.71853 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B   CD  1 
+ATOM   6315  N NE  . ARG B   2 226 ? 70.029  -34.762  31.180  1.000 180.53661 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B   NE  1 
+ATOM   6316  C CZ  . ARG B   2 226 ? 69.768  -36.061  31.232  1.000 187.10686 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B   CZ  1 
+ATOM   6317  N NH1 . ARG B   2 226 ? 68.673  -36.524  31.814  1.000 183.47064 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B   NH1 1 
+ATOM   6318  N NH2 . ARG B   2 226 ? 70.627  -36.918  30.688  1.000 167.95052 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B   NH2 1 
+ATOM   6319  N N   . CYS B   2 227 ? 67.334  -29.546  29.153  1.000 189.45805 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B   N   1 
+ATOM   6320  C CA  . CYS B   2 227 ? 66.464  -28.522  29.715  1.000 193.00170 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B   CA  1 
+ATOM   6321  C C   . CYS B   2 227 ? 65.203  -28.363  28.871  1.000 196.06911 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B   C   1 
+ATOM   6322  O O   . CYS B   2 227 ? 65.217  -28.541  27.650  1.000 196.14552 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B   O   1 
+ATOM   6323  C CB  . CYS B   2 227 ? 67.202  -27.186  29.810  1.000 187.53737 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B   CB  1 
+ATOM   6324  S SG  . CYS B   2 227 ? 68.616  -27.183  30.939  1.000 163.86019 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B   SG  1 
+ATOM   6325  N N   . CYS B   2 228 ? 64.102  -28.023  29.538  1.000 194.18873 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B   N   1 
+ATOM   6326  C CA  . CYS B   2 228 ? 62.843  -27.833  28.836  1.000 197.02069 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B   CA  1 
+ATOM   6327  C C   . CYS B   2 228 ? 62.895  -26.560  27.993  1.000 190.69792 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B   C   1 
+ATOM   6328  O O   . CYS B   2 228 ? 63.786  -25.719  28.137  1.000 192.68374 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B   O   1 
+ATOM   6329  C CB  . CYS B   2 228 ? 61.676  -27.769  29.820  1.000 195.32511 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B   CB  1 
+ATOM   6330  S SG  . CYS B   2 228 ? 61.434  -26.151  30.582  1.000 180.14443 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B   SG  1 
+ATOM   6331  N N   . GLN B   2 229 ? 61.907  -26.421  27.105  1.000 188.17835 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B   N   1 
+ATOM   6332  C CA  . GLN B   2 229 ? 61.919  -25.312  26.156  1.000 193.64437 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B   CA  1 
+ATOM   6333  C C   . GLN B   2 229 ? 61.781  -23.967  26.860  1.000 199.40574 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B   C   1 
+ATOM   6334  O O   . GLN B   2 229 ? 62.416  -22.986  26.458  1.000 200.01236 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B   O   1 
+ATOM   6335  C CB  . GLN B   2 229 ? 60.806  -25.494  25.123  1.000 194.79860 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B   CB  1 
+ATOM   6336  C CG  . GLN B   2 229 ? 60.967  -24.624  23.887  1.000 185.97568 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B   CG  1 
+ATOM   6337  C CD  . GLN B   2 229 ? 62.185  -25.003  23.066  1.000 176.12670 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B   CD  1 
+ATOM   6338  O OE1 . GLN B   2 229 ? 62.477  -26.184  22.876  1.000 175.88487 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B   OE1 1 
+ATOM   6339  N NE2 . GLN B   2 229 ? 62.908  -24.000  22.579  1.000 173.50218 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B   NE2 1 
+ATOM   6340  N N   . ASP B   2 230 ? 60.960  -23.899  27.912  1.000 203.86275 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B   N   1 
+ATOM   6341  C CA  . ASP B   2 230 ? 60.761  -22.629  28.604  1.000 204.06414 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B   CA  1 
+ATOM   6342  C C   . ASP B   2 230 ? 62.028  -22.179  29.321  1.000 197.97774 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B   C   1 
+ATOM   6343  O O   . ASP B   2 230 ? 62.349  -20.985  29.334  1.000 189.96805 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B   O   1 
+ATOM   6344  C CB  . ASP B   2 230 ? 59.597  -22.738  29.588  1.000 208.59411 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B   CB  1 
+ATOM   6345  C CG  . ASP B   2 230 ? 58.272  -22.992  28.897  1.000 222.02044 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B   CG  1 
+ATOM   6346  O OD1 . ASP B   2 230 ? 58.284  -23.356  27.703  1.000 225.88842 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B   OD1 1 
+ATOM   6347  O OD2 . ASP B   2 230 ? 57.219  -22.821  29.548  1.000 223.82523 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B   OD2 1 
+ATOM   6348  N N   . ILE B   2 231 ? 62.760  -23.117  29.928  1.000 198.64179 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B   N   1 
+ATOM   6349  C CA  . ILE B   2 231 ? 64.009  -22.759  30.592  1.000 187.68209 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B   CA  1 
+ATOM   6350  C C   . ILE B   2 231 ? 65.073  -22.390  29.566  1.000 180.07750 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B   C   1 
+ATOM   6351  O O   . ILE B   2 231 ? 65.906  -21.508  29.812  1.000 180.37344 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B   O   1 
+ATOM   6352  C CB  . ILE B   2 231 ? 64.470  -23.905  31.511  1.000 177.28691 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B   CB  1 
+ATOM   6353  C CG1 . ILE B   2 231 ? 63.457  -24.122  32.637  1.000 176.51350 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B   CG1 1 
+ATOM   6354  C CG2 . ILE B   2 231 ? 65.843  -23.616  32.096  1.000 171.65919 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B   CG2 1 
+ATOM   6355  C CD1 . ILE B   2 231 ? 63.823  -25.247  33.576  1.000 176.87449 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B   CD1 1 
+ATOM   6356  N N   . GLN B   2 232 ? 65.059  -23.041  28.400  1.000 180.16419 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B   N   1 
+ATOM   6357  C CA  . GLN B   2 232 ? 66.007  -22.692  27.345  1.000 173.57758 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B   CA  1 
+ATOM   6358  C C   . GLN B   2 232 ? 65.792  -21.264  26.858  1.000 177.38319 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B   C   1 
+ATOM   6359  O O   . GLN B   2 232 ? 66.757  -20.545  26.577  1.000 179.68776 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B   O   1 
+ATOM   6360  C CB  . GLN B   2 232 ? 65.885  -23.674  26.180  1.000 174.07912 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B   CB  1 
+ATOM   6361  C CG  . GLN B   2 232 ? 66.389  -25.076  26.479  1.000 181.12587 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B   CG  1 
+ATOM   6362  C CD  . GLN B   2 232 ? 66.166  -26.029  25.320  1.000 187.86657 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B   CD  1 
+ATOM   6363  O OE1 . GLN B   2 232 ? 65.829  -25.611  24.212  1.000 188.86850 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B   OE1 1 
+ATOM   6364  N NE2 . GLN B   2 232 ? 66.351  -27.320  25.571  1.000 189.67607 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B   NE2 1 
+ATOM   6365  N N   . ASN B   2 233 ? 64.531  -20.836  26.751  1.000 181.27435 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B   N   1 
+ATOM   6366  C CA  . ASN B   2 233 ? 64.251  -19.488  26.267  1.000 187.34572 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B   CA  1 
+ATOM   6367  C C   . ASN B   2 233 ? 64.711  -18.433  27.265  1.000 187.63437 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B   C   1 
+ATOM   6368  O O   . ASN B   2 233 ? 65.206  -17.372  26.870  1.000 192.58742 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B   O   1 
+ATOM   6369  C CB  . ASN B   2 233 ? 62.761  -19.331  25.970  1.000 193.15883 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B   CB  1 
+ATOM   6370  C CG  . ASN B   2 233 ? 62.264  -20.322  24.939  1.000 193.64615 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B   CG  1 
+ATOM   6371  O OD1 . ASN B   2 233 ? 62.648  -20.267  23.771  1.000 185.07306 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B   OD1 1 
+ATOM   6372  N ND2 . ASN B   2 233 ? 61.394  -21.228  25.363  1.000 195.85161 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B   ND2 1 
+ATOM   6373  N N   . TYR B   2 234 ? 64.555  -18.705  28.561  1.000 186.64728 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B   N   1 
+ATOM   6374  C CA  . TYR B   2 234 ? 64.989  -17.745  29.569  1.000 183.32788 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B   CA  1 
+ATOM   6375  C C   . TYR B   2 234 ? 66.506  -17.668  29.661  1.000 178.89814 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B   C   1 
+ATOM   6376  O O   . TYR B   2 234 ? 67.053  -16.601  29.960  1.000 174.44448 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B   O   1 
+ATOM   6377  C CB  . TYR B   2 234 ? 64.390  -18.108  30.927  1.000 177.54863 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B   CB  1 
+ATOM   6378  C CG  . TYR B   2 234 ? 64.835  -17.215  32.062  1.000 178.40425 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B   CG  1 
+ATOM   6379  C CD1 . TYR B   2 234 ? 64.281  -15.955  32.239  1.000 173.63134 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B   CD1 1 
+ATOM   6380  C CD2 . TYR B   2 234 ? 65.806  -17.635  32.961  1.000 183.44557 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B   CD2 1 
+ATOM   6381  C CE1 . TYR B   2 234 ? 64.685  -15.135  33.276  1.000 170.93610 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B   CE1 1 
+ATOM   6382  C CE2 . TYR B   2 234 ? 66.215  -16.824  34.001  1.000 185.40027 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B   CE2 1 
+ATOM   6383  C CZ  . TYR B   2 234 ? 65.653  -15.575  34.154  1.000 181.68048 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B   CZ  1 
+ATOM   6384  O OH  . TYR B   2 234 ? 66.061  -14.767  35.190  1.000 184.71943 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B   OH  1 
+ATOM   6385  N N   . SER B   2 235 ? 67.201  -18.775  29.403  1.000 173.27375 ? ? ? ? ? ?  236 SER B   N   1 
+ATOM   6386  C CA  . SER B   2 235 ? 68.653  -18.790  29.543  1.000 165.35365 ? ? ? ? ? ?  236 SER B   CA  1 
+ATOM   6387  C C   . SER B   2 235 ? 69.340  -18.139  28.351  1.000 179.34075 ? ? ? ? ? ?  236 SER B   C   1 
+ATOM   6388  O O   . SER B   2 235 ? 70.319  -17.404  28.520  1.000 188.57134 ? ? ? ? ? ?  236 SER B   O   1 
+ATOM   6389  C CB  . SER B   2 235 ? 69.145  -20.226  29.715  1.000 160.56319 ? ? ? ? ? ?  236 SER B   CB  1 
+ATOM   6390  O OG  . SER B   2 235 ? 68.734  -21.037  28.628  1.000 179.32619 ? ? ? ? ? ?  236 SER B   OG  1 
+ATOM   6391  N N   . ASN B   2 236 ? 68.837  -18.393  27.146  1.000 179.84504 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B   N   1 
+ATOM   6392  C CA  . ASN B   2 236 ? 69.513  -17.959  25.932  1.000 181.48222 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B   CA  1 
+ATOM   6393  C C   . ASN B   2 236 ? 69.319  -16.481  25.619  1.000 180.22447 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B   C   1 
+ATOM   6394  O O   . ASN B   2 236 ? 70.000  -15.967  24.727  1.000 182.75528 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B   O   1 
+ATOM   6395  C CB  . ASN B   2 236 ? 69.036  -18.804  24.751  1.000 184.67617 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B   CB  1 
+ATOM   6396  C CG  . ASN B   2 236 ? 69.499  -20.245  24.839  1.000 181.39738 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B   CG  1 
+ATOM   6397  O OD1 . ASN B   2 236 ? 70.561  -20.597  24.328  1.000 178.37204 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B   OD1 1 
+ATOM   6398  N ND2 . ASN B   2 236 ? 68.704  -21.086  25.491  1.000 180.61262 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B   ND2 1 
+ATOM   6399  N N   . LEU B   2 237 ? 68.425  -15.783  26.320  1.000 178.11013 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B   N   1 
+ATOM   6400  C CA  . LEU B   2 237 ? 68.156  -14.393  25.972  1.000 180.29242 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B   CA  1 
+ATOM   6401  C C   . LEU B   2 237 ? 69.210  -13.434  26.514  1.000 176.51839 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B   C   1 
+ATOM   6402  O O   . LEU B   2 237 ? 69.269  -12.283  26.065  1.000 176.39024 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B   O   1 
+ATOM   6403  C CB  . LEU B   2 237 ? 66.765  -13.981  26.470  1.000 173.85167 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B   CB  1 
+ATOM   6404  C CG  . LEU B   2 237 ? 66.552  -13.746  27.968  1.000 163.25260 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B   CG  1 
+ATOM   6405  C CD1 . LEU B   2 237 ? 66.698  -12.269  28.335  1.000 149.32900 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B   CD1 1 
+ATOM   6406  C CD2 . LEU B   2 237 ? 65.194  -14.272  28.402  1.000 177.62789 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B   CD2 1 
+ATOM   6407  N N   . PHE B   2 238 ? 70.044  -13.879  27.456  1.000 173.85973 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B   N   1 
+ATOM   6408  C CA  . PHE B   2 238 ? 71.030  -12.993  28.060  1.000 173.32441 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B   CA  1 
+ATOM   6409  C C   . PHE B   2 238 ? 72.299  -12.868  27.225  1.000 175.41042 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B   C   1 
+ATOM   6410  O O   . PHE B   2 238 ? 72.966  -11.828  27.279  1.000 179.71090 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B   O   1 
+ATOM   6411  C CB  . PHE B   2 238 ? 71.369  -13.476  29.471  1.000 164.98434 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B   CB  1 
+ATOM   6412  C CG  . PHE B   2 238 ? 70.412  -12.985  30.512  1.000 175.13460 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B   CG  1 
+ATOM   6413  C CD1 . PHE B   2 238 ? 69.142  -13.526  30.616  1.000 176.50370 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B   CD1 1 
+ATOM   6414  C CD2 . PHE B   2 238 ? 70.777  -11.974  31.382  1.000 180.61682 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B   CD2 1 
+ATOM   6415  C CE1 . PHE B   2 238 ? 68.252  -13.067  31.570  1.000 184.58171 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B   CE1 1 
+ATOM   6416  C CE2 . PHE B   2 238 ? 69.893  -11.514  32.339  1.000 180.64396 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B   CE2 1 
+ATOM   6417  C CZ  . PHE B   2 238 ? 68.629  -12.060  32.433  1.000 186.55619 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B   CZ  1 
+ATOM   6418  N N   . ASN B   2 239 ? 72.651  -13.896  26.457  1.000 179.90586 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B   N   1 
+ATOM   6419  C CA  . ASN B   2 239 ? 73.818  -13.854  25.585  1.000 182.77000 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B   CA  1 
+ATOM   6420  C C   . ASN B   2 239 ? 73.373  -13.659  24.140  1.000 189.56836 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B   C   1 
+ATOM   6421  O O   . ASN B   2 239 ? 72.445  -14.323  23.670  1.000 192.92720 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B   O   1 
+ATOM   6422  C CB  . ASN B   2 239 ? 74.647  -15.134  25.718  1.000 179.35257 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B   CB  1 
+ATOM   6423  C CG  . ASN B   2 239 ? 76.100  -14.936  25.313  1.000 178.88912 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B   CG  1 
+ATOM   6424  O OD1 . ASN B   2 239 ? 76.402  -14.232  24.349  1.000 183.09380 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B   OD1 1 
+ATOM   6425  N ND2 . ASN B   2 239 ? 77.009  -15.561  26.055  1.000 160.84429 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B   ND2 1 
+ATOM   6426  N N   . GLU B   2 240 ? 74.053  -12.747  23.436  1.000 186.63357 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B   N   1 
+ATOM   6427  C CA  . GLU B   2 240 ? 73.613  -12.357  22.099  1.000 186.99030 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B   CA  1 
+ATOM   6428  C C   . GLU B   2 240 ? 73.680  -13.524  21.120  1.000 189.08802 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B   C   1 
+ATOM   6429  O O   . GLU B   2 240 ? 72.782  -13.696  20.288  1.000 190.46717 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B   O   1 
+ATOM   6430  C CB  . GLU B   2 240 ? 74.453  -11.184  21.593  1.000 186.33566 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B   CB  1 
+ATOM   6431  C CG  . GLU B   2 240 ? 74.038  -10.673  20.222  1.000 193.69379 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B   CG  1 
+ATOM   6432  C CD  . GLU B   2 240 ? 73.671  -9.202   20.237  1.000 197.55818 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B   CD  1 
+ATOM   6433  O OE1 . GLU B   2 240 ? 73.675  -8.599   21.331  1.000 200.56990 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B   OE1 1 
+ATOM   6434  O OE2 . GLU B   2 240 ? 73.379  -8.649   19.156  1.000 196.73899 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B   OE2 1 
+ATOM   6435  N N   . GLU B   2 241 ? 74.739  -14.334  21.200  1.000 189.12275 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B   N   1 
+ATOM   6436  C CA  . GLU B   2 241 ? 74.861  -15.479  20.303  1.000 185.15573 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B   CA  1 
+ATOM   6437  C C   . GLU B   2 241 ? 73.749  -16.494  20.530  1.000 175.93122 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B   C   1 
+ATOM   6438  O O   . GLU B   2 241 ? 73.348  -17.196  19.595  1.000 171.47485 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B   O   1 
+ATOM   6439  C CB  . GLU B   2 241 ? 76.228  -16.142  20.480  1.000 175.22552 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B   CB  1 
+ATOM   6440  C CG  . GLU B   2 241 ? 77.407  -15.283  20.050  1.000 183.00707 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B   CG  1 
+ATOM   6441  C CD  . GLU B   2 241 ? 77.612  -15.276  18.547  1.000 197.35679 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B   CD  1 
+ATOM   6442  O OE1 . GLU B   2 241 ? 76.900  -16.021  17.842  1.000 199.64499 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B   OE1 1 
+ATOM   6443  O OE2 . GLU B   2 241 ? 78.492  -14.526  18.073  1.000 192.67719 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B   OE2 1 
+ATOM   6444  N N   . THR B   2 242 ? 73.233  -16.580  21.754  1.000 183.52274 ? ? ? ? ? ?  243 THR B   N   1 
+ATOM   6445  C CA  . THR B   2 242 ? 72.216  -17.566  22.098  1.000 188.82080 ? ? ? ? ? ?  243 THR B   CA  1 
+ATOM   6446  C C   . THR B   2 242 ? 70.791  -17.081  21.860  1.000 188.92752 ? ? ? ? ? ?  243 THR B   C   1 
+ATOM   6447  O O   . THR B   2 242 ? 69.871  -17.908  21.813  1.000 189.99985 ? ? ? ? ? ?  243 THR B   O   1 
+ATOM   6448  C CB  . THR B   2 242 ? 72.374  -17.985  23.564  1.000 192.96866 ? ? ? ? ? ?  243 THR B   CB  1 
+ATOM   6449  O OG1 . THR B   2 242 ? 72.209  -16.842  24.413  1.000 187.21039 ? ? ? ? ? ?  243 THR B   OG1 1 
+ATOM   6450  C CG2 . THR B   2 242 ? 73.752  -18.588  23.805  1.000 190.94635 ? ? ? ? ? ?  243 THR B   CG2 1 
+ATOM   6451  N N   . ARG B   2 243 ? 70.592  -15.771  21.697  1.000 186.73930 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B   N   1 
+ATOM   6452  C CA  . ARG B   2 243 ? 69.255  -15.218  21.483  1.000 181.62728 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B   CA  1 
+ATOM   6453  C C   . ARG B   2 243 ? 68.612  -15.662  20.173  1.000 184.69776 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B   C   1 
+ATOM   6454  O O   . ARG B   2 243 ? 67.382  -15.635  20.063  1.000 184.25844 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B   O   1 
+ATOM   6455  C CB  . ARG B   2 243 ? 69.312  -13.693  21.526  1.000 175.64861 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B   CB  1 
+ATOM   6456  C CG  . ARG B   2 243 ? 69.635  -13.116  22.897  1.000 179.24636 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B   CG  1 
+ATOM   6457  C CD  . ARG B   2 243 ? 70.129  -11.687  22.790  1.000 184.22975 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B   CD  1 
+ATOM   6458  N NE  . ARG B   2 243 ? 70.665  -11.227  24.063  1.000 181.96884 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B   NE  1 
+ATOM   6459  C CZ  . ARG B   2 243 ? 71.414  -10.145  24.211  1.000 181.73653 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B   CZ  1 
+ATOM   6460  N NH1 . ARG B   2 243 ? 71.741  -9.385   23.180  1.000 187.17387 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B   NH1 1 
+ATOM   6461  N NH2 . ARG B   2 243 ? 71.850  -9.821   25.425  1.000 182.78256 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B   NH2 1 
+ATOM   6462  N N   . SER B   2 244 ? 69.404  -16.072  19.184  1.000 190.25197 ? ? ? ? ? ?  245 SER B   N   1 
+ATOM   6463  C CA  . SER B   2 244 ? 68.845  -16.411  17.877  1.000 192.32532 ? ? ? ? ? ?  245 SER B   CA  1 
+ATOM   6464  C C   . SER B   2 244 ? 68.214  -17.799  17.837  1.000 194.85225 ? ? ? ? ? ?  245 SER B   C   1 
+ATOM   6465  O O   . SER B   2 244 ? 67.322  -18.040  17.015  1.000 200.42812 ? ? ? ? ? ?  245 SER B   O   1 
+ATOM   6466  C CB  . SER B   2 244 ? 69.922  -16.325  16.789  1.000 186.28420 ? ? ? ? ? ?  245 SER B   CB  1 
+ATOM   6467  O OG  . SER B   2 244 ? 70.990  -17.220  17.054  1.000 188.05342 ? ? ? ? ? ?  245 SER B   OG  1 
+ATOM   6468  N N   . LEU B   2 245 ? 68.656  -18.720  18.698  1.000 198.32107 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B   N   1 
+ATOM   6469  C CA  . LEU B   2 245 ? 68.215  -20.108  18.578  1.000 204.38984 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B   CA  1 
+ATOM   6470  C C   . LEU B   2 245 ? 66.847  -20.346  19.207  1.000 201.99873 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B   C   1 
+ATOM   6471  O O   . LEU B   2 245 ? 66.151  -21.292  18.823  1.000 213.30482 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B   O   1 
+ATOM   6472  C CB  . LEU B   2 245 ? 69.253  -21.050  19.200  1.000 200.64569 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B   CB  1 
+ATOM   6473  C CG  . LEU B   2 245 ? 69.611  -20.912  20.686  1.000 191.23210 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B   CG  1 
+ATOM   6474  C CD1 . LEU B   2 245 ? 68.732  -21.786  21.580  1.000 198.06367 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B   CD1 1 
+ATOM   6475  C CD2 . LEU B   2 245 ? 71.087  -21.221  20.922  1.000 179.90088 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B   CD2 1 
+ATOM   6476  N N   . ILE B   2 246 ? 66.444  -19.515  20.159  1.000 188.59245 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B   N   1 
+ATOM   6477  C CA  . ILE B   2 246 ? 65.207  -19.755  20.892  1.000 191.76533 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B   CA  1 
+ATOM   6478  C C   . ILE B   2 246 ? 64.012  -19.270  20.084  1.000 205.13140 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B   C   1 
+ATOM   6479  O O   . ILE B   2 246 ? 64.086  -18.285  19.340  1.000 208.57349 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B   O   1 
+ATOM   6480  C CB  . ILE B   2 246 ? 65.256  -19.091  22.283  1.000 192.49565 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B   CB  1 
+ATOM   6481  C CG1 . ILE B   2 246 ? 65.800  -17.660  22.189  1.000 194.05377 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B   CG1 1 
+ATOM   6482  C CG2 . ILE B   2 246 ? 66.074  -19.939  23.240  1.000 189.04719 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B   CG2 1 
+ATOM   6483  C CD1 . ILE B   2 246 ? 64.724  -16.597  22.067  1.000 179.96359 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B   CD1 1 
+ATOM   6484  N N   . LYS B   2 247 ? 62.896  -19.977  20.235  1.000 208.53416 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B   N   1 
+ATOM   6485  C CA  . LYS B   2 247 ? 61.641  -19.639  19.581  1.000 212.00881 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B   CA  1 
+ATOM   6486  C C   . LYS B   2 247 ? 60.579  -19.381  20.640  1.000 214.19178 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B   C   1 
+ATOM   6487  O O   . LYS B   2 247 ? 60.501  -20.098  21.642  1.000 210.69170 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B   O   1 
+ATOM   6488  C CB  . LYS B   2 247 ? 61.184  -20.757  18.638  1.000 210.93210 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B   CB  1 
+ATOM   6489  C CG  . LYS B   2 247 ? 62.185  -21.103  17.548  1.000 208.59476 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B   CG  1 
+ATOM   6490  C CD  . LYS B   2 247 ? 62.477  -19.904  16.660  1.000 205.39818 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B   CD  1 
+ATOM   6491  C CE  . LYS B   2 247 ? 63.486  -20.254  15.578  1.000 187.80907 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B   CE  1 
+ATOM   6492  N NZ  . LYS B   2 247 ? 63.770  -19.093  14.690  1.000 170.68411 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B   NZ  1 
+ATOM   6493  N N   . GLU B   2 248 ? 59.762  -18.356  20.412  1.000 214.43821 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B   N   1 
+ATOM   6494  C CA  . GLU B   2 248 ? 58.766  -17.956  21.395  1.000 215.04417 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B   CA  1 
+ATOM   6495  C C   . GLU B   2 248 ? 57.636  -18.979  21.472  1.000 217.57208 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B   C   1 
+ATOM   6496  O O   . GLU B   2 248 ? 57.322  -19.669  20.498  1.000 223.01552 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B   O   1 
+ATOM   6497  C CB  . GLU B   2 248 ? 58.204  -16.576  21.048  1.000 211.92816 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B   CB  1 
+ATOM   6498  C CG  . GLU B   2 248 ? 57.424  -15.910  22.173  1.000 215.62469 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B   CG  1 
+ATOM   6499  C CD  . GLU B   2 248 ? 56.901  -14.539  21.789  1.000 210.08523 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B   CD  1 
+ATOM   6500  O OE1 . GLU B   2 248 ? 57.039  -14.159  20.608  1.000 209.44584 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B   OE1 1 
+ATOM   6501  O OE2 . GLU B   2 248 ? 56.355  -13.839  22.668  1.000 206.40020 ? ? ? ? ? -1 249 GLU B   OE2 1 
+ATOM   6502  N N   . LYS B   2 249 ? 57.025  -19.071  22.653  1.000 218.54002 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B   N   1 
+ATOM   6503  C CA  . LYS B   2 249 ? 55.893  -19.949  22.902  1.000 229.75931 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B   CA  1 
+ATOM   6504  C C   . LYS B   2 249 ? 54.710  -19.123  23.392  1.000 236.21839 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B   C   1 
+ATOM   6505  O O   . LYS B   2 249 ? 54.883  -18.112  24.080  1.000 233.65687 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B   O   1 
+ATOM   6506  C CB  . LYS B   2 249 ? 56.249  -21.029  23.935  1.000 229.48758 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B   CB  1 
+ATOM   6507  C CG  . LYS B   2 249 ? 55.166  -22.070  24.157  1.000 232.72484 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B   CG  1 
+ATOM   6508  C CD  . LYS B   2 249 ? 54.730  -22.702  22.844  1.000 222.19728 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B   CD  1 
+ATOM   6509  C CE  . LYS B   2 249 ? 53.650  -23.748  23.071  1.000 200.49296 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B   CE  1 
+ATOM   6510  N NZ  . LYS B   2 249 ? 53.063  -24.238  21.794  1.000 181.09286 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B   NZ  1 
+ATOM   6511  N N   . ASN B   2 250 ? 53.500  -19.565  23.032  1.000 239.98481 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B   N   1 
+ATOM   6512  C CA  . ASN B   2 250 ? 52.295  -18.829  23.413  1.000 241.08998 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B   CA  1 
+ATOM   6513  C C   . ASN B   2 250 ? 52.087  -18.804  24.925  1.000 248.84863 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B   C   1 
+ATOM   6514  O O   . ASN B   2 250 ? 51.590  -17.809  25.464  1.000 252.41798 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B   O   1 
+ATOM   6515  C CB  . ASN B   2 250 ? 51.067  -19.418  22.721  1.000 239.73793 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B   CB  1 
+ATOM   6516  C CG  . ASN B   2 250 ? 50.886  -20.906  23.005  1.000 234.46861 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B   CG  1 
+ATOM   6517  O OD1 . ASN B   2 250 ? 51.552  -21.471  23.881  1.000 235.01499 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B   OD1 1 
+ATOM   6518  N ND2 . ASN B   2 250 ? 49.981  -21.541  22.276  1.000 225.37053 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B   ND2 1 
+ATOM   6519  N N   . GLU B   2 251 ? 52.441  -19.878  25.622  1.000 247.37724 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B   N   1 
+ATOM   6520  C CA  . GLU B   2 251 ? 52.252  -19.970  27.065  1.000 244.33924 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B   CA  1 
+ATOM   6521  C C   . GLU B   2 251 ? 53.543  -20.437  27.722  1.000 237.45188 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B   C   1 
+ATOM   6522  O O   . GLU B   2 251 ? 54.160  -21.404  27.265  1.000 228.25437 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B   O   1 
+ATOM   6523  C CB  . GLU B   2 251 ? 51.110  -20.934  27.412  1.000 246.65320 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B   CB  1 
+ATOM   6524  C CG  . GLU B   2 251 ? 49.748  -20.514  26.874  1.000 250.98062 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B   CG  1 
+ATOM   6525  C CD  . GLU B   2 251 ? 49.207  -19.279  27.561  1.000 256.92131 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B   CD  1 
+ATOM   6526  O OE1 . GLU B   2 251 ? 49.530  -19.072  28.749  1.000 260.71320 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B   OE1 1 
+ATOM   6527  O OE2 . GLU B   2 251 ? 48.464  -18.513  26.912  1.000 270.94976 ? ? ? ? ? -1 252 GLU B   OE2 1 
+ATOM   6528  N N   . VAL B   2 252 ? 53.943  -19.755  28.792  1.000 242.91659 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B   N   1 
+ATOM   6529  C CA  . VAL B   2 252 ? 55.142  -20.088  29.553  1.000 235.99496 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B   CA  1 
+ATOM   6530  C C   . VAL B   2 252 ? 54.717  -20.486  30.960  1.000 227.46415 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B   C   1 
+ATOM   6531  O O   . VAL B   2 252 ? 54.004  -19.734  31.636  1.000 218.64638 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B   O   1 
+ATOM   6532  C CB  . VAL B   2 252 ? 56.137  -18.913  29.588  1.000 222.29489 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B   CB  1 
+ATOM   6533  C CG1 . VAL B   2 252 ? 57.179  -19.129  30.681  1.000 206.61617 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B   CG1 1 
+ATOM   6534  C CG2 . VAL B   2 252 ? 56.816  -18.753  28.234  1.000 218.09594 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B   CG2 1 
+ATOM   6535  N N   . GLN B   2 253 ? 55.159  -21.664  31.401  1.000 223.48762 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B   N   1 
+ATOM   6536  C CA  . GLN B   2 253 ? 54.775  -22.190  32.705  1.000 214.18556 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B   CA  1 
+ATOM   6537  C C   . GLN B   2 253 ? 55.940  -22.661  33.563  1.000 207.78013 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B   C   1 
+ATOM   6538  O O   . GLN B   2 253 ? 55.765  -22.782  34.782  1.000 205.26100 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B   O   1 
+ATOM   6539  C CB  . GLN B   2 253 ? 53.792  -23.363  32.551  1.000 218.24003 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B   CB  1 
+ATOM   6540  C CG  . GLN B   2 253 ? 52.795  -23.232  31.409  1.000 223.84140 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B   CG  1 
+ATOM   6541  C CD  . GLN B   2 253 ? 53.344  -23.750  30.091  1.000 221.47555 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B   CD  1 
+ATOM   6542  O OE1 . GLN B   2 253 ? 54.555  -23.899  29.925  1.000 219.78676 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B   OE1 1 
+ATOM   6543  N NE2 . GLN B   2 253 ? 52.452  -24.033  29.150  1.000 215.12306 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B   NE2 1 
+ATOM   6544  N N   . ASN B   2 254 ? 57.112  -22.927  32.985  1.000 208.40219 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B   N   1 
+ATOM   6545  C CA  . ASN B   2 254 ? 58.192  -23.546  33.747  1.000 207.41766 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B   CA  1 
+ATOM   6546  C C   . ASN B   2 254 ? 59.021  -22.532  34.524  1.000 209.83691 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B   C   1 
+ATOM   6547  O O   . ASN B   2 254 ? 59.540  -22.861  35.597  1.000 205.39966 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B   O   1 
+ATOM   6548  C CB  . ASN B   2 254 ? 59.096  -24.352  32.813  1.000 199.34721 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B   CB  1 
+ATOM   6549  C CG  . ASN B   2 254 ? 58.390  -25.548  32.207  1.000 203.17272 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B   CG  1 
+ATOM   6550  O OD1 . ASN B   2 254 ? 58.399  -26.641  32.772  1.000 198.40598 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B   OD1 1 
+ATOM   6551  N ND2 . ASN B   2 254 ? 57.772  -25.347  31.048  1.000 208.97153 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B   ND2 1 
+ATOM   6552  N N   . VAL B   2 255 ? 59.165  -21.312  34.015  1.000 207.21745 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B   N   1 
+ATOM   6553  C CA  . VAL B   2 255 ? 59.992  -20.291  34.648  1.000 192.84431 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B   CA  1 
+ATOM   6554  C C   . VAL B   2 255 ? 59.084  -19.365  35.446  1.000 191.80247 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B   C   1 
+ATOM   6555  O O   . VAL B   2 255 ? 58.186  -18.726  34.883  1.000 197.57152 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B   O   1 
+ATOM   6556  C CB  . VAL B   2 255 ? 60.812  -19.509  33.611  1.000 188.52690 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B   CB  1 
+ATOM   6557  C CG1 . VAL B   2 255 ? 61.980  -18.805  34.284  1.000 179.97868 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B   CG1 1 
+ATOM   6558  C CG2 . VAL B   2 255 ? 61.304  -20.439  32.513  1.000 189.04649 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B   CG2 1 
+ATOM   6559  N N   . ILE B   2 256 ? 59.319  -19.286  36.754  1.000 193.23222 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B   N   1 
+ATOM   6560  C CA  . ILE B   2 256 ? 58.495  -18.505  37.670  1.000 200.00178 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B   CA  1 
+ATOM   6561  C C   . ILE B   2 256 ? 59.330  -17.359  38.222  1.000 202.71773 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B   C   1 
+ATOM   6562  O O   . ILE B   2 256 ? 60.485  -17.559  38.618  1.000 201.28590 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B   O   1 
+ATOM   6563  C CB  . ILE B   2 256 ? 57.943  -19.376  38.812  1.000 197.42554 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B   CB  1 
+ATOM   6564  C CG1 . ILE B   2 256 ? 57.072  -20.504  38.257  1.000 199.19366 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B   CG1 1 
+ATOM   6565  C CG2 . ILE B   2 256 ? 57.161  -18.529  39.804  1.000 199.06255 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B   CG2 1 
+ATOM   6566  C CD1 . ILE B   2 256 ? 55.811  -20.025  37.582  1.000 202.18834 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B   CD1 1 
+ATOM   6567  N N   . SER B   2 257 ? 58.747  -16.162  38.254  1.000 208.43042 ? ? ? ? ? ?  258 SER B   N   1 
+ATOM   6568  C CA  . SER B   2 257 ? 59.375  -14.994  38.857  1.000 210.27008 ? ? ? ? ? ?  258 SER B   CA  1 
+ATOM   6569  C C   . SER B   2 257 ? 58.508  -14.490  39.999  1.000 221.16062 ? ? ? ? ? ?  258 SER B   C   1 
+ATOM   6570  O O   . SER B   2 257 ? 57.293  -14.334  39.840  1.000 222.84838 ? ? ? ? ? ?  258 SER B   O   1 
+ATOM   6571  C CB  . SER B   2 257 ? 59.591  -13.877  37.835  1.000 203.28794 ? ? ? ? ? ?  258 SER B   CB  1 
+ATOM   6572  O OG  . SER B   2 257 ? 58.356  -13.385  37.348  1.000 203.40262 ? ? ? ? ? ?  258 SER B   OG  1 
+ATOM   6573  N N   . ILE B   2 258 ? 59.134  -14.234  41.145  1.000 222.32202 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B   N   1 
+ATOM   6574  C CA  . ILE B   2 258 ? 58.444  -13.708  42.316  1.000 220.48118 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B   CA  1 
+ATOM   6575  C C   . ILE B   2 258 ? 59.369  -12.721  43.015  1.000 220.20900 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B   C   1 
+ATOM   6576  O O   . ILE B   2 258 ? 60.526  -13.043  43.305  1.000 211.97499 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B   O   1 
+ATOM   6577  C CB  . ILE B   2 258 ? 58.004  -14.829  43.279  1.000 219.81500 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B   CB  1 
+ATOM   6578  C CG1 . ILE B   2 258 ? 57.505  -14.239  44.600  1.000 228.13263 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B   CG1 1 
+ATOM   6579  C CG2 . ILE B   2 258 ? 59.133  -15.829  43.508  1.000 214.10690 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B   CG2 1 
+ATOM   6580  C CD1 . ILE B   2 258 ? 57.020  -15.276  45.585  1.000 227.11695 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B   CD1 1 
+ATOM   6581  N N   . ALA B   2 259 ? 58.866  -11.517  43.271  1.000 232.55969 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B   N   1 
+ATOM   6582  C CA  . ALA B   2 259 ? 59.654  -10.510  43.966  1.000 235.23596 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B   CA  1 
+ATOM   6583  C C   . ALA B   2 259 ? 59.791  -10.869  45.440  1.000 247.36010 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B   C   1 
+ATOM   6584  O O   . ALA B   2 259 ? 58.821  -11.268  46.092  1.000 251.55698 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B   O   1 
+ATOM   6585  C CB  . ALA B   2 259 ? 59.012  -9.132   43.814  1.000 230.05459 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B   CB  1 
+ATOM   6586  N N   . ASP B   2 260 ? 61.006  -10.727  45.965  1.000 246.68227 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B   N   1 
+ATOM   6587  C CA  . ASP B   2 260 ? 61.304  -11.096  47.349  1.000 247.71476 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B   CA  1 
+ATOM   6588  C C   . ASP B   2 260 ? 60.844  -9.976   48.274  1.000 254.95664 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B   C   1 
+ATOM   6589  O O   . ASP B   2 260 ? 61.566  -9.013   48.537  1.000 253.67070 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B   O   1 
+ATOM   6590  C CB  . ASP B   2 260 ? 62.789  -11.392  47.522  1.000 242.80986 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B   CB  1 
+ATOM   6591  C CG  . ASP B   2 260 ? 63.675  -10.354  46.859  1.000 243.25569 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B   CG  1 
+ATOM   6592  O OD1 . ASP B   2 260 ? 63.136  -9.438   46.202  1.000 243.12414 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B   OD1 1 
+ATOM   6593  O OD2 . ASP B   2 260 ? 64.912  -10.459  46.992  1.000 248.35689 ? ? ? ? ? -1 261 ASP B   OD2 1 
+ATOM   6594  N N   . ASP B   2 261 ? 59.619  -10.110  48.779  1.000 259.50095 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B   N   1 
+ATOM   6595  C CA  . ASP B   2 261 ? 59.064  -9.181   49.755  1.000 262.70468 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B   CA  1 
+ATOM   6596  C C   . ASP B   2 261 ? 59.078  -9.742   51.171  1.000 265.51678 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B   C   1 
+ATOM   6597  O O   . ASP B   2 261 ? 59.376  -9.010   52.120  1.000 268.79386 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B   O   1 
+ATOM   6598  C CB  . ASP B   2 261 ? 57.632  -8.798   49.363  1.000 266.16332 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B   CB  1 
+ATOM   6599  C CG  . ASP B   2 261 ? 56.754  -10.009  49.099  1.000 262.24194 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B   CG  1 
+ATOM   6600  O OD1 . ASP B   2 261 ? 57.285  -11.139  49.082  1.000 261.03717 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B   OD1 1 
+ATOM   6601  O OD2 . ASP B   2 261 ? 55.531  -9.831   48.910  1.000 260.71210 ? ? ? ? ? -1 262 ASP B   OD2 1 
+ATOM   6602  N N   . MET B   2 262 ? 58.774  -11.026  51.321  1.000 264.68548 ? ? ? ? ? ?  263 MET B   N   1 
+ATOM   6603  C CA  . MET B   2 262 ? 58.774  -11.729  52.598  1.000 260.41516 ? ? ? ? ? ?  263 MET B   CA  1 
+ATOM   6604  C C   . MET B   2 262 ? 60.129  -12.384  52.834  1.000 256.98827 ? ? ? ? ? ?  263 MET B   C   1 
+ATOM   6605  O O   . MET B   2 262 ? 60.965  -12.453  51.930  1.000 261.40977 ? ? ? ? ? ?  263 MET B   O   1 
+ATOM   6606  C CB  . MET B   2 262 ? 57.643  -12.759  52.607  1.000 259.49816 ? ? ? ? ? ?  263 MET B   CB  1 
+ATOM   6607  C CG  . MET B   2 262 ? 57.680  -13.761  51.462  1.000 258.10311 ? ? ? ? ? ?  263 MET B   CG  1 
+ATOM   6608  S SD  . MET B   2 262 ? 56.098  -14.598  51.247  1.000 242.54031 ? ? ? ? ? ?  263 MET B   SD  1 
+ATOM   6609  C CE  . MET B   2 262 ? 55.088  -13.243  50.650  1.000 250.84707 ? ? ? ? ? ?  263 MET B   CE  1 
+ATOM   6610  N N   . PRO B   2 263 ? 60.396  -12.859  54.057  1.000 253.17963 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B   N   1 
+ATOM   6611  C CA  . PRO B   2 263 ? 61.669  -13.543  54.322  1.000 249.37214 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B   CA  1 
+ATOM   6612  C C   . PRO B   2 263 ? 61.914  -14.714  53.380  1.000 254.21762 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B   C   1 
+ATOM   6613  O O   . PRO B   2 263 ? 61.003  -15.229  52.727  1.000 260.08470 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B   O   1 
+ATOM   6614  C CB  . PRO B   2 263 ? 61.519  -14.019  55.769  1.000 250.19751 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B   CB  1 
+ATOM   6615  C CG  . PRO B   2 263 ? 60.631  -13.007  56.386  1.000 258.58770 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B   CG  1 
+ATOM   6616  C CD  . PRO B   2 263 ? 59.654  -12.602  55.307  1.000 259.01077 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B   CD  1 
+ATOM   6617  N N   . ILE B   2 264 ? 63.180  -15.139  53.330  1.000 250.52678 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B   N   1 
+ATOM   6618  C CA  . ILE B   2 264 ? 63.597  -16.171  52.382  1.000 240.18197 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B   CA  1 
+ATOM   6619  C C   . ILE B   2 264 ? 62.846  -17.472  52.637  1.000 241.76657 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B   C   1 
+ATOM   6620  O O   . ILE B   2 264 ? 62.384  -18.134  51.699  1.000 233.01507 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B   O   1 
+ATOM   6621  C CB  . ILE B   2 264 ? 65.124  -16.377  52.449  1.000 225.52142 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B   CB  1 
+ATOM   6622  C CG1 . ILE B   2 264 ? 65.865  -15.128  51.963  1.000 215.73913 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B   CG1 1 
+ATOM   6623  C CG2 . ILE B   2 264 ? 65.541  -17.598  51.637  1.000 207.54194 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B   CG2 1 
+ATOM   6624  C CD1 . ILE B   2 264 ? 66.219  -14.145  53.063  1.000 211.86562 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B   CD1 1 
+ATOM   6625  N N   . SER B   2 265 ? 62.705  -17.857  53.908  1.000 250.38655 ? ? ? ? ? ?  266 SER B   N   1 
+ATOM   6626  C CA  . SER B   2 265 ? 61.994  -19.089  54.231  1.000 246.72260 ? ? ? ? ? ?  266 SER B   CA  1 
+ATOM   6627  C C   . SER B   2 265 ? 60.515  -18.998  53.878  1.000 251.30494 ? ? ? ? ? ?  266 SER B   C   1 
+ATOM   6628  O O   . SER B   2 265 ? 59.898  -20.013  53.534  1.000 246.39369 ? ? ? ? ? ?  266 SER B   O   1 
+ATOM   6629  C CB  . SER B   2 265 ? 62.167  -19.417  55.713  1.000 242.72591 ? ? ? ? ? ?  266 SER B   CB  1 
+ATOM   6630  O OG  . SER B   2 265 ? 63.537  -19.533  56.053  1.000 240.48113 ? ? ? ? ? ?  266 SER B   OG  1 
+ATOM   6631  N N   . ASP B   2 266 ? 59.931  -17.799  53.957  1.000 259.27941 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B   N   1 
+ATOM   6632  C CA  . ASP B   2 266 ? 58.520  -17.641  53.622  1.000 256.62007 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B   CA  1 
+ATOM   6633  C C   . ASP B   2 266 ? 58.282  -17.752  52.121  1.000 256.46024 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B   C   1 
+ATOM   6634  O O   . ASP B   2 266 ? 57.232  -18.250  51.698  1.000 256.38931 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B   O   1 
+ATOM   6635  C CB  . ASP B   2 266 ? 58.001  -16.303  54.149  1.000 252.71201 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B   CB  1 
+ATOM   6636  C CG  . ASP B   2 266 ? 58.032  -16.223  55.662  1.000 248.04271 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B   CG  1 
+ATOM   6637  O OD1 . ASP B   2 266 ? 59.134  -16.315  56.244  1.000 245.78135 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B   OD1 1 
+ATOM   6638  O OD2 . ASP B   2 266 ? 56.953  -16.067  56.272  1.000 253.63352 ? ? ? ? ? -1 267 ASP B   OD2 1 
+ATOM   6639  N N   . ILE B   2 267 ? 59.238  -17.297  51.306  1.000 254.31295 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B   N   1 
+ATOM   6640  C CA  . ILE B   2 267 ? 59.123  -17.473  49.861  1.000 254.72215 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B   CA  1 
+ATOM   6641  C C   . ILE B   2 267 ? 59.150  -18.954  49.510  1.000 257.65937 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B   C   1 
+ATOM   6642  O O   . ILE B   2 267 ? 58.443  -19.407  48.601  1.000 256.13029 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B   O   1 
+ATOM   6643  C CB  . ILE B   2 267 ? 60.239  -16.701  49.133  1.000 244.42016 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B   CB  1 
+ATOM   6644  C CG1 . ILE B   2 267 ? 60.282  -15.249  49.605  1.000 248.73764 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B   CG1 1 
+ATOM   6645  C CG2 . ILE B   2 267 ? 60.028  -16.755  47.626  1.000 229.08614 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B   CG2 1 
+ATOM   6646  C CD1 . ILE B   2 267 ? 61.454  -14.462  49.061  1.000 241.77023 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B   CD1 1 
+ATOM   6647  N N   . LEU B   2 268 ? 59.966  -19.731  50.226  1.000 258.31318 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B   N   1 
+ATOM   6648  C CA  . LEU B   2 268 ? 60.015  -21.171  50.000  1.000 255.55858 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B   CA  1 
+ATOM   6649  C C   . LEU B   2 268 ? 58.698  -21.833  50.383  1.000 255.66638 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B   C   1 
+ATOM   6650  O O   . LEU B   2 268 ? 58.218  -22.730  49.679  1.000 248.70764 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B   O   1 
+ATOM   6651  C CB  . LEU B   2 268 ? 61.175  -21.781  50.786  1.000 249.98318 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B   CB  1 
+ATOM   6652  C CG  . LEU B   2 268 ? 61.429  -23.277  50.602  1.000 243.85640 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B   CG  1 
+ATOM   6653  C CD1 . LEU B   2 268 ? 61.753  -23.583  49.151  1.000 246.62541 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B   CD1 1 
+ATOM   6654  C CD2 . LEU B   2 268 ? 62.553  -23.743  51.515  1.000 235.74077 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B   CD2 1 
+ATOM   6655  N N   . LEU B   2 269 ? 58.100  -21.404  51.496  1.000 257.54718 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B   N   1 
+ATOM   6656  C CA  . LEU B   2 269 ? 56.802  -21.938  51.896  1.000 252.21576 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B   CA  1 
+ATOM   6657  C C   . LEU B   2 269 ? 55.701  -21.484  50.947  1.000 259.10481 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B   C   1 
+ATOM   6658  O O   . LEU B   2 269 ? 54.760  -22.239  50.672  1.000 258.62101 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B   O   1 
+ATOM   6659  C CB  . LEU B   2 269 ? 56.482  -21.513  53.328  1.000 246.44301 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B   CB  1 
+ATOM   6660  C CG  . LEU B   2 269 ? 57.347  -22.106  54.441  1.000 240.20848 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B   CG  1 
+ATOM   6661  C CD1 . LEU B   2 269 ? 57.407  -21.165  55.633  1.000 241.08610 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B   CD1 1 
+ATOM   6662  C CD2 . LEU B   2 269 ? 56.804  -23.462  54.863  1.000 234.37302 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B   CD2 1 
+ATOM   6663  N N   . LYS B   2 270 ? 55.797  -20.251  50.442  1.000 266.70712 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B   N   1 
+ATOM   6664  C CA  . LYS B   2 270 ? 54.777  -19.735  49.535  1.000 275.94059 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B   CA  1 
+ATOM   6665  C C   . LYS B   2 270 ? 54.766  -20.503  48.220  1.000 273.44122 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B   C   1 
+ATOM   6666  O O   . LYS B   2 270 ? 53.698  -20.838  47.695  1.000 279.44075 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B   O   1 
+ATOM   6667  C CB  . LYS B   2 270 ? 55.014  -18.247  49.285  1.000 276.38081 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B   CB  1 
+ATOM   6668  C CG  . LYS B   2 270 ? 54.119  -17.634  48.222  1.000 277.44127 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B   CG  1 
+ATOM   6669  C CD  . LYS B   2 270 ? 54.409  -16.153  48.054  1.000 269.42000 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B   CD  1 
+ATOM   6670  C CE  . LYS B   2 270 ? 53.521  -15.525  46.993  1.000 252.44739 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B   CE  1 
+ATOM   6671  N NZ  . LYS B   2 270 ? 53.812  -14.075  46.817  1.000 250.13605 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B   NZ  1 
+ATOM   6672  N N   . LEU B   2 271 ? 55.949  -20.795  47.676  1.000 263.46521 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B   N   1 
+ATOM   6673  C CA  . LEU B   2 271 ? 56.029  -21.524  46.416  1.000 256.93056 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B   CA  1 
+ATOM   6674  C C   . LEU B   2 271 ? 55.639  -22.986  46.582  1.000 255.11518 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B   C   1 
+ATOM   6675  O O   . LEU B   2 271 ? 55.164  -23.610  45.627  1.000 246.41631 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B   O   1 
+ATOM   6676  C CB  . LEU B   2 271 ? 57.441  -21.406  45.845  1.000 244.21147 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B   CB  1 
+ATOM   6677  C CG  . LEU B   2 271 ? 57.912  -20.016  45.407  1.000 231.63982 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B   CG  1 
+ATOM   6678  C CD1 . LEU B   2 271 ? 59.424  -19.988  45.262  1.000 215.20536 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B   CD1 1 
+ATOM   6679  C CD2 . LEU B   2 271 ? 57.242  -19.609  44.103  1.000 223.77234 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B   CD2 1 
+ATOM   6680  N N   . THR B   2 272 ? 55.823  -23.547  47.776  1.000 256.76931 ? ? ? ? ? ?  273 THR B   N   1 
+ATOM   6681  C CA  . THR B   2 272 ? 55.572  -24.966  47.998  1.000 247.37968 ? ? ? ? ? ?  273 THR B   CA  1 
+ATOM   6682  C C   . THR B   2 272 ? 54.124  -25.262  48.366  1.000 254.61015 ? ? ? ? ? ?  273 THR B   C   1 
+ATOM   6683  O O   . THR B   2 272 ? 53.603  -26.320  47.995  1.000 251.89502 ? ? ? ? ? ?  273 THR B   O   1 
+ATOM   6684  C CB  . THR B   2 272 ? 56.499  -25.492  49.099  1.000 231.50916 ? ? ? ? ? ?  273 THR B   CB  1 
+ATOM   6685  O OG1 . THR B   2 272 ? 57.853  -25.120  48.808  1.000 224.96136 ? ? ? ? ? ?  273 THR B   OG1 1 
+ATOM   6686  C CG2 . THR B   2 272 ? 56.415  -27.010  49.200  1.000 210.93027 ? ? ? ? ? ?  273 THR B   CG2 1 
+ATOM   6687  N N   . GLU B   2 273 ? 53.456  -24.352  49.071  1.000 259.89049 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B   N   1 
+ATOM   6688  C CA  . GLU B   2 273 ? 52.122  -24.606  49.601  1.000 260.41645 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B   CA  1 
+ATOM   6689  C C   . GLU B   2 273 ? 51.035  -23.735  48.989  1.000 271.41846 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B   C   1 
+ATOM   6690  O O   . GLU B   2 273 ? 49.943  -24.233  48.710  1.000 275.52121 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B   O   1 
+ATOM   6691  C CB  . GLU B   2 273 ? 52.119  -24.419  51.123  1.000 258.89400 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B   CB  1 
+ATOM   6692  C CG  . GLU B   2 273 ? 53.107  -25.318  51.850  1.000 256.82028 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B   CG  1 
+ATOM   6693  C CD  . GLU B   2 273 ? 52.884  -25.338  53.349  1.000 263.27032 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B   CD  1 
+ATOM   6694  O OE1 . GLU B   2 273 ? 51.952  -24.653  53.821  1.000 272.78180 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B   OE1 1 
+ATOM   6695  O OE2 . GLU B   2 273 ? 53.638  -26.041  54.055  1.000 260.46423 ? ? ? ? ? -1 274 GLU B   OE2 1 
+ATOM   6696  N N   . GLU B   2 274 ? 51.297  -22.445  48.770  1.000 280.40062 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B   N   1 
+ATOM   6697  C CA  . GLU B   2 274 ? 50.245  -21.556  48.288  1.000 314.17002 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B   CA  1 
+ATOM   6698  C C   . GLU B   2 274 ? 50.001  -21.720  46.791  1.000 288.02085 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B   C   1 
+ATOM   6699  O O   . GLU B   2 274 ? 48.853  -21.652  46.339  1.000 291.74245 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B   O   1 
+ATOM   6700  C CB  . GLU B   2 274 ? 50.591  -20.107  48.631  1.000 360.27315 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B   CB  1 
+ATOM   6701  C CG  . GLU B   2 274 ? 50.458  -19.795  50.115  1.000 307.77514 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B   CG  1 
+ATOM   6702  C CD  . GLU B   2 274 ? 51.234  -18.561  50.531  1.000 297.15224 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B   CD  1 
+ATOM   6703  O OE1 . GLU B   2 274 ? 51.283  -17.590  49.745  1.000 294.55843 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B   OE1 1 
+ATOM   6704  O OE2 . GLU B   2 274 ? 51.804  -18.567  51.643  1.000 291.83179 ? ? ? ? ? -1 275 GLU B   OE2 1 
+ATOM   6705  N N   . LYS B   2 275 ? 51.059  -21.938  46.007  1.000 275.84293 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B   N   1 
+ATOM   6706  C CA  . LYS B   2 275 ? 50.917  -22.161  44.575  1.000 266.50995 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B   CA  1 
+ATOM   6707  C C   . LYS B   2 275 ? 51.270  -23.575  44.140  1.000 257.87232 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B   C   1 
+ATOM   6708  O O   . LYS B   2 275 ? 50.848  -23.989  43.056  1.000 257.28165 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B   O   1 
+ATOM   6709  C CB  . LYS B   2 275 ? 51.786  -21.167  43.790  1.000 257.98953 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B   CB  1 
+ATOM   6710  C CG  . LYS B   2 275 ? 51.336  -19.719  43.907  1.000 248.44631 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B   CG  1 
+ATOM   6711  C CD  . LYS B   2 275 ? 49.983  -19.501  43.247  1.000 236.40688 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B   CD  1 
+ATOM   6712  C CE  . LYS B   2 275 ? 49.560  -18.042  43.328  1.000 219.81831 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B   CE  1 
+ATOM   6713  N NZ  . LYS B   2 275 ? 48.279  -17.789  42.613  1.000 210.81792 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B   NZ  1 
+ATOM   6714  N N   . GLN B   2 276 ? 52.028  -24.316  44.952  1.000 256.38323 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B   N   1 
+ATOM   6715  C CA  . GLN B   2 276 ? 52.412  -25.698  44.659  1.000 251.21424 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B   CA  1 
+ATOM   6716  C C   . GLN B   2 276 ? 53.139  -25.812  43.319  1.000 247.96117 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B   C   1 
+ATOM   6717  O O   . GLN B   2 276 ? 53.016  -26.813  42.610  1.000 244.94940 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B   O   1 
+ATOM   6718  C CB  . GLN B   2 276 ? 51.197  -26.633  44.707  1.000 250.54587 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B   CB  1 
+ATOM   6719  C CG  . GLN B   2 276 ? 51.532  -28.114  44.873  1.000 242.26490 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B   CG  1 
+ATOM   6720  C CD  . GLN B   2 276 ? 52.543  -28.369  45.973  1.000 233.67013 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B   CD  1 
+ATOM   6721  O OE1 . GLN B   2 276 ? 53.742  -28.482  45.716  1.000 225.55395 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B   OE1 1 
+ATOM   6722  N NE2 . GLN B   2 276 ? 52.063  -28.466  47.207  1.000 241.67710 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B   NE2 1 
+ATOM   6723  N N   . VAL B   2 277 ? 53.903  -24.777  42.955  1.000 243.83626 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B   N   1 
+ATOM   6724  C CA  . VAL B   2 277 ? 54.733  -24.844  41.755  1.000 235.98762 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B   CA  1 
+ATOM   6725  C C   . VAL B   2 277 ? 56.051  -25.557  42.005  1.000 234.04267 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B   C   1 
+ATOM   6726  O O   . VAL B   2 277 ? 56.743  -25.910  41.043  1.000 225.57449 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B   O   1 
+ATOM   6727  C CB  . VAL B   2 277 ? 55.001  -23.438  41.187  1.000 227.51718 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B   CB  1 
+ATOM   6728  C CG1 . VAL B   2 277 ? 53.767  -22.917  40.464  1.000 223.28361 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B   CG1 1 
+ATOM   6729  C CG2 . VAL B   2 277 ? 55.404  -22.481  42.298  1.000 224.17083 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B   CG2 1 
+ATOM   6730  N N   . LEU B   2 278 ? 56.414  -25.785  43.266  1.000 235.11041 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B   N   1 
+ATOM   6731  C CA  . LEU B   2 278 ? 57.573  -26.592  43.627  1.000 227.07004 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B   CA  1 
+ATOM   6732  C C   . LEU B   2 278 ? 57.139  -27.673  44.603  1.000 216.47136 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B   C   1 
+ATOM   6733  O O   . LEU B   2 278 ? 56.439  -27.387  45.580  1.000 213.23012 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B   O   1 
+ATOM   6734  C CB  . LEU B   2 278 ? 58.690  -25.746  44.245  1.000 221.79856 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B   CB  1 
+ATOM   6735  C CG  . LEU B   2 278 ? 59.415  -24.788  43.302  1.000 206.18767 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B   CG  1 
+ATOM   6736  C CD1 . LEU B   2 278 ? 58.713  -23.449  43.279  1.000 212.35263 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B   CD1 1 
+ATOM   6737  C CD2 . LEU B   2 278 ? 60.871  -24.635  43.700  1.000 180.50301 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B   CD2 1 
+ATOM   6738  N N   . ASN B   2 279 ? 57.560  -28.906  44.340  1.000 207.87592 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B   N   1 
+ATOM   6739  C CA  . ASN B   2 279 ? 57.225  -30.042  45.187  1.000 203.40863 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B   CA  1 
+ATOM   6740  C C   . ASN B   2 279 ? 58.322  -30.257  46.223  1.000 203.98641 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B   C   1 
+ATOM   6741  O O   . ASN B   2 279 ? 59.510  -30.269  45.885  1.000 213.27885 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B   O   1 
+ATOM   6742  C CB  . ASN B   2 279 ? 57.037  -31.302  44.342  1.000 199.77526 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B   CB  1 
+ATOM   6743  C CG  . ASN B   2 279 ? 56.775  -32.535  45.181  1.000 207.55354 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B   CG  1 
+ATOM   6744  O OD1 . ASN B   2 279 ? 56.287  -32.445  46.308  1.000 220.75108 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B   OD1 1 
+ATOM   6745  N ND2 . ASN B   2 279 ? 57.096  -33.700  44.631  1.000 203.38955 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B   ND2 1 
+ATOM   6746  N N   . ILE B   2 280 ? 57.918  -30.430  47.485  1.000 199.48932 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B   N   1 
+ATOM   6747  C CA  . ILE B   2 280 ? 58.891  -30.673  48.547  1.000 194.62475 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B   CA  1 
+ATOM   6748  C C   . ILE B   2 280 ? 59.514  -32.055  48.396  1.000 201.20839 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B   C   1 
+ATOM   6749  O O   . ILE B   2 280 ? 60.644  -32.288  48.843  1.000 199.95353 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B   O   1 
+ATOM   6750  C CB  . ILE B   2 280 ? 58.231  -30.487  49.930  1.000 200.36351 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B   CB  1 
+ATOM   6751  C CG1 . ILE B   2 280 ? 59.278  -30.513  51.047  1.000 197.83667 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B   CG1 1 
+ATOM   6752  C CG2 . ILE B   2 280 ? 57.177  -31.554  50.178  1.000 198.50327 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B   CG2 1 
+ATOM   6753  C CD1 . ILE B   2 280 ? 60.201  -29.321  51.053  1.000 182.89524 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B   CD1 1 
+ATOM   6754  N N   . GLU B   2 281 ? 58.803  -32.984  47.751  1.000 209.96289 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B   N   1 
+ATOM   6755  C CA  . GLU B   2 281 ? 59.328  -34.325  47.528  1.000 212.85384 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B   CA  1 
+ATOM   6756  C C   . GLU B   2 281 ? 60.346  -34.366  46.395  1.000 211.72548 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B   C   1 
+ATOM   6757  O O   . GLU B   2 281 ? 61.207  -35.253  46.377  1.000 212.32371 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B   O   1 
+ATOM   6758  C CB  . GLU B   2 281 ? 58.179  -35.292  47.240  1.000 216.78089 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B   CB  1 
+ATOM   6759  C CG  . GLU B   2 281 ? 57.284  -35.546  48.439  1.000 216.59775 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B   CG  1 
+ATOM   6760  C CD  . GLU B   2 281 ? 56.018  -36.291  48.076  1.000 212.99704 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B   CD  1 
+ATOM   6761  O OE1 . GLU B   2 281 ? 55.326  -35.860  47.130  1.000 209.11066 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B   OE1 1 
+ATOM   6762  O OE2 . GLU B   2 281 ? 55.717  -37.309  48.733  1.000 213.62045 ? ? ? ? ? -1 282 GLU B   OE2 1 
+ATOM   6763  N N   . ALA B   2 282 ? 60.265  -33.438  45.444  1.000 211.90794 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B   N   1 
+ATOM   6764  C CA  . ALA B   2 282 ? 61.282  -33.328  44.410  1.000 205.03849 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B   CA  1 
+ATOM   6765  C C   . ALA B   2 282 ? 62.500  -32.583  44.950  1.000 192.38681 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B   C   1 
+ATOM   6766  O O   . ALA B   2 282 ? 62.412  -31.812  45.909  1.000 197.25202 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B   O   1 
+ATOM   6767  C CB  . ALA B   2 282 ? 60.728  -32.613  43.178  1.000 200.70282 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B   CB  1 
+ATOM   6768  N N   . GLU B   2 283 ? 63.650  -32.822  44.323  1.000 186.80583 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B   N   1 
+ATOM   6769  C CA  . GLU B   2 283 ? 64.878  -32.194  44.791  1.000 182.26585 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B   CA  1 
+ATOM   6770  C C   . GLU B   2 283 ? 64.848  -30.697  44.499  1.000 183.34003 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B   C   1 
+ATOM   6771  O O   . GLU B   2 283 ? 64.478  -30.268  43.400  1.000 183.13881 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B   O   1 
+ATOM   6772  C CB  . GLU B   2 283 ? 66.106  -32.848  44.153  1.000 170.77659 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B   CB  1 
+ATOM   6773  C CG  . GLU B   2 283 ? 66.302  -32.599  42.671  1.000 170.72601 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B   CG  1 
+ATOM   6774  C CD  . GLU B   2 283 ? 67.730  -32.857  42.229  1.000 167.74910 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B   CD  1 
+ATOM   6775  O OE1 . GLU B   2 283 ? 68.569  -33.188  43.094  1.000 155.15501 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B   OE1 1 
+ATOM   6776  O OE2 . GLU B   2 283 ? 68.017  -32.727  41.020  1.000 162.40138 ? ? ? ? ? -1 284 GLU B   OE2 1 
+ATOM   6777  N N   . LEU B   2 284 ? 65.222  -29.901  45.496  1.000 175.28660 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B   N   1 
+ATOM   6778  C CA  . LEU B   2 284 ? 65.218  -28.449  45.399  1.000 176.12228 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B   CA  1 
+ATOM   6779  C C   . LEU B   2 284 ? 66.594  -27.932  45.787  1.000 184.79922 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B   C   1 
+ATOM   6780  O O   . LEU B   2 284 ? 67.147  -28.342  46.813  1.000 189.86307 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B   O   1 
+ATOM   6781  C CB  . LEU B   2 284 ? 64.136  -27.846  46.303  1.000 188.89140 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B   CB  1 
+ATOM   6782  C CG  . LEU B   2 284 ? 63.691  -26.395  46.094  1.000 180.61708 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B   CG  1 
+ATOM   6783  C CD1 . LEU B   2 284 ? 62.301  -26.197  46.671  1.000 177.02848 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B   CD1 1 
+ATOM   6784  C CD2 . LEU B   2 284 ? 64.663  -25.407  46.722  1.000 177.89593 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B   CD2 1 
+ATOM   6785  N N   . VAL B   2 285 ? 67.145  -27.036  44.970  1.000 184.26823 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B   N   1 
+ATOM   6786  C CA  . VAL B   2 285 ? 68.470  -26.480  45.210  1.000 183.05446 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B   CA  1 
+ATOM   6787  C C   . VAL B   2 285 ? 68.443  -24.983  44.942  1.000 177.76275 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B   C   1 
+ATOM   6788  O O   . VAL B   2 285 ? 67.747  -24.505  44.041  1.000 164.97666 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B   O   1 
+ATOM   6789  C CB  . VAL B   2 285 ? 69.546  -27.179  44.352  1.000 170.41676 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B   CB  1 
+ATOM   6790  C CG1 . VAL B   2 285 ? 69.911  -28.524  44.959  1.000 174.97200 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B   CG1 1 
+ATOM   6791  C CG2 . VAL B   2 285 ? 69.044  -27.362  42.939  1.000 158.93734 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B   CG2 1 
+ATOM   6792  N N   . ILE B   2 286 ? 69.211  -24.243  45.740  1.000 178.44159 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B   N   1 
+ATOM   6793  C CA  . ILE B   2 286 ? 69.235  -22.787  45.719  1.000 173.83788 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B   CA  1 
+ATOM   6794  C C   . ILE B   2 286 ? 70.636  -22.324  45.342  1.000 177.86494 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B   C   1 
+ATOM   6795  O O   . ILE B   2 286 ? 71.637  -22.946  45.713  1.000 170.49989 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B   O   1 
+ATOM   6796  C CB  . ILE B   2 286 ? 68.789  -22.210  47.083  1.000 171.57304 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B   CB  1 
+ATOM   6797  C CG1 . ILE B   2 286 ? 67.263  -22.244  47.190  1.000 164.18132 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B   CG1 1 
+ATOM   6798  C CG2 . ILE B   2 286 ? 69.328  -20.803  47.309  1.000 175.98011 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B   CG2 1 
+ATOM   6799  C CD1 . ILE B   2 286 ? 66.725  -21.648  48.468  1.000 176.41411 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B   CD1 1 
+ATOM   6800  N N   . LEU B   2 287 ? 70.703  -21.229  44.587  1.000 176.69413 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B   N   1 
+ATOM   6801  C CA  . LEU B   2 287 ? 71.949  -20.738  44.016  1.000 172.83043 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B   CA  1 
+ATOM   6802  C C   . LEU B   2 287 ? 72.416  -19.478  44.730  1.000 168.95057 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B   C   1 
+ATOM   6803  O O   . LEU B   2 287 ? 71.618  -18.574  44.998  1.000 169.10925 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B   O   1 
+ATOM   6804  C CB  . LEU B   2 287 ? 71.787  -20.470  42.520  1.000 175.69012 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B   CB  1 
+ATOM   6805  C CG  . LEU B   2 287 ? 71.931  -21.768  41.731  1.000 167.19143 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B   CG  1 
+ATOM   6806  C CD1 . LEU B   2 287 ? 71.929  -21.533  40.242  1.000 164.83544 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B   CD1 1 
+ATOM   6807  C CD2 . LEU B   2 287 ? 73.220  -22.420  42.150  1.000 164.99614 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B   CD2 1 
+ATOM   6808  N N   . VAL B   2 288 ? 73.715  -19.432  45.036  1.000 161.42325 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B   N   1 
+ATOM   6809  C CA  . VAL B   2 288 ? 74.366  -18.269  45.623  1.000 169.50229 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B   CA  1 
+ATOM   6810  C C   . VAL B   2 288 ? 75.701  -18.067  44.920  1.000 167.18273 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B   C   1 
+ATOM   6811  O O   . VAL B   2 288 ? 76.222  -18.965  44.254  1.000 162.74797 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B   O   1 
+ATOM   6812  C CB  . VAL B   2 288 ? 74.588  -18.419  47.144  1.000 164.57909 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B   CB  1 
+ATOM   6813  C CG1 . VAL B   2 288 ? 73.259  -18.558  47.876  1.000 163.58981 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B   CG1 1 
+ATOM   6814  C CG2 . VAL B   2 288 ? 75.484  -19.611  47.420  1.000 162.82887 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B   CG2 1 
+ATOM   6815  N N   . ARG B   2 289 ? 76.259  -16.867  45.078  1.000 164.23737 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B   N   1 
+ATOM   6816  C CA  . ARG B   2 289 ? 77.552  -16.547  44.483  1.000 155.44190 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B   CA  1 
+ATOM   6817  C C   . ARG B   2 289 ? 78.714  -16.858  45.417  1.000 164.53644 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B   C   1 
+ATOM   6818  O O   . ARG B   2 289 ? 79.758  -17.342  44.966  1.000 150.34501 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B   O   1 
+ATOM   6819  C CB  . ARG B   2 289 ? 77.601  -15.071  44.082  1.000 149.33046 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B   CB  1 
+ATOM   6820  C CG  . ARG B   2 289 ? 76.622  -14.692  42.992  1.000 166.58163 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B   CG  1 
+ATOM   6821  C CD  . ARG B   2 289 ? 76.992  -15.325  41.662  1.000 174.50722 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B   CD  1 
+ATOM   6822  N NE  . ARG B   2 289 ? 78.282  -14.852  41.175  1.000 171.60444 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B   NE  1 
+ATOM   6823  C CZ  . ARG B   2 289 ? 78.466  -13.699  40.546  1.000 171.09991 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B   CZ  1 
+ATOM   6824  N NH1 . ARG B   2 289 ? 77.463  -12.866  40.321  1.000 173.82966 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B   NH1 1 
+ATOM   6825  N NH2 . ARG B   2 289 ? 79.688  -13.372  40.135  1.000 177.15371 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B   NH2 1 
+ATOM   6826  N N   . ARG B   2 290 ? 78.555  -16.588  46.709  1.000 181.98201 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B   N   1 
+ATOM   6827  C CA  . ARG B   2 290 ? 79.613  -16.768  47.688  1.000 183.95201 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B   CA  1 
+ATOM   6828  C C   . ARG B   2 290 ? 79.183  -17.780  48.742  1.000 178.20667 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B   C   1 
+ATOM   6829  O O   . ARG B   2 290 ? 78.002  -18.109  48.875  1.000 176.76376 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B   O   1 
+ATOM   6830  C CB  . ARG B   2 290 ? 79.978  -15.436  48.355  1.000 182.46718 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B   CB  1 
+ATOM   6831  C CG  . ARG B   2 290 ? 80.472  -14.377  47.384  1.000 174.76342 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B   CG  1 
+ATOM   6832  C CD  . ARG B   2 290 ? 81.909  -14.634  46.957  1.000 182.31390 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B   CD  1 
+ATOM   6833  N NE  . ARG B   2 290 ? 82.861  -14.263  47.997  1.000 197.45167 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B   NE  1 
+ATOM   6834  C CZ  . ARG B   2 290 ? 83.397  -15.110  48.866  1.000 187.59325 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B   CZ  1 
+ATOM   6835  N NH1 . ARG B   2 290 ? 83.107  -16.401  48.843  1.000 179.32564 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B   NH1 1 
+ATOM   6836  N NH2 . ARG B   2 290 ? 84.246  -14.651  49.780  1.000 174.49245 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B   NH2 1 
+ATOM   6837  N N   . ARG B   2 291 ? 80.169  -18.272  49.495  1.000 180.48947 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B   N   1 
+ATOM   6838  C CA  . ARG B   2 291 ? 79.884  -19.252  50.538  1.000 175.39562 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B   CA  1 
+ATOM   6839  C C   . ARG B   2 291 ? 79.080  -18.645  51.679  1.000 183.95713 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B   C   1 
+ATOM   6840  O O   . ARG B   2 291 ? 78.282  -19.345  52.312  1.000 183.25332 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B   O   1 
+ATOM   6841  C CB  . ARG B   2 291 ? 81.189  -19.851  51.063  1.000 167.66519 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B   CB  1 
+ATOM   6842  C CG  . ARG B   2 291 ? 82.222  -18.817  51.478  1.000 172.97183 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B   CG  1 
+ATOM   6843  C CD  . ARG B   2 291 ? 83.508  -19.476  51.946  1.000 171.64475 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B   CD  1 
+ATOM   6844  N NE  . ARG B   2 291 ? 83.294  -20.321  53.114  1.000 167.08565 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B   NE  1 
+ATOM   6845  C CZ  . ARG B   2 291 ? 84.253  -20.991  53.739  1.000 168.86668 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B   CZ  1 
+ATOM   6846  N NH1 . ARG B   2 291 ? 85.511  -20.938  53.333  1.000 173.28669 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B   NH1 1 
+ATOM   6847  N NH2 . ARG B   2 291 ? 83.942  -21.731  54.799  1.000 172.10976 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B   NH2 1 
+ATOM   6848  N N   . ASN B   2 292 ? 79.268  -17.351  51.954  1.000 187.16816 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B   N   1 
+ATOM   6849  C CA  . ASN B   2 292 ? 78.526  -16.711  53.036  1.000 184.30724 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B   CA  1 
+ATOM   6850  C C   . ASN B   2 292 ? 77.040  -16.617  52.714  1.000 191.59752 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B   C   1 
+ATOM   6851  O O   . ASN B   2 292 ? 76.198  -16.750  53.609  1.000 200.06196 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B   O   1 
+ATOM   6852  C CB  . ASN B   2 292 ? 79.099  -15.323  53.321  1.000 178.65476 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B   CB  1 
+ATOM   6853  C CG  . ASN B   2 292 ? 80.226  -15.357  54.330  1.000 179.65594 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B   CG  1 
+ATOM   6854  O OD1 . ASN B   2 292 ? 80.309  -16.268  55.154  1.000 177.42865 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B   OD1 1 
+ATOM   6855  N ND2 . ASN B   2 292 ? 81.100  -14.358  54.277  1.000 185.17178 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B   ND2 1 
+ATOM   6856  N N   . GLN B   2 293 ? 76.698  -16.385  51.444  1.000 193.17857 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B   N   1 
+ATOM   6857  C CA  . GLN B   2 293 ? 75.291  -16.302  51.067  1.000 194.14737 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B   CA  1 
+ATOM   6858  C C   . GLN B   2 293 ? 74.586  -17.642  51.233  1.000 195.70343 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B   C   1 
+ATOM   6859  O O   . GLN B   2 293 ? 73.374  -17.676  51.469  1.000 198.34583 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B   O   1 
+ATOM   6860  C CB  . GLN B   2 293 ? 75.157  -15.805  49.627  1.000 194.97849 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B   CB  1 
+ATOM   6861  C CG  . GLN B   2 293 ? 75.698  -14.402  49.396  1.000 195.96276 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B   CG  1 
+ATOM   6862  C CD  . GLN B   2 293 ? 75.445  -13.904  47.985  1.000 179.88220 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B   CD  1 
+ATOM   6863  O OE1 . GLN B   2 293 ? 74.816  -14.587  47.176  1.000 172.09638 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B   OE1 1 
+ATOM   6864  N NE2 . GLN B   2 293 ? 75.936  -12.707  47.683  1.000 151.66867 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B   NE2 1 
+ATOM   6865  N N   . ALA B   2 294 ? 75.320  -18.750  51.121  1.000 194.29417 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B   N   1 
+ATOM   6866  C CA  . ALA B   2 294 ? 74.710  -20.061  51.313  1.000 194.15891 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B   CA  1 
+ATOM   6867  C C   . ALA B   2 294 ? 74.563  -20.395  52.792  1.000 199.20547 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B   C   1 
+ATOM   6868  O O   . ALA B   2 294 ? 73.584  -21.036  53.193  1.000 197.97261 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B   O   1 
+ATOM   6869  C CB  . ALA B   2 294 ? 75.535  -21.137  50.610  1.000 173.97093 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B   CB  1 
+ATOM   6870  N N   . ILE B   2 295 ? 75.525  -19.968  53.614  1.000 192.85984 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B   N   1 
+ATOM   6871  C CA  . ILE B   2 295 ? 75.469  -20.269  55.041  1.000 192.64514 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B   CA  1 
+ATOM   6872  C C   . ILE B   2 295 ? 74.275  -19.580  55.691  1.000 203.76679 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B   C   1 
+ATOM   6873  O O   . ILE B   2 295 ? 73.540  -20.193  56.475  1.000 208.95425 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B   O   1 
+ATOM   6874  C CB  . ILE B   2 295 ? 76.794  -19.877  55.721  1.000 185.99972 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B   CB  1 
+ATOM   6875  C CG1 . ILE B   2 295 ? 77.946  -20.716  55.161  1.000 162.00014 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B   CG1 1 
+ATOM   6876  C CG2 . ILE B   2 295 ? 76.693  -20.049  57.227  1.000 182.48488 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B   CG2 1 
+ATOM   6877  C CD1 . ILE B   2 295 ? 77.757  -22.204  55.335  1.000 155.02828 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B   CD1 1 
+ATOM   6878  N N   . GLU B   2 296 ? 74.054  -18.302  55.372  1.000 213.36088 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B   N   1 
+ATOM   6879  C CA  . GLU B   2 296 ? 72.952  -17.570  55.992  1.000 222.56617 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B   CA  1 
+ATOM   6880  C C   . GLU B   2 296 ? 71.595  -18.112  55.553  1.000 222.09117 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B   C   1 
+ATOM   6881  O O   . GLU B   2 296 ? 70.639  -18.097  56.338  1.000 228.25285 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B   O   1 
+ATOM   6882  C CB  . GLU B   2 296 ? 73.059  -16.076  55.674  1.000 229.77057 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B   CB  1 
+ATOM   6883  C CG  . GLU B   2 296 ? 73.004  -15.738  54.192  1.000 225.33634 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B   CG  1 
+ATOM   6884  C CD  . GLU B   2 296 ? 73.163  -14.254  53.927  1.000 222.69189 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B   CD  1 
+ATOM   6885  O OE1 . GLU B   2 296 ? 73.785  -13.561  54.761  1.000 227.73334 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B   OE1 1 
+ATOM   6886  O OE2 . GLU B   2 296 ? 72.663  -13.779  52.885  1.000 215.69101 ? ? ? ? ? -1 297 GLU B   OE2 1 
+ATOM   6887  N N   . ILE B   2 297 ? 71.490  -18.598  54.315  1.000 213.74079 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B   N   1 
+ATOM   6888  C CA  . ILE B   2 297 ? 70.242  -19.206  53.868  1.000 212.80106 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B   CA  1 
+ATOM   6889  C C   . ILE B   2 297 ? 70.060  -20.573  54.514  1.000 216.14294 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B   C   1 
+ATOM   6890  O O   . ILE B   2 297 ? 68.945  -20.955  54.889  1.000 217.03766 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B   O   1 
+ATOM   6891  C CB  . ILE B   2 297 ? 70.207  -19.290  52.331  1.000 199.54338 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B   CB  1 
+ATOM   6892  C CG1 . ILE B   2 297 ? 70.211  -17.888  51.719  1.000 192.74399 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B   CG1 1 
+ATOM   6893  C CG2 . ILE B   2 297 ? 68.981  -20.060  51.858  1.000 187.05123 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B   CG2 1 
+ATOM   6894  C CD1 . ILE B   2 297 ? 70.237  -17.883  50.206  1.000 180.16341 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B   CD1 1 
+ATOM   6895  N N   . MET B   2 298 ? 71.153  -21.324  54.670  1.000 213.60478 ? ? ? ? ? ?  299 MET B   N   1 
+ATOM   6896  C CA  . MET B   2 298 ? 71.069  -22.628  55.319  1.000 214.67877 ? ? ? ? ? ?  299 MET B   CA  1 
+ATOM   6897  C C   . MET B   2 298 ? 70.695  -22.492  56.789  1.000 220.24023 ? ? ? ? ? ?  299 MET B   C   1 
+ATOM   6898  O O   . MET B   2 298 ? 69.898  -23.282  57.308  1.000 221.78718 ? ? ? ? ? ?  299 MET B   O   1 
+ATOM   6899  C CB  . MET B   2 298 ? 72.396  -23.372  55.169  1.000 199.69514 ? ? ? ? ? ?  299 MET B   CB  1 
+ATOM   6900  C CG  . MET B   2 298 ? 72.406  -24.755  55.797  1.000 202.92495 ? ? ? ? ? ?  299 MET B   CG  1 
+ATOM   6901  S SD  . MET B   2 298 ? 74.039  -25.517  55.752  1.000 196.20976 ? ? ? ? ? ?  299 MET B   SD  1 
+ATOM   6902  C CE  . MET B   2 298 ? 74.981  -24.343  56.723  1.000 193.04011 ? ? ? ? ? ?  299 MET B   CE  1 
+ATOM   6903  N N   . LYS B   2 299 ? 71.259  -21.497  57.476  1.000 221.32313 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B   N   1 
+ATOM   6904  C CA  . LYS B   2 299 ? 70.951  -21.311  58.890  1.000 213.78492 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B   CA  1 
+ATOM   6905  C C   . LYS B   2 299 ? 69.532  -20.794  59.087  1.000 218.67699 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B   C   1 
+ATOM   6906  O O   . LYS B   2 299 ? 68.870  -21.148  60.070  1.000 226.32861 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B   O   1 
+ATOM   6907  C CB  . LYS B   2 299 ? 71.966  -20.361  59.528  1.000 203.44220 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B   CB  1 
+ATOM   6908  C CG  . LYS B   2 299 ? 73.393  -20.889  59.547  1.000 204.48844 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B   CG  1 
+ATOM   6909  C CD  . LYS B   2 299 ? 74.361  -19.860  60.111  1.000 187.70906 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B   CD  1 
+ATOM   6910  C CE  . LYS B   2 299 ? 74.103  -19.609  61.586  1.000 183.01666 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B   CE  1 
+ATOM   6911  N NZ  . LYS B   2 299 ? 74.338  -20.834  62.401  1.000 180.71409 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B   NZ  1 
+ATOM   6912  N N   . GLU B   2 300 ? 69.046  -19.959  58.167  1.000 214.15780 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B   N   1 
+ATOM   6913  C CA  . GLU B   2 300 ? 67.701  -19.410  58.310  1.000 226.96412 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B   CA  1 
+ATOM   6914  C C   . GLU B   2 300 ? 66.632  -20.480  58.131  1.000 234.81113 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B   C   1 
+ATOM   6915  O O   . GLU B   2 300 ? 65.553  -20.383  58.729  1.000 249.27562 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B   O   1 
+ATOM   6916  C CB  . GLU B   2 300 ? 67.486  -18.271  57.313  1.000 226.38188 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B   CB  1 
+ATOM   6917  C CG  . GLU B   2 300 ? 66.243  -17.442  57.594  1.000 237.36220 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B   CG  1 
+ATOM   6918  C CD  . GLU B   2 300 ? 65.652  -16.820  56.346  1.000 237.64916 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B   CD  1 
+ATOM   6919  O OE1 . GLU B   2 300 ? 65.200  -17.575  55.460  1.000 245.29627 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B   OE1 1 
+ATOM   6920  O OE2 . GLU B   2 300 ? 65.640  -15.575  56.253  1.000 232.20642 ? ? ? ? ? -1 301 GLU B   OE2 1 
+ATOM   6921  N N   . LEU B   2 301 ? 66.923  -21.505  57.328  1.000 224.44192 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B   N   1 
+ATOM   6922  C CA  . LEU B   2 301 ? 65.998  -22.604  57.069  1.000 227.67337 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B   CA  1 
+ATOM   6923  C C   . LEU B   2 301 ? 66.012  -23.669  58.159  1.000 234.75913 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B   C   1 
+ATOM   6924  O O   . LEU B   2 301 ? 65.006  -24.362  58.351  1.000 236.50226 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B   O   1 
+ATOM   6925  C CB  . LEU B   2 301 ? 66.311  -23.252  55.719  1.000 227.92604 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B   CB  1 
+ATOM   6926  C CG  . LEU B   2 301 ? 65.556  -22.694  54.520  1.000 223.19357 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B   CG  1 
+ATOM   6927  C CD1 . LEU B   2 301 ? 65.788  -21.197  54.364  1.000 217.46817 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B   CD1 1 
+ATOM   6928  C CD2 . LEU B   2 301 ? 65.929  -23.422  53.235  1.000 206.58116 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B   CD2 1 
+ATOM   6929  N N   . ASN B   2 302 ? 67.127  -23.824  58.876  1.000 238.29043 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B   N   1 
+ATOM   6930  C CA  . ASN B   2 302 ? 67.150  -24.752  60.003  1.000 241.13718 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B   CA  1 
+ATOM   6931  C C   . ASN B   2 302 ? 66.215  -24.298  61.114  1.000 243.65787 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B   C   1 
+ATOM   6932  O O   . ASN B   2 302 ? 65.687  -25.130  61.862  1.000 239.20818 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B   O   1 
+ATOM   6933  C CB  . ASN B   2 302 ? 68.572  -24.902  60.550  1.000 235.37263 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B   CB  1 
+ATOM   6934  C CG  . ASN B   2 302 ? 69.560  -25.359  59.493  1.000 230.69538 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B   CG  1 
+ATOM   6935  O OD1 . ASN B   2 302 ? 69.199  -26.075  58.555  1.000 215.07986 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B   OD1 1 
+ATOM   6936  N ND2 . ASN B   2 302 ? 70.813  -24.953  59.642  1.000 224.70034 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B   ND2 1 
+ATOM   6937  N N   . GLU B   2 303 ? 65.999  -22.987  61.235  1.000 245.10762 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B   N   1 
+ATOM   6938  C CA  . GLU B   2 303 ? 65.097  -22.472  62.257  1.000 243.47024 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B   CA  1 
+ATOM   6939  C C   . GLU B   2 303 ? 63.639  -22.757  61.918  1.000 251.65870 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B   C   1 
+ATOM   6940  O O   . GLU B   2 303 ? 62.811  -22.916  62.823  1.000 269.86645 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B   O   1 
+ATOM   6941  C CB  . GLU B   2 303 ? 65.310  -20.968  62.434  1.000 244.27698 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B   CB  1 
+ATOM   6942  C CG  . GLU B   2 303 ? 66.755  -20.568  62.681  1.000 239.02988 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B   CG  1 
+ATOM   6943  C CD  . GLU B   2 303 ? 66.980  -19.077  62.521  1.000 231.17696 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B   CD  1 
+ATOM   6944  O OE1 . GLU B   2 303 ? 66.115  -18.406  61.920  1.000 220.26677 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B   OE1 1 
+ATOM   6945  O OE2 . GLU B   2 303 ? 68.020  -18.576  62.996  1.000 233.33234 ? ? ? ? ? -1 304 GLU B   OE2 1 
+ATOM   6946  N N   . GLU B   2 304 ? 63.309  -22.825  60.630  1.000 246.33824 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B   N   1 
+ATOM   6947  C CA  . GLU B   2 304 ? 61.939  -23.010  60.174  1.000 248.28300 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B   CA  1 
+ATOM   6948  C C   . GLU B   2 304 ? 61.581  -24.472  59.939  1.000 237.34842 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B   C   1 
+ATOM   6949  O O   . GLU B   2 304 ? 60.541  -24.753  59.334  1.000 228.60446 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B   O   1 
+ATOM   6950  C CB  . GLU B   2 304 ? 61.705  -22.210  58.889  1.000 248.99979 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B   CB  1 
+ATOM   6951  C CG  . GLU B   2 304 ? 61.883  -20.706  59.045  1.000 254.44533 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B   CG  1 
+ATOM   6952  C CD  . GLU B   2 304 ? 60.686  -20.035  59.692  1.000 263.42301 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B   CD  1 
+ATOM   6953  O OE1 . GLU B   2 304 ? 59.663  -20.717  59.910  1.000 271.20989 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B   OE1 1 
+ATOM   6954  O OE2 . GLU B   2 304 ? 60.767  -18.822  59.979  1.000 260.64930 ? ? ? ? ? -1 305 GLU B   OE2 1 
+ATOM   6955  N N   . GLY B   2 305 ? 62.411  -25.407  60.402  1.000 234.47709 ? ? ? ? ? ?  306 GLY B   N   1 
+ATOM   6956  C CA  . GLY B   2 305 ? 62.175  -26.817  60.202  1.000 234.58397 ? ? ? ? ? ?  306 GLY B   CA  1 
+ATOM   6957  C C   . GLY B   2 305 ? 62.775  -27.393  58.936  1.000 232.32576 ? ? ? ? ? ?  306 GLY B   C   1 
+ATOM   6958  O O   . GLY B   2 305 ? 62.909  -28.618  58.835  1.000 220.47262 ? ? ? ? ? ?  306 GLY B   O   1 
+ATOM   6959  N N   . PHE B   2 306 ? 63.133  -26.552  57.969  1.000 235.04764 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B   N   1 
+ATOM   6960  C CA  . PHE B   2 306 ? 63.770  -27.036  56.752  1.000 224.18515 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B   CA  1 
+ATOM   6961  C C   . PHE B   2 306 ? 65.149  -27.601  57.071  1.000 221.06111 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B   C   1 
+ATOM   6962  O O   . PHE B   2 306 ? 65.942  -26.968  57.773  1.000 220.32157 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B   O   1 
+ATOM   6963  C CB  . PHE B   2 306 ? 63.890  -25.907  55.728  1.000 218.43930 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B   CB  1 
+ATOM   6964  C CG  . PHE B   2 306 ? 62.572  -25.390  55.231  1.000 220.20367 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B   CG  1 
+ATOM   6965  C CD1 . PHE B   2 306 ? 61.609  -26.258  54.749  1.000 215.96941 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B   CD1 1 
+ATOM   6966  C CD2 . PHE B   2 306 ? 62.297  -24.032  55.249  1.000 222.26104 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B   CD2 1 
+ATOM   6967  C CE1 . PHE B   2 306 ? 60.396  -25.783  54.290  1.000 221.97368 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B   CE1 1 
+ATOM   6968  C CE2 . PHE B   2 306 ? 61.086  -23.551  54.793  1.000 231.90518 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B   CE2 1 
+ATOM   6969  C CZ  . PHE B   2 306 ? 60.136  -24.428  54.312  1.000 234.42745 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B   CZ  1 
+ATOM   6970  N N   . ASN B   2 307 ? 65.436  -28.792  56.555  1.000 214.74896 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B   N   1 
+ATOM   6971  C CA  . ASN B   2 307 ? 66.743  -29.418  56.710  1.000 208.11577 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B   CA  1 
+ATOM   6972  C C   . ASN B   2 307 ? 67.479  -29.379  55.378  1.000 202.38345 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B   C   1 
+ATOM   6973  O O   . ASN B   2 307 ? 66.901  -29.701  54.333  1.000 204.14087 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B   O   1 
+ATOM   6974  C CB  . ASN B   2 307 ? 66.611  -30.858  57.210  1.000 205.41800 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B   CB  1 
+ATOM   6975  C CG  . ASN B   2 307 ? 65.746  -31.711  56.308  1.000 208.80181 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B   CG  1 
+ATOM   6976  O OD1 . ASN B   2 307 ? 64.843  -31.209  55.639  1.000 217.56642 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B   OD1 1 
+ATOM   6977  N ND2 . ASN B   2 307 ? 66.017  -33.011  56.284  1.000 207.58689 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B   ND2 1 
+ATOM   6978  N N   . PHE B   2 308 ? 68.749  -28.981  55.414  1.000 200.08682 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B   N   1 
+ATOM   6979  C CA  . PHE B   2 308 ? 69.520  -28.809  54.193  1.000 194.21558 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B   CA  1 
+ATOM   6980  C C   . PHE B   2 308 ? 70.981  -29.146  54.447  1.000 190.98031 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B   C   1 
+ATOM   6981  O O   . PHE B   2 308 ? 71.505  -28.925  55.542  1.000 186.25727 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B   O   1 
+ATOM   6982  C CB  . PHE B   2 308 ? 69.413  -27.378  53.654  1.000 186.10873 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B   CB  1 
+ATOM   6983  C CG  . PHE B   2 308 ? 68.371  -27.204  52.588  1.000 195.63114 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B   CG  1 
+ATOM   6984  C CD1 . PHE B   2 308 ? 68.692  -27.391  51.255  1.000 197.56012 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B   CD1 1 
+ATOM   6985  C CD2 . PHE B   2 308 ? 67.073  -26.845  52.915  1.000 194.82214 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B   CD2 1 
+ATOM   6986  C CE1 . PHE B   2 308 ? 67.742  -27.228  50.268  1.000 198.18003 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B   CE1 1 
+ATOM   6987  C CE2 . PHE B   2 308 ? 66.115  -26.683  51.930  1.000 201.00375 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B   CE2 1 
+ATOM   6988  C CZ  . PHE B   2 308 ? 66.451  -26.875  50.604  1.000 199.39123 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B   CZ  1 
+ATOM   6989  N N   . ILE B   2 309 ? 71.630  -29.682  53.417  1.000 195.17431 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B   N   1 
+ATOM   6990  C CA  . ILE B   2 309 ? 73.074  -29.872  53.390  1.000 192.62439 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B   CA  1 
+ATOM   6991  C C   . ILE B   2 309 ? 73.624  -29.105  52.194  1.000 181.78750 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B   C   1 
+ATOM   6992  O O   . ILE B   2 309 ? 73.068  -29.172  51.092  1.000 169.19169 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B   O   1 
+ATOM   6993  C CB  . ILE B   2 309 ? 73.461  -31.365  53.317  1.000 189.18067 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B   CB  1 
+ATOM   6994  C CG1 . ILE B   2 309 ? 72.857  -32.137  54.493  1.000 188.44088 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B   CG1 1 
+ATOM   6995  C CG2 . ILE B   2 309 ? 74.975  -31.524  53.302  1.000 183.34545 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B   CG2 1 
+ATOM   6996  C CD1 . ILE B   2 309 ? 73.345  -31.676  55.849  1.000 174.82069 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B   CD1 1 
+ATOM   6997  N N   . PHE B   2 310 ? 74.708  -28.364  52.415  1.000 177.92523 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B   N   1 
+ATOM   6998  C CA  . PHE B   2 310 ? 75.252  -27.445  51.423  1.000 166.54439 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B   CA  1 
+ATOM   6999  C C   . PHE B   2 310 ? 76.595  -27.951  50.914  1.000 167.83385 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B   C   1 
+ATOM   7000  O O   . PHE B   2 310 ? 77.505  -28.212  51.708  1.000 161.03952 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B   O   1 
+ATOM   7001  C CB  . PHE B   2 310 ? 75.398  -26.040  52.018  1.000 155.34310 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B   CB  1 
+ATOM   7002  C CG  . PHE B   2 310 ? 76.496  -25.223  51.397  1.000 153.10534 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B   CG  1 
+ATOM   7003  C CD1 . PHE B   2 310 ? 76.336  -24.657  50.144  1.000 164.35889 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B   CD1 1 
+ATOM   7004  C CD2 . PHE B   2 310 ? 77.684  -25.008  52.076  1.000 149.27130 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B   CD2 1 
+ATOM   7005  C CE1 . PHE B   2 310 ? 77.345  -23.904  49.571  1.000 165.43898 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B   CE1 1 
+ATOM   7006  C CE2 . PHE B   2 310 ? 78.696  -24.252  51.510  1.000 146.01838 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B   CE2 1 
+ATOM   7007  C CZ  . PHE B   2 310 ? 78.525  -23.698  50.256  1.000 158.15999 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B   CZ  1 
+ATOM   7008  N N   . ILE B   2 311 ? 76.716  -28.076  49.596  1.000 163.79574 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B   N   1 
+ATOM   7009  C CA  . ILE B   2 311 ? 77.953  -28.521  48.960  1.000 155.34652 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B   CA  1 
+ATOM   7010  C C   . ILE B   2 311 ? 78.776  -27.287  48.602  1.000 154.42653 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B   C   1 
+ATOM   7011  O O   . ILE B   2 311 ? 78.272  -26.407  47.884  1.000 150.23760 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B   O   1 
+ATOM   7012  C CB  . ILE B   2 311 ? 77.684  -29.396  47.726  1.000 137.98410 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B   CB  1 
+ATOM   7013  C CG1 . ILE B   2 311 ? 76.795  -28.691  46.700  1.000 149.88815 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B   CG1 1 
+ATOM   7014  C CG2 . ILE B   2 311 ? 77.030  -30.707  48.131  1.000 136.70779 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B   CG2 1 
+ATOM   7015  C CD1 . ILE B   2 311 ? 76.652  -29.457  45.396  1.000 149.77129 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B   CD1 1 
+ATOM   7016  N N   . PRO B   2 312 ? 80.007  -27.161  49.096  1.000 152.65753 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B   N   1 
+ATOM   7017  C CA  . PRO B   2 312 ? 80.837  -26.009  48.728  1.000 151.13090 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B   CA  1 
+ATOM   7018  C C   . PRO B   2 312 ? 81.785  -26.326  47.583  1.000 154.75145 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B   C   1 
+ATOM   7019  O O   . PRO B   2 312 ? 82.174  -27.484  47.398  1.000 165.62587 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B   O   1 
+ATOM   7020  C CB  . PRO B   2 312 ? 81.602  -25.718  50.022  1.000 148.12532 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B   CB  1 
+ATOM   7021  C CG  . PRO B   2 312 ? 81.789  -27.083  50.626  1.000 131.88149 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B   CG  1 
+ATOM   7022  C CD  . PRO B   2 312 ? 80.584  -27.916  50.223  1.000 133.73480 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B   CD  1 
+ATOM   7023  N N   . GLN B   2 313 ? 82.165  -25.311  46.810  1.000 150.50097 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B   N   1 
+ATOM   7024  C CA  . GLN B   2 313 ? 83.132  -25.520  45.742  1.000 150.15976 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B   CA  1 
+ATOM   7025  C C   . GLN B   2 313 ? 84.521  -25.739  46.329  1.000 147.83960 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B   C   1 
+ATOM   7026  O O   . GLN B   2 313 ? 84.993  -24.953  47.156  1.000 143.38733 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B   O   1 
+ATOM   7027  C CB  . GLN B   2 313 ? 83.136  -24.335  44.774  1.000 152.67376 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B   CB  1 
+ATOM   7028  C CG  . GLN B   2 313 ? 83.255  -22.969  45.429  1.000 158.07913 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B   CG  1 
+ATOM   7029  C CD  . GLN B   2 313 ? 83.513  -21.867  44.419  1.000 157.89385 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B   CD  1 
+ATOM   7030  O OE1 . GLN B   2 313 ? 82.859  -20.823  44.439  1.000 150.05647 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B   OE1 1 
+ATOM   7031  N NE2 . GLN B   2 313 ? 84.475  -22.092  43.530  1.000 135.14923 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B   NE2 1 
+ATOM   7032  N N   . THR B   2 314 ? 85.167  -26.814  45.907  1.000 133.89547 ? ? ? ? ? ?  315 THR B   N   1 
+ATOM   7033  C CA  . THR B   2 314 ? 86.470  -27.213  46.410  1.000 122.50876 ? ? ? ? ? ?  315 THR B   CA  1 
+ATOM   7034  C C   . THR B   2 314 ? 87.579  -26.530  45.624  1.000 128.52065 ? ? ? ? ? ?  315 THR B   C   1 
+ATOM   7035  O O   . THR B   2 314 ? 87.351  -26.021  44.522  1.000 137.21202 ? ? ? ? ? ?  315 THR B   O   1 
+ATOM   7036  C CB  . THR B   2 314 ? 86.619  -28.730  46.315  1.000 129.55654 ? ? ? ? ? ?  315 THR B   CB  1 
+ATOM   7037  O OG1 . THR B   2 314 ? 86.802  -29.108  44.945  1.000 125.81704 ? ? ? ? ? ?  315 THR B   OG1 1 
+ATOM   7038  C CG2 . THR B   2 314 ? 85.374  -29.413  46.855  1.000 135.11779 ? ? ? ? ? ?  315 THR B   CG2 1 
+ATOM   7039  N N   . PRO B   2 315 ? 88.797  -26.483  46.173  1.000 119.00604 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B   N   1 
+ATOM   7040  C CA  . PRO B   2 315 ? 89.923  -25.947  45.390  1.000 115.23958 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B   CA  1 
+ATOM   7041  C C   . PRO B   2 315 ? 90.172  -26.701  44.095  1.000 113.40344 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B   C   1 
+ATOM   7042  O O   . PRO B   2 315 ? 90.733  -26.128  43.153  1.000 113.88360 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B   O   1 
+ATOM   7043  C CB  . PRO B   2 315 ? 91.108  -26.071  46.357  1.000 101.34836 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B   CB  1 
+ATOM   7044  C CG  . PRO B   2 315 ? 90.488  -26.024  47.711  1.000 105.90905 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B   CG  1 
+ATOM   7045  C CD  . PRO B   2 315 ? 89.169  -26.728  47.578  1.000 109.73712 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B   CD  1 
+ATOM   7046  N N   . LEU B   2 316 ? 89.768  -27.973  44.019  1.000 119.85270 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B   N   1 
+ATOM   7047  C CA  . LEU B   2 316 ? 89.902  -28.742  42.788  1.000 119.95082 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B   CA  1 
+ATOM   7048  C C   . LEU B   2 316 ? 88.862  -28.366  41.740  1.000 110.27832 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B   C   1 
+ATOM   7049  O O   . LEU B   2 316 ? 89.057  -28.672  40.559  1.000 111.48834 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B   O   1 
+ATOM   7050  C CB  . LEU B   2 316 ? 89.807  -30.240  43.089  1.000 114.94569 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B   CB  1 
+ATOM   7051  C CG  . LEU B   2 316 ? 91.024  -30.889  43.748  1.000 109.37084 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B   CG  1 
+ATOM   7052  C CD1 . LEU B   2 316 ? 90.746  -32.345  44.087  1.000 117.76468 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B   CD1 1 
+ATOM   7053  C CD2 . LEU B   2 316 ? 92.241  -30.775  42.842  1.000 95.93758  ? ? ? ? ? ?  317 LEU B   CD2 1 
+ATOM   7054  N N   . ASP B   2 317 ? 87.768  -27.715  42.139  1.000 107.84065 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B   N   1 
+ATOM   7055  C CA  . ASP B   2 317 ? 86.742  -27.290  41.193  1.000 121.70386 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B   CA  1 
+ATOM   7056  C C   . ASP B   2 317 ? 87.261  -26.163  40.309  1.000 117.67348 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B   C   1 
+ATOM   7057  O O   . ASP B   2 317 ? 86.828  -25.013  40.436  1.000 106.31954 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B   O   1 
+ATOM   7058  C CB  . ASP B   2 317 ? 85.476  -26.851  41.931  1.000 129.83968 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B   CB  1 
+ATOM   7059  C CG  . ASP B   2 317 ? 84.798  -27.997  42.656  1.000 137.90384 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B   CG  1 
+ATOM   7060  O OD1 . ASP B   2 317 ? 85.228  -29.156  42.474  1.000 136.28651 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B   OD1 1 
+ATOM   7061  O OD2 . ASP B   2 317 ? 83.836  -27.739  43.408  1.000 134.99105 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B   OD2 1 
+ATOM   7062  N N   . ARG B   2 318 ? 88.184  -26.491  39.408  1.000 130.40082 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B   N   1 
+ATOM   7063  C CA  . ARG B   2 318 ? 88.826  -25.511  38.547  1.000 103.26080 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B   CA  1 
+ATOM   7064  C C   . ARG B   2 318 ? 89.160  -26.172  37.219  1.000 104.63907 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B   C   1 
+ATOM   7065  O O   . ARG B   2 318 ? 89.590  -27.329  37.187  1.000 110.75403 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B   O   1 
+ATOM   7066  C CB  . ARG B   2 318 ? 90.094  -24.950  39.199  1.000 109.81738 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B   CB  1 
+ATOM   7067  C CG  . ARG B   2 318 ? 90.135  -23.436  39.297  1.000 93.10446  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B   CG  1 
+ATOM   7068  C CD  . ARG B   2 318 ? 91.305  -22.988  40.152  1.000 90.26379  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B   CD  1 
+ATOM   7069  N NE  . ARG B   2 318 ? 92.548  -23.635  39.749  1.000 95.58161  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B   NE  1 
+ATOM   7070  C CZ  . ARG B   2 318 ? 93.397  -23.142  38.858  1.000 107.26627 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B   CZ  1 
+ATOM   7071  N NH1 . ARG B   2 318 ? 93.175  -21.984  38.257  1.000 89.70389  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B   NH1 1 
+ATOM   7072  N NH2 . ARG B   2 318 ? 94.499  -23.826  38.563  1.000 98.23857  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B   NH2 1 
+ATOM   7073  N N   . ALA B   2 319 ? 88.961  -25.433  36.128  1.000 125.30035 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B   N   1 
+ATOM   7074  C CA  . ALA B   2 319 ? 89.198  -25.962  34.790  1.000 107.29372 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B   CA  1 
+ATOM   7075  C C   . ALA B   2 319 ? 90.678  -26.242  34.563  1.000 112.65748 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B   C   1 
+ATOM   7076  O O   . ALA B   2 319 ? 91.411  -25.385  34.059  1.000 115.27691 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B   O   1 
+ATOM   7077  C CB  . ALA B   2 319 ? 88.671  -24.993  33.729  1.000 107.42331 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B   CB  1 
+ATOM   7078  N N   . THR B   2 320 ? 91.121  -27.434  34.934  1.000 112.73207 ? ? ? ? ? ?  321 THR B   N   1 
+ATOM   7079  C CA  . THR B   2 320 ? 92.500  -27.869  34.797  1.000 106.08779 ? ? ? ? ? ?  321 THR B   CA  1 
+ATOM   7080  C C   . THR B   2 320 ? 92.526  -29.226  34.112  1.000 100.16877 ? ? ? ? ? ?  321 THR B   C   1 
+ATOM   7081  O O   . THR B   2 320 ? 91.525  -29.951  34.120  1.000 103.72429 ? ? ? ? ? ?  321 THR B   O   1 
+ATOM   7082  C CB  . THR B   2 320 ? 93.195  -27.947  36.166  1.000 101.71304 ? ? ? ? ? ?  321 THR B   CB  1 
+ATOM   7083  O OG1 . THR B   2 320 ? 92.418  -28.752  37.061  1.000 103.77974 ? ? ? ? ? ?  321 THR B   OG1 1 
+ATOM   7084  C CG2 . THR B   2 320 ? 93.368  -26.555  36.760  1.000 87.26931  ? ? ? ? ? ?  321 THR B   CG2 1 
+ATOM   7085  N N   . PRO B   2 321 ? 93.653  -29.593  33.490  1.000 93.29453  ? ? ? ? ? ?  322 PRO B   N   1 
+ATOM   7086  C CA  . PRO B   2 321 ? 93.683  -30.857  32.730  1.000 102.57110 ? ? ? ? ? ?  322 PRO B   CA  1 
+ATOM   7087  C C   . PRO B   2 321 ? 93.387  -32.094  33.563  1.000 104.06316 ? ? ? ? ? ?  322 PRO B   C   1 
+ATOM   7088  O O   . PRO B   2 321 ? 92.760  -33.034  33.058  1.000 110.87427 ? ? ? ? ? ?  322 PRO B   O   1 
+ATOM   7089  C CB  . PRO B   2 321 ? 95.110  -30.884  32.164  1.000 84.38664  ? ? ? ? ? ?  322 PRO B   CB  1 
+ATOM   7090  C CG  . PRO B   2 321 ? 95.518  -29.454  32.103  1.000 84.85005  ? ? ? ? ? ?  322 PRO B   CG  1 
+ATOM   7091  C CD  . PRO B   2 321 ? 94.880  -28.801  33.290  1.000 86.56940  ? ? ? ? ? ?  322 PRO B   CD  1 
+ATOM   7092  N N   . ASN B   2 322 ? 93.815  -32.128  34.825  1.000 106.60772 ? ? ? ? ? ?  323 ASN B   N   1 
+ATOM   7093  C CA  . ASN B   2 322 ? 93.667  -33.313  35.661  1.000 97.73152  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B   CA  1 
+ATOM   7094  C C   . ASN B   2 322 ? 92.613  -33.137  36.748  1.000 88.84517  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B   C   1 
+ATOM   7095  O O   . ASN B   2 322 ? 92.615  -33.886  37.730  1.000 95.17108  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B   O   1 
+ATOM   7096  C CB  . ASN B   2 322 ? 95.009  -33.686  36.288  1.000 86.02227  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B   CB  1 
+ATOM   7097  C CG  . ASN B   2 322 ? 96.122  -33.756  35.270  1.000 92.01889  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B   CG  1 
+ATOM   7098  O OD1 . ASN B   2 322 ? 96.165  -34.669  34.446  1.000 104.29894 ? ? ? ? ? ?  323 ASN B   OD1 1 
+ATOM   7099  N ND2 . ASN B   2 322 ? 97.031  -32.790  35.319  1.000 86.27554  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B   ND2 1 
+ATOM   7100  N N   . ALA B   2 323 ? 91.706  -32.171  36.589  1.000 94.77503  ? ? ? ? ? ?  324 ALA B   N   1 
+ATOM   7101  C CA  . ALA B   2 323 ? 90.704  -31.920  37.620  1.000 96.23796  ? ? ? ? ? ?  324 ALA B   CA  1 
+ATOM   7102  C C   . ALA B   2 323 ? 89.785  -33.121  37.811  1.000 115.62939 ? ? ? ? ? ?  324 ALA B   C   1 
+ATOM   7103  O O   . ALA B   2 323 ? 89.471  -33.496  38.945  1.000 113.96721 ? ? ? ? ? ?  324 ALA B   O   1 
+ATOM   7104  C CB  . ALA B   2 323 ? 89.889  -30.676  37.271  1.000 101.49318 ? ? ? ? ? ?  324 ALA B   CB  1 
+ATOM   7105  N N   . THR B   2 324 ? 89.348  -33.739  36.712  1.000 116.01796 ? ? ? ? ? ?  325 THR B   N   1 
+ATOM   7106  C CA  . THR B   2 324 ? 88.408  -34.851  36.815  1.000 116.32723 ? ? ? ? ? ?  325 THR B   CA  1 
+ATOM   7107  C C   . THR B   2 324 ? 89.040  -36.048  37.514  1.000 120.65004 ? ? ? ? ? ?  325 THR B   C   1 
+ATOM   7108  O O   . THR B   2 324 ? 88.418  -36.670  38.385  1.000 108.85574 ? ? ? ? ? ?  325 THR B   O   1 
+ATOM   7109  C CB  . THR B   2 324 ? 87.904  -35.244  35.426  1.000 127.96509 ? ? ? ? ? ?  325 THR B   CB  1 
+ATOM   7110  O OG1 . THR B   2 324 ? 87.343  -34.096  34.777  1.000 151.86317 ? ? ? ? ? ?  325 THR B   OG1 1 
+ATOM   7111  C CG2 . THR B   2 324 ? 86.844  -36.329  35.530  1.000 119.69124 ? ? ? ? ? ?  325 THR B   CG2 1 
+ATOM   7112  N N   . LEU B   2 325 ? 90.282  -36.381  37.156  1.000 119.31210 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B   N   1 
+ATOM   7113  C CA  . LEU B   2 325 ? 90.943  -37.526  37.773  1.000 107.64389 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B   CA  1 
+ATOM   7114  C C   . LEU B   2 325 ? 91.315  -37.237  39.223  1.000 109.84088 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B   C   1 
+ATOM   7115  O O   . LEU B   2 325 ? 91.219  -38.124  40.080  1.000 116.93324 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B   O   1 
+ATOM   7116  C CB  . LEU B   2 325 ? 92.180  -37.916  36.965  1.000 105.35475 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B   CB  1 
+ATOM   7117  C CG  . LEU B   2 325 ? 93.019  -39.072  37.514  1.000 103.65383 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B   CG  1 
+ATOM   7118  C CD1 . LEU B   2 325 ? 92.168  -40.319  37.690  1.000 116.20292 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B   CD1 1 
+ATOM   7119  C CD2 . LEU B   2 325 ? 94.209  -39.356  36.607  1.000 85.92111  ? ? ? ? ? ?  326 LEU B   CD2 1 
+ATOM   7120  N N   . LEU B   2 326 ? 91.739  -36.004  39.517  1.000 106.92312 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B   N   1 
+ATOM   7121  C CA  . LEU B   2 326 ? 92.129  -35.661  40.883  1.000 106.53083 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B   CA  1 
+ATOM   7122  C C   . LEU B   2 326 ? 90.952  -35.776  41.844  1.000 115.21159 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B   C   1 
+ATOM   7123  O O   . LEU B   2 326 ? 91.119  -36.208  42.991  1.000 117.66838 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B   O   1 
+ATOM   7124  C CB  . LEU B   2 326 ? 92.719  -34.251  40.928  1.000 98.65876  ? ? ? ? ? ?  327 LEU B   CB  1 
+ATOM   7125  C CG  . LEU B   2 326 ? 94.164  -34.085  40.452  1.000 101.52677 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B   CG  1 
+ATOM   7126  C CD1 . LEU B   2 326 ? 94.579  -32.622  40.499  1.000 88.87244  ? ? ? ? ? ?  327 LEU B   CD1 1 
+ATOM   7127  C CD2 . LEU B   2 326 ? 95.106  -34.938  41.283  1.000 109.01588 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B   CD2 1 
+ATOM   7128  N N   . LYS B   2 327 ? 89.754  -35.392  41.398  1.000 113.48252 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B   N   1 
+ATOM   7129  C CA  . LYS B   2 327 ? 88.578  -35.522  42.254  1.000 102.19953 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B   CA  1 
+ATOM   7130  C C   . LYS B   2 327 ? 88.280  -36.985  42.559  1.000 113.96277 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B   C   1 
+ATOM   7131  O O   . LYS B   2 327 ? 87.874  -37.323  43.677  1.000 119.84757 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B   O   1 
+ATOM   7132  C CB  . LYS B   2 327 ? 87.370  -34.854  41.598  1.000 108.69213 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B   CB  1 
+ATOM   7133  C CG  . LYS B   2 327 ? 87.510  -33.352  41.410  1.000 105.33980 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B   CG  1 
+ATOM   7134  C CD  . LYS B   2 327 ? 86.336  -32.784  40.630  1.000 107.75654 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B   CD  1 
+ATOM   7135  C CE  . LYS B   2 327 ? 86.527  -31.305  40.338  1.000 112.75225 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B   CE  1 
+ATOM   7136  N NZ  . LYS B   2 327 ? 85.373  -30.736  39.589  1.000 118.74301 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B   NZ  1 
+ATOM   7137  N N   . GLU B   2 328 ? 88.482  -37.871  41.580  1.000 124.29324 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B   N   1 
+ATOM   7138  C CA  . GLU B   2 328 ? 88.220  -39.288  41.805  1.000 125.19879 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B   CA  1 
+ATOM   7139  C C   . GLU B   2 328 ? 89.212  -39.890  42.790  1.000 121.45424 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B   C   1 
+ATOM   7140  O O   . GLU B   2 328 ? 88.855  -40.797  43.553  1.000 121.67839 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B   O   1 
+ATOM   7141  C CB  . GLU B   2 328 ? 88.260  -40.050  40.481  1.000 99.21514  ? ? ? ? ? ?  329 GLU B   CB  1 
+ATOM   7142  C CG  . GLU B   2 328 ? 87.245  -39.560  39.463  1.000 121.61880 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B   CG  1 
+ATOM   7143  C CD  . GLU B   2 328 ? 85.813  -39.732  39.933  1.000 133.30080 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B   CD  1 
+ATOM   7144  O OE1 . GLU B   2 328 ? 85.543  -40.683  40.698  1.000 139.46682 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B   OE1 1 
+ATOM   7145  O OE2 . GLU B   2 328 ? 84.958  -38.914  39.537  1.000 137.38194 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B   OE2 1 
+ATOM   7146  N N   . VAL B   2 329 ? 90.456  -39.404  42.791  1.000 106.04403 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B   N   1 
+ATOM   7147  C CA  . VAL B   2 329 ? 91.418  -39.856  43.790  1.000 103.08447 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B   CA  1 
+ATOM   7148  C C   . VAL B   2 329 ? 90.971  -39.427  45.183  1.000 126.00059 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B   C   1 
+ATOM   7149  O O   . VAL B   2 329 ? 91.166  -40.153  46.165  1.000 132.95163 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B   O   1 
+ATOM   7150  C CB  . VAL B   2 329 ? 92.825  -39.332  43.452  1.000 105.74592 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B   CB  1 
+ATOM   7151  C CG1 . VAL B   2 329 ? 93.840  -39.859  44.450  1.000 112.24235 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B   CG1 1 
+ATOM   7152  C CG2 . VAL B   2 329 ? 93.212  -39.732  42.037  1.000 104.55273 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B   CG2 1 
+ATOM   7153  N N   . ILE B   2 330 ? 90.353  -38.248  45.289  1.000 119.96796 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B   N   1 
+ATOM   7154  C CA  . ILE B   2 330 ? 89.843  -37.791  46.579  1.000 127.99628 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B   CA  1 
+ATOM   7155  C C   . ILE B   2 330 ? 88.661  -38.647  47.017  1.000 129.52475 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B   C   1 
+ATOM   7156  O O   . ILE B   2 330 ? 88.541  -39.012  48.194  1.000 133.72574 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B   O   1 
+ATOM   7157  C CB  . ILE B   2 330 ? 89.465  -36.299  46.512  1.000 130.48767 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B   CB  1 
+ATOM   7158  C CG1 . ILE B   2 330 ? 90.691  -35.451  46.181  1.000 125.19701 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B   CG1 1 
+ATOM   7159  C CG2 . ILE B   2 330 ? 88.840  -35.847  47.824  1.000 112.79312 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B   CG2 1 
+ATOM   7160  C CD1 . ILE B   2 330 ? 91.722  -35.424  47.282  1.000 111.80700 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B   CD1 1 
+ATOM   7161  N N   . LYS B   2 331 ? 87.772  -38.982  46.078  1.000 124.19173 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B   N   1 
+ATOM   7162  C CA  . LYS B   2 331 ? 86.608  -39.797  46.409  1.000 131.89146 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B   CA  1 
+ATOM   7163  C C   . LYS B   2 331 ? 87.010  -41.179  46.906  1.000 133.70913 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B   C   1 
+ATOM   7164  O O   . LYS B   2 331 ? 86.331  -41.752  47.766  1.000 133.89238 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B   O   1 
+ATOM   7165  C CB  . LYS B   2 331 ? 85.691  -39.914  45.191  1.000 123.18304 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B   CB  1 
+ATOM   7166  C CG  . LYS B   2 331 ? 85.097  -38.589  44.733  1.000 138.34902 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B   CG  1 
+ATOM   7167  C CD  . LYS B   2 331 ? 84.253  -38.761  43.481  1.000 131.04106 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B   CD  1 
+ATOM   7168  C CE  . LYS B   2 331 ? 83.695  -37.428  43.008  1.000 139.83084 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B   CE  1 
+ATOM   7169  N NZ  . LYS B   2 331 ? 82.882  -37.566  41.767  1.000 146.29923 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B   NZ  1 
+ATOM   7170  N N   . TYR B   2 332 ? 88.106  -41.730  46.383  1.000 131.61039 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B   N   1 
+ATOM   7171  C CA  . TYR B   2 332 ? 88.586  -43.016  46.876  1.000 130.66211 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B   CA  1 
+ATOM   7172  C C   . TYR B   2 332 ? 89.206  -42.888  48.259  1.000 126.95840 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B   C   1 
+ATOM   7173  O O   . TYR B   2 332 ? 89.105  -43.815  49.070  1.000 143.63851 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B   O   1 
+ATOM   7174  C CB  . TYR B   2 332 ? 89.590  -43.617  45.894  1.000 133.03339 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B   CB  1 
+ATOM   7175  C CG  . TYR B   2 332 ? 90.364  -44.794  46.443  1.000 140.67300 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B   CG  1 
+ATOM   7176  C CD1 . TYR B   2 332 ? 89.719  -45.975  46.791  1.000 151.63629 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B   CD1 1 
+ATOM   7177  C CD2 . TYR B   2 332 ? 91.740  -44.727  46.607  1.000 126.57777 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B   CD2 1 
+ATOM   7178  C CE1 . TYR B   2 332 ? 90.426  -47.053  47.295  1.000 151.41685 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B   CE1 1 
+ATOM   7179  C CE2 . TYR B   2 332 ? 92.454  -45.798  47.107  1.000 133.46840 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B   CE2 1 
+ATOM   7180  C CZ  . TYR B   2 332 ? 91.793  -46.959  47.449  1.000 145.89926 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B   CZ  1 
+ATOM   7181  O OH  . TYR B   2 332 ? 92.507  -48.025  47.947  1.000 141.38689 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B   OH  1 
+ATOM   7182  N N   . VAL B   2 333 ? 89.834  -41.749  48.550  1.000 128.30972 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B   N   1 
+ATOM   7183  C CA  . VAL B   2 333 ? 90.436  -41.553  49.864  1.000 142.39774 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B   CA  1 
+ATOM   7184  C C   . VAL B   2 333 ? 89.366  -41.252  50.905  1.000 135.09263 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B   C   1 
+ATOM   7185  O O   . VAL B   2 333 ? 89.393  -41.792  52.018  1.000 122.48337 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B   O   1 
+ATOM   7186  C CB  . VAL B   2 333 ? 91.494  -40.436  49.802  1.000 133.35045 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B   CB  1 
+ATOM   7187  C CG1 . VAL B   2 333 ? 91.956  -40.060  51.203  1.000 133.38506 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B   CG1 1 
+ATOM   7188  C CG2 . VAL B   2 333 ? 92.676  -40.871  48.951  1.000 131.83379 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B   CG2 1 
+ATOM   7189  N N   . LYS B   2 334 ? 88.399  -40.398  50.559  1.000 139.10466 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B   N   1 
+ATOM   7190  C CA  . LYS B   2 334 ? 87.417  -39.951  51.542  1.000 138.73322 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B   CA  1 
+ATOM   7191  C C   . LYS B   2 334 ? 86.408  -41.046  51.875  1.000 145.76059 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B   C   1 
+ATOM   7192  O O   . LYS B   2 334 ? 86.065  -41.241  53.047  1.000 138.65622 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B   O   1 
+ATOM   7193  C CB  . LYS B   2 334 ? 86.697  -38.702  51.035  1.000 128.28800 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B   CB  1 
+ATOM   7194  C CG  . LYS B   2 334 ? 87.597  -37.494  50.849  1.000 126.78347 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B   CG  1 
+ATOM   7195  C CD  . LYS B   2 334 ? 88.217  -37.057  52.165  1.000 132.76600 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B   CD  1 
+ATOM   7196  C CE  . LYS B   2 334 ? 89.090  -35.825  51.982  1.000 130.13299 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B   CE  1 
+ATOM   7197  N NZ  . LYS B   2 334 ? 89.677  -35.361  53.270  1.000 127.65364 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B   NZ  1 
+ATOM   7198  N N   . ASN B   2 335 ? 85.921  -41.766  50.869  1.000 145.82455 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B   N   1 
+ATOM   7199  C CA  . ASN B   2 335 ? 84.856  -42.744  51.045  1.000 152.76134 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B   CA  1 
+ATOM   7200  C C   . ASN B   2 335 ? 85.427  -44.154  51.070  1.000 156.23195 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B   C   1 
+ATOM   7201  O O   . ASN B   2 335 ? 86.258  -44.510  50.228  1.000 152.20767 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B   O   1 
+ATOM   7202  C CB  . ASN B   2 335 ? 83.813  -42.617  49.936  1.000 136.97545 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B   CB  1 
+ATOM   7203  C CG  . ASN B   2 335 ? 83.016  -41.335  50.036  1.000 158.26995 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B   CG  1 
+ATOM   7204  O OD1 . ASN B   2 335 ? 83.347  -40.332  49.405  1.000 155.65879 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B   OD1 1 
+ATOM   7205  N ND2 . ASN B   2 335 ? 81.957  -41.361  50.837  1.000 166.70288 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B   ND2 1 
+ATOM   7206  N N   . ASP B   2 336 ? 84.958  -44.956  52.029  1.000 160.41395 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B   N   1 
+ATOM   7207  C CA  . ASP B   2 336 ? 85.380  -46.351  52.136  1.000 164.92377 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B   CA  1 
+ATOM   7208  C C   . ASP B   2 336 ? 84.650  -47.255  51.148  1.000 170.01836 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B   C   1 
+ATOM   7209  O O   . ASP B   2 336 ? 85.234  -48.225  50.654  1.000 166.50238 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B   O   1 
+ATOM   7210  C CB  . ASP B   2 336 ? 85.168  -46.858  53.562  1.000 169.63688 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B   CB  1 
+ATOM   7211  C CG  . ASP B   2 336 ? 83.803  -46.484  54.115  1.000 172.53461 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B   CG  1 
+ATOM   7212  O OD1 . ASP B   2 336 ? 82.986  -45.906  53.358  1.000 170.05905 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B   OD1 1 
+ATOM   7213  O OD2 . ASP B   2 336 ? 83.547  -46.765  55.301  1.000 171.44285 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B   OD2 1 
+ATOM   7214  N N   . ARG B   2 337 ? 83.383  -46.966  50.850  1.000 174.80826 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B   N   1 
+ATOM   7215  C CA  . ARG B   2 337 ? 82.636  -47.793  49.907  1.000 156.46352 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B   CA  1 
+ATOM   7216  C C   . ARG B   2 337 ? 83.110  -47.606  48.473  1.000 153.33537 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B   C   1 
+ATOM   7217  O O   . ARG B   2 337 ? 82.868  -48.483  47.637  1.000 174.26484 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B   O   1 
+ATOM   7218  C CB  . ARG B   2 337 ? 81.137  -47.491  49.994  1.000 157.08892 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B   CB  1 
+ATOM   7219  C CG  . ARG B   2 337 ? 80.501  -47.880  51.321  1.000 183.06768 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B   CG  1 
+ATOM   7220  C CD  . ARG B   2 337 ? 79.007  -47.591  51.325  1.000 186.01554 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B   CD  1 
+ATOM   7221  N NE  . ARG B   2 337 ? 78.320  -48.257  50.225  1.000 182.36820 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B   NE  1 
+ATOM   7222  C CZ  . ARG B   2 337 ? 77.814  -49.481  50.287  1.000 190.66470 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B   CZ  1 
+ATOM   7223  N NH1 . ARG B   2 337 ? 77.897  -50.209  51.389  1.000 196.98589 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B   NH1 1 
+ATOM   7224  N NH2 . ARG B   2 337 ? 77.207  -49.987  49.217  1.000 185.48718 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B   NH2 1 
+ATOM   7225  N N   . TYR B   2 338 ? 83.770  -46.490  48.172  1.000 147.84018 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B   N   1 
+ATOM   7226  C CA  . TYR B   2 338 ? 84.319  -46.264  46.839  1.000 140.28328 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B   CA  1 
+ATOM   7227  C C   . TYR B   2 338 ? 85.472  -47.234  46.606  1.000 147.32199 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B   C   1 
+ATOM   7228  O O   . TYR B   2 338 ? 86.519  -47.134  47.253  1.000 150.49924 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B   O   1 
+ATOM   7229  C CB  . TYR B   2 338 ? 84.780  -44.816  46.695  1.000 144.01002 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B   CB  1 
+ATOM   7230  C CG  . TYR B   2 338 ? 85.070  -44.397  45.272  1.000 139.18698 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B   CG  1 
+ATOM   7231  C CD1 . TYR B   2 338 ? 86.321  -44.607  44.706  1.000 140.18409 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B   CD1 1 
+ATOM   7232  C CD2 . TYR B   2 338 ? 84.096  -43.782  44.497  1.000 141.00371 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B   CD2 1 
+ATOM   7233  C CE1 . TYR B   2 338 ? 86.592  -44.219  43.407  1.000 130.02871 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B   CE1 1 
+ATOM   7234  C CE2 . TYR B   2 338 ? 84.357  -43.391  43.197  1.000 123.96153 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B   CE2 1 
+ATOM   7235  C CZ  . TYR B   2 338 ? 85.607  -43.612  42.657  1.000 120.85696 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B   CZ  1 
+ATOM   7236  O OH  . TYR B   2 338 ? 85.871  -43.224  41.364  1.000 129.50410 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B   OH  1 
+ATOM   7237  N N   . SER B   2 339 ? 85.283  -48.170  45.681  1.000 160.71259 ? ? ? ? ? ?  340 SER B   N   1 
+ATOM   7238  C CA  . SER B   2 339 ? 86.254  -49.227  45.456  1.000 157.58946 ? ? ? ? ? ?  340 SER B   CA  1 
+ATOM   7239  C C   . SER B   2 339 ? 87.433  -48.724  44.628  1.000 144.78668 ? ? ? ? ? ?  340 SER B   C   1 
+ATOM   7240  O O   . SER B   2 339 ? 87.356  -47.706  43.934  1.000 148.79034 ? ? ? ? ? ?  340 SER B   O   1 
+ATOM   7241  C CB  . SER B   2 339 ? 85.599  -50.418  44.756  1.000 146.99776 ? ? ? ? ? ?  340 SER B   CB  1 
+ATOM   7242  O OG  . SER B   2 339 ? 86.565  -51.386  44.390  1.000 146.28842 ? ? ? ? ? ?  340 SER B   OG  1 
+ATOM   7243  N N   . ILE B   2 340 ? 88.541  -49.463  44.715  1.000 137.00234 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B   N   1 
+ATOM   7244  C CA  . ILE B   2 340 ? 89.704  -49.156  43.889  1.000 144.32415 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B   CA  1 
+ATOM   7245  C C   . ILE B   2 340 ? 89.406  -49.446  42.423  1.000 138.71829 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B   C   1 
+ATOM   7246  O O   . ILE B   2 340 ? 89.986  -48.820  41.526  1.000 123.77383 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B   O   1 
+ATOM   7247  C CB  . ILE B   2 340 ? 90.934  -49.937  44.394  1.000 145.16223 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B   CB  1 
+ATOM   7248  C CG1 . ILE B   2 340 ? 92.191  -49.546  43.612  1.000 131.07873 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B   CG1 1 
+ATOM   7249  C CG2 . ILE B   2 340 ? 90.690  -51.439  44.318  1.000 124.94899 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B   CG2 1 
+ATOM   7250  C CD1 . ILE B   2 340 ? 92.591  -48.096  43.785  1.000 137.18330 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B   CD1 1 
+ATOM   7251  N N   . TYR B   2 341 ? 88.493  -50.382  42.150  1.000 138.51829 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B   N   1 
+ATOM   7252  C CA  . TYR B   2 341 ? 88.100  -50.661  40.773  1.000 128.89015 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B   CA  1 
+ATOM   7253  C C   . TYR B   2 341 ? 87.322  -49.499  40.170  1.000 114.47548 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B   C   1 
+ATOM   7254  O O   . TYR B   2 341 ? 87.435  -49.236  38.967  1.000 121.01226 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B   O   1 
+ATOM   7255  C CB  . TYR B   2 341 ? 87.274  -51.944  40.720  1.000 125.05251 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B   CB  1 
+ATOM   7256  C CG  . TYR B   2 341 ? 87.988  -53.151  41.287  1.000 134.40171 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B   CG  1 
+ATOM   7257  C CD1 . TYR B   2 341 ? 89.299  -53.438  40.929  1.000 123.40512 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B   CD1 1 
+ATOM   7258  C CD2 . TYR B   2 341 ? 87.356  -53.994  42.192  1.000 135.20157 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B   CD2 1 
+ATOM   7259  C CE1 . TYR B   2 341 ? 89.957  -54.538  41.448  1.000 127.90652 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B   CE1 1 
+ATOM   7260  C CE2 . TYR B   2 341 ? 88.006  -55.095  42.717  1.000 129.65608 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B   CE2 1 
+ATOM   7261  C CZ  . TYR B   2 341 ? 89.305  -55.362  42.341  1.000 131.57783 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B   CZ  1 
+ATOM   7262  O OH  . TYR B   2 341 ? 89.954  -56.458  42.862  1.000 135.58362 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B   OH  1 
+ATOM   7263  N N   . ASP B   2 342 ? 86.533  -48.796  40.986  1.000 128.45506 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B   N   1 
+ATOM   7264  C CA  . ASP B   2 342 ? 85.852  -47.600  40.505  1.000 125.46701 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B   CA  1 
+ATOM   7265  C C   . ASP B   2 342 ? 86.853  -46.517  40.126  1.000 125.22184 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B   C   1 
+ATOM   7266  O O   . ASP B   2 342 ? 86.639  -45.769  39.166  1.000 119.83110 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B   O   1 
+ATOM   7267  C CB  . ASP B   2 342 ? 84.881  -47.088  41.569  1.000 135.19211 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B   CB  1 
+ATOM   7268  C CG  . ASP B   2 342 ? 83.763  -48.069  41.858  1.000 145.33402 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B   CG  1 
+ATOM   7269  O OD1 . ASP B   2 342 ? 84.065  -49.235  42.188  1.000 141.40419 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B   OD1 1 
+ATOM   7270  O OD2 . ASP B   2 342 ? 82.583  -47.673  41.762  1.000 162.23354 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B   OD2 1 
+ATOM   7271  N N   . LEU B   2 343 ? 87.955  -46.419  40.874  1.000 129.03874 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B   N   1 
+ATOM   7272  C CA  . LEU B   2 343 ? 89.000  -45.460  40.532  1.000 133.53433 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B   CA  1 
+ATOM   7273  C C   . LEU B   2 343 ? 89.747  -45.886  39.274  1.000 120.93867 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B   C   1 
+ATOM   7274  O O   . LEU B   2 343 ? 90.095  -45.045  38.436  1.000 119.18752 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B   O   1 
+ATOM   7275  C CB  . LEU B   2 343 ? 89.968  -45.301  41.704  1.000 123.16221 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B   CB  1 
+ATOM   7276  C CG  . LEU B   2 343 ? 91.173  -44.389  41.470  1.000 101.36195 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B   CG  1 
+ATOM   7277  C CD1 . LEU B   2 343 ? 90.724  -42.962  41.187  1.000 91.84988  ? ? ? ? ? ?  344 LEU B   CD1 1 
+ATOM   7278  C CD2 . LEU B   2 343 ? 92.120  -44.435  42.659  1.000 127.24532 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B   CD2 1 
+ATOM   7279  N N   . ALA B   2 344 ? 90.001  -47.189  39.122  1.000 120.50283 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B   N   1 
+ATOM   7280  C CA  . ALA B   2 344 ? 90.685  -47.673  37.928  1.000 124.30494 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B   CA  1 
+ATOM   7281  C C   . ALA B   2 344 ? 89.818  -47.526  36.685  1.000 104.00278 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B   C   1 
+ATOM   7282  O O   . ALA B   2 344 ? 90.347  -47.387  35.576  1.000 101.79643 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B   O   1 
+ATOM   7283  C CB  . ALA B   2 344 ? 91.104  -49.131  38.113  1.000 107.02387 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B   CB  1 
+ATOM   7284  N N   . ALA B   2 345 ? 88.493  -47.553  36.847  1.000 109.75777 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B   N   1 
+ATOM   7285  C CA  . ALA B   2 345 ? 87.605  -47.378  35.703  1.000 108.98526 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B   CA  1 
+ATOM   7286  C C   . ALA B   2 345 ? 87.709  -45.975  35.120  1.000 121.01792 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B   C   1 
+ATOM   7287  O O   . ALA B   2 345 ? 87.527  -45.794  33.911  1.000 126.75633 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B   O   1 
+ATOM   7288  C CB  . ALA B   2 345 ? 86.162  -47.681  36.106  1.000 100.46669 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B   CB  1 
+ATOM   7289  N N   . GLU B   2 346 ? 87.998  -44.975  35.956  1.000 119.45032 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B   N   1 
+ATOM   7290  C CA  . GLU B   2 346 ? 88.172  -43.614  35.464  1.000 117.32864 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B   CA  1 
+ATOM   7291  C C   . GLU B   2 346 ? 89.488  -43.438  34.718  1.000 103.11360 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B   C   1 
+ATOM   7292  O O   . GLU B   2 346 ? 89.594  -42.546  33.870  1.000 109.65610 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B   O   1 
+ATOM   7293  C CB  . GLU B   2 346 ? 88.079  -42.623  36.628  1.000 114.44780 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B   CB  1 
+ATOM   7294  C CG  . GLU B   2 346 ? 88.188  -41.157  36.229  1.000 146.63054 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B   CG  1 
+ATOM   7295  C CD  . GLU B   2 346 ? 87.074  -40.714  35.299  1.000 158.29505 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B   CD  1 
+ATOM   7296  O OE1 . GLU B   2 346 ? 85.972  -41.297  35.363  1.000 158.34253 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B   OE1 1 
+ATOM   7297  O OE2 . GLU B   2 346 ? 87.303  -39.780  34.501  1.000 162.50305 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B   OE2 1 
+ATOM   7298  N N   . ILE B   2 347 ? 90.487  -44.273  35.006  1.000 94.38013  ? ? ? ? ? ?  348 ILE B   N   1 
+ATOM   7299  C CA  . ILE B   2 347 ? 91.760  -44.196  34.301  1.000 104.32370 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B   CA  1 
+ATOM   7300  C C   . ILE B   2 347 ? 91.578  -44.660  32.862  1.000 115.52731 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B   C   1 
+ATOM   7301  O O   . ILE B   2 347 ? 90.855  -45.629  32.587  1.000 111.74778 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B   O   1 
+ATOM   7302  C CB  . ILE B   2 347 ? 92.823  -45.036  35.029  1.000 106.41129 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B   CB  1 
+ATOM   7303  C CG1 . ILE B   2 347 ? 92.904  -44.631  36.502  1.000 96.67008  ? ? ? ? ? ?  348 ILE B   CG1 1 
+ATOM   7304  C CG2 . ILE B   2 347 ? 94.183  -44.878  34.366  1.000 103.21525 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B   CG2 1 
+ATOM   7305  C CD1 . ILE B   2 347 ? 93.929  -45.414  37.287  1.000 103.62921 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B   CD1 1 
+ATOM   7306  N N   . VAL B   2 348 ? 92.234  -43.964  31.931  1.000 125.41256 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B   N   1 
+ATOM   7307  C CA  . VAL B   2 348 ? 92.138  -44.315  30.520  1.000 102.75762 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B   CA  1 
+ATOM   7308  C C   . VAL B   2 348 ? 92.786  -45.672  30.279  1.000 113.00779 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B   C   1 
+ATOM   7309  O O   . VAL B   2 348 ? 93.890  -45.953  30.767  1.000 113.29628 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B   O   1 
+ATOM   7310  C CB  . VAL B   2 348 ? 92.789  -43.227  29.650  1.000 87.17772  ? ? ? ? ? ?  349 VAL B   CB  1 
+ATOM   7311  C CG1 . VAL B   2 348 ? 92.707  -43.606  28.181  1.000 98.47644  ? ? ? ? ? ?  349 VAL B   CG1 1 
+ATOM   7312  C CG2 . VAL B   2 348 ? 92.124  -41.882  29.895  1.000 115.39750 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B   CG2 1 
+ATOM   7313  N N   . GLY B   2 349 ? 92.102  -46.519  29.521  1.000 122.07814 ? ? ? ? ? ?  350 GLY B   N   1 
+ATOM   7314  C CA  . GLY B   2 349 ? 92.587  -47.850  29.229  1.000 109.23125 ? ? ? ? ? ?  350 GLY B   CA  1 
+ATOM   7315  C C   . GLY B   2 349 ? 92.065  -48.887  30.209  1.000 123.39434 ? ? ? ? ? ?  350 GLY B   C   1 
+ATOM   7316  O O   . GLY B   2 349 ? 91.572  -48.577  31.293  1.000 137.56257 ? ? ? ? ? ?  350 GLY B   O   1 
+ATOM   7317  N N   . ASN B   2 350 ? 92.181  -50.150  29.806  1.000 128.27020 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B   N   1 
+ATOM   7318  C CA  . ASN B   2 350 ? 91.734  -51.282  30.617  1.000 130.94562 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B   CA  1 
+ATOM   7319  C C   . ASN B   2 350 ? 92.951  -51.831  31.353  1.000 122.17117 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B   C   1 
+ATOM   7320  O O   . ASN B   2 350 ? 93.672  -52.693  30.847  1.000 130.90601 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B   O   1 
+ATOM   7321  C CB  . ASN B   2 350 ? 91.066  -52.342  29.749  1.000 123.03328 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B   CB  1 
+ATOM   7322  C CG  . ASN B   2 350 ? 90.223  -53.310  30.556  1.000 128.47045 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B   CG  1 
+ATOM   7323  O OD1 . ASN B   2 350 ? 89.669  -52.951  31.595  1.000 147.57975 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B   OD1 1 
+ATOM   7324  N ND2 . ASN B   2 350 ? 90.123  -54.547  30.082  1.000 121.58039 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B   ND2 1 
+ATOM   7325  N N   . LEU B   2 351 ? 93.179  -51.323  32.562  1.000 122.95574 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B   N   1 
+ATOM   7326  C CA  . LEU B   2 351 ? 94.344  -51.727  33.338  1.000 126.53404 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B   CA  1 
+ATOM   7327  C C   . LEU B   2 351 ? 94.226  -53.180  33.781  1.000 116.27314 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B   C   1 
+ATOM   7328  O O   . LEU B   2 351 ? 93.136  -53.666  34.094  1.000 111.30993 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B   O   1 
+ATOM   7329  C CB  . LEU B   2 351 ? 94.508  -50.822  34.559  1.000 128.30591 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B   CB  1 
+ATOM   7330  C CG  . LEU B   2 351 ? 94.988  -49.395  34.293  1.000 117.28661 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B   CG  1 
+ATOM   7331  C CD1 . LEU B   2 351 ? 95.032  -48.596  35.585  1.000 126.06233 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B   CD1 1 
+ATOM   7332  C CD2 . LEU B   2 351 ? 96.352  -49.409  33.623  1.000 118.25650 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B   CD2 1 
+ATOM   7333  N N   . SER B   2 352 ? 95.361  -53.874  33.807  1.000 116.96952 ? ? ? ? ? ?  353 SER B   N   1 
+ATOM   7334  C CA  . SER B   2 352 ? 95.377  -55.260  34.237  1.000 117.50867 ? ? ? ? ? ?  353 SER B   CA  1 
+ATOM   7335  C C   . SER B   2 352 ? 95.256  -55.343  35.757  1.000 120.76771 ? ? ? ? ? ?  353 SER B   C   1 
+ATOM   7336  O O   . SER B   2 352 ? 95.353  -54.344  36.478  1.000 136.45759 ? ? ? ? ? ?  353 SER B   O   1 
+ATOM   7337  C CB  . SER B   2 352 ? 96.653  -55.952  33.776  1.000 139.90099 ? ? ? ? ? ?  353 SER B   CB  1 
+ATOM   7338  O OG  . SER B   2 352 ? 97.781  -55.425  34.446  1.000 105.74612 ? ? ? ? ? ?  353 SER B   OG  1 
+ATOM   7339  N N   . SER B   2 353 ? 95.045  -56.566  36.248  1.000 113.37909 ? ? ? ? ? ?  354 SER B   N   1 
+ATOM   7340  C CA  . SER B   2 353 ? 94.927  -56.768  37.688  1.000 114.12324 ? ? ? ? ? ?  354 SER B   CA  1 
+ATOM   7341  C C   . SER B   2 353 ? 96.250  -56.521  38.400  1.000 137.82741 ? ? ? ? ? ?  354 SER B   C   1 
+ATOM   7342  O O   . SER B   2 353 ? 96.258  -56.034  39.536  1.000 122.15978 ? ? ? ? ? ?  354 SER B   O   1 
+ATOM   7343  C CB  . SER B   2 353 ? 94.415  -58.179  37.977  1.000 114.17266 ? ? ? ? ? ?  354 SER B   CB  1 
+ATOM   7344  O OG  . SER B   2 353 ? 94.211  -58.369  39.366  1.000 154.95777 ? ? ? ? ? ?  354 SER B   OG  1 
+ATOM   7345  N N   . ARG B   2 354 ? 97.375  -56.841  37.754  1.000 138.70861 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B   N   1 
+ATOM   7346  C CA  . ARG B   2 354 ? 98.672  -56.573  38.364  1.000 132.58951 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B   CA  1 
+ATOM   7347  C C   . ARG B   2 354 ? 98.978  -55.080  38.370  1.000 131.91738 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B   C   1 
+ATOM   7348  O O   . ARG B   2 354 ? 99.495  -54.551  39.361  1.000 143.46272 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B   O   1 
+ATOM   7349  C CB  . ARG B   2 354 ? 99.771  -57.347  37.635  1.000 145.23323 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B   CB  1 
+ATOM   7350  C CG  . ARG B   2 354 ? 101.176 -57.057  38.156  1.000 128.70888 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B   CG  1 
+ATOM   7351  C CD  . ARG B   2 354 ? 102.182 -58.107  37.707  1.000 140.67596 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B   CD  1 
+ATOM   7352  N NE  . ARG B   2 354 ? 102.414 -58.086  36.268  1.000 163.02330 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B   NE  1 
+ATOM   7353  C CZ  . ARG B   2 354 ? 103.262 -58.887  35.637  1.000 166.26312 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B   CZ  1 
+ATOM   7354  N NH1 . ARG B   2 354 ? 103.977 -59.789  36.291  1.000 155.83848 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B   NH1 1 
+ATOM   7355  N NH2 . ARG B   2 354 ? 103.397 -58.781  34.318  1.000 171.86382 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B   NH2 1 
+ATOM   7356  N N   . GLU B   2 355 ? 98.667  -54.384  37.272  1.000 138.64363 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B   N   1 
+ATOM   7357  C CA  . GLU B   2 355 ? 98.865  -52.939  37.229  1.000 125.85027 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B   CA  1 
+ATOM   7358  C C   . GLU B   2 355 ? 97.951  -52.215  38.210  1.000 134.85244 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B   C   1 
+ATOM   7359  O O   . GLU B   2 355 ? 98.319  -51.156  38.731  1.000 143.18823 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B   O   1 
+ATOM   7360  C CB  . GLU B   2 355 ? 98.636  -52.421  35.810  1.000 139.12723 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B   CB  1 
+ATOM   7361  C CG  . GLU B   2 355 ? 99.722  -52.817  34.826  1.000 139.63837 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B   CG  1 
+ATOM   7362  C CD  . GLU B   2 355 ? 99.401  -52.389  33.409  1.000 141.38724 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B   CD  1 
+ATOM   7363  O OE1 . GLU B   2 355 ? 98.379  -52.857  32.863  1.000 155.12933 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B   OE1 1 
+ATOM   7364  O OE2 . GLU B   2 355 ? 100.163 -51.575  32.847  1.000 149.62871 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B   OE2 1 
+ATOM   7365  N N   . ILE B   2 356 ? 96.761  -52.762  38.467  1.000 136.45195 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B   N   1 
+ATOM   7366  C CA  . ILE B   2 356 ? 95.873  -52.171  39.464  1.000 122.55845 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B   CA  1 
+ATOM   7367  C C   . ILE B   2 356 ? 96.478  -52.293  40.857  1.000 120.86569 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B   C   1 
+ATOM   7368  O O   . ILE B   2 356 ? 96.375  -51.372  41.679  1.000 135.11085 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B   O   1 
+ATOM   7369  C CB  . ILE B   2 356 ? 94.477  -52.819  39.387  1.000 124.77913 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B   CB  1 
+ATOM   7370  C CG1 . ILE B   2 356 ? 93.674  -52.221  38.230  1.000 119.16189 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B   CG1 1 
+ATOM   7371  C CG2 . ILE B   2 356 ? 93.724  -52.674  40.706  1.000 117.97094 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B   CG2 1 
+ATOM   7372  C CD1 . ILE B   2 356 ? 92.260  -52.756  38.122  1.000 125.98714 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B   CD1 1 
+ATOM   7373  N N   . LYS B   2 357 ? 97.139  -53.418  41.138  1.000 132.53329 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B   N   1 
+ATOM   7374  C CA  . LYS B   2 357 ? 97.732  -53.620  42.455  1.000 139.40799 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B   CA  1 
+ATOM   7375  C C   . LYS B   2 357 ? 98.893  -52.665  42.704  1.000 143.62437 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B   C   1 
+ATOM   7376  O O   . LYS B   2 357 ? 99.136  -52.275  43.852  1.000 133.12452 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B   O   1 
+ATOM   7377  C CB  . LYS B   2 357 ? 98.189  -55.072  42.603  1.000 132.42231 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B   CB  1 
+ATOM   7378  C CG  . LYS B   2 357 ? 98.028  -55.639  44.003  1.000 126.49180 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B   CG  1 
+ATOM   7379  C CD  . LYS B   2 357 ? 98.335  -57.129  44.030  1.000 135.21667 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B   CD  1 
+ATOM   7380  C CE  . LYS B   2 357 ? 97.988  -57.742  45.379  1.000 156.07148 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B   CE  1 
+ATOM   7381  N NZ  . LYS B   2 357 ? 98.258  -59.208  45.407  1.000 137.57902 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B   NZ  1 
+ATOM   7382  N N   . GLU B   2 358 ? 99.617  -52.276  41.651  1.000 142.40740 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B   N   1 
+ATOM   7383  C CA  . GLU B   2 358 ? 100.712 -51.325  41.823  1.000 145.42255 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B   CA  1 
+ATOM   7384  C C   . GLU B   2 358 ? 100.189 -49.914  42.064  1.000 141.11477 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B   C   1 
+ATOM   7385  O O   . GLU B   2 358 ? 100.738 -49.178  42.892  1.000 139.69043 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B   O   1 
+ATOM   7386  C CB  . GLU B   2 358 ? 101.637 -51.351  40.606  1.000 157.61246 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B   CB  1 
+ATOM   7387  C CG  . GLU B   2 358 ? 102.626 -52.506  40.601  1.000 181.66005 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B   CG  1 
+ATOM   7388  C CD  . GLU B   2 358 ? 104.014 -52.080  40.160  1.000 182.69451 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B   CD  1 
+ATOM   7389  O OE1 . GLU B   2 358 ? 104.165 -50.933  39.687  1.000 158.94846 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B   OE1 1 
+ATOM   7390  O OE2 . GLU B   2 358 ? 104.956 -52.889  40.293  1.000 191.51733 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B   OE2 1 
+ATOM   7391  N N   . ILE B   2 359 ? 99.136  -49.516  41.346  1.000 146.53644 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B   N   1 
+ATOM   7392  C CA  . ILE B   2 359 ? 98.540  -48.203  41.575  1.000 132.99723 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B   CA  1 
+ATOM   7393  C C   . ILE B   2 359 ? 97.905  -48.142  42.959  1.000 123.61438 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B   C   1 
+ATOM   7394  O O   . ILE B   2 359 ? 97.992  -47.121  43.653  1.000 137.19836 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B   O   1 
+ATOM   7395  C CB  . ILE B   2 359 ? 97.525  -47.876  40.463  1.000 132.41229 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B   CB  1 
+ATOM   7396  C CG1 . ILE B   2 359 ? 98.252  -47.551  39.156  1.000 125.15381 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B   CG1 1 
+ATOM   7397  C CG2 . ILE B   2 359 ? 96.615  -46.725  40.876  1.000 115.91029 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B   CG2 1 
+ATOM   7398  C CD1 . ILE B   2 359 ? 97.339  -47.068  38.049  1.000 125.15728 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B   CD1 1 
+ATOM   7399  N N   . GLN B   2 360 ? 97.269  -49.236  43.387  1.000 136.79685 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B   N   1 
+ATOM   7400  C CA  . GLN B   2 360 ? 96.680  -49.281  44.721  1.000 135.68916 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B   CA  1 
+ATOM   7401  C C   . GLN B   2 360 ? 97.738  -49.121  45.805  1.000 138.76511 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B   C   1 
+ATOM   7402  O O   . GLN B   2 360 ? 97.462  -48.541  46.861  1.000 141.24010 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B   O   1 
+ATOM   7403  C CB  . GLN B   2 360 ? 95.916  -50.593  44.909  1.000 122.08596 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B   CB  1 
+ATOM   7404  C CG  . GLN B   2 360 ? 95.153  -50.693  46.219  1.000 123.96481 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B   CG  1 
+ATOM   7405  C CD  . GLN B   2 360 ? 94.349  -51.974  46.328  1.000 128.80550 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B   CD  1 
+ATOM   7406  O OE1 . GLN B   2 360 ? 94.409  -52.836  45.451  1.000 158.04577 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B   OE1 1 
+ATOM   7407  N NE2 . GLN B   2 360 ? 93.588  -52.104  47.408  1.000 116.59045 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B   NE2 1 
+ATOM   7408  N N   . LYS B   2 361 ? 98.953  -49.616  45.560  1.000 137.80598 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B   N   1 
+ATOM   7409  C CA  . LYS B   2 361 ? 100.019 -49.491  46.549  1.000 131.14888 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B   CA  1 
+ATOM   7410  C C   . LYS B   2 361 ? 100.439 -48.038  46.734  1.000 134.30143 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B   C   1 
+ATOM   7411  O O   . LYS B   2 361 ? 100.738 -47.611  47.856  1.000 142.45828 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B   O   1 
+ATOM   7412  C CB  . LYS B   2 361 ? 101.214 -50.351  46.136  1.000 119.09544 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B   CB  1 
+ATOM   7413  C CG  . LYS B   2 361 ? 102.323 -50.432  47.172  1.000 139.02450 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B   CG  1 
+ATOM   7414  C CD  . LYS B   2 361 ? 103.430 -51.368  46.712  1.000 130.83251 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B   CD  1 
+ATOM   7415  C CE  . LYS B   2 361 ? 104.462 -51.588  47.807  1.000 141.77622 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B   CE  1 
+ATOM   7416  N NZ  . LYS B   2 361 ? 105.497 -52.576  47.394  1.000 134.68270 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B   NZ  1 
+ATOM   7417  N N   . ILE B   2 362 ? 100.465 -47.263  45.648  1.000 139.37698 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B   N   1 
+ATOM   7418  C CA  . ILE B   2 362 ? 100.870 -45.862  45.737  1.000 141.61958 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B   CA  1 
+ATOM   7419  C C   . ILE B   2 362 ? 99.841  -45.053  46.518  1.000 145.42043 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B   C   1 
+ATOM   7420  O O   . ILE B   2 362 ? 100.196 -44.207  47.347  1.000 152.06817 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B   O   1 
+ATOM   7421  C CB  . ILE B   2 362 ? 101.102 -45.285  44.327  1.000 122.65387 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B   CB  1 
+ATOM   7422  C CG1 . ILE B   2 362 ? 102.404 -45.832  43.732  1.000 118.54483 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B   CG1 1 
+ATOM   7423  C CG2 . ILE B   2 362 ? 101.114 -43.762  44.357  1.000 126.33137 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B   CG2 1 
+ATOM   7424  C CD1 . ILE B   2 362 ? 102.757 -45.249  42.377  1.000 113.47416 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B   CD1 1 
+ATOM   7425  N N   . ILE B   2 363 ? 98.553  -45.310  46.282  1.000 142.49753 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B   N   1 
+ATOM   7426  C CA  . ILE B   2 363 ? 97.506  -44.526  46.928  1.000 134.38639 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B   CA  1 
+ATOM   7427  C C   . ILE B   2 363 ? 97.297  -44.918  48.387  1.000 140.65112 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B   C   1 
+ATOM   7428  O O   . ILE B   2 363 ? 96.828  -44.090  49.179  1.000 158.98455 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B   O   1 
+ATOM   7429  C CB  . ILE B   2 363 ? 96.191  -44.649  46.139  1.000 142.64299 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B   CB  1 
+ATOM   7430  C CG1 . ILE B   2 363 ? 96.445  -44.400  44.653  1.000 130.76785 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B   CG1 1 
+ATOM   7431  C CG2 . ILE B   2 363 ? 95.160  -43.646  46.637  1.000 150.20419 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B   CG2 1 
+ATOM   7432  C CD1 . ILE B   2 363 ? 96.986  -43.018  44.357  1.000 125.86175 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B   CD1 1 
+ATOM   7433  N N   . ASN B   2 364 ? 97.651  -46.148  48.776  1.000 144.94288 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B   N   1 
+ATOM   7434  C CA  . ASN B   2 364 ? 97.450  -46.576  50.158  1.000 152.46912 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B   CA  1 
+ATOM   7435  C C   . ASN B   2 364 ? 98.232  -45.728  51.156  1.000 159.63465 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B   C   1 
+ATOM   7436  O O   . ASN B   2 364 ? 97.928  -45.767  52.353  1.000 163.20762 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B   O   1 
+ATOM   7437  C CB  . ASN B   2 364 ? 97.831  -48.051  50.315  1.000 136.71024 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B   CB  1 
+ATOM   7438  C CG  . ASN B   2 364 ? 96.788  -48.989  49.736  1.000 147.51748 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B   CG  1 
+ATOM   7439  O OD1 . ASN B   2 364 ? 95.625  -48.615  49.571  1.000 148.33646 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B   OD1 1 
+ATOM   7440  N ND2 . ASN B   2 364 ? 97.197  -50.214  49.428  1.000 141.91193 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B   ND2 1 
+ATOM   7441  N N   . GLU B   2 365 ? 99.227  -44.966  50.695  1.000 150.26876 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B   N   1 
+ATOM   7442  C CA  . GLU B   2 365 ? 99.943  -44.075  51.600  1.000 134.30148 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B   CA  1 
+ATOM   7443  C C   . GLU B   2 365 ? 99.075  -42.901  52.035  1.000 129.58554 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B   C   1 
+ATOM   7444  O O   . GLU B   2 365 ? 99.305  -42.328  53.106  1.000 142.11180 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B   O   1 
+ATOM   7445  C CB  . GLU B   2 365 ? 101.229 -43.572  50.941  1.000 130.99946 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B   CB  1 
+ATOM   7446  C CG  . GLU B   2 365 ? 102.171 -44.679  50.505  1.000 148.52315 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B   CG  1 
+ATOM   7447  C CD  . GLU B   2 365 ? 103.520 -44.151  50.069  1.000 168.57449 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B   CD  1 
+ATOM   7448  O OE1 . GLU B   2 365 ? 103.833 -42.986  50.393  1.000 160.09764 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B   OE1 1 
+ATOM   7449  O OE2 . GLU B   2 365 ? 104.265 -44.900  49.403  1.000 168.38136 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B   OE2 1 
+ATOM   7450  N N   . LEU B   2 366 ? 98.075  -42.535  51.231  1.000 134.13481 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B   N   1 
+ATOM   7451  C CA  . LEU B   2 366 ? 97.165  -41.449  51.579  1.000 143.88594 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B   CA  1 
+ATOM   7452  C C   . LEU B   2 366 ? 96.066  -41.879  52.539  1.000 139.26663 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B   C   1 
+ATOM   7453  O O   . LEU B   2 366 ? 95.373  -41.016  53.089  1.000 146.37962 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B   O   1 
+ATOM   7454  C CB  . LEU B   2 366 ? 96.526  -40.865  50.315  1.000 144.14927 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B   CB  1 
+ATOM   7455  C CG  . LEU B   2 366 ? 97.454  -40.205  49.295  1.000 120.75147 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B   CG  1 
+ATOM   7456  C CD1 . LEU B   2 366 ? 96.651  -39.576  48.164  1.000 99.71970  ? ? ? ? ? ?  367 LEU B   CD1 1 
+ATOM   7457  C CD2 . LEU B   2 366 ? 98.340  -39.171  49.968  1.000 139.87363 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B   CD2 1 
+ATOM   7458  N N   . LEU B   2 367 ? 95.886  -43.182  52.749  1.000 142.14517 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B   N   1 
+ATOM   7459  C CA  . LEU B   2 367 ? 94.853  -43.669  53.651  1.000 161.87413 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B   CA  1 
+ATOM   7460  C C   . LEU B   2 367 ? 95.249  -43.578  55.118  1.000 161.49662 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B   C   1 
+ATOM   7461  O O   . LEU B   2 367 ? 94.381  -43.739  55.983  1.000 175.49468 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B   O   1 
+ATOM   7462  C CB  . LEU B   2 367 ? 94.493  -45.115  53.303  1.000 170.98519 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B   CB  1 
+ATOM   7463  C CG  . LEU B   2 367 ? 93.806  -45.314  51.951  1.000 137.97529 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B   CG  1 
+ATOM   7464  C CD1 . LEU B   2 367 ? 93.527  -46.786  51.691  1.000 150.20298 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B   CD1 1 
+ATOM   7465  C CD2 . LEU B   2 367 ? 92.520  -44.501  51.877  1.000 123.78898 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B   CD2 1 
+ATOM   7466  N N   . VAL B   2 368 ? 96.519  -43.330  55.425  1.000 162.86399 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B   N   1 
+ATOM   7467  C CA  . VAL B   2 368 ? 96.931  -43.172  56.819  1.000 164.13682 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B   CA  1 
+ATOM   7468  C C   . VAL B   2 368 ? 96.657  -41.727  57.224  1.000 165.49225 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B   C   1 
+ATOM   7469  O O   . VAL B   2 368 ? 96.757  -40.815  56.385  1.000 170.65246 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B   O   1 
+ATOM   7470  C CB  . VAL B   2 368 ? 98.406  -43.561  57.022  1.000 155.15613 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B   CB  1 
+ATOM   7471  C CG1 . VAL B   2 368 ? 98.787  -44.697  56.083  1.000 164.59586 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B   CG1 1 
+ATOM   7472  C CG2 . VAL B   2 368 ? 99.334  -42.366  56.846  1.000 142.07784 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B   CG2 1 
+ATOM   7473  N N   . PRO B   2 369 ? 96.265  -41.466  58.468  1.000 171.00070 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B   N   1 
+ATOM   7474  C CA  . PRO B   2 369 ? 95.909  -40.100  58.854  1.000 167.37827 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B   CA  1 
+ATOM   7475  C C   . PRO B   2 369 ? 97.073  -39.314  59.427  1.000 160.79119 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B   C   1 
+ATOM   7476  O O   . PRO B   2 369 ? 97.986  -39.855  60.055  1.000 163.35582 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B   O   1 
+ATOM   7477  C CB  . PRO B   2 369 ? 94.832  -40.321  59.925  1.000 159.32030 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B   CB  1 
+ATOM   7478  C CG  . PRO B   2 369 ? 95.242  -41.584  60.588  1.000 172.45372 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B   CG  1 
+ATOM   7479  C CD  . PRO B   2 369 ? 95.899  -42.441  59.514  1.000 170.19108 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B   CD  1 
+ATOM   7480  N N   . ASN B   2 370 ? 97.004  -38.002  59.198  1.000 153.39343 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B   N   1 
+ATOM   7481  C CA  . ASN B   2 370 ? 97.930  -37.030  59.775  1.000 163.80136 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B   CA  1 
+ATOM   7482  C C   . ASN B   2 370 ? 99.378  -37.330  59.368  1.000 168.38925 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B   C   1 
+ATOM   7483  O O   . ASN B   2 370 ? 100.223 -37.690  60.189  1.000 156.01203 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B   O   1 
+ATOM   7484  C CB  . ASN B   2 370 ? 97.770  -36.973  61.304  1.000 169.12375 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B   CB  1 
+ATOM   7485  C CG  . ASN B   2 370 ? 96.309  -36.997  61.746  1.000 166.93998 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B   CG  1 
+ATOM   7486  O OD1 . ASN B   2 370 ? 95.773  -38.050  62.098  1.000 169.66617 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B   OD1 1 
+ATOM   7487  N ND2 . ASN B   2 370 ? 95.663  -35.835  61.731  1.000 166.73255 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B   ND2 1 
+ATOM   7488  N N   . ILE B   2 371 ? 99.655  -37.175  58.073  1.000 179.14867 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B   N   1 
+ATOM   7489  C CA  . ILE B   2 371 ? 100.995 -37.403  57.548  1.000 176.73976 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B   CA  1 
+ATOM   7490  C C   . ILE B   2 371 ? 101.482 -36.193  56.745  1.000 156.07816 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B   C   1 
+ATOM   7491  O O   . ILE B   2 371 ? 102.417 -36.295  55.949  1.000 139.44981 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B   O   1 
+ATOM   7492  C CB  . ILE B   2 371 ? 101.056 -38.716  56.739  1.000 163.58588 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B   CB  1 
+ATOM   7493  C CG1 . ILE B   2 371 ? 102.498 -39.241  56.632  1.000 158.04541 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B   CG1 1 
+ATOM   7494  C CG2 . ILE B   2 371 ? 100.418 -38.560  55.357  1.000 167.40580 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B   CG2 1 
+ATOM   7495  C CD1 . ILE B   2 371 ? 103.252 -39.322  57.958  1.000 134.81829 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B   CD1 1 
+ATOM   7496  N N   . ASN B   2 372 ? 100.839 -35.042  56.958  1.000 156.55950 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B   N   1 
+ATOM   7497  C CA  . ASN B   2 372 ? 101.351 -33.720  56.600  1.000 162.69652 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B   CA  1 
+ATOM   7498  C C   . ASN B   2 372 ? 101.334 -33.448  55.100  1.000 158.18000 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B   C   1 
+ATOM   7499  O O   . ASN B   2 372 ? 101.015 -34.330  54.298  1.000 148.97779 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B   O   1 
+ATOM   7500  C CB  . ASN B   2 372 ? 102.767 -33.529  57.149  1.000 165.26734 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B   CB  1 
+ATOM   7501  C CG  . ASN B   2 372 ? 103.841 -33.700  56.081  1.000 157.04546 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B   CG  1 
+ATOM   7502  O OD1 . ASN B   2 372 ? 104.294 -32.723  55.486  1.000 148.84145 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B   OD1 1 
+ATOM   7503  N ND2 . ASN B   2 372 ? 104.258 -34.940  55.845  1.000 148.60759 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B   ND2 1 
+ATOM   7504  N N   . GLN B   2 373 ? 101.697 -32.225  54.715  1.000 164.22087 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B   N   1 
+ATOM   7505  C CA  . GLN B   2 373 ? 101.507 -31.799  53.338  1.000 120.30849 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B   CA  1 
+ATOM   7506  C C   . GLN B   2 373 ? 102.597 -32.343  52.419  1.000 131.29968 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B   C   1 
+ATOM   7507  O O   . GLN B   2 373 ? 102.327 -32.614  51.242  1.000 152.52451 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B   O   1 
+ATOM   7508  C CB  . GLN B   2 373 ? 101.439 -30.267  53.299  1.000 106.48002 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B   CB  1 
+ATOM   7509  C CG  . GLN B   2 373 ? 101.608 -29.622  51.937  1.000 142.60922 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B   CG  1 
+ATOM   7510  C CD  . GLN B   2 373 ? 101.480 -28.108  51.976  1.000 136.32451 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B   CD  1 
+ATOM   7511  O OE1 . GLN B   2 373 ? 101.422 -27.500  53.046  1.000 123.16927 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B   OE1 1 
+ATOM   7512  N NE2 . GLN B   2 373 ? 101.433 -27.492  50.799  1.000 127.08992 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B   NE2 1 
+ATOM   7513  N N   . VAL B   2 374 ? 103.806 -32.563  52.944  1.000 135.59304 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B   N   1 
+ATOM   7514  C CA  . VAL B   2 374 ? 104.924 -32.961  52.096  1.000 137.74168 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B   CA  1 
+ATOM   7515  C C   . VAL B   2 374 ? 104.696 -34.349  51.512  1.000 148.19547 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B   C   1 
+ATOM   7516  O O   . VAL B   2 374 ? 104.905 -34.570  50.314  1.000 149.11193 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B   O   1 
+ATOM   7517  C CB  . VAL B   2 374 ? 106.238 -32.879  52.892  1.000 131.86693 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B   CB  1 
+ATOM   7518  C CG1 . VAL B   2 374 ? 107.364 -33.541  52.110  1.000 131.09126 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B   CG1 1 
+ATOM   7519  C CG2 . VAL B   2 374 ? 106.578 -31.429  53.188  1.000 137.37445 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B   CG2 1 
+ATOM   7520  N N   . LEU B   2 375 ? 104.261 -35.305  52.337  1.000 152.47223 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B   N   1 
+ATOM   7521  C CA  . LEU B   2 375 ? 104.086 -36.670  51.850  1.000 145.31133 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B   CA  1 
+ATOM   7522  C C   . LEU B   2 375 ? 102.939 -36.776  50.851  1.000 134.34203 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B   C   1 
+ATOM   7523  O O   . LEU B   2 375 ? 102.971 -37.640  49.967  1.000 129.68026 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B   O   1 
+ATOM   7524  C CB  . LEU B   2 375 ? 103.863 -37.619  53.027  1.000 156.33996 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B   CB  1 
+ATOM   7525  C CG  . LEU B   2 375 ? 103.917 -39.114  52.714  1.000 141.03396 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B   CG  1 
+ATOM   7526  C CD1 . LEU B   2 375 ? 104.683 -39.851  53.798  1.000 135.50627 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B   CD1 1 
+ATOM   7527  C CD2 . LEU B   2 375 ? 102.515 -39.684  52.568  1.000 131.90877 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B   CD2 1 
+ATOM   7528  N N   . ILE B   2 376 ? 101.926 -35.915  50.969  1.000 148.06240 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B   N   1 
+ATOM   7529  C CA  . ILE B   2 376 ? 100.813 -35.945  50.023  1.000 145.07324 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B   CA  1 
+ATOM   7530  C C   . ILE B   2 376 ? 101.285 -35.540  48.632  1.000 132.77807 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B   C   1 
+ATOM   7531  O O   . ILE B   2 376 ? 100.808 -36.068  47.620  1.000 143.03606 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B   O   1 
+ATOM   7532  C CB  . ILE B   2 376 ? 99.667  -35.044  50.519  1.000 150.51601 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B   CB  1 
+ATOM   7533  C CG1 . ILE B   2 376 ? 99.129  -35.556  51.858  1.000 126.09311 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B   CG1 1 
+ATOM   7534  C CG2 . ILE B   2 376 ? 98.551  -34.966  49.483  1.000 110.33009 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B   CG2 1 
+ATOM   7535  C CD1 . ILE B   2 376 ? 97.981  -34.739  52.406  1.000 101.63230 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B   CD1 1 
+ATOM   7536  N N   . ASN B   2 377 ? 102.240 -34.610  48.559  1.000 139.95395 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B   N   1 
+ATOM   7537  C CA  . ASN B   2 377 ? 102.732 -34.156  47.263  1.000 135.81985 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B   CA  1 
+ATOM   7538  C C   . ASN B   2 377 ? 103.553 -35.237  46.569  1.000 140.87063 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B   C   1 
+ATOM   7539  O O   . ASN B   2 377 ? 103.481 -35.385  45.343  1.000 155.06988 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B   O   1 
+ATOM   7540  C CB  . ASN B   2 377 ? 103.559 -32.881  47.434  1.000 146.29996 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B   CB  1 
+ATOM   7541  C CG  . ASN B   2 377 ? 102.779 -31.764  48.102  1.000 143.32581 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B   CG  1 
+ATOM   7542  O OD1 . ASN B   2 377 ? 101.551 -31.717  48.028  1.000 131.84264 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B   OD1 1 
+ATOM   7543  N ND2 . ASN B   2 377 ? 103.491 -30.855  48.758  1.000 144.38752 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B   ND2 1 
+ATOM   7544  N N   . GLN B   2 378 ? 104.338 -36.004  47.332  1.000 138.36095 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B   N   1 
+ATOM   7545  C CA  . GLN B   2 378 ? 105.179 -37.028  46.718  1.000 141.10000 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B   CA  1 
+ATOM   7546  C C   . GLN B   2 378 ? 104.354 -38.223  46.257  1.000 137.63467 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B   C   1 
+ATOM   7547  O O   . GLN B   2 378 ? 104.616 -38.788  45.188  1.000 133.18455 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B   O   1 
+ATOM   7548  C CB  . GLN B   2 378 ? 106.270 -37.471  47.693  1.000 149.60257 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B   CB  1 
+ATOM   7549  C CG  . GLN B   2 378 ? 107.274 -38.434  47.082  1.000 165.05766 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B   CG  1 
+ATOM   7550  C CD  . GLN B   2 378 ? 107.910 -37.886  45.818  1.000 162.51066 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B   CD  1 
+ATOM   7551  O OE1 . GLN B   2 378 ? 107.766 -38.459  44.738  1.000 162.25777 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B   OE1 1 
+ATOM   7552  N NE2 . GLN B   2 378 ? 108.620 -36.771  45.947  1.000 162.49713 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B   NE2 1 
+ATOM   7553  N N   . VAL B   2 379 ? 103.359 -38.627  47.052  1.000 131.76106 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B   N   1 
+ATOM   7554  C CA  . VAL B   2 379 ? 102.454 -39.691  46.628  1.000 109.49561 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B   CA  1 
+ATOM   7555  C C   . VAL B   2 379 ? 101.739 -39.296  45.342  1.000 123.39191 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B   C   1 
+ATOM   7556  O O   . VAL B   2 379 ? 101.516 -40.127  44.453  1.000 133.55983 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B   O   1 
+ATOM   7557  C CB  . VAL B   2 379 ? 101.456 -40.021  47.754  1.000 112.49921 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B   CB  1 
+ATOM   7558  C CG1 . VAL B   2 379 ? 100.393 -40.988  47.263  1.000 111.21910 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B   CG1 1 
+ATOM   7559  C CG2 . VAL B   2 379 ? 102.186 -40.597  48.955  1.000 133.11148 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B   CG2 1 
+ATOM   7560  N N   . LEU B   2 380 ? 101.385 -38.015  45.218  1.000 130.58052 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B   N   1 
+ATOM   7561  C CA  . LEU B   2 380 ? 100.693 -37.543  44.025  1.000 118.52627 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B   CA  1 
+ATOM   7562  C C   . LEU B   2 380 ? 101.610 -37.570  42.808  1.000 114.90198 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B   C   1 
+ATOM   7563  O O   . LEU B   2 380 ? 101.188 -37.964  41.714  1.000 116.86079 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B   O   1 
+ATOM   7564  C CB  . LEU B   2 380 ? 100.154 -36.135  44.268  1.000 105.48263 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B   CB  1 
+ATOM   7565  C CG  . LEU B   2 380 ? 98.811  -35.802  43.626  1.000 121.19848 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B   CG  1 
+ATOM   7566  C CD1 . LEU B   2 380 ? 97.767  -36.836  44.007  1.000 97.92944  ? ? ? ? ? ?  381 LEU B   CD1 1 
+ATOM   7567  C CD2 . LEU B   2 380 ? 98.373  -34.411  44.045  1.000 119.82493 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B   CD2 1 
+ATOM   7568  N N   . ILE B   2 381 ? 102.867 -37.157  42.978  1.000 117.96514 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B   N   1 
+ATOM   7569  C CA  . ILE B   2 381 ? 103.823 -37.226  41.877  1.000 126.59317 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B   CA  1 
+ATOM   7570  C C   . ILE B   2 381 ? 104.110 -38.677  41.513  1.000 141.33228 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B   C   1 
+ATOM   7571  O O   . ILE B   2 381 ? 104.197 -39.026  40.330  1.000 144.55932 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B   O   1 
+ATOM   7572  C CB  . ILE B   2 381 ? 105.110 -36.462  42.236  1.000 128.70915 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B   CB  1 
+ATOM   7573  C CG1 . ILE B   2 381 ? 104.812 -34.971  42.411  1.000 113.47777 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B   CG1 1 
+ATOM   7574  C CG2 . ILE B   2 381 ? 106.177 -36.672  41.168  1.000 122.30139 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B   CG2 1 
+ATOM   7575  C CD1 . ILE B   2 381 ? 106.036 -34.132  42.707  1.000 133.70920 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B   CD1 1 
+ATOM   7576  N N   . ASN B   2 382 ? 104.251 -39.546  42.518  1.000 147.26058 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B   N   1 
+ATOM   7577  C CA  . ASN B   2 382 ? 104.478 -40.963  42.245  1.000 144.90093 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B   CA  1 
+ATOM   7578  C C   . ASN B   2 382 ? 103.293 -41.579  41.511  1.000 133.41585 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B   C   1 
+ATOM   7579  O O   . ASN B   2 382 ? 103.471 -42.434  40.635  1.000 121.48888 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B   O   1 
+ATOM   7580  C CB  . ASN B   2 382 ? 104.747 -41.717  43.547  1.000 139.64907 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B   CB  1 
+ATOM   7581  C CG  . ASN B   2 382 ? 106.048 -41.303  44.204  1.000 135.53071 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B   CG  1 
+ATOM   7582  O OD1 . ASN B   2 382 ? 107.018 -40.961  43.528  1.000 140.72851 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B   OD1 1 
+ATOM   7583  N ND2 . ASN B   2 382 ? 106.075 -41.334  45.532  1.000 121.37452 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B   ND2 1 
+ATOM   7584  N N   . LEU B   2 383 ? 102.075 -41.158  41.858  1.000 121.48394 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B   N   1 
+ATOM   7585  C CA  . LEU B   2 383 ? 100.888 -41.673  41.184  1.000 120.84894 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B   CA  1 
+ATOM   7586  C C   . LEU B   2 383 ? 100.870 -41.264  39.716  1.000 126.43430 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B   C   1 
+ATOM   7587  O O   . LEU B   2 383 ? 100.715 -42.107  38.825  1.000 129.01757 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B   O   1 
+ATOM   7588  C CB  . LEU B   2 383 ? 99.626  -41.177  41.891  1.000 111.29385 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B   CB  1 
+ATOM   7589  C CG  . LEU B   2 383 ? 98.326  -41.297  41.090  1.000 120.62340 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B   CG  1 
+ATOM   7590  C CD1 . LEU B   2 383 ? 97.946  -42.757  40.878  1.000 130.29570 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B   CD1 1 
+ATOM   7591  C CD2 . LEU B   2 383 ? 97.195  -40.525  41.759  1.000 91.25833  ? ? ? ? ? ?  384 LEU B   CD2 1 
+ATOM   7592  N N   . PHE B   2 384 ? 101.026 -39.968  39.446  1.000 126.41945 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B   N   1 
+ATOM   7593  C CA  . PHE B   2 384 ? 100.958 -39.476  38.078  1.000 130.88500 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B   CA  1 
+ATOM   7594  C C   . PHE B   2 384 ? 102.216 -39.777  37.275  1.000 130.37944 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B   C   1 
+ATOM   7595  O O   . PHE B   2 384 ? 102.184 -39.678  36.043  1.000 134.27917 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B   O   1 
+ATOM   7596  C CB  . PHE B   2 384 ? 100.679 -37.972  38.077  1.000 119.67528 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B   CB  1 
+ATOM   7597  C CG  . PHE B   2 384 ? 99.238  -37.626  38.318  1.000 102.62664 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B   CG  1 
+ATOM   7598  C CD1 . PHE B   2 384 ? 98.738  -37.533  39.606  1.000 104.75248 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B   CD1 1 
+ATOM   7599  C CD2 . PHE B   2 384 ? 98.380  -37.401  37.254  1.000 92.74736  ? ? ? ? ? ?  385 PHE B   CD2 1 
+ATOM   7600  C CE1 . PHE B   2 384 ? 97.411  -37.218  39.829  1.000 104.13254 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B   CE1 1 
+ATOM   7601  C CE2 . PHE B   2 384 ? 97.052  -37.086  37.470  1.000 88.05774  ? ? ? ? ? ?  385 PHE B   CE2 1 
+ATOM   7602  C CZ  . PHE B   2 384 ? 96.567  -36.994  38.759  1.000 88.15307  ? ? ? ? ? ?  385 PHE B   CZ  1 
+ATOM   7603  N N   . ALA B   2 385 ? 103.319 -40.142  37.934  1.000 117.94108 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B   N   1 
+ATOM   7604  C CA  . ALA B   2 385 ? 104.505 -40.561  37.193  1.000 131.86107 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B   CA  1 
+ATOM   7605  C C   . ALA B   2 385 ? 104.262 -41.885  36.481  1.000 136.35714 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B   C   1 
+ATOM   7606  O O   . ALA B   2 385 ? 104.756 -42.099  35.367  1.000 125.36250 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B   O   1 
+ATOM   7607  C CB  . ALA B   2 385 ? 105.707 -40.668  38.130  1.000 132.17435 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B   CB  1 
+ATOM   7608  N N   . LYS B   2 386 ? 103.502 -42.786  37.109  1.000 144.63165 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B   N   1 
+ATOM   7609  C CA  . LYS B   2 386 ? 103.150 -44.041  36.456  1.000 132.26569 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B   CA  1 
+ATOM   7610  C C   . LYS B   2 386 ? 102.241 -43.800  35.257  1.000 131.43761 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B   C   1 
+ATOM   7611  O O   . LYS B   2 386 ? 102.357 -44.487  34.236  1.000 154.11667 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B   O   1 
+ATOM   7612  C CB  . LYS B   2 386 ? 102.482 -44.984  37.456  1.000 123.76624 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B   CB  1 
+ATOM   7613  C CG  . LYS B   2 386 ? 103.351 -45.341  38.652  1.000 149.68365 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B   CG  1 
+ATOM   7614  C CD  . LYS B   2 386 ? 104.613 -46.070  38.221  1.000 162.45532 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B   CD  1 
+ATOM   7615  C CE  . LYS B   2 386 ? 104.283 -47.380  37.523  1.000 146.21797 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B   CE  1 
+ATOM   7616  N NZ  . LYS B   2 386 ? 105.509 -48.093  37.069  1.000 159.33855 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B   NZ  1 
+ATOM   7617  N N   . LEU B   2 387 ? 101.337 -42.827  35.359  1.000 112.43465 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B   N   1 
+ATOM   7618  C CA  . LEU B   2 387 ? 100.437 -42.493  34.262  1.000 135.75660 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B   CA  1 
+ATOM   7619  C C   . LEU B   2 387 ? 101.083 -41.590  33.220  1.000 148.98863 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B   C   1 
+ATOM   7620  O O   . LEU B   2 387 ? 100.424 -41.249  32.230  1.000 137.39246 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B   O   1 
+ATOM   7621  C CB  . LEU B   2 387 ? 99.170  -41.824  34.804  1.000 122.34089 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B   CB  1 
+ATOM   7622  C CG  . LEU B   2 387 ? 98.426  -42.563  35.919  1.000 116.01797 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B   CG  1 
+ATOM   7623  C CD1 . LEU B   2 387 ? 97.119  -41.858  36.256  1.000 99.26438  ? ? ? ? ? ?  388 LEU B   CD1 1 
+ATOM   7624  C CD2 . LEU B   2 387 ? 98.177  -44.013  35.535  1.000 112.12257 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B   CD2 1 
+ATOM   7625  N N   . GLU B   2 388 ? 102.345 -41.201  33.419  1.000 155.26961 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B   N   1 
+ATOM   7626  C CA  . GLU B   2 388 ? 103.071 -40.322  32.499  1.000 150.28249 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B   CA  1 
+ATOM   7627  C C   . GLU B   2 388 ? 102.315 -39.013  32.275  1.000 141.52078 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B   C   1 
+ATOM   7628  O O   . GLU B   2 388 ? 102.107 -38.571  31.143  1.000 145.71418 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B   O   1 
+ATOM   7629  C CB  . GLU B   2 388 ? 103.359 -41.028  31.172  1.000 140.74364 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B   CB  1 
+ATOM   7630  C CG  . GLU B   2 388 ? 104.196 -42.290  31.309  1.000 144.47627 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B   CG  1 
+ATOM   7631  C CD  . GLU B   2 388 ? 104.685 -42.809  29.972  1.000 178.81341 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B   CD  1 
+ATOM   7632  O OE1 . GLU B   2 388 ? 104.843 -41.993  29.040  1.000 179.15475 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B   OE1 1 
+ATOM   7633  O OE2 . GLU B   2 388 ? 104.910 -44.032  29.853  1.000 181.91907 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B   OE2 1 
+ATOM   7634  N N   . ILE B   2 389 ? 101.901 -38.391  33.376  1.000 144.87163 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B   N   1 
+ATOM   7635  C CA  . ILE B   2 389 ? 101.171 -37.130  33.350  1.000 135.25689 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B   CA  1 
+ATOM   7636  C C   . ILE B   2 389 ? 101.813 -36.194  34.363  1.000 135.79442 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B   C   1 
+ATOM   7637  O O   . ILE B   2 389 ? 101.922 -36.536  35.546  1.000 111.65477 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B   O   1 
+ATOM   7638  C CB  . ILE B   2 389 ? 99.677  -37.319  33.664  1.000 117.34343 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B   CB  1 
+ATOM   7639  C CG1 . ILE B   2 389 ? 98.965  -38.014  32.503  1.000 136.72270 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B   CG1 1 
+ATOM   7640  C CG2 . ILE B   2 389 ? 99.023  -35.983  33.970  1.000 118.84753 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B   CG2 1 
+ATOM   7641  C CD1 . ILE B   2 389 ? 97.470  -38.149  32.701  1.000 120.91198 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B   CD1 1 
+ATOM   7642  N N   . THR B   2 390 ? 102.246 -35.024  33.903  1.000 166.16233 ? ? ? ? ? ?  391 THR B   N   1 
+ATOM   7643  C CA  . THR B   2 390 ? 102.735 -34.015  34.826  1.000 144.15631 ? ? ? ? ? ?  391 THR B   CA  1 
+ATOM   7644  C C   . THR B   2 390 ? 101.558 -33.306  35.489  1.000 131.24491 ? ? ? ? ? ?  391 THR B   C   1 
+ATOM   7645  O O   . THR B   2 390 ? 100.444 -33.262  34.959  1.000 140.45482 ? ? ? ? ? ?  391 THR B   O   1 
+ATOM   7646  C CB  . THR B   2 390 ? 103.633 -33.003  34.111  1.000 162.47958 ? ? ? ? ? ?  391 THR B   CB  1 
+ATOM   7647  O OG1 . THR B   2 390 ? 104.235 -32.132  35.078  1.000 125.70000 ? ? ? ? ? ?  391 THR B   OG1 1 
+ATOM   7648  C CG2 . THR B   2 390 ? 102.826 -32.173  33.122  1.000 170.71904 ? ? ? ? ? ?  391 THR B   CG2 1 
+ATOM   7649  N N   . LEU B   2 391 ? 101.813 -32.750  36.669  1.000 115.27499 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B   N   1 
+ATOM   7650  C CA  . LEU B   2 391 ? 100.763 -32.184  37.502  1.000 111.89787 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B   CA  1 
+ATOM   7651  C C   . LEU B   2 391 ? 101.020 -30.701  37.721  1.000 104.23585 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B   C   1 
+ATOM   7652  O O   . LEU B   2 391 ? 102.142 -30.303  38.055  1.000 120.77940 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B   O   1 
+ATOM   7653  C CB  . LEU B   2 391 ? 100.683 -32.920  38.840  1.000 94.66889  ? ? ? ? ? ?  392 LEU B   CB  1 
+ATOM   7654  C CG  . LEU B   2 391 ? 99.294  -33.010  39.468  1.000 104.47254 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B   CG  1 
+ATOM   7655  C CD1 . LEU B   2 391 ? 98.270  -33.455  38.440  1.000 88.58750  ? ? ? ? ? ?  392 LEU B   CD1 1 
+ATOM   7656  C CD2 . LEU B   2 391 ? 99.330  -33.979  40.622  1.000 104.83292 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B   CD2 1 
+ATOM   7657  N N   . ASP B   2 392 ? 99.982  -29.890  37.528  1.000 103.23762 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B   N   1 
+ATOM   7658  C CA  . ASP B   2 392 ? 100.097 -28.455  37.749  1.000 117.14590 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B   CA  1 
+ATOM   7659  C C   . ASP B   2 392 ? 100.384 -28.170  39.218  1.000 111.43672 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B   C   1 
+ATOM   7660  O O   . ASP B   2 392 ? 99.923  -28.883  40.113  1.000 115.59802 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B   O   1 
+ATOM   7661  C CB  . ASP B   2 392 ? 98.813  -27.744  37.314  1.000 112.29973 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B   CB  1 
+ATOM   7662  C CG  . ASP B   2 392 ? 98.934  -26.229  37.366  1.000 124.03808 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B   CG  1 
+ATOM   7663  O OD1 . ASP B   2 392 ? 100.073 -25.720  37.427  1.000 122.62091 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B   OD1 1 
+ATOM   7664  O OD2 . ASP B   2 392 ? 97.887  -25.547  37.348  1.000 103.02850 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B   OD2 1 
+ATOM   7665  N N   . THR B   2 393 ? 101.165 -27.114  39.460  1.000 108.09676 ? ? ? ? ? ?  394 THR B   N   1 
+ATOM   7666  C CA  . THR B   2 393 ? 101.515 -26.747  40.829  1.000 111.43637 ? ? ? ? ? ?  394 THR B   CA  1 
+ATOM   7667  C C   . THR B   2 393 ? 100.274 -26.424  41.651  1.000 115.13210 ? ? ? ? ? ?  394 THR B   C   1 
+ATOM   7668  O O   . THR B   2 393 ? 100.147 -26.868  42.799  1.000 109.03540 ? ? ? ? ? ?  394 THR B   O   1 
+ATOM   7669  C CB  . THR B   2 393 ? 102.481 -25.559  40.823  1.000 100.07537 ? ? ? ? ? ?  394 THR B   CB  1 
+ATOM   7670  O OG1 . THR B   2 393 ? 103.771 -25.989  40.368  1.000 112.98739 ? ? ? ? ? ?  394 THR B   OG1 1 
+ATOM   7671  C CG2 . THR B   2 393 ? 102.614 -24.960  42.216  1.000 117.58132 ? ? ? ? ? ?  394 THR B   CG2 1 
+ATOM   7672  N N   . ARG B   2 394 ? 99.341  -25.662  41.077  1.000 107.52107 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B   N   1 
+ATOM   7673  C CA  . ARG B   2 394 ? 98.110  -25.349  41.792  1.000 115.31408 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B   CA  1 
+ATOM   7674  C C   . ARG B   2 394 ? 97.198  -26.565  41.903  1.000 107.16651 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B   C   1 
+ATOM   7675  O O   . ARG B   2 394 ? 96.384  -26.643  42.830  1.000 116.70804 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B   O   1 
+ATOM   7676  C CB  . ARG B   2 394 ? 97.384  -24.193  41.106  1.000 118.46171 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B   CB  1 
+ATOM   7677  C CG  . ARG B   2 394 ? 98.143  -22.877  41.158  1.000 126.19325 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B   CG  1 
+ATOM   7678  C CD  . ARG B   2 394 ? 97.348  -21.760  40.510  1.000 125.07683 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B   CD  1 
+ATOM   7679  N NE  . ARG B   2 394 ? 96.051  -21.577  41.150  1.000 103.40824 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B   NE  1 
+ATOM   7680  C CZ  . ARG B   2 394 ? 95.122  -20.730  40.729  1.000 121.71042 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B   CZ  1 
+ATOM   7681  N NH1 . ARG B   2 394 ? 95.313  -19.968  39.664  1.000 131.27919 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B   NH1 1 
+ATOM   7682  N NH2 . ARG B   2 394 ? 93.972  -20.647  41.390  1.000 102.78260 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B   NH2 1 
+ATOM   7683  N N   . GLU B   2 395 ? 97.312  -27.517  40.972  1.000 115.71248 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B   N   1 
+ATOM   7684  C CA  . GLU B   2 395 ? 96.560  -28.762  41.097  1.000 107.34892 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B   CA  1 
+ATOM   7685  C C   . GLU B   2 395 ? 97.060  -29.585  42.278  1.000 109.35249 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B   C   1 
+ATOM   7686  O O   . GLU B   2 395 ? 96.269  -30.253  42.958  1.000 113.15948 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B   O   1 
+ATOM   7687  C CB  . GLU B   2 395 ? 96.657  -29.572  39.804  1.000 106.00698 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B   CB  1 
+ATOM   7688  C CG  . GLU B   2 395 ? 95.614  -29.219  38.756  1.000 91.35188  ? ? ? ? ? ?  396 GLU B   CG  1 
+ATOM   7689  C CD  . GLU B   2 395 ? 95.683  -30.131  37.548  1.000 108.54035 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B   CD  1 
+ATOM   7690  O OE1 . GLU B   2 395 ? 96.804  -30.396  37.063  1.000 106.25056 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B   OE1 1 
+ATOM   7691  O OE2 . GLU B   2 395 ? 94.619  -30.595  37.091  1.000 102.68947 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B   OE2 1 
+ATOM   7692  N N   . ILE B   2 396 ? 98.370  -29.547  42.537  1.000 111.88117 ? ? ? ? ? ?  397 ILE B   N   1 
+ATOM   7693  C CA  . ILE B   2 396 ? 98.927  -30.278  43.670  1.000 104.54532 ? ? ? ? ? ?  397 ILE B   CA  1 
+ATOM   7694  C C   . ILE B   2 396 ? 98.468  -29.656  44.984  1.000 97.76006  ? ? ? ? ? ?  397 ILE B   C   1 
+ATOM   7695  O O   . ILE B   2 396 ? 98.063  -30.364  45.916  1.000 112.30663 ? ? ? ? ? ?  397 ILE B   O   1 
+ATOM   7696  C CB  . ILE B   2 396 ? 100.463 -30.328  43.565  1.000 101.73475 ? ? ? ? ? ?  397 ILE B   CB  1 
+ATOM   7697  C CG1 . ILE B   2 396 ? 100.883 -31.141  42.340  1.000 96.51260  ? ? ? ? ? ?  397 ILE B   CG1 1 
+ATOM   7698  C CG2 . ILE B   2 396 ? 101.070 -30.911  44.830  1.000 94.60652  ? ? ? ? ? ?  397 ILE B   CG2 1 
+ATOM   7699  C CD1 . ILE B   2 396 ? 102.382 -31.265  42.168  1.000 93.12238  ? ? ? ? ? ?  397 ILE B   CD1 1 
+ATOM   7700  N N   . THR B   2 397 ? 98.511  -28.325  45.079  1.000 94.96640  ? ? ? ? ? ?  398 THR B   N   1 
+ATOM   7701  C CA  . THR B   2 397 ? 98.094  -27.663  46.314  1.000 112.69752 ? ? ? ? ? ?  398 THR B   CA  1 
+ATOM   7702  C C   . THR B   2 397 ? 96.591  -27.797  46.536  1.000 100.68971 ? ? ? ? ? ?  398 THR B   C   1 
+ATOM   7703  O O   . THR B   2 397 ? 96.135  -27.911  47.681  1.000 133.73003 ? ? ? ? ? ?  398 THR B   O   1 
+ATOM   7704  C CB  . THR B   2 397 ? 98.499  -26.188  46.297  1.000 105.13951 ? ? ? ? ? ?  398 THR B   CB  1 
+ATOM   7705  O OG1 . THR B   2 397 ? 97.879  -25.533  45.184  1.000 127.17063 ? ? ? ? ? ?  398 THR B   OG1 1 
+ATOM   7706  C CG2 . THR B   2 397 ? 100.011 -26.053  46.183  1.000 95.70964  ? ? ? ? ? ?  398 THR B   CG2 1 
+ATOM   7707  N N   . ALA B   2 398 ? 95.807  -27.778  45.457  1.000 102.81306 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B   N   1 
+ATOM   7708  C CA  . ALA B   2 398 ? 94.366  -27.976  45.588  1.000 116.30943 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B   CA  1 
+ATOM   7709  C C   . ALA B   2 398 ? 94.047  -29.388  46.062  1.000 125.64180 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B   C   1 
+ATOM   7710  O O   . ALA B   2 398 ? 93.149  -29.584  46.888  1.000 110.02872 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B   O   1 
+ATOM   7711  C CB  . ALA B   2 398 ? 93.671  -27.683  44.258  1.000 127.56976 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B   CB  1 
+ATOM   7712  N N   . PHE B   2 399 ? 94.771  -30.384  45.547  1.000 130.21741 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B   N   1 
+ATOM   7713  C CA  . PHE B   2 399 ? 94.606  -31.752  46.027  1.000 129.46073 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B   CA  1 
+ATOM   7714  C C   . PHE B   2 399 ? 95.016  -31.864  47.490  1.000 114.73622 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B   C   1 
+ATOM   7715  O O   . PHE B   2 399 ? 94.329  -32.505  48.294  1.000 110.41506 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B   O   1 
+ATOM   7716  C CB  . PHE B   2 399 ? 95.425  -32.709  45.159  1.000 130.05471 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B   CB  1 
+ATOM   7717  C CG  . PHE B   2 399 ? 95.246  -34.165  45.507  1.000 138.10753 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B   CG  1 
+ATOM   7718  C CD1 . PHE B   2 399 ? 95.936  -34.736  46.568  1.000 125.48427 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B   CD1 1 
+ATOM   7719  C CD2 . PHE B   2 399 ? 94.405  -34.969  44.755  1.000 126.92183 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B   CD2 1 
+ATOM   7720  C CE1 . PHE B   2 399 ? 95.775  -36.071  46.882  1.000 111.79104 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B   CE1 1 
+ATOM   7721  C CE2 . PHE B   2 399 ? 94.244  -36.307  45.061  1.000 124.55478 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B   CE2 1 
+ATOM   7722  C CZ  . PHE B   2 399 ? 94.928  -36.858  46.128  1.000 123.41826 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B   CZ  1 
+ATOM   7723  N N   . THR B   2 400 ? 96.144  -31.247  47.849  1.000 114.85007 ? ? ? ? ? ?  401 THR B   N   1 
+ATOM   7724  C CA  . THR B   2 400 ? 96.636  -31.324  49.221  1.000 122.78320 ? ? ? ? ? ?  401 THR B   CA  1 
+ATOM   7725  C C   . THR B   2 400 ? 95.644  -30.708  50.199  1.000 118.58440 ? ? ? ? ? ?  401 THR B   C   1 
+ATOM   7726  O O   . THR B   2 400 ? 95.318  -31.308  51.229  1.000 125.01178 ? ? ? ? ? ?  401 THR B   O   1 
+ATOM   7727  C CB  . THR B   2 400 ? 97.995  -30.631  49.329  1.000 109.45821 ? ? ? ? ? ?  401 THR B   CB  1 
+ATOM   7728  O OG1 . THR B   2 400 ? 99.004  -31.447  48.719  1.000 97.46313  ? ? ? ? ? ?  401 THR B   OG1 1 
+ATOM   7729  C CG2 . THR B   2 400 ? 98.352  -30.385  50.785  1.000 121.90083 ? ? ? ? ? ?  401 THR B   CG2 1 
+ATOM   7730  N N   . GLU B   2 401 ? 95.144  -29.510  49.882  1.000 111.35478 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B   N   1 
+ATOM   7731  C CA  . GLU B   2 401 ? 94.258  -28.799  50.801  1.000 122.47292 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B   CA  1 
+ATOM   7732  C C   . GLU B   2 401 ? 92.996  -29.601  51.098  1.000 133.20280 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B   C   1 
+ATOM   7733  O O   . GLU B   2 401 ? 92.504  -29.599  52.233  1.000 143.46474 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B   O   1 
+ATOM   7734  C CB  . GLU B   2 401 ? 93.902  -27.429  50.223  1.000 116.94797 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B   CB  1 
+ATOM   7735  C CG  . GLU B   2 401 ? 92.957  -26.612  51.089  1.000 150.58743 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B   CG  1 
+ATOM   7736  C CD  . GLU B   2 401 ? 92.663  -25.246  50.502  1.000 144.43604 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B   CD  1 
+ATOM   7737  O OE1 . GLU B   2 401 ? 93.401  -24.820  49.589  1.000 139.92681 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B   OE1 1 
+ATOM   7738  O OE2 . GLU B   2 401 ? 91.692  -24.601  50.951  1.000 139.09355 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B   OE2 1 
+ATOM   7739  N N   . VAL B   2 402 ? 92.460  -30.298  50.095  1.000 128.33624 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B   N   1 
+ATOM   7740  C CA  . VAL B   2 402 ? 91.260  -31.101  50.314  1.000 125.54958 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B   CA  1 
+ATOM   7741  C C   . VAL B   2 402 ? 91.567  -32.296  51.209  1.000 130.34359 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B   C   1 
+ATOM   7742  O O   . VAL B   2 402 ? 90.723  -32.715  52.012  1.000 142.03111 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B   O   1 
+ATOM   7743  C CB  . VAL B   2 402 ? 90.661  -31.537  48.964  1.000 128.36653 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B   CB  1 
+ATOM   7744  C CG1 . VAL B   2 402 ? 89.461  -32.442  49.175  1.000 133.39948 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B   CG1 1 
+ATOM   7745  C CG2 . VAL B   2 402 ? 90.269  -30.318  48.142  1.000 121.89430 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B   CG2 1 
+ATOM   7746  N N   . MET B   2 403 ? 92.776  -32.853  51.104  1.000 129.09659 ? ? ? ? ? ?  404 MET B   N   1 
+ATOM   7747  C CA  . MET B   2 403 ? 93.135  -34.018  51.906  1.000 123.43521 ? ? ? ? ? ?  404 MET B   CA  1 
+ATOM   7748  C C   . MET B   2 403 ? 93.261  -33.678  53.385  1.000 127.92567 ? ? ? ? ? ?  404 MET B   C   1 
+ATOM   7749  O O   . MET B   2 403 ? 92.961  -34.521  54.239  1.000 122.71224 ? ? ? ? ? ?  404 MET B   O   1 
+ATOM   7750  C CB  . MET B   2 403 ? 94.445  -34.618  51.396  1.000 104.05592 ? ? ? ? ? ?  404 MET B   CB  1 
+ATOM   7751  C CG  . MET B   2 403 ? 94.338  -35.311  50.050  1.000 119.32698 ? ? ? ? ? ?  404 MET B   CG  1 
+ATOM   7752  S SD  . MET B   2 403 ? 93.633  -36.963  50.184  1.000 134.34028 ? ? ? ? ? ?  404 MET B   SD  1 
+ATOM   7753  C CE  . MET B   2 403 ? 94.822  -37.741  51.275  1.000 104.70613 ? ? ? ? ? ?  404 MET B   CE  1 
+ATOM   7754  N N   . MET B   2 404 ? 93.698  -32.458  53.709  1.000 122.53709 ? ? ? ? ? ?  405 MET B   N   1 
+ATOM   7755  C CA  . MET B   2 404 ? 93.969  -32.111  55.101  1.000 129.50537 ? ? ? ? ? ?  405 MET B   CA  1 
+ATOM   7756  C C   . MET B   2 404 ? 92.681  -32.009  55.911  1.000 133.14352 ? ? ? ? ? ?  405 MET B   C   1 
+ATOM   7757  O O   . MET B   2 404 ? 92.586  -32.557  57.016  1.000 153.87211 ? ? ? ? ? ?  405 MET B   O   1 
+ATOM   7758  C CB  . MET B   2 404 ? 94.748  -30.795  55.172  1.000 132.70679 ? ? ? ? ? ?  405 MET B   CB  1 
+ATOM   7759  C CG  . MET B   2 404 ? 95.903  -30.695  54.192  1.000 135.34130 ? ? ? ? ? ?  405 MET B   CG  1 
+ATOM   7760  S SD  . MET B   2 404 ? 97.219  -31.890  54.489  1.000 129.09060 ? ? ? ? ? ?  405 MET B   SD  1 
+ATOM   7761  C CE  . MET B   2 404 ? 98.362  -30.902  55.449  1.000 116.01295 ? ? ? ? ? ?  405 MET B   CE  1 
+ATOM   7762  N N   . THR B   2 405 ? 91.682  -31.311  55.382  1.000 130.59927 ? ? ? ? ? ?  406 THR B   N   1 
+ATOM   7763  C CA  . THR B   2 405 ? 90.486  -30.963  56.133  1.000 131.08316 ? ? ? ? ? ?  406 THR B   CA  1 
+ATOM   7764  C C   . THR B   2 405 ? 89.296  -31.812  55.706  1.000 130.29741 ? ? ? ? ? ?  406 THR B   C   1 
+ATOM   7765  O O   . THR B   2 405 ? 89.251  -32.360  54.602  1.000 144.63948 ? ? ? ? ? ?  406 THR B   O   1 
+ATOM   7766  C CB  . THR B   2 405 ? 90.141  -29.481  55.955  1.000 142.52060 ? ? ? ? ? ?  406 THR B   CB  1 
+ATOM   7767  O OG1 . THR B   2 405 ? 88.872  -29.208  56.561  1.000 154.21271 ? ? ? ? ? ?  406 THR B   OG1 1 
+ATOM   7768  C CG2 . THR B   2 405 ? 90.081  -29.123  54.477  1.000 138.46161 ? ? ? ? ? ?  406 THR B   CG2 1 
+ATOM   7769  N N   . ASN B   2 406 ? 88.324  -31.911  56.611  1.000 134.92021 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B   N   1 
+ATOM   7770  C CA  . ASN B   2 406 ? 87.043  -32.542  56.334  1.000 149.88018 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B   CA  1 
+ATOM   7771  C C   . ASN B   2 406 ? 85.999  -31.545  55.849  1.000 142.82262 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B   C   1 
+ATOM   7772  O O   . ASN B   2 406 ? 84.805  -31.861  55.848  1.000 139.72837 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B   O   1 
+ATOM   7773  C CB  . ASN B   2 406 ? 86.532  -33.266  57.582  1.000 153.43607 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B   CB  1 
+ATOM   7774  C CG  . ASN B   2 406 ? 86.542  -32.382  58.815  1.000 161.96129 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B   CG  1 
+ATOM   7775  O OD1 . ASN B   2 406 ? 86.819  -31.184  58.734  1.000 156.94745 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B   OD1 1 
+ATOM   7776  N ND2 . ASN B   2 406 ? 86.235  -32.969  59.965  1.000 167.65566 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B   ND2 1 
+ATOM   7777  N N   . GLU B   2 407 ? 86.427  -30.349  55.438  1.000 138.02752 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B   N   1 
+ATOM   7778  C CA  . GLU B   2 407 ? 85.487  -29.309  55.036  1.000 139.68189 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B   CA  1 
+ATOM   7779  C C   . GLU B   2 407 ? 84.788  -29.663  53.729  1.000 151.14645 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B   C   1 
+ATOM   7780  O O   . GLU B   2 407 ? 83.582  -29.431  53.582  1.000 140.60725 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B   O   1 
+ATOM   7781  C CB  . GLU B   2 407 ? 86.221  -27.974  54.912  1.000 138.28192 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B   CB  1 
+ATOM   7782  C CG  . GLU B   2 407 ? 85.363  -26.820  54.430  1.000 138.46294 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B   CG  1 
+ATOM   7783  C CD  . GLU B   2 407 ? 86.159  -25.540  54.260  1.000 136.87843 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B   CD  1 
+ATOM   7784  O OE1 . GLU B   2 407 ? 87.375  -25.552  54.549  1.000 130.32009 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B   OE1 1 
+ATOM   7785  O OE2 . GLU B   2 407 ? 85.571  -24.524  53.836  1.000 140.55560 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B   OE2 1 
+ATOM   7786  N N   . PHE B   2 408 ? 85.524  -30.225  52.771  1.000 152.77774 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B   N   1 
+ATOM   7787  C CA  . PHE B   2 408 ? 84.987  -30.550  51.458  1.000 135.64304 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B   CA  1 
+ATOM   7788  C C   . PHE B   2 408 ? 84.654  -32.032  51.312  1.000 140.75417 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B   C   1 
+ATOM   7789  O O   . PHE B   2 408 ? 84.632  -32.546  50.189  1.000 160.30428 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B   O   1 
+ATOM   7790  C CB  . PHE B   2 408 ? 85.972  -30.125  50.368  1.000 139.84785 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B   CB  1 
+ATOM   7791  C CG  . PHE B   2 408 ? 86.469  -28.714  50.513  1.000 131.30810 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B   CG  1 
+ATOM   7792  C CD1 . PHE B   2 408 ? 85.715  -27.648  50.050  1.000 128.66305 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B   CD1 1 
+ATOM   7793  C CD2 . PHE B   2 408 ? 87.694  -28.455  51.105  1.000 126.00281 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B   CD2 1 
+ATOM   7794  C CE1 . PHE B   2 408 ? 86.172  -26.349  50.180  1.000 133.54802 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B   CE1 1 
+ATOM   7795  C CE2 . PHE B   2 408 ? 88.157  -27.159  51.238  1.000 126.64888 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B   CE2 1 
+ATOM   7796  C CZ  . PHE B   2 408 ? 87.395  -26.105  50.775  1.000 126.35388 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B   CZ  1 
+ATOM   7797  N N   . ASP B   2 409 ? 84.389  -32.726  52.421  1.000 136.06035 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B   N   1 
+ATOM   7798  C CA  . ASP B   2 409 ? 84.155  -34.166  52.349  1.000 140.44092 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B   CA  1 
+ATOM   7799  C C   . ASP B   2 409 ? 82.837  -34.487  51.656  1.000 148.18005 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B   C   1 
+ATOM   7800  O O   . ASP B   2 409 ? 82.777  -35.396  50.820  1.000 158.26355 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B   O   1 
+ATOM   7801  C CB  . ASP B   2 409 ? 84.182  -34.776  53.750  1.000 140.42483 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B   CB  1 
+ATOM   7802  C CG  . ASP B   2 409 ? 85.588  -34.932  54.288  1.000 139.63540 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B   CG  1 
+ATOM   7803  O OD1 . ASP B   2 409 ? 86.535  -34.459  53.627  1.000 136.23956 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B   OD1 1 
+ATOM   7804  O OD2 . ASP B   2 409 ? 85.746  -35.533  55.371  1.000 136.81323 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B   OD2 1 
+ATOM   7805  N N   . ILE B   2 410 ? 81.770  -33.758  51.990  1.000 153.89984 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B   N   1 
+ATOM   7806  C CA  . ILE B   2 410 ? 80.463  -34.066  51.424  1.000 160.70702 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B   CA  1 
+ATOM   7807  C C   . ILE B   2 410 ? 80.383  -33.703  49.947  1.000 153.28333 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B   C   1 
+ATOM   7808  O O   . ILE B   2 410 ? 79.530  -34.237  49.228  1.000 162.26437 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B   O   1 
+ATOM   7809  C CB  . ILE B   2 410 ? 79.353  -33.366  52.231  1.000 153.98841 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B   CB  1 
+ATOM   7810  C CG1 . ILE B   2 410 ? 79.572  -31.853  52.248  1.000 151.97910 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B   CG1 1 
+ATOM   7811  C CG2 . ILE B   2 410 ? 79.300  -33.911  53.650  1.000 145.59452 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B   CG2 1 
+ATOM   7812  C CD1 . ILE B   2 410 ? 78.693  -31.114  51.283  1.000 147.39273 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B   CD1 1 
+ATOM   7813  N N   . ALA B   2 411 ? 81.249  -32.804  49.471  1.000 144.54053 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B   N   1 
+ATOM   7814  C CA  . ALA B   2 411 ? 81.293  -32.513  48.042  1.000 146.85416 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B   CA  1 
+ATOM   7815  C C   . ALA B   2 411 ? 81.775  -33.716  47.243  1.000 137.35651 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B   C   1 
+ATOM   7816  O O   . ALA B   2 411 ? 81.382  -33.888  46.083  1.000 139.26403 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B   O   1 
+ATOM   7817  C CB  . ALA B   2 411 ? 82.188  -31.303  47.775  1.000 130.34502 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B   CB  1 
+ATOM   7818  N N   . PHE B   2 412 ? 82.620  -34.553  47.842  1.000 139.43631 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B   N   1 
+ATOM   7819  C CA  . PHE B   2 412 ? 83.066  -35.797  47.232  1.000 145.59438 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B   CA  1 
+ATOM   7820  C C   . PHE B   2 412 ? 82.394  -37.016  47.846  1.000 156.33598 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B   C   1 
+ATOM   7821  O O   . PHE B   2 412 ? 82.847  -38.142  47.618  1.000 157.66811 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B   O   1 
+ATOM   7822  C CB  . PHE B   2 412 ? 84.587  -35.926  47.343  1.000 139.57315 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B   CB  1 
+ATOM   7823  C CG  . PHE B   2 412 ? 85.337  -34.754  46.777  1.000 139.79404 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B   CG  1 
+ATOM   7824  C CD1 . PHE B   2 412 ? 85.498  -34.612  45.409  1.000 140.92816 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B   CD1 1 
+ATOM   7825  C CD2 . PHE B   2 412 ? 85.890  -33.800  47.615  1.000 138.73960 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B   CD2 1 
+ATOM   7826  C CE1 . PHE B   2 412 ? 86.190  -33.536  44.888  1.000 136.69612 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B   CE1 1 
+ATOM   7827  C CE2 . PHE B   2 412 ? 86.583  -32.724  47.099  1.000 139.33067 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B   CE2 1 
+ATOM   7828  C CZ  . PHE B   2 412 ? 86.733  -32.592  45.735  1.000 140.24766 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B   CZ  1 
+ATOM   7829  N N   . ASP B   2 413 ? 81.334  -36.815  48.623  1.000 158.11069 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B   N   1 
+ATOM   7830  C CA  . ASP B   2 413 ? 80.632  -37.927  49.246  1.000 162.49986 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B   CA  1 
+ATOM   7831  C C   . ASP B   2 413 ? 79.866  -38.729  48.202  1.000 171.79310 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B   C   1 
+ATOM   7832  O O   . ASP B   2 413 ? 79.290  -38.170  47.264  1.000 164.53006 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B   O   1 
+ATOM   7833  C CB  . ASP B   2 413 ? 79.672  -37.411  50.319  1.000 149.58719 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B   CB  1 
+ATOM   7834  C CG  . ASP B   2 413 ? 78.992  -38.529  51.086  1.000 167.14340 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B   CG  1 
+ATOM   7835  O OD1 . ASP B   2 413 ? 79.434  -39.691  50.977  1.000 153.76183 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B   OD1 1 
+ATOM   7836  O OD2 . ASP B   2 413 ? 78.008  -38.242  51.801  1.000 184.40308 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B   OD2 1 
+ATOM   7837  N N   . THR B   2 414 ? 79.862  -40.053  48.371  1.000 180.79572 ? ? ? ? ? ?  415 THR B   N   1 
+ATOM   7838  C CA  . THR B   2 414 ? 79.129  -40.913  47.449  1.000 175.48800 ? ? ? ? ? ?  415 THR B   CA  1 
+ATOM   7839  C C   . THR B   2 414 ? 77.624  -40.816  47.665  1.000 179.54895 ? ? ? ? ? ?  415 THR B   C   1 
+ATOM   7840  O O   . THR B   2 414 ? 76.850  -41.043  46.728  1.000 161.34191 ? ? ? ? ? ?  415 THR B   O   1 
+ATOM   7841  C CB  . THR B   2 414 ? 79.588  -42.363  47.598  1.000 162.85753 ? ? ? ? ? ?  415 THR B   CB  1 
+ATOM   7842  O OG1 . THR B   2 414 ? 79.290  -42.828  48.921  1.000 157.50260 ? ? ? ? ? ?  415 THR B   OG1 1 
+ATOM   7843  C CG2 . THR B   2 414 ? 81.085  -42.475  47.354  1.000 155.70676 ? ? ? ? ? ?  415 THR B   CG2 1 
+ATOM   7844  N N   . ASN B   2 415 ? 77.194  -40.485  48.880  1.000 189.51399 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B   N   1 
+ATOM   7845  C CA  . ASN B   2 415 ? 75.775  -40.389  49.177  1.000 187.30777 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B   CA  1 
+ATOM   7846  C C   . ASN B   2 415 ? 75.141  -39.227  48.418  1.000 193.43275 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B   C   1 
+ATOM   7847  O O   . ASN B   2 415 ? 75.805  -38.264  48.026  1.000 199.13199 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B   O   1 
+ATOM   7848  C CB  . ASN B   2 415 ? 75.551  -40.218  50.680  1.000 180.77464 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B   CB  1 
+ATOM   7849  C CG  . ASN B   2 415 ? 76.120  -41.368  51.488  1.000 182.28636 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B   CG  1 
+ATOM   7850  O OD1 . ASN B   2 415 ? 76.939  -41.166  52.384  1.000 180.14935 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B   OD1 1 
+ATOM   7851  N ND2 . ASN B   2 415 ? 75.690  -42.584  51.172  1.000 196.14262 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B   ND2 1 
+ATOM   7852  N N   . GLU B   2 416 ? 73.831  -39.332  48.211  1.000 189.93097 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B   N   1 
+ATOM   7853  C CA  . GLU B   2 416 ? 73.068  -38.337  47.475  1.000 192.20544 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B   CA  1 
+ATOM   7854  C C   . GLU B   2 416 ? 71.940  -37.812  48.351  1.000 189.83343 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B   C   1 
+ATOM   7855  O O   . GLU B   2 416 ? 71.263  -38.584  49.038  1.000 189.11902 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B   O   1 
+ATOM   7856  C CB  . GLU B   2 416 ? 72.509  -38.926  46.177  1.000 178.37912 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B   CB  1 
+ATOM   7857  C CG  . GLU B   2 416 ? 72.142  -37.891  45.130  1.000 175.70404 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B   CG  1 
+ATOM   7858  C CD  . GLU B   2 416 ? 72.200  -38.450  43.722  1.000 188.39587 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B   CD  1 
+ATOM   7859  O OE1 . GLU B   2 416 ? 72.494  -39.655  43.571  1.000 190.21943 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B   OE1 1 
+ATOM   7860  O OE2 . GLU B   2 416 ? 71.958  -37.684  42.766  1.000 198.73004 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B   OE2 1 
+ATOM   7861  N N   . TYR B   2 417 ? 71.745  -36.497  48.325  1.000 195.47932 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B   N   1 
+ATOM   7862  C CA  . TYR B   2 417 ? 70.762  -35.831  49.163  1.000 194.67521 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B   CA  1 
+ATOM   7863  C C   . TYR B   2 417 ? 69.726  -35.132  48.295  1.000 196.82318 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B   C   1 
+ATOM   7864  O O   . TYR B   2 417 ? 70.035  -34.630  47.209  1.000 201.74230 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B   O   1 
+ATOM   7865  C CB  . TYR B   2 417 ? 71.433  -34.823  50.106  1.000 186.08535 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B   CB  1 
+ATOM   7866  C CG  . TYR B   2 417 ? 72.536  -35.429  50.946  1.000 195.57739 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B   CG  1 
+ATOM   7867  C CD1 . TYR B   2 417 ? 73.846  -35.466  50.485  1.000 199.21181 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B   CD1 1 
+ATOM   7868  C CD2 . TYR B   2 417 ? 72.268  -35.971  52.197  1.000 195.66748 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B   CD2 1 
+ATOM   7869  C CE1 . TYR B   2 417 ? 74.857  -36.022  51.245  1.000 198.61912 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B   CE1 1 
+ATOM   7870  C CE2 . TYR B   2 417 ? 73.274  -36.529  52.966  1.000 198.68070 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B   CE2 1 
+ATOM   7871  C CZ  . TYR B   2 417 ? 74.566  -36.552  52.484  1.000 199.01214 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B   CZ  1 
+ATOM   7872  O OH  . TYR B   2 417 ? 75.571  -37.106  53.243  1.000 186.75436 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B   OH  1 
+ATOM   7873  N N   . LEU B   2 418 ? 68.487  -35.104  48.787  1.000 194.12044 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B   N   1 
+ATOM   7874  C CA  . LEU B   2 418 ? 67.389  -34.535  48.013  1.000 188.34281 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B   CA  1 
+ATOM   7875  C C   . LEU B   2 418 ? 67.475  -33.013  47.974  1.000 180.21945 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B   C   1 
+ATOM   7876  O O   . LEU B   2 418 ? 67.594  -32.412  46.901  1.000 178.24724 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B   O   1 
+ATOM   7877  C CB  . LEU B   2 418 ? 66.051  -34.989  48.598  1.000 180.88551 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B   CB  1 
+ATOM   7878  C CG  . LEU B   2 418 ? 64.800  -34.693  47.771  1.000 182.72787 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B   CG  1 
+ATOM   7879  C CD1 . LEU B   2 418 ? 64.820  -35.483  46.472  1.000 176.32709 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B   CD1 1 
+ATOM   7880  C CD2 . LEU B   2 418 ? 63.550  -35.007  48.577  1.000 180.96928 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B   CD2 1 
+ATOM   7881  N N   . HIS B   2 419 ? 67.418  -32.373  49.138  1.000 179.65018 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B   N   1 
+ATOM   7882  C CA  . HIS B   2 419 ? 67.426  -30.920  49.238  1.000 189.04130 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B   CA  1 
+ATOM   7883  C C   . HIS B   2 419 ? 68.838  -30.437  49.545  1.000 190.78429 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B   C   1 
+ATOM   7884  O O   . HIS B   2 419 ? 69.427  -30.826  50.560  1.000 186.38321 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B   O   1 
+ATOM   7885  C CB  . HIS B   2 419 ? 66.449  -30.447  50.312  1.000 198.12726 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B   CB  1 
+ATOM   7886  C CG  . HIS B   2 419 ? 65.013  -30.615  49.930  1.000 202.35951 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B   CG  1 
+ATOM   7887  N ND1 . HIS B   2 419 ? 64.246  -29.578  49.445  1.000 194.25832 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B   ND1 1 
+ATOM   7888  C CD2 . HIS B   2 419 ? 64.207  -31.702  49.948  1.000 200.18239 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B   CD2 1 
+ATOM   7889  C CE1 . HIS B   2 419 ? 63.027  -30.017  49.188  1.000 194.13085 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B   CE1 1 
+ATOM   7890  N NE2 . HIS B   2 419 ? 62.977  -31.303  49.485  1.000 198.35312 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B   NE2 1 
+ATOM   7891  N N   . LYS B   2 420 ? 69.372  -29.588  48.671  1.000 192.98507 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B   N   1 
+ATOM   7892  C CA  . LYS B   2 420 ? 70.722  -29.067  48.817  1.000 188.04802 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B   CA  1 
+ATOM   7893  C C   . LYS B   2 420 ? 70.743  -27.598  48.426  1.000 177.18223 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B   C   1 
+ATOM   7894  O O   . LYS B   2 420 ? 69.754  -27.041  47.948  1.000 173.54220 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B   O   1 
+ATOM   7895  C CB  . LYS B   2 420 ? 71.728  -29.849  47.959  1.000 183.58533 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B   CB  1 
+ATOM   7896  C CG  . LYS B   2 420 ? 71.925  -31.295  48.378  1.000 181.48183 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B   CG  1 
+ATOM   7897  C CD  . LYS B   2 420 ? 72.903  -32.006  47.457  1.000 174.02572 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B   CD  1 
+ATOM   7898  C CE  . LYS B   2 420 ? 72.359  -32.112  46.041  1.000 179.81772 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B   CE  1 
+ATOM   7899  N NZ  . LYS B   2 420 ? 71.113  -32.926  45.964  1.000 172.55274 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B   NZ  1 
+ATOM   7900  N N   . ILE B   2 421 ? 71.894  -26.974  48.651  1.000 172.78409 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B   N   1 
+ATOM   7901  C CA  . ILE B   2 421 ? 72.191  -25.630  48.173  1.000 166.70710 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B   CA  1 
+ATOM   7902  C C   . ILE B   2 421 ? 73.611  -25.654  47.635  1.000 169.40197 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B   C   1 
+ATOM   7903  O O   . ILE B   2 421 ? 74.523  -26.141  48.311  1.000 168.06932 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B   O   1 
+ATOM   7904  C CB  . ILE B   2 421 ? 72.049  -24.577  49.288  1.000 177.05832 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B   CB  1 
+ATOM   7905  C CG1 . ILE B   2 421 ? 70.597  -24.485  49.764  1.000 184.89345 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B   CG1 1 
+ATOM   7906  C CG2 . ILE B   2 421 ? 72.566  -23.221  48.817  1.000 173.45048 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B   CG2 1 
+ATOM   7907  C CD1 . ILE B   2 421 ? 70.469  -24.233  51.258  1.000 182.74072 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B   CD1 1 
+ATOM   7908  N N   . PHE B   2 422 ? 73.800  -25.155  46.416  1.000 178.63312 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B   N   1 
+ATOM   7909  C CA  . PHE B   2 422 ? 75.115  -25.177  45.797  1.000 181.58029 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B   CA  1 
+ATOM   7910  C C   . PHE B   2 422 ? 75.456  -23.814  45.218  1.000 173.12685 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B   C   1 
+ATOM   7911  O O   . PHE B   2 422 ? 74.574  -23.027  44.866  1.000 171.88353 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B   O   1 
+ATOM   7912  C CB  . PHE B   2 422 ? 75.221  -26.264  44.712  1.000 175.04076 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B   CB  1 
+ATOM   7913  C CG  . PHE B   2 422 ? 74.354  -26.036  43.499  1.000 189.69548 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B   CG  1 
+ATOM   7914  C CD1 . PHE B   2 422 ? 72.990  -26.268  43.541  1.000 194.08502 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B   CD1 1 
+ATOM   7915  C CD2 . PHE B   2 422 ? 74.919  -25.644  42.297  1.000 194.08180 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B   CD2 1 
+ATOM   7916  C CE1 . PHE B   2 422 ? 72.205  -26.080  42.414  1.000 205.59181 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B   CE1 1 
+ATOM   7917  C CE2 . PHE B   2 422 ? 74.142  -25.468  41.164  1.000 203.35943 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B   CE2 1 
+ATOM   7918  C CZ  . PHE B   2 422 ? 72.781  -25.681  41.226  1.000 213.59548 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B   CZ  1 
+ATOM   7919  N N   . THR B   2 423 ? 76.754  -23.537  45.160  1.000 170.82983 ? ? ? ? ? ?  424 THR B   N   1 
+ATOM   7920  C CA  . THR B   2 423 ? 77.268  -22.330  44.540  1.000 161.22787 ? ? ? ? ? ?  424 THR B   CA  1 
+ATOM   7921  C C   . THR B   2 423 ? 77.290  -22.506  43.024  1.000 165.13376 ? ? ? ? ? ?  424 THR B   C   1 
+ATOM   7922  O O   . THR B   2 423 ? 77.310  -23.624  42.505  1.000 175.42120 ? ? ? ? ? ?  424 THR B   O   1 
+ATOM   7923  C CB  . THR B   2 423 ? 78.673  -22.023  45.068  1.000 161.86106 ? ? ? ? ? ?  424 THR B   CB  1 
+ATOM   7924  O OG1 . THR B   2 423 ? 78.708  -22.239  46.481  1.000 159.57743 ? ? ? ? ? ?  424 THR B   OG1 1 
+ATOM   7925  C CG2 . THR B   2 423 ? 79.063  -20.580  44.786  1.000 163.75074 ? ? ? ? ? ?  424 THR B   CG2 1 
+ATOM   7926  N N   . VAL B   2 424 ? 77.265  -21.377  42.314  1.000 156.96276 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B   N   1 
+ATOM   7927  C CA  . VAL B   2 424 ? 77.322  -21.397  40.853  1.000 153.90408 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B   CA  1 
+ATOM   7928  C C   . VAL B   2 424 ? 78.548  -22.168  40.380  1.000 155.79000 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B   C   1 
+ATOM   7929  O O   . VAL B   2 424 ? 78.488  -22.928  39.405  1.000 159.45258 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B   O   1 
+ATOM   7930  C CB  . VAL B   2 424 ? 77.305  -19.957  40.299  1.000 156.00939 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B   CB  1 
+ATOM   7931  C CG1 . VAL B   2 424 ? 77.603  -19.951  38.808  1.000 153.32648 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B   CG1 1 
+ATOM   7932  C CG2 . VAL B   2 424 ? 75.962  -19.300  40.577  1.000 148.99477 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B   CG2 1 
+ATOM   7933  N N   . HIS B   2 425 ? 79.678  -21.993  41.066  1.000 159.21053 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B   N   1 
+ATOM   7934  C CA  . HIS B   2 425 ? 80.883  -22.735  40.723  1.000 158.91330 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B   CA  1 
+ATOM   7935  C C   . HIS B   2 425 ? 80.919  -24.124  41.345  1.000 164.88671 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B   C   1 
+ATOM   7936  O O   . HIS B   2 425 ? 81.698  -24.967  40.890  1.000 164.44271 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B   O   1 
+ATOM   7937  C CB  . HIS B   2 425 ? 82.126  -21.955  41.154  1.000 152.02296 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B   CB  1 
+ATOM   7938  C CG  . HIS B   2 425 ? 82.310  -20.662  40.424  1.000 158.44779 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B   CG  1 
+ATOM   7939  N ND1 . HIS B   2 425 ? 81.643  -19.508  40.775  1.000 164.63318 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B   ND1 1 
+ATOM   7940  C CD2 . HIS B   2 425 ? 83.085  -20.341  39.361  1.000 152.38345 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B   CD2 1 
+ATOM   7941  C CE1 . HIS B   2 425 ? 82.000  -18.531  39.960  1.000 166.75565 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B   CE1 1 
+ATOM   7942  N NE2 . HIS B   2 425 ? 82.874  -19.010  39.093  1.000 157.98167 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B   NE2 1 
+ATOM   7943  N N   . SER B   2 426 ? 80.102  -24.380  42.371  1.000 165.63808 ? ? ? ? ? ?  427 SER B   N   1 
+ATOM   7944  C CA  . SER B   2 426 ? 80.118  -25.688  43.020  1.000 162.56819 ? ? ? ? ? ?  427 SER B   CA  1 
+ATOM   7945  C C   . SER B   2 426 ? 79.661  -26.782  42.064  1.000 167.39087 ? ? ? ? ? ?  427 SER B   C   1 
+ATOM   7946  O O   . SER B   2 426 ? 80.315  -27.823  41.934  1.000 185.78902 ? ? ? ? ? ?  427 SER B   O   1 
+ATOM   7947  C CB  . SER B   2 426 ? 79.244  -25.667  44.274  1.000 158.73437 ? ? ? ? ? ?  427 SER B   CB  1 
+ATOM   7948  O OG  . SER B   2 426 ? 79.892  -24.988  45.335  1.000 163.37663 ? ? ? ? ? ?  427 SER B   OG  1 
+ATOM   7949  N N   . ALA B   2 427 ? 78.536  -26.565  41.385  1.000 148.99035 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B   N   1 
+ATOM   7950  C CA  . ALA B   2 427 ? 78.051  -27.537  40.415  1.000 174.17328 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B   CA  1 
+ATOM   7951  C C   . ALA B   2 427 ? 78.029  -26.944  39.014  1.000 177.17476 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B   C   1 
+ATOM   7952  O O   . ALA B   2 427 ? 76.978  -26.899  38.365  1.000 179.14069 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B   O   1 
+ATOM   7953  C CB  . ALA B   2 427 ? 76.662  -28.043  40.798  1.000 187.13073 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B   CB  1 
+ATOM   7954  N N   . LYS B   2 428 ? 79.188  -26.476  38.547  1.000 174.34393 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B   N   1 
+ATOM   7955  C CA  . LYS B   2 428 ? 79.318  -26.095  37.146  1.000 162.89080 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B   CA  1 
+ATOM   7956  C C   . LYS B   2 428 ? 79.058  -27.284  36.231  1.000 158.98046 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B   C   1 
+ATOM   7957  O O   . LYS B   2 428 ? 78.593  -27.110  35.098  1.000 163.79048 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B   O   1 
+ATOM   7958  C CB  . LYS B   2 428 ? 80.712  -25.513  36.897  1.000 158.45581 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B   CB  1 
+ATOM   7959  C CG  . LYS B   2 428 ? 81.036  -25.212  35.442  1.000 167.51171 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B   CG  1 
+ATOM   7960  C CD  . LYS B   2 428 ? 82.498  -24.822  35.278  1.000 157.44814 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B   CD  1 
+ATOM   7961  C CE  . LYS B   2 428 ? 83.425  -25.899  35.824  1.000 156.79436 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B   CE  1 
+ATOM   7962  N NZ  . LYS B   2 428 ? 83.221  -27.213  35.152  1.000 148.00342 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B   NZ  1 
+ATOM   7963  N N   . GLY B   2 429 ? 79.324  -28.496  36.712  1.000 152.69626 ? ? ? ? ? ?  430 GLY B   N   1 
+ATOM   7964  C CA  . GLY B   2 429 ? 79.151  -29.691  35.914  1.000 166.62598 ? ? ? ? ? ?  430 GLY B   CA  1 
+ATOM   7965  C C   . GLY B   2 429 ? 77.780  -30.328  36.021  1.000 161.58312 ? ? ? ? ? ?  430 GLY B   C   1 
+ATOM   7966  O O   . GLY B   2 429 ? 77.012  -30.315  35.054  1.000 164.46180 ? ? ? ? ? ?  430 GLY B   O   1 
+ATOM   7967  N N   . LEU B   2 430 ? 77.458  -30.887  37.185  1.000 166.84339 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B   N   1 
+ATOM   7968  C CA  . LEU B   2 430 ? 76.228  -31.654  37.323  1.000 170.98214 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B   CA  1 
+ATOM   7969  C C   . LEU B   2 430 ? 74.999  -30.752  37.245  1.000 161.27554 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B   C   1 
+ATOM   7970  O O   . LEU B   2 430 ? 75.048  -29.558  37.554  1.000 137.58039 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B   O   1 
+ATOM   7971  C CB  . LEU B   2 430 ? 76.219  -32.440  38.637  1.000 163.27207 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B   CB  1 
+ATOM   7972  C CG  . LEU B   2 430 ? 76.281  -31.694  39.970  1.000 144.31824 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B   CG  1 
+ATOM   7973  C CD1 . LEU B   2 430 ? 75.550  -32.488  41.042  1.000 167.57121 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B   CD1 1 
+ATOM   7974  C CD2 . LEU B   2 430 ? 77.723  -31.455  40.386  1.000 134.96592 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B   CD2 1 
+ATOM   7975  N N   . GLU B   2 431 ? 73.888  -31.345  36.821  1.000 177.05943 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B   N   1 
+ATOM   7976  C CA  . GLU B   2 431 ? 72.635  -30.643  36.598  1.000 169.56505 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B   CA  1 
+ATOM   7977  C C   . GLU B   2 431 ? 71.607  -31.068  37.637  1.000 166.22944 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B   C   1 
+ATOM   7978  O O   . GLU B   2 431 ? 71.610  -32.208  38.108  1.000 164.34714 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B   O   1 
+ATOM   7979  C CB  . GLU B   2 431 ? 72.105  -30.922  35.189  1.000 161.01428 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B   CB  1 
+ATOM   7980  C CG  . GLU B   2 431 ? 72.027  -32.402  34.849  1.000 148.96151 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B   CG  1 
+ATOM   7981  C CD  . GLU B   2 431 ? 72.016  -32.658  33.355  1.000 159.80355 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B   CD  1 
+ATOM   7982  O OE1 . GLU B   2 431 ? 72.080  -31.679  32.581  1.000 150.17373 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B   OE1 1 
+ATOM   7983  O OE2 . GLU B   2 431 ? 71.948  -33.838  32.953  1.000 178.19606 ? ? ? ? ? -1 432 GLU B   OE2 1 
+ATOM   7984  N N   . PHE B   2 432 ? 70.721  -30.140  37.987  1.000 172.12941 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B   N   1 
+ATOM   7985  C CA  . PHE B   2 432 ? 69.709  -30.365  39.007  1.000 174.88191 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B   CA  1 
+ATOM   7986  C C   . PHE B   2 432 ? 68.315  -30.242  38.405  1.000 181.21967 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B   C   1 
+ATOM   7987  O O   . PHE B   2 432 ? 68.129  -29.690  37.318  1.000 187.36079 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B   O   1 
+ATOM   7988  C CB  . PHE B   2 432 ? 69.870  -29.381  40.171  1.000 172.02291 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B   CB  1 
+ATOM   7989  C CG  . PHE B   2 432 ? 71.108  -29.610  40.987  1.000 174.90665 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B   CG  1 
+ATOM   7990  C CD1 . PHE B   2 432 ? 72.314  -29.042  40.616  1.000 169.12008 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B   CD1 1 
+ATOM   7991  C CD2 . PHE B   2 432 ? 71.067  -30.399  42.124  1.000 180.98131 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B   CD2 1 
+ATOM   7992  C CE1 . PHE B   2 432 ? 73.455  -29.254  41.365  1.000 177.05690 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B   CE1 1 
+ATOM   7993  C CE2 . PHE B   2 432 ? 72.206  -30.615  42.877  1.000 184.71440 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B   CE2 1 
+ATOM   7994  C CZ  . PHE B   2 432 ? 73.402  -30.041  42.497  1.000 177.32830 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B   CZ  1 
+ATOM   7995  N N   . ASN B   2 433 ? 67.326  -30.762  39.134  1.000 178.00663 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B   N   1 
+ATOM   7996  C CA  . ASN B   2 433 ? 65.967  -30.823  38.605  1.000 181.01178 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B   CA  1 
+ATOM   7997  C C   . ASN B   2 433 ? 65.289  -29.458  38.666  1.000 179.03860 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B   C   1 
+ATOM   7998  O O   . ASN B   2 433 ? 64.856  -28.920  37.640  1.000 178.22647 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B   O   1 
+ATOM   7999  C CB  . ASN B   2 433 ? 65.160  -31.873  39.371  1.000 182.25240 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B   CB  1 
+ATOM   8000  C CG  . ASN B   2 433 ? 63.983  -32.397  38.575  1.000 189.47267 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B   CG  1 
+ATOM   8001  O OD1 . ASN B   2 433 ? 63.287  -31.638  37.903  1.000 193.92458 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B   OD1 1 
+ATOM   8002  N ND2 . ASN B   2 433 ? 63.760  -33.705  38.640  1.000 178.52398 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B   ND2 1 
+ATOM   8003  N N   . GLN B   2 434 ? 65.184  -28.881  39.863  1.000 182.16007 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B   N   1 
+ATOM   8004  C CA  . GLN B   2 434 ? 64.579  -27.570  40.053  1.000 178.27427 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B   CA  1 
+ATOM   8005  C C   . GLN B   2 434 ? 65.534  -26.673  40.827  1.000 172.05822 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B   C   1 
+ATOM   8006  O O   . GLN B   2 434 ? 66.131  -27.099  41.820  1.000 171.30085 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B   O   1 
+ATOM   8007  C CB  . GLN B   2 434 ? 63.238  -27.665  40.795  1.000 181.68026 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B   CB  1 
+ATOM   8008  C CG  . GLN B   2 434 ? 62.134  -28.363  40.016  1.000 193.99744 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B   CG  1 
+ATOM   8009  C CD  . GLN B   2 434 ? 62.158  -29.869  40.187  1.000 205.33914 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B   CD  1 
+ATOM   8010  O OE1 . GLN B   2 434 ? 62.881  -30.397  41.031  1.000 208.64943 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B   OE1 1 
+ATOM   8011  N NE2 . GLN B   2 434 ? 61.360  -30.568  39.388  1.000 204.41861 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B   NE2 1 
+ATOM   8012  N N   . VAL B   2 435 ? 65.662  -25.425  40.374  1.000 163.54615 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B   N   1 
+ATOM   8013  C CA  . VAL B   2 435 ? 66.630  -24.475  40.911  1.000 162.05258 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B   CA  1 
+ATOM   8014  C C   . VAL B   2 435 ? 65.939  -23.142  41.168  1.000 158.27113 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B   C   1 
+ATOM   8015  O O   . VAL B   2 435 ? 65.095  -22.706  40.377  1.000 160.81790 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B   O   1 
+ATOM   8016  C CB  . VAL B   2 435 ? 67.825  -24.287  39.949  1.000 169.35764 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B   CB  1 
+ATOM   8017  C CG1 . VAL B   2 435 ? 68.755  -23.194  40.448  1.000 173.41258 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B   CG1 1 
+ATOM   8018  C CG2 . VAL B   2 435 ? 68.586  -25.593  39.773  1.000 174.37169 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B   CG2 1 
+ATOM   8019  N N   . ILE B   2 436 ? 66.300  -22.495  42.276  1.000 158.99080 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B   N   1 
+ATOM   8020  C CA  . ILE B   2 436 ? 65.850  -21.146  42.600  1.000 166.80156 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B   CA  1 
+ATOM   8021  C C   . ILE B   2 436 ? 67.076  -20.249  42.713  1.000 173.02470 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B   C   1 
+ATOM   8022  O O   . ILE B   2 436 ? 68.055  -20.612  43.374  1.000 175.22983 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B   O   1 
+ATOM   8023  C CB  . ILE B   2 436 ? 65.034  -21.109  43.905  1.000 153.15643 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B   CB  1 
+ATOM   8024  C CG1 . ILE B   2 436 ? 63.820  -22.032  43.809  1.000 154.53493 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B   CG1 1 
+ATOM   8025  C CG2 . ILE B   2 436 ? 64.594  -19.686  44.221  1.000 148.37269 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B   CG2 1 
+ATOM   8026  C CD1 . ILE B   2 436 ? 62.889  -21.921  44.995  1.000 161.79650 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B   CD1 1 
+ATOM   8027  N N   . ILE B   2 437 ? 67.022  -19.082  42.069  1.000 181.83738 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B   N   1 
+ATOM   8028  C CA  . ILE B   2 437 ? 68.112  -18.115  42.098  1.000 184.31500 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B   CA  1 
+ATOM   8029  C C   . ILE B   2 437 ? 67.558  -16.761  42.531  1.000 185.16653 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B   C   1 
+ATOM   8030  O O   . ILE B   2 437 ? 66.348  -16.567  42.651  1.000 192.83939 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B   O   1 
+ATOM   8031  C CB  . ILE B   2 437 ? 68.828  -17.992  40.737  1.000 180.23399 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B   CB  1 
+ATOM   8032  C CG1 . ILE B   2 437 ? 67.975  -17.194  39.750  1.000 181.27921 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B   CG1 1 
+ATOM   8033  C CG2 . ILE B   2 437 ? 69.128  -19.363  40.165  1.000 170.26801 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B   CG2 1 
+ATOM   8034  C CD1 . ILE B   2 437 ? 68.630  -17.005  38.397  1.000 163.96778 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B   CD1 1 
+ATOM   8035  N N   . THR B   2 438 ? 68.471  -15.817  42.760  1.000 169.91966 ? ? ? ? ? ?  439 THR B   N   1 
+ATOM   8036  C CA  . THR B   2 438 ? 68.127  -14.447  43.107  1.000 179.41355 ? ? ? ? ? ?  439 THR B   CA  1 
+ATOM   8037  C C   . THR B   2 438 ? 68.764  -13.487  42.107  1.000 182.94503 ? ? ? ? ? ?  439 THR B   C   1 
+ATOM   8038  O O   . THR B   2 438 ? 69.849  -13.746  41.580  1.000 176.21446 ? ? ? ? ? ?  439 THR B   O   1 
+ATOM   8039  C CB  . THR B   2 438 ? 68.584  -14.101  44.533  1.000 178.62976 ? ? ? ? ? ?  439 THR B   CB  1 
+ATOM   8040  O OG1 . THR B   2 438 ? 69.988  -14.362  44.662  1.000 186.06205 ? ? ? ? ? ?  439 THR B   OG1 1 
+ATOM   8041  C CG2 . THR B   2 438 ? 67.823  -14.935  45.557  1.000 171.11797 ? ? ? ? ? ?  439 THR B   CG2 1 
+ATOM   8042  N N   . ALA B   2 439 ? 68.082  -12.361  41.864  1.000 191.52474 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B   N   1 
+ATOM   8043  C CA  . ALA B   2 439 ? 68.512  -11.415  40.833  1.000 187.90444 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B   CA  1 
+ATOM   8044  C C   . ALA B   2 439 ? 69.656  -10.511  41.284  1.000 196.49099 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B   C   1 
+ATOM   8045  O O   . ALA B   2 439 ? 70.498  -10.135  40.462  1.000 190.57375 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B   O   1 
+ATOM   8046  C CB  . ALA B   2 439 ? 67.338  -10.552  40.379  1.000 197.10763 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B   CB  1 
+ATOM   8047  N N   . SER B   2 440 ? 69.710  -10.151  42.567  1.000 201.68815 ? ? ? ? ? ?  441 SER B   N   1 
+ATOM   8048  C CA  . SER B   2 440 ? 70.719  -9.201   43.033  1.000 195.00334 ? ? ? ? ? ?  441 SER B   CA  1 
+ATOM   8049  C C   . SER B   2 440 ? 72.138  -9.725   42.864  1.000 188.46505 ? ? ? ? ? ?  441 SER B   C   1 
+ATOM   8050  O O   . SER B   2 440 ? 73.093  -8.947   42.977  1.000 181.96030 ? ? ? ? ? ?  441 SER B   O   1 
+ATOM   8051  C CB  . SER B   2 440 ? 70.484  -8.851   44.505  1.000 193.91396 ? ? ? ? ? ?  441 SER B   CB  1 
+ATOM   8052  O OG  . SER B   2 440 ? 70.582  -10.004  45.323  1.000 185.31780 ? ? ? ? ? ?  441 SER B   OG  1 
+ATOM   8053  N N   . ASP B   2 441 ? 72.296  -11.022  42.593  1.000 198.75621 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B   N   1 
+ATOM   8054  C CA  . ASP B   2 441 ? 73.628  -11.605  42.490  1.000 189.14216 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B   CA  1 
+ATOM   8055  C C   . ASP B   2 441 ? 74.319  -11.229  41.185  1.000 181.53270 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B   C   1 
+ATOM   8056  O O   . ASP B   2 441 ? 75.544  -11.067  41.159  1.000 186.02416 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B   O   1 
+ATOM   8057  C CB  . ASP B   2 441 ? 73.536  -13.125  42.613  1.000 177.39759 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B   CB  1 
+ATOM   8058  C CG  . ASP B   2 441 ? 73.037  -13.570  43.971  1.000 176.85579 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B   CG  1 
+ATOM   8059  O OD1 . ASP B   2 441 ? 73.454  -12.968  44.985  1.000 173.49088 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B   OD1 1 
+ATOM   8060  O OD2 . ASP B   2 441 ? 72.232  -14.521  44.028  1.000 182.89154 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B   OD2 1 
+ATOM   8061  N N   . TYR B   2 442 ? 73.563  -11.083  40.101  1.000 174.42999 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B   N   1 
+ATOM   8062  C CA  . TYR B   2 442 ? 74.120  -10.955  38.763  1.000 172.23684 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B   CA  1 
+ATOM   8063  C C   . TYR B   2 442 ? 73.943  -9.535   38.245  1.000 175.88283 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B   C   1 
+ATOM   8064  O O   . TYR B   2 442 ? 72.830  -9.002   38.244  1.000 183.04626 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B   O   1 
+ATOM   8065  C CB  . TYR B   2 442 ? 73.461  -11.954  37.810  1.000 180.05001 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B   CB  1 
+ATOM   8066  C CG  . TYR B   2 442 ? 73.447  -13.369  38.338  1.000 184.67738 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B   CG  1 
+ATOM   8067  C CD1 . TYR B   2 442 ? 72.366  -13.846  39.067  1.000 186.10045 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B   CD1 1 
+ATOM   8068  C CD2 . TYR B   2 442 ? 74.519  -14.224  38.119  1.000 177.19145 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B   CD2 1 
+ATOM   8069  C CE1 . TYR B   2 442 ? 72.350  -15.138  39.559  1.000 177.40137 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B   CE1 1 
+ATOM   8070  C CE2 . TYR B   2 442 ? 74.512  -15.518  38.606  1.000 171.20576 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B   CE2 1 
+ATOM   8071  C CZ  . TYR B   2 442 ? 73.425  -15.969  39.324  1.000 167.75056 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B   CZ  1 
+ATOM   8072  O OH  . TYR B   2 442 ? 73.416  -17.255  39.811  1.000 166.60625 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B   OH  1 
+ATOM   8073  N N   . ASN B   2 443 ? 75.045  -8.933   37.796  1.000 171.34455 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B   N   1 
+ATOM   8074  C CA  . ASN B   2 443 ? 75.025  -7.630   37.139  1.000 167.62453 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B   CA  1 
+ATOM   8075  C C   . ASN B   2 443 ? 74.748  -7.844   35.654  1.000 177.97622 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B   C   1 
+ATOM   8076  O O   . ASN B   2 443 ? 75.634  -8.278   34.908  1.000 178.73607 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B   O   1 
+ATOM   8077  C CB  . ASN B   2 443 ? 76.345  -6.896   37.354  1.000 155.69387 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B   CB  1 
+ATOM   8078  C CG  . ASN B   2 443 ? 76.383  -5.555   36.647  1.000 165.52821 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B   CG  1 
+ATOM   8079  O OD1 . ASN B   2 443 ? 75.338  -4.955   36.384  1.000 175.87131 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B   OD1 1 
+ATOM   8080  N ND2 . ASN B   2 443 ? 77.580  -5.079   36.330  1.000 167.17563 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B   ND2 1 
+ATOM   8081  N N   . VAL B   2 444 ? 73.526  -7.521   35.222  1.000 182.40931 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B   N   1 
+ATOM   8082  C CA  . VAL B   2 444 ? 73.108  -7.835   33.860  1.000 180.69385 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B   CA  1 
+ATOM   8083  C C   . VAL B   2 444 ? 73.385  -6.715   32.863  1.000 191.82557 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B   C   1 
+ATOM   8084  O O   . VAL B   2 444 ? 73.435  -6.976   31.653  1.000 200.65725 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B   O   1 
+ATOM   8085  C CB  . VAL B   2 444 ? 71.611  -8.177   33.834  1.000 184.33422 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B   CB  1 
+ATOM   8086  C CG1 . VAL B   2 444 ? 71.327  -9.362   34.744  1.000 182.12476 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B   CG1 1 
+ATOM   8087  C CG2 . VAL B   2 444 ? 70.788  -6.975   34.255  1.000 194.47007 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B   CG2 1 
+ATOM   8088  N N   . HIS B   2 445 ? 73.566  -5.477   33.330  1.000 193.20842 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B   N   1 
+ATOM   8089  C CA  . HIS B   2 445 ? 73.732  -4.359   32.402  1.000 200.91978 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B   CA  1 
+ATOM   8090  C C   . HIS B   2 445 ? 75.084  -4.408   31.700  1.000 200.09630 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B   C   1 
+ATOM   8091  O O   . HIS B   2 445 ? 75.177  -4.113   30.502  1.000 210.17436 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B   O   1 
+ATOM   8092  C CB  . HIS B   2 445 ? 73.553  -3.030   33.135  1.000 199.96071 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B   CB  1 
+ATOM   8093  C CG  . HIS B   2 445 ? 72.153  -2.504   33.095  1.000 204.46602 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B   CG  1 
+ATOM   8094  N ND1 . HIS B   2 445 ? 71.200  -2.844   34.031  1.000 205.87640 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B   ND1 1 
+ATOM   8095  C CD2 . HIS B   2 445 ? 71.541  -1.670   32.222  1.000 209.87534 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B   CD2 1 
+ATOM   8096  C CE1 . HIS B   2 445 ? 70.063  -2.237   33.739  1.000 206.92616 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B   CE1 1 
+ATOM   8097  N NE2 . HIS B   2 445 ? 70.244  -1.518   32.646  1.000 210.19174 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B   NE2 1 
+ATOM   8098  N N   . TYR B   2 446 ? 76.141  -4.776   32.421  1.000 181.84337 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B   N   1 
+ATOM   8099  C CA  . TYR B   2 446 ? 77.484  -4.819   31.859  1.000 172.96667 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B   CA  1 
+ATOM   8100  C C   . TYR B   2 446 ? 77.985  -6.239   31.632  1.000 177.71873 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B   C   1 
+ATOM   8101  O O   . TYR B   2 446 ? 79.179  -6.431   31.380  1.000 175.26033 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B   O   1 
+ATOM   8102  C CB  . TYR B   2 446 ? 78.454  -4.043   32.752  1.000 174.99051 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B   CB  1 
+ATOM   8103  C CG  . TYR B   2 446 ? 78.234  -2.548   32.696  1.000 167.55336 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B   CG  1 
+ATOM   8104  C CD1 . TYR B   2 446 ? 78.783  -1.786   31.674  1.000 144.62246 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B   CD1 1 
+ATOM   8105  C CD2 . TYR B   2 446 ? 77.466  -1.902   33.656  1.000 177.52363 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B   CD2 1 
+ATOM   8106  C CE1 . TYR B   2 446 ? 78.580  -0.421   31.612  1.000 158.39620 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B   CE1 1 
+ATOM   8107  C CE2 . TYR B   2 446 ? 77.258  -0.536   33.604  1.000 182.99873 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B   CE2 1 
+ATOM   8108  C CZ  . TYR B   2 446 ? 77.818  0.199    32.580  1.000 181.69448 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B   CZ  1 
+ATOM   8109  O OH  . TYR B   2 446 ? 77.613  1.558    32.525  1.000 171.95493 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B   OH  1 
+ATOM   8110  N N   . ASN B   2 447 ? 77.102  -7.235   31.723  1.000 191.97120 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B   N   1 
+ATOM   8111  C CA  . ASN B   2 447 ? 77.390  -8.612   31.315  1.000 203.53528 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B   CA  1 
+ATOM   8112  C C   . ASN B   2 447 ? 78.604  -9.197   32.035  1.000 191.87826 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B   C   1 
+ATOM   8113  O O   . ASN B   2 447 ? 79.305  -10.054  31.489  1.000 173.37027 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B   O   1 
+ATOM   8114  C CB  . ASN B   2 447 ? 77.578  -8.708   29.797  1.000 202.34919 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B   CB  1 
+ATOM   8115  C CG  . ASN B   2 447 ? 76.363  -8.224   29.027  1.000 195.71358 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B   CG  1 
+ATOM   8116  O OD1 . ASN B   2 447 ? 75.236  -8.289   29.518  1.000 200.07395 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B   OD1 1 
+ATOM   8117  N ND2 . ASN B   2 447 ? 76.588  -7.735   27.813  1.000 182.10144 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B   ND2 1 
+ATOM   8118  N N   . ARG B   2 448 ? 78.866  -8.749   33.264  1.000 192.96285 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B   N   1 
+ATOM   8119  C CA  . ARG B   2 448 ? 79.966  -9.329   34.028  1.000 200.52813 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B   CA  1 
+ATOM   8120  C C   . ARG B   2 448 ? 79.630  -10.742  34.487  1.000 195.48637 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B   C   1 
+ATOM   8121  O O   . ARG B   2 448 ? 80.473  -11.644  34.414  1.000 180.51180 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B   O   1 
+ATOM   8122  C CB  . ARG B   2 448 ? 80.302  -8.448   35.231  1.000 189.83949 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B   CB  1 
+ATOM   8123  C CG  . ARG B   2 448 ? 80.741  -7.035   34.882  1.000 175.13393 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B   CG  1 
+ATOM   8124  C CD  . ARG B   2 448 ? 81.409  -6.339   36.067  1.000 166.38894 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B   CD  1 
+ATOM   8125  N NE  . ARG B   2 448 ? 81.142  -7.003   37.338  1.000 182.87444 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B   NE  1 
+ATOM   8126  C CZ  . ARG B   2 448 ? 82.022  -7.749   37.995  1.000 149.78266 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B   CZ  1 
+ATOM   8127  N NH1 . ARG B   2 448 ? 83.247  -7.941   37.534  1.000 126.09032 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B   NH1 1 
+ATOM   8128  N NH2 . ARG B   2 448 ? 81.662  -8.317   39.143  1.000 144.48913 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B   NH2 1 
+ATOM   8129  N N   . ASP B   2 449 ? 78.400  -10.954  34.955  1.000 187.70660 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B   N   1 
+ATOM   8130  C CA  . ASP B   2 449 ? 77.972  -12.236  35.497  1.000 169.72474 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B   CA  1 
+ATOM   8131  C C   . ASP B   2 449 ? 76.981  -12.952  34.586  1.000 165.50807 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B   C   1 
+ATOM   8132  O O   . ASP B   2 449 ? 76.270  -13.853  35.040  1.000 165.17290 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B   O   1 
+ATOM   8133  C CB  . ASP B   2 449 ? 77.368  -12.040  36.888  1.000 176.74239 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B   CB  1 
+ATOM   8134  C CG  . ASP B   2 449 ? 78.254  -11.208  37.795  1.000 177.29716 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B   CG  1 
+ATOM   8135  O OD1 . ASP B   2 449 ? 79.491  -11.265  37.634  1.000 172.21294 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B   OD1 1 
+ATOM   8136  O OD2 . ASP B   2 449 ? 77.714  -10.496  38.668  1.000 179.04412 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B   OD2 1 
+ATOM   8137  N N   . THR B   2 450 ? 76.917  -12.567  33.308  1.000 167.97938 ? ? ? ? ? ?  451 THR B   N   1 
+ATOM   8138  C CA  . THR B   2 450 ? 76.002  -13.234  32.386  1.000 162.82593 ? ? ? ? ? ?  451 THR B   CA  1 
+ATOM   8139  C C   . THR B   2 450 ? 76.418  -14.680  32.142  1.000 159.76507 ? ? ? ? ? ?  451 THR B   C   1 
+ATOM   8140  O O   . THR B   2 450 ? 75.563  -15.555  31.965  1.000 160.13462 ? ? ? ? ? ?  451 THR B   O   1 
+ATOM   8141  C CB  . THR B   2 450 ? 75.925  -12.469  31.064  1.000 160.08662 ? ? ? ? ? ?  451 THR B   CB  1 
+ATOM   8142  O OG1 . THR B   2 450 ? 77.228  -11.995  30.701  1.000 173.57276 ? ? ? ? ? ?  451 THR B   OG1 1 
+ATOM   8143  C CG2 . THR B   2 450 ? 74.965  -11.294  31.181  1.000 164.56690 ? ? ? ? ? ?  451 THR B   CG2 1 
+ATOM   8144  N N   . ASN B   2 451 ? 77.726  -14.950  32.125  1.000 163.03289 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B   N   1 
+ATOM   8145  C CA  . ASN B   2 451 ? 78.191  -16.326  31.985  1.000 156.27345 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B   CA  1 
+ATOM   8146  C C   . ASN B   2 451 ? 77.835  -17.152  33.215  1.000 163.04045 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B   C   1 
+ATOM   8147  O O   . ASN B   2 451 ? 77.360  -18.288  33.092  1.000 165.95686 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B   O   1 
+ATOM   8148  C CB  . ASN B   2 451 ? 79.698  -16.350  31.735  1.000 160.62720 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B   CB  1 
+ATOM   8149  C CG  . ASN B   2 451 ? 80.073  -15.774  30.383  1.000 144.92054 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B   CG  1 
+ATOM   8150  O OD1 . ASN B   2 451 ? 79.270  -15.103  29.735  1.000 144.17560 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B   OD1 1 
+ATOM   8151  N ND2 . ASN B   2 451 ? 81.301  -16.035  29.950  1.000 136.54969 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B   ND2 1 
+ATOM   8152  N N   . GLU B   2 452 ? 78.056  -16.599  34.410  1.000 165.93885 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B   N   1 
+ATOM   8153  C CA  . GLU B   2 452 ? 77.622  -17.278  35.626  1.000 151.23092 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B   CA  1 
+ATOM   8154  C C   . GLU B   2 452 ? 76.104  -17.361  35.709  1.000 155.28645 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B   C   1 
+ATOM   8155  O O   . GLU B   2 452 ? 75.568  -18.331  36.258  1.000 157.70284 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B   O   1 
+ATOM   8156  C CB  . GLU B   2 452 ? 78.181  -16.566  36.859  1.000 151.02609 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B   CB  1 
+ATOM   8157  C CG  . GLU B   2 452 ? 79.535  -17.079  37.331  1.000 158.66229 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B   CG  1 
+ATOM   8158  C CD  . GLU B   2 452 ? 80.681  -16.671  36.424  1.000 179.72154 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B   CD  1 
+ATOM   8159  O OE1 . GLU B   2 452 ? 80.451  -15.903  35.466  1.000 181.59610 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B   OE1 1 
+ATOM   8160  O OE2 . GLU B   2 452 ? 81.820  -17.119  36.675  1.000 185.76113 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B   OE2 1 
+ATOM   8161  N N   . HIS B   2 453 ? 75.397  -16.362  35.175  1.000 162.81483 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B   N   1 
+ATOM   8162  C CA  . HIS B   2 453 ? 73.940  -16.423  35.158  1.000 165.23877 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B   CA  1 
+ATOM   8163  C C   . HIS B   2 453 ? 73.442  -17.460  34.161  1.000 161.73047 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B   C   1 
+ATOM   8164  O O   . HIS B   2 453 ? 72.476  -18.181  34.438  1.000 162.46099 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B   O   1 
+ATOM   8165  C CB  . HIS B   2 453 ? 73.354  -15.050  34.833  1.000 160.34970 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B   CB  1 
+ATOM   8166  C CG  . HIS B   2 453 ? 71.873  -15.066  34.620  1.000 164.45048 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B   CG  1 
+ATOM   8167  N ND1 . HIS B   2 453 ? 71.303  -15.118  33.366  1.000 169.34589 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B   ND1 1 
+ATOM   8168  C CD2 . HIS B   2 453 ? 70.846  -15.050  35.501  1.000 156.42302 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B   CD2 1 
+ATOM   8169  C CE1 . HIS B   2 453 ? 69.988  -15.127  33.484  1.000 172.96169 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B   CE1 1 
+ATOM   8170  N NE2 . HIS B   2 453 ? 69.684  -15.087  34.769  1.000 165.41517 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B   NE2 1 
+ATOM   8171  N N   . TYR B   2 454 ? 74.082  -17.545  32.992  1.000 165.29105 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B   N   1 
+ATOM   8172  C CA  . TYR B   2 454 ? 73.692  -18.555  32.013  1.000 161.43118 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B   CA  1 
+ATOM   8173  C C   . TYR B   2 454 ? 73.910  -19.960  32.560  1.000 159.79104 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B   C   1 
+ATOM   8174  O O   . TYR B   2 454 ? 73.083  -20.853  32.345  1.000 165.45879 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B   O   1 
+ATOM   8175  C CB  . TYR B   2 454 ? 74.469  -18.356  30.711  1.000 170.00798 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B   CB  1 
+ATOM   8176  C CG  . TYR B   2 454 ? 74.074  -19.317  29.611  1.000 172.56408 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B   CG  1 
+ATOM   8177  C CD1 . TYR B   2 454 ? 72.986  -19.054  28.791  1.000 176.36621 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B   CD1 1 
+ATOM   8178  C CD2 . TYR B   2 454 ? 74.791  -20.487  29.393  1.000 166.76403 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B   CD2 1 
+ATOM   8179  C CE1 . TYR B   2 454 ? 72.620  -19.928  27.785  1.000 177.85672 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B   CE1 1 
+ATOM   8180  C CE2 . TYR B   2 454 ? 74.432  -21.368  28.390  1.000 171.45125 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B   CE2 1 
+ATOM   8181  C CZ  . TYR B   2 454 ? 73.347  -21.084  27.589  1.000 179.61446 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B   CZ  1 
+ATOM   8182  O OH  . TYR B   2 454 ? 72.986  -21.957  26.588  1.000 174.13197 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B   OH  1 
+ATOM   8183  N N   . VAL B   2 455 ? 75.023  -20.174  33.266  1.000 158.24516 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B   N   1 
+ATOM   8184  C CA  . VAL B   2 455 ? 75.242  -21.453  33.936  1.000 149.21942 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B   CA  1 
+ATOM   8185  C C   . VAL B   2 455 ? 74.165  -21.687  34.985  1.000 147.23729 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B   C   1 
+ATOM   8186  O O   . VAL B   2 455 ? 73.618  -22.790  35.103  1.000 154.92645 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B   O   1 
+ATOM   8187  C CB  . VAL B   2 455 ? 76.651  -21.500  34.555  1.000 139.87613 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B   CB  1 
+ATOM   8188  C CG1 . VAL B   2 455 ? 76.788  -22.698  35.483  1.000 142.71820 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B   CG1 1 
+ATOM   8189  C CG2 . VAL B   2 455 ? 77.708  -21.543  33.464  1.000 155.86731 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B   CG2 1 
+ATOM   8190  N N   . ALA B   2 456 ? 73.835  -20.646  35.752  1.000 143.82785 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B   N   1 
+ATOM   8191  C CA  . ALA B   2 456 ? 72.813  -20.764  36.786  1.000 151.25267 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B   CA  1 
+ATOM   8192  C C   . ALA B   2 456 ? 71.469  -21.176  36.197  1.000 151.73312 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B   C   1 
+ATOM   8193  O O   . ALA B   2 456 ? 70.752  -21.998  36.779  1.000 147.00592 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B   O   1 
+ATOM   8194  C CB  . ALA B   2 456 ? 72.683  -19.440  37.536  1.000 161.26319 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B   CB  1 
+ATOM   8195  N N   . THR B   2 457 ? 71.113  -20.614  35.040  1.000 159.84008 ? ? ? ? ? ?  458 THR B   N   1 
+ATOM   8196  C CA  . THR B   2 457 ? 69.816  -20.905  34.441  1.000 156.93687 ? ? ? ? ? ?  458 THR B   CA  1 
+ATOM   8197  C C   . THR B   2 457 ? 69.783  -22.284  33.794  1.000 161.42061 ? ? ? ? ? ?  458 THR B   C   1 
+ATOM   8198  O O   . THR B   2 457 ? 68.729  -22.930  33.770  1.000 170.88517 ? ? ? ? ? ?  458 THR B   O   1 
+ATOM   8199  C CB  . THR B   2 457 ? 69.466  -19.831  33.413  1.000 165.69354 ? ? ? ? ? ?  458 THR B   CB  1 
+ATOM   8200  O OG1 . THR B   2 457 ? 70.540  -19.706  32.473  1.000 172.07903 ? ? ? ? ? ?  458 THR B   OG1 1 
+ATOM   8201  C CG2 . THR B   2 457 ? 69.251  -18.495  34.100  1.000 168.44318 ? ? ? ? ? ?  458 THR B   CG2 1 
+ATOM   8202  N N   . THR B   2 458 ? 70.915  -22.751  33.266  1.000 165.76700 ? ? ? ? ? ?  459 THR B   N   1 
+ATOM   8203  C CA  . THR B   2 458 ? 70.963  -24.040  32.588  1.000 154.71665 ? ? ? ? ? ?  459 THR B   CA  1 
+ATOM   8204  C C   . THR B   2 458 ? 71.030  -25.222  33.545  1.000 158.24762 ? ? ? ? ? ?  459 THR B   C   1 
+ATOM   8205  O O   . THR B   2 458 ? 70.870  -26.364  33.100  1.000 157.41715 ? ? ? ? ? ?  459 THR B   O   1 
+ATOM   8206  C CB  . THR B   2 458 ? 72.158  -24.095  31.632  1.000 151.02954 ? ? ? ? ? ?  459 THR B   CB  1 
+ATOM   8207  O OG1 . THR B   2 458 ? 73.350  -23.709  32.328  1.000 153.52254 ? ? ? ? ? ?  459 THR B   OG1 1 
+ATOM   8208  C CG2 . THR B   2 458 ? 71.938  -23.165  30.447  1.000 158.96658 ? ? ? ? ? ?  459 THR B   CG2 1 
+ATOM   8209  N N   . ARG B   2 459 ? 71.264  -24.988  34.839  1.000 159.86740 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B   N   1 
+ATOM   8210  C CA  . ARG B   2 459 ? 71.299  -26.101  35.783  1.000 155.59782 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B   CA  1 
+ATOM   8211  C C   . ARG B   2 459 ? 69.908  -26.682  36.003  1.000 161.91109 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B   C   1 
+ATOM   8212  O O   . ARG B   2 459 ? 69.749  -27.904  36.089  1.000 166.46757 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B   O   1 
+ATOM   8213  C CB  . ARG B   2 459 ? 71.909  -25.659  37.113  1.000 149.16043 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B   CB  1 
+ATOM   8214  C CG  . ARG B   2 459 ? 73.353  -25.175  37.036  1.000 147.53241 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B   CG  1 
+ATOM   8215  C CD  . ARG B   2 459 ? 74.251  -26.125  36.252  1.000 147.88019 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B   CD  1 
+ATOM   8216  N NE  . ARG B   2 459 ? 74.326  -25.774  34.838  1.000 157.47284 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B   NE  1 
+ATOM   8217  C CZ  . ARG B   2 459 ? 75.100  -26.387  33.953  1.000 171.07093 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B   CZ  1 
+ATOM   8218  N NH1 . ARG B   2 459 ? 75.894  -27.386  34.302  1.000 177.32607 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B   NH1 1 
+ATOM   8219  N NH2 . ARG B   2 459 ? 75.079  -25.985  32.685  1.000 175.93923 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B   NH2 1 
+ATOM   8220  N N   . ALA B   2 460 ? 68.891  -25.825  36.093  1.000 166.96947 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B   N   1 
+ATOM   8221  C CA  . ALA B   2 460 ? 67.530  -26.300  36.301  1.000 164.80981 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B   CA  1 
+ATOM   8222  C C   . ALA B   2 460 ? 67.059  -27.119  35.106  1.000 169.32609 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B   C   1 
+ATOM   8223  O O   . ALA B   2 460 ? 67.301  -26.760  33.950  1.000 160.69925 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B   O   1 
+ATOM   8224  C CB  . ALA B   2 460 ? 66.587  -25.121  36.540  1.000 158.48283 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B   CB  1 
+ATOM   8225  N N   . LYS B   2 461 ? 66.377  -28.228  35.391  1.000 181.19994 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B   N   1 
+ATOM   8226  C CA  . LYS B   2 461 ? 65.934  -29.163  34.364  1.000 175.83534 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B   CA  1 
+ATOM   8227  C C   . LYS B   2 461 ? 64.449  -29.033  34.045  1.000 181.93114 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B   C   1 
+ATOM   8228  O O   . LYS B   2 461 ? 64.075  -28.934  32.873  1.000 170.10972 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B   O   1 
+ATOM   8229  C CB  . LYS B   2 461 ? 66.247  -30.602  34.795  1.000 165.62991 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B   CB  1 
+ATOM   8230  C CG  . LYS B   2 461 ? 65.914  -31.651  33.747  1.000 171.22558 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B   CG  1 
+ATOM   8231  C CD  . LYS B   2 461 ? 66.085  -33.056  34.301  1.000 180.27095 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B   CD  1 
+ATOM   8232  C CE  . LYS B   2 461 ? 65.785  -34.107  33.245  1.000 182.94473 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B   CE  1 
+ATOM   8233  N NZ  . LYS B   2 461 ? 64.437  -33.923  32.642  1.000 171.07869 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B   NZ  1 
+ATOM   8234  N N   . ASP B   2 462 ? 63.591  -29.035  35.066  1.000 183.09696 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B   N   1 
+ATOM   8235  C CA  . ASP B   2 462 ? 62.147  -28.998  34.869  1.000 183.07001 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B   CA  1 
+ATOM   8236  C C   . ASP B   2 462 ? 61.551  -27.634  35.191  1.000 181.25178 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B   C   1 
+ATOM   8237  O O   . ASP B   2 462 ? 60.912  -27.021  34.331  1.000 184.05591 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B   O   1 
+ATOM   8238  C CB  . ASP B   2 462 ? 61.472  -30.090  35.714  1.000 185.36874 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B   CB  1 
+ATOM   8239  C CG  . ASP B   2 462 ? 61.773  -31.489  35.209  1.000 188.40835 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B   CG  1 
+ATOM   8240  O OD1 . ASP B   2 462 ? 62.063  -31.640  34.003  1.000 181.51914 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B   OD1 1 
+ATOM   8241  O OD2 . ASP B   2 462 ? 61.715  -32.441  36.016  1.000 188.25622 ? ? ? ? ? -1 463 ASP B   OD2 1 
+ATOM   8242  N N   . LYS B   2 463 ? 61.739  -27.136  36.412  1.000 186.32079 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B   N   1 
+ATOM   8243  C CA  . LYS B   2 463 ? 61.148  -25.874  36.836  1.000 190.73200 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B   CA  1 
+ATOM   8244  C C   . LYS B   2 463 ? 62.235  -24.950  37.364  1.000 180.00054 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B   C   1 
+ATOM   8245  O O   . LYS B   2 463 ? 63.049  -25.356  38.199  1.000 173.27561 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B   O   1 
+ATOM   8246  C CB  . LYS B   2 463 ? 60.075  -26.098  37.908  1.000 186.56888 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B   CB  1 
+ATOM   8247  C CG  . LYS B   2 463 ? 58.901  -26.942  37.439  1.000 191.81896 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B   CG  1 
+ATOM   8248  C CD  . LYS B   2 463 ? 58.204  -26.303  36.248  1.000 188.29000 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B   CD  1 
+ATOM   8249  C CE  . LYS B   2 463 ? 57.030  -27.144  35.773  1.000 181.93426 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B   CE  1 
+ATOM   8250  N NZ  . LYS B   2 463 ? 56.341  -26.524  34.607  1.000 171.35114 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B   NZ  1 
+ATOM   8251  N N   . LEU B   2 464 ? 62.241  -23.711  36.878  1.000 175.62651 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B   N   1 
+ATOM   8252  C CA  . LEU B   2 464 ? 63.182  -22.689  37.313  1.000 176.07350 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B   CA  1 
+ATOM   8253  C C   . LEU B   2 464 ? 62.412  -21.548  37.959  1.000 179.85614 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B   C   1 
+ATOM   8254  O O   . LEU B   2 464 ? 61.424  -21.065  37.398  1.000 184.40956 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B   O   1 
+ATOM   8255  C CB  . LEU B   2 464 ? 64.016  -22.170  36.138  1.000 180.81809 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B   CB  1 
+ATOM   8256  C CG  . LEU B   2 464 ? 64.914  -20.965  36.425  1.000 178.54139 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B   CG  1 
+ATOM   8257  C CD1 . LEU B   2 464 ? 65.929  -21.290  37.510  1.000 176.79484 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B   CD1 1 
+ATOM   8258  C CD2 . LEU B   2 464 ? 65.610  -20.505  35.155  1.000 178.31497 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B   CD2 1 
+ATOM   8259  N N   . ILE B   2 465 ? 62.861  -21.124  39.138  1.000 181.78311 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B   N   1 
+ATOM   8260  C CA  . ILE B   2 465 ? 62.211  -20.062  39.898  1.000 183.35940 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B   CA  1 
+ATOM   8261  C C   . ILE B   2 465 ? 63.217  -18.935  40.079  1.000 178.19157 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B   C   1 
+ATOM   8262  O O   . ILE B   2 465 ? 64.302  -19.147  40.634  1.000 173.71700 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B   O   1 
+ATOM   8263  C CB  . ILE B   2 465 ? 61.698  -20.559  41.257  1.000 179.61643 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B   CB  1 
+ATOM   8264  C CG1 . ILE B   2 465 ? 61.107  -21.964  41.123  1.000 180.44948 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B   CG1 1 
+ATOM   8265  C CG2 . ILE B   2 465 ? 60.662  -19.597  41.817  1.000 183.51286 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B   CG2 1 
+ATOM   8266  C CD1 . ILE B   2 465 ? 59.895  -22.042  40.220  1.000 188.11609 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B   CD1 1 
+ATOM   8267  N N   . VAL B   2 466 ? 62.857  -17.741  39.617  1.000 182.22579 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B   N   1 
+ATOM   8268  C CA  . VAL B   2 466 ? 63.728  -16.573  39.663  1.000 178.30430 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B   CA  1 
+ATOM   8269  C C   . VAL B   2 466 ? 63.133  -15.560  40.630  1.000 193.16930 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B   C   1 
+ATOM   8270  O O   . VAL B   2 466 ? 61.939  -15.249  40.558  1.000 203.33181 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B   O   1 
+ATOM   8271  C CB  . VAL B   2 466 ? 63.915  -15.958  38.265  1.000 175.32803 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B   CB  1 
+ATOM   8272  C CG1 . VAL B   2 466 ? 64.479  -14.547  38.369  1.000 181.67192 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B   CG1 1 
+ATOM   8273  C CG2 . VAL B   2 466 ? 64.826  -16.837  37.421  1.000 173.50035 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B   CG2 1 
+ATOM   8274  N N   . ILE B   2 467 ? 63.962  -15.055  41.538  1.000 193.92473 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B   N   1 
+ATOM   8275  C CA  . ILE B   2 467 ? 63.581  -13.983  42.448  1.000 198.86352 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B   CA  1 
+ATOM   8276  C C   . ILE B   2 467 ? 64.057  -12.666  41.852  1.000 200.45138 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B   C   1 
+ATOM   8277  O O   . ILE B   2 467 ? 65.231  -12.530  41.490  1.000 206.31228 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B   O   1 
+ATOM   8278  C CB  . ILE B   2 467 ? 64.172  -14.207  43.850  1.000 192.31458 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B   CB  1 
+ATOM   8279  C CG1 . ILE B   2 467 ? 63.344  -15.241  44.617  1.000 186.42249 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B   CG1 1 
+ATOM   8280  C CG2 . ILE B   2 467 ? 64.257  -12.899  44.614  1.000 187.73294 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B   CG2 1 
+ATOM   8281  C CD1 . ILE B   2 467 ? 63.841  -15.502  46.022  1.000 166.48372 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B   CD1 1 
+ATOM   8282  N N   . MET B   2 468 ? 63.147  -11.699  41.740  1.000 203.08570 ? ? ? ? ? ?  469 MET B   N   1 
+ATOM   8283  C CA  . MET B   2 468 ? 63.456  -10.415  41.107  1.000 196.11078 ? ? ? ? ? ?  469 MET B   CA  1 
+ATOM   8284  C C   . MET B   2 468 ? 63.902  -9.410   42.171  1.000 199.53468 ? ? ? ? ? ?  469 MET B   C   1 
+ATOM   8285  O O   . MET B   2 468 ? 63.181  -8.490   42.560  1.000 204.74347 ? ? ? ? ? ?  469 MET B   O   1 
+ATOM   8286  C CB  . MET B   2 468 ? 62.254  -9.908   40.318  1.000 198.47224 ? ? ? ? ? ?  469 MET B   CB  1 
+ATOM   8287  C CG  . MET B   2 468 ? 62.612  -8.975   39.175  1.000 190.55518 ? ? ? ? ? ?  469 MET B   CG  1 
+ATOM   8288  S SD  . MET B   2 468 ? 63.616  -9.797   37.923  1.000 206.98339 ? ? ? ? ? ?  469 MET B   SD  1 
+ATOM   8289  C CE  . MET B   2 468 ? 62.547  -11.163  37.477  1.000 159.00140 ? ? ? ? ? ?  469 MET B   CE  1 
+ATOM   8290  N N   . ASP B   2 469 ? 65.135  -9.610   42.639  1.000 200.56010 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B   N   1 
+ATOM   8291  C CA  . ASP B   2 469 ? 65.696  -8.746   43.672  1.000 204.68924 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B   CA  1 
+ATOM   8292  C C   . ASP B   2 469 ? 66.188  -7.423   43.093  1.000 199.28748 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B   C   1 
+ATOM   8293  O O   . ASP B   2 469 ? 66.045  -6.373   43.730  1.000 201.69033 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B   O   1 
+ATOM   8294  C CB  . ASP B   2 469 ? 66.836  -9.474   44.392  1.000 208.38644 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B   CB  1 
+ATOM   8295  C CG  . ASP B   2 469 ? 67.168  -8.866   45.747  1.000 223.69345 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B   CG  1 
+ATOM   8296  O OD1 . ASP B   2 469 ? 67.307  -7.628   45.844  1.000 225.62758 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B   OD1 1 
+ATOM   8297  O OD2 . ASP B   2 469 ? 67.293  -9.635   46.723  1.000 229.37022 ? ? ? ? ? -1 470 ASP B   OD2 1 
+ATOM   8298  N N   . ASN B   2 470 ? 66.757  -7.451   41.893  1.000 207.79420 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B   N   1 
+ATOM   8299  C CA  . ASN B   2 470 ? 67.374  -6.280   41.284  1.000 207.56565 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B   CA  1 
+ATOM   8300  C C   . ASN B   2 470 ? 66.442  -5.677   40.242  1.000 207.17353 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B   C   1 
+ATOM   8301  O O   . ASN B   2 470 ? 65.894  -6.397   39.401  1.000 200.54428 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B   O   1 
+ATOM   8302  C CB  . ASN B   2 470 ? 68.714  -6.650   40.645  1.000 198.20570 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B   CB  1 
+ATOM   8303  C CG  . ASN B   2 470 ? 69.426  -5.456   40.040  1.000 194.35905 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B   CG  1 
+ATOM   8304  O OD1 . ASN B   2 470 ? 69.127  -4.307   40.366  1.000 201.00520 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B   OD1 1 
+ATOM   8305  N ND2 . ASN B   2 470 ? 70.380  -5.724   39.157  1.000 189.10112 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B   ND2 1 
+ATOM   8306  N N   . LYS B   2 471 ? 66.266  -4.355   40.303  1.000 204.76599 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B   N   1 
+ATOM   8307  C CA  . LYS B   2 471 ? 65.484  -3.663   39.284  1.000 199.60873 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B   CA  1 
+ATOM   8308  C C   . LYS B   2 471 ? 66.211  -3.655   37.945  1.000 202.43752 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B   C   1 
+ATOM   8309  O O   . LYS B   2 471 ? 65.578  -3.755   36.888  1.000 207.65366 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B   O   1 
+ATOM   8310  C CB  . LYS B   2 471 ? 65.177  -2.235   39.735  1.000 178.58425 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B   CB  1 
+ATOM   8311  C CG  . LYS B   2 471 ? 63.724  -1.992   40.106  1.000 166.14802 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B   CG  1 
+ATOM   8312  C CD  . LYS B   2 471 ? 63.315  -2.803   41.322  1.000 157.11057 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B   CD  1 
+ATOM   8313  C CE  . LYS B   2 471 ? 61.876  -2.509   41.713  1.000 149.68756 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B   CE  1 
+ATOM   8314  N NZ  . LYS B   2 471 ? 61.464  -3.274   42.921  1.000 145.66228 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B   NZ  1 
+ATOM   8315  N N   . LYS B   2 472 ? 67.541  -3.531   37.972  1.000 208.45355 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B   N   1 
+ATOM   8316  C CA  . LYS B   2 472 ? 68.317  -3.569   36.737  1.000 209.31729 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B   CA  1 
+ATOM   8317  C C   . LYS B   2 472 ? 68.187  -4.915   36.038  1.000 209.40055 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B   C   1 
+ATOM   8318  O O   . LYS B   2 472 ? 68.244  -4.982   34.804  1.000 201.01730 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B   O   1 
+ATOM   8319  C CB  . LYS B   2 472 ? 69.787  -3.264   37.030  1.000 202.51691 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B   CB  1 
+ATOM   8320  C CG  . LYS B   2 472 ? 70.025  -1.927   37.713  1.000 204.86863 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B   CG  1 
+ATOM   8321  C CD  . LYS B   2 472 ? 69.573  -0.769   36.839  1.000 200.04907 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B   CD  1 
+ATOM   8322  C CE  . LYS B   2 472 ? 69.888  0.567    37.490  1.000 195.74505 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B   CE  1 
+ATOM   8323  N NZ  . LYS B   2 472 ? 69.498  1.713    36.623  1.000 189.75459 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B   NZ  1 
+ATOM   8324  N N   . TYR B   2 473 ? 68.022  -5.994   36.808  1.000 210.84184 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B   N   1 
+ATOM   8325  C CA  . TYR B   2 473 ? 67.767  -7.304   36.217  1.000 196.41213 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B   CA  1 
+ATOM   8326  C C   . TYR B   2 473 ? 66.456  -7.303   35.444  1.000 198.06874 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B   C   1 
+ATOM   8327  O O   . TYR B   2 473 ? 66.406  -7.722   34.282  1.000 198.16331 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B   O   1 
+ATOM   8328  C CB  . TYR B   2 473 ? 67.754  -8.374   37.312  1.000 202.65276 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B   CB  1 
+ATOM   8329  C CG  . TYR B   2 473 ? 67.860  -9.811   36.830  1.000 195.62499 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B   CG  1 
+ATOM   8330  C CD1 . TYR B   2 473 ? 66.907  -10.355  35.979  1.000 199.29423 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B   CD1 1 
+ATOM   8331  C CD2 . TYR B   2 473 ? 68.883  -10.641  37.279  1.000 185.27191 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B   CD2 1 
+ATOM   8332  C CE1 . TYR B   2 473 ? 66.990  -11.661  35.549  1.000 192.42230 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B   CE1 1 
+ATOM   8333  C CE2 . TYR B   2 473 ? 68.968  -11.959  36.861  1.000 188.83644 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B   CE2 1 
+ATOM   8334  C CZ  . TYR B   2 473 ? 68.017  -12.460  35.995  1.000 186.56120 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B   CZ  1 
+ATOM   8335  O OH  . TYR B   2 473 ? 68.090  -13.765  35.569  1.000 177.96202 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B   OH  1 
+ATOM   8336  N N   . SER B   2 474 ? 65.378  -6.838   36.081  1.000 204.00181 ? ? ? ? ? ?  475 SER B   N   1 
+ATOM   8337  C CA  . SER B   2 474 ? 64.075  -6.833   35.426  1.000 203.61419 ? ? ? ? ? ?  475 SER B   CA  1 
+ATOM   8338  C C   . SER B   2 474 ? 64.037  -5.867   34.248  1.000 201.73907 ? ? ? ? ? ?  475 SER B   C   1 
+ATOM   8339  O O   . SER B   2 474 ? 63.316  -6.109   33.274  1.000 194.91919 ? ? ? ? ? ?  475 SER B   O   1 
+ATOM   8340  C CB  . SER B   2 474 ? 62.980  -6.480   36.434  1.000 197.53493 ? ? ? ? ? ?  475 SER B   CB  1 
+ATOM   8341  O OG  . SER B   2 474 ? 63.181  -5.185   36.973  1.000 180.01641 ? ? ? ? ? ?  475 SER B   OG  1 
+ATOM   8342  N N   . ASP B   2 475 ? 64.802  -4.774   34.317  1.000 211.06570 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B   N   1 
+ATOM   8343  C CA  . ASP B   2 475 ? 64.839  -3.830   33.206  1.000 209.68367 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B   CA  1 
+ATOM   8344  C C   . ASP B   2 475 ? 65.503  -4.445   31.981  1.000 209.49780 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B   C   1 
+ATOM   8345  O O   . ASP B   2 475 ? 65.063  -4.215   30.849  1.000 213.52265 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B   O   1 
+ATOM   8346  C CB  . ASP B   2 475 ? 65.562  -2.550   33.626  1.000 208.07122 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B   CB  1 
+ATOM   8347  C CG  . ASP B   2 475 ? 64.780  -1.745   34.647  1.000 207.22526 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B   CG  1 
+ATOM   8348  O OD1 . ASP B   2 475 ? 63.551  -1.942   34.746  1.000 224.77372 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B   OD1 1 
+ATOM   8349  O OD2 . ASP B   2 475 ? 65.394  -0.911   35.345  1.000 192.82233 ? ? ? ? ? -1 476 ASP B   OD2 1 
+ATOM   8350  N N   . TYR B   2 476 ? 66.563  -5.231   32.186  1.000 206.49044 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B   N   1 
+ATOM   8351  C CA  . TYR B   2 476 ? 67.230  -5.878   31.061  1.000 206.51747 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B   CA  1 
+ATOM   8352  C C   . TYR B   2 476 ? 66.321  -6.899   30.392  1.000 207.82679 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B   C   1 
+ATOM   8353  O O   . TYR B   2 476 ? 66.431  -7.132   29.182  1.000 202.28479 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B   O   1 
+ATOM   8354  C CB  . TYR B   2 476 ? 68.526  -6.536   31.533  1.000 209.51514 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B   CB  1 
+ATOM   8355  C CG  . TYR B   2 476 ? 69.519  -6.821   30.429  1.000 205.04310 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B   CG  1 
+ATOM   8356  C CD1 . TYR B   2 476 ? 70.036  -5.792   29.653  1.000 206.50168 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B   CD1 1 
+ATOM   8357  C CD2 . TYR B   2 476 ? 69.955  -8.115   30.176  1.000 188.54784 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B   CD2 1 
+ATOM   8358  C CE1 . TYR B   2 476 ? 70.948  -6.044   28.647  1.000 202.25551 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B   CE1 1 
+ATOM   8359  C CE2 . TYR B   2 476 ? 70.869  -8.378   29.171  1.000 187.30120 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B   CE2 1 
+ATOM   8360  C CZ  . TYR B   2 476 ? 71.361  -7.338   28.411  1.000 199.76271 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B   CZ  1 
+ATOM   8361  O OH  . TYR B   2 476 ? 72.271  -7.594   27.410  1.000 189.68687 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B   OH  1 
+ATOM   8362  N N   . ILE B   2 477 ? 65.417  -7.513   31.158  1.000 211.82380 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B   N   1 
+ATOM   8363  C CA  . ILE B   2 477 ? 64.435  -8.416   30.569  1.000 210.09149 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B   CA  1 
+ATOM   8364  C C   . ILE B   2 477 ? 63.431  -7.631   29.734  1.000 208.76279 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B   C   1 
+ATOM   8365  O O   . ILE B   2 477 ? 63.200  -7.937   28.560  1.000 202.02225 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B   O   1 
+ATOM   8366  C CB  . ILE B   2 477 ? 63.732  -9.240   31.664  1.000 209.19384 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B   CB  1 
+ATOM   8367  C CG1 . ILE B   2 477 ? 64.755  -9.902   32.587  1.000 203.63449 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B   CG1 1 
+ATOM   8368  C CG2 . ILE B   2 477 ? 62.837  -10.301  31.042  1.000 209.82529 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B   CG2 1 
+ATOM   8369  C CD1 . ILE B   2 477 ? 64.128  -10.688  33.719  1.000 190.83037 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B   CD1 1 
+ATOM   8370  N N   . GLU B   2 478 ? 62.830  -6.594   30.326  1.000 211.14548 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B   N   1 
+ATOM   8371  C CA  . GLU B   2 478 ? 61.807  -5.824   29.623  1.000 205.68565 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B   CA  1 
+ATOM   8372  C C   . GLU B   2 478 ? 62.378  -5.074   28.426  1.000 206.46390 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B   C   1 
+ATOM   8373  O O   . GLU B   2 478 ? 61.673  -4.882   27.428  1.000 202.56320 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B   O   1 
+ATOM   8374  C CB  . GLU B   2 478 ? 61.130  -4.848   30.585  1.000 201.39804 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B   CB  1 
+ATOM   8375  C CG  . GLU B   2 478 ? 60.356  -5.518   31.708  1.000 206.81995 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B   CG  1 
+ATOM   8376  C CD  . GLU B   2 478 ? 59.504  -4.538   32.490  1.000 209.08955 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B   CD  1 
+ATOM   8377  O OE1 . GLU B   2 478 ? 59.605  -3.320   32.228  1.000 198.68496 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B   OE1 1 
+ATOM   8378  O OE2 . GLU B   2 478 ? 58.731  -4.984   33.364  1.000 210.90827 ? ? ? ? ? -1 479 GLU B   OE2 1 
+ATOM   8379  N N   . THR B   2 479 ? 63.638  -4.642   28.500  1.000 212.54854 ? ? ? ? ? ?  480 THR B   N   1 
+ATOM   8380  C CA  . THR B   2 479 ? 64.244  -3.941   27.372  1.000 210.00822 ? ? ? ? ? ?  480 THR B   CA  1 
+ATOM   8381  C C   . THR B   2 479 ? 64.458  -4.884   26.194  1.000 204.48285 ? ? ? ? ? ?  480 THR B   C   1 
+ATOM   8382  O O   . THR B   2 479 ? 64.134  -4.548   25.049  1.000 206.78386 ? ? ? ? ? ?  480 THR B   O   1 
+ATOM   8383  C CB  . THR B   2 479 ? 65.568  -3.300   27.793  1.000 211.29339 ? ? ? ? ? ?  480 THR B   CB  1 
+ATOM   8384  O OG1 . THR B   2 479 ? 65.330  -2.354   28.842  1.000 211.28837 ? ? ? ? ? ?  480 THR B   OG1 1 
+ATOM   8385  C CG2 . THR B   2 479 ? 66.217  -2.588   26.613  1.000 195.98045 ? ? ? ? ? ?  480 THR B   CG2 1 
+ATOM   8386  N N   . LEU B   2 480 ? 64.998  -6.075   26.457  1.000 204.45234 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B   N   1 
+ATOM   8387  C CA  . LEU B   2 480 ? 65.233  -7.036   25.387  1.000 204.05971 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B   CA  1 
+ATOM   8388  C C   . LEU B   2 480 ? 63.945  -7.700   24.919  1.000 207.45809 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B   C   1 
+ATOM   8389  O O   . LEU B   2 480 ? 63.870  -8.150   23.770  1.000 202.95988 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B   O   1 
+ATOM   8390  C CB  . LEU B   2 480 ? 66.242  -8.095   25.837  1.000 194.57498 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B   CB  1 
+ATOM   8391  C CG  . LEU B   2 480 ? 67.723  -7.789   25.587  1.000 184.06073 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B   CG  1 
+ATOM   8392  C CD1 . LEU B   2 480 ? 68.187  -6.557   26.354  1.000 198.22182 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B   CD1 1 
+ATOM   8393  C CD2 . LEU B   2 480 ? 68.584  -8.993   25.935  1.000 175.51517 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B   CD2 1 
+ATOM   8394  N N   . MET B   2 481 ? 62.928  -7.775   25.782  1.000 208.68888 ? ? ? ? ? ?  482 MET B   N   1 
+ATOM   8395  C CA  . MET B   2 481 ? 61.627  -8.266   25.337  1.000 204.75629 ? ? ? ? ? ?  482 MET B   CA  1 
+ATOM   8396  C C   . MET B   2 481 ? 61.000  -7.323   24.320  1.000 202.66747 ? ? ? ? ? ?  482 MET B   C   1 
+ATOM   8397  O O   . MET B   2 481 ? 60.212  -7.758   23.473  1.000 191.11588 ? ? ? ? ? ?  482 MET B   O   1 
+ATOM   8398  C CB  . MET B   2 481 ? 60.692  -8.461   26.532  1.000 204.79759 ? ? ? ? ? ?  482 MET B   CB  1 
+ATOM   8399  C CG  . MET B   2 481 ? 60.966  -9.720   27.342  1.000 196.91820 ? ? ? ? ? ?  482 MET B   CG  1 
+ATOM   8400  S SD  . MET B   2 481 ? 60.045  -9.772   28.893  1.000 203.60596 ? ? ? ? ? ?  482 MET B   SD  1 
+ATOM   8401  C CE  . MET B   2 481 ? 58.378  -10.048  28.304  1.000 194.81333 ? ? ? ? ? ?  482 MET B   CE  1 
+ATOM   8402  N N   . LYS B   2 482 ? 61.336  -6.032   24.386  1.000 208.48790 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B   N   1 
+ATOM   8403  C CA  . LYS B   2 482 ? 60.861  -5.083   23.387  1.000 211.05745 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B   CA  1 
+ATOM   8404  C C   . LYS B   2 482 ? 61.697  -5.134   22.114  1.000 208.13698 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B   C   1 
+ATOM   8405  O O   . LYS B   2 482 ? 61.161  -4.924   21.020  1.000 209.37291 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B   O   1 
+ATOM   8406  C CB  . LYS B   2 482 ? 60.861  -3.665   23.965  1.000 206.80120 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B   CB  1 
+ATOM   8407  C CG  . LYS B   2 482 ? 60.256  -2.621   23.039  1.000 199.05556 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B   CG  1 
+ATOM   8408  C CD  . LYS B   2 482 ? 60.118  -1.275   23.730  1.000 192.78063 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B   CD  1 
+ATOM   8409  C CE  . LYS B   2 482 ? 59.461  -0.253   22.817  1.000 185.20132 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B   CE  1 
+ATOM   8410  N NZ  . LYS B   2 482 ? 59.227  1.044    23.511  1.000 185.46700 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B   NZ  1 
+ATOM   8411  N N   . GLU B   2 483 ? 62.999  -5.410   22.232  1.000 208.12526 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B   N   1 
+ATOM   8412  C CA  . GLU B   2 483 ? 63.830  -5.549   21.040  1.000 205.15058 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B   CA  1 
+ATOM   8413  C C   . GLU B   2 483 ? 63.395  -6.746   20.206  1.000 200.31766 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B   C   1 
+ATOM   8414  O O   . GLU B   2 483 ? 63.392  -6.686   18.971  1.000 196.93282 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B   O   1 
+ATOM   8415  C CB  . GLU B   2 483 ? 65.303  -5.682   21.426  1.000 210.42635 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B   CB  1 
+ATOM   8416  C CG  . GLU B   2 483 ? 65.883  -4.487   22.163  1.000 218.93137 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B   CG  1 
+ATOM   8417  C CD  . GLU B   2 483 ? 67.400  -4.520   22.217  1.000 213.05878 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B   CD  1 
+ATOM   8418  O OE1 . GLU B   2 483 ? 68.025  -4.849   21.187  1.000 215.58232 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B   OE1 1 
+ATOM   8419  O OE2 . GLU B   2 483 ? 67.967  -4.224   23.290  1.000 203.72863 ? ? ? ? ? -1 484 GLU B   OE2 1 
+ATOM   8420  N N   . LEU B   2 484 ? 63.029  -7.844   20.863  1.000 203.50430 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B   N   1 
+ATOM   8421  C CA  . LEU B   2 484 ? 62.584  -9.052   20.183  1.000 203.18304 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B   CA  1 
+ATOM   8422  C C   . LEU B   2 484 ? 61.070  -9.135   20.061  1.000 199.70411 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B   C   1 
+ATOM   8423  O O   . LEU B   2 484 ? 60.564  -10.100  19.478  1.000 178.91388 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B   O   1 
+ATOM   8424  C CB  . LEU B   2 484 ? 63.112  -10.291  20.915  1.000 196.98452 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B   CB  1 
+ATOM   8425  C CG  . LEU B   2 484 ? 64.590  -10.290  21.312  1.000 186.82679 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B   CG  1 
+ATOM   8426  C CD1 . LEU B   2 484 ? 64.954  -11.592  22.008  1.000 169.81913 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B   CD1 1 
+ATOM   8427  C CD2 . LEU B   2 484 ? 65.482  -10.054  20.103  1.000 179.95886 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B   CD2 1 
+ATOM   8428  N N   . LYS B   2 485 ? 60.342  -8.149   20.589  1.000 204.65539 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B   N   1 
+ATOM   8429  C CA  . LYS B   2 485 ? 58.878  -8.139   20.581  1.000 205.11629 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B   CA  1 
+ATOM   8430  C C   . LYS B   2 485 ? 58.324  -9.418   21.207  1.000 209.59230 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B   C   1 
+ATOM   8431  O O   . LYS B   2 485 ? 57.544  -10.157  20.603  1.000 208.43597 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B   O   1 
+ATOM   8432  C CB  . LYS B   2 485 ? 58.337  -7.930   19.163  1.000 198.20773 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B   CB  1 
+ATOM   8433  C CG  . LYS B   2 485 ? 56.863  -7.540   19.101  1.000 197.50469 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B   CG  1 
+ATOM   8434  C CD  . LYS B   2 485 ? 56.570  -6.332   19.977  1.000 191.73902 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B   CD  1 
+ATOM   8435  C CE  . LYS B   2 485 ? 55.087  -5.996   19.971  1.000 173.18369 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B   CE  1 
+ATOM   8436  N NZ  . LYS B   2 485 ? 54.766  -4.852   20.868  1.000 150.88294 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B   NZ  1 
+ATOM   8437  N N   . ILE B   2 486 ? 58.747  -9.681   22.440  1.000 207.73336 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B   N   1 
+ATOM   8438  C CA  . ILE B   2 486 ? 58.316  -10.851  23.197  1.000 207.75322 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B   CA  1 
+ATOM   8439  C C   . ILE B   2 486 ? 57.361  -10.381  24.284  1.000 206.60747 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B   C   1 
+ATOM   8440  O O   . ILE B   2 486 ? 57.752  -9.624   25.181  1.000 207.83468 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B   O   1 
+ATOM   8441  C CB  . ILE B   2 486 ? 59.508  -11.610  23.799  1.000 205.63633 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B   CB  1 
+ATOM   8442  C CG1 . ILE B   2 486 ? 60.516  -11.974  22.708  1.000 204.32125 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B   CG1 1 
+ATOM   8443  C CG2 . ILE B   2 486 ? 59.033  -12.860  24.524  1.000 202.08749 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B   CG2 1 
+ATOM   8444  C CD1 . ILE B   2 486 ? 59.931  -12.791  21.579  1.000 203.38782 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B   CD1 1 
+ATOM   8445  N N   . LYS B   2 487 ? 56.106  -10.826  24.202  1.000 204.02318 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B   N   1 
+ATOM   8446  C CA  . LYS B   2 487 ? 55.114  -10.419  25.192  1.000 211.44182 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B   CA  1 
+ATOM   8447  C C   . LYS B   2 487 ? 55.325  -11.145  26.514  1.000 207.80674 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B   C   1 
+ATOM   8448  O O   . LYS B   2 487 ? 55.201  -10.543  27.587  1.000 195.14500 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B   O   1 
+ATOM   8449  C CB  . LYS B   2 487 ? 53.706  -10.679  24.658  1.000 211.83052 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B   CB  1 
+ATOM   8450  C CG  . LYS B   2 487 ? 52.595  -10.005  25.449  1.000 206.42131 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B   CG  1 
+ATOM   8451  C CD  . LYS B   2 487 ? 52.335  -8.591   24.949  1.000 191.45519 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B   CD  1 
+ATOM   8452  C CE  . LYS B   2 487 ? 51.097  -7.993   25.601  1.000 180.91951 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B   CE  1 
+ATOM   8453  N NZ  . LYS B   2 487 ? 50.712  -6.695   24.979  1.000 177.96894 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B   NZ  1 
+ATOM   8454  N N   . ASN B   2 488 ? 55.645  -12.437  26.458  1.000 208.05930 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B   N   1 
+ATOM   8455  C CA  . ASN B   2 488 ? 55.833  -13.242  27.657  1.000 205.34310 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B   CA  1 
+ATOM   8456  C C   . ASN B   2 488 ? 57.053  -14.133  27.492  1.000 208.58822 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B   C   1 
+ATOM   8457  O O   . ASN B   2 488 ? 57.183  -14.837  26.487  1.000 200.09098 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B   O   1 
+ATOM   8458  C CB  . ASN B   2 488 ? 54.596  -14.097  27.952  1.000 193.31819 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B   CB  1 
+ATOM   8459  C CG  . ASN B   2 488 ? 53.401  -13.266  28.369  1.000 198.26072 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B   CG  1 
+ATOM   8460  O OD1 . ASN B   2 488 ? 52.336  -13.336  27.757  1.000 201.26411 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B   OD1 1 
+ATOM   8461  N ND2 . ASN B   2 488 ? 53.574  -12.470  29.418  1.000 197.35516 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B   ND2 1 
+ATOM   8462  N N   . ILE B   2 489 ? 57.939  -14.099  28.484  1.000 214.39943 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B   N   1 
+ATOM   8463  C CA  . ILE B   2 489 ? 59.095  -14.985  28.548  1.000 208.89836 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B   CA  1 
+ATOM   8464  C C   . ILE B   2 489 ? 59.220  -15.464  29.987  1.000 195.52807 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B   C   1 
+ATOM   8465  O O   . ILE B   2 489 ? 60.101  -16.263  30.320  1.000 183.11767 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B   O   1 
+ATOM   8466  C CB  . ILE B   2 489 ? 60.377  -14.277  28.068  1.000 204.79690 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B   CB  1 
+ATOM   8467  C CG1 . ILE B   2 489 ? 61.455  -15.299  27.709  1.000 189.60930 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B   CG1 1 
+ATOM   8468  C CG2 . ILE B   2 489 ? 60.885  -13.317  29.136  1.000 195.24053 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B   CG2 1 
+ATOM   8469  C CD1 . ILE B   2 489 ? 61.025  -16.281  26.647  1.000 188.56344 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B   CD1 1 
+ATOM   8470  N N   . ILE B   2 490 ? 58.320  -14.983  30.843  1.000 196.65342 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B   N   1 
+ATOM   8471  C CA  . ILE B   2 490 ? 58.399  -15.223  32.276  1.000 195.26678 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B   CA  1 
+ATOM   8472  C C   . ILE B   2 490 ? 56.984  -15.315  32.831  1.000 205.74101 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B   C   1 
+ATOM   8473  O O   . ILE B   2 490 ? 56.057  -14.660  32.340  1.000 207.84244 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B   O   1 
+ATOM   8474  C CB  . ILE B   2 490 ? 59.213  -14.108  32.976  1.000 182.15671 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B   CB  1 
+ATOM   8475  C CG1 . ILE B   2 490 ? 59.434  -14.439  34.446  1.000 187.77461 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B   CG1 1 
+ATOM   8476  C CG2 . ILE B   2 490 ? 58.529  -12.754  32.814  1.000 172.67711 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B   CG2 1 
+ATOM   8477  C CD1 . ILE B   2 490 ? 60.245  -15.690  34.669  1.000 188.48566 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B   CD1 1 
+ATOM   8478  N N   . LYS B   2 491 ? 56.819  -16.150  33.852  1.000 203.96894 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B   N   1 
+ATOM   8479  C CA  . LYS B   2 491 ? 55.540  -16.330  34.527  1.000 202.52815 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B   CA  1 
+ATOM   8480  C C   . LYS B   2 491 ? 55.674  -15.736  35.927  1.000 199.16955 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B   C   1 
+ATOM   8481  O O   . LYS B   2 491 ? 56.465  -16.225  36.745  1.000 200.33763 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B   O   1 
+ATOM   8482  C CB  . LYS B   2 491 ? 55.161  -17.811  34.584  1.000 203.03669 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B   CB  1 
+ATOM   8483  C CG  . LYS B   2 491 ? 53.823  -18.124  35.241  1.000 198.69394 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B   CG  1 
+ATOM   8484  C CD  . LYS B   2 491 ? 52.670  -18.108  34.247  1.000 183.72405 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B   CD  1 
+ATOM   8485  C CE  . LYS B   2 491 ? 51.371  -18.534  34.920  1.000 176.71692 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B   CE  1 
+ATOM   8486  N NZ  . LYS B   2 491 ? 51.505  -19.857  35.594  1.000 182.44026 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B   NZ  1 
+ATOM   8487  N N   . SER B   2 492 ? 54.925  -14.670  36.196  1.000 199.74832 ? ? ? ? ? ?  493 SER B   N   1 
+ATOM   8488  C CA  . SER B   2 492 ? 55.011  -13.954  37.461  1.000 210.04304 ? ? ? ? ? ?  493 SER B   CA  1 
+ATOM   8489  C C   . SER B   2 492 ? 53.863  -14.351  38.376  1.000 206.19042 ? ? ? ? ? ?  493 SER B   C   1 
+ATOM   8490  O O   . SER B   2 492 ? 52.713  -14.455  37.939  1.000 204.74641 ? ? ? ? ? ?  493 SER B   O   1 
+ATOM   8491  C CB  . SER B   2 492 ? 54.996  -12.440  37.235  1.000 205.21654 ? ? ? ? ? ?  493 SER B   CB  1 
+ATOM   8492  O OG  . SER B   2 492 ? 55.120  -11.738  38.458  1.000 196.32996 ? ? ? ? ? ?  493 SER B   OG  1 
+ATOM   8493  N N   . ILE B   2 493 ? 54.185  -14.580  39.645  1.000 199.00804 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B   N   1 
+ATOM   8494  C CA  . ILE B   2 493 ? 53.180  -14.895  40.651  1.000 201.27960 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B   CA  1 
+ATOM   8495  C C   . ILE B   2 493 ? 52.851  -13.638  41.449  1.000 206.35381 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B   C   1 
+ATOM   8496  O O   . ILE B   2 493 ? 53.665  -12.718  41.535  1.000 200.43738 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B   O   1 
+ATOM   8497  C CB  . ILE B   2 493 ? 53.648  -16.033  41.577  1.000 203.15762 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B   CB  1 
+ATOM   8498  C CG1 . ILE B   2 493 ? 53.762  -17.346  40.799  1.000 201.58162 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B   CG1 1 
+ATOM   8499  C CG2 . ILE B   2 493 ? 52.700  -16.194  42.758  1.000 212.47334 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B   CG2 1 
+ATOM   8500  C CD1 . ILE B   2 493 ? 54.051  -18.549  41.673  1.000 201.29157 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B   CD1 1 
+ATOM   8501  O OXT . ILE B   2 493 ? 51.770  -13.506  42.024  1.000 222.84893 ? ? ? ? ? -1 494 ILE B   OXT 1 
+ATOM   8502  N N   . SER A-2 1 10  ? 27.423  -112.765 -4.243  1.000 100.74247 ? ? ? ? ? ?  0   SER A-2 N   1 
+ATOM   8503  C CA  . SER A-2 1 10  ? 28.427  -113.815 -4.116  1.000 114.11599 ? ? ? ? ? ?  0   SER A-2 CA  1 
+ATOM   8504  C C   . SER A-2 1 10  ? 29.427  -113.480 -3.018  1.000 160.09641 ? ? ? ? ? ?  0   SER A-2 C   1 
+ATOM   8505  O O   . SER A-2 1 10  ? 30.422  -114.181 -2.835  1.000 259.81492 ? ? ? ? ? ?  0   SER A-2 O   1 
+ATOM   8506  C CB  . SER A-2 1 10  ? 29.156  -114.029 -5.443  1.000 94.48069  ? ? ? ? ? ?  0   SER A-2 CB  1 
+ATOM   8507  O OG  . SER A-2 1 10  ? 28.261  -114.460 -6.452  1.000 133.26918 ? ? ? ? ? ?  0   SER A-2 OG  1 
+ATOM   8508  N N   . SER A-2 1 11  ? 29.159  -112.399 -2.292  1.000 97.96176  ? ? ? ? ? ?  1   SER A-2 N   1 
+ATOM   8509  C CA  . SER A-2 1 11  ? 29.998  -111.959 -1.189  1.000 88.22089  ? ? ? ? ? ?  1   SER A-2 CA  1 
+ATOM   8510  C C   . SER A-2 1 11  ? 29.184  -111.958 0.096   1.000 103.46406 ? ? ? ? ? ?  1   SER A-2 C   1 
+ATOM   8511  O O   . SER A-2 1 11  ? 28.035  -111.507 0.111   1.000 221.80322 ? ? ? ? ? ?  1   SER A-2 O   1 
+ATOM   8512  C CB  . SER A-2 1 11  ? 30.568  -110.562 -1.444  1.000 111.30751 ? ? ? ? ? ?  1   SER A-2 CB  1 
+ATOM   8513  O OG  . SER A-2 1 11  ? 31.288  -110.096 -0.316  1.000 106.68564 ? ? ? ? ? ?  1   SER A-2 OG  1 
+ATOM   8514  N N   . LYS A-2 1 12  ? 29.787  -112.466 1.174   1.000 99.88562  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-2 N   1 
+ATOM   8515  C CA  . LYS A-2 1 12  ? 29.092  -112.494 2.457   1.000 98.26383  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-2 CA  1 
+ATOM   8516  C C   . LYS A-2 1 12  ? 28.828  -111.087 2.974   1.000 87.58001  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-2 C   1 
+ATOM   8517  O O   . LYS A-2 1 12  ? 27.770  -110.820 3.554   1.000 80.00346  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-2 O   1 
+ATOM   8518  C CB  . LYS A-2 1 12  ? 29.899  -113.292 3.482   1.000 93.26371  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-2 CB  1 
+ATOM   8519  C CG  . LYS A-2 1 12  ? 29.761  -114.798 3.359   1.000 117.92444 ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-2 CG  1 
+ATOM   8520  C CD  . LYS A-2 1 12  ? 30.455  -115.504 4.514   1.000 58.85243  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-2 CD  1 
+ATOM   8521  C CE  . LYS A-2 1 12  ? 31.942  -115.185 4.540   1.000 80.91589  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-2 CE  1 
+ATOM   8522  N NZ  . LYS A-2 1 12  ? 32.620  -115.571 3.269   1.000 109.50188 ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   8523  N N   . PHE A-2 1 13  ? 29.775  -110.176 2.775   1.000 87.35821  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-2 N   1 
+ATOM   8524  C CA  . PHE A-2 1 13  ? 29.658  -108.807 3.266   1.000 69.62853  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-2 CA  1 
+ATOM   8525  C C   . PHE A-2 1 13  ? 28.952  -107.964 2.212   1.000 75.25273  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-2 C   1 
+ATOM   8526  O O   . PHE A-2 1 13  ? 29.523  -107.666 1.157   1.000 85.37827  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-2 O   1 
+ATOM   8527  C CB  . PHE A-2 1 13  ? 31.032  -108.238 3.603   1.000 75.08658  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-2 CB  1 
+ATOM   8528  C CG  . PHE A-2 1 13  ? 31.754  -109.002 4.674   1.000 74.24232  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-2 CG  1 
+ATOM   8529  C CD1 . PHE A-2 1 13  ? 32.554  -110.086 4.350   1.000 82.72262  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   8530  C CD2 . PHE A-2 1 13  ? 31.630  -108.642 6.004   1.000 74.57698  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   8531  C CE1 . PHE A-2 1 13  ? 33.218  -110.793 5.333   1.000 75.75499  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   8532  C CE2 . PHE A-2 1 13  ? 32.292  -109.346 6.992   1.000 81.59001  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   8533  C CZ  . PHE A-2 1 13  ? 33.087  -110.423 6.655   1.000 77.82671  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   8534  N N   . SER A-2 1 14  ? 27.710  -107.579 2.500   1.000 66.37705  ? ? ? ? ? ?  4   SER A-2 N   1 
+ATOM   8535  C CA  . SER A-2 1 14  ? 26.913  -106.784 1.575   1.000 47.94682  ? ? ? ? ? ?  4   SER A-2 CA  1 
+ATOM   8536  C C   . SER A-2 1 14  ? 27.242  -105.301 1.693   1.000 67.40571  ? ? ? ? ? ?  4   SER A-2 C   1 
+ATOM   8537  O O   . SER A-2 1 14  ? 27.972  -104.752 0.862   1.000 87.84397  ? ? ? ? ? ?  4   SER A-2 O   1 
+ATOM   8538  C CB  . SER A-2 1 14  ? 25.423  -107.013 1.828   1.000 66.36176  ? ? ? ? ? ?  4   SER A-2 CB  1 
+ATOM   8539  O OG  . SER A-2 1 14  ? 24.653  -105.956 1.288   1.000 89.26134  ? ? ? ? ? ?  4   SER A-2 OG  1 
+ATOM   8540  N N   . ASN A-2 1 15  ? 26.700  -104.645 2.717   1.000 70.27109  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-2 N   1 
+ATOM   8541  C CA  . ASN A-2 1 15  ? 26.949  -103.229 2.936   1.000 75.85487  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-2 CA  1 
+ATOM   8542  C C   . ASN A-2 1 15  ? 26.934  -102.949 4.431   1.000 74.08925  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-2 C   1 
+ATOM   8543  O O   . ASN A-2 1 15  ? 26.437  -103.749 5.228   1.000 94.76427  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-2 O   1 
+ATOM   8544  C CB  . ASN A-2 1 15  ? 25.914  -102.352 2.220   1.000 79.51409  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-2 CB  1 
+ATOM   8545  C CG  . ASN A-2 1 15  ? 24.580  -102.319 2.939   1.000 84.64407  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-2 CG  1 
+ATOM   8546  O OD1 . ASN A-2 1 15  ? 24.319  -101.424 3.745   1.000 91.72855  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   8547  N ND2 . ASN A-2 1 15  ? 23.727  -103.295 2.652   1.000 79.92177  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   8548  N N   . ILE A-2 1 16  ? 27.486  -101.797 4.803   1.000 59.29326  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-2 N   1 
+ATOM   8549  C CA  . ILE A-2 1 16  ? 27.526  -101.353 6.190   1.000 70.11007  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-2 CA  1 
+ATOM   8550  C C   . ILE A-2 1 16  ? 26.880  -99.977  6.280   1.000 81.30444  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-2 C   1 
+ATOM   8551  O O   . ILE A-2 1 16  ? 27.062  -99.134  5.394   1.000 64.88325  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-2 O   1 
+ATOM   8552  C CB  . ILE A-2 1 16  ? 28.968  -101.329 6.745   1.000 59.96992  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-2 CB  1 
+ATOM   8553  C CG1 . ILE A-2 1 16  ? 28.969  -100.936 8.224   1.000 71.45743  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   8554  C CG2 . ILE A-2 1 16  ? 29.852  -100.392 5.935   1.000 53.85770  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   8555  C CD1 . ILE A-2 1 16  ? 30.347  -100.893 8.840   1.000 65.73815  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   8556  N N   . THR A-2 1 17  ? 26.109  -99.762  7.343   1.000 82.60198  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-2 N   1 
+ATOM   8557  C CA  . THR A-2 1 17  ? 25.425  -98.500  7.587   1.000 73.22264  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-2 CA  1 
+ATOM   8558  C C   . THR A-2 1 17  ? 25.939  -97.903  8.888   1.000 73.30583  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-2 C   1 
+ATOM   8559  O O   . THR A-2 1 17  ? 26.022  -98.599  9.904   1.000 93.00866  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-2 O   1 
+ATOM   8560  C CB  . THR A-2 1 17  ? 23.907  -98.696  7.659   1.000 85.22111  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-2 CB  1 
+ATOM   8561  O OG1 . THR A-2 1 17  ? 23.453  -99.379  6.484   1.000 96.75141  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-2 OG1 1 
+ATOM   8562  C CG2 . THR A-2 1 17  ? 23.202  -97.351  7.762   1.000 74.96045  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-2 CG2 1 
+ATOM   8563  N N   . ILE A-2 1 18  ? 26.284  -96.618  8.852   1.000 69.34069  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-2 N   1 
+ATOM   8564  C CA  . ILE A-2 1 18  ? 26.815  -95.907  10.010  1.000 59.41824  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-2 CA  1 
+ATOM   8565  C C   . ILE A-2 1 18  ? 25.975  -94.657  10.218  1.000 70.57777  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-2 C   1 
+ATOM   8566  O O   . ILE A-2 1 18  ? 25.943  -93.776  9.349   1.000 100.22748 ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-2 O   1 
+ATOM   8567  C CB  . ILE A-2 1 18  ? 28.296  -95.538  9.828   1.000 65.24747  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-2 CB  1 
+ATOM   8568  C CG1 . ILE A-2 1 18  ? 29.120  -96.783  9.490   1.000 53.19083  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   8569  C CG2 . ILE A-2 1 18  ? 28.827  -94.860  11.079  1.000 65.66818  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   8570  C CD1 . ILE A-2 1 18  ? 30.571  -96.489  9.192   1.000 60.96538  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   8571  N N   . LYS A-2 1 19  ? 25.303  -94.573  11.363  1.000 69.79302  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-2 N   1 
+ATOM   8572  C CA  . LYS A-2 1 19  ? 24.401  -93.468  11.669  1.000 75.37318  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-2 CA  1 
+ATOM   8573  C C   . LYS A-2 1 19  ? 24.860  -92.775  12.943  1.000 83.74685  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-2 C   1 
+ATOM   8574  O O   . LYS A-2 1 19  ? 25.018  -93.422  13.984  1.000 81.14723  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-2 O   1 
+ATOM   8575  C CB  . LYS A-2 1 19  ? 22.960  -93.959  11.824  1.000 70.46079  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-2 CB  1 
+ATOM   8576  C CG  . LYS A-2 1 19  ? 22.315  -94.458  10.544  1.000 79.65010  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-2 CG  1 
+ATOM   8577  C CD  . LYS A-2 1 19  ? 20.876  -94.881  10.797  1.000 96.28417  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-2 CD  1 
+ATOM   8578  C CE  . LYS A-2 1 19  ? 20.195  -95.344  9.520   1.000 133.15983 ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-2 CE  1 
+ATOM   8579  N NZ  . LYS A-2 1 19  ? 18.783  -95.755  9.759   1.000 139.51582 ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   8580  N N   . ASN A-2 1 20  ? 25.074  -91.461  12.853  1.000 89.26288  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-2 N   1 
+ATOM   8581  C CA  . ASN A-2 1 20  ? 25.321  -90.604  14.013  1.000 81.03609  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-2 CA  1 
+ATOM   8582  C C   . ASN A-2 1 20  ? 26.555  -91.026  14.808  1.000 77.13636  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-2 C   1 
+ATOM   8583  O O   . ASN A-2 1 20  ? 26.591  -90.886  16.032  1.000 97.26546  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-2 O   1 
+ATOM   8584  C CB  . ASN A-2 1 20  ? 24.096  -90.549  14.931  1.000 83.60164  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-2 CB  1 
+ATOM   8585  C CG  . ASN A-2 1 20  ? 22.951  -89.761  14.328  1.000 90.77303  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-2 CG  1 
+ATOM   8586  O OD1 . ASN A-2 1 20  ? 22.889  -88.538  14.460  1.000 118.29964 ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   8587  N ND2 . ASN A-2 1 20  ? 22.037  -90.457  13.664  1.000 120.36533 ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   8588  N N   . PHE A-2 1 21  ? 27.582  -91.529  14.130  1.000 84.39207  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 N   1 
+ATOM   8589  C CA  . PHE A-2 1 21  ? 28.831  -91.925  14.775  1.000 69.46823  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 CA  1 
+ATOM   8590  C C   . PHE A-2 1 21  ? 29.934  -90.971  14.330  1.000 78.65879  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 C   1 
+ATOM   8591  O O   . PHE A-2 1 21  ? 30.426  -91.068  13.200  1.000 94.98952  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 O   1 
+ATOM   8592  C CB  . PHE A-2 1 21  ? 29.189  -93.371  14.442  1.000 69.11415  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 CB  1 
+ATOM   8593  C CG  . PHE A-2 1 21  ? 30.537  -93.793  14.955  1.000 78.83593  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 CG  1 
+ATOM   8594  C CD1 . PHE A-2 1 21  ? 30.721  -94.087  16.296  1.000 86.76449  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   8595  C CD2 . PHE A-2 1 21  ? 31.620  -93.897  14.098  1.000 83.74260  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   8596  C CE1 . PHE A-2 1 21  ? 31.961  -94.474  16.771  1.000 80.76620  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   8597  C CE2 . PHE A-2 1 21  ? 32.862  -94.285  14.568  1.000 81.02463  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   8598  C CZ  . PHE A-2 1 21  ? 33.031  -94.574  15.906  1.000 74.78514  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   8599  N N   . ARG A-2 1 22  ? 30.317  -90.058  15.221  1.000 79.86665  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-2 N   1 
+ATOM   8600  C CA  . ARG A-2 1 22  ? 31.405  -89.094  14.990  1.000 97.82063  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-2 CA  1 
+ATOM   8601  C C   . ARG A-2 1 22  ? 31.034  -88.249  13.772  1.000 84.60860  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-2 C   1 
+ATOM   8602  O O   . ARG A-2 1 22  ? 29.921  -87.701  13.731  1.000 92.14063  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-2 O   1 
+ATOM   8603  C CB  . ARG A-2 1 22  ? 32.729  -89.844  14.895  1.000 79.29034  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-2 CB  1 
+ATOM   8604  C CG  . ARG A-2 1 22  ? 33.123  -90.565  16.171  1.000 82.53239  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-2 CG  1 
+ATOM   8605  C CD  . ARG A-2 1 22  ? 34.447  -91.289  16.004  1.000 82.13725  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-2 CD  1 
+ATOM   8606  N NE  . ARG A-2 1 22  ? 34.887  -91.919  17.243  1.000 102.39247 ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-2 NE  1 
+ATOM   8607  C CZ  . ARG A-2 1 22  ? 35.985  -92.652  17.360  1.000 93.39653  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-2 CZ  1 
+ATOM   8608  N NH1 . ARG A-2 1 22  ? 36.779  -92.876  16.326  1.000 97.06365  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-2 NH1 1 
+ATOM   8609  N NH2 . ARG A-2 1 22  ? 36.295  -93.173  18.544  1.000 82.89174  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-2 NH2 1 
+ATOM   8610  N N   . ASN A-2 1 23  ? 31.906  -88.113  12.775  1.000 82.14332  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-2 N   1 
+ATOM   8611  C CA  . ASN A-2 1 23  ? 31.615  -87.298  11.603  1.000 96.85394  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-2 CA  1 
+ATOM   8612  C C   . ASN A-2 1 23  ? 30.658  -87.971  10.626  1.000 86.90590  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-2 C   1 
+ATOM   8613  O O   . ASN A-2 1 23  ? 30.325  -87.368  9.599   1.000 106.26584 ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-2 O   1 
+ATOM   8614  C CB  . ASN A-2 1 23  ? 32.917  -86.929  10.884  1.000 73.61233  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-2 CB  1 
+ATOM   8615  C CG  . ASN A-2 1 23  ? 33.885  -88.094  10.795  1.000 84.72050  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-2 CG  1 
+ATOM   8616  O OD1 . ASN A-2 1 23  ? 33.594  -89.194  11.263  1.000 93.80429  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   8617  N ND2 . ASN A-2 1 23  ? 35.042  -87.856  10.189  1.000 80.20372  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   8618  N N   . PHE A-2 1 24  ? 30.204  -89.188  10.916  1.000 69.41034  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-2 N   1 
+ATOM   8619  C CA  . PHE A-2 1 24  ? 29.274  -89.907  10.047  1.000 73.71008  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-2 CA  1 
+ATOM   8620  C C   . PHE A-2 1 24  ? 27.851  -89.585  10.487  1.000 78.86248  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-2 C   1 
+ATOM   8621  O O   . PHE A-2 1 24  ? 27.346  -90.153  11.458  1.000 88.05403  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-2 O   1 
+ATOM   8622  C CB  . PHE A-2 1 24  ? 29.538  -91.409  10.096  1.000 82.73643  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-2 CB  1 
+ATOM   8623  C CG  . PHE A-2 1 24  ? 30.844  -91.822  9.479   1.000 75.35157  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-2 CG  1 
+ATOM   8624  C CD1 . PHE A-2 1 24  ? 32.031  -91.691  10.178  1.000 78.97768  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   8625  C CD2 . PHE A-2 1 24  ? 30.881  -92.360  8.204   1.000 81.50637  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   8626  C CE1 . PHE A-2 1 24  ? 33.232  -92.075  9.613   1.000 78.81557  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   8627  C CE2 . PHE A-2 1 24  ? 32.079  -92.747  7.633   1.000 87.71658  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   8628  C CZ  . PHE A-2 1 24  ? 33.255  -92.605  8.339   1.000 73.12022  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   8629  N N   . GLU A-2 1 25  ? 27.198  -88.669  9.772   1.000 86.66711  ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-2 N   1 
+ATOM   8630  C CA  . GLU A-2 1 25  ? 25.793  -88.375  10.031  1.000 78.33016  ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-2 CA  1 
+ATOM   8631  C C   . GLU A-2 1 25  ? 24.937  -89.564  9.615   1.000 90.71316  ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-2 C   1 
+ATOM   8632  O O   . GLU A-2 1 25  ? 24.346  -90.241  10.462  1.000 95.42998  ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-2 O   1 
+ATOM   8633  C CB  . GLU A-2 1 25  ? 25.360  -87.107  9.291   1.000 109.63532 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-2 CB  1 
+ATOM   8634  C CG  . GLU A-2 1 25  ? 23.884  -86.766  9.440   1.000 114.02659 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-2 CG  1 
+ATOM   8635  C CD  . GLU A-2 1 25  ? 23.497  -85.503  8.692   1.000 149.13708 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-2 CD  1 
+ATOM   8636  O OE1 . GLU A-2 1 25  ? 24.357  -84.610  8.543   1.000 169.07610 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   8637  O OE2 . GLU A-2 1 25  ? 22.333  -85.406  8.248   1.000 171.93136 ? ? ? ? ? -1 15  GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   8638  N N   . LYS A-2 1 26  ? 24.865  -89.821  8.310   1.000 103.79742 ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-2 N   1 
+ATOM   8639  C CA  . LYS A-2 1 26  ? 24.222  -91.023  7.788   1.000 80.77223  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-2 CA  1 
+ATOM   8640  C C   . LYS A-2 1 26  ? 24.987  -91.434  6.540   1.000 87.85444  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-2 C   1 
+ATOM   8641  O O   . LYS A-2 1 26  ? 24.969  -90.716  5.536   1.000 95.73080  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-2 O   1 
+ATOM   8642  C CB  . LYS A-2 1 26  ? 22.745  -90.790  7.478   1.000 75.79903  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-2 CB  1 
+ATOM   8643  C CG  . LYS A-2 1 26  ? 21.962  -92.077  7.233   1.000 90.99663  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-2 CG  1 
+ATOM   8644  C CD  . LYS A-2 1 26  ? 20.479  -91.812  7.011   1.000 114.09635 ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-2 CD  1 
+ATOM   8645  C CE  . LYS A-2 1 26  ? 20.195  -91.368  5.584   1.000 153.80521 ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-2 CE  1 
+ATOM   8646  N NZ  . LYS A-2 1 26  ? 19.275  -92.312  4.886   1.000 139.65701 ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   8647  N N   . VAL A-2 1 27  ? 25.657  -92.581  6.607   1.000 73.52693  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-2 N   1 
+ATOM   8648  C CA  . VAL A-2 1 27  ? 26.547  -93.040  5.547   1.000 55.02491  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-2 CA  1 
+ATOM   8649  C C   . VAL A-2 1 27  ? 26.259  -94.507  5.269   1.000 72.57654  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-2 C   1 
+ATOM   8650  O O   . VAL A-2 1 27  ? 26.246  -95.330  6.193   1.000 76.96360  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-2 O   1 
+ATOM   8651  C CB  . VAL A-2 1 27  ? 28.029  -92.840  5.919   1.000 61.88366  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-2 CB  1 
+ATOM   8652  C CG1 . VAL A-2 1 27  ? 28.930  -93.575  4.946   1.000 61.46088  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   8653  C CG2 . VAL A-2 1 27  ? 28.368  -91.357  5.941   1.000 84.75400  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   8654  N N   . ASN A-2 1 28  ? 26.032  -94.831  3.998   1.000 81.72197  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-2 N   1 
+ATOM   8655  C CA  . ASN A-2 1 28  ? 25.810  -96.196  3.549   1.000 75.88385  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-2 CA  1 
+ATOM   8656  C C   . ASN A-2 1 28  ? 26.906  -96.562  2.560   1.000 76.84924  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-2 C   1 
+ATOM   8657  O O   . ASN A-2 1 28  ? 27.117  -95.849  1.574   1.000 109.19158 ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-2 O   1 
+ATOM   8658  C CB  . ASN A-2 1 28  ? 24.429  -96.342  2.906   1.000 66.87523  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-2 CB  1 
+ATOM   8659  C CG  . ASN A-2 1 28  ? 23.992  -97.788  2.779   1.000 105.52887 ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-2 CG  1 
+ATOM   8660  O OD1 . ASN A-2 1 28  ? 24.819  -98.696  2.701   1.000 99.90825  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   8661  N ND2 . ASN A-2 1 28  ? 22.682  -98.008  2.758   1.000 130.84423 ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   8662  N N   . ILE A-2 1 29  ? 27.603  -97.666  2.827   1.000 67.13636  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-2 N   1 
+ATOM   8663  C CA  . ILE A-2 1 29  ? 28.746  -98.094  2.027   1.000 62.72583  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-2 CA  1 
+ATOM   8664  C C   . ILE A-2 1 29  ? 28.567  -99.564  1.677   1.000 67.96214  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-2 C   1 
+ATOM   8665  O O   . ILE A-2 1 29  ? 28.464  -100.408 2.575   1.000 65.77739  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-2 O   1 
+ATOM   8666  C CB  . ILE A-2 1 29  ? 30.078  -97.888  2.767   1.000 59.94287  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-2 CB  1 
+ATOM   8667  C CG1 . ILE A-2 1 29  ? 30.227  -96.438  3.226   1.000 79.53608  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   8668  C CG2 . ILE A-2 1 29  ? 31.244  -98.294  1.881   1.000 56.06564  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   8669  C CD1 . ILE A-2 1 29  ? 31.417  -96.204  4.131   1.000 59.07980  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   8670  N N   . ASN A-2 1 30  ? 28.540  -99.870  0.382   1.000 83.04930  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-2 N   1 
+ATOM   8671  C CA  . ASN A-2 1 30  ? 28.567  -101.260 -0.044  1.000 73.13197  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-2 CA  1 
+ATOM   8672  C C   . ASN A-2 1 30  ? 29.952  -101.853 0.197   1.000 61.91807  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-2 C   1 
+ATOM   8673  O O   . ASN A-2 1 30  ? 30.953  -101.139 0.301   1.000 66.97894  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-2 O   1 
+ATOM   8674  C CB  . ASN A-2 1 30  ? 28.179  -101.383 -1.517  1.000 66.69337  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-2 CB  1 
+ATOM   8675  C CG  . ASN A-2 1 30  ? 26.698  -101.166 -1.745  1.000 81.16971  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-2 CG  1 
+ATOM   8676  O OD1 . ASN A-2 1 30  ? 25.909  -102.111 -1.712  1.000 96.74166  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   8677  N ND2 . ASN A-2 1 30  ? 26.310  -99.917  -1.972  1.000 84.80141  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   8678  N N   . LEU A-2 1 31  ? 30.003  -103.179 0.295   1.000 58.02113  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-2 N   1 
+ATOM   8679  C CA  . LEU A-2 1 31  ? 31.213  -103.859 0.730   1.000 64.16423  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-2 CA  1 
+ATOM   8680  C C   . LEU A-2 1 31  ? 31.442  -105.113 -0.099  1.000 77.28950  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-2 C   1 
+ATOM   8681  O O   . LEU A-2 1 31  ? 30.605  -105.522 -0.908  1.000 85.43658  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-2 O   1 
+ATOM   8682  C CB  . LEU A-2 1 31  ? 31.146  -104.228 2.219   1.000 70.12612  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-2 CB  1 
+ATOM   8683  C CG  . LEU A-2 1 31  ? 31.070  -103.099 3.247   1.000 50.44579  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-2 CG  1 
+ATOM   8684  C CD1 . LEU A-2 1 31  ? 30.898  -103.676 4.641   1.000 62.23489  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   8685  C CD2 . LEU A-2 1 31  ? 32.310  -102.224 3.178   1.000 52.30768  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   8686  N N   . ASP A-2 1 32  ? 32.608  -105.716 0.118   1.000 73.13769  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-2 N   1 
+ATOM   8687  C CA  . ASP A-2 1 32  ? 32.952  -107.016 -0.433  1.000 75.99687  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-2 CA  1 
+ATOM   8688  C C   . ASP A-2 1 32  ? 33.935  -107.670 0.530   1.000 71.27357  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-2 C   1 
+ATOM   8689  O O   . ASP A-2 1 32  ? 34.226  -107.134 1.603   1.000 68.83100  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-2 O   1 
+ATOM   8690  C CB  . ASP A-2 1 32  ? 33.530  -106.886 -1.847  1.000 75.70508  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-2 CB  1 
+ATOM   8691  C CG  . ASP A-2 1 32  ? 33.267  -108.112 -2.701  1.000 86.52829  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-2 CG  1 
+ATOM   8692  O OD1 . ASP A-2 1 32  ? 32.168  -108.205 -3.290  1.000 69.47127  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   8693  O OD2 . ASP A-2 1 32  ? 34.158  -108.984 -2.782  1.000 70.27904  ? ? ? ? ? -1 22  ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   8694  N N   . ASN A-2 1 33  ? 34.452  -108.837 0.141   1.000 73.54725  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-2 N   1 
+ATOM   8695  C CA  . ASN A-2 1 33  ? 35.405  -109.533 1.000   1.000 60.52340  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-2 CA  1 
+ATOM   8696  C C   . ASN A-2 1 33  ? 36.674  -108.713 1.199   1.000 63.27410  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-2 C   1 
+ATOM   8697  O O   . ASN A-2 1 33  ? 37.182  -108.605 2.320   1.000 71.12649  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-2 O   1 
+ATOM   8698  C CB  . ASN A-2 1 33  ? 35.736  -110.906 0.417   1.000 53.20549  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-2 CB  1 
+ATOM   8699  C CG  . ASN A-2 1 33  ? 34.562  -111.859 0.479   1.000 67.76992  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-2 CG  1 
+ATOM   8700  O OD1 . ASN A-2 1 33  ? 33.410  -111.437 0.589   1.000 75.51159  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   8701  N ND2 . ASN A-2 1 33  ? 34.848  -113.154 0.413   1.000 64.01837  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   8702  N N   . LYS A-2 1 34  ? 37.199  -108.126 0.128   1.000 59.16185  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-2 N   1 
+ATOM   8703  C CA  . LYS A-2 1 34  ? 38.383  -107.278 0.194   1.000 57.41346  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-2 CA  1 
+ATOM   8704  C C   . LYS A-2 1 34  ? 37.959  -105.835 -0.045  1.000 56.58174  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-2 C   1 
+ATOM   8705  O O   . LYS A-2 1 34  ? 37.350  -105.526 -1.075  1.000 73.22885  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-2 O   1 
+ATOM   8706  C CB  . LYS A-2 1 34  ? 39.432  -107.715 -0.830  1.000 56.28617  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-2 CB  1 
+ATOM   8707  C CG  . LYS A-2 1 34  ? 39.861  -109.171 -0.703  1.000 57.47032  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-2 CG  1 
+ATOM   8708  C CD  . LYS A-2 1 34  ? 41.092  -109.463 -1.551  1.000 55.02103  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-2 CD  1 
+ATOM   8709  C CE  . LYS A-2 1 34  ? 41.534  -110.913 -1.416  1.000 51.08605  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-2 CE  1 
+ATOM   8710  N NZ  . LYS A-2 1 34  ? 40.604  -111.844 -2.114  1.000 139.94617 ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   8711  N N   . ASN A-2 1 35  ? 38.279  -104.956 0.903   1.000 59.73092  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-2 N   1 
+ATOM   8712  C CA  . ASN A-2 1 35  ? 37.881  -103.557 0.838   1.000 61.50909  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-2 CA  1 
+ATOM   8713  C C   . ASN A-2 1 35  ? 39.090  -102.661 1.061   1.000 57.49847  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-2 C   1 
+ATOM   8714  O O   . ASN A-2 1 35  ? 39.923  -102.929 1.932   1.000 60.49206  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-2 O   1 
+ATOM   8715  C CB  . ASN A-2 1 35  ? 36.797  -103.235 1.875   1.000 49.48751  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-2 CB  1 
+ATOM   8716  C CG  . ASN A-2 1 35  ? 35.653  -104.231 1.851   1.000 67.69469  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-2 CG  1 
+ATOM   8717  O OD1 . ASN A-2 1 35  ? 34.657  -104.037 1.152   1.000 71.70233  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   8718  N ND2 . ASN A-2 1 35  ? 35.790  -105.306 2.619   1.000 60.64075  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   8719  N N   . VAL A-2 1 36  ? 39.178  -101.599 0.262   1.000 58.59110  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-2 N   1 
+ATOM   8720  C CA  . VAL A-2 1 36  ? 40.236  -100.601 0.365   1.000 65.27264  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-2 CA  1 
+ATOM   8721  C C   . VAL A-2 1 36  ? 39.581  -99.231  0.453   1.000 66.63841  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-2 C   1 
+ATOM   8722  O O   . VAL A-2 1 36  ? 38.745  -98.884  -0.389  1.000 79.67393  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-2 O   1 
+ATOM   8723  C CB  . VAL A-2 1 36  ? 41.202  -100.657 -0.834  1.000 61.73485  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-2 CB  1 
+ATOM   8724  C CG1 . VAL A-2 1 36  ? 42.226  -99.535  -0.741  1.000 49.30237  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   8725  C CG2 . VAL A-2 1 36  ? 41.888  -102.011 -0.907  1.000 64.70701  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   8726  N N   . ILE A-2 1 37  ? 39.958  -98.456  1.464   1.000 61.02034  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 N   1 
+ATOM   8727  C CA  . ILE A-2 1 37  ? 39.391  -97.134  1.687   1.000 69.84701  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 CA  1 
+ATOM   8728  C C   . ILE A-2 1 37  ? 40.502  -96.099  1.568   1.000 65.05217  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 C   1 
+ATOM   8729  O O   . ILE A-2 1 37  ? 41.636  -96.334  2.001   1.000 63.76957  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 O   1 
+ATOM   8730  C CB  . ILE A-2 1 37  ? 38.673  -97.047  3.053   1.000 61.02130  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 CB  1 
+ATOM   8731  C CG1 . ILE A-2 1 37  ? 37.936  -95.715  3.196   1.000 74.73008  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   8732  C CG2 . ILE A-2 1 37  ? 39.647  -97.264  4.202   1.000 72.13563  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   8733  C CD1 . ILE A-2 1 37  ? 37.077  -95.635  4.434   1.000 84.16681  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   8734  N N   . PHE A-2 1 38  ? 40.178  -94.963  0.957   1.000 57.93717  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-2 N   1 
+ATOM   8735  C CA  . PHE A-2 1 38  ? 41.156  -93.915  0.703   1.000 57.93842  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-2 CA  1 
+ATOM   8736  C C   . PHE A-2 1 38  ? 40.414  -92.607  0.485   1.000 72.34824  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-2 C   1 
+ATOM   8737  O O   . PHE A-2 1 38  ? 39.199  -92.592  0.276   1.000 73.54614  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-2 O   1 
+ATOM   8738  C CB  . PHE A-2 1 38  ? 42.034  -94.251  -0.507  1.000 65.79785  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-2 CB  1 
+ATOM   8739  C CG  . PHE A-2 1 38  ? 41.253  -94.653  -1.723  1.000 68.73163  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-2 CG  1 
+ATOM   8740  C CD1 . PHE A-2 1 38  ? 40.817  -93.701  -2.629  1.000 72.17835  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   8741  C CD2 . PHE A-2 1 38  ? 40.945  -95.984  -1.956  1.000 65.80056  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   8742  C CE1 . PHE A-2 1 38  ? 40.091  -94.067  -3.746  1.000 65.22389  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   8743  C CE2 . PHE A-2 1 38  ? 40.220  -96.357  -3.072  1.000 67.56756  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   8744  C CZ  . PHE A-2 1 38  ? 39.793  -95.397  -3.968  1.000 70.20505  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   8745  N N   . GLY A-2 1 39  ? 41.153  -91.514  0.537   1.000 57.42439  ? ? ? ? ? ?  29  GLY A-2 N   1 
+ATOM   8746  C CA  . GLY A-2 1 39  ? 40.575  -90.208  0.291   1.000 68.96919  ? ? ? ? ? ?  29  GLY A-2 CA  1 
+ATOM   8747  C C   . GLY A-2 1 39  ? 41.317  -89.135  1.059   1.000 77.67129  ? ? ? ? ? ?  29  GLY A-2 C   1 
+ATOM   8748  O O   . GLY A-2 1 39  ? 42.305  -89.393  1.741   1.000 68.73494  ? ? ? ? ? ?  29  GLY A-2 O   1 
+ATOM   8749  N N   . MET A-2 1 40  ? 40.807  -87.908  0.929   1.000 105.24448 ? ? ? ? ? ?  30  MET A-2 N   1 
+ATOM   8750  C CA  . MET A-2 1 40  ? 41.432  -86.775  1.605   1.000 83.69432  ? ? ? ? ? ?  30  MET A-2 CA  1 
+ATOM   8751  C C   . MET A-2 1 40  ? 41.132  -86.778  3.099   1.000 99.46545  ? ? ? ? ? ?  30  MET A-2 C   1 
+ATOM   8752  O O   . MET A-2 1 40  ? 42.013  -86.481  3.914   1.000 108.44084 ? ? ? ? ? ?  30  MET A-2 O   1 
+ATOM   8753  C CB  . MET A-2 1 40  ? 40.967  -85.461  0.973   1.000 92.21765  ? ? ? ? ? ?  30  MET A-2 CB  1 
+ATOM   8754  C CG  . MET A-2 1 40  ? 41.728  -85.052  -0.281  1.000 107.40756 ? ? ? ? ? ?  30  MET A-2 CG  1 
+ATOM   8755  S SD  . MET A-2 1 40  ? 42.829  -83.646  -0.012  1.000 111.47474 ? ? ? ? ? ?  30  MET A-2 SD  1 
+ATOM   8756  C CE  . MET A-2 1 40  ? 43.995  -84.342  1.151   1.000 82.61642  ? ? ? ? ? ?  30  MET A-2 CE  1 
+ATOM   8757  N N   . ASN A-2 1 41  ? 39.895  -87.102  3.476   1.000 89.42006  ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-2 N   1 
+ATOM   8758  C CA  . ASN A-2 1 41  ? 39.467  -87.049  4.869   1.000 91.32917  ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-2 CA  1 
+ATOM   8759  C C   . ASN A-2 1 41  ? 40.141  -88.156  5.671   1.000 102.47631 ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-2 C   1 
+ATOM   8760  O O   . ASN A-2 1 41  ? 39.652  -89.289  5.714   1.000 83.71847  ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-2 O   1 
+ATOM   8761  C CB  . ASN A-2 1 41  ? 37.943  -87.155  4.960   1.000 74.05512  ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-2 CB  1 
+ATOM   8762  C CG  . ASN A-2 1 41  ? 37.402  -86.736  6.314   1.000 105.48589 ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-2 CG  1 
+ATOM   8763  O OD1 . ASN A-2 1 41  ? 38.049  -86.915  7.345   1.000 116.92934 ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   8764  N ND2 . ASN A-2 1 41  ? 36.198  -86.172  6.316   1.000 115.90105 ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   8765  N N   . ASP A-2 1 42  ? 41.273  -87.835  6.300   1.000 112.84567 ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-2 N   1 
+ATOM   8766  C CA  . ASP A-2 1 42  ? 41.948  -88.810  7.146   1.000 94.69339  ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-2 CA  1 
+ATOM   8767  C C   . ASP A-2 1 42  ? 41.109  -89.173  8.364   1.000 95.49423  ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-2 C   1 
+ATOM   8768  O O   . ASP A-2 1 42  ? 41.210  -90.296  8.871   1.000 90.32323  ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-2 O   1 
+ATOM   8769  C CB  . ASP A-2 1 42  ? 43.313  -88.278  7.586   1.000 99.93041  ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-2 CB  1 
+ATOM   8770  C CG  . ASP A-2 1 42  ? 44.326  -88.264  6.457   1.000 128.04481 ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-2 CG  1 
+ATOM   8771  O OD1 . ASP A-2 1 42  ? 44.234  -89.137  5.570   1.000 108.05267 ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   8772  O OD2 . ASP A-2 1 42  ? 45.214  -87.384  6.455   1.000 144.46414 ? ? ? ? ? -1 32  ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   8773  N N   . ILE A-2 1 43  ? 40.287  -88.241  8.851   1.000 111.51438 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-2 N   1 
+ATOM   8774  C CA  . ILE A-2 1 43  ? 39.453  -88.523  10.016  1.000 101.00941 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-2 CA  1 
+ATOM   8775  C C   . ILE A-2 1 43  ? 38.367  -89.531  9.663   1.000 100.00935 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-2 C   1 
+ATOM   8776  O O   . ILE A-2 1 43  ? 38.025  -90.404  10.470  1.000 81.35916  ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-2 O   1 
+ATOM   8777  C CB  . ILE A-2 1 43  ? 38.852  -87.220  10.576  1.000 94.93999  ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-2 CB  1 
+ATOM   8778  C CG1 . ILE A-2 1 43  ? 39.943  -86.172  10.808  1.000 122.07250 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   8779  C CG2 . ILE A-2 1 43  ? 38.107  -87.492  11.868  1.000 77.65032  ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   8780  C CD1 . ILE A-2 1 43  ? 40.032  -85.122  9.714   1.000 162.10677 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   8781  N N   . GLY A-2 1 44  ? 37.807  -89.430  8.456   1.000 101.79740 ? ? ? ? ? ?  34  GLY A-2 N   1 
+ATOM   8782  C CA  . GLY A-2 1 44  ? 36.759  -90.355  8.059   1.000 84.02382  ? ? ? ? ? ?  34  GLY A-2 CA  1 
+ATOM   8783  C C   . GLY A-2 1 44  ? 37.260  -91.777  7.890   1.000 80.07169  ? ? ? ? ? ?  34  GLY A-2 C   1 
+ATOM   8784  O O   . GLY A-2 1 44  ? 36.557  -92.735  8.227   1.000 69.76960  ? ? ? ? ? ?  34  GLY A-2 O   1 
+ATOM   8785  N N   . LYS A-2 1 45  ? 38.478  -91.937  7.367   1.000 78.85439  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-2 N   1 
+ATOM   8786  C CA  . LYS A-2 1 45  ? 39.027  -93.277  7.181   1.000 80.54423  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-2 CA  1 
+ATOM   8787  C C   . LYS A-2 1 45  ? 39.295  -93.953  8.520   1.000 85.14140  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-2 C   1 
+ATOM   8788  O O   . LYS A-2 1 45  ? 39.005  -95.143  8.691   1.000 70.95248  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-2 O   1 
+ATOM   8789  C CB  . LYS A-2 1 45  ? 40.308  -93.216  6.350   1.000 79.61829  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-2 CB  1 
+ATOM   8790  C CG  . LYS A-2 1 45  ? 40.183  -92.419  5.063   1.000 69.43746  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-2 CG  1 
+ATOM   8791  C CD  . LYS A-2 1 45  ? 41.274  -92.794  4.071   1.000 71.08656  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-2 CD  1 
+ATOM   8792  C CE  . LYS A-2 1 45  ? 42.672  -92.595  4.640   1.000 56.71983  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-2 CE  1 
+ATOM   8793  N NZ  . LYS A-2 1 45  ? 43.008  -91.159  4.839   1.000 81.47471  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   8794  N N   . THR A-2 1 46  ? 39.847  -93.209  9.482   1.000 87.35720  ? ? ? ? ? ?  36  THR A-2 N   1 
+ATOM   8795  C CA  . THR A-2 1 46  ? 40.122  -93.785  10.794  1.000 68.29877  ? ? ? ? ? ?  36  THR A-2 CA  1 
+ATOM   8796  C C   . THR A-2 1 46  ? 38.831  -94.115  11.532  1.000 76.51731  ? ? ? ? ? ?  36  THR A-2 C   1 
+ATOM   8797  O O   . THR A-2 1 46  ? 38.711  -95.188  12.136  1.000 83.95521  ? ? ? ? ? ?  36  THR A-2 O   1 
+ATOM   8798  C CB  . THR A-2 1 46  ? 40.983  -92.829  11.619  1.000 63.17614  ? ? ? ? ? ?  36  THR A-2 CB  1 
+ATOM   8799  O OG1 . THR A-2 1 46  ? 42.159  -92.481  10.877  1.000 120.36656 ? ? ? ? ? ?  36  THR A-2 OG1 1 
+ATOM   8800  C CG2 . THR A-2 1 46  ? 41.397  -93.481  12.926  1.000 84.83968  ? ? ? ? ? ?  36  THR A-2 CG2 1 
+ATOM   8801  N N   . ASN A-2 1 47  ? 37.848  -93.210  11.489  1.000 75.80086  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-2 N   1 
+ATOM   8802  C CA  . ASN A-2 1 47  ? 36.568  -93.485  12.134  1.000 68.30066  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-2 CA  1 
+ATOM   8803  C C   . ASN A-2 1 47  ? 35.838  -94.638  11.460  1.000 72.54696  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-2 C   1 
+ATOM   8804  O O   . ASN A-2 1 47  ? 35.063  -95.350  12.113  1.000 87.30625  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-2 O   1 
+ATOM   8805  C CB  . ASN A-2 1 47  ? 35.693  -92.232  12.136  1.000 78.99028  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-2 CB  1 
+ATOM   8806  C CG  . ASN A-2 1 47  ? 36.256  -91.129  13.012  1.000 93.23682  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-2 CG  1 
+ATOM   8807  O OD1 . ASN A-2 1 47  ? 37.027  -91.386  13.938  1.000 83.43866  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   8808  N ND2 . ASN A-2 1 47  ? 35.866  -89.892  12.728  1.000 95.84011  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   8809  N N   . PHE A-2 1 48  ? 36.072  -94.839  10.158  1.000 83.29834  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-2 N   1 
+ATOM   8810  C CA  . PHE A-2 1 48  ? 35.471  -95.981  9.474   1.000 74.69711  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-2 CA  1 
+ATOM   8811  C C   . PHE A-2 1 48  ? 35.997  -97.298  10.036  1.000 75.84014  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-2 C   1 
+ATOM   8812  O O   . PHE A-2 1 48  ? 35.226  -98.237  10.272  1.000 85.38068  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-2 O   1 
+ATOM   8813  C CB  . PHE A-2 1 48  ? 35.730  -95.895  7.970   1.000 67.26828  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-2 CB  1 
+ATOM   8814  C CG  . PHE A-2 1 48  ? 35.258  -97.096  7.202   1.000 72.48539  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-2 CG  1 
+ATOM   8815  C CD1 . PHE A-2 1 48  ? 33.925  -97.231  6.851   1.000 67.70785  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   8816  C CD2 . PHE A-2 1 48  ? 36.148  -98.091  6.832   1.000 72.68188  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   8817  C CE1 . PHE A-2 1 48  ? 33.488  -98.340  6.146   1.000 69.19581  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   8818  C CE2 . PHE A-2 1 48  ? 35.717  -99.202  6.126   1.000 74.59633  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   8819  C CZ  . PHE A-2 1 48  ? 34.386  -99.326  5.783   1.000 70.24605  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   8820  N N   . LEU A-2 1 49  ? 37.309  -97.388  10.260  1.000 77.81943  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-2 N   1 
+ATOM   8821  C CA  . LEU A-2 1 49  ? 37.863  -98.615  10.827  1.000 75.49649  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-2 CA  1 
+ATOM   8822  C C   . LEU A-2 1 49  ? 37.439  -98.792  12.280  1.000 78.01878  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-2 C   1 
+ATOM   8823  O O   . LEU A-2 1 49  ? 37.143  -99.912  12.716  1.000 72.28102  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-2 O   1 
+ATOM   8824  C CB  . LEU A-2 1 49  ? 39.387  -98.618  10.716  1.000 64.73815  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-2 CB  1 
+ATOM   8825  C CG  . LEU A-2 1 49  ? 39.959  -98.613  9.298   1.000 66.93391  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-2 CG  1 
+ATOM   8826  C CD1 . LEU A-2 1 49  ? 41.478  -98.701  9.326   1.000 62.90259  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   8827  C CD2 . LEU A-2 1 49  ? 39.367  -99.746  8.477   1.000 79.91052  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   8828  N N   . TYR A-2 1 50  ? 37.396  -97.698  13.043  1.000 76.17328  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-2 N   1 
+ATOM   8829  C CA  . TYR A-2 1 50  ? 36.953  -97.787  14.431  1.000 83.55346  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-2 CA  1 
+ATOM   8830  C C   . TYR A-2 1 50  ? 35.485  -98.186  14.515  1.000 85.99453  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-2 C   1 
+ATOM   8831  O O   . TYR A-2 1 50  ? 35.088  -98.931  15.419  1.000 81.92049  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-2 O   1 
+ATOM   8832  C CB  . TYR A-2 1 50  ? 37.190  -96.460  15.152  1.000 73.00218  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-2 CB  1 
+ATOM   8833  C CG  . TYR A-2 1 50  ? 38.462  -96.427  15.971  1.000 102.45648 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-2 CG  1 
+ATOM   8834  C CD1 . TYR A-2 1 50  ? 39.312  -97.525  16.019  1.000 104.79502 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   8835  C CD2 . TYR A-2 1 50  ? 38.803  -95.303  16.710  1.000 122.76401 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   8836  C CE1 . TYR A-2 1 50  ? 40.471  -97.498  16.771  1.000 124.64948 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   8837  C CE2 . TYR A-2 1 50  ? 39.959  -95.267  17.466  1.000 136.23233 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   8838  C CZ  . TYR A-2 1 50  ? 40.789  -96.367  17.493  1.000 147.42867 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   8839  O OH  . TYR A-2 1 50  ? 41.942  -96.335  18.244  1.000 163.17224 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-2 OH  1 
+ATOM   8840  N N   . ALA A-2 1 51  ? 34.662  -97.699  13.581  1.000 71.63587  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A-2 N   1 
+ATOM   8841  C CA  . ALA A-2 1 51  ? 33.262  -98.106  13.556  1.000 68.17516  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A-2 CA  1 
+ATOM   8842  C C   . ALA A-2 1 51  ? 33.123  -99.602  13.316  1.000 70.62244  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A-2 C   1 
+ATOM   8843  O O   . ALA A-2 1 51  ? 32.178  -100.225 13.816  1.000 81.52804  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A-2 O   1 
+ATOM   8844  C CB  . ALA A-2 1 51  ? 32.500  -97.327  12.484  1.000 65.93311  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A-2 CB  1 
+ATOM   8845  N N   . LEU A-2 1 52  ? 34.044  -100.196 12.556  1.000 71.08990  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-2 N   1 
+ATOM   8846  C CA  . LEU A-2 1 52  ? 34.006  -101.640 12.364  1.000 84.04217  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-2 CA  1 
+ATOM   8847  C C   . LEU A-2 1 52  ? 34.514  -102.374 13.598  1.000 72.00229  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-2 C   1 
+ATOM   8848  O O   . LEU A-2 1 52  ? 33.988  -103.435 13.950  1.000 72.76514  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-2 O   1 
+ATOM   8849  C CB  . LEU A-2 1 52  ? 34.826  -102.027 11.133  1.000 74.63243  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-2 CB  1 
+ATOM   8850  C CG  . LEU A-2 1 52  ? 34.101  -101.975 9.784   1.000 67.75300  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-2 CG  1 
+ATOM   8851  C CD1 . LEU A-2 1 52  ? 35.102  -102.022 8.649   1.000 86.39717  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   8852  C CD2 . LEU A-2 1 52  ? 33.120  -103.128 9.679   1.000 66.88988  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   8853  N N   . ARG A-2 1 53  ? 35.525  -101.820 14.272  1.000 72.37584  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-2 N   1 
+ATOM   8854  C CA  . ARG A-2 1 53  ? 36.043  -102.452 15.478  1.000 71.39172  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-2 CA  1 
+ATOM   8855  C C   . ARG A-2 1 53  ? 34.995  -102.458 16.582  1.000 74.17353  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-2 C   1 
+ATOM   8856  O O   . ARG A-2 1 53  ? 34.799  -103.474 17.256  1.000 70.81331  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-2 O   1 
+ATOM   8857  C CB  . ARG A-2 1 53  ? 37.313  -101.736 15.939  1.000 52.94008  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-2 CB  1 
+ATOM   8858  C CG  . ARG A-2 1 53  ? 38.447  -101.781 14.939  1.000 86.06168  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-2 CG  1 
+ATOM   8859  C CD  . ARG A-2 1 53  ? 39.696  -101.106 15.475  1.000 80.68960  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-2 CD  1 
+ATOM   8860  N NE  . ARG A-2 1 53  ? 40.350  -101.892 16.514  1.000 76.38491  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-2 NE  1 
+ATOM   8861  C CZ  . ARG A-2 1 53  ? 41.491  -101.551 17.099  1.000 101.83517 ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-2 CZ  1 
+ATOM   8862  N NH1 . ARG A-2 1 53  ? 42.133  -100.442 16.769  1.000 76.98430  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-2 NH1 1 
+ATOM   8863  N NH2 . ARG A-2 1 53  ? 42.000  -102.343 18.039  1.000 108.96920 ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-2 NH2 1 
+ATOM   8864  N N   . PHE A-2 1 54  ? 34.323  -101.320 16.797  1.000 72.89337  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-2 N   1 
+ATOM   8865  C CA  . PHE A-2 1 54  ? 33.282  -101.256 17.820  1.000 57.01691  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-2 CA  1 
+ATOM   8866  C C   . PHE A-2 1 54  ? 32.209  -102.313 17.603  1.000 57.68838  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-2 C   1 
+ATOM   8867  O O   . PHE A-2 1 54  ? 31.639  -102.828 18.571  1.000 72.03655  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-2 O   1 
+ATOM   8868  C CB  . PHE A-2 1 54  ? 32.654  -99.864  17.838  1.000 58.45476  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-2 CB  1 
+ATOM   8869  C CG  . PHE A-2 1 54  ? 33.331  -98.904  18.775  1.000 77.27193  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-2 CG  1 
+ATOM   8870  C CD1 . PHE A-2 1 54  ? 34.705  -98.732  18.748  1.000 79.89699  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   8871  C CD2 . PHE A-2 1 54  ? 32.586  -98.161  19.676  1.000 87.83663  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   8872  C CE1 . PHE A-2 1 54  ? 35.323  -97.848  19.610  1.000 68.14002  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   8873  C CE2 . PHE A-2 1 54  ? 33.196  -97.275  20.537  1.000 85.27306  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   8874  C CZ  . PHE A-2 1 54  ? 34.566  -97.117  20.505  1.000 106.17530 ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   8875  N N   . LEU A-2 1 55  ? 31.932  -102.661 16.347  1.000 65.25201  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-2 N   1 
+ATOM   8876  C CA  . LEU A-2 1 55  ? 30.911  -103.661 16.067  1.000 65.62036  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-2 CA  1 
+ATOM   8877  C C   . LEU A-2 1 55  ? 31.420  -105.081 16.281  1.000 71.95338  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-2 C   1 
+ATOM   8878  O O   . LEU A-2 1 55  ? 30.637  -105.964 16.648  1.000 86.21944  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-2 O   1 
+ATOM   8879  C CB  . LEU A-2 1 55  ? 30.404  -103.502 14.632  1.000 64.54151  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-2 CB  1 
+ATOM   8880  C CG  . LEU A-2 1 55  ? 29.334  -104.481 14.142  1.000 68.96657  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-2 CG  1 
+ATOM   8881  C CD1 . LEU A-2 1 55  ? 27.956  -104.088 14.659  1.000 62.54444  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   8882  C CD2 . LEU A-2 1 55  ? 29.348  -104.564 12.624  1.000 62.55001  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   8883  N N   . LEU A-2 1 56  ? 32.716  -105.317 16.078  1.000 60.81279  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-2 N   1 
+ATOM   8884  C CA  . LEU A-2 1 56  ? 33.243  -106.672 15.995  1.000 70.00431  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-2 CA  1 
+ATOM   8885  C C   . LEU A-2 1 56  ? 34.416  -106.965 16.920  1.000 68.59484  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-2 C   1 
+ATOM   8886  O O   . LEU A-2 1 56  ? 34.683  -108.146 17.176  1.000 72.84582  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-2 O   1 
+ATOM   8887  C CB  . LEU A-2 1 56  ? 33.669  -106.981 14.550  1.000 68.87243  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-2 CB  1 
+ATOM   8888  C CG  . LEU A-2 1 56  ? 32.585  -106.860 13.477  1.000 69.83914  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-2 CG  1 
+ATOM   8889  C CD1 . LEU A-2 1 56  ? 33.209  -106.637 12.108  1.000 57.88579  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   8890  C CD2 . LEU A-2 1 56  ? 31.700  -108.098 13.469  1.000 60.97666  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   8891  N N   . ASP A-2 1 57  ? 35.120  -105.957 17.428  1.000 69.45612  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-2 N   1 
+ATOM   8892  C CA  . ASP A-2 1 57  ? 36.293  -106.169 18.270  1.000 83.82125  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-2 CA  1 
+ATOM   8893  C C   . ASP A-2 1 57  ? 35.874  -106.046 19.731  1.000 92.76709  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-2 C   1 
+ATOM   8894  O O   . ASP A-2 1 57  ? 35.469  -104.969 20.179  1.000 81.84561  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-2 O   1 
+ATOM   8895  C CB  . ASP A-2 1 57  ? 37.400  -105.175 17.923  1.000 81.81052  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-2 CB  1 
+ATOM   8896  C CG  . ASP A-2 1 57  ? 38.765  -105.644 18.380  1.000 96.07544  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-2 CG  1 
+ATOM   8897  O OD1 . ASP A-2 1 57  ? 38.839  -106.690 19.059  1.000 90.31604  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   8898  O OD2 . ASP A-2 1 57  ? 39.766  -104.972 18.052  1.000 100.52659 ? ? ? ? ? -1 47  ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   8899  N N   . LYS A-2 1 58  ? 35.976  -107.156 20.468  1.000 93.96525  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-2 N   1 
+ATOM   8900  C CA  . LYS A-2 1 58  ? 35.546  -107.178 21.864  1.000 86.22716  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-2 CA  1 
+ATOM   8901  C C   . LYS A-2 1 58  ? 36.346  -106.199 22.714  1.000 95.57239  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-2 C   1 
+ATOM   8902  O O   . LYS A-2 1 58  ? 35.790  -105.532 23.595  1.000 90.50427  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-2 O   1 
+ATOM   8903  C CB  . LYS A-2 1 58  ? 35.671  -108.599 22.420  1.000 92.83767  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-2 CB  1 
+ATOM   8904  C CG  . LYS A-2 1 58  ? 35.746  -108.682 23.938  1.000 90.15036  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-2 CG  1 
+ATOM   8905  C CD  . LYS A-2 1 58  ? 35.798  -110.127 24.413  1.000 107.21911 ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-2 CD  1 
+ATOM   8906  C CE  . LYS A-2 1 58  ? 36.997  -110.867 23.834  1.000 142.91768 ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-2 CE  1 
+ATOM   8907  N NZ  . LYS A-2 1 58  ? 38.293  -110.328 24.336  1.000 144.70446 ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   8908  N N   . GLU A-2 1 59  ? 37.651  -106.094 22.460  1.000 92.45844  ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-2 N   1 
+ATOM   8909  C CA  . GLU A-2 1 59  ? 38.501  -105.260 23.304  1.000 91.87766  ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-2 CA  1 
+ATOM   8910  C C   . GLU A-2 1 59  ? 38.168  -103.782 23.147  1.000 76.41116  ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-2 C   1 
+ATOM   8911  O O   . GLU A-2 1 59  ? 38.213  -103.024 24.122  1.000 98.00086  ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-2 O   1 
+ATOM   8912  C CB  . GLU A-2 1 59  ? 39.972  -105.524 22.983  1.000 101.54327 ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-2 CB  1 
+ATOM   8913  C CG  . GLU A-2 1 59  ? 40.337  -107.000 22.821  1.000 138.86240 ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-2 CG  1 
+ATOM   8914  C CD  . GLU A-2 1 59  ? 40.228  -107.804 24.110  1.000 140.19866 ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-2 CD  1 
+ATOM   8915  O OE1 . GLU A-2 1 59  ? 40.060  -107.202 25.193  1.000 107.74106 ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   8916  O OE2 . GLU A-2 1 59  ? 40.317  -109.048 24.033  1.000 144.98149 ? ? ? ? ? -1 49  GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   8917  N N   . ILE A-2 1 60  ? 37.831  -103.351 21.932  1.000 81.71105  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-2 N   1 
+ATOM   8918  C CA  . ILE A-2 1 60  ? 37.507  -101.941 21.715  1.000 91.82395  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-2 CA  1 
+ATOM   8919  C C   . ILE A-2 1 60  ? 36.057  -101.630 22.051  1.000 84.46292  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-2 C   1 
+ATOM   8920  O O   . ILE A-2 1 60  ? 35.703  -100.457 22.233  1.000 98.67554  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-2 O   1 
+ATOM   8921  C CB  . ILE A-2 1 60  ? 37.816  -101.533 20.266  1.000 69.67229  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-2 CB  1 
+ATOM   8922  C CG1 . ILE A-2 1 60  ? 38.137  -100.042 20.175  1.000 59.56081  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   8923  C CG2 . ILE A-2 1 60  ? 36.636  -101.863 19.384  1.000 90.64075  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   8924  C CD1 . ILE A-2 1 60  ? 39.543  -99.690  20.619  1.000 118.62101 ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   8925  N N   . ARG A-2 1 61  ? 35.213  -102.660 22.136  1.000 74.37140  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-2 N   1 
+ATOM   8926  C CA  . ARG A-2 1 61  ? 33.783  -102.514 22.398  1.000 79.05769  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-2 CA  1 
+ATOM   8927  C C   . ARG A-2 1 61  ? 33.454  -102.408 23.881  1.000 93.13458  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-2 C   1 
+ATOM   8928  O O   . ARG A-2 1 61  ? 32.439  -101.805 24.243  1.000 89.88655  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-2 O   1 
+ATOM   8929  C CB  . ARG A-2 1 61  ? 33.019  -103.692 21.785  1.000 71.29947  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-2 CB  1 
+ATOM   8930  C CG  . ARG A-2 1 61  ? 31.503  -103.570 21.860  1.000 59.33164  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-2 CG  1 
+ATOM   8931  C CD  . ARG A-2 1 61  ? 30.779  -104.685 21.113  1.000 61.89941  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-2 CD  1 
+ATOM   8932  N NE  . ARG A-2 1 61  ? 31.270  -106.008 21.473  1.000 82.14659  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-2 NE  1 
+ATOM   8933  C CZ  . ARG A-2 1 61  ? 31.805  -106.862 20.613  1.000 87.35639  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-2 CZ  1 
+ATOM   8934  N NH1 . ARG A-2 1 61  ? 31.897  -106.577 19.324  1.000 92.35573  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-2 NH1 1 
+ATOM   8935  N NH2 . ARG A-2 1 61  ? 32.249  -108.035 21.054  1.000 93.06104  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-2 NH2 1 
+ATOM   8936  N N   . LYS A-2 1 62  ? 34.288  -102.978 24.748  1.000 80.73263  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-2 N   1 
+ATOM   8937  C CA  . LYS A-2 1 62  ? 33.996  -102.954 26.178  1.000 81.08044  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-2 CA  1 
+ATOM   8938  C C   . LYS A-2 1 62  ? 34.103  -101.550 26.760  1.000 87.19032  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-2 C   1 
+ATOM   8939  O O   . LYS A-2 1 62  ? 33.517  -101.270 27.813  1.000 93.13320  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-2 O   1 
+ATOM   8940  C CB  . LYS A-2 1 62  ? 34.939  -103.907 26.920  1.000 77.03835  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-2 CB  1 
+ATOM   8941  C CG  . LYS A-2 1 62  ? 36.407  -103.545 26.781  1.000 70.44760  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-2 CG  1 
+ATOM   8942  C CD  . LYS A-2 1 62  ? 37.306  -104.727 27.109  1.000 81.94560  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-2 CD  1 
+ATOM   8943  C CE  . LYS A-2 1 62  ? 38.770  -104.345 26.976  1.000 86.91852  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-2 CE  1 
+ATOM   8944  N NZ  . LYS A-2 1 62  ? 39.678  -105.517 27.094  1.000 106.89598 ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   8945  N N   . PHE A-2 1 63  ? 34.839  -100.656 26.095  1.000 81.65530  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-2 N   1 
+ATOM   8946  C CA  . PHE A-2 1 63  ? 35.027  -99.309  26.620  1.000 77.62463  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-2 CA  1 
+ATOM   8947  C C   . PHE A-2 1 63  ? 33.794  -98.438  26.429  1.000 78.10117  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-2 C   1 
+ATOM   8948  O O   . PHE A-2 1 63  ? 33.681  -97.391  27.075  1.000 93.50818  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-2 O   1 
+ATOM   8949  C CB  . PHE A-2 1 63  ? 36.242  -98.651  25.962  1.000 84.77840  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-2 CB  1 
+ATOM   8950  C CG  . PHE A-2 1 63  ? 37.557  -99.243  26.386  1.000 89.71858  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-2 CG  1 
+ATOM   8951  C CD1 . PHE A-2 1 63  ? 38.129  -100.282 25.672  1.000 90.40635  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   8952  C CD2 . PHE A-2 1 63  ? 38.224  -98.757  27.499  1.000 69.76730  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   8953  C CE1 . PHE A-2 1 63  ? 39.340  -100.826 26.060  1.000 84.83802  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   8954  C CE2 . PHE A-2 1 63  ? 39.434  -99.297  27.891  1.000 89.05758  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   8955  C CZ  . PHE A-2 1 63  ? 39.992  -100.333 27.171  1.000 86.34542  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   8956  N N   . GLY A-2 1 64  ? 32.875  -98.839  25.562  1.000 59.64916  ? ? ? ? ? ?  54  GLY A-2 N   1 
+ATOM   8957  C CA  . GLY A-2 1 64  ? 31.650  -98.090  25.366  1.000 64.67311  ? ? ? ? ? ?  54  GLY A-2 CA  1 
+ATOM   8958  C C   . GLY A-2 1 64  ? 31.876  -96.782  24.629  1.000 91.70285  ? ? ? ? ? ?  54  GLY A-2 C   1 
+ATOM   8959  O O   . GLY A-2 1 64  ? 32.976  -96.442  24.194  1.000 85.60844  ? ? ? ? ? ?  54  GLY A-2 O   1 
+ATOM   8960  N N   . PHE A-2 1 65  ? 30.787  -96.033  24.495  1.000 88.83894  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-2 N   1 
+ATOM   8961  C CA  . PHE A-2 1 65  ? 30.788  -94.770  23.768  1.000 85.66711  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-2 CA  1 
+ATOM   8962  C C   . PHE A-2 1 65  ? 30.939  -93.605  24.734  1.000 92.27829  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-2 C   1 
+ATOM   8963  O O   . PHE A-2 1 65  ? 30.264  -93.557  25.768  1.000 99.04960  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-2 O   1 
+ATOM   8964  C CB  . PHE A-2 1 65  ? 29.503  -94.600  22.956  1.000 94.57754  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-2 CB  1 
+ATOM   8965  C CG  . PHE A-2 1 65  ? 29.487  -95.374  21.670  1.000 79.93213  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-2 CG  1 
+ATOM   8966  C CD1 . PHE A-2 1 65  ? 30.272  -94.982  20.602  1.000 74.20948  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   8967  C CD2 . PHE A-2 1 65  ? 28.667  -96.478  21.521  1.000 77.93649  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   8968  C CE1 . PHE A-2 1 65  ? 30.249  -95.682  19.415  1.000 86.21660  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   8969  C CE2 . PHE A-2 1 65  ? 28.640  -97.182  20.333  1.000 86.34856  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   8970  C CZ  . PHE A-2 1 65  ? 29.433  -96.784  19.279  1.000 75.22998  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   8971  N N   . ASN A-2 1 66  ? 31.819  -92.671  24.392  1.000 109.66470 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-2 N   1 
+ATOM   8972  C CA  . ASN A-2 1 66  ? 31.938  -91.413  25.107  1.000 108.45251 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-2 CA  1 
+ATOM   8973  C C   . ASN A-2 1 66  ? 31.048  -90.358  24.458  1.000 105.91849 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-2 C   1 
+ATOM   8974  O O   . ASN A-2 1 66  ? 30.425  -90.584  23.419  1.000 108.39756 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-2 O   1 
+ATOM   8975  C CB  . ASN A-2 1 66  ? 33.392  -90.942  25.133  1.000 90.75606  ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-2 CB  1 
+ATOM   8976  C CG  . ASN A-2 1 66  ? 34.262  -91.794  26.030  1.000 140.39927 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-2 CG  1 
+ATOM   8977  O OD1 . ASN A-2 1 66  ? 34.289  -91.606  27.247  1.000 161.30245 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   8978  N ND2 . ASN A-2 1 66  ? 34.982  -92.736  25.435  1.000 121.86804 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   8979  N N   . LYS A-2 1 67  ? 30.993  -89.185  25.092  1.000 116.10793 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-2 N   1 
+ATOM   8980  C CA  . LYS A-2 1 67  ? 30.228  -88.079  24.526  1.000 101.64383 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-2 CA  1 
+ATOM   8981  C C   . LYS A-2 1 67  ? 30.787  -87.646  23.176  1.000 108.33911 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-2 C   1 
+ATOM   8982  O O   . LYS A-2 1 67  ? 30.030  -87.217  22.296  1.000 106.39888 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-2 O   1 
+ATOM   8983  C CB  . LYS A-2 1 67  ? 30.218  -86.900  25.500  1.000 103.18425 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-2 CB  1 
+ATOM   8984  C CG  . LYS A-2 1 67  ? 29.534  -85.652  24.969  1.000 100.64637 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-2 CG  1 
+ATOM   8985  C CD  . LYS A-2 1 67  ? 30.077  -84.398  25.636  1.000 119.86039 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-2 CD  1 
+ATOM   8986  C CE  . LYS A-2 1 67  ? 29.584  -83.141  24.937  1.000 132.45127 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-2 CE  1 
+ATOM   8987  N NZ  . LYS A-2 1 67  ? 30.262  -81.918  25.450  1.000 154.91253 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   8988  N N   . SER A-2 1 68  ? 32.104  -87.766  22.987  1.000 109.94999 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-2 N   1 
+ATOM   8989  C CA  . SER A-2 1 68  ? 32.723  -87.311  21.746  1.000 106.18056 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-2 CA  1 
+ATOM   8990  C C   . SER A-2 1 68  ? 32.384  -88.220  20.572  1.000 107.61403 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-2 C   1 
+ATOM   8991  O O   . SER A-2 1 68  ? 32.358  -87.761  19.424  1.000 111.20565 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-2 O   1 
+ATOM   8992  C CB  . SER A-2 1 68  ? 34.238  -87.218  21.922  1.000 110.36105 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-2 CB  1 
+ATOM   8993  O OG  . SER A-2 1 68  ? 34.794  -88.484  22.232  1.000 116.20862 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-2 OG  1 
+ATOM   8994  N N   . ASP A-2 1 69  ? 32.127  -89.504  20.831  1.000 101.52313 ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-2 N   1 
+ATOM   8995  C CA  . ASP A-2 1 69  ? 31.822  -90.433  19.749  1.000 83.02263  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-2 CA  1 
+ATOM   8996  C C   . ASP A-2 1 69  ? 30.476  -90.149  19.097  1.000 87.18927  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-2 C   1 
+ATOM   8997  O O   . ASP A-2 1 69  ? 30.270  -90.534  17.942  1.000 97.35277  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-2 O   1 
+ATOM   8998  C CB  . ASP A-2 1 69  ? 31.857  -91.870  20.266  1.000 82.90307  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-2 CB  1 
+ATOM   8999  C CG  . ASP A-2 1 69  ? 33.235  -92.284  20.732  1.000 99.40889  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-2 CG  1 
+ATOM   9000  O OD1 . ASP A-2 1 69  ? 34.224  -91.691  20.252  1.000 101.04368 ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   9001  O OD2 . ASP A-2 1 69  ? 33.330  -93.199  21.577  1.000 107.02074 ? ? ? ? ? -1 59  ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   9002  N N   . TYR A-2 1 70  ? 29.560  -89.492  19.802  1.000 88.08385  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-2 N   1 
+ATOM   9003  C CA  . TYR A-2 1 70  ? 28.273  -89.153  19.214  1.000 90.31481  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-2 CA  1 
+ATOM   9004  C C   . TYR A-2 1 70  ? 28.439  -88.040  18.184  1.000 103.94879 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-2 C   1 
+ATOM   9005  O O   . TYR A-2 1 70  ? 29.265  -87.137  18.349  1.000 100.12443 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-2 O   1 
+ATOM   9006  C CB  . TYR A-2 1 70  ? 27.284  -88.737  20.304  1.000 81.17975  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-2 CB  1 
+ATOM   9007  C CG  . TYR A-2 1 70  ? 26.788  -89.891  21.153  1.000 85.36422  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-2 CG  1 
+ATOM   9008  C CD1 . TYR A-2 1 70  ? 27.629  -90.524  22.060  1.000 88.06302  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   9009  C CD2 . TYR A-2 1 70  ? 25.478  -90.344  21.051  1.000 85.82808  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   9010  C CE1 . TYR A-2 1 70  ? 27.184  -91.579  22.837  1.000 87.14898  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   9011  C CE2 . TYR A-2 1 70  ? 25.023  -91.398  21.826  1.000 105.83824 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   9012  C CZ  . TYR A-2 1 70  ? 25.881  -92.011  22.717  1.000 111.39542 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   9013  O OH  . TYR A-2 1 70  ? 25.438  -93.059  23.492  1.000 107.06904 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-2 OH  1 
+ATOM   9014  N N   . HIS A-2 1 71  ? 27.651  -88.116  17.111  1.000 102.44177 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-2 N   1 
+ATOM   9015  C CA  . HIS A-2 1 71  ? 27.769  -87.163  16.014  1.000 98.16043  ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-2 CA  1 
+ATOM   9016  C C   . HIS A-2 1 71  ? 27.458  -85.745  16.476  1.000 105.16385 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-2 C   1 
+ATOM   9017  O O   . HIS A-2 1 71  ? 26.432  -85.498  17.117  1.000 104.93594 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-2 O   1 
+ATOM   9018  C CB  . HIS A-2 1 71  ? 26.835  -87.558  14.871  1.000 107.17369 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-2 CB  1 
+ATOM   9019  C CG  . HIS A-2 1 71  ? 26.779  -86.552  13.765  1.000 122.14236 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-2 CG  1 
+ATOM   9020  N ND1 . HIS A-2 1 71  ? 27.909  -86.066  13.145  1.000 108.66914 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-2 ND1 1 
+ATOM   9021  C CD2 . HIS A-2 1 71  ? 25.730  -85.932  13.175  1.000 119.43211 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-2 CD2 1 
+ATOM   9022  C CE1 . HIS A-2 1 71  ? 27.560  -85.193  12.218  1.000 96.92486  ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-2 CE1 1 
+ATOM   9023  N NE2 . HIS A-2 1 71  ? 26.243  -85.094  12.215  1.000 107.15937 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-2 NE2 1 
+ATOM   9024  N N   . LYS A-2 1 72  ? 28.353  -84.813  16.128  1.000 109.35122 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-2 N   1 
+ATOM   9025  C CA  . LYS A-2 1 72  ? 28.273  -83.406  16.541  1.000 101.03574 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-2 CA  1 
+ATOM   9026  C C   . LYS A-2 1 72  ? 28.107  -83.252  18.053  1.000 112.77043 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-2 C   1 
+ATOM   9027  O O   . LYS A-2 1 72  ? 27.529  -82.269  18.521  1.000 132.86639 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-2 O   1 
+ATOM   9028  C CB  . LYS A-2 1 72  ? 27.152  -82.670  15.798  1.000 112.81709 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-2 CB  1 
+ATOM   9029  C CG  . LYS A-2 1 72  ? 27.482  -82.357  14.338  1.000 137.13732 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-2 CG  1 
+ATOM   9030  C CD  . LYS A-2 1 72  ? 26.226  -82.058  13.534  1.000 126.52318 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-2 CD  1 
+ATOM   9031  C CE  . LYS A-2 1 72  ? 25.458  -80.871  14.095  1.000 123.00635 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-2 CE  1 
+ATOM   9032  N NZ  . LYS A-2 1 72  ? 24.267  -80.559  13.254  1.000 137.53705 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   9033  N N   . HIS A-2 1 73  ? 28.627  -84.215  18.820  1.000 122.40230 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-2 N   1 
+ATOM   9034  C CA  . HIS A-2 1 73  ? 28.553  -84.204  20.286  1.000 116.53543 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-2 CA  1 
+ATOM   9035  C C   . HIS A-2 1 73  ? 27.118  -84.059  20.789  1.000 112.78066 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-2 C   1 
+ATOM   9036  O O   . HIS A-2 1 73  ? 26.864  -83.440  21.826  1.000 126.46481 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-2 O   1 
+ATOM   9037  C CB  . HIS A-2 1 73  ? 29.455  -83.117  20.881  1.000 119.00503 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-2 CB  1 
+ATOM   9038  C CG  . HIS A-2 1 73  ? 30.915  -83.376  20.675  1.000 115.92332 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-2 CG  1 
+ATOM   9039  N ND1 . HIS A-2 1 73  ? 31.900  -82.561  21.190  1.000 138.31443 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-2 ND1 1 
+ATOM   9040  C CD2 . HIS A-2 1 73  ? 31.555  -84.367  20.010  1.000 118.04055 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-2 CD2 1 
+ATOM   9041  C CE1 . HIS A-2 1 73  ? 33.084  -83.037  20.849  1.000 135.83742 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-2 CE1 1 
+ATOM   9042  N NE2 . HIS A-2 1 73  ? 32.903  -84.132  20.133  1.000 124.41640 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-2 NE2 1 
+ATOM   9043  N N   . ASP A-2 1 74  ? 26.169  -84.639  20.058  1.000 108.04392 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-2 N   1 
+ATOM   9044  C CA  . ASP A-2 1 74  ? 24.761  -84.642  20.442  1.000 110.93208 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-2 CA  1 
+ATOM   9045  C C   . ASP A-2 1 74  ? 24.430  -86.021  21.004  1.000 115.86334 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-2 C   1 
+ATOM   9046  O O   . ASP A-2 1 74  ? 24.434  -87.014  20.268  1.000 109.14172 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-2 O   1 
+ATOM   9047  C CB  . ASP A-2 1 74  ? 23.873  -84.297  19.246  1.000 122.38367 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-2 CB  1 
+ATOM   9048  C CG  . ASP A-2 1 74  ? 22.397  -84.238  19.602  1.000 132.57313 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-2 CG  1 
+ATOM   9049  O OD1 . ASP A-2 1 74  ? 21.822  -85.290  19.947  1.000 136.20653 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   9050  O OD2 . ASP A-2 1 74  ? 21.813  -83.136  19.546  1.000 128.72725 ? ? ? ? ? -1 64  ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   9051  N N   . THR A-2 1 75  ? 24.146  -86.081  22.310  1.000 104.51260 ? ? ? ? ? ?  65  THR A-2 N   1 
+ATOM   9052  C CA  . THR A-2 1 75  ? 23.826  -87.337  22.980  1.000 88.65253  ? ? ? ? ? ?  65  THR A-2 CA  1 
+ATOM   9053  C C   . THR A-2 1 75  ? 22.372  -87.764  22.789  1.000 107.53870 ? ? ? ? ? ?  65  THR A-2 C   1 
+ATOM   9054  O O   . THR A-2 1 75  ? 22.044  -88.919  23.083  1.000 104.36032 ? ? ? ? ? ?  65  THR A-2 O   1 
+ATOM   9055  C CB  . THR A-2 1 75  ? 24.152  -87.231  24.477  1.000 103.60637 ? ? ? ? ? ?  65  THR A-2 CB  1 
+ATOM   9056  O OG1 . THR A-2 1 75  ? 23.330  -86.227  25.088  1.000 135.15810 ? ? ? ? ? ?  65  THR A-2 OG1 1 
+ATOM   9057  C CG2 . THR A-2 1 75  ? 25.623  -86.870  24.682  1.000 114.56870 ? ? ? ? ? ?  65  THR A-2 CG2 1 
+ATOM   9058  N N   . SER A-2 1 76  ? 21.501  -86.873  22.302  1.000 102.18286 ? ? ? ? ? ?  66  SER A-2 N   1 
+ATOM   9059  C CA  . SER A-2 1 76  ? 20.115  -87.257  22.035  1.000 107.11466 ? ? ? ? ? ?  66  SER A-2 CA  1 
+ATOM   9060  C C   . SER A-2 1 76  ? 20.035  -88.270  20.900  1.000 113.50959 ? ? ? ? ? ?  66  SER A-2 C   1 
+ATOM   9061  O O   . SER A-2 1 76  ? 19.376  -89.309  21.029  1.000 112.12087 ? ? ? ? ? ?  66  SER A-2 O   1 
+ATOM   9062  C CB  . SER A-2 1 76  ? 19.273  -86.021  21.709  1.000 111.51610 ? ? ? ? ? ?  66  SER A-2 CB  1 
+ATOM   9063  O OG  . SER A-2 1 76  ? 17.995  -86.391  21.214  1.000 130.71450 ? ? ? ? ? ?  66  SER A-2 OG  1 
+ATOM   9064  N N   . LYS A-2 1 77  ? 20.697  -87.980  19.783  1.000 123.89814 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-2 N   1 
+ATOM   9065  C CA  . LYS A-2 1 77  ? 20.735  -88.912  18.665  1.000 101.79573 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-2 CA  1 
+ATOM   9066  C C   . LYS A-2 1 77  ? 21.489  -90.179  19.050  1.000 99.93770  ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-2 C   1 
+ATOM   9067  O O   . LYS A-2 1 77  ? 22.544  -90.124  19.688  1.000 86.66294  ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-2 O   1 
+ATOM   9068  C CB  . LYS A-2 1 77  ? 21.401  -88.256  17.452  1.000 110.18950 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-2 CB  1 
+ATOM   9069  C CG  . LYS A-2 1 77  ? 20.672  -87.033  16.919  1.000 121.87632 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-2 CG  1 
+ATOM   9070  C CD  . LYS A-2 1 77  ? 19.305  -87.404  16.373  1.000 141.28797 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-2 CD  1 
+ATOM   9071  C CE  . LYS A-2 1 77  ? 18.589  -86.194  15.799  1.000 135.28775 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-2 CE  1 
+ATOM   9072  N NZ  . LYS A-2 1 77  ? 18.342  -85.150  16.831  1.000 147.30649 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   9073  N N   . LYS A-2 1 78  ? 20.942  -91.326  18.658  1.000 88.39416  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-2 N   1 
+ATOM   9074  C CA  . LYS A-2 1 78  ? 21.534  -92.611  18.999  1.000 91.54784  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-2 CA  1 
+ATOM   9075  C C   . LYS A-2 1 78  ? 22.510  -93.055  17.917  1.000 92.71449  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-2 C   1 
+ATOM   9076  O O   . LYS A-2 1 78  ? 22.293  -92.811  16.726  1.000 97.96977  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-2 O   1 
+ATOM   9077  C CB  . LYS A-2 1 78  ? 20.448  -93.673  19.197  1.000 87.70216  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-2 CB  1 
+ATOM   9078  C CG  . LYS A-2 1 78  ? 19.632  -93.989  17.953  1.000 93.56269  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-2 CG  1 
+ATOM   9079  C CD  . LYS A-2 1 78  ? 18.541  -95.005  18.255  1.000 101.67250 ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-2 CD  1 
+ATOM   9080  C CE  . LYS A-2 1 78  ? 19.115  -96.270  18.873  1.000 80.40467  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-2 CE  1 
+ATOM   9081  N NZ  . LYS A-2 1 78  ? 18.049  -97.259  19.199  1.000 115.28023 ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   9082  N N   . ILE A-2 1 79  ? 23.591  -93.699  18.343  1.000 93.37622  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-2 N   1 
+ATOM   9083  C CA  . ILE A-2 1 79  ? 24.576  -94.238  17.415  1.000 65.71566  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-2 CA  1 
+ATOM   9084  C C   . ILE A-2 1 79  ? 24.105  -95.604  16.941  1.000 78.57950  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-2 C   1 
+ATOM   9085  O O   . ILE A-2 1 79  ? 23.678  -96.441  17.745  1.000 91.11311  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-2 O   1 
+ATOM   9086  C CB  . ILE A-2 1 79  ? 25.960  -94.324  18.078  1.000 75.31488  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-2 CB  1 
+ATOM   9087  C CG1 . ILE A-2 1 79  ? 26.426  -92.933  18.509  1.000 82.24398  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   9088  C CG2 . ILE A-2 1 79  ? 26.969  -94.973  17.137  1.000 66.26407  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   9089  C CD1 . ILE A-2 1 79  ? 27.799  -92.917  19.135  1.000 85.26692  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   9090  N N   . GLU A-2 1 80  ? 24.179  -95.836  15.634  1.000 78.32274  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-2 N   1 
+ATOM   9091  C CA  . GLU A-2 1 80  ? 23.693  -97.080  15.054  1.000 77.51281  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-2 CA  1 
+ATOM   9092  C C   . GLU A-2 1 80  ? 24.644  -97.512  13.950  1.000 71.30356  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-2 C   1 
+ATOM   9093  O O   . GLU A-2 1 80  ? 24.896  -96.750  13.012  1.000 76.18758  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-2 O   1 
+ATOM   9094  C CB  . GLU A-2 1 80  ? 22.268  -96.912  14.517  1.000 84.40744  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-2 CB  1 
+ATOM   9095  C CG  . GLU A-2 1 80  ? 21.368  -98.113  14.752  1.000 83.61079  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-2 CG  1 
+ATOM   9096  C CD  . GLU A-2 1 80  ? 19.910  -97.812  14.460  1.000 106.33231 ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-2 CD  1 
+ATOM   9097  O OE1 . GLU A-2 1 80  ? 19.599  -96.649  14.127  1.000 96.59373  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   9098  O OE2 . GLU A-2 1 80  ? 19.075  -98.735  14.567  1.000 118.62213 ? ? ? ? ? -1 70  GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   9099  N N   . ILE A-2 1 81  ? 25.175  -98.727  14.069  1.000 57.72685  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-2 N   1 
+ATOM   9100  C CA  . ILE A-2 1 81  ? 26.081  -99.305  13.082  1.000 66.22048  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-2 CA  1 
+ATOM   9101  C C   . ILE A-2 1 81  ? 25.540  -100.683 12.728  1.000 71.86099  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-2 C   1 
+ATOM   9102  O O   . ILE A-2 1 81  ? 25.516  -101.581 13.580  1.000 71.09001  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-2 O   1 
+ATOM   9103  C CB  . ILE A-2 1 81  ? 27.524  -99.401  13.598  1.000 63.09087  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-2 CB  1 
+ATOM   9104  C CG1 . ILE A-2 1 81  ? 28.066  -98.014  13.947  1.000 58.82328  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   9105  C CG2 . ILE A-2 1 81  ? 28.414  -100.065 12.560  1.000 61.65781  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   9106  C CD1 . ILE A-2 1 81  ? 29.474  -98.038  14.499  1.000 60.33931  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   9107  N N   . ILE A-2 1 82  ? 25.112  -100.856 11.480  1.000 59.08605  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-2 N   1 
+ATOM   9108  C CA  . ILE A-2 1 82  ? 24.504  -102.096 11.012  1.000 60.99044  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-2 CA  1 
+ATOM   9109  C C   . ILE A-2 1 82  ? 25.360  -102.665 9.890   1.000 71.59659  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-2 C   1 
+ATOM   9110  O O   . ILE A-2 1 82  ? 25.760  -101.935 8.975   1.000 77.05357  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-2 O   1 
+ATOM   9111  C CB  . ILE A-2 1 82  ? 23.055  -101.884 10.531  1.000 48.51865  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-2 CB  1 
+ATOM   9112  C CG1 . ILE A-2 1 82  ? 22.194  -101.255 11.628  1.000 50.41263  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   9113  C CG2 . ILE A-2 1 82  ? 22.444  -103.205 10.091  1.000 61.51658  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   9114  C CD1 . ILE A-2 1 82  ? 22.091  -99.744  11.551  1.000 73.58293  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   9115  N N   . LEU A-2 1 83  ? 25.633  -103.965 9.959   1.000 67.96597  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-2 N   1 
+ATOM   9116  C CA  . LEU A-2 1 83  ? 26.362  -104.685 8.923   1.000 51.55204  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-2 CA  1 
+ATOM   9117  C C   . LEU A-2 1 83  ? 25.422  -105.696 8.281   1.000 72.12179  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-2 C   1 
+ATOM   9118  O O   . LEU A-2 1 83  ? 24.962  -106.629 8.948   1.000 82.04321  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-2 O   1 
+ATOM   9119  C CB  . LEU A-2 1 83  ? 27.589  -105.387 9.502   1.000 63.40718  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-2 CB  1 
+ATOM   9120  C CG  . LEU A-2 1 83  ? 28.398  -106.253 8.535   1.000 62.12608  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-2 CG  1 
+ATOM   9121  C CD1 . LEU A-2 1 83  ? 29.035  -105.396 7.454   1.000 75.32109  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   9122  C CD2 . LEU A-2 1 83  ? 29.453  -107.050 9.287   1.000 54.28976  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   9123  N N   . THR A-2 1 84  ? 25.138  -105.511 6.996   1.000 75.85544  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-2 N   1 
+ATOM   9124  C CA  . THR A-2 1 84  ? 24.259  -106.411 6.263   1.000 76.13707  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-2 CA  1 
+ATOM   9125  C C   . THR A-2 1 84  ? 25.083  -107.526 5.633   1.000 64.15111  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-2 C   1 
+ATOM   9126  O O   . THR A-2 1 84  ? 26.113  -107.265 5.005   1.000 60.70626  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-2 O   1 
+ATOM   9127  C CB  . THR A-2 1 84  ? 23.479  -105.653 5.189   1.000 59.17562  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-2 CB  1 
+ATOM   9128  O OG1 . THR A-2 1 84  ? 22.790  -104.548 5.788   1.000 78.63196  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-2 OG1 1 
+ATOM   9129  C CG2 . THR A-2 1 84  ? 22.464  -106.570 4.525   1.000 64.39632  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-2 CG2 1 
+ATOM   9130  N N   . LEU A-2 1 85  ? 24.629  -108.765 5.806   1.000 58.31377  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-2 N   1 
+ATOM   9131  C CA  . LEU A-2 1 85  ? 25.349  -109.932 5.321   1.000 59.49441  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-2 CA  1 
+ATOM   9132  C C   . LEU A-2 1 85  ? 24.500  -110.712 4.327   1.000 87.11782  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-2 C   1 
+ATOM   9133  O O   . LEU A-2 1 85  ? 23.267  -110.674 4.369   1.000 77.93267  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-2 O   1 
+ATOM   9134  C CB  . LEU A-2 1 85  ? 25.769  -110.850 6.477   1.000 67.16839  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-2 CB  1 
+ATOM   9135  C CG  . LEU A-2 1 85  ? 26.767  -110.257 7.474   1.000 60.26537  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-2 CG  1 
+ATOM   9136  C CD1 . LEU A-2 1 85  ? 27.295  -111.329 8.411   1.000 60.89509  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   9137  C CD2 . LEU A-2 1 85  ? 27.911  -109.567 6.747   1.000 76.12496  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   9138  N N   . ASP A-2 1 86  ? 25.181  -111.426 3.432   1.000 86.28590  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-2 N   1 
+ATOM   9139  C CA  . ASP A-2 1 86  ? 24.547  -112.236 2.399   1.000 72.34306  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-2 CA  1 
+ATOM   9140  C C   . ASP A-2 1 86  ? 24.913  -113.694 2.637   1.000 77.48310  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-2 C   1 
+ATOM   9141  O O   . ASP A-2 1 86  ? 26.098  -114.047 2.642   1.000 80.77698  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-2 O   1 
+ATOM   9142  C CB  . ASP A-2 1 86  ? 24.984  -111.778 1.003   1.000 101.29668 ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-2 CB  1 
+ATOM   9143  C CG  . ASP A-2 1 86  ? 24.318  -112.565 -0.117  1.000 104.97968 ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-2 CG  1 
+ATOM   9144  O OD1 . ASP A-2 1 86  ? 24.558  -113.786 -0.229  1.000 103.66348 ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   9145  O OD2 . ASP A-2 1 86  ? 23.553  -111.956 -0.893  1.000 99.44830  ? ? ? ? ? -1 76  ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   9146  N N   . LEU A-2 1 87  ? 23.898  -114.536 2.835   1.000 74.56484  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-2 N   1 
+ATOM   9147  C CA  . LEU A-2 1 87  ? 24.082  -115.959 3.095   1.000 78.42763  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-2 CA  1 
+ATOM   9148  C C   . LEU A-2 1 87  ? 23.536  -116.817 1.956   1.000 97.14934  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-2 C   1 
+ATOM   9149  O O   . LEU A-2 1 87  ? 23.148  -117.968 2.169   1.000 94.58091  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-2 O   1 
+ATOM   9150  C CB  . LEU A-2 1 87  ? 23.421  -116.349 4.416   1.000 83.39028  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-2 CB  1 
+ATOM   9151  C CG  . LEU A-2 1 87  ? 23.792  -115.512 5.642   1.000 81.02672  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-2 CG  1 
+ATOM   9152  C CD1 . LEU A-2 1 87  ? 22.918  -115.885 6.826   1.000 71.63685  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   9153  C CD2 . LEU A-2 1 87  ? 25.264  -115.674 5.987   1.000 62.82793  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   9154  N N   . SER A-2 1 88  ? 23.501  -116.265 0.741   1.000 97.15787  ? ? ? ? ? ?  78  SER A-2 N   1 
+ATOM   9155  C CA  . SER A-2 1 88  ? 22.963  -117.013 -0.390  1.000 83.34090  ? ? ? ? ? ?  78  SER A-2 CA  1 
+ATOM   9156  C C   . SER A-2 1 88  ? 23.895  -118.142 -0.813  1.000 94.97145  ? ? ? ? ? ?  78  SER A-2 C   1 
+ATOM   9157  O O   . SER A-2 1 88  ? 23.430  -119.173 -1.310  1.000 105.88976 ? ? ? ? ? ?  78  SER A-2 O   1 
+ATOM   9158  C CB  . SER A-2 1 88  ? 22.697  -116.075 -1.571  1.000 90.57135  ? ? ? ? ? ?  78  SER A-2 CB  1 
+ATOM   9159  O OG  . SER A-2 1 88  ? 23.874  -115.360 -1.928  1.000 111.14292 ? ? ? ? ? ?  78  SER A-2 OG  1 
+ATOM   9160  N N   . ASN A-2 1 89  ? 25.210  -117.955 -0.665  1.000 90.26555  ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-2 N   1 
+ATOM   9161  C CA  . ASN A-2 1 89  ? 26.158  -118.949 -1.148  1.000 102.01053 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-2 CA  1 
+ATOM   9162  C C   . ASN A-2 1 89  ? 26.445  -119.968 -0.061  1.000 93.24742  ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-2 C   1 
+ATOM   9163  O O   . ASN A-2 1 89  ? 27.574  -120.447 0.054   1.000 90.61691  ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-2 O   1 
+ATOM   9164  C CB  . ASN A-2 1 89  ? 27.457  -118.299 -1.635  1.000 90.07203  ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-2 CB  1 
+ATOM   9165  C CG  . ASN A-2 1 89  ? 27.249  -117.405 -2.843  1.000 127.50931 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-2 CG  1 
+ATOM   9166  O OD1 . ASN A-2 1 89  ? 26.810  -116.266 -2.713  1.000 140.90128 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   9167  N ND2 . ASN A-2 1 89  ? 27.601  -117.907 -4.022  1.000 142.11230 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   9168  N N   . TYR A-2 1 90  ? 25.430  -120.281 0.744   1.000 73.58360  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-2 N   1 
+ATOM   9169  C CA  . TYR A-2 1 90  ? 25.622  -121.176 1.871   1.000 81.50890  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-2 CA  1 
+ATOM   9170  C C   . TYR A-2 1 90  ? 26.026  -122.573 1.426   1.000 86.30734  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-2 C   1 
+ATOM   9171  O O   . TYR A-2 1 90  ? 26.760  -123.259 2.143   1.000 91.20287  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-2 O   1 
+ATOM   9172  C CB  . TYR A-2 1 90  ? 24.339  -121.227 2.704   1.000 83.30182  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-2 CB  1 
+ATOM   9173  C CG  . TYR A-2 1 90  ? 24.106  -122.557 3.386   1.000 99.02420  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-2 CG  1 
+ATOM   9174  C CD1 . TYR A-2 1 90  ? 24.771  -122.888 4.562   1.000 109.99009 ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   9175  C CD2 . TYR A-2 1 90  ? 23.220  -123.487 2.852   1.000 88.46217  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   9176  C CE1 . TYR A-2 1 90  ? 24.562  -124.105 5.181   1.000 90.80778  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   9177  C CE2 . TYR A-2 1 90  ? 23.008  -124.706 3.466   1.000 107.92748 ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   9178  C CZ  . TYR A-2 1 90  ? 23.679  -125.011 4.630   1.000 96.97712  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   9179  O OH  . TYR A-2 1 90  ? 23.464  -126.227 5.243   1.000 96.91603  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-2 OH  1 
+ATOM   9180  N N   . GLU A-2 1 91  ? 25.573  -123.007 0.248   1.000 114.80755 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-2 N   1 
+ATOM   9181  C CA  . GLU A-2 1 91  ? 25.814  -124.384 -0.169  1.000 118.31129 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-2 CA  1 
+ATOM   9182  C C   . GLU A-2 1 91  ? 27.285  -124.655 -0.450  1.000 107.62244 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-2 C   1 
+ATOM   9183  O O   . GLU A-2 1 91  ? 27.738  -125.794 -0.291  1.000 115.99555 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-2 O   1 
+ATOM   9184  C CB  . GLU A-2 1 91  ? 24.973  -124.715 -1.400  1.000 92.49209  ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-2 CB  1 
+ATOM   9185  C CG  . GLU A-2 1 91  ? 23.661  -125.418 -1.087  1.000 103.27208 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-2 CG  1 
+ATOM   9186  C CD  . GLU A-2 1 91  ? 23.865  -126.812 -0.522  1.000 134.76076 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-2 CD  1 
+ATOM   9187  O OE1 . GLU A-2 1 91  ? 24.906  -127.432 -0.826  1.000 146.35897 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   9188  O OE2 . GLU A-2 1 91  ? 22.985  -127.285 0.228   1.000 159.82117 ? ? ? ? ? -1 81  GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   9189  N N   . LYS A-2 1 92  ? 28.046  -123.642 -0.862  1.000 96.97071  ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-2 N   1 
+ATOM   9190  C CA  . LYS A-2 1 92  ? 29.439  -123.844 -1.242  1.000 102.65513 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-2 CA  1 
+ATOM   9191  C C   . LYS A-2 1 92  ? 30.420  -122.959 -0.488  1.000 104.32216 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-2 C   1 
+ATOM   9192  O O   . LYS A-2 1 92  ? 31.619  -123.001 -0.787  1.000 126.10847 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-2 O   1 
+ATOM   9193  C CB  . LYS A-2 1 92  ? 29.615  -123.627 -2.751  1.000 118.68341 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-2 CB  1 
+ATOM   9194  C CG  . LYS A-2 1 92  ? 28.904  -124.654 -3.617  1.000 144.09734 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-2 CG  1 
+ATOM   9195  C CD  . LYS A-2 1 92  ? 29.433  -126.054 -3.358  1.000 154.99484 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-2 CD  1 
+ATOM   9196  C CE  . LYS A-2 1 92  ? 28.769  -127.076 -4.268  1.000 165.85394 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-2 CE  1 
+ATOM   9197  N NZ  . LYS A-2 1 92  ? 29.015  -126.790 -5.710  1.000 161.82236 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   9198  N N   . ASP A-2 1 93  ? 29.959  -122.165 0.474   1.000 102.44119 ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-2 N   1 
+ATOM   9199  C CA  . ASP A-2 1 93  ? 30.833  -121.315 1.275   1.000 110.23809 ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-2 CA  1 
+ATOM   9200  C C   . ASP A-2 1 93  ? 30.960  -121.916 2.669   1.000 100.27639 ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-2 C   1 
+ATOM   9201  O O   . ASP A-2 1 93  ? 29.957  -122.085 3.371   1.000 96.68135  ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-2 O   1 
+ATOM   9202  C CB  . ASP A-2 1 93  ? 30.298  -119.886 1.346   1.000 94.52136  ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-2 CB  1 
+ATOM   9203  C CG  . ASP A-2 1 93  ? 31.272  -118.924 2.002   1.000 92.68974  ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-2 CG  1 
+ATOM   9204  O OD1 . ASP A-2 1 93  ? 32.423  -119.325 2.278   1.000 97.61865  ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   9205  O OD2 . ASP A-2 1 93  ? 30.883  -117.763 2.243   1.000 87.30459  ? ? ? ? ? -1 83  ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   9206  N N   . GLU A-2 1 94  ? 32.195  -122.226 3.069   1.000 95.81913  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-2 N   1 
+ATOM   9207  C CA  . GLU A-2 1 94  ? 32.431  -122.828 4.377   1.000 82.71378  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-2 CA  1 
+ATOM   9208  C C   . GLU A-2 1 94  ? 32.316  -121.801 5.497   1.000 90.25460  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-2 C   1 
+ATOM   9209  O O   . GLU A-2 1 94  ? 31.813  -122.117 6.582   1.000 91.64457  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-2 O   1 
+ATOM   9210  C CB  . GLU A-2 1 94  ? 33.803  -123.501 4.406   1.000 90.73531  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-2 CB  1 
+ATOM   9211  C CG  . GLU A-2 1 94  ? 33.865  -124.723 5.300   1.000 94.97637  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-2 CG  1 
+ATOM   9212  C CD  . GLU A-2 1 94  ? 32.892  -125.800 4.868   1.000 114.04805 ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-2 CD  1 
+ATOM   9213  O OE1 . GLU A-2 1 94  ? 32.700  -125.978 3.648   1.000 96.00401  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   9214  O OE2 . GLU A-2 1 94  ? 32.306  -126.459 5.750   1.000 122.80277 ? ? ? ? ? -1 84  GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   9215  N N   . ASP A-2 1 95  ? 32.780  -120.571 5.260   1.000 100.79073 ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-2 N   1 
+ATOM   9216  C CA  . ASP A-2 1 95  ? 32.683  -119.539 6.289   1.000 70.25627  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-2 CA  1 
+ATOM   9217  C C   . ASP A-2 1 95  ? 31.241  -119.118 6.533   1.000 74.33444  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-2 C   1 
+ATOM   9218  O O   . ASP A-2 1 95  ? 30.918  -118.618 7.617   1.000 92.26853  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-2 O   1 
+ATOM   9219  C CB  . ASP A-2 1 95  ? 33.528  -118.321 5.912   1.000 75.23481  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-2 CB  1 
+ATOM   9220  C CG  . ASP A-2 1 95  ? 35.010  -118.627 5.890   1.000 99.68732  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-2 CG  1 
+ATOM   9221  O OD1 . ASP A-2 1 95  ? 35.370  -119.821 5.982   1.000 106.16668 ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   9222  O OD2 . ASP A-2 1 95  ? 35.817  -117.679 5.787   1.000 88.78901  ? ? ? ? ? -1 85  ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   9223  N N   . THR A-2 1 96  ? 30.364  -119.299 5.542   1.000 85.94048  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-2 N   1 
+ATOM   9224  C CA  . THR A-2 1 96  ? 28.946  -119.034 5.764   1.000 83.82472  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-2 CA  1 
+ATOM   9225  C C   . THR A-2 1 96  ? 28.368  -120.002 6.788   1.000 83.02234  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-2 C   1 
+ATOM   9226  O O   . THR A-2 1 96  ? 27.594  -119.603 7.666   1.000 84.54922  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-2 O   1 
+ATOM   9227  C CB  . THR A-2 1 96  ? 28.175  -119.125 4.446   1.000 88.14026  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-2 CB  1 
+ATOM   9228  O OG1 . THR A-2 1 96  ? 28.629  -118.100 3.554   1.000 91.45729  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-2 OG1 1 
+ATOM   9229  C CG2 . THR A-2 1 96  ? 26.682  -118.953 4.687   1.000 64.31543  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-2 CG2 1 
+ATOM   9230  N N   . LYS A-2 1 97  ? 28.746  -121.279 6.697   1.000 85.14983  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-2 N   1 
+ATOM   9231  C CA  . LYS A-2 1 97  ? 28.286  -122.266 7.666   1.000 77.45454  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-2 CA  1 
+ATOM   9232  C C   . LYS A-2 1 97  ? 28.834  -121.986 9.061   1.000 86.11799  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-2 C   1 
+ATOM   9233  O O   . LYS A-2 1 97  ? 28.226  -122.399 10.055  1.000 93.21245  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-2 O   1 
+ATOM   9234  C CB  . LYS A-2 1 97  ? 28.680  -123.668 7.205   1.000 77.38994  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-2 CB  1 
+ATOM   9235  C CG  . LYS A-2 1 97  ? 28.101  -124.047 5.852   1.000 85.33264  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-2 CG  1 
+ATOM   9236  C CD  . LYS A-2 1 97  ? 28.919  -125.141 5.190   1.000 109.65599 ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-2 CD  1 
+ATOM   9237  C CE  . LYS A-2 1 97  ? 28.390  -125.467 3.805   1.000 100.61868 ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-2 CE  1 
+ATOM   9238  N NZ  . LYS A-2 1 97  ? 29.286  -126.400 3.069   1.000 112.41423 ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   9239  N N   . LYS A-2 1 98  ? 29.973  -121.296 9.158   1.000 77.61038  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-2 N   1 
+ATOM   9240  C CA  . LYS A-2 1 98  ? 30.468  -120.881 10.469  1.000 74.33563  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-2 CA  1 
+ATOM   9241  C C   . LYS A-2 1 98  ? 29.458  -119.981 11.168  1.000 87.35292  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-2 C   1 
+ATOM   9242  O O   . LYS A-2 1 98  ? 29.130  -120.184 12.343  1.000 106.50325 ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-2 O   1 
+ATOM   9243  C CB  . LYS A-2 1 98  ? 31.809  -120.155 10.338  1.000 56.89659  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-2 CB  1 
+ATOM   9244  C CG  . LYS A-2 1 98  ? 33.006  -121.030 10.002  1.000 78.17008  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-2 CG  1 
+ATOM   9245  C CD  . LYS A-2 1 98  ? 34.296  -120.296 10.350  1.000 73.86554  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-2 CD  1 
+ATOM   9246  C CE  . LYS A-2 1 98  ? 35.246  -120.206 9.169   1.000 79.32662  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-2 CE  1 
+ATOM   9247  N NZ  . LYS A-2 1 98  ? 35.854  -121.521 8.827   1.000 100.26555 ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   9248  N N   . LEU A-2 1 99  ? 28.951  -118.976 10.451  1.000 70.43461  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-2 N   1 
+ATOM   9249  C CA  . LEU A-2 1 99  ? 28.003  -118.041 11.045  1.000 85.70877  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-2 CA  1 
+ATOM   9250  C C   . LEU A-2 1 99  ? 26.682  -118.727 11.378  1.000 90.25160  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-2 C   1 
+ATOM   9251  O O   . LEU A-2 1 99  ? 26.083  -118.452 12.424  1.000 89.86094  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-2 O   1 
+ATOM   9252  C CB  . LEU A-2 1 99  ? 27.775  -116.860 10.101  1.000 57.94426  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-2 CB  1 
+ATOM   9253  C CG  . LEU A-2 1 99  ? 26.792  -115.783 10.564  1.000 74.96396  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-2 CG  1 
+ATOM   9254  C CD1 . LEU A-2 1 99  ? 27.271  -115.124 11.846  1.000 80.06248  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   9255  C CD2 . LEU A-2 1 99  ? 26.584  -114.748 9.472   1.000 56.84797  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   9256  N N   . ILE A-2 1 100 ? 26.219  -119.627 10.506  1.000 80.10949  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-2 N   1 
+ATOM   9257  C CA  . ILE A-2 1 100 ? 24.940  -120.297 10.731  1.000 67.65491  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-2 CA  1 
+ATOM   9258  C C   . ILE A-2 1 100 ? 24.982  -121.118 12.014  1.000 72.68551  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-2 C   1 
+ATOM   9259  O O   . ILE A-2 1 100 ? 24.000  -121.176 12.764  1.000 90.61888  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-2 O   1 
+ATOM   9260  C CB  . ILE A-2 1 100 ? 24.573  -121.171 9.516   1.000 78.14967  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-2 CB  1 
+ATOM   9261  C CG1 . ILE A-2 1 100 ? 24.598  -120.347 8.228   1.000 73.44743  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   9262  C CG2 . ILE A-2 1 100 ? 23.205  -121.810 9.707   1.000 67.01176  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   9263  C CD1 . ILE A-2 1 100 ? 23.595  -119.223 8.203   1.000 89.64367  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   9264  N N   . SER A-2 1 101 ? 26.123  -121.754 12.293  1.000 71.51968  ? ? ? ? ? ?  91  SER A-2 N   1 
+ATOM   9265  C CA  . SER A-2 1 101 ? 26.217  -122.651 13.440  1.000 80.51621  ? ? ? ? ? ?  91  SER A-2 CA  1 
+ATOM   9266  C C   . SER A-2 1 101 ? 26.086  -121.904 14.762  1.000 74.03747  ? ? ? ? ? ?  91  SER A-2 C   1 
+ATOM   9267  O O   . SER A-2 1 101 ? 25.666  -122.494 15.764  1.000 100.45519 ? ? ? ? ? ?  91  SER A-2 O   1 
+ATOM   9268  C CB  . SER A-2 1 101 ? 27.539  -123.418 13.393  1.000 75.37188  ? ? ? ? ? ?  91  SER A-2 CB  1 
+ATOM   9269  O OG  . SER A-2 1 101 ? 28.642  -122.533 13.460  1.000 85.72273  ? ? ? ? ? ?  91  SER A-2 OG  1 
+ATOM   9270  N N   . VAL A-2 1 102 ? 26.435  -120.621 14.787  1.000 68.21789  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-2 N   1 
+ATOM   9271  C CA  . VAL A-2 1 102 ? 26.338  -119.835 16.012  1.000 71.39115  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-2 CA  1 
+ATOM   9272  C C   . VAL A-2 1 102 ? 25.017  -119.077 16.084  1.000 73.60578  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-2 C   1 
+ATOM   9273  O O   . VAL A-2 1 102 ? 24.444  -118.921 17.165  1.000 79.40405  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-2 O   1 
+ATOM   9274  C CB  . VAL A-2 1 102 ? 27.547  -118.885 16.116  1.000 58.29659  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-2 CB  1 
+ATOM   9275  C CG1 . VAL A-2 1 102 ? 27.448  -118.024 17.369  1.000 67.17785  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   9276  C CG2 . VAL A-2 1 102 ? 28.843  -119.678 16.103  1.000 61.17652  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   9277  N N   . VAL A-2 1 103 ? 24.508  -118.611 14.940  1.000 78.18157  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-2 N   1 
+ATOM   9278  C CA  . VAL A-2 1 103 ? 23.272  -117.829 14.931  1.000 73.83344  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-2 CA  1 
+ATOM   9279  C C   . VAL A-2 1 103 ? 22.091  -118.689 15.366  1.000 73.36400  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-2 C   1 
+ATOM   9280  O O   . VAL A-2 1 103 ? 21.183  -118.222 16.066  1.000 77.98405  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-2 O   1 
+ATOM   9281  C CB  . VAL A-2 1 103 ? 23.044  -117.214 13.538  1.000 72.99499  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-2 CB  1 
+ATOM   9282  C CG1 . VAL A-2 1 103 ? 21.649  -116.640 13.436  1.000 79.17366  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   9283  C CG2 . VAL A-2 1 103 ? 24.081  -116.131 13.270  1.000 60.70096  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   9284  N N   . LYS A-2 1 104 ? 22.084  -119.956 14.954  1.000 68.34860  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-2 N   1 
+ATOM   9285  C CA  . LYS A-2 1 104 ? 21.100  -120.954 15.374  1.000 79.01713  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-2 CA  1 
+ATOM   9286  C C   . LYS A-2 1 104 ? 19.694  -120.518 14.943  1.000 67.46509  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-2 C   1 
+ATOM   9287  O O   . LYS A-2 1 104 ? 19.412  -120.487 13.740  1.000 92.66344  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-2 O   1 
+ATOM   9288  C CB  . LYS A-2 1 104 ? 21.227  -121.204 16.880  1.000 69.14729  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-2 CB  1 
+ATOM   9289  C CG  . LYS A-2 1 104 ? 20.602  -122.495 17.347  1.000 57.44930  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-2 CG  1 
+ATOM   9290  C CD  . LYS A-2 1 104 ? 20.532  -122.548 18.856  1.000 86.67043  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-2 CD  1 
+ATOM   9291  C CE  . LYS A-2 1 104 ? 20.284  -123.958 19.358  1.000 82.28894  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-2 CE  1 
+ATOM   9292  N NZ  . LYS A-2 1 104 ? 20.106  -123.994 20.840  1.000 102.91632 ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   9293  N N   . GLY A-2 1 105 ? 18.814  -120.159 15.879  1.000 68.62109  ? ? ? ? ? ?  95  GLY A-2 N   1 
+ATOM   9294  C CA  . GLY A-2 1 105 ? 17.441  -119.825 15.537  1.000 77.75533  ? ? ? ? ? ?  95  GLY A-2 CA  1 
+ATOM   9295  C C   . GLY A-2 1 105 ? 17.132  -118.360 15.307  1.000 76.40483  ? ? ? ? ? ?  95  GLY A-2 C   1 
+ATOM   9296  O O   . GLY A-2 1 105 ? 15.969  -118.013 15.067  1.000 87.76798  ? ? ? ? ? ?  95  GLY A-2 O   1 
+ATOM   9297  N N   . ALA A-2 1 106 ? 18.138  -117.484 15.368  1.000 49.66768  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A-2 N   1 
+ATOM   9298  C CA  . ALA A-2 1 106 ? 17.918  -116.064 15.112  1.000 65.86301  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A-2 CA  1 
+ATOM   9299  C C   . ALA A-2 1 106 ? 17.605  -115.768 13.649  1.000 83.71429  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A-2 C   1 
+ATOM   9300  O O   . ALA A-2 1 106 ? 17.260  -114.626 13.327  1.000 78.34531  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A-2 O   1 
+ATOM   9301  C CB  . ALA A-2 1 106 ? 19.132  -115.247 15.566  1.000 55.86010  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A-2 CB  1 
+ATOM   9302  N N   . ARG A-2 1 107 ? 17.692  -116.762 12.769  1.000 86.07340  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-2 N   1 
+ATOM   9303  C CA  . ARG A-2 1 107 ? 17.335  -116.611 11.367  1.000 70.71990  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-2 CA  1 
+ATOM   9304  C C   . ARG A-2 1 107 ? 15.932  -117.149 11.113  1.000 78.47790  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-2 C   1 
+ATOM   9305  O O   . ARG A-2 1 107 ? 15.461  -118.057 11.802  1.000 90.33120  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-2 O   1 
+ATOM   9306  C CB  . ARG A-2 1 107 ? 18.331  -117.344 10.467  1.000 62.13445  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-2 CB  1 
+ATOM   9307  C CG  . ARG A-2 1 107 ? 19.725  -116.761 10.497  1.000 91.82201  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-2 CG  1 
+ATOM   9308  C CD  . ARG A-2 1 107 ? 20.729  -117.656 9.792   1.000 84.58019  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-2 CD  1 
+ATOM   9309  N NE  . ARG A-2 1 107 ? 20.501  -117.726 8.354   1.000 84.06565  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-2 NE  1 
+ATOM   9310  C CZ  . ARG A-2 1 107 ? 20.092  -118.811 7.712   1.000 76.23459  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-2 CZ  1 
+ATOM   9311  N NH1 . ARG A-2 1 107 ? 19.862  -119.946 8.351   1.000 91.41322  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-2 NH1 1 
+ATOM   9312  N NH2 . ARG A-2 1 107 ? 19.920  -118.759 6.394   1.000 86.66002  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-2 NH2 1 
+ATOM   9313  N N   . THR A-2 1 108 ? 15.268  -116.576 10.113  1.000 82.27857  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-2 N   1 
+ATOM   9314  C CA  . THR A-2 1 108 ? 13.992  -117.078 9.630   1.000 83.81131  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-2 CA  1 
+ATOM   9315  C C   . THR A-2 1 108 ? 14.164  -117.609 8.212   1.000 95.23519  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-2 C   1 
+ATOM   9316  O O   . THR A-2 1 108 ? 15.016  -117.138 7.452   1.000 72.56742  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-2 O   1 
+ATOM   9317  C CB  . THR A-2 1 108 ? 12.908  -115.993 9.662   1.000 86.14049  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-2 CB  1 
+ATOM   9318  O OG1 . THR A-2 1 108 ? 11.632  -116.587 9.396   1.000 114.97303 ? ? ? ? ? ?  98  THR A-2 OG1 1 
+ATOM   9319  C CG2 . THR A-2 1 108 ? 13.181  -114.916 8.618   1.000 90.10879  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-2 CG2 1 
+ATOM   9320  N N   . SER A-2 1 109 ? 13.354  -118.610 7.867   1.000 96.77661  ? ? ? ? ? ?  99  SER A-2 N   1 
+ATOM   9321  C CA  . SER A-2 1 109 ? 13.508  -119.259 6.570   1.000 79.57051  ? ? ? ? ? ?  99  SER A-2 CA  1 
+ATOM   9322  C C   . SER A-2 1 109 ? 13.034  -118.368 5.429   1.000 85.40013  ? ? ? ? ? ?  99  SER A-2 C   1 
+ATOM   9323  O O   . SER A-2 1 109 ? 13.528  -118.494 4.302   1.000 97.80444  ? ? ? ? ? ?  99  SER A-2 O   1 
+ATOM   9324  C CB  . SER A-2 1 109 ? 12.761  -120.592 6.558   1.000 80.78309  ? ? ? ? ? ?  99  SER A-2 CB  1 
+ATOM   9325  O OG  . SER A-2 1 109 ? 11.398  -120.419 6.902   1.000 132.76947 ? ? ? ? ? ?  99  SER A-2 OG  1 
+ATOM   9326  N N   . ALA A-2 1 110 ? 12.089  -117.463 5.696   1.000 92.95890  ? ? ? ? ? ?  100 ALA A-2 N   1 
+ATOM   9327  C CA  . ALA A-2 1 110 ? 11.594  -116.582 4.643   1.000 74.30936  ? ? ? ? ? ?  100 ALA A-2 CA  1 
+ATOM   9328  C C   . ALA A-2 1 110 ? 12.678  -115.624 4.165   1.000 70.99828  ? ? ? ? ? ?  100 ALA A-2 C   1 
+ATOM   9329  O O   . ALA A-2 1 110 ? 12.782  -115.344 2.965   1.000 117.22856 ? ? ? ? ? ?  100 ALA A-2 O   1 
+ATOM   9330  C CB  . ALA A-2 1 110 ? 10.371  -115.808 5.136   1.000 82.32239  ? ? ? ? ? ?  100 ALA A-2 CB  1 
+ATOM   9331  N N   . ASN A-2 1 111 ? 13.492  -115.113 5.085   1.000 82.32335  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-2 N   1 
+ATOM   9332  C CA  . ASN A-2 1 111 ? 14.610  -114.232 4.763   1.000 86.58201  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   9333  C C   . ASN A-2 1 111 ? 15.944  -114.917 5.046   1.000 77.87965  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-2 C   1 
+ATOM   9334  O O   . ASN A-2 1 111 ? 16.868  -114.314 5.596   1.000 64.67603  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-2 O   1 
+ATOM   9335  C CB  . ASN A-2 1 111 ? 14.507  -112.921 5.537   1.000 58.92464  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   9336  C CG  . ASN A-2 1 111 ? 13.183  -112.217 5.319   1.000 100.26239 ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   9337  O OD1 . ASN A-2 1 111 ? 12.550  -112.370 4.274   1.000 115.70400 ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   9338  N ND2 . ASN A-2 1 111 ? 12.757  -111.440 6.308   1.000 85.93608  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   9339  N N   . ALA A-2 1 112 ? 16.055  -116.191 4.661   1.000 80.55760  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A-2 N   1 
+ATOM   9340  C CA  . ALA A-2 1 112 ? 17.247  -116.976 4.958   1.000 83.21988  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A-2 CA  1 
+ATOM   9341  C C   . ALA A-2 1 112 ? 18.486  -116.469 4.232   1.000 71.38516  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A-2 C   1 
+ATOM   9342  O O   . ALA A-2 1 112 ? 19.605  -116.775 4.659   1.000 81.12848  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A-2 O   1 
+ATOM   9343  C CB  . ALA A-2 1 112 ? 17.007  -118.444 4.603   1.000 75.65880  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A-2 CB  1 
+ATOM   9344  N N   . ASP A-2 1 113 ? 18.318  -115.707 3.152   1.000 76.40934  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-2 N   1 
+ATOM   9345  C CA  . ASP A-2 1 113 ? 19.461  -115.233 2.383   1.000 87.99170  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   9346  C C   . ASP A-2 1 113 ? 20.178  -114.063 3.045   1.000 79.98645  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-2 C   1 
+ATOM   9347  O O   . ASP A-2 1 113 ? 21.345  -113.811 2.727   1.000 75.34856  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-2 O   1 
+ATOM   9348  C CB  . ASP A-2 1 113 ? 19.018  -114.827 0.975   1.000 68.88992  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   9349  C CG  . ASP A-2 1 113 ? 18.467  -115.993 0.176   1.000 103.46906 ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   9350  O OD1 . ASP A-2 1 113 ? 19.169  -117.019 0.057   1.000 110.21917 ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   9351  O OD2 . ASP A-2 1 113 ? 17.329  -115.883 -0.329  1.000 142.73268 ? ? ? ? ? -1 103 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   9352  N N   . VAL A-2 1 114 ? 19.520  -113.350 3.955   1.000 66.32204  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-2 N   1 
+ATOM   9353  C CA  . VAL A-2 1 114 ? 20.077  -112.137 4.538   1.000 81.91660  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   9354  C C   . VAL A-2 1 114 ? 20.175  -112.300 6.050   1.000 92.79345  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-2 C   1 
+ATOM   9355  O O   . VAL A-2 1 114 ? 19.402  -113.038 6.671   1.000 80.69167  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-2 O   1 
+ATOM   9356  C CB  . VAL A-2 1 114 ? 19.232  -110.897 4.162   1.000 64.49050  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   9357  C CG1 . VAL A-2 1 114 ? 17.883  -110.920 4.872   1.000 108.36489 ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   9358  C CG2 . VAL A-2 1 114 ? 19.991  -109.607 4.450   1.000 66.57381  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   9359  N N   . PHE A-2 1 115 ? 21.153  -111.616 6.639   1.000 76.56872  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-2 N   1 
+ATOM   9360  C CA  . PHE A-2 1 115 ? 21.314  -111.586 8.086   1.000 73.31800  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   9361  C C   . PHE A-2 1 115 ? 21.926  -110.250 8.482   1.000 67.93532  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-2 C   1 
+ATOM   9362  O O   . PHE A-2 1 115 ? 22.852  -109.767 7.826   1.000 70.20325  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-2 O   1 
+ATOM   9363  C CB  . PHE A-2 1 115 ? 22.184  -112.746 8.581   1.000 77.42961  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   9364  C CG  . PHE A-2 1 115 ? 22.199  -112.890 10.074  1.000 62.60120  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   9365  C CD1 . PHE A-2 1 115 ? 21.074  -113.333 10.750  1.000 56.48231  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   9366  C CD2 . PHE A-2 1 115 ? 23.334  -112.580 10.803  1.000 73.52817  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   9367  C CE1 . PHE A-2 1 115 ? 21.079  -113.462 12.121  1.000 73.56152  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   9368  C CE2 . PHE A-2 1 115 ? 23.346  -112.709 12.176  1.000 69.04604  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   9369  C CZ  . PHE A-2 1 115 ? 22.217  -113.151 12.836  1.000 77.00282  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   9370  N N   . TYR A-2 1 116 ? 21.407  -109.662 9.557   1.000 75.91084  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-2 N   1 
+ATOM   9371  C CA  . TYR A-2 1 116 ? 21.810  -108.336 10.003  1.000 86.32600  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   9372  C C   . TYR A-2 1 116 ? 22.598  -108.430 11.304  1.000 82.29054  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-2 C   1 
+ATOM   9373  O O   . TYR A-2 1 116 ? 22.299  -109.263 12.164  1.000 78.01905  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-2 O   1 
+ATOM   9374  C CB  . TYR A-2 1 116 ? 20.590  -107.426 10.202  1.000 74.14261  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   9375  C CG  . TYR A-2 1 116 ? 19.875  -107.044 8.920   1.000 91.81236  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   9376  C CD1 . TYR A-2 1 116 ? 19.168  -107.989 8.187   1.000 94.01359  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   9377  C CD2 . TYR A-2 1 116 ? 19.895  -105.735 8.453   1.000 96.40667  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   9378  C CE1 . TYR A-2 1 116 ? 18.512  -107.646 7.021   1.000 94.10155  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   9379  C CE2 . TYR A-2 1 116 ? 19.238  -105.382 7.285   1.000 90.90588  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   9380  C CZ  . TYR A-2 1 116 ? 18.550  -106.344 6.574   1.000 86.53595  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   9381  O OH  . TYR A-2 1 116 ? 17.893  -106.007 5.412   1.000 113.68009 ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   9382  N N   . ILE A-2 1 117 ? 23.608  -107.571 11.436  1.000 61.36210  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-2 N   1 
+ATOM   9383  C CA  . ILE A-2 1 117 ? 24.405  -107.442 12.654  1.000 60.65086  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   9384  C C   . ILE A-2 1 117 ? 24.471  -105.957 12.986  1.000 63.62245  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-2 C   1 
+ATOM   9385  O O   . ILE A-2 1 117 ? 25.126  -105.187 12.272  1.000 69.92299  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-2 O   1 
+ATOM   9386  C CB  . ILE A-2 1 117 ? 25.813  -108.032 12.498  1.000 63.81711  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   9387  C CG1 . ILE A-2 1 117 ? 25.738  -109.550 12.316  1.000 57.23195  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   9388  C CG2 . ILE A-2 1 117 ? 26.678  -107.672 13.699  1.000 46.59598  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   9389  C CD1 . ILE A-2 1 117 ? 27.087  -110.215 12.167  1.000 54.71769  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   9390  N N   . ALA A-2 1 118 ? 23.801  -105.555 14.063  1.000 69.81314  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A-2 N   1 
+ATOM   9391  C CA  . ALA A-2 1 118 ? 23.605  -104.149 14.378  1.000 73.05538  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A-2 CA  1 
+ATOM   9392  C C   . ALA A-2 1 118 ? 24.210  -103.795 15.730  1.000 81.56955  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A-2 C   1 
+ATOM   9393  O O   . ALA A-2 1 118 ? 24.327  -104.638 16.624  1.000 65.20743  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A-2 O   1 
+ATOM   9394  C CB  . ALA A-2 1 118 ? 22.116  -103.784 14.378  1.000 75.80172  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A-2 CB  1 
+ATOM   9395  N N   . LEU A-2 1 119 ? 24.583  -102.524 15.863  1.000 83.17940  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-2 N   1 
+ATOM   9396  C CA  . LEU A-2 1 119 ? 25.109  -101.958 17.099  1.000 57.94259  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   9397  C C   . LEU A-2 1 119 ? 24.287  -100.723 17.426  1.000 69.73607  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-2 C   1 
+ATOM   9398  O O   . LEU A-2 1 119 ? 24.253  -99.773  16.637  1.000 92.23901  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-2 O   1 
+ATOM   9399  C CB  . LEU A-2 1 119 ? 26.594  -101.609 16.950  1.000 72.82950  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   9400  C CG  . LEU A-2 1 119 ? 27.353  -100.874 18.058  1.000 62.96338  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   9401  C CD1 . LEU A-2 1 119 ? 28.817  -101.255 17.989  1.000 69.11796  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   9402  C CD2 . LEU A-2 1 119 ? 27.210  -99.363  17.938  1.000 52.79027  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   9403  N N   . GLU A-2 1 120 ? 23.624  -100.734 18.576  1.000 78.55115  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-2 N   1 
+ATOM   9404  C CA  . GLU A-2 1 120 ? 22.769  -99.631  18.988  1.000 79.45287  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   9405  C C   . GLU A-2 1 120 ? 23.290  -99.054  20.295  1.000 78.29744  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-2 C   1 
+ATOM   9406  O O   . GLU A-2 1 120 ? 23.759  -99.792  21.166  1.000 99.47470  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-2 O   1 
+ATOM   9407  C CB  . GLU A-2 1 120 ? 21.316  -100.083 19.146  1.000 94.62016  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   9408  C CG  . GLU A-2 1 120 ? 20.730  -100.682 17.876  1.000 115.64941 ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   9409  C CD  . GLU A-2 1 120 ? 19.218  -100.786 17.917  1.000 126.09777 ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   9410  O OE1 . GLU A-2 1 120 ? 18.613  -100.339 18.914  1.000 125.42629 ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   9411  O OE2 . GLU A-2 1 120 ? 18.633  -101.311 16.946  1.000 135.82864 ? ? ? ? ? -1 110 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   9412  N N   . SER A-2 1 121 ? 23.212  -97.734  20.430  1.000 79.31082  ? ? ? ? ? ?  111 SER A-2 N   1 
+ATOM   9413  C CA  . SER A-2 1 121 ? 23.757  -97.074  21.609  1.000 88.48976  ? ? ? ? ? ?  111 SER A-2 CA  1 
+ATOM   9414  C C   . SER A-2 1 121 ? 22.900  -95.868  21.951  1.000 111.18886 ? ? ? ? ? ?  111 SER A-2 C   1 
+ATOM   9415  O O   . SER A-2 1 121 ? 22.693  -94.988  21.109  1.000 103.62894 ? ? ? ? ? ?  111 SER A-2 O   1 
+ATOM   9416  C CB  . SER A-2 1 121 ? 25.206  -96.655  21.375  1.000 92.92188  ? ? ? ? ? ?  111 SER A-2 CB  1 
+ATOM   9417  O OG  . SER A-2 1 121 ? 25.680  -95.845  22.435  1.000 111.22805 ? ? ? ? ? ?  111 SER A-2 OG  1 
+ATOM   9418  N N   . LYS A-2 1 122 ? 22.400  -95.831  23.184  1.000 113.63129 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-2 N   1 
+ATOM   9419  C CA  . LYS A-2 1 122 ? 21.686  -94.680  23.717  1.000 119.37430 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   9420  C C   . LYS A-2 1 122 ? 22.425  -94.168  24.945  1.000 125.30489 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-2 C   1 
+ATOM   9421  O O   . LYS A-2 1 122 ? 22.902  -94.956  25.768  1.000 115.44187 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-2 O   1 
+ATOM   9422  C CB  . LYS A-2 1 122 ? 20.237  -95.031  24.072  1.000 139.48002 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   9423  C CG  . LYS A-2 1 122 ? 19.360  -93.816  24.343  1.000 162.62543 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   9424  C CD  . LYS A-2 1 122 ? 19.348  -92.870  23.150  1.000 133.24955 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   9425  C CE  . LYS A-2 1 122 ? 18.510  -91.631  23.425  1.000 143.72090 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   9426  N NZ  . LYS A-2 1 122 ? 17.085  -91.969  23.693  1.000 163.18678 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   9427  N N   . TYR A-2 1 123 ? 22.517  -92.848  25.063  1.000 121.08361 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-2 N   1 
+ATOM   9428  C CA  . TYR A-2 1 123 ? 23.344  -92.209  26.076  1.000 122.81569 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   9429  C C   . TYR A-2 1 123 ? 22.527  -91.878  27.318  1.000 127.55162 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-2 C   1 
+ATOM   9430  O O   . TYR A-2 1 123 ? 21.380  -91.429  27.222  1.000 132.73671 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-2 O   1 
+ATOM   9431  C CB  . TYR A-2 1 123 ? 23.983  -90.935  25.521  1.000 124.35215 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   9432  C CG  . TYR A-2 1 123 ? 25.157  -90.427  26.327  1.000 115.77477 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   9433  C CD1 . TYR A-2 1 123 ? 26.409  -91.017  26.208  1.000 123.85016 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   9434  C CD2 . TYR A-2 1 123 ? 25.019  -89.353  27.195  1.000 117.62418 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   9435  C CE1 . TYR A-2 1 123 ? 27.487  -90.556  26.936  1.000 121.36586 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   9436  C CE2 . TYR A-2 1 123 ? 26.092  -88.883  27.927  1.000 121.78989 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   9437  C CZ  . TYR A-2 1 123 ? 27.323  -89.489  27.794  1.000 128.16292 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   9438  O OH  . TYR A-2 1 123 ? 28.396  -89.027  28.520  1.000 136.47561 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   9439  N N   . ASP A-2 1 124 ? 23.130  -92.098  28.484  1.000 135.96384 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-2 N   1 
+ATOM   9440  C CA  . ASP A-2 1 124 ? 22.541  -91.747  29.769  1.000 134.55936 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   9441  C C   . ASP A-2 1 124 ? 23.286  -90.546  30.336  1.000 136.06787 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-2 C   1 
+ATOM   9442  O O   . ASP A-2 1 124 ? 24.520  -90.557  30.418  1.000 137.70688 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-2 O   1 
+ATOM   9443  C CB  . ASP A-2 1 124 ? 22.605  -92.929  30.743  1.000 144.68678 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   9444  C CG  . ASP A-2 1 124 ? 21.718  -92.740  31.965  1.000 152.53050 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   9445  O OD1 . ASP A-2 1 124 ? 21.563  -91.593  32.436  1.000 159.17044 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   9446  O OD2 . ASP A-2 1 124 ? 21.173  -93.749  32.460  1.000 152.38332 ? ? ? ? ? -1 114 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   9447  N N   . ASP A-2 1 125 ? 22.536  -89.513  30.725  1.000 144.20123 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-2 N   1 
+ATOM   9448  C CA  . ASP A-2 1 125 ? 23.162  -88.301  31.244  1.000 162.19857 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   9449  C C   . ASP A-2 1 125 ? 23.764  -88.538  32.623  1.000 178.48829 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-2 C   1 
+ATOM   9450  O O   . ASP A-2 1 125 ? 24.898  -88.126  32.896  1.000 177.54362 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-2 O   1 
+ATOM   9451  C CB  . ASP A-2 1 125 ? 22.144  -87.161  31.287  1.000 180.84151 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   9452  C CG  . ASP A-2 1 125 ? 21.634  -86.784  29.911  1.000 186.13515 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   9453  O OD1 . ASP A-2 1 125 ? 22.362  -87.016  28.923  1.000 184.60714 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   9454  O OD2 . ASP A-2 1 125 ? 20.507  -86.256  29.817  1.000 210.14978 ? ? ? ? ? -1 115 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   9455  N N   . LYS A-2 1 126 ? 23.017  -89.203  33.508  1.000 173.96813 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-2 N   1 
+ATOM   9456  C CA  . LYS A-2 1 126 ? 23.506  -89.441  34.863  1.000 169.89859 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   9457  C C   . LYS A-2 1 126 ? 24.696  -90.392  34.864  1.000 162.62126 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-2 C   1 
+ATOM   9458  O O   . LYS A-2 1 126 ? 25.681  -90.161  35.575  1.000 172.84425 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-2 O   1 
+ATOM   9459  C CB  . LYS A-2 1 126 ? 22.379  -89.991  35.736  1.000 180.30999 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   9460  C CG  . LYS A-2 1 126 ? 21.189  -89.058  35.872  1.000 190.00046 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   9461  C CD  . LYS A-2 1 126 ? 20.119  -89.657  36.769  1.000 195.44312 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   9462  C CE  . LYS A-2 1 126 ? 18.935  -88.718  36.920  1.000 202.80657 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   9463  N NZ  . LYS A-2 1 126 ? 17.887  -89.289  37.810  1.000 187.59466 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   9464  N N   . GLU A-2 1 127 ? 24.628  -91.462  34.074  1.000 156.89584 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-2 N   1 
+ATOM   9465  C CA  . GLU A-2 1 127 ? 25.715  -92.428  34.003  1.000 154.10207 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   9466  C C   . GLU A-2 1 127 ? 26.898  -91.934  33.182  1.000 158.39436 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-2 C   1 
+ATOM   9467  O O   . GLU A-2 1 127 ? 27.920  -92.628  33.132  1.000 163.44933 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-2 O   1 
+ATOM   9468  C CB  . GLU A-2 1 127 ? 25.206  -93.750  33.419  1.000 153.16430 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   9469  C CG  . GLU A-2 1 127 ? 24.064  -94.383  34.203  1.000 178.40083 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   9470  C CD  . GLU A-2 1 127 ? 24.494  -94.878  35.571  1.000 184.71201 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   9471  O OE1 . GLU A-2 1 127 ? 25.692  -95.189  35.746  1.000 189.51094 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   9472  O OE2 . GLU A-2 1 127 ? 23.634  -94.955  36.474  1.000 134.05024 ? ? ? ? ? -1 117 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   9473  N N   . LEU A-2 1 128 ? 26.780  -90.766  32.540  1.000 150.48759 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-2 N   1 
+ATOM   9474  C CA  . LEU A-2 1 128 ? 27.810  -90.173  31.675  1.000 138.08895 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   9475  C C   . LEU A-2 1 128 ? 28.399  -91.179  30.688  1.000 140.08372 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-2 C   1 
+ATOM   9476  O O   . LEU A-2 1 128 ? 29.505  -90.979  30.176  1.000 138.45412 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-2 O   1 
+ATOM   9477  C CB  . LEU A-2 1 128 ? 28.932  -89.511  32.494  1.000 135.91619 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   9478  C CG  . LEU A-2 1 128 ? 29.825  -90.257  33.501  1.000 166.66925 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   9479  C CD1 . LEU A-2 1 128 ? 31.042  -90.902  32.845  1.000 150.61372 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   9480  C CD2 . LEU A-2 1 128 ? 30.257  -89.329  34.632  1.000 183.02470 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   9481  N N   . TYR A-2 1 129 ? 27.664  -92.246  30.381  1.000 128.37610 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-2 N   1 
+ATOM   9482  C CA  . TYR A-2 1 129 ? 28.227  -93.370  29.647  1.000 115.29959 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   9483  C C   . TYR A-2 1 129 ? 27.119  -94.100  28.905  1.000 120.49903 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-2 C   1 
+ATOM   9484  O O   . TYR A-2 1 129 ? 26.129  -94.515  29.516  1.000 120.71615 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-2 O   1 
+ATOM   9485  C CB  . TYR A-2 1 129 ? 28.951  -94.319  30.610  1.000 125.34260 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   9486  C CG  . TYR A-2 1 129 ? 29.428  -95.617  30.005  1.000 103.66784 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   9487  C CD1 . TYR A-2 1 129 ? 30.629  -95.684  29.314  1.000 118.49740 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   9488  C CD2 . TYR A-2 1 129 ? 28.690  -96.785  30.152  1.000 103.31243 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   9489  C CE1 . TYR A-2 1 129 ? 31.074  -96.875  28.768  1.000 127.70049 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   9490  C CE2 . TYR A-2 1 129 ? 29.125  -97.980  29.611  1.000 70.98099  ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   9491  C CZ  . TYR A-2 1 129 ? 30.317  -98.022  28.921  1.000 88.10196  ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   9492  O OH  . TYR A-2 1 129 ? 30.749  -99.215  28.383  1.000 79.76519  ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   9493  N N   . GLY A-2 1 130 ? 27.288  -94.251  27.594  1.000 102.07924 ? ? ? ? ? ?  120 GLY A-2 N   1 
+ATOM   9494  C CA  . GLY A-2 1 130 ? 26.363  -95.029  26.795  1.000 116.86264 ? ? ? ? ? ?  120 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   9495  C C   . GLY A-2 1 130 ? 26.938  -96.381  26.428  1.000 102.99290 ? ? ? ? ? ?  120 GLY A-2 C   1 
+ATOM   9496  O O   . GLY A-2 1 130 ? 27.972  -96.459  25.757  1.000 76.14858  ? ? ? ? ? ?  120 GLY A-2 O   1 
+ATOM   9497  N N   . ASN A-2 1 131 ? 26.285  -97.454  26.868  1.000 86.85393  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-2 N   1 
+ATOM   9498  C CA  . ASN A-2 1 131 ? 26.792  -98.791  26.615  1.000 94.81933  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   9499  C C   . ASN A-2 1 131 ? 26.483  -99.226  25.186  1.000 93.91064  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-2 C   1 
+ATOM   9500  O O   . ASN A-2 1 131 ? 25.669  -98.625  24.479  1.000 83.31668  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-2 O   1 
+ATOM   9501  C CB  . ASN A-2 1 131 ? 26.211  -99.793  27.614  1.000 68.25032  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   9502  C CG  . ASN A-2 1 131 ? 24.697  -99.752  27.670  1.000 85.19081  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   9503  O OD1 . ASN A-2 1 131 ? 24.086  -98.686  27.574  1.000 127.73748 ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   9504  N ND2 . ASN A-2 1 131 ? 24.081  -100.918 27.832  1.000 59.10007  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   9505  N N   . ILE A-2 1 132 ? 27.152  -100.294 24.767  1.000 93.45051  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-2 N   1 
+ATOM   9506  C CA  . ILE A-2 1 132 ? 27.025  -100.841 23.423  1.000 61.71772  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   9507  C C   . ILE A-2 1 132 ? 26.192  -102.112 23.499  1.000 67.53912  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-2 C   1 
+ATOM   9508  O O   . ILE A-2 1 132 ? 26.598  -103.095 24.130  1.000 72.14076  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-2 O   1 
+ATOM   9509  C CB  . ILE A-2 1 132 ? 28.402  -101.121 22.801  1.000 77.34771  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   9510  C CG1 . ILE A-2 1 132 ? 29.162  -99.814  22.571  1.000 61.70567  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   9511  C CG2 . ILE A-2 1 132 ? 28.253  -101.891 21.502  1.000 66.03323  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   9512  C CD1 . ILE A-2 1 132 ? 30.549  -100.008 21.999  1.000 61.66530  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   9513  N N   . ILE A-2 1 133 ? 25.029  -102.091 22.856  1.000 66.53307  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-2 N   1 
+ATOM   9514  C CA  . ILE A-2 1 133 ? 24.129  -103.236 22.793  1.000 60.70316  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   9515  C C   . ILE A-2 1 133 ? 24.192  -103.798 21.379  1.000 69.64418  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-2 C   1 
+ATOM   9516  O O   . ILE A-2 1 133 ? 23.918  -103.083 20.407  1.000 74.51050  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-2 O   1 
+ATOM   9517  C CB  . ILE A-2 1 133 ? 22.692  -102.846 23.171  1.000 74.12576  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   9518  C CG1 . ILE A-2 1 133 ? 22.665  -102.210 24.563  1.000 68.93399  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   9519  C CG2 . ILE A-2 1 133 ? 21.771  -104.058 23.102  1.000 68.57574  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   9520  C CD1 . ILE A-2 1 133 ? 21.290  -101.758 25.008  1.000 76.95430  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   9521  N N   . LEU A-2 1 134 ? 24.556  -105.072 21.263  1.000 79.73274  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-2 N   1 
+ATOM   9522  C CA  . LEU A-2 1 134 ? 24.673  -105.740 19.972  1.000 76.21093  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   9523  C C   . LEU A-2 1 134 ? 23.436  -106.592 19.724  1.000 74.56648  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-2 C   1 
+ATOM   9524  O O   . LEU A-2 1 134 ? 23.114  -107.476 20.525  1.000 83.15709  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-2 O   1 
+ATOM   9525  C CB  . LEU A-2 1 134 ? 25.928  -106.607 19.913  1.000 48.54304  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   9526  C CG  . LEU A-2 1 134 ? 27.263  -105.872 19.878  1.000 63.61671  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   9527  C CD1 . LEU A-2 1 134 ? 28.375  -106.869 19.624  1.000 77.23089  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   9528  C CD2 . LEU A-2 1 134 ? 27.244  -104.790 18.811  1.000 80.16575  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   9529  N N   . LYS A-2 1 135 ? 22.758  -106.333 18.610  1.000 78.69284  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-2 N   1 
+ATOM   9530  C CA  . LYS A-2 1 135 ? 21.604  -107.109 18.190  1.000 73.36508  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   9531  C C   . LYS A-2 1 135 ? 21.872  -107.722 16.824  1.000 83.79465  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-2 C   1 
+ATOM   9532  O O   . LYS A-2 1 135 ? 22.624  -107.170 16.015  1.000 76.04930  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-2 O   1 
+ATOM   9533  C CB  . LYS A-2 1 135 ? 20.339  -106.244 18.121  1.000 67.23505  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   9534  C CG  . LYS A-2 1 135 ? 20.012  -105.492 19.397  1.000 75.03893  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   9535  C CD  . LYS A-2 1 135 ? 18.760  -104.647 19.217  1.000 74.80382  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   9536  C CE  . LYS A-2 1 135 ? 18.439  -103.852 20.470  1.000 118.80876 ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   9537  N NZ  . LYS A-2 1 135 ? 17.227  -103.008 20.289  1.000 137.08256 ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   9538  N N   . TRP A-2 1 136 ? 21.251  -108.872 16.570  1.000 73.76377  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-2 N   1 
+ATOM   9539  C CA  . TRP A-2 1 136 ? 21.300  -109.492 15.255  1.000 67.12029  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-2 CA  1 
+ATOM   9540  C C   . TRP A-2 1 136 ? 19.968  -110.177 14.982  1.000 74.27987  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-2 C   1 
+ATOM   9541  O O   . TRP A-2 1 136 ? 19.113  -110.296 15.864  1.000 68.58600  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-2 O   1 
+ATOM   9542  C CB  . TRP A-2 1 136 ? 22.485  -110.468 15.127  1.000 62.92956  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-2 CB  1 
+ATOM   9543  C CG  . TRP A-2 1 136 ? 22.446  -111.711 15.988  1.000 61.39888  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-2 CG  1 
+ATOM   9544  C CD1 . TRP A-2 1 136 ? 21.412  -112.159 16.761  1.000 65.84294  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-2 CD1 1 
+ATOM   9545  C CD2 . TRP A-2 1 136 ? 23.505  -112.664 16.148  1.000 57.70527  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-2 CD2 1 
+ATOM   9546  N NE1 . TRP A-2 1 136 ? 21.761  -113.330 17.388  1.000 64.84538  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-2 NE1 1 
+ATOM   9547  C CE2 . TRP A-2 1 136 ? 23.042  -113.661 17.030  1.000 67.84181  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-2 CE2 1 
+ATOM   9548  C CE3 . TRP A-2 1 136 ? 24.800  -112.770 15.633  1.000 68.93008  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-2 CE3 1 
+ATOM   9549  C CZ2 . TRP A-2 1 136 ? 23.828  -114.748 17.406  1.000 82.67128  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-2 CZ2 1 
+ATOM   9550  C CZ3 . TRP A-2 1 136 ? 25.578  -113.849 16.007  1.000 66.75150  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-2 CZ3 1 
+ATOM   9551  C CH2 . TRP A-2 1 136 ? 25.090  -114.824 16.885  1.000 62.74180  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-2 CH2 1 
+ATOM   9552  N N   . GLY A-2 1 137 ? 19.794  -110.622 13.748  1.000 61.70932  ? ? ? ? ? ?  127 GLY A-2 N   1 
+ATOM   9553  C CA  . GLY A-2 1 137 ? 18.563  -111.280 13.361  1.000 86.12317  ? ? ? ? ? ?  127 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   9554  C C   . GLY A-2 1 137 ? 18.357  -111.219 11.867  1.000 78.70029  ? ? ? ? ? ?  127 GLY A-2 C   1 
+ATOM   9555  O O   . GLY A-2 1 137 ? 19.036  -110.491 11.143  1.000 71.21281  ? ? ? ? ? ?  127 GLY A-2 O   1 
+ATOM   9556  N N   . SER A-2 1 138 ? 17.385  -112.011 11.411  1.000 89.41165  ? ? ? ? ? ?  128 SER A-2 N   1 
+ATOM   9557  C CA  . SER A-2 1 138 ? 17.092  -112.084 9.985   1.000 73.27249  ? ? ? ? ? ?  128 SER A-2 CA  1 
+ATOM   9558  C C   . SER A-2 1 138 ? 16.281  -110.889 9.502   1.000 64.22433  ? ? ? ? ? ?  128 SER A-2 C   1 
+ATOM   9559  O O   . SER A-2 1 138 ? 16.430  -110.472 8.348   1.000 77.87815  ? ? ? ? ? ?  128 SER A-2 O   1 
+ATOM   9560  C CB  . SER A-2 1 138 ? 16.349  -113.382 9.669   1.000 50.74956  ? ? ? ? ? ?  128 SER A-2 CB  1 
+ATOM   9561  O OG  . SER A-2 1 138 ? 16.092  -113.494 8.283   1.000 104.25357 ? ? ? ? ? ?  128 SER A-2 OG  1 
+ATOM   9562  N N   . GLU A-2 1 139 ? 15.428  -110.332 10.356  1.000 91.70881  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-2 N   1 
+ATOM   9563  C CA  . GLU A-2 1 139 ? 14.595  -109.189 10.011  1.000 86.71509  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   9564  C C   . GLU A-2 1 139 ? 15.108  -107.955 10.737  1.000 85.08081  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-2 C   1 
+ATOM   9565  O O   . GLU A-2 1 139 ? 15.325  -107.990 11.953  1.000 96.77934  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-2 O   1 
+ATOM   9566  C CB  . GLU A-2 1 139 ? 13.130  -109.441 10.373  1.000 78.50937  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   9567  C CG  . GLU A-2 1 139 ? 12.563  -110.757 9.862   1.000 101.66228 ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   9568  C CD  . GLU A-2 1 139 ? 12.847  -111.924 10.790  1.000 102.04298 ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   9569  O OE1 . GLU A-2 1 139 ? 13.749  -111.807 11.647  1.000 126.14279 ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   9570  O OE2 . GLU A-2 1 139 ? 12.161  -112.960 10.665  1.000 117.15210 ? ? ? ? ? -1 129 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   9571  N N   . LEU A-2 1 140 ? 15.290  -106.865 9.990   1.000 92.56419  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 N   1 
+ATOM   9572  C CA  . LEU A-2 1 140 ? 15.816  -105.632 10.564  1.000 78.85084  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   9573  C C   . LEU A-2 1 140 ? 14.847  -104.986 11.547  1.000 82.35791  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 C   1 
+ATOM   9574  O O   . LEU A-2 1 140 ? 15.278  -104.196 12.394  1.000 108.20716 ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 O   1 
+ATOM   9575  C CB  . LEU A-2 1 140 ? 16.169  -104.655 9.439   1.000 77.07122  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   9576  C CG  . LEU A-2 1 140 ? 16.827  -103.318 9.786   1.000 97.77734  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   9577  C CD1 . LEU A-2 1 140 ? 18.061  -103.530 10.647  1.000 97.23114  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   9578  C CD2 . LEU A-2 1 140 ? 17.182  -102.562 8.515   1.000 51.38458  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   9579  N N   . ASP A-2 1 141 ? 13.555  -105.312 11.469  1.000 90.63286  ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-2 N   1 
+ATOM   9580  C CA  . ASP A-2 1 141 ? 12.579  -104.684 12.353  1.000 104.21797 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   9581  C C   . ASP A-2 1 141 ? 12.625  -105.263 13.764  1.000 96.47825  ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-2 C   1 
+ATOM   9582  O O   . ASP A-2 1 141 ? 12.528  -104.516 14.743  1.000 110.38091 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-2 O   1 
+ATOM   9583  C CB  . ASP A-2 1 141 ? 11.173  -104.824 11.769  1.000 119.52881 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   9584  C CG  . ASP A-2 1 141 ? 10.870  -103.768 10.724  1.000 140.71421 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   9585  O OD1 . ASP A-2 1 141 ? 11.721  -102.879 10.513  1.000 146.85203 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   9586  O OD2 . ASP A-2 1 141 ? 9.780   -103.825 10.117  1.000 141.46893 ? ? ? ? ? -1 131 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   9587  N N   . ASN A-2 1 142 ? 12.769  -106.582 13.894  1.000 85.86003  ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-2 N   1 
+ATOM   9588  C CA  . ASN A-2 1 142 ? 12.744  -107.202 15.214  1.000 97.56664  ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   9589  C C   . ASN A-2 1 142 ? 14.076  -107.866 15.547  1.000 92.98812  ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-2 C   1 
+ATOM   9590  O O   . ASN A-2 1 142 ? 14.116  -109.045 15.915  1.000 110.15274 ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-2 O   1 
+ATOM   9591  C CB  . ASN A-2 1 142 ? 11.593  -108.211 15.311  1.000 81.60568  ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   9592  C CG  . ASN A-2 1 142 ? 11.735  -109.364 14.334  1.000 136.89620 ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   9593  O OD1 . ASN A-2 1 142 ? 12.540  -109.310 13.407  1.000 158.71941 ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   9594  N ND2 . ASN A-2 1 142 ? 10.952  -110.416 14.543  1.000 128.14691 ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   9595  N N   . LEU A-2 1 143 ? 15.168  -107.116 15.430  1.000 69.67891  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-2 N   1 
+ATOM   9596  C CA  . LEU A-2 1 143 ? 16.467  -107.630 15.840  1.000 76.60780  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   9597  C C   . LEU A-2 1 143 ? 16.460  -107.973 17.325  1.000 89.53434  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-2 C   1 
+ATOM   9598  O O   . LEU A-2 1 143 ? 15.837  -107.285 18.137  1.000 69.15551  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-2 O   1 
+ATOM   9599  C CB  . LEU A-2 1 143 ? 17.560  -106.605 15.540  1.000 65.46104  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   9600  C CG  . LEU A-2 1 143 ? 17.779  -106.249 14.071  1.000 86.21513  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   9601  C CD1 . LEU A-2 1 143 ? 18.758  -105.095 13.952  1.000 71.92432  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   9602  C CD2 . LEU A-2 1 143 ? 18.277  -107.458 13.295  1.000 66.99384  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   9603  N N   . ILE A-2 1 144 ? 17.156  -109.051 17.677  1.000 70.65867  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-2 N   1 
+ATOM   9604  C CA  . ILE A-2 1 144 ? 17.205  -109.535 19.050  1.000 67.77627  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   9605  C C   . ILE A-2 1 144 ? 18.634  -109.424 19.563  1.000 72.55579  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-2 C   1 
+ATOM   9606  O O   . ILE A-2 1 144 ? 19.599  -109.503 18.795  1.000 70.74701  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-2 O   1 
+ATOM   9607  C CB  . ILE A-2 1 144 ? 16.686  -110.985 19.169  1.000 56.76990  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   9608  C CG1 . ILE A-2 1 144 ? 17.507  -111.935 18.291  1.000 69.17080  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   9609  C CG2 . ILE A-2 1 144 ? 15.213  -111.053 18.795  1.000 68.27126  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   9610  C CD1 . ILE A-2 1 144 ? 18.487  -112.799 19.063  1.000 58.68764  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   9611  N N   . ASP A-2 1 145 ? 18.762  -109.238 20.876  1.000 77.27887  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-2 N   1 
+ATOM   9612  C CA  . ASP A-2 1 145 ? 20.074  -109.086 21.491  1.000 70.34065  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   9613  C C   . ASP A-2 1 145 ? 20.914  -110.338 21.281  1.000 64.78287  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-2 C   1 
+ATOM   9614  O O   . ASP A-2 1 145 ? 20.443  -111.461 21.485  1.000 65.58361  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-2 O   1 
+ATOM   9615  C CB  . ASP A-2 1 145 ? 19.931  -108.796 22.985  1.000 66.98321  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   9616  C CG  . ASP A-2 1 145 ? 19.319  -107.438 23.263  1.000 76.89788  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   9617  O OD1 . ASP A-2 1 145 ? 19.057  -106.693 22.296  1.000 103.22660 ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   9618  O OD2 . ASP A-2 1 145 ? 19.102  -107.115 24.450  1.000 84.85636  ? ? ? ? ? -1 135 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   9619  N N   . ILE A-2 1 146 ? 22.161  -110.141 20.866  1.000 68.93840  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-2 N   1 
+ATOM   9620  C CA  . ILE A-2 1 146 ? 23.098  -111.245 20.682  1.000 66.76104  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   9621  C C   . ILE A-2 1 146 ? 23.354  -111.882 22.042  1.000 76.21143  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-2 C   1 
+ATOM   9622  O O   . ILE A-2 1 146 ? 23.771  -111.187 22.980  1.000 60.99949  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-2 O   1 
+ATOM   9623  C CB  . ILE A-2 1 146 ? 24.406  -110.772 20.030  1.000 70.17114  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   9624  C CG1 . ILE A-2 1 146 ? 24.123  -110.147 18.664  1.000 74.60769  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   9625  C CG2 . ILE A-2 1 146 ? 25.386  -111.928 19.901  1.000 69.07078  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   9626  C CD1 . ILE A-2 1 146 ? 25.364  -109.695 17.935  1.000 80.52979  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   9627  N N   . PRO A-2 1 147 ? 23.119  -113.184 22.195  1.000 64.69523  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-2 N   1 
+ATOM   9628  C CA  . PRO A-2 1 147 ? 23.275  -113.810 23.513  1.000 69.59141  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-2 CA  1 
+ATOM   9629  C C   . PRO A-2 1 147 ? 24.719  -113.770 23.989  1.000 67.81558  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-2 C   1 
+ATOM   9630  O O   . PRO A-2 1 147 ? 25.658  -113.971 23.216  1.000 77.38558  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-2 O   1 
+ATOM   9631  C CB  . PRO A-2 1 147 ? 22.797  -115.247 23.279  1.000 48.84941  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-2 CB  1 
+ATOM   9632  C CG  . PRO A-2 1 147 ? 22.998  -115.475 21.815  1.000 62.83959  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-2 CG  1 
+ATOM   9633  C CD  . PRO A-2 1 147 ? 22.715  -114.154 21.163  1.000 65.39564  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-2 CD  1 
+ATOM   9634  N N   . GLY A-2 1 148 ? 24.886  -113.503 25.281  1.000 92.08501  ? ? ? ? ? ?  138 GLY A-2 N   1 
+ATOM   9635  C CA  . GLY A-2 1 148 ? 26.208  -113.462 25.876  1.000 90.64060  ? ? ? ? ? ?  138 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   9636  C C   . GLY A-2 1 148 ? 26.146  -113.787 27.352  1.000 79.17709  ? ? ? ? ? ?  138 GLY A-2 C   1 
+ATOM   9637  O O   . GLY A-2 1 148 ? 25.096  -113.676 27.996  1.000 87.07986  ? ? ? ? ? ?  138 GLY A-2 O   1 
+ATOM   9638  N N   . ARG A-2 1 149 ? 27.298  -114.193 27.883  1.000 66.56261  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-2 N   1 
+ATOM   9639  C CA  . ARG A-2 1 149 ? 27.433  -114.548 29.296  1.000 87.22049  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-2 CA  1 
+ATOM   9640  C C   . ARG A-2 1 149 ? 28.751  -113.967 29.799  1.000 84.15092  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-2 C   1 
+ATOM   9641  O O   . ARG A-2 1 149 ? 29.826  -114.492 29.494  1.000 78.70328  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-2 O   1 
+ATOM   9642  C CB  . ARG A-2 1 149 ? 27.377  -116.058 29.493  1.000 74.63342  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-2 CB  1 
+ATOM   9643  C CG  . ARG A-2 1 149 ? 27.341  -116.481 30.949  1.000 81.70095  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-2 CG  1 
+ATOM   9644  C CD  . ARG A-2 1 149 ? 27.021  -117.958 31.090  1.000 75.93897  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-2 CD  1 
+ATOM   9645  N NE  . ARG A-2 1 149 ? 26.849  -118.343 32.486  1.000 69.00324  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-2 NE  1 
+ATOM   9646  C CZ  . ARG A-2 1 149 ? 26.475  -119.548 32.890  1.000 101.68103 ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-2 CZ  1 
+ATOM   9647  N NH1 . ARG A-2 1 149 ? 26.198  -120.512 32.027  1.000 149.83350 ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-2 NH1 1 
+ATOM   9648  N NH2 . ARG A-2 1 149 ? 26.380  -119.795 34.193  1.000 123.49796 ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-2 NH2 1 
+ATOM   9649  N N   . GLY A-2 1 150 ? 28.665  -112.891 30.555  1.000 66.61357  ? ? ? ? ? ?  140 GLY A-2 N   1 
+ATOM   9650  C CA  . GLY A-2 1 150 ? 29.855  -112.254 31.108  1.000 75.66669  ? ? ? ? ? ?  140 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   9651  C C   . GLY A-2 1 150 ? 30.413  -111.203 30.157  1.000 72.64703  ? ? ? ? ? ?  140 GLY A-2 C   1 
+ATOM   9652  O O   . GLY A-2 1 150 ? 29.699  -110.284 29.765  1.000 80.89237  ? ? ? ? ? ?  140 GLY A-2 O   1 
+ATOM   9653  N N   . ASN A-2 1 151 ? 31.686  -111.347 29.795  1.000 65.62804  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-2 N   1 
+ATOM   9654  C CA  . ASN A-2 1 151 ? 32.355  -110.397 28.917  1.000 79.10795  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   9655  C C   . ASN A-2 1 151 ? 32.397  -110.852 27.465  1.000 72.94578  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-2 C   1 
+ATOM   9656  O O   . ASN A-2 1 151 ? 32.969  -110.148 26.628  1.000 89.39868  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-2 O   1 
+ATOM   9657  C CB  . ASN A-2 1 151 ? 33.780  -110.133 29.413  1.000 79.63324  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   9658  C CG  . ASN A-2 1 151 ? 33.810  -109.531 30.802  1.000 93.28535  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   9659  O OD1 . ASN A-2 1 151 ? 34.446  -110.066 31.709  1.000 108.84312 ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   9660  N ND2 . ASN A-2 1 151 ? 33.118  -108.410 30.977  1.000 104.89122 ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   9661  N N   . ILE A-2 1 152 ? 31.810  -112.002 27.145  1.000 73.87271  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-2 N   1 
+ATOM   9662  C CA  . ILE A-2 1 152 ? 31.812  -112.533 25.789  1.000 71.95677  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   9663  C C   . ILE A-2 1 152 ? 30.375  -112.789 25.359  1.000 82.28370  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-2 C   1 
+ATOM   9664  O O   . ILE A-2 1 152 ? 29.508  -113.114 26.177  1.000 88.98485  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-2 O   1 
+ATOM   9665  C CB  . ILE A-2 1 152 ? 32.657  -113.824 25.678  1.000 65.39016  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   9666  C CG1 . ILE A-2 1 152 ? 32.095  -114.924 26.583  1.000 74.33909  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   9667  C CG2 . ILE A-2 1 152 ? 34.107  -113.544 26.036  1.000 72.15246  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   9668  C CD1 . ILE A-2 1 152 ? 31.295  -115.987 25.849  1.000 92.85637  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   9669  N N   . ASN A-2 1 153 ? 30.124  -112.639 24.061  1.000 85.58993  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-2 N   1 
+ATOM   9670  C CA  . ASN A-2 1 153 ? 28.825  -112.944 23.479  1.000 98.34784  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   9671  C C   . ASN A-2 1 153 ? 29.018  -113.865 22.278  1.000 79.64536  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-2 C   1 
+ATOM   9672  O O   . ASN A-2 1 153 ? 30.144  -114.204 21.901  1.000 72.89772  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-2 O   1 
+ATOM   9673  C CB  . ASN A-2 1 153 ? 28.068  -111.666 23.088  1.000 70.79863  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   9674  C CG  . ASN A-2 1 153 ? 28.841  -110.798 22.116  1.000 75.90398  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   9675  O OD1 . ASN A-2 1 153 ? 29.880  -111.197 21.594  1.000 93.23728  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   9676  N ND2 . ASN A-2 1 153 ? 28.330  -109.599 21.865  1.000 97.15927  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   9677  N N   . ALA A-2 1 154 ? 27.899  -114.266 21.671  1.000 72.75040  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A-2 N   1 
+ATOM   9678  C CA  . ALA A-2 1 154 ? 27.955  -115.206 20.556  1.000 68.92053  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A-2 CA  1 
+ATOM   9679  C C   . ALA A-2 1 154 ? 28.693  -114.623 19.359  1.000 79.52980  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A-2 C   1 
+ATOM   9680  O O   . ALA A-2 1 154 ? 29.290  -115.370 18.575  1.000 74.16475  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A-2 O   1 
+ATOM   9681  C CB  . ALA A-2 1 154 ? 26.542  -115.626 20.152  1.000 75.41427  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A-2 CB  1 
+ATOM   9682  N N   . LEU A-2 1 155 ? 28.666  -113.298 19.199  1.000 82.92028  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-2 N   1 
+ATOM   9683  C CA  . LEU A-2 1 155 ? 29.339  -112.681 18.061  1.000 69.44045  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   9684  C C   . LEU A-2 1 155 ? 30.852  -112.819 18.164  1.000 64.53246  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-2 C   1 
+ATOM   9685  O O   . LEU A-2 1 155 ? 31.534  -112.941 17.140  1.000 68.36664  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-2 O   1 
+ATOM   9686  C CB  . LEU A-2 1 155 ? 28.937  -111.210 17.949  1.000 71.25784  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   9687  C CG  . LEU A-2 1 155 ? 29.384  -110.494 16.675  1.000 76.95204  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   9688  C CD1 . LEU A-2 1 155 ? 28.840  -111.204 15.445  1.000 68.57174  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   9689  C CD2 . LEU A-2 1 155 ? 28.949  -109.038 16.694  1.000 70.19785  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   9690  N N   . ASP A-2 1 156 ? 31.393  -112.820 19.384  1.000 77.97244  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-2 N   1 
+ATOM   9691  C CA  . ASP A-2 1 156 ? 32.831  -112.988 19.556  1.000 63.44178  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   9692  C C   . ASP A-2 1 156 ? 33.297  -114.389 19.183  1.000 68.83100  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-2 C   1 
+ATOM   9693  O O   . ASP A-2 1 156 ? 34.496  -114.591 18.966  1.000 72.33857  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-2 O   1 
+ATOM   9694  C CB  . ASP A-2 1 156 ? 33.233  -112.668 20.997  1.000 93.21942  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   9695  C CG  . ASP A-2 1 156 ? 32.937  -111.228 21.380  1.000 114.48036 ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   9696  O OD1 . ASP A-2 1 156 ? 32.932  -110.363 20.478  1.000 81.55405  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   9697  O OD2 . ASP A-2 1 156 ? 32.710  -110.960 22.580  1.000 101.48658 ? ? ? ? ? -1 146 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   9698  N N   . ASN A-2 1 157 ? 32.383  -115.360 19.112  1.000 75.09695  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-2 N   1 
+ATOM   9699  C CA  . ASN A-2 1 157 ? 32.736  -116.701 18.664  1.000 84.96061  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   9700  C C   . ASN A-2 1 157 ? 32.718  -116.832 17.148  1.000 91.15624  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-2 C   1 
+ATOM   9701  O O   . ASN A-2 1 157 ? 33.298  -117.782 16.614  1.000 99.93676  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-2 O   1 
+ATOM   9702  C CB  . ASN A-2 1 157 ? 31.786  -117.734 19.278  1.000 95.45361  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   9703  C CG  . ASN A-2 1 157 ? 31.951  -117.863 20.781  1.000 94.77123  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   9704  O OD1 . ASN A-2 1 157 ? 33.018  -117.582 21.327  1.000 109.90521 ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   9705  N ND2 . ASN A-2 1 157 ? 30.892  -118.295 21.457  1.000 105.80446 ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   9706  N N   . VAL A-2 1 158 ? 32.072  -115.903 16.446  1.000 92.25387  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-2 N   1 
+ATOM   9707  C CA  . VAL A-2 1 158 ? 31.990  -115.950 14.991  1.000 80.35489  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   9708  C C   . VAL A-2 1 158 ? 33.180  -115.235 14.374  1.000 86.39484  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-2 C   1 
+ATOM   9709  O O   . VAL A-2 1 158 ? 33.922  -115.814 13.573  1.000 86.07921  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-2 O   1 
+ATOM   9710  C CB  . VAL A-2 1 158 ? 30.675  -115.327 14.491  1.000 69.73121  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   9711  C CG1 . VAL A-2 1 158 ? 30.695  -115.201 12.976  1.000 78.44222  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   9712  C CG2 . VAL A-2 1 158 ? 29.491  -116.152 14.940  1.000 76.57218  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   9713  N N   . PHE A-2 1 159 ? 33.365  -113.970 14.735  1.000 78.10027  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-2 N   1 
+ATOM   9714  C CA  . PHE A-2 1 159 ? 34.355  -113.115 14.101  1.000 62.41422  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   9715  C C   . PHE A-2 1 159 ? 35.519  -112.845 15.043  1.000 62.70818  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-2 C   1 
+ATOM   9716  O O   . PHE A-2 1 159 ? 35.322  -112.580 16.233  1.000 99.08062  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-2 O   1 
+ATOM   9717  C CB  . PHE A-2 1 159 ? 33.733  -111.787 13.662  1.000 59.72665  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   9718  C CG  . PHE A-2 1 159 ? 32.700  -111.924 12.581  1.000 70.24862  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   9719  C CD1 . PHE A-2 1 159 ? 33.066  -112.299 11.299  1.000 88.52270  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   9720  C CD2 . PHE A-2 1 159 ? 31.365  -111.662 12.841  1.000 67.73637  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   9721  C CE1 . PHE A-2 1 159 ? 32.119  -112.421 10.298  1.000 82.59035  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   9722  C CE2 . PHE A-2 1 159 ? 30.412  -111.780 11.844  1.000 72.81777  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   9723  C CZ  . PHE A-2 1 159 ? 30.789  -112.160 10.572  1.000 69.31276  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   9724  N N   . LYS A-2 1 160 ? 36.730  -112.918 14.500  1.000 61.98239  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-2 N   1 
+ATOM   9725  C CA  . LYS A-2 1 160 ? 37.940  -112.496 15.192  1.000 81.09214  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   9726  C C   . LYS A-2 1 160 ? 38.590  -111.400 14.365  1.000 75.67117  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-2 C   1 
+ATOM   9727  O O   . LYS A-2 1 160 ? 38.966  -111.629 13.211  1.000 79.95007  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-2 O   1 
+ATOM   9728  C CB  . LYS A-2 1 160 ? 38.906  -113.663 15.397  1.000 79.04802  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   9729  C CG  . LYS A-2 1 160 ? 40.146  -113.294 16.192  1.000 86.67218  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   9730  C CD  . LYS A-2 1 160 ? 39.776  -112.807 17.587  1.000 134.47692 ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   9731  C CE  . LYS A-2 1 160 ? 41.010  -112.582 18.450  1.000 131.25231 ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   9732  N NZ  . LYS A-2 1 160 ? 41.931  -111.558 17.882  1.000 79.87626  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   9733  N N   . VAL A-2 1 161 ? 38.714  -110.213 14.948  1.000 78.96101  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-2 N   1 
+ATOM   9734  C CA  . VAL A-2 1 161 ? 39.248  -109.051 14.253  1.000 67.83351  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   9735  C C   . VAL A-2 1 161 ? 40.726  -108.929 14.585  1.000 60.35572  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-2 C   1 
+ATOM   9736  O O   . VAL A-2 1 161 ? 41.105  -108.845 15.759  1.000 95.33005  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-2 O   1 
+ATOM   9737  C CB  . VAL A-2 1 161 ? 38.488  -107.772 14.634  1.000 56.23626  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   9738  C CG1 . VAL A-2 1 161 ? 39.214  -106.549 14.106  1.000 54.97344  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   9739  C CG2 . VAL A-2 1 161 ? 37.076  -107.823 14.090  1.000 60.33600  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   9740  N N   . ILE A-2 1 162 ? 41.560  -108.929 13.552  1.000 66.67574  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-2 N   1 
+ATOM   9741  C CA  . ILE A-2 1 162 ? 42.993  -108.697 13.690  1.000 65.13878  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   9742  C C   . ILE A-2 1 162 ? 43.280  -107.299 13.160  1.000 52.13720  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-2 C   1 
+ATOM   9743  O O   . ILE A-2 1 162 ? 43.104  -107.030 11.965  1.000 75.13775  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-2 O   1 
+ATOM   9744  C CB  . ILE A-2 1 162 ? 43.817  -109.755 12.945  1.000 71.96908  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   9745  C CG1 . ILE A-2 1 162 ? 43.650  -111.131 13.602  1.000 63.05683  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   9746  C CG2 . ILE A-2 1 162 ? 45.284  -109.356 12.904  1.000 51.10207  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   9747  C CD1 . ILE A-2 1 162 ? 44.487  -112.223 12.961  1.000 80.28431  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   9748  N N   . TYR A-2 1 163 ? 43.696  -106.405 14.049  1.000 67.20677  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-2 N   1 
+ATOM   9749  C CA  . TYR A-2 1 163 ? 44.051  -105.043 13.680  1.000 63.14774  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   9750  C C   . TYR A-2 1 163 ? 45.567  -104.940 13.608  1.000 64.98423  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-2 C   1 
+ATOM   9751  O O   . TYR A-2 1 163 ? 46.253  -105.139 14.615  1.000 84.10397  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-2 O   1 
+ATOM   9752  C CB  . TYR A-2 1 163 ? 43.485  -104.033 14.680  1.000 58.73370  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   9753  C CG  . TYR A-2 1 163 ? 43.786  -102.595 14.324  1.000 69.21295  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   9754  C CD1 . TYR A-2 1 163 ? 42.946  -101.878 13.482  1.000 72.04440  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   9755  C CD2 . TYR A-2 1 163 ? 44.910  -101.952 14.830  1.000 79.90052  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   9756  C CE1 . TYR A-2 1 163 ? 43.216  -100.563 13.153  1.000 74.75520  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   9757  C CE2 . TYR A-2 1 163 ? 45.189  -100.639 14.506  1.000 90.95477  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   9758  C CZ  . TYR A-2 1 163 ? 44.339  -99.949  13.668  1.000 99.80813  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   9759  O OH  . TYR A-2 1 163 ? 44.614  -98.640  13.344  1.000 103.11853 ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   9760  N N   . ILE A-2 1 164 ? 46.083  -104.635 12.423  1.000 91.27241  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-2 N   1 
+ATOM   9761  C CA  . ILE A-2 1 164 ? 47.516  -104.507 12.196  1.000 81.62808  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   9762  C C   . ILE A-2 1 164 ? 47.876  -103.032 12.311  1.000 87.89925  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-2 C   1 
+ATOM   9763  O O   . ILE A-2 1 164 ? 47.568  -102.234 11.419  1.000 76.61861  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-2 O   1 
+ATOM   9764  C CB  . ILE A-2 1 164 ? 47.928  -105.084 10.836  1.000 69.42098  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   9765  C CG1 . ILE A-2 1 164 ? 47.596  -106.576 10.774  1.000 92.99165  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   9766  C CG2 . ILE A-2 1 164 ? 49.408  -104.858 10.589  1.000 80.43164  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   9767  C CD1 . ILE A-2 1 164 ? 48.000  -107.237 9.474   1.000 98.68996  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   9768  N N   . ASN A-2 1 165 ? 48.522  -102.671 13.415  1.000 104.12783 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-2 N   1 
+ATOM   9769  C CA  . ASN A-2 1 165 ? 48.978  -101.304 13.604  1.000 93.55053  ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   9770  C C   . ASN A-2 1 165 ? 50.074  -100.979 12.591  1.000 100.74264 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-2 C   1 
+ATOM   9771  O O   . ASN A-2 1 165 ? 50.853  -101.862 12.218  1.000 97.19878  ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-2 O   1 
+ATOM   9772  C CB  . ASN A-2 1 165 ? 49.505  -101.120 15.029  1.000 118.21975 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   9773  C CG  . ASN A-2 1 165 ? 49.466  -99.677  15.489  1.000 131.08221 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   9774  O OD1 . ASN A-2 1 165 ? 48.472  -98.978  15.298  1.000 134.10177 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   9775  N ND2 . ASN A-2 1 165 ? 50.554  -99.222  16.099  1.000 147.11971 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   9776  N N   . PRO A-2 1 166 ? 50.146  -99.733  12.110  1.000 96.66767  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-2 N   1 
+ATOM   9777  C CA  . PRO A-2 1 166 ? 51.257  -99.371  11.213  1.000 95.53413  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-2 CA  1 
+ATOM   9778  C C   . PRO A-2 1 166 ? 52.620  -99.650  11.816  1.000 122.07450 ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-2 C   1 
+ATOM   9779  O O   . PRO A-2 1 166 ? 53.503  -100.187 11.136  1.000 119.29091 ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-2 O   1 
+ATOM   9780  C CB  . PRO A-2 1 166 ? 51.040  -97.870  10.977  1.000 78.17884  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-2 CB  1 
+ATOM   9781  C CG  . PRO A-2 1 166 ? 49.584  -97.658  11.213  1.000 88.50174  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-2 CG  1 
+ATOM   9782  C CD  . PRO A-2 1 166 ? 49.191  -98.625  12.288  1.000 86.99684  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-2 CD  1 
+ATOM   9783  N N   . LEU A-2 1 167 ? 52.810  -99.293  13.084  1.000 116.22421 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-2 N   1 
+ATOM   9784  C CA  . LEU A-2 1 167 ? 54.042  -99.556  13.814  1.000 117.94069 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   9785  C C   . LEU A-2 1 167 ? 53.792  -100.718 14.765  1.000 136.89181 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-2 C   1 
+ATOM   9786  O O   . LEU A-2 1 167 ? 52.850  -100.681 15.565  1.000 146.42172 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-2 O   1 
+ATOM   9787  C CB  . LEU A-2 1 167 ? 54.509  -98.311  14.571  1.000 126.62628 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   9788  C CG  . LEU A-2 1 167 ? 53.518  -97.590  15.493  1.000 146.44623 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   9789  C CD1 . LEU A-2 1 167 ? 53.773  -97.938  16.957  1.000 164.17385 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   9790  C CD2 . LEU A-2 1 167 ? 53.557  -96.081  15.282  1.000 133.56886 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   9791  N N   . VAL A-2 1 168 ? 54.611  -101.759 14.654  1.000 145.74365 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-2 N   1 
+ATOM   9792  C CA  . VAL A-2 1 168 ? 54.475  -102.952 15.479  1.000 160.19179 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   9793  C C   . VAL A-2 1 168 ? 55.860  -103.487 15.809  1.000 173.20501 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-2 C   1 
+ATOM   9794  O O   . VAL A-2 1 168 ? 56.772  -103.455 14.975  1.000 177.18257 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-2 O   1 
+ATOM   9795  C CB  . VAL A-2 1 168 ? 53.623  -104.037 14.785  1.000 161.10160 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   9796  C CG1 . VAL A-2 1 168 ? 52.135  -103.710 14.888  1.000 142.49650 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   9797  C CG2 . VAL A-2 1 168 ? 54.036  -104.189 13.331  1.000 134.20121 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   9798  N N   . ASP A-2 1 169 ? 56.019  -103.973 17.034  1.000 176.54129 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-2 N   1 
+ATOM   9799  C CA  . ASP A-2 1 169 ? 57.234  -104.666 17.429  1.000 193.88460 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   9800  C C   . ASP A-2 1 169 ? 57.027  -106.161 17.229  1.000 190.92735 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-2 C   1 
+ATOM   9801  O O   . ASP A-2 1 169 ? 56.048  -106.730 17.721  1.000 182.98406 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-2 O   1 
+ATOM   9802  C CB  . ASP A-2 1 169 ? 57.595  -104.350 18.881  1.000 205.84275 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   9803  C CG  . ASP A-2 1 169 ? 58.821  -105.109 19.360  1.000 210.66188 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   9804  O OD1 . ASP A-2 1 169 ? 58.717  -106.330 19.599  1.000 212.30969 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   9805  O OD2 . ASP A-2 1 169 ? 59.895  -104.484 19.490  1.000 206.92127 ? ? ? ? ? -1 159 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   9806  N N   . LEU A-2 1 170 ? 57.948  -106.790 16.496  1.000 191.86588 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-2 N   1 
+ATOM   9807  C CA  . LEU A-2 1 170 ? 57.781  -108.200 16.163  1.000 194.98850 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   9808  C C   . LEU A-2 1 170 ? 57.990  -109.089 17.382  1.000 203.36508 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-2 C   1 
+ATOM   9809  O O   . LEU A-2 1 170 ? 57.292  -110.095 17.548  1.000 209.28203 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-2 O   1 
+ATOM   9810  C CB  . LEU A-2 1 170 ? 58.741  -108.589 15.037  1.000 183.98033 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   9811  C CG  . LEU A-2 1 170 ? 58.566  -109.978 14.416  1.000 169.73154 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   9812  C CD1 . LEU A-2 1 170 ? 58.931  -109.936 12.955  1.000 166.91910 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   9813  C CD2 . LEU A-2 1 170 ? 59.419  -111.009 15.124  1.000 170.77321 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   9814  N N   . ASP A-2 1 171 ? 58.952  -108.742 18.241  1.000 212.87626 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-2 N   1 
+ATOM   9815  C CA  . ASP A-2 1 171 ? 59.239  -109.575 19.404  1.000 217.96845 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   9816  C C   . ASP A-2 1 171 ? 58.073  -109.604 20.384  1.000 212.18180 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-2 C   1 
+ATOM   9817  O O   . ASP A-2 1 171 ? 57.856  -110.619 21.056  1.000 203.59544 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-2 O   1 
+ATOM   9818  C CB  . ASP A-2 1 171 ? 60.507  -109.082 20.101  1.000 217.34359 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   9819  C CG  . ASP A-2 1 171 ? 61.766  -109.405 19.319  1.000 219.76048 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   9820  O OD1 . ASP A-2 1 171 ? 61.972  -110.591 18.988  1.000 217.88477 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   9821  O OD2 . ASP A-2 1 171 ? 62.545  -108.473 19.029  1.000 225.02009 ? ? ? ? ? -1 161 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   9822  N N   . LYS A-2 1 172 ? 57.310  -108.513 20.476  1.000 211.50453 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-2 N   1 
+ATOM   9823  C CA  . LYS A-2 1 172 ? 56.190  -108.472 21.410  1.000 203.84289 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   9824  C C   . LYS A-2 1 172 ? 55.024  -109.317 20.909  1.000 199.47307 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-2 C   1 
+ATOM   9825  O O   . LYS A-2 1 172 ? 54.423  -110.079 21.676  1.000 193.33345 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-2 O   1 
+ATOM   9826  C CB  . LYS A-2 1 172 ? 55.754  -107.026 21.644  1.000 188.72371 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   9827  C CG  . LYS A-2 1 172 ? 56.791  -106.185 22.370  1.000 186.04278 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   9828  C CD  . LYS A-2 1 172 ? 56.271  -104.788 22.659  1.000 188.89919 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   9829  C CE  . LYS A-2 1 172 ? 57.294  -103.971 23.433  1.000 193.62658 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   9830  N NZ  . LYS A-2 1 172 ? 56.797  -102.600 23.729  1.000 193.38009 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   9831  N N   . LEU A-2 1 173 ? 54.686  -109.194 19.622  1.000 205.19356 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-2 N   1 
+ATOM   9832  C CA  . LEU A-2 1 173 ? 53.611  -110.011 19.068  1.000 216.05671 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   9833  C C   . LEU A-2 1 173 ? 54.003  -111.482 19.011  1.000 218.68027 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-2 C   1 
+ATOM   9834  O O   . LEU A-2 1 173 ? 53.135  -112.357 19.115  1.000 214.70155 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-2 O   1 
+ATOM   9835  C CB  . LEU A-2 1 173 ? 53.216  -109.500 17.679  1.000 208.50296 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   9836  C CG  . LEU A-2 1 173 ? 54.245  -109.486 16.542  1.000 195.89909 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   9837  C CD1 . LEU A-2 1 173 ? 54.236  -110.791 15.752  1.000 188.08529 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   9838  C CD2 . LEU A-2 1 173 ? 54.003  -108.302 15.618  1.000 185.43865 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   9839  N N   . PHE A-2 1 174 ? 55.296  -111.772 18.849  1.000 221.17727 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-2 N   1 
+ATOM   9840  C CA  . PHE A-2 1 174 ? 55.754  -113.156 18.871  1.000 219.55191 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   9841  C C   . PHE A-2 1 174 ? 55.565  -113.787 20.244  1.000 219.29045 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-2 C   1 
+ATOM   9842  O O   . PHE A-2 1 174 ? 55.312  -114.993 20.340  1.000 222.12603 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-2 O   1 
+ATOM   9843  C CB  . PHE A-2 1 174 ? 57.221  -113.229 18.447  1.000 214.06159 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   9844  C CG  . PHE A-2 1 174 ? 57.846  -114.580 18.651  1.000 213.89494 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   9845  C CD1 . PHE A-2 1 174 ? 57.667  -115.589 17.720  1.000 207.48597 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   9846  C CD2 . PHE A-2 1 174 ? 58.616  -114.838 19.773  1.000 221.97824 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   9847  C CE1 . PHE A-2 1 174 ? 58.242  -116.832 17.906  1.000 220.63356 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   9848  C CE2 . PHE A-2 1 174 ? 59.189  -116.077 19.965  1.000 226.47595 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   9849  C CZ  . PHE A-2 1 174 ? 59.004  -117.076 19.030  1.000 228.59460 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   9850  N N   . ALA A-2 1 175 ? 55.686  -112.995 21.313  1.000 209.68361 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A-2 N   1 
+ATOM   9851  C CA  . ALA A-2 1 175 ? 55.461  -113.527 22.652  1.000 205.94634 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A-2 CA  1 
+ATOM   9852  C C   . ALA A-2 1 175 ? 54.005  -113.921 22.860  1.000 200.27294 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A-2 C   1 
+ATOM   9853  O O   . ALA A-2 1 175 ? 53.708  -114.759 23.718  1.000 190.55285 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A-2 O   1 
+ATOM   9854  C CB  . ALA A-2 1 175 ? 55.892  -112.506 23.704  1.000 201.48912 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A-2 CB  1 
+ATOM   9855  N N   . GLN A-2 1 176 ? 53.088  -113.331 22.093  1.000 206.99084 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-2 N   1 
+ATOM   9856  C CA  . GLN A-2 1 176 ? 51.683  -113.704 22.201  1.000 202.61599 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-2 CA  1 
+ATOM   9857  C C   . GLN A-2 1 176 ? 51.387  -115.006 21.470  1.000 204.26426 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-2 C   1 
+ATOM   9858  O O   . GLN A-2 1 176 ? 50.490  -115.753 21.879  1.000 195.21565 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-2 O   1 
+ATOM   9859  C CB  . GLN A-2 1 176 ? 50.794  -112.589 21.648  1.000 202.61915 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-2 CB  1 
+ATOM   9860  C CG  . GLN A-2 1 176 ? 51.174  -111.187 22.098  1.000 205.15098 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-2 CG  1 
+ATOM   9861  C CD  . GLN A-2 1 176 ? 50.293  -110.123 21.470  1.000 208.89142 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-2 CD  1 
+ATOM   9862  O OE1 . GLN A-2 1 176 ? 49.127  -110.370 21.161  1.000 203.80176 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-2 OE1 1 
+ATOM   9863  N NE2 . GLN A-2 1 176 ? 50.850  -108.934 21.268  1.000 205.21436 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-2 NE2 1 
+ATOM   9864  N N   . ASN A-2 1 177 ? 52.130  -115.300 20.403  1.000 217.37890 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-2 N   1 
+ATOM   9865  C CA  . ASN A-2 1 177 ? 51.861  -116.458 19.565  1.000 226.95050 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   9866  C C   . ASN A-2 1 177 ? 52.757  -117.649 19.869  1.000 219.10047 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-2 C   1 
+ATOM   9867  O O   . ASN A-2 1 177 ? 52.549  -118.719 19.289  1.000 211.05324 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-2 O   1 
+ATOM   9868  C CB  . ASN A-2 1 177 ? 52.009  -116.076 18.088  1.000 221.81975 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   9869  C CG  . ASN A-2 1 177 ? 51.407  -114.724 17.781  1.000 218.72746 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   9870  O OD1 . ASN A-2 1 177 ? 50.189  -114.553 17.821  1.000 217.80400 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   9871  N ND2 . ASN A-2 1 177 ? 52.257  -113.753 17.475  1.000 228.51018 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   9872  N N   . LYS A-2 1 178 ? 53.739  -117.495 20.757  1.000 213.88457 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-2 N   1 
+ATOM   9873  C CA  . LYS A-2 1 178 ? 54.668  -118.588 21.019  1.000 208.99883 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   9874  C C   . LYS A-2 1 178 ? 53.985  -119.763 21.706  1.000 199.63788 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-2 C   1 
+ATOM   9875  O O   . LYS A-2 1 178 ? 54.339  -120.918 21.445  1.000 190.42328 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-2 O   1 
+ATOM   9876  C CB  . LYS A-2 1 178 ? 55.842  -118.085 21.861  1.000 203.82405 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   9877  C CG  . LYS A-2 1 178 ? 55.430  -117.435 23.174  1.000 200.06712 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   9878  C CD  . LYS A-2 1 178 ? 56.631  -116.938 23.961  1.000 199.75523 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   9879  C CE  . LYS A-2 1 178 ? 56.190  -116.252 25.245  1.000 202.64347 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   9880  N NZ  . LYS A-2 1 178 ? 57.332  -115.752 26.057  1.000 208.94577 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   9881  N N   . LYS A-2 1 179 ? 52.995  -119.492 22.558  1.000 199.80458 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-2 N   1 
+ATOM   9882  C CA  . LYS A-2 1 179 ? 52.453  -120.536 23.420  1.000 199.89831 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   9883  C C   . LYS A-2 1 179 ? 51.745  -121.621 22.619  1.000 208.53850 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-2 C   1 
+ATOM   9884  O O   . LYS A-2 1 179 ? 51.932  -122.814 22.882  1.000 201.38416 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-2 O   1 
+ATOM   9885  C CB  . LYS A-2 1 179 ? 51.504  -119.919 24.444  1.000 186.25558 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   9886  C CG  . LYS A-2 1 179 ? 52.205  -119.164 25.563  1.000 188.19336 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   9887  C CD  . LYS A-2 1 179 ? 52.842  -120.128 26.553  1.000 193.95234 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   9888  C CE  . LYS A-2 1 179 ? 53.634  -119.389 27.621  1.000 191.19271 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   9889  N NZ  . LYS A-2 1 179 ? 54.812  -118.682 27.050  1.000 191.30806 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   9890  N N   . TYR A-2 1 180 ? 50.937  -121.234 21.635  1.000 211.00047 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-2 N   1 
+ATOM   9891  C CA  . TYR A-2 1 180 ? 50.108  -122.203 20.931  1.000 210.52597 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   9892  C C   . TYR A-2 1 180 ? 50.799  -122.817 19.723  1.000 213.63456 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-2 C   1 
+ATOM   9893  O O   . TYR A-2 1 180 ? 50.455  -123.937 19.330  1.000 223.04730 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-2 O   1 
+ATOM   9894  C CB  . TYR A-2 1 180 ? 48.797  -121.546 20.495  1.000 204.72077 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   9895  C CG  . TYR A-2 1 180 ? 47.688  -122.531 20.188  1.000 202.04702 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   9896  C CD1 . TYR A-2 1 180 ? 47.510  -123.030 18.903  1.000 182.25145 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   9897  C CD2 . TYR A-2 1 180 ? 46.815  -122.957 21.184  1.000 191.68858 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   9898  C CE1 . TYR A-2 1 180 ? 46.498  -123.925 18.620  1.000 184.81663 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   9899  C CE2 . TYR A-2 1 180 ? 45.800  -123.850 20.908  1.000 174.66311 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   9900  C CZ  . TYR A-2 1 180 ? 45.647  -124.331 19.626  1.000 189.52199 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   9901  O OH  . TYR A-2 1 180 ? 44.634  -125.221 19.355  1.000 190.28800 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   9902  N N   . ILE A-2 1 181 ? 51.760  -122.119 19.127  1.000 205.30352 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-2 N   1 
+ATOM   9903  C CA  . ILE A-2 1 181 ? 52.455  -122.631 17.952  1.000 212.88296 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   9904  C C   . ILE A-2 1 181 ? 53.180  -123.933 18.264  1.000 218.19012 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-2 C   1 
+ATOM   9905  O O   . ILE A-2 1 181 ? 52.951  -124.951 17.610  1.000 233.34438 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-2 O   1 
+ATOM   9906  C CB  . ILE A-2 1 181 ? 53.436  -121.592 17.398  1.000 215.14625 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   9907  C CG1 . ILE A-2 1 181 ? 52.675  -120.481 16.676  1.000 213.05611 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   9908  C CG2 . ILE A-2 1 181 ? 54.437  -122.253 16.463  1.000 211.23249 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   9909  C CD1 . ILE A-2 1 181 ? 53.565  -119.391 16.139  1.000 199.30396 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   9910  N N   . ASP A-2 1 191 ? 61.986  -134.993 20.182  1.000 198.22442 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-2 N   1 
+ATOM   9911  C CA  . ASP A-2 1 191 ? 60.853  -134.191 20.628  1.000 210.84561 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   9912  C C   . ASP A-2 1 191 ? 60.811  -134.115 22.151  1.000 215.94710 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-2 C   1 
+ATOM   9913  O O   . ASP A-2 1 191 ? 61.478  -133.276 22.757  1.000 209.28801 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-2 O   1 
+ATOM   9914  C CB  . ASP A-2 1 191 ? 59.542  -134.769 20.090  1.000 212.74255 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   9915  C CG  . ASP A-2 1 191 ? 58.364  -133.837 20.298  1.000 217.29633 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   9916  O OD1 . ASP A-2 1 191 ? 58.460  -132.930 21.152  1.000 224.38958 ? ? ? ? ? -1 181 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   9917  O OD2 . ASP A-2 1 191 ? 57.338  -134.013 19.608  1.000 209.80625 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   9918  N N   . GLU A-2 1 192 ? 60.021  -134.999 22.765  1.000 226.82433 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-2 N   1 
+ATOM   9919  C CA  . GLU A-2 1 192 ? 59.918  -135.016 24.221  1.000 225.66371 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   9920  C C   . GLU A-2 1 192 ? 61.213  -135.510 24.853  1.000 224.45009 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-2 C   1 
+ATOM   9921  O O   . GLU A-2 1 192 ? 61.711  -134.917 25.818  1.000 218.26414 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-2 O   1 
+ATOM   9922  C CB  . GLU A-2 1 192 ? 58.737  -135.885 24.659  1.000 218.53712 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   9923  C CG  . GLU A-2 1 192 ? 57.381  -135.419 24.144  1.000 212.76111 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   9924  C CD  . GLU A-2 1 192 ? 57.109  -135.861 22.718  1.000 208.51128 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   9925  O OE1 . GLU A-2 1 192 ? 57.869  -136.707 22.201  1.000 208.80682 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   9926  O OE2 . GLU A-2 1 192 ? 56.136  -135.362 22.114  1.000 205.48588 ? ? ? ? ? -1 182 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   9927  N N   . GLY A-2 1 193 ? 61.771  -136.602 24.325  1.000 231.89727 ? ? ? ? ? ?  183 GLY A-2 N   1 
+ATOM   9928  C CA  . GLY A-2 1 193 ? 63.067  -137.059 24.794  1.000 233.64373 ? ? ? ? ? ?  183 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   9929  C C   . GLY A-2 1 193 ? 64.172  -136.058 24.526  1.000 235.00922 ? ? ? ? ? ?  183 GLY A-2 C   1 
+ATOM   9930  O O   . GLY A-2 1 193 ? 65.166  -136.012 25.255  1.000 241.79368 ? ? ? ? ? ?  183 GLY A-2 O   1 
+ATOM   9931  N N   . ILE A-2 1 194 ? 64.017  -135.247 23.479  1.000 232.50887 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-2 N   1 
+ATOM   9932  C CA  . ILE A-2 1 194 ? 64.955  -134.159 23.230  1.000 230.49332 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   9933  C C   . ILE A-2 1 194 ? 64.705  -133.009 24.198  1.000 225.48703 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-2 C   1 
+ATOM   9934  O O   . ILE A-2 1 194 ? 65.648  -132.429 24.747  1.000 215.82652 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-2 O   1 
+ATOM   9935  C CB  . ILE A-2 1 194 ? 64.863  -133.703 21.760  1.000 219.68781 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   9936  C CG1 . ILE A-2 1 194 ? 65.748  -134.573 20.860  1.000 207.96786 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   9937  C CG2 . ILE A-2 1 194 ? 65.239  -132.232 21.620  1.000 213.86091 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   9938  C CD1 . ILE A-2 1 194 ? 65.208  -135.967 20.599  1.000 196.70283 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   9939  N N   . LEU A-2 1 195 ? 63.433  -132.675 24.436  1.000 223.05423 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-2 N   1 
+ATOM   9940  C CA  . LEU A-2 1 195 ? 63.104  -131.603 25.370  1.000 216.53715 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   9941  C C   . LEU A-2 1 195 ? 63.543  -131.941 26.789  1.000 219.50900 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-2 C   1 
+ATOM   9942  O O   . LEU A-2 1 195 ? 63.895  -131.041 27.561  1.000 211.31526 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-2 O   1 
+ATOM   9943  C CB  . LEU A-2 1 195 ? 61.600  -131.317 25.326  1.000 200.99266 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   9944  C CG  . LEU A-2 1 195 ? 61.031  -130.130 26.109  1.000 193.40314 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   9945  C CD1 . LEU A-2 1 195 ? 59.847  -129.542 25.362  1.000 166.09530 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   9946  C CD2 . LEU A-2 1 195 ? 60.611  -130.535 27.517  1.000 192.11925 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   9947  N N   . ASN A-2 1 196 ? 63.529  -133.226 27.150  1.000 225.75103 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-2 N   1 
+ATOM   9948  C CA  . ASN A-2 1 196 ? 63.941  -133.619 28.494  1.000 227.43340 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   9949  C C   . ASN A-2 1 196 ? 65.433  -133.391 28.702  1.000 229.53124 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-2 C   1 
+ATOM   9950  O O   . ASN A-2 1 196 ? 65.863  -133.033 29.805  1.000 227.48097 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-2 O   1 
+ATOM   9951  C CB  . ASN A-2 1 196 ? 63.577  -135.083 28.745  1.000 228.09359 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   9952  C CG  . ASN A-2 1 196 ? 62.875  -135.290 30.074  1.000 217.55440 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   9953  O OD1 . ASN A-2 1 196 ? 63.127  -134.572 31.042  1.000 214.76550 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   9954  N ND2 . ASN A-2 1 196 ? 61.985  -136.274 30.126  1.000 210.91504 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   9955  N N   . ASN A-2 1 197 ? 66.238  -133.589 27.655  1.000 229.85177 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-2 N   1 
+ATOM   9956  C CA  . ASN A-2 1 197 ? 67.670  -133.330 27.768  1.000 233.86946 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   9957  C C   . ASN A-2 1 197 ? 67.949  -131.834 27.845  1.000 228.38483 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-2 C   1 
+ATOM   9958  O O   . ASN A-2 1 197 ? 68.868  -131.404 28.552  1.000 216.14721 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-2 O   1 
+ATOM   9959  C CB  . ASN A-2 1 197 ? 68.413  -133.962 26.590  1.000 221.89159 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   9960  C CG  . ASN A-2 1 197 ? 69.874  -134.241 26.899  1.000 216.49342 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   9961  O OD1 . ASN A-2 1 197 ? 70.503  -133.534 27.686  1.000 224.15092 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   9962  N ND2 . ASN A-2 1 197 ? 70.421  -135.280 26.278  1.000 195.26655 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   9963  N N   . ILE A-2 1 198 ? 67.166  -131.025 27.127  1.000 227.23958 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-2 N   1 
+ATOM   9964  C CA  . ILE A-2 1 198 ? 67.301  -129.576 27.234  1.000 222.91327 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   9965  C C   . ILE A-2 1 198 ? 66.872  -129.099 28.615  1.000 212.58670 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-2 C   1 
+ATOM   9966  O O   . ILE A-2 1 198 ? 67.435  -128.137 29.152  1.000 205.04893 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-2 O   1 
+ATOM   9967  C CB  . ILE A-2 1 198 ? 66.489  -128.879 26.126  1.000 225.41620 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   9968  C CG1 . ILE A-2 1 198 ? 66.810  -129.484 24.759  1.000 207.93151 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   9969  C CG2 . ILE A-2 1 198 ? 66.770  -127.384 26.112  1.000 218.06725 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   9970  C CD1 . ILE A-2 1 198 ? 65.913  -128.980 23.648  1.000 189.28754 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   9971  N N   . LYS A-2 1 199 ? 65.880  -129.761 29.215  1.000 212.73417 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-2 N   1 
+ATOM   9972  C CA  . LYS A-2 1 199 ? 65.379  -129.339 30.519  1.000 202.74990 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   9973  C C   . LYS A-2 1 199 ? 66.393  -129.626 31.620  1.000 202.63861 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-2 C   1 
+ATOM   9974  O O   . LYS A-2 1 199 ? 66.688  -128.756 32.447  1.000 200.27012 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-2 O   1 
+ATOM   9975  C CB  . LYS A-2 1 199 ? 64.051  -130.034 30.815  1.000 186.61987 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   9976  C CG  . LYS A-2 1 199 ? 63.443  -129.668 32.156  1.000 175.44155 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   9977  C CD  . LYS A-2 1 199 ? 62.242  -130.543 32.466  1.000 180.92822 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   9978  C CE  . LYS A-2 1 199 ? 61.575  -130.124 33.763  1.000 155.89669 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   9979  N NZ  . LYS A-2 1 199 ? 61.034  -128.740 33.678  1.000 156.06611 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   9980  N N   . SER A-2 1 200 ? 66.929  -130.849 31.652  1.000 208.18798 ? ? ? ? ? ?  190 SER A-2 N   1 
+ATOM   9981  C CA  . SER A-2 1 200 ? 67.941  -131.189 32.648  1.000 211.89543 ? ? ? ? ? ?  190 SER A-2 CA  1 
+ATOM   9982  C C   . SER A-2 1 200 ? 69.195  -130.346 32.461  1.000 212.67718 ? ? ? ? ? ?  190 SER A-2 C   1 
+ATOM   9983  O O   . SER A-2 1 200 ? 69.817  -129.914 33.439  1.000 209.54740 ? ? ? ? ? ?  190 SER A-2 O   1 
+ATOM   9984  C CB  . SER A-2 1 200 ? 68.279  -132.677 32.562  1.000 211.68748 ? ? ? ? ? ?  190 SER A-2 CB  1 
+ATOM   9985  O OG  . SER A-2 1 200 ? 67.103  -133.468 32.543  1.000 214.15117 ? ? ? ? ? ?  190 SER A-2 OG  1 
+ATOM   9986  N N   . LEU A-2 1 201 ? 69.580  -130.104 31.207  1.000 209.38452 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-2 N   1 
+ATOM   9987  C CA  . LEU A-2 1 201 ? 70.720  -129.240 30.926  1.000 204.65024 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   9988  C C   . LEU A-2 1 201 ? 70.463  -127.810 31.384  1.000 203.97624 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-2 C   1 
+ATOM   9989  O O   . LEU A-2 1 201 ? 71.401  -127.102 31.767  1.000 196.12736 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-2 O   1 
+ATOM   9990  C CB  . LEU A-2 1 201 ? 71.037  -129.291 29.430  1.000 194.23182 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   9991  C CG  . LEU A-2 1 201 ? 72.052  -128.339 28.802  1.000 183.35423 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   9992  C CD1 . LEU A-2 1 201 ? 72.729  -129.020 27.630  1.000 174.76754 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   9993  C CD2 . LEU A-2 1 201 ? 71.379  -127.062 28.339  1.000 177.84365 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   9994  N N   . THR A-2 1 202 ? 69.204  -127.367 31.342  1.000 206.57558 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-2 N   1 
+ATOM   9995  C CA  . THR A-2 1 202 ? 68.871  -126.035 31.837  1.000 193.83969 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-2 CA  1 
+ATOM   9996  C C   . THR A-2 1 202 ? 69.143  -125.925 33.332  1.000 189.20585 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-2 C   1 
+ATOM   9997  O O   . THR A-2 1 202 ? 69.636  -124.896 33.810  1.000 179.85360 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-2 O   1 
+ATOM   9998  C CB  . THR A-2 1 202 ? 67.408  -125.713 31.528  1.000 187.30445 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-2 CB  1 
+ATOM   9999  O OG1 . THR A-2 1 202 ? 67.204  -125.723 30.109  1.000 192.82834 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-2 OG1 1 
+ATOM   10000 C CG2 . THR A-2 1 202 ? 67.032  -124.352 32.076  1.000 181.08257 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-2 CG2 1 
+ATOM   10001 N N   . ASP A-2 1 203 ? 68.832  -126.982 34.086  1.000 195.20713 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-2 N   1 
+ATOM   10002 C CA  . ASP A-2 1 203 ? 69.172  -127.007 35.504  1.000 194.97875 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   10003 C C   . ASP A-2 1 203 ? 70.675  -127.132 35.711  1.000 198.81054 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-2 C   1 
+ATOM   10004 O O   . ASP A-2 1 203 ? 71.197  -126.696 36.744  1.000 200.56143 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-2 O   1 
+ATOM   10005 C CB  . ASP A-2 1 203 ? 68.444  -128.158 36.196  1.000 193.44633 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   10006 C CG  . ASP A-2 1 203 ? 66.991  -128.265 35.777  1.000 194.10884 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   10007 O OD1 . ASP A-2 1 203 ? 66.347  -127.212 35.585  1.000 192.86379 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   10008 O OD2 . ASP A-2 1 203 ? 66.495  -129.402 35.634  1.000 201.22904 ? ? ? ? ? -1 193 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   10009 N N   . GLN A-2 1 204 ? 71.383  -127.724 34.744  1.000 198.62175 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-2 N   1 
+ATOM   10010 C CA  . GLN A-2 1 204 ? 72.836  -127.818 34.832  1.000 203.11581 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-2 CA  1 
+ATOM   10011 C C   . GLN A-2 1 204 ? 73.485  -126.441 34.774  1.000 202.75959 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-2 C   1 
+ATOM   10012 O O   . GLN A-2 1 204 ? 74.609  -126.263 35.258  1.000 204.26916 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-2 O   1 
+ATOM   10013 C CB  . GLN A-2 1 204 ? 73.365  -128.715 33.710  1.000 201.72392 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-2 CB  1 
+ATOM   10014 C CG  . GLN A-2 1 204 ? 74.842  -129.061 33.804  1.000 197.22897 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-2 CG  1 
+ATOM   10015 C CD  . GLN A-2 1 204 ? 75.292  -129.979 32.684  1.000 189.66183 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-2 CD  1 
+ATOM   10016 O OE1 . GLN A-2 1 204 ? 74.486  -130.414 31.861  1.000 179.77384 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-2 OE1 1 
+ATOM   10017 N NE2 . GLN A-2 1 204 ? 76.586  -130.274 32.643  1.000 187.02824 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-2 NE2 1 
+ATOM   10018 N N   . VAL A-2 1 205 ? 72.794  -125.459 34.191  1.000 198.56978 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-2 N   1 
+ATOM   10019 C CA  . VAL A-2 1 205 ? 73.298  -124.087 34.184  1.000 193.24910 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   10020 C C   . VAL A-2 1 205 ? 73.392  -123.554 35.607  1.000 183.76420 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-2 C   1 
+ATOM   10021 O O   . VAL A-2 1 205 ? 74.434  -123.041 36.032  1.000 181.62730 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-2 O   1 
+ATOM   10022 C CB  . VAL A-2 1 205 ? 72.400  -123.187 33.317  1.000 179.41325 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   10023 C CG1 . VAL A-2 1 205 ? 72.942  -121.765 33.292  1.000 175.55932 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   10024 C CG2 . VAL A-2 1 205 ? 72.268  -123.745 31.914  1.000 168.17802 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   10025 N N   . ASN A-2 1 206 ? 72.298  -123.673 36.362  1.000 182.91438 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-2 N   1 
+ATOM   10026 C CA  . ASN A-2 1 206 ? 72.220  -123.048 37.679  1.000 193.35142 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   10027 C C   . ASN A-2 1 206 ? 73.231  -123.648 38.647  1.000 199.30537 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-2 C   1 
+ATOM   10028 O O   . ASN A-2 1 206 ? 73.785  -122.937 39.494  1.000 195.44894 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-2 O   1 
+ATOM   10029 C CB  . ASN A-2 1 206 ? 70.800  -123.184 38.228  1.000 193.23902 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   10030 C CG  . ASN A-2 1 206 ? 69.765  -122.560 37.315  1.000 182.31144 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   10031 O OD1 . ASN A-2 1 206 ? 69.911  -121.417 36.885  1.000 164.55711 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   10032 N ND2 . ASN A-2 1 206 ? 68.716  -123.315 37.003  1.000 177.62431 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   10033 N N   . GLN A-2 1 207 ? 73.487  -124.953 38.541  1.000 200.16742 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-2 N   1 
+ATOM   10034 C CA  . GLN A-2 1 207 ? 74.470  -125.577 39.420  1.000 202.90834 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-2 CA  1 
+ATOM   10035 C C   . GLN A-2 1 207 ? 75.872  -125.054 39.134  1.000 204.54750 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-2 C   1 
+ATOM   10036 O O   . GLN A-2 1 207 ? 76.687  -124.907 40.053  1.000 197.52176 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-2 O   1 
+ATOM   10037 C CB  . GLN A-2 1 207 ? 74.422  -127.097 39.272  1.000 202.00502 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-2 CB  1 
+ATOM   10038 C CG  . GLN A-2 1 207 ? 75.263  -127.848 40.295  1.000 196.91232 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-2 CG  1 
+ATOM   10039 C CD  . GLN A-2 1 207 ? 74.733  -127.700 41.710  1.000 193.35815 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-2 CD  1 
+ATOM   10040 O OE1 . GLN A-2 1 207 ? 73.543  -127.887 41.962  1.000 195.98997 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-2 OE1 1 
+ATOM   10041 N NE2 . GLN A-2 1 207 ? 75.617  -127.358 42.641  1.000 179.17577 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-2 NE2 1 
+ATOM   10042 N N   . GLN A-2 1 208 ? 76.170  -124.764 37.865  1.000 209.32481 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-2 N   1 
+ATOM   10043 C CA  . GLN A-2 1 208 ? 77.490  -124.262 37.500  1.000 210.55477 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-2 CA  1 
+ATOM   10044 C C   . GLN A-2 1 208 ? 77.623  -122.766 37.742  1.000 207.90263 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-2 C   1 
+ATOM   10045 O O   . GLN A-2 1 208 ? 78.739  -122.273 37.943  1.000 208.62401 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-2 O   1 
+ATOM   10046 C CB  . GLN A-2 1 208 ? 77.791  -124.585 36.036  1.000 206.01833 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-2 CB  1 
+ATOM   10047 C CG  . GLN A-2 1 208 ? 78.133  -126.037 35.777  1.000 203.09779 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-2 CG  1 
+ATOM   10048 C CD  . GLN A-2 1 208 ? 79.518  -126.405 36.269  1.000 214.11478 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-2 CD  1 
+ATOM   10049 O OE1 . GLN A-2 1 208 ? 80.351  -125.537 36.532  1.000 216.27051 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-2 OE1 1 
+ATOM   10050 N NE2 . GLN A-2 1 208 ? 79.772  -127.702 36.393  1.000 220.82426 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-2 NE2 1 
+ATOM   10051 N N   . ILE A-2 1 209 ? 76.510  -122.032 37.722  1.000 204.42190 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-2 N   1 
+ATOM   10052 C CA  . ILE A-2 1 209 ? 76.562  -120.608 38.035  1.000 197.48715 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   10053 C C   . ILE A-2 1 209 ? 76.964  -120.386 39.485  1.000 196.43747 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-2 C   1 
+ATOM   10054 O O   . ILE A-2 1 209 ? 77.808  -119.530 39.774  1.000 199.59963 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-2 O   1 
+ATOM   10055 C CB  . ILE A-2 1 209 ? 75.223  -119.924 37.716  1.000 191.61660 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   10056 C CG1 . ILE A-2 1 209 ? 74.978  -119.927 36.212  1.000 179.89424 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   10057 C CG2 . ILE A-2 1 209 ? 75.207  -118.511 38.261  1.000 185.82200 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   10058 C CD1 . ILE A-2 1 209 ? 73.723  -119.215 35.790  1.000 163.94463 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   10059 N N   . GLY A-2 1 210 ? 76.358  -121.136 40.414  1.000 193.93081 ? ? ? ? ? ?  200 GLY A-2 N   1 
+ATOM   10060 C CA  . GLY A-2 1 210 ? 76.663  -120.943 41.815  1.000 195.10158 ? ? ? ? ? ?  200 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   10061 C C   . GLY A-2 1 210 ? 78.062  -121.370 42.175  1.000 211.19999 ? ? ? ? ? ?  200 GLY A-2 C   1 
+ATOM   10062 O O   . GLY A-2 1 210 ? 78.625  -120.883 43.160  1.000 213.65634 ? ? ? ? ? ?  200 GLY A-2 O   1 
+ATOM   10063 N N   . GLU A-2 1 211 ? 78.639  -122.264 41.380  1.000 212.04601 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-2 N   1 
+ATOM   10064 C CA  . GLU A-2 1 211 ? 79.954  -122.764 41.630  1.000 213.00285 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   10065 C C   . GLU A-2 1 211 ? 80.951  -121.661 41.315  1.000 208.75860 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-2 C   1 
+ATOM   10066 O O   . GLU A-2 1 211 ? 82.098  -121.705 41.776  1.000 216.36637 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-2 O   1 
+ATOM   10067 C CB  . GLU A-2 1 211 ? 80.224  -124.012 40.803  1.000 211.23931 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   10068 C CG  . GLU A-2 1 211 ? 79.642  -125.306 41.382  1.000 201.12330 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   10069 C CD  . GLU A-2 1 211 ? 80.520  -125.933 42.459  1.000 197.94937 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   10070 O OE1 . GLU A-2 1 211 ? 81.206  -125.187 43.191  1.000 194.43857 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   10071 O OE2 . GLU A-2 1 211 ? 80.533  -127.178 42.566  1.000 195.07728 ? ? ? ? ? -1 201 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   10072 N N   . LYS A-2 1 216 ? 79.861  -116.880 43.873  1.000 210.80277 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-2 N   1 
+ATOM   10073 C CA  . LYS A-2 1 216 ? 79.819  -117.601 45.139  1.000 215.62998 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   10074 C C   . LYS A-2 1 216 ? 80.131  -116.654 46.291  1.000 221.95247 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-2 C   1 
+ATOM   10075 O O   . LYS A-2 1 216 ? 79.678  -116.854 47.417  1.000 228.94122 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-2 O   1 
+ATOM   10076 C CB  . LYS A-2 1 216 ? 80.802  -118.775 45.122  1.000 210.58717 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   10077 C CG  . LYS A-2 1 216 ? 80.320  -120.003 45.877  1.000 215.02195 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   10078 C CD  . LYS A-2 1 216 ? 81.148  -121.227 45.516  1.000 215.31034 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   10079 C CE  . LYS A-2 1 216 ? 80.521  -122.502 46.057  1.000 212.04427 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   10080 N NZ  . LYS A-2 1 216 ? 81.247  -123.716 45.589  1.000 195.88733 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   10081 N N   . GLY A-2 1 217 ? 80.915  -115.615 45.995  1.000 219.50918 ? ? ? ? ? ?  207 GLY A-2 N   1 
+ATOM   10082 C CA  . GLY A-2 1 217 ? 81.238  -114.629 47.009  1.000 212.85215 ? ? ? ? ? ?  207 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   10083 C C   . GLY A-2 1 217 ? 80.143  -113.613 47.238  1.000 212.16669 ? ? ? ? ? ?  207 GLY A-2 C   1 
+ATOM   10084 O O   . GLY A-2 1 217 ? 80.077  -113.006 48.310  1.000 213.89103 ? ? ? ? ? ?  207 GLY A-2 O   1 
+ATOM   10085 N N   . PHE A-2 1 218 ? 79.272  -113.413 46.249  1.000 202.45252 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-2 N   1 
+ATOM   10086 C CA  . PHE A-2 1 218 ? 78.199  -112.436 46.394  1.000 195.62449 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   10087 C C   . PHE A-2 1 218 ? 76.992  -113.013 47.120  1.000 205.76847 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-2 C   1 
+ATOM   10088 O O   . PHE A-2 1 218 ? 76.310  -112.286 47.850  1.000 201.25758 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-2 O   1 
+ATOM   10089 C CB  . PHE A-2 1 218 ? 77.785  -111.903 45.022  1.000 178.10644 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   10090 C CG  . PHE A-2 1 218 ? 76.574  -111.016 45.055  1.000 183.01831 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   10091 C CD1 . PHE A-2 1 218 ? 76.564  -109.863 45.820  1.000 183.24643 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   10092 C CD2 . PHE A-2 1 218 ? 75.447  -111.333 44.313  1.000 175.01349 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   10093 C CE1 . PHE A-2 1 218 ? 75.450  -109.046 45.853  1.000 181.42546 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   10094 C CE2 . PHE A-2 1 218 ? 74.332  -110.520 44.340  1.000 165.06296 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   10095 C CZ  . PHE A-2 1 218 ? 74.333  -109.374 45.111  1.000 171.65958 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   10096 N N   . GLN A-2 1 219 ? 76.723  -114.309 46.949  1.000 213.77542 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-2 N   1 
+ATOM   10097 C CA  . GLN A-2 1 219 ? 75.544  -114.912 47.565  1.000 214.04711 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-2 CA  1 
+ATOM   10098 C C   . GLN A-2 1 219 ? 75.638  -114.924 49.086  1.000 218.93631 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-2 C   1 
+ATOM   10099 O O   . GLN A-2 1 219 ? 74.607  -114.863 49.768  1.000 221.34940 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-2 O   1 
+ATOM   10100 C CB  . GLN A-2 1 219 ? 75.343  -116.330 47.029  1.000 217.14597 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-2 CB  1 
+ATOM   10101 C CG  . GLN A-2 1 219 ? 76.446  -117.303 47.419  1.000 224.19680 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-2 CG  1 
+ATOM   10102 C CD  . GLN A-2 1 219 ? 76.165  -118.720 46.960  1.000 229.27534 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-2 CD  1 
+ATOM   10103 O OE1 . GLN A-2 1 219 ? 75.402  -118.942 46.020  1.000 232.61073 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-2 OE1 1 
+ATOM   10104 N NE2 . GLN A-2 1 219 ? 76.781  -119.691 47.626  1.000 228.21715 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-2 NE2 1 
+ATOM   10105 N N   . GLN A-2 1 220 ? 76.851  -114.994 49.634  1.000 217.89448 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-2 N   1 
+ATOM   10106 C CA  . GLN A-2 1 220 ? 77.035  -115.059 51.080  1.000 220.47225 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-2 CA  1 
+ATOM   10107 C C   . GLN A-2 1 220 ? 77.119  -113.684 51.731  1.000 219.47363 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-2 C   1 
+ATOM   10108 O O   . GLN A-2 1 220 ? 76.707  -113.530 52.886  1.000 219.07720 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-2 O   1 
+ATOM   10109 C CB  . GLN A-2 1 220 ? 78.298  -115.857 51.414  1.000 222.18353 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-2 CB  1 
+ATOM   10110 C CG  . GLN A-2 1 220 ? 78.228  -117.329 51.036  1.000 218.03426 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-2 CG  1 
+ATOM   10111 C CD  . GLN A-2 1 220 ? 77.278  -118.116 51.917  1.000 212.47432 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-2 CD  1 
+ATOM   10112 O OE1 . GLN A-2 1 220 ? 77.038  -117.754 53.068  1.000 216.29883 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-2 OE1 1 
+ATOM   10113 N NE2 . GLN A-2 1 220 ? 76.728  -119.197 51.377  1.000 192.82890 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-2 NE2 1 
+ATOM   10114 N N   . GLU A-2 1 221 ? 77.634  -112.679 51.019  1.000 213.48255 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-2 N   1 
+ATOM   10115 C CA  . GLU A-2 1 221 ? 77.782  -111.354 51.610  1.000 215.72963 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   10116 C C   . GLU A-2 1 221 ? 76.489  -110.550 51.567  1.000 214.52750 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-2 C   1 
+ATOM   10117 O O   . GLU A-2 1 221 ? 76.233  -109.753 52.477  1.000 211.34933 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-2 O   1 
+ATOM   10118 C CB  . GLU A-2 1 221 ? 78.902  -110.585 50.906  1.000 206.52442 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   10119 C CG  . GLU A-2 1 221 ? 80.286  -111.141 51.188  1.000 208.44597 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   10120 C CD  . GLU A-2 1 221 ? 80.635  -111.104 52.664  1.000 213.74331 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   10121 O OE1 . GLU A-2 1 221 ? 80.217  -110.149 53.351  1.000 203.86096 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   10122 O OE2 . GLU A-2 1 221 ? 81.321  -112.034 53.139  1.000 216.07818 ? ? ? ? ? -1 211 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   10123 N N   . ILE A-2 1 222 ? 75.669  -110.736 50.531  1.000 208.59650 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-2 N   1 
+ATOM   10124 C CA  . ILE A-2 1 222 ? 74.391  -110.035 50.486  1.000 211.81322 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   10125 C C   . ILE A-2 1 222 ? 73.443  -110.585 51.543  1.000 218.64589 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-2 C   1 
+ATOM   10126 O O   . ILE A-2 1 222 ? 72.579  -109.860 52.052  1.000 211.66634 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-2 O   1 
+ATOM   10127 C CB  . ILE A-2 1 222 ? 73.780  -110.113 49.073  1.000 198.41345 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   10128 C CG1 . ILE A-2 1 222 ? 72.573  -109.182 48.960  1.000 184.08165 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   10129 C CG2 . ILE A-2 1 222 ? 73.384  -111.541 48.729  1.000 205.95697 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   10130 C CD1 . ILE A-2 1 222 ? 72.923  -107.722 49.113  1.000 177.24186 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   10131 N N   . THR A-2 1 223 ? 73.591  -111.862 51.905  1.000 224.99859 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-2 N   1 
+ATOM   10132 C CA  . THR A-2 1 223 ? 72.757  -112.431 52.958  1.000 226.06377 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-2 CA  1 
+ATOM   10133 C C   . THR A-2 1 223 ? 73.163  -111.895 54.326  1.000 225.31928 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-2 C   1 
+ATOM   10134 O O   . THR A-2 1 223 ? 72.301  -111.579 55.154  1.000 227.20532 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-2 O   1 
+ATOM   10135 C CB  . THR A-2 1 223 ? 72.840  -113.957 52.930  1.000 223.19279 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-2 CB  1 
+ATOM   10136 O OG1 . THR A-2 1 223 ? 72.638  -114.425 51.591  1.000 213.09995 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-2 OG1 1 
+ATOM   10137 C CG2 . THR A-2 1 223 ? 71.777  -114.563 53.835  1.000 216.71261 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-2 CG2 1 
+ATOM   10138 N N   . SER A-2 1 224 ? 74.470  -111.784 54.578  1.000 217.75629 ? ? ? ? ? ?  214 SER A-2 N   1 
+ATOM   10139 C CA  . SER A-2 1 224 ? 74.941  -111.208 55.834  1.000 211.21469 ? ? ? ? ? ?  214 SER A-2 CA  1 
+ATOM   10140 C C   . SER A-2 1 224 ? 74.462  -109.771 55.990  1.000 215.52260 ? ? ? ? ? ?  214 SER A-2 C   1 
+ATOM   10141 O O   . SER A-2 1 224 ? 74.172  -109.318 57.104  1.000 213.25528 ? ? ? ? ? ?  214 SER A-2 O   1 
+ATOM   10142 C CB  . SER A-2 1 224 ? 76.467  -111.280 55.903  1.000 206.44591 ? ? ? ? ? ?  214 SER A-2 CB  1 
+ATOM   10143 O OG  . SER A-2 1 224 ? 76.970  -110.564 57.017  1.000 197.64545 ? ? ? ? ? ?  214 SER A-2 OG  1 
+ATOM   10144 N N   . GLU A-2 1 225 ? 74.369  -109.041 54.878  1.000 213.82005 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-2 N   1 
+ATOM   10145 C CA  . GLU A-2 1 225 ? 73.830  -107.688 54.903  1.000 214.95656 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   10146 C C   . GLU A-2 1 225 ? 72.310  -107.697 55.016  1.000 218.38700 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-2 C   1 
+ATOM   10147 O O   . GLU A-2 1 225 ? 71.731  -106.860 55.718  1.000 213.31065 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-2 O   1 
+ATOM   10148 C CB  . GLU A-2 1 225 ? 74.273  -106.936 53.649  1.000 198.62065 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   10149 C CG  . GLU A-2 1 225 ? 73.733  -105.530 53.558  1.000 200.55875 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   10150 C CD  . GLU A-2 1 225 ? 74.042  -104.880 52.232  1.000 194.95042 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   10151 O OE1 . GLU A-2 1 225 ? 74.799  -105.476 51.437  1.000 199.39870 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   10152 O OE2 . GLU A-2 1 225 ? 73.519  -103.775 51.986  1.000 188.84954 ? ? ? ? ? -1 215 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   10153 N N   . TYR A-2 1 226 ? 71.650  -108.639 54.338  1.000 216.47982 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-2 N   1 
+ATOM   10154 C CA  . TYR A-2 1 226 ? 70.194  -108.714 54.401  1.000 216.36849 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   10155 C C   . TYR A-2 1 226 ? 69.727  -109.211 55.764  1.000 226.40070 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-2 C   1 
+ATOM   10156 O O   . TYR A-2 1 226 ? 68.753  -108.689 56.319  1.000 228.23853 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-2 O   1 
+ATOM   10157 C CB  . TYR A-2 1 226 ? 69.671  -109.623 53.285  1.000 212.02930 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   10158 C CG  . TYR A-2 1 226 ? 68.190  -109.488 52.990  1.000 208.67162 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   10159 C CD1 . TYR A-2 1 226 ? 67.238  -110.042 53.838  1.000 206.78927 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   10160 C CD2 . TYR A-2 1 226 ? 67.745  -108.826 51.851  1.000 198.14463 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   10161 C CE1 . TYR A-2 1 226 ? 65.890  -109.927 53.570  1.000 204.27719 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   10162 C CE2 . TYR A-2 1 226 ? 66.394  -108.708 51.574  1.000 179.79020 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   10163 C CZ  . TYR A-2 1 226 ? 65.472  -109.261 52.439  1.000 193.08328 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   10164 O OH  . TYR A-2 1 226 ? 64.126  -109.151 52.177  1.000 183.25259 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   10165 N N   . ARG A-2 1 227 ? 70.412  -110.213 56.320  1.000 233.78420 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-2 N   1 
+ATOM   10166 C CA  . ARG A-2 1 227 ? 69.968  -110.807 57.578  1.000 232.03103 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-2 CA  1 
+ATOM   10167 C C   . ARG A-2 1 227 ? 70.061  -109.812 58.727  1.000 232.74214 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-2 C   1 
+ATOM   10168 O O   . ARG A-2 1 227 ? 69.166  -109.750 59.579  1.000 221.07843 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-2 O   1 
+ATOM   10169 C CB  . ARG A-2 1 227 ? 70.784  -112.063 57.878  1.000 219.29083 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-2 CB  1 
+ATOM   10170 C CG  . ARG A-2 1 227 ? 70.568  -112.635 59.264  1.000 207.30340 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-2 CG  1 
+ATOM   10171 C CD  . ARG A-2 1 227 ? 70.461  -114.145 59.205  1.000 190.52229 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-2 CD  1 
+ATOM   10172 N NE  . ARG A-2 1 227 ? 71.042  -114.781 60.381  1.000 197.94679 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-2 NE  1 
+ATOM   10173 C CZ  . ARG A-2 1 227 ? 72.297  -115.199 60.455  1.000 200.07134 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-2 CZ  1 
+ATOM   10174 N NH1 . ARG A-2 1 227 ? 73.133  -115.059 59.439  1.000 195.26205 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-2 NH1 1 
+ATOM   10175 N NH2 . ARG A-2 1 227 ? 72.724  -115.776 61.575  1.000 193.81416 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-2 NH2 1 
+ATOM   10176 N N   . SER A-2 1 228 ? 71.135  -109.022 58.769  1.000 236.27300 ? ? ? ? ? ?  218 SER A-2 N   1 
+ATOM   10177 C CA  . SER A-2 1 228 ? 71.218  -107.957 59.762  1.000 227.02314 ? ? ? ? ? ?  218 SER A-2 CA  1 
+ATOM   10178 C C   . SER A-2 1 228 ? 70.175  -106.876 59.499  1.000 227.69433 ? ? ? ? ? ?  218 SER A-2 C   1 
+ATOM   10179 O O   . SER A-2 1 228 ? 69.662  -106.262 60.441  1.000 204.97874 ? ? ? ? ? ?  218 SER A-2 O   1 
+ATOM   10180 C CB  . SER A-2 1 228 ? 72.626  -107.359 59.782  1.000 222.87513 ? ? ? ? ? ?  218 SER A-2 CB  1 
+ATOM   10181 O OG  . SER A-2 1 228 ? 72.780  -106.455 60.863  1.000 201.88989 ? ? ? ? ? ?  218 SER A-2 OG  1 
+ATOM   10182 N N   . LEU A-2 1 229 ? 69.840  -106.632 58.228  1.000 232.50658 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-2 N   1 
+ATOM   10183 C CA  . LEU A-2 1 229 ? 68.816  -105.638 57.911  1.000 222.91302 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   10184 C C   . LEU A-2 1 229 ? 67.428  -106.152 58.274  1.000 218.12559 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-2 C   1 
+ATOM   10185 O O   . LEU A-2 1 229 ? 66.667  -105.477 58.978  1.000 217.80407 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-2 O   1 
+ATOM   10186 C CB  . LEU A-2 1 229 ? 68.887  -105.261 56.424  1.000 205.10221 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   10187 C CG  . LEU A-2 1 229 ? 67.890  -104.289 55.773  1.000 185.27700 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   10188 C CD1 . LEU A-2 1 229 ? 68.562  -103.611 54.594  1.000 176.61000 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   10189 C CD2 . LEU A-2 1 229 ? 66.618  -104.989 55.301  1.000 180.52830 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   10190 N N   . LYS A-2 1 230 ? 67.091  -107.354 57.810  1.000 224.51036 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-2 N   1 
+ATOM   10191 C CA  . LYS A-2 1 230 ? 65.775  -107.948 57.989  1.000 209.85789 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   10192 C C   . LYS A-2 1 230 ? 65.925  -109.372 58.499  1.000 214.80111 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-2 C   1 
+ATOM   10193 O O   . LYS A-2 1 230 ? 66.837  -110.092 58.086  1.000 226.18729 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-2 O   1 
+ATOM   10194 C CB  . LYS A-2 1 230 ? 64.990  -107.937 56.675  1.000 195.45173 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   10195 C CG  . LYS A-2 1 230 ? 63.541  -108.364 56.797  1.000 202.54762 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   10196 C CD  . LYS A-2 1 230 ? 63.155  -109.299 55.659  1.000 200.35585 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   10197 C CE  . LYS A-2 1 230 ? 61.843  -108.899 55.007  1.000 178.95823 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   10198 N NZ  . LYS A-2 1 230 ? 62.079  -108.069 53.791  1.000 161.00214 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   10199 N N   . LYS A-2 1 231 ? 65.025  -109.773 59.394  1.000 196.40137 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-2 N   1 
+ATOM   10200 C CA  . LYS A-2 1 231 ? 65.040  -111.122 59.950  1.000 201.91790 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   10201 C C   . LYS A-2 1 231 ? 64.796  -112.170 58.868  1.000 199.41518 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-2 C   1 
+ATOM   10202 O O   . LYS A-2 1 231 ? 65.674  -112.977 58.564  1.000 186.29734 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-2 O   1 
+ATOM   10203 C CB  . LYS A-2 1 231 ? 63.991  -111.259 61.056  1.000 188.80987 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   10204 C CG  . LYS A-2 1 231 ? 63.987  -112.620 61.734  1.000 195.33122 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   10205 C CD  . LYS A-2 1 231 ? 65.372  -112.966 62.262  1.000 180.65925 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   10206 C CE  . LYS A-2 1 231 ? 65.449  -114.402 62.764  1.000 170.47223 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   10207 N NZ  . LYS A-2 1 231 ? 66.833  -114.759 63.190  1.000 155.49292 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   10208 N N   . SER A-2 1 235 ? 68.229  -117.420 52.731  1.000 170.85362 ? ? ? ? ? ?  225 SER A-2 N   1 
+ATOM   10209 C CA  . SER A-2 1 235 ? 69.297  -117.563 51.747  1.000 181.56673 ? ? ? ? ? ?  225 SER A-2 CA  1 
+ATOM   10210 C C   . SER A-2 1 235 ? 69.053  -116.660 50.541  1.000 194.64214 ? ? ? ? ? ?  225 SER A-2 C   1 
+ATOM   10211 O O   . SER A-2 1 235 ? 67.945  -116.609 50.006  1.000 182.49563 ? ? ? ? ? ?  225 SER A-2 O   1 
+ATOM   10212 C CB  . SER A-2 1 235 ? 69.422  -119.020 51.301  1.000 163.67255 ? ? ? ? ? ?  225 SER A-2 CB  1 
+ATOM   10213 O OG  . SER A-2 1 235 ? 69.635  -119.876 52.410  1.000 160.64818 ? ? ? ? ? ?  225 SER A-2 OG  1 
+ATOM   10214 N N   . ILE A-2 1 236 ? 70.098  -115.947 50.121  1.000 204.10728 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-2 N   1 
+ATOM   10215 C CA  . ILE A-2 1 236 ? 70.003  -114.994 49.021  1.000 204.29347 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   10216 C C   . ILE A-2 1 236 ? 70.948  -115.435 47.911  1.000 201.96935 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-2 C   1 
+ATOM   10217 O O   . ILE A-2 1 236 ? 72.055  -114.901 47.770  1.000 205.77930 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-2 O   1 
+ATOM   10218 C CB  . ILE A-2 1 236 ? 70.327  -113.565 49.494  1.000 214.38477 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   10219 C CG1 . ILE A-2 1 236 ? 69.615  -113.268 50.815  1.000 218.79671 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   10220 C CG2 . ILE A-2 1 236 ? 69.912  -112.549 48.451  1.000 199.17736 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   10221 C CD1 . ILE A-2 1 236 ? 68.106  -113.252 50.708  1.000 218.82393 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   10222 N N   . GLU A-2 1 237 ? 70.518  -116.419 47.122  1.000 199.93662 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-2 N   1 
+ATOM   10223 C CA  . GLU A-2 1 237 ? 71.374  -117.003 46.098  1.000 208.26017 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   10224 C C   . GLU A-2 1 237 ? 71.288  -116.243 44.779  1.000 207.21363 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-2 C   1 
+ATOM   10225 O O   . GLU A-2 1 237 ? 72.318  -115.949 44.164  1.000 203.90935 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-2 O   1 
+ATOM   10226 C CB  . GLU A-2 1 237 ? 71.008  -118.477 45.895  1.000 212.58060 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   10227 C CG  . GLU A-2 1 237 ? 72.210  -119.413 45.886  1.000 213.93385 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   10228 C CD  . GLU A-2 1 237 ? 71.857  -120.844 46.247  1.000 212.14211 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   10229 O OE1 . GLU A-2 1 237 ? 71.135  -121.500 45.470  1.000 220.72172 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   10230 O OE2 . GLU A-2 1 237 ? 72.294  -121.306 47.322  1.000 210.24712 ? ? ? ? ? -1 227 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   10231 N N   . LEU A-2 1 238 ? 70.068  -115.919 44.342  1.000 204.24327 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-2 N   1 
+ATOM   10232 C CA  . LEU A-2 1 238 ? 69.832  -115.070 43.178  1.000 199.95092 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   10233 C C   . LEU A-2 1 238 ? 70.450  -115.669 41.921  1.000 195.13336 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-2 C   1 
+ATOM   10234 O O   . LEU A-2 1 238 ? 71.567  -115.308 41.539  1.000 192.61915 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-2 O   1 
+ATOM   10235 C CB  . LEU A-2 1 238 ? 70.385  -113.662 43.422  1.000 211.05896 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   10236 C CG  . LEU A-2 1 238 ? 70.146  -113.039 44.800  1.000 205.26480 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   10237 C CD1 . LEU A-2 1 238 ? 70.630  -111.598 44.831  1.000 190.05169 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   10238 C CD2 . LEU A-2 1 238 ? 68.682  -113.132 45.208  1.000 197.62794 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   10239 N N   . LYS A-2 1 239 ? 69.732  -116.583 41.269  1.000 202.43203 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-2 N   1 
+ATOM   10240 C CA  . LYS A-2 1 239 ? 70.272  -117.289 40.112  1.000 200.65441 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   10241 C C   . LYS A-2 1 239 ? 70.181  -116.472 38.828  1.000 187.87570 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-2 C   1 
+ATOM   10242 O O   . LYS A-2 1 239 ? 70.846  -115.439 38.695  1.000 201.26932 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-2 O   1 
+ATOM   10243 C CB  . LYS A-2 1 239 ? 69.555  -118.628 39.934  1.000 191.77524 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   10244 C CG  . LYS A-2 1 239 ? 70.164  -119.746 40.754  1.000 194.28977 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   10245 C CD  . LYS A-2 1 239 ? 71.585  -120.026 40.297  1.000 194.16244 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   10246 C CE  . LYS A-2 1 239 ? 72.385  -120.720 41.384  1.000 194.94641 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   10247 N NZ  . LYS A-2 1 239 ? 72.620  -119.828 42.552  1.000 181.88445 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   10248 N N   . SER A-2 1 240 ? 69.370  -116.933 37.876  1.000 179.73085 ? ? ? ? ? ?  230 SER A-2 N   1 
+ATOM   10249 C CA  . SER A-2 1 240 ? 69.301  -116.303 36.564  1.000 198.47007 ? ? ? ? ? ?  230 SER A-2 CA  1 
+ATOM   10250 C C   . SER A-2 1 240 ? 67.990  -116.668 35.882  1.000 193.12793 ? ? ? ? ? ?  230 SER A-2 C   1 
+ATOM   10251 O O   . SER A-2 1 240 ? 67.538  -117.813 35.968  1.000 193.08891 ? ? ? ? ? ?  230 SER A-2 O   1 
+ATOM   10252 C CB  . SER A-2 1 240 ? 70.488  -116.727 35.691  1.000 200.95466 ? ? ? ? ? ?  230 SER A-2 CB  1 
+ATOM   10253 O OG  . SER A-2 1 240 ? 70.404  -116.124 34.414  1.000 203.54159 ? ? ? ? ? ?  230 SER A-2 OG  1 
+ATOM   10254 N N   . GLU A-2 1 241 ? 67.406  -115.696 35.183  1.000 186.19314 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-2 N   1 
+ATOM   10255 C CA  . GLU A-2 1 241 ? 66.133  -115.908 34.510  1.000 192.83053 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   10256 C C   . GLU A-2 1 241 ? 66.281  -116.956 33.401  1.000 202.00492 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-2 C   1 
+ATOM   10257 O O   . GLU A-2 1 241 ? 67.381  -117.418 33.083  1.000 200.03594 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-2 O   1 
+ATOM   10258 C CB  . GLU A-2 1 241 ? 65.605  -114.583 33.953  1.000 191.80659 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   10259 C CG  . GLU A-2 1 241 ? 64.097  -114.527 33.728  1.000 175.90265 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   10260 C CD  . GLU A-2 1 241 ? 63.718  -114.757 32.277  1.000 180.84042 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   10261 O OE1 . GLU A-2 1 241 ? 64.527  -114.404 31.395  1.000 196.87830 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   10262 O OE2 . GLU A-2 1 241 ? 62.624  -115.302 32.015  1.000 173.73061 ? ? ? ? ? -1 231 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   10263 N N   . MET A-2 1 242 ? 65.135  -117.339 32.826  1.000 202.14779 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-2 N   1 
+ATOM   10264 C CA  . MET A-2 1 242 ? 65.002  -118.373 31.800  1.000 202.34726 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-2 CA  1 
+ATOM   10265 C C   . MET A-2 1 242 ? 65.232  -119.764 32.379  1.000 205.44782 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-2 C   1 
+ATOM   10266 O O   . MET A-2 1 242 ? 64.441  -120.679 32.132  1.000 202.37670 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-2 O   1 
+ATOM   10267 C CB  . MET A-2 1 242 ? 65.954  -118.135 30.622  1.000 203.20044 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-2 CB  1 
+ATOM   10268 C CG  . MET A-2 1 242 ? 65.703  -119.067 29.443  1.000 207.84237 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-2 CG  1 
+ATOM   10269 S SD  . MET A-2 1 242 ? 67.192  -119.829 28.769  1.000 205.05934 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-2 SD  1 
+ATOM   10270 C CE  . MET A-2 1 242 ? 67.690  -120.878 30.133  1.000 201.39781 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-2 CE  1 
+ATOM   10271 N N   . ALA A-2 1 243 ? 66.311  -119.937 33.147  1.000 204.12288 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A-2 N   1 
+ATOM   10272 C CA  . ALA A-2 1 243 ? 66.595  -121.234 33.747  1.000 198.77358 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A-2 CA  1 
+ATOM   10273 C C   . ALA A-2 1 243 ? 65.542  -121.646 34.767  1.000 199.69753 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A-2 C   1 
+ATOM   10274 O O   . ALA A-2 1 243 ? 65.438  -122.835 35.086  1.000 199.51277 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A-2 O   1 
+ATOM   10275 C CB  . ALA A-2 1 243 ? 67.977  -121.221 34.398  1.000 185.94665 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A-2 CB  1 
+ATOM   10276 N N   . ILE A-2 1 244 ? 64.760  -120.697 35.281  1.000 201.11478 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-2 N   1 
+ATOM   10277 C CA  . ILE A-2 1 244 ? 63.710  -121.037 36.235  1.000 198.85318 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   10278 C C   . ILE A-2 1 244 ? 62.481  -121.573 35.510  1.000 195.46574 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-2 C   1 
+ATOM   10279 O O   . ILE A-2 1 244 ? 61.898  -122.587 35.911  1.000 188.36537 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-2 O   1 
+ATOM   10280 C CB  . ILE A-2 1 244 ? 63.367  -119.819 37.116  1.000 183.84700 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   10281 C CG1 . ILE A-2 1 244 ? 64.287  -119.756 38.344  1.000 175.37240 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   10282 C CG2 . ILE A-2 1 244 ? 61.908  -119.852 37.553  1.000 170.62898 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   10283 C CD1 . ILE A-2 1 244 ? 65.707  -119.335 38.045  1.000 176.05051 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   10284 N N   . LYS A-2 1 245 ? 62.080  -120.917 34.420  1.000 191.27920 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-2 N   1 
+ATOM   10285 C CA  . LYS A-2 1 245 ? 60.863  -121.263 33.696  1.000 193.89503 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   10286 C C   . LYS A-2 1 245 ? 61.127  -122.093 32.447  1.000 201.32467 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-2 C   1 
+ATOM   10287 O O   . LYS A-2 1 245 ? 60.175  -122.496 31.772  1.000 205.57616 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-2 O   1 
+ATOM   10288 C CB  . LYS A-2 1 245 ? 60.098  -119.988 33.318  1.000 189.55445 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   10289 C CG  . LYS A-2 1 245 ? 58.600  -120.189 33.145  1.000 190.22140 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   10290 C CD  . LYS A-2 1 245 ? 57.928  -118.952 32.568  1.000 175.16598 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   10291 C CE  . LYS A-2 1 245 ? 58.137  -117.736 33.457  1.000 174.88088 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   10292 N NZ  . LYS A-2 1 245 ? 57.485  -116.519 32.899  1.000 168.00917 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   10293 N N   . GLY A-2 1 246 ? 62.386  -122.358 32.123  1.000 197.01830 ? ? ? ? ? ?  236 GLY A-2 N   1 
+ATOM   10294 C CA  . GLY A-2 1 246 ? 62.718  -123.132 30.948  1.000 203.57831 ? ? ? ? ? ?  236 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   10295 C C   . GLY A-2 1 246 ? 63.083  -122.263 29.759  1.000 217.81307 ? ? ? ? ? ?  236 GLY A-2 C   1 
+ATOM   10296 O O   . GLY A-2 1 246 ? 62.967  -121.036 29.771  1.000 217.92330 ? ? ? ? ? ?  236 GLY A-2 O   1 
+ATOM   10297 N N   . PHE A-2 1 247 ? 63.536  -122.934 28.702  1.000 225.22348 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-2 N   1 
+ATOM   10298 C CA  . PHE A-2 1 247 ? 63.953  -122.227 27.503  1.000 228.83019 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   10299 C C   . PHE A-2 1 247 ? 62.778  -121.634 26.738  1.000 231.03905 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-2 C   1 
+ATOM   10300 O O   . PHE A-2 1 247 ? 62.986  -120.747 25.904  1.000 232.95892 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-2 O   1 
+ATOM   10301 C CB  . PHE A-2 1 247 ? 64.746  -123.164 26.588  1.000 227.76076 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   10302 C CG  . PHE A-2 1 247 ? 63.921  -124.266 25.968  1.000 223.46847 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   10303 C CD1 . PHE A-2 1 247 ? 63.670  -125.445 26.656  1.000 220.56862 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   10304 C CD2 . PHE A-2 1 247 ? 63.424  -124.130 24.682  1.000 221.91516 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   10305 C CE1 . PHE A-2 1 247 ? 62.922  -126.460 26.074  1.000 215.12180 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   10306 C CE2 . PHE A-2 1 247 ? 62.678  -125.138 24.098  1.000 210.03446 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   10307 C CZ  . PHE A-2 1 247 ? 62.427  -126.304 24.794  1.000 203.88554 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   10308 N N   . PHE A-2 1 248 ? 61.552  -122.093 26.992  1.000 227.60680 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-2 N   1 
+ATOM   10309 C CA  . PHE A-2 1 248 ? 60.442  -121.661 26.155  1.000 222.68823 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   10310 C C   . PHE A-2 1 248 ? 59.943  -120.276 26.538  1.000 224.09038 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-2 C   1 
+ATOM   10311 O O   . PHE A-2 1 248 ? 59.206  -119.661 25.758  1.000 220.86197 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-2 O   1 
+ATOM   10312 C CB  . PHE A-2 1 248 ? 59.305  -122.687 26.236  1.000 221.03954 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   10313 C CG  . PHE A-2 1 248 ? 58.099  -122.338 25.414  1.000 218.96577 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   10314 C CD1 . PHE A-2 1 248 ? 58.103  -122.486 24.038  1.000 200.41712 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   10315 C CD2 . PHE A-2 1 248 ? 56.958  -121.857 26.028  1.000 218.94196 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   10316 C CE1 . PHE A-2 1 248 ? 56.984  -122.162 23.289  1.000 199.64260 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   10317 C CE2 . PHE A-2 1 248 ? 55.840  -121.532 25.291  1.000 200.06184 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   10318 C CZ  . PHE A-2 1 248 ? 55.850  -121.684 23.921  1.000 202.73628 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   10319 N N   . SER A-2 1 249 ? 60.358  -119.763 27.702  1.000 226.47917 ? ? ? ? ? ?  239 SER A-2 N   1 
+ATOM   10320 C CA  . SER A-2 1 249 ? 59.889  -118.463 28.162  1.000 224.92803 ? ? ? ? ? ?  239 SER A-2 CA  1 
+ATOM   10321 C C   . SER A-2 1 249 ? 60.279  -117.362 27.184  1.000 226.22931 ? ? ? ? ? ?  239 SER A-2 C   1 
+ATOM   10322 O O   . SER A-2 1 249 ? 59.449  -116.524 26.815  1.000 231.69654 ? ? ? ? ? ?  239 SER A-2 O   1 
+ATOM   10323 C CB  . SER A-2 1 249 ? 60.443  -118.185 29.559  1.000 216.72918 ? ? ? ? ? ?  239 SER A-2 CB  1 
+ATOM   10324 O OG  . SER A-2 1 249 ? 61.850  -118.012 29.535  1.000 205.54936 ? ? ? ? ? ?  239 SER A-2 OG  1 
+ATOM   10325 N N   . ASP A-2 1 250 ? 61.539  -117.349 26.748  1.000 222.53592 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-2 N   1 
+ATOM   10326 C CA  . ASP A-2 1 250 ? 62.015  -116.388 25.758  1.000 216.43697 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   10327 C C   . ASP A-2 1 250 ? 62.642  -117.149 24.600  1.000 211.34280 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-2 C   1 
+ATOM   10328 O O   . ASP A-2 1 250 ? 63.624  -117.874 24.789  1.000 214.17983 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-2 O   1 
+ATOM   10329 C CB  . ASP A-2 1 250 ? 63.015  -115.409 26.375  1.000 209.34882 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   10330 C CG  . ASP A-2 1 250 ? 64.114  -116.110 27.143  1.000 214.94996 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   10331 O OD1 . ASP A-2 1 250 ? 63.820  -117.143 27.777  1.000 220.06665 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   10332 O OD2 . ASP A-2 1 250 ? 65.267  -115.636 27.101  1.000 198.20679 ? ? ? ? ? -1 240 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   10333 N N   . ILE A-2 1 251 ? 62.077  -116.982 23.405  1.000 203.45542 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-2 N   1 
+ATOM   10334 C CA  . ILE A-2 1 251 ? 62.574  -117.662 22.214  1.000 205.65614 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   10335 C C   . ILE A-2 1 251 ? 62.532  -116.703 21.031  1.000 205.40802 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-2 C   1 
+ATOM   10336 O O   . ILE A-2 1 251 ? 62.061  -117.062 19.944  1.000 212.38053 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-2 O   1 
+ATOM   10337 C CB  . ILE A-2 1 251 ? 61.764  -118.938 21.920  1.000 207.05819 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   10338 C CG1 . ILE A-2 1 251 ? 60.266  -118.680 22.094  1.000 207.52611 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   10339 C CG2 . ILE A-2 1 251 ? 62.222  -120.087 22.813  1.000 201.65739 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   10340 C CD1 . ILE A-2 1 251 ? 59.391  -119.873 21.761  1.000 203.63805 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   10341 N N   . ILE A-2 1 252 ? 63.038  -115.488 21.228  1.000 192.88561 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-2 N   1 
+ATOM   10342 C CA  . ILE A-2 1 252 ? 62.881  -114.407 20.253  1.000 193.77957 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   10343 C C   . ILE A-2 1 252 ? 63.588  -114.781 18.955  1.000 201.72963 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-2 C   1 
+ATOM   10344 O O   . ILE A-2 1 252 ? 64.554  -115.551 18.978  1.000 198.89659 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-2 O   1 
+ATOM   10345 C CB  . ILE A-2 1 252 ? 63.393  -113.069 20.814  1.000 194.20421 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   10346 C CG1 . ILE A-2 1 252 ? 64.924  -113.022 20.817  1.000 192.25361 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   10347 C CG2 . ILE A-2 1 252 ? 62.851  -112.841 22.217  1.000 197.93618 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   10348 C CD1 . ILE A-2 1 252 ? 65.477  -111.665 21.179  1.000 178.30293 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   10349 N N   . PRO A-2 1 253 ? 63.134  -114.288 17.810  1.000 201.53455 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-2 N   1 
+ATOM   10350 C CA  . PRO A-2 1 253 ? 63.649  -114.786 16.534  1.000 191.68560 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-2 CA  1 
+ATOM   10351 C C   . PRO A-2 1 253 ? 64.938  -114.103 16.097  1.000 189.76157 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-2 C   1 
+ATOM   10352 O O   . PRO A-2 1 253 ? 65.316  -113.033 16.580  1.000 195.49649 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-2 O   1 
+ATOM   10353 C CB  . PRO A-2 1 253 ? 62.509  -114.467 15.561  1.000 187.75000 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-2 CB  1 
+ATOM   10354 C CG  . PRO A-2 1 253 ? 61.858  -113.282 16.130  1.000 189.67003 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-2 CG  1 
+ATOM   10355 C CD  . PRO A-2 1 253 ? 61.949  -113.430 17.625  1.000 199.68352 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-2 CD  1 
+ATOM   10356 N N   . TYR A-2 1 254 ? 65.628  -114.771 15.172  1.000 182.95153 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-2 N   1 
+ATOM   10357 C CA  . TYR A-2 1 254 ? 66.853  -114.252 14.573  1.000 183.39060 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   10358 C C   . TYR A-2 1 254 ? 66.930  -114.735 13.132  1.000 180.21612 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-2 C   1 
+ATOM   10359 O O   . TYR A-2 1 254 ? 66.793  -115.934 12.874  1.000 181.96250 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-2 O   1 
+ATOM   10360 C CB  . TYR A-2 1 254 ? 68.098  -114.705 15.347  1.000 188.22071 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   10361 C CG  . TYR A-2 1 254 ? 68.194  -114.165 16.756  1.000 196.86888 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   10362 C CD1 . TYR A-2 1 254 ? 67.664  -114.872 17.825  1.000 195.45197 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   10363 C CD2 . TYR A-2 1 254 ? 68.820  -112.952 17.016  1.000 195.90021 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   10364 C CE1 . TYR A-2 1 254 ? 67.748  -114.388 19.113  1.000 187.99380 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   10365 C CE2 . TYR A-2 1 254 ? 68.910  -112.458 18.305  1.000 190.71257 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   10366 C CZ  . TYR A-2 1 254 ? 68.372  -113.182 19.348  1.000 182.69420 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   10367 O OH  . TYR A-2 1 254 ? 68.459  -112.698 20.631  1.000 161.24802 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   10368 N N   . ILE A-2 1 255 ? 67.160  -113.809 12.205  1.000 176.79054 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-2 N   1 
+ATOM   10369 C CA  . ILE A-2 1 255 ? 67.138  -114.109 10.779  1.000 185.53935 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   10370 C C   . ILE A-2 1 255 ? 68.550  -114.385 10.280  1.000 177.55030 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-2 C   1 
+ATOM   10371 O O   . ILE A-2 1 255 ? 69.540  -113.898 10.836  1.000 165.70121 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-2 O   1 
+ATOM   10372 C CB  . ILE A-2 1 255 ? 66.469  -112.966 9.979   1.000 188.04242 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   10373 C CG1 . ILE A-2 1 255 ? 67.099  -111.604 10.308  1.000 177.93503 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   10374 C CG2 . ILE A-2 1 255 ? 64.965  -112.937 10.235  1.000 180.32989 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   10375 C CD1 . ILE A-2 1 255 ? 68.207  -111.174 9.353   1.000 167.17759 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   10376 N N   . LYS A-2 1 256 ? 68.645  -115.178 9.214   1.000 172.99312 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-2 N   1 
+ATOM   10377 C CA  . LYS A-2 1 256 ? 69.927  -115.427 8.559   1.000 165.81871 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   10378 C C   . LYS A-2 1 256 ? 69.755  -115.535 7.046   1.000 180.44943 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-2 C   1 
+ATOM   10379 O O   . LYS A-2 1 256 ? 69.634  -116.633 6.499   1.000 186.38249 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-2 O   1 
+ATOM   10380 C CB  . LYS A-2 1 256 ? 70.586  -116.696 9.103   1.000 168.26931 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   10381 C CG  . LYS A-2 1 256 ? 72.008  -116.917 8.597   1.000 178.25387 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   10382 C CD  . LYS A-2 1 256 ? 72.580  -118.226 9.113   1.000 179.85057 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   10383 C CE  . LYS A-2 1 256 ? 74.009  -118.425 8.645   1.000 178.82139 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   10384 N NZ  . LYS A-2 1 256 ? 74.093  -118.442 7.161   1.000 175.72189 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   10385 N N   . ASP A-2 1 269 ? 64.796  -102.765 10.590  1.000 181.53373 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-2 N   1 
+ATOM   10386 C CA  . ASP A-2 1 269 ? 63.544  -102.169 11.041  1.000 188.79154 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   10387 C C   . ASP A-2 1 269 ? 62.458  -102.362 9.992   1.000 197.03608 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-2 C   1 
+ATOM   10388 O O   . ASP A-2 1 269 ? 61.351  -102.804 10.301  1.000 195.11657 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-2 O   1 
+ATOM   10389 C CB  . ASP A-2 1 269 ? 63.729  -100.679 11.337  1.000 191.56050 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   10390 C CG  . ASP A-2 1 269 ? 62.498  -100.051 11.968  1.000 201.84277 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   10391 O OD1 . ASP A-2 1 269 ? 61.626  -100.802 12.453  1.000 206.58677 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   10392 O OD2 . ASP A-2 1 269 ? 62.402  -98.805  11.976  1.000 192.30954 ? ? ? ? ? -1 259 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   10393 N N   . GLY A-2 1 270 ? 62.783  -102.017 8.745   1.000 188.66546 ? ? ? ? ? ?  260 GLY A-2 N   1 
+ATOM   10394 C CA  . GLY A-2 1 270 ? 61.824  -102.189 7.669   1.000 177.10304 ? ? ? ? ? ?  260 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   10395 C C   . GLY A-2 1 270 ? 61.673  -103.633 7.241   1.000 179.83653 ? ? ? ? ? ?  260 GLY A-2 C   1 
+ATOM   10396 O O   . GLY A-2 1 270 ? 60.597  -104.043 6.795   1.000 163.23180 ? ? ? ? ? ?  260 GLY A-2 O   1 
+ATOM   10397 N N   . ARG A-2 1 271 ? 62.740  -104.421 7.379   1.000 192.84888 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-2 N   1 
+ATOM   10398 C CA  . ARG A-2 1 271 ? 62.721  -105.835 7.018   1.000 185.91765 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-2 CA  1 
+ATOM   10399 C C   . ARG A-2 1 271 ? 61.941  -106.669 8.027   1.000 176.24070 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-2 C   1 
+ATOM   10400 O O   . ARG A-2 1 271 ? 61.218  -107.594 7.642   1.000 149.66442 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-2 O   1 
+ATOM   10401 C CB  . ARG A-2 1 271 ? 64.153  -106.354 6.890   1.000 185.02814 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-2 CB  1 
+ATOM   10402 C CG  . ARG A-2 1 271 ? 64.941  -105.696 5.772   1.000 153.76543 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-2 CG  1 
+ATOM   10403 C CD  . ARG A-2 1 271 ? 66.425  -106.030 5.844   1.000 144.91377 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-2 CD  1 
+ATOM   10404 N NE  . ARG A-2 1 271 ? 66.678  -107.462 5.739   1.000 166.36249 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-2 NE  1 
+ATOM   10405 C CZ  . ARG A-2 1 271 ? 66.949  -108.252 6.769   1.000 178.20323 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-2 CZ  1 
+ATOM   10406 N NH1 . ARG A-2 1 271 ? 67.010  -107.780 8.004   1.000 163.24809 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-2 NH1 1 
+ATOM   10407 N NH2 . ARG A-2 1 271 ? 67.167  -109.546 6.555   1.000 181.25304 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-2 NH2 1 
+ATOM   10408 N N   . ARG A-2 1 272 ? 62.088  -106.371 9.319   1.000 184.65400 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-2 N   1 
+ATOM   10409 C CA  . ARG A-2 1 272 ? 61.365  -107.121 10.340  1.000 178.52280 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-2 CA  1 
+ATOM   10410 C C   . ARG A-2 1 272 ? 59.868  -106.846 10.306  1.000 177.73459 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-2 C   1 
+ATOM   10411 O O   . ARG A-2 1 272 ? 59.090  -107.657 10.820  1.000 169.22997 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-2 O   1 
+ATOM   10412 C CB  . ARG A-2 1 272 ? 61.916  -106.800 11.733  1.000 182.83483 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-2 CB  1 
+ATOM   10413 C CG  . ARG A-2 1 272 ? 61.777  -105.340 12.137  1.000 183.70735 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-2 CG  1 
+ATOM   10414 C CD  . ARG A-2 1 272 ? 62.323  -105.089 13.535  1.000 187.03170 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-2 CD  1 
+ATOM   10415 N NE  . ARG A-2 1 272 ? 61.551  -105.783 14.559  1.000 185.39976 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-2 NE  1 
+ATOM   10416 C CZ  . ARG A-2 1 272 ? 61.783  -105.693 15.861  1.000 188.88807 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-2 CZ  1 
+ATOM   10417 N NH1 . ARG A-2 1 272 ? 62.766  -104.948 16.339  1.000 183.30607 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-2 NH1 1 
+ATOM   10418 N NH2 . ARG A-2 1 272 ? 61.008  -106.367 16.706  1.000 199.17641 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-2 NH2 1 
+ATOM   10419 N N   . LYS A-2 1 273 ? 59.447  -105.726 9.715   1.000 181.99786 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-2 N   1 
+ATOM   10420 C CA  . LYS A-2 1 273 ? 58.019  -105.449 9.600   1.000 170.64036 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   10421 C C   . LYS A-2 1 273 ? 57.332  -106.472 8.702   1.000 153.04277 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-2 C   1 
+ATOM   10422 O O   . LYS A-2 1 273 ? 56.201  -106.888 8.976   1.000 151.96214 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-2 O   1 
+ATOM   10423 C CB  . LYS A-2 1 273 ? 57.798  -104.029 9.074   1.000 161.06194 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   10424 C CG  . LYS A-2 1 273 ? 56.338  -103.675 8.834   1.000 152.00953 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   10425 C CD  . LYS A-2 1 273 ? 56.169  -102.206 8.475   1.000 140.94892 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   10426 C CE  . LYS A-2 1 273 ? 54.743  -101.909 8.032   1.000 113.90235 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   10427 N NZ  . LYS A-2 1 273 ? 53.738  -102.333 9.046   1.000 128.97322 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   10428 N N   . MET A-2 1 274 ? 58.006  -106.898 7.630   1.000 143.65277 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-2 N   1 
+ATOM   10429 C CA  . MET A-2 1 274 ? 57.417  -107.898 6.745   1.000 149.87668 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-2 CA  1 
+ATOM   10430 C C   . MET A-2 1 274 ? 57.392  -109.277 7.390   1.000 149.58455 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-2 C   1 
+ATOM   10431 O O   . MET A-2 1 274 ? 56.504  -110.083 7.087   1.000 149.62435 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-2 O   1 
+ATOM   10432 C CB  . MET A-2 1 274 ? 58.178  -107.947 5.421   1.000 148.87648 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-2 CB  1 
+ATOM   10433 C CG  . MET A-2 1 274 ? 58.185  -106.632 4.663   1.000 141.93846 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-2 CG  1 
+ATOM   10434 S SD  . MET A-2 1 274 ? 56.532  -105.948 4.441   1.000 134.24885 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-2 SD  1 
+ATOM   10435 C CE  . MET A-2 1 274 ? 55.747  -107.235 3.476   1.000 95.94662  ? ? ? ? ? ?  264 MET A-2 CE  1 
+ATOM   10436 N N   . LEU A-2 1 275 ? 58.352  -109.570 8.270   1.000 159.61620 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-2 N   1 
+ATOM   10437 C CA  . LEU A-2 1 275 ? 58.334  -110.845 8.979   1.000 161.27021 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   10438 C C   . LEU A-2 1 275 ? 57.186  -110.908 9.980   1.000 150.75045 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-2 C   1 
+ATOM   10439 O O   . LEU A-2 1 275 ? 56.703  -112.000 10.299  1.000 159.49798 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-2 O   1 
+ATOM   10440 C CB  . LEU A-2 1 275 ? 59.677  -111.081 9.676   1.000 176.53234 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   10441 C CG  . LEU A-2 1 275 ? 59.863  -112.389 10.454  1.000 166.04474 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   10442 C CD1 . LEU A-2 1 275 ? 59.730  -113.596 9.539   1.000 174.85212 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   10443 C CD2 . LEU A-2 1 275 ? 61.201  -112.408 11.184  1.000 153.94663 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   10444 N N   . SER A-2 1 276 ? 56.733  -109.755 10.479  1.000 143.44947 ? ? ? ? ? ?  266 SER A-2 N   1 
+ATOM   10445 C CA  . SER A-2 1 276 ? 55.555  -109.743 11.342  1.000 145.85334 ? ? ? ? ? ?  266 SER A-2 CA  1 
+ATOM   10446 C C   . SER A-2 1 276 ? 54.305  -110.120 10.559  1.000 149.08736 ? ? ? ? ? ?  266 SER A-2 C   1 
+ATOM   10447 O O   . SER A-2 1 276 ? 53.434  -110.830 11.075  1.000 150.37304 ? ? ? ? ? ?  266 SER A-2 O   1 
+ATOM   10448 C CB  . SER A-2 1 276 ? 55.386  -108.370 11.991  1.000 147.41417 ? ? ? ? ? ?  266 SER A-2 CB  1 
+ATOM   10449 O OG  . SER A-2 1 276 ? 55.010  -107.397 11.030  1.000 163.73554 ? ? ? ? ? ?  266 SER A-2 OG  1 
+ATOM   10450 N N   . TYR A-2 1 277 ? 54.196  -109.650 9.314   1.000 149.63250 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-2 N   1 
+ATOM   10451 C CA  . TYR A-2 1 277 ? 53.126  -110.126 8.443   1.000 140.64423 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   10452 C C   . TYR A-2 1 277 ? 53.289  -111.611 8.145   1.000 142.82719 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-2 C   1 
+ATOM   10453 O O   . TYR A-2 1 277 ? 52.303  -112.354 8.092   1.000 144.29405 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-2 O   1 
+ATOM   10454 C CB  . TYR A-2 1 277 ? 53.100  -109.320 7.143   1.000 131.26288 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   10455 C CG  . TYR A-2 1 277 ? 52.653  -107.882 7.305   1.000 124.93747 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   10456 C CD1 . TYR A-2 1 277 ? 51.304  -107.555 7.386   1.000 112.31947 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   10457 C CD2 . TYR A-2 1 277 ? 53.579  -106.850 7.360   1.000 138.09449 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   10458 C CE1 . TYR A-2 1 277 ? 50.895  -106.243 7.529   1.000 100.90578 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   10459 C CE2 . TYR A-2 1 277 ? 53.180  -105.537 7.502   1.000 123.15696 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   10460 C CZ  . TYR A-2 1 277 ? 51.838  -105.239 7.586   1.000 117.65788 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   10461 O OH  . TYR A-2 1 277 ? 51.441  -103.930 7.727   1.000 112.05443 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   10462 N N   . SER A-2 1 278 ? 54.534  -112.060 7.953   1.000 151.32242 ? ? ? ? ? ?  268 SER A-2 N   1 
+ATOM   10463 C CA  . SER A-2 1 278 ? 54.797  -113.477 7.715   1.000 150.13225 ? ? ? ? ? ?  268 SER A-2 CA  1 
+ATOM   10464 C C   . SER A-2 1 278 ? 54.330  -114.332 8.888   1.000 148.73451 ? ? ? ? ? ?  268 SER A-2 C   1 
+ATOM   10465 O O   . SER A-2 1 278 ? 53.886  -115.472 8.697   1.000 164.57318 ? ? ? ? ? ?  268 SER A-2 O   1 
+ATOM   10466 C CB  . SER A-2 1 278 ? 56.286  -113.697 7.449   1.000 161.89012 ? ? ? ? ? ?  268 SER A-2 CB  1 
+ATOM   10467 O OG  . SER A-2 1 278 ? 56.748  -112.871 6.403   1.000 177.73531 ? ? ? ? ? ?  268 SER A-2 OG  1 
+ATOM   10468 N N   . ILE A-2 1 279 ? 54.430  -113.804 10.110  1.000 143.75334 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-2 N   1 
+ATOM   10469 C CA  . ILE A-2 1 279 ? 53.907  -114.520 11.272  1.000 143.25077 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   10470 C C   . ILE A-2 1 279 ? 52.383  -114.518 11.260  1.000 147.10555 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-2 C   1 
+ATOM   10471 O O   . ILE A-2 1 279 ? 51.743  -115.535 11.563  1.000 152.67669 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-2 O   1 
+ATOM   10472 C CB  . ILE A-2 1 279 ? 54.463  -113.915 12.578  1.000 138.54039 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   10473 C CG1 . ILE A-2 1 279 ? 55.950  -114.239 12.728  1.000 137.44974 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   10474 C CG2 . ILE A-2 1 279 ? 53.672  -114.399 13.791  1.000 116.80685 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   10475 C CD1 . ILE A-2 1 279 ? 56.577  -113.664 13.991  1.000 148.85756 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   10476 N N   . TYR A-2 1 280 ? 51.779  -113.391 10.875  1.000 152.58179 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-2 N   1 
+ATOM   10477 C CA  . TYR A-2 1 280 ? 50.325  -113.256 10.944  1.000 146.05317 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   10478 C C   . TYR A-2 1 280 ? 49.620  -114.252 10.034  1.000 123.20824 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-2 C   1 
+ATOM   10479 O O   . TYR A-2 1 280 ? 48.581  -114.813 10.404  1.000 115.92722 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-2 O   1 
+ATOM   10480 C CB  . TYR A-2 1 280 ? 49.913  -111.828 10.590  1.000 137.58156 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   10481 C CG  . TYR A-2 1 280 ? 49.696  -110.941 11.791  1.000 138.48094 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   10482 C CD1 . TYR A-2 1 280 ? 49.166  -111.455 12.967  1.000 113.98454 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   10483 C CD2 . TYR A-2 1 280 ? 50.021  -109.593 11.751  1.000 130.41502 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   10484 C CE1 . TYR A-2 1 280 ? 48.964  -110.651 14.069  1.000 117.09523 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   10485 C CE2 . TYR A-2 1 280 ? 49.823  -108.781 12.848  1.000 115.70168 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   10486 C CZ  . TYR A-2 1 280 ? 49.294  -109.314 14.004  1.000 131.30479 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   10487 O OH  . TYR A-2 1 280 ? 49.096  -108.506 15.099  1.000 149.53258 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   10488 N N   . ASN A-2 1 281 ? 50.165  -114.478 8.839   1.000 137.33473 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-2 N   1 
+ATOM   10489 C CA  . ASN A-2 1 281 ? 49.556  -115.415 7.899   1.000 156.82064 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   10490 C C   . ASN A-2 1 281 ? 49.549  -116.830 8.462   1.000 168.91089 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-2 C   1 
+ATOM   10491 O O   . ASN A-2 1 281 ? 48.535  -117.537 8.396   1.000 175.77883 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-2 O   1 
+ATOM   10492 C CB  . ASN A-2 1 281 ? 50.308  -115.382 6.569   1.000 160.06257 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   10493 C CG  . ASN A-2 1 281 ? 50.661  -113.974 6.128   1.000 160.82338 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   10494 O OD1 . ASN A-2 1 281 ? 49.954  -113.017 6.447   1.000 158.00017 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   10495 N ND2 . ASN A-2 1 281 ? 51.757  -113.840 5.391   1.000 158.69254 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   10496 N N   . TYR A-2 1 282 ? 50.685  -117.265 9.007   1.000 170.17537 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-2 N   1 
+ATOM   10497 C CA  . TYR A-2 1 282 ? 50.786  -118.615 9.549   1.000 168.54509 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   10498 C C   . TYR A-2 1 282 ? 50.040  -118.740 10.870  1.000 155.53674 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-2 C   1 
+ATOM   10499 O O   . TYR A-2 1 282 ? 49.421  -119.775 11.142  1.000 172.77849 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-2 O   1 
+ATOM   10500 C CB  . TYR A-2 1 282 ? 52.255  -119.003 9.726   1.000 170.85627 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   10501 C CG  . TYR A-2 1 282 ? 52.466  -120.269 10.527  1.000 175.62516 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   10502 C CD1 . TYR A-2 1 282 ? 52.208  -121.513 9.970   1.000 181.18701 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   10503 C CD2 . TYR A-2 1 282 ? 52.929  -120.220 11.837  1.000 184.63094 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   10504 C CE1 . TYR A-2 1 282 ? 52.399  -122.674 10.693  1.000 191.94292 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   10505 C CE2 . TYR A-2 1 282 ? 53.124  -121.379 12.570  1.000 191.23224 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   10506 C CZ  . TYR A-2 1 282 ? 52.857  -122.602 11.991  1.000 196.24455 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   10507 O OH  . TYR A-2 1 282 ? 53.048  -123.759 12.710  1.000 182.94804 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   10508 N N   . LEU A-2 1 283 ? 50.090  -117.701 11.704  1.000 140.50162 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-2 N   1 
+ATOM   10509 C CA  . LEU A-2 1 283 ? 49.452  -117.775 13.016  1.000 143.32883 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   10510 C C   . LEU A-2 1 283 ? 47.935  -117.811 12.894  1.000 152.85698 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-2 C   1 
+ATOM   10511 O O   . LEU A-2 1 283 ? 47.277  -118.668 13.493  1.000 147.32564 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-2 O   1 
+ATOM   10512 C CB  . LEU A-2 1 283 ? 49.900  -116.596 13.890  1.000 148.98379 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   10513 C CG  . LEU A-2 1 283 ? 49.326  -116.345 15.295  1.000 158.43944 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   10514 C CD1 . LEU A-2 1 283 ? 48.053  -115.499 15.252  1.000 150.39539 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   10515 C CD2 . LEU A-2 1 283 ? 49.095  -117.641 16.073  1.000 170.90846 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   10516 N N   . ALA A-2 1 284 ? 47.361  -116.888 12.122  1.000 158.90269 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A-2 N   1 
+ATOM   10517 C CA  . ALA A-2 1 284 ? 45.912  -116.711 12.150  1.000 138.20673 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A-2 CA  1 
+ATOM   10518 C C   . ALA A-2 1 284 ? 45.181  -117.927 11.594  1.000 143.87408 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A-2 C   1 
+ATOM   10519 O O   . ALA A-2 1 284 ? 44.093  -118.272 12.069  1.000 144.92196 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A-2 O   1 
+ATOM   10520 C CB  . ALA A-2 1 284 ? 45.520  -115.449 11.385  1.000 144.48496 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A-2 CB  1 
+ATOM   10521 N N   . LYS A-2 1 285 ? 45.760  -118.589 10.590  1.000 148.95864 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-2 N   1 
+ATOM   10522 C CA  . LYS A-2 1 285 ? 45.088  -119.735 9.981   1.000 157.28649 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   10523 C C   . LYS A-2 1 285 ? 45.014  -120.911 10.946  1.000 155.56399 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-2 C   1 
+ATOM   10524 O O   . LYS A-2 1 285 ? 43.980  -121.584 11.036  1.000 152.19039 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-2 O   1 
+ATOM   10525 C CB  . LYS A-2 1 285 ? 45.793  -120.136 8.683   1.000 141.52656 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   10526 C CG  . LYS A-2 1 285 ? 47.254  -120.528 8.847   1.000 140.35526 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   10527 C CD  . LYS A-2 1 285 ? 47.678  -121.528 7.785   1.000 153.05818 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   10528 C CE  . LYS A-2 1 285 ? 48.624  -120.914 6.770   1.000 168.57949 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   10529 N NZ  . LYS A-2 1 285 ? 49.120  -121.951 5.821   1.000 152.25635 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   10530 N N   . LYS A-2 1 286 ? 46.091  -121.160 11.689  1.000 143.76104 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-2 N   1 
+ATOM   10531 C CA  . LYS A-2 1 286 ? 46.106  -122.244 12.664  1.000 147.98026 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   10532 C C   . LYS A-2 1 286 ? 45.352  -121.867 13.934  1.000 141.52884 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-2 C   1 
+ATOM   10533 O O   . LYS A-2 1 286 ? 44.664  -122.706 14.525  1.000 149.09047 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-2 O   1 
+ATOM   10534 C CB  . LYS A-2 1 286 ? 47.548  -122.636 12.991  1.000 149.77177 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   10535 C CG  . LYS A-2 1 286 ? 48.478  -122.662 11.783  1.000 159.67578 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   10536 C CD  . LYS A-2 1 286 ? 48.056  -123.709 10.767  1.000 166.13650 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   10537 C CE  . LYS A-2 1 286 ? 48.893  -124.974 10.872  1.000 167.72858 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   10538 N NZ  . LYS A-2 1 286 ? 48.239  -126.089 10.116  1.000 171.84412 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   10539 N N   . LYS A-2 1 287 ? 45.465  -120.614 14.370  1.000 141.12649 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-2 N   1 
+ATOM   10540 C CA  . LYS A-2 1 287 ? 44.840  -120.222 15.629  1.000 136.41023 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   10541 C C   . LYS A-2 1 287 ? 43.338  -120.011 15.471  1.000 130.77020 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-2 C   1 
+ATOM   10542 O O   . LYS A-2 1 287 ? 42.553  -120.398 16.347  1.000 127.18528 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-2 O   1 
+ATOM   10543 C CB  . LYS A-2 1 287 ? 45.505  -118.954 16.164  1.000 140.28033 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   10544 C CG  . LYS A-2 1 287 ? 45.332  -118.739 17.648  1.000 131.32558 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   10545 C CD  . LYS A-2 1 287 ? 46.112  -119.741 18.483  1.000 153.95429 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   10546 C CE  . LYS A-2 1 287 ? 45.702  -119.625 19.921  1.000 158.79937 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   10547 N NZ  . LYS A-2 1 287 ? 44.360  -120.211 20.026  1.000 156.90188 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   10548 N N   . TYR A-2 1 288 ? 42.919  -119.406 14.364  1.000 125.14440 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-2 N   1 
+ATOM   10549 C CA  . TYR A-2 1 288 ? 41.529  -119.029 14.147  1.000 108.75012 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   10550 C C   . TYR A-2 1 288 ? 40.947  -119.720 12.920  1.000 97.78930  ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-2 C   1 
+ATOM   10551 O O   . TYR A-2 1 288 ? 40.271  -119.098 12.096  1.000 110.50998 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-2 O   1 
+ATOM   10552 C CB  . TYR A-2 1 288 ? 41.399  -117.512 14.027  1.000 111.43961 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   10553 C CG  . TYR A-2 1 288 ? 41.982  -116.763 15.200  1.000 114.80109 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   10554 C CD1 . TYR A-2 1 288 ? 41.332  -116.745 16.426  1.000 122.44755 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   10555 C CD2 . TYR A-2 1 288 ? 43.180  -116.067 15.081  1.000 121.46480 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   10556 C CE1 . TYR A-2 1 288 ? 41.858  -116.057 17.503  1.000 125.28714 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   10557 C CE2 . TYR A-2 1 288 ? 43.712  -115.374 16.154  1.000 113.16940 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   10558 C CZ  . TYR A-2 1 288 ? 43.047  -115.372 17.361  1.000 116.40428 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   10559 O OH  . TYR A-2 1 288 ? 43.576  -114.683 18.428  1.000 127.05618 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   10560 N N   . GLU A-2 1 289 ? 41.203  -121.024 12.794  1.000 112.89984 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-2 N   1 
+ATOM   10561 C CA  . GLU A-2 1 289 ? 40.632  -121.785 11.688  1.000 115.46010 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   10562 C C   . GLU A-2 1 289 ? 39.135  -121.994 11.869  1.000 109.67943 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-2 C   1 
+ATOM   10563 O O   . GLU A-2 1 289 ? 38.409  -122.191 10.886  1.000 131.59987 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-2 O   1 
+ATOM   10564 C CB  . GLU A-2 1 289 ? 41.349  -123.130 11.552  1.000 147.24084 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   10565 C CG  . GLU A-2 1 289 ? 41.154  -123.814 10.204  1.000 161.63226 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   10566 C CD  . GLU A-2 1 289 ? 42.225  -124.845 9.904   1.000 160.52790 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   10567 O OE1 . GLU A-2 1 289 ? 43.188  -124.943 10.693  1.000 164.86506 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   10568 O OE2 . GLU A-2 1 289 ? 42.104  -125.551 8.879   1.000 161.98897 ? ? ? ? ? -1 279 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   10569 N N   . ASP A-2 1 290 ? 38.653  -121.934 13.106  1.000 111.24501 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-2 N   1 
+ATOM   10570 C CA  . ASP A-2 1 290 ? 37.267  -122.271 13.391  1.000 102.15427 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   10571 C C   . ASP A-2 1 290 ? 36.339  -121.078 13.278  1.000 97.93929  ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-2 C   1 
+ATOM   10572 O O   . ASP A-2 1 290 ? 35.118  -121.246 13.377  1.000 103.97342 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-2 O   1 
+ATOM   10573 C CB  . ASP A-2 1 290 ? 37.158  -122.871 14.790  1.000 122.06355 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   10574 C CG  . ASP A-2 1 290 ? 38.144  -122.255 15.768  1.000 130.70412 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   10575 O OD1 . ASP A-2 1 290 ? 39.317  -122.036 15.390  1.000 123.12492 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   10576 O OD2 . ASP A-2 1 290 ? 37.748  -121.991 16.921  1.000 125.19258 ? ? ? ? ? -1 280 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   10577 N N   . LYS A-2 1 291 ? 36.889  -119.886 13.078  1.000 96.76602  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-2 N   1 
+ATOM   10578 C CA  . LYS A-2 1 291 ? 36.105  -118.667 13.040  1.000 92.67655  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   10579 C C   . LYS A-2 1 291 ? 36.553  -117.801 11.867  1.000 94.03333  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-2 C   1 
+ATOM   10580 O O   . LYS A-2 1 291 ? 37.595  -118.032 11.248  1.000 100.48507 ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-2 O   1 
+ATOM   10581 C CB  . LYS A-2 1 291 ? 36.209  -117.908 14.373  1.000 84.80467  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   10582 C CG  . LYS A-2 1 291 ? 37.626  -117.668 14.878  1.000 92.40996  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   10583 C CD  . LYS A-2 1 291 ? 37.615  -116.891 16.195  1.000 119.53575 ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   10584 C CE  . LYS A-2 1 291 ? 37.081  -117.720 17.353  1.000 93.11349  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   10585 N NZ  . LYS A-2 1 291 ? 37.893  -117.447 18.576  1.000 116.23774 ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   10586 N N   . ILE A-2 1 292 ? 35.741  -116.798 11.555  1.000 89.79936  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-2 N   1 
+ATOM   10587 C CA  . ILE A-2 1 292 ? 35.997  -115.907 10.430  1.000 59.57470  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   10588 C C   . ILE A-2 1 292 ? 36.913  -114.783 10.894  1.000 70.99589  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-2 C   1 
+ATOM   10589 O O   . ILE A-2 1 292 ? 36.564  -114.020 11.801  1.000 92.68276  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-2 O   1 
+ATOM   10590 C CB  . ILE A-2 1 292 ? 34.689  -115.343 9.860   1.000 60.77211  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   10591 C CG1 . ILE A-2 1 292 ? 33.812  -116.463 9.300   1.000 61.37458  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   10592 C CG2 . ILE A-2 1 292 ? 34.983  -114.290 8.803   1.000 71.69555  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   10593 C CD1 . ILE A-2 1 292 ? 32.501  -115.955 8.747   1.000 60.56252  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   10594 N N   . VAL A-2 1 293 ? 38.078  -114.667 10.268  1.000 64.03095  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-2 N   1 
+ATOM   10595 C CA  . VAL A-2 1 293 ? 39.066  -113.660 10.637  1.000 67.55772  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   10596 C C   . VAL A-2 1 293 ? 38.935  -112.476 9.691   1.000 63.60916  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-2 C   1 
+ATOM   10597 O O   . VAL A-2 1 293 ? 38.848  -112.651 8.469   1.000 79.50103  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-2 O   1 
+ATOM   10598 C CB  . VAL A-2 1 293 ? 40.489  -114.244 10.614  1.000 51.72604  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   10599 C CG1 . VAL A-2 1 293 ? 40.749  -114.974 9.302   1.000 116.88069 ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   10600 C CG2 . VAL A-2 1 293 ? 41.515  -113.148 10.838  1.000 67.70522  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   10601 N N   . ILE A-2 1 294 ? 38.903  -111.271 10.252  1.000 74.49060  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-2 N   1 
+ATOM   10602 C CA  . ILE A-2 1 294 ? 38.792  -110.040 9.478   1.000 59.16897  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   10603 C C   . ILE A-2 1 294 ? 39.993  -109.170 9.814   1.000 78.45522  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-2 C   1 
+ATOM   10604 O O   . ILE A-2 1 294 ? 40.225  -108.852 10.989  1.000 73.58138  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-2 O   1 
+ATOM   10605 C CB  . ILE A-2 1 294 ? 37.482  -109.293 9.769   1.000 53.56889  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   10606 C CG1 . ILE A-2 1 294 ? 36.288  -110.106 9.279   1.000 57.49006  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   10607 C CG2 . ILE A-2 1 294 ? 37.502  -107.924 9.114   1.000 51.32316  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   10608 C CD1 . ILE A-2 1 294 ? 34.961  -109.440 9.542   1.000 71.54549  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   10609 N N   . TYR A-2 1 295 ? 40.750  -108.780 8.790   1.000 69.84293  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-2 N   1 
+ATOM   10610 C CA  . TYR A-2 1 295 ? 41.927  -107.953 8.995   1.000 75.13015  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   10611 C C   . TYR A-2 1 295 ? 41.564  -106.483 8.829   1.000 75.95244  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-2 C   1 
+ATOM   10612 O O   . TYR A-2 1 295 ? 40.846  -106.113 7.896   1.000 72.74627  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-2 O   1 
+ATOM   10613 C CB  . TYR A-2 1 295 ? 43.039  -108.335 8.025   1.000 54.44416  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   10614 C CG  . TYR A-2 1 295 ? 43.669  -109.684 8.284   1.000 68.79984  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   10615 C CD1 . TYR A-2 1 295 ? 43.064  -110.852 7.842   1.000 73.75101  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   10616 C CD2 . TYR A-2 1 295 ? 44.880  -109.788 8.957   1.000 81.97894  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   10617 C CE1 . TYR A-2 1 295 ? 43.640  -112.089 8.072   1.000 87.09952  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   10618 C CE2 . TYR A-2 1 295 ? 45.464  -111.018 9.191   1.000 85.66209  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   10619 C CZ  . TYR A-2 1 295 ? 44.841  -112.164 8.747   1.000 83.05695  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   10620 O OH  . TYR A-2 1 295 ? 45.421  -113.389 8.978   1.000 89.91511  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   10621 N N   . LEU A-2 1 296 ? 42.058  -105.651 9.741   1.000 80.03307  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-2 N   1 
+ATOM   10622 C CA  . LEU A-2 1 296 ? 41.943  -104.199 9.638   1.000 65.09372  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   10623 C C   . LEU A-2 1 296 ? 43.355  -103.631 9.576   1.000 75.36250  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-2 C   1 
+ATOM   10624 O O   . LEU A-2 1 296 ? 44.028  -103.507 10.604  1.000 82.17420  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-2 O   1 
+ATOM   10625 C CB  . LEU A-2 1 296 ? 41.152  -103.623 10.807  1.000 72.38387  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   10626 C CG  . LEU A-2 1 296 ? 39.637  -103.608 10.598  1.000 82.94948  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   10627 C CD1 . LEU A-2 1 296 ? 39.026  -104.991 10.768  1.000 78.79247  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   10628 C CD2 . LEU A-2 1 296 ? 38.996  -102.610 11.537  1.000 84.90088  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   10629 N N   . ILE A-2 1 297 ? 43.793  -103.284 8.371   1.000 70.33433  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-2 N   1 
+ATOM   10630 C CA  . ILE A-2 1 297 ? 45.147  -102.807 8.115   1.000 65.90208  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   10631 C C   . ILE A-2 1 297 ? 45.059  -101.315 7.821   1.000 74.82340  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-2 C   1 
+ATOM   10632 O O   . ILE A-2 1 297 ? 44.472  -100.907 6.808   1.000 83.35916  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-2 O   1 
+ATOM   10633 C CB  . ILE A-2 1 297 ? 45.801  -103.563 6.949   1.000 60.06153  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   10634 C CG1 . ILE A-2 1 297 ? 45.498  -105.062 7.039   1.000 74.31817  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   10635 C CG2 . ILE A-2 1 297 ? 47.298  -103.319 6.929   1.000 77.73772  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   10636 C CD1 . ILE A-2 1 297 ? 46.039  -105.873 5.872   1.000 60.90099  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   10637 N N   . GLU A-2 1 298 ? 45.642  -100.500 8.696   1.000 72.49777  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-2 N   1 
+ATOM   10638 C CA  . GLU A-2 1 298 ? 45.618  -99.052  8.563   1.000 79.81098  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   10639 C C   . GLU A-2 1 298 ? 47.004  -98.561  8.180   1.000 81.50970  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-2 C   1 
+ATOM   10640 O O   . GLU A-2 1 298 ? 47.980  -98.845  8.893   1.000 59.48800  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-2 O   1 
+ATOM   10641 C CB  . GLU A-2 1 298 ? 45.164  -98.386  9.863   1.000 77.91038  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   10642 C CG  . GLU A-2 1 298 ? 44.957  -96.894  9.746   1.000 93.71412  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   10643 C CD  . GLU A-2 1 298 ? 44.231  -96.292  10.933  1.000 106.41331 ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   10644 O OE1 . GLU A-2 1 298 ? 44.053  -96.989  11.959  1.000 91.21629  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   10645 O OE2 . GLU A-2 1 298 ? 43.837  -95.113  10.838  1.000 115.39986 ? ? ? ? ? -1 288 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   10646 N N   . GLU A-2 1 299 ? 47.090  -97.834  7.063   1.000 75.13998  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-2 N   1 
+ATOM   10647 C CA  . GLU A-2 1 299 ? 48.336  -97.210  6.631   1.000 52.18234  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   10648 C C   . GLU A-2 1 299 ? 49.561  -98.138  6.705   1.000 54.12647  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-2 C   1 
+ATOM   10649 O O   . GLU A-2 1 299 ? 50.541  -97.818  7.384   1.000 74.32313  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-2 O   1 
+ATOM   10650 C CB  . GLU A-2 1 299 ? 48.595  -95.961  7.445   1.000 78.61589  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   10651 C CG  . GLU A-2 1 299 ? 47.411  -95.059  7.626   1.000 75.98695  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   10652 C CD  . GLU A-2 1 299 ? 47.439  -93.888  6.682   1.000 79.45414  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   10653 O OE1 . GLU A-2 1 299 ? 48.410  -93.779  5.899   1.000 112.44795 ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   10654 O OE2 . GLU A-2 1 299 ? 46.500  -93.073  6.723   1.000 92.02688  ? ? ? ? ? -1 289 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   10655 N N   . PRO A-2 1 300 ? 49.519  -99.298  6.059   1.000 62.30026  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-2 N   1 
+ATOM   10656 C CA  . PRO A-2 1 300 ? 50.671  -100.204 6.155   1.000 52.17394  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-2 CA  1 
+ATOM   10657 C C   . PRO A-2 1 300 ? 51.894  -99.728  5.391   1.000 61.45242  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-2 C   1 
+ATOM   10658 O O   . PRO A-2 1 300 ? 52.977  -100.304 5.571   1.000 77.15637  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-2 O   1 
+ATOM   10659 C CB  . PRO A-2 1 300 ? 50.143  -101.523 5.561   1.000 53.56126  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-2 CB  1 
+ATOM   10660 C CG  . PRO A-2 1 300 ? 49.114  -101.079 4.593   1.000 54.16287  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-2 CG  1 
+ATOM   10661 C CD  . PRO A-2 1 300 ? 48.464  -99.856  5.195   1.000 65.19287  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-2 CD  1 
+ATOM   10662 N N   . GLU A-2 1 301 ? 51.757  -98.726  4.524   1.000 69.24665  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-2 N   1 
+ATOM   10663 C CA  . GLU A-2 1 301 ? 52.902  -98.186  3.805   1.000 61.36191  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   10664 C C   . GLU A-2 1 301 ? 53.823  -97.371  4.699   1.000 71.01023  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-2 C   1 
+ATOM   10665 O O   . GLU A-2 1 301 ? 54.910  -96.985  4.251   1.000 81.70234  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-2 O   1 
+ATOM   10666 C CB  . GLU A-2 1 301 ? 52.425  -97.316  2.644   1.000 60.65847  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   10667 C CG  . GLU A-2 1 301 ? 51.780  -96.013  3.086   1.000 53.47203  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   10668 C CD  . GLU A-2 1 301 ? 50.287  -96.133  3.319   1.000 64.51232  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   10669 O OE1 . GLU A-2 1 301 ? 49.733  -97.236  3.125   1.000 54.97717  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   10670 O OE2 . GLU A-2 1 301 ? 49.667  -95.114  3.690   1.000 81.35933  ? ? ? ? ? -1 291 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   10671 N N   . ILE A-2 1 302 ? 53.415  -97.097  5.940   1.000 74.30256  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-2 N   1 
+ATOM   10672 C CA  . ILE A-2 1 302 ? 54.239  -96.305  6.844   1.000 77.23328  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   10673 C C   . ILE A-2 1 302 ? 55.521  -97.059  7.157   1.000 73.68974  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-2 C   1 
+ATOM   10674 O O   . ILE A-2 1 302 ? 55.494  -98.238  7.534   1.000 80.40448  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-2 O   1 
+ATOM   10675 C CB  . ILE A-2 1 302 ? 53.458  -95.968  8.123   1.000 63.80829  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   10676 C CG1 . ILE A-2 1 302 ? 52.303  -95.016  7.811   1.000 68.19797  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   10677 C CG2 . ILE A-2 1 302 ? 54.376  -95.355  9.162   1.000 54.74187  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   10678 C CD1 . ILE A-2 1 302 ? 51.534  -94.577  9.036   1.000 65.84147  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   10679 N N   . SER A-2 1 303 ? 56.655  -96.374  6.993   1.000 76.28557  ? ? ? ? ? ?  293 SER A-2 N   1 
+ATOM   10680 C CA  . SER A-2 1 303 ? 57.977  -96.939  7.273   1.000 96.27994  ? ? ? ? ? ?  293 SER A-2 CA  1 
+ATOM   10681 C C   . SER A-2 1 303 ? 58.221  -98.213  6.466   1.000 87.60024  ? ? ? ? ? ?  293 SER A-2 C   1 
+ATOM   10682 O O   . SER A-2 1 303 ? 58.835  -99.166  6.947   1.000 123.95665 ? ? ? ? ? ?  293 SER A-2 O   1 
+ATOM   10683 C CB  . SER A-2 1 303 ? 58.163  -97.195  8.772   1.000 114.07117 ? ? ? ? ? ?  293 SER A-2 CB  1 
+ATOM   10684 O OG  . SER A-2 1 303 ? 59.443  -97.738  9.045   1.000 151.15482 ? ? ? ? ? ?  293 SER A-2 OG  1 
+ATOM   10685 N N   . LEU A-2 1 304 ? 57.739  -98.225  5.224   1.000 79.76904  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-2 N   1 
+ATOM   10686 C CA  . LEU A-2 1 304 ? 57.868  -99.376  4.340   1.000 81.81533  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   10687 C C   . LEU A-2 1 304 ? 58.379  -98.917  2.983   1.000 88.86587  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-2 C   1 
+ATOM   10688 O O   . LEU A-2 1 304 ? 57.890  -97.922  2.437   1.000 68.51005  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-2 O   1 
+ATOM   10689 C CB  . LEU A-2 1 304 ? 56.528  -100.099 4.184   1.000 63.35126  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   10690 C CG  . LEU A-2 1 304 ? 56.597  -101.503 3.592   1.000 73.81628  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   10691 C CD1 . LEU A-2 1 304 ? 57.364  -102.422 4.525   1.000 60.86328  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   10692 C CD2 . LEU A-2 1 304 ? 55.198  -102.025 3.351   1.000 69.18540  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   10693 N N   . HIS A-2 1 305 ? 59.358  -99.638  2.441   1.000 84.49818  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-2 N   1 
+ATOM   10694 C CA  . HIS A-2 1 305 ? 59.904  -99.295  1.136   1.000 75.67585  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-2 CA  1 
+ATOM   10695 C C   . HIS A-2 1 305 ? 58.867  -99.534  0.044   1.000 89.30867  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-2 C   1 
+ATOM   10696 O O   . HIS A-2 1 305 ? 57.959  -100.358 0.185   1.000 89.48479  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-2 O   1 
+ATOM   10697 C CB  . HIS A-2 1 305 ? 61.167  -100.110 0.850   1.000 71.52498  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-2 CB  1 
+ATOM   10698 C CG  . HIS A-2 1 305 ? 61.918  -99.668  -0.370  1.000 90.92046  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-2 CG  1 
+ATOM   10699 N ND1 . HIS A-2 1 305 ? 62.644  -100.541 -1.151  1.000 71.34685  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-2 ND1 1 
+ATOM   10700 C CD2 . HIS A-2 1 305 ? 62.067  -98.446  -0.936  1.000 90.33146  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-2 CD2 1 
+ATOM   10701 C CE1 . HIS A-2 1 305 ? 63.201  -99.879  -2.149  1.000 86.60019  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-2 CE1 1 
+ATOM   10702 N NE2 . HIS A-2 1 305 ? 62.867  -98.606  -2.042  1.000 85.36711  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-2 NE2 1 
+ATOM   10703 N N   . ARG A-2 1 306 ? 59.011  -98.789  -1.055  1.000 76.43346  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-2 N   1 
+ATOM   10704 C CA  . ARG A-2 1 306 ? 58.083  -98.914  -2.175  1.000 82.68883  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-2 CA  1 
+ATOM   10705 C C   . ARG A-2 1 306 ? 58.047  -100.340 -2.709  1.000 70.90971  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-2 C   1 
+ATOM   10706 O O   . ARG A-2 1 306 ? 56.977  -100.853 -3.059  1.000 71.26765  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-2 O   1 
+ATOM   10707 C CB  . ARG A-2 1 306 ? 58.470  -97.936  -3.283  1.000 89.67534  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-2 CB  1 
+ATOM   10708 C CG  . ARG A-2 1 306 ? 57.718  -98.150  -4.583  1.000 69.18892  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-2 CG  1 
+ATOM   10709 C CD  . ARG A-2 1 306 ? 58.215  -97.228  -5.683  1.000 79.61694  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-2 CD  1 
+ATOM   10710 N NE  . ARG A-2 1 306 ? 57.581  -97.531  -6.960  1.000 82.67626  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-2 NE  1 
+ATOM   10711 C CZ  . ARG A-2 1 306 ? 58.034  -98.431  -7.822  1.000 83.09058  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-2 CZ  1 
+ATOM   10712 N NH1 . ARG A-2 1 306 ? 59.137  -99.121  -7.584  1.000 98.97096  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-2 NH1 1 
+ATOM   10713 N NH2 . ARG A-2 1 306 ? 57.362  -98.645  -8.950  1.000 95.64204  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-2 NH2 1 
+ATOM   10714 N N   . SER A-2 1 307 ? 59.205  -101.000 -2.773  1.000 71.27706  ? ? ? ? ? ?  297 SER A-2 N   1 
+ATOM   10715 C CA  . SER A-2 1 307 ? 59.242  -102.368 -3.279  1.000 64.37561  ? ? ? ? ? ?  297 SER A-2 CA  1 
+ATOM   10716 C C   . SER A-2 1 307 ? 58.465  -103.314 -2.372  1.000 64.70748  ? ? ? ? ? ?  297 SER A-2 C   1 
+ATOM   10717 O O   . SER A-2 1 307 ? 57.782  -104.224 -2.853  1.000 68.76114  ? ? ? ? ? ?  297 SER A-2 O   1 
+ATOM   10718 C CB  . SER A-2 1 307 ? 60.689  -102.838 -3.429  1.000 66.26149  ? ? ? ? ? ?  297 SER A-2 CB  1 
+ATOM   10719 O OG  . SER A-2 1 307 ? 61.403  -102.695 -2.213  1.000 98.95494  ? ? ? ? ? ?  297 SER A-2 OG  1 
+ATOM   10720 N N   . MET A-2 1 308 ? 58.552  -103.116 -1.054  1.000 93.91486  ? ? ? ? ? ?  298 MET A-2 N   1 
+ATOM   10721 C CA  . MET A-2 1 308 ? 57.816  -103.989 -0.148  1.000 70.53188  ? ? ? ? ? ?  298 MET A-2 CA  1 
+ATOM   10722 C C   . MET A-2 1 308 ? 56.319  -103.708 -0.186  1.000 74.65633  ? ? ? ? ? ?  298 MET A-2 C   1 
+ATOM   10723 O O   . MET A-2 1 308 ? 55.517  -104.613 0.072   1.000 74.53597  ? ? ? ? ? ?  298 MET A-2 O   1 
+ATOM   10724 C CB  . MET A-2 1 308 ? 58.346  -103.843 1.274   1.000 70.97396  ? ? ? ? ? ?  298 MET A-2 CB  1 
+ATOM   10725 C CG  . MET A-2 1 308 ? 59.778  -104.302 1.456   1.000 75.23229  ? ? ? ? ? ?  298 MET A-2 CG  1 
+ATOM   10726 S SD  . MET A-2 1 308 ? 60.285  -104.075 3.167   1.000 156.08197 ? ? ? ? ? ?  298 MET A-2 SD  1 
+ATOM   10727 C CE  . MET A-2 1 308 ? 61.948  -104.728 3.135   1.000 145.71089 ? ? ? ? ? ?  298 MET A-2 CE  1 
+ATOM   10728 N N   . GLN A-2 1 309 ? 55.922  -102.470 -0.499  1.000 76.44011  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-2 N   1 
+ATOM   10729 C CA  . GLN A-2 1 309 ? 54.501  -102.165 -0.641  1.000 64.19969  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-2 CA  1 
+ATOM   10730 C C   . GLN A-2 1 309 ? 53.881  -102.961 -1.782  1.000 84.86436  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-2 C   1 
+ATOM   10731 O O   . GLN A-2 1 309 ? 52.751  -103.448 -1.667  1.000 77.17720  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-2 O   1 
+ATOM   10732 C CB  . GLN A-2 1 309 ? 54.306  -100.667 -0.866  1.000 65.07316  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-2 CB  1 
+ATOM   10733 C CG  . GLN A-2 1 309 ? 54.858  -99.790  0.241   1.000 64.71639  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-2 CG  1 
+ATOM   10734 C CD  . GLN A-2 1 309 ? 54.755  -98.316  -0.091  1.000 60.42121  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-2 CD  1 
+ATOM   10735 O OE1 . GLN A-2 1 309 ? 53.771  -97.870  -0.679  1.000 67.96235  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-2 OE1 1 
+ATOM   10736 N NE2 . GLN A-2 1 309 ? 55.777  -97.552  0.276   1.000 64.08472  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-2 NE2 1 
+ATOM   10737 N N   . ILE A-2 1 310 ? 54.609  -103.107 -2.891  1.000 71.96403  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-2 N   1 
+ATOM   10738 C CA  . ILE A-2 1 310 ? 54.128  -103.938 -3.990  1.000 68.32589  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   10739 C C   . ILE A-2 1 310 ? 54.098  -105.404 -3.574  1.000 70.85274  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-2 C   1 
+ATOM   10740 O O   . ILE A-2 1 310 ? 53.191  -106.154 -3.956  1.000 79.81822  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-2 O   1 
+ATOM   10741 C CB  . ILE A-2 1 310 ? 54.996  -103.714 -5.241  1.000 76.97101  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   10742 C CG1 . ILE A-2 1 310 ? 55.073  -102.222 -5.569  1.000 60.40450  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   10743 C CG2 . ILE A-2 1 310 ? 54.439  -104.489 -6.430  1.000 64.91587  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   10744 C CD1 . ILE A-2 1 310 ? 56.070  -101.891 -6.646  1.000 65.19553  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   10745 N N   . ALA A-2 1 311 ? 55.083  -105.836 -2.781  1.000 74.18867  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A-2 N   1 
+ATOM   10746 C CA  . ALA A-2 1 311 ? 55.072  -107.202 -2.268  1.000 67.66314  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A-2 CA  1 
+ATOM   10747 C C   . ALA A-2 1 311 ? 53.853  -107.442 -1.388  1.000 75.05591  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A-2 C   1 
+ATOM   10748 O O   . ALA A-2 1 311 ? 53.195  -108.485 -1.490  1.000 74.58893  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A-2 O   1 
+ATOM   10749 C CB  . ALA A-2 1 311 ? 56.361  -107.489 -1.502  1.000 74.96206  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A-2 CB  1 
+ATOM   10750 N N   . LEU A-2 1 312 ? 53.532  -106.483 -0.517  1.000 78.86948  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-2 N   1 
+ATOM   10751 C CA  . LEU A-2 1 312 ? 52.346  -106.623 0.324   1.000 85.81694  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   10752 C C   . LEU A-2 1 312 ? 51.069  -106.576 -0.508  1.000 77.48741  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-2 C   1 
+ATOM   10753 O O   . LEU A-2 1 312 ? 50.112  -107.310 -0.231  1.000 83.08653  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-2 O   1 
+ATOM   10754 C CB  . LEU A-2 1 312 ? 52.328  -105.536 1.396   1.000 78.48066  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   10755 C CG  . LEU A-2 1 312 ? 51.084  -105.452 2.285   1.000 68.91813  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   10756 C CD1 . LEU A-2 1 312 ? 50.877  -106.743 3.060   1.000 69.38876  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   10757 C CD2 . LEU A-2 1 312 ? 51.187  -104.266 3.230   1.000 81.07738  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   10758 N N   . SER A-2 1 313 ? 51.041  -105.726 -1.538  1.000 77.82180  ? ? ? ? ? ?  303 SER A-2 N   1 
+ATOM   10759 C CA  . SER A-2 1 313 ? 49.858  -105.631 -2.388  1.000 91.06285  ? ? ? ? ? ?  303 SER A-2 CA  1 
+ATOM   10760 C C   . SER A-2 1 313 ? 49.602  -106.939 -3.122  1.000 73.98442  ? ? ? ? ? ?  303 SER A-2 C   1 
+ATOM   10761 O O   . SER A-2 1 313 ? 48.449  -107.357 -3.276  1.000 70.75001  ? ? ? ? ? ?  303 SER A-2 O   1 
+ATOM   10762 C CB  . SER A-2 1 313 ? 50.011  -104.485 -3.387  1.000 61.88919  ? ? ? ? ? ?  303 SER A-2 CB  1 
+ATOM   10763 O OG  . SER A-2 1 313 ? 50.986  -104.797 -4.365  1.000 95.36514  ? ? ? ? ? ?  303 SER A-2 OG  1 
+ATOM   10764 N N   . LYS A-2 1 314 ? 50.665  -107.595 -3.591  1.000 68.89988  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-2 N   1 
+ATOM   10765 C CA  . LYS A-2 1 314 ? 50.498  -108.896 -4.228  1.000 70.97832  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   10766 C C   . LYS A-2 1 314 ? 49.932  -109.915 -3.248  1.000 71.56843  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-2 C   1 
+ATOM   10767 O O   . LYS A-2 1 314 ? 49.105  -110.755 -3.620  1.000 81.59625  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-2 O   1 
+ATOM   10768 C CB  . LYS A-2 1 314 ? 51.834  -109.377 -4.797  1.000 62.28156  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   10769 C CG  . LYS A-2 1 314 ? 51.808  -110.797 -5.346  1.000 66.89096  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   10770 C CD  . LYS A-2 1 314 ? 53.147  -111.178 -5.957  1.000 88.83347  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   10771 C CE  . LYS A-2 1 314 ? 53.156  -112.633 -6.395  1.000 117.84042 ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   10772 N NZ  . LYS A-2 1 314 ? 53.372  -112.781 -7.861  1.000 128.13324 ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   10773 N N   . GLN A-2 1 315 ? 50.350  -109.845 -1.984  1.000 88.73485  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-2 N   1 
+ATOM   10774 C CA  . GLN A-2 1 315 ? 49.863  -110.809 -1.005  1.000 84.96606  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-2 CA  1 
+ATOM   10775 C C   . GLN A-2 1 315 ? 48.417  -110.531 -0.609  1.000 69.35610  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-2 C   1 
+ATOM   10776 O O   . GLN A-2 1 315 ? 47.690  -111.459 -0.234  1.000 76.14869  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-2 O   1 
+ATOM   10777 C CB  . GLN A-2 1 315 ? 50.767  -110.802 0.224   1.000 58.40158  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-2 CB  1 
+ATOM   10778 C CG  . GLN A-2 1 315 ? 51.210  -112.179 0.674   1.000 87.66057  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-2 CG  1 
+ATOM   10779 C CD  . GLN A-2 1 315 ? 52.040  -112.125 1.937   1.000 143.96494 ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-2 CD  1 
+ATOM   10780 O OE1 . GLN A-2 1 315 ? 52.392  -111.050 2.417   1.000 159.59880 ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-2 OE1 1 
+ATOM   10781 N NE2 . GLN A-2 1 315 ? 52.360  -113.294 2.482   1.000 151.64611 ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-2 NE2 1 
+ATOM   10782 N N   . LEU A-2 1 316 ? 47.978  -109.273 -0.691  1.000 71.28178  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-2 N   1 
+ATOM   10783 C CA  . LEU A-2 1 316 ? 46.612  -108.944 -0.295  1.000 68.22829  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   10784 C C   . LEU A-2 1 316 ? 45.602  -109.376 -1.353  1.000 73.10897  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-2 C   1 
+ATOM   10785 O O   . LEU A-2 1 316 ? 44.522  -109.875 -1.017  1.000 74.03834  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-2 O   1 
+ATOM   10786 C CB  . LEU A-2 1 316 ? 46.486  -107.444 -0.023  1.000 72.92610  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   10787 C CG  . LEU A-2 1 316 ? 47.260  -106.890 1.175   1.000 67.59230  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   10788 C CD1 . LEU A-2 1 316 ? 47.062  -105.385 1.306   1.000 57.86068  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   10789 C CD2 . LEU A-2 1 316 ? 46.849  -107.603 2.453   1.000 73.07929  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   10790 N N   . PHE A-2 1 317 ? 45.932  -109.198 -2.632  1.000 81.79739  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-2 N   1 
+ATOM   10791 C CA  . PHE A-2 1 317 ? 44.984  -109.439 -3.716  1.000 68.50585  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   10792 C C   . PHE A-2 1 317 ? 45.235  -110.763 -4.431  1.000 73.89068  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-2 C   1 
+ATOM   10793 O O   . PHE A-2 1 317 ? 44.339  -111.609 -4.501  1.000 80.10352  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-2 O   1 
+ATOM   10794 C CB  . PHE A-2 1 317 ? 45.027  -108.272 -4.711  1.000 62.00401  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   10795 C CG  . PHE A-2 1 317 ? 44.708  -106.941 -4.094  1.000 59.39057  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   10796 C CD1 . PHE A-2 1 317 ? 43.396  -106.564 -3.868  1.000 74.54942  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   10797 C CD2 . PHE A-2 1 317 ? 45.721  -106.066 -3.739  1.000 68.36720  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   10798 C CE1 . PHE A-2 1 317 ? 43.100  -105.340 -3.299  1.000 68.90570  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   10799 C CE2 . PHE A-2 1 317 ? 45.431  -104.840 -3.170  1.000 62.86745  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   10800 C CZ  . PHE A-2 1 317 ? 44.118  -104.477 -2.950  1.000 52.84092  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   10801 N N   . GLU A-2 1 318 ? 46.443  -110.957 -4.971  1.000 92.75787  ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-2 N   1 
+ATOM   10802 C CA  . GLU A-2 1 318 ? 46.728  -112.177 -5.724  1.000 107.70729 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   10803 C C   . GLU A-2 1 318 ? 46.659  -113.411 -4.833  1.000 102.38324 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-2 C   1 
+ATOM   10804 O O   . GLU A-2 1 318 ? 46.069  -114.429 -5.214  1.000 135.48889 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-2 O   1 
+ATOM   10805 C CB  . GLU A-2 1 318 ? 48.101  -112.084 -6.393  1.000 96.42950  ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   10806 C CG  . GLU A-2 1 318 ? 48.078  -111.560 -7.823  1.000 118.39979 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   10807 C CD  . GLU A-2 1 318 ? 49.345  -111.902 -8.589  1.000 138.85795 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   10808 O OE1 . GLU A-2 1 318 ? 50.261  -112.501 -7.986  1.000 131.37593 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   10809 O OE2 . GLU A-2 1 318 ? 49.423  -111.578 -9.793  1.000 138.69904 ? ? ? ? ? -1 308 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   10810 N N   . GLN A-2 1 319 ? 47.259  -113.343 -3.649  1.000 97.71009  ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-2 N   1 
+ATOM   10811 C CA  . GLN A-2 1 319 ? 47.250  -114.471 -2.731  1.000 122.33898 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-2 CA  1 
+ATOM   10812 C C   . GLN A-2 1 319 ? 45.920  -114.548 -1.990  1.000 125.87603 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-2 C   1 
+ATOM   10813 O O   . GLN A-2 1 319 ? 45.306  -113.528 -1.661  1.000 126.54799 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-2 O   1 
+ATOM   10814 C CB  . GLN A-2 1 319 ? 48.401  -114.352 -1.730  1.000 127.27333 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-2 CB  1 
+ATOM   10815 C CG  . GLN A-2 1 319 ? 49.766  -114.116 -2.370  1.000 122.59444 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-2 CG  1 
+ATOM   10816 C CD  . GLN A-2 1 319 ? 50.428  -115.395 -2.843  1.000 156.53250 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-2 CD  1 
+ATOM   10817 O OE1 . GLN A-2 1 319 ? 50.486  -116.384 -2.112  1.000 177.24491 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-2 OE1 1 
+ATOM   10818 N NE2 . GLN A-2 1 319 ? 50.933  -115.381 -4.071  1.000 155.58101 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-2 NE2 1 
+ATOM   10819 N N   . SER A-2 1 320 ? 45.472  -115.778 -1.736  1.000 136.21046 ? ? ? ? ? ?  310 SER A-2 N   1 
+ATOM   10820 C CA  . SER A-2 1 320 ? 44.253  -116.026 -0.979  1.000 142.06230 ? ? ? ? ? ?  310 SER A-2 CA  1 
+ATOM   10821 C C   . SER A-2 1 320 ? 44.503  -116.090 0.523   1.000 130.09086 ? ? ? ? ? ?  310 SER A-2 C   1 
+ATOM   10822 O O   . SER A-2 1 320 ? 43.679  -116.644 1.258   1.000 121.84412 ? ? ? ? ? ?  310 SER A-2 O   1 
+ATOM   10823 C CB  . SER A-2 1 320 ? 43.589  -117.321 -1.454  1.000 149.37574 ? ? ? ? ? ?  310 SER A-2 CB  1 
+ATOM   10824 O OG  . SER A-2 1 320 ? 43.209  -117.233 -2.816  1.000 164.43975 ? ? ? ? ? ?  310 SER A-2 OG  1 
+ATOM   10825 N N   . THR A-2 1 321 ? 45.624  -115.536 0.990   1.000 128.88945 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-2 N   1 
+ATOM   10826 C CA  . THR A-2 1 321 ? 45.937  -115.573 2.413   1.000 120.98950 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-2 CA  1 
+ATOM   10827 C C   . THR A-2 1 321 ? 45.029  -114.649 3.217   1.000 105.83350 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-2 C   1 
+ATOM   10828 O O   . THR A-2 1 321 ? 44.655  -114.980 4.351   1.000 103.20773 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-2 O   1 
+ATOM   10829 C CB  . THR A-2 1 321 ? 47.406  -115.202 2.629   1.000 134.16712 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-2 CB  1 
+ATOM   10830 O OG1 . THR A-2 1 321 ? 48.241  -116.084 1.870   1.000 161.87879 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-2 OG1 1 
+ATOM   10831 C CG2 . THR A-2 1 321 ? 47.775  -115.307 4.099   1.000 122.38403 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-2 CG2 1 
+ATOM   10832 N N   . TYR A-2 1 322 ? 44.659  -113.500 2.654   1.000 117.68604 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-2 N   1 
+ATOM   10833 C CA  . TYR A-2 1 322 ? 43.823  -112.509 3.331   1.000 78.71217  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   10834 C C   . TYR A-2 1 322 ? 42.443  -112.536 2.679   1.000 85.38498  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-2 C   1 
+ATOM   10835 O O   . TYR A-2 1 322 ? 42.145  -111.756 1.776   1.000 96.45651  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-2 O   1 
+ATOM   10836 C CB  . TYR A-2 1 322 ? 44.474  -111.089 3.251   1.000 73.82502  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   10837 C CG  . TYR A-2 1 322 ? 45.760  -110.933 4.044   1.000 105.21772 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   10838 C CD1 . TYR A-2 1 322 ? 46.915  -111.613 3.677   1.000 106.77266 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   10839 C CD2 . TYR A-2 1 322 ? 45.824  -110.086 5.144   1.000 106.09483 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   10840 C CE1 . TYR A-2 1 322 ? 48.091  -111.471 4.393   1.000 126.66085 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   10841 C CE2 . TYR A-2 1 322 ? 46.998  -109.934 5.868   1.000 99.63329  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   10842 C CZ  . TYR A-2 1 322 ? 48.129  -110.630 5.488   1.000 119.93796 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   10843 O OH  . TYR A-2 1 322 ? 49.301  -110.487 6.198   1.000 111.48410 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   10844 N N   . LYS A-2 1 323 ? 41.597  -113.456 3.143   1.000 66.05289  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-2 N   1 
+ATOM   10845 C CA  . LYS A-2 1 323 ? 40.255  -113.580 2.577   1.000 67.83879  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   10846 C C   . LYS A-2 1 323 ? 39.442  -112.311 2.799   1.000 74.11173  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-2 C   1 
+ATOM   10847 O O   . LYS A-2 1 323 ? 38.886  -111.743 1.851   1.000 91.94629  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-2 O   1 
+ATOM   10848 C CB  . LYS A-2 1 323 ? 39.526  -114.794 3.173   1.000 65.88001  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   10849 C CG  . LYS A-2 1 323 ? 39.788  -116.101 2.435   1.000 83.58445  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   10850 C CD  . LYS A-2 1 323 ? 38.745  -117.162 2.774   1.000 80.30175  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   10851 C CE  . LYS A-2 1 323 ? 37.409  -116.877 2.097   1.000 85.39246  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   10852 N NZ  . LYS A-2 1 323 ? 36.402  -117.944 2.378   1.000 99.14617  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   10853 N N   . TYR A-2 1 324 ? 39.368  -111.845 4.042   1.000 79.44355  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-2 N   1 
+ATOM   10854 C CA  . TYR A-2 1 324 ? 38.574  -110.676 4.397   1.000 60.83276  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   10855 C C   . TYR A-2 1 324 ? 39.473  -109.654 5.074   1.000 63.64522  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-2 C   1 
+ATOM   10856 O O   . TYR A-2 1 324 ? 40.108  -109.960 6.089   1.000 81.52844  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-2 O   1 
+ATOM   10857 C CB  . TYR A-2 1 324 ? 37.412  -111.060 5.317   1.000 59.70911  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   10858 C CG  . TYR A-2 1 324 ? 36.773  -112.390 4.980   1.000 67.41439  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   10859 C CD1 . TYR A-2 1 324 ? 35.819  -112.491 3.977   1.000 64.55895  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   10860 C CD2 . TYR A-2 1 324 ? 37.120  -113.544 5.672   1.000 65.06502  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   10861 C CE1 . TYR A-2 1 324 ? 35.231  -113.704 3.670   1.000 65.23099  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   10862 C CE2 . TYR A-2 1 324 ? 36.537  -114.760 5.372   1.000 70.44690  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   10863 C CZ  . TYR A-2 1 324 ? 35.594  -114.835 4.370   1.000 67.20154  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   10864 O OH  . TYR A-2 1 324 ? 35.011  -116.045 4.067   1.000 74.24999  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   10865 N N   . PHE A-2 1 325 ? 39.531  -108.446 4.516   1.000 57.18564  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-2 N   1 
+ATOM   10866 C CA  . PHE A-2 1 325 ? 40.282  -107.373 5.148   1.000 58.09781  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   10867 C C   . PHE A-2 1 325 ? 39.683  -106.028 4.766   1.000 61.43437  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-2 C   1 
+ATOM   10868 O O   . PHE A-2 1 325 ? 38.929  -105.909 3.797   1.000 67.99156  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-2 O   1 
+ATOM   10869 C CB  . PHE A-2 1 325 ? 41.777  -107.421 4.786   1.000 69.42055  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   10870 C CG  . PHE A-2 1 325 ? 42.078  -107.132 3.337   1.000 79.49894  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   10871 C CD1 . PHE A-2 1 325 ? 42.178  -105.826 2.876   1.000 72.65087  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   10872 C CD2 . PHE A-2 1 325 ? 42.300  -108.167 2.445   1.000 72.19886  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   10873 C CE1 . PHE A-2 1 325 ? 42.462  -105.562 1.550   1.000 51.73547  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   10874 C CE2 . PHE A-2 1 325 ? 42.592  -107.907 1.121   1.000 65.77021  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   10875 C CZ  . PHE A-2 1 325 ? 42.671  -106.604 0.673   1.000 60.12584  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   10876 N N   . PHE A-2 1 326 ? 40.030  -105.015 5.555   1.000 64.34284  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-2 N   1 
+ATOM   10877 C CA  . PHE A-2 1 326 ? 39.722  -103.623 5.253   1.000 67.79958  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   10878 C C   . PHE A-2 1 326 ? 41.029  -102.847 5.294   1.000 70.67806  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-2 C   1 
+ATOM   10879 O O   . PHE A-2 1 326 ? 41.740  -102.880 6.304   1.000 73.96020  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-2 O   1 
+ATOM   10880 C CB  . PHE A-2 1 326 ? 38.711  -103.041 6.246   1.000 61.15373  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   10881 C CG  . PHE A-2 1 326 ? 37.321  -103.593 6.097   1.000 56.86860  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   10882 C CD1 . PHE A-2 1 326 ? 36.980  -104.813 6.657   1.000 58.24132  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   10883 C CD2 . PHE A-2 1 326 ? 36.349  -102.883 5.410   1.000 63.35966  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   10884 C CE1 . PHE A-2 1 326 ? 35.698  -105.319 6.527   1.000 57.46924  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   10885 C CE2 . PHE A-2 1 326 ? 35.065  -103.384 5.276   1.000 70.89877  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   10886 C CZ  . PHE A-2 1 326 ? 34.740  -104.603 5.836   1.000 61.78328  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   10887 N N   . LEU A-2 1 327 ? 41.347  -102.159 4.203   1.000 74.13261  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-2 N   1 
+ATOM   10888 C CA  . LEU A-2 1 327 ? 42.640  -101.510 4.037   1.000 69.33208  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   10889 C C   . LEU A-2 1 327 ? 42.459  -100.007 3.892   1.000 77.38798  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-2 C   1 
+ATOM   10890 O O   . LEU A-2 1 327 ? 41.684  -99.548  3.047   1.000 73.41147  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-2 O   1 
+ATOM   10891 C CB  . LEU A-2 1 327 ? 43.377  -102.067 2.818   1.000 69.94253  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   10892 C CG  . LEU A-2 1 327 ? 44.744  -101.442 2.548   1.000 57.43156  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   10893 C CD1 . LEU A-2 1 327 ? 45.625  -101.575 3.773   1.000 77.19902  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   10894 C CD2 . LEU A-2 1 327 ? 45.401  -102.086 1.342   1.000 68.46738  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   10895 N N   . SER A-2 1 328 ? 43.177  -99.250  4.715   1.000 71.65137  ? ? ? ? ? ?  318 SER A-2 N   1 
+ATOM   10896 C CA  . SER A-2 1 328 ? 43.258  -97.800  4.597   1.000 71.52850  ? ? ? ? ? ?  318 SER A-2 CA  1 
+ATOM   10897 C C   . SER A-2 1 328 ? 44.673  -97.446  4.163   1.000 76.56302  ? ? ? ? ? ?  318 SER A-2 C   1 
+ATOM   10898 O O   . SER A-2 1 328 ? 45.637  -97.770  4.865   1.000 91.11456  ? ? ? ? ? ?  318 SER A-2 O   1 
+ATOM   10899 C CB  . SER A-2 1 328 ? 42.911  -97.118  5.919   1.000 58.28563  ? ? ? ? ? ?  318 SER A-2 CB  1 
+ATOM   10900 O OG  . SER A-2 1 328 ? 43.083  -95.715  5.827   1.000 95.18206  ? ? ? ? ? ?  318 SER A-2 OG  1 
+ATOM   10901 N N   . THR A-2 1 329 ? 44.799  -96.792  3.010   1.000 54.16329  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-2 N   1 
+ATOM   10902 C CA  . THR A-2 1 329 ? 46.115  -96.526  2.449   1.000 63.61577  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-2 CA  1 
+ATOM   10903 C C   . THR A-2 1 329 ? 46.127  -95.183  1.733   1.000 72.16874  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-2 C   1 
+ATOM   10904 O O   . THR A-2 1 329 ? 45.126  -94.759  1.148   1.000 57.99575  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-2 O   1 
+ATOM   10905 C CB  . THR A-2 1 329 ? 46.546  -97.640  1.482   1.000 69.84211  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-2 CB  1 
+ATOM   10906 O OG1 . THR A-2 1 329 ? 47.801  -97.298  0.882   1.000 65.39725  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-2 OG1 1 
+ATOM   10907 C CG2 . THR A-2 1 329 ? 45.502  -97.842  0.390   1.000 66.23652  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-2 CG2 1 
+ATOM   10908 N N   . HIS A-2 1 330 ? 47.278  -94.514  1.801   1.000 69.48077  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-2 N   1 
+ATOM   10909 C CA  . HIS A-2 1 330 ? 47.561  -93.336  0.993   1.000 84.33418  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-2 CA  1 
+ATOM   10910 C C   . HIS A-2 1 330 ? 48.535  -93.627  -0.138  1.000 83.31538  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-2 C   1 
+ATOM   10911 O O   . HIS A-2 1 330 ? 48.914  -92.702  -0.864  1.000 74.58547  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-2 O   1 
+ATOM   10912 C CB  . HIS A-2 1 330 ? 48.124  -92.209  1.867   1.000 69.74977  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-2 CB  1 
+ATOM   10913 C CG  . HIS A-2 1 330 ? 47.078  -91.322  2.467   1.000 87.60008  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-2 CG  1 
+ATOM   10914 N ND1 . HIS A-2 1 330 ? 45.903  -91.014  1.817   1.000 113.46295 ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-2 ND1 1 
+ATOM   10915 C CD2 . HIS A-2 1 330 ? 47.029  -90.678  3.658   1.000 62.41198  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-2 CD2 1 
+ATOM   10916 C CE1 . HIS A-2 1 330 ? 45.175  -90.218  2.579   1.000 117.96279 ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-2 CE1 1 
+ATOM   10917 N NE2 . HIS A-2 1 330 ? 45.835  -89.999  3.702   1.000 91.55147  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-2 NE2 1 
+ATOM   10918 N N   . SER A-2 1 331 ? 48.942  -94.885  -0.314  1.000 70.27386  ? ? ? ? ? ?  321 SER A-2 N   1 
+ATOM   10919 C CA  . SER A-2 1 331 ? 50.023  -95.226  -1.226  1.000 67.75940  ? ? ? ? ? ?  321 SER A-2 CA  1 
+ATOM   10920 C C   . SER A-2 1 331 ? 49.461  -95.768  -2.529  1.000 71.02896  ? ? ? ? ? ?  321 SER A-2 C   1 
+ATOM   10921 O O   . SER A-2 1 331 ? 48.705  -96.752  -2.501  1.000 79.18894  ? ? ? ? ? ?  321 SER A-2 O   1 
+ATOM   10922 C CB  . SER A-2 1 331 ? 50.947  -96.253  -0.585  1.000 66.61821  ? ? ? ? ? ?  321 SER A-2 CB  1 
+ATOM   10923 O OG  . SER A-2 1 331 ? 51.906  -96.730  -1.511  1.000 80.88250  ? ? ? ? ? ?  321 SER A-2 OG  1 
+ATOM   10924 N N   . PRO A-2 1 332 ? 49.785  -95.173  -3.682  1.000 72.93010  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-2 N   1 
+ATOM   10925 C CA  . PRO A-2 1 332 ? 49.348  -95.783  -4.948  1.000 64.36307  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-2 CA  1 
+ATOM   10926 C C   . PRO A-2 1 332 ? 50.038  -97.104  -5.234  1.000 72.15870  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-2 C   1 
+ATOM   10927 O O   . PRO A-2 1 332 ? 49.419  -98.009  -5.809  1.000 63.15151  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-2 O   1 
+ATOM   10928 C CB  . PRO A-2 1 332 ? 49.700  -94.713  -5.995  1.000 67.22715  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-2 CB  1 
+ATOM   10929 C CG  . PRO A-2 1 332 ? 49.858  -93.441  -5.220  1.000 65.12253  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-2 CG  1 
+ATOM   10930 C CD  . PRO A-2 1 332 ? 50.406  -93.855  -3.889  1.000 84.56244  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-2 CD  1 
+ATOM   10931 N N   . GLU A-2 1 333 ? 51.308  -97.242  -4.839  1.000 77.47595  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-2 N   1 
+ATOM   10932 C CA  . GLU A-2 1 333 ? 52.050  -98.477  -5.081  1.000 78.04062  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   10933 C C   . GLU A-2 1 333 ? 51.455  -99.664  -4.337  1.000 76.59710  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-2 C   1 
+ATOM   10934 O O   . GLU A-2 1 333 ? 51.732  -100.812 -4.699  1.000 89.59903  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-2 O   1 
+ATOM   10935 C CB  . GLU A-2 1 333 ? 53.519  -98.303  -4.682  1.000 60.98281  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   10936 C CG  . GLU A-2 1 333 ? 54.332  -97.417  -5.614  1.000 79.15735  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   10937 C CD  . GLU A-2 1 333 ? 54.036  -95.941  -5.435  1.000 95.72214  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   10938 O OE1 . GLU A-2 1 333 ? 53.576  -95.551  -4.340  1.000 82.85286  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   10939 O OE2 . GLU A-2 1 333 ? 54.260  -95.173  -6.394  1.000 109.66583 ? ? ? ? ? -1 323 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   10940 N N   . LEU A-2 1 334 ? 50.652  -99.414  -3.307  1.000 77.88403  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-2 N   1 
+ATOM   10941 C CA  . LEU A-2 1 334 ? 49.980  -100.471 -2.567  1.000 73.14331  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   10942 C C   . LEU A-2 1 334 ? 48.777  -101.038 -3.309  1.000 75.72317  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-2 C   1 
+ATOM   10943 O O   . LEU A-2 1 334 ? 48.152  -101.985 -2.819  1.000 72.16570  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-2 O   1 
+ATOM   10944 C CB  . LEU A-2 1 334 ? 49.553  -99.936  -1.199  1.000 73.97939  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   10945 C CG  . LEU A-2 1 334 ? 49.312  -100.917 -0.056  1.000 54.55466  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   10946 C CD1 . LEU A-2 1 334 ? 50.161  -102.165 -0.212  1.000 77.80619  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   10947 C CD2 . LEU A-2 1 334 ? 49.635  -100.223 1.245   1.000 78.01525  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   10948 N N   . LEU A-2 1 335 ? 48.432  -100.485 -4.472  1.000 89.22585  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-2 N   1 
+ATOM   10949 C CA  . LEU A-2 1 335 ? 47.331  -100.999 -5.277  1.000 72.92745  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   10950 C C   . LEU A-2 1 335 ? 47.796  -101.459 -6.654  1.000 74.83904  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-2 C   1 
+ATOM   10951 O O   . LEU A-2 1 335 ? 46.982  -101.554 -7.577  1.000 73.63589  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-2 O   1 
+ATOM   10952 C CB  . LEU A-2 1 335 ? 46.231  -99.946  -5.412  1.000 68.30875  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   10953 C CG  . LEU A-2 1 335 ? 45.715  -99.362  -4.095  1.000 54.30834  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   10954 C CD1 . LEU A-2 1 335 ? 44.623  -98.333  -4.349  1.000 59.75853  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   10955 C CD2 . LEU A-2 1 335 ? 45.213  -100.462 -3.174  1.000 70.96592  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   10956 N N   . TYR A-2 1 336 ? 49.092  -101.745 -6.811  1.000 60.54755  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-2 N   1 
+ATOM   10957 C CA  . TYR A-2 1 336 ? 49.605  -102.181 -8.108  1.000 62.79029  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   10958 C C   . TYR A-2 1 336 ? 49.022  -103.529 -8.514  1.000 79.81020  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-2 C   1 
+ATOM   10959 O O   . TYR A-2 1 336 ? 48.802  -103.787 -9.703  1.000 104.31800 ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-2 O   1 
+ATOM   10960 C CB  . TYR A-2 1 336 ? 51.133  -102.254 -8.074  1.000 60.37196  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   10961 C CG  . TYR A-2 1 336 ? 51.830  -100.940 -8.357  1.000 62.59850  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   10962 C CD1 . TYR A-2 1 336 ? 51.110  -99.758  -8.471  1.000 68.32152  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   10963 C CD2 . TYR A-2 1 336 ? 53.208  -100.887 -8.528  1.000 49.20872  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   10964 C CE1 . TYR A-2 1 336 ? 51.744  -98.557  -8.734  1.000 61.23110  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   10965 C CE2 . TYR A-2 1 336 ? 53.850  -99.691  -8.792  1.000 68.74214  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   10966 C CZ  . TYR A-2 1 336 ? 53.113  -98.530  -8.894  1.000 70.62500  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   10967 O OH  . TYR A-2 1 336 ? 53.743  -97.335  -9.157  1.000 79.99736  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   10968 N N   . GLU A-2 1 337 ? 48.766  -104.401 -7.541  1.000 50.85204  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-2 N   1 
+ATOM   10969 C CA  . GLU A-2 1 337 ? 48.258  -105.740 -7.803  1.000 56.62999  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   10970 C C   . GLU A-2 1 337 ? 46.776  -105.877 -7.470  1.000 73.03748  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-2 C   1 
+ATOM   10971 O O   . GLU A-2 1 337 ? 46.287  -107.001 -7.311  1.000 69.14825  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-2 O   1 
+ATOM   10972 C CB  . GLU A-2 1 337 ? 49.073  -106.770 -7.018  1.000 71.63384  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   10973 C CG  . GLU A-2 1 337 ? 50.567  -106.747 -7.310  1.000 64.98925  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   10974 C CD  . GLU A-2 1 337 ? 50.945  -107.616 -8.493  1.000 93.30608  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   10975 O OE1 . GLU A-2 1 337 ? 50.040  -108.243 -9.084  1.000 103.24267 ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   10976 O OE2 . GLU A-2 1 337 ? 52.147  -107.679 -8.828  1.000 99.20422  ? ? ? ? ? -1 327 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   10977 N N   . MET A-2 1 338 ? 46.051  -104.764 -7.372  1.000 56.34210  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-2 N   1 
+ATOM   10978 C CA  . MET A-2 1 338 ? 44.659  -104.814 -6.944  1.000 71.40309  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-2 CA  1 
+ATOM   10979 C C   . MET A-2 1 338 ? 43.789  -105.513 -7.984  1.000 61.14315  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-2 C   1 
+ATOM   10980 O O   . MET A-2 1 338 ? 43.962  -105.328 -9.193  1.000 73.43744  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-2 O   1 
+ATOM   10981 C CB  . MET A-2 1 338 ? 44.129  -103.404 -6.677  1.000 59.30919  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-2 CB  1 
+ATOM   10982 C CG  . MET A-2 1 338 ? 44.021  -102.520 -7.906  1.000 60.33755  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-2 CG  1 
+ATOM   10983 S SD  . MET A-2 1 338 ? 43.323  -100.906 -7.518  1.000 93.45580  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-2 SD  1 
+ATOM   10984 C CE  . MET A-2 1 338 ? 43.592  -100.039 -9.059  1.000 50.50335  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-2 CE  1 
+ATOM   10985 N N   . ASP A-2 1 339 ? 42.853  -106.327 -7.498  1.000 58.27125  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-2 N   1 
+ATOM   10986 C CA  . ASP A-2 1 339 ? 41.900  -107.042 -8.337  1.000 61.89329  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   10987 C C   . ASP A-2 1 339 ? 40.856  -107.688 -7.439  1.000 68.14420  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-2 C   1 
+ATOM   10988 O O   . ASP A-2 1 339 ? 41.179  -108.144 -6.338  1.000 80.74827  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-2 O   1 
+ATOM   10989 C CB  . ASP A-2 1 339 ? 42.595  -108.107 -9.197  1.000 69.96550  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   10990 C CG  . ASP A-2 1 339 ? 41.800  -108.469 -10.440 1.000 84.84486  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   10991 O OD1 . ASP A-2 1 339 ? 40.653  -107.994 -10.583 1.000 74.10949  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   10992 O OD2 . ASP A-2 1 339 ? 42.331  -109.225 -11.281 1.000 112.68543 ? ? ? ? ? -1 329 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   10993 N N   . ASN A-2 1 340 ? 39.609  -107.714 -7.914  1.000 70.13568  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-2 N   1 
+ATOM   10994 C CA  . ASN A-2 1 340 ? 38.499  -108.349 -7.200  1.000 54.62560  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   10995 C C   . ASN A-2 1 340 ? 38.319  -107.746 -5.809  1.000 66.39122  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-2 C   1 
+ATOM   10996 O O   . ASN A-2 1 340 ? 38.086  -108.455 -4.828  1.000 85.76659  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-2 O   1 
+ATOM   10997 C CB  . ASN A-2 1 340 ? 38.693  -109.866 -7.113  1.000 61.15524  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   10998 C CG  . ASN A-2 1 340 ? 37.390  -110.609 -6.883  1.000 65.41110  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   10999 O OD1 . ASN A-2 1 340 ? 36.364  -110.005 -6.569  1.000 67.20323  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   11000 N ND2 . ASN A-2 1 340 ? 37.426  -111.927 -7.036  1.000 112.42149 ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   11001 N N   . THR A-2 1 341 ? 38.436  -106.424 -5.723  1.000 72.47914  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-2 N   1 
+ATOM   11002 C CA  . THR A-2 1 341 ? 38.284  -105.703 -4.470  1.000 57.07782  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-2 CA  1 
+ATOM   11003 C C   . THR A-2 1 341 ? 37.285  -104.570 -4.651  1.000 61.49978  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-2 C   1 
+ATOM   11004 O O   . THR A-2 1 341 ? 36.965  -104.167 -5.772  1.000 83.71148  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-2 O   1 
+ATOM   11005 C CB  . THR A-2 1 341 ? 39.619  -105.132 -3.977  1.000 63.34051  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-2 CB  1 
+ATOM   11006 O OG1 . THR A-2 1 341 ? 39.409  -104.405 -2.758  1.000 71.15845  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-2 OG1 1 
+ATOM   11007 C CG2 . THR A-2 1 341 ? 40.208  -104.195 -5.018  1.000 49.18974  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-2 CG2 1 
+ATOM   11008 N N   . ARG A-2 1 342 ? 36.796  -104.056 -3.528  1.000 73.27984  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-2 N   1 
+ATOM   11009 C CA  . ARG A-2 1 342 ? 35.929  -102.887 -3.528  1.000 81.53957  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-2 CA  1 
+ATOM   11010 C C   . ARG A-2 1 342 ? 36.725  -101.668 -3.088  1.000 57.14835  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-2 C   1 
+ATOM   11011 O O   . ARG A-2 1 342 ? 37.387  -101.694 -2.046  1.000 65.92116  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-2 O   1 
+ATOM   11012 C CB  . ARG A-2 1 342 ? 34.717  -103.079 -2.618  1.000 59.48953  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-2 CB  1 
+ATOM   11013 C CG  . ARG A-2 1 342 ? 33.769  -101.894 -2.675  1.000 69.81755  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-2 CG  1 
+ATOM   11014 C CD  . ARG A-2 1 342 ? 32.358  -102.271 -2.287  1.000 81.71061  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-2 CD  1 
+ATOM   11015 N NE  . ARG A-2 1 342 ? 31.375  -101.513 -3.052  1.000 92.09717  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-2 NE  1 
+ATOM   11016 C CZ  . ARG A-2 1 342 ? 30.648  -102.017 -4.040  1.000 71.48495  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-2 CZ  1 
+ATOM   11017 N NH1 . ARG A-2 1 342 ? 30.736  -103.293 -4.380  1.000 69.22012  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-2 NH1 1 
+ATOM   11018 N NH2 . ARG A-2 1 342 ? 29.806  -101.224 -4.697  1.000 75.84152  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-2 NH2 1 
+ATOM   11019 N N   . LEU A-2 1 343 ? 36.660  -100.609 -3.889  1.000 70.56997  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11020 C CA  . LEU A-2 1 343 ? 37.358  -99.362  -3.615  1.000 65.03588  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11021 C C   . LEU A-2 1 343 ? 36.371  -98.373  -3.010  1.000 68.19311  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11022 O O   . LEU A-2 1 343 ? 35.357  -98.042  -3.633  1.000 70.26103  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11023 C CB  . LEU A-2 1 343 ? 37.981  -98.798  -4.892  1.000 69.30706  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11024 C CG  . LEU A-2 1 343 ? 38.927  -99.737  -5.645  1.000 60.26051  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11025 C CD1 . LEU A-2 1 343 ? 39.496  -99.061  -6.884  1.000 75.48726  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11026 C CD2 . LEU A-2 1 343 ? 40.043  -100.215 -4.733  1.000 70.59390  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11027 N N   . ILE A-2 1 344 ? 36.664  -97.912  -1.798  1.000 71.82047  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-2 N   1 
+ATOM   11028 C CA  . ILE A-2 1 344 ? 35.825  -96.955  -1.087  1.000 62.76641  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   11029 C C   . ILE A-2 1 344 ? 36.589  -95.643  -1.007  1.000 74.51482  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-2 C   1 
+ATOM   11030 O O   . ILE A-2 1 344 ? 37.719  -95.604  -0.503  1.000 73.44300  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-2 O   1 
+ATOM   11031 C CB  . ILE A-2 1 344 ? 35.447  -97.466  0.311   1.000 56.36887  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   11032 C CG1 . ILE A-2 1 344 ? 34.844  -98.869  0.212   1.000 56.42276  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   11033 C CG2 . ILE A-2 1 344 ? 34.477  -96.509  0.985   1.000 65.52543  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   11034 C CD1 . ILE A-2 1 344 ? 34.641  -99.543  1.544   1.000 64.15850  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   11035 N N   . ARG A-2 1 345 ? 35.987  -94.570  -1.508  1.000 72.10031  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-2 N   1 
+ATOM   11036 C CA  . ARG A-2 1 345 ? 36.626  -93.261  -1.534  1.000 77.95941  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-2 CA  1 
+ATOM   11037 C C   . ARG A-2 1 345 ? 35.851  -92.307  -0.637  1.000 74.73222  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-2 C   1 
+ATOM   11038 O O   . ARG A-2 1 345 ? 34.665  -92.052  -0.874  1.000 77.62852  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-2 O   1 
+ATOM   11039 C CB  . ARG A-2 1 345 ? 36.709  -92.715  -2.959  1.000 69.16126  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-2 CB  1 
+ATOM   11040 C CG  . ARG A-2 1 345 ? 37.306  -91.320  -3.045  1.000 54.46623  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-2 CG  1 
+ATOM   11041 C CD  . ARG A-2 1 345 ? 37.489  -90.882  -4.489  1.000 75.91912  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-2 CD  1 
+ATOM   11042 N NE  . ARG A-2 1 345 ? 37.996  -89.519  -4.586  1.000 75.84835  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-2 NE  1 
+ATOM   11043 C CZ  . ARG A-2 1 345 ? 37.232  -88.439  -4.681  1.000 74.34191  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-2 CZ  1 
+ATOM   11044 N NH1 . ARG A-2 1 345 ? 35.912  -88.526  -4.707  1.000 54.60246  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-2 NH1 1 
+ATOM   11045 N NH2 . ARG A-2 1 345 ? 37.807  -87.242  -4.754  1.000 90.75144  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-2 NH2 1 
+ATOM   11046 N N   . VAL A-2 1 346 ? 36.518  -91.789  0.389   1.000 75.55982  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-2 N   1 
+ATOM   11047 C CA  . VAL A-2 1 346 ? 35.932  -90.793  1.276   1.000 81.43637  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   11048 C C   . VAL A-2 1 346 ? 36.164  -89.416  0.675   1.000 81.11726  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-2 C   1 
+ATOM   11049 O O   . VAL A-2 1 346 ? 37.307  -89.034  0.395   1.000 98.77856  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-2 O   1 
+ATOM   11050 C CB  . VAL A-2 1 346 ? 36.533  -90.887  2.688   1.000 76.75061  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   11051 C CG1 . VAL A-2 1 346 ? 35.904  -89.843  3.594   1.000 97.57232  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   11052 C CG2 . VAL A-2 1 346 ? 36.331  -92.279  3.259   1.000 63.94275  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   11053 N N   . HIS A-2 1 347 ? 35.084  -88.668  0.476   1.000 89.45897  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-2 N   1 
+ATOM   11054 C CA  . HIS A-2 1 347 ? 35.191  -87.374  -0.177  1.000 101.34044 ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-2 CA  1 
+ATOM   11055 C C   . HIS A-2 1 347 ? 35.861  -86.354  0.741   1.000 116.72006 ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-2 C   1 
+ATOM   11056 O O   . HIS A-2 1 347 ? 35.867  -86.486  1.968   1.000 110.61502 ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-2 O   1 
+ATOM   11057 C CB  . HIS A-2 1 347 ? 33.813  -86.872  -0.605  1.000 90.90933  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-2 CB  1 
+ATOM   11058 C CG  . HIS A-2 1 347 ? 33.172  -87.703  -1.672  1.000 88.48854  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-2 CG  1 
+ATOM   11059 N ND1 . HIS A-2 1 347 ? 32.098  -87.262  -2.414  1.000 92.67991  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-2 ND1 1 
+ATOM   11060 C CD2 . HIS A-2 1 347 ? 33.453  -88.950  -2.122  1.000 77.00551  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-2 CD2 1 
+ATOM   11061 C CE1 . HIS A-2 1 347 ? 31.745  -88.200  -3.275  1.000 90.14254  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-2 CE1 1 
+ATOM   11062 N NE2 . HIS A-2 1 347 ? 32.550  -89.235  -3.117  1.000 79.72892  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-2 NE2 1 
+ATOM   11063 N N   . SER A-2 1 348 ? 36.433  -85.321  0.118   1.000 132.87527 ? ? ? ? ? ?  338 SER A-2 N   1 
+ATOM   11064 C CA  . SER A-2 1 348 ? 37.124  -84.264  0.848   1.000 116.83306 ? ? ? ? ? ?  338 SER A-2 CA  1 
+ATOM   11065 C C   . SER A-2 1 348 ? 36.176  -83.376  1.644   1.000 120.37757 ? ? ? ? ? ?  338 SER A-2 C   1 
+ATOM   11066 O O   . SER A-2 1 348 ? 36.644  -82.615  2.497   1.000 132.44405 ? ? ? ? ? ?  338 SER A-2 O   1 
+ATOM   11067 C CB  . SER A-2 1 348 ? 37.929  -83.395  -0.121  1.000 129.11745 ? ? ? ? ? ?  338 SER A-2 CB  1 
+ATOM   11068 O OG  . SER A-2 1 348 ? 38.676  -84.185  -1.031  1.000 112.37004 ? ? ? ? ? ?  338 SER A-2 OG  1 
+ATOM   11069 N N   . THR A-2 1 349 ? 34.872  -83.452  1.392   1.000 124.24283 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-2 N   1 
+ATOM   11070 C CA  . THR A-2 1 349 ? 33.918  -82.595  2.076   1.000 131.58731 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-2 CA  1 
+ATOM   11071 C C   . THR A-2 1 349 ? 33.802  -82.971  3.553   1.000 146.58351 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-2 C   1 
+ATOM   11072 O O   . THR A-2 1 349 ? 34.164  -84.074  3.978   1.000 140.26760 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-2 O   1 
+ATOM   11073 C CB  . THR A-2 1 349 ? 32.546  -82.684  1.406   1.000 137.17583 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-2 CB  1 
+ATOM   11074 O OG1 . THR A-2 1 349 ? 31.992  -83.987  1.628   1.000 125.83877 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-2 OG1 1 
+ATOM   11075 C CG2 . THR A-2 1 349 ? 32.668  -82.447  -0.093  1.000 138.64305 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-2 CG2 1 
+ATOM   11076 N N   . GLU A-2 1 350 ? 33.284  -82.019  4.342   1.000 165.45927 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-2 N   1 
+ATOM   11077 C CA  . GLU A-2 1 350 ? 33.049  -82.227  5.770   1.000 159.66547 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   11078 C C   . GLU A-2 1 350 ? 31.847  -83.120  6.052   1.000 150.63155 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-2 C   1 
+ATOM   11079 O O   . GLU A-2 1 350 ? 31.743  -83.662  7.157   1.000 143.64801 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-2 O   1 
+ATOM   11080 C CB  . GLU A-2 1 350 ? 32.857  -80.881  6.476   1.000 171.35592 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   11081 C CG  . GLU A-2 1 350 ? 31.546  -80.158  6.149   1.000 183.06057 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   11082 C CD  . GLU A-2 1 350 ? 31.531  -79.549  4.756   1.000 179.07752 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   11083 O OE1 . GLU A-2 1 350 ? 32.602  -79.498  4.116   1.000 167.95100 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   11084 O OE2 . GLU A-2 1 350 ? 30.449  -79.121  4.299   1.000 172.52131 ? ? ? ? ? -1 340 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   11085 N N   . LYS A-2 1 351 ? 30.945  -83.284  5.085   1.000 152.85388 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-2 N   1 
+ATOM   11086 C CA  . LYS A-2 1 351 ? 29.787  -84.151  5.257   1.000 153.08150 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   11087 C C   . LYS A-2 1 351 ? 30.154  -85.628  5.271   1.000 138.55805 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-2 C   1 
+ATOM   11088 O O   . LYS A-2 1 351 ? 29.291  -86.455  5.589   1.000 141.77602 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-2 O   1 
+ATOM   11089 C CB  . LYS A-2 1 351 ? 28.765  -83.885  4.148   1.000 132.86272 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   11090 C CG  . LYS A-2 1 351 ? 28.198  -82.474  4.159   1.000 151.07423 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   11091 C CD  . LYS A-2 1 351 ? 27.544  -82.122  2.831   1.000 149.72821 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   11092 C CE  . LYS A-2 1 351 ? 28.565  -82.096  1.704   1.000 136.84849 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   11093 N NZ  . LYS A-2 1 351 ? 27.946  -81.714  0.405   1.000 139.78287 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   11094 N N   . VAL A-2 1 352 ? 31.401  -85.970  4.941   1.000 128.71193 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-2 N   1 
+ATOM   11095 C CA  . VAL A-2 1 352 ? 31.883  -87.348  4.913   1.000 117.84576 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   11096 C C   . VAL A-2 1 352 ? 30.993  -88.180  4.000   1.000 116.24763 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-2 C   1 
+ATOM   11097 O O   . VAL A-2 1 352 ? 30.289  -89.091  4.452   1.000 108.78314 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-2 O   1 
+ATOM   11098 C CB  . VAL A-2 1 352 ? 31.956  -87.949  6.330   1.000 96.90263  ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   11099 C CG1 . VAL A-2 1 352 ? 32.748  -89.253  6.320   1.000 88.51288  ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   11100 C CG2 . VAL A-2 1 352 ? 32.586  -86.954  7.288   1.000 119.45412 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   11101 N N   . VAL A-2 1 353 ? 31.005  -87.859  2.713   1.000 109.77862 ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-2 N   1 
+ATOM   11102 C CA  . VAL A-2 1 353 ? 30.298  -88.654  1.717   1.000 88.61087  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   11103 C C   . VAL A-2 1 353 ? 31.215  -89.775  1.252   1.000 83.27269  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-2 C   1 
+ATOM   11104 O O   . VAL A-2 1 353 ? 32.420  -89.573  1.059   1.000 89.98802  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-2 O   1 
+ATOM   11105 C CB  . VAL A-2 1 353 ? 29.847  -87.770  0.541   1.000 84.18018  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   11106 C CG1 . VAL A-2 1 353 ? 28.865  -88.521  -0.345  1.000 98.42555  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   11107 C CG2 . VAL A-2 1 353 ? 29.234  -86.475  1.056   1.000 114.93836 ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   11108 N N   . CYS A-2 1 354 ? 30.652  -90.968  1.078   1.000 93.01486  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A-2 N   1 
+ATOM   11109 C CA  . CYS A-2 1 354 ? 31.418  -92.143  0.688   1.000 88.70980  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A-2 CA  1 
+ATOM   11110 C C   . CYS A-2 1 354 ? 30.903  -92.688  -0.634  1.000 70.85281  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A-2 C   1 
+ATOM   11111 O O   . CYS A-2 1 354 ? 29.695  -92.884  -0.806  1.000 80.69386  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A-2 O   1 
+ATOM   11112 C CB  . CYS A-2 1 354 ? 31.353  -93.227  1.765   1.000 66.97894  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A-2 CB  1 
+ATOM   11113 S SG  . CYS A-2 1 354 ? 32.392  -92.885  3.196   1.000 91.25102  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A-2 SG  1 
+ATOM   11114 N N   . SER A-2 1 355 ? 31.825  -92.937  -1.560  1.000 65.91890  ? ? ? ? ? ?  345 SER A-2 N   1 
+ATOM   11115 C CA  . SER A-2 1 355 ? 31.520  -93.559  -2.839  1.000 79.37259  ? ? ? ? ? ?  345 SER A-2 CA  1 
+ATOM   11116 C C   . SER A-2 1 355 ? 32.317  -94.850  -2.949  1.000 73.21915  ? ? ? ? ? ?  345 SER A-2 C   1 
+ATOM   11117 O O   . SER A-2 1 355 ? 33.531  -94.856  -2.719  1.000 71.42127  ? ? ? ? ? ?  345 SER A-2 O   1 
+ATOM   11118 C CB  . SER A-2 1 355 ? 31.851  -92.620  -4.001  1.000 66.38855  ? ? ? ? ? ?  345 SER A-2 CB  1 
+ATOM   11119 O OG  . SER A-2 1 355 ? 31.191  -91.377  -3.845  1.000 77.98745  ? ? ? ? ? ?  345 SER A-2 OG  1 
+ATOM   11120 N N   . SER A-2 1 356 ? 31.633  -95.940  -3.286  1.000 69.83255  ? ? ? ? ? ?  346 SER A-2 N   1 
+ATOM   11121 C CA  . SER A-2 1 356 ? 32.244  -97.259  -3.353  1.000 74.44823  ? ? ? ? ? ?  346 SER A-2 CA  1 
+ATOM   11122 C C   . SER A-2 1 356 ? 32.133  -97.813  -4.765  1.000 89.04205  ? ? ? ? ? ?  346 SER A-2 C   1 
+ATOM   11123 O O   . SER A-2 1 356 ? 31.129  -97.599  -5.450  1.000 92.84519  ? ? ? ? ? ?  346 SER A-2 O   1 
+ATOM   11124 C CB  . SER A-2 1 356 ? 31.588  -98.226  -2.363  1.000 65.80809  ? ? ? ? ? ?  346 SER A-2 CB  1 
+ATOM   11125 O OG  . SER A-2 1 356 ? 30.219  -98.420  -2.672  1.000 86.44663  ? ? ? ? ? ?  346 SER A-2 OG  1 
+ATOM   11126 N N   . HIS A-2 1 357 ? 33.171  -98.530  -5.189  1.000 82.62776  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-2 N   1 
+ATOM   11127 C CA  . HIS A-2 1 357 ? 33.212  -99.157  -6.503  1.000 65.48303  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-2 CA  1 
+ATOM   11128 C C   . HIS A-2 1 357 ? 33.792  -100.555 -6.371  1.000 74.15997  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-2 C   1 
+ATOM   11129 O O   . HIS A-2 1 357 ? 34.840  -100.737 -5.745  1.000 80.70578  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-2 O   1 
+ATOM   11130 C CB  . HIS A-2 1 357 ? 34.051  -98.337  -7.489  1.000 84.02578  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-2 CB  1 
+ATOM   11131 C CG  . HIS A-2 1 357 ? 34.371  -99.064  -8.759  1.000 82.59761  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-2 CG  1 
+ATOM   11132 N ND1 . HIS A-2 1 357 ? 33.423  -99.327  -9.725  1.000 82.49826  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-2 ND1 1 
+ATOM   11133 C CD2 . HIS A-2 1 357 ? 35.531  -99.593  -9.216  1.000 73.15938  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-2 CD2 1 
+ATOM   11134 C CE1 . HIS A-2 1 357 ? 33.987  -99.982  -10.725 1.000 78.92789  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-2 CE1 1 
+ATOM   11135 N NE2 . HIS A-2 1 357 ? 35.265  -100.156 -10.441 1.000 68.50620  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-2 NE2 1 
+ATOM   11136 N N   . MET A-2 1 358 ? 33.112  -101.534 -6.960  1.000 79.87767  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-2 N   1 
+ATOM   11137 C CA  . MET A-2 1 358 ? 33.612  -102.906 -7.003  1.000 70.40757  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-2 CA  1 
+ATOM   11138 C C   . MET A-2 1 358 ? 34.575  -103.021 -8.176  1.000 59.82334  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-2 C   1 
+ATOM   11139 O O   . MET A-2 1 358 ? 34.160  -103.191 -9.324  1.000 73.23196  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-2 O   1 
+ATOM   11140 C CB  . MET A-2 1 358 ? 32.464  -103.899 -7.125  1.000 58.47867  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-2 CB  1 
+ATOM   11141 C CG  . MET A-2 1 358 ? 32.910  -105.350 -7.126  1.000 71.50705  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-2 CG  1 
+ATOM   11142 S SD  . MET A-2 1 358 ? 34.019  -105.733 -5.757  1.000 76.92463  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-2 SD  1 
+ATOM   11143 C CE  . MET A-2 1 358 ? 34.364  -107.458 -6.086  1.000 73.19774  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-2 CE  1 
+ATOM   11144 N N   . TYR A-2 1 359 ? 35.869  -102.924 -7.887  1.000 67.77355  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-2 N   1 
+ATOM   11145 C CA  . TYR A-2 1 359 ? 36.887  -102.958 -8.928  1.000 63.72934  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   11146 C C   . TYR A-2 1 359 ? 37.184  -104.403 -9.305  1.000 71.61972  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-2 C   1 
+ATOM   11147 O O   . TYR A-2 1 359 ? 37.570  -105.209 -8.452  1.000 52.70683  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-2 O   1 
+ATOM   11148 C CB  . TYR A-2 1 359 ? 38.154  -102.251 -8.456  1.000 65.75115  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   11149 C CG  . TYR A-2 1 359 ? 39.253  -102.216 -9.491  1.000 63.21803  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   11150 C CD1 . TYR A-2 1 359 ? 39.286  -101.224 -10.462 1.000 68.71562  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   11151 C CD2 . TYR A-2 1 359 ? 40.259  -103.172 -9.495  1.000 64.94871  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   11152 C CE1 . TYR A-2 1 359 ? 40.288  -101.187 -11.408 1.000 60.34107  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   11153 C CE2 . TYR A-2 1 359 ? 41.266  -103.143 -10.437 1.000 70.01607  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   11154 C CZ  . TYR A-2 1 359 ? 41.276  -102.149 -11.391 1.000 65.49436  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   11155 O OH  . TYR A-2 1 359 ? 42.276  -102.114 -12.333 1.000 63.89758  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   11156 N N   . ASN A-2 1 360 ? 37.008  -104.726 -10.584 1.000 97.31021  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-2 N   1 
+ATOM   11157 C CA  . ASN A-2 1 360 ? 37.260  -106.067 -11.087 1.000 70.88229  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   11158 C C   . ASN A-2 1 360 ? 37.833  -105.969 -12.491 1.000 76.92342  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-2 C   1 
+ATOM   11159 O O   . ASN A-2 1 360 ? 37.259  -105.298 -13.353 1.000 104.58617 ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-2 O   1 
+ATOM   11160 C CB  . ASN A-2 1 360 ? 35.977  -106.905 -11.087 1.000 62.34279  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   11161 C CG  . ASN A-2 1 360 ? 36.121  -108.182 -10.288 1.000 82.54482  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   11162 O OD1 . ASN A-2 1 360 ? 37.164  -108.834 -10.323 1.000 83.47477  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   11163 N ND2 . ASN A-2 1 360 ? 35.073  -108.544 -9.555  1.000 75.10317  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   11164 N N   . VAL A-2 1 361 ? 38.965  -106.631 -12.712 1.000 85.71561  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-2 N   1 
+ATOM   11165 C CA  . VAL A-2 1 361 ? 39.619  -106.648 -14.015 1.000 73.17956  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   11166 C C   . VAL A-2 1 361 ? 39.065  -107.808 -14.829 1.000 67.52598  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-2 C   1 
+ATOM   11167 O O   . VAL A-2 1 361 ? 39.107  -108.965 -14.391 1.000 100.58465 ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-2 O   1 
+ATOM   11168 C CB  . VAL A-2 1 361 ? 41.145  -106.760 -13.866 1.000 75.84216  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   11169 C CG1 . VAL A-2 1 361 ? 41.775  -107.171 -15.186 1.000 71.39875  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   11170 C CG2 . VAL A-2 1 361 ? 41.729  -105.440 -13.385 1.000 65.64852  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   11171 N N   . GLU A-2 1 362 ? 38.550  -107.501 -16.016 1.000 85.03752  ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-2 N   1 
+ATOM   11172 C CA  . GLU A-2 1 362 ? 37.974  -108.517 -16.881 1.000 92.88275  ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   11173 C C   . GLU A-2 1 362 ? 39.070  -109.388 -17.491 1.000 90.13281  ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-2 C   1 
+ATOM   11174 O O   . GLU A-2 1 362 ? 40.249  -109.027 -17.517 1.000 96.71483  ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-2 O   1 
+ATOM   11175 C CB  . GLU A-2 1 362 ? 37.142  -107.863 -17.982 1.000 107.15255 ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   11176 C CG  . GLU A-2 1 362 ? 36.185  -106.797 -17.472 1.000 129.09365 ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   11177 C CD  . GLU A-2 1 362 ? 35.644  -105.918 -18.582 1.000 157.51750 ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   11178 O OE1 . GLU A-2 1 362 ? 35.553  -106.397 -19.731 1.000 147.86821 ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   11179 O OE2 . GLU A-2 1 362 ? 35.320  -104.744 -18.305 1.000 160.43383 ? ? ? ? ? -1 352 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   11180 N N   . GLU A-2 1 363 ? 38.662  -110.559 -17.989 1.000 94.33885  ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-2 N   1 
+ATOM   11181 C CA  . GLU A-2 1 363 ? 39.624  -111.481 -18.585 1.000 102.28633 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   11182 C C   . GLU A-2 1 363 ? 40.237  -110.908 -19.856 1.000 107.40790 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-2 C   1 
+ATOM   11183 O O   . GLU A-2 1 363 ? 41.391  -111.212 -20.179 1.000 92.90488  ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-2 O   1 
+ATOM   11184 C CB  . GLU A-2 1 363 ? 38.953  -112.823 -18.880 1.000 124.95624 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   11185 C CG  . GLU A-2 1 363 ? 38.356  -113.505 -17.661 1.000 148.95561 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   11186 C CD  . GLU A-2 1 363 ? 37.703  -114.831 -17.999 1.000 195.42061 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   11187 O OE1 . GLU A-2 1 363 ? 37.910  -115.326 -19.127 1.000 190.04962 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   11188 O OE2 . GLU A-2 1 363 ? 36.979  -115.376 -17.139 1.000 201.09782 ? ? ? ? ? -1 353 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   11189 N N   . ALA A-2 1 364 ? 39.486  -110.076 -20.583 1.000 97.69072  ? ? ? ? ? ?  354 ALA A-2 N   1 
+ATOM   11190 C CA  . ALA A-2 1 364 ? 40.010  -109.468 -21.801 1.000 92.60446  ? ? ? ? ? ?  354 ALA A-2 CA  1 
+ATOM   11191 C C   . ALA A-2 1 364 ? 41.164  -108.517 -21.508 1.000 99.53366  ? ? ? ? ? ?  354 ALA A-2 C   1 
+ATOM   11192 O O   . ALA A-2 1 364 ? 42.092  -108.404 -22.316 1.000 105.61564 ? ? ? ? ? ?  354 ALA A-2 O   1 
+ATOM   11193 C CB  . ALA A-2 1 364 ? 38.890  -108.738 -22.541 1.000 90.72802  ? ? ? ? ? ?  354 ALA A-2 CB  1 
+ATOM   11194 N N   . TYR A-2 1 365 ? 41.127  -107.830 -20.370 1.000 87.65327  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-2 N   1 
+ATOM   11195 C CA  . TYR A-2 1 365 ? 42.188  -106.914 -19.976 1.000 78.70709  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   11196 C C   . TYR A-2 1 365 ? 43.315  -107.604 -19.220 1.000 83.24454  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-2 C   1 
+ATOM   11197 O O   . TYR A-2 1 365 ? 44.243  -106.925 -18.766 1.000 88.16110  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-2 O   1 
+ATOM   11198 C CB  . TYR A-2 1 365 ? 41.619  -105.785 -19.111 1.000 81.91386  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   11199 C CG  . TYR A-2 1 365 ? 40.714  -104.818 -19.840 1.000 74.21620  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   11200 C CD1 . TYR A-2 1 365 ? 39.409  -105.164 -20.168 1.000 88.15594  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   11201 C CD2 . TYR A-2 1 365 ? 41.157  -103.545 -20.175 1.000 84.11748  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   11202 C CE1 . TYR A-2 1 365 ? 38.578  -104.276 -20.825 1.000 94.04968  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   11203 C CE2 . TYR A-2 1 365 ? 40.335  -102.651 -20.830 1.000 76.49690  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   11204 C CZ  . TYR A-2 1 365 ? 39.048  -103.020 -21.152 1.000 75.99532  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   11205 O OH  . TYR A-2 1 365 ? 38.237  -102.121 -21.803 1.000 99.64592  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   11206 N N   . GLY A-2 1 366 ? 43.259  -108.931 -19.079 1.000 78.32891  ? ? ? ? ? ?  356 GLY A-2 N   1 
+ATOM   11207 C CA  . GLY A-2 1 366 ? 44.234  -109.626 -18.254 1.000 84.54596  ? ? ? ? ? ?  356 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   11208 C C   . GLY A-2 1 366 ? 45.653  -109.562 -18.784 1.000 70.07265  ? ? ? ? ? ?  356 GLY A-2 C   1 
+ATOM   11209 O O   . GLY A-2 1 366 ? 46.611  -109.591 -18.005 1.000 91.46177  ? ? ? ? ? ?  356 GLY A-2 O   1 
+ATOM   11210 N N   . SER A-2 1 367 ? 45.816  -109.477 -20.105 1.000 102.18319 ? ? ? ? ? ?  357 SER A-2 N   1 
+ATOM   11211 C CA  . SER A-2 1 367 ? 47.156  -109.445 -20.681 1.000 85.06180  ? ? ? ? ? ?  357 SER A-2 CA  1 
+ATOM   11212 C C   . SER A-2 1 367 ? 47.844  -108.102 -20.479 1.000 81.65662  ? ? ? ? ? ?  357 SER A-2 C   1 
+ATOM   11213 O O   . SER A-2 1 367 ? 49.058  -108.004 -20.688 1.000 87.34291  ? ? ? ? ? ?  357 SER A-2 O   1 
+ATOM   11214 C CB  . SER A-2 1 367 ? 47.103  -109.781 -22.172 1.000 70.73779  ? ? ? ? ? ?  357 SER A-2 CB  1 
+ATOM   11215 O OG  . SER A-2 1 367 ? 46.493  -111.042 -22.391 1.000 88.55596  ? ? ? ? ? ?  357 SER A-2 OG  1 
+ATOM   11216 N N   . VAL A-2 1 368 ? 47.101  -107.069 -20.086 1.000 77.47347  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-2 N   1 
+ATOM   11217 C CA  . VAL A-2 1 368 ? 47.677  -105.756 -19.817 1.000 89.68737  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   11218 C C   . VAL A-2 1 368 ? 47.216  -105.278 -18.446 1.000 89.31876  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-2 C   1 
+ATOM   11219 O O   . VAL A-2 1 368 ? 47.143  -104.071 -18.189 1.000 76.13866  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-2 O   1 
+ATOM   11220 C CB  . VAL A-2 1 368 ? 47.295  -104.741 -20.911 1.000 69.82364  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   11221 C CG1 . VAL A-2 1 368 ? 47.918  -105.133 -22.243 1.000 82.68534  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   11222 C CG2 . VAL A-2 1 368 ? 45.781  -104.642 -21.035 1.000 59.36528  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   11223 N N   . LYS A-2 1 369 ? 46.908  -106.225 -17.555 1.000 77.25190  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-2 N   1 
+ATOM   11224 C CA  . LYS A-2 1 369 ? 46.358  -105.867 -16.250 1.000 80.28150  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   11225 C C   . LYS A-2 1 369 ? 47.377  -105.118 -15.400 1.000 81.84169  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-2 C   1 
+ATOM   11226 O O   . LYS A-2 1 369 ? 47.039  -104.121 -14.752 1.000 61.26504  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-2 O   1 
+ATOM   11227 C CB  . LYS A-2 1 369 ? 45.874  -107.120 -15.521 1.000 76.16234  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   11228 C CG  . LYS A-2 1 369 ? 45.303  -106.850 -14.136 1.000 65.47725  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   11229 C CD  . LYS A-2 1 369 ? 44.897  -108.139 -13.439 1.000 97.97616  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   11230 C CE  . LYS A-2 1 369 ? 46.098  -109.036 -13.197 1.000 124.70414 ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   11231 N NZ  . LYS A-2 1 369 ? 47.116  -108.370 -12.340 1.000 117.82522 ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   11232 N N   . LYS A-2 1 370 ? 48.627  -105.582 -15.390 1.000 89.44235  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-2 N   1 
+ATOM   11233 C CA  . LYS A-2 1 370 ? 49.635  -104.951 -14.546 1.000 91.47167  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   11234 C C   . LYS A-2 1 370 ? 49.986  -103.556 -15.046 1.000 68.60253  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-2 C   1 
+ATOM   11235 O O   . LYS A-2 1 370 ? 50.182  -102.635 -14.245 1.000 90.15891  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-2 O   1 
+ATOM   11236 C CB  . LYS A-2 1 370 ? 50.879  -105.833 -14.469 1.000 74.81239  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   11237 C CG  . LYS A-2 1 370 ? 50.630  -107.166 -13.784 1.000 90.76137  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   11238 C CD  . LYS A-2 1 370 ? 51.933  -107.866 -13.450 1.000 116.84907 ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   11239 C CE  . LYS A-2 1 370 ? 51.682  -109.153 -12.683 1.000 111.97023 ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   11240 N NZ  . LYS A-2 1 370 ? 50.840  -108.932 -11.477 1.000 102.49537 ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   11241 N N   . LYS A-2 1 371 ? 50.071  -103.378 -16.366 1.000 79.21048  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-2 N   1 
+ATOM   11242 C CA  . LYS A-2 1 371 ? 50.297  -102.045 -16.916 1.000 93.24186  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   11243 C C   . LYS A-2 1 371 ? 49.133  -101.115 -16.594 1.000 82.00762  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-2 C   1 
+ATOM   11244 O O   . LYS A-2 1 371 ? 49.336  -99.936  -16.278 1.000 80.20345  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-2 O   1 
+ATOM   11245 C CB  . LYS A-2 1 371 ? 50.514  -102.138 -18.427 1.000 86.60015  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   11246 C CG  . LYS A-2 1 371 ? 49.906  -100.992 -19.220 1.000 88.04386  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   11247 C CD  . LYS A-2 1 371 ? 50.955  -99.985  -19.654 1.000 89.13392  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   11248 C CE  . LYS A-2 1 371 ? 50.300  -98.734  -20.218 1.000 78.82523  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   11249 N NZ  . LYS A-2 1 371 ? 49.242  -99.059  -21.217 1.000 104.78247 ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   11250 N N   . LEU A-2 1 372 ? 47.907  -101.637 -16.649 1.000 75.87869  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11251 C CA  . LEU A-2 1 372 ? 46.728  -100.805 -16.434 1.000 71.71220  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11252 C C   . LEU A-2 1 372 ? 46.584  -100.400 -14.971 1.000 88.12056  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11253 O O   . LEU A-2 1 372 ? 46.180  -99.271  -14.672 1.000 85.05976  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11254 C CB  . LEU A-2 1 372 ? 45.485  -101.549 -16.924 1.000 71.71000  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11255 C CG  . LEU A-2 1 372 ? 44.092  -101.036 -16.563 1.000 85.96738  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11256 C CD1 . LEU A-2 1 372 ? 43.156  -101.240 -17.740 1.000 86.22951  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11257 C CD2 . LEU A-2 1 372 ? 43.563  -101.765 -15.338 1.000 83.58407  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11258 N N   . ASN A-2 1 373 ? 46.910  -101.306 -14.045 1.000 79.62219  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-2 N   1 
+ATOM   11259 C CA  . ASN A-2 1 373 ? 46.731  -101.003 -12.627 1.000 79.12607  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   11260 C C   . ASN A-2 1 373 ? 47.712  -99.939  -12.149 1.000 84.01715  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-2 C   1 
+ATOM   11261 O O   . ASN A-2 1 373 ? 47.337  -99.047  -11.380 1.000 84.86099  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-2 O   1 
+ATOM   11262 C CB  . ASN A-2 1 373 ? 46.879  -102.273 -11.791 1.000 71.64398  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   11263 C CG  . ASN A-2 1 373 ? 45.601  -103.082 -11.729 1.000 70.81544  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   11264 O OD1 . ASN A-2 1 373 ? 44.506  -102.549 -11.903 1.000 72.04450  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   11265 N ND2 . ASN A-2 1 373 ? 45.735  -104.376 -11.468 1.000 79.77023  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   11266 N N   . LYS A-2 1 374 ? 48.973  -100.021 -12.580 1.000 70.39032  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-2 N   1 
+ATOM   11267 C CA  . LYS A-2 1 374 ? 49.966  -99.058  -12.114 1.000 79.79764  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   11268 C C   . LYS A-2 1 374 ? 49.633  -97.644  -12.567 1.000 71.36918  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-2 C   1 
+ATOM   11269 O O   . LYS A-2 1 374 ? 49.947  -96.676  -11.866 1.000 93.49657  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-2 O   1 
+ATOM   11270 C CB  . LYS A-2 1 374 ? 51.359  -99.460  -12.598 1.000 61.38882  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   11271 C CG  . LYS A-2 1 374 ? 51.798  -100.836 -12.133 1.000 70.56828  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   11272 C CD  . LYS A-2 1 374 ? 53.142  -101.215 -12.727 1.000 59.48008  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   11273 C CE  . LYS A-2 1 374 ? 53.537  -102.626 -12.325 1.000 88.55175  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   11274 N NZ  . LYS A-2 1 374 ? 54.859  -103.017 -12.888 1.000 87.15031  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   11275 N N   . ALA A-2 1 375 ? 48.994  -97.501  -13.728 1.000 85.73268  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A-2 N   1 
+ATOM   11276 C CA  . ALA A-2 1 375 ? 48.605  -96.173  -14.185 1.000 93.72070  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A-2 CA  1 
+ATOM   11277 C C   . ALA A-2 1 375 ? 47.365  -95.682  -13.450 1.000 85.62628  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A-2 C   1 
+ATOM   11278 O O   . ALA A-2 1 375 ? 47.259  -94.493  -13.125 1.000 90.27329  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A-2 O   1 
+ATOM   11279 C CB  . ALA A-2 1 375 ? 48.370  -96.186  -15.694 1.000 54.33926  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A-2 CB  1 
+ATOM   11280 N N   . LEU A-2 1 376 ? 46.424  -96.584  -13.166 1.000 74.03976  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11281 C CA  . LEU A-2 1 376 ? 45.172  -96.190  -12.528 1.000 64.27210  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11282 C C   . LEU A-2 1 376 ? 45.318  -96.020  -11.018 1.000 76.80080  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11283 O O   . LEU A-2 1 376 ? 44.546  -95.271  -10.407 1.000 75.61377  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11284 C CB  . LEU A-2 1 376 ? 44.086  -97.221  -12.837 1.000 46.60283  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11285 C CG  . LEU A-2 1 376 ? 42.690  -96.964  -12.270 1.000 54.37125  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11286 C CD1 . LEU A-2 1 376 ? 42.131  -95.650  -12.795 1.000 46.15774  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11287 C CD2 . LEU A-2 1 376 ? 41.760  -98.122  -12.595 1.000 54.21978  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11288 N N   . SER A-2 1 377 ? 46.299  -96.693  -10.407 1.000 81.91226  ? ? ? ? ? ?  367 SER A-2 N   1 
+ATOM   11289 C CA  . SER A-2 1 377 ? 46.453  -96.630  -8.955  1.000 66.43863  ? ? ? ? ? ?  367 SER A-2 CA  1 
+ATOM   11290 C C   . SER A-2 1 377 ? 46.684  -95.200  -8.477  1.000 75.25515  ? ? ? ? ? ?  367 SER A-2 C   1 
+ATOM   11291 O O   . SER A-2 1 377 ? 46.094  -94.766  -7.480  1.000 84.47213  ? ? ? ? ? ?  367 SER A-2 O   1 
+ATOM   11292 C CB  . SER A-2 1 377 ? 47.596  -97.538  -8.513  1.000 69.59800  ? ? ? ? ? ?  367 SER A-2 CB  1 
+ATOM   11293 O OG  . SER A-2 1 377 ? 48.830  -97.072  -9.028  1.000 73.02940  ? ? ? ? ? ?  367 SER A-2 OG  1 
+ATOM   11294 N N   . SER A-2 1 378 ? 47.542  -94.452  -9.171  1.000 63.51106  ? ? ? ? ? ?  368 SER A-2 N   1 
+ATOM   11295 C CA  . SER A-2 1 378 ? 47.800  -93.077  -8.762  1.000 60.78512  ? ? ? ? ? ?  368 SER A-2 CA  1 
+ATOM   11296 C C   . SER A-2 1 378 ? 46.644  -92.145  -9.099  1.000 60.22800  ? ? ? ? ? ?  368 SER A-2 C   1 
+ATOM   11297 O O   . SER A-2 1 378 ? 46.551  -91.057  -8.521  1.000 67.08167  ? ? ? ? ? ?  368 SER A-2 O   1 
+ATOM   11298 C CB  . SER A-2 1 378 ? 49.085  -92.556  -9.408  1.000 59.74532  ? ? ? ? ? ?  368 SER A-2 CB  1 
+ATOM   11299 O OG  . SER A-2 1 378 ? 50.192  -93.377  -9.083  1.000 69.74236  ? ? ? ? ? ?  368 SER A-2 OG  1 
+ATOM   11300 N N   . ALA A-2 1 379 ? 45.765  -92.544  -10.018 1.000 71.75370  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A-2 N   1 
+ATOM   11301 C CA  . ALA A-2 1 379 ? 44.647  -91.694  -10.403 1.000 82.49548  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A-2 CA  1 
+ATOM   11302 C C   . ALA A-2 1 379 ? 43.492  -91.755  -9.412  1.000 75.56031  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A-2 C   1 
+ATOM   11303 O O   . ALA A-2 1 379 ? 42.658  -90.843  -9.396  1.000 62.43073  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A-2 O   1 
+ATOM   11304 C CB  . ALA A-2 1 379 ? 44.156  -92.076  -11.802 1.000 58.70712  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A-2 CB  1 
+ATOM   11305 N N   . LEU A-2 1 380 ? 43.427  -92.803  -8.586  1.000 75.22314  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11306 C CA  . LEU A-2 1 380 ? 42.347  -92.915  -7.610  1.000 74.60895  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11307 C C   . LEU A-2 1 380 ? 42.421  -91.819  -6.554  1.000 76.33907  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11308 O O   . LEU A-2 1 380 ? 41.384  -91.394  -6.032  1.000 72.72029  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11309 C CB  . LEU A-2 1 380 ? 42.387  -94.291  -6.946  1.000 68.19547  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11310 C CG  . LEU A-2 1 380 ? 42.317  -95.501  -7.878  1.000 80.39917  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11311 C CD1 . LEU A-2 1 380 ? 42.536  -96.782  -7.091  1.000 83.98774  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11312 C CD2 . LEU A-2 1 380 ? 40.985  -95.541  -8.612  1.000 69.87221  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11313 N N   . PHE A-2 1 381 ? 43.626  -91.350  -6.231  1.000 59.32112  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-2 N   1 
+ATOM   11314 C CA  . PHE A-2 1 381 ? 43.808  -90.342  -5.195  1.000 74.55893  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   11315 C C   . PHE A-2 1 381 ? 43.610  -88.921  -5.703  1.000 62.13789  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-2 C   1 
+ATOM   11316 O O   . PHE A-2 1 381 ? 43.562  -87.993  -4.890  1.000 81.16949  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-2 O   1 
+ATOM   11317 C CB  . PHE A-2 1 381 ? 45.202  -90.480  -4.578  1.000 68.46441  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   11318 C CG  . PHE A-2 1 381 ? 45.486  -91.850  -4.034  1.000 70.37779  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   11319 C CD1 . PHE A-2 1 381 ? 46.066  -92.822  -4.833  1.000 65.28389  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   11320 C CD2 . PHE A-2 1 381 ? 45.167  -92.171  -2.725  1.000 74.41732  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   11321 C CE1 . PHE A-2 1 381 ? 46.323  -94.084  -4.336  1.000 75.36234  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   11322 C CE2 . PHE A-2 1 381 ? 45.422  -93.432  -2.223  1.000 78.86114  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   11323 C CZ  . PHE A-2 1 381 ? 46.001  -94.389  -3.030  1.000 59.47996  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   11324 N N   . ALA A-2 1 382 ? 43.492  -88.729  -7.012  1.000 64.17274  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A-2 N   1 
+ATOM   11325 C CA  . ALA A-2 1 382 ? 43.295  -87.398  -7.560  1.000 72.77628  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A-2 CA  1 
+ATOM   11326 C C   . ALA A-2 1 382 ? 41.816  -87.022  -7.531  1.000 69.72898  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A-2 C   1 
+ATOM   11327 O O   . ALA A-2 1 382 ? 40.943  -87.836  -7.221  1.000 58.61756  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A-2 O   1 
+ATOM   11328 C CB  . ALA A-2 1 382 ? 43.836  -87.323  -8.985  1.000 77.38866  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A-2 CB  1 
+ATOM   11329 N N   . GLU A-2 1 383 ? 41.538  -85.763  -7.866  1.000 60.28351  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-2 N   1 
+ATOM   11330 C CA  . GLU A-2 1 383 ? 40.168  -85.267  -7.891  1.000 74.02504  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   11331 C C   . GLU A-2 1 383 ? 39.622  -85.095  -9.299  1.000 79.00546  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-2 C   1 
+ATOM   11332 O O   . GLU A-2 1 383 ? 38.419  -85.279  -9.514  1.000 82.92159  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-2 O   1 
+ATOM   11333 C CB  . GLU A-2 1 383 ? 40.076  -83.934  -7.142  1.000 90.29165  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   11334 C CG  . GLU A-2 1 383 ? 38.705  -83.658  -6.562  1.000 106.34724 ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   11335 C CD  . GLU A-2 1 383 ? 38.775  -83.143  -5.140  1.000 98.09244  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   11336 O OE1 . GLU A-2 1 383 ? 39.430  -82.103  -4.917  1.000 96.20098  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   11337 O OE2 . GLU A-2 1 383 ? 38.184  -83.785  -4.244  1.000 114.85924 ? ? ? ? ? -1 373 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   11338 N N   . ARG A-2 1 384 ? 40.479  -84.754  -10.259 1.000 89.36317  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-2 N   1 
+ATOM   11339 C CA  . ARG A-2 1 384 ? 40.098  -84.636  -11.660 1.000 72.42550  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-2 CA  1 
+ATOM   11340 C C   . ARG A-2 1 384 ? 41.156  -85.324  -12.506 1.000 77.52879  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-2 C   1 
+ATOM   11341 O O   . ARG A-2 1 384 ? 42.338  -84.966  -12.440 1.000 68.62836  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-2 O   1 
+ATOM   11342 C CB  . ARG A-2 1 384 ? 39.947  -83.170  -12.072 1.000 71.17277  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-2 CB  1 
+ATOM   11343 C CG  . ARG A-2 1 384 ? 38.763  -82.475  -11.430 1.000 79.38226  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-2 CG  1 
+ATOM   11344 C CD  . ARG A-2 1 384 ? 38.828  -80.975  -11.638 1.000 84.45396  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-2 CD  1 
+ATOM   11345 N NE  . ARG A-2 1 384 ? 40.089  -80.425  -11.157 1.000 85.76490  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-2 NE  1 
+ATOM   11346 C CZ  . ARG A-2 1 384 ? 40.349  -80.151  -9.886  1.000 90.46711  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-2 CZ  1 
+ATOM   11347 N NH1 . ARG A-2 1 384 ? 39.454  -80.368  -8.935  1.000 80.92710  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-2 NH1 1 
+ATOM   11348 N NH2 . ARG A-2 1 384 ? 41.538  -79.652  -9.560  1.000 84.11603  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-2 NH2 1 
+ATOM   11349 N N   . VAL A-2 1 385 ? 40.734  -86.302  -13.301 1.000 75.41367  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-2 N   1 
+ATOM   11350 C CA  . VAL A-2 1 385 ? 41.635  -87.116  -14.108 1.000 74.20756  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   11351 C C   . VAL A-2 1 385 ? 41.359  -86.833  -15.577 1.000 82.71602  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-2 C   1 
+ATOM   11352 O O   . VAL A-2 1 385 ? 40.210  -86.923  -16.026 1.000 90.58039  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-2 O   1 
+ATOM   11353 C CB  . VAL A-2 1 385 ? 41.470  -88.614  -13.798 1.000 70.11890  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   11354 C CG1 . VAL A-2 1 385 ? 42.334  -89.448  -14.725 1.000 70.38427  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   11355 C CG2 . VAL A-2 1 385 ? 41.813  -88.893  -12.344 1.000 76.93230  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   11356 N N   . LEU A-2 1 386 ? 42.410  -86.492  -16.322 1.000 88.04641  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11357 C CA  . LEU A-2 1 386 ? 42.319  -86.250  -17.757 1.000 74.28324  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11358 C C   . LEU A-2 1 386 ? 42.910  -87.450  -18.487 1.000 69.93735  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11359 O O   . LEU A-2 1 386 ? 44.116  -87.707  -18.401 1.000 61.91447  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11360 C CB  . LEU A-2 1 386 ? 43.041  -84.962  -18.148 1.000 55.39142  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11361 C CG  . LEU A-2 1 386 ? 43.172  -84.687  -19.651 1.000 77.39779  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11362 C CD1 . LEU A-2 1 386 ? 41.814  -84.708  -20.344 1.000 68.54413  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11363 C CD2 . LEU A-2 1 386 ? 43.875  -83.361  -19.897 1.000 73.29020  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11364 N N   . LEU A-2 1 387 ? 42.061  -88.181  -19.205 1.000 76.66868  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11365 C CA  . LEU A-2 1 387 ? 42.490  -89.357  -19.954 1.000 64.68440  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11366 C C   . LEU A-2 1 387 ? 43.127  -88.907  -21.263 1.000 73.17329  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11367 O O   . LEU A-2 1 387 ? 42.446  -88.367  -22.142 1.000 75.20420  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11368 C CB  . LEU A-2 1 387 ? 41.311  -90.292  -20.205 1.000 65.10558  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11369 C CG  . LEU A-2 1 387 ? 40.718  -90.993  -18.982 1.000 61.53727  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11370 C CD1 . LEU A-2 1 387 ? 39.733  -92.069  -19.405 1.000 76.68440  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11371 C CD2 . LEU A-2 1 387 ? 41.817  -91.586  -18.121 1.000 87.53509  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11372 N N   . ILE A-2 1 388 ? 44.432  -89.123  -21.390 1.000 56.17687  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-2 N   1 
+ATOM   11373 C CA  . ILE A-2 1 388 ? 45.160  -88.839  -22.616 1.000 66.45677  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   11374 C C   . ILE A-2 1 388 ? 45.600  -90.162  -23.228 1.000 80.93164  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-2 C   1 
+ATOM   11375 O O   . ILE A-2 1 388 ? 45.572  -91.215  -22.587 1.000 70.57114  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-2 O   1 
+ATOM   11376 C CB  . ILE A-2 1 388 ? 46.368  -87.910  -22.377 1.000 62.06321  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   11377 C CG1 . ILE A-2 1 388 ? 47.338  -88.540  -21.377 1.000 59.68501  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   11378 C CG2 . ILE A-2 1 388 ? 45.903  -86.548  -21.888 1.000 57.49196  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   11379 C CD1 . ILE A-2 1 388 ? 48.523  -87.667  -21.035 1.000 69.41013  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   11380 N N   . GLU A-2 1 389 ? 46.011  -90.103  -24.495 1.000 90.27025  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-2 N   1 
+ATOM   11381 C CA  . GLU A-2 1 389 ? 46.352  -91.327  -25.213 1.000 90.77310  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   11382 C C   . GLU A-2 1 389 ? 47.776  -91.778  -24.904 1.000 88.67038  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-2 C   1 
+ATOM   11383 O O   . GLU A-2 1 389 ? 47.989  -92.848  -24.324 1.000 78.55101  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-2 O   1 
+ATOM   11384 C CB  . GLU A-2 1 389 ? 46.163  -91.122  -26.719 1.000 68.03401  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   11385 C CG  . GLU A-2 1 389 ? 46.452  -92.357  -27.566 1.000 76.81718  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   11386 C CD  . GLU A-2 1 389 ? 45.338  -93.392  -27.520 1.000 97.13825  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   11387 O OE1 . GLU A-2 1 389 ? 44.239  -93.074  -27.015 1.000 66.27722  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   11388 O OE2 . GLU A-2 1 389 ? 45.562  -94.525  -27.997 1.000 106.62313 ? ? ? ? ? -1 379 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   11389 N N   . GLY A-2 1 390 ? 48.765  -90.972  -25.279 1.000 94.05470  ? ? ? ? ? ?  380 GLY A-2 N   1 
+ATOM   11390 C CA  . GLY A-2 1 390 ? 50.144  -91.387  -25.182 1.000 94.45256  ? ? ? ? ? ?  380 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   11391 C C   . GLY A-2 1 390 ? 51.041  -90.389  -24.482 1.000 75.09086  ? ? ? ? ? ?  380 GLY A-2 C   1 
+ATOM   11392 O O   . GLY A-2 1 390 ? 50.589  -89.382  -23.929 1.000 69.76682  ? ? ? ? ? ?  380 GLY A-2 O   1 
+ATOM   11393 N N   . PRO A-2 1 391 ? 52.349  -90.659  -24.499 1.000 59.42690  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-2 N   1 
+ATOM   11394 C CA  . PRO A-2 1 391 ? 53.286  -89.766  -23.803 1.000 73.96519  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-2 CA  1 
+ATOM   11395 C C   . PRO A-2 1 391 ? 53.501  -88.439  -24.508 1.000 57.97892  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-2 C   1 
+ATOM   11396 O O   . PRO A-2 1 391 ? 53.812  -87.446  -23.839 1.000 95.22756  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-2 O   1 
+ATOM   11397 C CB  . PRO A-2 1 391 ? 54.577  -90.592  -23.747 1.000 70.48267  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-2 CB  1 
+ATOM   11398 C CG  . PRO A-2 1 391 ? 54.488  -91.488  -24.928 1.000 57.95920  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-2 CG  1 
+ATOM   11399 C CD  . PRO A-2 1 391 ? 53.029  -91.819  -25.098 1.000 77.30987  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-2 CD  1 
+ATOM   11400 N N   . SER A-2 1 392 ? 53.360  -88.386  -25.836 1.000 85.66791  ? ? ? ? ? ?  382 SER A-2 N   1 
+ATOM   11401 C CA  . SER A-2 1 392 ? 53.519  -87.115  -26.535 1.000 93.96933  ? ? ? ? ? ?  382 SER A-2 CA  1 
+ATOM   11402 C C   . SER A-2 1 392 ? 52.487  -86.098  -26.069 1.000 89.74559  ? ? ? ? ? ?  382 SER A-2 C   1 
+ATOM   11403 O O   . SER A-2 1 392 ? 52.778  -84.898  -26.006 1.000 75.58452  ? ? ? ? ? ?  382 SER A-2 O   1 
+ATOM   11404 C CB  . SER A-2 1 392 ? 53.422  -87.327  -28.045 1.000 72.21913  ? ? ? ? ? ?  382 SER A-2 CB  1 
+ATOM   11405 O OG  . SER A-2 1 392 ? 52.126  -87.755  -28.419 1.000 119.95710 ? ? ? ? ? ?  382 SER A-2 OG  1 
+ATOM   11406 N N   . GLU A-2 1 393 ? 51.283  -86.561  -25.726 1.000 97.30765  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-2 N   1 
+ATOM   11407 C CA  . GLU A-2 1 393 ? 50.287  -85.672  -25.142 1.000 78.93042  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   11408 C C   . GLU A-2 1 393 ? 50.686  -85.256  -23.733 1.000 85.67376  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-2 C   1 
+ATOM   11409 O O   . GLU A-2 1 393 ? 50.446  -84.114  -23.324 1.000 87.55777  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-2 O   1 
+ATOM   11410 C CB  . GLU A-2 1 393 ? 48.917  -86.353  -25.134 1.000 73.00915  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   11411 C CG  . GLU A-2 1 393 ? 48.313  -86.608  -26.513 1.000 97.60489  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   11412 C CD  . GLU A-2 1 393 ? 48.848  -87.862  -27.187 1.000 104.51970 ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   11413 O OE1 . GLU A-2 1 393 ? 49.968  -88.303  -26.851 1.000 101.52919 ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   11414 O OE2 . GLU A-2 1 393 ? 48.141  -88.410  -28.059 1.000 117.05002 ? ? ? ? ? -1 383 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   11415 N N   . LYS A-2 1 394 ? 51.298  -86.170  -22.975 1.000 82.48993  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-2 N   1 
+ATOM   11416 C CA  . LYS A-2 1 394 ? 51.737  -85.837  -21.624 1.000 92.60370  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   11417 C C   . LYS A-2 1 394 ? 52.888  -84.838  -21.643 1.000 83.12242  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-2 C   1 
+ATOM   11418 O O   . LYS A-2 1 394 ? 52.942  -83.931  -20.806 1.000 87.01980  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-2 O   1 
+ATOM   11419 C CB  . LYS A-2 1 394 ? 52.143  -87.105  -20.874 1.000 94.20122  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   11420 C CG  . LYS A-2 1 394 ? 52.650  -86.851  -19.466 1.000 97.29206  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   11421 C CD  . LYS A-2 1 394 ? 53.054  -88.142  -18.780 1.000 116.06405 ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   11422 C CE  . LYS A-2 1 394 ? 51.854  -89.044  -18.552 1.000 88.08491  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   11423 N NZ  . LYS A-2 1 394 ? 52.239  -90.298  -17.848 1.000 96.01587  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   11424 N N   . ILE A-2 1 395 ? 53.817  -84.991  -22.590 1.000 94.37200  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-2 N   1 
+ATOM   11425 C CA  . ILE A-2 1 395 ? 54.933  -84.054  -22.695 1.000 79.70402  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   11426 C C   . ILE A-2 1 395 ? 54.422  -82.651  -22.998 1.000 84.60667  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-2 C   1 
+ATOM   11427 O O   . ILE A-2 1 395 ? 54.875  -81.665  -22.403 1.000 72.82956  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-2 O   1 
+ATOM   11428 C CB  . ILE A-2 1 395 ? 55.936  -84.537  -23.760 1.000 89.20664  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   11429 C CG1 . ILE A-2 1 395 ? 56.571  -85.862  -23.331 1.000 95.85478  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   11430 C CG2 . ILE A-2 1 395 ? 57.003  -83.483  -24.013 1.000 80.73116  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   11431 C CD1 . ILE A-2 1 395 ? 57.528  -86.438  -24.351 1.000 98.13897  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   11432 N N   . LEU A-2 1 396 ? 53.459  -82.542  -23.917 1.000 83.17502  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11433 C CA  . LEU A-2 1 396 ? 52.889  -81.242  -24.257 1.000 73.89932  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11434 C C   . LEU A-2 1 396 ? 52.076  -80.673  -23.101 1.000 75.97334  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11435 O O   . LEU A-2 1 396 ? 52.221  -79.498  -22.744 1.000 74.86631  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11436 C CB  . LEU A-2 1 396 ? 52.016  -81.363  -25.506 1.000 78.22349  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11437 C CG  . LEU A-2 1 396 ? 51.150  -80.146  -25.847 1.000 68.55522  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11438 C CD1 . LEU A-2 1 396 ? 52.014  -78.945  -26.200 1.000 61.70400  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11439 C CD2 . LEU A-2 1 396 ? 50.186  -80.471  -26.979 1.000 86.47989  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11440 N N   . PHE A-2 1 397 ? 51.201  -81.491  -22.510 1.000 77.37029  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-2 N   1 
+ATOM   11441 C CA  . PHE A-2 1 397 ? 50.315  -80.984  -21.467 1.000 85.28162  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   11442 C C   . PHE A-2 1 397 ? 51.090  -80.603  -20.213 1.000 86.31050  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-2 C   1 
+ATOM   11443 O O   . PHE A-2 1 397 ? 50.729  -79.642  -19.526 1.000 82.66848  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-2 O   1 
+ATOM   11444 C CB  . PHE A-2 1 397 ? 49.238  -82.018  -21.144 1.000 66.15836  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   11445 C CG  . PHE A-2 1 397 ? 48.123  -82.065  -22.149 1.000 79.31832  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   11446 C CD1 . PHE A-2 1 397 ? 47.809  -80.949  -22.907 1.000 86.27483  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   11447 C CD2 . PHE A-2 1 397 ? 47.389  -83.224  -22.336 1.000 84.59979  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   11448 C CE1 . PHE A-2 1 397 ? 46.783  -80.988  -23.832 1.000 72.27409  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   11449 C CE2 . PHE A-2 1 397 ? 46.363  -83.270  -23.260 1.000 64.36473  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   11450 C CZ  . PHE A-2 1 397 ? 46.059  -82.150  -24.009 1.000 73.64174  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   11451 N N   . GLU A-2 1 398 ? 52.160  -81.337  -19.901 1.000 83.22457  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-2 N   1 
+ATOM   11452 C CA  . GLU A-2 1 398 ? 52.953  -81.005  -18.722 1.000 76.00510  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   11453 C C   . GLU A-2 1 398 ? 53.619  -79.644  -18.877 1.000 82.93937  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-2 C   1 
+ATOM   11454 O O   . GLU A-2 1 398 ? 53.689  -78.865  -17.920 1.000 95.38343  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-2 O   1 
+ATOM   11455 C CB  . GLU A-2 1 398 ? 53.999  -82.091  -18.466 1.000 71.50200  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   11456 C CG  . GLU A-2 1 398 ? 54.288  -82.337  -16.994 1.000 110.09630 ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   11457 C CD  . GLU A-2 1 398 ? 53.229  -83.195  -16.326 1.000 91.50049  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   11458 O OE1 . GLU A-2 1 398 ? 52.992  -84.326  -16.799 1.000 96.40053  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   11459 O OE2 . GLU A-2 1 398 ? 52.630  -82.737  -15.331 1.000 89.44474  ? ? ? ? ? -1 388 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   11460 N N   . LYS A-2 1 399 ? 54.107  -79.336  -20.081 1.000 77.81678  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-2 N   1 
+ATOM   11461 C CA  . LYS A-2 1 399 ? 54.712  -78.031  -20.329 1.000 75.45985  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   11462 C C   . LYS A-2 1 399 ? 53.661  -76.927  -20.329 1.000 78.61724  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-2 C   1 
+ATOM   11463 O O   . LYS A-2 1 399 ? 53.863  -75.863  -19.731 1.000 85.94395  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-2 O   1 
+ATOM   11464 C CB  . LYS A-2 1 399 ? 55.470  -78.052  -21.657 1.000 67.99227  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   11465 C CG  . LYS A-2 1 399 ? 55.820  -76.676  -22.203 1.000 67.91799  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   11466 C CD  . LYS A-2 1 399 ? 57.042  -76.088  -21.519 1.000 68.39611  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   11467 C CE  . LYS A-2 1 399 ? 57.386  -74.728  -22.104 1.000 75.82270  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   11468 N NZ  . LYS A-2 1 399 ? 58.742  -74.268  -21.698 1.000 93.71601  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   11469 N N   . VAL A-2 1 400 ? 52.530  -77.162  -20.998 1.000 89.87036  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-2 N   1 
+ATOM   11470 C CA  . VAL A-2 1 400 ? 51.490  -76.139  -21.089 1.000 88.76184  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   11471 C C   . VAL A-2 1 400 ? 50.901  -75.856  -19.713 1.000 75.32226  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-2 C   1 
+ATOM   11472 O O   . VAL A-2 1 400 ? 50.723  -74.697  -19.321 1.000 90.03917  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-2 O   1 
+ATOM   11473 C CB  . VAL A-2 1 400 ? 50.402  -76.564  -22.092 1.000 91.01690  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   11474 C CG1 . VAL A-2 1 400 ? 49.199  -75.639  -21.993 1.000 66.10251  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   11475 C CG2 . VAL A-2 1 400 ? 50.960  -76.564  -23.507 1.000 81.03944  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   11476 N N   . LEU A-2 1 401 ? 50.593  -76.913  -18.957 1.000 87.46589  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11477 C CA  . LEU A-2 1 401 ? 50.049  -76.721  -17.617 1.000 86.04548  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11478 C C   . LEU A-2 1 401 ? 51.056  -76.034  -16.704 1.000 87.09793  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11479 O O   . LEU A-2 1 401 ? 50.676  -75.225  -15.852 1.000 82.70576  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11480 C CB  . LEU A-2 1 401 ? 49.614  -78.060  -17.022 1.000 62.17231  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11481 C CG  . LEU A-2 1 401 ? 48.296  -78.631  -17.546 1.000 69.49631  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11482 C CD1 . LEU A-2 1 401 ? 48.049  -80.020  -16.978 1.000 74.70983  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11483 C CD2 . LEU A-2 1 401 ? 47.143  -77.698  -17.208 1.000 73.20340  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11484 N N   . ASP A-2 1 402 ? 52.345  -76.339  -16.871 1.000 84.47936  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-2 N   1 
+ATOM   11485 C CA  . ASP A-2 1 402 ? 53.369  -75.725  -16.029 1.000 76.83292  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   11486 C C   . ASP A-2 1 402 ? 53.321  -74.204  -16.128 1.000 99.24806  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-2 C   1 
+ATOM   11487 O O   . ASP A-2 1 402 ? 53.359  -73.502  -15.111 1.000 113.83602 ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-2 O   1 
+ATOM   11488 C CB  . ASP A-2 1 402 ? 54.751  -76.254  -16.422 1.000 82.97929  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   11489 C CG  . ASP A-2 1 402 ? 55.858  -75.745  -15.514 1.000 98.54651  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   11490 O OD1 . ASP A-2 1 402 ? 55.555  -75.143  -14.463 1.000 128.29025 ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   11491 O OD2 . ASP A-2 1 402 ? 57.042  -75.950  -15.858 1.000 97.04303  ? ? ? ? ? -1 392 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   11492 N N   . GLU A-2 1 403 ? 53.219  -73.677  -17.349 1.000 93.57767  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-2 N   1 
+ATOM   11493 C CA  . GLU A-2 1 403 ? 53.195  -72.228  -17.525 1.000 87.74553  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   11494 C C   . GLU A-2 1 403 ? 51.862  -71.631  -17.085 1.000 90.85922  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-2 C   1 
+ATOM   11495 O O   . GLU A-2 1 403 ? 51.827  -70.529  -16.525 1.000 95.60660  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-2 O   1 
+ATOM   11496 C CB  . GLU A-2 1 403 ? 53.490  -71.873  -18.983 1.000 99.45828  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   11497 C CG  . GLU A-2 1 403 ? 54.875  -72.280  -19.459 1.000 102.02154 ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   11498 C CD  . GLU A-2 1 403 ? 55.981  -71.519  -18.755 1.000 105.14089 ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   11499 O OE1 . GLU A-2 1 403 ? 55.751  -70.352  -18.374 1.000 101.64719 ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   11500 O OE2 . GLU A-2 1 403 ? 57.077  -72.091  -18.578 1.000 116.55985 ? ? ? ? ? -1 393 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   11501 N N   . VAL A-2 1 404 ? 50.759  -72.343  -17.319 1.000 91.21832  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-2 N   1 
+ATOM   11502 C CA  . VAL A-2 1 404 ? 49.434  -71.790  -17.055 1.000 92.09983  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   11503 C C   . VAL A-2 1 404 ? 49.030  -72.015  -15.603 1.000 87.57700  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-2 C   1 
+ATOM   11504 O O   . VAL A-2 1 404 ? 48.576  -71.090  -14.921 1.000 84.26666  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-2 O   1 
+ATOM   11505 C CB  . VAL A-2 1 404 ? 48.405  -72.395  -18.029 1.000 87.98013  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   11506 C CG1 . VAL A-2 1 404 ? 47.008  -71.885  -17.710 1.000 100.77232 ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   11507 C CG2 . VAL A-2 1 404 ? 48.778  -72.076  -19.471 1.000 92.42651  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   11508 N N   . GLU A-2 1 405 ? 49.184  -73.241  -15.108 1.000 92.54491  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-2 N   1 
+ATOM   11509 C CA  . GLU A-2 1 405 ? 48.783  -73.578  -13.740 1.000 91.25548  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   11510 C C   . GLU A-2 1 405 ? 49.667  -74.706  -13.227 1.000 91.69936  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-2 C   1 
+ATOM   11511 O O   . GLU A-2 1 405 ? 49.307  -75.887  -13.326 1.000 91.35925  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-2 O   1 
+ATOM   11512 C CB  . GLU A-2 1 405 ? 47.309  -73.981  -13.679 1.000 73.35989  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   11513 C CG  . GLU A-2 1 405 ? 46.781  -74.229  -12.285 1.000 111.75215 ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   11514 C CD  . GLU A-2 1 405 ? 45.684  -73.261  -11.890 1.000 132.07929 ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   11515 O OE1 . GLU A-2 1 405 ? 45.250  -72.462  -12.743 1.000 124.75026 ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   11516 O OE2 . GLU A-2 1 405 ? 45.253  -73.301  -10.717 1.000 152.03481 ? ? ? ? ? -1 395 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   11517 N N   . PRO A-2 1 406 ? 50.844  -74.384  -12.673 1.000 86.09786  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-2 N   1 
+ATOM   11518 C CA  . PRO A-2 1 406 ? 51.753  -75.462  -12.248 1.000 75.72560  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-2 CA  1 
+ATOM   11519 C C   . PRO A-2 1 406 ? 51.279  -76.208  -11.009 1.000 86.50102  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-2 C   1 
+ATOM   11520 O O   . PRO A-2 1 406 ? 51.776  -77.311  -10.740 1.000 108.24139 ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-2 O   1 
+ATOM   11521 C CB  . PRO A-2 1 406 ? 53.075  -74.730  -11.984 1.000 76.46834  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-2 CB  1 
+ATOM   11522 C CG  . PRO A-2 1 406 ? 52.658  -73.350  -11.627 1.000 89.17392  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-2 CG  1 
+ATOM   11523 C CD  . PRO A-2 1 406 ? 51.434  -73.047  -12.459 1.000 73.51598  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-2 CD  1 
+ATOM   11524 N N   . GLU A-2 1 407 ? 50.347  -75.638  -10.244 1.000 95.18393  ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-2 N   1 
+ATOM   11525 C CA  . GLU A-2 1 407 ? 49.795  -76.272  -9.053  1.000 96.13876  ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   11526 C C   . GLU A-2 1 407 ? 48.554  -77.106  -9.355  1.000 88.48811  ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-2 C   1 
+ATOM   11527 O O   . GLU A-2 1 407 ? 47.675  -77.239  -8.491  1.000 88.70386  ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-2 O   1 
+ATOM   11528 C CB  . GLU A-2 1 407 ? 49.474  -75.208  -8.004  1.000 106.44325 ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   11529 C CG  . GLU A-2 1 407 ? 50.646  -74.306  -7.653  1.000 108.35736 ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   11530 C CD  . GLU A-2 1 407 ? 50.284  -73.275  -6.601  1.000 150.72157 ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   11531 O OE1 . GLU A-2 1 407 ? 49.241  -73.449  -5.934  1.000 156.73318 ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   11532 O OE2 . GLU A-2 1 407 ? 51.035  -72.290  -6.444  1.000 171.40632 ? ? ? ? ? -1 397 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   11533 N N   . TYR A-2 1 408 ? 48.453  -77.670  -10.562 1.000 88.32262  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-2 N   1 
+ATOM   11534 C CA  . TYR A-2 1 408 ? 47.237  -78.387  -10.934 1.000 92.94028  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   11535 C C   . TYR A-2 1 408 ? 47.140  -79.739  -10.236 1.000 82.28013  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-2 C   1 
+ATOM   11536 O O   . TYR A-2 1 408 ? 46.031  -80.210  -9.962  1.000 75.77016  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-2 O   1 
+ATOM   11537 C CB  . TYR A-2 1 408 ? 47.165  -78.554  -12.454 1.000 84.49827  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   11538 C CG  . TYR A-2 1 408 ? 48.005  -79.679  -13.016 1.000 72.38834  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   11539 C CD1 . TYR A-2 1 408 ? 49.355  -79.499  -13.283 1.000 65.91171  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   11540 C CD2 . TYR A-2 1 408 ? 47.441  -80.919  -13.296 1.000 58.70252  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   11541 C CE1 . TYR A-2 1 408 ? 50.124  -80.525  -13.803 1.000 71.60825  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   11542 C CE2 . TYR A-2 1 408 ? 48.202  -81.950  -13.814 1.000 67.41148  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   11543 C CZ  . TYR A-2 1 408 ? 49.542  -81.748  -14.066 1.000 71.47343  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   11544 O OH  . TYR A-2 1 408 ? 50.303  -82.772  -14.583 1.000 74.57904  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   11545 N N   . GLU A-2 1 409 ? 48.275  -80.378  -9.941  1.000 79.02671  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-2 N   1 
+ATOM   11546 C CA  . GLU A-2 1 409 ? 48.233  -81.640  -9.210  1.000 92.65929  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   11547 C C   . GLU A-2 1 409 ? 48.000  -81.427  -7.720  1.000 98.73213  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-2 C   1 
+ATOM   11548 O O   . GLU A-2 1 409 ? 47.421  -82.296  -7.058  1.000 83.16362  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-2 O   1 
+ATOM   11549 C CB  . GLU A-2 1 409 ? 49.524  -82.431  -9.426  1.000 78.92902  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   11550 C CG  . GLU A-2 1 409 ? 49.602  -83.146  -10.763 1.000 110.07152 ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   11551 C CD  . GLU A-2 1 409 ? 50.699  -84.194  -10.803 1.000 112.92244 ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   11552 O OE1 . GLU A-2 1 409 ? 51.431  -84.333  -9.802  1.000 117.59775 ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   11553 O OE2 . GLU A-2 1 409 ? 50.828  -84.883  -11.837 1.000 136.29320 ? ? ? ? ? -1 399 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   11554 N N   . LEU A-2 1 410 ? 48.446  -80.290  -7.181  1.000 100.44306 ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11555 C CA  . LEU A-2 1 410 ? 48.194  -79.985  -5.777  1.000 68.17371  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11556 C C   . LEU A-2 1 410 ? 46.701  -79.873  -5.501  1.000 77.62594  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11557 O O   . LEU A-2 1 410 ? 46.228  -80.257  -4.425  1.000 98.91573  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11558 C CB  . LEU A-2 1 410 ? 48.905  -78.689  -5.380  1.000 69.56547  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11559 C CG  . LEU A-2 1 410 ? 50.430  -78.656  -5.229  1.000 63.12927  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11560 C CD1 . LEU A-2 1 410 ? 51.149  -78.749  -6.568  1.000 99.85463  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11561 C CD2 . LEU A-2 1 410 ? 50.846  -77.394  -4.492  1.000 86.23988  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11562 N N   . ASN A-2 1 411 ? 45.942  -79.353  -6.464  1.000 68.07169  ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-2 N   1 
+ATOM   11563 C CA  . ASN A-2 1 411 ? 44.506  -79.164  -6.317  1.000 63.10239  ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   11564 C C   . ASN A-2 1 411 ? 43.703  -80.391  -6.727  1.000 76.35172  ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-2 C   1 
+ATOM   11565 O O   . ASN A-2 1 411 ? 42.469  -80.334  -6.733  1.000 105.03105 ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-2 O   1 
+ATOM   11566 C CB  . ASN A-2 1 411 ? 44.051  -77.950  -7.130  1.000 103.94364 ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   11567 C CG  . ASN A-2 1 411 ? 44.913  -76.727  -6.881  1.000 118.95735 ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   11568 O OD1 . ASN A-2 1 411 ? 45.650  -76.662  -5.897  1.000 87.10952  ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   11569 N ND2 . ASN A-2 1 411 ? 44.822  -75.747  -7.774  1.000 132.83195 ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   11570 N N   . GLY A-2 1 412 ? 44.366  -81.490  -7.075  1.000 58.89420  ? ? ? ? ? ?  402 GLY A-2 N   1 
+ATOM   11571 C CA  . GLY A-2 1 412 ? 43.688  -82.729  -7.391  1.000 74.41989  ? ? ? ? ? ?  402 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   11572 C C   . GLY A-2 1 412 ? 43.705  -83.149  -8.846  1.000 80.25515  ? ? ? ? ? ?  402 GLY A-2 C   1 
+ATOM   11573 O O   . GLY A-2 1 412 ? 43.057  -84.146  -9.186  1.000 81.86914  ? ? ? ? ? ?  402 GLY A-2 O   1 
+ATOM   11574 N N   . GLY A-2 1 413 ? 44.418  -82.430  -9.716  1.000 90.99367  ? ? ? ? ? ?  403 GLY A-2 N   1 
+ATOM   11575 C CA  . GLY A-2 1 413 ? 44.492  -82.821  -11.107 1.000 61.74270  ? ? ? ? ? ?  403 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   11576 C C   . GLY A-2 1 413 ? 45.497  -83.933  -11.349 1.000 68.07086  ? ? ? ? ? ?  403 GLY A-2 C   1 
+ATOM   11577 O O   . GLY A-2 1 413 ? 46.448  -84.127  -10.593 1.000 87.08389  ? ? ? ? ? ?  403 GLY A-2 O   1 
+ATOM   11578 N N   . PHE A-2 1 414 ? 45.276  -84.676  -12.433 1.000 68.79785  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-2 N   1 
+ATOM   11579 C CA  . PHE A-2 1 414 ? 46.135  -85.805  -12.763 1.000 86.98142  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   11580 C C   . PHE A-2 1 414 ? 45.990  -86.138  -14.241 1.000 86.17088  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-2 C   1 
+ATOM   11581 O O   . PHE A-2 1 414 ? 44.879  -86.133  -14.778 1.000 67.11250  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-2 O   1 
+ATOM   11582 C CB  . PHE A-2 1 414 ? 45.791  -87.026  -11.901 1.000 61.48984  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   11583 C CG  . PHE A-2 1 414 ? 46.741  -88.176  -12.063 1.000 72.18713  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   11584 C CD1 . PHE A-2 1 414 ? 47.962  -88.183  -11.409 1.000 68.98054  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   11585 C CD2 . PHE A-2 1 414 ? 46.406  -89.258  -12.859 1.000 73.51310  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   11586 C CE1 . PHE A-2 1 414 ? 48.836  -89.244  -11.554 1.000 68.03842  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   11587 C CE2 . PHE A-2 1 414 ? 47.275  -90.322  -13.008 1.000 69.13609  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   11588 C CZ  . PHE A-2 1 414 ? 48.491  -90.315  -12.355 1.000 73.08382  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   11589 N N   . LEU A-2 1 415 ? 47.120  -86.427  -14.889 1.000 79.76471  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11590 C CA  . LEU A-2 1 415 ? 47.154  -86.819  -16.295 1.000 59.17790  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11591 C C   . LEU A-2 1 415 ? 47.351  -88.328  -16.368 1.000 64.08260  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11592 O O   . LEU A-2 1 415 ? 48.425  -88.839  -16.034 1.000 84.01490  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11593 C CB  . LEU A-2 1 415 ? 48.266  -86.087  -17.044 1.000 67.23135  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11594 C CG  . LEU A-2 1 415 ? 48.107  -84.577  -17.223 1.000 50.12823  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11595 C CD1 . LEU A-2 1 415 ? 49.384  -83.963  -17.778 1.000 58.39948  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11596 C CD2 . LEU A-2 1 415 ? 46.929  -84.270  -18.131 1.000 77.45495  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11597 N N   . LEU A-2 1 416 ? 46.316  -89.037  -16.805 1.000 64.27358  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11598 C CA  . LEU A-2 1 416 ? 46.341  -90.487  -16.935 1.000 67.81099  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11599 C C   . LEU A-2 1 416 ? 46.339  -90.845  -18.414 1.000 74.25100  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11600 O O   . LEU A-2 1 416 ? 45.395  -90.505  -19.135 1.000 70.76827  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11601 C CB  . LEU A-2 1 416 ? 45.147  -91.118  -16.219 1.000 63.06564  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11602 C CG  . LEU A-2 1 416 ? 44.975  -92.628  -16.370 1.000 64.71057  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11603 C CD1 . LEU A-2 1 416 ? 46.246  -93.339  -15.958 1.000 69.00178  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11604 C CD2 . LEU A-2 1 416 ? 43.796  -93.120  -15.550 1.000 56.10622  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11605 N N   . GLU A-2 1 417 ? 47.395  -91.520  -18.862 1.000 80.88030  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-2 N   1 
+ATOM   11606 C CA  . GLU A-2 1 417 ? 47.542  -91.912  -20.257 1.000 77.91670  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   11607 C C   . GLU A-2 1 417 ? 47.045  -93.338  -20.446 1.000 74.93385  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-2 C   1 
+ATOM   11608 O O   . GLU A-2 1 417 ? 47.399  -94.235  -19.673 1.000 70.47143  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-2 O   1 
+ATOM   11609 C CB  . GLU A-2 1 417 ? 48.994  -91.779  -20.728 1.000 63.23531  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   11610 C CG  . GLU A-2 1 417 ? 50.046  -92.366  -19.796 1.000 102.70663 ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   11611 C CD  . GLU A-2 1 417 ? 51.444  -92.315  -20.396 1.000 107.01558 ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   11612 O OE1 . GLU A-2 1 417 ? 51.613  -92.770  -21.547 1.000 93.11595  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   11613 O OE2 . GLU A-2 1 417 ? 52.370  -91.816  -19.720 1.000 130.56458 ? ? ? ? ? -1 407 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   11614 N N   . VAL A-2 1 418 ? 46.216  -93.537  -21.467 1.000 74.19075  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-2 N   1 
+ATOM   11615 C CA  . VAL A-2 1 418 ? 45.624  -94.833  -21.772 1.000 83.72425  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   11616 C C   . VAL A-2 1 418 ? 45.977  -95.176  -23.213 1.000 98.12192  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-2 C   1 
+ATOM   11617 O O   . VAL A-2 1 418 ? 45.660  -94.416  -24.136 1.000 112.21829 ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-2 O   1 
+ATOM   11618 C CB  . VAL A-2 1 418 ? 44.104  -94.827  -21.541 1.000 86.97222  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   11619 C CG1 . VAL A-2 1 418 ? 43.816  -94.783  -20.051 1.000 94.45936  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   11620 C CG2 . VAL A-2 1 418 ? 43.464  -93.624  -22.210 1.000 75.16539  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   11621 N N   . GLY A-2 1 419 ? 46.653  -96.304  -23.404 1.000 98.62627  ? ? ? ? ? ?  409 GLY A-2 N   1 
+ATOM   11622 C CA  . GLY A-2 1 419 ? 47.113  -96.658  -24.730 1.000 96.85538  ? ? ? ? ? ?  409 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   11623 C C   . GLY A-2 1 419 ? 46.686  -98.040  -25.173 1.000 99.17822  ? ? ? ? ? ?  409 GLY A-2 C   1 
+ATOM   11624 O O   . GLY A-2 1 419 ? 46.978  -99.030  -24.498 1.000 138.78594 ? ? ? ? ? ?  409 GLY A-2 O   1 
+ATOM   11625 N N   . GLY A-2 1 420 ? 45.991  -98.122  -26.305 1.000 73.63835  ? ? ? ? ? ?  410 GLY A-2 N   1 
+ATOM   11626 C CA  . GLY A-2 1 420 ? 45.579  -99.378  -26.885 1.000 77.60033  ? ? ? ? ? ?  410 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   11627 C C   . GLY A-2 1 420 ? 44.262  -99.916  -26.363 1.000 67.52466  ? ? ? ? ? ?  410 GLY A-2 C   1 
+ATOM   11628 O O   . GLY A-2 1 420 ? 43.535  -100.577 -27.110 1.000 107.86427 ? ? ? ? ? ?  410 GLY A-2 O   1 
+ATOM   11629 N N   . THR A-2 1 421 ? 43.939  -99.651  -25.105 1.000 78.88077  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-2 N   1 
+ATOM   11630 C CA  . THR A-2 1 421 ? 42.716  -100.152 -24.501 1.000 84.75781  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-2 CA  1 
+ATOM   11631 C C   . THR A-2 1 421 ? 41.588  -99.132  -24.634 1.000 81.29302  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-2 C   1 
+ATOM   11632 O O   . THR A-2 1 421 ? 41.809  -97.945  -24.888 1.000 78.80152  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-2 O   1 
+ATOM   11633 C CB  . THR A-2 1 421 ? 42.942  -100.487 -23.027 1.000 85.34589  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-2 CB  1 
+ATOM   11634 O OG1 . THR A-2 1 421 ? 43.477  -99.341  -22.351 1.000 78.43900  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-2 OG1 1 
+ATOM   11635 C CG2 . THR A-2 1 421 ? 43.920  -101.646 -22.892 1.000 96.59447  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-2 CG2 1 
+ATOM   11636 N N   . TYR A-2 1 422 ? 40.363  -99.618  -24.458 1.000 90.04901  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-2 N   1 
+ATOM   11637 C CA  . TYR A-2 1 422 ? 39.209  -98.737  -24.425 1.000 79.63742  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   11638 C C   . TYR A-2 1 422 ? 39.162  -97.974  -23.104 1.000 98.07631  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-2 C   1 
+ATOM   11639 O O   . TYR A-2 1 422 ? 39.831  -98.323  -22.126 1.000 94.71788  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-2 O   1 
+ATOM   11640 C CB  . TYR A-2 1 422 ? 37.919  -99.535  -24.625 1.000 80.52439  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   11641 C CG  . TYR A-2 1 422 ? 37.521  -99.714  -26.073 1.000 99.22969  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   11642 C CD1 . TYR A-2 1 422 ? 38.297  -100.470 -26.943 1.000 105.19765 ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   11643 C CD2 . TYR A-2 1 422 ? 36.360  -99.134  -26.569 1.000 104.13539 ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   11644 C CE1 . TYR A-2 1 422 ? 37.932  -100.636 -28.268 1.000 100.26877 ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   11645 C CE2 . TYR A-2 1 422 ? 35.987  -99.294  -27.889 1.000 79.07679  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   11646 C CZ  . TYR A-2 1 422 ? 36.774  -100.045 -28.734 1.000 97.98682  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   11647 O OH  . TYR A-2 1 422 ? 36.398  -100.202 -30.048 1.000 94.46001  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   11648 N N   . PHE A-2 1 423 ? 38.352  -96.917  -23.084 1.000 82.71265  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-2 N   1 
+ATOM   11649 C CA  . PHE A-2 1 423 ? 38.258  -96.057  -21.912 1.000 80.37939  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   11650 C C   . PHE A-2 1 423 ? 37.289  -96.578  -20.857 1.000 71.51291  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-2 C   1 
+ATOM   11651 O O   . PHE A-2 1 423 ? 37.243  -96.013  -19.760 1.000 76.60961  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-2 O   1 
+ATOM   11652 C CB  . PHE A-2 1 423 ? 37.830  -94.644  -22.329 1.000 73.72879  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   11653 C CG  . PHE A-2 1 423 ? 38.695  -94.026  -23.399 1.000 84.42190  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   11654 C CD1 . PHE A-2 1 423 ? 40.045  -94.330  -23.489 1.000 77.06698  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   11655 C CD2 . PHE A-2 1 423 ? 38.154  -93.137  -24.315 1.000 78.55971  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   11656 C CE1 . PHE A-2 1 423 ? 40.837  -93.760  -24.476 1.000 82.10942  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   11657 C CE2 . PHE A-2 1 423 ? 38.941  -92.564  -25.302 1.000 80.16816  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   11658 C CZ  . PHE A-2 1 423 ? 40.284  -92.876  -25.381 1.000 101.82070 ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   11659 N N   . ASN A-2 1 424 ? 36.529  -97.637  -21.148 1.000 69.85859  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-2 N   1 
+ATOM   11660 C CA  . ASN A-2 1 424 ? 35.423  -98.012  -20.270 1.000 79.57845  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   11661 C C   . ASN A-2 1 424 ? 35.912  -98.419  -18.885 1.000 89.07338  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-2 C   1 
+ATOM   11662 O O   . ASN A-2 1 424 ? 35.306  -98.045  -17.874 1.000 68.76950  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-2 O   1 
+ATOM   11663 C CB  . ASN A-2 1 424 ? 34.604  -99.133  -20.908 1.000 66.57954  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   11664 C CG  . ASN A-2 1 424 ? 33.801  -98.653  -22.098 1.000 112.40339 ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   11665 O OD1 . ASN A-2 1 424 ? 34.195  -98.842  -23.249 1.000 128.18483 ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   11666 N ND2 . ASN A-2 1 424 ? 32.675  -98.005  -21.825 1.000 122.30704 ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   11667 N N   . HIS A-2 1 425 ? 37.013  -99.167  -18.815 1.000 94.37150  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-2 N   1 
+ATOM   11668 C CA  . HIS A-2 1 425 ? 37.494  -99.641  -17.522 1.000 65.16790  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-2 CA  1 
+ATOM   11669 C C   . HIS A-2 1 425 ? 37.931  -98.484  -16.632 1.000 66.16519  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-2 C   1 
+ATOM   11670 O O   . HIS A-2 1 425 ? 37.658  -98.479  -15.426 1.000 78.44498  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-2 O   1 
+ATOM   11671 C CB  . HIS A-2 1 425 ? 38.644  -100.626 -17.717 1.000 73.49202  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-2 CB  1 
+ATOM   11672 C CG  . HIS A-2 1 425 ? 39.213  -101.135 -16.432 1.000 84.59943  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-2 CG  1 
+ATOM   11673 N ND1 . HIS A-2 1 425 ? 38.629  -102.156 -15.714 1.000 89.08986  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-2 ND1 1 
+ATOM   11674 C CD2 . HIS A-2 1 425 ? 40.299  -100.748 -15.723 1.000 54.58197  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-2 CD2 1 
+ATOM   11675 C CE1 . HIS A-2 1 425 ? 39.340  -102.386 -14.624 1.000 81.61649  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-2 CE1 1 
+ATOM   11676 N NE2 . HIS A-2 1 425 ? 40.359  -101.545 -14.606 1.000 68.34143  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-2 NE2 1 
+ATOM   11677 N N   . TYR A-2 1 426 ? 38.611  -97.492  -17.211 1.000 76.03740  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-2 N   1 
+ATOM   11678 C CA  . TYR A-2 1 426 ? 39.066  -96.347  -16.431 1.000 61.34607  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   11679 C C   . TYR A-2 1 426 ? 37.901  -95.450  -16.028 1.000 68.77718  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-2 C   1 
+ATOM   11680 O O   . TYR A-2 1 426 ? 37.852  -94.959  -14.895 1.000 71.50727  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-2 O   1 
+ATOM   11681 C CB  . TYR A-2 1 426 ? 40.100  -95.551  -17.227 1.000 71.94661  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   11682 C CG  . TYR A-2 1 426 ? 41.338  -96.339  -17.597 1.000 86.79502  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   11683 C CD1 . TYR A-2 1 426 ? 42.464  -96.318  -16.786 1.000 79.82331  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   11684 C CD2 . TYR A-2 1 426 ? 41.381  -97.103  -18.758 1.000 68.63763  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   11685 C CE1 . TYR A-2 1 426 ? 43.598  -97.034  -17.117 1.000 80.73219  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   11686 C CE2 . TYR A-2 1 426 ? 42.511  -97.827  -19.097 1.000 63.18014  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   11687 C CZ  . TYR A-2 1 426 ? 43.618  -97.786  -18.273 1.000 68.02011  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   11688 O OH  . TYR A-2 1 426 ? 44.747  -98.500  -18.603 1.000 77.71920  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   11689 N N   . VAL A-2 1 427 ? 36.952  -95.226  -16.939 1.000 73.53933  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-2 N   1 
+ATOM   11690 C CA  . VAL A-2 1 427 ? 35.865  -94.291  -16.661 1.000 74.87634  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   11691 C C   . VAL A-2 1 427 ? 34.913  -94.860  -15.614 1.000 67.70323  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-2 C   1 
+ATOM   11692 O O   . VAL A-2 1 427 ? 34.445  -94.136  -14.728 1.000 73.27692  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-2 O   1 
+ATOM   11693 C CB  . VAL A-2 1 427 ? 35.130  -93.924  -17.963 1.000 67.98319  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   11694 C CG1 . VAL A-2 1 427 ? 33.893  -93.089  -17.666 1.000 71.98393  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   11695 C CG2 . VAL A-2 1 427 ? 36.060  -93.168  -18.897 1.000 71.56107  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   11696 N N   . CYS A-2 1 428 ? 34.618  -96.161  -15.689 1.000 70.96123  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A-2 N   1 
+ATOM   11697 C CA  . CYS A-2 1 428 ? 33.683  -96.761  -14.740 1.000 64.11025  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A-2 CA  1 
+ATOM   11698 C C   . CYS A-2 1 428 ? 34.216  -96.693  -13.315 1.000 77.02179  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A-2 C   1 
+ATOM   11699 O O   . CYS A-2 1 428 ? 33.470  -96.387  -12.377 1.000 76.82701  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A-2 O   1 
+ATOM   11700 C CB  . CYS A-2 1 428 ? 33.391  -98.210  -15.129 1.000 52.78692  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A-2 CB  1 
+ATOM   11701 S SG  . CYS A-2 1 428 ? 32.339  -98.400  -16.585 1.000 95.43049  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A-2 SG  1 
+ATOM   11702 N N   . THR A-2 1 429 ? 35.508  -96.970  -13.134 1.000 67.78504  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-2 N   1 
+ATOM   11703 C CA  . THR A-2 1 429 ? 36.103  -96.903  -11.803 1.000 57.40073  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-2 CA  1 
+ATOM   11704 C C   . THR A-2 1 429 ? 36.088  -95.474  -11.267 1.000 70.54661  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-2 C   1 
+ATOM   11705 O O   . THR A-2 1 429 ? 35.679  -95.229  -10.128 1.000 87.72276  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-2 O   1 
+ATOM   11706 C CB  . THR A-2 1 429 ? 37.528  -97.462  -11.841 1.000 60.82186  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-2 CB  1 
+ATOM   11707 O OG1 . THR A-2 1 429 ? 37.485  -98.871  -12.101 1.000 68.04168  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-2 OG1 1 
+ATOM   11708 C CG2 . THR A-2 1 429 ? 38.231  -97.219  -10.516 1.000 66.39323  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-2 CG2 1 
+ATOM   11709 N N   . LEU A-2 1 430 ? 36.514  -94.510  -12.087 1.000 66.96407  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11710 C CA  . LEU A-2 1 430 ? 36.564  -93.119  -11.638 1.000 72.25386  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11711 C C   . LEU A-2 1 430 ? 35.169  -92.533  -11.445 1.000 67.42868  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11712 O O   . LEU A-2 1 430 ? 34.964  -91.692  -10.561 1.000 83.65394  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11713 C CB  . LEU A-2 1 430 ? 37.355  -92.269  -12.626 1.000 68.37817  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11714 C CG  . LEU A-2 1 430 ? 38.798  -92.685  -12.872 1.000 61.98613  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11715 C CD1 . LEU A-2 1 430 ? 39.454  -91.743  -13.872 1.000 71.68873  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11716 C CD2 . LEU A-2 1 430 ? 39.585  -92.722  -11.572 1.000 63.56262  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11717 N N   . ASN A-2 1 431 ? 34.199  -92.951  -12.260 1.000 68.26176  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-2 N   1 
+ATOM   11718 C CA  . ASN A-2 1 431 ? 32.852  -92.388  -12.144 1.000 86.17462  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   11719 C C   . ASN A-2 1 431 ? 32.181  -92.825  -10.849 1.000 78.41960  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-2 C   1 
+ATOM   11720 O O   . ASN A-2 1 431 ? 31.572  -92.005  -10.150 1.000 69.73222  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-2 O   1 
+ATOM   11721 C CB  . ASN A-2 1 431 ? 31.993  -92.788  -13.347 1.000 80.21586  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   11722 C CG  . ASN A-2 1 431 ? 30.639  -92.101  -13.364 1.000 71.95214  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   11723 O OD1 . ASN A-2 1 431 ? 30.516  -90.929  -13.012 1.000 77.55720  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   11724 N ND2 . ASN A-2 1 431 ? 29.610  -92.839  -13.775 1.000 127.98351 ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   11725 N N   . ASP A-2 1 432 ? 32.295  -94.111  -10.504 1.000 78.37948  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-2 N   1 
+ATOM   11726 C CA  . ASP A-2 1 432 ? 31.659  -94.610  -9.288  1.000 81.41879  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   11727 C C   . ASP A-2 1 432 ? 32.257  -93.964  -8.045  1.000 69.26454  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-2 C   1 
+ATOM   11728 O O   . ASP A-2 1 432 ? 31.552  -93.735  -7.056  1.000 91.63684  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-2 O   1 
+ATOM   11729 C CB  . ASP A-2 1 432 ? 31.789  -96.132  -9.213  1.000 79.24348  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   11730 C CG  . ASP A-2 1 432 ? 31.038  -96.838  -10.324 1.000 78.23032  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   11731 O OD1 . ASP A-2 1 432 ? 30.319  -96.158  -11.086 1.000 95.81197  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   11732 O OD2 . ASP A-2 1 432 ? 31.169  -98.075  -10.436 1.000 92.80993  ? ? ? ? ? -1 422 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   11733 N N   . LEU A-2 1 433 ? 33.552  -93.664  -8.076  1.000 70.71201  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11734 C CA  . LEU A-2 1 433 ? 34.233  -93.046  -6.946  1.000 69.06414  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11735 C C   . LEU A-2 1 433 ? 34.013  -91.540  -6.868  1.000 80.66600  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11736 O O   . LEU A-2 1 433 ? 34.619  -90.887  -6.013  1.000 89.78904  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11737 C CB  . LEU A-2 1 433 ? 35.732  -93.348  -7.011  1.000 74.18540  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11738 C CG  . LEU A-2 1 433 ? 36.125  -94.820  -6.883  1.000 68.15009  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11739 C CD1 . LEU A-2 1 433 ? 37.606  -94.996  -7.165  1.000 69.36717  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11740 C CD2 . LEU A-2 1 433 ? 35.774  -95.346  -5.501  1.000 78.55507  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11741 N N   . GLY A-2 1 434 ? 33.170  -90.977  -7.730  1.000 80.36068  ? ? ? ? ? ?  424 GLY A-2 N   1 
+ATOM   11742 C CA  . GLY A-2 1 434 ? 32.914  -89.551  -7.694  1.000 89.99712  ? ? ? ? ? ?  424 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   11743 C C   . GLY A-2 1 434 ? 34.055  -88.690  -8.180  1.000 76.67562  ? ? ? ? ? ?  424 GLY A-2 C   1 
+ATOM   11744 O O   . GLY A-2 1 434 ? 34.138  -87.518  -7.804  1.000 75.18651  ? ? ? ? ? ?  424 GLY A-2 O   1 
+ATOM   11745 N N   . ILE A-2 1 435 ? 34.940  -89.235  -9.009  1.000 65.95553  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-2 N   1 
+ATOM   11746 C CA  . ILE A-2 1 435 ? 36.093  -88.508  -9.528  1.000 62.49646  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   11747 C C   . ILE A-2 1 435 ? 35.750  -87.979  -10.913 1.000 82.20603  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-2 C   1 
+ATOM   11748 O O   . ILE A-2 1 435 ? 35.318  -88.741  -11.788 1.000 90.37232  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-2 O   1 
+ATOM   11749 C CB  . ILE A-2 1 435 ? 37.340  -89.407  -9.577  1.000 80.90336  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   11750 C CG1 . ILE A-2 1 435 ? 37.654  -89.953  -8.181  1.000 71.86820  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   11751 C CG2 . ILE A-2 1 435 ? 38.524  -88.640  -10.147 1.000 73.59763  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   11752 C CD1 . ILE A-2 1 435 ? 38.813  -90.924  -8.151  1.000 59.73364  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   11753 N N   . THR A-2 1 436 ? 35.945  -86.678  -11.114 1.000 91.55409  ? ? ? ? ? ?  426 THR A-2 N   1 
+ATOM   11754 C CA  . THR A-2 1 436 ? 35.662  -86.061  -12.404 1.000 83.65206  ? ? ? ? ? ?  426 THR A-2 CA  1 
+ATOM   11755 C C   . THR A-2 1 436 ? 36.639  -86.579  -13.453 1.000 83.86981  ? ? ? ? ? ?  426 THR A-2 C   1 
+ATOM   11756 O O   . THR A-2 1 436 ? 37.857  -86.459  -13.288 1.000 90.95809  ? ? ? ? ? ?  426 THR A-2 O   1 
+ATOM   11757 C CB  . THR A-2 1 436 ? 35.754  -84.540  -12.296 1.000 70.43165  ? ? ? ? ? ?  426 THR A-2 CB  1 
+ATOM   11758 O OG1 . THR A-2 1 436 ? 34.813  -84.070  -11.322 1.000 100.68675 ? ? ? ? ? ?  426 THR A-2 OG1 1 
+ATOM   11759 C CG2 . THR A-2 1 436 ? 35.452  -83.894  -13.637 1.000 89.32049  ? ? ? ? ? ?  426 THR A-2 CG2 1 
+ATOM   11760 N N   . HIS A-2 1 437 ? 36.112  -87.153  -14.529 1.000 80.92895  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-2 N   1 
+ATOM   11761 C CA  . HIS A-2 1 437 ? 36.927  -87.745  -15.580 1.000 83.68449  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-2 CA  1 
+ATOM   11762 C C   . HIS A-2 1 437 ? 36.760  -86.955  -16.870 1.000 76.06032  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-2 C   1 
+ATOM   11763 O O   . HIS A-2 1 437 ? 35.637  -86.608  -17.251 1.000 68.63768  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-2 O   1 
+ATOM   11764 C CB  . HIS A-2 1 437 ? 36.555  -89.214  -15.800 1.000 63.85039  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-2 CB  1 
+ATOM   11765 C CG  . HIS A-2 1 437 ? 35.120  -89.427  -16.162 1.000 67.09724  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-2 CG  1 
+ATOM   11766 N ND1 . HIS A-2 1 437 ? 34.628  -89.191  -17.428 1.000 106.27083 ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-2 ND1 1 
+ATOM   11767 C CD2 . HIS A-2 1 437 ? 34.068  -89.852  -15.423 1.000 78.30206  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-2 CD2 1 
+ATOM   11768 C CE1 . HIS A-2 1 437 ? 33.335  -89.461  -17.452 1.000 109.96845 ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-2 CE1 1 
+ATOM   11769 N NE2 . HIS A-2 1 437 ? 32.971  -89.864  -16.248 1.000 93.51737  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-2 NE2 1 
+ATOM   11770 N N   . ILE A-2 1 438 ? 37.880  -86.669  -17.531 1.000 74.69251  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-2 N   1 
+ATOM   11771 C CA  . ILE A-2 1 438 ? 37.902  -85.930  -18.787 1.000 81.85042  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   11772 C C   . ILE A-2 1 438 ? 38.681  -86.746  -19.807 1.000 72.57819  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-2 C   1 
+ATOM   11773 O O   . ILE A-2 1 438 ? 39.722  -87.328  -19.484 1.000 78.90722  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-2 O   1 
+ATOM   11774 C CB  . ILE A-2 1 438 ? 38.530  -84.532  -18.615 1.000 81.93800  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   11775 C CG1 . ILE A-2 1 438 ? 37.963  -83.846  -17.371 1.000 70.45456  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   11776 C CG2 . ILE A-2 1 438 ? 38.288  -83.685  -19.855 1.000 76.38038  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   11777 C CD1 . ILE A-2 1 438 ? 38.796  -82.692  -16.884 1.000 69.52655  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   11778 N N   . ILE A-2 1 439 ? 38.182  -86.785  -21.041 1.000 73.47211  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-2 N   1 
+ATOM   11779 C CA  . ILE A-2 1 439 ? 38.756  -87.614  -22.094 1.000 81.01823  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   11780 C C   . ILE A-2 1 439 ? 39.080  -86.736  -23.294 1.000 79.46650  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-2 C   1 
+ATOM   11781 O O   . ILE A-2 1 439 ? 38.229  -85.968  -23.757 1.000 77.23424  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-2 O   1 
+ATOM   11782 C CB  . ILE A-2 1 439 ? 37.810  -88.759  -22.507 1.000 74.61536  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   11783 C CG1 . ILE A-2 1 439 ? 37.710  -89.815  -21.401 1.000 60.20539  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   11784 C CG2 . ILE A-2 1 439 ? 38.282  -89.397  -23.804 1.000 71.10119  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   11785 C CD1 . ILE A-2 1 439 ? 36.670  -89.518  -20.335 1.000 98.08318  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   11786 N N   . LYS A-2 1 440 ? 40.306  -86.859  -23.801 1.000 68.39278  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-2 N   1 
+ATOM   11787 C CA  . LYS A-2 1 440 ? 40.747  -86.158  -25.003 1.000 67.38737  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   11788 C C   . LYS A-2 1 440 ? 41.462  -87.165  -25.893 1.000 78.27938  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-2 C   1 
+ATOM   11789 O O   . LYS A-2 1 440 ? 42.554  -87.633  -25.552 1.000 73.32980  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-2 O   1 
+ATOM   11790 C CB  . LYS A-2 1 440 ? 41.663  -84.984  -24.654 1.000 57.11891  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   11791 C CG  . LYS A-2 1 440 ? 42.174  -84.209  -25.857 1.000 73.17507  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   11792 C CD  . LYS A-2 1 440 ? 41.030  -83.592  -26.645 1.000 96.09347  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   11793 C CE  . LYS A-2 1 440 ? 41.542  -82.772  -27.818 1.000 105.08507 ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   11794 N NZ  . LYS A-2 1 440 ? 42.318  -83.598  -28.784 1.000 116.87804 ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   11795 N N   . THR A-2 1 441 ? 40.849  -87.502  -27.027 1.000 64.59765  ? ? ? ? ? ?  431 THR A-2 N   1 
+ATOM   11796 C CA  . THR A-2 1 441 ? 41.390  -88.518  -27.919 1.000 83.38199  ? ? ? ? ? ?  431 THR A-2 CA  1 
+ATOM   11797 C C   . THR A-2 1 441 ? 41.328  -88.024  -29.357 1.000 99.27899  ? ? ? ? ? ?  431 THR A-2 C   1 
+ATOM   11798 O O   . THR A-2 1 441 ? 40.555  -87.124  -29.698 1.000 90.10913  ? ? ? ? ? ?  431 THR A-2 O   1 
+ATOM   11799 C CB  . THR A-2 1 441 ? 40.636  -89.850  -27.781 1.000 79.83765  ? ? ? ? ? ?  431 THR A-2 CB  1 
+ATOM   11800 O OG1 . THR A-2 1 441 ? 41.250  -90.841  -28.615 1.000 102.48560 ? ? ? ? ? ?  431 THR A-2 OG1 1 
+ATOM   11801 C CG2 . THR A-2 1 441 ? 39.176  -89.688  -28.184 1.000 53.10451  ? ? ? ? ? ?  431 THR A-2 CG2 1 
+ATOM   11802 N N   . ASP A-2 1 442 ? 42.160  -88.626  -30.199 1.000 106.04901 ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-2 N   1 
+ATOM   11803 C CA  . ASP A-2 1 442 ? 42.196  -88.295  -31.615 1.000 82.93828  ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   11804 C C   . ASP A-2 1 442 ? 41.174  -89.123  -32.382 1.000 97.33831  ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-2 C   1 
+ATOM   11805 O O   . ASP A-2 1 442 ? 40.869  -90.264  -32.022 1.000 85.57297  ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-2 O   1 
+ATOM   11806 C CB  . ASP A-2 1 442 ? 43.590  -88.537  -32.196 1.000 79.13953  ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   11807 C CG  . ASP A-2 1 442 ? 44.654  -87.685  -31.536 1.000 107.07720 ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   11808 O OD1 . ASP A-2 1 442 ? 44.310  -86.606  -31.011 1.000 118.78191 ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   11809 O OD2 . ASP A-2 1 442 ? 45.834  -88.093  -31.545 1.000 123.73539 ? ? ? ? ? -1 432 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   11810 N N   . ASN A-2 1 443 ? 40.648  -88.534  -33.453 1.000 103.20535 ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-2 N   1 
+ATOM   11811 C CA  . ASN A-2 1 443 ? 39.775  -89.249  -34.377 1.000 95.19039  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   11812 C C   . ASN A-2 1 443 ? 40.644  -90.108  -35.288 1.000 94.59080  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-2 C   1 
+ATOM   11813 O O   . ASN A-2 1 443 ? 41.313  -89.591  -36.189 1.000 116.98290 ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-2 O   1 
+ATOM   11814 C CB  . ASN A-2 1 443 ? 38.932  -88.266  -35.183 1.000 87.83206  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   11815 C CG  . ASN A-2 1 443 ? 37.779  -88.937  -35.894 1.000 89.04414  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   11816 O OD1 . ASN A-2 1 443 ? 37.726  -90.164  -35.994 1.000 78.19685  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   11817 N ND2 . ASN A-2 1 443 ? 36.847  -88.136  -36.396 1.000 85.79106  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   11818 N N   . ASP A-2 1 444 ? 40.637  -91.418  -35.061 1.000 84.44520  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-2 N   1 
+ATOM   11819 C CA  . ASP A-2 1 444 ? 41.550  -92.322  -35.741 1.000 90.64480  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   11820 C C   . ASP A-2 1 444 ? 40.786  -93.349  -36.562 1.000 91.21104  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-2 C   1 
+ATOM   11821 O O   . ASP A-2 1 444 ? 39.617  -93.646  -36.304 1.000 76.46631  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-2 O   1 
+ATOM   11822 C CB  . ASP A-2 1 444 ? 42.467  -93.039  -34.742 1.000 93.27886  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   11823 C CG  . ASP A-2 1 444 ? 43.653  -92.192  -34.332 1.000 100.37416 ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   11824 O OD1 . ASP A-2 1 444 ? 44.132  -91.401  -35.172 1.000 137.11643 ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   11825 O OD2 . ASP A-2 1 444 ? 44.108  -92.318  -33.176 1.000 85.62771  ? ? ? ? ? -1 434 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   11826 N N   . LEU A-2 1 445 ? 41.482  -93.889  -37.560 1.000 99.15598  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11827 C CA  . LEU A-2 1 445 ? 40.974  -94.947  -38.422 1.000 67.09468  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11828 C C   . LEU A-2 1 445 ? 41.977  -96.091  -38.413 1.000 79.85270  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11829 O O   . LEU A-2 1 445 ? 43.173  -95.870  -38.629 1.000 103.72631 ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11830 C CB  . LEU A-2 1 445 ? 40.758  -94.438  -39.849 1.000 88.91873  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11831 C CG  . LEU A-2 1 445 ? 39.905  -93.177  -39.997 1.000 74.90739  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11832 C CD1 . LEU A-2 1 445 ? 40.016  -92.620  -41.405 1.000 70.82641  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11833 C CD2 . LEU A-2 1 445 ? 38.453  -93.470  -39.647 1.000 70.09265  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11834 N N   . LYS A-2 1 446 ? 41.497  -97.308  -38.167 1.000 78.58914  ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-2 N   1 
+ATOM   11835 C CA  . LYS A-2 1 446 ? 42.352  -98.485  -38.078 1.000 109.67205 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   11836 C C   . LYS A-2 1 446 ? 42.024  -99.459  -39.200 1.000 100.03811 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-2 C   1 
+ATOM   11837 O O   . LYS A-2 1 446 ? 40.858  -99.805  -39.402 1.000 113.92019 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-2 O   1 
+ATOM   11838 C CB  . LYS A-2 1 446 ? 42.196  -99.177  -36.718 1.000 96.30944  ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   11839 C CG  . LYS A-2 1 446 ? 43.047  -100.425 -36.583 1.000 108.61300 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   11840 C CD  . LYS A-2 1 446 ? 43.165  -100.875 -35.139 1.000 96.03338  ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   11841 C CE  . LYS A-2 1 446 ? 44.109  -102.059 -35.031 1.000 105.62036 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   11842 N NZ  . LYS A-2 1 446 ? 45.383  -101.784 -35.746 1.000 132.34073 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   11843 N N   . SER A-2 1 447 ? 43.054  -99.909  -39.915 1.000 87.73403  ? ? ? ? ? ?  437 SER A-2 N   1 
+ATOM   11844 C CA  . SER A-2 1 447 ? 42.876  -100.858 -41.009 1.000 113.96585 ? ? ? ? ? ?  437 SER A-2 CA  1 
+ATOM   11845 C C   . SER A-2 1 447 ? 42.662  -102.264 -40.465 1.000 113.53845 ? ? ? ? ? ?  437 SER A-2 C   1 
+ATOM   11846 O O   . SER A-2 1 447 ? 43.482  -102.771 -39.696 1.000 115.10918 ? ? ? ? ? ?  437 SER A-2 O   1 
+ATOM   11847 C CB  . SER A-2 1 447 ? 44.080  -100.834 -41.945 1.000 120.27392 ? ? ? ? ? ?  437 SER A-2 CB  1 
+ATOM   11848 O OG  . SER A-2 1 447 ? 45.274  -101.102 -41.237 1.000 117.93458 ? ? ? ? ? ?  437 SER A-2 OG  1 
+ATOM   11849 N N   . LYS A-2 1 448 ? 41.572  -102.897 -40.893 1.000 105.48762 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-2 N   1 
+ATOM   11850 C CA  . LYS A-2 1 448 ? 41.304  -104.276 -40.515 1.000 115.38589 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   11851 C C   . LYS A-2 1 448 ? 42.322  -105.213 -41.153 1.000 117.90143 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-2 C   1 
+ATOM   11852 O O   . LYS A-2 1 448 ? 42.701  -105.050 -42.317 1.000 143.75121 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-2 O   1 
+ATOM   11853 C CB  . LYS A-2 1 448 ? 39.888  -104.671 -40.935 1.000 132.37331 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   11854 C CG  . LYS A-2 1 448 ? 38.796  -103.856 -40.271 1.000 133.05114 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   11855 C CD  . LYS A-2 1 448 ? 37.424  -104.255 -40.785 1.000 155.03876 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   11856 C CE  . LYS A-2 1 448 ? 37.158  -105.733 -40.549 1.000 152.56878 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   11857 N NZ  . LYS A-2 1 448 ? 35.849  -106.164 -41.112 1.000 177.94968 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   11858 N N   . LYS A-2 1 449 ? 42.762  -106.201 -40.381 1.000 123.53438 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-2 N   1 
+ATOM   11859 C CA  . LYS A-2 1 449 ? 43.735  -107.162 -40.878 1.000 137.48939 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   11860 C C   . LYS A-2 1 449 ? 43.089  -108.111 -41.882 1.000 139.25875 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-2 C   1 
+ATOM   11861 O O   . LYS A-2 1 449 ? 41.905  -108.445 -41.786 1.000 154.44238 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-2 O   1 
+ATOM   11862 C CB  . LYS A-2 1 449 ? 44.341  -107.953 -39.719 1.000 145.81554 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   11863 C CG  . LYS A-2 1 449 ? 43.312  -108.618 -38.821 1.000 153.74897 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   11864 C CD  . LYS A-2 1 449 ? 43.977  -109.431 -37.725 1.000 133.66097 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   11865 C CE  . LYS A-2 1 449 ? 42.947  -110.189 -36.904 1.000 165.41994 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   11866 N NZ  . LYS A-2 1 449 ? 43.584  -111.047 -35.868 1.000 175.35895 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   11867 N N   . GLY A-2 1 450 ? 43.883  -108.537 -42.864 1.000 154.39621 ? ? ? ? ? ?  440 GLY A-2 N   1 
+ATOM   11868 C CA  . GLY A-2 1 450 ? 43.422  -109.451 -43.887 1.000 170.38428 ? ? ? ? ? ?  440 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   11869 C C   . GLY A-2 1 450 ? 42.645  -108.820 -45.020 1.000 160.09624 ? ? ? ? ? ?  440 GLY A-2 C   1 
+ATOM   11870 O O   . GLY A-2 1 450 ? 42.309  -109.523 -45.982 1.000 190.14070 ? ? ? ? ? ?  440 GLY A-2 O   1 
+ATOM   11871 N N   . LYS A-2 1 451 ? 42.346  -107.525 -44.948 1.000 144.36571 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-2 N   1 
+ATOM   11872 C CA  . LYS A-2 1 451 ? 41.592  -106.837 -45.986 1.000 147.31692 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   11873 C C   . LYS A-2 1 451 ? 42.111  -105.415 -46.120 1.000 156.07626 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-2 C   1 
+ATOM   11874 O O   . LYS A-2 1 451 ? 42.356  -104.739 -45.117 1.000 171.04352 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-2 O   1 
+ATOM   11875 C CB  . LYS A-2 1 451 ? 40.090  -106.825 -45.670 1.000 137.53468 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   11876 C CG  . LYS A-2 1 451 ? 39.229  -106.157 -46.731 1.000 167.25595 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   11877 C CD  . LYS A-2 1 451 ? 39.249  -106.931 -48.038 1.000 167.40368 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   11878 C CE  . LYS A-2 1 451 ? 38.327  -106.294 -49.066 1.000 148.88353 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   11879 N NZ  . LYS A-2 1 451 ? 38.280  -107.072 -50.336 1.000 176.54269 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   11880 N N   . LYS A-2 1 452 ? 42.279  -104.965 -47.360 1.000 140.57556 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-2 N   1 
+ATOM   11881 C CA  . LYS A-2 1 452 ? 42.769  -103.627 -47.646 1.000 158.12615 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   11882 C C   . LYS A-2 1 452 ? 41.617  -102.726 -48.071 1.000 140.12856 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-2 C   1 
+ATOM   11883 O O   . LYS A-2 1 452 ? 40.627  -103.184 -48.649 1.000 131.98152 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-2 O   1 
+ATOM   11884 C CB  . LYS A-2 1 452 ? 43.847  -103.654 -48.735 1.000 174.14219 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   11885 C CG  . LYS A-2 1 452 ? 45.050  -104.523 -48.394 1.000 184.33371 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   11886 C CD  . LYS A-2 1 452 ? 45.683  -104.111 -47.071 1.000 185.36517 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   11887 C CE  . LYS A-2 1 452 ? 46.259  -102.705 -47.137 1.000 171.97319 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   11888 N NZ  . LYS A-2 1 452 ? 46.856  -102.292 -45.837 1.000 160.82999 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   11889 N N   . GLY A-2 1 453 ? 41.757  -101.434 -47.775 1.000 138.86153 ? ? ? ? ? ?  443 GLY A-2 N   1 
+ATOM   11890 C CA  . GLY A-2 1 453 ? 40.725  -100.463 -48.059 1.000 135.59369 ? ? ? ? ? ?  443 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   11891 C C   . GLY A-2 1 453 ? 39.667  -100.324 -46.987 1.000 118.07161 ? ? ? ? ? ?  443 GLY A-2 C   1 
+ATOM   11892 O O   . GLY A-2 1 453 ? 38.829  -99.417  -47.081 1.000 110.80650 ? ? ? ? ? ?  443 GLY A-2 O   1 
+ATOM   11893 N N   . VAL A-2 1 454 ? 39.676  -101.188 -45.975 1.000 121.07260 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-2 N   1 
+ATOM   11894 C CA  . VAL A-2 1 454 ? 38.714  -101.143 -44.880 1.000 129.59877 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   11895 C C   . VAL A-2 1 454 ? 39.371  -100.476 -43.678 1.000 132.48160 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-2 C   1 
+ATOM   11896 O O   . VAL A-2 1 454 ? 40.497  -100.827 -43.296 1.000 120.81957 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-2 O   1 
+ATOM   11897 C CB  . VAL A-2 1 454 ? 38.205  -102.552 -44.526 1.000 116.81996 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   11898 C CG1 . VAL A-2 1 454 ? 37.332  -103.093 -45.644 1.000 134.55186 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   11899 C CG2 . VAL A-2 1 454 ? 39.369  -103.495 -44.277 1.000 141.88364 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   11900 N N   . TYR A-2 1 455 ? 38.671  -99.510  -43.086 1.000 116.22899 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-2 N   1 
+ATOM   11901 C CA  . TYR A-2 1 455 ? 39.161  -98.768  -41.932 1.000 113.35937 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   11902 C C   . TYR A-2 1 455 ? 38.066  -98.700  -40.879 1.000 95.80779  ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-2 C   1 
+ATOM   11903 O O   . TYR A-2 1 455 ? 36.932  -98.312  -41.180 1.000 96.96863  ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-2 O   1 
+ATOM   11904 C CB  . TYR A-2 1 455 ? 39.609  -97.354  -42.329 1.000 107.41294 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   11905 C CG  . TYR A-2 1 455 ? 40.840  -97.307  -43.215 1.000 127.26977 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   11906 C CD1 . TYR A-2 1 455 ? 41.917  -98.154  -42.992 1.000 130.82280 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   11907 C CD2 . TYR A-2 1 455 ? 40.925  -96.413  -44.271 1.000 126.00986 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   11908 C CE1 . TYR A-2 1 455 ? 43.040  -98.112  -43.798 1.000 138.89905 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   11909 C CE2 . TYR A-2 1 455 ? 42.043  -96.365  -45.083 1.000 107.98011 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   11910 C CZ  . TYR A-2 1 455 ? 43.098  -97.216  -44.841 1.000 125.12973 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   11911 O OH  . TYR A-2 1 455 ? 44.215  -97.175  -45.643 1.000 151.63513 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   11912 N N   . GLU A-2 1 456 ? 38.408  -99.079  -39.652 1.000 115.38473 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-2 N   1 
+ATOM   11913 C CA  . GLU A-2 1 456 ? 37.489  -99.000  -38.523 1.000 107.13285 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   11914 C C   . GLU A-2 1 456 ? 37.524  -97.613  -37.896 1.000 90.92112  ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-2 C   1 
+ATOM   11915 O O   . GLU A-2 1 456 ? 38.585  -96.998  -37.780 1.000 86.27643  ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-2 O   1 
+ATOM   11916 C CB  . GLU A-2 1 456 ? 37.841  -100.055 -37.466 1.000 86.38972  ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   11917 C CG  . GLU A-2 1 456 ? 37.450  -101.468 -37.857 1.000 118.45648 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   11918 C CD  . GLU A-2 1 456 ? 37.853  -102.504 -36.820 1.000 149.41023 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   11919 O OE1 . GLU A-2 1 456 ? 38.805  -102.254 -36.051 1.000 133.16433 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   11920 O OE2 . GLU A-2 1 456 ? 37.207  -103.573 -36.778 1.000 143.63684 ? ? ? ? ? -1 446 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   11921 N N   . LEU A-2 1 457 ? 36.354  -97.132  -37.477 1.000 71.52448  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11922 C CA  . LEU A-2 1 457 ? 36.219  -95.803  -36.881 1.000 94.87377  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11923 C C   . LEU A-2 1 457 ? 36.584  -95.868  -35.397 1.000 84.58094  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11924 O O   . LEU A-2 1 457 ? 35.762  -95.657  -34.504 1.000 82.98439  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11925 C CB  . LEU A-2 1 457 ? 34.810  -95.265  -37.092 1.000 88.13736  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11926 C CG  . LEU A-2 1 457 ? 34.541  -94.452  -38.361 1.000 73.97939  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11927 C CD1 . LEU A-2 1 457 ? 34.942  -95.217  -39.611 1.000 94.45453  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11928 C CD2 . LEU A-2 1 457 ? 33.076  -94.045  -38.431 1.000 70.18474  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11929 N N   . LEU A-2 1 458 ? 37.867  -96.139  -35.147 1.000 85.58371  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11930 C CA  . LEU A-2 1 458 ? 38.329  -96.411  -33.788 1.000 86.05767  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11931 C C   . LEU A-2 1 458 ? 38.142  -95.206  -32.873 1.000 83.63779  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11932 O O   . LEU A-2 1 458 ? 37.797  -95.361  -31.695 1.000 66.19578  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11933 C CB  . LEU A-2 1 458 ? 39.796  -96.841  -33.817 1.000 89.31337  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11934 C CG  . LEU A-2 1 458 ? 40.444  -97.188  -32.477 1.000 74.10175  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11935 C CD1 . LEU A-2 1 458 ? 39.623  -98.228  -31.734 1.000 84.70479  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11936 C CD2 . LEU A-2 1 458 ? 41.859  -97.685  -32.705 1.000 71.57515  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11937 N N   . GLY A-2 1 459 ? 38.359  -93.999  -33.394 1.000 99.79082  ? ? ? ? ? ?  449 GLY A-2 N   1 
+ATOM   11938 C CA  . GLY A-2 1 459 ? 38.222  -92.814  -32.563 1.000 69.55809  ? ? ? ? ? ?  449 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   11939 C C   . GLY A-2 1 459 ? 36.802  -92.594  -32.079 1.000 71.43137  ? ? ? ? ? ?  449 GLY A-2 C   1 
+ATOM   11940 O O   . GLY A-2 1 459 ? 36.580  -92.212  -30.928 1.000 90.57669  ? ? ? ? ? ?  449 GLY A-2 O   1 
+ATOM   11941 N N   . LEU A-2 1 460 ? 35.819  -92.832  -32.950 1.000 93.37196  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11942 C CA  . LEU A-2 1 460 ? 34.427  -92.636  -32.561 1.000 87.93275  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11943 C C   . LEU A-2 1 460 ? 33.906  -93.768  -31.688 1.000 88.86138  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11944 O O   . LEU A-2 1 460 ? 33.080  -93.526  -30.801 1.000 105.75286 ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11945 C CB  . LEU A-2 1 460 ? 33.544  -92.496  -33.801 1.000 103.81164 ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11946 C CG  . LEU A-2 1 460 ? 33.264  -91.083  -34.312 1.000 96.90499  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11947 C CD1 . LEU A-2 1 460 ? 32.461  -91.142  -35.597 1.000 96.10767  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11948 C CD2 . LEU A-2 1 460 ? 32.527  -90.269  -33.261 1.000 78.65674  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11949 N N   . ASN A-2 1 461 ? 34.368  -94.999  -31.919 1.000 74.50849  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-2 N   1 
+ATOM   11950 C CA  . ASN A-2 1 461 ? 33.816  -96.145  -31.202 1.000 90.49362  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   11951 C C   . ASN A-2 1 461 ? 34.108  -96.061  -29.710 1.000 93.55005  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-2 C   1 
+ATOM   11952 O O   . ASN A-2 1 461 ? 33.252  -96.402  -28.884 1.000 92.06776  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-2 O   1 
+ATOM   11953 C CB  . ASN A-2 1 461 ? 34.372  -97.442  -31.785 1.000 94.74966  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   11954 C CG  . ASN A-2 1 461 ? 34.004  -97.628  -33.241 1.000 98.44910  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   11955 O OD1 . ASN A-2 1 461 ? 32.958  -97.162  -33.694 1.000 83.12042  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   11956 N ND2 . ASN A-2 1 461 ? 34.865  -98.313  -33.986 1.000 108.28439 ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   11957 N N   . ARG A-2 1 462 ? 35.311  -95.614  -29.347 1.000 77.06556  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-2 N   1 
+ATOM   11958 C CA  . ARG A-2 1 462 ? 35.656  -95.491  -27.936 1.000 74.22783  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-2 CA  1 
+ATOM   11959 C C   . ARG A-2 1 462 ? 34.818  -94.419  -27.250 1.000 90.79731  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-2 C   1 
+ATOM   11960 O O   . ARG A-2 1 462 ? 34.375  -94.608  -26.111 1.000 97.30547  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-2 O   1 
+ATOM   11961 C CB  . ARG A-2 1 462 ? 37.149  -95.197  -27.790 1.000 75.13312  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-2 CB  1 
+ATOM   11962 C CG  . ARG A-2 1 462 ? 38.048  -96.376  -28.134 1.000 84.77546  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-2 CG  1 
+ATOM   11963 C CD  . ARG A-2 1 462 ? 39.507  -96.034  -27.886 1.000 66.00784  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-2 CD  1 
+ATOM   11964 N NE  . ARG A-2 1 462 ? 39.946  -94.979  -28.789 1.000 95.06794  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-2 NE  1 
+ATOM   11965 C CZ  . ARG A-2 1 462 ? 41.181  -94.503  -28.856 1.000 116.89977 ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-2 CZ  1 
+ATOM   11966 N NH1 . ARG A-2 1 462 ? 42.136  -94.935  -28.049 1.000 60.99584  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-2 NH1 1 
+ATOM   11967 N NH2 . ARG A-2 1 462 ? 41.467  -93.572  -29.761 1.000 138.51259 ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-2 NH2 1 
+ATOM   11968 N N   . CYS A-2 1 463 ? 34.578  -93.293  -27.927 1.000 66.53999  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A-2 N   1 
+ATOM   11969 C CA  . CYS A-2 1 463 ? 33.704  -92.274  -27.353 1.000 67.53008  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A-2 CA  1 
+ATOM   11970 C C   . CYS A-2 1 463 ? 32.252  -92.747  -27.321 1.000 80.80518  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A-2 C   1 
+ATOM   11971 O O   . CYS A-2 1 463 ? 31.502  -92.397  -26.401 1.000 94.18020  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A-2 O   1 
+ATOM   11972 C CB  . CYS A-2 1 463 ? 33.837  -90.962  -28.131 1.000 57.96263  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A-2 CB  1 
+ATOM   11973 S SG  . CYS A-2 1 463 ? 35.512  -90.267  -28.162 1.000 78.93515  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A-2 SG  1 
+ATOM   11974 N N   . LEU A-2 1 464 ? 31.835  -93.550  -28.305 1.000 84.29724  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11975 C CA  . LEU A-2 1 464 ? 30.488  -94.112  -28.261 1.000 86.81512  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11976 C C   . LEU A-2 1 464 ? 30.367  -95.189  -27.192 1.000 88.66628  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11977 O O   . LEU A-2 1 464 ? 29.281  -95.393  -26.638 1.000 93.08893  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11978 C CB  . LEU A-2 1 464 ? 30.097  -94.688  -29.622 1.000 88.35175  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11979 C CG  . LEU A-2 1 464 ? 29.857  -93.692  -30.756 1.000 88.77827  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11980 C CD1 . LEU A-2 1 464 ? 29.520  -94.415  -32.050 1.000 86.61518  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11981 C CD2 . LEU A-2 1 464 ? 28.758  -92.710  -30.385 1.000 74.37000  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11982 N N   . ASN A-2 1 465 ? 31.463  -95.889  -26.894 1.000 79.49208  ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-2 N   1 
+ATOM   11983 C CA  . ASN A-2 1 465 ? 31.415  -96.933  -25.877 1.000 98.44539  ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   11984 C C   . ASN A-2 1 465 ? 31.190  -96.350  -24.489 1.000 87.50036  ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-2 C   1 
+ATOM   11985 O O   . ASN A-2 1 465 ? 30.527  -96.979  -23.655 1.000 85.16944  ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-2 O   1 
+ATOM   11986 C CB  . ASN A-2 1 465 ? 32.700  -97.760  -25.912 1.000 109.30456 ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   11987 C CG  . ASN A-2 1 465 ? 32.435  -99.248  -26.067 1.000 129.71049 ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   11988 O OD1 . ASN A-2 1 465 ? 31.606  -99.664  -26.877 1.000 121.95163 ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   11989 N ND2 . ASN A-2 1 465 ? 33.137  -100.058 -25.280 1.000 119.44060 ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   11990 N N   . LEU A-2 1 466 ? 31.724  -95.154  -24.223 1.000 83.04707  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11991 C CA  . LEU A-2 1 466 ? 31.474  -94.506  -22.939 1.000 78.72853  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   11992 C C   . LEU A-2 1 466 ? 30.010  -94.114  -22.784 1.000 90.52987  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-2 C   1 
+ATOM   11993 O O   . LEU A-2 1 466 ? 29.482  -94.124  -21.667 1.000 123.14736 ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-2 O   1 
+ATOM   11994 C CB  . LEU A-2 1 466 ? 32.376  -93.282  -22.784 1.000 69.09231  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   11995 C CG  . LEU A-2 1 466 ? 33.880  -93.554  -22.775 1.000 81.97258  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   11996 C CD1 . LEU A-2 1 466 ? 34.650  -92.306  -22.377 1.000 69.15375  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   11997 C CD2 . LEU A-2 1 466 ? 34.210  -94.716  -21.846 1.000 72.65605  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   11998 N N   . LEU A-2 1 467 ? 29.340  -93.777  -23.885 1.000 71.46191  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-2 N   1 
+ATOM   11999 C CA  . LEU A-2 1 467 ? 27.924  -93.437  -23.854 1.000 81.42123  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   12000 C C   . LEU A-2 1 467 ? 27.014  -94.656  -23.895 1.000 81.56956  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-2 C   1 
+ATOM   12001 O O   . LEU A-2 1 467 ? 25.790  -94.493  -23.855 1.000 79.88284  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-2 O   1 
+ATOM   12002 C CB  . LEU A-2 1 467 ? 27.582  -92.512  -25.021 1.000 75.18279  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   12003 C CG  . LEU A-2 1 467 ? 27.992  -91.046  -24.911 1.000 76.89270  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   12004 C CD1 . LEU A-2 1 467 ? 27.538  -90.273  -26.136 1.000 84.56451  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   12005 C CD2 . LEU A-2 1 467 ? 27.408  -90.438  -23.650 1.000 92.68299  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   12006 N N   . GLY A-2 1 468 ? 27.569  -95.864  -23.984 1.000 64.34941  ? ? ? ? ? ?  458 GLY A-2 N   1 
+ATOM   12007 C CA  . GLY A-2 1 468 ? 26.771  -97.070  -24.000 1.000 59.80425  ? ? ? ? ? ?  458 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   12008 C C   . GLY A-2 1 468 ? 26.293  -97.511  -25.366 1.000 80.11178  ? ? ? ? ? ?  458 GLY A-2 C   1 
+ATOM   12009 O O   . GLY A-2 1 468 ? 25.778  -98.630  -25.490 1.000 80.71036  ? ? ? ? ? ?  458 GLY A-2 O   1 
+ATOM   12010 N N   . ARG A-2 1 469 ? 26.439  -96.673  -26.390 1.000 97.94088  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-2 N   1 
+ATOM   12011 C CA  . ARG A-2 1 469 ? 26.058  -97.056  -27.740 1.000 76.29750  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-2 CA  1 
+ATOM   12012 C C   . ARG A-2 1 469 ? 26.953  -98.177  -28.257 1.000 87.82417  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-2 C   1 
+ATOM   12013 O O   . ARG A-2 1 469 ? 28.059  -98.410  -27.762 1.000 77.03336  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-2 O   1 
+ATOM   12014 C CB  . ARG A-2 1 469 ? 26.148  -95.864  -28.688 1.000 103.18182 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-2 CB  1 
+ATOM   12015 C CG  . ARG A-2 1 469 ? 25.044  -94.840  -28.532 1.000 88.05337  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-2 CG  1 
+ATOM   12016 C CD  . ARG A-2 1 469 ? 25.431  -93.576  -29.282 1.000 133.25478 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-2 CD  1 
+ATOM   12017 N NE  . ARG A-2 1 469 ? 24.582  -92.417  -29.028 1.000 124.70050 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-2 NE  1 
+ATOM   12018 C CZ  . ARG A-2 1 469 ? 24.506  -91.772  -27.871 1.000 102.61171 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-2 CZ  1 
+ATOM   12019 N NH1 . ARG A-2 1 469 ? 25.045  -92.263  -26.769 1.000 122.66837 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-2 NH1 1 
+ATOM   12020 N NH2 . ARG A-2 1 469 ? 23.881  -90.599  -27.822 1.000 93.62987  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-2 NH2 1 
+ATOM   12021 N N   . GLU A-2 1 470 ? 26.462  -98.863  -29.285 1.000 104.58326 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-2 N   1 
+ATOM   12022 C CA  . GLU A-2 1 470 ? 27.190  -99.974  -29.872 1.000 106.97732 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   12023 C C   . GLU A-2 1 470 ? 28.224  -99.464  -30.876 1.000 116.04576 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-2 C   1 
+ATOM   12024 O O   . GLU A-2 1 470 ? 28.164  -98.327  -31.353 1.000 105.95889 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-2 O   1 
+ATOM   12025 C CB  . GLU A-2 1 470 ? 26.214  -100.951 -30.539 1.000 116.14014 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   12026 C CG  . GLU A-2 1 470 ? 26.773  -102.343 -30.857 1.000 136.21595 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   12027 C CD  . GLU A-2 1 470 ? 26.928  -103.241 -29.634 1.000 168.66158 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   12028 O OE1 . GLU A-2 1 470 ? 26.942  -102.731 -28.493 1.000 175.83153 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   12029 O OE2 . GLU A-2 1 470 ? 27.036  -104.472 -29.820 1.000 179.86308 ? ? ? ? ? -1 460 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   12030 N N   . ASN A-2 1 471 ? 29.192  -100.326 -31.176 1.000 116.66665 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-2 N   1 
+ATOM   12031 C CA  . ASN A-2 1 471 ? 30.241  -99.990  -32.127 1.000 95.33425  ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   12032 C C   . ASN A-2 1 471 ? 29.649  -99.709  -33.504 1.000 106.72475 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-2 C   1 
+ATOM   12033 O O   . ASN A-2 1 471 ? 28.737  -100.404 -33.960 1.000 104.85754 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-2 O   1 
+ATOM   12034 C CB  . ASN A-2 1 471 ? 31.246  -101.138 -32.210 1.000 94.79681  ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   12035 C CG  . ASN A-2 1 471 ? 32.679  -100.671 -32.105 1.000 100.47380 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   12036 O OD1 . ASN A-2 1 471 ? 33.365  -100.513 -33.113 1.000 119.72292 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   12037 N ND2 . ASN A-2 1 471 ? 33.146  -100.460 -30.879 1.000 91.17832  ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   12038 N N   . LEU A-2 1 472 ? 30.170  -98.678  -34.164 1.000 94.22661  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-2 N   1 
+ATOM   12039 C CA  . LEU A-2 1 472 ? 29.707  -98.333  -35.501 1.000 99.92596  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   12040 C C   . LEU A-2 1 472 ? 30.206  -99.343  -36.526 1.000 101.98817 ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-2 C   1 
+ATOM   12041 O O   . LEU A-2 1 472 ? 31.228  -100.007 -36.334 1.000 88.54001  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-2 O   1 
+ATOM   12042 C CB  . LEU A-2 1 472 ? 30.178  -96.932  -35.894 1.000 76.79785  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   12043 C CG  . LEU A-2 1 472 ? 29.312  -95.752  -35.454 1.000 77.06725  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   12044 C CD1 . LEU A-2 1 472 ? 29.911  -94.443  -35.941 1.000 68.73552  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   12045 C CD2 . LEU A-2 1 472 ? 27.891  -95.915  -35.963 1.000 98.70166  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   12046 N N   . ASP A-2 1 473 ? 29.468  -99.451  -37.628 1.000 120.70275 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-2 N   1 
+ATOM   12047 C CA  . ASP A-2 1 473 ? 29.886  -100.301 -38.734 1.000 98.37782  ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   12048 C C   . ASP A-2 1 473 ? 31.164  -99.764  -39.360 1.000 99.77217  ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-2 C   1 
+ATOM   12049 O O   . ASP A-2 1 473 ? 31.310  -98.557  -39.572 1.000 114.55583 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-2 O   1 
+ATOM   12050 C CB  . ASP A-2 1 473 ? 28.785  -100.381 -39.792 1.000 124.49907 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   12051 C CG  . ASP A-2 1 473 ? 27.788  -101.486 -39.514 1.000 145.85433 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   12052 O OD1 . ASP A-2 1 473 ? 27.965  -102.210 -38.513 1.000 134.01387 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   12053 O OD2 . ASP A-2 1 473 ? 26.828  -101.632 -40.301 1.000 154.83974 ? ? ? ? ? -1 463 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   12054 N N   . GLU A-2 1 474 ? 32.093  -100.670 -39.656 1.000 100.38958 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-2 N   1 
+ATOM   12055 C CA  . GLU A-2 1 474 ? 33.327  -100.270 -40.314 1.000 117.36906 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   12056 C C   . GLU A-2 1 474 ? 33.023  -99.741  -41.711 1.000 107.41097 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-2 C   1 
+ATOM   12057 O O   . GLU A-2 1 474 ? 32.042  -100.132 -42.349 1.000 116.07968 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-2 O   1 
+ATOM   12058 C CB  . GLU A-2 1 474 ? 34.307  -101.445 -40.384 1.000 112.12080 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   12059 C CG  . GLU A-2 1 474 ? 34.187  -102.304 -41.635 1.000 135.42678 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   12060 C CD  . GLU A-2 1 474 ? 33.779  -103.732 -41.336 1.000 163.98291 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   12061 O OE1 . GLU A-2 1 474 ? 33.056  -103.954 -40.341 1.000 190.82398 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   12062 O OE2 . GLU A-2 1 474 ? 34.186  -104.636 -42.097 1.000 183.78919 ? ? ? ? ? -1 464 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   12063 N N   . ILE A-2 1 475 ? 33.863  -98.822  -42.177 1.000 101.19343 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-2 N   1 
+ATOM   12064 C CA  . ILE A-2 1 475 ? 33.659  -98.188  -43.470 1.000 117.35676 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   12065 C C   . ILE A-2 1 475 ? 34.821  -98.548  -44.384 1.000 113.86205 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-2 C   1 
+ATOM   12066 O O   . ILE A-2 1 475 ? 35.908  -98.923  -43.938 1.000 103.78702 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-2 O   1 
+ATOM   12067 C CB  . ILE A-2 1 475 ? 33.510  -96.657  -43.358 1.000 93.46846  ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   12068 C CG1 . ILE A-2 1 475 ? 34.873  -96.001  -43.131 1.000 90.26324  ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   12069 C CG2 . ILE A-2 1 475 ? 32.541  -96.299  -42.240 1.000 90.21506  ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   12070 C CD1 . ILE A-2 1 475 ? 34.851  -94.498  -43.263 1.000 103.64233 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   12071 N N   . THR A-2 1 476 ? 34.568  -98.436  -45.683 1.000 121.18810 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-2 N   1 
+ATOM   12072 C CA  . THR A-2 1 476 ? 35.569  -98.670  -46.713 1.000 120.66578 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-2 CA  1 
+ATOM   12073 C C   . THR A-2 1 476 ? 35.756  -97.386  -47.505 1.000 101.13028 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-2 C   1 
+ATOM   12074 O O   . THR A-2 1 476 ? 34.779  -96.809  -47.993 1.000 133.52843 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-2 O   1 
+ATOM   12075 C CB  . THR A-2 1 476 ? 35.149  -99.810  -47.646 1.000 123.19456 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-2 CB  1 
+ATOM   12076 O OG1 . THR A-2 1 476 ? 34.086  -99.360  -48.495 1.000 132.48484 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-2 OG1 1 
+ATOM   12077 C CG2 . THR A-2 1 476 ? 34.666  -101.007 -46.840 1.000 132.75355 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-2 CG2 1 
+ATOM   12078 N N   . ILE A-2 1 477 ? 37.001  -96.935  -47.623 1.000 107.21771 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-2 N   1 
+ATOM   12079 C CA  . ILE A-2 1 477 ? 37.332  -95.759  -48.415 1.000 141.10019 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   12080 C C   . ILE A-2 1 477 ? 38.238  -96.192  -49.559 1.000 154.65069 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-2 C   1 
+ATOM   12081 O O   . ILE A-2 1 477 ? 39.135  -97.023  -49.376 1.000 132.16963 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-2 O   1 
+ATOM   12082 C CB  . ILE A-2 1 477 ? 37.987  -94.650  -47.563 1.000 132.70951 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   12083 C CG1 . ILE A-2 1 477 ? 38.137  -93.367  -48.381 1.000 143.66739 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   12084 C CG2 . ILE A-2 1 477 ? 39.333  -95.095  -47.018 1.000 136.79518 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   12085 C CD1 . ILE A-2 1 477 ? 36.818  -92.787  -48.854 1.000 137.48686 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   12086 N N   . ASP A-2 1 478 ? 37.982  -95.643  -50.746 1.000 151.26887 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-2 N   1 
+ATOM   12087 C CA  . ASP A-2 1 478 ? 38.722  -95.997  -51.952 1.000 128.90934 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   12088 C C   . ASP A-2 1 478 ? 39.876  -95.014  -52.124 1.000 129.61195 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-2 C   1 
+ATOM   12089 O O   . ASP A-2 1 478 ? 39.661  -93.833  -52.413 1.000 127.87105 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-2 O   1 
+ATOM   12090 C CB  . ASP A-2 1 478 ? 37.806  -95.980  -53.173 1.000 161.13037 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   12091 C CG  . ASP A-2 1 478 ? 38.564  -96.182  -54.473 1.000 189.39244 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   12092 O OD1 . ASP A-2 1 478 ? 38.970  -97.326  -54.757 1.000 206.84680 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   12093 O OD2 . ASP A-2 1 478 ? 38.750  -95.192  -55.214 1.000 178.12726 ? ? ? ? ? -1 468 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   12094 N N   . ILE A-2 1 479 ? 41.095  -95.499  -51.956 1.000 122.94501 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-2 N   1 
+ATOM   12095 C CA  . ILE A-2 1 479 ? 42.306  -94.714  -52.174 1.000 127.06577 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   12096 C C   . ILE A-2 1 479 ? 43.042  -95.317  -53.362 1.000 155.01402 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-2 C   1 
+ATOM   12097 O O   . ILE A-2 1 479 ? 43.182  -96.544  -53.432 1.000 148.83898 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-2 O   1 
+ATOM   12098 C CB  . ILE A-2 1 479 ? 43.210  -94.672  -50.924 1.000 143.08925 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   12099 C CG1 . ILE A-2 1 479 ? 43.597  -96.065  -50.456 1.000 167.95102 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   12100 C CG2 . ILE A-2 1 479 ? 42.498  -93.929  -49.793 1.000 134.50667 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   12101 C CD1 . ILE A-2 1 479 ? 45.043  -96.428  -50.741 1.000 158.93462 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   12102 N N   . PRO A-2 1 480 ? 43.484  -94.514  -54.324 1.000 141.04014 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-2 N   1 
+ATOM   12103 C CA  . PRO A-2 1 480 ? 44.216  -95.068  -55.469 1.000 127.95086 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-2 CA  1 
+ATOM   12104 C C   . PRO A-2 1 480 ? 45.590  -95.570  -55.057 1.000 123.57845 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-2 C   1 
+ATOM   12105 O O   . PRO A-2 1 480 ? 46.172  -95.128  -54.065 1.000 146.54140 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-2 O   1 
+ATOM   12106 C CB  . PRO A-2 1 480 ? 44.328  -93.878  -56.433 1.000 150.07991 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-2 CB  1 
+ATOM   12107 C CG  . PRO A-2 1 480 ? 43.290  -92.897  -55.967 1.000 150.65645 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-2 CG  1 
+ATOM   12108 C CD  . PRO A-2 1 480 ? 43.212  -93.077  -54.491 1.000 146.57113 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-2 CD  1 
+ATOM   12109 N N   . GLU A-2 1 481 ? 46.111  -96.509  -55.848 1.000 140.59063 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-2 N   1 
+ATOM   12110 C CA  . GLU A-2 1 481 ? 47.385  -97.132  -55.507 1.000 115.55896 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   12111 C C   . GLU A-2 1 481 ? 48.558  -96.184  -55.725 1.000 121.91760 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-2 C   1 
+ATOM   12112 O O   . GLU A-2 1 481 ? 49.598  -96.330  -55.072 1.000 118.66312 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-2 O   1 
+ATOM   12113 C CB  . GLU A-2 1 481 ? 47.572  -98.415  -56.316 1.000 136.99932 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   12114 C CG  . GLU A-2 1 481 ? 48.680  -99.328  -55.802 1.000 141.98819 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   12115 C CD  . GLU A-2 1 481 ? 48.334  -99.992  -54.481 1.000 151.00486 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   12116 O OE1 . GLU A-2 1 481 ? 47.152  -99.948  -54.076 1.000 152.65229 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   12117 O OE2 . GLU A-2 1 481 ? 49.246  -100.560 -53.846 1.000 171.23776 ? ? ? ? ? -1 471 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   12118 N N   . ASP A-2 1 482 ? 48.417  -95.213  -56.631 1.000 140.59163 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-2 N   1 
+ATOM   12119 C CA  . ASP A-2 1 482 ? 49.480  -94.240  -56.851 1.000 146.52597 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   12120 C C   . ASP A-2 1 482 ? 49.549  -93.191  -55.749 1.000 132.87954 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-2 C   1 
+ATOM   12121 O O   . ASP A-2 1 482 ? 50.557  -92.485  -55.646 1.000 138.63564 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-2 O   1 
+ATOM   12122 C CB  . ASP A-2 1 482 ? 49.305  -93.557  -58.212 1.000 160.88951 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   12123 C CG  . ASP A-2 1 482 ? 48.069  -92.677  -58.276 1.000 152.93361 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   12124 O OD1 . ASP A-2 1 482 ? 47.076  -92.990  -57.590 1.000 154.22570 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   12125 O OD2 . ASP A-2 1 482 ? 48.088  -91.672  -59.017 1.000 157.11001 ? ? ? ? ? -1 472 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   12126 N N   . ILE A-2 1 483 ? 48.511  -93.079  -54.926 1.000 129.57718 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-2 N   1 
+ATOM   12127 C CA  . ILE A-2 1 483 ? 48.493  -92.138  -53.812 1.000 143.20458 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   12128 C C   . ILE A-2 1 483 ? 49.047  -92.841  -52.578 1.000 146.43359 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-2 C   1 
+ATOM   12129 O O   . ILE A-2 1 483 ? 48.434  -93.781  -52.061 1.000 120.48969 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-2 O   1 
+ATOM   12130 C CB  . ILE A-2 1 483 ? 47.075  -91.607  -53.554 1.000 135.77257 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   12131 C CG1 . ILE A-2 1 483 ? 46.525  -90.917  -54.803 1.000 136.04674 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   12132 C CG2 . ILE A-2 1 483 ? 47.074  -90.649  -52.373 1.000 140.12634 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   12133 C CD1 . ILE A-2 1 483 ? 47.321  -89.707  -55.233 1.000 141.17330 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   12134 N N   . LYS A-2 1 484 ? 50.204  -92.384  -52.104 1.000 146.37538 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-2 N   1 
+ATOM   12135 C CA  . LYS A-2 1 484 ? 50.860  -92.999  -50.959 1.000 118.61839 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   12136 C C   . LYS A-2 1 484 ? 51.548  -91.925  -50.128 1.000 115.27949 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-2 C   1 
+ATOM   12137 O O   . LYS A-2 1 484 ? 51.708  -90.780  -50.557 1.000 118.19588 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-2 O   1 
+ATOM   12138 C CB  . LYS A-2 1 484 ? 51.878  -94.060  -51.393 1.000 133.26957 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   12139 C CG  . LYS A-2 1 484 ? 51.286  -95.422  -51.709 1.000 126.24007 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   12140 C CD  . LYS A-2 1 484 ? 52.376  -96.389  -52.145 1.000 156.05429 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   12141 C CE  . LYS A-2 1 484 ? 51.820  -97.774  -52.424 1.000 172.61389 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   12142 N NZ  . LYS A-2 1 484 ? 52.870  -98.691  -52.951 1.000 173.71649 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   12143 N N   . GLY A-2 1 485 ? 51.954  -92.318  -48.924 1.000 125.48480 ? ? ? ? ? ?  475 GLY A-2 N   1 
+ATOM   12144 C CA  . GLY A-2 1 485 ? 52.774  -91.444  -48.099 1.000 133.23002 ? ? ? ? ? ?  475 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   12145 C C   . GLY A-2 1 485 ? 51.992  -90.257  -47.572 1.000 110.68916 ? ? ? ? ? ?  475 GLY A-2 C   1 
+ATOM   12146 O O   . GLY A-2 1 485 ? 50.883  -90.394  -47.044 1.000 97.99359  ? ? ? ? ? ?  475 GLY A-2 O   1 
+ATOM   12147 N N   . LYS A-2 1 486 ? 52.589  -89.070  -47.711 1.000 121.60434 ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-2 N   1 
+ATOM   12148 C CA  . LYS A-2 1 486 ? 51.960  -87.850  -47.214 1.000 95.50811  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   12149 C C   . LYS A-2 1 486 ? 50.660  -87.556  -47.953 1.000 107.38991 ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-2 C   1 
+ATOM   12150 O O   . LYS A-2 1 486 ? 49.686  -87.090  -47.350 1.000 95.22468  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-2 O   1 
+ATOM   12151 C CB  . LYS A-2 1 486 ? 52.936  -86.680  -47.342 1.000 97.22367  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   12152 C CG  . LYS A-2 1 486 ? 52.358  -85.317  -47.001 1.000 81.75241  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   12153 C CD  . LYS A-2 1 486 ? 53.444  -84.251  -47.023 1.000 97.16963  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   12154 C CE  . LYS A-2 1 486 ? 54.229  -84.285  -48.328 1.000 144.86155 ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   12155 N NZ  . LYS A-2 1 486 ? 55.370  -83.327  -48.319 1.000 148.25328 ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   12156 N N   . LYS A-2 1 487 ? 50.626  -87.824  -49.260 1.000 128.33514 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-2 N   1 
+ATOM   12157 C CA  . LYS A-2 1 487 ? 49.404  -87.617  -50.029 1.000 124.66691 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   12158 C C   . LYS A-2 1 487 ? 48.297  -88.566  -49.590 1.000 113.04630 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-2 C   1 
+ATOM   12159 O O   . LYS A-2 1 487 ? 47.117  -88.197  -49.622 1.000 111.07619 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-2 O   1 
+ATOM   12160 C CB  . LYS A-2 1 487 ? 49.695  -87.787  -51.521 1.000 132.75860 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   12161 C CG  . LYS A-2 1 487 ? 49.467  -86.538  -52.358 1.000 136.70601 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   12162 C CD  . LYS A-2 1 487 ? 50.085  -86.690  -53.741 1.000 153.32060 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   12163 C CE  . LYS A-2 1 487 ? 49.671  -85.559  -54.669 1.000 147.75759 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   12164 N NZ  . LYS A-2 1 487 ? 48.225  -85.631  -55.016 1.000 153.21473 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   12165 N N   . LYS A-2 1 488 ? 48.655  -89.783  -49.172 1.000 113.62989 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-2 N   1 
+ATOM   12166 C CA  . LYS A-2 1 488 ? 47.652  -90.736  -48.707 1.000 120.90896 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   12167 C C   . LYS A-2 1 488 ? 47.093  -90.332  -47.350 1.000 115.83752 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-2 C   1 
+ATOM   12168 O O   . LYS A-2 1 488 ? 45.890  -90.476  -47.099 1.000 93.40027  ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-2 O   1 
+ATOM   12169 C CB  . LYS A-2 1 488 ? 48.257  -92.138  -48.638 1.000 132.66568 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   12170 C CG  . LYS A-2 1 488 ? 47.347  -93.183  -48.014 1.000 104.34029 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   12171 C CD  . LYS A-2 1 488 ? 48.033  -94.538  -47.958 1.000 90.42564  ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   12172 C CE  . LYS A-2 1 488 ? 47.097  -95.611  -47.431 1.000 82.46280  ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   12173 N NZ  . LYS A-2 1 488 ? 47.729  -96.958  -47.481 1.000 101.08740 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   12174 N N   . LYS A-2 1 489 ? 47.952  -89.832  -46.460 1.000 126.54785 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-2 N   1 
+ATOM   12175 C CA  . LYS A-2 1 489 ? 47.495  -89.424  -45.136 1.000 100.90569 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   12176 C C   . LYS A-2 1 489 ? 46.540  -88.239  -45.220 1.000 104.11116 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-2 C   1 
+ATOM   12177 O O   . LYS A-2 1 489 ? 45.574  -88.158  -44.453 1.000 103.35662 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-2 O   1 
+ATOM   12178 C CB  . LYS A-2 1 489 ? 48.693  -89.081  -44.252 1.000 110.11475 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   12179 C CG  . LYS A-2 1 489 ? 48.329  -88.720  -42.822 1.000 111.02244 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   12180 C CD  . LYS A-2 1 489 ? 49.501  -88.075  -42.098 1.000 127.10650 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   12181 C CE  . LYS A-2 1 489 ? 50.729  -88.969  -42.119 1.000 143.67035 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   12182 N NZ  . LYS A-2 1 489 ? 51.889  -88.322  -41.444 1.000 160.18369 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   12183 N N   . GLU A-2 1 490 ? 46.791  -87.312  -46.148 1.000 111.85330 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-2 N   1 
+ATOM   12184 C CA  . GLU A-2 1 490 ? 45.952  -86.123  -46.247 1.000 103.39735 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   12185 C C   . GLU A-2 1 490 ? 44.546  -86.475  -46.717 1.000 109.45550 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-2 C   1 
+ATOM   12186 O O   . GLU A-2 1 490 ? 43.568  -85.854  -46.283 1.000 102.57786 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-2 O   1 
+ATOM   12187 C CB  . GLU A-2 1 490 ? 46.602  -85.100  -47.181 1.000 115.89776 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   12188 C CG  . GLU A-2 1 490 ? 45.964  -83.716  -47.147 1.000 141.42521 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   12189 C CD  . GLU A-2 1 490 ? 44.771  -83.592  -48.078 1.000 191.65051 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   12190 O OE1 . GLU A-2 1 490 ? 44.712  -84.344  -49.074 1.000 190.39397 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   12191 O OE2 . GLU A-2 1 490 ? 43.892  -82.746  -47.811 1.000 196.77164 ? ? ? ? ? -1 480 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   12192 N N   . ARG A-2 1 491 ? 44.420  -87.469  -47.600 1.000 120.16406 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-2 N   1 
+ATOM   12193 C CA  . ARG A-2 1 491 ? 43.093  -87.905  -48.023 1.000 112.59680 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-2 CA  1 
+ATOM   12194 C C   . ARG A-2 1 491 ? 42.347  -88.584  -46.881 1.000 98.66181  ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-2 C   1 
+ATOM   12195 O O   . ARG A-2 1 491 ? 41.130  -88.414  -46.740 1.000 98.08308  ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-2 O   1 
+ATOM   12196 C CB  . ARG A-2 1 491 ? 43.195  -88.840  -49.228 1.000 135.25701 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-2 CB  1 
+ATOM   12197 C CG  . ARG A-2 1 491 ? 43.511  -88.144  -50.545 1.000 160.08871 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-2 CG  1 
+ATOM   12198 C CD  . ARG A-2 1 491 ? 42.982  -88.949  -51.725 1.000 176.77183 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-2 CD  1 
+ATOM   12199 N NE  . ARG A-2 1 491 ? 41.524  -88.946  -51.770 1.000 194.65861 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-2 NE  1 
+ATOM   12200 C CZ  . ARG A-2 1 491 ? 40.795  -89.716  -52.566 1.000 174.45153 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-2 CZ  1 
+ATOM   12201 N NH1 . ARG A-2 1 491 ? 41.355  -90.586  -53.390 1.000 164.20986 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-2 NH1 1 
+ATOM   12202 N NH2 . ARG A-2 1 491 ? 39.469  -89.611  -52.533 1.000 177.69556 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-2 NH2 1 
+ATOM   12203 N N   . LEU A-2 1 492 ? 43.056  -89.357  -46.054 1.000 114.53919 ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-2 N   1 
+ATOM   12204 C CA  . LEU A-2 1 492 ? 42.418  -89.967  -44.893 1.000 103.74364 ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   12205 C C   . LEU A-2 1 492 ? 41.972  -88.918  -43.883 1.000 93.20983  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-2 C   1 
+ATOM   12206 O O   . LEU A-2 1 492 ? 40.959  -89.110  -43.201 1.000 90.94354  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-2 O   1 
+ATOM   12207 C CB  . LEU A-2 1 492 ? 43.362  -90.973  -44.234 1.000 70.59917  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   12208 C CG  . LEU A-2 1 492 ? 43.590  -92.264  -45.020 1.000 92.76376  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   12209 C CD1 . LEU A-2 1 492 ? 44.451  -93.239  -44.234 1.000 69.92752  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   12210 C CD2 . LEU A-2 1 492 ? 42.256  -92.892  -45.383 1.000 94.55017  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   12211 N N   . ASN A-2 1 493 ? 42.708  -87.810  -43.773 1.000 93.42500  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-2 N   1 
+ATOM   12212 C CA  . ASN A-2 1 493 ? 42.272  -86.721  -42.905 1.000 85.32228  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   12213 C C   . ASN A-2 1 493 ? 40.981  -86.096  -43.418 1.000 92.98336  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-2 C   1 
+ATOM   12214 O O   . ASN A-2 1 493 ? 40.125  -85.683  -42.627 1.000 96.75362  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-2 O   1 
+ATOM   12215 C CB  . ASN A-2 1 493 ? 43.370  -85.663  -42.790 1.000 92.72592  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   12216 C CG  . ASN A-2 1 493 ? 44.552  -86.134  -41.964 1.000 109.88878 ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   12217 O OD1 . ASN A-2 1 493 ? 44.683  -87.321  -41.663 1.000 111.58767 ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   12218 N ND2 . ASN A-2 1 493 ? 45.423  -85.201  -41.594 1.000 129.08435 ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   12219 N N   . GLU A-2 1 494 ? 40.824  -86.020  -44.742 1.000 120.05276 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-2 N   1 
+ATOM   12220 C CA  . GLU A-2 1 494 ? 39.599  -85.466  -45.308 1.000 113.44106 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   12221 C C   . GLU A-2 1 494 ? 38.396  -86.340  -44.985 1.000 104.01783 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-2 C   1 
+ATOM   12222 O O   . GLU A-2 1 494 ? 37.286  -85.826  -44.802 1.000 128.58883 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-2 O   1 
+ATOM   12223 C CB  . GLU A-2 1 494 ? 39.749  -85.298  -46.821 1.000 128.77827 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   12224 C CG  . GLU A-2 1 494 ? 38.704  -84.395  -47.460 1.000 165.89552 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   12225 C CD  . GLU A-2 1 494 ? 38.945  -82.923  -47.175 1.000 165.38076 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   12226 O OE1 . GLU A-2 1 494 ? 40.014  -82.585  -46.623 1.000 130.13087 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   12227 O OE2 . GLU A-2 1 494 ? 38.066  -82.101  -47.508 1.000 199.07138 ? ? ? ? ? -1 484 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   12228 N N   . ARG A-2 1 495 ? 38.593  -87.658  -44.907 1.000 100.97523 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-2 N   1 
+ATOM   12229 C CA  . ARG A-2 1 495 ? 37.505  -88.541  -44.497 1.000 114.33456 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-2 CA  1 
+ATOM   12230 C C   . ARG A-2 1 495 ? 37.175  -88.351  -43.021 1.000 107.39529 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-2 C   1 
+ATOM   12231 O O   . ARG A-2 1 495 ? 36.006  -88.428  -42.626 1.000 115.12729 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-2 O   1 
+ATOM   12232 C CB  . ARG A-2 1 495 ? 37.873  -89.997  -44.784 1.000 111.47318 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-2 CB  1 
+ATOM   12233 C CG  . ARG A-2 1 495 ? 36.701  -90.968  -44.706 1.000 103.84121 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-2 CG  1 
+ATOM   12234 C CD  . ARG A-2 1 495 ? 35.681  -90.687  -45.799 1.000 141.31980 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-2 CD  1 
+ATOM   12235 N NE  . ARG A-2 1 495 ? 34.809  -91.829  -46.047 1.000 140.92357 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-2 NE  1 
+ATOM   12236 C CZ  . ARG A-2 1 495 ? 33.618  -92.002  -45.489 1.000 129.93982 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-2 CZ  1 
+ATOM   12237 N NH1 . ARG A-2 1 495 ? 33.120  -91.120  -44.638 1.000 112.51735 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-2 NH1 1 
+ATOM   12238 N NH2 . ARG A-2 1 495 ? 32.910  -93.085  -45.793 1.000 136.12501 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-2 NH2 1 
+ATOM   12239 N N   . LYS A-2 1 496 ? 38.193  -88.093  -42.193 1.000 108.18144 ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-2 N   1 
+ATOM   12240 C CA  . LYS A-2 1 496 ? 37.952  -87.846  -40.774 1.000 92.27044  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   12241 C C   . LYS A-2 1 496 ? 37.136  -86.574  -40.573 1.000 98.27822  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-2 C   1 
+ATOM   12242 O O   . LYS A-2 1 496 ? 36.196  -86.548  -39.768 1.000 108.24280 ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-2 O   1 
+ATOM   12243 C CB  . LYS A-2 1 496 ? 39.277  -87.765  -40.019 1.000 93.85591  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   12244 C CG  . LYS A-2 1 496 ? 40.097  -89.043  -40.064 1.000 87.54243  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   12245 C CD  . LYS A-2 1 496 ? 41.442  -88.847  -39.380 1.000 89.39635  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   12246 C CE  . LYS A-2 1 496 ? 42.272  -90.116  -39.425 1.000 99.83023  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   12247 N NZ  . LYS A-2 1 496 ? 43.598  -89.937  -38.773 1.000 99.04745  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   12248 N N   . LYS A-2 1 497 ? 37.491  -85.502  -41.286 1.000 94.64512  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-2 N   1 
+ATOM   12249 C CA  . LYS A-2 1 497 ? 36.696  -84.279  -41.216 1.000 90.50531  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   12250 C C   . LYS A-2 1 497 ? 35.284  -84.517  -41.736 1.000 95.24215  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-2 C   1 
+ATOM   12251 O O   . LYS A-2 1 497 ? 34.310  -83.973  -41.198 1.000 93.59643  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-2 O   1 
+ATOM   12252 C CB  . LYS A-2 1 497 ? 37.371  -83.160  -42.008 1.000 90.06669  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   12253 C CG  . LYS A-2 1 497 ? 38.801  -82.874  -41.583 1.000 111.76637 ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   12254 C CD  . LYS A-2 1 497 ? 39.469  -81.866  -42.508 1.000 106.23248 ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   12255 C CE  . LYS A-2 1 497 ? 38.732  -80.538  -42.512 1.000 106.81721 ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   12256 N NZ  . LYS A-2 1 497 ? 39.403  -79.542  -43.391 1.000 123.12611 ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   12257 N N   . GLU A-2 1 498 ? 35.157  -85.330  -42.785 1.000 116.65303 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-2 N   1 
+ATOM   12258 C CA  . GLU A-2 1 498 ? 33.842  -85.689  -43.303 1.000 123.60750 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   12259 C C   . GLU A-2 1 498 ? 33.060  -86.520  -42.293 1.000 105.38294 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-2 C   1 
+ATOM   12260 O O   . GLU A-2 1 498 ? 31.863  -86.289  -42.083 1.000 98.46227  ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-2 O   1 
+ATOM   12261 C CB  . GLU A-2 1 498 ? 34.000  -86.442  -44.625 1.000 122.95227 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   12262 C CG  . GLU A-2 1 498 ? 32.770  -87.203  -45.081 1.000 133.87552 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   12263 C CD  . GLU A-2 1 498 ? 33.035  -88.026  -46.327 1.000 158.96574 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   12264 O OE1 . GLU A-2 1 498 ? 34.021  -87.730  -47.037 1.000 138.17808 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   12265 O OE2 . GLU A-2 1 498 ? 32.264  -88.971  -46.593 1.000 190.01089 ? ? ? ? ? -1 488 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   12266 N N   . ILE A-2 1 499 ? 33.722  -87.489  -41.655 1.000 114.12707 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-2 N   1 
+ATOM   12267 C CA  . ILE A-2 1 499 ? 33.064  -88.295  -40.629 1.000 112.81723 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   12268 C C   . ILE A-2 1 499 ? 32.684  -87.428  -39.435 1.000 109.92039 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-2 C   1 
+ATOM   12269 O O   . ILE A-2 1 499 ? 31.610  -87.595  -38.843 1.000 102.34030 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-2 O   1 
+ATOM   12270 C CB  . ILE A-2 1 499 ? 33.971  -89.470  -40.216 1.000 88.59502  ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   12271 C CG1 . ILE A-2 1 499 ? 33.985  -90.547  -41.301 1.000 111.58514 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   12272 C CG2 . ILE A-2 1 499 ? 33.524  -90.065  -38.893 1.000 91.13475  ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   12273 C CD1 . ILE A-2 1 499 ? 34.860  -91.730  -40.959 1.000 94.77330  ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   12274 N N   . PHE A-2 1 500 ? 33.552  -86.480  -39.073 1.000 103.68920 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-2 N   1 
+ATOM   12275 C CA  . PHE A-2 1 500 ? 33.277  -85.610  -37.933 1.000 90.57631  ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   12276 C C   . PHE A-2 1 500 ? 32.030  -84.765  -38.166 1.000 108.76850 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-2 C   1 
+ATOM   12277 O O   . PHE A-2 1 500 ? 31.219  -84.578  -37.252 1.000 97.22106  ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-2 O   1 
+ATOM   12278 C CB  . PHE A-2 1 500 ? 34.489  -84.718  -37.659 1.000 100.34339 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   12279 C CG  . PHE A-2 1 500 ? 34.343  -83.845  -36.447 1.000 95.89171  ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   12280 C CD1 . PHE A-2 1 500 ? 33.833  -82.561  -36.556 1.000 112.38632 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   12281 C CD2 . PHE A-2 1 500 ? 34.723  -84.305  -35.198 1.000 96.82997  ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   12282 C CE1 . PHE A-2 1 500 ? 33.700  -81.756  -35.441 1.000 101.74752 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   12283 C CE2 . PHE A-2 1 500 ? 34.593  -83.506  -34.081 1.000 101.44726 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   12284 C CZ  . PHE A-2 1 500 ? 34.081  -82.230  -34.202 1.000 119.70469 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   12285 N N   . LYS A-2 1 501 ? 31.861  -84.244  -39.385 1.000 121.31489 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-2 N   1 
+ATOM   12286 C CA  . LYS A-2 1 501 ? 30.692  -83.423  -39.681 1.000 104.95872 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   12287 C C   . LYS A-2 1 501 ? 29.412  -84.249  -39.698 1.000 99.83431  ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-2 C   1 
+ATOM   12288 O O   . LYS A-2 1 501 ? 28.353  -83.753  -39.295 1.000 100.08100 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-2 O   1 
+ATOM   12289 C CB  . LYS A-2 1 501 ? 30.871  -82.706  -41.020 1.000 113.77043 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   12290 C CG  . LYS A-2 1 501 ? 29.725  -81.767  -41.370 1.000 112.93075 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   12291 C CD  . LYS A-2 1 501 ? 29.793  -81.306  -42.816 1.000 121.67659 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   12292 C CE  . LYS A-2 1 501 ? 28.586  -80.450  -43.172 1.000 155.64876 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   12293 N NZ  . LYS A-2 1 501 ? 28.568  -80.079  -44.614 1.000 148.91357 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   12294 N N   . GLN A-2 1 502 ? 29.486  -85.500  -40.158 1.000 103.28960 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-2 N   1 
+ATOM   12295 C CA  . GLN A-2 1 502 ? 28.297  -86.347  -40.200 1.000 91.65038  ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-2 CA  1 
+ATOM   12296 C C   . GLN A-2 1 502 ? 27.723  -86.554  -38.805 1.000 94.04768  ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-2 C   1 
+ATOM   12297 O O   . GLN A-2 1 502 ? 26.509  -86.448  -38.597 1.000 105.37309 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-2 O   1 
+ATOM   12298 C CB  . GLN A-2 1 502 ? 28.630  -87.692  -40.845 1.000 88.22247  ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-2 CB  1 
+ATOM   12299 C CG  . GLN A-2 1 502 ? 27.476  -88.685  -40.838 1.000 93.31047  ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-2 CG  1 
+ATOM   12300 C CD  . GLN A-2 1 502 ? 27.862  -90.030  -41.423 1.000 113.47490 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-2 CD  1 
+ATOM   12301 O OE1 . GLN A-2 1 502 ? 29.003  -90.234  -41.838 1.000 112.92247 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-2 OE1 1 
+ATOM   12302 N NE2 . GLN A-2 1 502 ? 26.910  -90.957  -41.458 1.000 113.90044 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-2 NE2 1 
+ATOM   12303 N N   . TYR A-2 1 503 ? 28.582  -86.852  -37.838 1.000 108.69868 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-2 N   1 
+ATOM   12304 C CA  . TYR A-2 1 503 ? 28.146  -87.088  -36.464 1.000 115.98757 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   12305 C C   . TYR A-2 1 503 ? 28.245  -85.819  -35.626 1.000 105.07986 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-2 C   1 
+ATOM   12306 O O   . TYR A-2 1 503 ? 28.823  -85.809  -34.540 1.000 81.43055  ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-2 O   1 
+ATOM   12307 C CB  . TYR A-2 1 503 ? 28.962  -88.220  -35.851 1.000 81.17524  ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   12308 C CG  . TYR A-2 1 503 ? 28.819  -89.533  -36.587 1.000 98.28622  ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   12309 C CD1 . TYR A-2 1 503 ? 27.754  -90.384  -36.327 1.000 100.32756 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   12310 C CD2 . TYR A-2 1 503 ? 29.747  -89.919  -37.545 1.000 100.44216 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   12311 C CE1 . TYR A-2 1 503 ? 27.616  -91.583  -36.998 1.000 109.06470 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   12312 C CE2 . TYR A-2 1 503 ? 29.619  -91.118  -38.221 1.000 97.07121  ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   12313 C CZ  . TYR A-2 1 503 ? 28.550  -91.945  -37.944 1.000 104.21639 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   12314 O OH  . TYR A-2 1 503 ? 28.416  -93.140  -38.613 1.000 106.03184 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   12315 N N   . LYS A-2 1 504 ? 27.674  -84.725  -36.135 1.000 113.43953 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-2 N   1 
+ATOM   12316 C CA  . LYS A-2 1 504 ? 27.770  -83.455  -35.425 1.000 104.04389 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   12317 C C   . LYS A-2 1 504 ? 26.992  -83.485  -34.117 1.000 97.26816  ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-2 C   1 
+ATOM   12318 O O   . LYS A-2 1 504 ? 27.418  -82.877  -33.130 1.000 91.40337  ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-2 O   1 
+ATOM   12319 C CB  . LYS A-2 1 504 ? 27.277  -82.312  -36.314 1.000 100.41466 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   12320 C CG  . LYS A-2 1 504 ? 27.639  -80.935  -35.788 1.000 105.26877 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   12321 C CD  . LYS A-2 1 504 ? 26.797  -79.842  -36.425 1.000 132.32124 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   12322 C CE  . LYS A-2 1 504 ? 27.181  -78.472  -35.880 1.000 138.23116 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   12323 N NZ  . LYS A-2 1 504 ? 26.209  -77.410  -36.267 1.000 153.91101 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   12324 N N   . ASN A-2 1 505 ? 25.865  -84.196  -34.085 1.000 110.52846 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-2 N   1 
+ATOM   12325 C CA  . ASN A-2 1 505 ? 25.085  -84.302  -32.858 1.000 103.90547 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   12326 C C   . ASN A-2 1 505 ? 25.697  -85.291  -31.873 1.000 105.65128 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-2 C   1 
+ATOM   12327 O O   . ASN A-2 1 505 ? 25.589  -85.091  -30.658 1.000 105.30443 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-2 O   1 
+ATOM   12328 C CB  . ASN A-2 1 505 ? 23.644  -84.700  -33.184 1.000 120.30392 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   12329 C CG  . ASN A-2 1 505 ? 22.856  -83.566  -33.817 1.000 136.01723 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   12330 O OD1 . ASN A-2 1 505 ? 23.218  -82.397  -33.685 1.000 165.63632 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   12331 N ND2 . ASN A-2 1 505 ? 21.770  -83.905  -34.502 1.000 152.91526 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   12332 N N   . GLU A-2 1 506 ? 26.338  -86.354  -32.367 1.000 112.15175 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-2 N   1 
+ATOM   12333 C CA  . GLU A-2 1 506 ? 26.993  -87.298  -31.466 1.000 97.55854  ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   12334 C C   . GLU A-2 1 506 ? 28.154  -86.635  -30.735 1.000 84.43814  ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-2 C   1 
+ATOM   12335 O O   . GLU A-2 1 506 ? 28.417  -86.937  -29.564 1.000 101.78166 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-2 O   1 
+ATOM   12336 C CB  . GLU A-2 1 506 ? 27.473  -88.522  -32.247 1.000 97.18979  ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   12337 C CG  . GLU A-2 1 506 ? 26.516  -88.972  -33.341 1.000 107.12703 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   12338 C CD  . GLU A-2 1 506 ? 25.244  -89.597  -32.804 1.000 144.60311 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   12339 O OE1 . GLU A-2 1 506 ? 25.196  -89.925  -31.599 1.000 140.52627 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   12340 O OE2 . GLU A-2 1 506 ? 24.291  -89.766  -33.592 1.000 167.96246 ? ? ? ? ? -1 496 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   12341 N N   . VAL A-2 1 507 ? 28.857  -85.721  -31.410 1.000 90.94846  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-2 N   1 
+ATOM   12342 C CA  . VAL A-2 1 507 ? 29.892  -84.936  -30.742 1.000 83.91845  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   12343 C C   . VAL A-2 1 507 ? 29.273  -84.009  -29.704 1.000 88.63049  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-2 C   1 
+ATOM   12344 O O   . VAL A-2 1 507 ? 29.887  -83.726  -28.667 1.000 85.55351  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-2 O   1 
+ATOM   12345 C CB  . VAL A-2 1 507 ? 30.719  -84.156  -31.782 1.000 78.36940  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   12346 C CG1 . VAL A-2 1 507 ? 31.719  -83.232  -31.102 1.000 99.65669  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   12347 C CG2 . VAL A-2 1 507 ? 31.435  -85.118  -32.716 1.000 72.47755  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   12348 N N   . GLY A-2 1 508 ? 28.052  -83.531  -29.954 1.000 94.64677  ? ? ? ? ? ?  498 GLY A-2 N   1 
+ATOM   12349 C CA  . GLY A-2 1 508 ? 27.386  -82.685  -28.976 1.000 89.96386  ? ? ? ? ? ?  498 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   12350 C C   . GLY A-2 1 508 ? 27.125  -83.403  -27.666 1.000 100.26668 ? ? ? ? ? ?  498 GLY A-2 C   1 
+ATOM   12351 O O   . GLY A-2 1 508 ? 27.224  -82.807  -26.590 1.000 94.66134  ? ? ? ? ? ?  498 GLY A-2 O   1 
+ATOM   12352 N N   . GLU A-2 1 509 ? 26.792  -84.693  -27.737 1.000 93.17058  ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-2 N   1 
+ATOM   12353 C CA  . GLU A-2 1 509 ? 26.613  -85.472  -26.517 1.000 97.48054  ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   12354 C C   . GLU A-2 1 509 ? 27.944  -85.748  -25.831 1.000 105.10730 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-2 C   1 
+ATOM   12355 O O   . GLU A-2 1 509 ? 27.980  -85.956  -24.613 1.000 105.96778 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-2 O   1 
+ATOM   12356 C CB  . GLU A-2 1 509 ? 25.892  -86.784  -26.829 1.000 101.11319 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   12357 C CG  . GLU A-2 1 509 ? 24.484  -86.607  -27.375 1.000 111.56072 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   12358 C CD  . GLU A-2 1 509 ? 23.536  -85.989  -26.363 1.000 144.95633 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   12359 O OE1 . GLU A-2 1 509 ? 23.758  -86.167  -25.147 1.000 140.25581 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   12360 O OE2 . GLU A-2 1 509 ? 22.568  -85.323  -26.787 1.000 168.26004 ? ? ? ? ? -1 499 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   12361 N N   . PHE A-2 1 510 ? 29.042  -85.752  -26.591 1.000 91.60253  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-2 N   1 
+ATOM   12362 C CA  . PHE A-2 1 510 ? 30.353  -85.989  -25.996 1.000 77.62516  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   12363 C C   . PHE A-2 1 510 ? 30.759  -84.841  -25.078 1.000 82.06904  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-2 C   1 
+ATOM   12364 O O   . PHE A-2 1 510 ? 31.325  -85.069  -24.003 1.000 88.30927  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-2 O   1 
+ATOM   12365 C CB  . PHE A-2 1 510 ? 31.403  -86.191  -27.090 1.000 93.42387  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   12366 C CG  . PHE A-2 1 510 ? 31.188  -87.422  -27.928 1.000 96.89864  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   12367 C CD1 . PHE A-2 1 510 ? 30.386  -88.459  -27.481 1.000 72.69221  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   12368 C CD2 . PHE A-2 1 510 ? 31.800  -87.543  -29.165 1.000 92.89965  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   12369 C CE1 . PHE A-2 1 510 ? 30.195  -89.589  -28.255 1.000 69.47253  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   12370 C CE2 . PHE A-2 1 510 ? 31.611  -88.670  -29.942 1.000 91.29084  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   12371 C CZ  . PHE A-2 1 510 ? 30.808  -89.693  -29.486 1.000 82.27436  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   12372 N N   . LEU A-2 1 511 ? 30.475  -83.601  -25.484 1.000 93.46352  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-2 N   1 
+ATOM   12373 C CA  . LEU A-2 1 511 ? 30.869  -82.451  -24.676 1.000 96.84958  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   12374 C C   . LEU A-2 1 511 ? 30.134  -82.417  -23.343 1.000 87.68555  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-2 C   1 
+ATOM   12375 O O   . LEU A-2 1 511 ? 30.702  -81.978  -22.337 1.000 108.98533 ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-2 O   1 
+ATOM   12376 C CB  . LEU A-2 1 511 ? 30.627  -81.154  -25.448 1.000 101.89906 ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   12377 C CG  . LEU A-2 1 511 ? 31.762  -80.653  -26.346 1.000 82.93362  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   12378 C CD1 . LEU A-2 1 511 ? 32.074  -81.635  -27.464 1.000 93.77805  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   12379 C CD2 . LEU A-2 1 511 ? 31.417  -79.286  -26.912 1.000 91.47880  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   12380 N N   . GLY A-2 1 512 ? 28.878  -82.867  -23.314 1.000 85.83569  ? ? ? ? ? ?  502 GLY A-2 N   1 
+ATOM   12381 C CA  . GLY A-2 1 512 ? 28.165  -82.954  -22.053 1.000 101.49413 ? ? ? ? ? ?  502 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   12382 C C   . GLY A-2 1 512 ? 28.747  -83.994  -21.118 1.000 83.94386  ? ? ? ? ? ?  502 GLY A-2 C   1 
+ATOM   12383 O O   . GLY A-2 1 512 ? 28.698  -83.830  -19.895 1.000 97.85664  ? ? ? ? ? ?  502 GLY A-2 O   1 
+ATOM   12384 N N   . GLU A-2 1 513 ? 29.302  -85.070  -21.671 1.000 85.01167  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-2 N   1 
+ATOM   12385 C CA  . GLU A-2 1 513 ? 29.954  -86.113  -20.893 1.000 70.85770  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   12386 C C   . GLU A-2 1 513 ? 31.438  -85.836  -20.679 1.000 83.74760  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-2 C   1 
+ATOM   12387 O O   . GLU A-2 1 513 ? 32.171  -86.737  -20.256 1.000 75.75670  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-2 O   1 
+ATOM   12388 C CB  . GLU A-2 1 513 ? 29.768  -87.470  -21.578 1.000 66.45119  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   12389 C CG  . GLU A-2 1 513 ? 29.646  -88.647  -20.623 1.000 83.73734  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   12390 C CD  . GLU A-2 1 513 ? 28.315  -88.670  -19.898 1.000 100.72146 ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   12391 O OE1 . GLU A-2 1 513 ? 27.324  -88.150  -20.453 1.000 84.98795  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   12392 O OE2 . GLU A-2 1 513 ? 28.260  -89.208  -18.772 1.000 125.08133 ? ? ? ? ? -1 503 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   12393 N N   . ARG A-2 1 514 ? 31.889  -84.611  -20.963 1.000 88.67865  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-2 N   1 
+ATOM   12394 C CA  . ARG A-2 1 514 ? 33.296  -84.217  -20.862 1.000 85.35591  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-2 CA  1 
+ATOM   12395 C C   . ARG A-2 1 514 ? 34.192  -85.060  -21.766 1.000 86.55075  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-2 C   1 
+ATOM   12396 O O   . ARG A-2 1 514 ? 35.345  -85.342  -21.429 1.000 77.91636  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-2 O   1 
+ATOM   12397 C CB  . ARG A-2 1 514 ? 33.789  -84.266  -19.412 1.000 76.28293  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-2 CB  1 
+ATOM   12398 C CG  . ARG A-2 1 514 ? 33.120  -83.244  -18.513 1.000 108.95077 ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-2 CG  1 
+ATOM   12399 C CD  . ARG A-2 1 514 ? 33.746  -83.218  -17.132 1.000 99.15209  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-2 CD  1 
+ATOM   12400 N NE  . ARG A-2 1 514 ? 33.245  -82.099  -16.343 1.000 84.01706  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-2 NE  1 
+ATOM   12401 C CZ  . ARG A-2 1 514 ? 32.169  -82.149  -15.571 1.000 89.32429  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-2 CZ  1 
+ATOM   12402 N NH1 . ARG A-2 1 514 ? 31.460  -83.259  -15.443 1.000 100.31548 ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-2 NH1 1 
+ATOM   12403 N NH2 . ARG A-2 1 514 ? 31.793  -81.057  -14.912 1.000 113.21215 ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-2 NH2 1 
+ATOM   12404 N N   . ILE A-2 1 515 ? 33.668  -85.460  -22.922 1.000 81.45021  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-2 N   1 
+ATOM   12405 C CA  . ILE A-2 1 515 ? 34.429  -86.181  -23.936 1.000 80.39706  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   12406 C C   . ILE A-2 1 515 ? 34.793  -85.192  -25.034 1.000 87.73083  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-2 C   1 
+ATOM   12407 O O   . ILE A-2 1 515 ? 33.912  -84.543  -25.611 1.000 90.36938  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-2 O   1 
+ATOM   12408 C CB  . ILE A-2 1 515 ? 33.632  -87.362  -24.511 1.000 89.21015  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   12409 C CG1 . ILE A-2 1 515 ? 32.877  -88.093  -23.404 1.000 66.89347  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   12410 C CG2 . ILE A-2 1 515 ? 34.560  -88.322  -25.235 1.000 88.41908  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   12411 C CD1 . ILE A-2 1 515 ? 33.779  -88.742  -22.390 1.000 98.66365  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   12412 N N   . TYR A-2 1 516 ? 36.083  -85.081  -25.334 1.000 72.99058  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-2 N   1 
+ATOM   12413 C CA  . TYR A-2 1 516 ? 36.584  -84.128  -26.321 1.000 71.01183  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   12414 C C   . TYR A-2 1 516 ? 37.236  -84.900  -27.464 1.000 79.08802  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-2 C   1 
+ATOM   12415 O O   . TYR A-2 1 516 ? 38.371  -85.370  -27.340 1.000 68.76401  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-2 O   1 
+ATOM   12416 C CB  . TYR A-2 1 516 ? 37.561  -83.146  -25.680 1.000 72.09093  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   12417 C CG  . TYR A-2 1 516 ? 36.922  -82.219  -24.671 1.000 78.24339  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   12418 C CD1 . TYR A-2 1 516 ? 36.844  -82.568  -23.328 1.000 89.71982  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   12419 C CD2 . TYR A-2 1 516 ? 36.396  -80.995  -25.061 1.000 75.97584  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   12420 C CE1 . TYR A-2 1 516 ? 36.259  -81.721  -22.402 1.000 82.24604  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   12421 C CE2 . TYR A-2 1 516 ? 35.810  -80.142  -24.143 1.000 89.92886  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   12422 C CZ  . TYR A-2 1 516 ? 35.745  -80.510  -22.816 1.000 91.61615  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   12423 O OH  . TYR A-2 1 516 ? 35.162  -79.662  -21.902 1.000 91.64754  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   12424 N N   . LEU A-2 1 517 ? 36.518  -85.023  -28.578 1.000 86.93544  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-2 N   1 
+ATOM   12425 C CA  . LEU A-2 1 517 ? 37.008  -85.716  -29.763 1.000 65.10241  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   12426 C C   . LEU A-2 1 517 ? 37.500  -84.688  -30.774 1.000 72.62192  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-2 C   1 
+ATOM   12427 O O   . LEU A-2 1 517 ? 36.735  -83.817  -31.202 1.000 88.16314  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-2 O   1 
+ATOM   12428 C CB  . LEU A-2 1 517 ? 35.913  -86.585  -30.378 1.000 77.71507  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   12429 C CG  . LEU A-2 1 517 ? 36.282  -87.327  -31.664 1.000 73.58211  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   12430 C CD1 . LEU A-2 1 517 ? 37.165  -88.532  -31.368 1.000 85.09462  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   12431 C CD2 . LEU A-2 1 517 ? 35.027  -87.741  -32.416 1.000 63.37689  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   12432 N N   . SER A-2 1 518 ? 38.771  -84.791  -31.151 1.000 86.17097  ? ? ? ? ? ?  508 SER A-2 N   1 
+ATOM   12433 C CA  . SER A-2 1 518 ? 39.328  -83.894  -32.152 1.000 84.55244  ? ? ? ? ? ?  508 SER A-2 CA  1 
+ATOM   12434 C C   . SER A-2 1 518 ? 38.734  -84.190  -33.524 1.000 91.57638  ? ? ? ? ? ?  508 SER A-2 C   1 
+ATOM   12435 O O   . SER A-2 1 518 ? 38.312  -85.312  -33.816 1.000 87.58843  ? ? ? ? ? ?  508 SER A-2 O   1 
+ATOM   12436 C CB  . SER A-2 1 518 ? 40.850  -84.026  -32.202 1.000 82.01459  ? ? ? ? ? ?  508 SER A-2 CB  1 
+ATOM   12437 O OG  . SER A-2 1 518 ? 41.437  -83.637  -30.973 1.000 94.25892  ? ? ? ? ? ?  508 SER A-2 OG  1 
+ATOM   12438 N N   . GLU A-2 1 519 ? 38.695  -83.159  -34.371 1.000 100.99844 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-2 N   1 
+ATOM   12439 C CA  . GLU A-2 1 519 ? 38.204  -83.346  -35.732 1.000 95.31040  ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   12440 C C   . GLU A-2 1 519 ? 39.103  -84.304  -36.503 1.000 98.56907  ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-2 C   1 
+ATOM   12441 O O   . GLU A-2 1 519 ? 38.623  -85.248  -37.141 1.000 92.53411  ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-2 O   1 
+ATOM   12442 C CB  . GLU A-2 1 519 ? 38.106  -81.998  -36.448 1.000 101.41223 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   12443 C CG  . GLU A-2 1 519 ? 37.509  -82.083  -37.844 1.000 112.10976 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   12444 C CD  . GLU A-2 1 519 ? 37.460  -80.738  -38.544 1.000 108.10431 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   12445 O OE1 . GLU A-2 1 519 ? 38.243  -79.840  -38.168 1.000 104.41546 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   12446 O OE2 . GLU A-2 1 519 ? 36.635  -80.579  -39.468 1.000 113.66786 ? ? ? ? ? -1 509 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   12447 N N   . ILE A-2 1 520 ? 40.415  -84.080  -36.446 1.000 90.70823  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-2 N   1 
+ATOM   12448 C CA  . ILE A-2 1 520 ? 41.382  -84.981  -37.061 1.000 99.99892  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   12449 C C   . ILE A-2 1 520 ? 42.221  -85.614  -35.960 1.000 94.68788  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-2 C   1 
+ATOM   12450 O O   . ILE A-2 1 520 ? 42.089  -86.809  -35.671 1.000 90.30546  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-2 O   1 
+ATOM   12451 C CB  . ILE A-2 1 520 ? 42.273  -84.253  -38.085 1.000 103.29869 ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   12452 C CG1 . ILE A-2 1 520 ? 41.420  -83.536  -39.134 1.000 108.90454 ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   12453 C CG2 . ILE A-2 1 520 ? 43.219  -85.236  -38.760 1.000 80.56992  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   12454 C CD1 . ILE A-2 1 520 ? 41.205  -82.062  -38.851 1.000 125.02003 ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   12455 N N   . ASP A-2 1 521 ? 43.085  -84.819  -35.336 1.000 77.22021  ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-2 N   1 
+ATOM   12456 C CA  . ASP A-2 1 521 ? 43.935  -85.305  -34.256 1.000 87.84433  ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   12457 C C   . ASP A-2 1 521 ? 44.392  -84.114  -33.422 1.000 100.07833 ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-2 C   1 
+ATOM   12458 O O   . ASP A-2 1 521 ? 44.001  -82.969  -33.668 1.000 92.43056  ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-2 O   1 
+ATOM   12459 C CB  . ASP A-2 1 521 ? 45.122  -86.104  -34.804 1.000 102.07494 ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   12460 C CG  . ASP A-2 1 521 ? 45.921  -85.335  -35.840 1.000 92.56422  ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   12461 O OD1 . ASP A-2 1 521 ? 45.626  -84.142  -36.065 1.000 103.44672 ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   12462 O OD2 . ASP A-2 1 521 ? 46.845  -85.928  -36.435 1.000 110.30516 ? ? ? ? ? -1 511 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   12463 N N   . LEU A-2 1 522 ? 45.235  -84.400  -32.427 1.000 109.75583 ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-2 N   1 
+ATOM   12464 C CA  . LEU A-2 1 522 ? 45.736  -83.353  -31.542 1.000 83.03680  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   12465 C C   . LEU A-2 1 522 ? 46.623  -82.365  -32.289 1.000 93.06349  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-2 C   1 
+ATOM   12466 O O   . LEU A-2 1 522 ? 46.537  -81.152  -32.062 1.000 85.64491  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-2 O   1 
+ATOM   12467 C CB  . LEU A-2 1 522 ? 46.504  -83.981  -30.379 1.000 91.14926  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   12468 C CG  . LEU A-2 1 522 ? 47.384  -83.038  -29.554 1.000 93.53250  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   12469 C CD1 . LEU A-2 1 522 ? 46.543  -82.211  -28.597 1.000 67.81396  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   12470 C CD2 . LEU A-2 1 522 ? 48.464  -83.808  -28.809 1.000 81.40643  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   12471 N N   . GLU A-2 1 523 ? 47.482  -82.866  -33.180 1.000 94.12213  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-2 N   1 
+ATOM   12472 C CA  . GLU A-2 1 523 ? 48.432  -81.998  -33.870 1.000 89.48686  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   12473 C C   . GLU A-2 1 523 ? 47.719  -80.948  -34.713 1.000 99.31664  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-2 C   1 
+ATOM   12474 O O   . GLU A-2 1 523 ? 48.170  -79.799  -34.797 1.000 91.89461  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-2 O   1 
+ATOM   12475 C CB  . GLU A-2 1 523 ? 49.374  -82.837  -34.736 1.000 103.52955 ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   12476 C CG  . GLU A-2 1 523 ? 50.366  -83.696  -33.955 1.000 109.82716 ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   12477 C CD  . GLU A-2 1 523 ? 49.762  -84.989  -33.430 1.000 103.68990 ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   12478 O OE1 . GLU A-2 1 523 ? 48.519  -85.116  -33.424 1.000 89.76558  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   12479 O OE2 . GLU A-2 1 523 ? 50.535  -85.883  -33.026 1.000 106.26009 ? ? ? ? ? -1 513 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   12480 N N   . ASN A-2 1 524 ? 46.603  -81.318  -35.345 1.000 83.83335  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-2 N   1 
+ATOM   12481 C CA  . ASN A-2 1 524 ? 45.853  -80.341  -36.126 1.000 84.78240  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   12482 C C   . ASN A-2 1 524 ? 45.148  -79.336  -35.224 1.000 83.52239  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-2 C   1 
+ATOM   12483 O O   . ASN A-2 1 524 ? 45.064  -78.148  -35.556 1.000 89.84239  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-2 O   1 
+ATOM   12484 C CB  . ASN A-2 1 524 ? 44.852  -81.049  -37.036 1.000 94.18488  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   12485 C CG  . ASN A-2 1 524 ? 45.518  -81.702  -38.228 1.000 85.98779  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   12486 O OD1 . ASN A-2 1 524 ? 45.696  -81.075  -39.272 1.000 104.04909 ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   12487 N ND2 . ASN A-2 1 524 ? 45.899  -82.964  -38.077 1.000 95.10398  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   12488 N N   . ASP A-2 1 525 ? 44.635  -79.791  -34.078 1.000 103.24782 ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-2 N   1 
+ATOM   12489 C CA  . ASP A-2 1 525 ? 44.040  -78.862  -33.124 1.000 91.60823  ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   12490 C C   . ASP A-2 1 525 ? 45.088  -77.938  -32.521 1.000 87.88380  ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-2 C   1 
+ATOM   12491 O O   . ASP A-2 1 525 ? 44.782  -76.788  -32.186 1.000 82.90211  ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-2 O   1 
+ATOM   12492 C CB  . ASP A-2 1 525 ? 43.315  -79.630  -32.019 1.000 66.00960  ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   12493 C CG  . ASP A-2 1 525 ? 42.188  -80.492  -32.550 1.000 101.86257 ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   12494 O OD1 . ASP A-2 1 525 ? 42.025  -80.571  -33.786 1.000 128.17619 ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   12495 O OD2 . ASP A-2 1 525 ? 41.463  -81.091  -31.728 1.000 108.69039 ? ? ? ? ? -1 515 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   12496 N N   . LEU A-2 1 526 ? 46.323  -78.420  -32.376 1.000 84.58974  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-2 N   1 
+ATOM   12497 C CA  . LEU A-2 1 526 ? 47.393  -77.572  -31.862 1.000 75.62292  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   12498 C C   . LEU A-2 1 526 ? 47.781  -76.507  -32.880 1.000 92.97431  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-2 C   1 
+ATOM   12499 O O   . LEU A-2 1 526 ? 48.132  -75.381  -32.507 1.000 83.20032  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-2 O   1 
+ATOM   12500 C CB  . LEU A-2 1 526 ? 48.599  -78.432  -31.488 1.000 76.19803  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   12501 C CG  . LEU A-2 1 526 ? 49.670  -77.792  -30.608 1.000 77.95418  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   12502 C CD1 . LEU A-2 1 526 ? 49.080  -77.376  -29.271 1.000 92.02609  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   12503 C CD2 . LEU A-2 1 526 ? 50.817  -78.763  -30.410 1.000 76.31279  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   12504 N N   . TYR A-2 1 527 ? 47.726  -76.848  -34.170 1.000 100.15228 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-2 N   1 
+ATOM   12505 C CA  . TYR A-2 1 527 ? 47.991  -75.865  -35.215 1.000 106.53277 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   12506 C C   . TYR A-2 1 527 ? 46.943  -74.760  -35.205 1.000 91.78019  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-2 C   1 
+ATOM   12507 O O   . TYR A-2 1 527 ? 47.261  -73.589  -35.444 1.000 89.86550  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-2 O   1 
+ATOM   12508 C CB  . TYR A-2 1 527 ? 48.034  -76.560  -36.576 1.000 97.02411  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   12509 C CG  . TYR A-2 1 527 ? 48.267  -75.647  -37.761 1.000 95.84255  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   12510 C CD1 . TYR A-2 1 527 ? 47.200  -75.056  -38.427 1.000 106.77065 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   12511 C CD2 . TYR A-2 1 527 ? 49.550  -75.395  -38.230 1.000 112.79187 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   12512 C CE1 . TYR A-2 1 527 ? 47.403  -74.228  -39.512 1.000 96.88946  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   12513 C CE2 . TYR A-2 1 527 ? 49.764  -74.568  -39.319 1.000 123.99878 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   12514 C CZ  . TYR A-2 1 527 ? 48.685  -73.988  -39.955 1.000 101.93738 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   12515 O OH  . TYR A-2 1 527 ? 48.880  -73.164  -41.038 1.000 148.02978 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   12516 N N   . SER A-2 1 528 ? 45.686  -75.114  -34.930 1.000 77.25542  ? ? ? ? ? ?  518 SER A-2 N   1 
+ATOM   12517 C CA  . SER A-2 1 528 ? 44.624  -74.114  -34.899 1.000 86.36113  ? ? ? ? ? ?  518 SER A-2 CA  1 
+ATOM   12518 C C   . SER A-2 1 528 ? 44.834  -73.106  -33.776 1.000 100.13953 ? ? ? ? ? ?  518 SER A-2 C   1 
+ATOM   12519 O O   . SER A-2 1 528 ? 44.439  -71.941  -33.905 1.000 85.19522  ? ? ? ? ? ?  518 SER A-2 O   1 
+ATOM   12520 C CB  . SER A-2 1 528 ? 43.266  -74.800  -34.748 1.000 74.15592  ? ? ? ? ? ?  518 SER A-2 CB  1 
+ATOM   12521 O OG  . SER A-2 1 528 ? 43.098  -75.818  -35.719 1.000 115.77101 ? ? ? ? ? ?  518 SER A-2 OG  1 
+ATOM   12522 N N   . ALA A-2 1 529 ? 45.457  -73.529  -32.676 1.000 110.01784 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A-2 N   1 
+ATOM   12523 C CA  . ALA A-2 1 529 ? 45.633  -72.640  -31.534 1.000 104.11853 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A-2 CA  1 
+ATOM   12524 C C   . ALA A-2 1 529 ? 46.863  -71.754  -31.688 1.000 109.84673 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A-2 C   1 
+ATOM   12525 O O   . ALA A-2 1 529 ? 46.838  -70.584  -31.289 1.000 100.03052 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A-2 O   1 
+ATOM   12526 C CB  . ALA A-2 1 529 ? 45.725  -73.455  -30.244 1.000 106.78667 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A-2 CB  1 
+ATOM   12527 N N   . ILE A-2 1 530 ? 47.945  -72.289  -32.253 1.000 107.34539 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-2 N   1 
+ATOM   12528 C CA  . ILE A-2 1 530 ? 49.189  -71.540  -32.394 1.000 115.91023 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   12529 C C   . ILE A-2 1 530 ? 49.843  -71.851  -33.734 1.000 118.46765 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-2 C   1 
+ATOM   12530 O O   . ILE A-2 1 530 ? 50.968  -72.364  -33.785 1.000 114.12487 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-2 O   1 
+ATOM   12531 C CB  . ILE A-2 1 530 ? 50.155  -71.845  -31.234 1.000 109.08786 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   12532 C CG1 . ILE A-2 1 530 ? 50.168  -73.345  -30.931 1.000 92.18582  ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   12533 C CG2 . ILE A-2 1 530 ? 49.782  -71.041  -29.994 1.000 112.33829 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   12534 C CD1 . ILE A-2 1 530 ? 51.301  -73.776  -30.034 1.000 79.10242  ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   12535 N N   . GLY A-2 1 531 ? 49.149  -71.533  -34.829 1.000 119.43788 ? ? ? ? ? ?  521 GLY A-2 N   1 
+ATOM   12536 C CA  . GLY A-2 1 531 ? 49.724  -71.767  -36.144 1.000 110.90691 ? ? ? ? ? ?  521 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   12537 C C   . GLY A-2 1 531 ? 50.936  -70.898  -36.419 1.000 107.58917 ? ? ? ? ? ?  521 GLY A-2 C   1 
+ATOM   12538 O O   . GLY A-2 1 531 ? 51.947  -71.374  -36.945 1.000 107.16020 ? ? ? ? ? ?  521 GLY A-2 O   1 
+ATOM   12539 N N   . GLU A-2 1 532 ? 50.854  -69.614  -36.066 1.000 113.42325 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-2 N   1 
+ATOM   12540 C CA  . GLU A-2 1 532 ? 51.982  -68.714  -36.282 1.000 113.07097 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   12541 C C   . GLU A-2 1 532 ? 53.201  -69.158  -35.483 1.000 109.65677 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-2 C   1 
+ATOM   12542 O O   . GLU A-2 1 532 ? 54.338  -69.059  -35.961 1.000 105.52166 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-2 O   1 
+ATOM   12543 C CB  . GLU A-2 1 532 ? 51.592  -67.283  -35.911 1.000 138.56002 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   12544 C CG  . GLU A-2 1 532 ? 50.501  -66.692  -36.787 1.000 159.87748 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   12545 C CD  . GLU A-2 1 532 ? 51.019  -65.595  -37.694 1.000 189.39641 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   12546 O OE1 . GLU A-2 1 532 ? 52.100  -65.043  -37.402 1.000 184.01155 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   12547 O OE2 . GLU A-2 1 532 ? 50.345  -65.285  -38.700 1.000 211.31008 ? ? ? ? ? -1 522 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   12548 N N   . SER A-2 1 533 ? 52.982  -69.658  -34.265 1.000 126.20407 ? ? ? ? ? ?  523 SER A-2 N   1 
+ATOM   12549 C CA  . SER A-2 1 533 ? 54.099  -70.083  -33.429 1.000 110.83770 ? ? ? ? ? ?  523 SER A-2 CA  1 
+ATOM   12550 C C   . SER A-2 1 533 ? 54.725  -71.372  -33.949 1.000 101.72221 ? ? ? ? ? ?  523 SER A-2 C   1 
+ATOM   12551 O O   . SER A-2 1 533 ? 55.952  -71.518  -33.939 1.000 101.14164 ? ? ? ? ? ?  523 SER A-2 O   1 
+ATOM   12552 C CB  . SER A-2 1 533 ? 53.634  -70.255  -31.983 1.000 110.57762 ? ? ? ? ? ?  523 SER A-2 CB  1 
+ATOM   12553 O OG  . SER A-2 1 533 ? 53.142  -69.033  -31.460 1.000 129.37344 ? ? ? ? ? ?  523 SER A-2 OG  1 
+ATOM   12554 N N   . MET A-2 1 534 ? 53.901  -72.315  -34.412 1.000 103.81243 ? ? ? ? ? ?  524 MET A-2 N   1 
+ATOM   12555 C CA  . MET A-2 1 534 ? 54.435  -73.586  -34.891 1.000 94.93186  ? ? ? ? ? ?  524 MET A-2 CA  1 
+ATOM   12556 C C   . MET A-2 1 534 ? 55.198  -73.414  -36.200 1.000 117.52338 ? ? ? ? ? ?  524 MET A-2 C   1 
+ATOM   12557 O O   . MET A-2 1 534 ? 56.213  -74.084  -36.424 1.000 118.03332 ? ? ? ? ? ?  524 MET A-2 O   1 
+ATOM   12558 C CB  . MET A-2 1 534 ? 53.306  -74.603  -35.054 1.000 84.78753  ? ? ? ? ? ?  524 MET A-2 CB  1 
+ATOM   12559 C CG  . MET A-2 1 534 ? 52.706  -75.068  -33.738 1.000 86.02847  ? ? ? ? ? ?  524 MET A-2 CG  1 
+ATOM   12560 S SD  . MET A-2 1 534 ? 51.408  -76.301  -33.952 1.000 91.65670  ? ? ? ? ? ?  524 MET A-2 SD  1 
+ATOM   12561 C CE  . MET A-2 1 534 ? 52.306  -77.590  -34.812 1.000 97.41419  ? ? ? ? ? ?  524 MET A-2 CE  1 
+ATOM   12562 N N   . LYS A-2 1 535 ? 54.724  -72.526  -37.078 1.000 120.30564 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-2 N   1 
+ATOM   12563 C CA  . LYS A-2 1 535 ? 55.442  -72.270  -38.323 1.000 113.61785 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   12564 C C   . LYS A-2 1 535 ? 56.803  -71.642  -38.055 1.000 114.33649 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-2 C   1 
+ATOM   12565 O O   . LYS A-2 1 535 ? 57.798  -71.998  -38.696 1.000 119.63165 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-2 O   1 
+ATOM   12566 C CB  . LYS A-2 1 535 ? 54.609  -71.369  -39.236 1.000 107.33374 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   12567 C CG  . LYS A-2 1 535 ? 53.484  -72.081  -39.965 1.000 100.01693 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   12568 C CD  . LYS A-2 1 535 ? 52.590  -71.088  -40.687 1.000 88.08961  ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   12569 C CE  . LYS A-2 1 535 ? 51.628  -71.795  -41.624 1.000 137.90732 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   12570 N NZ  . LYS A-2 1 535 ? 50.602  -70.868  -42.179 1.000 167.97203 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   12571 N N   . ARG A-2 1 536 ? 56.865  -70.705  -37.107 1.000 103.42599 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-2 N   1 
+ATOM   12572 C CA  . ARG A-2 1 536 ? 58.130  -70.054  -36.784 1.000 108.83052 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-2 CA  1 
+ATOM   12573 C C   . ARG A-2 1 536 ? 59.083  -71.011  -36.078 1.000 113.90164 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-2 C   1 
+ATOM   12574 O O   . ARG A-2 1 536 ? 60.292  -70.996  -36.337 1.000 119.35496 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-2 O   1 
+ATOM   12575 C CB  . ARG A-2 1 536 ? 57.871  -68.820  -35.920 1.000 108.27102 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-2 CB  1 
+ATOM   12576 C CG  . ARG A-2 1 536 ? 59.122  -68.188  -35.335 1.000 125.64330 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-2 CG  1 
+ATOM   12577 C CD  . ARG A-2 1 536 ? 58.768  -67.130  -34.303 1.000 147.05879 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-2 CD  1 
+ATOM   12578 N NE  . ARG A-2 1 536 ? 57.934  -67.667  -33.234 1.000 137.83979 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-2 NE  1 
+ATOM   12579 C CZ  . ARG A-2 1 536 ? 58.401  -68.220  -32.123 1.000 161.26481 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-2 CZ  1 
+ATOM   12580 N NH1 . ARG A-2 1 536 ? 59.701  -68.328  -31.898 1.000 167.69197 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-2 NH1 1 
+ATOM   12581 N NH2 . ARG A-2 1 536 ? 57.544  -68.675  -31.214 1.000 144.11143 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-2 NH2 1 
+ATOM   12582 N N   . ILE A-2 1 537 ? 58.555  -71.856  -35.190 1.000 121.18387 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-2 N   1 
+ATOM   12583 C CA  . ILE A-2 1 537 ? 59.406  -72.748  -34.409 1.000 114.73276 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-2 CA  1 
+ATOM   12584 C C   . ILE A-2 1 537 ? 60.065  -73.793  -35.302 1.000 109.38527 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-2 C   1 
+ATOM   12585 O O   . ILE A-2 1 537 ? 61.259  -74.082  -35.163 1.000 124.33647 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-2 O   1 
+ATOM   12586 C CB  . ILE A-2 1 537 ? 58.591  -73.397  -33.275 1.000 107.04941 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-2 CB  1 
+ATOM   12587 C CG1 . ILE A-2 1 537 ? 58.365  -72.393  -32.144 1.000 100.03605 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-2 CG1 1 
+ATOM   12588 C CG2 . ILE A-2 1 537 ? 59.281  -74.653  -32.759 1.000 99.31000  ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-2 CG2 1 
+ATOM   12589 C CD1 . ILE A-2 1 537 ? 57.449  -72.896  -31.057 1.000 88.70866  ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-2 CD1 1 
+ATOM   12590 N N   . PHE A-2 1 538 ? 59.308  -74.369  -36.234 1.000 109.21906 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-2 N   1 
+ATOM   12591 C CA  . PHE A-2 1 538 ? 59.818  -75.459  -37.054 1.000 123.15660 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   12592 C C   . PHE A-2 1 538 ? 60.367  -75.011  -38.401 1.000 143.91350 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-2 C   1 
+ATOM   12593 O O   . PHE A-2 1 538 ? 61.050  -75.804  -39.058 1.000 157.90528 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-2 O   1 
+ATOM   12594 C CB  . PHE A-2 1 538 ? 58.722  -76.502  -37.288 1.000 99.56034  ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   12595 C CG  . PHE A-2 1 538 ? 58.482  -77.400  -36.112 1.000 98.88499  ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   12596 C CD1 . PHE A-2 1 538 ? 59.542  -77.856  -35.343 1.000 109.28228 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   12597 C CD2 . PHE A-2 1 538 ? 57.198  -77.783  -35.769 1.000 112.73687 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   12598 C CE1 . PHE A-2 1 538 ? 59.322  -78.684  -34.259 1.000 105.13875 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   12599 C CE2 . PHE A-2 1 538 ? 56.971  -78.607  -34.687 1.000 85.76420  ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   12600 C CZ  . PHE A-2 1 538 ? 58.034  -79.059  -33.930 1.000 95.42390  ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   12601 N N   . GLU A-2 1 539 ? 60.056  -73.786  -38.837 1.000 137.55726 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-2 N   1 
+ATOM   12602 C CA  . GLU A-2 1 539 ? 60.491  -73.222  -40.114 1.000 148.49515 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   12603 C C   . GLU A-2 1 539 ? 59.996  -74.033  -41.312 1.000 147.50346 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-2 C   1 
+ATOM   12604 O O   . GLU A-2 1 539 ? 60.098  -73.580  -42.458 1.000 162.51722 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-2 O   1 
+ATOM   12605 C CB  . GLU A-2 1 539 ? 62.018  -73.076  -40.141 1.000 154.16354 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   12606 C CG  . GLU A-2 1 539 ? 62.761  -74.166  -40.893 1.000 169.82590 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   12607 C CD  . GLU A-2 1 539 ? 64.174  -74.350  -40.385 1.000 185.21329 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   12608 O OE1 . GLU A-2 1 539 ? 64.911  -73.344  -40.302 1.000 207.55820 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   12609 O OE2 . GLU A-2 1 539 ? 64.540  -75.497  -40.056 1.000 198.24344 ? ? ? ? ? -1 529 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   12610 N N   . ASN A-2 1 540 ? 59.450  -75.221  -41.058 1.000 141.26258 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-2 N   1 
+ATOM   12611 C CA  . ASN A-2 1 540 ? 58.841  -76.040  -42.096 1.000 147.16872 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   12612 C C   . ASN A-2 1 540 ? 57.448  -75.513  -42.406 1.000 146.56723 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-2 C   1 
+ATOM   12613 O O   . ASN A-2 1 540 ? 56.690  -75.158  -41.500 1.000 130.48324 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-2 O   1 
+ATOM   12614 C CB  . ASN A-2 1 540 ? 58.770  -77.500  -41.648 1.000 136.94624 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   12615 C CG  . ASN A-2 1 540 ? 58.507  -78.455  -42.797 1.000 126.08219 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   12616 O OD1 . ASN A-2 1 540 ? 57.555  -78.288  -43.559 1.000 131.35666 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   12617 N ND2 . ASN A-2 1 540 ? 59.362  -79.462  -42.930 1.000 116.78221 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   12618 N N   . GLU A-2 1 541 ? 57.114  -75.465  -43.698 1.000 174.12813 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-2 N   1 
+ATOM   12619 C CA  . GLU A-2 1 541 ? 55.851  -74.861  -44.114 1.000 169.76122 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   12620 C C   . GLU A-2 1 541 ? 54.647  -75.635  -43.592 1.000 160.07707 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-2 C   1 
+ATOM   12621 O O   . GLU A-2 1 541 ? 53.583  -75.046  -43.372 1.000 156.43440 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-2 O   1 
+ATOM   12622 C CB  . GLU A-2 1 541 ? 55.803  -74.751  -45.639 1.000 168.88314 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   12623 C CG  . GLU A-2 1 541 ? 56.758  -73.709  -46.203 1.000 184.87830 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   12624 C CD  . GLU A-2 1 541 ? 56.522  -72.325  -45.622 1.000 202.20411 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   12625 O OE1 . GLU A-2 1 541 ? 55.348  -71.962  -45.390 1.000 191.90287 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   12626 O OE2 . GLU A-2 1 541 ? 57.513  -71.600  -45.389 1.000 223.92625 ? ? ? ? ? -1 531 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   12627 N N   . ASP A-2 1 542 ? 54.789  -76.945  -43.384 1.000 144.93881 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-2 N   1 
+ATOM   12628 C CA  . ASP A-2 1 542 ? 53.737  -77.764  -42.789 1.000 130.04867 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   12629 C C   . ASP A-2 1 542 ? 54.236  -78.286  -41.448 1.000 133.13501 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-2 C   1 
+ATOM   12630 O O   . ASP A-2 1 542 ? 54.835  -79.370  -41.379 1.000 131.04350 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-2 O   1 
+ATOM   12631 C CB  . ASP A-2 1 542 ? 53.344  -78.919  -43.713 1.000 142.13817 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   12632 C CG  . ASP A-2 1 542 ? 52.063  -79.608  -43.274 1.000 138.90311 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   12633 O OD1 . ASP A-2 1 542 ? 51.442  -79.148  -42.290 1.000 126.49223 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   12634 O OD2 . ASP A-2 1 542 ? 51.676  -80.609  -43.912 1.000 154.41633 ? ? ? ? ? -1 532 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   12635 N N   . PRO A-2 1 543 ? 54.023  -77.552  -40.352 1.000 108.90755 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-2 N   1 
+ATOM   12636 C CA  . PRO A-2 1 543 ? 54.520  -78.027  -39.053 1.000 96.74118  ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-2 CA  1 
+ATOM   12637 C C   . PRO A-2 1 543 ? 53.786  -79.253  -38.541 1.000 101.98636 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-2 C   1 
+ATOM   12638 O O   . PRO A-2 1 543 ? 54.378  -80.049  -37.802 1.000 104.76042 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-2 O   1 
+ATOM   12639 C CB  . PRO A-2 1 543 ? 54.311  -76.816  -38.135 1.000 105.81583 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-2 CB  1 
+ATOM   12640 C CG  . PRO A-2 1 543 ? 53.187  -76.061  -38.767 1.000 99.79060  ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-2 CG  1 
+ATOM   12641 C CD  . PRO A-2 1 543 ? 53.351  -76.245  -40.249 1.000 117.71146 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-2 CD  1 
+ATOM   12642 N N   . VAL A-2 1 544 ? 52.515  -79.429  -38.909 1.000 99.57246  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-2 N   1 
+ATOM   12643 C CA  . VAL A-2 1 544 ? 51.773  -80.603  -38.461 1.000 80.81454  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   12644 C C   . VAL A-2 1 544 ? 52.358  -81.870  -39.068 1.000 86.60366  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-2 C   1 
+ATOM   12645 O O   . VAL A-2 1 544 ? 52.477  -82.899  -38.393 1.000 99.18138  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-2 O   1 
+ATOM   12646 C CB  . VAL A-2 1 544 ? 50.280  -80.453  -38.800 1.000 86.06742  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   12647 C CG1 . VAL A-2 1 544 ? 49.493  -81.638  -38.265 1.000 79.68670  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   12648 C CG2 . VAL A-2 1 544 ? 49.743  -79.154  -38.242 1.000 76.90123  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   12649 N N   . HIS A-2 1 545 ? 52.727  -81.821  -40.349 1.000 118.74761 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-2 N   1 
+ATOM   12650 C CA  . HIS A-2 1 545 ? 53.325  -82.990  -40.982 1.000 126.37667 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-2 CA  1 
+ATOM   12651 C C   . HIS A-2 1 545 ? 54.677  -83.315  -40.363 1.000 109.81642 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-2 C   1 
+ATOM   12652 O O   . HIS A-2 1 545 ? 55.013  -84.489  -40.172 1.000 101.62979 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-2 O   1 
+ATOM   12653 C CB  . HIS A-2 1 545 ? 53.461  -82.759  -42.488 1.000 116.06560 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-2 CB  1 
+ATOM   12654 C CG  . HIS A-2 1 545 ? 54.186  -83.856  -43.206 1.000 116.89857 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-2 CG  1 
+ATOM   12655 N ND1 . HIS A-2 1 545 ? 53.769  -85.169  -43.176 1.000 102.48195 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-2 ND1 1 
+ATOM   12656 C CD2 . HIS A-2 1 545 ? 55.301  -83.833  -43.974 1.000 127.08333 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-2 CD2 1 
+ATOM   12657 C CE1 . HIS A-2 1 545 ? 54.596  -85.908  -43.893 1.000 107.49005 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-2 CE1 1 
+ATOM   12658 N NE2 . HIS A-2 1 545 ? 55.535  -85.122  -44.389 1.000 124.57269 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-2 NE2 1 
+ATOM   12659 N N   . TYR A-2 1 546 ? 55.463  -82.289  -40.030 1.000 102.43203 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-2 N   1 
+ATOM   12660 C CA  . TYR A-2 1 546 ? 56.777  -82.531  -39.446 1.000 111.69308 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-2 CA  1 
+ATOM   12661 C C   . TYR A-2 1 546 ? 56.674  -82.990  -37.999 1.000 108.19253 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-2 C   1 
+ATOM   12662 O O   . TYR A-2 1 546 ? 57.502  -83.788  -37.547 1.000 113.35846 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-2 O   1 
+ATOM   12663 C CB  . TYR A-2 1 546 ? 57.634  -81.273  -39.548 1.000 126.54476 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-2 CB  1 
+ATOM   12664 C CG  . TYR A-2 1 546 ? 58.967  -81.395  -38.849 1.000 102.51438 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-2 CG  1 
+ATOM   12665 C CD1 . TYR A-2 1 546 ? 59.937  -82.273  -39.313 1.000 114.43379 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-2 CD1 1 
+ATOM   12666 C CD2 . TYR A-2 1 546 ? 59.255  -80.634  -37.724 1.000 87.31368  ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-2 CD2 1 
+ATOM   12667 C CE1 . TYR A-2 1 546 ? 61.156  -82.391  -38.677 1.000 112.32436 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-2 CE1 1 
+ATOM   12668 C CE2 . TYR A-2 1 546 ? 60.472  -80.743  -37.082 1.000 106.83339 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-2 CE2 1 
+ATOM   12669 C CZ  . TYR A-2 1 546 ? 61.419  -81.623  -37.562 1.000 111.45367 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-2 CZ  1 
+ATOM   12670 O OH  . TYR A-2 1 546 ? 62.634  -81.735  -36.922 1.000 122.75179 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-2 OH  1 
+ATOM   12671 N N   . LEU A-2 1 547 ? 55.672  -82.503  -37.262 1.000 112.09376 ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-2 N   1 
+ATOM   12672 C CA  . LEU A-2 1 547 ? 55.494  -82.938  -35.881 1.000 99.62470  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   12673 C C   . LEU A-2 1 547 ? 55.173  -84.426  -35.816 1.000 87.91665  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-2 C   1 
+ATOM   12674 O O   . LEU A-2 1 547 ? 55.637  -85.130  -34.913 1.000 102.14334 ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-2 O   1 
+ATOM   12675 C CB  . LEU A-2 1 547 ? 54.393  -82.112  -35.211 1.000 82.79317  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   12676 C CG  . LEU A-2 1 547 ? 54.391  -81.947  -33.685 1.000 94.55979  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   12677 C CD1 . LEU A-2 1 547 ? 53.494  -80.787  -33.272 1.000 71.67205  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   12678 C CD2 . LEU A-2 1 547 ? 53.954  -83.218  -32.974 1.000 108.18616 ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   12679 N N   . GLN A-2 1 548 ? 54.389  -84.923  -36.772 1.000 105.66469 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-2 N   1 
+ATOM   12680 C CA  . GLN A-2 1 548 ? 53.976  -86.319  -36.775 1.000 84.39696  ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-2 CA  1 
+ATOM   12681 C C   . GLN A-2 1 548 ? 55.035  -87.261  -37.335 1.000 94.12500  ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-2 C   1 
+ATOM   12682 O O   . GLN A-2 1 548 ? 54.850  -88.480  -37.255 1.000 103.32159 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-2 O   1 
+ATOM   12683 C CB  . GLN A-2 1 548 ? 52.674  -86.471  -37.566 1.000 119.65235 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-2 CB  1 
+ATOM   12684 C CG  . GLN A-2 1 548 ? 51.498  -85.726  -36.951 1.000 88.42450  ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-2 CG  1 
+ATOM   12685 C CD  . GLN A-2 1 548 ? 50.271  -85.731  -37.840 1.000 116.71081 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-2 CD  1 
+ATOM   12686 O OE1 . GLN A-2 1 548 ? 50.365  -85.954  -39.047 1.000 143.15321 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-2 OE1 1 
+ATOM   12687 N NE2 . GLN A-2 1 548 ? 49.110  -85.486  -37.245 1.000 109.67664 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-2 NE2 1 
+ATOM   12688 N N   . LYS A-2 1 549 ? 56.129  -86.739  -37.898 1.000 105.16803 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-2 N   1 
+ATOM   12689 C CA  . LYS A-2 1 549 ? 57.215  -87.609  -38.343 1.000 113.95503 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   12690 C C   . LYS A-2 1 549 ? 57.790  -88.400  -37.174 1.000 99.48731  ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-2 C   1 
+ATOM   12691 O O   . LYS A-2 1 549 ? 57.854  -89.634  -37.212 1.000 109.71462 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-2 O   1 
+ATOM   12692 C CB  . LYS A-2 1 549 ? 58.312  -86.788  -39.024 1.000 111.61291 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   12693 C CG  . LYS A-2 1 549 ? 58.012  -86.378  -40.458 1.000 110.93438 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   12694 C CD  . LYS A-2 1 549 ? 59.306  -86.172  -41.237 1.000 122.33978 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   12695 C CE  . LYS A-2 1 549 ? 59.043  -85.704  -42.660 1.000 136.17797 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   12696 N NZ  . LYS A-2 1 549 ? 58.570  -84.293  -42.702 1.000 118.67743 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   12697 N N   . SER A-2 1 550 ? 58.218  -87.699  -36.125 1.000 101.09990 ? ? ? ? ? ?  540 SER A-2 N   1 
+ATOM   12698 C CA  . SER A-2 1 550 ? 58.664  -88.304  -34.870 1.000 113.11196 ? ? ? ? ? ?  540 SER A-2 CA  1 
+ATOM   12699 C C   . SER A-2 1 550 ? 57.859  -87.624  -33.766 1.000 116.52600 ? ? ? ? ? ?  540 SER A-2 C   1 
+ATOM   12700 O O   . SER A-2 1 550 ? 58.240  -86.554  -33.285 1.000 110.54395 ? ? ? ? ? ?  540 SER A-2 O   1 
+ATOM   12701 C CB  . SER A-2 1 550 ? 60.167  -88.139  -34.670 1.000 100.20949 ? ? ? ? ? ?  540 SER A-2 CB  1 
+ATOM   12702 O OG  . SER A-2 1 550 ? 60.591  -88.757  -33.468 1.000 140.68844 ? ? ? ? ? ?  540 SER A-2 OG  1 
+ATOM   12703 N N   . LYS A-2 1 551 ? 56.748  -88.251  -33.369 1.000 108.66779 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-2 N   1 
+ATOM   12704 C CA  . LYS A-2 1 551 ? 55.794  -87.586  -32.485 1.000 96.72766  ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   12705 C C   . LYS A-2 1 551 ? 56.416  -87.238  -31.137 1.000 100.55285 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-2 C   1 
+ATOM   12706 O O   . LYS A-2 1 551 ? 56.104  -86.192  -30.557 1.000 116.74576 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-2 O   1 
+ATOM   12707 C CB  . LYS A-2 1 551 ? 54.555  -88.461  -32.294 1.000 104.52883 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   12708 C CG  . LYS A-2 1 551 ? 53.715  -88.633  -33.552 1.000 132.22208 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   12709 C CD  . LYS A-2 1 551 ? 52.442  -89.414  -33.264 1.000 151.91317 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   12710 C CE  . LYS A-2 1 551 ? 51.602  -88.728  -32.196 1.000 148.21495 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   12711 N NZ  . LYS A-2 1 551 ? 50.371  -89.499  -31.868 1.000 147.23686 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   12712 N N   . LEU A-2 1 552 ? 57.296  -88.097  -30.620 1.000 98.66798  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-2 N   1 
+ATOM   12713 C CA  . LEU A-2 1 552 ? 57.898  -87.825  -29.318 1.000 100.83206 ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   12714 C C   . LEU A-2 1 552 ? 58.980  -86.755  -29.415 1.000 100.79853 ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-2 C   1 
+ATOM   12715 O O   . LEU A-2 1 552 ? 58.955  -85.769  -28.670 1.000 93.93485  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-2 O   1 
+ATOM   12716 C CB  . LEU A-2 1 552 ? 58.470  -89.110  -28.717 1.000 85.69908  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   12717 C CG  . LEU A-2 1 552 ? 57.466  -90.066  -28.072 1.000 77.68432  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   12718 C CD1 . LEU A-2 1 552 ? 58.181  -91.242  -27.424 1.000 65.68537  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   12719 C CD2 . LEU A-2 1 552 ? 56.609  -89.329  -27.057 1.000 73.07446  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   12720 N N   . PHE A-2 1 553 ? 59.933  -86.932  -30.332 1.000 98.60126  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-2 N   1 
+ATOM   12721 C CA  . PHE A-2 1 553 ? 61.052  -85.999  -30.423 1.000 88.82749  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   12722 C C   . PHE A-2 1 553 ? 60.595  -84.614  -30.864 1.000 100.92609 ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-2 C   1 
+ATOM   12723 O O   . PHE A-2 1 553 ? 61.041  -83.604  -30.306 1.000 75.67783  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-2 O   1 
+ATOM   12724 C CB  . PHE A-2 1 553 ? 62.113  -86.549  -31.373 1.000 100.88541 ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   12725 C CG  . PHE A-2 1 553 ? 63.294  -87.158  -30.673 1.000 89.55319  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   12726 C CD1 . PHE A-2 1 553 ? 63.236  -88.451  -30.181 1.000 99.27259  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   12727 C CD2 . PHE A-2 1 553 ? 64.462  -86.433  -30.504 1.000 106.34404 ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   12728 C CE1 . PHE A-2 1 553 ? 64.323  -89.010  -29.532 1.000 93.13222  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   12729 C CE2 . PHE A-2 1 553 ? 65.552  -86.986  -29.860 1.000 101.24601 ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   12730 C CZ  . PHE A-2 1 553 ? 65.482  -88.275  -29.370 1.000 87.26501  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   12731 N N   . ASN A-2 1 554 ? 59.706  -84.543  -31.856 1.000 103.69183 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-2 N   1 
+ATOM   12732 C CA  . ASN A-2 1 554 ? 59.268  -83.240  -32.344 1.000 90.66126  ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   12733 C C   . ASN A-2 1 554 ? 58.413  -82.508  -31.320 1.000 96.57225  ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-2 C   1 
+ATOM   12734 O O   . ASN A-2 1 554 ? 58.443  -81.273  -31.262 1.000 95.05183  ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-2 O   1 
+ATOM   12735 C CB  . ASN A-2 1 554 ? 58.511  -83.396  -33.659 1.000 110.20148 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   12736 C CG  . ASN A-2 1 554 ? 59.410  -83.841  -34.788 1.000 112.63216 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   12737 O OD1 . ASN A-2 1 554 ? 59.123  -84.815  -35.483 1.000 129.75266 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   12738 N ND2 . ASN A-2 1 554 ? 60.517  -83.133  -34.970 1.000 104.25232 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   12739 N N   . MET A-2 1 555 ? 57.647  -83.240  -30.510 1.000 101.36219 ? ? ? ? ? ?  545 MET A-2 N   1 
+ATOM   12740 C CA  . MET A-2 1 555 ? 56.887  -82.585  -29.451 1.000 89.56374  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-2 CA  1 
+ATOM   12741 C C   . MET A-2 1 555 ? 57.817  -81.997  -28.398 1.000 80.01714  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-2 C   1 
+ATOM   12742 O O   . MET A-2 1 555 ? 57.569  -80.898  -27.887 1.000 83.69076  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-2 O   1 
+ATOM   12743 C CB  . MET A-2 1 555 ? 55.903  -83.567  -28.817 1.000 62.42110  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-2 CB  1 
+ATOM   12744 C CG  . MET A-2 1 555 ? 54.975  -82.925  -27.810 1.000 75.73183  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-2 CG  1 
+ATOM   12745 S SD  . MET A-2 1 555 ? 53.876  -81.720  -28.571 1.000 92.22629  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-2 SD  1 
+ATOM   12746 C CE  . MET A-2 1 555 ? 52.774  -82.811  -29.461 1.000 66.20389  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-2 CE  1 
+ATOM   12747 N N   . VAL A-2 1 556 ? 58.897  -82.710  -28.068 1.000 80.43198  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-2 N   1 
+ATOM   12748 C CA  . VAL A-2 1 556 ? 59.899  -82.164  -27.155 1.000 76.55405  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   12749 C C   . VAL A-2 1 556 ? 60.576  -80.949  -27.777 1.000 92.70415  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-2 C   1 
+ATOM   12750 O O   . VAL A-2 1 556 ? 60.831  -79.946  -27.099 1.000 73.75907  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-2 O   1 
+ATOM   12751 C CB  . VAL A-2 1 556 ? 60.922  -83.249  -26.770 1.000 72.99012  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   12752 C CG1 . VAL A-2 1 556 ? 62.055  -82.650  -25.948 1.000 68.87463  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   12753 C CG2 . VAL A-2 1 556 ? 60.241  -84.371  -26.003 1.000 85.28050  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   12754 N N   . GLU A-2 1 557 ? 60.880  -81.020  -29.077 1.000 97.72626  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-2 N   1 
+ATOM   12755 C CA  . GLU A-2 1 557 ? 61.455  -79.871  -29.770 1.000 81.85065  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   12756 C C   . GLU A-2 1 557 ? 60.492  -78.694  -29.768 1.000 91.28173  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-2 C   1 
+ATOM   12757 O O   . GLU A-2 1 557 ? 60.913  -77.533  -29.688 1.000 92.99953  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-2 O   1 
+ATOM   12758 C CB  . GLU A-2 1 557 ? 61.826  -80.255  -31.203 1.000 91.05420  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   12759 C CG  . GLU A-2 1 557 ? 62.354  -79.107  -32.053 1.000 98.11762  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   12760 C CD  . GLU A-2 1 557 ? 62.787  -79.558  -33.437 1.000 117.87824 ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   12761 O OE1 . GLU A-2 1 557 ? 62.867  -80.784  -33.667 1.000 103.29572 ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   12762 O OE2 . GLU A-2 1 557 ? 63.046  -78.688  -34.295 1.000 132.26019 ? ? ? ? ? -1 547 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   12763 N N   . LEU A-2 1 558 ? 59.193  -78.976  -29.856 1.000 81.50966  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-2 N   1 
+ATOM   12764 C CA  . LEU A-2 1 558 ? 58.204  -77.906  -29.881 1.000 82.14618  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   12765 C C   . LEU A-2 1 558 ? 58.077  -77.230  -28.521 1.000 82.79829  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-2 C   1 
+ATOM   12766 O O   . LEU A-2 1 558 ? 58.077  -75.999  -28.432 1.000 83.15223  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-2 O   1 
+ATOM   12767 C CB  . LEU A-2 1 558 ? 56.854  -78.460  -30.338 1.000 68.27430  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   12768 C CG  . LEU A-2 1 558 ? 55.648  -77.531  -30.220 1.000 75.18695  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   12769 C CD1 . LEU A-2 1 558 ? 55.865  -76.260  -31.026 1.000 96.97138  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   12770 C CD2 . LEU A-2 1 558 ? 54.383  -78.241  -30.670 1.000 83.85555  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   12771 N N   . VAL A-2 1 559 ? 57.983  -78.019  -27.448 1.000 72.72703  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-2 N   1 
+ATOM   12772 C CA  . VAL A-2 1 559 ? 57.743  -77.450  -26.126 1.000 85.27616  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   12773 C C   . VAL A-2 1 559 ? 58.955  -76.667  -25.636 1.000 80.22014  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-2 C   1 
+ATOM   12774 O O   . VAL A-2 1 559 ? 58.814  -75.746  -24.822 1.000 84.36236  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-2 O   1 
+ATOM   12775 C CB  . VAL A-2 1 559 ? 57.333  -78.556  -25.131 1.000 75.26111  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   12776 C CG1 . VAL A-2 1 559 ? 56.030  -79.218  -25.569 1.000 66.19181  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   12777 C CG2 . VAL A-2 1 559 ? 58.441  -79.589  -24.968 1.000 72.98203  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   12778 N N   . ASN A-2 1 560 ? 60.156  -76.998  -26.119 1.000 74.95624  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-2 N   1 
+ATOM   12779 C CA  . ASN A-2 1 560 ? 61.335  -76.239  -25.712 1.000 70.52009  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   12780 C C   . ASN A-2 1 560 ? 61.282  -74.816  -26.245 1.000 83.47545  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-2 C   1 
+ATOM   12781 O O   . ASN A-2 1 560 ? 61.678  -73.872  -25.551 1.000 94.96406  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-2 O   1 
+ATOM   12782 C CB  . ASN A-2 1 560 ? 62.613  -76.938  -26.179 1.000 74.60216  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   12783 C CG  . ASN A-2 1 560 ? 62.782  -78.306  -25.559 1.000 67.90239  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   12784 O OD1 . ASN A-2 1 560 ? 62.048  -78.676  -24.646 1.000 93.75827  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   12785 N ND2 . ASN A-2 1 560 ? 63.754  -79.068  -26.052 1.000 94.79564  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   12786 N N   . ASN A-2 1 561 ? 60.788  -74.642  -27.469 1.000 94.44097  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-2 N   1 
+ATOM   12787 C CA  . ASN A-2 1 561 ? 60.697  -73.335  -28.105 1.000 80.02420  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-2 CA  1 
+ATOM   12788 C C   . ASN A-2 1 561 ? 59.334  -72.679  -27.927 1.000 81.70491  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-2 C   1 
+ATOM   12789 O O   . ASN A-2 1 561 ? 59.114  -71.587  -28.461 1.000 104.81281 ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-2 O   1 
+ATOM   12790 C CB  . ASN A-2 1 561 ? 61.019  -73.457  -29.598 1.000 94.65479  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-2 CB  1 
+ATOM   12791 C CG  . ASN A-2 1 561 ? 62.394  -74.047  -29.850 1.000 95.95295  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-2 CG  1 
+ATOM   12792 O OD1 . ASN A-2 1 561 ? 63.353  -73.736  -29.142 1.000 92.51169  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-2 OD1 1 
+ATOM   12793 N ND2 . ASN A-2 1 561 ? 62.496  -74.905  -30.857 1.000 136.75568 ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-2 ND2 1 
+ATOM   12794 N N   . LEU A-2 1 562 ? 58.418  -73.312  -27.197 1.000 80.00264  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-2 N   1 
+ATOM   12795 C CA  . LEU A-2 1 562 ? 57.105  -72.724  -26.970 1.000 92.62266  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   12796 C C   . LEU A-2 1 562 ? 57.214  -71.522  -26.041 1.000 99.27918  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-2 C   1 
+ATOM   12797 O O   . LEU A-2 1 562 ? 57.881  -71.582  -25.003 1.000 88.84343  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-2 O   1 
+ATOM   12798 C CB  . LEU A-2 1 562 ? 56.148  -73.760  -26.381 1.000 85.18611  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   12799 C CG  . LEU A-2 1 562 ? 55.387  -74.638  -27.376 1.000 87.41889  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   12800 C CD1 . LEU A-2 1 562 ? 54.505  -75.637  -26.646 1.000 81.20849  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   12801 C CD2 . LEU A-2 1 562 ? 54.562  -73.784  -28.325 1.000 94.50384  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   12802 N N   . SER A-2 1 563 ? 56.557  -70.429  -26.417 1.000 100.96536 ? ? ? ? ? ?  553 SER A-2 N   1 
+ATOM   12803 C CA  . SER A-2 1 563 ? 56.537  -69.228  -25.601 1.000 90.50188  ? ? ? ? ? ?  553 SER A-2 CA  1 
+ATOM   12804 C C   . SER A-2 1 563 ? 55.519  -69.365  -24.472 1.000 114.84977 ? ? ? ? ? ?  553 SER A-2 C   1 
+ATOM   12805 O O   . SER A-2 1 563 ? 54.669  -70.259  -24.464 1.000 118.54494 ? ? ? ? ? ?  553 SER A-2 O   1 
+ATOM   12806 C CB  . SER A-2 1 563 ? 56.212  -68.005  -26.456 1.000 106.82312 ? ? ? ? ? ?  553 SER A-2 CB  1 
+ATOM   12807 O OG  . SER A-2 1 563 ? 55.985  -66.867  -25.643 1.000 132.82563 ? ? ? ? ? ?  553 SER A-2 OG  1 
+ATOM   12808 N N   . THR A-2 1 564 ? 55.616  -68.454  -23.501 1.000 112.48168 ? ? ? ? ? ?  554 THR A-2 N   1 
+ATOM   12809 C CA  . THR A-2 1 564 ? 54.626  -68.420  -22.430 1.000 95.64214  ? ? ? ? ? ?  554 THR A-2 CA  1 
+ATOM   12810 C C   . THR A-2 1 564 ? 53.263  -68.001  -22.964 1.000 102.77804 ? ? ? ? ? ?  554 THR A-2 C   1 
+ATOM   12811 O O   . THR A-2 1 564 ? 52.232  -68.550  -22.555 1.000 96.94539  ? ? ? ? ? ?  554 THR A-2 O   1 
+ATOM   12812 C CB  . THR A-2 1 564 ? 55.084  -67.478  -21.317 1.000 100.25004 ? ? ? ? ? ?  554 THR A-2 CB  1 
+ATOM   12813 O OG1 . THR A-2 1 564 ? 56.353  -67.913  -20.813 1.000 110.38368 ? ? ? ? ? ?  554 THR A-2 OG1 1 
+ATOM   12814 C CG2 . THR A-2 1 564 ? 54.073  -67.465  -20.180 1.000 71.78249  ? ? ? ? ? ?  554 THR A-2 CG2 1 
+ATOM   12815 N N   . LYS A-2 1 565 ? 53.238  -67.034  -23.884 1.000 115.72851 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-2 N   1 
+ATOM   12816 C CA  . LYS A-2 1 565 ? 51.986  -66.661  -24.532 1.000 106.68628 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   12817 C C   . LYS A-2 1 565 ? 51.427  -67.810  -25.360 1.000 102.79523 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-2 C   1 
+ATOM   12818 O O   . LYS A-2 1 565 ? 50.205  -67.942  -25.493 1.000 105.72726 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-2 O   1 
+ATOM   12819 C CB  . LYS A-2 1 565 ? 52.197  -65.421  -25.403 1.000 108.87856 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   12820 C CG  . LYS A-2 1 565 ? 50.935  -64.896  -26.067 1.000 131.46300 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   12821 C CD  . LYS A-2 1 565 ? 49.869  -64.561  -25.037 1.000 151.51364 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   12822 C CE  . LYS A-2 1 565 ? 48.594  -64.066  -25.701 1.000 163.24606 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   12823 N NZ  . LYS A-2 1 565 ? 47.534  -63.764  -24.699 1.000 184.93533 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   12824 N N   . ASP A-2 1 566 ? 52.301  -68.653  -25.918 1.000 94.07097  ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-2 N   1 
+ATOM   12825 C CA  . ASP A-2 1 566 ? 51.830  -69.817  -26.662 1.000 113.80117 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   12826 C C   . ASP A-2 1 566 ? 51.084  -70.785  -25.753 1.000 103.99693 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-2 C   1 
+ATOM   12827 O O   . ASP A-2 1 566 ? 50.044  -71.333  -26.137 1.000 104.12367 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-2 O   1 
+ATOM   12828 C CB  . ASP A-2 1 566 ? 53.004  -70.520  -27.344 1.000 106.70224 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   12829 C CG  . ASP A-2 1 566 ? 53.660  -69.663  -28.407 1.000 126.06798 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   12830 O OD1 . ASP A-2 1 566 ? 52.960  -68.828  -29.016 1.000 135.48247 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   12831 O OD2 . ASP A-2 1 566 ? 54.877  -69.829  -28.635 1.000 132.34488 ? ? ? ? ? -1 556 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   12832 N N   . CYS A-2 1 567 ? 51.600  -71.008  -24.542 1.000 102.69492 ? ? ? ? ? ?  557 CYS A-2 N   1 
+ATOM   12833 C CA  . CYS A-2 1 567 ? 50.919  -71.893  -23.603 1.000 81.47974  ? ? ? ? ? ?  557 CYS A-2 CA  1 
+ATOM   12834 C C   . CYS A-2 1 567 ? 49.569  -71.322  -23.190 1.000 93.18064  ? ? ? ? ? ?  557 CYS A-2 C   1 
+ATOM   12835 O O   . CYS A-2 1 567 ? 48.585  -72.061  -23.066 1.000 103.43213 ? ? ? ? ? ?  557 CYS A-2 O   1 
+ATOM   12836 C CB  . CYS A-2 1 567 ? 51.797  -72.135  -22.376 1.000 91.89501  ? ? ? ? ? ?  557 CYS A-2 CB  1 
+ATOM   12837 S SG  . CYS A-2 1 567 ? 53.349  -72.990  -22.727 1.000 90.52193  ? ? ? ? ? ?  557 CYS A-2 SG  1 
+ATOM   12838 N N   . PHE A-2 1 568 ? 49.502  -70.007  -22.971 1.000 90.05174  ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-2 N   1 
+ATOM   12839 C CA  . PHE A-2 1 568 ? 48.228  -69.387  -22.621 1.000 95.58353  ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   12840 C C   . PHE A-2 1 568 ? 47.264  -69.405  -23.800 1.000 101.11123 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-2 C   1 
+ATOM   12841 O O   . PHE A-2 1 568 ? 46.052  -69.567  -23.614 1.000 88.23427  ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-2 O   1 
+ATOM   12842 C CB  . PHE A-2 1 568 ? 48.456  -67.959  -22.127 1.000 106.10398 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   12843 C CG  . PHE A-2 1 568 ? 48.325  -67.806  -20.638 1.000 111.25948 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   12844 C CD1 . PHE A-2 1 568 ? 49.403  -68.052  -19.804 1.000 113.23551 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   12845 C CD2 . PHE A-2 1 568 ? 47.121  -67.418  -20.073 1.000 119.68248 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   12846 C CE1 . PHE A-2 1 568 ? 49.283  -67.913  -18.434 1.000 101.01293 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   12847 C CE2 . PHE A-2 1 568 ? 46.995  -67.277  -18.704 1.000 143.11311 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   12848 C CZ  . PHE A-2 1 568 ? 48.077  -67.524  -17.884 1.000 122.62890 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   12849 N N   . ASP A-2 1 569 ? 47.780  -69.242  -25.021 1.000 114.32957 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-2 N   1 
+ATOM   12850 C CA  . ASP A-2 1 569 ? 46.921  -69.327  -26.198 1.000 100.26612 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-2 CA  1 
+ATOM   12851 C C   . ASP A-2 1 569 ? 46.373  -70.737  -26.380 1.000 92.17730  ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-2 C   1 
+ATOM   12852 O O   . ASP A-2 1 569 ? 45.197  -70.912  -26.722 1.000 94.60453  ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-2 O   1 
+ATOM   12853 C CB  . ASP A-2 1 569 ? 47.685  -68.881  -27.444 1.000 105.35385 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-2 CB  1 
+ATOM   12854 C CG  . ASP A-2 1 569 ? 47.578  -67.388  -27.690 1.000 127.38640 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-2 CG  1 
+ATOM   12855 O OD1 . ASP A-2 1 569 ? 46.809  -66.718  -26.968 1.000 141.63678 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-2 OD1 1 
+ATOM   12856 O OD2 . ASP A-2 1 569 ? 48.260  -66.884  -28.608 1.000 133.59472 ? ? ? ? ? -1 559 ASP A-2 OD2 1 
+ATOM   12857 N N   . VAL A-2 1 570 ? 47.208  -71.754  -26.158 1.000 87.48849  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-2 N   1 
+ATOM   12858 C CA  . VAL A-2 1 570 ? 46.736  -73.132  -26.245 1.000 85.54138  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   12859 C C   . VAL A-2 1 570 ? 45.731  -73.423  -25.138 1.000 92.84820  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-2 C   1 
+ATOM   12860 O O   . VAL A-2 1 570 ? 44.713  -74.089  -25.361 1.000 103.13491 ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-2 O   1 
+ATOM   12861 C CB  . VAL A-2 1 570 ? 47.928  -74.106  -26.204 1.000 75.55429  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   12862 C CG1 . VAL A-2 1 570 ? 47.447  -75.538  -26.032 1.000 80.44911  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   12863 C CG2 . VAL A-2 1 570 ? 48.756  -73.976  -27.469 1.000 82.99896  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   12864 N N   . PHE A-2 1 571 ? 45.992  -72.917  -23.931 1.000 104.66099 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-2 N   1 
+ATOM   12865 C CA  . PHE A-2 1 571 ? 45.090  -73.158  -22.809 1.000 96.26202  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   12866 C C   . PHE A-2 1 571 ? 43.746  -72.471  -23.018 1.000 88.56808  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-2 C   1 
+ATOM   12867 O O   . PHE A-2 1 571 ? 42.693  -73.058  -22.740 1.000 83.98213  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-2 O   1 
+ATOM   12868 C CB  . PHE A-2 1 571 ? 45.746  -72.684  -21.512 1.000 84.61104  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   12869 C CG  . PHE A-2 1 571 ? 44.864  -72.796  -20.302 1.000 104.27988 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   12870 C CD1 . PHE A-2 1 571 ? 44.765  -73.991  -19.610 1.000 103.38675 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   12871 C CD2 . PHE A-2 1 571 ? 44.148  -71.701  -19.845 1.000 116.78604 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   12872 C CE1 . PHE A-2 1 571 ? 43.960  -74.095  -18.491 1.000 87.02705  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   12873 C CE2 . PHE A-2 1 571 ? 43.341  -71.799  -18.729 1.000 108.43898 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   12874 C CZ  . PHE A-2 1 571 ? 43.248  -72.997  -18.050 1.000 92.16512  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   12875 N N   . GLU A-2 1 572 ? 43.759  -71.232  -23.511 1.000 83.40693  ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-2 N   1 
+ATOM   12876 C CA  . GLU A-2 1 572 ? 42.527  -70.473  -23.680 1.000 86.78539  ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   12877 C C   . GLU A-2 1 572 ? 41.733  -70.888  -24.912 1.000 102.71043 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-2 C   1 
+ATOM   12878 O O   . GLU A-2 1 572 ? 40.551  -70.543  -25.008 1.000 112.34786 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-2 O   1 
+ATOM   12879 C CB  . GLU A-2 1 572 ? 42.836  -68.976  -23.756 1.000 103.86357 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   12880 C CG  . GLU A-2 1 572 ? 43.325  -68.366  -22.451 1.000 108.02745 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   12881 C CD  . GLU A-2 1 572 ? 42.228  -68.252  -21.410 1.000 145.18691 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   12882 O OE1 . GLU A-2 1 572 ? 41.039  -68.350  -21.780 1.000 151.44856 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   12883 O OE2 . GLU A-2 1 572 ? 42.556  -68.063  -20.219 1.000 142.46860 ? ? ? ? ? -1 562 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   12884 N N   . HIS A-2 1 573 ? 42.342  -71.612  -25.848 1.000 105.26583 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-2 N   1 
+ATOM   12885 C CA  . HIS A-2 1 573 ? 41.650  -71.961  -27.082 1.000 104.66364 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-2 CA  1 
+ATOM   12886 C C   . HIS A-2 1 573 ? 40.514  -72.941  -26.808 1.000 87.79161  ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-2 C   1 
+ATOM   12887 O O   . HIS A-2 1 573 ? 40.582  -73.772  -25.899 1.000 100.85406 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-2 O   1 
+ATOM   12888 C CB  . HIS A-2 1 573 ? 42.626  -72.559  -28.097 1.000 115.36112 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-2 CB  1 
+ATOM   12889 C CG  . HIS A-2 1 573 ? 42.139  -72.496  -29.512 1.000 102.79443 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-2 CG  1 
+ATOM   12890 N ND1 . HIS A-2 1 573 ? 41.266  -73.422  -30.042 1.000 82.93659  ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-2 ND1 1 
+ATOM   12891 C CD2 . HIS A-2 1 573 ? 42.406  -71.619  -30.508 1.000 108.48248 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-2 CD2 1 
+ATOM   12892 C CE1 . HIS A-2 1 573 ? 41.016  -73.117  -31.303 1.000 108.24817 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-2 CE1 1 
+ATOM   12893 N NE2 . HIS A-2 1 573 ? 41.696  -72.027  -31.611 1.000 133.27906 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-2 NE2 1 
+ATOM   12894 N N   . GLU A-2 1 574 ? 39.456  -72.831  -27.617 1.000 117.38058 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-2 N   1 
+ATOM   12895 C CA  . GLU A-2 1 574 ? 38.270  -73.656  -27.412 1.000 100.93184 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   12896 C C   . GLU A-2 1 574 ? 38.555  -75.133  -27.655 1.000 84.60235  ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-2 C   1 
+ATOM   12897 O O   . GLU A-2 1 574 ? 37.952  -75.992  -27.002 1.000 95.55084  ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-2 O   1 
+ATOM   12898 C CB  . GLU A-2 1 574 ? 37.136  -73.171  -28.318 1.000 120.14121 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   12899 C CG  . GLU A-2 1 574 ? 35.802  -73.868  -28.092 1.000 136.25475 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   12900 C CD  . GLU A-2 1 574 ? 35.633  -75.112  -28.942 1.000 160.54707 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   12901 O OE1 . GLU A-2 1 574 ? 36.367  -75.254  -29.941 1.000 162.77202 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   12902 O OE2 . GLU A-2 1 574 ? 34.767  -75.948  -28.608 1.000 177.65897 ? ? ? ? ? -1 564 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   12903 N N   . LYS A-2 1 575 ? 39.464  -75.449  -28.581 1.000 96.75480  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-2 N   1 
+ATOM   12904 C CA  . LYS A-2 1 575 ? 39.779  -76.846  -28.862 1.000 93.74234  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   12905 C C   . LYS A-2 1 575 ? 40.433  -77.540  -27.676 1.000 88.25781  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-2 C   1 
+ATOM   12906 O O   . LYS A-2 1 575 ? 40.412  -78.773  -27.602 1.000 87.16297  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-2 O   1 
+ATOM   12907 C CB  . LYS A-2 1 575 ? 40.688  -76.943  -30.088 1.000 94.58715  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   12908 C CG  . LYS A-2 1 575 ? 40.050  -76.465  -31.382 1.000 98.29383  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   12909 C CD  . LYS A-2 1 575 ? 39.991  -77.583  -32.410 1.000 90.20305  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   12910 C CE  . LYS A-2 1 575 ? 39.399  -77.099  -33.725 1.000 105.89476 ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   12911 N NZ  . LYS A-2 1 575 ? 40.209  -76.014  -34.347 1.000 79.28847  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   12912 N N   . PHE A-2 1 576 ? 41.012  -76.780  -26.749 1.000 82.41656  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-2 N   1 
+ATOM   12913 C CA  . PHE A-2 1 576 ? 41.639  -77.365  -25.571 1.000 84.66980  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-2 CA  1 
+ATOM   12914 C C   . PHE A-2 1 576 ? 40.862  -77.012  -24.310 1.000 96.32013  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-2 C   1 
+ATOM   12915 O O   . PHE A-2 1 576 ? 41.448  -76.568  -23.318 1.000 92.70847  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-2 O   1 
+ATOM   12916 C CB  . PHE A-2 1 576 ? 43.091  -76.899  -25.453 1.000 88.55659  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-2 CB  1 
+ATOM   12917 C CG  . PHE A-2 1 576 ? 43.993  -77.455  -26.517 1.000 74.50110  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-2 CG  1 
+ATOM   12918 C CD1 . PHE A-2 1 576 ? 44.145  -76.800  -27.728 1.000 97.12698  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-2 CD1 1 
+ATOM   12919 C CD2 . PHE A-2 1 576 ? 44.690  -78.632  -26.305 1.000 71.11499  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-2 CD2 1 
+ATOM   12920 C CE1 . PHE A-2 1 576 ? 44.976  -77.311  -28.708 1.000 92.36585  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-2 CE1 1 
+ATOM   12921 C CE2 . PHE A-2 1 576 ? 45.522  -79.147  -27.280 1.000 94.96228  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-2 CE2 1 
+ATOM   12922 C CZ  . PHE A-2 1 576 ? 45.665  -78.486  -28.483 1.000 81.07783  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-2 CZ  1 
+ATOM   12923 N N   . ALA A-2 1 577 ? 39.542  -77.203  -24.338 1.000 100.64583 ? ? ? ? ? ?  567 ALA A-2 N   1 
+ATOM   12924 C CA  . ALA A-2 1 577 ? 38.737  -76.957  -23.149 1.000 96.27347  ? ? ? ? ? ?  567 ALA A-2 CA  1 
+ATOM   12925 C C   . ALA A-2 1 577 ? 38.977  -78.000  -22.067 1.000 88.13976  ? ? ? ? ? ?  567 ALA A-2 C   1 
+ATOM   12926 O O   . ALA A-2 1 577 ? 38.608  -77.770  -20.911 1.000 88.82553  ? ? ? ? ? ?  567 ALA A-2 O   1 
+ATOM   12927 C CB  . ALA A-2 1 577 ? 37.253  -76.913  -23.511 1.000 83.31513  ? ? ? ? ? ?  567 ALA A-2 CB  1 
+ATOM   12928 N N   . CYS A-2 1 578 ? 39.585  -79.137  -22.416 1.000 89.13395  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A-2 N   1 
+ATOM   12929 C CA  . CYS A-2 1 578 ? 39.870  -80.163  -21.419 1.000 82.42225  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A-2 CA  1 
+ATOM   12930 C C   . CYS A-2 1 578 ? 40.882  -79.679  -20.390 1.000 86.55390  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A-2 C   1 
+ATOM   12931 O O   . CYS A-2 1 578 ? 40.826  -80.090  -19.226 1.000 89.83746  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A-2 O   1 
+ATOM   12932 C CB  . CYS A-2 1 578 ? 40.372  -81.434  -22.102 1.000 90.75253  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A-2 CB  1 
+ATOM   12933 S SG  . CYS A-2 1 578 ? 41.840  -81.192  -23.128 1.000 89.92886  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A-2 SG  1 
+ATOM   12934 N N   . LEU A-2 1 579 ? 41.813  -78.811  -20.796 1.000 86.57962  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-2 N   1 
+ATOM   12935 C CA  . LEU A-2 1 579 ? 42.774  -78.266  -19.843 1.000 78.32266  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   12936 C C   . LEU A-2 1 579 ? 42.096  -77.329  -18.851 1.000 86.61234  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-2 C   1 
+ATOM   12937 O O   . LEU A-2 1 579 ? 42.475  -77.282  -17.675 1.000 91.26974  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-2 O   1 
+ATOM   12938 C CB  . LEU A-2 1 579 ? 43.901  -77.546  -20.582 1.000 92.08243  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   12939 C CG  . LEU A-2 1 579 ? 44.799  -78.424  -21.454 1.000 86.90000  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   12940 C CD1 . LEU A-2 1 579 ? 45.938  -77.605  -22.042 1.000 68.33308  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   12941 C CD2 . LEU A-2 1 579 ? 45.334  -79.603  -20.654 1.000 64.32430  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   12942 N N   . LYS A-2 1 580 ? 41.091  -76.573  -19.304 1.000 86.57275  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-2 N   1 
+ATOM   12943 C CA  . LYS A-2 1 580 ? 40.327  -75.745  -18.379 1.000 94.94081  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-2 CA  1 
+ATOM   12944 C C   . LYS A-2 1 580 ? 39.470  -76.595  -17.449 1.000 93.29317  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-2 C   1 
+ATOM   12945 O O   . LYS A-2 1 580 ? 39.245  -76.213  -16.295 1.000 94.56482  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-2 O   1 
+ATOM   12946 C CB  . LYS A-2 1 580 ? 39.446  -74.757  -19.144 1.000 83.82434  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-2 CB  1 
+ATOM   12947 C CG  . LYS A-2 1 580 ? 39.929  -73.317  -19.069 1.000 79.35876  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-2 CG  1 
+ATOM   12948 C CD  . LYS A-2 1 580 ? 38.820  -72.339  -19.427 1.000 135.05608 ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-2 CD  1 
+ATOM   12949 C CE  . LYS A-2 1 580 ? 39.243  -70.903  -19.154 1.000 120.87497 ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-2 CE  1 
+ATOM   12950 N NZ  . LYS A-2 1 580 ? 38.121  -69.942  -19.356 1.000 166.00167 ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-2 NZ  1 
+ATOM   12951 N N   . GLU A-2 1 581 ? 38.973  -77.738  -17.926 1.000 78.91691  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-2 N   1 
+ATOM   12952 C CA  . GLU A-2 1 581 ? 38.174  -78.593  -17.057 1.000 74.69408  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-2 CA  1 
+ATOM   12953 C C   . GLU A-2 1 581 ? 39.050  -79.364  -16.082 1.000 81.32827  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-2 C   1 
+ATOM   12954 O O   . GLU A-2 1 581 ? 38.582  -79.756  -15.008 1.000 89.23786  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-2 O   1 
+ATOM   12955 C CB  . GLU A-2 1 581 ? 37.332  -79.556  -17.892 1.000 62.86793  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-2 CB  1 
+ATOM   12956 C CG  . GLU A-2 1 581 ? 36.093  -78.921  -18.511 1.000 81.20740  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-2 CG  1 
+ATOM   12957 C CD  . GLU A-2 1 581 ? 34.992  -78.676  -17.493 1.000 123.86747 ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-2 CD  1 
+ATOM   12958 O OE1 . GLU A-2 1 581 ? 35.046  -79.275  -16.396 1.000 132.41057 ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-2 OE1 1 
+ATOM   12959 O OE2 . GLU A-2 1 581 ? 34.067  -77.891  -17.790 1.000 149.93564 ? ? ? ? ? -1 571 GLU A-2 OE2 1 
+ATOM   12960 N N   . LEU A-2 1 582 ? 40.319  -79.583  -16.432 1.000 84.53185  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-2 N   1 
+ATOM   12961 C CA  . LEU A-2 1 582 ? 41.209  -80.322  -15.547 1.000 69.45806  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-2 CA  1 
+ATOM   12962 C C   . LEU A-2 1 582 ? 41.588  -79.495  -14.326 1.000 78.38518  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-2 C   1 
+ATOM   12963 O O   . LEU A-2 1 582 ? 41.595  -80.009  -13.204 1.000 84.76658  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-2 O   1 
+ATOM   12964 C CB  . LEU A-2 1 582 ? 42.449  -80.769  -16.320 1.000 79.30413  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-2 CB  1 
+ATOM   12965 C CG  . LEU A-2 1 582 ? 43.562  -81.412  -15.494 1.000 72.31567  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-2 CG  1 
+ATOM   12966 C CD1 . LEU A-2 1 582 ? 43.048  -82.646  -14.768 1.000 72.01623  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-2 CD1 1 
+ATOM   12967 C CD2 . LEU A-2 1 582 ? 44.760  -81.757  -16.370 1.000 67.17628  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-2 CD2 1 
+ATOM   12968 N N   . VAL A-2 1 583 ? 41.915  -78.216  -14.525 1.000 70.46238  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-2 N   1 
+ATOM   12969 C CA  . VAL A-2 1 583 ? 42.273  -77.362  -13.397 1.000 78.46091  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-2 CA  1 
+ATOM   12970 C C   . VAL A-2 1 583 ? 41.051  -77.039  -12.542 1.000 89.69668  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-2 C   1 
+ATOM   12971 O O   . VAL A-2 1 583 ? 41.180  -76.783  -11.339 1.000 98.07827  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-2 O   1 
+ATOM   12972 C CB  . VAL A-2 1 583 ? 42.973  -76.082  -13.894 1.000 57.87270  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-2 CB  1 
+ATOM   12973 C CG1 . VAL A-2 1 583 ? 44.280  -76.432  -14.592 1.000 72.87273  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-2 CG1 1 
+ATOM   12974 C CG2 . VAL A-2 1 583 ? 42.062  -75.293  -14.822 1.000 94.87895  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-2 CG2 1 
+ATOM   12975 N N   . GLY A-2 1 584 ? 39.858  -77.051  -13.131 1.000 83.58306  ? ? ? ? ? ?  574 GLY A-2 N   1 
+ATOM   12976 C CA  . GLY A-2 1 584 ? 38.645  -76.820  -12.376 1.000 89.36583  ? ? ? ? ? ?  574 GLY A-2 CA  1 
+ATOM   12977 C C   . GLY A-2 1 584 ? 38.285  -75.370  -12.157 1.000 114.49954 ? ? ? ? ? ?  574 GLY A-2 C   1 
+ATOM   12978 O O   . GLY A-2 1 584 ? 37.693  -75.037  -11.123 1.000 138.78364 ? ? ? ? ? ?  574 GLY A-2 O   1 
+ATOM   12979 N N   . SER A-2 1 585 ? 38.620  -74.491  -13.096 1.000 115.62184 ? ? ? ? ? ?  575 SER A-2 N   1 
+ATOM   12980 C CA  . SER A-2 1 585 ? 38.302  -73.074  -12.960 1.000 147.49261 ? ? ? ? ? ?  575 SER A-2 CA  1 
+ATOM   12981 C C   . SER A-2 1 585 ? 36.802  -72.842  -13.107 1.000 153.67125 ? ? ? ? ? ?  575 SER A-2 C   1 
+ATOM   12982 O O   . SER A-2 1 585 ? 36.129  -73.547  -13.858 1.000 148.19728 ? ? ? ? ? ?  575 SER A-2 O   1 
+ATOM   12983 C CB  . SER A-2 1 585 ? 39.068  -72.244  -13.994 1.000 159.64202 ? ? ? ? ? ?  575 SER A-2 CB  1 
+ATOM   12984 O OG  . SER A-2 1 585 ? 38.664  -72.569  -15.313 1.000 130.57691 ? ? ? ? ? ?  575 SER A-2 OG  1 
+ATOM   12985 N N   . SER B-2 2 1   ? 41.011  -154.581 13.776  1.000 163.49296 ? ? ? ? ? ?  2   SER B-2 N   1 
+ATOM   12986 C CA  . SER B-2 2 1   ? 40.569  -154.426 15.157  1.000 177.53146 ? ? ? ? ? ?  2   SER B-2 CA  1 
+ATOM   12987 C C   . SER B-2 2 1   ? 40.182  -152.979 15.441  1.000 166.74112 ? ? ? ? ? ?  2   SER B-2 C   1 
+ATOM   12988 O O   . SER B-2 2 1   ? 39.730  -152.268 14.543  1.000 159.11908 ? ? ? ? ? ?  2   SER B-2 O   1 
+ATOM   12989 C CB  . SER B-2 2 1   ? 41.662  -154.883 16.127  1.000 180.00568 ? ? ? ? ? ?  2   SER B-2 CB  1 
+ATOM   12990 O OG  . SER B-2 2 1   ? 41.234  -154.760 17.472  1.000 159.28680 ? ? ? ? ? ?  2   SER B-2 OG  1 
+ATOM   12991 N N   . ARG B-2 2 2   ? 40.371  -152.549 16.693  1.000 168.17057 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-2 N   1 
+ATOM   12992 C CA  . ARG B-2 2 2   ? 39.994  -151.193 17.079  1.000 164.10745 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-2 CA  1 
+ATOM   12993 C C   . ARG B-2 2 2   ? 40.785  -150.142 16.314  1.000 164.67714 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-2 C   1 
+ATOM   12994 O O   . ARG B-2 2 2   ? 40.268  -149.047 16.059  1.000 150.80794 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-2 O   1 
+ATOM   12995 C CB  . ARG B-2 2 2   ? 40.178  -151.001 18.586  1.000 166.23562 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-2 CB  1 
+ATOM   12996 C CG  . ARG B-2 2 2   ? 41.613  -151.184 19.064  1.000 177.16788 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-2 CG  1 
+ATOM   12997 C CD  . ARG B-2 2 2   ? 41.757  -150.790 20.523  1.000 185.16510 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-2 CD  1 
+ATOM   12998 N NE  . ARG B-2 2 2   ? 41.316  -149.421 20.766  1.000 183.83732 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-2 NE  1 
+ATOM   12999 C CZ  . ARG B-2 2 2   ? 42.098  -148.354 20.674  1.000 183.83226 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-2 CZ  1 
+ATOM   13000 N NH1 . ARG B-2 2 2   ? 43.376  -148.460 20.348  1.000 170.82161 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-2 NH1 1 
+ATOM   13001 N NH2 . ARG B-2 2 2   ? 41.585  -147.151 20.914  1.000 182.99545 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-2 NH2 1 
+ATOM   13002 N N   . GLU B-2 2 3   ? 42.036  -150.440 15.956  1.000 169.70014 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-2 N   1 
+ATOM   13003 C CA  . GLU B-2 2 3   ? 42.810  -149.496 15.160  1.000 160.12152 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-2 CA  1 
+ATOM   13004 C C   . GLU B-2 2 3   ? 42.200  -149.323 13.777  1.000 155.93591 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-2 C   1 
+ATOM   13005 O O   . GLU B-2 2 3   ? 42.242  -148.229 13.207  1.000 152.61603 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-2 O   1 
+ATOM   13006 C CB  . GLU B-2 2 3   ? 44.259  -149.974 15.055  1.000 173.95198 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-2 CB  1 
+ATOM   13007 C CG  . GLU B-2 2 3   ? 44.413  -151.424 14.625  1.000 188.51410 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-2 CG  1 
+ATOM   13008 C CD  . GLU B-2 2 3   ? 45.857  -151.882 14.589  1.000 205.88051 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-2 CD  1 
+ATOM   13009 O OE1 . GLU B-2 2 3   ? 46.752  -151.062 14.873  1.000 204.19000 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   13010 O OE2 . GLU B-2 2 3   ? 46.095  -153.068 14.275  1.000 213.59840 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   13011 N N   . GLN B-2 2 4   ? 41.609  -150.390 13.231  1.000 164.28536 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-2 N   1 
+ATOM   13012 C CA  . GLN B-2 2 4   ? 40.892  -150.294 11.970  1.000 159.14448 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-2 CA  1 
+ATOM   13013 C C   . GLN B-2 2 4   ? 39.560  -149.578 12.133  1.000 161.50017 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-2 C   1 
+ATOM   13014 O O   . GLN B-2 2 4   ? 39.051  -149.016 11.160  1.000 146.46560 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-2 O   1 
+ATOM   13015 C CB  . GLN B-2 2 4   ? 40.695  -151.698 11.397  1.000 161.29526 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-2 CB  1 
+ATOM   13016 C CG  . GLN B-2 2 4   ? 40.131  -151.729 9.987   1.000 158.50400 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-2 CG  1 
+ATOM   13017 C CD  . GLN B-2 2 4   ? 39.857  -153.139 9.505   1.000 156.36884 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-2 CD  1 
+ATOM   13018 O OE1 . GLN B-2 2 4   ? 39.876  -154.095 10.285  1.000 159.59294 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   13019 N NE2 . GLN B-2 2 4   ? 39.600  -153.277 8.211   1.000 145.03168 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   13020 N N   . ILE B-2 2 5   ? 38.998  -149.570 13.344  1.000 162.60590 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-2 N   1 
+ATOM   13021 C CA  . ILE B-2 2 5   ? 37.703  -148.933 13.566  1.000 155.55027 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-2 CA  1 
+ATOM   13022 C C   . ILE B-2 2 5   ? 37.842  -147.416 13.539  1.000 148.97851 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-2 C   1 
+ATOM   13023 O O   . ILE B-2 2 5   ? 37.069  -146.718 12.872  1.000 146.55210 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-2 O   1 
+ATOM   13024 C CB  . ILE B-2 2 5   ? 37.091  -149.415 14.893  1.000 152.57637 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-2 CB  1 
+ATOM   13025 C CG1 . ILE B-2 2 5   ? 36.889  -150.931 14.868  1.000 160.34882 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   13026 C CG2 . ILE B-2 2 5   ? 35.767  -148.706 15.158  1.000 125.72175 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   13027 C CD1 . ILE B-2 2 5   ? 36.395  -151.501 16.177  1.000 161.82976 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   13028 N N   . ILE B-2 2 6   ? 38.827  -146.883 14.265  1.000 142.32740 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-2 N   1 
+ATOM   13029 C CA  . ILE B-2 2 6   ? 38.933  -145.435 14.417  1.000 137.35850 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-2 CA  1 
+ATOM   13030 C C   . ILE B-2 2 6   ? 39.429  -144.777 13.134  1.000 144.76695 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-2 C   1 
+ATOM   13031 O O   . ILE B-2 2 6   ? 39.156  -143.594 12.892  1.000 158.26402 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-2 O   1 
+ATOM   13032 C CB  . ILE B-2 2 6   ? 39.835  -145.091 15.617  1.000 131.99799 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-2 CB  1 
+ATOM   13033 C CG1 . ILE B-2 2 6   ? 41.235  -145.684 15.432  1.000 147.74714 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   13034 C CG2 . ILE B-2 2 6   ? 39.214  -145.597 16.910  1.000 133.61162 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   13035 C CD1 . ILE B-2 2 6   ? 42.269  -144.687 14.945  1.000 141.45609 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   13036 N N   . LYS B-2 2 7   ? 40.159  -145.516 12.294  1.000 142.57820 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-2 N   1 
+ATOM   13037 C CA  . LYS B-2 2 7   ? 40.691  -144.923 11.071  1.000 146.50600 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-2 CA  1 
+ATOM   13038 C C   . LYS B-2 2 7   ? 39.590  -144.580 10.077  1.000 143.47135 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-2 C   1 
+ATOM   13039 O O   . LYS B-2 2 7   ? 39.738  -143.633 9.295   1.000 138.59363 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-2 O   1 
+ATOM   13040 C CB  . LYS B-2 2 7   ? 41.708  -145.863 10.422  1.000 151.23000 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-2 CB  1 
+ATOM   13041 C CG  . LYS B-2 2 7   ? 43.112  -145.761 10.995  1.000 146.55025 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-2 CG  1 
+ATOM   13042 C CD  . LYS B-2 2 7   ? 44.098  -146.570 10.167  1.000 148.34963 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-2 CD  1 
+ATOM   13043 C CE  . LYS B-2 2 7   ? 45.530  -146.331 10.616  1.000 151.07769 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-2 CE  1 
+ATOM   13044 N NZ  . LYS B-2 2 7   ? 46.504  -147.086 9.779   1.000 158.24253 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   13045 N N   . ASP B-2 2 8   ? 38.489  -145.326 10.088  1.000 140.28930 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-2 N   1 
+ATOM   13046 C CA  . ASP B-2 2 8   ? 37.403  -145.070 9.152   1.000 141.26554 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-2 CA  1 
+ATOM   13047 C C   . ASP B-2 2 8   ? 36.718  -143.751 9.489   1.000 142.08327 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-2 C   1 
+ATOM   13048 O O   . ASP B-2 2 8   ? 36.364  -143.499 10.645  1.000 142.55109 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-2 O   1 
+ATOM   13049 C CB  . ASP B-2 2 8   ? 36.398  -146.221 9.183   1.000 130.02722 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-2 CB  1 
+ATOM   13050 C CG  . ASP B-2 2 8   ? 35.404  -146.160 8.040   1.000 135.43072 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-2 CG  1 
+ATOM   13051 O OD1 . ASP B-2 2 8   ? 35.539  -145.268 7.177   1.000 156.73925 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   13052 O OD2 . ASP B-2 2 8   ? 34.487  -147.007 8.004   1.000 126.02478 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   13053 N N   . GLY B-2 2 9   ? 36.531  -142.909 8.476   1.000 128.66638 ? ? ? ? ? ?  10  GLY B-2 N   1 
+ATOM   13054 C CA  . GLY B-2 2 9   ? 35.935  -141.603 8.680   1.000 127.12942 ? ? ? ? ? ?  10  GLY B-2 CA  1 
+ATOM   13055 C C   . GLY B-2 2 9   ? 34.515  -141.496 8.163   1.000 140.73085 ? ? ? ? ? ?  10  GLY B-2 C   1 
+ATOM   13056 O O   . GLY B-2 2 9   ? 33.872  -140.452 8.301   1.000 139.45629 ? ? ? ? ? ?  10  GLY B-2 O   1 
+ATOM   13057 N N   . GLY B-2 2 10  ? 34.011  -142.573 7.564   1.000 141.85490 ? ? ? ? ? ?  11  GLY B-2 N   1 
+ATOM   13058 C CA  . GLY B-2 2 10  ? 32.661  -142.614 7.042   1.000 132.61987 ? ? ? ? ? ?  11  GLY B-2 CA  1 
+ATOM   13059 C C   . GLY B-2 2 10  ? 31.660  -143.111 8.059   1.000 139.89051 ? ? ? ? ? ?  11  GLY B-2 C   1 
+ATOM   13060 O O   . GLY B-2 2 10  ? 31.924  -143.158 9.262   1.000 132.33609 ? ? ? ? ? ?  11  GLY B-2 O   1 
+ATOM   13061 N N   . ASN B-2 2 11  ? 30.484  -143.484 7.562   1.000 130.55511 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-2 N   1 
+ATOM   13062 C CA  . ASN B-2 2 11  ? 29.441  -144.023 8.430   1.000 117.29184 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-2 CA  1 
+ATOM   13063 C C   . ASN B-2 2 11  ? 29.886  -145.363 9.000   1.000 119.03442 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-2 C   1 
+ATOM   13064 O O   . ASN B-2 2 11  ? 30.206  -146.290 8.248   1.000 137.07418 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-2 O   1 
+ATOM   13065 C CB  . ASN B-2 2 11  ? 28.130  -144.179 7.664   1.000 119.26833 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-2 CB  1 
+ATOM   13066 C CG  . ASN B-2 2 11  ? 27.606  -142.861 7.136   1.000 118.77278 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-2 CG  1 
+ATOM   13067 O OD1 . ASN B-2 2 11  ? 27.884  -141.797 7.693   1.000 121.93030 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   13068 N ND2 . ASN B-2 2 11  ? 26.837  -142.924 6.058   1.000 129.92612 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   13069 N N   . ILE B-2 2 12  ? 29.906  -145.468 10.326  1.000 114.41375 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-2 N   1 
+ATOM   13070 C CA  . ILE B-2 2 12  ? 30.411  -146.646 11.019  1.000 119.38914 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-2 CA  1 
+ATOM   13071 C C   . ILE B-2 2 12  ? 29.282  -147.250 11.842  1.000 115.71647 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-2 C   1 
+ATOM   13072 O O   . ILE B-2 2 12  ? 28.641  -146.549 12.635  1.000 107.33946 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-2 O   1 
+ATOM   13073 C CB  . ILE B-2 2 12  ? 31.617  -146.304 11.912  1.000 109.38255 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-2 CB  1 
+ATOM   13074 C CG1 . ILE B-2 2 12  ? 32.789  -145.799 11.069  1.000 114.85298 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   13075 C CG2 . ILE B-2 2 12  ? 32.047  -147.517 12.714  1.000 107.32729 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   13076 C CD1 . ILE B-2 2 12  ? 34.028  -145.495 11.887  1.000 125.30674 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   13077 N N   . LEU B-2 2 13  ? 29.044  -148.544 11.651  1.000 132.22593 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-2 N   1 
+ATOM   13078 C CA  . LEU B-2 2 13  ? 28.086  -149.308 12.439  1.000 123.58145 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-2 CA  1 
+ATOM   13079 C C   . LEU B-2 2 13  ? 28.862  -150.310 13.283  1.000 125.36897 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-2 C   1 
+ATOM   13080 O O   . LEU B-2 2 13  ? 29.525  -151.201 12.741  1.000 134.64738 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-2 O   1 
+ATOM   13081 C CB  . LEU B-2 2 13  ? 27.073  -150.016 11.536  1.000 125.88724 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-2 CB  1 
+ATOM   13082 C CG  . LEU B-2 2 13  ? 25.875  -150.719 12.181  1.000 123.99810 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-2 CG  1 
+ATOM   13083 C CD1 . LEU B-2 2 13  ? 24.680  -150.657 11.248  1.000 135.22438 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   13084 C CD2 . LEU B-2 2 13  ? 26.194  -152.168 12.528  1.000 130.32997 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   13085 N N   . VAL B-2 2 14  ? 28.777  -150.164 14.603  1.000 123.91192 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-2 N   1 
+ATOM   13086 C CA  . VAL B-2 2 14  ? 29.560  -150.957 15.544  1.000 126.46884 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-2 CA  1 
+ATOM   13087 C C   . VAL B-2 2 14  ? 28.623  -151.873 16.319  1.000 143.69073 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-2 C   1 
+ATOM   13088 O O   . VAL B-2 2 14  ? 27.583  -151.430 16.821  1.000 146.64148 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-2 O   1 
+ATOM   13089 C CB  . VAL B-2 2 14  ? 30.363  -150.059 16.501  1.000 112.85821 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-2 CB  1 
+ATOM   13090 C CG1 . VAL B-2 2 14  ? 30.875  -150.861 17.685  1.000 116.18455 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   13091 C CG2 . VAL B-2 2 14  ? 31.518  -149.400 15.765  1.000 114.40610 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   13092 N N   . THR B-2 2 15  ? 28.993  -153.149 16.415  1.000 152.40681 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-2 N   1 
+ATOM   13093 C CA  . THR B-2 2 15  ? 28.291  -154.117 17.250  1.000 154.89625 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-2 CA  1 
+ATOM   13094 C C   . THR B-2 2 15  ? 29.086  -154.285 18.540  1.000 145.07697 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-2 C   1 
+ATOM   13095 O O   . THR B-2 2 15  ? 30.188  -154.844 18.530  1.000 135.01724 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-2 O   1 
+ATOM   13096 C CB  . THR B-2 2 15  ? 28.127  -155.453 16.530  1.000 151.38682 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-2 CB  1 
+ATOM   13097 O OG1 . THR B-2 2 15  ? 29.406  -156.087 16.398  1.000 161.40747 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-2 OG1 1 
+ATOM   13098 C CG2 . THR B-2 2 15  ? 27.530  -155.244 15.147  1.000 125.19950 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-2 CG2 1 
+ATOM   13099 N N   . ALA B-2 2 16  ? 28.528  -153.803 19.646  1.000 149.07067 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B-2 N   1 
+ATOM   13100 C CA  . ALA B-2 2 16  ? 29.196  -153.825 20.938  1.000 139.70314 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B-2 CA  1 
+ATOM   13101 C C   . ALA B-2 2 16  ? 28.496  -154.797 21.879  1.000 144.50830 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B-2 C   1 
+ATOM   13102 O O   . ALA B-2 2 16  ? 27.266  -154.910 21.870  1.000 145.85000 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B-2 O   1 
+ATOM   13103 C CB  . ALA B-2 2 16  ? 29.231  -152.428 21.561  1.000 149.00577 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B-2 CB  1 
+ATOM   13104 N N   . GLY B-2 2 17  ? 29.289  -155.495 22.692  1.000 157.31348 ? ? ? ? ? ?  18  GLY B-2 N   1 
+ATOM   13105 C CA  . GLY B-2 2 17  ? 28.753  -156.439 23.651  1.000 146.29863 ? ? ? ? ? ?  18  GLY B-2 CA  1 
+ATOM   13106 C C   . GLY B-2 2 17  ? 29.658  -156.553 24.858  1.000 155.81819 ? ? ? ? ? ?  18  GLY B-2 C   1 
+ATOM   13107 O O   . GLY B-2 2 17  ? 30.742  -155.967 24.910  1.000 161.65333 ? ? ? ? ? ?  18  GLY B-2 O   1 
+ATOM   13108 N N   . ALA B-2 2 18  ? 29.183  -157.317 25.842  1.000 162.38820 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B-2 N   1 
+ATOM   13109 C CA  . ALA B-2 2 18  ? 29.855  -157.617 27.105  1.000 159.25349 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B-2 CA  1 
+ATOM   13110 C C   . ALA B-2 2 18  ? 30.057  -156.391 27.989  1.000 142.22888 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B-2 C   1 
+ATOM   13111 O O   . ALA B-2 2 18  ? 30.624  -156.523 29.080  1.000 150.58291 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B-2 O   1 
+ATOM   13112 C CB  . ALA B-2 2 18  ? 31.212  -158.306 26.900  1.000 169.31048 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B-2 CB  1 
+ATOM   13113 N N   . GLY B-2 2 19  ? 29.620  -155.208 27.563  1.000 147.79694 ? ? ? ? ? ?  20  GLY B-2 N   1 
+ATOM   13114 C CA  . GLY B-2 2 19  ? 29.692  -154.027 28.400  1.000 149.20968 ? ? ? ? ? ?  20  GLY B-2 CA  1 
+ATOM   13115 C C   . GLY B-2 2 19  ? 31.035  -153.326 28.406  1.000 148.40077 ? ? ? ? ? ?  20  GLY B-2 C   1 
+ATOM   13116 O O   . GLY B-2 2 19  ? 32.082  -153.966 28.258  1.000 144.91488 ? ? ? ? ? ?  20  GLY B-2 O   1 
+ATOM   13117 N N   . SER B-2 2 20  ? 31.004  -151.998 28.554  1.000 140.74529 ? ? ? ? ? ?  21  SER B-2 N   1 
+ATOM   13118 C CA  . SER B-2 2 20  ? 32.183  -151.150 28.720  1.000 143.80876 ? ? ? ? ? ?  21  SER B-2 CA  1 
+ATOM   13119 C C   . SER B-2 2 20  ? 33.052  -151.082 27.467  1.000 151.96319 ? ? ? ? ? ?  21  SER B-2 C   1 
+ATOM   13120 O O   . SER B-2 2 20  ? 33.805  -150.119 27.287  1.000 152.56488 ? ? ? ? ? ?  21  SER B-2 O   1 
+ATOM   13121 C CB  . SER B-2 2 20  ? 33.016  -151.617 29.918  1.000 152.22008 ? ? ? ? ? ?  21  SER B-2 CB  1 
+ATOM   13122 O OG  . SER B-2 2 20  ? 32.320  -151.392 31.133  1.000 153.89210 ? ? ? ? ? ?  21  SER B-2 OG  1 
+ATOM   13123 N N   . GLY B-2 2 21  ? 32.966  -152.091 26.597  1.000 154.01600 ? ? ? ? ? ?  22  GLY B-2 N   1 
+ATOM   13124 C CA  . GLY B-2 2 21  ? 33.659  -152.011 25.323  1.000 145.99837 ? ? ? ? ? ?  22  GLY B-2 CA  1 
+ATOM   13125 C C   . GLY B-2 2 21  ? 33.117  -150.911 24.435  1.000 148.44027 ? ? ? ? ? ?  22  GLY B-2 C   1 
+ATOM   13126 O O   . GLY B-2 2 21  ? 33.834  -150.391 23.576  1.000 135.01578 ? ? ? ? ? ?  22  GLY B-2 O   1 
+ATOM   13127 N N   . LYS B-2 2 22  ? 31.854  -150.533 24.638  1.000 153.80553 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-2 N   1 
+ATOM   13128 C CA  . LYS B-2 2 22  ? 31.234  -149.474 23.851  1.000 140.00419 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-2 CA  1 
+ATOM   13129 C C   . LYS B-2 2 22  ? 31.658  -148.090 24.328  1.000 140.32916 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-2 C   1 
+ATOM   13130 O O   . LYS B-2 2 22  ? 31.892  -147.195 23.510  1.000 136.34925 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-2 O   1 
+ATOM   13131 C CB  . LYS B-2 2 22  ? 29.713  -149.610 23.914  1.000 122.85813 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-2 CB  1 
+ATOM   13132 C CG  . LYS B-2 2 22  ? 29.173  -149.759 25.330  1.000 140.96073 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-2 CG  1 
+ATOM   13133 C CD  . LYS B-2 2 22  ? 27.661  -149.863 25.357  1.000 144.87726 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-2 CD  1 
+ATOM   13134 C CE  . LYS B-2 2 22  ? 27.156  -149.996 26.784  1.000 165.09477 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-2 CE  1 
+ATOM   13135 N NZ  . LYS B-2 2 22  ? 27.741  -151.180 27.472  1.000 133.26761 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   13136 N N   . THR B-2 2 23  ? 31.765  -147.900 25.644  1.000 135.77863 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-2 N   1 
+ATOM   13137 C CA  . THR B-2 2 23  ? 31.985  -146.563 26.187  1.000 125.88633 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-2 CA  1 
+ATOM   13138 C C   . THR B-2 2 23  ? 33.422  -146.101 25.972  1.000 128.02866 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-2 C   1 
+ATOM   13139 O O   . THR B-2 2 23  ? 33.662  -144.953 25.579  1.000 133.49168 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-2 O   1 
+ATOM   13140 C CB  . THR B-2 2 23  ? 31.628  -146.536 27.673  1.000 143.71179 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-2 CB  1 
+ATOM   13141 O OG1 . THR B-2 2 23  ? 32.257  -147.641 28.336  1.000 157.69448 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-2 OG1 1 
+ATOM   13142 C CG2 . THR B-2 2 23  ? 30.122  -146.628 27.859  1.000 140.63637 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-2 CG2 1 
+ATOM   13143 N N   . THR B-2 2 24  ? 34.393  -146.980 26.230  1.000 129.98091 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-2 N   1 
+ATOM   13144 C CA  . THR B-2 2 24  ? 35.792  -146.584 26.093  1.000 137.54722 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-2 CA  1 
+ATOM   13145 C C   . THR B-2 2 24  ? 36.151  -146.300 24.639  1.000 144.95620 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-2 C   1 
+ATOM   13146 O O   . THR B-2 2 24  ? 36.849  -145.321 24.347  1.000 137.07494 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-2 O   1 
+ATOM   13147 C CB  . THR B-2 2 24  ? 36.704  -147.667 26.673  1.000 135.98267 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-2 CB  1 
+ATOM   13148 O OG1 . THR B-2 2 24  ? 36.391  -147.861 28.058  1.000 156.90880 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-2 OG1 1 
+ATOM   13149 C CG2 . THR B-2 2 24  ? 38.164  -147.259 26.548  1.000 112.07613 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-2 CG2 1 
+ATOM   13150 N N   . ILE B-2 2 25  ? 35.677  -147.137 23.714  1.000 143.25775 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-2 N   1 
+ATOM   13151 C CA  . ILE B-2 2 25  ? 35.951  -146.905 22.299  1.000 136.76162 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-2 CA  1 
+ATOM   13152 C C   . ILE B-2 2 25  ? 35.224  -145.661 21.805  1.000 134.49704 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-2 C   1 
+ATOM   13153 O O   . ILE B-2 2 25  ? 35.738  -144.931 20.948  1.000 135.31103 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-2 O   1 
+ATOM   13154 C CB  . ILE B-2 2 25  ? 35.574  -148.154 21.478  1.000 147.94976 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-2 CB  1 
+ATOM   13155 C CG1 . ILE B-2 2 25  ? 36.404  -149.355 21.936  1.000 167.29636 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   13156 C CG2 . ILE B-2 2 25  ? 35.776  -147.906 19.990  1.000 118.23748 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   13157 C CD1 . ILE B-2 2 25  ? 37.898  -149.160 21.789  1.000 141.99931 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   13158 N N   . LEU B-2 2 26  ? 34.035  -145.382 22.344  1.000 135.01484 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-2 N   1 
+ATOM   13159 C CA  . LEU B-2 2 26  ? 33.283  -144.206 21.917  1.000 127.92247 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-2 CA  1 
+ATOM   13160 C C   . LEU B-2 2 26  ? 34.014  -142.922 22.293  1.000 130.50385 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-2 C   1 
+ATOM   13161 O O   . LEU B-2 2 26  ? 34.142  -142.007 21.471  1.000 118.57241 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-2 O   1 
+ATOM   13162 C CB  . LEU B-2 2 26  ? 31.884  -144.228 22.531  1.000 115.15653 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-2 CB  1 
+ATOM   13163 C CG  . LEU B-2 2 26  ? 30.804  -143.416 21.817  1.000 98.20637  ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-2 CG  1 
+ATOM   13164 C CD1 . LEU B-2 2 26  ? 30.584  -143.952 20.412  1.000 99.19743  ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   13165 C CD2 . LEU B-2 2 26  ? 29.510  -143.445 22.611  1.000 100.56506 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   13166 N N   . VAL B-2 2 27  ? 34.502  -142.838 23.533  1.000 126.38790 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-2 N   1 
+ATOM   13167 C CA  . VAL B-2 2 27  ? 35.219  -141.643 23.971  1.000 118.79902 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-2 CA  1 
+ATOM   13168 C C   . VAL B-2 2 27  ? 36.523  -141.487 23.199  1.000 123.85766 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-2 C   1 
+ATOM   13169 O O   . VAL B-2 2 27  ? 36.897  -140.377 22.799  1.000 125.90521 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-2 O   1 
+ATOM   13170 C CB  . VAL B-2 2 27  ? 35.465  -141.694 25.491  1.000 117.27477 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-2 CB  1 
+ATOM   13171 C CG1 . VAL B-2 2 27  ? 36.329  -140.522 25.932  1.000 124.51980 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   13172 C CG2 . VAL B-2 2 27  ? 34.142  -141.696 26.240  1.000 118.98413 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   13173 N N   . SER B-2 2 28  ? 37.232  -142.595 22.971  1.000 130.61446 ? ? ? ? ? ?  29  SER B-2 N   1 
+ATOM   13174 C CA  . SER B-2 2 28  ? 38.493  -142.524 22.241  1.000 140.36296 ? ? ? ? ? ?  29  SER B-2 CA  1 
+ATOM   13175 C C   . SER B-2 2 28  ? 38.269  -142.147 20.782  1.000 131.32221 ? ? ? ? ? ?  29  SER B-2 C   1 
+ATOM   13176 O O   . SER B-2 2 28  ? 39.056  -141.390 20.203  1.000 131.21427 ? ? ? ? ? ?  29  SER B-2 O   1 
+ATOM   13177 C CB  . SER B-2 2 28  ? 39.236  -143.856 22.345  1.000 135.80563 ? ? ? ? ? ?  29  SER B-2 CB  1 
+ATOM   13178 O OG  . SER B-2 2 28  ? 38.482  -144.905 21.765  1.000 143.29617 ? ? ? ? ? ?  29  SER B-2 OG  1 
+ATOM   13179 N N   . LYS B-2 2 29  ? 37.200  -142.664 20.170  1.000 121.82133 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-2 N   1 
+ATOM   13180 C CA  . LYS B-2 2 29  ? 36.903  -142.317 18.784  1.000 114.69382 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-2 CA  1 
+ATOM   13181 C C   . LYS B-2 2 29  ? 36.503  -140.852 18.654  1.000 112.63212 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-2 C   1 
+ATOM   13182 O O   . LYS B-2 2 29  ? 36.843  -140.195 17.664  1.000 108.00471 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-2 O   1 
+ATOM   13183 C CB  . LYS B-2 2 29  ? 35.799  -143.225 18.243  1.000 125.38358 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-2 CB  1 
+ATOM   13184 C CG  . LYS B-2 2 29  ? 35.279  -142.835 16.870  1.000 111.09152 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-2 CG  1 
+ATOM   13185 C CD  . LYS B-2 2 29  ? 36.342  -143.002 15.797  1.000 109.37817 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-2 CD  1 
+ATOM   13186 C CE  . LYS B-2 2 29  ? 35.781  -142.674 14.423  1.000 113.87267 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-2 CE  1 
+ATOM   13187 N NZ  . LYS B-2 2 29  ? 36.785  -142.868 13.343  1.000 122.59560 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   13188 N N   . ILE B-2 2 30  ? 35.784  -140.324 19.646  1.000 126.97167 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-2 N   1 
+ATOM   13189 C CA  . ILE B-2 2 30  ? 35.359  -138.928 19.597  1.000 117.24060 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-2 CA  1 
+ATOM   13190 C C   . ILE B-2 2 30  ? 36.559  -137.998 19.721  1.000 115.89708 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-2 C   1 
+ATOM   13191 O O   . ILE B-2 2 30  ? 36.765  -137.111 18.886  1.000 113.32231 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-2 O   1 
+ATOM   13192 C CB  . ILE B-2 2 30  ? 34.313  -138.645 20.690  1.000 115.88521 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-2 CB  1 
+ATOM   13193 C CG1 . ILE B-2 2 30  ? 32.974  -139.294 20.335  1.000 113.60196 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   13194 C CG2 . ILE B-2 2 30  ? 34.148  -137.148 20.893  1.000 97.42016  ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   13195 C CD1 . ILE B-2 2 30  ? 31.890  -139.064 21.365  1.000 106.82918 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   13196 N N   . GLU B-2 2 31  ? 37.373  -138.189 20.765  1.000 122.52632 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-2 N   1 
+ATOM   13197 C CA  . GLU B-2 2 31  ? 38.495  -137.285 20.997  1.000 126.04694 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-2 CA  1 
+ATOM   13198 C C   . GLU B-2 2 31  ? 39.554  -137.405 19.909  1.000 131.45630 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-2 C   1 
+ATOM   13199 O O   . GLU B-2 2 31  ? 40.309  -136.453 19.676  1.000 137.30881 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-2 O   1 
+ATOM   13200 C CB  . GLU B-2 2 31  ? 39.111  -137.548 22.373  1.000 112.69659 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-2 CB  1 
+ATOM   13201 C CG  . GLU B-2 2 31  ? 39.784  -138.903 22.518  1.000 127.75386 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-2 CG  1 
+ATOM   13202 C CD  . GLU B-2 2 31  ? 40.347  -139.126 23.909  1.000 159.22851 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-2 CD  1 
+ATOM   13203 O OE1 . GLU B-2 2 31  ? 40.026  -138.331 24.817  1.000 157.62819 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   13204 O OE2 . GLU B-2 2 31  ? 41.113  -140.096 24.094  1.000 167.90426 ? ? ? ? ? -1 32  GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   13205 N N   . ALA B-2 2 32  ? 39.628  -138.553 19.232  1.000 124.19723 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B-2 N   1 
+ATOM   13206 C CA  . ALA B-2 2 32  ? 40.581  -138.696 18.137  1.000 131.18515 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B-2 CA  1 
+ATOM   13207 C C   . ALA B-2 2 32  ? 40.119  -137.932 16.903  1.000 133.47299 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B-2 C   1 
+ATOM   13208 O O   . ALA B-2 2 32  ? 40.935  -137.319 16.204  1.000 134.10476 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B-2 O   1 
+ATOM   13209 C CB  . ALA B-2 2 32  ? 40.793  -140.173 17.809  1.000 131.14338 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B-2 CB  1 
+ATOM   13210 N N   . ASP B-2 2 33  ? 38.814  -137.954 16.618  1.000 132.00103 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B-2 N   1 
+ATOM   13211 C CA  . ASP B-2 2 33  ? 38.296  -137.198 15.482  1.000 125.26547 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B-2 CA  1 
+ATOM   13212 C C   . ASP B-2 2 33  ? 38.353  -135.696 15.730  1.000 120.02377 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B-2 C   1 
+ATOM   13213 O O   . ASP B-2 2 33  ? 38.507  -134.920 14.780  1.000 128.63008 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B-2 O   1 
+ATOM   13214 C CB  . ASP B-2 2 33  ? 36.863  -137.629 15.166  1.000 107.94745 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B-2 CB  1 
+ATOM   13215 C CG  . ASP B-2 2 33  ? 36.805  -138.778 14.179  1.000 126.10576 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B-2 CG  1 
+ATOM   13216 O OD1 . ASP B-2 2 33  ? 37.877  -139.304 13.813  1.000 140.28650 ? ? ? ? ? -1 34  ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   13217 O OD2 . ASP B-2 2 33  ? 35.688  -139.151 13.764  1.000 121.70585 ? ? ? ? ? -1 34  ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   13218 N N   . LEU B-2 2 34  ? 38.228  -135.268 16.988  1.000 107.80317 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-2 N   1 
+ATOM   13219 C CA  . LEU B-2 2 34  ? 38.368  -133.849 17.298  1.000 115.37549 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-2 CA  1 
+ATOM   13220 C C   . LEU B-2 2 34  ? 39.790  -133.371 17.037  1.000 133.45455 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-2 C   1 
+ATOM   13221 O O   . LEU B-2 2 34  ? 40.002  -132.224 16.624  1.000 134.93323 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-2 O   1 
+ATOM   13222 C CB  . LEU B-2 2 34  ? 37.972  -133.584 18.750  1.000 105.59858 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-2 CB  1 
+ATOM   13223 C CG  . LEU B-2 2 34  ? 36.531  -133.915 19.140  1.000 101.93584 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-2 CG  1 
+ATOM   13224 C CD1 . LEU B-2 2 34  ? 36.320  -133.703 20.630  1.000 104.26893 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   13225 C CD2 . LEU B-2 2 34  ? 35.550  -133.082 18.330  1.000 89.91122  ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   13226 N N   . LYS B-2 2 35  ? 40.778  -134.238 17.271  1.000 134.48861 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-2 N   1 
+ATOM   13227 C CA  . LYS B-2 2 35  ? 42.165  -133.868 17.018  1.000 138.51650 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-2 CA  1 
+ATOM   13228 C C   . LYS B-2 2 35  ? 42.473  -133.831 15.526  1.000 131.69425 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-2 C   1 
+ATOM   13229 O O   . LYS B-2 2 35  ? 43.274  -133.001 15.082  1.000 142.00364 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-2 O   1 
+ATOM   13230 C CB  . LYS B-2 2 35  ? 43.103  -134.839 17.735  1.000 140.75365 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-2 CB  1 
+ATOM   13231 C CG  . LYS B-2 2 35  ? 44.581  -134.500 17.605  1.000 146.97225 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-2 CG  1 
+ATOM   13232 C CD  . LYS B-2 2 35  ? 45.441  -135.516 18.340  1.000 131.79092 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-2 CD  1 
+ATOM   13233 C CE  . LYS B-2 2 35  ? 46.919  -135.200 18.192  1.000 144.77451 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-2 CE  1 
+ATOM   13234 N NZ  . LYS B-2 2 35  ? 47.771  -136.200 18.893  1.000 149.73313 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   13235 N N   . GLU B-2 2 36  ? 41.848  -134.711 14.739  1.000 135.64668 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-2 N   1 
+ATOM   13236 C CA  . GLU B-2 2 36  ? 42.108  -134.726 13.304  1.000 134.58939 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-2 CA  1 
+ATOM   13237 C C   . GLU B-2 2 36  ? 41.475  -133.525 12.610  1.000 132.77656 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-2 C   1 
+ATOM   13238 O O   . GLU B-2 2 36  ? 42.082  -132.929 11.714  1.000 144.65493 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-2 O   1 
+ATOM   13239 C CB  . GLU B-2 2 36  ? 41.592  -136.025 12.681  1.000 145.83951 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-2 CB  1 
+ATOM   13240 C CG  . GLU B-2 2 36  ? 42.381  -137.267 13.064  1.000 165.45590 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-2 CG  1 
+ATOM   13241 C CD  . GLU B-2 2 36  ? 42.081  -138.446 12.154  1.000 180.81124 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-2 CD  1 
+ATOM   13242 O OE1 . GLU B-2 2 36  ? 41.575  -138.220 11.033  1.000 178.19515 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   13243 O OE2 . GLU B-2 2 36  ? 42.352  -139.597 12.557  1.000 178.54985 ? ? ? ? ? -1 37  GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   13244 N N   . ASN B-2 2 37  ? 40.258  -133.158 12.999  1.000 137.07508 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-2 N   1 
+ATOM   13245 C CA  . ASN B-2 2 37  ? 39.520  -132.104 12.317  1.000 149.05173 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-2 CA  1 
+ATOM   13246 C C   . ASN B-2 2 37  ? 39.798  -130.770 13.001  1.000 143.23439 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-2 C   1 
+ATOM   13247 O O   . ASN B-2 2 37  ? 39.629  -130.639 14.221  1.000 140.89565 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-2 O   1 
+ATOM   13248 C CB  . ASN B-2 2 37  ? 38.025  -132.416 12.316  1.000 139.77066 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-2 CB  1 
+ATOM   13249 C CG  . ASN B-2 2 37  ? 37.248  -131.573 11.319  1.000 146.37997 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-2 CG  1 
+ATOM   13250 O OD1 . ASN B-2 2 37  ? 37.588  -130.424 11.063  1.000 159.59701 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   13251 N ND2 . ASN B-2 2 37  ? 36.193  -132.152 10.747  1.000 125.36816 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   13252 N N   . LYS B-2 2 38  ? 40.250  -129.789 12.219  1.000 143.05930 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-2 N   1 
+ATOM   13253 C CA  . LYS B-2 2 38  ? 40.515  -128.448 12.726  1.000 151.02541 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-2 CA  1 
+ATOM   13254 C C   . LYS B-2 2 38  ? 39.424  -127.449 12.365  1.000 152.02185 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-2 C   1 
+ATOM   13255 O O   . LYS B-2 2 38  ? 39.449  -126.319 12.868  1.000 151.18378 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-2 O   1 
+ATOM   13256 C CB  . LYS B-2 2 38  ? 41.860  -127.932 12.194  1.000 164.10295 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-2 CB  1 
+ATOM   13257 C CG  . LYS B-2 2 38  ? 43.037  -128.874 12.401  1.000 158.86361 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-2 CG  1 
+ATOM   13258 C CD  . LYS B-2 2 38  ? 43.458  -128.942 13.859  1.000 140.89644 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-2 CD  1 
+ATOM   13259 C CE  . LYS B-2 2 38  ? 44.710  -129.789 14.028  1.000 144.02467 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-2 CE  1 
+ATOM   13260 N NZ  . LYS B-2 2 38  ? 45.182  -129.804 15.439  1.000 155.98484 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   13261 N N   . THR B-2 2 39  ? 38.473  -127.836 11.516  1.000 143.23499 ? ? ? ? ? ?  40  THR B-2 N   1 
+ATOM   13262 C CA  . THR B-2 2 39  ? 37.455  -126.916 11.034  1.000 122.47286 ? ? ? ? ? ?  40  THR B-2 CA  1 
+ATOM   13263 C C   . THR B-2 2 39  ? 36.434  -126.622 12.131  1.000 117.24031 ? ? ? ? ? ?  40  THR B-2 C   1 
+ATOM   13264 O O   . THR B-2 2 39  ? 36.511  -127.130 13.253  1.000 124.91220 ? ? ? ? ? ?  40  THR B-2 O   1 
+ATOM   13265 C CB  . THR B-2 2 39  ? 36.765  -127.484 9.797   1.000 107.89237 ? ? ? ? ? ?  40  THR B-2 CB  1 
+ATOM   13266 O OG1 . THR B-2 2 39  ? 36.137  -128.730 10.128  1.000 98.11508  ? ? ? ? ? ?  40  THR B-2 OG1 1 
+ATOM   13267 C CG2 . THR B-2 2 39  ? 37.771  -127.706 8.679   1.000 131.53661 ? ? ? ? ? ?  40  THR B-2 CG2 1 
+ATOM   13268 N N   . HIS B-2 2 40  ? 35.451  -125.791 11.788  1.000 111.96074 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-2 N   1 
+ATOM   13269 C CA  . HIS B-2 2 40  ? 34.499  -125.305 12.778  1.000 97.22605  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-2 CA  1 
+ATOM   13270 C C   . HIS B-2 2 40  ? 33.445  -126.338 13.148  1.000 104.13578 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-2 C   1 
+ATOM   13271 O O   . HIS B-2 2 40  ? 32.745  -126.153 14.149  1.000 106.26803 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-2 O   1 
+ATOM   13272 C CB  . HIS B-2 2 40  ? 33.803  -124.046 12.263  1.000 94.43730  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-2 CB  1 
+ATOM   13273 C CG  . HIS B-2 2 40  ? 32.649  -124.330 11.353  1.000 97.61562  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-2 CG  1 
+ATOM   13274 N ND1 . HIS B-2 2 40  ? 32.813  -124.678 10.030  1.000 106.33266 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-2 ND1 1 
+ATOM   13275 C CD2 . HIS B-2 2 40  ? 31.314  -124.327 11.579  1.000 89.90030  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-2 CD2 1 
+ATOM   13276 C CE1 . HIS B-2 2 40  ? 31.628  -124.873 9.479   1.000 100.28909 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-2 CE1 1 
+ATOM   13277 N NE2 . HIS B-2 2 40  ? 30.702  -124.666 10.398  1.000 97.66735  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-2 NE2 1 
+ATOM   13278 N N   . TYR B-2 2 41  ? 33.312  -127.407 12.366  1.000 95.54092  ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-2 N   1 
+ATOM   13279 C CA  . TYR B-2 2 41  ? 32.278  -128.396 12.629  1.000 104.07168 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-2 CA  1 
+ATOM   13280 C C   . TYR B-2 2 41  ? 32.515  -129.081 13.970  1.000 90.90761  ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-2 C   1 
+ATOM   13281 O O   . TYR B-2 2 41  ? 33.653  -129.279 14.403  1.000 108.41832 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-2 O   1 
+ATOM   13282 C CB  . TYR B-2 2 41  ? 32.237  -129.437 11.512  1.000 110.80835 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-2 CB  1 
+ATOM   13283 C CG  . TYR B-2 2 41  ? 31.802  -128.907 10.168  1.000 104.32909 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-2 CG  1 
+ATOM   13284 C CD1 . TYR B-2 2 41  ? 30.491  -128.507 9.947   1.000 100.05797 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   13285 C CD2 . TYR B-2 2 41  ? 32.698  -128.828 9.111   1.000 112.95600 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   13286 C CE1 . TYR B-2 2 41  ? 30.087  -128.030 8.715   1.000 103.88668 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   13287 C CE2 . TYR B-2 2 41  ? 32.305  -128.355 7.877   1.000 114.33129 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   13288 C CZ  . TYR B-2 2 41  ? 30.999  -127.957 7.684   1.000 106.69338 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   13289 O OH  . TYR B-2 2 41  ? 30.607  -127.485 6.455   1.000 119.98046 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-2 OH  1 
+ATOM   13290 N N   . SER B-2 2 42  ? 31.420  -129.443 14.629  1.000 92.72226  ? ? ? ? ? ?  43  SER B-2 N   1 
+ATOM   13291 C CA  . SER B-2 2 42  ? 31.451  -130.083 15.934  1.000 104.08733 ? ? ? ? ? ?  43  SER B-2 CA  1 
+ATOM   13292 C C   . SER B-2 2 42  ? 30.846  -131.478 15.840  1.000 96.62616  ? ? ? ? ? ?  43  SER B-2 C   1 
+ATOM   13293 O O   . SER B-2 2 42  ? 30.296  -131.877 14.811  1.000 98.75137  ? ? ? ? ? ?  43  SER B-2 O   1 
+ATOM   13294 C CB  . SER B-2 2 42  ? 30.698  -129.245 16.975  1.000 89.96016  ? ? ? ? ? ?  43  SER B-2 CB  1 
+ATOM   13295 O OG  . SER B-2 2 42  ? 31.191  -127.917 17.011  1.000 106.76261 ? ? ? ? ? ?  43  SER B-2 OG  1 
+ATOM   13296 N N   . ILE B-2 2 43  ? 30.956  -132.223 16.935  1.000 91.62767  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-2 N   1 
+ATOM   13297 C CA  . ILE B-2 2 43  ? 30.362  -133.547 17.035  1.000 91.20662  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-2 CA  1 
+ATOM   13298 C C   . ILE B-2 2 43  ? 29.184  -133.479 17.996  1.000 96.37794  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-2 C   1 
+ATOM   13299 O O   . ILE B-2 2 43  ? 29.026  -132.529 18.770  1.000 104.25657 ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-2 O   1 
+ATOM   13300 C CB  . ILE B-2 2 43  ? 31.378  -134.618 17.488  1.000 88.88223  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-2 CB  1 
+ATOM   13301 C CG1 . ILE B-2 2 43  ? 31.875  -134.333 18.908  1.000 98.77632  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   13302 C CG2 . ILE B-2 2 43  ? 32.541  -134.694 16.517  1.000 75.33959  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   13303 C CD1 . ILE B-2 2 43  ? 31.234  -135.201 19.978  1.000 81.82992  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   13304 N N   . ALA B-2 2 44  ? 28.349  -134.514 17.946  1.000 93.88715  ? ? ? ? ? ?  45  ALA B-2 N   1 
+ATOM   13305 C CA  . ALA B-2 2 44  ? 27.191  -134.626 18.823  1.000 88.25777  ? ? ? ? ? ?  45  ALA B-2 CA  1 
+ATOM   13306 C C   . ALA B-2 2 44  ? 27.031  -136.080 19.234  1.000 94.91676  ? ? ? ? ? ?  45  ALA B-2 C   1 
+ATOM   13307 O O   . ALA B-2 2 44  ? 26.804  -136.946 18.384  1.000 104.68913 ? ? ? ? ? ?  45  ALA B-2 O   1 
+ATOM   13308 C CB  . ALA B-2 2 44  ? 25.921  -134.116 18.135  1.000 96.68795  ? ? ? ? ? ?  45  ALA B-2 CB  1 
+ATOM   13309 N N   . ALA B-2 2 45  ? 27.156  -136.345 20.531  1.000 95.24941  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B-2 N   1 
+ATOM   13310 C CA  . ALA B-2 2 45  ? 26.958  -137.674 21.090  1.000 94.96598  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B-2 CA  1 
+ATOM   13311 C C   . ALA B-2 2 45  ? 25.662  -137.687 21.888  1.000 97.35080  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B-2 C   1 
+ATOM   13312 O O   . ALA B-2 2 45  ? 25.420  -136.787 22.700  1.000 103.26761 ? ? ? ? ? ?  46  ALA B-2 O   1 
+ATOM   13313 C CB  . ALA B-2 2 45  ? 28.136  -138.082 21.977  1.000 79.80555  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B-2 CB  1 
+ATOM   13314 N N   . VAL B-2 2 46  ? 24.834  -138.702 21.654  1.000 88.68227  ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-2 N   1 
+ATOM   13315 C CA  . VAL B-2 2 46  ? 23.530  -138.822 22.295  1.000 99.34901  ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-2 CA  1 
+ATOM   13316 C C   . VAL B-2 2 46  ? 23.466  -140.154 23.030  1.000 110.64920 ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-2 C   1 
+ATOM   13317 O O   . VAL B-2 2 46  ? 23.806  -141.201 22.466  1.000 117.16196 ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-2 O   1 
+ATOM   13318 C CB  . VAL B-2 2 46  ? 22.382  -138.694 21.275  1.000 93.28374  ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-2 CB  1 
+ATOM   13319 C CG1 . VAL B-2 2 46  ? 22.230  -137.247 20.831  1.000 91.49222  ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   13320 C CG2 . VAL B-2 2 46  ? 22.625  -139.593 20.072  1.000 104.67985 ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   13321 N N   . THR B-2 2 47  ? 23.046  -140.109 24.293  1.000 104.31960 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-2 N   1 
+ATOM   13322 C CA  . THR B-2 2 47  ? 22.860  -141.300 25.108  1.000 106.07053 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-2 CA  1 
+ATOM   13323 C C   . THR B-2 2 47  ? 21.454  -141.291 25.692  1.000 108.58516 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-2 C   1 
+ATOM   13324 O O   . THR B-2 2 47  ? 20.877  -140.229 25.939  1.000 104.48684 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-2 O   1 
+ATOM   13325 C CB  . THR B-2 2 47  ? 23.887  -141.386 26.247  1.000 118.40389 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-2 CB  1 
+ATOM   13326 O OG1 . THR B-2 2 47  ? 23.659  -140.321 27.179  1.000 122.26413 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-2 OG1 1 
+ATOM   13327 C CG2 . THR B-2 2 47  ? 25.306  -141.282 25.703  1.000 116.96671 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-2 CG2 1 
+ATOM   13328 N N   . PHE B-2 2 48  ? 20.906  -142.488 25.908  1.000 111.47925 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-2 N   1 
+ATOM   13329 C CA  . PHE B-2 2 48  ? 19.541  -142.591 26.416  1.000 105.13605 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-2 CA  1 
+ATOM   13330 C C   . PHE B-2 2 48  ? 19.439  -142.055 27.838  1.000 99.08041  ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-2 C   1 
+ATOM   13331 O O   . PHE B-2 2 48  ? 18.535  -141.273 28.155  1.000 94.66830  ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-2 O   1 
+ATOM   13332 C CB  . PHE B-2 2 48  ? 19.063  -144.042 26.347  1.000 96.50117  ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-2 CB  1 
+ATOM   13333 C CG  . PHE B-2 2 48  ? 18.481  -144.423 25.017  1.000 113.39895 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-2 CG  1 
+ATOM   13334 C CD1 . PHE B-2 2 48  ? 17.131  -144.243 24.761  1.000 122.96784 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   13335 C CD2 . PHE B-2 2 48  ? 19.281  -144.958 24.022  1.000 119.79939 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   13336 C CE1 . PHE B-2 2 48  ? 16.590  -144.591 23.536  1.000 132.85485 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   13337 C CE2 . PHE B-2 2 48  ? 18.744  -145.306 22.795  1.000 128.70196 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   13338 C CZ  . PHE B-2 2 48  ? 17.398  -145.123 22.553  1.000 133.47655 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   13339 N N   . THR B-2 2 49  ? 20.357  -142.462 28.708  1.000 109.26495 ? ? ? ? ? ?  50  THR B-2 N   1 
+ATOM   13340 C CA  . THR B-2 2 49  ? 20.361  -142.029 30.096  1.000 114.61511 ? ? ? ? ? ?  50  THR B-2 CA  1 
+ATOM   13341 C C   . THR B-2 2 49  ? 21.297  -140.841 30.281  1.000 109.62333 ? ? ? ? ? ?  50  THR B-2 C   1 
+ATOM   13342 O O   . THR B-2 2 49  ? 22.254  -140.655 29.526  1.000 95.60979  ? ? ? ? ? ?  50  THR B-2 O   1 
+ATOM   13343 C CB  . THR B-2 2 49  ? 20.778  -143.173 31.026  1.000 108.77371 ? ? ? ? ? ?  50  THR B-2 CB  1 
+ATOM   13344 O OG1 . THR B-2 2 49  ? 20.896  -142.682 32.368  1.000 130.30090 ? ? ? ? ? ?  50  THR B-2 OG1 1 
+ATOM   13345 C CG2 . THR B-2 2 49  ? 22.105  -143.768 30.586  1.000 124.08796 ? ? ? ? ? ?  50  THR B-2 CG2 1 
+ATOM   13346 N N   . ASN B-2 2 50  ? 20.999  -140.028 31.296  1.000 126.88192 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-2 N   1 
+ATOM   13347 C CA  . ASN B-2 2 50  ? 21.805  -138.845 31.569  1.000 113.67075 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-2 CA  1 
+ATOM   13348 C C   . ASN B-2 2 50  ? 23.142  -139.188 32.210  1.000 115.34827 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-2 C   1 
+ATOM   13349 O O   . ASN B-2 2 50  ? 24.074  -138.380 32.141  1.000 96.12877  ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-2 O   1 
+ATOM   13350 C CB  . ASN B-2 2 50  ? 21.027  -137.885 32.466  1.000 111.90135 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-2 CB  1 
+ATOM   13351 C CG  . ASN B-2 2 50  ? 21.419  -136.442 32.248  1.000 111.70316 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-2 CG  1 
+ATOM   13352 O OD1 . ASN B-2 2 50  ? 20.640  -135.652 31.719  1.000 108.67614 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   13353 N ND2 . ASN B-2 2 50  ? 22.634  -136.087 32.654  1.000 123.51846 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   13354 N N   . LYS B-2 2 51  ? 23.257  -140.364 32.831  1.000 119.80800 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-2 N   1 
+ATOM   13355 C CA  . LYS B-2 2 51  ? 24.528  -140.756 33.428  1.000 120.09087 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-2 CA  1 
+ATOM   13356 C C   . LYS B-2 2 51  ? 25.560  -141.079 32.358  1.000 118.96474 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-2 C   1 
+ATOM   13357 O O   . LYS B-2 2 51  ? 26.736  -140.725 32.498  1.000 127.21836 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-2 O   1 
+ATOM   13358 C CB  . LYS B-2 2 51  ? 24.327  -141.953 34.357  1.000 120.85087 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-2 CB  1 
+ATOM   13359 C CG  . LYS B-2 2 51  ? 25.603  -142.435 35.044  1.000 126.80650 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-2 CG  1 
+ATOM   13360 C CD  . LYS B-2 2 51  ? 25.410  -143.808 35.674  1.000 137.62413 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-2 CD  1 
+ATOM   13361 C CE  . LYS B-2 2 51  ? 24.281  -143.803 36.694  1.000 142.09377 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-2 CE  1 
+ATOM   13362 N NZ  . LYS B-2 2 51  ? 24.001  -145.168 37.224  1.000 120.24235 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   13363 N N   . ALA B-2 2 52  ? 25.141  -141.752 31.283  1.000 108.83704 ? ? ? ? ? ?  53  ALA B-2 N   1 
+ATOM   13364 C CA  . ALA B-2 2 52  ? 26.073  -142.084 30.209  1.000 116.06377 ? ? ? ? ? ?  53  ALA B-2 CA  1 
+ATOM   13365 C C   . ALA B-2 2 52  ? 26.569  -140.830 29.501  1.000 116.34875 ? ? ? ? ? ?  53  ALA B-2 C   1 
+ATOM   13366 O O   . ALA B-2 2 52  ? 27.734  -140.760 29.093  1.000 124.54355 ? ? ? ? ? ?  53  ALA B-2 O   1 
+ATOM   13367 C CB  . ALA B-2 2 52  ? 25.412  -143.039 29.214  1.000 89.46569  ? ? ? ? ? ?  53  ALA B-2 CB  1 
+ATOM   13368 N N   . ALA B-2 2 53  ? 25.699  -139.830 29.345  1.000 108.71834 ? ? ? ? ? ?  54  ALA B-2 N   1 
+ATOM   13369 C CA  . ALA B-2 2 53  ? 26.125  -138.565 28.755  1.000 96.07350  ? ? ? ? ? ?  54  ALA B-2 CA  1 
+ATOM   13370 C C   . ALA B-2 2 53  ? 27.126  -137.850 29.652  1.000 114.47931 ? ? ? ? ? ?  54  ALA B-2 C   1 
+ATOM   13371 O O   . ALA B-2 2 53  ? 28.112  -137.285 29.165  1.000 116.62994 ? ? ? ? ? ?  54  ALA B-2 O   1 
+ATOM   13372 C CB  . ALA B-2 2 53  ? 24.912  -137.675 28.487  1.000 103.84054 ? ? ? ? ? ?  54  ALA B-2 CB  1 
+ATOM   13373 N N   . LYS B-2 2 54  ? 26.891  -137.863 30.966  1.000 119.95816 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-2 N   1 
+ATOM   13374 C CA  . LYS B-2 2 54  ? 27.842  -137.254 31.889  1.000 114.22295 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-2 CA  1 
+ATOM   13375 C C   . LYS B-2 2 54  ? 29.130  -138.061 31.981  1.000 106.47403 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-2 C   1 
+ATOM   13376 O O   . LYS B-2 2 54  ? 30.199  -137.493 32.232  1.000 101.80090 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-2 O   1 
+ATOM   13377 C CB  . LYS B-2 2 54  ? 27.211  -137.100 33.273  1.000 118.17120 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-2 CB  1 
+ATOM   13378 C CG  . LYS B-2 2 54  ? 26.876  -135.664 33.644  1.000 135.58948 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-2 CG  1 
+ATOM   13379 C CD  . LYS B-2 2 54  ? 26.187  -135.587 34.997  1.000 155.88393 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-2 CD  1 
+ATOM   13380 C CE  . LYS B-2 2 54  ? 25.913  -134.146 35.399  1.000 152.73670 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-2 CE  1 
+ATOM   13381 N NZ  . LYS B-2 2 54  ? 25.188  -134.066 36.700  1.000 150.65945 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   13382 N N   . GLU B-2 2 55  ? 29.052  -139.379 31.782  1.000 101.04217 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-2 N   1 
+ATOM   13383 C CA  . GLU B-2 2 55  ? 30.255  -140.203 31.821  1.000 110.02587 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-2 CA  1 
+ATOM   13384 C C   . GLU B-2 2 55  ? 31.158  -139.916 30.627  1.000 114.78870 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-2 C   1 
+ATOM   13385 O O   . GLU B-2 2 55  ? 32.387  -139.898 30.760  1.000 118.62078 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-2 O   1 
+ATOM   13386 C CB  . GLU B-2 2 55  ? 29.875  -141.684 31.867  1.000 116.75896 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-2 CB  1 
+ATOM   13387 C CG  . GLU B-2 2 55  ? 31.060  -142.632 31.970  1.000 128.28157 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-2 CG  1 
+ATOM   13388 C CD  . GLU B-2 2 55  ? 30.639  -144.088 32.033  1.000 157.49970 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-2 CD  1 
+ATOM   13389 O OE1 . GLU B-2 2 55  ? 29.421  -144.359 31.981  1.000 160.77806 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   13390 O OE2 . GLU B-2 2 55  ? 31.526  -144.961 32.136  1.000 162.99996 ? ? ? ? ? -1 56  GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   13391 N N   . ILE B-2 2 56  ? 30.566  -139.684 29.454  1.000 122.95684 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-2 N   1 
+ATOM   13392 C CA  . ILE B-2 2 56  ? 31.359  -139.376 28.269  1.000 111.94431 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-2 CA  1 
+ATOM   13393 C C   . ILE B-2 2 56  ? 31.961  -137.981 28.375  1.000 112.52479 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-2 C   1 
+ATOM   13394 O O   . ILE B-2 2 56  ? 33.109  -137.752 27.974  1.000 118.63483 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-2 O   1 
+ATOM   13395 C CB  . ILE B-2 2 56  ? 30.500  -139.531 27.001  1.000 103.57117 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-2 CB  1 
+ATOM   13396 C CG1 . ILE B-2 2 56  ? 30.040  -140.981 26.843  1.000 102.57957 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   13397 C CG2 . ILE B-2 2 56  ? 31.268  -139.078 25.768  1.000 102.93091 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   13398 C CD1 . ILE B-2 2 56  ? 29.183  -141.218 25.622  1.000 102.26819 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   13399 N N   . GLU B-2 2 57  ? 31.203  -137.028 28.924  1.000 108.46604 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-2 N   1 
+ATOM   13400 C CA  . GLU B-2 2 57  ? 31.690  -135.657 29.024  1.000 109.78339 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-2 CA  1 
+ATOM   13401 C C   . GLU B-2 2 57  ? 32.881  -135.545 29.967  1.000 123.15548 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-2 C   1 
+ATOM   13402 O O   . GLU B-2 2 57  ? 33.764  -134.707 29.752  1.000 113.86728 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-2 O   1 
+ATOM   13403 C CB  . GLU B-2 2 57  ? 30.558  -134.734 29.480  1.000 103.59046 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-2 CB  1 
+ATOM   13404 C CG  . GLU B-2 2 57  ? 30.929  -133.262 29.532  1.000 121.32878 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-2 CG  1 
+ATOM   13405 C CD  . GLU B-2 2 57  ? 29.766  -132.382 29.944  1.000 139.36208 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-2 CD  1 
+ATOM   13406 O OE1 . GLU B-2 2 57  ? 28.684  -132.927 30.248  1.000 147.24765 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   13407 O OE2 . GLU B-2 2 57  ? 29.933  -131.144 29.964  1.000 155.30784 ? ? ? ? ? -1 58  GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   13408 N N   . GLY B-2 2 58  ? 32.932  -136.382 31.005  1.000 114.75293 ? ? ? ? ? ?  59  GLY B-2 N   1 
+ATOM   13409 C CA  . GLY B-2 2 58  ? 34.036  -136.304 31.948  1.000 122.98642 ? ? ? ? ? ?  59  GLY B-2 CA  1 
+ATOM   13410 C C   . GLY B-2 2 58  ? 35.346  -136.802 31.367  1.000 124.83723 ? ? ? ? ? ?  59  GLY B-2 C   1 
+ATOM   13411 O O   . GLY B-2 2 58  ? 36.415  -136.267 31.676  1.000 141.07300 ? ? ? ? ? ?  59  GLY B-2 O   1 
+ATOM   13412 N N   . ARG B-2 2 59  ? 35.285  -137.830 30.518  1.000 117.91991 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-2 N   1 
+ATOM   13413 C CA  . ARG B-2 2 59  ? 36.504  -138.400 29.956  1.000 133.75312 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-2 CA  1 
+ATOM   13414 C C   . ARG B-2 2 59  ? 37.028  -137.598 28.771  1.000 134.26020 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-2 C   1 
+ATOM   13415 O O   . ARG B-2 2 59  ? 38.236  -137.612 28.508  1.000 134.01783 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-2 O   1 
+ATOM   13416 C CB  . ARG B-2 2 59  ? 36.265  -139.853 29.539  1.000 100.47563 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-2 CB  1 
+ATOM   13417 C CG  . ARG B-2 2 59  ? 36.050  -140.804 30.705  1.000 120.48779 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-2 CG  1 
+ATOM   13418 C CD  . ARG B-2 2 59  ? 36.454  -142.226 30.343  1.000 127.76969 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-2 CD  1 
+ATOM   13419 N NE  . ARG B-2 2 59  ? 35.325  -143.047 29.923  1.000 133.03806 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-2 NE  1 
+ATOM   13420 C CZ  . ARG B-2 2 59  ? 35.432  -144.292 29.480  1.000 132.84438 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-2 CZ  1 
+ATOM   13421 N NH1 . ARG B-2 2 59  ? 36.609  -144.884 29.358  1.000 138.67696 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-2 NH1 1 
+ATOM   13422 N NH2 . ARG B-2 2 59  ? 34.330  -144.961 29.151  1.000 144.89755 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-2 NH2 1 
+ATOM   13423 N N   . LEU B-2 2 60  ? 36.150  -136.896 28.051  1.000 120.88925 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-2 N   1 
+ATOM   13424 C CA  . LEU B-2 2 60  ? 36.598  -136.136 26.888  1.000 123.53251 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-2 CA  1 
+ATOM   13425 C C   . LEU B-2 2 60  ? 37.428  -134.924 27.296  1.000 140.70967 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-2 C   1 
+ATOM   13426 O O   . LEU B-2 2 60  ? 38.460  -134.637 26.677  1.000 155.93302 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-2 O   1 
+ATOM   13427 C CB  . LEU B-2 2 60  ? 35.397  -135.705 26.047  1.000 118.93659 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-2 CB  1 
+ATOM   13428 C CG  . LEU B-2 2 60  ? 34.743  -136.801 25.203  1.000 116.92971 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-2 CG  1 
+ATOM   13429 C CD1 . LEU B-2 2 60  ? 33.504  -136.271 24.499  1.000 99.97745  ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   13430 C CD2 . LEU B-2 2 60  ? 35.737  -137.357 24.197  1.000 123.72238 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   13431 N N   . GLY B-2 2 61  ? 36.996  -134.200 28.325  1.000 143.64909 ? ? ? ? ? ?  62  GLY B-2 N   1 
+ATOM   13432 C CA  . GLY B-2 2 61  ? 37.701  -133.006 28.753  1.000 164.80994 ? ? ? ? ? ?  62  GLY B-2 CA  1 
+ATOM   13433 C C   . GLY B-2 2 61  ? 37.019  -131.726 28.317  1.000 162.05568 ? ? ? ? ? ?  62  GLY B-2 C   1 
+ATOM   13434 O O   . GLY B-2 2 61  ? 35.799  -131.591 28.449  1.000 158.88489 ? ? ? ? ? ?  62  GLY B-2 O   1 
+ATOM   13435 N N   . TYR B-2 2 62  ? 37.796  -130.780 27.793  1.000 167.13347 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-2 N   1 
+ATOM   13436 C CA  . TYR B-2 2 62  ? 37.235  -129.506 27.366  1.000 176.44325 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-2 CA  1 
+ATOM   13437 C C   . TYR B-2 2 62  ? 36.456  -129.678 26.069  1.000 169.70805 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-2 C   1 
+ATOM   13438 O O   . TYR B-2 2 62  ? 36.873  -130.408 25.165  1.000 158.26070 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-2 O   1 
+ATOM   13439 C CB  . TYR B-2 2 62  ? 38.342  -128.465 27.188  1.000 181.99045 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-2 CB  1 
+ATOM   13440 C CG  . TYR B-2 2 62  ? 39.396  -128.833 26.164  1.000 191.86074 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-2 CG  1 
+ATOM   13441 C CD1 . TYR B-2 2 62  ? 40.484  -129.627 26.509  1.000 197.84102 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   13442 C CD2 . TYR B-2 2 62  ? 39.311  -128.373 24.856  1.000 184.03050 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   13443 C CE1 . TYR B-2 2 62  ? 41.451  -129.961 25.576  1.000 198.87334 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   13444 C CE2 . TYR B-2 2 62  ? 40.272  -128.700 23.918  1.000 191.17569 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   13445 C CZ  . TYR B-2 2 62  ? 41.339  -129.494 24.283  1.000 197.04263 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   13446 O OH  . TYR B-2 2 62  ? 42.296  -129.820 23.350  1.000 197.97397 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-2 OH  1 
+ATOM   13447 N N   . SER B-2 2 63  ? 35.310  -129.004 25.985  1.000 178.79298 ? ? ? ? ? ?  64  SER B-2 N   1 
+ATOM   13448 C CA  . SER B-2 2 63  ? 34.475  -129.079 24.796  1.000 169.41387 ? ? ? ? ? ?  64  SER B-2 CA  1 
+ATOM   13449 C C   . SER B-2 2 63  ? 34.424  -127.725 24.102  1.000 161.64749 ? ? ? ? ? ?  64  SER B-2 C   1 
+ATOM   13450 O O   . SER B-2 2 63  ? 33.342  -127.232 23.766  1.000 133.37984 ? ? ? ? ? ?  64  SER B-2 O   1 
+ATOM   13451 C CB  . SER B-2 2 63  ? 33.066  -129.550 25.161  1.000 143.56901 ? ? ? ? ? ?  64  SER B-2 CB  1 
+ATOM   13452 O OG  . SER B-2 2 63  ? 33.100  -130.834 25.760  1.000 132.60302 ? ? ? ? ? ?  64  SER B-2 OG  1 
+ATOM   13453 N N   . SER B-2 2 64  ? 35.590  -127.114 23.889  1.000 172.73105 ? ? ? ? ? ?  65  SER B-2 N   1 
+ATOM   13454 C CA  . SER B-2 2 64  ? 35.642  -125.814 23.237  1.000 180.16802 ? ? ? ? ? ?  65  SER B-2 CA  1 
+ATOM   13455 C C   . SER B-2 2 64  ? 35.254  -125.883 21.765  1.000 187.47909 ? ? ? ? ? ?  65  SER B-2 C   1 
+ATOM   13456 O O   . SER B-2 2 64  ? 35.010  -124.836 21.156  1.000 171.19329 ? ? ? ? ? ?  65  SER B-2 O   1 
+ATOM   13457 C CB  . SER B-2 2 64  ? 37.041  -125.212 23.396  1.000 172.48553 ? ? ? ? ? ?  65  SER B-2 CB  1 
+ATOM   13458 O OG  . SER B-2 2 64  ? 37.115  -123.920 22.820  1.000 175.61910 ? ? ? ? ? ?  65  SER B-2 OG  1 
+ATOM   13459 N N   . ARG B-2 2 65  ? 35.178  -127.082 21.187  1.000 181.48403 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-2 N   1 
+ATOM   13460 C CA  . ARG B-2 2 65  ? 34.657  -127.244 19.837  1.000 167.18052 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-2 CA  1 
+ATOM   13461 C C   . ARG B-2 2 65  ? 33.155  -126.997 19.749  1.000 165.37448 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-2 C   1 
+ATOM   13462 O O   . ARG B-2 2 65  ? 32.604  -127.045 18.644  1.000 153.63246 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-2 O   1 
+ATOM   13463 C CB  . ARG B-2 2 65  ? 34.978  -128.649 19.319  1.000 151.39371 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-2 CB  1 
+ATOM   13464 C CG  . ARG B-2 2 65  ? 36.459  -128.984 19.284  1.000 148.89659 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-2 CG  1 
+ATOM   13465 C CD  . ARG B-2 2 65  ? 37.174  -128.190 18.205  1.000 174.45261 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-2 CD  1 
+ATOM   13466 N NE  . ARG B-2 2 65  ? 36.566  -128.372 16.892  1.000 166.79637 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-2 NE  1 
+ATOM   13467 C CZ  . ARG B-2 2 65  ? 36.878  -129.347 16.048  1.000 157.75391 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-2 CZ  1 
+ATOM   13468 N NH1 . ARG B-2 2 65  ? 37.779  -130.265 16.356  1.000 153.76992 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-2 NH1 1 
+ATOM   13469 N NH2 . ARG B-2 2 65  ? 36.270  -129.401 14.866  1.000 139.89841 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-2 NH2 1 
+ATOM   13470 N N   . GLY B-2 2 66  ? 32.481  -126.728 20.865  1.000 155.23145 ? ? ? ? ? ?  67  GLY B-2 N   1 
+ATOM   13471 C CA  . GLY B-2 2 66  ? 31.037  -126.612 20.844  1.000 129.02425 ? ? ? ? ? ?  67  GLY B-2 CA  1 
+ATOM   13472 C C   . GLY B-2 2 66  ? 30.325  -127.937 20.769  1.000 116.30452 ? ? ? ? ? ?  67  GLY B-2 C   1 
+ATOM   13473 O O   . GLY B-2 2 66  ? 29.130  -127.975 20.461  1.000 119.23475 ? ? ? ? ? ?  67  GLY B-2 O   1 
+ATOM   13474 N N   . ASN B-2 2 67  ? 31.034  -129.029 21.046  1.000 106.32254 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-2 N   1 
+ATOM   13475 C CA  . ASN B-2 2 67  ? 30.461  -130.360 20.914  1.000 100.51480 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-2 CA  1 
+ATOM   13476 C C   . ASN B-2 2 67  ? 29.299  -130.543 21.881  1.000 91.65056  ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-2 C   1 
+ATOM   13477 O O   . ASN B-2 2 67  ? 29.342  -130.088 23.027  1.000 110.51228 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-2 O   1 
+ATOM   13478 C CB  . ASN B-2 2 67  ? 31.530  -131.423 21.171  1.000 103.39290 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-2 CB  1 
+ATOM   13479 C CG  . ASN B-2 2 67  ? 32.724  -131.288 20.245  1.000 113.05872 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-2 CG  1 
+ATOM   13480 O OD1 . ASN B-2 2 67  ? 32.574  -131.052 19.047  1.000 106.33003 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   13481 N ND2 . ASN B-2 2 67  ? 33.921  -131.437 20.802  1.000 125.04342 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   13482 N N   . PHE B-2 2 68  ? 28.252  -131.211 21.408  1.000 77.99208  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-2 N   1 
+ATOM   13483 C CA  . PHE B-2 2 68  ? 27.064  -131.472 22.208  1.000 98.05366  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-2 CA  1 
+ATOM   13484 C C   . PHE B-2 2 68  ? 27.157  -132.872 22.802  1.000 99.25492  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-2 C   1 
+ATOM   13485 O O   . PHE B-2 2 68  ? 27.273  -133.858 22.065  1.000 93.40643  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-2 O   1 
+ATOM   13486 C CB  . PHE B-2 2 68  ? 25.795  -131.329 21.368  1.000 96.53522  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-2 CB  1 
+ATOM   13487 C CG  . PHE B-2 2 68  ? 24.534  -131.603 22.132  1.000 90.41522  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-2 CG  1 
+ATOM   13488 C CD1 . PHE B-2 2 68  ? 23.912  -130.596 22.850  1.000 112.36933 ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   13489 C CD2 . PHE B-2 2 68  ? 23.972  -132.869 22.139  1.000 80.99310  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   13490 C CE1 . PHE B-2 2 68  ? 22.751  -130.845 23.560  1.000 104.07647 ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   13491 C CE2 . PHE B-2 2 68  ? 22.814  -133.125 22.847  1.000 83.24308  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   13492 C CZ  . PHE B-2 2 68  ? 22.202  -132.111 23.558  1.000 89.18145  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   13493 N N   . ILE B-2 2 69  ? 27.104  -132.954 24.129  1.000 100.77110 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-2 N   1 
+ATOM   13494 C CA  . ILE B-2 2 69  ? 27.083  -134.220 24.855  1.000 92.12645  ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-2 CA  1 
+ATOM   13495 C C   . ILE B-2 2 69  ? 25.876  -134.179 25.782  1.000 93.60737  ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-2 C   1 
+ATOM   13496 O O   . ILE B-2 2 69  ? 25.866  -133.417 26.756  1.000 100.84660 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-2 O   1 
+ATOM   13497 C CB  . ILE B-2 2 69  ? 28.373  -134.460 25.652  1.000 101.26983 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-2 CB  1 
+ATOM   13498 C CG1 . ILE B-2 2 69  ? 29.606  -134.261 24.768  1.000 82.56654  ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   13499 C CG2 . ILE B-2 2 69  ? 28.371  -135.857 26.249  1.000 103.23372 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   13500 C CD1 . ILE B-2 2 69  ? 29.749  -135.294 23.678  1.000 101.34815 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   13501 N N   . GLY B-2 2 70  ? 24.868  -134.988 25.488  1.000 89.67817  ? ? ? ? ? ?  71  GLY B-2 N   1 
+ATOM   13502 C CA  . GLY B-2 2 70  ? 23.667  -134.966 26.293  1.000 85.98049  ? ? ? ? ? ?  71  GLY B-2 CA  1 
+ATOM   13503 C C   . GLY B-2 2 70  ? 22.720  -136.095 25.957  1.000 97.13077  ? ? ? ? ? ?  71  GLY B-2 C   1 
+ATOM   13504 O O   . GLY B-2 2 70  ? 23.102  -137.090 25.338  1.000 92.05594  ? ? ? ? ? ?  71  GLY B-2 O   1 
+ATOM   13505 N N   . THR B-2 2 71  ? 21.470  -135.920 26.378  1.000 106.48488 ? ? ? ? ? ?  72  THR B-2 N   1 
+ATOM   13506 C CA  . THR B-2 2 71  ? 20.441  -136.935 26.210  1.000 89.96063  ? ? ? ? ? ?  72  THR B-2 CA  1 
+ATOM   13507 C C   . THR B-2 2 71  ? 19.831  -136.857 24.814  1.000 98.60052  ? ? ? ? ? ?  72  THR B-2 C   1 
+ATOM   13508 O O   . THR B-2 2 71  ? 19.819  -135.799 24.178  1.000 104.35644 ? ? ? ? ? ?  72  THR B-2 O   1 
+ATOM   13509 C CB  . THR B-2 2 71  ? 19.350  -136.761 27.271  1.000 89.00025  ? ? ? ? ? ?  72  THR B-2 CB  1 
+ATOM   13510 O OG1 . THR B-2 2 71  ? 19.958  -136.554 28.552  1.000 132.49011 ? ? ? ? ? ?  72  THR B-2 OG1 1 
+ATOM   13511 C CG2 . THR B-2 2 71  ? 18.454  -137.991 27.347  1.000 117.27437 ? ? ? ? ? ?  72  THR B-2 CG2 1 
+ATOM   13512 N N   . ASN B-2 2 72  ? 19.333  -138.002 24.334  1.000 104.20729 ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-2 N   1 
+ATOM   13513 C CA  . ASN B-2 2 72  ? 18.625  -138.033 23.057  1.000 85.37941  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-2 CA  1 
+ATOM   13514 C C   . ASN B-2 2 72  ? 17.459  -137.053 23.053  1.000 92.54748  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-2 C   1 
+ATOM   13515 O O   . ASN B-2 2 72  ? 17.266  -136.299 22.092  1.000 96.38287  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-2 O   1 
+ATOM   13516 C CB  . ASN B-2 2 72  ? 18.124  -139.449 22.761  1.000 98.29596  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-2 CB  1 
+ATOM   13517 C CG  . ASN B-2 2 72  ? 19.250  -140.444 22.579  1.000 121.35654 ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-2 CG  1 
+ATOM   13518 O OD1 . ASN B-2 2 72  ? 20.339  -140.269 23.120  1.000 137.42479 ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   13519 N ND2 . ASN B-2 2 72  ? 18.991  -141.497 21.812  1.000 99.35910  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   13520 N N   . ASP B-2 2 73  ? 16.666  -137.053 24.127  1.000 112.10389 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-2 N   1 
+ATOM   13521 C CA  . ASP B-2 2 73  ? 15.541  -136.127 24.214  1.000 112.35631 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-2 CA  1 
+ATOM   13522 C C   . ASP B-2 2 73  ? 16.020  -134.684 24.311  1.000 103.63319 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-2 C   1 
+ATOM   13523 O O   . ASP B-2 2 73  ? 15.410  -133.781 23.726  1.000 91.73058  ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-2 O   1 
+ATOM   13524 C CB  . ASP B-2 2 73  ? 14.657  -136.483 25.410  1.000 94.34694  ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-2 CB  1 
+ATOM   13525 C CG  . ASP B-2 2 73  ? 13.905  -137.784 25.212  1.000 113.97115 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-2 CG  1 
+ATOM   13526 O OD1 . ASP B-2 2 73  ? 14.550  -138.854 25.215  1.000 123.07322 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   13527 O OD2 . ASP B-2 2 73  ? 12.667  -137.737 25.054  1.000 125.39294 ? ? ? ? ? -1 74  ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   13528 N N   . GLY B-2 2 74  ? 17.112  -134.447 25.041  1.000 88.06532  ? ? ? ? ? ?  75  GLY B-2 N   1 
+ATOM   13529 C CA  . GLY B-2 2 74  ? 17.625  -133.095 25.170  1.000 85.39938  ? ? ? ? ? ?  75  GLY B-2 CA  1 
+ATOM   13530 C C   . GLY B-2 2 74  ? 18.244  -132.565 23.894  1.000 89.74777  ? ? ? ? ? ?  75  GLY B-2 C   1 
+ATOM   13531 O O   . GLY B-2 2 74  ? 18.304  -131.349 23.688  1.000 83.61313  ? ? ? ? ? ?  75  GLY B-2 O   1 
+ATOM   13532 N N   . PHE B-2 2 75  ? 18.710  -133.460 23.021  1.000 98.79822  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-2 N   1 
+ATOM   13533 C CA  . PHE B-2 2 75  ? 19.312  -133.031 21.763  1.000 96.99402  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-2 CA  1 
+ATOM   13534 C C   . PHE B-2 2 75  ? 18.267  -132.432 20.830  1.000 98.88536  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-2 C   1 
+ATOM   13535 O O   . PHE B-2 2 75  ? 18.387  -131.280 20.399  1.000 100.90775 ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-2 O   1 
+ATOM   13536 C CB  . PHE B-2 2 75  ? 20.020  -134.208 21.090  1.000 89.12059  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-2 CB  1 
+ATOM   13537 C CG  . PHE B-2 2 75  ? 20.478  -133.915 19.689  1.000 90.82064  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-2 CG  1 
+ATOM   13538 C CD1 . PHE B-2 2 75  ? 21.612  -133.153 19.462  1.000 94.45045  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   13539 C CD2 . PHE B-2 2 75  ? 19.774  -134.400 18.600  1.000 83.87888  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   13540 C CE1 . PHE B-2 2 75  ? 22.035  -132.880 18.175  1.000 86.53607  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   13541 C CE2 . PHE B-2 2 75  ? 20.192  -134.131 17.310  1.000 80.34952  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   13542 C CZ  . PHE B-2 2 75  ? 21.324  -133.370 17.098  1.000 80.41841  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   13543 N N   . VAL B-2 2 76  ? 17.231  -133.209 20.503  1.000 91.69399  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-2 N   1 
+ATOM   13544 C CA  . VAL B-2 2 76  ? 16.209  -132.735 19.574  1.000 96.44635  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-2 CA  1 
+ATOM   13545 C C   . VAL B-2 2 76  ? 15.454  -131.551 20.157  1.000 96.54983  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-2 C   1 
+ATOM   13546 O O   . VAL B-2 2 76  ? 14.899  -130.731 19.415  1.000 89.44250  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-2 O   1 
+ATOM   13547 C CB  . VAL B-2 2 76  ? 15.256  -133.887 19.204  1.000 106.29769 ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-2 CB  1 
+ATOM   13548 C CG1 . VAL B-2 2 76  ? 16.034  -135.025 18.578  1.000 113.05863 ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   13549 C CG2 . VAL B-2 2 76  ? 14.502  -134.371 20.433  1.000 84.18910  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   13550 N N   . GLU B-2 2 77  ? 15.428  -131.433 21.484  1.000 96.07402  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-2 N   1 
+ATOM   13551 C CA  . GLU B-2 2 77  ? 14.721  -130.326 22.116  1.000 92.16090  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-2 CA  1 
+ATOM   13552 C C   . GLU B-2 2 77  ? 15.497  -129.022 21.971  1.000 85.36724  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-2 C   1 
+ATOM   13553 O O   . GLU B-2 2 77  ? 14.945  -128.006 21.535  1.000 73.35808  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-2 O   1 
+ATOM   13554 C CB  . GLU B-2 2 77  ? 14.465  -130.649 23.589  1.000 84.66337  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-2 CB  1 
+ATOM   13555 C CG  . GLU B-2 2 77  ? 13.957  -129.478 24.411  1.000 119.09038 ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-2 CG  1 
+ATOM   13556 C CD  . GLU B-2 2 77  ? 13.663  -129.859 25.850  1.000 131.47445 ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-2 CD  1 
+ATOM   13557 O OE1 . GLU B-2 2 77  ? 13.237  -131.009 26.089  1.000 114.45975 ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   13558 O OE2 . GLU B-2 2 77  ? 13.862  -129.008 26.742  1.000 113.30920 ? ? ? ? ? -1 78  GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   13559 N N   . SER B-2 2 78  ? 16.787  -129.036 22.311  1.000 90.94268  ? ? ? ? ? ?  79  SER B-2 N   1 
+ATOM   13560 C CA  . SER B-2 2 78  ? 17.564  -127.801 22.338  1.000 94.12394  ? ? ? ? ? ?  79  SER B-2 CA  1 
+ATOM   13561 C C   . SER B-2 2 78  ? 18.098  -127.409 20.965  1.000 82.81738  ? ? ? ? ? ?  79  SER B-2 C   1 
+ATOM   13562 O O   . SER B-2 2 78  ? 18.367  -126.227 20.730  1.000 92.18465  ? ? ? ? ? ?  79  SER B-2 O   1 
+ATOM   13563 C CB  . SER B-2 2 78  ? 18.728  -127.933 23.321  1.000 91.96864  ? ? ? ? ? ?  79  SER B-2 CB  1 
+ATOM   13564 O OG  . SER B-2 2 78  ? 19.694  -128.853 22.845  1.000 90.48953  ? ? ? ? ? ?  79  SER B-2 OG  1 
+ATOM   13565 N N   . GLU B-2 2 79  ? 18.259  -128.369 20.053  1.000 87.22411  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-2 N   1 
+ATOM   13566 C CA  . GLU B-2 2 79  ? 18.899  -128.098 18.771  1.000 86.63205  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-2 CA  1 
+ATOM   13567 C C   . GLU B-2 2 79  ? 17.930  -128.012 17.601  1.000 92.44419  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-2 C   1 
+ATOM   13568 O O   . GLU B-2 2 79  ? 18.265  -127.388 16.589  1.000 87.64091  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-2 O   1 
+ATOM   13569 C CB  . GLU B-2 2 79  ? 19.948  -129.174 18.466  1.000 84.13829  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-2 CB  1 
+ATOM   13570 C CG  . GLU B-2 2 79  ? 21.046  -129.261 19.506  1.000 92.27847  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-2 CG  1 
+ATOM   13571 C CD  . GLU B-2 2 79  ? 21.802  -127.958 19.649  1.000 97.37857  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-2 CD  1 
+ATOM   13572 O OE1 . GLU B-2 2 79  ? 22.478  -127.555 18.680  1.000 90.95041  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   13573 O OE2 . GLU B-2 2 79  ? 21.708  -127.331 20.726  1.000 120.60529 ? ? ? ? ? -1 80  GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   13574 N N   . ILE B-2 2 80  ? 16.746  -128.613 17.706  1.000 94.19533  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-2 N   1 
+ATOM   13575 C CA  . ILE B-2 2 80  ? 15.821  -128.661 16.579  1.000 81.46308  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-2 CA  1 
+ATOM   13576 C C   . ILE B-2 2 80  ? 14.494  -128.010 16.943  1.000 82.25605  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-2 C   1 
+ATOM   13577 O O   . ILE B-2 2 80  ? 14.078  -127.030 16.313  1.000 90.38504  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-2 O   1 
+ATOM   13578 C CB  . ILE B-2 2 80  ? 15.602  -130.108 16.104  1.000 85.67220  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-2 CB  1 
+ATOM   13579 C CG1 . ILE B-2 2 80  ? 16.910  -130.698 15.573  1.000 84.73842  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   13580 C CG2 . ILE B-2 2 80  ? 14.514  -130.161 15.040  1.000 76.04606  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   13581 C CD1 . ILE B-2 2 80  ? 16.783  -132.122 15.079  1.000 78.86702  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   13582 N N   . ILE B-2 2 81  ? 13.819  -128.550 17.958  1.000 80.90306  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-2 N   1 
+ATOM   13583 C CA  . ILE B-2 2 81  ? 12.453  -128.127 18.258  1.000 88.01182  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-2 CA  1 
+ATOM   13584 C C   . ILE B-2 2 81  ? 12.432  -126.686 18.753  1.000 96.73523  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-2 C   1 
+ATOM   13585 O O   . ILE B-2 2 81  ? 11.827  -125.807 18.130  1.000 98.53119  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-2 O   1 
+ATOM   13586 C CB  . ILE B-2 2 81  ? 11.804  -129.080 19.276  1.000 73.24375  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-2 CB  1 
+ATOM   13587 C CG1 . ILE B-2 2 81  ? 11.787  -130.508 18.726  1.000 81.87486  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   13588 C CG2 . ILE B-2 2 81  ? 10.395  -128.617 19.608  1.000 88.39396  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   13589 C CD1 . ILE B-2 2 81  ? 11.203  -131.523 19.680  1.000 86.39652  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   13590 N N   . ARG B-2 2 82  ? 13.095  -126.426 19.879  1.000 91.93096  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-2 N   1 
+ATOM   13591 C CA  . ARG B-2 2 82  ? 13.034  -125.098 20.484  1.000 81.22806  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-2 CA  1 
+ATOM   13592 C C   . ARG B-2 2 82  ? 13.510  -123.969 19.571  1.000 81.60416  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-2 C   1 
+ATOM   13593 O O   . ARG B-2 2 82  ? 12.856  -122.911 19.562  1.000 93.93754  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-2 O   1 
+ATOM   13594 C CB  . ARG B-2 2 82  ? 13.822  -125.103 21.800  1.000 86.07933  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-2 CB  1 
+ATOM   13595 C CG  . ARG B-2 2 82  ? 13.705  -123.828 22.614  1.000 104.42892 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-2 CG  1 
+ATOM   13596 C CD  . ARG B-2 2 82  ? 13.943  -124.116 24.086  1.000 120.55376 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-2 CD  1 
+ATOM   13597 N NE  . ARG B-2 2 82  ? 12.942  -125.037 24.614  1.000 113.10759 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-2 NE  1 
+ATOM   13598 C CZ  . ARG B-2 2 82  ? 13.001  -125.609 25.808  1.000 111.27005 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-2 CZ  1 
+ATOM   13599 N NH1 . ARG B-2 2 82  ? 14.011  -125.386 26.633  1.000 150.10088 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-2 NH1 1 
+ATOM   13600 N NH2 . ARG B-2 2 82  ? 12.024  -126.430 26.182  1.000 119.76486 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-2 NH2 1 
+ATOM   13601 N N   . PRO B-2 2 83  ? 14.598  -124.099 18.799  1.000 82.31011  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-2 N   1 
+ATOM   13602 C CA  . PRO B-2 2 83  ? 15.030  -122.941 17.996  1.000 82.50120  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-2 CA  1 
+ATOM   13603 C C   . PRO B-2 2 83  ? 14.146  -122.657 16.796  1.000 88.22260  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-2 C   1 
+ATOM   13604 O O   . PRO B-2 2 83  ? 13.933  -121.485 16.461  1.000 91.53747  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-2 O   1 
+ATOM   13605 C CB  . PRO B-2 2 83  ? 16.455  -123.322 17.563  1.000 63.14809  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-2 CB  1 
+ATOM   13606 C CG  . PRO B-2 2 83  ? 16.858  -124.432 18.454  1.000 76.66102  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-2 CG  1 
+ATOM   13607 C CD  . PRO B-2 2 83  ? 15.603  -125.174 18.758  1.000 80.68525  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-2 CD  1 
+ATOM   13608 N N   . PHE B-2 2 84  ? 13.629  -123.688 16.126  1.000 93.87273  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-2 N   1 
+ATOM   13609 C CA  . PHE B-2 2 84  ? 13.021  -123.510 14.813  1.000 92.29566  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-2 CA  1 
+ATOM   13610 C C   . PHE B-2 2 84  ? 11.558  -123.933 14.770  1.000 103.49631 ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-2 C   1 
+ATOM   13611 O O   . PHE B-2 2 84  ? 11.030  -124.199 13.686  1.000 103.06127 ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-2 O   1 
+ATOM   13612 C CB  . PHE B-2 2 84  ? 13.816  -124.277 13.756  1.000 82.64278  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-2 CB  1 
+ATOM   13613 C CG  . PHE B-2 2 84  ? 15.301  -124.099 13.867  1.000 78.29666  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-2 CG  1 
+ATOM   13614 C CD1 . PHE B-2 2 84  ? 15.909  -122.934 13.429  1.000 74.89968  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   13615 C CD2 . PHE B-2 2 84  ? 16.092  -125.102 14.401  1.000 75.54081  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   13616 C CE1 . PHE B-2 2 84  ? 17.278  -122.772 13.528  1.000 64.40717  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   13617 C CE2 . PHE B-2 2 84  ? 17.462  -124.946 14.501  1.000 78.99464  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   13618 C CZ  . PHE B-2 2 84  ? 18.055  -123.779 14.065  1.000 66.21802  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   13619 N N   . ILE B-2 2 85  ? 10.879  -123.999 15.915  1.000 104.47532 ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-2 N   1 
+ATOM   13620 C CA  . ILE B-2 2 85  ? 9.470   -124.376 15.884  1.000 94.01074  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-2 CA  1 
+ATOM   13621 C C   . ILE B-2 2 85  ? 8.619   -123.221 15.366  1.000 101.07344 ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-2 C   1 
+ATOM   13622 O O   . ILE B-2 2 85  ? 7.645   -123.431 14.635  1.000 97.52038  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-2 O   1 
+ATOM   13623 C CB  . ILE B-2 2 85  ? 8.999   -124.861 17.268  1.000 88.15446  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-2 CB  1 
+ATOM   13624 C CG1 . ILE B-2 2 85  ? 7.529   -125.279 17.212  1.000 82.55881  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   13625 C CG2 . ILE B-2 2 85  ? 9.218   -123.800 18.332  1.000 92.86691  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   13626 C CD1 . ILE B-2 2 85  ? 6.972   -125.700 18.545  1.000 107.19965 ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   13627 N N   . LYS B-2 2 86  ? 8.978   -121.985 15.727  1.000 105.31396 ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-2 N   1 
+ATOM   13628 C CA  . LYS B-2 2 86  ? 8.257   -120.820 15.222  1.000 88.96364  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-2 CA  1 
+ATOM   13629 C C   . LYS B-2 2 86  ? 8.483   -120.628 13.729  1.000 96.26302  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-2 C   1 
+ATOM   13630 O O   . LYS B-2 2 86  ? 7.586   -120.161 13.019  1.000 113.80162 ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-2 O   1 
+ATOM   13631 C CB  . LYS B-2 2 86  ? 8.671   -119.569 15.994  1.000 95.89924  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-2 CB  1 
+ATOM   13632 C CG  . LYS B-2 2 86  ? 8.253   -119.581 17.458  1.000 77.06820  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-2 CG  1 
+ATOM   13633 C CD  . LYS B-2 2 86  ? 8.814   -118.370 18.192  1.000 101.30305 ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-2 CD  1 
+ATOM   13634 C CE  . LYS B-2 2 86  ? 7.707   -117.432 18.645  1.000 98.07765  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-2 CE  1 
+ATOM   13635 N NZ  . LYS B-2 2 86  ? 6.740   -118.106 19.558  1.000 103.16318 ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   13636 N N   . ASP B-2 2 87  ? 9.671   -120.973 13.237  1.000 103.69749 ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-2 N   1 
+ATOM   13637 C CA  . ASP B-2 2 87  ? 9.921   -120.901 11.798  1.000 94.93105  ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-2 CA  1 
+ATOM   13638 C C   . ASP B-2 2 87  ? 9.113   -121.954 11.049  1.000 86.46463  ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-2 C   1 
+ATOM   13639 O O   . ASP B-2 2 87  ? 8.598   -121.693 9.954   1.000 107.43580 ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-2 O   1 
+ATOM   13640 C CB  . ASP B-2 2 87  ? 11.414  -121.076 11.508  1.000 96.74590  ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-2 CB  1 
+ATOM   13641 C CG  . ASP B-2 2 87  ? 11.746  -120.992 10.025  1.000 90.58315  ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-2 CG  1 
+ATOM   13642 O OD1 . ASP B-2 2 87  ? 10.982  -120.365 9.270   1.000 121.14005 ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   13643 O OD2 . ASP B-2 2 87  ? 12.777  -121.567 9.615   1.000 105.96883 ? ? ? ? ? -1 88  ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   13644 N N   . ALA B-2 2 88  ? 8.973   -123.142 11.636  1.000 97.08640  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B-2 N   1 
+ATOM   13645 C CA  . ALA B-2 2 88  ? 8.307   -124.241 10.949  1.000 87.48049  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B-2 CA  1 
+ATOM   13646 C C   . ALA B-2 2 88  ? 6.789   -124.108 10.996  1.000 91.26488  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B-2 C   1 
+ATOM   13647 O O   . ALA B-2 2 88  ? 6.110   -124.394 10.004  1.000 91.96547  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B-2 O   1 
+ATOM   13648 C CB  . ALA B-2 2 88  ? 8.743   -125.576 11.555  1.000 111.13159 ? ? ? ? ? ?  89  ALA B-2 CB  1 
+ATOM   13649 N N   . PHE B-2 2 89  ? 6.238   -123.680 12.132  1.000 104.67521 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-2 N   1 
+ATOM   13650 C CA  . PHE B-2 2 89  ? 4.797   -123.692 12.339  1.000 92.60262  ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-2 CA  1 
+ATOM   13651 C C   . PHE B-2 2 89  ? 4.184   -122.313 12.548  1.000 93.50252  ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-2 C   1 
+ATOM   13652 O O   . PHE B-2 2 89  ? 2.966   -122.221 12.742  1.000 106.68476 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-2 O   1 
+ATOM   13653 C CB  . PHE B-2 2 89  ? 4.443   -124.581 13.539  1.000 95.86239  ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-2 CB  1 
+ATOM   13654 C CG  . PHE B-2 2 89  ? 4.785   -126.031 13.348  1.000 91.29297  ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-2 CG  1 
+ATOM   13655 C CD1 . PHE B-2 2 89  ? 4.902   -126.572 12.078  1.000 111.91201 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   13656 C CD2 . PHE B-2 2 89  ? 4.986   -126.854 14.441  1.000 100.15431 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   13657 C CE1 . PHE B-2 2 89  ? 5.217   -127.905 11.904  1.000 126.68080 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   13658 C CE2 . PHE B-2 2 89  ? 5.299   -128.186 14.273  1.000 111.72911 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   13659 C CZ  . PHE B-2 2 89  ? 5.416   -128.714 13.004  1.000 111.37253 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   13660 N N   . GLY B-2 2 90  ? 4.976   -121.248 12.519  1.000 80.02051  ? ? ? ? ? ?  91  GLY B-2 N   1 
+ATOM   13661 C CA  . GLY B-2 2 90  ? 4.463   -119.906 12.705  1.000 101.10188 ? ? ? ? ? ?  91  GLY B-2 CA  1 
+ATOM   13662 C C   . GLY B-2 2 90  ? 4.690   -119.392 14.117  1.000 101.41470 ? ? ? ? ? ?  91  GLY B-2 C   1 
+ATOM   13663 O O   . GLY B-2 2 90  ? 5.102   -120.115 15.028  1.000 99.44440  ? ? ? ? ? ?  91  GLY B-2 O   1 
+ATOM   13664 N N   . ASN B-2 2 91  ? 4.399   -118.101 14.293  1.000 106.65588 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-2 N   1 
+ATOM   13665 C CA  . ASN B-2 2 91  ? 4.605   -117.441 15.577  1.000 97.62401  ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-2 CA  1 
+ATOM   13666 C C   . ASN B-2 2 91  ? 3.595   -117.858 16.637  1.000 120.47246 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-2 C   1 
+ATOM   13667 O O   . ASN B-2 2 91  ? 3.740   -117.450 17.794  1.000 143.43441 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-2 O   1 
+ATOM   13668 C CB  . ASN B-2 2 91  ? 4.556   -115.923 15.398  1.000 121.25043 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-2 CB  1 
+ATOM   13669 C CG  . ASN B-2 2 91  ? 5.759   -115.388 14.655  1.000 125.88274 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-2 CG  1 
+ATOM   13670 O OD1 . ASN B-2 2 91  ? 6.729   -114.939 15.265  1.000 132.48551 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   13671 N ND2 . ASN B-2 2 91  ? 5.706   -115.437 13.329  1.000 135.13197 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   13672 N N   . ASP B-2 2 92  ? 2.582   -118.649 16.277  1.000 131.64813 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-2 N   1 
+ATOM   13673 C CA  . ASP B-2 2 92  ? 1.587   -119.072 17.257  1.000 124.42109 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-2 CA  1 
+ATOM   13674 C C   . ASP B-2 2 92  ? 2.185   -119.995 18.310  1.000 125.72512 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-2 C   1 
+ATOM   13675 O O   . ASP B-2 2 92  ? 1.733   -119.998 19.460  1.000 144.65249 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-2 O   1 
+ATOM   13676 C CB  . ASP B-2 2 92  ? 0.423   -119.771 16.557  1.000 133.18675 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-2 CB  1 
+ATOM   13677 C CG  . ASP B-2 2 92  ? -0.277  -118.877 15.555  1.000 148.91489 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-2 CG  1 
+ATOM   13678 O OD1 . ASP B-2 2 92  ? -0.657  -117.746 15.926  1.000 136.67433 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   13679 O OD2 . ASP B-2 2 92  ? -0.442  -119.309 14.394  1.000 157.26198 ? ? ? ? ? -1 93  ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   13680 N N   . TYR B-2 2 93  ? 3.193   -120.779 17.941  1.000 113.52396 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-2 N   1 
+ATOM   13681 C CA  . TYR B-2 2 93  ? 3.799   -121.797 18.791  1.000 107.95410 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-2 CA  1 
+ATOM   13682 C C   . TYR B-2 2 93  ? 4.892   -121.186 19.664  1.000 118.24580 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-2 C   1 
+ATOM   13683 O O   . TYR B-2 2 93  ? 5.628   -120.303 19.214  1.000 114.40645 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-2 O   1 
+ATOM   13684 C CB  . TYR B-2 2 93  ? 4.385   -122.923 17.943  1.000 100.93047 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-2 CB  1 
+ATOM   13685 C CG  . TYR B-2 2 93  ? 3.337   -123.737 17.215  1.000 106.48090 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-2 CG  1 
+ATOM   13686 C CD1 . TYR B-2 2 93  ? 2.619   -123.194 16.157  1.000 99.22679  ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   13687 C CD2 . TYR B-2 2 93  ? 3.070   -125.049 17.582  1.000 106.07267 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   13688 C CE1 . TYR B-2 2 93  ? 1.661   -123.928 15.492  1.000 101.57417 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   13689 C CE2 . TYR B-2 2 93  ? 2.113   -125.795 16.918  1.000 107.95846 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   13690 C CZ  . TYR B-2 2 93  ? 1.412   -125.229 15.873  1.000 114.15995 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   13691 O OH  . TYR B-2 2 93  ? 0.458   -125.963 15.208  1.000 125.87297 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-2 OH  1 
+ATOM   13692 N N   . PRO B-2 2 94  ? 5.012   -121.636 20.909  1.000 117.57209 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-2 N   1 
+ATOM   13693 C CA  . PRO B-2 2 94  ? 5.992   -121.051 21.827  1.000 117.20249 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-2 CA  1 
+ATOM   13694 C C   . PRO B-2 2 94  ? 7.344   -121.744 21.776  1.000 114.69685 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-2 C   1 
+ATOM   13695 O O   . PRO B-2 2 94  ? 7.466   -122.926 21.452  1.000 115.04444 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-2 O   1 
+ATOM   13696 C CB  . PRO B-2 2 94  ? 5.329   -121.261 23.195  1.000 126.45949 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-2 CB  1 
+ATOM   13697 C CG  . PRO B-2 2 94  ? 4.600   -122.557 23.027  1.000 123.21052 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-2 CG  1 
+ATOM   13698 C CD  . PRO B-2 2 94  ? 4.136   -122.608 21.587  1.000 104.34456 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-2 CD  1 
+ATOM   13699 N N   . ASP B-2 2 95  ? 8.376   -120.970 22.110  1.000 109.00712 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-2 N   1 
+ATOM   13700 C CA  . ASP B-2 2 95  ? 9.724   -121.498 22.273  1.000 107.98153 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-2 CA  1 
+ATOM   13701 C C   . ASP B-2 2 95  ? 10.129  -121.643 23.734  1.000 116.10021 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-2 C   1 
+ATOM   13702 O O   . ASP B-2 2 95  ? 11.208  -122.178 24.010  1.000 117.30962 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-2 O   1 
+ATOM   13703 C CB  . ASP B-2 2 95  ? 10.737  -120.606 21.544  1.000 100.70434 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-2 CB  1 
+ATOM   13704 C CG  . ASP B-2 2 95  ? 10.503  -119.132 21.800  1.000 110.82377 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-2 CG  1 
+ATOM   13705 O OD1 . ASP B-2 2 95  ? 9.517   -118.797 22.489  1.000 123.15910 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   13706 O OD2 . ASP B-2 2 95  ? 11.304  -118.308 21.310  1.000 99.26614  ? ? ? ? ? -1 96  ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   13707 N N   . ASN B-2 2 96  ? 9.298   -121.180 24.668  1.000 122.05761 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-2 N   1 
+ATOM   13708 C CA  . ASN B-2 2 96  ? 9.519   -121.373 26.094  1.000 122.24801 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-2 CA  1 
+ATOM   13709 C C   . ASN B-2 2 96  ? 8.746   -122.569 26.638  1.000 126.04577 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-2 C   1 
+ATOM   13710 O O   . ASN B-2 2 96  ? 8.441   -122.613 27.835  1.000 122.23155 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-2 O   1 
+ATOM   13711 C CB  . ASN B-2 2 96  ? 9.146   -120.104 26.863  1.000 118.30674 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-2 CB  1 
+ATOM   13712 C CG  . ASN B-2 2 96  ? 7.739   -119.622 26.551  1.000 118.68051 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-2 CG  1 
+ATOM   13713 O OD1 . ASN B-2 2 96  ? 6.935   -120.343 25.961  1.000 118.49608 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   13714 N ND2 . ASN B-2 2 96  ? 7.435   -118.392 26.951  1.000 125.78844 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   13715 N N   . PHE B-2 2 97  ? 8.421   -123.533 25.780  1.000 133.23725 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-2 N   1 
+ATOM   13716 C CA  . PHE B-2 2 97  ? 7.620   -124.677 26.185  1.000 121.24735 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-2 CA  1 
+ATOM   13717 C C   . PHE B-2 2 97  ? 8.373   -125.541 27.190  1.000 135.42880 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-2 C   1 
+ATOM   13718 O O   . PHE B-2 2 97  ? 9.605   -125.546 27.244  1.000 142.61123 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-2 O   1 
+ATOM   13719 C CB  . PHE B-2 2 97  ? 7.236   -125.514 24.964  1.000 126.26585 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-2 CB  1 
+ATOM   13720 C CG  . PHE B-2 2 97  ? 8.416   -126.011 24.173  1.000 128.07440 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-2 CG  1 
+ATOM   13721 C CD1 . PHE B-2 2 97  ? 8.978   -125.230 23.176  1.000 128.50308 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   13722 C CD2 . PHE B-2 2 97  ? 8.961   -127.260 24.425  1.000 112.83993 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   13723 C CE1 . PHE B-2 2 97  ? 10.061  -125.683 22.448  1.000 123.85646 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   13724 C CE2 . PHE B-2 2 97  ? 10.044  -127.718 23.700  1.000 114.68658 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   13725 C CZ  . PHE B-2 2 97  ? 10.595  -126.928 22.711  1.000 127.11350 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   13726 N N   . THR B-2 2 98  ? 7.612   -126.280 27.992  1.000 140.64203 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-2 N   1 
+ATOM   13727 C CA  . THR B-2 2 98  ? 8.158   -127.201 28.979  1.000 130.95674 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-2 CA  1 
+ATOM   13728 C C   . THR B-2 2 98  ? 7.654   -128.603 28.672  1.000 127.54929 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-2 C   1 
+ATOM   13729 O O   . THR B-2 2 98  ? 6.441   -128.826 28.598  1.000 134.06365 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-2 O   1 
+ATOM   13730 C CB  . THR B-2 2 98  ? 7.759   -126.796 30.400  1.000 136.35732 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-2 CB  1 
+ATOM   13731 O OG1 . THR B-2 2 98  ? 8.031   -125.403 30.596  1.000 145.91610 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-2 OG1 1 
+ATOM   13732 C CG2 . THR B-2 2 98  ? 8.542   -127.607 31.419  1.000 122.67317 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-2 CG2 1 
+ATOM   13733 N N   . ALA B-2 2 99  ? 8.580   -129.541 28.493  1.000 113.28169 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B-2 N   1 
+ATOM   13734 C CA  . ALA B-2 2 99  ? 8.236   -130.906 28.118  1.000 113.70895 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   13735 C C   . ALA B-2 2 99  ? 8.061   -131.749 29.375  1.000 142.59243 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B-2 C   1 
+ATOM   13736 O O   . ALA B-2 2 99  ? 8.971   -131.829 30.209  1.000 135.30475 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B-2 O   1 
+ATOM   13737 C CB  . ALA B-2 2 99  ? 9.308   -131.507 27.211  1.000 120.62595 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   13738 N N   . GLU B-2 2 100 ? 6.893   -132.372 29.511  1.000 146.43714 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-2 N   1 
+ATOM   13739 C CA  . GLU B-2 2 100 ? 6.597   -133.278 30.614  1.000 155.12826 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   13740 C C   . GLU B-2 2 100 ? 6.370   -134.672 30.049  1.000 150.90577 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-2 C   1 
+ATOM   13741 O O   . GLU B-2 2 100 ? 5.469   -134.875 29.227  1.000 144.79982 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-2 O   1 
+ATOM   13742 C CB  . GLU B-2 2 100 ? 5.379   -132.804 31.409  1.000 161.41954 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   13743 C CG  . GLU B-2 2 100 ? 5.620   -131.520 32.188  1.000 142.71644 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   13744 C CD  . GLU B-2 2 100 ? 4.496   -131.201 33.152  1.000 172.61709 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   13745 O OE1 . GLU B-2 2 100 ? 3.427   -131.838 33.053  1.000 190.73963 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   13746 O OE2 . GLU B-2 2 100 ? 4.684   -130.315 34.013  1.000 178.43772 ? ? ? ? ? -1 101 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   13747 N N   . TYR B-2 2 101 ? 7.185   -135.630 30.495  1.000 144.42086 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-2 N   1 
+ATOM   13748 C CA  . TYR B-2 2 101 ? 7.139   -136.973 29.926  1.000 133.76887 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   13749 C C   . TYR B-2 2 101 ? 5.907   -137.740 30.392  1.000 135.97049 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-2 C   1 
+ATOM   13750 O O   . TYR B-2 2 101 ? 5.280   -138.456 29.603  1.000 154.85358 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-2 O   1 
+ATOM   13751 C CB  . TYR B-2 2 101 ? 8.409   -137.741 30.294  1.000 120.50158 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   13752 C CG  . TYR B-2 2 101 ? 9.684   -137.125 29.763  1.000 128.46984 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   13753 C CD1 . TYR B-2 2 101 ? 10.340  -136.122 30.464  1.000 131.49239 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   13754 C CD2 . TYR B-2 2 101 ? 10.236  -137.554 28.563  1.000 127.97832 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   13755 C CE1 . TYR B-2 2 101 ? 11.506  -135.559 29.982  1.000 135.03409 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   13756 C CE2 . TYR B-2 2 101 ? 11.401  -136.998 28.074  1.000 129.35147 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   13757 C CZ  . TYR B-2 2 101 ? 12.032  -136.001 28.787  1.000 137.67432 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   13758 O OH  . TYR B-2 2 101 ? 13.193  -135.446 28.300  1.000 130.14162 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   13759 N N   . PHE B-2 2 102 ? 5.544   -137.604 31.668  1.000 152.34687 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-2 N   1 
+ATOM   13760 C CA  . PHE B-2 2 102 ? 4.502   -138.452 32.236  1.000 155.15035 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   13761 C C   . PHE B-2 2 102 ? 3.101   -137.951 31.907  1.000 151.24256 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-2 C   1 
+ATOM   13762 O O   . PHE B-2 2 102 ? 2.193   -138.763 31.700  1.000 136.56381 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-2 O   1 
+ATOM   13763 C CB  . PHE B-2 2 102 ? 4.669   -138.546 33.753  1.000 153.74294 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   13764 C CG  . PHE B-2 2 102 ? 6.083   -138.800 34.195  1.000 143.44152 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   13765 C CD1 . PHE B-2 2 102 ? 6.897   -139.683 33.503  1.000 137.69287 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   13766 C CD2 . PHE B-2 2 102 ? 6.599   -138.147 35.301  1.000 145.73969 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   13767 C CE1 . PHE B-2 2 102 ? 8.197   -139.912 33.909  1.000 132.75458 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   13768 C CE2 . PHE B-2 2 102 ? 7.898   -138.373 35.713  1.000 151.36541 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   13769 C CZ  . PHE B-2 2 102 ? 8.698   -139.257 35.015  1.000 141.84342 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   13770 N N   . ASP B-2 2 103 ? 2.907   -136.640 31.850  1.000 164.21989 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B-2 N   1 
+ATOM   13771 C CA  . ASP B-2 2 103 ? 1.579   -136.068 31.709  1.000 172.75958 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   13772 C C   . ASP B-2 2 103 ? 1.220   -135.831 30.245  1.000 174.40428 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B-2 C   1 
+ATOM   13773 O O   . ASP B-2 2 103 ? 2.081   -135.759 29.364  1.000 161.65430 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B-2 O   1 
+ATOM   13774 C CB  . ASP B-2 2 103 ? 1.477   -134.753 32.484  1.000 185.17585 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   13775 C CG  . ASP B-2 2 103 ? 1.693   -134.934 33.974  1.000 184.19211 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   13776 O OD1 . ASP B-2 2 103 ? 1.451   -136.051 34.477  1.000 183.07816 ? ? ? ? ? -1 104 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   13777 O OD2 . ASP B-2 2 103 ? 2.097   -133.960 34.643  1.000 165.89020 ? ? ? ? ? -1 104 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   13778 N N   . ASN B-2 2 104 ? -0.087  -135.714 30.004  1.000 174.16026 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-2 N   1 
+ATOM   13779 C CA  . ASN B-2 2 104 ? -0.647  -135.271 28.727  1.000 169.58104 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   13780 C C   . ASN B-2 2 104 ? -0.293  -136.230 27.588  1.000 156.07459 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-2 C   1 
+ATOM   13781 O O   . ASN B-2 2 104 ? 0.359   -135.866 26.607  1.000 160.05942 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-2 O   1 
+ATOM   13782 C CB  . ASN B-2 2 104 ? -0.208  -133.838 28.406  1.000 160.08448 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   13783 C CG  . ASN B-2 2 104 ? -0.544  -132.855 29.519  1.000 161.17602 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   13784 O OD1 . ASN B-2 2 104 ? 0.285   -132.570 30.382  1.000 153.81288 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   13785 N ND2 . ASN B-2 2 104 ? -1.767  -132.334 29.500  1.000 161.93079 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   13786 N N   . GLN B-2 2 105 ? -0.749  -137.472 27.737  1.000 147.72158 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-2 N   1 
+ATOM   13787 C CA  . GLN B-2 2 105 ? -0.737  -138.417 26.632  1.000 143.19681 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-2 CA  1 
+ATOM   13788 C C   . GLN B-2 2 105 ? -1.910  -138.142 25.700  1.000 138.92283 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-2 C   1 
+ATOM   13789 O O   . GLN B-2 2 105 ? -3.022  -137.851 26.148  1.000 156.37320 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-2 O   1 
+ATOM   13790 C CB  . GLN B-2 2 105 ? -0.805  -139.856 27.146  1.000 140.95321 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-2 CB  1 
+ATOM   13791 C CG  . GLN B-2 2 105 ? 0.540   -140.452 27.519  1.000 138.28336 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-2 CG  1 
+ATOM   13792 C CD  . GLN B-2 2 105 ? 0.454   -141.934 27.837  1.000 156.21995 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-2 CD  1 
+ATOM   13793 O OE1 . GLN B-2 2 105 ? -0.591  -142.436 28.250  1.000 152.86596 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   13794 N NE2 . GLN B-2 2 105 ? 1.558   -142.645 27.636  1.000 166.75616 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   13795 N N   . PHE B-2 2 106 ? -1.656  -138.234 24.398  1.000 147.97441 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-2 N   1 
+ATOM   13796 C CA  . PHE B-2 2 106 ? -2.671  -137.942 23.398  1.000 159.73334 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   13797 C C   . PHE B-2 2 106 ? -2.674  -139.047 22.352  1.000 144.00668 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-2 C   1 
+ATOM   13798 O O   . PHE B-2 2 106 ? -1.745  -139.854 22.265  1.000 133.62643 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-2 O   1 
+ATOM   13799 C CB  . PHE B-2 2 106 ? -2.441  -136.572 22.744  1.000 156.93220 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   13800 C CG  . PHE B-2 2 106 ? -1.038  -136.366 22.254  1.000 148.94890 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   13801 C CD1 . PHE B-2 2 106 ? -0.070  -135.827 23.086  1.000 140.44259 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   13802 C CD2 . PHE B-2 2 106 ? -0.687  -136.707 20.961  1.000 154.91242 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   13803 C CE1 . PHE B-2 2 106 ? 1.219   -135.636 22.636  1.000 144.58580 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   13804 C CE2 . PHE B-2 2 106 ? 0.599   -136.517 20.504  1.000 154.83825 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   13805 C CZ  . PHE B-2 2 106 ? 1.553   -135.982 21.344  1.000 153.28409 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   13806 N N   . ALA B-2 2 107 ? -3.735  -139.065 21.547  1.000 145.07072 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B-2 N   1 
+ATOM   13807 C CA  . ALA B-2 2 107 ? -3.964  -140.161 20.614  1.000 155.99215 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   13808 C C   . ALA B-2 2 107 ? -3.430  -139.889 19.215  1.000 167.85926 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B-2 C   1 
+ATOM   13809 O O   . ALA B-2 2 107 ? -2.988  -140.826 18.540  1.000 164.53689 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B-2 O   1 
+ATOM   13810 C CB  . ALA B-2 2 107 ? -5.460  -140.475 20.530  1.000 147.69530 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   13811 N N   . SER B-2 2 108 ? -3.455  -138.640 18.758  1.000 172.21068 ? ? ? ? ? ?  109 SER B-2 N   1 
+ATOM   13812 C CA  . SER B-2 2 108 ? -3.094  -138.320 17.386  1.000 168.72673 ? ? ? ? ? ?  109 SER B-2 CA  1 
+ATOM   13813 C C   . SER B-2 2 108 ? -2.074  -137.190 17.356  1.000 168.80763 ? ? ? ? ? ?  109 SER B-2 C   1 
+ATOM   13814 O O   . SER B-2 2 108 ? -2.019  -136.353 18.260  1.000 164.26334 ? ? ? ? ? ?  109 SER B-2 O   1 
+ATOM   13815 C CB  . SER B-2 2 108 ? -4.329  -137.930 16.565  1.000 176.98430 ? ? ? ? ? ?  109 SER B-2 CB  1 
+ATOM   13816 O OG  . SER B-2 2 108 ? -5.284  -138.978 16.557  1.000 181.32500 ? ? ? ? ? ?  109 SER B-2 OG  1 
+ATOM   13817 N N   . TYR B-2 2 109 ? -1.269  -137.177 16.289  1.000 168.20128 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-2 N   1 
+ATOM   13818 C CA  . TYR B-2 2 109 ? -0.253  -136.142 16.120  1.000 162.63757 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   13819 C C   . TYR B-2 2 109 ? -0.868  -134.749 16.085  1.000 160.84220 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-2 C   1 
+ATOM   13820 O O   . TYR B-2 2 109 ? -0.238  -133.781 16.528  1.000 160.64943 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-2 O   1 
+ATOM   13821 C CB  . TYR B-2 2 109 ? 0.548   -136.408 14.845  1.000 148.71061 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   13822 C CG  . TYR B-2 2 109 ? 1.578   -135.352 14.509  1.000 137.87141 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   13823 C CD1 . TYR B-2 2 109 ? 2.643   -135.099 15.362  1.000 139.49654 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   13824 C CD2 . TYR B-2 2 109 ? 1.496   -134.624 13.329  1.000 134.00985 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   13825 C CE1 . TYR B-2 2 109 ? 3.591   -134.137 15.057  1.000 128.17432 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   13826 C CE2 . TYR B-2 2 109 ? 2.440   -133.662 13.014  1.000 132.83123 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   13827 C CZ  . TYR B-2 2 109 ? 3.485   -133.423 13.882  1.000 125.21504 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   13828 O OH  . TYR B-2 2 109 ? 4.427   -132.467 13.575  1.000 109.20213 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   13829 N N   . ASP B-2 2 110 ? -2.093  -134.625 15.569  1.000 160.01264 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-2 N   1 
+ATOM   13830 C CA  . ASP B-2 2 110 ? -2.757  -133.326 15.554  1.000 157.96336 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   13831 C C   . ASP B-2 2 110 ? -3.118  -132.880 16.964  1.000 157.88591 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-2 C   1 
+ATOM   13832 O O   . ASP B-2 2 110 ? -3.078  -131.683 17.274  1.000 149.69052 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-2 O   1 
+ATOM   13833 C CB  . ASP B-2 2 110 ? -4.005  -133.386 14.676  1.000 166.65509 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   13834 C CG  . ASP B-2 2 110 ? -3.720  -133.942 13.295  1.000 179.96756 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   13835 O OD1 . ASP B-2 2 110 ? -3.238  -135.091 13.208  1.000 179.63606 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   13836 O OD2 . ASP B-2 2 110 ? -3.983  -133.235 12.299  1.000 190.55395 ? ? ? ? ? -1 111 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   13837 N N   . LYS B-2 2 111 ? -3.469  -133.831 17.833  1.000 161.84116 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-2 N   1 
+ATOM   13838 C CA  . LYS B-2 2 111 ? -3.835  -133.492 19.205  1.000 164.45917 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   13839 C C   . LYS B-2 2 111 ? -2.647  -132.928 19.975  1.000 158.09059 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-2 C   1 
+ATOM   13840 O O   . LYS B-2 2 111 ? -2.791  -131.950 20.719  1.000 160.68902 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-2 O   1 
+ATOM   13841 C CB  . LYS B-2 2 111 ? -4.400  -134.724 19.914  1.000 154.43131 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   13842 C CG  . LYS B-2 2 111 ? -5.584  -135.365 19.203  1.000 159.38247 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   13843 C CD  . LYS B-2 2 111 ? -6.794  -134.444 19.194  1.000 170.65008 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   13844 C CE  . LYS B-2 2 111 ? -7.290  -134.167 20.605  1.000 178.54391 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   13845 N NZ  . LYS B-2 2 111 ? -8.509  -133.311 20.607  1.000 178.98484 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   13846 N N   . GLY B-2 2 112 ? -1.467  -133.527 19.807  1.000 153.45489 ? ? ? ? ? ?  113 GLY B-2 N   1 
+ATOM   13847 C CA  . GLY B-2 2 112 ? -0.297  -133.058 20.529  1.000 156.43034 ? ? ? ? ? ?  113 GLY B-2 CA  1 
+ATOM   13848 C C   . GLY B-2 2 112 ? 0.139   -131.662 20.133  1.000 154.00751 ? ? ? ? ? ?  113 GLY B-2 C   1 
+ATOM   13849 O O   . GLY B-2 2 112 ? 0.718   -130.934 20.946  1.000 145.80615 ? ? ? ? ? ?  113 GLY B-2 O   1 
+ATOM   13850 N N   . LEU B-2 2 113 ? -0.124  -131.269 18.884  1.000 148.48008 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-2 N   1 
+ATOM   13851 C CA  . LEU B-2 2 113 ? 0.205   -129.915 18.453  1.000 143.11827 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   13852 C C   . LEU B-2 2 113 ? -0.609  -128.882 19.221  1.000 145.28916 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-2 C   1 
+ATOM   13853 O O   . LEU B-2 2 113 ? -0.113  -127.793 19.531  1.000 131.16906 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-2 O   1 
+ATOM   13854 C CB  . LEU B-2 2 113 ? -0.027  -129.768 16.948  1.000 129.30169 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   13855 C CG  . LEU B-2 2 113 ? 0.762   -130.705 16.032  1.000 127.07712 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   13856 C CD1 . LEU B-2 2 113 ? 0.433   -130.424 14.575  1.000 114.87487 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   13857 C CD2 . LEU B-2 2 113 ? 2.256   -130.578 16.283  1.000 133.68398 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   13858 N N   . GLN B-2 2 114 ? -1.863  -129.209 19.541  1.000 145.67009 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-2 N   1 
+ATOM   13859 C CA  . GLN B-2 2 114 ? -2.703  -128.277 20.284  1.000 145.78305 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-2 CA  1 
+ATOM   13860 C C   . GLN B-2 2 114 ? -2.256  -128.154 21.735  1.000 145.38608 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-2 C   1 
+ATOM   13861 O O   . GLN B-2 2 114 ? -2.377  -127.078 22.331  1.000 150.13535 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-2 O   1 
+ATOM   13862 C CB  . GLN B-2 2 114 ? -4.164  -128.717 20.210  1.000 147.19221 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-2 CB  1 
+ATOM   13863 C CG  . GLN B-2 2 114 ? -4.579  -129.223 18.838  1.000 156.62352 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-2 CG  1 
+ATOM   13864 C CD  . GLN B-2 2 114 ? -6.053  -129.010 18.553  1.000 183.97546 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-2 CD  1 
+ATOM   13865 O OE1 . GLN B-2 2 114 ? -6.519  -127.874 18.456  1.000 192.80327 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   13866 N NE2 . GLN B-2 2 114 ? -6.796  -130.103 18.417  1.000 171.59546 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   13867 N N   . VAL B-2 2 115 ? -1.742  -129.239 22.317  1.000 137.52846 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-2 N   1 
+ATOM   13868 C CA  . VAL B-2 2 115 ? -1.205  -129.167 23.673  1.000 146.15499 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   13869 C C   . VAL B-2 2 115 ? 0.026   -128.273 23.702  1.000 150.95614 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-2 C   1 
+ATOM   13870 O O   . VAL B-2 2 115 ? 0.275   -127.555 24.678  1.000 146.95340 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-2 O   1 
+ATOM   13871 C CB  . VAL B-2 2 115 ? -0.891  -130.580 24.196  1.000 148.81508 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   13872 C CG1 . VAL B-2 2 115 ? -0.714  -130.558 25.700  1.000 143.47070 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   13873 C CG2 . VAL B-2 2 115 ? -1.990  -131.546 23.795  1.000 139.22185 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   13874 N N   . LEU B-2 2 116 ? 0.813   -128.300 22.630  1.000 146.56298 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-2 N   1 
+ATOM   13875 C CA  . LEU B-2 2 116 ? 1.995   -127.453 22.551  1.000 135.87505 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   13876 C C   . LEU B-2 2 116 ? 1.628   -126.021 22.187  1.000 136.76075 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-2 C   1 
+ATOM   13877 O O   . LEU B-2 2 116 ? 2.272   -125.074 22.652  1.000 130.81037 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-2 O   1 
+ATOM   13878 C CB  . LEU B-2 2 116 ? 2.972   -128.047 21.539  1.000 119.38233 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   13879 C CG  . LEU B-2 2 116 ? 4.246   -127.298 21.171  1.000 112.19311 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   13880 C CD1 . LEU B-2 2 116 ? 5.055   -126.946 22.406  1.000 112.43961 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   13881 C CD2 . LEU B-2 2 116 ? 5.043   -128.183 20.239  1.000 90.20686  ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   13882 N N   . LYS B-2 2 117 ? 0.586   -125.845 21.374  1.000 143.02852 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-2 N   1 
+ATOM   13883 C CA  . LYS B-2 2 117 ? 0.207   -124.513 20.916  1.000 143.05769 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   13884 C C   . LYS B-2 2 117 ? -0.575  -123.757 21.984  1.000 154.21017 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-2 C   1 
+ATOM   13885 O O   . LYS B-2 2 117 ? -0.325  -122.571 22.222  1.000 150.02926 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-2 O   1 
+ATOM   13886 C CB  . LYS B-2 2 117 ? -0.605  -124.624 19.624  1.000 133.40479 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   13887 C CG  . LYS B-2 2 117 ? -1.065  -123.302 19.034  1.000 137.19315 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   13888 C CD  . LYS B-2 2 117 ? -1.716  -123.521 17.675  1.000 134.17562 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   13889 C CE  . LYS B-2 2 117 ? -2.173  -122.213 17.053  1.000 136.00433 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   13890 N NZ  . LYS B-2 2 117 ? -2.661  -122.397 15.658  1.000 142.80942 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   13891 N N   . TYR B-2 2 118 ? -1.518  -124.430 22.644  1.000 161.88837 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-2 N   1 
+ATOM   13892 C CA  . TYR B-2 2 118 ? -2.393  -123.788 23.618  1.000 154.49862 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   13893 C C   . TYR B-2 2 118 ? -1.964  -124.045 25.058  1.000 157.07974 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-2 C   1 
+ATOM   13894 O O   . TYR B-2 2 118 ? -1.858  -123.102 25.848  1.000 159.77691 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-2 O   1 
+ATOM   13895 C CB  . TYR B-2 2 118 ? -3.838  -124.256 23.407  1.000 152.96825 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   13896 C CG  . TYR B-2 2 118 ? -4.344  -124.056 21.995  1.000 156.03811 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   13897 C CD1 . TYR B-2 2 118 ? -4.653  -122.788 21.520  1.000 155.42637 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   13898 C CD2 . TYR B-2 2 118 ? -4.516  -125.136 21.138  1.000 162.77609 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   13899 C CE1 . TYR B-2 2 118 ? -5.115  -122.600 20.229  1.000 162.98928 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   13900 C CE2 . TYR B-2 2 118 ? -4.978  -124.958 19.846  1.000 162.84825 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   13901 C CZ  . TYR B-2 2 118 ? -5.276  -123.689 19.398  1.000 163.53632 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   13902 O OH  . TYR B-2 2 118 ? -5.735  -123.510 18.113  1.000 150.12749 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   13903 N N   . GLN B-2 2 119 ? -1.716  -125.303 25.420  1.000 151.95706 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-2 N   1 
+ATOM   13904 C CA  . GLN B-2 2 119 ? -1.328  -125.641 26.784  1.000 164.06864 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-2 CA  1 
+ATOM   13905 C C   . GLN B-2 2 119 ? 0.161   -125.446 27.048  1.000 158.98678 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-2 C   1 
+ATOM   13906 O O   . GLN B-2 2 119 ? 0.596   -125.629 28.190  1.000 161.59419 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-2 O   1 
+ATOM   13907 C CB  . GLN B-2 2 119 ? -1.741  -127.080 27.102  1.000 162.72804 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-2 CB  1 
+ATOM   13908 C CG  . GLN B-2 2 119 ? -3.239  -127.240 27.324  1.000 150.44344 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-2 CG  1 
+ATOM   13909 C CD  . GLN B-2 2 119 ? -3.852  -128.342 26.484  1.000 154.97016 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-2 CD  1 
+ATOM   13910 O OE1 . GLN B-2 2 119 ? -3.587  -129.524 26.699  1.000 149.31841 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   13911 N NE2 . GLN B-2 2 119 ? -4.683  -127.958 25.521  1.000 151.33275 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   13912 N N   . ASN B-2 2 120 ? 0.944   -125.093 26.025  1.000 149.13571 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-2 N   1 
+ATOM   13913 C CA  . ASN B-2 2 120 ? 2.330   -124.651 26.191  1.000 147.56149 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   13914 C C   . ASN B-2 2 120 ? 3.220   -125.736 26.798  1.000 142.58533 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-2 C   1 
+ATOM   13915 O O   . ASN B-2 2 120 ? 4.209   -125.439 27.474  1.000 134.20298 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-2 O   1 
+ATOM   13916 C CB  . ASN B-2 2 120 ? 2.397   -123.370 27.032  1.000 154.02919 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   13917 C CG  . ASN B-2 2 120 ? 3.741   -122.672 26.935  1.000 153.21133 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   13918 O OD1 . ASN B-2 2 120 ? 3.937   -121.788 26.103  1.000 147.97348 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   13919 N ND2 . ASN B-2 2 120 ? 4.676   -123.070 27.791  1.000 147.26791 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   13920 N N   . ILE B-2 2 121 ? 2.892   -127.008 26.572  1.000 147.47059 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-2 N   1 
+ATOM   13921 C CA  . ILE B-2 2 121 ? 3.715   -128.108 27.061  1.000 141.64320 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   13922 C C   . ILE B-2 2 121 ? 3.884   -129.137 25.951  1.000 141.75825 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-2 C   1 
+ATOM   13923 O O   . ILE B-2 2 121 ? 3.066   -129.243 25.036  1.000 128.12378 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-2 O   1 
+ATOM   13924 C CB  . ILE B-2 2 121 ? 3.136   -128.781 28.329  1.000 160.63945 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   13925 C CG1 . ILE B-2 2 121 ? 1.839   -129.524 28.013  1.000 143.65390 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   13926 C CG2 . ILE B-2 2 121 ? 2.931   -127.764 29.445  1.000 157.94167 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   13927 C CD1 . ILE B-2 2 121 ? 1.995   -131.029 28.015  1.000 145.25333 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   13928 N N   . LEU B-2 2 122 ? 4.962   -129.907 26.051  1.000 138.64954 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-2 N   1 
+ATOM   13929 C CA  . LEU B-2 2 122 ? 5.316   -130.936 25.078  1.000 131.57293 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   13930 C C   . LEU B-2 2 122 ? 5.094   -132.300 25.716  1.000 127.39208 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-2 C   1 
+ATOM   13931 O O   . LEU B-2 2 122 ? 5.897   -132.739 26.547  1.000 130.69665 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-2 O   1 
+ATOM   13932 C CB  . LEU B-2 2 122 ? 6.764   -130.760 24.621  1.000 137.65248 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   13933 C CG  . LEU B-2 2 122 ? 7.235   -131.522 23.383  1.000 117.96074 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   13934 C CD1 . LEU B-2 2 122 ? 6.381   -131.158 22.186  1.000 127.57633 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   13935 C CD2 . LEU B-2 2 122 ? 8.694   -131.205 23.109  1.000 94.99560  ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   13936 N N   . GLY B-2 2 123 ? 4.010   -132.968 25.320  1.000 135.30345 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B-2 N   1 
+ATOM   13937 C CA  . GLY B-2 2 123 ? 3.636   -134.236 25.904  1.000 159.46998 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B-2 CA  1 
+ATOM   13938 C C   . GLY B-2 2 123 ? 4.054   -135.433 25.062  1.000 144.50012 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B-2 C   1 
+ATOM   13939 O O   . GLY B-2 2 123 ? 4.261   -135.329 23.851  1.000 147.94074 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B-2 O   1 
+ATOM   13940 N N   . THR B-2 2 124 ? 4.176   -136.580 25.730  1.000 146.58240 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-2 N   1 
+ATOM   13941 C CA  . THR B-2 2 124 ? 4.573   -137.798 25.049  1.000 145.97016 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-2 CA  1 
+ATOM   13942 C C   . THR B-2 2 124 ? 3.379   -138.440 24.351  1.000 146.41626 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-2 C   1 
+ATOM   13943 O O   . THR B-2 2 124 ? 2.215   -138.128 24.620  1.000 137.41169 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-2 O   1 
+ATOM   13944 C CB  . THR B-2 2 124 ? 5.198   -138.787 26.034  1.000 146.73664 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-2 CB  1 
+ATOM   13945 O OG1 . THR B-2 2 124 ? 5.938   -139.777 25.318  1.000 186.08300 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   13946 C CG2 . THR B-2 2 124 ? 4.107   -139.476 26.850  1.000 151.40483 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   13947 N N   . TYR B-2 2 125 ? 3.689   -139.353 23.437  1.000 151.98252 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-2 N   1 
+ATOM   13948 C CA  . TYR B-2 2 125 ? 2.665   -140.126 22.758  1.000 136.72797 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   13949 C C   . TYR B-2 2 125 ? 2.161   -141.242 23.665  1.000 156.20261 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-2 C   1 
+ATOM   13950 O O   . TYR B-2 2 125 ? 2.900   -141.775 24.499  1.000 163.28386 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-2 O   1 
+ATOM   13951 C CB  . TYR B-2 2 125 ? 3.218   -140.715 21.460  1.000 145.17482 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   13952 C CG  . TYR B-2 2 125 ? 2.464   -140.311 20.215  1.000 158.65699 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   13953 C CD1 . TYR B-2 2 125 ? 1.106   -140.030 20.261  1.000 170.27302 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   13954 C CD2 . TYR B-2 2 125 ? 3.112   -140.216 18.990  1.000 148.45725 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   13955 C CE1 . TYR B-2 2 125 ? 0.412   -139.667 19.122  1.000 179.87601 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   13956 C CE2 . TYR B-2 2 125 ? 2.428   -139.852 17.845  1.000 151.32504 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   13957 C CZ  . TYR B-2 2 125 ? 1.078   -139.578 17.917  1.000 174.34309 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   13958 O OH  . TYR B-2 2 125 ? 0.394   -139.217 16.779  1.000 170.74412 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   13959 N N   . SER B-2 2 126 ? 0.881   -141.587 23.506  1.000 157.61111 ? ? ? ? ? ?  127 SER B-2 N   1 
+ATOM   13960 C CA  . SER B-2 2 126 ? 0.311   -142.672 24.298  1.000 157.23519 ? ? ? ? ? ?  127 SER B-2 CA  1 
+ATOM   13961 C C   . SER B-2 2 126 ? 0.907   -144.016 23.897  1.000 152.51123 ? ? ? ? ? ?  127 SER B-2 C   1 
+ATOM   13962 O O   . SER B-2 2 126 ? 1.202   -144.853 24.758  1.000 153.81018 ? ? ? ? ? ?  127 SER B-2 O   1 
+ATOM   13963 C CB  . SER B-2 2 126 ? -1.209  -142.689 24.146  1.000 149.01758 ? ? ? ? ? ?  127 SER B-2 CB  1 
+ATOM   13964 O OG  . SER B-2 2 126 ? -1.586  -143.061 22.832  1.000 160.34175 ? ? ? ? ? ?  127 SER B-2 OG  1 
+ATOM   13965 N N   . ASN B-2 2 127 ? 1.090   -144.237 22.600  1.000 157.55853 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-2 N   1 
+ATOM   13966 C CA  . ASN B-2 2 127 ? 1.691   -145.478 22.126  1.000 146.44506 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   13967 C C   . ASN B-2 2 127 ? 3.184   -145.471 22.436  1.000 160.56627 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-2 C   1 
+ATOM   13968 O O   . ASN B-2 2 127 ? 3.890   -144.536 22.038  1.000 168.53325 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-2 O   1 
+ATOM   13969 C CB  . ASN B-2 2 127 ? 1.457   -145.636 20.623  1.000 139.14756 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   13970 C CG  . ASN B-2 2 127 ? 1.646   -147.066 20.142  1.000 132.46001 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   13971 O OD1 . ASN B-2 2 127 ? 2.524   -147.788 20.614  1.000 129.62638 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   13972 N ND2 . ASN B-2 2 127 ? 0.815   -147.480 19.192  1.000 145.23069 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   13973 N N   . PRO B-2 2 128 ? 3.701   -146.480 23.143  1.000 140.33542 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-2 N   1 
+ATOM   13974 C CA  . PRO B-2 2 128 ? 5.142   -146.496 23.441  1.000 142.58518 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-2 CA  1 
+ATOM   13975 C C   . PRO B-2 2 128 ? 6.014   -146.641 22.207  1.000 141.36878 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-2 C   1 
+ATOM   13976 O O   . PRO B-2 2 128 ? 7.171   -146.204 22.230  1.000 122.22732 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-2 O   1 
+ATOM   13977 C CB  . PRO B-2 2 128 ? 5.292   -147.700 24.383  1.000 145.23529 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-2 CB  1 
+ATOM   13978 C CG  . PRO B-2 2 128 ? 4.109   -148.568 24.079  1.000 153.01081 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-2 CG  1 
+ATOM   13979 C CD  . PRO B-2 2 128 ? 2.995   -147.624 23.744  1.000 142.28524 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-2 CD  1 
+ATOM   13980 N N   . LYS B-2 2 129 ? 5.497   -147.237 21.131  1.000 150.74135 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-2 N   1 
+ATOM   13981 C CA  . LYS B-2 2 129 ? 6.287   -147.445 19.923  1.000 143.59211 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   13982 C C   . LYS B-2 2 129 ? 6.480   -146.171 19.111  1.000 143.77584 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-2 C   1 
+ATOM   13983 O O   . LYS B-2 2 129 ? 7.440   -146.088 18.336  1.000 129.98190 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-2 O   1 
+ATOM   13984 C CB  . LYS B-2 2 129 ? 5.633   -148.517 19.046  1.000 151.54367 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   13985 C CG  . LYS B-2 2 129 ? 5.614   -149.900 19.673  1.000 144.69459 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   13986 C CD  . LYS B-2 2 129 ? 7.026   -150.428 19.875  1.000 154.70934 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   13987 C CE  . LYS B-2 2 129 ? 7.026   -151.729 20.660  1.000 154.70834 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   13988 N NZ  . LYS B-2 2 129 ? 6.508   -151.541 22.044  1.000 146.36596 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   13989 N N   . LYS B-2 2 130 ? 5.600   -145.187 19.269  1.000 145.36612 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-2 N   1 
+ATOM   13990 C CA  . LYS B-2 2 130 ? 5.670   -143.936 18.528  1.000 150.45452 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   13991 C C   . LYS B-2 2 130 ? 6.170   -142.825 19.440  1.000 143.19817 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-2 C   1 
+ATOM   13992 O O   . LYS B-2 2 130 ? 5.641   -142.636 20.540  1.000 138.12605 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-2 O   1 
+ATOM   13993 C CB  . LYS B-2 2 130 ? 4.301   -143.571 17.944  1.000 152.66902 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   13994 C CG  . LYS B-2 2 130 ? 3.696   -144.655 17.057  1.000 140.70455 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   13995 C CD  . LYS B-2 2 130 ? 2.403   -144.192 16.402  1.000 143.41511 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   13996 C CE  . LYS B-2 2 130 ? 2.652   -143.058 15.420  1.000 159.74121 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   13997 N NZ  . LYS B-2 2 130 ? 1.402   -142.645 14.724  1.000 143.50969 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   13998 N N   . ASN B-2 2 131 ? 7.186   -142.100 18.983  1.000 124.91767 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-2 N   1 
+ATOM   13999 C CA  . ASN B-2 2 131 ? 7.756   -140.981 19.721  1.000 138.20939 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   14000 C C   . ASN B-2 2 131 ? 7.262   -139.677 19.112  1.000 129.12307 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-2 C   1 
+ATOM   14001 O O   . ASN B-2 2 131 ? 7.409   -139.456 17.906  1.000 117.37526 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-2 O   1 
+ATOM   14002 C CB  . ASN B-2 2 131 ? 9.285   -141.034 19.701  1.000 122.38251 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   14003 C CG  . ASN B-2 2 131 ? 9.922   -140.112 20.730  1.000 107.11293 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   14004 O OD1 . ASN B-2 2 131 ? 9.387   -139.051 21.054  1.000 110.78488 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   14005 N ND2 . ASN B-2 2 131 ? 11.074  -140.519 21.249  1.000 109.16178 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   14006 N N   . PHE B-2 2 132 ? 6.682   -138.813 19.948  1.000 135.16427 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-2 N   1 
+ATOM   14007 C CA  . PHE B-2 2 132 ? 6.131   -137.559 19.444  1.000 124.72218 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   14008 C C   . PHE B-2 2 132 ? 7.204   -136.485 19.287  1.000 116.08881 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-2 C   1 
+ATOM   14009 O O   . PHE B-2 2 132 ? 7.151   -135.688 18.343  1.000 106.30278 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-2 O   1 
+ATOM   14010 C CB  . PHE B-2 2 132 ? 5.016   -137.067 20.366  1.000 125.33522 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   14011 C CG  . PHE B-2 2 132 ? 4.508   -135.696 20.021  1.000 125.27756 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   14012 C CD1 . PHE B-2 2 132 ? 3.801   -135.477 18.850  1.000 136.83114 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   14013 C CD2 . PHE B-2 2 132 ? 4.730   -134.628 20.873  1.000 116.01049 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   14014 C CE1 . PHE B-2 2 132 ? 3.331   -134.215 18.535  1.000 133.74528 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   14015 C CE2 . PHE B-2 2 132 ? 4.260   -133.367 20.563  1.000 111.49679 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   14016 C CZ  . PHE B-2 2 132 ? 3.562   -133.159 19.392  1.000 117.10771 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   14017 N N   . LYS B-2 2 133 ? 8.182   -136.442 20.199  1.000 122.99596 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-2 N   1 
+ATOM   14018 C CA  . LYS B-2 2 133 ? 9.233   -135.432 20.102  1.000 109.94822 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   14019 C C   . LYS B-2 2 133 ? 10.056  -135.609 18.831  1.000 103.71142 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-2 C   1 
+ATOM   14020 O O   . LYS B-2 2 133 ? 10.367  -134.630 18.140  1.000 96.85033  ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-2 O   1 
+ATOM   14021 C CB  . LYS B-2 2 133 ? 10.131  -135.475 21.338  1.000 101.49041 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   14022 C CG  . LYS B-2 2 133 ? 9.614   -134.650 22.503  1.000 109.92280 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   14023 C CD  . LYS B-2 2 133 ? 10.755  -134.208 23.412  1.000 117.61315 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   14024 C CE  . LYS B-2 2 133 ? 11.071  -135.251 24.468  1.000 101.74588 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   14025 N NZ  . LYS B-2 2 133 ? 9.986   -135.353 25.482  1.000 133.42332 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   14026 N N   . PHE B-2 2 134 ? 10.425  -136.850 18.509  1.000 105.19650 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-2 N   1 
+ATOM   14027 C CA  . PHE B-2 2 134 ? 11.202  -137.082 17.296  1.000 108.72938 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   14028 C C   . PHE B-2 2 134 ? 10.349  -136.940 16.042  1.000 111.67189 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-2 C   1 
+ATOM   14029 O O   . PHE B-2 2 134 ? 10.857  -136.529 14.991  1.000 110.10148 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-2 O   1 
+ATOM   14030 C CB  . PHE B-2 2 134 ? 11.865  -138.457 17.343  1.000 106.39802 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   14031 C CG  . PHE B-2 2 134 ? 13.098  -138.502 18.200  1.000 103.18727 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   14032 C CD1 . PHE B-2 2 134 ? 12.994  -138.555 19.579  1.000 110.19520 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   14033 C CD2 . PHE B-2 2 134 ? 14.359  -138.485 17.627  1.000 102.30443 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   14034 C CE1 . PHE B-2 2 134 ? 14.124  -138.594 20.372  1.000 112.39078 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   14035 C CE2 . PHE B-2 2 134 ? 15.495  -138.525 18.417  1.000 99.44307  ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   14036 C CZ  . PHE B-2 2 134 ? 15.375  -138.579 19.792  1.000 107.08472 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   14037 N N   . GLN B-2 2 135 ? 9.057   -137.268 16.129  1.000 106.80192 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-2 N   1 
+ATOM   14038 C CA  . GLN B-2 2 135 ? 8.153   -136.972 15.023  1.000 102.51937 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-2 CA  1 
+ATOM   14039 C C   . GLN B-2 2 135 ? 8.012   -135.468 14.828  1.000 101.98891 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-2 C   1 
+ATOM   14040 O O   . GLN B-2 2 135 ? 7.887   -134.988 13.696  1.000 112.87006 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-2 O   1 
+ATOM   14041 C CB  . GLN B-2 2 135 ? 6.786   -137.612 15.266  1.000 114.62883 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-2 CB  1 
+ATOM   14042 C CG  . GLN B-2 2 135 ? 6.520   -138.868 14.446  1.000 123.17531 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-2 CG  1 
+ATOM   14043 C CD  . GLN B-2 2 135 ? 5.164   -139.480 14.749  1.000 139.25511 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-2 CD  1 
+ATOM   14044 O OE1 . GLN B-2 2 135 ? 4.375   -138.919 15.510  1.000 137.88093 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   14045 N NE2 . GLN B-2 2 135 ? 4.889   -140.637 14.157  1.000 142.53361 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   14046 N N   . LEU B-2 2 136 ? 8.033   -134.709 15.925  1.000 105.97898 ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-2 N   1 
+ATOM   14047 C CA  . LEU B-2 2 136 ? 7.973   -133.255 15.823  1.000 91.84005  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   14048 C C   . LEU B-2 2 136 ? 9.276   -132.687 15.278  1.000 93.81688  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-2 C   1 
+ATOM   14049 O O   . LEU B-2 2 136 ? 9.261   -131.766 14.453  1.000 97.45076  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-2 O   1 
+ATOM   14050 C CB  . LEU B-2 2 136 ? 7.656   -132.649 17.190  1.000 83.79644  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   14051 C CG  . LEU B-2 2 136 ? 7.541   -131.127 17.236  1.000 86.32220  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   14052 C CD1 . LEU B-2 2 136 ? 6.375   -130.670 16.385  1.000 100.70241 ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   14053 C CD2 . LEU B-2 2 136 ? 7.385   -130.644 18.667  1.000 86.80775  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   14054 N N   . ALA B-2 2 137 ? 10.414  -133.222 15.729  1.000 102.95352 ? ? ? ? ? ?  138 ALA B-2 N   1 
+ATOM   14055 C CA  . ALA B-2 2 137 ? 11.704  -132.711 15.276  1.000 95.08576  ? ? ? ? ? ?  138 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   14056 C C   . ALA B-2 2 137 ? 11.914  -132.976 13.791  1.000 99.78103  ? ? ? ? ? ?  138 ALA B-2 C   1 
+ATOM   14057 O O   . ALA B-2 2 137 ? 12.394  -132.101 13.062  1.000 92.66993  ? ? ? ? ? ?  138 ALA B-2 O   1 
+ATOM   14058 C CB  . ALA B-2 2 137 ? 12.832  -133.332 16.098  1.000 93.75241  ? ? ? ? ? ?  138 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   14059 N N   . LEU B-2 2 138 ? 11.563  -134.177 13.326  1.000 105.17215 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-2 N   1 
+ATOM   14060 C CA  . LEU B-2 2 138 ? 11.679  -134.479 11.903  1.000 100.55244 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   14061 C C   . LEU B-2 2 138 ? 10.735  -133.611 11.081  1.000 101.59594 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-2 C   1 
+ATOM   14062 O O   . LEU B-2 2 138 ? 11.089  -133.157 9.986   1.000 83.79756  ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-2 O   1 
+ATOM   14063 C CB  . LEU B-2 2 138 ? 11.403  -135.962 11.658  1.000 90.07859  ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   14064 C CG  . LEU B-2 2 138 ? 11.310  -136.399 10.195  1.000 110.77539 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   14065 C CD1 . LEU B-2 2 138 ? 12.607  -136.100 9.458   1.000 97.47735  ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   14066 C CD2 . LEU B-2 2 138 ? 10.958  -137.875 10.092  1.000 111.65474 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   14067 N N   . ASP B-2 2 139 ? 9.528   -133.364 11.598  1.000 94.91531  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-2 N   1 
+ATOM   14068 C CA  . ASP B-2 2 139 ? 8.585   -132.492 10.905  1.000 92.69782  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   14069 C C   . ASP B-2 2 139 ? 9.099   -131.058 10.845  1.000 97.46419  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-2 C   1 
+ATOM   14070 O O   . ASP B-2 2 139 ? 8.924   -130.372 9.831   1.000 86.32354  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-2 O   1 
+ATOM   14071 C CB  . ASP B-2 2 139 ? 7.221   -132.542 11.594  1.000 95.66764  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   14072 C CG  . ASP B-2 2 139 ? 6.123   -131.910 10.761  1.000 106.66906 ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   14073 O OD1 . ASP B-2 2 139 ? 6.314   -131.764 9.535   1.000 104.62767 ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   14074 O OD2 . ASP B-2 2 139 ? 5.069   -131.557 11.330  1.000 112.65662 ? ? ? ? ? -1 140 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   14075 N N   . ILE B-2 2 140 ? 9.734   -130.587 11.921  1.000 102.34513 ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-2 N   1 
+ATOM   14076 C CA  . ILE B-2 2 140 ? 10.233  -129.213 11.947  1.000 92.52205  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   14077 C C   . ILE B-2 2 140 ? 11.352  -129.027 10.930  1.000 94.86548  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-2 C   1 
+ATOM   14078 O O   . ILE B-2 2 140 ? 11.434  -127.991 10.257  1.000 93.38449  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-2 O   1 
+ATOM   14079 C CB  . ILE B-2 2 140 ? 10.685  -128.836 13.370  1.000 85.32927  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   14080 C CG1 . ILE B-2 2 140 ? 9.469   -128.583 14.260  1.000 95.93901  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   14081 C CG2 . ILE B-2 2 140 ? 11.610  -127.625 13.351  1.000 91.15916  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   14082 C CD1 . ILE B-2 2 140 ? 9.816   -128.182 15.672  1.000 99.02451  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   14083 N N   . LEU B-2 2 141 ? 12.223  -130.029 10.793  1.000 94.43410  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-2 N   1 
+ATOM   14084 C CA  . LEU B-2 2 141 ? 13.327  -129.927 9.844   1.000 92.10114  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   14085 C C   . LEU B-2 2 141 ? 12.819  -129.814 8.411   1.000 99.88257  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-2 C   1 
+ATOM   14086 O O   . LEU B-2 2 141 ? 13.325  -129.003 7.628   1.000 92.77273  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-2 O   1 
+ATOM   14087 C CB  . LEU B-2 2 141 ? 14.257  -131.132 9.994   1.000 91.36030  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   14088 C CG  . LEU B-2 2 141 ? 15.085  -131.208 11.278  1.000 90.42609  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   14089 C CD1 . LEU B-2 2 141 ? 15.877  -132.504 11.317  1.000 83.06126  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   14090 C CD2 . LEU B-2 2 141 ? 16.014  -130.010 11.388  1.000 80.40691  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   14091 N N   . LYS B-2 2 142 ? 11.811  -130.614 8.052   1.000 101.58625 ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-2 N   1 
+ATOM   14092 C CA  . LYS B-2 2 142 ? 11.260  -130.551 6.702   1.000 93.66857  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   14093 C C   . LYS B-2 2 142 ? 10.530  -129.237 6.448   1.000 91.98583  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-2 C   1 
+ATOM   14094 O O   . LYS B-2 2 142 ? 10.540  -128.732 5.320   1.000 110.94674 ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-2 O   1 
+ATOM   14095 C CB  . LYS B-2 2 142 ? 10.323  -131.736 6.465   1.000 86.78680  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   14096 C CG  . LYS B-2 2 142 ? 11.018  -133.087 6.466   1.000 95.87075  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   14097 C CD  . LYS B-2 2 142 ? 10.022  -134.219 6.277   1.000 93.63087  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   14098 C CE  . LYS B-2 2 142 ? 10.721  -135.569 6.267   1.000 102.35480 ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   14099 N NZ  . LYS B-2 2 142 ? 9.747   -136.691 6.164   1.000 119.33951 ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   14100 N N   . LYS B-2 2 143 ? 9.898   -128.668 7.477   1.000 93.51472  ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-2 N   1 
+ATOM   14101 C CA  . LYS B-2 2 143 ? 9.175   -127.412 7.309   1.000 88.48334  ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   14102 C C   . LYS B-2 2 143 ? 10.105  -126.206 7.279   1.000 80.67570  ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-2 C   1 
+ATOM   14103 O O   . LYS B-2 2 143 ? 9.826   -125.235 6.567   1.000 104.32360 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-2 O   1 
+ATOM   14104 C CB  . LYS B-2 2 143 ? 8.152   -127.230 8.433   1.000 101.60120 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   14105 C CG  . LYS B-2 2 143 ? 7.034   -128.260 8.481   1.000 101.36250 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   14106 C CD  . LYS B-2 2 143 ? 5.972   -127.993 7.432   1.000 111.60699 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   14107 C CE  . LYS B-2 2 143 ? 4.650   -128.635 7.824   1.000 116.27972 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   14108 N NZ  . LYS B-2 2 143 ? 4.802   -130.086 8.124   1.000 114.38864 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   14109 N N   . SER B-2 2 144 ? 11.198  -126.240 8.038   1.000 85.85859  ? ? ? ? ? ?  145 SER B-2 N   1 
+ATOM   14110 C CA  . SER B-2 2 144 ? 12.060  -125.080 8.240   1.000 100.80815 ? ? ? ? ? ?  145 SER B-2 CA  1 
+ATOM   14111 C C   . SER B-2 2 144 ? 13.346  -125.240 7.439   1.000 90.57806  ? ? ? ? ? ?  145 SER B-2 C   1 
+ATOM   14112 O O   . SER B-2 2 144 ? 14.061  -126.235 7.595   1.000 80.86349  ? ? ? ? ? ?  145 SER B-2 O   1 
+ATOM   14113 C CB  . SER B-2 2 144 ? 12.377  -124.894 9.724   1.000 90.33851  ? ? ? ? ? ?  145 SER B-2 CB  1 
+ATOM   14114 O OG  . SER B-2 2 144 ? 13.309  -123.845 9.919   1.000 76.16126  ? ? ? ? ? ?  145 SER B-2 OG  1 
+ATOM   14115 N N   . LEU B-2 2 145 ? 13.642  -124.248 6.595   1.000 95.50828  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-2 N   1 
+ATOM   14116 C CA  . LEU B-2 2 145 ? 14.891  -124.265 5.840   1.000 85.69092  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   14117 C C   . LEU B-2 2 145 ? 16.081  -123.944 6.735   1.000 99.06558  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-2 C   1 
+ATOM   14118 O O   . LEU B-2 2 145 ? 17.150  -124.550 6.597   1.000 98.03593  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-2 O   1 
+ATOM   14119 C CB  . LEU B-2 2 145 ? 14.814  -123.273 4.678   1.000 91.10820  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   14120 C CG  . LEU B-2 2 145 ? 16.122  -122.939 3.955   1.000 79.27291  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   14121 C CD1 . LEU B-2 2 145 ? 16.700  -124.168 3.267   1.000 79.89488  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   14122 C CD2 . LEU B-2 2 145 ? 15.907  -121.811 2.958   1.000 70.56940  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   14123 N N   . VAL B-2 2 146 ? 15.912  -122.994 7.658   1.000 104.34922 ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-2 N   1 
+ATOM   14124 C CA  . VAL B-2 2 146 ? 16.999  -122.619 8.559   1.000 75.96626  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   14125 C C   . VAL B-2 2 146 ? 17.369  -123.787 9.464   1.000 84.44464  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-2 C   1 
+ATOM   14126 O O   . VAL B-2 2 146 ? 18.546  -123.989 9.793   1.000 90.51959  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-2 O   1 
+ATOM   14127 C CB  . VAL B-2 2 146 ? 16.604  -121.370 9.368   1.000 70.82337  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   14128 C CG1 . VAL B-2 2 146 ? 17.620  -121.089 10.462  1.000 112.02135 ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   14129 C CG2 . VAL B-2 2 146 ? 16.476  -120.172 8.447   1.000 65.10085  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   14130 N N   . ALA B-2 2 147 ? 16.376  -124.583 9.870   1.000 84.00725  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B-2 N   1 
+ATOM   14131 C CA  . ALA B-2 2 147 ? 16.655  -125.738 10.716  1.000 77.02760  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   14132 C C   . ALA B-2 2 147 ? 17.590  -126.720 10.021  1.000 89.18422  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B-2 C   1 
+ATOM   14133 O O   . ALA B-2 2 147 ? 18.518  -127.250 10.643  1.000 85.03750  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B-2 O   1 
+ATOM   14134 C CB  . ALA B-2 2 147 ? 15.349  -126.427 11.112  1.000 82.58286  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   14135 N N   . ARG B-2 2 148 ? 17.369  -126.970 8.727   1.000 91.11932  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-2 N   1 
+ATOM   14136 C CA  . ARG B-2 2 148 ? 18.261  -127.863 7.993   1.000 75.47231  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-2 CA  1 
+ATOM   14137 C C   . ARG B-2 2 148 ? 19.636  -127.235 7.805   1.000 78.13039  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-2 C   1 
+ATOM   14138 O O   . ARG B-2 2 148 ? 20.655  -127.934 7.853   1.000 75.34050  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-2 O   1 
+ATOM   14139 C CB  . ARG B-2 2 148 ? 17.649  -128.229 6.641   1.000 65.97390  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-2 CB  1 
+ATOM   14140 C CG  . ARG B-2 2 148 ? 16.360  -129.025 6.732   1.000 74.00652  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-2 CG  1 
+ATOM   14141 C CD  . ARG B-2 2 148 ? 15.855  -129.436 5.356   1.000 68.02417  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-2 CD  1 
+ATOM   14142 N NE  . ARG B-2 2 148 ? 15.598  -128.287 4.496   1.000 81.77353  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-2 NE  1 
+ATOM   14143 C CZ  . ARG B-2 2 148 ? 14.432  -127.661 4.407   1.000 78.61382  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-2 CZ  1 
+ATOM   14144 N NH1 . ARG B-2 2 148 ? 13.385  -128.046 5.119   1.000 86.26361  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-2 NH1 1 
+ATOM   14145 N NH2 . ARG B-2 2 148 ? 14.313  -126.625 3.583   1.000 73.09882  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-2 NH2 1 
+ATOM   14146 N N   . GLN B-2 2 149 ? 19.684  -125.918 7.594   1.000 73.67351  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-2 N   1 
+ATOM   14147 C CA  . GLN B-2 2 149 ? 20.965  -125.247 7.403   1.000 77.55759  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-2 CA  1 
+ATOM   14148 C C   . GLN B-2 2 149 ? 21.794  -125.257 8.681   1.000 83.33485  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-2 C   1 
+ATOM   14149 O O   . GLN B-2 2 149 ? 23.017  -125.432 8.632   1.000 81.63524  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-2 O   1 
+ATOM   14150 C CB  . GLN B-2 2 149 ? 20.741  -123.813 6.924   1.000 78.84305  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-2 CB  1 
+ATOM   14151 C CG  . GLN B-2 2 149 ? 20.227  -123.701 5.500   1.000 70.91386  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-2 CG  1 
+ATOM   14152 C CD  . GLN B-2 2 149 ? 20.126  -122.262 5.038   1.000 90.79182  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-2 CD  1 
+ATOM   14153 O OE1 . GLN B-2 2 149 ? 19.972  -121.349 5.849   1.000 90.03160  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   14154 N NE2 . GLN B-2 2 149 ? 20.222  -122.050 3.731   1.000 88.06924  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   14155 N N   . TYR B-2 2 150 ? 21.148  -125.074 9.836   1.000 95.31891  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-2 N   1 
+ATOM   14156 C CA  . TYR B-2 2 150 ? 21.888  -125.027 11.093  1.000 82.85833  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   14157 C C   . TYR B-2 2 150 ? 22.467  -126.389 11.453  1.000 78.98761  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-2 C   1 
+ATOM   14158 O O   . TYR B-2 2 150 ? 23.616  -126.480 11.901  1.000 72.72010  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-2 O   1 
+ATOM   14159 C CB  . TYR B-2 2 150 ? 20.987  -124.518 12.217  1.000 66.91966  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   14160 C CG  . TYR B-2 2 150 ? 21.552  -124.776 13.595  1.000 84.12497  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   14161 C CD1 . TYR B-2 2 150 ? 22.594  -124.006 14.094  1.000 75.46054  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   14162 C CD2 . TYR B-2 2 150 ? 21.048  -125.795 14.395  1.000 88.54382  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   14163 C CE1 . TYR B-2 2 150 ? 23.117  -124.240 15.351  1.000 73.83032  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   14164 C CE2 . TYR B-2 2 150 ? 21.566  -126.037 15.653  1.000 80.38048  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   14165 C CZ  . TYR B-2 2 150 ? 22.600  -125.255 16.125  1.000 75.84143  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   14166 O OH  . TYR B-2 2 150 ? 23.120  -125.488 17.377  1.000 100.57005 ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   14167 N N   . ILE B-2 2 151 ? 21.686  -127.457 11.273  1.000 67.32962  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-2 N   1 
+ATOM   14168 C CA  . ILE B-2 2 151 ? 22.157  -128.793 11.634  1.000 71.16566  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   14169 C C   . ILE B-2 2 151 ? 23.355  -129.188 10.779  1.000 81.00201  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-2 C   1 
+ATOM   14170 O O   . ILE B-2 2 151 ? 24.330  -129.765 11.278  1.000 81.80830  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-2 O   1 
+ATOM   14171 C CB  . ILE B-2 2 151 ? 21.008  -129.812 11.516  1.000 74.06998  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   14172 C CG1 . ILE B-2 2 151 ? 19.893  -129.470 12.504  1.000 84.68749  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   14173 C CG2 . ILE B-2 2 151 ? 21.511  -131.222 11.769  1.000 72.05141  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   14174 C CD1 . ILE B-2 2 151 ? 20.336  -129.488 13.950  1.000 77.49730  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   14175 N N   . PHE B-2 2 152 ? 23.307  -128.878 9.482   1.000 93.34704  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-2 N   1 
+ATOM   14176 C CA  . PHE B-2 2 152 ? 24.434  -129.185 8.606   1.000 92.85598  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   14177 C C   . PHE B-2 2 152 ? 25.655  -128.347 8.967   1.000 86.69018  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-2 C   1 
+ATOM   14178 O O   . PHE B-2 2 152 ? 26.789  -128.837 8.922   1.000 94.42931  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-2 O   1 
+ATOM   14179 C CB  . PHE B-2 2 152 ? 24.037  -128.955 7.147   1.000 92.73339  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   14180 C CG  . PHE B-2 2 152 ? 25.038  -129.472 6.149   1.000 114.19308 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   14181 C CD1 . PHE B-2 2 152 ? 25.936  -130.471 6.492   1.000 124.47727 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   14182 C CD2 . PHE B-2 2 152 ? 25.079  -128.955 4.864   1.000 114.99947 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   14183 C CE1 . PHE B-2 2 152 ? 26.854  -130.942 5.573   1.000 124.13610 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   14184 C CE2 . PHE B-2 2 152 ? 25.995  -129.423 3.941   1.000 134.66005 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   14185 C CZ  . PHE B-2 2 152 ? 26.884  -130.418 4.297   1.000 130.69192 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   14186 N N   . SER B-2 2 153 ? 25.440  -127.084 9.341   1.000 77.87398  ? ? ? ? ? ?  154 SER B-2 N   1 
+ATOM   14187 C CA  . SER B-2 2 153 ? 26.557  -126.188 9.612   1.000 74.73278  ? ? ? ? ? ?  154 SER B-2 CA  1 
+ATOM   14188 C C   . SER B-2 2 153 ? 27.217  -126.484 10.953  1.000 92.12791  ? ? ? ? ? ?  154 SER B-2 C   1 
+ATOM   14189 O O   . SER B-2 2 153 ? 28.410  -126.209 11.126  1.000 92.06557  ? ? ? ? ? ?  154 SER B-2 O   1 
+ATOM   14190 C CB  . SER B-2 2 153 ? 26.080  -124.737 9.574   1.000 83.51380  ? ? ? ? ? ?  154 SER B-2 CB  1 
+ATOM   14191 O OG  . SER B-2 2 153 ? 25.474  -124.431 8.329   1.000 94.12817  ? ? ? ? ? ?  154 SER B-2 OG  1 
+ATOM   14192 N N   . LYS B-2 2 154 ? 26.470  -127.042 11.906  1.000 92.08983  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-2 N   1 
+ATOM   14193 C CA  . LYS B-2 2 154 ? 26.974  -127.224 13.262  1.000 78.65220  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   14194 C C   . LYS B-2 2 154 ? 27.717  -128.545 13.438  1.000 83.44763  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-2 C   1 
+ATOM   14195 O O   . LYS B-2 2 154 ? 28.824  -128.567 13.985  1.000 95.68840  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-2 O   1 
+ATOM   14196 C CB  . LYS B-2 2 154 ? 25.819  -127.137 14.266  1.000 85.95975  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   14197 C CG  . LYS B-2 2 154 ? 26.257  -127.083 15.724  1.000 82.19036  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   14198 C CD  . LYS B-2 2 154 ? 26.755  -125.695 16.103  1.000 111.18006 ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   14199 C CE  . LYS B-2 2 154 ? 27.166  -125.623 17.567  1.000 92.28662  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   14200 N NZ  . LYS B-2 2 154 ? 28.346  -126.483 17.859  1.000 99.87833  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   14201 N N   . TYR B-2 2 155 ? 27.127  -129.649 12.986  1.000 73.69681  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-2 N   1 
+ATOM   14202 C CA  . TYR B-2 2 155 ? 27.644  -130.983 13.260  1.000 79.64745  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   14203 C C   . TYR B-2 2 155 ? 28.046  -131.670 11.963  1.000 86.92219  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-2 C   1 
+ATOM   14204 O O   . TYR B-2 2 155 ? 27.288  -131.659 10.988  1.000 99.88349  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-2 O   1 
+ATOM   14205 C CB  . TYR B-2 2 155 ? 26.604  -131.830 13.998  1.000 78.31000  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   14206 C CG  . TYR B-2 2 155 ? 26.008  -131.147 15.206  1.000 83.78329  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   14207 C CD1 . TYR B-2 2 155 ? 26.690  -131.111 16.414  1.000 93.45259  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   14208 C CD2 . TYR B-2 2 155 ? 24.763  -130.537 15.138  1.000 90.48899  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   14209 C CE1 . TYR B-2 2 155 ? 26.149  -130.487 17.522  1.000 91.28626  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   14210 C CE2 . TYR B-2 2 155 ? 24.213  -129.911 16.240  1.000 105.45610 ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   14211 C CZ  . TYR B-2 2 155 ? 24.911  -129.889 17.428  1.000 90.54815  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   14212 O OH  . TYR B-2 2 155 ? 24.367  -129.266 18.527  1.000 94.21547  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   14213 N N   . PHE B-2 2 156 ? 29.237  -132.273 11.960  1.000 88.20800  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-2 N   1 
+ATOM   14214 C CA  . PHE B-2 2 156 ? 29.684  -133.084 10.836  1.000 99.99085  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   14215 C C   . PHE B-2 2 156 ? 29.550  -134.578 11.090  1.000 99.49006  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-2 C   1 
+ATOM   14216 O O   . PHE B-2 2 156 ? 29.481  -135.350 10.127  1.000 106.54834 ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-2 O   1 
+ATOM   14217 C CB  . PHE B-2 2 156 ? 31.143  -132.760 10.483  1.000 91.55900  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   14218 C CG  . PHE B-2 2 156 ? 32.149  -133.290 11.472  1.000 90.98430  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   14219 C CD1 . PHE B-2 2 156 ? 32.423  -132.601 12.640  1.000 95.73282  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   14220 C CD2 . PHE B-2 2 156 ? 32.834  -134.469 11.221  1.000 100.95488 ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   14221 C CE1 . PHE B-2 2 156 ? 33.353  -133.076 13.543  1.000 86.35335  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   14222 C CE2 . PHE B-2 2 156 ? 33.763  -134.953 12.124  1.000 98.97001  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   14223 C CZ  . PHE B-2 2 156 ? 34.023  -134.255 13.286  1.000 90.93665  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   14224 N N   . LYS B-2 2 157 ? 29.513  -134.999 12.352  1.000 108.79902 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-2 N   1 
+ATOM   14225 C CA  . LYS B-2 2 157 ? 29.310  -136.394 12.709  1.000 107.06823 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   14226 C C   . LYS B-2 2 157 ? 28.496  -136.460 13.992  1.000 90.32757  ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-2 C   1 
+ATOM   14227 O O   . LYS B-2 2 157 ? 28.599  -135.584 14.855  1.000 101.22452 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-2 O   1 
+ATOM   14228 C CB  . LYS B-2 2 157 ? 30.639  -137.142 12.890  1.000 108.08824 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   14229 C CG  . LYS B-2 2 157 ? 30.493  -138.656 12.969  1.000 100.51505 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   14230 C CD  . LYS B-2 2 157 ? 31.766  -139.316 13.469  1.000 101.20969 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   14231 C CE  . LYS B-2 2 157 ? 32.954  -138.987 12.582  1.000 107.69722 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   14232 N NZ  . LYS B-2 2 157 ? 32.821  -139.582 11.224  1.000 108.75614 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   14233 N N   . ILE B-2 2 158 ? 27.682  -137.506 14.109  1.000 99.75589  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-2 N   1 
+ATOM   14234 C CA  . ILE B-2 2 158 ? 26.829  -137.715 15.272  1.000 98.32458  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   14235 C C   . ILE B-2 2 158 ? 27.070  -139.118 15.806  1.000 105.19871 ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-2 C   1 
+ATOM   14236 O O   . ILE B-2 2 158 ? 26.977  -140.097 15.057  1.000 112.19490 ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-2 O   1 
+ATOM   14237 C CB  . ILE B-2 2 158 ? 25.340  -137.511 14.936  1.000 89.87434  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   14238 C CG1 . ILE B-2 2 158 ? 25.081  -136.056 14.540  1.000 89.83072  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   14239 C CG2 . ILE B-2 2 158 ? 24.465  -137.914 16.113  1.000 74.77519  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   14240 C CD1 . ILE B-2 2 158 ? 23.634  -135.755 14.243  1.000 86.44067  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   14241 N N   . PHE B-2 2 159 ? 27.379  -139.214 17.096  1.000 105.08167 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-2 N   1 
+ATOM   14242 C CA  . PHE B-2 2 159 ? 27.607  -140.488 17.764  1.000 97.77871  ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   14243 C C   . PHE B-2 2 159 ? 26.342  -140.900 18.506  1.000 102.35234 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-2 C   1 
+ATOM   14244 O O   . PHE B-2 2 159 ? 25.743  -140.087 19.217  1.000 100.43489 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-2 O   1 
+ATOM   14245 C CB  . PHE B-2 2 159 ? 28.785  -140.391 18.736  1.000 102.44599 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   14246 C CG  . PHE B-2 2 159 ? 30.102  -140.097 18.072  1.000 115.51649 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   14247 C CD1 . PHE B-2 2 159 ? 30.424  -138.809 17.677  1.000 107.62222 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   14248 C CD2 . PHE B-2 2 159 ? 31.024  -141.108 17.858  1.000 112.08350 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   14249 C CE1 . PHE B-2 2 159 ? 31.635  -138.538 17.069  1.000 101.39886 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   14250 C CE2 . PHE B-2 2 159 ? 32.237  -140.842 17.249  1.000 117.23880 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   14251 C CZ  . PHE B-2 2 159 ? 32.543  -139.556 16.857  1.000 108.08417 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   14252 N N   . ILE B-2 2 160 ? 25.939  -142.157 18.339  1.000 97.20819  ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-2 N   1 
+ATOM   14253 C CA  . ILE B-2 2 160 ? 24.719  -142.683 18.940  1.000 98.12274  ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   14254 C C   . ILE B-2 2 160 ? 25.077  -143.911 19.765  1.000 111.35833 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-2 C   1 
+ATOM   14255 O O   . ILE B-2 2 160 ? 25.759  -144.817 19.274  1.000 111.06758 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-2 O   1 
+ATOM   14256 C CB  . ILE B-2 2 160 ? 23.663  -143.027 17.874  1.000 107.34707 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   14257 C CG1 . ILE B-2 2 160 ? 23.364  -141.799 17.011  1.000 116.20083 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   14258 C CG2 . ILE B-2 2 160 ? 22.391  -143.536 18.532  1.000 101.33759 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   14259 C CD1 . ILE B-2 2 160 ? 22.437  -142.078 15.851  1.000 112.48991 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   14260 N N   . ASP B-2 2 161 ? 24.611  -143.940 21.011  1.000 109.51345 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-2 N   1 
+ATOM   14261 C CA  . ASP B-2 2 161 ? 24.875  -145.034 21.933  1.000 118.20430 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   14262 C C   . ASP B-2 2 161 ? 23.604  -145.844 22.153  1.000 118.48183 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-2 C   1 
+ATOM   14263 O O   . ASP B-2 2 161 ? 22.506  -145.284 22.223  1.000 106.74246 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-2 O   1 
+ATOM   14264 C CB  . ASP B-2 2 161 ? 25.398  -144.506 23.273  1.000 118.61428 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   14265 C CG  . ASP B-2 2 161 ? 25.894  -145.612 24.186  1.000 130.35208 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   14266 O OD1 . ASP B-2 2 161 ? 26.125  -146.737 23.694  1.000 138.30643 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   14267 O OD2 . ASP B-2 2 161 ? 26.053  -145.356 25.400  1.000 131.44759 ? ? ? ? ? -1 162 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   14268 N N   . GLU B-2 2 162 ? 23.766  -147.165 22.265  1.000 113.45605 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-2 N   1 
+ATOM   14269 C CA  . GLU B-2 2 162 ? 22.668  -148.093 22.540  1.000 110.25788 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   14270 C C   . GLU B-2 2 162 ? 21.563  -147.958 21.490  1.000 107.50264 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-2 C   1 
+ATOM   14271 O O   . GLU B-2 2 162 ? 20.407  -147.660 21.795  1.000 117.34366 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-2 O   1 
+ATOM   14272 C CB  . GLU B-2 2 162 ? 22.111  -147.882 23.953  1.000 115.10627 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   14273 C CG  . GLU B-2 2 162 ? 23.165  -147.707 25.037  1.000 113.01060 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   14274 C CD  . GLU B-2 2 162 ? 23.746  -149.020 25.525  1.000 124.08438 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   14275 O OE1 . GLU B-2 2 162 ? 23.548  -150.056 24.856  1.000 118.45707 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   14276 O OE2 . GLU B-2 2 162 ? 24.399  -149.014 26.589  1.000 143.53940 ? ? ? ? ? -1 163 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   14277 N N   . TYR B-2 2 163 ? 21.941  -148.196 20.233  1.000 113.75094 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-2 N   1 
+ATOM   14278 C CA  . TYR B-2 2 163 ? 21.014  -147.972 19.131  1.000 124.08500 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   14279 C C   . TYR B-2 2 163 ? 19.911  -149.020 19.061  1.000 132.52605 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-2 C   1 
+ATOM   14280 O O   . TYR B-2 2 163 ? 18.877  -148.767 18.433  1.000 127.90782 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-2 O   1 
+ATOM   14281 C CB  . TYR B-2 2 163 ? 21.773  -147.936 17.806  1.000 115.97968 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   14282 C CG  . TYR B-2 2 163 ? 20.979  -147.349 16.661  1.000 117.22380 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   14283 C CD1 . TYR B-2 2 163 ? 20.578  -146.020 16.681  1.000 121.32573 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   14284 C CD2 . TYR B-2 2 163 ? 20.642  -148.119 15.556  1.000 125.01896 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   14285 C CE1 . TYR B-2 2 163 ? 19.857  -145.476 15.639  1.000 121.75474 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   14286 C CE2 . TYR B-2 2 163 ? 19.921  -147.583 14.507  1.000 123.23810 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   14287 C CZ  . TYR B-2 2 163 ? 19.531  -146.261 14.555  1.000 119.12479 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   14288 O OH  . TYR B-2 2 163 ? 18.813  -145.720 13.515  1.000 123.99128 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   14289 N N   . GLN B-2 2 164 ? 20.101  -150.186 19.683  1.000 137.32700 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-2 N   1 
+ATOM   14290 C CA  . GLN B-2 2 164 ? 19.071  -151.219 19.647  1.000 125.66625 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-2 CA  1 
+ATOM   14291 C C   . GLN B-2 2 164 ? 17.818  -150.804 20.407  1.000 133.70824 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-2 C   1 
+ATOM   14292 O O   . GLN B-2 2 164 ? 16.742  -151.358 20.156  1.000 139.50778 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-2 O   1 
+ATOM   14293 C CB  . GLN B-2 2 164 ? 19.620  -152.534 20.209  1.000 126.85919 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-2 CB  1 
+ATOM   14294 C CG  . GLN B-2 2 164 ? 19.799  -152.554 21.724  1.000 129.57461 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-2 CG  1 
+ATOM   14295 C CD  . GLN B-2 2 164 ? 20.961  -151.701 22.196  1.000 118.91224 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-2 CD  1 
+ATOM   14296 O OE1 . GLN B-2 2 164 ? 21.812  -151.299 21.403  1.000 121.29415 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   14297 N NE2 . GLN B-2 2 164 ? 21.002  -151.420 23.494  1.000 125.19646 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   14298 N N   . ASP B-2 2 165 ? 17.933  -149.842 21.319  1.000 125.86399 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-2 N   1 
+ATOM   14299 C CA  . ASP B-2 2 165 ? 16.783  -149.349 22.062  1.000 134.89371 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   14300 C C   . ASP B-2 2 165 ? 16.046  -148.225 21.348  1.000 122.72822 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-2 C   1 
+ATOM   14301 O O   . ASP B-2 2 165 ? 14.969  -147.830 21.802  1.000 128.27608 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-2 O   1 
+ATOM   14302 C CB  . ASP B-2 2 165 ? 17.214  -148.867 23.452  1.000 127.16965 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   14303 C CG  . ASP B-2 2 165 ? 17.616  -150.006 24.369  1.000 132.87475 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   14304 O OD1 . ASP B-2 2 165 ? 17.832  -151.129 23.866  1.000 124.66111 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   14305 O OD2 . ASP B-2 2 165 ? 17.707  -149.781 25.594  1.000 158.42755 ? ? ? ? ? -1 166 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   14306 N N   . SER B-2 2 166 ? 16.590  -147.707 20.250  1.000 102.06140 ? ? ? ? ? ?  167 SER B-2 N   1 
+ATOM   14307 C CA  . SER B-2 2 166 ? 15.949  -146.600 19.554  1.000 122.41598 ? ? ? ? ? ?  167 SER B-2 CA  1 
+ATOM   14308 C C   . SER B-2 2 166 ? 14.660  -147.058 18.880  1.000 120.50326 ? ? ? ? ? ?  167 SER B-2 C   1 
+ATOM   14309 O O   . SER B-2 2 166 ? 14.611  -148.116 18.247  1.000 130.42030 ? ? ? ? ? ?  167 SER B-2 O   1 
+ATOM   14310 C CB  . SER B-2 2 166 ? 16.901  -146.007 18.517  1.000 130.89787 ? ? ? ? ? ?  167 SER B-2 CB  1 
+ATOM   14311 O OG  . SER B-2 2 166 ? 17.294  -146.983 17.569  1.000 127.65861 ? ? ? ? ? ?  167 SER B-2 OG  1 
+ATOM   14312 N N   . ASP B-2 2 167 ? 13.611  -146.252 19.020  1.000 116.27641 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-2 N   1 
+ATOM   14313 C CA  . ASP B-2 2 167 ? 12.333  -146.549 18.395  1.000 119.65798 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   14314 C C   . ASP B-2 2 167 ? 12.382  -146.200 16.907  1.000 113.72270 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-2 C   1 
+ATOM   14315 O O   . ASP B-2 2 167 ? 13.407  -145.764 16.377  1.000 108.92479 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-2 O   1 
+ATOM   14316 C CB  . ASP B-2 2 167 ? 11.206  -145.805 19.111  1.000 117.92903 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   14317 C CG  . ASP B-2 2 167 ? 11.400  -144.301 19.105  1.000 117.35506 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   14318 O OD1 . ASP B-2 2 167 ? 11.123  -143.671 18.064  1.000 126.90865 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   14319 O OD2 . ASP B-2 2 167 ? 11.826  -143.749 20.141  1.000 132.51142 ? ? ? ? ? -1 168 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   14320 N N   . LYS B-2 2 168 ? 11.250  -146.390 16.222  1.000 123.41173 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-2 N   1 
+ATOM   14321 C CA  . LYS B-2 2 168 ? 11.187  -146.127 14.785  1.000 118.55575 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   14322 C C   . LYS B-2 2 168 ? 11.190  -144.632 14.479  1.000 117.61066 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-2 C   1 
+ATOM   14323 O O   . LYS B-2 2 168 ? 11.869  -144.191 13.545  1.000 111.17857 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-2 O   1 
+ATOM   14324 C CB  . LYS B-2 2 168 ? 9.958   -146.802 14.171  1.000 109.70858 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   14325 C CG  . LYS B-2 2 168 ? 8.635   -146.448 14.838  1.000 131.08465 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   14326 C CD  . LYS B-2 2 168 ? 7.469   -147.085 14.094  1.000 153.00573 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   14327 C CE  . LYS B-2 2 168 ? 6.137   -146.686 14.707  1.000 150.66614 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   14328 N NZ  . LYS B-2 2 168 ? 4.991   -147.283 13.967  1.000 145.54802 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   14329 N N   . ASP B-2 2 169 ? 10.429  -143.836 15.234  1.000 117.42608 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-2 N   1 
+ATOM   14330 C CA  . ASP B-2 2 169 ? 10.461  -142.390 15.026  1.000 117.02279 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   14331 C C   . ASP B-2 2 169 ? 11.835  -141.822 15.354  1.000 118.72889 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-2 C   1 
+ATOM   14332 O O   . ASP B-2 2 169 ? 12.325  -140.914 14.671  1.000 111.62822 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-2 O   1 
+ATOM   14333 C CB  . ASP B-2 2 169 ? 9.385   -141.700 15.867  1.000 132.91452 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   14334 C CG  . ASP B-2 2 169 ? 7.980   -142.038 15.408  1.000 137.23754 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   14335 O OD1 . ASP B-2 2 169 ? 7.771   -142.199 14.185  1.000 141.40266 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   14336 O OD2 . ASP B-2 2 169 ? 7.081   -142.138 16.269  1.000 147.14035 ? ? ? ? ? -1 170 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   14337 N N   . MET B-2 2 170 ? 12.474  -142.354 16.397  1.000 123.15966 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-2 N   1 
+ATOM   14338 C CA  . MET B-2 2 170 ? 13.841  -141.961 16.715  1.000 108.86410 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-2 CA  1 
+ATOM   14339 C C   . MET B-2 2 170 ? 14.806  -142.423 15.631  1.000 107.34549 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-2 C   1 
+ATOM   14340 O O   . MET B-2 2 170 ? 15.789  -141.736 15.330  1.000 106.73951 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-2 O   1 
+ATOM   14341 C CB  . MET B-2 2 170 ? 14.235  -142.534 18.077  1.000 111.98382 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-2 CB  1 
+ATOM   14342 C CG  . MET B-2 2 170 ? 15.578  -142.075 18.603  1.000 122.21426 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-2 CG  1 
+ATOM   14343 S SD  . MET B-2 2 170 ? 15.912  -142.777 20.228  1.000 111.21845 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-2 SD  1 
+ATOM   14344 C CE  . MET B-2 2 170 ? 14.455  -142.249 21.125  1.000 107.47943 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-2 CE  1 
+ATOM   14345 N N   . HIS B-2 2 171 ? 14.536  -143.584 15.030  1.000 117.27611 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-2 N   1 
+ATOM   14346 C CA  . HIS B-2 2 171 ? 15.376  -144.086 13.948  1.000 116.55720 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-2 CA  1 
+ATOM   14347 C C   . HIS B-2 2 171 ? 15.195  -143.275 12.671  1.000 118.25117 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-2 C   1 
+ATOM   14348 O O   . HIS B-2 2 171 ? 16.153  -143.104 11.908  1.000 117.10320 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-2 O   1 
+ATOM   14349 C CB  . HIS B-2 2 171 ? 15.063  -145.561 13.694  1.000 128.24444 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-2 CB  1 
+ATOM   14350 C CG  . HIS B-2 2 171 ? 15.682  -146.110 12.447  1.000 124.57451 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-2 CG  1 
+ATOM   14351 N ND1 . HIS B-2 2 171 ? 16.970  -146.600 12.408  1.000 127.22940 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-2 ND1 1 
+ATOM   14352 C CD2 . HIS B-2 2 171 ? 15.187  -146.254 11.195  1.000 115.72157 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-2 CD2 1 
+ATOM   14353 C CE1 . HIS B-2 2 171 ? 17.243  -147.019 11.186  1.000 122.41886 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-2 CE1 1 
+ATOM   14354 N NE2 . HIS B-2 2 171 ? 16.178  -146.821 10.430  1.000 128.63790 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-2 NE2 1 
+ATOM   14355 N N   . ASN B-2 2 172 ? 13.983  -142.772 12.421  1.000 121.41274 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-2 N   1 
+ATOM   14356 C CA  . ASN B-2 2 172 ? 13.731  -142.020 11.195  1.000 107.28895 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   14357 C C   . ASN B-2 2 172 ? 14.516  -140.715 11.170  1.000 107.17010 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-2 C   1 
+ATOM   14358 O O   . ASN B-2 2 172 ? 15.005  -140.300 10.113  1.000 113.48611 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-2 O   1 
+ATOM   14359 C CB  . ASN B-2 2 172 ? 12.235  -141.745 11.045  1.000 111.01514 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   14360 C CG  . ASN B-2 2 172 ? 11.449  -142.985 10.670  1.000 111.68449 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   14361 O OD1 . ASN B-2 2 172 ? 11.986  -144.093 10.647  1.000 118.72340 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   14362 N ND2 . ASN B-2 2 172 ? 10.167  -142.805 10.376  1.000 120.97994 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   14363 N N   . LEU B-2 2 173 ? 14.647  -140.054 12.322  1.000 112.91996 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-2 N   1 
+ATOM   14364 C CA  . LEU B-2 2 173 ? 15.379  -138.793 12.364  1.000 108.29362 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   14365 C C   . LEU B-2 2 173 ? 16.861  -139.003 12.082  1.000 105.10097 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-2 C   1 
+ATOM   14366 O O   . LEU B-2 2 173 ? 17.470  -138.231 11.332  1.000 102.21141 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-2 O   1 
+ATOM   14367 C CB  . LEU B-2 2 173 ? 15.187  -138.116 13.720  1.000 100.42495 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   14368 C CG  . LEU B-2 2 173 ? 15.840  -136.738 13.841  1.000 95.28573  ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   14369 C CD1 . LEU B-2 2 173 ? 14.950  -135.663 13.234  1.000 96.79813  ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   14370 C CD2 . LEU B-2 2 173 ? 16.170  -136.424 15.287  1.000 106.07667 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   14371 N N   . PHE B-2 2 174 ? 17.460  -140.039 12.674  1.000 99.74570  ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-2 N   1 
+ATOM   14372 C CA  . PHE B-2 2 174 ? 18.878  -140.302 12.452  1.000 104.18809 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   14373 C C   . PHE B-2 2 174 ? 19.159  -140.622 10.989  1.000 111.80178 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-2 C   1 
+ATOM   14374 O O   . PHE B-2 2 174 ? 20.135  -140.125 10.412  1.000 97.72757  ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-2 O   1 
+ATOM   14375 C CB  . PHE B-2 2 174 ? 19.345  -141.443 13.354  1.000 107.38821 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   14376 C CG  . PHE B-2 2 174 ? 19.252  -141.133 14.821  1.000 110.73593 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   14377 C CD1 . PHE B-2 2 174 ? 19.528  -139.859 15.293  1.000 98.90077  ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   14378 C CD2 . PHE B-2 2 174 ? 18.885  -142.112 15.729  1.000 123.11766 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   14379 C CE1 . PHE B-2 2 174 ? 19.444  -139.571 16.641  1.000 93.33074  ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   14380 C CE2 . PHE B-2 2 174 ? 18.798  -141.830 17.078  1.000 109.90663 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   14381 C CZ  . PHE B-2 2 174 ? 19.078  -140.557 17.534  1.000 101.87417 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   14382 N N   . MET B-2 2 175 ? 18.312  -141.446 10.368  1.000 117.53416 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-2 N   1 
+ATOM   14383 C CA  . MET B-2 2 175 ? 18.483  -141.746 8.951   1.000 114.43443 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-2 CA  1 
+ATOM   14384 C C   . MET B-2 2 175 ? 18.222  -140.522 8.084   1.000 106.06422 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-2 C   1 
+ATOM   14385 O O   . MET B-2 2 175 ? 18.831  -140.379 7.018   1.000 112.05128 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-2 O   1 
+ATOM   14386 C CB  . MET B-2 2 175 ? 17.560  -142.892 8.539   1.000 101.97588 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-2 CB  1 
+ATOM   14387 C CG  . MET B-2 2 175 ? 17.815  -144.188 9.285   1.000 100.50911 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-2 CG  1 
+ATOM   14388 S SD  . MET B-2 2 175 ? 19.403  -144.931 8.869   1.000 118.46971 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-2 SD  1 
+ATOM   14389 C CE  . MET B-2 2 175 ? 19.132  -145.352 7.149   1.000 146.50603 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-2 CE  1 
+ATOM   14390 N N   . TYR B-2 2 176 ? 17.323  -139.636 8.520   1.000 102.73414 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-2 N   1 
+ATOM   14391 C CA  . TYR B-2 2 176 ? 17.070  -138.409 7.772   1.000 95.56795  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   14392 C C   . TYR B-2 2 176 ? 18.300  -137.510 7.761   1.000 97.23497  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-2 C   1 
+ATOM   14393 O O   . TYR B-2 2 176 ? 18.584  -136.845 6.757   1.000 100.23637 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-2 O   1 
+ATOM   14394 C CB  . TYR B-2 2 176 ? 15.868  -137.672 8.365   1.000 91.03589  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   14395 C CG  . TYR B-2 2 176 ? 15.605  -136.315 7.750   1.000 88.80398  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   14396 C CD1 . TYR B-2 2 176 ? 14.879  -136.192 6.572   1.000 92.40324  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   14397 C CD2 . TYR B-2 2 176 ? 16.074  -135.155 8.354   1.000 95.36828  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   14398 C CE1 . TYR B-2 2 176 ? 14.634  -134.952 6.009   1.000 102.51405 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   14399 C CE2 . TYR B-2 2 176 ? 15.835  -133.912 7.798   1.000 106.23988 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   14400 C CZ  . TYR B-2 2 176 ? 15.115  -133.816 6.627   1.000 110.01068 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   14401 O OH  . TYR B-2 2 176 ? 14.876  -132.578 6.074   1.000 93.75096  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   14402 N N   . LEU B-2 2 177 ? 19.043  -137.475 8.870   1.000 104.61487 ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-2 N   1 
+ATOM   14403 C CA  . LEU B-2 2 177 ? 20.257  -136.669 8.915   1.000 108.15880 ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   14404 C C   . LEU B-2 2 177 ? 21.352  -137.257 8.035   1.000 106.67441 ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-2 C   1 
+ATOM   14405 O O   . LEU B-2 2 177 ? 22.189  -136.515 7.509   1.000 111.01692 ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-2 O   1 
+ATOM   14406 C CB  . LEU B-2 2 177 ? 20.747  -136.540 10.358  1.000 97.74220  ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   14407 C CG  . LEU B-2 2 177 ? 19.739  -135.987 11.367  1.000 96.54424  ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   14408 C CD1 . LEU B-2 2 177 ? 20.307  -136.037 12.775  1.000 90.16386  ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   14409 C CD2 . LEU B-2 2 177 ? 19.326  -134.570 11.005  1.000 90.69203  ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   14410 N N   . LYS B-2 2 178 ? 21.360  -138.579 7.860   1.000 107.97180 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-2 N   1 
+ATOM   14411 C CA  . LYS B-2 2 178 ? 22.373  -139.217 7.028   1.000 106.91305 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   14412 C C   . LYS B-2 2 178 ? 21.993  -139.185 5.553   1.000 115.41428 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-2 C   1 
+ATOM   14413 O O   . LYS B-2 2 178 ? 22.842  -138.915 4.697   1.000 118.42973 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-2 O   1 
+ATOM   14414 C CB  . LYS B-2 2 178 ? 22.592  -140.660 7.484   1.000 110.82756 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   14415 C CG  . LYS B-2 2 178 ? 23.605  -141.425 6.650   1.000 132.46582 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   14416 C CD  . LYS B-2 2 178 ? 23.626  -142.898 7.021   1.000 129.20397 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   14417 C CE  . LYS B-2 2 178 ? 22.307  -143.571 6.680   1.000 122.13951 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   14418 N NZ  . LYS B-2 2 178 ? 22.035  -143.553 5.216   1.000 122.35288 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   14419 N N   . ASP B-2 2 179 ? 20.725  -139.455 5.239   1.000 114.04000 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-2 N   1 
+ATOM   14420 C CA  . ASP B-2 2 179 ? 20.304  -139.538 3.844   1.000 114.71667 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   14421 C C   . ASP B-2 2 179 ? 20.123  -138.159 3.219   1.000 111.98158 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-2 C   1 
+ATOM   14422 O O   . ASP B-2 2 179 ? 20.567  -137.927 2.089   1.000 135.46892 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-2 O   1 
+ATOM   14423 C CB  . ASP B-2 2 179 ? 19.009  -140.346 3.735   1.000 117.80803 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   14424 C CG  . ASP B-2 2 179 ? 19.201  -141.810 4.092   1.000 121.94981 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   14425 O OD1 . ASP B-2 2 179 ? 20.364  -142.244 4.231   1.000 108.45446 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   14426 O OD2 . ASP B-2 2 179 ? 18.187  -142.527 4.236   1.000 112.74361 ? ? ? ? ? -1 180 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   14427 N N   . GLN B-2 2 180 ? 19.479  -137.235 3.931   1.000 100.25625 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-2 N   1 
+ATOM   14428 C CA  . GLN B-2 2 180 ? 19.177  -135.924 3.368   1.000 105.84077 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-2 CA  1 
+ATOM   14429 C C   . GLN B-2 2 180 ? 20.252  -134.889 3.689   1.000 113.22414 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-2 C   1 
+ATOM   14430 O O   . GLN B-2 2 180 ? 20.719  -134.180 2.793   1.000 118.11832 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-2 O   1 
+ATOM   14431 C CB  . GLN B-2 2 180 ? 17.811  -135.442 3.866   1.000 101.30150 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-2 CB  1 
+ATOM   14432 C CG  . GLN B-2 2 180 ? 16.645  -136.236 3.305   1.000 107.20622 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-2 CG  1 
+ATOM   14433 C CD  . GLN B-2 2 180 ? 16.560  -136.148 1.794   1.000 138.37362 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-2 CD  1 
+ATOM   14434 O OE1 . GLN B-2 2 180 ? 16.878  -135.117 1.201   1.000 129.78533 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   14435 N NE2 . GLN B-2 2 180 ? 16.134  -137.236 1.161   1.000 158.31861 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   14436 N N   . LEU B-2 2 181 ? 20.651  -134.785 4.955   1.000 99.37024  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-2 N   1 
+ATOM   14437 C CA  . LEU B-2 2 181 ? 21.643  -133.798 5.354   1.000 103.31282 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   14438 C C   . LEU B-2 2 181 ? 23.076  -134.293 5.205   1.000 110.86157 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-2 C   1 
+ATOM   14439 O O   . LEU B-2 2 181 ? 24.006  -133.496 5.370   1.000 119.83111 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-2 O   1 
+ATOM   14440 C CB  . LEU B-2 2 181 ? 21.396  -133.355 6.800   1.000 100.35005 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   14441 C CG  . LEU B-2 2 181 ? 20.013  -132.763 7.089   1.000 82.65020  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   14442 C CD1 . LEU B-2 2 181 ? 19.998  -132.090 8.449   1.000 104.46901 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   14443 C CD2 . LEU B-2 2 181 ? 19.591  -131.784 6.002   1.000 92.21942  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   14444 N N   . LYS B-2 2 182 ? 23.271  -135.577 4.899   1.000 99.04190  ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-2 N   1 
+ATOM   14445 C CA  . LYS B-2 2 182 ? 24.595  -136.149 4.644   1.000 115.14266 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   14446 C C   . LYS B-2 2 182 ? 25.539  -135.927 5.826   1.000 118.61321 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-2 C   1 
+ATOM   14447 O O   . LYS B-2 2 182 ? 26.660  -135.437 5.675   1.000 115.86201 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-2 O   1 
+ATOM   14448 C CB  . LYS B-2 2 182 ? 25.194  -135.590 3.351   1.000 112.04661 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   14449 C CG  . LYS B-2 2 182 ? 24.378  -135.894 2.104   1.000 118.80822 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   14450 C CD  . LYS B-2 2 182 ? 24.283  -137.391 1.854   1.000 129.97216 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   14451 C CE  . LYS B-2 2 182 ? 23.501  -137.691 0.585   1.000 123.69363 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   14452 N NZ  . LYS B-2 2 182 ? 23.402  -139.154 0.326   1.000 124.82514 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   14453 N N   . ILE B-2 2 183 ? 25.073  -136.296 7.016   1.000 109.59075 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-2 N   1 
+ATOM   14454 C CA  . ILE B-2 2 183 ? 25.860  -136.191 8.239   1.000 102.04228 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   14455 C C   . ILE B-2 2 183 ? 26.365  -137.576 8.611   1.000 97.33526  ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-2 C   1 
+ATOM   14456 O O   . ILE B-2 2 183 ? 25.587  -138.538 8.652   1.000 103.08716 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-2 O   1 
+ATOM   14457 C CB  . ILE B-2 2 183 ? 25.036  -135.577 9.384   1.000 99.85883  ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   14458 C CG1 . ILE B-2 2 183 ? 24.602  -134.157 9.021   1.000 102.05371 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   14459 C CG2 . ILE B-2 2 183 ? 25.835  -135.580 10.680  1.000 92.28164  ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   14460 C CD1 . ILE B-2 2 183 ? 23.889  -133.435 10.137  1.000 90.73976  ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   14461 N N   . LYS B-2 2 184 ? 27.666  -137.680 8.875   1.000 110.60532 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-2 N   1 
+ATOM   14462 C CA  . LYS B-2 2 184 ? 28.254  -138.954 9.264   1.000 105.68632 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   14463 C C   . LYS B-2 2 184 ? 27.646  -139.442 10.573  1.000 107.27973 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-2 C   1 
+ATOM   14464 O O   . LYS B-2 2 184 ? 27.400  -138.658 11.494  1.000 110.73946 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-2 O   1 
+ATOM   14465 C CB  . LYS B-2 2 184 ? 29.771  -138.812 9.403   1.000 107.68618 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   14466 C CG  . LYS B-2 2 184 ? 30.470  -138.274 8.160   1.000 121.50228 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   14467 C CD  . LYS B-2 2 184 ? 30.590  -139.337 7.079   1.000 128.50123 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   14468 C CE  . LYS B-2 2 184 ? 31.213  -138.770 5.812   1.000 130.28465 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   14469 N NZ  . LYS B-2 2 184 ? 30.318  -137.778 5.151   1.000 144.34999 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   14470 N N   . LEU B-2 2 185 ? 27.396  -140.746 10.651  1.000 104.10647 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-2 N   1 
+ATOM   14471 C CA  . LEU B-2 2 185 ? 26.794  -141.364 11.824  1.000 97.48478  ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   14472 C C   . LEU B-2 2 185 ? 27.702  -142.466 12.348  1.000 105.33136 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-2 C   1 
+ATOM   14473 O O   . LEU B-2 2 185 ? 28.078  -143.375 11.600  1.000 124.68106 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-2 O   1 
+ATOM   14474 C CB  . LEU B-2 2 185 ? 25.411  -141.937 11.503  1.000 106.98510 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   14475 C CG  . LEU B-2 2 185 ? 24.286  -140.934 11.246  1.000 104.42865 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   14476 C CD1 . LEU B-2 2 185 ? 22.975  -141.663 11.006  1.000 97.95478  ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   14477 C CD2 . LEU B-2 2 185 ? 24.159  -139.966 12.409  1.000 107.73597 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   14478 N N   . PHE B-2 2 186 ? 28.048  -142.380 13.629  1.000 102.12602 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-2 N   1 
+ATOM   14479 C CA  . PHE B-2 2 186 ? 28.791  -143.422 14.329  1.000 102.16699 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   14480 C C   . PHE B-2 2 186 ? 27.818  -144.108 15.278  1.000 102.93042 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-2 C   1 
+ATOM   14481 O O   . PHE B-2 2 186 ? 27.404  -143.522 16.284  1.000 113.39039 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-2 O   1 
+ATOM   14482 C CB  . PHE B-2 2 186 ? 29.985  -142.836 15.080  1.000 107.93875 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   14483 C CG  . PHE B-2 2 186 ? 30.940  -143.870 15.606  1.000 106.70065 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   14484 C CD1 . PHE B-2 2 186 ? 30.712  -144.492 16.823  1.000 107.24719 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   14485 C CD2 . PHE B-2 2 186 ? 32.070  -144.216 14.884  1.000 113.01379 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   14486 C CE1 . PHE B-2 2 186 ? 31.592  -145.443 17.306  1.000 111.33039 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   14487 C CE2 . PHE B-2 2 186 ? 32.953  -145.164 15.362  1.000 110.49906 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   14488 C CZ  . PHE B-2 2 186 ? 32.714  -145.778 16.575  1.000 120.43230 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   14489 N N   . ILE B-2 2 187 ? 27.456  -145.347 14.958  1.000 113.24886 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-2 N   1 
+ATOM   14490 C CA  . ILE B-2 2 187 ? 26.394  -146.068 15.648  1.000 111.70922 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   14491 C C   . ILE B-2 2 187 ? 27.012  -147.177 16.487  1.000 119.78080 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-2 C   1 
+ATOM   14492 O O   . ILE B-2 2 187 ? 27.849  -147.945 15.997  1.000 129.82427 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-2 O   1 
+ATOM   14493 C CB  . ILE B-2 2 187 ? 25.370  -146.636 14.650  1.000 115.42471 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   14494 C CG1 . ILE B-2 2 187 ? 24.774  -145.509 13.806  1.000 127.28573 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   14495 C CG2 . ILE B-2 2 187 ? 24.276  -147.391 15.377  1.000 124.59671 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   14496 C CD1 . ILE B-2 2 187 ? 23.662  -145.962 12.892  1.000 134.40149 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   14497 N N   . VAL B-2 2 188 ? 26.597  -147.259 17.749  1.000 112.18536 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-2 N   1 
+ATOM   14498 C CA  . VAL B-2 2 188 ? 27.031  -148.301 18.672  1.000 110.36352 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   14499 C C   . VAL B-2 2 188 ? 25.790  -148.981 19.231  1.000 118.35997 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-2 C   1 
+ATOM   14500 O O   . VAL B-2 2 188 ? 24.881  -148.308 19.731  1.000 128.65367 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-2 O   1 
+ATOM   14501 C CB  . VAL B-2 2 188 ? 27.902  -147.731 19.806  1.000 115.08381 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   14502 C CG1 . VAL B-2 2 188 ? 27.924  -148.683 20.988  1.000 124.26322 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   14503 C CG2 . VAL B-2 2 188 ? 29.315  -147.468 19.307  1.000 106.58040 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   14504 N N   . GLY B-2 2 189 ? 25.749  -150.309 19.142  1.000 119.10825 ? ? ? ? ? ?  190 GLY B-2 N   1 
+ATOM   14505 C CA  . GLY B-2 2 189 ? 24.597  -151.039 19.637  1.000 137.24032 ? ? ? ? ? ?  190 GLY B-2 CA  1 
+ATOM   14506 C C   . GLY B-2 2 189 ? 24.924  -152.490 19.904  1.000 139.61509 ? ? ? ? ? ?  190 GLY B-2 C   1 
+ATOM   14507 O O   . GLY B-2 2 189 ? 25.999  -152.988 19.561  1.000 146.82676 ? ? ? ? ? ?  190 GLY B-2 O   1 
+ATOM   14508 N N   . ASP B-2 2 190 ? 23.964  -153.168 20.528  1.000 147.73180 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-2 N   1 
+ATOM   14509 C CA  . ASP B-2 2 190 ? 24.086  -154.584 20.855  1.000 160.21713 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   14510 C C   . ASP B-2 2 190 ? 23.098  -155.382 20.015  1.000 162.36553 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-2 C   1 
+ATOM   14511 O O   . ASP B-2 2 190 ? 21.879  -155.223 20.187  1.000 155.65611 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-2 O   1 
+ATOM   14512 C CB  . ASP B-2 2 190 ? 23.829  -154.813 22.346  1.000 151.45206 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   14513 C CG  . ASP B-2 2 190 ? 24.056  -156.253 22.766  1.000 161.04385 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   14514 O OD1 . ASP B-2 2 190 ? 24.623  -157.029 21.969  1.000 153.33364 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   14515 O OD2 . ASP B-2 2 190 ? 23.665  -156.610 23.898  1.000 184.41953 ? ? ? ? ? -1 191 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   14516 N N   . PRO B-2 2 191 ? 23.559  -156.243 19.102  1.000 167.62208 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-2 N   1 
+ATOM   14517 C CA  . PRO B-2 2 191 ? 22.611  -156.997 18.267  1.000 163.06834 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-2 CA  1 
+ATOM   14518 C C   . PRO B-2 2 191 ? 21.802  -158.023 19.039  1.000 171.09388 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-2 C   1 
+ATOM   14519 O O   . PRO B-2 2 191 ? 20.725  -158.415 18.573  1.000 173.34747 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-2 O   1 
+ATOM   14520 C CB  . PRO B-2 2 191 ? 23.517  -157.668 17.226  1.000 159.52457 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-2 CB  1 
+ATOM   14521 C CG  . PRO B-2 2 191 ? 24.841  -157.780 17.906  1.000 173.46964 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-2 CG  1 
+ATOM   14522 C CD  . PRO B-2 2 191 ? 24.960  -156.554 18.769  1.000 169.61384 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-2 CD  1 
+ATOM   14523 N N   . LYS B-2 2 192 ? 22.278  -158.468 20.198  1.000 168.15321 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-2 N   1 
+ATOM   14524 C CA  . LYS B-2 2 192 ? 21.545  -159.457 20.975  1.000 177.71472 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   14525 C C   . LYS B-2 2 192 ? 20.355  -158.807 21.670  1.000 183.48349 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-2 C   1 
+ATOM   14526 O O   . LYS B-2 2 192 ? 20.411  -157.642 22.073  1.000 175.19286 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-2 O   1 
+ATOM   14527 C CB  . LYS B-2 2 192 ? 22.468  -160.118 21.998  1.000 169.64550 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   14528 C CG  . LYS B-2 2 192 ? 23.084  -161.435 21.532  1.000 172.92266 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   14529 C CD  . LYS B-2 2 192 ? 23.596  -161.355 20.100  1.000 163.10396 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   14530 C CE  . LYS B-2 2 192 ? 24.313  -162.630 19.691  1.000 154.27222 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   14531 N NZ  . LYS B-2 2 192 ? 25.637  -162.755 20.363  1.000 151.77206 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   14532 N N   . GLN B-2 2 193 ? 19.268  -159.573 21.804  1.000 194.70545 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-2 N   1 
+ATOM   14533 C CA  . GLN B-2 2 193 ? 18.047  -159.033 22.396  1.000 196.05591 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-2 CA  1 
+ATOM   14534 C C   . GLN B-2 2 193 ? 18.280  -158.579 23.833  1.000 194.02906 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-2 C   1 
+ATOM   14535 O O   . GLN B-2 2 193 ? 17.765  -157.535 24.252  1.000 208.20464 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-2 O   1 
+ATOM   14536 C CB  . GLN B-2 2 193 ? 16.925  -160.071 22.334  1.000 200.31151 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-2 CB  1 
+ATOM   14537 C CG  . GLN B-2 2 193 ? 16.526  -160.497 20.925  1.000 189.00354 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-2 CG  1 
+ATOM   14538 C CD  . GLN B-2 2 193 ? 17.416  -161.591 20.363  1.000 180.77694 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-2 CD  1 
+ATOM   14539 O OE1 . GLN B-2 2 193 ? 18.291  -162.113 21.054  1.000 167.81044 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   14540 N NE2 . GLN B-2 2 193 ? 17.194  -161.944 19.102  1.000 174.75642 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   14541 N N   . SER B-2 2 194 ? 19.047  -159.356 24.602  1.000 191.27428 ? ? ? ? ? ?  195 SER B-2 N   1 
+ATOM   14542 C CA  . SER B-2 2 194 ? 19.456  -158.997 25.957  1.000 193.25998 ? ? ? ? ? ?  195 SER B-2 CA  1 
+ATOM   14543 C C   . SER B-2 2 194 ? 18.265  -158.769 26.879  1.000 169.29542 ? ? ? ? ? ?  195 SER B-2 C   1 
+ATOM   14544 O O   . SER B-2 2 194 ? 17.172  -159.292 26.640  1.000 152.82310 ? ? ? ? ? ?  195 SER B-2 O   1 
+ATOM   14545 C CB  . SER B-2 2 194 ? 20.348  -157.753 25.935  1.000 196.07794 ? ? ? ? ? ?  195 SER B-2 CB  1 
+ATOM   14546 O OG  . SER B-2 2 194 ? 21.498  -157.964 25.136  1.000 183.50817 ? ? ? ? ? ?  195 SER B-2 OG  1 
+ATOM   14547 N N   . ILE B-2 2 195 ? 18.476  -157.986 27.934  1.000 168.02746 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-2 N   1 
+ATOM   14548 C CA  . ILE B-2 2 195 ? 17.469  -157.798 28.969  1.000 173.41720 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   14549 C C   . ILE B-2 2 195 ? 16.989  -156.359 29.083  1.000 181.48719 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-2 C   1 
+ATOM   14550 O O   . ILE B-2 2 195 ? 15.876  -156.133 29.586  1.000 153.96794 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-2 O   1 
+ATOM   14551 C CB  . ILE B-2 2 195 ? 17.990  -158.294 30.337  1.000 167.28253 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   14552 C CG1 . ILE B-2 2 195 ? 18.735  -157.179 31.080  1.000 176.56339 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   14553 C CG2 . ILE B-2 2 195 ? 18.909  -159.491 30.149  1.000 171.76524 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   14554 C CD1 . ILE B-2 2 195 ? 19.419  -157.637 32.364  1.000 132.67578 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   14555 N N   . TYR B-2 2 196 ? 17.760  -155.379 28.621  1.000 193.22000 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-2 N   1 
+ATOM   14556 C CA  . TYR B-2 2 196 ? 17.484  -153.972 28.870  1.000 204.10274 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   14557 C C   . TYR B-2 2 196 ? 17.038  -153.318 27.570  1.000 185.78898 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-2 C   1 
+ATOM   14558 O O   . TYR B-2 2 196 ? 17.772  -153.341 26.575  1.000 161.03543 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-2 O   1 
+ATOM   14559 C CB  . TYR B-2 2 196 ? 18.722  -153.274 29.434  1.000 216.66918 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   14560 C CG  . TYR B-2 2 196 ? 18.423  -152.050 30.268  1.000 216.64551 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   14561 C CD1 . TYR B-2 2 196 ? 18.179  -150.821 29.670  1.000 208.43579 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   14562 C CD2 . TYR B-2 2 196 ? 18.395  -152.123 31.655  1.000 197.42061 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   14563 C CE1 . TYR B-2 2 196 ? 17.908  -149.700 30.428  1.000 207.30835 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   14564 C CE2 . TYR B-2 2 196 ? 18.126  -151.007 32.422  1.000 195.78400 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   14565 C CZ  . TYR B-2 2 196 ? 17.883  -149.799 31.801  1.000 209.36678 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   14566 O OH  . TYR B-2 2 196 ? 17.613  -148.678 32.551  1.000 168.76749 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   14567 N N   . ILE B-2 2 197 ? 15.837  -152.745 27.580  1.000 181.88084 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-2 N   1 
+ATOM   14568 C CA  . ILE B-2 2 197 ? 15.279  -152.058 26.422  1.000 167.38046 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   14569 C C   . ILE B-2 2 197 ? 14.541  -150.815 26.902  1.000 171.53433 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-2 C   1 
+ATOM   14570 O O   . ILE B-2 2 197 ? 13.919  -150.821 27.969  1.000 186.41799 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-2 O   1 
+ATOM   14571 C CB  . ILE B-2 2 197 ? 14.340  -152.977 25.606  1.000 151.62783 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   14572 C CG1 . ILE B-2 2 197 ? 13.293  -153.638 26.509  1.000 155.11078 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   14573 C CG2 . ILE B-2 2 197 ? 15.136  -154.031 24.839  1.000 131.78328 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   14574 C CD1 . ILE B-2 2 197 ? 11.936  -152.957 26.489  1.000 140.70272 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   14575 N N   . TRP B-2 2 198 ? 14.633  -149.743 26.121  1.000 161.28785 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-2 N   1 
+ATOM   14576 C CA  . TRP B-2 2 198 ? 13.794  -148.574 26.338  1.000 139.82975 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-2 CA  1 
+ATOM   14577 C C   . TRP B-2 2 198 ? 12.362  -148.896 25.923  1.000 142.57514 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-2 C   1 
+ATOM   14578 O O   . TRP B-2 2 198 ? 12.128  -149.692 25.011  1.000 141.92947 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-2 O   1 
+ATOM   14579 C CB  . TRP B-2 2 198 ? 14.354  -147.379 25.561  1.000 144.89883 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-2 CB  1 
+ATOM   14580 C CG  . TRP B-2 2 198 ? 13.346  -146.487 24.892  1.000 141.23675 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-2 CG  1 
+ATOM   14581 C CD1 . TRP B-2 2 198 ? 13.012  -146.480 23.568  1.000 137.30639 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-2 CD1 1 
+ATOM   14582 C CD2 . TRP B-2 2 198 ? 12.570  -145.451 25.506  1.000 145.78120 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-2 CD2 1 
+ATOM   14583 N NE1 . TRP B-2 2 198 ? 12.068  -145.513 23.322  1.000 118.55246 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-2 NE1 1 
+ATOM   14584 C CE2 . TRP B-2 2 198 ? 11.778  -144.868 24.495  1.000 138.43698 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-2 CE2 1 
+ATOM   14585 C CE3 . TRP B-2 2 198 ? 12.459  -144.965 26.812  1.000 140.82749 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-2 CE3 1 
+ATOM   14586 C CZ2 . TRP B-2 2 198 ? 10.890  -143.825 24.750  1.000 121.85957 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-2 CZ2 1 
+ATOM   14587 C CZ3 . TRP B-2 2 198 ? 11.578  -143.927 27.063  1.000 143.29760 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-2 CZ3 1 
+ATOM   14588 C CH2 . TRP B-2 2 198 ? 10.805  -143.370 26.037  1.000 128.17152 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-2 CH2 1 
+ATOM   14589 N N   . ARG B-2 2 199 ? 11.397  -148.274 26.611  1.000 147.74371 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-2 N   1 
+ATOM   14590 C CA  . ARG B-2 2 199 ? 10.001  -148.708 26.539  1.000 158.09821 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-2 CA  1 
+ATOM   14591 C C   . ARG B-2 2 199 ? 9.458   -148.784 25.115  1.000 155.12025 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-2 C   1 
+ATOM   14592 O O   . ARG B-2 2 199 ? 8.467   -149.485 24.880  1.000 168.32028 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-2 O   1 
+ATOM   14593 C CB  . ARG B-2 2 199 ? 9.119   -147.775 27.373  1.000 163.83740 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-2 CB  1 
+ATOM   14594 C CG  . ARG B-2 2 199 ? 9.089   -146.343 26.873  1.000 154.62383 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-2 CG  1 
+ATOM   14595 C CD  . ARG B-2 2 199 ? 8.242   -145.454 27.769  1.000 155.47496 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-2 CD  1 
+ATOM   14596 N NE  . ARG B-2 2 199 ? 6.814   -145.689 27.591  1.000 168.05487 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-2 NE  1 
+ATOM   14597 C CZ  . ARG B-2 2 199 ? 6.056   -145.055 26.707  1.000 154.38300 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-2 CZ  1 
+ATOM   14598 N NH1 . ARG B-2 2 199 ? 6.562   -144.148 25.888  1.000 138.42265 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-2 NH1 1 
+ATOM   14599 N NH2 . ARG B-2 2 199 ? 4.758   -145.338 26.643  1.000 153.32922 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-2 NH2 1 
+ATOM   14600 N N   . GLY B-2 2 200 ? 10.074  -148.090 24.164  1.000 137.71056 ? ? ? ? ? ?  201 GLY B-2 N   1 
+ATOM   14601 C CA  . GLY B-2 2 200 ? 9.641   -148.176 22.784  1.000 126.50449 ? ? ? ? ? ?  201 GLY B-2 CA  1 
+ATOM   14602 C C   . GLY B-2 2 200 ? 10.680  -148.787 21.867  1.000 128.33482 ? ? ? ? ? ?  201 GLY B-2 C   1 
+ATOM   14603 O O   . GLY B-2 2 200 ? 10.710  -148.487 20.670  1.000 117.63310 ? ? ? ? ? ?  201 GLY B-2 O   1 
+ATOM   14604 N N   . ALA B-2 2 201 ? 11.531  -149.652 22.413  1.000 138.68208 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B-2 N   1 
+ATOM   14605 C CA  . ALA B-2 2 201 ? 12.626  -150.221 21.640  1.000 133.05351 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   14606 C C   . ALA B-2 2 201 ? 12.115  -151.185 20.578  1.000 145.93153 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B-2 C   1 
+ATOM   14607 O O   . ALA B-2 2 201 ? 11.190  -151.967 20.815  1.000 159.94591 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B-2 O   1 
+ATOM   14608 C CB  . ALA B-2 2 201 ? 13.607  -150.950 22.558  1.000 136.61691 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   14609 N N   . GLU B-2 2 202 ? 12.731  -151.127 19.404  1.000 135.29296 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-2 N   1 
+ATOM   14610 C CA  . GLU B-2 2 202 ? 12.519  -152.115 18.347  1.000 166.39110 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   14611 C C   . GLU B-2 2 202 ? 13.879  -152.535 17.809  1.000 156.44559 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-2 C   1 
+ATOM   14612 O O   . GLU B-2 2 202 ? 14.506  -151.761 17.057  1.000 141.48446 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-2 O   1 
+ATOM   14613 C CB  . GLU B-2 2 202 ? 11.647  -151.558 17.226  1.000 165.09142 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   14614 C CG  . GLU B-2 2 202 ? 11.385  -152.558 16.116  1.000 151.09910 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   14615 C CD  . GLU B-2 2 202 ? 10.454  -152.019 15.054  1.000 160.53325 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   14616 O OE1 . GLU B-2 2 202 ? 10.064  -150.837 15.146  1.000 166.62929 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   14617 O OE2 . GLU B-2 2 202 ? 10.111  -152.782 14.127  1.000 178.66450 ? ? ? ? ? -1 203 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   14618 N N   . PRO B-2 2 203 ? 14.379  -153.727 18.152  1.000 153.30926 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-2 N   1 
+ATOM   14619 C CA  . PRO B-2 2 203 ? 15.717  -154.120 17.680  1.000 139.85401 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-2 CA  1 
+ATOM   14620 C C   . PRO B-2 2 203 ? 15.801  -154.352 16.181  1.000 154.93318 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-2 C   1 
+ATOM   14621 O O   . PRO B-2 2 203 ? 16.917  -154.480 15.661  1.000 152.10916 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-2 O   1 
+ATOM   14622 C CB  . PRO B-2 2 203 ? 16.000  -155.418 18.452  1.000 154.43241 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-2 CB  1 
+ATOM   14623 C CG  . PRO B-2 2 203 ? 15.019  -155.432 19.581  1.000 154.23583 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-2 CG  1 
+ATOM   14624 C CD  . PRO B-2 2 203 ? 13.803  -154.733 19.058  1.000 154.19507 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-2 CD  1 
+ATOM   14625 N N   . GLU B-2 2 204 ? 14.671  -154.403 15.471  1.000 164.64735 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-2 N   1 
+ATOM   14626 C CA  . GLU B-2 2 204 ? 14.704  -154.751 14.053  1.000 175.09769 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   14627 C C   . GLU B-2 2 204 ? 15.315  -153.633 13.214  1.000 168.31444 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-2 C   1 
+ATOM   14628 O O   . GLU B-2 2 204 ? 16.010  -153.904 12.227  1.000 167.63843 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-2 O   1 
+ATOM   14629 C CB  . GLU B-2 2 204 ? 13.292  -155.090 13.568  1.000 185.92564 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   14630 C CG  . GLU B-2 2 204 ? 13.201  -155.485 12.100  1.000 186.47379 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   14631 C CD  . GLU B-2 2 204 ? 12.796  -154.327 11.208  1.000 191.90557 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   14632 O OE1 . GLU B-2 2 204 ? 11.707  -153.755 11.430  1.000 184.36991 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   14633 O OE2 . GLU B-2 2 204 ? 13.572  -153.983 10.291  1.000 197.40696 ? ? ? ? ? -1 205 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   14634 N N   . ASN B-2 2 205 ? 15.073  -152.373 13.588  1.000 162.82955 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-2 N   1 
+ATOM   14635 C CA  . ASN B-2 2 205 ? 15.647  -151.262 12.833  1.000 155.27204 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   14636 C C   . ASN B-2 2 205 ? 17.169  -151.272 12.911  1.000 151.49442 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-2 C   1 
+ATOM   14637 O O   . ASN B-2 2 205 ? 17.852  -150.964 11.927  1.000 142.04664 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-2 O   1 
+ATOM   14638 C CB  . ASN B-2 2 205 ? 15.080  -149.931 13.333  1.000 137.89599 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   14639 C CG  . ASN B-2 2 205 ? 15.211  -149.759 14.838  1.000 153.44901 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   14640 O OD1 . ASN B-2 2 205 ? 16.200  -150.172 15.443  1.000 150.10880 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   14641 N ND2 . ASN B-2 2 205 ? 14.205  -149.144 15.449  1.000 150.94495 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   14642 N N   . PHE B-2 2 206 ? 17.719  -151.625 14.074  1.000 152.64813 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-2 N   1 
+ATOM   14643 C CA  . PHE B-2 2 206 ? 19.161  -151.808 14.188  1.000 134.36675 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   14644 C C   . PHE B-2 2 206 ? 19.609  -153.054 13.434  1.000 151.03060 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-2 C   1 
+ATOM   14645 O O   . PHE B-2 2 206 ? 20.610  -153.029 12.708  1.000 142.26798 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-2 O   1 
+ATOM   14646 C CB  . PHE B-2 2 206 ? 19.559  -151.894 15.663  1.000 134.07205 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   14647 C CG  . PHE B-2 2 206 ? 21.037  -152.057 15.891  1.000 128.68470 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   14648 C CD1 . PHE B-2 2 206 ? 21.959  -151.500 15.018  1.000 114.61144 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   14649 C CD2 . PHE B-2 2 206 ? 21.503  -152.772 16.982  1.000 140.78735 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   14650 C CE1 . PHE B-2 2 206 ? 23.316  -151.654 15.230  1.000 120.00412 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   14651 C CE2 . PHE B-2 2 206 ? 22.858  -152.929 17.199  1.000 132.33446 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   14652 C CZ  . PHE B-2 2 206 ? 23.766  -152.369 16.322  1.000 129.73716 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   14653 N N   . ASN B-2 2 207 ? 18.874  -154.158 13.594  1.000 160.59843 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-2 N   1 
+ATOM   14654 C CA  . ASN B-2 2 207 ? 19.214  -155.384 12.880  1.000 155.95159 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   14655 C C   . ASN B-2 2 207 ? 19.073  -155.203 11.374  1.000 151.79323 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-2 C   1 
+ATOM   14656 O O   . ASN B-2 2 207 ? 19.845  -155.776 10.598  1.000 157.46154 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-2 O   1 
+ATOM   14657 C CB  . ASN B-2 2 207 ? 18.334  -156.536 13.368  1.000 154.03050 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   14658 C CG  . ASN B-2 2 207 ? 18.590  -156.891 14.819  1.000 157.21408 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   14659 O OD1 . ASN B-2 2 207 ? 19.259  -156.153 15.543  1.000 157.23872 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   14660 N ND2 . ASN B-2 2 207 ? 18.053  -158.025 15.254  1.000 142.78515 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   14661 N N   . GLY B-2 2 208 ? 18.094  -154.404 10.942  1.000 148.21543 ? ? ? ? ? ?  209 GLY B-2 N   1 
+ATOM   14662 C CA  . GLY B-2 2 208 ? 17.911  -154.173 9.520   1.000 159.49123 ? ? ? ? ? ?  209 GLY B-2 CA  1 
+ATOM   14663 C C   . GLY B-2 2 208 ? 19.061  -153.420 8.884   1.000 156.98348 ? ? ? ? ? ?  209 GLY B-2 C   1 
+ATOM   14664 O O   . GLY B-2 2 208 ? 19.388  -153.651 7.716   1.000 156.05112 ? ? ? ? ? ?  209 GLY B-2 O   1 
+ATOM   14665 N N   . LEU B-2 2 209 ? 19.688  -152.512 9.634   1.000 158.43979 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-2 N   1 
+ATOM   14666 C CA  . LEU B-2 2 209 ? 20.846  -151.796 9.112   1.000 156.64015 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   14667 C C   . LEU B-2 2 209 ? 22.050  -152.716 8.949   1.000 160.78545 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-2 C   1 
+ATOM   14668 O O   . LEU B-2 2 209 ? 22.875  -152.502 8.055   1.000 150.10095 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-2 O   1 
+ATOM   14669 C CB  . LEU B-2 2 209 ? 21.192  -150.621 10.028  1.000 145.75228 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   14670 C CG  . LEU B-2 2 209 ? 20.639  -149.248 9.638   1.000 128.29386 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   14671 C CD1 . LEU B-2 2 209 ? 19.137  -149.295 9.401   1.000 128.85681 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   14672 C CD2 . LEU B-2 2 209 ? 20.984  -148.223 10.705  1.000 110.18995 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   14673 N N   . ILE B-2 2 210 ? 22.168  -153.740 9.797   1.000 163.60743 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-2 N   1 
+ATOM   14674 C CA  . ILE B-2 2 210 ? 23.278  -154.679 9.677   1.000 162.49090 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   14675 C C   . ILE B-2 2 210 ? 23.117  -155.543 8.433   1.000 171.02322 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-2 C   1 
+ATOM   14676 O O   . ILE B-2 2 210 ? 24.108  -155.980 7.835   1.000 175.07809 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-2 O   1 
+ATOM   14677 C CB  . ILE B-2 2 210 ? 23.380  -155.538 10.952  1.000 151.68352 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   14678 C CG1 . ILE B-2 2 210 ? 23.505  -154.646 12.187  1.000 140.93120 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   14679 C CG2 . ILE B-2 2 210 ? 24.558  -156.497 10.871  1.000 151.91118 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   14680 C CD1 . ILE B-2 2 210 ? 23.653  -155.417 13.479  1.000 133.24878 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   14681 N N   . GLU B-2 2 211 ? 21.877  -155.788 8.013   1.000 164.66446 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-2 N   1 
+ATOM   14682 C CA  . GLU B-2 2 211 ? 21.591  -156.715 6.925   1.000 149.87896 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   14683 C C   . GLU B-2 2 211 ? 21.553  -156.048 5.555   1.000 164.12120 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-2 C   1 
+ATOM   14684 O O   . GLU B-2 2 211 ? 22.118  -156.583 4.598   1.000 173.25934 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-2 O   1 
+ATOM   14685 C CB  . GLU B-2 2 211 ? 20.255  -157.414 7.175   1.000 147.03646 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   14686 C CG  . GLU B-2 2 211 ? 20.188  -158.162 8.486   1.000 166.80406 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   14687 C CD  . GLU B-2 2 211 ? 18.778  -158.584 8.829   1.000 187.63720 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   14688 O OE1 . GLU B-2 2 211 ? 17.844  -158.200 8.092   1.000 183.93871 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   14689 O OE2 . GLU B-2 2 211 ? 18.604  -159.299 9.835   1.000 199.06180 ? ? ? ? ? -1 212 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   14690 N N   . ASN B-2 2 212 ? 20.899  -154.893 5.435   1.000 169.39769 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-2 N   1 
+ATOM   14691 C CA  . ASN B-2 2 212 ? 20.578  -154.333 4.133   1.000 166.52969 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   14692 C C   . ASN B-2 2 212 ? 21.157  -152.958 3.845   1.000 175.93928 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-2 C   1 
+ATOM   14693 O O   . ASN B-2 2 212 ? 20.803  -152.375 2.816   1.000 181.94755 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-2 O   1 
+ATOM   14694 C CB  . ASN B-2 2 212 ? 19.055  -154.268 3.951   1.000 162.91448 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   14695 C CG  . ASN B-2 2 212 ? 18.363  -155.547 4.346   1.000 178.07942 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   14696 O OD1 . ASN B-2 2 212 ? 17.996  -155.735 5.503   1.000 177.23678 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   14697 N ND2 . ASN B-2 2 212 ? 18.193  -156.446 3.383   1.000 189.18723 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   14698 N N   . SER B-2 2 213 ? 22.015  -152.419 4.699   1.000 176.28094 ? ? ? ? ? ?  214 SER B-2 N   1 
+ATOM   14699 C CA  . SER B-2 2 213 ? 22.534  -151.076 4.493   1.000 169.61329 ? ? ? ? ? ?  214 SER B-2 CA  1 
+ATOM   14700 C C   . SER B-2 2 213 ? 23.889  -151.153 3.793   1.000 172.03659 ? ? ? ? ? ?  214 SER B-2 C   1 
+ATOM   14701 O O   . SER B-2 2 213 ? 24.821  -151.800 4.289   1.000 163.62277 ? ? ? ? ? ?  214 SER B-2 O   1 
+ATOM   14702 C CB  . SER B-2 2 213 ? 22.650  -150.322 5.814   1.000 155.34708 ? ? ? ? ? ?  214 SER B-2 CB  1 
+ATOM   14703 O OG  . SER B-2 2 213 ? 23.169  -149.018 5.617   1.000 146.59334 ? ? ? ? ? ?  214 SER B-2 OG  1 
+ATOM   14704 N N   . THR B-2 2 214 ? 23.996  -150.498 2.630   1.000 181.41409 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-2 N   1 
+ATOM   14705 C CA  . THR B-2 2 214 ? 25.256  -150.408 1.899   1.000 179.01159 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-2 CA  1 
+ATOM   14706 C C   . THR B-2 2 214 ? 26.083  -149.192 2.288   1.000 175.14183 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-2 C   1 
+ATOM   14707 O O   . THR B-2 2 214 ? 27.295  -149.186 2.052   1.000 177.34969 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-2 O   1 
+ATOM   14708 C CB  . THR B-2 2 214 ? 24.992  -150.377 0.389   1.000 174.88293 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-2 CB  1 
+ATOM   14709 O OG1 . THR B-2 2 214 ? 24.030  -149.360 0.083   1.000 171.98941 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   14710 C CG2 . THR B-2 2 214 ? 24.474  -151.722 -0.100  1.000 168.02723 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   14711 N N   . ASP B-2 2 215 ? 25.459  -148.171 2.885   1.000 168.51516 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-2 N   1 
+ATOM   14712 C CA  . ASP B-2 2 215 ? 26.198  -146.971 3.264   1.000 162.07315 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   14713 C C   . ASP B-2 2 215 ? 27.089  -147.221 4.475   1.000 143.91949 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-2 C   1 
+ATOM   14714 O O   . ASP B-2 2 215 ? 28.241  -146.775 4.505   1.000 133.54613 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-2 O   1 
+ATOM   14715 C CB  . ASP B-2 2 215 ? 25.230  -145.823 3.547   1.000 154.67553 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   14716 C CG  . ASP B-2 2 215 ? 24.432  -145.417 2.323   1.000 173.03306 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   14717 O OD1 . ASP B-2 2 215 ? 24.921  -145.637 1.195   1.000 176.52849 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   14718 O OD2 . ASP B-2 2 215 ? 23.318  -144.875 2.489   1.000 172.10529 ? ? ? ? ? -1 216 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   14719 N N   . PHE B-2 2 216 ? 26.577  -147.925 5.482   1.000 144.51087 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-2 N   1 
+ATOM   14720 C CA  . PHE B-2 2 216 ? 27.333  -148.120 6.711   1.000 141.73085 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   14721 C C   . PHE B-2 2 216 ? 28.457  -149.133 6.518   1.000 142.70754 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-2 C   1 
+ATOM   14722 O O   . PHE B-2 2 216 ? 28.386  -150.027 5.670   1.000 148.75854 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-2 O   1 
+ATOM   14723 C CB  . PHE B-2 2 216 ? 26.416  -148.583 7.843   1.000 125.61658 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   14724 C CG  . PHE B-2 2 216 ? 25.521  -147.505 8.376   1.000 126.82147 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   14725 C CD1 . PHE B-2 2 216 ? 26.023  -146.524 9.213   1.000 123.65652 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   14726 C CD2 . PHE B-2 2 216 ? 24.175  -147.476 8.050   1.000 141.82261 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   14727 C CE1 . PHE B-2 2 216 ? 25.204  -145.528 9.707   1.000 126.33936 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   14728 C CE2 . PHE B-2 2 216 ? 23.349  -146.484 8.543   1.000 134.77392 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   14729 C CZ  . PHE B-2 2 216 ? 23.864  -145.509 9.373   1.000 133.28172 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   14730 N N   . ASN B-2 2 217 ? 29.505  -148.978 7.324   1.000 132.03994 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-2 N   1 
+ATOM   14731 C CA  . ASN B-2 2 217 ? 30.613  -149.922 7.395   1.000 131.45308 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   14732 C C   . ASN B-2 2 217 ? 30.526  -150.653 8.728   1.000 133.92240 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-2 C   1 
+ATOM   14733 O O   . ASN B-2 2 217 ? 30.646  -150.030 9.789   1.000 127.23059 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-2 O   1 
+ATOM   14734 C CB  . ASN B-2 2 217 ? 31.958  -149.210 7.253   1.000 136.42137 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   14735 C CG  . ASN B-2 2 217 ? 32.700  -149.614 5.994   1.000 144.51423 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   14736 O OD1 . ASN B-2 2 217 ? 33.845  -150.067 6.049   1.000 146.00026 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   14737 N ND2 . ASN B-2 2 217 ? 32.045  -149.461 4.850   1.000 146.75729 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   14738 N N   . LYS B-2 2 218 ? 30.318  -151.965 8.672   1.000 147.17825 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-2 N   1 
+ATOM   14739 C CA  . LYS B-2 2 218 ? 30.060  -152.759 9.865   1.000 141.53002 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   14740 C C   . LYS B-2 2 218 ? 31.359  -153.165 10.553  1.000 140.85143 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-2 C   1 
+ATOM   14741 O O   . LYS B-2 2 218 ? 32.353  -153.492 9.898   1.000 144.14580 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-2 O   1 
+ATOM   14742 C CB  . LYS B-2 2 218 ? 29.243  -154.003 9.510   1.000 151.07991 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   14743 C CG  . LYS B-2 2 218 ? 27.835  -153.694 9.020   1.000 139.70131 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   14744 C CD  . LYS B-2 2 218 ? 27.059  -154.964 8.713   1.000 167.00927 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   14745 C CE  . LYS B-2 2 218 ? 27.594  -155.659 7.473   1.000 172.09157 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   14746 N NZ  . LYS B-2 2 218 ? 27.391  -154.830 6.253   1.000 175.57312 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   14747 N N   . TYR B-2 2 219 ? 31.338  -153.141 11.885  1.000 141.52035 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-2 N   1 
+ATOM   14748 C CA  . TYR B-2 2 219 ? 32.479  -153.531 12.700  1.000 137.89478 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   14749 C C   . TYR B-2 2 219 ? 31.982  -154.346 13.885  1.000 138.59977 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-2 C   1 
+ATOM   14750 O O   . TYR B-2 2 219 ? 30.784  -154.395 14.175  1.000 147.38550 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-2 O   1 
+ATOM   14751 C CB  . TYR B-2 2 219 ? 33.274  -152.313 13.187  1.000 140.78490 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   14752 C CG  . TYR B-2 2 219 ? 34.185  -151.710 12.142  1.000 137.09244 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   14753 C CD1 . TYR B-2 2 219 ? 35.477  -152.185 11.966  1.000 146.64027 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   14754 C CD2 . TYR B-2 2 219 ? 33.756  -150.664 11.335  1.000 144.33777 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   14755 C CE1 . TYR B-2 2 219 ? 36.318  -151.638 11.015  1.000 163.04847 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   14756 C CE2 . TYR B-2 2 219 ? 34.589  -150.110 10.380  1.000 151.96090 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   14757 C CZ  . TYR B-2 2 219 ? 35.868  -150.601 10.224  1.000 161.44647 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   14758 O OH  . TYR B-2 2 219 ? 36.701  -150.052 9.275   1.000 158.08080 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   14759 N N   . HIS B-2 2 220 ? 32.922  -154.989 14.575  1.000 148.48540 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-2 N   1 
+ATOM   14760 C CA  . HIS B-2 2 220 ? 32.606  -155.802 15.739  1.000 163.65608 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-2 CA  1 
+ATOM   14761 C C   . HIS B-2 2 220 ? 33.640  -155.546 16.825  1.000 166.11850 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-2 C   1 
+ATOM   14762 O O   . HIS B-2 2 220 ? 34.778  -155.163 16.542  1.000 177.36240 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-2 O   1 
+ATOM   14763 C CB  . HIS B-2 2 220 ? 32.561  -157.296 15.389  1.000 169.99006 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-2 CB  1 
+ATOM   14764 C CG  . HIS B-2 2 220 ? 31.883  -158.138 16.425  1.000 184.20596 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-2 CG  1 
+ATOM   14765 N ND1 . HIS B-2 2 220 ? 30.514  -158.280 16.489  1.000 190.33374 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-2 ND1 1 
+ATOM   14766 C CD2 . HIS B-2 2 220 ? 32.386  -158.879 17.441  1.000 180.42592 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-2 CD2 1 
+ATOM   14767 C CE1 . HIS B-2 2 220 ? 30.202  -159.075 17.497  1.000 185.42961 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-2 CE1 1 
+ATOM   14768 N NE2 . HIS B-2 2 220 ? 31.320  -159.451 18.092  1.000 177.30715 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-2 NE2 1 
+ATOM   14769 N N   . LEU B-2 2 221 ? 33.229  -155.758 18.074  1.000 154.43717 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-2 N   1 
+ATOM   14770 C CA  . LEU B-2 2 221 ? 34.075  -155.534 19.238  1.000 159.99597 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   14771 C C   . LEU B-2 2 221 ? 34.256  -156.834 20.008  1.000 169.90548 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-2 C   1 
+ATOM   14772 O O   . LEU B-2 2 221 ? 33.319  -157.628 20.136  1.000 177.45659 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-2 O   1 
+ATOM   14773 C CB  . LEU B-2 2 221 ? 33.479  -154.467 20.163  1.000 144.58621 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   14774 C CG  . LEU B-2 2 221 ? 34.000  -153.037 20.019  1.000 124.49118 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   14775 C CD1 . LEU B-2 2 221 ? 33.922  -152.579 18.578  1.000 141.93698 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   14776 C CD2 . LEU B-2 2 221 ? 33.217  -152.099 20.919  1.000 114.39596 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   14777 N N   . THR B-2 2 222 ? 35.465  -157.041 20.523  1.000 166.35771 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-2 N   1 
+ATOM   14778 C CA  . THR B-2 2 222 ? 35.746  -158.224 21.323  1.000 162.40064 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-2 CA  1 
+ATOM   14779 C C   . THR B-2 2 222 ? 35.099  -158.096 22.697  1.000 170.50625 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-2 C   1 
+ATOM   14780 O O   . THR B-2 2 222 ? 35.062  -157.012 23.287  1.000 182.91462 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-2 O   1 
+ATOM   14781 C CB  . THR B-2 2 222 ? 37.256  -158.422 21.467  1.000 160.60373 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-2 CB  1 
+ATOM   14782 O OG1 . THR B-2 2 222 ? 37.876  -158.318 20.179  1.000 159.20817 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   14783 C CG2 . THR B-2 2 222 ? 37.564  -159.791 22.057  1.000 151.38343 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   14784 N N   . SER B-2 2 223 ? 34.580  -159.216 23.207  1.000 175.43809 ? ? ? ? ? ?  224 SER B-2 N   1 
+ATOM   14785 C CA  . SER B-2 2 223 ? 33.901  -159.194 24.499  1.000 184.83470 ? ? ? ? ? ?  224 SER B-2 CA  1 
+ATOM   14786 C C   . SER B-2 2 223 ? 34.875  -158.915 25.637  1.000 180.41713 ? ? ? ? ? ?  224 SER B-2 C   1 
+ATOM   14787 O O   . SER B-2 2 223 ? 34.568  -158.136 26.547  1.000 180.10239 ? ? ? ? ? ?  224 SER B-2 O   1 
+ATOM   14788 C CB  . SER B-2 2 223 ? 33.169  -160.516 24.729  1.000 182.45740 ? ? ? ? ? ?  224 SER B-2 CB  1 
+ATOM   14789 O OG  . SER B-2 2 223 ? 32.108  -160.679 23.802  1.000 183.51003 ? ? ? ? ? ?  224 SER B-2 OG  1 
+ATOM   14790 N N   . ASN B-2 2 224 ? 36.053  -159.537 25.605  1.000 172.59842 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-2 N   1 
+ATOM   14791 C CA  . ASN B-2 2 224 ? 37.038  -159.349 26.662  1.000 165.33717 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   14792 C C   . ASN B-2 2 224 ? 38.183  -158.465 26.183  1.000 172.39716 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-2 C   1 
+ATOM   14793 O O   . ASN B-2 2 224 ? 39.353  -158.849 26.276  1.000 183.30433 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-2 O   1 
+ATOM   14794 C CB  . ASN B-2 2 224 ? 37.570  -160.700 27.143  1.000 167.26281 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   14795 C CG  . ASN B-2 2 224 ? 36.460  -161.670 27.490  1.000 164.59296 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   14796 O OD1 . ASN B-2 2 224 ? 36.481  -162.830 27.077  1.000 168.47087 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   14797 N ND2 . ASN B-2 2 224 ? 35.475  -161.196 28.245  1.000 157.54260 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   14798 N N   . PHE B-2 2 225 ? 37.851  -157.278 25.671  1.000 176.51235 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-2 N   1 
+ATOM   14799 C CA  . PHE B-2 2 225 ? 38.880  -156.375 25.165  1.000 185.79580 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   14800 C C   . PHE B-2 2 225 ? 39.761  -155.847 26.290  1.000 185.48651 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-2 C   1 
+ATOM   14801 O O   . PHE B-2 2 225 ? 40.967  -155.650 26.100  1.000 189.23323 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-2 O   1 
+ATOM   14802 C CB  . PHE B-2 2 225 ? 38.232  -155.219 24.403  1.000 185.78829 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   14803 C CG  . PHE B-2 2 225 ? 39.139  -154.038 24.209  1.000 183.21107 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   14804 C CD1 . PHE B-2 2 225 ? 40.148  -154.072 23.261  1.000 180.96288 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   14805 C CD2 . PHE B-2 2 225 ? 38.981  -152.892 24.973  1.000 174.21747 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   14806 C CE1 . PHE B-2 2 225 ? 40.985  -152.988 23.083  1.000 180.36026 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   14807 C CE2 . PHE B-2 2 225 ? 39.815  -151.805 24.798  1.000 169.97143 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   14808 C CZ  . PHE B-2 2 225 ? 40.818  -151.852 23.851  1.000 178.04883 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   14809 N N   . ARG B-2 2 226 ? 39.180  -155.616 27.469  1.000 182.54604 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-2 N   1 
+ATOM   14810 C CA  . ARG B-2 2 226 ? 39.950  -155.039 28.565  1.000 187.11949 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-2 CA  1 
+ATOM   14811 C C   . ARG B-2 2 226 ? 40.909  -156.051 29.180  1.000 187.91614 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-2 C   1 
+ATOM   14812 O O   . ARG B-2 2 226 ? 41.972  -155.667 29.682  1.000 191.91018 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-2 O   1 
+ATOM   14813 C CB  . ARG B-2 2 226 ? 39.007  -154.480 29.631  1.000 170.12300 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-2 CB  1 
+ATOM   14814 C CG  . ARG B-2 2 226 ? 39.710  -153.702 30.729  1.000 169.83801 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-2 CG  1 
+ATOM   14815 C CD  . ARG B-2 2 226 ? 38.725  -153.153 31.745  1.000 175.71853 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-2 CD  1 
+ATOM   14816 N NE  . ARG B-2 2 226 ? 37.867  -152.118 31.180  1.000 180.53661 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-2 NE  1 
+ATOM   14817 C CZ  . ARG B-2 2 226 ? 38.128  -150.819 31.232  1.000 187.10686 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-2 CZ  1 
+ATOM   14818 N NH1 . ARG B-2 2 226 ? 39.222  -150.357 31.814  1.000 183.47064 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-2 NH1 1 
+ATOM   14819 N NH2 . ARG B-2 2 226 ? 37.268  -149.962 30.688  1.000 167.95052 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-2 NH2 1 
+ATOM   14820 N N   . CYS B-2 2 227 ? 40.561  -157.335 29.153  1.000 189.45805 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B-2 N   1 
+ATOM   14821 C CA  . CYS B-2 2 227 ? 41.431  -158.358 29.715  1.000 193.00170 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B-2 CA  1 
+ATOM   14822 C C   . CYS B-2 2 227 ? 42.692  -158.518 28.871  1.000 196.06911 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B-2 C   1 
+ATOM   14823 O O   . CYS B-2 2 227 ? 42.678  -158.340 27.650  1.000 196.14552 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B-2 O   1 
+ATOM   14824 C CB  . CYS B-2 2 227 ? 40.694  -159.694 29.810  1.000 187.53737 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B-2 CB  1 
+ATOM   14825 S SG  . CYS B-2 2 227 ? 39.280  -159.698 30.939  1.000 163.86019 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B-2 SG  1 
+ATOM   14826 N N   . CYS B-2 2 228 ? 43.794  -158.857 29.538  1.000 194.18873 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B-2 N   1 
+ATOM   14827 C CA  . CYS B-2 2 228 ? 45.053  -159.048 28.836  1.000 197.02069 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B-2 CA  1 
+ATOM   14828 C C   . CYS B-2 2 228 ? 45.001  -160.320 27.993  1.000 190.69792 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B-2 C   1 
+ATOM   14829 O O   . CYS B-2 2 228 ? 44.109  -161.161 28.137  1.000 192.68374 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B-2 O   1 
+ATOM   14830 C CB  . CYS B-2 2 228 ? 46.220  -159.112 29.820  1.000 195.32511 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B-2 CB  1 
+ATOM   14831 S SG  . CYS B-2 2 228 ? 46.462  -160.729 30.582  1.000 180.14443 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B-2 SG  1 
+ATOM   14832 N N   . GLN B-2 2 229 ? 45.989  -160.459 27.105  1.000 188.17835 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-2 N   1 
+ATOM   14833 C CA  . GLN B-2 2 229 ? 45.977  -161.568 26.156  1.000 193.64437 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-2 CA  1 
+ATOM   14834 C C   . GLN B-2 2 229 ? 46.115  -162.913 26.860  1.000 199.40574 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-2 C   1 
+ATOM   14835 O O   . GLN B-2 2 229 ? 45.480  -163.895 26.458  1.000 200.01236 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-2 O   1 
+ATOM   14836 C CB  . GLN B-2 2 229 ? 47.089  -161.387 25.123  1.000 194.79860 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-2 CB  1 
+ATOM   14837 C CG  . GLN B-2 2 229 ? 46.928  -162.257 23.887  1.000 185.97568 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-2 CG  1 
+ATOM   14838 C CD  . GLN B-2 2 229 ? 45.710  -161.878 23.066  1.000 176.12670 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-2 CD  1 
+ATOM   14839 O OE1 . GLN B-2 2 229 ? 45.419  -160.696 22.876  1.000 175.88487 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   14840 N NE2 . GLN B-2 2 229 ? 44.988  -162.880 22.579  1.000 173.50218 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   14841 N N   . ASP B-2 2 230 ? 46.935  -162.981 27.912  1.000 203.86275 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-2 N   1 
+ATOM   14842 C CA  . ASP B-2 2 230 ? 47.135  -164.252 28.604  1.000 204.06414 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   14843 C C   . ASP B-2 2 230 ? 45.867  -164.701 29.321  1.000 197.97774 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-2 C   1 
+ATOM   14844 O O   . ASP B-2 2 230 ? 45.546  -165.895 29.334  1.000 189.96805 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-2 O   1 
+ATOM   14845 C CB  . ASP B-2 2 230 ? 48.299  -164.143 29.588  1.000 208.59411 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   14846 C CG  . ASP B-2 2 230 ? 49.623  -163.888 28.897  1.000 222.02044 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   14847 O OD1 . ASP B-2 2 230 ? 49.612  -163.524 27.703  1.000 225.88842 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   14848 O OD2 . ASP B-2 2 230 ? 50.676  -164.059 29.548  1.000 223.82523 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   14849 N N   . ILE B-2 2 231 ? 45.136  -163.764 29.928  1.000 198.64179 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-2 N   1 
+ATOM   14850 C CA  . ILE B-2 2 231 ? 43.886  -164.121 30.592  1.000 187.68209 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   14851 C C   . ILE B-2 2 231 ? 42.822  -164.490 29.566  1.000 180.07750 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-2 C   1 
+ATOM   14852 O O   . ILE B-2 2 231 ? 41.989  -165.373 29.812  1.000 180.37344 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-2 O   1 
+ATOM   14853 C CB  . ILE B-2 2 231 ? 43.425  -162.975 31.511  1.000 177.28691 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   14854 C CG1 . ILE B-2 2 231 ? 44.438  -162.758 32.637  1.000 176.51350 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   14855 C CG2 . ILE B-2 2 231 ? 42.052  -163.264 32.096  1.000 171.65919 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   14856 C CD1 . ILE B-2 2 231 ? 44.072  -161.634 33.576  1.000 176.87449 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   14857 N N   . GLN B-2 2 232 ? 42.836  -163.840 28.400  1.000 180.16419 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-2 N   1 
+ATOM   14858 C CA  . GLN B-2 2 232 ? 41.889  -164.188 27.345  1.000 173.57758 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-2 CA  1 
+ATOM   14859 C C   . GLN B-2 2 232 ? 42.104  -165.616 26.858  1.000 177.38319 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-2 C   1 
+ATOM   14860 O O   . GLN B-2 2 232 ? 41.138  -166.336 26.577  1.000 179.68776 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-2 O   1 
+ATOM   14861 C CB  . GLN B-2 2 232 ? 42.011  -163.207 26.180  1.000 174.07912 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-2 CB  1 
+ATOM   14862 C CG  . GLN B-2 2 232 ? 41.507  -161.805 26.479  1.000 181.12587 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-2 CG  1 
+ATOM   14863 C CD  . GLN B-2 2 232 ? 41.729  -160.851 25.320  1.000 187.86657 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-2 CD  1 
+ATOM   14864 O OE1 . GLN B-2 2 232 ? 42.067  -161.270 24.212  1.000 188.86850 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   14865 N NE2 . GLN B-2 2 232 ? 41.544  -159.560 25.571  1.000 189.67607 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   14866 N N   . ASN B-2 2 233 ? 43.364  -166.044 26.751  1.000 181.27435 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-2 N   1 
+ATOM   14867 C CA  . ASN B-2 2 233 ? 43.644  -167.392 26.267  1.000 187.34572 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   14868 C C   . ASN B-2 2 233 ? 43.184  -168.447 27.265  1.000 187.63437 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-2 C   1 
+ATOM   14869 O O   . ASN B-2 2 233 ? 42.689  -169.509 26.870  1.000 192.58742 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-2 O   1 
+ATOM   14870 C CB  . ASN B-2 2 233 ? 45.134  -167.550 25.970  1.000 193.15883 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   14871 C CG  . ASN B-2 2 233 ? 45.631  -166.559 24.939  1.000 193.64615 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   14872 O OD1 . ASN B-2 2 233 ? 45.247  -166.614 23.771  1.000 185.07306 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   14873 N ND2 . ASN B-2 2 233 ? 46.501  -165.652 25.363  1.000 195.85161 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   14874 N N   . TYR B-2 2 234 ? 43.340  -168.176 28.561  1.000 186.64728 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-2 N   1 
+ATOM   14875 C CA  . TYR B-2 2 234 ? 42.907  -169.136 29.569  1.000 183.32788 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   14876 C C   . TYR B-2 2 234 ? 41.389  -169.213 29.661  1.000 178.89814 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-2 C   1 
+ATOM   14877 O O   . TYR B-2 2 234 ? 40.843  -170.280 29.960  1.000 174.44448 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-2 O   1 
+ATOM   14878 C CB  . TYR B-2 2 234 ? 43.506  -168.772 30.927  1.000 177.54863 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   14879 C CG  . TYR B-2 2 234 ? 43.060  -169.665 32.062  1.000 178.40425 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   14880 C CD1 . TYR B-2 2 234 ? 43.615  -170.926 32.239  1.000 173.63134 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   14881 C CD2 . TYR B-2 2 234 ? 42.089  -169.245 32.961  1.000 183.44557 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   14882 C CE1 . TYR B-2 2 234 ? 43.210  -171.745 33.276  1.000 170.93610 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   14883 C CE2 . TYR B-2 2 234 ? 41.681  -170.057 34.001  1.000 185.40027 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   14884 C CZ  . TYR B-2 2 234 ? 42.243  -171.305 34.154  1.000 181.68048 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   14885 O OH  . TYR B-2 2 234 ? 41.835  -172.113 35.190  1.000 184.71943 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   14886 N N   . SER B-2 2 235 ? 40.694  -168.105 29.403  1.000 173.27375 ? ? ? ? ? ?  236 SER B-2 N   1 
+ATOM   14887 C CA  . SER B-2 2 235 ? 39.243  -168.091 29.543  1.000 165.35365 ? ? ? ? ? ?  236 SER B-2 CA  1 
+ATOM   14888 C C   . SER B-2 2 235 ? 38.556  -168.741 28.351  1.000 179.34075 ? ? ? ? ? ?  236 SER B-2 C   1 
+ATOM   14889 O O   . SER B-2 2 235 ? 37.577  -169.476 28.520  1.000 188.57134 ? ? ? ? ? ?  236 SER B-2 O   1 
+ATOM   14890 C CB  . SER B-2 2 235 ? 38.751  -166.655 29.715  1.000 160.56319 ? ? ? ? ? ?  236 SER B-2 CB  1 
+ATOM   14891 O OG  . SER B-2 2 235 ? 39.162  -165.844 28.628  1.000 179.32619 ? ? ? ? ? ?  236 SER B-2 OG  1 
+ATOM   14892 N N   . ASN B-2 2 236 ? 39.058  -168.487 27.146  1.000 179.84504 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-2 N   1 
+ATOM   14893 C CA  . ASN B-2 2 236 ? 38.382  -168.922 25.932  1.000 181.48222 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   14894 C C   . ASN B-2 2 236 ? 38.577  -170.399 25.619  1.000 180.22447 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-2 C   1 
+ATOM   14895 O O   . ASN B-2 2 236 ? 37.896  -170.914 24.727  1.000 182.75528 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-2 O   1 
+ATOM   14896 C CB  . ASN B-2 2 236 ? 38.860  -168.077 24.751  1.000 184.67617 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   14897 C CG  . ASN B-2 2 236 ? 38.397  -166.636 24.839  1.000 181.39738 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   14898 O OD1 . ASN B-2 2 236 ? 37.335  -166.283 24.328  1.000 178.37204 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   14899 N ND2 . ASN B-2 2 236 ? 39.191  -165.795 25.491  1.000 180.61262 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   14900 N N   . LEU B-2 2 237 ? 39.471  -171.098 26.320  1.000 178.11013 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-2 N   1 
+ATOM   14901 C CA  . LEU B-2 2 237 ? 39.739  -172.488 25.972  1.000 180.29242 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   14902 C C   . LEU B-2 2 237 ? 38.686  -173.447 26.514  1.000 176.51839 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-2 C   1 
+ATOM   14903 O O   . LEU B-2 2 237 ? 38.627  -174.597 26.065  1.000 176.39024 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-2 O   1 
+ATOM   14904 C CB  . LEU B-2 2 237 ? 41.130  -172.899 26.470  1.000 173.85167 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   14905 C CG  . LEU B-2 2 237 ? 41.343  -173.135 27.968  1.000 163.25260 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   14906 C CD1 . LEU B-2 2 237 ? 41.197  -174.611 28.335  1.000 149.32900 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   14907 C CD2 . LEU B-2 2 237 ? 42.702  -172.609 28.402  1.000 177.62789 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   14908 N N   . PHE B-2 2 238 ? 37.852  -173.001 27.456  1.000 173.85973 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-2 N   1 
+ATOM   14909 C CA  . PHE B-2 2 238 ? 36.866  -173.888 28.060  1.000 173.32441 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   14910 C C   . PHE B-2 2 238 ? 35.597  -174.012 27.225  1.000 175.41042 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-2 C   1 
+ATOM   14911 O O   . PHE B-2 2 238 ? 34.929  -175.053 27.279  1.000 179.71090 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-2 O   1 
+ATOM   14912 C CB  . PHE B-2 2 238 ? 36.526  -173.405 29.471  1.000 164.98434 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   14913 C CG  . PHE B-2 2 238 ? 37.483  -173.895 30.512  1.000 175.13460 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   14914 C CD1 . PHE B-2 2 238 ? 38.753  -173.354 30.616  1.000 176.50370 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   14915 C CD2 . PHE B-2 2 238 ? 37.119  -174.906 31.382  1.000 180.61682 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   14916 C CE1 . PHE B-2 2 238 ? 39.643  -173.813 31.570  1.000 184.58171 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   14917 C CE2 . PHE B-2 2 238 ? 38.002  -175.367 32.339  1.000 180.64396 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   14918 C CZ  . PHE B-2 2 238 ? 39.266  -174.820 32.433  1.000 186.55619 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   14919 N N   . ASN B-2 2 239 ? 35.244  -172.985 26.457  1.000 179.90586 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-2 N   1 
+ATOM   14920 C CA  . ASN B-2 2 239 ? 34.077  -173.026 25.585  1.000 182.77000 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   14921 C C   . ASN B-2 2 239 ? 34.522  -173.222 24.140  1.000 189.56836 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-2 C   1 
+ATOM   14922 O O   . ASN B-2 2 239 ? 35.451  -172.557 23.670  1.000 192.92720 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-2 O   1 
+ATOM   14923 C CB  . ASN B-2 2 239 ? 33.248  -171.747 25.718  1.000 179.35257 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   14924 C CG  . ASN B-2 2 239 ? 31.795  -171.944 25.313  1.000 178.88912 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   14925 O OD1 . ASN B-2 2 239 ? 31.493  -172.648 24.349  1.000 183.09380 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   14926 N ND2 . ASN B-2 2 239 ? 30.887  -171.319 26.055  1.000 160.84429 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   14927 N N   . GLU B-2 2 240 ? 33.843  -174.133 23.436  1.000 186.63357 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-2 N   1 
+ATOM   14928 C CA  . GLU B-2 2 240 ? 34.282  -174.523 22.099  1.000 186.99030 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   14929 C C   . GLU B-2 2 240 ? 34.215  -173.357 21.120  1.000 189.08802 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-2 C   1 
+ATOM   14930 O O   . GLU B-2 2 240 ? 35.114  -173.184 20.288  1.000 190.46717 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-2 O   1 
+ATOM   14931 C CB  . GLU B-2 2 240 ? 33.442  -175.696 21.593  1.000 186.33566 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   14932 C CG  . GLU B-2 2 240 ? 33.858  -176.208 20.222  1.000 193.69379 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   14933 C CD  . GLU B-2 2 240 ? 34.224  -177.678 20.237  1.000 197.55818 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   14934 O OE1 . GLU B-2 2 240 ? 34.221  -178.281 21.331  1.000 200.56990 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   14935 O OE2 . GLU B-2 2 240 ? 34.516  -178.232 19.156  1.000 196.73899 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   14936 N N   . GLU B-2 2 241 ? 33.156  -172.547 21.200  1.000 189.12275 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-2 N   1 
+ATOM   14937 C CA  . GLU B-2 2 241 ? 33.035  -171.402 20.303  1.000 185.15573 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   14938 C C   . GLU B-2 2 241 ? 34.146  -170.386 20.530  1.000 175.93122 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-2 C   1 
+ATOM   14939 O O   . GLU B-2 2 241 ? 34.548  -169.685 19.595  1.000 171.47485 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-2 O   1 
+ATOM   14940 C CB  . GLU B-2 2 241 ? 31.668  -170.738 20.480  1.000 175.22552 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   14941 C CG  . GLU B-2 2 241 ? 30.489  -171.597 20.050  1.000 183.00707 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   14942 C CD  . GLU B-2 2 241 ? 30.283  -171.605 18.547  1.000 197.35679 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   14943 O OE1 . GLU B-2 2 241 ? 30.996  -170.860 17.842  1.000 199.64499 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   14944 O OE2 . GLU B-2 2 241 ? 29.404  -172.355 18.073  1.000 192.67719 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   14945 N N   . THR B-2 2 242 ? 34.662  -170.301 21.754  1.000 183.52274 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-2 N   1 
+ATOM   14946 C CA  . THR B-2 2 242 ? 35.679  -169.314 22.098  1.000 188.82080 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-2 CA  1 
+ATOM   14947 C C   . THR B-2 2 242 ? 37.104  -169.799 21.860  1.000 188.92752 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-2 C   1 
+ATOM   14948 O O   . THR B-2 2 242 ? 38.025  -168.973 21.813  1.000 189.99985 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-2 O   1 
+ATOM   14949 C CB  . THR B-2 2 242 ? 35.522  -168.896 23.564  1.000 192.96866 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-2 CB  1 
+ATOM   14950 O OG1 . THR B-2 2 242 ? 35.686  -170.038 24.413  1.000 187.21039 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   14951 C CG2 . THR B-2 2 242 ? 34.143  -168.292 23.805  1.000 190.94635 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   14952 N N   . ARG B-2 2 243 ? 37.304  -171.109 21.697  1.000 186.73930 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-2 N   1 
+ATOM   14953 C CA  . ARG B-2 2 243 ? 38.641  -171.663 21.483  1.000 181.62728 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-2 CA  1 
+ATOM   14954 C C   . ARG B-2 2 243 ? 39.283  -171.219 20.173  1.000 184.69776 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-2 C   1 
+ATOM   14955 O O   . ARG B-2 2 243 ? 40.513  -171.246 20.063  1.000 184.25844 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-2 O   1 
+ATOM   14956 C CB  . ARG B-2 2 243 ? 38.583  -173.188 21.526  1.000 175.64861 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-2 CB  1 
+ATOM   14957 C CG  . ARG B-2 2 243 ? 38.261  -173.765 22.897  1.000 179.24636 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-2 CG  1 
+ATOM   14958 C CD  . ARG B-2 2 243 ? 37.766  -175.193 22.790  1.000 184.22975 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-2 CD  1 
+ATOM   14959 N NE  . ARG B-2 2 243 ? 37.231  -175.654 24.063  1.000 181.96884 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-2 NE  1 
+ATOM   14960 C CZ  . ARG B-2 2 243 ? 36.481  -176.735 24.211  1.000 181.73653 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-2 CZ  1 
+ATOM   14961 N NH1 . ARG B-2 2 243 ? 36.154  -177.496 23.180  1.000 187.17387 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-2 NH1 1 
+ATOM   14962 N NH2 . ARG B-2 2 243 ? 36.046  -177.060 25.425  1.000 182.78256 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-2 NH2 1 
+ATOM   14963 N N   . SER B-2 2 244 ? 38.492  -170.808 19.184  1.000 190.25197 ? ? ? ? ? ?  245 SER B-2 N   1 
+ATOM   14964 C CA  . SER B-2 2 244 ? 39.051  -170.470 17.877  1.000 192.32532 ? ? ? ? ? ?  245 SER B-2 CA  1 
+ATOM   14965 C C   . SER B-2 2 244 ? 39.681  -169.082 17.837  1.000 194.85225 ? ? ? ? ? ?  245 SER B-2 C   1 
+ATOM   14966 O O   . SER B-2 2 244 ? 40.574  -168.840 17.015  1.000 200.42812 ? ? ? ? ? ?  245 SER B-2 O   1 
+ATOM   14967 C CB  . SER B-2 2 244 ? 37.973  -170.555 16.789  1.000 186.28420 ? ? ? ? ? ?  245 SER B-2 CB  1 
+ATOM   14968 O OG  . SER B-2 2 244 ? 36.906  -169.660 17.054  1.000 188.05342 ? ? ? ? ? ?  245 SER B-2 OG  1 
+ATOM   14969 N N   . LEU B-2 2 245 ? 39.240  -168.160 18.698  1.000 198.32107 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-2 N   1 
+ATOM   14970 C CA  . LEU B-2 2 245 ? 39.681  -166.772 18.578  1.000 204.38984 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   14971 C C   . LEU B-2 2 245 ? 41.048  -166.535 19.207  1.000 201.99873 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-2 C   1 
+ATOM   14972 O O   . LEU B-2 2 245 ? 41.744  -165.588 18.823  1.000 213.30482 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-2 O   1 
+ATOM   14973 C CB  . LEU B-2 2 245 ? 38.642  -165.830 19.200  1.000 200.64569 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   14974 C CG  . LEU B-2 2 245 ? 38.284  -165.968 20.686  1.000 191.23210 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   14975 C CD1 . LEU B-2 2 245 ? 39.164  -165.094 21.580  1.000 198.06367 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   14976 C CD2 . LEU B-2 2 245 ? 36.809  -165.660 20.922  1.000 179.90088 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   14977 N N   . ILE B-2 2 246 ? 41.451  -167.366 20.159  1.000 188.59245 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-2 N   1 
+ATOM   14978 C CA  . ILE B-2 2 246 ? 42.688  -167.125 20.892  1.000 191.76533 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   14979 C C   . ILE B-2 2 246 ? 43.883  -167.610 20.084  1.000 205.13140 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-2 C   1 
+ATOM   14980 O O   . ILE B-2 2 246 ? 43.810  -168.595 19.340  1.000 208.57349 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-2 O   1 
+ATOM   14981 C CB  . ILE B-2 2 246 ? 42.639  -167.790 22.283  1.000 192.49565 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   14982 C CG1 . ILE B-2 2 246 ? 42.096  -169.220 22.189  1.000 194.05377 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   14983 C CG2 . ILE B-2 2 246 ? 41.822  -166.942 23.240  1.000 189.04719 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   14984 C CD1 . ILE B-2 2 246 ? 43.172  -170.284 22.067  1.000 179.96359 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   14985 N N   . LYS B-2 2 247 ? 45.000  -166.903 20.235  1.000 208.53416 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-2 N   1 
+ATOM   14986 C CA  . LYS B-2 2 247 ? 46.254  -167.242 19.581  1.000 212.00881 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   14987 C C   . LYS B-2 2 247 ? 47.317  -167.500 20.640  1.000 214.19178 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-2 C   1 
+ATOM   14988 O O   . LYS B-2 2 247 ? 47.394  -166.782 21.642  1.000 210.69170 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-2 O   1 
+ATOM   14989 C CB  . LYS B-2 2 247 ? 46.712  -166.124 18.638  1.000 210.93210 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   14990 C CG  . LYS B-2 2 247 ? 45.710  -165.778 17.548  1.000 208.59476 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   14991 C CD  . LYS B-2 2 247 ? 45.418  -166.976 16.660  1.000 205.39818 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   14992 C CE  . LYS B-2 2 247 ? 44.409  -166.627 15.578  1.000 187.80907 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   14993 N NZ  . LYS B-2 2 247 ? 44.125  -167.788 14.690  1.000 170.68411 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   14994 N N   . GLU B-2 2 248 ? 48.133  -168.524 20.412  1.000 214.43821 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-2 N   1 
+ATOM   14995 C CA  . GLU B-2 2 248 ? 49.129  -168.924 21.395  1.000 215.04417 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   14996 C C   . GLU B-2 2 248 ? 50.259  -167.901 21.472  1.000 217.57208 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-2 C   1 
+ATOM   14997 O O   . GLU B-2 2 248 ? 50.573  -167.211 20.498  1.000 223.01552 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-2 O   1 
+ATOM   14998 C CB  . GLU B-2 2 248 ? 49.691  -170.304 21.048  1.000 211.92816 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   14999 C CG  . GLU B-2 2 248 ? 50.472  -170.970 22.173  1.000 215.62469 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   15000 C CD  . GLU B-2 2 248 ? 50.994  -172.341 21.789  1.000 210.08523 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   15001 O OE1 . GLU B-2 2 248 ? 50.856  -172.722 20.608  1.000 209.44584 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   15002 O OE2 . GLU B-2 2 248 ? 51.540  -173.041 22.668  1.000 206.40020 ? ? ? ? ? -1 249 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   15003 N N   . LYS B-2 2 249 ? 50.870  -167.809 22.653  1.000 218.54002 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-2 N   1 
+ATOM   15004 C CA  . LYS B-2 2 249 ? 52.002  -166.931 22.902  1.000 229.75931 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   15005 C C   . LYS B-2 2 249 ? 53.185  -167.758 23.392  1.000 236.21839 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-2 C   1 
+ATOM   15006 O O   . LYS B-2 2 249 ? 53.012  -168.768 24.080  1.000 233.65687 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-2 O   1 
+ATOM   15007 C CB  . LYS B-2 2 249 ? 51.647  -165.852 23.935  1.000 229.48758 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   15008 C CG  . LYS B-2 2 249 ? 52.730  -164.811 24.157  1.000 232.72484 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   15009 C CD  . LYS B-2 2 249 ? 53.165  -164.179 22.844  1.000 222.19728 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   15010 C CE  . LYS B-2 2 249 ? 54.245  -163.133 23.071  1.000 200.49296 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   15011 N NZ  . LYS B-2 2 249 ? 54.832  -162.643 21.794  1.000 181.09286 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   15012 N N   . ASN B-2 2 250 ? 54.396  -167.316 23.032  1.000 239.98481 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-2 N   1 
+ATOM   15013 C CA  . ASN B-2 2 250 ? 55.601  -168.052 23.413  1.000 241.08998 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   15014 C C   . ASN B-2 2 250 ? 55.809  -168.077 24.925  1.000 248.84863 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-2 C   1 
+ATOM   15015 O O   . ASN B-2 2 250 ? 56.305  -169.071 25.464  1.000 252.41798 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-2 O   1 
+ATOM   15016 C CB  . ASN B-2 2 250 ? 56.828  -167.463 22.721  1.000 239.73793 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   15017 C CG  . ASN B-2 2 250 ? 57.009  -165.975 23.005  1.000 234.46861 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   15018 O OD1 . ASN B-2 2 250 ? 56.343  -165.409 23.881  1.000 235.01499 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   15019 N ND2 . ASN B-2 2 250 ? 57.915  -165.339 22.276  1.000 225.37053 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   15020 N N   . GLU B-2 2 251 ? 55.454  -167.003 25.622  1.000 247.37724 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-2 N   1 
+ATOM   15021 C CA  . GLU B-2 2 251 ? 55.643  -166.910 27.065  1.000 244.33924 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   15022 C C   . GLU B-2 2 251 ? 54.353  -166.443 27.722  1.000 237.45188 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-2 C   1 
+ATOM   15023 O O   . GLU B-2 2 251 ? 53.735  -165.477 27.265  1.000 228.25437 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-2 O   1 
+ATOM   15024 C CB  . GLU B-2 2 251 ? 56.785  -165.947 27.412  1.000 246.65320 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   15025 C CG  . GLU B-2 2 251 ? 58.148  -166.366 26.874  1.000 250.98062 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   15026 C CD  . GLU B-2 2 251 ? 58.689  -167.601 27.561  1.000 256.92131 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   15027 O OE1 . GLU B-2 2 251 ? 58.366  -167.809 28.749  1.000 260.71320 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   15028 O OE2 . GLU B-2 2 251 ? 59.431  -168.367 26.912  1.000 270.94976 ? ? ? ? ? -1 252 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   15029 N N   . VAL B-2 2 252 ? 53.952  -167.126 28.792  1.000 242.91659 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-2 N   1 
+ATOM   15030 C CA  . VAL B-2 2 252 ? 52.754  -166.793 29.553  1.000 235.99496 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   15031 C C   . VAL B-2 2 252 ? 53.178  -166.395 30.960  1.000 227.46415 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-2 C   1 
+ATOM   15032 O O   . VAL B-2 2 252 ? 53.891  -167.146 31.636  1.000 218.64638 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-2 O   1 
+ATOM   15033 C CB  . VAL B-2 2 252 ? 51.758  -167.967 29.588  1.000 222.29489 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   15034 C CG1 . VAL B-2 2 252 ? 50.716  -167.751 30.681  1.000 206.61617 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   15035 C CG2 . VAL B-2 2 252 ? 51.080  -168.128 28.234  1.000 218.09594 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   15036 N N   . GLN B-2 2 253 ? 52.737  -165.216 31.401  1.000 223.48762 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-2 N   1 
+ATOM   15037 C CA  . GLN B-2 2 253 ? 53.120  -164.690 32.705  1.000 214.18556 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-2 CA  1 
+ATOM   15038 C C   . GLN B-2 2 253 ? 51.956  -164.219 33.563  1.000 207.78013 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-2 C   1 
+ATOM   15039 O O   . GLN B-2 2 253 ? 52.131  -164.098 34.782  1.000 205.26100 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-2 O   1 
+ATOM   15040 C CB  . GLN B-2 2 253 ? 54.103  -163.517 32.551  1.000 218.24003 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-2 CB  1 
+ATOM   15041 C CG  . GLN B-2 2 253 ? 55.100  -163.649 31.409  1.000 223.84140 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-2 CG  1 
+ATOM   15042 C CD  . GLN B-2 2 253 ? 54.551  -163.131 30.091  1.000 221.47555 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-2 CD  1 
+ATOM   15043 O OE1 . GLN B-2 2 253 ? 53.341  -162.982 29.925  1.000 219.78676 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   15044 N NE2 . GLN B-2 2 253 ? 55.443  -162.847 29.150  1.000 215.12306 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   15045 N N   . ASN B-2 2 254 ? 50.783  -163.953 32.985  1.000 208.40219 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-2 N   1 
+ATOM   15046 C CA  . ASN B-2 2 254 ? 49.704  -163.335 33.747  1.000 207.41766 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   15047 C C   . ASN B-2 2 254 ? 48.874  -164.349 34.524  1.000 209.83691 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-2 C   1 
+ATOM   15048 O O   . ASN B-2 2 254 ? 48.355  -164.019 35.597  1.000 205.39966 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-2 O   1 
+ATOM   15049 C CB  . ASN B-2 2 254 ? 48.799  -162.529 32.813  1.000 199.34721 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   15050 C CG  . ASN B-2 2 254 ? 49.506  -161.332 32.207  1.000 203.17272 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   15051 O OD1 . ASN B-2 2 254 ? 49.496  -160.239 32.772  1.000 198.40598 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   15052 N ND2 . ASN B-2 2 254 ? 50.123  -161.534 31.048  1.000 208.97153 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   15053 N N   . VAL B-2 2 255 ? 48.731  -165.568 34.015  1.000 207.21745 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-2 N   1 
+ATOM   15054 C CA  . VAL B-2 2 255 ? 47.903  -166.590 34.648  1.000 192.84431 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   15055 C C   . VAL B-2 2 255 ? 48.812  -167.516 35.446  1.000 191.80247 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-2 C   1 
+ATOM   15056 O O   . VAL B-2 2 255 ? 49.709  -168.154 34.883  1.000 197.57152 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-2 O   1 
+ATOM   15057 C CB  . VAL B-2 2 255 ? 47.083  -167.372 33.611  1.000 188.52690 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   15058 C CG1 . VAL B-2 2 255 ? 45.916  -168.075 34.284  1.000 179.97868 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   15059 C CG2 . VAL B-2 2 255 ? 46.591  -166.441 32.513  1.000 189.04649 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   15060 N N   . ILE B-2 2 256 ? 48.577  -167.595 36.754  1.000 193.23222 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-2 N   1 
+ATOM   15061 C CA  . ILE B-2 2 256 ? 49.401  -168.376 37.670  1.000 200.00178 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   15062 C C   . ILE B-2 2 256 ? 48.565  -169.522 38.222  1.000 202.71773 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-2 C   1 
+ATOM   15063 O O   . ILE B-2 2 256 ? 47.410  -169.321 38.618  1.000 201.28590 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-2 O   1 
+ATOM   15064 C CB  . ILE B-2 2 256 ? 49.952  -167.505 38.812  1.000 197.42554 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   15065 C CG1 . ILE B-2 2 256 ? 50.823  -166.376 38.257  1.000 199.19366 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   15066 C CG2 . ILE B-2 2 256 ? 50.734  -168.351 39.804  1.000 199.06255 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   15067 C CD1 . ILE B-2 2 256 ? 52.084  -166.855 37.582  1.000 202.18834 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   15068 N N   . SER B-2 2 257 ? 49.148  -170.719 38.254  1.000 208.43042 ? ? ? ? ? ?  258 SER B-2 N   1 
+ATOM   15069 C CA  . SER B-2 2 257 ? 48.520  -171.886 38.857  1.000 210.27008 ? ? ? ? ? ?  258 SER B-2 CA  1 
+ATOM   15070 C C   . SER B-2 2 257 ? 49.388  -172.390 39.999  1.000 221.16062 ? ? ? ? ? ?  258 SER B-2 C   1 
+ATOM   15071 O O   . SER B-2 2 257 ? 50.603  -172.546 39.840  1.000 222.84838 ? ? ? ? ? ?  258 SER B-2 O   1 
+ATOM   15072 C CB  . SER B-2 2 257 ? 48.304  -173.003 37.835  1.000 203.28794 ? ? ? ? ? ?  258 SER B-2 CB  1 
+ATOM   15073 O OG  . SER B-2 2 257 ? 49.540  -173.496 37.348  1.000 203.40262 ? ? ? ? ? ?  258 SER B-2 OG  1 
+ATOM   15074 N N   . ILE B-2 2 258 ? 48.762  -172.646 41.145  1.000 222.32202 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-2 N   1 
+ATOM   15075 C CA  . ILE B-2 2 258 ? 49.451  -173.173 42.316  1.000 220.48118 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   15076 C C   . ILE B-2 2 258 ? 48.526  -174.159 43.015  1.000 220.20900 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-2 C   1 
+ATOM   15077 O O   . ILE B-2 2 258 ? 47.369  -173.837 43.305  1.000 211.97499 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-2 O   1 
+ATOM   15078 C CB  . ILE B-2 2 258 ? 49.892  -172.051 43.279  1.000 219.81500 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   15079 C CG1 . ILE B-2 2 258 ? 50.390  -172.642 44.600  1.000 228.13263 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   15080 C CG2 . ILE B-2 2 258 ? 48.762  -171.051 43.508  1.000 214.10690 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   15081 C CD1 . ILE B-2 2 258 ? 50.875  -171.604 45.585  1.000 227.11695 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   15082 N N   . ALA B-2 2 259 ? 49.030  -175.364 43.271  1.000 232.55969 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B-2 N   1 
+ATOM   15083 C CA  . ALA B-2 2 259 ? 48.241  -176.370 43.966  1.000 235.23596 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   15084 C C   . ALA B-2 2 259 ? 48.105  -176.011 45.440  1.000 247.36010 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B-2 C   1 
+ATOM   15085 O O   . ALA B-2 2 259 ? 49.074  -175.613 46.092  1.000 251.55698 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B-2 O   1 
+ATOM   15086 C CB  . ALA B-2 2 259 ? 48.883  -177.749 43.814  1.000 230.05459 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   15087 N N   . ASP B-2 2 260 ? 46.889  -176.154 45.965  1.000 246.68227 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-2 N   1 
+ATOM   15088 C CA  . ASP B-2 2 260 ? 46.592  -175.784 47.349  1.000 247.71476 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   15089 C C   . ASP B-2 2 260 ? 47.052  -176.904 48.274  1.000 254.95664 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-2 C   1 
+ATOM   15090 O O   . ASP B-2 2 260 ? 46.330  -177.867 48.537  1.000 253.67070 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-2 O   1 
+ATOM   15091 C CB  . ASP B-2 2 260 ? 45.106  -175.488 47.522  1.000 242.80986 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   15092 C CG  . ASP B-2 2 260 ? 44.220  -176.526 46.859  1.000 243.25569 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   15093 O OD1 . ASP B-2 2 260 ? 44.759  -177.443 46.202  1.000 243.12414 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   15094 O OD2 . ASP B-2 2 260 ? 42.983  -176.422 46.992  1.000 248.35689 ? ? ? ? ? -1 261 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   15095 N N   . ASP B-2 2 261 ? 48.277  -176.771 48.779  1.000 259.50095 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-2 N   1 
+ATOM   15096 C CA  . ASP B-2 2 261 ? 48.831  -177.700 49.755  1.000 262.70468 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   15097 C C   . ASP B-2 2 261 ? 48.818  -177.138 51.171  1.000 265.51678 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-2 C   1 
+ATOM   15098 O O   . ASP B-2 2 261 ? 48.519  -177.870 52.120  1.000 268.79386 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-2 O   1 
+ATOM   15099 C CB  . ASP B-2 2 261 ? 50.264  -178.083 49.363  1.000 266.16332 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   15100 C CG  . ASP B-2 2 261 ? 51.142  -176.872 49.099  1.000 262.24194 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   15101 O OD1 . ASP B-2 2 261 ? 50.611  -175.742 49.082  1.000 261.03717 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   15102 O OD2 . ASP B-2 2 261 ? 52.364  -177.050 48.910  1.000 260.71210 ? ? ? ? ? -1 262 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   15103 N N   . MET B-2 2 262 ? 49.121  -175.854 51.321  1.000 264.68548 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-2 N   1 
+ATOM   15104 C CA  . MET B-2 2 262 ? 49.121  -175.152 52.598  1.000 260.41516 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-2 CA  1 
+ATOM   15105 C C   . MET B-2 2 262 ? 47.767  -174.497 52.834  1.000 256.98827 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-2 C   1 
+ATOM   15106 O O   . MET B-2 2 262 ? 46.930  -174.427 51.930  1.000 261.40977 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-2 O   1 
+ATOM   15107 C CB  . MET B-2 2 262 ? 50.252  -174.121 52.607  1.000 259.49816 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-2 CB  1 
+ATOM   15108 C CG  . MET B-2 2 262 ? 50.215  -173.119 51.462  1.000 258.10311 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-2 CG  1 
+ATOM   15109 S SD  . MET B-2 2 262 ? 51.798  -172.283 51.247  1.000 242.54031 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-2 SD  1 
+ATOM   15110 C CE  . MET B-2 2 262 ? 52.807  -173.638 50.650  1.000 250.84707 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-2 CE  1 
+ATOM   15111 N N   . PRO B-2 2 263 ? 47.500  -174.022 54.057  1.000 253.17963 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-2 N   1 
+ATOM   15112 C CA  . PRO B-2 2 263 ? 46.226  -173.338 54.322  1.000 249.37214 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-2 CA  1 
+ATOM   15113 C C   . PRO B-2 2 263 ? 45.982  -172.166 53.380  1.000 254.21762 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-2 C   1 
+ATOM   15114 O O   . PRO B-2 2 263 ? 46.892  -171.651 52.727  1.000 260.08470 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-2 O   1 
+ATOM   15115 C CB  . PRO B-2 2 263 ? 46.377  -172.861 55.769  1.000 250.19751 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-2 CB  1 
+ATOM   15116 C CG  . PRO B-2 2 263 ? 47.265  -173.873 56.386  1.000 258.58770 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-2 CG  1 
+ATOM   15117 C CD  . PRO B-2 2 263 ? 48.241  -174.278 55.307  1.000 259.01077 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-2 CD  1 
+ATOM   15118 N N   . ILE B-2 2 264 ? 44.715  -171.742 53.330  1.000 250.52678 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-2 N   1 
+ATOM   15119 C CA  . ILE B-2 2 264 ? 44.298  -170.709 52.382  1.000 240.18197 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   15120 C C   . ILE B-2 2 264 ? 45.050  -169.409 52.637  1.000 241.76657 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-2 C   1 
+ATOM   15121 O O   . ILE B-2 2 264 ? 45.512  -168.747 51.699  1.000 233.01507 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-2 O   1 
+ATOM   15122 C CB  . ILE B-2 2 264 ? 42.772  -170.503 52.449  1.000 225.52142 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   15123 C CG1 . ILE B-2 2 264 ? 42.030  -171.753 51.963  1.000 215.73913 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   15124 C CG2 . ILE B-2 2 264 ? 42.354  -169.283 51.637  1.000 207.54194 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   15125 C CD1 . ILE B-2 2 264 ? 41.677  -172.735 53.063  1.000 211.86562 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   15126 N N   . SER B-2 2 265 ? 45.190  -169.024 53.908  1.000 250.38655 ? ? ? ? ? ?  266 SER B-2 N   1 
+ATOM   15127 C CA  . SER B-2 2 265 ? 45.901  -167.792 54.231  1.000 246.72260 ? ? ? ? ? ?  266 SER B-2 CA  1 
+ATOM   15128 C C   . SER B-2 2 265 ? 47.380  -167.883 53.878  1.000 251.30494 ? ? ? ? ? ?  266 SER B-2 C   1 
+ATOM   15129 O O   . SER B-2 2 265 ? 47.997  -166.868 53.534  1.000 246.39369 ? ? ? ? ? ?  266 SER B-2 O   1 
+ATOM   15130 C CB  . SER B-2 2 265 ? 45.729  -167.463 55.713  1.000 242.72591 ? ? ? ? ? ?  266 SER B-2 CB  1 
+ATOM   15131 O OG  . SER B-2 2 265 ? 44.358  -167.347 56.053  1.000 240.48113 ? ? ? ? ? ?  266 SER B-2 OG  1 
+ATOM   15132 N N   . ASP B-2 2 266 ? 47.964  -169.082 53.957  1.000 259.27941 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-2 N   1 
+ATOM   15133 C CA  . ASP B-2 2 266 ? 49.376  -169.240 53.622  1.000 256.62007 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   15134 C C   . ASP B-2 2 266 ? 49.613  -169.128 52.121  1.000 256.46024 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-2 C   1 
+ATOM   15135 O O   . ASP B-2 2 266 ? 50.663  -168.631 51.698  1.000 256.38931 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-2 O   1 
+ATOM   15136 C CB  . ASP B-2 2 266 ? 49.894  -170.577 54.149  1.000 252.71201 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   15137 C CG  . ASP B-2 2 266 ? 49.863  -170.658 55.662  1.000 248.04271 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   15138 O OD1 . ASP B-2 2 266 ? 48.762  -170.565 56.244  1.000 245.78135 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   15139 O OD2 . ASP B-2 2 266 ? 50.943  -170.814 56.272  1.000 253.63352 ? ? ? ? ? -1 267 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   15140 N N   . ILE B-2 2 267 ? 48.658  -169.584 51.306  1.000 254.31295 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-2 N   1 
+ATOM   15141 C CA  . ILE B-2 2 267 ? 48.773  -169.408 49.861  1.000 254.72215 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   15142 C C   . ILE B-2 2 267 ? 48.746  -167.927 49.510  1.000 257.65937 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-2 C   1 
+ATOM   15143 O O   . ILE B-2 2 267 ? 49.453  -167.474 48.601  1.000 256.13029 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-2 O   1 
+ATOM   15144 C CB  . ILE B-2 2 267 ? 47.657  -170.180 49.133  1.000 244.42016 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   15145 C CG1 . ILE B-2 2 267 ? 47.614  -171.632 49.605  1.000 248.73764 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   15146 C CG2 . ILE B-2 2 267 ? 47.868  -170.126 47.626  1.000 229.08614 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   15147 C CD1 . ILE B-2 2 267 ? 46.442  -172.418 49.061  1.000 241.77023 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   15148 N N   . LEU B-2 2 268 ? 47.929  -167.150 50.226  1.000 258.31318 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-2 N   1 
+ATOM   15149 C CA  . LEU B-2 2 268 ? 47.880  -165.709 50.000  1.000 255.55858 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   15150 C C   . LEU B-2 2 268 ? 49.197  -165.047 50.383  1.000 255.66638 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-2 C   1 
+ATOM   15151 O O   . LEU B-2 2 268 ? 49.677  -164.151 49.679  1.000 248.70764 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-2 O   1 
+ATOM   15152 C CB  . LEU B-2 2 268 ? 46.720  -165.099 50.786  1.000 249.98318 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   15153 C CG  . LEU B-2 2 268 ? 46.466  -163.603 50.602  1.000 243.85640 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   15154 C CD1 . LEU B-2 2 268 ? 46.143  -163.298 49.151  1.000 246.62541 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   15155 C CD2 . LEU B-2 2 268 ? 45.342  -163.137 51.515  1.000 235.74077 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   15156 N N   . LEU B-2 2 269 ? 49.796  -165.477 51.496  1.000 257.54718 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-2 N   1 
+ATOM   15157 C CA  . LEU B-2 2 269 ? 51.093  -164.942 51.896  1.000 252.21576 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   15158 C C   . LEU B-2 2 269 ? 52.195  -165.396 50.947  1.000 259.10481 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-2 C   1 
+ATOM   15159 O O   . LEU B-2 2 269 ? 53.135  -164.642 50.672  1.000 258.62101 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-2 O   1 
+ATOM   15160 C CB  . LEU B-2 2 269 ? 51.413  -165.368 53.328  1.000 246.44301 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   15161 C CG  . LEU B-2 2 269 ? 50.548  -164.774 54.441  1.000 240.20848 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   15162 C CD1 . LEU B-2 2 269 ? 50.489  -165.716 55.633  1.000 241.08610 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   15163 C CD2 . LEU B-2 2 269 ? 51.092  -163.418 54.863  1.000 234.37302 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   15164 N N   . LYS B-2 2 270 ? 52.098  -166.629 50.442  1.000 266.70712 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-2 N   1 
+ATOM   15165 C CA  . LYS B-2 2 270 ? 53.118  -167.146 49.535  1.000 275.94059 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   15166 C C   . LYS B-2 2 270 ? 53.129  -166.378 48.220  1.000 273.44122 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-2 C   1 
+ATOM   15167 O O   . LYS B-2 2 270 ? 54.197  -166.042 47.695  1.000 279.44075 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-2 O   1 
+ATOM   15168 C CB  . LYS B-2 2 270 ? 52.882  -168.634 49.285  1.000 276.38081 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   15169 C CG  . LYS B-2 2 270 ? 53.777  -169.246 48.222  1.000 277.44127 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   15170 C CD  . LYS B-2 2 270 ? 53.487  -170.727 48.054  1.000 269.42000 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   15171 C CE  . LYS B-2 2 270 ? 54.374  -171.355 46.993  1.000 252.44739 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   15172 N NZ  . LYS B-2 2 270 ? 54.084  -172.805 46.817  1.000 250.13605 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   15173 N N   . LEU B-2 2 271 ? 51.946  -166.085 47.676  1.000 263.46521 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-2 N   1 
+ATOM   15174 C CA  . LEU B-2 2 271 ? 51.866  -165.357 46.416  1.000 256.93056 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   15175 C C   . LEU B-2 2 271 ? 52.256  -163.894 46.582  1.000 255.11518 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-2 C   1 
+ATOM   15176 O O   . LEU B-2 2 271 ? 52.732  -163.271 45.627  1.000 246.41631 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-2 O   1 
+ATOM   15177 C CB  . LEU B-2 2 271 ? 50.454  -165.474 45.845  1.000 244.21147 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   15178 C CG  . LEU B-2 2 271 ? 49.984  -166.864 45.407  1.000 231.63982 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   15179 C CD1 . LEU B-2 2 271 ? 48.471  -166.893 45.262  1.000 215.20536 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   15180 C CD2 . LEU B-2 2 271 ? 50.653  -167.271 44.103  1.000 223.77234 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   15181 N N   . THR B-2 2 272 ? 52.072  -163.334 47.776  1.000 256.76931 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-2 N   1 
+ATOM   15182 C CA  . THR B-2 2 272 ? 52.323  -161.915 47.998  1.000 247.37968 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-2 CA  1 
+ATOM   15183 C C   . THR B-2 2 272 ? 53.772  -161.618 48.366  1.000 254.61015 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-2 C   1 
+ATOM   15184 O O   . THR B-2 2 272 ? 54.293  -160.560 47.995  1.000 251.89502 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-2 O   1 
+ATOM   15185 C CB  . THR B-2 2 272 ? 51.396  -161.388 49.099  1.000 231.50916 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-2 CB  1 
+ATOM   15186 O OG1 . THR B-2 2 272 ? 50.043  -161.760 48.808  1.000 224.96136 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   15187 C CG2 . THR B-2 2 272 ? 51.481  -159.871 49.200  1.000 210.93027 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   15188 N N   . GLU B-2 2 273 ? 54.439  -162.529 49.071  1.000 259.89049 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-2 N   1 
+ATOM   15189 C CA  . GLU B-2 2 273 ? 55.774  -162.274 49.601  1.000 260.41645 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   15190 C C   . GLU B-2 2 273 ? 56.860  -163.145 48.989  1.000 271.41846 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-2 C   1 
+ATOM   15191 O O   . GLU B-2 2 273 ? 57.953  -162.647 48.710  1.000 275.52121 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-2 O   1 
+ATOM   15192 C CB  . GLU B-2 2 273 ? 55.777  -162.461 51.123  1.000 258.89400 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   15193 C CG  . GLU B-2 2 273 ? 54.789  -161.562 51.850  1.000 256.82028 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   15194 C CD  . GLU B-2 2 273 ? 55.011  -161.543 53.349  1.000 263.27032 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   15195 O OE1 . GLU B-2 2 273 ? 55.944  -162.228 53.821  1.000 272.78180 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   15196 O OE2 . GLU B-2 2 273 ? 54.258  -160.840 54.055  1.000 260.46423 ? ? ? ? ? -1 274 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   15197 N N   . GLU B-2 2 274 ? 56.598  -164.435 48.770  1.000 280.40062 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-2 N   1 
+ATOM   15198 C CA  . GLU B-2 2 274 ? 57.650  -165.324 48.288  1.000 314.17002 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   15199 C C   . GLU B-2 2 274 ? 57.894  -165.161 46.791  1.000 288.02085 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-2 C   1 
+ATOM   15200 O O   . GLU B-2 2 274 ? 59.043  -165.228 46.339  1.000 291.74245 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-2 O   1 
+ATOM   15201 C CB  . GLU B-2 2 274 ? 57.304  -166.773 48.631  1.000 360.27315 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   15202 C CG  . GLU B-2 2 274 ? 57.437  -167.085 50.115  1.000 307.77514 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   15203 C CD  . GLU B-2 2 274 ? 56.661  -168.320 50.531  1.000 297.15224 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   15204 O OE1 . GLU B-2 2 274 ? 56.613  -169.290 49.745  1.000 294.55843 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   15205 O OE2 . GLU B-2 2 274 ? 56.091  -168.314 51.643  1.000 291.83179 ? ? ? ? ? -1 275 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   15206 N N   . LYS B-2 2 275 ? 56.836  -164.943 46.007  1.000 275.84293 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-2 N   1 
+ATOM   15207 C CA  . LYS B-2 2 275 ? 56.978  -164.720 44.575  1.000 266.50995 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   15208 C C   . LYS B-2 2 275 ? 56.625  -163.306 44.140  1.000 257.87232 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-2 C   1 
+ATOM   15209 O O   . LYS B-2 2 275 ? 57.047  -162.891 43.056  1.000 257.28165 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-2 O   1 
+ATOM   15210 C CB  . LYS B-2 2 275 ? 56.109  -165.713 43.790  1.000 257.98953 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   15211 C CG  . LYS B-2 2 275 ? 56.560  -167.162 43.907  1.000 248.44631 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   15212 C CD  . LYS B-2 2 275 ? 57.913  -167.380 43.247  1.000 236.40688 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   15213 C CE  . LYS B-2 2 275 ? 58.335  -168.838 43.328  1.000 219.81831 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   15214 N NZ  . LYS B-2 2 275 ? 59.617  -169.091 42.613  1.000 210.81792 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   15215 N N   . GLN B-2 2 276 ? 55.868  -162.564 44.952  1.000 256.38323 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-2 N   1 
+ATOM   15216 C CA  . GLN B-2 2 276 ? 55.483  -161.182 44.659  1.000 251.21424 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-2 CA  1 
+ATOM   15217 C C   . GLN B-2 2 276 ? 54.756  -161.069 43.319  1.000 247.96117 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-2 C   1 
+ATOM   15218 O O   . GLN B-2 2 276 ? 54.880  -160.067 42.610  1.000 244.94940 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-2 O   1 
+ATOM   15219 C CB  . GLN B-2 2 276 ? 56.698  -160.248 44.707  1.000 250.54587 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-2 CB  1 
+ATOM   15220 C CG  . GLN B-2 2 276 ? 56.364  -158.767 44.873  1.000 242.26490 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-2 CG  1 
+ATOM   15221 C CD  . GLN B-2 2 276 ? 55.353  -158.512 45.973  1.000 233.67013 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-2 CD  1 
+ATOM   15222 O OE1 . GLN B-2 2 276 ? 54.154  -158.399 45.716  1.000 225.55395 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   15223 N NE2 . GLN B-2 2 276 ? 55.832  -158.415 47.207  1.000 241.67710 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   15224 N N   . VAL B-2 2 277 ? 53.993  -162.103 42.955  1.000 243.83626 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-2 N   1 
+ATOM   15225 C CA  . VAL B-2 2 277 ? 53.162  -162.036 41.755  1.000 235.98762 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   15226 C C   . VAL B-2 2 277 ? 51.845  -161.323 42.005  1.000 234.04267 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-2 C   1 
+ATOM   15227 O O   . VAL B-2 2 277 ? 51.152  -160.970 41.043  1.000 225.57449 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-2 O   1 
+ATOM   15228 C CB  . VAL B-2 2 277 ? 52.895  -163.443 41.187  1.000 227.51718 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   15229 C CG1 . VAL B-2 2 277 ? 54.129  -163.964 40.464  1.000 223.28361 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   15230 C CG2 . VAL B-2 2 277 ? 52.491  -164.400 42.298  1.000 224.17083 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   15231 N N   . LEU B-2 2 278 ? 51.481  -161.096 43.266  1.000 235.11041 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-2 N   1 
+ATOM   15232 C CA  . LEU B-2 2 278 ? 50.322  -160.288 43.627  1.000 227.07004 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   15233 C C   . LEU B-2 2 278 ? 50.757  -159.208 44.603  1.000 216.47136 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-2 C   1 
+ATOM   15234 O O   . LEU B-2 2 278 ? 51.456  -159.493 45.580  1.000 213.23012 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-2 O   1 
+ATOM   15235 C CB  . LEU B-2 2 278 ? 49.205  -161.134 44.245  1.000 221.79856 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   15236 C CG  . LEU B-2 2 278 ? 48.481  -162.092 43.302  1.000 206.18767 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   15237 C CD1 . LEU B-2 2 278 ? 49.183  -163.432 43.279  1.000 212.35263 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   15238 C CD2 . LEU B-2 2 278 ? 47.025  -162.245 43.700  1.000 180.50301 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   15239 N N   . ASN B-2 2 279 ? 50.336  -157.974 44.340  1.000 207.87592 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-2 N   1 
+ATOM   15240 C CA  . ASN B-2 2 279 ? 50.671  -156.838 45.187  1.000 203.40863 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   15241 C C   . ASN B-2 2 279 ? 49.574  -156.624 46.223  1.000 203.98641 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-2 C   1 
+ATOM   15242 O O   . ASN B-2 2 279 ? 48.386  -156.612 45.885  1.000 213.27885 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-2 O   1 
+ATOM   15243 C CB  . ASN B-2 2 279 ? 50.859  -155.579 44.342  1.000 199.77526 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   15244 C CG  . ASN B-2 2 279 ? 51.121  -154.345 45.181  1.000 207.55354 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   15245 O OD1 . ASN B-2 2 279 ? 51.609  -154.435 46.308  1.000 220.75108 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   15246 N ND2 . ASN B-2 2 279 ? 50.799  -153.181 44.631  1.000 203.38955 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   15247 N N   . ILE B-2 2 280 ? 49.977  -156.450 47.485  1.000 199.48932 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-2 N   1 
+ATOM   15248 C CA  . ILE B-2 2 280 ? 49.005  -156.208 48.547  1.000 194.62475 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   15249 C C   . ILE B-2 2 280 ? 48.382  -154.825 48.396  1.000 201.20839 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-2 C   1 
+ATOM   15250 O O   . ILE B-2 2 280 ? 47.251  -154.592 48.843  1.000 199.95353 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-2 O   1 
+ATOM   15251 C CB  . ILE B-2 2 280 ? 49.664  -156.393 49.930  1.000 200.36351 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   15252 C CG1 . ILE B-2 2 280 ? 48.618  -156.367 51.047  1.000 197.83667 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   15253 C CG2 . ILE B-2 2 280 ? 50.719  -155.326 50.178  1.000 198.50327 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   15254 C CD1 . ILE B-2 2 280 ? 47.695  -157.559 51.053  1.000 182.89524 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   15255 N N   . GLU B-2 2 281 ? 49.092  -153.897 47.751  1.000 209.96289 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-2 N   1 
+ATOM   15256 C CA  . GLU B-2 2 281 ? 48.568  -152.556 47.528  1.000 212.85384 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   15257 C C   . GLU B-2 2 281 ? 47.549  -152.515 46.395  1.000 211.72548 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-2 C   1 
+ATOM   15258 O O   . GLU B-2 2 281 ? 46.689  -151.628 46.377  1.000 212.32371 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-2 O   1 
+ATOM   15259 C CB  . GLU B-2 2 281 ? 49.716  -151.588 47.240  1.000 216.78089 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   15260 C CG  . GLU B-2 2 281 ? 50.611  -151.335 48.439  1.000 216.59775 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   15261 C CD  . GLU B-2 2 281 ? 51.877  -150.589 48.076  1.000 212.99704 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   15262 O OE1 . GLU B-2 2 281 ? 52.569  -151.020 47.130  1.000 209.11066 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   15263 O OE2 . GLU B-2 2 281 ? 52.179  -149.572 48.733  1.000 213.62045 ? ? ? ? ? -1 282 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   15264 N N   . ALA B-2 2 282 ? 47.631  -153.442 45.444  1.000 211.90794 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B-2 N   1 
+ATOM   15265 C CA  . ALA B-2 2 282 ? 46.613  -153.553 44.410  1.000 205.03849 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   15266 C C   . ALA B-2 2 282 ? 45.396  -154.297 44.950  1.000 192.38681 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B-2 C   1 
+ATOM   15267 O O   . ALA B-2 2 282 ? 45.483  -155.069 45.909  1.000 197.25202 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B-2 O   1 
+ATOM   15268 C CB  . ALA B-2 2 282 ? 47.167  -154.268 43.178  1.000 200.70282 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   15269 N N   . GLU B-2 2 283 ? 44.246  -154.058 44.323  1.000 186.80583 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-2 N   1 
+ATOM   15270 C CA  . GLU B-2 2 283 ? 43.018  -154.687 44.791  1.000 182.26585 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   15271 C C   . GLU B-2 2 283 ? 43.048  -156.184 44.499  1.000 183.34003 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-2 C   1 
+ATOM   15272 O O   . GLU B-2 2 283 ? 43.417  -156.612 43.400  1.000 183.13881 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-2 O   1 
+ATOM   15273 C CB  . GLU B-2 2 283 ? 41.789  -154.032 44.153  1.000 170.77659 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   15274 C CG  . GLU B-2 2 283 ? 41.593  -154.282 42.671  1.000 170.72601 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   15275 C CD  . GLU B-2 2 283 ? 40.165  -154.023 42.229  1.000 167.74910 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   15276 O OE1 . GLU B-2 2 283 ? 39.327  -153.692 43.094  1.000 155.15501 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   15277 O OE2 . GLU B-2 2 283 ? 39.878  -154.154 41.020  1.000 162.40138 ? ? ? ? ? -1 284 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   15278 N N   . LEU B-2 2 284 ? 42.674  -156.980 45.496  1.000 175.28660 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-2 N   1 
+ATOM   15279 C CA  . LEU B-2 2 284 ? 42.677  -158.432 45.399  1.000 176.12228 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   15280 C C   . LEU B-2 2 284 ? 41.301  -158.949 45.787  1.000 184.79922 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-2 C   1 
+ATOM   15281 O O   . LEU B-2 2 284 ? 40.749  -158.539 46.813  1.000 189.86307 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-2 O   1 
+ATOM   15282 C CB  . LEU B-2 2 284 ? 43.760  -159.034 46.303  1.000 188.89140 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   15283 C CG  . LEU B-2 2 284 ? 44.204  -160.485 46.094  1.000 180.61708 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   15284 C CD1 . LEU B-2 2 284 ? 45.595  -160.683 46.671  1.000 177.02848 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   15285 C CD2 . LEU B-2 2 284 ? 43.233  -161.474 46.722  1.000 177.89593 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   15286 N N   . VAL B-2 2 285 ? 40.751  -159.845 44.970  1.000 184.26823 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-2 N   1 
+ATOM   15287 C CA  . VAL B-2 2 285 ? 39.426  -160.400 45.210  1.000 183.05446 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   15288 C C   . VAL B-2 2 285 ? 39.453  -161.898 44.942  1.000 177.76275 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-2 C   1 
+ATOM   15289 O O   . VAL B-2 2 285 ? 40.149  -162.376 44.041  1.000 164.97666 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-2 O   1 
+ATOM   15290 C CB  . VAL B-2 2 285 ? 38.350  -159.701 44.352  1.000 170.41676 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   15291 C CG1 . VAL B-2 2 285 ? 37.984  -158.356 44.959  1.000 174.97200 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   15292 C CG2 . VAL B-2 2 285 ? 38.851  -159.518 42.939  1.000 158.93734 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   15293 N N   . ILE B-2 2 286 ? 38.684  -162.637 45.740  1.000 178.44159 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-2 N   1 
+ATOM   15294 C CA  . ILE B-2 2 286 ? 38.660  -164.094 45.719  1.000 173.83788 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   15295 C C   . ILE B-2 2 286 ? 37.259  -164.557 45.342  1.000 177.86494 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-2 C   1 
+ATOM   15296 O O   . ILE B-2 2 286 ? 36.259  -163.934 45.713  1.000 170.49989 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-2 O   1 
+ATOM   15297 C CB  . ILE B-2 2 286 ? 39.107  -164.670 47.083  1.000 171.57304 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   15298 C CG1 . ILE B-2 2 286 ? 40.633  -164.637 47.190  1.000 164.18132 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   15299 C CG2 . ILE B-2 2 286 ? 38.568  -166.078 47.309  1.000 175.98011 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   15300 C CD1 . ILE B-2 2 286 ? 41.171  -165.233 48.468  1.000 176.41411 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   15301 N N   . LEU B-2 2 287 ? 37.193  -165.652 44.587  1.000 176.69413 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-2 N   1 
+ATOM   15302 C CA  . LEU B-2 2 287 ? 35.946  -166.143 44.016  1.000 172.83043 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   15303 C C   . LEU B-2 2 287 ? 35.479  -167.402 44.730  1.000 168.95057 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-2 C   1 
+ATOM   15304 O O   . LEU B-2 2 287 ? 36.278  -168.307 44.998  1.000 169.10925 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-2 O   1 
+ATOM   15305 C CB  . LEU B-2 2 287 ? 36.109  -166.410 42.520  1.000 175.69012 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   15306 C CG  . LEU B-2 2 287 ? 35.964  -165.113 41.731  1.000 167.19143 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   15307 C CD1 . LEU B-2 2 287 ? 35.967  -165.348 40.242  1.000 164.83544 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   15308 C CD2 . LEU B-2 2 287 ? 34.676  -164.460 42.150  1.000 164.99614 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   15309 N N   . VAL B-2 2 288 ? 34.181  -167.449 45.036  1.000 161.42325 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-2 N   1 
+ATOM   15310 C CA  . VAL B-2 2 288 ? 33.530  -168.611 45.623  1.000 169.50229 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   15311 C C   . VAL B-2 2 288 ? 32.194  -168.814 44.920  1.000 167.18273 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-2 C   1 
+ATOM   15312 O O   . VAL B-2 2 288 ? 31.673  -167.916 44.254  1.000 162.74797 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-2 O   1 
+ATOM   15313 C CB  . VAL B-2 2 288 ? 33.308  -168.461 47.144  1.000 164.57909 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   15314 C CG1 . VAL B-2 2 288 ? 34.637  -168.322 47.876  1.000 163.58981 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   15315 C CG2 . VAL B-2 2 288 ? 32.411  -167.270 47.420  1.000 162.82887 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   15316 N N   . ARG B-2 2 289 ? 31.637  -170.014 45.078  1.000 164.23737 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-2 N   1 
+ATOM   15317 C CA  . ARG B-2 2 289 ? 30.344  -170.333 44.483  1.000 155.44190 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-2 CA  1 
+ATOM   15318 C C   . ARG B-2 2 289 ? 29.182  -170.022 45.417  1.000 164.53644 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-2 C   1 
+ATOM   15319 O O   . ARG B-2 2 289 ? 28.138  -169.539 44.966  1.000 150.34501 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-2 O   1 
+ATOM   15320 C CB  . ARG B-2 2 289 ? 30.295  -171.809 44.082  1.000 149.33046 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-2 CB  1 
+ATOM   15321 C CG  . ARG B-2 2 289 ? 31.273  -172.188 42.992  1.000 166.58163 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-2 CG  1 
+ATOM   15322 C CD  . ARG B-2 2 289 ? 30.904  -171.556 41.662  1.000 174.50722 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-2 CD  1 
+ATOM   15323 N NE  . ARG B-2 2 289 ? 29.614  -172.029 41.175  1.000 171.60444 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-2 NE  1 
+ATOM   15324 C CZ  . ARG B-2 2 289 ? 29.429  -173.181 40.546  1.000 171.09991 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-2 CZ  1 
+ATOM   15325 N NH1 . ARG B-2 2 289 ? 30.432  -174.014 40.321  1.000 173.82966 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-2 NH1 1 
+ATOM   15326 N NH2 . ARG B-2 2 289 ? 28.207  -173.509 40.135  1.000 177.15371 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-2 NH2 1 
+ATOM   15327 N N   . ARG B-2 2 290 ? 29.341  -170.293 46.709  1.000 181.98201 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-2 N   1 
+ATOM   15328 C CA  . ARG B-2 2 290 ? 28.283  -170.112 47.688  1.000 183.95201 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-2 CA  1 
+ATOM   15329 C C   . ARG B-2 2 290 ? 28.712  -169.100 48.742  1.000 178.20667 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-2 C   1 
+ATOM   15330 O O   . ARG B-2 2 290 ? 29.894  -168.771 48.875  1.000 176.76376 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-2 O   1 
+ATOM   15331 C CB  . ARG B-2 2 290 ? 27.918  -171.445 48.355  1.000 182.46718 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-2 CB  1 
+ATOM   15332 C CG  . ARG B-2 2 290 ? 27.423  -172.504 47.384  1.000 174.76342 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-2 CG  1 
+ATOM   15333 C CD  . ARG B-2 2 290 ? 25.986  -172.246 46.957  1.000 182.31390 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-2 CD  1 
+ATOM   15334 N NE  . ARG B-2 2 290 ? 25.034  -172.618 47.997  1.000 197.45167 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-2 NE  1 
+ATOM   15335 C CZ  . ARG B-2 2 290 ? 24.499  -171.770 48.866  1.000 187.59325 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-2 CZ  1 
+ATOM   15336 N NH1 . ARG B-2 2 290 ? 24.789  -170.480 48.843  1.000 179.32564 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-2 NH1 1 
+ATOM   15337 N NH2 . ARG B-2 2 290 ? 23.649  -172.230 49.780  1.000 174.49245 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-2 NH2 1 
+ATOM   15338 N N   . ARG B-2 2 291 ? 27.726  -168.608 49.495  1.000 180.48947 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-2 N   1 
+ATOM   15339 C CA  . ARG B-2 2 291 ? 28.011  -167.629 50.538  1.000 175.39562 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-2 CA  1 
+ATOM   15340 C C   . ARG B-2 2 291 ? 28.816  -168.236 51.679  1.000 183.95713 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-2 C   1 
+ATOM   15341 O O   . ARG B-2 2 291 ? 29.614  -167.535 52.312  1.000 183.25332 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-2 O   1 
+ATOM   15342 C CB  . ARG B-2 2 291 ? 26.707  -167.029 51.063  1.000 167.66519 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-2 CB  1 
+ATOM   15343 C CG  . ARG B-2 2 291 ? 25.673  -168.064 51.478  1.000 172.97183 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-2 CG  1 
+ATOM   15344 C CD  . ARG B-2 2 291 ? 24.387  -167.404 51.946  1.000 171.64475 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-2 CD  1 
+ATOM   15345 N NE  . ARG B-2 2 291 ? 24.601  -166.559 53.114  1.000 167.08565 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-2 NE  1 
+ATOM   15346 C CZ  . ARG B-2 2 291 ? 23.643  -165.890 53.739  1.000 168.86668 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-2 CZ  1 
+ATOM   15347 N NH1 . ARG B-2 2 291 ? 22.385  -165.943 53.333  1.000 173.28669 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-2 NH1 1 
+ATOM   15348 N NH2 . ARG B-2 2 291 ? 23.954  -165.149 54.799  1.000 172.10976 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-2 NH2 1 
+ATOM   15349 N N   . ASN B-2 2 292 ? 28.627  -169.529 51.954  1.000 187.16816 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-2 N   1 
+ATOM   15350 C CA  . ASN B-2 2 292 ? 29.370  -170.170 53.036  1.000 184.30724 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   15351 C C   . ASN B-2 2 292 ? 30.855  -170.263 52.714  1.000 191.59752 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-2 C   1 
+ATOM   15352 O O   . ASN B-2 2 292 ? 31.698  -170.130 53.609  1.000 200.06196 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-2 O   1 
+ATOM   15353 C CB  . ASN B-2 2 292 ? 28.797  -171.558 53.321  1.000 178.65476 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   15354 C CG  . ASN B-2 2 292 ? 27.669  -171.524 54.330  1.000 179.65594 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   15355 O OD1 . ASN B-2 2 292 ? 27.587  -170.613 55.154  1.000 177.42865 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   15356 N ND2 . ASN B-2 2 292 ? 26.796  -172.522 54.277  1.000 185.17178 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   15357 N N   . GLN B-2 2 293 ? 31.197  -170.495 51.444  1.000 193.17857 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-2 N   1 
+ATOM   15358 C CA  . GLN B-2 2 293 ? 32.604  -170.578 51.067  1.000 194.14737 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-2 CA  1 
+ATOM   15359 C C   . GLN B-2 2 293 ? 33.309  -169.239 51.233  1.000 195.70343 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-2 C   1 
+ATOM   15360 O O   . GLN B-2 2 293 ? 34.522  -169.205 51.469  1.000 198.34583 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-2 O   1 
+ATOM   15361 C CB  . GLN B-2 2 293 ? 32.738  -171.075 49.627  1.000 194.97849 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-2 CB  1 
+ATOM   15362 C CG  . GLN B-2 2 293 ? 32.198  -172.478 49.396  1.000 195.96276 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-2 CG  1 
+ATOM   15363 C CD  . GLN B-2 2 293 ? 32.451  -172.976 47.985  1.000 179.88220 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-2 CD  1 
+ATOM   15364 O OE1 . GLN B-2 2 293 ? 33.080  -172.294 47.176  1.000 172.09638 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   15365 N NE2 . GLN B-2 2 293 ? 31.960  -174.173 47.683  1.000 151.66867 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   15366 N N   . ALA B-2 2 294 ? 32.575  -168.130 51.121  1.000 194.29417 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B-2 N   1 
+ATOM   15367 C CA  . ALA B-2 2 294 ? 33.186  -166.819 51.313  1.000 194.15891 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   15368 C C   . ALA B-2 2 294 ? 33.332  -166.485 52.792  1.000 199.20547 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B-2 C   1 
+ATOM   15369 O O   . ALA B-2 2 294 ? 34.312  -165.844 53.193  1.000 197.97261 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B-2 O   1 
+ATOM   15370 C CB  . ALA B-2 2 294 ? 32.360  -165.743 50.610  1.000 173.97093 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   15371 N N   . ILE B-2 2 295 ? 32.371  -166.913 53.614  1.000 192.85984 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-2 N   1 
+ATOM   15372 C CA  . ILE B-2 2 295 ? 32.426  -166.611 55.041  1.000 192.64514 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   15373 C C   . ILE B-2 2 295 ? 33.620  -167.300 55.691  1.000 203.76679 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-2 C   1 
+ATOM   15374 O O   . ILE B-2 2 295 ? 34.356  -166.688 56.475  1.000 208.95425 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-2 O   1 
+ATOM   15375 C CB  . ILE B-2 2 295 ? 31.101  -167.003 55.721  1.000 185.99972 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   15376 C CG1 . ILE B-2 2 295 ? 29.949  -166.165 55.161  1.000 162.00014 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   15377 C CG2 . ILE B-2 2 295 ? 31.203  -166.831 57.227  1.000 182.48488 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   15378 C CD1 . ILE B-2 2 295 ? 30.138  -164.676 55.335  1.000 155.02828 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   15379 N N   . GLU B-2 2 296 ? 33.841  -168.579 55.372  1.000 213.36088 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-2 N   1 
+ATOM   15380 C CA  . GLU B-2 2 296 ? 34.944  -169.311 55.992  1.000 222.56617 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   15381 C C   . GLU B-2 2 296 ? 36.300  -168.769 55.553  1.000 222.09117 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-2 C   1 
+ATOM   15382 O O   . GLU B-2 2 296 ? 37.257  -168.784 56.338  1.000 228.25285 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-2 O   1 
+ATOM   15383 C CB  . GLU B-2 2 296 ? 34.837  -170.805 55.674  1.000 229.77057 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   15384 C CG  . GLU B-2 2 296 ? 34.892  -171.142 54.192  1.000 225.33634 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   15385 C CD  . GLU B-2 2 296 ? 34.733  -172.627 53.927  1.000 222.69189 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   15386 O OE1 . GLU B-2 2 296 ? 34.110  -173.319 54.761  1.000 227.73334 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   15387 O OE2 . GLU B-2 2 296 ? 35.232  -173.102 52.885  1.000 215.69101 ? ? ? ? ? -1 297 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   15388 N N   . ILE B-2 2 297 ? 36.405  -168.283 54.315  1.000 213.74079 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-2 N   1 
+ATOM   15389 C CA  . ILE B-2 2 297 ? 37.654  -167.674 53.868  1.000 212.80106 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   15390 C C   . ILE B-2 2 297 ? 37.835  -166.308 54.514  1.000 216.14294 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-2 C   1 
+ATOM   15391 O O   . ILE B-2 2 297 ? 38.950  -165.925 54.889  1.000 217.03766 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-2 O   1 
+ATOM   15392 C CB  . ILE B-2 2 297 ? 37.689  -167.591 52.331  1.000 199.54338 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   15393 C CG1 . ILE B-2 2 297 ? 37.684  -168.992 51.719  1.000 192.74399 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   15394 C CG2 . ILE B-2 2 297 ? 38.914  -166.820 51.858  1.000 187.05123 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   15395 C CD1 . ILE B-2 2 297 ? 37.658  -168.997 50.206  1.000 180.16341 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   15396 N N   . MET B-2 2 298 ? 36.743  -165.557 54.670  1.000 213.60478 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-2 N   1 
+ATOM   15397 C CA  . MET B-2 2 298 ? 36.826  -164.252 55.319  1.000 214.67877 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-2 CA  1 
+ATOM   15398 C C   . MET B-2 2 298 ? 37.200  -164.388 56.789  1.000 220.24023 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-2 C   1 
+ATOM   15399 O O   . MET B-2 2 298 ? 37.997  -163.598 57.308  1.000 221.78718 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-2 O   1 
+ATOM   15400 C CB  . MET B-2 2 298 ? 35.500  -163.508 55.169  1.000 199.69514 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-2 CB  1 
+ATOM   15401 C CG  . MET B-2 2 298 ? 35.489  -162.125 55.797  1.000 202.92495 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-2 CG  1 
+ATOM   15402 S SD  . MET B-2 2 298 ? 33.857  -161.364 55.752  1.000 196.20976 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-2 SD  1 
+ATOM   15403 C CE  . MET B-2 2 298 ? 32.915  -162.538 56.723  1.000 193.04011 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-2 CE  1 
+ATOM   15404 N N   . LYS B-2 2 299 ? 36.637  -165.384 57.476  1.000 221.32313 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-2 N   1 
+ATOM   15405 C CA  . LYS B-2 2 299 ? 36.944  -165.569 58.890  1.000 213.78492 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   15406 C C   . LYS B-2 2 299 ? 38.363  -166.086 59.087  1.000 218.67699 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-2 C   1 
+ATOM   15407 O O   . LYS B-2 2 299 ? 39.026  -165.733 60.070  1.000 226.32861 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-2 O   1 
+ATOM   15408 C CB  . LYS B-2 2 299 ? 35.930  -166.519 59.528  1.000 203.44220 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   15409 C CG  . LYS B-2 2 299 ? 34.502  -165.992 59.547  1.000 204.48844 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   15410 C CD  . LYS B-2 2 299 ? 33.535  -167.021 60.111  1.000 187.70906 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   15411 C CE  . LYS B-2 2 299 ? 33.792  -167.271 61.586  1.000 183.01666 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   15412 N NZ  . LYS B-2 2 299 ? 33.557  -166.047 62.401  1.000 180.71409 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   15413 N N   . GLU B-2 2 300 ? 38.849  -166.922 58.167  1.000 214.15780 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-2 N   1 
+ATOM   15414 C CA  . GLU B-2 2 300 ? 40.195  -167.470 58.310  1.000 226.96412 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   15415 C C   . GLU B-2 2 300 ? 41.263  -166.401 58.131  1.000 234.81113 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-2 C   1 
+ATOM   15416 O O   . GLU B-2 2 300 ? 42.343  -166.498 58.729  1.000 249.27562 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-2 O   1 
+ATOM   15417 C CB  . GLU B-2 2 300 ? 40.409  -168.610 57.313  1.000 226.38188 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   15418 C CG  . GLU B-2 2 300 ? 41.653  -169.438 57.594  1.000 237.36220 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   15419 C CD  . GLU B-2 2 300 ? 42.244  -170.061 56.346  1.000 237.64916 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   15420 O OE1 . GLU B-2 2 300 ? 42.695  -169.305 55.460  1.000 245.29627 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   15421 O OE2 . GLU B-2 2 300 ? 42.255  -171.306 56.253  1.000 232.20642 ? ? ? ? ? -1 301 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   15422 N N   . LEU B-2 2 301 ? 40.973  -165.376 57.328  1.000 224.44192 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-2 N   1 
+ATOM   15423 C CA  . LEU B-2 2 301 ? 41.898  -164.276 57.069  1.000 227.67337 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   15424 C C   . LEU B-2 2 301 ? 41.884  -163.211 58.159  1.000 234.75913 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-2 C   1 
+ATOM   15425 O O   . LEU B-2 2 301 ? 42.890  -162.518 58.351  1.000 236.50226 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-2 O   1 
+ATOM   15426 C CB  . LEU B-2 2 301 ? 41.585  -163.628 55.719  1.000 227.92604 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   15427 C CG  . LEU B-2 2 301 ? 42.339  -164.187 54.520  1.000 223.19357 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   15428 C CD1 . LEU B-2 2 301 ? 42.108  -165.684 54.364  1.000 217.46817 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   15429 C CD2 . LEU B-2 2 301 ? 41.966  -163.458 53.235  1.000 206.58116 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   15430 N N   . ASN B-2 2 302 ? 40.768  -163.057 58.876  1.000 238.29043 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-2 N   1 
+ATOM   15431 C CA  . ASN B-2 2 302 ? 40.745  -162.129 60.003  1.000 241.13718 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   15432 C C   . ASN B-2 2 302 ? 41.681  -162.582 61.114  1.000 243.65787 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-2 C   1 
+ATOM   15433 O O   . ASN B-2 2 302 ? 42.209  -161.750 61.862  1.000 239.20818 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-2 O   1 
+ATOM   15434 C CB  . ASN B-2 2 302 ? 39.324  -161.978 60.550  1.000 235.37263 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   15435 C CG  . ASN B-2 2 302 ? 38.336  -161.521 59.493  1.000 230.69538 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   15436 O OD1 . ASN B-2 2 302 ? 38.696  -160.805 58.555  1.000 215.07986 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   15437 N ND2 . ASN B-2 2 302 ? 37.083  -161.927 59.642  1.000 224.70034 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   15438 N N   . GLU B-2 2 303 ? 41.897  -163.893 61.235  1.000 245.10762 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-2 N   1 
+ATOM   15439 C CA  . GLU B-2 2 303 ? 42.799  -164.408 62.257  1.000 243.47024 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   15440 C C   . GLU B-2 2 303 ? 44.256  -164.124 61.918  1.000 251.65870 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-2 C   1 
+ATOM   15441 O O   . GLU B-2 2 303 ? 45.084  -163.965 62.823  1.000 269.86645 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-2 O   1 
+ATOM   15442 C CB  . GLU B-2 2 303 ? 42.585  -165.913 62.434  1.000 244.27698 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   15443 C CG  . GLU B-2 2 303 ? 41.140  -166.312 62.681  1.000 239.02988 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   15444 C CD  . GLU B-2 2 303 ? 40.916  -167.803 62.521  1.000 231.17696 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   15445 O OE1 . GLU B-2 2 303 ? 41.781  -168.475 61.920  1.000 220.26677 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   15446 O OE2 . GLU B-2 2 303 ? 39.875  -168.305 62.996  1.000 233.33234 ? ? ? ? ? -1 304 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   15447 N N   . GLU B-2 2 304 ? 44.587  -164.055 60.630  1.000 246.33824 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-2 N   1 
+ATOM   15448 C CA  . GLU B-2 2 304 ? 45.956  -163.871 60.174  1.000 248.28300 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   15449 C C   . GLU B-2 2 304 ? 46.314  -162.408 59.939  1.000 237.34842 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-2 C   1 
+ATOM   15450 O O   . GLU B-2 2 304 ? 47.354  -162.128 59.334  1.000 228.60446 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-2 O   1 
+ATOM   15451 C CB  . GLU B-2 2 304 ? 46.191  -164.671 58.889  1.000 248.99979 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   15452 C CG  . GLU B-2 2 304 ? 46.012  -166.174 59.045  1.000 254.44533 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   15453 C CD  . GLU B-2 2 304 ? 47.209  -166.845 59.692  1.000 263.42301 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   15454 O OE1 . GLU B-2 2 304 ? 48.232  -166.163 59.910  1.000 271.20989 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   15455 O OE2 . GLU B-2 2 304 ? 47.128  -168.058 59.979  1.000 260.64930 ? ? ? ? ? -1 305 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   15456 N N   . GLY B-2 2 305 ? 45.485  -161.474 60.402  1.000 234.47709 ? ? ? ? ? ?  306 GLY B-2 N   1 
+ATOM   15457 C CA  . GLY B-2 2 305 ? 45.721  -160.064 60.202  1.000 234.58397 ? ? ? ? ? ?  306 GLY B-2 CA  1 
+ATOM   15458 C C   . GLY B-2 2 305 ? 45.121  -159.488 58.936  1.000 232.32576 ? ? ? ? ? ?  306 GLY B-2 C   1 
+ATOM   15459 O O   . GLY B-2 2 305 ? 44.987  -158.263 58.835  1.000 220.47262 ? ? ? ? ? ?  306 GLY B-2 O   1 
+ATOM   15460 N N   . PHE B-2 2 306 ? 44.762  -160.329 57.969  1.000 235.04764 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-2 N   1 
+ATOM   15461 C CA  . PHE B-2 2 306 ? 44.125  -159.844 56.752  1.000 224.18515 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   15462 C C   . PHE B-2 2 306 ? 42.747  -159.279 57.071  1.000 221.06111 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-2 C   1 
+ATOM   15463 O O   . PHE B-2 2 306 ? 41.954  -159.912 57.773  1.000 220.32157 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-2 O   1 
+ATOM   15464 C CB  . PHE B-2 2 306 ? 44.005  -160.973 55.728  1.000 218.43930 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   15465 C CG  . PHE B-2 2 306 ? 45.323  -161.491 55.231  1.000 220.20367 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   15466 C CD1 . PHE B-2 2 306 ? 46.287  -160.622 54.749  1.000 215.96941 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   15467 C CD2 . PHE B-2 2 306 ? 45.598  -162.848 55.249  1.000 222.26104 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   15468 C CE1 . PHE B-2 2 306 ? 47.499  -161.098 54.290  1.000 221.97368 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   15469 C CE2 . PHE B-2 2 306 ? 46.809  -163.329 54.793  1.000 231.90518 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   15470 C CZ  . PHE B-2 2 306 ? 47.760  -162.453 54.312  1.000 234.42745 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   15471 N N   . ASN B-2 2 307 ? 42.459  -158.088 56.555  1.000 214.74896 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-2 N   1 
+ATOM   15472 C CA  . ASN B-2 2 307 ? 41.153  -157.463 56.710  1.000 208.11577 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   15473 C C   . ASN B-2 2 307 ? 40.417  -157.502 55.378  1.000 202.38345 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-2 C   1 
+ATOM   15474 O O   . ASN B-2 2 307 ? 40.994  -157.179 54.333  1.000 204.14087 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-2 O   1 
+ATOM   15475 C CB  . ASN B-2 2 307 ? 41.284  -156.022 57.210  1.000 205.41800 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   15476 C CG  . ASN B-2 2 307 ? 42.149  -155.170 56.308  1.000 208.80181 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   15477 O OD1 . ASN B-2 2 307 ? 43.052  -155.672 55.639  1.000 217.56642 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   15478 N ND2 . ASN B-2 2 307 ? 41.878  -153.870 56.284  1.000 207.58689 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   15479 N N   . PHE B-2 2 308 ? 39.146  -157.900 55.414  1.000 200.08682 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-2 N   1 
+ATOM   15480 C CA  . PHE B-2 2 308 ? 38.375  -158.072 54.193  1.000 194.21558 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   15481 C C   . PHE B-2 2 308 ? 36.915  -157.734 54.447  1.000 190.98031 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-2 C   1 
+ATOM   15482 O O   . PHE B-2 2 308 ? 36.390  -157.956 55.542  1.000 186.25727 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-2 O   1 
+ATOM   15483 C CB  . PHE B-2 2 308 ? 38.483  -159.503 53.654  1.000 186.10873 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   15484 C CG  . PHE B-2 2 308 ? 39.525  -159.676 52.588  1.000 195.63114 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   15485 C CD1 . PHE B-2 2 308 ? 39.203  -159.489 51.255  1.000 197.56012 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   15486 C CD2 . PHE B-2 2 308 ? 40.822  -160.035 52.915  1.000 194.82214 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   15487 C CE1 . PHE B-2 2 308 ? 40.154  -159.652 50.268  1.000 198.18003 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   15488 C CE2 . PHE B-2 2 308 ? 41.781  -160.197 51.930  1.000 201.00375 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   15489 C CZ  . PHE B-2 2 308 ? 41.444  -160.006 50.604  1.000 199.39123 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   15490 N N   . ILE B-2 2 309 ? 36.266  -157.199 53.417  1.000 195.17431 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-2 N   1 
+ATOM   15491 C CA  . ILE B-2 2 309 ? 34.822  -157.008 53.390  1.000 192.62439 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   15492 C C   . ILE B-2 2 309 ? 34.271  -157.776 52.194  1.000 181.78750 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-2 C   1 
+ATOM   15493 O O   . ILE B-2 2 309 ? 34.828  -157.708 51.092  1.000 169.19169 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-2 O   1 
+ATOM   15494 C CB  . ILE B-2 2 309 ? 34.435  -155.516 53.317  1.000 189.18067 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   15495 C CG1 . ILE B-2 2 309 ? 35.038  -154.743 54.493  1.000 188.44088 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   15496 C CG2 . ILE B-2 2 309 ? 32.920  -155.357 53.302  1.000 183.34545 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   15497 C CD1 . ILE B-2 2 309 ? 34.551  -155.204 55.849  1.000 174.82069 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   15498 N N   . PHE B-2 2 310 ? 33.188  -158.516 52.415  1.000 177.92523 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-2 N   1 
+ATOM   15499 C CA  . PHE B-2 2 310 ? 32.644  -159.435 51.423  1.000 166.54439 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   15500 C C   . PHE B-2 2 310 ? 31.301  -158.930 50.914  1.000 167.83385 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-2 C   1 
+ATOM   15501 O O   . PHE B-2 2 310 ? 30.391  -158.669 51.708  1.000 161.03952 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-2 O   1 
+ATOM   15502 C CB  . PHE B-2 2 310 ? 32.498  -160.840 52.018  1.000 155.34310 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   15503 C CG  . PHE B-2 2 310 ? 31.400  -161.658 51.397  1.000 153.10534 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   15504 C CD1 . PHE B-2 2 310 ? 31.559  -162.224 50.144  1.000 164.35889 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   15505 C CD2 . PHE B-2 2 310 ? 30.212  -161.873 52.076  1.000 149.27130 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   15506 C CE1 . PHE B-2 2 310 ? 30.551  -162.977 49.571  1.000 165.43898 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   15507 C CE2 . PHE B-2 2 310 ? 29.200  -162.629 51.510  1.000 146.01838 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   15508 C CZ  . PHE B-2 2 310 ? 29.371  -163.182 50.256  1.000 158.15999 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   15509 N N   . ILE B-2 2 311 ? 31.180  -158.805 49.596  1.000 163.79574 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-2 N   1 
+ATOM   15510 C CA  . ILE B-2 2 311 ? 29.943  -158.359 48.960  1.000 155.34652 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   15511 C C   . ILE B-2 2 311 ? 29.120  -159.594 48.602  1.000 154.42653 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-2 C   1 
+ATOM   15512 O O   . ILE B-2 2 311 ? 29.624  -160.473 47.884  1.000 150.23760 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-2 O   1 
+ATOM   15513 C CB  . ILE B-2 2 311 ? 30.212  -157.485 47.726  1.000 137.98410 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   15514 C CG1 . ILE B-2 2 311 ? 31.100  -158.190 46.700  1.000 149.88815 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   15515 C CG2 . ILE B-2 2 311 ? 30.866  -156.174 48.131  1.000 136.70779 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   15516 C CD1 . ILE B-2 2 311 ? 31.243  -157.424 45.396  1.000 149.77129 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   15517 N N   . PRO B-2 2 312 ? 27.889  -159.719 49.096  1.000 152.65753 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-2 N   1 
+ATOM   15518 C CA  . PRO B-2 2 312 ? 27.058  -160.871 48.728  1.000 151.13090 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-2 CA  1 
+ATOM   15519 C C   . PRO B-2 2 312 ? 26.111  -160.555 47.583  1.000 154.75145 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-2 C   1 
+ATOM   15520 O O   . PRO B-2 2 312 ? 25.721  -159.397 47.398  1.000 165.62587 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-2 O   1 
+ATOM   15521 C CB  . PRO B-2 2 312 ? 26.293  -161.162 50.022  1.000 148.12532 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-2 CB  1 
+ATOM   15522 C CG  . PRO B-2 2 312 ? 26.107  -159.797 50.626  1.000 131.88149 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-2 CG  1 
+ATOM   15523 C CD  . PRO B-2 2 312 ? 27.312  -158.964 50.223  1.000 133.73480 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-2 CD  1 
+ATOM   15524 N N   . GLN B-2 2 313 ? 25.730  -161.569 46.810  1.000 150.50097 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-2 N   1 
+ATOM   15525 C CA  . GLN B-2 2 313 ? 24.764  -161.360 45.742  1.000 150.15976 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-2 CA  1 
+ATOM   15526 C C   . GLN B-2 2 313 ? 23.375  -161.141 46.329  1.000 147.83960 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-2 C   1 
+ATOM   15527 O O   . GLN B-2 2 313 ? 22.903  -161.928 47.156  1.000 143.38733 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-2 O   1 
+ATOM   15528 C CB  . GLN B-2 2 313 ? 24.759  -162.545 44.774  1.000 152.67376 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-2 CB  1 
+ATOM   15529 C CG  . GLN B-2 2 313 ? 24.640  -163.912 45.429  1.000 158.07913 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-2 CG  1 
+ATOM   15530 C CD  . GLN B-2 2 313 ? 24.383  -165.014 44.419  1.000 157.89385 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-2 CD  1 
+ATOM   15531 O OE1 . GLN B-2 2 313 ? 25.036  -166.057 44.439  1.000 150.05647 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   15532 N NE2 . GLN B-2 2 313 ? 23.421  -164.788 43.530  1.000 135.14923 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   15533 N N   . THR B-2 2 314 ? 22.729  -160.066 45.907  1.000 133.89547 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-2 N   1 
+ATOM   15534 C CA  . THR B-2 2 314 ? 21.426  -159.667 46.410  1.000 122.50876 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-2 CA  1 
+ATOM   15535 C C   . THR B-2 2 314 ? 20.317  -160.351 45.624  1.000 128.52065 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-2 C   1 
+ATOM   15536 O O   . THR B-2 2 314 ? 20.544  -160.859 44.522  1.000 137.21202 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-2 O   1 
+ATOM   15537 C CB  . THR B-2 2 314 ? 21.276  -158.151 46.315  1.000 129.55654 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-2 CB  1 
+ATOM   15538 O OG1 . THR B-2 2 314 ? 21.093  -157.773 44.945  1.000 125.81704 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   15539 C CG2 . THR B-2 2 314 ? 22.521  -157.467 46.855  1.000 135.11779 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   15540 N N   . PRO B-2 2 315 ? 19.099  -160.398 46.173  1.000 119.00604 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-2 N   1 
+ATOM   15541 C CA  . PRO B-2 2 315 ? 17.972  -160.934 45.390  1.000 115.23958 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-2 CA  1 
+ATOM   15542 C C   . PRO B-2 2 315 ? 17.724  -160.179 44.095  1.000 113.40344 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-2 C   1 
+ATOM   15543 O O   . PRO B-2 2 315 ? 17.162  -160.752 43.153  1.000 113.88360 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-2 O   1 
+ATOM   15544 C CB  . PRO B-2 2 315 ? 16.787  -160.809 46.357  1.000 101.34836 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-2 CB  1 
+ATOM   15545 C CG  . PRO B-2 2 315 ? 17.407  -160.857 47.711  1.000 105.90905 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-2 CG  1 
+ATOM   15546 C CD  . PRO B-2 2 315 ? 18.727  -160.153 47.578  1.000 109.73712 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-2 CD  1 
+ATOM   15547 N N   . LEU B-2 2 316 ? 18.128  -158.908 44.019  1.000 119.85270 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-2 N   1 
+ATOM   15548 C CA  . LEU B-2 2 316 ? 17.994  -158.139 42.788  1.000 119.95082 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   15549 C C   . LEU B-2 2 316 ? 19.034  -158.514 41.740  1.000 110.27832 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-2 C   1 
+ATOM   15550 O O   . LEU B-2 2 316 ? 18.838  -158.208 40.559  1.000 111.48834 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-2 O   1 
+ATOM   15551 C CB  . LEU B-2 2 316 ? 18.089  -156.641 43.089  1.000 114.94569 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   15552 C CG  . LEU B-2 2 316 ? 16.871  -155.991 43.748  1.000 109.37084 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   15553 C CD1 . LEU B-2 2 316 ? 17.150  -154.535 44.087  1.000 117.76468 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   15554 C CD2 . LEU B-2 2 316 ? 15.655  -156.105 42.842  1.000 95.93758  ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   15555 N N   . ASP B-2 2 317 ? 20.128  -159.166 42.139  1.000 107.84065 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-2 N   1 
+ATOM   15556 C CA  . ASP B-2 2 317 ? 21.154  -159.590 41.193  1.000 121.70386 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   15557 C C   . ASP B-2 2 317 ? 20.635  -160.718 40.309  1.000 117.67348 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-2 C   1 
+ATOM   15558 O O   . ASP B-2 2 317 ? 21.067  -161.868 40.436  1.000 106.31954 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-2 O   1 
+ATOM   15559 C CB  . ASP B-2 2 317 ? 22.420  -160.029 41.931  1.000 129.83968 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   15560 C CG  . ASP B-2 2 317 ? 23.097  -158.884 42.656  1.000 137.90384 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   15561 O OD1 . ASP B-2 2 317 ? 22.667  -157.725 42.474  1.000 136.28651 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   15562 O OD2 . ASP B-2 2 317 ? 24.060  -159.142 43.408  1.000 134.99105 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   15563 N N   . ARG B-2 2 318 ? 19.712  -160.390 39.408  1.000 130.40082 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-2 N   1 
+ATOM   15564 C CA  . ARG B-2 2 318 ? 19.070  -161.370 38.547  1.000 103.26080 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-2 CA  1 
+ATOM   15565 C C   . ARG B-2 2 318 ? 18.735  -160.708 37.219  1.000 104.63907 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-2 C   1 
+ATOM   15566 O O   . ARG B-2 2 318 ? 18.306  -159.552 37.187  1.000 110.75403 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-2 O   1 
+ATOM   15567 C CB  . ARG B-2 2 318 ? 17.801  -161.931 39.199  1.000 109.81738 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-2 CB  1 
+ATOM   15568 C CG  . ARG B-2 2 318 ? 17.761  -163.444 39.297  1.000 93.10446  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-2 CG  1 
+ATOM   15569 C CD  . ARG B-2 2 318 ? 16.590  -163.893 40.152  1.000 90.26379  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-2 CD  1 
+ATOM   15570 N NE  . ARG B-2 2 318 ? 15.348  -163.246 39.749  1.000 95.58161  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-2 NE  1 
+ATOM   15571 C CZ  . ARG B-2 2 318 ? 14.498  -163.739 38.858  1.000 107.26627 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-2 CZ  1 
+ATOM   15572 N NH1 . ARG B-2 2 318 ? 14.720  -164.896 38.257  1.000 89.70389  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-2 NH1 1 
+ATOM   15573 N NH2 . ARG B-2 2 318 ? 13.397  -163.054 38.563  1.000 98.23857  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-2 NH2 1 
+ATOM   15574 N N   . ALA B-2 2 319 ? 18.935  -161.448 36.128  1.000 125.30035 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B-2 N   1 
+ATOM   15575 C CA  . ALA B-2 2 319 ? 18.698  -160.919 34.790  1.000 107.29372 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   15576 C C   . ALA B-2 2 319 ? 17.218  -160.639 34.563  1.000 112.65748 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B-2 C   1 
+ATOM   15577 O O   . ALA B-2 2 319 ? 16.484  -161.495 34.059  1.000 115.27691 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B-2 O   1 
+ATOM   15578 C CB  . ALA B-2 2 319 ? 19.224  -161.888 33.729  1.000 107.42331 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   15579 N N   . THR B-2 2 320 ? 16.775  -159.446 34.934  1.000 112.73207 ? ? ? ? ? ?  321 THR B-2 N   1 
+ATOM   15580 C CA  . THR B-2 2 320 ? 15.395  -159.011 34.797  1.000 106.08779 ? ? ? ? ? ?  321 THR B-2 CA  1 
+ATOM   15581 C C   . THR B-2 2 320 ? 15.370  -157.654 34.112  1.000 100.16877 ? ? ? ? ? ?  321 THR B-2 C   1 
+ATOM   15582 O O   . THR B-2 2 320 ? 16.371  -156.929 34.120  1.000 103.72429 ? ? ? ? ? ?  321 THR B-2 O   1 
+ATOM   15583 C CB  . THR B-2 2 320 ? 14.701  -158.934 36.166  1.000 101.71304 ? ? ? ? ? ?  321 THR B-2 CB  1 
+ATOM   15584 O OG1 . THR B-2 2 320 ? 15.478  -158.129 37.061  1.000 103.77974 ? ? ? ? ? ?  321 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   15585 C CG2 . THR B-2 2 320 ? 14.527  -160.325 36.760  1.000 87.26931  ? ? ? ? ? ?  321 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   15586 N N   . PRO B-2 2 321 ? 14.243  -157.287 33.490  1.000 93.29453  ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-2 N   1 
+ATOM   15587 C CA  . PRO B-2 2 321 ? 14.213  -156.024 32.730  1.000 102.57110 ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-2 CA  1 
+ATOM   15588 C C   . PRO B-2 2 321 ? 14.508  -154.786 33.563  1.000 104.06316 ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-2 C   1 
+ATOM   15589 O O   . PRO B-2 2 321 ? 15.135  -153.846 33.058  1.000 110.87427 ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-2 O   1 
+ATOM   15590 C CB  . PRO B-2 2 321 ? 12.786  -155.997 32.164  1.000 84.38664  ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-2 CB  1 
+ATOM   15591 C CG  . PRO B-2 2 321 ? 12.378  -157.427 32.103  1.000 84.85005  ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-2 CG  1 
+ATOM   15592 C CD  . PRO B-2 2 321 ? 13.016  -158.080 33.290  1.000 86.56940  ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-2 CD  1 
+ATOM   15593 N N   . ASN B-2 2 322 ? 14.080  -154.753 34.825  1.000 106.60772 ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-2 N   1 
+ATOM   15594 C CA  . ASN B-2 2 322 ? 14.228  -153.568 35.661  1.000 97.73152  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   15595 C C   . ASN B-2 2 322 ? 15.282  -153.743 36.748  1.000 88.84517  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-2 C   1 
+ATOM   15596 O O   . ASN B-2 2 322 ? 15.281  -152.995 37.730  1.000 95.17108  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-2 O   1 
+ATOM   15597 C CB  . ASN B-2 2 322 ? 12.886  -153.194 36.288  1.000 86.02227  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   15598 C CG  . ASN B-2 2 322 ? 11.774  -153.124 35.270  1.000 92.01889  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   15599 O OD1 . ASN B-2 2 322 ? 11.730  -152.212 34.446  1.000 104.29894 ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   15600 N ND2 . ASN B-2 2 322 ? 10.864  -154.091 35.319  1.000 86.27554  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   15601 N N   . ALA B-2 2 323 ? 16.189  -154.710 36.589  1.000 94.77503  ? ? ? ? ? ?  324 ALA B-2 N   1 
+ATOM   15602 C CA  . ALA B-2 2 323 ? 17.192  -154.960 37.620  1.000 96.23796  ? ? ? ? ? ?  324 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   15603 C C   . ALA B-2 2 323 ? 18.110  -153.760 37.811  1.000 115.62939 ? ? ? ? ? ?  324 ALA B-2 C   1 
+ATOM   15604 O O   . ALA B-2 2 323 ? 18.425  -153.384 38.945  1.000 113.96721 ? ? ? ? ? ?  324 ALA B-2 O   1 
+ATOM   15605 C CB  . ALA B-2 2 323 ? 18.007  -156.205 37.271  1.000 101.49318 ? ? ? ? ? ?  324 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   15606 N N   . THR B-2 2 324 ? 18.547  -153.141 36.712  1.000 116.01796 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-2 N   1 
+ATOM   15607 C CA  . THR B-2 2 324 ? 19.488  -152.030 36.815  1.000 116.32723 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-2 CA  1 
+ATOM   15608 C C   . THR B-2 2 324 ? 18.855  -150.832 37.514  1.000 120.65004 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-2 C   1 
+ATOM   15609 O O   . THR B-2 2 324 ? 19.478  -150.211 38.385  1.000 108.85574 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-2 O   1 
+ATOM   15610 C CB  . THR B-2 2 324 ? 19.991  -151.637 35.426  1.000 127.96509 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-2 CB  1 
+ATOM   15611 O OG1 . THR B-2 2 324 ? 20.553  -152.785 34.777  1.000 151.86317 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   15612 C CG2 . THR B-2 2 324 ? 21.051  -150.551 35.530  1.000 119.69124 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   15613 N N   . LEU B-2 2 325 ? 17.613  -150.499 37.156  1.000 119.31210 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-2 N   1 
+ATOM   15614 C CA  . LEU B-2 2 325 ? 16.953  -149.354 37.773  1.000 107.64389 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   15615 C C   . LEU B-2 2 325 ? 16.581  -149.643 39.223  1.000 109.84088 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-2 C   1 
+ATOM   15616 O O   . LEU B-2 2 325 ? 16.676  -148.757 40.080  1.000 116.93324 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-2 O   1 
+ATOM   15617 C CB  . LEU B-2 2 325 ? 15.716  -148.964 36.965  1.000 105.35475 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   15618 C CG  . LEU B-2 2 325 ? 14.876  -147.809 37.514  1.000 103.65383 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   15619 C CD1 . LEU B-2 2 325 ? 15.728  -146.561 37.690  1.000 116.20292 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   15620 C CD2 . LEU B-2 2 325 ? 13.686  -147.525 36.607  1.000 85.92111  ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   15621 N N   . LEU B-2 2 326 ? 16.156  -150.876 39.517  1.000 106.92312 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-2 N   1 
+ATOM   15622 C CA  . LEU B-2 2 326 ? 15.766  -151.219 40.883  1.000 106.53083 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   15623 C C   . LEU B-2 2 326 ? 16.943  -151.104 41.844  1.000 115.21159 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-2 C   1 
+ATOM   15624 O O   . LEU B-2 2 326 ? 16.776  -150.673 42.991  1.000 117.66838 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-2 O   1 
+ATOM   15625 C CB  . LEU B-2 2 326 ? 15.176  -152.629 40.928  1.000 98.65876  ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   15626 C CG  . LEU B-2 2 326 ? 13.732  -152.795 40.452  1.000 101.52677 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   15627 C CD1 . LEU B-2 2 326 ? 13.317  -154.258 40.499  1.000 88.87244  ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   15628 C CD2 . LEU B-2 2 326 ? 12.789  -151.943 41.283  1.000 109.01588 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   15629 N N   . LYS B-2 2 327 ? 18.142  -151.488 41.398  1.000 113.48252 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-2 N   1 
+ATOM   15630 C CA  . LYS B-2 2 327 ? 19.317  -151.358 42.254  1.000 102.19953 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   15631 C C   . LYS B-2 2 327 ? 19.615  -149.895 42.559  1.000 113.96277 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-2 C   1 
+ATOM   15632 O O   . LYS B-2 2 327 ? 20.021  -149.558 43.677  1.000 119.84757 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-2 O   1 
+ATOM   15633 C CB  . LYS B-2 2 327 ? 20.526  -152.026 41.598  1.000 108.69213 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   15634 C CG  . LYS B-2 2 327 ? 20.385  -153.528 41.410  1.000 105.33980 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   15635 C CD  . LYS B-2 2 327 ? 21.560  -154.096 40.630  1.000 107.75654 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   15636 C CE  . LYS B-2 2 327 ? 21.368  -155.575 40.338  1.000 112.75225 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   15637 N NZ  . LYS B-2 2 327 ? 22.523  -156.145 39.589  1.000 118.74301 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   15638 N N   . GLU B-2 2 328 ? 19.414  -149.010 41.580  1.000 124.29324 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-2 N   1 
+ATOM   15639 C CA  . GLU B-2 2 328 ? 19.675  -147.592 41.805  1.000 125.19879 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   15640 C C   . GLU B-2 2 328 ? 18.683  -146.991 42.790  1.000 121.45424 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-2 C   1 
+ATOM   15641 O O   . GLU B-2 2 328 ? 19.040  -146.084 43.553  1.000 121.67839 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-2 O   1 
+ATOM   15642 C CB  . GLU B-2 2 328 ? 19.635  -146.831 40.481  1.000 99.21514  ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   15643 C CG  . GLU B-2 2 328 ? 20.651  -147.321 39.463  1.000 121.61880 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   15644 C CD  . GLU B-2 2 328 ? 22.082  -147.148 39.933  1.000 133.30080 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   15645 O OE1 . GLU B-2 2 328 ? 22.353  -146.198 40.698  1.000 139.46682 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   15646 O OE2 . GLU B-2 2 328 ? 22.938  -147.967 39.537  1.000 137.38194 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   15647 N N   . VAL B-2 2 329 ? 17.439  -147.476 42.791  1.000 106.04403 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-2 N   1 
+ATOM   15648 C CA  . VAL B-2 2 329 ? 16.478  -147.024 43.790  1.000 103.08447 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   15649 C C   . VAL B-2 2 329 ? 16.924  -147.453 45.183  1.000 126.00059 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-2 C   1 
+ATOM   15650 O O   . VAL B-2 2 329 ? 16.729  -146.727 46.165  1.000 132.95163 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-2 O   1 
+ATOM   15651 C CB  . VAL B-2 2 329 ? 15.070  -147.548 43.452  1.000 105.74592 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   15652 C CG1 . VAL B-2 2 329 ? 14.055  -147.021 44.450  1.000 112.24235 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   15653 C CG2 . VAL B-2 2 329 ? 14.683  -147.148 42.037  1.000 104.55273 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   15654 N N   . ILE B-2 2 330 ? 17.543  -148.632 45.289  1.000 119.96796 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-2 N   1 
+ATOM   15655 C CA  . ILE B-2 2 330 ? 18.053  -149.089 46.579  1.000 127.99628 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   15656 C C   . ILE B-2 2 330 ? 19.235  -148.234 47.017  1.000 129.52475 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-2 C   1 
+ATOM   15657 O O   . ILE B-2 2 330 ? 19.354  -147.868 48.194  1.000 133.72574 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-2 O   1 
+ATOM   15658 C CB  . ILE B-2 2 330 ? 18.430  -150.581 46.512  1.000 130.48767 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   15659 C CG1 . ILE B-2 2 330 ? 17.204  -151.430 46.181  1.000 125.19701 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   15660 C CG2 . ILE B-2 2 330 ? 19.056  -151.033 47.824  1.000 112.79312 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   15661 C CD1 . ILE B-2 2 330 ? 16.174  -151.457 47.282  1.000 111.80700 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   15662 N N   . LYS B-2 2 331 ? 20.124  -147.899 46.078  1.000 124.19173 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-2 N   1 
+ATOM   15663 C CA  . LYS B-2 2 331 ? 21.288  -147.083 46.409  1.000 131.89146 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   15664 C C   . LYS B-2 2 331 ? 20.885  -145.702 46.906  1.000 133.70913 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-2 C   1 
+ATOM   15665 O O   . LYS B-2 2 331 ? 21.565  -145.129 47.766  1.000 133.89238 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-2 O   1 
+ATOM   15666 C CB  . LYS B-2 2 331 ? 22.205  -146.966 45.191  1.000 123.18304 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   15667 C CG  . LYS B-2 2 331 ? 22.799  -148.291 44.733  1.000 138.34902 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   15668 C CD  . LYS B-2 2 331 ? 23.643  -148.120 43.481  1.000 131.04106 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   15669 C CE  . LYS B-2 2 331 ? 24.201  -149.453 43.008  1.000 139.83084 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   15670 N NZ  . LYS B-2 2 331 ? 25.013  -149.314 41.767  1.000 146.29923 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   15671 N N   . TYR B-2 2 332 ? 19.789  -145.150 46.383  1.000 131.61039 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-2 N   1 
+ATOM   15672 C CA  . TYR B-2 2 332 ? 19.310  -143.864 46.876  1.000 130.66211 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   15673 C C   . TYR B-2 2 332 ? 18.690  -143.993 48.259  1.000 126.95840 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-2 C   1 
+ATOM   15674 O O   . TYR B-2 2 332 ? 18.791  -143.066 49.070  1.000 143.63851 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-2 O   1 
+ATOM   15675 C CB  . TYR B-2 2 332 ? 18.306  -143.264 45.894  1.000 133.03339 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   15676 C CG  . TYR B-2 2 332 ? 17.532  -142.086 46.443  1.000 140.67300 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   15677 C CD1 . TYR B-2 2 332 ? 18.176  -140.906 46.791  1.000 151.63629 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   15678 C CD2 . TYR B-2 2 332 ? 16.156  -142.154 46.607  1.000 126.57777 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   15679 C CE1 . TYR B-2 2 332 ? 17.470  -139.827 47.295  1.000 151.41685 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   15680 C CE2 . TYR B-2 2 332 ? 15.442  -141.082 47.107  1.000 133.46840 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   15681 C CZ  . TYR B-2 2 332 ? 16.102  -139.922 47.449  1.000 145.89926 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   15682 O OH  . TYR B-2 2 332 ? 15.388  -138.856 47.947  1.000 141.38689 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   15683 N N   . VAL B-2 2 333 ? 18.061  -145.132 48.550  1.000 128.30972 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-2 N   1 
+ATOM   15684 C CA  . VAL B-2 2 333 ? 17.459  -145.328 49.864  1.000 142.39774 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   15685 C C   . VAL B-2 2 333 ? 18.530  -145.628 50.905  1.000 135.09263 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-2 C   1 
+ATOM   15686 O O   . VAL B-2 2 333 ? 18.503  -145.088 52.018  1.000 122.48337 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-2 O   1 
+ATOM   15687 C CB  . VAL B-2 2 333 ? 16.402  -146.444 49.802  1.000 133.35045 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   15688 C CG1 . VAL B-2 2 333 ? 15.939  -146.820 51.203  1.000 133.38506 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   15689 C CG2 . VAL B-2 2 333 ? 15.219  -146.009 48.951  1.000 131.83379 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   15690 N N   . LYS B-2 2 334 ? 19.496  -146.482 50.559  1.000 139.10466 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-2 N   1 
+ATOM   15691 C CA  . LYS B-2 2 334 ? 20.479  -146.929 51.542  1.000 138.73322 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   15692 C C   . LYS B-2 2 334 ? 21.487  -145.835 51.875  1.000 145.76059 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-2 C   1 
+ATOM   15693 O O   . LYS B-2 2 334 ? 21.830  -145.639 53.047  1.000 138.65622 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-2 O   1 
+ATOM   15694 C CB  . LYS B-2 2 334 ? 21.199  -148.178 51.035  1.000 128.28800 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   15695 C CG  . LYS B-2 2 334 ? 20.298  -149.387 50.849  1.000 126.78347 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   15696 C CD  . LYS B-2 2 334 ? 19.678  -149.824 52.165  1.000 132.76600 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   15697 C CE  . LYS B-2 2 334 ? 18.806  -151.055 51.982  1.000 130.13299 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   15698 N NZ  . LYS B-2 2 334 ? 18.218  -151.519 53.270  1.000 127.65364 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   15699 N N   . ASN B-2 2 335 ? 21.974  -145.115 50.869  1.000 145.82455 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-2 N   1 
+ATOM   15700 C CA  . ASN B-2 2 335 ? 23.039  -144.137 51.045  1.000 152.76134 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   15701 C C   . ASN B-2 2 335 ? 22.468  -142.727 51.070  1.000 156.23195 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-2 C   1 
+ATOM   15702 O O   . ASN B-2 2 335 ? 21.637  -142.370 50.228  1.000 152.20767 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-2 O   1 
+ATOM   15703 C CB  . ASN B-2 2 335 ? 24.082  -144.263 49.936  1.000 136.97545 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   15704 C CG  . ASN B-2 2 335 ? 24.880  -145.545 50.036  1.000 158.26995 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   15705 O OD1 . ASN B-2 2 335 ? 24.549  -146.549 49.405  1.000 155.65879 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   15706 N ND2 . ASN B-2 2 335 ? 25.939  -145.520 50.837  1.000 166.70288 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   15707 N N   . ASP B-2 2 336 ? 22.937  -141.924 52.029  1.000 160.41395 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-2 N   1 
+ATOM   15708 C CA  . ASP B-2 2 336 ? 22.516  -140.529 52.136  1.000 164.92377 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   15709 C C   . ASP B-2 2 336 ? 23.246  -139.626 51.148  1.000 170.01836 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-2 C   1 
+ATOM   15710 O O   . ASP B-2 2 336 ? 22.662  -138.656 50.654  1.000 166.50238 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-2 O   1 
+ATOM   15711 C CB  . ASP B-2 2 336 ? 22.727  -140.023 53.562  1.000 169.63688 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   15712 C CG  . ASP B-2 2 336 ? 24.092  -140.397 54.115  1.000 172.53461 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   15713 O OD1 . ASP B-2 2 336 ? 24.909  -140.975 53.358  1.000 170.05905 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   15714 O OD2 . ASP B-2 2 336 ? 24.348  -140.116 55.301  1.000 171.44285 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   15715 N N   . ARG B-2 2 337 ? 24.513  -139.915 50.850  1.000 174.80826 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-2 N   1 
+ATOM   15716 C CA  . ARG B-2 2 337 ? 25.260  -139.088 49.907  1.000 156.46352 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-2 CA  1 
+ATOM   15717 C C   . ARG B-2 2 337 ? 24.786  -139.274 48.473  1.000 153.33537 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-2 C   1 
+ATOM   15718 O O   . ARG B-2 2 337 ? 25.028  -138.398 47.637  1.000 174.26484 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-2 O   1 
+ATOM   15719 C CB  . ARG B-2 2 337 ? 26.759  -139.389 49.994  1.000 157.08892 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-2 CB  1 
+ATOM   15720 C CG  . ARG B-2 2 337 ? 27.394  -139.000 51.321  1.000 183.06768 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-2 CG  1 
+ATOM   15721 C CD  . ARG B-2 2 337 ? 28.889  -139.290 51.325  1.000 186.01554 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-2 CD  1 
+ATOM   15722 N NE  . ARG B-2 2 337 ? 29.576  -138.623 50.225  1.000 182.36820 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-2 NE  1 
+ATOM   15723 C CZ  . ARG B-2 2 337 ? 30.082  -137.399 50.287  1.000 190.66470 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-2 CZ  1 
+ATOM   15724 N NH1 . ARG B-2 2 337 ? 29.998  -136.671 51.389  1.000 196.98589 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-2 NH1 1 
+ATOM   15725 N NH2 . ARG B-2 2 337 ? 30.688  -136.893 49.217  1.000 185.48718 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-2 NH2 1 
+ATOM   15726 N N   . TYR B-2 2 338 ? 24.126  -140.391 48.172  1.000 147.84018 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-2 N   1 
+ATOM   15727 C CA  . TYR B-2 2 338 ? 23.576  -140.617 46.839  1.000 140.28328 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   15728 C C   . TYR B-2 2 338 ? 22.424  -139.647 46.606  1.000 147.32199 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-2 C   1 
+ATOM   15729 O O   . TYR B-2 2 338 ? 21.376  -139.747 47.253  1.000 150.49924 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-2 O   1 
+ATOM   15730 C CB  . TYR B-2 2 338 ? 23.116  -142.064 46.695  1.000 144.01002 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   15731 C CG  . TYR B-2 2 338 ? 22.825  -142.484 45.272  1.000 139.18698 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   15732 C CD1 . TYR B-2 2 338 ? 21.574  -142.274 44.706  1.000 140.18409 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   15733 C CD2 . TYR B-2 2 338 ? 23.800  -143.099 44.497  1.000 141.00371 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   15734 C CE1 . TYR B-2 2 338 ? 21.303  -142.662 43.407  1.000 130.02871 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   15735 C CE2 . TYR B-2 2 338 ? 23.538  -143.490 43.197  1.000 123.96153 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   15736 C CZ  . TYR B-2 2 338 ? 22.289  -143.269 42.657  1.000 120.85696 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   15737 O OH  . TYR B-2 2 338 ? 22.024  -143.657 41.364  1.000 129.50410 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   15738 N N   . SER B-2 2 339 ? 22.613  -138.710 45.681  1.000 160.71259 ? ? ? ? ? ?  340 SER B-2 N   1 
+ATOM   15739 C CA  . SER B-2 2 339 ? 21.641  -137.653 45.456  1.000 157.58946 ? ? ? ? ? ?  340 SER B-2 CA  1 
+ATOM   15740 C C   . SER B-2 2 339 ? 20.463  -138.157 44.628  1.000 144.78668 ? ? ? ? ? ?  340 SER B-2 C   1 
+ATOM   15741 O O   . SER B-2 2 339 ? 20.540  -139.175 43.934  1.000 148.79034 ? ? ? ? ? ?  340 SER B-2 O   1 
+ATOM   15742 C CB  . SER B-2 2 339 ? 22.297  -136.463 44.756  1.000 146.99776 ? ? ? ? ? ?  340 SER B-2 CB  1 
+ATOM   15743 O OG  . SER B-2 2 339 ? 21.331  -135.494 44.390  1.000 146.28842 ? ? ? ? ? ?  340 SER B-2 OG  1 
+ATOM   15744 N N   . ILE B-2 2 340 ? 19.354  -137.418 44.715  1.000 137.00234 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-2 N   1 
+ATOM   15745 C CA  . ILE B-2 2 340 ? 18.192  -137.724 43.889  1.000 144.32415 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   15746 C C   . ILE B-2 2 340 ? 18.490  -137.435 42.423  1.000 138.71829 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-2 C   1 
+ATOM   15747 O O   . ILE B-2 2 340 ? 17.910  -138.061 41.526  1.000 123.77383 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-2 O   1 
+ATOM   15748 C CB  . ILE B-2 2 340 ? 16.962  -136.943 44.394  1.000 145.16223 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   15749 C CG1 . ILE B-2 2 340 ? 15.704  -137.335 43.612  1.000 131.07873 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   15750 C CG2 . ILE B-2 2 340 ? 17.205  -135.442 44.318  1.000 124.94899 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   15751 C CD1 . ILE B-2 2 340 ? 15.305  -138.785 43.785  1.000 137.18330 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   15752 N N   . TYR B-2 2 341 ? 19.403  -136.499 42.150  1.000 138.51829 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-2 N   1 
+ATOM   15753 C CA  . TYR B-2 2 341 ? 19.796  -136.220 40.773  1.000 128.89015 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   15754 C C   . TYR B-2 2 341 ? 20.574  -137.381 40.170  1.000 114.47548 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-2 C   1 
+ATOM   15755 O O   . TYR B-2 2 341 ? 20.460  -137.644 38.967  1.000 121.01226 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-2 O   1 
+ATOM   15756 C CB  . TYR B-2 2 341 ? 20.622  -134.936 40.720  1.000 125.05251 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   15757 C CG  . TYR B-2 2 341 ? 19.908  -133.730 41.287  1.000 134.40171 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   15758 C CD1 . TYR B-2 2 341 ? 18.597  -133.443 40.929  1.000 123.40512 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   15759 C CD2 . TYR B-2 2 341 ? 20.540  -132.886 42.192  1.000 135.20157 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   15760 C CE1 . TYR B-2 2 341 ? 17.939  -132.342 41.448  1.000 127.90652 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   15761 C CE2 . TYR B-2 2 341 ? 19.890  -131.786 42.717  1.000 129.65608 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   15762 C CZ  . TYR B-2 2 341 ? 18.590  -131.519 42.341  1.000 131.57783 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   15763 O OH  . TYR B-2 2 341 ? 17.942  -130.423 42.862  1.000 135.58362 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   15764 N N   . ASP B-2 2 342 ? 21.362  -138.085 40.986  1.000 128.45506 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-2 N   1 
+ATOM   15765 C CA  . ASP B-2 2 342 ? 22.044  -139.281 40.505  1.000 125.46701 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   15766 C C   . ASP B-2 2 342 ? 21.042  -140.363 40.126  1.000 125.22184 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-2 C   1 
+ATOM   15767 O O   . ASP B-2 2 342 ? 21.257  -141.112 39.166  1.000 119.83110 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-2 O   1 
+ATOM   15768 C CB  . ASP B-2 2 342 ? 23.014  -139.793 41.569  1.000 135.19211 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   15769 C CG  . ASP B-2 2 342 ? 24.132  -138.811 41.858  1.000 145.33402 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   15770 O OD1 . ASP B-2 2 342 ? 23.830  -137.646 42.188  1.000 141.40419 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   15771 O OD2 . ASP B-2 2 342 ? 25.312  -139.207 41.762  1.000 162.23354 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   15772 N N   . LEU B-2 2 343 ? 19.940  -140.461 40.874  1.000 129.03874 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-2 N   1 
+ATOM   15773 C CA  . LEU B-2 2 343 ? 18.895  -141.420 40.532  1.000 133.53433 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   15774 C C   . LEU B-2 2 343 ? 18.148  -140.994 39.274  1.000 120.93867 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-2 C   1 
+ATOM   15775 O O   . LEU B-2 2 343 ? 17.801  -141.835 38.436  1.000 119.18752 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-2 O   1 
+ATOM   15776 C CB  . LEU B-2 2 343 ? 17.928  -141.580 41.704  1.000 123.16221 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   15777 C CG  . LEU B-2 2 343 ? 16.722  -142.491 41.470  1.000 101.36195 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   15778 C CD1 . LEU B-2 2 343 ? 17.172  -143.918 41.187  1.000 91.84988  ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   15779 C CD2 . LEU B-2 2 343 ? 15.775  -142.445 42.659  1.000 127.24532 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   15780 N N   . ALA B-2 2 344 ? 17.895  -139.692 39.122  1.000 120.50283 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B-2 N   1 
+ATOM   15781 C CA  . ALA B-2 2 344 ? 17.211  -139.208 37.928  1.000 124.30494 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   15782 C C   . ALA B-2 2 344 ? 18.077  -139.355 36.685  1.000 104.00278 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B-2 C   1 
+ATOM   15783 O O   . ALA B-2 2 344 ? 17.549  -139.493 35.576  1.000 101.79643 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B-2 O   1 
+ATOM   15784 C CB  . ALA B-2 2 344 ? 16.791  -137.750 38.113  1.000 107.02387 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   15785 N N   . ALA B-2 2 345 ? 19.403  -139.328 36.847  1.000 109.75777 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B-2 N   1 
+ATOM   15786 C CA  . ALA B-2 2 345 ? 20.291  -139.503 35.703  1.000 108.98526 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   15787 C C   . ALA B-2 2 345 ? 20.187  -140.905 35.120  1.000 121.01792 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B-2 C   1 
+ATOM   15788 O O   . ALA B-2 2 345 ? 20.369  -141.086 33.911  1.000 126.75633 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B-2 O   1 
+ATOM   15789 C CB  . ALA B-2 2 345 ? 21.734  -139.200 36.106  1.000 100.46669 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   15790 N N   . GLU B-2 2 346 ? 19.898  -141.905 35.956  1.000 119.45032 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-2 N   1 
+ATOM   15791 C CA  . GLU B-2 2 346 ? 19.724  -143.266 35.464  1.000 117.32864 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   15792 C C   . GLU B-2 2 346 ? 18.407  -143.443 34.718  1.000 103.11360 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-2 C   1 
+ATOM   15793 O O   . GLU B-2 2 346 ? 18.302  -144.335 33.870  1.000 109.65610 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-2 O   1 
+ATOM   15794 C CB  . GLU B-2 2 346 ? 19.816  -144.257 36.628  1.000 114.44780 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   15795 C CG  . GLU B-2 2 346 ? 19.707  -145.724 36.229  1.000 146.63054 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   15796 C CD  . GLU B-2 2 346 ? 20.821  -146.167 35.299  1.000 158.29505 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   15797 O OE1 . GLU B-2 2 346 ? 21.924  -145.584 35.363  1.000 158.34253 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   15798 O OE2 . GLU B-2 2 346 ? 20.593  -147.100 34.501  1.000 162.50305 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   15799 N N   . ILE B-2 2 347 ? 17.409  -142.607 35.006  1.000 94.38013  ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-2 N   1 
+ATOM   15800 C CA  . ILE B-2 2 347 ? 16.136  -142.684 34.301  1.000 104.32370 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   15801 C C   . ILE B-2 2 347 ? 16.318  -142.220 32.862  1.000 115.52731 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-2 C   1 
+ATOM   15802 O O   . ILE B-2 2 347 ? 17.040  -141.252 32.587  1.000 111.74778 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-2 O   1 
+ATOM   15803 C CB  . ILE B-2 2 347 ? 15.072  -141.845 35.029  1.000 106.41129 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   15804 C CG1 . ILE B-2 2 347 ? 14.991  -142.249 36.502  1.000 96.67008  ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   15805 C CG2 . ILE B-2 2 347 ? 13.712  -142.002 34.366  1.000 103.21525 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   15806 C CD1 . ILE B-2 2 347 ? 13.966  -141.467 37.287  1.000 103.62921 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   15807 N N   . VAL B-2 2 348 ? 15.661  -142.917 31.931  1.000 125.41256 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-2 N   1 
+ATOM   15808 C CA  . VAL B-2 2 348 ? 15.757  -142.565 30.520  1.000 102.75762 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   15809 C C   . VAL B-2 2 348 ? 15.109  -141.209 30.279  1.000 113.00779 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-2 C   1 
+ATOM   15810 O O   . VAL B-2 2 348 ? 14.005  -140.927 30.767  1.000 113.29628 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-2 O   1 
+ATOM   15811 C CB  . VAL B-2 2 348 ? 15.106  -143.653 29.650  1.000 87.17772  ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   15812 C CG1 . VAL B-2 2 348 ? 15.188  -143.275 28.181  1.000 98.47644  ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   15813 C CG2 . VAL B-2 2 348 ? 15.771  -144.999 29.895  1.000 115.39750 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   15814 N N   . GLY B-2 2 349 ? 15.794  -140.361 29.521  1.000 122.07814 ? ? ? ? ? ?  350 GLY B-2 N   1 
+ATOM   15815 C CA  . GLY B-2 2 349 ? 15.309  -139.030 29.229  1.000 109.23125 ? ? ? ? ? ?  350 GLY B-2 CA  1 
+ATOM   15816 C C   . GLY B-2 2 349 ? 15.830  -137.993 30.209  1.000 123.39434 ? ? ? ? ? ?  350 GLY B-2 C   1 
+ATOM   15817 O O   . GLY B-2 2 349 ? 16.323  -138.303 31.293  1.000 137.56257 ? ? ? ? ? ?  350 GLY B-2 O   1 
+ATOM   15818 N N   . ASN B-2 2 350 ? 15.715  -136.730 29.806  1.000 128.27020 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-2 N   1 
+ATOM   15819 C CA  . ASN B-2 2 350 ? 16.162  -135.599 30.617  1.000 130.94562 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   15820 C C   . ASN B-2 2 350 ? 14.944  -135.049 31.353  1.000 122.17117 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-2 C   1 
+ATOM   15821 O O   . ASN B-2 2 350 ? 14.224  -134.188 30.847  1.000 130.90601 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-2 O   1 
+ATOM   15822 C CB  . ASN B-2 2 350 ? 16.830  -134.538 29.749  1.000 123.03328 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   15823 C CG  . ASN B-2 2 350 ? 17.673  -133.570 30.556  1.000 128.47045 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   15824 O OD1 . ASN B-2 2 350 ? 18.227  -133.930 31.595  1.000 147.57975 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   15825 N ND2 . ASN B-2 2 350 ? 17.772  -132.334 30.082  1.000 121.58039 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   15826 N N   . LEU B-2 2 351 ? 14.717  -135.557 32.562  1.000 122.95574 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-2 N   1 
+ATOM   15827 C CA  . LEU B-2 2 351 ? 13.552  -135.154 33.338  1.000 126.53404 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   15828 C C   . LEU B-2 2 351 ? 13.670  -133.701 33.781  1.000 116.27314 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-2 C   1 
+ATOM   15829 O O   . LEU B-2 2 351 ? 14.760  -133.214 34.094  1.000 111.30993 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-2 O   1 
+ATOM   15830 C CB  . LEU B-2 2 351 ? 13.387  -136.059 34.559  1.000 128.30591 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   15831 C CG  . LEU B-2 2 351 ? 12.908  -137.486 34.293  1.000 117.28661 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   15832 C CD1 . LEU B-2 2 351 ? 12.863  -138.285 35.585  1.000 126.06233 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   15833 C CD2 . LEU B-2 2 351 ? 11.543  -137.471 33.623  1.000 118.25650 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   15834 N N   . SER B-2 2 352 ? 12.535  -133.007 33.807  1.000 116.96952 ? ? ? ? ? ?  353 SER B-2 N   1 
+ATOM   15835 C CA  . SER B-2 2 352 ? 12.519  -131.621 34.237  1.000 117.50867 ? ? ? ? ? ?  353 SER B-2 CA  1 
+ATOM   15836 C C   . SER B-2 2 352 ? 12.639  -131.537 35.757  1.000 120.76771 ? ? ? ? ? ?  353 SER B-2 C   1 
+ATOM   15837 O O   . SER B-2 2 352 ? 12.543  -132.536 36.478  1.000 136.45759 ? ? ? ? ? ?  353 SER B-2 O   1 
+ATOM   15838 C CB  . SER B-2 2 352 ? 11.242  -130.929 33.776  1.000 139.90099 ? ? ? ? ? ?  353 SER B-2 CB  1 
+ATOM   15839 O OG  . SER B-2 2 352 ? 10.114  -131.456 34.446  1.000 105.74612 ? ? ? ? ? ?  353 SER B-2 OG  1 
+ATOM   15840 N N   . SER B-2 2 353 ? 12.850  -130.314 36.248  1.000 113.37909 ? ? ? ? ? ?  354 SER B-2 N   1 
+ATOM   15841 C CA  . SER B-2 2 353 ? 12.969  -130.113 37.688  1.000 114.12324 ? ? ? ? ? ?  354 SER B-2 CA  1 
+ATOM   15842 C C   . SER B-2 2 353 ? 11.645  -130.359 38.400  1.000 137.82741 ? ? ? ? ? ?  354 SER B-2 C   1 
+ATOM   15843 O O   . SER B-2 2 353 ? 11.638  -130.847 39.536  1.000 122.15978 ? ? ? ? ? ?  354 SER B-2 O   1 
+ATOM   15844 C CB  . SER B-2 2 353 ? 13.481  -128.702 37.977  1.000 114.17266 ? ? ? ? ? ?  354 SER B-2 CB  1 
+ATOM   15845 O OG  . SER B-2 2 353 ? 13.685  -128.511 39.366  1.000 154.95777 ? ? ? ? ? ?  354 SER B-2 OG  1 
+ATOM   15846 N N   . ARG B-2 2 354 ? 10.521  -130.040 37.754  1.000 138.70861 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-2 N   1 
+ATOM   15847 C CA  . ARG B-2 2 354 ? 9.223   -130.308 38.364  1.000 132.58951 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-2 CA  1 
+ATOM   15848 C C   . ARG B-2 2 354 ? 8.917   -131.801 38.370  1.000 131.91738 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-2 C   1 
+ATOM   15849 O O   . ARG B-2 2 354 ? 8.400   -132.330 39.361  1.000 143.46272 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-2 O   1 
+ATOM   15850 C CB  . ARG B-2 2 354 ? 8.124   -129.533 37.635  1.000 145.23323 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-2 CB  1 
+ATOM   15851 C CG  . ARG B-2 2 354 ? 6.719   -129.824 38.156  1.000 128.70888 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-2 CG  1 
+ATOM   15852 C CD  . ARG B-2 2 354 ? 5.714   -128.774 37.707  1.000 140.67596 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-2 CD  1 
+ATOM   15853 N NE  . ARG B-2 2 354 ? 5.481   -128.795 36.268  1.000 163.02330 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-2 NE  1 
+ATOM   15854 C CZ  . ARG B-2 2 354 ? 4.633   -127.993 35.637  1.000 166.26312 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-2 CZ  1 
+ATOM   15855 N NH1 . ARG B-2 2 354 ? 3.919   -127.092 36.291  1.000 155.83848 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-2 NH1 1 
+ATOM   15856 N NH2 . ARG B-2 2 354 ? 4.499   -128.099 34.318  1.000 171.86382 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-2 NH2 1 
+ATOM   15857 N N   . GLU B-2 2 355 ? 9.229   -132.496 37.272  1.000 138.64363 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-2 N   1 
+ATOM   15858 C CA  . GLU B-2 2 355 ? 9.031   -133.942 37.229  1.000 125.85027 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   15859 C C   . GLU B-2 2 355 ? 9.944   -134.665 38.210  1.000 134.85244 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-2 C   1 
+ATOM   15860 O O   . GLU B-2 2 355 ? 9.576   -135.725 38.731  1.000 143.18823 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-2 O   1 
+ATOM   15861 C CB  . GLU B-2 2 355 ? 9.259   -134.459 35.810  1.000 139.12723 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   15862 C CG  . GLU B-2 2 355 ? 8.173   -134.064 34.826  1.000 139.63837 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   15863 C CD  . GLU B-2 2 355 ? 8.495   -134.491 33.409  1.000 141.38724 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   15864 O OE1 . GLU B-2 2 355 ? 9.517   -134.024 32.863  1.000 155.12933 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   15865 O OE2 . GLU B-2 2 355 ? 7.733   -135.305 32.847  1.000 149.62871 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   15866 N N   . ILE B-2 2 356 ? 11.134  -134.118 38.467  1.000 136.45195 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-2 N   1 
+ATOM   15867 C CA  . ILE B-2 2 356 ? 12.023  -134.710 39.464  1.000 122.55845 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   15868 C C   . ILE B-2 2 356 ? 11.418  -134.588 40.857  1.000 120.86569 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-2 C   1 
+ATOM   15869 O O   . ILE B-2 2 356 ? 11.521  -135.508 41.679  1.000 135.11085 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-2 O   1 
+ATOM   15870 C CB  . ILE B-2 2 356 ? 13.419  -134.061 39.387  1.000 124.77913 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   15871 C CG1 . ILE B-2 2 356 ? 14.222  -134.660 38.230  1.000 119.16189 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   15872 C CG2 . ILE B-2 2 356 ? 14.172  -134.207 40.706  1.000 117.97094 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   15873 C CD1 . ILE B-2 2 356 ? 15.635  -134.124 38.122  1.000 125.98714 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   15874 N N   . LYS B-2 2 357 ? 10.757  -133.462 41.138  1.000 132.53329 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-2 N   1 
+ATOM   15875 C CA  . LYS B-2 2 357 ? 10.164  -133.260 42.455  1.000 139.40799 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   15876 C C   . LYS B-2 2 357 ? 9.002   -134.215 42.704  1.000 143.62437 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-2 C   1 
+ATOM   15877 O O   . LYS B-2 2 357 ? 8.760   -134.606 43.852  1.000 133.12452 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-2 O   1 
+ATOM   15878 C CB  . LYS B-2 2 357 ? 9.706   -131.809 42.603  1.000 132.42231 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   15879 C CG  . LYS B-2 2 357 ? 9.867   -131.241 44.003  1.000 126.49180 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   15880 C CD  . LYS B-2 2 357 ? 9.560   -129.751 44.030  1.000 135.21667 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   15881 C CE  . LYS B-2 2 357 ? 9.907   -129.138 45.379  1.000 156.07148 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   15882 N NZ  . LYS B-2 2 357 ? 9.638   -127.673 45.407  1.000 137.57902 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   15883 N N   . GLU B-2 2 358 ? 8.278   -134.605 41.651  1.000 142.40740 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-2 N   1 
+ATOM   15884 C CA  . GLU B-2 2 358 ? 7.184   -135.556 41.823  1.000 145.42255 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   15885 C C   . GLU B-2 2 358 ? 7.707   -136.966 42.064  1.000 141.11477 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-2 C   1 
+ATOM   15886 O O   . GLU B-2 2 358 ? 7.158   -137.703 42.892  1.000 139.69043 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-2 O   1 
+ATOM   15887 C CB  . GLU B-2 2 358 ? 6.258   -135.529 40.606  1.000 157.61246 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   15888 C CG  . GLU B-2 2 358 ? 5.270   -134.375 40.601  1.000 181.66005 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   15889 C CD  . GLU B-2 2 358 ? 3.882   -134.800 40.160  1.000 182.69451 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   15890 O OE1 . GLU B-2 2 358 ? 3.731   -135.947 39.687  1.000 158.94846 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   15891 O OE2 . GLU B-2 2 358 ? 2.940   -133.991 40.293  1.000 191.51733 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   15892 N N   . ILE B-2 2 359 ? 8.759   -137.365 41.346  1.000 146.53644 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-2 N   1 
+ATOM   15893 C CA  . ILE B-2 2 359 ? 9.356   -138.677 41.575  1.000 132.99723 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   15894 C C   . ILE B-2 2 359 ? 9.991   -138.739 42.959  1.000 123.61438 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-2 C   1 
+ATOM   15895 O O   . ILE B-2 2 359 ? 9.903   -139.759 43.653  1.000 137.19836 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-2 O   1 
+ATOM   15896 C CB  . ILE B-2 2 359 ? 10.371  -139.005 40.463  1.000 132.41229 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   15897 C CG1 . ILE B-2 2 359 ? 9.643   -139.330 39.156  1.000 125.15381 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   15898 C CG2 . ILE B-2 2 359 ? 11.281  -140.155 40.876  1.000 115.91029 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   15899 C CD1 . ILE B-2 2 359 ? 10.557  -139.812 38.049  1.000 125.15728 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   15900 N N   . GLN B-2 2 360 ? 10.627  -137.645 43.387  1.000 136.79685 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-2 N   1 
+ATOM   15901 C CA  . GLN B-2 2 360 ? 11.215  -137.599 44.721  1.000 135.68916 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-2 CA  1 
+ATOM   15902 C C   . GLN B-2 2 360 ? 10.157  -137.759 45.805  1.000 138.76511 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-2 C   1 
+ATOM   15903 O O   . GLN B-2 2 360 ? 10.434  -138.340 46.861  1.000 141.24010 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-2 O   1 
+ATOM   15904 C CB  . GLN B-2 2 360 ? 11.979  -136.288 44.909  1.000 122.08596 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-2 CB  1 
+ATOM   15905 C CG  . GLN B-2 2 360 ? 12.743  -136.187 46.219  1.000 123.96481 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-2 CG  1 
+ATOM   15906 C CD  . GLN B-2 2 360 ? 13.547  -134.907 46.328  1.000 128.80550 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-2 CD  1 
+ATOM   15907 O OE1 . GLN B-2 2 360 ? 13.486  -134.045 45.451  1.000 158.04577 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   15908 N NE2 . GLN B-2 2 360 ? 14.308  -134.777 47.408  1.000 116.59045 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   15909 N N   . LYS B-2 2 361 ? 8.942   -137.265 45.560  1.000 137.80598 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-2 N   1 
+ATOM   15910 C CA  . LYS B-2 2 361 ? 7.876   -137.389 46.549  1.000 131.14888 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   15911 C C   . LYS B-2 2 361 ? 7.456   -138.843 46.734  1.000 134.30143 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-2 C   1 
+ATOM   15912 O O   . LYS B-2 2 361 ? 7.157   -139.270 47.856  1.000 142.45828 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-2 O   1 
+ATOM   15913 C CB  . LYS B-2 2 361 ? 6.682   -136.529 46.136  1.000 119.09544 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   15914 C CG  . LYS B-2 2 361 ? 5.573   -136.449 47.172  1.000 139.02450 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   15915 C CD  . LYS B-2 2 361 ? 4.465   -135.513 46.712  1.000 130.83251 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   15916 C CE  . LYS B-2 2 361 ? 3.434   -135.292 47.807  1.000 141.77622 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   15917 N NZ  . LYS B-2 2 361 ? 2.399   -134.305 47.394  1.000 134.68270 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   15918 N N   . ILE B-2 2 362 ? 7.431   -139.618 45.648  1.000 139.37698 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-2 N   1 
+ATOM   15919 C CA  . ILE B-2 2 362 ? 7.025   -141.018 45.737  1.000 141.61958 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   15920 C C   . ILE B-2 2 362 ? 8.054   -141.827 46.518  1.000 145.42043 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-2 C   1 
+ATOM   15921 O O   . ILE B-2 2 362 ? 7.700   -142.674 47.347  1.000 152.06817 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-2 O   1 
+ATOM   15922 C CB  . ILE B-2 2 362 ? 6.793   -141.595 44.327  1.000 122.65387 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   15923 C CG1 . ILE B-2 2 362 ? 5.492   -141.049 43.732  1.000 118.54483 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   15924 C CG2 . ILE B-2 2 362 ? 6.781   -143.118 44.357  1.000 126.33137 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   15925 C CD1 . ILE B-2 2 362 ? 5.138   -141.631 42.377  1.000 113.47416 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   15926 N N   . ILE B-2 2 363 ? 9.342   -141.570 46.282  1.000 142.49753 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-2 N   1 
+ATOM   15927 C CA  . ILE B-2 2 363 ? 10.389  -142.355 46.928  1.000 134.38639 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   15928 C C   . ILE B-2 2 363 ? 10.598  -141.962 48.387  1.000 140.65112 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-2 C   1 
+ATOM   15929 O O   . ILE B-2 2 363 ? 11.068  -142.790 49.179  1.000 158.98455 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-2 O   1 
+ATOM   15930 C CB  . ILE B-2 2 363 ? 11.705  -142.232 46.139  1.000 142.64299 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   15931 C CG1 . ILE B-2 2 363 ? 11.451  -142.481 44.653  1.000 130.76785 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   15932 C CG2 . ILE B-2 2 363 ? 12.735  -143.235 46.637  1.000 150.20419 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   15933 C CD1 . ILE B-2 2 363 ? 10.910  -143.862 44.357  1.000 125.86175 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   15934 N N   . ASN B-2 2 364 ? 10.245  -140.733 48.776  1.000 144.94288 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-2 N   1 
+ATOM   15935 C CA  . ASN B-2 2 364 ? 10.445  -140.305 50.158  1.000 152.46912 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   15936 C C   . ASN B-2 2 364 ? 9.663   -141.152 51.156  1.000 159.63465 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-2 C   1 
+ATOM   15937 O O   . ASN B-2 2 364 ? 9.968   -141.113 52.353  1.000 163.20762 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-2 O   1 
+ATOM   15938 C CB  . ASN B-2 2 364 ? 10.064  -138.830 50.315  1.000 136.71024 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   15939 C CG  . ASN B-2 2 364 ? 11.108  -137.892 49.736  1.000 147.51748 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   15940 O OD1 . ASN B-2 2 364 ? 12.270  -138.265 49.571  1.000 148.33646 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   15941 N ND2 . ASN B-2 2 364 ? 10.699  -136.666 49.428  1.000 141.91193 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   15942 N N   . GLU B-2 2 365 ? 8.668   -141.915 50.695  1.000 150.26876 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-2 N   1 
+ATOM   15943 C CA  . GLU B-2 2 365 ? 7.952   -142.806 51.600  1.000 134.30148 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   15944 C C   . GLU B-2 2 365 ? 8.820   -143.980 52.035  1.000 129.58554 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-2 C   1 
+ATOM   15945 O O   . GLU B-2 2 365 ? 8.591   -144.552 53.106  1.000 142.11180 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-2 O   1 
+ATOM   15946 C CB  . GLU B-2 2 365 ? 6.667   -143.308 50.941  1.000 130.99946 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   15947 C CG  . GLU B-2 2 365 ? 5.724   -142.201 50.505  1.000 148.52315 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   15948 C CD  . GLU B-2 2 365 ? 4.376   -142.730 50.069  1.000 168.57449 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   15949 O OE1 . GLU B-2 2 365 ? 4.063   -143.895 50.393  1.000 160.09764 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   15950 O OE2 . GLU B-2 2 365 ? 3.631   -141.980 49.403  1.000 168.38136 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   15951 N N   . LEU B-2 2 366 ? 9.821   -144.345 51.231  1.000 134.13481 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-2 N   1 
+ATOM   15952 C CA  . LEU B-2 2 366 ? 10.731  -145.431 51.579  1.000 143.88594 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   15953 C C   . LEU B-2 2 366 ? 11.830  -145.001 52.539  1.000 139.26663 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-2 C   1 
+ATOM   15954 O O   . LEU B-2 2 366 ? 12.522  -145.865 53.089  1.000 146.37962 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-2 O   1 
+ATOM   15955 C CB  . LEU B-2 2 366 ? 11.369  -146.015 50.315  1.000 144.14927 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   15956 C CG  . LEU B-2 2 366 ? 10.442  -146.675 49.295  1.000 120.75147 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   15957 C CD1 . LEU B-2 2 366 ? 11.245  -147.304 48.164  1.000 99.71970  ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   15958 C CD2 . LEU B-2 2 366 ? 9.555   -147.709 49.968  1.000 139.87363 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   15959 N N   . LEU B-2 2 367 ? 12.010  -143.698 52.749  1.000 142.14517 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-2 N   1 
+ATOM   15960 C CA  . LEU B-2 2 367 ? 13.043  -143.212 53.651  1.000 161.87413 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   15961 C C   . LEU B-2 2 367 ? 12.647  -143.303 55.118  1.000 161.49662 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-2 C   1 
+ATOM   15962 O O   . LEU B-2 2 367 ? 13.514  -143.142 55.983  1.000 175.49468 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-2 O   1 
+ATOM   15963 C CB  . LEU B-2 2 367 ? 13.403  -141.765 53.303  1.000 170.98519 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   15964 C CG  . LEU B-2 2 367 ? 14.090  -141.567 51.951  1.000 137.97529 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   15965 C CD1 . LEU B-2 2 367 ? 14.368  -140.095 51.691  1.000 150.20298 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   15966 C CD2 . LEU B-2 2 367 ? 15.376  -142.379 51.877  1.000 123.78898 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   15967 N N   . VAL B-2 2 368 ? 11.377  -143.550 55.425  1.000 162.86399 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-2 N   1 
+ATOM   15968 C CA  . VAL B-2 2 368 ? 10.965  -143.708 56.819  1.000 164.13682 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   15969 C C   . VAL B-2 2 368 ? 11.238  -145.154 57.224  1.000 165.49225 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-2 C   1 
+ATOM   15970 O O   . VAL B-2 2 368 ? 11.138  -146.066 56.385  1.000 170.65246 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-2 O   1 
+ATOM   15971 C CB  . VAL B-2 2 368 ? 9.490   -143.320 57.022  1.000 155.15613 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   15972 C CG1 . VAL B-2 2 368 ? 9.109   -142.184 56.083  1.000 164.59586 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   15973 C CG2 . VAL B-2 2 368 ? 8.562   -144.515 56.846  1.000 142.07784 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   15974 N N   . PRO B-2 2 369 ? 11.631  -145.415 58.468  1.000 171.00070 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-2 N   1 
+ATOM   15975 C CA  . PRO B-2 2 369 ? 11.987  -146.781 58.854  1.000 167.37827 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-2 CA  1 
+ATOM   15976 C C   . PRO B-2 2 369 ? 10.822  -147.567 59.427  1.000 160.79119 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-2 C   1 
+ATOM   15977 O O   . PRO B-2 2 369 ? 9.910   -147.025 60.055  1.000 163.35582 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-2 O   1 
+ATOM   15978 C CB  . PRO B-2 2 369 ? 13.063  -146.560 59.925  1.000 159.32030 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-2 CB  1 
+ATOM   15979 C CG  . PRO B-2 2 369 ? 12.654  -145.297 60.588  1.000 172.45372 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-2 CG  1 
+ATOM   15980 C CD  . PRO B-2 2 369 ? 11.996  -144.439 59.514  1.000 170.19108 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-2 CD  1 
+ATOM   15981 N N   . ASN B-2 2 370 ? 10.891  -148.878 59.198  1.000 153.39343 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-2 N   1 
+ATOM   15982 C CA  . ASN B-2 2 370 ? 9.965   -149.850 59.775  1.000 163.80136 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   15983 C C   . ASN B-2 2 370 ? 8.517   -149.550 59.368  1.000 168.38925 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-2 C   1 
+ATOM   15984 O O   . ASN B-2 2 370 ? 7.672   -149.190 60.189  1.000 156.01203 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-2 O   1 
+ATOM   15985 C CB  . ASN B-2 2 370 ? 10.125  -149.907 61.304  1.000 169.12375 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   15986 C CG  . ASN B-2 2 370 ? 11.587  -149.883 61.746  1.000 166.93998 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   15987 O OD1 . ASN B-2 2 370 ? 12.123  -148.831 62.098  1.000 169.66617 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   15988 N ND2 . ASN B-2 2 370 ? 12.233  -151.046 61.731  1.000 166.73255 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   15989 N N   . ILE B-2 2 371 ? 8.241   -149.706 58.073  1.000 179.14867 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-2 N   1 
+ATOM   15990 C CA  . ILE B-2 2 371 ? 6.901   -149.478 57.548  1.000 176.73976 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   15991 C C   . ILE B-2 2 371 ? 6.413   -150.687 56.745  1.000 156.07816 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-2 C   1 
+ATOM   15992 O O   . ILE B-2 2 371 ? 5.478   -150.586 55.949  1.000 139.44981 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-2 O   1 
+ATOM   15993 C CB  . ILE B-2 2 371 ? 6.839   -148.165 56.739  1.000 163.58588 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   15994 C CG1 . ILE B-2 2 371 ? 5.398   -147.639 56.632  1.000 158.04541 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   15995 C CG2 . ILE B-2 2 371 ? 7.478   -148.320 55.357  1.000 167.40580 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   15996 C CD1 . ILE B-2 2 371 ? 4.644   -147.559 57.958  1.000 134.81829 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   15997 N N   . ASN B-2 2 372 ? 7.056   -151.839 56.958  1.000 156.55950 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-2 N   1 
+ATOM   15998 C CA  . ASN B-2 2 372 ? 6.545   -153.161 56.600  1.000 162.69652 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   15999 C C   . ASN B-2 2 372 ? 6.561   -153.433 55.100  1.000 158.18000 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-2 C   1 
+ATOM   16000 O O   . ASN B-2 2 372 ? 6.881   -152.550 54.298  1.000 148.97779 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-2 O   1 
+ATOM   16001 C CB  . ASN B-2 2 372 ? 5.129   -153.352 57.149  1.000 165.26734 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   16002 C CG  . ASN B-2 2 372 ? 4.054   -153.181 56.081  1.000 157.04546 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   16003 O OD1 . ASN B-2 2 372 ? 3.601   -154.158 55.486  1.000 148.84145 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   16004 N ND2 . ASN B-2 2 372 ? 3.637   -151.940 55.845  1.000 148.60759 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   16005 N N   . GLN B-2 2 373 ? 6.198   -154.656 54.715  1.000 164.22087 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-2 N   1 
+ATOM   16006 C CA  . GLN B-2 2 373 ? 6.389   -155.081 53.338  1.000 120.30849 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-2 CA  1 
+ATOM   16007 C C   . GLN B-2 2 373 ? 5.299   -154.537 52.419  1.000 131.29968 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-2 C   1 
+ATOM   16008 O O   . GLN B-2 2 373 ? 5.568   -154.267 51.242  1.000 152.52451 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-2 O   1 
+ATOM   16009 C CB  . GLN B-2 2 373 ? 6.456   -156.613 53.299  1.000 106.48002 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-2 CB  1 
+ATOM   16010 C CG  . GLN B-2 2 373 ? 6.287   -157.258 51.937  1.000 142.60922 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-2 CG  1 
+ATOM   16011 C CD  . GLN B-2 2 373 ? 6.416   -158.773 51.976  1.000 136.32451 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-2 CD  1 
+ATOM   16012 O OE1 . GLN B-2 2 373 ? 6.474   -159.380 53.046  1.000 123.16927 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   16013 N NE2 . GLN B-2 2 373 ? 6.462   -159.389 50.799  1.000 127.08992 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   16014 N N   . VAL B-2 2 374 ? 4.089   -154.318 52.944  1.000 135.59304 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-2 N   1 
+ATOM   16015 C CA  . VAL B-2 2 374 ? 2.971   -153.920 52.096  1.000 137.74168 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   16016 C C   . VAL B-2 2 374 ? 3.200   -152.531 51.512  1.000 148.19547 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-2 C   1 
+ATOM   16017 O O   . VAL B-2 2 374 ? 2.990   -152.310 50.314  1.000 149.11193 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-2 O   1 
+ATOM   16018 C CB  . VAL B-2 2 374 ? 1.658   -154.002 52.892  1.000 131.86693 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   16019 C CG1 . VAL B-2 2 374 ? 0.531   -153.340 52.110  1.000 131.09126 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   16020 C CG2 . VAL B-2 2 374 ? 1.317   -155.452 53.188  1.000 137.37445 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   16021 N N   . LEU B-2 2 375 ? 3.635   -151.575 52.337  1.000 152.47223 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-2 N   1 
+ATOM   16022 C CA  . LEU B-2 2 375 ? 3.810   -150.210 51.850  1.000 145.31133 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   16023 C C   . LEU B-2 2 375 ? 4.957   -150.104 50.851  1.000 134.34203 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-2 C   1 
+ATOM   16024 O O   . LEU B-2 2 375 ? 4.924   -149.241 49.967  1.000 129.68026 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-2 O   1 
+ATOM   16025 C CB  . LEU B-2 2 375 ? 4.033   -149.262 53.027  1.000 156.33996 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   16026 C CG  . LEU B-2 2 375 ? 3.979   -147.766 52.714  1.000 141.03396 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   16027 C CD1 . LEU B-2 2 375 ? 3.213   -147.029 53.798  1.000 135.50627 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   16028 C CD2 . LEU B-2 2 375 ? 5.381   -147.196 52.568  1.000 131.90877 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   16029 N N   . ILE B-2 2 376 ? 5.970   -150.965 50.969  1.000 148.06240 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-2 N   1 
+ATOM   16030 C CA  . ILE B-2 2 376 ? 7.082   -150.935 50.023  1.000 145.07324 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   16031 C C   . ILE B-2 2 376 ? 6.610   -151.340 48.632  1.000 132.77807 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-2 C   1 
+ATOM   16032 O O   . ILE B-2 2 376 ? 7.088   -150.813 47.620  1.000 143.03606 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-2 O   1 
+ATOM   16033 C CB  . ILE B-2 2 376 ? 8.229   -151.836 50.519  1.000 150.51601 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   16034 C CG1 . ILE B-2 2 376 ? 8.767   -151.325 51.858  1.000 126.09311 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   16035 C CG2 . ILE B-2 2 376 ? 9.344   -151.914 49.483  1.000 110.33009 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   16036 C CD1 . ILE B-2 2 376 ? 9.914   -152.142 52.406  1.000 101.63230 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   16037 N N   . ASN B-2 2 377 ? 5.656   -152.270 48.559  1.000 139.95395 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-2 N   1 
+ATOM   16038 C CA  . ASN B-2 2 377 ? 5.163   -152.724 47.263  1.000 135.81985 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   16039 C C   . ASN B-2 2 377 ? 4.342   -151.644 46.569  1.000 140.87063 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-2 C   1 
+ATOM   16040 O O   . ASN B-2 2 377 ? 4.414   -151.495 45.343  1.000 155.06988 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-2 O   1 
+ATOM   16041 C CB  . ASN B-2 2 377 ? 4.337   -153.999 47.434  1.000 146.29996 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   16042 C CG  . ASN B-2 2 377 ? 5.117   -155.117 48.102  1.000 143.32581 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   16043 O OD1 . ASN B-2 2 377 ? 6.345   -155.163 48.028  1.000 131.84264 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   16044 N ND2 . ASN B-2 2 377 ? 4.404   -156.025 48.758  1.000 144.38752 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   16045 N N   . GLN B-2 2 378 ? 3.557   -150.876 47.332  1.000 138.36095 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-2 N   1 
+ATOM   16046 C CA  . GLN B-2 2 378 ? 2.716   -149.853 46.718  1.000 141.10000 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-2 CA  1 
+ATOM   16047 C C   . GLN B-2 2 378 ? 3.542   -148.658 46.257  1.000 137.63467 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-2 C   1 
+ATOM   16048 O O   . GLN B-2 2 378 ? 3.280   -148.092 45.188  1.000 133.18455 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-2 O   1 
+ATOM   16049 C CB  . GLN B-2 2 378 ? 1.625   -149.409 47.693  1.000 149.60257 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-2 CB  1 
+ATOM   16050 C CG  . GLN B-2 2 378 ? 0.621   -148.446 47.082  1.000 165.05766 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-2 CG  1 
+ATOM   16051 C CD  . GLN B-2 2 378 ? -0.015  -148.994 45.818  1.000 162.51066 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-2 CD  1 
+ATOM   16052 O OE1 . GLN B-2 2 378 ? 0.129   -148.421 44.738  1.000 162.25777 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   16053 N NE2 . GLN B-2 2 378 ? -0.724  -150.110 45.947  1.000 162.49713 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   16054 N N   . VAL B-2 2 379 ? 4.536   -148.254 47.052  1.000 131.76106 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-2 N   1 
+ATOM   16055 C CA  . VAL B-2 2 379 ? 5.442   -147.189 46.628  1.000 109.49561 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   16056 C C   . VAL B-2 2 379 ? 6.156   -147.585 45.342  1.000 123.39191 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-2 C   1 
+ATOM   16057 O O   . VAL B-2 2 379 ? 6.379   -146.753 44.453  1.000 133.55983 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-2 O   1 
+ATOM   16058 C CB  . VAL B-2 2 379 ? 6.439   -146.860 47.754  1.000 112.49921 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   16059 C CG1 . VAL B-2 2 379 ? 7.503   -145.893 47.263  1.000 111.21910 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   16060 C CG2 . VAL B-2 2 379 ? 5.710   -146.284 48.955  1.000 133.11148 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   16061 N N   . LEU B-2 2 380 ? 6.510   -148.866 45.218  1.000 130.58052 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-2 N   1 
+ATOM   16062 C CA  . LEU B-2 2 380 ? 7.203   -149.338 44.025  1.000 118.52627 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   16063 C C   . LEU B-2 2 380 ? 6.286   -149.310 42.808  1.000 114.90198 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-2 C   1 
+ATOM   16064 O O   . LEU B-2 2 380 ? 6.708   -148.916 41.714  1.000 116.86079 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-2 O   1 
+ATOM   16065 C CB  . LEU B-2 2 380 ? 7.741   -150.745 44.268  1.000 105.48263 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   16066 C CG  . LEU B-2 2 380 ? 9.085   -151.079 43.626  1.000 121.19848 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   16067 C CD1 . LEU B-2 2 380 ? 10.129  -150.045 44.007  1.000 97.92944  ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   16068 C CD2 . LEU B-2 2 380 ? 9.522   -152.469 44.045  1.000 119.82493 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   16069 N N   . ILE B-2 2 381 ? 5.028   -149.724 42.978  1.000 117.96514 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-2 N   1 
+ATOM   16070 C CA  . ILE B-2 2 381 ? 4.073   -149.655 41.877  1.000 126.59317 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   16071 C C   . ILE B-2 2 381 ? 3.786   -148.204 41.513  1.000 141.33228 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-2 C   1 
+ATOM   16072 O O   . ILE B-2 2 381 ? 3.699   -147.854 40.330  1.000 144.55932 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-2 O   1 
+ATOM   16073 C CB  . ILE B-2 2 381 ? 2.785   -150.419 42.236  1.000 128.70915 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   16074 C CG1 . ILE B-2 2 381 ? 3.084   -151.909 42.411  1.000 113.47777 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   16075 C CG2 . ILE B-2 2 381 ? 1.718   -150.209 41.168  1.000 122.30139 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   16076 C CD1 . ILE B-2 2 381 ? 1.860   -152.748 42.707  1.000 133.70920 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   16077 N N   . ASN B-2 2 382 ? 3.645   -147.334 42.518  1.000 147.26058 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-2 N   1 
+ATOM   16078 C CA  . ASN B-2 2 382 ? 3.418   -145.918 42.245  1.000 144.90093 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   16079 C C   . ASN B-2 2 382 ? 4.602   -145.301 41.511  1.000 133.41585 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-2 C   1 
+ATOM   16080 O O   . ASN B-2 2 382 ? 4.424   -144.446 40.635  1.000 121.48888 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-2 O   1 
+ATOM   16081 C CB  . ASN B-2 2 382 ? 3.149   -145.164 43.547  1.000 139.64907 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   16082 C CG  . ASN B-2 2 382 ? 1.848   -145.578 44.204  1.000 135.53071 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   16083 O OD1 . ASN B-2 2 382 ? 0.878   -145.920 43.528  1.000 140.72851 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   16084 N ND2 . ASN B-2 2 382 ? 1.820   -145.547 45.532  1.000 121.37452 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   16085 N N   . LEU B-2 2 383 ? 5.820   -145.722 41.858  1.000 121.48394 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-2 N   1 
+ATOM   16086 C CA  . LEU B-2 2 383 ? 7.008   -145.208 41.184  1.000 120.84894 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   16087 C C   . LEU B-2 2 383 ? 7.025   -145.616 39.716  1.000 126.43430 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-2 C   1 
+ATOM   16088 O O   . LEU B-2 2 383 ? 7.180   -144.773 38.825  1.000 129.01757 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-2 O   1 
+ATOM   16089 C CB  . LEU B-2 2 383 ? 8.269   -145.704 41.891  1.000 111.29385 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   16090 C CG  . LEU B-2 2 383 ? 9.569   -145.583 41.090  1.000 120.62340 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   16091 C CD1 . LEU B-2 2 383 ? 9.949   -144.123 40.878  1.000 130.29570 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   16092 C CD2 . LEU B-2 2 383 ? 10.700  -146.355 41.759  1.000 91.25833  ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   16093 N N   . PHE B-2 2 384 ? 6.869   -146.912 39.446  1.000 126.41945 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-2 N   1 
+ATOM   16094 C CA  . PHE B-2 2 384 ? 6.937   -147.405 38.078  1.000 130.88500 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   16095 C C   . PHE B-2 2 384 ? 5.679   -147.103 37.275  1.000 130.37944 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-2 C   1 
+ATOM   16096 O O   . PHE B-2 2 384 ? 5.712   -147.202 36.043  1.000 134.27917 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-2 O   1 
+ATOM   16097 C CB  . PHE B-2 2 384 ? 7.216   -148.909 38.077  1.000 119.67528 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   16098 C CG  . PHE B-2 2 384 ? 8.658   -149.254 38.318  1.000 102.62664 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   16099 C CD1 . PHE B-2 2 384 ? 9.157   -149.348 39.606  1.000 104.75248 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   16100 C CD2 . PHE B-2 2 384 ? 9.515   -149.479 37.254  1.000 92.74736  ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   16101 C CE1 . PHE B-2 2 384 ? 10.485  -149.662 39.829  1.000 104.13254 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   16102 C CE2 . PHE B-2 2 384 ? 10.844  -149.795 37.470  1.000 88.05774  ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   16103 C CZ  . PHE B-2 2 384 ? 11.329  -149.886 38.759  1.000 88.15307  ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   16104 N N   . ALA B-2 2 385 ? 4.576   -146.738 37.934  1.000 117.94108 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B-2 N   1 
+ATOM   16105 C CA  . ALA B-2 2 385 ? 3.391   -146.319 37.193  1.000 131.86107 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   16106 C C   . ALA B-2 2 385 ? 3.633   -144.995 36.481  1.000 136.35714 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B-2 C   1 
+ATOM   16107 O O   . ALA B-2 2 385 ? 3.139   -144.782 35.367  1.000 125.36250 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B-2 O   1 
+ATOM   16108 C CB  . ALA B-2 2 385 ? 2.188   -146.213 38.130  1.000 132.17435 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   16109 N N   . LYS B-2 2 386 ? 4.393   -144.095 37.109  1.000 144.63165 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-2 N   1 
+ATOM   16110 C CA  . LYS B-2 2 386 ? 4.746   -142.839 36.456  1.000 132.26569 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   16111 C C   . LYS B-2 2 386 ? 5.654   -143.081 35.257  1.000 131.43761 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-2 C   1 
+ATOM   16112 O O   . LYS B-2 2 386 ? 5.539   -142.393 34.236  1.000 154.11667 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-2 O   1 
+ATOM   16113 C CB  . LYS B-2 2 386 ? 5.414   -141.896 37.456  1.000 123.76624 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   16114 C CG  . LYS B-2 2 386 ? 4.545   -141.540 38.652  1.000 149.68365 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   16115 C CD  . LYS B-2 2 386 ? 3.283   -140.811 38.221  1.000 162.45532 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   16116 C CE  . LYS B-2 2 386 ? 3.612   -139.501 37.523  1.000 146.21797 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   16117 N NZ  . LYS B-2 2 386 ? 2.387   -138.788 37.069  1.000 159.33855 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   16118 N N   . LEU B-2 2 387 ? 6.559   -144.053 35.359  1.000 112.43465 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-2 N   1 
+ATOM   16119 C CA  . LEU B-2 2 387 ? 7.459   -144.388 34.262  1.000 135.75660 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   16120 C C   . LEU B-2 2 387 ? 6.812   -145.291 33.220  1.000 148.98863 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-2 C   1 
+ATOM   16121 O O   . LEU B-2 2 387 ? 7.471   -145.632 32.230  1.000 137.39246 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-2 O   1 
+ATOM   16122 C CB  . LEU B-2 2 387 ? 8.726   -145.056 34.804  1.000 122.34089 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   16123 C CG  . LEU B-2 2 387 ? 9.470   -144.318 35.919  1.000 116.01797 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   16124 C CD1 . LEU B-2 2 387 ? 10.777  -145.023 36.256  1.000 99.26438  ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   16125 C CD2 . LEU B-2 2 387 ? 9.719   -142.868 35.535  1.000 112.12257 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   16126 N N   . GLU B-2 2 388 ? 5.551   -145.680 33.419  1.000 155.26961 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-2 N   1 
+ATOM   16127 C CA  . GLU B-2 2 388 ? 4.825   -146.558 32.499  1.000 150.28249 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   16128 C C   . GLU B-2 2 388 ? 5.581   -147.867 32.275  1.000 141.52078 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-2 C   1 
+ATOM   16129 O O   . GLU B-2 2 388 ? 5.789   -148.309 31.143  1.000 145.71418 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-2 O   1 
+ATOM   16130 C CB  . GLU B-2 2 388 ? 4.536   -145.852 31.172  1.000 140.74364 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   16131 C CG  . GLU B-2 2 388 ? 3.700   -144.591 31.309  1.000 144.47627 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   16132 C CD  . GLU B-2 2 388 ? 3.210   -144.071 29.972  1.000 178.81341 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   16133 O OE1 . GLU B-2 2 388 ? 3.053   -144.887 29.040  1.000 179.15475 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   16134 O OE2 . GLU B-2 2 388 ? 2.985   -142.848 29.853  1.000 181.91907 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   16135 N N   . ILE B-2 2 389 ? 5.994   -148.489 33.376  1.000 144.87163 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-2 N   1 
+ATOM   16136 C CA  . ILE B-2 2 389 ? 6.724   -149.751 33.350  1.000 135.25689 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   16137 C C   . ILE B-2 2 389 ? 6.082   -150.687 34.363  1.000 135.79442 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-2 C   1 
+ATOM   16138 O O   . ILE B-2 2 389 ? 5.974   -150.344 35.546  1.000 111.65477 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-2 O   1 
+ATOM   16139 C CB  . ILE B-2 2 389 ? 8.218   -149.562 33.664  1.000 117.34343 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   16140 C CG1 . ILE B-2 2 389 ? 8.930   -148.866 32.503  1.000 136.72270 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   16141 C CG2 . ILE B-2 2 389 ? 8.872   -150.898 33.970  1.000 118.84753 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   16142 C CD1 . ILE B-2 2 389 ? 10.425  -148.732 32.701  1.000 120.91198 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   16143 N N   . THR B-2 2 390 ? 5.649   -151.856 33.903  1.000 166.16233 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-2 N   1 
+ATOM   16144 C CA  . THR B-2 2 390 ? 5.160   -152.866 34.826  1.000 144.15631 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-2 CA  1 
+ATOM   16145 C C   . THR B-2 2 390 ? 6.338   -153.575 35.489  1.000 131.24491 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-2 C   1 
+ATOM   16146 O O   . THR B-2 2 390 ? 7.451   -153.618 34.959  1.000 140.45482 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-2 O   1 
+ATOM   16147 C CB  . THR B-2 2 390 ? 4.263   -153.877 34.111  1.000 162.47958 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-2 CB  1 
+ATOM   16148 O OG1 . THR B-2 2 390 ? 3.661   -154.748 35.078  1.000 125.70000 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   16149 C CG2 . THR B-2 2 390 ? 5.069   -154.707 33.122  1.000 170.71904 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   16150 N N   . LEU B-2 2 391 ? 6.083   -154.130 36.669  1.000 115.27499 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-2 N   1 
+ATOM   16151 C CA  . LEU B-2 2 391 ? 7.133   -154.697 37.502  1.000 111.89787 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   16152 C C   . LEU B-2 2 391 ? 6.875   -156.180 37.721  1.000 104.23585 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-2 C   1 
+ATOM   16153 O O   . LEU B-2 2 391 ? 5.754   -156.577 38.055  1.000 120.77940 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-2 O   1 
+ATOM   16154 C CB  . LEU B-2 2 391 ? 7.213   -153.960 38.840  1.000 94.66889  ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   16155 C CG  . LEU B-2 2 391 ? 8.601   -153.870 39.468  1.000 104.47254 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   16156 C CD1 . LEU B-2 2 391 ? 9.626   -153.425 38.440  1.000 88.58750  ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   16157 C CD2 . LEU B-2 2 391 ? 8.566   -152.901 40.622  1.000 104.83292 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   16158 N N   . ASP B-2 2 392 ? 7.914   -156.990 37.528  1.000 103.23762 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-2 N   1 
+ATOM   16159 C CA  . ASP B-2 2 392 ? 7.798   -158.425 37.749  1.000 117.14590 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   16160 C C   . ASP B-2 2 392 ? 7.511   -158.711 39.218  1.000 111.43672 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-2 C   1 
+ATOM   16161 O O   . ASP B-2 2 392 ? 7.973   -157.998 40.113  1.000 115.59802 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-2 O   1 
+ATOM   16162 C CB  . ASP B-2 2 392 ? 9.083   -159.137 37.314  1.000 112.29973 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   16163 C CG  . ASP B-2 2 392 ? 8.962   -160.651 37.366  1.000 124.03808 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   16164 O OD1 . ASP B-2 2 392 ? 7.822   -161.161 37.427  1.000 122.62091 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   16165 O OD2 . ASP B-2 2 392 ? 10.009  -161.334 37.348  1.000 103.02850 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   16166 N N   . THR B-2 2 393 ? 6.730   -159.767 39.460  1.000 108.09676 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-2 N   1 
+ATOM   16167 C CA  . THR B-2 2 393 ? 6.380   -160.134 40.829  1.000 111.43637 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-2 CA  1 
+ATOM   16168 C C   . THR B-2 2 393 ? 7.622   -160.456 41.651  1.000 115.13210 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-2 C   1 
+ATOM   16169 O O   . THR B-2 2 393 ? 7.748   -160.013 42.799  1.000 109.03540 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-2 O   1 
+ATOM   16170 C CB  . THR B-2 2 393 ? 5.415   -161.322 40.823  1.000 100.07537 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-2 CB  1 
+ATOM   16171 O OG1 . THR B-2 2 393 ? 4.125   -160.892 40.368  1.000 112.98739 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   16172 C CG2 . THR B-2 2 393 ? 5.282   -161.921 42.216  1.000 117.58132 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   16173 N N   . ARG B-2 2 394 ? 8.555   -161.218 41.077  1.000 107.52107 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-2 N   1 
+ATOM   16174 C CA  . ARG B-2 2 394 ? 9.786   -161.531 41.792  1.000 115.31408 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-2 CA  1 
+ATOM   16175 C C   . ARG B-2 2 394 ? 10.698  -160.316 41.903  1.000 107.16651 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-2 C   1 
+ATOM   16176 O O   . ARG B-2 2 394 ? 11.511  -160.238 42.830  1.000 116.70804 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-2 O   1 
+ATOM   16177 C CB  . ARG B-2 2 394 ? 10.512  -162.687 41.106  1.000 118.46171 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-2 CB  1 
+ATOM   16178 C CG  . ARG B-2 2 394 ? 9.752   -164.003 41.158  1.000 126.19325 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-2 CG  1 
+ATOM   16179 C CD  . ARG B-2 2 394 ? 10.548  -165.121 40.510  1.000 125.07683 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-2 CD  1 
+ATOM   16180 N NE  . ARG B-2 2 394 ? 11.844  -165.304 41.150  1.000 103.40824 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-2 NE  1 
+ATOM   16181 C CZ  . ARG B-2 2 394 ? 12.773  -166.150 40.729  1.000 121.71042 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-2 CZ  1 
+ATOM   16182 N NH1 . ARG B-2 2 394 ? 12.582  -166.912 39.664  1.000 131.27919 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-2 NH1 1 
+ATOM   16183 N NH2 . ARG B-2 2 394 ? 13.924  -166.233 41.390  1.000 102.78260 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-2 NH2 1 
+ATOM   16184 N N   . GLU B-2 2 395 ? 10.584  -159.363 40.972  1.000 115.71248 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-2 N   1 
+ATOM   16185 C CA  . GLU B-2 2 395 ? 11.336  -158.118 41.097  1.000 107.34892 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   16186 C C   . GLU B-2 2 395 ? 10.836  -157.295 42.278  1.000 109.35249 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-2 C   1 
+ATOM   16187 O O   . GLU B-2 2 395 ? 11.627  -156.628 42.958  1.000 113.15948 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-2 O   1 
+ATOM   16188 C CB  . GLU B-2 2 395 ? 11.238  -157.308 39.804  1.000 106.00698 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   16189 C CG  . GLU B-2 2 395 ? 12.281  -157.662 38.756  1.000 91.35188  ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   16190 C CD  . GLU B-2 2 395 ? 12.212  -156.750 37.548  1.000 108.54035 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   16191 O OE1 . GLU B-2 2 395 ? 11.092  -156.484 37.063  1.000 106.25056 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   16192 O OE2 . GLU B-2 2 395 ? 13.276  -156.285 37.091  1.000 102.68947 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   16193 N N   . ILE B-2 2 396 ? 9.525   -157.334 42.537  1.000 111.88117 ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-2 N   1 
+ATOM   16194 C CA  . ILE B-2 2 396 ? 8.968   -156.603 43.670  1.000 104.54532 ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   16195 C C   . ILE B-2 2 396 ? 9.428   -157.224 44.984  1.000 97.76006  ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-2 C   1 
+ATOM   16196 O O   . ILE B-2 2 396 ? 9.833   -156.516 45.916  1.000 112.30663 ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-2 O   1 
+ATOM   16197 C CB  . ILE B-2 2 396 ? 7.433   -156.553 43.565  1.000 101.73475 ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   16198 C CG1 . ILE B-2 2 396 ? 7.013   -155.740 42.340  1.000 96.51260  ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   16199 C CG2 . ILE B-2 2 396 ? 6.826   -155.969 44.830  1.000 94.60652  ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   16200 C CD1 . ILE B-2 2 396 ? 5.513   -155.615 42.168  1.000 93.12238  ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   16201 N N   . THR B-2 2 397 ? 9.384   -158.556 45.079  1.000 94.96640  ? ? ? ? ? ?  398 THR B-2 N   1 
+ATOM   16202 C CA  . THR B-2 2 397 ? 9.801   -159.218 46.314  1.000 112.69752 ? ? ? ? ? ?  398 THR B-2 CA  1 
+ATOM   16203 C C   . THR B-2 2 397 ? 11.304  -159.084 46.536  1.000 100.68971 ? ? ? ? ? ?  398 THR B-2 C   1 
+ATOM   16204 O O   . THR B-2 2 397 ? 11.761  -158.969 47.681  1.000 133.73003 ? ? ? ? ? ?  398 THR B-2 O   1 
+ATOM   16205 C CB  . THR B-2 2 397 ? 9.396   -160.692 46.297  1.000 105.13951 ? ? ? ? ? ?  398 THR B-2 CB  1 
+ATOM   16206 O OG1 . THR B-2 2 397 ? 10.016  -161.347 45.184  1.000 127.17063 ? ? ? ? ? ?  398 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   16207 C CG2 . THR B-2 2 397 ? 7.885   -160.827 46.183  1.000 95.70964  ? ? ? ? ? ?  398 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   16208 N N   . ALA B-2 2 398 ? 12.089  -159.103 45.457  1.000 102.81306 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B-2 N   1 
+ATOM   16209 C CA  . ALA B-2 2 398 ? 13.529  -158.905 45.588  1.000 116.30943 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   16210 C C   . ALA B-2 2 398 ? 13.848  -157.493 46.062  1.000 125.64180 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B-2 C   1 
+ATOM   16211 O O   . ALA B-2 2 398 ? 14.747  -157.297 46.888  1.000 110.02872 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B-2 O   1 
+ATOM   16212 C CB  . ALA B-2 2 398 ? 14.225  -159.197 44.258  1.000 127.56976 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   16213 N N   . PHE B-2 2 399 ? 13.124  -156.497 45.547  1.000 130.21741 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-2 N   1 
+ATOM   16214 C CA  . PHE B-2 2 399 ? 13.290  -155.129 46.027  1.000 129.46073 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   16215 C C   . PHE B-2 2 399 ? 12.880  -155.017 47.490  1.000 114.73622 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-2 C   1 
+ATOM   16216 O O   . PHE B-2 2 399 ? 13.566  -154.375 48.294  1.000 110.41506 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-2 O   1 
+ATOM   16217 C CB  . PHE B-2 2 399 ? 12.470  -154.172 45.159  1.000 130.05471 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   16218 C CG  . PHE B-2 2 399 ? 12.650  -152.715 45.507  1.000 138.10753 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   16219 C CD1 . PHE B-2 2 399 ? 11.960  -152.145 46.568  1.000 125.48427 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   16220 C CD2 . PHE B-2 2 399 ? 13.490  -151.911 44.755  1.000 126.92183 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   16221 C CE1 . PHE B-2 2 399 ? 12.120  -150.810 46.882  1.000 111.79104 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   16222 C CE2 . PHE B-2 2 399 ? 13.651  -150.573 45.061  1.000 124.55478 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   16223 C CZ  . PHE B-2 2 399 ? 12.967  -150.023 46.128  1.000 123.41826 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   16224 N N   . THR B-2 2 400 ? 11.752  -155.633 47.849  1.000 114.85007 ? ? ? ? ? ?  401 THR B-2 N   1 
+ATOM   16225 C CA  . THR B-2 2 400 ? 11.260  -155.556 49.221  1.000 122.78320 ? ? ? ? ? ?  401 THR B-2 CA  1 
+ATOM   16226 C C   . THR B-2 2 400 ? 12.252  -156.173 50.199  1.000 118.58440 ? ? ? ? ? ?  401 THR B-2 C   1 
+ATOM   16227 O O   . THR B-2 2 400 ? 12.578  -155.573 51.229  1.000 125.01178 ? ? ? ? ? ?  401 THR B-2 O   1 
+ATOM   16228 C CB  . THR B-2 2 400 ? 9.900   -156.250 49.329  1.000 109.45821 ? ? ? ? ? ?  401 THR B-2 CB  1 
+ATOM   16229 O OG1 . THR B-2 2 400 ? 8.892   -155.434 48.719  1.000 97.46313  ? ? ? ? ? ?  401 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   16230 C CG2 . THR B-2 2 400 ? 9.543   -156.495 50.785  1.000 121.90083 ? ? ? ? ? ?  401 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   16231 N N   . GLU B-2 2 401 ? 12.752  -157.371 49.882  1.000 111.35478 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-2 N   1 
+ATOM   16232 C CA  . GLU B-2 2 401 ? 13.637  -158.081 50.801  1.000 122.47292 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   16233 C C   . GLU B-2 2 401 ? 14.899  -157.279 51.098  1.000 133.20280 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-2 C   1 
+ATOM   16234 O O   . GLU B-2 2 401 ? 15.391  -157.282 52.233  1.000 143.46474 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-2 O   1 
+ATOM   16235 C CB  . GLU B-2 2 401 ? 13.993  -159.452 50.223  1.000 116.94797 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   16236 C CG  . GLU B-2 2 401 ? 14.939  -160.269 51.089  1.000 150.58743 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   16237 C CD  . GLU B-2 2 401 ? 15.233  -161.634 50.502  1.000 144.43604 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   16238 O OE1 . GLU B-2 2 401 ? 14.494  -162.060 49.589  1.000 139.92681 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   16239 O OE2 . GLU B-2 2 401 ? 16.204  -162.280 50.951  1.000 139.09355 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   16240 N N   . VAL B-2 2 402 ? 15.436  -156.582 50.095  1.000 128.33624 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-2 N   1 
+ATOM   16241 C CA  . VAL B-2 2 402 ? 16.635  -155.780 50.314  1.000 125.54958 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   16242 C C   . VAL B-2 2 402 ? 16.329  -154.584 51.209  1.000 130.34359 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-2 C   1 
+ATOM   16243 O O   . VAL B-2 2 402 ? 17.173  -154.165 52.012  1.000 142.03111 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-2 O   1 
+ATOM   16244 C CB  . VAL B-2 2 402 ? 17.234  -155.344 48.964  1.000 128.36653 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   16245 C CG1 . VAL B-2 2 402 ? 18.434  -154.438 49.175  1.000 133.39948 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   16246 C CG2 . VAL B-2 2 402 ? 17.626  -156.562 48.142  1.000 121.89430 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   16247 N N   . MET B-2 2 403 ? 15.120  -154.028 51.104  1.000 129.09659 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-2 N   1 
+ATOM   16248 C CA  . MET B-2 2 403 ? 14.760  -152.863 51.906  1.000 123.43521 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-2 CA  1 
+ATOM   16249 C C   . MET B-2 2 403 ? 14.634  -153.203 53.385  1.000 127.92567 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-2 C   1 
+ATOM   16250 O O   . MET B-2 2 403 ? 14.934  -152.360 54.239  1.000 122.71224 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-2 O   1 
+ATOM   16251 C CB  . MET B-2 2 403 ? 13.450  -152.263 51.396  1.000 104.05592 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-2 CB  1 
+ATOM   16252 C CG  . MET B-2 2 403 ? 13.557  -151.569 50.050  1.000 119.32698 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-2 CG  1 
+ATOM   16253 S SD  . MET B-2 2 403 ? 14.262  -149.917 50.184  1.000 134.34028 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-2 SD  1 
+ATOM   16254 C CE  . MET B-2 2 403 ? 13.073  -149.139 51.275  1.000 104.70613 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-2 CE  1 
+ATOM   16255 N N   . MET B-2 2 404 ? 14.197  -154.422 53.709  1.000 122.53709 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-2 N   1 
+ATOM   16256 C CA  . MET B-2 2 404 ? 13.926  -154.770 55.101  1.000 129.50537 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-2 CA  1 
+ATOM   16257 C C   . MET B-2 2 404 ? 15.214  -154.871 55.911  1.000 133.14352 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-2 C   1 
+ATOM   16258 O O   . MET B-2 2 404 ? 15.309  -154.323 57.016  1.000 153.87211 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-2 O   1 
+ATOM   16259 C CB  . MET B-2 2 404 ? 13.147  -156.086 55.172  1.000 132.70679 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-2 CB  1 
+ATOM   16260 C CG  . MET B-2 2 404 ? 11.993  -156.186 54.192  1.000 135.34130 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-2 CG  1 
+ATOM   16261 S SD  . MET B-2 2 404 ? 10.677  -154.991 54.489  1.000 129.09060 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-2 SD  1 
+ATOM   16262 C CE  . MET B-2 2 404 ? 9.534   -155.979 55.449  1.000 116.01295 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-2 CE  1 
+ATOM   16263 N N   . THR B-2 2 405 ? 16.213  -155.570 55.382  1.000 130.59927 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-2 N   1 
+ATOM   16264 C CA  . THR B-2 2 405 ? 17.409  -155.917 56.133  1.000 131.08316 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-2 CA  1 
+ATOM   16265 C C   . THR B-2 2 405 ? 18.599  -155.068 55.706  1.000 130.29741 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-2 C   1 
+ATOM   16266 O O   . THR B-2 2 405 ? 18.644  -154.521 54.602  1.000 144.63948 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-2 O   1 
+ATOM   16267 C CB  . THR B-2 2 405 ? 17.754  -157.400 55.955  1.000 142.52060 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-2 CB  1 
+ATOM   16268 O OG1 . THR B-2 2 405 ? 19.024  -157.672 56.561  1.000 154.21271 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   16269 C CG2 . THR B-2 2 405 ? 17.815  -157.757 54.477  1.000 138.46161 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   16270 N N   . ASN B-2 2 406 ? 19.571  -154.970 56.611  1.000 134.92021 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-2 N   1 
+ATOM   16271 C CA  . ASN B-2 2 406 ? 20.853  -154.338 56.334  1.000 149.88018 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   16272 C C   . ASN B-2 2 406 ? 21.897  -155.336 55.849  1.000 142.82262 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-2 C   1 
+ATOM   16273 O O   . ASN B-2 2 406 ? 23.091  -155.019 55.848  1.000 139.72837 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-2 O   1 
+ATOM   16274 C CB  . ASN B-2 2 406 ? 21.364  -153.614 57.582  1.000 153.43607 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   16275 C CG  . ASN B-2 2 406 ? 21.353  -154.499 58.815  1.000 161.96129 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   16276 O OD1 . ASN B-2 2 406 ? 21.077  -155.696 58.734  1.000 156.94745 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   16277 N ND2 . ASN B-2 2 406 ? 21.661  -153.912 59.965  1.000 167.65566 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   16278 N N   . GLU B-2 2 407 ? 21.468  -156.531 55.438  1.000 138.02752 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-2 N   1 
+ATOM   16279 C CA  . GLU B-2 2 407 ? 22.409  -157.571 55.036  1.000 139.68189 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   16280 C C   . GLU B-2 2 407 ? 23.108  -157.218 53.729  1.000 151.14645 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-2 C   1 
+ATOM   16281 O O   . GLU B-2 2 407 ? 24.314  -157.449 53.582  1.000 140.60725 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-2 O   1 
+ATOM   16282 C CB  . GLU B-2 2 407 ? 21.675  -158.906 54.912  1.000 138.28192 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   16283 C CG  . GLU B-2 2 407 ? 22.533  -160.061 54.430  1.000 138.46294 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   16284 C CD  . GLU B-2 2 407 ? 21.736  -161.340 54.260  1.000 136.87843 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   16285 O OE1 . GLU B-2 2 407 ? 20.520  -161.328 54.549  1.000 130.32009 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   16286 O OE2 . GLU B-2 2 407 ? 22.324  -162.357 53.836  1.000 140.55560 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   16287 N N   . PHE B-2 2 408 ? 22.371  -156.656 52.771  1.000 152.77774 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-2 N   1 
+ATOM   16288 C CA  . PHE B-2 2 408 ? 22.909  -156.330 51.458  1.000 135.64304 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   16289 C C   . PHE B-2 2 408 ? 23.241  -154.849 51.312  1.000 140.75417 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-2 C   1 
+ATOM   16290 O O   . PHE B-2 2 408 ? 23.263  -154.334 50.189  1.000 160.30428 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-2 O   1 
+ATOM   16291 C CB  . PHE B-2 2 408 ? 21.924  -156.756 50.368  1.000 139.84785 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   16292 C CG  . PHE B-2 2 408 ? 21.427  -158.167 50.513  1.000 131.30810 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   16293 C CD1 . PHE B-2 2 408 ? 22.180  -159.233 50.050  1.000 128.66305 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   16294 C CD2 . PHE B-2 2 408 ? 20.201  -158.425 51.105  1.000 126.00281 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   16295 C CE1 . PHE B-2 2 408 ? 21.723  -160.531 50.180  1.000 133.54802 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   16296 C CE2 . PHE B-2 2 408 ? 19.739  -159.721 51.238  1.000 126.64888 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   16297 C CZ  . PHE B-2 2 408 ? 20.500  -160.775 50.775  1.000 126.35388 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   16298 N N   . ASP B-2 2 409 ? 23.506  -154.154 52.421  1.000 136.06035 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-2 N   1 
+ATOM   16299 C CA  . ASP B-2 2 409 ? 23.741  -152.715 52.349  1.000 140.44092 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   16300 C C   . ASP B-2 2 409 ? 25.059  -152.393 51.656  1.000 148.18005 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-2 C   1 
+ATOM   16301 O O   . ASP B-2 2 409 ? 25.119  -151.484 50.820  1.000 158.26355 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-2 O   1 
+ATOM   16302 C CB  . ASP B-2 2 409 ? 23.713  -152.104 53.750  1.000 140.42483 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   16303 C CG  . ASP B-2 2 409 ? 22.308  -151.948 54.288  1.000 139.63540 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   16304 O OD1 . ASP B-2 2 409 ? 21.360  -152.422 53.627  1.000 136.23956 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   16305 O OD2 . ASP B-2 2 409 ? 22.149  -151.347 55.371  1.000 136.81323 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   16306 N N   . ILE B-2 2 410 ? 26.126  -153.122 51.990  1.000 153.89984 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-2 N   1 
+ATOM   16307 C CA  . ILE B-2 2 410 ? 27.433  -152.814 51.424  1.000 160.70702 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   16308 C C   . ILE B-2 2 410 ? 27.512  -153.177 49.947  1.000 153.28333 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-2 C   1 
+ATOM   16309 O O   . ILE B-2 2 410 ? 28.365  -152.644 49.228  1.000 162.26437 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-2 O   1 
+ATOM   16310 C CB  . ILE B-2 2 410 ? 28.542  -153.515 52.231  1.000 153.98841 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   16311 C CG1 . ILE B-2 2 410 ? 28.324  -155.027 52.248  1.000 151.97910 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   16312 C CG2 . ILE B-2 2 410 ? 28.596  -152.969 53.650  1.000 145.59452 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   16313 C CD1 . ILE B-2 2 410 ? 29.202  -155.766 51.283  1.000 147.39273 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   16314 N N   . ALA B-2 2 411 ? 26.646  -154.076 49.471  1.000 144.54053 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B-2 N   1 
+ATOM   16315 C CA  . ALA B-2 2 411 ? 26.603  -154.367 48.042  1.000 146.85416 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   16316 C C   . ALA B-2 2 411 ? 26.121  -153.164 47.243  1.000 137.35651 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B-2 C   1 
+ATOM   16317 O O   . ALA B-2 2 411 ? 26.513  -152.992 46.083  1.000 139.26403 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B-2 O   1 
+ATOM   16318 C CB  . ALA B-2 2 411 ? 25.708  -155.577 47.775  1.000 130.34502 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   16319 N N   . PHE B-2 2 412 ? 25.275  -152.328 47.842  1.000 139.43631 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-2 N   1 
+ATOM   16320 C CA  . PHE B-2 2 412 ? 24.829  -151.084 47.232  1.000 145.59438 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   16321 C C   . PHE B-2 2 412 ? 25.501  -149.865 47.846  1.000 156.33598 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-2 C   1 
+ATOM   16322 O O   . PHE B-2 2 412 ? 25.049  -148.739 47.618  1.000 157.66811 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-2 O   1 
+ATOM   16323 C CB  . PHE B-2 2 412 ? 23.308  -150.955 47.343  1.000 139.57315 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   16324 C CG  . PHE B-2 2 412 ? 22.558  -152.126 46.777  1.000 139.79404 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   16325 C CD1 . PHE B-2 2 412 ? 22.398  -152.268 45.409  1.000 140.92816 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   16326 C CD2 . PHE B-2 2 412 ? 22.005  -153.080 47.615  1.000 138.73960 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   16327 C CE1 . PHE B-2 2 412 ? 21.705  -153.345 44.888  1.000 136.69612 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   16328 C CE2 . PHE B-2 2 412 ? 21.313  -154.156 47.099  1.000 139.33067 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   16329 C CZ  . PHE B-2 2 412 ? 21.163  -154.289 45.735  1.000 140.24766 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   16330 N N   . ASP B-2 2 413 ? 26.562  -150.066 48.623  1.000 158.11069 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-2 N   1 
+ATOM   16331 C CA  . ASP B-2 2 413 ? 27.263  -148.954 49.246  1.000 162.49986 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   16332 C C   . ASP B-2 2 413 ? 28.029  -148.152 48.202  1.000 171.79310 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-2 C   1 
+ATOM   16333 O O   . ASP B-2 2 413 ? 28.606  -148.710 47.264  1.000 164.53006 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-2 O   1 
+ATOM   16334 C CB  . ASP B-2 2 413 ? 28.224  -149.470 50.319  1.000 149.58719 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   16335 C CG  . ASP B-2 2 413 ? 28.904  -148.351 51.086  1.000 167.14340 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   16336 O OD1 . ASP B-2 2 413 ? 28.461  -147.189 50.977  1.000 153.76183 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   16337 O OD2 . ASP B-2 2 413 ? 29.887  -148.639 51.801  1.000 184.40308 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   16338 N N   . THR B-2 2 414 ? 28.034  -146.827 48.371  1.000 180.79572 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-2 N   1 
+ATOM   16339 C CA  . THR B-2 2 414 ? 28.767  -145.968 47.449  1.000 175.48800 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-2 CA  1 
+ATOM   16340 C C   . THR B-2 2 414 ? 30.271  -146.064 47.665  1.000 179.54895 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-2 C   1 
+ATOM   16341 O O   . THR B-2 2 414 ? 31.045  -145.838 46.728  1.000 161.34191 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-2 O   1 
+ATOM   16342 C CB  . THR B-2 2 414 ? 28.307  -144.517 47.598  1.000 162.85753 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-2 CB  1 
+ATOM   16343 O OG1 . THR B-2 2 414 ? 28.605  -144.053 48.921  1.000 157.50260 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   16344 C CG2 . THR B-2 2 414 ? 26.810  -144.405 47.354  1.000 155.70676 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   16345 N N   . ASN B-2 2 415 ? 30.701  -146.396 48.880  1.000 189.51399 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-2 N   1 
+ATOM   16346 C CA  . ASN B-2 2 415 ? 32.121  -146.491 49.177  1.000 187.30777 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   16347 C C   . ASN B-2 2 415 ? 32.755  -147.653 48.418  1.000 193.43275 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-2 C   1 
+ATOM   16348 O O   . ASN B-2 2 415 ? 32.091  -148.617 48.026  1.000 199.13199 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-2 O   1 
+ATOM   16349 C CB  . ASN B-2 2 415 ? 32.345  -146.662 50.680  1.000 180.77464 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   16350 C CG  . ASN B-2 2 415 ? 31.775  -145.513 51.488  1.000 182.28636 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   16351 O OD1 . ASN B-2 2 415 ? 30.957  -145.715 52.384  1.000 180.14935 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   16352 N ND2 . ASN B-2 2 415 ? 32.206  -144.297 51.172  1.000 196.14262 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   16353 N N   . GLU B-2 2 416 ? 34.064  -147.549 48.211  1.000 189.93097 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-2 N   1 
+ATOM   16354 C CA  . GLU B-2 2 416 ? 34.827  -148.544 47.475  1.000 192.20544 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   16355 C C   . GLU B-2 2 416 ? 35.956  -149.069 48.351  1.000 189.83343 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-2 C   1 
+ATOM   16356 O O   . GLU B-2 2 416 ? 36.632  -148.297 49.038  1.000 189.11902 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-2 O   1 
+ATOM   16357 C CB  . GLU B-2 2 416 ? 35.387  -147.954 46.177  1.000 178.37912 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   16358 C CG  . GLU B-2 2 416 ? 35.753  -148.990 45.130  1.000 175.70404 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   16359 C CD  . GLU B-2 2 416 ? 35.696  -148.431 43.722  1.000 188.39587 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   16360 O OE1 . GLU B-2 2 416 ? 35.402  -147.226 43.571  1.000 190.21943 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   16361 O OE2 . GLU B-2 2 416 ? 35.937  -149.196 42.766  1.000 198.73004 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   16362 N N   . TYR B-2 2 417 ? 36.150  -150.384 48.325  1.000 195.47932 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-2 N   1 
+ATOM   16363 C CA  . TYR B-2 2 417 ? 37.134  -151.049 49.163  1.000 194.67521 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   16364 C C   . TYR B-2 2 417 ? 38.169  -151.749 48.295  1.000 196.82318 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-2 C   1 
+ATOM   16365 O O   . TYR B-2 2 417 ? 37.860  -152.250 47.209  1.000 201.74230 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-2 O   1 
+ATOM   16366 C CB  . TYR B-2 2 417 ? 36.462  -152.057 50.106  1.000 186.08535 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   16367 C CG  . TYR B-2 2 417 ? 35.359  -151.451 50.946  1.000 195.57739 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   16368 C CD1 . TYR B-2 2 417 ? 34.050  -151.414 50.485  1.000 199.21181 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   16369 C CD2 . TYR B-2 2 417 ? 35.628  -150.910 52.197  1.000 195.66748 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   16370 C CE1 . TYR B-2 2 417 ? 33.038  -150.858 51.245  1.000 198.61912 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   16371 C CE2 . TYR B-2 2 417 ? 34.622  -150.351 52.966  1.000 198.68070 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   16372 C CZ  . TYR B-2 2 417 ? 33.330  -150.329 52.484  1.000 199.01214 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   16373 O OH  . TYR B-2 2 417 ? 32.324  -149.775 53.243  1.000 186.75436 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   16374 N N   . LEU B-2 2 418 ? 39.409  -151.776 48.787  1.000 194.12044 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-2 N   1 
+ATOM   16375 C CA  . LEU B-2 2 418 ? 40.506  -152.346 48.013  1.000 188.34281 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   16376 C C   . LEU B-2 2 418 ? 40.421  -153.867 47.974  1.000 180.21945 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-2 C   1 
+ATOM   16377 O O   . LEU B-2 2 418 ? 40.302  -154.469 46.901  1.000 178.24724 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-2 O   1 
+ATOM   16378 C CB  . LEU B-2 2 418 ? 41.845  -151.892 48.598  1.000 180.88551 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   16379 C CG  . LEU B-2 2 418 ? 43.096  -152.188 47.771  1.000 182.72787 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   16380 C CD1 . LEU B-2 2 418 ? 43.076  -151.398 46.472  1.000 176.32709 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   16381 C CD2 . LEU B-2 2 418 ? 44.345  -151.874 48.577  1.000 180.96928 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   16382 N N   . HIS B-2 2 419 ? 40.478  -154.507 49.138  1.000 179.65018 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-2 N   1 
+ATOM   16383 C CA  . HIS B-2 2 419 ? 40.469  -155.961 49.238  1.000 189.04130 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-2 CA  1 
+ATOM   16384 C C   . HIS B-2 2 419 ? 39.058  -156.443 49.545  1.000 190.78429 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-2 C   1 
+ATOM   16385 O O   . HIS B-2 2 419 ? 38.469  -156.054 50.560  1.000 186.38321 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-2 O   1 
+ATOM   16386 C CB  . HIS B-2 2 419 ? 41.447  -156.434 50.312  1.000 198.12726 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-2 CB  1 
+ATOM   16387 C CG  . HIS B-2 2 419 ? 42.883  -156.266 49.930  1.000 202.35951 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-2 CG  1 
+ATOM   16388 N ND1 . HIS B-2 2 419 ? 43.650  -157.303 49.445  1.000 194.25832 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-2 ND1 1 
+ATOM   16389 C CD2 . HIS B-2 2 419 ? 43.689  -155.178 49.948  1.000 200.18239 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-2 CD2 1 
+ATOM   16390 C CE1 . HIS B-2 2 419 ? 44.868  -156.863 49.188  1.000 194.13085 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-2 CE1 1 
+ATOM   16391 N NE2 . HIS B-2 2 419 ? 44.919  -155.577 49.485  1.000 198.35312 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-2 NE2 1 
+ATOM   16392 N N   . LYS B-2 2 420 ? 38.523  -157.293 48.671  1.000 192.98507 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-2 N   1 
+ATOM   16393 C CA  . LYS B-2 2 420 ? 37.174  -157.813 48.817  1.000 188.04802 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   16394 C C   . LYS B-2 2 420 ? 37.152  -159.282 48.426  1.000 177.18223 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-2 C   1 
+ATOM   16395 O O   . LYS B-2 2 420 ? 38.141  -159.840 47.948  1.000 173.54220 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-2 O   1 
+ATOM   16396 C CB  . LYS B-2 2 420 ? 36.168  -157.031 47.959  1.000 183.58533 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   16397 C CG  . LYS B-2 2 420 ? 35.971  -155.586 48.378  1.000 181.48183 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   16398 C CD  . LYS B-2 2 420 ? 34.993  -154.874 47.457  1.000 174.02572 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   16399 C CE  . LYS B-2 2 420 ? 35.536  -154.769 46.041  1.000 179.81772 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   16400 N NZ  . LYS B-2 2 420 ? 36.782  -153.955 45.964  1.000 172.55274 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   16401 N N   . ILE B-2 2 421 ? 36.001  -159.907 48.651  1.000 172.78409 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-2 N   1 
+ATOM   16402 C CA  . ILE B-2 2 421 ? 35.704  -161.250 48.173  1.000 166.70710 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   16403 C C   . ILE B-2 2 421 ? 34.284  -161.227 47.635  1.000 169.40197 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-2 C   1 
+ATOM   16404 O O   . ILE B-2 2 421 ? 33.372  -160.740 48.311  1.000 168.06932 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-2 O   1 
+ATOM   16405 C CB  . ILE B-2 2 421 ? 35.846  -162.304 49.288  1.000 177.05832 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   16406 C CG1 . ILE B-2 2 421 ? 37.299  -162.396 49.764  1.000 184.89345 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   16407 C CG2 . ILE B-2 2 421 ? 35.330  -163.660 48.817  1.000 173.45048 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   16408 C CD1 . ILE B-2 2 421 ? 37.427  -162.647 51.258  1.000 182.74072 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   16409 N N   . PHE B-2 2 422 ? 34.095  -161.725 46.416  1.000 178.63312 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-2 N   1 
+ATOM   16410 C CA  . PHE B-2 2 422 ? 32.780  -161.704 45.797  1.000 181.58029 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   16411 C C   . PHE B-2 2 422 ? 32.440  -163.067 45.218  1.000 173.12685 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-2 C   1 
+ATOM   16412 O O   . PHE B-2 2 422 ? 33.321  -163.853 44.866  1.000 171.88353 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-2 O   1 
+ATOM   16413 C CB  . PHE B-2 2 422 ? 32.674  -160.616 44.712  1.000 175.04076 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   16414 C CG  . PHE B-2 2 422 ? 33.542  -160.844 43.499  1.000 189.69548 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   16415 C CD1 . PHE B-2 2 422 ? 34.906  -160.613 43.541  1.000 194.08502 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   16416 C CD2 . PHE B-2 2 422 ? 32.976  -161.237 42.297  1.000 194.08180 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   16417 C CE1 . PHE B-2 2 422 ? 35.690  -160.801 42.414  1.000 205.59181 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   16418 C CE2 . PHE B-2 2 422 ? 33.753  -161.413 41.164  1.000 203.35943 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   16419 C CZ  . PHE B-2 2 422 ? 35.114  -161.200 41.226  1.000 213.59548 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   16420 N N   . THR B-2 2 423 ? 31.142  -163.343 45.160  1.000 170.82983 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-2 N   1 
+ATOM   16421 C CA  . THR B-2 2 423 ? 30.628  -164.550 44.540  1.000 161.22787 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-2 CA  1 
+ATOM   16422 C C   . THR B-2 2 423 ? 30.606  -164.374 43.024  1.000 165.13376 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-2 C   1 
+ATOM   16423 O O   . THR B-2 2 423 ? 30.585  -163.257 42.505  1.000 175.42120 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-2 O   1 
+ATOM   16424 C CB  . THR B-2 2 423 ? 29.222  -164.858 45.068  1.000 161.86106 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-2 CB  1 
+ATOM   16425 O OG1 . THR B-2 2 423 ? 29.187  -164.641 46.481  1.000 159.57743 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   16426 C CG2 . THR B-2 2 423 ? 28.832  -166.301 44.786  1.000 163.75074 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   16427 N N   . VAL B-2 2 424 ? 30.630  -165.504 42.314  1.000 156.96276 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-2 N   1 
+ATOM   16428 C CA  . VAL B-2 2 424 ? 30.573  -165.484 40.853  1.000 153.90408 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   16429 C C   . VAL B-2 2 424 ? 29.348  -164.712 40.380  1.000 155.79000 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-2 C   1 
+ATOM   16430 O O   . VAL B-2 2 424 ? 29.408  -163.953 39.405  1.000 159.45258 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-2 O   1 
+ATOM   16431 C CB  . VAL B-2 2 424 ? 30.591  -166.924 40.299  1.000 156.00939 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   16432 C CG1 . VAL B-2 2 424 ? 30.292  -166.929 38.808  1.000 153.32648 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   16433 C CG2 . VAL B-2 2 424 ? 31.934  -167.580 40.577  1.000 148.99477 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   16434 N N   . HIS B-2 2 425 ? 28.218  -164.888 41.066  1.000 159.21053 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-2 N   1 
+ATOM   16435 C CA  . HIS B-2 2 425 ? 27.012  -164.145 40.723  1.000 158.91330 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-2 CA  1 
+ATOM   16436 C C   . HIS B-2 2 425 ? 26.977  -162.757 41.345  1.000 164.88671 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-2 C   1 
+ATOM   16437 O O   . HIS B-2 2 425 ? 26.197  -161.913 40.890  1.000 164.44271 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-2 O   1 
+ATOM   16438 C CB  . HIS B-2 2 425 ? 25.770  -164.925 41.154  1.000 152.02296 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-2 CB  1 
+ATOM   16439 C CG  . HIS B-2 2 425 ? 25.586  -166.219 40.424  1.000 158.44779 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-2 CG  1 
+ATOM   16440 N ND1 . HIS B-2 2 425 ? 26.253  -167.372 40.775  1.000 164.63318 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-2 ND1 1 
+ATOM   16441 C CD2 . HIS B-2 2 425 ? 24.811  -166.540 39.361  1.000 152.38345 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-2 CD2 1 
+ATOM   16442 C CE1 . HIS B-2 2 425 ? 25.895  -168.349 39.960  1.000 166.75565 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-2 CE1 1 
+ATOM   16443 N NE2 . HIS B-2 2 425 ? 25.022  -167.870 39.093  1.000 157.98167 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-2 NE2 1 
+ATOM   16444 N N   . SER B-2 2 426 ? 27.793  -162.501 42.371  1.000 165.63808 ? ? ? ? ? ?  427 SER B-2 N   1 
+ATOM   16445 C CA  . SER B-2 2 426 ? 27.777  -161.193 43.020  1.000 162.56819 ? ? ? ? ? ?  427 SER B-2 CA  1 
+ATOM   16446 C C   . SER B-2 2 426 ? 28.235  -160.099 42.064  1.000 167.39087 ? ? ? ? ? ?  427 SER B-2 C   1 
+ATOM   16447 O O   . SER B-2 2 426 ? 27.580  -159.058 41.934  1.000 185.78902 ? ? ? ? ? ?  427 SER B-2 O   1 
+ATOM   16448 C CB  . SER B-2 2 426 ? 28.652  -161.214 44.274  1.000 158.73437 ? ? ? ? ? ?  427 SER B-2 CB  1 
+ATOM   16449 O OG  . SER B-2 2 426 ? 28.004  -161.893 45.335  1.000 163.37663 ? ? ? ? ? ?  427 SER B-2 OG  1 
+ATOM   16450 N N   . ALA B-2 2 427 ? 29.360  -160.316 41.385  1.000 148.99035 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B-2 N   1 
+ATOM   16451 C CA  . ALA B-2 2 427 ? 29.845  -159.343 40.415  1.000 174.17328 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   16452 C C   . ALA B-2 2 427 ? 29.867  -159.936 39.014  1.000 177.17476 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B-2 C   1 
+ATOM   16453 O O   . ALA B-2 2 427 ? 30.917  -159.982 38.365  1.000 179.14069 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B-2 O   1 
+ATOM   16454 C CB  . ALA B-2 2 427 ? 31.234  -158.838 40.798  1.000 187.13073 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   16455 N N   . LYS B-2 2 428 ? 28.708  -160.405 38.547  1.000 174.34393 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-2 N   1 
+ATOM   16456 C CA  . LYS B-2 2 428 ? 28.577  -160.785 37.146  1.000 162.89080 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   16457 C C   . LYS B-2 2 428 ? 28.838  -159.597 36.231  1.000 158.98046 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-2 C   1 
+ATOM   16458 O O   . LYS B-2 2 428 ? 29.302  -159.771 35.098  1.000 163.79048 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-2 O   1 
+ATOM   16459 C CB  . LYS B-2 2 428 ? 27.184  -161.368 36.897  1.000 158.45581 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   16460 C CG  . LYS B-2 2 428 ? 26.859  -161.668 35.442  1.000 167.51171 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   16461 C CD  . LYS B-2 2 428 ? 25.398  -162.059 35.278  1.000 157.44814 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   16462 C CE  . LYS B-2 2 428 ? 24.471  -160.981 35.824  1.000 156.79436 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   16463 N NZ  . LYS B-2 2 428 ? 24.675  -159.668 35.152  1.000 148.00342 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   16464 N N   . GLY B-2 2 429 ? 28.571  -158.384 36.712  1.000 152.69626 ? ? ? ? ? ?  430 GLY B-2 N   1 
+ATOM   16465 C CA  . GLY B-2 2 429 ? 28.745  -157.189 35.914  1.000 166.62598 ? ? ? ? ? ?  430 GLY B-2 CA  1 
+ATOM   16466 C C   . GLY B-2 2 429 ? 30.115  -156.552 36.021  1.000 161.58312 ? ? ? ? ? ?  430 GLY B-2 C   1 
+ATOM   16467 O O   . GLY B-2 2 429 ? 30.883  -156.566 35.054  1.000 164.46180 ? ? ? ? ? ?  430 GLY B-2 O   1 
+ATOM   16468 N N   . LEU B-2 2 430 ? 30.438  -155.993 37.185  1.000 166.84339 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-2 N   1 
+ATOM   16469 C CA  . LEU B-2 2 430 ? 31.668  -155.227 37.323  1.000 170.98214 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   16470 C C   . LEU B-2 2 430 ? 32.896  -156.129 37.245  1.000 161.27554 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-2 C   1 
+ATOM   16471 O O   . LEU B-2 2 430 ? 32.847  -157.323 37.554  1.000 137.58039 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-2 O   1 
+ATOM   16472 C CB  . LEU B-2 2 430 ? 31.677  -154.441 38.637  1.000 163.27207 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   16473 C CG  . LEU B-2 2 430 ? 31.615  -155.187 39.970  1.000 144.31824 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   16474 C CD1 . LEU B-2 2 430 ? 32.345  -154.393 41.042  1.000 167.57121 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   16475 C CD2 . LEU B-2 2 430 ? 30.173  -155.426 40.386  1.000 134.96592 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   16476 N N   . GLU B-2 2 431 ? 34.008  -155.535 36.821  1.000 177.05943 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-2 N   1 
+ATOM   16477 C CA  . GLU B-2 2 431 ? 35.261  -156.238 36.598  1.000 169.56505 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   16478 C C   . GLU B-2 2 431 ? 36.289  -155.813 37.637  1.000 166.22944 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-2 C   1 
+ATOM   16479 O O   . GLU B-2 2 431 ? 36.286  -154.672 38.108  1.000 164.34714 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-2 O   1 
+ATOM   16480 C CB  . GLU B-2 2 431 ? 35.790  -155.959 35.189  1.000 161.01428 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   16481 C CG  . GLU B-2 2 431 ? 35.869  -154.478 34.849  1.000 148.96151 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   16482 C CD  . GLU B-2 2 431 ? 35.879  -154.223 33.355  1.000 159.80355 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   16483 O OE1 . GLU B-2 2 431 ? 35.815  -155.201 32.581  1.000 150.17373 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   16484 O OE2 . GLU B-2 2 431 ? 35.947  -153.042 32.953  1.000 178.19606 ? ? ? ? ? -1 432 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   16485 N N   . PHE B-2 2 432 ? 37.174  -156.740 37.987  1.000 172.12941 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-2 N   1 
+ATOM   16486 C CA  . PHE B-2 2 432 ? 38.187  -156.516 39.007  1.000 174.88191 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-2 CA  1 
+ATOM   16487 C C   . PHE B-2 2 432 ? 39.581  -156.638 38.405  1.000 181.21967 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-2 C   1 
+ATOM   16488 O O   . PHE B-2 2 432 ? 39.766  -157.191 37.318  1.000 187.36079 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-2 O   1 
+ATOM   16489 C CB  . PHE B-2 2 432 ? 38.026  -157.500 40.171  1.000 172.02291 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-2 CB  1 
+ATOM   16490 C CG  . PHE B-2 2 432 ? 36.788  -157.271 40.987  1.000 174.90665 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-2 CG  1 
+ATOM   16491 C CD1 . PHE B-2 2 432 ? 35.582  -157.838 40.616  1.000 169.12008 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-2 CD1 1 
+ATOM   16492 C CD2 . PHE B-2 2 432 ? 36.829  -156.481 42.124  1.000 180.98131 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-2 CD2 1 
+ATOM   16493 C CE1 . PHE B-2 2 432 ? 34.441  -157.626 41.365  1.000 177.05690 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-2 CE1 1 
+ATOM   16494 C CE2 . PHE B-2 2 432 ? 35.690  -156.265 42.877  1.000 184.71440 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-2 CE2 1 
+ATOM   16495 C CZ  . PHE B-2 2 432 ? 34.494  -156.839 42.497  1.000 177.32830 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-2 CZ  1 
+ATOM   16496 N N   . ASN B-2 2 433 ? 40.569  -156.118 39.134  1.000 178.00663 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-2 N   1 
+ATOM   16497 C CA  . ASN B-2 2 433 ? 41.928  -156.057 38.605  1.000 181.01178 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   16498 C C   . ASN B-2 2 433 ? 42.606  -157.423 38.666  1.000 179.03860 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-2 C   1 
+ATOM   16499 O O   . ASN B-2 2 433 ? 43.040  -157.960 37.640  1.000 178.22647 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-2 O   1 
+ATOM   16500 C CB  . ASN B-2 2 433 ? 42.736  -155.007 39.371  1.000 182.25240 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   16501 C CG  . ASN B-2 2 433 ? 43.913  -154.483 38.575  1.000 189.47267 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   16502 O OD1 . ASN B-2 2 433 ? 44.608  -155.242 37.903  1.000 193.92458 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   16503 N ND2 . ASN B-2 2 433 ? 44.136  -153.175 38.640  1.000 178.52398 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   16504 N N   . GLN B-2 2 434 ? 42.711  -157.999 39.863  1.000 182.16007 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-2 N   1 
+ATOM   16505 C CA  . GLN B-2 2 434 ? 43.316  -159.311 40.053  1.000 178.27427 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-2 CA  1 
+ATOM   16506 C C   . GLN B-2 2 434 ? 42.362  -160.208 40.827  1.000 172.05822 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-2 C   1 
+ATOM   16507 O O   . GLN B-2 2 434 ? 41.765  -159.782 41.820  1.000 171.30085 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-2 O   1 
+ATOM   16508 C CB  . GLN B-2 2 434 ? 44.657  -159.215 40.795  1.000 181.68026 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-2 CB  1 
+ATOM   16509 C CG  . GLN B-2 2 434 ? 45.762  -158.517 40.016  1.000 193.99744 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-2 CG  1 
+ATOM   16510 C CD  . GLN B-2 2 434 ? 45.738  -157.012 40.187  1.000 205.33914 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-2 CD  1 
+ATOM   16511 O OE1 . GLN B-2 2 434 ? 45.015  -156.484 41.031  1.000 208.64943 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-2 OE1 1 
+ATOM   16512 N NE2 . GLN B-2 2 434 ? 46.535  -156.312 39.388  1.000 204.41861 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-2 NE2 1 
+ATOM   16513 N N   . VAL B-2 2 435 ? 42.234  -161.456 40.374  1.000 163.54615 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-2 N   1 
+ATOM   16514 C CA  . VAL B-2 2 435 ? 41.265  -162.405 40.911  1.000 162.05258 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   16515 C C   . VAL B-2 2 435 ? 41.956  -163.739 41.168  1.000 158.27113 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-2 C   1 
+ATOM   16516 O O   . VAL B-2 2 435 ? 42.800  -164.174 40.377  1.000 160.81790 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-2 O   1 
+ATOM   16517 C CB  . VAL B-2 2 435 ? 40.071  -162.593 39.949  1.000 169.35764 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   16518 C CG1 . VAL B-2 2 435 ? 39.141  -163.686 40.448  1.000 173.41258 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   16519 C CG2 . VAL B-2 2 435 ? 39.309  -161.287 39.773  1.000 174.37169 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   16520 N N   . ILE B-2 2 436 ? 41.596  -164.386 42.276  1.000 158.99080 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-2 N   1 
+ATOM   16521 C CA  . ILE B-2 2 436 ? 42.045  -165.735 42.600  1.000 166.80156 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   16522 C C   . ILE B-2 2 436 ? 40.820  -166.631 42.713  1.000 173.02470 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-2 C   1 
+ATOM   16523 O O   . ILE B-2 2 436 ? 39.840  -166.268 43.374  1.000 175.22983 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-2 O   1 
+ATOM   16524 C CB  . ILE B-2 2 436 ? 42.862  -165.771 43.905  1.000 153.15643 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   16525 C CG1 . ILE B-2 2 436 ? 44.076  -164.848 43.809  1.000 154.53493 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   16526 C CG2 . ILE B-2 2 436 ? 43.302  -167.195 44.221  1.000 148.37269 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   16527 C CD1 . ILE B-2 2 436 ? 45.006  -164.960 44.995  1.000 161.79650 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   16528 N N   . ILE B-2 2 437 ? 40.874  -167.799 42.069  1.000 181.83738 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-2 N   1 
+ATOM   16529 C CA  . ILE B-2 2 437 ? 39.784  -168.765 42.098  1.000 184.31500 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   16530 C C   . ILE B-2 2 437 ? 40.337  -170.119 42.531  1.000 185.16653 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-2 C   1 
+ATOM   16531 O O   . ILE B-2 2 437 ? 41.547  -170.314 42.651  1.000 192.83939 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-2 O   1 
+ATOM   16532 C CB  . ILE B-2 2 437 ? 39.068  -168.888 40.737  1.000 180.23399 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   16533 C CG1 . ILE B-2 2 437 ? 39.920  -169.687 39.750  1.000 181.27921 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   16534 C CG2 . ILE B-2 2 437 ? 38.767  -167.518 40.165  1.000 170.26801 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   16535 C CD1 . ILE B-2 2 437 ? 39.266  -169.875 38.397  1.000 163.96778 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   16536 N N   . THR B-2 2 438 ? 39.425  -171.063 42.760  1.000 169.91966 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-2 N   1 
+ATOM   16537 C CA  . THR B-2 2 438 ? 39.769  -172.434 43.107  1.000 179.41355 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-2 CA  1 
+ATOM   16538 C C   . THR B-2 2 438 ? 39.132  -173.393 42.107  1.000 182.94503 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-2 C   1 
+ATOM   16539 O O   . THR B-2 2 438 ? 38.047  -173.135 41.580  1.000 176.21446 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-2 O   1 
+ATOM   16540 C CB  . THR B-2 2 438 ? 39.311  -172.780 44.533  1.000 178.62976 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-2 CB  1 
+ATOM   16541 O OG1 . THR B-2 2 438 ? 37.908  -172.519 44.662  1.000 186.06205 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   16542 C CG2 . THR B-2 2 438 ? 40.072  -171.946 45.557  1.000 171.11797 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   16543 N N   . ALA B-2 2 439 ? 39.813  -174.519 41.864  1.000 191.52474 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B-2 N   1 
+ATOM   16544 C CA  . ALA B-2 2 439 ? 39.383  -175.466 40.833  1.000 187.90444 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   16545 C C   . ALA B-2 2 439 ? 38.240  -176.369 41.284  1.000 196.49099 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B-2 C   1 
+ATOM   16546 O O   . ALA B-2 2 439 ? 37.398  -176.746 40.462  1.000 190.57375 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B-2 O   1 
+ATOM   16547 C CB  . ALA B-2 2 439 ? 40.557  -176.328 40.379  1.000 197.10763 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   16548 N N   . SER B-2 2 440 ? 38.185  -176.730 42.567  1.000 201.68815 ? ? ? ? ? ?  441 SER B-2 N   1 
+ATOM   16549 C CA  . SER B-2 2 440 ? 37.176  -177.679 43.033  1.000 195.00334 ? ? ? ? ? ?  441 SER B-2 CA  1 
+ATOM   16550 C C   . SER B-2 2 440 ? 35.757  -177.156 42.864  1.000 188.46505 ? ? ? ? ? ?  441 SER B-2 C   1 
+ATOM   16551 O O   . SER B-2 2 440 ? 34.803  -177.933 42.977  1.000 181.96030 ? ? ? ? ? ?  441 SER B-2 O   1 
+ATOM   16552 C CB  . SER B-2 2 440 ? 37.412  -178.029 44.505  1.000 193.91396 ? ? ? ? ? ?  441 SER B-2 CB  1 
+ATOM   16553 O OG  . SER B-2 2 440 ? 37.313  -176.876 45.323  1.000 185.31780 ? ? ? ? ? ?  441 SER B-2 OG  1 
+ATOM   16554 N N   . ASP B-2 2 441 ? 35.599  -175.859 42.593  1.000 198.75621 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-2 N   1 
+ATOM   16555 C CA  . ASP B-2 2 441 ? 34.268  -175.275 42.490  1.000 189.14216 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   16556 C C   . ASP B-2 2 441 ? 33.577  -175.652 41.185  1.000 181.53270 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-2 C   1 
+ATOM   16557 O O   . ASP B-2 2 441 ? 32.351  -175.813 41.159  1.000 186.02416 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-2 O   1 
+ATOM   16558 C CB  . ASP B-2 2 441 ? 34.360  -173.756 42.613  1.000 177.39759 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   16559 C CG  . ASP B-2 2 441 ? 34.858  -173.311 43.971  1.000 176.85579 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   16560 O OD1 . ASP B-2 2 441 ? 34.442  -173.912 44.985  1.000 173.49088 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   16561 O OD2 . ASP B-2 2 441 ? 35.664  -172.359 44.028  1.000 182.89154 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   16562 N N   . TYR B-2 2 442 ? 34.333  -175.798 40.101  1.000 174.42999 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-2 N   1 
+ATOM   16563 C CA  . TYR B-2 2 442 ? 33.776  -175.926 38.763  1.000 172.23684 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   16564 C C   . TYR B-2 2 442 ? 33.952  -177.346 38.245  1.000 175.88283 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-2 C   1 
+ATOM   16565 O O   . TYR B-2 2 442 ? 35.066  -177.878 38.244  1.000 183.04626 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-2 O   1 
+ATOM   16566 C CB  . TYR B-2 2 442 ? 34.434  -174.927 37.810  1.000 180.05001 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   16567 C CG  . TYR B-2 2 442 ? 34.448  -173.511 38.338  1.000 184.67738 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   16568 C CD1 . TYR B-2 2 442 ? 35.529  -173.034 39.067  1.000 186.10045 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   16569 C CD2 . TYR B-2 2 442 ? 33.376  -172.657 38.119  1.000 177.19145 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   16570 C CE1 . TYR B-2 2 442 ? 35.545  -171.743 39.559  1.000 177.40137 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   16571 C CE2 . TYR B-2 2 442 ? 33.383  -171.363 38.606  1.000 171.20576 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   16572 C CZ  . TYR B-2 2 442 ? 34.470  -170.912 39.324  1.000 167.75056 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   16573 O OH  . TYR B-2 2 442 ? 34.480  -169.625 39.811  1.000 166.60625 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   16574 N N   . ASN B-2 2 443 ? 32.851  -177.947 37.796  1.000 171.34455 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-2 N   1 
+ATOM   16575 C CA  . ASN B-2 2 443 ? 32.871  -179.251 37.139  1.000 167.62453 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   16576 C C   . ASN B-2 2 443 ? 33.147  -179.037 35.654  1.000 177.97622 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-2 C   1 
+ATOM   16577 O O   . ASN B-2 2 443 ? 32.262  -178.603 34.908  1.000 178.73607 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-2 O   1 
+ATOM   16578 C CB  . ASN B-2 2 443 ? 31.550  -179.985 37.354  1.000 155.69387 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   16579 C CG  . ASN B-2 2 443 ? 31.513  -181.326 36.647  1.000 165.52821 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   16580 O OD1 . ASN B-2 2 443 ? 32.558  -181.926 36.384  1.000 175.87131 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   16581 N ND2 . ASN B-2 2 443 ? 30.315  -181.801 36.330  1.000 167.17563 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   16582 N N   . VAL B-2 2 444 ? 34.370  -179.359 35.222  1.000 182.40931 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-2 N   1 
+ATOM   16583 C CA  . VAL B-2 2 444 ? 34.788  -179.045 33.860  1.000 180.69385 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   16584 C C   . VAL B-2 2 444 ? 34.510  -180.165 32.863  1.000 191.82557 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-2 C   1 
+ATOM   16585 O O   . VAL B-2 2 444 ? 34.460  -179.904 31.653  1.000 200.65725 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-2 O   1 
+ATOM   16586 C CB  . VAL B-2 2 444 ? 36.284  -178.703 33.834  1.000 184.33422 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   16587 C CG1 . VAL B-2 2 444 ? 36.569  -177.518 34.744  1.000 182.12476 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   16588 C CG2 . VAL B-2 2 444 ? 37.108  -179.906 34.255  1.000 194.47007 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   16589 N N   . HIS B-2 2 445 ? 34.329  -181.404 33.330  1.000 193.20842 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-2 N   1 
+ATOM   16590 C CA  . HIS B-2 2 445 ? 34.163  -182.521 32.402  1.000 200.91978 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-2 CA  1 
+ATOM   16591 C C   . HIS B-2 2 445 ? 32.812  -182.473 31.700  1.000 200.09630 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-2 C   1 
+ATOM   16592 O O   . HIS B-2 2 445 ? 32.718  -182.768 30.502  1.000 210.17436 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-2 O   1 
+ATOM   16593 C CB  . HIS B-2 2 445 ? 34.342  -183.850 33.135  1.000 199.96071 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-2 CB  1 
+ATOM   16594 C CG  . HIS B-2 2 445 ? 35.743  -184.376 33.095  1.000 204.46602 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-2 CG  1 
+ATOM   16595 N ND1 . HIS B-2 2 445 ? 36.696  -184.036 34.031  1.000 205.87640 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-2 ND1 1 
+ATOM   16596 C CD2 . HIS B-2 2 445 ? 36.354  -185.211 32.222  1.000 209.87534 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-2 CD2 1 
+ATOM   16597 C CE1 . HIS B-2 2 445 ? 37.832  -184.643 33.739  1.000 206.92616 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-2 CE1 1 
+ATOM   16598 N NE2 . HIS B-2 2 445 ? 37.652  -185.362 32.646  1.000 210.19174 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-2 NE2 1 
+ATOM   16599 N N   . TYR B-2 2 446 ? 31.755  -182.104 32.421  1.000 181.84337 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-2 N   1 
+ATOM   16600 C CA  . TYR B-2 2 446 ? 30.411  -182.062 31.859  1.000 172.96667 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   16601 C C   . TYR B-2 2 446 ? 29.911  -180.641 31.632  1.000 177.71873 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-2 C   1 
+ATOM   16602 O O   . TYR B-2 2 446 ? 28.717  -180.449 31.380  1.000 175.26033 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-2 O   1 
+ATOM   16603 C CB  . TYR B-2 2 446 ? 29.442  -182.838 32.752  1.000 174.99051 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   16604 C CG  . TYR B-2 2 446 ? 29.662  -184.332 32.696  1.000 167.55336 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   16605 C CD1 . TYR B-2 2 446 ? 29.112  -185.095 31.674  1.000 144.62246 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   16606 C CD2 . TYR B-2 2 446 ? 30.430  -184.979 33.656  1.000 177.52363 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   16607 C CE1 . TYR B-2 2 446 ? 29.316  -186.460 31.612  1.000 158.39620 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   16608 C CE2 . TYR B-2 2 446 ? 30.637  -186.344 33.604  1.000 182.99873 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   16609 C CZ  . TYR B-2 2 446 ? 30.077  -187.079 32.580  1.000 181.69448 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   16610 O OH  . TYR B-2 2 446 ? 30.282  -188.439 32.525  1.000 171.95493 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   16611 N N   . ASN B-2 2 447 ? 30.794  -179.645 31.723  1.000 191.97120 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-2 N   1 
+ATOM   16612 C CA  . ASN B-2 2 447 ? 30.505  -178.269 31.315  1.000 203.53528 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   16613 C C   . ASN B-2 2 447 ? 29.292  -177.683 32.035  1.000 191.87826 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-2 C   1 
+ATOM   16614 O O   . ASN B-2 2 447 ? 28.591  -176.827 31.489  1.000 173.37027 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-2 O   1 
+ATOM   16615 C CB  . ASN B-2 2 447 ? 30.317  -178.173 29.797  1.000 202.34919 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   16616 C CG  . ASN B-2 2 447 ? 31.532  -178.657 29.027  1.000 195.71358 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   16617 O OD1 . ASN B-2 2 447 ? 32.660  -178.592 29.518  1.000 200.07395 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   16618 N ND2 . ASN B-2 2 447 ? 31.307  -179.145 27.813  1.000 182.10144 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   16619 N N   . ARG B-2 2 448 ? 29.029  -178.132 33.264  1.000 192.96285 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-2 N   1 
+ATOM   16620 C CA  . ARG B-2 2 448 ? 27.930  -177.551 34.028  1.000 200.52813 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-2 CA  1 
+ATOM   16621 C C   . ARG B-2 2 448 ? 28.266  -176.138 34.487  1.000 195.48637 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-2 C   1 
+ATOM   16622 O O   . ARG B-2 2 448 ? 27.422  -175.237 34.414  1.000 180.51180 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-2 O   1 
+ATOM   16623 C CB  . ARG B-2 2 448 ? 27.593  -178.432 35.231  1.000 189.83949 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-2 CB  1 
+ATOM   16624 C CG  . ARG B-2 2 448 ? 27.155  -179.846 34.882  1.000 175.13393 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-2 CG  1 
+ATOM   16625 C CD  . ARG B-2 2 448 ? 26.486  -180.541 36.067  1.000 166.38894 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-2 CD  1 
+ATOM   16626 N NE  . ARG B-2 2 448 ? 26.753  -179.877 37.338  1.000 182.87444 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-2 NE  1 
+ATOM   16627 C CZ  . ARG B-2 2 448 ? 25.874  -179.132 37.995  1.000 149.78266 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-2 CZ  1 
+ATOM   16628 N NH1 . ARG B-2 2 448 ? 24.649  -178.940 37.534  1.000 126.09032 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-2 NH1 1 
+ATOM   16629 N NH2 . ARG B-2 2 448 ? 26.234  -178.564 39.143  1.000 144.48913 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-2 NH2 1 
+ATOM   16630 N N   . ASP B-2 2 449 ? 29.496  -175.926 34.955  1.000 187.70660 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-2 N   1 
+ATOM   16631 C CA  . ASP B-2 2 449 ? 29.923  -174.644 35.497  1.000 169.72474 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   16632 C C   . ASP B-2 2 449 ? 30.915  -173.929 34.586  1.000 165.50807 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-2 C   1 
+ATOM   16633 O O   . ASP B-2 2 449 ? 31.626  -173.028 35.040  1.000 165.17290 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-2 O   1 
+ATOM   16634 C CB  . ASP B-2 2 449 ? 30.528  -174.840 36.888  1.000 176.74239 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   16635 C CG  . ASP B-2 2 449 ? 29.642  -175.672 37.795  1.000 177.29716 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   16636 O OD1 . ASP B-2 2 449 ? 28.405  -175.615 37.634  1.000 172.21294 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   16637 O OD2 . ASP B-2 2 449 ? 30.182  -176.385 38.668  1.000 179.04412 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   16638 N N   . THR B-2 2 450 ? 30.979  -174.314 33.308  1.000 167.97938 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-2 N   1 
+ATOM   16639 C CA  . THR B-2 2 450 ? 31.893  -173.646 32.386  1.000 162.82593 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-2 CA  1 
+ATOM   16640 C C   . THR B-2 2 450 ? 31.477  -172.201 32.142  1.000 159.76507 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-2 C   1 
+ATOM   16641 O O   . THR B-2 2 450 ? 32.333  -171.326 31.965  1.000 160.13462 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-2 O   1 
+ATOM   16642 C CB  . THR B-2 2 450 ? 31.971  -174.411 31.064  1.000 160.08662 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-2 CB  1 
+ATOM   16643 O OG1 . THR B-2 2 450 ? 30.667  -174.885 30.701  1.000 173.57276 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   16644 C CG2 . THR B-2 2 450 ? 32.931  -175.587 31.181  1.000 164.56690 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   16645 N N   . ASN B-2 2 451 ? 30.170  -171.930 32.125  1.000 163.03289 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-2 N   1 
+ATOM   16646 C CA  . ASN B-2 2 451 ? 29.705  -170.554 31.985  1.000 156.27345 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   16647 C C   . ASN B-2 2 451 ? 30.061  -169.728 33.215  1.000 163.04045 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-2 C   1 
+ATOM   16648 O O   . ASN B-2 2 451 ? 30.535  -168.593 33.092  1.000 165.95686 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-2 O   1 
+ATOM   16649 C CB  . ASN B-2 2 451 ? 28.197  -170.531 31.735  1.000 160.62720 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   16650 C CG  . ASN B-2 2 451 ? 27.822  -171.107 30.383  1.000 144.92054 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   16651 O OD1 . ASN B-2 2 451 ? 28.626  -171.777 29.735  1.000 144.17560 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   16652 N ND2 . ASN B-2 2 451 ? 26.595  -170.845 29.950  1.000 136.54969 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   16653 N N   . GLU B-2 2 452 ? 29.840  -170.281 34.410  1.000 165.93885 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-2 N   1 
+ATOM   16654 C CA  . GLU B-2 2 452 ? 30.273  -169.603 35.626  1.000 151.23092 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   16655 C C   . GLU B-2 2 452 ? 31.791  -169.519 35.709  1.000 155.28645 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-2 C   1 
+ATOM   16656 O O   . GLU B-2 2 452 ? 32.327  -168.550 36.258  1.000 157.70284 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-2 O   1 
+ATOM   16657 C CB  . GLU B-2 2 452 ? 29.715  -170.315 36.859  1.000 151.02609 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   16658 C CG  . GLU B-2 2 452 ? 28.361  -169.801 37.331  1.000 158.66229 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   16659 C CD  . GLU B-2 2 452 ? 27.214  -170.209 36.424  1.000 179.72154 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   16660 O OE1 . GLU B-2 2 452 ? 27.444  -170.978 35.466  1.000 181.59610 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   16661 O OE2 . GLU B-2 2 452 ? 26.076  -169.761 36.675  1.000 185.76113 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   16662 N N   . HIS B-2 2 453 ? 32.498  -170.518 35.175  1.000 162.81483 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-2 N   1 
+ATOM   16663 C CA  . HIS B-2 2 453 ? 33.956  -170.458 35.158  1.000 165.23877 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-2 CA  1 
+ATOM   16664 C C   . HIS B-2 2 453 ? 34.454  -169.420 34.161  1.000 161.73047 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-2 C   1 
+ATOM   16665 O O   . HIS B-2 2 453 ? 35.419  -168.700 34.438  1.000 162.46099 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-2 O   1 
+ATOM   16666 C CB  . HIS B-2 2 453 ? 34.542  -171.831 34.833  1.000 160.34970 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-2 CB  1 
+ATOM   16667 C CG  . HIS B-2 2 453 ? 36.022  -171.814 34.620  1.000 164.45048 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-2 CG  1 
+ATOM   16668 N ND1 . HIS B-2 2 453 ? 36.592  -171.762 33.366  1.000 169.34589 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-2 ND1 1 
+ATOM   16669 C CD2 . HIS B-2 2 453 ? 37.050  -171.830 35.501  1.000 156.42302 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-2 CD2 1 
+ATOM   16670 C CE1 . HIS B-2 2 453 ? 37.908  -171.753 33.484  1.000 172.96169 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-2 CE1 1 
+ATOM   16671 N NE2 . HIS B-2 2 453 ? 38.211  -171.793 34.769  1.000 165.41517 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-2 NE2 1 
+ATOM   16672 N N   . TYR B-2 2 454 ? 33.814  -169.335 32.992  1.000 165.29105 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-2 N   1 
+ATOM   16673 C CA  . TYR B-2 2 454 ? 34.204  -168.325 32.013  1.000 161.43118 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   16674 C C   . TYR B-2 2 454 ? 33.985  -166.921 32.560  1.000 159.79104 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-2 C   1 
+ATOM   16675 O O   . TYR B-2 2 454 ? 34.813  -166.028 32.345  1.000 165.45879 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-2 O   1 
+ATOM   16676 C CB  . TYR B-2 2 454 ? 33.427  -168.524 30.711  1.000 170.00798 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   16677 C CG  . TYR B-2 2 454 ? 33.822  -167.563 29.611  1.000 172.56408 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   16678 C CD1 . TYR B-2 2 454 ? 34.910  -167.827 28.791  1.000 176.36621 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   16679 C CD2 . TYR B-2 2 454 ? 33.105  -166.393 29.393  1.000 166.76403 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   16680 C CE1 . TYR B-2 2 454 ? 35.276  -166.952 27.785  1.000 177.85672 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   16681 C CE2 . TYR B-2 2 454 ? 33.463  -165.512 28.390  1.000 171.45125 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   16682 C CZ  . TYR B-2 2 454 ? 34.549  -165.797 27.589  1.000 179.61446 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   16683 O OH  . TYR B-2 2 454 ? 34.909  -164.923 26.588  1.000 174.13197 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   16684 N N   . VAL B-2 2 455 ? 32.873  -166.706 33.266  1.000 158.24516 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-2 N   1 
+ATOM   16685 C CA  . VAL B-2 2 455 ? 32.654  -165.427 33.936  1.000 149.21942 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   16686 C C   . VAL B-2 2 455 ? 33.731  -165.194 34.985  1.000 147.23729 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-2 C   1 
+ATOM   16687 O O   . VAL B-2 2 455 ? 34.277  -164.090 35.103  1.000 154.92645 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-2 O   1 
+ATOM   16688 C CB  . VAL B-2 2 455 ? 31.244  -165.381 34.555  1.000 139.87613 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   16689 C CG1 . VAL B-2 2 455 ? 31.108  -164.183 35.483  1.000 142.71820 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   16690 C CG2 . VAL B-2 2 455 ? 30.188  -165.337 33.464  1.000 155.86731 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   16691 N N   . ALA B-2 2 456 ? 34.060  -166.235 35.752  1.000 143.82785 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B-2 N   1 
+ATOM   16692 C CA  . ALA B-2 2 456 ? 35.083  -166.116 36.786  1.000 151.25267 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   16693 C C   . ALA B-2 2 456 ? 36.426  -165.705 36.197  1.000 151.73312 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B-2 C   1 
+ATOM   16694 O O   . ALA B-2 2 456 ? 37.143  -164.882 36.779  1.000 147.00592 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B-2 O   1 
+ATOM   16695 C CB  . ALA B-2 2 456 ? 35.212  -167.440 37.536  1.000 161.26319 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   16696 N N   . THR B-2 2 457 ? 36.782  -166.266 35.040  1.000 159.84008 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-2 N   1 
+ATOM   16697 C CA  . THR B-2 2 457 ? 38.080  -165.975 34.441  1.000 156.93687 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-2 CA  1 
+ATOM   16698 C C   . THR B-2 2 457 ? 38.112  -164.596 33.794  1.000 161.42061 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-2 C   1 
+ATOM   16699 O O   . THR B-2 2 457 ? 39.167  -163.951 33.770  1.000 170.88517 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-2 O   1 
+ATOM   16700 C CB  . THR B-2 2 457 ? 38.430  -167.049 33.413  1.000 165.69354 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-2 CB  1 
+ATOM   16701 O OG1 . THR B-2 2 457 ? 37.356  -167.174 32.473  1.000 172.07903 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   16702 C CG2 . THR B-2 2 457 ? 38.644  -168.385 34.100  1.000 168.44318 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   16703 N N   . THR B-2 2 458 ? 36.980  -164.130 33.266  1.000 165.76700 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-2 N   1 
+ATOM   16704 C CA  . THR B-2 2 458 ? 36.933  -162.841 32.588  1.000 154.71665 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-2 CA  1 
+ATOM   16705 C C   . THR B-2 2 458 ? 36.865  -161.658 33.545  1.000 158.24762 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-2 C   1 
+ATOM   16706 O O   . THR B-2 2 458 ? 37.025  -160.517 33.100  1.000 157.41715 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-2 O   1 
+ATOM   16707 C CB  . THR B-2 2 458 ? 35.737  -162.786 31.632  1.000 151.02954 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-2 CB  1 
+ATOM   16708 O OG1 . THR B-2 2 458 ? 34.546  -163.172 32.328  1.000 153.52254 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   16709 C CG2 . THR B-2 2 458 ? 35.957  -163.715 30.447  1.000 158.96658 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   16710 N N   . ARG B-2 2 459 ? 36.632  -161.892 34.839  1.000 159.86740 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-2 N   1 
+ATOM   16711 C CA  . ARG B-2 2 459 ? 36.597  -160.779 35.783  1.000 155.59782 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-2 CA  1 
+ATOM   16712 C C   . ARG B-2 2 459 ? 37.988  -160.199 36.003  1.000 161.91109 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-2 C   1 
+ATOM   16713 O O   . ARG B-2 2 459 ? 38.146  -158.976 36.089  1.000 166.46757 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-2 O   1 
+ATOM   16714 C CB  . ARG B-2 2 459 ? 35.987  -161.221 37.113  1.000 149.16043 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-2 CB  1 
+ATOM   16715 C CG  . ARG B-2 2 459 ? 34.543  -161.705 37.036  1.000 147.53241 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-2 CG  1 
+ATOM   16716 C CD  . ARG B-2 2 459 ? 33.645  -160.755 36.252  1.000 147.88019 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-2 CD  1 
+ATOM   16717 N NE  . ARG B-2 2 459 ? 33.569  -161.106 34.838  1.000 157.47284 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-2 NE  1 
+ATOM   16718 C CZ  . ARG B-2 2 459 ? 32.795  -160.494 33.953  1.000 171.07093 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-2 CZ  1 
+ATOM   16719 N NH1 . ARG B-2 2 459 ? 32.002  -159.495 34.302  1.000 177.32607 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-2 NH1 1 
+ATOM   16720 N NH2 . ARG B-2 2 459 ? 32.816  -160.896 32.685  1.000 175.93923 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-2 NH2 1 
+ATOM   16721 N N   . ALA B-2 2 460 ? 39.004  -161.055 36.093  1.000 166.96947 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B-2 N   1 
+ATOM   16722 C CA  . ALA B-2 2 460 ? 40.366  -160.580 36.301  1.000 164.80981 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B-2 CA  1 
+ATOM   16723 C C   . ALA B-2 2 460 ? 40.837  -159.762 35.106  1.000 169.32609 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B-2 C   1 
+ATOM   16724 O O   . ALA B-2 2 460 ? 40.594  -160.120 33.950  1.000 160.69925 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B-2 O   1 
+ATOM   16725 C CB  . ALA B-2 2 460 ? 41.309  -161.759 36.540  1.000 158.48283 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B-2 CB  1 
+ATOM   16726 N N   . LYS B-2 2 461 ? 41.518  -158.653 35.391  1.000 181.19994 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-2 N   1 
+ATOM   16727 C CA  . LYS B-2 2 461 ? 41.962  -157.717 34.364  1.000 175.83534 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   16728 C C   . LYS B-2 2 461 ? 43.446  -157.847 34.045  1.000 181.93114 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-2 C   1 
+ATOM   16729 O O   . LYS B-2 2 461 ? 43.820  -157.946 32.873  1.000 170.10972 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-2 O   1 
+ATOM   16730 C CB  . LYS B-2 2 461 ? 41.648  -156.279 34.795  1.000 165.62991 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   16731 C CG  . LYS B-2 2 461 ? 41.982  -155.229 33.747  1.000 171.22558 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   16732 C CD  . LYS B-2 2 461 ? 41.810  -153.824 34.301  1.000 180.27095 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   16733 C CE  . LYS B-2 2 461 ? 42.110  -152.773 33.245  1.000 182.94473 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   16734 N NZ  . LYS B-2 2 461 ? 43.459  -152.958 32.642  1.000 171.07869 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   16735 N N   . ASP B-2 2 462 ? 44.305  -157.846 35.066  1.000 183.09696 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-2 N   1 
+ATOM   16736 C CA  . ASP B-2 2 462 ? 45.748  -157.882 34.869  1.000 183.07001 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   16737 C C   . ASP B-2 2 462 ? 46.344  -159.247 35.191  1.000 181.25178 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-2 C   1 
+ATOM   16738 O O   . ASP B-2 2 462 ? 46.984  -159.859 34.331  1.000 184.05591 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-2 O   1 
+ATOM   16739 C CB  . ASP B-2 2 462 ? 46.424  -156.791 35.714  1.000 185.36874 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   16740 C CG  . ASP B-2 2 462 ? 46.122  -155.391 35.209  1.000 188.40835 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   16741 O OD1 . ASP B-2 2 462 ? 45.832  -155.241 34.003  1.000 181.51914 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   16742 O OD2 . ASP B-2 2 462 ? 46.180  -154.440 36.016  1.000 188.25622 ? ? ? ? ? -1 463 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   16743 N N   . LYS B-2 2 463 ? 46.157  -159.744 36.412  1.000 186.32079 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-2 N   1 
+ATOM   16744 C CA  . LYS B-2 2 463 ? 46.747  -161.007 36.836  1.000 190.73200 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   16745 C C   . LYS B-2 2 463 ? 45.661  -161.930 37.364  1.000 180.00054 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-2 C   1 
+ATOM   16746 O O   . LYS B-2 2 463 ? 44.846  -161.524 38.199  1.000 173.27561 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-2 O   1 
+ATOM   16747 C CB  . LYS B-2 2 463 ? 47.820  -160.783 37.908  1.000 186.56888 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   16748 C CG  . LYS B-2 2 463 ? 48.995  -159.938 37.439  1.000 191.81896 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   16749 C CD  . LYS B-2 2 463 ? 49.691  -160.577 36.248  1.000 188.29000 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   16750 C CE  . LYS B-2 2 463 ? 50.866  -159.736 35.773  1.000 181.93426 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   16751 N NZ  . LYS B-2 2 463 ? 51.554  -160.356 34.607  1.000 171.35114 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   16752 N N   . LEU B-2 2 464 ? 45.655  -163.169 36.878  1.000 175.62651 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-2 N   1 
+ATOM   16753 C CA  . LEU B-2 2 464 ? 44.713  -164.192 37.313  1.000 176.07350 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   16754 C C   . LEU B-2 2 464 ? 45.483  -165.333 37.959  1.000 179.85614 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-2 C   1 
+ATOM   16755 O O   . LEU B-2 2 464 ? 46.471  -165.816 37.398  1.000 184.40956 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-2 O   1 
+ATOM   16756 C CB  . LEU B-2 2 464 ? 43.880  -164.711 36.138  1.000 180.81809 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   16757 C CG  . LEU B-2 2 464 ? 42.981  -165.915 36.425  1.000 178.54139 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   16758 C CD1 . LEU B-2 2 464 ? 41.966  -165.590 37.510  1.000 176.79484 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   16759 C CD2 . LEU B-2 2 464 ? 42.286  -166.376 35.155  1.000 178.31497 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   16760 N N   . ILE B-2 2 465 ? 45.035  -165.756 39.138  1.000 181.78311 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-2 N   1 
+ATOM   16761 C CA  . ILE B-2 2 465 ? 45.684  -166.819 39.898  1.000 183.35940 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   16762 C C   . ILE B-2 2 465 ? 44.679  -167.946 40.079  1.000 178.19157 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-2 C   1 
+ATOM   16763 O O   . ILE B-2 2 465 ? 43.594  -167.734 40.634  1.000 173.71700 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-2 O   1 
+ATOM   16764 C CB  . ILE B-2 2 465 ? 46.198  -166.321 41.257  1.000 179.61643 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   16765 C CG1 . ILE B-2 2 465 ? 46.788  -164.916 41.123  1.000 180.44948 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   16766 C CG2 . ILE B-2 2 465 ? 47.234  -167.284 41.817  1.000 183.51286 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   16767 C CD1 . ILE B-2 2 465 ? 48.000  -164.838 40.220  1.000 188.11609 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   16768 N N   . VAL B-2 2 466 ? 45.039  -169.139 39.617  1.000 182.22579 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-2 N   1 
+ATOM   16769 C CA  . VAL B-2 2 466 ? 44.168  -170.308 39.663  1.000 178.30430 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-2 CA  1 
+ATOM   16770 C C   . VAL B-2 2 466 ? 44.762  -171.320 40.630  1.000 193.16930 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-2 C   1 
+ATOM   16771 O O   . VAL B-2 2 466 ? 45.956  -171.632 40.558  1.000 203.33181 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-2 O   1 
+ATOM   16772 C CB  . VAL B-2 2 466 ? 43.980  -170.923 38.265  1.000 175.32803 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-2 CB  1 
+ATOM   16773 C CG1 . VAL B-2 2 466 ? 43.417  -172.333 38.369  1.000 181.67192 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-2 CG1 1 
+ATOM   16774 C CG2 . VAL B-2 2 466 ? 43.070  -170.043 37.421  1.000 173.50035 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-2 CG2 1 
+ATOM   16775 N N   . ILE B-2 2 467 ? 43.933  -171.825 41.538  1.000 193.92473 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-2 N   1 
+ATOM   16776 C CA  . ILE B-2 2 467 ? 44.314  -172.898 42.448  1.000 198.86352 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   16777 C C   . ILE B-2 2 467 ? 43.839  -174.215 41.852  1.000 200.45138 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-2 C   1 
+ATOM   16778 O O   . ILE B-2 2 467 ? 42.664  -174.351 41.490  1.000 206.31228 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-2 O   1 
+ATOM   16779 C CB  . ILE B-2 2 467 ? 43.724  -172.673 43.850  1.000 192.31458 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   16780 C CG1 . ILE B-2 2 467 ? 44.552  -171.639 44.617  1.000 186.42249 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   16781 C CG2 . ILE B-2 2 467 ? 43.639  -173.981 44.614  1.000 187.73294 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   16782 C CD1 . ILE B-2 2 467 ? 44.055  -171.379 46.022  1.000 166.48372 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   16783 N N   . MET B-2 2 468 ? 44.749  -175.182 41.740  1.000 203.08570 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-2 N   1 
+ATOM   16784 C CA  . MET B-2 2 468 ? 44.440  -176.466 41.107  1.000 196.11078 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-2 CA  1 
+ATOM   16785 C C   . MET B-2 2 468 ? 43.994  -177.470 42.171  1.000 199.53468 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-2 C   1 
+ATOM   16786 O O   . MET B-2 2 468 ? 44.715  -178.391 42.560  1.000 204.74347 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-2 O   1 
+ATOM   16787 C CB  . MET B-2 2 468 ? 45.642  -176.972 40.318  1.000 198.47224 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-2 CB  1 
+ATOM   16788 C CG  . MET B-2 2 468 ? 45.284  -177.905 39.175  1.000 190.55518 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-2 CG  1 
+ATOM   16789 S SD  . MET B-2 2 468 ? 44.279  -177.083 37.923  1.000 206.98339 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-2 SD  1 
+ATOM   16790 C CE  . MET B-2 2 468 ? 45.349  -175.717 37.477  1.000 159.00140 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-2 CE  1 
+ATOM   16791 N N   . ASP B-2 2 469 ? 42.761  -177.270 42.639  1.000 200.56010 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-2 N   1 
+ATOM   16792 C CA  . ASP B-2 2 469 ? 42.199  -178.135 43.672  1.000 204.68924 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   16793 C C   . ASP B-2 2 469 ? 41.708  -179.458 43.093  1.000 199.28748 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-2 C   1 
+ATOM   16794 O O   . ASP B-2 2 469 ? 41.850  -180.507 43.730  1.000 201.69033 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-2 O   1 
+ATOM   16795 C CB  . ASP B-2 2 469 ? 41.060  -177.407 44.392  1.000 208.38644 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   16796 C CG  . ASP B-2 2 469 ? 40.728  -178.014 45.747  1.000 223.69345 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   16797 O OD1 . ASP B-2 2 469 ? 40.588  -179.252 45.844  1.000 225.62758 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   16798 O OD2 . ASP B-2 2 469 ? 40.603  -177.246 46.723  1.000 229.37022 ? ? ? ? ? -1 470 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   16799 N N   . ASN B-2 2 470 ? 41.138  -179.430 41.893  1.000 207.79420 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-2 N   1 
+ATOM   16800 C CA  . ASN B-2 2 470 ? 40.521  -180.601 41.284  1.000 207.56565 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   16801 C C   . ASN B-2 2 470 ? 41.454  -181.203 40.242  1.000 207.17353 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-2 C   1 
+ATOM   16802 O O   . ASN B-2 2 470 ? 42.002  -180.483 39.401  1.000 200.54428 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-2 O   1 
+ATOM   16803 C CB  . ASN B-2 2 470 ? 39.181  -180.230 40.645  1.000 198.20570 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   16804 C CG  . ASN B-2 2 470 ? 38.470  -181.424 40.040  1.000 194.35905 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   16805 O OD1 . ASN B-2 2 470 ? 38.768  -182.573 40.366  1.000 201.00520 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   16806 N ND2 . ASN B-2 2 470 ? 37.516  -181.156 39.157  1.000 189.10112 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   16807 N N   . LYS B-2 2 471 ? 41.629  -182.526 40.303  1.000 204.76599 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-2 N   1 
+ATOM   16808 C CA  . LYS B-2 2 471 ? 42.412  -183.217 39.284  1.000 199.60873 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   16809 C C   . LYS B-2 2 471 ? 41.685  -183.226 37.945  1.000 202.43752 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-2 C   1 
+ATOM   16810 O O   . LYS B-2 2 471 ? 42.318  -183.126 36.888  1.000 207.65366 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-2 O   1 
+ATOM   16811 C CB  . LYS B-2 2 471 ? 42.718  -184.645 39.735  1.000 178.58425 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   16812 C CG  . LYS B-2 2 471 ? 44.171  -184.888 40.106  1.000 166.14802 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   16813 C CD  . LYS B-2 2 471 ? 44.581  -184.077 41.322  1.000 157.11057 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   16814 C CE  . LYS B-2 2 471 ? 46.019  -184.371 41.713  1.000 149.68756 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   16815 N NZ  . LYS B-2 2 471 ? 46.432  -183.607 42.921  1.000 145.66228 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   16816 N N   . LYS B-2 2 472 ? 40.354  -183.349 37.972  1.000 208.45355 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-2 N   1 
+ATOM   16817 C CA  . LYS B-2 2 472 ? 39.578  -183.312 36.737  1.000 209.31729 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   16818 C C   . LYS B-2 2 472 ? 39.708  -181.965 36.038  1.000 209.40055 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-2 C   1 
+ATOM   16819 O O   . LYS B-2 2 472 ? 39.652  -181.898 34.804  1.000 201.01730 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-2 O   1 
+ATOM   16820 C CB  . LYS B-2 2 472 ? 38.109  -183.617 37.030  1.000 202.51691 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   16821 C CG  . LYS B-2 2 472 ? 37.871  -184.953 37.713  1.000 204.86863 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   16822 C CD  . LYS B-2 2 472 ? 38.322  -186.111 36.839  1.000 200.04907 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   16823 C CE  . LYS B-2 2 472 ? 38.008  -187.448 37.490  1.000 195.74505 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   16824 N NZ  . LYS B-2 2 472 ? 38.398  -188.593 36.623  1.000 189.75459 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   16825 N N   . TYR B-2 2 473 ? 39.873  -180.886 36.808  1.000 210.84184 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-2 N   1 
+ATOM   16826 C CA  . TYR B-2 2 473 ? 40.128  -179.576 36.217  1.000 196.41213 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   16827 C C   . TYR B-2 2 473 ? 41.440  -179.578 35.444  1.000 198.06874 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-2 C   1 
+ATOM   16828 O O   . TYR B-2 2 473 ? 41.490  -179.159 34.282  1.000 198.16331 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-2 O   1 
+ATOM   16829 C CB  . TYR B-2 2 473 ? 40.142  -178.507 37.312  1.000 202.65276 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   16830 C CG  . TYR B-2 2 473 ? 40.036  -177.070 36.830  1.000 195.62499 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   16831 C CD1 . TYR B-2 2 473 ? 40.988  -176.526 35.979  1.000 199.29423 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   16832 C CD2 . TYR B-2 2 473 ? 39.013  -176.240 37.279  1.000 185.27191 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   16833 C CE1 . TYR B-2 2 473 ? 40.905  -175.219 35.549  1.000 192.42230 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   16834 C CE2 . TYR B-2 2 473 ? 38.928  -174.922 36.861  1.000 188.83644 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   16835 C CZ  . TYR B-2 2 473 ? 39.878  -174.420 35.995  1.000 186.56120 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   16836 O OH  . TYR B-2 2 473 ? 39.806  -173.116 35.569  1.000 177.96202 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   16837 N N   . SER B-2 2 474 ? 42.517  -180.043 36.081  1.000 204.00181 ? ? ? ? ? ?  475 SER B-2 N   1 
+ATOM   16838 C CA  . SER B-2 2 474 ? 43.821  -180.048 35.426  1.000 203.61419 ? ? ? ? ? ?  475 SER B-2 CA  1 
+ATOM   16839 C C   . SER B-2 2 474 ? 43.858  -181.013 34.248  1.000 201.73907 ? ? ? ? ? ?  475 SER B-2 C   1 
+ATOM   16840 O O   . SER B-2 2 474 ? 44.580  -180.772 33.274  1.000 194.91919 ? ? ? ? ? ?  475 SER B-2 O   1 
+ATOM   16841 C CB  . SER B-2 2 474 ? 44.915  -180.400 36.434  1.000 197.53493 ? ? ? ? ? ?  475 SER B-2 CB  1 
+ATOM   16842 O OG  . SER B-2 2 474 ? 44.714  -181.695 36.973  1.000 180.01641 ? ? ? ? ? ?  475 SER B-2 OG  1 
+ATOM   16843 N N   . ASP B-2 2 475 ? 43.094  -182.106 34.317  1.000 211.06570 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-2 N   1 
+ATOM   16844 C CA  . ASP B-2 2 475 ? 43.057  -183.051 33.206  1.000 209.68367 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-2 CA  1 
+ATOM   16845 C C   . ASP B-2 2 475 ? 42.392  -182.436 31.981  1.000 209.49780 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-2 C   1 
+ATOM   16846 O O   . ASP B-2 2 475 ? 42.833  -182.666 30.849  1.000 213.52265 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-2 O   1 
+ATOM   16847 C CB  . ASP B-2 2 475 ? 42.334  -184.331 33.626  1.000 208.07122 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-2 CB  1 
+ATOM   16848 C CG  . ASP B-2 2 475 ? 43.115  -185.135 34.647  1.000 207.22526 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-2 CG  1 
+ATOM   16849 O OD1 . ASP B-2 2 475 ? 44.345  -184.939 34.746  1.000 224.77372 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-2 OD1 1 
+ATOM   16850 O OD2 . ASP B-2 2 475 ? 42.501  -185.969 35.345  1.000 192.82233 ? ? ? ? ? -1 476 ASP B-2 OD2 1 
+ATOM   16851 N N   . TYR B-2 2 476 ? 41.333  -181.649 32.186  1.000 206.49044 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-2 N   1 
+ATOM   16852 C CA  . TYR B-2 2 476 ? 40.665  -181.003 31.061  1.000 206.51747 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-2 CA  1 
+ATOM   16853 C C   . TYR B-2 2 476 ? 41.575  -179.982 30.392  1.000 207.82679 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-2 C   1 
+ATOM   16854 O O   . TYR B-2 2 476 ? 41.465  -179.748 29.182  1.000 202.28479 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-2 O   1 
+ATOM   16855 C CB  . TYR B-2 2 476 ? 39.369  -180.344 31.533  1.000 209.51514 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-2 CB  1 
+ATOM   16856 C CG  . TYR B-2 2 476 ? 38.377  -180.059 30.429  1.000 205.04310 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-2 CG  1 
+ATOM   16857 C CD1 . TYR B-2 2 476 ? 37.860  -181.089 29.653  1.000 206.50168 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-2 CD1 1 
+ATOM   16858 C CD2 . TYR B-2 2 476 ? 37.940  -178.765 30.176  1.000 188.54784 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-2 CD2 1 
+ATOM   16859 C CE1 . TYR B-2 2 476 ? 36.948  -180.836 28.647  1.000 202.25551 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-2 CE1 1 
+ATOM   16860 C CE2 . TYR B-2 2 476 ? 37.026  -178.503 29.171  1.000 187.30120 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-2 CE2 1 
+ATOM   16861 C CZ  . TYR B-2 2 476 ? 36.534  -179.542 28.411  1.000 199.76271 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-2 CZ  1 
+ATOM   16862 O OH  . TYR B-2 2 476 ? 35.625  -179.286 27.410  1.000 189.68687 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-2 OH  1 
+ATOM   16863 N N   . ILE B-2 2 477 ? 42.478  -179.368 31.158  1.000 211.82380 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-2 N   1 
+ATOM   16864 C CA  . ILE B-2 2 477 ? 43.461  -178.464 30.569  1.000 210.09149 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   16865 C C   . ILE B-2 2 477 ? 44.465  -179.250 29.734  1.000 208.76279 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-2 C   1 
+ATOM   16866 O O   . ILE B-2 2 477 ? 44.695  -178.943 28.560  1.000 202.02225 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-2 O   1 
+ATOM   16867 C CB  . ILE B-2 2 477 ? 44.164  -177.641 31.664  1.000 209.19384 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   16868 C CG1 . ILE B-2 2 477 ? 43.141  -176.979 32.587  1.000 203.63449 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   16869 C CG2 . ILE B-2 2 477 ? 45.058  -176.579 31.042  1.000 209.82529 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   16870 C CD1 . ILE B-2 2 477 ? 43.767  -176.193 33.719  1.000 190.83037 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   16871 N N   . GLU B-2 2 478 ? 45.066  -180.287 30.326  1.000 211.14548 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-2 N   1 
+ATOM   16872 C CA  . GLU B-2 2 478 ? 46.088  -181.056 29.623  1.000 205.68565 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   16873 C C   . GLU B-2 2 478 ? 45.518  -181.806 28.426  1.000 206.46390 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-2 C   1 
+ATOM   16874 O O   . GLU B-2 2 478 ? 46.222  -181.998 27.428  1.000 202.56320 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-2 O   1 
+ATOM   16875 C CB  . GLU B-2 2 478 ? 46.766  -182.033 30.585  1.000 201.39804 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   16876 C CG  . GLU B-2 2 478 ? 47.540  -181.363 31.708  1.000 206.81995 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   16877 C CD  . GLU B-2 2 478 ? 48.391  -182.343 32.490  1.000 209.08955 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   16878 O OE1 . GLU B-2 2 478 ? 48.291  -183.560 32.228  1.000 198.68496 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   16879 O OE2 . GLU B-2 2 478 ? 49.165  -181.897 33.364  1.000 210.90827 ? ? ? ? ? -1 479 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   16880 N N   . THR B-2 2 479 ? 44.257  -182.239 28.500  1.000 212.54854 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-2 N   1 
+ATOM   16881 C CA  . THR B-2 2 479 ? 43.652  -182.940 27.372  1.000 210.00822 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-2 CA  1 
+ATOM   16882 C C   . THR B-2 2 479 ? 43.438  -181.997 26.194  1.000 204.48285 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-2 C   1 
+ATOM   16883 O O   . THR B-2 2 479 ? 43.761  -182.333 25.049  1.000 206.78386 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-2 O   1 
+ATOM   16884 C CB  . THR B-2 2 479 ? 42.328  -183.580 27.793  1.000 211.29339 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-2 CB  1 
+ATOM   16885 O OG1 . THR B-2 2 479 ? 42.565  -184.527 28.842  1.000 211.28837 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-2 OG1 1 
+ATOM   16886 C CG2 . THR B-2 2 479 ? 41.679  -184.292 26.613  1.000 195.98045 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-2 CG2 1 
+ATOM   16887 N N   . LEU B-2 2 480 ? 42.897  -180.806 26.457  1.000 204.45234 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-2 N   1 
+ATOM   16888 C CA  . LEU B-2 2 480 ? 42.662  -179.844 25.387  1.000 204.05971 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   16889 C C   . LEU B-2 2 480 ? 43.951  -179.181 24.919  1.000 207.45809 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-2 C   1 
+ATOM   16890 O O   . LEU B-2 2 480 ? 44.026  -178.731 23.770  1.000 202.95988 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-2 O   1 
+ATOM   16891 C CB  . LEU B-2 2 480 ? 41.653  -178.786 25.837  1.000 194.57498 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   16892 C CG  . LEU B-2 2 480 ? 40.172  -179.092 25.587  1.000 184.06073 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   16893 C CD1 . LEU B-2 2 480 ? 39.708  -180.324 26.354  1.000 198.22182 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   16894 C CD2 . LEU B-2 2 480 ? 39.312  -177.887 25.935  1.000 175.51517 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   16895 N N   . MET B-2 2 481 ? 44.968  -179.105 25.782  1.000 208.68888 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-2 N   1 
+ATOM   16896 C CA  . MET B-2 2 481 ? 46.268  -178.615 25.337  1.000 204.75629 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-2 CA  1 
+ATOM   16897 C C   . MET B-2 2 481 ? 46.896  -179.558 24.320  1.000 202.66747 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-2 C   1 
+ATOM   16898 O O   . MET B-2 2 481 ? 47.684  -179.122 23.473  1.000 191.11588 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-2 O   1 
+ATOM   16899 C CB  . MET B-2 2 481 ? 47.203  -178.419 26.532  1.000 204.79759 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-2 CB  1 
+ATOM   16900 C CG  . MET B-2 2 481 ? 46.930  -177.161 27.342  1.000 196.91820 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-2 CG  1 
+ATOM   16901 S SD  . MET B-2 2 481 ? 47.850  -177.109 28.893  1.000 203.60596 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-2 SD  1 
+ATOM   16902 C CE  . MET B-2 2 481 ? 49.518  -176.832 28.304  1.000 194.81333 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-2 CE  1 
+ATOM   16903 N N   . LYS B-2 2 482 ? 46.559  -180.848 24.386  1.000 208.48790 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-2 N   1 
+ATOM   16904 C CA  . LYS B-2 2 482 ? 47.034  -181.798 23.387  1.000 211.05745 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   16905 C C   . LYS B-2 2 482 ? 46.199  -181.747 22.114  1.000 208.13698 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-2 C   1 
+ATOM   16906 O O   . LYS B-2 2 482 ? 46.734  -181.956 21.020  1.000 209.37291 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-2 O   1 
+ATOM   16907 C CB  . LYS B-2 2 482 ? 47.034  -183.215 23.965  1.000 206.80120 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   16908 C CG  . LYS B-2 2 482 ? 47.639  -184.260 23.039  1.000 199.05556 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   16909 C CD  . LYS B-2 2 482 ? 47.778  -185.606 23.730  1.000 192.78063 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   16910 C CE  . LYS B-2 2 482 ? 48.435  -186.627 22.817  1.000 185.20132 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   16911 N NZ  . LYS B-2 2 482 ? 48.668  -187.925 23.511  1.000 185.46700 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   16912 N N   . GLU B-2 2 483 ? 44.897  -181.471 22.232  1.000 208.12526 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-2 N   1 
+ATOM   16913 C CA  . GLU B-2 2 483 ? 44.066  -181.332 21.040  1.000 205.15058 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-2 CA  1 
+ATOM   16914 C C   . GLU B-2 2 483 ? 44.501  -180.134 20.206  1.000 200.31766 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-2 C   1 
+ATOM   16915 O O   . GLU B-2 2 483 ? 44.504  -180.194 18.971  1.000 196.93282 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-2 O   1 
+ATOM   16916 C CB  . GLU B-2 2 483 ? 42.592  -181.198 21.426  1.000 210.42635 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-2 CB  1 
+ATOM   16917 C CG  . GLU B-2 2 483 ? 42.013  -182.393 22.163  1.000 218.93137 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-2 CG  1 
+ATOM   16918 C CD  . GLU B-2 2 483 ? 40.496  -182.360 22.217  1.000 213.05878 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-2 CD  1 
+ATOM   16919 O OE1 . GLU B-2 2 483 ? 39.871  -182.031 21.187  1.000 215.58232 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-2 OE1 1 
+ATOM   16920 O OE2 . GLU B-2 2 483 ? 39.929  -182.656 23.290  1.000 203.72863 ? ? ? ? ? -1 484 GLU B-2 OE2 1 
+ATOM   16921 N N   . LEU B-2 2 484 ? 44.867  -179.036 20.863  1.000 203.50430 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-2 N   1 
+ATOM   16922 C CA  . LEU B-2 2 484 ? 45.311  -177.829 20.183  1.000 203.18304 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-2 CA  1 
+ATOM   16923 C C   . LEU B-2 2 484 ? 46.826  -177.745 20.061  1.000 199.70411 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-2 C   1 
+ATOM   16924 O O   . LEU B-2 2 484 ? 47.332  -176.780 19.478  1.000 178.91388 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-2 O   1 
+ATOM   16925 C CB  . LEU B-2 2 484 ? 44.784  -176.590 20.915  1.000 196.98452 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-2 CB  1 
+ATOM   16926 C CG  . LEU B-2 2 484 ? 43.306  -176.591 21.312  1.000 186.82679 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-2 CG  1 
+ATOM   16927 C CD1 . LEU B-2 2 484 ? 42.941  -175.288 22.008  1.000 169.81913 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-2 CD1 1 
+ATOM   16928 C CD2 . LEU B-2 2 484 ? 42.413  -176.826 20.103  1.000 179.95886 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-2 CD2 1 
+ATOM   16929 N N   . LYS B-2 2 485 ? 47.554  -178.731 20.589  1.000 204.65539 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-2 N   1 
+ATOM   16930 C CA  . LYS B-2 2 485 ? 49.017  -178.741 20.581  1.000 205.11629 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   16931 C C   . LYS B-2 2 485 ? 49.571  -177.462 21.207  1.000 209.59230 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-2 C   1 
+ATOM   16932 O O   . LYS B-2 2 485 ? 50.351  -176.723 20.603  1.000 208.43597 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-2 O   1 
+ATOM   16933 C CB  . LYS B-2 2 485 ? 49.558  -178.950 19.163  1.000 198.20773 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   16934 C CG  . LYS B-2 2 485 ? 51.033  -179.340 19.101  1.000 197.50469 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   16935 C CD  . LYS B-2 2 485 ? 51.326  -180.549 19.977  1.000 191.73902 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   16936 C CE  . LYS B-2 2 485 ? 52.809  -180.885 19.971  1.000 173.18369 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   16937 N NZ  . LYS B-2 2 485 ? 53.130  -182.029 20.868  1.000 150.88294 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   16938 N N   . ILE B-2 2 486 ? 49.148  -177.200 22.440  1.000 207.73336 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-2 N   1 
+ATOM   16939 C CA  . ILE B-2 2 486 ? 49.579  -176.029 23.197  1.000 207.75322 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   16940 C C   . ILE B-2 2 486 ? 50.535  -176.500 24.284  1.000 206.60747 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-2 C   1 
+ATOM   16941 O O   . ILE B-2 2 486 ? 50.144  -177.256 25.181  1.000 207.83468 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-2 O   1 
+ATOM   16942 C CB  . ILE B-2 2 486 ? 48.387  -175.270 23.799  1.000 205.63633 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   16943 C CG1 . ILE B-2 2 486 ? 47.379  -174.906 22.708  1.000 204.32125 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   16944 C CG2 . ILE B-2 2 486 ? 48.862  -174.020 24.524  1.000 202.08749 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   16945 C CD1 . ILE B-2 2 486 ? 47.964  -174.089 21.579  1.000 203.38782 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   16946 N N   . LYS B-2 2 487 ? 51.790  -176.054 24.202  1.000 204.02318 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-2 N   1 
+ATOM   16947 C CA  . LYS B-2 2 487 ? 52.781  -176.461 25.192  1.000 211.44182 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   16948 C C   . LYS B-2 2 487 ? 52.570  -175.735 26.514  1.000 207.80674 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-2 C   1 
+ATOM   16949 O O   . LYS B-2 2 487 ? 52.694  -176.338 27.587  1.000 195.14500 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-2 O   1 
+ATOM   16950 C CB  . LYS B-2 2 487 ? 54.190  -176.202 24.658  1.000 211.83052 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   16951 C CG  . LYS B-2 2 487 ? 55.300  -176.875 25.449  1.000 206.42131 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   16952 C CD  . LYS B-2 2 487 ? 55.560  -178.289 24.949  1.000 191.45519 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   16953 C CE  . LYS B-2 2 487 ? 56.799  -178.887 25.601  1.000 180.91951 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   16954 N NZ  . LYS B-2 2 487 ? 57.184  -180.185 24.979  1.000 177.96894 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   16955 N N   . ASN B-2 2 488 ? 52.250  -174.444 26.458  1.000 208.05930 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-2 N   1 
+ATOM   16956 C CA  . ASN B-2 2 488 ? 52.062  -173.639 27.657  1.000 205.34310 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-2 CA  1 
+ATOM   16957 C C   . ASN B-2 2 488 ? 50.843  -172.747 27.492  1.000 208.58822 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-2 C   1 
+ATOM   16958 O O   . ASN B-2 2 488 ? 50.713  -172.044 26.487  1.000 200.09098 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-2 O   1 
+ATOM   16959 C CB  . ASN B-2 2 488 ? 53.300  -172.784 27.952  1.000 193.31819 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-2 CB  1 
+ATOM   16960 C CG  . ASN B-2 2 488 ? 54.494  -173.615 28.369  1.000 198.26072 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-2 CG  1 
+ATOM   16961 O OD1 . ASN B-2 2 488 ? 55.559  -173.545 27.757  1.000 201.26411 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-2 OD1 1 
+ATOM   16962 N ND2 . ASN B-2 2 488 ? 54.322  -174.411 29.418  1.000 197.35516 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-2 ND2 1 
+ATOM   16963 N N   . ILE B-2 2 489 ? 49.957  -172.781 28.484  1.000 214.39943 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-2 N   1 
+ATOM   16964 C CA  . ILE B-2 2 489 ? 48.800  -171.895 28.548  1.000 208.89836 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   16965 C C   . ILE B-2 2 489 ? 48.676  -171.417 29.987  1.000 195.52807 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-2 C   1 
+ATOM   16966 O O   . ILE B-2 2 489 ? 47.794  -170.617 30.320  1.000 183.11767 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-2 O   1 
+ATOM   16967 C CB  . ILE B-2 2 489 ? 47.519  -172.604 28.068  1.000 204.79690 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   16968 C CG1 . ILE B-2 2 489 ? 46.440  -171.582 27.709  1.000 189.60930 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   16969 C CG2 . ILE B-2 2 489 ? 47.011  -173.563 29.136  1.000 195.24053 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   16970 C CD1 . ILE B-2 2 489 ? 46.870  -170.599 26.647  1.000 188.56344 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   16971 N N   . ILE B-2 2 490 ? 49.576  -171.898 30.843  1.000 196.65342 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-2 N   1 
+ATOM   16972 C CA  . ILE B-2 2 490 ? 49.497  -171.658 32.276  1.000 195.26678 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   16973 C C   . ILE B-2 2 490 ? 50.911  -171.565 32.831  1.000 205.74101 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-2 C   1 
+ATOM   16974 O O   . ILE B-2 2 490 ? 51.838  -172.221 32.340  1.000 207.84244 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-2 O   1 
+ATOM   16975 C CB  . ILE B-2 2 490 ? 48.682  -172.772 32.976  1.000 182.15671 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   16976 C CG1 . ILE B-2 2 490 ? 48.462  -172.441 34.446  1.000 187.77461 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   16977 C CG2 . ILE B-2 2 490 ? 49.366  -174.126 32.814  1.000 172.67711 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   16978 C CD1 . ILE B-2 2 490 ? 47.651  -171.190 34.669  1.000 188.48566 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   16979 N N   . LYS B-2 2 491 ? 51.077  -170.730 33.852  1.000 203.96894 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-2 N   1 
+ATOM   16980 C CA  . LYS B-2 2 491 ? 52.355  -170.550 34.527  1.000 202.52815 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-2 CA  1 
+ATOM   16981 C C   . LYS B-2 2 491 ? 52.221  -171.144 35.927  1.000 199.16955 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-2 C   1 
+ATOM   16982 O O   . LYS B-2 2 491 ? 51.430  -170.655 36.745  1.000 200.33763 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-2 O   1 
+ATOM   16983 C CB  . LYS B-2 2 491 ? 52.734  -169.069 34.584  1.000 203.03669 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-2 CB  1 
+ATOM   16984 C CG  . LYS B-2 2 491 ? 54.072  -168.757 35.241  1.000 198.69394 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-2 CG  1 
+ATOM   16985 C CD  . LYS B-2 2 491 ? 55.225  -168.773 34.247  1.000 183.72405 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-2 CD  1 
+ATOM   16986 C CE  . LYS B-2 2 491 ? 56.524  -168.347 34.920  1.000 176.71692 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-2 CE  1 
+ATOM   16987 N NZ  . LYS B-2 2 491 ? 56.391  -167.023 35.594  1.000 182.44026 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-2 NZ  1 
+ATOM   16988 N N   . SER B-2 2 492 ? 52.971  -172.210 36.196  1.000 199.74832 ? ? ? ? ? ?  493 SER B-2 N   1 
+ATOM   16989 C CA  . SER B-2 2 492 ? 52.884  -172.926 37.461  1.000 210.04304 ? ? ? ? ? ?  493 SER B-2 CA  1 
+ATOM   16990 C C   . SER B-2 2 492 ? 54.033  -172.530 38.376  1.000 206.19042 ? ? ? ? ? ?  493 SER B-2 C   1 
+ATOM   16991 O O   . SER B-2 2 492 ? 55.182  -172.425 37.939  1.000 204.74641 ? ? ? ? ? ?  493 SER B-2 O   1 
+ATOM   16992 C CB  . SER B-2 2 492 ? 52.899  -174.441 37.235  1.000 205.21654 ? ? ? ? ? ?  493 SER B-2 CB  1 
+ATOM   16993 O OG  . SER B-2 2 492 ? 52.776  -175.143 38.458  1.000 196.32996 ? ? ? ? ? ?  493 SER B-2 OG  1 
+ATOM   16994 N N   . ILE B-2 2 493 ? 53.711  -172.300 39.645  1.000 199.00804 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-2 N   1 
+ATOM   16995 C CA  . ILE B-2 2 493 ? 54.716  -171.986 40.651  1.000 201.27960 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-2 CA  1 
+ATOM   16996 C C   . ILE B-2 2 493 ? 55.045  -173.243 41.449  1.000 206.35381 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-2 C   1 
+ATOM   16997 O O   . ILE B-2 2 493 ? 54.230  -174.162 41.535  1.000 200.43738 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-2 O   1 
+ATOM   16998 C CB  . ILE B-2 2 493 ? 54.248  -170.847 41.577  1.000 203.15762 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-2 CB  1 
+ATOM   16999 C CG1 . ILE B-2 2 493 ? 54.134  -169.534 40.799  1.000 201.58162 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-2 CG1 1 
+ATOM   17000 C CG2 . ILE B-2 2 493 ? 55.195  -170.687 42.758  1.000 212.47334 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-2 CG2 1 
+ATOM   17001 C CD1 . ILE B-2 2 493 ? 53.844  -168.332 41.673  1.000 201.29157 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-2 CD1 1 
+ATOM   17002 O OXT . ILE B-2 2 493 ? 56.126  -173.374 42.024  1.000 222.84893 ? ? ? ? ? -1 494 ILE B-2 OXT 1 
+ATOM   17003 N N   . SER A-3 1 10  ? 23.950  -106.749 62.179  1.000 100.74247 ? ? ? ? ? ?  0   SER A-3 N   1 
+ATOM   17004 C CA  . SER A-3 1 10  ? 23.542  -105.355 62.051  1.000 114.11599 ? ? ? ? ? ?  0   SER A-3 CA  1 
+ATOM   17005 C C   . SER A-3 1 10  ? 24.333  -104.656 60.954  1.000 160.09641 ? ? ? ? ? ?  0   SER A-3 C   1 
+ATOM   17006 O O   . SER A-3 1 10  ? 24.223  -103.444 60.770  1.000 259.81492 ? ? ? ? ? ?  0   SER A-3 O   1 
+ATOM   17007 C CB  . SER A-3 1 10  ? 23.722  -104.616 63.378  1.000 94.48069  ? ? ? ? ? ?  0   SER A-3 CB  1 
+ATOM   17008 O OG  . SER A-3 1 10  ? 22.901  -105.176 64.388  1.000 133.26918 ? ? ? ? ? ?  0   SER A-3 OG  1 
+ATOM   17009 N N   . SER A-3 1 11  ? 25.135  -105.429 60.228  1.000 97.96176  ? ? ? ? ? ?  1   SER A-3 N   1 
+ATOM   17010 C CA  . SER A-3 1 11  ? 25.935  -104.922 59.124  1.000 88.22089  ? ? ? ? ? ?  1   SER A-3 CA  1 
+ATOM   17011 C C   . SER A-3 1 11  ? 25.530  -105.627 57.840  1.000 103.46406 ? ? ? ? ? ?  1   SER A-3 C   1 
+ATOM   17012 O O   . SER A-3 1 11  ? 25.345  -106.848 57.825  1.000 221.80322 ? ? ? ? ? ?  1   SER A-3 O   1 
+ATOM   17013 C CB  . SER A-3 1 11  ? 27.430  -105.127 59.380  1.000 111.30751 ? ? ? ? ? ?  1   SER A-3 CB  1 
+ATOM   17014 O OG  . SER A-3 1 11  ? 28.194  -104.736 58.252  1.000 106.68564 ? ? ? ? ? ?  1   SER A-3 OG  1 
+ATOM   17015 N N   . LYS A-3 1 12  ? 25.391  -104.851 56.762  1.000 99.88562  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-3 N   1 
+ATOM   17016 C CA  . LYS A-3 1 12  ? 25.019  -105.439 55.478  1.000 98.26383  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-3 CA  1 
+ATOM   17017 C C   . LYS A-3 1 12  ? 26.105  -106.371 54.962  1.000 87.58001  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-3 C   1 
+ATOM   17018 O O   . LYS A-3 1 12  ? 25.808  -107.421 54.382  1.000 80.00346  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-3 O   1 
+ATOM   17019 C CB  . LYS A-3 1 12  ? 24.731  -104.342 54.453  1.000 93.26371  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-3 CB  1 
+ATOM   17020 C CG  . LYS A-3 1 12  ? 23.358  -103.708 54.577  1.000 117.92444 ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-3 CG  1 
+ATOM   17021 C CD  . LYS A-3 1 12  ? 23.094  -102.753 53.421  1.000 58.85243  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-3 CD  1 
+ATOM   17022 C CE  . LYS A-3 1 12  ? 24.113  -101.626 53.396  1.000 80.91589  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-3 CE  1 
+ATOM   17023 N NZ  . LYS A-3 1 12  ? 24.119  -100.845 54.667  1.000 109.50188 ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   17024 N N   . PHE A-3 1 13  ? 27.368  -106.007 55.161  1.000 87.35821  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-3 N   1 
+ATOM   17025 C CA  . PHE A-3 1 13  ? 28.494  -106.793 54.669  1.000 69.62853  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-3 CA  1 
+ATOM   17026 C C   . PHE A-3 1 13  ? 28.872  -107.826 55.724  1.000 75.25273  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-3 C   1 
+ATOM   17027 O O   . PHE A-3 1 13  ? 29.415  -107.480 56.778  1.000 85.37827  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-3 O   1 
+ATOM   17028 C CB  . PHE A-3 1 13  ? 29.675  -105.887 54.332  1.000 75.08658  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-3 CB  1 
+ATOM   17029 C CG  . PHE A-3 1 13  ? 29.374  -104.879 53.262  1.000 74.24232  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-3 CG  1 
+ATOM   17030 C CD1 . PHE A-3 1 13  ? 28.836  -103.645 53.586  1.000 82.72262  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   17031 C CD2 . PHE A-3 1 13  ? 29.624  -105.168 51.932  1.000 74.57698  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   17032 C CE1 . PHE A-3 1 13  ? 28.555  -102.716 52.603  1.000 75.75499  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   17033 C CE2 . PHE A-3 1 13  ? 29.345  -104.242 50.944  1.000 81.59001  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   17034 C CZ  . PHE A-3 1 13  ? 28.810  -103.015 51.281  1.000 77.82671  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   17035 N N   . SER A-3 1 14  ? 28.584  -109.094 55.436  1.000 66.37705  ? ? ? ? ? ?  4   SER A-3 N   1 
+ATOM   17036 C CA  . SER A-3 1 14  ? 28.875  -110.182 56.361  1.000 47.94682  ? ? ? ? ? ?  4   SER A-3 CA  1 
+ATOM   17037 C C   . SER A-3 1 14  ? 30.323  -110.638 56.242  1.000 67.40571  ? ? ? ? ? ?  4   SER A-3 C   1 
+ATOM   17038 O O   . SER A-3 1 14  ? 31.163  -110.280 57.074  1.000 87.84397  ? ? ? ? ? ?  4   SER A-3 O   1 
+ATOM   17039 C CB  . SER A-3 1 14  ? 27.930  -111.357 56.108  1.000 66.36176  ? ? ? ? ? ?  4   SER A-3 CB  1 
+ATOM   17040 O OG  . SER A-3 1 14  ? 28.462  -112.552 56.648  1.000 89.26134  ? ? ? ? ? ?  4   SER A-3 OG  1 
+ATOM   17041 N N   . ASN A-3 1 15  ? 30.620  -111.435 55.218  1.000 70.27109  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-3 N   1 
+ATOM   17042 C CA  . ASN A-3 1 15  ? 31.971  -111.927 54.999  1.000 75.85487  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-3 CA  1 
+ATOM   17043 C C   . ASN A-3 1 15  ? 32.206  -112.080 53.505  1.000 74.08925  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-3 C   1 
+ATOM   17044 O O   . ASN A-3 1 15  ? 31.265  -112.111 52.708  1.000 94.76427  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-3 O   1 
+ATOM   17045 C CB  . ASN A-3 1 15  ? 32.213  -113.262 55.716  1.000 79.51409  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-3 CB  1 
+ATOM   17046 C CG  . ASN A-3 1 15  ? 31.575  -114.434 54.997  1.000 84.64407  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-3 CG  1 
+ATOM   17047 O OD1 . ASN A-3 1 15  ? 32.219  -115.108 54.191  1.000 91.72855  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   17048 N ND2 . ASN A-3 1 15  ? 30.303  -114.684 55.284  1.000 79.92177  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   17049 N N   . ILE A-3 1 16  ? 33.480  -112.179 53.132  1.000 59.29326  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-3 N   1 
+ATOM   17050 C CA  . ILE A-3 1 16  ? 33.884  -112.366 51.745  1.000 70.11007  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-3 CA  1 
+ATOM   17051 C C   . ILE A-3 1 16  ? 34.753  -113.613 51.656  1.000 81.30444  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-3 C   1 
+ATOM   17052 O O   . ILE A-3 1 16  ? 35.574  -113.877 52.541  1.000 64.88325  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-3 O   1 
+ATOM   17053 C CB  . ILE A-3 1 16  ? 34.626  -111.129 51.191  1.000 59.96992  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-3 CB  1 
+ATOM   17054 C CG1 . ILE A-3 1 16  ? 34.967  -111.324 49.712  1.000 71.45743  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   17055 C CG2 . ILE A-3 1 16  ? 35.880  -110.832 52.001  1.000 53.85770  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   17056 C CD1 . ILE A-3 1 16  ? 35.693  -110.153 49.096  1.000 65.73815  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   17057 N N   . THR A-3 1 17  ? 34.554  -114.388 50.593  1.000 82.60198  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-3 N   1 
+ATOM   17058 C CA  . THR A-3 1 17  ? 35.304  -115.612 50.349  1.000 73.22264  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-3 CA  1 
+ATOM   17059 C C   . THR A-3 1 17  ? 36.079  -115.466 49.048  1.000 73.30583  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-3 C   1 
+ATOM   17060 O O   . THR A-3 1 17  ? 35.517  -115.045 48.031  1.000 93.00866  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-3 O   1 
+ATOM   17061 C CB  . THR A-3 1 17  ? 34.376  -116.828 50.276  1.000 85.22111  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-3 CB  1 
+ATOM   17062 O OG1 . THR A-3 1 17  ? 33.557  -116.880 51.452  1.000 96.75141  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-3 OG1 1 
+ATOM   17063 C CG2 . THR A-3 1 17  ? 35.188  -118.111 50.173  1.000 74.96045  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-3 CG2 1 
+ATOM   17064 N N   . ILE A-3 1 18  ? 37.363  -115.809 49.083  1.000 69.34069  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-3 N   1 
+ATOM   17065 C CA  . ILE A-3 1 18  ? 38.245  -115.704 47.926  1.000 59.41824  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-3 CA  1 
+ATOM   17066 C C   . ILE A-3 1 18  ? 38.908  -117.057 47.718  1.000 70.57777  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-3 C   1 
+ATOM   17067 O O   . ILE A-3 1 18  ? 39.654  -117.525 48.586  1.000 100.22748 ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-3 O   1 
+ATOM   17068 C CB  . ILE A-3 1 18  ? 39.305  -114.607 48.107  1.000 65.24747  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-3 CB  1 
+ATOM   17069 C CG1 . ILE A-3 1 18  ? 38.639  -113.271 48.446  1.000 53.19083  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   17070 C CG2 . ILE A-3 1 18  ? 40.158  -114.486 46.857  1.000 65.66818  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   17071 C CD1 . ILE A-3 1 18  ? 39.619  -112.161 48.744  1.000 60.96538  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   17072 N N   . LYS A-3 1 19  ? 38.645  -117.681 46.572  1.000 69.79302  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-3 N   1 
+ATOM   17073 C CA  . LYS A-3 1 19  ? 39.150  -119.014 46.266  1.000 75.37318  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-3 CA  1 
+ATOM   17074 C C   . LYS A-3 1 19  ? 39.980  -118.963 44.993  1.000 83.74685  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-3 C   1 
+ATOM   17075 O O   . LYS A-3 1 19  ? 39.499  -118.503 43.952  1.000 81.14723  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-3 O   1 
+ATOM   17076 C CB  . LYS A-3 1 19  ? 38.005  -120.017 46.111  1.000 70.46079  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-3 CB  1 
+ATOM   17077 C CG  . LYS A-3 1 19  ? 37.250  -120.326 47.392  1.000 79.65010  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-3 CG  1 
+ATOM   17078 C CD  . LYS A-3 1 19  ? 36.164  -121.361 47.139  1.000 96.28417  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-3 CD  1 
+ATOM   17079 C CE  . LYS A-3 1 19  ? 35.422  -121.719 48.416  1.000 133.15983 ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-3 CE  1 
+ATOM   17080 N NZ  . LYS A-3 1 19  ? 34.360  -122.736 48.177  1.000 139.51582 ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   17081 N N   . ASN A-3 1 20  ? 41.225  -119.435 45.083  1.000 89.26288  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-3 N   1 
+ATOM   17082 C CA  . ASN A-3 1 20  ? 42.091  -119.650 43.923  1.000 81.03609  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-3 CA  1 
+ATOM   17083 C C   . ASN A-3 1 20  ? 42.342  -118.370 43.128  1.000 77.13636  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-3 C   1 
+ATOM   17084 O O   . ASN A-3 1 20  ? 42.481  -118.409 41.904  1.000 97.26546  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-3 O   1 
+ATOM   17085 C CB  . ASN A-3 1 20  ? 41.525  -120.739 43.005  1.000 83.60164  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-3 CB  1 
+ATOM   17086 C CG  . ASN A-3 1 20  ? 41.636  -122.124 43.607  1.000 90.77303  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-3 CG  1 
+ATOM   17087 O OD1 . ASN A-3 1 20  ? 42.664  -122.789 43.476  1.000 118.29964 ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   17088 N ND2 . ASN A-3 1 20  ? 40.576  -122.568 44.271  1.000 120.36533 ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   17089 N N   . PHE A-3 1 21  ? 42.420  -117.229 43.806  1.000 84.39207  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-3 N   1 
+ATOM   17090 C CA  . PHE A-3 1 21  ? 42.702  -115.950 43.161  1.000 69.46823  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-3 CA  1 
+ATOM   17091 C C   . PHE A-3 1 21  ? 44.079  -115.471 43.605  1.000 78.65879  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-3 C   1 
+ATOM   17092 O O   . PHE A-3 1 21  ? 44.241  -114.997 44.735  1.000 94.98952  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-3 O   1 
+ATOM   17093 C CB  . PHE A-3 1 21  ? 41.628  -114.916 43.494  1.000 69.11415  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-3 CB  1 
+ATOM   17094 C CG  . PHE A-3 1 21  ? 41.937  -113.538 42.980  1.000 78.83593  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-3 CG  1 
+ATOM   17095 C CD1 . PHE A-3 1 21  ? 41.774  -113.231 41.640  1.000 86.76449  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   17096 C CD2 . PHE A-3 1 21  ? 42.388  -112.548 43.838  1.000 83.74260  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   17097 C CE1 . PHE A-3 1 21  ? 42.059  -111.964 41.165  1.000 80.76620  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   17098 C CE2 . PHE A-3 1 21  ? 42.673  -111.279 43.368  1.000 81.02463  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   17099 C CZ  . PHE A-3 1 21  ? 42.507  -110.987 42.030  1.000 74.78514  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   17100 N N   . ARG A-3 1 22  ? 45.061  -115.596 42.715  1.000 79.86665  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-3 N   1 
+ATOM   17101 C CA  . ARG A-3 1 22  ? 46.440  -115.136 42.946  1.000 97.82063  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-3 CA  1 
+ATOM   17102 C C   . ARG A-3 1 22  ? 46.986  -115.880 44.163  1.000 84.60860  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-3 C   1 
+ATOM   17103 O O   . ARG A-3 1 22  ? 46.905  -117.117 44.205  1.000 92.14063  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-3 O   1 
+ATOM   17104 C CB  . ARG A-3 1 22  ? 46.453  -113.615 43.040  1.000 79.29034  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-3 CB  1 
+ATOM   17105 C CG  . ARG A-3 1 22  ? 46.026  -112.912 41.765  1.000 82.53239  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-3 CG  1 
+ATOM   17106 C CD  . ARG A-3 1 22  ? 46.060  -111.404 41.932  1.000 82.13725  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-3 CD  1 
+ATOM   17107 N NE  . ARG A-3 1 22  ? 45.735  -110.708 40.693  1.000 102.39247 ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-3 NE  1 
+ATOM   17108 C CZ  . ARG A-3 1 22  ? 45.650  -109.390 40.576  1.000 93.39653  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-3 CZ  1 
+ATOM   17109 N NH1 . ARG A-3 1 22  ? 45.852  -108.591 41.610  1.000 97.06365  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-3 NH1 1 
+ATOM   17110 N NH2 . ARG A-3 1 22  ? 45.353  -108.862 39.392  1.000 82.89174  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-3 NH2 1 
+ATOM   17111 N N   . ASN A-3 1 23  ? 47.541  -115.192 45.160  1.000 82.14332  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-3 N   1 
+ATOM   17112 C CA  . ASN A-3 1 23  ? 48.101  -115.853 46.333  1.000 96.85394  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-3 CA  1 
+ATOM   17113 C C   . ASN A-3 1 23  ? 47.040  -116.345 47.310  1.000 86.90590  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-3 C   1 
+ATOM   17114 O O   . ASN A-3 1 23  ? 47.395  -116.934 48.336  1.000 106.26584 ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-3 O   1 
+ATOM   17115 C CB  . ASN A-3 1 23  ? 49.071  -114.909 47.051  1.000 73.61233  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-3 CB  1 
+ATOM   17116 C CG  . ASN A-3 1 23  ? 48.547  -113.489 47.140  1.000 84.72050  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-3 CG  1 
+ATOM   17117 O OD1 . ASN A-3 1 23  ? 47.448  -113.190 46.673  1.000 93.80429  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   17118 N ND2 . ASN A-3 1 23  ? 49.331  -112.605 47.747  1.000 80.20372  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   17119 N N   . PHE A-3 1 24  ? 45.758  -116.129 47.019  1.000 69.41034  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-3 N   1 
+ATOM   17120 C CA  . PHE A-3 1 24  ? 44.671  -116.575 47.889  1.000 73.71008  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-3 CA  1 
+ATOM   17121 C C   . PHE A-3 1 24  ? 44.238  -117.969 47.449  1.000 78.86248  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-3 C   1 
+ATOM   17122 O O   . PHE A-3 1 24  ? 43.494  -118.122 46.478  1.000 88.05403  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-3 O   1 
+ATOM   17123 C CB  . PHE A-3 1 24  ? 43.502  -115.596 47.839  1.000 82.73643  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-3 CB  1 
+ATOM   17124 C CG  . PHE A-3 1 24  ? 43.797  -114.258 48.457  1.000 75.35157  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-3 CG  1 
+ATOM   17125 C CD1 . PHE A-3 1 24  ? 44.505  -113.295 47.757  1.000 78.97768  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   17126 C CD2 . PHE A-3 1 24  ? 43.350  -113.956 49.732  1.000 81.50637  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   17127 C CE1 . PHE A-3 1 24  ? 44.772  -112.063 48.323  1.000 78.81557  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   17128 C CE2 . PHE A-3 1 24  ? 43.614  -112.726 50.302  1.000 87.71658  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   17129 C CZ  . PHE A-3 1 24  ? 44.325  -111.778 49.596  1.000 73.12022  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   17130 N N   . GLU A-3 1 25  ? 44.705  -118.992 48.164  1.000 86.66711  ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-3 N   1 
+ATOM   17131 C CA  . GLU A-3 1 25  ? 44.257  -120.356 47.905  1.000 78.33016  ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-3 CA  1 
+ATOM   17132 C C   . GLU A-3 1 25  ? 42.799  -120.503 48.321  1.000 90.71316  ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-3 C   1 
+ATOM   17133 O O   . GLU A-3 1 25  ? 41.917  -120.676 47.473  1.000 95.42998  ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-3 O   1 
+ATOM   17134 C CB  . GLU A-3 1 25  ? 45.139  -121.364 48.645  1.000 109.63532 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-3 CB  1 
+ATOM   17135 C CG  . GLU A-3 1 25  ? 44.696  -122.813 48.495  1.000 114.02659 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-3 CG  1 
+ATOM   17136 C CD  . GLU A-3 1 25  ? 45.596  -123.780 49.244  1.000 149.13708 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-3 CD  1 
+ATOM   17137 O OE1 . GLU A-3 1 25  ? 46.800  -123.482 49.393  1.000 169.07610 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   17138 O OE2 . GLU A-3 1 25  ? 45.098  -124.837 49.687  1.000 171.93136 ? ? ? ? ? -1 15  GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   17139 N N   . LYS A-3 1 26  ? 42.541  -120.436 49.626  1.000 103.79742 ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-3 N   1 
+ATOM   17140 C CA  . LYS A-3 1 26  ? 41.178  -120.392 50.148  1.000 80.77223  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-3 CA  1 
+ATOM   17141 C C   . LYS A-3 1 26  ? 41.205  -119.524 51.395  1.000 87.85444  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-3 C   1 
+ATOM   17142 O O   . LYS A-3 1 26  ? 41.818  -119.899 52.400  1.000 95.73080  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-3 O   1 
+ATOM   17143 C CB  . LYS A-3 1 26  ? 40.642  -121.787 50.457  1.000 75.79903  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-3 CB  1 
+ATOM   17144 C CG  . LYS A-3 1 26  ? 39.136  -121.822 50.703  1.000 90.99663  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-3 CG  1 
+ATOM   17145 C CD  . LYS A-3 1 26  ? 38.623  -123.239 50.925  1.000 114.09635 ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-3 CD  1 
+ATOM   17146 C CE  . LYS A-3 1 26  ? 38.866  -123.707 52.352  1.000 153.80521 ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-3 CE  1 
+ATOM   17147 N NZ  . LYS A-3 1 26  ? 37.588  -124.031 53.050  1.000 139.65701 ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   17148 N N   . VAL A-3 1 27  ? 40.547  -118.370 51.329  1.000 73.52693  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-3 N   1 
+ATOM   17149 C CA  . VAL A-3 1 27  ? 40.594  -117.371 52.389  1.000 55.02491  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-3 CA  1 
+ATOM   17150 C C   . VAL A-3 1 27  ? 39.179  -116.886 52.667  1.000 72.57654  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-3 C   1 
+ATOM   17151 O O   . VAL A-3 1 27  ? 38.461  -116.486 51.743  1.000 76.96360  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-3 O   1 
+ATOM   17152 C CB  . VAL A-3 1 27  ? 41.509  -116.186 52.017  1.000 61.88366  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-3 CB  1 
+ATOM   17153 C CG1 . VAL A-3 1 27  ? 41.322  -115.039 52.990  1.000 61.46088  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   17154 C CG2 . VAL A-3 1 27  ? 42.962  -116.634 51.995  1.000 84.75400  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   17155 N N   . ASN A-3 1 28  ? 38.786  -116.921 53.938  1.000 81.72197  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-3 N   1 
+ATOM   17156 C CA  . ASN A-3 1 28  ? 37.492  -116.431 54.387  1.000 75.88385  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-3 CA  1 
+ATOM   17157 C C   . ASN A-3 1 28  ? 37.723  -115.298 55.376  1.000 76.84924  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-3 C   1 
+ATOM   17158 O O   . ASN A-3 1 28  ? 38.446  -115.471 56.362  1.000 109.19158 ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-3 O   1 
+ATOM   17159 C CB  . ASN A-3 1 28  ? 36.675  -117.554 55.030  1.000 66.87523  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-3 CB  1 
+ATOM   17160 C CG  . ASN A-3 1 28  ? 35.205  -117.209 55.157  1.000 105.52887 ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-3 CG  1 
+ATOM   17161 O OD1 . ASN A-3 1 28  ? 34.832  -116.039 55.235  1.000 99.90825  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   17162 N ND2 . ASN A-3 1 28  ? 34.359  -118.233 55.178  1.000 130.84423 ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   17163 N N   . ILE A-3 1 29  ? 37.116  -114.143 55.109  1.000 67.13636  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-3 N   1 
+ATOM   17164 C CA  . ILE A-3 1 29  ? 37.316  -112.939 55.909  1.000 62.72583  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-3 CA  1 
+ATOM   17165 C C   . ILE A-3 1 29  ? 35.954  -112.359 56.259  1.000 67.96214  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-3 C   1 
+ATOM   17166 O O   . ILE A-3 1 29  ? 35.171  -112.026 55.361  1.000 65.77739  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-3 O   1 
+ATOM   17167 C CB  . ILE A-3 1 29  ? 38.161  -111.888 55.168  1.000 59.94287  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-3 CB  1 
+ATOM   17168 C CG1 . ILE A-3 1 29  ? 39.491  -112.485 54.709  1.000 79.53608  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   17169 C CG2 . ILE A-3 1 29  ? 38.392  -110.675 56.055  1.000 56.06564  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   17170 C CD1 . ILE A-3 1 29  ? 40.289  -111.570 53.805  1.000 59.07980  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   17171 N N   . ASN A-3 1 30  ? 35.675  -112.229 57.553  1.000 83.04930  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-3 N   1 
+ATOM   17172 C CA  . ASN A-3 1 30  ? 34.485  -111.510 57.980  1.000 73.13197  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-3 CA  1 
+ATOM   17173 C C   . ASN A-3 1 30  ? 34.665  -110.015 57.739  1.000 61.91807  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-3 C   1 
+ATOM   17174 O O   . ASN A-3 1 30  ? 35.783  -109.505 57.634  1.000 66.97894  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-3 O   1 
+ATOM   17175 C CB  . ASN A-3 1 30  ? 34.185  -111.785 59.453  1.000 66.69337  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-3 CB  1 
+ATOM   17176 C CG  . ASN A-3 1 30  ? 33.632  -113.177 59.681  1.000 81.16971  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-3 CG  1 
+ATOM   17177 O OD1 . ASN A-3 1 30  ? 32.419  -113.387 59.648  1.000 96.74166  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   17178 N ND2 . ASN A-3 1 30  ? 34.520  -114.137 59.908  1.000 84.80141  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   17179 N N   . LEU A-3 1 31  ? 33.541  -109.308 57.641  1.000 58.02113  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-3 N   1 
+ATOM   17180 C CA  . LEU A-3 1 31  ? 33.557  -107.920 57.205  1.000 64.16423  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-3 CA  1 
+ATOM   17181 C C   . LEU A-3 1 31  ? 32.586  -107.094 58.035  1.000 77.28950  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-3 C   1 
+ATOM   17182 O O   . LEU A-3 1 31  ? 31.813  -107.615 58.844  1.000 85.43658  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-3 O   1 
+ATOM   17183 C CB  . LEU A-3 1 31  ? 33.204  -107.793 55.717  1.000 70.12612  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-3 CB  1 
+ATOM   17184 C CG  . LEU A-3 1 31  ? 34.144  -108.424 54.688  1.000 50.44579  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-3 CG  1 
+ATOM   17185 C CD1 . LEU A-3 1 31  ? 33.558  -108.284 53.294  1.000 62.23489  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   17186 C CD2 . LEU A-3 1 31  ? 35.522  -107.787 54.758  1.000 52.30768  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   17187 N N   . ASP A-3 1 32  ? 32.647  -105.784 57.817  1.000 73.13769  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-3 N   1 
+ATOM   17188 C CA  . ASP A-3 1 32  ? 31.693  -104.835 58.369  1.000 75.99687  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-3 CA  1 
+ATOM   17189 C C   . ASP A-3 1 32  ? 31.618  -103.657 57.406  1.000 71.27357  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-3 C   1 
+ATOM   17190 O O   . ASP A-3 1 32  ? 32.228  -103.672 56.333  1.000 68.83100  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-3 O   1 
+ATOM   17191 C CB  . ASP A-3 1 32  ? 32.095  -104.400 59.782  1.000 75.70508  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-3 CB  1 
+ATOM   17192 C CG  . ASP A-3 1 32  ? 30.901  -104.014 60.637  1.000 86.52829  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-3 CG  1 
+ATOM   17193 O OD1 . ASP A-3 1 32  ? 30.271  -104.920 61.225  1.000 69.47127  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   17194 O OD2 . ASP A-3 1 32  ? 30.591  -102.807 60.718  1.000 70.27904  ? ? ? ? ? -1 22  ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   17195 N N   . ASN A-3 1 33  ? 30.866  -102.626 57.795  1.000 73.54725  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-3 N   1 
+ATOM   17196 C CA  . ASN A-3 1 33  ? 30.740  -101.452 56.936  1.000 60.52340  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-3 CA  1 
+ATOM   17197 C C   . ASN A-3 1 33  ? 32.084  -100.763 56.737  1.000 63.27410  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-3 C   1 
+ATOM   17198 O O   . ASN A-3 1 33  ? 32.432  -100.378 55.615  1.000 71.12649  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-3 O   1 
+ATOM   17199 C CB  . ASN A-3 1 33  ? 29.716  -100.479 57.519  1.000 53.20549  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-3 CB  1 
+ATOM   17200 C CG  . ASN A-3 1 33  ? 28.304  -101.019 57.456  1.000 67.76992  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-3 CG  1 
+ATOM   17201 O OD1 . ASN A-3 1 33  ? 28.093  -102.228 57.346  1.000 75.51159  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   17202 N ND2 . ASN A-3 1 33  ? 27.325  -100.124 57.523  1.000 64.01837  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   17203 N N   . LYS A-3 1 34  ? 32.855  -100.603 57.808  1.000 59.16185  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-3 N   1 
+ATOM   17204 C CA  . LYS A-3 1 34  ? 34.181  -100.001 57.742  1.000 57.41346  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-3 CA  1 
+ATOM   17205 C C   . LYS A-3 1 34  ? 35.220  -101.089 57.981  1.000 56.58174  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-3 C   1 
+ATOM   17206 O O   . LYS A-3 1 34  ? 35.182  -101.771 59.011  1.000 73.22885  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-3 O   1 
+ATOM   17207 C CB  . LYS A-3 1 34  ? 34.328  -98.874  58.766  1.000 56.28617  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-3 CB  1 
+ATOM   17208 C CG  . LYS A-3 1 34  ? 33.281  -97.774  58.639  1.000 57.47032  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-3 CG  1 
+ATOM   17209 C CD  . LYS A-3 1 34  ? 33.644  -96.562  59.487  1.000 55.02103  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-3 CD  1 
+ATOM   17210 C CE  . LYS A-3 1 34  ? 32.610  -95.454  59.352  1.000 51.08605  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-3 CE  1 
+ATOM   17211 N NZ  . LYS A-3 1 34  ? 31.337  -95.794  60.050  1.000 139.94617 ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   17212 N N   . ASN A-3 1 35  ? 36.140  -101.251 57.032  1.000 59.73092  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-3 N   1 
+ATOM   17213 C CA  . ASN A-3 1 35  ? 37.153  -102.296 57.098  1.000 61.50909  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-3 CA  1 
+ATOM   17214 C C   . ASN A-3 1 35  ? 38.533  -101.697 56.875  1.000 57.49847  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-3 C   1 
+ATOM   17215 O O   . ASN A-3 1 35  ? 38.718  -100.842 56.003  1.000 60.49206  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-3 O   1 
+ATOM   17216 C CB  . ASN A-3 1 35  ? 36.890  -103.395 56.061  1.000 49.48751  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-3 CB  1 
+ATOM   17217 C CG  . ASN A-3 1 35  ? 35.455  -103.889 56.085  1.000 67.69469  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-3 CG  1 
+ATOM   17218 O OD1 . ASN A-3 1 35  ? 35.125  -104.848 56.784  1.000 71.70233  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   17219 N ND2 . ASN A-3 1 35  ? 34.593  -103.233 55.317  1.000 60.64075  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   17220 N N   . VAL A-3 1 36  ? 39.497  -102.152 57.673  1.000 58.59110  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-3 N   1 
+ATOM   17221 C CA  . VAL A-3 1 36  ? 40.890  -101.735 57.571  1.000 65.27264  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-3 CA  1 
+ATOM   17222 C C   . VAL A-3 1 36  ? 41.749  -102.986 57.483  1.000 66.63841  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-3 C   1 
+ATOM   17223 O O   . VAL A-3 1 36  ? 41.632  -103.884 58.324  1.000 79.67393  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-3 O   1 
+ATOM   17224 C CB  . VAL A-3 1 36  ? 41.325  -100.871 58.770  1.000 61.73485  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-3 CB  1 
+ATOM   17225 C CG1 . VAL A-3 1 36  ? 42.808  -100.544 58.677  1.000 49.30237  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   17226 C CG2 . VAL A-3 1 36  ? 40.495  -99.599  58.843  1.000 64.70701  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   17227 N N   . ILE A-3 1 37  ? 42.609  -103.048 56.472  1.000 61.02034  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-3 N   1 
+ATOM   17228 C CA  . ILE A-3 1 37  ? 43.471  -104.200 56.249  1.000 69.84701  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-3 CA  1 
+ATOM   17229 C C   . ILE A-3 1 37  ? 44.923  -103.755 56.367  1.000 65.05217  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-3 C   1 
+ATOM   17230 O O   . ILE A-3 1 37  ? 45.286  -102.656 55.935  1.000 63.76957  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-3 O   1 
+ATOM   17231 C CB  . ILE A-3 1 37  ? 43.187  -104.865 54.883  1.000 61.02130  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-3 CB  1 
+ATOM   17232 C CG1 . ILE A-3 1 37  ? 43.972  -106.170 54.739  1.000 74.73008  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   17233 C CG2 . ILE A-3 1 37  ? 43.486  -103.913 53.734  1.000 72.13563  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   17234 C CD1 . ILE A-3 1 37  ? 43.612  -106.953 53.502  1.000 84.16681  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   17235 N N   . PHE A-3 1 38  ? 45.745  -104.604 56.979  1.000 57.93717  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-3 N   1 
+ATOM   17236 C CA  . PHE A-3 1 38  ? 47.141  -104.281 57.232  1.000 57.93842  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-3 CA  1 
+ATOM   17237 C C   . PHE A-3 1 38  ? 47.903  -105.578 57.450  1.000 72.34824  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-3 C   1 
+ATOM   17238 O O   . PHE A-3 1 38  ? 47.308  -106.637 57.660  1.000 73.54614  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-3 O   1 
+ATOM   17239 C CB  . PHE A-3 1 38  ? 47.289  -103.352 58.442  1.000 65.79785  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-3 CB  1 
+ATOM   17240 C CG  . PHE A-3 1 38  ? 46.550  -103.828 59.659  1.000 68.73163  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-3 CG  1 
+ATOM   17241 C CD1 . PHE A-3 1 38  ? 47.157  -104.682 60.565  1.000 72.17835  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   17242 C CD2 . PHE A-3 1 38  ? 45.243  -103.429 59.892  1.000 65.80056  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   17243 C CE1 . PHE A-3 1 38  ? 46.477  -105.127 61.682  1.000 65.22389  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   17244 C CE2 . PHE A-3 1 38  ? 44.558  -103.871 61.007  1.000 67.56756  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   17245 C CZ  . PHE A-3 1 38  ? 45.176  -104.720 61.904  1.000 70.20505  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   17246 N N   . GLY A-3 1 39  ? 49.219  -105.483 57.398  1.000 57.42439  ? ? ? ? ? ?  29  GLY A-3 N   1 
+ATOM   17247 C CA  . GLY A-3 1 39  ? 50.060  -106.638 57.645  1.000 68.96919  ? ? ? ? ? ?  29  GLY A-3 CA  1 
+ATOM   17248 C C   . GLY A-3 1 39  ? 51.361  -106.531 56.877  1.000 77.67129  ? ? ? ? ? ?  29  GLY A-3 C   1 
+ATOM   17249 O O   . GLY A-3 1 39  ? 51.632  -105.547 56.194  1.000 68.73494  ? ? ? ? ? ?  29  GLY A-3 O   1 
+ATOM   17250 N N   . MET A-3 1 40  ? 52.169  -107.586 57.007  1.000 105.24448 ? ? ? ? ? ?  30  MET A-3 N   1 
+ATOM   17251 C CA  . MET A-3 1 40  ? 53.462  -107.612 56.331  1.000 83.69432  ? ? ? ? ? ?  30  MET A-3 CA  1 
+ATOM   17252 C C   . MET A-3 1 40  ? 53.310  -107.870 54.837  1.000 99.46545  ? ? ? ? ? ?  30  MET A-3 C   1 
+ATOM   17253 O O   . MET A-3 1 40  ? 54.007  -107.256 54.021  1.000 108.44084 ? ? ? ? ? ?  30  MET A-3 O   1 
+ATOM   17254 C CB  . MET A-3 1 40  ? 54.367  -108.671 56.962  1.000 92.21765  ? ? ? ? ? ?  30  MET A-3 CB  1 
+ATOM   17255 C CG  . MET A-3 1 40  ? 55.102  -108.217 58.216  1.000 107.40756 ? ? ? ? ? ?  30  MET A-3 CG  1 
+ATOM   17256 S SD  . MET A-3 1 40  ? 56.870  -107.967 57.947  1.000 111.47474 ? ? ? ? ? ?  30  MET A-3 SD  1 
+ATOM   17257 C CE  . MET A-3 1 40  ? 56.851  -106.608 56.784  1.000 82.61642  ? ? ? ? ? ?  30  MET A-3 CE  1 
+ATOM   17258 N N   . ASN A-3 1 41  ? 52.411  -108.780 54.460  1.000 89.42006  ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-3 N   1 
+ATOM   17259 C CA  . ASN A-3 1 41  ? 52.242  -109.177 53.067  1.000 91.32917  ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-3 CA  1 
+ATOM   17260 C C   . ASN A-3 1 41  ? 51.620  -108.040 52.265  1.000 102.47631 ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-3 C   1 
+ATOM   17261 O O   . ASN A-3 1 41  ? 50.394  -107.896 52.221  1.000 83.71847  ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-3 O   1 
+ATOM   17262 C CB  . ASN A-3 1 41  ? 51.388  -110.443 52.976  1.000 74.05512  ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-3 CB  1 
+ATOM   17263 C CG  . ASN A-3 1 41  ? 51.481  -111.122 51.622  1.000 105.48589 ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-3 CG  1 
+ATOM   17264 O OD1 . ASN A-3 1 41  ? 51.649  -110.472 50.591  1.000 116.92934 ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   17265 N ND2 . ASN A-3 1 41  ? 51.367  -112.446 51.620  1.000 115.90105 ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   17266 N N   . ASP A-3 1 42  ? 52.465  -107.220 51.635  1.000 112.84567 ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-3 N   1 
+ATOM   17267 C CA  . ASP A-3 1 42  ? 51.957  -106.148 50.789  1.000 94.69339  ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-3 CA  1 
+ATOM   17268 C C   . ASP A-3 1 42  ? 51.224  -106.693 49.571  1.000 95.49423  ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-3 C   1 
+ATOM   17269 O O   . ASP A-3 1 42  ? 50.302  -106.043 49.065  1.000 90.32323  ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-3 O   1 
+ATOM   17270 C CB  . ASP A-3 1 42  ? 53.101  -105.232 50.349  1.000 99.93041  ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-3 CB  1 
+ATOM   17271 C CG  . ASP A-3 1 42  ? 53.620  -104.361 51.479  1.000 128.04481 ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-3 CG  1 
+ATOM   17272 O OD1 . ASP A-3 1 42  ? 52.817  -104.004 52.365  1.000 108.05267 ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   17273 O OD2 . ASP A-3 1 42  ? 54.825  -104.032 51.481  1.000 144.46414 ? ? ? ? ? -1 32  ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   17274 N N   . ILE A-3 1 43  ? 51.620  -107.871 49.084  1.000 111.51438 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-3 N   1 
+ATOM   17275 C CA  . ILE A-3 1 43  ? 50.959  -108.452 47.920  1.000 101.00941 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-3 CA  1 
+ATOM   17276 C C   . ILE A-3 1 43  ? 49.543  -108.888 48.272  1.000 100.00935 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-3 C   1 
+ATOM   17277 O O   . ILE A-3 1 43  ? 48.616  -108.748 47.465  1.000 81.35916  ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-3 O   1 
+ATOM   17278 C CB  . ILE A-3 1 43  ? 51.787  -109.624 47.360  1.000 94.93999  ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-3 CB  1 
+ATOM   17279 C CG1 . ILE A-3 1 43  ? 53.240  -109.203 47.127  1.000 122.07250 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   17280 C CG2 . ILE A-3 1 43  ? 51.179  -110.133 46.068  1.000 77.65032  ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   17281 C CD1 . ILE A-3 1 43  ? 54.194  -109.651 48.222  1.000 162.10677 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   17282 N N   . GLY A-3 1 44  ? 49.351  -109.424 49.479  1.000 101.79740 ? ? ? ? ? ?  34  GLY A-3 N   1 
+ATOM   17283 C CA  . GLY A-3 1 44  ? 48.025  -109.869 49.877  1.000 84.02382  ? ? ? ? ? ?  34  GLY A-3 CA  1 
+ATOM   17284 C C   . GLY A-3 1 44  ? 47.044  -108.724 50.046  1.000 80.07169  ? ? ? ? ? ?  34  GLY A-3 C   1 
+ATOM   17285 O O   . GLY A-3 1 44  ? 45.863  -108.854 49.709  1.000 69.76960  ? ? ? ? ? ?  34  GLY A-3 O   1 
+ATOM   17286 N N   . LYS A-3 1 45  ? 47.515  -107.589 50.569  1.000 78.85439  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-3 N   1 
+ATOM   17287 C CA  . LYS A-3 1 45  ? 46.629  -106.444 50.754  1.000 80.54423  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-3 CA  1 
+ATOM   17288 C C   . LYS A-3 1 45  ? 46.177  -105.874 49.415  1.000 85.14140  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-3 C   1 
+ATOM   17289 O O   . LYS A-3 1 45  ? 45.002  -105.530 49.245  1.000 70.95248  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-3 O   1 
+ATOM   17290 C CB  . LYS A-3 1 45  ? 47.322  -105.365 51.586  1.000 79.61829  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-3 CB  1 
+ATOM   17291 C CG  . LYS A-3 1 45  ? 47.950  -105.871 52.872  1.000 69.43746  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-3 CG  1 
+ATOM   17292 C CD  . LYS A-3 1 45  ? 48.171  -104.739 53.864  1.000 71.08656  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-3 CD  1 
+ATOM   17293 C CE  . LYS A-3 1 45  ? 49.041  -103.628 53.295  1.000 56.71983  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-3 CE  1 
+ATOM   17294 N NZ  . LYS A-3 1 45  ? 50.453  -104.056 53.097  1.000 81.47471  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   17295 N N   . THR A-3 1 46  ? 47.097  -105.768 48.453  1.000 87.35720  ? ? ? ? ? ?  36  THR A-3 N   1 
+ATOM   17296 C CA  . THR A-3 1 46  ? 46.737  -105.241 47.141  1.000 68.29877  ? ? ? ? ? ?  36  THR A-3 CA  1 
+ATOM   17297 C C   . THR A-3 1 46  ? 45.805  -106.195 46.403  1.000 76.51731  ? ? ? ? ? ?  36  THR A-3 C   1 
+ATOM   17298 O O   . THR A-3 1 46  ? 44.816  -105.762 45.799  1.000 83.95521  ? ? ? ? ? ?  36  THR A-3 O   1 
+ATOM   17299 C CB  . THR A-3 1 46  ? 47.995  -104.973 46.317  1.000 63.17614  ? ? ? ? ? ?  36  THR A-3 CB  1 
+ATOM   17300 O OG1 . THR A-3 1 46  ? 48.884  -104.129 47.058  1.000 120.36656 ? ? ? ? ? ?  36  THR A-3 OG1 1 
+ATOM   17301 C CG2 . THR A-3 1 46  ? 47.637  -104.289 45.009  1.000 84.83968  ? ? ? ? ? ?  36  THR A-3 CG2 1 
+ATOM   17302 N N   . ASN A-3 1 47  ? 46.097  -107.498 46.446  1.000 75.80086  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-3 N   1 
+ATOM   17303 C CA  . ASN A-3 1 47  ? 45.219  -108.469 45.801  1.000 68.30066  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-3 CA  1 
+ATOM   17304 C C   . ASN A-3 1 47  ? 43.856  -108.525 46.476  1.000 72.54696  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-3 C   1 
+ATOM   17305 O O   . ASN A-3 1 47  ? 42.852  -108.840 45.823  1.000 87.30625  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-3 O   1 
+ATOM   17306 C CB  . ASN A-3 1 47  ? 45.867  -109.853 45.800  1.000 78.99028  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-3 CB  1 
+ATOM   17307 C CG  . ASN A-3 1 47  ? 47.103  -109.917 44.923  1.000 93.23682  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-3 CG  1 
+ATOM   17308 O OD1 . ASN A-3 1 47  ? 47.266  -109.121 43.998  1.000 83.43866  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   17309 N ND2 . ASN A-3 1 47  ? 47.980  -110.873 45.207  1.000 95.84011  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   17310 N N   . PHE A-3 1 48  ? 43.799  -108.222 47.777  1.000 83.29834  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-3 N   1 
+ATOM   17311 C CA  . PHE A-3 1 48  ? 42.509  -108.171 48.462  1.000 74.69711  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-3 CA  1 
+ATOM   17312 C C   . PHE A-3 1 48  ? 41.632  -107.057 47.900  1.000 75.84014  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-3 C   1 
+ATOM   17313 O O   . PHE A-3 1 48  ? 40.433  -107.255 47.664  1.000 85.38068  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-3 O   1 
+ATOM   17314 C CB  . PHE A-3 1 48  ? 42.713  -107.990 49.965  1.000 67.26828  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-3 CB  1 
+ATOM   17315 C CG  . PHE A-3 1 48  ? 41.437  -107.798 50.733  1.000 72.48539  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-3 CG  1 
+ATOM   17316 C CD1 . PHE A-3 1 48  ? 40.653  -108.885 51.085  1.000 67.70785  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   17317 C CD2 . PHE A-3 1 48  ? 41.021  -106.530 51.104  1.000 72.68188  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   17318 C CE1 . PHE A-3 1 48  ? 39.475  -108.709 51.789  1.000 69.19581  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   17319 C CE2 . PHE A-3 1 48  ? 39.843  -106.348 51.810  1.000 74.59633  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   17320 C CZ  . PHE A-3 1 48  ? 39.070  -107.438 52.153  1.000 70.24605  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   17321 N N   . LEU A-3 1 49  ? 42.210  -105.876 47.675  1.000 77.81943  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-3 N   1 
+ATOM   17322 C CA  . LEU A-3 1 49  ? 41.424  -104.782 47.108  1.000 75.49649  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-3 CA  1 
+ATOM   17323 C C   . LEU A-3 1 49  ? 41.058  -105.061 45.656  1.000 78.01878  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-3 C   1 
+ATOM   17324 O O   . LEU A-3 1 49  ? 39.940  -104.757 45.219  1.000 72.28102  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-3 O   1 
+ATOM   17325 C CB  . LEU A-3 1 49  ? 42.183  -103.461 47.219  1.000 64.73815  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-3 CB  1 
+ATOM   17326 C CG  . LEU A-3 1 49  ? 42.474  -102.969 48.638  1.000 66.93391  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-3 CG  1 
+ATOM   17327 C CD1 . LEU A-3 1 49  ? 43.157  -101.609 48.610  1.000 62.90259  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   17328 C CD2 . LEU A-3 1 49  ? 41.196  -102.915 49.459  1.000 79.91052  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   17329 N N   . TYR A-3 1 50  ? 41.985  -105.645 44.892  1.000 76.17328  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-3 N   1 
+ATOM   17330 C CA  . TYR A-3 1 50  ? 41.686  -105.985 43.505  1.000 83.55346  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-3 CA  1 
+ATOM   17331 C C   . TYR A-3 1 50  ? 40.607  -107.056 43.421  1.000 85.99453  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-3 C   1 
+ATOM   17332 O O   . TYR A-3 1 50  ? 39.763  -107.028 42.516  1.000 81.92049  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-3 O   1 
+ATOM   17333 C CB  . TYR A-3 1 50  ? 42.953  -106.443 42.783  1.000 73.00218  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-3 CB  1 
+ATOM   17334 C CG  . TYR A-3 1 50  ? 43.618  -105.358 41.964  1.000 102.45648 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-3 CG  1 
+ATOM   17335 C CD1 . TYR A-3 1 50  ? 43.093  -104.073 41.917  1.000 104.79502 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   17336 C CD2 . TYR A-3 1 50  ? 44.762  -105.625 41.225  1.000 122.76401 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   17337 C CE1 . TYR A-3 1 50  ? 43.695  -103.082 41.165  1.000 124.64948 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   17338 C CE2 . TYR A-3 1 50  ? 45.371  -104.642 40.470  1.000 136.23233 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   17339 C CZ  . TYR A-3 1 50  ? 44.834  -103.373 40.443  1.000 147.42867 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   17340 O OH  . TYR A-3 1 50  ? 45.438  -102.391 39.691  1.000 163.17224 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-3 OH  1 
+ATOM   17341 N N   . ALA A-3 1 51  ? 40.617  -108.012 44.354  1.000 71.63587  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A-3 N   1 
+ATOM   17342 C CA  . ALA A-3 1 51  ? 39.564  -109.022 44.379  1.000 68.17516  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A-3 CA  1 
+ATOM   17343 C C   . ALA A-3 1 51  ? 38.199  -108.395 44.619  1.000 70.62244  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A-3 C   1 
+ATOM   17344 O O   . ALA A-3 1 51  ? 37.187  -108.901 44.120  1.000 81.52804  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A-3 O   1 
+ATOM   17345 C CB  . ALA A-3 1 51  ? 39.858  -110.071 45.451  1.000 65.93311  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A-3 CB  1 
+ATOM   17346 N N   . LEU A-3 1 52  ? 38.145  -107.299 45.380  1.000 71.08990  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-3 N   1 
+ATOM   17347 C CA  . LEU A-3 1 52  ? 36.876  -106.610 45.572  1.000 84.04217  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-3 CA  1 
+ATOM   17348 C C   . LEU A-3 1 52  ? 36.494  -105.804 44.338  1.000 72.00229  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-3 C   1 
+ATOM   17349 O O   . LEU A-3 1 52  ? 35.312  -105.728 43.986  1.000 72.76514  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-3 O   1 
+ATOM   17350 C CB  . LEU A-3 1 52  ? 36.951  -105.707 46.802  1.000 74.63243  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-3 CB  1 
+ATOM   17351 C CG  . LEU A-3 1 52  ? 36.633  -106.361 48.151  1.000 67.75300  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-3 CG  1 
+ATOM   17352 C CD1 . LEU A-3 1 52  ? 37.093  -105.470 49.286  1.000 86.39717  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   17353 C CD2 . LEU A-3 1 52  ? 35.144  -106.633 48.257  1.000 66.88988  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   17354 N N   . ARG A-3 1 53  ? 37.480  -105.205 43.664  1.000 72.37584  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-3 N   1 
+ATOM   17355 C CA  . ARG A-3 1 53  ? 37.191  -104.440 42.457  1.000 71.39172  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-3 CA  1 
+ATOM   17356 C C   . ARG A-3 1 53  ? 36.662  -105.345 41.354  1.000 74.17353  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-3 C   1 
+ATOM   17357 O O   . ARG A-3 1 53  ? 35.684  -105.007 40.680  1.000 70.81331  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-3 O   1 
+ATOM   17358 C CB  . ARG A-3 1 53  ? 38.446  -103.698 41.997  1.000 52.94008  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-3 CB  1 
+ATOM   17359 C CG  . ARG A-3 1 53  ? 38.974  -102.694 42.996  1.000 86.06168  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-3 CG  1 
+ATOM   17360 C CD  . ARG A-3 1 53  ? 40.183  -101.950 42.461  1.000 80.68960  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-3 CD  1 
+ATOM   17361 N NE  . ARG A-3 1 53  ? 39.830  -100.990 41.422  1.000 76.38491  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-3 NE  1 
+ATOM   17362 C CZ  . ARG A-3 1 53  ? 40.695  -100.173 40.837  1.000 101.83517 ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-3 CZ  1 
+ATOM   17363 N NH1 . ARG A-3 1 53  ? 41.976  -100.172 41.166  1.000 76.98430  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-3 NH1 1 
+ATOM   17364 N NH2 . ARG A-3 1 53  ? 40.264  -99.336  39.897  1.000 108.96920 ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-3 NH2 1 
+ATOM   17365 N N   . PHE A-3 1 54  ? 37.311  -106.495 41.139  1.000 72.89337  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-3 N   1 
+ATOM   17366 C CA  . PHE A-3 1 54  ? 36.846  -107.429 40.115  1.000 57.01691  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-3 CA  1 
+ATOM   17367 C C   . PHE A-3 1 54  ? 35.395  -107.831 40.333  1.000 57.68838  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-3 C   1 
+ATOM   17368 O O   . PHE A-3 1 54  ? 34.664  -108.066 39.364  1.000 72.03655  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-3 O   1 
+ATOM   17369 C CB  . PHE A-3 1 54  ? 37.738  -108.669 40.097  1.000 58.45476  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-3 CB  1 
+ATOM   17370 C CG  . PHE A-3 1 54  ? 38.908  -108.563 39.161  1.000 77.27193  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-3 CG  1 
+ATOM   17371 C CD1 . PHE A-3 1 54  ? 39.743  -107.459 39.188  1.000 79.89699  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   17372 C CD2 . PHE A-3 1 54  ? 39.178  -109.580 38.260  1.000 87.83663  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   17373 C CE1 . PHE A-3 1 54  ? 40.818  -107.366 38.326  1.000 68.14002  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   17374 C CE2 . PHE A-3 1 54  ? 40.251  -109.494 37.399  1.000 85.27306  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   17375 C CZ  . PHE A-3 1 54  ? 41.072  -108.387 37.430  1.000 106.17530 ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   17376 N N   . LEU A-3 1 55  ? 34.954  -107.896 41.588  1.000 65.25201  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-3 N   1 
+ATOM   17377 C CA  . LEU A-3 1 55  ? 33.578  -108.281 41.869  1.000 65.62036  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-3 CA  1 
+ATOM   17378 C C   . LEU A-3 1 55  ? 32.603  -107.130 41.654  1.000 71.95338  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-3 C   1 
+ATOM   17379 O O   . LEU A-3 1 55  ? 31.447  -107.366 41.287  1.000 86.21944  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-3 O   1 
+ATOM   17380 C CB  . LEU A-3 1 55  ? 33.462  -108.798 43.303  1.000 64.54151  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-3 CB  1 
+ATOM   17381 C CG  . LEU A-3 1 55  ? 32.079  -109.236 43.794  1.000 68.96657  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-3 CG  1 
+ATOM   17382 C CD1 . LEU A-3 1 55  ? 31.731  -110.626 43.277  1.000 62.54444  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   17383 C CD2 . LEU A-3 1 55  ? 32.015  -109.182 45.312  1.000 62.55001  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   17384 N N   . LEU A-3 1 56  ? 33.046  -105.890 41.857  1.000 60.81279  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-3 N   1 
+ATOM   17385 C CA  . LEU A-3 1 56  ? 32.136  -104.756 41.941  1.000 70.00431  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-3 CA  1 
+ATOM   17386 C C   . LEU A-3 1 56  ? 32.469  -103.593 41.016  1.000 68.59484  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-3 C   1 
+ATOM   17387 O O   . LEU A-3 1 56  ? 31.580  -102.771 40.760  1.000 72.84582  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-3 O   1 
+ATOM   17388 C CB  . LEU A-3 1 56  ? 32.082  -104.232 43.386  1.000 68.87243  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-3 CB  1 
+ATOM   17389 C CG  . LEU A-3 1 56  ? 31.645  -105.231 44.459  1.000 69.83914  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-3 CG  1 
+ATOM   17390 C CD1 . LEU A-3 1 56  ? 32.150  -104.802 45.828  1.000 57.88579  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   17391 C CD2 . LEU A-3 1 56  ? 30.130  -105.378 44.467  1.000 60.97666  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   17392 N N   . ASP A-3 1 57  ? 33.694  -103.487 40.508  1.000 69.45612  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-3 N   1 
+ATOM   17393 C CA  . ASP A-3 1 57  ? 34.097  -102.366 39.666  1.000 83.82125  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-3 CA  1 
+ATOM   17394 C C   . ASP A-3 1 57  ? 33.994  -102.790 38.205  1.000 92.76709  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-3 C   1 
+ATOM   17395 O O   . ASP A-3 1 57  ? 34.724  -103.679 37.757  1.000 81.84561  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-3 O   1 
+ATOM   17396 C CB  . ASP A-3 1 57  ? 35.512  -101.903 40.013  1.000 81.81052  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-3 CB  1 
+ATOM   17397 C CG  . ASP A-3 1 57  ? 35.788  -100.487 39.556  1.000 96.07544  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-3 CG  1 
+ATOM   17398 O OD1 . ASP A-3 1 57  ? 34.919  -99.899  38.877  1.000 90.31604  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   17399 O OD2 . ASP A-3 1 57  ? 36.870  -99.956  39.883  1.000 100.52659 ? ? ? ? ? -1 47  ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   17400 N N   . LYS A-3 1 58  ? 33.083  -102.146 37.468  1.000 93.96525  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-3 N   1 
+ATOM   17401 C CA  . LYS A-3 1 58  ? 32.849  -102.507 36.072  1.000 86.22716  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-3 CA  1 
+ATOM   17402 C C   . LYS A-3 1 58  ? 34.097  -102.304 35.222  1.000 95.57239  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-3 C   1 
+ATOM   17403 O O   . LYS A-3 1 58  ? 34.397  -103.120 34.341  1.000 90.50427  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-3 O   1 
+ATOM   17404 C CB  . LYS A-3 1 58  ? 31.682  -101.690 35.515  1.000 92.83767  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-3 CB  1 
+ATOM   17405 C CG  . LYS A-3 1 58  ? 31.647  -101.583 33.998  1.000 90.15036  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-3 CG  1 
+ATOM   17406 C CD  . LYS A-3 1 58  ? 30.422  -100.815 33.523  1.000 107.21911 ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-3 CD  1 
+ATOM   17407 C CE  . LYS A-3 1 58  ? 30.380  -99.407  34.102  1.000 142.91768 ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-3 CE  1 
+ATOM   17408 N NZ  . LYS A-3 1 58  ? 31.495  -98.553  33.600  1.000 144.70446 ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   17409 N N   . GLU A-3 1 59  ? 34.841  -101.226 35.475  1.000 92.45844  ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-3 N   1 
+ATOM   17410 C CA  . GLU A-3 1 59  ? 35.988  -100.908 34.632  1.000 91.87766  ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-3 CA  1 
+ATOM   17411 C C   . GLU A-3 1 59  ? 37.102  -101.935 34.788  1.000 76.41116  ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-3 C   1 
+ATOM   17412 O O   . GLU A-3 1 59  ? 37.780  -102.275 33.814  1.000 98.00086  ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-3 O   1 
+ATOM   17413 C CB  . GLU A-3 1 59  ? 36.495  -99.501  34.952  1.000 101.54327 ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-3 CB  1 
+ATOM   17414 C CG  . GLU A-3 1 59  ? 35.399  -98.448  35.115  1.000 138.86240 ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-3 CG  1 
+ATOM   17415 C CD  . GLU A-3 1 59  ? 34.649  -98.140  33.826  1.000 140.19866 ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-3 CD  1 
+ATOM   17416 O OE1 . GLU A-3 1 59  ? 35.085  -98.586  32.743  1.000 107.74106 ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   17417 O OE2 . GLU A-3 1 59  ? 33.616  -97.440  33.902  1.000 144.98149 ? ? ? ? ? -1 49  GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   17418 N N   . ILE A-3 1 60  ? 37.307  -102.442 36.003  1.000 81.71105  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-3 N   1 
+ATOM   17419 C CA  . ILE A-3 1 60  ? 38.366  -103.428 36.221  1.000 91.82395  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-3 CA  1 
+ATOM   17420 C C   . ILE A-3 1 60  ? 37.909  -104.839 35.885  1.000 84.46292  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-3 C   1 
+ATOM   17421 O O   . ILE A-3 1 60  ? 38.749  -105.733 35.702  1.000 98.67554  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-3 O   1 
+ATOM   17422 C CB  . ILE A-3 1 60  ? 38.873  -103.364 37.670  1.000 69.67229  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-3 CB  1 
+ATOM   17423 C CG1 . ILE A-3 1 60  ? 40.325  -103.832 37.761  1.000 59.56081  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   17424 C CG2 . ILE A-3 1 60  ? 37.998  -104.222 38.552  1.000 90.64075  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   17425 C CD1 . ILE A-3 1 60  ? 41.333  -102.790 37.316  1.000 118.62101 ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   17426 N N   . ARG A-3 1 61  ? 36.595  -105.055 35.800  1.000 74.37140  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-3 N   1 
+ATOM   17427 C CA  . ARG A-3 1 61  ? 36.007  -106.367 35.537  1.000 79.05769  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-3 CA  1 
+ATOM   17428 C C   . ARG A-3 1 61  ? 35.935  -106.705 34.055  1.000 93.13458  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-3 C   1 
+ATOM   17429 O O   . ARG A-3 1 61  ? 35.949  -107.885 33.693  1.000 89.88655  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-3 O   1 
+ATOM   17430 C CB  . ARG A-3 1 61  ? 34.605  -106.440 36.151  1.000 71.29947  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-3 CB  1 
+ATOM   17431 C CG  . ARG A-3 1 61  ? 33.953  -107.813 36.076  1.000 59.33164  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-3 CG  1 
+ATOM   17432 C CD  . ARG A-3 1 61  ? 32.625  -107.882 36.823  1.000 61.89941  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-3 CD  1 
+ATOM   17433 N NE  . ARG A-3 1 61  ? 31.725  -106.796 36.463  1.000 82.14659  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-3 NE  1 
+ATOM   17434 C CZ  . ARG A-3 1 61  ? 31.252  -105.906 37.323  1.000 87.35639  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-3 CZ  1 
+ATOM   17435 N NH1 . ARG A-3 1 61  ? 31.545  -105.968 38.612  1.000 92.35573  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-3 NH1 1 
+ATOM   17436 N NH2 . ARG A-3 1 61  ? 30.459  -104.935 36.881  1.000 93.06104  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-3 NH2 1 
+ATOM   17437 N N   . LYS A-3 1 62  ? 35.857  -105.697 33.187  1.000 80.73263  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-3 N   1 
+ATOM   17438 C CA  . LYS A-3 1 62  ? 35.733  -105.962 31.757  1.000 81.08044  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-3 CA  1 
+ATOM   17439 C C   . LYS A-3 1 62  ? 37.003  -106.571 31.175  1.000 87.19032  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-3 C   1 
+ATOM   17440 O O   . LYS A-3 1 62  ? 36.951  -107.219 30.122  1.000 93.13320  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-3 O   1 
+ATOM   17441 C CB  . LYS A-3 1 62  ? 35.378  -104.669 31.015  1.000 77.03835  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-3 CB  1 
+ATOM   17442 C CG  . LYS A-3 1 62  ? 36.426  -103.579 31.154  1.000 70.44760  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-3 CG  1 
+ATOM   17443 C CD  . LYS A-3 1 62  ? 35.853  -102.209 30.827  1.000 81.94560  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-3 CD  1 
+ATOM   17444 C CE  . LYS A-3 1 62  ? 36.915  -101.132 30.959  1.000 86.91852  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-3 CE  1 
+ATOM   17445 N NZ  . LYS A-3 1 62  ? 36.354  -99.760  30.842  1.000 106.89598 ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   17446 N N   . PHE A-3 1 63  ? 38.144  -106.381 31.840  1.000 81.65530  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-3 N   1 
+ATOM   17447 C CA  . PHE A-3 1 63  ? 39.405  -106.892 31.316  1.000 77.62463  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-3 CA  1 
+ATOM   17448 C C   . PHE A-3 1 63  ? 39.543  -108.395 31.507  1.000 78.10117  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-3 C   1 
+ATOM   17449 O O   . PHE A-3 1 63  ? 40.393  -109.016 30.861  1.000 93.50818  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-3 O   1 
+ATOM   17450 C CB  . PHE A-3 1 63  ? 40.582  -106.169 31.973  1.000 84.77840  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-3 CB  1 
+ATOM   17451 C CG  . PHE A-3 1 63  ? 40.728  -104.734 31.549  1.000 89.71858  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-3 CG  1 
+ATOM   17452 C CD1 . PHE A-3 1 63  ? 40.114  -103.718 32.264  1.000 90.40635  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   17453 C CD2 . PHE A-3 1 63  ? 41.482  -104.400 30.437  1.000 69.76730  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   17454 C CE1 . PHE A-3 1 63  ? 40.247  -102.398 31.876  1.000 84.83802  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   17455 C CE2 . PHE A-3 1 63  ? 41.619  -103.082 30.044  1.000 89.05758  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   17456 C CZ  . PHE A-3 1 63  ? 41.000  -102.080 30.765  1.000 86.34542  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   17457 N N   . GLY A-3 1 64  ? 38.735  -108.991 32.373  1.000 59.64916  ? ? ? ? ? ?  54  GLY A-3 N   1 
+ATOM   17458 C CA  . GLY A-3 1 64  ? 38.772  -110.426 32.570  1.000 64.67311  ? ? ? ? ? ?  54  GLY A-3 CA  1 
+ATOM   17459 C C   . GLY A-3 1 64  ? 40.018  -110.884 33.306  1.000 91.70285  ? ? ? ? ? ?  54  GLY A-3 C   1 
+ATOM   17460 O O   . GLY A-3 1 64  ? 40.862  -110.101 33.742  1.000 85.60844  ? ? ? ? ? ?  54  GLY A-3 O   1 
+ATOM   17461 N N   . PHE A-3 1 65  ? 40.123  -112.201 33.441  1.000 88.83894  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-3 N   1 
+ATOM   17462 C CA  . PHE A-3 1 65  ? 41.216  -112.832 34.168  1.000 85.66711  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-3 CA  1 
+ATOM   17463 C C   . PHE A-3 1 65  ? 42.301  -113.284 33.201  1.000 92.27829  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-3 C   1 
+ATOM   17464 O O   . PHE A-3 1 65  ? 42.005  -113.892 32.168  1.000 99.04960  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-3 O   1 
+ATOM   17465 C CB  . PHE A-3 1 65  ? 40.721  -114.030 34.980  1.000 94.57754  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-3 CB  1 
+ATOM   17466 C CG  . PHE A-3 1 65  ? 40.042  -113.657 36.266  1.000 79.93213  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-3 CG  1 
+ATOM   17467 C CD1 . PHE A-3 1 65  ? 40.774  -113.173 37.334  1.000 74.20948  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   17468 C CD2 . PHE A-3 1 65  ? 38.677  -113.815 36.415  1.000 77.93649  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   17469 C CE1 . PHE A-3 1 65  ? 40.157  -112.843 38.521  1.000 86.21660  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   17470 C CE2 . PHE A-3 1 65  ? 38.053  -113.486 37.602  1.000 86.34856  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   17471 C CZ  . PHE A-3 1 65  ? 38.794  -112.999 38.656  1.000 75.22998  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   17472 N N   . ASN A-3 1 66  ? 43.549  -112.989 33.544  1.000 109.66470 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-3 N   1 
+ATOM   17473 C CA  . ASN A-3 1 66  ? 44.698  -113.515 32.828  1.000 108.45251 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-3 CA  1 
+ATOM   17474 C C   . ASN A-3 1 66  ? 45.168  -114.813 33.478  1.000 105.91849 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-3 C   1 
+ATOM   17475 O O   . ASN A-3 1 66  ? 44.660  -115.240 34.517  1.000 108.39756 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-3 O   1 
+ATOM   17476 C CB  . ASN A-3 1 66  ? 45.833  -112.492 32.803  1.000 90.75606  ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-3 CB  1 
+ATOM   17477 C CG  . ASN A-3 1 66  ? 45.531  -111.312 31.905  1.000 140.39927 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-3 CG  1 
+ATOM   17478 O OD1 . ASN A-3 1 66  ? 45.707  -111.382 30.689  1.000 161.30245 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   17479 N ND2 . ASN A-3 1 66  ? 45.075  -110.217 32.501  1.000 121.86804 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   17480 N N   . LYS A-3 1 67  ? 46.156  -115.448 32.844  1.000 116.10793 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-3 N   1 
+ATOM   17481 C CA  . LYS A-3 1 67  ? 46.731  -116.663 33.410  1.000 101.64383 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-3 CA  1 
+ATOM   17482 C C   . LYS A-3 1 67  ? 47.386  -116.395 34.760  1.000 108.33911 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-3 C   1 
+ATOM   17483 O O   . LYS A-3 1 67  ? 47.379  -117.265 35.639  1.000 106.39888 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-3 O   1 
+ATOM   17484 C CB  . LYS A-3 1 67  ? 47.747  -117.261 32.436  1.000 103.18425 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-3 CB  1 
+ATOM   17485 C CG  . LYS A-3 1 67  ? 48.486  -118.478 32.967  1.000 100.64637 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-3 CG  1 
+ATOM   17486 C CD  . LYS A-3 1 67  ? 49.843  -118.634 32.300  1.000 119.86039 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-3 CD  1 
+ATOM   17487 C CE  . LYS A-3 1 67  ? 50.686  -119.690 32.999  1.000 132.45127 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-3 CE  1 
+ATOM   17488 N NZ  . LYS A-3 1 67  ? 52.084  -119.714 32.486  1.000 154.91253 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   17489 N N   . SER A-3 1 68  ? 47.939  -115.195 34.949  1.000 109.94999 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-3 N   1 
+ATOM   17490 C CA  . SER A-3 1 68  ? 48.643  -114.886 36.189  1.000 106.18056 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-3 CA  1 
+ATOM   17491 C C   . SER A-3 1 68  ? 47.687  -114.725 37.364  1.000 107.61403 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-3 C   1 
+ATOM   17492 O O   . SER A-3 1 68  ? 48.071  -114.978 38.511  1.000 111.20565 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-3 O   1 
+ATOM   17493 C CB  . SER A-3 1 68  ? 49.482  -113.620 36.013  1.000 110.36105 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-3 CB  1 
+ATOM   17494 O OG  . SER A-3 1 68  ? 48.663  -112.506 35.704  1.000 116.20862 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-3 OG  1 
+ATOM   17495 N N   . ASP A-3 1 69  ? 46.446  -114.306 37.105  1.000 101.52313 ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-3 N   1 
+ATOM   17496 C CA  . ASP A-3 1 69  ? 45.489  -114.105 38.186  1.000 83.02263  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-3 CA  1 
+ATOM   17497 C C   . ASP A-3 1 69  ? 45.062  -115.413 38.838  1.000 87.18927  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-3 C   1 
+ATOM   17498 O O   . ASP A-3 1 69  ? 44.626  -115.399 39.994  1.000 97.35277  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-3 O   1 
+ATOM   17499 C CB  . ASP A-3 1 69  ? 44.262  -113.356 37.670  1.000 82.90307  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-3 CB  1 
+ATOM   17500 C CG  . ASP A-3 1 69  ? 44.593  -111.956 37.203  1.000 99.40889  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-3 CG  1 
+ATOM   17501 O OD1 . ASP A-3 1 69  ? 45.601  -111.396 37.684  1.000 101.04368 ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   17502 O OD2 . ASP A-3 1 69  ? 43.847  -111.416 36.359  1.000 107.02074 ? ? ? ? ? -1 59  ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   17503 N N   . TYR A-3 1 70  ? 45.173  -116.534 38.133  1.000 88.08385  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-3 N   1 
+ATOM   17504 C CA  . TYR A-3 1 70  ? 44.823  -117.819 38.722  1.000 90.31481  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-3 CA  1 
+ATOM   17505 C C   . TYR A-3 1 70  ? 45.870  -118.231 39.752  1.000 103.94879 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-3 C   1 
+ATOM   17506 O O   . TYR A-3 1 70  ? 47.065  -117.968 39.587  1.000 100.12443 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-3 O   1 
+ATOM   17507 C CB  . TYR A-3 1 70  ? 44.689  -118.883 37.632  1.000 81.17975  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-3 CB  1 
+ATOM   17508 C CG  . TYR A-3 1 70  ? 43.442  -118.736 36.782  1.000 85.36422  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-3 CG  1 
+ATOM   17509 C CD1 . TYR A-3 1 70  ? 43.314  -117.691 35.876  1.000 88.06302  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   17510 C CD2 . TYR A-3 1 70  ? 42.394  -119.643 36.885  1.000 85.82808  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   17511 C CE1 . TYR A-3 1 70  ? 42.178  -117.549 35.099  1.000 87.14898  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   17512 C CE2 . TYR A-3 1 70  ? 41.253  -119.511 36.109  1.000 105.83824 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   17513 C CZ  . TYR A-3 1 70  ? 41.152  -118.461 35.219  1.000 111.39542 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   17514 O OH  . TYR A-3 1 70  ? 40.023  -118.321 34.444  1.000 107.06904 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-3 OH  1 
+ATOM   17515 N N   . HIS A-3 1 71  ? 45.410  -118.876 40.825  1.000 102.44177 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-3 N   1 
+ATOM   17516 C CA  . HIS A-3 1 71  ? 46.295  -119.250 41.922  1.000 98.16043  ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-3 CA  1 
+ATOM   17517 C C   . HIS A-3 1 71  ? 47.367  -120.228 41.460  1.000 105.16385 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-3 C   1 
+ATOM   17518 O O   . HIS A-3 1 71  ? 47.068  -121.241 40.818  1.000 104.93594 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-3 O   1 
+ATOM   17519 C CB  . HIS A-3 1 71  ? 45.486  -119.862 43.064  1.000 107.17369 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-3 CB  1 
+ATOM   17520 C CG  . HIS A-3 1 71  ? 46.329  -120.414 44.170  1.000 122.14236 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-3 CG  1 
+ATOM   17521 N ND1 . HIS A-3 1 71  ? 47.315  -119.677 44.791  1.000 108.66914 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-3 ND1 1 
+ATOM   17522 C CD2 . HIS A-3 1 71  ? 46.341  -121.632 44.761  1.000 119.43211 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-3 CD2 1 
+ATOM   17523 C CE1 . HIS A-3 1 71  ? 47.897  -120.417 45.718  1.000 96.92486  ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-3 CE1 1 
+ATOM   17524 N NE2 . HIS A-3 1 71  ? 47.324  -121.607 45.721  1.000 107.15937 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-3 NE2 1 
+ATOM   17525 N N   . LYS A-3 1 72  ? 48.622  -119.919 41.807  1.000 109.35122 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-3 N   1 
+ATOM   17526 C CA  . LYS A-3 1 72  ? 49.800  -120.693 41.395  1.000 101.03574 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-3 CA  1 
+ATOM   17527 C C   . LYS A-3 1 72  ? 49.851  -120.913 39.883  1.000 112.77043 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-3 C   1 
+ATOM   17528 O O   . LYS A-3 1 72  ? 50.413  -121.906 39.415  1.000 132.86639 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-3 O   1 
+ATOM   17529 C CB  . LYS A-3 1 72  ? 49.877  -122.031 42.138  1.000 112.81709 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-3 CB  1 
+ATOM   17530 C CG  . LYS A-3 1 72  ? 50.313  -121.902 43.598  1.000 137.13732 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-3 CG  1 
+ATOM   17531 C CD  . LYS A-3 1 72  ? 49.945  -123.139 44.401  1.000 126.52318 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-3 CD  1 
+ATOM   17532 C CE  . LYS A-3 1 72  ? 50.588  -124.398 43.841  1.000 123.00635 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-3 CE  1 
+ATOM   17533 N NZ  . LYS A-3 1 72  ? 50.263  -125.585 44.682  1.000 137.53705 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   17534 N N   . HIS A-3 1 73  ? 49.277  -119.982 39.115  1.000 122.40230 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-3 N   1 
+ATOM   17535 C CA  . HIS A-3 1 73  ? 49.249  -120.050 37.650  1.000 116.53543 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-3 CA  1 
+ATOM   17536 C C   . HIS A-3 1 73  ? 48.657  -121.367 37.147  1.000 112.78066 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-3 C   1 
+ATOM   17537 O O   . HIS A-3 1 73  ? 49.067  -121.895 36.110  1.000 126.46481 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-3 O   1 
+ATOM   17538 C CB  . HIS A-3 1 73  ? 50.641  -119.813 37.055  1.000 119.00503 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-3 CB  1 
+ATOM   17539 C CG  . HIS A-3 1 73  ? 51.147  -118.420 37.260  1.000 115.92332 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-3 CG  1 
+ATOM   17540 N ND1 . HIS A-3 1 73  ? 52.346  -117.974 36.746  1.000 138.31443 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-3 ND1 1 
+ATOM   17541 C CD2 . HIS A-3 1 73  ? 50.609  -117.370 37.925  1.000 118.04055 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-3 CD2 1 
+ATOM   17542 C CE1 . HIS A-3 1 73  ? 52.525  -116.710 37.087  1.000 135.83742 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-3 CE1 1 
+ATOM   17543 N NE2 . HIS A-3 1 73  ? 51.486  -116.320 37.803  1.000 124.41640 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-3 NE2 1 
+ATOM   17544 N N   . ASP A-3 1 74  ? 47.681  -121.898 37.878  1.000 108.04392 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-3 N   1 
+ATOM   17545 C CA  . ASP A-3 1 74  ? 46.974  -123.115 37.494  1.000 110.93208 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-3 CA  1 
+ATOM   17546 C C   . ASP A-3 1 74  ? 45.614  -122.713 36.932  1.000 115.86334 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-3 C   1 
+ATOM   17547 O O   . ASP A-3 1 74  ? 44.756  -122.213 37.667  1.000 109.14172 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-3 O   1 
+ATOM   17548 C CB  . ASP A-3 1 74  ? 46.828  -124.058 38.690  1.000 122.38367 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-3 CB  1 
+ATOM   17549 C CG  . ASP A-3 1 74  ? 46.142  -125.365 38.334  1.000 132.57313 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-3 CG  1 
+ATOM   17550 O OD1 . ASP A-3 1 74  ? 44.943  -125.337 37.988  1.000 136.20653 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   17551 O OD2 . ASP A-3 1 74  ? 46.804  -126.422 38.389  1.000 128.72725 ? ? ? ? ? -1 64  ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   17552 N N   . THR A-3 1 75  ? 45.421  -122.929 35.626  1.000 104.51260 ? ? ? ? ? ?  65  THR A-3 N   1 
+ATOM   17553 C CA  . THR A-3 1 75  ? 44.173  -122.578 34.956  1.000 88.65253  ? ? ? ? ? ?  65  THR A-3 CA  1 
+ATOM   17554 C C   . THR A-3 1 75  ? 43.076  -123.623 35.147  1.000 107.53870 ? ? ? ? ? ?  65  THR A-3 C   1 
+ATOM   17555 O O   . THR A-3 1 75  ? 41.911  -123.330 34.853  1.000 104.36032 ? ? ? ? ? ?  65  THR A-3 O   1 
+ATOM   17556 C CB  . THR A-3 1 75  ? 44.427  -122.349 33.458  1.000 103.60637 ? ? ? ? ? ?  65  THR A-3 CB  1 
+ATOM   17557 O OG1 . THR A-3 1 75  ? 44.886  -123.563 32.848  1.000 135.15810 ? ? ? ? ? ?  65  THR A-3 OG1 1 
+ATOM   17558 C CG2 . THR A-3 1 75  ? 45.476  -121.255 33.254  1.000 114.56870 ? ? ? ? ? ?  65  THR A-3 CG2 1 
+ATOM   17559 N N   . SER A-3 1 76  ? 43.412  -124.824 35.634  1.000 102.18286 ? ? ? ? ? ?  66  SER A-3 N   1 
+ATOM   17560 C CA  . SER A-3 1 76  ? 42.386  -125.831 35.901  1.000 107.11466 ? ? ? ? ? ?  66  SER A-3 CA  1 
+ATOM   17561 C C   . SER A-3 1 76  ? 41.469  -125.395 37.035  1.000 113.50959 ? ? ? ? ? ?  66  SER A-3 C   1 
+ATOM   17562 O O   . SER A-3 1 76  ? 40.240  -125.446 36.907  1.000 112.12087 ? ? ? ? ? ?  66  SER A-3 O   1 
+ATOM   17563 C CB  . SER A-3 1 76  ? 43.036  -127.179 36.227  1.000 111.51610 ? ? ? ? ? ?  66  SER A-3 CB  1 
+ATOM   17564 O OG  . SER A-3 1 76  ? 42.076  -128.101 36.722  1.000 130.71450 ? ? ? ? ? ?  66  SER A-3 OG  1 
+ATOM   17565 N N   . LYS A-3 1 77  ? 42.051  -124.966 38.153  1.000 123.89814 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-3 N   1 
+ATOM   17566 C CA  . LYS A-3 1 77  ? 41.263  -124.468 39.271  1.000 101.79573 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-3 CA  1 
+ATOM   17567 C C   . LYS A-3 1 77  ? 40.543  -123.181 38.885  1.000 99.93770  ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-3 C   1 
+ATOM   17568 O O   . LYS A-3 1 77  ? 41.118  -122.294 38.248  1.000 86.66294  ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-3 O   1 
+ATOM   17569 C CB  . LYS A-3 1 77  ? 42.164  -124.219 40.484  1.000 110.18950 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-3 CB  1 
+ATOM   17570 C CG  . LYS A-3 1 77  ? 42.859  -125.461 41.017  1.000 121.87632 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-3 CG  1 
+ATOM   17571 C CD  . LYS A-3 1 77  ? 41.854  -126.459 41.563  1.000 141.28797 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-3 CD  1 
+ATOM   17572 C CE  . LYS A-3 1 77  ? 42.544  -127.684 42.137  1.000 135.28775 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-3 CE  1 
+ATOM   17573 N NZ  . LYS A-3 1 77  ? 43.324  -128.421 41.105  1.000 147.30649 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   17574 N N   . LYS A-3 1 78  ? 39.276  -123.081 39.278  1.000 88.39416  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-3 N   1 
+ATOM   17575 C CA  . LYS A-3 1 78  ? 38.459  -121.926 38.937  1.000 91.54784  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-3 CA  1 
+ATOM   17576 C C   . LYS A-3 1 78  ? 38.562  -120.859 40.018  1.000 92.71449  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-3 C   1 
+ATOM   17577 O O   . LYS A-3 1 78  ? 38.665  -121.168 41.210  1.000 97.96977  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-3 O   1 
+ATOM   17578 C CB  . LYS A-3 1 78  ? 36.996  -122.335 38.739  1.000 87.70216  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-3 CB  1 
+ATOM   17579 C CG  . LYS A-3 1 78  ? 36.315  -122.884 39.982  1.000 93.56269  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-3 CG  1 
+ATOM   17580 C CD  . LYS A-3 1 78  ? 34.889  -123.322 39.680  1.000 101.67250 ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-3 CD  1 
+ATOM   17581 C CE  . LYS A-3 1 78  ? 34.080  -122.191 39.062  1.000 80.40467  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-3 CE  1 
+ATOM   17582 N NZ  . LYS A-3 1 78  ? 32.691  -122.620 38.737  1.000 115.28023 ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   17583 N N   . ILE A-3 1 79  ? 38.545  -119.601 39.592  1.000 93.37622  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-3 N   1 
+ATOM   17584 C CA  . ILE A-3 1 79  ? 38.572  -118.478 40.521  1.000 65.71566  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-3 CA  1 
+ATOM   17585 C C   . ILE A-3 1 79  ? 37.152  -118.203 40.994  1.000 78.57950  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-3 C   1 
+ATOM   17586 O O   . ILE A-3 1 79  ? 36.213  -118.154 40.190  1.000 91.11311  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-3 O   1 
+ATOM   17587 C CB  . ILE A-3 1 79  ? 39.188  -117.237 39.858  1.000 75.31488  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-3 CB  1 
+ATOM   17588 C CG1 . ILE A-3 1 79  ? 40.627  -117.528 39.427  1.000 82.24398  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   17589 C CG2 . ILE A-3 1 79  ? 39.131  -116.038 40.798  1.000 66.26407  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   17590 C CD1 . ILE A-3 1 79  ? 41.327  -116.348 38.800  1.000 85.26692  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   17591 N N   . GLU A-3 1 80  ? 36.988  -118.023 42.302  1.000 78.32274  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-3 N   1 
+ATOM   17592 C CA  . GLU A-3 1 80  ? 35.668  -117.822 42.882  1.000 77.51281  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-3 CA  1 
+ATOM   17593 C C   . GLU A-3 1 80  ? 35.769  -116.782 43.986  1.000 71.30356  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-3 C   1 
+ATOM   17594 O O   . GLU A-3 1 80  ? 36.556  -116.945 44.924  1.000 76.18758  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-3 O   1 
+ATOM   17595 C CB  . GLU A-3 1 80  ? 35.101  -119.140 43.419  1.000 84.40744  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-3 CB  1 
+ATOM   17596 C CG  . GLU A-3 1 80  ? 33.611  -119.319 43.184  1.000 83.61079  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-3 CG  1 
+ATOM   17597 C CD  . GLU A-3 1 80  ? 33.143  -120.732 43.475  1.000 106.33231 ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-3 CD  1 
+ATOM   17598 O OE1 . GLU A-3 1 80  ? 33.994  -121.583 43.809  1.000 96.59373  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   17599 O OE2 . GLU A-3 1 80  ? 31.926  -120.994 43.369  1.000 118.62213 ? ? ? ? ? -1 70  GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   17600 N N   . ILE A-3 1 81  ? 34.983  -115.715 43.866  1.000 57.72685  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-3 N   1 
+ATOM   17601 C CA  . ILE A-3 1 81  ? 34.936  -114.641 44.853  1.000 66.22048  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-3 CA  1 
+ATOM   17602 C C   . ILE A-3 1 81  ? 33.472  -114.420 45.207  1.000 71.86099  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-3 C   1 
+ATOM   17603 O O   . ILE A-3 1 81  ? 32.682  -113.992 44.356  1.000 71.09001  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-3 O   1 
+ATOM   17604 C CB  . ILE A-3 1 81  ? 35.574  -113.344 44.338  1.000 63.09087  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-3 CB  1 
+ATOM   17605 C CG1 . ILE A-3 1 81  ? 37.046  -113.568 43.989  1.000 58.82328  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   17606 C CG2 . ILE A-3 1 81  ? 35.443  -112.240 45.375  1.000 61.65781  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   17607 C CD1 . ILE A-3 1 81  ? 37.729  -112.336 43.437  1.000 60.33931  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   17608 N N   . ILE A-3 1 82  ? 33.108  -114.705 46.456  1.000 59.08605  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-3 N   1 
+ATOM   17609 C CA  . ILE A-3 1 82  ? 31.730  -114.611 46.923  1.000 60.99044  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-3 CA  1 
+ATOM   17610 C C   . ILE A-3 1 82  ? 31.665  -113.585 48.046  1.000 71.59659  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-3 C   1 
+ATOM   17611 O O   . ILE A-3 1 82  ? 32.497  -113.604 48.960  1.000 77.05357  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-3 O   1 
+ATOM   17612 C CB  . ILE A-3 1 82  ? 31.189  -115.972 47.405  1.000 48.51865  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-3 CB  1 
+ATOM   17613 C CG1 . ILE A-3 1 82  ? 31.303  -117.033 46.307  1.000 50.41263  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   17614 C CG2 . ILE A-3 1 82  ? 29.740  -115.841 47.844  1.000 61.51658  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   17615 C CD1 . ILE A-3 1 82  ? 32.560  -117.877 46.385  1.000 73.58293  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   17616 N N   . LEU A-3 1 83  ? 30.676  -112.699 47.977  1.000 67.96597  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-3 N   1 
+ATOM   17617 C CA  . LEU A-3 1 83  ? 30.417  -111.708 49.013  1.000 51.55204  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-3 CA  1 
+ATOM   17618 C C   . LEU A-3 1 83  ? 29.071  -112.016 49.654  1.000 72.12179  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-3 C   1 
+ATOM   17619 O O   . LEU A-3 1 83  ? 28.033  -111.948 48.988  1.000 82.04321  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-3 O   1 
+ATOM   17620 C CB  . LEU A-3 1 83  ? 30.422  -110.294 48.433  1.000 63.40718  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-3 CB  1 
+ATOM   17621 C CG  . LEU A-3 1 83  ? 30.076  -109.160 49.401  1.000 62.12608  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-3 CG  1 
+ATOM   17622 C CD1 . LEU A-3 1 83  ? 31.137  -109.038 50.482  1.000 75.32109  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   17623 C CD2 . LEU A-3 1 83  ? 29.914  -107.849 48.649  1.000 54.28976  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   17624 N N   . THR A-3 1 84  ? 29.090  -112.355 50.940  1.000 75.85544  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-3 N   1 
+ATOM   17625 C CA  . THR A-3 1 84  ? 27.870  -112.666 51.673  1.000 76.13707  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-3 CA  1 
+ATOM   17626 C C   . THR A-3 1 84  ? 27.316  -111.395 52.302  1.000 64.15111  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-3 C   1 
+ATOM   17627 O O   . THR A-3 1 84  ? 28.058  -110.633 52.931  1.000 60.70626  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-3 O   1 
+ATOM   17628 C CB  . THR A-3 1 84  ? 28.137  -113.721 52.747  1.000 59.17562  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-3 CB  1 
+ATOM   17629 O OG1 . THR A-3 1 84  ? 28.749  -114.870 52.147  1.000 78.63196  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-3 OG1 1 
+ATOM   17630 C CG2 . THR A-3 1 84  ? 26.835  -114.141 53.411  1.000 64.39632  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-3 CG2 1 
+ATOM   17631 N N   . LEU A-3 1 85  ? 26.016  -111.169 52.130  1.000 58.31377  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-3 N   1 
+ATOM   17632 C CA  . LEU A-3 1 85  ? 25.366  -109.962 52.614  1.000 59.49441  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-3 CA  1 
+ATOM   17633 C C   . LEU A-3 1 85  ? 24.266  -110.307 53.609  1.000 87.11782  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-3 C   1 
+ATOM   17634 O O   . LEU A-3 1 85  ? 23.682  -111.394 53.567  1.000 77.93267  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-3 O   1 
+ATOM   17635 C CB  . LEU A-3 1 85  ? 24.781  -109.139 51.459  1.000 67.16839  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-3 CB  1 
+ATOM   17636 C CG  . LEU A-3 1 85  ? 25.794  -108.571 50.462  1.000 60.26537  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-3 CG  1 
+ATOM   17637 C CD1 . LEU A-3 1 85  ? 25.129  -107.578 49.525  1.000 60.89509  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   17638 C CD2 . LEU A-3 1 85  ? 26.963  -107.925 51.189  1.000 76.12496  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   17639 N N   . ASP A-3 1 86  ? 23.988  -109.360 54.504  1.000 86.28590  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-3 N   1 
+ATOM   17640 C CA  . ASP A-3 1 86  ? 22.970  -109.504 55.537  1.000 72.34306  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-3 CA  1 
+ATOM   17641 C C   . ASP A-3 1 86  ? 21.890  -108.458 55.298  1.000 77.48310  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-3 C   1 
+ATOM   17642 O O   . ASP A-3 1 86  ? 22.176  -107.256 55.294  1.000 80.77698  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-3 O   1 
+ATOM   17643 C CB  . ASP A-3 1 86  ? 23.585  -109.355 56.933  1.000 101.29668 ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-3 CB  1 
+ATOM   17644 C CG  . ASP A-3 1 86  ? 22.571  -109.538 58.052  1.000 104.97968 ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-3 CG  1 
+ATOM   17645 O OD1 . ASP A-3 1 86  ? 21.633  -108.720 58.165  1.000 103.66348 ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   17646 O OD2 . ASP A-3 1 86  ? 22.716  -110.505 58.829  1.000 99.44830  ? ? ? ? ? -1 76  ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   17647 N N   . LEU A-3 1 87  ? 20.653  -108.916 55.101  1.000 74.56484  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-3 N   1 
+ATOM   17648 C CA  . LEU A-3 1 87  ? 19.513  -108.046 54.841  1.000 78.42763  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-3 CA  1 
+ATOM   17649 C C   . LEU A-3 1 87  ? 18.498  -108.089 55.979  1.000 97.14934  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-3 C   1 
+ATOM   17650 O O   . LEU A-3 1 87  ? 17.307  -107.850 55.767  1.000 94.58091  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-3 O   1 
+ATOM   17651 C CB  . LEU A-3 1 87  ? 18.845  -108.423 53.520  1.000 83.39028  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-3 CB  1 
+ATOM   17652 C CG  . LEU A-3 1 87  ? 19.755  -108.520 52.294  1.000 81.02672  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-3 CG  1 
+ATOM   17653 C CD1 . LEU A-3 1 87  ? 18.995  -109.090 51.109  1.000 71.63685  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   17654 C CD2 . LEU A-3 1 87  ? 20.351  -107.164 51.949  1.000 62.82793  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   17655 N N   . SER A-3 1 88  ? 18.957  -108.396 57.194  1.000 97.15787  ? ? ? ? ? ?  78  SER A-3 N   1 
+ATOM   17656 C CA  . SER A-3 1 88  ? 18.040  -108.487 58.326  1.000 83.34090  ? ? ? ? ? ?  78  SER A-3 CA  1 
+ATOM   17657 C C   . SER A-3 1 88  ? 17.529  -107.116 58.749  1.000 94.97145  ? ? ? ? ? ?  78  SER A-3 C   1 
+ATOM   17658 O O   . SER A-3 1 88  ? 16.404  -107.003 59.246  1.000 105.88976 ? ? ? ? ? ?  78  SER A-3 O   1 
+ATOM   17659 C CB  . SER A-3 1 88  ? 18.720  -109.186 59.507  1.000 90.57135  ? ? ? ? ? ?  78  SER A-3 CB  1 
+ATOM   17660 O OG  . SER A-3 1 88  ? 19.928  -108.525 59.863  1.000 111.14292 ? ? ? ? ? ?  78  SER A-3 OG  1 
+ATOM   17661 N N   . ASN A-3 1 89  ? 18.349  -106.071 58.600  1.000 90.26555  ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-3 N   1 
+ATOM   17662 C CA  . ASN A-3 1 89  ? 17.961  -104.753 59.084  1.000 102.01053 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-3 CA  1 
+ATOM   17663 C C   . ASN A-3 1 89  ? 17.223  -103.995 57.997  1.000 93.24742  ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-3 C   1 
+ATOM   17664 O O   . ASN A-3 1 89  ? 17.372  -102.777 57.881  1.000 90.61691  ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-3 O   1 
+ATOM   17665 C CB  . ASN A-3 1 89  ? 19.174  -103.952 59.571  1.000 90.07203  ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-3 CB  1 
+ATOM   17666 C CG  . ASN A-3 1 89  ? 19.844  -104.580 60.779  1.000 127.50931 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-3 CG  1 
+ATOM   17667 O OD1 . ASN A-3 1 89  ? 20.611  -105.530 60.649  1.000 140.90128 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   17668 N ND2 . ASN A-3 1 89  ? 19.586  -104.024 61.958  1.000 142.11230 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   17669 N N   . TYR A-3 1 90  ? 16.445  -104.717 57.192  1.000 73.58360  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-3 N   1 
+ATOM   17670 C CA  . TYR A-3 1 90  ? 15.765  -104.103 56.065  1.000 81.50890  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-3 CA  1 
+ATOM   17671 C C   . TYR A-3 1 90  ? 14.757  -103.055 56.510  1.000 86.30734  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-3 C   1 
+ATOM   17672 O O   . TYR A-3 1 90  ? 14.531  -102.076 55.792  1.000 91.20287  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-3 O   1 
+ATOM   17673 C CB  . TYR A-3 1 90  ? 15.080  -105.189 55.231  1.000 83.30182  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-3 CB  1 
+ATOM   17674 C CG  . TYR A-3 1 90  ? 13.811  -104.725 54.550  1.000 99.02420  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-3 CG  1 
+ATOM   17675 C CD1 . TYR A-3 1 90  ? 13.857  -103.984 53.374  1.000 109.99009 ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   17676 C CD2 . TYR A-3 1 90  ? 12.562  -105.028 55.084  1.000 88.46217  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   17677 C CE1 . TYR A-3 1 90  ? 12.698  -103.557 52.754  1.000 90.80778  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   17678 C CE2 . TYR A-3 1 90  ? 11.401  -104.602 54.470  1.000 107.92748 ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   17679 C CZ  . TYR A-3 1 90  ? 11.472  -103.869 53.306  1.000 96.97712  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   17680 O OH  . TYR A-3 1 90  ? 10.311  -103.447 52.693  1.000 96.91603  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-3 OH  1 
+ATOM   17681 N N   . GLU A-3 1 91  ? 14.155  -103.230 57.687  1.000 114.80755 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-3 N   1 
+ATOM   17682 C CA  . GLU A-3 1 91  ? 13.083  -102.333 58.105  1.000 118.31129 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-3 CA  1 
+ATOM   17683 C C   . GLU A-3 1 91  ? 13.583  -100.923 58.386  1.000 107.62244 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-3 C   1 
+ATOM   17684 O O   . GLU A-3 1 91  ? 12.824  -99.961  58.227  1.000 115.99555 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-3 O   1 
+ATOM   17685 C CB  . GLU A-3 1 91  ? 12.376  -102.896 59.336  1.000 92.49209  ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-3 CB  1 
+ATOM   17686 C CG  . GLU A-3 1 91  ? 11.110  -103.680 59.022  1.000 103.27208 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-3 CG  1 
+ATOM   17687 C CD  . GLU A-3 1 91  ? 10.006  -102.807 58.458  1.000 134.76076 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-3 CD  1 
+ATOM   17688 O OE1 . GLU A-3 1 91  ? 9.989   -101.595 58.762  1.000 146.35897 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   17689 O OE2 . GLU A-3 1 91  ? 9.156   -103.332 57.707  1.000 159.82117 ? ? ? ? ? -1 81  GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   17690 N N   . LYS A-3 1 92  ? 14.842  -100.771 58.798  1.000 96.97071  ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-3 N   1 
+ATOM   17691 C CA  . LYS A-3 1 92  ? 15.363  -99.463  59.178  1.000 102.65513 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-3 CA  1 
+ATOM   17692 C C   . LYS A-3 1 92  ? 16.620  -99.056  58.423  1.000 104.32216 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-3 C   1 
+ATOM   17693 O O   . LYS A-3 1 92  ? 17.183  -97.998  58.723  1.000 126.10847 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-3 O   1 
+ATOM   17694 C CB  . LYS A-3 1 92  ? 15.639  -99.420  60.687  1.000 118.68341 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-3 CB  1 
+ATOM   17695 C CG  . LYS A-3 1 92  ? 14.395  -99.522  61.553  1.000 144.09734 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-3 CG  1 
+ATOM   17696 C CD  . LYS A-3 1 92  ? 13.446  -98.363  61.293  1.000 154.99484 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-3 CD  1 
+ATOM   17697 C CE  . LYS A-3 1 92  ? 12.229  -98.428  62.204  1.000 165.85394 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-3 CE  1 
+ATOM   17698 N NZ  . LYS A-3 1 92  ? 12.600  -98.358  63.646  1.000 161.82236 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   17699 N N   . ASP A-3 1 93  ? 17.078  -99.853  57.462  1.000 102.44119 ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-3 N   1 
+ATOM   17700 C CA  . ASP A-3 1 93  ? 18.250  -99.521  56.661  1.000 110.23809 ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-3 CA  1 
+ATOM   17701 C C   . ASP A-3 1 93  ? 17.793  -99.111  55.267  1.000 100.27639 ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-3 C   1 
+ATOM   17702 O O   . ASP A-3 1 93  ? 17.145  -99.894  54.565  1.000 96.68135  ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-3 O   1 
+ATOM   17703 C CB  . ASP A-3 1 93  ? 19.221  -100.699 56.589  1.000 94.52136  ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-3 CB  1 
+ATOM   17704 C CG  . ASP A-3 1 93  ? 20.540  -100.336 55.933  1.000 92.68974  ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-3 CG  1 
+ATOM   17705 O OD1 . ASP A-3 1 93  ? 20.768  -99.139  55.658  1.000 97.61865  ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   17706 O OD2 . ASP A-3 1 93  ? 21.351  -101.253 55.693  1.000 87.30459  ? ? ? ? ? -1 83  ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   17707 N N   . GLU A-3 1 94  ? 18.142  -97.886  54.867  1.000 95.81913  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-3 N   1 
+ATOM   17708 C CA  . GLU A-3 1 94  ? 17.739  -97.380  53.558  1.000 82.71378  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-3 CA  1 
+ATOM   17709 C C   . GLU A-3 1 94  ? 18.571  -97.994  52.438  1.000 90.25460  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-3 C   1 
+ATOM   17710 O O   . GLU A-3 1 94  ? 18.046  -98.271  51.354  1.000 91.64457  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-3 O   1 
+ATOM   17711 C CB  . GLU A-3 1 94  ? 17.841  -95.856  53.530  1.000 90.73531  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-3 CB  1 
+ATOM   17712 C CG  . GLU A-3 1 94  ? 16.815  -95.191  52.635  1.000 94.97637  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-3 CG  1 
+ATOM   17713 C CD  . GLU A-3 1 94  ? 15.395  -95.495  53.068  1.000 114.04805 ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-3 CD  1 
+ATOM   17714 O OE1 . GLU A-3 1 94  ? 15.146  -95.572  54.288  1.000 96.00401  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   17715 O OE2 . GLU A-3 1 94  ? 14.532  -95.674  52.186  1.000 122.80277 ? ? ? ? ? -1 84  GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   17716 N N   . ASP A-3 1 95  ? 19.868  -98.207  52.676  1.000 100.79073 ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-3 N   1 
+ATOM   17717 C CA  . ASP A-3 1 95  ? 20.713  -98.806  51.646  1.000 70.25627  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-3 CA  1 
+ATOM   17718 C C   . ASP A-3 1 95  ? 20.357  -100.266 51.403  1.000 74.33444  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-3 C   1 
+ATOM   17719 O O   . ASP A-3 1 95  ? 20.628  -100.796 50.319  1.000 92.26853  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-3 O   1 
+ATOM   17720 C CB  . ASP A-3 1 95  ? 22.190  -98.684  52.024  1.000 75.23481  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-3 CB  1 
+ATOM   17721 C CG  . ASP A-3 1 95  ? 22.667  -97.247  52.045  1.000 99.68732  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-3 CG  1 
+ATOM   17722 O OD1 . ASP A-3 1 95  ? 21.812  -96.339  51.954  1.000 106.16668 ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   17723 O OD2 . ASP A-3 1 95  ? 23.891  -97.023  52.148  1.000 88.78901  ? ? ? ? ? -1 85  ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   17724 N N   . THR A-3 1 96  ? 19.762  -100.935 52.393  1.000 85.94048  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-3 N   1 
+ATOM   17725 C CA  . THR A-3 1 96  ? 19.283  -102.295 52.171  1.000 83.82472  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-3 CA  1 
+ATOM   17726 C C   . THR A-3 1 96  ? 18.155  -102.312 51.148  1.000 83.02234  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-3 C   1 
+ATOM   17727 O O   . THR A-3 1 96  ? 18.113  -103.182 50.270  1.000 84.54922  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-3 O   1 
+ATOM   17728 C CB  . THR A-3 1 96  ? 18.818  -102.917 53.490  1.000 88.14026  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-3 CB  1 
+ATOM   17729 O OG1 . THR A-3 1 96  ? 19.932  -103.037 54.381  1.000 91.45729  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-3 OG1 1 
+ATOM   17730 C CG2 . THR A-3 1 96  ? 18.220  -104.297 53.248  1.000 64.31543  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-3 CG2 1 
+ATOM   17731 N N   . LYS A-3 1 97  ? 17.238  -101.346 51.239  1.000 85.14983  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-3 N   1 
+ATOM   17732 C CA  . LYS A-3 1 97  ? 16.153  -101.251 50.269  1.000 77.45454  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-3 CA  1 
+ATOM   17733 C C   . LYS A-3 1 97  ? 16.669  -100.917 48.875  1.000 86.11799  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-3 C   1 
+ATOM   17734 O O   . LYS A-3 1 97  ? 16.008  -101.236 47.881  1.000 93.21245  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-3 O   1 
+ATOM   17735 C CB  . LYS A-3 1 97  ? 15.135  -100.209 50.731  1.000 77.38994  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-3 CB  1 
+ATOM   17736 C CG  . LYS A-3 1 97  ? 14.518  -100.521 52.084  1.000 85.33264  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-3 CG  1 
+ATOM   17737 C CD  . LYS A-3 1 97  ? 13.980  -99.265  52.746  1.000 109.65599 ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-3 CD  1 
+ATOM   17738 C CE  . LYS A-3 1 97  ? 13.433  -99.561  54.131  1.000 100.61868 ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-3 CE  1 
+ATOM   17739 N NZ  . LYS A-3 1 97  ? 13.073  -98.318  54.867  1.000 112.41423 ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   17740 N N   . LYS A-3 1 98  ? 17.837  -100.275 48.777  1.000 77.61038  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-3 N   1 
+ATOM   17741 C CA  . LYS A-3 1 98  ? 18.444  -100.054 47.467  1.000 74.33563  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-3 CA  1 
+ATOM   17742 C C   . LYS A-3 1 98  ? 18.718  -101.379 46.768  1.000 87.35292  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-3 C   1 
+ATOM   17743 O O   . LYS A-3 1 98  ? 18.378  -101.561 45.593  1.000 106.50325 ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-3 O   1 
+ATOM   17744 C CB  . LYS A-3 1 98  ? 19.743  -99.256  47.597  1.000 56.89659  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-3 CB  1 
+ATOM   17745 C CG  . LYS A-3 1 98  ? 19.584  -97.781  47.933  1.000 78.17008  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-3 CG  1 
+ATOM   17746 C CD  . LYS A-3 1 98  ? 20.864  -97.031  47.586  1.000 73.86554  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-3 CD  1 
+ATOM   17747 C CE  . LYS A-3 1 98  ? 21.417  -96.254  48.767  1.000 79.32662  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-3 CE  1 
+ATOM   17748 N NZ  . LYS A-3 1 98  ? 20.582  -95.070  49.109  1.000 100.26555 ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   17749 N N   . LEU A-3 1 99  ? 19.335  -102.320 47.485  1.000 70.43461  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-3 N   1 
+ATOM   17750 C CA  . LEU A-3 1 99  ? 19.670  -103.609 46.891  1.000 85.70877  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-3 CA  1 
+ATOM   17751 C C   . LEU A-3 1 99  ? 18.416  -104.409 46.558  1.000 90.25160  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-3 C   1 
+ATOM   17752 O O   . LEU A-3 1 99  ? 18.355  -105.066 45.511  1.000 89.86094  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-3 O   1 
+ATOM   17753 C CB  . LEU A-3 1 99  ? 20.579  -104.397 47.834  1.000 57.94426  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-3 CB  1 
+ATOM   17754 C CG  . LEU A-3 1 99  ? 21.021  -105.787 47.372  1.000 74.96396  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-3 CG  1 
+ATOM   17755 C CD1 . LEU A-3 1 99  ? 21.831  -105.702 46.089  1.000 80.06248  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   17756 C CD2 . LEU A-3 1 99  ? 21.813  -106.484 48.464  1.000 56.84797  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   17757 N N   . ILE A-3 1 100 ? 17.405  -104.361 47.429  1.000 80.10949  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-3 N   1 
+ATOM   17758 C CA  . ILE A-3 1 100 ? 16.185  -105.134 47.205  1.000 67.65491  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-3 CA  1 
+ATOM   17759 C C   . ILE A-3 1 100 ? 15.495  -104.687 45.922  1.000 72.68551  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-3 C   1 
+ATOM   17760 O O   . ILE A-3 1 100 ? 14.953  -105.508 45.172  1.000 90.61888  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-3 O   1 
+ATOM   17761 C CB  . ILE A-3 1 100 ? 15.245  -105.014 48.419  1.000 78.14967  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-3 CB  1 
+ATOM   17762 C CG1 . ILE A-3 1 100 ? 15.971  -105.405 49.707  1.000 73.44743  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   17763 C CG2 . ILE A-3 1 100 ? 14.008  -105.879 48.229  1.000 67.01176  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   17764 C CD1 . ILE A-3 1 100 ? 16.443  -106.835 49.733  1.000 89.64367  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   17765 N N   . SER A-3 1 101 ? 15.515  -103.380 45.642  1.000 71.51968  ? ? ? ? ? ?  91  SER A-3 N   1 
+ATOM   17766 C CA  . SER A-3 1 101 ? 14.785  -102.850 44.496  1.000 80.51621  ? ? ? ? ? ?  91  SER A-3 CA  1 
+ATOM   17767 C C   . SER A-3 1 101 ? 15.366  -103.337 43.174  1.000 74.03747  ? ? ? ? ? ?  91  SER A-3 C   1 
+ATOM   17768 O O   . SER A-3 1 101 ? 14.646  -103.407 42.171  1.000 100.45519 ? ? ? ? ? ?  91  SER A-3 O   1 
+ATOM   17769 C CB  . SER A-3 1 101 ? 14.782  -101.323 44.542  1.000 75.37188  ? ? ? ? ? ?  91  SER A-3 CB  1 
+ATOM   17770 O OG  . SER A-3 1 101 ? 16.100  -100.810 44.476  1.000 85.72273  ? ? ? ? ? ?  91  SER A-3 OG  1 
+ATOM   17771 N N   . VAL A-3 1 102 ? 16.652  -103.677 43.148  1.000 68.21789  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-3 N   1 
+ATOM   17772 C CA  . VAL A-3 1 102 ? 17.284  -104.154 41.924  1.000 71.39115  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-3 CA  1 
+ATOM   17773 C C   . VAL A-3 1 102 ? 17.280  -105.677 41.852  1.000 73.60578  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-3 C   1 
+ATOM   17774 O O   . VAL A-3 1 102 ? 17.129  -106.251 40.771  1.000 79.40405  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-3 O   1 
+ATOM   17775 C CB  . VAL A-3 1 102 ? 18.711  -103.582 41.820  1.000 58.29659  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-3 CB  1 
+ATOM   17776 C CG1 . VAL A-3 1 102 ? 19.408  -104.098 40.566  1.000 67.17785  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   17777 C CG2 . VAL A-3 1 102 ? 18.672  -102.063 41.832  1.000 61.17652  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   17778 N N   . VAL A-3 1 103 ? 17.430  -106.350 42.996  1.000 78.18157  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-3 N   1 
+ATOM   17779 C CA  . VAL A-3 1 103 ? 17.489  -107.812 43.005  1.000 73.83344  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-3 CA  1 
+ATOM   17780 C C   . VAL A-3 1 103 ? 16.153  -108.405 42.569  1.000 73.36400  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-3 C   1 
+ATOM   17781 O O   . VAL A-3 1 103 ? 16.104  -109.424 41.870  1.000 77.98405  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-3 O   1 
+ATOM   17782 C CB  . VAL A-3 1 103 ? 17.907  -108.317 44.398  1.000 72.99499  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-3 CB  1 
+ATOM   17783 C CG1 . VAL A-3 1 103 ? 17.707  -109.812 44.500  1.000 79.17366  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   17784 C CG2 . VAL A-3 1 103 ? 19.363  -107.960 44.666  1.000 60.70096  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   17785 N N   . LYS A-3 1 104 ? 15.052  -107.777 42.981  1.000 68.34860  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-3 N   1 
+ATOM   17786 C CA  . LYS A-3 1 104 ? 13.696  -108.131 42.562  1.000 79.01713  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-3 CA  1 
+ATOM   17787 C C   . LYS A-3 1 104 ? 13.370  -109.566 42.993  1.000 67.46509  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-3 C   1 
+ATOM   17788 O O   . LYS A-3 1 104 ? 13.257  -109.825 44.195  1.000 92.66344  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-3 O   1 
+ATOM   17789 C CB  . LYS A-3 1 104 ? 13.543  -107.895 41.055  1.000 69.14729  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-3 CB  1 
+ATOM   17790 C CG  . LYS A-3 1 104 ? 12.113  -107.791 40.589  1.000 57.44930  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-3 CG  1 
+ATOM   17791 C CD  . LYS A-3 1 104 ? 12.032  -107.825 39.080  1.000 86.67043  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-3 CD  1 
+ATOM   17792 C CE  . LYS A-3 1 104 ? 10.686  -107.334 38.578  1.000 82.28894  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-3 CE  1 
+ATOM   17793 N NZ  . LYS A-3 1 104 ? 10.567  -107.471 37.096  1.000 102.91632 ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   17794 N N   . GLY A-3 1 105 ? 13.242  -110.508 42.057  1.000 68.62109  ? ? ? ? ? ?  95  GLY A-3 N   1 
+ATOM   17795 C CA  . GLY A-3 1 105 ? 12.845  -111.863 42.398  1.000 77.75533  ? ? ? ? ? ?  95  GLY A-3 CA  1 
+ATOM   17796 C C   . GLY A-3 1 105 ? 13.958  -112.864 42.629  1.000 76.40483  ? ? ? ? ? ?  95  GLY A-3 C   1 
+ATOM   17797 O O   . GLY A-3 1 105 ? 13.677  -114.044 42.869  1.000 87.76798  ? ? ? ? ? ?  95  GLY A-3 O   1 
+ATOM   17798 N N   . ALA A-3 1 106 ? 15.221  -112.431 42.567  1.000 49.66768  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A-3 N   1 
+ATOM   17799 C CA  . ALA A-3 1 106 ? 16.340  -113.331 42.824  1.000 65.86301  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A-3 CA  1 
+ATOM   17800 C C   . ALA A-3 1 106 ? 16.439  -113.750 44.287  1.000 83.71429  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A-3 C   1 
+ATOM   17801 O O   . ALA A-3 1 106 ? 17.257  -114.620 44.609  1.000 78.34531  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A-3 O   1 
+ATOM   17802 C CB  . ALA A-3 1 106 ? 17.655  -112.688 42.370  1.000 55.86010  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A-3 CB  1 
+ATOM   17803 N N   . ARG A-3 1 107 ? 15.623  -113.178 45.167  1.000 86.07340  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-3 N   1 
+ATOM   17804 C CA  . ARG A-3 1 107 ? 15.575  -113.563 46.569  1.000 70.71990  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-3 CA  1 
+ATOM   17805 C C   . ARG A-3 1 107 ? 14.408  -114.508 46.823  1.000 78.47790  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-3 C   1 
+ATOM   17806 O O   . ARG A-3 1 107 ? 13.386  -114.463 46.133  1.000 90.33120  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-3 O   1 
+ATOM   17807 C CB  . ARG A-3 1 107 ? 15.438  -112.333 47.468  1.000 62.13445  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-3 CB  1 
+ATOM   17808 C CG  . ARG A-3 1 107 ? 16.640  -111.418 47.439  1.000 91.82201  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-3 CG  1 
+ATOM   17809 C CD  . ARG A-3 1 107 ? 16.367  -110.101 48.143  1.000 84.58019  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-3 CD  1 
+ATOM   17810 N NE  . ARG A-3 1 107 ? 16.192  -110.264 49.582  1.000 84.06565  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-3 NE  1 
+ATOM   17811 C CZ  . ARG A-3 1 107 ? 15.048  -110.074 50.224  1.000 76.23459  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-3 CZ  1 
+ATOM   17812 N NH1 . ARG A-3 1 107 ? 13.950  -109.707 49.585  1.000 91.41322  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-3 NH1 1 
+ATOM   17813 N NH2 . ARG A-3 1 107 ? 15.007  -110.250 51.541  1.000 86.66002  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-3 NH2 1 
+ATOM   17814 N N   . THR A-3 1 108 ? 14.572  -115.370 47.822  1.000 82.27857  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-3 N   1 
+ATOM   17815 C CA  . THR A-3 1 108 ? 13.499  -116.224 48.306  1.000 83.81131  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-3 CA  1 
+ATOM   17816 C C   . THR A-3 1 108 ? 13.125  -115.810 49.723  1.000 95.23519  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-3 C   1 
+ATOM   17817 O O   . THR A-3 1 108 ? 13.959  -115.307 50.483  1.000 72.56742  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-3 O   1 
+ATOM   17818 C CB  . THR A-3 1 108 ? 13.897  -117.705 48.274  1.000 86.14049  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-3 CB  1 
+ATOM   17819 O OG1 . THR A-3 1 108 ? 12.744  -118.513 48.540  1.000 114.97303 ? ? ? ? ? ?  98  THR A-3 OG1 1 
+ATOM   17820 C CG2 . THR A-3 1 108 ? 14.966  -118.008 49.318  1.000 90.10879  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-3 CG2 1 
+ATOM   17821 N N   . SER A-3 1 109 ? 11.853  -116.011 50.069  1.000 96.77661  ? ? ? ? ? ?  99  SER A-3 N   1 
+ATOM   17822 C CA  . SER A-3 1 109 ? 11.369  -115.552 51.366  1.000 79.57051  ? ? ? ? ? ?  99  SER A-3 CA  1 
+ATOM   17823 C C   . SER A-3 1 109 ? 11.903  -116.409 52.507  1.000 85.40013  ? ? ? ? ? ?  99  SER A-3 C   1 
+ATOM   17824 O O   . SER A-3 1 109 ? 12.040  -115.917 53.633  1.000 97.80444  ? ? ? ? ? ?  99  SER A-3 O   1 
+ATOM   17825 C CB  . SER A-3 1 109 ? 9.840   -115.533 51.378  1.000 80.78309  ? ? ? ? ? ?  99  SER A-3 CB  1 
+ATOM   17826 O OG  . SER A-3 1 109 ? 9.309   -116.801 51.033  1.000 132.76947 ? ? ? ? ? ?  99  SER A-3 OG  1 
+ATOM   17827 N N   . ALA A-3 1 110 ? 12.214  -117.679 52.240  1.000 92.95890  ? ? ? ? ? ?  100 ALA A-3 N   1 
+ATOM   17828 C CA  . ALA A-3 1 110 ? 12.730  -118.549 53.293  1.000 74.30936  ? ? ? ? ? ?  100 ALA A-3 CA  1 
+ATOM   17829 C C   . ALA A-3 1 110 ? 14.101  -118.089 53.771  1.000 70.99828  ? ? ? ? ? ?  100 ALA A-3 C   1 
+ATOM   17830 O O   . ALA A-3 1 110 ? 14.396  -118.139 54.971  1.000 117.22856 ? ? ? ? ? ?  100 ALA A-3 O   1 
+ATOM   17831 C CB  . ALA A-3 1 110 ? 12.788  -119.995 52.799  1.000 82.32239  ? ? ? ? ? ?  100 ALA A-3 CB  1 
+ATOM   17832 N N   . ASN A-3 1 111 ? 14.951  -117.639 52.851  1.000 82.32335  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-3 N   1 
+ATOM   17833 C CA  . ASN A-3 1 111 ? 16.272  -117.112 53.173  1.000 86.58201  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   17834 C C   . ASN A-3 1 111 ? 16.347  -115.614 52.890  1.000 77.87965  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-3 C   1 
+ATOM   17835 O O   . ASN A-3 1 111 ? 17.330  -115.115 52.340  1.000 64.67603  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-3 O   1 
+ATOM   17836 C CB  . ASN A-3 1 111 ? 17.357  -117.856 52.399  1.000 58.92464  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   17837 C CG  . ASN A-3 1 111 ? 17.304  -119.355 52.617  1.000 100.26239 ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   17838 O OD1 . ASN A-3 1 111 ? 16.855  -119.827 53.661  1.000 115.70400 ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   17839 N ND2 . ASN A-3 1 111 ? 17.764  -120.113 51.628  1.000 85.93608  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   17840 N N   . ALA A-3 1 112 ? 15.298  -114.881 53.275  1.000 80.55760  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A-3 N   1 
+ATOM   17841 C CA  . ALA A-3 1 112 ? 15.215  -113.456 52.978  1.000 83.21988  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A-3 CA  1 
+ATOM   17842 C C   . ALA A-3 1 112 ? 16.274  -112.636 53.704  1.000 71.38516  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A-3 C   1 
+ATOM   17843 O O   . ALA A-3 1 112 ? 16.568  -111.515 53.277  1.000 81.12848  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A-3 O   1 
+ATOM   17844 C CB  . ALA A-3 1 112 ? 13.824  -112.931 53.332  1.000 75.65880  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A-3 CB  1 
+ATOM   17845 N N   . ASP A-3 1 113 ? 16.849  -113.163 54.784  1.000 76.40934  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-3 N   1 
+ATOM   17846 C CA  . ASP A-3 1 113 ? 17.831  -112.410 55.552  1.000 87.99170  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   17847 C C   . ASP A-3 1 113 ? 19.203  -112.375 54.891  1.000 79.98645  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-3 C   1 
+ATOM   17848 O O   . ASP A-3 1 113 ? 20.004  -111.489 55.209  1.000 75.34856  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-3 O   1 
+ATOM   17849 C CB  . ASP A-3 1 113 ? 17.962  -112.997 56.961  1.000 68.88992  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   17850 C CG  . ASP A-3 1 113 ? 16.676  -112.891 57.760  1.000 103.46906 ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   17851 O OD1 . ASP A-3 1 113 ? 16.138  -111.770 57.879  1.000 110.21917 ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   17852 O OD2 . ASP A-3 1 113 ? 16.202  -113.932 58.265  1.000 142.73268 ? ? ? ? ? -1 103 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   17853 N N   . VAL A-3 1 114 ? 19.492  -113.301 53.980  1.000 66.32204  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-3 N   1 
+ATOM   17854 C CA  . VAL A-3 1 114 ? 20.821  -113.425 53.397  1.000 81.91660  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   17855 C C   . VAL A-3 1 114 ? 20.728  -113.259 51.886  1.000 92.79345  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-3 C   1 
+ATOM   17856 O O   . VAL A-3 1 114 ? 19.703  -113.558 51.265  1.000 80.69167  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-3 O   1 
+ATOM   17857 C CB  . VAL A-3 1 114 ? 21.472  -114.777 53.774  1.000 64.49050  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   17858 C CG1 . VAL A-3 1 114 ? 20.777  -115.933 53.063  1.000 108.36489 ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   17859 C CG2 . VAL A-3 1 114 ? 22.968  -114.764 53.486  1.000 66.57381  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   17860 N N   . PHE A-3 1 115 ? 21.810  -112.753 51.296  1.000 76.56872  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-3 N   1 
+ATOM   17861 C CA  . PHE A-3 1 115 ? 21.916  -112.629 49.850  1.000 73.31800  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   17862 C C   . PHE A-3 1 115 ? 23.379  -112.768 49.453  1.000 67.93532  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-3 C   1 
+ATOM   17863 O O   . PHE A-3 1 115 ? 24.261  -112.207 50.109  1.000 70.20325  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-3 O   1 
+ATOM   17864 C CB  . PHE A-3 1 115 ? 21.347  -111.296 49.354  1.000 77.42961  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   17865 C CG  . PHE A-3 1 115 ? 21.230  -111.211 47.861  1.000 62.60120  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   17866 C CD1 . PHE A-3 1 115 ? 20.283  -111.963 47.186  1.000 56.48231  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   17867 C CD2 . PHE A-3 1 115 ? 22.065  -110.382 47.133  1.000 73.52817  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   17868 C CE1 . PHE A-3 1 115 ? 20.174  -111.894 45.814  1.000 73.56152  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   17869 C CE2 . PHE A-3 1 115 ? 21.960  -110.307 45.760  1.000 69.04604  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   17870 C CZ  . PHE A-3 1 115 ? 21.013  -111.065 45.100  1.000 77.00282  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   17871 N N   . TYR A-3 1 116 ? 23.629  -113.511 48.379  1.000 75.91084  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-3 N   1 
+ATOM   17872 C CA  . TYR A-3 1 116 ? 24.979  -113.825 47.933  1.000 86.32600  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   17873 C C   . TYR A-3 1 116 ? 25.292  -113.095 46.632  1.000 82.29054  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-3 C   1 
+ATOM   17874 O O   . TYR A-3 1 116 ? 24.420  -112.937 45.771  1.000 78.01905  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-3 O   1 
+ATOM   17875 C CB  . TYR A-3 1 116 ? 25.157  -115.336 47.734  1.000 74.14261  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   17876 C CG  . TYR A-3 1 116 ? 25.130  -116.146 49.015  1.000 91.81236  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   17877 C CD1 . TYR A-3 1 116 ? 23.958  -116.286 49.748  1.000 94.01359  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   17878 C CD2 . TYR A-3 1 116 ? 26.274  -116.784 49.483  1.000 96.40667  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   17879 C CE1 . TYR A-3 1 116 ? 23.927  -117.026 50.915  1.000 94.10155  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   17880 C CE2 . TYR A-3 1 116 ? 26.251  -117.529 50.651  1.000 90.90588  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   17881 C CZ  . TYR A-3 1 116 ? 25.074  -117.644 51.362  1.000 86.53595  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   17882 O OH  . TYR A-3 1 116 ? 25.037  -118.381 52.523  1.000 113.68009 ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   17883 N N   . ILE A-3 1 117 ? 26.540  -112.650 46.499  1.000 61.36210  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-3 N   1 
+ATOM   17884 C CA  . ILE A-3 1 117 ? 27.051  -112.024 45.282  1.000 60.65086  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   17885 C C   . ILE A-3 1 117 ? 28.369  -112.709 44.950  1.000 63.62245  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-3 C   1 
+ATOM   17886 O O   . ILE A-3 1 117 ? 29.364  -112.528 45.663  1.000 69.92299  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-3 O   1 
+ATOM   17887 C CB  . ILE A-3 1 117 ? 27.244  -110.509 45.437  1.000 63.81711  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   17888 C CG1 . ILE A-3 1 117 ? 25.892  -109.816 45.620  1.000 57.23195  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   17889 C CG2 . ILE A-3 1 117 ? 27.988  -109.941 44.237  1.000 46.59598  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   17890 C CD1 . ILE A-3 1 117 ? 25.990  -108.315 45.769  1.000 54.71769  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   17891 N N   . ALA A-3 1 118 ? 28.383  -113.491 43.872  1.000 69.81314  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A-3 N   1 
+ATOM   17892 C CA  . ALA A-3 1 118 ? 29.503  -114.364 43.557  1.000 73.05538  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A-3 CA  1 
+ATOM   17893 C C   . ALA A-3 1 118 ? 30.112  -114.016 42.206  1.000 81.56955  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A-3 C   1 
+ATOM   17894 O O   . ALA A-3 1 118 ? 29.439  -113.494 41.311  1.000 65.20743  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A-3 O   1 
+ATOM   17895 C CB  . ALA A-3 1 118 ? 29.074  -115.836 43.557  1.000 75.80172  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A-3 CB  1 
+ATOM   17896 N N   . LEU A-3 1 119 ? 31.399  -114.329 42.072  1.000 83.17940  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-3 N   1 
+ATOM   17897 C CA  . LEU A-3 1 119 ? 32.151  -114.156 40.837  1.000 57.94259  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   17898 C C   . LEU A-3 1 119 ? 32.810  -115.486 40.510  1.000 69.73607  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-3 C   1 
+ATOM   17899 O O   . LEU A-3 1 119 ? 33.616  -115.990 41.299  1.000 92.23901  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-3 O   1 
+ATOM   17900 C CB  . LEU A-3 1 119 ? 33.196  -113.045 40.986  1.000 72.82950  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   17901 C CG  . LEU A-3 1 119 ? 34.212  -112.755 39.878  1.000 62.96338  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   17902 C CD1 . LEU A-3 1 119 ? 34.615  -111.297 39.946  1.000 69.11796  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   17903 C CD2 . LEU A-3 1 119 ? 35.449  -113.634 39.998  1.000 52.79027  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   17904 N N   . GLU A-3 1 120 ? 32.469  -116.055 39.360  1.000 78.55115  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-3 N   1 
+ATOM   17905 C CA  . GLU A-3 1 120 ? 32.997  -117.347 38.947  1.000 79.45287  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   17906 C C   . GLU A-3 1 120 ? 33.757  -117.184 37.641  1.000 78.29744  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-3 C   1 
+ATOM   17907 O O   . GLU A-3 1 120 ? 33.353  -116.408 36.770  1.000 99.47470  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-3 O   1 
+ATOM   17908 C CB  . GLU A-3 1 120 ? 31.879  -118.379 38.790  1.000 94.62016  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   17909 C CG  . GLU A-3 1 120 ? 31.067  -118.587 40.059  1.000 115.64941 ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   17910 C CD  . GLU A-3 1 120 ? 30.222  -119.845 40.019  1.000 126.09777 ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   17911 O OE1 . GLU A-3 1 120 ? 30.306  -120.592 39.022  1.000 125.42629 ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   17912 O OE2 . GLU A-3 1 120 ? 29.474  -120.088 40.990  1.000 135.82864 ? ? ? ? ? -1 110 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   17913 N N   . SER A-3 1 121 ? 34.862  -117.911 37.506  1.000 79.31082  ? ? ? ? ? ?  111 SER A-3 N   1 
+ATOM   17914 C CA  . SER A-3 1 121 ? 35.706  -117.769 36.327  1.000 88.48976  ? ? ? ? ? ?  111 SER A-3 CA  1 
+ATOM   17915 C C   . SER A-3 1 121 ? 36.322  -119.115 35.984  1.000 111.18886 ? ? ? ? ? ?  111 SER A-3 C   1 
+ATOM   17916 O O   . SER A-3 1 121 ? 36.980  -119.734 36.827  1.000 103.62894 ? ? ? ? ? ?  111 SER A-3 O   1 
+ATOM   17917 C CB  . SER A-3 1 121 ? 36.793  -116.724 36.561  1.000 92.92188  ? ? ? ? ? ?  111 SER A-3 CB  1 
+ATOM   17918 O OG  . SER A-3 1 121 ? 37.731  -116.718 35.500  1.000 111.22805 ? ? ? ? ? ?  111 SER A-3 OG  1 
+ATOM   17919 N N   . LYS A-3 1 122 ? 36.104  -119.566 34.751  1.000 113.63129 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-3 N   1 
+ATOM   17920 C CA  . LYS A-3 1 122 ? 36.744  -120.760 34.219  1.000 119.37430 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   17921 C C   . LYS A-3 1 122 ? 37.556  -120.376 32.991  1.000 125.30489 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-3 C   1 
+ATOM   17922 O O   . LYS A-3 1 122 ? 37.112  -119.568 32.168  1.000 115.44187 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-3 O   1 
+ATOM   17923 C CB  . LYS A-3 1 122 ? 35.715  -121.839 33.863  1.000 139.48002 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   17924 C CG  . LYS A-3 1 122 ? 36.329  -123.206 33.593  1.000 162.62543 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   17925 C CD  . LYS A-3 1 122 ? 37.142  -123.689 34.786  1.000 133.24955 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   17926 C CE  . LYS A-3 1 122 ? 37.795  -125.035 34.510  1.000 143.72090 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   17927 N NZ  . LYS A-3 1 122 ? 36.790  -126.100 34.243  1.000 163.18678 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   17928 N N   . TYR A-3 1 123 ? 38.745  -120.956 32.872  1.000 121.08361 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-3 N   1 
+ATOM   17929 C CA  . TYR A-3 1 123 ? 39.712  -120.560 31.859  1.000 122.81569 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   17930 C C   . TYR A-3 1 123 ? 39.590  -121.433 30.617  1.000 127.55162 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-3 C   1 
+ATOM   17931 O O   . TYR A-3 1 123 ? 39.406  -122.650 30.714  1.000 132.73671 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-3 O   1 
+ATOM   17932 C CB  . TYR A-3 1 123 ? 41.135  -120.643 32.415  1.000 124.35215 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   17933 C CG  . TYR A-3 1 123 ? 42.162  -119.880 31.609  1.000 115.77477 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   17934 C CD1 . TYR A-3 1 123 ? 42.277  -118.501 31.727  1.000 123.85016 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   17935 C CD2 . TYR A-3 1 123 ? 43.023  -120.537 30.740  1.000 117.62418 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   17936 C CE1 . TYR A-3 1 123 ? 43.215  -117.798 30.999  1.000 121.36586 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   17937 C CE2 . TYR A-3 1 123 ? 43.966  -119.842 30.009  1.000 121.78989 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   17938 C CZ  . TYR A-3 1 123 ? 44.057  -118.473 30.142  1.000 128.16292 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   17939 O OH  . TYR A-3 1 123 ? 44.994  -117.775 29.416  1.000 136.47561 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   17940 N N   . ASP A-3 1 124 ? 39.701  -120.800 29.452  1.000 135.96384 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-3 N   1 
+ATOM   17941 C CA  . ASP A-3 1 124 ? 39.711  -121.486 28.166  1.000 134.55936 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   17942 C C   . ASP A-3 1 124 ? 41.123  -121.441 27.600  1.000 136.06787 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-3 C   1 
+ATOM   17943 O O   . ASP A-3 1 124 ? 41.730  -120.367 27.517  1.000 137.70688 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-3 O   1 
+ATOM   17944 C CB  . ASP A-3 1 124 ? 38.720  -120.839 27.193  1.000 144.68678 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   17945 C CG  . ASP A-3 1 124 ? 38.439  -121.703 25.971  1.000 152.53050 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   17946 O OD1 . ASP A-3 1 124 ? 39.355  -122.410 25.500  1.000 159.17044 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   17947 O OD2 . ASP A-3 1 124 ? 37.293  -121.670 25.475  1.000 152.38332 ? ? ? ? ? -1 114 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   17948 N N   . ASP A-3 1 125 ? 41.643  -122.607 27.211  1.000 144.20123 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-3 N   1 
+ATOM   17949 C CA  . ASP A-3 1 125 ? 43.006  -122.671 26.692  1.000 162.19857 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   17950 C C   . ASP A-3 1 125 ? 43.102  -122.031 25.312  1.000 178.48829 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-3 C   1 
+ATOM   17951 O O   . ASP A-3 1 125 ? 44.025  -121.255 25.039  1.000 177.54362 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-3 O   1 
+ATOM   17952 C CB  . ASP A-3 1 125 ? 43.484  -124.123 26.649  1.000 180.84151 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   17953 C CG  . ASP A-3 1 125 ? 43.555  -124.753 28.025  1.000 186.13515 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   17954 O OD1 . ASP A-3 1 125 ? 43.719  -124.006 29.013  1.000 184.60714 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   17955 O OD2 . ASP A-3 1 125 ? 43.449  -125.993 28.118  1.000 210.14978 ? ? ? ? ? -1 115 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   17956 N N   . LYS A-3 1 126 ? 42.152  -122.346 24.427  1.000 173.96813 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-3 N   1 
+ATOM   17957 C CA  . LYS A-3 1 126 ? 42.190  -121.803 23.073  1.000 169.89859 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   17958 C C   . LYS A-3 1 126 ? 41.962  -120.297 23.072  1.000 162.62126 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-3 C   1 
+ATOM   17959 O O   . LYS A-3 1 126 ? 42.654  -119.559 22.361  1.000 172.84425 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-3 O   1 
+ATOM   17960 C CB  . LYS A-3 1 126 ? 41.150  -122.504 22.199  1.000 180.30999 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   17961 C CG  . LYS A-3 1 126 ? 41.363  -124.002 22.063  1.000 190.00046 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   17962 C CD  . LYS A-3 1 126 ? 40.310  -124.628 21.167  1.000 195.44312 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   17963 C CE  . LYS A-3 1 126 ? 40.531  -126.123 21.016  1.000 202.80657 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   17964 N NZ  . LYS A-3 1 126 ? 39.513  -126.745 20.126  1.000 187.59466 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   17965 N N   . GLU A-3 1 127 ? 41.000  -119.821 23.862  1.000 156.89584 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-3 N   1 
+ATOM   17966 C CA  . GLU A-3 1 127 ? 40.708  -118.397 23.932  1.000 154.10207 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   17967 C C   . GLU A-3 1 127 ? 41.727  -117.619 24.754  1.000 158.39436 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-3 C   1 
+ATOM   17968 O O   . GLU A-3 1 127 ? 41.637  -116.387 24.804  1.000 163.44933 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-3 O   1 
+ATOM   17969 C CB  . GLU A-3 1 127 ? 39.309  -118.176 24.517  1.000 153.16430 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   17970 C CG  . GLU A-3 1 127 ? 38.189  -118.849 23.733  1.000 178.40083 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   17971 C CD  . GLU A-3 1 127 ? 37.976  -118.229 22.364  1.000 184.71201 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   17972 O OE1 . GLU A-3 1 127 ? 38.306  -117.037 22.190  1.000 189.51094 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   17973 O OE2 . GLU A-3 1 127 ? 37.479  -118.936 21.462  1.000 134.05024 ? ? ? ? ? -1 117 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   17974 N N   . LEU A-3 1 128 ? 42.680  -118.305 25.395  1.000 150.48759 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-3 N   1 
+ATOM   17975 C CA  . LEU A-3 1 128 ? 43.708  -117.710 26.261  1.000 138.08895 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   17976 C C   . LEU A-3 1 128 ? 43.131  -116.697 27.248  1.000 140.08372 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-3 C   1 
+ATOM   17977 O O   . LEU A-3 1 128 ? 43.858  -115.839 27.760  1.000 138.45412 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-3 O   1 
+ATOM   17978 C CB  . LEU A-3 1 128 ? 44.843  -117.069 25.441  1.000 135.91619 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   17979 C CG  . LEU A-3 1 128 ? 44.643  -115.923 24.435  1.000 166.66925 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   17980 C CD1 . LEU A-3 1 128 ? 44.693  -114.547 25.091  1.000 150.61372 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   17981 C CD2 . LEU A-3 1 128 ? 45.663  -116.013 23.304  1.000 183.02470 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   17982 N N   . TYR A-3 1 129 ? 41.840  -116.800 27.554  1.000 128.37610 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-3 N   1 
+ATOM   17983 C CA  . TYR A-3 1 129 ? 41.148  -115.751 28.288  1.000 115.29959 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   17984 C C   . TYR A-3 1 129 ? 39.961  -116.345 29.031  1.000 120.49903 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-3 C   1 
+ATOM   17985 O O   . TYR A-3 1 129 ? 39.107  -116.995 28.420  1.000 120.71615 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-3 O   1 
+ATOM   17986 C CB  . TYR A-3 1 129 ? 40.689  -114.649 27.325  1.000 125.34260 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   17987 C CG  . TYR A-3 1 129 ? 39.802  -113.587 27.930  1.000 103.66784 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   17988 C CD1 . TYR A-3 1 129 ? 40.346  -112.513 28.622  1.000 118.49740 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   17989 C CD2 . TYR A-3 1 129 ? 38.423  -113.642 27.784  1.000 103.31243 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   17990 C CE1 . TYR A-3 1 129 ? 39.536  -111.532 29.167  1.000 127.70049 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   17991 C CE2 . TYR A-3 1 129 ? 37.605  -112.667 28.325  1.000 70.98099  ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   17992 C CZ  . TYR A-3 1 129 ? 38.165  -111.614 29.015  1.000 88.10196  ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   17993 O OH  . TYR A-3 1 129 ? 37.347  -110.644 29.552  1.000 79.76519  ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   17994 N N   . GLY A-3 1 130 ? 39.915  -116.123 30.341  1.000 102.07924 ? ? ? ? ? ?  120 GLY A-3 N   1 
+ATOM   17995 C CA  . GLY A-3 1 130 ? 38.780  -116.535 31.141  1.000 116.86264 ? ? ? ? ? ?  120 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   17996 C C   . GLY A-3 1 130 ? 37.896  -115.361 31.508  1.000 102.99290 ? ? ? ? ? ?  120 GLY A-3 C   1 
+ATOM   17997 O O   . GLY A-3 1 130 ? 38.346  -114.426 32.178  1.000 76.14858  ? ? ? ? ? ?  120 GLY A-3 O   1 
+ATOM   17998 N N   . ASN A-3 1 131 ? 36.641  -115.390 31.068  1.000 86.85393  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-3 N   1 
+ATOM   17999 C CA  . ASN A-3 1 131 ? 35.736  -114.282 31.320  1.000 94.81933  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   18000 C C   . ASN A-3 1 131 ? 35.205  -114.333 32.750  1.000 93.91064  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-3 C   1 
+ATOM   18001 O O   . ASN A-3 1 131 ? 35.319  -115.338 33.457  1.000 83.31668  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-3 O   1 
+ATOM   18002 C CB  . ASN A-3 1 131 ? 34.578  -114.285 30.321  1.000 68.25032  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   18003 C CG  . ASN A-3 1 131 ? 33.856  -115.616 30.266  1.000 85.19081  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   18004 O OD1 . ASN A-3 1 131 ? 34.474  -116.678 30.362  1.000 127.73748 ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   18005 N ND2 . ASN A-3 1 131 ? 32.539  -115.567 30.103  1.000 59.10007  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   18006 N N   . ILE A-3 1 132 ? 34.614  -113.219 33.169  1.000 93.45051  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-3 N   1 
+ATOM   18007 C CA  . ILE A-3 1 132 ? 34.078  -113.055 34.513  1.000 61.71772  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   18008 C C   . ILE A-3 1 132 ? 32.560  -113.142 34.436  1.000 67.53912  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-3 C   1 
+ATOM   18009 O O   . ILE A-3 1 132 ? 31.911  -112.298 33.805  1.000 72.14076  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-3 O   1 
+ATOM   18010 C CB  . ILE A-3 1 132 ? 34.523  -111.723 35.135  1.000 77.34771  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   18011 C CG1 . ILE A-3 1 132 ? 36.035  -111.719 35.365  1.000 61.70567  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   18012 C CG2 . ILE A-3 1 132 ? 33.782  -111.467 36.433  1.000 66.03323  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   18013 C CD1 . ILE A-3 1 132 ? 36.561  -110.420 35.936  1.000 61.66530  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   18014 N N   . ILE A-3 1 133 ? 31.996  -114.159 35.080  1.000 66.53307  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-3 N   1 
+ATOM   18015 C CA  . ILE A-3 1 133 ? 30.555  -114.366 35.143  1.000 60.70316  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   18016 C C   . ILE A-3 1 133 ? 30.100  -114.031 36.556  1.000 69.64418  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-3 C   1 
+ATOM   18017 O O   . ILE A-3 1 133 ? 30.582  -114.626 37.528  1.000 74.51050  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-3 O   1 
+ATOM   18018 C CB  . ILE A-3 1 133 ? 30.174  -115.805 34.765  1.000 74.12576  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   18019 C CG1 . ILE A-3 1 133 ? 30.712  -116.147 33.372  1.000 68.93399  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   18020 C CG2 . ILE A-3 1 133 ? 28.664  -115.997 34.833  1.000 68.57574  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   18021 C CD1 . ILE A-3 1 133 ? 30.416  -117.563 32.928  1.000 76.95430  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   18022 N N   . LEU A-3 1 134 ? 29.179  -113.078 36.673  1.000 79.73274  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-3 N   1 
+ATOM   18023 C CA  . LEU A-3 1 134 ? 28.659  -112.643 37.963  1.000 76.21093  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   18024 C C   . LEU A-3 1 134 ? 27.302  -113.288 38.212  1.000 74.56648  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-3 C   1 
+ATOM   18025 O O   . LEU A-3 1 134 ? 26.376  -113.125 37.411  1.000 83.15709  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-3 O   1 
+ATOM   18026 C CB  . LEU A-3 1 134 ? 28.535  -111.123 38.023  1.000 48.54304  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   18027 C CG  . LEU A-3 1 134 ? 29.839  -110.334 38.058  1.000 63.61671  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   18028 C CD1 . LEU A-3 1 134 ? 29.532  -108.873 38.312  1.000 77.23089  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   18029 C CD2 . LEU A-3 1 134 ? 30.766  -110.891 39.124  1.000 80.16575  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   18030 N N   . LYS A-3 1 135 ? 27.188  -114.005 39.325  1.000 78.69284  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-3 N   1 
+ATOM   18031 C CA  . LYS A-3 1 135 ? 25.939  -114.617 39.745  1.000 73.36508  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   18032 C C   . LYS A-3 1 135 ? 25.541  -114.078 41.112  1.000 83.79465  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-3 C   1 
+ATOM   18033 O O   . LYS A-3 1 135 ? 26.396  -113.702 41.920  1.000 76.04930  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-3 O   1 
+ATOM   18034 C CB  . LYS A-3 1 135 ? 26.055  -116.144 39.815  1.000 67.23505  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   18035 C CG  . LYS A-3 1 135 ? 26.542  -116.804 38.539  1.000 75.03893  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   18036 C CD  . LYS A-3 1 135 ? 26.648  -118.310 38.719  1.000 74.80382  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   18037 C CE  . LYS A-3 1 135 ? 27.176  -118.986 37.466  1.000 118.80876 ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   18038 N NZ  . LYS A-3 1 135 ? 27.302  -120.458 37.646  1.000 137.08256 ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   18039 N N   . TRP A-3 1 136 ? 24.235  -114.040 41.366  1.000 73.76377  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-3 N   1 
+ATOM   18040 C CA  . TRP A-3 1 136 ? 23.723  -113.688 42.681  1.000 67.12029  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-3 CA  1 
+ATOM   18041 C C   . TRP A-3 1 136 ? 22.463  -114.499 42.954  1.000 74.27987  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-3 C   1 
+ATOM   18042 O O   . TRP A-3 1 136 ? 21.933  -115.180 42.072  1.000 68.58600  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-3 O   1 
+ATOM   18043 C CB  . TRP A-3 1 136 ? 23.470  -112.174 42.808  1.000 62.92956  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-3 CB  1 
+ATOM   18044 C CG  . TRP A-3 1 136 ? 22.374  -111.586 41.948  1.000 61.39888  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-3 CG  1 
+ATOM   18045 C CD1 . TRP A-3 1 136 ? 21.469  -112.257 41.174  1.000 65.84294  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-3 CD1 1 
+ATOM   18046 C CD2 . TRP A-3 1 136 ? 22.078  -110.193 41.787  1.000 57.70527  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-3 CD2 1 
+ATOM   18047 N NE1 . TRP A-3 1 136 ? 20.629  -111.370 40.548  1.000 64.84538  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-3 NE1 1 
+ATOM   18048 C CE2 . TRP A-3 1 136 ? 20.983  -110.096 40.906  1.000 67.84181  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-3 CE2 1 
+ATOM   18049 C CE3 . TRP A-3 1 136 ? 22.634  -109.018 42.303  1.000 68.93008  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-3 CE3 1 
+ATOM   18050 C CZ2 . TRP A-3 1 136 ? 20.435  -108.871 40.529  1.000 82.67128  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-3 CZ2 1 
+ATOM   18051 C CZ3 . TRP A-3 1 136 ? 22.088  -107.805 41.929  1.000 66.75150  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-3 CZ3 1 
+ATOM   18052 C CH2 . TRP A-3 1 136 ? 21.000  -107.740 41.050  1.000 62.74180  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-3 CH2 1 
+ATOM   18053 N N   . GLY A-3 1 137 ? 21.991  -114.427 44.188  1.000 61.70932  ? ? ? ? ? ?  127 GLY A-3 N   1 
+ATOM   18054 C CA  . GLY A-3 1 137 ? 20.805  -115.165 44.575  1.000 86.12317  ? ? ? ? ? ?  127 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   18055 C C   . GLY A-3 1 137 ? 20.755  -115.373 46.069  1.000 78.70029  ? ? ? ? ? ?  127 GLY A-3 C   1 
+ATOM   18056 O O   . GLY A-3 1 137 ? 21.725  -115.149 46.792  1.000 71.21281  ? ? ? ? ? ?  127 GLY A-3 O   1 
+ATOM   18057 N N   . SER A-3 1 138 ? 19.584  -115.820 46.525  1.000 89.41165  ? ? ? ? ? ?  128 SER A-3 N   1 
+ATOM   18058 C CA  . SER A-3 1 138 ? 19.374  -116.037 47.951  1.000 73.27249  ? ? ? ? ? ?  128 SER A-3 CA  1 
+ATOM   18059 C C   . SER A-3 1 138 ? 20.003  -117.336 48.434  1.000 64.22433  ? ? ? ? ? ?  128 SER A-3 C   1 
+ATOM   18060 O O   . SER A-3 1 138 ? 20.439  -117.416 49.588  1.000 77.87815  ? ? ? ? ? ?  128 SER A-3 O   1 
+ATOM   18061 C CB  . SER A-3 1 138 ? 17.878  -116.031 48.266  1.000 50.74956  ? ? ? ? ? ?  128 SER A-3 CB  1 
+ATOM   18062 O OG  . SER A-3 1 138 ? 17.653  -116.197 49.653  1.000 104.25357 ? ? ? ? ? ?  128 SER A-3 OG  1 
+ATOM   18063 N N   . GLU A-3 1 139 ? 20.059  -118.353 47.580  1.000 91.70881  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-3 N   1 
+ATOM   18064 C CA  . GLU A-3 1 139 ? 20.633  -119.646 47.925  1.000 86.71509  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   18065 C C   . GLU A-3 1 139 ? 21.958  -119.819 47.198  1.000 85.08081  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-3 C   1 
+ATOM   18066 O O   . GLU A-3 1 139 ? 22.036  -119.614 45.982  1.000 96.77934  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-3 O   1 
+ATOM   18067 C CB  . GLU A-3 1 139 ? 19.681  -120.789 47.563  1.000 78.50937  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   18068 C CG  . GLU A-3 1 139 ? 18.259  -120.623 48.073  1.000 101.66228 ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   18069 C CD  . GLU A-3 1 139 ? 17.390  -119.793 47.145  1.000 102.04298 ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   18070 O OE1 . GLU A-3 1 139 ? 17.942  -119.070 46.289  1.000 126.14279 ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   18071 O OE2 . GLU A-3 1 139 ? 16.150  -119.869 47.270  1.000 117.15210 ? ? ? ? ? -1 129 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   18072 N N   . LEU A-3 1 140 ? 22.993  -120.207 47.946  1.000 92.56419  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-3 N   1 
+ATOM   18073 C CA  . LEU A-3 1 140 ? 24.323  -120.367 47.372  1.000 78.85084  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   18074 C C   . LEU A-3 1 140 ? 24.399  -121.530 46.388  1.000 82.35791  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-3 C   1 
+ATOM   18075 O O   . LEU A-3 1 140 ? 25.298  -121.551 45.542  1.000 108.20716 ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-3 O   1 
+ATOM   18076 C CB  . LEU A-3 1 140 ? 25.346  -120.550 48.497  1.000 77.07122  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   18077 C CG  . LEU A-3 1 140 ? 26.833  -120.649 48.149  1.000 97.77734  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   18078 C CD1 . LEU A-3 1 140 ? 27.267  -119.475 47.289  1.000 97.23114  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   18079 C CD2 . LEU A-3 1 140 ? 27.665  -120.719 49.420  1.000 51.38458  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   18080 N N   . ASP A-3 1 141 ? 23.470  -122.485 46.466  1.000 90.63286  ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-3 N   1 
+ATOM   18081 C CA  . ASP A-3 1 141 ? 23.525  -123.645 45.582  1.000 104.21797 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   18082 C C   . ASP A-3 1 141 ? 23.048  -123.315 44.172  1.000 96.47825  ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-3 C   1 
+ATOM   18083 O O   . ASP A-3 1 141 ? 23.646  -123.774 43.192  1.000 110.38091 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-3 O   1 
+ATOM   18084 C CB  . ASP A-3 1 141 ? 22.702  -124.793 46.167  1.000 119.52881 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   18085 C CG  . ASP A-3 1 141 ? 23.464  -125.583 47.212  1.000 140.71421 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   18086 O OD1 . ASP A-3 1 141 ? 24.660  -125.290 47.422  1.000 146.85203 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   18087 O OD2 . ASP A-3 1 141 ? 22.870  -126.498 47.819  1.000 141.46893 ? ? ? ? ? -1 131 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   18088 N N   . ASN A-3 1 142 ? 21.977  -122.531 44.042  1.000 85.86003  ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-3 N   1 
+ATOM   18089 C CA  . ASN A-3 1 142 ? 21.428  -122.243 42.722  1.000 97.56664  ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   18090 C C   . ASN A-3 1 142 ? 21.518  -120.757 42.389  1.000 92.98812  ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-3 C   1 
+ATOM   18091 O O   . ASN A-3 1 142 ? 20.518  -120.133 42.021  1.000 110.15274 ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-3 O   1 
+ATOM   18092 C CB  . ASN A-3 1 142 ? 19.978  -122.735 42.625  1.000 81.60568  ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   18093 C CG  . ASN A-3 1 142 ? 19.051  -122.036 43.601  1.000 136.89620 ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   18094 O OD1 . ASN A-3 1 142 ? 19.500  -121.365 44.529  1.000 158.71941 ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   18095 N ND2 . ASN A-3 1 142 ? 17.748  -122.188 43.393  1.000 128.14691 ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   18096 N N   . LEU A-3 1 143 ? 22.714  -120.186 42.506  1.000 69.67891  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-3 N   1 
+ATOM   18097 C CA  . LEU A-3 1 143 ? 22.919  -118.804 42.095  1.000 76.60780  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   18098 C C   . LEU A-3 1 143 ? 22.618  -118.639 40.611  1.000 89.53434  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-3 C   1 
+ATOM   18099 O O   . LEU A-3 1 143 ? 22.902  -119.523 39.799  1.000 69.15551  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-3 O   1 
+ATOM   18100 C CB  . LEU A-3 1 143 ? 24.353  -118.370 42.396  1.000 65.46104  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   18101 C CG  . LEU A-3 1 143 ? 24.771  -118.359 43.865  1.000 86.21513  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   18102 C CD1 . LEU A-3 1 143 ? 26.259  -118.088 43.984  1.000 71.92432  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   18103 C CD2 . LEU A-3 1 143 ? 23.973  -117.323 44.641  1.000 66.99384  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   18104 N N   . ILE A-3 1 144 ? 22.033  -117.498 40.259  1.000 70.65867  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-3 N   1 
+ATOM   18105 C CA  . ILE A-3 1 144 ? 21.638  -117.213 38.886  1.000 67.77627  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   18106 C C   . ILE A-3 1 144 ? 22.449  -116.031 38.373  1.000 72.55579  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-3 C   1 
+ATOM   18107 O O   . ILE A-3 1 144 ? 22.863  -115.156 39.141  1.000 70.74701  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-3 O   1 
+ATOM   18108 C CB  . ILE A-3 1 144 ? 20.123  -116.937 38.766  1.000 56.76990  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   18109 C CG1 . ILE A-3 1 144 ? 19.711  -115.752 39.644  1.000 69.17080  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   18110 C CG2 . ILE A-3 1 144 ? 19.327  -118.179 39.141  1.000 68.27126  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   18111 C CD1 . ILE A-3 1 144 ? 19.452  -114.471 38.872  1.000 58.68764  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   18112 N N   . ASP A-3 1 145 ? 22.673  -116.013 37.060  1.000 77.27887  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-3 N   1 
+ATOM   18113 C CA  . ASP A-3 1 145 ? 23.461  -114.953 36.445  1.000 70.34065  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   18114 C C   . ASP A-3 1 145 ? 22.797  -113.599 36.655  1.000 64.78287  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-3 C   1 
+ATOM   18115 O O   . ASP A-3 1 145 ? 21.589  -113.446 36.450  1.000 65.58361  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-3 O   1 
+ATOM   18116 C CB  . ASP A-3 1 145 ? 23.641  -115.222 34.950  1.000 66.98321  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   18117 C CG  . ASP A-3 1 145 ? 24.511  -116.430 34.673  1.000 76.89788  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   18118 O OD1 . ASP A-3 1 145 ? 25.025  -117.030 35.640  1.000 103.22660 ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   18119 O OD2 . ASP A-3 1 145 ? 24.682  -116.780 33.486  1.000 84.85636  ? ? ? ? ? -1 135 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   18120 N N   . ILE A-3 1 146 ? 23.591  -112.618 37.070  1.000 68.93840  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-3 N   1 
+ATOM   18121 C CA  . ILE A-3 1 146 ? 23.103  -111.254 37.254  1.000 66.76104  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   18122 C C   . ILE A-3 1 146 ? 22.680  -110.714 35.894  1.000 76.21143  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-3 C   1 
+ATOM   18123 O O   . ILE A-3 1 146 ? 23.490  -110.701 34.955  1.000 60.99949  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-3 O   1 
+ATOM   18124 C CB  . ILE A-3 1 146 ? 24.167  -110.358 37.906  1.000 70.17114  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   18125 C CG1 . ILE A-3 1 146 ? 24.567  -110.916 39.272  1.000 74.60769  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   18126 C CG2 . ILE A-3 1 146 ? 23.656  -108.931 38.035  1.000 69.07078  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   18127 C CD1 . ILE A-3 1 146 ? 25.579  -110.067 40.000  1.000 80.52979  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   18128 N N   . PRO A-3 1 147 ? 21.435  -110.267 35.741  1.000 64.69523  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-3 N   1 
+ATOM   18129 C CA  . PRO A-3 1 147 ? 20.971  -109.819 34.423  1.000 69.59141  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-3 CA  1 
+ATOM   18130 C C   . PRO A-3 1 147 ? 21.728  -108.588 33.946  1.000 67.81558  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-3 C   1 
+ATOM   18131 O O   . PRO A-3 1 147 ? 22.022  -107.675 34.720  1.000 77.38558  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-3 O   1 
+ATOM   18132 C CB  . PRO A-3 1 147 ? 19.487  -109.514 34.656  1.000 48.84941  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-3 CB  1 
+ATOM   18133 C CG  . PRO A-3 1 147 ? 19.390  -109.227 36.121  1.000 62.83959  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-3 CG  1 
+ATOM   18134 C CD  . PRO A-3 1 147 ? 20.393  -110.132 36.772  1.000 65.39564  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-3 CD  1 
+ATOM   18135 N N   . GLY A-3 1 148 ? 22.042  -108.576 32.654  1.000 92.08501  ? ? ? ? ? ?  138 GLY A-3 N   1 
+ATOM   18136 C CA  . GLY A-3 1 148 ? 22.738  -107.453 32.060  1.000 90.64060  ? ? ? ? ? ?  138 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   18137 C C   . GLY A-3 1 148 ? 22.426  -107.344 30.584  1.000 79.17709  ? ? ? ? ? ?  138 GLY A-3 C   1 
+ATOM   18138 O O   . GLY A-3 1 148 ? 21.997  -108.309 29.940  1.000 87.07986  ? ? ? ? ? ?  138 GLY A-3 O   1 
+ATOM   18139 N N   . ARG A-3 1 149 ? 22.651  -106.143 30.052  1.000 66.56261  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-3 N   1 
+ATOM   18140 C CA  . ARG A-3 1 149 ? 22.410  -105.849 28.640  1.000 87.22049  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-3 CA  1 
+ATOM   18141 C C   . ARG A-3 1 149 ? 23.573  -104.998 28.137  1.000 84.15092  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-3 C   1 
+ATOM   18142 O O   . ARG A-3 1 149 ? 23.656  -103.804 28.441  1.000 78.70328  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-3 O   1 
+ATOM   18143 C CB  . ARG A-3 1 149 ? 21.074  -105.142 28.443  1.000 74.63342  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-3 CB  1 
+ATOM   18144 C CG  . ARG A-3 1 149 ? 20.690  -104.962 26.987  1.000 81.70095  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-3 CG  1 
+ATOM   18145 C CD  . ARG A-3 1 149 ? 19.251  -104.501 26.845  1.000 75.93897  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-3 CD  1 
+ATOM   18146 N NE  . ARG A-3 1 149 ? 18.832  -104.457 25.450  1.000 69.00324  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-3 NE  1 
+ATOM   18147 C CZ  . ARG A-3 1 149 ? 17.601  -104.178 25.046  1.000 101.68103 ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-3 CZ  1 
+ATOM   18148 N NH1 . ARG A-3 1 149 ? 16.628  -103.936 25.909  1.000 149.83350 ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-3 NH1 1 
+ATOM   18149 N NH2 . ARG A-3 1 149 ? 17.340  -104.137 23.742  1.000 123.49796 ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-3 NH2 1 
+ATOM   18150 N N   . GLY A-3 1 150 ? 24.461  -105.610 27.381  1.000 66.61357  ? ? ? ? ? ?  140 GLY A-3 N   1 
+ATOM   18151 C CA  . GLY A-3 1 150 ? 25.608  -104.898 26.828  1.000 75.66669  ? ? ? ? ? ?  140 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   18152 C C   . GLY A-3 1 150 ? 26.798  -104.940 27.779  1.000 72.64703  ? ? ? ? ? ?  140 GLY A-3 C   1 
+ATOM   18153 O O   . GLY A-3 1 150 ? 27.236  -106.018 28.171  1.000 80.89237  ? ? ? ? ? ?  140 GLY A-3 O   1 
+ATOM   18154 N N   . ASN A-3 1 151 ? 27.309  -103.766 28.141  1.000 65.62804  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-3 N   1 
+ATOM   18155 C CA  . ASN A-3 1 151 ? 28.466  -103.662 29.018  1.000 79.10795  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   18156 C C   . ASN A-3 1 151 ? 28.093  -103.398 30.471  1.000 72.94578  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-3 C   1 
+ATOM   18157 O O   . ASN A-3 1 151 ? 28.990  -103.254 31.308  1.000 89.39868  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-3 O   1 
+ATOM   18158 C CB  . ASN A-3 1 151 ? 29.408  -102.560 28.522  1.000 79.63324  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   18159 C CG  . ASN A-3 1 151 ? 29.944  -102.835 27.134  1.000 93.28535  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   18160 O OD1 . ASN A-3 1 151 ? 29.798  -102.016 26.226  1.000 108.84312 ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   18161 N ND2 . ASN A-3 1 151 ? 30.568  -103.995 26.959  1.000 104.89122 ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   18162 N N   . ILE A-3 1 152 ? 26.804  -103.331 30.790  1.000 73.87271  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-3 N   1 
+ATOM   18163 C CA  . ILE A-3 1 152 ? 26.345  -103.064 32.147  1.000 71.95677  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   18164 C C   . ILE A-3 1 152 ? 25.404  -104.180 32.577  1.000 82.28370  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-3 C   1 
+ATOM   18165 O O   . ILE A-3 1 152 ? 24.690  -104.768 31.759  1.000 88.98485  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-3 O   1 
+ATOM   18166 C CB  . ILE A-3 1 152 ? 25.650  -101.687 32.258  1.000 65.39016  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   18167 C CG1 . ILE A-3 1 152 ? 24.416  -101.623 31.353  1.000 74.33909  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   18168 C CG2 . ILE A-3 1 152 ? 26.617  -100.571 31.900  1.000 72.15246  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   18169 C CD1 . ILE A-3 1 152 ? 23.095  -101.784 32.086  1.000 92.85637  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   18170 N N   . ASN A-3 1 153 ? 25.410  -104.473 33.875  1.000 85.58993  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-3 N   1 
+ATOM   18171 C CA  . ASN A-3 1 153 ? 24.495  -105.445 34.457  1.000 98.34784  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   18172 C C   . ASN A-3 1 153 ? 23.795  -104.818 35.657  1.000 79.64536  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-3 C   1 
+ATOM   18173 O O   . ASN A-3 1 153 ? 24.064  -103.673 36.034  1.000 72.89772  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-3 O   1 
+ATOM   18174 C CB  . ASN A-3 1 153 ? 25.224  -106.739 34.847  1.000 70.79863  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   18175 C CG  . ASN A-3 1 153 ? 26.362  -106.504 35.819  1.000 75.90398  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   18176 O OD1 . ASN A-3 1 153 ? 26.536  -105.405 36.342  1.000 93.23728  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   18177 N ND2 . ASN A-3 1 153 ? 27.145  -107.547 36.071  1.000 97.15927  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   18178 N N   . ALA A-3 1 154 ? 22.887  -105.586 36.265  1.000 72.75040  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A-3 N   1 
+ATOM   18179 C CA  . ALA A-3 1 154 ? 22.102  -105.068 37.380  1.000 68.92053  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A-3 CA  1 
+ATOM   18180 C C   . ALA A-3 1 154 ? 22.976  -104.720 38.577  1.000 79.52980  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A-3 C   1 
+ATOM   18181 O O   . ALA A-3 1 154 ? 22.627  -103.829 39.361  1.000 74.16475  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A-3 O   1 
+ATOM   18182 C CB  . ALA A-3 1 154 ? 21.032  -106.082 37.783  1.000 75.41427  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A-3 CB  1 
+ATOM   18183 N N   . LEU A-3 1 155 ? 24.110  -105.406 38.737  1.000 82.92028  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-3 N   1 
+ATOM   18184 C CA  . LEU A-3 1 155 ? 24.980  -105.132 39.874  1.000 69.44045  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   18185 C C   . LEU A-3 1 155 ? 25.617  -103.752 39.771  1.000 64.53246  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-3 C   1 
+ATOM   18186 O O   . LEU A-3 1 155 ? 25.852  -103.101 40.795  1.000 68.36664  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-3 O   1 
+ATOM   18187 C CB  . LEU A-3 1 155 ? 26.053  -106.216 39.986  1.000 71.25784  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   18188 C CG  . LEU A-3 1 155 ? 26.897  -106.186 41.261  1.000 76.95204  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   18189 C CD1 . LEU A-3 1 155 ? 26.010  -106.303 42.491  1.000 68.57174  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   18190 C CD2 . LEU A-3 1 155 ? 27.940  -107.291 41.242  1.000 70.19785  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   18191 N N   . ASP A-3 1 156 ? 25.887  -103.283 38.551  1.000 77.97244  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-3 N   1 
+ATOM   18192 C CA  . ASP A-3 1 156 ? 26.460  -101.954 38.380  1.000 63.44178  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   18193 C C   . ASP A-3 1 156 ? 25.480  -100.850 38.753  1.000 68.83100  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-3 C   1 
+ATOM   18194 O O   . ASP A-3 1 156 ? 25.905  -99.710  38.970  1.000 72.33857  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-3 O   1 
+ATOM   18195 C CB  . ASP A-3 1 156 ? 26.939  -101.765 36.939  1.000 93.21942  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   18196 C CG  . ASP A-3 1 156 ? 28.038  -102.742 36.556  1.000 114.48036 ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   18197 O OD1 . ASP A-3 1 156 ? 28.784  -103.179 37.458  1.000 81.55405  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   18198 O OD2 . ASP A-3 1 156 ? 28.156  -103.073 35.356  1.000 101.48658 ? ? ? ? ? -1 146 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   18199 N N   . ASN A-3 1 157 ? 24.183  -101.156 38.823  1.000 75.09695  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-3 N   1 
+ATOM   18200 C CA  . ASN A-3 1 157 ? 23.197  -100.180 39.271  1.000 84.96061  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   18201 C C   . ASN A-3 1 157 ? 23.075  -100.130 40.788  1.000 91.15624  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-3 C   1 
+ATOM   18202 O O   . ASN A-3 1 157 ? 22.542  -99.152  41.322  1.000 99.93676  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-3 O   1 
+ATOM   18203 C CB  . ASN A-3 1 157 ? 21.827  -100.486 38.658  1.000 95.45361  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   18204 C CG  . ASN A-3 1 157 ? 21.799  -100.279 37.155  1.000 94.77123  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   18205 O OD1 . ASN A-3 1 157 ? 22.575  -99.495  36.609  1.000 109.90521 ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   18206 N ND2 . ASN A-3 1 157 ? 20.895  -100.980 36.478  1.000 105.80446 ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   18207 N N   . VAL A-3 1 158 ? 23.556  -101.154 41.489  1.000 92.25387  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-3 N   1 
+ATOM   18208 C CA  . VAL A-3 1 158 ? 23.474  -101.201 42.944  1.000 80.35489  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   18209 C C   . VAL A-3 1 158 ? 24.689  -100.528 43.562  1.000 86.39484  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-3 C   1 
+ATOM   18210 O O   . VAL A-3 1 158 ? 24.559  -99.596  44.363  1.000 86.07921  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-3 O   1 
+ATOM   18211 C CB  . VAL A-3 1 158 ? 23.357  -102.652 43.444  1.000 69.73121  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   18212 C CG1 . VAL A-3 1 158 ? 23.476  -102.697 44.960  1.000 78.44222  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   18213 C CG2 . VAL A-3 1 158 ? 22.051  -103.265 42.996  1.000 76.57218  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   18214 N N   . PHE A-3 1 159 ? 25.877  -101.000 43.200  1.000 78.10027  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-3 N   1 
+ATOM   18215 C CA  . PHE A-3 1 159 ? 27.112  -100.571 43.835  1.000 62.41422  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   18216 C C   . PHE A-3 1 159 ? 27.928  -99.698  42.892  1.000 62.70818  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-3 C   1 
+ATOM   18217 O O   . PHE A-3 1 159 ? 28.059  -100.001 41.702  1.000 99.08062  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-3 O   1 
+ATOM   18218 C CB  . PHE A-3 1 159 ? 27.952  -101.774 44.273  1.000 59.72665  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   18219 C CG  . PHE A-3 1 159 ? 27.316  -102.599 45.355  1.000 70.24862  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   18220 C CD1 . PHE A-3 1 159 ? 27.175  -102.094 46.637  1.000 88.52270  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   18221 C CD2 . PHE A-3 1 159 ? 26.876  -103.886 45.095  1.000 67.73637  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   18222 C CE1 . PHE A-3 1 159 ? 26.595  -102.854 47.637  1.000 82.59035  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   18223 C CE2 . PHE A-3 1 159 ? 26.297  -104.653 46.092  1.000 72.81777  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   18224 C CZ  . PHE A-3 1 159 ? 26.157  -104.136 47.363  1.000 69.31276  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   18225 N N   . LYS A-3 1 160 ? 28.471  -98.613  43.436  1.000 61.98239  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-3 N   1 
+ATOM   18226 C CA  . LYS A-3 1 160 ? 29.441  -97.776  42.743  1.000 81.09214  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   18227 C C   . LYS A-3 1 160 ? 30.716  -97.761  43.570  1.000 75.67117  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-3 C   1 
+ATOM   18228 O O   . LYS A-3 1 160 ? 30.705  -97.321  44.725  1.000 79.95007  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-3 O   1 
+ATOM   18229 C CB  . LYS A-3 1 160 ? 28.913  -96.356  42.539  1.000 79.04802  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   18230 C CG  . LYS A-3 1 160 ? 29.853  -95.466  41.743  1.000 86.67218  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   18231 C CD  . LYS A-3 1 160 ? 30.090  -96.030  40.349  1.000 134.47692 ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   18232 C CE  . LYS A-3 1 160 ? 30.901  -95.074  39.485  1.000 131.25231 ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   18233 N NZ  . LYS A-3 1 160 ? 32.249  -94.789  40.054  1.000 79.87626  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   18234 N N   . VAL A-3 1 161 ? 31.805  -98.247  42.988  1.000 78.96101  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-3 N   1 
+ATOM   18235 C CA  . VAL A-3 1 161 ? 33.079  -98.365  43.683  1.000 67.83351  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   18236 C C   . VAL A-3 1 161 ? 33.923  -97.146  43.351  1.000 60.35572  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-3 C   1 
+ATOM   18237 O O   . VAL A-3 1 161 ? 34.185  -96.860  42.176  1.000 95.33005  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-3 O   1 
+ATOM   18238 C CB  . VAL A-3 1 161 ? 33.807  -99.663  43.302  1.000 56.23626  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   18239 C CG1 . VAL A-3 1 161 ? 35.229  -99.646  43.829  1.000 54.97344  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   18240 C CG2 . VAL A-3 1 161 ? 33.056  -100.860 43.845  1.000 60.33600  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   18241 N N   . ILE A-3 1 162 ? 34.340  -96.424  44.384  1.000 66.67574  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-3 N   1 
+ATOM   18242 C CA  . ILE A-3 1 162 ? 35.257  -95.299  44.246  1.000 65.13878  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   18243 C C   . ILE A-3 1 162 ? 36.611  -95.749  44.775  1.000 52.13720  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-3 C   1 
+ATOM   18244 O O   . ILE A-3 1 162 ? 36.756  -96.037  45.970  1.000 75.13775  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-3 O   1 
+ATOM   18245 C CB  . ILE A-3 1 162 ? 34.753  -94.056  44.991  1.000 71.96908  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   18246 C CG1 . ILE A-3 1 162 ? 33.479  -93.513  44.333  1.000 63.05683  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   18247 C CG2 . ILE A-3 1 162 ? 35.833  -92.985  45.032  1.000 51.10207  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   18248 C CD1 . ILE A-3 1 162 ? 32.950  -92.242  44.974  1.000 80.28431  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   18249 N N   . TYR A-3 1 163 ? 37.594  -95.836  43.887  1.000 67.20677  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-3 N   1 
+ATOM   18250 C CA  . TYR A-3 1 163 ? 38.951  -96.210  44.256  1.000 63.14774  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   18251 C C   . TYR A-3 1 163 ? 39.799  -94.949  44.328  1.000 64.98423  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-3 C   1 
+ATOM   18252 O O   . TYR A-3 1 163 ? 39.969  -94.255  43.321  1.000 84.10397  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-3 O   1 
+ATOM   18253 C CB  . TYR A-3 1 163 ? 39.542  -97.205  43.256  1.000 58.73370  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   18254 C CG  . TYR A-3 1 163 ? 40.939  -97.664  43.611  1.000 69.21295  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   18255 C CD1 . TYR A-3 1 163 ? 41.139  -98.749  44.453  1.000 72.04440  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   18256 C CD2 . TYR A-3 1 163 ? 42.057  -97.011  43.106  1.000 79.90052  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   18257 C CE1 . TYR A-3 1 163 ? 42.413  -99.173  44.783  1.000 74.75520  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   18258 C CE2 . TYR A-3 1 163 ? 43.334  -97.426  43.430  1.000 90.95477  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   18259 C CZ  . TYR A-3 1 163 ? 43.507  -98.507  44.268  1.000 99.80813  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   18260 O OH  . TYR A-3 1 163 ? 44.778  -98.923  44.592  1.000 103.11853 ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   18261 N N   . ILE A-3 1 164 ? 40.321  -94.654  45.513  1.000 91.27241  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-3 N   1 
+ATOM   18262 C CA  . ILE A-3 1 164 ? 41.148  -93.477  45.739  1.000 81.62808  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   18263 C C   . ILE A-3 1 164 ? 42.605  -93.902  45.625  1.000 87.89925  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-3 C   1 
+ATOM   18264 O O   . ILE A-3 1 164 ? 43.142  -94.568  46.517  1.000 76.61861  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-3 O   1 
+ATOM   18265 C CB  . ILE A-3 1 164 ? 40.854  -92.832  47.099  1.000 69.42098  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   18266 C CG1 . ILE A-3 1 164 ? 39.396  -92.373  47.162  1.000 92.99165  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   18267 C CG2 . ILE A-3 1 164 ? 41.790  -91.663  47.347  1.000 80.43164  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   18268 C CD1 . ILE A-3 1 164 ? 39.026  -91.692  48.461  1.000 98.68996  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   18269 N N   . ASN A-3 1 165 ? 43.241  -93.523  44.521  1.000 104.12783 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-3 N   1 
+ATOM   18270 C CA  . ASN A-3 1 165 ? 44.653  -93.812  44.331  1.000 93.55053  ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   18271 C C   . ASN A-3 1 165 ? 45.482  -93.026  45.345  1.000 100.74264 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-3 C   1 
+ATOM   18272 O O   . ASN A-3 1 165 ? 45.107  -91.910  45.718  1.000 97.19878  ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-3 O   1 
+ATOM   18273 C CB  . ASN A-3 1 165 ? 45.076  -93.448  42.907  1.000 118.21975 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   18274 C CG  . ASN A-3 1 165 ? 46.306  -94.203  42.447  1.000 131.08221 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   18275 O OD1 . ASN A-3 1 165 ? 46.414  -95.414  42.638  1.000 134.10177 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   18276 N ND2 . ASN A-3 1 165 ? 47.244  -93.488  41.837  1.000 147.11971 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   18277 N N   . PRO A-3 1 166 ? 46.597  -93.586  45.825  1.000 96.66767  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-3 N   1 
+ATOM   18278 C CA  . PRO A-3 1 166 ? 47.466  -92.805  46.723  1.000 95.53413  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-3 CA  1 
+ATOM   18279 C C   . PRO A-3 1 166 ? 47.906  -91.485  46.119  1.000 122.07450 ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-3 C   1 
+ATOM   18280 O O   . PRO A-3 1 166 ? 47.883  -90.452  46.800  1.000 119.29091 ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-3 O   1 
+ATOM   18281 C CB  . PRO A-3 1 166 ? 48.657  -93.744  46.959  1.000 78.17884  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-3 CB  1 
+ATOM   18282 C CG  . PRO A-3 1 166 ? 48.113  -95.110  46.723  1.000 88.50174  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-3 CG  1 
+ATOM   18283 C CD  . PRO A-3 1 166 ? 47.079  -94.967  45.648  1.000 86.99684  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-3 CD  1 
+ATOM   18284 N N   . LEU A-3 1 167 ? 48.310  -91.499  44.852  1.000 116.22421 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-3 N   1 
+ATOM   18285 C CA  . LEU A-3 1 167 ? 48.698  -90.301  44.121  1.000 117.94069 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   18286 C C   . LEU A-3 1 167 ? 47.567  -89.936  43.171  1.000 136.89181 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-3 C   1 
+ATOM   18287 O O   . LEU A-3 1 167 ? 47.128  -90.771  42.371  1.000 146.42172 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-3 O   1 
+ATOM   18288 C CB  . LEU A-3 1 167 ? 50.010  -90.519  43.365  1.000 126.62628 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   18289 C CG  . LEU A-3 1 167 ? 50.139  -91.737  42.442  1.000 146.44623 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   18290 C CD1 . LEU A-3 1 167 ? 49.965  -91.343  40.979  1.000 164.17385 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   18291 C CD2 . LEU A-3 1 167 ? 51.465  -92.458  42.654  1.000 133.56886 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   18292 N N   . VAL A-3 1 168 ? 47.075  -88.706  43.282  1.000 145.74365 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-3 N   1 
+ATOM   18293 C CA  . VAL A-3 1 168 ? 45.974  -88.228  42.456  1.000 160.19179 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   18294 C C   . VAL A-3 1 168 ? 46.203  -86.761  42.126  1.000 173.20501 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-3 C   1 
+ATOM   18295 O O   . VAL A-3 1 168 ? 46.687  -85.988  42.960  1.000 177.18257 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-3 O   1 
+ATOM   18296 C CB  . VAL A-3 1 168 ? 44.608  -88.423  43.151  1.000 161.10160 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   18297 C CG1 . VAL A-3 1 168 ? 44.148  -89.876  43.048  1.000 142.49650 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   18298 C CG2 . VAL A-3 1 168 ? 44.683  -87.989  44.605  1.000 134.20121 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   18299 N N   . ASP A-3 1 169 ? 45.862  -86.381  40.902  1.000 176.54129 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-3 N   1 
+ATOM   18300 C CA  . ASP A-3 1 169 ? 45.869  -84.981  40.507  1.000 193.88460 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   18301 C C   . ASP A-3 1 169 ? 44.471  -84.413  40.707  1.000 190.92735 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-3 C   1 
+ATOM   18302 O O   . ASP A-3 1 169 ? 43.489  -84.977  40.215  1.000 182.98406 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-3 O   1 
+ATOM   18303 C CB  . ASP A-3 1 169 ? 46.323  -84.827  39.055  1.000 205.84275 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   18304 C CG  . ASP A-3 1 169 ? 46.279  -83.386  38.576  1.000 210.66188 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   18305 O OD1 . ASP A-3 1 169 ? 45.169  -82.865  38.336  1.000 212.30969 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   18306 O OD2 . ASP A-3 1 169 ? 47.357  -82.768  38.446  1.000 206.92127 ? ? ? ? ? -1 159 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   18307 N N   . LEU A-3 1 170 ? 44.386  -83.301  41.440  1.000 191.86588 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-3 N   1 
+ATOM   18308 C CA  . LEU A-3 1 170 ? 43.082  -82.740  41.773  1.000 194.98850 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   18309 C C   . LEU A-3 1 170 ? 42.417  -82.115  40.553  1.000 203.36508 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-3 C   1 
+ATOM   18310 O O   . LEU A-3 1 170 ? 41.196  -82.217  40.388  1.000 209.28203 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-3 O   1 
+ATOM   18311 C CB  . LEU A-3 1 170 ? 43.225  -81.715  42.898  1.000 183.98033 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   18312 C CG  . LEU A-3 1 170 ? 41.935  -81.172  43.519  1.000 169.73154 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   18313 C CD1 . LEU A-3 1 170 ? 42.154  -80.877  44.981  1.000 166.91910 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   18314 C CD2 . LEU A-3 1 170 ? 41.469  -79.917  42.812  1.000 170.77321 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   18315 N N   . ASP A-3 1 171 ? 43.198  -81.456  39.695  1.000 212.87626 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-3 N   1 
+ATOM   18316 C CA  . ASP A-3 1 171 ? 42.620  -80.790  38.532  1.000 217.96845 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   18317 C C   . ASP A-3 1 171 ? 42.012  -81.786  37.552  1.000 212.18180 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-3 C   1 
+ATOM   18318 O O   . ASP A-3 1 171 ? 41.025  -81.466  36.880  1.000 203.59544 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-3 O   1 
+ATOM   18319 C CB  . ASP A-3 1 171 ? 43.681  -79.939  37.835  1.000 217.34359 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   18320 C CG  . ASP A-3 1 171 ? 44.030  -78.687  38.617  1.000 219.76048 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   18321 O OD1 . ASP A-3 1 171 ? 43.107  -77.915  38.948  1.000 217.88477 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   18322 O OD2 . ASP A-3 1 171 ? 45.227  -78.478  38.906  1.000 225.02009 ? ? ? ? ? -1 161 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   18323 N N   . LYS A-3 1 172 ? 42.576  -82.992  37.460  1.000 211.50453 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-3 N   1 
+ATOM   18324 C CA  . LYS A-3 1 172 ? 42.051  -83.983  36.526  1.000 203.84289 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   18325 C C   . LYS A-3 1 172 ? 40.736  -84.570  37.027  1.000 199.47307 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-3 C   1 
+ATOM   18326 O O   . LYS A-3 1 172 ? 39.776  -84.709  36.260  1.000 193.33345 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-3 O   1 
+ATOM   18327 C CB  . LYS A-3 1 172 ? 43.085  -85.083  36.292  1.000 188.72371 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   18328 C CG  . LYS A-3 1 172 ? 44.332  -84.606  35.566  1.000 186.04278 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   18329 C CD  . LYS A-3 1 172 ? 45.282  -85.754  35.277  1.000 188.89919 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   18330 C CE  . LYS A-3 1 172 ? 46.501  -85.277  34.503  1.000 193.62658 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   18331 N NZ  . LYS A-3 1 172 ? 47.440  -86.393  34.206  1.000 193.38009 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   18332 N N   . LEU A-3 1 173 ? 40.674  -84.925  38.314  1.000 205.19356 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-3 N   1 
+ATOM   18333 C CA  . LEU A-3 1 173 ? 39.429  -85.446  38.868  1.000 216.05671 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   18334 C C   . LEU A-3 1 173 ? 38.351  -84.372  38.924  1.000 218.68027 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-3 C   1 
+ATOM   18335 O O   . LEU A-3 1 173 ? 37.159  -84.686  38.821  1.000 214.70155 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-3 O   1 
+ATOM   18336 C CB  . LEU A-3 1 173 ? 39.674  -86.045  40.257  1.000 208.50296 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   18337 C CG  . LEU A-3 1 173 ? 40.200  -85.160  41.394  1.000 195.89909 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   18338 C CD1 . LEU A-3 1 173 ? 39.065  -84.515  42.183  1.000 188.08529 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   18339 C CD2 . LEU A-3 1 173 ? 41.105  -85.962  42.318  1.000 185.43865 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   18340 N N   . PHE A-3 1 174 ? 38.746  -83.107  39.087  1.000 221.17727 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-3 N   1 
+ATOM   18341 C CA  . PHE A-3 1 174 ? 37.776  -82.018  39.064  1.000 219.55191 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   18342 C C   . PHE A-3 1 174 ? 37.136  -81.866  37.691  1.000 219.29045 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-3 C   1 
+ATOM   18343 O O   . PHE A-3 1 174 ? 35.964  -81.483  37.595  1.000 222.12603 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-3 O   1 
+ATOM   18344 C CB  . PHE A-3 1 174 ? 38.447  -80.711  39.489  1.000 214.06159 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   18345 C CG  . PHE A-3 1 174 ? 37.590  -79.495  39.285  1.000 213.89494 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   18346 C CD1 . PHE A-3 1 174 ? 36.626  -79.145  40.216  1.000 207.48597 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   18347 C CD2 . PHE A-3 1 174 ? 37.751  -78.699  38.163  1.000 221.97824 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   18348 C CE1 . PHE A-3 1 174 ? 35.837  -78.026  40.030  1.000 220.63356 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   18349 C CE2 . PHE A-3 1 174 ? 36.964  -77.583  37.971  1.000 226.47595 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   18350 C CZ  . PHE A-3 1 174 ? 36.007  -77.243  38.906  1.000 228.59460 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   18351 N N   . ALA A-3 1 175 ? 37.882  -82.157  36.623  1.000 209.68361 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A-3 N   1 
+ATOM   18352 C CA  . ALA A-3 1 175 ? 37.308  -82.087  35.284  1.000 205.94634 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A-3 CA  1 
+ATOM   18353 C C   . ALA A-3 1 175 ? 36.239  -83.150  35.076  1.000 200.27294 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A-3 C   1 
+ATOM   18354 O O   . ALA A-3 1 175 ? 35.365  -82.989  34.217  1.000 190.55285 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A-3 O   1 
+ATOM   18355 C CB  . ALA A-3 1 175 ? 38.408  -82.224  34.231  1.000 201.48912 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A-3 CB  1 
+ATOM   18356 N N   . GLN A-3 1 176 ? 36.292  -84.240  35.843  1.000 206.99084 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-3 N   1 
+ATOM   18357 C CA  . GLN A-3 1 176 ? 35.266  -85.269  35.735  1.000 202.61599 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-3 CA  1 
+ATOM   18358 C C   . GLN A-3 1 176 ? 33.991  -84.875  36.466  1.000 204.26426 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-3 C   1 
+ATOM   18359 O O   . GLN A-3 1 176 ? 32.896  -85.278  36.057  1.000 195.21565 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-3 O   1 
+ATOM   18360 C CB  . GLN A-3 1 176 ? 35.788  -86.597  36.288  1.000 202.61915 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-3 CB  1 
+ATOM   18361 C CG  . GLN A-3 1 176 ? 37.192  -86.969  35.838  1.000 205.15098 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-3 CG  1 
+ATOM   18362 C CD  . GLN A-3 1 176 ? 37.673  -88.264  36.466  1.000 208.89142 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-3 CD  1 
+ATOM   18363 O OE1 . GLN A-3 1 176 ? 36.875  -89.150  36.775  1.000 203.80176 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-3 OE1 1 
+ATOM   18364 N NE2 . GLN A-3 1 176 ? 38.981  -88.376  36.668  1.000 205.21436 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-3 NE2 1 
+ATOM   18365 N N   . ASN A-3 1 177 ? 34.108  -84.085  37.532  1.000 217.37890 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-3 N   1 
+ATOM   18366 C CA  . ASN A-3 1 177 ? 32.971  -83.739  38.371  1.000 226.95050 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   18367 C C   . ASN A-3 1 177 ? 32.387  -82.367  38.066  1.000 219.10047 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-3 C   1 
+ATOM   18368 O O   . ASN A-3 1 177 ? 31.356  -82.012  38.647  1.000 211.05324 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-3 O   1 
+ATOM   18369 C CB  . ASN A-3 1 177 ? 33.375  -83.801  39.848  1.000 221.81975 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   18370 C CG  . ASN A-3 1 177 ? 34.245  -84.999  40.155  1.000 218.72746 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   18371 O OD1 . ASN A-3 1 177 ? 33.784  -86.139  40.115  1.000 217.80400 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   18372 N ND2 . ASN A-3 1 177 ? 35.512  -84.748  40.461  1.000 228.51018 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   18373 N N   . LYS A-3 1 178 ? 33.011  -81.593  37.178  1.000 213.88457 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-3 N   1 
+ATOM   18374 C CA  . LYS A-3 1 178 ? 32.529  -80.242  36.917  1.000 208.99883 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   18375 C C   . LYS A-3 1 178 ? 31.170  -80.246  36.230  1.000 199.63788 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-3 C   1 
+ATOM   18376 O O   . LYS A-3 1 178 ? 30.347  -79.362  36.491  1.000 190.42328 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-3 O   1 
+ATOM   18377 C CB  . LYS A-3 1 178 ? 33.552  -79.478  36.075  1.000 203.82405 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   18378 C CG  . LYS A-3 1 178 ? 33.909  -80.159  34.762  1.000 200.06712 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   18379 C CD  . LYS A-3 1 178 ? 34.940  -79.367  33.974  1.000 199.75523 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   18380 C CE  . LYS A-3 1 178 ? 35.313  -80.093  32.691  1.000 202.64347 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   18381 N NZ  . LYS A-3 1 178 ? 36.317  -79.353  31.879  1.000 208.94577 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   18382 N N   . LYS A-3 1 179 ? 30.910  -81.239  35.377  1.000 199.80458 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-3 N   1 
+ATOM   18383 C CA  . LYS A-3 1 179 ? 29.734  -81.187  34.515  1.000 199.89831 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   18384 C C   . LYS A-3 1 179 ? 28.441  -81.257  35.317  1.000 208.53850 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-3 C   1 
+ATOM   18385 O O   . LYS A-3 1 179 ? 27.501  -80.499  35.053  1.000 201.38416 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-3 O   1 
+ATOM   18386 C CB  . LYS A-3 1 179 ? 29.794  -82.317  33.491  1.000 186.25558 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   18387 C CG  . LYS A-3 1 179 ? 30.799  -82.087  32.373  1.000 188.19336 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   18388 C CD  . LYS A-3 1 179 ? 30.283  -81.054  31.383  1.000 193.95234 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   18389 C CE  . LYS A-3 1 179 ? 31.319  -80.738  30.314  1.000 191.19271 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   18390 N NZ  . LYS A-3 1 179 ? 32.520  -80.071  30.886  1.000 191.30806 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   18391 N N   . TYR A-3 1 180 ? 28.372  -82.151  36.301  1.000 211.00047 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-3 N   1 
+ATOM   18392 C CA  . TYR A-3 1 180 ? 27.118  -82.384  37.004  1.000 210.52597 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   18393 C C   . TYR A-3 1 180 ? 26.932  -81.478  38.212  1.000 213.63456 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-3 C   1 
+ATOM   18394 O O   . TYR A-3 1 180 ? 25.790  -81.217  38.605  1.000 223.04730 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-3 O   1 
+ATOM   18395 C CB  . TYR A-3 1 180 ? 27.032  -83.848  37.440  1.000 204.72077 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   18396 C CG  . TYR A-3 1 180 ? 25.625  -84.316  37.748  1.000 202.04702 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   18397 C CD1 . TYR A-3 1 180 ? 25.103  -84.220  39.033  1.000 182.25145 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   18398 C CD2 . TYR A-3 1 180 ? 24.819  -84.859  36.752  1.000 191.68858 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   18399 C CE1 . TYR A-3 1 180 ? 23.822  -84.650  39.316  1.000 184.81663 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   18400 C CE2 . TYR A-3 1 180 ? 23.538  -85.291  37.028  1.000 174.66311 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   18401 C CZ  . TYR A-3 1 180 ? 23.045  -85.184  38.309  1.000 189.52199 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   18402 O OH  . TYR A-3 1 180 ? 21.768  -85.616  38.581  1.000 190.28800 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   18403 N N   . ILE A-3 1 181 ? 28.017  -80.995  38.808  1.000 205.30352 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-3 N   1 
+ATOM   18404 C CA  . ILE A-3 1 181 ? 27.922  -80.137  39.984  1.000 212.88296 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   18405 C C   . ILE A-3 1 181 ? 27.156  -78.858  39.672  1.000 218.19012 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-3 C   1 
+ATOM   18406 O O   . ILE A-3 1 181 ? 26.160  -78.548  40.326  1.000 233.34438 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-3 O   1 
+ATOM   18407 C CB  . ILE A-3 1 181 ? 29.312  -79.808  40.538  1.000 215.14625 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   18408 C CG1 . ILE A-3 1 181 ? 29.893  -81.022  41.260  1.000 213.05611 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   18409 C CG2 . ILE A-3 1 181 ? 29.240  -78.611  41.472  1.000 211.23249 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   18410 C CD1 . ILE A-3 1 181 ? 31.282  -80.796  41.796  1.000 199.30396 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   18411 N N   . ASP A-3 1 191 ? 21.981  -65.702  37.754  1.000 198.22442 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-3 N   1 
+ATOM   18412 C CA  . ASP A-3 1 191 ? 22.109  -67.085  37.308  1.000 210.84561 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   18413 C C   . ASP A-3 1 191 ? 22.154  -67.159  35.785  1.000 215.94710 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-3 C   1 
+ATOM   18414 O O   . ASP A-3 1 191 ? 23.214  -67.001  35.179  1.000 209.28801 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-3 O   1 
+ATOM   18415 C CB  . ASP A-3 1 191 ? 20.953  -67.931  37.846  1.000 212.74255 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   18416 C CG  . ASP A-3 1 191 ? 21.171  -69.418  37.638  1.000 217.29633 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   18417 O OD1 . ASP A-3 1 191 ? 22.005  -69.787  36.784  1.000 224.38958 ? ? ? ? ? -1 181 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   18418 O OD2 . ASP A-3 1 191 ? 20.505  -70.218  38.328  1.000 209.80625 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   18419 N N   . GLU A-3 1 192 ? 20.993  -67.401  35.171  1.000 226.82433 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-3 N   1 
+ATOM   18420 C CA  . GLU A-3 1 192 ? 20.927  -67.482  33.715  1.000 225.66371 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   18421 C C   . GLU A-3 1 192 ? 21.147  -66.113  33.082  1.000 224.45009 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-3 C   1 
+ATOM   18422 O O   . GLU A-3 1 192 ? 21.909  -65.978  32.118  1.000 218.26414 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-3 O   1 
+ATOM   18423 C CB  . GLU A-3 1 192 ? 19.585  -68.071  33.277  1.000 218.53712 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   18424 C CG  . GLU A-3 1 192 ? 19.310  -69.478  33.792  1.000 212.76111 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   18425 C CD  . GLU A-3 1 192 ? 18.791  -69.492  35.218  1.000 208.51128 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   18426 O OE1 . GLU A-3 1 192 ? 18.438  -68.411  35.735  1.000 208.80682 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   18427 O OE2 . GLU A-3 1 192 ? 18.736  -70.584  35.822  1.000 205.48588 ? ? ? ? ? -1 182 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   18428 N N   . GLY A-3 1 193 ? 20.480  -65.084  33.611  1.000 231.89727 ? ? ? ? ? ?  183 GLY A-3 N   1 
+ATOM   18429 C CA  . GLY A-3 1 193 ? 20.732  -63.733  33.141  1.000 233.64373 ? ? ? ? ? ?  183 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   18430 C C   . GLY A-3 1 193 ? 22.152  -63.277  33.410  1.000 235.00922 ? ? ? ? ? ?  183 GLY A-3 C   1 
+ATOM   18431 O O   . GLY A-3 1 193 ? 22.689  -62.439  32.680  1.000 241.79368 ? ? ? ? ? ?  183 GLY A-3 O   1 
+ATOM   18432 N N   . ILE A-3 1 194 ? 22.776  -63.816  34.457  1.000 232.50887 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-3 N   1 
+ATOM   18433 C CA  . ILE A-3 1 194 ? 24.188  -63.548  34.706  1.000 230.49332 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   18434 C C   . ILE A-3 1 194 ? 25.058  -64.340  33.737  1.000 225.48703 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-3 C   1 
+ATOM   18435 O O   . ILE A-3 1 194 ? 26.032  -63.813  33.189  1.000 215.82652 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-3 O   1 
+ATOM   18436 C CB  . ILE A-3 1 194 ? 24.537  -63.856  36.176  1.000 219.68781 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   18437 C CG1 . ILE A-3 1 194 ? 24.226  -62.654  37.076  1.000 207.96786 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   18438 C CG2 . ILE A-3 1 194 ? 25.998  -64.266  36.316  1.000 213.86091 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   18439 C CD1 . ILE A-3 1 194 ? 22.749  -62.425  37.337  1.000 196.70283 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   18440 N N   . LEU A-3 1 195 ? 24.712  -65.609  33.500  1.000 223.05423 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-3 N   1 
+ATOM   18441 C CA  . LEU A-3 1 195 ? 25.476  -66.429  32.565  1.000 216.53715 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   18442 C C   . LEU A-3 1 195 ? 25.403  -65.880  31.147  1.000 219.50900 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-3 C   1 
+ATOM   18443 O O   . LEU A-3 1 195 ? 26.358  -66.026  30.375  1.000 211.31526 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-3 O   1 
+ATOM   18444 C CB  . LEU A-3 1 195 ? 24.972  -67.874  32.610  1.000 200.99266 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   18445 C CG  . LEU A-3 1 195 ? 25.715  -68.961  31.826  1.000 193.40314 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   18446 C CD1 . LEU A-3 1 195 ? 25.632  -70.280  32.573  1.000 166.09530 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   18447 C CD2 . LEU A-3 1 195 ? 25.154  -69.122  30.419  1.000 192.11925 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   18448 N N   . ASN A-3 1 196 ? 24.283  -65.249  30.786  1.000 225.75103 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-3 N   1 
+ATOM   18449 C CA  . ASN A-3 1 196 ? 24.148  -64.696  29.442  1.000 227.43340 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   18450 C C   . ASN A-3 1 196 ? 25.092  -63.518  29.234  1.000 229.53124 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-3 C   1 
+ATOM   18451 O O   . ASN A-3 1 196 ? 25.617  -63.325  28.131  1.000 227.48097 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-3 O   1 
+ATOM   18452 C CB  . ASN A-3 1 196 ? 22.699  -64.280  29.190  1.000 228.09359 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   18453 C CG  . ASN A-3 1 196 ? 22.169  -64.784  27.861  1.000 217.55440 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   18454 O OD1 . ASN A-3 1 196 ? 22.917  -64.925  26.894  1.000 214.76550 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   18455 N ND2 . ASN A-3 1 196 ? 20.871  -65.062  27.810  1.000 210.91504 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   18456 N N   . ASN A-3 1 197 ? 25.323  -62.722  30.281  1.000 229.85177 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-3 N   1 
+ATOM   18457 C CA  . ASN A-3 1 197 ? 26.263  -61.612  30.168  1.000 233.86946 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   18458 C C   . ASN A-3 1 197 ? 27.699  -62.118  30.090  1.000 228.38483 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-3 C   1 
+ATOM   18459 O O   . ASN A-3 1 197 ? 28.530  -61.537  29.384  1.000 216.14721 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-3 O   1 
+ATOM   18460 C CB  . ASN A-3 1 197 ? 26.087  -60.652  31.346  1.000 221.89159 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   18461 C CG  . ASN A-3 1 197 ? 26.577  -59.247  31.037  1.000 216.49342 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   18462 O OD1 . ASN A-3 1 197 ? 27.503  -59.056  30.250  1.000 224.15092 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   18463 N ND2 . ASN A-3 1 197 ? 25.950  -58.255  31.658  1.000 195.26655 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   18464 N N   . ILE A-3 1 198 ? 28.007  -63.201  30.808  1.000 227.23958 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-3 N   1 
+ATOM   18465 C CA  . ILE A-3 1 198 ? 29.330  -63.808  30.702  1.000 222.91327 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   18466 C C   . ILE A-3 1 198 ? 29.528  -64.418  29.321  1.000 212.58670 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-3 C   1 
+ATOM   18467 O O   . ILE A-3 1 198 ? 30.643  -64.412  28.784  1.000 205.04893 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-3 O   1 
+ATOM   18468 C CB  . ILE A-3 1 198 ? 29.527  -64.860  31.810  1.000 225.41620 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   18469 C CG1 . ILE A-3 1 198 ? 29.164  -64.279  33.176  1.000 207.93151 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   18470 C CG2 . ILE A-3 1 198 ? 30.963  -65.364  31.824  1.000 218.06725 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   18471 C CD1 . ILE A-3 1 198 ? 29.152  -65.308  34.287  1.000 189.28754 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   18472 N N   . LYS A-3 1 199 ? 28.459  -64.946  28.721  1.000 212.73417 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-3 N   1 
+ATOM   18473 C CA  . LYS A-3 1 199 ? 28.574  -65.591  27.417  1.000 202.74990 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   18474 C C   . LYS A-3 1 199 ? 28.833  -64.570  26.316  1.000 202.63861 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-3 C   1 
+ATOM   18475 O O   . LYS A-3 1 199 ? 29.734  -64.749  25.488  1.000 200.27012 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-3 O   1 
+ATOM   18476 C CB  . LYS A-3 1 199 ? 27.308  -66.394  27.121  1.000 186.61987 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   18477 C CG  . LYS A-3 1 199 ? 27.321  -67.103  25.779  1.000 175.44155 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   18478 C CD  . LYS A-3 1 199 ? 25.963  -67.706  25.470  1.000 180.92822 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   18479 C CE  . LYS A-3 1 199 ? 25.992  -68.493  24.172  1.000 155.89669 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   18480 N NZ  . LYS A-3 1 199 ? 26.920  -69.654  24.258  1.000 156.06611 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   18481 N N   . SER A-3 1 200 ? 28.041  -63.494  26.283  1.000 208.18798 ? ? ? ? ? ?  190 SER A-3 N   1 
+ATOM   18482 C CA  . SER A-3 1 200 ? 28.253  -62.447  25.288  1.000 211.89543 ? ? ? ? ? ?  190 SER A-3 CA  1 
+ATOM   18483 C C   . SER A-3 1 200 ? 29.610  -61.783  25.474  1.000 212.67718 ? ? ? ? ? ?  190 SER A-3 C   1 
+ATOM   18484 O O   . SER A-3 1 200 ? 30.295  -61.460  24.496  1.000 209.54740 ? ? ? ? ? ?  190 SER A-3 O   1 
+ATOM   18485 C CB  . SER A-3 1 200 ? 27.133  -61.410  25.374  1.000 211.68748 ? ? ? ? ? ?  190 SER A-3 CB  1 
+ATOM   18486 O OG  . SER A-3 1 200 ? 25.860  -62.033  25.393  1.000 214.15117 ? ? ? ? ? ?  190 SER A-3 OG  1 
+ATOM   18487 N N   . LEU A-3 1 201 ? 30.013  -61.570  26.729  1.000 209.38452 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-3 N   1 
+ATOM   18488 C CA  . LEU A-3 1 201 ? 31.331  -61.015  27.010  1.000 204.65024 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   18489 C C   . LEU A-3 1 201 ? 32.440  -61.953  26.552  1.000 203.97624 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-3 C   1 
+ATOM   18490 O O   . LEU A-3 1 201 ? 33.523  -61.494  26.169  1.000 196.12736 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-3 O   1 
+ATOM   18491 C CB  . LEU A-3 1 201 ? 31.445  -60.716  28.506  1.000 194.23182 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   18492 C CG  . LEU A-3 1 201 ? 32.777  -60.312  29.133  1.000 183.35423 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   18493 C CD1 . LEU A-3 1 201 ? 32.526  -59.386  30.305  1.000 174.76754 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   18494 C CD2 . LEU A-3 1 201 ? 33.546  -61.533  29.597  1.000 177.84365 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   18495 N N   . THR A-3 1 202 ? 32.195  -63.265  26.593  1.000 206.57558 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-3 N   1 
+ATOM   18496 C CA  . THR A-3 1 202 ? 33.182  -64.219  26.099  1.000 193.83969 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-3 CA  1 
+ATOM   18497 C C   . THR A-3 1 202 ? 33.413  -64.039  24.604  1.000 189.20585 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-3 C   1 
+ATOM   18498 O O   . THR A-3 1 202 ? 34.550  -64.126  24.126  1.000 179.85360 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-3 O   1 
+ATOM   18499 C CB  . THR A-3 1 202 ? 32.729  -65.646  26.408  1.000 187.30445 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-3 CB  1 
+ATOM   18500 O OG1 . THR A-3 1 202 ? 32.618  -65.819  27.826  1.000 192.82834 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-3 OG1 1 
+ATOM   18501 C CG2 . THR A-3 1 202 ? 33.720  -66.653  25.859  1.000 181.08257 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-3 CG2 1 
+ATOM   18502 N N   . ASP A-3 1 203 ? 32.342  -63.780  23.849  1.000 195.20713 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-3 N   1 
+ATOM   18503 C CA  . ASP A-3 1 203 ? 32.491  -63.472  22.432  1.000 194.97875 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   18504 C C   . ASP A-3 1 203 ? 33.134  -62.108  22.225  1.000 198.81054 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-3 C   1 
+ATOM   18505 O O   . ASP A-3 1 203 ? 33.772  -61.874  21.192  1.000 200.56143 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-3 O   1 
+ATOM   18506 C CB  . ASP A-3 1 203 ? 31.129  -63.527  21.740  1.000 193.44633 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   18507 C CG  . ASP A-3 1 203 ? 30.311  -64.732  22.159  1.000 194.10884 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   18508 O OD1 . ASP A-3 1 203 ? 30.900  -65.816  22.351  1.000 192.86379 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   18509 O OD2 . ASP A-3 1 203 ? 29.078  -64.593  22.302  1.000 201.22904 ? ? ? ? ? -1 193 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   18510 N N   . GLN A-3 1 204 ? 32.974  -61.199  23.191  1.000 198.62175 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-3 N   1 
+ATOM   18511 C CA  . GLN A-3 1 204 ? 33.620  -59.894  23.104  1.000 203.11581 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-3 CA  1 
+ATOM   18512 C C   . GLN A-3 1 204 ? 35.137  -60.020  23.161  1.000 202.75959 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-3 C   1 
+ATOM   18513 O O   . GLN A-3 1 204 ? 35.853  -59.136  22.677  1.000 204.26916 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-3 O   1 
+ATOM   18514 C CB  . GLN A-3 1 204 ? 33.108  -58.987  24.226  1.000 201.72392 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-3 CB  1 
+ATOM   18515 C CG  . GLN A-3 1 204 ? 33.546  -57.535  24.131  1.000 197.22897 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-3 CG  1 
+ATOM   18516 C CD  . GLN A-3 1 204 ? 32.977  -56.686  25.252  1.000 189.66183 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-3 CD  1 
+ATOM   18517 O OE1 . GLN A-3 1 204 ? 32.197  -57.167  26.074  1.000 179.77384 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-3 OE1 1 
+ATOM   18518 N NE2 . GLN A-3 1 204 ? 33.368  -55.418  25.292  1.000 187.02824 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-3 NE2 1 
+ATOM   18519 N N   . VAL A-3 1 205 ? 35.642  -61.110  23.745  1.000 198.56978 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-3 N   1 
+ATOM   18520 C CA  . VAL A-3 1 205 ? 37.082  -61.359  23.751  1.000 193.24910 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   18521 C C   . VAL A-3 1 205 ? 37.591  -61.544  22.329  1.000 183.76420 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-3 C   1 
+ATOM   18522 O O   . VAL A-3 1 205 ? 38.556  -60.898  21.903  1.000 181.62730 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-3 O   1 
+ATOM   18523 C CB  . VAL A-3 1 205 ? 37.412  -62.587  24.618  1.000 179.41325 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   18524 C CG1 . VAL A-3 1 205 ? 38.915  -62.828  24.644  1.000 175.55932 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   18525 C CG2 . VAL A-3 1 205 ? 36.863  -62.422  26.022  1.000 168.17802 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   18526 N N   . ASN A-3 1 206 ? 36.941  -62.432  21.573  1.000 182.91438 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-3 N   1 
+ATOM   18527 C CA  . ASN A-3 1 206 ? 37.442  -62.812  20.257  1.000 193.35142 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   18528 C C   . ASN A-3 1 206 ? 37.429  -61.636  19.289  1.000 199.30537 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-3 C   1 
+ATOM   18529 O O   . ASN A-3 1 206 ? 38.322  -61.512  18.442  1.000 195.44894 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-3 O   1 
+ATOM   18530 C CB  . ASN A-3 1 206 ? 36.615  -63.974  19.708  1.000 193.23902 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   18531 C CG  . ASN A-3 1 206 ? 36.637  -65.182  20.621  1.000 182.31144 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   18532 O OD1 . ASN A-3 1 206 ? 37.701  -65.627  21.051  1.000 164.55711 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   18533 N ND2 . ASN A-3 1 206 ? 35.460  -65.713  20.932  1.000 177.62431 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   18534 N N   . GLN A-3 1 207 ? 36.426  -60.763  19.395  1.000 200.16742 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-3 N   1 
+ATOM   18535 C CA  . GLN A-3 1 207 ? 36.378  -59.599  18.515  1.000 202.90834 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-3 CA  1 
+ATOM   18536 C C   . GLN A-3 1 207 ? 37.531  -58.646  18.802  1.000 204.54750 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-3 C   1 
+ATOM   18537 O O   . GLN A-3 1 207 ? 38.066  -58.015  17.882  1.000 197.52176 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-3 O   1 
+ATOM   18538 C CB  . GLN A-3 1 207 ? 35.037  -58.881  18.663  1.000 202.00502 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-3 CB  1 
+ATOM   18539 C CG  . GLN A-3 1 207 ? 34.807  -57.777  17.640  1.000 196.91232 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-3 CG  1 
+ATOM   18540 C CD  . GLN A-3 1 207 ? 34.671  -58.310  16.226  1.000 193.35815 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-3 CD  1 
+ATOM   18541 O OE1 . GLN A-3 1 207 ? 33.913  -59.247  15.974  1.000 195.98997 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-3 OE1 1 
+ATOM   18542 N NE2 . GLN A-3 1 207 ? 35.409  -57.716  15.295  1.000 179.17577 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-3 NE2 1 
+ATOM   18543 N N   . GLN A-3 1 208 ? 37.931  -58.533  20.071  1.000 209.32481 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-3 N   1 
+ATOM   18544 C CA  . GLN A-3 1 208 ? 39.026  -57.642  20.436  1.000 210.55477 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-3 CA  1 
+ATOM   18545 C C   . GLN A-3 1 208 ? 40.388  -58.274  20.193  1.000 207.90263 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-3 C   1 
+ATOM   18546 O O   . GLN A-3 1 208 ? 41.373  -57.554  19.993  1.000 208.62401 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-3 O   1 
+ATOM   18547 C CB  . GLN A-3 1 208 ? 38.897  -57.219  21.900  1.000 206.01833 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-3 CB  1 
+ATOM   18548 C CG  . GLN A-3 1 208 ? 37.811  -56.197  22.159  1.000 203.09779 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-3 CG  1 
+ATOM   18549 C CD  . GLN A-3 1 208 ? 38.184  -54.813  21.667  1.000 214.11478 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-3 CD  1 
+ATOM   18550 O OE1 . GLN A-3 1 208 ? 39.353  -54.526  21.404  1.000 216.27051 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-3 OE1 1 
+ATOM   18551 N NE2 . GLN A-3 1 208 ? 37.189  -53.945  21.543  1.000 220.82426 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-3 NE2 1 
+ATOM   18552 N N   . ILE A-3 1 209 ? 40.467  -59.605  20.214  1.000 204.42190 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-3 N   1 
+ATOM   18553 C CA  . ILE A-3 1 209 ? 41.727  -60.271  19.901  1.000 197.48715 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   18554 C C   . ILE A-3 1 209 ? 42.120  -60.035  18.450  1.000 196.43747 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-3 C   1 
+ATOM   18555 O O   . ILE A-3 1 209 ? 43.283  -59.732  18.162  1.000 199.59963 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-3 O   1 
+ATOM   18556 C CB  . ILE A-3 1 209 ? 41.650  -61.773  20.219  1.000 191.61660 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   18557 C CG1 . ILE A-3 1 209 ? 41.525  -61.984  21.723  1.000 179.89424 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   18558 C CG2 . ILE A-3 1 209 ? 42.866  -62.494  19.675  1.000 185.82200 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   18559 C CD1 . ILE A-3 1 209 ? 41.514  -63.427  22.145  1.000 163.94463 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   18560 N N   . GLY A-3 1 210 ? 41.167  -60.184  17.521  1.000 193.93081 ? ? ? ? ? ?  200 GLY A-3 N   1 
+ATOM   18561 C CA  . GLY A-3 1 210 ? 41.487  -60.017  16.120  1.000 195.10158 ? ? ? ? ? ?  200 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   18562 C C   . GLY A-3 1 210 ? 41.817  -58.592  15.761  1.000 211.19999 ? ? ? ? ? ?  200 GLY A-3 C   1 
+ATOM   18563 O O   . GLY A-3 1 210 ? 42.520  -58.348  14.775  1.000 213.65634 ? ? ? ? ? ?  200 GLY A-3 O   1 
+ATOM   18564 N N   . GLU A-3 1 211 ? 41.331  -57.645  16.556  1.000 212.04601 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-3 N   1 
+ATOM   18565 C CA  . GLU A-3 1 211 ? 41.556  -56.257  16.306  1.000 213.00285 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   18566 C C   . GLU A-3 1 211 ? 43.010  -55.944  16.620  1.000 208.75860 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-3 C   1 
+ATOM   18567 O O   . GLU A-3 1 211 ? 43.545  -54.930  16.160  1.000 216.36637 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-3 O   1 
+ATOM   18568 C CB  . GLU A-3 1 211 ? 40.609  -55.399  17.132  1.000 211.23931 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   18569 C CG  . GLU A-3 1 211 ? 39.199  -55.255  16.554  1.000 201.12330 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   18570 C CD  . GLU A-3 1 211 ? 39.094  -54.182  15.477  1.000 197.94937 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   18571 O OE1 . GLU A-3 1 211 ? 40.083  -53.960  14.745  1.000 194.43857 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   18572 O OE2 . GLU A-3 1 211 ? 38.023  -53.548  15.370  1.000 195.07728 ? ? ? ? ? -1 201 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   18573 N N   . LYS A-3 1 216 ? 46.605  -59.279  14.063  1.000 210.80277 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-3 N   1 
+ATOM   18574 C CA  . LYS A-3 1 216 ? 45.960  -58.955  12.797  1.000 215.62998 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   18575 C C   . LYS A-3 1 216 ? 46.936  -59.158  11.645  1.000 221.95247 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-3 C   1 
+ATOM   18576 O O   . LYS A-3 1 216 ? 46.536  -59.451  10.518  1.000 228.94122 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-3 O   1 
+ATOM   18577 C CB  . LYS A-3 1 216 ? 45.434  -57.516  12.813  1.000 210.58717 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   18578 C CG  . LYS A-3 1 216 ? 44.130  -57.320  12.058  1.000 215.02195 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   18579 C CD  . LYS A-3 1 216 ? 43.484  -55.991  12.419  1.000 215.31034 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   18580 C CE  . LYS A-3 1 216 ? 42.066  -55.896  11.878  1.000 212.04427 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   18581 N NZ  . LYS A-3 1 216 ? 41.378  -54.661  12.347  1.000 195.88733 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   18582 N N   . GLY A-3 1 217 ? 48.228  -58.999  11.941  1.000 219.50918 ? ? ? ? ? ?  207 GLY A-3 N   1 
+ATOM   18583 C CA  . GLY A-3 1 217 ? 49.243  -59.212  10.927  1.000 212.85215 ? ? ? ? ? ?  207 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   18584 C C   . GLY A-3 1 217 ? 49.575  -60.668  10.698  1.000 212.16669 ? ? ? ? ? ?  207 GLY A-3 C   1 
+ATOM   18585 O O   . GLY A-3 1 217 ? 50.068  -61.029  9.626   1.000 213.89103 ? ? ? ? ? ?  207 GLY A-3 O   1 
+ATOM   18586 N N   . PHE A-3 1 218 ? 49.313  -61.523  11.686  1.000 202.45252 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-3 N   1 
+ATOM   18587 C CA  . PHE A-3 1 218 ? 49.622  -62.940  11.541  1.000 195.62449 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   18588 C C   . PHE A-3 1 218 ? 48.519  -63.697  10.816  1.000 205.76847 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-3 C   1 
+ATOM   18589 O O   . PHE A-3 1 218 ? 48.808  -64.651  10.086  1.000 201.25758 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-3 O   1 
+ATOM   18590 C CB  . PHE A-3 1 218 ? 49.877  -63.565  12.913  1.000 178.10644 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   18591 C CG  . PHE A-3 1 218 ? 50.040  -65.057  12.881  1.000 183.01831 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   18592 C CD1 . PHE A-3 1 218 ? 51.033  -65.643  12.115  1.000 183.24643 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   18593 C CD2 . PHE A-3 1 218 ? 49.202  -65.874  13.622  1.000 175.01349 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   18594 C CE1 . PHE A-3 1 218 ? 51.184  -67.016  12.082  1.000 181.42546 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   18595 C CE2 . PHE A-3 1 218 ? 49.349  -67.247  13.595  1.000 165.06296 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   18596 C CZ  . PHE A-3 1 218 ? 50.341  -67.819  12.824  1.000 171.65958 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   18597 N N   . GLN A-3 1 219 ? 47.262  -63.282  10.987  1.000 213.77542 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-3 N   1 
+ATOM   18598 C CA  . GLN A-3 1 219 ? 46.151  -64.001  10.371  1.000 214.04711 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-3 CA  1 
+ATOM   18599 C C   . GLN A-3 1 219 ? 46.187  -63.914  8.850   1.000 218.93631 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-3 C   1 
+ATOM   18600 O O   . GLN A-3 1 219 ? 45.725  -64.837  8.168   1.000 221.34940 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-3 O   1 
+ATOM   18601 C CB  . GLN A-3 1 219 ? 44.822  -63.466  10.906  1.000 217.14597 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-3 CB  1 
+ATOM   18602 C CG  . GLN A-3 1 219 ? 44.531  -62.025  10.517  1.000 224.19680 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-3 CG  1 
+ATOM   18603 C CD  . GLN A-3 1 219 ? 43.163  -61.559  10.976  1.000 229.27534 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-3 CD  1 
+ATOM   18604 O OE1 . GLN A-3 1 219 ? 42.590  -62.110  11.916  1.000 232.61073 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-3 OE1 1 
+ATOM   18605 N NE2 . GLN A-3 1 219 ? 42.630  -60.541  10.310  1.000 228.21715 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-3 NE2 1 
+ATOM   18606 N N   . GLN A-3 1 220 ? 46.734  -62.828  8.301   1.000 217.89448 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-3 N   1 
+ATOM   18607 C CA  . GLN A-3 1 220 ? 46.769  -62.637  6.856   1.000 220.47225 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-3 CA  1 
+ATOM   18608 C C   . GLN A-3 1 220 ? 48.001  -63.252  6.204   1.000 219.47363 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-3 C   1 
+ATOM   18609 O O   . GLN A-3 1 220 ? 47.929  -63.685  5.050   1.000 219.07720 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-3 O   1 
+ATOM   18610 C CB  . GLN A-3 1 220 ? 46.710  -61.144  6.521   1.000 222.18353 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-3 CB  1 
+ATOM   18611 C CG  . GLN A-3 1 220 ? 45.399  -60.468  6.899   1.000 218.03426 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-3 CG  1 
+ATOM   18612 C CD  . GLN A-3 1 220 ? 44.243  -60.898  6.019   1.000 212.47432 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-3 CD  1 
+ATOM   18613 O OE1 . GLN A-3 1 220 ? 44.437  -61.287  4.867   1.000 216.29883 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-3 OE1 1 
+ATOM   18614 N NE2 . GLN A-3 1 220 ? 43.032  -60.834  6.559   1.000 192.82890 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-3 NE2 1 
+ATOM   18615 N N   . GLU A-3 1 221 ? 49.129  -63.308  6.917   1.000 213.48255 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-3 N   1 
+ATOM   18616 C CA  . GLU A-3 1 221 ? 50.351  -63.843  6.326   1.000 215.72963 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   18617 C C   . GLU A-3 1 221 ? 50.401  -65.364  6.368   1.000 214.52750 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-3 C   1 
+ATOM   18618 O O   . GLU A-3 1 221 ? 50.963  -65.985  5.459   1.000 211.34933 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-3 O   1 
+ATOM   18619 C CB  . GLU A-3 1 221 ? 51.577  -63.257  7.030   1.000 206.52442 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   18620 C CG  . GLU A-3 1 221 ? 51.787  -61.780  6.748   1.000 208.44597 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   18621 C CD  . GLU A-3 1 221 ? 51.994  -61.496  5.272   1.000 213.74331 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   18622 O OE1 . GLU A-3 1 221 ? 52.612  -62.336  4.585   1.000 203.86096 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   18623 O OE2 . GLU A-3 1 221 ? 51.532  -60.438  4.797   1.000 216.07818 ? ? ? ? ? -1 211 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   18624 N N   . ILE A-3 1 222 ? 49.830  -65.981  7.405   1.000 208.59650 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-3 N   1 
+ATOM   18625 C CA  . ILE A-3 1 222 ? 49.798  -67.439  7.450   1.000 211.81322 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   18626 C C   . ILE A-3 1 222 ? 48.847  -67.985  6.392   1.000 218.64589 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-3 C   1 
+ATOM   18627 O O   . ILE A-3 1 222 ? 49.044  -69.095  5.884   1.000 211.66634 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-3 O   1 
+ATOM   18628 C CB  . ILE A-3 1 222 ? 49.425  -67.929  8.863   1.000 198.41345 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   18629 C CG1 . ILE A-3 1 222 ? 49.628  -69.440  8.976   1.000 184.08165 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   18630 C CG2 . ILE A-3 1 222 ? 47.990  -67.558  9.207   1.000 205.95697 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   18631 C CD1 . ILE A-3 1 222 ? 51.068  -69.866  8.822   1.000 177.24186 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   18632 N N   . THR A-3 1 223 ? 47.816  -67.218  6.031   1.000 224.99859 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-3 N   1 
+ATOM   18633 C CA  . THR A-3 1 223 ? 46.906  -67.656  4.978   1.000 226.06377 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-3 CA  1 
+ATOM   18634 C C   . THR A-3 1 223 ? 47.573  -67.572  3.610   1.000 225.31928 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-3 C   1 
+ATOM   18635 O O   . THR A-3 1 223 ? 47.416  -68.476  2.782   1.000 227.20532 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-3 O   1 
+ATOM   18636 C CB  . THR A-3 1 223 ? 45.626  -66.820  5.005   1.000 223.19279 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-3 CB  1 
+ATOM   18637 O OG1 . THR A-3 1 223 ? 45.120  -66.761  6.345   1.000 213.09995 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-3 OG1 1 
+ATOM   18638 C CG2 . THR A-3 1 223 ? 44.569  -67.438  4.101   1.000 216.71261 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-3 CG2 1 
+ATOM   18639 N N   . SER A-3 1 224 ? 48.323  -66.495  3.358   1.000 217.75629 ? ? ? ? ? ?  214 SER A-3 N   1 
+ATOM   18640 C CA  . SER A-3 1 224 ? 49.057  -66.376  2.101   1.000 211.21469 ? ? ? ? ? ?  214 SER A-3 CA  1 
+ATOM   18641 C C   . SER A-3 1 224 ? 50.062  -67.509  1.946   1.000 215.52260 ? ? ? ? ? ?  214 SER A-3 C   1 
+ATOM   18642 O O   . SER A-3 1 224 ? 50.309  -67.986  0.832   1.000 213.25528 ? ? ? ? ? ?  214 SER A-3 O   1 
+ATOM   18643 C CB  . SER A-3 1 224 ? 49.757  -65.018  2.033   1.000 206.44591 ? ? ? ? ? ?  214 SER A-3 CB  1 
+ATOM   18644 O OG  . SER A-3 1 224 ? 50.629  -64.940  0.918   1.000 197.64545 ? ? ? ? ? ?  214 SER A-3 OG  1 
+ATOM   18645 N N   . GLU A-3 1 225 ? 50.647  -67.954  3.058   1.000 213.82005 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-3 N   1 
+ATOM   18646 C CA  . GLU A-3 1 225 ? 51.550  -69.097  3.033   1.000 214.95656 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   18647 C C   . GLU A-3 1 225 ? 50.782  -70.410  2.920   1.000 218.38700 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-3 C   1 
+ATOM   18648 O O   . GLU A-3 1 225 ? 51.217  -71.330  2.217   1.000 213.31065 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-3 O   1 
+ATOM   18649 C CB  . GLU A-3 1 225 ? 52.423  -69.091  4.286   1.000 198.62065 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   18650 C CG  . GLU A-3 1 225 ? 53.371  -70.261  4.378   1.000 200.55875 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   18651 C CD  . GLU A-3 1 225 ? 54.087  -70.318  5.704   1.000 194.95042 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   18652 O OE1 . GLU A-3 1 225 ? 53.950  -69.365  6.499   1.000 199.39870 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   18653 O OE2 . GLU A-3 1 225 ? 54.784  -71.324  5.949   1.000 188.84954 ? ? ? ? ? -1 215 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   18654 N N   . TYR A-3 1 226 ? 49.637  -70.510  3.598   1.000 216.47982 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-3 N   1 
+ATOM   18655 C CA  . TYR A-3 1 226 ? 48.843  -71.733  3.534   1.000 216.36849 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   18656 C C   . TYR A-3 1 226 ? 48.180  -71.890  2.172   1.000 226.40070 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-3 C   1 
+ATOM   18657 O O   . TYR A-3 1 226 ? 48.144  -72.994  1.616   1.000 228.23853 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-3 O   1 
+ATOM   18658 C CB  . TYR A-3 1 226 ? 47.795  -71.732  4.650   1.000 212.02930 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   18659 C CG  . TYR A-3 1 226 ? 47.171  -73.082  4.945   1.000 208.67162 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   18660 C CD1 . TYR A-3 1 226 ? 46.216  -73.630  4.098   1.000 206.78927 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   18661 C CD2 . TYR A-3 1 226 ? 47.522  -73.799  6.085   1.000 198.14463 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   18662 C CE1 . TYR A-3 1 226 ? 45.641  -74.855  4.365   1.000 204.27719 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   18663 C CE2 . TYR A-3 1 226 ? 46.949  -75.028  6.362   1.000 179.79020 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   18664 C CZ  . TYR A-3 1 226 ? 46.009  -75.550  5.497   1.000 193.08328 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   18665 O OH  . TYR A-3 1 226 ? 45.431  -76.770  5.759   1.000 183.25259 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   18666 N N   . ARG A-3 1 227 ? 47.654  -70.795  1.616   1.000 233.78420 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-3 N   1 
+ATOM   18667 C CA  . ARG A-3 1 227 ? 46.918  -70.883  0.358   1.000 232.03103 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-3 CA  1 
+ATOM   18668 C C   . ARG A-3 1 227 ? 47.826  -71.300  -0.791  1.000 232.74214 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-3 C   1 
+ATOM   18669 O O   . ARG A-3 1 227 ? 47.432  -72.106  -1.643  1.000 221.07843 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-3 O   1 
+ATOM   18670 C CB  . ARG A-3 1 227 ? 46.238  -69.549  0.057   1.000 219.29083 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-3 CB  1 
+ATOM   18671 C CG  . ARG A-3 1 227 ? 45.635  -69.450  -1.328  1.000 207.30340 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-3 CG  1 
+ATOM   18672 C CD  . ARG A-3 1 227 ? 44.273  -68.787  -1.270  1.000 190.52229 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-3 CD  1 
+ATOM   18673 N NE  . ARG A-3 1 227 ? 44.013  -67.966  -2.445  1.000 197.94679 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-3 NE  1 
+ATOM   18674 C CZ  . ARG A-3 1 227 ? 44.278  -66.670  -2.520  1.000 200.07134 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-3 CZ  1 
+ATOM   18675 N NH1 . ARG A-3 1 227 ? 44.818  -66.016  -1.504  1.000 195.26205 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-3 NH1 1 
+ATOM   18676 N NH2 . ARG A-3 1 227 ? 43.993  -66.012  -3.639  1.000 193.81416 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-3 NH2 1 
+ATOM   18677 N N   . SER A-3 1 228 ? 49.048  -70.764  -0.833  1.000 236.27300 ? ? ? ? ? ?  218 SER A-3 N   1 
+ATOM   18678 C CA  . SER A-3 1 228 ? 50.011  -71.225  -1.826  1.000 227.02314 ? ? ? ? ? ?  218 SER A-3 CA  1 
+ATOM   18679 C C   . SER A-3 1 228 ? 50.425  -72.669  -1.563  1.000 227.69433 ? ? ? ? ? ?  218 SER A-3 C   1 
+ATOM   18680 O O   . SER A-3 1 228 ? 50.701  -73.420  -2.505  1.000 204.97874 ? ? ? ? ? ?  218 SER A-3 O   1 
+ATOM   18681 C CB  . SER A-3 1 228 ? 51.232  -70.305  -1.847  1.000 222.87513 ? ? ? ? ? ?  218 SER A-3 CB  1 
+ATOM   18682 O OG  . SER A-3 1 228 ? 52.093  -70.624  -2.928  1.000 201.88989 ? ? ? ? ? ?  218 SER A-3 OG  1 
+ATOM   18683 N N   . LEU A-3 1 229 ? 50.470  -73.081  -0.292  1.000 232.50658 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-3 N   1 
+ATOM   18684 C CA  . LEU A-3 1 229 ? 50.819  -74.465  0.024   1.000 222.91302 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   18685 C C   . LEU A-3 1 229 ? 49.680  -75.410  -0.339  1.000 218.12559 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-3 C   1 
+ATOM   18686 O O   . LEU A-3 1 229 ? 49.884  -76.406  -1.042  1.000 217.80407 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-3 O   1 
+ATOM   18687 C CB  . LEU A-3 1 229 ? 51.180  -74.593  1.512   1.000 205.10221 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   18688 C CG  . LEU A-3 1 229 ? 51.524  -75.942  2.163   1.000 185.27700 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   18689 C CD1 . LEU A-3 1 229 ? 52.447  -75.698  3.342   1.000 176.61000 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   18690 C CD2 . LEU A-3 1 229 ? 50.281  -76.693  2.635   1.000 180.52830 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   18691 N N   . LYS A-3 1 230 ? 48.470  -75.101  0.126   1.000 224.51036 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-3 N   1 
+ATOM   18692 C CA  . LYS A-3 1 230 ? 47.297  -75.944  -0.053  1.000 209.85789 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   18693 C C   . LYS A-3 1 230 ? 46.139  -75.102  -0.564  1.000 214.80111 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-3 C   1 
+ATOM   18694 O O   . LYS A-3 1 230 ? 45.972  -73.952  -0.150  1.000 226.18729 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-3 O   1 
+ATOM   18695 C CB  . LYS A-3 1 230 ? 46.915  -76.629  1.261   1.000 195.45173 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   18696 C CG  . LYS A-3 1 230 ? 45.820  -77.671  1.139   1.000 202.54762 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   18697 C CD  . LYS A-3 1 230 ? 44.817  -77.537  2.276   1.000 200.35585 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   18698 C CE  . LYS A-3 1 230 ? 44.508  -78.873  2.929   1.000 178.95823 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   18699 N NZ  . LYS A-3 1 230 ? 45.344  -79.084  4.145   1.000 161.00214 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   18700 N N   . LYS A-3 1 231 ? 45.342  -75.680  -1.458  1.000 196.40137 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-3 N   1 
+ATOM   18701 C CA  . LYS A-3 1 231 ? 44.181  -74.994  -2.014  1.000 201.91790 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   18702 C C   . LYS A-3 1 231 ? 43.151  -74.680  -0.933  1.000 199.41518 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-3 C   1 
+ATOM   18703 O O   . LYS A-3 1 231 ? 42.891  -73.516  -0.628  1.000 186.29734 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-3 O   1 
+ATOM   18704 C CB  . LYS A-3 1 231 ? 43.538  -75.833  -3.121  1.000 188.80987 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   18705 C CG  . LYS A-3 1 231 ? 42.357  -75.156  -3.798  1.000 195.33122 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   18706 C CD  . LYS A-3 1 231 ? 42.750  -73.783  -4.327  1.000 180.65925 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   18707 C CE  . LYS A-3 1 231 ? 41.545  -72.999  -4.829  1.000 170.47223 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   18708 N NZ  . LYS A-3 1 231 ? 41.928  -71.622  -5.255  1.000 155.49292 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   18709 N N   . SER A-3 1 235 ? 40.321  -69.083  5.205   1.000 170.85362 ? ? ? ? ? ?  225 SER A-3 N   1 
+ATOM   18710 C CA  . SER A-3 1 235 ? 40.732  -68.086  6.189   1.000 181.56673 ? ? ? ? ? ?  225 SER A-3 CA  1 
+ATOM   18711 C C   . SER A-3 1 235 ? 41.391  -68.749  7.395   1.000 194.64214 ? ? ? ? ? ?  225 SER A-3 C   1 
+ATOM   18712 O O   . SER A-3 1 235 ? 40.881  -69.734  7.930   1.000 182.49563 ? ? ? ? ? ?  225 SER A-3 O   1 
+ATOM   18713 C CB  . SER A-3 1 235 ? 39.532  -67.249  6.635   1.000 163.67255 ? ? ? ? ? ?  225 SER A-3 CB  1 
+ATOM   18714 O OG  . SER A-3 1 235 ? 38.898  -66.637  5.525   1.000 160.64818 ? ? ? ? ? ?  225 SER A-3 OG  1 
+ATOM   18715 N N   . ILE A-3 1 236 ? 42.531  -68.200  7.815   1.000 204.10728 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-3 N   1 
+ATOM   18716 C CA  . ILE A-3 1 236 ? 43.310  -68.759  8.915   1.000 204.29347 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   18717 C C   . ILE A-3 1 236 ? 43.400  -67.721  10.025  1.000 201.96935 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-3 C   1 
+ATOM   18718 O O   . ILE A-3 1 236 ? 44.416  -67.029  10.166  1.000 205.77930 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-3 O   1 
+ATOM   18719 C CB  . ILE A-3 1 236 ? 44.709  -69.192  8.441   1.000 214.38477 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   18720 C CG1 . ILE A-3 1 236 ? 44.610  -69.958  7.121   1.000 218.79671 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   18721 C CG2 . ILE A-3 1 236 ? 45.381  -70.060  9.485   1.000 199.17736 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   18722 C CD1 . ILE A-3 1 236 ? 43.869  -71.273  7.227   1.000 218.82393 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   18723 N N   . GLU A-3 1 237 ? 42.333  -67.600  10.814  1.000 199.93662 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-3 N   1 
+ATOM   18724 C CA  . GLU A-3 1 237 ? 42.255  -66.567  11.838  1.000 208.26017 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   18725 C C   . GLU A-3 1 237 ? 42.870  -67.022  13.157  1.000 207.21363 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-3 C   1 
+ATOM   18726 O O   . GLU A-3 1 237 ? 43.639  -66.277  13.772  1.000 203.90935 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-3 O   1 
+ATOM   18727 C CB  . GLU A-3 1 237 ? 40.795  -66.147  12.041  1.000 212.58060 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   18728 C CG  . GLU A-3 1 237 ? 40.586  -64.638  12.050  1.000 213.93385 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   18729 C CD  . GLU A-3 1 237 ? 39.170  -64.228  11.689  1.000 212.14211 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   18730 O OE1 . GLU A-3 1 237 ? 38.240  -64.526  12.466  1.000 220.72172 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   18731 O OE2 . GLU A-3 1 237 ? 38.988  -63.619  10.614  1.000 210.24712 ? ? ? ? ? -1 227 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   18732 N N   . LEU A-3 1 238 ? 42.541  -68.240  13.594  1.000 204.24327 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-3 N   1 
+ATOM   18733 C CA  . LEU A-3 1 238 ? 43.158  -68.869  14.757  1.000 199.95092 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   18734 C C   . LEU A-3 1 238 ? 42.948  -68.034  16.015  1.000 195.13336 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-3 C   1 
+ATOM   18735 O O   . LEU A-3 1 238 ? 43.820  -67.247  16.397  1.000 192.61915 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-3 O   1 
+ATOM   18736 C CB  . LEU A-3 1 238 ? 44.654  -69.094  14.513  1.000 211.05896 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   18737 C CG  . LEU A-3 1 238 ? 45.074  -69.613  13.135  1.000 205.26480 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   18738 C CD1 . LEU A-3 1 238 ? 46.564  -69.914  13.105  1.000 190.05169 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   18739 C CD2 . LEU A-3 1 238 ? 44.262  -70.834  12.728  1.000 197.62794 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   18740 N N   . LYS A-3 1 239 ? 41.798  -68.200  16.667  1.000 202.43203 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-3 N   1 
+ATOM   18741 C CA  . LYS A-3 1 239 ? 41.456  -67.379  17.824  1.000 200.65441 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   18742 C C   . LYS A-3 1 239 ? 42.118  -67.866  19.107  1.000 187.87570 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-3 C   1 
+ATOM   18743 O O   . LYS A-3 1 239 ? 43.345  -67.807  19.240  1.000 201.26932 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-3 O   1 
+ATOM   18744 C CB  . LYS A-3 1 239 ? 39.938  -67.330  18.001  1.000 191.77524 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   18745 C CG  . LYS A-3 1 239 ? 39.274  -66.244  17.182  1.000 194.28977 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   18746 C CD  . LYS A-3 1 239 ? 39.742  -64.873  17.639  1.000 194.16244 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   18747 C CE  . LYS A-3 1 239 ? 39.541  -63.833  16.552  1.000 194.94641 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   18748 N NZ  . LYS A-3 1 239 ? 40.431  -64.076  15.384  1.000 181.88445 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   18749 N N   . SER A-3 1 240 ? 41.314  -68.338  20.060  1.000 179.73085 ? ? ? ? ? ?  230 SER A-3 N   1 
+ATOM   18750 C CA  . SER A-3 1 240 ? 41.824  -68.712  21.371  1.000 198.47007 ? ? ? ? ? ?  230 SER A-3 CA  1 
+ATOM   18751 C C   . SER A-3 1 240 ? 40.853  -69.665  22.053  1.000 193.12793 ? ? ? ? ? ?  230 SER A-3 C   1 
+ATOM   18752 O O   . SER A-3 1 240 ? 39.635  -69.484  21.968  1.000 193.08891 ? ? ? ? ? ?  230 SER A-3 O   1 
+ATOM   18753 C CB  . SER A-3 1 240 ? 42.051  -67.472  22.244  1.000 200.95466 ? ? ? ? ? ?  230 SER A-3 CB  1 
+ATOM   18754 O OG  . SER A-3 1 240 ? 42.531  -67.846  23.522  1.000 203.54159 ? ? ? ? ? ?  230 SER A-3 OG  1 
+ATOM   18755 N N   . GLU A-3 1 241 ? 41.403  -70.657  22.753  1.000 186.19314 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-3 N   1 
+ATOM   18756 C CA  . GLU A-3 1 241 ? 40.583  -71.654  23.425  1.000 192.83053 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   18757 C C   . GLU A-3 1 241 ? 39.749  -71.001  24.535  1.000 202.00492 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-3 C   1 
+ATOM   18758 O O   . GLU A-3 1 241 ? 39.899  -69.817  24.853  1.000 200.03594 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-3 O   1 
+ATOM   18759 C CB  . GLU A-3 1 241 ? 41.466  -72.773  23.983  1.000 191.80659 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   18760 C CG  . GLU A-3 1 241 ? 40.761  -74.107  24.208  1.000 175.90265 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   18761 C CD  . GLU A-3 1 241 ? 40.372  -74.321  25.659  1.000 180.84042 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   18762 O OE1 . GLU A-3 1 241 ? 41.083  -73.796  26.541  1.000 196.87830 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   18763 O OE2 . GLU A-3 1 241 ? 39.353  -74.995  25.921  1.000 173.73061 ? ? ? ? ? -1 231 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   18764 N N   . MET A-3 1 242 ? 38.845  -71.803  25.110  1.000 202.14779 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-3 N   1 
+ATOM   18765 C CA  . MET A-3 1 242 ? 37.882  -71.400  26.136  1.000 202.34726 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-3 CA  1 
+ATOM   18766 C C   . MET A-3 1 242 ? 36.793  -70.506  25.556  1.000 205.44782 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-3 C   1 
+ATOM   18767 O O   . MET A-3 1 242 ? 35.605  -70.734  25.804  1.000 202.37670 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-3 O   1 
+ATOM   18768 C CB  . MET A-3 1 242 ? 38.565  -70.695  27.314  1.000 203.20044 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-3 CB  1 
+ATOM   18769 C CG  . MET A-3 1 242 ? 37.632  -70.447  28.493  1.000 207.84237 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-3 CG  1 
+ATOM   18770 S SD  . MET A-3 1 242 ? 37.716  -68.776  29.167  1.000 205.05934 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-3 SD  1 
+ATOM   18771 C CE  . MET A-3 1 242 ? 37.057  -67.820  27.803  1.000 201.39781 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-3 CE  1 
+ATOM   18772 N N   . ALA A-3 1 243 ? 37.182  -69.485  24.789  1.000 204.12288 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A-3 N   1 
+ATOM   18773 C CA  . ALA A-3 1 243 ? 36.201  -68.590  24.188  1.000 198.77358 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A-3 CA  1 
+ATOM   18774 C C   . ALA A-3 1 243 ? 35.318  -69.296  23.168  1.000 199.69753 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A-3 C   1 
+ATOM   18775 O O   . ALA A-3 1 243 ? 34.236  -68.792  22.850  1.000 199.51277 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A-3 O   1 
+ATOM   18776 C CB  . ALA A-3 1 243 ? 36.904  -67.400  23.537  1.000 185.94665 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A-3 CB  1 
+ATOM   18777 N N   . ILE A-3 1 244 ? 35.749  -70.448  22.654  1.000 201.11478 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-3 N   1 
+ATOM   18778 C CA  . ILE A-3 1 244 ? 34.929  -71.187  21.701  1.000 198.85318 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   18779 C C   . ILE A-3 1 244 ? 33.851  -71.984  22.426  1.000 195.46574 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-3 C   1 
+ATOM   18780 O O   . ILE A-3 1 244 ? 32.681  -71.982  22.025  1.000 188.36537 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-3 O   1 
+ATOM   18781 C CB  . ILE A-3 1 244 ? 35.813  -72.093  20.819  1.000 183.84700 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   18782 C CG1 . ILE A-3 1 244 ? 36.327  -71.328  19.592  1.000 175.37240 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   18783 C CG2 . ILE A-3 1 244 ? 35.055  -73.341  20.383  1.000 170.62898 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   18784 C CD1 . ILE A-3 1 244 ? 37.402  -70.309  19.891  1.000 176.05051 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   18785 N N   . LYS A-3 1 245 ? 34.219  -72.659  23.516  1.000 191.27920 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-3 N   1 
+ATOM   18786 C CA  . LYS A-3 1 245 ? 33.310  -73.540  24.239  1.000 193.89503 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   18787 C C   . LYS A-3 1 245 ? 32.723  -72.896  25.488  1.000 201.32467 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-3 C   1 
+ATOM   18788 O O   . LYS A-3 1 245 ? 31.898  -73.519  26.163  1.000 205.57616 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-3 O   1 
+ATOM   18789 C CB  . LYS A-3 1 245 ? 34.032  -74.840  24.617  1.000 189.55445 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   18790 C CG  . LYS A-3 1 245 ? 33.109  -76.037  24.791  1.000 190.22140 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   18791 C CD  . LYS A-3 1 245 ? 33.844  -77.237  25.368  1.000 175.16598 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   18792 C CE  . LYS A-3 1 245 ? 35.001  -77.664  24.479  1.000 174.88088 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   18793 N NZ  . LYS A-3 1 245 ? 35.730  -78.838  25.037  1.000 168.00917 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   18794 N N   . GLY A-3 1 246 ? 33.123  -71.673  25.813  1.000 197.01830 ? ? ? ? ? ?  236 GLY A-3 N   1 
+ATOM   18795 C CA  . GLY A-3 1 246 ? 32.619  -70.999  26.988  1.000 203.57831 ? ? ? ? ? ?  236 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   18796 C C   . GLY A-3 1 246 ? 33.554  -71.117  28.177  1.000 217.81307 ? ? ? ? ? ?  236 GLY A-3 C   1 
+ATOM   18797 O O   . GLY A-3 1 246 ? 34.559  -71.832  28.164  1.000 217.92330 ? ? ? ? ? ?  236 GLY A-3 O   1 
+ATOM   18798 N N   . PHE A-3 1 247 ? 33.199  -70.390  29.234  1.000 225.22348 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-3 N   1 
+ATOM   18799 C CA  . PHE A-3 1 247 ? 34.020  -70.382  30.432  1.000 228.83019 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   18800 C C   . PHE A-3 1 247 ? 33.947  -71.696  31.198  1.000 231.03905 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-3 C   1 
+ATOM   18801 O O   . PHE A-3 1 247 ? 34.818  -71.960  32.032  1.000 232.95892 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-3 O   1 
+ATOM   18802 C CB  . PHE A-3 1 247 ? 33.606  -69.227  31.348  1.000 227.76076 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   18803 C CG  . PHE A-3 1 247 ? 32.238  -69.390  31.967  1.000 223.46847 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   18804 C CD1 . PHE A-3 1 247 ? 31.092  -69.019  31.280  1.000 220.56862 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   18805 C CD2 . PHE A-3 1 247 ? 32.107  -69.889  33.254  1.000 221.91516 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   18806 C CE1 . PHE A-3 1 247 ? 29.839  -69.159  31.862  1.000 215.12180 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   18807 C CE2 . PHE A-3 1 247 ? 30.861  -70.031  33.838  1.000 210.03446 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   18808 C CZ  . PHE A-3 1 247 ? 29.727  -69.665  33.142  1.000 203.88554 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   18809 N N   . PHE A-3 1 248 ? 32.936  -72.528  30.944  1.000 227.60680 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-3 N   1 
+ATOM   18810 C CA  . PHE A-3 1 248 ? 32.755  -73.706  31.781  1.000 222.68823 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   18811 C C   . PHE A-3 1 248 ? 33.705  -74.830  31.397  1.000 224.09038 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-3 C   1 
+ATOM   18812 O O   . PHE A-3 1 248 ? 33.869  -75.776  32.178  1.000 220.86197 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-3 O   1 
+ATOM   18813 C CB  . PHE A-3 1 248 ? 31.298  -74.177  31.700  1.000 221.03954 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   18814 C CG  . PHE A-3 1 248 ? 30.997  -75.396  32.521  1.000 218.96577 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   18815 C CD1 . PHE A-3 1 248 ? 30.871  -75.319  33.897  1.000 200.41712 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   18816 C CD2 . PHE A-3 1 248 ? 30.843  -76.625  31.908  1.000 218.94196 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   18817 C CE1 . PHE A-3 1 248 ? 30.592  -76.451  34.647  1.000 199.64260 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   18818 C CE2 . PHE A-3 1 248 ? 30.566  -77.755  32.644  1.000 200.06184 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   18819 C CZ  . PHE A-3 1 248 ? 30.439  -77.671  34.015  1.000 202.73628 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   18820 N N   . SER A-3 1 249 ? 34.357  -74.727  30.234  1.000 226.47917 ? ? ? ? ? ?  239 SER A-3 N   1 
+ATOM   18821 C CA  . SER A-3 1 249 ? 35.248  -75.784  29.774  1.000 224.92803 ? ? ? ? ? ?  239 SER A-3 CA  1 
+ATOM   18822 C C   . SER A-3 1 249 ? 36.397  -75.996  30.752  1.000 226.22931 ? ? ? ? ? ?  239 SER A-3 C   1 
+ATOM   18823 O O   . SER A-3 1 249 ? 36.707  -77.134  31.120  1.000 231.69654 ? ? ? ? ? ?  239 SER A-3 O   1 
+ATOM   18824 C CB  . SER A-3 1 249 ? 35.765  -75.443  28.377  1.000 216.72918 ? ? ? ? ? ?  239 SER A-3 CB  1 
+ATOM   18825 O OG  . SER A-3 1 249 ? 36.619  -74.311  28.400  1.000 205.54936 ? ? ? ? ? ?  239 SER A-3 OG  1 
+ATOM   18826 N N   . ASP A-3 1 250 ? 37.038  -74.912  31.188  1.000 222.53592 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-3 N   1 
+ATOM   18827 C CA  . ASP A-3 1 250 ? 38.108  -74.980  32.177  1.000 216.43697 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   18828 C C   . ASP A-3 1 250 ? 37.763  -74.057  33.336  1.000 211.34280 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-3 C   1 
+ATOM   18829 O O   . ASP A-3 1 250 ? 37.626  -72.844  33.146  1.000 214.17983 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-3 O   1 
+ATOM   18830 C CB  . ASP A-3 1 250 ? 39.456  -74.603  31.560  1.000 209.34882 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   18831 C CG  . ASP A-3 1 250 ? 39.398  -73.302  30.793  1.000 214.94996 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   18832 O OD1 . ASP A-3 1 250 ? 38.356  -73.039  30.159  1.000 220.06665 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   18833 O OD2 . ASP A-3 1 250 ? 40.385  -72.540  30.834  1.000 198.20679 ? ? ? ? ? -1 240 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   18834 N N   . ILE A-3 1 251 ? 37.625  -74.629  34.531  1.000 203.45542 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-3 N   1 
+ATOM   18835 C CA  . ILE A-3 1 251 ? 37.284  -73.859  35.721  1.000 205.65614 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   18836 C C   . ILE A-3 1 251 ? 38.093  -74.374  36.905  1.000 205.40802 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-3 C   1 
+ATOM   18837 O O   . ILE A-3 1 251 ? 37.548  -74.603  37.991  1.000 212.38053 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-3 O   1 
+ATOM   18838 C CB  . ILE A-3 1 251 ? 35.774  -73.922  36.016  1.000 207.05819 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   18839 C CG1 . ILE A-3 1 251 ? 35.248  -75.349  35.841  1.000 207.52611 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   18840 C CG2 . ILE A-3 1 251 ? 35.008  -72.951  35.123  1.000 201.65739 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   18841 C CD1 . ILE A-3 1 251 ? 33.778  -75.510  36.175  1.000 203.63805 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   18842 N N   . ILE A-3 1 252 ? 39.399  -74.544  36.707  1.000 192.88561 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-3 N   1 
+ATOM   18843 C CA  . ILE A-3 1 252 ? 40.257  -75.220  37.683  1.000 193.77957 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   18844 C C   . ILE A-3 1 252 ? 40.286  -74.421  38.981  1.000 201.72963 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-3 C   1 
+ATOM   18845 O O   . ILE A-3 1 252 ? 40.103  -73.199  38.958  1.000 198.89659 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-3 O   1 
+ATOM   18846 C CB  . ILE A-3 1 252 ? 41.672  -75.446  37.122  1.000 194.20421 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   18847 C CG1 . ILE A-3 1 252 ? 42.477  -74.143  37.118  1.000 192.25361 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   18848 C CG2 . ILE A-3 1 252 ? 41.598  -76.030  35.719  1.000 197.93618 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   18849 C CD1 . ILE A-3 1 252 ? 43.929  -74.343  36.756  1.000 178.30293 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   18850 N N   . PRO A-3 1 253 ? 40.487  -75.061  40.126  1.000 201.53455 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-3 N   1 
+ATOM   18851 C CA  . PRO A-3 1 253 ? 40.312  -74.366  41.402  1.000 191.68560 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-3 CA  1 
+ATOM   18852 C C   . PRO A-3 1 253 ? 41.549  -73.591  41.839  1.000 189.76157 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-3 C   1 
+ATOM   18853 O O   . PRO A-3 1 253 ? 42.664  -73.798  41.356  1.000 195.49649 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-3 O   1 
+ATOM   18854 C CB  . PRO A-3 1 253 ? 40.018  -75.513  42.374  1.000 187.75000 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-3 CB  1 
+ATOM   18855 C CG  . PRO A-3 1 253 ? 40.720  -76.669  41.805  1.000 189.67003 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-3 CG  1 
+ATOM   18856 C CD  . PRO A-3 1 253 ? 40.636  -76.516  40.311  1.000 199.68352 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-3 CD  1 
+ATOM   18857 N N   . TYR A-3 1 254 ? 41.315  -72.660  42.764  1.000 182.95153 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-3 N   1 
+ATOM   18858 C CA  . TYR A-3 1 254 ? 42.377  -71.858  43.363  1.000 183.39060 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   18859 C C   . TYR A-3 1 254 ? 41.997  -71.550  44.804  1.000 180.21612 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-3 C   1 
+ATOM   18860 O O   . TYR A-3 1 254 ? 40.890  -71.069  45.061  1.000 181.96250 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-3 O   1 
+ATOM   18861 C CB  . TYR A-3 1 254 ? 42.607  -70.553  42.588  1.000 188.22071 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   18862 C CG  . TYR A-3 1 254 ? 43.123  -70.741  41.180  1.000 196.86888 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   18863 C CD1 . TYR A-3 1 254 ? 42.245  -70.846  40.110  1.000 195.45197 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   18864 C CD2 . TYR A-3 1 254 ? 44.487  -70.805  40.919  1.000 195.90021 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   18865 C CE1 . TYR A-3 1 254 ? 42.707  -71.015  38.822  1.000 187.99380 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   18866 C CE2 . TYR A-3 1 254 ? 44.959  -70.974  39.631  1.000 190.71257 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   18867 C CZ  . TYR A-3 1 254 ? 44.063  -71.078  38.588  1.000 182.69420 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   18868 O OH  . TYR A-3 1 254 ? 44.525  -71.244  37.304  1.000 161.24802 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   18869 N N   . ILE A-3 1 255 ? 42.914  -71.814  45.730  1.000 176.79054 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-3 N   1 
+ATOM   18870 C CA  . ILE A-3 1 255 ? 42.643  -71.683  47.157  1.000 185.53935 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   18871 C C   . ILE A-3 1 255 ? 43.110  -70.322  47.656  1.000 177.55030 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-3 C   1 
+ATOM   18872 O O   . ILE A-3 1 255 ? 44.027  -69.708  47.100  1.000 165.70121 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-3 O   1 
+ATOM   18873 C CB  . ILE A-3 1 255 ? 43.299  -72.833  47.957  1.000 188.04242 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   18874 C CG1 . ILE A-3 1 255 ? 44.793  -72.969  47.627  1.000 177.93503 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   18875 C CG2 . ILE A-3 1 255 ? 42.572  -74.150  47.701  1.000 180.32989 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   18876 C CD1 . ILE A-3 1 255 ? 45.719  -72.224  48.583  1.000 167.17759 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   18877 N N   . LYS A-3 1 256 ? 42.471  -69.843  48.722  1.000 172.99312 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-3 N   1 
+ATOM   18878 C CA  . LYS A-3 1 256 ? 42.896  -68.608  49.377  1.000 165.81871 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   18879 C C   . LYS A-3 1 256 ? 42.717  -68.703  50.890  1.000 180.44943 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-3 C   1 
+ATOM   18880 O O   . LYS A-3 1 256 ? 41.705  -68.259  51.436  1.000 186.38249 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-3 O   1 
+ATOM   18881 C CB  . LYS A-3 1 256 ? 42.127  -67.403  48.833  1.000 168.26931 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   18882 C CG  . LYS A-3 1 256 ? 42.646  -66.061  49.338  1.000 178.25387 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   18883 C CD  . LYS A-3 1 256 ? 41.799  -64.911  48.823  1.000 179.85057 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   18884 C CE  . LYS A-3 1 256 ? 42.341  -63.574  49.291  1.000 178.82139 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   18885 N NZ  . LYS A-3 1 256 ? 42.368  -63.493  50.774  1.000 175.72189 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   18886 N N   . ASP A-3 1 269 ? 51.296  -79.383  47.345  1.000 181.53373 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-3 N   1 
+ATOM   18887 C CA  . ASP A-3 1 269 ? 51.187  -80.765  46.894  1.000 188.79154 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   18888 C C   . ASP A-3 1 269 ? 50.476  -81.609  47.943  1.000 197.03608 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-3 C   1 
+ATOM   18889 O O   . ASP A-3 1 269 ? 49.540  -82.347  47.635  1.000 195.11657 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-3 O   1 
+ATOM   18890 C CB  . ASP A-3 1 269 ? 52.569  -81.350  46.599  1.000 191.56050 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   18891 C CG  . ASP A-3 1 269 ? 52.498  -82.730  45.968  1.000 201.84277 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   18892 O OD1 . ASP A-3 1 269 ? 51.412  -83.110  45.483  1.000 206.58677 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   18893 O OD2 . ASP A-3 1 269 ? 53.529  -83.436  45.959  1.000 192.30954 ? ? ? ? ? -1 259 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   18894 N N   . GLY A-3 1 270 ? 50.938  -81.501  49.191  1.000 188.66546 ? ? ? ? ? ?  260 GLY A-3 N   1 
+ATOM   18895 C CA  . GLY A-3 1 270 ? 50.309  -82.245  50.267  1.000 177.10304 ? ? ? ? ? ?  260 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   18896 C C   . GLY A-3 1 270 ? 48.983  -81.654  50.695  1.000 179.83653 ? ? ? ? ? ?  260 GLY A-3 C   1 
+ATOM   18897 O O   . GLY A-3 1 270 ? 48.091  -82.380  51.141  1.000 163.23180 ? ? ? ? ? ?  260 GLY A-3 O   1 
+ATOM   18898 N N   . ARG A-3 1 271 ? 48.834  -80.335  50.556  1.000 192.84888 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-3 N   1 
+ATOM   18899 C CA  . ARG A-3 1 271 ? 47.600  -79.645  50.918  1.000 185.91765 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-3 CA  1 
+ATOM   18900 C C   . ARG A-3 1 271 ? 46.488  -79.903  49.909  1.000 176.24070 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-3 C   1 
+ATOM   18901 O O   . ARG A-3 1 271 ? 45.325  -80.067  50.294  1.000 149.66442 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-3 O   1 
+ATOM   18902 C CB  . ARG A-3 1 271 ? 47.867  -78.146  51.046  1.000 185.02814 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-3 CB  1 
+ATOM   18903 C CG  . ARG A-3 1 271 ? 48.831  -77.792  52.164  1.000 153.76543 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-3 CG  1 
+ATOM   18904 C CD  . ARG A-3 1 271 ? 49.283  -76.340  52.091  1.000 144.91377 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-3 CD  1 
+ATOM   18905 N NE  . ARG A-3 1 271 ? 48.170  -75.404  52.197  1.000 166.36249 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-3 NE  1 
+ATOM   18906 C CZ  . ARG A-3 1 271 ? 47.622  -74.775  51.167  1.000 178.20323 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-3 CZ  1 
+ATOM   18907 N NH1 . ARG A-3 1 271 ? 48.060  -74.958  49.932  1.000 163.24809 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-3 NH1 1 
+ATOM   18908 N NH2 . ARG A-3 1 271 ? 46.609  -73.939  51.381  1.000 181.25304 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-3 NH2 1 
+ATOM   18909 N N   . ARG A-3 1 272 ? 46.819  -79.925  48.617  1.000 184.65400 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-3 N   1 
+ATOM   18910 C CA  . ARG A-3 1 272 ? 45.809  -80.177  47.595  1.000 178.52280 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-3 CA  1 
+ATOM   18911 C C   . ARG A-3 1 272 ? 45.298  -81.610  47.630  1.000 177.73459 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-3 C   1 
+ATOM   18912 O O   . ARG A-3 1 272 ? 44.207  -81.879  47.116  1.000 169.22997 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-3 O   1 
+ATOM   18913 C CB  . ARG A-3 1 272 ? 46.362  -79.860  46.202  1.000 182.83483 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-3 CB  1 
+ATOM   18914 C CG  . ARG A-3 1 272 ? 47.557  -80.710  45.799  1.000 183.70735 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-3 CG  1 
+ATOM   18915 C CD  . ARG A-3 1 272 ? 48.047  -80.362  44.400  1.000 187.03170 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-3 CD  1 
+ATOM   18916 N NE  . ARG A-3 1 272 ? 47.060  -80.685  43.377  1.000 185.39976 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-3 NE  1 
+ATOM   18917 C CZ  . ARG A-3 1 272 ? 47.254  -80.528  42.074  1.000 188.88807 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-3 CZ  1 
+ATOM   18918 N NH1 . ARG A-3 1 272 ? 48.391  -80.050  41.597  1.000 183.30607 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-3 NH1 1 
+ATOM   18919 N NH2 . ARG A-3 1 272 ? 46.283  -80.863  41.230  1.000 199.17641 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-3 NH2 1 
+ATOM   18920 N N   . LYS A-3 1 273 ? 46.058  -82.535  48.221  1.000 181.99786 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-3 N   1 
+ATOM   18921 C CA  . LYS A-3 1 273 ? 45.583  -83.910  48.336  1.000 170.64036 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   18922 C C   . LYS A-3 1 273 ? 44.354  -83.993  49.233  1.000 153.04277 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-3 C   1 
+ATOM   18923 O O   . LYS A-3 1 273 ? 43.428  -84.765  48.960  1.000 151.96214 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-3 O   1 
+ATOM   18924 C CB  . LYS A-3 1 273 ? 46.702  -84.811  48.862  1.000 161.06194 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   18925 C CG  . LYS A-3 1 273 ? 46.280  -86.252  49.102  1.000 152.00953 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   18926 C CD  . LYS A-3 1 273 ? 47.467  -87.134  49.461  1.000 140.94892 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   18927 C CE  . LYS A-3 1 273 ? 47.011  -88.517  49.904  1.000 113.90235 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   18928 N NZ  . LYS A-3 1 273 ? 46.141  -89.176  48.890  1.000 128.97322 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   18929 N N   . MET A-3 1 274 ? 44.322  -83.197  50.305  1.000 143.65277 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-3 N   1 
+ATOM   18930 C CA  . MET A-3 1 274 ? 43.162  -83.207  51.191  1.000 149.87668 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-3 CA  1 
+ATOM   18931 C C   . MET A-3 1 274 ? 41.955  -82.539  50.546  1.000 149.58455 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-3 C   1 
+ATOM   18932 O O   . MET A-3 1 274 ? 40.813  -82.905  50.848  1.000 149.62435 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-3 O   1 
+ATOM   18933 C CB  . MET A-3 1 274 ? 43.500  -82.523  52.515  1.000 148.87648 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-3 CB  1 
+ATOM   18934 C CG  . MET A-3 1 274 ? 44.642  -83.175  53.273  1.000 141.93846 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-3 CG  1 
+ATOM   18935 S SD  . MET A-3 1 274 ? 44.408  -84.949  53.495  1.000 134.24885 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-3 SD  1 
+ATOM   18936 C CE  . MET A-3 1 274 ? 42.901  -84.985  54.460  1.000 95.94662  ? ? ? ? ? ?  264 MET A-3 CE  1 
+ATOM   18937 N N   . LEU A-3 1 275 ? 42.181  -81.561  49.665  1.000 159.61620 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-3 N   1 
+ATOM   18938 C CA  . LEU A-3 1 275 ? 41.068  -80.939  48.957  1.000 161.27021 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   18939 C C   . LEU A-3 1 275 ? 40.440  -81.902  47.956  1.000 150.75045 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-3 C   1 
+ATOM   18940 O O   . LEU A-3 1 275 ? 39.252  -81.774  47.637  1.000 159.49798 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-3 O   1 
+ATOM   18941 C CB  . LEU A-3 1 275 ? 41.535  -79.659  48.260  1.000 176.53234 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   18942 C CG  . LEU A-3 1 275 ? 40.495  -78.844  47.481  1.000 166.04474 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   18943 C CD1 . LEU A-3 1 275 ? 39.383  -78.355  48.396  1.000 174.85212 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   18944 C CD2 . LEU A-3 1 275 ? 41.148  -77.675  46.751  1.000 153.94663 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   18945 N N   . SER A-3 1 276 ? 41.211  -82.871  47.456  1.000 143.44947 ? ? ? ? ? ?  266 SER A-3 N   1 
+ATOM   18946 C CA  . SER A-3 1 276 ? 40.633  -83.897  46.594  1.000 145.85334 ? ? ? ? ? ?  266 SER A-3 CA  1 
+ATOM   18947 C C   . SER A-3 1 276 ? 39.681  -84.791  47.376  1.000 149.08736 ? ? ? ? ? ?  266 SER A-3 C   1 
+ATOM   18948 O O   . SER A-3 1 276 ? 38.631  -85.191  46.861  1.000 150.37304 ? ? ? ? ? ?  266 SER A-3 O   1 
+ATOM   18949 C CB  . SER A-3 1 276 ? 41.737  -84.730  45.945  1.000 147.41417 ? ? ? ? ? ?  266 SER A-3 CB  1 
+ATOM   18950 O OG  . SER A-3 1 276 ? 42.392  -85.542  46.905  1.000 163.73554 ? ? ? ? ? ?  266 SER A-3 OG  1 
+ATOM   18951 N N   . TYR A-3 1 277 ? 40.034  -85.120  48.622  1.000 149.63250 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-3 N   1 
+ATOM   18952 C CA  . TYR A-3 1 277 ? 39.087  -85.809  49.493  1.000 140.64423 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   18953 C C   . TYR A-3 1 277 ? 37.882  -84.925  49.790  1.000 142.82719 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-3 C   1 
+ATOM   18954 O O   . TYR A-3 1 277 ? 36.746  -85.407  49.843  1.000 144.29405 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-3 O   1 
+ATOM   18955 C CB  . TYR A-3 1 277 ? 39.772  -86.235  50.793  1.000 131.26288 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   18956 C CG  . TYR A-3 1 277 ? 40.793  -87.341  50.631  1.000 124.93747 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   18957 C CD1 . TYR A-3 1 277 ? 40.402  -88.672  50.549  1.000 112.31947 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   18958 C CD2 . TYR A-3 1 277 ? 42.150  -87.054  50.576  1.000 138.09449 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   18959 C CE1 . TYR A-3 1 277 ? 41.333  -89.683  50.407  1.000 100.90578 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   18960 C CE2 . TYR A-3 1 277 ? 43.088  -88.057  50.433  1.000 123.15696 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   18961 C CZ  . TYR A-3 1 277 ? 42.675  -89.368  50.350  1.000 117.65788 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   18962 O OH  . TYR A-3 1 277 ? 43.610  -90.367  50.209  1.000 112.05443 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   18963 N N   . SER A-3 1 278 ? 38.115  -83.623  49.982  1.000 151.32242 ? ? ? ? ? ?  268 SER A-3 N   1 
+ATOM   18964 C CA  . SER A-3 1 278 ? 37.020  -82.686  50.220  1.000 150.13225 ? ? ? ? ? ?  268 SER A-3 CA  1 
+ATOM   18965 C C   . SER A-3 1 278 ? 36.046  -82.663  49.047  1.000 148.73451 ? ? ? ? ? ?  268 SER A-3 C   1 
+ATOM   18966 O O   . SER A-3 1 278 ? 34.837  -82.478  49.239  1.000 164.57318 ? ? ? ? ? ?  268 SER A-3 O   1 
+ATOM   18967 C CB  . SER A-3 1 278 ? 37.574  -81.287  50.487  1.000 161.89012 ? ? ? ? ? ?  268 SER A-3 CB  1 
+ATOM   18968 O OG  . SER A-3 1 278 ? 38.520  -81.300  51.532  1.000 177.73531 ? ? ? ? ? ?  268 SER A-3 OG  1 
+ATOM   18969 N N   . ILE A-3 1 279 ? 36.554  -82.841  47.826  1.000 143.75334 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-3 N   1 
+ATOM   18970 C CA  . ILE A-3 1 279 ? 35.672  -82.936  46.663  1.000 143.25077 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   18971 C C   . ILE A-3 1 279 ? 34.911  -84.257  46.676  1.000 147.10555 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-3 C   1 
+ATOM   18972 O O   . ILE A-3 1 279 ? 33.711  -84.303  46.372  1.000 152.67669 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-3 O   1 
+ATOM   18973 C CB  . ILE A-3 1 279 ? 36.473  -82.757  45.358  1.000 138.54039 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   18974 C CG1 . ILE A-3 1 279 ? 36.937  -81.307  45.208  1.000 137.44974 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   18975 C CG2 . ILE A-3 1 279 ? 35.659  -83.200  44.144  1.000 116.80685 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   18976 C CD1 . ILE A-3 1 279 ? 37.748  -81.051  43.945  1.000 148.85756 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   18977 N N   . TYR A-3 1 280 ? 35.585  -85.343  47.061  1.000 152.58179 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-3 N   1 
+ATOM   18978 C CA  . TYR A-3 1 280 ? 34.976  -86.669  46.991  1.000 146.05317 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   18979 C C   . TYR A-3 1 280 ? 33.760  -86.783  47.902  1.000 123.20824 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-3 C   1 
+ATOM   18980 O O   . TYR A-3 1 280 ? 32.755  -87.401  47.532  1.000 115.92722 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-3 O   1 
+ATOM   18981 C CB  . TYR A-3 1 280 ? 36.006  -87.741  47.346  1.000 137.58156 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   18982 C CG  . TYR A-3 1 280 ? 36.665  -88.372  46.145  1.000 138.48094 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   18983 C CD1 . TYR A-3 1 280 ? 35.956  -88.574  44.969  1.000 113.98454 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   18984 C CD2 . TYR A-3 1 280 ? 37.996  -88.765  46.185  1.000 130.41502 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   18985 C CE1 . TYR A-3 1 280 ? 36.551  -89.151  43.867  1.000 117.09523 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   18986 C CE2 . TYR A-3 1 280 ? 38.600  -89.342  45.088  1.000 115.70168 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   18987 C CZ  . TYR A-3 1 280 ? 37.874  -89.533  43.932  1.000 131.30479 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   18988 O OH  . TYR A-3 1 280 ? 38.475  -90.109  42.837  1.000 149.53258 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   18989 N N   . ASN A-3 1 281 ? 33.837  -86.197  49.097  1.000 137.33473 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-3 N   1 
+ATOM   18990 C CA  . ASN A-3 1 281 ? 32.721  -86.256  50.036  1.000 156.82064 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   18991 C C   . ASN A-3 1 281 ? 31.492  -85.555  49.474  1.000 168.91089 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-3 C   1 
+ATOM   18992 O O   . ASN A-3 1 281 ? 30.373  -86.079  49.540  1.000 175.77883 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-3 O   1 
+ATOM   18993 C CB  . ASN A-3 1 281 ? 33.126  -85.621  51.367  1.000 160.06257 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   18994 C CG  . ASN A-3 1 281 ? 34.522  -86.020  51.807  1.000 160.82338 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   18995 O OD1 . ASN A-3 1 281 ? 34.998  -87.110  51.488  1.000 158.00017 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   18996 N ND2 . ASN A-3 1 281 ? 35.186  -85.137  52.545  1.000 158.69254 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   18997 N N   . TYR A-3 1 282 ? 31.684  -84.353  48.929  1.000 170.17537 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-3 N   1 
+ATOM   18998 C CA  . TYR A-3 1 282 ? 30.565  -83.591  48.387  1.000 168.54509 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   18999 C C   . TYR A-3 1 282 ? 30.083  -84.174  47.066  1.000 155.53674 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-3 C   1 
+ATOM   19000 O O   . TYR A-3 1 282 ? 28.878  -84.194  46.793  1.000 172.77849 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-3 O   1 
+ATOM   19001 C CB  . TYR A-3 1 282 ? 30.964  -82.125  48.210  1.000 170.85627 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   19002 C CG  . TYR A-3 1 282 ? 29.972  -81.309  47.409  1.000 175.62516 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   19003 C CD1 . TYR A-3 1 282 ? 28.766  -80.910  47.966  1.000 181.18701 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   19004 C CD2 . TYR A-3 1 282 ? 30.246  -80.933  46.098  1.000 184.63094 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   19005 C CE1 . TYR A-3 1 282 ? 27.856  -80.165  47.242  1.000 191.94292 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   19006 C CE2 . TYR A-3 1 282 ? 29.340  -80.184  45.365  1.000 191.23224 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   19007 C CZ  . TYR A-3 1 282 ? 28.148  -79.804  45.944  1.000 196.24455 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   19008 O OH  . TYR A-3 1 282 ? 27.241  -79.060  45.226  1.000 182.94804 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   19009 N N   . LEU A-3 1 283 ? 31.008  -84.651  46.231  1.000 140.50162 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-3 N   1 
+ATOM   19010 C CA  . LEU A-3 1 283 ? 30.626  -85.166  44.919  1.000 143.32883 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   19011 C C   . LEU A-3 1 283 ? 29.836  -86.462  45.041  1.000 152.85698 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-3 C   1 
+ATOM   19012 O O   . LEU A-3 1 283 ? 28.764  -86.604  44.443  1.000 147.32564 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-3 O   1 
+ATOM   19013 C CB  . LEU A-3 1 283 ? 31.871  -85.368  44.046  1.000 148.98379 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   19014 C CG  . LEU A-3 1 283 ? 31.801  -85.990  42.641  1.000 158.43944 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   19015 C CD1 . LEU A-3 1 283 ? 31.897  -87.516  42.684  1.000 150.39539 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   19016 C CD2 . LEU A-3 1 283 ? 30.563  -85.542  41.863  1.000 170.90846 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   19017 N N   . ALA A-3 1 284 ? 30.348  -87.421  45.814  1.000 158.90269 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A-3 N   1 
+ATOM   19018 C CA  . ALA A-3 1 284 ? 29.777  -88.764  45.785  1.000 138.20673 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A-3 CA  1 
+ATOM   19019 C C   . ALA A-3 1 284 ? 28.358  -88.789  46.341  1.000 143.87408 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A-3 C   1 
+ATOM   19020 O O   . ALA A-3 1 284 ? 27.515  -89.559  45.866  1.000 144.92196 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A-3 O   1 
+ATOM   19021 C CB  . ALA A-3 1 284 ? 30.674  -89.735  46.551  1.000 144.48496 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A-3 CB  1 
+ATOM   19022 N N   . LYS A-3 1 285 ? 28.074  -87.957  47.346  1.000 148.95864 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-3 N   1 
+ATOM   19023 C CA  . LYS A-3 1 285 ? 26.746  -87.965  47.954  1.000 157.28649 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   19024 C C   . LYS A-3 1 285 ? 25.690  -87.442  46.989  1.000 155.56399 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-3 C   1 
+ATOM   19025 O O   . LYS A-3 1 285 ? 24.591  -88.000  46.900  1.000 152.19039 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-3 O   1 
+ATOM   19026 C CB  . LYS A-3 1 285 ? 26.751  -87.155  49.253  1.000 141.52656 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   19027 C CG  . LYS A-3 1 285 ? 27.142  -85.693  49.089  1.000 140.35526 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   19028 C CD  . LYS A-3 1 285 ? 26.488  -84.826  50.150  1.000 153.05818 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   19029 C CE  . LYS A-3 1 285 ? 27.493  -84.314  51.166  1.000 168.57949 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   19030 N NZ  . LYS A-3 1 285 ? 26.843  -83.366  52.114  1.000 152.25635 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   19031 N N   . LYS A-3 1 286 ? 26.013  -86.385  46.247  1.000 143.76104 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-3 N   1 
+ATOM   19032 C CA  . LYS A-3 1 286 ? 25.082  -85.830  45.272  1.000 147.98026 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   19033 C C   . LYS A-3 1 286 ? 25.032  -86.671  44.002  1.000 141.52884 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-3 C   1 
+ATOM   19034 O O   . LYS A-3 1 286 ? 23.961  -86.848  43.411  1.000 149.09047 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-3 O   1 
+ATOM   19035 C CB  . LYS A-3 1 286 ? 25.464  -84.385  44.945  1.000 149.77177 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   19036 C CG  . LYS A-3 1 286 ? 25.906  -83.566  46.153  1.000 159.67578 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   19037 C CD  . LYS A-3 1 286 ? 24.788  -83.409  47.169  1.000 166.13650 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   19038 C CE  . LYS A-3 1 286 ? 24.111  -82.051  47.064  1.000 167.72858 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   19039 N NZ  . LYS A-3 1 286 ? 22.819  -82.060  47.820  1.000 171.84412 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   19040 N N   . LYS A-3 1 287 ? 26.173  -87.200  43.566  1.000 141.12649 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-3 N   1 
+ATOM   19041 C CA  . LYS A-3 1 287 ? 26.201  -87.937  42.306  1.000 136.41023 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   19042 C C   . LYS A-3 1 287 ? 25.632  -89.343  42.465  1.000 130.77020 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-3 C   1 
+ATOM   19043 O O   . LYS A-3 1 287 ? 24.904  -89.830  41.589  1.000 127.18528 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-3 O   1 
+ATOM   19044 C CB  . LYS A-3 1 287 ? 27.631  -87.995  41.771  1.000 140.28033 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   19045 C CG  . LYS A-3 1 287 ? 27.730  -88.252  40.287  1.000 131.32558 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   19046 C CD  . LYS A-3 1 287 ? 27.252  -87.076  39.453  1.000 153.95429 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   19047 C CE  . LYS A-3 1 287 ? 27.149  -87.489  38.014  1.000 158.79937 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   19048 N NZ  . LYS A-3 1 287 ? 25.970  -88.358  37.910  1.000 156.90188 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   19049 N N   . TYR A-3 1 288 ? 25.946  -90.008  43.572  1.000 125.14440 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-3 N   1 
+ATOM   19050 C CA  . TYR A-3 1 288 ? 25.577  -91.401  43.789  1.000 108.75012 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   19051 C C   . TYR A-3 1 288 ? 24.688  -91.559  45.016  1.000 97.78930  ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-3 C   1 
+ATOM   19052 O O   . TYR A-3 1 288 ? 24.889  -92.456  45.840  1.000 110.50998 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-3 O   1 
+ATOM   19053 C CB  . TYR A-3 1 288 ? 26.827  -92.272  43.909  1.000 111.43961 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   19054 C CG  . TYR A-3 1 288 ? 27.767  -92.142  42.736  1.000 114.80109 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   19055 C CD1 . TYR A-3 1 288 ? 27.458  -92.713  41.510  1.000 122.44755 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   19056 C CD2 . TYR A-3 1 288 ? 28.969  -91.452  42.855  1.000 121.46480 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   19057 C CE1 . TYR A-3 1 288 ? 28.316  -92.602  40.433  1.000 125.28714 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   19058 C CE2 . TYR A-3 1 288 ? 29.835  -91.338  41.781  1.000 113.16940 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   19059 C CZ  . TYR A-3 1 288 ? 29.504  -91.915  40.575  1.000 116.40428 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   19060 O OH  . TYR A-3 1 288 ? 30.365  -91.801  39.507  1.000 127.05618 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   19061 N N   . GLU A-3 1 289 ? 23.687  -90.686  45.142  1.000 112.89984 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-3 N   1 
+ATOM   19062 C CA  . GLU A-3 1 289 ? 22.742  -90.799  46.247  1.000 115.46010 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   19063 C C   . GLU A-3 1 289 ? 21.813  -91.992  46.067  1.000 109.67943 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-3 C   1 
+ATOM   19064 O O   . GLU A-3 1 289 ? 21.279  -92.522  47.049  1.000 131.59987 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-3 O   1 
+ATOM   19065 C CB  . GLU A-3 1 289 ? 21.936  -89.506  46.383  1.000 147.24084 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   19066 C CG  . GLU A-3 1 289 ? 21.246  -89.333  47.732  1.000 161.63226 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   19067 C CD  . GLU A-3 1 289 ? 20.889  -87.890  48.032  1.000 160.52790 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   19068 O OE1 . GLU A-3 1 289 ? 21.285  -87.007  47.243  1.000 164.86506 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   19069 O OE2 . GLU A-3 1 289 ? 20.217  -87.642  49.057  1.000 161.98897 ? ? ? ? ? -1 279 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   19070 N N   . ASP A-3 1 290 ? 21.624  -92.439  44.830  1.000 111.24501 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-3 N   1 
+ATOM   19071 C CA  . ASP A-3 1 290 ? 20.639  -93.471  44.545  1.000 102.15427 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   19072 C C   . ASP A-3 1 290 ? 21.209  -94.871  44.658  1.000 97.93929  ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-3 C   1 
+ATOM   19073 O O   . ASP A-3 1 290 ? 20.453  -95.844  44.558  1.000 103.97342 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-3 O   1 
+ATOM   19074 C CB  . ASP A-3 1 290 ? 20.065  -93.266  43.145  1.000 122.06355 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   19075 C CG  . ASP A-3 1 290 ? 21.092  -92.719  42.167  1.000 130.70412 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   19076 O OD1 . ASP A-3 1 290 ? 21.868  -91.813  42.546  1.000 123.12492 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   19077 O OD2 . ASP A-3 1 290 ? 21.122  -93.194  41.015  1.000 125.19258 ? ? ? ? ? -1 280 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   19078 N N   . LYS A-3 1 291 ? 22.516  -94.990  44.858  1.000 96.76602  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-3 N   1 
+ATOM   19079 C CA  . LYS A-3 1 291 ? 23.179  -96.279  44.896  1.000 92.67655  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   19080 C C   . LYS A-3 1 291 ? 24.154  -96.325  46.069  1.000 94.03333  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-3 C   1 
+ATOM   19081 O O   . LYS A-3 1 291 ? 24.475  -95.307  46.688  1.000 100.48507 ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-3 O   1 
+ATOM   19082 C CB  . LYS A-3 1 291 ? 23.889  -96.569  43.563  1.000 84.80467  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   19083 C CG  . LYS A-3 1 291 ? 24.805  -95.461  43.058  1.000 92.40996  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   19084 C CD  . LYS A-3 1 291 ? 25.473  -95.860  41.740  1.000 119.53575 ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   19085 C CE  . LYS A-3 1 291 ? 24.487  -95.908  40.582  1.000 93.11349  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   19086 N NZ  . LYS A-3 1 291 ? 25.130  -95.340  39.359  1.000 116.23774 ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   19087 N N   . ILE A-3 1 292 ? 24.616  -97.529  46.380  1.000 89.79936  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-3 N   1 
+ATOM   19088 C CA  . ILE A-3 1 292 ? 25.516  -97.753  47.506  1.000 59.57470  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   19089 C C   . ILE A-3 1 292 ? 26.947  -97.522  47.041  1.000 70.99589  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-3 C   1 
+ATOM   19090 O O   . ILE A-3 1 292 ? 27.433  -98.205  46.135  1.000 92.68276  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-3 O   1 
+ATOM   19091 C CB  . ILE A-3 1 292 ? 25.350  -99.168  48.076  1.000 60.77211  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   19092 C CG1 . ILE A-3 1 292 ? 23.941  -99.367  48.636  1.000 61.37458  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   19093 C CG2 . ILE A-3 1 292 ? 26.409  -99.439  49.132  1.000 71.69555  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   19094 C CD1 . ILE A-3 1 292 ? 23.726  -100.756 49.189  1.000 60.56252  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   19095 N N   . VAL A-3 1 293 ? 27.630  -96.570  47.667  1.000 64.03095  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-3 N   1 
+ATOM   19096 C CA  . VAL A-3 1 293 ? 28.996  -96.218  47.298  1.000 67.55772  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   19097 C C   . VAL A-3 1 293 ? 29.956  -96.924  48.245  1.000 63.60916  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-3 C   1 
+ATOM   19098 O O   . VAL A-3 1 293 ? 29.761  -96.912  49.467  1.000 79.50103  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-3 O   1 
+ATOM   19099 C CB  . VAL A-3 1 293 ? 29.201  -94.694  47.322  1.000 51.72604  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   19100 C CG1 . VAL A-3 1 293 ? 28.699  -94.104  48.634  1.000 116.88069 ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   19101 C CG2 . VAL A-3 1 293 ? 30.664  -94.353  47.098  1.000 67.70522  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   19102 N N   . ILE A-3 1 294 ? 30.983  -97.554  47.684  1.000 74.49060  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-3 N   1 
+ATOM   19103 C CA  . ILE A-3 1 294 ? 31.994  -98.265  48.458  1.000 59.16897  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   19104 C C   . ILE A-3 1 294 ? 33.348  -97.661  48.122  1.000 78.45522  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-3 C   1 
+ATOM   19105 O O   . ILE A-3 1 294 ? 33.739  -97.619  46.947  1.000 73.58138  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-3 O   1 
+ATOM   19106 C CB  . ILE A-3 1 294 ? 31.986  -99.773  48.167  1.000 53.56889  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   19107 C CG1 . ILE A-3 1 294 ? 30.685  -100.401 48.656  1.000 57.49006  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   19108 C CG2 . ILE A-3 1 294 ? 33.181  -100.441 48.821  1.000 51.32316  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   19109 C CD1 . ILE A-3 1 294 ? 30.598  -101.883 48.394  1.000 71.54549  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   19110 N N   . TYR A-3 1 295 ? 34.064  -97.200  49.145  1.000 69.84293  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-3 N   1 
+ATOM   19111 C CA  . TYR A-3 1 295 ? 35.369  -96.595  48.941  1.000 75.13015  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   19112 C C   . TYR A-3 1 295 ? 36.460  -97.643  49.107  1.000 75.95244  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-3 C   1 
+ATOM   19113 O O   . TYR A-3 1 295 ? 36.422  -98.451  50.039  1.000 72.74627  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-3 O   1 
+ATOM   19114 C CB  . TYR A-3 1 295 ? 35.595  -95.440  49.911  1.000 54.44416  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   19115 C CG  . TYR A-3 1 295 ? 34.741  -94.220  49.651  1.000 68.79984  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   19116 C CD1 . TYR A-3 1 295 ? 33.427  -94.160  50.093  1.000 73.75101  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   19117 C CD2 . TYR A-3 1 295 ? 35.256  -93.119  48.979  1.000 81.97894  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   19118 C CE1 . TYR A-3 1 295 ? 32.644  -93.043  49.864  1.000 87.09952  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   19119 C CE2 . TYR A-3 1 295 ? 34.483  -91.998  48.744  1.000 85.66209  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   19120 C CZ  . TYR A-3 1 295 ? 33.179  -91.965  49.188  1.000 83.05695  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   19121 O OH  . TYR A-3 1 295 ? 32.408  -90.850  48.958  1.000 89.91511  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   19122 N N   . LEU A-3 1 296 ? 37.427  -97.632  48.195  1.000 80.03307  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-3 N   1 
+ATOM   19123 C CA  . LEU A-3 1 296 ? 38.628  -98.457  48.298  1.000 65.09372  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   19124 C C   . LEU A-3 1 296 ? 39.826  -97.519  48.360  1.000 75.36250  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-3 C   1 
+ATOM   19125 O O   . LEU A-3 1 296 ? 40.270  -96.997  47.332  1.000 82.17420  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-3 O   1 
+ATOM   19126 C CB  . LEU A-3 1 296 ? 38.731  -99.430  47.129  1.000 72.38387  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   19127 C CG  . LEU A-3 1 296 ? 37.987  -100.750 47.338  1.000 82.94948  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   19128 C CD1 . LEU A-3 1 296 ? 36.483  -100.587 47.167  1.000 78.79247  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   19129 C CD2 . LEU A-3 1 296 ? 38.530  -101.804 46.399  1.000 84.90088  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   19130 N N   . ILE A-3 1 297 ? 40.345  -97.313  49.565  1.000 70.33433  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-3 N   1 
+ATOM   19131 C CA  . ILE A-3 1 297 ? 41.436  -96.378  49.820  1.000 65.90208  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   19132 C C   . ILE A-3 1 297 ? 42.684  -97.201  50.115  1.000 74.82340  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-3 C   1 
+ATOM   19133 O O   . ILE A-3 1 297 ? 42.743  -97.913  51.127  1.000 83.35916  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-3 O   1 
+ATOM   19134 C CB  . ILE A-3 1 297 ? 41.108  -95.435  50.987  1.000 60.06153  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   19135 C CG1 . ILE A-3 1 297 ? 39.658  -94.947  50.897  1.000 74.31817  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   19136 C CG2 . ILE A-3 1 297 ? 42.067  -94.260  51.006  1.000 77.73772  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   19137 C CD1 . ILE A-3 1 297 ? 39.226  -94.073  52.064  1.000 60.90099  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   19138 N N   . GLU A-3 1 298 ? 43.681  -97.103  49.240  1.000 72.49777  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-3 N   1 
+ATOM   19139 C CA  . GLU A-3 1 298 ? 44.923  -97.848  49.373  1.000 79.81098  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   19140 C C   . GLU A-3 1 298 ? 46.041  -96.894  49.755  1.000 81.50970  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-3 C   1 
+ATOM   19141 O O   . GLU A-3 1 298 ? 46.283  -95.906  49.043  1.000 59.48800  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-3 O   1 
+ATOM   19142 C CB  . GLU A-3 1 298 ? 45.273  -98.574  48.072  1.000 77.91038  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   19143 C CG  . GLU A-3 1 298 ? 46.462  -99.500  48.190  1.000 93.71412  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   19144 C CD  . GLU A-3 1 298 ? 46.619  -100.429 47.002  1.000 106.41331 ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   19145 O OE1 . GLU A-3 1 298 ? 45.927  -100.234 45.977  1.000 91.21629  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   19146 O OE2 . GLU A-3 1 298 ? 47.444  -101.360 47.098  1.000 115.39986 ? ? ? ? ? -1 288 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   19147 N N   . GLU A-3 1 299 ? 46.714  -97.182  50.872  1.000 75.13998  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-3 N   1 
+ATOM   19148 C CA  . GLU A-3 1 299 ? 47.878  -96.415  51.305  1.000 52.18234  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   19149 C C   . GLU A-3 1 299 ? 47.686  -94.890  51.231  1.000 54.12647  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-3 C   1 
+ATOM   19150 O O   . GLU A-3 1 299 ? 48.453  -94.202  50.552  1.000 74.32313  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-3 O   1 
+ATOM   19151 C CB  . GLU A-3 1 299 ? 49.089  -96.816  50.490  1.000 78.61589  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   19152 C CG  . GLU A-3 1 299 ? 49.277  -98.292  50.310  1.000 75.98695  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   19153 C CD  . GLU A-3 1 299 ? 50.306  -98.853  51.254  1.000 79.45414  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   19154 O OE1 . GLU A-3 1 299 ? 50.885  -98.067  52.036  1.000 112.44795 ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   19155 O OE2 . GLU A-3 1 299 ? 50.542  -100.074 51.213  1.000 92.02688  ? ? ? ? ? -1 289 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   19156 N N   . PRO A-3 1 300 ? 46.660  -94.347  51.876  1.000 62.30026  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-3 N   1 
+ATOM   19157 C CA  . PRO A-3 1 300 ? 46.452  -92.896  51.781  1.000 52.17394  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-3 CA  1 
+ATOM   19158 C C   . PRO A-3 1 300 ? 47.476  -92.075  52.545  1.000 61.45242  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-3 C   1 
+ATOM   19159 O O   . PRO A-3 1 300 ? 47.518  -90.849  52.364  1.000 77.15637  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-3 O   1 
+ATOM   19160 C CB  . PRO A-3 1 300 ? 45.046  -92.694  52.375  1.000 53.56126  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-3 CB  1 
+ATOM   19161 C CG  . PRO A-3 1 300 ? 44.915  -93.806  53.343  1.000 54.16287  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-3 CG  1 
+ATOM   19162 C CD  . PRO A-3 1 300 ? 45.649  -94.982  52.740  1.000 65.19287  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-3 CD  1 
+ATOM   19163 N N   . GLU A-3 1 301 ? 48.275  -92.694  53.412  1.000 69.24665  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-3 N   1 
+ATOM   19164 C CA  . GLU A-3 1 301 ? 49.315  -91.973  54.131  1.000 61.36191  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   19165 C C   . GLU A-3 1 301 ? 50.482  -91.583  53.237  1.000 71.01023  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-3 C   1 
+ATOM   19166 O O   . GLU A-3 1 301 ? 51.359  -90.835  53.684  1.000 81.70234  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-3 O   1 
+ATOM   19167 C CB  . GLU A-3 1 301 ? 49.830  -92.822  55.292  1.000 60.65847  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   19168 C CG  . GLU A-3 1 301 ? 50.636  -94.031  54.850  1.000 53.47203  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   19169 C CD  . GLU A-3 1 301 ? 49.786  -95.264  54.616  1.000 64.51232  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   19170 O OE1 . GLU A-3 1 301 ? 48.554  -95.193  54.810  1.000 54.97717  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   19171 O OE2 . GLU A-3 1 301 ? 50.358  -96.311  54.246  1.000 81.35933  ? ? ? ? ? -1 291 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   19172 N N   . ILE A-3 1 302 ? 50.515  -92.073  51.995  1.000 74.30256  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-3 N   1 
+ATOM   19173 C CA  . ILE A-3 1 302 ? 51.612  -91.756  51.092  1.000 77.23328  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   19174 C C   . ILE A-3 1 302 ? 51.601  -90.269  50.779  1.000 73.68974  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-3 C   1 
+ATOM   19175 O O   . ILE A-3 1 302 ? 50.566  -89.702  50.401  1.000 80.40448  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-3 O   1 
+ATOM   19176 C CB  . ILE A-3 1 302 ? 51.514  -92.600  49.813  1.000 63.80829  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   19177 C CG1 . ILE A-3 1 302 ? 51.761  -94.076  50.125  1.000 68.19797  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   19178 C CG2 . ILE A-3 1 302 ? 52.503  -92.112  48.774  1.000 54.74187  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   19179 C CD1 . ILE A-3 1 302 ? 51.756  -94.962  48.899  1.000 65.84147  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   19180 N N   . SER A-3 1 303 ? 52.761  -89.628  50.943  1.000 76.28557  ? ? ? ? ? ?  293 SER A-3 N   1 
+ATOM   19181 C CA  . SER A-3 1 303 ? 52.933  -88.201  50.663  1.000 96.27994  ? ? ? ? ? ?  293 SER A-3 CA  1 
+ATOM   19182 C C   . SER A-3 1 303 ? 51.952  -87.353  51.470  1.000 87.60024  ? ? ? ? ? ?  293 SER A-3 C   1 
+ATOM   19183 O O   . SER A-3 1 303 ? 51.433  -86.345  50.988  1.000 123.95665 ? ? ? ? ? ?  293 SER A-3 O   1 
+ATOM   19184 C CB  . SER A-3 1 303 ? 52.804  -87.913  49.164  1.000 114.07117 ? ? ? ? ? ?  293 SER A-3 CB  1 
+ATOM   19185 O OG  . SER A-3 1 303 ? 52.973  -86.532  48.890  1.000 151.15482 ? ? ? ? ? ?  293 SER A-3 OG  1 
+ATOM   19186 N N   . LEU A-3 1 304 ? 51.699  -87.764  52.712  1.000 79.76904  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-3 N   1 
+ATOM   19187 C CA  . LEU A-3 1 304 ? 50.768  -87.077  53.595  1.000 81.81533  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   19188 C C   . LEU A-3 1 304 ? 51.421  -86.865  54.953  1.000 88.86587  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-3 C   1 
+ATOM   19189 O O   . LEU A-3 1 304 ? 52.038  -87.785  55.498  1.000 68.51005  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-3 O   1 
+ATOM   19190 C CB  . LEU A-3 1 304 ? 49.471  -87.877  53.752  1.000 63.35126  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   19191 C CG  . LEU A-3 1 304 ? 48.290  -87.114  54.343  1.000 73.81628  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   19192 C CD1 . LEU A-3 1 304 ? 47.878  -85.991  53.411  1.000 60.86328  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   19193 C CD2 . LEU A-3 1 304 ? 47.138  -88.065  54.585  1.000 69.18540  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   19194 N N   . HIS A-3 1 305 ? 51.285  -85.656  55.495  1.000 84.49818  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-3 N   1 
+ATOM   19195 C CA  . HIS A-3 1 305 ? 51.856  -85.354  56.800  1.000 75.67585  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-3 CA  1 
+ATOM   19196 C C   . HIS A-3 1 305 ? 51.130  -86.133  57.892  1.000 89.30867  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-3 C   1 
+ATOM   19197 O O   . HIS A-3 1 305 ? 49.962  -86.508  57.750  1.000 89.48479  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-3 O   1 
+ATOM   19198 C CB  . HIS A-3 1 305 ? 51.781  -83.853  57.086  1.000 71.52498  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-3 CB  1 
+ATOM   19199 C CG  . HIS A-3 1 305 ? 52.539  -83.424  58.306  1.000 90.92046  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-3 CG  1 
+ATOM   19200 N ND1 . HIS A-3 1 305 ? 52.146  -82.359  59.087  1.000 71.34685  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-3 ND1 1 
+ATOM   19201 C CD2 . HIS A-3 1 305 ? 53.672  -83.906  58.871  1.000 90.33146  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-3 CD2 1 
+ATOM   19202 C CE1 . HIS A-3 1 305 ? 52.998  -82.207  60.084  1.000 86.60019  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-3 CE1 1 
+ATOM   19203 N NE2 . HIS A-3 1 305 ? 53.934  -83.133  59.977  1.000 85.36711  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-3 NE2 1 
+ATOM   19204 N N   . ARG A-3 1 306 ? 51.848  -86.381  58.991  1.000 76.43346  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-3 N   1 
+ATOM   19205 C CA  . ARG A-3 1 306 ? 51.275  -87.122  60.111  1.000 82.68883  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-3 CA  1 
+ATOM   19206 C C   . ARG A-3 1 306 ? 50.022  -86.440  60.645  1.000 70.90971  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-3 C   1 
+ATOM   19207 O O   . ARG A-3 1 306 ? 49.043  -87.111  60.995  1.000 71.26765  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-3 O   1 
+ATOM   19208 C CB  . ARG A-3 1 306 ? 52.315  -87.276  61.219  1.000 89.67534  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-3 CB  1 
+ATOM   19209 C CG  . ARG A-3 1 306 ? 51.754  -87.820  62.518  1.000 69.18892  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-3 CG  1 
+ATOM   19210 C CD  . ARG A-3 1 306 ? 52.801  -87.850  63.619  1.000 79.61694  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-3 CD  1 
+ATOM   19211 N NE  . ARG A-3 1 306 ? 52.221  -88.248  64.895  1.000 82.67626  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-3 NE  1 
+ATOM   19212 C CZ  . ARG A-3 1 306 ? 51.669  -87.406  65.758  1.000 83.09058  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-3 CZ  1 
+ATOM   19213 N NH1 . ARG A-3 1 306 ? 51.623  -86.106  65.520  1.000 98.97096  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-3 NH1 1 
+ATOM   19214 N NH2 . ARG A-3 1 306 ? 51.148  -87.881  66.885  1.000 95.64204  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-3 NH2 1 
+ATOM   19215 N N   . SER A-3 1 307 ? 50.029  -85.107  60.708  1.000 71.27706  ? ? ? ? ? ?  297 SER A-3 N   1 
+ATOM   19216 C CA  . SER A-3 1 307 ? 48.863  -84.391  61.215  1.000 64.37561  ? ? ? ? ? ?  297 SER A-3 CA  1 
+ATOM   19217 C C   . SER A-3 1 307 ? 47.656  -84.591  60.307  1.000 64.70748  ? ? ? ? ? ?  297 SER A-3 C   1 
+ATOM   19218 O O   . SER A-3 1 307 ? 46.526  -84.728  60.789  1.000 68.76114  ? ? ? ? ? ?  297 SER A-3 O   1 
+ATOM   19219 C CB  . SER A-3 1 307 ? 49.180  -82.903  61.364  1.000 66.26149  ? ? ? ? ? ?  297 SER A-3 CB  1 
+ATOM   19220 O OG  . SER A-3 1 307 ? 49.660  -82.356  60.149  1.000 98.95494  ? ? ? ? ? ?  297 SER A-3 OG  1 
+ATOM   19221 N N   . MET A-3 1 308 ? 47.870  -84.615  58.990  1.000 93.91486  ? ? ? ? ? ?  298 MET A-3 N   1 
+ATOM   19222 C CA  . MET A-3 1 308 ? 46.746  -84.815  58.083  1.000 70.53188  ? ? ? ? ? ?  298 MET A-3 CA  1 
+ATOM   19223 C C   . MET A-3 1 308 ? 46.241  -86.253  58.121  1.000 74.65633  ? ? ? ? ? ?  298 MET A-3 C   1 
+ATOM   19224 O O   . MET A-3 1 308 ? 45.056  -86.495  57.864  1.000 74.53597  ? ? ? ? ? ?  298 MET A-3 O   1 
+ATOM   19225 C CB  . MET A-3 1 308 ? 47.138  -84.430  56.662  1.000 70.97396  ? ? ? ? ? ?  298 MET A-3 CB  1 
+ATOM   19226 C CG  . MET A-3 1 308 ? 47.456  -82.961  56.480  1.000 75.23229  ? ? ? ? ? ?  298 MET A-3 CG  1 
+ATOM   19227 S SD  . MET A-3 1 308 ? 47.906  -82.634  54.768  1.000 156.08197 ? ? ? ? ? ?  298 MET A-3 SD  1 
+ATOM   19228 C CE  . MET A-3 1 308 ? 48.172  -80.868  54.800  1.000 145.71089 ? ? ? ? ? ?  298 MET A-3 CE  1 
+ATOM   19229 N N   . GLN A-3 1 309 ? 47.115  -87.215  58.435  1.000 76.44011  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-3 N   1 
+ATOM   19230 C CA  . GLN A-3 1 309 ? 46.668  -88.598  58.577  1.000 64.19969  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-3 CA  1 
+ATOM   19231 C C   . GLN A-3 1 309 ? 45.669  -88.737  59.718  1.000 84.86436  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-3 C   1 
+ATOM   19232 O O   . GLN A-3 1 309 ? 44.682  -89.473  59.602  1.000 77.17720  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-3 O   1 
+ATOM   19233 C CB  . GLN A-3 1 309 ? 47.868  -89.516  58.802  1.000 65.07316  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-3 CB  1 
+ATOM   19234 C CG  . GLN A-3 1 309 ? 48.904  -89.478  57.695  1.000 64.71639  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-3 CG  1 
+ATOM   19235 C CD  . GLN A-3 1 309 ? 50.129  -90.303  58.026  1.000 60.42121  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-3 CD  1 
+ATOM   19236 O OE1 . GLN A-3 1 309 ? 50.023  -91.378  58.615  1.000 67.96235  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-3 OE1 1 
+ATOM   19237 N NE2 . GLN A-3 1 309 ? 51.302  -89.800  57.660  1.000 64.08472  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-3 NE2 1 
+ATOM   19238 N N   . ILE A-3 1 310 ? 45.907  -88.034  60.827  1.000 71.96403  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-3 N   1 
+ATOM   19239 C CA  . ILE A-3 1 310 ? 44.947  -88.036  61.926  1.000 68.32589  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   19240 C C   . ILE A-3 1 310 ? 43.662  -87.328  61.510  1.000 70.85274  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-3 C   1 
+ATOM   19241 O O   . ILE A-3 1 310 ? 42.559  -87.739  61.891  1.000 79.81822  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-3 O   1 
+ATOM   19242 C CB  . ILE A-3 1 310 ? 45.575  -87.396  63.177  1.000 76.97101  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   19243 C CG1 . ILE A-3 1 310 ? 46.906  -88.075  63.504  1.000 60.40450  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   19244 C CG2 . ILE A-3 1 310 ? 44.625  -87.491  64.366  1.000 64.91587  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   19245 C CD1 . ILE A-3 1 310 ? 47.691  -87.376  64.581  1.000 65.19553  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   19246 N N   . ALA A-3 1 311 ? 43.781  -86.259  60.717  1.000 74.18867  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A-3 N   1 
+ATOM   19247 C CA  . ALA A-3 1 311 ? 42.592  -85.586  60.204  1.000 67.66314  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A-3 CA  1 
+ATOM   19248 C C   . ALA A-3 1 311 ? 41.775  -86.522  59.323  1.000 75.05591  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A-3 C   1 
+ATOM   19249 O O   . ALA A-3 1 311 ? 40.542  -86.570  59.426  1.000 74.58893  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A-3 O   1 
+ATOM   19250 C CB  . ALA A-3 1 311 ? 42.988  -84.325  59.438  1.000 74.96206  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A-3 CB  1 
+ATOM   19251 N N   . LEU A-3 1 312 ? 42.444  -87.279  58.452  1.000 78.86948  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-3 N   1 
+ATOM   19252 C CA  . LEU A-3 1 312 ? 41.730  -88.236  57.612  1.000 85.81694  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   19253 C C   . LEU A-3 1 312 ? 41.133  -89.366  58.443  1.000 77.48741  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-3 C   1 
+ATOM   19254 O O   . LEU A-3 1 312 ? 40.018  -89.827  58.167  1.000 83.08653  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-3 O   1 
+ATOM   19255 C CB  . LEU A-3 1 312 ? 42.662  -88.795  56.540  1.000 78.48066  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   19256 C CG  . LEU A-3 1 312 ? 42.114  -89.914  55.651  1.000 68.91813  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   19257 C CD1 . LEU A-3 1 312 ? 40.891  -89.448  54.876  1.000 69.38876  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   19258 C CD2 . LEU A-3 1 312 ? 43.192  -90.418  54.706  1.000 81.07738  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   19259 N N   . SER A-3 1 313 ? 41.855  -89.814  59.474  1.000 77.82180  ? ? ? ? ? ?  303 SER A-3 N   1 
+ATOM   19260 C CA  . SER A-3 1 313 ? 41.345  -90.887  60.323  1.000 91.06285  ? ? ? ? ? ?  303 SER A-3 CA  1 
+ATOM   19261 C C   . SER A-3 1 313 ? 40.085  -90.455  61.058  1.000 73.98442  ? ? ? ? ? ?  303 SER A-3 C   1 
+ATOM   19262 O O   . SER A-3 1 313 ? 39.146  -91.244  61.212  1.000 70.75001  ? ? ? ? ? ?  303 SER A-3 O   1 
+ATOM   19263 C CB  . SER A-3 1 313 ? 42.414  -91.327  61.323  1.000 61.88919  ? ? ? ? ? ?  303 SER A-3 CB  1 
+ATOM   19264 O OG  . SER A-3 1 313 ? 42.631  -90.327  62.300  1.000 95.36514  ? ? ? ? ? ?  303 SER A-3 OG  1 
+ATOM   19265 N N   . LYS A-3 1 314 ? 40.048  -89.206  61.527  1.000 68.89988  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-3 N   1 
+ATOM   19266 C CA  . LYS A-3 1 314 ? 38.838  -88.699  62.163  1.000 70.97832  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   19267 C C   . LYS A-3 1 314 ? 37.672  -88.681  61.184  1.000 71.56843  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-3 C   1 
+ATOM   19268 O O   . LYS A-3 1 314 ? 36.532  -88.977  61.556  1.000 81.59625  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-3 O   1 
+ATOM   19269 C CB  . LYS A-3 1 314 ? 39.089  -87.302  62.733  1.000 62.28156  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   19270 C CG  . LYS A-3 1 314 ? 37.846  -86.615  63.282  1.000 66.89096  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   19271 C CD  . LYS A-3 1 314 ? 38.186  -85.265  63.892  1.000 88.83347  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   19272 C CE  . LYS A-3 1 314 ? 36.930  -84.529  64.331  1.000 117.84042 ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   19273 N NZ  . LYS A-3 1 314 ? 36.910  -84.269  65.797  1.000 128.13324 ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   19274 N N   . GLN A-3 1 315 ? 37.941  -88.354  59.920  1.000 88.73485  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-3 N   1 
+ATOM   19275 C CA  . GLN A-3 1 315 ? 36.864  -88.294  58.941  1.000 84.96606  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-3 CA  1 
+ATOM   19276 C C   . GLN A-3 1 315 ? 36.381  -89.685  58.545  1.000 69.35610  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-3 C   1 
+ATOM   19277 O O   . GLN A-3 1 315 ? 35.214  -89.850  58.170  1.000 76.14869  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-3 O   1 
+ATOM   19278 C CB  . GLN A-3 1 315 ? 37.321  -87.514  57.711  1.000 58.40158  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-3 CB  1 
+ATOM   19279 C CG  . GLN A-3 1 315 ? 36.350  -86.442  57.261  1.000 87.66057  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-3 CG  1 
+ATOM   19280 C CD  . GLN A-3 1 315 ? 36.813  -85.750  55.999  1.000 143.96494 ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-3 CD  1 
+ATOM   19281 O OE1 . GLN A-3 1 315 ? 37.919  -85.982  55.518  1.000 159.59880 ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-3 OE1 1 
+ATOM   19282 N NE2 . GLN A-3 1 315 ? 35.960  -84.888  55.454  1.000 151.64611 ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-3 NE2 1 
+ATOM   19283 N N   . LEU A-3 1 316 ? 37.251  -90.694  58.626  1.000 71.28178  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-3 N   1 
+ATOM   19284 C CA  . LEU A-3 1 316 ? 36.853  -92.042  58.231  1.000 68.22829  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   19285 C C   . LEU A-3 1 316 ? 35.974  -92.699  59.288  1.000 73.10897  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-3 C   1 
+ATOM   19286 O O   . LEU A-3 1 316 ? 35.002  -93.386  58.953  1.000 74.03834  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-3 O   1 
+ATOM   19287 C CB  . LEU A-3 1 316 ? 38.089  -92.900  57.959  1.000 72.92610  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   19288 C CG  . LEU A-3 1 316 ? 38.956  -92.507  56.761  1.000 67.59230  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   19289 C CD1 . LEU A-3 1 316 ? 40.160  -93.431  56.630  1.000 57.86068  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   19290 C CD2 . LEU A-3 1 316 ? 38.133  -92.506  55.482  1.000 73.07929  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   19291 N N   . PHE A-3 1 317 ? 36.294  -92.503  60.568  1.000 81.79739  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-3 N   1 
+ATOM   19292 C CA  . PHE A-3 1 317 ? 35.611  -93.204  61.651  1.000 68.50585  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   19293 C C   . PHE A-3 1 317 ? 34.589  -92.324  62.367  1.000 73.89068  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-3 C   1 
+ATOM   19294 O O   . PHE A-3 1 317 ? 33.409  -92.677  62.437  1.000 80.10352  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-3 O   1 
+ATOM   19295 C CB  . PHE A-3 1 317 ? 36.642  -93.750  62.646  1.000 62.00401  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   19296 C CG  . PHE A-3 1 317 ? 37.636  -94.692  62.029  1.000 59.39057  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   19297 C CD1 . PHE A-3 1 317 ? 37.306  -96.017  61.804  1.000 74.54942  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   19298 C CD2 . PHE A-3 1 317 ? 38.900  -94.252  61.675  1.000 68.36720  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   19299 C CE1 . PHE A-3 1 317 ? 38.218  -96.885  61.234  1.000 68.90570  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   19300 C CE2 . PHE A-3 1 317 ? 39.817  -95.116  61.106  1.000 62.86745  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   19301 C CZ  . PHE A-3 1 317 ? 39.475  -96.435  60.885  1.000 52.84092  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   19302 N N   . GLU A-3 1 318 ? 35.025  -91.181  62.907  1.000 92.75787  ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-3 N   1 
+ATOM   19303 C CA  . GLU A-3 1 318 ? 34.111  -90.324  63.659  1.000 107.70729 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   19304 C C   . GLU A-3 1 318 ? 33.008  -89.767  62.769  1.000 102.38324 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-3 C   1 
+ATOM   19305 O O   . GLU A-3 1 318 ? 31.832  -89.769  63.150  1.000 135.48889 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-3 O   1 
+ATOM   19306 C CB  . GLU A-3 1 318 ? 34.878  -89.182  64.329  1.000 96.42950  ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   19307 C CG  . GLU A-3 1 318 ? 35.321  -89.464  65.759  1.000 118.39979 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   19308 C CD  . GLU A-3 1 318 ? 35.658  -88.195  66.524  1.000 138.85795 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   19309 O OE1 . GLU A-3 1 318 ? 35.597  -87.102  65.922  1.000 131.37593 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   19310 O OE2 . GLU A-3 1 318 ? 35.978  -88.289  67.729  1.000 138.69904 ? ? ? ? ? -1 308 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   19311 N N   . GLN A-3 1 319 ? 33.367  -89.282  61.585  1.000 97.71009  ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-3 N   1 
+ATOM   19312 C CA  . GLN A-3 1 319 ? 32.386  -88.725  60.666  1.000 122.33898 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-3 CA  1 
+ATOM   19313 C C   . GLN A-3 1 319 ? 31.654  -89.839  59.926  1.000 125.87603 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-3 C   1 
+ATOM   19314 O O   . GLN A-3 1 319 ? 32.230  -90.880  59.596  1.000 126.54799 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-3 O   1 
+ATOM   19315 C CB  . GLN A-3 1 319 ? 33.064  -87.788  59.666  1.000 127.27333 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-3 CB  1 
+ATOM   19316 C CG  . GLN A-3 1 319 ? 33.951  -86.724  60.306  1.000 122.59444 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-3 CG  1 
+ATOM   19317 C CD  . GLN A-3 1 319 ? 33.175  -85.511  60.778  1.000 156.53250 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-3 CD  1 
+ATOM   19318 O OE1 . GLN A-3 1 319 ? 32.347  -84.966  60.047  1.000 177.24491 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-3 OE1 1 
+ATOM   19319 N NE2 . GLN A-3 1 319 ? 33.439  -85.080  62.007  1.000 155.58101 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-3 NE2 1 
+ATOM   19320 N N   . SER A-3 1 320 ? 30.365  -89.612  59.672  1.000 136.21046 ? ? ? ? ? ?  310 SER A-3 N   1 
+ATOM   19321 C CA  . SER A-3 1 320 ? 29.540  -90.543  58.915  1.000 142.06230 ? ? ? ? ? ?  310 SER A-3 CA  1 
+ATOM   19322 C C   . SER A-3 1 320 ? 29.610  -90.294  57.413  1.000 130.09086 ? ? ? ? ? ?  310 SER A-3 C   1 
+ATOM   19323 O O   . SER A-3 1 320 ? 28.718  -90.732  56.678  1.000 121.84412 ? ? ? ? ? ?  310 SER A-3 O   1 
+ATOM   19324 C CB  . SER A-3 1 320 ? 28.087  -90.471  59.390  1.000 149.37574 ? ? ? ? ? ?  310 SER A-3 CB  1 
+ATOM   19325 O OG  . SER A-3 1 320 ? 27.973  -90.844  60.751  1.000 164.43975 ? ? ? ? ? ?  310 SER A-3 OG  1 
+ATOM   19326 N N   . THR A-3 1 321 ? 30.650  -89.601  56.946  1.000 128.88945 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-3 N   1 
+ATOM   19327 C CA  . THR A-3 1 321 ? 30.775  -89.311  55.523  1.000 120.98950 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-3 CA  1 
+ATOM   19328 C C   . THR A-3 1 321 ? 31.121  -90.560  54.719  1.000 105.83350 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-3 C   1 
+ATOM   19329 O O   . THR A-3 1 321 ? 30.647  -90.718  53.585  1.000 103.20773 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-3 O   1 
+ATOM   19330 C CB  . THR A-3 1 321 ? 31.830  -88.225  55.307  1.000 134.16712 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-3 CB  1 
+ATOM   19331 O OG1 . THR A-3 1 321 ? 31.484  -87.061  56.065  1.000 161.87879 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-3 OG1 1 
+ATOM   19332 C CG2 . THR A-3 1 321 ? 31.924  -87.853  53.836  1.000 122.38403 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-3 CG2 1 
+ATOM   19333 N N   . TYR A-3 1 322 ? 31.931  -91.455  55.282  1.000 117.68604 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-3 N   1 
+ATOM   19334 C CA  . TYR A-3 1 322 ? 32.371  -92.674  54.605  1.000 78.71217  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   19335 C C   . TYR A-3 1 322 ? 31.658  -93.855  55.256  1.000 85.38498  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-3 C   1 
+ATOM   19336 O O   . TYR A-3 1 322 ? 32.185  -94.504  56.160  1.000 96.45651  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-3 O   1 
+ATOM   19337 C CB  . TYR A-3 1 322 ? 33.926  -92.821  54.685  1.000 73.82502  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   19338 C CG  . TYR A-3 1 322 ? 34.705  -91.784  53.892  1.000 105.21772 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   19339 C CD1 . TYR A-3 1 322 ? 34.693  -90.444  54.259  1.000 106.77266 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   19340 C CD2 . TYR A-3 1 322 ? 35.470  -92.153  52.791  1.000 106.09483 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   19341 C CE1 . TYR A-3 1 322 ? 35.404  -89.497  53.543  1.000 126.66085 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   19342 C CE2 . TYR A-3 1 322 ? 36.189  -91.212  52.067  1.000 99.63329  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   19343 C CZ  . TYR A-3 1 322 ? 36.152  -89.885  52.448  1.000 119.93796 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   19344 O OH  . TYR A-3 1 322 ? 36.861  -88.941  51.738  1.000 111.48410 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   19345 N N   . LYS A-3 1 323 ? 30.438  -94.129  54.792  1.000 66.05289  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-3 N   1 
+ATOM   19346 C CA  . LYS A-3 1 323 ? 29.659  -95.229  55.358  1.000 67.83879  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   19347 C C   . LYS A-3 1 323 ? 30.352  -96.567  55.137  1.000 74.11173  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-3 C   1 
+ATOM   19348 O O   . LYS A-3 1 323 ? 30.566  -97.333  56.084  1.000 91.94629  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-3 O   1 
+ATOM   19349 C CB  . LYS A-3 1 323 ? 28.244  -95.253  54.763  1.000 65.88001  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   19350 C CG  . LYS A-3 1 323 ? 27.243  -94.372  55.501  1.000 83.58445  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   19351 C CD  . LYS A-3 1 323 ? 25.803  -94.745  55.162  1.000 80.30175  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   19352 C CE  . LYS A-3 1 323 ? 25.382  -96.045  55.839  1.000 85.39246  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   19353 N NZ  . LYS A-3 1 323 ? 23.954  -96.384  55.558  1.000 99.14617  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   19354 N N   . TYR A-3 1 324 ? 30.719  -96.864  53.893  1.000 79.44355  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-3 N   1 
+ATOM   19355 C CA  . TYR A-3 1 324 ? 31.334  -98.137  53.539  1.000 60.83276  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   19356 C C   . TYR A-3 1 324 ? 32.669  -97.869  52.862  1.000 63.64522  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-3 C   1 
+ATOM   19357 O O   . TYR A-3 1 324 ? 32.721  -97.166  51.847  1.000 81.52844  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-3 O   1 
+ATOM   19358 C CB  . TYR A-3 1 324 ? 30.421  -98.951  52.619  1.000 59.70911  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   19359 C CG  . TYR A-3 1 324 ? 28.949  -98.839  52.955  1.000 67.41439  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   19360 C CD1 . TYR A-3 1 324 ? 28.385  -99.614  53.959  1.000 64.55895  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   19361 C CD2 . TYR A-3 1 324 ? 28.124  -97.962  52.264  1.000 65.06502  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   19362 C CE1 . TYR A-3 1 324 ? 27.041  -99.517  54.266  1.000 65.23099  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   19363 C CE2 . TYR A-3 1 324 ? 26.779  -97.858  52.564  1.000 70.44690  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   19364 C CZ  . TYR A-3 1 324 ? 26.243  -98.638  53.566  1.000 67.20154  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   19365 O OH  . TYR A-3 1 324 ? 24.903  -98.538  53.869  1.000 74.24999  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   19366 N N   . PHE A-3 1 325 ? 33.744  -98.423  53.420  1.000 57.18564  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-3 N   1 
+ATOM   19367 C CA  . PHE A-3 1 325 ? 35.049  -98.309  52.787  1.000 58.09781  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   19368 C C   . PHE A-3 1 325 ? 35.914  -99.500  53.170  1.000 61.43437  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-3 C   1 
+ATOM   19369 O O   . PHE A-3 1 325 ? 35.640  -100.212 54.139  1.000 67.99156  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-3 O   1 
+ATOM   19370 C CB  . PHE A-3 1 325 ? 35.754  -96.990  53.149  1.000 69.42055  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   19371 C CG  . PHE A-3 1 325 ? 36.155  -96.874  54.598  1.000 79.49894  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   19372 C CD1 . PHE A-3 1 325 ? 37.336  -97.440  55.060  1.000 72.65087  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   19373 C CD2 . PHE A-3 1 325 ? 35.370  -96.164  55.491  1.000 72.19886  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   19374 C CE1 . PHE A-3 1 325 ? 37.707  -97.326  56.385  1.000 51.73547  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   19375 C CE2 . PHE A-3 1 325 ? 35.741  -96.042  56.815  1.000 65.77021  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   19376 C CZ  . PHE A-3 1 325 ? 36.909  -96.625  57.263  1.000 60.12584  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   19377 N N   . PHE A-3 1 326 ? 36.965  -99.706  52.381  1.000 64.34284  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-3 N   1 
+ATOM   19378 C CA  . PHE A-3 1 326 ? 38.017  -100.669 52.683  1.000 67.79958  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   19379 C C   . PHE A-3 1 326 ? 39.342  -99.925  52.641  1.000 70.67806  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-3 C   1 
+ATOM   19380 O O   . PHE A-3 1 326 ? 39.669  -99.293  51.631  1.000 73.96020  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-3 O   1 
+ATOM   19381 C CB  . PHE A-3 1 326 ? 38.015  -101.835 51.690  1.000 61.15373  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   19382 C CG  . PHE A-3 1 326 ? 36.842  -102.763 51.839  1.000 56.86860  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   19383 C CD1 . PHE A-3 1 326 ? 35.615  -102.448 51.279  1.000 58.24132  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   19384 C CD2 . PHE A-3 1 326 ? 36.971  -103.960 52.526  1.000 63.35966  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   19385 C CE1 . PHE A-3 1 326 ? 34.536  -103.305 51.408  1.000 57.46924  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   19386 C CE2 . PHE A-3 1 326 ? 35.895  -104.821 52.659  1.000 70.89877  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   19387 C CZ  . PHE A-3 1 326 ? 34.677  -104.493 52.099  1.000 61.78328  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   19388 N N   . LEU A-3 1 327 ? 40.097  -99.993  53.733  1.000 74.13261  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-3 N   1 
+ATOM   19389 C CA  . LEU A-3 1 327 ? 41.305  -99.198  53.899  1.000 69.33208  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   19390 C C   . LEU A-3 1 327 ? 42.516  -100.107 54.043  1.000 77.38798  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-3 C   1 
+ATOM   19391 O O   . LEU A-3 1 327 ? 42.526  -101.007 54.889  1.000 73.41147  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-3 O   1 
+ATOM   19392 C CB  . LEU A-3 1 327 ? 41.191  -98.281  55.118  1.000 69.94253  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   19393 C CG  . LEU A-3 1 327 ? 42.417  -97.410  55.388  1.000 57.43156  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   19394 C CD1 . LEU A-3 1 327 ? 42.741  -96.581  54.162  1.000 77.19902  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   19395 C CD2 . LEU A-3 1 327 ? 42.186  -96.519  56.594  1.000 68.46738  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   19396 N N   . SER A-3 1 328 ? 43.531  -99.864  53.221  1.000 71.65137  ? ? ? ? ? ?  318 SER A-3 N   1 
+ATOM   19397 C CA  . SER A-3 1 328 ? 44.827  -100.518 53.338  1.000 71.52850  ? ? ? ? ? ?  318 SER A-3 CA  1 
+ATOM   19398 C C   . SER A-3 1 328 ? 45.841  -99.469  53.773  1.000 76.56302  ? ? ? ? ? ?  318 SER A-3 C   1 
+ATOM   19399 O O   . SER A-3 1 328 ? 46.042  -98.472  53.071  1.000 91.11456  ? ? ? ? ? ?  318 SER A-3 O   1 
+ATOM   19400 C CB  . SER A-3 1 328 ? 45.244  -101.160 52.016  1.000 58.28563  ? ? ? ? ? ?  318 SER A-3 CB  1 
+ATOM   19401 O OG  . SER A-3 1 328 ? 46.546  -101.712 52.108  1.000 95.18206  ? ? ? ? ? ?  318 SER A-3 OG  1 
+ATOM   19402 N N   . THR A-3 1 329 ? 46.471  -99.687  54.925  1.000 54.16329  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-3 N   1 
+ATOM   19403 C CA  . THR A-3 1 329 ? 47.359  -98.681  55.486  1.000 63.61577  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-3 CA  1 
+ATOM   19404 C C   . THR A-3 1 329 ? 48.528  -99.342  56.202  1.000 72.16874  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-3 C   1 
+ATOM   19405 O O   . THR A-3 1 329 ? 48.395  -100.420 56.787  1.000 57.99575  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-3 O   1 
+ATOM   19406 C CB  . THR A-3 1 329 ? 46.610  -97.751  56.454  1.000 69.84211  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-3 CB  1 
+ATOM   19407 O OG1 . THR A-3 1 329 ? 47.533  -96.835  57.054  1.000 65.39725  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-3 OG1 1 
+ATOM   19408 C CG2 . THR A-3 1 329 ? 45.912  -98.553  57.546  1.000 66.23652  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-3 CG2 1 
+ATOM   19409 N N   . HIS A-3 1 330 ? 49.682  -98.680  56.135  1.000 69.48077  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-3 N   1 
+ATOM   19410 C CA  . HIS A-3 1 330 ? 50.844  -99.023  56.943  1.000 84.33418  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-3 CA  1 
+ATOM   19411 C C   . HIS A-3 1 330 ? 51.080  -98.034  58.074  1.000 83.31538  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-3 C   1 
+ATOM   19412 O O   . HIS A-3 1 330 ? 52.070  -98.169  58.800  1.000 74.58547  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-3 O   1 
+ATOM   19413 C CB  . HIS A-3 1 330 ? 52.102  -99.099  56.068  1.000 69.74977  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-3 CB  1 
+ATOM   19414 C CG  . HIS A-3 1 330 ? 52.348  -100.449 55.468  1.000 87.60008  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-3 CG  1 
+ATOM   19415 N ND1 . HIS A-3 1 330 ? 52.027  -101.620 56.119  1.000 113.46295 ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-3 ND1 1 
+ATOM   19416 C CD2 . HIS A-3 1 330 ? 52.881  -100.814 54.278  1.000 62.41198  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-3 CD2 1 
+ATOM   19417 C CE1 . HIS A-3 1 330 ? 52.352  -102.649 55.357  1.000 117.96279 ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-3 CE1 1 
+ATOM   19418 N NE2 . HIS A-3 1 330 ? 52.871  -102.187 54.234  1.000 91.55147  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-3 NE2 1 
+ATOM   19419 N N   . SER A-3 1 331 ? 50.193  -97.053  58.249  1.000 70.27386  ? ? ? ? ? ?  321 SER A-3 N   1 
+ATOM   19420 C CA  . SER A-3 1 331 ? 50.439  -95.947  59.162  1.000 67.75940  ? ? ? ? ? ?  321 SER A-3 CA  1 
+ATOM   19421 C C   . SER A-3 1 331 ? 49.689  -96.162  60.465  1.000 71.02896  ? ? ? ? ? ?  321 SER A-3 C   1 
+ATOM   19422 O O   . SER A-3 1 331 ? 48.458  -96.324  60.437  1.000 79.18894  ? ? ? ? ? ?  321 SER A-3 O   1 
+ATOM   19423 C CB  . SER A-3 1 331 ? 50.011  -94.632  58.521  1.000 66.61821  ? ? ? ? ? ?  321 SER A-3 CB  1 
+ATOM   19424 O OG  . SER A-3 1 331 ? 50.078  -93.564  59.447  1.000 80.88250  ? ? ? ? ? ?  321 SER A-3 OG  1 
+ATOM   19425 N N   . PRO A-3 1 332 ? 50.366  -96.178  61.617  1.000 72.93010  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-3 N   1 
+ATOM   19426 C CA  . PRO A-3 1 332 ? 49.619  -96.252  62.884  1.000 64.36307  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-3 CA  1 
+ATOM   19427 C C   . PRO A-3 1 332 ? 48.820  -94.995  63.170  1.000 72.15870  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-3 C   1 
+ATOM   19428 O O   . PRO A-3 1 332 ? 47.727  -95.078  63.744  1.000 63.15151  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-3 O   1 
+ATOM   19429 C CB  . PRO A-3 1 332 ? 50.721  -96.482  63.930  1.000 67.22715  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-3 CB  1 
+ATOM   19430 C CG  . PRO A-3 1 332 ? 51.902  -96.982  63.155  1.000 65.12253  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-3 CG  1 
+ATOM   19431 C CD  . PRO A-3 1 332 ? 51.817  -96.300  61.824  1.000 84.56244  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-3 CD  1 
+ATOM   19432 N N   . GLU A-3 1 333 ? 49.335  -93.825  62.775  1.000 77.47595  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-3 N   1 
+ATOM   19433 C CA  . GLU A-3 1 333 ? 48.637  -92.565  63.017  1.000 78.04062  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   19434 C C   . GLU A-3 1 333 ? 47.312  -92.487  62.273  1.000 76.59710  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-3 C   1 
+ATOM   19435 O O   . GLU A-3 1 333 ? 46.456  -91.673  62.635  1.000 89.59903  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-3 O   1 
+ATOM   19436 C CB  . GLU A-3 1 333 ? 49.522  -91.380  62.617  1.000 60.98281  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   19437 C CG  . GLU A-3 1 333 ? 50.696  -91.119  63.550  1.000 79.15735  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   19438 C CD  . GLU A-3 1 333 ? 51.826  -92.114  63.371  1.000 95.72214  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   19439 O OE1 . GLU A-3 1 333 ? 51.934  -92.706  62.275  1.000 82.85286  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   19440 O OE2 . GLU A-3 1 333 ? 52.603  -92.303  64.329  1.000 109.66583 ? ? ? ? ? -1 323 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   19441 N N   . LEU A-3 1 334 ? 47.126  -93.308  61.243  1.000 77.88403  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-3 N   1 
+ATOM   19442 C CA  . LEU A-3 1 334 ? 45.876  -93.361  60.502  1.000 73.14331  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   19443 C C   . LEU A-3 1 334 ? 44.783  -94.119  61.245  1.000 75.72317  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-3 C   1 
+ATOM   19444 O O   . LEU A-3 1 334 ? 43.650  -94.187  60.755  1.000 72.16570  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-3 O   1 
+ATOM   19445 C CB  . LEU A-3 1 334 ? 46.125  -93.999  59.135  1.000 73.97939  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   19446 C CG  . LEU A-3 1 334 ? 45.154  -93.717  57.992  1.000 54.55466  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   19447 C CD1 . LEU A-3 1 334 ? 44.498  -92.358  58.147  1.000 77.80619  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   19448 C CD2 . LEU A-3 1 334 ? 45.917  -93.783  56.690  1.000 78.01525  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   19449 N N   . LEU A-3 1 335 ? 45.089  -94.694  62.408  1.000 89.22585  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-3 N   1 
+ATOM   19450 C CA  . LEU A-3 1 335 ? 44.094  -95.391  63.213  1.000 72.92745  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   19451 C C   . LEU A-3 1 335 ? 43.928  -94.758  64.590  1.000 74.83904  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-3 C   1 
+ATOM   19452 O O   . LEU A-3 1 335 ? 43.438  -95.416  65.513  1.000 73.63589  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-3 O   1 
+ATOM   19453 C CB  . LEU A-3 1 335 ? 44.456  -96.870  63.348  1.000 68.30875  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   19454 C CG  . LEU A-3 1 335 ? 44.703  -97.609  62.031  1.000 54.30834  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   19455 C CD1 . LEU A-3 1 335 ? 45.048  -99.069  62.284  1.000 59.75853  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   19456 C CD2 . LEU A-3 1 335 ? 43.499  -97.494  61.110  1.000 70.96592  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   19457 N N   . TYR A-3 1 336 ? 44.328  -93.493  64.747  1.000 60.54755  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-3 N   1 
+ATOM   19458 C CA  . TYR A-3 1 336 ? 44.207  -92.830  66.043  1.000 62.79029  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   19459 C C   . TYR A-3 1 336 ? 42.748  -92.661  66.449  1.000 79.81020  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-3 C   1 
+ATOM   19460 O O   . TYR A-3 1 336 ? 42.414  -92.723  67.639  1.000 104.31800 ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-3 O   1 
+ATOM   19461 C CB  . TYR A-3 1 336 ? 44.908  -91.471  66.010  1.000 60.37196  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   19462 C CG  . TYR A-3 1 336 ? 46.394  -91.525  66.292  1.000 62.59850  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   19463 C CD1 . TYR A-3 1 336 ? 47.058  -92.739  66.406  1.000 68.32152  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   19464 C CD2 . TYR A-3 1 336 ? 47.129  -90.358  66.464  1.000 49.20872  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   19465 C CE1 . TYR A-3 1 336 ? 48.415  -92.790  66.670  1.000 61.23110  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   19466 C CE2 . TYR A-3 1 336 ? 48.486  -90.399  66.728  1.000 68.74214  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   19467 C CZ  . TYR A-3 1 336 ? 49.123  -91.618  66.830  1.000 70.62500  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   19468 O OH  . TYR A-3 1 336 ? 50.472  -91.670  67.093  1.000 79.99736  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   19469 N N   . GLU A-3 1 337 ? 41.864  -92.447  65.477  1.000 50.85204  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-3 N   1 
+ATOM   19470 C CA  . GLU A-3 1 337 ? 40.451  -92.218  65.739  1.000 56.62999  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   19471 C C   . GLU A-3 1 337 ? 39.591  -93.432  65.406  1.000 73.03748  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-3 C   1 
+ATOM   19472 O O   . GLU A-3 1 337 ? 38.373  -93.294  65.247  1.000 69.14825  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-3 O   1 
+ATOM   19473 C CB  . GLU A-3 1 337 ? 39.967  -90.997  64.954  1.000 71.63384  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   19474 C CG  . GLU A-3 1 337 ? 40.733  -89.714  65.246  1.000 64.98925  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   19475 C CD  . GLU A-3 1 337 ? 40.170  -88.953  66.429  1.000 93.30608  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   19476 O OE1 . GLU A-3 1 337 ? 39.175  -89.423  67.020  1.000 103.24267 ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   19477 O OE2 . GLU A-3 1 337 ? 40.717  -87.880  66.764  1.000 99.20422  ? ? ? ? ? -1 327 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   19478 N N   . MET A-3 1 338 ? 40.193  -94.617  65.308  1.000 56.34210  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-3 N   1 
+ATOM   19479 C CA  . MET A-3 1 338 ? 39.454  -95.798  64.880  1.000 71.40309  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-3 CA  1 
+ATOM   19480 C C   . MET A-3 1 338 ? 38.413  -96.202  65.920  1.000 61.14315  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-3 C   1 
+ATOM   19481 O O   . MET A-3 1 338 ? 38.659  -96.144  67.128  1.000 73.43744  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-3 O   1 
+ATOM   19482 C CB  . MET A-3 1 338 ? 40.410  -96.962  64.613  1.000 59.30919  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-3 CB  1 
+ATOM   19483 C CG  . MET A-3 1 338 ? 41.121  -97.497  65.842  1.000 60.33755  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-3 CG  1 
+ATOM   19484 S SD  . MET A-3 1 338 ? 42.170  -98.909  65.453  1.000 93.45580  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-3 SD  1 
+ATOM   19485 C CE  . MET A-3 1 338 ? 43.055  -99.109  66.995  1.000 50.50335  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-3 CE  1 
+ATOM   19486 N N   . ASP A-3 1 339 ? 37.240  -96.605  65.434  1.000 58.27125  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-3 N   1 
+ATOM   19487 C CA  . ASP A-3 1 339 ? 36.145  -97.073  66.272  1.000 61.89329  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   19488 C C   . ASP A-3 1 339 ? 35.063  -97.654  65.374  1.000 68.14420  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-3 C   1 
+ATOM   19489 O O   . ASP A-3 1 339 ? 34.829  -97.146  64.274  1.000 80.74827  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-3 O   1 
+ATOM   19490 C CB  . ASP A-3 1 339 ? 35.569  -95.939  67.132  1.000 69.96550  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   19491 C CG  . ASP A-3 1 339 ? 34.859  -96.446  68.376  1.000 84.84486  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   19492 O OD1 . ASP A-3 1 339 ? 34.696  -97.677  68.518  1.000 74.10949  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   19493 O OD2 . ASP A-3 1 339 ? 34.469  -95.608  69.217  1.000 112.68543 ? ? ? ? ? -1 329 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   19494 N N   . ASN A-3 1 340 ? 34.417  -98.721  65.850  1.000 70.13568  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-3 N   1 
+ATOM   19495 C CA  . ASN A-3 1 340 ? 33.312  -99.364  65.136  1.000 54.62560  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   19496 C C   . ASN A-3 1 340 ? 33.744  -99.823  63.745  1.000 66.39122  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-3 C   1 
+ATOM   19497 O O   . ASN A-3 1 340 ? 33.013  -99.669  62.764  1.000 85.76659  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-3 O   1 
+ATOM   19498 C CB  . ASN A-3 1 340 ? 32.095  -98.438  65.049  1.000 61.15524  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   19499 C CG  . ASN A-3 1 340 ? 30.801  -99.195  64.818  1.000 65.41110  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   19500 O OD1 . ASN A-3 1 340 ? 30.810  -100.385 64.505  1.000 67.20323  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   19501 N ND2 . ASN A-3 1 340 ? 29.677  -98.505  64.971  1.000 112.42149 ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   19502 N N   . THR A-3 1 341 ? 34.947  -100.382 63.658  1.000 72.47914  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-3 N   1 
+ATOM   19503 C CA  . THR A-3 1 341 ? 35.496  -100.875 62.406  1.000 57.07782  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-3 CA  1 
+ATOM   19504 C C   . THR A-3 1 341 ? 35.977  -102.306 62.586  1.000 61.49978  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-3 C   1 
+ATOM   19505 O O   . THR A-3 1 341 ? 36.167  -102.784 63.707  1.000 83.71148  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-3 O   1 
+ATOM   19506 C CB  . THR A-3 1 341 ? 36.658  -100.004 61.913  1.000 63.34051  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-3 CB  1 
+ATOM   19507 O OG1 . THR A-3 1 341 ? 37.182  -100.549 60.694  1.000 71.15845  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-3 OG1 1 
+ATOM   19508 C CG2 . THR A-3 1 341 ? 37.764  -99.962  62.954  1.000 49.18974  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-3 CG2 1 
+ATOM   19509 N N   . ARG A-3 1 342 ? 36.178  -102.987 61.463  1.000 73.27984  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-3 N   1 
+ATOM   19510 C CA  . ARG A-3 1 342 ? 36.757  -104.321 61.464  1.000 81.53957  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-3 CA  1 
+ATOM   19511 C C   . ARG A-3 1 342 ? 38.211  -104.241 61.024  1.000 57.14835  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-3 C   1 
+ATOM   19512 O O   . ARG A-3 1 342 ? 38.520  -103.655 59.981  1.000 65.92116  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-3 O   1 
+ATOM   19513 C CB  . ARG A-3 1 342 ? 35.985  -105.275 60.553  1.000 59.48953  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-3 CB  1 
+ATOM   19514 C CG  . ARG A-3 1 342 ? 36.537  -106.689 60.611  1.000 69.81755  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-3 CG  1 
+ATOM   19515 C CD  . ARG A-3 1 342 ? 35.505  -107.723 60.223  1.000 81.71061  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-3 CD  1 
+ATOM   19516 N NE  . ARG A-3 1 342 ? 35.670  -108.952 60.988  1.000 92.09717  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-3 NE  1 
+ATOM   19517 C CZ  . ARG A-3 1 342 ? 34.870  -109.330 61.975  1.000 71.48495  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-3 CZ  1 
+ATOM   19518 N NH1 . ARG A-3 1 342 ? 33.809  -108.616 62.316  1.000 69.22012  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-3 NH1 1 
+ATOM   19519 N NH2 . ARG A-3 1 342 ? 35.136  -110.455 62.632  1.000 75.84152  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-3 NH2 1 
+ATOM   19520 N N   . LEU A-3 1 343 ? 39.095  -104.827 61.825  1.000 70.56997  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-3 N   1 
+ATOM   19521 C CA  . LEU A-3 1 343 ? 40.524  -104.846 61.550  1.000 65.03588  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   19522 C C   . LEU A-3 1 343 ? 40.888  -106.196 60.945  1.000 68.19311  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-3 C   1 
+ATOM   19523 O O   . LEU A-3 1 343 ? 40.667  -107.239 61.569  1.000 70.26103  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-3 O   1 
+ATOM   19524 C CB  . LEU A-3 1 343 ? 41.324  -104.589 62.827  1.000 69.30706  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   19525 C CG  . LEU A-3 1 343 ? 40.984  -103.301 63.581  1.000 60.26051  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   19526 C CD1 . LEU A-3 1 343 ? 41.854  -103.145 64.820  1.000 75.48726  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   19527 C CD2 . LEU A-3 1 343 ? 41.128  -102.094 62.669  1.000 70.59390  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   19528 N N   . ILE A-3 1 344 ? 41.434  -106.173 59.734  1.000 71.82047  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-3 N   1 
+ATOM   19529 C CA  . ILE A-3 1 344 ? 41.842  -107.378 59.023  1.000 62.76641  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   19530 C C   . ILE A-3 1 344 ? 43.361  -107.372 58.942  1.000 74.51482  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-3 C   1 
+ATOM   19531 O O   . ILE A-3 1 344 ? 43.959  -106.413 58.439  1.000 73.44300  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-3 O   1 
+ATOM   19532 C CB  . ILE A-3 1 344 ? 41.211  -107.449 57.625  1.000 56.36887  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   19533 C CG1 . ILE A-3 1 344 ? 39.695  -107.271 57.723  1.000 56.42276  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   19534 C CG2 . ILE A-3 1 344 ? 41.555  -108.768 56.951  1.000 65.52543  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   19535 C CD1 . ILE A-3 1 344 ? 39.010  -107.109 56.392  1.000 64.15850  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   19536 N N   . ARG A-3 1 345 ? 43.989  -108.430 59.443  1.000 72.10031  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-3 N   1 
+ATOM   19537 C CA  . ARG A-3 1 345 ? 45.442  -108.531 59.469  1.000 77.95941  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-3 CA  1 
+ATOM   19538 C C   . ARG A-3 1 345 ? 45.880  -109.679 58.573  1.000 74.73222  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-3 C   1 
+ATOM   19539 O O   . ARG A-3 1 345 ? 45.509  -110.834 58.810  1.000 77.62852  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-3 O   1 
+ATOM   19540 C CB  . ARG A-3 1 345 ? 45.956  -108.732 60.895  1.000 69.16126  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-3 CB  1 
+ATOM   19541 C CG  . ARG A-3 1 345 ? 47.463  -108.913 60.981  1.000 54.46623  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-3 CG  1 
+ATOM   19542 C CD  . ARG A-3 1 345 ? 47.933  -108.973 62.425  1.000 75.91912  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-3 CD  1 
+ATOM   19543 N NE  . ARG A-3 1 345 ? 49.368  -109.215 62.522  1.000 75.84835  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-3 NE  1 
+ATOM   19544 C CZ  . ARG A-3 1 345 ? 49.921  -110.417 62.617  1.000 74.34191  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-3 CZ  1 
+ATOM   19545 N NH1 . ARG A-3 1 345 ? 49.186  -111.516 62.642  1.000 54.60246  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-3 NH1 1 
+ATOM   19546 N NH2 . ARG A-3 1 345 ? 51.245  -110.518 62.690  1.000 90.75144  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-3 NH2 1 
+ATOM   19547 N N   . VAL A-3 1 346 ? 46.663  -109.360 57.547  1.000 75.55982  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-3 N   1 
+ATOM   19548 C CA  . VAL A-3 1 346 ? 47.232  -110.366 56.659  1.000 81.43637  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   19549 C C   . VAL A-3 1 346 ? 48.541  -110.853 57.261  1.000 81.11726  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-3 C   1 
+ATOM   19550 O O   . VAL A-3 1 346 ? 49.443  -110.054 57.540  1.000 98.77856  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-3 O   1 
+ATOM   19551 C CB  . VAL A-3 1 346 ? 47.451  -109.799 55.248  1.000 76.75061  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   19552 C CG1 . VAL A-3 1 346 ? 48.041  -110.865 54.342  1.000 97.57232  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   19553 C CG2 . VAL A-3 1 346 ? 46.145  -109.277 54.677  1.000 63.94275  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   19554 N N   . HIS A-3 1 347 ? 48.649  -112.163 57.460  1.000 89.45897  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-3 N   1 
+ATOM   19555 C CA  . HIS A-3 1 347 ? 49.823  -112.717 58.113  1.000 101.34044 ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-3 CA  1 
+ATOM   19556 C C   . HIS A-3 1 347 ? 51.041  -112.647 57.195  1.000 116.72006 ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-3 C   1 
+ATOM   19557 O O   . HIS A-3 1 347 ? 50.930  -112.576 55.967  1.000 110.61502 ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-3 O   1 
+ATOM   19558 C CB  . HIS A-3 1 347 ? 49.569  -114.162 58.541  1.000 90.90933  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-3 CB  1 
+ATOM   19559 C CG  . HIS A-3 1 347 ? 48.528  -114.301 59.608  1.000 88.48854  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-3 CG  1 
+ATOM   19560 N ND1 . HIS A-3 1 347 ? 48.373  -115.452 60.350  1.000 92.67991  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-3 ND1 1 
+ATOM   19561 C CD2 . HIS A-3 1 347 ? 47.589  -113.435 60.057  1.000 77.00551  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-3 CD2 1 
+ATOM   19562 C CE1 . HIS A-3 1 347 ? 47.384  -115.289 61.210  1.000 90.14254  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-3 CE1 1 
+ATOM   19563 N NE2 . HIS A-3 1 347 ? 46.891  -114.074 61.053  1.000 79.72892  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-3 NE2 1 
+ATOM   19564 N N   . SER A-3 1 348 ? 52.222  -112.668 57.818  1.000 132.87527 ? ? ? ? ? ?  338 SER A-3 N   1 
+ATOM   19565 C CA  . SER A-3 1 348 ? 53.483  -112.598 57.088  1.000 116.83306 ? ? ? ? ? ?  338 SER A-3 CA  1 
+ATOM   19566 C C   . SER A-3 1 348 ? 53.778  -113.863 56.291  1.000 120.37757 ? ? ? ? ? ?  338 SER A-3 C   1 
+ATOM   19567 O O   . SER A-3 1 348 ? 54.671  -113.838 55.439  1.000 132.44405 ? ? ? ? ? ?  338 SER A-3 O   1 
+ATOM   19568 C CB  . SER A-3 1 348 ? 54.638  -112.335 58.056  1.000 129.11745 ? ? ? ? ? ?  338 SER A-3 CB  1 
+ATOM   19569 O OG  . SER A-3 1 348 ? 54.327  -111.293 58.966  1.000 112.37004 ? ? ? ? ? ?  338 SER A-3 OG  1 
+ATOM   19570 N N   . THR A-3 1 349 ? 53.060  -114.955 56.543  1.000 124.24283 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-3 N   1 
+ATOM   19571 C CA  . THR A-3 1 349 ? 53.325  -116.209 55.860  1.000 131.58731 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-3 CA  1 
+ATOM   19572 C C   . THR A-3 1 349 ? 52.941  -116.122 54.382  1.000 146.58351 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-3 C   1 
+ATOM   19573 O O   . THR A-3 1 349 ? 52.167  -115.256 53.958  1.000 140.26760 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-3 O   1 
+ATOM   19574 C CB  . THR A-3 1 349 ? 52.562  -117.353 56.530  1.000 137.17583 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-3 CB  1 
+ATOM   19575 O OG1 . THR A-3 1 349 ? 51.156  -117.181 56.308  1.000 125.83877 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-3 OG1 1 
+ATOM   19576 C CG2 . THR A-3 1 349 ? 52.828  -117.366 58.029  1.000 138.64305 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-3 CG2 1 
+ATOM   19577 N N   . GLU A-3 1 350 ? 53.507  -117.046 53.594  1.000 165.45927 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-3 N   1 
+ATOM   19578 C CA  . GLU A-3 1 350 ? 53.209  -117.146 52.166  1.000 159.66547 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   19579 C C   . GLU A-3 1 350 ? 51.836  -117.740 51.883  1.000 150.63155 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-3 C   1 
+ATOM   19580 O O   . GLU A-3 1 350 ? 51.313  -117.559 50.779  1.000 143.64801 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-3 O   1 
+ATOM   19581 C CB  . GLU A-3 1 350 ? 54.279  -117.985 51.459  1.000 171.35592 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   19582 C CG  . GLU A-3 1 350 ? 54.249  -119.482 51.787  1.000 183.06057 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   19583 C CD  . GLU A-3 1 350 ? 54.770  -119.800 53.180  1.000 179.07752 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   19584 O OE1 . GLU A-3 1 350 ? 55.349  -118.897 53.820  1.000 167.95100 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   19585 O OE2 . GLU A-3 1 350 ? 54.599  -120.951 53.637  1.000 172.52131 ? ? ? ? ? -1 340 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   19586 N N   . LYS A-3 1 351 ? 51.242  -118.440 52.851  1.000 152.85388 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-3 N   1 
+ATOM   19587 C CA  . LYS A-3 1 351 ? 49.912  -119.009 52.678  1.000 153.08150 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   19588 C C   . LYS A-3 1 351 ? 48.816  -117.953 52.665  1.000 138.55805 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-3 C   1 
+ATOM   19589 O O   . LYS A-3 1 351 ? 47.669  -118.286 52.347  1.000 141.77602 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-3 O   1 
+ATOM   19590 C CB  . LYS A-3 1 351 ? 49.632  -120.027 53.788  1.000 132.86272 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   19591 C CG  . LYS A-3 1 351 ? 50.570  -121.224 53.777  1.000 151.07423 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   19592 C CD  . LYS A-3 1 351 ? 50.548  -121.965 55.104  1.000 149.72821 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   19593 C CE  . LYS A-3 1 351 ? 51.080  -121.095 56.231  1.000 136.84849 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   19594 N NZ  . LYS A-3 1 351 ? 51.102  -121.822 57.530  1.000 139.78287 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   19595 N N   . VAL A-3 1 352 ? 49.143  -116.702 52.995  1.000 128.71193 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-3 N   1 
+ATOM   19596 C CA  . VAL A-3 1 352 ? 48.192  -115.595 53.022  1.000 117.84576 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   19597 C C   . VAL A-3 1 352 ? 47.025  -115.950 53.936  1.000 116.24763 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-3 C   1 
+ATOM   19598 O O   . VAL A-3 1 352 ? 45.885  -116.103 53.483  1.000 108.78314 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-3 O   1 
+ATOM   19599 C CB  . VAL A-3 1 352 ? 47.707  -115.231 51.606  1.000 96.90263  ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   19600 C CG1 . VAL A-3 1 352 ? 46.974  -113.894 51.616  1.000 88.51288  ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   19601 C CG2 . VAL A-3 1 352 ? 48.884  -115.183 50.647  1.000 119.45412 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   19602 N N   . VAL A-3 1 353 ? 47.310  -116.100 55.223  1.000 109.77862 ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-3 N   1 
+ATOM   19603 C CA  . VAL A-3 1 353 ? 46.268  -116.315 56.219  1.000 88.61087  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   19604 C C   . VAL A-3 1 353 ? 45.755  -114.960 56.684  1.000 83.27269  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-3 C   1 
+ATOM   19605 O O   . VAL A-3 1 353 ? 46.533  -114.017 56.876  1.000 89.98802  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-3 O   1 
+ATOM   19606 C CB  . VAL A-3 1 353 ? 46.808  -117.148 57.395  1.000 84.18018  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   19607 C CG1 . VAL A-3 1 353 ? 45.667  -117.622 58.280  1.000 98.42555  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   19608 C CG2 . VAL A-3 1 353 ? 47.624  -118.326 56.880  1.000 114.93836 ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   19609 N N   . CYS A-3 1 354 ? 44.441  -114.851 56.858  1.000 93.01486  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A-3 N   1 
+ATOM   19610 C CA  . CYS A-3 1 354 ? 43.806  -113.600 57.247  1.000 88.70980  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A-3 CA  1 
+ATOM   19611 C C   . CYS A-3 1 354 ? 43.077  -113.773 58.570  1.000 70.85281  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A-3 C   1 
+ATOM   19612 O O   . CYS A-3 1 354 ? 42.303  -114.722 58.741  1.000 80.69386  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A-3 O   1 
+ATOM   19613 C CB  . CYS A-3 1 354 ? 42.835  -113.115 56.171  1.000 66.97894  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A-3 CB  1 
+ATOM   19614 S SG  . CYS A-3 1 354 ? 43.650  -112.386 54.739  1.000 91.25102  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A-3 SG  1 
+ATOM   19615 N N   . SER A-3 1 355 ? 43.322  -112.851 59.495  1.000 65.91890  ? ? ? ? ? ?  345 SER A-3 N   1 
+ATOM   19616 C CA  . SER A-3 1 355 ? 42.631  -112.803 60.775  1.000 79.37259  ? ? ? ? ? ?  345 SER A-3 CA  1 
+ATOM   19617 C C   . SER A-3 1 355 ? 41.911  -111.468 60.884  1.000 73.21915  ? ? ? ? ? ?  345 SER A-3 C   1 
+ATOM   19618 O O   . SER A-3 1 355 ? 42.513  -110.414 60.655  1.000 71.42127  ? ? ? ? ? ?  345 SER A-3 O   1 
+ATOM   19619 C CB  . SER A-3 1 355 ? 43.609  -112.987 61.936  1.000 66.38855  ? ? ? ? ? ?  345 SER A-3 CB  1 
+ATOM   19620 O OG  . SER A-3 1 355 ? 44.356  -114.180 61.781  1.000 77.98745  ? ? ? ? ? ?  345 SER A-3 OG  1 
+ATOM   19621 N N   . SER A-3 1 356 ? 40.626  -111.515 61.222  1.000 69.83255  ? ? ? ? ? ?  346 SER A-3 N   1 
+ATOM   19622 C CA  . SER A-3 1 356 ? 39.789  -110.327 61.289  1.000 74.44823  ? ? ? ? ? ?  346 SER A-3 CA  1 
+ATOM   19623 C C   . SER A-3 1 356 ? 39.253  -110.146 62.700  1.000 89.04205  ? ? ? ? ? ?  346 SER A-3 C   1 
+ATOM   19624 O O   . SER A-3 1 356 ? 38.937  -111.123 63.386  1.000 92.84519  ? ? ? ? ? ?  346 SER A-3 O   1 
+ATOM   19625 C CB  . SER A-3 1 356 ? 38.624  -110.411 60.299  1.000 65.80809  ? ? ? ? ? ?  346 SER A-3 CB  1 
+ATOM   19626 O OG  . SER A-3 1 356 ? 37.771  -111.500 60.608  1.000 86.44663  ? ? ? ? ? ?  346 SER A-3 OG  1 
+ATOM   19627 N N   . HIS A-3 1 357 ? 39.151  -108.889 63.125  1.000 82.62776  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-3 N   1 
+ATOM   19628 C CA  . HIS A-3 1 357 ? 38.629  -108.540 64.438  1.000 65.48303  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-3 CA  1 
+ATOM   19629 C C   . HIS A-3 1 357 ? 37.708  -107.339 64.306  1.000 74.15997  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-3 C   1 
+ATOM   19630 O O   . HIS A-3 1 357 ? 38.074  -106.339 63.681  1.000 80.70578  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-3 O   1 
+ATOM   19631 C CB  . HIS A-3 1 357 ? 39.759  -108.223 65.425  1.000 84.02578  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-3 CB  1 
+ATOM   19632 C CG  . HIS A-3 1 357 ? 39.289  -107.583 66.695  1.000 82.59761  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-3 CG  1 
+ATOM   19633 N ND1 . HIS A-3 1 357 ? 38.587  -108.271 67.661  1.000 82.49826  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-3 ND1 1 
+ATOM   19634 C CD2 . HIS A-3 1 357 ? 39.411  -106.314 67.152  1.000 73.15938  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-3 CD2 1 
+ATOM   19635 C CE1 . HIS A-3 1 357 ? 38.302  -107.456 68.661  1.000 78.92789  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-3 CE1 1 
+ATOM   19636 N NE2 . HIS A-3 1 357 ? 38.790  -106.262 68.377  1.000 68.50620  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-3 NE2 1 
+ATOM   19637 N N   . MET A-3 1 358 ? 36.520  -107.438 64.896  1.000 79.87767  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-3 N   1 
+ATOM   19638 C CA  . MET A-3 1 358 ? 35.583  -106.319 64.938  1.000 70.40757  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-3 CA  1 
+ATOM   19639 C C   . MET A-3 1 358 ? 35.964  -105.427 66.111  1.000 59.82334  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-3 C   1 
+ATOM   19640 O O   . MET A-3 1 358 ? 35.610  -105.701 67.260  1.000 73.23196  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-3 O   1 
+ATOM   19641 C CB  . MET A-3 1 358 ? 34.148  -106.817 65.060  1.000 58.47867  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-3 CB  1 
+ATOM   19642 C CG  . MET A-3 1 358 ? 33.115  -105.704 65.061  1.000 71.50705  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-3 CG  1 
+ATOM   19643 S SD  . MET A-3 1 358 ? 33.337  -104.552 63.692  1.000 76.92463  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-3 SD  1 
+ATOM   19644 C CE  . MET A-3 1 358 ? 32.016  -103.391 64.022  1.000 73.19774  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-3 CE  1 
+ATOM   19645 N N   . TYR A-3 1 359 ? 36.695  -104.355 65.823  1.000 67.77355  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-3 N   1 
+ATOM   19646 C CA  . TYR A-3 1 359 ? 37.175  -103.457 66.863  1.000 63.72934  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   19647 C C   . TYR A-3 1 359 ? 36.072  -102.477 67.241  1.000 71.61972  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-3 C   1 
+ATOM   19648 O O   . TYR A-3 1 359 ? 35.567  -101.739 66.388  1.000 52.70683  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-3 O   1 
+ATOM   19649 C CB  . TYR A-3 1 359 ? 38.421  -102.713 66.392  1.000 65.75115  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   19650 C CG  . TYR A-3 1 359 ? 39.000  -101.779 67.427  1.000 63.21803  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   19651 C CD1 . TYR A-3 1 359 ? 39.876  -102.246 68.397  1.000 68.71562  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   19652 C CD2 . TYR A-3 1 359 ? 38.676  -100.429 67.431  1.000 64.94871  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   19653 C CE1 . TYR A-3 1 359 ? 40.409  -101.396 69.343  1.000 60.34107  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   19654 C CE2 . TYR A-3 1 359 ? 39.204  -99.571  68.373  1.000 70.01607  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   19655 C CZ  . TYR A-3 1 359 ? 40.070  -100.060 69.327  1.000 65.49436  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   19656 O OH  . TYR A-3 1 359 ? 40.600  -99.211  70.268  1.000 63.89758  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   19657 N N   . ASN A-3 1 360 ? 35.704  -102.468 68.519  1.000 97.31021  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-3 N   1 
+ATOM   19658 C CA  . ASN A-3 1 360 ? 34.669  -101.579 69.023  1.000 70.88229  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   19659 C C   . ASN A-3 1 360 ? 35.040  -101.131 70.427  1.000 76.92342  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-3 C   1 
+ATOM   19660 O O   . ASN A-3 1 360 ? 35.335  -101.964 71.289  1.000 104.58617 ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-3 O   1 
+ATOM   19661 C CB  . ASN A-3 1 360 ? 33.301  -102.271 69.023  1.000 62.34279  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   19662 C CG  . ASN A-3 1 360 ? 32.267  -101.508 68.224  1.000 82.54482  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   19663 O OD1 . ASN A-3 1 360 ? 32.225  -100.278 68.259  1.000 83.47477  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   19664 N ND2 . ASN A-3 1 360 ? 31.430  -102.234 67.491  1.000 75.10317  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   19665 N N   . VAL A-3 1 361 ? 35.033  -99.820  70.648  1.000 85.71561  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-3 N   1 
+ATOM   19666 C CA  . VAL A-3 1 361 ? 35.345  -99.245  71.951  1.000 73.17956  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   19667 C C   . VAL A-3 1 361 ? 34.063  -99.145  72.765  1.000 67.52598  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-3 C   1 
+ATOM   19668 O O   . VAL A-3 1 361 ? 33.083  -98.530  72.327  1.000 100.58465 ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-3 O   1 
+ATOM   19669 C CB  . VAL A-3 1 361 ? 36.012  -97.868  71.801  1.000 75.84216  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   19670 C CG1 . VAL A-3 1 361 ? 35.970  -97.117  73.122  1.000 71.39875  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   19671 C CG2 . VAL A-3 1 361 ? 37.446  -98.022  71.321  1.000 65.64852  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   19672 N N   . GLU A-3 1 362 ? 34.072  -99.745  73.951  1.000 85.03752  ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-3 N   1 
+ATOM   19673 C CA  . GLU A-3 1 362 ? 32.904  -99.735  74.816  1.000 92.88275  ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   19674 C C   . GLU A-3 1 362 ? 32.697  -98.351  75.427  1.000 90.13281  ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-3 C   1 
+ATOM   19675 O O   . GLU A-3 1 362 ? 33.600  -97.510  75.452  1.000 96.71483  ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-3 O   1 
+ATOM   19676 C CB  . GLU A-3 1 362 ? 33.054  -100.783 75.918  1.000 107.15255 ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   19677 C CG  . GLU A-3 1 362 ? 33.499  -102.144 75.408  1.000 129.09365 ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   19678 C CD  . GLU A-3 1 362 ? 33.990  -103.053 76.517  1.000 157.51750 ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   19679 O OE1 . GLU A-3 1 362 ? 33.529  -102.892 77.667  1.000 147.86821 ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   19680 O OE2 . GLU A-3 1 362 ? 34.845  -103.921 76.240  1.000 160.43383 ? ? ? ? ? -1 352 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   19681 N N   . GLU A-3 1 363 ? 31.480  -98.119  75.925  1.000 94.33885  ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-3 N   1 
+ATOM   19682 C CA  . GLU A-3 1 363 ? 31.162  -96.825  76.520  1.000 102.28633 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   19683 C C   . GLU A-3 1 363 ? 31.965  -96.580  77.791  1.000 107.40790 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-3 C   1 
+ATOM   19684 O O   . GLU A-3 1 363 ? 32.279  -95.428  78.115  1.000 92.90488  ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-3 O   1 
+ATOM   19685 C CB  . GLU A-3 1 363 ? 29.665  -96.735  76.816  1.000 124.95624 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   19686 C CG  . GLU A-3 1 363 ? 28.775  -96.910  75.596  1.000 148.95561 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   19687 C CD  . GLU A-3 1 363 ? 27.300  -96.814  75.935  1.000 195.42061 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   19688 O OE1 . GLU A-3 1 363 ? 26.975  -96.387  77.063  1.000 190.04962 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   19689 O OE2 . GLU A-3 1 363 ? 26.467  -97.168  75.075  1.000 201.09782 ? ? ? ? ? -1 353 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   19690 N N   . ALA A-3 1 364 ? 32.310  -97.646  78.519  1.000 97.69072  ? ? ? ? ? ?  354 ALA A-3 N   1 
+ATOM   19691 C CA  . ALA A-3 1 364 ? 33.099  -97.497  79.737  1.000 92.60446  ? ? ? ? ? ?  354 ALA A-3 CA  1 
+ATOM   19692 C C   . ALA A-3 1 364 ? 34.499  -96.973  79.444  1.000 99.53366  ? ? ? ? ? ?  354 ALA A-3 C   1 
+ATOM   19693 O O   . ALA A-3 1 364 ? 35.061  -96.226  80.251  1.000 105.61564 ? ? ? ? ? ?  354 ALA A-3 O   1 
+ATOM   19694 C CB  . ALA A-3 1 364 ? 33.171  -98.832  80.476  1.000 90.72802  ? ? ? ? ? ?  354 ALA A-3 CB  1 
+ATOM   19695 N N   . TYR A-3 1 365 ? 35.075  -97.349  78.306  1.000 87.65327  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-3 N   1 
+ATOM   19696 C CA  . TYR A-3 1 365 ? 36.400  -96.887  77.912  1.000 78.70709  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   19697 C C   . TYR A-3 1 365 ? 36.365  -95.567  77.155  1.000 83.24454  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-3 C   1 
+ATOM   19698 O O   . TYR A-3 1 365 ? 37.418  -95.103  76.702  1.000 88.16110  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-3 O   1 
+ATOM   19699 C CB  . TYR A-3 1 365 ? 37.092  -97.945  77.047  1.000 81.91386  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   19700 C CG  . TYR A-3 1 365 ? 37.478  -99.213  77.776  1.000 74.21620  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   19701 C CD1 . TYR A-3 1 365 ? 36.525  -100.169 78.104  1.000 88.15594  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   19702 C CD2 . TYR A-3 1 365 ? 38.801  -99.465  78.111  1.000 84.11748  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   19703 C CE1 . TYR A-3 1 365 ? 36.879  -101.333 78.760  1.000 94.04968  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   19704 C CE2 . TYR A-3 1 365 ? 39.164  -100.624 78.765  1.000 76.49690  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   19705 C CZ  . TYR A-3 1 365 ? 38.202  -101.554 79.087  1.000 75.99532  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   19706 O OH  . TYR A-3 1 365 ? 38.575  -102.706 79.739  1.000 99.64592  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   19707 N N   . GLY A-3 1 366 ? 35.189  -94.952  77.014  1.000 78.32891  ? ? ? ? ? ?  356 GLY A-3 N   1 
+ATOM   19708 C CA  . GLY A-3 1 366 ? 35.073  -93.760  76.189  1.000 84.54596  ? ? ? ? ? ?  356 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   19709 C C   . GLY A-3 1 366 ? 35.838  -92.562  76.719  1.000 70.07265  ? ? ? ? ? ?  356 GLY A-3 C   1 
+ATOM   19710 O O   . GLY A-3 1 366 ? 36.293  -91.718  75.941  1.000 91.46177  ? ? ? ? ? ?  356 GLY A-3 O   1 
+ATOM   19711 N N   . SER A-3 1 367 ? 35.993  -92.464  78.041  1.000 102.18319 ? ? ? ? ? ?  357 SER A-3 N   1 
+ATOM   19712 C CA  . SER A-3 1 367 ? 36.691  -91.319  78.616  1.000 85.06180  ? ? ? ? ? ?  357 SER A-3 CA  1 
+ATOM   19713 C C   . SER A-3 1 367 ? 38.199  -91.396  78.415  1.000 81.65662  ? ? ? ? ? ?  357 SER A-3 C   1 
+ATOM   19714 O O   . SER A-3 1 367 ? 38.891  -90.393  78.624  1.000 87.34291  ? ? ? ? ? ?  357 SER A-3 O   1 
+ATOM   19715 C CB  . SER A-3 1 367 ? 36.374  -91.197  80.108  1.000 70.73779  ? ? ? ? ? ?  357 SER A-3 CB  1 
+ATOM   19716 O OG  . SER A-3 1 367 ? 34.977  -91.096  80.326  1.000 88.55596  ? ? ? ? ? ?  357 SER A-3 OG  1 
+ATOM   19717 N N   . VAL A-3 1 368 ? 38.721  -92.556  78.021  1.000 77.47347  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-3 N   1 
+ATOM   19718 C CA  . VAL A-3 1 368 ? 40.147  -92.713  77.753  1.000 89.68737  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   19719 C C   . VAL A-3 1 368 ? 40.330  -93.351  76.382  1.000 89.31876  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-3 C   1 
+ATOM   19720 O O   . VAL A-3 1 368 ? 41.339  -94.018  76.125  1.000 76.13866  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-3 O   1 
+ATOM   19721 C CB  . VAL A-3 1 368 ? 40.834  -93.551  78.847  1.000 69.82364  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   19722 C CG1 . VAL A-3 1 368 ? 40.807  -92.816  80.178  1.000 82.68534  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   19723 C CG2 . VAL A-3 1 368 ? 40.163  -94.912  78.971  1.000 59.36528  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   19724 N N   . LYS A-3 1 369 ? 39.356  -93.145  75.491  1.000 77.25190  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-3 N   1 
+ATOM   19725 C CA  . LYS A-3 1 369 ? 39.391  -93.800  74.186  1.000 80.28150  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   19726 C C   . LYS A-3 1 369 ? 40.549  -93.292  73.336  1.000 81.84169  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-3 C   1 
+ATOM   19727 O O   . LYS A-3 1 369 ? 41.244  -94.083  72.687  1.000 61.26504  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-3 O   1 
+ATOM   19728 C CB  . LYS A-3 1 369 ? 38.064  -93.592  73.457  1.000 76.16234  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   19729 C CG  . LYS A-3 1 369 ? 38.012  -94.221  72.072  1.000 65.47725  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   19730 C CD  . LYS A-3 1 369 ? 36.693  -93.929  71.375  1.000 97.97616  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   19731 C CE  . LYS A-3 1 369 ? 36.516  -92.440  71.132  1.000 124.70414 ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   19732 N NZ  . LYS A-3 1 369 ? 37.603  -91.892  70.275  1.000 117.82522 ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   19733 N N   . LYS A-3 1 370 ? 40.773  -91.977  73.326  1.000 89.44235  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-3 N   1 
+ATOM   19734 C CA  . LYS A-3 1 370 ? 41.823  -91.420  72.481  1.000 91.47167  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   19735 C C   . LYS A-3 1 370 ? 43.207  -91.813  72.982  1.000 68.60253  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-3 C   1 
+ATOM   19736 O O   . LYS A-3 1 370 ? 44.102  -92.104  72.181  1.000 90.15891  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-3 O   1 
+ATOM   19737 C CB  . LYS A-3 1 370 ? 41.681  -89.902  72.404  1.000 74.81239  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   19738 C CG  . LYS A-3 1 370 ? 40.403  -89.451  71.719  1.000 90.76137  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   19739 C CD  . LYS A-3 1 370 ? 40.447  -87.972  71.386  1.000 116.84907 ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   19740 C CE  . LYS A-3 1 370 ? 39.207  -87.545  70.619  1.000 111.97023 ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   19741 N NZ  . LYS A-3 1 370 ? 38.977  -88.386  69.413  1.000 102.49537 ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   19742 N N   . LYS A-3 1 371 ? 43.403  -91.828  74.301  1.000 79.21048  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-3 N   1 
+ATOM   19743 C CA  . LYS A-3 1 371 ? 44.670  -92.300  74.851  1.000 93.24186  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   19744 C C   . LYS A-3 1 371 ? 44.894  -93.772  74.529  1.000 82.00762  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-3 C   1 
+ATOM   19745 O O   . LYS A-3 1 371 ? 46.016  -94.187  74.214  1.000 80.20345  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-3 O   1 
+ATOM   19746 C CB  . LYS A-3 1 371 ? 44.699  -92.065  76.362  1.000 86.60015  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   19747 C CG  . LYS A-3 1 371 ? 45.387  -93.164  77.156  1.000 88.04386  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   19748 C CD  . LYS A-3 1 371 ? 46.784  -92.760  77.590  1.000 89.13392  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   19749 C CE  . LYS A-3 1 371 ? 47.540  -93.952  78.154  1.000 78.82523  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   19750 N NZ  . LYS A-3 1 371 ? 46.729  -94.706  79.153  1.000 104.78247 ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   19751 N N   . LEU A-3 1 372 ? 43.829  -94.574  74.585  1.000 75.87869  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-3 N   1 
+ATOM   19752 C CA  . LEU A-3 1 372 ? 43.960  -96.011  74.370  1.000 71.71220  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   19753 C C   . LEU A-3 1 372 ? 44.238  -96.337  72.907  1.000 88.12056  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-3 C   1 
+ATOM   19754 O O   . LEU A-3 1 372 ? 45.014  -97.252  72.608  1.000 85.05976  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-3 O   1 
+ATOM   19755 C CB  . LEU A-3 1 372 ? 42.694  -96.715  74.859  1.000 71.71000  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   19756 C CG  . LEU A-3 1 372 ? 42.441  -98.177  74.499  1.000 85.96738  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   19757 C CD1 . LEU A-3 1 372 ? 41.798  -98.887  75.676  1.000 86.22951  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   19758 C CD2 . LEU A-3 1 372 ? 41.546  -98.271  73.274  1.000 83.58407  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   19759 N N   . ASN A-3 1 373 ? 43.617  -95.602  71.980  1.000 79.62219  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-3 N   1 
+ATOM   19760 C CA  . ASN A-3 1 373 ? 43.790  -95.909  70.563  1.000 79.12607  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   19761 C C   . ASN A-3 1 373 ? 45.201  -95.591  70.084  1.000 84.01715  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-3 C   1 
+ATOM   19762 O O   . ASN A-3 1 373 ? 45.787  -96.362  69.315  1.000 84.86099  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-3 O   1 
+ATOM   19763 C CB  . ASN A-3 1 373 ? 42.764  -95.146  69.727  1.000 71.64398  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   19764 C CG  . ASN A-3 1 373 ? 41.425  -95.848  69.665  1.000 70.81544  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   19765 O OD1 . ASN A-3 1 373 ? 41.339  -97.063  69.839  1.000 72.04450  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   19766 N ND2 . ASN A-3 1 373 ? 40.371  -95.085  69.404  1.000 79.77023  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   19767 N N   . LYS A-3 1 374 ? 45.762  -94.459  70.515  1.000 70.39032  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-3 N   1 
+ATOM   19768 C CA  . LYS A-3 1 374 ? 47.092  -94.079  70.049  1.000 79.79764  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   19769 C C   . LYS A-3 1 374 ? 48.150  -95.075  70.503  1.000 71.36918  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-3 C   1 
+ATOM   19770 O O   . LYS A-3 1 374 ? 49.145  -95.287  69.801  1.000 93.49657  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-3 O   1 
+ATOM   19771 C CB  . LYS A-3 1 374 ? 47.440  -92.672  70.533  1.000 61.38882  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   19772 C CG  . LYS A-3 1 374 ? 46.468  -91.604  70.069  1.000 70.56828  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   19773 C CD  . LYS A-3 1 374 ? 46.812  -90.251  70.663  1.000 59.48008  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   19774 C CE  . LYS A-3 1 374 ? 45.787  -89.203  70.261  1.000 88.55175  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   19775 N NZ  . LYS A-3 1 374 ? 46.109  -87.862  70.824  1.000 87.15031  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   19776 N N   . ALA A-3 1 375 ? 47.954  -95.700  71.663  1.000 85.73268  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A-3 N   1 
+ATOM   19777 C CA  . ALA A-3 1 375 ? 48.910  -96.700  72.120  1.000 93.72070  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A-3 CA  1 
+ATOM   19778 C C   . ALA A-3 1 375 ? 48.716  -98.020  71.385  1.000 85.62628  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A-3 C   1 
+ATOM   19779 O O   . ALA A-3 1 375 ? 49.691  -98.707  71.061  1.000 90.27329  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A-3 O   1 
+ATOM   19780 C CB  . ALA A-3 1 375 ? 48.781  -96.898  73.629  1.000 54.33926  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A-3 CB  1 
+ATOM   19781 N N   . LEU A-3 1 376 ? 47.463  -98.385  71.102  1.000 74.03976  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-3 N   1 
+ATOM   19782 C CA  . LEU A-3 1 376 ? 47.179  -99.665  70.463  1.000 64.27210  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   19783 C C   . LEU A-3 1 376 ? 47.398  -99.624  68.954  1.000 76.80080  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-3 C   1 
+ATOM   19784 O O   . LEU A-3 1 376 ? 47.662  -100.667 68.343  1.000 75.61377  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-3 O   1 
+ATOM   19785 C CB  . LEU A-3 1 376 ? 45.743  -100.090 70.772  1.000 46.60283  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   19786 C CG  . LEU A-3 1 376 ? 45.267  -101.428 70.206  1.000 54.37125  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   19787 C CD1 . LEU A-3 1 376 ? 46.125  -102.569 70.730  1.000 46.15774  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   19788 C CD2 . LEU A-3 1 376 ? 43.800  -101.655 70.531  1.000 54.21978  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   19789 N N   . SER A-3 1 377 ? 47.307  -98.438  68.342  1.000 81.91226  ? ? ? ? ? ?  367 SER A-3 N   1 
+ATOM   19790 C CA  . SER A-3 1 377 ? 47.438  -98.336  66.891  1.000 66.43863  ? ? ? ? ? ?  367 SER A-3 CA  1 
+ATOM   19791 C C   . SER A-3 1 377 ? 48.792  -98.851  66.413  1.000 75.25515  ? ? ? ? ? ?  367 SER A-3 C   1 
+ATOM   19792 O O   . SER A-3 1 377 ? 48.873  -99.579  65.416  1.000 84.47213  ? ? ? ? ? ?  367 SER A-3 O   1 
+ATOM   19793 C CB  . SER A-3 1 377 ? 47.223  -96.892  66.449  1.000 69.59800  ? ? ? ? ? ?  367 SER A-3 CB  1 
+ATOM   19794 O OG  . SER A-3 1 377 ? 48.243  -96.057  66.964  1.000 73.02940  ? ? ? ? ? ?  367 SER A-3 OG  1 
+ATOM   19795 N N   . SER A-3 1 378 ? 49.868  -98.482  67.107  1.000 63.51106  ? ? ? ? ? ?  368 SER A-3 N   1 
+ATOM   19796 C CA  . SER A-3 1 378 ? 51.189  -98.946  66.698  1.000 60.78512  ? ? ? ? ? ?  368 SER A-3 CA  1 
+ATOM   19797 C C   . SER A-3 1 378 ? 51.417  -100.413 67.035  1.000 60.22800  ? ? ? ? ? ?  368 SER A-3 C   1 
+ATOM   19798 O O   . SER A-3 1 378 ? 52.314  -101.038 66.456  1.000 67.08167  ? ? ? ? ? ?  368 SER A-3 O   1 
+ATOM   19799 C CB  . SER A-3 1 378 ? 52.282  -98.094  67.344  1.000 59.74532  ? ? ? ? ? ?  368 SER A-3 CB  1 
+ATOM   19800 O OG  . SER A-3 1 378 ? 52.125  -96.724  67.019  1.000 69.74236  ? ? ? ? ? ?  368 SER A-3 OG  1 
+ATOM   19801 N N   . ALA A-3 1 379 ? 50.632  -100.975 67.954  1.000 71.75370  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A-3 N   1 
+ATOM   19802 C CA  . ALA A-3 1 379 ? 50.810  -102.368 68.339  1.000 82.49548  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A-3 CA  1 
+ATOM   19803 C C   . ALA A-3 1 379 ? 50.179  -103.338 67.347  1.000 75.56031  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A-3 C   1 
+ATOM   19804 O O   . ALA A-3 1 379 ? 50.552  -104.516 67.331  1.000 62.43073  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A-3 O   1 
+ATOM   19805 C CB  . ALA A-3 1 379 ? 50.234  -102.603 69.738  1.000 58.70712  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A-3 CB  1 
+ATOM   19806 N N   . LEU A-3 1 380 ? 49.240  -102.870 66.521  1.000 75.22314  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-3 N   1 
+ATOM   19807 C CA  . LEU A-3 1 380 ? 48.602  -103.749 65.546  1.000 74.60895  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   19808 C C   . LEU A-3 1 380 ? 49.588  -104.233 64.490  1.000 76.33907  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-3 C   1 
+ATOM   19809 O O   . LEU A-3 1 380 ? 49.438  -105.344 63.967  1.000 72.72029  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-3 O   1 
+ATOM   19810 C CB  . LEU A-3 1 380 ? 47.431  -103.027 64.881  1.000 68.19547  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   19811 C CG  . LEU A-3 1 380 ? 46.348  -102.483 65.814  1.000 80.39917  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   19812 C CD1 . LEU A-3 1 380 ? 45.348  -101.652 65.027  1.000 83.98774  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   19813 C CD2 . LEU A-3 1 380 ? 45.647  -103.616 66.548  1.000 69.87221  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   19814 N N   . PHE A-3 1 381 ? 50.597  -103.424 64.167  1.000 59.32112  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-3 N   1 
+ATOM   19815 C CA  . PHE A-3 1 381 ? 51.561  -103.770 63.130  1.000 74.55893  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   19816 C C   . PHE A-3 1 381 ? 52.692  -104.653 63.639  1.000 62.13789  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-3 C   1 
+ATOM   19817 O O   . PHE A-3 1 381 ? 53.472  -105.159 62.826  1.000 81.16949  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-3 O   1 
+ATOM   19818 C CB  . PHE A-3 1 381 ? 52.138  -102.495 62.513  1.000 68.46441  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   19819 C CG  . PHE A-3 1 381 ? 51.094  -101.563 61.970  1.000 70.37779  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   19820 C CD1 . PHE A-3 1 381 ? 50.543  -100.575 62.769  1.000 65.28389  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   19821 C CD2 . PHE A-3 1 381 ? 50.657  -101.680 60.661  1.000 74.41732  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   19822 C CE1 . PHE A-3 1 381 ? 49.578  -99.722  62.272  1.000 75.36234  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   19823 C CE2 . PHE A-3 1 381 ? 49.692  -100.827 60.159  1.000 78.86114  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   19824 C CZ  . PHE A-3 1 381 ? 49.153  -99.848  60.966  1.000 59.47996  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   19825 N N   . ALA A-3 1 382 ? 52.800  -104.851 64.948  1.000 64.17274  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A-3 N   1 
+ATOM   19826 C CA  . ALA A-3 1 382 ? 53.854  -105.687 65.495  1.000 72.77628  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A-3 CA  1 
+ATOM   19827 C C   . ALA A-3 1 382 ? 53.441  -107.156 65.467  1.000 69.72898  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A-3 C   1 
+ATOM   19828 O O   . ALA A-3 1 382 ? 52.299  -107.505 65.157  1.000 58.61756  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A-3 O   1 
+ATOM   19829 C CB  . ALA A-3 1 382 ? 54.190  -105.256 66.920  1.000 77.38866  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A-3 CB  1 
+ATOM   19830 N N   . GLU A-3 1 383 ? 54.391  -108.026 65.802  1.000 60.28351  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-3 N   1 
+ATOM   19831 C CA  . GLU A-3 1 383 ? 54.136  -109.460 65.827  1.000 74.02504  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   19832 C C   . GLU A-3 1 383 ? 54.012  -110.019 67.235  1.000 79.00546  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-3 C   1 
+ATOM   19833 O O   . GLU A-3 1 383 ? 53.251  -110.969 67.449  1.000 82.92159  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-3 O   1 
+ATOM   19834 C CB  . GLU A-3 1 383 ? 55.244  -110.206 65.078  1.000 90.29165  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   19835 C CG  . GLU A-3 1 383 ? 54.798  -111.532 64.498  1.000 106.34724 ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   19836 C CD  . GLU A-3 1 383 ? 55.279  -111.729 63.076  1.000 98.09244  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   19837 O OE1 . GLU A-3 1 383 ? 56.507  -111.682 62.853  1.000 96.20098  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   19838 O OE2 . GLU A-3 1 383 ? 54.428  -111.919 62.180  1.000 114.85924 ? ? ? ? ? -1 373 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   19839 N N   . ARG A-3 1 384 ? 54.736  -109.448 68.195  1.000 89.36317  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-3 N   1 
+ATOM   19840 C CA  . ARG A-3 1 384 ? 54.648  -109.837 69.596  1.000 72.42550  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-3 CA  1 
+ATOM   19841 C C   . ARG A-3 1 384 ? 54.581  -108.576 70.441  1.000 77.52879  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-3 C   1 
+ATOM   19842 O O   . ARG A-3 1 384 ? 55.482  -107.732 70.375  1.000 68.62836  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-3 O   1 
+ATOM   19843 C CB  . ARG A-3 1 384 ? 55.842  -110.700 70.008  1.000 71.17277  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-3 CB  1 
+ATOM   19844 C CG  . ARG A-3 1 384 ? 55.851  -112.073 69.365  1.000 79.38226  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-3 CG  1 
+ATOM   19845 C CD  . ARG A-3 1 384 ? 57.183  -112.767 69.574  1.000 84.45396  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-3 CD  1 
+ATOM   19846 N NE  . ARG A-3 1 384 ? 58.290  -111.950 69.092  1.000 85.76490  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-3 NE  1 
+ATOM   19847 C CZ  . ARG A-3 1 384 ? 58.657  -111.862 67.821  1.000 90.46711  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-3 CZ  1 
+ATOM   19848 N NH1 . ARG A-3 1 384 ? 58.022  -112.528 66.871  1.000 80.92710  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-3 NH1 1 
+ATOM   19849 N NH2 . ARG A-3 1 384 ? 59.684  -111.082 67.495  1.000 84.11603  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-3 NH2 1 
+ATOM   19850 N N   . VAL A-3 1 385 ? 53.522  -108.453 71.236  1.000 75.41367  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-3 N   1 
+ATOM   19851 C CA  . VAL A-3 1 385 ? 53.268  -107.265 72.044  1.000 74.20756  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   19852 C C   . VAL A-3 1 385 ? 53.375  -107.646 73.512  1.000 82.71602  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-3 C   1 
+ATOM   19853 O O   . VAL A-3 1 385 ? 52.723  -108.596 73.962  1.000 90.58039  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-3 O   1 
+ATOM   19854 C CB  . VAL A-3 1 385 ? 51.889  -106.659 71.733  1.000 70.11890  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   19855 C CG1 . VAL A-3 1 385 ? 51.598  -105.494 72.661  1.000 70.38427  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   19856 C CG2 . VAL A-3 1 385 ? 51.818  -106.223 70.279  1.000 76.93230  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   19857 N N   . LEU A-3 1 386 ? 54.197  -106.906 74.257  1.000 88.04641  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-3 N   1 
+ATOM   19858 C CA  . LEU A-3 1 386 ? 54.360  -107.107 75.693  1.000 74.28324  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   19859 C C   . LEU A-3 1 386 ? 53.617  -105.994 76.423  1.000 69.93735  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-3 C   1 
+ATOM   19860 O O   . LEU A-3 1 386 ? 53.997  -104.821 76.337  1.000 61.91447  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-3 O   1 
+ATOM   19861 C CB  . LEU A-3 1 386 ? 55.837  -107.125 76.084  1.000 55.39142  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   19862 C CG  . LEU A-3 1 386 ? 56.140  -107.149 77.587  1.000 77.39779  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   19863 C CD1 . LEU A-3 1 386 ? 55.443  -108.314 78.279  1.000 68.54413  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   19864 C CD2 . LEU A-3 1 386 ? 57.640  -107.204 77.833  1.000 73.29020  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   19865 N N   . LEU A-3 1 387 ? 52.559  -106.364 77.141  1.000 76.66868  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-3 N   1 
+ATOM   19866 C CA  . LEU A-3 1 387 ? 51.756  -105.404 77.890  1.000 64.68440  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   19867 C C   . LEU A-3 1 387 ? 52.463  -105.078 79.199  1.000 73.17329  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-3 C   1 
+ATOM   19868 O O   . LEU A-3 1 387 ? 52.590  -105.937 80.078  1.000 75.20420  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-3 O   1 
+ATOM   19869 C CB  . LEU A-3 1 387 ? 50.356  -105.958 78.140  1.000 65.10558  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   19870 C CG  . LEU A-3 1 387 ? 49.452  -106.121 76.917  1.000 61.53727  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   19871 C CD1 . LEU A-3 1 387 ? 48.028  -106.436 77.341  1.000 76.68440  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   19872 C CD2 . LEU A-3 1 387 ? 49.488  -104.873 76.057  1.000 87.53509  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   19873 N N   . ILE A-3 1 388 ? 52.928  -103.840 79.325  1.000 56.17687  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-3 N   1 
+ATOM   19874 C CA  . ILE A-3 1 388 ? 53.539  -103.352 80.552  1.000 66.45677  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   19875 C C   . ILE A-3 1 388 ? 52.613  -102.309 81.164  1.000 80.93164  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-3 C   1 
+ATOM   19876 O O   . ILE A-3 1 388 ? 51.687  -101.807 80.522  1.000 70.57114  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-3 O   1 
+ATOM   19877 C CB  . ILE A-3 1 388 ? 54.947  -102.770 80.313  1.000 62.06321  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   19878 C CG1 . ILE A-3 1 388 ? 54.886  -101.615 79.313  1.000 59.68501  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   19879 C CG2 . ILE A-3 1 388 ? 55.895  -103.854 79.824  1.000 57.49196  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   19880 C CD1 . ILE A-3 1 388 ? 56.235  -101.025 78.970  1.000 69.41013  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   19881 N N   . GLU A-3 1 389 ? 52.869  -101.983 82.430  1.000 90.27025  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-3 N   1 
+ATOM   19882 C CA  . GLU A-3 1 389 ? 51.980  -101.075 83.148  1.000 90.77310  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   19883 C C   . GLU A-3 1 389 ? 52.302  -99.616  82.839  1.000 88.67038  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-3 C   1 
+ATOM   19884 O O   . GLU A-3 1 389 ? 51.481  -98.897  82.260  1.000 78.55101  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-3 O   1 
+ATOM   19885 C CB  . GLU A-3 1 389 ? 52.063  -101.341 84.654  1.000 68.03401  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   19886 C CG  . GLU A-3 1 389 ? 51.138  -100.473 85.501  1.000 76.81718  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   19887 C CD  . GLU A-3 1 389 ? 49.685  -100.921 85.455  1.000 97.13825  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   19888 O OE1 . GLU A-3 1 389 ? 49.410  -102.031 84.951  1.000 66.27722  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   19889 O OE2 . GLU A-3 1 389 ? 48.816  -100.160 85.932  1.000 106.62313 ? ? ? ? ? -1 379 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   19890 N N   . GLY A-3 1 390 ? 53.494  -99.163  83.215  1.000 94.05470  ? ? ? ? ? ?  380 GLY A-3 N   1 
+ATOM   19891 C CA  . GLY A-3 1 390 ? 53.824  -97.761  83.118  1.000 94.45256  ? ? ? ? ? ?  380 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   19892 C C   . GLY A-3 1 390 ? 55.137  -97.483  82.418  1.000 75.09086  ? ? ? ? ? ?  380 GLY A-3 C   1 
+ATOM   19893 O O   . GLY A-3 1 390 ? 55.783  -98.378  81.864  1.000 69.76682  ? ? ? ? ? ?  380 GLY A-3 O   1 
+ATOM   19894 N N   . PRO A-3 1 391 ? 55.557  -96.215  82.435  1.000 59.42690  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-3 N   1 
+ATOM   19895 C CA  . PRO A-3 1 391 ? 56.799  -95.851  81.739  1.000 73.96519  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-3 CA  1 
+ATOM   19896 C C   . PRO A-3 1 391 ? 58.055  -96.328  82.444  1.000 57.97892  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-3 C   1 
+ATOM   19897 O O   . PRO A-3 1 391 ? 59.071  -96.555  81.774  1.000 95.22756  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-3 O   1 
+ATOM   19898 C CB  . PRO A-3 1 391 ? 56.729  -94.319  81.683  1.000 70.48267  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-3 CB  1 
+ATOM   19899 C CG  . PRO A-3 1 391 ? 55.909  -93.948  82.864  1.000 57.95920  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-3 CG  1 
+ATOM   19900 C CD  . PRO A-3 1 391 ? 54.892  -95.046  83.034  1.000 77.30987  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-3 CD  1 
+ATOM   19901 N N   . SER A-3 1 392 ? 58.031  -96.477  83.771  1.000 85.66791  ? ? ? ? ? ?  382 SER A-3 N   1 
+ATOM   19902 C CA  . SER A-3 1 392 ? 59.211  -96.974  84.471  1.000 93.96933  ? ? ? ? ? ?  382 SER A-3 CA  1 
+ATOM   19903 C C   . SER A-3 1 392 ? 59.575  -98.376  84.005  1.000 89.74559  ? ? ? ? ? ?  382 SER A-3 C   1 
+ATOM   19904 O O   . SER A-3 1 392 ? 60.760  -98.725  83.942  1.000 75.58452  ? ? ? ? ? ?  382 SER A-3 O   1 
+ATOM   19905 C CB  . SER A-3 1 392 ? 58.980  -96.952  85.981  1.000 72.21913  ? ? ? ? ? ?  382 SER A-3 CB  1 
+ATOM   19906 O OG  . SER A-3 1 392 ? 57.960  -97.860  86.355  1.000 119.95710 ? ? ? ? ? ?  382 SER A-3 OG  1 
+ATOM   19907 N N   . GLU A-3 1 393 ? 58.573  -99.187  83.662  1.000 97.30765  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-3 N   1 
+ATOM   19908 C CA  . GLU A-3 1 393 ? 58.844  -100.495 83.078  1.000 78.93042  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   19909 C C   . GLU A-3 1 393 ? 59.405  -100.357 81.668  1.000 85.67376  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-3 C   1 
+ATOM   19910 O O   . GLU A-3 1 393 ? 60.273  -101.136 81.260  1.000 87.55777  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-3 O   1 
+ATOM   19911 C CB  . GLU A-3 1 393 ? 57.570  -101.341 83.069  1.000 73.00915  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   19912 C CG  . GLU A-3 1 393 ? 57.047  -101.736 84.449  1.000 97.60489  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   19913 C CD  . GLU A-3 1 393 ? 56.229  -100.646 85.123  1.000 104.51970 ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   19914 O OE1 . GLU A-3 1 393 ? 56.406  -99.456  84.787  1.000 101.52919 ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   19915 O OE2 . GLU A-3 1 393 ? 55.401  -100.984 85.995  1.000 117.05002 ? ? ? ? ? -1 383 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   19916 N N   . LYS A-3 1 394 ? 58.920  -99.370  80.911  1.000 82.48993  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-3 N   1 
+ATOM   19917 C CA  . LYS A-3 1 394 ? 59.427  -99.157  79.559  1.000 92.60370  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   19918 C C   . LYS A-3 1 394 ? 60.867  -98.659  79.579  1.000 83.12242  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-3 C   1 
+ATOM   19919 O O   . LYS A-3 1 394 ? 61.680  -99.066  78.741  1.000 87.01980  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-3 O   1 
+ATOM   19920 C CB  . LYS A-3 1 394 ? 58.532  -98.170  78.810  1.000 94.20122  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   19921 C CG  . LYS A-3 1 394 ? 59.005  -97.859  77.402  1.000 97.29206  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   19922 C CD  . LYS A-3 1 394 ? 58.089  -96.863  76.716  1.000 116.06405 ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   19923 C CE  . LYS A-3 1 394 ? 56.709  -97.452  76.488  1.000 88.08491  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   19924 N NZ  . LYS A-3 1 394 ? 55.814  -96.491  75.784  1.000 96.01587  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   19925 N N   . ILE A-3 1 395 ? 61.200  -97.778  80.525  1.000 94.37200  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-3 N   1 
+ATOM   19926 C CA  . ILE A-3 1 395 ? 62.569  -97.280  80.631  1.000 79.70402  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   19927 C C   . ILE A-3 1 395 ? 63.528  -98.424  80.934  1.000 84.60667  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-3 C   1 
+ATOM   19928 O O   . ILE A-3 1 395 ? 64.609  -98.525  80.338  1.000 72.82956  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-3 O   1 
+ATOM   19929 C CB  . ILE A-3 1 395 ? 62.652  -96.170  81.696  1.000 89.20664  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   19930 C CG1 . ILE A-3 1 395 ? 61.823  -94.957  81.267  1.000 95.85478  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   19931 C CG2 . ILE A-3 1 395 ? 64.099  -95.773  81.948  1.000 80.73116  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   19932 C CD1 . ILE A-3 1 395 ? 61.802  -93.841  82.286  1.000 98.13897  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   19933 N N   . LEU A-3 1 396 ? 63.142  -99.313  81.853  1.000 83.17502  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-3 N   1 
+ATOM   19934 C CA  . LEU A-3 1 396 ? 63.982  -100.457 82.192  1.000 73.89932  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   19935 C C   . LEU A-3 1 396 ? 64.068  -101.445 81.036  1.000 75.97334  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-3 C   1 
+ATOM   19936 O O   . LEU A-3 1 396 ? 65.159  -101.906 80.680  1.000 74.86631  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-3 O   1 
+ATOM   19937 C CB  . LEU A-3 1 396 ? 63.441  -101.152 83.441  1.000 78.22349  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   19938 C CG  . LEU A-3 1 396 ? 64.062  -102.510 83.783  1.000 68.55522  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   19939 C CD1 . LEU A-3 1 396 ? 65.534  -102.362 84.136  1.000 61.70400  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   19940 C CD2 . LEU A-3 1 396 ? 63.299  -103.182 84.915  1.000 86.47989  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   19941 N N   . PHE A-3 1 397 ? 62.923  -101.793 80.446  1.000 77.37029  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-3 N   1 
+ATOM   19942 C CA  . PHE A-3 1 397 ? 62.918  -102.814 79.403  1.000 85.28162  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   19943 C C   . PHE A-3 1 397 ? 63.636  -102.334 78.149  1.000 86.31050  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-3 C   1 
+ATOM   19944 O O   . PHE A-3 1 397 ? 64.288  -103.127 77.461  1.000 82.66848  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-3 O   1 
+ATOM   19945 C CB  . PHE A-3 1 397 ? 61.485  -103.230 79.079  1.000 66.15836  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   19946 C CG  . PHE A-3 1 397 ? 60.887  -104.172 80.085  1.000 79.31832  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   19947 C CD1 . PHE A-3 1 397 ? 61.696  -105.002 80.843  1.000 86.27483  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   19948 C CD2 . PHE A-3 1 397 ? 59.516  -104.228 80.272  1.000 84.59979  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   19949 C CE1 . PHE A-3 1 397 ? 61.149  -105.871 81.768  1.000 72.27409  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   19950 C CE2 . PHE A-3 1 397 ? 58.963  -105.095 81.196  1.000 64.36473  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   19951 C CZ  . PHE A-3 1 397 ? 59.781  -105.917 81.945  1.000 73.64174  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   19952 N N   . GLU A-3 1 398 ? 63.535  -101.040 77.836  1.000 83.22457  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-3 N   1 
+ATOM   19953 C CA  . GLU A-3 1 398 ? 64.219  -100.519 76.657  1.000 76.00510  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   19954 C C   . GLU A-3 1 398 ? 65.732  -100.623 76.813  1.000 82.93937  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-3 C   1 
+ATOM   19955 O O   . GLU A-3 1 398 ? 66.441  -100.952 75.855  1.000 95.38343  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-3 O   1 
+ATOM   19956 C CB  . GLU A-3 1 398 ? 63.802  -99.071  76.402  1.000 71.50200  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   19957 C CG  . GLU A-3 1 398 ? 63.734  -98.697  74.930  1.000 110.09630 ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   19958 C CD  . GLU A-3 1 398 ? 62.461  -99.186  74.261  1.000 91.50049  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   19959 O OE1 . GLU A-3 1 398 ? 61.363  -98.825  74.735  1.000 96.40053  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   19960 O OE2 . GLU A-3 1 398 ? 62.558  -99.933  73.266  1.000 89.44474  ? ? ? ? ? -1 388 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   19961 N N   . LYS A-3 1 399 ? 66.242  -100.355 78.017  1.000 77.81678  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-3 N   1 
+ATOM   19962 C CA  . LYS A-3 1 399 ? 67.675  -100.483 78.265  1.000 75.45985  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   19963 C C   . LYS A-3 1 399 ? 68.106  -101.945 78.265  1.000 78.61724  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-3 C   1 
+ATOM   19964 O O   . LYS A-3 1 399 ? 69.128  -102.302 77.667  1.000 85.94395  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-3 O   1 
+ATOM   19965 C CB  . LYS A-3 1 399 ? 68.035  -99.816  79.592  1.000 67.99227  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   19966 C CG  . LYS A-3 1 399 ? 69.402  -100.201 80.139  1.000 67.91799  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   19967 C CD  . LYS A-3 1 399 ? 70.523  -99.437  79.455  1.000 68.39611  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   19968 C CE  . LYS A-3 1 399 ? 71.872  -99.819  80.040  1.000 75.82270  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   19969 N NZ  . LYS A-3 1 399 ? 72.948  -98.874  79.634  1.000 93.71601  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   19970 N N   . VAL A-3 1 400 ? 67.337  -102.807 78.934  1.000 89.87036  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-3 N   1 
+ATOM   19971 C CA  . VAL A-3 1 400 ? 67.702  -104.219 79.024  1.000 88.76184  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   19972 C C   . VAL A-3 1 400 ? 67.653  -104.870 77.648  1.000 75.32226  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-3 C   1 
+ATOM   19973 O O   . VAL A-3 1 400 ? 68.568  -105.604 77.256  1.000 90.03917  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-3 O   1 
+ATOM   19974 C CB  . VAL A-3 1 400 ? 66.790  -104.949 80.028  1.000 91.01690  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   19975 C CG1 . VAL A-3 1 400 ? 66.990  -106.453 79.929  1.000 66.10251  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   19976 C CG2 . VAL A-3 1 400 ? 67.069  -104.466 81.443  1.000 81.03944  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   19977 N N   . LEU A-3 1 401 ? 66.583  -104.609 76.893  1.000 87.46589  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-3 N   1 
+ATOM   19978 C CA  . LEU A-3 1 401 ? 66.478  -105.177 75.552  1.000 86.04548  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   19979 C C   . LEU A-3 1 401 ? 67.576  -104.648 74.640  1.000 87.09793  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-3 C   1 
+ATOM   19980 O O   . LEU A-3 1 401 ? 68.087  -105.382 73.788  1.000 82.70576  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-3 O   1 
+ATOM   19981 C CB  . LEU A-3 1 401 ? 65.100  -104.883 74.958  1.000 62.17231  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   19982 C CG  . LEU A-3 1 401 ? 63.947  -105.739 75.482  1.000 69.49631  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   19983 C CD1 . LEU A-3 1 401 ? 62.620  -105.259 74.914  1.000 74.70983  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   19984 C CD2 . LEU A-3 1 401 ? 64.178  -107.204 75.144  1.000 73.20340  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   19985 N N   . ASP A-3 1 402 ? 67.957  -103.379 74.806  1.000 84.47936  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-3 N   1 
+ATOM   19986 C CA  . ASP A-3 1 402 ? 69.000  -102.799 73.965  1.000 76.83292  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   19987 C C   . ASP A-3 1 402 ? 70.293  -103.601 74.063  1.000 99.24806  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-3 C   1 
+ATOM   19988 O O   . ASP A-3 1 402 ? 70.920  -103.920 73.046  1.000 113.83602 ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-3 O   1 
+ATOM   19989 C CB  . ASP A-3 1 402 ? 69.233  -101.338 74.357  1.000 82.97929  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   19990 C CG  . ASP A-3 1 402 ? 70.228  -100.633 73.450  1.000 98.54651  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   19991 O OD1 . ASP A-3 1 402 ? 70.597  -101.197 72.398  1.000 128.29025 ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   19992 O OD2 . ASP A-3 1 402 ? 70.642  -99.506  73.793  1.000 97.04303  ? ? ? ? ? -1 392 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   19993 N N   . GLU A-3 1 403 ? 70.699  -103.953 75.285  1.000 93.57767  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-3 N   1 
+ATOM   19994 C CA  . GLU A-3 1 403 ? 71.941  -104.698 75.461  1.000 87.74553  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   19995 C C   . GLU A-3 1 403 ? 71.792  -106.151 75.020  1.000 90.85922  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-3 C   1 
+ATOM   19996 O O   . GLU A-3 1 403 ? 72.730  -106.732 74.460  1.000 95.60660  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-3 O   1 
+ATOM   19997 C CB  . GLU A-3 1 403 ? 72.397  -104.621 76.919  1.000 99.45828  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   19998 C CG  . GLU A-3 1 403 ? 72.737  -103.217 77.395  1.000 102.02154 ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   19999 C CD  . GLU A-3 1 403 ? 73.948  -102.640 76.691  1.000 105.14089 ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   20000 O OE1 . GLU A-3 1 403 ? 74.845  -103.423 76.310  1.000 101.64719 ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   20001 O OE2 . GLU A-3 1 403 ? 74.002  -101.405 76.514  1.000 116.55985 ? ? ? ? ? -1 393 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   20002 N N   . VAL A-3 1 404 ? 70.624  -106.751 75.255  1.000 91.21832  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-3 N   1 
+ATOM   20003 C CA  . VAL A-3 1 404 ? 70.440  -108.175 74.991  1.000 92.09983  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   20004 C C   . VAL A-3 1 404 ? 70.044  -108.412 73.539  1.000 87.57700  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-3 C   1 
+ATOM   20005 O O   . VAL A-3 1 404 ? 70.618  -109.268 72.856  1.000 84.26666  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-3 O   1 
+ATOM   20006 C CB  . VAL A-3 1 404 ? 69.402  -108.763 75.965  1.000 87.98013  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   20007 C CG1 . VAL A-3 1 404 ? 69.145  -110.228 75.646  1.000 100.77232 ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   20008 C CG2 . VAL A-3 1 404 ? 69.865  -108.600 77.407  1.000 92.42651  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   20009 N N   . GLU A-3 1 405 ? 69.059  -107.665 73.043  1.000 92.54491  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-3 N   1 
+ATOM   20010 C CA  . GLU A-3 1 405 ? 68.567  -107.844 71.676  1.000 91.25548  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   20011 C C   . GLU A-3 1 405 ? 68.032  -106.515 71.162  1.000 91.69936  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-3 C   1 
+ATOM   20012 O O   . GLU A-3 1 405 ? 66.829  -106.236 71.262  1.000 91.35925  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-3 O   1 
+ATOM   20013 C CB  . GLU A-3 1 405 ? 67.481  -108.919 71.614  1.000 73.35989  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   20014 C CG  . GLU A-3 1 405 ? 67.002  -109.252 70.220  1.000 111.75215 ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   20015 C CD  . GLU A-3 1 405 ? 67.292  -110.687 69.825  1.000 132.07929 ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   20016 O OE1 . GLU A-3 1 405 ? 67.767  -111.462 70.679  1.000 124.75026 ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   20017 O OE2 . GLU A-3 1 405 ? 67.041  -111.040 68.653  1.000 152.03481 ? ? ? ? ? -1 395 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   20018 N N   . PRO A-3 1 406 ? 68.899  -105.656 70.609  1.000 86.09786  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-3 N   1 
+ATOM   20019 C CA  . PRO A-3 1 406 ? 68.420  -104.330 70.184  1.000 75.72560  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-3 CA  1 
+ATOM   20020 C C   . PRO A-3 1 406 ? 67.537  -104.368 68.945  1.000 86.50102  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-3 C   1 
+ATOM   20021 O O   . PRO A-3 1 406 ? 66.830  -103.386 68.676  1.000 108.24139 ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-3 O   1 
+ATOM   20022 C CB  . PRO A-3 1 406 ? 69.715  -103.551 69.920  1.000 76.46834  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-3 CB  1 
+ATOM   20023 C CG  . PRO A-3 1 406 ? 70.702  -104.602 69.562  1.000 89.17392  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-3 CG  1 
+ATOM   20024 C CD  . PRO A-3 1 406 ? 70.352  -105.813 70.394  1.000 73.51598  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-3 CD  1 
+ATOM   20025 N N   . GLU A-3 1 407 ? 67.564  -105.460 68.179  1.000 95.18393  ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-3 N   1 
+ATOM   20026 C CA  . GLU A-3 1 407 ? 66.740  -105.621 66.989  1.000 96.13876  ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   20027 C C   . GLU A-3 1 407 ? 65.397  -106.278 67.290  1.000 88.48811  ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-3 C   1 
+ATOM   20028 O O   . GLU A-3 1 407 ? 64.842  -106.973 66.427  1.000 88.70386  ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-3 O   1 
+ATOM   20029 C CB  . GLU A-3 1 407 ? 67.500  -106.431 65.940  1.000 106.44325 ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   20030 C CG  . GLU A-3 1 407 ? 68.867  -105.867 65.589  1.000 108.35736 ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   20031 C CD  . GLU A-3 1 407 ? 69.579  -106.696 64.537  1.000 150.72157 ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   20032 O OE1 . GLU A-3 1 407 ? 68.907  -107.512 63.870  1.000 156.73318 ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   20033 O OE2 . GLU A-3 1 407 ? 70.809  -106.538 64.379  1.000 171.40632 ? ? ? ? ? -1 397 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   20034 N N   . TYR A-3 1 408 ? 64.858  -106.085 68.497  1.000 88.32262  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-3 N   1 
+ATOM   20035 C CA  . TYR A-3 1 408 ? 63.629  -106.778 68.869  1.000 92.94028  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   20036 C C   . TYR A-3 1 408 ? 62.410  -106.186 68.172  1.000 82.28013  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-3 C   1 
+ATOM   20037 O O   . TYR A-3 1 408 ? 61.447  -106.911 67.898  1.000 75.77016  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-3 O   1 
+ATOM   20038 C CB  . TYR A-3 1 408 ? 63.448  -106.758 70.389  1.000 84.49827  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   20039 C CG  . TYR A-3 1 408 ? 62.894  -105.467 70.952  1.000 72.38834  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   20040 C CD1 . TYR A-3 1 408 ? 63.725  -104.388 71.219  1.000 65.91171  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   20041 C CD2 . TYR A-3 1 408 ? 61.539  -105.336 71.231  1.000 58.70252  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   20042 C CE1 . TYR A-3 1 408 ? 63.221  -103.209 71.739  1.000 71.60825  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   20043 C CE2 . TYR A-3 1 408 ? 61.025  -104.162 71.750  1.000 67.41148  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   20044 C CZ  . TYR A-3 1 408 ? 61.870  -103.102 72.002  1.000 71.47343  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   20045 O OH  . TYR A-3 1 408 ? 61.365  -101.931 72.519  1.000 74.57904  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   20046 N N   . GLU A-3 1 409 ? 62.424  -104.884 67.877  1.000 79.02671  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-3 N   1 
+ATOM   20047 C CA  . GLU A-3 1 409 ? 61.309  -104.289 67.145  1.000 92.65929  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   20048 C C   . GLU A-3 1 409 ? 61.378  -104.598 65.656  1.000 98.73213  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-3 C   1 
+ATOM   20049 O O   . GLU A-3 1 409 ? 60.336  -104.665 64.994  1.000 83.16362  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-3 O   1 
+ATOM   20050 C CB  . GLU A-3 1 409 ? 61.270  -102.776 67.362  1.000 78.92902  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   20051 C CG  . GLU A-3 1 409 ? 60.690  -102.351 68.699  1.000 110.07152 ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   20052 C CD  . GLU A-3 1 409 ? 60.331  -100.877 68.739  1.000 112.92244 ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   20053 O OE1 . GLU A-3 1 409 ? 60.577  -100.173 67.738  1.000 117.59775 ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   20054 O OE2 . GLU A-3 1 409 ? 59.799  -100.420 69.773  1.000 136.29320 ? ? ? ? ? -1 399 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   20055 N N   . LEU A-3 1 410 ? 62.586  -104.780 65.117  1.000 100.44306 ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-3 N   1 
+ATOM   20056 C CA  . LEU A-3 1 410 ? 62.724  -105.151 63.713  1.000 68.17371  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   20057 C C   . LEU A-3 1 410 ? 62.074  -106.500 63.437  1.000 77.62594  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-3 C   1 
+ATOM   20058 O O   . LEU A-3 1 410 ? 61.505  -106.717 62.361  1.000 98.91573  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-3 O   1 
+ATOM   20059 C CB  . LEU A-3 1 410 ? 64.201  -105.183 63.315  1.000 69.56547  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   20060 C CG  . LEU A-3 1 410 ? 64.992  -103.879 63.164  1.000 63.12927  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   20061 C CD1 . LEU A-3 1 410 ? 65.271  -103.210 64.504  1.000 99.85463  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   20062 C CD2 . LEU A-3 1 410 ? 66.293  -104.149 62.428  1.000 86.23988  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   20063 N N   . ASN A-3 1 411 ? 62.144  -107.417 64.399  1.000 68.07169  ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-3 N   1 
+ATOM   20064 C CA  . ASN A-3 1 411 ? 61.591  -108.755 64.252  1.000 63.10239  ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   20065 C C   . ASN A-3 1 411 ? 60.126  -108.837 64.663  1.000 76.35172  ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-3 C   1 
+ATOM   20066 O O   . ASN A-3 1 411 ? 59.559  -109.935 64.669  1.000 105.03105 ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-3 O   1 
+ATOM   20067 C CB  . ASN A-3 1 411 ? 62.415  -109.756 65.065  1.000 103.94364 ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   20068 C CG  . ASN A-3 1 411 ? 63.904  -109.622 64.816  1.000 118.95735 ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   20069 O OD1 . ASN A-3 1 411 ? 64.329  -109.015 63.832  1.000 87.10952  ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   20070 N ND2 . ASN A-3 1 411 ? 64.707  -110.190 65.709  1.000 132.83195 ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   20071 N N   . GLY A-3 1 412 ? 59.506  -107.713 65.010  1.000 58.89420  ? ? ? ? ? ?  402 GLY A-3 N   1 
+ATOM   20072 C CA  . GLY A-3 1 412 ? 58.094  -107.682 65.327  1.000 74.41989  ? ? ? ? ? ?  402 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   20073 C C   . GLY A-3 1 412 ? 57.739  -107.456 66.782  1.000 80.25515  ? ? ? ? ? ?  402 GLY A-3 C   1 
+ATOM   20074 O O   . GLY A-3 1 412 ? 56.552  -107.519 67.122  1.000 81.86914  ? ? ? ? ? ?  402 GLY A-3 O   1 
+ATOM   20075 N N   . GLY A-3 1 413 ? 58.718  -107.199 67.652  1.000 90.99367  ? ? ? ? ? ?  403 GLY A-3 N   1 
+ATOM   20076 C CA  . GLY A-3 1 413 ? 58.416  -106.939 69.043  1.000 61.74270  ? ? ? ? ? ?  403 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   20077 C C   . GLY A-3 1 413 ? 57.955  -105.513 69.285  1.000 68.07086  ? ? ? ? ? ?  403 GLY A-3 C   1 
+ATOM   20078 O O   . GLY A-3 1 413 ? 58.263  -104.592 68.528  1.000 87.08389  ? ? ? ? ? ?  403 GLY A-3 O   1 
+ATOM   20079 N N   . PHE A-3 1 414 ? 57.201  -105.332 70.369  1.000 68.79785  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-3 N   1 
+ATOM   20080 C CA  . PHE A-3 1 414 ? 56.654  -104.023 70.698  1.000 86.98142  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   20081 C C   . PHE A-3 1 414 ? 56.293  -103.983 72.177  1.000 86.17088  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-3 C   1 
+ATOM   20082 O O   . PHE A-3 1 414 ? 55.742  -104.948 72.713  1.000 67.11250  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-3 O   1 
+ATOM   20083 C CB  . PHE A-3 1 414 ? 55.425  -103.712 69.837  1.000 61.48984  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   20084 C CG  . PHE A-3 1 414 ? 54.903  -102.314 69.999  1.000 72.18713  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   20085 C CD1 . PHE A-3 1 414 ? 55.508  -101.253 69.345  1.000 68.98054  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   20086 C CD2 . PHE A-3 1 414 ? 53.799  -102.062 70.795  1.000 73.51310  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   20087 C CE1 . PHE A-3 1 414 ? 55.026  -99.966  69.490  1.000 68.03842  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   20088 C CE2 . PHE A-3 1 414 ? 53.312  -100.779 70.944  1.000 69.13609  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   20089 C CZ  . PHE A-3 1 414 ? 53.926  -99.729  70.291  1.000 73.08382  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   20090 N N   . LEU A-3 1 415 ? 56.608  -102.860 72.825  1.000 79.76471  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-3 N   1 
+ATOM   20091 C CA  . LEU A-3 1 415 ? 56.285  -102.635 74.230  1.000 59.17790  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   20092 C C   . LEU A-3 1 415 ? 55.077  -101.709 74.304  1.000 64.08260  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-3 C   1 
+ATOM   20093 O O   . LEU A-3 1 415 ? 55.171  -100.523 73.970  1.000 84.01490  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-3 O   1 
+ATOM   20094 C CB  . LEU A-3 1 415 ? 57.475  -102.037 74.979  1.000 67.23135  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   20095 C CG  . LEU A-3 1 415 ? 58.704  -102.930 75.159  1.000 50.12823  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   20096 C CD1 . LEU A-3 1 415 ? 59.874  -102.131 75.714  1.000 58.39948  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   20097 C CD2 . LEU A-3 1 415 ? 58.380  -104.103 76.067  1.000 77.45495  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   20098 N N   . LEU A-3 1 416 ? 53.946  -102.251 74.741  1.000 64.27358  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-3 N   1 
+ATOM   20099 C CA  . LEU A-3 1 416 ? 52.702  -101.504 74.871  1.000 67.81099  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   20100 C C   . LEU A-3 1 416 ? 52.391  -101.327 76.350  1.000 74.25100  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-3 C   1 
+ATOM   20101 O O   . LEU A-3 1 416 ? 52.213  -102.315 77.071  1.000 70.76827  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-3 O   1 
+ATOM   20102 C CB  . LEU A-3 1 416 ? 51.558  -102.223 74.155  1.000 63.06564  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   20103 C CG  . LEU A-3 1 416 ? 50.165  -101.617 74.306  1.000 64.71057  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   20104 C CD1 . LEU A-3 1 416 ? 50.185  -100.161 73.894  1.000 69.00178  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   20105 C CD2 . LEU A-3 1 416 ? 49.150  -102.392 73.485  1.000 56.10622  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   20106 N N   . GLU A-3 1 417 ? 52.334  -100.075 76.797  1.000 80.88030  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-3 N   1 
+ATOM   20107 C CA  . GLU A-3 1 417 ? 52.069  -99.752  78.193  1.000 77.91670  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   20108 C C   . GLU A-3 1 417 ? 50.585  -99.469  78.382  1.000 74.93385  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-3 C   1 
+ATOM   20109 O O   . GLU A-3 1 417 ? 49.985  -98.715  77.609  1.000 70.47143  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-3 O   1 
+ATOM   20110 C CB  . GLU A-3 1 417 ? 52.910  -98.561  78.663  1.000 63.23531  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   20111 C CG  . GLU A-3 1 417 ? 52.927  -97.356  77.732  1.000 102.70663 ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   20112 C CD  . GLU A-3 1 417 ? 53.670  -96.171  78.332  1.000 107.01558 ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   20113 O OE1 . GLU A-3 1 417 ? 53.361  -95.797  79.483  1.000 93.11595  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   20114 O OE2 . GLU A-3 1 417 ? 54.565  -95.619  77.656  1.000 130.56458 ? ? ? ? ? -1 407 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   20115 N N   . VAL A-3 1 418 ? 49.998  -100.088 79.402  1.000 74.19075  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-3 N   1 
+ATOM   20116 C CA  . VAL A-3 1 418 ? 48.580  -99.953  79.708  1.000 83.72425  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   20117 C C   . VAL A-3 1 418 ? 48.459  -99.475  81.149  1.000 98.12192  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-3 C   1 
+ATOM   20118 O O   . VAL A-3 1 418 ? 48.959  -100.130 82.072  1.000 112.21829 ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-3 O   1 
+ATOM   20119 C CB  . VAL A-3 1 418 ? 47.825  -101.272 79.476  1.000 86.97222  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   20120 C CG1 . VAL A-3 1 418 ? 47.719  -101.544 77.987  1.000 94.45936  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   20121 C CG2 . VAL A-3 1 418 ? 48.547  -102.427 80.146  1.000 75.16539  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   20122 N N   . GLY A-3 1 419 ? 47.821  -98.326  81.340  1.000 98.62627  ? ? ? ? ? ?  409 GLY A-3 N   1 
+ATOM   20123 C CA  . GLY A-3 1 419 ? 47.744  -97.751  82.666  1.000 96.85538  ? ? ? ? ? ?  409 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   20124 C C   . GLY A-3 1 419 ? 46.334  -97.429  83.108  1.000 99.17822  ? ? ? ? ? ?  409 GLY A-3 C   1 
+ATOM   20125 O O   . GLY A-3 1 419 ? 45.622  -96.681  82.433  1.000 138.78594 ? ? ? ? ? ?  409 GLY A-3 O   1 
+ATOM   20126 N N   . GLY A-3 1 420 ? 45.915  -97.990  84.241  1.000 73.63835  ? ? ? ? ? ?  410 GLY A-3 N   1 
+ATOM   20127 C CA  . GLY A-3 1 420 ? 44.621  -97.719  84.821  1.000 77.60033  ? ? ? ? ? ?  410 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   20128 C C   . GLY A-3 1 420 ? 43.497  -98.590  84.299  1.000 67.52466  ? ? ? ? ? ?  410 GLY A-3 C   1 
+ATOM   20129 O O   . GLY A-3 1 420 ? 42.561  -98.890  85.045  1.000 107.86427 ? ? ? ? ? ?  410 GLY A-3 O   1 
+ATOM   20130 N N   . THR A-3 1 421 ? 43.565  -99.003  83.040  1.000 78.88077  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-3 N   1 
+ATOM   20131 C CA  . THR A-3 1 421 ? 42.519  -99.812  82.437  1.000 84.75781  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-3 CA  1 
+ATOM   20132 C C   . THR A-3 1 421 ? 42.838  -101.298 82.569  1.000 81.29302  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-3 C   1 
+ATOM   20133 O O   . THR A-3 1 421 ? 43.977  -101.701 82.823  1.000 78.80152  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-3 O   1 
+ATOM   20134 C CB  . THR A-3 1 421 ? 42.342  -99.448  80.963  1.000 85.34589  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-3 CB  1 
+ATOM   20135 O OG1 . THR A-3 1 421 ? 43.602  -99.558  80.287  1.000 78.43900  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-3 OG1 1 
+ATOM   20136 C CG2 . THR A-3 1 421 ? 41.827  -98.022  80.828  1.000 96.59447  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-3 CG2 1 
+ATOM   20137 N N   . TYR A-3 1 422 ? 41.805  -102.116 82.394  1.000 90.04901  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-3 N   1 
+ATOM   20138 C CA  . TYR A-3 1 422 ? 41.991  -103.556 82.361  1.000 79.63742  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   20139 C C   . TYR A-3 1 422 ? 42.628  -103.978 81.040  1.000 98.07631  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-3 C   1 
+ATOM   20140 O O   . TYR A-3 1 422 ? 42.660  -103.224 80.062  1.000 94.71788  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-3 O   1 
+ATOM   20141 C CB  . TYR A-3 1 422 ? 40.655  -104.274 82.561  1.000 80.52439  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   20142 C CG  . TYR A-3 1 422 ? 40.301  -104.529 84.009  1.000 99.22969  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   20143 C CD1 . TYR A-3 1 422 ? 40.034  -103.479 84.878  1.000 105.19765 ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   20144 C CD2 . TYR A-3 1 422 ? 40.223  -105.825 84.504  1.000 104.13539 ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   20145 C CE1 . TYR A-3 1 422 ? 39.708  -103.713 86.203  1.000 100.26877 ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   20146 C CE2 . TYR A-3 1 422 ? 39.897  -106.068 85.825  1.000 79.07679  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   20147 C CZ  . TYR A-3 1 422 ? 39.641  -105.011 86.670  1.000 97.98682  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   20148 O OH  . TYR A-3 1 422 ? 39.317  -105.258 87.984  1.000 94.46001  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   20149 N N   . PHE A-3 1 423 ? 43.139  -105.208 81.020  1.000 82.71265  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-3 N   1 
+ATOM   20150 C CA  . PHE A-3 1 423 ? 43.837  -105.720 79.848  1.000 80.37939  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   20151 C C   . PHE A-3 1 423 ? 42.901  -106.298 78.792  1.000 71.51291  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-3 C   1 
+ATOM   20152 O O   . PHE A-3 1 423 ? 43.367  -106.621 77.696  1.000 76.60961  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-3 O   1 
+ATOM   20153 C CB  . PHE A-3 1 423 ? 44.846  -106.797 80.265  1.000 73.72879  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   20154 C CG  . PHE A-3 1 423 ? 45.814  -106.357 81.335  1.000 84.42190  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   20155 C CD1 . PHE A-3 1 423 ? 46.226  -105.036 81.425  1.000 77.06698  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   20156 C CD2 . PHE A-3 1 423 ? 46.314  -107.270 82.251  1.000 78.55971  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   20157 C CE1 . PHE A-3 1 423 ? 47.115  -104.635 82.412  1.000 82.10942  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   20158 C CE2 . PHE A-3 1 423 ? 47.203  -106.874 83.238  1.000 80.16816  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   20159 C CZ  . PHE A-3 1 423 ? 47.605  -105.556 83.317  1.000 101.82070 ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   20160 N N   . ASN A-3 1 424 ? 41.604  -106.427 79.083  1.000 69.85859  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-3 N   1 
+ATOM   20161 C CA  . ASN A-3 1 424 ? 40.726  -107.197 78.206  1.000 79.57845  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   20162 C C   . ASN A-3 1 424 ? 40.618  -106.571 76.821  1.000 89.07338  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-3 C   1 
+ATOM   20163 O O   . ASN A-3 1 424 ? 40.639  -107.282 75.810  1.000 68.76950  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-3 O   1 
+ATOM   20164 C CB  . ASN A-3 1 424 ? 39.346  -107.346 78.844  1.000 66.57954  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   20165 C CG  . ASN A-3 1 424 ? 39.360  -108.281 80.034  1.000 112.40339 ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   20166 O OD1 . ASN A-3 1 424 ? 39.394  -107.846 81.184  1.000 128.18483 ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   20167 N ND2 . ASN A-3 1 424 ? 39.358  -109.581 79.760  1.000 122.30704 ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   20168 N N   . HIS A-3 1 425 ? 40.521  -105.242 76.751  1.000 94.37150  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-3 N   1 
+ATOM   20169 C CA  . HIS A-3 1 425 ? 40.351  -104.590 75.458  1.000 65.16790  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-3 CA  1 
+ATOM   20170 C C   . HIS A-3 1 425 ? 41.572  -104.790 74.568  1.000 66.16519  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-3 C   1 
+ATOM   20171 O O   . HIS A-3 1 425 ? 41.439  -105.028 73.362  1.000 78.44498  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-3 O   1 
+ATOM   20172 C CB  . HIS A-3 1 425 ? 40.072  -103.101 75.652  1.000 73.49202  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-3 CB  1 
+ATOM   20173 C CG  . HIS A-3 1 425 ? 39.916  -102.353 74.368  1.000 84.59943  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-3 CG  1 
+ATOM   20174 N ND1 . HIS A-3 1 425 ? 38.741  -102.348 73.649  1.000 89.08986  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-3 ND1 1 
+ATOM   20175 C CD2 . HIS A-3 1 425 ? 40.795  -101.606 73.659  1.000 54.58197  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-3 CD2 1 
+ATOM   20176 C CE1 . HIS A-3 1 425 ? 38.897  -101.618 72.560  1.000 81.61649  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-3 CE1 1 
+ATOM   20177 N NE2 . HIS A-3 1 425 ? 40.134  -101.156 72.542  1.000 68.34143  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-3 NE2 1 
+ATOM   20178 N N   . TYR A-3 1 426 ? 42.770  -104.696 75.147  1.000 76.03740  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-3 N   1 
+ATOM   20179 C CA  . TYR A-3 1 426 ? 43.990  -104.875 74.366  1.000 61.34607  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   20180 C C   . TYR A-3 1 426 ? 44.184  -106.332 73.963  1.000 68.77718  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-3 C   1 
+ATOM   20181 O O   . TYR A-3 1 426 ? 44.584  -106.620 72.830  1.000 71.50727  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-3 O   1 
+ATOM   20182 C CB  . TYR A-3 1 426 ? 45.196  -104.377 75.163  1.000 71.94661  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   20183 C CG  . TYR A-3 1 426 ? 45.132  -102.911 75.533  1.000 86.79502  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   20184 C CD1 . TYR A-3 1 426 ? 45.714  -101.947 74.722  1.000 79.82331  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   20185 C CD2 . TYR A-3 1 426 ? 44.492  -102.492 76.694  1.000 68.63763  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   20186 C CE1 . TYR A-3 1 426 ? 45.660  -100.606 75.053  1.000 80.73219  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   20187 C CE2 . TYR A-3 1 426 ? 44.430  -101.151 77.032  1.000 63.18014  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   20188 C CZ  . TYR A-3 1 426 ? 45.019  -100.213 76.209  1.000 68.02011  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   20189 O OH  . TYR A-3 1 426 ? 44.966  -98.878  76.538  1.000 77.71920  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   20190 N N   . VAL A-3 1 427 ? 43.904  -107.267 74.874  1.000 73.53933  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-3 N   1 
+ATOM   20191 C CA  . VAL A-3 1 427 ? 44.169  -108.675 74.596  1.000 74.87634  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   20192 C C   . VAL A-3 1 427 ? 43.201  -109.215 73.549  1.000 67.70323  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-3 C   1 
+ATOM   20193 O O   . VAL A-3 1 427 ? 43.594  -109.982 72.664  1.000 73.27692  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-3 O   1 
+ATOM   20194 C CB  . VAL A-3 1 427 ? 44.120  -109.495 75.899  1.000 67.98319  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   20195 C CG1 . VAL A-3 1 427 ? 44.225  -110.983 75.602  1.000 71.98393  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   20196 C CG2 . VAL A-3 1 427 ? 45.240  -109.068 76.833  1.000 71.56107  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   20197 N N   . CYS A-3 1 428 ? 41.927  -108.820 73.624  1.000 70.96123  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A-3 N   1 
+ATOM   20198 C CA  . CYS A-3 1 428 ? 40.939  -109.330 72.676  1.000 64.11025  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A-3 CA  1 
+ATOM   20199 C C   . CYS A-3 1 428 ? 41.265  -108.902 71.251  1.000 77.02179  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A-3 C   1 
+ATOM   20200 O O   . CYS A-3 1 428 ? 41.157  -109.701 70.312  1.000 76.82701  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A-3 O   1 
+ATOM   20201 C CB  . CYS A-3 1 428 ? 39.538  -108.858 73.064  1.000 52.78692  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A-3 CB  1 
+ATOM   20202 S SG  . CYS A-3 1 428 ? 38.848  -109.674 74.520  1.000 95.43049  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A-3 SG  1 
+ATOM   20203 N N   . THR A-3 1 429 ? 41.671  -107.644 71.070  1.000 67.78504  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-3 N   1 
+ATOM   20204 C CA  . THR A-3 1 429 ? 42.027  -107.163 69.739  1.000 57.40073  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-3 CA  1 
+ATOM   20205 C C   . THR A-3 1 429 ? 43.257  -107.890 69.203  1.000 70.54661  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-3 C   1 
+ATOM   20206 O O   . THR A-3 1 429 ? 43.264  -108.367 68.063  1.000 87.72276  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-3 O   1 
+ATOM   20207 C CB  . THR A-3 1 429 ? 42.255  -105.650 69.777  1.000 60.82186  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-3 CB  1 
+ATOM   20208 O OG1 . THR A-3 1 429 ? 41.013  -104.982 70.037  1.000 68.04168  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-3 OG1 1 
+ATOM   20209 C CG2 . THR A-3 1 429 ? 42.817  -105.162 68.451  1.000 66.39323  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-3 CG2 1 
+ATOM   20210 N N   . LEU A-3 1 430 ? 44.304  -108.003 70.023  1.000 66.96407  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-3 N   1 
+ATOM   20211 C CA  . LEU A-3 1 430 ? 45.534  -108.656 69.574  1.000 72.25386  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   20212 C C   . LEU A-3 1 430 ? 45.344  -110.157 69.380  1.000 67.42868  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-3 C   1 
+ATOM   20213 O O   . LEU A-3 1 430 ? 45.970  -110.755 68.497  1.000 83.65394  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-3 O   1 
+ATOM   20214 C CB  . LEU A-3 1 430 ? 46.665  -108.396 70.561  1.000 68.37817  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   20215 C CG  . LEU A-3 1 430 ? 47.027  -106.938 70.808  1.000 61.98613  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   20216 C CD1 . LEU A-3 1 430 ? 48.171  -106.840 71.808  1.000 71.68873  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   20217 C CD2 . LEU A-3 1 430 ? 47.389  -106.238 69.508  1.000 63.56262  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   20218 N N   . ASN A-3 1 431 ? 44.497  -110.788 70.196  1.000 68.26176  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-3 N   1 
+ATOM   20219 C CA  . ASN A-3 1 431 ? 44.312  -112.236 70.080  1.000 86.17462  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   20220 C C   . ASN A-3 1 431 ? 43.597  -112.599 68.784  1.000 78.41960  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-3 C   1 
+ATOM   20221 O O   . ASN A-3 1 431 ? 44.003  -113.536 68.085  1.000 69.73222  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-3 O   1 
+ATOM   20222 C CB  . ASN A-3 1 431 ? 43.535  -112.780 71.283  1.000 80.21586  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   20223 C CG  . ASN A-3 1 431 ? 43.453  -114.296 71.300  1.000 71.95214  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   20224 O OD1 . ASN A-3 1 431 ? 44.407  -114.989 70.948  1.000 77.55720  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   20225 N ND2 . ASN A-3 1 431 ? 42.300  -114.818 71.711  1.000 127.98351 ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   20226 N N   . ASP A-3 1 432 ? 42.540  -111.857 68.439  1.000 78.37948  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-3 N   1 
+ATOM   20227 C CA  . ASP A-3 1 432 ? 41.790  -112.157 67.224  1.000 81.41879  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   20228 C C   . ASP A-3 1 432 ? 42.649  -111.963 65.981  1.000 69.26454  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-3 C   1 
+ATOM   20229 O O   . ASP A-3 1 432 ? 42.494  -112.688 64.992  1.000 91.63684  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-3 O   1 
+ATOM   20230 C CB  . ASP A-3 1 432 ? 40.538  -111.284 67.149  1.000 79.24348  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   20231 C CG  . ASP A-3 1 432 ? 39.551  -111.582 68.260  1.000 78.23032  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   20232 O OD1 . ASP A-3 1 432 ? 39.780  -112.545 69.022  1.000 95.81197  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   20233 O OD2 . ASP A-3 1 432 ? 38.545  -110.850 68.371  1.000 92.80993  ? ? ? ? ? -1 422 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   20234 N N   . LEU A-3 1 433 ? 43.557  -110.991 66.012  1.000 70.71201  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-3 N   1 
+ATOM   20235 C CA  . LEU A-3 1 433 ? 44.431  -110.711 64.882  1.000 69.06414  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   20236 C C   . LEU A-3 1 433 ? 45.626  -111.654 64.804  1.000 80.66600  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-3 C   1 
+ATOM   20237 O O   . LEU A-3 1 433 ? 46.495  -111.456 63.949  1.000 89.78904  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-3 O   1 
+ATOM   20238 C CB  . LEU A-3 1 433 ? 44.920  -109.262 64.947  1.000 74.18540  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   20239 C CG  . LEU A-3 1 433 ? 43.842  -108.186 64.818  1.000 68.15009  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   20240 C CD1 . LEU A-3 1 433 ? 44.430  -106.815 65.100  1.000 69.36717  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   20241 C CD2 . LEU A-3 1 433 ? 43.210  -108.226 63.436  1.000 78.55507  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   20242 N N   . GLY A-3 1 434 ? 45.692  -112.666 65.666  1.000 80.36068  ? ? ? ? ? ?  424 GLY A-3 N   1 
+ATOM   20243 C CA  . GLY A-3 1 434 ? 46.799  -113.600 65.630  1.000 89.99712  ? ? ? ? ? ?  424 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   20244 C C   . GLY A-3 1 434 ? 48.115  -113.043 66.116  1.000 76.67562  ? ? ? ? ? ?  424 GLY A-3 C   1 
+ATOM   20245 O O   . GLY A-3 1 434 ? 49.172  -113.558 65.740  1.000 75.18651  ? ? ? ? ? ?  424 GLY A-3 O   1 
+ATOM   20246 N N   . ILE A-3 1 435 ? 48.086  -112.004 66.945  1.000 65.95553  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-3 N   1 
+ATOM   20247 C CA  . ILE A-3 1 435 ? 49.292  -111.369 67.464  1.000 62.49646  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   20248 C C   . ILE A-3 1 435 ? 49.578  -111.931 68.848  1.000 82.20603  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-3 C   1 
+ATOM   20249 O O   . ILE A-3 1 435 ? 48.703  -111.924 69.723  1.000 90.37232  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-3 O   1 
+ATOM   20250 C CB  . ILE A-3 1 435 ? 49.137  -109.840 67.512  1.000 80.90336  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   20251 C CG1 . ILE A-3 1 435 ? 48.821  -109.294 66.117  1.000 71.86820  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   20252 C CG2 . ILE A-3 1 435 ? 50.393  -109.197 68.083  1.000 73.59763  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   20253 C CD1 . ILE A-3 1 435 ? 48.559  -107.805 66.087  1.000 59.73364  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   20254 N N   . THR A-3 1 436 ? 50.803  -112.413 69.050  1.000 91.55409  ? ? ? ? ? ?  426 THR A-3 N   1 
+ATOM   20255 C CA  . THR A-3 1 436 ? 51.196  -112.966 70.340  1.000 83.65206  ? ? ? ? ? ?  426 THR A-3 CA  1 
+ATOM   20256 C C   . THR A-3 1 436 ? 51.236  -111.861 71.389  1.000 83.86981  ? ? ? ? ? ?  426 THR A-3 C   1 
+ATOM   20257 O O   . THR A-3 1 436 ? 51.948  -110.866 71.224  1.000 90.95809  ? ? ? ? ? ?  426 THR A-3 O   1 
+ATOM   20258 C CB  . THR A-3 1 436 ? 52.559  -113.647 70.231  1.000 70.43165  ? ? ? ? ? ?  426 THR A-3 CB  1 
+ATOM   20259 O OG1 . THR A-3 1 436 ? 52.495  -114.697 69.258  1.000 100.68675 ? ? ? ? ? ?  426 THR A-3 OG1 1 
+ATOM   20260 C CG2 . THR A-3 1 436 ? 52.968  -114.231 71.573  1.000 89.32049  ? ? ? ? ? ?  426 THR A-3 CG2 1 
+ATOM   20261 N N   . HIS A-3 1 437 ? 50.475  -112.031 72.465  1.000 80.92895  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-3 N   1 
+ATOM   20262 C CA  . HIS A-3 1 437 ? 50.370  -111.028 73.516  1.000 83.68449  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-3 CA  1 
+ATOM   20263 C C   . HIS A-3 1 437 ? 50.971  -111.568 74.805  1.000 76.06032  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-3 C   1 
+ATOM   20264 O O   . HIS A-3 1 437 ? 50.709  -112.714 75.187  1.000 68.63768  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-3 O   1 
+ATOM   20265 C CB  . HIS A-3 1 437 ? 48.911  -110.615 73.736  1.000 63.85039  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-3 CB  1 
+ATOM   20266 C CG  . HIS A-3 1 437 ? 48.009  -111.753 74.098  1.000 67.09724  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-3 CG  1 
+ATOM   20267 N ND1 . HIS A-3 1 437 ? 47.968  -112.296 75.363  1.000 106.27083 ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-3 ND1 1 
+ATOM   20268 C CD2 . HIS A-3 1 437 ? 47.116  -112.451 73.358  1.000 78.30206  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-3 CD2 1 
+ATOM   20269 C CE1 . HIS A-3 1 437 ? 47.087  -113.281 75.388  1.000 109.96845 ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-3 CE1 1 
+ATOM   20270 N NE2 . HIS A-3 1 437 ? 46.556  -113.395 74.184  1.000 93.51737  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-3 NE2 1 
+ATOM   20271 N N   . ILE A-3 1 438 ? 51.778  -110.741 75.467  1.000 74.69251  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-3 N   1 
+ATOM   20272 C CA  . ILE A-3 1 438 ? 52.429  -111.092 76.723  1.000 81.85042  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   20273 C C   . ILE A-3 1 438 ? 52.112  -110.009 77.743  1.000 72.57819  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-3 C   1 
+ATOM   20274 O O   . ILE A-3 1 438 ? 52.128  -108.816 77.420  1.000 78.90722  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-3 O   1 
+ATOM   20275 C CB  . ILE A-3 1 438 ? 53.954  -111.246 76.550  1.000 81.93800  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   20276 C CG1 . ILE A-3 1 438 ? 54.264  -112.080 75.307  1.000 70.45456  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   20277 C CG2 . ILE A-3 1 438 ? 54.566  -111.879 77.791  1.000 76.38038  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   20278 C CD1 . ILE A-3 1 438 ? 55.680  -111.936 74.819  1.000 69.52655  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   20279 N N   . ILE A-3 1 439 ? 51.829  -110.421 78.976  1.000 73.47211  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-3 N   1 
+ATOM   20280 C CA  . ILE A-3 1 439 ? 51.398  -109.510 80.030  1.000 81.01823  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   20281 C C   . ILE A-3 1 439 ? 52.320  -109.668 81.230  1.000 79.46650  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-3 C   1 
+ATOM   20282 O O   . ILE A-3 1 439 ? 52.560  -110.789 81.693  1.000 77.23424  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-3 O   1 
+ATOM   20283 C CB  . ILE A-3 1 439 ? 49.933  -109.757 80.443  1.000 74.61536  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   20284 C CG1 . ILE A-3 1 439 ? 48.969  -109.315 79.337  1.000 60.20539  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   20285 C CG2 . ILE A-3 1 439 ? 49.617  -109.028 81.739  1.000 71.10119  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   20286 C CD1 . ILE A-3 1 439 ? 48.706  -110.364 78.271  1.000 98.08318  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   20287 N N   . LYS A-3 1 440 ? 52.827  -108.545 81.737  1.000 68.39278  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-3 N   1 
+ATOM   20288 C CA  . LYS A-3 1 440 ? 53.654  -108.513 82.939  1.000 67.38737  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   20289 C C   . LYS A-3 1 440 ? 53.139  -107.391 83.829  1.000 78.27938  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-3 C   1 
+ATOM   20290 O O   . LYS A-3 1 440 ? 53.280  -106.211 83.488  1.000 73.32980  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-3 O   1 
+ATOM   20291 C CB  . LYS A-3 1 440 ? 55.129  -108.307 82.590  1.000 57.11891  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   20292 C CG  . LYS A-3 1 440 ? 56.055  -108.253 83.793  1.000 73.17507  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   20293 C CD  . LYS A-3 1 440 ? 56.018  -109.552 84.580  1.000 96.09347  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   20294 C CE  . LYS A-3 1 440 ? 56.984  -109.518 85.754  1.000 105.08507 ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   20295 N NZ  . LYS A-3 1 440 ? 56.657  -108.433 86.720  1.000 116.87804 ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   20296 N N   . THR A-3 1 441 ? 52.541  -107.753 84.963  1.000 64.59765  ? ? ? ? ? ?  431 THR A-3 N   1 
+ATOM   20297 C CA  . THR A-3 1 441 ? 51.932  -106.777 85.854  1.000 83.38199  ? ? ? ? ? ?  431 THR A-3 CA  1 
+ATOM   20298 C C   . THR A-3 1 441 ? 52.328  -107.078 87.293  1.000 99.27899  ? ? ? ? ? ?  431 THR A-3 C   1 
+ATOM   20299 O O   . THR A-3 1 441 ? 52.721  -108.197 87.634  1.000 90.10913  ? ? ? ? ? ?  431 THR A-3 O   1 
+ATOM   20300 C CB  . THR A-3 1 441 ? 50.401  -106.764 85.717  1.000 79.83765  ? ? ? ? ? ?  431 THR A-3 CB  1 
+ATOM   20301 O OG1 . THR A-3 1 441 ? 49.850  -105.737 86.550  1.000 102.48560 ? ? ? ? ? ?  431 THR A-3 OG1 1 
+ATOM   20302 C CG2 . THR A-3 1 441 ? 49.811  -108.109 86.120  1.000 53.10451  ? ? ? ? ? ?  431 THR A-3 CG2 1 
+ATOM   20303 N N   . ASP A-3 1 442 ? 52.223  -106.056 88.135  1.000 106.04901 ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-3 N   1 
+ATOM   20304 C CA  . ASP A-3 1 442 ? 52.528  -106.190 89.550  1.000 82.93828  ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   20305 C C   . ASP A-3 1 442 ? 51.300  -106.661 90.318  1.000 97.33831  ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-3 C   1 
+ATOM   20306 O O   . ASP A-3 1 442 ? 50.160  -106.355 89.957  1.000 85.57297  ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-3 O   1 
+ATOM   20307 C CB  . ASP A-3 1 442 ? 53.016  -104.862 90.132  1.000 79.13953  ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   20308 C CG  . ASP A-3 1 442 ? 54.285  -104.367 89.471  1.000 107.07720 ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   20309 O OD1 . ASP A-3 1 442 ? 55.048  -105.204 88.947  1.000 118.78191 ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   20310 O OD2 . ASP A-3 1 442 ? 54.522  -103.140 89.481  1.000 123.73539 ? ? ? ? ? -1 432 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   20311 N N   . ASN A-3 1 443 ? 51.547  -107.411 91.389  1.000 103.20535 ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-3 N   1 
+ATOM   20312 C CA  . ASN A-3 1 443 ? 50.491  -107.810 92.313  1.000 95.19039  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   20313 C C   . ASN A-3 1 443 ? 50.182  -106.627 93.224  1.000 94.59080  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-3 C   1 
+ATOM   20314 O O   . ASN A-3 1 443 ? 50.963  -106.307 94.125  1.000 116.98290 ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-3 O   1 
+ATOM   20315 C CB  . ASN A-3 1 443 ? 50.921  -109.031 93.118  1.000 87.83206  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   20316 C CG  . ASN A-3 1 443 ? 49.763  -109.694 93.829  1.000 89.04414  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   20317 O OD1 . ASN A-3 1 443 ? 48.674  -109.127 93.929  1.000 78.19685  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   20318 N ND2 . ASN A-3 1 443 ? 49.991  -110.902 94.331  1.000 85.79106  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   20319 N N   . ASP A-3 1 444 ? 49.044  -105.979 92.997  1.000 84.44520  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-3 N   1 
+ATOM   20320 C CA  . ASP A-3 1 444 ? 48.718  -104.737 93.676  1.000 90.64480  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   20321 C C   . ASP A-3 1 444 ? 47.446  -104.884 94.498  1.000 91.21104  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-3 C   1 
+ATOM   20322 O O   . ASP A-3 1 444 ? 46.604  -105.748 94.240  1.000 76.46631  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-3 O   1 
+ATOM   20323 C CB  . ASP A-3 1 444 ? 48.555  -103.583 92.678  1.000 93.27886  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   20324 C CG  . ASP A-3 1 444 ? 49.881  -102.980 92.268  1.000 100.37416 ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   20325 O OD1 . ASP A-3 1 444 ? 50.806  -102.960 93.108  1.000 137.11643 ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   20326 O OD2 . ASP A-3 1 444 ? 50.000  -102.523 91.112  1.000 85.62771  ? ? ? ? ? -1 434 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   20327 N N   . LEU A-3 1 445 ? 47.326  -104.011 95.496  1.000 99.15598  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-3 N   1 
+ATOM   20328 C CA  . LEU A-3 1 445 ? 46.156  -103.923 96.357  1.000 67.09468  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   20329 C C   . LEU A-3 1 445 ? 45.666  -102.482 96.349  1.000 79.85270  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-3 C   1 
+ATOM   20330 O O   . LEU A-3 1 445 ? 46.456  -101.557 96.565  1.000 103.72631 ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-3 O   1 
+ATOM   20331 C CB  . LEU A-3 1 445 ? 46.489  -104.364 97.785  1.000 88.91873  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   20332 C CG  . LEU A-3 1 445 ? 47.154  -105.733 97.933  1.000 74.90739  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   20333 C CD1 . LEU A-3 1 445 ? 47.692  -105.916 99.341  1.000 70.82641  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   20334 C CD2 . LEU A-3 1 445 ? 46.175  -106.844 97.583  1.000 70.09265  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   20335 N N   . LYS A-3 1 446 ? 44.372  -102.289 96.103  1.000 78.58914  ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-3 N   1 
+ATOM   20336 C CA  . LYS A-3 1 446 ? 43.781  -100.960 96.014  1.000 109.67205 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   20337 C C   . LYS A-3 1 446 ? 42.774  -100.758 97.136  1.000 100.03811 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-3 C   1 
+ATOM   20338 O O   . LYS A-3 1 446 ? 41.891  -101.594 97.337  1.000 113.92019 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-3 O   1 
+ATOM   20339 C CB  . LYS A-3 1 446 ? 43.103  -100.749 94.653  1.000 96.30944  ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   20340 C CG  . LYS A-3 1 446 ? 42.449  -99.389  94.519  1.000 108.61300 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   20341 C CD  . LYS A-3 1 446 ? 42.118  -99.061  93.075  1.000 96.03338  ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   20342 C CE  . LYS A-3 1 446 ? 41.564  -97.651  92.966  1.000 105.62036 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   20343 N NZ  . LYS A-3 1 446 ? 42.440  -96.686  93.682  1.000 132.34073 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   20344 N N   . SER A-3 1 447 ? 42.898  -99.640  97.851  1.000 87.73403  ? ? ? ? ? ?  437 SER A-3 N   1 
+ATOM   20345 C CA  . SER A-3 1 447 ? 41.988  -99.319  98.945  1.000 113.96585 ? ? ? ? ? ?  437 SER A-3 CA  1 
+ATOM   20346 C C   . SER A-3 1 447 ? 40.664  -98.802  98.401  1.000 113.53845 ? ? ? ? ? ?  437 SER A-3 C   1 
+ATOM   20347 O O   . SER A-3 1 447 ? 40.634  -97.838  97.631  1.000 115.10918 ? ? ? ? ? ?  437 SER A-3 O   1 
+ATOM   20348 C CB  . SER A-3 1 447 ? 42.611  -98.289  99.880  1.000 120.27392 ? ? ? ? ? ?  437 SER A-3 CB  1 
+ATOM   20349 O OG  . SER A-3 1 447 ? 42.976  -97.121  99.173  1.000 117.93458 ? ? ? ? ? ?  437 SER A-3 OG  1 
+ATOM   20350 N N   . LYS A-3 1 448 ? 39.570  -99.429  98.829  1.000 105.48762 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-3 N   1 
+ATOM   20351 C CA  . LYS A-3 1 448 ? 38.242  -98.972  98.451  1.000 115.38589 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   20352 C C   . LYS A-3 1 448 ? 37.940  -97.622  99.089  1.000 117.90143 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-3 C   1 
+ATOM   20353 O O   . LYS A-3 1 448 ? 38.270  -97.375  100.252 1.000 143.75121 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-3 O   1 
+ATOM   20354 C CB  . LYS A-3 1 448 ? 37.192  -100.000 98.871  1.000 132.37331 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   20355 C CG  . LYS A-3 1 448 ? 37.351  -101.354 98.206  1.000 133.05114 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   20356 C CD  . LYS A-3 1 448 ? 36.320  -102.343 98.721  1.000 155.03876 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   20357 C CE  . LYS A-3 1 448 ? 34.907  -101.834 98.484  1.000 152.56878 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   20358 N NZ  . LYS A-3 1 448 ? 33.879  -102.752 99.048  1.000 177.94968 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   20359 N N   . LYS A-3 1 449 ? 37.304  -96.747  98.317  1.000 123.53438 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-3 N   1 
+ATOM   20360 C CA  . LYS A-3 1 449 ? 36.958  -95.424  98.813  1.000 137.48939 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   20361 C C   . LYS A-3 1 449 ? 35.813  -95.509  99.818  1.000 139.25875 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-3 C   1 
+ATOM   20362 O O   . LYS A-3 1 449 ? 34.932  -96.368  99.722  1.000 154.44238 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-3 O   1 
+ATOM   20363 C CB  . LYS A-3 1 449 ? 36.576  -94.504  97.655  1.000 145.81554 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   20364 C CG  . LYS A-3 1 449 ? 35.485  -95.062  96.757  1.000 153.74897 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   20365 C CD  . LYS A-3 1 449 ? 35.114  -94.079  95.660  1.000 133.66097 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   20366 C CE  . LYS A-3 1 449 ? 33.943  -94.592  94.840  1.000 165.41994 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   20367 N NZ  . LYS A-3 1 449 ? 33.518  -93.612  93.804  1.000 175.35895 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   20368 N N   . GLY A-3 1 450 ? 35.841  -94.608  100.799 1.000 154.39621 ? ? ? ? ? ?  440 GLY A-3 N   1 
+ATOM   20369 C CA  . GLY A-3 1 450 ? 34.819  -94.551  101.822 1.000 170.38428 ? ? ? ? ? ?  440 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   20370 C C   . GLY A-3 1 450 ? 34.977  -95.539  102.956 1.000 160.09624 ? ? ? ? ? ?  440 GLY A-3 C   1 
+ATOM   20371 O O   . GLY A-3 1 450 ? 34.201  -95.478  103.918 1.000 190.14070 ? ? ? ? ? ?  440 GLY A-3 O   1 
+ATOM   20372 N N   . LYS A-3 1 451 ? 35.949  -96.446  102.884 1.000 144.36571 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-3 N   1 
+ATOM   20373 C CA  . LYS A-3 1 451 ? 36.168  -97.442  103.922 1.000 147.31692 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   20374 C C   . LYS A-3 1 451 ? 37.659  -97.704  104.056 1.000 156.07626 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-3 C   1 
+ATOM   20375 O O   . LYS A-3 1 451 ? 38.367  -97.829  103.053 1.000 171.04352 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-3 O   1 
+ATOM   20376 C CB  . LYS A-3 1 451 ? 35.428  -98.749  103.606 1.000 137.53468 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   20377 C CG  . LYS A-3 1 451 ? 35.576  -99.829  104.667 1.000 167.25595 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   20378 C CD  . LYS A-3 1 451 ? 34.915  -99.424  105.974 1.000 167.40368 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   20379 C CE  . LYS A-3 1 451 ? 35.005  -100.541 107.002 1.000 148.88353 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   20380 N NZ  . LYS A-3 1 451 ? 34.308  -100.193 108.271 1.000 176.54269 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   20381 N N   . LYS A-3 1 452 ? 38.132  -97.783  105.295 1.000 140.57556 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-3 N   1 
+ATOM   20382 C CA  . LYS A-3 1 452 ? 39.537  -98.028  105.581 1.000 158.12615 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   20383 C C   . LYS A-3 1 452 ? 39.741  -99.476  106.007 1.000 140.12856 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-3 C   1 
+ATOM   20384 O O   . LYS A-3 1 452 ? 38.849  -100.104 106.585 1.000 131.98152 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-3 O   1 
+ATOM   20385 C CB  . LYS A-3 1 452 ? 40.052  -97.081  106.670 1.000 174.14219 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   20386 C CG  . LYS A-3 1 452 ? 39.901  -95.605  106.329 1.000 184.33371 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   20387 C CD  . LYS A-3 1 452 ? 40.574  -95.263  105.007 1.000 185.36517 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   20388 C CE  . LYS A-3 1 452 ? 42.080  -95.467  105.073 1.000 171.97319 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   20389 N NZ  . LYS A-3 1 452 ? 42.736  -95.156  103.773 1.000 160.82999 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   20390 N N   . GLY A-3 1 453 ? 40.930  -100.001 105.711 1.000 138.86153 ? ? ? ? ? ?  443 GLY A-3 N   1 
+ATOM   20391 C CA  . GLY A-3 1 453 ? 41.254  -101.380 105.995 1.000 135.59369 ? ? ? ? ? ?  443 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   20392 C C   . GLY A-3 1 453 ? 40.846  -102.366 104.923 1.000 118.07161 ? ? ? ? ? ?  443 GLY A-3 C   1 
+ATOM   20393 O O   . GLY A-3 1 453 ? 41.213  -103.545 105.017 1.000 110.80650 ? ? ? ? ? ?  443 GLY A-3 O   1 
+ATOM   20394 N N   . VAL A-3 1 454 ? 40.102  -101.926 103.911 1.000 121.07260 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-3 N   1 
+ATOM   20395 C CA  . VAL A-3 1 454 ? 39.660  -102.782 102.816 1.000 129.59877 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   20396 C C   . VAL A-3 1 454 ? 40.566  -102.546 101.614 1.000 132.48160 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-3 C   1 
+ATOM   20397 O O   . VAL A-3 1 454 ? 40.825  -101.396 101.232 1.000 120.81957 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-3 O   1 
+ATOM   20398 C CB  . VAL A-3 1 454 ? 38.186  -102.518 102.462 1.000 116.81996 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   20399 C CG1 . VAL A-3 1 454 ? 37.280  -103.004 103.579 1.000 134.55186 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   20400 C CG2 . VAL A-3 1 454 ? 37.951  -101.039 102.212 1.000 141.88364 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   20401 N N   . TYR A-3 1 455 ? 41.053  -103.635 101.021 1.000 116.22899 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-3 N   1 
+ATOM   20402 C CA  . TYR A-3 1 455 ? 41.940  -103.582 99.868  1.000 113.35937 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   20403 C C   . TYR A-3 1 455 ? 41.452  -104.565 98.815  1.000 95.80779  ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-3 C   1 
+ATOM   20404 O O   . TYR A-3 1 455 ? 41.221  -105.740 99.116  1.000 96.96863  ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-3 O   1 
+ATOM   20405 C CB  . TYR A-3 1 455 ? 43.389  -103.901 100.265 1.000 107.41294 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   20406 C CG  . TYR A-3 1 455 ? 44.045  -102.858 101.150 1.000 127.26977 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   20407 C CD1 . TYR A-3 1 455 ? 43.851  -101.502 100.928 1.000 130.82280 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   20408 C CD2 . TYR A-3 1 455 ? 44.862  -103.232 102.207 1.000 126.00986 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   20409 C CE1 . TYR A-3 1 455 ? 44.448  -100.550 101.734 1.000 138.89905 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   20410 C CE2 . TYR A-3 1 455 ? 45.462  -102.288 103.019 1.000 107.98011 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   20411 C CZ  . TYR A-3 1 455 ? 45.253  -100.948 102.777 1.000 125.12973 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   20412 O OH  . TYR A-3 1 455 ? 45.847  -100.001 103.578 1.000 151.63513 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   20413 N N   . GLU A-3 1 456 ? 41.295  -104.079 97.587  1.000 115.38473 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-3 N   1 
+ATOM   20414 C CA  . GLU A-3 1 456 ? 40.903  -104.914 96.458  1.000 107.13285 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   20415 C C   . GLU A-3 1 456 ? 42.122  -105.578 95.832  1.000 90.92112  ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-3 C   1 
+ATOM   20416 O O   . GLU A-3 1 456 ? 43.186  -104.966 95.715  1.000 86.27643  ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-3 O   1 
+ATOM   20417 C CB  . GLU A-3 1 456 ? 40.166  -104.082 95.402  1.000 86.38972  ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   20418 C CG  . GLU A-3 1 456 ? 38.747  -103.713 95.793  1.000 118.45648 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   20419 C CD  . GLU A-3 1 456 ? 38.051  -102.847 94.756  1.000 149.41023 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   20420 O OE1 . GLU A-3 1 456 ? 38.743  -102.147 93.986  1.000 133.16433 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   20421 O OE2 . GLU A-3 1 456 ? 36.803  -102.872 94.714  1.000 143.63684 ? ? ? ? ? -1 446 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   20422 N N   . LEU A-3 1 457 ? 41.953  -106.831 95.413  1.000 71.52448  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-3 N   1 
+ATOM   20423 C CA  . LEU A-3 1 457 ? 43.038  -107.612 94.817  1.000 94.87377  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   20424 C C   . LEU A-3 1 457 ? 43.163  -107.264 93.332  1.000 84.58094  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-3 C   1 
+ATOM   20425 O O   . LEU A-3 1 457 ? 42.935  -108.081 92.440  1.000 82.98439  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-3 O   1 
+ATOM   20426 C CB  . LEU A-3 1 457 ? 42.798  -109.102 95.027  1.000 88.13736  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   20427 C CG  . LEU A-3 1 457 ? 43.368  -109.741 96.297  1.000 73.97939  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   20428 C CD1 . LEU A-3 1 457 ? 42.906  -109.012 97.547  1.000 94.45453  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   20429 C CD2 . LEU A-3 1 457 ? 42.988  -111.213 96.367  1.000 70.18474  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   20430 N N   . LEU A-3 1 458 ? 43.570  -106.017 93.083  1.000 85.58371  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-3 N   1 
+ATOM   20431 C CA  . LEU A-3 1 458 ? 43.565  -105.481 91.724  1.000 86.05767  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   20432 C C   . LEU A-3 1 458 ? 44.515  -106.246 90.808  1.000 83.63779  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-3 C   1 
+ATOM   20433 O O   . LEU A-3 1 458 ? 44.209  -106.467 89.631  1.000 66.19578  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-3 O   1 
+ATOM   20434 C CB  . LEU A-3 1 458 ? 43.927  -103.996 91.752  1.000 89.31337  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   20435 C CG  . LEU A-3 1 458 ? 43.951  -103.261 90.413  1.000 74.10175  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   20436 C CD1 . LEU A-3 1 458 ? 42.639  -103.452 89.670  1.000 84.70479  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   20437 C CD2 . LEU A-3 1 458 ? 44.227  -101.787 90.641  1.000 71.57515  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   20438 N N   . GLY A-3 1 459 ? 45.670  -106.661 91.330  1.000 99.79082  ? ? ? ? ? ?  449 GLY A-3 N   1 
+ATOM   20439 C CA  . GLY A-3 1 459 ? 46.627  -107.372 90.499  1.000 69.55809  ? ? ? ? ? ?  449 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   20440 C C   . GLY A-3 1 459 ? 46.108  -108.712 90.015  1.000 71.43137  ? ? ? ? ? ?  449 GLY A-3 C   1 
+ATOM   20441 O O   . GLY A-3 1 459 ? 46.328  -109.096 88.863  1.000 90.57669  ? ? ? ? ? ?  449 GLY A-3 O   1 
+ATOM   20442 N N   . LEU A-3 1 460 ? 45.410  -109.444 90.885  1.000 93.37196  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-3 N   1 
+ATOM   20443 C CA  . LEU A-3 1 460 ? 44.884  -110.747 90.496  1.000 87.93275  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   20444 C C   . LEU A-3 1 460 ? 43.643  -110.633 89.623  1.000 88.86138  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-3 C   1 
+ATOM   20445 O O   . LEU A-3 1 460 ? 43.440  -111.470 88.737  1.000 105.75286 ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-3 O   1 
+ATOM   20446 C CB  . LEU A-3 1 460 ? 44.564  -111.583 91.737  1.000 103.81164 ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   20447 C CG  . LEU A-3 1 460 ? 45.647  -112.532 92.247  1.000 96.90499  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   20448 C CD1 . LEU A-3 1 460 ? 45.194  -113.198 93.533  1.000 96.10767  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   20449 C CD2 . LEU A-3 1 460 ? 45.983  -113.577 91.196  1.000 78.65674  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   20450 N N   . ASN A-3 1 461 ? 42.808  -109.617 89.854  1.000 74.50849  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-3 N   1 
+ATOM   20451 C CA  . ASN A-3 1 461 ? 41.540  -109.523 89.138  1.000 90.49362  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   20452 C C   . ASN A-3 1 461 ? 41.758  -109.312 87.646  1.000 93.55005  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-3 C   1 
+ATOM   20453 O O   . ASN A-3 1 461 ? 41.035  -109.883 86.820  1.000 92.06776  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-3 O   1 
+ATOM   20454 C CB  . ASN A-3 1 461 ? 40.694  -108.392 89.721  1.000 94.74966  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   20455 C CG  . ASN A-3 1 461 ? 40.349  -108.618 91.177  1.000 98.44910  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   20456 O OD1 . ASN A-3 1 461 ? 40.230  -109.757 91.630  1.000 83.12042  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   20457 N ND2 . ASN A-3 1 461 ? 40.186  -107.530 91.922  1.000 108.28439 ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   20458 N N   . ARG A-3 1 462 ? 42.747  -108.494 87.283  1.000 77.06556  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-3 N   1 
+ATOM   20459 C CA  . ARG A-3 1 462 ? 43.026  -108.256 85.872  1.000 74.22783  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-3 CA  1 
+ATOM   20460 C C   . ARG A-3 1 462 ? 43.535  -109.518 85.186  1.000 90.79731  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-3 C   1 
+ATOM   20461 O O   . ARG A-3 1 462 ? 43.150  -109.807 84.047  1.000 97.30547  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-3 O   1 
+ATOM   20462 C CB  . ARG A-3 1 462 ? 44.027  -107.110 85.726  1.000 75.13312  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-3 CB  1 
+ATOM   20463 C CG  . ARG A-3 1 462 ? 43.455  -105.742 86.069  1.000 84.77546  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-3 CG  1 
+ATOM   20464 C CD  . ARG A-3 1 462 ? 44.480  -104.650 85.822  1.000 66.00784  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-3 CD  1 
+ATOM   20465 N NE  . ARG A-3 1 462 ? 45.614  -104.797 86.724  1.000 95.06794  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-3 NE  1 
+ATOM   20466 C CZ  . ARG A-3 1 462 ? 46.644  -103.965 86.791  1.000 116.89977 ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-3 CZ  1 
+ATOM   20467 N NH1 . ARG A-3 1 462 ? 46.747  -102.922 85.984  1.000 60.99584  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-3 NH1 1 
+ATOM   20468 N NH2 . ARG A-3 1 462 ? 47.593  -104.183 87.697  1.000 138.51259 ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-3 NH2 1 
+ATOM   20469 N N   . CYS A-3 1 463 ? 44.391  -110.289 85.862  1.000 66.53999  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A-3 N   1 
+ATOM   20470 C CA  . CYS A-3 1 463 ? 44.835  -111.555 85.289  1.000 67.53008  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A-3 CA  1 
+ATOM   20471 C C   . CYS A-3 1 463 ? 43.700  -112.576 85.256  1.000 80.80518  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A-3 C   1 
+ATOM   20472 O O   . CYS A-3 1 463 ? 43.628  -113.400 84.337  1.000 94.18020  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A-3 O   1 
+ATOM   20473 C CB  . CYS A-3 1 463 ? 46.038  -112.096 86.067  1.000 57.96263  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A-3 CB  1 
+ATOM   20474 S SG  . CYS A-3 1 463 ? 47.478  -110.993 86.098  1.000 78.93515  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A-3 SG  1 
+ATOM   20475 N N   . LEU A-3 1 464 ? 42.797  -112.535 86.241  1.000 84.29724  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-3 N   1 
+ATOM   20476 C CA  . LEU A-3 1 464 ? 41.636  -113.421 86.196  1.000 86.81512  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   20477 C C   . LEU A-3 1 464 ? 40.643  -112.987 85.127  1.000 88.66628  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-3 C   1 
+ATOM   20478 O O   . LEU A-3 1 464 ? 39.923  -113.826 84.574  1.000 93.08893  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-3 O   1 
+ATOM   20479 C CB  . LEU A-3 1 464 ? 40.942  -113.472 87.558  1.000 88.35175  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   20480 C CG  . LEU A-3 1 464 ? 41.685  -114.178 88.692  1.000 88.77827  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   20481 C CD1 . LEU A-3 1 464 ? 40.890  -114.107 89.986  1.000 86.61518  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   20482 C CD2 . LEU A-3 1 464 ? 41.985  -115.620 88.321  1.000 74.37000  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   20483 N N   . ASN A-3 1 465 ? 40.585  -111.688 84.829  1.000 79.49208  ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-3 N   1 
+ATOM   20484 C CA  . ASN A-3 1 465 ? 39.656  -111.208 83.813  1.000 98.44539  ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   20485 C C   . ASN A-3 1 465 ? 40.049  -111.694 82.424  1.000 87.50036  ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-3 C   1 
+ATOM   20486 O O   . ASN A-3 1 465 ? 39.173  -111.954 81.591  1.000 85.16944  ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-3 O   1 
+ATOM   20487 C CB  . ASN A-3 1 465 ? 39.582  -109.682 83.847  1.000 109.30456 ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   20488 C CG  . ASN A-3 1 465 ? 38.162  -109.167 84.002  1.000 129.71049 ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   20489 O OD1 . ASN A-3 1 465 ? 37.387  -109.677 84.812  1.000 121.95163 ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   20490 N ND2 . ASN A-3 1 465 ? 37.811  -108.154 83.215  1.000 119.44060 ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   20491 N N   . LEU A-3 1 466 ? 41.351  -111.830 82.159  1.000 83.04707  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-3 N   1 
+ATOM   20492 C CA  . LEU A-3 1 466 ? 41.788  -112.370 80.875  1.000 78.72853  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   20493 C C   . LEU A-3 1 466 ? 41.395  -113.834 80.720  1.000 90.52987  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-3 C   1 
+ATOM   20494 O O   . LEU A-3 1 466 ? 41.123  -114.287 79.602  1.000 123.14736 ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-3 O   1 
+ATOM   20495 C CB  . LEU A-3 1 466 ? 43.299  -112.201 80.719  1.000 69.09231  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   20496 C CG  . LEU A-3 1 466 ? 43.815  -110.762 80.711  1.000 81.97258  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   20497 C CD1 . LEU A-3 1 466 ? 45.281  -110.720 80.313  1.000 69.15375  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   20498 C CD2 . LEU A-3 1 466 ? 42.974  -109.895 79.782  1.000 72.65605  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   20499 N N   . LEU A-3 1 467 ? 41.352  -114.582 81.820  1.000 71.46191  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-3 N   1 
+ATOM   20500 C CA  . LEU A-3 1 467 ? 40.939  -115.979 81.789  1.000 81.42123  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   20501 C C   . LEU A-3 1 467 ? 39.428  -116.157 81.830  1.000 81.56956  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-3 C   1 
+ATOM   20502 O O   . LEU A-3 1 467 ? 38.957  -117.299 81.791  1.000 79.88284  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-3 O   1 
+ATOM   20503 C CB  . LEU A-3 1 467 ? 41.569  -116.738 82.957  1.000 75.18279  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   20504 C CG  . LEU A-3 1 467 ? 43.043  -117.116 82.846  1.000 76.89270  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   20505 C CD1 . LEU A-3 1 467 ? 43.485  -117.896 84.072  1.000 84.56451  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   20506 C CD2 . LEU A-3 1 467 ? 43.278  -117.925 81.586  1.000 92.68299  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   20507 N N   . GLY A-3 1 468 ? 38.659  -115.073 81.919  1.000 64.34941  ? ? ? ? ? ?  458 GLY A-3 N   1 
+ATOM   20508 C CA  . GLY A-3 1 468 ? 37.216  -115.161 81.936  1.000 59.80425  ? ? ? ? ? ?  458 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   20509 C C   . GLY A-3 1 468 ? 36.595  -115.354 83.302  1.000 80.11178  ? ? ? ? ? ?  458 GLY A-3 C   1 
+ATOM   20510 O O   . GLY A-3 1 468 ? 35.369  -115.241 83.426  1.000 80.71036  ? ? ? ? ? ?  458 GLY A-3 O   1 
+ATOM   20511 N N   . ARG A-3 1 469 ? 37.394  -115.648 84.326  1.000 97.94088  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-3 N   1 
+ATOM   20512 C CA  . ARG A-3 1 469 ? 36.872  -115.785 85.676  1.000 76.29750  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-3 CA  1 
+ATOM   20513 C C   . ARG A-3 1 469 ? 36.348  -114.450 86.193  1.000 87.82417  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-3 C   1 
+ATOM   20514 O O   . ARG A-3 1 469 ? 36.699  -113.375 85.698  1.000 77.03336  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-3 O   1 
+ATOM   20515 C CB  . ARG A-3 1 469 ? 37.949  -116.304 86.624  1.000 103.18182 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-3 CB  1 
+ATOM   20516 C CG  . ARG A-3 1 469 ? 38.284  -117.772 86.467  1.000 88.05337  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-3 CG  1 
+ATOM   20517 C CD  . ARG A-3 1 469 ? 39.572  -118.069 87.217  1.000 133.25478 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-3 CD  1 
+ATOM   20518 N NE  . ARG A-3 1 469 ? 40.151  -119.383 86.964  1.000 124.70050 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-3 NE  1 
+ATOM   20519 C CZ  . ARG A-3 1 469 ? 40.672  -119.772 85.807  1.000 102.61171 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-3 CZ  1 
+ATOM   20520 N NH1 . ARG A-3 1 469 ? 40.516  -119.060 84.704  1.000 122.66837 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-3 NH1 1 
+ATOM   20521 N NH2 . ARG A-3 1 469 ? 41.375  -120.900 85.758  1.000 93.62987  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-3 NH2 1 
+ATOM   20522 N N   . GLU A-3 1 470 ? 35.508  -114.532 87.220  1.000 104.58326 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-3 N   1 
+ATOM   20523 C CA  . GLU A-3 1 470 ? 34.910  -113.346 87.808  1.000 106.97732 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   20524 C C   . GLU A-3 1 470 ? 35.869  -112.706 88.811  1.000 116.04576 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-3 C   1 
+ATOM   20525 O O   . GLU A-3 1 470 ? 36.824  -113.326 89.288  1.000 105.95889 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-3 O   1 
+ATOM   20526 C CB  . GLU A-3 1 470 ? 33.577  -113.703 88.475  1.000 116.14014 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   20527 C CG  . GLU A-3 1 470 ? 32.651  -112.523 88.793  1.000 136.21595 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   20528 C CD  . GLU A-3 1 470 ? 31.950  -111.939 87.570  1.000 168.66158 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   20529 O OE1 . GLU A-3 1 470 ? 32.399  -112.183 86.429  1.000 175.83153 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   20530 O OE2 . GLU A-3 1 470 ? 30.938  -111.230 87.755  1.000 179.86308 ? ? ? ? ? -1 460 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   20531 N N   . ASN A-3 1 471 ? 35.607  -111.437 89.112  1.000 116.66665 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-3 N   1 
+ATOM   20532 C CA  . ASN A-3 1 471 ? 36.422  -110.696 90.063  1.000 95.33425  ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   20533 C C   . ASN A-3 1 471 ? 36.369  -111.350 91.440  1.000 106.72475 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-3 C   1 
+ATOM   20534 O O   . ASN A-3 1 471 ? 35.311  -111.791 91.896  1.000 104.85754 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-3 O   1 
+ATOM   20535 C CB  . ASN A-3 1 471 ? 35.930  -109.252 90.146  1.000 94.79681  ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   20536 C CG  . ASN A-3 1 471 ? 37.051  -108.244 90.041  1.000 100.47380 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   20537 O OD1 . ASN A-3 1 471 ? 37.531  -107.729 91.049  1.000 119.72292 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   20538 N ND2 . ASN A-3 1 471 ? 37.468  -107.945 88.814  1.000 91.17832  ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   20539 N N   . LEU A-3 1 472 ? 37.523  -111.414 92.100  1.000 94.22661  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-3 N   1 
+ATOM   20540 C CA  . LEU A-3 1 472 ? 37.590  -111.987 93.436  1.000 99.92596  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   20541 C C   . LEU A-3 1 472 ? 36.965  -111.049 94.461  1.000 101.98817 ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-3 C   1 
+ATOM   20542 O O   . LEU A-3 1 472 ? 36.901  -109.832 94.269  1.000 88.54001  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-3 O   1 
+ATOM   20543 C CB  . LEU A-3 1 472 ? 39.039  -112.280 93.829  1.000 76.79785  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   20544 C CG  . LEU A-3 1 472 ? 39.628  -113.619 93.390  1.000 77.06725  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   20545 C CD1 . LEU A-3 1 472 ? 41.061  -113.755 93.877  1.000 68.73552  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   20546 C CD2 . LEU A-3 1 472 ? 38.776  -114.769 93.899  1.000 98.70166  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   20547 N N   . ASP A-3 1 473 ? 36.502  -111.635 95.564  1.000 120.70275 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-3 N   1 
+ATOM   20548 C CA  . ASP A-3 1 473 ? 35.975  -110.848 96.669  1.000 98.37782  ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   20549 C C   . ASP A-3 1 473 ? 37.079  -110.010 97.296  1.000 99.77217  ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-3 C   1 
+ATOM   20550 O O   . ASP A-3 1 473 ? 38.198  -110.486 97.508  1.000 114.55583 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-3 O   1 
+ATOM   20551 C CB  . ASP A-3 1 473 ? 35.355  -111.761 97.728  1.000 124.49907 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   20552 C CG  . ASP A-3 1 473 ? 33.901  -112.073 97.449  1.000 145.85433 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   20553 O OD1 . ASP A-3 1 473 ? 33.362  -111.557 96.448  1.000 134.01387 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   20554 O OD2 . ASP A-3 1 473 ? 33.294  -112.830 98.237  1.000 154.83974 ? ? ? ? ? -1 463 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   20555 N N   . GLU A-3 1 474 ? 36.760  -108.752 97.591  1.000 100.38958 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-3 N   1 
+ATOM   20556 C CA  . GLU A-3 1 474 ? 37.723  -107.883 98.249  1.000 117.36906 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   20557 C C   . GLU A-3 1 474 ? 38.028  -108.411 99.646  1.000 107.41097 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-3 C   1 
+ATOM   20558 O O   . GLU A-3 1 474 ? 37.199  -109.065 100.285 1.000 116.07968 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-3 O   1 
+ATOM   20559 C CB  . GLU A-3 1 474 ? 37.195  -106.447 98.320  1.000 112.12080 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   20560 C CG  . GLU A-3 1 474 ? 36.392  -106.122 99.571  1.000 135.42678 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   20561 C CD  . GLU A-3 1 474 ? 34.950  -105.761 99.271  1.000 163.98291 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   20562 O OE1 . GLU A-3 1 474 ? 34.397  -106.276 98.277  1.000 190.82398 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   20563 O OE2 . GLU A-3 1 474 ? 34.371  -104.957 100.033 1.000 183.78919 ? ? ? ? ? -1 464 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   20564 N N   . ILE A-3 1 475 ? 39.245  -108.143 100.113 1.000 101.19343 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-3 N   1 
+ATOM   20565 C CA  . ILE A-3 1 475 ? 39.691  -108.637 101.406 1.000 117.35676 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   20566 C C   . ILE A-3 1 475 ? 39.961  -107.451 102.319 1.000 113.86205 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-3 C   1 
+ATOM   20567 O O   . ILE A-3 1 475 ? 40.180  -106.322 101.874 1.000 103.78702 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-3 O   1 
+ATOM   20568 C CB  . ILE A-3 1 475 ? 40.943  -109.532 101.294 1.000 93.46846  ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   20569 C CG1 . ILE A-3 1 475 ? 42.193  -108.680 101.066 1.000 90.26324  ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   20570 C CG2 . ILE A-3 1 475 ? 40.769  -110.550 100.176 1.000 90.21506  ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   20571 C CD1 . ILE A-3 1 475 ? 43.484  -109.450 101.198 1.000 103.64233 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   20572 N N   . THR A-3 1 476 ? 39.931  -107.725 103.619 1.000 121.18810 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-3 N   1 
+ATOM   20573 C CA  . THR A-3 1 476 ? 40.229  -106.742 104.648 1.000 120.66578 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-3 CA  1 
+ATOM   20574 C C   . THR A-3 1 476 ? 41.434  -107.222 105.441 1.000 101.13028 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-3 C   1 
+ATOM   20575 O O   . THR A-3 1 476 ? 41.446  -108.356 105.928 1.000 133.52843 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-3 O   1 
+ATOM   20576 C CB  . THR A-3 1 476 ? 39.032  -106.536 105.582 1.000 123.19456 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-3 CB  1 
+ATOM   20577 O OG1 . THR A-3 1 476 ? 38.890  -107.681 106.431 1.000 132.48484 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-3 OG1 1 
+ATOM   20578 C CG2 . THR A-3 1 476 ? 37.754  -106.355 104.775 1.000 132.75355 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-3 CG2 1 
+ATOM   20579 N N   . ILE A-3 1 477 ? 42.448  -106.370 105.558 1.000 107.21771 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-3 N   1 
+ATOM   20580 C CA  . ILE A-3 1 477 ? 43.632  -106.671 106.351 1.000 141.10019 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   20581 C C   . ILE A-3 1 477 ? 43.710  -105.670 107.495 1.000 154.65069 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-3 C   1 
+ATOM   20582 O O   . ILE A-3 1 477 ? 43.438  -104.477 107.312 1.000 132.16963 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-3 O   1 
+ATOM   20583 C CB  . ILE A-3 1 477 ? 44.919  -106.658 105.498 1.000 132.70951 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   20584 C CG1 . ILE A-3 1 477 ? 46.106  -107.169 106.317 1.000 143.66739 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   20585 C CG2 . ILE A-3 1 477 ? 45.207  -105.270 104.953 1.000 136.79518 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   20586 C CD1 . ILE A-3 1 477 ? 45.948  -108.602 106.790 1.000 137.48686 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   20587 N N   . ASP A-3 1 478 ? 44.057  -106.166 108.682 1.000 151.26887 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-3 N   1 
+ATOM   20588 C CA  . ASP A-3 1 478 ? 44.121  -105.347 109.888 1.000 128.90934 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   20589 C C   . ASP A-3 1 478 ? 45.549  -104.839 110.060 1.000 129.61195 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-3 C   1 
+ATOM   20590 O O   . ASP A-3 1 478 ? 46.464  -105.616 110.349 1.000 127.87105 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-3 O   1 
+ATOM   20591 C CB  . ASP A-3 1 478 ? 43.678  -106.150 111.108 1.000 161.13037 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   20592 C CG  . ASP A-3 1 478 ? 43.882  -105.393 112.408 1.000 189.39244 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   20593 O OD1 . ASP A-3 1 478 ? 43.093  -104.468 112.693 1.000 206.84680 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   20594 O OD2 . ASP A-3 1 478 ? 44.832  -105.726 113.150 1.000 178.12726 ? ? ? ? ? -1 468 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   20595 N N   . ILE A-3 1 479 ? 45.739  -103.542 109.891 1.000 122.94501 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-3 N   1 
+ATOM   20596 C CA  . ILE A-3 1 479 ? 47.024  -102.885 110.109 1.000 127.06577 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   20597 C C   . ILE A-3 1 479 ? 46.869  -101.946 111.298 1.000 155.01402 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-3 C   1 
+ATOM   20598 O O   . ILE A-3 1 479 ? 45.877  -101.212 111.368 1.000 148.83898 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-3 O   1 
+ATOM   20599 C CB  . ILE A-3 1 479 ? 47.512  -102.124 108.860 1.000 143.08925 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   20600 C CG1 . ILE A-3 1 479 ? 46.499  -101.092 108.392 1.000 167.95102 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   20601 C CG2 . ILE A-3 1 479 ? 47.799  -103.112 107.729 1.000 134.50667 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   20602 C CD1 . ILE A-3 1 479 ? 46.908  -99.658  108.676 1.000 158.93462 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   20603 N N   . PRO A-3 1 480 ? 47.786  -101.965 112.260 1.000 141.04014 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-3 N   1 
+ATOM   20604 C CA  . PRO A-3 1 480 ? 47.672  -101.054 113.405 1.000 127.95086 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-3 CA  1 
+ATOM   20605 C C   . PRO A-3 1 480 ? 47.925  -99.613  112.993 1.000 123.57845 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-3 C   1 
+ATOM   20606 O O   . PRO A-3 1 480 ? 48.598  -99.330  112.001 1.000 146.54140 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-3 O   1 
+ATOM   20607 C CB  . PRO A-3 1 480 ? 48.759  -101.552 114.369 1.000 150.07991 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-3 CB  1 
+ATOM   20608 C CG  . PRO A-3 1 480 ? 49.089  -102.942 113.903 1.000 150.65645 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-3 CG  1 
+ATOM   20609 C CD  . PRO A-3 1 480 ? 48.895  -102.919 112.426 1.000 146.57113 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-3 CD  1 
+ATOM   20610 N N   . GLU A-3 1 481 ? 47.372  -98.693  113.784 1.000 140.59063 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-3 N   1 
+ATOM   20611 C CA  . GLU A-3 1 481 ? 47.469  -97.278  113.443 1.000 115.55896 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   20612 C C   . GLU A-3 1 481 ? 48.877  -96.736  113.661 1.000 121.91760 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-3 C   1 
+ATOM   20613 O O   . GLU A-3 1 481 ? 49.270  -95.762  113.008 1.000 118.66312 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-3 O   1 
+ATOM   20614 C CB  . GLU A-3 1 481 ? 46.452  -96.474  114.252 1.000 136.99932 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   20615 C CG  . GLU A-3 1 481 ? 46.215  -95.058  113.738 1.000 141.98819 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   20616 C CD  . GLU A-3 1 481 ? 45.467  -95.026  112.416 1.000 151.00486 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   20617 O OE1 . GLU A-3 1 481 ? 44.914  -96.072  112.012 1.000 152.65229 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   20618 O OE2 . GLU A-3 1 481 ? 45.431  -93.952  111.781 1.000 171.23776 ? ? ? ? ? -1 471 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   20619 N N   . ASP A-3 1 482 ? 49.647  -97.343  114.566 1.000 140.59163 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-3 N   1 
+ATOM   20620 C CA  . ASP A-3 1 482 ? 51.021  -96.909  114.787 1.000 146.52597 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   20621 C C   . ASP A-3 1 482 ? 51.964  -97.374  113.684 1.000 132.87954 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-3 C   1 
+ATOM   20622 O O   . ASP A-3 1 482 ? 53.080  -96.855  113.582 1.000 138.63564 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-3 O   1 
+ATOM   20623 C CB  . ASP A-3 1 482 ? 51.525  -97.402  116.147 1.000 160.88951 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   20624 C CG  . ASP A-3 1 482 ? 51.669  -98.913  116.212 1.000 152.93361 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   20625 O OD1 . ASP A-3 1 482 ? 50.902  -99.617  115.525 1.000 154.22570 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   20626 O OD2 . ASP A-3 1 482 ? 52.550  -99.399  116.953 1.000 157.11001 ? ? ? ? ? -1 472 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   20627 N N   . ILE A-3 1 483 ? 51.542  -98.329  112.862 1.000 129.57718 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-3 N   1 
+ATOM   20628 C CA  . ILE A-3 1 483 ? 52.348  -98.815  111.748 1.000 143.20458 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   20629 C C   . ILE A-3 1 483 ? 52.016  -97.985  110.514 1.000 146.43359 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-3 C   1 
+ATOM   20630 O O   . ILE A-3 1 483 ? 50.895  -98.045  109.997 1.000 120.48969 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-3 O   1 
+ATOM   20631 C CB  . ILE A-3 1 483 ? 52.099  -100.309 111.489 1.000 135.77257 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   20632 C CG1 . ILE A-3 1 483 ? 52.421  -101.130 112.739 1.000 136.04674 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   20633 C CG2 . ILE A-3 1 483 ? 52.928  -100.789 110.308 1.000 140.12634 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   20634 C CD1 . ILE A-3 1 483 ? 53.867  -101.046 113.169 1.000 141.17330 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   20635 N N   . LYS A-3 1 484 ? 52.991  -97.210  110.040 1.000 146.37538 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-3 N   1 
+ATOM   20636 C CA  . LYS A-3 1 484 ? 52.786  -96.335  108.895 1.000 118.61839 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   20637 C C   . LYS A-3 1 484 ? 54.060  -96.275  108.064 1.000 115.27949 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-3 C   1 
+ATOM   20638 O O   . LYS A-3 1 484 ? 55.132  -96.710  108.493 1.000 118.19588 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-3 O   1 
+ATOM   20639 C CB  . LYS A-3 1 484 ? 52.376  -94.923  109.328 1.000 133.26957 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   20640 C CG  . LYS A-3 1 484 ? 50.900  -94.755  109.645 1.000 126.24007 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   20641 C CD  . LYS A-3 1 484 ? 50.608  -93.327  110.080 1.000 156.05429 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   20642 C CE  . LYS A-3 1 484 ? 49.131  -93.116  110.360 1.000 172.61389 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   20643 N NZ  . LYS A-3 1 484 ? 48.862  -91.748  110.887 1.000 173.71649 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   20644 N N   . GLY A-3 1 485 ? 53.923  -95.728  106.860 1.000 125.48480 ? ? ? ? ? ?  475 GLY A-3 N   1 
+ATOM   20645 C CA  . GLY A-3 1 485 ? 55.090  -95.455  106.035 1.000 133.23002 ? ? ? ? ? ?  475 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   20646 C C   . GLY A-3 1 485 ? 55.727  -96.725  105.508 1.000 110.68916 ? ? ? ? ? ?  475 GLY A-3 C   1 
+ATOM   20647 O O   . GLY A-3 1 485 ? 55.054  -97.618  104.980 1.000 97.99359  ? ? ? ? ? ?  475 GLY A-3 O   1 
+ATOM   20648 N N   . LYS A-3 1 486 ? 57.053  -96.803  105.647 1.000 121.60434 ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-3 N   1 
+ATOM   20649 C CA  . LYS A-3 1 486 ? 57.795  -97.957  105.150 1.000 95.50811  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   20650 C C   . LYS A-3 1 486 ? 57.400  -99.230  105.889 1.000 107.38991 ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-3 C   1 
+ATOM   20651 O O   . LYS A-3 1 486 ? 57.317  -100.306 105.286 1.000 95.22468  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-3 O   1 
+ATOM   20652 C CB  . LYS A-3 1 486 ? 59.296  -97.696  105.277 1.000 97.22367  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   20653 C CG  . LYS A-3 1 486 ? 60.188  -98.879  104.937 1.000 81.75241  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   20654 C CD  . LYS A-3 1 486 ? 61.654  -98.471  104.958 1.000 97.16963  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   20655 C CE  . LYS A-3 1 486 ? 62.017  -97.775  106.263 1.000 144.86155 ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   20656 N NZ  . LYS A-3 1 486 ? 63.417  -97.265  106.254 1.000 148.25328 ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   20657 N N   . LYS A-3 1 487 ? 57.151  -99.125  107.196 1.000 128.33514 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-3 N   1 
+ATOM   20658 C CA  . LYS A-3 1 487 ? 56.719  -100.287 107.965 1.000 124.66691 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   20659 C C   . LYS A-3 1 487 ? 55.343  -100.771 107.525 1.000 113.04630 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-3 C   1 
+ATOM   20660 O O   . LYS A-3 1 487 ? 55.074  -101.977 107.557 1.000 111.07619 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-3 O   1 
+ATOM   20661 C CB  . LYS A-3 1 487 ? 56.717  -99.950  109.456 1.000 132.75860 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   20662 C CG  . LYS A-3 1 487 ? 57.685  -100.772 110.293 1.000 136.70601 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   20663 C CD  . LYS A-3 1 487 ? 57.862  -100.161 111.677 1.000 153.32060 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   20664 C CE  . LYS A-3 1 487 ? 58.635  -101.084 112.605 1.000 147.75759 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   20665 N NZ  . LYS A-3 1 487 ? 57.849  -102.302 112.952 1.000 153.21473 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   20666 N N   . LYS A-3 1 488 ? 54.468  -99.853  107.107 1.000 113.62989 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-3 N   1 
+ATOM   20667 C CA  . LYS A-3 1 488 ? 53.142  -100.244 106.642 1.000 120.90896 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   20668 C C   . LYS A-3 1 488 ? 53.212  -100.931 105.286 1.000 115.83752 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-3 C   1 
+ATOM   20669 O O   . LYS A-3 1 488 ? 52.486  -101.900 105.035 1.000 93.40027  ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-3 O   1 
+ATOM   20670 C CB  . LYS A-3 1 488 ? 52.231  -99.019  106.574 1.000 132.66568 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   20671 C CG  . LYS A-3 1 488 ? 50.870  -99.285  105.950 1.000 104.34029 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   20672 C CD  . LYS A-3 1 488 ? 50.040  -98.014  105.894 1.000 90.42564  ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   20673 C CE  . LYS A-3 1 488 ? 48.642  -98.287  105.367 1.000 82.46280  ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   20674 N NZ  . LYS A-3 1 488 ? 47.792  -97.067  105.416 1.000 101.08740 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   20675 N N   . LYS A-3 1 489 ? 54.075  -100.437 104.395 1.000 126.54785 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-3 N   1 
+ATOM   20676 C CA  . LYS A-3 1 489 ? 54.200  -101.037 103.072 1.000 100.90569 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   20677 C C   . LYS A-3 1 489 ? 54.748  -102.456 103.156 1.000 104.11116 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-3 C   1 
+ATOM   20678 O O   . LYS A-3 1 489 ? 54.335  -103.333 102.388 1.000 103.35662 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-3 O   1 
+ATOM   20679 C CB  . LYS A-3 1 489 ? 55.095  -100.170 102.188 1.000 110.11475 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   20680 C CG  . LYS A-3 1 489 ? 55.226  -100.666 100.757 1.000 111.02244 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   20681 C CD  . LYS A-3 1 489 ? 56.370  -99.974  100.034 1.000 127.10650 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   20682 C CE  . LYS A-3 1 489 ? 56.211  -98.463  100.055 1.000 143.67035 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   20683 N NZ  . LYS A-3 1 489 ? 57.351  -97.782  99.380  1.000 160.18369 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   20684 N N   . GLU A-3 1 490 ? 55.676  -102.702 104.084 1.000 111.85330 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-3 N   1 
+ATOM   20685 C CA  . GLU A-3 1 490 ? 56.287  -104.023 104.183 1.000 103.39735 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   20686 C C   . GLU A-3 1 490 ? 55.278  -105.065 104.652 1.000 109.45550 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-3 C   1 
+ATOM   20687 O O   . GLU A-3 1 490 ? 55.327  -106.222 104.218 1.000 102.57786 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-3 O   1 
+ATOM   20688 C CB  . GLU A-3 1 490 ? 57.498  -103.972 105.116 1.000 115.89776 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   20689 C CG  . GLU A-3 1 490 ? 58.378  -105.217 105.083 1.000 141.42521 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   20690 C CD  . GLU A-3 1 490 ? 57.888  -106.311 106.013 1.000 191.65051 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   20691 O OE1 . GLU A-3 1 490 ? 57.207  -105.987 107.009 1.000 190.39397 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   20692 O OE2 . GLU A-3 1 490 ? 58.182  -107.496 105.747 1.000 196.77164 ? ? ? ? ? -1 480 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   20693 N N   . ARG A-3 1 491 ? 54.355  -104.677 105.536 1.000 120.16406 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-3 N   1 
+ATOM   20694 C CA  . ARG A-3 1 491 ? 53.314  -105.608 105.959 1.000 112.59680 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-3 CA  1 
+ATOM   20695 C C   . ARG A-3 1 491 ? 52.353  -105.915 104.816 1.000 98.66181  ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-3 C   1 
+ATOM   20696 O O   . ARG A-3 1 491 ? 51.892  -107.054 104.676 1.000 98.08308  ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-3 O   1 
+ATOM   20697 C CB  . ARG A-3 1 491 ? 52.555  -105.053 107.164 1.000 135.25701 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-3 CB  1 
+ATOM   20698 C CG  . ARG A-3 1 491 ? 53.316  -105.127 108.481 1.000 160.08871 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-3 CG  1 
+ATOM   20699 C CD  . ARG A-3 1 491 ? 52.355  -105.182 109.661 1.000 176.77183 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-3 CD  1 
+ATOM   20700 N NE  . ARG A-3 1 491 ? 51.628  -106.446 109.705 1.000 194.65861 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-3 NE  1 
+ATOM   20701 C CZ  . ARG A-3 1 491 ? 50.597  -106.693 110.502 1.000 174.45153 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-3 CZ  1 
+ATOM   20702 N NH1 . ARG A-3 1 491 ? 50.123  -105.773 111.326 1.000 164.20986 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-3 NH1 1 
+ATOM   20703 N NH2 . ARG A-3 1 491 ? 50.025  -107.894 110.469 1.000 177.69556 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-3 NH2 1 
+ATOM   20704 N N   . LEU A-3 1 492 ? 52.038  -104.914 103.990 1.000 114.53919 ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-3 N   1 
+ATOM   20705 C CA  . LEU A-3 1 492 ? 51.190  -105.162 102.828 1.000 103.74364 ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   20706 C C   . LEU A-3 1 492 ? 51.876  -106.073 101.819 1.000 93.20983  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-3 C   1 
+ATOM   20707 O O   . LEU A-3 1 492 ? 51.204  -106.854 101.136 1.000 90.94354  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-3 O   1 
+ATOM   20708 C CB  . LEU A-3 1 492 ? 50.791  -103.841 102.170 1.000 70.59917  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   20709 C CG  . LEU A-3 1 492 ? 49.788  -102.998 102.956 1.000 92.76376  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   20710 C CD1 . LEU A-3 1 492 ? 49.374  -101.765 102.170 1.000 69.92752  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   20711 C CD2 . LEU A-3 1 492 ? 48.577  -103.839 103.318 1.000 94.55017  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   20712 N N   . ASN A-3 1 493 ? 53.204  -105.989 101.709 1.000 93.42500  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-3 N   1 
+ATOM   20713 C CA  . ASN A-3 1 493 ? 53.929  -106.911 100.841 1.000 85.32228  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   20714 C C   . ASN A-3 1 493 ? 53.825  -108.341 101.354 1.000 92.98336  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-3 C   1 
+ATOM   20715 O O   . ASN A-3 1 493 ? 53.755  -109.289 100.563 1.000 96.75362  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-3 O   1 
+ATOM   20716 C CB  . ASN A-3 1 493 ? 55.394  -106.489 100.725 1.000 92.72592  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   20717 C CG  . ASN A-3 1 493 ? 55.577  -105.230 99.900  1.000 109.88878 ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   20718 O OD1 . ASN A-3 1 493 ? 54.615  -104.523 99.599  1.000 111.58767 ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   20719 N ND2 . ASN A-3 1 493 ? 56.821  -104.943 99.530  1.000 129.08435 ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   20720 N N   . GLU A-3 1 494 ? 53.812  -108.516 102.678 1.000 120.05276 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-3 N   1 
+ATOM   20721 C CA  . GLU A-3 1 494 ? 53.679  -109.854 103.244 1.000 113.44106 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   20722 C C   . GLU A-3 1 494 ? 52.321  -110.459 102.921 1.000 104.01783 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-3 C   1 
+ATOM   20723 O O   . GLU A-3 1 494 ? 52.211  -111.677 102.738 1.000 128.58883 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-3 O   1 
+ATOM   20724 C CB  . GLU A-3 1 494 ? 53.899  -109.808 104.757 1.000 128.77827 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   20725 C CG  . GLU A-3 1 494 ? 54.159  -111.165 105.396 1.000 165.89552 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   20726 C CD  . GLU A-3 1 494 ? 55.555  -111.691 105.111 1.000 165.38076 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   20727 O OE1 . GLU A-3 1 494 ? 56.382  -110.935 104.558 1.000 130.13087 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   20728 O OE2 . GLU A-3 1 494 ? 55.827  -112.864 105.444 1.000 199.07138 ? ? ? ? ? -1 484 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   20729 N N   . ARG A-3 1 495 ? 51.278  -109.629 102.843 1.000 100.97523 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-3 N   1 
+ATOM   20730 C CA  . ARG A-3 1 495 ? 49.970  -110.129 102.433 1.000 114.33456 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-3 CA  1 
+ATOM   20731 C C   . ARG A-3 1 495 ? 49.969  -110.510 100.957 1.000 107.39529 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-3 C   1 
+ATOM   20732 O O   . ARG A-3 1 495 ? 49.318  -111.484 100.562 1.000 115.12729 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-3 O   1 
+ATOM   20733 C CB  . ARG A-3 1 495 ? 48.893  -109.083 102.720 1.000 111.47318 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-3 CB  1 
+ATOM   20734 C CG  . ARG A-3 1 495 ? 47.465  -109.612 102.642 1.000 103.84121 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-3 CG  1 
+ATOM   20735 C CD  . ARG A-3 1 495 ? 47.198  -110.637 103.735 1.000 141.31980 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-3 CD  1 
+ATOM   20736 N NE  . ARG A-3 1 495 ? 45.773  -110.821 103.982 1.000 140.92357 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-3 NE  1 
+ATOM   20737 C CZ  . ARG A-3 1 495 ? 45.029  -111.765 103.424 1.000 129.93982 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-3 CZ  1 
+ATOM   20738 N NH1 . ARG A-3 1 495 ? 45.543  -112.638 102.573 1.000 112.51735 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-3 NH1 1 
+ATOM   20739 N NH2 . ARG A-3 1 495 ? 43.736  -111.837 103.729 1.000 136.12501 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-3 NH2 1 
+ATOM   20740 N N   . LYS A-3 1 496 ? 50.702  -109.757 100.128 1.000 108.18144 ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-3 N   1 
+ATOM   20741 C CA  . LYS A-3 1 496 ? 50.795  -110.091 98.710  1.000 92.27044  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   20742 C C   . LYS A-3 1 496 ? 51.488  -111.432 98.509  1.000 98.27822  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-3 C   1 
+ATOM   20743 O O   . LYS A-3 1 496 ? 51.040  -112.260 97.704  1.000 108.24280 ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-3 O   1 
+ATOM   20744 C CB  . LYS A-3 1 496 ? 51.527  -108.983 97.954  1.000 93.85591  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   20745 C CG  . LYS A-3 1 496 ? 50.831  -107.634 97.999  1.000 87.54243  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   20746 C CD  . LYS A-3 1 496 ? 51.673  -106.567 97.316  1.000 89.39635  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   20747 C CE  . LYS A-3 1 496 ? 50.989  -105.214 97.361  1.000 99.83023  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   20748 N NZ  . LYS A-3 1 496 ? 51.807  -104.155 96.709  1.000 99.04745  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   20749 N N   . LYS A-3 1 497 ? 52.594  -111.661 99.222  1.000 94.64512  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-3 N   1 
+ATOM   20750 C CA  . LYS A-3 1 497 ? 53.256  -112.962 99.152  1.000 90.50531  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   20751 C C   . LYS A-3 1 497 ? 52.344  -114.066 99.672  1.000 95.24215  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-3 C   1 
+ATOM   20752 O O   . LYS A-3 1 497 ? 52.328  -115.180 99.133  1.000 93.59643  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-3 O   1 
+ATOM   20753 C CB  . LYS A-3 1 497 ? 54.563  -112.937 99.944  1.000 90.06669  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   20754 C CG  . LYS A-3 1 497 ? 55.525  -111.841 99.518  1.000 111.76637 ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   20755 C CD  . LYS A-3 1 497 ? 56.732  -111.766 100.443 1.000 106.23248 ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   20756 C CE  . LYS A-3 1 497 ? 57.513  -113.069 100.448 1.000 106.81721 ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   20757 N NZ  . LYS A-3 1 497 ? 58.712  -112.986 101.327 1.000 123.12611 ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   20758 N N   . GLU A-3 1 498 ? 51.576  -113.768 100.721 1.000 116.65303 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-3 N   1 
+ATOM   20759 C CA  . GLU A-3 1 498 ? 50.607  -114.728 101.239 1.000 123.60750 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   20760 C C   . GLU A-3 1 498 ? 49.497  -114.989 100.228 1.000 105.38294 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-3 C   1 
+ATOM   20761 O O   . GLU A-3 1 498 ? 49.099  -116.142 100.019 1.000 98.46227  ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-3 O   1 
+ATOM   20762 C CB  . GLU A-3 1 498 ? 50.034  -114.215 102.561 1.000 122.95227 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   20763 C CG  . GLU A-3 1 498 ? 48.761  -114.899 103.017 1.000 133.87552 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   20764 C CD  . GLU A-3 1 498 ? 48.181  -114.258 104.263 1.000 158.96574 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   20765 O OE1 . GLU A-3 1 498 ? 48.929  -113.553 104.973 1.000 138.17808 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   20766 O OE2 . GLU A-3 1 498 ? 46.976  -114.453 104.529 1.000 190.01089 ? ? ? ? ? -1 488 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   20767 N N   . ILE A-3 1 499 ? 48.989  -113.932 99.591  1.000 114.12707 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-3 N   1 
+ATOM   20768 C CA  . ILE A-3 1 499 ? 47.962  -114.099 98.565  1.000 112.81723 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   20769 C C   . ILE A-3 1 499 ? 48.522  -114.861 97.371  1.000 109.92039 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-3 C   1 
+ATOM   20770 O O   . ILE A-3 1 499 ? 47.841  -115.708 96.778  1.000 102.34030 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-3 O   1 
+ATOM   20771 C CB  . ILE A-3 1 499 ? 47.398  -112.726 98.151  1.000 88.59502  ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   20772 C CG1 . ILE A-3 1 499 ? 46.472  -112.175 99.236  1.000 111.58514 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   20773 C CG2 . ILE A-3 1 499 ? 46.659  -112.815 96.828  1.000 91.13475  ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   20774 C CD1 . ILE A-3 1 499 ? 45.885  -110.826 98.895  1.000 94.77330  ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   20775 N N   . PHE A-3 1 500 ? 49.778  -114.584 97.008  1.000 103.68920 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-3 N   1 
+ATOM   20776 C CA  . PHE A-3 1 500 ? 50.394  -115.257 95.869  1.000 90.57631  ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   20777 C C   . PHE A-3 1 500 ? 50.502  -116.759 96.102  1.000 108.76850 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-3 C   1 
+ATOM   20778 O O   . PHE A-3 1 500 ? 50.258  -117.556 95.188  1.000 97.22106  ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-3 O   1 
+ATOM   20779 C CB  . PHE A-3 1 500 ? 51.772  -114.653 95.595  1.000 100.34339 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   20780 C CG  . PHE A-3 1 500 ? 52.455  -115.216 94.382  1.000 95.89171  ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   20781 C CD1 . PHE A-3 1 500 ? 53.313  -116.300 94.491  1.000 112.38632 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   20782 C CD2 . PHE A-3 1 500 ? 52.246  -114.656 93.134  1.000 96.82997  ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   20783 C CE1 . PHE A-3 1 500 ? 53.942  -116.817 93.377  1.000 101.74752 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   20784 C CE2 . PHE A-3 1 500 ? 52.874  -115.169 92.016  1.000 101.44726 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   20785 C CZ  . PHE A-3 1 500 ? 53.723  -116.251 92.138  1.000 119.70469 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   20786 N N   . LYS A-3 1 501 ? 50.868  -117.166 97.321  1.000 121.31489 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-3 N   1 
+ATOM   20787 C CA  . LYS A-3 1 501 ? 50.995  -118.589 97.617  1.000 104.95872 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   20788 C C   . LYS A-3 1 501 ? 49.640  -119.284 97.633  1.000 99.83431  ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-3 C   1 
+ATOM   20789 O O   . LYS A-3 1 501 ? 49.540  -120.449 97.231  1.000 100.08100 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-3 O   1 
+ATOM   20790 C CB  . LYS A-3 1 501 ? 51.706  -118.792 98.955  1.000 113.77043 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   20791 C CG  . LYS A-3 1 501 ? 51.946  -120.254 99.306  1.000 112.93075 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   20792 C CD  . LYS A-3 1 501 ? 52.379  -120.426 100.751 1.000 121.67659 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   20793 C CE  . LYS A-3 1 501 ? 52.517  -121.899 101.107 1.000 155.64876 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   20794 N NZ  . LYS A-3 1 501 ? 52.829  -122.101 102.549 1.000 148.91357 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   20795 N N   . GLN A-3 1 502 ? 48.593  -118.595 98.093  1.000 103.28960 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-3 N   1 
+ATOM   20796 C CA  . GLN A-3 1 502 ? 47.265  -119.201 98.135  1.000 91.65038  ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-3 CA  1 
+ATOM   20797 C C   . GLN A-3 1 502 ? 46.799  -119.595 96.741  1.000 94.04768  ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-3 C   1 
+ATOM   20798 O O   . GLN A-3 1 502 ? 46.284  -120.699 96.532  1.000 105.37309 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-3 O   1 
+ATOM   20799 C CB  . GLN A-3 1 502 ? 46.267  -118.240 98.781  1.000 88.22247  ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-3 CB  1 
+ATOM   20800 C CG  . GLN A-3 1 502 ? 44.830  -118.743 98.774  1.000 93.31047  ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-3 CG  1 
+ATOM   20801 C CD  . GLN A-3 1 502 ? 43.858  -117.736 99.359  1.000 113.47490 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-3 CD  1 
+ATOM   20802 O OE1 . GLN A-3 1 502 ? 44.252  -116.646 99.774  1.000 112.92247 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-3 OE1 1 
+ATOM   20803 N NE2 . GLN A-3 1 502 ? 42.580  -118.097 99.394  1.000 113.90044 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-3 NE2 1 
+ATOM   20804 N N   . TYR A-3 1 503 ? 46.970  -118.702 95.774  1.000 108.69868 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-3 N   1 
+ATOM   20805 C CA  . TYR A-3 1 503 ? 46.548  -118.961 94.400  1.000 115.98757 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   20806 C C   . TYR A-3 1 503 ? 47.697  -119.510 93.561  1.000 105.07986 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-3 C   1 
+ATOM   20807 O O   . TYR A-3 1 503 ? 47.994  -119.014 92.476  1.000 81.43055  ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-3 O   1 
+ATOM   20808 C CB  . TYR A-3 1 503 ? 45.976  -117.689 93.787  1.000 81.17524  ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   20809 C CG  . TYR A-3 1 503 ? 44.767  -117.156 94.523  1.000 98.28622  ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   20810 C CD1 . TYR A-3 1 503 ? 43.497  -117.653 94.263  1.000 100.32756 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   20811 C CD2 . TYR A-3 1 503 ? 44.897  -116.159 95.481  1.000 100.44216 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   20812 C CE1 . TYR A-3 1 503 ? 42.390  -117.173 94.933  1.000 109.06470 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   20813 C CE2 . TYR A-3 1 503 ? 43.794  -115.671 96.156  1.000 97.07121  ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   20814 C CZ  . TYR A-3 1 503 ? 42.544  -116.182 95.879  1.000 104.21639 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   20815 O OH  . TYR A-3 1 503 ? 41.442  -115.702 96.549  1.000 106.03184 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   20816 N N   . LYS A-3 1 504 ? 48.358  -120.552 94.071  1.000 113.43953 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-3 N   1 
+ATOM   20817 C CA  . LYS A-3 1 504 ? 49.506  -121.104 93.361  1.000 104.04389 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   20818 C C   . LYS A-3 1 504 ? 49.091  -121.762 92.053  1.000 97.26816  ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-3 C   1 
+ATOM   20819 O O   . LYS A-3 1 504 ? 49.831  -121.697 91.065  1.000 91.40337  ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-3 O   1 
+ATOM   20820 C CB  . LYS A-3 1 504 ? 50.249  -122.102 94.250  1.000 100.41466 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   20821 C CG  . LYS A-3 1 504 ? 51.623  -122.477 93.723  1.000 105.26877 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   20822 C CD  . LYS A-3 1 504 ? 52.149  -123.752 94.360  1.000 132.32124 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   20823 C CE  . LYS A-3 1 504 ? 53.528  -124.105 93.815  1.000 138.23116 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   20824 N NZ  . LYS A-3 1 504 ? 53.961  -125.477 94.202  1.000 153.91101 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   20825 N N   . ASN A-3 1 505 ? 47.912  -122.383 92.021  1.000 110.52846 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-3 N   1 
+ATOM   20826 C CA  . ASN A-3 1 505 ? 47.430  -123.005 90.794  1.000 103.90547 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   20827 C C   . ASN A-3 1 505 ? 46.880  -121.981 89.809  1.000 105.65128 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-3 C   1 
+ATOM   20828 O O   . ASN A-3 1 505 ? 46.999  -122.174 88.594  1.000 105.30443 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-3 O   1 
+ATOM   20829 C CB  . ASN A-3 1 505 ? 46.365  -124.055 91.120  1.000 120.30392 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   20830 C CG  . ASN A-3 1 505 ? 46.953  -125.304 91.752  1.000 136.01723 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   20831 O OD1 . ASN A-3 1 505 ? 48.147  -125.575 91.620  1.000 165.63632 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   20832 N ND2 . ASN A-3 1 505 ? 46.117  -126.074 92.438  1.000 152.91526 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   20833 N N   . GLU A-3 1 506 ? 46.280  -120.894 90.302  1.000 112.15175 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-3 N   1 
+ATOM   20834 C CA  . GLU A-3 1 506 ? 45.790  -119.855 89.401  1.000 97.55854  ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   20835 C C   . GLU A-3 1 506 ? 46.945  -119.181 88.671  1.000 84.43814  ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-3 C   1 
+ATOM   20836 O O   . GLU A-3 1 506 ? 46.814  -118.802 87.500  1.000 101.78166 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-3 O   1 
+ATOM   20837 C CB  . GLU A-3 1 506 ? 44.970  -118.828 90.183  1.000 97.18979  ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   20838 C CG  . GLU A-3 1 506 ? 44.102  -119.431 91.276  1.000 107.12703 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   20839 C CD  . GLU A-3 1 506 ? 42.924  -120.219 90.740  1.000 144.60311 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   20840 O OE1 . GLU A-3 1 506 ? 42.616  -120.097 89.535  1.000 140.52627 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   20841 O OE2 . GLU A-3 1 506 ? 42.302  -120.961 91.528  1.000 167.96246 ? ? ? ? ? -1 496 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   20842 N N   . VAL A-3 1 507 ? 48.088  -119.029 89.345  1.000 90.94846  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-3 N   1 
+ATOM   20843 C CA  . VAL A-3 1 507 ? 49.284  -118.525 88.677  1.000 83.91845  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   20844 C C   . VAL A-3 1 507 ? 49.778  -119.525 87.639  1.000 88.63049  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-3 C   1 
+ATOM   20845 O O   . VAL A-3 1 507 ? 50.330  -119.134 86.603  1.000 85.55351  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-3 O   1 
+ATOM   20846 C CB  . VAL A-3 1 507 ? 50.374  -118.199 89.718  1.000 78.36940  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   20847 C CG1 . VAL A-3 1 507 ? 51.674  -117.795 89.038  1.000 99.65669  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   20848 C CG2 . VAL A-3 1 507 ? 49.899  -117.097 90.651  1.000 72.47755  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   20849 N N   . GLY A-3 1 508 ? 49.582  -120.821 87.889  1.000 94.64677  ? ? ? ? ? ?  498 GLY A-3 N   1 
+ATOM   20850 C CA  . GLY A-3 1 508 ? 49.981  -121.821 86.912  1.000 89.96386  ? ? ? ? ? ?  498 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   20851 C C   . GLY A-3 1 508 ? 49.229  -121.688 85.602  1.000 100.26668 ? ? ? ? ? ?  498 GLY A-3 C   1 
+ATOM   20852 O O   . GLY A-3 1 508 ? 49.794  -121.900 84.526  1.000 94.66134  ? ? ? ? ? ?  498 GLY A-3 O   1 
+ATOM   20853 N N   . GLU A-3 1 509 ? 47.945  -121.332 85.673  1.000 93.17058  ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-3 N   1 
+ATOM   20854 C CA  . GLU A-3 1 509 ? 47.181  -121.097 84.453  1.000 97.48054  ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   20855 C C   . GLU A-3 1 509 ? 47.607  -119.807 83.767  1.000 105.10730 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-3 C   1 
+ATOM   20856 O O   . GLU A-3 1 509 ? 47.445  -119.671 82.549  1.000 105.96778 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-3 O   1 
+ATOM   20857 C CB  . GLU A-3 1 509 ? 45.685  -121.066 84.765  1.000 101.11319 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   20858 C CG  . GLU A-3 1 509 ? 45.134  -122.374 85.310  1.000 111.56072 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   20859 C CD  . GLU A-3 1 509 ? 45.194  -123.503 84.299  1.000 144.95633 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   20860 O OE1 . GLU A-3 1 509 ? 45.151  -123.222 83.082  1.000 140.25581 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   20861 O OE2 . GLU A-3 1 509 ? 45.288  -124.675 84.722  1.000 168.26004 ? ? ? ? ? -1 499 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   20862 N N   . PHE A-3 1 510 ? 48.153  -118.853 84.527  1.000 91.60253  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-3 N   1 
+ATOM   20863 C CA  . PHE A-3 1 510 ? 48.604  -117.600 83.931  1.000 77.62516  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   20864 C C   . PHE A-3 1 510 ? 49.800  -117.822 83.014  1.000 82.06904  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-3 C   1 
+ATOM   20865 O O   . PHE A-3 1 510 ? 49.886  -117.218 81.939  1.000 88.30927  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-3 O   1 
+ATOM   20866 C CB  . PHE A-3 1 510 ? 48.954  -116.590 85.026  1.000 93.42387  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   20867 C CG  . PHE A-3 1 510 ? 47.780  -116.160 85.864  1.000 96.89864  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   20868 C CD1 . PHE A-3 1 510 ? 46.481  -116.336 85.416  1.000 72.69221  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   20869 C CD2 . PHE A-3 1 510 ? 47.981  -115.570 87.101  1.000 92.89965  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   20870 C CE1 . PHE A-3 1 510 ? 45.407  -115.937 86.191  1.000 69.47253  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   20871 C CE2 . PHE A-3 1 510 ? 46.911  -115.169 87.877  1.000 91.29084  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   20872 C CZ  . PHE A-3 1 510 ? 45.623  -115.353 87.422  1.000 82.27436  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   20873 N N   . LEU A-3 1 511 ? 50.732  -118.688 83.420  1.000 93.46352  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-3 N   1 
+ATOM   20874 C CA  . LEU A-3 1 511 ? 51.925  -118.922 82.612  1.000 96.84958  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   20875 C C   . LEU A-3 1 511 ? 51.587  -119.575 81.279  1.000 87.68555  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-3 C   1 
+ATOM   20876 O O   . LEU A-3 1 511 ? 52.251  -119.303 80.272  1.000 108.98533 ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-3 O   1 
+ATOM   20877 C CB  . LEU A-3 1 511 ? 52.927  -119.780 83.384  1.000 101.89906 ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   20878 C CG  . LEU A-3 1 511 ? 53.929  -119.047 84.281  1.000 82.93362  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   20879 C CD1 . LEU A-3 1 511 ? 53.234  -118.286 85.400  1.000 93.77805  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   20880 C CD2 . LEU A-3 1 511 ? 54.940  -120.030 84.848  1.000 91.47880  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   20881 N N   . GLY A-3 1 512 ? 50.569  -120.438 81.250  1.000 85.83569  ? ? ? ? ? ?  502 GLY A-3 N   1 
+ATOM   20882 C CA  . GLY A-3 1 512 ? 50.137  -121.012 79.988  1.000 101.49413 ? ? ? ? ? ?  502 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   20883 C C   . GLY A-3 1 512 ? 49.528  -119.988 79.053  1.000 83.94386  ? ? ? ? ? ?  502 GLY A-3 C   1 
+ATOM   20884 O O   . GLY A-3 1 512 ? 49.645  -120.112 77.831  1.000 97.85664  ? ? ? ? ? ?  502 GLY A-3 O   1 
+ATOM   20885 N N   . GLU A-3 1 513 ? 48.874  -118.969 79.607  1.000 85.01167  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-3 N   1 
+ATOM   20886 C CA  . GLU A-3 1 513 ? 48.297  -117.883 78.828  1.000 70.85770  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   20887 C C   . GLU A-3 1 513 ? 49.279  -116.736 78.614  1.000 83.74760  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-3 C   1 
+ATOM   20888 O O   . GLU A-3 1 513 ? 48.864  -115.651 78.192  1.000 75.75670  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-3 O   1 
+ATOM   20889 C CB  . GLU A-3 1 513 ? 47.028  -117.366 79.514  1.000 66.45119  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   20890 C CG  . GLU A-3 1 513 ? 45.947  -116.883 78.559  1.000 83.73734  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   20891 C CD  . GLU A-3 1 513 ? 45.262  -118.024 77.834  1.000 100.72146 ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   20892 O OE1 . GLU A-3 1 513 ? 45.217  -119.142 78.389  1.000 84.98795  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   20893 O OE2 . GLU A-3 1 513 ? 44.770  -117.803 76.708  1.000 125.08133 ? ? ? ? ? -1 503 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   20894 N N   . ARG A-3 1 514 ? 50.565  -116.958 78.899  1.000 88.67865  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-3 N   1 
+ATOM   20895 C CA  . ARG A-3 1 514 ? 51.610  -115.937 78.797  1.000 85.35591  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-3 CA  1 
+ATOM   20896 C C   . ARG A-3 1 514 ? 51.327  -114.739 79.702  1.000 86.55075  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-3 C   1 
+ATOM   20897 O O   . ARG A-3 1 514 ? 51.660  -113.600 79.364  1.000 77.91636  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-3 O   1 
+ATOM   20898 C CB  . ARG A-3 1 514 ? 51.813  -115.485 77.348  1.000 76.28293  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-3 CB  1 
+ATOM   20899 C CG  . ARG A-3 1 514 ? 52.365  -116.576 76.449  1.000 108.95077 ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-3 CG  1 
+ATOM   20900 C CD  . ARG A-3 1 514 ? 52.700  -116.047 75.067  1.000 99.15209  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-3 CD  1 
+ATOM   20901 N NE  . ARG A-3 1 514 ? 53.418  -117.040 74.279  1.000 84.01706  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-3 NE  1 
+ATOM   20902 C CZ  . ARG A-3 1 514 ? 52.837  -117.947 73.507  1.000 89.32429  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-3 CZ  1 
+ATOM   20903 N NH1 . ARG A-3 1 514 ? 51.522  -118.006 73.379  1.000 100.31548 ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-3 NH1 1 
+ATOM   20904 N NH2 . ARG A-3 1 514 ? 53.595  -118.818 72.847  1.000 113.21215 ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-3 NH2 1 
+ATOM   20905 N N   . ILE A-3 1 515 ? 50.719  -114.993 80.858  1.000 81.45021  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-3 N   1 
+ATOM   20906 C CA  . ILE A-3 1 515 ? 50.475  -113.974 81.872  1.000 80.39706  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   20907 C C   . ILE A-3 1 515 ? 51.513  -114.153 82.970  1.000 87.73083  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-3 C   1 
+ATOM   20908 O O   . ILE A-3 1 515 ? 51.635  -115.241 83.547  1.000 90.36938  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-3 O   1 
+ATOM   20909 C CB  . ILE A-3 1 515 ? 49.054  -114.073 82.447  1.000 89.21015  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   20910 C CG1 . ILE A-3 1 515 ? 48.044  -114.362 81.339  1.000 66.89347  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   20911 C CG2 . ILE A-3 1 515 ? 48.687  -112.790 83.171  1.000 88.41908  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   20912 C CD1 . ILE A-3 1 515 ? 47.932  -113.256 80.326  1.000 98.66365  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   20913 N N   . TYR A-3 1 516 ? 52.254  -113.091 83.269  1.000 72.99058  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-3 N   1 
+ATOM   20914 C CA  . TYR A-3 1 516 ? 53.331  -113.134 84.257  1.000 71.01183  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   20915 C C   . TYR A-3 1 516 ? 52.987  -112.183 85.400  1.000 79.08802  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-3 C   1 
+ATOM   20916 O O   . TYR A-3 1 516 ? 53.148  -110.965 85.276  1.000 68.76401  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-3 O   1 
+ATOM   20917 C CB  . TYR A-3 1 516 ? 54.669  -112.778 83.616  1.000 72.09093  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   20918 C CG  . TYR A-3 1 516 ? 55.152  -113.796 82.606  1.000 78.24339  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   20919 C CD1 . TYR A-3 1 516 ? 54.812  -113.689 81.264  1.000 89.71982  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   20920 C CD2 . TYR A-3 1 516 ? 55.950  -114.863 82.996  1.000 75.97584  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   20921 C CE1 . TYR A-3 1 516 ? 55.253  -114.619 80.338  1.000 82.24604  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   20922 C CE2 . TYR A-3 1 516 ? 56.395  -115.797 82.079  1.000 89.92886  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   20923 C CZ  . TYR A-3 1 516 ? 56.045  -115.670 80.752  1.000 91.61615  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   20924 O OH  . TYR A-3 1 516 ? 56.487  -116.598 79.838  1.000 91.64754  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   20925 N N   . LEU A-3 1 517 ? 52.523  -112.743 86.514  1.000 86.93544  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-3 N   1 
+ATOM   20926 C CA  . LEU A-3 1 517 ? 52.168  -111.973 87.699  1.000 65.10241  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   20927 C C   . LEU A-3 1 517 ? 53.304  -112.060 88.709  1.000 72.62192  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-3 C   1 
+ATOM   20928 O O   . LEU A-3 1 517 ? 53.675  -113.159 89.137  1.000 88.16314  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-3 O   1 
+ATOM   20929 C CB  . LEU A-3 1 517 ? 50.867  -112.487 88.314  1.000 77.71507  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   20930 C CG  . LEU A-3 1 517 ? 50.409  -111.796 89.600  1.000 73.58211  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   20931 C CD1 . LEU A-3 1 517 ? 49.807  -110.428 89.303  1.000 85.09462  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   20932 C CD2 . LEU A-3 1 517 ? 49.423  -112.676 90.351  1.000 63.37689  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   20933 N N   . SER A-3 1 518 ? 53.850  -110.908 89.087  1.000 86.17097  ? ? ? ? ? ?  508 SER A-3 N   1 
+ATOM   20934 C CA  . SER A-3 1 518 ? 54.905  -110.875 90.088  1.000 84.55244  ? ? ? ? ? ?  508 SER A-3 CA  1 
+ATOM   20935 C C   . SER A-3 1 518 ? 54.352  -111.241 91.460  1.000 91.57638  ? ? ? ? ? ?  508 SER A-3 C   1 
+ATOM   20936 O O   . SER A-3 1 518 ? 53.169  -111.045 91.751  1.000 87.58843  ? ? ? ? ? ?  508 SER A-3 O   1 
+ATOM   20937 C CB  . SER A-3 1 518 ? 55.552  -109.491 90.138  1.000 82.01459  ? ? ? ? ? ?  508 SER A-3 CB  1 
+ATOM   20938 O OG  . SER A-3 1 518 ? 56.182  -109.176 88.909  1.000 94.25892  ? ? ? ? ? ?  508 SER A-3 OG  1 
+ATOM   20939 N N   . GLU A-3 1 519 ? 55.225  -111.790 92.307  1.000 100.99844 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-3 N   1 
+ATOM   20940 C CA  . GLU A-3 1 519 ? 54.817  -112.122 93.668  1.000 95.31040  ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   20941 C C   . GLU A-3 1 519 ? 54.437  -110.865 94.439  1.000 98.56907  ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-3 C   1 
+ATOM   20942 O O   . GLU A-3 1 519 ? 53.380  -110.807 95.077  1.000 92.53411  ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-3 O   1 
+ATOM   20943 C CB  . GLU A-3 1 519 ? 55.936  -112.880 94.384  1.000 101.41223 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   20944 C CG  . GLU A-3 1 519 ? 55.564  -113.356 95.780  1.000 112.10976 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   20945 C CD  . GLU A-3 1 519 ? 56.704  -114.070 96.479  1.000 108.10431 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   20946 O OE1 . GLU A-3 1 519 ? 57.873  -113.841 96.104  1.000 104.41546 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   20947 O OE2 . GLU A-3 1 519 ? 56.430  -114.864 97.404  1.000 113.66786 ? ? ? ? ? -1 509 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   20948 N N   . ILE A-3 1 520 ? 55.288  -109.841 94.382  1.000 90.70823  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-3 N   1 
+ATOM   20949 C CA  . ILE A-3 1 520 ? 54.991  -108.552 94.996  1.000 99.99892  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   20950 C C   . ILE A-3 1 520 ? 54.862  -107.509 93.896  1.000 94.68788  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-3 C   1 
+ATOM   20951 O O   . ILE A-3 1 520 ? 53.761  -107.026 93.607  1.000 90.30546  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-3 O   1 
+ATOM   20952 C CB  . ILE A-3 1 520 ? 56.066  -108.145 96.021  1.000 103.29869 ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   20953 C CG1 . ILE A-3 1 520 ? 56.261  -109.242 97.070  1.000 108.90454 ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   20954 C CG2 . ILE A-3 1 520 ? 55.689  -106.834 96.696  1.000 80.56992  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   20955 C CD1 . ILE A-3 1 520 ? 57.430  -110.165 96.787  1.000 125.02003 ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   20956 N N   . ASP A-3 1 521 ? 55.983  -107.158 93.271  1.000 77.22021  ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-3 N   1 
+ATOM   20957 C CA  . ASP A-3 1 521 ? 55.987  -106.179 92.192  1.000 87.84433  ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   20958 C C   . ASP A-3 1 521 ? 57.247  -106.379 91.358  1.000 100.07833 ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-3 C   1 
+ATOM   20959 O O   . ASP A-3 1 521 ? 58.043  -107.290 91.603  1.000 92.43056  ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-3 O   1 
+ATOM   20960 C CB  . ASP A-3 1 521 ? 55.888  -104.751 92.739  1.000 102.07494 ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   20961 C CG  . ASP A-3 1 521 ? 56.954  -104.445 93.776  1.000 92.56422  ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   20962 O OD1 . ASP A-3 1 521 ? 57.840  -105.296 94.001  1.000 103.44672 ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   20963 O OD2 . ASP A-3 1 521 ? 56.902  -103.348 94.371  1.000 110.30516 ? ? ? ? ? -1 511 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   20964 N N   . LEU A-3 1 522 ? 57.420  -105.506 90.363  1.000 109.75583 ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-3 N   1 
+ATOM   20965 C CA  . LEU A-3 1 522 ? 58.578  -105.596 89.477  1.000 83.03680  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   20966 C C   . LEU A-3 1 522 ? 59.877  -105.321 90.224  1.000 93.06349  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-3 C   1 
+ATOM   20967 O O   . LEU A-3 1 522 ? 60.884  -106.003 89.998  1.000 85.64491  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-3 O   1 
+ATOM   20968 C CB  . LEU A-3 1 522 ? 58.418  -104.617 88.314  1.000 91.14926  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   20969 C CG  . LEU A-3 1 522 ? 59.674  -104.326 87.490  1.000 93.53250  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   20970 C CD1 . LEU A-3 1 522 ? 59.970  -105.467 86.532  1.000 67.81396  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   20971 C CD2 . LEU A-3 1 522 ? 59.548  -103.005 86.745  1.000 81.40643  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   20972 N N   . GLU A-3 1 523 ? 59.873  -104.326 91.116  1.000 94.12213  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-3 N   1 
+ATOM   20973 C CA  . GLU A-3 1 523 ? 61.099  -103.938 91.805  1.000 89.48686  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   20974 C C   . GLU A-3 1 523 ? 61.652  -105.081 92.649  1.000 99.31664  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-3 C   1 
+ATOM   20975 O O   . GLU A-3 1 523 ? 62.872  -105.264 92.733  1.000 91.89461  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-3 O   1 
+ATOM   20976 C CB  . GLU A-3 1 523 ? 60.843  -102.703 92.672  1.000 103.52955 ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   20977 C CG  . GLU A-3 1 523 ? 60.596  -101.414 91.891  1.000 109.82716 ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   20978 C CD  . GLU A-3 1 523 ? 59.174  -101.291 91.366  1.000 103.68990 ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   20979 O OE1 . GLU A-3 1 523 ? 58.442  -102.304 91.359  1.000 89.76558  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   20980 O OE2 . GLU A-3 1 523 ? 58.786  -100.174 90.962  1.000 106.26009 ? ? ? ? ? -1 513 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   20981 N N   . ASN A-3 1 524 ? 60.774  -105.862 93.280  1.000 83.83335  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-3 N   1 
+ATOM   20982 C CA  . ASN A-3 1 524 ? 61.245  -107.001 94.062  1.000 84.78240  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   20983 C C   . ASN A-3 1 524 ? 61.762  -108.113 93.160  1.000 83.52239  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-3 C   1 
+ATOM   20984 O O   . ASN A-3 1 524 ? 62.750  -108.780 93.492  1.000 89.84239  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-3 O   1 
+ATOM   20985 C CB  . ASN A-3 1 524 ? 60.131  -107.513 94.972  1.000 94.18488  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   20986 C CG  . ASN A-3 1 524 ? 59.899  -106.610 96.164  1.000 85.98779  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   20987 O OD1 . ASN A-3 1 524 ? 60.530  -106.769 97.207  1.000 104.04909 ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   20988 N ND2 . ASN A-3 1 524 ? 58.996  -105.649 96.013  1.000 95.10398  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   20989 N N   . ASP A-3 1 525 ? 61.112  -108.330 92.014  1.000 103.24782 ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-3 N   1 
+ATOM   20990 C CA  . ASP A-3 1 525 ? 61.619  -109.310 91.060  1.000 91.60823  ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   20991 C C   . ASP A-3 1 525 ? 62.943  -108.864 90.457  1.000 87.88380  ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-3 C   1 
+ATOM   20992 O O   . ASP A-3 1 525 ? 63.786  -109.704 90.122  1.000 82.90211  ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-3 O   1 
+ATOM   20993 C CB  . ASP A-3 1 525 ? 60.591  -109.554 89.955  1.000 66.00960  ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   20994 C CG  . ASP A-3 1 525 ? 59.281  -110.098 90.486  1.000 101.86257 ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   20995 O OD1 . ASP A-3 1 525 ? 59.131  -110.201 91.722  1.000 128.17619 ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   20996 O OD2 . ASP A-3 1 525 ? 58.401  -110.427 89.664  1.000 108.69039 ? ? ? ? ? -1 515 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   20997 N N   . LEU A-3 1 526 ? 63.144  -107.553 90.312  1.000 84.58974  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-3 N   1 
+ATOM   20998 C CA  . LEU A-3 1 526 ? 64.412  -107.051 89.798  1.000 75.62292  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   20999 C C   . LEU A-3 1 526 ? 65.529  -107.247 90.815  1.000 92.97431  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-3 C   1 
+ATOM   21000 O O   . LEU A-3 1 526 ? 66.679  -107.507 90.443  1.000 83.20032  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-3 O   1 
+ATOM   21001 C CB  . LEU A-3 1 526 ? 64.271  -105.577 89.424  1.000 76.19803  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   21002 C CG  . LEU A-3 1 526 ? 65.360  -104.969 88.544  1.000 77.95418  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   21003 C CD1 . LEU A-3 1 526 ? 65.426  -105.688 87.207  1.000 92.02609  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   21004 C CD2 . LEU A-3 1 526 ? 65.093  -103.490 88.346  1.000 76.31279  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   21005 N N   . TYR A-3 1 527 ? 65.206  -107.125 92.105  1.000 100.15228 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-3 N   1 
+ATOM   21006 C CA  . TYR A-3 1 527 ? 66.190  -107.387 93.151  1.000 106.53277 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   21007 C C   . TYR A-3 1 527 ? 66.623  -108.847 93.141  1.000 91.78019  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-3 C   1 
+ATOM   21008 O O   . TYR A-3 1 527 ? 67.796  -109.157 93.379  1.000 89.86550  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-3 O   1 
+ATOM   21009 C CB  . TYR A-3 1 527 ? 65.610  -107.002 94.512  1.000 97.02411  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   21010 C CG  . TYR A-3 1 527 ? 66.517  -107.257 95.697  1.000 95.84255  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   21011 C CD1 . TYR A-3 1 527 ? 66.495  -108.476 96.362  1.000 106.77065 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   21012 C CD2 . TYR A-3 1 527 ? 67.377  -106.271 96.165  1.000 112.79187 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   21013 C CE1 . TYR A-3 1 527 ? 67.314  -108.714 97.447  1.000 96.88946  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   21014 C CE2 . TYR A-3 1 527 ? 68.200  -106.500 97.255  1.000 123.99878 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   21015 C CZ  . TYR A-3 1 527 ? 68.162  -107.724 97.890  1.000 101.93738 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   21016 O OH  . TYR A-3 1 527 ? 68.973  -107.967 98.973  1.000 148.02978 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   21017 N N   . SER A-3 1 528 ? 65.688  -109.759 92.865  1.000 77.25542  ? ? ? ? ? ?  518 SER A-3 N   1 
+ATOM   21018 C CA  . SER A-3 1 528 ? 66.023  -111.178 92.834  1.000 86.36113  ? ? ? ? ? ?  518 SER A-3 CA  1 
+ATOM   21019 C C   . SER A-3 1 528 ? 67.001  -111.500 91.712  1.000 100.13953 ? ? ? ? ? ?  518 SER A-3 C   1 
+ATOM   21020 O O   . SER A-3 1 528 ? 67.812  -112.425 91.840  1.000 85.19522  ? ? ? ? ? ?  518 SER A-3 O   1 
+ATOM   21021 C CB  . SER A-3 1 528 ? 64.750  -112.011 92.684  1.000 74.15592  ? ? ? ? ? ?  518 SER A-3 CB  1 
+ATOM   21022 O OG  . SER A-3 1 528 ? 63.784  -111.647 93.655  1.000 115.77101 ? ? ? ? ? ?  518 SER A-3 OG  1 
+ATOM   21023 N N   . ALA A-3 1 529 ? 66.946  -110.749 90.611  1.000 110.01784 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A-3 N   1 
+ATOM   21024 C CA  . ALA A-3 1 529 ? 67.804  -111.041 89.469  1.000 104.11853 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A-3 CA  1 
+ATOM   21025 C C   . ALA A-3 1 529 ? 69.186  -110.419 89.623  1.000 109.84673 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A-3 C   1 
+ATOM   21026 O O   . ALA A-3 1 529 ? 70.187  -111.025 89.225  1.000 100.03052 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A-3 O   1 
+ATOM   21027 C CB  . ALA A-3 1 529 ? 67.144  -110.554 88.180  1.000 106.78667 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A-3 CB  1 
+ATOM   21028 N N   . ILE A-3 1 530 ? 69.264  -109.215 90.189  1.000 107.34539 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-3 N   1 
+ATOM   21029 C CA  . ILE A-3 1 530 ? 70.535  -108.511 90.330  1.000 115.91023 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   21030 C C   . ILE A-3 1 530 ? 70.592  -107.789 91.670  1.000 118.46765 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-3 C   1 
+ATOM   21031 O O   . ILE A-3 1 530 ? 70.711  -106.559 91.721  1.000 114.12487 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-3 O   1 
+ATOM   21032 C CB  . ILE A-3 1 530 ? 70.753  -107.522 89.170  1.000 109.08786 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   21033 C CG1 . ILE A-3 1 530 ? 69.460  -106.761 88.867  1.000 92.18582  ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   21034 C CG2 . ILE A-3 1 530 ? 71.264  -108.247 87.930  1.000 112.33829 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   21035 C CD1 . ILE A-3 1 530 ? 69.655  -105.565 87.969  1.000 79.10242  ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   21036 N N   . GLY A-3 1 531 ? 70.521  -108.549 92.764  1.000 119.43788 ? ? ? ? ? ?  521 GLY A-3 N   1 
+ATOM   21037 C CA  . GLY A-3 1 531 ? 70.605  -107.935 94.080  1.000 110.90691 ? ? ? ? ? ?  521 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   21038 C C   . GLY A-3 1 531 ? 71.964  -107.320 94.354  1.000 107.58917 ? ? ? ? ? ?  521 GLY A-3 C   1 
+ATOM   21039 O O   . GLY A-3 1 531 ? 72.058  -106.206 94.881  1.000 107.16020 ? ? ? ? ? ?  521 GLY A-3 O   1 
+ATOM   21040 N N   . GLU A-3 1 532 ? 73.035  -108.033 94.001  1.000 113.42325 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-3 N   1 
+ATOM   21041 C CA  . GLU A-3 1 532 ? 74.378  -107.506 94.217  1.000 113.07097 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   21042 C C   . GLU A-3 1 532 ? 74.604  -106.229 93.419  1.000 109.65677 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-3 C   1 
+ATOM   21043 O O   . GLU A-3 1 532 ? 75.257  -105.293 93.896  1.000 105.52166 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-3 O   1 
+ATOM   21044 C CB  . GLU A-3 1 532 ? 75.422  -108.559 93.847  1.000 138.56002 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   21045 C CG  . GLU A-3 1 532 ? 75.389  -109.799 94.723  1.000 159.87748 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   21046 C CD  . GLU A-3 1 532 ? 76.598  -109.900 95.630  1.000 189.39641 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   21047 O OE1 . GLU A-3 1 532 ? 77.617  -109.239 95.338  1.000 184.01155 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   21048 O OE2 . GLU A-3 1 532 ? 76.530  -110.638 96.635  1.000 211.31008 ? ? ? ? ? -1 522 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   21049 N N   . SER A-3 1 533 ? 74.060  -106.168 92.201  1.000 126.20407 ? ? ? ? ? ?  523 SER A-3 N   1 
+ATOM   21050 C CA  . SER A-3 1 533 ? 74.251  -104.988 91.365  1.000 110.83770 ? ? ? ? ? ?  523 SER A-3 CA  1 
+ATOM   21051 C C   . SER A-3 1 533 ? 73.448  -103.802 91.885  1.000 101.72221 ? ? ? ? ? ?  523 SER A-3 C   1 
+ATOM   21052 O O   . SER A-3 1 533 ? 73.935  -102.665 91.875  1.000 101.14164 ? ? ? ? ? ?  523 SER A-3 O   1 
+ATOM   21053 C CB  . SER A-3 1 533 ? 73.871  -105.304 89.919  1.000 110.57762 ? ? ? ? ? ?  523 SER A-3 CB  1 
+ATOM   21054 O OG  . SER A-3 1 533 ? 74.682  -106.342 89.396  1.000 129.37344 ? ? ? ? ? ?  523 SER A-3 OG  1 
+ATOM   21055 N N   . MET A-3 1 534 ? 72.220  -104.043 92.348  1.000 103.81243 ? ? ? ? ? ?  524 MET A-3 N   1 
+ATOM   21056 C CA  . MET A-3 1 534 ? 71.385  -102.945 92.827  1.000 94.93186  ? ? ? ? ? ?  524 MET A-3 CA  1 
+ATOM   21057 C C   . MET A-3 1 534 ? 71.916  -102.371 94.135  1.000 117.52338 ? ? ? ? ? ?  524 MET A-3 C   1 
+ATOM   21058 O O   . MET A-3 1 534 ? 71.843  -101.157 94.359  1.000 118.03332 ? ? ? ? ? ?  524 MET A-3 O   1 
+ATOM   21059 C CB  . MET A-3 1 534 ? 69.940  -103.414 92.989  1.000 84.78753  ? ? ? ? ? ?  524 MET A-3 CB  1 
+ATOM   21060 C CG  . MET A-3 1 534 ? 69.238  -103.702 91.674  1.000 86.02847  ? ? ? ? ? ?  524 MET A-3 CG  1 
+ATOM   21061 S SD  . MET A-3 1 534 ? 67.520  -104.209 91.888  1.000 91.65670  ? ? ? ? ? ?  524 MET A-3 SD  1 
+ATOM   21062 C CE  . MET A-3 1 534 ? 66.853  -102.788 92.748  1.000 97.41419  ? ? ? ? ? ?  524 MET A-3 CE  1 
+ATOM   21063 N N   . LYS A-3 1 535 ? 72.448  -103.225 95.014  1.000 120.30564 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-3 N   1 
+ATOM   21064 C CA  . LYS A-3 1 535 ? 73.029  -102.732 96.259  1.000 113.61785 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   21065 C C   . LYS A-3 1 535 ? 74.253  -101.867 95.990  1.000 114.33649 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-3 C   1 
+ATOM   21066 O O   . LYS A-3 1 535 ? 74.442  -100.827 96.632  1.000 119.63165 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-3 O   1 
+ATOM   21067 C CB  . LYS A-3 1 535 ? 73.392  -103.903 97.171  1.000 107.33374 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   21068 C CG  . LYS A-3 1 535 ? 72.213  -104.521 97.900  1.000 100.01693 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   21069 C CD  . LYS A-3 1 535 ? 72.626  -105.793 98.623  1.000 88.08961  ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   21070 C CE  . LYS A-3 1 535 ? 71.533  -106.272 99.560  1.000 137.90732 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   21071 N NZ  . LYS A-3 1 535 ? 71.822  -107.624 100.114 1.000 167.97203 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   21072 N N   . ARG A-3 1 536 ? 75.095  -102.282 95.042  1.000 103.42599 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-3 N   1 
+ATOM   21073 C CA  . ARG A-3 1 536 ? 76.292  -101.512 94.719  1.000 108.83052 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-3 CA  1 
+ATOM   21074 C C   . ARG A-3 1 536 ? 75.939  -100.208 94.014  1.000 113.90164 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-3 C   1 
+ATOM   21075 O O   . ARG A-3 1 536 ? 76.557  -99.168  94.273  1.000 119.35496 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-3 O   1 
+ATOM   21076 C CB  . ARG A-3 1 536 ? 77.231  -102.353 93.856  1.000 108.27102 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-3 CB  1 
+ATOM   21077 C CG  . ARG A-3 1 536 ? 78.404  -101.585 93.271  1.000 125.64330 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-3 CG  1 
+ATOM   21078 C CD  . ARG A-3 1 536 ? 79.144  -102.421 92.239  1.000 147.05879 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-3 CD  1 
+ATOM   21079 N NE  . ARG A-3 1 536 ? 78.261  -102.875 91.170  1.000 137.83979 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-3 NE  1 
+ATOM   21080 C CZ  . ARG A-3 1 536 ? 78.016  -102.194 90.058  1.000 161.26481 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-3 CZ  1 
+ATOM   21081 N NH1 . ARG A-3 1 536 ? 78.572  -101.014 89.834  1.000 167.69197 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-3 NH1 1 
+ATOM   21082 N NH2 . ARG A-3 1 536 ? 77.193  -102.709 89.150  1.000 144.11143 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-3 NH2 1 
+ATOM   21083 N N   . ILE A-3 1 537 ? 74.944  -100.242 93.126  1.000 121.18387 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-3 N   1 
+ATOM   21084 C CA  . ILE A-3 1 537 ? 74.597  -99.059  92.344  1.000 114.73276 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-3 CA  1 
+ATOM   21085 C C   . ILE A-3 1 537 ? 74.021  -97.967  93.237  1.000 109.38527 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-3 C   1 
+ATOM   21086 O O   . ILE A-3 1 537 ? 74.368  -96.788  93.099  1.000 124.33647 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-3 O   1 
+ATOM   21087 C CB  . ILE A-3 1 537 ? 73.627  -99.441  91.211  1.000 107.04941 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-3 CB  1 
+ATOM   21088 C CG1 . ILE A-3 1 537 ? 74.384  -100.138 90.080  1.000 100.03605 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-3 CG1 1 
+ATOM   21089 C CG2 . ILE A-3 1 537 ? 72.884  -98.215  90.694  1.000 99.31000  ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-3 CG2 1 
+ATOM   21090 C CD1 . ILE A-3 1 537 ? 73.490  -100.680 88.993  1.000 88.70866  ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-3 CD1 1 
+ATOM   21091 N N   . PHE A-3 1 538 ? 73.144  -98.333  94.169  1.000 109.21906 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-3 N   1 
+ATOM   21092 C CA  . PHE A-3 1 538 ? 72.456  -97.347  94.990  1.000 123.15660 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   21093 C C   . PHE A-3 1 538 ? 73.117  -97.096  96.336  1.000 143.91350 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-3 C   1 
+ATOM   21094 O O   . PHE A-3 1 538 ? 72.772  -96.108  96.994  1.000 157.90528 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-3 O   1 
+ATOM   21095 C CB  . PHE A-3 1 538 ? 71.004  -97.774  95.224  1.000 99.56034  ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   21096 C CG  . PHE A-3 1 538 ? 70.106  -97.534  94.047  1.000 98.88499  ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   21097 C CD1 . PHE A-3 1 538 ? 70.241  -96.388  93.279  1.000 109.28228 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   21098 C CD2 . PHE A-3 1 538 ? 69.133  -98.454  93.705  1.000 112.73687 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   21099 C CE1 . PHE A-3 1 538 ? 69.414  -96.164  92.195  1.000 105.13875 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   21100 C CE2 . PHE A-3 1 538 ? 68.305  -98.239  92.622  1.000 85.76420  ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   21101 C CZ  . PHE A-3 1 538 ? 68.445  -97.092  91.866  1.000 95.42390  ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   21102 N N   . GLU A-3 1 539 ? 74.023  -97.978  96.772  1.000 137.55726 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-3 N   1 
+ATOM   21103 C CA  . GLU A-3 1 539 ? 74.729  -97.883  98.050  1.000 148.49515 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   21104 C C   . GLU A-3 1 539 ? 73.779  -97.906  99.248  1.000 147.50346 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-3 C   1 
+ATOM   21105 O O   . GLU A-3 1 539 ? 74.222  -98.044  100.394 1.000 162.51722 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-3 O   1 
+ATOM   21106 C CB  . GLU A-3 1 539 ? 75.619  -96.633  98.077  1.000 154.16354 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   21107 C CG  . GLU A-3 1 539 ? 75.046  -95.445  98.829  1.000 169.82590 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   21108 C CD  . GLU A-3 1 539 ? 75.594  -94.130  98.321  1.000 185.21329 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   21109 O OE1 . GLU A-3 1 539 ? 76.833  -93.994  98.237  1.000 207.55820 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   21110 O OE2 . GLU A-3 1 539 ? 74.783  -93.238  97.992  1.000 198.24344 ? ? ? ? ? -1 529 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   21111 N N   . ASN A-3 1 540 ? 72.477  -97.785  98.994  1.000 141.26258 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-3 N   1 
+ATOM   21112 C CA  . ASN A-3 1 540 ? 71.464  -97.903  100.032 1.000 147.16872 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   21113 C C   . ASN A-3 1 540 ? 71.224  -99.372  100.342 1.000 146.56723 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-3 C   1 
+ATOM   21114 O O   . ASN A-3 1 540 ? 71.152  -100.206 99.436  1.000 130.48324 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-3 O   1 
+ATOM   21115 C CB  . ASN A-3 1 540 ? 70.163  -97.234  99.583  1.000 136.94624 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   21116 C CG  . ASN A-3 1 540 ? 69.205  -96.985  100.732 1.000 126.08219 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   21117 O OD1 . ASN A-3 1 540 ? 68.874  -97.892  101.495 1.000 131.35666 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   21118 N ND2 . ASN A-3 1 540 ? 68.761  -95.740  100.866 1.000 116.78221 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   21119 N N   . GLU A-3 1 541 ? 71.098  -99.686  101.634 1.000 174.12813 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-3 N   1 
+ATOM   21120 C CA  . GLU A-3 1 541 ? 70.989  -101.081 102.050 1.000 169.76122 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   21121 C C   . GLU A-3 1 541 ? 69.717  -101.737 101.527 1.000 160.07707 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-3 C   1 
+ATOM   21122 O O   . GLU A-3 1 541 ? 69.695  -102.953 101.308 1.000 156.43440 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-3 O   1 
+ATOM   21123 C CB  . GLU A-3 1 541 ? 71.061  -101.178 103.574 1.000 168.88314 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   21124 C CG  . GLU A-3 1 541 ? 72.440  -100.872 104.139 1.000 184.87830 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   21125 C CD  . GLU A-3 1 541 ? 73.522  -101.769 103.557 1.000 202.20411 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   21126 O OE1 . GLU A-3 1 541 ? 73.249  -102.966 103.326 1.000 191.90287 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   21127 O OE2 . GLU A-3 1 541 ? 74.645  -101.273 103.325 1.000 223.92625 ? ? ? ? ? -1 531 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   21128 N N   . ASP A-3 1 542 ? 68.654  -100.959 101.320 1.000 144.93881 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-3 N   1 
+ATOM   21129 C CA  . ASP A-3 1 542 ? 67.419  -101.461 100.725 1.000 130.04867 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   21130 C C   . ASP A-3 1 542 ? 67.216  -100.768 99.384  1.000 133.13501 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-3 C   1 
+ATOM   21131 O O   . ASP A-3 1 542 ? 66.577  -99.707  99.315  1.000 131.04350 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-3 O   1 
+ATOM   21132 C CB  . ASP A-3 1 542 ? 66.222  -101.224 101.649 1.000 142.13817 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   21133 C CG  . ASP A-3 1 542 ? 64.985  -101.988 101.209 1.000 138.90311 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   21134 O OD1 . ASP A-3 1 542 ? 65.073  -102.756 100.226 1.000 126.49223 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   21135 O OD2 . ASP A-3 1 542 ? 63.924  -101.824 101.848 1.000 154.41633 ? ? ? ? ? -1 532 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   21136 N N   . PRO A-3 1 543 ? 67.745  -101.320 98.288  1.000 108.90755 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-3 N   1 
+ATOM   21137 C CA  . PRO A-3 1 543 ? 67.582  -100.651 96.989  1.000 96.74118  ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-3 CA  1 
+ATOM   21138 C C   . PRO A-3 1 543 ? 66.154  -100.674 96.476  1.000 101.98636 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-3 C   1 
+ATOM   21139 O O   . PRO A-3 1 543 ? 65.760  -99.763  95.738  1.000 104.76042 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-3 O   1 
+ATOM   21140 C CB  . PRO A-3 1 543 ? 68.526  -101.438 96.071  1.000 105.81583 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-3 CB  1 
+ATOM   21141 C CG  . PRO A-3 1 543 ? 68.618  -102.788 96.703  1.000 99.79060  ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-3 CG  1 
+ATOM   21142 C CD  . PRO A-3 1 543 ? 68.541  -102.555 98.185  1.000 117.71146 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-3 CD  1 
+ATOM   21143 N N   . VAL A-3 1 544 ? 65.365  -101.686 96.844  1.000 99.57246  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-3 N   1 
+ATOM   21144 C CA  . VAL A-3 1 544 ? 63.978  -101.743 96.396  1.000 80.81454  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   21145 C C   . VAL A-3 1 544 ? 63.173  -100.603 97.004  1.000 86.60366  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-3 C   1 
+ATOM   21146 O O   . VAL A-3 1 544 ? 62.341  -99.985  96.329  1.000 99.18138  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-3 O   1 
+ATOM   21147 C CB  . VAL A-3 1 544 ? 63.361  -103.110 96.736  1.000 86.06742  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   21148 C CG1 . VAL A-3 1 544 ? 61.941  -103.200 96.201  1.000 79.68670  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   21149 C CG2 . VAL A-3 1 544 ? 64.218  -104.225 96.177  1.000 76.90123  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   21150 N N   . HIS A-3 1 545 ? 63.400  -100.307 98.285  1.000 118.74761 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-3 N   1 
+ATOM   21151 C CA  . HIS A-3 1 545 ? 62.687  -99.205  98.918  1.000 126.37667 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-3 CA  1 
+ATOM   21152 C C   . HIS A-3 1 545 ? 63.081  -97.871  98.298  1.000 109.81642 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-3 C   1 
+ATOM   21153 O O   . HIS A-3 1 545 ? 62.232  -96.993  98.108  1.000 101.62979 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-3 O   1 
+ATOM   21154 C CB  . HIS A-3 1 545 ? 62.954  -99.203  100.423 1.000 116.06560 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-3 CB  1 
+ATOM   21155 C CG  . HIS A-3 1 545 ? 62.367  -98.027  101.142 1.000 116.89857 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-3 CG  1 
+ATOM   21156 N ND1 . HIS A-3 1 545 ? 61.021  -97.731  101.111 1.000 102.48195 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-3 ND1 1 
+ATOM   21157 C CD2 . HIS A-3 1 545 ? 62.945  -97.072  101.910 1.000 127.08333 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-3 CD2 1 
+ATOM   21158 C CE1 . HIS A-3 1 545 ? 60.795  -96.645  101.829 1.000 107.49005 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-3 CE1 1 
+ATOM   21159 N NE2 . HIS A-3 1 545 ? 61.945  -96.225  102.324 1.000 124.57269 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-3 NE2 1 
+ATOM   21160 N N   . TYR A-3 1 546 ? 64.363  -97.703  97.966  1.000 102.43203 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-3 N   1 
+ATOM   21161 C CA  . TYR A-3 1 546 ? 64.810  -96.445  97.382  1.000 111.69308 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-3 CA  1 
+ATOM   21162 C C   . TYR A-3 1 546 ? 64.361  -96.305  95.935  1.000 108.19253 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-3 C   1 
+ATOM   21163 O O   . TYR A-3 1 546 ? 64.084  -95.188  95.483  1.000 113.35846 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-3 O   1 
+ATOM   21164 C CB  . TYR A-3 1 546 ? 66.328  -96.331  97.484  1.000 126.54476 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-3 CB  1 
+ATOM   21165 C CG  . TYR A-3 1 546 ? 66.889  -95.116  96.784  1.000 102.51438 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-3 CG  1 
+ATOM   21166 C CD1 . TYR A-3 1 546 ? 66.614  -93.837  97.249  1.000 114.43379 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-3 CD1 1 
+ATOM   21167 C CD2 . TYR A-3 1 546 ? 67.692  -95.247  95.660  1.000 87.31368  ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-3 CD2 1 
+ATOM   21168 C CE1 . TYR A-3 1 546 ? 67.121  -92.722  96.612  1.000 112.32436 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-3 CE1 1 
+ATOM   21169 C CE2 . TYR A-3 1 546 ? 68.206  -94.139  95.018  1.000 106.83339 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-3 CE2 1 
+ATOM   21170 C CZ  . TYR A-3 1 546 ? 67.917  -92.878  95.498  1.000 111.45367 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-3 CZ  1 
+ATOM   21171 O OH  . TYR A-3 1 546 ? 68.428  -91.771  94.858  1.000 122.75179 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-3 OH  1 
+ATOM   21172 N N   . LEU A-3 1 547 ? 64.282  -97.416  95.198  1.000 112.09376 ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-3 N   1 
+ATOM   21173 C CA  . LEU A-3 1 547 ? 63.816  -97.352  93.817  1.000 99.62470  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   21174 C C   . LEU A-3 1 547 ? 62.368  -96.886  93.752  1.000 87.91665  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-3 C   1 
+ATOM   21175 O O   . LEU A-3 1 547 ? 61.989  -96.132  92.849  1.000 102.14334 ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-3 O   1 
+ATOM   21176 C CB  . LEU A-3 1 547 ? 63.981  -98.719  93.147  1.000 82.79317  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   21177 C CG  . LEU A-3 1 547 ? 64.123  -98.803  91.621  1.000 94.55979  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   21178 C CD1 . LEU A-3 1 547 ? 64.679  -100.160 91.207  1.000 71.67205  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   21179 C CD2 . LEU A-3 1 547 ? 62.804  -98.546  90.910  1.000 108.18616 ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   21180 N N   . GLN A-3 1 548 ? 61.545  -97.317  94.708  1.000 105.66469 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-3 N   1 
+ATOM   21181 C CA  . GLN A-3 1 548 ? 60.129  -96.977  94.711  1.000 84.39696  ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-3 CA  1 
+ATOM   21182 C C   . GLN A-3 1 548 ? 59.842  -95.588  95.270  1.000 94.12500  ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-3 C   1 
+ATOM   21183 O O   . GLN A-3 1 548 ? 58.694  -95.139  95.190  1.000 103.32159 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-3 O   1 
+ATOM   21184 C CB  . GLN A-3 1 548 ? 59.346  -98.028  95.501  1.000 119.65235 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-3 CB  1 
+ATOM   21185 C CG  . GLN A-3 1 548 ? 59.403  -99.419  94.887  1.000 88.42450  ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-3 CG  1 
+ATOM   21186 C CD  . GLN A-3 1 548 ? 58.786  -100.479 95.776  1.000 116.71081 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-3 CD  1 
+ATOM   21187 O OE1 . GLN A-3 1 548 ? 58.640  -100.286 96.983  1.000 143.15321 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-3 OE1 1 
+ATOM   21188 N NE2 . GLN A-3 1 548 ? 58.417  -101.607 95.181  1.000 109.67664 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-3 NE2 1 
+ATOM   21189 N N   . LYS A-3 1 549 ? 60.841  -94.902  95.834  1.000 105.16803 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-3 N   1 
+ATOM   21190 C CA  . LYS A-3 1 549 ? 60.631  -93.526  96.279  1.000 113.95503 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   21191 C C   . LYS A-3 1 549 ? 60.234  -92.633  95.110  1.000 99.48731  ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-3 C   1 
+ATOM   21192 O O   . LYS A-3 1 549 ? 59.197  -91.960  95.148  1.000 109.71462 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-3 O   1 
+ATOM   21193 C CB  . LYS A-3 1 549 ? 61.891  -92.986  96.960  1.000 111.61291 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   21194 C CG  . LYS A-3 1 549 ? 62.096  -93.451  98.394  1.000 110.93438 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   21195 C CD  . LYS A-3 1 549 ? 62.921  -92.434  99.173  1.000 122.33978 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   21196 C CE  . LYS A-3 1 549 ? 63.196  -92.895  100.596 1.000 136.17797 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   21197 N NZ  . LYS A-3 1 549 ? 64.180  -94.011  100.638 1.000 118.67743 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   21198 N N   . SER A-3 1 550 ? 61.055  -92.613  94.061  1.000 101.09990 ? ? ? ? ? ?  540 SER A-3 N   1 
+ATOM   21199 C CA  . SER A-3 1 550 ? 60.754  -91.924  92.806  1.000 113.11196 ? ? ? ? ? ?  540 SER A-3 CA  1 
+ATOM   21200 C C   . SER A-3 1 550 ? 60.940  -92.961  91.702  1.000 116.52600 ? ? ? ? ? ?  540 SER A-3 C   1 
+ATOM   21201 O O   . SER A-3 1 550 ? 62.057  -93.166  91.220  1.000 110.54395 ? ? ? ? ? ?  540 SER A-3 O   1 
+ATOM   21202 C CB  . SER A-3 1 550 ? 61.648  -90.705  92.606  1.000 100.20949 ? ? ? ? ? ?  540 SER A-3 CB  1 
+ATOM   21203 O OG  . SER A-3 1 550 ? 61.325  -90.029  91.403  1.000 140.68844 ? ? ? ? ? ?  540 SER A-3 OG  1 
+ATOM   21204 N N   . LYS A-3 1 551 ? 59.842  -93.610  91.305  1.000 108.66779 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-3 N   1 
+ATOM   21205 C CA  . LYS A-3 1 551 ? 59.941  -94.769  90.421  1.000 96.72766  ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   21206 C C   . LYS A-3 1 551 ? 60.553  -94.404  89.073  1.000 100.55285 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-3 C   1 
+ATOM   21207 O O   . LYS A-3 1 551 ? 61.304  -95.197  88.493  1.000 116.74576 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-3 O   1 
+ATOM   21208 C CB  . LYS A-3 1 551 ? 58.563  -95.404  90.230  1.000 104.52883 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   21209 C CG  . LYS A-3 1 551 ? 57.995  -96.045  91.488  1.000 132.22208 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   21210 C CD  . LYS A-3 1 551 ? 56.682  -96.757  91.199  1.000 151.91317 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   21211 C CE  . LYS A-3 1 551 ? 56.856  -97.828  90.132  1.000 148.21495 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   21212 N NZ  . LYS A-3 1 551 ? 55.572  -98.509  89.804  1.000 147.23686 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   21213 N N   . LEU A-3 1 552 ? 60.249  -93.212  88.556  1.000 98.66798  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-3 N   1 
+ATOM   21214 C CA  . LEU A-3 1 552 ? 60.786  -92.826  87.253  1.000 100.83206 ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   21215 C C   . LEU A-3 1 552 ? 62.253  -92.425  87.350  1.000 100.79853 ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-3 C   1 
+ATOM   21216 O O   . LEU A-3 1 552 ? 63.095  -92.939  86.605  1.000 93.93485  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-3 O   1 
+ATOM   21217 C CB  . LEU A-3 1 552 ? 59.959  -91.688  86.652  1.000 85.69908  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   21218 C CG  . LEU A-3 1 552 ? 58.629  -92.080  86.007  1.000 77.68432  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   21219 C CD1 . LEU A-3 1 552 ? 57.968  -90.873  85.360  1.000 65.68537  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   21220 C CD2 . LEU A-3 1 552 ? 58.839  -93.191  84.992  1.000 73.07446  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   21221 N N   . PHE A-3 1 553 ? 62.577  -91.511  88.267  1.000 98.60126  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-3 N   1 
+ATOM   21222 C CA  . PHE A-3 1 553 ? 63.944  -91.008  88.358  1.000 88.82749  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   21223 C C   . PHE A-3 1 553 ? 64.915  -92.096  88.799  1.000 100.92609 ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-3 C   1 
+ATOM   21224 O O   . PHE A-3 1 553 ? 66.013  -92.216  88.242  1.000 75.67783  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-3 O   1 
+ATOM   21225 C CB  . PHE A-3 1 553 ? 63.999  -89.815  89.309  1.000 100.88541 ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   21226 C CG  . PHE A-3 1 553 ? 64.062  -88.488  88.608  1.000 89.55319  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   21227 C CD1 . PHE A-3 1 553 ? 62.913  -87.891  88.116  1.000 99.27259  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   21228 C CD2 . PHE A-3 1 553 ? 65.274  -87.838  88.440  1.000 106.34404 ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   21229 C CE1 . PHE A-3 1 553 ? 62.972  -86.671  87.468  1.000 93.13222  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   21230 C CE2 . PHE A-3 1 553 ? 65.340  -86.618  87.795  1.000 101.24601 ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   21231 C CZ  . PHE A-3 1 553 ? 64.188  -86.034  87.306  1.000 87.26501  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   21232 N N   . ASN A-3 1 554 ? 64.532  -92.903  89.792  1.000 103.69183 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-3 N   1 
+ATOM   21233 C CA  . ASN A-3 1 554 ? 65.442  -93.933  90.280  1.000 90.66126  ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   21234 C C   . ASN A-3 1 554 ? 65.648  -95.040  89.256  1.000 96.57225  ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-3 C   1 
+ATOM   21235 O O   . ASN A-3 1 554 ? 66.733  -95.631  89.198  1.000 95.05183  ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-3 O   1 
+ATOM   21236 C CB  . ASN A-3 1 554 ? 64.928  -94.511  91.595  1.000 110.20148 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   21237 C CG  . ASN A-3 1 554 ? 64.992  -93.509  92.724  1.000 112.63216 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   21238 O OD1 . ASN A-3 1 554 ? 64.005  -93.271  93.419  1.000 129.75266 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   21239 N ND2 . ASN A-3 1 554 ? 66.159  -92.904  92.905  1.000 104.25232 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   21240 N N   . MET A-3 1 555 ? 64.631  -95.337  88.445  1.000 101.36219 ? ? ? ? ? ?  545 MET A-3 N   1 
+ATOM   21241 C CA  . MET A-3 1 555 ? 64.818  -96.323  87.387  1.000 89.56374  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-3 CA  1 
+ATOM   21242 C C   . MET A-3 1 555 ? 65.792  -95.811  86.333  1.000 80.01714  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-3 C   1 
+ATOM   21243 O O   . MET A-3 1 555 ? 66.620  -96.575  85.823  1.000 83.69076  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-3 O   1 
+ATOM   21244 C CB  . MET A-3 1 555 ? 63.476  -96.684  86.753  1.000 62.42110  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-3 CB  1 
+ATOM   21245 C CG  . MET A-3 1 555 ? 63.568  -97.809  85.745  1.000 75.73183  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-3 CG  1 
+ATOM   21246 S SD  . MET A-3 1 555 ? 64.062  -99.362  86.507  1.000 92.22629  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-3 SD  1 
+ATOM   21247 C CE  . MET A-3 1 555 ? 62.566  -99.771  87.397  1.000 66.20389  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-3 CE  1 
+ATOM   21248 N N   . VAL A-3 1 556 ? 65.715  -94.519  86.003  1.000 80.43198  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-3 N   1 
+ATOM   21249 C CA  . VAL A-3 1 556 ? 66.689  -93.925  85.091  1.000 76.55405  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   21250 C C   . VAL A-3 1 556 ? 68.079  -93.946  85.713  1.000 92.70415  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-3 C   1 
+ATOM   21251 O O   . VAL A-3 1 556 ? 69.075  -94.226  85.034  1.000 73.75907  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-3 O   1 
+ATOM   21252 C CB  . VAL A-3 1 556 ? 66.261  -92.496  84.706  1.000 72.99012  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   21253 C CG1 . VAL A-3 1 556 ? 67.346  -91.814  83.883  1.000 68.87463  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   21254 C CG2 . VAL A-3 1 556 ? 64.949  -92.524  83.938  1.000 85.28050  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   21255 N N   . GLU A-3 1 557 ? 68.170  -93.647  87.012  1.000 97.72626  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-3 N   1 
+ATOM   21256 C CA  . GLU A-3 1 557 ? 69.452  -93.723  87.706  1.000 81.85065  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   21257 C C   . GLU A-3 1 557 ? 69.990  -95.146  87.704  1.000 91.28173  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-3 C   1 
+ATOM   21258 O O   . GLU A-3 1 557 ? 71.206  -95.361  87.624  1.000 92.99953  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-3 O   1 
+ATOM   21259 C CB  . GLU A-3 1 557 ? 69.305  -93.210  89.138  1.000 91.05420  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   21260 C CG  . GLU A-3 1 557 ? 70.563  -93.327  89.989  1.000 98.11762  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   21261 C CD  . GLU A-3 1 557 ? 70.390  -92.727  91.372  1.000 117.87824 ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   21262 O OE1 . GLU A-3 1 557 ? 69.368  -92.044  91.603  1.000 103.29572 ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   21263 O OE2 . GLU A-3 1 557 ? 71.273  -92.937  92.230  1.000 132.26019 ? ? ? ? ? -1 547 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   21264 N N   . LEU A-3 1 558 ? 69.097  -96.130  87.791  1.000 81.50966  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-3 N   1 
+ATOM   21265 C CA  . LEU A-3 1 558 ? 69.529  -97.522  87.816  1.000 82.14618  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   21266 C C   . LEU A-3 1 558 ? 70.051  -97.969  86.457  1.000 82.79829  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-3 C   1 
+ATOM   21267 O O   . LEU A-3 1 558 ? 71.117  -98.585  86.368  1.000 83.15223  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-3 O   1 
+ATOM   21268 C CB  . LEU A-3 1 558 ? 68.375  -98.413  88.274  1.000 68.27430  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   21269 C CG  . LEU A-3 1 558 ? 68.575  -99.923  88.156  1.000 75.18695  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   21270 C CD1 . LEU A-3 1 558 ? 69.785  -100.370 88.962  1.000 96.97138  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   21271 C CD2 . LEU A-3 1 558 ? 67.328  -100.663 88.606  1.000 83.85555  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   21272 N N   . VAL A-3 1 559 ? 69.321  -97.657  85.384  1.000 72.72703  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-3 N   1 
+ATOM   21273 C CA  . VAL A-3 1 559 ? 69.693  -98.149  84.062  1.000 85.27616  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   21274 C C   . VAL A-3 1 559 ? 70.978  -97.491  83.572  1.000 80.22014  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-3 C   1 
+ATOM   21275 O O   . VAL A-3 1 559 ? 71.705  -98.073  82.758  1.000 84.36236  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-3 O   1 
+ATOM   21276 C CB  . VAL A-3 1 559 ? 68.531  -97.951  83.066  1.000 75.26111  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   21277 C CG1 . VAL A-3 1 559 ? 67.306  -98.748  83.505  1.000 66.19181  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   21278 C CG2 . VAL A-3 1 559 ? 68.190  -96.475  82.904  1.000 72.98203  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   21279 N N   . ASN A-3 1 560 ? 71.291  -96.285  84.055  1.000 74.95624  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-3 N   1 
+ATOM   21280 C CA  . ASN A-3 1 560 ? 72.538  -95.643  83.647  1.000 70.52009  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   21281 C C   . ASN A-3 1 560 ? 73.744  -96.401  84.180  1.000 83.47545  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-3 C   1 
+ATOM   21282 O O   . ASN A-3 1 560 ? 74.759  -96.530  83.486  1.000 94.96406  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-3 O   1 
+ATOM   21283 C CB  . ASN A-3 1 560 ? 72.572  -94.187  84.115  1.000 74.60216  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   21284 C CG  . ASN A-3 1 560 ? 71.472  -93.356  83.495  1.000 67.90239  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   21285 O OD1 . ASN A-3 1 560 ? 70.784  -93.808  82.582  1.000 93.75827  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   21286 N ND2 . ASN A-3 1 560 ? 71.297  -92.134  83.988  1.000 94.79564  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   21287 N N   . ASN A-3 1 561 ? 73.648  -96.916  85.404  1.000 94.44097  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-3 N   1 
+ATOM   21288 C CA  . ASN A-3 1 561 ? 74.734  -97.648  86.040  1.000 80.02420  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-3 CA  1 
+ATOM   21289 C C   . ASN A-3 1 561 ? 74.621  -99.157  85.863  1.000 81.70491  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-3 C   1 
+ATOM   21290 O O   . ASN A-3 1 561 ? 75.457  -99.893  86.397  1.000 104.81281 ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-3 O   1 
+ATOM   21291 C CB  . ASN A-3 1 561 ? 74.789  -97.308  87.534  1.000 94.65479  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-3 CB  1 
+ATOM   21292 C CG  . ASN A-3 1 561 ? 74.966  -95.822  87.785  1.000 95.95295  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-3 CG  1 
+ATOM   21293 O OD1 . ASN A-3 1 561 ? 75.715  -95.147  87.078  1.000 92.51169  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-3 OD1 1 
+ATOM   21294 N ND2 . ASN A-3 1 561 ? 74.274  -95.304  88.793  1.000 136.75568 ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-3 ND2 1 
+ATOM   21295 N N   . LEU A-3 1 562 ? 73.615  -99.633  85.133  1.000 80.00264  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-3 N   1 
+ATOM   21296 C CA  . LEU A-3 1 562 ? 73.467  -101.064 84.906  1.000 92.62266  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   21297 C C   . LEU A-3 1 562 ? 74.563  -101.571 83.976  1.000 99.27918  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-3 C   1 
+ATOM   21298 O O   . LEU A-3 1 562 ? 74.844  -100.963 82.939  1.000 88.84343  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-3 O   1 
+ATOM   21299 C CB  . LEU A-3 1 562 ? 72.092  -101.375 84.317  1.000 85.18611  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   21300 C CG  . LEU A-3 1 562 ? 70.950  -101.594 85.312  1.000 87.41889  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   21301 C CD1 . LEU A-3 1 562 ? 69.644  -101.859 84.581  1.000 81.20849  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   21302 C CD2 . LEU A-3 1 562 ? 71.278  -102.737 86.261  1.000 94.50384  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   21303 N N   . SER A-3 1 563 ? 75.180  -102.686 84.353  1.000 100.96536 ? ? ? ? ? ?  553 SER A-3 N   1 
+ATOM   21304 C CA  . SER A-3 1 563 ? 76.211  -103.304 83.537  1.000 90.50188  ? ? ? ? ? ?  553 SER A-3 CA  1 
+ATOM   21305 C C   . SER A-3 1 563 ? 75.583  -104.117 82.408  1.000 114.84977 ? ? ? ? ? ?  553 SER A-3 C   1 
+ATOM   21306 O O   . SER A-3 1 563 ? 74.384  -104.406 82.400  1.000 118.54494 ? ? ? ? ? ?  553 SER A-3 O   1 
+ATOM   21307 C CB  . SER A-3 1 563 ? 77.108  -104.197 84.391  1.000 106.82312 ? ? ? ? ? ?  553 SER A-3 CB  1 
+ATOM   21308 O OG  . SER A-3 1 563 ? 77.980  -104.962 83.579  1.000 132.82563 ? ? ? ? ? ?  553 SER A-3 OG  1 
+ATOM   21309 N N   . THR A-3 1 564 ? 76.420  -104.489 81.436  1.000 112.48168 ? ? ? ? ? ?  554 THR A-3 N   1 
+ATOM   21310 C CA  . THR A-3 1 564 ? 75.955  -105.363 80.366  1.000 95.64214  ? ? ? ? ? ?  554 THR A-3 CA  1 
+ATOM   21311 C C   . THR A-3 1 564 ? 75.636  -106.753 80.899  1.000 102.77804 ? ? ? ? ? ?  554 THR A-3 C   1 
+ATOM   21312 O O   . THR A-3 1 564 ? 74.646  -107.371 80.490  1.000 96.94539  ? ? ? ? ? ?  554 THR A-3 O   1 
+ATOM   21313 C CB  . THR A-3 1 564 ? 77.000  -105.438 79.253  1.000 100.25004 ? ? ? ? ? ?  554 THR A-3 CB  1 
+ATOM   21314 O OG1 . THR A-3 1 564 ? 77.257  -104.121 78.749  1.000 110.38368 ? ? ? ? ? ?  554 THR A-3 OG1 1 
+ATOM   21315 C CG2 . THR A-3 1 564 ? 76.506  -106.319 78.115  1.000 71.78249  ? ? ? ? ? ?  554 THR A-3 CG2 1 
+ATOM   21316 N N   . LYS A-3 1 565 ? 76.462  -107.258 81.820  1.000 115.72851 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-3 N   1 
+ATOM   21317 C CA  . LYS A-3 1 565 ? 76.159  -108.529 82.467  1.000 106.68628 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   21318 C C   . LYS A-3 1 565 ? 74.884  -108.439 83.296  1.000 102.79523 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-3 C   1 
+ATOM   21319 O O   . LYS A-3 1 565 ? 74.158  -109.431 83.429  1.000 105.72726 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-3 O   1 
+ATOM   21320 C CB  . LYS A-3 1 565 ? 77.338  -108.966 83.339  1.000 108.87856 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   21321 C CG  . LYS A-3 1 565 ? 77.162  -110.322 84.003  1.000 131.46300 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   21322 C CD  . LYS A-3 1 565 ? 76.919  -111.413 82.973  1.000 151.51364 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   21323 C CE  . LYS A-3 1 565 ? 76.710  -112.764 83.636  1.000 163.24606 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   21324 N NZ  . LYS A-3 1 565 ? 76.442  -113.833 82.635  1.000 184.93533 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   21325 N N   . ASP A-3 1 566 ? 74.590  -107.260 83.854  1.000 94.07097  ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-3 N   1 
+ATOM   21326 C CA  . ASP A-3 1 566 ? 73.347  -107.086 84.598  1.000 113.80117 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   21327 C C   . ASP A-3 1 566 ? 72.136  -107.248 83.689  1.000 103.99693 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-3 C   1 
+ATOM   21328 O O   . ASP A-3 1 566 ? 71.142  -107.875 84.073  1.000 104.12367 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-3 O   1 
+ATOM   21329 C CB  . ASP A-3 1 566 ? 73.325  -105.718 85.279  1.000 106.70224 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   21330 C CG  . ASP A-3 1 566 ? 74.395  -105.578 86.343  1.000 126.06798 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   21331 O OD1 . ASP A-3 1 566 ? 74.769  -106.602 86.952  1.000 135.48247 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   21332 O OD2 . ASP A-3 1 566 ? 74.861  -104.441 86.571  1.000 132.34488 ? ? ? ? ? -1 556 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   21333 N N   . CYS A-3 1 567 ? 72.201  -106.690 82.478  1.000 102.69492 ? ? ? ? ? ?  557 CYS A-3 N   1 
+ATOM   21334 C CA  . CYS A-3 1 567 ? 71.094  -106.837 81.538  1.000 81.47974  ? ? ? ? ? ?  557 CYS A-3 CA  1 
+ATOM   21335 C C   . CYS A-3 1 567 ? 70.913  -108.291 81.125  1.000 93.18064  ? ? ? ? ? ?  557 CYS A-3 C   1 
+ATOM   21336 O O   . CYS A-3 1 567 ? 69.781  -108.774 81.002  1.000 103.43213 ? ? ? ? ? ?  557 CYS A-3 O   1 
+ATOM   21337 C CB  . CYS A-3 1 567 ? 71.324  -105.955 80.312  1.000 91.89501  ? ? ? ? ? ?  557 CYS A-3 CB  1 
+ATOM   21338 S SG  . CYS A-3 1 567 ? 71.359  -104.184 80.663  1.000 90.52193  ? ? ? ? ? ?  557 CYS A-3 SG  1 
+ATOM   21339 N N   . PHE A-3 1 568 ? 72.019  -109.007 80.907  1.000 90.05174  ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-3 N   1 
+ATOM   21340 C CA  . PHE A-3 1 568 ? 71.919  -110.420 80.557  1.000 95.58353  ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   21341 C C   . PHE A-3 1 568 ? 71.421  -111.246 81.736  1.000 101.11123 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-3 C   1 
+ATOM   21342 O O   . PHE A-3 1 568 ? 70.675  -112.214 81.550  1.000 88.23427  ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-3 O   1 
+ATOM   21343 C CB  . PHE A-3 1 568 ? 73.269  -110.937 80.063  1.000 106.10398 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   21344 C CG  . PHE A-3 1 568 ? 73.336  -111.127 78.574  1.000 111.25948 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   21345 C CD1 . PHE A-3 1 568 ? 73.662  -110.071 77.740  1.000 113.23551 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   21346 C CD2 . PHE A-3 1 568 ? 73.070  -112.363 78.009  1.000 119.68248 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   21347 C CE1 . PHE A-3 1 568 ? 73.723  -110.244 76.369  1.000 101.01293 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   21348 C CE2 . PHE A-3 1 568 ? 73.130  -112.544 76.640  1.000 143.11311 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   21349 C CZ  . PHE A-3 1 568 ? 73.456  -111.482 75.819  1.000 122.62890 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   21350 N N   . ASP A-3 1 569 ? 71.820  -110.881 82.957  1.000 114.32957 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-3 N   1 
+ATOM   21351 C CA  . ASP A-3 1 569 ? 71.317  -111.582 84.134  1.000 100.26612 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-3 CA  1 
+ATOM   21352 C C   . ASP A-3 1 569 ? 69.822  -111.352 84.316  1.000 92.17730  ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-3 C   1 
+ATOM   21353 O O   . ASP A-3 1 569 ? 69.082  -112.282 84.658  1.000 94.60453  ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-3 O   1 
+ATOM   21354 C CB  . ASP A-3 1 569 ? 72.086  -111.143 85.380  1.000 105.35385 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-3 CB  1 
+ATOM   21355 C CG  . ASP A-3 1 569 ? 73.325  -111.983 85.626  1.000 127.38640 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-3 CG  1 
+ATOM   21356 O OD1 . ASP A-3 1 569 ? 73.521  -112.984 84.904  1.000 141.63678 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-3 OD1 1 
+ATOM   21357 O OD2 . ASP A-3 1 569 ? 74.102  -111.644 86.543  1.000 133.59472 ? ? ? ? ? -1 559 ASP A-3 OD2 1 
+ATOM   21358 N N   . VAL A-3 1 570 ? 69.359  -110.121 84.093  1.000 87.48849  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-3 N   1 
+ATOM   21359 C CA  . VAL A-3 1 570 ? 67.929  -109.840 84.181  1.000 85.54138  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   21360 C C   . VAL A-3 1 570 ? 67.175  -110.565 83.073  1.000 92.84820  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-3 C   1 
+ATOM   21361 O O   . VAL A-3 1 570 ? 66.089  -111.114 83.297  1.000 103.13491 ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-3 O   1 
+ATOM   21362 C CB  . VAL A-3 1 570 ? 67.682  -108.321 84.140  1.000 75.55429  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   21363 C CG1 . VAL A-3 1 570 ? 66.201  -108.021 83.968  1.000 80.44911  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   21364 C CG2 . VAL A-3 1 570 ? 68.209  -107.669 85.405  1.000 82.99896  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   21365 N N   . PHE A-3 1 571 ? 67.743  -110.592 81.867  1.000 104.66099 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-3 N   1 
+ATOM   21366 C CA  . PHE A-3 1 571 ? 67.084  -111.252 80.745  1.000 96.26202  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   21367 C C   . PHE A-3 1 571 ? 67.006  -112.760 80.954  1.000 88.56808  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-3 C   1 
+ATOM   21368 O O   . PHE A-3 1 571 ? 65.972  -113.378 80.676  1.000 83.98213  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-3 O   1 
+ATOM   21369 C CB  . PHE A-3 1 571 ? 67.823  -110.921 79.448  1.000 84.61104  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   21370 C CG  . PHE A-3 1 571 ? 67.284  -111.629 78.238  1.000 104.27988 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   21371 C CD1 . PHE A-3 1 571 ? 66.200  -111.117 77.545  1.000 103.38675 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   21372 C CD2 . PHE A-3 1 571 ? 67.875  -112.797 77.781  1.000 116.78604 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   21373 C CE1 . PHE A-3 1 571 ? 65.707  -111.763 76.427  1.000 87.02705  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   21374 C CE2 . PHE A-3 1 571 ? 67.386  -113.447 76.664  1.000 108.43898 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   21375 C CZ  . PHE A-3 1 571 ? 66.302  -112.928 75.986  1.000 92.16512  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   21376 N N   . GLU A-3 1 572 ? 68.086  -113.368 81.446  1.000 83.40693  ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-3 N   1 
+ATOM   21377 C CA  . GLU A-3 1 572 ? 68.127  -114.814 81.616  1.000 86.78539  ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   21378 C C   . GLU A-3 1 572 ? 67.372  -115.295 82.848  1.000 102.71043 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-3 C   1 
+ATOM   21379 O O   . GLU A-3 1 572 ? 67.079  -116.491 82.944  1.000 112.34786 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-3 O   1 
+ATOM   21380 C CB  . GLU A-3 1 572 ? 69.579  -115.295 81.692  1.000 103.86357 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   21381 C CG  . GLU A-3 1 572 ? 70.351  -115.177 80.386  1.000 108.02745 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   21382 C CD  . GLU A-3 1 572 ? 69.901  -116.184 79.345  1.000 145.18691 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   21383 O OE1 . GLU A-3 1 572 ? 69.222  -117.164 79.716  1.000 151.44856 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   21384 O OE2 . GLU A-3 1 572 ? 70.229  -115.994 78.155  1.000 142.46860 ? ? ? ? ? -1 562 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   21385 N N   . HIS A-3 1 573 ? 67.048  -114.405 83.784  1.000 105.26583 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-3 N   1 
+ATOM   21386 C CA  . HIS A-3 1 573 ? 66.401  -114.830 85.018  1.000 104.66364 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-3 CA  1 
+ATOM   21387 C C   . HIS A-3 1 573 ? 64.984  -115.324 84.744  1.000 87.79161  ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-3 C   1 
+ATOM   21388 O O   . HIS A-3 1 573 ? 64.298  -114.850 83.834  1.000 100.85406 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-3 O   1 
+ATOM   21389 C CB  . HIS A-3 1 573 ? 66.371  -113.686 86.032  1.000 115.36112 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-3 CB  1 
+ATOM   21390 C CG  . HIS A-3 1 573 ? 66.181  -114.139 87.448  1.000 102.79443 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-3 CG  1 
+ATOM   21391 N ND1 . HIS A-3 1 573 ? 64.943  -114.432 87.978  1.000 82.93659  ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-3 ND1 1 
+ATOM   21392 C CD2 . HIS A-3 1 573 ? 67.075  -114.346 88.444  1.000 108.48248 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-3 CD2 1 
+ATOM   21393 C CE1 . HIS A-3 1 573 ? 65.082  -114.801 89.239  1.000 108.24817 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-3 CE1 1 
+ATOM   21394 N NE2 . HIS A-3 1 573 ? 66.366  -114.757 89.546  1.000 133.27906 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-3 NE2 1 
+ATOM   21395 N N   . GLU A-3 1 574 ? 64.550  -116.295 85.552  1.000 117.38058 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-3 N   1 
+ATOM   21396 C CA  . GLU A-3 1 574 ? 63.242  -116.910 85.348  1.000 100.93184 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   21397 C C   . GLU A-3 1 574 ? 62.106  -115.925 85.591  1.000 84.60235  ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-3 C   1 
+ATOM   21398 O O   . GLU A-3 1 574 ? 61.060  -116.017 84.937  1.000 95.55084  ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-3 O   1 
+ATOM   21399 C CB  . GLU A-3 1 574 ? 63.096  -118.134 86.253  1.000 120.14121 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   21400 C CG  . GLU A-3 1 574 ? 61.825  -118.941 86.027  1.000 136.25475 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   21401 C CD  . GLU A-3 1 574 ? 60.663  -118.466 86.877  1.000 160.54707 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   21402 O OE1 . GLU A-3 1 574 ? 60.907  -117.759 87.877  1.000 162.77202 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   21403 O OE2 . GLU A-3 1 574 ? 59.506  -118.798 86.543  1.000 177.65897 ? ? ? ? ? -1 564 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   21404 N N   . LYS A-3 1 575 ? 62.286  -114.980 86.516  1.000 96.75480  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-3 N   1 
+ATOM   21405 C CA  . LYS A-3 1 575 ? 61.235  -114.008 86.798  1.000 93.74234  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   21406 C C   . LYS A-3 1 575 ? 60.961  -113.095 85.611  1.000 88.25781  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-3 C   1 
+ATOM   21407 O O   . LYS A-3 1 575 ? 59.882  -112.497 85.537  1.000 87.16297  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-3 O   1 
+ATOM   21408 C CB  . LYS A-3 1 575 ? 61.605  -113.172 88.023  1.000 94.58715  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   21409 C CG  . LYS A-3 1 575 ? 61.700  -113.963 89.317  1.000 98.29383  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   21410 C CD  . LYS A-3 1 575 ? 60.702  -113.456 90.346  1.000 90.20305  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   21411 C CE  . LYS A-3 1 575 ? 60.826  -114.211 91.661  1.000 105.89476 ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   21412 N NZ  . LYS A-3 1 575 ? 62.170  -114.052 92.282  1.000 79.28847  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   21413 N N   . PHE A-3 1 576 ? 61.908  -112.973 84.684  1.000 82.41656  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-3 N   1 
+ATOM   21414 C CA  . PHE A-3 1 576 ? 61.715  -112.137 83.507  1.000 84.66980  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-3 CA  1 
+ATOM   21415 C C   . PHE A-3 1 576 ? 61.632  -112.986 82.246  1.000 96.32013  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-3 C   1 
+ATOM   21416 O O   . PHE A-3 1 576 ? 62.310  -112.702 81.253  1.000 92.70847  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-3 O   1 
+ATOM   21417 C CB  . PHE A-3 1 576 ? 62.844  -111.113 83.389  1.000 88.55659  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-3 CB  1 
+ATOM   21418 C CG  . PHE A-3 1 576 ? 62.814  -110.054 84.452  1.000 74.50110  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-3 CG  1 
+ATOM   21419 C CD1 . PHE A-3 1 576 ? 63.457  -110.249 85.664  1.000 97.12698  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-3 CD1 1 
+ATOM   21420 C CD2 . PHE A-3 1 576 ? 62.143  -108.862 84.240  1.000 71.11499  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-3 CD2 1 
+ATOM   21421 C CE1 . PHE A-3 1 576 ? 63.430  -109.274 86.643  1.000 92.36585  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-3 CE1 1 
+ATOM   21422 C CE2 . PHE A-3 1 576 ? 62.113  -107.884 85.216  1.000 94.96228  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-3 CE2 1 
+ATOM   21423 C CZ  . PHE A-3 1 576 ? 62.757  -108.091 86.419  1.000 81.07783  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-3 CZ  1 
+ATOM   21424 N N   . ALA A-3 1 577 ? 60.806  -114.035 82.274  1.000 100.64583 ? ? ? ? ? ?  567 ALA A-3 N   1 
+ATOM   21425 C CA  . ALA A-3 1 577 ? 60.618  -114.855 81.084  1.000 96.27347  ? ? ? ? ? ?  567 ALA A-3 CA  1 
+ATOM   21426 C C   . ALA A-3 1 577 ? 59.834  -114.125 80.003  1.000 88.13976  ? ? ? ? ? ?  567 ALA A-3 C   1 
+ATOM   21427 O O   . ALA A-3 1 577 ? 59.848  -114.560 78.846  1.000 88.82553  ? ? ? ? ? ?  567 ALA A-3 O   1 
+ATOM   21428 C CB  . ALA A-3 1 577 ? 59.913  -116.162 81.447  1.000 83.31513  ? ? ? ? ? ?  567 ALA A-3 CB  1 
+ATOM   21429 N N   . CYS A-3 1 578 ? 59.153  -113.030 80.352  1.000 89.13395  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A-3 N   1 
+ATOM   21430 C CA  . CYS A-3 1 578 ? 58.407  -112.271 79.355  1.000 82.42225  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A-3 CA  1 
+ATOM   21431 C C   . CYS A-3 1 578 ? 59.333  -111.636 78.326  1.000 86.55390  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A-3 C   1 
+ATOM   21432 O O   . CYS A-3 1 578 ? 58.949  -111.479 77.161  1.000 89.83746  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A-3 O   1 
+ATOM   21433 C CB  . CYS A-3 1 578 ? 57.558  -111.200 80.038  1.000 90.75253  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A-3 CB  1 
+ATOM   21434 S SG  . CYS A-3 1 578 ? 58.501  -110.051 81.064  1.000 89.92886  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A-3 SG  1 
+ATOM   21435 N N   . LEU A-3 1 579 ? 60.550  -111.264 78.731  1.000 86.57962  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-3 N   1 
+ATOM   21436 C CA  . LEU A-3 1 579 ? 61.502  -110.704 77.778  1.000 78.32266  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   21437 C C   . LEU A-3 1 579 ? 61.975  -111.760 76.786  1.000 86.61234  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-3 C   1 
+ATOM   21438 O O   . LEU A-3 1 579 ? 62.205  -111.455 75.610  1.000 91.26974  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-3 O   1 
+ATOM   21439 C CB  . LEU A-3 1 579 ? 62.689  -110.088 78.518  1.000 92.08243  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   21440 C CG  . LEU A-3 1 579 ? 62.378  -108.871 79.390  1.000 86.90000  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   21441 C CD1 . LEU A-3 1 579 ? 63.656  -108.295 79.978  1.000 68.33308  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   21442 C CD2 . LEU A-3 1 579 ? 61.624  -107.818 78.589  1.000 64.32430  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   21443 N N   . LYS A-3 1 580 ? 62.127  -113.008 77.240  1.000 86.57275  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-3 N   1 
+ATOM   21444 C CA  . LYS A-3 1 580 ? 62.462  -114.084 76.314  1.000 94.94081  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-3 CA  1 
+ATOM   21445 C C   . LYS A-3 1 580 ? 61.298  -114.401 75.385  1.000 93.29317  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-3 C   1 
+ATOM   21446 O O   . LYS A-3 1 580 ? 61.515  -114.786 74.231  1.000 94.56482  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-3 O   1 
+ATOM   21447 C CB  . LYS A-3 1 580 ? 62.877  -115.341 77.080  1.000 83.82434  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-3 CB  1 
+ATOM   21448 C CG  . LYS A-3 1 580 ? 64.365  -115.642 77.005  1.000 79.35876  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-3 CG  1 
+ATOM   21449 C CD  . LYS A-3 1 580 ? 64.658  -117.092 77.363  1.000 135.05608 ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-3 CD  1 
+ATOM   21450 C CE  . LYS A-3 1 580 ? 66.114  -117.443 77.090  1.000 120.87497 ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-3 CE  1 
+ATOM   21451 N NZ  . LYS A-3 1 580 ? 66.385  -118.896 77.291  1.000 166.00167 ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-3 NZ  1 
+ATOM   21452 N N   . GLU A-3 1 581 ? 60.059  -114.260 75.862  1.000 78.91691  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-3 N   1 
+ATOM   21453 C CA  . GLU A-3 1 581 ? 58.919  -114.524 74.993  1.000 74.69408  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-3 CA  1 
+ATOM   21454 C C   . GLU A-3 1 581 ? 58.689  -113.380 74.018  1.000 81.32827  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-3 C   1 
+ATOM   21455 O O   . GLU A-3 1 581 ? 58.115  -113.590 72.944  1.000 89.23786  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-3 O   1 
+ATOM   21456 C CB  . GLU A-3 1 581 ? 57.664  -114.772 75.828  1.000 62.86793  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-3 CB  1 
+ATOM   21457 C CG  . GLU A-3 1 581 ? 57.594  -116.162 76.446  1.000 81.20740  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-3 CG  1 
+ATOM   21458 C CD  . GLU A-3 1 581 ? 57.256  -117.239 75.429  1.000 123.86747 ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-3 CD  1 
+ATOM   21459 O OE1 . GLU A-3 1 581 ? 56.765  -116.892 74.332  1.000 132.41057 ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-3 OE1 1 
+ATOM   21460 O OE2 . GLU A-3 1 581 ? 57.473  -118.432 75.726  1.000 149.93564 ? ? ? ? ? -1 571 GLU A-3 OE2 1 
+ATOM   21461 N N   . LEU A-3 1 582 ? 59.135  -112.172 74.367  1.000 84.53185  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-3 N   1 
+ATOM   21462 C CA  . LEU A-3 1 582 ? 58.939  -111.031 73.482  1.000 69.45806  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-3 CA  1 
+ATOM   21463 C C   . LEU A-3 1 582 ? 59.845  -111.116 72.262  1.000 78.38518  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-3 C   1 
+ATOM   21464 O O   . LEU A-3 1 582 ? 59.403  -110.853 71.140  1.000 84.76658  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-3 O   1 
+ATOM   21465 C CB  . LEU A-3 1 582 ? 59.172  -109.734 74.256  1.000 79.30413  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-3 CB  1 
+ATOM   21466 C CG  . LEU A-3 1 582 ? 59.171  -108.448 73.430  1.000 72.31567  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-3 CG  1 
+ATOM   21467 C CD1 . LEU A-3 1 582 ? 57.846  -108.277 72.703  1.000 72.01623  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-3 CD1 1 
+ATOM   21468 C CD2 . LEU A-3 1 582 ? 59.472  -107.239 74.306  1.000 67.17628  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-3 CD2 1 
+ATOM   21469 N N   . VAL A-3 1 583 ? 61.116  -111.473 72.460  1.000 70.46238  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-3 N   1 
+ATOM   21470 C CA  . VAL A-3 1 583 ? 62.034  -111.590 71.332  1.000 78.46091  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-3 CA  1 
+ATOM   21471 C C   . VAL A-3 1 583 ? 61.703  -112.810 70.478  1.000 89.69668  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-3 C   1 
+ATOM   21472 O O   . VAL A-3 1 583 ? 61.989  -112.827 69.274  1.000 98.07827  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-3 O   1 
+ATOM   21473 C CB  . VAL A-3 1 583 ? 63.493  -111.623 71.830  1.000 57.87270  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-3 CB  1 
+ATOM   21474 C CG1 . VAL A-3 1 583 ? 63.844  -110.317 72.527  1.000 72.87273  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-3 CG1 1 
+ATOM   21475 C CG2 . VAL A-3 1 583 ? 63.721  -112.808 72.758  1.000 94.87895  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-3 CG2 1 
+ATOM   21476 N N   . GLY A-3 1 584 ? 61.097  -113.837 71.067  1.000 83.58306  ? ? ? ? ? ?  574 GLY A-3 N   1 
+ATOM   21477 C CA  . GLY A-3 1 584 ? 60.689  -115.003 70.311  1.000 89.36583  ? ? ? ? ? ?  574 GLY A-3 CA  1 
+ATOM   21478 C C   . GLY A-3 1 584 ? 61.766  -116.040 70.093  1.000 114.49954 ? ? ? ? ? ?  574 GLY A-3 C   1 
+ATOM   21479 O O   . GLY A-3 1 584 ? 61.758  -116.719 69.058  1.000 138.78364 ? ? ? ? ? ?  574 GLY A-3 O   1 
+ATOM   21480 N N   . SER A-3 1 585 ? 62.694  -116.189 71.032  1.000 115.62184 ? ? ? ? ? ?  575 SER A-3 N   1 
+ATOM   21481 C CA  . SER A-3 1 585 ? 63.762  -117.173 70.896  1.000 147.49261 ? ? ? ? ? ?  575 SER A-3 CA  1 
+ATOM   21482 C C   . SER A-3 1 585 ? 63.213  -118.588 71.042  1.000 153.67125 ? ? ? ? ? ?  575 SER A-3 C   1 
+ATOM   21483 O O   . SER A-3 1 585 ? 62.267  -118.819 71.794  1.000 148.19728 ? ? ? ? ? ?  575 SER A-3 O   1 
+ATOM   21484 C CB  . SER A-3 1 585 ? 64.864  -116.925 71.929  1.000 159.64202 ? ? ? ? ? ?  575 SER A-3 CB  1 
+ATOM   21485 O OG  . SER A-3 1 585 ? 64.381  -117.112 73.249  1.000 130.57691 ? ? ? ? ? ?  575 SER A-3 OG  1 
+ATOM   21486 N N   . SER B-3 2 1   ? -5.470  -74.073  44.160  1.000 163.49296 ? ? ? ? ? ?  2   SER B-3 N   1 
+ATOM   21487 C CA  . SER B-3 2 1   ? -5.556  -74.534  42.778  1.000 177.53146 ? ? ? ? ? ?  2   SER B-3 CA  1 
+ATOM   21488 C C   . SER B-3 2 1   ? -4.497  -75.592  42.494  1.000 166.74112 ? ? ? ? ? ?  2   SER B-3 C   1 
+ATOM   21489 O O   . SER B-3 2 1   ? -4.107  -76.340  43.392  1.000 159.11908 ? ? ? ? ? ?  2   SER B-3 O   1 
+ATOM   21490 C CB  . SER B-3 2 1   ? -5.406  -73.359  41.809  1.000 180.00568 ? ? ? ? ? ?  2   SER B-3 CB  1 
+ATOM   21491 O OG  . SER B-3 2 1   ? -5.514  -73.790  40.463  1.000 159.28680 ? ? ? ? ? ?  2   SER B-3 OG  1 
+ATOM   21492 N N   . ARG B-3 2 2   ? -4.030  -75.644  41.242  1.000 168.17057 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-3 N   1 
+ATOM   21493 C CA  . ARG B-3 2 2   ? -3.045  -76.648  40.856  1.000 164.10745 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-3 CA  1 
+ATOM   21494 C C   . ARG B-3 2 2   ? -1.739  -76.488  41.622  1.000 164.67714 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-3 C   1 
+ATOM   21495 O O   . ARG B-3 2 2   ? -1.049  -77.484  41.876  1.000 150.80794 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-3 O   1 
+ATOM   21496 C CB  . ARG B-3 2 2   ? -2.786  -76.585  39.350  1.000 166.23562 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-3 CB  1 
+ATOM   21497 C CG  . ARG B-3 2 2   ? -2.227  -75.251  38.872  1.000 177.16788 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-3 CG  1 
+ATOM   21498 C CD  . ARG B-3 2 2   ? -1.814  -75.323  37.412  1.000 185.16510 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-3 CD  1 
+ATOM   21499 N NE  . ARG B-3 2 2   ? -0.849  -76.389  37.170  1.000 183.83732 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-3 NE  1 
+ATOM   21500 C CZ  . ARG B-3 2 2   ? 0.466   -76.245  37.262  1.000 183.83226 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-3 CZ  1 
+ATOM   21501 N NH1 . ARG B-3 2 2   ? 1.014   -75.086  37.588  1.000 170.82161 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-3 NH1 1 
+ATOM   21502 N NH2 . ARG B-3 2 2   ? 1.252   -77.291  37.021  1.000 182.99545 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-3 NH2 1 
+ATOM   21503 N N   . GLU B-3 2 3   ? -1.371  -75.256  41.980  1.000 169.70014 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-3 N   1 
+ATOM   21504 C CA  . GLU B-3 2 3   ? -0.167  -75.058  42.775  1.000 160.12152 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-3 CA  1 
+ATOM   21505 C C   . GLU B-3 2 3   ? -0.322  -75.673  44.158  1.000 155.93591 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-3 C   1 
+ATOM   21506 O O   . GLU B-3 2 3   ? 0.647   -76.183  44.728  1.000 152.61603 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-3 O   1 
+ATOM   21507 C CB  . GLU B-3 2 3   ? 0.144   -73.564  42.881  1.000 173.95198 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-3 CB  1 
+ATOM   21508 C CG  . GLU B-3 2 3   ? -1.035  -72.706  43.310  1.000 188.51410 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-3 CG  1 
+ATOM   21509 C CD  . GLU B-3 2 3   ? -0.709  -71.226  43.347  1.000 205.88051 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-3 CD  1 
+ATOM   21510 O OE1 . GLU B-3 2 3   ? 0.448   -70.861  43.062  1.000 204.19000 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   21511 O OE2 . GLU B-3 2 3   ? -1.618  -70.428  43.661  1.000 213.59840 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   21512 N N   . GLN B-3 2 4   ? -1.541  -75.651  44.704  1.000 164.28536 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-3 N   1 
+ATOM   21513 C CA  . GLN B-3 2 4   ? -1.817  -76.320  45.966  1.000 159.14448 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-3 CA  1 
+ATOM   21514 C C   . GLN B-3 2 4   ? -1.863  -77.832  45.802  1.000 161.50017 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-3 C   1 
+ATOM   21515 O O   . GLN B-3 2 4   ? -1.631  -78.553  46.776  1.000 146.46560 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-3 O   1 
+ATOM   21516 C CB  . GLN B-3 2 4   ? -3.132  -75.789  46.538  1.000 161.29526 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-3 CB  1 
+ATOM   21517 C CG  . GLN B-3 2 4   ? -3.440  -76.262  47.948  1.000 158.50400 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-3 CG  1 
+ATOM   21518 C CD  . GLN B-3 2 4   ? -4.798  -75.794  48.431  1.000 156.36884 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-3 CD  1 
+ATOM   21519 O OE1 . GLN B-3 2 4   ? -5.616  -75.299  47.651  1.000 159.59294 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   21520 N NE2 . GLN B-3 2 4   ? -5.047  -75.947  49.725  1.000 145.03168 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   21521 N N   . ILE B-3 2 5   ? -2.137  -78.323  44.592  1.000 162.60590 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-3 N   1 
+ATOM   21522 C CA  . ILE B-3 2 5   ? -2.232  -79.762  44.370  1.000 155.55027 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-3 CA  1 
+ATOM   21523 C C   . ILE B-3 2 5   ? -0.850  -80.401  44.397  1.000 148.97851 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-3 C   1 
+ATOM   21524 O O   . ILE B-3 2 5   ? -0.631  -81.419  45.064  1.000 146.55210 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-3 O   1 
+ATOM   21525 C CB  . ILE B-3 2 5   ? -2.956  -80.052  43.043  1.000 152.57637 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-3 CB  1 
+ATOM   21526 C CG1 . ILE B-3 2 5   ? -4.370  -79.468  43.068  1.000 160.34882 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   21527 C CG2 . ILE B-3 2 5   ? -3.004  -81.552  42.778  1.000 125.72175 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   21528 C CD1 . ILE B-3 2 5   ? -5.111  -79.611  41.759  1.000 161.82976 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   21529 N N   . ILE B-3 2 6   ? 0.105   -79.814  43.670  1.000 142.32740 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-3 N   1 
+ATOM   21530 C CA  . ILE B-3 2 6   ? 1.412   -80.446  43.519  1.000 137.35850 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-3 CA  1 
+ATOM   21531 C C   . ILE B-3 2 6   ? 2.229   -80.346  44.801  1.000 144.76695 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-3 C   1 
+ATOM   21532 O O   . ILE B-3 2 6   ? 3.118   -81.173  45.044  1.000 158.26402 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-3 O   1 
+ATOM   21533 C CB  . ILE B-3 2 6   ? 2.160   -79.836  42.319  1.000 131.99799 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-3 CB  1 
+ATOM   21534 C CG1 . ILE B-3 2 6   ? 2.347   -78.328  42.504  1.000 147.74714 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   21535 C CG2 . ILE B-3 2 6   ? 1.411   -80.122  41.026  1.000 133.61162 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   21536 C CD1 . ILE B-3 2 6   ? 3.728   -77.931  42.991  1.000 141.45609 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   21537 N N   . LYS B-3 2 7   ? 1.955   -79.344  45.641  1.000 142.57820 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-3 N   1 
+ATOM   21538 C CA  . LYS B-3 2 7   ? 2.734   -79.179  46.865  1.000 146.50600 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-3 CA  1 
+ATOM   21539 C C   . LYS B-3 2 7   ? 2.481   -80.305  47.859  1.000 143.47135 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-3 C   1 
+ATOM   21540 O O   . LYS B-3 2 7   ? 3.374   -80.650  48.640  1.000 138.59363 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-3 O   1 
+ATOM   21541 C CB  . LYS B-3 2 7   ? 2.428   -77.829  47.513  1.000 151.23000 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-3 CB  1 
+ATOM   21542 C CG  . LYS B-3 2 7   ? 3.219   -76.664  46.940  1.000 146.55025 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-3 CG  1 
+ATOM   21543 C CD  . LYS B-3 2 7   ? 3.012   -75.406  47.769  1.000 148.34963 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-3 CD  1 
+ATOM   21544 C CE  . LYS B-3 2 7   ? 3.934   -74.284  47.320  1.000 151.07769 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-3 CE  1 
+ATOM   21545 N NZ  . LYS B-3 2 7   ? 3.767   -73.064  48.157  1.000 158.24253 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   21546 N N   . ASP B-3 2 8   ? 1.284   -80.885  47.848  1.000 140.28930 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-3 N   1 
+ATOM   21547 C CA  . ASP B-3 2 8   ? 0.963   -81.953  48.784  1.000 141.26554 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-3 CA  1 
+ATOM   21548 C C   . ASP B-3 2 8   ? 1.762   -83.207  48.447  1.000 142.08327 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-3 C   1 
+ATOM   21549 O O   . ASP B-3 2 8   ? 1.804   -83.639  47.291  1.000 142.55109 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-3 O   1 
+ATOM   21550 C CB  . ASP B-3 2 8   ? -0.536  -82.248  48.753  1.000 130.02722 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-3 CB  1 
+ATOM   21551 C CG  . ASP B-3 2 8   ? -0.981  -83.140  49.895  1.000 135.43072 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-3 CG  1 
+ATOM   21552 O OD1 . ASP B-3 2 8   ? -0.141  -83.469  50.759  1.000 156.73925 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   21553 O OD2 . ASP B-3 2 8   ? -2.173  -83.510  49.931  1.000 126.02478 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   21554 N N   . GLY B-3 2 9   ? 2.398   -83.789  49.460  1.000 128.66638 ? ? ? ? ? ?  10  GLY B-3 N   1 
+ATOM   21555 C CA  . GLY B-3 2 9   ? 3.231   -84.959  49.256  1.000 127.12942 ? ? ? ? ? ?  10  GLY B-3 CA  1 
+ATOM   21556 C C   . GLY B-3 2 9   ? 2.614   -86.242  49.772  1.000 140.73085 ? ? ? ? ? ?  10  GLY B-3 C   1 
+ATOM   21557 O O   . GLY B-3 2 9   ? 3.197   -87.321  49.634  1.000 139.45629 ? ? ? ? ? ?  10  GLY B-3 O   1 
+ATOM   21558 N N   . GLY B-3 2 10  ? 1.429   -86.140  50.372  1.000 141.85490 ? ? ? ? ? ?  11  GLY B-3 N   1 
+ATOM   21559 C CA  . GLY B-3 2 10  ? 0.718   -87.288  50.893  1.000 132.61987 ? ? ? ? ? ?  11  GLY B-3 CA  1 
+ATOM   21560 C C   . GLY B-3 2 10  ? -0.213  -87.907  49.877  1.000 139.89051 ? ? ? ? ? ?  11  GLY B-3 C   1 
+ATOM   21561 O O   . GLY B-3 2 10  ? -0.121  -87.655  48.674  1.000 132.33609 ? ? ? ? ? ?  11  GLY B-3 O   1 
+ATOM   21562 N N   . ASN B-3 2 11  ? -1.123  -88.739  50.374  1.000 130.55511 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-3 N   1 
+ATOM   21563 C CA  . ASN B-3 2 11  ? -2.111  -89.372  49.506  1.000 117.29184 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-3 CA  1 
+ATOM   21564 C C   . ASN B-3 2 11  ? -3.050  -88.316  48.936  1.000 119.03442 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-3 C   1 
+ATOM   21565 O O   . ASN B-3 2 11  ? -3.693  -87.577  49.688  1.000 137.07418 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-3 O   1 
+ATOM   21566 C CB  . ASN B-3 2 11  ? -2.902  -90.429  50.271  1.000 119.26833 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-3 CB  1 
+ATOM   21567 C CG  . ASN B-3 2 11  ? -2.023  -91.542  50.799  1.000 118.77278 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-3 CG  1 
+ATOM   21568 O OD1 . ASN B-3 2 11  ? -0.963  -91.833  50.243  1.000 121.93030 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   21569 N ND2 . ASN B-3 2 11  ? -2.462  -92.177  51.878  1.000 129.92612 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   21570 N N   . ILE B-3 2 12  ? -3.131  -88.247  47.610  1.000 114.41375 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-3 N   1 
+ATOM   21571 C CA  . ILE B-3 2 12  ? -3.899  -87.221  46.917  1.000 119.38914 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-3 CA  1 
+ATOM   21572 C C   . ILE B-3 2 12  ? -4.985  -87.897  46.094  1.000 115.71647 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-3 C   1 
+ATOM   21573 O O   . ILE B-3 2 12  ? -4.700  -88.802  45.301  1.000 107.33946 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-3 O   1 
+ATOM   21574 C CB  . ILE B-3 2 12  ? -2.999  -86.347  46.024  1.000 109.38255 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-3 CB  1 
+ATOM   21575 C CG1 . ILE B-3 2 12  ? -1.976  -85.585  46.867  1.000 114.85298 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   21576 C CG2 . ILE B-3 2 12  ? -3.835  -85.368  45.222  1.000 107.32729 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   21577 C CD1 . ILE B-3 2 12  ? -1.093  -84.664  46.049  1.000 125.30674 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   21578 N N   . LEU B-3 2 13  ? -6.226  -87.455  46.285  1.000 132.22593 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-3 N   1 
+ATOM   21579 C CA  . LEU B-3 2 13  ? -7.366  -87.903  45.497  1.000 123.58145 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-3 CA  1 
+ATOM   21580 C C   . LEU B-3 2 13  ? -7.846  -86.731  44.653  1.000 125.36897 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-3 C   1 
+ATOM   21581 O O   . LEU B-3 2 13  ? -8.286  -85.711  45.195  1.000 134.64738 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-3 O   1 
+ATOM   21582 C CB  . LEU B-3 2 13  ? -8.486  -88.426  46.399  1.000 125.88724 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-3 CB  1 
+ATOM   21583 C CG  . LEU B-3 2 13  ? -9.694  -89.113  45.754  1.000 123.99810 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-3 CG  1 
+ATOM   21584 C CD1 . LEU B-3 2 13  ? -10.238 -90.178  46.688  1.000 135.22438 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   21585 C CD2 . LEU B-3 2 13  ? -10.788 -88.112  45.408  1.000 130.32997 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   21586 N N   . VAL B-3 2 14  ? -7.762  -86.877  43.333  1.000 123.91192 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-3 N   1 
+ATOM   21587 C CA  . VAL B-3 2 14  ? -8.058  -85.803  42.392  1.000 126.46884 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-3 CA  1 
+ATOM   21588 C C   . VAL B-3 2 14  ? -9.319  -86.156  41.617  1.000 143.69073 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-3 C   1 
+ATOM   21589 O O   . VAL B-3 2 14  ? -9.455  -87.278  41.115  1.000 146.64148 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-3 O   1 
+ATOM   21590 C CB  . VAL B-3 2 14  ? -6.877  -85.556  41.435  1.000 112.85821 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-3 CB  1 
+ATOM   21591 C CG1 . VAL B-3 2 14  ? -7.316  -84.711  40.251  1.000 116.18455 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   21592 C CG2 . VAL B-3 2 14  ? -5.730  -84.885  42.171  1.000 114.40610 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   21593 N N   . THR B-3 2 15  ? -10.239 -85.197  41.521  1.000 152.40681 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-3 N   1 
+ATOM   21594 C CA  . THR B-3 2 15  ? -11.428 -85.322  40.686  1.000 154.89625 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-3 CA  1 
+ATOM   21595 C C   . THR B-3 2 15  ? -11.177 -84.549  39.395  1.000 145.07697 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-3 C   1 
+ATOM   21596 O O   . THR B-3 2 15  ? -11.110 -83.315  39.405  1.000 135.01724 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-3 O   1 
+ATOM   21597 C CB  . THR B-3 2 15  ? -12.667 -84.795  41.406  1.000 151.38682 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-3 CB  1 
+ATOM   21598 O OG1 . THR B-3 2 15  ? -12.577 -83.371  41.537  1.000 161.40747 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-3 OG1 1 
+ATOM   21599 C CG2 . THR B-3 2 15  ? -12.785 -85.416  42.789  1.000 125.19950 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-3 CG2 1 
+ATOM   21600 N N   . ALA B-3 2 16  ? -11.038 -85.273  38.289  1.000 149.07067 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B-3 N   1 
+ATOM   21601 C CA  . ALA B-3 2 16  ? -10.723 -84.683  36.997  1.000 139.70314 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B-3 CA  1 
+ATOM   21602 C C   . ALA B-3 2 16  ? -11.914 -84.804  36.057  1.000 144.50830 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B-3 C   1 
+ATOM   21603 O O   . ALA B-3 2 16  ? -12.627 -85.812  36.066  1.000 145.85000 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B-3 O   1 
+ATOM   21604 C CB  . ALA B-3 2 16  ? -9.496  -85.352  36.374  1.000 149.00577 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B-3 CB  1 
+ATOM   21605 N N   . GLY B-3 2 17  ? -12.122 -83.768  35.244  1.000 157.31348 ? ? ? ? ? ?  18  GLY B-3 N   1 
+ATOM   21606 C CA  . GLY B-3 2 17  ? -13.208 -83.760  34.285  1.000 146.29863 ? ? ? ? ? ?  18  GLY B-3 CA  1 
+ATOM   21607 C C   . GLY B-3 2 17  ? -12.854 -82.920  33.078  1.000 155.81819 ? ? ? ? ? ?  18  GLY B-3 C   1 
+ATOM   21608 O O   . GLY B-3 2 17  ? -11.805 -82.273  33.026  1.000 161.65333 ? ? ? ? ? ?  18  GLY B-3 O   1 
+ATOM   21609 N N   . ALA B-3 2 18  ? -13.754 -82.948  32.093  1.000 162.38820 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B-3 N   1 
+ATOM   21610 C CA  . ALA B-3 2 18  ? -13.677 -82.217  30.830  1.000 159.25349 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B-3 CA  1 
+ATOM   21611 C C   . ALA B-3 2 18  ? -12.514 -82.655  29.947  1.000 142.22888 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B-3 C   1 
+ATOM   21612 O O   . ALA B-3 2 18  ? -12.345 -82.098  28.856  1.000 150.58291 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B-3 O   1 
+ATOM   21613 C CB  . ALA B-3 2 18  ? -13.595 -80.697  31.036  1.000 169.31048 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B-3 CB  1 
+ATOM   21614 N N   . GLY B-3 2 19  ? -11.708 -83.624  30.373  1.000 147.79694 ? ? ? ? ? ?  20  GLY B-3 N   1 
+ATOM   21615 C CA  . GLY B-3 2 19  ? -10.649 -84.153  29.536  1.000 149.20968 ? ? ? ? ? ?  20  GLY B-3 CA  1 
+ATOM   21616 C C   . GLY B-3 2 19  ? -9.371  -83.340  29.529  1.000 148.40077 ? ? ? ? ? ?  20  GLY B-3 C   1 
+ATOM   21617 O O   . GLY B-3 2 19  ? -9.403  -82.114  29.677  1.000 144.91488 ? ? ? ? ? ?  20  GLY B-3 O   1 
+ATOM   21618 N N   . SER B-3 2 20  ? -8.237  -84.032  29.382  1.000 140.74529 ? ? ? ? ? ?  21  SER B-3 N   1 
+ATOM   21619 C CA  . SER B-3 2 20  ? -6.913  -83.434  29.216  1.000 143.80876 ? ? ? ? ? ?  21  SER B-3 CA  1 
+ATOM   21620 C C   . SER B-3 2 20  ? -6.420  -82.715  30.469  1.000 151.96319 ? ? ? ? ? ?  21  SER B-3 C   1 
+ATOM   21621 O O   . SER B-3 2 20  ? -5.209  -82.545  30.648  1.000 152.56488 ? ? ? ? ? ?  21  SER B-3 O   1 
+ATOM   21622 C CB  . SER B-3 2 20  ? -6.900  -82.480  28.018  1.000 152.22008 ? ? ? ? ? ?  21  SER B-3 CB  1 
+ATOM   21623 O OG  . SER B-3 2 20  ? -7.054  -83.194  26.803  1.000 153.89210 ? ? ? ? ? ?  21  SER B-3 OG  1 
+ATOM   21624 N N   . GLY B-3 2 21  ? -7.336  -82.286  31.339  1.000 154.01600 ? ? ? ? ? ?  22  GLY B-3 N   1 
+ATOM   21625 C CA  . GLY B-3 2 21  ? -6.920  -81.726  32.612  1.000 145.99837 ? ? ? ? ? ?  22  GLY B-3 CA  1 
+ATOM   21626 C C   . GLY B-3 2 21  ? -6.239  -82.745  33.501  1.000 148.44027 ? ? ? ? ? ?  22  GLY B-3 C   1 
+ATOM   21627 O O   . GLY B-3 2 21  ? -5.431  -82.384  34.360  1.000 135.01578 ? ? ? ? ? ?  22  GLY B-3 O   1 
+ATOM   21628 N N   . LYS B-3 2 22  ? -6.543  -84.028  33.298  1.000 153.80553 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-3 N   1 
+ATOM   21629 C CA  . LYS B-3 2 22  ? -5.935  -85.094  34.085  1.000 140.00419 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-3 CA  1 
+ATOM   21630 C C   . LYS B-3 2 22  ? -4.525  -85.419  33.608  1.000 140.32916 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-3 C   1 
+ATOM   21631 O O   . LYS B-3 2 22  ? -3.633  -85.663  34.425  1.000 136.34925 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-3 O   1 
+ATOM   21632 C CB  . LYS B-3 2 22  ? -6.814  -86.343  34.022  1.000 122.85813 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-3 CB  1 
+ATOM   21633 C CG  . LYS B-3 2 22  ? -7.213  -86.736  32.606  1.000 140.96073 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-3 CG  1 
+ATOM   21634 C CD  . LYS B-3 2 22  ? -8.060  -87.994  32.579  1.000 144.87726 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-3 CD  1 
+ATOM   21635 C CE  . LYS B-3 2 22  ? -8.427  -88.365  31.151  1.000 165.09477 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-3 CE  1 
+ATOM   21636 N NZ  . LYS B-3 2 22  ? -9.160  -87.267  30.463  1.000 133.26761 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   21637 N N   . THR B-3 2 23  ? -4.307  -85.421  32.292  1.000 135.77863 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-3 N   1 
+ATOM   21638 C CA  . THR B-3 2 23  ? -3.039  -85.899  31.749  1.000 125.88633 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-3 CA  1 
+ATOM   21639 C C   . THR B-3 2 23  ? -1.921  -84.886  31.963  1.000 128.02866 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-3 C   1 
+ATOM   21640 O O   . THR B-3 2 23  ? -0.807  -85.252  32.356  1.000 133.49168 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-3 O   1 
+ATOM   21641 C CB  . THR B-3 2 23  ? -3.195  -86.222  30.263  1.000 143.71179 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-3 CB  1 
+ATOM   21642 O OG1 . THR B-3 2 23  ? -3.837  -85.125  29.600  1.000 157.69448 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-3 OG1 1 
+ATOM   21643 C CG2 . THR B-3 2 23  ? -4.027  -87.480  30.077  1.000 140.63637 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-3 CG2 1 
+ATOM   21644 N N   . THR B-3 2 24  ? -2.196  -83.605  31.706  1.000 129.98091 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-3 N   1 
+ATOM   21645 C CA  . THR B-3 2 24  ? -1.154  -82.592  31.843  1.000 137.54722 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-3 CA  1 
+ATOM   21646 C C   . THR B-3 2 24  ? -0.728  -82.423  33.297  1.000 144.95620 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-3 C   1 
+ATOM   21647 O O   . THR B-3 2 24  ? 0.468   -82.307  33.589  1.000 137.07494 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-3 O   1 
+ATOM   21648 C CB  . THR B-3 2 24  ? -1.636  -81.261  31.263  1.000 135.98267 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-3 CB  1 
+ATOM   21649 O OG1 . THR B-3 2 24  ? -1.961  -81.434  29.878  1.000 156.90880 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-3 OG1 1 
+ATOM   21650 C CG2 . THR B-3 2 24  ? -0.552  -80.200  31.388  1.000 112.07613 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-3 CG2 1 
+ATOM   21651 N N   . ILE B-3 2 25  ? -1.690  -82.415  34.222  1.000 143.25775 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-3 N   1 
+ATOM   21652 C CA  . ILE B-3 2 25  ? -1.352  -82.293  35.636  1.000 136.76162 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-3 CA  1 
+ATOM   21653 C C   . ILE B-3 2 25  ? -0.639  -83.546  36.131  1.000 134.49704 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-3 C   1 
+ATOM   21654 O O   . ILE B-3 2 25  ? 0.250   -83.465  36.988  1.000 135.31103 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-3 O   1 
+ATOM   21655 C CB  . ILE B-3 2 25  ? -2.622  -81.995  36.458  1.000 147.94976 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-3 CB  1 
+ATOM   21656 C CG1 . ILE B-3 2 25  ? -3.248  -80.676  36.000  1.000 167.29636 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   21657 C CG2 . ILE B-3 2 25  ? -2.307  -81.945  37.946  1.000 118.23748 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   21658 C CD1 . ILE B-3 2 25  ? -2.331  -79.480  36.146  1.000 141.99931 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   21659 N N   . LEU B-3 2 26  ? -0.992  -84.714  35.591  1.000 135.01484 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-3 N   1 
+ATOM   21660 C CA  . LEU B-3 2 26  ? -0.349  -85.953  36.018  1.000 127.92247 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-3 CA  1 
+ATOM   21661 C C   . LEU B-3 2 26  ? 1.128   -85.963  35.643  1.000 130.50385 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-3 C   1 
+ATOM   21662 O O   . LEU B-3 2 26  ? 1.985   -86.309  36.464  1.000 118.57241 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-3 O   1 
+ATOM   21663 C CB  . LEU B-3 2 26  ? -1.068  -87.154  35.405  1.000 115.15653 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-3 CB  1 
+ATOM   21664 C CG  . LEU B-3 2 26  ? -0.905  -88.496  36.119  1.000 98.20637  ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-3 CG  1 
+ATOM   21665 C CD1 . LEU B-3 2 26  ? -1.478  -88.418  37.523  1.000 99.19743  ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   21666 C CD2 . LEU B-3 2 26  ? -1.577  -89.602  35.325  1.000 100.56506 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   21667 N N   . VAL B-3 2 27  ? 1.446   -85.582  34.403  1.000 126.38790 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-3 N   1 
+ATOM   21668 C CA  . VAL B-3 2 27  ? 2.839   -85.558  33.964  1.000 118.79902 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-3 CA  1 
+ATOM   21669 C C   . VAL B-3 2 27  ? 3.625   -84.508  34.737  1.000 123.85766 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-3 C   1 
+ATOM   21670 O O   . VAL B-3 2 27  ? 4.773   -84.738  35.136  1.000 125.90521 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-3 O   1 
+ATOM   21671 C CB  . VAL B-3 2 27  ? 2.917   -85.320  32.445  1.000 117.27477 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-3 CB  1 
+ATOM   21672 C CG1 . VAL B-3 2 27  ? 4.364   -85.158  32.004  1.000 124.51980 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   21673 C CG2 . VAL B-3 2 27  ? 2.254   -86.465  31.696  1.000 118.98413 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   21674 N N   . SER B-3 2 28  ? 3.021   -83.340  34.964  1.000 130.61446 ? ? ? ? ? ?  29  SER B-3 N   1 
+ATOM   21675 C CA  . SER B-3 2 28  ? 3.713   -82.282  35.694  1.000 140.36296 ? ? ? ? ? ?  29  SER B-3 CA  1 
+ATOM   21676 C C   . SER B-3 2 28  ? 3.927   -82.665  37.154  1.000 131.32221 ? ? ? ? ? ?  29  SER B-3 C   1 
+ATOM   21677 O O   . SER B-3 2 28  ? 4.976   -82.362  37.733  1.000 131.21427 ? ? ? ? ? ?  29  SER B-3 O   1 
+ATOM   21678 C CB  . SER B-3 2 28  ? 2.931   -80.973  35.591  1.000 135.80563 ? ? ? ? ? ?  29  SER B-3 CB  1 
+ATOM   21679 O OG  . SER B-3 2 28  ? 1.645   -81.102  36.171  1.000 143.29617 ? ? ? ? ? ?  29  SER B-3 OG  1 
+ATOM   21680 N N   . LYS B-3 2 29  ? 2.945   -83.332  37.765  1.000 121.82133 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-3 N   1 
+ATOM   21681 C CA  . LYS B-3 2 29  ? 3.097   -83.763  39.152  1.000 114.69382 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-3 CA  1 
+ATOM   21682 C C   . LYS B-3 2 29  ? 4.165   -84.842  39.281  1.000 112.63212 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-3 C   1 
+ATOM   21683 O O   . LYS B-3 2 29  ? 4.905   -84.876  40.272  1.000 108.00471 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-3 O   1 
+ATOM   21684 C CB  . LYS B-3 2 29  ? 1.758   -84.265  39.693  1.000 125.38358 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-3 CB  1 
+ATOM   21685 C CG  . LYS B-3 2 29  ? 1.836   -84.911  41.066  1.000 111.09152 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-3 CG  1 
+ATOM   21686 C CD  . LYS B-3 2 29  ? 2.223   -83.907  42.138  1.000 109.37817 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-3 CD  1 
+ATOM   21687 C CE  . LYS B-3 2 29  ? 2.227   -84.557  43.513  1.000 113.87267 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-3 CE  1 
+ATOM   21688 N NZ  . LYS B-3 2 29  ? 2.561   -83.589  44.593  1.000 122.59560 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   21689 N N   . ILE B-3 2 30  ? 4.264   -85.728  38.290  1.000 126.97167 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-3 N   1 
+ATOM   21690 C CA  . ILE B-3 2 30  ? 5.259   -86.795  38.339  1.000 117.24060 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-3 CA  1 
+ATOM   21691 C C   . ILE B-3 2 30  ? 6.665   -86.220  38.214  1.000 115.89708 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-3 C   1 
+ATOM   21692 O O   . ILE B-3 2 30  ? 7.537   -86.486  39.050  1.000 113.32231 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-3 O   1 
+ATOM   21693 C CB  . ILE B-3 2 30  ? 4.981   -87.842  37.245  1.000 115.88521 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-3 CB  1 
+ATOM   21694 C CG1 . ILE B-3 2 30  ? 3.751   -88.677  37.601  1.000 113.60196 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   21695 C CG2 . ILE B-3 2 30  ? 6.195   -88.733  37.043  1.000 97.42016  ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   21696 C CD1 . ILE B-3 2 30  ? 3.407   -89.731  36.571  1.000 106.82918 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   21697 N N   . GLU B-3 2 31  ? 6.907   -85.420  37.171  1.000 122.52632 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-3 N   1 
+ATOM   21698 C CA  . GLU B-3 2 31  ? 8.250   -84.900  36.938  1.000 126.04694 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-3 CA  1 
+ATOM   21699 C C   . GLU B-3 2 31  ? 8.677   -83.923  38.027  1.000 131.45630 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-3 C   1 
+ATOM   21700 O O   . GLU B-3 2 31  ? 9.878   -83.746  38.260  1.000 137.30881 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-3 O   1 
+ATOM   21701 C CB  . GLU B-3 2 31  ? 8.331   -84.236  35.563  1.000 112.69659 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-3 CB  1 
+ATOM   21702 C CG  . GLU B-3 2 31  ? 7.494   -82.975  35.418  1.000 127.75386 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-3 CG  1 
+ATOM   21703 C CD  . GLU B-3 2 31  ? 7.582   -82.376  34.027  1.000 159.22851 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-3 CD  1 
+ATOM   21704 O OE1 . GLU B-3 2 31  ? 8.111   -83.052  33.118  1.000 157.62819 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   21705 O OE2 . GLU B-3 2 31  ? 7.125   -81.228  33.841  1.000 167.90426 ? ? ? ? ? -1 32  GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   21706 N N   . ALA B-3 2 32  ? 7.719   -83.285  38.703  1.000 124.19723 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B-3 N   1 
+ATOM   21707 C CA  . ALA B-3 2 32  ? 8.072   -82.388  39.799  1.000 131.18515 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B-3 CA  1 
+ATOM   21708 C C   . ALA B-3 2 32  ? 8.503   -83.171  41.033  1.000 133.47299 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B-3 C   1 
+ATOM   21709 O O   . ALA B-3 2 32  ? 9.441   -82.770  41.732  1.000 134.10476 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B-3 O   1 
+ATOM   21710 C CB  . ALA B-3 2 32  ? 6.898   -81.466  40.127  1.000 131.14338 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B-3 CB  1 
+ATOM   21711 N N   . ASP B-3 2 33  ? 7.831   -84.290  41.318  1.000 132.00103 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B-3 N   1 
+ATOM   21712 C CA  . ASP B-3 2 33  ? 8.226   -85.117  42.453  1.000 125.26547 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B-3 CA  1 
+ATOM   21713 C C   . ASP B-3 2 33  ? 9.556   -85.817  42.206  1.000 120.02377 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B-3 C   1 
+ATOM   21714 O O   . ASP B-3 2 33  ? 10.305  -86.073  43.156  1.000 128.63008 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B-3 O   1 
+ATOM   21715 C CB  . ASP B-3 2 33  ? 7.137   -86.142  42.770  1.000 107.94745 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B-3 CB  1 
+ATOM   21716 C CG  . ASP B-3 2 33  ? 6.112   -85.617  43.756  1.000 126.10576 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B-3 CG  1 
+ATOM   21717 O OD1 . ASP B-3 2 33  ? 6.194   -84.426  44.123  1.000 140.28650 ? ? ? ? ? -1 34  ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   21718 O OD2 . ASP B-3 2 33  ? 5.231   -86.398  44.172  1.000 121.70585 ? ? ? ? ? -1 34  ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   21719 N N   . LEU B-3 2 34  ? 9.864   -86.141  40.947  1.000 107.80317 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-3 N   1 
+ATOM   21720 C CA  . LEU B-3 2 34  ? 11.163  -86.728  40.638  1.000 115.37549 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-3 CA  1 
+ATOM   21721 C C   . LEU B-3 2 34  ? 12.288  -85.736  40.898  1.000 133.45455 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-3 C   1 
+ATOM   21722 O O   . LEU B-3 2 34  ? 13.387  -86.126  41.311  1.000 134.93323 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-3 O   1 
+ATOM   21723 C CB  . LEU B-3 2 34  ? 11.194  -87.204  39.186  1.000 105.59858 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-3 CB  1 
+ATOM   21724 C CG  . LEU B-3 2 34  ? 10.188  -88.286  38.796  1.000 101.93584 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-3 CG  1 
+ATOM   21725 C CD1 . LEU B-3 2 34  ? 10.265  -88.575  37.305  1.000 104.26893 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   21726 C CD2 . LEU B-3 2 34  ? 10.418  -89.552  39.606  1.000 89.91122  ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   21727 N N   . LYS B-3 2 35  ? 12.031  -84.447  40.665  1.000 134.48861 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-3 N   1 
+ATOM   21728 C CA  . LYS B-3 2 35  ? 13.045  -83.431  40.918  1.000 138.51650 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-3 CA  1 
+ATOM   21729 C C   . LYS B-3 2 35  ? 13.231  -83.182  42.409  1.000 131.69425 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-3 C   1 
+ATOM   21730 O O   . LYS B-3 2 35  ? 14.350  -82.904  42.854  1.000 142.00364 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-3 O   1 
+ATOM   21731 C CB  . LYS B-3 2 35  ? 12.673  -82.132  40.201  1.000 140.75365 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-3 CB  1 
+ATOM   21732 C CG  . LYS B-3 2 35  ? 13.705  -81.022  40.331  1.000 146.97225 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-3 CG  1 
+ATOM   21733 C CD  . LYS B-3 2 35  ? 13.256  -79.770  39.596  1.000 131.79092 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-3 CD  1 
+ATOM   21734 C CE  . LYS B-3 2 35  ? 14.268  -78.647  39.744  1.000 144.77451 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-3 CE  1 
+ATOM   21735 N NZ  . LYS B-3 2 35  ? 13.828  -77.410  39.043  1.000 149.73313 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   21736 N N   . GLU B-3 2 36  ? 12.156  -83.284  43.196  1.000 135.64668 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-3 N   1 
+ATOM   21737 C CA  . GLU B-3 2 36  ? 12.273  -83.050  44.632  1.000 134.58939 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-3 CA  1 
+ATOM   21738 C C   . GLU B-3 2 36  ? 12.997  -84.199  45.325  1.000 132.77656 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-3 C   1 
+ATOM   21739 O O   . GLU B-3 2 36  ? 13.817  -83.971  46.222  1.000 144.65493 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-3 O   1 
+ATOM   21740 C CB  . GLU B-3 2 36  ? 10.891  -82.848  45.255  1.000 145.83951 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-3 CB  1 
+ATOM   21741 C CG  . GLU B-3 2 36  ? 10.209  -81.544  44.872  1.000 165.45590 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-3 CG  1 
+ATOM   21742 C CD  . GLU B-3 2 36  ? 9.038   -81.214  45.782  1.000 180.81124 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-3 CD  1 
+ATOM   21743 O OE1 . GLU B-3 2 36  ? 8.981   -81.765  46.902  1.000 178.19515 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   21744 O OE2 . GLU B-3 2 36  ? 8.177   -80.404  45.378  1.000 178.54985 ? ? ? ? ? -1 37  GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   21745 N N   . ASN B-3 2 37  ? 12.706  -85.437  44.936  1.000 137.07508 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-3 N   1 
+ATOM   21746 C CA  . ASN B-3 2 37  ? 13.250  -86.604  45.619  1.000 149.05173 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-3 CA  1 
+ATOM   21747 C C   . ASN B-3 2 37  ? 14.544  -87.030  44.934  1.000 143.23439 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-3 C   1 
+ATOM   21748 O O   . ASN B-3 2 37  ? 14.573  -87.241  43.714  1.000 140.89565 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-3 O   1 
+ATOM   21749 C CB  . ASN B-3 2 37  ? 12.233  -87.742  45.619  1.000 139.77066 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-3 CB  1 
+ATOM   21750 C CG  . ASN B-3 2 37  ? 12.574  -88.836  46.617  1.000 146.37997 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-3 CG  1 
+ATOM   21751 O OD1 . ASN B-3 2 37  ? 13.739  -89.117  46.873  1.000 159.59701 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   21752 N ND2 . ASN B-3 2 37  ? 11.545  -89.461  47.188  1.000 125.36816 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   21753 N N   . LYS B-3 2 38  ? 15.620  -87.129  45.716  1.000 143.05930 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-3 N   1 
+ATOM   21754 C CA  . LYS B-3 2 38  ? 16.914  -87.570  45.210  1.000 151.02541 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-3 CA  1 
+ATOM   21755 C C   . LYS B-3 2 38  ? 17.234  -89.014  45.571  1.000 152.02185 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-3 C   1 
+ATOM   21756 O O   . LYS B-3 2 38  ? 18.225  -89.557  45.068  1.000 151.18378 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-3 O   1 
+ATOM   21757 C CB  . LYS B-3 2 38  ? 18.033  -86.662  45.742  1.000 164.10295 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-3 CB  1 
+ATOM   21758 C CG  . LYS B-3 2 38  ? 17.805  -85.173  45.534  1.000 158.86361 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-3 CG  1 
+ATOM   21759 C CD  . LYS B-3 2 38  ? 17.958  -84.774  44.077  1.000 140.89644 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-3 CD  1 
+ATOM   21760 C CE  . LYS B-3 2 38  ? 17.850  -83.267  43.908  1.000 144.02467 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-3 CE  1 
+ATOM   21761 N NZ  . LYS B-3 2 38  ? 18.073  -82.850  42.497  1.000 155.98484 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   21762 N N   . THR B-3 2 39  ? 16.423  -89.644  46.420  1.000 143.23499 ? ? ? ? ? ?  40  THR B-3 N   1 
+ATOM   21763 C CA  . THR B-3 2 39  ? 16.711  -90.985  46.902  1.000 122.47286 ? ? ? ? ? ?  40  THR B-3 CA  1 
+ATOM   21764 C C   . THR B-3 2 39  ? 16.454  -92.017  45.805  1.000 117.24031 ? ? ? ? ? ?  40  THR B-3 C   1 
+ATOM   21765 O O   . THR B-3 2 39  ? 16.053  -91.696  44.683  1.000 124.91220 ? ? ? ? ? ?  40  THR B-3 O   1 
+ATOM   21766 C CB  . THR B-3 2 39  ? 15.874  -91.299  48.139  1.000 107.89237 ? ? ? ? ? ?  40  THR B-3 CB  1 
+ATOM   21767 O OG1 . THR B-3 2 39  ? 14.481  -91.220  47.808  1.000 98.11508  ? ? ? ? ? ?  40  THR B-3 OG1 1 
+ATOM   21768 C CG2 . THR B-3 2 39  ? 16.184  -90.316  49.256  1.000 131.53661 ? ? ? ? ? ?  40  THR B-3 CG2 1 
+ATOM   21769 N N   . HIS B-3 2 40  ? 16.683  -93.284  46.148  1.000 111.96074 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-3 N   1 
+ATOM   21770 C CA  . HIS B-3 2 40  ? 16.628  -94.351  45.158  1.000 97.22605  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-3 CA  1 
+ATOM   21771 C C   . HIS B-3 2 40  ? 15.206  -94.747  44.788  1.000 104.13578 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-3 C   1 
+ATOM   21772 O O   . HIS B-3 2 40  ? 15.016  -95.446  43.786  1.000 106.26803 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-3 O   1 
+ATOM   21773 C CB  . HIS B-3 2 40  ? 17.370  -95.583  45.673  1.000 94.43730  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-3 CB  1 
+ATOM   21774 C CG  . HIS B-3 2 40  ? 16.548  -96.441  46.583  1.000 97.61562  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-3 CG  1 
+ATOM   21775 N ND1 . HIS B-3 2 40  ? 16.328  -96.125  47.906  1.000 106.33266 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-3 ND1 1 
+ATOM   21776 C CD2 . HIS B-3 2 40  ? 15.883  -97.598  46.356  1.000 89.90030  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-3 CD2 1 
+ATOM   21777 C CE1 . HIS B-3 2 40  ? 15.567  -97.053  48.457  1.000 100.28909 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-3 CE1 1 
+ATOM   21778 N NE2 . HIS B-3 2 40  ? 15.283  -97.959  47.538  1.000 97.66735  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-3 NE2 1 
+ATOM   21779 N N   . TYR B-3 2 41  ? 14.214  -94.328  45.570  1.000 95.54092  ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-3 N   1 
+ATOM   21780 C CA  . TYR B-3 2 41  ? 12.840  -94.729  45.306  1.000 104.07168 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-3 CA  1 
+ATOM   21781 C C   . TYR B-3 2 41  ? 12.365  -94.181  43.965  1.000 90.90761  ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-3 C   1 
+ATOM   21782 O O   . TYR B-3 2 41  ? 12.763  -93.096  43.533  1.000 108.41832 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-3 O   1 
+ATOM   21783 C CB  . TYR B-3 2 41  ? 11.918  -94.244  46.423  1.000 110.80835 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-3 CB  1 
+ATOM   21784 C CG  . TYR B-3 2 41  ? 12.160  -94.886  47.768  1.000 104.32909 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-3 CG  1 
+ATOM   21785 C CD1 . TYR B-3 2 41  ? 11.850  -96.221  47.988  1.000 100.05797 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   21786 C CD2 . TYR B-3 2 41  ? 12.676  -94.149  48.825  1.000 112.95600 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   21787 C CE1 . TYR B-3 2 41  ? 12.062  -96.809  49.220  1.000 103.88668 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   21788 C CE2 . TYR B-3 2 41  ? 12.889  -94.726  50.059  1.000 114.33129 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   21789 C CZ  . TYR B-3 2 41  ? 12.581  -96.056  50.251  1.000 106.69338 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   21790 O OH  . TYR B-3 2 41  ? 12.794  -96.632  51.481  1.000 119.98046 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-3 OH  1 
+ATOM   21791 N N   . SER B-3 2 42  ? 11.504  -94.949  43.307  1.000 92.72226  ? ? ? ? ? ?  43  SER B-3 N   1 
+ATOM   21792 C CA  . SER B-3 2 42  ? 10.966  -94.601  42.001  1.000 104.08733 ? ? ? ? ? ?  43  SER B-3 CA  1 
+ATOM   21793 C C   . SER B-3 2 42  ? 9.455   -94.428  42.095  1.000 96.62616  ? ? ? ? ? ?  43  SER B-3 C   1 
+ATOM   21794 O O   . SER B-3 2 42  ? 8.835   -94.705  43.125  1.000 98.75137  ? ? ? ? ? ?  43  SER B-3 O   1 
+ATOM   21795 C CB  . SER B-3 2 42  ? 11.315  -95.673  40.961  1.000 89.96016  ? ? ? ? ? ?  43  SER B-3 CB  1 
+ATOM   21796 O OG  . SER B-3 2 42  ? 12.712  -95.910  40.925  1.000 106.76261 ? ? ? ? ? ?  43  SER B-3 OG  1 
+ATOM   21797 N N   . ILE B-3 2 43  ? 8.865   -93.961  41.000  1.000 91.62767  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-3 N   1 
+ATOM   21798 C CA  . ILE B-3 2 43  ? 7.421   -93.813  40.900  1.000 91.20662  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-3 CA  1 
+ATOM   21799 C C   . ILE B-3 2 43  ? 6.891   -94.867  39.939  1.000 96.37794  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-3 C   1 
+ATOM   21800 O O   . ILE B-3 2 43  ? 7.635   -95.478  39.166  1.000 104.25657 ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-3 O   1 
+ATOM   21801 C CB  . ILE B-3 2 43  ? 7.002   -92.398  40.448  1.000 88.88223  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-3 CB  1 
+ATOM   21802 C CG1 . ILE B-3 2 43  ? 7.497   -92.109  39.028  1.000 98.77632  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   21803 C CG2 . ILE B-3 2 43  ? 7.518   -91.353  41.419  1.000 75.33959  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   21804 C CD1 . ILE B-3 2 43  ? 6.425   -92.230  37.958  1.000 81.82992  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   21805 N N   . ALA B-3 2 44  ? 5.577   -95.072  39.990  1.000 93.88715  ? ? ? ? ? ?  45  ALA B-3 N   1 
+ATOM   21806 C CA  . ALA B-3 2 44  ? 4.901   -96.020  39.113  1.000 88.25777  ? ? ? ? ? ?  45  ALA B-3 CA  1 
+ATOM   21807 C C   . ALA B-3 2 44  ? 3.562   -95.431  38.701  1.000 94.91676  ? ? ? ? ? ?  45  ALA B-3 C   1 
+ATOM   21808 O O   . ALA B-3 2 44  ? 2.699   -95.194  39.552  1.000 104.68913 ? ? ? ? ? ?  45  ALA B-3 O   1 
+ATOM   21809 C CB  . ALA B-3 2 44  ? 4.708   -97.375  39.801  1.000 96.68795  ? ? ? ? ? ?  45  ALA B-3 CB  1 
+ATOM   21810 N N   . ALA B-3 2 45  ? 3.395   -95.190  37.405  1.000 95.24941  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B-3 N   1 
+ATOM   21811 C CA  . ALA B-3 2 45  ? 2.145   -94.697  36.845  1.000 94.96598  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B-3 CA  1 
+ATOM   21812 C C   . ALA B-3 2 45  ? 1.486   -95.813  36.047  1.000 97.35080  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B-3 C   1 
+ATOM   21813 O O   . ALA B-3 2 45  ? 2.144   -96.473  35.236  1.000 103.26761 ? ? ? ? ? ?  46  ALA B-3 O   1 
+ATOM   21814 C CB  . ALA B-3 2 45  ? 2.381   -93.473  35.959  1.000 79.80555  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B-3 CB  1 
+ATOM   21815 N N   . VAL B-3 2 46  ? 0.193   -96.023  36.282  1.000 88.68227  ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-3 N   1 
+ATOM   21816 C CA  . VAL B-3 2 46  ? -0.563  -97.092  35.641  1.000 99.34901  ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-3 CA  1 
+ATOM   21817 C C   . VAL B-3 2 46  ? -1.749  -96.481  34.905  1.000 110.64920 ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-3 C   1 
+ATOM   21818 O O   . VAL B-3 2 46  ? -2.485  -95.663  35.470  1.000 117.16196 ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-3 O   1 
+ATOM   21819 C CB  . VAL B-3 2 46  ? -1.026  -98.150  36.661  1.000 93.28374  ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-3 CB  1 
+ATOM   21820 C CG1 . VAL B-3 2 46  ? 0.151   -99.005  37.105  1.000 91.49222  ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   21821 C CG2 . VAL B-3 2 46  ? -1.683  -97.490  37.863  1.000 104.67985 ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   21822 N N   . THR B-3 2 47  ? -1.920  -96.867  33.643  1.000 104.31960 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-3 N   1 
+ATOM   21823 C CA  . THR B-3 2 47  ? -3.044  -96.433  32.828  1.000 106.07053 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-3 CA  1 
+ATOM   21824 C C   . THR B-3 2 47  ? -3.739  -97.655  32.244  1.000 108.58516 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-3 C   1 
+ATOM   21825 O O   . THR B-3 2 47  ? -3.108  -98.686  31.996  1.000 104.48684 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-3 O   1 
+ATOM   21826 C CB  . THR B-3 2 47  ? -2.604  -95.501  31.688  1.000 118.40389 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-3 CB  1 
+ATOM   21827 O OG1 . THR B-3 2 47  ? -1.797  -96.231  30.757  1.000 122.26413 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-3 OG1 1 
+ATOM   21828 C CG2 . THR B-3 2 47  ? -1.806  -94.324  32.232  1.000 116.96671 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-3 CG2 1 
+ATOM   21829 N N   . PHE B-3 2 48  ? -5.050  -97.531  32.027  1.000 111.47925 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-3 N   1 
+ATOM   21830 C CA  . PHE B-3 2 48  ? -5.821  -98.662  31.520  1.000 105.13605 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-3 CA  1 
+ATOM   21831 C C   . PHE B-3 2 48  ? -5.408  -99.018  30.097  1.000 99.08041  ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-3 C   1 
+ATOM   21832 O O   . PHE B-3 2 48  ? -5.183  -100.192 29.781  1.000 94.66830  ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-3 O   1 
+ATOM   21833 C CB  . PHE B-3 2 48  ? -7.317  -98.351  31.588  1.000 96.50117  ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-3 CB  1 
+ATOM   21834 C CG  . PHE B-3 2 48  ? -7.938  -98.664  32.918  1.000 113.39895 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-3 CG  1 
+ATOM   21835 C CD1 . PHE B-3 2 48  ? -8.457  -99.923  33.174  1.000 122.96784 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   21836 C CD2 . PHE B-3 2 48  ? -8.001  -97.704  33.913  1.000 119.79939 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   21837 C CE1 . PHE B-3 2 48  ? -9.029  -100.218 34.400  1.000 132.85485 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   21838 C CE2 . PHE B-3 2 48  ? -8.571  -97.995  35.140  1.000 128.70196 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   21839 C CZ  . PHE B-3 2 48  ? -9.086  -99.252  35.383  1.000 133.47655 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   21840 N N   . THR B-3 2 49  ? -5.302  -98.019  29.228  1.000 109.26495 ? ? ? ? ? ?  50  THR B-3 N   1 
+ATOM   21841 C CA  . THR B-3 2 49  ? -4.925  -98.232  27.840  1.000 114.61511 ? ? ? ? ? ?  50  THR B-3 CA  1 
+ATOM   21842 C C   . THR B-3 2 49  ? -3.428  -98.017  27.655  1.000 109.62333 ? ? ? ? ? ?  50  THR B-3 C   1 
+ATOM   21843 O O   . THR B-3 2 49  ? -2.788  -97.280  28.410  1.000 95.60979  ? ? ? ? ? ?  50  THR B-3 O   1 
+ATOM   21844 C CB  . THR B-3 2 49  ? -5.707  -97.300  26.910  1.000 108.77371 ? ? ? ? ? ?  50  THR B-3 CB  1 
+ATOM   21845 O OG1 . THR B-3 2 49  ? -5.223  -97.443  25.568  1.000 130.30090 ? ? ? ? ? ?  50  THR B-3 OG1 1 
+ATOM   21846 C CG2 . THR B-3 2 49  ? -5.558  -95.853  27.350  1.000 124.08796 ? ? ? ? ? ?  50  THR B-3 CG2 1 
+ATOM   21847 N N   . ASN B-3 2 50  ? -2.872  -98.681  26.640  1.000 126.88192 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-3 N   1 
+ATOM   21848 C CA  . ASN B-3 2 50  ? -1.445  -98.575  26.367  1.000 113.67075 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-3 CA  1 
+ATOM   21849 C C   . ASN B-3 2 50  ? -1.074  -97.245  25.726  1.000 115.34827 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-3 C   1 
+ATOM   21850 O O   . ASN B-3 2 50  ? 0.092   -96.842  25.794  1.000 96.12877  ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-3 O   1 
+ATOM   21851 C CB  . ASN B-3 2 50  ? -1.003  -99.728  25.469  1.000 111.90135 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-3 CB  1 
+ATOM   21852 C CG  . ASN B-3 2 50  ? 0.443   -100.110 25.688  1.000 111.70316 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-3 CG  1 
+ATOM   21853 O OD1 . ASN B-3 2 50  ? 0.738   -101.180 26.217  1.000 108.67614 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   21854 N ND2 . ASN B-3 2 50  ? 1.357   -99.235  25.282  1.000 123.51846 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   21855 N N   . LYS B-3 2 51  ? -2.035  -96.558  25.105  1.000 119.80800 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-3 N   1 
+ATOM   21856 C CA  . LYS B-3 2 51  ? -1.739  -95.261  24.507  1.000 120.09087 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-3 CA  1 
+ATOM   21857 C C   . LYS B-3 2 51  ? -1.502  -94.205  25.578  1.000 118.96474 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-3 C   1 
+ATOM   21858 O O   . LYS B-3 2 51  ? -0.608  -93.363  25.438  1.000 127.21836 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-3 O   1 
+ATOM   21859 C CB  . LYS B-3 2 51  ? -2.876  -94.836  23.578  1.000 120.85087 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-3 CB  1 
+ATOM   21860 C CG  . LYS B-3 2 51  ? -2.655  -93.490  22.891  1.000 126.80650 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-3 CG  1 
+ATOM   21861 C CD  . LYS B-3 2 51  ? -3.941  -92.971  22.261  1.000 137.62413 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-3 CD  1 
+ATOM   21862 C CE  . LYS B-3 2 51  ? -4.501  -93.951  21.242  1.000 142.09377 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-3 CE  1 
+ATOM   21863 N NZ  . LYS B-3 2 51  ? -5.823  -93.511  20.711  1.000 120.24235 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   21864 N N   . ALA B-3 2 52  ? -2.295  -94.231  26.653  1.000 108.83704 ? ? ? ? ? ?  53  ALA B-3 N   1 
+ATOM   21865 C CA  . ALA B-3 2 52  ? -2.117  -93.259  27.727  1.000 116.06377 ? ? ? ? ? ?  53  ALA B-3 CA  1 
+ATOM   21866 C C   . ALA B-3 2 52  ? -0.782  -93.456  28.435  1.000 116.34875 ? ? ? ? ? ?  53  ALA B-3 C   1 
+ATOM   21867 O O   . ALA B-3 2 52  ? -0.139  -92.482  28.842  1.000 124.54355 ? ? ? ? ? ?  53  ALA B-3 O   1 
+ATOM   21868 C CB  . ALA B-3 2 52  ? -3.273  -93.354  28.721  1.000 89.46569  ? ? ? ? ? ?  53  ALA B-3 CB  1 
+ATOM   21869 N N   . ALA B-3 2 53  ? -0.351  -94.710  28.590  1.000 108.71834 ? ? ? ? ? ?  54  ALA B-3 N   1 
+ATOM   21870 C CA  . ALA B-3 2 53  ? 0.957   -94.973  29.180  1.000 96.07350  ? ? ? ? ? ?  54  ALA B-3 CA  1 
+ATOM   21871 C C   . ALA B-3 2 53  ? 2.077   -94.463  28.283  1.000 114.47931 ? ? ? ? ? ?  54  ALA B-3 C   1 
+ATOM   21872 O O   . ALA B-3 2 53  ? 3.059   -93.892  28.771  1.000 116.62994 ? ? ? ? ? ?  54  ALA B-3 O   1 
+ATOM   21873 C CB  . ALA B-3 2 53  ? 1.122   -96.468  29.448  1.000 103.84054 ? ? ? ? ? ?  54  ALA B-3 CB  1 
+ATOM   21874 N N   . LYS B-3 2 54  ? 1.948   -94.661  26.969  1.000 119.95816 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-3 N   1 
+ATOM   21875 C CA  . LYS B-3 2 54  ? 2.951   -94.141  26.046  1.000 114.22295 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-3 CA  1 
+ATOM   21876 C C   . LYS B-3 2 54  ? 2.896   -92.622  25.955  1.000 106.47403 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-3 C   1 
+ATOM   21877 O O   . LYS B-3 2 54  ? 3.923   -91.981  25.703  1.000 101.80090 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-3 O   1 
+ATOM   21878 C CB  . LYS B-3 2 54  ? 2.769   -94.765  24.663  1.000 118.17120 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-3 CB  1 
+ATOM   21879 C CG  . LYS B-3 2 54  ? 3.845   -95.773  24.292  1.000 135.58948 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-3 CG  1 
+ATOM   21880 C CD  . LYS B-3 2 54  ? 3.567   -96.409  22.939  1.000 155.88393 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-3 CD  1 
+ATOM   21881 C CE  . LYS B-3 2 54  ? 4.678   -97.366  22.537  1.000 152.73670 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-3 CE  1 
+ATOM   21882 N NZ  . LYS B-3 2 54  ? 4.385   -98.035  21.236  1.000 150.65945 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   21883 N N   . GLU B-3 2 55  ? 1.716   -92.031  26.153  1.000 101.04217 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-3 N   1 
+ATOM   21884 C CA  . GLU B-3 2 55  ? 1.604   -90.577  26.115  1.000 110.02587 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-3 CA  1 
+ATOM   21885 C C   . GLU B-3 2 55  ? 2.304   -89.939  27.308  1.000 114.78870 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-3 C   1 
+ATOM   21886 O O   . GLU B-3 2 55  ? 2.934   -88.884  27.175  1.000 118.62078 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-3 O   1 
+ATOM   21887 C CB  . GLU B-3 2 55  ? 0.131   -90.166  26.069  1.000 116.75896 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-3 CB  1 
+ATOM   21888 C CG  . GLU B-3 2 55  ? -0.097  -88.666  25.966  1.000 128.28157 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-3 CG  1 
+ATOM   21889 C CD  . GLU B-3 2 55  ? -1.569  -88.303  25.902  1.000 157.49970 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-3 CD  1 
+ATOM   21890 O OE1 . GLU B-3 2 55  ? -2.413  -89.222  25.955  1.000 160.77806 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   21891 O OE2 . GLU B-3 2 55  ? -1.882  -87.098  25.799  1.000 162.99996 ? ? ? ? ? -1 56  GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   21892 N N   . ILE B-3 2 56  ? 2.208   -90.568  28.482  1.000 122.95684 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-3 N   1 
+ATOM   21893 C CA  . ILE B-3 2 56  ? 2.872   -90.034  29.667  1.000 111.94431 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-3 CA  1 
+ATOM   21894 C C   . ILE B-3 2 56  ? 4.381   -90.211  29.561  1.000 112.52479 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-3 C   1 
+ATOM   21895 O O   . ILE B-3 2 56  ? 5.153   -89.331  29.962  1.000 118.63483 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-3 O   1 
+ATOM   21896 C CB  . ILE B-3 2 56  ? 2.308   -90.701  30.935  1.000 103.57117 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-3 CB  1 
+ATOM   21897 C CG1 . ILE B-3 2 56  ? 0.823   -90.375  31.093  1.000 102.57957 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   21898 C CG2 . ILE B-3 2 56  ? 3.084   -90.262  32.168  1.000 102.93091 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   21899 C CD1 . ILE B-3 2 56  ? 0.189   -90.998  32.314  1.000 102.26819 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   21900 N N   . GLU B-3 2 57  ? 4.827   -91.344  29.012  1.000 108.46604 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-3 N   1 
+ATOM   21901 C CA  . GLU B-3 2 57  ? 6.258   -91.608  28.912  1.000 109.78339 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-3 CA  1 
+ATOM   21902 C C   . GLU B-3 2 57  ? 6.950   -90.632  27.968  1.000 123.15548 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-3 C   1 
+ATOM   21903 O O   . GLU B-3 2 57  ? 8.118   -90.286  28.184  1.000 113.86728 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-3 O   1 
+ATOM   21904 C CB  . GLU B-3 2 57  ? 6.491   -93.049  28.456  1.000 103.59046 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-3 CB  1 
+ATOM   21905 C CG  . GLU B-3 2 57  ? 7.952   -93.464  28.404  1.000 121.32878 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-3 CG  1 
+ATOM   21906 C CD  . GLU B-3 2 57  ? 8.133   -94.911  27.991  1.000 139.36208 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-3 CD  1 
+ATOM   21907 O OE1 . GLU B-3 2 57  ? 7.119   -95.575  27.688  1.000 147.24765 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   21908 O OE2 . GLU B-3 2 57  ? 9.288   -95.385  27.972  1.000 155.30784 ? ? ? ? ? -1 58  GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   21909 N N   . GLY B-3 2 58  ? 6.251   -90.169  26.931  1.000 114.75293 ? ? ? ? ? ?  59  GLY B-3 N   1 
+ATOM   21910 C CA  . GLY B-3 2 58  ? 6.871   -89.252  25.988  1.000 122.98642 ? ? ? ? ? ?  59  GLY B-3 CA  1 
+ATOM   21911 C C   . GLY B-3 2 58  ? 7.094   -87.869  26.568  1.000 124.83723 ? ? ? ? ? ?  59  GLY B-3 C   1 
+ATOM   21912 O O   . GLY B-3 2 58  ? 8.092   -87.211  26.260  1.000 141.07300 ? ? ? ? ? ?  59  GLY B-3 O   1 
+ATOM   21913 N N   . ARG B-3 2 59  ? 6.174   -87.408  27.417  1.000 117.91991 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-3 N   1 
+ATOM   21914 C CA  . ARG B-3 2 59  ? 6.289   -86.067  27.980  1.000 133.75312 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-3 CA  1 
+ATOM   21915 C C   . ARG B-3 2 59  ? 7.246   -86.014  29.165  1.000 134.26020 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-3 C   1 
+ATOM   21916 O O   . ARG B-3 2 59  ? 7.838   -84.962  29.428  1.000 134.01783 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-3 O   1 
+ATOM   21917 C CB  . ARG B-3 2 59  ? 4.912   -85.547  28.397  1.000 100.47563 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-3 CB  1 
+ATOM   21918 C CG  . ARG B-3 2 59  ? 3.981   -85.259  27.231  1.000 120.48779 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-3 CG  1 
+ATOM   21919 C CD  . ARG B-3 2 59  ? 2.952   -84.197  27.593  1.000 127.76969 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-3 CD  1 
+ATOM   21920 N NE  . ARG B-3 2 59  ? 1.676   -84.765  28.013  1.000 133.03806 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-3 NE  1 
+ATOM   21921 C CZ  . ARG B-3 2 59  ? 0.651   -84.049  28.455  1.000 132.84438 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-3 CZ  1 
+ATOM   21922 N NH1 . ARG B-3 2 59  ? 0.727   -82.734  28.577  1.000 138.67696 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-3 NH1 1 
+ATOM   21923 N NH2 . ARG B-3 2 59  ? -0.480  -84.669  28.785  1.000 144.89755 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-3 NH2 1 
+ATOM   21924 N N   . LEU B-3 2 60  ? 7.415   -87.125  29.884  1.000 120.88925 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-3 N   1 
+ATOM   21925 C CA  . LEU B-3 2 60  ? 8.298   -87.118  31.047  1.000 123.53251 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-3 CA  1 
+ATOM   21926 C C   . LEU B-3 2 60  ? 9.762   -87.005  30.640  1.000 140.70967 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-3 C   1 
+ATOM   21927 O O   . LEU B-3 2 60  ? 10.526  -86.255  31.259  1.000 155.93302 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-3 O   1 
+ATOM   21928 C CB  . LEU B-3 2 60  ? 8.070   -88.373  31.889  1.000 118.93659 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-3 CB  1 
+ATOM   21929 C CG  . LEU B-3 2 60  ? 6.794   -88.392  32.732  1.000 116.92971 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-3 CG  1 
+ATOM   21930 C CD1 . LEU B-3 2 60  ? 6.633   -89.729  33.437  1.000 99.97745  ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   21931 C CD2 . LEU B-3 2 60  ? 6.809   -87.252  33.739  1.000 123.72238 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   21932 N N   . GLY B-3 2 61  ? 10.173  -87.741  29.610  1.000 143.64909 ? ? ? ? ? ?  62  GLY B-3 N   1 
+ATOM   21933 C CA  . GLY B-3 2 61  ? 11.559  -87.727  29.183  1.000 164.80994 ? ? ? ? ? ?  62  GLY B-3 CA  1 
+ATOM   21934 C C   . GLY B-3 2 61  ? 12.327  -88.958  29.619  1.000 162.05568 ? ? ? ? ? ?  62  GLY B-3 C   1 
+ATOM   21935 O O   . GLY B-3 2 61  ? 11.834  -90.082  29.487  1.000 158.88489 ? ? ? ? ? ?  62  GLY B-3 O   1 
+ATOM   21936 N N   . TYR B-3 2 62  ? 13.535  -88.758  30.142  1.000 167.13347 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-3 N   1 
+ATOM   21937 C CA  . TYR B-3 2 62  ? 14.357  -89.881  30.570  1.000 176.44325 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-3 CA  1 
+ATOM   21938 C C   . TYR B-3 2 62  ? 13.819  -90.470  31.867  1.000 169.70805 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-3 C   1 
+ATOM   21939 O O   . TYR B-3 2 62  ? 13.395  -89.744  32.771  1.000 158.26070 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-3 O   1 
+ATOM   21940 C CB  . TYR B-3 2 62  ? 15.812  -89.443  30.747  1.000 181.99045 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-3 CB  1 
+ATOM   21941 C CG  . TYR B-3 2 62  ? 16.021  -88.346  31.772  1.000 191.86074 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-3 CG  1 
+ATOM   21942 C CD1 . TYR B-3 2 62  ? 15.877  -87.007  31.427  1.000 197.84102 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   21943 C CD2 . TYR B-3 2 62  ? 16.377  -88.649  33.080  1.000 184.03050 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   21944 C CE1 . TYR B-3 2 62  ? 16.071  -86.003  32.359  1.000 198.87334 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   21945 C CE2 . TYR B-3 2 62  ? 16.574  -87.653  34.017  1.000 191.17569 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   21946 C CZ  . TYR B-3 2 62  ? 16.420  -86.333  33.652  1.000 197.04263 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   21947 O OH  . TYR B-3 2 62  ? 16.617  -85.341  34.585  1.000 197.97397 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-3 OH  1 
+ATOM   21948 N N   . SER B-3 2 63  ? 13.830  -91.799  31.950  1.000 178.79298 ? ? ? ? ? ?  64  SER B-3 N   1 
+ATOM   21949 C CA  . SER B-3 2 63  ? 13.348  -92.485  33.139  1.000 169.41387 ? ? ? ? ? ?  64  SER B-3 CA  1 
+ATOM   21950 C C   . SER B-3 2 63  ? 14.494  -93.206  33.834  1.000 161.64749 ? ? ? ? ? ?  64  SER B-3 C   1 
+ATOM   21951 O O   . SER B-3 2 63  ? 14.380  -94.389  34.169  1.000 133.37984 ? ? ? ? ? ?  64  SER B-3 O   1 
+ATOM   21952 C CB  . SER B-3 2 63  ? 12.235  -93.470  32.774  1.000 143.56901 ? ? ? ? ? ?  64  SER B-3 CB  1 
+ATOM   21953 O OG  . SER B-3 2 63  ? 11.140  -92.798  32.175  1.000 132.60302 ? ? ? ? ? ?  64  SER B-3 OG  1 
+ATOM   21954 N N   . SER B-3 2 64  ? 15.607  -92.502  34.047  1.000 172.73105 ? ? ? ? ? ?  65  SER B-3 N   1 
+ATOM   21955 C CA  . SER B-3 2 64  ? 16.758  -93.107  34.699  1.000 180.16802 ? ? ? ? ? ?  65  SER B-3 CA  1 
+ATOM   21956 C C   . SER B-3 2 64  ? 16.504  -93.408  36.170  1.000 187.47909 ? ? ? ? ? ?  65  SER B-3 C   1 
+ATOM   21957 O O   . SER B-3 2 64  ? 17.289  -94.143  36.780  1.000 171.19329 ? ? ? ? ? ?  65  SER B-3 O   1 
+ATOM   21958 C CB  . SER B-3 2 64  ? 17.979  -92.196  34.540  1.000 172.48553 ? ? ? ? ? ?  65  SER B-3 CB  1 
+ATOM   21959 O OG  . SER B-3 2 64  ? 19.135  -92.778  35.115  1.000 175.61910 ? ? ? ? ? ?  65  SER B-3 OG  1 
+ATOM   21960 N N   . ARG B-3 2 65  ? 15.428  -92.874  36.749  1.000 181.48403 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-3 N   1 
+ATOM   21961 C CA  . ARG B-3 2 65  ? 15.027  -93.245  38.099  1.000 167.18052 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-3 CA  1 
+ATOM   21962 C C   . ARG B-3 2 65  ? 14.490  -94.669  38.187  1.000 165.37448 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-3 C   1 
+ATOM   21963 O O   . ARG B-3 2 65  ? 14.173  -95.122  39.292  1.000 153.63246 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-3 O   1 
+ATOM   21964 C CB  . ARG B-3 2 65  ? 13.971  -92.265  38.616  1.000 151.39371 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-3 CB  1 
+ATOM   21965 C CG  . ARG B-3 2 65  ? 14.422  -90.814  38.652  1.000 148.89659 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-3 CG  1 
+ATOM   21966 C CD  . ARG B-3 2 65  ? 15.467  -90.591  39.731  1.000 174.45261 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-3 CD  1 
+ATOM   21967 N NE  . ARG B-3 2 65  ? 15.005  -91.027  41.044  1.000 166.79637 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-3 NE  1 
+ATOM   21968 C CZ  . ARG B-3 2 65  ? 14.317  -90.270  41.888  1.000 157.75391 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-3 CZ  1 
+ATOM   21969 N NH1 . ARG B-3 2 65  ? 13.972  -89.030  41.580  1.000 153.76992 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-3 NH1 1 
+ATOM   21970 N NH2 . ARG B-3 2 65  ? 13.966  -90.769  43.070  1.000 139.89841 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-3 NH2 1 
+ATOM   21971 N N   . GLY B-3 2 66  ? 14.387  -95.387  37.071  1.000 155.23145 ? ? ? ? ? ?  67  GLY B-3 N   1 
+ATOM   21972 C CA  . GLY B-3 2 66  ? 13.765  -96.695  37.092  1.000 129.02425 ? ? ? ? ? ?  67  GLY B-3 CA  1 
+ATOM   21973 C C   . GLY B-3 2 66  ? 12.261  -96.650  37.167  1.000 116.30452 ? ? ? ? ? ?  67  GLY B-3 C   1 
+ATOM   21974 O O   . GLY B-3 2 66  ? 11.631  -97.666  37.474  1.000 119.23475 ? ? ? ? ? ?  67  GLY B-3 O   1 
+ATOM   21975 N N   . ASN B-3 2 67  ? 11.670  -95.490  36.890  1.000 106.32254 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-3 N   1 
+ATOM   21976 C CA  . ASN B-3 2 67  ? 10.231  -95.320  37.022  1.000 100.51480 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-3 CA  1 
+ATOM   21977 C C   . ASN B-3 2 67  ? 9.492   -96.235  36.055  1.000 91.65056  ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-3 C   1 
+ATOM   21978 O O   . ASN B-3 2 67  ? 9.907   -96.425  34.909  1.000 110.51228 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-3 O   1 
+ATOM   21979 C CB  . ASN B-3 2 67  ? 9.845   -93.863  36.765  1.000 103.39290 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-3 CB  1 
+ATOM   21980 C CG  . ASN B-3 2 67  ? 10.559  -92.897  37.690  1.000 113.05872 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-3 CG  1 
+ATOM   21981 O OD1 . ASN B-3 2 67  ? 10.688  -93.144  38.888  1.000 106.33003 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   21982 N ND2 . ASN B-3 2 67  ? 11.028  -91.785  37.134  1.000 125.04342 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   21983 N N   . PHE B-3 2 68  ? 8.389   -96.808  36.527  1.000 77.99208  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-3 N   1 
+ATOM   21984 C CA  . PHE B-3 2 68  ? 7.569   -97.707  35.727  1.000 98.05366  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-3 CA  1 
+ATOM   21985 C C   . PHE B-3 2 68  ? 6.403   -96.926  35.133  1.000 99.25492  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-3 C   1 
+ATOM   21986 O O   . PHE B-3 2 68  ? 5.608   -96.332  35.870  1.000 93.40643  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-3 O   1 
+ATOM   21987 C CB  . PHE B-3 2 68  ? 7.059   -98.877  36.568  1.000 96.53522  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-3 CB  1 
+ATOM   21988 C CG  . PHE B-3 2 68  ? 6.190   -99.832  35.804  1.000 90.41522  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-3 CG  1 
+ATOM   21989 C CD1 . PHE B-3 2 68  ? 6.752   -100.874 35.085  1.000 112.36933 ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   21990 C CD2 . PHE B-3 2 68  ? 4.813   -99.686  35.797  1.000 80.99310  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   21991 C CE1 . PHE B-3 2 68  ? 5.956   -101.755 34.376  1.000 104.07647 ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   21992 C CE2 . PHE B-3 2 68  ? 4.013   -100.560 35.088  1.000 83.24308  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   21993 C CZ  . PHE B-3 2 68  ? 4.585   -101.597 34.378  1.000 89.18145  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   21994 N N   . ILE B-3 2 69  ? 6.306   -96.930  33.806  1.000 100.77110 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-3 N   1 
+ATOM   21995 C CA  . ILE B-3 2 69  ? 5.199   -96.316  33.081  1.000 92.12645  ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-3 CA  1 
+ATOM   21996 C C   . ILE B-3 2 69  ? 4.631   -97.381  32.154  1.000 93.60737  ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-3 C   1 
+ATOM   21997 O O   . ILE B-3 2 69  ? 5.286   -97.771  31.179  1.000 100.84660 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-3 O   1 
+ATOM   21998 C CB  . ILE B-3 2 69  ? 5.636   -95.079  32.283  1.000 101.26983 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-3 CB  1 
+ATOM   21999 C CG1 . ILE B-3 2 69  ? 6.425   -94.110  33.168  1.000 82.56654  ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   22000 C CG2 . ILE B-3 2 69  ? 4.426   -94.382  31.687  1.000 103.23372 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   22001 C CD1 . ILE B-3 2 69  ? 5.602   -93.470  34.258  1.000 101.34815 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   22002 N N   . GLY B-3 2 70  ? 3.427   -97.850  32.447  1.000 89.67817  ? ? ? ? ? ?  71  GLY B-3 N   1 
+ATOM   22003 C CA  . GLY B-3 2 70  ? 2.845   -98.901  31.643  1.000 85.98049  ? ? ? ? ? ?  71  GLY B-3 CA  1 
+ATOM   22004 C C   . GLY B-3 2 70  ? 1.393   -99.157  31.979  1.000 97.13077  ? ? ? ? ? ?  71  GLY B-3 C   1 
+ATOM   22005 O O   . GLY B-3 2 70  ? 0.723   -98.328  32.597  1.000 92.05594  ? ? ? ? ? ?  71  GLY B-3 O   1 
+ATOM   22006 N N   . THR B-3 2 71  ? 0.920   -100.327 31.557  1.000 106.48488 ? ? ? ? ? ?  72  THR B-3 N   1 
+ATOM   22007 C CA  . THR B-3 2 71  ? -0.473  -100.710 31.726  1.000 89.96063  ? ? ? ? ? ?  72  THR B-3 CA  1 
+ATOM   22008 C C   . THR B-3 2 71  ? -0.711  -101.278 33.122  1.000 98.60052  ? ? ? ? ? ?  72  THR B-3 C   1 
+ATOM   22009 O O   . THR B-3 2 71  ? 0.200   -101.817 33.758  1.000 104.35644 ? ? ? ? ? ?  72  THR B-3 O   1 
+ATOM   22010 C CB  . THR B-3 2 71  ? -0.868  -101.743 30.665  1.000 89.00025  ? ? ? ? ? ?  72  THR B-3 CB  1 
+ATOM   22011 O OG1 . THR B-3 2 71  ? -0.385  -101.319 29.384  1.000 132.49011 ? ? ? ? ? ?  72  THR B-3 OG1 1 
+ATOM   22012 C CG2 . THR B-3 2 71  ? -2.382  -101.904 30.589  1.000 117.27437 ? ? ? ? ? ?  72  THR B-3 CG2 1 
+ATOM   22013 N N   . ASN B-3 2 72  ? -1.951  -101.137 33.602  1.000 104.20729 ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-3 N   1 
+ATOM   22014 C CA  . ASN B-3 2 72  ? -2.332  -101.734 34.879  1.000 85.37941  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-3 CA  1 
+ATOM   22015 C C   . ASN B-3 2 72  ? -2.066  -103.234 34.882  1.000 92.54748  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-3 C   1 
+ATOM   22016 O O   . ASN B-3 2 72  ? -1.510  -103.778 35.843  1.000 96.38287  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-3 O   1 
+ATOM   22017 C CB  . ASN B-3 2 72  ? -3.809  -101.460 35.175  1.000 98.29596  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-3 CB  1 
+ATOM   22018 C CG  . ASN B-3 2 72  ? -4.107  -99.988  35.357  1.000 121.35654 ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-3 CG  1 
+ATOM   22019 O OD1 . ASN B-3 2 72  ? -3.411  -99.132  34.816  1.000 137.42479 ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   22020 N ND2 . ASN B-3 2 72  ? -5.149  -99.685  36.123  1.000 99.35910  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   22021 N N   . ASP B-3 2 73  ? -2.463  -103.921 33.809  1.000 112.10389 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-3 N   1 
+ATOM   22022 C CA  . ASP B-3 2 73  ? -2.223  -105.358 33.722  1.000 112.35631 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-3 CA  1 
+ATOM   22023 C C   . ASP B-3 2 73  ? -0.734  -105.665 33.625  1.000 103.63319 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-3 C   1 
+ATOM   22024 O O   . ASP B-3 2 73  ? -0.257  -106.644 34.210  1.000 91.73058  ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-3 O   1 
+ATOM   22025 C CB  . ASP B-3 2 73  ? -2.973  -105.946 32.526  1.000 94.34694  ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-3 CB  1 
+ATOM   22026 C CG  . ASP B-3 2 73  ? -4.477  -105.946 32.723  1.000 113.97115 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-3 CG  1 
+ATOM   22027 O OD1 . ASP B-3 2 73  ? -5.081  -104.853 32.721  1.000 123.07322 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   22028 O OD2 . ASP B-3 2 73  ? -5.055  -107.042 32.882  1.000 125.39294 ? ? ? ? ? -1 74  ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   22029 N N   . GLY B-3 2 74  ? 0.017   -104.838 32.894  1.000 88.06532  ? ? ? ? ? ?  75  GLY B-3 N   1 
+ATOM   22030 C CA  . GLY B-3 2 74  ? 1.444   -105.069 32.765  1.000 85.39938  ? ? ? ? ? ?  75  GLY B-3 CA  1 
+ATOM   22031 C C   . GLY B-3 2 74  ? 2.213   -104.798 34.042  1.000 89.74777  ? ? ? ? ? ?  75  GLY B-3 C   1 
+ATOM   22032 O O   . GLY B-3 2 74  ? 3.296   -105.354 34.247  1.000 83.61313  ? ? ? ? ? ?  75  GLY B-3 O   1 
+ATOM   22033 N N   . PHE B-3 2 75  ? 1.671   -103.947 34.914  1.000 98.79822  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-3 N   1 
+ATOM   22034 C CA  . PHE B-3 2 75  ? 2.343   -103.640 36.173  1.000 96.99402  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-3 CA  1 
+ATOM   22035 C C   . PHE B-3 2 75  ? 2.339   -104.845 37.105  1.000 98.88536  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-3 C   1 
+ATOM   22036 O O   . PHE B-3 2 75  ? 3.397   -105.317 37.536  1.000 100.90775 ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-3 O   1 
+ATOM   22037 C CB  . PHE B-3 2 75  ? 1.678   -102.438 36.846  1.000 89.12059  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-3 CB  1 
+ATOM   22038 C CG  . PHE B-3 2 75  ? 2.161   -102.188 38.246  1.000 90.82064  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-3 CG  1 
+ATOM   22039 C CD1 . PHE B-3 2 75  ? 3.387   -101.587 38.473  1.000 94.45045  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   22040 C CD2 . PHE B-3 2 75  ? 1.388   -102.556 39.336  1.000 83.87888  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   22041 C CE1 . PHE B-3 2 75  ? 3.835   -101.358 39.760  1.000 86.53607  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   22042 C CE2 . PHE B-3 2 75  ? 1.831   -102.329 40.625  1.000 80.34952  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   22043 C CZ  . PHE B-3 2 75  ? 3.055   -101.728 40.838  1.000 80.41841  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   22044 N N   . VAL B-3 2 76  ? 1.149   -105.354 37.432  1.000 91.69399  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-3 N   1 
+ATOM   22045 C CA  . VAL B-3 2 76  ? 1.048   -106.475 38.361  1.000 96.44635  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-3 CA  1 
+ATOM   22046 C C   . VAL B-3 2 76  ? 1.696   -107.721 37.779  1.000 96.54983  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-3 C   1 
+ATOM   22047 O O   . VAL B-3 2 76  ? 2.129   -108.612 38.521  1.000 89.44250  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-3 O   1 
+ATOM   22048 C CB  . VAL B-3 2 76  ? -0.426  -106.725 38.732  1.000 106.29769 ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-3 CB  1 
+ATOM   22049 C CG1 . VAL B-3 2 76  ? -1.022  -105.482 39.358  1.000 113.05863 ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   22050 C CG2 . VAL B-3 2 76  ? -1.223  -107.136 37.503  1.000 84.18910  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   22051 N N   . GLU B-3 2 77  ? 1.786   -107.803 36.451  1.000 96.07402  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-3 N   1 
+ATOM   22052 C CA  . GLU B-3 2 77  ? 2.391   -108.969 35.819  1.000 92.16090  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-3 CA  1 
+ATOM   22053 C C   . GLU B-3 2 77  ? 3.908   -108.949 35.965  1.000 85.36724  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-3 C   1 
+ATOM   22054 O O   . GLU B-3 2 77  ? 4.512   -109.935 36.401  1.000 73.35808  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-3 O   1 
+ATOM   22055 C CB  . GLU B-3 2 77  ? 1.982   -109.029 34.347  1.000 84.66337  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-3 CB  1 
+ATOM   22056 C CG  . GLU B-3 2 77  ? 2.743   -110.054 33.525  1.000 119.09038 ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-3 CG  1 
+ATOM   22057 C CD  . GLU B-3 2 77  ? 2.266   -110.119 32.086  1.000 131.47445 ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-3 CD  1 
+ATOM   22058 O OE1 . GLU B-3 2 77  ? 1.057   -109.912 31.847  1.000 114.45975 ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   22059 O OE2 . GLU B-3 2 77  ? 3.102   -110.372 31.193  1.000 113.30920 ? ? ? ? ? -1 78  GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   22060 N N   . SER B-3 2 78  ? 4.541   -107.824 35.624  1.000 90.94268  ? ? ? ? ? ?  79  SER B-3 N   1 
+ATOM   22061 C CA  . SER B-3 2 78  ? 5.998   -107.769 35.598  1.000 94.12394  ? ? ? ? ? ?  79  SER B-3 CA  1 
+ATOM   22062 C C   . SER B-3 2 78  ? 6.604   -107.503 36.970  1.000 82.81738  ? ? ? ? ? ?  79  SER B-3 C   1 
+ATOM   22063 O O   . SER B-3 2 78  ? 7.764   -107.861 37.206  1.000 92.18465  ? ? ? ? ? ?  79  SER B-3 O   1 
+ATOM   22064 C CB  . SER B-3 2 78  ? 6.466   -106.696 34.615  1.000 91.96864  ? ? ? ? ? ?  79  SER B-3 CB  1 
+ATOM   22065 O OG  . SER B-3 2 78  ? 6.153   -105.399 35.091  1.000 90.48953  ? ? ? ? ? ?  79  SER B-3 OG  1 
+ATOM   22066 N N   . GLU B-3 2 79  ? 5.854   -106.884 37.883  1.000 87.22411  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-3 N   1 
+ATOM   22067 C CA  . GLU B-3 2 79  ? 6.409   -106.464 39.164  1.000 86.63205  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-3 CA  1 
+ATOM   22068 C C   . GLU B-3 2 79  ? 5.999   -107.347 40.335  1.000 92.44419  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-3 C   1 
+ATOM   22069 O O   . GLU B-3 2 79  ? 6.707   -107.368 41.347  1.000 87.64091  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-3 O   1 
+ATOM   22070 C CB  . GLU B-3 2 79  ? 6.001   -105.018 39.470  1.000 84.13829  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-3 CB  1 
+ATOM   22071 C CG  . GLU B-3 2 79  ? 6.475   -104.023 38.430  1.000 92.27847  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-3 CG  1 
+ATOM   22072 C CD  . GLU B-3 2 79  ? 7.981   -104.021 38.286  1.000 97.37857  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-3 CD  1 
+ATOM   22073 O OE1 . GLU B-3 2 79  ? 8.668   -103.637 39.256  1.000 90.95041  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   22074 O OE2 . GLU B-3 2 79  ? 8.478   -104.416 37.210  1.000 120.60529 ? ? ? ? ? -1 80  GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   22075 N N   . ILE B-3 2 80  ? 4.886   -108.071 40.230  1.000 94.19533  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-3 N   1 
+ATOM   22076 C CA  . ILE B-3 2 80  ? 4.383   -108.849 41.357  1.000 81.46308  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-3 CA  1 
+ATOM   22077 C C   . ILE B-3 2 80  ? 4.283   -110.324 40.993  1.000 82.25605  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-3 C   1 
+ATOM   22078 O O   . ILE B-3 2 80  ? 4.923   -111.173 41.623  1.000 90.38504  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-3 O   1 
+ATOM   22079 C CB  . ILE B-3 2 80  ? 3.019   -108.314 41.832  1.000 85.67220  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-3 CB  1 
+ATOM   22080 C CG1 . ILE B-3 2 80  ? 3.163   -106.886 42.363  1.000 84.73842  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   22081 C CG2 . ILE B-3 2 80  ? 2.430   -109.231 42.895  1.000 76.04606  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   22082 C CD1 . ILE B-3 2 80  ? 1.866   -106.285 42.856  1.000 78.86702  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   22083 N N   . ILE B-3 2 81  ? 3.477   -110.638 39.977  1.000 80.90306  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-3 N   1 
+ATOM   22084 C CA  . ILE B-3 2 81  ? 3.161   -112.032 39.678  1.000 88.01182  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-3 CA  1 
+ATOM   22085 C C   . ILE B-3 2 81  ? 4.398   -112.771 39.183  1.000 96.73523  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-3 C   1 
+ATOM   22086 O O   . ILE B-3 2 81  ? 4.857   -113.734 39.806  1.000 98.53119  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-3 O   1 
+ATOM   22087 C CB  . ILE B-3 2 81  ? 2.011   -112.118 38.660  1.000 73.24375  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-3 CB  1 
+ATOM   22088 C CG1 . ILE B-3 2 81  ? 0.766   -111.419 39.210  1.000 81.87486  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   22089 C CG2 . ILE B-3 2 81  ? 1.708   -113.570 38.327  1.000 88.39396  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   22090 C CD1 . ILE B-3 2 81  ? -0.405  -111.417 38.256  1.000 86.39652  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   22091 N N   . ARG B-3 2 82  ? 4.955   -112.327 38.057  1.000 91.93096  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-3 N   1 
+ATOM   22092 C CA  . ARG B-3 2 82  ? 6.075   -113.044 37.452  1.000 81.22806  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-3 CA  1 
+ATOM   22093 C C   . ARG B-3 2 82  ? 7.290   -113.196 38.365  1.000 81.60416  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-3 C   1 
+ATOM   22094 O O   . ARG B-3 2 82  ? 7.879   -114.291 38.373  1.000 93.93754  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-3 O   1 
+ATOM   22095 C CB  . ARG B-3 2 82  ? 6.464   -112.358 36.136  1.000 86.07933  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-3 CB  1 
+ATOM   22096 C CG  . ARG B-3 2 82  ? 7.509   -113.098 35.322  1.000 104.42892 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-3 CG  1 
+ATOM   22097 C CD  . ARG B-3 2 82  ? 7.379   -112.748 33.849  1.000 120.55376 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-3 CD  1 
+ATOM   22098 N NE  . ARG B-3 2 82  ? 6.082   -113.154 33.322  1.000 113.10759 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-3 NE  1 
+ATOM   22099 C CZ  . ARG B-3 2 82  ? 5.615   -112.816 32.128  1.000 111.27005 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-3 CZ  1 
+ATOM   22100 N NH1 . ARG B-3 2 82  ? 6.314   -112.053 31.303  1.000 150.10088 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-3 NH1 1 
+ATOM   22101 N NH2 . ARG B-3 2 82  ? 4.416   -113.252 31.753  1.000 119.76486 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-3 NH2 1 
+ATOM   22102 N N   . PRO B-3 2 83  ? 7.722   -112.189 39.137  1.000 82.31011  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-3 N   1 
+ATOM   22103 C CA  . PRO B-3 2 83  ? 8.940   -112.394 39.939  1.000 82.50120  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-3 CA  1 
+ATOM   22104 C C   . PRO B-3 2 83  ? 8.745   -113.301 41.140  1.000 88.22260  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-3 C   1 
+ATOM   22105 O O   . PRO B-3 2 83  ? 9.652   -114.072 41.474  1.000 91.53747  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-3 O   1 
+ATOM   22106 C CB  . PRO B-3 2 83  ? 9.323   -110.969 40.373  1.000 63.14809  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-3 CB  1 
+ATOM   22107 C CG  . PRO B-3 2 83  ? 8.563   -110.065 39.482  1.000 76.66102  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-3 CG  1 
+ATOM   22108 C CD  . PRO B-3 2 83  ? 7.293   -110.781 39.178  1.000 80.68525  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-3 CD  1 
+ATOM   22109 N N   . PHE B-3 2 84  ? 7.594   -113.233 41.810  1.000 93.87273  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-3 N   1 
+ATOM   22110 C CA  . PHE B-3 2 84  ? 7.444   -113.849 43.123  1.000 92.29566  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-3 CA  1 
+ATOM   22111 C C   . PHE B-3 2 84  ? 6.345   -114.905 43.166  1.000 103.49631 ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-3 C   1 
+ATOM   22112 O O   . PHE B-3 2 84  ? 5.851   -115.228 44.249  1.000 103.06127 ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-3 O   1 
+ATOM   22113 C CB  . PHE B-3 2 84  ? 7.177   -112.777 44.180  1.000 82.64278  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-3 CB  1 
+ATOM   22114 C CG  . PHE B-3 2 84  ? 8.073   -111.580 44.069  1.000 78.29666  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-3 CG  1 
+ATOM   22115 C CD1 . PHE B-3 2 84  ? 9.386   -111.636 44.506  1.000 74.89968  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   22116 C CD2 . PHE B-3 2 84  ? 7.600   -110.394 43.534  1.000 75.54081  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   22117 C CE1 . PHE B-3 2 84  ? 10.210  -110.531 44.407  1.000 64.40717  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   22118 C CE2 . PHE B-3 2 84  ? 8.420   -109.285 43.434  1.000 78.99464  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   22119 C CZ  . PHE B-3 2 84  ? 9.727   -109.355 43.871  1.000 66.21802  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   22120 N N   . ILE B-3 2 85  ? 5.949   -115.459 42.020  1.000 104.47532 ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-3 N   1 
+ATOM   22121 C CA  . ILE B-3 2 85  ? 4.917   -116.491 42.052  1.000 94.01074  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-3 CA  1 
+ATOM   22122 C C   . ILE B-3 2 85  ? 5.492   -117.805 42.569  1.000 101.07344 ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-3 C   1 
+ATOM   22123 O O   . ILE B-3 2 85  ? 4.824   -118.545 43.301  1.000 97.52038  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-3 O   1 
+ATOM   22124 C CB  . ILE B-3 2 85  ? 4.262   -116.657 40.668  1.000 88.15446  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-3 CB  1 
+ATOM   22125 C CG1 . ILE B-3 2 85  ? 3.165   -117.720 40.724  1.000 82.55881  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   22126 C CG2 . ILE B-3 2 85  ? 5.291   -116.997 39.604  1.000 92.86691  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   22127 C CD1 . ILE B-3 2 85  ? 2.522   -117.993 39.391  1.000 107.19965 ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   22128 N N   . LYS B-3 2 86  ? 6.742   -118.113 42.209  1.000 105.31396 ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-3 N   1 
+ATOM   22129 C CA  . LYS B-3 2 86  ? 7.391   -119.320 42.713  1.000 88.96364  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-3 CA  1 
+ATOM   22130 C C   . LYS B-3 2 86  ? 7.669   -119.220 44.206  1.000 96.26302  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-3 C   1 
+ATOM   22131 O O   . LYS B-3 2 86  ? 7.626   -120.230 44.917  1.000 113.80162 ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-3 O   1 
+ATOM   22132 C CB  . LYS B-3 2 86  ? 8.681   -119.587 41.942  1.000 95.89924  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-3 CB  1 
+ATOM   22133 C CG  . LYS B-3 2 86  ? 8.462   -119.942 40.477  1.000 77.06820  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-3 CG  1 
+ATOM   22134 C CD  . LYS B-3 2 86  ? 9.791   -120.062 39.744  1.000 101.30305 ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-3 CD  1 
+ATOM   22135 C CE  . LYS B-3 2 86  ? 10.050  -121.489 39.290  1.000 98.07765  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-3 CE  1 
+ATOM   22136 N NZ  . LYS B-3 2 86  ? 8.983   -121.991 38.378  1.000 103.16318 ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   22137 N N   . ASP B-3 2 87  ? 7.965   -118.018 44.699  1.000 103.69749 ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-3 N   1 
+ATOM   22138 C CA  . ASP B-3 2 87  ? 8.152   -117.838 46.138  1.000 94.93105  ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-3 CA  1 
+ATOM   22139 C C   . ASP B-3 2 87  ? 6.837   -118.011 46.887  1.000 86.46463  ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-3 C   1 
+ATOM   22140 O O   . ASP B-3 2 87  ? 6.805   -118.588 47.982  1.000 107.43580 ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-3 O   1 
+ATOM   22141 C CB  . ASP B-3 2 87  ? 8.747   -116.457 46.427  1.000 96.74590  ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-3 CB  1 
+ATOM   22142 C CG  . ASP B-3 2 87  ? 8.986   -116.212 47.911  1.000 90.58315  ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-3 CG  1 
+ATOM   22143 O OD1 . ASP B-3 2 87  ? 9.148   -117.187 48.665  1.000 121.14005 ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   22144 O OD2 . ASP B-3 2 87  ? 9.004   -115.032 48.320  1.000 105.96883 ? ? ? ? ? -1 88  ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   22145 N N   . ALA B-3 2 88  ? 5.738   -117.538 46.300  1.000 97.08640  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B-3 N   1 
+ATOM   22146 C CA  . ALA B-3 2 88  ? 4.453   -117.566 46.987  1.000 87.48049  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B-3 CA  1 
+ATOM   22147 C C   . ALA B-3 2 88  ? 3.809   -118.947 46.940  1.000 91.26488  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B-3 C   1 
+ATOM   22148 O O   . ALA B-3 2 88  ? 3.222   -119.392 47.932  1.000 91.96547  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B-3 O   1 
+ATOM   22149 C CB  . ALA B-3 2 88  ? 3.515   -116.521 46.381  1.000 111.13159 ? ? ? ? ? ?  89  ALA B-3 CB  1 
+ATOM   22150 N N   . PHE B-3 2 89  ? 3.905   -119.638 45.804  1.000 104.67521 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-3 N   1 
+ATOM   22151 C CA  . PHE B-3 2 89  ? 3.173   -120.880 45.596  1.000 92.60262  ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-3 CA  1 
+ATOM   22152 C C   . PHE B-3 2 89  ? 4.061   -122.100 45.388  1.000 93.50252  ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-3 C   1 
+ATOM   22153 O O   . PHE B-3 2 89  ? 3.532   -123.201 45.194  1.000 106.68476 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-3 O   1 
+ATOM   22154 C CB  . PHE B-3 2 89  ? 2.227   -120.742 44.396  1.000 95.86239  ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-3 CB  1 
+ATOM   22155 C CG  . PHE B-3 2 89  ? 1.142   -119.721 44.588  1.000 91.29297  ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-3 CG  1 
+ATOM   22156 C CD1 . PHE B-3 2 89  ? 0.732   -119.350 45.857  1.000 111.91201 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   22157 C CD2 . PHE B-3 2 89  ? 0.530   -119.135 43.495  1.000 100.15431 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   22158 C CE1 . PHE B-3 2 89  ? -0.265  -118.410 46.032  1.000 126.68080 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   22159 C CE2 . PHE B-3 2 89  ? -0.467  -118.198 43.663  1.000 111.72911 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   22160 C CZ  . PHE B-3 2 89  ? -0.866  -117.833 44.932  1.000 111.37253 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   22161 N N   . GLY B-3 2 90  ? 5.380   -121.948 45.417  1.000 80.02051  ? ? ? ? ? ?  91  GLY B-3 N   1 
+ATOM   22162 C CA  . GLY B-3 2 90  ? 6.285   -123.062 45.230  1.000 101.10188 ? ? ? ? ? ?  91  GLY B-3 CA  1 
+ATOM   22163 C C   . GLY B-3 2 90  ? 6.843   -123.123 43.818  1.000 101.41470 ? ? ? ? ? ?  91  GLY B-3 C   1 
+ATOM   22164 O O   . GLY B-3 2 90  ? 6.424   -122.404 42.908  1.000 99.44440  ? ? ? ? ? ?  91  GLY B-3 O   1 
+ATOM   22165 N N   . ASN B-3 2 91  ? 7.816   -124.020 43.643  1.000 106.65588 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-3 N   1 
+ATOM   22166 C CA  . ASN B-3 2 91  ? 8.491   -124.172 42.359  1.000 97.62401  ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-3 CA  1 
+ATOM   22167 C C   . ASN B-3 2 91  ? 7.625   -124.838 41.299  1.000 120.47246 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-3 C   1 
+ATOM   22168 O O   . ASN B-3 2 91  ? 8.051   -124.917 40.141  1.000 143.43441 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-3 O   1 
+ATOM   22169 C CB  . ASN B-3 2 91  ? 9.781   -124.973 42.537  1.000 121.25043 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-3 CB  1 
+ATOM   22170 C CG  . ASN B-3 2 91  ? 10.846  -124.199 43.281  1.000 125.88274 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-3 CG  1 
+ATOM   22171 O OD1 . ASN B-3 2 91  ? 11.720  -123.584 42.671  1.000 132.48551 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   22172 N ND2 . ASN B-3 2 91  ? 10.777  -124.220 44.606  1.000 135.13197 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   22173 N N   . ASP B-3 2 92  ? 6.433   -125.320 41.659  1.000 131.64813 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-3 N   1 
+ATOM   22174 C CA  . ASP B-3 2 92  ? 5.570   -125.970 40.678  1.000 124.42109 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-3 CA  1 
+ATOM   22175 C C   . ASP B-3 2 92  ? 5.069   -124.990 39.626  1.000 125.72512 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-3 C   1 
+ATOM   22176 O O   . ASP B-3 2 92  ? 4.841   -125.381 38.475  1.000 144.65249 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-3 O   1 
+ATOM   22177 C CB  . ASP B-3 2 92  ? 4.382   -126.629 41.379  1.000 133.18675 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-3 CB  1 
+ATOM   22178 C CG  . ASP B-3 2 92  ? 4.806   -127.682 42.380  1.000 148.91489 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-3 CG  1 
+ATOM   22179 O OD1 . ASP B-3 2 92  ? 5.596   -128.577 42.009  1.000 136.67433 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   22180 O OD2 . ASP B-3 2 92  ? 4.350   -127.609 43.542  1.000 157.26198 ? ? ? ? ? -1 93  ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   22181 N N   . TYR B-3 2 93  ? 4.894   -123.726 39.995  1.000 113.52396 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-3 N   1 
+ATOM   22182 C CA  . TYR B-3 2 93  ? 4.316   -122.692 39.145  1.000 107.95410 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-3 CA  1 
+ATOM   22183 C C   . TYR B-3 2 93  ? 5.392   -122.051 38.271  1.000 118.24580 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-3 C   1 
+ATOM   22184 O O   . TYR B-3 2 93  ? 6.524   -121.855 38.722  1.000 114.40645 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-3 O   1 
+ATOM   22185 C CB  . TYR B-3 2 93  ? 3.634   -121.622 39.993  1.000 100.93047 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-3 CB  1 
+ATOM   22186 C CG  . TYR B-3 2 93  ? 2.405   -122.122 40.721  1.000 106.48090 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-3 CG  1 
+ATOM   22187 C CD1 . TYR B-3 2 93  ? 2.516   -123.016 41.778  1.000 99.22679  ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   22188 C CD2 . TYR B-3 2 93  ? 1.134   -121.698 40.354  1.000 106.07267 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   22189 C CE1 . TYR B-3 2 93  ? 1.401   -123.478 42.444  1.000 101.57417 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   22190 C CE2 . TYR B-3 2 93  ? 0.010   -122.154 41.017  1.000 107.95846 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   22191 C CZ  . TYR B-3 2 93  ? 0.151   -123.043 42.062  1.000 114.15995 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   22192 O OH  . TYR B-3 2 93  ? -0.963  -123.502 42.728  1.000 125.87297 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-3 OH  1 
+ATOM   22193 N N   . PRO B-3 2 94  ? 5.061   -121.722 37.026  1.000 117.57209 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-3 N   1 
+ATOM   22194 C CA  . PRO B-3 2 94  ? 6.058   -121.166 36.109  1.000 117.20249 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-3 CA  1 
+ATOM   22195 C C   . PRO B-3 2 94  ? 6.134   -119.649 36.160  1.000 114.69685 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-3 C   1 
+ATOM   22196 O O   . PRO B-3 2 94  ? 5.171   -118.952 36.484  1.000 115.04444 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-3 O   1 
+ATOM   22197 C CB  . PRO B-3 2 94  ? 5.545   -121.635 34.741  1.000 126.45949 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-3 CB  1 
+ATOM   22198 C CG  . PRO B-3 2 94  ? 4.058   -121.619 34.909  1.000 123.21052 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-3 CG  1 
+ATOM   22199 C CD  . PRO B-3 2 94  ? 3.782   -121.995 36.348  1.000 104.34456 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-3 CD  1 
+ATOM   22200 N N   . ASP B-3 2 95  ? 7.320   -119.141 35.826  1.000 109.00712 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-3 N   1 
+ATOM   22201 C CA  . ASP B-3 2 95  ? 7.537   -117.711 35.663  1.000 107.98153 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-3 CA  1 
+ATOM   22202 C C   . ASP B-3 2 95  ? 7.614   -117.287 34.202  1.000 116.10021 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-3 C   1 
+ATOM   22203 O O   . ASP B-3 2 95  ? 7.690   -116.085 33.925  1.000 117.30962 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-3 O   1 
+ATOM   22204 C CB  . ASP B-3 2 95  ? 8.816   -117.279 36.391  1.000 100.70434 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-3 CB  1 
+ATOM   22205 C CG  . ASP B-3 2 95  ? 9.976   -118.219 36.135  1.000 110.82377 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-3 CG  1 
+ATOM   22206 O OD1 . ASP B-3 2 95  ? 9.773   -119.240 35.447  1.000 123.15910 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   22207 O OD2 . ASP B-3 2 95  ? 11.090  -117.937 36.625  1.000 99.26614  ? ? ? ? ? -1 96  ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   22208 N N   . ASN B-3 2 96  ? 7.600   -118.238 33.268  1.000 122.05761 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-3 N   1 
+ATOM   22209 C CA  . ASN B-3 2 96  ? 7.543   -117.950 31.842  1.000 122.24801 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-3 CA  1 
+ATOM   22210 C C   . ASN B-3 2 96  ? 6.120   -118.021 31.298  1.000 126.04577 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-3 C   1 
+ATOM   22211 O O   . ASN B-3 2 96  ? 5.930   -118.264 30.101  1.000 122.23155 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-3 O   1 
+ATOM   22212 C CB  . ASN B-3 2 96  ? 8.455   -118.908 31.072  1.000 118.30674 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-3 CB  1 
+ATOM   22213 C CG  . ASN B-3 2 96  ? 8.170   -120.368 31.385  1.000 118.68051 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-3 CG  1 
+ATOM   22214 O OD1 . ASN B-3 2 96  ? 7.143   -120.703 31.975  1.000 118.49608 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   22215 N ND2 . ASN B-3 2 96  ? 9.083   -121.245 30.984  1.000 125.78844 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   22216 N N   . PHE B-3 2 97  ? 5.124   -117.821 32.156  1.000 133.23725 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-3 N   1 
+ATOM   22217 C CA  . PHE B-3 2 97  ? 3.732   -117.943 31.751  1.000 121.24735 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-3 CA  1 
+ATOM   22218 C C   . PHE B-3 2 97  ? 3.360   -116.859 30.745  1.000 135.42880 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-3 C   1 
+ATOM   22219 O O   . PHE B-3 2 97  ? 3.972   -115.789 30.692  1.000 142.61123 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-3 O   1 
+ATOM   22220 C CB  . PHE B-3 2 97  ? 2.815   -117.857 32.972  1.000 126.26585 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-3 CB  1 
+ATOM   22221 C CG  . PHE B-3 2 97  ? 2.975   -116.586 33.763  1.000 128.07440 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-3 CG  1 
+ATOM   22222 C CD1 . PHE B-3 2 97  ? 3.932   -116.490 34.760  1.000 128.50308 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   22223 C CD2 . PHE B-3 2 97  ? 2.165   -115.490 33.511  1.000 112.83993 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   22224 C CE1 . PHE B-3 2 97  ? 4.081   -115.326 35.487  1.000 123.85646 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   22225 C CE2 . PHE B-3 2 97  ? 2.310   -114.323 34.236  1.000 114.68658 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   22226 C CZ  . PHE B-3 2 97  ? 3.270   -114.241 35.225  1.000 127.11350 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   22227 N N   . THR B-3 2 98  ? 2.339   -117.149 29.943  1.000 140.64203 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-3 N   1 
+ATOM   22228 C CA  . THR B-3 2 98  ? 1.815   -116.215 28.956  1.000 130.95674 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-3 CA  1 
+ATOM   22229 C C   . THR B-3 2 98  ? 0.349   -115.950 29.264  1.000 127.54929 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-3 C   1 
+ATOM   22230 O O   . THR B-3 2 98  ? -0.451  -116.889 29.338  1.000 134.06365 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-3 O   1 
+ATOM   22231 C CB  . THR B-3 2 98  ? 1.966   -116.763 27.536  1.000 136.35732 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-3 CB  1 
+ATOM   22232 O OG1 . THR B-3 2 98  ? 3.309   -117.224 27.339  1.000 145.91610 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-3 OG1 1 
+ATOM   22233 C CG2 . THR B-3 2 98  ? 1.655   -115.679 26.517  1.000 122.67317 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-3 CG2 1 
+ATOM   22234 N N   . ALA B-3 2 99  ? 0.000   -114.679 29.443  1.000 113.28169 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B-3 N   1 
+ATOM   22235 C CA  . ALA B-3 2 99  ? -1.354  -114.295 29.817  1.000 113.70895 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   22236 C C   . ALA B-3 2 99  ? -2.172  -114.024 28.561  1.000 142.59243 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B-3 C   1 
+ATOM   22237 O O   . ALA B-3 2 99  ? -1.786  -113.196 27.727  1.000 135.30475 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B-3 O   1 
+ATOM   22238 C CB  . ALA B-3 2 99  ? -1.339  -113.066 30.724  1.000 120.62595 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   22239 N N   . GLU B-3 2 100 ? -3.296  -114.725 28.425  1.000 146.43714 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-3 N   1 
+ATOM   22240 C CA  . GLU B-3 2 100 ? -4.228  -114.528 27.322  1.000 155.12826 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   22241 C C   . GLU B-3 2 100 ? -5.549  -114.028 27.887  1.000 150.90577 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-3 C   1 
+ATOM   22242 O O   . GLU B-3 2 100 ? -6.175  -114.707 28.708  1.000 144.79982 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-3 O   1 
+ATOM   22243 C CB  . GLU B-3 2 100 ? -4.426  -115.820 26.526  1.000 161.41954 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   22244 C CG  . GLU B-3 2 100 ? -3.194  -116.253 25.747  1.000 142.71644 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   22245 C CD  . GLU B-3 2 100 ? -3.480  -117.387 24.783  1.000 172.61709 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   22246 O OE1 . GLU B-3 2 100 ? -4.566  -117.994 24.882  1.000 190.73963 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   22247 O OE2 . GLU B-3 2 100 ? -2.619  -117.666 23.923  1.000 178.43772 ? ? ? ? ? -1 101 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   22248 N N   . TYR B-3 2 101 ? -5.971  -112.843 27.441  1.000 144.42086 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-3 N   1 
+ATOM   22249 C CA  . TYR B-3 2 101 ? -7.158  -112.212 28.009  1.000 133.76887 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   22250 C C   . TYR B-3 2 101 ? -8.437  -112.895 27.543  1.000 135.97049 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-3 C   1 
+ATOM   22251 O O   . TYR B-3 2 101 ? -9.370  -113.080 28.332  1.000 154.85358 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-3 O   1 
+ATOM   22252 C CB  . TYR B-3 2 101 ? -7.187  -110.728 27.641  1.000 120.50158 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   22253 C CG  . TYR B-3 2 101 ? -6.017  -109.931 28.173  1.000 128.46984 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   22254 C CD1 . TYR B-3 2 101 ? -4.820  -109.865 27.471  1.000 131.49239 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   22255 C CD2 . TYR B-3 2 101 ? -6.112  -109.239 29.373  1.000 127.97832 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   22256 C CE1 . TYR B-3 2 101 ? -3.749  -109.136 27.953  1.000 135.03409 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   22257 C CE2 . TYR B-3 2 101 ? -5.047  -108.508 29.862  1.000 129.35147 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   22258 C CZ  . TYR B-3 2 101 ? -3.869  -108.460 29.149  1.000 137.67432 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   22259 O OH  . TYR B-3 2 101 ? -2.807  -107.732 29.635  1.000 130.14162 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   22260 N N   . PHE B-3 2 102 ? -8.501  -113.277 26.268  1.000 152.34687 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-3 N   1 
+ATOM   22261 C CA  . PHE B-3 2 102 ? -9.756  -113.756 25.700  1.000 155.15035 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   22262 C C   . PHE B-3 2 102 ? -10.023 -115.219 26.029  1.000 151.24256 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-3 C   1 
+ATOM   22263 O O   . PHE B-3 2 102 ? -11.181 -115.600 26.236  1.000 136.56381 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-3 O   1 
+ATOM   22264 C CB  . PHE B-3 2 102 ? -9.754  -113.564 24.183  1.000 153.74294 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   22265 C CG  . PHE B-3 2 102 ? -9.267  -112.213 23.741  1.000 143.44152 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   22266 C CD1 . PHE B-3 2 102 ? -9.625  -111.066 24.433  1.000 137.69287 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   22267 C CD2 . PHE B-3 2 102 ? -8.444  -112.092 22.634  1.000 145.73969 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   22268 C CE1 . PHE B-3 2 102 ? -9.174  -109.826 24.026  1.000 132.75458 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   22269 C CE2 . PHE B-3 2 102 ? -7.990  -110.854 22.223  1.000 151.36541 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   22270 C CZ  . PHE B-3 2 102 ? -8.355  -109.719 22.920  1.000 141.84342 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   22271 N N   . ASP B-3 2 103 ? -8.984  -116.043 26.085  1.000 164.21989 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B-3 N   1 
+ATOM   22272 C CA  . ASP B-3 2 103 ? -9.153  -117.479 26.226  1.000 172.75958 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   22273 C C   . ASP B-3 2 103 ? -9.127  -117.909 27.690  1.000 174.40428 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B-3 C   1 
+ATOM   22274 O O   . ASP B-3 2 103 ? -8.635  -117.199 28.571  1.000 161.65430 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B-3 O   1 
+ATOM   22275 C CB  . ASP B-3 2 103 ? -8.065  -118.225 25.452  1.000 185.17585 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   22276 C CG  . ASP B-3 2 103 ? -8.114  -117.947 23.962  1.000 184.19211 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   22277 O OD1 . ASP B-3 2 103 ? -9.203  -117.598 23.459  1.000 183.07816 ? ? ? ? ? -1 104 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   22278 O OD2 . ASP B-3 2 103 ? -7.068  -118.084 23.293  1.000 165.89020 ? ? ? ? ? -1 104 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   22279 N N   . ASN B-3 2 104 ? -9.680  -119.099 27.932  1.000 174.16026 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-3 N   1 
+ATOM   22280 C CA  . ASN B-3 2 104 ? -9.577  -119.805 29.209  1.000 169.58104 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   22281 C C   . ASN B-3 2 104 ? -10.230 -119.019 30.348  1.000 156.07459 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-3 C   1 
+ATOM   22282 O O   . ASN B-3 2 104 ? -9.589  -118.636 31.329  1.000 160.05942 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-3 O   1 
+ATOM   22283 C CB  . ASN B-3 2 104 ? -8.115  -120.141 29.530  1.000 160.08448 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   22284 C CG  . ASN B-3 2 104 ? -7.433  -120.924 28.417  1.000 161.17602 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   22285 O OD1 . ASN B-3 2 104 ? -6.771  -120.348 27.553  1.000 153.81288 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   22286 N ND2 . ASN B-3 2 104 ? -7.592  -122.244 28.436  1.000 161.93079 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   22287 N N   . GLN B-3 2 105 ? -11.533 -118.794 30.198  1.000 147.72158 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-3 N   1 
+ATOM   22288 C CA  . GLN B-3 2 105 ? -12.345 -118.310 31.304  1.000 143.19681 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-3 CA  1 
+ATOM   22289 C C   . GLN B-3 2 105 ? -12.694 -119.463 32.235  1.000 138.92283 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-3 C   1 
+ATOM   22290 O O   . GLN B-3 2 105 ? -12.997 -120.572 31.788  1.000 156.37320 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-3 O   1 
+ATOM   22291 C CB  . GLN B-3 2 105 ? -13.626 -117.650 30.789  1.000 140.95321 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-3 CB  1 
+ATOM   22292 C CG  . GLN B-3 2 105 ? -13.470 -116.187 30.417  1.000 138.28336 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-3 CG  1 
+ATOM   22293 C CD  . GLN B-3 2 105 ? -14.796 -115.520 30.099  1.000 156.21995 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-3 CD  1 
+ATOM   22294 O OE1 . GLN B-3 2 105 ? -15.754 -116.174 29.686  1.000 152.86596 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   22295 N NE2 . GLN B-3 2 105 ? -14.859 -114.209 30.300  1.000 166.75616 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   22296 N N   . PHE B-3 2 106 ? -12.647 -119.198 33.538  1.000 147.97441 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-3 N   1 
+ATOM   22297 C CA  . PHE B-3 2 106 ? -12.902 -120.223 34.538  1.000 159.73334 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   22298 C C   . PHE B-3 2 106 ? -13.859 -119.673 35.584  1.000 144.00668 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-3 C   1 
+ATOM   22299 O O   . PHE B-3 2 106 ? -14.094 -118.465 35.671  1.000 133.62643 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-3 O   1 
+ATOM   22300 C CB  . PHE B-3 2 106 ? -11.600 -120.709 35.191  1.000 156.93220 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   22301 C CG  . PHE B-3 2 106 ? -10.720 -119.596 35.681  1.000 148.94890 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   22302 C CD1 . PHE B-3 2 106 ? -9.769  -119.028 34.850  1.000 140.44259 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   22303 C CD2 . PHE B-3 2 106 ? -10.840 -119.122 36.975  1.000 154.91242 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   22304 C CE1 . PHE B-3 2 106 ? -8.959  -118.007 35.300  1.000 144.58580 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   22305 C CE2 . PHE B-3 2 106 ? -10.032 -118.103 37.431  1.000 154.83825 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   22306 C CZ  . PHE B-3 2 106 ? -9.092  -117.545 36.592  1.000 153.28409 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   22307 N N   . ALA B-3 2 107 ? -14.406 -120.582 36.389  1.000 145.07072 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B-3 N   1 
+ATOM   22308 C CA  . ALA B-3 2 107 ? -15.469 -120.233 37.321  1.000 155.99215 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   22309 C C   . ALA B-3 2 107 ? -14.967 -119.906 38.720  1.000 167.85926 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B-3 C   1 
+ATOM   22310 O O   . ALA B-3 2 107 ? -15.557 -119.055 39.396  1.000 164.53689 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B-3 O   1 
+ATOM   22311 C CB  . ALA B-3 2 107 ? -16.489 -121.372 37.406  1.000 147.69530 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   22312 N N   . SER B-3 2 108 ? -13.898 -120.553 39.177  1.000 172.21068 ? ? ? ? ? ?  109 SER B-3 N   1 
+ATOM   22313 C CA  . SER B-3 2 108 ? -13.440 -120.400 40.550  1.000 168.72673 ? ? ? ? ? ?  109 SER B-3 CA  1 
+ATOM   22314 C C   . SER B-3 2 108 ? -11.952 -120.081 40.580  1.000 168.80763 ? ? ? ? ? ?  109 SER B-3 C   1 
+ATOM   22315 O O   . SER B-3 2 108 ? -11.199 -120.453 39.675  1.000 164.26334 ? ? ? ? ? ?  109 SER B-3 O   1 
+ATOM   22316 C CB  . SER B-3 2 108 ? -13.720 -121.665 41.371  1.000 176.98430 ? ? ? ? ? ?  109 SER B-3 CB  1 
+ATOM   22317 O OG  . SER B-3 2 108 ? -15.105 -121.967 41.379  1.000 181.32500 ? ? ? ? ? ?  109 SER B-3 OG  1 
+ATOM   22318 N N   . TYR B-3 2 109 ? -11.538 -119.391 41.647  1.000 168.20128 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-3 N   1 
+ATOM   22319 C CA  . TYR B-3 2 109 ? -10.133 -119.029 41.816  1.000 162.63757 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   22320 C C   . TYR B-3 2 109 ? -9.234  -120.257 41.851  1.000 160.84220 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-3 C   1 
+ATOM   22321 O O   . TYR B-3 2 109 ? -8.082  -120.196 41.408  1.000 160.64943 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-3 O   1 
+ATOM   22322 C CB  . TYR B-3 2 109 ? -9.963  -118.201 43.091  1.000 148.71061 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   22323 C CG  . TYR B-3 2 109 ? -8.534  -117.838 43.427  1.000 137.87141 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   22324 C CD1 . TYR B-3 2 109 ? -7.782  -117.042 42.574  1.000 139.49654 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   22325 C CD2 . TYR B-3 2 109 ? -7.944  -118.273 44.607  1.000 134.00985 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   22326 C CE1 . TYR B-3 2 109 ? -6.475  -116.702 42.878  1.000 128.17432 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   22327 C CE2 . TYR B-3 2 109 ? -6.639  -117.936 44.922  1.000 132.83123 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   22328 C CZ  . TYR B-3 2 109 ? -5.910  -117.151 44.053  1.000 125.21504 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   22329 O OH  . TYR B-3 2 109 ? -4.611  -116.813 44.361  1.000 109.20213 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   22330 N N   . ASP B-3 2 110 ? -9.740  -121.380 42.367  1.000 160.01264 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-3 N   1 
+ATOM   22331 C CA  . ASP B-3 2 110 ? -8.947  -122.605 42.382  1.000 157.96336 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   22332 C C   . ASP B-3 2 110 ? -8.741  -123.141 40.971  1.000 157.88591 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-3 C   1 
+ATOM   22333 O O   . ASP B-3 2 110 ? -7.684  -123.705 40.662  1.000 149.69052 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-3 O   1 
+ATOM   22334 C CB  . ASP B-3 2 110 ? -9.622  -123.656 43.260  1.000 166.65509 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   22335 C CG  . ASP B-3 2 110 ? -9.962  -123.131 44.640  1.000 179.96756 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   22336 O OD1 . ASP B-3 2 110 ? -10.716 -122.139 44.728  1.000 179.63606 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   22337 O OD2 . ASP B-3 2 110 ? -9.481  -123.712 45.637  1.000 190.55395 ? ? ? ? ? -1 111 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   22338 N N   . LYS B-3 2 111 ? -9.740  -122.969 40.102  1.000 161.84116 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-3 N   1 
+ATOM   22339 C CA  . LYS B-3 2 111 ? -9.630  -123.456 38.731  1.000 164.45917 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   22340 C C   . LYS B-3 2 111 ? -8.547  -122.709 37.961  1.000 158.09059 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-3 C   1 
+ATOM   22341 O O   . LYS B-3 2 111 ? -7.772  -123.323 37.216  1.000 160.68902 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-3 O   1 
+ATOM   22342 C CB  . LYS B-3 2 111 ? -10.979 -123.329 38.022  1.000 154.43131 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   22343 C CG  . LYS B-3 2 111 ? -12.126 -124.034 38.732  1.000 159.38247 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   22344 C CD  . LYS B-3 2 111 ? -11.933 -125.542 38.742  1.000 170.65008 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   22345 C CE  . LYS B-3 2 111 ? -11.942 -126.110 37.331  1.000 178.54391 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   22346 N NZ  . LYS B-3 2 111 ? -11.810 -127.594 37.328  1.000 178.98484 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   22347 N N   . GLY B-3 2 112 ? -8.476  -121.387 38.129  1.000 153.45489 ? ? ? ? ? ?  113 GLY B-3 N   1 
+ATOM   22348 C CA  . GLY B-3 2 112 ? -7.484  -120.609 37.406  1.000 156.43034 ? ? ? ? ? ?  113 GLY B-3 CA  1 
+ATOM   22349 C C   . GLY B-3 2 112 ? -6.058  -120.929 37.803  1.000 154.00751 ? ? ? ? ? ?  113 GLY B-3 C   1 
+ATOM   22350 O O   . GLY B-3 2 112 ? -5.137  -120.792 36.990  1.000 145.80615 ? ? ? ? ? ?  113 GLY B-3 O   1 
+ATOM   22351 N N   . LEU B-3 2 113 ? -5.849  -121.353 39.052  1.000 148.48008 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-3 N   1 
+ATOM   22352 C CA  . LEU B-3 2 113 ? -4.511  -121.745 39.483  1.000 143.11827 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   22353 C C   . LEU B-3 2 113 ? -4.024  -122.967 38.715  1.000 145.28916 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-3 C   1 
+ATOM   22354 O O   . LEU B-3 2 113 ? -2.833  -123.082 38.405  1.000 131.16906 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-3 O   1 
+ATOM   22355 C CB  . LEU B-3 2 113 ? -4.501  -122.020 40.987  1.000 129.30169 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   22356 C CG  . LEU B-3 2 113 ? -4.918  -120.868 41.903  1.000 127.07712 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   22357 C CD1 . LEU B-3 2 113 ? -4.839  -121.293 43.361  1.000 114.87487 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   22358 C CD2 . LEU B-3 2 113 ? -4.060  -119.638 41.652  1.000 133.68398 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   22359 N N   . GLN B-3 2 114 ? -4.934  -123.890 38.394  1.000 145.67009 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-3 N   1 
+ATOM   22360 C CA  . GLN B-3 2 114 ? -4.547  -125.083 37.651  1.000 145.78305 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-3 CA  1 
+ATOM   22361 C C   . GLN B-3 2 114 ? -4.217  -124.757 36.201  1.000 145.38608 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-3 C   1 
+ATOM   22362 O O   . GLN B-3 2 114 ? -3.346  -125.400 35.605  1.000 150.13535 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-3 O   1 
+ATOM   22363 C CB  . GLN B-3 2 114 ? -5.658  -126.128 37.726  1.000 147.19221 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-3 CB  1 
+ATOM   22364 C CG  . GLN B-3 2 114 ? -6.305  -126.235 39.098  1.000 156.62352 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-3 CG  1 
+ATOM   22365 C CD  . GLN B-3 2 114 ? -6.857  -127.618 39.383  1.000 183.97546 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-3 CD  1 
+ATOM   22366 O OE1 . GLN B-3 2 114 ? -6.106  -128.589 39.480  1.000 192.80327 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   22367 N NE2 . GLN B-3 2 114 ? -8.175  -127.714 39.518  1.000 171.59546 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   22368 N N   . VAL B-3 2 115 ? -4.900  -123.769 35.618  1.000 137.52846 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-3 N   1 
+ATOM   22369 C CA  . VAL B-3 2 115 ? -4.569  -123.341 34.263  1.000 146.15499 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   22370 C C   . VAL B-3 2 115 ? -3.180  -122.721 34.234  1.000 150.95614 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-3 C   1 
+ATOM   22371 O O   . VAL B-3 2 115 ? -2.433  -122.865 33.258  1.000 146.95340 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-3 O   1 
+ATOM   22372 C CB  . VAL B-3 2 115 ? -5.635  -122.362 33.740  1.000 148.81508 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   22373 C CG1 . VAL B-3 2 115 ? -5.528  -122.220 32.236  1.000 143.47070 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   22374 C CG2 . VAL B-3 2 115 ? -7.022  -122.831 34.141  1.000 139.22185 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   22375 N N   . LEU B-3 2 116 ? -2.809  -122.026 35.306  1.000 146.56298 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-3 N   1 
+ATOM   22376 C CA  . LEU B-3 2 116 ? -1.485  -121.426 35.384  1.000 135.87505 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   22377 C C   . LEU B-3 2 116 ? -0.428  -122.460 35.749  1.000 136.76075 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-3 C   1 
+ATOM   22378 O O   . LEU B-3 2 116 ? 0.714   -122.376 35.284  1.000 130.81037 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-3 O   1 
+ATOM   22379 C CB  . LEU B-3 2 116 ? -1.510  -120.284 36.396  1.000 119.38233 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   22380 C CG  . LEU B-3 2 116 ? -0.225  -119.554 36.765  1.000 112.19311 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   22381 C CD1 . LEU B-3 2 116 ? 0.484   -119.029 35.530  1.000 112.43961 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   22382 C CD2 . LEU B-3 2 116 ? -0.593  -118.421 37.697  1.000 90.20686  ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   22383 N N   . LYS B-3 2 117 ? -0.796  -123.450 36.562  1.000 143.02852 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-3 N   1 
+ATOM   22384 C CA  . LYS B-3 2 117 ? 0.167   -124.444 37.020  1.000 143.05769 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   22385 C C   . LYS B-3 2 117 ? 0.431   -125.500 35.952  1.000 154.21017 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-3 C   1 
+ATOM   22386 O O   . LYS B-3 2 117 ? 1.584   -125.877 35.714  1.000 150.02926 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-3 O   1 
+ATOM   22387 C CB  . LYS B-3 2 117 ? -0.335  -125.092 38.312  1.000 133.40479 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   22388 C CG  . LYS B-3 2 117 ? 0.581   -126.152 38.902  1.000 137.19315 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   22389 C CD  . LYS B-3 2 117 ? 0.065   -126.606 40.261  1.000 134.17562 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   22390 C CE  . LYS B-3 2 117 ? 0.969   -127.656 40.883  1.000 136.00433 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   22391 N NZ  . LYS B-3 2 117 ? 0.566   -127.987 42.278  1.000 142.80942 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   22392 N N   . TYR B-3 2 118 ? -0.622  -125.980 35.292  1.000 161.88837 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-3 N   1 
+ATOM   22393 C CA  . TYR B-3 2 118 ? -0.505  -127.058 34.318  1.000 154.49862 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   22394 C C   . TYR B-3 2 118 ? -0.512  -126.559 32.878  1.000 157.07974 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-3 C   1 
+ATOM   22395 O O   . TYR B-3 2 118 ? 0.357   -126.938 32.088  1.000 159.77691 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-3 O   1 
+ATOM   22396 C CB  . TYR B-3 2 118 ? -1.633  -128.076 34.528  1.000 152.96825 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   22397 C CG  . TYR B-3 2 118 ? -1.712  -128.615 35.941  1.000 156.03811 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   22398 C CD1 . TYR B-3 2 118 ? -0.768  -129.516 36.416  1.000 155.42637 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   22399 C CD2 . TYR B-3 2 118 ? -2.733  -128.224 36.798  1.000 162.77609 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   22400 C CE1 . TYR B-3 2 118 ? -0.837  -130.010 37.706  1.000 162.98928 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   22401 C CE2 . TYR B-3 2 118 ? -2.810  -128.712 38.090  1.000 162.84825 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   22402 C CZ  . TYR B-3 2 118 ? -1.860  -129.605 38.538  1.000 163.53632 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   22403 O OH  . TYR B-3 2 118 ? -1.935  -130.092 39.823  1.000 150.12749 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   22404 N N   . GLN B-3 2 119 ? -1.478  -125.715 32.516  1.000 151.95706 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-3 N   1 
+ATOM   22405 C CA  . GLN B-3 2 119 ? -1.576  -125.210 31.152  1.000 164.06864 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-3 CA  1 
+ATOM   22406 C C   . GLN B-3 2 119 ? -0.664  -124.018 30.888  1.000 158.98678 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-3 C   1 
+ATOM   22407 O O   . GLN B-3 2 119 ? -0.605  -123.550 29.745  1.000 161.59419 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-3 O   1 
+ATOM   22408 C CB  . GLN B-3 2 119 ? -3.030  -124.848 30.834  1.000 162.72804 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-3 CB  1 
+ATOM   22409 C CG  . GLN B-3 2 119 ? -3.917  -126.065 30.612  1.000 150.44344 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-3 CG  1 
+ATOM   22410 C CD  . GLN B-3 2 119 ? -5.178  -126.045 31.452  1.000 154.97016 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-3 CD  1 
+ATOM   22411 O OE1 . GLN B-3 2 119 ? -6.069  -125.224 31.236  1.000 149.31841 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   22412 N NE2 . GLN B-3 2 119 ? -5.261  -126.957 32.414  1.000 151.33275 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   22413 N N   . ASN B-3 2 120 ? 0.033   -123.517 31.911  1.000 149.13571 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-3 N   1 
+ATOM   22414 C CA  . ASN B-3 2 120 ? 1.110   -122.537 31.745  1.000 147.56149 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   22415 C C   . ASN B-3 2 120 ? 0.615   -121.224 31.138  1.000 142.58533 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-3 C   1 
+ATOM   22416 O O   . ASN B-3 2 120 ? 1.366   -120.516 30.462  1.000 134.20298 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-3 O   1 
+ATOM   22417 C CB  . ASN B-3 2 120 ? 2.253   -123.120 30.904  1.000 154.02919 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   22418 C CG  . ASN B-3 2 120 ? 3.529   -122.304 31.001  1.000 153.21133 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   22419 O OD1 . ASN B-3 2 120 ? 4.393   -122.577 31.833  1.000 147.97348 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   22420 N ND2 . ASN B-3 2 120 ? 3.652   -121.295 30.145  1.000 147.26791 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   22421 N N   . ILE B-3 2 121 ? -0.651  -120.872 31.364  1.000 147.47059 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-3 N   1 
+ATOM   22422 C CA  . ILE B-3 2 121 ? -1.192  -119.610 30.875  1.000 141.64320 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   22423 C C   . ILE B-3 2 121 ? -1.999  -118.949 31.984  1.000 141.75825 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-3 C   1 
+ATOM   22424 O O   . ILE B-3 2 121 ? -2.499  -119.603 32.900  1.000 128.12378 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-3 O   1 
+ATOM   22425 C CB  . ILE B-3 2 121 ? -2.064  -119.774 29.607  1.000 160.63945 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   22426 C CG1 . ILE B-3 2 121 ? -3.356  -120.526 29.923  1.000 143.65390 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   22427 C CG2 . ILE B-3 2 121 ? -1.286  -120.460 28.491  1.000 157.94167 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   22428 C CD1 . ILE B-3 2 121 ? -4.581  -119.638 29.921  1.000 145.25333 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   22429 N N   . LEU B-3 2 122 ? -2.126  -117.629 31.884  1.000 138.64954 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-3 N   1 
+ATOM   22430 C CA  . LEU B-3 2 122 ? -2.840  -116.809 32.858  1.000 131.57293 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   22431 C C   . LEU B-3 2 122 ? -4.133  -116.318 32.220  1.000 127.39208 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-3 C   1 
+ATOM   22432 O O   . LEU B-3 2 122 ? -4.111  -115.404 31.389  1.000 130.69665 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-3 O   1 
+ATOM   22433 C CB  . LEU B-3 2 122 ? -1.964  -115.643 33.315  1.000 137.65248 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   22434 C CG  . LEU B-3 2 122 ? -2.388  -114.854 34.553  1.000 117.96074 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   22435 C CD1 . LEU B-3 2 122 ? -2.501  -115.776 35.749  1.000 127.57633 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   22436 C CD2 . LEU B-3 2 122 ? -1.384  -113.748 34.827  1.000 94.99560  ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   22437 N N   . GLY B-3 2 123 ? -5.254  -116.923 32.615  1.000 135.30345 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B-3 N   1 
+ATOM   22438 C CA  . GLY B-3 2 123 ? -6.538  -116.614 32.032  1.000 159.46998 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B-3 CA  1 
+ATOM   22439 C C   . GLY B-3 2 123 ? -7.367  -115.653 32.874  1.000 144.50012 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B-3 C   1 
+ATOM   22440 O O   . GLY B-3 2 123 ? -7.173  -115.526 34.084  1.000 147.94074 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B-3 O   1 
+ATOM   22441 N N   . THR B-3 2 124 ? -8.298  -114.974 32.206  1.000 146.58240 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-3 N   1 
+ATOM   22442 C CA  . THR B-3 2 124 ? -9.154  -114.021 32.887  1.000 145.97016 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-3 CA  1 
+ATOM   22443 C C   . THR B-3 2 124 ? -10.308 -114.734 33.585  1.000 146.41626 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-3 C   1 
+ATOM   22444 O O   . THR B-3 2 124 ? -10.619 -115.899 33.315  1.000 137.41169 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-3 O   1 
+ATOM   22445 C CB  . THR B-3 2 124 ? -9.698  -112.986 31.902  1.000 146.73664 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-3 CB  1 
+ATOM   22446 O OG1 . THR B-3 2 124 ? -10.186 -111.850 32.617  1.000 186.08300 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   22447 C CG2 . THR B-3 2 124 ? -10.840 -113.586 31.086  1.000 151.40483 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   22448 N N   . TYR B-3 2 125 ? -10.943 -114.009 34.498  1.000 151.98252 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-3 N   1 
+ATOM   22449 C CA  . TYR B-3 2 125 ? -12.124 -114.509 35.178  1.000 136.72797 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   22450 C C   . TYR B-3 2 125 ? -13.343 -114.388 34.270  1.000 156.20261 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-3 C   1 
+ATOM   22451 O O   . TYR B-3 2 125 ? -13.435 -113.482 33.437  1.000 163.28386 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-3 O   1 
+ATOM   22452 C CB  . TYR B-3 2 125 ? -12.359 -113.736 36.476  1.000 145.17482 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   22453 C CG  . TYR B-3 2 125 ? -12.386 -114.591 37.721  1.000 158.65699 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   22454 C CD1 . TYR B-3 2 125 ? -12.821 -115.907 37.674  1.000 170.27302 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   22455 C CD2 . TYR B-3 2 125 ? -11.979 -114.078 38.946  1.000 148.45725 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   22456 C CE1 . TYR B-3 2 125 ? -12.853 -116.690 38.814  1.000 179.87601 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   22457 C CE2 . TYR B-3 2 125 ? -12.006 -114.852 40.090  1.000 151.32504 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   22458 C CZ  . TYR B-3 2 125 ? -12.444 -116.157 40.019  1.000 174.34309 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   22459 O OH  . TYR B-3 2 125 ? -12.473 -116.931 41.156  1.000 170.74412 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   22460 N N   . SER B-3 2 126 ? -14.282 -115.324 34.430  1.000 157.61111 ? ? ? ? ? ?  127 SER B-3 N   1 
+ATOM   22461 C CA  . SER B-3 2 126 ? -15.507 -115.275 33.638  1.000 157.23519 ? ? ? ? ? ?  127 SER B-3 CA  1 
+ATOM   22462 C C   . SER B-3 2 126 ? -16.373 -114.087 34.039  1.000 152.51123 ? ? ? ? ? ?  127 SER B-3 C   1 
+ATOM   22463 O O   . SER B-3 2 126 ? -16.950 -113.413 33.178  1.000 153.81018 ? ? ? ? ? ?  127 SER B-3 O   1 
+ATOM   22464 C CB  . SER B-3 2 126 ? -16.281 -116.583 33.789  1.000 149.01758 ? ? ? ? ? ?  127 SER B-3 CB  1 
+ATOM   22465 O OG  . SER B-3 2 126 ? -16.792 -116.724 35.104  1.000 160.34175 ? ? ? ? ? ?  127 SER B-3 OG  1 
+ATOM   22466 N N   . ASN B-3 2 127 ? -16.472 -113.818 35.335  1.000 157.55853 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-3 N   1 
+ATOM   22467 C CA  . ASN B-3 2 127 ? -17.246 -112.677 35.810  1.000 146.44506 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   22468 C C   . ASN B-3 2 127 ? -16.494 -111.387 35.500  1.000 160.56627 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-3 C   1 
+ATOM   22469 O O   . ASN B-3 2 127 ? -15.332 -111.243 35.898  1.000 168.53325 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-3 O   1 
+ATOM   22470 C CB  . ASN B-3 2 127 ? -17.500 -112.800 37.313  1.000 139.14756 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   22471 C CG  . ASN B-3 2 127 ? -18.644 -111.922 37.794  1.000 132.46001 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   22472 O OD1 . ASN B-3 2 127 ? -18.830 -110.801 37.322  1.000 129.62638 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   22473 N ND2 . ASN B-3 2 127 ? -19.418 -112.434 38.744  1.000 145.23069 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   22474 N N   . PRO B-3 2 128 ? -17.110 -110.435 34.793  1.000 140.33542 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-3 N   1 
+ATOM   22475 C CA  . PRO B-3 2 128 ? -16.403 -109.179 34.494  1.000 142.58518 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-3 CA  1 
+ATOM   22476 C C   . PRO B-3 2 128 ? -16.093 -108.351 35.728  1.000 141.36878 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-3 C   1 
+ATOM   22477 O O   . PRO B-3 2 128 ? -15.135 -107.568 35.706  1.000 122.22732 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-3 O   1 
+ATOM   22478 C CB  . PRO B-3 2 128 ? -17.370 -108.448 33.553  1.000 145.23529 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-3 CB  1 
+ATOM   22479 C CG  . PRO B-3 2 128 ? -18.714 -109.038 33.857  1.000 153.01081 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-3 CG  1 
+ATOM   22480 C CD  . PRO B-3 2 128 ? -18.453 -110.475 34.192  1.000 142.28524 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-3 CD  1 
+ATOM   22481 N N   . LYS B-3 2 129 ? -16.867 -108.501 36.805  1.000 150.74135 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-3 N   1 
+ATOM   22482 C CA  . LYS B-3 2 129 ? -16.652 -107.713 38.013  1.000 143.59211 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   22483 C C   . LYS B-3 2 129 ? -15.453 -108.183 38.824  1.000 143.77584 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-3 C   1 
+ATOM   22484 O O   . LYS B-3 2 129 ? -14.901 -107.394 39.600  1.000 129.98190 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-3 O   1 
+ATOM   22485 C CB  . LYS B-3 2 129 ? -17.907 -107.743 38.889  1.000 151.54367 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   22486 C CG  . LYS B-3 2 129 ? -19.115 -107.069 38.263  1.000 144.69459 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   22487 C CD  . LYS B-3 2 129 ? -18.866 -105.582 38.061  1.000 154.70934 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   22488 C CE  . LYS B-3 2 129 ? -19.993 -104.931 37.276  1.000 154.70834 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   22489 N NZ  . LYS B-3 2 129 ? -20.089 -105.474 35.892  1.000 146.36596 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   22490 N N   . LYS B-3 2 130 ? -15.040 -109.437 38.666  1.000 145.36612 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-3 N   1 
+ATOM   22491 C CA  . LYS B-3 2 130 ? -13.922 -110.002 39.408  1.000 150.45452 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   22492 C C   . LYS B-3 2 130 ? -12.710 -110.125 38.495  1.000 143.19817 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-3 C   1 
+ATOM   22493 O O   . LYS B-3 2 130 ? -12.810 -110.677 37.396  1.000 138.12605 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-3 O   1 
+ATOM   22494 C CB  . LYS B-3 2 130 ? -14.290 -111.370 39.992  1.000 152.66902 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   22495 C CG  . LYS B-3 2 130 ? -15.531 -111.352 40.878  1.000 140.70455 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   22496 C CD  . LYS B-3 2 130 ? -15.777 -112.703 41.534  1.000 143.41511 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   22497 C CE  . LYS B-3 2 130 ? -14.670 -113.055 42.516  1.000 159.74121 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   22498 N NZ  . LYS B-3 2 130 ? -14.937 -114.344 43.212  1.000 143.50969 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   22499 N N   . ASN B-3 2 131 ? -11.574 -109.607 38.953  1.000 124.91767 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-3 N   1 
+ATOM   22500 C CA  . ASN B-3 2 131 ? -10.320 -109.674 38.214  1.000 138.20939 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   22501 C C   . ASN B-3 2 131 ? -9.437  -110.754 38.824  1.000 129.12307 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-3 C   1 
+ATOM   22502 O O   . ASN B-3 2 131 ? -9.173  -110.736 40.030  1.000 117.37526 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-3 O   1 
+ATOM   22503 C CB  . ASN B-3 2 131 ? -9.601  -108.322 38.235  1.000 122.38251 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   22504 C CG  . ASN B-3 2 131 ? -8.484  -108.231 37.206  1.000 107.11293 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   22505 O OD1 . ASN B-3 2 131 ? -7.833  -109.226 36.882  1.000 110.78488 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   22506 N ND2 . ASN B-3 2 131 ? -8.261  -107.031 36.687  1.000 109.16178 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   22507 N N   . PHE B-3 2 132 ? -8.979  -111.687 37.988  1.000 135.16427 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-3 N   1 
+ATOM   22508 C CA  . PHE B-3 2 132 ? -8.169  -112.791 38.492  1.000 124.72218 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   22509 C C   . PHE B-3 2 132 ? -6.702  -112.399 38.648  1.000 116.08881 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-3 C   1 
+ATOM   22510 O O   . PHE B-3 2 132 ? -6.038  -112.844 39.592  1.000 106.30278 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-3 O   1 
+ATOM   22511 C CB  . PHE B-3 2 132 ? -8.301  -114.003 37.570  1.000 125.33522 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   22512 C CG  . PHE B-3 2 132 ? -7.367  -115.128 37.915  1.000 125.27756 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   22513 C CD1 . PHE B-3 2 132 ? -7.530  -115.850 39.085  1.000 136.83114 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   22514 C CD2 . PHE B-3 2 132 ? -6.331  -115.470 37.063  1.000 116.01049 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   22515 C CE1 . PHE B-3 2 132 ? -6.672  -116.888 39.400  1.000 133.74528 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   22516 C CE2 . PHE B-3 2 132 ? -5.473  -116.508 37.373  1.000 111.49679 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   22517 C CZ  . PHE B-3 2 132 ? -5.643  -117.216 38.544  1.000 117.10771 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   22518 N N   . LYS B-3 2 133 ? -6.176  -111.573 37.737  1.000 122.99596 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-3 N   1 
+ATOM   22519 C CA  . LYS B-3 2 133 ? -4.776  -111.168 37.834  1.000 109.94822 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   22520 C C   . LYS B-3 2 133 ? -4.518  -110.367 39.104  1.000 103.71142 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-3 C   1 
+ATOM   22521 O O   . LYS B-3 2 133 ? -3.514  -110.588 39.795  1.000 96.85033  ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-3 O   1 
+ATOM   22522 C CB  . LYS B-3 2 133 ? -4.364  -110.370 36.597  1.000 101.49041 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   22523 C CG  . LYS B-3 2 133 ? -3.908  -111.230 35.433  1.000 109.92280 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   22524 C CD  . LYS B-3 2 133 ? -2.955  -110.462 34.524  1.000 117.61315 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   22525 C CE  . LYS B-3 2 133 ? -3.700  -109.667 33.468  1.000 101.74588 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   22526 N NZ  . LYS B-3 2 133 ? -4.331  -110.556 32.453  1.000 133.42332 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   22527 N N   . PHE B-3 2 134 ? -5.407  -109.427 39.426  1.000 105.19650 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-3 N   1 
+ATOM   22528 C CA  . PHE B-3 2 134 ? -5.220  -108.638 40.640  1.000 108.72938 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   22529 C C   . PHE B-3 2 134 ? -5.523  -109.449 41.893  1.000 111.67189 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-3 C   1 
+ATOM   22530 O O   . PHE B-3 2 134 ? -4.914  -109.213 42.944  1.000 110.10148 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-3 O   1 
+ATOM   22531 C CB  . PHE B-3 2 134 ? -6.080  -107.376 40.592  1.000 106.39802 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   22532 C CG  . PHE B-3 2 134 ? -5.502  -106.287 39.736  1.000 103.18727 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   22533 C CD1 . PHE B-3 2 134 ? -5.600  -106.349 38.357  1.000 110.19520 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   22534 C CD2 . PHE B-3 2 134 ? -4.857  -105.202 40.309  1.000 102.30443 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   22535 C CE1 . PHE B-3 2 134 ? -5.069  -105.352 37.563  1.000 112.39078 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   22536 C CE2 . PHE B-3 2 134 ? -4.323  -104.199 39.518  1.000 99.44307  ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   22537 C CZ  . PHE B-3 2 134 ? -4.430  -104.276 38.143  1.000 107.08472 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   22538 N N   . GLN B-3 2 135 ? -6.453  -110.403 41.807  1.000 106.80192 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-3 N   1 
+ATOM   22539 C CA  . GLN B-3 2 135 ? -6.649  -111.334 42.913  1.000 102.51937 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-3 CA  1 
+ATOM   22540 C C   . GLN B-3 2 135 ? -5.417  -112.208 43.108  1.000 101.98891 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-3 C   1 
+ATOM   22541 O O   . GLN B-3 2 135 ? -5.064  -112.556 44.240  1.000 112.87006 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-3 O   1 
+ATOM   22542 C CB  . GLN B-3 2 135 ? -7.887  -112.198 42.670  1.000 114.62883 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-3 CB  1 
+ATOM   22543 C CG  . GLN B-3 2 135 ? -9.107  -111.800 43.489  1.000 123.17531 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-3 CG  1 
+ATOM   22544 C CD  . GLN B-3 2 135 ? -10.315 -112.668 43.187  1.000 139.25511 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-3 CD  1 
+ATOM   22545 O OE1 . GLN B-3 2 135 ? -10.225 -113.632 42.426  1.000 137.88093 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   22546 N NE2 . GLN B-3 2 135 ? -11.455 -112.328 43.779  1.000 142.53361 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   22547 N N   . LEU B-3 2 136 ? -4.749  -112.569 42.010  1.000 105.97898 ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-3 N   1 
+ATOM   22548 C CA  . LEU B-3 2 136 ? -3.520  -113.348 42.112  1.000 91.84005  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   22549 C C   . LEU B-3 2 136 ? -2.376  -112.504 42.657  1.000 93.81688  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-3 C   1 
+ATOM   22550 O O   . LEU B-3 2 136 ? -1.586  -112.977 43.482  1.000 97.45076  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-3 O   1 
+ATOM   22551 C CB  . LEU B-3 2 136 ? -3.154  -113.925 40.746  1.000 83.79644  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   22552 C CG  . LEU B-3 2 136 ? -1.893  -114.786 40.700  1.000 86.32220  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   22553 C CD1 . LEU B-3 2 136 ? -2.081  -116.025 41.551  1.000 100.70241 ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   22554 C CD2 . LEU B-3 2 136 ? -1.553  -115.162 39.269  1.000 86.80775  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   22555 N N   . ALA B-3 2 137 ? -2.271  -111.251 42.207  1.000 102.95352 ? ? ? ? ? ?  138 ALA B-3 N   1 
+ATOM   22556 C CA  . ALA B-3 2 137 ? -1.184  -110.389 42.660  1.000 95.08576  ? ? ? ? ? ?  138 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   22557 C C   . ALA B-3 2 137 ? -1.308  -110.075 44.144  1.000 99.78103  ? ? ? ? ? ?  138 ALA B-3 C   1 
+ATOM   22558 O O   . ALA B-3 2 137 ? -0.310  -110.097 44.874  1.000 92.66993  ? ? ? ? ? ?  138 ALA B-3 O   1 
+ATOM   22559 C CB  . ALA B-3 2 137 ? -1.158  -109.102 41.838  1.000 93.75241  ? ? ? ? ? ?  138 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   22560 N N   . LEU B-3 2 138 ? -2.524  -109.778 44.609  1.000 105.17215 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-3 N   1 
+ATOM   22561 C CA  . LEU B-3 2 138 ? -2.727  -109.527 46.032  1.000 100.55244 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   22562 C C   . LEU B-3 2 138 ? -2.447  -110.779 46.854  1.000 101.59594 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-3 C   1 
+ATOM   22563 O O   . LEU B-3 2 138 ? -1.877  -110.699 47.949  1.000 83.79756  ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-3 O   1 
+ATOM   22564 C CB  . LEU B-3 2 138 ? -4.150  -109.025 46.278  1.000 90.07859  ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   22565 C CG  . LEU B-3 2 138 ? -4.575  -108.886 47.741  1.000 110.77539 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   22566 C CD1 . LEU B-3 2 138 ? -3.667  -107.913 48.477  1.000 97.47735  ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   22567 C CD2 . LEU B-3 2 138 ? -6.029  -108.453 47.844  1.000 111.65474 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   22568 N N   . ASP B-3 2 139 ? -2.837  -111.947 46.337  1.000 94.91531  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-3 N   1 
+ATOM   22569 C CA  . ASP B-3 2 139 ? -2.553  -113.200 47.030  1.000 92.69782  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   22570 C C   . ASP B-3 2 139 ? -1.054  -113.472 47.091  1.000 97.46419  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-3 C   1 
+ATOM   22571 O O   . ASP B-3 2 139 ? -0.548  -113.966 48.105  1.000 86.32354  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-3 O   1 
+ATOM   22572 C CB  . ASP B-3 2 139 ? -3.279  -114.356 46.342  1.000 95.66764  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   22573 C CG  . ASP B-3 2 139 ? -3.280  -115.623 47.174  1.000 106.66906 ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   22574 O OD1 . ASP B-3 2 139 ? -3.058  -115.530 48.401  1.000 104.62767 ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   22575 O OD2 . ASP B-3 2 139 ? -3.502  -116.712 46.605  1.000 112.65662 ? ? ? ? ? -1 140 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   22576 N N   . ILE B-3 2 140 ? -0.329  -113.157 46.015  1.000 102.34513 ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-3 N   1 
+ATOM   22577 C CA  . ILE B-3 2 140 ? 1.110   -113.412 45.989  1.000 92.52205  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   22578 C C   . ILE B-3 2 140 ? 1.831   -112.536 47.005  1.000 94.86548  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-3 C   1 
+ATOM   22579 O O   . ILE B-3 2 140 ? 2.769   -112.983 47.678  1.000 93.38449  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-3 O   1 
+ATOM   22580 C CB  . ILE B-3 2 140 ? 1.663   -113.209 44.566  1.000 85.32927  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   22581 C CG1 . ILE B-3 2 140 ? 1.274   -114.388 43.675  1.000 95.93901  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   22582 C CG2 . ILE B-3 2 140 ? 3.174   -113.014 44.585  1.000 91.15916  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   22583 C CD1 . ILE B-3 2 140 ? 1.795   -114.289 42.263  1.000 99.02451  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   22584 N N   . LEU B-3 2 141 ? 1.399   -111.281 47.142  1.000 94.43410  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-3 N   1 
+ATOM   22585 C CA  . LEU B-3 2 141 ? 2.038   -110.376 48.092  1.000 92.10114  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   22586 C C   . LEU B-3 2 141 ? 1.882   -110.872 49.525  1.000 99.88257  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-3 C   1 
+ATOM   22587 O O   . LEU B-3 2 141 ? 2.838   -110.839 50.308  1.000 92.77273  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-3 O   1 
+ATOM   22588 C CB  . LEU B-3 2 141 ? 1.461   -108.968 47.942  1.000 91.36030  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   22589 C CG  . LEU B-3 2 141 ? 1.808   -108.213 46.657  1.000 90.42609  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   22590 C CD1 . LEU B-3 2 141 ? 1.082   -106.879 46.618  1.000 83.06126  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   22591 C CD2 . LEU B-3 2 141 ? 3.310   -108.007 46.548  1.000 80.40691  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   22592 N N   . LYS B-3 2 142 ? 0.686   -111.345 49.884  1.000 101.58625 ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-3 N   1 
+ATOM   22593 C CA  . LYS B-3 2 142 ? 0.465   -111.854 51.234  1.000 93.66857  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   22594 C C   . LYS B-3 2 142 ? 1.238   -113.143 51.487  1.000 91.98583  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-3 C   1 
+ATOM   22595 O O   . LYS B-3 2 142 ? 1.681   -113.387 52.615  1.000 110.94674 ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-3 O   1 
+ATOM   22596 C CB  . LYS B-3 2 142 ? -1.030  -112.073 51.471  1.000 86.78680  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   22597 C CG  . LYS B-3 2 142 ? -1.852  -110.795 51.470  1.000 95.87075  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   22598 C CD  . LYS B-3 2 142 ? -3.331  -111.092 51.659  1.000 93.63087  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   22599 C CE  . LYS B-3 2 142 ? -4.150  -109.812 51.669  1.000 102.35480 ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   22600 N NZ  . LYS B-3 2 142 ? -5.609  -110.093 51.771  1.000 119.33951 ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   22601 N N   . LYS B-3 2 143 ? 1.414   -113.975 50.459  1.000 93.51472  ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-3 N   1 
+ATOM   22602 C CA  . LYS B-3 2 143 ? 2.141   -115.229 50.627  1.000 88.48334  ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   22603 C C   . LYS B-3 2 143 ? 3.651   -115.027 50.656  1.000 80.67570  ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-3 C   1 
+ATOM   22604 O O   . LYS B-3 2 143 ? 4.352   -115.753 51.369  1.000 104.32360 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-3 O   1 
+ATOM   22605 C CB  . LYS B-3 2 143 ? 1.787   -116.205 49.503  1.000 101.60120 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   22606 C CG  . LYS B-3 2 143 ? 0.336   -116.659 49.454  1.000 101.36250 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   22607 C CD  . LYS B-3 2 143 ? 0.036   -117.712 50.504  1.000 111.60699 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   22608 C CE  . LYS B-3 2 143 ? -1.181  -118.535 50.111  1.000 116.27972 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   22609 N NZ  . LYS B-3 2 143 ? -2.361  -117.678 49.812  1.000 114.38864 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   22610 N N   . SER B-3 2 144 ? 4.168   -114.063 49.897  1.000 85.85859  ? ? ? ? ? ?  145 SER B-3 N   1 
+ATOM   22611 C CA  . SER B-3 2 144 ? 5.603   -113.896 49.696  1.000 100.80815 ? ? ? ? ? ?  145 SER B-3 CA  1 
+ATOM   22612 C C   . SER B-3 2 144 ? 6.108   -112.703 50.497  1.000 90.57806  ? ? ? ? ? ?  145 SER B-3 C   1 
+ATOM   22613 O O   . SER B-3 2 144 ? 5.603   -111.586 50.341  1.000 80.86349  ? ? ? ? ? ?  145 SER B-3 O   1 
+ATOM   22614 C CB  . SER B-3 2 144 ? 5.923   -113.715 48.212  1.000 90.33851  ? ? ? ? ? ?  145 SER B-3 CB  1 
+ATOM   22615 O OG  . SER B-3 2 144 ? 7.297   -113.432 48.017  1.000 76.16126  ? ? ? ? ? ?  145 SER B-3 OG  1 
+ATOM   22616 N N   . LEU B-3 2 145 ? 7.114   -112.942 51.341  1.000 95.50828  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-3 N   1 
+ATOM   22617 C CA  . LEU B-3 2 145 ? 7.725   -111.852 52.096  1.000 85.69092  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   22618 C C   . LEU B-3 2 145 ? 8.597   -110.982 51.201  1.000 99.06558  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-3 C   1 
+ATOM   22619 O O   . LEU B-3 2 145 ? 8.607   -109.753 51.339  1.000 98.03593  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-3 O   1 
+ATOM   22620 C CB  . LEU B-3 2 145 ? 8.545   -112.415 53.257  1.000 91.10820  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   22621 C CG  . LEU B-3 2 145 ? 9.488   -111.449 53.981  1.000 79.27291  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   22622 C CD1 . LEU B-3 2 145 ? 8.712   -110.334 54.669  1.000 79.89488  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   22623 C CD2 . LEU B-3 2 145 ? 10.358  -112.199 54.977  1.000 70.56940  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   22624 N N   . VAL B-3 2 146 ? 9.336   -111.603 50.278  1.000 104.34922 ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-3 N   1 
+ATOM   22625 C CA  . VAL B-3 2 146 ? 10.203  -110.849 49.377  1.000 75.96626  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   22626 C C   . VAL B-3 2 146 ? 9.377   -109.944 48.472  1.000 84.44464  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-3 C   1 
+ATOM   22627 O O   . VAL B-3 2 146 ? 9.791   -108.825 48.143  1.000 90.51959  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-3 O   1 
+ATOM   22628 C CB  . VAL B-3 2 146 ? 11.088  -111.816 48.568  1.000 70.82337  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   22629 C CG1 . VAL B-3 2 146 ? 11.839  -111.077 47.473  1.000 112.02135 ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   22630 C CG2 . VAL B-3 2 146 ? 12.062  -112.526 49.489  1.000 65.10085  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   22631 N N   . ALA B-3 2 147 ? 8.192   -110.407 48.066  1.000 84.00725  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B-3 N   1 
+ATOM   22632 C CA  . ALA B-3 2 147 ? 7.330   -109.588 47.220  1.000 77.02760  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   22633 C C   . ALA B-3 2 147 ? 6.948   -108.287 47.915  1.000 89.18422  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B-3 C   1 
+ATOM   22634 O O   . ALA B-3 2 147 ? 6.952   -107.219 47.293  1.000 85.03750  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B-3 O   1 
+ATOM   22635 C CB  . ALA B-3 2 147 ? 6.081   -110.374 46.823  1.000 82.58286  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   22636 N N   . ARG B-3 2 148 ? 6.621   -108.353 49.208  1.000 91.11932  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-3 N   1 
+ATOM   22637 C CA  . ARG B-3 2 148 ? 6.294   -107.135 49.942  1.000 75.47231  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-3 CA  1 
+ATOM   22638 C C   . ARG B-3 2 148 ? 7.524   -106.258 50.131  1.000 78.13039  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-3 C   1 
+ATOM   22639 O O   . ARG B-3 2 148 ? 7.429   -105.026 50.083  1.000 75.34050  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-3 O   1 
+ATOM   22640 C CB  . ARG B-3 2 148 ? 5.671   -107.481 51.295  1.000 65.97390  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-3 CB  1 
+ATOM   22641 C CG  . ARG B-3 2 148 ? 4.336   -108.200 51.203  1.000 74.00652  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-3 CG  1 
+ATOM   22642 C CD  . ARG B-3 2 148 ? 3.728   -108.432 52.579  1.000 68.02417  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-3 CD  1 
+ATOM   22643 N NE  . ARG B-3 2 148 ? 4.595   -109.229 53.440  1.000 81.77353  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-3 NE  1 
+ATOM   22644 C CZ  . ARG B-3 2 148 ? 4.554   -110.551 53.528  1.000 78.61382  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-3 CZ  1 
+ATOM   22645 N NH1 . ARG B-3 2 148 ? 3.697   -111.265 52.817  1.000 86.26361  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-3 NH1 1 
+ATOM   22646 N NH2 . ARG B-3 2 148 ? 5.392   -111.173 54.353  1.000 73.09882  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-3 NH2 1 
+ATOM   22647 N N   . GLN B-3 2 149 ? 8.689   -106.875 50.342  1.000 73.67351  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-3 N   1 
+ATOM   22648 C CA  . GLN B-3 2 149 ? 9.911   -106.101 50.532  1.000 77.55759  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-3 CA  1 
+ATOM   22649 C C   . GLN B-3 2 149 ? 10.317  -105.378 49.254  1.000 83.33485  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-3 C   1 
+ATOM   22650 O O   . GLN B-3 2 149 ? 10.777  -104.232 49.304  1.000 81.63524  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-3 O   1 
+ATOM   22651 C CB  . GLN B-3 2 149 ? 11.040  -107.012 51.012  1.000 78.84305  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-3 CB  1 
+ATOM   22652 C CG  . GLN B-3 2 149 ? 10.881  -107.513 52.435  1.000 70.91386  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-3 CG  1 
+ATOM   22653 C CD  . GLN B-3 2 149 ? 12.076  -108.320 52.897  1.000 90.79182  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-3 CD  1 
+ATOM   22654 O OE1 . GLN B-3 2 149 ? 12.790  -108.910 52.086  1.000 90.03160  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   22655 N NE2 . GLN B-3 2 149 ? 12.308  -108.343 54.205  1.000 88.06924  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   22656 N N   . TYR B-3 2 150 ? 10.152  -106.029 48.100  1.000 95.31891  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-3 N   1 
+ATOM   22657 C CA  . TYR B-3 2 150 ? 10.563  -105.412 46.843  1.000 82.85833  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   22658 C C   . TYR B-3 2 150 ? 9.673   -104.229 46.482  1.000 78.98761  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-3 C   1 
+ATOM   22659 O O   . TYR B-3 2 150 ? 10.169  -103.188 46.035  1.000 72.72010  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-3 O   1 
+ATOM   22660 C CB  . TYR B-3 2 150 ? 10.554  -106.446 45.718  1.000 66.91966  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   22661 C CG  . TYR B-3 2 150 ? 10.612  -105.828 44.340  1.000 84.12497  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   22662 C CD1 . TYR B-3 2 150 ? 11.800  -105.311 43.841  1.000 75.46054  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   22663 C CD2 . TYR B-3 2 150 ? 9.478   -105.755 43.541  1.000 88.54382  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   22664 C CE1 . TYR B-3 2 150 ? 11.859  -104.741 42.585  1.000 73.83032  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   22665 C CE2 . TYR B-3 2 150 ? 9.528   -105.185 42.282  1.000 80.38048  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   22666 C CZ  . TYR B-3 2 150 ? 10.721  -104.681 41.810  1.000 75.84143  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   22667 O OH  . TYR B-3 2 150 ? 10.780  -104.114 40.559  1.000 100.57005 ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   22668 N N   . ILE B-3 2 151 ? 8.357   -104.371 46.662  1.000 67.32962  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-3 N   1 
+ATOM   22669 C CA  . ILE B-3 2 151 ? 7.436   -103.296 46.301  1.000 71.16566  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   22670 C C   . ILE B-3 2 151 ? 7.693   -102.060 47.156  1.000 81.00201  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-3 C   1 
+ATOM   22671 O O   . ILE B-3 2 151 ? 7.681   -100.928 46.658  1.000 81.80830  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-3 O   1 
+ATOM   22672 C CB  . ILE B-3 2 151 ? 5.979   -103.781 46.420  1.000 74.06998  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   22673 C CG1 . ILE B-3 2 151 ? 5.718   -104.918 45.432  1.000 84.68749  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   22674 C CG2 . ILE B-3 2 151 ? 5.010   -102.640 46.167  1.000 72.05141  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   22675 C CD1 . ILE B-3 2 151 ? 5.923   -104.525 43.985  1.000 77.49730  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   22676 N N   . PHE B-3 2 152 ? 7.937   -102.257 48.454  1.000 93.34704  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-3 N   1 
+ATOM   22677 C CA  . PHE B-3 2 152 ? 8.235   -101.127 49.329  1.000 92.85598  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   22678 C C   . PHE B-3 2 152 ? 9.571   -100.489 48.969  1.000 86.69018  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-3 C   1 
+ATOM   22679 O O   . PHE B-3 2 152 ? 9.714   -99.262  49.014  1.000 94.42931  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-3 O   1 
+ATOM   22680 C CB  . PHE B-3 2 152 ? 8.236   -101.587 50.788  1.000 92.73339  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   22681 C CG  . PHE B-3 2 152 ? 8.288   -100.461 51.787  1.000 114.19308 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   22682 C CD1 . PHE B-3 2 152 ? 7.872   -99.184  51.444  1.000 124.47727 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   22683 C CD2 . PHE B-3 2 152 ? 8.757   -100.683 53.072  1.000 114.99947 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   22684 C CE1 . PHE B-3 2 152 ? 7.923   -98.153  52.362  1.000 124.13610 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   22685 C CE2 . PHE B-3 2 152 ? 8.809   -99.657  53.994  1.000 134.66005 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   22686 C CZ  . PHE B-3 2 152 ? 8.392   -98.390  53.639  1.000 130.69192 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   22687 N N   . SER B-3 2 153 ? 10.557  -101.307 48.595  1.000 77.87398  ? ? ? ? ? ?  154 SER B-3 N   1 
+ATOM   22688 C CA  . SER B-3 2 153 ? 11.892  -100.787 48.323  1.000 74.73278  ? ? ? ? ? ?  154 SER B-3 CA  1 
+ATOM   22689 C C   . SER B-3 2 153 ? 11.966  -100.068 46.983  1.000 92.12791  ? ? ? ? ? ?  154 SER B-3 C   1 
+ATOM   22690 O O   . SER B-3 2 153 ? 12.800  -99.172  46.809  1.000 92.06557  ? ? ? ? ? ?  154 SER B-3 O   1 
+ATOM   22691 C CB  . SER B-3 2 153 ? 12.910  -101.926 48.362  1.000 83.51380  ? ? ? ? ? ?  154 SER B-3 CB  1 
+ATOM   22692 O OG  . SER B-3 2 153 ? 12.872  -102.604 49.606  1.000 94.12817  ? ? ? ? ? ?  154 SER B-3 OG  1 
+ATOM   22693 N N   . LYS B-3 2 154 ? 11.109  -100.436 46.030  1.000 92.08983  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-3 N   1 
+ATOM   22694 C CA  . LYS B-3 2 154 ? 11.204  -99.909  44.674  1.000 78.65220  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   22695 C C   . LYS B-3 2 154 ? 10.431  -98.605  44.497  1.000 83.44763  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-3 C   1 
+ATOM   22696 O O   . LYS B-3 2 154 ? 10.966  -97.635  43.951  1.000 95.68840  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-3 O   1 
+ATOM   22697 C CB  . LYS B-3 2 154 ? 10.701  -100.952 43.670  1.000 85.95975  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   22698 C CG  . LYS B-3 2 154 ? 10.967  -100.600 42.211  1.000 82.19036  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   22699 C CD  . LYS B-3 2 154 ? 12.418  -100.863 41.832  1.000 111.18006 ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   22700 C CE  . LYS B-3 2 154 ? 12.685  -100.543 40.369  1.000 92.28662  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   22701 N NZ  . LYS B-3 2 154 ? 12.531  -99.091  40.077  1.000 99.87833  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   22702 N N   . TYR B-3 2 155 ? 9.180   -98.563  44.950  1.000 73.69681  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-3 N   1 
+ATOM   22703 C CA  . TYR B-3 2 155 ? 8.283   -97.449  44.676  1.000 79.64745  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   22704 C C   . TYR B-3 2 155 ? 7.889   -96.757  45.972  1.000 86.92219  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-3 C   1 
+ATOM   22705 O O   . TYR B-3 2 155 ? 7.519   -97.419  46.947  1.000 99.88349  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-3 O   1 
+ATOM   22706 C CB  . TYR B-3 2 155 ? 7.029   -97.926  43.937  1.000 78.31000  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   22707 C CG  . TYR B-3 2 155 ? 7.323   -98.783  42.730  1.000 83.78329  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   22708 C CD1 . TYR B-3 2 155 ? 7.695   -98.210  41.521  1.000 93.45259  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   22709 C CD2 . TYR B-3 2 155 ? 7.229   -100.167 42.797  1.000 90.48899  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   22710 C CE1 . TYR B-3 2 155 ? 7.965   -98.991  40.414  1.000 91.28626  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   22711 C CE2 . TYR B-3 2 155 ? 7.496   -100.956 41.696  1.000 105.45610 ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   22712 C CZ  . TYR B-3 2 155 ? 7.864   -100.363 40.507  1.000 90.54815  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   22713 O OH  . TYR B-3 2 155 ? 8.132   -101.145 39.409  1.000 94.21547  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   22714 N N   . PHE B-3 2 156 ? 7.962   -95.424  45.975  1.000 88.20800  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-3 N   1 
+ATOM   22715 C CA  . PHE B-3 2 156 ? 7.484   -94.631  47.100  1.000 99.99085  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   22716 C C   . PHE B-3 2 156 ? 6.122   -94.001  46.846  1.000 99.49006  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-3 C   1 
+ATOM   22717 O O   . PHE B-3 2 156 ? 5.420   -93.674  47.808  1.000 106.54834 ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-3 O   1 
+ATOM   22718 C CB  . PHE B-3 2 156 ? 8.493   -93.529  47.452  1.000 91.55900  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   22719 C CG  . PHE B-3 2 156 ? 8.537   -92.394  46.464  1.000 90.98430  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   22720 C CD1 . PHE B-3 2 156 ? 9.272   -92.501  45.296  1.000 95.73282  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   22721 C CD2 . PHE B-3 2 156 ? 7.859   -91.211  46.715  1.000 100.95488 ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   22722 C CE1 . PHE B-3 2 156 ? 9.324   -91.458  44.393  1.000 86.35335  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   22723 C CE2 . PHE B-3 2 156 ? 7.904   -90.164  45.812  1.000 98.97001  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   22724 C CZ  . PHE B-3 2 156 ? 8.638   -90.289  44.650  1.000 90.93665  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   22725 N N   . LYS B-3 2 157 ? 5.739   -93.821  45.583  1.000 108.79902 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-3 N   1 
+ATOM   22726 C CA  . LYS B-3 2 157 ? 4.429   -93.300  45.227  1.000 107.06823 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   22727 C C   . LYS B-3 2 157 ? 3.966   -93.972  43.944  1.000 90.32757  ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-3 C   1 
+ATOM   22728 O O   . LYS B-3 2 157 ? 4.775   -94.321  43.081  1.000 101.22452 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-3 O   1 
+ATOM   22729 C CB  . LYS B-3 2 157 ? 4.447   -91.775  45.045  1.000 108.08824 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   22730 C CG  . LYS B-3 2 157 ? 3.062   -91.145  44.967  1.000 100.51505 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   22731 C CD  . LYS B-3 2 157 ? 3.128   -89.713  44.466  1.000 101.20969 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   22732 C CE  . LYS B-3 2 157 ? 4.006   -88.848  45.354  1.000 107.69722 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   22733 N NZ  . LYS B-3 2 157 ? 3.424   -88.666  46.712  1.000 108.75614 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   22734 N N   . ILE B-3 2 158 ? 2.653   -94.154  43.827  1.000 99.75589  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-3 N   1 
+ATOM   22735 C CA  . ILE B-3 2 158 ? 2.046   -94.789  42.664  1.000 98.32458  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   22736 C C   . ILE B-3 2 158 ? 0.951   -93.878  42.130  1.000 105.19871 ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-3 C   1 
+ATOM   22737 O O   . ILE B-3 2 158 ? 0.056   -93.469  42.878  1.000 112.19490 ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-3 O   1 
+ATOM   22738 C CB  . ILE B-3 2 158 ? 1.478   -96.180  43.000  1.000 89.87434  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   22739 C CG1 . ILE B-3 2 158 ? 2.608   -97.132  43.395  1.000 89.83072  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   22740 C CG2 . ILE B-3 2 158 ? 0.691   -96.736  41.823  1.000 74.77519  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   22741 C CD1 . ILE B-3 2 158 ? 2.145   -98.536  43.693  1.000 86.44067  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   22742 N N   . PHE B-3 2 159 ? 1.022   -93.563  40.840  1.000 105.08167 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-3 N   1 
+ATOM   22743 C CA  . PHE B-3 2 159 ? 0.033   -92.728  40.172  1.000 97.77871  ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   22744 C C   . PHE B-3 2 159 ? -0.956  -93.618  39.430  1.000 102.35234 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-3 C   1 
+ATOM   22745 O O   . PHE B-3 2 159 ? -0.552  -94.543  38.718  1.000 100.43489 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-3 O   1 
+ATOM   22746 C CB  . PHE B-3 2 159 ? 0.706   -91.757  39.199  1.000 102.44599 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   22747 C CG  . PHE B-3 2 159 ? 1.619   -90.763  39.863  1.000 115.51649 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   22748 C CD1 . PHE B-3 2 159 ? 2.895   -91.128  40.259  1.000 107.62222 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   22749 C CD2 . PHE B-3 2 159 ? 1.205   -89.459  40.078  1.000 112.08350 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   22750 C CE1 . PHE B-3 2 159 ? 3.736   -90.215  40.867  1.000 101.39886 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   22751 C CE2 . PHE B-3 2 159 ? 2.041   -88.541  40.687  1.000 117.23880 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   22752 C CZ  . PHE B-3 2 159 ? 3.308   -88.919  41.079  1.000 108.08417 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   22753 N N   . ILE B-3 2 160 ? -2.246  -93.338  39.597  1.000 97.20819  ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-3 N   1 
+ATOM   22754 C CA  . ILE B-3 2 160 ? -3.312  -94.132  38.995  1.000 98.12274  ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   22755 C C   . ILE B-3 2 160 ? -4.197  -93.208  38.171  1.000 111.35833 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-3 C   1 
+ATOM   22756 O O   . ILE B-3 2 160 ? -4.640  -92.164  38.662  1.000 111.06758 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-3 O   1 
+ATOM   22757 C CB  . ILE B-3 2 160 ? -4.138  -94.875  40.061  1.000 107.34707 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   22758 C CG1 . ILE B-3 2 160 ? -3.225  -95.747  40.924  1.000 116.20083 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   22759 C CG2 . ILE B-3 2 160 ? -5.215  -95.721  39.403  1.000 101.33759 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   22760 C CD1 . ILE B-3 2 160 ? -3.929  -96.410  42.085  1.000 112.48991 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   22761 N N   . ASP B-3 2 161 ? -4.455  -93.597  36.925  1.000 109.51345 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-3 N   1 
+ATOM   22762 C CA  . ASP B-3 2 161 ? -5.270  -92.821  36.003  1.000 118.20430 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   22763 C C   . ASP B-3 2 161 ? -6.607  -93.516  35.782  1.000 118.48183 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-3 C   1 
+ATOM   22764 O O   . ASP B-3 2 161 ? -6.671  -94.748  35.713  1.000 106.74246 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-3 O   1 
+ATOM   22765 C CB  . ASP B-3 2 161 ? -4.551  -92.632  34.662  1.000 118.61428 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   22766 C CG  . ASP B-3 2 161 ? -5.261  -91.649  33.749  1.000 130.35208 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   22767 O OD1 . ASP B-3 2 161 ? -6.120  -90.887  34.241  1.000 138.30643 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   22768 O OD2 . ASP B-3 2 161 ? -4.960  -91.640  32.536  1.000 131.44759 ? ? ? ? ? -1 162 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   22769 N N   . GLU B-3 2 162 ? -7.670  -92.716  35.670  1.000 113.45605 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-3 N   1 
+ATOM   22770 C CA  . GLU B-3 2 162 ? -9.023  -93.203  35.396  1.000 110.25788 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   22771 C C   . GLU B-3 2 162 ? -9.459  -94.227  36.446  1.000 107.50264 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-3 C   1 
+ATOM   22772 O O   . GLU B-3 2 162 ? -9.778  -95.378  36.141  1.000 117.34366 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-3 O   1 
+ATOM   22773 C CB  . GLU B-3 2 162 ? -9.119  -93.791  33.983  1.000 115.10627 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   22774 C CG  . GLU B-3 2 162 ? -8.440  -92.966  32.898  1.000 113.01060 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   22775 C CD  . GLU B-3 2 162 ? -9.287  -91.806  32.411  1.000 124.08438 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   22776 O OE1 . GLU B-3 2 162 ? -10.283 -91.459  33.080  1.000 118.45707 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   22777 O OE2 . GLU B-3 2 162 ? -8.955  -91.244  31.347  1.000 143.53940 ? ? ? ? ? -1 163 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   22778 N N   . TYR B-3 2 163 ? -9.475  -93.781  37.702  1.000 113.75094 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-3 N   1 
+ATOM   22779 C CA  . TYR B-3 2 163 ? -9.745  -94.696  38.805  1.000 124.08500 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   22780 C C   . TYR B-3 2 163 ? -11.204 -95.127  38.874  1.000 132.52605 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-3 C   1 
+ATOM   22781 O O   . TYR B-3 2 163 ? -11.502 -96.149  39.503  1.000 127.90782 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-3 O   1 
+ATOM   22782 C CB  . TYR B-3 2 163 ? -9.334  -94.056  40.130  1.000 115.97968 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   22783 C CG  . TYR B-3 2 163 ? -9.223  -95.037  41.274  1.000 117.22380 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   22784 C CD1 . TYR B-3 2 163 ? -8.272  -96.049  41.255  1.000 121.32573 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   22785 C CD2 . TYR B-3 2 163 ? -10.059 -94.944  42.379  1.000 125.01896 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   22786 C CE1 . TYR B-3 2 163 ? -8.162  -96.946  42.297  1.000 121.75474 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   22787 C CE2 . TYR B-3 2 163 ? -9.955  -95.837  43.429  1.000 123.23810 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   22788 C CZ  . TYR B-3 2 163 ? -9.005  -96.835  43.381  1.000 119.12479 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   22789 O OH  . TYR B-3 2 163 ? -8.895  -97.728  44.421  1.000 123.99128 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   22790 N N   . GLN B-3 2 164 ? -12.119 -94.379  38.253  1.000 137.32700 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-3 N   1 
+ATOM   22791 C CA  . GLN B-3 2 164 ? -13.528 -94.755  38.288  1.000 125.66625 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-3 CA  1 
+ATOM   22792 C C   . GLN B-3 2 164 ? -13.796 -96.047  37.529  1.000 133.70824 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-3 C   1 
+ATOM   22793 O O   . GLN B-3 2 164 ? -14.813 -96.703  37.780  1.000 139.50778 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-3 O   1 
+ATOM   22794 C CB  . GLN B-3 2 164 ? -14.393 -93.622  37.727  1.000 126.85919 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-3 CB  1 
+ATOM   22795 C CG  . GLN B-3 2 164 ? -14.321 -93.457  36.212  1.000 129.57461 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-3 CG  1 
+ATOM   22796 C CD  . GLN B-3 2 164 ? -13.001 -92.877  35.740  1.000 118.91224 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-3 CD  1 
+ATOM   22797 O OE1 . GLN B-3 2 164 ? -12.227 -92.342  36.533  1.000 121.29415 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   22798 N NE2 . GLN B-3 2 164 ? -12.737 -92.983  34.442  1.000 125.19646 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   22799 N N   . ASP B-3 2 165 ? -12.905 -96.429  36.616  1.000 125.86399 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-3 N   1 
+ATOM   22800 C CA  . ASP B-3 2 165 ? -13.053 -97.671  35.873  1.000 134.89371 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   22801 C C   . ASP B-3 2 165 ? -12.448 -98.871  36.588  1.000 122.72822 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-3 C   1 
+ATOM   22802 O O   . ASP B-3 2 165 ? -12.644 -100.002 36.134  1.000 128.27608 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-3 O   1 
+ATOM   22803 C CB  . ASP B-3 2 165 ? -12.420 -97.540  34.483  1.000 127.16965 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   22804 C CG  . ASP B-3 2 165 ? -13.206 -96.622  33.567  1.000 132.87475 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   22805 O OD1 . ASP B-3 2 165 ? -14.070 -95.873  34.069  1.000 124.66111 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   22806 O OD2 . ASP B-3 2 165 ? -12.965 -96.655  32.342  1.000 158.42755 ? ? ? ? ? -1 166 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   22807 N N   . SER B-3 2 166 ? -11.728 -98.660  37.685  1.000 102.06140 ? ? ? ? ? ?  167 SER B-3 N   1 
+ATOM   22808 C CA  . SER B-3 2 166 ? -11.090 -99.768  38.382  1.000 122.41598 ? ? ? ? ? ?  167 SER B-3 CA  1 
+ATOM   22809 C C   . SER B-3 2 166 ? -12.131 -100.655 39.055  1.000 120.50326 ? ? ? ? ? ?  167 SER B-3 C   1 
+ATOM   22810 O O   . SER B-3 2 166 ? -13.071 -100.169 39.689  1.000 130.42030 ? ? ? ? ? ?  167 SER B-3 O   1 
+ATOM   22811 C CB  . SER B-3 2 166 ? -10.099 -99.240  39.419  1.000 130.89787 ? ? ? ? ? ?  167 SER B-3 CB  1 
+ATOM   22812 O OG  . SER B-3 2 166 ? -10.749 -98.412  40.367  1.000 127.65861 ? ? ? ? ? ?  167 SER B-3 OG  1 
+ATOM   22813 N N   . ASP B-3 2 167 ? -11.957 -101.968 38.915  1.000 116.27641 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-3 N   1 
+ATOM   22814 C CA  . ASP B-3 2 167 ? -12.853 -102.926 39.541  1.000 119.65798 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   22815 C C   . ASP B-3 2 167 ? -12.526 -103.057 41.028  1.000 113.72270 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-3 C   1 
+ATOM   22816 O O   . ASP B-3 2 167 ? -11.636 -102.388 41.559  1.000 108.92479 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-3 O   1 
+ATOM   22817 C CB  . ASP B-3 2 167 ? -12.772 -104.273 38.824  1.000 117.92903 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   22818 C CG  . ASP B-3 2 167 ? -11.373 -104.857 38.831  1.000 117.35506 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   22819 O OD1 . ASP B-3 2 167 ? -10.966 -105.412 39.872  1.000 126.90865 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   22820 O OD2 . ASP B-3 2 167 ? -10.681 -104.764 37.794  1.000 132.51142 ? ? ? ? ? -1 168 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   22821 N N   . LYS B-3 2 168 ? -13.257 -103.943 41.714  1.000 123.41173 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-3 N   1 
+ATOM   22822 C CA  . LYS B-3 2 168 ? -13.061 -104.129 43.150  1.000 118.55575 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   22823 C C   . LYS B-3 2 168 ? -11.764 -104.873 43.457  1.000 117.61066 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-3 C   1 
+ATOM   22824 O O   . LYS B-3 2 168 ? -11.043 -104.506 44.391  1.000 111.17857 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-3 O   1 
+ATOM   22825 C CB  . LYS B-3 2 168 ? -14.260 -104.856 43.764  1.000 109.70858 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   22826 C CG  . LYS B-3 2 168 ? -14.615 -106.178 43.098  1.000 131.08465 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   22827 C CD  . LYS B-3 2 168 ? -15.749 -106.870 43.842  1.000 153.00573 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   22828 C CE  . LYS B-3 2 168 ? -16.069 -108.223 43.228  1.000 150.66614 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   22829 N NZ  . LYS B-3 2 168 ? -17.160 -108.916 43.969  1.000 145.54802 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   22830 N N   . ASP B-3 2 169 ? -11.456 -105.931 42.702  1.000 117.42608 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-3 N   1 
+ATOM   22831 C CA  . ASP B-3 2 169 ? -10.187 -106.626 42.910  1.000 117.02279 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   22832 C C   . ASP B-3 2 169 ? -9.009  -105.719 42.582  1.000 118.72889 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-3 C   1 
+ATOM   22833 O O   . ASP B-3 2 169 ? -7.977  -105.750 43.265  1.000 111.62822 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-3 O   1 
+ATOM   22834 C CB  . ASP B-3 2 169 ? -10.128 -107.903 42.069  1.000 132.91452 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   22835 C CG  . ASP B-3 2 169 ? -11.123 -108.951 42.527  1.000 137.23754 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   22836 O OD1 . ASP B-3 2 169 ? -11.366 -109.051 43.751  1.000 141.40266 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   22837 O OD2 . ASP B-3 2 169 ? -11.659 -109.679 41.667  1.000 147.14035 ? ? ? ? ? -1 170 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   22838 N N   . MET B-3 2 170 ? -9.150  -104.901 41.539  1.000 123.15966 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-3 N   1 
+ATOM   22839 C CA  . MET B-3 2 170 ? -8.126  -103.913 41.221  1.000 108.86410 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-3 CA  1 
+ATOM   22840 C C   . MET B-3 2 170 ? -8.044  -102.846 42.304  1.000 107.34549 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-3 C   1 
+ATOM   22841 O O   . MET B-3 2 170 ? -6.957  -102.339 42.605  1.000 106.73951 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-3 O   1 
+ATOM   22842 C CB  . MET B-3 2 170 ? -8.425  -103.286 39.859  1.000 111.98382 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-3 CB  1 
+ATOM   22843 C CG  . MET B-3 2 170 ? -7.356  -102.352 39.333  1.000 122.21426 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-3 CG  1 
+ATOM   22844 S SD  . MET B-3 2 170 ? -7.796  -101.712 37.707  1.000 111.21845 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-3 SD  1 
+ATOM   22845 C CE  . MET B-3 2 170 ? -8.068  -103.238 36.810  1.000 107.47943 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-3 CE  1 
+ATOM   22846 N N   . HIS B-3 2 171 ? -9.184  -102.500 42.906  1.000 117.27611 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-3 N   1 
+ATOM   22847 C CA  . HIS B-3 2 171 ? -9.198  -101.522 43.988  1.000 116.55720 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-3 CA  1 
+ATOM   22848 C C   . HIS B-3 2 171 ? -8.587  -102.084 45.265  1.000 118.25117 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-3 C   1 
+ATOM   22849 O O   . HIS B-3 2 171 ? -7.959  -101.340 46.027  1.000 117.10320 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-3 O   1 
+ATOM   22850 C CB  . HIS B-3 2 171 ? -10.633 -101.055 44.242  1.000 128.24444 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-3 CB  1 
+ATOM   22851 C CG  . HIS B-3 2 171 ? -10.798 -100.244 45.489  1.000 124.57451 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-3 CG  1 
+ATOM   22852 N ND1 . HIS B-3 2 171 ? -10.579 -98.884  45.527  1.000 127.22940 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-3 ND1 1 
+ATOM   22853 C CD2 . HIS B-3 2 171 ? -11.171 -100.601 46.741  1.000 115.72157 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-3 CD2 1 
+ATOM   22854 C CE1 . HIS B-3 2 171 ? -10.806 -98.438  46.750  1.000 122.41886 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-3 CE1 1 
+ATOM   22855 N NE2 . HIS B-3 2 171 ? -11.166 -99.460  47.506  1.000 128.63790 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-3 NE2 1 
+ATOM   22856 N N   . ASN B-3 2 172 ? -8.757  -103.385 45.514  1.000 121.41274 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-3 N   1 
+ATOM   22857 C CA  . ASN B-3 2 172 ? -8.232  -103.979 46.740  1.000 107.28895 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   22858 C C   . ASN B-3 2 172 ? -6.709  -103.952 46.766  1.000 107.17010 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-3 C   1 
+ATOM   22859 O O   . ASN B-3 2 172 ? -6.105  -103.736 47.823  1.000 113.48611 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-3 O   1 
+ATOM   22860 C CB  . ASN B-3 2 172 ? -8.742  -105.412 46.890  1.000 111.01514 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   22861 C CG  . ASN B-3 2 172 ? -10.209 -105.473 47.266  1.000 111.68449 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   22862 O OD1 . ASN B-3 2 172 ? -10.900 -104.454 47.289  1.000 118.72340 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   22863 N ND2 . ASN B-3 2 172 ? -10.694 -106.673 47.559  1.000 120.97994 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   22864 N N   . LEU B-3 2 173 ? -6.071  -104.169 45.614  1.000 112.91996 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-3 N   1 
+ATOM   22865 C CA  . LEU B-3 2 173 ? -4.613  -104.165 45.571  1.000 108.29362 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   22866 C C   . LEU B-3 2 173 ? -4.054  -102.777 45.854  1.000 105.10097 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-3 C   1 
+ATOM   22867 O O   . LEU B-3 2 173 ? -3.081  -102.636 46.604  1.000 102.21141 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-3 O   1 
+ATOM   22868 C CB  . LEU B-3 2 173 ? -4.123  -104.670 44.216  1.000 100.42495 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   22869 C CG  . LEU B-3 2 173 ? -2.604  -104.794 44.095  1.000 95.28573  ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   22870 C CD1 . LEU B-3 2 173 ? -2.117  -106.102 44.701  1.000 96.79813  ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   22871 C CD2 . LEU B-3 2 173 ? -2.166  -104.664 42.649  1.000 106.07667 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   22872 N N   . PHE B-3 2 174 ? -4.652  -101.740 45.262  1.000 99.74570  ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-3 N   1 
+ATOM   22873 C CA  . PHE B-3 2 174 ? -4.170  -100.380 45.484  1.000 104.18809 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   22874 C C   . PHE B-3 2 174 ? -4.307  -99.977  46.947  1.000 111.80178 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-3 C   1 
+ATOM   22875 O O   . PHE B-3 2 174 ? -3.389  -99.381  47.523  1.000 97.72757  ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-3 O   1 
+ATOM   22876 C CB  . PHE B-3 2 174 ? -4.925  -99.405  44.582  1.000 107.38821 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   22877 C CG  . PHE B-3 2 174 ? -4.703  -99.641  43.114  1.000 110.73593 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   22878 C CD1 . PHE B-3 2 174 ? -3.462  -100.039 42.643  1.000 98.90077  ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   22879 C CD2 . PHE B-3 2 174 ? -5.735  -99.469  42.207  1.000 123.11766 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   22880 C CE1 . PHE B-3 2 174 ? -3.255  -100.256 41.295  1.000 93.33074  ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   22881 C CE2 . PHE B-3 2 174 ? -5.533  -99.686  40.858  1.000 109.90663 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   22882 C CZ  . PHE B-3 2 174 ? -4.292  -100.080 40.401  1.000 101.87417 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   22883 N N   . MET B-3 2 175 ? -5.445  -100.299 47.567  1.000 117.53416 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-3 N   1 
+ATOM   22884 C CA  . MET B-3 2 175 ? -5.619  -100.001 48.984  1.000 114.43443 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-3 CA  1 
+ATOM   22885 C C   . MET B-3 2 175 ? -4.689  -100.839 49.851  1.000 106.06422 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-3 C   1 
+ATOM   22886 O O   . MET B-3 2 175 ? -4.261  -100.383 50.918  1.000 112.05128 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-3 O   1 
+ATOM   22887 C CB  . MET B-3 2 175 ? -7.073  -100.227 49.397  1.000 101.97588 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-3 CB  1 
+ATOM   22888 C CG  . MET B-3 2 175 ? -8.067  -99.358  48.651  1.000 100.50911 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-3 CG  1 
+ATOM   22889 S SD  . MET B-3 2 175 ? -7.917  -97.612  49.067  1.000 118.46971 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-3 SD  1 
+ATOM   22890 C CE  . MET B-3 2 175 ? -8.416  -97.636  50.787  1.000 146.50603 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-3 CE  1 
+ATOM   22891 N N   . TYR B-3 2 176 ? -4.371  -102.060 49.416  1.000 102.73414 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-3 N   1 
+ATOM   22892 C CA  . TYR B-3 2 176 ? -3.435  -102.893 50.164  1.000 95.56795  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   22893 C C   . TYR B-3 2 176 ? -2.042  -102.277 50.175  1.000 97.23497  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-3 C   1 
+ATOM   22894 O O   . TYR B-3 2 176 ? -1.324  -102.364 51.178  1.000 100.23637 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-3 O   1 
+ATOM   22895 C CB  . TYR B-3 2 176 ? -3.398  -104.302 49.571  1.000 91.03589  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   22896 C CG  . TYR B-3 2 176 ? -2.354  -105.208 50.186  1.000 88.80398  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   22897 C CD1 . TYR B-3 2 176 ? -2.610  -105.899 51.364  1.000 92.40324  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   22898 C CD2 . TYR B-3 2 176 ? -1.115  -105.382 49.582  1.000 95.36828  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   22899 C CE1 . TYR B-3 2 176 ? -1.659  -106.731 51.926  1.000 102.51405 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   22900 C CE2 . TYR B-3 2 176 ? -0.158  -106.211 50.137  1.000 106.23988 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   22901 C CZ  . TYR B-3 2 176 ? -0.435  -106.883 51.309  1.000 110.01068 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   22902 O OH  . TYR B-3 2 176 ? 0.517   -107.709 51.861  1.000 93.75096  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   22903 N N   . LEU B-3 2 177 ? -1.640  -101.652 49.066  1.000 104.61487 ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-3 N   1 
+ATOM   22904 C CA  . LEU B-3 2 177 ? -0.334  -101.003 49.020  1.000 108.15880 ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   22905 C C   . LEU B-3 2 177 ? -0.296  -99.761  49.900  1.000 106.67441 ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-3 C   1 
+ATOM   22906 O O   . LEU B-3 2 177 ? 0.765   -99.407  50.426  1.000 111.01692 ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-3 O   1 
+ATOM   22907 C CB  . LEU B-3 2 177 ? 0.022   -100.643 47.578  1.000 97.74220  ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   22908 C CG  . LEU B-3 2 177 ? -0.003  -101.792 46.568  1.000 96.54424  ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   22909 C CD1 . LEU B-3 2 177 ? 0.237   -101.275 45.161  1.000 90.16386  ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   22910 C CD2 . LEU B-3 2 177 ? 1.017   -102.859 46.931  1.000 90.69203  ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   22911 N N   . LYS B-3 2 178 ? -1.438  -99.093  50.075  1.000 107.97180 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-3 N   1 
+ATOM   22912 C CA  . LYS B-3 2 178 ? -1.484  -97.896  50.907  1.000 106.91305 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   22913 C C   . LYS B-3 2 178 ? -1.646  -98.242  52.383  1.000 115.41428 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-3 C   1 
+ATOM   22914 O O   . LYS B-3 2 178 ? -0.987  -97.641  53.239  1.000 118.42973 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-3 O   1 
+ATOM   22915 C CB  . LYS B-3 2 178 ? -2.623  -96.985  50.451  1.000 110.82756 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   22916 C CG  . LYS B-3 2 178 ? -2.780  -95.725  51.285  1.000 132.46582 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   22917 C CD  . LYS B-3 2 178 ? -4.045  -94.971  50.915  1.000 129.20397 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   22918 C CE  . LYS B-3 2 178 ? -5.287  -95.776  51.256  1.000 122.13951 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   22919 N NZ  . LYS B-3 2 178 ? -5.408  -96.021  52.720  1.000 122.35288 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   22920 N N   . ASP B-3 2 179 ? -2.514  -99.205  52.697  1.000 114.04000 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-3 N   1 
+ATOM   22921 C CA  . ASP B-3 2 179 ? -2.796  -99.527  54.091  1.000 114.71667 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   22922 C C   . ASP B-3 2 179 ? -1.692  -100.373 54.717  1.000 111.98158 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-3 C   1 
+ATOM   22923 O O   . ASP B-3 2 179 ? -1.269  -100.105 55.847  1.000 135.46892 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-3 O   1 
+ATOM   22924 C CB  . ASP B-3 2 179 ? -4.143  -100.245 54.201  1.000 117.80803 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   22925 C CG  . ASP B-3 2 179 ? -5.315  -99.347  53.844  1.000 121.94981 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   22926 O OD1 . ASP B-3 2 179 ? -5.109  -98.123  53.705  1.000 108.45446 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   22927 O OD2 . ASP B-3 2 179 ? -6.443  -99.867  53.700  1.000 112.74361 ? ? ? ? ? -1 180 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   22928 N N   . GLN B-3 2 180 ? -1.214  -101.394 54.005  1.000 100.25625 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-3 N   1 
+ATOM   22929 C CA  . GLN B-3 2 180 ? -0.229  -102.311 54.567  1.000 105.84077 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-3 CA  1 
+ATOM   22930 C C   . GLN B-3 2 180 ? 1.204   -101.897 54.246  1.000 113.22414 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-3 C   1 
+ATOM   22931 O O   . GLN B-3 2 180 ? 2.052   -101.847 55.143  1.000 118.11832 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-3 O   1 
+ATOM   22932 C CB  . GLN B-3 2 180 ? -0.495  -103.734 54.070  1.000 101.30150 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-3 CB  1 
+ATOM   22933 C CG  . GLN B-3 2 180 ? -1.766  -104.348 54.630  1.000 107.20622 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-3 CG  1 
+ATOM   22934 C CD  . GLN B-3 2 180 ? -1.733  -104.465 56.142  1.000 138.37362 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-3 CD  1 
+ATOM   22935 O OE1 . GLN B-3 2 180 ? -0.680  -104.705 56.735  1.000 129.78533 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   22936 N NE2 . GLN B-3 2 180 ? -2.887  -104.290 56.775  1.000 158.31861 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   22937 N N   . LEU B-3 2 181 ? 1.494   -101.603 52.981  1.000 99.37024  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-3 N   1 
+ATOM   22938 C CA  . LEU B-3 2 181 ? 2.845   -101.238 52.582  1.000 103.31282 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   22939 C C   . LEU B-3 2 181 ? 3.132   -99.750  52.731  1.000 110.86157 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-3 C   1 
+ATOM   22940 O O   . LEU B-3 2 181 ? 4.288   -99.342  52.566  1.000 119.83111 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-3 O   1 
+ATOM   22941 C CB  . LEU B-3 2 181 ? 3.105   -101.673 51.136  1.000 100.35005 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   22942 C CG  . LEU B-3 2 181 ? 2.926   -103.167 50.847  1.000 82.65020  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   22943 C CD1 . LEU B-3 2 181 ? 3.501   -103.517 49.487  1.000 104.46901 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   22944 C CD2 . LEU B-3 2 181 ? 3.562   -104.022 51.934  1.000 92.21942  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   22945 N N   . LYS B-3 2 182 ? 2.118   -98.939  53.037  1.000 99.04190  ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-3 N   1 
+ATOM   22946 C CA  . LYS B-3 2 182 ? 2.285   -97.506  53.291  1.000 115.14266 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   22947 C C   . LYS B-3 2 182 ? 2.949   -96.800  52.109  1.000 118.61321 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-3 C   1 
+ATOM   22948 O O   . LYS B-3 2 182 ? 3.934   -96.073  52.261  1.000 115.86201 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-3 O   1 
+ATOM   22949 C CB  . LYS B-3 2 182 ? 3.068   -97.267  54.585  1.000 112.04661 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   22950 C CG  . LYS B-3 2 182 ? 2.397   -97.821  55.831  1.000 118.80822 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   22951 C CD  . LYS B-3 2 182 ? 1.053   -97.155  56.081  1.000 129.97216 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   22952 C CE  . LYS B-3 2 182 ? 0.402   -97.682  57.351  1.000 123.69363 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   22953 N NZ  . LYS B-3 2 182 ? -0.915  -97.036  57.610  1.000 124.82514 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   22954 N N   . ILE B-3 2 183 ? 2.396   -97.018  50.920  1.000 109.59075 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-3 N   1 
+ATOM   22955 C CA  . ILE B-3 2 183 ? 2.881   -96.390  49.697  1.000 102.04228 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   22956 C C   . ILE B-3 2 183 ? 1.933   -95.260  49.325  1.000 97.33526  ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-3 C   1 
+ATOM   22957 O O   . ILE B-3 2 183 ? 0.712   -95.452  49.283  1.000 103.08716 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-3 O   1 
+ATOM   22958 C CB  . ILE B-3 2 183 ? 3.001   -97.410  48.552  1.000 99.85883  ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   22959 C CG1 . ILE B-3 2 183 ? 4.014   -98.496  48.915  1.000 102.05371 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   22960 C CG2 . ILE B-3 2 183 ? 3.397   -96.717  47.256  1.000 92.28164  ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   22961 C CD1 . ILE B-3 2 183 ? 4.282   -99.475  47.799  1.000 90.73976  ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   22962 N N   . LYS B-3 2 184 ? 2.494   -94.082  49.060  1.000 110.60532 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-3 N   1 
+ATOM   22963 C CA  . LYS B-3 2 184 ? 1.685   -92.935  48.672  1.000 105.68632 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   22964 C C   . LYS B-3 2 184 ? 0.959   -93.218  47.362  1.000 107.27973 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-3 C   1 
+ATOM   22965 O O   . LYS B-3 2 184 ? 1.514   -93.823  46.441  1.000 110.73946 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-3 O   1 
+ATOM   22966 C CB  . LYS B-3 2 184 ? 2.566   -91.692  48.533  1.000 107.68618 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   22967 C CG  . LYS B-3 2 184 ? 3.382   -91.356  49.775  1.000 121.50228 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   22968 C CD  . LYS B-3 2 184 ? 2.521   -90.721  50.857  1.000 128.50123 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   22969 C CE  . LYS B-3 2 184 ? 3.324   -90.464  52.124  1.000 130.28465 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   22970 N NZ  . LYS B-3 2 184 ? 3.735   -91.736  52.784  1.000 144.34999 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   22971 N N   . LEU B-3 2 185 ? -0.296  -92.781  47.285  1.000 104.10647 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-3 N   1 
+ATOM   22972 C CA  . LEU B-3 2 185 ? -1.133  -92.994  46.112  1.000 97.48478  ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   22973 C C   . LEU B-3 2 185 ? -1.633  -91.657  45.588  1.000 105.33136 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-3 C   1 
+ATOM   22974 O O   . LEU B-3 2 185 ? -2.232  -90.876  46.335  1.000 124.68106 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-3 O   1 
+ATOM   22975 C CB  . LEU B-3 2 185 ? -2.320  -93.906  46.433  1.000 106.98510 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   22976 C CG  . LEU B-3 2 185 ? -2.014  -95.381  46.690  1.000 104.42865 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   22977 C CD1 . LEU B-3 2 185 ? -3.301  -96.152  46.930  1.000 97.95478  ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   22978 C CD2 . LEU B-3 2 185 ? -1.239  -95.975  45.526  1.000 107.73597 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   22979 N N   . PHE B-3 2 186 ? -1.385  -91.400  44.307  1.000 102.12602 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-3 N   1 
+ATOM   22980 C CA  . PHE B-3 2 186 ? -1.915  -90.236  43.606  1.000 102.16699 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   22981 C C   . PHE B-3 2 186 ? -2.997  -90.735  42.658  1.000 102.93042 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-3 C   1 
+ATOM   22982 O O   . PHE B-3 2 186 ? -2.696  -91.387  41.652  1.000 113.39039 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-3 O   1 
+ATOM   22983 C CB  . PHE B-3 2 186 ? -0.812  -89.495  42.856  1.000 107.93875 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   22984 C CG  . PHE B-3 2 186 ? -1.230  -88.151  42.330  1.000 106.70065 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   22985 C CD1 . PHE B-3 2 186 ? -1.882  -88.037  41.113  1.000 107.24719 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   22986 C CD2 . PHE B-3 2 186 ? -0.964  -87.000  43.052  1.000 113.01379 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   22987 C CE1 . PHE B-3 2 186 ? -2.266  -86.800  40.630  1.000 111.33039 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   22988 C CE2 . PHE B-3 2 186 ? -1.344  -85.760  42.573  1.000 110.49906 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   22989 C CZ  . PHE B-3 2 186 ? -1.995  -85.661  41.360  1.000 120.43230 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   22990 N N   . ILE B-3 2 187 ? -4.251  -90.430  42.977  1.000 113.24886 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-3 N   1 
+ATOM   22991 C CA  . ILE B-3 2 187 ? -5.407  -90.989  42.288  1.000 111.70922 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   22992 C C   . ILE B-3 2 187 ? -6.058  -89.899  41.449  1.000 119.78080 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-3 C   1 
+ATOM   22993 O O   . ILE B-3 2 187 ? -6.304  -88.790  41.939  1.000 129.82427 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-3 O   1 
+ATOM   22994 C CB  . ILE B-3 2 187 ? -6.410  -91.591  43.285  1.000 115.42471 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   22995 C CG1 . ILE B-3 2 187 ? -5.732  -92.671  44.129  1.000 127.28573 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   22996 C CG2 . ILE B-3 2 187 ? -7.611  -92.162  42.558  1.000 124.59671 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   22997 C CD1 . ILE B-3 2 187 ? -6.680  -93.407  45.044  1.000 134.40149 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   22998 N N   . VAL B-3 2 188 ? -6.336  -90.217  40.187  1.000 112.18536 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-3 N   1 
+ATOM   22999 C CA  . VAL B-3 2 188 ? -7.022  -89.321  39.264  1.000 110.36352 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   23000 C C   . VAL B-3 2 188 ? -8.231  -90.055  38.705  1.000 118.35997 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-3 C   1 
+ATOM   23001 O O   . VAL B-3 2 188 ? -8.103  -91.179  38.204  1.000 128.65367 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-3 O   1 
+ATOM   23002 C CB  . VAL B-3 2 188 ? -6.092  -88.851  38.130  1.000 115.08381 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   23003 C CG1 . VAL B-3 2 188 ? -6.906  -88.356  36.948  1.000 124.26322 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   23004 C CG2 . VAL B-3 2 188 ? -5.159  -87.759  38.628  1.000 106.58040 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   23005 N N   . GLY B-3 2 189 ? -9.401  -89.426  38.794  1.000 119.10825 ? ? ? ? ? ?  190 GLY B-3 N   1 
+ATOM   23006 C CA  . GLY B-3 2 189 ? -10.610 -90.059  38.299  1.000 137.24032 ? ? ? ? ? ?  190 GLY B-3 CA  1 
+ATOM   23007 C C   . GLY B-3 2 189 ? -11.703 -89.050  38.032  1.000 139.61509 ? ? ? ? ? ?  190 GLY B-3 C   1 
+ATOM   23008 O O   . GLY B-3 2 189 ? -11.597 -87.871  38.375  1.000 146.82676 ? ? ? ? ? ?  190 GLY B-3 O   1 
+ATOM   23009 N N   . ASP B-3 2 190 ? -12.770 -89.543  37.407  1.000 147.73180 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-3 N   1 
+ATOM   23010 C CA  . ASP B-3 2 190 ? -13.935 -88.730  37.081  1.000 160.21713 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   23011 C C   . ASP B-3 2 190 ? -15.120 -89.186  37.921  1.000 162.36553 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-3 C   1 
+ATOM   23012 O O   . ASP B-3 2 190 ? -15.592 -90.321  37.749  1.000 155.65611 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-3 O   1 
+ATOM   23013 C CB  . ASP B-3 2 190 ? -14.262 -88.838  35.590  1.000 151.45206 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   23014 C CG  . ASP B-3 2 190 ? -15.395 -87.921  35.169  1.000 161.04385 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   23015 O OD1 . ASP B-3 2 190 ? -15.784 -87.042  35.967  1.000 153.33364 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   23016 O OD2 . ASP B-3 2 190 ? -15.900 -88.081  34.038  1.000 184.41953 ? ? ? ? ? -1 191 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   23017 N N   . PRO B-3 2 191 ? -15.635 -88.356  38.834  1.000 167.62208 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-3 N   1 
+ATOM   23018 C CA  . PRO B-3 2 191 ? -16.763 -88.801  39.669  1.000 163.06834 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-3 CA  1 
+ATOM   23019 C C   . PRO B-3 2 191 ? -18.056 -88.988  38.897  1.000 171.09388 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-3 C   1 
+ATOM   23020 O O   . PRO B-3 2 191 ? -18.934 -89.724  39.363  1.000 173.34747 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-3 O   1 
+ATOM   23021 C CB  . PRO B-3 2 191 ? -16.890 -87.681  40.709  1.000 159.52457 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-3 CB  1 
+ATOM   23022 C CG  . PRO B-3 2 191 ? -16.325 -86.478  40.030  1.000 173.46964 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-3 CG  1 
+ATOM   23023 C CD  . PRO B-3 2 191 ? -15.204 -86.987  39.166  1.000 169.61384 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-3 CD  1 
+ATOM   23024 N N   . LYS B-3 2 192 ? -18.203 -88.353  37.738  1.000 168.15321 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-3 N   1 
+ATOM   23025 C CA  . LYS B-3 2 192 ? -19.426 -88.494  36.961  1.000 177.71472 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   23026 C C   . LYS B-3 2 192 ? -19.458 -89.849  36.265  1.000 183.48349 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-3 C   1 
+ATOM   23027 O O   . LYS B-3 2 192 ? -18.421 -90.383  35.862  1.000 175.19286 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-3 O   1 
+ATOM   23028 C CB  . LYS B-3 2 192 ? -19.537 -87.363  35.938  1.000 169.64550 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   23029 C CG  . LYS B-3 2 192 ? -20.369 -86.171  36.403  1.000 172.92266 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   23030 C CD  . LYS B-3 2 192 ? -20.044 -85.768  37.836  1.000 163.10396 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   23031 C CE  . LYS B-3 2 192 ? -20.789 -84.510  38.245  1.000 154.27222 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   23032 N NZ  . LYS B-3 2 192 ? -20.237 -83.301  37.572  1.000 151.77206 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   23033 N N   . GLN B-3 2 193 ? -20.665 -90.407  36.131  1.000 194.70545 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-3 N   1 
+ATOM   23034 C CA  . GLN B-3 2 193 ? -20.807 -91.735  35.539  1.000 196.05591 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-3 CA  1 
+ATOM   23035 C C   . GLN B-3 2 193 ? -20.298 -91.760  34.102  1.000 194.02906 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-3 C   1 
+ATOM   23036 O O   . GLN B-3 2 193 ? -19.652 -92.728  33.684  1.000 208.20464 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-3 O   1 
+ATOM   23037 C CB  . GLN B-3 2 193 ? -22.268 -92.187  35.601  1.000 200.31151 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-3 CB  1 
+ATOM   23038 C CG  . GLN B-3 2 193 ? -22.836 -92.320  37.010  1.000 189.00354 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-3 CG  1 
+ATOM   23039 C CD  . GLN B-3 2 193 ? -23.338 -91.002  37.573  1.000 180.77694 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-3 CD  1 
+ATOM   23040 O OE1 . GLN B-3 2 193 ? -23.353 -89.984  36.881  1.000 167.81044 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   23041 N NE2 . GLN B-3 2 193 ? -23.755 -91.018  38.834  1.000 174.75642 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   23042 N N   . SER B-3 2 194 ? -20.588 -90.707  33.334  1.000 191.27428 ? ? ? ? ? ?  195 SER B-3 N   1 
+ATOM   23043 C CA  . SER B-3 2 194 ? -20.072 -90.533  31.979  1.000 193.25998 ? ? ? ? ? ?  195 SER B-3 CA  1 
+ATOM   23044 C C   . SER B-3 2 194 ? -20.470 -91.678  31.057  1.000 169.29542 ? ? ? ? ? ?  195 SER B-3 C   1 
+ATOM   23045 O O   . SER B-3 2 194 ? -21.469 -92.364  31.296  1.000 152.82310 ? ? ? ? ? ?  195 SER B-3 O   1 
+ATOM   23046 C CB  . SER B-3 2 194 ? -18.548 -90.382  32.001  1.000 196.07794 ? ? ? ? ? ?  195 SER B-3 CB  1 
+ATOM   23047 O OG  . SER B-3 2 194 ? -18.156 -89.280  32.799  1.000 183.50817 ? ? ? ? ? ?  195 SER B-3 OG  1 
+ATOM   23048 N N   . ILE B-3 2 195 ? -19.686 -91.887  30.002  1.000 168.02746 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-3 N   1 
+ATOM   23049 C CA  . ILE B-3 2 195 ? -20.028 -92.853  28.967  1.000 173.41720 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   23050 C C   . ILE B-3 2 195 ? -19.021 -93.988  28.853  1.000 181.48719 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-3 C   1 
+ATOM   23051 O O   . ILE B-3 2 195 ? -19.382 -95.065  28.350  1.000 153.96794 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-3 O   1 
+ATOM   23052 C CB  . ILE B-3 2 195 ? -20.196 -92.154  27.599  1.000 167.28253 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   23053 C CG1 . ILE B-3 2 195 ? -18.858 -92.066  26.855  1.000 176.56339 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   23054 C CG2 . ILE B-3 2 195 ? -20.773 -90.759  27.787  1.000 171.76524 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   23055 C CD1 . ILE B-3 2 195 ? -18.912 -91.244  25.572  1.000 132.67578 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   23056 N N   . TYR B-3 2 196 ? -17.787 -93.810  29.315  1.000 193.22000 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-3 N   1 
+ATOM   23057 C CA  . TYR B-3 2 196 ? -16.706 -94.753  29.066  1.000 204.10274 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   23058 C C   . TYR B-3 2 196 ? -16.362 -95.466  30.366  1.000 185.78898 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-3 C   1 
+ATOM   23059 O O   . TYR B-3 2 196 ? -16.015 -94.819  31.360  1.000 161.03543 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-3 O   1 
+ATOM   23060 C CB  . TYR B-3 2 196 ? -15.483 -94.029  28.502  1.000 216.66918 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   23061 C CG  . TYR B-3 2 196 ? -14.572 -94.900  27.668  1.000 216.64551 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   23062 C CD1 . TYR B-3 2 196 ? -13.630 -95.727  28.265  1.000 208.43579 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   23063 C CD2 . TYR B-3 2 196 ? -14.649 -94.888  26.281  1.000 197.42061 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   23064 C CE1 . TYR B-3 2 196 ? -12.795 -96.522  27.507  1.000 207.30835 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   23065 C CE2 . TYR B-3 2 196 ? -13.817 -95.680  25.514  1.000 195.78400 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   23066 C CZ  . TYR B-3 2 196 ? -12.892 -96.494  26.134  1.000 209.36678 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   23067 O OH  . TYR B-3 2 196 ? -12.057 -97.288  25.385  1.000 168.76749 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   23068 N N   . ILE B-3 2 197 ? -16.467 -96.793  30.356  1.000 181.88084 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-3 N   1 
+ATOM   23069 C CA  . ILE B-3 2 197 ? -16.151 -97.620  31.514  1.000 167.38046 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   23070 C C   . ILE B-3 2 197 ? -15.444 -98.880  31.034  1.000 171.53433 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-3 C   1 
+ATOM   23071 O O   . ILE B-3 2 197 ? -15.760 -99.416  29.966  1.000 186.41799 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-3 O   1 
+ATOM   23072 C CB  . ILE B-3 2 197 ? -17.417 -97.973  32.330  1.000 151.62783 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   23073 C CG1 . ILE B-3 2 197 ? -18.513 -98.549  31.427  1.000 155.11078 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   23074 C CG2 . ILE B-3 2 197 ? -17.931 -96.757  33.097  1.000 131.78328 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   23075 C CD1 . ILE B-3 2 197 ? -18.601 -100.065 31.446  1.000 140.70272 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   23076 N N   . TRP B-3 2 198 ? -14.469 -99.337  31.815  1.000 161.28785 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-3 N   1 
+ATOM   23077 C CA  . TRP B-3 2 198 ? -13.876 -100.648 31.597  1.000 139.82975 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-3 CA  1 
+ATOM   23078 C C   . TRP B-3 2 198 ? -14.871 -101.726 32.013  1.000 142.57514 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-3 C   1 
+ATOM   23079 O O   . TRP B-3 2 198 ? -15.677 -101.531 32.925  1.000 141.92947 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-3 O   1 
+ATOM   23080 C CB  . TRP B-3 2 198 ? -12.561 -100.760 32.375  1.000 144.89883 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-3 CB  1 
+ATOM   23081 C CG  . TRP B-3 2 198 ? -12.293 -102.079 33.044  1.000 141.23675 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-3 CG  1 
+ATOM   23082 C CD1 . TRP B-3 2 198 ? -12.454 -102.372 34.367  1.000 137.30639 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-3 CD1 1 
+ATOM   23083 C CD2 . TRP B-3 2 198 ? -11.784 -103.270 32.430  1.000 145.78120 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-3 CD2 1 
+ATOM   23084 N NE1 . TRP B-3 2 198 ? -12.089 -103.673 34.613  1.000 118.55246 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-3 NE1 1 
+ATOM   23085 C CE2 . TRP B-3 2 198 ? -11.675 -104.247 33.440  1.000 138.43698 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-3 CE2 1 
+ATOM   23086 C CE3 . TRP B-3 2 198 ? -11.418 -103.608 31.123  1.000 140.82749 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-3 CE3 1 
+ATOM   23087 C CZ2 . TRP B-3 2 198 ? -11.216 -105.537 33.185  1.000 121.85957 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-3 CZ2 1 
+ATOM   23088 C CZ3 . TRP B-3 2 198 ? -10.960 -104.890 30.873  1.000 143.29760 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-3 CZ3 1 
+ATOM   23089 C CH2 . TRP B-3 2 198 ? -10.864 -105.839 31.899  1.000 128.17152 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-3 CH2 1 
+ATOM   23090 N N   . ARG B-3 2 199 ? -14.815 -102.873 31.324  1.000 147.74371 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-3 N   1 
+ATOM   23091 C CA  . ARG B-3 2 199 ? -15.889 -103.865 31.397  1.000 158.09821 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-3 CA  1 
+ATOM   23092 C C   . ARG B-3 2 199 ? -16.226 -104.298 32.820  1.000 155.12025 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-3 C   1 
+ATOM   23093 O O   . ARG B-3 2 199 ? -17.329 -104.805 33.056  1.000 168.32028 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-3 O   1 
+ATOM   23094 C CB  . ARG B-3 2 199 ? -15.522 -105.096 30.563  1.000 163.83740 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-3 CB  1 
+ATOM   23095 C CG  . ARG B-3 2 199 ? -14.297 -105.837 31.062  1.000 154.62383 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-3 CG  1 
+ATOM   23096 C CD  . ARG B-3 2 199 ? -13.951 -107.016 30.167  1.000 155.47496 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-3 CD  1 
+ATOM   23097 N NE  . ARG B-3 2 199 ? -14.868 -108.135 30.344  1.000 168.05487 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-3 NE  1 
+ATOM   23098 C CZ  . ARG B-3 2 199 ? -14.698 -109.108 31.229  1.000 154.38300 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-3 CZ  1 
+ATOM   23099 N NH1 . ARG B-3 2 199 ? -13.659 -109.124 32.048  1.000 138.42265 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-3 NH1 1 
+ATOM   23100 N NH2 . ARG B-3 2 199 ? -15.592 -110.092 31.292  1.000 153.32922 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-3 NH2 1 
+ATOM   23101 N N   . GLY B-3 2 200 ? -15.317 -104.111 33.772  1.000 137.71056 ? ? ? ? ? ?  201 GLY B-3 N   1 
+ATOM   23102 C CA  . GLY B-3 2 200 ? -15.608 -104.443 35.152  1.000 126.50449 ? ? ? ? ? ?  201 GLY B-3 CA  1 
+ATOM   23103 C C   . GLY B-3 2 200 ? -15.618 -103.238 36.069  1.000 128.33482 ? ? ? ? ? ?  201 GLY B-3 C   1 
+ATOM   23104 O O   . GLY B-3 2 200 ? -15.343 -103.362 37.266  1.000 117.63310 ? ? ? ? ? ?  201 GLY B-3 O   1 
+ATOM   23105 N N   . ALA B-3 2 201 ? -15.942 -102.068 35.522  1.000 138.68208 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B-3 N   1 
+ATOM   23106 C CA  . ALA B-3 2 201 ? -15.887 -100.835 36.295  1.000 133.05351 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   23107 C C   . ALA B-3 2 201 ? -16.977 -100.796 37.357  1.000 145.93153 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B-3 C   1 
+ATOM   23108 O O   . ALA B-3 2 201 ? -18.117 -101.206 37.120  1.000 159.94591 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B-3 O   1 
+ATOM   23109 C CB  . ALA B-3 2 201 ? -16.027 -99.622  35.378  1.000 136.61691 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   23110 N N   . GLU B-3 2 202 ? -16.619 -100.292 38.532  1.000 135.29296 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-3 N   1 
+ATOM   23111 C CA  . GLU B-3 2 202 ? -17.581 -99.981  39.589  1.000 166.39110 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   23112 C C   . GLU B-3 2 202 ? -17.265 -98.593  40.127  1.000 156.44559 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-3 C   1 
+ATOM   23113 O O   . GLU B-3 2 202 ? -16.281 -98.437  40.879  1.000 141.48446 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-3 O   1 
+ATOM   23114 C CB  . GLU B-3 2 202 ? -17.534 -101.015 40.710  1.000 165.09142 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   23115 C CG  . GLU B-3 2 202 ? -18.531 -100.742 41.819  1.000 151.09910 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   23116 C CD  . GLU B-3 2 202 ? -18.530 -101.817 42.881  1.000 160.53325 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   23117 O OE1 . GLU B-3 2 202 ? -17.701 -102.747 42.790  1.000 166.62929 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   23118 O OE2 . GLU B-3 2 202 ? -19.362 -101.733 43.808  1.000 178.66450 ? ? ? ? ? -1 203 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   23119 N N   . PRO B-3 2 203 ? -18.047 -97.564  39.784  1.000 153.30926 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-3 N   1 
+ATOM   23120 C CA  . PRO B-3 2 203 ? -17.718 -96.209  40.255  1.000 139.85401 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-3 CA  1 
+ATOM   23121 C C   . PRO B-3 2 203 ? -17.877 -96.020  41.755  1.000 154.93318 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-3 C   1 
+ATOM   23122 O O   . PRO B-3 2 203 ? -17.430 -94.990  42.275  1.000 152.10916 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-3 O   1 
+ATOM   23123 C CB  . PRO B-3 2 203 ? -18.700 -95.315  39.484  1.000 154.43241 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-3 CB  1 
+ATOM   23124 C CG  . PRO B-3 2 203 ? -19.203 -96.158  38.355  1.000 154.23583 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-3 CG  1 
+ATOM   23125 C CD  . PRO B-3 2 203 ? -19.206 -97.560  38.878  1.000 154.19507 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-3 CD  1 
+ATOM   23126 N N   . GLU B-3 2 204 ? -18.486 -96.973  42.465  1.000 164.64735 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-3 N   1 
+ATOM   23127 C CA  . GLU B-3 2 204 ? -18.771 -96.771  43.883  1.000 175.09769 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   23128 C C   . GLU B-3 2 204 ? -17.497 -96.800  44.721  1.000 168.31444 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-3 C   1 
+ATOM   23129 O O   . GLU B-3 2 204 ? -17.384 -96.063  45.708  1.000 167.63843 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-3 O   1 
+ATOM   23130 C CB  . GLU B-3 2 204 ? -19.770 -97.824  44.368  1.000 185.92564 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   23131 C CG  . GLU B-3 2 204 ? -20.158 -97.706  45.836  1.000 186.47379 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   23132 C CD  . GLU B-3 2 204 ? -19.357 -98.635  46.728  1.000 191.90557 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   23133 O OE1 . GLU B-3 2 204 ? -19.407 -99.864  46.506  1.000 184.36991 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   23134 O OE2 . GLU B-3 2 204 ? -18.672 -98.135  47.645  1.000 197.40696 ? ? ? ? ? -1 205 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   23135 N N   . ASN B-3 2 205 ? -16.527 -97.640  44.348  1.000 162.82955 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-3 N   1 
+ATOM   23136 C CA  . ASN B-3 2 205 ? -15.278 -97.699  45.103  1.000 155.27204 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   23137 C C   . ASN B-3 2 205 ? -14.525 -96.376  45.025  1.000 151.49442 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-3 C   1 
+ATOM   23138 O O   . ASN B-3 2 205 ? -13.917 -95.938  46.009  1.000 142.04664 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-3 O   1 
+ATOM   23139 C CB  . ASN B-3 2 205 ? -14.408 -98.855  44.602  1.000 137.89599 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   23140 C CG  . ASN B-3 2 205 ? -14.194 -98.828  43.098  1.000 153.44901 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   23141 O OD1 . ASN B-3 2 205 ? -14.057 -97.765  42.492  1.000 150.10880 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   23142 N ND2 . ASN B-3 2 205 ? -14.164 -100.007 42.487  1.000 150.94495 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   23143 N N   . PHE B-3 2 206 ? -14.557 -95.723  43.861  1.000 152.64813 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-3 N   1 
+ATOM   23144 C CA  . PHE B-3 2 206 ? -13.994 -94.382  43.747  1.000 134.36675 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   23145 C C   . PHE B-3 2 206 ? -14.849 -93.371  44.502  1.000 151.03060 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-3 C   1 
+ATOM   23146 O O   . PHE B-3 2 206 ? -14.326 -92.517  45.227  1.000 142.26798 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-3 O   1 
+ATOM   23147 C CB  . PHE B-3 2 206 ? -13.869 -93.995  42.273  1.000 134.07205 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   23148 C CG  . PHE B-3 2 206 ? -13.271 -92.634  42.045  1.000 128.68470 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   23149 C CD1 . PHE B-3 2 206 ? -12.328 -92.113  42.917  1.000 114.61144 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   23150 C CD2 . PHE B-3 2 206 ? -13.657 -91.872  40.954  1.000 140.78735 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   23151 C CE1 . PHE B-3 2 206 ? -11.783 -90.861  42.706  1.000 120.00412 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   23152 C CE2 . PHE B-3 2 206 ? -13.116 -90.620  40.737  1.000 132.33446 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   23153 C CZ  . PHE B-3 2 206 ? -12.177 -90.114  41.613  1.000 129.73716 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   23154 N N   . ASN B-3 2 207 ? -16.172 -93.456  44.341  1.000 160.59843 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-3 N   1 
+ATOM   23155 C CA  . ASN B-3 2 207 ? -17.064 -92.549  45.056  1.000 155.95159 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   23156 C C   . ASN B-3 2 207 ? -16.977 -92.762  46.561  1.000 151.79323 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-3 C   1 
+ATOM   23157 O O   . ASN B-3 2 207 ? -17.088 -91.806  47.338  1.000 157.46154 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-3 O   1 
+ATOM   23158 C CB  . ASN B-3 2 207 ? -18.501 -92.735  44.568  1.000 154.03050 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   23159 C CG  . ASN B-3 2 207 ? -18.681 -92.336  43.116  1.000 157.21408 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   23160 O OD1 . ASN B-3 2 207 ? -17.707 -92.125  42.393  1.000 157.23872 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   23161 N ND2 . ASN B-3 2 207 ? -19.931 -92.234  42.681  1.000 142.78515 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   23162 N N   . GLY B-3 2 208 ? -16.776 -94.009  46.993  1.000 148.21543 ? ? ? ? ? ?  209 GLY B-3 N   1 
+ATOM   23163 C CA  . GLY B-3 2 208 ? -16.667 -94.283  48.416  1.000 159.49123 ? ? ? ? ? ?  209 GLY B-3 CA  1 
+ATOM   23164 C C   . GLY B-3 2 208 ? -15.440 -93.664  49.052  1.000 156.98348 ? ? ? ? ? ?  209 GLY B-3 C   1 
+ATOM   23165 O O   . GLY B-3 2 208 ? -15.477 -93.265  50.220  1.000 156.05112 ? ? ? ? ? ?  209 GLY B-3 O   1 
+ATOM   23166 N N   . LEU B-3 2 209 ? -14.340 -93.574  48.301  1.000 158.43979 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-3 N   1 
+ATOM   23167 C CA  . LEU B-3 2 209 ? -13.140 -92.929  48.823  1.000 156.64015 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   23168 C C   . LEU B-3 2 209 ? -13.335 -91.427  48.986  1.000 160.78545 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-3 C   1 
+ATOM   23169 O O   . LEU B-3 2 209 ? -12.737 -90.820  49.881  1.000 150.10095 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-3 O   1 
+ATOM   23170 C CB  . LEU B-3 2 209 ? -11.951 -93.217  47.908  1.000 145.75228 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   23171 C CG  . LEU B-3 2 209 ? -11.038 -94.382  48.298  1.000 128.29386 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   23172 C CD1 . LEU B-3 2 209 ? -11.830 -95.660  48.534  1.000 128.85681 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   23173 C CD2 . LEU B-3 2 209 ? -9.977  -94.597  47.230  1.000 110.18995 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   23174 N N   . ILE B-3 2 210 ? -14.163 -90.813  48.139  1.000 163.60743 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-3 N   1 
+ATOM   23175 C CA  . ILE B-3 2 210 ? -14.422 -89.382  48.259  1.000 162.49090 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   23176 C C   . ILE B-3 2 210 ? -15.250 -89.089  49.502  1.000 171.02322 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-3 C   1 
+ATOM   23177 O O   . ILE B-3 2 210 ? -15.133 -88.012  50.101  1.000 175.07809 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-3 O   1 
+ATOM   23178 C CB  . ILE B-3 2 210 ? -15.114 -88.864  46.984  1.000 151.68352 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   23179 C CG1 . ILE B-3 2 210 ? -14.280 -89.202  45.749  1.000 140.93120 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   23180 C CG2 . ILE B-3 2 210 ? -15.356 -87.364  47.065  1.000 151.91118 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   23181 C CD1 . ILE B-3 2 210 ? -14.873 -88.688  44.457  1.000 133.24878 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   23182 N N   . GLU B-3 2 211 ? -16.082 -90.040  49.923  1.000 164.66446 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-3 N   1 
+ATOM   23183 C CA  . GLU B-3 2 211 ? -17.028 -89.825  51.010  1.000 149.87896 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   23184 C C   . GLU B-3 2 211 ? -16.470 -90.191  52.380  1.000 164.12120 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-3 C   1 
+ATOM   23185 O O   . GLU B-3 2 211 ? -16.651 -89.434  53.338  1.000 173.25934 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-3 O   1 
+ATOM   23186 C CB  . GLU B-3 2 211 ? -18.302 -90.632  50.760  1.000 147.03646 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   23187 C CG  . GLU B-3 2 211 ? -18.983 -90.316  49.450  1.000 166.80406 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   23188 C CD  . GLU B-3 2 211 ? -20.053 -91.326  49.107  1.000 187.63720 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   23189 O OE1 . GLU B-3 2 211 ? -20.188 -92.327  49.843  1.000 183.93871 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   23190 O OE2 . GLU B-3 2 211 ? -20.759 -91.119  48.100  1.000 199.06180 ? ? ? ? ? -1 212 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   23191 N N   . ASN B-3 2 212 ? -15.796 -91.334  52.501  1.000 169.39769 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-3 N   1 
+ATOM   23192 C CA  . ASN B-3 2 212 ? -15.472 -91.893  53.803  1.000 166.52969 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   23193 C C   . ASN B-3 2 212 ? -13.991 -92.079  54.090  1.000 175.93928 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-3 C   1 
+ATOM   23194 O O   . ASN B-3 2 212 ? -13.664 -92.677  55.120  1.000 181.94755 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-3 O   1 
+ATOM   23195 C CB  . ASN B-3 2 212 ? -16.177 -93.244  53.984  1.000 162.91448 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   23196 C CG  . ASN B-3 2 212 ? -17.630 -93.204  53.590  1.000 178.07942 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   23197 O OD1 . ASN B-3 2 212 ? -17.977 -93.428  52.433  1.000 177.23678 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   23198 N ND2 . ASN B-3 2 212 ? -18.494 -92.902  54.553  1.000 189.18723 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   23199 N N   . SER B-3 2 213 ? -13.096 -91.605  53.237  1.000 176.28094 ? ? ? ? ? ?  214 SER B-3 N   1 
+ATOM   23200 C CA  . SER B-3 2 213 ? -11.673 -91.827  53.443  1.000 169.61329 ? ? ? ? ? ?  214 SER B-3 CA  1 
+ATOM   23201 C C   . SER B-3 2 213 ? -11.062 -90.615  54.143  1.000 172.03659 ? ? ? ? ? ?  214 SER B-3 C   1 
+ATOM   23202 O O   . SER B-3 2 213 ? -11.157 -89.485  53.647  1.000 163.62277 ? ? ? ? ? ?  214 SER B-3 O   1 
+ATOM   23203 C CB  . SER B-3 2 213 ? -10.962 -92.104  52.122  1.000 155.34708 ? ? ? ? ? ?  214 SER B-3 CB  1 
+ATOM   23204 O OG  . SER B-3 2 213 ? -9.574  -92.307  52.319  1.000 146.59334 ? ? ? ? ? ?  214 SER B-3 OG  1 
+ATOM   23205 N N   . THR B-3 2 214 ? -10.441 -90.851  55.305  1.000 181.41409 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-3 N   1 
+ATOM   23206 C CA  . THR B-3 2 214 ? -9.734  -89.804  56.037  1.000 179.01159 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-3 CA  1 
+ATOM   23207 C C   . THR B-3 2 214 ? -8.267  -89.696  55.647  1.000 175.14183 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-3 C   1 
+ATOM   23208 O O   . THR B-3 2 214 ? -7.656  -88.650  55.884  1.000 177.34969 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-3 O   1 
+ATOM   23209 C CB  . THR B-3 2 214 ? -9.839  -90.048  57.547  1.000 174.88293 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-3 CB  1 
+ATOM   23210 O OG1 . THR B-3 2 214 ? -9.439  -91.390  57.853  1.000 171.98941 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   23211 C CG2 . THR B-3 2 214 ? -11.263 -89.824  58.036  1.000 168.02723 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   23212 N N   . ASP B-3 2 215 ? -7.695  -90.747  55.051  1.000 168.51516 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-3 N   1 
+ATOM   23213 C CA  . ASP B-3 2 215 ? -6.286  -90.707  54.671  1.000 162.07315 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   23214 C C   . ASP B-3 2 215 ? -6.058  -89.810  53.460  1.000 143.91949 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-3 C   1 
+ATOM   23215 O O   . ASP B-3 2 215 ? -5.095  -89.036  53.431  1.000 133.54613 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-3 O   1 
+ATOM   23216 C CB  . ASP B-3 2 215 ? -5.776  -92.119  54.389  1.000 154.67553 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   23217 C CG  . ASP B-3 2 215 ? -5.824  -93.013  55.613  1.000 173.03306 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   23218 O OD1 . ASP B-3 2 215 ? -5.769  -92.480  56.741  1.000 176.52849 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   23219 O OD2 . ASP B-3 2 215 ? -5.911  -94.249  55.446  1.000 172.10529 ? ? ? ? ? -1 216 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   23220 N N   . PHE B-3 2 216 ? -6.923  -89.901  52.454  1.000 144.51087 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-3 N   1 
+ATOM   23221 C CA  . PHE B-3 2 216 ? -6.714  -89.149  51.225  1.000 141.73085 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   23222 C C   . PHE B-3 2 216 ? -7.029  -87.670  51.418  1.000 142.70754 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-3 C   1 
+ATOM   23223 O O   . PHE B-3 2 216 ? -7.839  -87.284  52.265  1.000 148.75854 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-3 O   1 
+ATOM   23224 C CB  . PHE B-3 2 216 ? -7.573  -89.712  50.093  1.000 125.61658 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   23225 C CG  . PHE B-3 2 216 ? -7.087  -91.026  49.560  1.000 126.82147 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   23226 C CD1 . PHE B-3 2 216 ? -5.986  -91.082  48.723  1.000 123.65652 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   23227 C CD2 . PHE B-3 2 216 ? -7.735  -92.206  49.885  1.000 141.82261 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   23228 C CE1 . PHE B-3 2 216 ? -5.534  -92.289  48.229  1.000 126.33936 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   23229 C CE2 . PHE B-3 2 216 ? -7.289  -93.418  49.393  1.000 134.77392 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   23230 C CZ  . PHE B-3 2 216 ? -6.187  -93.459  48.563  1.000 133.28172 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   23231 N N   . ASN B-3 2 217 ? -6.371  -86.839  50.612  1.000 132.03994 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-3 N   1 
+ATOM   23232 C CA  . ASN B-3 2 217 ? -6.635  -85.407  50.540  1.000 131.45308 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   23233 C C   . ASN B-3 2 217 ? -7.311  -85.118  49.207  1.000 133.92240 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-3 C   1 
+ATOM   23234 O O   . ASN B-3 2 217 ? -6.711  -85.325  48.146  1.000 127.23059 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-3 O   1 
+ATOM   23235 C CB  . ASN B-3 2 217 ? -5.345  -84.599  50.683  1.000 136.42137 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   23236 C CG  . ASN B-3 2 217 ? -5.324  -83.755  51.942  1.000 144.51423 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   23237 O OD1 . ASN B-3 2 217 ? -5.144  -82.537  51.887  1.000 146.00026 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   23238 N ND2 . ASN B-3 2 217 ? -5.519  -84.398  53.086  1.000 146.75729 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   23239 N N   . LYS B-3 2 218 ? -8.551  -84.642  49.264  1.000 147.17825 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-3 N   1 
+ATOM   23240 C CA  . LYS B-3 2 218 ? -9.368  -84.468  48.070  1.000 141.53002 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   23241 C C   . LYS B-3 2 218 ? -9.070  -83.140  47.382  1.000 140.85143 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-3 C   1 
+ATOM   23242 O O   . LYS B-3 2 218 ? -8.856  -82.116  48.038  1.000 144.14580 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-3 O   1 
+ATOM   23243 C CB  . LYS B-3 2 218 ? -10.853 -84.554  48.426  1.000 151.07991 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   23244 C CG  . LYS B-3 2 218 ? -11.290 -85.928  48.915  1.000 139.70131 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   23245 C CD  . LYS B-3 2 218 ? -12.778 -85.965  49.222  1.000 167.00927 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   23246 C CE  . LYS B-3 2 218 ? -13.112 -85.154  50.463  1.000 172.09157 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   23247 N NZ  . LYS B-3 2 218 ? -12.495 -85.744  51.683  1.000 175.57312 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   23248 N N   . TYR B-3 2 219 ? -9.059  -83.170  46.051  1.000 141.52035 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-3 N   1 
+ATOM   23249 C CA  . TYR B-3 2 219 ? -8.827  -81.988  45.236  1.000 137.89478 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   23250 C C   . TYR B-3 2 219 ? -9.781  -82.010  44.051  1.000 138.59977 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-3 C   1 
+ATOM   23251 O O   . TYR B-3 2 219 ? -10.423 -83.023  43.760  1.000 147.38550 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-3 O   1 
+ATOM   23252 C CB  . TYR B-3 2 219 ? -7.374  -81.908  44.749  1.000 140.78490 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   23253 C CG  . TYR B-3 2 219 ? -6.396  -81.421  45.793  1.000 137.09244 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   23254 C CD1 . TYR B-3 2 219 ? -6.162  -80.064  45.970  1.000 146.64027 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   23255 C CD2 . TYR B-3 2 219 ? -5.706  -82.315  46.600  1.000 144.33777 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   23256 C CE1 . TYR B-3 2 219 ? -5.268  -79.609  46.921  1.000 163.04847 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   23257 C CE2 . TYR B-3 2 219 ? -4.809  -81.871  47.556  1.000 151.96090 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   23258 C CZ  . TYR B-3 2 219 ? -4.595  -80.517  47.712  1.000 161.44647 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   23259 O OH  . TYR B-3 2 219 ? -3.703  -80.071  48.661  1.000 158.08080 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   23260 N N   . HIS B-3 2 220 ? -9.868  -80.875  43.361  1.000 148.48540 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-3 N   1 
+ATOM   23261 C CA  . HIS B-3 2 220 ? -10.730 -80.742  42.197  1.000 163.65608 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-3 CA  1 
+ATOM   23262 C C   . HIS B-3 2 220 ? -9.992  -79.975  41.111  1.000 166.11850 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-3 C   1 
+ATOM   23263 O O   . HIS B-3 2 220 ? -9.091  -79.180  41.394  1.000 177.36240 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-3 O   1 
+ATOM   23264 C CB  . HIS B-3 2 220 ? -12.047 -80.034  42.547  1.000 169.99006 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-3 CB  1 
+ATOM   23265 C CG  . HIS B-3 2 220 ? -13.115 -80.200  41.511  1.000 184.20596 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-3 CG  1 
+ATOM   23266 N ND1 . HIS B-3 2 220 ? -13.923 -81.315  41.447  1.000 190.33374 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-3 ND1 1 
+ATOM   23267 C CD2 . HIS B-3 2 220 ? -13.505 -79.394  40.495  1.000 180.42592 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-3 CD2 1 
+ATOM   23268 C CE1 . HIS B-3 2 220 ? -14.766 -81.188  40.438  1.000 185.42961 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-3 CE1 1 
+ATOM   23269 N NE2 . HIS B-3 2 220 ? -14.533 -80.032  39.844  1.000 177.30715 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-3 NE2 1 
+ATOM   23270 N N   . LEU B-3 2 221 ? -10.380 -80.224  39.862  1.000 154.43717 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-3 N   1 
+ATOM   23271 C CA  . LEU B-3 2 221 ? -9.764  -79.604  38.698  1.000 159.99597 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   23272 C C   . LEU B-3 2 221 ? -10.798 -78.797  37.928  1.000 169.90548 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-3 C   1 
+ATOM   23273 O O   . LEU B-3 2 221 ? -11.954 -79.211  37.800  1.000 177.45659 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-3 O   1 
+ATOM   23274 C CB  . LEU B-3 2 221 ? -9.138  -80.653  37.773  1.000 144.58621 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   23275 C CG  . LEU B-3 2 221 ? -7.638  -80.917  37.917  1.000 124.49118 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   23276 C CD1 . LEU B-3 2 221 ? -7.280  -81.214  39.357  1.000 141.93698 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   23277 C CD2 . LEU B-3 2 221 ? -7.218  -82.065  37.016  1.000 114.39596 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   23278 N N   . THR B-3 2 222 ? -10.373 -77.646  37.412  1.000 166.35771 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-3 N   1 
+ATOM   23279 C CA  . THR B-3 2 222 ? -11.257 -76.812  36.612  1.000 162.40064 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-3 CA  1 
+ATOM   23280 C C   . THR B-3 2 222 ? -11.470 -77.436  35.238  1.000 170.50625 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-3 C   1 
+ATOM   23281 O O   . THR B-3 2 222 ? -10.550 -78.009  34.649  1.000 182.91462 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-3 O   1 
+ATOM   23282 C CB  . THR B-3 2 222 ? -10.674 -75.405  36.469  1.000 160.60373 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-3 CB  1 
+ATOM   23283 O OG1 . THR B-3 2 222 ? -10.274 -74.920  37.757  1.000 159.20817 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   23284 C CG2 . THR B-3 2 222 ? -11.706 -74.454  35.879  1.000 151.38343 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   23285 N N   . SER B-3 2 223 ? -12.700 -77.325  34.729  1.000 175.43809 ? ? ? ? ? ?  224 SER B-3 N   1 
+ATOM   23286 C CA  . SER B-3 2 223 ? -13.020 -77.924  33.437  1.000 184.83470 ? ? ? ? ? ?  224 SER B-3 CA  1 
+ATOM   23287 C C   . SER B-3 2 223 ? -12.292 -77.220  32.299  1.000 180.41713 ? ? ? ? ? ?  224 SER B-3 C   1 
+ATOM   23288 O O   . SER B-3 2 223 ? -11.771 -77.876  31.389  1.000 180.10239 ? ? ? ? ? ?  224 SER B-3 O   1 
+ATOM   23289 C CB  . SER B-3 2 223 ? -14.531 -77.898  33.207  1.000 182.45740 ? ? ? ? ? ?  224 SER B-3 CB  1 
+ATOM   23290 O OG  . SER B-3 2 223 ? -15.203 -78.734  34.133  1.000 183.51003 ? ? ? ? ? ?  224 SER B-3 OG  1 
+ATOM   23291 N N   . ASN B-3 2 224 ? -12.242 -75.889  32.330  1.000 172.59842 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-3 N   1 
+ATOM   23292 C CA  . ASN B-3 2 224 ? -11.585 -75.130  31.273  1.000 165.33717 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   23293 C C   . ASN B-3 2 224 ? -10.248 -74.581  31.752  1.000 172.39716 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-3 C   1 
+ATOM   23294 O O   . ASN B-3 2 224 ? -9.995  -73.375  31.660  1.000 183.30433 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-3 O   1 
+ATOM   23295 C CB  . ASN B-3 2 224 ? -12.489 -73.994  30.793  1.000 167.26281 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   23296 C CG  . ASN B-3 2 224 ? -13.885 -74.470  30.446  1.000 164.59296 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   23297 O OD1 . ASN B-3 2 224 ? -14.879 -73.872  30.859  1.000 168.47087 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   23298 N ND2 . ASN B-3 2 224 ? -13.967 -75.560  29.691  1.000 157.54260 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   23299 N N   . PHE B-3 2 225 ? -9.386  -75.462  32.265  1.000 176.51235 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-3 N   1 
+ATOM   23300 C CA  . PHE B-3 2 225 ? -8.089  -75.022  32.771  1.000 185.79580 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   23301 C C   . PHE B-3 2 225 ? -7.192  -74.523  31.646  1.000 185.48651 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-3 C   1 
+ATOM   23302 O O   . PHE B-3 2 225 ? -6.418  -73.577  31.836  1.000 189.23323 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-3 O   1 
+ATOM   23303 C CB  . PHE B-3 2 225 ? -7.412  -76.161  33.533  1.000 185.78829 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   23304 C CG  . PHE B-3 2 225 ? -5.936  -75.966  33.727  1.000 183.21107 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   23305 C CD1 . PHE B-3 2 225 ? -5.460  -75.076  34.674  1.000 180.96288 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   23306 C CD2 . PHE B-3 2 225 ? -5.022  -76.676  32.963  1.000 174.21747 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   23307 C CE1 . PHE B-3 2 225 ? -4.104  -74.892  34.853  1.000 180.36026 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   23308 C CE2 . PHE B-3 2 225 ? -3.664  -76.498  33.138  1.000 169.97143 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   23309 C CZ  . PHE B-3 2 225 ? -3.204  -75.605  34.085  1.000 178.04883 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   23310 N N   . ARG B-3 2 226 ? -7.281  -75.141  30.467  1.000 182.54604 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-3 N   1 
+ATOM   23311 C CA  . ARG B-3 2 226 ? -6.397  -74.763  29.370  1.000 187.11949 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-3 CA  1 
+ATOM   23312 C C   . ARG B-3 2 226 ? -6.794  -73.426  28.755  1.000 187.91614 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-3 C   1 
+ATOM   23313 O O   . ARG B-3 2 226 ? -5.930  -72.698  28.254  1.000 191.91018 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-3 O   1 
+ATOM   23314 C CB  . ARG B-3 2 226 ? -6.385  -75.859  28.305  1.000 170.12300 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-3 CB  1 
+ATOM   23315 C CG  . ARG B-3 2 226 ? -5.359  -75.639  27.207  1.000 169.83801 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-3 CG  1 
+ATOM   23316 C CD  . ARG B-3 2 226 ? -5.376  -76.767  26.191  1.000 175.71853 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-3 CD  1 
+ATOM   23317 N NE  . ARG B-3 2 226 ? -4.909  -78.028  26.755  1.000 180.53661 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-3 NE  1 
+ATOM   23318 C CZ  . ARG B-3 2 226 ? -3.654  -78.451  26.703  1.000 187.10686 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-3 CZ  1 
+ATOM   23319 N NH1 . ARG B-3 2 226 ? -2.706  -77.735  26.121  1.000 183.47064 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-3 NH1 1 
+ATOM   23320 N NH2 . ARG B-3 2 226 ? -3.341  -79.624  27.248  1.000 167.95052 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-3 NH2 1 
+ATOM   23321 N N   . CYS B-3 2 227 ? -8.080  -73.086  28.783  1.000 189.45805 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B-3 N   1 
+ATOM   23322 C CA  . CYS B-3 2 227 ? -8.531  -71.821  28.221  1.000 193.00170 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B-3 CA  1 
+ATOM   23323 C C   . CYS B-3 2 227 ? -8.039  -70.649  29.065  1.000 196.06911 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B-3 C   1 
+ATOM   23324 O O   . CYS B-3 2 227 ? -7.892  -70.750  30.286  1.000 196.14552 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B-3 O   1 
+ATOM   23325 C CB  . CYS B-3 2 227 ? -10.057 -71.791  28.126  1.000 187.53737 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B-3 CB  1 
+ATOM   23326 S SG  . CYS B-3 2 227 ? -10.767 -73.014  26.997  1.000 163.86019 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B-3 SG  1 
+ATOM   23327 N N   . CYS B-3 2 228 ? -7.782  -69.525  28.398  1.000 194.18873 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B-3 N   1 
+ATOM   23328 C CA  . CYS B-3 2 228 ? -7.317  -68.340  29.100  1.000 197.02069 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B-3 CA  1 
+ATOM   23329 C C   . CYS B-3 2 228 ? -8.445  -67.749  29.943  1.000 190.69792 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B-3 C   1 
+ATOM   23330 O O   . CYS B-3 2 228 ? -9.619  -68.100  29.799  1.000 192.68374 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B-3 O   1 
+ATOM   23331 C CB  . CYS B-3 2 228 ? -6.789  -67.297  28.116  1.000 195.32511 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B-3 CB  1 
+ATOM   23332 S SG  . CYS B-3 2 228 ? -8.069  -66.279  27.353  1.000 180.14443 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B-3 SG  1 
+ATOM   23333 N N   . GLN B-3 2 229 ? -8.072  -66.824  30.830  1.000 188.17835 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-3 N   1 
+ATOM   23334 C CA  . GLN B-3 2 229 ? -9.038  -66.279  31.780  1.000 193.64437 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-3 CA  1 
+ATOM   23335 C C   . GLN B-3 2 229 ? -10.134 -65.487  31.076  1.000 199.40574 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-3 C   1 
+ATOM   23336 O O   . GLN B-3 2 229 ? -11.302 -65.547  31.477  1.000 200.01236 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-3 O   1 
+ATOM   23337 C CB  . GLN B-3 2 229 ? -8.325  -65.407  32.813  1.000 194.79860 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-3 CB  1 
+ATOM   23338 C CG  . GLN B-3 2 229 ? -9.159  -65.111  34.049  1.000 185.97568 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-3 CG  1 
+ATOM   23339 C CD  . GLN B-3 2 229 ? -9.439  -66.356  34.870  1.000 176.12670 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-3 CD  1 
+ATOM   23340 O OE1 . GLN B-3 2 229 ? -8.562  -67.198  35.060  1.000 175.88487 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   23341 N NE2 . GLN B-3 2 229 ? -10.669 -66.480  35.356  1.000 173.50218 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   23342 N N   . ASP B-3 2 230 ? -9.783  -64.743  30.024  1.000 203.86275 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-3 N   1 
+ATOM   23343 C CA  . ASP B-3 2 230 ? -10.784 -63.935  29.332  1.000 204.06414 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   23344 C C   . ASP B-3 2 230 ? -11.807 -64.808  28.614  1.000 197.97774 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-3 C   1 
+ATOM   23345 O O   . ASP B-3 2 230 ? -13.001 -64.489  28.602  1.000 189.96805 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-3 O   1 
+ATOM   23346 C CB  . ASP B-3 2 230 ? -10.107 -62.981  28.348  1.000 208.59411 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   23347 C CG  . ASP B-3 2 230 ? -9.224  -61.961  29.038  1.000 222.02044 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   23348 O OD1 . ASP B-3 2 230 ? -8.915  -62.154  30.233  1.000 225.88842 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   23349 O OD2 . ASP B-3 2 230 ? -8.846  -60.964  28.388  1.000 223.82523 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   23350 N N   . ILE B-3 2 231 ? -11.360 -65.910  28.008  1.000 198.64179 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-3 N   1 
+ATOM   23351 C CA  . ILE B-3 2 231 ? -12.295 -66.813  27.344  1.000 187.68209 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   23352 C C   . ILE B-3 2 231 ? -13.146 -67.550  28.370  1.000 180.07750 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-3 C   1 
+ATOM   23353 O O   . ILE B-3 2 231 ? -14.327 -67.831  28.124  1.000 180.37344 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-3 O   1 
+ATOM   23354 C CB  . ILE B-3 2 231 ? -11.532 -67.786  26.424  1.000 177.28691 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   23355 C CG1 . ILE B-3 2 231 ? -10.838 -67.017  25.299  1.000 176.51350 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   23356 C CG2 . ILE B-3 2 231 ? -12.469 -68.830  25.840  1.000 171.65919 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   23357 C CD1 . ILE B-3 2 231 ? -10.047 -67.896  24.359  1.000 176.87449 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   23358 N N   . GLN B-3 2 232 ? -12.576 -67.863  29.536  1.000 180.16419 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-3 N   1 
+ATOM   23359 C CA  . GLN B-3 2 232 ? -13.351 -68.509  30.590  1.000 173.57758 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-3 CA  1 
+ATOM   23360 C C   . GLN B-3 2 232 ? -14.480 -67.609  31.077  1.000 177.38319 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-3 C   1 
+ATOM   23361 O O   . GLN B-3 2 232 ? -15.586 -68.086  31.359  1.000 179.68776 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-3 O   1 
+ATOM   23362 C CB  . GLN B-3 2 232 ? -12.440 -68.895  31.756  1.000 174.07912 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-3 CB  1 
+ATOM   23363 C CG  . GLN B-3 2 232 ? -11.478 -70.032  31.457  1.000 181.12587 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-3 CG  1 
+ATOM   23364 C CD  . GLN B-3 2 232 ? -10.541 -70.316  32.616  1.000 187.86657 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-3 CD  1 
+ATOM   23365 O OE1 . GLN B-3 2 232 ? -10.735 -69.815  33.724  1.000 188.86850 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   23366 N NE2 . GLN B-3 2 232 ? -9.516  -71.122  32.365  1.000 189.67607 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   23367 N N   . ASN B-3 2 233 ? -14.221 -66.304  31.185  1.000 181.27435 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-3 N   1 
+ATOM   23368 C CA  . ASN B-3 2 233 ? -15.249 -65.387  31.669  1.000 187.34572 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   23369 C C   . ASN B-3 2 233 ? -16.392 -65.258  30.671  1.000 187.63437 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-3 C   1 
+ATOM   23370 O O   . ASN B-3 2 233 ? -17.559 -65.156  31.066  1.000 192.58742 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-3 O   1 
+ATOM   23371 C CB  . ASN B-3 2 233 ? -14.640 -64.018  31.966  1.000 193.15883 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   23372 C CG  . ASN B-3 2 233 ? -13.533 -64.083  32.997  1.000 193.64615 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   23373 O OD1 . ASN B-3 2 233 ? -13.773 -64.388  34.165  1.000 185.07306 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   23374 N ND2 . ASN B-3 2 233 ? -12.313 -63.783  32.572  1.000 195.85161 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   23375 N N   . TYR B-3 2 234 ? -16.079 -65.259  29.374  1.000 186.64728 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-3 N   1 
+ATOM   23376 C CA  . TYR B-3 2 234 ? -17.127 -65.154  28.366  1.000 183.32788 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   23377 C C   . TYR B-3 2 234 ? -17.952 -66.430  28.275  1.000 178.89814 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-3 C   1 
+ATOM   23378 O O   . TYR B-3 2 234 ? -19.150 -66.370  27.975  1.000 174.44448 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-3 O   1 
+ATOM   23379 C CB  . TYR B-3 2 234 ? -16.513 -64.817  27.009  1.000 177.54863 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   23380 C CG  . TYR B-3 2 234 ? -17.509 -64.757  25.873  1.000 178.40425 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   23381 C CD1 . TYR B-3 2 234 ? -18.323 -63.646  25.697  1.000 173.63134 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   23382 C CD2 . TYR B-3 2 234 ? -17.630 -65.807  24.974  1.000 183.44557 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   23383 C CE1 . TYR B-3 2 234 ? -19.235 -63.586  24.660  1.000 170.93610 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   23384 C CE2 . TYR B-3 2 234 ? -18.538 -65.756  23.934  1.000 185.40027 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   23385 C CZ  . TYR B-3 2 234 ? -19.338 -64.645  23.781  1.000 181.68048 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   23386 O OH  . TYR B-3 2 234 ? -20.242 -64.594  22.746  1.000 184.71943 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   23387 N N   . SER B-3 2 235 ? -17.341 -67.586  28.533  1.000 173.27375 ? ? ? ? ? ?  236 SER B-3 N   1 
+ATOM   23388 C CA  . SER B-3 2 235 ? -18.054 -68.850  28.393  1.000 165.35365 ? ? ? ? ? ?  236 SER B-3 CA  1 
+ATOM   23389 C C   . SER B-3 2 235 ? -18.961 -69.120  29.584  1.000 179.34075 ? ? ? ? ? ?  236 SER B-3 C   1 
+ATOM   23390 O O   . SER B-3 2 235 ? -20.087 -69.600  29.416  1.000 188.57134 ? ? ? ? ? ?  236 SER B-3 O   1 
+ATOM   23391 C CB  . SER B-3 2 235 ? -17.057 -69.994  28.221  1.000 160.56319 ? ? ? ? ? ?  236 SER B-3 CB  1 
+ATOM   23392 O OG  . SER B-3 2 235 ? -16.149 -70.043  29.307  1.000 179.32619 ? ? ? ? ? ?  236 SER B-3 OG  1 
+ATOM   23393 N N   . ASN B-3 2 236 ? -18.490 -68.811  30.790  1.000 179.84504 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-3 N   1 
+ATOM   23394 C CA  . ASN B-3 2 236 ? -19.204 -69.180  32.003  1.000 181.48222 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   23395 C C   . ASN B-3 2 236 ? -20.386 -68.272  32.317  1.000 180.22447 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-3 C   1 
+ATOM   23396 O O   . ASN B-3 2 236 ? -21.172 -68.605  33.209  1.000 182.75528 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-3 O   1 
+ATOM   23397 C CB  . ASN B-3 2 236 ? -18.233 -69.188  33.185  1.000 184.67617 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   23398 C CG  . ASN B-3 2 236 ? -17.217 -70.310  33.097  1.000 181.39738 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   23399 O OD1 . ASN B-3 2 236 ? -17.443 -71.406  33.607  1.000 178.37204 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   23400 N ND2 . ASN B-3 2 236 ? -16.091 -70.042  32.445  1.000 180.61262 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   23401 N N   . LEU B-3 2 237 ? -20.544 -67.149  31.616  1.000 178.11013 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-3 N   1 
+ATOM   23402 C CA  . LEU B-3 2 237 ? -21.614 -66.221  31.963  1.000 180.29242 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   23403 C C   . LEU B-3 2 237 ? -22.971 -66.654  31.422  1.000 176.51839 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-3 C   1 
+ATOM   23404 O O   . LEU B-3 2 237 ? -23.997 -66.130  31.871  1.000 176.39024 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-3 O   1 
+ATOM   23405 C CB  . LEU B-3 2 237 ? -21.275 -64.811  31.466  1.000 173.85167 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   23406 C CG  . LEU B-3 2 237 ? -21.372 -64.509  29.968  1.000 163.25260 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   23407 C CD1 . LEU B-3 2 237 ? -22.724 -63.897  29.600  1.000 149.32900 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   23408 C CD2 . LEU B-3 2 237 ? -20.237 -63.595  29.534  1.000 177.62789 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   23409 N N   . PHE B-3 2 238 ? -23.002 -67.599  30.480  1.000 173.85973 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-3 N   1 
+ATOM   23410 C CA  . PHE B-3 2 238 ? -24.263 -68.010  29.876  1.000 173.32441 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   23411 C C   . PHE B-3 2 238 ? -25.005 -69.047  30.710  1.000 175.41042 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-3 C   1 
+ATOM   23412 O O   . PHE B-3 2 238 ? -26.240 -69.104  30.657  1.000 179.71090 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-3 O   1 
+ATOM   23413 C CB  . PHE B-3 2 238 ? -24.014 -68.546  28.465  1.000 164.98434 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   23414 C CG  . PHE B-3 2 238 ? -23.960 -67.471  27.423  1.000 175.13460 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   23415 C CD1 . PHE B-3 2 238 ? -22.857 -66.642  27.320  1.000 176.50370 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   23416 C CD2 . PHE B-3 2 238 ? -25.019 -67.281  26.553  1.000 180.61682 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   23417 C CE1 . PHE B-3 2 238 ? -22.810 -65.642  26.366  1.000 184.58171 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   23418 C CE2 . PHE B-3 2 238 ? -24.975 -66.286  25.596  1.000 180.64396 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   23419 C CZ  . PHE B-3 2 238 ? -23.870 -65.465  25.503  1.000 186.55619 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   23420 N N   . ASN B-3 2 239 ? -24.292 -69.866  31.478  1.000 179.90586 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-3 N   1 
+ATOM   23421 C CA  . ASN B-3 2 239 ? -24.911 -70.855  32.351  1.000 182.77000 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   23422 C C   . ASN B-3 2 239 ? -24.858 -70.372  33.796  1.000 189.56836 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-3 C   1 
+ATOM   23423 O O   . ASN B-3 2 239 ? -23.818 -69.901  34.265  1.000 192.92720 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-3 O   1 
+ATOM   23424 C CB  . ASN B-3 2 239 ? -24.218 -72.213  32.218  1.000 179.35257 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   23425 C CG  . ASN B-3 2 239 ? -25.115 -73.373  32.623  1.000 178.88912 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   23426 O OD1 . ASN B-3 2 239 ? -25.876 -73.282  33.587  1.000 183.09380 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   23427 N ND2 . ASN B-3 2 239 ? -25.028 -74.472  31.881  1.000 160.84429 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   23428 N N   . GLU B-3 2 240 ? -25.987 -70.505  34.499  1.000 186.63357 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-3 N   1 
+ATOM   23429 C CA  . GLU B-3 2 240 ? -26.105 -69.930  35.837  1.000 186.99030 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   23430 C C   . GLU B-3 2 240 ? -25.128 -70.571  36.815  1.000 189.08802 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-3 C   1 
+ATOM   23431 O O   . GLU B-3 2 240 ? -24.530 -69.879  37.648  1.000 190.46717 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-3 O   1 
+ATOM   23432 C CB  . GLU B-3 2 240 ? -27.541 -70.070  36.343  1.000 186.33566 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   23433 C CG  . GLU B-3 2 240 ? -27.776 -69.455  37.713  1.000 193.69379 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   23434 C CD  . GLU B-3 2 240 ? -28.866 -68.402  37.699  1.000 197.55818 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   23435 O OE1 . GLU B-3 2 240 ? -29.390 -68.104  36.605  1.000 200.56990 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   23436 O OE2 . GLU B-3 2 240 ? -29.200 -67.873  38.780  1.000 196.73899 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   23437 N N   . GLU B-3 2 241 ? -24.956 -71.893  36.736  1.000 189.12275 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-3 N   1 
+ATOM   23438 C CA  . GLU B-3 2 241 ? -24.025 -72.571  37.633  1.000 185.15573 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   23439 C C   . GLU B-3 2 241 ? -22.590 -72.116  37.405  1.000 175.93122 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-3 C   1 
+ATOM   23440 O O   . GLU B-3 2 241 ? -21.782 -72.119  38.341  1.000 171.47485 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-3 O   1 
+ATOM   23441 C CB  . GLU B-3 2 241 ? -24.134 -74.086  37.456  1.000 175.22552 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   23442 C CG  . GLU B-3 2 241 ? -25.468 -74.678  37.886  1.000 183.00707 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   23443 C CD  . GLU B-3 2 241 ? -25.577 -74.852  39.388  1.000 197.35679 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   23444 O OE1 . GLU B-3 2 241 ? -24.575 -74.607  40.094  1.000 199.64499 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   23445 O OE2 . GLU B-3 2 241 ? -26.666 -75.239  39.863  1.000 192.67719 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   23446 N N   . THR B-3 2 242 ? -22.258 -71.712  36.182  1.000 183.52274 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-3 N   1 
+ATOM   23447 C CA  . THR B-3 2 242 ? -20.895 -71.324  35.837  1.000 188.82080 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-3 CA  1 
+ATOM   23448 C C   . THR B-3 2 242 ? -20.603 -69.848  36.076  1.000 188.92752 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-3 C   1 
+ATOM   23449 O O   . THR B-3 2 242 ? -19.427 -69.464  36.122  1.000 189.99985 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-3 O   1 
+ATOM   23450 C CB  . THR B-3 2 242 ? -20.612 -71.670  34.371  1.000 192.96866 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-3 CB  1 
+ATOM   23451 O OG1 . THR B-3 2 242 ? -21.519 -70.956  33.523  1.000 187.21039 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   23452 C CG2 . THR B-3 2 242 ? -20.778 -73.165  34.131  1.000 190.94635 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   23453 N N   . ARG B-3 2 243 ? -21.638 -69.020  36.239  1.000 186.73930 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-3 N   1 
+ATOM   23454 C CA  . ARG B-3 2 243 ? -21.449 -67.585  36.453  1.000 181.62728 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-3 CA  1 
+ATOM   23455 C C   . ARG B-3 2 243 ? -20.743 -67.251  37.763  1.000 184.69776 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-3 C   1 
+ATOM   23456 O O   . ARG B-3 2 243 ? -20.151 -66.172  37.873  1.000 184.25844 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-3 O   1 
+ATOM   23457 C CB  . ARG B-3 2 243 ? -22.798 -66.873  36.409  1.000 175.64861 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-3 CB  1 
+ATOM   23458 C CG  . ARG B-3 2 243 ? -23.459 -66.863  35.039  1.000 179.24636 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-3 CG  1 
+ATOM   23459 C CD  . ARG B-3 2 243 ? -24.943 -66.577  35.146  1.000 184.22975 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-3 CD  1 
+ATOM   23460 N NE  . ARG B-3 2 243 ? -25.610 -66.811  33.873  1.000 181.96884 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-3 NE  1 
+ATOM   23461 C CZ  . ARG B-3 2 243 ? -26.921 -66.919  33.724  1.000 181.73653 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-3 CZ  1 
+ATOM   23462 N NH1 . ARG B-3 2 243 ? -27.743 -66.822  34.756  1.000 187.17387 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-3 NH1 1 
+ATOM   23463 N NH2 . ARG B-3 2 243 ? -27.420 -67.134  32.511  1.000 182.78256 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-3 NH2 1 
+ATOM   23464 N N   . SER B-3 2 244 ? -20.783 -68.142  38.752  1.000 190.25197 ? ? ? ? ? ?  245 SER B-3 N   1 
+ATOM   23465 C CA  . SER B-3 2 244 ? -20.210 -67.827  40.059  1.000 192.32532 ? ? ? ? ? ?  245 SER B-3 CA  1 
+ATOM   23466 C C   . SER B-3 2 244 ? -18.693 -67.974  40.098  1.000 194.85225 ? ? ? ? ? ?  245 SER B-3 C   1 
+ATOM   23467 O O   . SER B-3 2 244 ? -18.038 -67.322  40.921  1.000 200.42812 ? ? ? ? ? ?  245 SER B-3 O   1 
+ATOM   23468 C CB  . SER B-3 2 244 ? -20.823 -68.717  41.147  1.000 186.28420 ? ? ? ? ? ?  245 SER B-3 CB  1 
+ATOM   23469 O OG  . SER B-3 2 244 ? -20.582 -70.089  40.881  1.000 188.05342 ? ? ? ? ? ?  245 SER B-3 OG  1 
+ATOM   23470 N N   . LEU B-3 2 245 ? -18.116 -68.818  39.238  1.000 198.32107 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-3 N   1 
+ATOM   23471 C CA  . LEU B-3 2 245 ? -16.693 -69.130  39.358  1.000 204.38984 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   23472 C C   . LEU B-3 2 245 ? -15.804 -68.064  38.729  1.000 201.99873 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-3 C   1 
+ATOM   23473 O O   . LEU B-3 2 245 ? -14.636 -67.935  39.113  1.000 213.30482 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-3 O   1 
+ATOM   23474 C CB  . LEU B-3 2 245 ? -16.397 -70.500  38.735  1.000 200.64569 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   23475 C CG  . LEU B-3 2 245 ? -16.695 -70.741  37.250  1.000 191.23210 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   23476 C CD1 . LEU B-3 2 245 ? -15.498 -70.416  36.356  1.000 198.06367 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   23477 C CD2 . LEU B-3 2 245 ? -17.166 -72.173  37.014  1.000 179.90088 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   23478 N N   . ILE B-3 2 246 ? -16.322 -67.300  37.776  1.000 188.59245 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-3 N   1 
+ATOM   23479 C CA  . ILE B-3 2 246 ? -15.495 -66.349  37.043  1.000 191.76533 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   23480 C C   . ILE B-3 2 246 ? -15.318 -65.071  37.852  1.000 205.13140 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-3 C   1 
+ATOM   23481 O O   . ILE B-3 2 246 ? -16.207 -64.642  38.596  1.000 208.57349 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-3 O   1 
+ATOM   23482 C CB  . ILE B-3 2 246 ? -16.095 -66.059  35.653  1.000 192.49565 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   23483 C CG1 . ILE B-3 2 246 ? -17.606 -65.814  35.747  1.000 194.05377 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   23484 C CG2 . ILE B-3 2 246 ? -15.770 -67.191  34.696  1.000 189.04719 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   23485 C CD1 . ILE B-3 2 246 ? -17.989 -64.351  35.869  1.000 179.96359 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   23486 N N   . LYS B-3 2 247 ? -14.147 -64.458  37.701  1.000 208.53416 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-3 N   1 
+ATOM   23487 C CA  . LYS B-3 2 247 ? -13.813 -63.202  38.354  1.000 212.00881 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   23488 C C   . LYS B-3 2 247 ? -13.505 -62.153  37.296  1.000 214.19178 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-3 C   1 
+ATOM   23489 O O   . LYS B-3 2 247 ? -12.845 -62.444  36.294  1.000 210.69170 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-3 O   1 
+ATOM   23490 C CB  . LYS B-3 2 247 ? -12.616 -63.365  39.297  1.000 210.93210 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   23491 C CG  . LYS B-3 2 247 ? -12.817 -64.406  40.387  1.000 208.59476 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   23492 C CD  . LYS B-3 2 247 ? -14.001 -64.059  41.276  1.000 205.39818 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   23493 C CE  . LYS B-3 2 247 ? -14.203 -65.108  42.358  1.000 187.80907 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   23494 N NZ  . LYS B-3 2 247 ? -15.350 -64.773  43.245  1.000 170.68411 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   23495 N N   . GLU B-3 2 248 ? -13.984 -60.934  37.524  1.000 214.43821 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-3 N   1 
+ATOM   23496 C CA  . GLU B-3 2 248 ? -13.832 -59.871  36.541  1.000 215.04417 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   23497 C C   . GLU B-3 2 248 ? -12.382 -59.404  36.464  1.000 217.57208 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-3 C   1 
+ATOM   23498 O O   . GLU B-3 2 248 ? -11.627 -59.477  37.438  1.000 223.01552 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-3 O   1 
+ATOM   23499 C CB  . GLU B-3 2 248 ? -14.747 -58.695  36.888  1.000 211.92816 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   23500 C CG  . GLU B-3 2 248 ? -14.933 -57.686  35.762  1.000 215.62469 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   23501 C CD  . GLU B-3 2 248 ? -15.860 -56.548  36.146  1.000 210.08523 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   23502 O OE1 . GLU B-3 2 248 ? -16.258 -56.477  37.328  1.000 209.44584 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   23503 O OE2 . GLU B-3 2 248 ? -16.192 -55.725  35.267  1.000 206.40020 ? ? ? ? ? -1 249 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   23504 N N   . LYS B-3 2 249 ? -11.996 -58.921  35.282  1.000 218.54002 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-3 N   1 
+ATOM   23505 C CA  . LYS B-3 2 249 ? -10.670 -58.379  35.034  1.000 229.75931 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   23506 C C   . LYS B-3 2 249 ? -10.794 -56.942  34.544  1.000 236.21839 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-3 C   1 
+ATOM   23507 O O   . LYS B-3 2 249 ? -11.756 -56.586  33.855  1.000 233.65687 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-3 O   1 
+ATOM   23508 C CB  . LYS B-3 2 249 ? -9.913  -59.227  34.001  1.000 229.48758 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   23509 C CG  . LYS B-3 2 249 ? -8.470  -58.810  33.779  1.000 232.72484 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   23510 C CD  . LYS B-3 2 249 ? -7.705  -58.749  35.091  1.000 222.19728 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   23511 C CE  . LYS B-3 2 249 ? -6.259  -58.336  34.865  1.000 200.49296 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   23512 N NZ  . LYS B-3 2 249 ? -5.541  -58.073  36.142  1.000 181.09286 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   23513 N N   . ASN B-3 2 250 ? -9.807  -56.115  34.904  1.000 239.98481 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-3 N   1 
+ATOM   23514 C CA  . ASN B-3 2 250 ? -9.841  -54.703  34.522  1.000 241.08998 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   23515 C C   . ASN B-3 2 250 ? -9.759  -54.510  33.011  1.000 248.84863 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-3 C   1 
+ATOM   23516 O O   . ASN B-3 2 250 ? -10.372 -53.583  32.471  1.000 252.41798 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-3 O   1 
+ATOM   23517 C CB  . ASN B-3 2 250 ? -8.717  -53.934  35.215  1.000 239.73793 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   23518 C CG  . ASN B-3 2 250 ? -7.338  -54.522  34.930  1.000 234.46861 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   23519 O OD1 . ASN B-3 2 250 ? -7.181  -55.381  34.055  1.000 235.01499 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   23520 N ND2 . ASN B-3 2 250 ? -6.335  -54.055  35.659  1.000 225.37053 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   23521 N N   . GLU B-3 2 251 ? -9.006  -55.354  32.314  1.000 247.37724 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-3 N   1 
+ATOM   23522 C CA  . GLU B-3 2 251 ? -8.831  -55.237  30.870  1.000 244.33924 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   23523 C C   . GLU B-3 2 251 ? -9.072  -56.588  30.214  1.000 237.45188 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-3 C   1 
+ATOM   23524 O O   . GLU B-3 2 251 ? -8.544  -57.606  30.671  1.000 228.25437 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-3 O   1 
+ATOM   23525 C CB  . GLU B-3 2 251 ? -7.426  -54.729  30.523  1.000 246.65320 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   23526 C CG  . GLU B-3 2 251 ? -7.108  -53.340  31.062  1.000 250.98062 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   23527 C CD  . GLU B-3 2 251 ? -7.907  -52.254  30.375  1.000 256.92131 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   23528 O OE1 . GLU B-3 2 251 ? -8.248  -52.430  29.187  1.000 260.71320 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   23529 O OE2 . GLU B-3 2 251 ? -8.199  -51.228  31.024  1.000 270.94976 ? ? ? ? ? -1 252 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   23530 N N   . VAL B-3 2 252 ? -9.864  -56.594  29.143  1.000 242.91659 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-3 N   1 
+ATOM   23531 C CA  . VAL B-3 2 252 ? -10.174 -57.798  28.383  1.000 235.99496 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   23532 C C   . VAL B-3 2 252 ? -9.618  -57.629  26.976  1.000 227.46415 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-3 C   1 
+ATOM   23533 O O   . VAL B-3 2 252 ? -9.912  -56.636  26.300  1.000 218.64638 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-3 O   1 
+ATOM   23534 C CB  . VAL B-3 2 252 ? -11.689 -58.073  28.348  1.000 222.29489 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   23535 C CG1 . VAL B-3 2 252 ? -12.023 -59.084  27.254  1.000 206.61617 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   23536 C CG2 . VAL B-3 2 252 ? -12.168 -58.580  29.701  1.000 218.09594 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   23537 N N   . GLN B-3 2 253 ? -8.817  -58.601  26.535  1.000 223.48762 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-3 N   1 
+ATOM   23538 C CA  . GLN B-3 2 253 ? -8.170  -58.532  25.230  1.000 214.18556 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-3 CA  1 
+ATOM   23539 C C   . GLN B-3 2 253 ? -8.345  -59.776  24.373  1.000 207.78013 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-3 C   1 
+ATOM   23540 O O   . GLN B-3 2 253 ? -8.153  -59.685  23.154  1.000 205.26100 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-3 O   1 
+ATOM   23541 C CB  . GLN B-3 2 253 ? -6.663  -58.267  25.384  1.000 218.24003 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-3 CB  1 
+ATOM   23542 C CG  . GLN B-3 2 253 ? -6.278  -57.338  26.527  1.000 223.84140 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-3 CG  1 
+ATOM   23543 C CD  . GLN B-3 2 253 ? -6.104  -58.072  27.844  1.000 221.47555 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-3 CD  1 
+ATOM   23544 O OE1 . GLN B-3 2 253 ? -6.580  -59.195  28.011  1.000 219.78676 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   23545 N NE2 . GLN B-3 2 253 ? -5.413  -57.442  28.786  1.000 215.12306 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   23546 N N   . ASN B-3 2 254 ? -8.701  -60.924  24.950  1.000 208.40219 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-3 N   1 
+ATOM   23547 C CA  . ASN B-3 2 254 ? -8.705  -62.168  24.189  1.000 207.41766 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   23548 C C   . ASN B-3 2 254 ? -9.998  -62.380  23.411  1.000 209.83691 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-3 C   1 
+ATOM   23549 O O   . ASN B-3 2 254 ? -9.972  -62.994  22.339  1.000 205.39966 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-3 O   1 
+ATOM   23550 C CB  . ASN B-3 2 254 ? -8.459  -63.355  25.122  1.000 199.34721 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   23551 C CG  . ASN B-3 2 254 ? -7.070  -63.341  25.729  1.000 203.17272 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   23552 O OD1 . ASN B-3 2 254 ? -6.127  -63.896  25.163  1.000 198.40598 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   23553 N ND2 . ASN B-3 2 254 ? -6.935  -62.706  26.887  1.000 208.97153 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   23554 N N   . VAL B-3 2 255 ? -11.126 -61.894  23.920  1.000 207.21745 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-3 N   1 
+ATOM   23555 C CA  . VAL B-3 2 255 ? -12.424 -62.100  23.287  1.000 192.84431 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   23556 C C   . VAL B-3 2 255 ? -12.772 -60.850  22.490  1.000 191.80247 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-3 C   1 
+ATOM   23557 O O   . VAL B-3 2 255 ? -12.876 -59.754  23.052  1.000 197.57152 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-3 O   1 
+ATOM   23558 C CB  . VAL B-3 2 255 ? -13.511 -62.419  24.325  1.000 188.52690 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   23559 C CG1 . VAL B-3 2 255 ? -14.704 -63.079  23.651  1.000 179.97868 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   23560 C CG2 . VAL B-3 2 255 ? -12.951 -63.311  25.423  1.000 189.04649 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   23561 N N   . ILE B-3 2 256 ? -12.957 -61.015  21.182  1.000 193.23222 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-3 N   1 
+ATOM   23562 C CA  . ILE B-3 2 256 ? -13.222 -59.910  20.266  1.000 200.00178 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   23563 C C   . ILE B-3 2 256 ? -14.632 -60.061  19.713  1.000 202.71773 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-3 C   1 
+ATOM   23564 O O   . ILE B-3 2 256 ? -15.036 -61.161  19.318  1.000 201.28590 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-3 O   1 
+ATOM   23565 C CB  . ILE B-3 2 256 ? -12.192 -59.868  19.124  1.000 197.42554 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   23566 C CG1 . ILE B-3 2 256 ? -10.779 -59.678  19.679  1.000 199.19366 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   23567 C CG2 . ILE B-3 2 256 ? -12.534 -58.768  18.132  1.000 199.06255 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   23568 C CD1 . ILE B-3 2 256 ? -10.563 -58.346  20.354  1.000 202.18834 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   23569 N N   . SER B-3 2 257 ? -15.377 -58.958  19.682  1.000 208.43042 ? ? ? ? ? ?  258 SER B-3 N   1 
+ATOM   23570 C CA  . SER B-3 2 257 ? -16.702 -58.918  19.079  1.000 210.27008 ? ? ? ? ? ?  258 SER B-3 CA  1 
+ATOM   23571 C C   . SER B-3 2 257 ? -16.705 -57.914  17.936  1.000 221.16062 ? ? ? ? ? ?  258 SER B-3 C   1 
+ATOM   23572 O O   . SER B-3 2 257 ? -16.233 -56.784  18.096  1.000 222.84838 ? ? ? ? ? ?  258 SER B-3 O   1 
+ATOM   23573 C CB  . SER B-3 2 257 ? -17.778 -58.546  20.101  1.000 203.28794 ? ? ? ? ? ?  258 SER B-3 CB  1 
+ATOM   23574 O OG  . SER B-3 2 257 ? -17.586 -57.230  20.588  1.000 203.40262 ? ? ? ? ? ?  258 SER B-3 OG  1 
+ATOM   23575 N N   . ILE B-3 2 258 ? -17.240 -58.328  16.791  1.000 222.32202 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-3 N   1 
+ATOM   23576 C CA  . ILE B-3 2 258 ? -17.351 -57.468  15.619  1.000 220.48118 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   23577 C C   . ILE B-3 2 258 ? -18.668 -57.776  14.920  1.000 220.20900 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-3 C   1 
+ATOM   23578 O O   . ILE B-3 2 258 ? -18.967 -58.939  14.630  1.000 211.97499 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-3 O   1 
+ATOM   23579 C CB  . ILE B-3 2 258 ? -16.159 -57.647  14.657  1.000 219.81500 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   23580 C CG1 . ILE B-3 2 258 ? -16.422 -56.920  13.336  1.000 228.13263 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   23581 C CG2 . ILE B-3 2 258 ? -15.858 -59.125  14.427  1.000 214.10690 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   23582 C CD1 . ILE B-3 2 258 ? -15.280 -57.019  12.351  1.000 227.11695 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   23583 N N   . ALA B-3 2 259 ? -19.459 -56.738  14.665  1.000 232.55969 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B-3 N   1 
+ATOM   23584 C CA  . ALA B-3 2 259 ? -20.725 -56.917  13.970  1.000 235.23596 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   23585 C C   . ALA B-3 2 259 ? -20.482 -57.215  12.496  1.000 247.36010 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B-3 C   1 
+ATOM   23586 O O   . ALA B-3 2 259 ? -19.652 -56.575  11.844  1.000 251.55698 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B-3 O   1 
+ATOM   23587 C CB  . ALA B-3 2 259 ? -21.598 -55.672  14.122  1.000 230.05459 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   23588 N N   . ASP B-3 2 260 ? -21.214 -58.196  11.970  1.000 246.68227 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-3 N   1 
+ATOM   23589 C CA  . ASP B-3 2 260 ? -21.042 -58.639  10.587  1.000 247.71476 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   23590 C C   . ASP B-3 2 260 ? -21.782 -57.680  9.662   1.000 254.95664 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-3 C   1 
+ATOM   23591 O O   . ASP B-3 2 260 ? -22.977 -57.824  9.399   1.000 253.67070 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-3 O   1 
+ATOM   23592 C CB  . ASP B-3 2 260 ? -21.529 -60.073  10.414  1.000 242.80986 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   23593 C CG  . ASP B-3 2 260 ? -22.870 -60.321  11.077  1.000 243.25569 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   23594 O OD1 . ASP B-3 2 260 ? -23.395 -59.397  11.733  1.000 243.12414 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   23595 O OD2 . ASP B-3 2 260 ? -23.399 -61.445  10.944  1.000 248.35689 ? ? ? ? ? -1 261 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   23596 N N   . ASP B-3 2 261 ? -21.054 -56.686  9.157   1.000 259.50095 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-3 N   1 
+ATOM   23597 C CA  . ASP B-3 2 261 ? -21.581 -55.742  8.181   1.000 262.70468 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   23598 C C   . ASP B-3 2 261 ? -21.102 -56.034  6.765   1.000 265.51678 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-3 C   1 
+ATOM   23599 O O   . ASP B-3 2 261 ? -21.885 -55.927  5.816   1.000 268.79386 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-3 O   1 
+ATOM   23600 C CB  . ASP B-3 2 261 ? -21.197 -54.310  8.572   1.000 266.16332 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   23601 C CG  . ASP B-3 2 261 ? -19.709 -54.155  8.837   1.000 262.24194 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   23602 O OD1 . ASP B-3 2 261 ? -18.996 -55.179  8.854   1.000 261.03717 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   23603 O OD2 . ASP B-3 2 261 ? -19.252 -53.007  9.026   1.000 260.71210 ? ? ? ? ? -1 262 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   23604 N N   . MET B-3 2 262 ? -19.838 -56.413  6.614   1.000 264.68548 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-3 N   1 
+ATOM   23605 C CA  . MET B-3 2 262 ? -19.230 -56.765  5.338   1.000 260.41516 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-3 CA  1 
+ATOM   23606 C C   . MET B-3 2 262 ? -19.340 -58.265  5.102   1.000 256.98827 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-3 C   1 
+ATOM   23607 O O   . MET B-3 2 262 ? -19.698 -59.024  6.006   1.000 261.40977 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-3 O   1 
+ATOM   23608 C CB  . MET B-3 2 262 ? -17.772 -56.300  5.329   1.000 259.49816 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-3 CB  1 
+ATOM   23609 C CG  . MET B-3 2 262 ? -16.923 -56.833  6.473   1.000 258.10311 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-3 CG  1 
+ATOM   23610 S SD  . MET B-3 2 262 ? -15.407 -55.881  6.689   1.000 242.54031 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-3 SD  1 
+ATOM   23611 C CE  . MET B-3 2 262 ? -16.075 -54.329  7.285   1.000 250.84707 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-3 CE  1 
+ATOM   23612 N N   . PRO B-3 2 263 ? -19.062 -58.734  3.879   1.000 253.17963 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-3 N   1 
+ATOM   23613 C CA  . PRO B-3 2 263 ? -19.107 -60.179  3.614   1.000 249.37214 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-3 CA  1 
+ATOM   23614 C C   . PRO B-3 2 263 ? -18.214 -60.976  4.556   1.000 254.21762 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-3 C   1 
+ATOM   23615 O O   . PRO B-3 2 263 ? -17.313 -60.445  5.209   1.000 260.08470 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-3 O   1 
+ATOM   23616 C CB  . PRO B-3 2 263 ? -18.619 -60.286  2.166   1.000 250.19751 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-3 CB  1 
+ATOM   23617 C CG  . PRO B-3 2 263 ? -19.051 -59.011  1.550   1.000 258.58770 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-3 CG  1 
+ATOM   23618 C CD  . PRO B-3 2 263 ? -18.913 -57.963  2.629   1.000 259.01077 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-3 CD  1 
+ATOM   23619 N N   . ILE B-3 2 264 ? -18.480 -62.285  4.606   1.000 250.52678 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-3 N   1 
+ATOM   23620 C CA  . ILE B-3 2 264 ? -17.794 -63.162  5.554   1.000 240.18197 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   23621 C C   . ILE B-3 2 264 ? -16.292 -63.162  5.299   1.000 241.76657 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-3 C   1 
+ATOM   23622 O O   . ILE B-3 2 264 ? -15.488 -63.093  6.237   1.000 233.01507 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-3 O   1 
+ATOM   23623 C CB  . ILE B-3 2 264 ? -18.379 -64.587  5.487   1.000 225.52142 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   23624 C CG1 . ILE B-3 2 264 ? -19.832 -64.605  5.973   1.000 215.73913 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   23625 C CG2 . ILE B-3 2 264 ? -17.531 -65.559  6.299   1.000 207.54194 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   23626 C CD1 . ILE B-3 2 264 ? -20.859 -64.420  4.873   1.000 211.86562 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   23627 N N   . SER B-3 2 265 ? -15.888 -63.233  4.028   1.000 250.38655 ? ? ? ? ? ?  266 SER B-3 N   1 
+ATOM   23628 C CA  . SER B-3 2 265 ? -14.466 -63.233  3.704   1.000 246.72260 ? ? ? ? ? ?  266 SER B-3 CA  1 
+ATOM   23629 C C   . SER B-3 2 265 ? -13.805 -61.906  4.058   1.000 251.30494 ? ? ? ? ? ?  266 SER B-3 C   1 
+ATOM   23630 O O   . SER B-3 2 265 ? -12.618 -61.880  4.402   1.000 246.39369 ? ? ? ? ? ?  266 SER B-3 O   1 
+ATOM   23631 C CB  . SER B-3 2 265 ? -14.267 -63.546  2.222   1.000 242.72591 ? ? ? ? ? ?  266 SER B-3 CB  1 
+ATOM   23632 O OG  . SER B-3 2 265 ? -14.852 -64.791  1.883   1.000 240.48113 ? ? ? ? ? ?  266 SER B-3 OG  1 
+ATOM   23633 N N   . ASP B-3 2 266 ? -14.551 -60.801  3.979   1.000 259.27941 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-3 N   1 
+ATOM   23634 C CA  . ASP B-3 2 266 ? -13.982 -59.500  4.314   1.000 256.62007 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   23635 C C   . ASP B-3 2 266 ? -13.767 -59.350  5.814   1.000 256.46024 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-3 C   1 
+ATOM   23636 O O   . ASP B-3 2 266 ? -12.811 -58.689  6.238   1.000 256.38931 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-3 O   1 
+ATOM   23637 C CB  . ASP B-3 2 266 ? -14.882 -58.382  3.787   1.000 252.71201 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   23638 C CG  . ASP B-3 2 266 ? -14.967 -58.368  2.273   1.000 248.04271 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   23639 O OD1 . ASP B-3 2 266 ? -15.438 -59.369  1.692   1.000 245.78135 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   23640 O OD2 . ASP B-3 2 266 ? -14.562 -57.356  1.664   1.000 253.63352 ? ? ? ? ? -1 267 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   23641 N N   . ILE B-3 2 267 ? -14.639 -59.950  6.629   1.000 254.31295 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-3 N   1 
+ATOM   23642 C CA  . ILE B-3 2 267 ? -14.429 -59.938  8.074   1.000 254.72215 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   23643 C C   . ILE B-3 2 267 ? -13.161 -60.702  8.426   1.000 257.65937 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-3 C   1 
+ATOM   23644 O O   . ILE B-3 2 267 ? -12.415 -60.317  9.334   1.000 256.13029 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-3 O   1 
+ATOM   23645 C CB  . ILE B-3 2 267 ? -15.656 -60.519  8.803   1.000 244.42016 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   23646 C CG1 . ILE B-3 2 267 ? -16.935 -59.830  8.330   1.000 248.73764 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   23647 C CG2 . ILE B-3 2 267 ? -15.504 -60.363  10.310  1.000 229.08614 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   23648 C CD1 . ILE B-3 2 267 ? -18.202 -60.452  8.875   1.000 241.77023 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   23649 N N   . LEU B-3 2 268 ? -12.896 -61.798  7.709   1.000 258.31318 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-3 N   1 
+ATOM   23650 C CA  . LEU B-3 2 268 ? -11.673 -62.560  7.936   1.000 255.55858 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   23651 C C   . LEU B-3 2 268 ? -10.441 -61.751  7.553   1.000 255.66638 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-3 C   1 
+ATOM   23652 O O   . LEU B-3 2 268 ? -9.425  -61.783  8.256   1.000 248.70764 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-3 O   1 
+ATOM   23653 C CB  . LEU B-3 2 268 ? -11.725 -63.870  7.150   1.000 249.98318 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   23654 C CG  . LEU B-3 2 268 ? -10.556 -64.838  7.333   1.000 243.85640 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   23655 C CD1 . LEU B-3 2 268 ? -10.453 -65.271  8.784   1.000 246.62541 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   23656 C CD2 . LEU B-3 2 268 ? -10.714 -66.044  6.421   1.000 235.74077 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   23657 N N   . LEU B-3 2 269 ? -10.513 -61.018  6.439   1.000 257.54718 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-3 N   1 
+ATOM   23658 C CA  . LEU B-3 2 269 ? -9.402  -60.161  6.040   1.000 252.21576 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   23659 C C   . LEU B-3 2 269 ? -9.245  -58.980  6.989   1.000 259.10481 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-3 C   1 
+ATOM   23660 O O   . LEU B-3 2 269 ? -8.121  -58.543  7.263   1.000 258.62101 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-3 O   1 
+ATOM   23661 C CB  . LEU B-3 2 269 ? -9.611  -59.672  4.607   1.000 246.44301 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   23662 C CG  . LEU B-3 2 269 ? -9.529  -60.717  3.494   1.000 240.20848 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   23663 C CD1 . LEU B-3 2 269 ? -10.374 -60.298  2.303   1.000 241.08610 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   23664 C CD2 . LEU B-3 2 269 ? -8.083  -60.925  3.073   1.000 234.37302 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   23665 N N   . LYS B-3 2 270 ? -10.360 -58.448  7.494   1.000 266.70712 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-3 N   1 
+ATOM   23666 C CA  . LYS B-3 2 270 ? -10.298 -57.306  8.400   1.000 275.94059 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   23667 C C   . LYS B-3 2 270 ? -9.627  -57.681  9.715   1.000 273.44122 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-3 C   1 
+ATOM   23668 O O   . LYS B-3 2 270 ? -8.803  -56.923  10.241  1.000 279.44075 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-3 O   1 
+ATOM   23669 C CB  . LYS B-3 2 270 ? -11.705 -56.766  8.650   1.000 276.38081 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   23670 C CG  . LYS B-3 2 270 ? -11.788 -55.686  9.714   1.000 277.44127 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   23671 C CD  . LYS B-3 2 270 ? -13.215 -55.196  9.881   1.000 269.42000 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   23672 C CE  . LYS B-3 2 270 ? -13.315 -54.114  10.943  1.000 252.44739 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   23673 N NZ  . LYS B-3 2 270 ? -14.717 -53.640  11.118  1.000 250.13605 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   23674 N N   . LEU B-3 2 271 ? -9.965  -58.851  10.260  1.000 263.46521 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-3 N   1 
+ATOM   23675 C CA  . LEU B-3 2 271 ? -9.375  -59.284  11.520  1.000 256.93056 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   23676 C C   . LEU B-3 2 271 ? -7.913  -59.678  11.354  1.000 255.11518 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-3 C   1 
+ATOM   23677 O O   . LEU B-3 2 271 ? -7.135  -59.578  12.309  1.000 246.41631 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-3 O   1 
+ATOM   23678 C CB  . LEU B-3 2 271 ? -10.182 -60.449  12.091  1.000 244.21147 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   23679 C CG  . LEU B-3 2 271 ? -11.621 -60.161  12.529  1.000 231.63982 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   23680 C CD1 . LEU B-3 2 271 ? -12.402 -61.457  12.673  1.000 215.20536 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   23681 C CD2 . LEU B-3 2 271 ? -11.639 -59.378  13.832  1.000 223.77234 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   23682 N N   . THR B-3 2 272 ? -7.519  -60.118  10.160  1.000 256.76931 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-3 N   1 
+ATOM   23683 C CA  . THR B-3 2 272 ? -6.165  -60.610  9.938   1.000 247.37968 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-3 CA  1 
+ATOM   23684 C C   . THR B-3 2 272 ? -5.184  -59.504  9.569   1.000 254.61015 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-3 C   1 
+ATOM   23685 O O   . THR B-3 2 272 ? -4.007  -59.581  9.940   1.000 251.89502 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-3 O   1 
+ATOM   23686 C CB  . THR B-3 2 272 ? -6.173  -61.676  8.837   1.000 231.50916 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-3 CB  1 
+ATOM   23687 O OG1 . THR B-3 2 272 ? -7.172  -62.662  9.128   1.000 224.96136 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   23688 C CG2 . THR B-3 2 272 ? -4.816  -62.361  8.735   1.000 210.93027 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   23689 N N   . GLU B-3 2 273 ? -5.639  -58.471  8.865   1.000 259.89049 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-3 N   1 
+ATOM   23690 C CA  . GLU B-3 2 273 ? -4.751  -57.442  8.335   1.000 260.41645 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   23691 C C   . GLU B-3 2 273 ? -4.963  -56.066  8.946   1.000 271.41846 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-3 C   1 
+ATOM   23692 O O   . GLU B-3 2 273 ? -3.985  -55.368  9.226   1.000 275.52121 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-3 O   1 
+ATOM   23693 C CB  . GLU B-3 2 273 ? -4.912  -57.346  6.813   1.000 258.89400 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   23694 C CG  . GLU B-3 2 273 ? -4.627  -58.651  6.086   1.000 256.82028 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   23695 C CD  . GLU B-3 2 273 ? -4.499  -58.468  4.587   1.000 263.27032 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   23696 O OE1 . GLU B-3 2 273 ? -4.626  -57.318  4.115   1.000 272.78180 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   23697 O OE2 . GLU B-3 2 273 ? -4.267  -59.472  3.880   1.000 260.46423 ? ? ? ? ? -1 274 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   23698 N N   . GLU B-3 2 274 ? -6.211  -55.648  9.166   1.000 280.40062 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-3 N   1 
+ATOM   23699 C CA  . GLU B-3 2 274 ? -6.454  -54.292  9.648   1.000 314.17002 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   23700 C C   . GLU B-3 2 274 ? -6.191  -54.162  11.145  1.000 288.02085 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-3 C   1 
+ATOM   23701 O O   . GLU B-3 2 274 ? -5.675  -53.134  11.596  1.000 291.74245 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-3 O   1 
+ATOM   23702 C CB  . GLU B-3 2 274 ? -7.882  -53.867  9.305   1.000 360.27315 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   23703 C CG  . GLU B-3 2 274 ? -8.086  -53.596  7.820   1.000 307.77514 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   23704 C CD  . GLU B-3 2 274 ? -9.543  -53.650  7.405   1.000 297.15224 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   23705 O OE1 . GLU B-3 2 274 ? -10.408 -53.207  8.190   1.000 294.55843 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   23706 O OE2 . GLU B-3 2 274 ? -9.823  -54.147  6.293   1.000 291.83179 ? ? ? ? ? -1 275 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   23707 N N   . LYS B-3 2 275 ? -6.531  -55.187  11.929  1.000 275.84293 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-3 N   1 
+ATOM   23708 C CA  . LYS B-3 2 275 ? -6.267  -55.176  13.360  1.000 266.50995 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   23709 C C   . LYS B-3 2 275 ? -5.219  -56.189  13.796  1.000 257.87232 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-3 C   1 
+ATOM   23710 O O   . LYS B-3 2 275 ? -4.649  -56.030  14.880  1.000 257.28165 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-3 O   1 
+ATOM   23711 C CB  . LYS B-3 2 275 ? -7.562  -55.432  14.146  1.000 257.98953 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   23712 C CG  . LYS B-3 2 275 ? -8.591  -54.318  14.029  1.000 248.44631 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   23713 C CD  . LYS B-3 2 275 ? -8.103  -53.037  14.688  1.000 236.40688 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   23714 C CE  . LYS B-3 2 275 ? -9.155  -51.942  14.608  1.000 219.81831 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   23715 N NZ  . LYS B-3 2 275 ? -8.733  -50.705  15.323  1.000 210.81792 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   23716 N N   . GLN B-3 2 276 ? -4.955  -57.215  12.984  1.000 256.38323 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-3 N   1 
+ATOM   23717 C CA  . GLN B-3 2 276 ? -3.951  -58.240  13.277  1.000 251.21424 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-3 CA  1 
+ATOM   23718 C C   . GLN B-3 2 276 ? -4.216  -58.926  14.617  1.000 247.96117 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-3 C   1 
+ATOM   23719 O O   . GLN B-3 2 276 ? -3.287  -59.320  15.326  1.000 244.94940 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-3 O   1 
+ATOM   23720 C CB  . GLN B-3 2 276 ? -2.534  -57.654  13.229  1.000 250.54587 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-3 CB  1 
+ATOM   23721 C CG  . GLN B-3 2 276 ? -1.419  -58.685  13.063  1.000 242.26490 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-3 CG  1 
+ATOM   23722 C CD  . GLN B-3 2 276 ? -1.703  -59.688  11.963  1.000 233.67013 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-3 CD  1 
+ATOM   23723 O OE1 . GLN B-3 2 276 ? -2.205  -60.783  12.220  1.000 225.55395 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   23724 N NE2 . GLN B-3 2 276 ? -1.379  -59.321  10.729  1.000 241.67710 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   23725 N N   . VAL B-3 2 277 ? -5.494  -59.070  14.981  1.000 243.83626 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-3 N   1 
+ATOM   23726 C CA  . VAL B-3 2 277 ? -5.851  -59.823  16.181  1.000 235.98762 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   23727 C C   . VAL B-3 2 277 ? -5.892  -61.320  15.931  1.000 234.04267 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-3 C   1 
+ATOM   23728 O O   . VAL B-3 2 277 ? -5.933  -62.096  16.893  1.000 225.57449 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-3 O   1 
+ATOM   23729 C CB  . VAL B-3 2 277 ? -7.203  -59.351  16.748  1.000 227.51718 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   23730 C CG1 . VAL B-3 2 277 ? -7.037  -58.022  17.472  1.000 223.28361 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   23731 C CG2 . VAL B-3 2 277 ? -8.233  -59.222  15.638  1.000 224.17083 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   23732 N N   . LEU B-3 2 278 ? -5.877  -61.749  14.669  1.000 235.11041 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-3 N   1 
+ATOM   23733 C CA  . LEU B-3 2 278 ? -5.757  -63.156  14.309  1.000 227.07004 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   23734 C C   . LEU B-3 2 278 ? -4.604  -63.320  13.332  1.000 216.47136 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-3 C   1 
+ATOM   23735 O O   . LEU B-3 2 278 ? -4.501  -62.571  12.355  1.000 213.23012 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-3 O   1 
+ATOM   23736 C CB  . LEU B-3 2 278 ? -7.048  -63.700  13.690  1.000 221.79856 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   23737 C CG  . LEU B-3 2 278 ? -8.240  -63.849  14.634  1.000 206.18767 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   23738 C CD1 . LEU B-3 2 278 ? -9.049  -62.571  14.656  1.000 212.35263 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   23739 C CD2 . LEU B-3 2 278 ? -9.101  -65.033  14.236  1.000 180.50301 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   23740 N N   . ASN B-3 2 279 ? -3.746  -64.301  13.596  1.000 207.87592 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-3 N   1 
+ATOM   23741 C CA  . ASN B-3 2 279 ? -2.595  -64.579  12.748  1.000 203.40863 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   23742 C C   . ASN B-3 2 279 ? -2.958  -65.637  11.713  1.000 203.98641 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-3 C   1 
+ATOM   23743 O O   . ASN B-3 2 279 ? -3.541  -66.671  12.051  1.000 213.27885 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-3 O   1 
+ATOM   23744 C CB  . ASN B-3 2 279 ? -1.410  -65.046  13.594  1.000 199.77526 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   23745 C CG  . ASN B-3 2 279 ? -0.211  -65.436  12.755  1.000 207.55354 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   23746 O OD1 . ASN B-3 2 279 ? -0.045  -64.968  11.628  1.000 220.75108 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   23747 N ND2 . ASN B-3 2 279 ? 0.637   -66.297  13.305  1.000 203.38955 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   23748 N N   . ILE B-3 2 280 ? -2.606  -65.374  10.451  1.000 199.48932 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-3 N   1 
+ATOM   23749 C CA  . ILE B-3 2 280 ? -2.882  -66.337  9.388   1.000 194.62475 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   23750 C C   . ILE B-3 2 280 ? -1.996  -67.568  9.539   1.000 201.20839 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-3 C   1 
+ATOM   23751 O O   . ILE B-3 2 280 ? -2.360  -68.664  9.093   1.000 199.95353 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-3 O   1 
+ATOM   23752 C CB  . ILE B-3 2 280 ? -2.713  -65.674  8.006   1.000 200.36351 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   23753 C CG1 . ILE B-3 2 280 ? -3.214  -66.593  6.889   1.000 197.83667 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   23754 C CG2 . ILE B-3 2 280 ? -1.262  -65.293  7.757   1.000 198.50327 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   23755 C CD1 . ILE B-3 2 280 ? -4.708  -66.796  6.882   1.000 182.89524 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   23756 N N   . GLU B-3 2 281 ? -0.837  -67.417  10.184  1.000 209.96289 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-3 N   1 
+ATOM   23757 C CA  . GLU B-3 2 281 ? 0.062   -68.542  10.408  1.000 212.85384 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   23758 C C   . GLU B-3 2 281 ? -0.412  -69.444  11.541  1.000 211.72548 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-3 C   1 
+ATOM   23759 O O   . GLU B-3 2 281 ? -0.074  -70.633  11.559  1.000 212.32371 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-3 O   1 
+ATOM   23760 C CB  . GLU B-3 2 281 ? 1.474   -68.031  10.696  1.000 216.78089 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   23761 C CG  . GLU B-3 2 281 ? 2.141   -67.383  9.497   1.000 216.59775 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   23762 C CD  . GLU B-3 2 281 ? 3.420   -66.659  9.860   1.000 212.99704 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   23763 O OE1 . GLU B-3 2 281 ? 3.393   -65.844  10.806  1.000 209.11066 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   23764 O OE2 . GLU B-3 2 281 ? 4.452   -66.906  9.203   1.000 213.62045 ? ? ? ? ? -1 282 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   23765 N N   . ALA B-3 2 282 ? -1.174  -68.910  12.492  1.000 211.90794 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B-3 N   1 
+ATOM   23766 C CA  . ALA B-3 2 282 ? -1.779  -69.736  13.525  1.000 205.03849 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   23767 C C   . ALA B-3 2 282 ? -3.032  -70.418  12.986  1.000 192.38681 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B-3 C   1 
+ATOM   23768 O O   . ALA B-3 2 282 ? -3.656  -69.957  12.027  1.000 197.25202 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B-3 O   1 
+ATOM   23769 C CB  . ALA B-3 2 282 ? -2.121  -68.898  14.758  1.000 200.70282 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   23770 N N   . GLU B-3 2 283 ? -3.400  -71.534  13.612  1.000 186.80583 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-3 N   1 
+ATOM   23771 C CA  . GLU B-3 2 283 ? -4.558  -72.282  13.145  1.000 182.26585 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   23772 C C   . GLU B-3 2 283 ? -5.840  -71.508  13.437  1.000 183.34003 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-3 C   1 
+ATOM   23773 O O   . GLU B-3 2 283 ? -6.026  -70.974  14.535  1.000 183.13881 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-3 O   1 
+ATOM   23774 C CB  . GLU B-3 2 283 ? -4.606  -73.674  13.782  1.000 170.77659 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   23775 C CG  . GLU B-3 2 283 ? -4.920  -73.719  15.265  1.000 170.72601 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   23776 C CD  . GLU B-3 2 283 ? -5.410  -75.085  15.707  1.000 167.74910 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   23777 O OE1 . GLU B-3 2 283 ? -5.542  -75.977  14.842  1.000 155.15501 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   23778 O OE2 . GLU B-3 2 283 ? -5.666  -75.268  16.916  1.000 162.40138 ? ? ? ? ? -1 284 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   23779 N N   . LEU B-3 2 284 ? -6.716  -71.434  12.440  1.000 175.28660 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-3 N   1 
+ATOM   23780 C CA  . LEU B-3 2 284 ? -7.972  -70.705  12.537  1.000 176.12228 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   23781 C C   . LEU B-3 2 284 ? -9.107  -71.638  12.149  1.000 184.79922 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-3 C   1 
+ATOM   23782 O O   . LEU B-3 2 284 ? -9.029  -72.322  11.123  1.000 189.86307 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-3 O   1 
+ATOM   23783 C CB  . LEU B-3 2 284 ? -7.952  -69.466  11.633  1.000 188.89140 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   23784 C CG  . LEU B-3 2 284 ? -8.986  -68.356  11.842  1.000 180.61708 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   23785 C CD1 . LEU B-3 2 284 ? -8.463  -67.053  11.265  1.000 177.02848 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   23786 C CD2 . LEU B-3 2 284 ? -10.328 -68.703  11.214  1.000 177.89593 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   23787 N N   . VAL B-3 2 285 ? -10.159 -71.667  12.966  1.000 184.26823 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-3 N   1 
+ATOM   23788 C CA  . VAL B-3 2 285 ? -11.302 -72.537  12.726  1.000 183.05446 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   23789 C C   . VAL B-3 2 285 ? -12.586 -71.765  12.994  1.000 177.76275 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-3 C   1 
+ATOM   23790 O O   . VAL B-3 2 285 ? -12.652 -70.923  13.895  1.000 164.97666 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-3 O   1 
+ATOM   23791 C CB  . VAL B-3 2 285 ? -11.235 -73.818  13.583  1.000 170.41676 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   23792 C CG1 . VAL B-3 2 285 ? -10.253 -74.807  12.976  1.000 174.97200 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   23793 C CG2 . VAL B-3 2 285 ? -10.826 -73.475  14.997  1.000 158.93734 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   23794 N N   . ILE B-3 2 286 ? -13.610 -72.060  12.196  1.000 178.44159 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-3 N   1 
+ATOM   23795 C CA  . ILE B-3 2 286 ? -14.884 -71.353  12.217  1.000 173.83788 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   23796 C C   . ILE B-3 2 286 ? -15.985 -72.334  12.593  1.000 177.86494 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-3 C   1 
+ATOM   23797 O O   . ILE B-3 2 286 ? -15.946 -73.512  12.223  1.000 170.49989 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-3 O   1 
+ATOM   23798 C CB  . ILE B-3 2 286 ? -15.160 -70.678  10.853  1.000 171.57304 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   23799 C CG1 . ILE B-3 2 286 ? -14.368 -69.373  10.746  1.000 164.18132 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   23800 C CG2 . ILE B-3 2 286 ? -16.648 -70.441  10.626  1.000 175.98011 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   23801 C CD1 . ILE B-3 2 286 ? -14.615 -68.609  9.468   1.000 176.41411 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   23802 N N   . LEU B-3 2 287 ? -16.967 -71.845  13.348  1.000 176.69413 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-3 N   1 
+ATOM   23803 C CA  . LEU B-3 2 287 ? -18.015 -72.679  13.919  1.000 172.83043 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   23804 C C   . LEU B-3 2 287 ? -19.340 -72.453  13.205  1.000 168.95057 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-3 C   1 
+ATOM   23805 O O   . LEU B-3 2 287 ? -19.723 -71.310  12.938  1.000 169.10925 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-3 O   1 
+ATOM   23806 C CB  . LEU B-3 2 287 ? -18.166 -72.404  15.416  1.000 175.69012 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   23807 C CG  . LEU B-3 2 287 ? -17.114 -73.178  16.205  1.000 167.19143 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   23808 C CD1 . LEU B-3 2 287 ? -17.316 -73.058  17.694  1.000 164.83544 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   23809 C CD2 . LEU B-3 2 287 ? -17.194 -74.620  15.786  1.000 164.99614 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   23810 N N   . VAL B-3 2 288 ? -20.029 -73.555  12.900  1.000 161.42325 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-3 N   1 
+ATOM   23811 C CA  . VAL B-3 2 288 ? -21.361 -73.537  12.313  1.000 169.50229 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   23812 C C   . VAL B-3 2 288 ? -22.204 -74.593  13.016  1.000 167.18273 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-3 C   1 
+ATOM   23813 O O   . VAL B-3 2 288 ? -21.687 -75.493  13.682  1.000 162.74797 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-3 O   1 
+ATOM   23814 C CB  . VAL B-3 2 288 ? -21.342 -73.805  10.792  1.000 164.57909 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   23815 C CG1 . VAL B-3 2 288 ? -20.558 -72.723  10.060  1.000 163.58981 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   23816 C CG2 . VAL B-3 2 288 ? -20.759 -75.176  10.515  1.000 162.82887 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   23817 N N   . ARG B-3 2 289 ? -23.523 -74.476  12.857  1.000 164.23737 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-3 N   1 
+ATOM   23818 C CA  . ARG B-3 2 289 ? -24.445 -75.435  13.452  1.000 155.44190 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-3 CA  1 
+ATOM   23819 C C   . ARG B-3 2 289 ? -24.757 -76.597  12.519  1.000 164.53644 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-3 C   1 
+ATOM   23820 O O   . ARG B-3 2 289 ? -24.860 -77.743  12.970  1.000 150.34501 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-3 O   1 
+ATOM   23821 C CB  . ARG B-3 2 289 ? -25.748 -74.740  13.853  1.000 149.33046 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-3 CB  1 
+ATOM   23822 C CG  . ARG B-3 2 289 ? -25.587 -73.703  14.944  1.000 166.58163 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-3 CG  1 
+ATOM   23823 C CD  . ARG B-3 2 289 ? -25.224 -74.339  16.274  1.000 174.50722 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-3 CD  1 
+ATOM   23824 N NE  . ARG B-3 2 289 ? -26.279 -75.220  16.761  1.000 171.60444 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-3 NE  1 
+ATOM   23825 C CZ  . ARG B-3 2 289 ? -27.369 -74.803  17.390  1.000 171.09991 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-3 CZ  1 
+ATOM   23826 N NH1 . ARG B-3 2 289 ? -27.589 -73.518  17.615  1.000 173.82966 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-3 NH1 1 
+ATOM   23827 N NH2 . ARG B-3 2 289 ? -28.264 -75.698  17.800  1.000 177.15371 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-3 NH2 1 
+ATOM   23828 N N   . ARG B-3 2 290 ? -24.912 -76.324  11.227  1.000 181.98201 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-3 N   1 
+ATOM   23829 C CA  . ARG B-3 2 290 ? -25.285 -77.331  10.248  1.000 183.95201 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-3 CA  1 
+ATOM   23830 C C   . ARG B-3 2 290 ? -24.194 -77.465  9.194   1.000 178.20667 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-3 C   1 
+ATOM   23831 O O   . ARG B-3 2 290 ? -23.318 -76.606  9.060   1.000 176.76376 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-3 O   1 
+ATOM   23832 C CB  . ARG B-3 2 290 ? -26.621 -76.981  9.581   1.000 182.46718 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-3 CB  1 
+ATOM   23833 C CG  . ARG B-3 2 290 ? -27.786 -76.879  10.552  1.000 174.76342 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-3 CG  1 
+ATOM   23834 C CD  . ARG B-3 2 290 ? -28.281 -78.253  10.979  1.000 182.31390 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-3 CD  1 
+ATOM   23835 N NE  . ARG B-3 2 290 ? -29.079 -78.891  9.938   1.000 197.45167 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-3 NE  1 
+ATOM   23836 C CZ  . ARG B-3 2 290 ? -28.613 -79.779  9.070   1.000 187.59325 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-3 CZ  1 
+ATOM   23837 N NH1 . ARG B-3 2 290 ? -27.350 -80.173  9.093   1.000 179.32564 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-3 NH1 1 
+ATOM   23838 N NH2 . ARG B-3 2 290 ? -29.435 -80.285  8.155   1.000 174.49245 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-3 NH2 1 
+ATOM   23839 N N   . ARG B-3 2 291 ? -24.260 -78.565  8.440   1.000 180.48947 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-3 N   1 
+ATOM   23840 C CA  . ARG B-3 2 291 ? -23.269 -78.808  7.398   1.000 175.39562 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-3 CA  1 
+ATOM   23841 C C   . ARG B-3 2 291 ? -23.393 -77.807  6.256   1.000 183.95713 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-3 C   1 
+ATOM   23842 O O   . ARG B-3 2 291 ? -22.387 -77.467  5.623   1.000 183.25332 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-3 O   1 
+ATOM   23843 C CB  . ARG B-3 2 291 ? -23.403 -80.237  6.873   1.000 167.66519 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-3 CB  1 
+ATOM   23844 C CG  . ARG B-3 2 291 ? -24.815 -80.615  6.458   1.000 172.97183 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-3 CG  1 
+ATOM   23845 C CD  . ARG B-3 2 291 ? -24.887 -82.058  5.990   1.000 171.64475 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-3 CD  1 
+ATOM   23846 N NE  . ARG B-3 2 291 ? -24.048 -82.296  4.822   1.000 167.08565 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-3 NE  1 
+ATOM   23847 C CZ  . ARG B-3 2 291 ? -23.948 -83.461  4.196   1.000 168.86668 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-3 CZ  1 
+ATOM   23848 N NH1 . ARG B-3 2 291 ? -24.623 -84.523  4.602   1.000 173.28669 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-3 NH1 1 
+ATOM   23849 N NH2 . ARG B-3 2 291 ? -23.151 -83.561  3.136   1.000 172.10976 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-3 NH2 1 
+ATOM   23850 N N   . ASN B-3 2 292 ? -24.607 -77.324  5.981   1.000 187.16816 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-3 N   1 
+ATOM   23851 C CA  . ASN B-3 2 292 ? -24.791 -76.361  4.900   1.000 184.30724 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   23852 C C   . ASN B-3 2 292 ? -24.129 -75.027  5.222   1.000 191.59752 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-3 C   1 
+ATOM   23853 O O   . ASN B-3 2 292 ? -23.593 -74.364  4.326   1.000 200.06196 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-3 O   1 
+ATOM   23854 C CB  . ASN B-3 2 292 ? -26.279 -76.163  4.615   1.000 178.65476 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   23855 C CG  . ASN B-3 2 292 ? -26.814 -77.157  3.606   1.000 179.65594 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   23856 O OD1 . ASN B-3 2 292 ? -26.066 -77.683  2.782   1.000 177.42865 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   23857 N ND2 . ASN B-3 2 292 ? -28.115 -77.414  3.659   1.000 185.17178 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   23858 N N   . GLN B-3 2 293 ? -24.159 -74.615  6.492   1.000 193.17857 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-3 N   1 
+ATOM   23859 C CA  . GLN B-3 2 293 ? -23.528 -73.355  6.868   1.000 194.14737 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-3 CA  1 
+ATOM   23860 C C   . GLN B-3 2 293 ? -22.015 -73.414  6.702   1.000 195.70343 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-3 C   1 
+ATOM   23861 O O   . GLN B-3 2 293 ? -21.379 -72.381  6.467   1.000 198.34583 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-3 O   1 
+ATOM   23862 C CB  . GLN B-3 2 293 ? -23.891 -72.991  8.308   1.000 194.97849 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-3 CB  1 
+ATOM   23863 C CG  . GLN B-3 2 293 ? -25.376 -72.757  8.540   1.000 195.96276 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-3 CG  1 
+ATOM   23864 C CD  . GLN B-3 2 293 ? -25.681 -72.289  9.951   1.000 179.88220 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-3 CD  1 
+ATOM   23865 O OE1 . GLN B-3 2 293 ? -24.775 -72.086  10.760  1.000 172.09638 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   23866 N NE2 . GLN B-3 2 293 ? -26.963 -72.116  10.252  1.000 151.66867 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   23867 N N   . ALA B-3 2 294 ? -21.422 -74.604  6.815   1.000 194.29417 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B-3 N   1 
+ATOM   23868 C CA  . ALA B-3 2 294 ? -19.981 -74.731  6.623   1.000 194.15891 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   23869 C C   . ALA B-3 2 294 ? -19.619 -74.771  5.144   1.000 199.20547 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B-3 C   1 
+ATOM   23870 O O   . ALA B-3 2 294 ? -18.574 -74.243  4.743   1.000 197.97261 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B-3 O   1 
+ATOM   23871 C CB  . ALA B-3 2 294 ? -19.462 -75.984  7.325   1.000 173.97093 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   23872 N N   . ILE B-3 2 295 ? -20.470 -75.390  4.321   1.000 192.85984 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-3 N   1 
+ATOM   23873 C CA  . ILE B-3 2 295 ? -20.181 -75.493  2.894   1.000 192.64514 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   23874 C C   . ILE B-3 2 295 ? -20.181 -74.114  2.244   1.000 203.76679 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-3 C   1 
+ATOM   23875 O O   . ILE B-3 2 295 ? -19.282 -73.784  1.460   1.000 208.95425 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-3 O   1 
+ATOM   23876 C CB  . ILE B-3 2 295 ? -21.183 -76.445  2.215   1.000 185.99972 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   23877 C CG1 . ILE B-3 2 295 ? -21.033 -77.861  2.774   1.000 162.00014 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   23878 C CG2 . ILE B-3 2 295 ? -20.983 -76.442  0.709   1.000 182.48488 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   23879 C CD1 . ILE B-3 2 295 ? -19.649 -78.442  2.600   1.000 155.02828 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   23880 N N   . GLU B-3 2 296 ? -21.177 -73.284  2.564   1.000 213.36088 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-3 N   1 
+ATOM   23881 C CA  . GLU B-3 2 296 ? -21.260 -71.963  1.944   1.000 222.56617 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   23882 C C   . GLU B-3 2 296 ? -20.112 -71.059  2.382   1.000 222.09117 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-3 C   1 
+ATOM   23883 O O   . GLU B-3 2 296 ? -19.647 -70.224  1.597   1.000 228.25285 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-3 O   1 
+ATOM   23884 C CB  . GLU B-3 2 296 ? -22.607 -71.308  2.261   1.000 229.77057 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   23885 C CG  . GLU B-3 2 296 ? -22.872 -71.092  3.743   1.000 225.33634 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   23886 C CD  . GLU B-3 2 296 ? -24.237 -70.488  4.009   1.000 222.69189 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   23887 O OE1 . GLU B-3 2 296 ? -25.148 -70.680  3.175   1.000 227.73334 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   23888 O OE2 . GLU B-3 2 296 ? -24.399 -69.818  5.050   1.000 215.69101 ? ? ? ? ? -1 297 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   23889 N N   . ILE B-3 2 297 ? -19.639 -71.211  3.621   1.000 213.74079 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-3 N   1 
+ATOM   23890 C CA  . ILE B-3 2 297 ? -18.488 -70.434  4.068   1.000 212.80106 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   23891 C C   . ILE B-3 2 297 ? -17.213 -70.960  3.421   1.000 216.14294 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-3 C   1 
+ATOM   23892 O O   . ILE B-3 2 297 ? -16.325 -70.186  3.047   1.000 217.03766 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-3 O   1 
+ATOM   23893 C CB  . ILE B-3 2 297 ? -18.398 -70.446  5.605   1.000 199.54338 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   23894 C CG1 . ILE B-3 2 297 ? -19.614 -69.749  6.217   1.000 192.74399 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   23895 C CG2 . ILE B-3 2 297 ? -17.118 -69.770  6.077   1.000 187.05123 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   23896 C CD1 . ILE B-3 2 297 ? -19.631 -69.769  7.730   1.000 180.16341 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   23897 N N   . MET B-3 2 298 ? -17.109 -72.282  3.265   1.000 213.60478 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-3 N   1 
+ATOM   23898 C CA  . MET B-3 2 298 ? -15.938 -72.862  2.617   1.000 214.67877 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-3 CA  1 
+ATOM   23899 C C   . MET B-3 2 298 ? -15.869 -72.470  1.147   1.000 220.24023 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-3 C   1 
+ATOM   23900 O O   . MET B-3 2 298 ? -14.786 -72.175  0.628   1.000 221.78718 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-3 O   1 
+ATOM   23901 C CB  . MET B-3 2 298 ? -15.957 -74.383  2.767   1.000 199.69514 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-3 CB  1 
+ATOM   23902 C CG  . MET B-3 2 298 ? -14.764 -75.083  2.139   1.000 202.92495 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-3 CG  1 
+ATOM   23903 S SD  . MET B-3 2 298 ? -14.921 -76.878  2.184   1.000 196.20976 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-3 SD  1 
+ATOM   23904 C CE  . MET B-3 2 298 ? -16.409 -77.107  1.212   1.000 193.04011 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-3 CE  1 
+ATOM   23905 N N   . LYS B-3 2 299 ? -17.013 -72.460  0.459   1.000 221.32313 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-3 N   1 
+ATOM   23906 C CA  . LYS B-3 2 299 ? -17.020 -72.101  -0.955  1.000 213.78492 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   23907 C C   . LYS B-3 2 299 ? -16.758 -70.614  -1.152  1.000 218.67699 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-3 C   1 
+ATOM   23908 O O   . LYS B-3 2 299 ? -16.120 -70.217  -2.134  1.000 226.32861 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-3 O   1 
+ATOM   23909 C CB  . LYS B-3 2 299 ? -18.350 -72.504  -1.593  1.000 203.44220 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   23910 C CG  . LYS B-3 2 299 ? -18.606 -74.005  -1.611  1.000 204.48844 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   23911 C CD  . LYS B-3 2 299 ? -19.981 -74.328  -2.175  1.000 187.70906 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   23912 C CE  . LYS B-3 2 299 ? -20.070 -73.980  -3.651  1.000 183.01666 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   23913 N NZ  . LYS B-3 2 299 ? -19.127 -74.795  -4.465  1.000 180.71409 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   23914 N N   . GLU B-3 2 300 ? -17.238 -69.775  -0.231  1.000 214.15780 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-3 N   1 
+ATOM   23915 C CA  . GLU B-3 2 300 ? -17.040 -68.336  -0.374  1.000 226.96412 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   23916 C C   . GLU B-3 2 300 ? -15.580 -67.945  -0.196  1.000 234.81113 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-3 C   1 
+ATOM   23917 O O   . GLU B-3 2 300 ? -15.124 -66.962  -0.794  1.000 249.27562 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-3 O   1 
+ATOM   23918 C CB  . GLU B-3 2 300 ? -17.920 -67.580  0.622   1.000 226.38188 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   23919 C CG  . GLU B-3 2 300 ? -18.016 -66.089  0.342   1.000 237.36220 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   23920 C CD  . GLU B-3 2 300 ? -18.260 -65.266  1.589   1.000 237.64916 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   23921 O OE1 . GLU B-3 2 300 ? -17.380 -65.253  2.476   1.000 245.29627 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   23922 O OE2 . GLU B-3 2 300 ? -19.332 -64.634  1.682   1.000 232.20642 ? ? ? ? ? -1 301 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   23923 N N   . LEU B-3 2 301 ? -14.838 -68.709  0.607   1.000 224.44192 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-3 N   1 
+ATOM   23924 C CA  . LEU B-3 2 301 ? -13.423 -68.458  0.867   1.000 227.67337 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   23925 C C   . LEU B-3 2 301 ? -12.508 -69.003  -0.224  1.000 234.75913 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-3 C   1 
+ATOM   23926 O O   . LEU B-3 2 301 ? -11.405 -68.478  -0.415  1.000 236.50226 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-3 O   1 
+ATOM   23927 C CB  . LEU B-3 2 301 ? -13.018 -69.053  2.217   1.000 227.92604 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   23928 C CG  . LEU B-3 2 301 ? -13.125 -68.120  3.415   1.000 223.19357 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   23929 C CD1 . LEU B-3 2 301 ? -14.537 -67.572  3.572   1.000 217.46817 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   23930 C CD2 . LEU B-3 2 301 ? -12.680 -68.808  4.700   1.000 206.58116 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   23931 N N   . ASN B-3 2 302 ? -12.932 -70.046  -0.940  1.000 238.29043 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-3 N   1 
+ATOM   23932 C CA  . ASN B-3 2 302 ? -12.140 -70.529  -2.068  1.000 241.13718 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   23933 C C   . ASN B-3 2 302 ? -12.065 -69.493  -3.178  1.000 243.65787 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-3 C   1 
+ATOM   23934 O O   . ASN B-3 2 302 ? -11.080 -69.452  -3.927  1.000 239.20818 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-3 O   1 
+ATOM   23935 C CB  . ASN B-3 2 302 ? -12.720 -71.836  -2.614  1.000 235.37263 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   23936 C CG  . ASN B-3 2 302 ? -12.818 -72.920  -1.558  1.000 230.69538 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   23937 O OD1 . ASN B-3 2 302 ? -12.018 -72.966  -0.619  1.000 215.07986 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   23938 N ND2 . ASN B-3 2 302 ? -13.796 -73.802  -1.706  1.000 224.70034 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   23939 N N   . GLU B-3 2 303 ? -13.092 -68.650  -3.299  1.000 245.10762 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-3 N   1 
+ATOM   23940 C CA  . GLU B-3 2 303 ? -13.087 -67.611  -4.322  1.000 243.47024 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   23941 C C   . GLU B-3 2 303 ? -12.112 -66.492  -3.982  1.000 251.65870 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-3 C   1 
+ATOM   23942 O O   . GLU B-3 2 303 ? -11.560 -65.854  -4.887  1.000 269.86645 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-3 O   1 
+ATOM   23943 C CB  . GLU B-3 2 303 ? -14.496 -67.044  -4.499  1.000 244.27698 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   23944 C CG  . GLU B-3 2 303 ? -15.565 -68.096  -4.746  1.000 239.02988 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   23945 C CD  . GLU B-3 2 303 ? -16.969 -67.545  -4.585  1.000 231.17696 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   23946 O OE1 . GLU B-3 2 303 ? -17.117 -66.460  -3.984  1.000 220.26677 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   23947 O OE2 . GLU B-3 2 303 ? -17.923 -68.195  -5.060  1.000 233.33234 ? ? ? ? ? -1 304 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   23948 N N   . GLU B-3 2 304 ? -11.887 -66.240  -2.695  1.000 246.33824 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-3 N   1 
+ATOM   23949 C CA  . GLU B-3 2 304 ? -11.043 -65.146  -2.238  1.000 248.28300 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   23950 C C   . GLU B-3 2 304 ? -9.597  -65.567  -2.004  1.000 237.34842 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-3 C   1 
+ATOM   23951 O O   . GLU B-3 2 304 ? -8.834  -64.807  -1.399  1.000 228.60446 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-3 O   1 
+ATOM   23952 C CB  . GLU B-3 2 304 ? -11.618 -64.543  -0.953  1.000 248.99979 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   23953 C CG  . GLU B-3 2 304 ? -13.009 -63.945  -1.109  1.000 254.44533 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   23954 C CD  . GLU B-3 2 304 ? -12.992 -62.573  -1.756  1.000 263.42301 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   23955 O OE1 . GLU B-3 2 304 ? -11.890 -62.029  -1.974  1.000 271.20989 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   23956 O OE2 . GLU B-3 2 304 ? -14.083 -62.037  -2.043  1.000 260.64930 ? ? ? ? ? -1 305 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   23957 N N   . GLY B-3 2 305 ? -9.203  -66.753  -2.466  1.000 234.47709 ? ? ? ? ? ?  306 GLY B-3 N   1 
+ATOM   23958 C CA  . GLY B-3 2 305 ? -7.864  -67.253  -2.266  1.000 234.58397 ? ? ? ? ? ?  306 GLY B-3 CA  1 
+ATOM   23959 C C   . GLY B-3 2 305 ? -7.664  -68.061  -1.001  1.000 232.32576 ? ? ? ? ? ?  306 GLY B-3 C   1 
+ATOM   23960 O O   . GLY B-3 2 305 ? -6.671  -68.789  -0.899  1.000 220.47262 ? ? ? ? ? ?  306 GLY B-3 O   1 
+ATOM   23961 N N   . PHE B-3 2 306 ? -8.572  -67.951  -0.034  1.000 235.04764 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-3 N   1 
+ATOM   23962 C CA  . PHE B-3 2 306 ? -8.471  -68.745  1.184   1.000 224.18515 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   23963 C C   . PHE B-3 2 306 ? -8.671  -70.221  0.865   1.000 221.06111 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-3 C   1 
+ATOM   23964 O O   . PHE B-3 2 306 ? -9.616  -70.591  0.162   1.000 220.32157 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-3 O   1 
+ATOM   23965 C CB  . PHE B-3 2 306 ? -9.509  -68.284  2.207   1.000 218.43930 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   23966 C CG  . PHE B-3 2 306 ? -9.298  -66.884  2.705   1.000 220.20367 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   23967 C CD1 . PHE B-3 2 306 ? -8.064  -66.484  3.187   1.000 215.96941 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   23968 C CD2 . PHE B-3 2 306 ? -10.336 -65.967  2.687   1.000 222.26104 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   23969 C CE1 . PHE B-3 2 306 ? -7.870  -65.196  3.646   1.000 221.97368 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   23970 C CE2 . PHE B-3 2 306 ? -10.147 -64.678  3.143   1.000 231.90518 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   23971 C CZ  . PHE B-3 2 306 ? -8.913  -64.293  3.623   1.000 234.42745 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   23972 N N   . ASN B-3 2 307 ? -7.783  -71.066  1.380   1.000 214.74896 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-3 N   1 
+ATOM   23973 C CA  . ASN B-3 2 307 ? -7.895  -72.510  1.226   1.000 208.11577 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   23974 C C   . ASN B-3 2 307 ? -8.297  -73.128  2.558   1.000 202.38345 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-3 C   1 
+ATOM   23975 O O   . ASN B-3 2 307 ? -7.728  -72.789  3.602   1.000 204.14087 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-3 O   1 
+ATOM   23976 C CB  . ASN B-3 2 307 ? -6.582  -73.116  0.726   1.000 205.41800 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   23977 C CG  . ASN B-3 2 307 ? -5.411  -72.793  1.628   1.000 208.80181 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   23978 O OD1 . ASN B-3 2 307 ? -5.394  -71.760  2.296   1.000 217.56642 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   23979 N ND2 . ASN B-3 2 307 ? -4.421  -73.678  1.652   1.000 207.58689 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   23980 N N   . PHE B-3 2 308 ? -9.276  -74.029  2.521   1.000 200.08682 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-3 N   1 
+ATOM   23981 C CA  . PHE B-3 2 308 ? -9.811  -74.611  3.743   1.000 194.21558 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   23982 C C   . PHE B-3 2 308 ? -10.249 -76.044  3.488   1.000 190.98031 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-3 C   1 
+ATOM   23983 O O   . PHE B-3 2 308 ? -10.703 -76.388  2.394   1.000 186.25727 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-3 O   1 
+ATOM   23984 C CB  . PHE B-3 2 308 ? -10.996 -73.802  4.282   1.000 186.10873 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   23985 C CG  . PHE B-3 2 308 ? -10.626 -72.813  5.348   1.000 195.63114 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   23986 C CD1 . PHE B-3 2 308 ? -10.625 -73.185  6.681   1.000 197.56012 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   23987 C CD2 . PHE B-3 2 308 ? -10.288 -71.510  5.021   1.000 194.82214 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   23988 C CE1 . PHE B-3 2 308 ? -10.291 -72.280  7.668   1.000 198.18003 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   23989 C CE2 . PHE B-3 2 308 ? -9.949  -70.599  6.006   1.000 201.00375 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   23990 C CZ  . PHE B-3 2 308 ? -9.952  -70.986  7.331   1.000 199.39123 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   23991 N N   . ILE B-3 2 309 ? -10.109 -76.874  4.519   1.000 195.17431 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-3 N   1 
+ATOM   23992 C CA  . ILE B-3 2 309 ? -10.667 -78.220  4.546   1.000 192.62439 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   23993 C C   . ILE B-3 2 309 ? -11.607 -78.313  5.741   1.000 181.78750 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-3 C   1 
+ATOM   23994 O O   . ILE B-3 2 309 ? -11.270 -77.865  6.843   1.000 169.19169 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-3 O   1 
+ATOM   23995 C CB  . ILE B-3 2 309 ? -9.568  -79.302  4.618   1.000 189.18067 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   23996 C CG1 . ILE B-3 2 309 ? -8.597  -79.165  3.442   1.000 188.44088 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   23997 C CG2 . ILE B-3 2 309 ? -10.187 -80.693  4.633   1.000 183.34545 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   23998 C CD1 . ILE B-3 2 309 ? -9.240  -79.356  2.087   1.000 174.82069 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   23999 N N   . PHE B-3 2 310 ? -12.790 -78.881  5.521   1.000 177.92523 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-3 N   1 
+ATOM   24000 C CA  . PHE B-3 2 310 ? -13.858 -78.893  6.513   1.000 166.54439 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   24001 C C   . PHE B-3 2 310 ? -14.091 -80.308  7.022   1.000 167.83385 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-3 C   1 
+ATOM   24002 O O   . PHE B-3 2 310 ? -14.320 -81.227  6.228   1.000 161.03952 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-3 O   1 
+ATOM   24003 C CB  . PHE B-3 2 310 ? -15.147 -78.316  5.918   1.000 155.34310 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   24004 C CG  . PHE B-3 2 310 ? -16.404 -78.859  6.539   1.000 153.10534 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   24005 C CD1 . PHE B-3 2 310 ? -16.815 -78.437  7.792   1.000 164.35889 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   24006 C CD2 . PHE B-3 2 310 ? -17.185 -79.780  5.860   1.000 149.27130 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   24007 C CE1 . PHE B-3 2 310 ? -17.971 -78.934  8.365   1.000 165.43898 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   24008 C CE2 . PHE B-3 2 310 ? -18.346 -80.278  6.425   1.000 146.01838 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   24009 C CZ  . PHE B-3 2 310 ? -18.739 -79.853  7.679   1.000 158.15999 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   24010 N N   . ILE B-3 2 311 ? -14.044 -80.476  8.340   1.000 163.79574 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-3 N   1 
+ATOM   24011 C CA  . ILE B-3 2 311 ? -14.276 -81.770  8.975   1.000 155.34652 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   24012 C C   . ILE B-3 2 311 ? -15.757 -81.865  9.334   1.000 154.42653 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-3 C   1 
+ATOM   24013 O O   . ILE B-3 2 311 ? -16.267 -80.989  10.052  1.000 150.23760 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-3 O   1 
+ATOM   24014 C CB  . ILE B-3 2 311 ? -13.385 -81.974  10.210  1.000 137.98410 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   24015 C CG1 . ILE B-3 2 311 ? -13.551 -80.852  11.236  1.000 149.88815 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   24016 C CG2 . ILE B-3 2 311 ? -11.922 -82.063  9.804   1.000 136.70779 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   24017 C CD1 . ILE B-3 2 311 ? -12.816 -81.111  12.540  1.000 149.77129 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   24018 N N   . PRO B-3 2 312 ? -16.481 -82.868  8.839   1.000 152.65753 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-3 N   1 
+ATOM   24019 C CA  . PRO B-3 2 312 ? -17.894 -83.012  9.208   1.000 151.13090 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-3 CA  1 
+ATOM   24020 C C   . PRO B-3 2 312 ? -18.094 -83.991  10.353  1.000 154.75145 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-3 C   1 
+ATOM   24021 O O   . PRO B-3 2 312 ? -17.285 -84.907  10.538  1.000 165.62587 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-3 O   1 
+ATOM   24022 C CB  . PRO B-3 2 312 ? -18.529 -83.529  7.914   1.000 148.12532 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-3 CB  1 
+ATOM   24023 C CG  . PRO B-3 2 312 ? -17.440 -84.373  7.309   1.000 131.88149 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-3 CG  1 
+ATOM   24024 C CD  . PRO B-3 2 312 ? -16.116 -83.746  7.713   1.000 133.73480 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-3 CD  1 
+ATOM   24025 N N   . GLN B-3 2 313 ? -19.162 -83.813  11.126  1.000 150.50097 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-3 N   1 
+ATOM   24026 C CA  . GLN B-3 2 313 ? -19.465 -84.755  12.194  1.000 150.15976 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-3 CA  1 
+ATOM   24027 C C   . GLN B-3 2 313 ? -19.970 -86.067  11.606  1.000 147.83960 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-3 C   1 
+ATOM   24028 O O   . GLN B-3 2 313 ? -20.887 -86.082  10.779  1.000 143.38733 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-3 O   1 
+ATOM   24029 C CB  . GLN B-3 2 313 ? -20.493 -84.166  13.161  1.000 152.67376 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-3 CB  1 
+ATOM   24030 C CG  . GLN B-3 2 313 ? -21.736 -83.586  12.507  1.000 158.07913 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-3 CG  1 
+ATOM   24031 C CD  . GLN B-3 2 313 ? -22.820 -83.258  13.517  1.000 157.89385 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-3 CD  1 
+ATOM   24032 O OE1 . GLN B-3 2 313 ? -23.396 -82.170  13.497  1.000 150.05647 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   24033 N NE2 . GLN B-3 2 313 ? -23.105 -84.203  14.406  1.000 135.14923 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   24034 N N   . THR B-3 2 314 ? -19.362 -87.164  12.028  1.000 133.89547 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-3 N   1 
+ATOM   24035 C CA  . THR B-3 2 314 ? -19.668 -88.492  11.525  1.000 122.50876 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-3 CA  1 
+ATOM   24036 C C   . THR B-3 2 314 ? -20.814 -89.110  12.312  1.000 128.52065 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-3 C   1 
+ATOM   24037 O O   . THR B-3 2 314 ? -21.141 -88.659  13.414  1.000 137.21202 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-3 O   1 
+ATOM   24038 C CB  . THR B-3 2 314 ? -18.429 -89.379  11.620  1.000 129.55654 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-3 CB  1 
+ATOM   24039 O OG1 . THR B-3 2 314 ? -18.193 -89.727  12.990  1.000 125.81704 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   24040 C CG2 . THR B-3 2 314 ? -17.215 -88.643  11.080  1.000 135.11779 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   24041 N N   . PRO B-3 2 315 ? -21.464 -90.142  11.763  1.000 119.00604 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-3 N   1 
+ATOM   24042 C CA  . PRO B-3 2 315 ? -22.491 -90.849  12.546  1.000 115.23958 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-3 CA  1 
+ATOM   24043 C C   . PRO B-3 2 315 ? -21.962 -91.442  13.840  1.000 113.40344 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-3 C   1 
+ATOM   24044 O O   . PRO B-3 2 315 ? -22.739 -91.642  14.783  1.000 113.88360 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-3 O   1 
+ATOM   24045 C CB  . PRO B-3 2 315 ? -22.976 -91.938  11.578  1.000 101.34836 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-3 CB  1 
+ATOM   24046 C CG  . PRO B-3 2 315 ? -22.707 -91.377  10.224  1.000 105.90905 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-3 CG  1 
+ATOM   24047 C CD  . PRO B-3 2 315 ? -21.437 -90.586  10.358  1.000 109.73712 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-3 CD  1 
+ATOM   24048 N N   . LEU B-3 2 316 ? -20.659 -91.727  13.916  1.000 119.85270 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-3 N   1 
+ATOM   24049 C CA  . LEU B-3 2 316 ? -20.060 -92.228  15.147  1.000 119.95082 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   24050 C C   . LEU B-3 2 316 ? -19.865 -91.140  16.196  1.000 110.27832 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-3 C   1 
+ATOM   24051 O O   . LEU B-3 2 316 ? -19.698 -91.462  17.377  1.000 111.48834 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-3 O   1 
+ATOM   24052 C CB  . LEU B-3 2 316 ? -18.715 -92.895  14.847  1.000 114.94569 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   24053 C CG  . LEU B-3 2 316 ? -18.761 -94.274  14.188  1.000 109.37084 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   24054 C CD1 . LEU B-3 2 316 ? -17.361 -94.761  13.849  1.000 117.76468 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   24055 C CD2 . LEU B-3 2 316 ? -19.468 -95.270  15.093  1.000 95.93758  ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   24056 N N   . ASP B-3 2 317 ? -19.882 -89.867  15.797  1.000 107.84065 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-3 N   1 
+ATOM   24057 C CA  . ASP B-3 2 317 ? -19.737 -88.766  16.743  1.000 121.70386 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   24058 C C   . ASP B-3 2 317 ? -20.973 -88.651  17.626  1.000 117.67348 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-3 C   1 
+ATOM   24059 O O   . ASP B-3 2 317 ? -21.753 -87.702  17.500  1.000 106.31954 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-3 O   1 
+ATOM   24060 C CB  . ASP B-3 2 317 ? -19.484 -87.450  16.004  1.000 129.83968 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   24061 C CG  . ASP B-3 2 317 ? -18.153 -87.436  15.280  1.000 137.90384 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   24062 O OD1 . ASP B-3 2 317 ? -17.365 -88.388  15.462  1.000 136.28651 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   24063 O OD2 . ASP B-3 2 317 ? -17.895 -86.473  14.527  1.000 134.99105 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   24064 N N   . ARG B-3 2 318 ? -21.150 -89.615  18.528  1.000 130.40082 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-3 N   1 
+ATOM   24065 C CA  . ARG B-3 2 318 ? -22.320 -89.680  19.389  1.000 103.26080 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-3 CA  1 
+ATOM   24066 C C   . ARG B-3 2 318 ? -21.914 -90.301  20.717  1.000 104.63907 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-3 C   1 
+ATOM   24067 O O   . ARG B-3 2 318 ? -21.128 -91.251  20.749  1.000 110.75403 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-3 O   1 
+ATOM   24068 C CB  . ARG B-3 2 318 ? -23.440 -90.498  18.736  1.000 109.81738 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-3 CB  1 
+ATOM   24069 C CG  . ARG B-3 2 318 ? -24.771 -89.777  18.639  1.000 93.10446  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-3 CG  1 
+ATOM   24070 C CD  . ARG B-3 2 318 ? -25.745 -90.566  17.783  1.000 90.26379  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-3 CD  1 
+ATOM   24071 N NE  . ARG B-3 2 318 ? -25.806 -91.966  18.187  1.000 95.58161  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-3 NE  1 
+ATOM   24072 C CZ  . ARG B-3 2 318 ? -26.658 -92.455  19.078  1.000 107.26627 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-3 CZ  1 
+ATOM   24073 N NH1 . ARG B-3 2 318 ? -27.549 -91.684  19.679  1.000 89.70389  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-3 NH1 1 
+ATOM   24074 N NH2 . ARG B-3 2 318 ? -26.615 -93.752  19.373  1.000 98.23857  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-3 NH2 1 
+ATOM   24075 N N   . ALA B-3 2 319 ? -22.455 -89.759  21.808  1.000 125.30035 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B-3 N   1 
+ATOM   24076 C CA  . ALA B-3 2 319 ? -22.115 -90.228  23.146  1.000 107.29372 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   24077 C C   . ALA B-3 2 319 ? -22.613 -91.650  23.372  1.000 112.65748 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B-3 C   1 
+ATOM   24078 O O   . ALA B-3 2 319 ? -23.721 -91.857  23.877  1.000 115.27691 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B-3 O   1 
+ATOM   24079 C CB  . ALA B-3 2 319 ? -22.691 -89.288  24.207  1.000 107.42331 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   24080 N N   . THR B-3 2 320 ? -21.802 -92.630  23.002  1.000 112.73207 ? ? ? ? ? ?  321 THR B-3 N   1 
+ATOM   24081 C CA  . THR B-3 2 320 ? -22.115 -94.042  23.139  1.000 106.08779 ? ? ? ? ? ?  321 THR B-3 CA  1 
+ATOM   24082 C C   . THR B-3 2 320 ? -20.952 -94.743  23.823  1.000 100.16877 ? ? ? ? ? ?  321 THR B-3 C   1 
+ATOM   24083 O O   . THR B-3 2 320 ? -19.824 -94.238  23.816  1.000 103.72429 ? ? ? ? ? ?  321 THR B-3 O   1 
+ATOM   24084 C CB  . THR B-3 2 320 ? -22.395 -94.683  21.769  1.000 101.71304 ? ? ? ? ? ?  321 THR B-3 CB  1 
+ATOM   24085 O OG1 . THR B-3 2 320 ? -21.309 -94.412  20.875  1.000 103.77974 ? ? ? ? ? ?  321 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   24086 C CG2 . THR B-3 2 320 ? -23.686 -94.137  21.176  1.000 87.26931  ? ? ? ? ? ?  321 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   24087 N N   . PRO B-3 2 321 ? -21.198 -95.902  24.445  1.000 93.29453  ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-3 N   1 
+ATOM   24088 C CA  . PRO B-3 2 321 ? -20.119 -96.560  25.206  1.000 102.57110 ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-3 CA  1 
+ATOM   24089 C C   . PRO B-3 2 321 ? -18.899 -96.923  24.373  1.000 104.06316 ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-3 C   1 
+ATOM   24090 O O   . PRO B-3 2 321 ? -17.772 -96.850  24.878  1.000 110.87427 ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-3 O   1 
+ATOM   24091 C CB  . PRO B-3 2 321 ? -20.809 -97.810  25.772  1.000 84.38664  ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-3 CB  1 
+ATOM   24092 C CG  . PRO B-3 2 321 ? -22.251 -97.447  25.833  1.000 84.85005  ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-3 CG  1 
+ATOM   24093 C CD  . PRO B-3 2 321 ? -22.498 -96.569  24.646  1.000 86.56940  ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-3 CD  1 
+ATOM   24094 N N   . ASN B-3 2 322 ? -19.084 -97.310  23.110  1.000 106.60772 ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-3 N   1 
+ATOM   24095 C CA  . ASN B-3 2 322 ? -17.984 -97.774  22.274  1.000 97.73152  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   24096 C C   . ASN B-3 2 322 ? -17.609 -96.774  21.188  1.000 88.84517  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-3 C   1 
+ATOM   24097 O O   . ASN B-3 2 322 ? -16.962 -97.150  20.206  1.000 95.17108  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-3 O   1 
+ATOM   24098 C CB  . ASN B-3 2 322 ? -18.331 -99.124  21.647  1.000 86.02227  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   24099 C CG  . ASN B-3 2 322 ? -18.827 -100.122 22.665  1.000 92.01889  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   24100 O OD1 . ASN B-3 2 322 ? -18.059 -100.616 23.489  1.000 104.29894 ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   24101 N ND2 . ASN B-3 2 322 ? -20.119 -100.426 22.617  1.000 86.27554  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   24102 N N   . ALA B-3 2 323 ? -17.992 -95.505  21.347  1.000 94.77503  ? ? ? ? ? ?  324 ALA B-3 N   1 
+ATOM   24103 C CA  . ALA B-3 2 323 ? -17.708 -94.512  20.315  1.000 96.23796  ? ? ? ? ? ?  324 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   24104 C C   . ALA B-3 2 323 ? -16.209 -94.317  20.125  1.000 115.62939 ? ? ? ? ? ?  324 ALA B-3 C   1 
+ATOM   24105 O O   . ALA B-3 2 323 ? -15.727 -94.232  18.990  1.000 113.96721 ? ? ? ? ? ?  324 ALA B-3 O   1 
+ATOM   24106 C CB  . ALA B-3 2 323 ? -18.379 -93.184  20.665  1.000 101.49318 ? ? ? ? ? ?  324 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   24107 N N   . THR B-3 2 324 ? -15.455 -94.247  21.224  1.000 116.01796 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-3 N   1 
+ATOM   24108 C CA  . THR B-3 2 324 ? -14.022 -93.989  21.121  1.000 116.32723 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-3 CA  1 
+ATOM   24109 C C   . THR B-3 2 324 ? -13.301 -95.135  20.421  1.000 120.65004 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-3 C   1 
+ATOM   24110 O O   . THR B-3 2 324 ? -12.452 -94.907  19.551  1.000 108.85574 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-3 O   1 
+ATOM   24111 C CB  . THR B-3 2 324 ? -13.430 -93.749  22.509  1.000 127.96509 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-3 CB  1 
+ATOM   24112 O OG1 . THR B-3 2 324 ? -14.144 -92.689  23.158  1.000 151.86317 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   24113 C CG2 . THR B-3 2 324 ? -11.960 -93.374  22.405  1.000 119.69124 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   24114 N N   . LEU B-3 2 325 ? -13.634 -96.377  20.780  1.000 119.31210 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-3 N   1 
+ATOM   24115 C CA  . LEU B-3 2 325 ? -12.973 -97.522  20.162  1.000 107.64389 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   24116 C C   . LEU B-3 2 325 ? -13.409 -97.700  18.713  1.000 109.84088 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-3 C   1 
+ATOM   24117 O O   . LEU B-3 2 325 ? -12.594 -98.060  17.856  1.000 116.93324 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-3 O   1 
+ATOM   24118 C CB  . LEU B-3 2 325 ? -13.254 -98.788  20.971  1.000 105.35475 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   24119 C CG  . LEU B-3 2 325 ? -12.673 -100.093 20.422  1.000 103.65383 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   24120 C CD1 . LEU B-3 2 325 ? -11.166 -99.979  20.246  1.000 116.20292 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   24121 C CD2 . LEU B-3 2 325 ? -13.022 -101.265 21.328  1.000 85.92111  ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   24122 N N   . LEU B-3 2 326 ? -14.689 -97.451  18.419  1.000 106.92312 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-3 N   1 
+ATOM   24123 C CA  . LEU B-3 2 326 ? -15.181 -97.617  17.053  1.000 106.53083 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   24124 C C   . LEU B-3 2 326 ? -14.493 -96.655  16.092  1.000 115.21159 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-3 C   1 
+ATOM   24125 O O   . LEU B-3 2 326 ? -14.203 -97.015  14.945  1.000 117.66838 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-3 O   1 
+ATOM   24126 C CB  . LEU B-3 2 326 ? -16.697 -97.423  17.008  1.000 98.65876  ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   24127 C CG  . LEU B-3 2 326 ? -17.563 -98.591  17.483  1.000 101.52677 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   24128 C CD1 . LEU B-3 2 326 ? -19.038 -98.219  17.437  1.000 88.87244  ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   24129 C CD2 . LEU B-3 2 326 ? -17.296 -99.833  16.652  1.000 109.01588 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   24130 N N   . LYS B-3 2 327 ? -14.226 -95.425  16.537  1.000 113.48252 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-3 N   1 
+ATOM   24131 C CA  . LYS B-3 2 327 ? -13.526 -94.472  15.682  1.000 102.19953 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   24132 C C   . LYS B-3 2 327 ? -12.110 -94.945  15.376  1.000 113.96277 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-3 C   1 
+ATOM   24133 O O   . LYS B-3 2 327 ? -11.615 -94.763  14.258  1.000 119.84757 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-3 O   1 
+ATOM   24134 C CB  . LYS B-3 2 327 ? -13.500 -93.092  16.338  1.000 108.69213 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   24135 C CG  . LYS B-3 2 327 ? -14.871 -92.462  16.526  1.000 105.33980 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   24136 C CD  . LYS B-3 2 327 ? -14.776 -91.161  17.306  1.000 107.75654 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   24137 C CE  . LYS B-3 2 327 ? -16.152 -90.587  17.598  1.000 112.75225 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   24138 N NZ  . LYS B-3 2 327 ? -16.069 -89.303  18.346  1.000 118.74301 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   24139 N N   . GLU B-3 2 328 ? -11.444 -95.563  16.356  1.000 124.29324 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-3 N   1 
+ATOM   24140 C CA  . GLU B-3 2 328 ? -10.085 -96.045  16.131  1.000 125.19879 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   24141 C C   . GLU B-3 2 328 ? -10.061 -97.205  15.145  1.000 121.45424 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-3 C   1 
+ATOM   24142 O O   . GLU B-3 2 328 ? -9.097  -97.349  14.383  1.000 121.67839 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-3 O   1 
+ATOM   24143 C CB  . GLU B-3 2 328 ? -9.446  -96.460  17.455  1.000 99.21514  ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   24144 C CG  . GLU B-3 2 328 ? -9.362  -95.336  18.473  1.000 121.61880 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   24145 C CD  . GLU B-3 2 328 ? -8.497  -94.183  18.003  1.000 133.30080 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   24146 O OE1 . GLU B-3 2 328 ? -7.539  -94.424  17.237  1.000 139.46682 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   24147 O OE2 . GLU B-3 2 328 ? -8.779  -93.032  18.398  1.000 137.38194 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   24148 N N   . VAL B-3 2 329 ? -11.103 -98.039  15.145  1.000 106.04403 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-3 N   1 
+ATOM   24149 C CA  . VAL B-3 2 329 ? -11.192 -99.098  14.146  1.000 103.08447 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   24150 C C   . VAL B-3 2 329 ? -11.341 -98.497  12.753  1.000 126.00059 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-3 C   1 
+ATOM   24151 O O   . VAL B-3 2 329 ? -10.810 -99.029  11.771  1.000 132.95163 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-3 O   1 
+ATOM   24152 C CB  . VAL B-3 2 329 ? -12.350 -100.055 14.484  1.000 105.74592 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   24153 C CG1 . VAL B-3 2 329 ? -12.401 -101.198 13.486  1.000 112.24235 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   24154 C CG2 . VAL B-3 2 329 ? -12.197 -100.590 15.898  1.000 104.55273 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   24155 N N   . ILE B-3 2 330 ? -12.052 -97.372  12.647  1.000 119.96796 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-3 N   1 
+ATOM   24156 C CA  . ILE B-3 2 330 ? -12.193 -96.702  11.357  1.000 127.99628 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   24157 C C   . ILE B-3 2 330 ? -10.861 -96.106  10.918  1.000 129.52475 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-3 C   1 
+ATOM   24158 O O   . ILE B-3 2 330 ? -10.485 -96.185  9.742   1.000 133.72574 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-3 O   1 
+ATOM   24159 C CB  . ILE B-3 2 330 ? -13.297 -95.629  11.424  1.000 130.48767 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   24160 C CG1 . ILE B-3 2 330 ? -14.645 -96.266  11.755  1.000 125.19701 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   24161 C CG2 . ILE B-3 2 330 ? -13.376 -94.861  10.112  1.000 112.79312 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   24162 C CD1 . ILE B-3 2 330 ? -15.183 -97.145  10.653  1.000 111.80700 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   24163 N N   . LYS B-3 2 331 ? -10.127 -95.504  11.857  1.000 124.19173 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-3 N   1 
+ATOM   24164 C CA  . LYS B-3 2 331 ? -8.838  -94.903  11.527  1.000 131.89146 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   24165 C C   . LYS B-3 2 331 ? -7.843  -95.942  11.029  1.000 133.70913 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-3 C   1 
+ATOM   24166 O O   . LYS B-3 2 331 ? -7.007  -95.640  10.170  1.000 133.89238 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-3 O   1 
+ATOM   24167 C CB  . LYS B-3 2 331 ? -8.279  -94.167  12.745  1.000 123.18304 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   24168 C CG  . LYS B-3 2 331 ? -9.129  -92.990  13.202  1.000 138.34902 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   24169 C CD  . LYS B-3 2 331 ? -8.559  -92.345  14.454  1.000 131.04106 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   24170 C CE  . LYS B-3 2 331 ? -9.434  -91.196  14.928  1.000 139.83084 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   24171 N NZ  . LYS B-3 2 331 ? -8.908  -90.561  16.169  1.000 146.29923 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   24172 N N   . TYR B-3 2 332 ? -7.914  -97.168  11.553  1.000 131.61039 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-3 N   1 
+ATOM   24173 C CA  . TYR B-3 2 332 ? -7.039  -98.226  11.060  1.000 130.66211 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   24174 C C   . TYR B-3 2 332 ? -7.461  -98.698  9.677   1.000 126.95840 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-3 C   1 
+ATOM   24175 O O   . TYR B-3 2 332 ? -6.608  -99.075  8.866   1.000 143.63851 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-3 O   1 
+ATOM   24176 C CB  . TYR B-3 2 332 ? -7.021  -99.395  12.042  1.000 133.03339 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   24177 C CG  . TYR B-3 2 332 ? -6.389  -100.654 11.493  1.000 140.67300 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   24178 C CD1 . TYR B-3 2 332 ? -5.044  -100.687 11.144  1.000 151.63629 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   24179 C CD2 . TYR B-3 2 332 ? -7.135  -101.813 11.329  1.000 126.57777 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   24180 C CE1 . TYR B-3 2 332 ? -4.464  -101.838 10.641  1.000 151.41685 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   24181 C CE2 . TYR B-3 2 332 ? -6.564  -102.966 10.829  1.000 133.46840 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   24182 C CZ  . TYR B-3 2 332 ? -5.229  -102.975 10.486  1.000 145.89926 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   24183 O OH  . TYR B-3 2 332 ? -4.663  -104.126 9.988   1.000 141.38689 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   24184 N N   . VAL B-3 2 333 ? -8.762  -98.673  9.385   1.000 128.30972 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-3 N   1 
+ATOM   24185 C CA  . VAL B-3 2 333 ? -9.232  -99.096  8.072   1.000 142.39774 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   24186 C C   . VAL B-3 2 333 ? -8.957  -98.019  7.031   1.000 135.09263 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-3 C   1 
+ATOM   24187 O O   . VAL B-3 2 333 ? -8.503  -98.313  5.918   1.000 122.48337 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-3 O   1 
+ATOM   24188 C CB  . VAL B-3 2 333 ? -10.728 -99.454  8.133   1.000 133.35045 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   24189 C CG1 . VAL B-3 2 333 ? -11.285 -99.666  6.732   1.000 133.38506 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   24190 C CG2 . VAL B-3 2 333 ? -10.942 -100.696 8.985   1.000 131.83379 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   24191 N N   . LYS B-3 2 334 ? -9.214  -96.755  7.377   1.000 139.10466 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-3 N   1 
+ATOM   24192 C CA  . LYS B-3 2 334 ? -9.109  -95.681  6.394   1.000 138.73322 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   24193 C C   . LYS B-3 2 334 ? -7.657  -95.355  6.060   1.000 145.76059 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-3 C   1 
+ATOM   24194 O O   . LYS B-3 2 334 ? -7.317  -95.156  4.888   1.000 138.65622 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-3 O   1 
+ATOM   24195 C CB  . LYS B-3 2 334 ? -9.831  -94.433  6.901   1.000 128.28800 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   24196 C CG  . LYS B-3 2 334 ? -11.328 -94.608  7.086   1.000 126.78347 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   24197 C CD  . LYS B-3 2 334 ? -12.016 -94.927  5.771   1.000 132.76600 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   24198 C CE  . LYS B-3 2 334 ? -13.519 -95.067  5.953   1.000 130.13299 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   24199 N NZ  . LYS B-3 2 334 ? -14.215 -95.343  4.665   1.000 127.65364 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   24200 N N   . ASN B-3 2 335 ? -6.790  -95.293  7.067   1.000 145.82455 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-3 N   1 
+ATOM   24201 C CA  . ASN B-3 2 335 ? -5.411  -94.859  6.890   1.000 152.76134 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   24202 C C   . ASN B-3 2 335 ? -4.475  -96.059  6.866   1.000 156.23195 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-3 C   1 
+ATOM   24203 O O   . ASN B-3 2 335 ? -4.582  -96.957  7.708   1.000 152.20767 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-3 O   1 
+ATOM   24204 C CB  . ASN B-3 2 335 ? -4.999  -93.893  8.000   1.000 136.97545 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   24205 C CG  . ASN B-3 2 335 ? -5.711  -92.561  7.899   1.000 158.26995 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   24206 O OD1 . ASN B-3 2 335 ? -6.745  -92.346  8.531   1.000 155.65879 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   24207 N ND2 . ASN B-3 2 335 ? -5.159  -91.657  7.099   1.000 166.70288 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   24208 N N   . ASP B-3 2 336 ? -3.546  -96.054  5.906   1.000 160.41395 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-3 N   1 
+ATOM   24209 C CA  . ASP B-3 2 336 ? -2.549  -97.116  5.799   1.000 164.92377 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   24210 C C   . ASP B-3 2 336 ? -1.401  -96.936  6.788   1.000 170.01836 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-3 C   1 
+ATOM   24211 O O   . ASP B-3 2 336 ? -0.853  -97.927  7.281   1.000 166.50238 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-3 O   1 
+ATOM   24212 C CB  . ASP B-3 2 336 ? -2.004  -97.187  4.374   1.000 169.63688 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   24213 C CG  . ASP B-3 2 336 ? -1.645  -95.818  3.821   1.000 172.53461 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   24214 O OD1 . ASP B-3 2 336 ? -1.738  -94.821  4.577   1.000 170.05905 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   24215 O OD2 . ASP B-3 2 336 ? -1.274  -95.736  2.635   1.000 171.44285 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   24216 N N   . ARG B-3 2 337 ? -1.018  -95.694  7.086   1.000 174.80826 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-3 N   1 
+ATOM   24217 C CA  . ARG B-3 2 337 ? 0.072   -95.461  8.029   1.000 156.46352 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-3 CA  1 
+ATOM   24218 C C   . ARG B-3 2 337 ? -0.327  -95.778  9.462   1.000 153.33537 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-3 C   1 
+ATOM   24219 O O   . ARG B-3 2 337 ? 0.554   -96.007  10.299  1.000 174.26484 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-3 O   1 
+ATOM   24220 C CB  . ARG B-3 2 337 ? 0.560   -94.012  7.942   1.000 157.08892 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-3 CB  1 
+ATOM   24221 C CG  . ARG B-3 2 337 ? 1.215   -93.656  6.615   1.000 183.06768 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-3 CG  1 
+ATOM   24222 C CD  . ARG B-3 2 337 ? 1.711   -92.217  6.611   1.000 186.01554 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-3 CD  1 
+ATOM   24223 N NE  . ARG B-3 2 337 ? 2.632   -91.956  7.711   1.000 182.36820 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-3 NE  1 
+ATOM   24224 C CZ  . ARG B-3 2 337 ? 3.945   -92.129  7.648   1.000 190.66470 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-3 CZ  1 
+ATOM   24225 N NH1 . ARG B-3 2 337 ? 4.534   -92.566  6.547   1.000 196.98589 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-3 NH1 1 
+ATOM   24226 N NH2 . ARG B-3 2 337 ? 4.687   -91.857  8.718   1.000 185.48718 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-3 NH2 1 
+ATOM   24227 N N   . TYR B-3 2 338 ? -1.624  -95.792  9.764   1.000 147.84018 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-3 N   1 
+ATOM   24228 C CA  . TYR B-3 2 338 ? -2.094  -96.155  11.097  1.000 140.28328 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   24229 C C   . TYR B-3 2 338 ? -1.830  -97.637  11.330  1.000 147.32199 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-3 C   1 
+ATOM   24230 O O   . TYR B-3 2 338 ? -2.441  -98.495  10.683  1.000 150.49924 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-3 O   1 
+ATOM   24231 C CB  . TYR B-3 2 338 ? -3.578  -95.829  11.241  1.000 144.01002 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   24232 C CG  . TYR B-3 2 338 ? -4.087  -95.872  12.664  1.000 139.18698 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   24233 C CD1 . TYR B-3 2 338 ? -4.530  -97.060  13.230  1.000 140.18409 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   24234 C CD2 . TYR B-3 2 338 ? -4.132  -94.720  13.439  1.000 141.00371 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   24235 C CE1 . TYR B-3 2 338 ? -5.002  -97.100  14.529  1.000 130.02871 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   24236 C CE2 . TYR B-3 2 338 ? -4.601  -94.751  14.739  1.000 123.96153 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   24237 C CZ  . TYR B-3 2 338 ? -5.035  -95.943  15.279  1.000 120.85696 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   24238 O OH  . TYR B-3 2 338 ? -5.503  -95.979  16.572  1.000 129.50410 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   24239 N N   . SER B-3 2 339 ? -0.925  -97.942  12.255  1.000 160.71259 ? ? ? ? ? ?  340 SER B-3 N   1 
+ATOM   24240 C CA  . SER B-3 2 339 ? -0.495  -99.312  12.480  1.000 157.58946 ? ? ? ? ? ?  340 SER B-3 CA  1 
+ATOM   24241 C C   . SER B-3 2 339 ? -1.520  -100.081 13.308  1.000 144.78668 ? ? ? ? ? ?  340 SER B-3 C   1 
+ATOM   24242 O O   . SER B-3 2 339 ? -2.363  -99.505  14.002  1.000 148.79034 ? ? ? ? ? ?  340 SER B-3 O   1 
+ATOM   24243 C CB  . SER B-3 2 339 ? 0.864   -99.340  13.180  1.000 146.99776 ? ? ? ? ? ?  340 SER B-3 CB  1 
+ATOM   24244 O OG  . SER B-3 2 339 ? 1.219   -100.660 13.545  1.000 146.28842 ? ? ? ? ? ?  340 SER B-3 OG  1 
+ATOM   24245 N N   . ILE B-3 2 340 ? -1.435  -101.410 13.221  1.000 137.00234 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-3 N   1 
+ATOM   24246 C CA  . ILE B-3 2 340 ? -2.281  -102.264 14.047  1.000 144.32415 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   24247 C C   . ILE B-3 2 340 ? -1.882  -102.150 15.513  1.000 138.71829 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-3 C   1 
+ATOM   24248 O O   . ILE B-3 2 340 ? -2.714  -102.340 16.409  1.000 123.77383 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-3 O   1 
+ATOM   24249 C CB  . ILE B-3 2 340 ? -2.220  -103.720 13.542  1.000 145.16223 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   24250 C CG1 . ILE B-3 2 340 ? -3.188  -104.613 14.324  1.000 131.07873 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   24251 C CG2 . ILE B-3 2 340 ? -0.798  -104.260 13.618  1.000 124.94899 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   24252 C CD1 . ILE B-3 2 340 ? -4.643  -104.234 14.151  1.000 137.18330 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   24253 N N   . TYR B-3 2 341 ? -0.615  -101.828 15.785  1.000 138.51829 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-3 N   1 
+ATOM   24254 C CA  . TYR B-3 2 341 ? -0.177  -101.627 17.162  1.000 128.89015 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   24255 C C   . TYR B-3 2 341 ? -0.793  -100.373 17.766  1.000 114.47548 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-3 C   1 
+ATOM   24256 O O   . TYR B-3 2 341 ? -1.078  -100.339 18.969  1.000 121.01226 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-3 O   1 
+ATOM   24257 C CB  . TYR B-3 2 341 ? 1.348   -101.553 17.216  1.000 125.05251 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   24258 C CG  . TYR B-3 2 341 ? 2.036   -102.775 16.649  1.000 134.40171 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   24259 C CD1 . TYR B-3 2 341 ? 1.629   -104.054 17.007  1.000 123.40512 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   24260 C CD2 . TYR B-3 2 341 ? 3.082   -102.650 15.744  1.000 135.20157 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   24261 C CE1 . TYR B-3 2 341 ? 2.253   -105.174 16.488  1.000 127.90652 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   24262 C CE2 . TYR B-3 2 341 ? 3.711   -103.763 15.219  1.000 129.65608 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   24263 C CZ  . TYR B-3 2 341 ? 3.292   -105.022 15.595  1.000 131.57783 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   24264 O OH  . TYR B-3 2 341 ? 3.917   -106.131 15.073  1.000 135.58362 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   24265 N N   . ASP B-3 2 342 ? -1.008  -99.338  16.950  1.000 128.45506 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-3 N   1 
+ATOM   24266 C CA  . ASP B-3 2 342 ? -1.703  -98.149  17.430  1.000 125.46701 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   24267 C C   . ASP B-3 2 342 ? -3.141  -98.476  17.809  1.000 125.22184 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-3 C   1 
+ATOM   24268 O O   . ASP B-3 2 342 ? -3.683  -97.916  18.770  1.000 119.83110 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-3 O   1 
+ATOM   24269 C CB  . ASP B-3 2 342 ? -1.661  -97.053  16.366  1.000 135.19211 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   24270 C CG  . ASP B-3 2 342 ? -0.253  -96.576  16.077  1.000 145.33402 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   24271 O OD1 . ASP B-3 2 342 ? 0.606   -97.420  15.748  1.000 141.40419 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   24272 O OD2 . ASP B-3 2 342 ? -0.005  -95.356  16.174  1.000 162.23354 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   24273 N N   . LEU B-3 2 343 ? -3.778  -99.381  17.062  1.000 129.03874 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-3 N   1 
+ATOM   24274 C CA  . LEU B-3 2 343 ? -5.130  -99.807  17.404  1.000 133.53433 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   24275 C C   . LEU B-3 2 343 ? -5.135  -100.667 18.662  1.000 120.93867 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-3 C   1 
+ATOM   24276 O O   . LEU B-3 2 343 ? -6.037  -100.547 19.500  1.000 119.18752 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-3 O   1 
+ATOM   24277 C CB  . LEU B-3 2 343 ? -5.752  -100.565 16.232  1.000 123.16221 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   24278 C CG  . LEU B-3 2 343 ? -7.144  -101.153 16.466  1.000 101.36195 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   24279 C CD1 . LEU B-3 2 343 ? -8.155  -100.050 16.749  1.000 91.84988  ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   24280 C CD2 . LEU B-3 2 343 ? -7.578  -101.996 15.277  1.000 127.24532 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   24281 N N   . ALA B-3 2 344 ? -4.134  -101.537 18.814  1.000 120.50283 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B-3 N   1 
+ATOM   24282 C CA  . ALA B-3 2 344 ? -4.057  -102.372 20.008  1.000 124.30494 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   24283 C C   . ALA B-3 2 344 ? -3.751  -101.548 21.251  1.000 104.00278 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B-3 C   1 
+ATOM   24284 O O   . ALA B-3 2 344 ? -4.135  -101.936 22.360  1.000 101.79643 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B-3 O   1 
+ATOM   24285 C CB  . ALA B-3 2 344 ? -3.004  -103.464 19.823  1.000 107.02387 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   24286 N N   . ALA B-3 2 345 ? -3.064  -100.413 21.089  1.000 109.75777 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B-3 N   1 
+ATOM   24287 C CA  . ALA B-3 2 345 ? -2.772  -99.557  22.232  1.000 108.98526 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   24288 C C   . ALA B-3 2 345 ? -4.039  -98.945  22.815  1.000 121.01792 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B-3 C   1 
+ATOM   24289 O O   . ALA B-3 2 345 ? -4.104  -98.698  24.025  1.000 126.75633 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B-3 O   1 
+ATOM   24290 C CB  . ALA B-3 2 345 ? -1.788  -98.459  21.830  1.000 100.46669 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   24291 N N   . GLU B-3 2 346 ? -5.049  -98.696  21.979  1.000 119.45032 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-3 N   1 
+ATOM   24292 C CA  . GLU B-3 2 346 ? -6.315  -98.166  22.472  1.000 117.32864 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   24293 C C   . GLU B-3 2 346 ? -7.126  -99.218  23.217  1.000 103.11360 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-3 C   1 
+ATOM   24294 O O   . GLU B-3 2 346 ? -7.951  -98.863  24.066  1.000 109.65610 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-3 O   1 
+ATOM   24295 C CB  . GLU B-3 2 346 ? -7.127  -97.591  21.308  1.000 114.44780 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   24296 C CG  . GLU B-3 2 346 ? -8.451  -96.952  21.706  1.000 146.63054 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   24297 C CD  . GLU B-3 2 346 ? -8.278  -95.765  22.637  1.000 158.29505 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   24298 O OE1 . GLU B-3 2 346 ? -7.222  -95.102  22.572  1.000 158.34253 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   24299 O OE2 . GLU B-3 2 346 ? -9.201  -95.497  23.435  1.000 162.50305 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   24300 N N   . ILE B-3 2 347 ? -6.902  -100.501 22.930  1.000 94.38013  ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-3 N   1 
+ATOM   24301 C CA  . ILE B-3 2 347 ? -7.605  -101.564 23.634  1.000 104.32370 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   24302 C C   . ILE B-3 2 347 ? -7.112  -101.639 25.074  1.000 115.52731 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-3 C   1 
+ATOM   24303 O O   . ILE B-3 2 347 ? -5.912  -101.497 25.349  1.000 111.74778 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-3 O   1 
+ATOM   24304 C CB  . ILE B-3 2 347 ? -7.409  -102.905 22.906  1.000 106.41129 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   24305 C CG1 . ILE B-3 2 347 ? -7.800  -102.773 21.434  1.000 96.67008  ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   24306 C CG2 . ILE B-3 2 347 ? -8.226  -104.004 23.569  1.000 103.21525 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   24307 C CD1 . ILE B-3 2 347 ? -7.635  -104.052 20.649  1.000 103.62921 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   24308 N N   . VAL B-3 2 348 ? -8.043  -101.859 26.004  1.000 125.41256 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-3 N   1 
+ATOM   24309 C CA  . VAL B-3 2 348 ? -7.691  -101.952 27.415  1.000 102.75762 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   24310 C C   . VAL B-3 2 348 ? -6.840  -103.191 27.656  1.000 113.00779 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-3 C   1 
+ATOM   24311 O O   . VAL B-3 2 348 ? -7.148  -104.288 27.168  1.000 113.29628 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-3 O   1 
+ATOM   24312 C CB  . VAL B-3 2 348 ? -8.959  -101.972 28.286  1.000 87.17772  ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   24313 C CG1 . VAL B-3 2 348 ? -8.590  -102.090 29.755  1.000 98.47644  ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   24314 C CG2 . VAL B-3 2 348 ? -9.791  -100.723 28.040  1.000 115.39750 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   24315 N N   . GLY B-3 2 349 ? -5.764  -103.022 28.415  1.000 122.07814 ? ? ? ? ? ?  350 GLY B-3 N   1 
+ATOM   24316 C CA  . GLY B-3 2 349 ? -4.854  -104.108 28.707  1.000 109.23125 ? ? ? ? ? ?  350 GLY B-3 CA  1 
+ATOM   24317 C C   . GLY B-3 2 349 ? -3.695  -104.174 27.726  1.000 123.39434 ? ? ? ? ? ?  350 GLY B-3 C   1 
+ATOM   24318 O O   . GLY B-3 2 349 ? -3.717  -103.592 26.643  1.000 137.56257 ? ? ? ? ? ?  350 GLY B-3 O   1 
+ATOM   24319 N N   . ASN B-3 2 350 ? -2.659  -104.906 28.130  1.000 128.27020 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-3 N   1 
+ATOM   24320 C CA  . ASN B-3 2 350 ? -1.456  -105.084 27.319  1.000 130.94562 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   24321 C C   . ASN B-3 2 350 ? -1.589  -106.414 26.583  1.000 122.17117 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-3 C   1 
+ATOM   24322 O O   . ASN B-3 2 350 ? -1.202  -107.468 27.088  1.000 130.90601 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-3 O   1 
+ATOM   24323 C CB  . ASN B-3 2 350 ? -0.203  -105.036 28.187  1.000 123.03328 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   24324 C CG  . ASN B-3 2 350 ? 1.057   -104.790 27.380  1.000 128.47045 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   24325 O OD1 . ASN B-3 2 350 ? 1.022   -104.131 26.340  1.000 147.57975 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   24326 N ND2 . ASN B-3 2 350 ? 2.177   -105.322 27.853  1.000 121.58039 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   24327 N N   . LEU B-3 2 351 ? -2.142  -106.357 25.374  1.000 122.95574 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-3 N   1 
+ATOM   24328 C CA  . LEU B-3 2 351 ? -2.375  -107.567 24.597  1.000 126.53404 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   24329 C C   . LEU B-3 2 351 ? -1.058  -108.192 24.155  1.000 116.27314 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-3 C   1 
+ATOM   24330 O O   . LEU B-3 2 351 ? -0.092  -107.491 23.842  1.000 111.30993 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-3 O   1 
+ATOM   24331 C CB  . LEU B-3 2 351 ? -3.241  -107.258 23.377  1.000 128.30591 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   24332 C CG  . LEU B-3 2 351 ? -4.717  -106.959 23.643  1.000 117.28661 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   24333 C CD1 . LEU B-3 2 351 ? -5.431  -106.598 22.351  1.000 126.06233 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   24334 C CD2 . LEU B-3 2 351 ? -5.387  -108.148 24.313  1.000 118.25650 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   24335 N N   . SER B-3 2 352 ? -1.024  -109.522 24.128  1.000 116.96952 ? ? ? ? ? ?  353 SER B-3 N   1 
+ATOM   24336 C CA  . SER B-3 2 352 ? 0.168   -110.229 23.699  1.000 117.50867 ? ? ? ? ? ?  353 SER B-3 CA  1 
+ATOM   24337 C C   . SER B-3 2 352 ? 0.301   -110.166 22.178  1.000 120.76771 ? ? ? ? ? ?  353 SER B-3 C   1 
+ATOM   24338 O O   . SER B-3 2 352 ? -0.613  -109.750 21.458  1.000 136.45759 ? ? ? ? ? ?  353 SER B-3 O   1 
+ATOM   24339 C CB  . SER B-3 2 352 ? 0.129   -111.680 24.160  1.000 139.90099 ? ? ? ? ? ?  353 SER B-3 CB  1 
+ATOM   24340 O OG  . SER B-3 2 352 ? -0.891  -112.393 23.490  1.000 105.74612 ? ? ? ? ? ?  353 SER B-3 OG  1 
+ATOM   24341 N N   . SER B-3 2 353 ? 1.465   -110.595 21.688  1.000 113.37909 ? ? ? ? ? ?  354 SER B-3 N   1 
+ATOM   24342 C CA  . SER B-3 2 353 ? 1.699   -110.593 20.248  1.000 114.12324 ? ? ? ? ? ?  354 SER B-3 CA  1 
+ATOM   24343 C C   . SER B-3 2 353 ? 0.823   -111.616 19.535  1.000 137.82741 ? ? ? ? ? ?  354 SER B-3 C   1 
+ATOM   24344 O O   . SER B-3 2 353 ? 0.398   -111.378 18.399  1.000 122.15978 ? ? ? ? ? ?  354 SER B-3 O   1 
+ATOM   24345 C CB  . SER B-3 2 353 ? 3.177   -110.855 19.959  1.000 114.17266 ? ? ? ? ? ?  354 SER B-3 CB  1 
+ATOM   24346 O OG  . SER B-3 2 353 ? 3.444   -110.773 18.570  1.000 154.95777 ? ? ? ? ? ?  354 SER B-3 OG  1 
+ATOM   24347 N N   . ARG B-3 2 354 ? 0.538   -112.749 20.182  1.000 138.70861 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-3 N   1 
+ATOM   24348 C CA  . ARG B-3 2 354 ? -0.343  -113.739 19.572  1.000 132.58951 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-3 CA  1 
+ATOM   24349 C C   . ARG B-3 2 354 ? -1.789  -113.258 19.566  1.000 131.91738 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-3 C   1 
+ATOM   24350 O O   . ARG B-3 2 354 ? -2.505  -113.441 18.575  1.000 143.46272 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-3 O   1 
+ATOM   24351 C CB  . ARG B-3 2 354 ? -0.222  -115.078 20.301  1.000 145.23323 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-3 CB  1 
+ATOM   24352 C CG  . ARG B-3 2 354 ? -1.176  -116.149 19.780  1.000 128.70888 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-3 CG  1 
+ATOM   24353 C CD  . ARG B-3 2 354 ? -0.769  -117.545 20.228  1.000 140.67596 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-3 CD  1 
+ATOM   24354 N NE  . ARG B-3 2 354 ? -0.904  -117.736 21.668  1.000 163.02330 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-3 NE  1 
+ATOM   24355 C CZ  . ARG B-3 2 354 ? -0.633  -118.871 22.298  1.000 166.26312 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-3 CZ  1 
+ATOM   24356 N NH1 . ARG B-3 2 354 ? -0.210  -119.941 21.645  1.000 155.83848 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-3 NH1 1 
+ATOM   24357 N NH2 . ARG B-3 2 354 ? -0.793  -118.935 23.617  1.000 171.86382 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-3 NH2 1 
+ATOM   24358 N N   . GLU B-3 2 355 ? -2.235  -112.640 20.663  1.000 138.64363 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-3 N   1 
+ATOM   24359 C CA  . GLU B-3 2 355 ? -3.586  -112.089 20.707  1.000 125.85027 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   24360 C C   . GLU B-3 2 355 ? -3.756  -110.936 19.726  1.000 134.85244 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-3 C   1 
+ATOM   24361 O O   . GLU B-3 2 355 ? -4.857  -110.725 19.205  1.000 143.18823 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-3 O   1 
+ATOM   24362 C CB  . GLU B-3 2 355 ? -3.920  -111.632 22.125  1.000 139.12723 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   24363 C CG  . GLU B-3 2 355 ? -4.121  -112.770 23.110  1.000 139.63837 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   24364 C CD  . GLU B-3 2 355 ? -4.330  -112.278 24.527  1.000 141.38724 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   24365 O OE1 . GLU B-3 2 355 ? -3.414  -111.627 25.073  1.000 155.12933 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   24366 O OE2 . GLU B-3 2 355 ? -5.416  -112.531 25.089  1.000 149.62871 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   24367 N N   . ILE B-3 2 356 ? -2.687  -110.179 19.468  1.000 136.45195 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-3 N   1 
+ATOM   24368 C CA  . ILE B-3 2 356 ? -2.755  -109.114 18.471  1.000 122.55845 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   24369 C C   . ILE B-3 2 356 ? -2.952  -109.699 17.078  1.000 120.86569 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-3 C   1 
+ATOM   24370 O O   . ILE B-3 2 356 ? -3.697  -109.149 16.257  1.000 135.11085 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-3 O   1 
+ATOM   24371 C CB  . ILE B-3 2 356 ? -1.496  -108.229 18.548  1.000 124.77913 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   24372 C CG1 . ILE B-3 2 356 ? -1.613  -107.234 19.706  1.000 119.16189 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   24373 C CG2 . ILE B-3 2 356 ? -1.245  -107.504 17.230  1.000 117.97094 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   24374 C CD1 . ILE B-3 2 356 ? -0.442  -106.278 19.814  1.000 125.98714 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   24375 N N   . LYS B-3 2 357 ? -2.308  -110.833 16.797  1.000 132.53329 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-3 N   1 
+ATOM   24376 C CA  . LYS B-3 2 357 ? -2.429  -111.448 15.480  1.000 139.40799 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   24377 C C   . LYS B-3 2 357 ? -3.837  -111.977 15.231  1.000 143.62437 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-3 C   1 
+ATOM   24378 O O   . LYS B-3 2 357 ? -4.297  -111.991 14.083  1.000 133.12452 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-3 O   1 
+ATOM   24379 C CB  . LYS B-3 2 357 ? -1.401  -112.570 15.333  1.000 132.42231 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   24380 C CG  . LYS B-3 2 357 ? -0.829  -112.714 13.932  1.000 126.49180 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   24381 C CD  . LYS B-3 2 357 ? 0.308   -113.725 13.905  1.000 135.21667 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   24382 C CE  . LYS B-3 2 357 ? 1.012   -113.732 12.557  1.000 156.07148 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   24383 N NZ  . LYS B-3 2 357 ? 2.146   -114.698 12.529  1.000 137.57902 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   24384 N N   . GLU B-3 2 358 ? -4.536  -112.409 16.285  1.000 142.40740 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-3 N   1 
+ATOM   24385 C CA  . GLU B-3 2 358 ? -5.907  -112.881 16.113  1.000 145.42255 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   24386 C C   . GLU B-3 2 358 ? -6.868  -111.723 15.872  1.000 141.11477 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-3 C   1 
+ATOM   24387 O O   . GLU B-3 2 358 ? -7.780  -111.830 15.044  1.000 139.69043 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-3 O   1 
+ATOM   24388 C CB  . GLU B-3 2 358 ? -6.347  -113.696 17.330  1.000 157.61246 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   24389 C CG  . GLU B-3 2 358 ? -5.841  -115.129 17.335  1.000 181.66005 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   24390 C CD  . GLU B-3 2 358 ? -6.904  -116.119 17.776  1.000 182.69451 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   24391 O OE1 . GLU B-3 2 358 ? -7.973  -115.676 18.248  1.000 158.94846 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   24392 O OE2 . GLU B-3 2 358 ? -6.674  -117.339 17.643  1.000 191.51733 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   24393 N N   . ILE B-3 2 359 ? -6.686  -110.612 16.589  1.000 146.53644 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-3 N   1 
+ATOM   24394 C CA  . ILE B-3 2 359 ? -7.525  -109.440 16.361  1.000 132.99723 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   24395 C C   . ILE B-3 2 359 ? -7.261  -108.859 14.977  1.000 123.61438 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-3 C   1 
+ATOM   24396 O O   . ILE B-3 2 359 ? -8.188  -108.424 14.283  1.000 137.19836 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-3 O   1 
+ATOM   24397 C CB  . ILE B-3 2 359 ? -7.301  -108.397 17.472  1.000 132.41229 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   24398 C CG1 . ILE B-3 2 359 ? -7.946  -108.865 18.779  1.000 125.15381 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   24399 C CG2 . ILE B-3 2 359 ? -7.842  -107.033 17.060  1.000 115.91029 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   24400 C CD1 . ILE B-3 2 359 ? -7.907  -107.832 19.886  1.000 125.15728 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   24401 N N   . GLN B-3 2 360 ? -5.995  -108.855 14.549  1.000 136.79685 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-3 N   1 
+ATOM   24402 C CA  . GLN B-3 2 360 ? -5.661  -108.368 13.215  1.000 135.68916 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-3 CA  1 
+ATOM   24403 C C   . GLN B-3 2 360 ? -6.329  -109.204 12.131  1.000 138.76511 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-3 C   1 
+ATOM   24404 O O   . GLN B-3 2 360 ? -6.694  -108.675 11.075  1.000 141.24010 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-3 O   1 
+ATOM   24405 C CB  . GLN B-3 2 360 ? -4.143  -108.362 13.026  1.000 122.08596 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-3 CB  1 
+ATOM   24406 C CG  . GLN B-3 2 360 ? -3.675  -107.751 11.717  1.000 123.96481 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-3 CG  1 
+ATOM   24407 C CD  . GLN B-3 2 360 ? -2.164  -107.695 11.607  1.000 128.80550 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-3 CD  1 
+ATOM   24408 O OE1 . GLN B-3 2 360 ? -1.448  -108.178 12.485  1.000 158.04577 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   24409 N NE2 . GLN B-3 2 360 ? -1.671  -107.101 10.527  1.000 116.59045 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   24410 N N   . LYS B-3 2 361 ? -6.508  -110.504 12.376  1.000 137.80598 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-3 N   1 
+ATOM   24411 C CA  . LYS B-3 2 361 ? -7.149  -111.365 11.386  1.000 131.14888 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   24412 C C   . LYS B-3 2 361 ? -8.618  -111.002 11.201  1.000 134.30143 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-3 C   1 
+ATOM   24413 O O   . LYS B-3 2 361 ? -9.137  -111.047 10.080  1.000 142.45828 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-3 O   1 
+ATOM   24414 C CB  . LYS B-3 2 361 ? -7.002  -112.829 11.800  1.000 119.09544 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   24415 C CG  . LYS B-3 2 361 ? -7.486  -113.830 10.764  1.000 139.02450 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   24416 C CD  . LYS B-3 2 361 ? -7.229  -115.257 11.224  1.000 130.83251 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   24417 C CE  . LYS B-3 2 361 ? -7.554  -116.261 10.129  1.000 141.77622 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   24418 N NZ  . LYS B-3 2 361 ? -7.216  -117.651 10.542  1.000 134.68270 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   24419 N N   . ILE B-3 2 362 ? -9.302  -110.636 12.288  1.000 139.37698 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-3 N   1 
+ATOM   24420 C CA  . ILE B-3 2 362 ? -10.717 -110.287 12.199  1.000 141.61958 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   24421 C C   . ILE B-3 2 362 ? -10.903 -108.991 11.418  1.000 145.42043 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-3 C   1 
+ATOM   24422 O O   . ILE B-3 2 362 ? -11.814 -108.876 10.589  1.000 152.06817 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-3 O   1 
+ATOM   24423 C CB  . ILE B-3 2 362 ? -11.333 -110.200 13.609  1.000 122.65387 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   24424 C CG1 . ILE B-3 2 362 ? -11.510 -111.600 14.203  1.000 118.54483 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   24425 C CG2 . ILE B-3 2 362 ? -12.658 -109.449 13.578  1.000 126.33137 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   24426 C CD1 . ILE B-3 2 362 ? -12.192 -111.615 15.559  1.000 113.47416 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   24427 N N   . ILE B-3 2 363 ? -10.037 -108.005 11.654  1.000 142.49753 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-3 N   1 
+ATOM   24428 C CA  . ILE B-3 2 363 ? -10.193 -106.706 11.008  1.000 134.38639 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   24429 C C   . ILE B-3 2 363 ? -9.749  -106.721 9.549   1.000 140.65112 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-3 C   1 
+ATOM   24430 O O   . ILE B-3 2 363 ? -10.231 -105.900 8.756   1.000 158.98455 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-3 O   1 
+ATOM   24431 C CB  . ILE B-3 2 363 ? -9.428  -105.628 11.796  1.000 142.64299 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   24432 C CG1 . ILE B-3 2 363 ? -9.771  -105.724 13.283  1.000 130.76785 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   24433 C CG2 . ILE B-3 2 363 ? -9.782  -104.234 11.299  1.000 150.20419 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   24434 C CD1 . ILE B-3 2 363 ? -11.238 -105.501 13.579  1.000 125.86175 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   24435 N N   . ASN B-3 2 364 ? -8.860  -107.642 9.160   1.000 144.94288 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-3 N   1 
+ATOM   24436 C CA  . ASN B-3 2 364 ? -8.390  -107.682 7.778   1.000 152.46912 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   24437 C C   . ASN B-3 2 364 ? -9.514  -107.936 6.780   1.000 159.63465 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-3 C   1 
+ATOM   24438 O O   . ASN B-3 2 364 ? -9.328  -107.692 5.583   1.000 163.20762 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-3 O   1 
+ATOM   24439 C CB  . ASN B-3 2 364 ? -7.302  -108.750 7.621   1.000 136.71024 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   24440 C CG  . ASN B-3 2 364 ? -5.968  -108.315 8.200   1.000 147.51748 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   24441 O OD1 . ASN B-3 2 364 ? -5.711  -107.122 8.365   1.000 148.33646 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   24442 N ND2 . ASN B-3 2 364 ? -5.112  -109.282 8.507   1.000 141.91193 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   24443 N N   . GLU B-3 2 365 ? -10.672 -108.416 7.240   1.000 150.26876 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-3 N   1 
+ATOM   24444 C CA  . GLU B-3 2 365 ? -11.802 -108.591 6.336   1.000 134.30148 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   24445 C C   . GLU B-3 2 365 ? -12.384 -107.252 5.901   1.000 129.58554 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-3 C   1 
+ATOM   24446 O O   . GLU B-3 2 365 ? -12.995 -107.165 4.829   1.000 142.11180 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-3 O   1 
+ATOM   24447 C CB  . GLU B-3 2 365 ? -12.880 -109.453 6.994   1.000 130.99946 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   24448 C CG  . GLU B-3 2 365 ? -12.392 -110.822 7.430   1.000 148.52315 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   24449 C CD  . GLU B-3 2 365 ? -13.524 -111.726 7.866   1.000 168.57449 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   24450 O OE1 . GLU B-3 2 365 ? -14.689 -111.415 7.542   1.000 160.09764 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   24451 O OE2 . GLU B-3 2 365 ? -13.248 -112.746 8.533   1.000 168.38136 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   24452 N N   . LEU B-3 2 366 ? -12.201 -106.203 6.705   1.000 134.13481 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-3 N   1 
+ATOM   24453 C CA  . LEU B-3 2 366 ? -12.686 -104.872 6.357   1.000 143.88594 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   24454 C C   . LEU B-3 2 366 ? -11.764 -104.135 5.396   1.000 139.26663 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-3 C   1 
+ATOM   24455 O O   . LEU B-3 2 366 ? -12.166 -103.104 4.846   1.000 146.37962 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-3 O   1 
+ATOM   24456 C CB  . LEU B-3 2 366 ? -12.873 -104.027 7.620   1.000 144.14927 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   24457 C CG  . LEU B-3 2 366 ? -13.908 -104.500 8.641   1.000 120.75147 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   24458 C CD1 . LEU B-3 2 366 ? -14.051 -103.490 9.771   1.000 99.71970  ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   24459 C CD2 . LEU B-3 2 366 ? -15.247 -104.751 7.967   1.000 139.87363 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   24460 N N   . LEU B-3 2 367 ? -10.546 -104.631 5.186   1.000 142.14517 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-3 N   1 
+ATOM   24461 C CA  . LEU B-3 2 367 ? -9.608  -103.979 4.284   1.000 161.87413 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   24462 C C   . LEU B-3 2 367 ? -9.885  -104.277 2.818   1.000 161.49662 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-3 C   1 
+ATOM   24463 O O   . LEU B-3 2 367 ? -9.312  -103.606 1.953   1.000 175.49468 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-3 O   1 
+ATOM   24464 C CB  . LEU B-3 2 367 ? -8.176  -104.391 4.632   1.000 170.98519 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   24465 C CG  . LEU B-3 2 367 ? -7.660  -103.895 5.985   1.000 137.97529 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   24466 C CD1 . LEU B-3 2 367 ? -6.246  -104.390 6.245   1.000 150.20298 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   24467 C CD2 . LEU B-3 2 367 ? -7.721  -102.375 6.059   1.000 123.78898 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   24468 N N   . VAL B-3 2 368 ? -10.734 -105.253 2.510   1.000 162.86399 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-3 N   1 
+ATOM   24469 C CA  . VAL B-3 2 368 ? -11.077 -105.531 1.117   1.000 164.13682 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   24470 C C   . VAL B-3 2 368 ? -12.192 -104.571 0.712   1.000 165.49225 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-3 C   1 
+ATOM   24471 O O   . VAL B-3 2 368 ? -13.032 -104.202 1.551   1.000 170.65246 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-3 O   1 
+ATOM   24472 C CB  . VAL B-3 2 368 ? -11.478 -107.002 0.914   1.000 155.15613 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   24473 C CG1 . VAL B-3 2 368 ? -10.685 -107.900 1.852   1.000 164.59586 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   24474 C CG2 . VAL B-3 2 368 ? -12.977 -107.208 1.089   1.000 142.07784 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   24475 N N   . PRO B-3 2 369 ? -12.222 -104.101 -0.533  1.000 171.00070 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-3 N   1 
+ATOM   24476 C CA  . PRO B-3 2 369 ? -13.227 -103.109 -0.919  1.000 167.37827 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-3 CA  1 
+ATOM   24477 C C   . PRO B-3 2 369 ? -14.490 -103.724 -1.492  1.000 160.79119 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-3 C   1 
+ATOM   24478 O O   . PRO B-3 2 369 ? -14.477 -104.786 -2.119  1.000 163.35582 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-3 O   1 
+ATOM   24479 C CB  . PRO B-3 2 369 ? -12.498 -102.288 -1.989  1.000 159.32030 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-3 CB  1 
+ATOM   24480 C CG  . PRO B-3 2 369 ? -11.608 -103.274 -2.653  1.000 172.45372 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-3 CG  1 
+ATOM   24481 C CD  . PRO B-3 2 369 ? -11.195 -104.272 -1.579  1.000 170.19108 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-3 CD  1 
+ATOM   24482 N N   . ASN B-3 2 370 ? -15.591 -103.009 -1.263  1.000 153.39343 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-3 N   1 
+ATOM   24483 C CA  . ASN B-3 2 370 ? -16.896 -103.325 -1.839  1.000 163.80136 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   24484 C C   . ASN B-3 2 370 ? -17.360 -104.729 -1.432  1.000 168.38925 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-3 C   1 
+ATOM   24485 O O   . ASN B-3 2 370 ? -17.471 -105.641 -2.253  1.000 156.01203 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-3 O   1 
+ATOM   24486 C CB  . ASN B-3 2 370 ? -16.865 -103.158 -3.368  1.000 169.12375 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   24487 C CG  . ASN B-3 2 370 ? -16.114 -101.904 -3.811  1.000 166.93998 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   24488 O OD1 . ASN B-3 2 370 ? -14.934 -101.967 -4.162  1.000 169.66617 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   24489 N ND2 . ASN B-3 2 370 ? -16.797 -100.764 -3.795  1.000 166.73255 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   24490 N N   . ILE B-3 2 371 ? -17.633 -104.891 -0.137  1.000 179.14867 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-3 N   1 
+ATOM   24491 C CA  . ILE B-3 2 371 ? -18.106 -106.165 0.388   1.000 176.73976 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   24492 C C   . ILE B-3 2 371 ? -19.397 -105.983 1.191   1.000 156.07816 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-3 C   1 
+ATOM   24493 O O   . ILE B-3 2 371 ? -19.776 -106.843 1.986   1.000 139.44981 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-3 O   1 
+ATOM   24494 C CB  . ILE B-3 2 371 ? -16.999 -106.875 1.197   1.000 163.58588 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   24495 C CG1 . ILE B-3 2 371 ? -17.265 -108.386 1.304   1.000 158.04541 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   24496 C CG2 . ILE B-3 2 371 ? -16.815 -106.245 2.579   1.000 167.40580 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   24497 C CD1 . ILE B-3 2 371 ? -17.572 -109.079 -0.022  1.000 134.81829 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   24498 N N   . ASN B-3 2 372 ? -20.072 -104.850 0.977   1.000 156.55950 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-3 N   1 
+ATOM   24499 C CA  . ASN B-3 2 372 ? -21.473 -104.632 1.335   1.000 162.69652 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   24500 C C   . ASN B-3 2 372 ? -21.700 -104.482 2.835   1.000 158.18000 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-3 C   1 
+ATOM   24501 O O   . ASN B-3 2 372 ? -20.777 -104.646 3.637   1.000 148.97779 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-3 O   1 
+ATOM   24502 C CB  . ASN B-3 2 372 ? -22.347 -105.763 0.787   1.000 165.26734 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   24503 C CG  . ASN B-3 2 372 ? -22.736 -106.779 1.854   1.000 157.04546 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   24504 O OD1 . ASN B-3 2 372 ? -23.809 -106.683 2.450   1.000 148.84145 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   24505 N ND2 . ASN B-3 2 372 ? -21.870 -107.761 2.090   1.000 148.60759 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   24506 N N   . GLN B-3 2 373 ? -22.941 -104.185 3.220   1.000 164.22087 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-3 N   1 
+ATOM   24507 C CA  . GLN B-3 2 373 ? -23.215 -103.807 4.598   1.000 120.30849 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-3 CA  1 
+ATOM   24508 C C   . GLN B-3 2 373 ? -23.288 -105.023 5.517   1.000 131.29968 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-3 C   1 
+ATOM   24509 O O   . GLN B-3 2 373 ? -22.919 -104.925 6.694   1.000 152.52451 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-3 O   1 
+ATOM   24510 C CB  . GLN B-3 2 373 ? -24.508 -102.983 4.637   1.000 106.48002 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-3 CB  1 
+ATOM   24511 C CG  . GLN B-3 2 373 ? -25.151 -102.806 5.998   1.000 142.60922 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-3 CG  1 
+ATOM   24512 C CD  . GLN B-3 2 373 ? -26.398 -101.938 5.959   1.000 136.32451 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-3 CD  1 
+ATOM   24513 O OE1 . GLN B-3 2 373 ? -26.895 -101.584 4.890   1.000 123.16927 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   24514 N NE2 . GLN B-3 2 373 ? -26.908 -101.589 7.136   1.000 127.08992 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   24515 N N   . VAL B-3 2 374 ? -23.703 -106.180 4.992   1.000 135.59304 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-3 N   1 
+ATOM   24516 C CA  . VAL B-3 2 374 ? -23.917 -107.347 5.839   1.000 137.74168 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   24517 C C   . VAL B-3 2 374 ? -22.601 -107.844 6.424   1.000 148.19547 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-3 C   1 
+ATOM   24518 O O   . VAL B-3 2 374 ? -22.514 -108.135 7.621   1.000 149.11193 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-3 O   1 
+ATOM   24519 C CB  . VAL B-3 2 374 ? -24.645 -108.444 5.043   1.000 131.86693 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   24520 C CG1 . VAL B-3 2 374 ? -24.635 -109.750 5.826   1.000 131.09126 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   24521 C CG2 . VAL B-3 2 374 ? -26.071 -108.014 4.748   1.000 137.37445 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   24522 N N   . LEU B-3 2 375 ? -21.555 -107.945 5.598   1.000 152.47223 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-3 N   1 
+ATOM   24523 C CA  . LEU B-3 2 375 ? -20.286 -108.476 6.085   1.000 145.31133 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   24524 C C   . LEU B-3 2 375 ? -19.620 -107.536 7.084   1.000 134.34203 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-3 C   1 
+ATOM   24525 O O   . LEU B-3 2 375 ? -18.889 -107.995 7.969   1.000 129.68026 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-3 O   1 
+ATOM   24526 C CB  . LEU B-3 2 375 ? -19.352 -108.757 4.909   1.000 156.33996 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   24527 C CG  . LEU B-3 2 375 ? -18.084 -109.552 5.222   1.000 141.03396 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   24528 C CD1 . LEU B-3 2 375 ? -17.829 -110.583 4.137   1.000 135.50627 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   24529 C CD2 . LEU B-3 2 375 ? -16.890 -108.622 5.368   1.000 131.90877 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   24530 N N   . ILE B-3 2 376 ? -19.859 -106.228 6.966   1.000 148.06240 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-3 N   1 
+ATOM   24531 C CA  . ILE B-3 2 376 ? -19.277 -105.280 7.913   1.000 145.07324 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   24532 C C   . ILE B-3 2 376 ? -19.864 -105.486 9.304   1.000 132.77807 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-3 C   1 
+ATOM   24533 O O   . ILE B-3 2 376 ? -19.168 -105.336 10.316  1.000 143.03606 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-3 O   1 
+ATOM   24534 C CB  . ILE B-3 2 376 ? -19.484 -103.836 7.417   1.000 150.51601 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   24535 C CG1 . ILE B-3 2 376 ? -18.772 -103.626 6.078   1.000 126.09311 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   24536 C CG2 . ILE B-3 2 376 ? -18.994 -102.831 8.452   1.000 110.33009 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   24537 C CD1 . ILE B-3 2 376 ? -18.906 -102.223 5.530   1.000 101.63230 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   24538 N N   . ASN B-3 2 377 ? -21.147 -105.847 9.377   1.000 139.95395 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-3 N   1 
+ATOM   24539 C CA  . ASN B-3 2 377 ? -21.786 -106.047 10.673  1.000 135.81985 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   24540 C C   . ASN B-3 2 377 ? -21.261 -107.298 11.367  1.000 140.87063 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-3 C   1 
+ATOM   24541 O O   . ASN B-3 2 377 ? -21.096 -107.310 12.592  1.000 155.06988 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-3 O   1 
+ATOM   24542 C CB  . ASN B-3 2 377 ? -23.303 -106.125 10.502  1.000 146.29996 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   24543 C CG  . ASN B-3 2 377 ? -23.881 -104.891 9.834   1.000 143.32581 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   24544 O OD1 . ASN B-3 2 377 ? -23.307 -103.804 9.908   1.000 131.84264 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   24545 N ND2 . ASN B-3 2 377 ? -25.024 -105.054 9.178   1.000 144.38752 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   24546 N N   . GLN B-3 2 378 ? -20.989 -108.361 10.604  1.000 138.36095 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-3 N   1 
+ATOM   24547 C CA  . GLN B-3 2 378 ? -20.523 -109.602 11.218  1.000 141.10000 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-3 CA  1 
+ATOM   24548 C C   . GLN B-3 2 378 ? -19.075 -109.484 11.679  1.000 137.63467 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-3 C   1 
+ATOM   24549 O O   . GLN B-3 2 378 ? -18.716 -109.994 12.748  1.000 133.18455 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-3 O   1 
+ATOM   24550 C CB  . GLN B-3 2 378 ? -20.684 -110.768 10.243  1.000 149.60257 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-3 CB  1 
+ATOM   24551 C CG  . GLN B-3 2 378 ? -20.352 -112.120 10.854  1.000 165.05766 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-3 CG  1 
+ATOM   24552 C CD  . GLN B-3 2 378 ? -21.145 -112.396 12.118  1.000 162.51066 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-3 CD  1 
+ATOM   24553 O OE1 . GLN B-3 2 378 ? -20.576 -112.558 13.198  1.000 162.25777 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   24554 N NE2 . GLN B-3 2 378 ? -22.466 -112.453 11.989  1.000 162.49713 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   24555 N N   . VAL B-3 2 379 ? -18.228 -108.825 10.884  1.000 131.76106 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-3 N   1 
+ATOM   24556 C CA  . VAL B-3 2 379 ? -16.853 -108.573 11.308  1.000 109.49561 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   24557 C C   . VAL B-3 2 379 ? -16.839 -107.757 12.593  1.000 123.39191 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-3 C   1 
+ATOM   24558 O O   . VAL B-3 2 379 ? -16.007 -107.979 13.482  1.000 133.55983 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-3 O   1 
+ATOM   24559 C CB  . VAL B-3 2 379 ? -16.069 -107.874 10.181  1.000 112.49921 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   24560 C CG1 . VAL B-3 2 379 ? -14.700 -107.437 10.673  1.000 111.21910 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   24561 C CG2 . VAL B-3 2 379 ? -15.935 -108.794 8.981   1.000 133.11148 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   24562 N N   . LEU B-3 2 380 ? -17.771 -106.810 12.718  1.000 130.58052 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-3 N   1 
+ATOM   24563 C CA  . LEU B-3 2 380 ? -17.834 -105.974 13.911  1.000 118.52627 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   24564 C C   . LEU B-3 2 380 ? -18.268 -106.782 15.128  1.000 114.90198 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-3 C   1 
+ATOM   24565 O O   . LEU B-3 2 380 ? -17.716 -106.613 16.222  1.000 116.86079 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-3 O   1 
+ATOM   24566 C CB  . LEU B-3 2 380 ? -18.783 -104.804 13.667  1.000 105.48263 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   24567 C CG  . LEU B-3 2 380 ? -18.400 -103.474 14.310  1.000 121.19848 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   24568 C CD1 . LEU B-3 2 380 ? -16.983 -103.087 13.929  1.000 97.92944  ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   24569 C CD2 . LEU B-3 2 380 ? -19.386 -102.399 13.891  1.000 119.82493 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   24570 N N   . ILE B-3 2 381 ? -19.255 -107.664 14.958  1.000 117.96514 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-3 N   1 
+ATOM   24571 C CA  . ILE B-3 2 381 ? -19.673 -108.526 16.058  1.000 126.59317 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   24572 C C   . ILE B-3 2 381 ? -18.560 -109.500 16.423  1.000 141.33228 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-3 C   1 
+ATOM   24573 O O   . ILE B-3 2 381 ? -18.301 -109.750 17.606  1.000 144.55932 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-3 O   1 
+ATOM   24574 C CB  . ILE B-3 2 381 ? -20.979 -109.259 15.700  1.000 128.70915 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   24575 C CG1 . ILE B-3 2 381 ? -22.120 -108.255 15.525  1.000 113.47777 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   24576 C CG2 . ILE B-3 2 381 ? -21.330 -110.288 16.768  1.000 122.30139 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   24577 C CD1 . ILE B-3 2 381 ? -23.458 -108.896 15.228  1.000 133.70920 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   24578 N N   . ASN B-3 2 382 ? -17.877 -110.057 15.418  1.000 147.26058 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-3 N   1 
+ATOM   24579 C CA  . ASN B-3 2 382 ? -16.764 -110.962 15.691  1.000 144.90093 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   24580 C C   . ASN B-3 2 382 ? -15.638 -110.244 16.425  1.000 133.41585 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-3 C   1 
+ATOM   24581 O O   . ASN B-3 2 382 ? -14.987 -110.826 17.301  1.000 121.48888 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-3 O   1 
+ATOM   24582 C CB  . ASN B-3 2 382 ? -16.246 -111.572 14.388  1.000 139.64907 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   24583 C CG  . ASN B-3 2 382 ? -17.255 -112.491 13.732  1.000 135.53071 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   24584 O OD1 . ASN B-3 2 382 ? -18.036 -113.160 14.408  1.000 140.72851 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   24585 N ND2 . ASN B-3 2 382 ? -17.242 -112.531 12.404  1.000 121.37452 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   24586 N N   . LEU B-3 2 383 ? -15.394 -108.979 16.077  1.000 121.48394 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-3 N   1 
+ATOM   24587 C CA  . LEU B-3 2 383 ? -14.354 -108.208 16.752  1.000 120.84894 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   24588 C C   . LEU B-3 2 383 ? -14.699 -107.988 18.219  1.000 126.43430 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-3 C   1 
+ATOM   24589 O O   . LEU B-3 2 383 ? -13.892 -108.276 19.111  1.000 129.01757 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-3 O   1 
+ATOM   24590 C CB  . LEU B-3 2 383 ? -14.153 -106.867 16.044  1.000 111.29385 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   24591 C CG  . LEU B-3 2 383 ? -13.399 -105.802 16.845  1.000 120.62340 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   24592 C CD1 . LEU B-3 2 383 ? -11.944 -106.203 17.057  1.000 130.29570 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   24593 C CD2 . LEU B-3 2 383 ? -13.502 -104.436 16.176  1.000 91.25833  ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   24594 N N   . PHE B-3 2 384 ? -15.900 -107.475 18.489  1.000 126.41945 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-3 N   1 
+ATOM   24595 C CA  . PHE B-3 2 384 ? -16.292 -107.170 19.858  1.000 130.88500 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   24596 C C   . PHE B-3 2 384 ? -16.660 -108.411 20.661  1.000 130.37944 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-3 C   1 
+ATOM   24597 O O   . PHE B-3 2 384 ? -16.730 -108.333 21.892  1.000 134.27917 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-3 O   1 
+ATOM   24598 C CB  . PHE B-3 2 384 ? -17.455 -106.177 19.859  1.000 119.67528 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   24599 C CG  . PHE B-3 2 384 ? -17.034 -104.756 19.618  1.000 102.62664 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   24600 C CD1 . PHE B-3 2 384 ? -16.865 -104.276 18.329  1.000 104.75248 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   24601 C CD2 . PHE B-3 2 384 ? -16.800 -103.900 20.681  1.000 92.74736  ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   24602 C CE1 . PHE B-3 2 384 ? -16.473 -102.969 18.107  1.000 104.13254 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   24603 C CE2 . PHE B-3 2 384 ? -16.409 -102.592 20.465  1.000 88.05774  ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   24604 C CZ  . PHE B-3 2 384 ? -16.245 -102.126 19.177  1.000 88.15307  ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   24605 N N   . ALA B-3 2 385 ? -16.895 -109.548 20.002  1.000 117.94108 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B-3 N   1 
+ATOM   24606 C CA  . ALA B-3 2 385 ? -17.125 -110.784 20.742  1.000 131.86107 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   24607 C C   . ALA B-3 2 385 ? -15.857 -111.236 21.455  1.000 136.35714 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B-3 C   1 
+ATOM   24608 O O   . ALA B-3 2 385 ? -15.920 -111.771 22.568  1.000 125.36250 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B-3 O   1 
+ATOM   24609 C CB  . ALA B-3 2 385 ? -17.634 -111.879 19.806  1.000 132.17435 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   24610 N N   . LYS B-3 2 386 ? -14.698 -111.029 20.827  1.000 144.63165 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-3 N   1 
+ATOM   24611 C CA  . LYS B-3 2 386 ? -13.434 -111.351 21.480  1.000 132.26569 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   24612 C C   . LYS B-3 2 386 ? -13.189 -110.444 22.679  1.000 131.43761 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-3 C   1 
+ATOM   24613 O O   . LYS B-3 2 386 ? -12.651 -110.887 23.700  1.000 154.11667 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-3 O   1 
+ATOM   24614 C CB  . LYS B-3 2 386 ? -12.283 -111.244 20.479  1.000 123.76624 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   24615 C CG  . LYS B-3 2 386 ? -12.409 -112.175 19.283  1.000 149.68365 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   24616 C CD  . LYS B-3 2 386 ? -12.409 -113.632 19.715  1.000 162.45532 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   24617 C CE  . LYS B-3 2 386 ? -11.109 -114.002 20.413  1.000 146.21797 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   24618 N NZ  . LYS B-3 2 386 ? -11.105 -115.420 20.866  1.000 159.33855 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   24619 N N   . LEU B-3 2 387 ? -13.579 -109.174 22.577  1.000 112.43465 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-3 N   1 
+ATOM   24620 C CA  . LEU B-3 2 387 ? -13.419 -108.227 23.674  1.000 135.75660 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   24621 C C   . LEU B-3 2 387 ? -14.524 -108.335 24.716  1.000 148.98863 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-3 C   1 
+ATOM   24622 O O   . LEU B-3 2 387 ? -14.490 -107.594 25.706  1.000 137.39246 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-3 O   1 
+ATOM   24623 C CB  . LEU B-3 2 387 ? -13.364 -106.796 23.132  1.000 122.34089 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   24624 C CG  . LEU B-3 2 387 ? -12.353 -106.521 22.017  1.000 116.01797 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   24625 C CD1 . LEU B-3 2 387 ? -12.310 -105.036 21.679  1.000 99.26438  ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   24626 C CD2 . LEU B-3 2 387 ? -10.972 -107.030 22.400  1.000 112.12257 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   24627 N N   . GLU B-3 2 388 ? -15.492 -109.233 24.516  1.000 155.26961 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-3 N   1 
+ATOM   24628 C CA  . GLU B-3 2 388 ? -16.615 -109.423 25.436  1.000 150.28249 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   24629 C C   . GLU B-3 2 388 ? -17.371 -108.114 25.661  1.000 141.52078 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-3 C   1 
+ATOM   24630 O O   . GLU B-3 2 388 ? -17.650 -107.712 26.793  1.000 145.71418 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-3 O   1 
+ATOM   24631 C CB  . GLU B-3 2 388 ? -16.148 -110.026 26.764  1.000 140.74364 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   24632 C CG  . GLU B-3 2 388 ? -15.474 -111.381 26.626  1.000 144.47627 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   24633 C CD  . GLU B-3 2 388 ? -15.269 -112.065 27.963  1.000 178.81341 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   24634 O OE1 . GLU B-3 2 388 ? -16.054 -111.793 28.896  1.000 179.15475 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   24635 O OE2 . GLU B-3 2 388 ? -14.322 -112.871 28.083  1.000 181.91907 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   24636 N N   . ILE B-3 2 389 ? -17.703 -107.445 24.560  1.000 144.87163 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-3 N   1 
+ATOM   24637 C CA  . ILE B-3 2 389 ? -18.430 -106.182 24.585  1.000 135.25689 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   24638 C C   . ILE B-3 2 389 ? -19.562 -106.270 23.573  1.000 135.79442 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-3 C   1 
+ATOM   24639 O O   . ILE B-3 2 389 ? -19.319 -106.535 22.389  1.000 111.65477 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-3 O   1 
+ATOM   24640 C CB  . ILE B-3 2 389 ? -17.520 -104.982 24.271  1.000 117.34343 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   24641 C CG1 . ILE B-3 2 389 ? -16.561 -104.713 25.433  1.000 136.72270 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   24642 C CG2 . ILE B-3 2 389 ? -18.350 -103.748 23.966  1.000 118.84753 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   24643 C CD1 . ILE B-3 2 389 ? -15.697 -103.486 25.235  1.000 120.91198 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   24644 N N   . THR B-3 2 390 ? -20.791 -106.060 24.032  1.000 166.16233 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-3 N   1 
+ATOM   24645 C CA  . THR B-3 2 390 ? -21.910 -105.979 23.109  1.000 144.15631 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-3 CA  1 
+ATOM   24646 C C   . THR B-3 2 390 ? -21.935 -104.605 22.446  1.000 131.24491 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-3 C   1 
+ATOM   24647 O O   . THR B-3 2 390 ? -21.416 -103.619 22.977  1.000 140.45482 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-3 O   1 
+ATOM   24648 C CB  . THR B-3 2 390 ? -23.235 -106.250 23.824  1.000 162.47958 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-3 CB  1 
+ATOM   24649 O OG1 . THR B-3 2 390 ? -24.290 -106.336 22.858  1.000 125.70000 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   24650 C CG2 . THR B-3 2 390 ? -23.550 -105.137 24.814  1.000 170.71904 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   24651 N N   . LEU B-3 2 391 ? -22.544 -104.548 21.267  1.000 115.27499 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-3 N   1 
+ATOM   24652 C CA  . LEU B-3 2 391 ? -22.509 -103.355 20.433  1.000 111.89787 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   24653 C C   . LEU B-3 2 391 ? -23.922 -102.837 20.215  1.000 104.23585 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-3 C   1 
+ATOM   24654 O O   . LEU B-3 2 391 ? -24.827 -103.609 19.881  1.000 120.77940 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-3 O   1 
+ATOM   24655 C CB  . LEU B-3 2 391 ? -21.831 -103.654 19.096  1.000 94.66889  ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   24656 C CG  . LEU B-3 2 391 ? -21.060 -102.496 18.468  1.000 104.47254 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   24657 C CD1 . LEU B-3 2 391 ? -20.162 -101.832 19.496  1.000 88.58750  ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   24658 C CD2 . LEU B-3 2 391 ? -20.238 -103.012 17.314  1.000 104.83292 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   24659 N N   . ASP B-3 2 392 ? -24.105 -101.532 20.407  1.000 103.23762 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-3 N   1 
+ATOM   24660 C CA  . ASP B-3 2 392 ? -25.405 -100.914 20.186  1.000 117.14590 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   24661 C C   . ASP B-3 2 392 ? -25.796 -101.020 18.717  1.000 111.43672 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-3 C   1 
+ATOM   24662 O O   . ASP B-3 2 392 ? -24.948 -100.977 17.823  1.000 115.59802 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-3 O   1 
+ATOM   24663 C CB  . ASP B-3 2 392 ? -25.380 -99.446  20.621  1.000 112.29973 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   24664 C CG  . ASP B-3 2 392 ? -26.752 -98.794  20.570  1.000 124.03808 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   24665 O OD1 . ASP B-3 2 392 ? -27.763 -99.526  20.509  1.000 122.62091 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   24666 O OD2 . ASP B-3 2 392 ? -26.819 -97.546  20.588  1.000 103.02850 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   24667 N N   . THR B-3 2 393 ? -27.101 -101.169 18.476  1.000 108.09676 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-3 N   1 
+ATOM   24668 C CA  . THR B-3 2 393 ? -27.594 -101.288 17.107  1.000 111.43637 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-3 CA  1 
+ATOM   24669 C C   . THR B-3 2 393 ? -27.253 -100.052 16.285  1.000 115.13210 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-3 C   1 
+ATOM   24670 O O   . THR B-3 2 393 ? -26.805 -100.164 15.137  1.000 109.03540 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-3 O   1 
+ATOM   24671 C CB  . THR B-3 2 393 ? -29.106 -101.530 17.113  1.000 100.07537 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-3 CB  1 
+ATOM   24672 O OG1 . THR B-3 2 393 ? -29.378 -102.862 17.567  1.000 112.98739 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   24673 C CG2 . THR B-3 2 393 ? -29.691 -101.346 15.719  1.000 117.58132 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   24674 N N   . ARG B-3 2 394 ? -27.446 -98.863  16.859  1.000 107.52107 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-3 N   1 
+ATOM   24675 C CA  . ARG B-3 2 394 ? -27.102 -97.640  16.143  1.000 115.31408 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-3 CA  1 
+ATOM   24676 C C   . ARG B-3 2 394 ? -25.593 -97.458  16.033  1.000 107.16651 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-3 C   1 
+ATOM   24677 O O   . ARG B-3 2 394 ? -25.119 -96.793  15.106  1.000 116.70804 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-3 O   1 
+ATOM   24678 C CB  . ARG B-3 2 394 ? -27.740 -96.433  16.830  1.000 118.46171 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-3 CB  1 
+ATOM   24679 C CG  . ARG B-3 2 394 ? -29.259 -96.433  16.778  1.000 126.19325 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-3 CG  1 
+ATOM   24680 C CD  . ARG B-3 2 394 ? -29.829 -95.186  17.426  1.000 125.07683 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-3 CD  1 
+ATOM   24681 N NE  . ARG B-3 2 394 ? -29.340 -93.971  16.786  1.000 103.40824 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-3 NE  1 
+ATOM   24682 C CZ  . ARG B-3 2 394 ? -29.608 -92.743  17.207  1.000 121.71042 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-3 CZ  1 
+ATOM   24683 N NH1 . ARG B-3 2 394 ? -30.364 -92.528  18.272  1.000 131.27919 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-3 NH1 1 
+ATOM   24684 N NH2 . ARG B-3 2 394 ? -29.105 -91.705  16.545  1.000 102.78260 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-3 NH2 1 
+ATOM   24685 N N   . GLU B-3 2 395 ? -24.825 -98.033  16.963  1.000 115.71248 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-3 N   1 
+ATOM   24686 C CA  . GLU B-3 2 395 ? -23.371 -98.004  16.838  1.000 107.34892 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   24687 C C   . GLU B-3 2 395 ? -22.908 -98.849  15.658  1.000 109.35249 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-3 C   1 
+ATOM   24688 O O   . GLU B-3 2 395 ? -21.935 -98.498  14.978  1.000 113.15948 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-3 O   1 
+ATOM   24689 C CB  . GLU B-3 2 395 ? -22.718 -98.494  18.131  1.000 106.00698 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   24690 C CG  . GLU B-3 2 395 ? -22.503 -97.414  19.180  1.000 91.35188  ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   24691 C CD  . GLU B-3 2 395 ? -21.748 -97.930  20.388  1.000 108.54035 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   24692 O OE1 . GLU B-3 2 395 ? -22.078 -99.033  20.872  1.000 106.25056 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   24693 O OE2 . GLU B-3 2 395 ? -20.814 -97.240  20.845  1.000 102.68947 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   24694 N N   . ILE B-3 2 396 ? -23.597 -99.964  15.398  1.000 111.88117 ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-3 N   1 
+ATOM   24695 C CA  . ILE B-3 2 396 ? -23.242 -100.812 14.265  1.000 104.54532 ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   24696 C C   . ILE B-3 2 396 ? -23.551 -100.104 12.951  1.000 97.76006  ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-3 C   1 
+ATOM   24697 O O   . ILE B-3 2 396 ? -22.735 -100.107 12.020  1.000 112.30663 ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-3 O   1 
+ATOM   24698 C CB  . ILE B-3 2 396 ? -23.967 -102.167 14.370  1.000 101.73475 ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   24699 C CG1 . ILE B-3 2 396 ? -23.473 -102.937 15.596  1.000 96.51260  ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   24700 C CG2 . ILE B-3 2 396 ? -23.765 -102.985 13.106  1.000 94.60652  ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   24701 C CD1 . ILE B-3 2 396 ? -24.114 -104.298 15.768  1.000 93.12238  ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   24702 N N   . THR B-3 2 397 ? -24.726 -99.476  12.857  1.000 94.96640  ? ? ? ? ? ?  398 THR B-3 N   1 
+ATOM   24703 C CA  . THR B-3 2 397 ? -25.090 -98.784  11.622  1.000 112.69752 ? ? ? ? ? ?  398 THR B-3 CA  1 
+ATOM   24704 C C   . THR B-3 2 397 ? -24.223 -97.549  11.399  1.000 100.68971 ? ? ? ? ? ?  398 THR B-3 C   1 
+ATOM   24705 O O   . THR B-3 2 397 ? -23.896 -97.211  10.255  1.000 133.73003 ? ? ? ? ? ?  398 THR B-3 O   1 
+ATOM   24706 C CB  . THR B-3 2 397 ? -26.570 -98.397  11.639  1.000 105.13951 ? ? ? ? ? ?  398 THR B-3 CB  1 
+ATOM   24707 O OG1 . THR B-3 2 397 ? -26.827 -97.533  12.752  1.000 127.17063 ? ? ? ? ? ?  398 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   24708 C CG2 . THR B-3 2 397 ? -27.442 -99.638  11.753  1.000 95.70964  ? ? ? ? ? ?  398 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   24709 N N   . ALA B-3 2 398 ? -23.847 -96.860  12.479  1.000 102.81306 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B-3 N   1 
+ATOM   24710 C CA  . ALA B-3 2 398 ? -22.956 -95.712  12.348  1.000 116.30943 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   24711 C C   . ALA B-3 2 398 ? -21.573 -96.141  11.874  1.000 125.64180 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B-3 C   1 
+ATOM   24712 O O   . ALA B-3 2 398 ? -20.954 -95.461  11.047  1.000 110.02872 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B-3 O   1 
+ATOM   24713 C CB  . ALA B-3 2 398 ? -22.861 -94.963  13.678  1.000 127.56976 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   24714 N N   . PHE B-3 2 399 ? -21.072 -97.266  12.389  1.000 130.21741 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-3 N   1 
+ATOM   24715 C CA  . PHE B-3 2 399 ? -19.805 -97.807  11.908  1.000 129.46073 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   24716 C C   . PHE B-3 2 399 ? -19.913 -98.218  10.446  1.000 114.73622 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-3 C   1 
+ATOM   24717 O O   . PHE B-3 2 399 ? -19.014 -97.944  9.642   1.000 110.41506 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-3 O   1 
+ATOM   24718 C CB  . PHE B-3 2 399 ? -19.386 -98.995  12.776  1.000 130.05471 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   24719 C CG  . PHE B-3 2 399 ? -18.035 -99.568  12.428  1.000 138.10753 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   24720 C CD1 . PHE B-3 2 399 ? -17.886 -100.451 11.368  1.000 125.48427 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   24721 C CD2 . PHE B-3 2 399 ? -16.918 -99.242  13.180  1.000 126.92183 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   24722 C CE1 . PHE B-3 2 399 ? -16.649 -100.979 11.054  1.000 111.79104 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   24723 C CE2 . PHE B-3 2 399 ? -15.679 -99.772  12.874  1.000 124.55478 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   24724 C CZ  . PHE B-3 2 399 ? -15.544 -100.639 11.808  1.000 123.41826 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   24725 N N   . THR B-3 2 400 ? -21.011 -98.886  10.087  1.000 114.85007 ? ? ? ? ? ?  401 THR B-3 N   1 
+ATOM   24726 C CA  . THR B-3 2 400 ? -21.190 -99.351  8.715   1.000 122.78320 ? ? ? ? ? ?  401 THR B-3 CA  1 
+ATOM   24727 C C   . THR B-3 2 400 ? -21.228 -98.184  7.737   1.000 118.58440 ? ? ? ? ? ?  401 THR B-3 C   1 
+ATOM   24728 O O   . THR B-3 2 400 ? -20.545 -98.201  6.707   1.000 125.01178 ? ? ? ? ? ?  401 THR B-3 O   1 
+ATOM   24729 C CB  . THR B-3 2 400 ? -22.471 -100.181 8.607   1.000 109.45821 ? ? ? ? ? ?  401 THR B-3 CB  1 
+ATOM   24730 O OG1 . THR B-3 2 400 ? -22.268 -101.463 9.216   1.000 97.46313  ? ? ? ? ? ?  401 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   24731 C CG2 . THR B-3 2 400 ? -22.862 -100.368 7.151   1.000 121.90083 ? ? ? ? ? ?  401 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   24732 N N   . GLU B-3 2 401 ? -22.016 -97.152  8.054   1.000 111.35478 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-3 N   1 
+ATOM   24733 C CA  . GLU B-3 2 401 ? -22.188 -96.029  7.135   1.000 122.47292 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   24734 C C   . GLU B-3 2 401 ? -20.863 -95.338  6.837   1.000 133.20280 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-3 C   1 
+ATOM   24735 O O   . GLU B-3 2 401 ? -20.619 -94.910  5.703   1.000 143.46474 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-3 O   1 
+ATOM   24736 C CB  . GLU B-3 2 401 ? -23.197 -95.036  7.712   1.000 116.94797 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   24737 C CG  . GLU B-3 2 401 ? -23.432 -93.809  6.846   1.000 150.58743 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   24738 C CD  . GLU B-3 2 401 ? -24.467 -92.871  7.434   1.000 144.43604 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   24739 O OE1 . GLU B-3 2 401 ? -25.206 -93.298  8.346   1.000 139.92681 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   24740 O OE2 . GLU B-3 2 401 ? -24.541 -91.708  6.984   1.000 139.09355 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   24741 N N   . VAL B-3 2 402 ? -19.991 -95.221  7.841   1.000 128.33624 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-3 N   1 
+ATOM   24742 C CA  . VAL B-3 2 402 ? -18.696 -94.584  7.622   1.000 125.54958 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   24743 C C   . VAL B-3 2 402 ? -17.814 -95.447  6.727   1.000 130.34359 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-3 C   1 
+ATOM   24744 O O   . VAL B-3 2 402 ? -17.029 -94.926  5.924   1.000 142.03111 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-3 O   1 
+ATOM   24745 C CB  . VAL B-3 2 402 ? -18.019 -94.284  8.972   1.000 128.36653 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   24746 C CG1 . VAL B-3 2 402 ? -16.635 -93.697  8.761   1.000 133.39948 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   24747 C CG2 . VAL B-3 2 402 ? -18.878 -93.334  9.794   1.000 121.89430 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   24748 N N   . MET B-3 2 403 ? -17.936 -96.772  6.832   1.000 129.09659 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-3 N   1 
+ATOM   24749 C CA  . MET B-3 2 403 ? -17.107 -97.666  6.030   1.000 123.43521 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-3 CA  1 
+ATOM   24750 C C   . MET B-3 2 403 ? -17.465 -97.605  4.550   1.000 127.92567 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-3 C   1 
+ATOM   24751 O O   . MET B-3 2 403 ? -16.585 -97.767  3.697   1.000 122.71224 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-3 O   1 
+ATOM   24752 C CB  . MET B-3 2 403 ? -17.243 -99.101  6.540   1.000 104.05592 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-3 CB  1 
+ATOM   24753 C CG  . MET B-3 2 403 ? -16.589 -99.355  7.886   1.000 119.32698 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-3 CG  1 
+ATOM   24754 S SD  . MET B-3 2 403 ? -14.805 -99.570  7.752   1.000 134.34028 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-3 SD  1 
+ATOM   24755 C CE  . MET B-3 2 403 ? -14.726 -100.989 6.661   1.000 104.70613 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-3 CE  1 
+ATOM   24756 N N   . MET B-3 2 404 ? -18.740 -97.374  4.227   1.000 122.53709 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-3 N   1 
+ATOM   24757 C CA  . MET B-3 2 404 ? -19.176 -97.435  2.835   1.000 129.50537 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-3 CA  1 
+ATOM   24758 C C   . MET B-3 2 404 ? -18.620 -96.269  2.024   1.000 133.14352 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-3 C   1 
+ATOM   24759 O O   . MET B-3 2 404 ? -18.098 -96.461  0.920   1.000 153.87211 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-3 O   1 
+ATOM   24760 C CB  . MET B-3 2 404 ? -20.705 -97.452  2.764   1.000 132.70679 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-3 CB  1 
+ATOM   24761 C CG  . MET B-3 2 404 ? -21.369 -98.402  3.743   1.000 135.34130 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-3 CG  1 
+ATOM   24762 S SD  . MET B-3 2 404 ? -20.992 -100.139 3.447   1.000 129.09060 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-3 SD  1 
+ATOM   24763 C CE  . MET B-3 2 404 ? -22.419 -100.635 2.486   1.000 116.01295 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-3 CE  1 
+ATOM   24764 N N   . THR B-3 2 405 ? -18.725 -95.055  2.553   1.000 130.59927 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-3 N   1 
+ATOM   24765 C CA  . THR B-3 2 405 ? -18.428 -93.845  1.803   1.000 131.08316 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-3 CA  1 
+ATOM   24766 C C   . THR B-3 2 405 ? -17.098 -93.239  2.229   1.000 130.29741 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-3 C   1 
+ATOM   24767 O O   . THR B-3 2 405 ? -16.601 -93.473  3.334   1.000 144.63948 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-3 O   1 
+ATOM   24768 C CB  . THR B-3 2 405 ? -19.539 -92.805  1.981   1.000 142.52060 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-3 CB  1 
+ATOM   24769 O OG1 . THR B-3 2 405 ? -19.141 -91.569  1.374   1.000 154.21271 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   24770 C CG2 . THR B-3 2 405 ? -19.819 -92.574  3.459   1.000 138.46161 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   24771 N N   . ASN B-3 2 406 ? -16.527 -92.446  1.325   1.000 134.92021 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-3 N   1 
+ATOM   24772 C CA  . ASN B-3 2 406 ? -15.339 -91.652  1.602   1.000 149.88018 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   24773 C C   . ASN B-3 2 406 ? -15.681 -90.249  2.087   1.000 142.82262 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-3 C   1 
+ATOM   24774 O O   . ASN B-3 2 406 ? -14.809 -89.374  2.088   1.000 139.72837 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-3 O   1 
+ATOM   24775 C CB  . ASN B-3 2 406 ? -14.456 -91.572  0.353   1.000 153.43607 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   24776 C CG  . ASN B-3 2 406 ? -15.228 -91.138  -0.879  1.000 161.96129 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   24777 O OD1 . ASN B-3 2 406 ? -16.403 -90.779  -0.798  1.000 156.94745 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   24778 N ND2 . ASN B-3 2 406 ? -14.566 -91.166  -2.029  1.000 167.65566 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   24779 N N   . GLU B-3 2 407 ? -16.931 -90.023  2.498   1.000 138.02752 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-3 N   1 
+ATOM   24780 C CA  . GLU B-3 2 407 ? -17.361 -88.688  2.900   1.000 139.68189 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   24781 C C   . GLU B-3 2 407 ? -16.705 -88.259  4.206   1.000 151.14645 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-3 C   1 
+ATOM   24782 O O   . GLU B-3 2 407 ? -16.303 -87.100  4.354   1.000 140.60725 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-3 O   1 
+ATOM   24783 C CB  . GLU B-3 2 407 ? -18.884 -88.656  3.024   1.000 138.28192 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   24784 C CG  . GLU B-3 2 407 ? -19.455 -87.336  3.506   1.000 138.46294 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   24785 C CD  . GLU B-3 2 407 ? -20.961 -87.386  3.676   1.000 136.87843 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   24786 O OE1 . GLU B-3 2 407 ? -21.559 -88.445  3.387   1.000 130.32009 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   24787 O OE2 . GLU B-3 2 407 ? -21.548 -86.369  4.100   1.000 140.55560 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   24788 N N   . PHE B-3 2 408 ? -16.586 -89.178  5.164   1.000 152.77774 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-3 N   1 
+ATOM   24789 C CA  . PHE B-3 2 408 ? -16.036 -88.876  6.478   1.000 135.64304 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   24790 C C   . PHE B-3 2 408 ? -14.587 -89.329  6.624   1.000 140.75417 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-3 C   1 
+ATOM   24791 O O   . PHE B-3 2 408 ? -14.130 -89.567  7.747   1.000 160.30428 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-3 O   1 
+ATOM   24792 C CB  . PHE B-3 2 408 ? -16.897 -89.516  7.568   1.000 139.84785 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   24793 C CG  . PHE B-3 2 408 ? -18.367 -89.241  7.423   1.000 131.30810 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   24794 C CD1 . PHE B-3 2 408 ? -18.914 -88.055  7.886   1.000 128.66305 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   24795 C CD2 . PHE B-3 2 408 ? -19.204 -90.173  6.831   1.000 126.00281 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   24796 C CE1 . PHE B-3 2 408 ? -20.267 -87.802  7.755   1.000 133.54802 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   24797 C CE2 . PHE B-3 2 408 ? -20.558 -89.926  6.697   1.000 126.64888 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   24798 C CZ  . PHE B-3 2 408 ? -21.090 -88.739  7.160   1.000 126.35388 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   24799 N N   . ASP B-3 2 409 ? -13.853 -89.446  5.515   1.000 136.06035 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-3 N   1 
+ATOM   24800 C CA  . ASP B-3 2 409 ? -12.489 -89.963  5.586   1.000 140.44092 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   24801 C C   . ASP B-3 2 409 ? -11.552 -88.983  6.279   1.000 148.18005 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-3 C   1 
+ATOM   24802 O O   . ASP B-3 2 409 ? -10.734 -89.385  7.116   1.000 158.26355 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-3 O   1 
+ATOM   24803 C CB  . ASP B-3 2 409 ? -11.974 -90.292  4.186   1.000 140.42483 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   24804 C CG  . ASP B-3 2 409 ? -12.542 -91.587  3.647   1.000 139.63540 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   24805 O OD1 . ASP B-3 2 409 ? -13.426 -92.171  4.309   1.000 136.23956 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   24806 O OD2 . ASP B-3 2 409 ? -12.100 -92.025  2.565   1.000 136.81323 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   24807 N N   . ILE B-3 2 410 ? -11.649 -87.693  5.945   1.000 153.89984 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-3 N   1 
+ATOM   24808 C CA  . ILE B-3 2 410 ? -10.729 -86.716  6.511   1.000 160.70702 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   24809 C C   . ILE B-3 2 410 ? -11.004 -86.465  7.988   1.000 153.28333 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-3 C   1 
+ATOM   24810 O O   . ILE B-3 2 410 ? -10.115 -85.993  8.707   1.000 162.26437 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-3 O   1 
+ATOM   24811 C CB  . ILE B-3 2 410 ? -10.781 -85.405  5.705   1.000 153.98841 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   24812 C CG1 . ILE B-3 2 410 ? -12.200 -84.838  5.688   1.000 151.97910 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   24813 C CG2 . ILE B-3 2 410 ? -10.282 -85.631  4.286   1.000 145.59452 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   24814 C CD1 . ILE B-3 2 410 ? -12.401 -83.707  6.652   1.000 147.39273 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   24815 N N   . ALA B-3 2 411 ? -12.215 -86.766  8.465   1.000 144.54053 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B-3 N   1 
+ATOM   24816 C CA  . ALA B-3 2 411 ? -12.489 -86.658  9.894   1.000 146.85416 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   24817 C C   . ALA B-3 2 411 ? -11.688 -87.677  10.692  1.000 137.35651 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B-3 C   1 
+ATOM   24818 O O   . ALA B-3 2 411 ? -11.343 -87.423  11.852  1.000 139.26403 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B-3 O   1 
+ATOM   24819 C CB  . ALA B-3 2 411 ? -13.984 -86.828  10.161  1.000 130.34502 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   24820 N N   . PHE B-3 2 412 ? -11.386 -88.827  10.093  1.000 139.43631 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-3 N   1 
+ATOM   24821 C CA  . PHE B-3 2 412 ? -10.532 -89.836  10.704  1.000 145.59438 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   24822 C C   . PHE B-3 2 412 ? -9.141  -89.864  10.089  1.000 156.33598 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-3 C   1 
+ATOM   24823 O O   . PHE B-3 2 412 ? -8.392  -90.818  10.317  1.000 157.66811 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-3 O   1 
+ATOM   24824 C CB  . PHE B-3 2 412 ? -11.181 -91.218  10.593  1.000 139.57315 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   24825 C CG  . PHE B-3 2 412 ? -12.571 -91.281  11.159  1.000 139.79404 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   24826 C CD1 . PHE B-3 2 412 ? -12.774 -91.350  12.527  1.000 140.92816 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   24827 C CD2 . PHE B-3 2 412 ? -13.673 -91.283  10.320  1.000 138.73960 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   24828 C CE1 . PHE B-3 2 412 ? -14.052 -91.411  13.048  1.000 136.69612 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   24829 C CE2 . PHE B-3 2 412 ? -14.951 -91.345  10.837  1.000 139.33067 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   24830 C CZ  . PHE B-3 2 412 ? -15.141 -91.409  12.201  1.000 140.24766 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   24831 N N   . ASP B-3 2 413 ? -8.784  -88.845  9.313   1.000 158.11069 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-3 N   1 
+ATOM   24832 C CA  . ASP B-3 2 413 ? -7.470  -88.793  8.690   1.000 162.49986 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   24833 C C   . ASP B-3 2 413 ? -6.393  -88.530  9.734   1.000 171.79310 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-3 C   1 
+ATOM   24834 O O   . ASP B-3 2 413 ? -6.589  -87.752  10.671  1.000 164.53006 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-3 O   1 
+ATOM   24835 C CB  . ASP B-3 2 413 ? -7.437  -87.703  7.617   1.000 149.58719 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   24836 C CG  . ASP B-3 2 413 ? -6.129  -87.674  6.849   1.000 167.14340 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   24837 O OD1 . ASP B-3 2 413 ? -5.344  -88.638  6.958   1.000 153.76183 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   24838 O OD2 . ASP B-3 2 413 ? -5.886  -86.678  6.135   1.000 184.40308 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   24839 N N   . THR B-3 2 414 ? -5.244  -89.189  9.564   1.000 180.79572 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-3 N   1 
+ATOM   24840 C CA  . THR B-3 2 414 ? -4.133  -88.984  10.487  1.000 175.48800 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-3 CA  1 
+ATOM   24841 C C   . THR B-3 2 414 ? -3.464  -87.633  10.271  1.000 179.54895 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-3 C   1 
+ATOM   24842 O O   . THR B-3 2 414 ? -2.881  -87.075  11.208  1.000 161.34191 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-3 O   1 
+ATOM   24843 C CB  . THR B-3 2 414 ? -3.107  -90.107  10.337  1.000 162.85753 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-3 CB  1 
+ATOM   24844 O OG1 . THR B-3 2 414 ? -2.555  -90.081  9.014   1.000 157.50260 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   24845 C CG2 . THR B-3 2 414 ? -3.758  -91.460  10.582  1.000 155.70676 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   24846 N N   . ASN B-3 2 415 ? -3.537  -87.095  9.056   1.000 189.51399 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-3 N   1 
+ATOM   24847 C CA  . ASN B-3 2 415 ? -2.909  -85.817  8.758   1.000 187.30777 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   24848 C C   . ASN B-3 2 415 ? -3.598  -84.687  9.518   1.000 193.43275 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-3 C   1 
+ATOM   24849 O O   . ASN B-3 2 415 ? -4.765  -84.781  9.910   1.000 199.13199 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-3 O   1 
+ATOM   24850 C CB  . ASN B-3 2 415 ? -2.945  -85.538  7.256   1.000 180.77464 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   24851 C CG  . ASN B-3 2 415 ? -2.235  -86.606  6.448   1.000 182.28636 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   24852 O OD1 . ASN B-3 2 415 ? -2.819  -87.214  5.551   1.000 180.14935 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   24853 N ND2 . ASN B-3 2 415 ? -0.966  -86.841  6.764   1.000 196.14262 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   24854 N N   . GLU B-3 2 416 ? -2.853  -83.606  9.724   1.000 189.93097 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-3 N   1 
+ATOM   24855 C CA  . GLU B-3 2 416 ? -3.334  -82.447  10.461  1.000 192.20544 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   24856 C C   . GLU B-3 2 416 ? -3.224  -81.208  9.585   1.000 189.83343 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-3 C   1 
+ATOM   24857 O O   . GLU B-3 2 416 ? -2.217  -81.007  8.898   1.000 189.11902 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-3 O   1 
+ATOM   24858 C CB  . GLU B-3 2 416 ? -2.543  -82.257  11.759  1.000 178.37912 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   24859 C CG  . GLU B-3 2 416 ? -3.257  -81.422  12.806  1.000 175.70404 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   24860 C CD  . GLU B-3 2 416 ? -2.801  -81.752  14.214  1.000 188.39587 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   24861 O OE1 . GLU B-3 2 416 ? -1.905  -82.609  14.365  1.000 190.21943 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   24862 O OE2 . GLU B-3 2 416 ? -3.344  -81.160  15.170  1.000 198.73004 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   24863 N N   . TYR B-3 2 417 ? -4.265  -80.381  9.611   1.000 195.47932 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-3 N   1 
+ATOM   24864 C CA  . TYR B-3 2 417 ? -4.350  -79.197  8.772   1.000 194.67521 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   24865 C C   . TYR B-3 2 417 ? -4.438  -77.950  9.641   1.000 196.82318 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-3 C   1 
+ATOM   24866 O O   . TYR B-3 2 417 ? -5.027  -77.967  10.726  1.000 201.74230 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-3 O   1 
+ATOM   24867 C CB  . TYR B-3 2 417 ? -5.559  -79.275  7.830   1.000 186.08535 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   24868 C CG  . TYR B-3 2 417 ? -5.586  -80.533  6.989   1.000 195.57739 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   24869 C CD1 . TYR B-3 2 417 ? -6.208  -81.686  7.451   1.000 199.21181 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   24870 C CD2 . TYR B-3 2 417 ? -4.982  -80.571  5.739   1.000 195.66748 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   24871 C CE1 . TYR B-3 2 417 ? -6.232  -82.839  6.691   1.000 198.61912 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   24872 C CE2 . TYR B-3 2 417 ? -5.002  -81.721  4.970   1.000 198.68070 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   24873 C CZ  . TYR B-3 2 417 ? -5.628  -82.852  5.452   1.000 199.01214 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   24874 O OH  . TYR B-3 2 417 ? -5.651  -83.999  4.692   1.000 186.75436 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   24875 N N   . LEU B-3 2 418 ? -3.842  -76.864  9.148   1.000 194.12044 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-3 N   1 
+ATOM   24876 C CA  . LEU B-3 2 418 ? -3.787  -75.628  9.923   1.000 188.34281 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   24877 C C   . LEU B-3 2 418 ? -5.147  -74.941  9.962   1.000 180.21945 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-3 C   1 
+ATOM   24878 O O   . LEU B-3 2 418 ? -5.727  -74.744  11.035  1.000 178.24724 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-3 O   1 
+ATOM   24879 C CB  . LEU B-3 2 418 ? -2.724  -74.696  9.338   1.000 180.88551 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   24880 C CG  . LEU B-3 2 418 ? -2.355  -73.464  10.164  1.000 182.72787 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   24881 C CD1 . LEU B-3 2 418 ? -1.681  -73.877  11.464  1.000 176.32709 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   24882 C CD2 . LEU B-3 2 418 ? -1.458  -72.539  9.358   1.000 180.96928 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   24883 N N   . HIS B-3 2 419 ? -5.673  -74.572  8.798   1.000 179.65018 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-3 N   1 
+ATOM   24884 C CA  . HIS B-3 2 419 ? -6.936  -73.853  8.697   1.000 189.04130 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-3 CA  1 
+ATOM   24885 C C   . HIS B-3 2 419 ? -8.060  -74.834  8.390   1.000 190.78429 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-3 C   1 
+ATOM   24886 O O   . HIS B-3 2 419 ? -8.017  -75.539  7.375   1.000 186.38321 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-3 O   1 
+ATOM   24887 C CB  . HIS B-3 2 419 ? -6.857  -72.770  7.624   1.000 198.12726 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-3 CB  1 
+ATOM   24888 C CG  . HIS B-3 2 419 ? -5.993  -71.610  8.006   1.000 202.35951 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-3 CG  1 
+ATOM   24889 N ND1 . HIS B-3 2 419 ? -6.508  -70.427  8.491   1.000 194.25832 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-3 ND1 1 
+ATOM   24890 C CD2 . HIS B-3 2 419 ? -4.648  -71.456  7.987   1.000 200.18239 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-3 CD2 1 
+ATOM   24891 C CE1 . HIS B-3 2 419 ? -5.518  -69.592  8.748   1.000 194.13085 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-3 CE1 1 
+ATOM   24892 N NE2 . HIS B-3 2 419 ? -4.379  -70.191  8.451   1.000 198.35312 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-3 NE2 1 
+ATOM   24893 N N   . LYS B-3 2 420 ? -9.062  -74.872  9.265   1.000 192.98507 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-3 N   1 
+ATOM   24894 C CA  . LYS B-3 2 420 ? -10.188 -75.780  9.119   1.000 188.04802 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   24895 C C   . LYS B-3 2 420 ? -11.471 -75.065  9.509   1.000 177.18223 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-3 C   1 
+ATOM   24896 O O   . LYS B-3 2 420 ? -11.459 -73.929  9.987   1.000 173.54220 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-3 O   1 
+ATOM   24897 C CB  . LYS B-3 2 420 ? -10.014 -77.043  9.976   1.000 183.58533 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   24898 C CG  . LYS B-3 2 420 ? -8.860  -77.936  9.558   1.000 181.48183 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   24899 C CD  . LYS B-3 2 420 ? -8.733  -79.139  10.478  1.000 174.02572 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   24900 C CE  . LYS B-3 2 420 ? -8.370  -78.721  11.895  1.000 179.81772 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   24901 N NZ  . LYS B-3 2 420 ? -7.042  -78.049  11.971  1.000 172.55274 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   24902 N N   . ILE B-3 2 421 ? -12.587 -75.749  9.285   1.000 172.78409 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-3 N   1 
+ATOM   24903 C CA  . ILE B-3 2 421 ? -13.899 -75.334  9.762   1.000 166.70710 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   24904 C C   . ILE B-3 2 421 ? -14.589 -76.576  10.301  1.000 169.40197 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-3 C   1 
+ATOM   24905 O O   . ILE B-3 2 421 ? -14.623 -77.610  9.624   1.000 168.06932 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-3 O   1 
+ATOM   24906 C CB  . ILE B-3 2 421 ? -14.741 -74.685  8.647   1.000 177.05832 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   24907 C CG1 . ILE B-3 2 421 ? -14.094 -73.381  8.172   1.000 184.89345 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   24908 C CG2 . ILE B-3 2 421 ? -16.173 -74.454  9.119   1.000 173.45048 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   24909 C CD1 . ILE B-3 2 421 ? -14.248 -73.144  6.677   1.000 182.74072 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   24910 N N   . PHE B-3 2 422 ? -15.115 -76.491  11.519  1.000 178.63312 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-3 N   1 
+ATOM   24911 C CA  . PHE B-3 2 422 ? -15.754 -77.640  12.139  1.000 181.58029 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   24912 C C   . PHE B-3 2 422 ? -17.105 -77.253  12.717  1.000 173.12685 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-3 C   1 
+ATOM   24913 O O   . PHE B-3 2 422 ? -17.345 -76.097  13.070  1.000 171.88353 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-3 O   1 
+ATOM   24914 C CB  . PHE B-3 2 422 ? -14.865 -78.276  13.224  1.000 175.04076 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   24915 C CG  . PHE B-3 2 422 ? -14.629 -77.410  14.436  1.000 189.69548 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   24916 C CD1 . PHE B-3 2 422 ? -13.746 -76.345  14.394  1.000 194.08502 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   24917 C CD2 . PHE B-3 2 422 ? -15.252 -77.704  15.638  1.000 194.08180 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   24918 C CE1 . PHE B-3 2 422 ? -13.517 -75.571  15.522  1.000 205.59181 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   24919 C CE2 . PHE B-3 2 422 ? -15.015 -76.943  16.771  1.000 203.35943 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   24920 C CZ  . PHE B-3 2 422 ? -14.150 -75.871  16.710  1.000 213.59548 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   24921 N N   . THR B-3 2 423 ? -17.993 -78.239  12.776  1.000 170.82983 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-3 N   1 
+ATOM   24922 C CA  . THR B-3 2 423 ? -19.295 -78.081  13.395  1.000 161.22787 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-3 CA  1 
+ATOM   24923 C C   . THR B-3 2 423 ? -19.154 -78.188  14.912  1.000 165.13376 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-3 C   1 
+ATOM   24924 O O   . THR B-3 2 423 ? -18.196 -78.765  15.431  1.000 175.42120 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-3 O   1 
+ATOM   24925 C CB  . THR B-3 2 423 ? -20.264 -79.144  12.868  1.000 161.86106 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-3 CB  1 
+ATOM   24926 O OG1 . THR B-3 2 423 ? -20.095 -79.283  11.455  1.000 159.57743 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   24927 C CG2 . THR B-3 2 423 ? -21.709 -78.760  13.150  1.000 163.75074 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   24928 N N   . VAL B-3 2 424 ? -20.120 -77.602  15.622  1.000 156.96276 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-3 N   1 
+ATOM   24929 C CA  . VAL B-3 2 424 ? -20.131 -77.661  17.083  1.000 153.90408 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   24930 C C   . VAL B-3 2 424 ? -20.075 -79.109  17.556  1.000 155.79000 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-3 C   1 
+ATOM   24931 O O   . VAL B-3 2 424 ? -19.388 -79.436  18.531  1.000 159.45258 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-3 O   1 
+ATOM   24932 C CB  . VAL B-3 2 424 ? -21.369 -76.926  17.636  1.000 156.00939 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   24933 C CG1 . VAL B-3 2 424 ? -21.523 -77.182  19.127  1.000 153.32648 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   24934 C CG2 . VAL B-3 2 424 ? -21.266 -75.435  17.358  1.000 148.99477 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   24935 N N   . HIS B-3 2 425 ? -20.792 -80.000  16.870  1.000 159.21053 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-3 N   1 
+ATOM   24936 C CA  . HIS B-3 2 425 ? -20.752 -81.415  17.212  1.000 158.91330 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-3 CA  1 
+ATOM   24937 C C   . HIS B-3 2 425 ? -19.567 -82.140  16.591  1.000 164.88671 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-3 C   1 
+ATOM   24938 O O   . HIS B-3 2 425 ? -19.227 -83.236  17.045  1.000 164.44271 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-3 O   1 
+ATOM   24939 C CB  . HIS B-3 2 425 ? -22.049 -82.101  16.782  1.000 152.02296 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-3 CB  1 
+ATOM   24940 C CG  . HIS B-3 2 425 ? -23.261 -81.613  17.511  1.000 158.44779 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-3 CG  1 
+ATOM   24941 N ND1 . HIS B-3 2 425 ? -23.927 -80.459  17.161  1.000 164.63318 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-3 ND1 1 
+ATOM   24942 C CD2 . HIS B-3 2 425 ? -23.927 -82.124  18.574  1.000 152.38345 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-3 CD2 1 
+ATOM   24943 C CE1 . HIS B-3 2 425 ? -24.952 -80.280  17.976  1.000 166.75565 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-3 CE1 1 
+ATOM   24944 N NE2 . HIS B-3 2 425 ? -24.974 -81.276  18.843  1.000 157.98167 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-3 NE2 1 
+ATOM   24945 N N   . SER B-3 2 426 ? -18.937 -81.560  15.565  1.000 165.63808 ? ? ? ? ? ?  427 SER B-3 N   1 
+ATOM   24946 C CA  . SER B-3 2 426 ? -17.813 -82.228  14.915  1.000 162.56819 ? ? ? ? ? ?  427 SER B-3 CA  1 
+ATOM   24947 C C   . SER B-3 2 426 ? -16.637 -82.379  15.871  1.000 167.39087 ? ? ? ? ? ?  427 SER B-3 C   1 
+ATOM   24948 O O   . SER B-3 2 426 ? -16.062 -83.466  16.002  1.000 185.78902 ? ? ? ? ? ?  427 SER B-3 O   1 
+ATOM   24949 C CB  . SER B-3 2 426 ? -17.394 -81.460  13.661  1.000 158.73437 ? ? ? ? ? ?  427 SER B-3 CB  1 
+ATOM   24950 O OG  . SER B-3 2 426 ? -18.306 -81.682  12.601  1.000 163.37663 ? ? ? ? ? ?  427 SER B-3 OG  1 
+ATOM   24951 N N   . ALA B-3 2 427 ? -16.262 -81.296  16.550  1.000 148.99035 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B-3 N   1 
+ATOM   24952 C CA  . ALA B-3 2 427 ? -15.178 -81.363  17.521  1.000 174.17328 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   24953 C C   . ALA B-3 2 427 ? -15.680 -81.047  18.922  1.000 177.17476 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B-3 C   1 
+ATOM   24954 O O   . ALA B-3 2 427 ? -15.194 -80.114  19.571  1.000 179.14069 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B-3 O   1 
+ATOM   24955 C CB  . ALA B-3 2 427 ? -14.045 -80.412  17.138  1.000 187.13073 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   24956 N N   . LYS B-3 2 428 ? -16.665 -81.817  19.389  1.000 174.34393 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-3 N   1 
+ATOM   24957 C CA  . LYS B-3 2 428 ? -17.060 -81.739  20.790  1.000 162.89080 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   24958 C C   . LYS B-3 2 428 ? -15.900 -82.108  21.705  1.000 158.98046 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-3 C   1 
+ATOM   24959 O O   . LYS B-3 2 428 ? -15.819 -81.619  22.838  1.000 163.79048 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-3 O   1 
+ATOM   24960 C CB  . LYS B-3 2 428 ? -18.261 -82.655  21.039  1.000 158.45581 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   24961 C CG  . LYS B-3 2 428 ? -18.684 -82.786  22.494  1.000 167.51171 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   24962 C CD  . LYS B-3 2 428 ? -19.753 -83.856  22.658  1.000 157.44814 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   24963 C CE  . LYS B-3 2 428 ? -19.283 -85.198  22.111  1.000 156.79436 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   24964 N NZ  . LYS B-3 2 428 ? -18.043 -85.678  22.784  1.000 148.00342 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   24965 N N   . GLY B-3 2 429 ? -14.984 -82.945  21.224  1.000 152.69626 ? ? ? ? ? ?  430 GLY B-3 N   1 
+ATOM   24966 C CA  . GLY B-3 2 429 ? -13.862 -83.392  22.022  1.000 166.62598 ? ? ? ? ? ?  430 GLY B-3 CA  1 
+ATOM   24967 C C   . GLY B-3 2 429 ? -12.625 -82.524  21.915  1.000 161.58312 ? ? ? ? ? ?  430 GLY B-3 C   1 
+ATOM   24968 O O   . GLY B-3 2 429 ? -12.253 -81.852  22.882  1.000 164.46180 ? ? ? ? ? ?  430 GLY B-3 O   1 
+ATOM   24969 N N   . LEU B-3 2 430 ? -11.980 -82.524  20.751  1.000 166.84339 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-3 N   1 
+ATOM   24970 C CA  . LEU B-3 2 430 ? -10.701 -81.842  20.613  1.000 170.98214 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   24971 C C   . LEU B-3 2 430 ? -10.868 -80.327  20.691  1.000 161.27554 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-3 C   1 
+ATOM   24972 O O   . LEU B-3 2 430 ? -11.926 -79.773  20.381  1.000 137.58039 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-3 O   1 
+ATOM   24973 C CB  . LEU B-3 2 430 ? -10.016 -82.227  19.299  1.000 163.27207 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   24974 C CG  . LEU B-3 2 430 ? -10.693 -81.908  17.966  1.000 144.31824 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   24975 C CD1 . LEU B-3 2 430 ? -9.640  -81.672  16.893  1.000 167.57121 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   24976 C CD2 . LEU B-3 2 430 ? -11.621 -83.037  17.550  1.000 134.96592 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   24977 N N   . GLU B-3 2 431 ? -9.798  -79.661  21.115  1.000 177.05943 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-3 N   1 
+ATOM   24978 C CA  . GLU B-3 2 431 ? -9.780  -78.225  21.338  1.000 169.56505 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   24979 C C   . GLU B-3 2 431 ? -8.898  -77.547  20.298  1.000 166.22944 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-3 C   1 
+ATOM   24980 O O   . GLU B-3 2 431 ? -7.912  -78.120  19.828  1.000 164.34714 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-3 O   1 
+ATOM   24981 C CB  . GLU B-3 2 431 ? -9.273  -77.906  22.747  1.000 161.01428 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   24982 C CG  . GLU B-3 2 431 ? -7.952  -78.578  23.087  1.000 148.96151 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   24983 C CD  . GLU B-3 2 431 ? -7.726  -78.697  24.581  1.000 159.80355 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   24984 O OE1 . GLU B-3 2 431 ? -8.605  -78.263  25.354  1.000 150.17373 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   24985 O OE2 . GLU B-3 2 431 ? -6.669  -79.228  24.983  1.000 178.19606 ? ? ? ? ? -1 432 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   24986 N N   . PHE B-3 2 432 ? -9.259  -76.316  19.948  1.000 172.12941 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-3 N   1 
+ATOM   24987 C CA  . PHE B-3 2 432 ? -8.558  -75.552  18.929  1.000 174.88191 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-3 CA  1 
+ATOM   24988 C C   . PHE B-3 2 432 ? -7.967  -74.283  19.531  1.000 181.21967 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-3 C   1 
+ATOM   24989 O O   . PHE B-3 2 432 ? -8.352  -73.846  20.617  1.000 187.36079 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-3 O   1 
+ATOM   24990 C CB  . PHE B-3 2 432 ? -9.491  -75.199  17.765  1.000 172.02291 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-3 CB  1 
+ATOM   24991 C CG  . PHE B-3 2 432 ? -9.911  -76.386  16.948  1.000 174.90665 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-3 CG  1 
+ATOM   24992 C CD1 . PHE B-3 2 432 ? -11.006 -77.147  17.320  1.000 169.12008 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-3 CD1 1 
+ATOM   24993 C CD2 . PHE B-3 2 432 ? -9.207  -76.745  15.812  1.000 180.98131 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-3 CD2 1 
+ATOM   24994 C CE1 . PHE B-3 2 432 ? -11.393 -78.241  16.571  1.000 177.05690 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-3 CE1 1 
+ATOM   24995 C CE2 . PHE B-3 2 432 ? -9.589  -77.840  15.058  1.000 184.71440 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-3 CE2 1 
+ATOM   24996 C CZ  . PHE B-3 2 432 ? -10.684 -78.588  15.438  1.000 177.32830 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-3 CZ  1 
+ATOM   24997 N N   . ASN B-3 2 433 ? -7.022  -73.687  18.801  1.000 178.00663 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-3 N   1 
+ATOM   24998 C CA  . ASN B-3 2 433 ? -6.290  -72.541  19.330  1.000 181.01178 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   24999 C C   . ASN B-3 2 433 ? -7.134  -71.271  19.270  1.000 179.03860 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-3 C   1 
+ATOM   25000 O O   . ASN B-3 2 433 ? -7.383  -70.627  20.296  1.000 178.22647 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-3 O   1 
+ATOM   25001 C CB  . ASN B-3 2 433 ? -4.977  -72.367  18.564  1.000 182.25240 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   25002 C CG  . ASN B-3 2 433 ? -3.935  -71.609  19.360  1.000 189.47267 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   25003 O OD1 . ASN B-3 2 433 ? -4.244  -70.627  20.032  1.000 193.92458 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   25004 N ND2 . ASN B-3 2 433 ? -2.690  -72.070  19.295  1.000 178.52398 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   25005 N N   . GLN B-3 2 434 ? -7.580  -70.892  18.073  1.000 182.16007 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-3 N   1 
+ATOM   25006 C CA  . GLN B-3 2 434 ? -8.413  -69.712  17.882  1.000 178.27427 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-3 CA  1 
+ATOM   25007 C C   . GLN B-3 2 434 ? -9.668  -70.090  17.109  1.000 172.05822 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-3 C   1 
+ATOM   25008 O O   . GLN B-3 2 434 ? -9.597  -70.820  16.116  1.000 171.30085 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-3 O   1 
+ATOM   25009 C CB  . GLN B-3 2 434 ? -7.660  -68.599  17.141  1.000 181.68026 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-3 CB  1 
+ATOM   25010 C CG  . GLN B-3 2 434 ? -6.503  -67.991  17.919  1.000 193.99744 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-3 CG  1 
+ATOM   25011 C CD  . GLN B-3 2 434 ? -5.212  -68.764  17.748  1.000 205.33914 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-3 CD  1 
+ATOM   25012 O OE1 . GLN B-3 2 434 ? -5.116  -69.655  16.905  1.000 208.64943 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-3 OE1 1 
+ATOM   25013 N NE2 . GLN B-3 2 434 ? -4.207  -68.424  18.548  1.000 204.41861 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-3 NE2 1 
+ATOM   25014 N N   . VAL B-3 2 435 ? -10.812 -69.577  17.561  1.000 163.54615 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-3 N   1 
+ATOM   25015 C CA  . VAL B-3 2 435 ? -12.119 -69.941  17.025  1.000 162.05258 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   25016 C C   . VAL B-3 2 435 ? -12.928 -68.676  16.768  1.000 158.27113 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-3 C   1 
+ATOM   25017 O O   . VAL B-3 2 435 ? -12.884 -67.727  17.559  1.000 160.81790 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-3 O   1 
+ATOM   25018 C CB  . VAL B-3 2 435 ? -12.879 -70.882  17.986  1.000 169.35764 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   25019 C CG1 . VAL B-3 2 435 ? -14.291 -71.141  17.488  1.000 173.41258 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   25020 C CG2 . VAL B-3 2 435 ? -12.129 -72.194  18.162  1.000 174.37169 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   25021 N N   . ILE B-3 2 436 ? -13.669 -68.665  15.660  1.000 158.99080 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-3 N   1 
+ATOM   25022 C CA  . ILE B-3 2 436 ? -14.613 -67.601  15.335  1.000 166.80156 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   25023 C C   . ILE B-3 2 436 ? -16.001 -68.214  15.223  1.000 173.02470 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-3 C   1 
+ATOM   25024 O O   . ILE B-3 2 436 ? -16.177 -69.244  14.562  1.000 175.22983 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-3 O   1 
+ATOM   25025 C CB  . ILE B-3 2 436 ? -14.236 -66.876  14.031  1.000 153.15643 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   25026 C CG1 . ILE B-3 2 436 ? -12.830 -66.286  14.127  1.000 154.53493 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   25027 C CG2 . ILE B-3 2 436 ? -15.249 -65.783  13.715  1.000 148.37269 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   25028 C CD1 . ILE B-3 2 436 ? -12.461 -65.424  12.940  1.000 161.79650 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   25029 N N   . ILE B-3 2 437 ? -16.985 -67.583  15.867  1.000 181.83738 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-3 N   1 
+ATOM   25030 C CA  . ILE B-3 2 437 ? -18.367 -68.044  15.837  1.000 184.31500 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   25031 C C   . ILE B-3 2 437 ? -19.263 -66.888  15.405  1.000 185.16653 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-3 C   1 
+ATOM   25032 O O   . ILE B-3 2 437 ? -18.827 -65.743  15.284  1.000 192.83939 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-3 O   1 
+ATOM   25033 C CB  . ILE B-3 2 437 ? -18.832 -68.602  17.199  1.000 180.23399 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   25034 C CG1 . ILE B-3 2 437 ? -19.098 -67.465  18.186  1.000 181.27921 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   25035 C CG2 . ILE B-3 2 437 ? -17.796 -69.548  17.771  1.000 170.26801 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   25036 C CD1 . ILE B-3 2 437 ? -19.588 -67.938  19.538  1.000 163.96778 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   25037 N N   . THR B-3 2 438 ? -20.537 -67.206  15.176  1.000 169.91966 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-3 N   1 
+ATOM   25038 C CA  . THR B-3 2 438 ? -21.552 -66.223  14.829  1.000 179.41355 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-3 CA  1 
+ATOM   25039 C C   . THR B-3 2 438 ? -22.702 -66.295  15.828  1.000 182.94503 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-3 C   1 
+ATOM   25040 O O   . THR B-3 2 438 ? -23.020 -67.364  16.356  1.000 176.21446 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-3 O   1 
+ATOM   25041 C CB  . THR B-3 2 438 ? -22.080 -66.446  13.403  1.000 178.62976 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-3 CB  1 
+ATOM   25042 O OG1 . THR B-3 2 438 ? -22.556 -67.792  13.274  1.000 186.06205 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   25043 C CG2 . THR B-3 2 438 ? -20.978 -66.204  12.379  1.000 171.11797 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   25044 N N   . ALA B-3 2 439 ? -23.336 -65.142  16.072  1.000 191.52474 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B-3 N   1 
+ATOM   25045 C CA  . ALA B-3 2 439 ? -24.371 -65.041  17.103  1.000 187.90444 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   25046 C C   . ALA B-3 2 439 ? -25.725 -65.579  16.652  1.000 196.49099 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B-3 C   1 
+ATOM   25047 O O   . ALA B-3 2 439 ? -26.472 -66.120  17.473  1.000 190.57375 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B-3 O   1 
+ATOM   25048 C CB  . ALA B-3 2 439 ? -24.531 -63.593  17.557  1.000 197.10763 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   25049 N N   . SER B-3 2 440 ? -26.064 -65.447  15.368  1.000 201.68815 ? ? ? ? ? ?  441 SER B-3 N   1 
+ATOM   25050 C CA  . SER B-3 2 440 ? -27.391 -65.846  14.903  1.000 195.00334 ? ? ? ? ? ?  441 SER B-3 CA  1 
+ATOM   25051 C C   . SER B-3 2 440 ? -27.647 -67.336  15.072  1.000 188.46505 ? ? ? ? ? ?  441 SER B-3 C   1 
+ATOM   25052 O O   . SER B-3 2 440 ? -28.798 -67.774  14.958  1.000 181.96030 ? ? ? ? ? ?  441 SER B-3 O   1 
+ATOM   25053 C CB  . SER B-3 2 440 ? -27.577 -65.466  13.431  1.000 193.91396 ? ? ? ? ? ?  441 SER B-3 CB  1 
+ATOM   25054 O OG  . SER B-3 2 440 ? -26.627 -66.128  12.612  1.000 185.31780 ? ? ? ? ? ?  441 SER B-3 OG  1 
+ATOM   25055 N N   . ASP B-3 2 441 ? -26.603 -68.121  15.343  1.000 198.75621 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-3 N   1 
+ATOM   25056 C CA  . ASP B-3 2 441 ? -26.764 -69.566  15.446  1.000 189.14216 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   25057 C C   . ASP B-3 2 441 ? -27.435 -69.976  16.751  1.000 181.53270 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-3 C   1 
+ATOM   25058 O O   . ASP B-3 2 441 ? -28.188 -70.957  16.777  1.000 186.02416 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-3 O   1 
+ATOM   25059 C CB  . ASP B-3 2 441 ? -25.402 -70.246  15.323  1.000 177.39759 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   25060 C CG  . ASP B-3 2 441 ? -24.767 -70.037  13.964  1.000 176.85579 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   25061 O OD1 . ASP B-3 2 441 ? -25.496 -70.097  12.951  1.000 173.49088 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   25062 O OD2 . ASP B-3 2 441 ? -23.540 -69.815  13.908  1.000 182.89154 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   25063 N N   . TYR B-3 2 442 ? -27.183 -69.248  17.834  1.000 174.42999 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-3 N   1 
+ATOM   25064 C CA  . TYR B-3 2 442 ? -27.573 -69.667  19.173  1.000 172.23684 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   25065 C C   . TYR B-3 2 442 ? -28.714 -68.804  19.691  1.000 175.88283 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-3 C   1 
+ATOM   25066 O O   . TYR B-3 2 442 ? -28.619 -67.573  19.691  1.000 183.04626 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-3 O   1 
+ATOM   25067 C CB  . TYR B-3 2 442 ? -26.378 -69.596  20.126  1.000 180.05001 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   25068 C CG  . TYR B-3 2 442 ? -25.145 -70.292  19.597  1.000 184.67738 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   25069 C CD1 . TYR B-3 2 442 ? -24.192 -69.594  18.868  1.000 186.10045 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   25070 C CD2 . TYR B-3 2 442 ? -24.941 -71.648  19.817  1.000 177.19145 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   25071 C CE1 . TYR B-3 2 442 ? -23.065 -70.226  18.377  1.000 177.40137 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   25072 C CE2 . TYR B-3 2 442 ? -23.817 -72.288  19.330  1.000 171.20576 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   25073 C CZ  . TYR B-3 2 442 ? -22.883 -71.573  18.611  1.000 167.75056 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   25074 O OH  . TYR B-3 2 442 ? -21.764 -72.207  18.125  1.000 166.60625 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   25075 N N   . ASN B-3 2 443 ? -29.786 -69.457  20.139  1.000 171.34455 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-3 N   1 
+ATOM   25076 C CA  . ASN B-3 2 443 ? -30.905 -68.788  20.797  1.000 167.62453 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   25077 C C   . ASN B-3 2 443 ? -30.582 -68.656  22.281  1.000 177.97622 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-3 C   1 
+ATOM   25078 O O   . ASN B-3 2 443 ? -30.648 -69.640  23.028  1.000 178.73607 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-3 O   1 
+ATOM   25079 C CB  . ASN B-3 2 443 ? -32.201 -69.565  20.582  1.000 155.69387 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   25080 C CG  . ASN B-3 2 443 ? -33.381 -68.927  21.289  1.000 165.52821 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   25081 O OD1 . ASN B-3 2 443 ? -33.378 -67.722  21.552  1.000 175.87131 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   25082 N ND2 . ASN B-3 2 443 ? -34.391 -69.726  21.606  1.000 167.17563 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   25083 N N   . VAL B-3 2 444 ? -30.249 -67.436  22.713  1.000 182.40931 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-3 N   1 
+ATOM   25084 C CA  . VAL B-3 2 444 ? -29.768 -67.231  24.075  1.000 180.69385 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   25085 C C   . VAL B-3 2 444 ? -30.877 -66.911  25.072  1.000 191.82557 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-3 C   1 
+ATOM   25086 O O   . VAL B-3 2 444 ? -30.676 -67.085  26.283  1.000 200.65725 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-3 O   1 
+ATOM   25087 C CB  . VAL B-3 2 444 ? -28.724 -66.106  24.102  1.000 184.33422 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   25088 C CG1 . VAL B-3 2 444 ? -27.555 -66.452  23.192  1.000 182.12476 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   25089 C CG2 . VAL B-3 2 444 ? -29.354 -64.792  23.681  1.000 194.47007 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   25090 N N   . HIS B-3 2 445 ? -32.040 -66.449  24.606  1.000 193.20842 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-3 N   1 
+ATOM   25091 C CA  . HIS B-3 2 445 ? -33.091 -66.034  25.533  1.000 200.91978 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-3 CA  1 
+ATOM   25092 C C   . HIS B-3 2 445 ? -33.725 -67.228  26.236  1.000 200.09630 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-3 C   1 
+ATOM   25093 O O   . HIS B-3 2 445 ? -34.027 -67.162  27.434  1.000 210.17436 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-3 O   1 
+ATOM   25094 C CB  . HIS B-3 2 445 ? -34.152 -65.214  24.800  1.000 199.96071 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-3 CB  1 
+ATOM   25095 C CG  . HIS B-3 2 445 ? -33.908 -63.738  24.841  1.000 204.46602 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-3 CG  1 
+ATOM   25096 N ND1 . HIS B-3 2 445 ? -33.137 -63.083  23.905  1.000 205.87640 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-3 ND1 1 
+ATOM   25097 C CD2 . HIS B-3 2 445 ? -34.325 -62.792  25.714  1.000 209.87534 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-3 CD2 1 
+ATOM   25098 C CE1 . HIS B-3 2 445 ? -33.094 -61.795  24.197  1.000 206.92616 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-3 CE1 1 
+ATOM   25099 N NE2 . HIS B-3 2 445 ? -33.807 -61.592  25.290  1.000 210.19174 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-3 NE2 1 
+ATOM   25100 N N   . TYR B-3 2 446 ? -33.934 -68.328  25.514  1.000 181.84337 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-3 N   1 
+ATOM   25101 C CA  . TYR B-3 2 446 ? -34.569 -69.513  26.077  1.000 172.96667 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   25102 C C   . TYR B-3 2 446 ? -33.589 -70.657  26.304  1.000 177.71873 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-3 C   1 
+ATOM   25103 O O   . TYR B-3 2 446 ? -34.020 -71.786  26.556  1.000 175.26033 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-3 O   1 
+ATOM   25104 C CB  . TYR B-3 2 446 ? -35.726 -69.964  25.184  1.000 174.99051 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   25105 C CG  . TYR B-3 2 446 ? -36.910 -69.026  25.239  1.000 167.55336 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   25106 C CD1 . TYR B-3 2 446 ? -37.845 -69.121  26.261  1.000 144.62246 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   25107 C CD2 . TYR B-3 2 446 ? -37.086 -68.038  24.279  1.000 177.52363 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   25108 C CE1 . TYR B-3 2 446 ? -38.925 -68.263  26.323  1.000 158.39620 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   25109 C CE2 . TYR B-3 2 446 ? -38.165 -67.176  24.332  1.000 182.99873 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   25110 C CZ  . TYR B-3 2 446 ? -39.081 -67.293  25.355  1.000 181.69448 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   25111 O OH  . TYR B-3 2 446 ? -40.156 -66.436  25.411  1.000 171.95493 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   25112 N N   . ASN B-3 2 447 ? -32.285 -70.390  26.212  1.000 191.97120 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-3 N   1 
+ATOM   25113 C CA  . ASN B-3 2 447 ? -31.237 -71.328  26.621  1.000 203.53528 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   25114 C C   . ASN B-3 2 447 ? -31.337 -72.672  25.901  1.000 191.87826 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-3 C   1 
+ATOM   25115 O O   . ASN B-3 2 447 ? -30.946 -73.707  26.446  1.000 173.37027 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-3 O   1 
+ATOM   25116 C CB  . ASN B-3 2 447 ? -31.248 -71.538  28.138  1.000 202.34919 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   25117 C CG  . ASN B-3 2 447 ? -31.060 -70.244  28.908  1.000 195.71358 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   25118 O OD1 . ASN B-3 2 447 ? -30.440 -69.300  28.418  1.000 200.07395 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   25119 N ND2 . ASN B-3 2 447 ? -31.595 -70.195  30.123  1.000 182.10144 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   25120 N N   . ARG B-3 2 448 ? -31.856 -72.675  24.672  1.000 192.96285 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-3 N   1 
+ATOM   25121 C CA  . ARG B-3 2 448 ? -31.903 -73.917  23.907  1.000 200.52813 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-3 CA  1 
+ATOM   25122 C C   . ARG B-3 2 448 ? -30.512 -74.332  23.449  1.000 195.48637 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-3 C   1 
+ATOM   25123 O O   . ARG B-3 2 448 ? -30.153 -75.514  23.522  1.000 180.51180 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-3 O   1 
+ATOM   25124 C CB  . ARG B-3 2 448 ? -32.835 -73.768  22.704  1.000 189.83949 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-3 CB  1 
+ATOM   25125 C CG  . ARG B-3 2 448 ? -34.278 -73.441  23.054  1.000 175.13393 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-3 CG  1 
+ATOM   25126 C CD  . ARG B-3 2 448 ? -35.215 -73.672  21.869  1.000 166.38894 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-3 CD  1 
+ATOM   25127 N NE  . ARG B-3 2 448 ? -34.506 -73.773  20.598  1.000 182.87444 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-3 NE  1 
+ATOM   25128 C CZ  . ARG B-3 2 448 ? -34.300 -74.907  19.940  1.000 149.78266 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-3 CZ  1 
+ATOM   25129 N NH1 . ARG B-3 2 448 ? -34.746 -76.064  20.402  1.000 126.09032 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-3 NH1 1 
+ATOM   25130 N NH2 . ARG B-3 2 448 ? -33.629 -74.880  18.793  1.000 144.48913 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-3 NH2 1 
+ATOM   25131 N N   . ASP B-3 2 449 ? -29.713 -73.373  22.981  1.000 187.70660 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-3 N   1 
+ATOM   25132 C CA  . ASP B-3 2 449 ? -28.389 -73.644  22.438  1.000 169.72474 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   25133 C C   . ASP B-3 2 449 ? -27.274 -73.143  23.350  1.000 165.50807 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-3 C   1 
+ATOM   25134 O O   . ASP B-3 2 449 ? -26.138 -72.978  22.896  1.000 165.17290 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-3 O   1 
+ATOM   25135 C CB  . ASP B-3 2 449 ? -28.257 -73.022  21.048  1.000 176.74239 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   25136 C CG  . ASP B-3 2 449 ? -29.420 -73.374  20.141  1.000 177.29716 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   25137 O OD1 . ASP B-3 2 449 ? -29.990 -74.473  20.302  1.000 172.21294 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   25138 O OD2 . ASP B-3 2 449 ? -29.767 -72.550  19.268  1.000 179.04412 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   25139 N N   . THR B-3 2 450 ? -27.575 -72.895  24.628  1.000 167.97938 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-3 N   1 
+ATOM   25140 C CA  . THR B-3 2 450 ? -26.540 -72.437  25.550  1.000 162.82593 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-3 CA  1 
+ATOM   25141 C C   . THR B-3 2 450 ? -25.496 -73.520  25.794  1.000 159.76507 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-3 C   1 
+ATOM   25142 O O   . THR B-3 2 450 ? -24.310 -73.217  25.970  1.000 160.13462 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-3 O   1 
+ATOM   25143 C CB  . THR B-3 2 450 ? -27.164 -71.987  26.872  1.000 160.08662 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-3 CB  1 
+ATOM   25144 O OG1 . THR B-3 2 450 ? -28.226 -72.879  27.234  1.000 173.57276 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   25145 C CG2 . THR B-3 2 450 ? -27.702 -70.568  26.754  1.000 164.56690 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   25146 N N   . ASN B-3 2 451 ? -25.916 -74.788  25.810  1.000 163.03289 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-3 N   1 
+ATOM   25147 C CA  . ASN B-3 2 451 ? -24.956 -75.878  25.951  1.000 156.27345 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   25148 C C   . ASN B-3 2 451 ? -24.063 -75.983  24.721  1.000 163.04045 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-3 C   1 
+ATOM   25149 O O   . ASN B-3 2 451 ? -22.842 -76.140  24.844  1.000 165.95686 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-3 O   1 
+ATOM   25150 C CB  . ASN B-3 2 451 ? -25.690 -77.195  26.201  1.000 160.62720 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   25151 C CG  . ASN B-3 2 451 ? -26.376 -77.233  27.553  1.000 144.92054 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   25152 O OD1 . ASN B-3 2 451 ? -26.555 -76.201  28.200  1.000 144.17560 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   25153 N ND2 . ASN B-3 2 451 ? -26.764 -78.426  27.986  1.000 136.54969 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   25154 N N   . GLU B-3 2 452 ? -24.653 -75.898  23.525  1.000 165.93885 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-3 N   1 
+ATOM   25155 C CA  . GLU B-3 2 452 ? -23.848 -75.862  22.309  1.000 151.23092 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   25156 C C   . GLU B-3 2 452 ? -23.017 -74.589  22.227  1.000 155.28645 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-3 C   1 
+ATOM   25157 O O   . GLU B-3 2 452 ? -21.909 -74.609  21.678  1.000 157.70284 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-3 O   1 
+ATOM   25158 C CB  . GLU B-3 2 452 ? -24.744 -75.989  21.076  1.000 151.02609 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   25159 C CG  . GLU B-3 2 452 ? -24.976 -77.419  20.604  1.000 158.66229 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   25160 C CD  . GLU B-3 2 452 ? -25.903 -78.207  21.512  1.000 179.72154 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   25161 O OE1 . GLU B-3 2 452 ? -26.454 -77.624  22.470  1.000 181.59610 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   25162 O OE2 . GLU B-3 2 452 ? -26.084 -79.417  21.261  1.000 185.76113 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   25163 N N   . HIS B-3 2 453 ? -23.528 -73.477  22.761  1.000 162.81483 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-3 N   1 
+ATOM   25164 C CA  . HIS B-3 2 453 ? -22.748 -72.245  22.777  1.000 165.23877 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-3 CA  1 
+ATOM   25165 C C   . HIS B-3 2 453 ? -21.600 -72.332  23.775  1.000 161.73047 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-3 C   1 
+ATOM   25166 O O   . HIS B-3 2 453 ? -20.493 -71.856  23.497  1.000 162.46099 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-3 O   1 
+ATOM   25167 C CB  . HIS B-3 2 453 ? -23.643 -71.051  23.102  1.000 160.34970 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-3 CB  1 
+ATOM   25168 C CG  . HIS B-3 2 453 ? -22.889 -69.777  23.316  1.000 164.45048 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-3 CG  1 
+ATOM   25169 N ND1 . HIS B-3 2 453 ? -22.559 -69.309  24.569  1.000 169.34589 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-3 ND1 1 
+ATOM   25170 C CD2 . HIS B-3 2 453 ? -22.389 -68.879  22.435  1.000 156.42302 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-3 CD2 1 
+ATOM   25171 C CE1 . HIS B-3 2 453 ? -21.893 -68.175  24.451  1.000 172.96169 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-3 CE1 1 
+ATOM   25172 N NE2 . HIS B-3 2 453 ? -21.776 -67.892  23.167  1.000 165.41517 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-3 NE2 1 
+ATOM   25173 N N   . TYR B-3 2 454 ? -21.846 -72.929  24.944  1.000 165.29105 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-3 N   1 
+ATOM   25174 C CA  . TYR B-3 2 454 ? -20.777 -73.097  25.923  1.000 161.43118 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   25175 C C   . TYR B-3 2 454 ? -19.670 -73.988  25.376  1.000 159.79104 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-3 C   1 
+ATOM   25176 O O   . TYR B-3 2 454 ? -18.482 -73.718  25.591  1.000 165.45879 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-3 O   1 
+ATOM   25177 C CB  . TYR B-3 2 454 ? -21.337 -73.670  27.225  1.000 170.00798 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   25178 C CG  . TYR B-3 2 454 ? -20.308 -73.809  28.324  1.000 172.56408 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   25179 C CD1 . TYR B-3 2 454 ? -19.992 -72.734  29.145  1.000 176.36621 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   25180 C CD2 . TYR B-3 2 454 ? -19.653 -75.014  28.543  1.000 166.76403 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   25181 C CE1 . TYR B-3 2 454 ? -19.051 -72.855  30.151  1.000 177.85672 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   25182 C CE2 . TYR B-3 2 454 ? -18.711 -75.144  29.546  1.000 171.45125 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   25183 C CZ  . TYR B-3 2 454 ? -18.414 -74.062  30.347  1.000 179.61446 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   25184 O OH  . TYR B-3 2 454 ? -17.478 -74.187  31.347  1.000 174.13197 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   25185 N N   . VAL B-3 2 455 ? -20.040 -75.059  24.670  1.000 158.24516 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-3 N   1 
+ATOM   25186 C CA  . VAL B-3 2 455 ? -19.042 -75.888  24.000  1.000 149.21942 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   25187 C C   . VAL B-3 2 455 ? -18.301 -75.072  22.951  1.000 147.23729 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-3 C   1 
+ATOM   25188 O O   . VAL B-3 2 455 ? -17.072 -75.150  22.833  1.000 154.92645 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-3 O   1 
+ATOM   25189 C CB  . VAL B-3 2 455 ? -19.706 -77.132  23.381  1.000 139.87613 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   25190 C CG1 . VAL B-3 2 455 ? -18.737 -77.849  22.453  1.000 142.71820 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   25191 C CG2 . VAL B-3 2 455 ? -20.197 -78.069  24.471  1.000 155.86731 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   25192 N N   . ALA B-3 2 456 ? -19.038 -74.266  22.184  1.000 143.82785 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B-3 N   1 
+ATOM   25193 C CA  . ALA B-3 2 456 ? -18.424 -73.440  21.150  1.000 151.25267 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   25194 C C   . ALA B-3 2 456 ? -17.396 -72.482  21.738  1.000 151.73312 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B-3 C   1 
+ATOM   25195 O O   . ALA B-3 2 456 ? -16.325 -72.272  21.157  1.000 147.00592 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B-3 O   1 
+ATOM   25196 C CB  . ALA B-3 2 456 ? -19.506 -72.666  20.400  1.000 161.26319 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   25197 N N   . THR B-3 2 457 ? -17.704 -71.893  22.895  1.000 159.84008 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-3 N   1 
+ATOM   25198 C CA  . THR B-3 2 457 ? -16.803 -70.915  23.495  1.000 156.93687 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-3 CA  1 
+ATOM   25199 C C   . THR B-3 2 457 ? -15.593 -71.576  24.142  1.000 161.42061 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-3 C   1 
+ATOM   25200 O O   . THR B-3 2 457 ? -14.507 -70.986  24.166  1.000 170.88517 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-3 O   1 
+ATOM   25201 C CB  . THR B-3 2 457 ? -17.559 -70.075  24.523  1.000 165.69354 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-3 CB  1 
+ATOM   25202 O OG1 . THR B-3 2 457 ? -18.204 -70.942  25.463  1.000 172.07903 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   25203 C CG2 . THR B-3 2 457 ? -18.608 -69.221  23.835  1.000 168.44318 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   25204 N N   . THR B-3 2 458 ? -15.755 -72.790  24.669  1.000 165.76700 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-3 N   1 
+ATOM   25205 C CA  . THR B-3 2 458 ? -14.662 -73.475  25.348  1.000 154.71665 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-3 CA  1 
+ATOM   25206 C C   . THR B-3 2 458 ? -13.672 -74.125  24.390  1.000 158.24762 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-3 C   1 
+ATOM   25207 O O   . THR B-3 2 458 ? -12.603 -74.557  24.836  1.000 157.41715 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-3 O   1 
+ATOM   25208 C CB  . THR B-3 2 458 ? -15.213 -74.538  26.304  1.000 151.02954 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-3 CB  1 
+ATOM   25209 O OG1 . THR B-3 2 458 ? -16.143 -75.377  25.607  1.000 153.52254 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   25210 C CG2 . THR B-3 2 458 ? -15.907 -73.883  27.489  1.000 158.96658 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   25211 N N   . ARG B-3 2 459 ? -13.991 -74.210  23.096  1.000 159.86740 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-3 N   1 
+ATOM   25212 C CA  . ARG B-3 2 459 ? -13.045 -74.797  22.153  1.000 155.59782 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-3 CA  1 
+ATOM   25213 C C   . ARG B-3 2 459 ? -11.847 -73.883  21.933  1.000 161.91109 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-3 C   1 
+ATOM   25214 O O   . ARG B-3 2 459 ? -10.709 -74.357  21.846  1.000 166.46757 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-3 O   1 
+ATOM   25215 C CB  . ARG B-3 2 459 ? -13.733 -75.105  20.822  1.000 149.16043 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-3 CB  1 
+ATOM   25216 C CG  . ARG B-3 2 459 ? -14.874 -76.113  20.900  1.000 147.53241 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-3 CG  1 
+ATOM   25217 C CD  . ARG B-3 2 459 ? -14.500 -77.366  21.684  1.000 147.88019 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-3 CD  1 
+ATOM   25218 N NE  . ARG B-3 2 459 ? -14.842 -77.255  23.098  1.000 157.47284 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-3 NE  1 
+ATOM   25219 C CZ  . ARG B-3 2 459 ? -14.699 -78.232  23.983  1.000 171.07093 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-3 CZ  1 
+ATOM   25220 N NH1 . ARG B-3 2 459 ? -14.230 -79.419  23.633  1.000 177.32607 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-3 NH1 1 
+ATOM   25221 N NH2 . ARG B-3 2 459 ? -15.036 -78.013  25.251  1.000 175.93923 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-3 NH2 1 
+ATOM   25222 N N   . ALA B-3 2 460 ? -12.080 -72.574  21.843  1.000 166.96947 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B-3 N   1 
+ATOM   25223 C CA  . ALA B-3 2 460 ? -10.988 -71.633  21.634  1.000 164.80981 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B-3 CA  1 
+ATOM   25224 C C   . ALA B-3 2 460 ? -10.044 -71.634  22.830  1.000 169.32609 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B-3 C   1 
+ATOM   25225 O O   . ALA B-3 2 460 ? -10.476 -71.665  23.986  1.000 160.69925 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B-3 O   1 
+ATOM   25226 C CB  . ALA B-3 2 460 ? -11.538 -70.226  21.395  1.000 158.48283 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B-3 CB  1 
+ATOM   25227 N N   . LYS B-3 2 461 ? -8.742  -71.598  22.544  1.000 181.19994 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-3 N   1 
+ATOM   25228 C CA  . LYS B-3 2 461 ? -7.711  -71.682  23.571  1.000 175.83534 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   25229 C C   . LYS B-3 2 461 ? -7.081  -70.331  23.890  1.000 181.93114 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-3 C   1 
+ATOM   25230 O O   . LYS B-3 2 461 ? -6.980  -69.958  25.063  1.000 170.10972 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-3 O   1 
+ATOM   25231 C CB  . LYS B-3 2 461 ? -6.622  -72.673  23.140  1.000 165.62991 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   25232 C CG  . LYS B-3 2 461 ? -5.546  -72.908  24.188  1.000 171.22558 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   25233 C CD  . LYS B-3 2 461 ? -4.415  -73.760  23.635  1.000 180.27095 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   25234 C CE  . LYS B-3 2 461 ? -3.355  -74.026  24.691  1.000 182.94473 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   25235 N NZ  . LYS B-3 2 461 ? -2.841  -72.765  25.293  1.000 171.07869 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   25236 N N   . ASP B-3 2 462 ? -6.651  -69.589  22.870  1.000 183.09696 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-3 N   1 
+ATOM   25237 C CA  . ASP B-3 2 462 ? -5.960  -68.320  23.067  1.000 183.07001 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   25238 C C   . ASP B-3 2 462 ? -6.844  -67.122  22.744  1.000 181.25178 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-3 C   1 
+ATOM   25239 O O   . ASP B-3 2 462 ? -7.055  -66.262  23.604  1.000 184.05591 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-3 O   1 
+ATOM   25240 C CB  . ASP B-3 2 462 ? -4.678  -68.281  22.222  1.000 185.36874 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   25241 C CG  . ASP B-3 2 462 ? -3.616  -69.242  22.727  1.000 188.40835 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   25242 O OD1 . ASP B-3 2 462 ? -3.631  -69.568  23.932  1.000 181.51914 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   25243 O OD2 . ASP B-3 2 462 ? -2.763  -69.667  21.919  1.000 188.25622 ? ? ? ? ? -1 463 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   25244 N N   . LYS B-3 2 463 ? -7.369  -67.035  21.524  1.000 186.32079 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-3 N   1 
+ATOM   25245 C CA  . LYS B-3 2 463 ? -8.167  -65.893  21.100  1.000 190.73200 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   25246 C C   . LYS B-3 2 463 ? -9.510  -66.372  20.571  1.000 180.00054 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-3 C   1 
+ATOM   25247 O O   . LYS B-3 2 463 ? -9.565  -67.280  19.737  1.000 173.27561 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-3 O   1 
+ATOM   25248 C CB  . LYS B-3 2 463 ? -7.436  -65.075  20.028  1.000 186.56888 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   25249 C CG  . LYS B-3 2 463 ? -6.118  -64.481  20.497  1.000 191.81896 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   25250 C CD  . LYS B-3 2 463 ? -6.323  -63.558  21.688  1.000 188.29000 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   25251 C CE  . LYS B-3 2 463 ? -5.007  -62.962  22.162  1.000 181.93426 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   25252 N NZ  . LYS B-3 2 463 ? -5.200  -62.055  23.328  1.000 171.35114 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   25253 N N   . LEU B-3 2 464 ? -10.586 -65.758  21.057  1.000 175.62651 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-3 N   1 
+ATOM   25254 C CA  . LEU B-3 2 464 ? -11.942 -66.062  20.623  1.000 176.07350 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   25255 C C   . LEU B-3 2 464 ? -12.545 -64.825  19.976  1.000 179.85614 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-3 C   1 
+ATOM   25256 O O   . LEU B-3 2 464 ? -12.469 -63.727  20.538  1.000 184.40956 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-3 O   1 
+ATOM   25257 C CB  . LEU B-3 2 464 ? -12.808 -66.524  21.798  1.000 180.81809 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   25258 C CG  . LEU B-3 2 464 ? -14.300 -66.700  21.510  1.000 178.54139 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   25259 C CD1 . LEU B-3 2 464 ? -14.527 -67.742  20.425  1.000 176.79484 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   25260 C CD2 . LEU B-3 2 464 ? -15.047 -67.072  22.780  1.000 178.31497 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   25261 N N   . ILE B-3 2 465 ? -13.136 -65.001  18.798  1.000 181.78311 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-3 N   1 
+ATOM   25262 C CA  . ILE B-3 2 465 ? -13.732 -63.907  18.038  1.000 183.35940 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   25263 C C   . ILE B-3 2 465 ? -15.211 -64.215  17.857  1.000 178.19157 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-3 C   1 
+ATOM   25264 O O   . ILE B-3 2 465 ? -15.569 -65.260  17.301  1.000 173.71700 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-3 O   1 
+ATOM   25265 C CB  . ILE B-3 2 465 ? -13.044 -63.711  16.678  1.000 179.61643 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   25266 C CG1 . ILE B-3 2 465 ? -11.532 -63.903  16.813  1.000 180.44948 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   25267 C CG2 . ILE B-3 2 465 ? -13.359 -62.333  16.119  1.000 183.51286 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   25268 C CD1 . ILE B-3 2 465 ? -10.858 -62.892  17.716  1.000 188.11609 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   25269 N N   . VAL B-3 2 466 ? -16.064 -63.306  18.319  1.000 182.22579 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-3 N   1 
+ATOM   25270 C CA  . VAL B-3 2 466 ? -17.511 -63.476  18.273  1.000 178.30430 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-3 CA  1 
+ATOM   25271 C C   . VAL B-3 2 466 ? -18.091 -62.455  17.306  1.000 193.16930 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-3 C   1 
+ATOM   25272 O O   . VAL B-3 2 466 ? -17.764 -61.265  17.378  1.000 203.33181 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-3 O   1 
+ATOM   25273 C CB  . VAL B-3 2 466 ? -18.138 -63.331  19.671  1.000 175.32803 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-3 CB  1 
+ATOM   25274 C CG1 . VAL B-3 2 466 ? -19.641 -63.114  19.567  1.000 181.67192 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-3 CG1 1 
+ATOM   25275 C CG2 . VAL B-3 2 466 ? -17.831 -64.559  20.515  1.000 173.50035 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-3 CG2 1 
+ATOM   25276 N N   . ILE B-3 2 467 ? -18.943 -62.921  16.398  1.000 193.92473 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-3 N   1 
+ATOM   25277 C CA  . ILE B-3 2 467 ? -19.682 -62.054  15.488  1.000 198.86352 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   25278 C C   . ILE B-3 2 467 ? -21.060 -61.808  16.083  1.000 200.45138 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-3 C   1 
+ATOM   25279 O O   . ILE B-3 2 467 ? -21.764 -62.757  16.445  1.000 206.31228 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-3 O   1 
+ATOM   25280 C CB  . ILE B-3 2 467 ? -19.782 -62.678  14.085  1.000 192.31458 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   25281 C CG1 . ILE B-3 2 467 ? -18.472 -62.478  13.319  1.000 186.42249 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   25282 C CG2 . ILE B-3 2 467 ? -20.957 -62.098  13.322  1.000 187.73294 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   25283 C CD1 . ILE B-3 2 467 ? -18.496 -63.039  11.914  1.000 166.48372 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   25284 N N   . MET B-3 2 468 ? -21.442 -60.536  16.196  1.000 203.08570 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-3 N   1 
+ATOM   25285 C CA  . MET B-3 2 468 ? -22.708 -60.161  16.828  1.000 196.11078 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-3 CA  1 
+ATOM   25286 C C   . MET B-3 2 468 ? -23.801 -60.046  15.764  1.000 199.53468 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-3 C   1 
+ATOM   25287 O O   . MET B-3 2 468 ? -24.238 -58.961  15.375  1.000 204.74347 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-3 O   1 
+ATOM   25288 C CB  . MET B-3 2 468 ? -22.546 -58.868  17.617  1.000 198.47224 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-3 CB  1 
+ATOM   25289 C CG  . MET B-3 2 468 ? -23.533 -58.711  18.761  1.000 190.55518 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-3 CG  1 
+ATOM   25290 S SD  . MET B-3 2 468 ? -23.324 -59.992  20.013  1.000 206.98339 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-3 SD  1 
+ATOM   25291 C CE  . MET B-3 2 468 ? -21.606 -59.749  20.459  1.000 159.00140 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-3 CE  1 
+ATOM   25292 N N   . ASP B-3 2 469 ? -24.245 -61.213  15.296  1.000 200.56010 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-3 N   1 
+ATOM   25293 C CA  . ASP B-3 2 469 ? -25.274 -61.267  14.263  1.000 204.68924 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   25294 C C   . ASP B-3 2 469 ? -26.665 -61.032  14.842  1.000 199.28748 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-3 C   1 
+ATOM   25295 O O   . ASP B-3 2 469 ? -27.503 -60.383  14.206  1.000 201.69033 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-3 O   1 
+ATOM   25296 C CB  . ASP B-3 2 469 ? -25.213 -62.618  13.543  1.000 208.38644 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   25297 C CG  . ASP B-3 2 469 ? -25.905 -62.602  12.189  1.000 223.69345 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   25298 O OD1 . ASP B-3 2 469 ? -27.047 -62.104  12.092  1.000 225.62758 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   25299 O OD2 . ASP B-3 2 469 ? -25.302 -63.094  11.212  1.000 229.37022 ? ? ? ? ? -1 470 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   25300 N N   . ASN B-3 2 470 ? -26.926 -61.539  16.043  1.000 207.79420 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-3 N   1 
+ATOM   25301 C CA  . ASN B-3 2 470 ? -28.249 -61.488  16.651  1.000 207.56565 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   25302 C C   . ASN B-3 2 470 ? -28.304 -60.379  17.693  1.000 207.17353 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-3 C   1 
+ATOM   25303 O O   . ASN B-3 2 470 ? -27.406 -60.264  18.534  1.000 200.54428 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-3 O   1 
+ATOM   25304 C CB  . ASN B-3 2 470 ? -28.598 -62.833  17.291  1.000 198.20570 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   25305 C CG  . ASN B-3 2 470 ? -29.988 -62.852  17.895  1.000 194.35905 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   25306 O OD1 . ASN B-3 2 470 ? -30.833 -62.019  17.569  1.000 201.00520 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   25307 N ND2 . ASN B-3 2 470 ? -30.233 -63.813  18.779  1.000 189.10112 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   25308 N N   . LYS B-3 2 471 ? -29.362 -59.565  17.632  1.000 204.76599 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-3 N   1 
+ATOM   25309 C CA  . LYS B-3 2 471 ? -29.569 -58.542  18.652  1.000 199.60873 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   25310 C C   . LYS B-3 2 471 ? -29.940 -59.168  19.990  1.000 202.43752 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-3 C   1 
+ATOM   25311 O O   . LYS B-3 2 471 ? -29.537 -58.669  21.048  1.000 207.65366 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-3 O   1 
+ATOM   25312 C CB  . LYS B-3 2 471 ? -30.653 -57.563  18.201  1.000 178.58425 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   25313 C CG  . LYS B-3 2 471 ? -30.137 -56.183  17.829  1.000 166.14802 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   25314 C CD  . LYS B-3 2 471 ? -29.230 -56.234  16.614  1.000 157.11057 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   25315 C CE  . LYS B-3 2 471 ? -28.765 -54.841  16.223  1.000 149.68756 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   25316 N NZ  . LYS B-3 2 471 ? -27.897 -54.866  15.015  1.000 145.66228 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   25317 N N   . LYS B-3 2 472 ? -30.713 -60.258  19.964  1.000 208.45355 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-3 N   1 
+ATOM   25318 C CA  . LYS B-3 2 472 ? -31.068 -60.949  21.199  1.000 209.31729 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   25319 C C   . LYS B-3 2 472 ? -29.837 -61.510  21.897  1.000 209.40055 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-3 C   1 
+ATOM   25320 O O   . LYS B-3 2 472 ? -29.807 -61.592  23.131  1.000 201.01730 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-3 O   1 
+ATOM   25321 C CB  . LYS B-3 2 472 ? -32.067 -62.069  20.905  1.000 202.51691 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   25322 C CG  . LYS B-3 2 472 ? -33.344 -61.607  20.223  1.000 204.86863 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   25323 C CD  . LYS B-3 2 472 ? -34.120 -60.637  21.097  1.000 200.04907 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   25324 C CE  . LYS B-3 2 472 ? -35.435 -60.241  20.446  1.000 195.74505 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   25325 N NZ  . LYS B-3 2 472 ? -36.232 -59.331  21.313  1.000 189.75459 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   25326 N N   . TYR B-3 2 473 ? -28.820 -61.906  21.127  1.000 210.84184 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-3 N   1 
+ATOM   25327 C CA  . TYR B-3 2 473 ? -27.558 -62.340  21.718  1.000 196.41213 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   25328 C C   . TYR B-3 2 473 ? -26.904 -61.204  22.491  1.000 198.06874 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-3 C   1 
+ATOM   25329 O O   . TYR B-3 2 473 ? -26.516 -61.370  23.653  1.000 198.16331 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-3 O   1 
+ATOM   25330 C CB  . TYR B-3 2 473 ? -26.625 -62.863  20.624  1.000 202.65276 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   25331 C CG  . TYR B-3 2 473 ? -25.433 -63.673  21.105  1.000 195.62499 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   25332 C CD1 . TYR B-3 2 473 ? -24.486 -63.121  21.957  1.000 199.29423 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   25333 C CD2 . TYR B-3 2 473 ? -25.226 -64.975  20.656  1.000 185.27191 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   25334 C CE1 . TYR B-3 2 473 ? -23.396 -63.846  22.386  1.000 192.42230 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   25335 C CE2 . TYR B-3 2 473 ? -24.127 -65.707  21.075  1.000 188.83644 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   25336 C CZ  . TYR B-3 2 473 ? -23.218 -65.135  21.941  1.000 186.56120 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   25337 O OH  . TYR B-3 2 473 ? -22.124 -65.850  22.366  1.000 177.96202 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   25338 N N   . SER B-3 2 474 ? -26.767 -60.038  21.855  1.000 204.00181 ? ? ? ? ? ?  475 SER B-3 N   1 
+ATOM   25339 C CA  . SER B-3 2 474 ? -26.120 -58.907  22.510  1.000 203.61419 ? ? ? ? ? ?  475 SER B-3 CA  1 
+ATOM   25340 C C   . SER B-3 2 474 ? -26.938 -58.392  23.687  1.000 201.73907 ? ? ? ? ? ?  475 SER B-3 C   1 
+ATOM   25341 O O   . SER B-3 2 474 ? -26.368 -57.887  24.662  1.000 194.91919 ? ? ? ? ? ?  475 SER B-3 O   1 
+ATOM   25342 C CB  . SER B-3 2 474 ? -25.878 -57.782  21.502  1.000 197.53493 ? ? ? ? ? ?  475 SER B-3 CB  1 
+ATOM   25343 O OG  . SER B-3 2 474 ? -27.100 -57.309  20.963  1.000 180.01641 ? ? ? ? ? ?  475 SER B-3 OG  1 
+ATOM   25344 N N   . ASP B-3 2 475 ? -28.266 -58.507  23.618  1.000 211.06570 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-3 N   1 
+ATOM   25345 C CA  . ASP B-3 2 475 ? -29.103 -58.067  24.730  1.000 209.68367 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-3 CA  1 
+ATOM   25346 C C   . ASP B-3 2 475 ? -28.903 -58.950  25.955  1.000 209.49780 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-3 C   1 
+ATOM   25347 O O   . ASP B-3 2 475 ? -28.882 -58.453  27.087  1.000 213.52265 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-3 O   1 
+ATOM   25348 C CB  . ASP B-3 2 475 ? -30.573 -58.053  24.310  1.000 208.07122 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-3 CB  1 
+ATOM   25349 C CG  . ASP B-3 2 475 ? -30.879 -56.974  23.289  1.000 207.22526 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-3 CG  1 
+ATOM   25350 O OD1 . ASP B-3 2 475 ? -30.094 -56.008  23.190  1.000 224.77372 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-3 OD1 1 
+ATOM   25351 O OD2 . ASP B-3 2 475 ? -31.908 -57.089  22.591  1.000 192.82233 ? ? ? ? ? -1 476 ASP B-3 OD2 1 
+ATOM   25352 N N   . TYR B-3 2 476 ? -28.751 -60.261  25.750  1.000 206.49044 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-3 N   1 
+ATOM   25353 C CA  . TYR B-3 2 476 ? -28.525 -61.162  26.874  1.000 206.51747 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-3 CA  1 
+ATOM   25354 C C   . TYR B-3 2 476 ? -27.186 -60.885  27.544  1.000 207.82679 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-3 C   1 
+ATOM   25355 O O   . TYR B-3 2 476 ? -27.039 -61.097  28.753  1.000 202.28479 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-3 O   1 
+ATOM   25356 C CB  . TYR B-3 2 476 ? -28.603 -62.613  26.402  1.000 209.51514 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-3 CB  1 
+ATOM   25357 C CG  . TYR B-3 2 476 ? -28.852 -63.616  27.506  1.000 205.04310 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-3 CG  1 
+ATOM   25358 C CD1 . TYR B-3 2 476 ? -30.002 -63.548  28.283  1.000 206.50168 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-3 CD1 1 
+ATOM   25359 C CD2 . TYR B-3 2 476 ? -27.949 -64.641  27.760  1.000 188.54784 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-3 CD2 1 
+ATOM   25360 C CE1 . TYR B-3 2 476 ? -30.240 -64.465  29.289  1.000 202.25551 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-3 CE1 1 
+ATOM   25361 C CE2 . TYR B-3 2 476 ? -28.179 -65.563  28.764  1.000 187.30120 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-3 CE2 1 
+ATOM   25362 C CZ  . TYR B-3 2 476 ? -29.326 -65.470  29.525  1.000 199.76271 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-3 CZ  1 
+ATOM   25363 O OH  . TYR B-3 2 476 ? -29.559 -66.385  30.525  1.000 189.68687 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-3 OH  1 
+ATOM   25364 N N   . ILE B-3 2 477 ? -26.202 -60.409  26.777  1.000 211.82380 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-3 N   1 
+ATOM   25365 C CA  . ILE B-3 2 477 ? -24.929 -60.010  27.367  1.000 210.09149 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   25366 C C   . ILE B-3 2 477 ? -25.107 -58.748  28.201  1.000 208.76279 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-3 C   1 
+ATOM   25367 O O   . ILE B-3 2 477 ? -24.726 -58.702  29.376  1.000 202.02225 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-3 O   1 
+ATOM   25368 C CB  . ILE B-3 2 477 ? -23.864 -59.813  26.272  1.000 209.19384 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   25369 C CG1 . ILE B-3 2 477 ? -23.802 -61.030  25.349  1.000 203.63449 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   25370 C CG2 . ILE B-3 2 477 ? -22.498 -59.569  26.893  1.000 209.82529 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   25371 C CD1 . ILE B-3 2 477 ? -22.808 -60.881  24.216  1.000 190.83037 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   25372 N N   . GLU B-3 2 478 ? -25.704 -57.709  27.609  1.000 211.14548 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-3 N   1 
+ATOM   25373 C CA  . GLU B-3 2 478 ? -25.860 -56.439  28.312  1.000 205.68565 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   25374 C C   . GLU B-3 2 478 ? -26.794 -56.558  29.510  1.000 206.46390 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-3 C   1 
+ATOM   25375 O O   . GLU B-3 2 478 ? -26.608 -55.852  30.508  1.000 202.56320 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-3 O   1 
+ATOM   25376 C CB  . GLU B-3 2 478 ? -26.366 -55.364  27.351  1.000 201.39804 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   25377 C CG  . GLU B-3 2 478 ? -25.399 -55.028  26.228  1.000 206.81995 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   25378 C CD  . GLU B-3 2 478 ? -25.822 -53.801  25.445  1.000 209.08955 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   25379 O OE1 . GLU B-3 2 478 ? -26.927 -53.279  25.708  1.000 198.68496 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   25380 O OE2 . GLU B-3 2 478 ? -25.050 -53.354  24.572  1.000 210.90827 ? ? ? ? ? -1 479 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   25381 N N   . THR B-3 2 479 ? -27.799 -57.433  29.435  1.000 212.54854 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-3 N   1 
+ATOM   25382 C CA  . THR B-3 2 479 ? -28.709 -57.607  30.564  1.000 210.00822 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-3 CA  1 
+ATOM   25383 C C   . THR B-3 2 479 ? -27.999 -58.264  31.742  1.000 204.48285 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-3 C   1 
+ATOM   25384 O O   . THR B-3 2 479 ? -28.129 -57.816  32.887  1.000 206.78386 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-3 O   1 
+ATOM   25385 C CB  . THR B-3 2 479 ? -29.926 -58.433  30.143  1.000 211.29339 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-3 CB  1 
+ATOM   25386 O OG1 . THR B-3 2 479 ? -30.627 -57.755  29.093  1.000 211.28837 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-3 OG1 1 
+ATOM   25387 C CG2 . THR B-3 2 479 ? -30.867 -58.639  31.322  1.000 195.98045 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-3 CG2 1 
+ATOM   25388 N N   . LEU B-3 2 480 ? -27.238 -59.327  31.478  1.000 204.45234 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-3 N   1 
+ATOM   25389 C CA  . LEU B-3 2 480 ? -26.523 -60.012  32.549  1.000 204.05971 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   25390 C C   . LEU B-3 2 480 ? -25.304 -59.228  33.017  1.000 207.45809 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-3 C   1 
+ATOM   25391 O O   . LEU B-3 2 480 ? -24.877 -59.388  34.166  1.000 202.95988 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-3 O   1 
+ATOM   25392 C CB  . LEU B-3 2 480 ? -26.111 -61.415  32.099  1.000 194.57498 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   25393 C CG  . LEU B-3 2 480 ? -27.116 -62.545  32.349  1.000 184.06073 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   25394 C CD1 . LEU B-3 2 480 ? -28.415 -62.330  31.582  1.000 198.22182 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   25395 C CD2 . LEU B-3 2 480 ? -26.504 -63.892  32.001  1.000 175.51517 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   25396 N N   . MET B-3 2 481 ? -24.730 -58.384  32.153  1.000 208.68888 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-3 N   1 
+ATOM   25397 C CA  . MET B-3 2 481 ? -23.655 -57.504  32.599  1.000 204.75629 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-3 CA  1 
+ATOM   25398 C C   . MET B-3 2 481 ? -24.158 -56.489  33.615  1.000 202.66747 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-3 C   1 
+ATOM   25399 O O   . MET B-3 2 481 ? -23.387 -56.024  34.463  1.000 191.11588 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-3 O   1 
+ATOM   25400 C CB  . MET B-3 2 481 ? -23.019 -56.792  31.403  1.000 204.79759 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-3 CB  1 
+ATOM   25401 C CG  . MET B-3 2 481 ? -22.065 -57.658  30.594  1.000 196.91820 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-3 CG  1 
+ATOM   25402 S SD  . MET B-3 2 481 ? -21.560 -56.887  29.042  1.000 203.60596 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-3 SD  1 
+ATOM   25403 C CE  . MET B-3 2 481 ? -20.487 -55.581  29.632  1.000 194.81333 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-3 CE  1 
+ATOM   25404 N N   . LYS B-3 2 482 ? -25.444 -56.135  33.549  1.000 208.48790 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-3 N   1 
+ATOM   25405 C CA  . LYS B-3 2 482 ? -26.029 -55.249  34.549  1.000 211.05745 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   25406 C C   . LYS B-3 2 482 ? -26.402 -55.998  35.822  1.000 208.13698 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-3 C   1 
+ATOM   25407 O O   . LYS B-3 2 482 ? -26.316 -55.430  36.916  1.000 209.37291 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-3 O   1 
+ATOM   25408 C CB  . LYS B-3 2 482 ? -27.256 -54.540  33.971  1.000 206.80120 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   25409 C CG  . LYS B-3 2 482 ? -27.859 -53.494  34.897  1.000 199.05556 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   25410 C CD  . LYS B-3 2 482 ? -28.955 -52.701  34.206  1.000 192.78063 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   25411 C CE  . LYS B-3 2 482 ? -29.511 -51.621  35.119  1.000 185.20132 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   25412 N NZ  . LYS B-3 2 482 ? -30.518 -50.770  34.425  1.000 185.46700 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   25413 N N   . GLU B-3 2 483 ? -26.814 -57.264  35.704  1.000 208.12526 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-3 N   1 
+ATOM   25414 C CA  . GLU B-3 2 483 ? -27.110 -58.053  36.896  1.000 205.15058 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-3 CA  1 
+ATOM   25415 C C   . GLU B-3 2 483 ? -25.855 -58.275  37.729  1.000 200.31766 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-3 C   1 
+ATOM   25416 O O   . GLU B-3 2 483 ? -25.906 -58.242  38.964  1.000 196.93282 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-3 O   1 
+ATOM   25417 C CB  . GLU B-3 2 483 ? -27.731 -59.395  36.509  1.000 210.42635 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-3 CB  1 
+ATOM   25418 C CG  . GLU B-3 2 483 ? -29.055 -59.300  35.773  1.000 218.93137 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-3 CG  1 
+ATOM   25419 C CD  . GLU B-3 2 483 ? -29.785 -60.630  35.719  1.000 213.05878 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-3 CD  1 
+ATOM   25420 O OE1 . GLU B-3 2 483 ? -29.813 -61.336  36.749  1.000 215.58232 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-3 OE1 1 
+ATOM   25421 O OE2 . GLU B-3 2 483 ? -30.325 -60.973  34.645  1.000 203.72863 ? ? ? ? ? -1 484 GLU B-3 OE2 1 
+ATOM   25422 N N   . LEU B-3 2 484 ? -24.721 -58.506  37.072  1.000 203.50430 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-3 N   1 
+ATOM   25423 C CA  . LEU B-3 2 484 ? -23.453 -58.726  37.752  1.000 203.18304 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-3 CA  1 
+ATOM   25424 C C   . LEU B-3 2 484 ? -22.623 -57.455  37.875  1.000 199.70411 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-3 C   1 
+ATOM   25425 O O   . LEU B-3 2 484 ? -21.535 -57.500  38.458  1.000 178.91388 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-3 O   1 
+ATOM   25426 C CB  . LEU B-3 2 484 ? -22.644 -59.802  37.021  1.000 196.98452 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-3 CB  1 
+ATOM   25427 C CG  . LEU B-3 2 484 ? -23.384 -61.081  36.624  1.000 186.82679 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-3 CG  1 
+ATOM   25428 C CD1 . LEU B-3 2 484 ? -22.438 -62.048  35.927  1.000 169.81913 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-3 CD1 1 
+ATOM   25429 C CD2 . LEU B-3 2 484 ? -24.034 -61.736  37.833  1.000 179.95886 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-3 CD2 1 
+ATOM   25430 N N   . LYS B-3 2 485 ? -23.114 -56.332  37.347  1.000 204.65539 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-3 N   1 
+ATOM   25431 C CA  . LYS B-3 2 485 ? -22.390 -55.060  37.355  1.000 205.11629 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   25432 C C   . LYS B-3 2 485 ? -21.006 -55.219  36.728  1.000 209.59230 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-3 C   1 
+ATOM   25433 O O   . LYS B-3 2 485 ? -19.976 -54.914  37.333  1.000 208.43597 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-3 O   1 
+ATOM   25434 C CB  . LYS B-3 2 485 ? -22.301 -54.487  38.772  1.000 198.20773 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   25435 C CG  . LYS B-3 2 485 ? -21.902 -53.015  38.835  1.000 197.50469 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   25436 C CD  . LYS B-3 2 485 ? -22.801 -52.157  37.959  1.000 191.73902 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   25437 C CE  . LYS B-3 2 485 ? -22.351 -50.704  37.965  1.000 173.18369 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   25438 N NZ  . LYS B-3 2 485 ? -23.181 -49.855  37.067  1.000 150.88294 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   25439 N N   . ILE B-3 2 486 ? -20.990 -55.717  35.495  1.000 207.73336 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-3 N   1 
+ATOM   25440 C CA  . ILE B-3 2 486 ? -19.761 -55.929  34.739  1.000 207.75322 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   25441 C C   . ILE B-3 2 486 ? -19.690 -54.866  33.652  1.000 206.60747 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-3 C   1 
+ATOM   25442 O O   . ILE B-3 2 486 ? -20.541 -54.827  32.754  1.000 207.83468 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-3 O   1 
+ATOM   25443 C CB  . ILE B-3 2 486 ? -19.699 -57.341  34.136  1.000 205.63633 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   25444 C CG1 . ILE B-3 2 486 ? -19.888 -58.396  35.228  1.000 204.32125 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   25445 C CG2 . ILE B-3 2 486 ? -18.379 -57.554  33.412  1.000 202.08749 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   25446 C CD1 . ILE B-3 2 486 ? -18.888 -58.298  36.357  1.000 203.38782 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   25447 N N   . LYS B-3 2 487 ? -18.677 -54.002  33.734  1.000 204.02318 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-3 N   1 
+ATOM   25448 C CA  . LYS B-3 2 487 ? -18.534 -52.940  32.744  1.000 211.44182 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   25449 C C   . LYS B-3 2 487 ? -18.011 -53.486  31.422  1.000 207.80674 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-3 C   1 
+ATOM   25450 O O   . LYS B-3 2 487 ? -18.470 -53.077  30.348  1.000 195.14500 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-3 O   1 
+ATOM   25451 C CB  . LYS B-3 2 487 ? -17.605 -51.850  33.278  1.000 211.83052 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   25452 C CG  . LYS B-3 2 487 ? -17.633 -50.551  32.487  1.000 206.42131 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   25453 C CD  . LYS B-3 2 487 ? -18.727 -49.619  32.987  1.000 191.45519 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   25454 C CE  . LYS B-3 2 487 ? -18.626 -48.248  32.334  1.000 180.91951 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   25455 N NZ  . LYS B-3 2 487 ? -19.557 -47.265  32.957  1.000 177.96894 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   25456 N N   . ASN B-3 2 488 ? -17.052 -54.409  31.477  1.000 208.05930 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-3 N   1 
+ATOM   25457 C CA  . ASN B-3 2 488 ? -16.449 -54.974  30.279  1.000 205.34310 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-3 CA  1 
+ATOM   25458 C C   . ASN B-3 2 488 ? -16.286 -56.476  30.443  1.000 208.58822 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-3 C   1 
+ATOM   25459 O O   . ASN B-3 2 488 ? -15.742 -56.940  31.449  1.000 200.09098 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-3 O   1 
+ATOM   25460 C CB  . ASN B-3 2 488 ? -15.090 -54.330  29.984  1.000 193.31819 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-3 CB  1 
+ATOM   25461 C CG  . ASN B-3 2 488 ? -15.212 -52.880  29.566  1.000 198.26072 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-3 CG  1 
+ATOM   25462 O OD1 . ASN B-3 2 488 ? -14.619 -51.992  30.178  1.000 201.26411 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-3 OD1 1 
+ATOM   25463 N ND2 . ASN B-3 2 488 ? -15.988 -52.631  28.518  1.000 197.35516 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-3 ND2 1 
+ATOM   25464 N N   . ILE B-3 2 489 ? -16.759 -57.226  29.452  1.000 214.39943 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-3 N   1 
+ATOM   25465 C CA  . ILE B-3 2 489 ? -16.570 -58.670  29.388  1.000 208.89836 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   25466 C C   . ILE B-3 2 489 ? -16.218 -59.018  27.949  1.000 195.52807 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-3 C   1 
+ATOM   25467 O O   . ILE B-3 2 489 ? -15.966 -60.181  27.615  1.000 183.11767 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-3 O   1 
+ATOM   25468 C CB  . ILE B-3 2 489 ? -17.824 -59.426  29.868  1.000 204.79690 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   25469 C CG1 . ILE B-3 2 489 ? -17.478 -60.871  30.227  1.000 189.60930 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   25470 C CG2 . ILE B-3 2 489 ? -18.909 -59.386  28.799  1.000 195.24053 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   25471 C CD1 . ILE B-3 2 489 ? -16.413 -60.990  31.288  1.000 188.56344 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   25472 N N   . ILE B-3 2 490 ? -16.185 -57.998  27.093  1.000 196.65342 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-3 N   1 
+ATOM   25473 C CA  . ILE B-3 2 490 ? -16.016 -58.186  25.659  1.000 195.26678 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   25474 C C   . ILE B-3 2 490 ? -15.229 -57.007  25.105  1.000 205.74101 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-3 C   1 
+ATOM   25475 O O   . ILE B-3 2 490 ? -15.333 -55.877  25.595  1.000 207.84244 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-3 O   1 
+ATOM   25476 C CB  . ILE B-3 2 490 ? -17.389 -58.334  24.960  1.000 182.15671 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   25477 C CG1 . ILE B-3 2 490 ? -17.212 -58.691  23.490  1.000 187.77461 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   25478 C CG2 . ILE B-3 2 490 ? -18.219 -57.065  25.122  1.000 172.67711 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   25479 C CD1 . ILE B-3 2 490 ? -16.534 -60.019  23.267  1.000 188.48566 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   25480 N N   . LYS B-3 2 491 ? -14.423 -57.282  24.083  1.000 203.96894 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-3 N   1 
+ATOM   25481 C CA  . LYS B-3 2 491 ? -13.628 -56.264  23.409  1.000 202.52815 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-3 CA  1 
+ATOM   25482 C C   . LYS B-3 2 491 ? -14.209 -56.083  22.008  1.000 199.16955 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-3 C   1 
+ATOM   25483 O O   . LYS B-3 2 491 ? -14.181 -57.013  21.191  1.000 200.33763 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-3 O   1 
+ATOM   25484 C CB  . LYS B-3 2 491 ? -12.155 -56.677  23.351  1.000 203.03669 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-3 CB  1 
+ATOM   25485 C CG  . LYS B-3 2 491 ? -11.216 -55.674  22.695  1.000 198.69394 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-3 CG  1 
+ATOM   25486 C CD  . LYS B-3 2 491 ? -10.653 -54.668  23.689  1.000 183.72405 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-3 CD  1 
+ATOM   25487 C CE  . LYS B-3 2 491 ? -9.635  -53.756  23.016  1.000 176.71692 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-3 CE  1 
+ATOM   25488 N NZ  . LYS B-3 2 491 ? -8.556  -54.533  22.342  1.000 182.44026 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-3 NZ  1 
+ATOM   25489 N N   . SER B-3 2 492 ? -14.757 -54.902  21.740  1.000 199.74832 ? ? ? ? ? ?  493 SER B-3 N   1 
+ATOM   25490 C CA  . SER B-3 2 492 ? -15.421 -54.618  20.475  1.000 210.04304 ? ? ? ? ? ?  493 SER B-3 CA  1 
+ATOM   25491 C C   . SER B-3 2 492 ? -14.503 -53.822  19.559  1.000 206.19042 ? ? ? ? ? ?  493 SER B-3 C   1 
+ATOM   25492 O O   . SER B-3 2 492 ? -13.838 -52.879  19.996  1.000 204.74641 ? ? ? ? ? ?  493 SER B-3 O   1 
+ATOM   25493 C CB  . SER B-3 2 492 ? -16.725 -53.848  20.701  1.000 205.21654 ? ? ? ? ? ?  493 SER B-3 CB  1 
+ATOM   25494 O OG  . SER B-3 2 492 ? -17.395 -53.604  19.477  1.000 196.32996 ? ? ? ? ? ?  493 SER B-3 OG  1 
+ATOM   25495 N N   . ILE B-3 2 493 ? -14.465 -54.215  18.291  1.000 199.00804 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-3 N   1 
+ATOM   25496 C CA  . ILE B-3 2 493 ? -13.691 -53.502  17.285  1.000 201.27960 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-3 CA  1 
+ATOM   25497 C C   . ILE B-3 2 493 ? -14.615 -52.589  16.486  1.000 206.35381 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-3 C   1 
+ATOM   25498 O O   . ILE B-3 2 493 ? -15.818 -52.835  16.400  1.000 200.43738 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-3 O   1 
+ATOM   25499 C CB  . ILE B-3 2 493 ? -12.939 -54.477  16.359  1.000 203.15762 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-3 CB  1 
+ATOM   25500 C CG1 . ILE B-3 2 493 ? -11.858 -55.232  17.137  1.000 201.58162 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-3 CG1 1 
+ATOM   25501 C CG2 . ILE B-3 2 493 ? -12.326 -53.737  15.178  1.000 212.47334 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-3 CG2 1 
+ATOM   25502 C CD1 . ILE B-3 2 493 ? -10.962 -56.084  16.263  1.000 201.29157 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-3 CD1 1 
+ATOM   25503 O OXT . ILE B-3 2 493 ? -14.188 -51.587  15.912  1.000 222.84893 ? ? ? ? ? -1 494 ILE B-3 OXT 1 
+ATOM   25504 N N   . SER A-4 1 10  ? 83.946  -80.131  62.179  1.000 100.74247 ? ? ? ? ? ?  0   SER A-4 N   1 
+ATOM   25505 C CA  . SER A-4 1 10  ? 84.353  -81.526  62.051  1.000 114.11599 ? ? ? ? ? ?  0   SER A-4 CA  1 
+ATOM   25506 C C   . SER A-4 1 10  ? 83.563  -82.224  60.954  1.000 160.09641 ? ? ? ? ? ?  0   SER A-4 C   1 
+ATOM   25507 O O   . SER A-4 1 10  ? 83.673  -83.436  60.770  1.000 259.81492 ? ? ? ? ? ?  0   SER A-4 O   1 
+ATOM   25508 C CB  . SER A-4 1 10  ? 84.174  -82.264  63.378  1.000 94.48069  ? ? ? ? ? ?  0   SER A-4 CB  1 
+ATOM   25509 O OG  . SER A-4 1 10  ? 84.994  -81.705  64.388  1.000 133.26918 ? ? ? ? ? ?  0   SER A-4 OG  1 
+ATOM   25510 N N   . SER A-4 1 11  ? 82.761  -81.452  60.228  1.000 97.96176  ? ? ? ? ? ?  1   SER A-4 N   1 
+ATOM   25511 C CA  . SER A-4 1 11  ? 81.961  -81.958  59.124  1.000 88.22089  ? ? ? ? ? ?  1   SER A-4 CA  1 
+ATOM   25512 C C   . SER A-4 1 11  ? 82.366  -81.253  57.840  1.000 103.46406 ? ? ? ? ? ?  1   SER A-4 C   1 
+ATOM   25513 O O   . SER A-4 1 11  ? 82.551  -80.033  57.825  1.000 221.80322 ? ? ? ? ? ?  1   SER A-4 O   1 
+ATOM   25514 C CB  . SER A-4 1 11  ? 80.465  -81.754  59.380  1.000 111.30751 ? ? ? ? ? ?  1   SER A-4 CB  1 
+ATOM   25515 O OG  . SER A-4 1 11  ? 79.702  -82.144  58.252  1.000 106.68564 ? ? ? ? ? ?  1   SER A-4 OG  1 
+ATOM   25516 N N   . LYS A-4 1 12  ? 82.505  -82.029  56.762  1.000 99.88562  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-4 N   1 
+ATOM   25517 C CA  . LYS A-4 1 12  ? 82.877  -81.442  55.478  1.000 98.26383  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-4 CA  1 
+ATOM   25518 C C   . LYS A-4 1 12  ? 81.790  -80.510  54.962  1.000 87.58001  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-4 C   1 
+ATOM   25519 O O   . LYS A-4 1 12  ? 82.088  -79.459  54.382  1.000 80.00346  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-4 O   1 
+ATOM   25520 C CB  . LYS A-4 1 12  ? 83.164  -82.539  54.453  1.000 93.26371  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-4 CB  1 
+ATOM   25521 C CG  . LYS A-4 1 12  ? 84.538  -83.173  54.577  1.000 117.92444 ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-4 CG  1 
+ATOM   25522 C CD  . LYS A-4 1 12  ? 84.801  -84.127  53.421  1.000 58.85243  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-4 CD  1 
+ATOM   25523 C CE  . LYS A-4 1 12  ? 83.782  -85.255  53.396  1.000 80.91589  ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-4 CE  1 
+ATOM   25524 N NZ  . LYS A-4 1 12  ? 83.777  -86.035  54.667  1.000 109.50188 ? ? ? ? ? ?  2   LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   25525 N N   . PHE A-4 1 13  ? 80.527  -80.874  55.161  1.000 87.35821  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-4 N   1 
+ATOM   25526 C CA  . PHE A-4 1 13  ? 79.401  -80.088  54.669  1.000 69.62853  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-4 CA  1 
+ATOM   25527 C C   . PHE A-4 1 13  ? 79.024  -79.055  55.724  1.000 75.25273  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-4 C   1 
+ATOM   25528 O O   . PHE A-4 1 13  ? 78.480  -79.401  56.778  1.000 85.37827  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-4 O   1 
+ATOM   25529 C CB  . PHE A-4 1 13  ? 78.221  -80.994  54.332  1.000 75.08658  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-4 CB  1 
+ATOM   25530 C CG  . PHE A-4 1 13  ? 78.522  -82.001  53.262  1.000 74.24232  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-4 CG  1 
+ATOM   25531 C CD1 . PHE A-4 1 13  ? 79.060  -83.236  53.586  1.000 82.72262  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   25532 C CD2 . PHE A-4 1 13  ? 78.272  -81.713  51.932  1.000 74.57698  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   25533 C CE1 . PHE A-4 1 13  ? 79.341  -84.164  52.603  1.000 75.75499  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   25534 C CE2 . PHE A-4 1 13  ? 78.550  -82.639  50.944  1.000 81.59001  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   25535 C CZ  . PHE A-4 1 13  ? 79.085  -83.866  51.281  1.000 77.82671  ? ? ? ? ? ?  3   PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   25536 N N   . SER A-4 1 14  ? 79.311  -77.787  55.436  1.000 66.37705  ? ? ? ? ? ?  4   SER A-4 N   1 
+ATOM   25537 C CA  . SER A-4 1 14  ? 79.021  -76.699  56.361  1.000 47.94682  ? ? ? ? ? ?  4   SER A-4 CA  1 
+ATOM   25538 C C   . SER A-4 1 14  ? 77.573  -76.243  56.242  1.000 67.40571  ? ? ? ? ? ?  4   SER A-4 C   1 
+ATOM   25539 O O   . SER A-4 1 14  ? 76.732  -76.601  57.074  1.000 87.84397  ? ? ? ? ? ?  4   SER A-4 O   1 
+ATOM   25540 C CB  . SER A-4 1 14  ? 79.965  -75.523  56.108  1.000 66.36176  ? ? ? ? ? ?  4   SER A-4 CB  1 
+ATOM   25541 O OG  . SER A-4 1 14  ? 79.434  -74.328  56.648  1.000 89.26134  ? ? ? ? ? ?  4   SER A-4 OG  1 
+ATOM   25542 N N   . ASN A-4 1 15  ? 77.275  -75.445  55.218  1.000 70.27109  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-4 N   1 
+ATOM   25543 C CA  . ASN A-4 1 15  ? 75.924  -74.953  54.999  1.000 75.85487  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-4 CA  1 
+ATOM   25544 C C   . ASN A-4 1 15  ? 75.689  -74.800  53.505  1.000 74.08925  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-4 C   1 
+ATOM   25545 O O   . ASN A-4 1 15  ? 76.631  -74.769  52.708  1.000 94.76427  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-4 O   1 
+ATOM   25546 C CB  . ASN A-4 1 15  ? 75.683  -73.618  55.716  1.000 79.51409  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-4 CB  1 
+ATOM   25547 C CG  . ASN A-4 1 15  ? 76.320  -72.446  54.997  1.000 84.64407  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-4 CG  1 
+ATOM   25548 O OD1 . ASN A-4 1 15  ? 75.676  -71.773  54.191  1.000 91.72855  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   25549 N ND2 . ASN A-4 1 15  ? 77.592  -72.196  55.284  1.000 79.92177  ? ? ? ? ? ?  5   ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   25550 N N   . ILE A-4 1 16  ? 74.416  -74.702  53.132  1.000 59.29326  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-4 N   1 
+ATOM   25551 C CA  . ILE A-4 1 16  ? 74.011  -74.515  51.745  1.000 70.11007  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-4 CA  1 
+ATOM   25552 C C   . ILE A-4 1 16  ? 73.143  -73.267  51.656  1.000 81.30444  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-4 C   1 
+ATOM   25553 O O   . ILE A-4 1 16  ? 72.321  -73.003  52.541  1.000 64.88325  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-4 O   1 
+ATOM   25554 C CB  . ILE A-4 1 16  ? 73.270  -75.751  51.191  1.000 59.96992  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-4 CB  1 
+ATOM   25555 C CG1 . ILE A-4 1 16  ? 72.929  -75.556  49.712  1.000 71.45743  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   25556 C CG2 . ILE A-4 1 16  ? 72.016  -76.049  52.001  1.000 53.85770  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   25557 C CD1 . ILE A-4 1 16  ? 72.203  -76.728  49.096  1.000 65.73815  ? ? ? ? ? ?  6   ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   25558 N N   . THR A-4 1 17  ? 73.342  -72.492  50.593  1.000 82.60198  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-4 N   1 
+ATOM   25559 C CA  . THR A-4 1 17  ? 72.592  -71.268  50.349  1.000 73.22264  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-4 CA  1 
+ATOM   25560 C C   . THR A-4 1 17  ? 71.817  -71.415  49.048  1.000 73.30583  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-4 C   1 
+ATOM   25561 O O   . THR A-4 1 17  ? 72.379  -71.835  48.031  1.000 93.00866  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-4 O   1 
+ATOM   25562 C CB  . THR A-4 1 17  ? 73.520  -70.052  50.276  1.000 85.22111  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-4 CB  1 
+ATOM   25563 O OG1 . THR A-4 1 17  ? 74.338  -70.001  51.452  1.000 96.75141  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-4 OG1 1 
+ATOM   25564 C CG2 . THR A-4 1 17  ? 72.708  -68.769  50.173  1.000 74.96045  ? ? ? ? ? ?  7   THR A-4 CG2 1 
+ATOM   25565 N N   . ILE A-4 1 18  ? 70.532  -71.072  49.083  1.000 69.34069  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-4 N   1 
+ATOM   25566 C CA  . ILE A-4 1 18  ? 69.651  -71.176  47.926  1.000 59.41824  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-4 CA  1 
+ATOM   25567 C C   . ILE A-4 1 18  ? 68.987  -69.823  47.718  1.000 70.57777  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-4 C   1 
+ATOM   25568 O O   . ILE A-4 1 18  ? 68.241  -69.356  48.586  1.000 100.22748 ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-4 O   1 
+ATOM   25569 C CB  . ILE A-4 1 18  ? 68.590  -72.274  48.107  1.000 65.24747  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-4 CB  1 
+ATOM   25570 C CG1 . ILE A-4 1 18  ? 69.256  -73.610  48.446  1.000 53.19083  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   25571 C CG2 . ILE A-4 1 18  ? 67.738  -72.395  46.857  1.000 65.66818  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   25572 C CD1 . ILE A-4 1 18  ? 68.276  -74.720  48.744  1.000 60.96538  ? ? ? ? ? ?  8   ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   25573 N N   . LYS A-4 1 19  ? 69.251  -69.199  46.572  1.000 69.79302  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-4 N   1 
+ATOM   25574 C CA  . LYS A-4 1 19  ? 68.745  -67.866  46.266  1.000 75.37318  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-4 CA  1 
+ATOM   25575 C C   . LYS A-4 1 19  ? 67.915  -67.917  44.993  1.000 83.74685  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-4 C   1 
+ATOM   25576 O O   . LYS A-4 1 19  ? 68.397  -68.378  43.952  1.000 81.14723  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-4 O   1 
+ATOM   25577 C CB  . LYS A-4 1 19  ? 69.891  -66.863  46.111  1.000 70.46079  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-4 CB  1 
+ATOM   25578 C CG  . LYS A-4 1 19  ? 70.645  -66.554  47.392  1.000 79.65010  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-4 CG  1 
+ATOM   25579 C CD  . LYS A-4 1 19  ? 71.731  -65.519  47.139  1.000 96.28417  ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-4 CD  1 
+ATOM   25580 C CE  . LYS A-4 1 19  ? 72.473  -65.161  48.416  1.000 133.15983 ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-4 CE  1 
+ATOM   25581 N NZ  . LYS A-4 1 19  ? 73.535  -64.144  48.177  1.000 139.51582 ? ? ? ? ? ?  9   LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   25582 N N   . ASN A-4 1 20  ? 66.671  -67.445  45.083  1.000 89.26288  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-4 N   1 
+ATOM   25583 C CA  . ASN A-4 1 20  ? 65.805  -67.230  43.923  1.000 81.03609  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-4 CA  1 
+ATOM   25584 C C   . ASN A-4 1 20  ? 65.554  -68.510  43.128  1.000 77.13636  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-4 C   1 
+ATOM   25585 O O   . ASN A-4 1 20  ? 65.414  -68.471  41.904  1.000 97.26546  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-4 O   1 
+ATOM   25586 C CB  . ASN A-4 1 20  ? 66.370  -66.142  43.005  1.000 83.60164  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-4 CB  1 
+ATOM   25587 C CG  . ASN A-4 1 20  ? 66.259  -64.757  43.607  1.000 90.77303  ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-4 CG  1 
+ATOM   25588 O OD1 . ASN A-4 1 20  ? 65.232  -64.092  43.476  1.000 118.29964 ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   25589 N ND2 . ASN A-4 1 20  ? 67.320  -64.313  44.271  1.000 120.36533 ? ? ? ? ? ?  10  ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   25590 N N   . PHE A-4 1 21  ? 65.475  -69.652  43.806  1.000 84.39207  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-4 N   1 
+ATOM   25591 C CA  . PHE A-4 1 21  ? 65.194  -70.931  43.161  1.000 69.46823  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-4 CA  1 
+ATOM   25592 C C   . PHE A-4 1 21  ? 63.816  -71.409  43.605  1.000 78.65879  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-4 C   1 
+ATOM   25593 O O   . PHE A-4 1 21  ? 63.654  -71.883  44.735  1.000 94.98952  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-4 O   1 
+ATOM   25594 C CB  . PHE A-4 1 21  ? 66.267  -71.964  43.494  1.000 69.11415  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-4 CB  1 
+ATOM   25595 C CG  . PHE A-4 1 21  ? 65.959  -73.343  42.980  1.000 78.83593  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-4 CG  1 
+ATOM   25596 C CD1 . PHE A-4 1 21  ? 66.121  -73.649  41.640  1.000 86.76449  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   25597 C CD2 . PHE A-4 1 21  ? 65.507  -74.333  43.838  1.000 83.74260  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   25598 C CE1 . PHE A-4 1 21  ? 65.837  -74.916  41.165  1.000 80.76620  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   25599 C CE2 . PHE A-4 1 21  ? 65.222  -75.602  43.368  1.000 81.02463  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   25600 C CZ  . PHE A-4 1 21  ? 65.388  -75.893  42.030  1.000 74.78514  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   25601 N N   . ARG A-4 1 22  ? 62.834  -71.284  42.715  1.000 79.86665  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-4 N   1 
+ATOM   25602 C CA  . ARG A-4 1 22  ? 61.456  -71.745  42.946  1.000 97.82063  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-4 CA  1 
+ATOM   25603 C C   . ARG A-4 1 22  ? 60.909  -71.001  44.163  1.000 84.60860  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-4 C   1 
+ATOM   25604 O O   . ARG A-4 1 22  ? 60.991  -69.763  44.205  1.000 92.14063  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-4 O   1 
+ATOM   25605 C CB  . ARG A-4 1 22  ? 61.442  -73.266  43.040  1.000 79.29034  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-4 CB  1 
+ATOM   25606 C CG  . ARG A-4 1 22  ? 61.870  -73.968  41.765  1.000 82.53239  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-4 CG  1 
+ATOM   25607 C CD  . ARG A-4 1 22  ? 61.835  -75.477  41.932  1.000 82.13725  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-4 CD  1 
+ATOM   25608 N NE  . ARG A-4 1 22  ? 62.161  -76.172  40.693  1.000 102.39247 ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-4 NE  1 
+ATOM   25609 C CZ  . ARG A-4 1 22  ? 62.246  -77.490  40.576  1.000 93.39653  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-4 CZ  1 
+ATOM   25610 N NH1 . ARG A-4 1 22  ? 62.043  -78.290  41.610  1.000 97.06365  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-4 NH1 1 
+ATOM   25611 N NH2 . ARG A-4 1 22  ? 62.542  -78.019  39.392  1.000 82.89174  ? ? ? ? ? ?  12  ARG A-4 NH2 1 
+ATOM   25612 N N   . ASN A-4 1 23  ? 60.355  -71.688  45.160  1.000 82.14332  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-4 N   1 
+ATOM   25613 C CA  . ASN A-4 1 23  ? 59.795  -71.028  46.333  1.000 96.85394  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-4 CA  1 
+ATOM   25614 C C   . ASN A-4 1 23  ? 60.856  -70.536  47.310  1.000 86.90590  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-4 C   1 
+ATOM   25615 O O   . ASN A-4 1 23  ? 60.500  -69.947  48.336  1.000 106.26584 ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-4 O   1 
+ATOM   25616 C CB  . ASN A-4 1 23  ? 58.825  -71.972  47.051  1.000 73.61233  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-4 CB  1 
+ATOM   25617 C CG  . ASN A-4 1 23  ? 59.349  -73.392  47.140  1.000 84.72050  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-4 CG  1 
+ATOM   25618 O OD1 . ASN A-4 1 23  ? 60.447  -73.691  46.673  1.000 93.80429  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   25619 N ND2 . ASN A-4 1 23  ? 58.564  -74.275  47.747  1.000 80.20372  ? ? ? ? ? ?  13  ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   25620 N N   . PHE A-4 1 24  ? 62.137  -70.751  47.019  1.000 69.41034  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-4 N   1 
+ATOM   25621 C CA  . PHE A-4 1 24  ? 63.225  -70.306  47.889  1.000 73.71008  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-4 CA  1 
+ATOM   25622 C C   . PHE A-4 1 24  ? 63.658  -68.912  47.449  1.000 78.86248  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-4 C   1 
+ATOM   25623 O O   . PHE A-4 1 24  ? 64.402  -68.758  46.478  1.000 88.05403  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-4 O   1 
+ATOM   25624 C CB  . PHE A-4 1 24  ? 64.393  -71.285  47.839  1.000 82.73643  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-4 CB  1 
+ATOM   25625 C CG  . PHE A-4 1 24  ? 64.098  -72.623  48.457  1.000 75.35157  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-4 CG  1 
+ATOM   25626 C CD1 . PHE A-4 1 24  ? 63.391  -73.585  47.757  1.000 78.97768  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   25627 C CD2 . PHE A-4 1 24  ? 64.545  -72.924  49.732  1.000 81.50637  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   25628 C CE1 . PHE A-4 1 24  ? 63.123  -74.817  48.323  1.000 78.81557  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   25629 C CE2 . PHE A-4 1 24  ? 64.282  -74.155  50.302  1.000 87.71658  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   25630 C CZ  . PHE A-4 1 24  ? 63.570  -75.103  49.596  1.000 73.12022  ? ? ? ? ? ?  14  PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   25631 N N   . GLU A-4 1 25  ? 63.191  -67.888  48.164  1.000 86.66711  ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-4 N   1 
+ATOM   25632 C CA  . GLU A-4 1 25  ? 63.638  -66.525  47.905  1.000 78.33016  ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-4 CA  1 
+ATOM   25633 C C   . GLU A-4 1 25  ? 65.097  -66.378  48.321  1.000 90.71316  ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-4 C   1 
+ATOM   25634 O O   . GLU A-4 1 25  ? 65.978  -66.205  47.473  1.000 95.42998  ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-4 O   1 
+ATOM   25635 C CB  . GLU A-4 1 25  ? 62.757  -65.516  48.645  1.000 109.63532 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-4 CB  1 
+ATOM   25636 C CG  . GLU A-4 1 25  ? 63.199  -64.067  48.495  1.000 114.02659 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-4 CG  1 
+ATOM   25637 C CD  . GLU A-4 1 25  ? 62.299  -63.100  49.244  1.000 149.13708 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-4 CD  1 
+ATOM   25638 O OE1 . GLU A-4 1 25  ? 61.096  -63.399  49.393  1.000 169.07610 ? ? ? ? ? ?  15  GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   25639 O OE2 . GLU A-4 1 25  ? 62.797  -62.044  49.687  1.000 171.93136 ? ? ? ? ? -1 15  GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   25640 N N   . LYS A-4 1 26  ? 65.354  -66.444  49.626  1.000 103.79742 ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-4 N   1 
+ATOM   25641 C CA  . LYS A-4 1 26  ? 66.717  -66.488  50.148  1.000 80.77223  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-4 CA  1 
+ATOM   25642 C C   . LYS A-4 1 26  ? 66.690  -67.356  51.395  1.000 87.85444  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-4 C   1 
+ATOM   25643 O O   . LYS A-4 1 26  ? 66.078  -66.981  52.400  1.000 95.73080  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-4 O   1 
+ATOM   25644 C CB  . LYS A-4 1 26  ? 67.253  -65.093  50.457  1.000 75.79903  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-4 CB  1 
+ATOM   25645 C CG  . LYS A-4 1 26  ? 68.760  -65.059  50.703  1.000 90.99663  ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-4 CG  1 
+ATOM   25646 C CD  . LYS A-4 1 26  ? 69.272  -63.641  50.925  1.000 114.09635 ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-4 CD  1 
+ATOM   25647 C CE  . LYS A-4 1 26  ? 69.030  -63.173  52.352  1.000 153.80521 ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-4 CE  1 
+ATOM   25648 N NZ  . LYS A-4 1 26  ? 70.307  -62.849  53.050  1.000 139.65701 ? ? ? ? ? ?  16  LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   25649 N N   . VAL A-4 1 27  ? 67.349  -68.511  51.329  1.000 73.52693  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-4 N   1 
+ATOM   25650 C CA  . VAL A-4 1 27  ? 67.301  -69.510  52.389  1.000 55.02491  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-4 CA  1 
+ATOM   25651 C C   . VAL A-4 1 27  ? 68.716  -69.995  52.667  1.000 72.57654  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-4 C   1 
+ATOM   25652 O O   . VAL A-4 1 27  ? 69.435  -70.395  51.743  1.000 76.96360  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-4 O   1 
+ATOM   25653 C CB  . VAL A-4 1 27  ? 66.387  -70.694  52.017  1.000 61.88366  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-4 CB  1 
+ATOM   25654 C CG1 . VAL A-4 1 27  ? 66.574  -71.842  52.990  1.000 61.46088  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   25655 C CG2 . VAL A-4 1 27  ? 64.934  -70.246  51.995  1.000 84.75400  ? ? ? ? ? ?  17  VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   25656 N N   . ASN A-4 1 28  ? 69.110  -69.960  53.938  1.000 81.72197  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-4 N   1 
+ATOM   25657 C CA  . ASN A-4 1 28  ? 70.404  -70.450  54.387  1.000 75.88385  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-4 CA  1 
+ATOM   25658 C C   . ASN A-4 1 28  ? 70.173  -71.582  55.376  1.000 76.84924  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-4 C   1 
+ATOM   25659 O O   . ASN A-4 1 28  ? 69.449  -71.409  56.362  1.000 109.19158 ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-4 O   1 
+ATOM   25660 C CB  . ASN A-4 1 28  ? 71.220  -69.327  55.030  1.000 66.87523  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-4 CB  1 
+ATOM   25661 C CG  . ASN A-4 1 28  ? 72.691  -69.671  55.157  1.000 105.52887 ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-4 CG  1 
+ATOM   25662 O OD1 . ASN A-4 1 28  ? 73.064  -70.842  55.235  1.000 99.90825  ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   25663 N ND2 . ASN A-4 1 28  ? 73.536  -68.648  55.178  1.000 130.84423 ? ? ? ? ? ?  18  ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   25664 N N   . ILE A-4 1 29  ? 70.779  -72.737  55.109  1.000 67.13636  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-4 N   1 
+ATOM   25665 C CA  . ILE A-4 1 29  ? 70.579  -73.941  55.909  1.000 62.72583  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-4 CA  1 
+ATOM   25666 C C   . ILE A-4 1 29  ? 71.941  -74.521  56.259  1.000 67.96214  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-4 C   1 
+ATOM   25667 O O   . ILE A-4 1 29  ? 72.724  -74.855  55.361  1.000 65.77739  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-4 O   1 
+ATOM   25668 C CB  . ILE A-4 1 29  ? 69.735  -74.992  55.168  1.000 59.94287  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-4 CB  1 
+ATOM   25669 C CG1 . ILE A-4 1 29  ? 68.404  -74.396  54.709  1.000 79.53608  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   25670 C CG2 . ILE A-4 1 29  ? 69.503  -76.205  56.055  1.000 56.06564  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   25671 C CD1 . ILE A-4 1 29  ? 67.607  -75.310  53.805  1.000 59.07980  ? ? ? ? ? ?  19  ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   25672 N N   . ASN A-4 1 30  ? 72.220  -74.652  57.553  1.000 83.04930  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-4 N   1 
+ATOM   25673 C CA  . ASN A-4 1 30  ? 73.410  -75.370  57.980  1.000 73.13197  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-4 CA  1 
+ATOM   25674 C C   . ASN A-4 1 30  ? 73.231  -76.866  57.739  1.000 61.91807  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-4 C   1 
+ATOM   25675 O O   . ASN A-4 1 30  ? 72.112  -77.375  57.634  1.000 66.97894  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-4 O   1 
+ATOM   25676 C CB  . ASN A-4 1 30  ? 73.710  -75.095  59.453  1.000 66.69337  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-4 CB  1 
+ATOM   25677 C CG  . ASN A-4 1 30  ? 74.264  -73.704  59.681  1.000 81.16971  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-4 CG  1 
+ATOM   25678 O OD1 . ASN A-4 1 30  ? 75.476  -73.493  59.648  1.000 96.74166  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   25679 N ND2 . ASN A-4 1 30  ? 73.376  -72.743  59.908  1.000 84.80141  ? ? ? ? ? ?  20  ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   25680 N N   . LEU A-4 1 31  ? 74.354  -77.573  57.641  1.000 58.02113  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-4 N   1 
+ATOM   25681 C CA  . LEU A-4 1 31  ? 74.338  -78.961  57.205  1.000 64.16423  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-4 CA  1 
+ATOM   25682 C C   . LEU A-4 1 31  ? 75.309  -79.786  58.035  1.000 77.28950  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-4 C   1 
+ATOM   25683 O O   . LEU A-4 1 31  ? 76.083  -79.266  58.844  1.000 85.43658  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-4 O   1 
+ATOM   25684 C CB  . LEU A-4 1 31  ? 74.691  -79.087  55.717  1.000 70.12612  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-4 CB  1 
+ATOM   25685 C CG  . LEU A-4 1 31  ? 73.751  -78.457  54.688  1.000 50.44579  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-4 CG  1 
+ATOM   25686 C CD1 . LEU A-4 1 31  ? 74.337  -78.596  53.294  1.000 62.23489  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   25687 C CD2 . LEU A-4 1 31  ? 72.373  -79.093  54.758  1.000 52.30768  ? ? ? ? ? ?  21  LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   25688 N N   . ASP A-4 1 32  ? 75.249  -81.097  57.817  1.000 73.13769  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-4 N   1 
+ATOM   25689 C CA  . ASP A-4 1 32  ? 76.203  -82.045  58.369  1.000 75.99687  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-4 CA  1 
+ATOM   25690 C C   . ASP A-4 1 32  ? 76.277  -83.223  57.406  1.000 71.27357  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-4 C   1 
+ATOM   25691 O O   . ASP A-4 1 32  ? 75.668  -83.208  56.333  1.000 68.83100  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-4 O   1 
+ATOM   25692 C CB  . ASP A-4 1 32  ? 75.801  -82.481  59.782  1.000 75.70508  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-4 CB  1 
+ATOM   25693 C CG  . ASP A-4 1 32  ? 76.994  -82.866  60.637  1.000 86.52829  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-4 CG  1 
+ATOM   25694 O OD1 . ASP A-4 1 32  ? 77.624  -81.961  61.225  1.000 69.47127  ? ? ? ? ? ?  22  ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   25695 O OD2 . ASP A-4 1 32  ? 77.304  -84.074  60.718  1.000 70.27904  ? ? ? ? ? -1 22  ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   25696 N N   . ASN A-4 1 33  ? 77.030  -84.254  57.795  1.000 73.54725  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-4 N   1 
+ATOM   25697 C CA  . ASN A-4 1 33  ? 77.156  -85.428  56.936  1.000 60.52340  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-4 CA  1 
+ATOM   25698 C C   . ASN A-4 1 33  ? 75.811  -86.118  56.737  1.000 63.27410  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-4 C   1 
+ATOM   25699 O O   . ASN A-4 1 33  ? 75.464  -86.503  55.615  1.000 71.12649  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-4 O   1 
+ATOM   25700 C CB  . ASN A-4 1 33  ? 78.180  -86.401  57.519  1.000 53.20549  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-4 CB  1 
+ATOM   25701 C CG  . ASN A-4 1 33  ? 79.592  -85.861  57.456  1.000 67.76992  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-4 CG  1 
+ATOM   25702 O OD1 . ASN A-4 1 33  ? 79.802  -84.653  57.346  1.000 75.51159  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   25703 N ND2 . ASN A-4 1 33  ? 80.571  -86.756  57.523  1.000 64.01837  ? ? ? ? ? ?  23  ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   25704 N N   . LYS A-4 1 34  ? 75.040  -86.278  57.808  1.000 59.16185  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-4 N   1 
+ATOM   25705 C CA  . LYS A-4 1 34  ? 73.714  -86.879  57.742  1.000 57.41346  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-4 CA  1 
+ATOM   25706 C C   . LYS A-4 1 34  ? 72.676  -85.791  57.981  1.000 56.58174  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-4 C   1 
+ATOM   25707 O O   . LYS A-4 1 34  ? 72.714  -85.109  59.011  1.000 73.22885  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-4 O   1 
+ATOM   25708 C CB  . LYS A-4 1 34  ? 73.567  -88.007  58.766  1.000 56.28617  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-4 CB  1 
+ATOM   25709 C CG  . LYS A-4 1 34  ? 74.615  -89.106  58.639  1.000 57.47032  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-4 CG  1 
+ATOM   25710 C CD  . LYS A-4 1 34  ? 74.252  -90.318  59.487  1.000 55.02103  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-4 CD  1 
+ATOM   25711 C CE  . LYS A-4 1 34  ? 75.286  -91.426  59.352  1.000 51.08605  ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-4 CE  1 
+ATOM   25712 N NZ  . LYS A-4 1 34  ? 76.558  -91.086  60.050  1.000 139.94617 ? ? ? ? ? ?  24  LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   25713 N N   . ASN A-4 1 35  ? 71.755  -85.629  57.032  1.000 59.73092  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-4 N   1 
+ATOM   25714 C CA  . ASN A-4 1 35  ? 70.743  -84.585  57.098  1.000 61.50909  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-4 CA  1 
+ATOM   25715 C C   . ASN A-4 1 35  ? 69.362  -85.183  56.875  1.000 57.49847  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-4 C   1 
+ATOM   25716 O O   . ASN A-4 1 35  ? 69.177  -86.039  56.003  1.000 60.49206  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-4 O   1 
+ATOM   25717 C CB  . ASN A-4 1 35  ? 71.006  -83.485  56.061  1.000 49.48751  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-4 CB  1 
+ATOM   25718 C CG  . ASN A-4 1 35  ? 72.440  -82.991  56.085  1.000 67.69469  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-4 CG  1 
+ATOM   25719 O OD1 . ASN A-4 1 35  ? 72.770  -82.033  56.784  1.000 71.70233  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   25720 N ND2 . ASN A-4 1 35  ? 73.303  -83.648  55.317  1.000 60.64075  ? ? ? ? ? ?  25  ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   25721 N N   . VAL A-4 1 36  ? 68.398  -84.729  57.673  1.000 58.59110  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-4 N   1 
+ATOM   25722 C CA  . VAL A-4 1 36  ? 67.005  -85.146  57.571  1.000 65.27264  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-4 CA  1 
+ATOM   25723 C C   . VAL A-4 1 36  ? 66.146  -83.894  57.483  1.000 66.63841  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-4 C   1 
+ATOM   25724 O O   . VAL A-4 1 36  ? 66.264  -82.997  58.324  1.000 79.67393  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-4 O   1 
+ATOM   25725 C CB  . VAL A-4 1 36  ? 66.570  -86.010  58.770  1.000 61.73485  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-4 CB  1 
+ATOM   25726 C CG1 . VAL A-4 1 36  ? 65.087  -86.336  58.677  1.000 49.30237  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   25727 C CG2 . VAL A-4 1 36  ? 67.400  -87.282  58.843  1.000 64.70701  ? ? ? ? ? ?  26  VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   25728 N N   . ILE A-4 1 37  ? 65.286  -83.833  56.472  1.000 61.02034  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-4 N   1 
+ATOM   25729 C CA  . ILE A-4 1 37  ? 64.425  -82.680  56.249  1.000 69.84701  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-4 CA  1 
+ATOM   25730 C C   . ILE A-4 1 37  ? 62.973  -83.125  56.367  1.000 65.05217  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-4 C   1 
+ATOM   25731 O O   . ILE A-4 1 37  ? 62.609  -84.225  55.935  1.000 63.76957  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-4 O   1 
+ATOM   25732 C CB  . ILE A-4 1 37  ? 64.709  -82.015  54.883  1.000 61.02130  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-4 CB  1 
+ATOM   25733 C CG1 . ILE A-4 1 37  ? 63.923  -80.711  54.739  1.000 74.73008  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   25734 C CG2 . ILE A-4 1 37  ? 64.410  -82.967  53.734  1.000 72.13563  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   25735 C CD1 . ILE A-4 1 37  ? 64.283  -79.927  53.502  1.000 84.16681  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   25736 N N   . PHE A-4 1 38  ? 62.151  -82.276  56.979  1.000 57.93717  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-4 N   1 
+ATOM   25737 C CA  . PHE A-4 1 38  ? 60.755  -82.600  57.232  1.000 57.93842  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-4 CA  1 
+ATOM   25738 C C   . PHE A-4 1 38  ? 59.993  -81.303  57.450  1.000 72.34824  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-4 C   1 
+ATOM   25739 O O   . PHE A-4 1 38  ? 60.587  -80.243  57.660  1.000 73.54614  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-4 O   1 
+ATOM   25740 C CB  . PHE A-4 1 38  ? 60.606  -83.528  58.442  1.000 65.79785  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-4 CB  1 
+ATOM   25741 C CG  . PHE A-4 1 38  ? 61.346  -83.053  59.659  1.000 68.73163  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-4 CG  1 
+ATOM   25742 C CD1 . PHE A-4 1 38  ? 60.739  -82.199  60.565  1.000 72.17835  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   25743 C CD2 . PHE A-4 1 38  ? 62.652  -83.451  59.892  1.000 65.80056  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   25744 C CE1 . PHE A-4 1 38  ? 61.419  -81.754  61.682  1.000 65.22389  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   25745 C CE2 . PHE A-4 1 38  ? 63.337  -83.010  61.007  1.000 67.56756  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   25746 C CZ  . PHE A-4 1 38  ? 62.719  -82.160  61.904  1.000 70.20505  ? ? ? ? ? ?  28  PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   25747 N N   . GLY A-4 1 39  ? 58.677  -81.397  57.398  1.000 57.42439  ? ? ? ? ? ?  29  GLY A-4 N   1 
+ATOM   25748 C CA  . GLY A-4 1 39  ? 57.835  -80.243  57.645  1.000 68.96919  ? ? ? ? ? ?  29  GLY A-4 CA  1 
+ATOM   25749 C C   . GLY A-4 1 39  ? 56.535  -80.349  56.877  1.000 77.67129  ? ? ? ? ? ?  29  GLY A-4 C   1 
+ATOM   25750 O O   . GLY A-4 1 39  ? 56.264  -81.333  56.194  1.000 68.73494  ? ? ? ? ? ?  29  GLY A-4 O   1 
+ATOM   25751 N N   . MET A-4 1 40  ? 55.727  -79.294  57.007  1.000 105.24448 ? ? ? ? ? ?  30  MET A-4 N   1 
+ATOM   25752 C CA  . MET A-4 1 40  ? 54.433  -79.268  56.331  1.000 83.69432  ? ? ? ? ? ?  30  MET A-4 CA  1 
+ATOM   25753 C C   . MET A-4 1 40  ? 54.586  -79.010  54.837  1.000 99.46545  ? ? ? ? ? ?  30  MET A-4 C   1 
+ATOM   25754 O O   . MET A-4 1 40  ? 53.888  -79.624  54.021  1.000 108.44084 ? ? ? ? ? ?  30  MET A-4 O   1 
+ATOM   25755 C CB  . MET A-4 1 40  ? 53.528  -78.209  56.962  1.000 92.21765  ? ? ? ? ? ?  30  MET A-4 CB  1 
+ATOM   25756 C CG  . MET A-4 1 40  ? 52.793  -78.663  58.216  1.000 107.40756 ? ? ? ? ? ?  30  MET A-4 CG  1 
+ATOM   25757 S SD  . MET A-4 1 40  ? 51.025  -78.914  57.947  1.000 111.47474 ? ? ? ? ? ?  30  MET A-4 SD  1 
+ATOM   25758 C CE  . MET A-4 1 40  ? 51.045  -80.272  56.784  1.000 82.61642  ? ? ? ? ? ?  30  MET A-4 CE  1 
+ATOM   25759 N N   . ASN A-4 1 41  ? 55.485  -78.101  54.460  1.000 89.42006  ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-4 N   1 
+ATOM   25760 C CA  . ASN A-4 1 41  ? 55.654  -77.704  53.067  1.000 91.32917  ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-4 CA  1 
+ATOM   25761 C C   . ASN A-4 1 41  ? 56.275  -78.841  52.265  1.000 102.47631 ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-4 C   1 
+ATOM   25762 O O   . ASN A-4 1 41  ? 57.501  -78.984  52.221  1.000 83.71847  ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-4 O   1 
+ATOM   25763 C CB  . ASN A-4 1 41  ? 56.507  -76.437  52.976  1.000 74.05512  ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-4 CB  1 
+ATOM   25764 C CG  . ASN A-4 1 41  ? 56.415  -75.759  51.622  1.000 105.48589 ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-4 CG  1 
+ATOM   25765 O OD1 . ASN A-4 1 41  ? 56.247  -76.409  50.591  1.000 116.92934 ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   25766 N ND2 . ASN A-4 1 41  ? 56.528  -74.435  51.620  1.000 115.90105 ? ? ? ? ? ?  31  ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   25767 N N   . ASP A-4 1 42  ? 55.431  -79.660  51.635  1.000 112.84567 ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-4 N   1 
+ATOM   25768 C CA  . ASP A-4 1 42  ? 55.938  -80.733  50.789  1.000 94.69339  ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-4 CA  1 
+ATOM   25769 C C   . ASP A-4 1 42  ? 56.671  -80.188  49.571  1.000 95.49423  ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-4 C   1 
+ATOM   25770 O O   . ASP A-4 1 42  ? 57.593  -80.837  49.065  1.000 90.32323  ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-4 O   1 
+ATOM   25771 C CB  . ASP A-4 1 42  ? 54.794  -81.649  50.349  1.000 99.93041  ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-4 CB  1 
+ATOM   25772 C CG  . ASP A-4 1 42  ? 54.276  -82.519  51.479  1.000 128.04481 ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-4 CG  1 
+ATOM   25773 O OD1 . ASP A-4 1 42  ? 55.078  -82.877  52.365  1.000 108.05267 ? ? ? ? ? ?  32  ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   25774 O OD2 . ASP A-4 1 42  ? 53.070  -82.848  51.481  1.000 144.46414 ? ? ? ? ? -1 32  ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   25775 N N   . ILE A-4 1 43  ? 56.275  -79.010  49.084  1.000 111.51438 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-4 N   1 
+ATOM   25776 C CA  . ILE A-4 1 43  ? 56.936  -78.429  47.920  1.000 101.00941 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-4 CA  1 
+ATOM   25777 C C   . ILE A-4 1 43  ? 58.353  -77.992  48.272  1.000 100.00935 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-4 C   1 
+ATOM   25778 O O   . ILE A-4 1 43  ? 59.280  -78.133  47.465  1.000 81.35916  ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-4 O   1 
+ATOM   25779 C CB  . ILE A-4 1 43  ? 56.108  -77.257  47.360  1.000 94.93999  ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-4 CB  1 
+ATOM   25780 C CG1 . ILE A-4 1 43  ? 54.655  -77.677  47.127  1.000 122.07250 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   25781 C CG2 . ILE A-4 1 43  ? 56.716  -76.748  46.068  1.000 77.65032  ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   25782 C CD1 . ILE A-4 1 43  ? 53.701  -77.230  48.222  1.000 162.10677 ? ? ? ? ? ?  33  ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   25783 N N   . GLY A-4 1 44  ? 58.545  -77.457  49.479  1.000 101.79740 ? ? ? ? ? ?  34  GLY A-4 N   1 
+ATOM   25784 C CA  . GLY A-4 1 44  ? 59.871  -77.012  49.877  1.000 84.02382  ? ? ? ? ? ?  34  GLY A-4 CA  1 
+ATOM   25785 C C   . GLY A-4 1 44  ? 60.852  -78.156  50.046  1.000 80.07169  ? ? ? ? ? ?  34  GLY A-4 C   1 
+ATOM   25786 O O   . GLY A-4 1 44  ? 62.032  -78.027  49.709  1.000 69.76960  ? ? ? ? ? ?  34  GLY A-4 O   1 
+ATOM   25787 N N   . LYS A-4 1 45  ? 60.381  -79.292  50.569  1.000 78.85439  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-4 N   1 
+ATOM   25788 C CA  . LYS A-4 1 45  ? 61.267  -80.437  50.754  1.000 80.54423  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-4 CA  1 
+ATOM   25789 C C   . LYS A-4 1 45  ? 61.718  -81.006  49.415  1.000 85.14140  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-4 C   1 
+ATOM   25790 O O   . LYS A-4 1 45  ? 62.894  -81.350  49.245  1.000 70.95248  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-4 O   1 
+ATOM   25791 C CB  . LYS A-4 1 45  ? 60.573  -81.516  51.586  1.000 79.61829  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-4 CB  1 
+ATOM   25792 C CG  . LYS A-4 1 45  ? 59.945  -81.009  52.872  1.000 69.43746  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-4 CG  1 
+ATOM   25793 C CD  . LYS A-4 1 45  ? 59.725  -82.142  53.864  1.000 71.08656  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-4 CD  1 
+ATOM   25794 C CE  . LYS A-4 1 45  ? 58.854  -83.252  53.295  1.000 56.71983  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-4 CE  1 
+ATOM   25795 N NZ  . LYS A-4 1 45  ? 57.442  -82.825  53.097  1.000 81.47471  ? ? ? ? ? ?  35  LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   25796 N N   . THR A-4 1 46  ? 60.798  -81.113  48.453  1.000 87.35720  ? ? ? ? ? ?  36  THR A-4 N   1 
+ATOM   25797 C CA  . THR A-4 1 46  ? 61.159  -81.639  47.141  1.000 68.29877  ? ? ? ? ? ?  36  THR A-4 CA  1 
+ATOM   25798 C C   . THR A-4 1 46  ? 62.091  -80.686  46.403  1.000 76.51731  ? ? ? ? ? ?  36  THR A-4 C   1 
+ATOM   25799 O O   . THR A-4 1 46  ? 63.079  -81.118  45.799  1.000 83.95521  ? ? ? ? ? ?  36  THR A-4 O   1 
+ATOM   25800 C CB  . THR A-4 1 46  ? 59.900  -81.907  46.317  1.000 63.17614  ? ? ? ? ? ?  36  THR A-4 CB  1 
+ATOM   25801 O OG1 . THR A-4 1 46  ? 59.011  -82.751  47.058  1.000 120.36656 ? ? ? ? ? ?  36  THR A-4 OG1 1 
+ATOM   25802 C CG2 . THR A-4 1 46  ? 60.258  -82.591  45.009  1.000 84.83968  ? ? ? ? ? ?  36  THR A-4 CG2 1 
+ATOM   25803 N N   . ASN A-4 1 47  ? 61.798  -79.383  46.446  1.000 75.80086  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-4 N   1 
+ATOM   25804 C CA  . ASN A-4 1 47  ? 62.677  -78.411  45.801  1.000 68.30066  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-4 CA  1 
+ATOM   25805 C C   . ASN A-4 1 47  ? 64.039  -78.356  46.476  1.000 72.54696  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-4 C   1 
+ATOM   25806 O O   . ASN A-4 1 47  ? 65.044  -78.040  45.823  1.000 87.30625  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-4 O   1 
+ATOM   25807 C CB  . ASN A-4 1 47  ? 62.029  -77.027  45.800  1.000 78.99028  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-4 CB  1 
+ATOM   25808 C CG  . ASN A-4 1 47  ? 60.792  -76.963  44.923  1.000 93.23682  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-4 CG  1 
+ATOM   25809 O OD1 . ASN A-4 1 47  ? 60.630  -77.759  43.998  1.000 83.43866  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   25810 N ND2 . ASN A-4 1 47  ? 59.916  -76.007  45.207  1.000 95.84011  ? ? ? ? ? ?  37  ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   25811 N N   . PHE A-4 1 48  ? 64.097  -78.658  47.777  1.000 83.29834  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-4 N   1 
+ATOM   25812 C CA  . PHE A-4 1 48  ? 65.387  -78.710  48.462  1.000 74.69711  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-4 CA  1 
+ATOM   25813 C C   . PHE A-4 1 48  ? 66.264  -79.824  47.900  1.000 75.84014  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-4 C   1 
+ATOM   25814 O O   . PHE A-4 1 48  ? 67.463  -79.625  47.664  1.000 85.38068  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-4 O   1 
+ATOM   25815 C CB  . PHE A-4 1 48  ? 65.182  -78.891  49.965  1.000 67.26828  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-4 CB  1 
+ATOM   25816 C CG  . PHE A-4 1 48  ? 66.459  -79.082  50.733  1.000 72.48539  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-4 CG  1 
+ATOM   25817 C CD1 . PHE A-4 1 48  ? 67.242  -77.995  51.085  1.000 67.70785  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   25818 C CD2 . PHE A-4 1 48  ? 66.875  -80.351  51.104  1.000 72.68188  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   25819 C CE1 . PHE A-4 1 48  ? 68.421  -78.171  51.789  1.000 69.19581  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   25820 C CE2 . PHE A-4 1 48  ? 68.053  -80.533  51.810  1.000 74.59633  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   25821 C CZ  . PHE A-4 1 48  ? 68.825  -79.442  52.153  1.000 70.24605  ? ? ? ? ? ?  38  PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   25822 N N   . LEU A-4 1 49  ? 65.686  -81.005  47.675  1.000 77.81943  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-4 N   1 
+ATOM   25823 C CA  . LEU A-4 1 49  ? 66.471  -82.098  47.108  1.000 75.49649  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-4 CA  1 
+ATOM   25824 C C   . LEU A-4 1 49  ? 66.837  -81.819  45.656  1.000 78.01878  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-4 C   1 
+ATOM   25825 O O   . LEU A-4 1 49  ? 67.955  -82.123  45.219  1.000 72.28102  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-4 O   1 
+ATOM   25826 C CB  . LEU A-4 1 49  ? 65.712  -83.420  47.219  1.000 64.73815  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-4 CB  1 
+ATOM   25827 C CG  . LEU A-4 1 49  ? 65.422  -83.912  48.638  1.000 66.93391  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-4 CG  1 
+ATOM   25828 C CD1 . LEU A-4 1 49  ? 64.738  -85.271  48.610  1.000 62.90259  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   25829 C CD2 . LEU A-4 1 49  ? 66.700  -83.966  49.459  1.000 79.91052  ? ? ? ? ? ?  39  LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   25830 N N   . TYR A-4 1 50  ? 65.911  -81.235  44.892  1.000 76.17328  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-4 N   1 
+ATOM   25831 C CA  . TYR A-4 1 50  ? 66.210  -80.896  43.505  1.000 83.55346  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-4 CA  1 
+ATOM   25832 C C   . TYR A-4 1 50  ? 67.289  -79.824  43.421  1.000 85.99453  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-4 C   1 
+ATOM   25833 O O   . TYR A-4 1 50  ? 68.133  -79.852  42.516  1.000 81.92049  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-4 O   1 
+ATOM   25834 C CB  . TYR A-4 1 50  ? 64.942  -80.438  42.783  1.000 73.00218  ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-4 CB  1 
+ATOM   25835 C CG  . TYR A-4 1 50  ? 64.277  -81.522  41.964  1.000 102.45648 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-4 CG  1 
+ATOM   25836 C CD1 . TYR A-4 1 50  ? 64.803  -82.807  41.917  1.000 104.79502 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   25837 C CD2 . TYR A-4 1 50  ? 63.133  -81.256  41.225  1.000 122.76401 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   25838 C CE1 . TYR A-4 1 50  ? 64.201  -83.798  41.165  1.000 124.64948 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   25839 C CE2 . TYR A-4 1 50  ? 62.524  -82.239  40.470  1.000 136.23233 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   25840 C CZ  . TYR A-4 1 50  ? 63.061  -83.508  40.443  1.000 147.42867 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   25841 O OH  . TYR A-4 1 50  ? 62.457  -84.490  39.691  1.000 163.17224 ? ? ? ? ? ?  40  TYR A-4 OH  1 
+ATOM   25842 N N   . ALA A-4 1 51  ? 67.279  -78.868  44.354  1.000 71.63587  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A-4 N   1 
+ATOM   25843 C CA  . ALA A-4 1 51  ? 68.331  -77.859  44.379  1.000 68.17516  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A-4 CA  1 
+ATOM   25844 C C   . ALA A-4 1 51  ? 69.697  -78.486  44.619  1.000 70.62244  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A-4 C   1 
+ATOM   25845 O O   . ALA A-4 1 51  ? 70.708  -77.979  44.120  1.000 81.52804  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A-4 O   1 
+ATOM   25846 C CB  . ALA A-4 1 51  ? 68.038  -76.809  45.451  1.000 65.93311  ? ? ? ? ? ?  41  ALA A-4 CB  1 
+ATOM   25847 N N   . LEU A-4 1 52  ? 69.750  -79.581  45.380  1.000 71.08990  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-4 N   1 
+ATOM   25848 C CA  . LEU A-4 1 52  ? 71.020  -80.270  45.572  1.000 84.04217  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-4 CA  1 
+ATOM   25849 C C   . LEU A-4 1 52  ? 71.401  -81.076  44.338  1.000 72.00229  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-4 C   1 
+ATOM   25850 O O   . LEU A-4 1 52  ? 72.584  -81.152  43.986  1.000 72.76514  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-4 O   1 
+ATOM   25851 C CB  . LEU A-4 1 52  ? 70.945  -81.173  46.802  1.000 74.63243  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-4 CB  1 
+ATOM   25852 C CG  . LEU A-4 1 52  ? 71.262  -80.519  48.151  1.000 67.75300  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-4 CG  1 
+ATOM   25853 C CD1 . LEU A-4 1 52  ? 70.802  -81.411  49.286  1.000 86.39717  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   25854 C CD2 . LEU A-4 1 52  ? 72.752  -80.247  48.257  1.000 66.88988  ? ? ? ? ? ?  42  LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   25855 N N   . ARG A-4 1 53  ? 70.416  -81.675  43.664  1.000 72.37584  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-4 N   1 
+ATOM   25856 C CA  . ARG A-4 1 53  ? 70.704  -82.440  42.457  1.000 71.39172  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-4 CA  1 
+ATOM   25857 C C   . ARG A-4 1 53  ? 71.233  -81.536  41.354  1.000 74.17353  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-4 C   1 
+ATOM   25858 O O   . ARG A-4 1 53  ? 72.211  -81.874  40.680  1.000 70.81331  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-4 O   1 
+ATOM   25859 C CB  . ARG A-4 1 53  ? 69.449  -83.182  41.997  1.000 52.94008  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-4 CB  1 
+ATOM   25860 C CG  . ARG A-4 1 53  ? 68.922  -84.187  42.996  1.000 86.06168  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-4 CG  1 
+ATOM   25861 C CD  . ARG A-4 1 53  ? 67.713  -84.931  42.461  1.000 80.68960  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-4 CD  1 
+ATOM   25862 N NE  . ARG A-4 1 53  ? 68.066  -85.890  41.422  1.000 76.38491  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-4 NE  1 
+ATOM   25863 C CZ  . ARG A-4 1 53  ? 67.201  -86.708  40.837  1.000 101.83517 ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-4 CZ  1 
+ATOM   25864 N NH1 . ARG A-4 1 53  ? 65.919  -86.709  41.166  1.000 76.98430  ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-4 NH1 1 
+ATOM   25865 N NH2 . ARG A-4 1 53  ? 67.632  -87.544  39.897  1.000 108.96920 ? ? ? ? ? ?  43  ARG A-4 NH2 1 
+ATOM   25866 N N   . PHE A-4 1 54  ? 70.584  -80.385  41.139  1.000 72.89337  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-4 N   1 
+ATOM   25867 C CA  . PHE A-4 1 54  ? 71.049  -79.451  40.115  1.000 57.01691  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-4 CA  1 
+ATOM   25868 C C   . PHE A-4 1 54  ? 72.501  -79.050  40.333  1.000 57.68838  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-4 C   1 
+ATOM   25869 O O   . PHE A-4 1 54  ? 73.232  -78.814  39.364  1.000 72.03655  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-4 O   1 
+ATOM   25870 C CB  . PHE A-4 1 54  ? 70.157  -78.212  40.097  1.000 58.45476  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-4 CB  1 
+ATOM   25871 C CG  . PHE A-4 1 54  ? 68.988  -78.318  39.161  1.000 77.27193  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-4 CG  1 
+ATOM   25872 C CD1 . PHE A-4 1 54  ? 68.153  -79.421  39.188  1.000 79.89699  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   25873 C CD2 . PHE A-4 1 54  ? 68.717  -77.300  38.260  1.000 87.83663  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   25874 C CE1 . PHE A-4 1 54  ? 67.077  -79.515  38.326  1.000 68.14002  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   25875 C CE2 . PHE A-4 1 54  ? 67.644  -77.386  37.399  1.000 85.27306  ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   25876 C CZ  . PHE A-4 1 54  ? 66.823  -78.494  37.430  1.000 106.17530 ? ? ? ? ? ?  44  PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   25877 N N   . LEU A-4 1 55  ? 72.941  -78.985  41.588  1.000 65.25201  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-4 N   1 
+ATOM   25878 C CA  . LEU A-4 1 55  ? 74.318  -78.600  41.869  1.000 65.62036  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-4 CA  1 
+ATOM   25879 C C   . LEU A-4 1 55  ? 75.293  -79.750  41.654  1.000 71.95338  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-4 C   1 
+ATOM   25880 O O   . LEU A-4 1 55  ? 76.449  -79.515  41.287  1.000 86.21944  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-4 O   1 
+ATOM   25881 C CB  . LEU A-4 1 55  ? 74.434  -78.082  43.303  1.000 64.54151  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-4 CB  1 
+ATOM   25882 C CG  . LEU A-4 1 55  ? 75.816  -77.644  43.794  1.000 68.96657  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-4 CG  1 
+ATOM   25883 C CD1 . LEU A-4 1 55  ? 76.165  -76.254  43.277  1.000 62.54444  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   25884 C CD2 . LEU A-4 1 55  ? 75.881  -77.699  45.312  1.000 62.55001  ? ? ? ? ? ?  45  LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   25885 N N   . LEU A-4 1 56  ? 74.849  -80.991  41.857  1.000 60.81279  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-4 N   1 
+ATOM   25886 C CA  . LEU A-4 1 56  ? 75.759  -82.125  41.941  1.000 70.00431  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-4 CA  1 
+ATOM   25887 C C   . LEU A-4 1 56  ? 75.427  -83.288  41.016  1.000 68.59484  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-4 C   1 
+ATOM   25888 O O   . LEU A-4 1 56  ? 76.316  -84.110  40.760  1.000 72.84582  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-4 O   1 
+ATOM   25889 C CB  . LEU A-4 1 56  ? 75.814  -82.648  43.386  1.000 68.87243  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-4 CB  1 
+ATOM   25890 C CG  . LEU A-4 1 56  ? 76.251  -81.649  44.459  1.000 69.83914  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-4 CG  1 
+ATOM   25891 C CD1 . LEU A-4 1 56  ? 75.746  -82.078  45.828  1.000 57.88579  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   25892 C CD2 . LEU A-4 1 56  ? 77.765  -81.502  44.467  1.000 60.97666  ? ? ? ? ? ?  46  LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   25893 N N   . ASP A-4 1 57  ? 74.202  -83.393  40.508  1.000 69.45612  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-4 N   1 
+ATOM   25894 C CA  . ASP A-4 1 57  ? 73.798  -84.515  39.666  1.000 83.82125  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-4 CA  1 
+ATOM   25895 C C   . ASP A-4 1 57  ? 73.902  -84.091  38.205  1.000 92.76709  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-4 C   1 
+ATOM   25896 O O   . ASP A-4 1 57  ? 73.171  -83.201  37.757  1.000 81.84561  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-4 O   1 
+ATOM   25897 C CB  . ASP A-4 1 57  ? 72.384  -84.977  40.013  1.000 81.81052  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-4 CB  1 
+ATOM   25898 C CG  . ASP A-4 1 57  ? 72.107  -86.394  39.556  1.000 96.07544  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-4 CG  1 
+ATOM   25899 O OD1 . ASP A-4 1 57  ? 72.977  -86.981  38.877  1.000 90.31604  ? ? ? ? ? ?  47  ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   25900 O OD2 . ASP A-4 1 57  ? 71.025  -86.925  39.883  1.000 100.52659 ? ? ? ? ? -1 47  ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   25901 N N   . LYS A-4 1 58  ? 74.812  -84.734  37.468  1.000 93.96525  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-4 N   1 
+ATOM   25902 C CA  . LYS A-4 1 58  ? 75.046  -84.373  36.072  1.000 86.22716  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-4 CA  1 
+ATOM   25903 C C   . LYS A-4 1 58  ? 73.798  -84.576  35.222  1.000 95.57239  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-4 C   1 
+ATOM   25904 O O   . LYS A-4 1 58  ? 73.498  -83.761  34.341  1.000 90.50427  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-4 O   1 
+ATOM   25905 C CB  . LYS A-4 1 58  ? 76.214  -85.191  35.515  1.000 92.83767  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-4 CB  1 
+ATOM   25906 C CG  . LYS A-4 1 58  ? 76.248  -85.297  33.998  1.000 90.15036  ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-4 CG  1 
+ATOM   25907 C CD  . LYS A-4 1 58  ? 77.474  -86.066  33.523  1.000 107.21911 ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-4 CD  1 
+ATOM   25908 C CE  . LYS A-4 1 58  ? 77.515  -87.474  34.102  1.000 142.91768 ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-4 CE  1 
+ATOM   25909 N NZ  . LYS A-4 1 58  ? 76.400  -88.327  33.600  1.000 144.70446 ? ? ? ? ? ?  48  LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   25910 N N   . GLU A-4 1 59  ? 73.055  -85.654  35.475  1.000 92.45844  ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-4 N   1 
+ATOM   25911 C CA  . GLU A-4 1 59  ? 71.907  -85.973  34.632  1.000 91.87766  ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-4 CA  1 
+ATOM   25912 C C   . GLU A-4 1 59  ? 70.794  -84.946  34.788  1.000 76.41116  ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-4 C   1 
+ATOM   25913 O O   . GLU A-4 1 59  ? 70.115  -84.606  33.814  1.000 98.00086  ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-4 O   1 
+ATOM   25914 C CB  . GLU A-4 1 59  ? 71.400  -87.379  34.952  1.000 101.54327 ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-4 CB  1 
+ATOM   25915 C CG  . GLU A-4 1 59  ? 72.497  -88.433  35.115  1.000 138.86240 ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-4 CG  1 
+ATOM   25916 C CD  . GLU A-4 1 59  ? 73.247  -88.741  33.826  1.000 140.19866 ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-4 CD  1 
+ATOM   25917 O OE1 . GLU A-4 1 59  ? 72.810  -88.294  32.743  1.000 107.74106 ? ? ? ? ? ?  49  GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   25918 O OE2 . GLU A-4 1 59  ? 74.280  -89.440  33.902  1.000 144.98149 ? ? ? ? ? -1 49  GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   25919 N N   . ILE A-4 1 60  ? 70.589  -84.438  36.003  1.000 81.71105  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-4 N   1 
+ATOM   25920 C CA  . ILE A-4 1 60  ? 69.530  -83.452  36.221  1.000 91.82395  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-4 CA  1 
+ATOM   25921 C C   . ILE A-4 1 60  ? 69.986  -82.041  35.885  1.000 84.46292  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-4 C   1 
+ATOM   25922 O O   . ILE A-4 1 60  ? 69.147  -81.148  35.702  1.000 98.67554  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-4 O   1 
+ATOM   25923 C CB  . ILE A-4 1 60  ? 69.022  -83.516  37.670  1.000 69.67229  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-4 CB  1 
+ATOM   25924 C CG1 . ILE A-4 1 60  ? 67.570  -83.048  37.761  1.000 59.56081  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   25925 C CG2 . ILE A-4 1 60  ? 69.898  -82.659  38.552  1.000 90.64075  ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   25926 C CD1 . ILE A-4 1 60  ? 66.563  -84.090  37.316  1.000 118.62101 ? ? ? ? ? ?  50  ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   25927 N N   . ARG A-4 1 61  ? 71.300  -81.825  35.800  1.000 74.37140  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-4 N   1 
+ATOM   25928 C CA  . ARG A-4 1 61  ? 71.888  -80.514  35.537  1.000 79.05769  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-4 CA  1 
+ATOM   25929 C C   . ARG A-4 1 61  ? 71.961  -80.176  34.055  1.000 93.13458  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-4 C   1 
+ATOM   25930 O O   . ARG A-4 1 61  ? 71.946  -78.996  33.693  1.000 89.88655  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-4 O   1 
+ATOM   25931 C CB  . ARG A-4 1 61  ? 73.291  -80.441  36.151  1.000 71.29947  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-4 CB  1 
+ATOM   25932 C CG  . ARG A-4 1 61  ? 73.942  -79.068  36.076  1.000 59.33164  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-4 CG  1 
+ATOM   25933 C CD  . ARG A-4 1 61  ? 75.270  -78.998  36.823  1.000 61.89941  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-4 CD  1 
+ATOM   25934 N NE  . ARG A-4 1 61  ? 76.171  -80.085  36.463  1.000 82.14659  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-4 NE  1 
+ATOM   25935 C CZ  . ARG A-4 1 61  ? 76.643  -80.975  37.323  1.000 87.35639  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-4 CZ  1 
+ATOM   25936 N NH1 . ARG A-4 1 61  ? 76.350  -80.912  38.612  1.000 92.35573  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-4 NH1 1 
+ATOM   25937 N NH2 . ARG A-4 1 61  ? 77.437  -81.946  36.881  1.000 93.06104  ? ? ? ? ? ?  51  ARG A-4 NH2 1 
+ATOM   25938 N N   . LYS A-4 1 62  ? 72.038  -81.183  33.187  1.000 80.73263  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-4 N   1 
+ATOM   25939 C CA  . LYS A-4 1 62  ? 72.163  -80.919  31.757  1.000 81.08044  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-4 CA  1 
+ATOM   25940 C C   . LYS A-4 1 62  ? 70.893  -80.309  31.175  1.000 87.19032  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-4 C   1 
+ATOM   25941 O O   . LYS A-4 1 62  ? 70.944  -79.662  30.122  1.000 93.13320  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-4 O   1 
+ATOM   25942 C CB  . LYS A-4 1 62  ? 72.517  -82.211  31.015  1.000 77.03835  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-4 CB  1 
+ATOM   25943 C CG  . LYS A-4 1 62  ? 71.469  -83.302  31.154  1.000 70.44760  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-4 CG  1 
+ATOM   25944 C CD  . LYS A-4 1 62  ? 72.043  -84.671  30.827  1.000 81.94560  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-4 CD  1 
+ATOM   25945 C CE  . LYS A-4 1 62  ? 70.980  -85.749  30.959  1.000 86.91852  ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-4 CE  1 
+ATOM   25946 N NZ  . LYS A-4 1 62  ? 71.541  -87.121  30.842  1.000 106.89598 ? ? ? ? ? ?  52  LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   25947 N N   . PHE A-4 1 63  ? 69.752  -80.499  31.840  1.000 81.65530  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-4 N   1 
+ATOM   25948 C CA  . PHE A-4 1 63  ? 68.491  -79.989  31.316  1.000 77.62463  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-4 CA  1 
+ATOM   25949 C C   . PHE A-4 1 63  ? 68.352  -78.485  31.507  1.000 78.10117  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-4 C   1 
+ATOM   25950 O O   . PHE A-4 1 63  ? 67.502  -77.864  30.861  1.000 93.50818  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-4 O   1 
+ATOM   25951 C CB  . PHE A-4 1 63  ? 67.313  -80.712  31.973  1.000 84.77840  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-4 CB  1 
+ATOM   25952 C CG  . PHE A-4 1 63  ? 67.168  -82.147  31.549  1.000 89.71858  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-4 CG  1 
+ATOM   25953 C CD1 . PHE A-4 1 63  ? 67.782  -83.162  32.264  1.000 90.40635  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   25954 C CD2 . PHE A-4 1 63  ? 66.414  -82.481  30.437  1.000 69.76730  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   25955 C CE1 . PHE A-4 1 63  ? 67.648  -84.482  31.876  1.000 84.83802  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   25956 C CE2 . PHE A-4 1 63  ? 66.277  -83.799  30.044  1.000 89.05758  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   25957 C CZ  . PHE A-4 1 63  ? 66.895  -84.801  30.765  1.000 86.34542  ? ? ? ? ? ?  53  PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   25958 N N   . GLY A-4 1 64  ? 69.160  -77.890  32.373  1.000 59.64916  ? ? ? ? ? ?  54  GLY A-4 N   1 
+ATOM   25959 C CA  . GLY A-4 1 64  ? 69.124  -76.455  32.570  1.000 64.67311  ? ? ? ? ? ?  54  GLY A-4 CA  1 
+ATOM   25960 C C   . GLY A-4 1 64  ? 67.877  -75.996  33.306  1.000 91.70285  ? ? ? ? ? ?  54  GLY A-4 C   1 
+ATOM   25961 O O   . GLY A-4 1 64  ? 67.033  -76.780  33.742  1.000 85.60844  ? ? ? ? ? ?  54  GLY A-4 O   1 
+ATOM   25962 N N   . PHE A-4 1 65  ? 67.773  -74.679  33.441  1.000 88.83894  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-4 N   1 
+ATOM   25963 C CA  . PHE A-4 1 65  ? 66.679  -74.049  34.168  1.000 85.66711  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-4 CA  1 
+ATOM   25964 C C   . PHE A-4 1 65  ? 65.595  -73.597  33.201  1.000 92.27829  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-4 C   1 
+ATOM   25965 O O   . PHE A-4 1 65  ? 65.890  -72.988  32.168  1.000 99.04960  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-4 O   1 
+ATOM   25966 C CB  . PHE A-4 1 65  ? 67.175  -72.850  34.980  1.000 94.57754  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-4 CB  1 
+ATOM   25967 C CG  . PHE A-4 1 65  ? 67.853  -73.223  36.266  1.000 79.93213  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-4 CG  1 
+ATOM   25968 C CD1 . PHE A-4 1 65  ? 67.121  -73.707  37.334  1.000 74.20948  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   25969 C CD2 . PHE A-4 1 65  ? 69.219  -73.065  36.415  1.000 77.93649  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   25970 C CE1 . PHE A-4 1 65  ? 67.739  -74.037  38.521  1.000 86.21660  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   25971 C CE2 . PHE A-4 1 65  ? 69.842  -73.394  37.602  1.000 86.34856  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   25972 C CZ  . PHE A-4 1 65  ? 69.101  -73.881  38.656  1.000 75.22998  ? ? ? ? ? ?  55  PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   25973 N N   . ASN A-4 1 66  ? 64.346  -73.892  33.544  1.000 109.66470 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-4 N   1 
+ATOM   25974 C CA  . ASN A-4 1 66  ? 63.197  -73.365  32.828  1.000 108.45251 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-4 CA  1 
+ATOM   25975 C C   . ASN A-4 1 66  ? 62.728  -72.067  33.478  1.000 105.91849 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-4 C   1 
+ATOM   25976 O O   . ASN A-4 1 66  ? 63.236  -71.641  34.517  1.000 108.39756 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-4 O   1 
+ATOM   25977 C CB  . ASN A-4 1 66  ? 62.062  -74.389  32.803  1.000 90.75606  ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-4 CB  1 
+ATOM   25978 C CG  . ASN A-4 1 66  ? 62.365  -75.569  31.905  1.000 140.39927 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-4 CG  1 
+ATOM   25979 O OD1 . ASN A-4 1 66  ? 62.189  -75.498  30.689  1.000 161.30245 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   25980 N ND2 . ASN A-4 1 66  ? 62.820  -76.663  32.501  1.000 121.86804 ? ? ? ? ? ?  56  ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   25981 N N   . LYS A-4 1 67  ? 61.740  -71.433  32.844  1.000 116.10793 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-4 N   1 
+ATOM   25982 C CA  . LYS A-4 1 67  ? 61.164  -70.218  33.410  1.000 101.64383 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-4 CA  1 
+ATOM   25983 C C   . LYS A-4 1 67  ? 60.510  -70.485  34.760  1.000 108.33911 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-4 C   1 
+ATOM   25984 O O   . LYS A-4 1 67  ? 60.517  -69.615  35.639  1.000 106.39888 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-4 O   1 
+ATOM   25985 C CB  . LYS A-4 1 67  ? 60.148  -69.619  32.436  1.000 103.18425 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-4 CB  1 
+ATOM   25986 C CG  . LYS A-4 1 67  ? 59.410  -68.403  32.967  1.000 100.64637 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-4 CG  1 
+ATOM   25987 C CD  . LYS A-4 1 67  ? 58.053  -68.247  32.300  1.000 119.86039 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-4 CD  1 
+ATOM   25988 C CE  . LYS A-4 1 67  ? 57.210  -67.191  32.999  1.000 132.45127 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-4 CE  1 
+ATOM   25989 N NZ  . LYS A-4 1 67  ? 55.811  -67.167  32.486  1.000 154.91253 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   25990 N N   . SER A-4 1 68  ? 59.956  -71.686  34.949  1.000 109.94999 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-4 N   1 
+ATOM   25991 C CA  . SER A-4 1 68  ? 59.252  -71.994  36.189  1.000 106.18056 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-4 CA  1 
+ATOM   25992 C C   . SER A-4 1 68  ? 60.209  -72.156  37.364  1.000 107.61403 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-4 C   1 
+ATOM   25993 O O   . SER A-4 1 68  ? 59.824  -71.903  38.511  1.000 111.20565 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-4 O   1 
+ATOM   25994 C CB  . SER A-4 1 68  ? 58.414  -73.260  36.013  1.000 110.36105 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-4 CB  1 
+ATOM   25995 O OG  . SER A-4 1 68  ? 59.232  -74.375  35.704  1.000 116.20862 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-4 OG  1 
+ATOM   25996 N N   . ASP A-4 1 69  ? 61.449  -72.575  37.105  1.000 101.52313 ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-4 N   1 
+ATOM   25997 C CA  . ASP A-4 1 69  ? 62.406  -72.775  38.186  1.000 83.02263  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-4 CA  1 
+ATOM   25998 C C   . ASP A-4 1 69  ? 62.834  -71.468  38.838  1.000 87.18927  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-4 C   1 
+ATOM   25999 O O   . ASP A-4 1 69  ? 63.269  -71.482  39.994  1.000 97.35277  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-4 O   1 
+ATOM   26000 C CB  . ASP A-4 1 69  ? 63.634  -73.524  37.670  1.000 82.90307  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-4 CB  1 
+ATOM   26001 C CG  . ASP A-4 1 69  ? 63.303  -74.924  37.203  1.000 99.40889  ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-4 CG  1 
+ATOM   26002 O OD1 . ASP A-4 1 69  ? 62.295  -75.484  37.684  1.000 101.04368 ? ? ? ? ? ?  59  ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   26003 O OD2 . ASP A-4 1 69  ? 64.048  -75.464  36.359  1.000 107.02074 ? ? ? ? ? -1 59  ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   26004 N N   . TYR A-4 1 70  ? 62.723  -70.346  38.133  1.000 88.08385  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-4 N   1 
+ATOM   26005 C CA  . TYR A-4 1 70  ? 63.073  -69.062  38.722  1.000 90.31481  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-4 CA  1 
+ATOM   26006 C C   . TYR A-4 1 70  ? 62.025  -68.649  39.752  1.000 103.94879 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-4 C   1 
+ATOM   26007 O O   . TYR A-4 1 70  ? 60.831  -68.912  39.587  1.000 100.12443 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-4 O   1 
+ATOM   26008 C CB  . TYR A-4 1 70  ? 63.207  -67.997  37.632  1.000 81.17975  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-4 CB  1 
+ATOM   26009 C CG  . TYR A-4 1 70  ? 64.454  -68.145  36.782  1.000 85.36422  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-4 CG  1 
+ATOM   26010 C CD1 . TYR A-4 1 70  ? 64.582  -69.190  35.876  1.000 88.06302  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   26011 C CD2 . TYR A-4 1 70  ? 65.501  -67.237  36.885  1.000 85.82808  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   26012 C CE1 . TYR A-4 1 70  ? 65.717  -69.332  35.099  1.000 87.14898  ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   26013 C CE2 . TYR A-4 1 70  ? 66.642  -67.369  36.109  1.000 105.83824 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   26014 C CZ  . TYR A-4 1 70  ? 66.743  -68.419  35.219  1.000 111.39542 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   26015 O OH  . TYR A-4 1 70  ? 67.872  -68.559  34.444  1.000 107.06904 ? ? ? ? ? ?  60  TYR A-4 OH  1 
+ATOM   26016 N N   . HIS A-4 1 71  ? 62.485  -68.005  40.825  1.000 102.44177 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-4 N   1 
+ATOM   26017 C CA  . HIS A-4 1 71  ? 61.601  -67.630  41.922  1.000 98.16043  ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-4 CA  1 
+ATOM   26018 C C   . HIS A-4 1 71  ? 60.528  -66.652  41.460  1.000 105.16385 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-4 C   1 
+ATOM   26019 O O   . HIS A-4 1 71  ? 60.828  -65.639  40.818  1.000 104.93594 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-4 O   1 
+ATOM   26020 C CB  . HIS A-4 1 71  ? 62.410  -67.019  43.064  1.000 107.17369 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-4 CB  1 
+ATOM   26021 C CG  . HIS A-4 1 71  ? 61.567  -66.467  44.170  1.000 122.14236 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-4 CG  1 
+ATOM   26022 N ND1 . HIS A-4 1 71  ? 60.580  -67.203  44.791  1.000 108.66914 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-4 ND1 1 
+ATOM   26023 C CD2 . HIS A-4 1 71  ? 61.554  -65.249  44.761  1.000 119.43211 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-4 CD2 1 
+ATOM   26024 C CE1 . HIS A-4 1 71  ? 59.999  -66.464  45.718  1.000 96.92486  ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-4 CE1 1 
+ATOM   26025 N NE2 . HIS A-4 1 71  ? 60.572  -65.274  45.721  1.000 107.15937 ? ? ? ? ? ?  61  HIS A-4 NE2 1 
+ATOM   26026 N N   . LYS A-4 1 72  ? 59.274  -66.961  41.807  1.000 109.35122 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-4 N   1 
+ATOM   26027 C CA  . LYS A-4 1 72  ? 58.096  -66.188  41.395  1.000 101.03574 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-4 CA  1 
+ATOM   26028 C C   . LYS A-4 1 72  ? 58.045  -65.967  39.883  1.000 112.77043 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-4 C   1 
+ATOM   26029 O O   . LYS A-4 1 72  ? 57.482  -64.975  39.415  1.000 132.86639 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-4 O   1 
+ATOM   26030 C CB  . LYS A-4 1 72  ? 58.018  -64.850  42.138  1.000 112.81709 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-4 CB  1 
+ATOM   26031 C CG  . LYS A-4 1 72  ? 57.583  -64.979  43.598  1.000 137.13732 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-4 CG  1 
+ATOM   26032 C CD  . LYS A-4 1 72  ? 57.951  -63.741  44.401  1.000 126.52318 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-4 CD  1 
+ATOM   26033 C CE  . LYS A-4 1 72  ? 57.308  -62.483  43.841  1.000 123.00635 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-4 CE  1 
+ATOM   26034 N NZ  . LYS A-4 1 72  ? 57.633  -61.296  44.682  1.000 137.53705 ? ? ? ? ? ?  62  LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   26035 N N   . HIS A-4 1 73  ? 58.619  -66.899  39.115  1.000 122.40230 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-4 N   1 
+ATOM   26036 C CA  . HIS A-4 1 73  ? 58.646  -66.830  37.650  1.000 116.53543 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-4 CA  1 
+ATOM   26037 C C   . HIS A-4 1 73  ? 59.238  -65.514  37.147  1.000 112.78066 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-4 C   1 
+ATOM   26038 O O   . HIS A-4 1 73  ? 58.829  -64.985  36.110  1.000 126.46481 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-4 O   1 
+ATOM   26039 C CB  . HIS A-4 1 73  ? 57.254  -67.067  37.055  1.000 119.00503 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-4 CB  1 
+ATOM   26040 C CG  . HIS A-4 1 73  ? 56.749  -68.461  37.260  1.000 115.92332 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-4 CG  1 
+ATOM   26041 N ND1 . HIS A-4 1 73  ? 55.550  -68.906  36.746  1.000 138.31443 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-4 ND1 1 
+ATOM   26042 C CD2 . HIS A-4 1 73  ? 57.286  -69.511  37.925  1.000 118.04055 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-4 CD2 1 
+ATOM   26043 C CE1 . HIS A-4 1 73  ? 55.370  -70.170  37.087  1.000 135.83742 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-4 CE1 1 
+ATOM   26044 N NE2 . HIS A-4 1 73  ? 56.409  -70.561  37.803  1.000 124.41640 ? ? ? ? ? ?  63  HIS A-4 NE2 1 
+ATOM   26045 N N   . ASP A-4 1 74  ? 60.215  -64.983  37.878  1.000 108.04392 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-4 N   1 
+ATOM   26046 C CA  . ASP A-4 1 74  ? 60.922  -63.765  37.494  1.000 110.93208 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-4 CA  1 
+ATOM   26047 C C   . ASP A-4 1 74  ? 62.281  -64.168  36.932  1.000 115.86334 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-4 C   1 
+ATOM   26048 O O   . ASP A-4 1 74  ? 63.139  -64.667  37.667  1.000 109.14172 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-4 O   1 
+ATOM   26049 C CB  . ASP A-4 1 74  ? 61.067  -62.823  38.690  1.000 122.38367 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-4 CB  1 
+ATOM   26050 C CG  . ASP A-4 1 74  ? 61.754  -61.515  38.334  1.000 132.57313 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-4 CG  1 
+ATOM   26051 O OD1 . ASP A-4 1 74  ? 62.953  -61.543  37.988  1.000 136.20653 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   26052 O OD2 . ASP A-4 1 74  ? 61.091  -60.459  38.389  1.000 128.72725 ? ? ? ? ? -1 64  ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   26053 N N   . THR A-4 1 75  ? 62.475  -63.952  35.626  1.000 104.51260 ? ? ? ? ? ?  65  THR A-4 N   1 
+ATOM   26054 C CA  . THR A-4 1 75  ? 63.723  -64.302  34.956  1.000 88.65253  ? ? ? ? ? ?  65  THR A-4 CA  1 
+ATOM   26055 C C   . THR A-4 1 75  ? 64.819  -63.257  35.147  1.000 107.53870 ? ? ? ? ? ?  65  THR A-4 C   1 
+ATOM   26056 O O   . THR A-4 1 75  ? 65.984  -63.550  34.853  1.000 104.36032 ? ? ? ? ? ?  65  THR A-4 O   1 
+ATOM   26057 C CB  . THR A-4 1 75  ? 63.468  -64.531  33.458  1.000 103.60637 ? ? ? ? ? ?  65  THR A-4 CB  1 
+ATOM   26058 O OG1 . THR A-4 1 75  ? 63.009  -63.318  32.848  1.000 135.15810 ? ? ? ? ? ?  65  THR A-4 OG1 1 
+ATOM   26059 C CG2 . THR A-4 1 75  ? 62.420  -65.625  33.254  1.000 114.56870 ? ? ? ? ? ?  65  THR A-4 CG2 1 
+ATOM   26060 N N   . SER A-4 1 76  ? 64.484  -62.057  35.634  1.000 102.18286 ? ? ? ? ? ?  66  SER A-4 N   1 
+ATOM   26061 C CA  . SER A-4 1 76  ? 65.509  -61.049  35.901  1.000 107.11466 ? ? ? ? ? ?  66  SER A-4 CA  1 
+ATOM   26062 C C   . SER A-4 1 76  ? 66.426  -61.486  37.035  1.000 113.50959 ? ? ? ? ? ?  66  SER A-4 C   1 
+ATOM   26063 O O   . SER A-4 1 76  ? 67.656  -61.435  36.907  1.000 112.12087 ? ? ? ? ? ?  66  SER A-4 O   1 
+ATOM   26064 C CB  . SER A-4 1 76  ? 64.860  -59.701  36.227  1.000 111.51610 ? ? ? ? ? ?  66  SER A-4 CB  1 
+ATOM   26065 O OG  . SER A-4 1 76  ? 65.820  -58.780  36.722  1.000 130.71450 ? ? ? ? ? ?  66  SER A-4 OG  1 
+ATOM   26066 N N   . LYS A-4 1 77  ? 65.845  -61.914  38.153  1.000 123.89814 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-4 N   1 
+ATOM   26067 C CA  . LYS A-4 1 77  ? 66.632  -62.413  39.271  1.000 101.79573 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-4 CA  1 
+ATOM   26068 C C   . LYS A-4 1 77  ? 67.353  -63.699  38.885  1.000 99.93770  ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-4 C   1 
+ATOM   26069 O O   . LYS A-4 1 77  ? 66.778  -64.586  38.248  1.000 86.66294  ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-4 O   1 
+ATOM   26070 C CB  . LYS A-4 1 77  ? 65.732  -62.662  40.484  1.000 110.18950 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-4 CB  1 
+ATOM   26071 C CG  . LYS A-4 1 77  ? 65.037  -61.419  41.017  1.000 121.87632 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-4 CG  1 
+ATOM   26072 C CD  . LYS A-4 1 77  ? 66.042  -60.421  41.563  1.000 141.28797 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-4 CD  1 
+ATOM   26073 C CE  . LYS A-4 1 77  ? 65.352  -59.196  42.137  1.000 135.28775 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-4 CE  1 
+ATOM   26074 N NZ  . LYS A-4 1 77  ? 64.571  -58.460  41.105  1.000 147.30649 ? ? ? ? ? ?  67  LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   26075 N N   . LYS A-4 1 78  ? 68.620  -63.799  39.278  1.000 88.39416  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-4 N   1 
+ATOM   26076 C CA  . LYS A-4 1 78  ? 69.437  -64.955  38.937  1.000 91.54784  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-4 CA  1 
+ATOM   26077 C C   . LYS A-4 1 78  ? 69.333  -66.021  40.018  1.000 92.71449  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-4 C   1 
+ATOM   26078 O O   . LYS A-4 1 78  ? 69.231  -65.712  41.210  1.000 97.96977  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-4 O   1 
+ATOM   26079 C CB  . LYS A-4 1 78  ? 70.899  -64.545  38.739  1.000 87.70216  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-4 CB  1 
+ATOM   26080 C CG  . LYS A-4 1 78  ? 71.580  -63.996  39.982  1.000 93.56269  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-4 CG  1 
+ATOM   26081 C CD  . LYS A-4 1 78  ? 73.006  -63.559  39.680  1.000 101.67250 ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-4 CD  1 
+ATOM   26082 C CE  . LYS A-4 1 78  ? 73.815  -64.689  39.062  1.000 80.40467  ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-4 CE  1 
+ATOM   26083 N NZ  . LYS A-4 1 78  ? 75.204  -64.260  38.737  1.000 115.28023 ? ? ? ? ? ?  68  LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   26084 N N   . ILE A-4 1 79  ? 69.350  -67.279  39.592  1.000 93.37622  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-4 N   1 
+ATOM   26085 C CA  . ILE A-4 1 79  ? 69.324  -68.403  40.521  1.000 65.71566  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-4 CA  1 
+ATOM   26086 C C   . ILE A-4 1 79  ? 70.743  -68.678  40.994  1.000 78.57950  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-4 C   1 
+ATOM   26087 O O   . ILE A-4 1 79  ? 71.682  -68.726  40.190  1.000 91.11311  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-4 O   1 
+ATOM   26088 C CB  . ILE A-4 1 79  ? 68.707  -69.644  39.858  1.000 75.31488  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-4 CB  1 
+ATOM   26089 C CG1 . ILE A-4 1 79  ? 67.269  -69.352  39.427  1.000 82.24398  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   26090 C CG2 . ILE A-4 1 79  ? 68.765  -70.842  40.798  1.000 66.26407  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   26091 C CD1 . ILE A-4 1 79  ? 66.569  -70.533  38.800  1.000 85.26692  ? ? ? ? ? ?  69  ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   26092 N N   . GLU A-4 1 80  ? 70.907  -68.858  42.302  1.000 78.32274  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-4 N   1 
+ATOM   26093 C CA  . GLU A-4 1 80  ? 72.227  -69.059  42.882  1.000 77.51281  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-4 CA  1 
+ATOM   26094 C C   . GLU A-4 1 80  ? 72.126  -70.098  43.986  1.000 71.30356  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-4 C   1 
+ATOM   26095 O O   . GLU A-4 1 80  ? 71.340  -69.935  44.924  1.000 76.18758  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-4 O   1 
+ATOM   26096 C CB  . GLU A-4 1 80  ? 72.795  -67.741  43.419  1.000 84.40744  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-4 CB  1 
+ATOM   26097 C CG  . GLU A-4 1 80  ? 74.285  -67.562  43.184  1.000 83.61079  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-4 CG  1 
+ATOM   26098 C CD  . GLU A-4 1 80  ? 74.753  -66.149  43.475  1.000 106.33231 ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-4 CD  1 
+ATOM   26099 O OE1 . GLU A-4 1 80  ? 73.902  -65.298  43.809  1.000 96.59373  ? ? ? ? ? ?  70  GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   26100 O OE2 . GLU A-4 1 80  ? 75.970  -65.887  43.369  1.000 118.62213 ? ? ? ? ? -1 70  GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   26101 N N   . ILE A-4 1 81  ? 72.912  -71.166  43.866  1.000 57.72685  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-4 N   1 
+ATOM   26102 C CA  . ILE A-4 1 81  ? 72.960  -72.239  44.853  1.000 66.22048  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-4 CA  1 
+ATOM   26103 C C   . ILE A-4 1 81  ? 74.424  -72.460  45.207  1.000 71.86099  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-4 C   1 
+ATOM   26104 O O   . ILE A-4 1 81  ? 75.213  -72.888  44.356  1.000 71.09001  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-4 O   1 
+ATOM   26105 C CB  . ILE A-4 1 81  ? 72.322  -73.537  44.338  1.000 63.09087  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-4 CB  1 
+ATOM   26106 C CG1 . ILE A-4 1 81  ? 70.849  -73.313  43.989  1.000 58.82328  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   26107 C CG2 . ILE A-4 1 81  ? 72.452  -74.640  45.375  1.000 61.65781  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   26108 C CD1 . ILE A-4 1 81  ? 70.166  -74.545  43.437  1.000 60.33931  ? ? ? ? ? ?  71  ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   26109 N N   . ILE A-4 1 82  ? 74.788  -72.175  46.456  1.000 59.08605  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-4 N   1 
+ATOM   26110 C CA  . ILE A-4 1 82  ? 76.166  -72.269  46.923  1.000 60.99044  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-4 CA  1 
+ATOM   26111 C C   . ILE A-4 1 82  ? 76.230  -73.295  48.046  1.000 71.59659  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-4 C   1 
+ATOM   26112 O O   . ILE A-4 1 82  ? 75.398  -73.276  48.960  1.000 77.05357  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-4 O   1 
+ATOM   26113 C CB  . ILE A-4 1 82  ? 76.707  -70.909  47.405  1.000 48.51865  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-4 CB  1 
+ATOM   26114 C CG1 . ILE A-4 1 82  ? 76.593  -69.848  46.307  1.000 50.41263  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   26115 C CG2 . ILE A-4 1 82  ? 78.156  -71.039  47.844  1.000 61.51658  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   26116 C CD1 . ILE A-4 1 82  ? 75.335  -69.003  46.385  1.000 73.58293  ? ? ? ? ? ?  72  ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   26117 N N   . LEU A-4 1 83  ? 77.220  -74.181  47.977  1.000 67.96597  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-4 N   1 
+ATOM   26118 C CA  . LEU A-4 1 83  ? 77.479  -75.173  49.013  1.000 51.55204  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-4 CA  1 
+ATOM   26119 C C   . LEU A-4 1 83  ? 78.824  -74.864  49.654  1.000 72.12179  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-4 C   1 
+ATOM   26120 O O   . LEU A-4 1 83  ? 79.863  -74.932  48.988  1.000 82.04321  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-4 O   1 
+ATOM   26121 C CB  . LEU A-4 1 83  ? 77.473  -76.587  48.433  1.000 63.40718  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-4 CB  1 
+ATOM   26122 C CG  . LEU A-4 1 83  ? 77.819  -77.720  49.401  1.000 62.12608  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-4 CG  1 
+ATOM   26123 C CD1 . LEU A-4 1 83  ? 76.758  -77.843  50.482  1.000 75.32109  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   26124 C CD2 . LEU A-4 1 83  ? 77.981  -79.032  48.649  1.000 54.28976  ? ? ? ? ? ?  73  LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   26125 N N   . THR A-4 1 84  ? 78.806  -74.526  50.940  1.000 75.85544  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-4 N   1 
+ATOM   26126 C CA  . THR A-4 1 84  ? 80.025  -74.214  51.673  1.000 76.13707  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-4 CA  1 
+ATOM   26127 C C   . THR A-4 1 84  ? 80.579  -75.485  52.302  1.000 64.15111  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-4 C   1 
+ATOM   26128 O O   . THR A-4 1 84  ? 79.838  -76.248  52.931  1.000 60.70626  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-4 O   1 
+ATOM   26129 C CB  . THR A-4 1 84  ? 79.759  -73.160  52.747  1.000 59.17562  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-4 CB  1 
+ATOM   26130 O OG1 . THR A-4 1 84  ? 79.146  -72.011  52.147  1.000 78.63196  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-4 OG1 1 
+ATOM   26131 C CG2 . THR A-4 1 84  ? 81.060  -72.740  53.411  1.000 64.39632  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-4 CG2 1 
+ATOM   26132 N N   . LEU A-4 1 85  ? 81.879  -75.712  52.130  1.000 58.31377  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-4 N   1 
+ATOM   26133 C CA  . LEU A-4 1 85  ? 82.529  -76.919  52.614  1.000 59.49441  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-4 CA  1 
+ATOM   26134 C C   . LEU A-4 1 85  ? 83.630  -76.574  53.609  1.000 87.11782  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-4 C   1 
+ATOM   26135 O O   . LEU A-4 1 85  ? 84.213  -75.487  53.567  1.000 77.93267  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-4 O   1 
+ATOM   26136 C CB  . LEU A-4 1 85  ? 83.114  -77.742  51.459  1.000 67.16839  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-4 CB  1 
+ATOM   26137 C CG  . LEU A-4 1 85  ? 82.102  -78.310  50.462  1.000 60.26537  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-4 CG  1 
+ATOM   26138 C CD1 . LEU A-4 1 85  ? 82.767  -79.303  49.525  1.000 60.89509  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   26139 C CD2 . LEU A-4 1 85  ? 80.932  -78.955  51.189  1.000 76.12496  ? ? ? ? ? ?  75  LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   26140 N N   . ASP A-4 1 86  ? 83.907  -77.521  54.504  1.000 86.28590  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-4 N   1 
+ATOM   26141 C CA  . ASP A-4 1 86  ? 84.926  -77.377  55.537  1.000 72.34306  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-4 CA  1 
+ATOM   26142 C C   . ASP A-4 1 86  ? 86.005  -78.423  55.298  1.000 77.48310  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-4 C   1 
+ATOM   26143 O O   . ASP A-4 1 86  ? 85.719  -79.625  55.294  1.000 80.77698  ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-4 O   1 
+ATOM   26144 C CB  . ASP A-4 1 86  ? 84.311  -77.526  56.933  1.000 101.29668 ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-4 CB  1 
+ATOM   26145 C CG  . ASP A-4 1 86  ? 85.325  -77.342  58.052  1.000 104.97968 ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-4 CG  1 
+ATOM   26146 O OD1 . ASP A-4 1 86  ? 86.262  -78.161  58.165  1.000 103.66348 ? ? ? ? ? ?  76  ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   26147 O OD2 . ASP A-4 1 86  ? 85.180  -76.375  58.829  1.000 99.44830  ? ? ? ? ? -1 76  ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   26148 N N   . LEU A-4 1 87  ? 87.242  -77.964  55.101  1.000 74.56484  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-4 N   1 
+ATOM   26149 C CA  . LEU A-4 1 87  ? 88.382  -78.835  54.841  1.000 78.42763  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-4 CA  1 
+ATOM   26150 C C   . LEU A-4 1 87  ? 89.398  -78.791  55.979  1.000 97.14934  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-4 C   1 
+ATOM   26151 O O   . LEU A-4 1 87  ? 90.589  -79.031  55.767  1.000 94.58091  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-4 O   1 
+ATOM   26152 C CB  . LEU A-4 1 87  ? 89.050  -78.458  53.520  1.000 83.39028  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-4 CB  1 
+ATOM   26153 C CG  . LEU A-4 1 87  ? 88.141  -78.360  52.294  1.000 81.02672  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-4 CG  1 
+ATOM   26154 C CD1 . LEU A-4 1 87  ? 88.900  -77.790  51.109  1.000 71.63685  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   26155 C CD2 . LEU A-4 1 87  ? 87.545  -79.716  51.949  1.000 62.82793  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   26156 N N   . SER A-4 1 88  ? 88.939  -78.485  57.194  1.000 97.15787  ? ? ? ? ? ?  78  SER A-4 N   1 
+ATOM   26157 C CA  . SER A-4 1 88  ? 89.855  -78.393  58.326  1.000 83.34090  ? ? ? ? ? ?  78  SER A-4 CA  1 
+ATOM   26158 C C   . SER A-4 1 88  ? 90.366  -79.765  58.749  1.000 94.97145  ? ? ? ? ? ?  78  SER A-4 C   1 
+ATOM   26159 O O   . SER A-4 1 88  ? 91.492  -79.878  59.246  1.000 105.88976 ? ? ? ? ? ?  78  SER A-4 O   1 
+ATOM   26160 C CB  . SER A-4 1 88  ? 89.175  -77.694  59.507  1.000 90.57135  ? ? ? ? ? ?  78  SER A-4 CB  1 
+ATOM   26161 O OG  . SER A-4 1 88  ? 87.968  -78.355  59.863  1.000 111.14292 ? ? ? ? ? ?  78  SER A-4 OG  1 
+ATOM   26162 N N   . ASN A-4 1 89  ? 89.547  -80.810  58.600  1.000 90.26555  ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-4 N   1 
+ATOM   26163 C CA  . ASN A-4 1 89  ? 89.934  -82.128  59.084  1.000 102.01053 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-4 CA  1 
+ATOM   26164 C C   . ASN A-4 1 89  ? 90.673  -82.886  57.997  1.000 93.24742  ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-4 C   1 
+ATOM   26165 O O   . ASN A-4 1 89  ? 90.523  -84.103  57.881  1.000 90.61691  ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-4 O   1 
+ATOM   26166 C CB  . ASN A-4 1 89  ? 88.721  -82.928  59.571  1.000 90.07203  ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-4 CB  1 
+ATOM   26167 C CG  . ASN A-4 1 89  ? 88.052  -82.301  60.779  1.000 127.50931 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-4 CG  1 
+ATOM   26168 O OD1 . ASN A-4 1 89  ? 87.284  -81.351  60.649  1.000 140.90128 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   26169 N ND2 . ASN A-4 1 89  ? 88.310  -82.857  61.958  1.000 142.11230 ? ? ? ? ? ?  79  ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   26170 N N   . TYR A-4 1 90  ? 91.451  -82.164  57.192  1.000 73.58360  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-4 N   1 
+ATOM   26171 C CA  . TYR A-4 1 90  ? 92.130  -82.778  56.065  1.000 81.50890  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-4 CA  1 
+ATOM   26172 C C   . TYR A-4 1 90  ? 93.138  -83.825  56.510  1.000 86.30734  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-4 C   1 
+ATOM   26173 O O   . TYR A-4 1 90  ? 93.365  -84.805  55.792  1.000 91.20287  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-4 O   1 
+ATOM   26174 C CB  . TYR A-4 1 90  ? 92.816  -81.692  55.231  1.000 83.30182  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-4 CB  1 
+ATOM   26175 C CG  . TYR A-4 1 90  ? 94.085  -82.155  54.550  1.000 99.02420  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-4 CG  1 
+ATOM   26176 C CD1 . TYR A-4 1 90  ? 94.039  -82.896  53.374  1.000 109.99009 ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   26177 C CD2 . TYR A-4 1 90  ? 95.333  -81.853  55.084  1.000 88.46217  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   26178 C CE1 . TYR A-4 1 90  ? 95.197  -83.324  52.754  1.000 90.80778  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   26179 C CE2 . TYR A-4 1 90  ? 96.494  -82.278  54.470  1.000 107.92748 ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   26180 C CZ  . TYR A-4 1 90  ? 96.423  -83.012  53.306  1.000 96.97712  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   26181 O OH  . TYR A-4 1 90  ? 97.584  -83.434  52.693  1.000 96.91603  ? ? ? ? ? ?  80  TYR A-4 OH  1 
+ATOM   26182 N N   . GLU A-4 1 91  ? 93.740  -83.650  57.687  1.000 114.80755 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-4 N   1 
+ATOM   26183 C CA  . GLU A-4 1 91  ? 94.812  -84.547  58.105  1.000 118.31129 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-4 CA  1 
+ATOM   26184 C C   . GLU A-4 1 91  ? 94.312  -85.957  58.386  1.000 107.62244 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-4 C   1 
+ATOM   26185 O O   . GLU A-4 1 91  ? 95.072  -86.919  58.227  1.000 115.99555 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-4 O   1 
+ATOM   26186 C CB  . GLU A-4 1 91  ? 95.520  -83.985  59.336  1.000 92.49209  ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-4 CB  1 
+ATOM   26187 C CG  . GLU A-4 1 91  ? 96.785  -83.200  59.022  1.000 103.27208 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-4 CG  1 
+ATOM   26188 C CD  . GLU A-4 1 91  ? 97.890  -84.073  58.458  1.000 134.76076 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-4 CD  1 
+ATOM   26189 O OE1 . GLU A-4 1 91  ? 97.906  -85.285  58.762  1.000 146.35897 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   26190 O OE2 . GLU A-4 1 91  ? 98.739  -83.548  57.707  1.000 159.82117 ? ? ? ? ? -1 81  GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   26191 N N   . LYS A-4 1 92  ? 93.054  -86.110  58.798  1.000 96.97071  ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-4 N   1 
+ATOM   26192 C CA  . LYS A-4 1 92  ? 92.532  -87.417  59.178  1.000 102.65513 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-4 CA  1 
+ATOM   26193 C C   . LYS A-4 1 92  ? 91.275  -87.824  58.423  1.000 104.32216 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-4 C   1 
+ATOM   26194 O O   . LYS A-4 1 92  ? 90.712  -88.883  58.723  1.000 126.10847 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-4 O   1 
+ATOM   26195 C CB  . LYS A-4 1 92  ? 92.256  -87.461  60.687  1.000 118.68341 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-4 CB  1 
+ATOM   26196 C CG  . LYS A-4 1 92  ? 93.501  -87.359  61.553  1.000 144.09734 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-4 CG  1 
+ATOM   26197 C CD  . LYS A-4 1 92  ? 94.450  -88.517  61.293  1.000 154.99484 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-4 CD  1 
+ATOM   26198 C CE  . LYS A-4 1 92  ? 95.667  -88.452  62.204  1.000 165.85394 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-4 CE  1 
+ATOM   26199 N NZ  . LYS A-4 1 92  ? 95.296  -88.523  63.646  1.000 161.82236 ? ? ? ? ? ?  82  LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   26200 N N   . ASP A-4 1 93  ? 90.818  -87.028  57.462  1.000 102.44119 ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-4 N   1 
+ATOM   26201 C CA  . ASP A-4 1 93  ? 89.646  -87.360  56.661  1.000 110.23809 ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-4 CA  1 
+ATOM   26202 C C   . ASP A-4 1 93  ? 90.102  -87.770  55.267  1.000 100.27639 ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-4 C   1 
+ATOM   26203 O O   . ASP A-4 1 93  ? 90.750  -86.986  54.565  1.000 96.68135  ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-4 O   1 
+ATOM   26204 C CB  . ASP A-4 1 93  ? 88.675  -86.182  56.589  1.000 94.52136  ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-4 CB  1 
+ATOM   26205 C CG  . ASP A-4 1 93  ? 87.356  -86.544  55.933  1.000 92.68974  ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-4 CG  1 
+ATOM   26206 O OD1 . ASP A-4 1 93  ? 87.127  -87.742  55.658  1.000 97.61865  ? ? ? ? ? ?  83  ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   26207 O OD2 . ASP A-4 1 93  ? 86.544  -85.627  55.693  1.000 87.30459  ? ? ? ? ? -1 83  ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   26208 N N   . GLU A-4 1 94  ? 89.753  -88.994  54.867  1.000 95.81913  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-4 N   1 
+ATOM   26209 C CA  . GLU A-4 1 94  ? 90.157  -89.500  53.558  1.000 82.71378  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-4 CA  1 
+ATOM   26210 C C   . GLU A-4 1 94  ? 89.325  -88.887  52.438  1.000 90.25460  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-4 C   1 
+ATOM   26211 O O   . GLU A-4 1 94  ? 89.849  -88.609  51.354  1.000 91.64457  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-4 O   1 
+ATOM   26212 C CB  . GLU A-4 1 94  ? 90.054  -91.025  53.530  1.000 90.73531  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-4 CB  1 
+ATOM   26213 C CG  . GLU A-4 1 94  ? 91.080  -91.690  52.635  1.000 94.97637  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-4 CG  1 
+ATOM   26214 C CD  . GLU A-4 1 94  ? 92.500  -91.385  53.068  1.000 114.04805 ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-4 CD  1 
+ATOM   26215 O OE1 . GLU A-4 1 94  ? 92.750  -91.308  54.288  1.000 96.00401  ? ? ? ? ? ?  84  GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   26216 O OE2 . GLU A-4 1 94  ? 93.364  -91.207  52.186  1.000 122.80277 ? ? ? ? ? -1 84  GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   26217 N N   . ASP A-4 1 95  ? 88.028  -88.674  52.676  1.000 100.79073 ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-4 N   1 
+ATOM   26218 C CA  . ASP A-4 1 95  ? 87.182  -88.074  51.646  1.000 70.25627  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-4 CA  1 
+ATOM   26219 C C   . ASP A-4 1 95  ? 87.539  -86.614  51.403  1.000 74.33444  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-4 C   1 
+ATOM   26220 O O   . ASP A-4 1 95  ? 87.267  -86.085  50.319  1.000 92.26853  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-4 O   1 
+ATOM   26221 C CB  . ASP A-4 1 95  ? 85.705  -88.196  52.024  1.000 75.23481  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-4 CB  1 
+ATOM   26222 C CG  . ASP A-4 1 95  ? 85.229  -89.633  52.045  1.000 99.68732  ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-4 CG  1 
+ATOM   26223 O OD1 . ASP A-4 1 95  ? 86.083  -90.542  51.954  1.000 106.16668 ? ? ? ? ? ?  85  ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   26224 O OD2 . ASP A-4 1 95  ? 84.005  -89.858  52.148  1.000 88.78901  ? ? ? ? ? -1 85  ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   26225 N N   . THR A-4 1 96  ? 88.134  -85.945  52.393  1.000 85.94048  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-4 N   1 
+ATOM   26226 C CA  . THR A-4 1 96  ? 88.613  -84.585  52.171  1.000 83.82472  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-4 CA  1 
+ATOM   26227 C C   . THR A-4 1 96  ? 89.740  -84.568  51.148  1.000 83.02234  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-4 C   1 
+ATOM   26228 O O   . THR A-4 1 96  ? 89.782  -83.699  50.270  1.000 84.54922  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-4 O   1 
+ATOM   26229 C CB  . THR A-4 1 96  ? 89.078  -83.963  53.490  1.000 88.14026  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-4 CB  1 
+ATOM   26230 O OG1 . THR A-4 1 96  ? 87.963  -83.844  54.381  1.000 91.45729  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-4 OG1 1 
+ATOM   26231 C CG2 . THR A-4 1 96  ? 89.675  -82.584  53.248  1.000 64.31543  ? ? ? ? ? ?  86  THR A-4 CG2 1 
+ATOM   26232 N N   . LYS A-4 1 97  ? 90.657  -85.535  51.239  1.000 85.14983  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-4 N   1 
+ATOM   26233 C CA  . LYS A-4 1 97  ? 91.742  -85.629  50.269  1.000 77.45454  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-4 CA  1 
+ATOM   26234 C C   . LYS A-4 1 97  ? 91.226  -85.964  48.875  1.000 86.11799  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-4 C   1 
+ATOM   26235 O O   . LYS A-4 1 97  ? 91.888  -85.644  47.881  1.000 93.21245  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-4 O   1 
+ATOM   26236 C CB  . LYS A-4 1 97  ? 92.760  -86.672  50.731  1.000 77.38994  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-4 CB  1 
+ATOM   26237 C CG  . LYS A-4 1 97  ? 93.378  -86.360  52.084  1.000 85.33264  ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-4 CG  1 
+ATOM   26238 C CD  . LYS A-4 1 97  ? 93.916  -87.615  52.746  1.000 109.65599 ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-4 CD  1 
+ATOM   26239 C CE  . LYS A-4 1 97  ? 94.463  -87.320  54.131  1.000 100.61868 ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-4 CE  1 
+ATOM   26240 N NZ  . LYS A-4 1 97  ? 94.823  -88.563  54.867  1.000 112.41423 ? ? ? ? ? ?  87  LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   26241 N N   . LYS A-4 1 98  ? 90.058  -86.605  48.777  1.000 77.61038  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-4 N   1 
+ATOM   26242 C CA  . LYS A-4 1 98  ? 89.452  -86.826  47.467  1.000 74.33563  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-4 CA  1 
+ATOM   26243 C C   . LYS A-4 1 98  ? 89.177  -85.501  46.768  1.000 87.35292  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-4 C   1 
+ATOM   26244 O O   . LYS A-4 1 98  ? 89.518  -85.319  45.593  1.000 106.50325 ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-4 O   1 
+ATOM   26245 C CB  . LYS A-4 1 98  ? 88.153  -87.625  47.597  1.000 56.89659  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-4 CB  1 
+ATOM   26246 C CG  . LYS A-4 1 98  ? 88.312  -89.099  47.933  1.000 78.17008  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-4 CG  1 
+ATOM   26247 C CD  . LYS A-4 1 98  ? 87.031  -89.849  47.586  1.000 73.86554  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-4 CD  1 
+ATOM   26248 C CE  . LYS A-4 1 98  ? 86.479  -90.627  48.767  1.000 79.32662  ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-4 CE  1 
+ATOM   26249 N NZ  . LYS A-4 1 98  ? 87.314  -91.811  49.109  1.000 100.26555 ? ? ? ? ? ?  88  LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   26250 N N   . LEU A-4 1 99  ? 88.560  -84.560  47.485  1.000 70.43461  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-4 N   1 
+ATOM   26251 C CA  . LEU A-4 1 99  ? 88.226  -83.272  46.891  1.000 85.70877  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-4 CA  1 
+ATOM   26252 C C   . LEU A-4 1 99  ? 89.479  -82.471  46.558  1.000 90.25160  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-4 C   1 
+ATOM   26253 O O   . LEU A-4 1 99  ? 89.541  -81.814  45.511  1.000 89.86094  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-4 O   1 
+ATOM   26254 C CB  . LEU A-4 1 99  ? 87.316  -82.484  47.834  1.000 57.94426  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-4 CB  1 
+ATOM   26255 C CG  . LEU A-4 1 99  ? 86.875  -81.094  47.372  1.000 74.96396  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-4 CG  1 
+ATOM   26256 C CD1 . LEU A-4 1 99  ? 86.065  -81.179  46.089  1.000 80.06248  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   26257 C CD2 . LEU A-4 1 99  ? 86.082  -80.397  48.464  1.000 56.84797  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   26258 N N   . ILE A-4 1 100 ? 90.490  -82.520  47.429  1.000 80.10949  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-4 N   1 
+ATOM   26259 C CA  . ILE A-4 1 100 ? 91.710  -81.747  47.205  1.000 67.65491  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-4 CA  1 
+ATOM   26260 C C   . ILE A-4 1 100 ? 92.400  -82.194  45.922  1.000 72.68551  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-4 C   1 
+ATOM   26261 O O   . ILE A-4 1 100 ? 92.942  -81.373  45.172  1.000 90.61888  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-4 O   1 
+ATOM   26262 C CB  . ILE A-4 1 100 ? 92.651  -81.866  48.419  1.000 78.14967  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-4 CB  1 
+ATOM   26263 C CG1 . ILE A-4 1 100 ? 91.925  -81.476  49.707  1.000 73.44743  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   26264 C CG2 . ILE A-4 1 100 ? 93.888  -81.001  48.229  1.000 67.01176  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   26265 C CD1 . ILE A-4 1 100 ? 91.453  -80.045  49.733  1.000 89.64367  ? ? ? ? ? ?  90  ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   26266 N N   . SER A-4 1 101 ? 92.380  -83.500  45.642  1.000 71.51968  ? ? ? ? ? ?  91  SER A-4 N   1 
+ATOM   26267 C CA  . SER A-4 1 101 ? 93.110  -84.031  44.496  1.000 80.51621  ? ? ? ? ? ?  91  SER A-4 CA  1 
+ATOM   26268 C C   . SER A-4 1 101 ? 92.529  -83.543  43.174  1.000 74.03747  ? ? ? ? ? ?  91  SER A-4 C   1 
+ATOM   26269 O O   . SER A-4 1 101 ? 93.250  -83.474  42.171  1.000 100.45519 ? ? ? ? ? ?  91  SER A-4 O   1 
+ATOM   26270 C CB  . SER A-4 1 101 ? 93.114  -85.558  44.542  1.000 75.37188  ? ? ? ? ? ?  91  SER A-4 CB  1 
+ATOM   26271 O OG  . SER A-4 1 101 ? 91.795  -86.071  44.476  1.000 85.72273  ? ? ? ? ? ?  91  SER A-4 OG  1 
+ATOM   26272 N N   . VAL A-4 1 102 ? 91.243  -83.204  43.148  1.000 68.21789  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-4 N   1 
+ATOM   26273 C CA  . VAL A-4 1 102 ? 90.611  -82.727  41.924  1.000 71.39115  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-4 CA  1 
+ATOM   26274 C C   . VAL A-4 1 102 ? 90.615  -81.204  41.852  1.000 73.60578  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-4 C   1 
+ATOM   26275 O O   . VAL A-4 1 102 ? 90.767  -80.629  40.771  1.000 79.40405  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-4 O   1 
+ATOM   26276 C CB  . VAL A-4 1 102 ? 89.184  -83.299  41.820  1.000 58.29659  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-4 CB  1 
+ATOM   26277 C CG1 . VAL A-4 1 102 ? 88.488  -82.782  40.566  1.000 67.17785  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   26278 C CG2 . VAL A-4 1 102 ? 89.223  -84.817  41.832  1.000 61.17652  ? ? ? ? ? ?  92  VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   26279 N N   . VAL A-4 1 103 ? 90.466  -80.530  42.996  1.000 78.18157  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-4 N   1 
+ATOM   26280 C CA  . VAL A-4 1 103 ? 90.407  -79.069  43.005  1.000 73.83344  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-4 CA  1 
+ATOM   26281 C C   . VAL A-4 1 103 ? 91.742  -78.476  42.569  1.000 73.36400  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-4 C   1 
+ATOM   26282 O O   . VAL A-4 1 103 ? 91.792  -77.456  41.870  1.000 77.98405  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-4 O   1 
+ATOM   26283 C CB  . VAL A-4 1 103 ? 89.988  -78.564  44.398  1.000 72.99499  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-4 CB  1 
+ATOM   26284 C CG1 . VAL A-4 1 103 ? 90.188  -77.069  44.500  1.000 79.17366  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   26285 C CG2 . VAL A-4 1 103 ? 88.532  -78.920  44.666  1.000 60.70096  ? ? ? ? ? ?  93  VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   26286 N N   . LYS A-4 1 104 ? 92.843  -79.103  42.981  1.000 68.34860  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-4 N   1 
+ATOM   26287 C CA  . LYS A-4 1 104 ? 94.199  -78.750  42.562  1.000 79.01713  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-4 CA  1 
+ATOM   26288 C C   . LYS A-4 1 104 ? 94.525  -77.315  42.993  1.000 67.46509  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-4 C   1 
+ATOM   26289 O O   . LYS A-4 1 104 ? 94.639  -77.055  44.195  1.000 92.66344  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-4 O   1 
+ATOM   26290 C CB  . LYS A-4 1 104 ? 94.353  -78.985  41.055  1.000 69.14729  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-4 CB  1 
+ATOM   26291 C CG  . LYS A-4 1 104 ? 95.782  -79.089  40.589  1.000 57.44930  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-4 CG  1 
+ATOM   26292 C CD  . LYS A-4 1 104 ? 95.863  -79.055  39.080  1.000 86.67043  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-4 CD  1 
+ATOM   26293 C CE  . LYS A-4 1 104 ? 97.209  -79.546  38.578  1.000 82.28894  ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-4 CE  1 
+ATOM   26294 N NZ  . LYS A-4 1 104 ? 97.329  -79.409  37.096  1.000 102.91632 ? ? ? ? ? ?  94  LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   26295 N N   . GLY A-4 1 105 ? 94.654  -76.373  42.057  1.000 68.62109  ? ? ? ? ? ?  95  GLY A-4 N   1 
+ATOM   26296 C CA  . GLY A-4 1 105 ? 95.051  -75.017  42.398  1.000 77.75533  ? ? ? ? ? ?  95  GLY A-4 CA  1 
+ATOM   26297 C C   . GLY A-4 1 105 ? 93.937  -74.017  42.629  1.000 76.40483  ? ? ? ? ? ?  95  GLY A-4 C   1 
+ATOM   26298 O O   . GLY A-4 1 105 ? 94.218  -72.836  42.869  1.000 87.76798  ? ? ? ? ? ?  95  GLY A-4 O   1 
+ATOM   26299 N N   . ALA A-4 1 106 ? 92.675  -74.450  42.567  1.000 49.66768  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A-4 N   1 
+ATOM   26300 C CA  . ALA A-4 1 106 ? 91.555  -73.549  42.824  1.000 65.86301  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A-4 CA  1 
+ATOM   26301 C C   . ALA A-4 1 106 ? 91.456  -73.130  44.287  1.000 83.71429  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A-4 C   1 
+ATOM   26302 O O   . ALA A-4 1 106 ? 90.639  -72.261  44.609  1.000 78.34531  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A-4 O   1 
+ATOM   26303 C CB  . ALA A-4 1 106 ? 90.241  -74.192  42.370  1.000 55.86010  ? ? ? ? ? ?  96  ALA A-4 CB  1 
+ATOM   26304 N N   . ARG A-4 1 107 ? 92.272  -73.703  45.167  1.000 86.07340  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-4 N   1 
+ATOM   26305 C CA  . ARG A-4 1 107 ? 92.321  -73.318  46.569  1.000 70.71990  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-4 CA  1 
+ATOM   26306 C C   . ARG A-4 1 107 ? 93.488  -72.372  46.823  1.000 78.47790  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-4 C   1 
+ATOM   26307 O O   . ARG A-4 1 107 ? 94.510  -72.418  46.133  1.000 90.33120  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-4 O   1 
+ATOM   26308 C CB  . ARG A-4 1 107 ? 92.457  -74.548  47.468  1.000 62.13445  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-4 CB  1 
+ATOM   26309 C CG  . ARG A-4 1 107 ? 91.255  -75.462  47.439  1.000 91.82201  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-4 CG  1 
+ATOM   26310 C CD  . ARG A-4 1 107 ? 91.528  -76.780  48.143  1.000 84.58019  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-4 CD  1 
+ATOM   26311 N NE  . ARG A-4 1 107 ? 91.703  -76.617  49.582  1.000 84.06565  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-4 NE  1 
+ATOM   26312 C CZ  . ARG A-4 1 107 ? 92.847  -76.806  50.224  1.000 76.23459  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-4 CZ  1 
+ATOM   26313 N NH1 . ARG A-4 1 107 ? 93.945  -77.174  49.585  1.000 91.41322  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-4 NH1 1 
+ATOM   26314 N NH2 . ARG A-4 1 107 ? 92.889  -76.631  51.541  1.000 86.66002  ? ? ? ? ? ?  97  ARG A-4 NH2 1 
+ATOM   26315 N N   . THR A-4 1 108 ? 93.324  -71.511  47.822  1.000 82.27857  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-4 N   1 
+ATOM   26316 C CA  . THR A-4 1 108 ? 94.396  -70.656  48.306  1.000 83.81131  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-4 CA  1 
+ATOM   26317 C C   . THR A-4 1 108 ? 94.770  -71.071  49.723  1.000 95.23519  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-4 C   1 
+ATOM   26318 O O   . THR A-4 1 108 ? 93.937  -71.573  50.483  1.000 72.56742  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-4 O   1 
+ATOM   26319 C CB  . THR A-4 1 108 ? 93.999  -69.175  48.274  1.000 86.14049  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-4 CB  1 
+ATOM   26320 O OG1 . THR A-4 1 108 ? 95.151  -68.367  48.540  1.000 114.97303 ? ? ? ? ? ?  98  THR A-4 OG1 1 
+ATOM   26321 C CG2 . THR A-4 1 108 ? 92.930  -68.873  49.318  1.000 90.10879  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-4 CG2 1 
+ATOM   26322 N N   . SER A-4 1 109 ? 96.043  -70.870  50.069  1.000 96.77661  ? ? ? ? ? ?  99  SER A-4 N   1 
+ATOM   26323 C CA  . SER A-4 1 109 ? 96.527  -71.328  51.366  1.000 79.57051  ? ? ? ? ? ?  99  SER A-4 CA  1 
+ATOM   26324 C C   . SER A-4 1 109 ? 95.992  -70.472  52.507  1.000 85.40013  ? ? ? ? ? ?  99  SER A-4 C   1 
+ATOM   26325 O O   . SER A-4 1 109 ? 95.855  -70.963  53.633  1.000 97.80444  ? ? ? ? ? ?  99  SER A-4 O   1 
+ATOM   26326 C CB  . SER A-4 1 109 ? 98.055  -71.347  51.378  1.000 80.78309  ? ? ? ? ? ?  99  SER A-4 CB  1 
+ATOM   26327 O OG  . SER A-4 1 109 ? 98.587  -70.080  51.033  1.000 132.76947 ? ? ? ? ? ?  99  SER A-4 OG  1 
+ATOM   26328 N N   . ALA A-4 1 110 ? 95.681  -69.201  52.240  1.000 92.95890  ? ? ? ? ? ?  100 ALA A-4 N   1 
+ATOM   26329 C CA  . ALA A-4 1 110 ? 95.166  -68.331  53.293  1.000 74.30936  ? ? ? ? ? ?  100 ALA A-4 CA  1 
+ATOM   26330 C C   . ALA A-4 1 110 ? 93.795  -68.792  53.771  1.000 70.99828  ? ? ? ? ? ?  100 ALA A-4 C   1 
+ATOM   26331 O O   . ALA A-4 1 110 ? 93.500  -68.742  54.971  1.000 117.22856 ? ? ? ? ? ?  100 ALA A-4 O   1 
+ATOM   26332 C CB  . ALA A-4 1 110 ? 95.107  -66.886  52.799  1.000 82.32239  ? ? ? ? ? ?  100 ALA A-4 CB  1 
+ATOM   26333 N N   . ASN A-4 1 111 ? 92.945  -69.241  52.851  1.000 82.32335  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-4 N   1 
+ATOM   26334 C CA  . ASN A-4 1 111 ? 91.623  -69.769  53.173  1.000 86.58201  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   26335 C C   . ASN A-4 1 111 ? 91.549  -71.267  52.890  1.000 77.87965  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-4 C   1 
+ATOM   26336 O O   . ASN A-4 1 111 ? 90.565  -71.765  52.340  1.000 64.67603  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-4 O   1 
+ATOM   26337 C CB  . ASN A-4 1 111 ? 90.539  -69.024  52.399  1.000 58.92464  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   26338 C CG  . ASN A-4 1 111 ? 90.591  -67.526  52.617  1.000 100.26239 ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   26339 O OD1 . ASN A-4 1 111 ? 91.040  -67.053  53.661  1.000 115.70400 ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   26340 N ND2 . ASN A-4 1 111 ? 90.131  -66.768  51.628  1.000 85.93608  ? ? ? ? ? ?  101 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   26341 N N   . ALA A-4 1 112 ? 92.597  -71.999  53.275  1.000 80.55760  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A-4 N   1 
+ATOM   26342 C CA  . ALA A-4 1 112 ? 92.680  -73.424  52.978  1.000 83.21988  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A-4 CA  1 
+ATOM   26343 C C   . ALA A-4 1 112 ? 91.622  -74.244  53.704  1.000 71.38516  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A-4 C   1 
+ATOM   26344 O O   . ALA A-4 1 112 ? 91.327  -75.366  53.277  1.000 81.12848  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A-4 O   1 
+ATOM   26345 C CB  . ALA A-4 1 112 ? 94.072  -73.950  53.332  1.000 75.65880  ? ? ? ? ? ?  102 ALA A-4 CB  1 
+ATOM   26346 N N   . ASP A-4 1 113 ? 91.047  -73.718  54.784  1.000 76.40934  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-4 N   1 
+ATOM   26347 C CA  . ASP A-4 1 113 ? 90.064  -74.470  55.552  1.000 87.99170  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   26348 C C   . ASP A-4 1 113 ? 88.693  -74.506  54.891  1.000 79.98645  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-4 C   1 
+ATOM   26349 O O   . ASP A-4 1 113 ? 87.891  -75.391  55.209  1.000 75.34856  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-4 O   1 
+ATOM   26350 C CB  . ASP A-4 1 113 ? 89.934  -73.884  56.961  1.000 68.88992  ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   26351 C CG  . ASP A-4 1 113 ? 91.219  -73.990  57.760  1.000 103.46906 ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   26352 O OD1 . ASP A-4 1 113 ? 91.757  -75.110  57.879  1.000 110.21917 ? ? ? ? ? ?  103 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   26353 O OD2 . ASP A-4 1 113 ? 91.694  -72.949  58.265  1.000 142.73268 ? ? ? ? ? -1 103 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   26354 N N   . VAL A-4 1 114 ? 88.404  -73.580  53.980  1.000 66.32204  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-4 N   1 
+ATOM   26355 C CA  . VAL A-4 1 114 ? 87.075  -73.456  53.397  1.000 81.91660  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   26356 C C   . VAL A-4 1 114 ? 87.167  -73.622  51.886  1.000 92.79345  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-4 C   1 
+ATOM   26357 O O   . VAL A-4 1 114 ? 88.193  -73.322  51.265  1.000 80.69167  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-4 O   1 
+ATOM   26358 C CB  . VAL A-4 1 114 ? 86.424  -72.104  53.774  1.000 64.49050  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   26359 C CG1 . VAL A-4 1 114 ? 87.118  -70.947  53.063  1.000 108.36489 ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   26360 C CG2 . VAL A-4 1 114 ? 84.927  -72.117  53.486  1.000 66.57381  ? ? ? ? ? ?  104 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   26361 N N   . PHE A-4 1 115 ? 86.086  -74.127  51.296  1.000 76.56872  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-4 N   1 
+ATOM   26362 C CA  . PHE A-4 1 115 ? 85.979  -74.251  49.850  1.000 73.31800  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   26363 C C   . PHE A-4 1 115 ? 84.516  -74.113  49.453  1.000 67.93532  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-4 C   1 
+ATOM   26364 O O   . PHE A-4 1 115 ? 83.635  -74.673  50.109  1.000 70.20325  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-4 O   1 
+ATOM   26365 C CB  . PHE A-4 1 115 ? 86.549  -75.585  49.354  1.000 77.42961  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   26366 C CG  . PHE A-4 1 115 ? 86.666  -75.669  47.861  1.000 62.60120  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   26367 C CD1 . PHE A-4 1 115 ? 87.612  -74.917  47.186  1.000 56.48231  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   26368 C CD2 . PHE A-4 1 115 ? 85.830  -76.498  47.133  1.000 73.52817  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   26369 C CE1 . PHE A-4 1 115 ? 87.721  -74.986  45.814  1.000 73.56152  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   26370 C CE2 . PHE A-4 1 115 ? 85.936  -76.573  45.760  1.000 69.04604  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   26371 C CZ  . PHE A-4 1 115 ? 86.883  -75.816  45.100  1.000 77.00282  ? ? ? ? ? ?  105 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   26372 N N   . TYR A-4 1 116 ? 84.267  -73.370  48.379  1.000 75.91084  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-4 N   1 
+ATOM   26373 C CA  . TYR A-4 1 116 ? 82.917  -73.055  47.933  1.000 86.32600  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   26374 C C   . TYR A-4 1 116 ? 82.604  -73.785  46.632  1.000 82.29054  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-4 C   1 
+ATOM   26375 O O   . TYR A-4 1 116 ? 83.475  -73.943  45.771  1.000 78.01905  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-4 O   1 
+ATOM   26376 C CB  . TYR A-4 1 116 ? 82.739  -71.545  47.734  1.000 74.14261  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   26377 C CG  . TYR A-4 1 116 ? 82.765  -70.735  49.015  1.000 91.81236  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   26378 C CD1 . TYR A-4 1 116 ? 83.937  -70.594  49.748  1.000 94.01359  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   26379 C CD2 . TYR A-4 1 116 ? 81.622  -70.097  49.483  1.000 96.40667  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   26380 C CE1 . TYR A-4 1 116 ? 83.968  -69.855  50.915  1.000 94.10155  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   26381 C CE2 . TYR A-4 1 116 ? 81.644  -69.352  50.651  1.000 90.90588  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   26382 C CZ  . TYR A-4 1 116 ? 82.822  -69.236  51.362  1.000 86.53595  ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   26383 O OH  . TYR A-4 1 116 ? 82.858  -68.500  52.523  1.000 113.68009 ? ? ? ? ? ?  106 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   26384 N N   . ILE A-4 1 117 ? 81.355  -74.231  46.499  1.000 61.36210  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-4 N   1 
+ATOM   26385 C CA  . ILE A-4 1 117 ? 80.845  -74.857  45.282  1.000 60.65086  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   26386 C C   . ILE A-4 1 117 ? 79.526  -74.171  44.950  1.000 63.62245  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-4 C   1 
+ATOM   26387 O O   . ILE A-4 1 117 ? 78.532  -74.353  45.663  1.000 69.92299  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-4 O   1 
+ATOM   26388 C CB  . ILE A-4 1 117 ? 80.652  -76.371  45.437  1.000 63.81711  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   26389 C CG1 . ILE A-4 1 117 ? 82.004  -77.065  45.620  1.000 57.23195  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   26390 C CG2 . ILE A-4 1 117 ? 79.907  -76.940  44.237  1.000 46.59598  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   26391 C CD1 . ILE A-4 1 117 ? 81.906  -78.565  45.769  1.000 54.71769  ? ? ? ? ? ?  107 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   26392 N N   . ALA A-4 1 118 ? 79.513  -73.390  43.872  1.000 69.81314  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A-4 N   1 
+ATOM   26393 C CA  . ALA A-4 1 118 ? 78.393  -72.517  43.557  1.000 73.05538  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A-4 CA  1 
+ATOM   26394 C C   . ALA A-4 1 118 ? 77.784  -72.864  42.206  1.000 81.56955  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A-4 C   1 
+ATOM   26395 O O   . ALA A-4 1 118 ? 78.456  -73.387  41.311  1.000 65.20743  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A-4 O   1 
+ATOM   26396 C CB  . ALA A-4 1 118 ? 78.821  -71.045  43.557  1.000 75.80172  ? ? ? ? ? ?  108 ALA A-4 CB  1 
+ATOM   26397 N N   . LEU A-4 1 119 ? 76.497  -72.552  42.072  1.000 83.17940  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-4 N   1 
+ATOM   26398 C CA  . LEU A-4 1 119 ? 75.744  -72.724  40.837  1.000 57.94259  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   26399 C C   . LEU A-4 1 119 ? 75.085  -71.395  40.510  1.000 69.73607  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-4 C   1 
+ATOM   26400 O O   . LEU A-4 1 119 ? 74.280  -70.890  41.299  1.000 92.23901  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-4 O   1 
+ATOM   26401 C CB  . LEU A-4 1 119 ? 74.699  -73.835  40.986  1.000 72.82950  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   26402 C CG  . LEU A-4 1 119 ? 73.683  -74.125  39.878  1.000 62.96338  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   26403 C CD1 . LEU A-4 1 119 ? 73.280  -75.584  39.946  1.000 69.11796  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   26404 C CD2 . LEU A-4 1 119 ? 72.446  -73.247  39.998  1.000 52.79027  ? ? ? ? ? ?  109 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   26405 N N   . GLU A-4 1 120 ? 75.426  -70.826  39.360  1.000 78.55115  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-4 N   1 
+ATOM   26406 C CA  . GLU A-4 1 120 ? 74.898  -69.534  38.947  1.000 79.45287  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   26407 C C   . GLU A-4 1 120 ? 74.138  -69.696  37.641  1.000 78.29744  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-4 C   1 
+ATOM   26408 O O   . GLU A-4 1 120 ? 74.543  -70.472  36.770  1.000 99.47470  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-4 O   1 
+ATOM   26409 C CB  . GLU A-4 1 120 ? 76.016  -68.501  38.790  1.000 94.62016  ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   26410 C CG  . GLU A-4 1 120 ? 76.828  -68.294  40.059  1.000 115.64941 ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   26411 C CD  . GLU A-4 1 120 ? 77.674  -67.036  40.019  1.000 126.09777 ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   26412 O OE1 . GLU A-4 1 120 ? 77.589  -66.288  39.022  1.000 125.42629 ? ? ? ? ? ?  110 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   26413 O OE2 . GLU A-4 1 120 ? 78.422  -66.792  40.990  1.000 135.82864 ? ? ? ? ? -1 110 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   26414 N N   . SER A-4 1 121 ? 73.034  -68.969  37.506  1.000 79.31082  ? ? ? ? ? ?  111 SER A-4 N   1 
+ATOM   26415 C CA  . SER A-4 1 121 ? 72.190  -69.111  36.327  1.000 88.48976  ? ? ? ? ? ?  111 SER A-4 CA  1 
+ATOM   26416 C C   . SER A-4 1 121 ? 71.574  -67.765  35.984  1.000 111.18886 ? ? ? ? ? ?  111 SER A-4 C   1 
+ATOM   26417 O O   . SER A-4 1 121 ? 70.916  -67.147  36.827  1.000 103.62894 ? ? ? ? ? ?  111 SER A-4 O   1 
+ATOM   26418 C CB  . SER A-4 1 121 ? 71.103  -70.157  36.561  1.000 92.92188  ? ? ? ? ? ?  111 SER A-4 CB  1 
+ATOM   26419 O OG  . SER A-4 1 121 ? 70.165  -70.162  35.500  1.000 111.22805 ? ? ? ? ? ?  111 SER A-4 OG  1 
+ATOM   26420 N N   . LYS A-4 1 122 ? 71.792  -67.315  34.751  1.000 113.63129 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-4 N   1 
+ATOM   26421 C CA  . LYS A-4 1 122 ? 71.152  -66.120  34.219  1.000 119.37430 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   26422 C C   . LYS A-4 1 122 ? 70.339  -66.505  32.991  1.000 125.30489 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-4 C   1 
+ATOM   26423 O O   . LYS A-4 1 122 ? 70.783  -67.312  32.168  1.000 115.44187 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-4 O   1 
+ATOM   26424 C CB  . LYS A-4 1 122 ? 72.180  -65.041  33.863  1.000 139.48002 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   26425 C CG  . LYS A-4 1 122 ? 71.567  -63.675  33.593  1.000 162.62543 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   26426 C CD  . LYS A-4 1 122 ? 70.754  -63.191  34.786  1.000 133.24955 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   26427 C CE  . LYS A-4 1 122 ? 70.100  -61.846  34.510  1.000 143.72090 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   26428 N NZ  . LYS A-4 1 122 ? 71.105  -60.780  34.243  1.000 163.18678 ? ? ? ? ? ?  112 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   26429 N N   . TYR A-4 1 123 ? 69.150  -65.925  32.872  1.000 121.08361 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-4 N   1 
+ATOM   26430 C CA  . TYR A-4 1 123 ? 68.183  -66.321  31.859  1.000 122.81569 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   26431 C C   . TYR A-4 1 123 ? 68.305  -65.448  30.617  1.000 127.55162 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-4 C   1 
+ATOM   26432 O O   . TYR A-4 1 123 ? 68.490  -64.230  30.714  1.000 132.73671 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-4 O   1 
+ATOM   26433 C CB  . TYR A-4 1 123 ? 66.760  -66.237  32.415  1.000 124.35215 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   26434 C CG  . TYR A-4 1 123 ? 65.734  -67.001  31.609  1.000 115.77477 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   26435 C CD1 . TYR A-4 1 123 ? 65.619  -68.379  31.727  1.000 123.85016 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   26436 C CD2 . TYR A-4 1 123 ? 64.873  -66.343  30.740  1.000 117.62418 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   26437 C CE1 . TYR A-4 1 123 ? 64.680  -69.082  30.999  1.000 121.36586 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   26438 C CE2 . TYR A-4 1 123 ? 63.929  -67.038  30.009  1.000 121.78989 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   26439 C CZ  . TYR A-4 1 123 ? 63.838  -68.407  30.142  1.000 128.16292 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   26440 O OH  . TYR A-4 1 123 ? 62.902  -69.106  29.416  1.000 136.47561 ? ? ? ? ? ?  113 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   26441 N N   . ASP A-4 1 124 ? 68.195  -66.080  29.452  1.000 135.96384 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-4 N   1 
+ATOM   26442 C CA  . ASP A-4 1 124 ? 68.185  -65.395  28.166  1.000 134.55936 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   26443 C C   . ASP A-4 1 124 ? 66.772  -65.439  27.600  1.000 136.06787 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-4 C   1 
+ATOM   26444 O O   . ASP A-4 1 124 ? 66.165  -66.513  27.517  1.000 137.70688 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-4 O   1 
+ATOM   26445 C CB  . ASP A-4 1 124 ? 69.176  -66.041  27.193  1.000 144.68678 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   26446 C CG  . ASP A-4 1 124 ? 69.456  -65.178  25.971  1.000 152.53050 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   26447 O OD1 . ASP A-4 1 124 ? 68.540  -64.470  25.500  1.000 159.17044 ? ? ? ? ? ?  114 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   26448 O OD2 . ASP A-4 1 124 ? 70.602  -65.211  25.475  1.000 152.38332 ? ? ? ? ? -1 114 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   26449 N N   . ASP A-4 1 125 ? 66.252  -64.274  27.211  1.000 144.20123 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-4 N   1 
+ATOM   26450 C CA  . ASP A-4 1 125 ? 64.890  -64.209  26.692  1.000 162.19857 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   26451 C C   . ASP A-4 1 125 ? 64.794  -64.849  25.312  1.000 178.48829 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-4 C   1 
+ATOM   26452 O O   . ASP A-4 1 125 ? 63.871  -65.625  25.039  1.000 177.54362 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-4 O   1 
+ATOM   26453 C CB  . ASP A-4 1 125 ? 64.412  -62.758  26.649  1.000 180.84151 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   26454 C CG  . ASP A-4 1 125 ? 64.340  -62.128  28.025  1.000 186.13515 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   26455 O OD1 . ASP A-4 1 125 ? 64.177  -62.874  29.013  1.000 184.60714 ? ? ? ? ? ?  115 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   26456 O OD2 . ASP A-4 1 125 ? 64.446  -60.887  28.118  1.000 210.14978 ? ? ? ? ? -1 115 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   26457 N N   . LYS A-4 1 126 ? 65.744  -64.535  24.427  1.000 173.96813 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-4 N   1 
+ATOM   26458 C CA  . LYS A-4 1 126 ? 65.705  -65.077  23.073  1.000 169.89859 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   26459 C C   . LYS A-4 1 126 ? 65.933  -66.584  23.072  1.000 162.62126 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-4 C   1 
+ATOM   26460 O O   . LYS A-4 1 126 ? 65.241  -67.321  22.361  1.000 172.84425 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-4 O   1 
+ATOM   26461 C CB  . LYS A-4 1 126 ? 66.745  -64.377  22.199  1.000 180.30999 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   26462 C CG  . LYS A-4 1 126 ? 66.532  -62.879  22.063  1.000 190.00046 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   26463 C CD  . LYS A-4 1 126 ? 67.586  -62.253  21.167  1.000 195.44312 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   26464 C CE  . LYS A-4 1 126 ? 67.364  -60.757  21.016  1.000 202.80657 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   26465 N NZ  . LYS A-4 1 126 ? 68.382  -60.135  20.126  1.000 187.59466 ? ? ? ? ? ?  116 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   26466 N N   . GLU A-4 1 127 ? 66.895  -67.059  23.862  1.000 156.89584 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-4 N   1 
+ATOM   26467 C CA  . GLU A-4 1 127 ? 67.188  -68.484  23.932  1.000 154.10207 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   26468 C C   . GLU A-4 1 127 ? 66.168  -69.262  24.754  1.000 158.39436 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-4 C   1 
+ATOM   26469 O O   . GLU A-4 1 127 ? 66.258  -70.493  24.804  1.000 163.44933 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-4 O   1 
+ATOM   26470 C CB  . GLU A-4 1 127 ? 68.587  -68.704  24.517  1.000 153.16430 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   26471 C CG  . GLU A-4 1 127 ? 69.706  -68.032  23.733  1.000 178.40083 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   26472 C CD  . GLU A-4 1 127 ? 69.919  -68.651  22.364  1.000 184.71201 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   26473 O OE1 . GLU A-4 1 127 ? 69.590  -69.844  22.190  1.000 189.51094 ? ? ? ? ? ?  117 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   26474 O OE2 . GLU A-4 1 127 ? 70.417  -67.945  21.462  1.000 134.05024 ? ? ? ? ? -1 117 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   26475 N N   . LEU A-4 1 128 ? 65.216  -68.576  25.395  1.000 150.48759 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-4 N   1 
+ATOM   26476 C CA  . LEU A-4 1 128 ? 64.187  -69.171  26.261  1.000 138.08895 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   26477 C C   . LEU A-4 1 128 ? 64.764  -70.183  27.248  1.000 140.08372 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-4 C   1 
+ATOM   26478 O O   . LEU A-4 1 128 ? 64.038  -71.042  27.760  1.000 138.45412 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-4 O   1 
+ATOM   26479 C CB  . LEU A-4 1 128 ? 63.053  -69.811  25.441  1.000 135.91619 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   26480 C CG  . LEU A-4 1 128 ? 63.253  -70.957  24.435  1.000 166.66925 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   26481 C CD1 . LEU A-4 1 128 ? 63.202  -72.334  25.091  1.000 150.61372 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   26482 C CD2 . LEU A-4 1 128 ? 62.233  -70.867  23.304  1.000 183.02470 ? ? ? ? ? ?  118 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   26483 N N   . TYR A-4 1 129 ? 66.055  -70.080  27.554  1.000 128.37610 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-4 N   1 
+ATOM   26484 C CA  . TYR A-4 1 129 ? 66.747  -71.130  28.288  1.000 115.29959 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   26485 C C   . TYR A-4 1 129 ? 67.934  -70.536  29.031  1.000 120.49903 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-4 C   1 
+ATOM   26486 O O   . TYR A-4 1 129 ? 68.788  -69.886  28.420  1.000 120.71615 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-4 O   1 
+ATOM   26487 C CB  . TYR A-4 1 129 ? 67.207  -72.232  27.325  1.000 125.34260 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   26488 C CG  . TYR A-4 1 129 ? 68.093  -73.294  27.930  1.000 103.66784 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   26489 C CD1 . TYR A-4 1 129 ? 67.550  -74.368  28.622  1.000 118.49740 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   26490 C CD2 . TYR A-4 1 129 ? 69.473  -73.239  27.784  1.000 103.31243 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   26491 C CE1 . TYR A-4 1 129 ? 68.360  -75.349  29.167  1.000 127.70049 ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   26492 C CE2 . TYR A-4 1 129 ? 70.290  -74.213  28.325  1.000 70.98099  ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   26493 C CZ  . TYR A-4 1 129 ? 69.730  -75.266  29.015  1.000 88.10196  ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   26494 O OH  . TYR A-4 1 129 ? 70.548  -76.237  29.552  1.000 79.76519  ? ? ? ? ? ?  119 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   26495 N N   . GLY A-4 1 130 ? 67.980  -70.758  30.341  1.000 102.07924 ? ? ? ? ? ?  120 GLY A-4 N   1 
+ATOM   26496 C CA  . GLY A-4 1 130 ? 69.116  -70.346  31.141  1.000 116.86264 ? ? ? ? ? ?  120 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   26497 C C   . GLY A-4 1 130 ? 69.999  -71.520  31.508  1.000 102.99290 ? ? ? ? ? ?  120 GLY A-4 C   1 
+ATOM   26498 O O   . GLY A-4 1 130 ? 69.549  -72.454  32.178  1.000 76.14858  ? ? ? ? ? ?  120 GLY A-4 O   1 
+ATOM   26499 N N   . ASN A-4 1 131 ? 71.255  -71.491  31.068  1.000 86.85393  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-4 N   1 
+ATOM   26500 C CA  . ASN A-4 1 131 ? 72.159  -72.599  31.320  1.000 94.81933  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   26501 C C   . ASN A-4 1 131 ? 72.691  -72.548  32.750  1.000 93.91064  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-4 C   1 
+ATOM   26502 O O   . ASN A-4 1 131 ? 72.577  -71.543  33.457  1.000 83.31668  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-4 O   1 
+ATOM   26503 C CB  . ASN A-4 1 131 ? 73.317  -72.596  30.321  1.000 68.25032  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   26504 C CG  . ASN A-4 1 131 ? 74.040  -71.264  30.266  1.000 85.19081  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   26505 O OD1 . ASN A-4 1 131 ? 73.422  -70.202  30.362  1.000 127.73748 ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   26506 N ND2 . ASN A-4 1 131 ? 75.357  -71.314  30.103  1.000 59.10007  ? ? ? ? ? ?  121 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   26507 N N   . ILE A-4 1 132 ? 73.281  -73.662  33.169  1.000 93.45051  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-4 N   1 
+ATOM   26508 C CA  . ILE A-4 1 132 ? 73.818  -73.825  34.513  1.000 61.71772  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   26509 C C   . ILE A-4 1 132 ? 75.335  -73.739  34.436  1.000 67.53912  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-4 C   1 
+ATOM   26510 O O   . ILE A-4 1 132 ? 75.984  -74.582  33.805  1.000 72.14076  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-4 O   1 
+ATOM   26511 C CB  . ILE A-4 1 132 ? 73.372  -75.157  35.135  1.000 77.34771  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   26512 C CG1 . ILE A-4 1 132 ? 71.860  -75.162  35.365  1.000 61.70567  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   26513 C CG2 . ILE A-4 1 132 ? 74.114  -75.413  36.433  1.000 66.03323  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   26514 C CD1 . ILE A-4 1 132 ? 71.335  -76.460  35.936  1.000 61.66530  ? ? ? ? ? ?  122 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   26515 N N   . ILE A-4 1 133 ? 75.899  -72.721  35.080  1.000 66.53307  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-4 N   1 
+ATOM   26516 C CA  . ILE A-4 1 133 ? 77.341  -72.514  35.143  1.000 60.70316  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   26517 C C   . ILE A-4 1 133 ? 77.796  -72.850  36.556  1.000 69.64418  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-4 C   1 
+ATOM   26518 O O   . ILE A-4 1 133 ? 77.314  -72.255  37.528  1.000 74.51050  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-4 O   1 
+ATOM   26519 C CB  . ILE A-4 1 133 ? 77.721  -71.075  34.765  1.000 74.12576  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   26520 C CG1 . ILE A-4 1 133 ? 77.183  -70.733  33.372  1.000 68.93399  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   26521 C CG2 . ILE A-4 1 133 ? 79.231  -70.883  34.833  1.000 68.57574  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   26522 C CD1 . ILE A-4 1 133 ? 77.480  -69.317  32.928  1.000 76.95430  ? ? ? ? ? ?  123 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   26523 N N   . LEU A-4 1 134 ? 78.717  -73.802  36.673  1.000 79.73274  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-4 N   1 
+ATOM   26524 C CA  . LEU A-4 1 134 ? 79.237  -74.237  37.963  1.000 76.21093  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   26525 C C   . LEU A-4 1 134 ? 80.593  -73.592  38.212  1.000 74.56648  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-4 C   1 
+ATOM   26526 O O   . LEU A-4 1 134 ? 81.520  -73.756  37.411  1.000 83.15709  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-4 O   1 
+ATOM   26527 C CB  . LEU A-4 1 134 ? 79.361  -75.758  38.023  1.000 48.54304  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   26528 C CG  . LEU A-4 1 134 ? 78.057  -76.546  38.058  1.000 63.61671  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   26529 C CD1 . LEU A-4 1 134 ? 78.364  -78.008  38.312  1.000 77.23089  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   26530 C CD2 . LEU A-4 1 134 ? 77.129  -75.989  39.124  1.000 80.16575  ? ? ? ? ? ?  124 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   26531 N N   . LYS A-4 1 135 ? 80.708  -72.876  39.325  1.000 78.69284  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-4 N   1 
+ATOM   26532 C CA  . LYS A-4 1 135 ? 81.957  -72.264  39.745  1.000 73.36508  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   26533 C C   . LYS A-4 1 135 ? 82.354  -72.803  41.112  1.000 83.79465  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-4 C   1 
+ATOM   26534 O O   . LYS A-4 1 135 ? 81.500  -73.178  41.920  1.000 76.04930  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-4 O   1 
+ATOM   26535 C CB  . LYS A-4 1 135 ? 81.840  -70.736  39.815  1.000 67.23505  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   26536 C CG  . LYS A-4 1 135 ? 81.353  -70.077  38.539  1.000 75.03893  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   26537 C CD  . LYS A-4 1 135 ? 81.247  -68.570  38.719  1.000 74.80382  ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   26538 C CE  . LYS A-4 1 135 ? 80.719  -67.895  37.466  1.000 118.80876 ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   26539 N NZ  . LYS A-4 1 135 ? 80.594  -66.423  37.646  1.000 137.08256 ? ? ? ? ? ?  125 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   26540 N N   . TRP A-4 1 136 ? 83.660  -72.840  41.366  1.000 73.76377  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-4 N   1 
+ATOM   26541 C CA  . TRP A-4 1 136 ? 84.173  -73.193  42.681  1.000 67.12029  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-4 CA  1 
+ATOM   26542 C C   . TRP A-4 1 136 ? 85.432  -72.382  42.954  1.000 74.27987  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-4 C   1 
+ATOM   26543 O O   . TRP A-4 1 136 ? 85.963  -71.700  42.072  1.000 68.58600  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-4 O   1 
+ATOM   26544 C CB  . TRP A-4 1 136 ? 84.425  -74.707  42.808  1.000 62.92956  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-4 CB  1 
+ATOM   26545 C CG  . TRP A-4 1 136 ? 85.521  -75.294  41.948  1.000 61.39888  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-4 CG  1 
+ATOM   26546 C CD1 . TRP A-4 1 136 ? 86.427  -74.623  41.174  1.000 65.84294  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-4 CD1 1 
+ATOM   26547 C CD2 . TRP A-4 1 136 ? 85.818  -76.688  41.787  1.000 57.70527  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-4 CD2 1 
+ATOM   26548 N NE1 . TRP A-4 1 136 ? 87.266  -75.511  40.548  1.000 64.84538  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-4 NE1 1 
+ATOM   26549 C CE2 . TRP A-4 1 136 ? 86.912  -76.785  40.906  1.000 67.84181  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-4 CE2 1 
+ATOM   26550 C CE3 . TRP A-4 1 136 ? 85.261  -77.862  42.303  1.000 68.93008  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-4 CE3 1 
+ATOM   26551 C CZ2 . TRP A-4 1 136 ? 87.461  -78.009  40.529  1.000 82.67128  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-4 CZ2 1 
+ATOM   26552 C CZ3 . TRP A-4 1 136 ? 85.807  -79.076  41.929  1.000 66.75150  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-4 CZ3 1 
+ATOM   26553 C CH2 . TRP A-4 1 136 ? 86.895  -79.140  41.050  1.000 62.74180  ? ? ? ? ? ?  126 TRP A-4 CH2 1 
+ATOM   26554 N N   . GLY A-4 1 137 ? 85.905  -72.453  44.188  1.000 61.70932  ? ? ? ? ? ?  127 GLY A-4 N   1 
+ATOM   26555 C CA  . GLY A-4 1 137 ? 87.090  -71.716  44.575  1.000 86.12317  ? ? ? ? ? ?  127 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   26556 C C   . GLY A-4 1 137 ? 87.141  -71.507  46.069  1.000 78.70029  ? ? ? ? ? ?  127 GLY A-4 C   1 
+ATOM   26557 O O   . GLY A-4 1 137 ? 86.170  -71.732  46.792  1.000 71.21281  ? ? ? ? ? ?  127 GLY A-4 O   1 
+ATOM   26558 N N   . SER A-4 1 138 ? 88.312  -71.061  46.525  1.000 89.41165  ? ? ? ? ? ?  128 SER A-4 N   1 
+ATOM   26559 C CA  . SER A-4 1 138 ? 88.522  -70.844  47.951  1.000 73.27249  ? ? ? ? ? ?  128 SER A-4 CA  1 
+ATOM   26560 C C   . SER A-4 1 138 ? 87.892  -69.544  48.434  1.000 64.22433  ? ? ? ? ? ?  128 SER A-4 C   1 
+ATOM   26561 O O   . SER A-4 1 138 ? 87.456  -69.464  49.588  1.000 77.87815  ? ? ? ? ? ?  128 SER A-4 O   1 
+ATOM   26562 C CB  . SER A-4 1 138 ? 90.018  -70.850  48.266  1.000 50.74956  ? ? ? ? ? ?  128 SER A-4 CB  1 
+ATOM   26563 O OG  . SER A-4 1 138 ? 90.242  -70.683  49.653  1.000 104.25357 ? ? ? ? ? ?  128 SER A-4 OG  1 
+ATOM   26564 N N   . GLU A-4 1 139 ? 87.836  -68.527  47.580  1.000 91.70881  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-4 N   1 
+ATOM   26565 C CA  . GLU A-4 1 139 ? 87.263  -67.234  47.925  1.000 86.71509  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   26566 C C   . GLU A-4 1 139 ? 85.937  -67.061  47.198  1.000 85.08081  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-4 C   1 
+ATOM   26567 O O   . GLU A-4 1 139 ? 85.860  -67.266  45.982  1.000 96.77934  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-4 O   1 
+ATOM   26568 C CB  . GLU A-4 1 139 ? 88.214  -66.091  47.563  1.000 78.50937  ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   26569 C CG  . GLU A-4 1 139 ? 89.637  -66.258  48.073  1.000 101.66228 ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   26570 C CD  . GLU A-4 1 139 ? 90.506  -67.088  47.145  1.000 102.04298 ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   26571 O OE1 . GLU A-4 1 139 ? 89.953  -67.811  46.289  1.000 126.14279 ? ? ? ? ? ?  129 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   26572 O OE2 . GLU A-4 1 139 ? 91.746  -67.011  47.270  1.000 117.15210 ? ? ? ? ? -1 129 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   26573 N N   . LEU A-4 1 140 ? 84.902  -66.674  47.946  1.000 92.56419  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-4 N   1 
+ATOM   26574 C CA  . LEU A-4 1 140 ? 83.572  -66.513  47.372  1.000 78.85084  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   26575 C C   . LEU A-4 1 140 ? 83.497  -65.351  46.388  1.000 82.35791  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-4 C   1 
+ATOM   26576 O O   . LEU A-4 1 140 ? 82.597  -65.329  45.542  1.000 108.20716 ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-4 O   1 
+ATOM   26577 C CB  . LEU A-4 1 140 ? 82.549  -66.330  48.497  1.000 77.07122  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   26578 C CG  . LEU A-4 1 140 ? 81.063  -66.232  48.149  1.000 97.77734  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   26579 C CD1 . LEU A-4 1 140 ? 80.629  -67.406  47.289  1.000 97.23114  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   26580 C CD2 . LEU A-4 1 140 ? 80.230  -66.161  49.420  1.000 51.38458  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   26581 N N   . ASP A-4 1 141 ? 84.426  -64.395  46.466  1.000 90.63286  ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-4 N   1 
+ATOM   26582 C CA  . ASP A-4 1 141 ? 84.370  -63.236  45.582  1.000 104.21797 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   26583 C C   . ASP A-4 1 141 ? 84.848  -63.565  44.172  1.000 96.47825  ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-4 C   1 
+ATOM   26584 O O   . ASP A-4 1 141 ? 84.249  -63.107  43.192  1.000 110.38091 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-4 O   1 
+ATOM   26585 C CB  . ASP A-4 1 141 ? 85.194  -62.088  46.167  1.000 119.52881 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   26586 C CG  . ASP A-4 1 141 ? 84.431  -61.298  47.212  1.000 140.71421 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   26587 O OD1 . ASP A-4 1 141 ? 83.235  -61.591  47.422  1.000 146.85203 ? ? ? ? ? ?  131 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   26588 O OD2 . ASP A-4 1 141 ? 85.025  -60.382  47.819  1.000 141.46893 ? ? ? ? ? -1 131 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   26589 N N   . ASN A-4 1 142 ? 85.918  -64.349  44.042  1.000 85.86003  ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-4 N   1 
+ATOM   26590 C CA  . ASN A-4 1 142 ? 86.468  -64.637  42.722  1.000 97.56664  ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   26591 C C   . ASN A-4 1 142 ? 86.377  -66.123  42.389  1.000 92.98812  ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-4 C   1 
+ATOM   26592 O O   . ASN A-4 1 142 ? 87.378  -66.748  42.021  1.000 110.15274 ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-4 O   1 
+ATOM   26593 C CB  . ASN A-4 1 142 ? 87.917  -64.145  42.625  1.000 81.60568  ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   26594 C CG  . ASN A-4 1 142 ? 88.845  -64.845  43.601  1.000 136.89620 ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   26595 O OD1 . ASN A-4 1 142 ? 88.395  -65.515  44.529  1.000 158.71941 ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   26596 N ND2 . ASN A-4 1 142 ? 90.147  -64.693  43.393  1.000 128.14691 ? ? ? ? ? ?  132 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   26597 N N   . LEU A-4 1 143 ? 85.181  -66.694  42.506  1.000 69.67891  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-4 N   1 
+ATOM   26598 C CA  . LEU A-4 1 143 ? 84.977  -68.076  42.095  1.000 76.60780  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   26599 C C   . LEU A-4 1 143 ? 85.278  -68.241  40.611  1.000 89.53434  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-4 C   1 
+ATOM   26600 O O   . LEU A-4 1 143 ? 84.993  -67.357  39.799  1.000 69.15551  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-4 O   1 
+ATOM   26601 C CB  . LEU A-4 1 143 ? 83.543  -68.510  42.396  1.000 65.46104  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   26602 C CG  . LEU A-4 1 143 ? 83.125  -68.522  43.865  1.000 86.21513  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   26603 C CD1 . LEU A-4 1 143 ? 81.636  -68.792  43.984  1.000 71.92432  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   26604 C CD2 . LEU A-4 1 143 ? 83.923  -69.558  44.641  1.000 66.99384  ? ? ? ? ? ?  133 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   26605 N N   . ILE A-4 1 144 ? 85.863  -69.383  40.259  1.000 70.65867  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-4 N   1 
+ATOM   26606 C CA  . ILE A-4 1 144 ? 86.257  -69.668  38.886  1.000 67.77627  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   26607 C C   . ILE A-4 1 144 ? 85.447  -70.849  38.373  1.000 72.55579  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-4 C   1 
+ATOM   26608 O O   . ILE A-4 1 144 ? 85.033  -71.724  39.141  1.000 70.74701  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-4 O   1 
+ATOM   26609 C CB  . ILE A-4 1 144 ? 87.773  -69.943  38.766  1.000 56.76990  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   26610 C CG1 . ILE A-4 1 144 ? 88.185  -71.129  39.644  1.000 69.17080  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   26611 C CG2 . ILE A-4 1 144 ? 88.568  -68.702  39.141  1.000 68.27126  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   26612 C CD1 . ILE A-4 1 144 ? 88.443  -72.410  38.872  1.000 58.68764  ? ? ? ? ? ?  134 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   26613 N N   . ASP A-4 1 145 ? 85.222  -70.867  37.060  1.000 77.27887  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-4 N   1 
+ATOM   26614 C CA  . ASP A-4 1 145 ? 84.434  -71.928  36.445  1.000 70.34065  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   26615 C C   . ASP A-4 1 145 ? 85.099  -73.282  36.655  1.000 64.78287  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-4 C   1 
+ATOM   26616 O O   . ASP A-4 1 145 ? 86.307  -73.434  36.450  1.000 65.58361  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-4 O   1 
+ATOM   26617 C CB  . ASP A-4 1 145 ? 84.255  -71.659  34.950  1.000 66.98321  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   26618 C CG  . ASP A-4 1 145 ? 83.384  -70.450  34.673  1.000 76.89788  ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   26619 O OD1 . ASP A-4 1 145 ? 82.870  -69.851  35.640  1.000 103.22660 ? ? ? ? ? ?  135 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   26620 O OD2 . ASP A-4 1 145 ? 83.214  -70.100  33.486  1.000 84.85636  ? ? ? ? ? -1 135 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   26621 N N   . ILE A-4 1 146 ? 84.304  -74.263  37.070  1.000 68.93840  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-4 N   1 
+ATOM   26622 C CA  . ILE A-4 1 146 ? 84.792  -75.626  37.254  1.000 66.76104  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   26623 C C   . ILE A-4 1 146 ? 85.216  -76.166  35.894  1.000 76.21143  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-4 C   1 
+ATOM   26624 O O   . ILE A-4 1 146 ? 84.406  -76.180  34.955  1.000 60.99949  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-4 O   1 
+ATOM   26625 C CB  . ILE A-4 1 146 ? 83.728  -76.522  37.906  1.000 70.17114  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   26626 C CG1 . ILE A-4 1 146 ? 83.329  -75.964  39.272  1.000 74.60769  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   26627 C CG2 . ILE A-4 1 146 ? 84.240  -77.950  38.035  1.000 69.07078  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   26628 C CD1 . ILE A-4 1 146 ? 82.317  -76.813  40.000  1.000 80.52979  ? ? ? ? ? ?  136 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   26629 N N   . PRO A-4 1 147 ? 86.461  -76.613  35.741  1.000 64.69523  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-4 N   1 
+ATOM   26630 C CA  . PRO A-4 1 147 ? 86.925  -77.061  34.423  1.000 69.59141  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-4 CA  1 
+ATOM   26631 C C   . PRO A-4 1 147 ? 86.168  -78.292  33.946  1.000 67.81558  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-4 C   1 
+ATOM   26632 O O   . PRO A-4 1 147 ? 85.873  -79.206  34.720  1.000 77.38558  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-4 O   1 
+ATOM   26633 C CB  . PRO A-4 1 147 ? 88.408  -77.366  34.656  1.000 48.84941  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-4 CB  1 
+ATOM   26634 C CG  . PRO A-4 1 147 ? 88.506  -77.654  36.121  1.000 62.83959  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-4 CG  1 
+ATOM   26635 C CD  . PRO A-4 1 147 ? 87.503  -76.748  36.772  1.000 65.39564  ? ? ? ? ? ?  137 PRO A-4 CD  1 
+ATOM   26636 N N   . GLY A-4 1 148 ? 85.854  -78.304  32.654  1.000 92.08501  ? ? ? ? ? ?  138 GLY A-4 N   1 
+ATOM   26637 C CA  . GLY A-4 1 148 ? 85.157  -79.427  32.060  1.000 90.64060  ? ? ? ? ? ?  138 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   26638 C C   . GLY A-4 1 148 ? 85.470  -79.536  30.584  1.000 79.17709  ? ? ? ? ? ?  138 GLY A-4 C   1 
+ATOM   26639 O O   . GLY A-4 1 148 ? 85.899  -78.572  29.940  1.000 87.07986  ? ? ? ? ? ?  138 GLY A-4 O   1 
+ATOM   26640 N N   . ARG A-4 1 149 ? 85.245  -80.737  30.052  1.000 66.56261  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-4 N   1 
+ATOM   26641 C CA  . ARG A-4 1 149 ? 85.485  -81.032  28.640  1.000 87.22049  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-4 CA  1 
+ATOM   26642 C C   . ARG A-4 1 149 ? 84.322  -81.882  28.137  1.000 84.15092  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-4 C   1 
+ATOM   26643 O O   . ARG A-4 1 149 ? 84.240  -83.076  28.441  1.000 78.70328  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-4 O   1 
+ATOM   26644 C CB  . ARG A-4 1 149 ? 86.821  -81.738  28.443  1.000 74.63342  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-4 CB  1 
+ATOM   26645 C CG  . ARG A-4 1 149 ? 87.205  -81.918  26.987  1.000 81.70095  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-4 CG  1 
+ATOM   26646 C CD  . ARG A-4 1 149 ? 88.644  -82.380  26.845  1.000 75.93897  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-4 CD  1 
+ATOM   26647 N NE  . ARG A-4 1 149 ? 89.063  -82.423  25.450  1.000 69.00324  ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-4 NE  1 
+ATOM   26648 C CZ  . ARG A-4 1 149 ? 90.294  -82.702  25.046  1.000 101.68103 ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-4 CZ  1 
+ATOM   26649 N NH1 . ARG A-4 1 149 ? 91.267  -82.944  25.909  1.000 149.83350 ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-4 NH1 1 
+ATOM   26650 N NH2 . ARG A-4 1 149 ? 90.556  -82.743  23.742  1.000 123.49796 ? ? ? ? ? ?  139 ARG A-4 NH2 1 
+ATOM   26651 N N   . GLY A-4 1 150 ? 83.435  -81.270  27.381  1.000 66.61357  ? ? ? ? ? ?  140 GLY A-4 N   1 
+ATOM   26652 C CA  . GLY A-4 1 150 ? 82.287  -81.982  26.828  1.000 75.66669  ? ? ? ? ? ?  140 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   26653 C C   . GLY A-4 1 150 ? 81.098  -81.940  27.779  1.000 72.64703  ? ? ? ? ? ?  140 GLY A-4 C   1 
+ATOM   26654 O O   . GLY A-4 1 150 ? 80.660  -80.862  28.171  1.000 80.89237  ? ? ? ? ? ?  140 GLY A-4 O   1 
+ATOM   26655 N N   . ASN A-4 1 151 ? 80.586  -83.115  28.141  1.000 65.62804  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-4 N   1 
+ATOM   26656 C CA  . ASN A-4 1 151 ? 79.429  -83.218  29.018  1.000 79.10795  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   26657 C C   . ASN A-4 1 151 ? 79.802  -83.483  30.471  1.000 72.94578  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-4 C   1 
+ATOM   26658 O O   . ASN A-4 1 151 ? 78.906  -83.626  31.308  1.000 89.39868  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-4 O   1 
+ATOM   26659 C CB  . ASN A-4 1 151 ? 78.488  -84.320  28.522  1.000 79.63324  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   26660 C CG  . ASN A-4 1 151 ? 77.951  -84.046  27.134  1.000 93.28535  ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   26661 O OD1 . ASN A-4 1 151 ? 78.097  -84.864  26.226  1.000 108.84312 ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   26662 N ND2 . ASN A-4 1 151 ? 77.327  -82.886  26.959  1.000 104.89122 ? ? ? ? ? ?  141 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   26663 N N   . ILE A-4 1 152 ? 81.092  -83.550  30.790  1.000 73.87271  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-4 N   1 
+ATOM   26664 C CA  . ILE A-4 1 152 ? 81.551  -83.817  32.147  1.000 71.95677  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   26665 C C   . ILE A-4 1 152 ? 82.491  -82.700  32.577  1.000 82.28370  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-4 C   1 
+ATOM   26666 O O   . ILE A-4 1 152 ? 83.206  -82.112  31.759  1.000 88.98485  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-4 O   1 
+ATOM   26667 C CB  . ILE A-4 1 152 ? 82.246  -85.193  32.258  1.000 65.39016  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   26668 C CG1 . ILE A-4 1 152 ? 83.480  -85.257  31.353  1.000 74.33909  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   26669 C CG2 . ILE A-4 1 152 ? 81.279  -86.309  31.900  1.000 72.15246  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   26670 C CD1 . ILE A-4 1 152 ? 84.800  -85.096  32.086  1.000 92.85637  ? ? ? ? ? ?  142 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   26671 N N   . ASN A-4 1 153 ? 82.486  -82.408  33.875  1.000 85.58993  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-4 N   1 
+ATOM   26672 C CA  . ASN A-4 1 153 ? 83.400  -81.435  34.457  1.000 98.34784  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   26673 C C   . ASN A-4 1 153 ? 84.101  -82.063  35.657  1.000 79.64536  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-4 C   1 
+ATOM   26674 O O   . ASN A-4 1 153 ? 83.832  -83.207  36.034  1.000 72.89772  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-4 O   1 
+ATOM   26675 C CB  . ASN A-4 1 153 ? 82.672  -80.141  34.847  1.000 70.79863  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   26676 C CG  . ASN A-4 1 153 ? 81.533  -80.376  35.819  1.000 75.90398  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   26677 O OD1 . ASN A-4 1 153 ? 81.359  -81.476  36.342  1.000 93.23728  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   26678 N ND2 . ASN A-4 1 153 ? 80.750  -79.334  36.071  1.000 97.15927  ? ? ? ? ? ?  143 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   26679 N N   . ALA A-4 1 154 ? 85.008  -81.294  36.265  1.000 72.75040  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A-4 N   1 
+ATOM   26680 C CA  . ALA A-4 1 154 ? 85.794  -81.813  37.380  1.000 68.92053  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A-4 CA  1 
+ATOM   26681 C C   . ALA A-4 1 154 ? 84.920  -82.161  38.577  1.000 79.52980  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A-4 C   1 
+ATOM   26682 O O   . ALA A-4 1 154 ? 85.268  -83.051  39.361  1.000 74.16475  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A-4 O   1 
+ATOM   26683 C CB  . ALA A-4 1 154 ? 86.864  -80.799  37.783  1.000 75.41427  ? ? ? ? ? ?  144 ALA A-4 CB  1 
+ATOM   26684 N N   . LEU A-4 1 155 ? 83.786  -81.474  38.737  1.000 82.92028  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-4 N   1 
+ATOM   26685 C CA  . LEU A-4 1 155 ? 82.915  -81.748  39.874  1.000 69.44045  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   26686 C C   . LEU A-4 1 155 ? 82.278  -83.128  39.771  1.000 64.53246  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-4 C   1 
+ATOM   26687 O O   . LEU A-4 1 155 ? 82.043  -83.780  40.795  1.000 68.36664  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-4 O   1 
+ATOM   26688 C CB  . LEU A-4 1 155 ? 81.842  -80.665  39.986  1.000 71.25784  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   26689 C CG  . LEU A-4 1 155 ? 80.998  -80.694  41.261  1.000 76.95204  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   26690 C CD1 . LEU A-4 1 155 ? 81.886  -80.578  42.491  1.000 68.57174  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   26691 C CD2 . LEU A-4 1 155 ? 79.956  -79.590  41.242  1.000 70.19785  ? ? ? ? ? ?  145 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   26692 N N   . ASP A-4 1 156 ? 82.009  -83.597  38.551  1.000 77.97244  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-4 N   1 
+ATOM   26693 C CA  . ASP A-4 1 156 ? 81.436  -84.927  38.380  1.000 63.44178  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   26694 C C   . ASP A-4 1 156 ? 82.416  -86.031  38.753  1.000 68.83100  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-4 C   1 
+ATOM   26695 O O   . ASP A-4 1 156 ? 81.990  -87.170  38.970  1.000 72.33857  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-4 O   1 
+ATOM   26696 C CB  . ASP A-4 1 156 ? 80.957  -85.115  36.939  1.000 93.21942  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   26697 C CG  . ASP A-4 1 156 ? 79.858  -84.138  36.556  1.000 114.48036 ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   26698 O OD1 . ASP A-4 1 156 ? 79.111  -83.701  37.458  1.000 81.55405  ? ? ? ? ? ?  146 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   26699 O OD2 . ASP A-4 1 156 ? 79.740  -83.808  35.356  1.000 101.48658 ? ? ? ? ? -1 146 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   26700 N N   . ASN A-4 1 157 ? 83.713  -85.724  38.823  1.000 75.09695  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-4 N   1 
+ATOM   26701 C CA  . ASN A-4 1 157 ? 84.698  -86.700  39.271  1.000 84.96061  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   26702 C C   . ASN A-4 1 157 ? 84.820  -86.750  40.788  1.000 91.15624  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-4 C   1 
+ATOM   26703 O O   . ASN A-4 1 157 ? 85.353  -87.728  41.322  1.000 99.93676  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-4 O   1 
+ATOM   26704 C CB  . ASN A-4 1 157 ? 86.068  -86.394  38.658  1.000 95.45361  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   26705 C CG  . ASN A-4 1 157 ? 86.097  -86.602  37.155  1.000 94.77123  ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   26706 O OD1 . ASN A-4 1 157 ? 85.320  -87.385  36.609  1.000 109.90521 ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   26707 N ND2 . ASN A-4 1 157 ? 87.000  -85.901  36.478  1.000 105.80446 ? ? ? ? ? ?  147 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   26708 N N   . VAL A-4 1 158 ? 84.339  -85.726  41.489  1.000 92.25387  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-4 N   1 
+ATOM   26709 C CA  . VAL A-4 1 158 ? 84.421  -85.679  42.944  1.000 80.35489  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   26710 C C   . VAL A-4 1 158 ? 83.206  -86.352  43.562  1.000 86.39484  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-4 C   1 
+ATOM   26711 O O   . VAL A-4 1 158 ? 83.337  -87.284  44.363  1.000 86.07921  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-4 O   1 
+ATOM   26712 C CB  . VAL A-4 1 158 ? 84.538  -84.229  43.444  1.000 69.73121  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   26713 C CG1 . VAL A-4 1 158 ? 84.420  -84.183  44.960  1.000 78.44222  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   26714 C CG2 . VAL A-4 1 158 ? 85.845  -83.616  42.996  1.000 76.57218  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   26715 N N   . PHE A-4 1 159 ? 82.019  -85.880  43.200  1.000 78.10027  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-4 N   1 
+ATOM   26716 C CA  . PHE A-4 1 159 ? 80.783  -86.310  43.835  1.000 62.41422  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   26717 C C   . PHE A-4 1 159 ? 79.968  -87.183  42.892  1.000 62.70818  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-4 C   1 
+ATOM   26718 O O   . PHE A-4 1 159 ? 79.836  -86.880  41.702  1.000 99.08062  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-4 O   1 
+ATOM   26719 C CB  . PHE A-4 1 159 ? 79.944  -85.107  44.273  1.000 59.72665  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   26720 C CG  . PHE A-4 1 159 ? 80.579  -84.281  45.355  1.000 70.24862  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   26721 C CD1 . PHE A-4 1 159 ? 80.721  -84.786  46.637  1.000 88.52270  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   26722 C CD2 . PHE A-4 1 159 ? 81.019  -82.994  45.095  1.000 67.73637  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   26723 C CE1 . PHE A-4 1 159 ? 81.300  -84.026  47.637  1.000 82.59035  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   26724 C CE2 . PHE A-4 1 159 ? 81.598  -82.228  46.092  1.000 72.81777  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   26725 C CZ  . PHE A-4 1 159 ? 81.739  -82.744  47.363  1.000 69.31276  ? ? ? ? ? ?  149 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   26726 N N   . LYS A-4 1 160 ? 79.424  -88.268  43.436  1.000 61.98239  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-4 N   1 
+ATOM   26727 C CA  . LYS A-4 1 160 ? 78.455  -89.105  42.743  1.000 81.09214  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   26728 C C   . LYS A-4 1 160 ? 77.180  -89.120  43.570  1.000 75.67117  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-4 C   1 
+ATOM   26729 O O   . LYS A-4 1 160 ? 77.191  -89.560  44.725  1.000 79.95007  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-4 O   1 
+ATOM   26730 C CB  . LYS A-4 1 160 ? 78.982  -90.525  42.539  1.000 79.04802  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   26731 C CG  . LYS A-4 1 160 ? 78.043  -91.415  41.743  1.000 86.67218  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   26732 C CD  . LYS A-4 1 160 ? 77.805  -90.851  40.349  1.000 134.47692 ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   26733 C CE  . LYS A-4 1 160 ? 76.994  -91.807  39.485  1.000 131.25231 ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   26734 N NZ  . LYS A-4 1 160 ? 75.647  -92.092  40.054  1.000 79.87626  ? ? ? ? ? ?  150 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   26735 N N   . VAL A-4 1 161 ? 76.091  -88.634  42.988  1.000 78.96101  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-4 N   1 
+ATOM   26736 C CA  . VAL A-4 1 161 ? 74.816  -88.515  43.683  1.000 67.83351  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   26737 C C   . VAL A-4 1 161 ? 73.972  -89.735  43.351  1.000 60.35572  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-4 C   1 
+ATOM   26738 O O   . VAL A-4 1 161 ? 73.710  -90.021  42.176  1.000 95.33005  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-4 O   1 
+ATOM   26739 C CB  . VAL A-4 1 161 ? 74.089  -87.218  43.302  1.000 56.23626  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   26740 C CG1 . VAL A-4 1 161 ? 72.667  -87.235  43.829  1.000 54.97344  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   26741 C CG2 . VAL A-4 1 161 ? 74.839  -86.020  43.845  1.000 60.33600  ? ? ? ? ? ?  151 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   26742 N N   . ILE A-4 1 162 ? 73.555  -90.457  44.384  1.000 66.67574  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-4 N   1 
+ATOM   26743 C CA  . ILE A-4 1 162 ? 72.638  -91.581  44.246  1.000 65.13878  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   26744 C C   . ILE A-4 1 162 ? 71.284  -91.131  44.775  1.000 52.13720  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-4 C   1 
+ATOM   26745 O O   . ILE A-4 1 162 ? 71.139  -90.844  45.970  1.000 75.13775  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-4 O   1 
+ATOM   26746 C CB  . ILE A-4 1 162 ? 73.142  -92.824  44.991  1.000 71.96908  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   26747 C CG1 . ILE A-4 1 162 ? 74.417  -93.368  44.333  1.000 63.05683  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   26748 C CG2 . ILE A-4 1 162 ? 72.063  -93.895  45.032  1.000 51.10207  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   26749 C CD1 . ILE A-4 1 162 ? 74.945  -94.638  44.974  1.000 80.28431  ? ? ? ? ? ?  152 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   26750 N N   . TYR A-4 1 163 ? 70.301  -91.044  43.887  1.000 67.20677  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-4 N   1 
+ATOM   26751 C CA  . TYR A-4 1 163 ? 68.944  -90.671  44.256  1.000 63.14774  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   26752 C C   . TYR A-4 1 163 ? 68.097  -91.932  44.328  1.000 64.98423  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-4 C   1 
+ATOM   26753 O O   . TYR A-4 1 163 ? 67.927  -92.626  43.321  1.000 84.10397  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-4 O   1 
+ATOM   26754 C CB  . TYR A-4 1 163 ? 68.353  -89.676  43.256  1.000 58.73370  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   26755 C CG  . TYR A-4 1 163 ? 66.957  -89.217  43.611  1.000 69.21295  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   26756 C CD1 . TYR A-4 1 163 ? 66.756  -88.131  44.453  1.000 72.04440  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   26757 C CD2 . TYR A-4 1 163 ? 65.838  -89.869  43.106  1.000 79.90052  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   26758 C CE1 . TYR A-4 1 163 ? 65.482  -87.708  44.783  1.000 74.75520  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   26759 C CE2 . TYR A-4 1 163 ? 64.562  -89.454  43.430  1.000 90.95477  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   26760 C CZ  . TYR A-4 1 163 ? 64.389  -88.373  44.268  1.000 99.80813  ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   26761 O OH  . TYR A-4 1 163 ? 63.118  -87.957  44.592  1.000 103.11853 ? ? ? ? ? ?  153 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   26762 N N   . ILE A-4 1 164 ? 67.575  -92.226  45.513  1.000 91.27241  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-4 N   1 
+ATOM   26763 C CA  . ILE A-4 1 164 ? 66.748  -93.404  45.739  1.000 81.62808  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   26764 C C   . ILE A-4 1 164 ? 65.290  -92.978  45.625  1.000 87.89925  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-4 C   1 
+ATOM   26765 O O   . ILE A-4 1 164 ? 64.753  -92.312  46.517  1.000 76.61861  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-4 O   1 
+ATOM   26766 C CB  . ILE A-4 1 164 ? 67.042  -94.048  47.099  1.000 69.42098  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   26767 C CG1 . ILE A-4 1 164 ? 68.499  -94.508  47.162  1.000 92.99165  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   26768 C CG2 . ILE A-4 1 164 ? 66.106  -95.217  47.347  1.000 80.43164  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   26769 C CD1 . ILE A-4 1 164 ? 68.870  -95.188  48.461  1.000 98.68996  ? ? ? ? ? ?  154 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   26770 N N   . ASN A-4 1 165 ? 64.654  -93.357  44.521  1.000 104.12783 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-4 N   1 
+ATOM   26771 C CA  . ASN A-4 1 165 ? 63.242  -93.068  44.331  1.000 93.55053  ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   26772 C C   . ASN A-4 1 165 ? 62.413  -93.855  45.345  1.000 100.74264 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-4 C   1 
+ATOM   26773 O O   . ASN A-4 1 165 ? 62.789  -94.971  45.718  1.000 97.19878  ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-4 O   1 
+ATOM   26774 C CB  . ASN A-4 1 165 ? 62.820  -93.433  42.907  1.000 118.21975 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   26775 C CG  . ASN A-4 1 165 ? 61.589  -92.677  42.447  1.000 131.08221 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   26776 O OD1 . ASN A-4 1 165 ? 61.481  -91.466  42.638  1.000 134.10177 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   26777 N ND2 . ASN A-4 1 165 ? 60.652  -93.393  41.837  1.000 147.11971 ? ? ? ? ? ?  155 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   26778 N N   . PRO A-4 1 166 ? 61.298  -93.294  45.825  1.000 96.66767  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-4 N   1 
+ATOM   26779 C CA  . PRO A-4 1 166 ? 60.430  -94.076  46.723  1.000 95.53413  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-4 CA  1 
+ATOM   26780 C C   . PRO A-4 1 166 ? 59.990  -95.395  46.119  1.000 122.07450 ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-4 C   1 
+ATOM   26781 O O   . PRO A-4 1 166 ? 60.013  -96.429  46.800  1.000 119.29091 ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-4 O   1 
+ATOM   26782 C CB  . PRO A-4 1 166 ? 59.238  -93.137  46.959  1.000 78.17884  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-4 CB  1 
+ATOM   26783 C CG  . PRO A-4 1 166 ? 59.782  -91.770  46.723  1.000 88.50174  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-4 CG  1 
+ATOM   26784 C CD  . PRO A-4 1 166 ? 60.817  -91.913  45.648  1.000 86.99684  ? ? ? ? ? ?  156 PRO A-4 CD  1 
+ATOM   26785 N N   . LEU A-4 1 167 ? 59.585  -95.381  44.852  1.000 116.22421 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-4 N   1 
+ATOM   26786 C CA  . LEU A-4 1 167 ? 59.197  -96.580  44.121  1.000 117.94069 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   26787 C C   . LEU A-4 1 167 ? 60.329  -96.944  43.171  1.000 136.89181 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-4 C   1 
+ATOM   26788 O O   . LEU A-4 1 167 ? 60.767  -96.110  42.371  1.000 146.42172 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-4 O   1 
+ATOM   26789 C CB  . LEU A-4 1 167 ? 57.885  -96.362  43.365  1.000 126.62628 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   26790 C CG  . LEU A-4 1 167 ? 57.756  -95.143  42.442  1.000 146.44623 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   26791 C CD1 . LEU A-4 1 167 ? 57.931  -95.538  40.979  1.000 164.17385 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   26792 C CD2 . LEU A-4 1 167 ? 56.430  -94.422  42.654  1.000 133.56886 ? ? ? ? ? ?  157 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   26793 N N   . VAL A-4 1 168 ? 60.820  -98.174  43.282  1.000 145.74365 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-4 N   1 
+ATOM   26794 C CA  . VAL A-4 1 168 ? 61.921  -98.653  42.456  1.000 160.19179 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   26795 C C   . VAL A-4 1 168 ? 61.692  -100.120 42.126  1.000 173.20501 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-4 C   1 
+ATOM   26796 O O   . VAL A-4 1 168 ? 61.209  -100.893 42.960  1.000 177.18257 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-4 O   1 
+ATOM   26797 C CB  . VAL A-4 1 168 ? 63.288  -98.458  43.151  1.000 161.10160 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   26798 C CG1 . VAL A-4 1 168 ? 63.748  -97.005  43.048  1.000 142.49650 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   26799 C CG2 . VAL A-4 1 168 ? 63.212  -98.891  44.605  1.000 134.20121 ? ? ? ? ? ?  158 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   26800 N N   . ASP A-4 1 169 ? 62.034  -100.500 40.902  1.000 176.54129 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-4 N   1 
+ATOM   26801 C CA  . ASP A-4 1 169 ? 62.026  -101.899 40.507  1.000 193.88460 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   26802 C C   . ASP A-4 1 169 ? 63.424  -102.468 40.707  1.000 190.92735 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-4 C   1 
+ATOM   26803 O O   . ASP A-4 1 169 ? 64.407  -101.903 40.215  1.000 182.98406 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-4 O   1 
+ATOM   26804 C CB  . ASP A-4 1 169 ? 61.572  -102.053 39.055  1.000 205.84275 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   26805 C CG  . ASP A-4 1 169 ? 61.616  -103.495 38.576  1.000 210.66188 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   26806 O OD1 . ASP A-4 1 169 ? 62.726  -104.015 38.336  1.000 212.30969 ? ? ? ? ? ?  159 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   26807 O OD2 . ASP A-4 1 169 ? 60.539  -104.112 38.446  1.000 206.92127 ? ? ? ? ? -1 159 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   26808 N N   . LEU A-4 1 170 ? 63.509  -103.579 41.440  1.000 191.86588 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-4 N   1 
+ATOM   26809 C CA  . LEU A-4 1 170 ? 64.813  -104.140 41.773  1.000 194.98850 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   26810 C C   . LEU A-4 1 170 ? 65.479  -104.766 40.553  1.000 203.36508 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-4 C   1 
+ATOM   26811 O O   . LEU A-4 1 170 ? 66.700  -104.664 40.388  1.000 209.28203 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-4 O   1 
+ATOM   26812 C CB  . LEU A-4 1 170 ? 64.671  -105.166 42.898  1.000 183.98033 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   26813 C CG  . LEU A-4 1 170 ? 65.960  -105.709 43.519  1.000 169.73154 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   26814 C CD1 . LEU A-4 1 170 ? 65.742  -106.004 44.981  1.000 166.91910 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   26815 C CD2 . LEU A-4 1 170 ? 66.427  -106.963 42.812  1.000 170.77321 ? ? ? ? ? ?  160 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   26816 N N   . ASP A-4 1 171 ? 64.697  -105.425 39.695  1.000 212.87626 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-4 N   1 
+ATOM   26817 C CA  . ASP A-4 1 171 ? 65.275  -106.090 38.532  1.000 217.96845 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   26818 C C   . ASP A-4 1 171 ? 65.883  -105.094 37.552  1.000 212.18180 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-4 C   1 
+ATOM   26819 O O   . ASP A-4 1 171 ? 66.870  -105.415 36.880  1.000 203.59544 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-4 O   1 
+ATOM   26820 C CB  . ASP A-4 1 171 ? 64.214  -106.942 37.835  1.000 217.34359 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   26821 C CG  . ASP A-4 1 171 ? 63.865  -108.193 38.617  1.000 219.76048 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   26822 O OD1 . ASP A-4 1 171 ? 64.788  -108.965 38.948  1.000 217.88477 ? ? ? ? ? ?  161 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   26823 O OD2 . ASP A-4 1 171 ? 62.668  -108.402 38.906  1.000 225.02009 ? ? ? ? ? -1 161 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   26824 N N   . LYS A-4 1 172 ? 65.320  -103.889 37.460  1.000 211.50453 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-4 N   1 
+ATOM   26825 C CA  . LYS A-4 1 172 ? 65.845  -102.898 36.526  1.000 203.84289 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   26826 C C   . LYS A-4 1 172 ? 67.159  -102.310 37.027  1.000 199.47307 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-4 C   1 
+ATOM   26827 O O   . LYS A-4 1 172 ? 68.120  -102.171 36.260  1.000 193.33345 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-4 O   1 
+ATOM   26828 C CB  . LYS A-4 1 172 ? 64.810  -101.797 36.292  1.000 188.72371 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   26829 C CG  . LYS A-4 1 172 ? 63.563  -102.275 35.566  1.000 186.04278 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   26830 C CD  . LYS A-4 1 172 ? 62.613  -101.126 35.277  1.000 188.89919 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   26831 C CE  . LYS A-4 1 172 ? 61.395  -101.604 34.503  1.000 193.62658 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   26832 N NZ  . LYS A-4 1 172 ? 60.456  -100.487 34.206  1.000 193.38009 ? ? ? ? ? ?  162 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   26833 N N   . LEU A-4 1 173 ? 67.222  -101.956 38.314  1.000 205.19356 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-4 N   1 
+ATOM   26834 C CA  . LEU A-4 1 173 ? 68.467  -101.434 38.868  1.000 216.05671 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   26835 C C   . LEU A-4 1 173 ? 69.545  -102.508 38.924  1.000 218.68027 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-4 C   1 
+ATOM   26836 O O   . LEU A-4 1 173 ? 70.736  -102.195 38.821  1.000 214.70155 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-4 O   1 
+ATOM   26837 C CB  . LEU A-4 1 173 ? 68.222  -100.836 40.257  1.000 208.50296 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   26838 C CG  . LEU A-4 1 173 ? 67.695  -101.720 41.394  1.000 195.89909 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   26839 C CD1 . LEU A-4 1 173 ? 68.830  -102.365 42.183  1.000 188.08529 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   26840 C CD2 . LEU A-4 1 173 ? 66.791  -100.918 42.318  1.000 185.43865 ? ? ? ? ? ?  163 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   26841 N N   . PHE A-4 1 174 ? 69.149  -103.774 39.087  1.000 221.17727 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-4 N   1 
+ATOM   26842 C CA  . PHE A-4 1 174 ? 70.119  -104.863 39.064  1.000 219.55191 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   26843 C C   . PHE A-4 1 174 ? 70.760  -105.014 37.691  1.000 219.29045 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-4 C   1 
+ATOM   26844 O O   . PHE A-4 1 174 ? 71.931  -105.398 37.595  1.000 222.12603 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-4 O   1 
+ATOM   26845 C CB  . PHE A-4 1 174 ? 69.449  -106.170 39.489  1.000 214.06159 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   26846 C CG  . PHE A-4 1 174 ? 70.306  -107.386 39.285  1.000 213.89494 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   26847 C CD1 . PHE A-4 1 174 ? 71.269  -107.736 40.216  1.000 207.48597 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   26848 C CD2 . PHE A-4 1 174 ? 70.145  -108.182 38.163  1.000 221.97824 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   26849 C CE1 . PHE A-4 1 174 ? 72.059  -108.855 40.030  1.000 220.63356 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   26850 C CE2 . PHE A-4 1 174 ? 70.931  -109.298 37.971  1.000 226.47595 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   26851 C CZ  . PHE A-4 1 174 ? 71.889  -109.637 38.906  1.000 228.59460 ? ? ? ? ? ?  164 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   26852 N N   . ALA A-4 1 175 ? 70.014  -104.723 36.623  1.000 209.68361 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A-4 N   1 
+ATOM   26853 C CA  . ALA A-4 1 175 ? 70.587  -104.794 35.284  1.000 205.94634 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A-4 CA  1 
+ATOM   26854 C C   . ALA A-4 1 175 ? 71.656  -103.730 35.076  1.000 200.27294 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A-4 C   1 
+ATOM   26855 O O   . ALA A-4 1 175 ? 72.531  -103.892 34.217  1.000 190.55285 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A-4 O   1 
+ATOM   26856 C CB  . ALA A-4 1 175 ? 69.487  -104.657 34.231  1.000 201.48912 ? ? ? ? ? ?  165 ALA A-4 CB  1 
+ATOM   26857 N N   . GLN A-4 1 176 ? 71.603  -102.641 35.843  1.000 206.99084 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-4 N   1 
+ATOM   26858 C CA  . GLN A-4 1 176 ? 72.629  -101.611 35.735  1.000 202.61599 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-4 CA  1 
+ATOM   26859 C C   . GLN A-4 1 176 ? 73.905  -102.006 36.466  1.000 204.26426 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-4 C   1 
+ATOM   26860 O O   . GLN A-4 1 176 ? 75.000  -101.602 36.057  1.000 195.21565 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-4 O   1 
+ATOM   26861 C CB  . GLN A-4 1 176 ? 72.108  -100.284 36.288  1.000 202.61915 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-4 CB  1 
+ATOM   26862 C CG  . GLN A-4 1 176 ? 70.703  -99.911  35.838  1.000 205.15098 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-4 CG  1 
+ATOM   26863 C CD  . GLN A-4 1 176 ? 70.223  -98.616  36.466  1.000 208.89142 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-4 CD  1 
+ATOM   26864 O OE1 . GLN A-4 1 176 ? 71.020  -97.730  36.775  1.000 203.80176 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-4 OE1 1 
+ATOM   26865 N NE2 . GLN A-4 1 176 ? 68.914  -98.505  36.668  1.000 205.21436 ? ? ? ? ? ?  166 GLN A-4 NE2 1 
+ATOM   26866 N N   . ASN A-4 1 177 ? 73.787  -102.796 37.532  1.000 217.37890 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-4 N   1 
+ATOM   26867 C CA  . ASN A-4 1 177 ? 74.925  -103.142 38.371  1.000 226.95050 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   26868 C C   . ASN A-4 1 177 ? 75.509  -104.513 38.066  1.000 219.10047 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-4 C   1 
+ATOM   26869 O O   . ASN A-4 1 177 ? 76.539  -104.869 38.647  1.000 211.05324 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-4 O   1 
+ATOM   26870 C CB  . ASN A-4 1 177 ? 74.520  -103.080 39.848  1.000 221.81975 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   26871 C CG  . ASN A-4 1 177 ? 73.651  -101.882 40.155  1.000 218.72746 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   26872 O OD1 . ASN A-4 1 177 ? 74.111  -100.741 40.115  1.000 217.80400 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   26873 N ND2 . ASN A-4 1 177 ? 72.384  -102.132 40.461  1.000 228.51018 ? ? ? ? ? ?  167 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   26874 N N   . LYS A-4 1 178 ? 74.884  -105.287 37.178  1.000 213.88457 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-4 N   1 
+ATOM   26875 C CA  . LYS A-4 1 178 ? 75.367  -106.638 36.917  1.000 208.99883 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   26876 C C   . LYS A-4 1 178 ? 76.725  -106.634 36.230  1.000 199.63788 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-4 C   1 
+ATOM   26877 O O   . LYS A-4 1 178 ? 77.549  -107.518 36.491  1.000 190.42328 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-4 O   1 
+ATOM   26878 C CB  . LYS A-4 1 178 ? 74.344  -107.403 36.075  1.000 203.82405 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   26879 C CG  . LYS A-4 1 178 ? 73.986  -106.721 34.762  1.000 200.06712 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   26880 C CD  . LYS A-4 1 178 ? 72.956  -107.513 33.974  1.000 199.75523 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   26881 C CE  . LYS A-4 1 178 ? 72.583  -106.788 32.691  1.000 202.64347 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   26882 N NZ  . LYS A-4 1 178 ? 71.578  -107.528 31.879  1.000 208.94577 ? ? ? ? ? ?  168 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   26883 N N   . LYS A-4 1 179 ? 76.986  -105.641 35.377  1.000 199.80458 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-4 N   1 
+ATOM   26884 C CA  . LYS A-4 1 179 ? 78.161  -105.693 34.515  1.000 199.89831 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   26885 C C   . LYS A-4 1 179 ? 79.454  -105.624 35.317  1.000 208.53850 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-4 C   1 
+ATOM   26886 O O   . LYS A-4 1 179 ? 80.394  -106.382 35.053  1.000 201.38416 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-4 O   1 
+ATOM   26887 C CB  . LYS A-4 1 179 ? 78.101  -104.563 33.491  1.000 186.25558 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   26888 C CG  . LYS A-4 1 179 ? 77.097  -104.793 32.373  1.000 188.19336 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   26889 C CD  . LYS A-4 1 179 ? 77.612  -105.826 31.383  1.000 193.95234 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   26890 C CE  . LYS A-4 1 179 ? 76.577  -106.143 30.314  1.000 191.19271 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   26891 N NZ  . LYS A-4 1 179 ? 75.375  -106.809 30.886  1.000 191.30806 ? ? ? ? ? ?  169 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   26892 N N   . TYR A-4 1 180 ? 79.524  -104.730 36.301  1.000 211.00047 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-4 N   1 
+ATOM   26893 C CA  . TYR A-4 1 180 ? 80.777  -104.496 37.004  1.000 210.52597 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   26894 C C   . TYR A-4 1 180 ? 80.963  -105.402 38.212  1.000 213.63456 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-4 C   1 
+ATOM   26895 O O   . TYR A-4 1 180 ? 82.105  -105.664 38.605  1.000 223.04730 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-4 O   1 
+ATOM   26896 C CB  . TYR A-4 1 180 ? 80.863  -103.033 37.440  1.000 204.72077 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   26897 C CG  . TYR A-4 1 180 ? 82.271  -102.565 37.748  1.000 202.04702 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   26898 C CD1 . TYR A-4 1 180 ? 82.792  -102.660 39.033  1.000 182.25145 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   26899 C CD2 . TYR A-4 1 180 ? 83.077  -102.021 36.752  1.000 191.68858 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   26900 C CE1 . TYR A-4 1 180 ? 84.073  -102.230 39.316  1.000 184.81663 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   26901 C CE2 . TYR A-4 1 180 ? 84.358  -101.589 37.028  1.000 174.66311 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   26902 C CZ  . TYR A-4 1 180 ? 84.850  -101.696 38.309  1.000 189.52199 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   26903 O OH  . TYR A-4 1 180 ? 86.127  -101.265 38.581  1.000 190.28800 ? ? ? ? ? ?  170 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   26904 N N   . ILE A-4 1 181 ? 79.878  -105.886 38.808  1.000 205.30352 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-4 N   1 
+ATOM   26905 C CA  . ILE A-4 1 181 ? 79.974  -106.743 39.984  1.000 212.88296 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   26906 C C   . ILE A-4 1 181 ? 80.739  -108.022 39.672  1.000 218.19012 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-4 C   1 
+ATOM   26907 O O   . ILE A-4 1 181 ? 81.735  -108.332 40.326  1.000 233.34438 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-4 O   1 
+ATOM   26908 C CB  . ILE A-4 1 181 ? 78.583  -107.073 40.538  1.000 215.14625 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   26909 C CG1 . ILE A-4 1 181 ? 78.002  -105.858 41.260  1.000 213.05611 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   26910 C CG2 . ILE A-4 1 181 ? 78.656  -108.270 41.472  1.000 211.23249 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   26911 C CD1 . ILE A-4 1 181 ? 76.613  -106.084 41.796  1.000 199.30396 ? ? ? ? ? ?  171 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   26912 N N   . ASP A-4 1 191 ? 85.914  -121.178 37.754  1.000 198.22442 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-4 N   1 
+ATOM   26913 C CA  . ASP A-4 1 191 ? 85.787  -119.796 37.308  1.000 210.84561 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   26914 C C   . ASP A-4 1 191 ? 85.742  -119.721 35.785  1.000 215.94710 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-4 C   1 
+ATOM   26915 O O   . ASP A-4 1 191 ? 84.682  -119.879 35.179  1.000 209.28801 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-4 O   1 
+ATOM   26916 C CB  . ASP A-4 1 191 ? 86.943  -118.950 37.846  1.000 212.74255 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   26917 C CG  . ASP A-4 1 191 ? 86.724  -117.463 37.638  1.000 217.29633 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   26918 O OD1 . ASP A-4 1 191 ? 85.891  -117.093 36.784  1.000 224.38958 ? ? ? ? ? -1 181 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   26919 O OD2 . ASP A-4 1 191 ? 87.390  -116.662 38.328  1.000 209.80625 ? ? ? ? ? ?  181 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   26920 N N   . GLU A-4 1 192 ? 86.902  -119.479 35.171  1.000 226.82433 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-4 N   1 
+ATOM   26921 C CA  . GLU A-4 1 192 ? 86.968  -119.399 33.715  1.000 225.66371 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   26922 C C   . GLU A-4 1 192 ? 86.749  -120.767 33.082  1.000 224.45009 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-4 C   1 
+ATOM   26923 O O   . GLU A-4 1 192 ? 85.986  -120.902 32.118  1.000 218.26414 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-4 O   1 
+ATOM   26924 C CB  . GLU A-4 1 192 ? 88.311  -118.810 33.277  1.000 218.53712 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   26925 C CG  . GLU A-4 1 192 ? 88.586  -117.403 33.792  1.000 212.76111 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   26926 C CD  . GLU A-4 1 192 ? 89.105  -117.388 35.218  1.000 208.51128 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   26927 O OE1 . GLU A-4 1 192 ? 89.457  -118.470 35.735  1.000 208.80682 ? ? ? ? ? ?  182 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   26928 O OE2 . GLU A-4 1 192 ? 89.159  -116.297 35.822  1.000 205.48588 ? ? ? ? ? -1 182 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   26929 N N   . GLY A-4 1 193 ? 87.416  -121.797 33.611  1.000 231.89727 ? ? ? ? ? ?  183 GLY A-4 N   1 
+ATOM   26930 C CA  . GLY A-4 1 193 ? 87.163  -123.148 33.141  1.000 233.64373 ? ? ? ? ? ?  183 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   26931 C C   . GLY A-4 1 193 ? 85.744  -123.603 33.410  1.000 235.00922 ? ? ? ? ? ?  183 GLY A-4 C   1 
+ATOM   26932 O O   . GLY A-4 1 193 ? 85.206  -124.441 32.680  1.000 241.79368 ? ? ? ? ? ?  183 GLY A-4 O   1 
+ATOM   26933 N N   . ILE A-4 1 194 ? 85.119  -123.064 34.457  1.000 232.50887 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-4 N   1 
+ATOM   26934 C CA  . ILE A-4 1 194 ? 83.708  -123.332 34.706  1.000 230.49332 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   26935 C C   . ILE A-4 1 194 ? 82.837  -122.541 33.737  1.000 225.48703 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-4 C   1 
+ATOM   26936 O O   . ILE A-4 1 194 ? 81.863  -123.068 33.189  1.000 215.82652 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-4 O   1 
+ATOM   26937 C CB  . ILE A-4 1 194 ? 83.358  -123.024 36.176  1.000 219.68781 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   26938 C CG1 . ILE A-4 1 194 ? 83.670  -124.226 37.076  1.000 207.96786 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   26939 C CG2 . ILE A-4 1 194 ? 81.897  -122.615 36.316  1.000 213.86091 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   26940 C CD1 . ILE A-4 1 194 ? 85.146  -124.455 37.337  1.000 196.70283 ? ? ? ? ? ?  184 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   26941 N N   . LEU A-4 1 195 ? 83.183  -121.272 33.500  1.000 223.05423 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-4 N   1 
+ATOM   26942 C CA  . LEU A-4 1 195 ? 82.419  -120.451 32.565  1.000 216.53715 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   26943 C C   . LEU A-4 1 195 ? 82.493  -121.001 31.147  1.000 219.50900 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-4 C   1 
+ATOM   26944 O O   . LEU A-4 1 195 ? 81.538  -120.855 30.375  1.000 211.31526 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-4 O   1 
+ATOM   26945 C CB  . LEU A-4 1 195 ? 82.924  -119.006 32.610  1.000 200.99266 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   26946 C CG  . LEU A-4 1 195 ? 82.180  -117.920 31.826  1.000 193.40314 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   26947 C CD1 . LEU A-4 1 195 ? 82.264  -116.600 32.573  1.000 166.09530 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   26948 C CD2 . LEU A-4 1 195 ? 82.741  -117.759 30.419  1.000 192.11925 ? ? ? ? ? ?  185 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   26949 N N   . ASN A-4 1 196 ? 83.613  -121.631 30.786  1.000 225.75103 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-4 N   1 
+ATOM   26950 C CA  . ASN A-4 1 196 ? 83.747  -122.184 29.442  1.000 227.43340 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   26951 C C   . ASN A-4 1 196 ? 82.803  -123.362 29.234  1.000 229.53124 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-4 C   1 
+ATOM   26952 O O   . ASN A-4 1 196 ? 82.278  -123.556 28.131  1.000 227.48097 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-4 O   1 
+ATOM   26953 C CB  . ASN A-4 1 196 ? 85.196  -122.601 29.190  1.000 228.09359 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   26954 C CG  . ASN A-4 1 196 ? 85.727  -122.096 27.861  1.000 217.55440 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   26955 O OD1 . ASN A-4 1 196 ? 84.979  -121.955 26.894  1.000 214.76550 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   26956 N ND2 . ASN A-4 1 196 ? 87.024  -121.818 27.810  1.000 210.91504 ? ? ? ? ? ?  186 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   26957 N N   . ASN A-4 1 197 ? 82.573  -124.158 30.281  1.000 229.85177 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-4 N   1 
+ATOM   26958 C CA  . ASN A-4 1 197 ? 81.632  -125.269 30.168  1.000 233.86946 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   26959 C C   . ASN A-4 1 197 ? 80.197  -124.763 30.090  1.000 228.38483 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-4 C   1 
+ATOM   26960 O O   . ASN A-4 1 197 ? 79.365  -125.344 29.384  1.000 216.14721 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-4 O   1 
+ATOM   26961 C CB  . ASN A-4 1 197 ? 81.808  -126.228 31.346  1.000 221.89159 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   26962 C CG  . ASN A-4 1 197 ? 81.319  -127.633 31.037  1.000 216.49342 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   26963 O OD1 . ASN A-4 1 197 ? 80.392  -127.824 30.250  1.000 224.15092 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   26964 N ND2 . ASN A-4 1 197 ? 81.946  -128.626 31.658  1.000 195.26655 ? ? ? ? ? ?  187 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   26965 N N   . ILE A-4 1 198 ? 79.888  -123.680 30.808  1.000 227.23958 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-4 N   1 
+ATOM   26966 C CA  . ILE A-4 1 198 ? 78.565  -123.072 30.702  1.000 222.91327 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   26967 C C   . ILE A-4 1 198 ? 78.367  -122.462 29.321  1.000 212.58670 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-4 C   1 
+ATOM   26968 O O   . ILE A-4 1 198 ? 77.252  -122.469 28.784  1.000 205.04893 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-4 O   1 
+ATOM   26969 C CB  . ILE A-4 1 198 ? 78.368  -122.021 31.810  1.000 225.41620 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   26970 C CG1 . ILE A-4 1 198 ? 78.732  -122.601 33.176  1.000 207.93151 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   26971 C CG2 . ILE A-4 1 198 ? 76.933  -121.517 31.824  1.000 218.06725 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   26972 C CD1 . ILE A-4 1 198 ? 78.744  -121.573 34.287  1.000 189.28754 ? ? ? ? ? ?  188 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   26973 N N   . LYS A-4 1 199 ? 79.436  -121.935 28.721  1.000 212.73417 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-4 N   1 
+ATOM   26974 C CA  . LYS A-4 1 199 ? 79.321  -121.289 27.417  1.000 202.74990 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   26975 C C   . LYS A-4 1 199 ? 79.063  -122.311 26.316  1.000 202.63861 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-4 C   1 
+ATOM   26976 O O   . LYS A-4 1 199 ? 78.161  -122.131 25.488  1.000 200.27012 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-4 O   1 
+ATOM   26977 C CB  . LYS A-4 1 199 ? 80.587  -120.486 27.121  1.000 186.61987 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   26978 C CG  . LYS A-4 1 199 ? 80.574  -119.778 25.779  1.000 175.44155 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   26979 C CD  . LYS A-4 1 199 ? 81.933  -119.175 25.470  1.000 180.92822 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   26980 C CE  . LYS A-4 1 199 ? 81.903  -118.388 24.172  1.000 155.89669 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   26981 N NZ  . LYS A-4 1 199 ? 80.975  -117.227 24.258  1.000 156.06611 ? ? ? ? ? ?  189 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   26982 N N   . SER A-4 1 200 ? 79.854  -123.386 26.283  1.000 208.18798 ? ? ? ? ? ?  190 SER A-4 N   1 
+ATOM   26983 C CA  . SER A-4 1 200 ? 79.643  -124.433 25.288  1.000 211.89543 ? ? ? ? ? ?  190 SER A-4 CA  1 
+ATOM   26984 C C   . SER A-4 1 200 ? 78.285  -125.097 25.474  1.000 212.67718 ? ? ? ? ? ?  190 SER A-4 C   1 
+ATOM   26985 O O   . SER A-4 1 200 ? 77.601  -125.421 24.496  1.000 209.54740 ? ? ? ? ? ?  190 SER A-4 O   1 
+ATOM   26986 C CB  . SER A-4 1 200 ? 80.762  -125.470 25.374  1.000 211.68748 ? ? ? ? ? ?  190 SER A-4 CB  1 
+ATOM   26987 O OG  . SER A-4 1 200 ? 82.035  -124.847 25.393  1.000 214.15117 ? ? ? ? ? ?  190 SER A-4 OG  1 
+ATOM   26988 N N   . LEU A-4 1 201 ? 77.883  -125.310 26.729  1.000 209.38452 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-4 N   1 
+ATOM   26989 C CA  . LEU A-4 1 201 ? 76.565  -125.866 27.010  1.000 204.65024 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   26990 C C   . LEU A-4 1 201 ? 75.455  -124.928 26.552  1.000 203.97624 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-4 C   1 
+ATOM   26991 O O   . LEU A-4 1 201 ? 74.373  -125.386 26.169  1.000 196.12736 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-4 O   1 
+ATOM   26992 C CB  . LEU A-4 1 201 ? 76.451  -126.165 28.506  1.000 194.23182 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   26993 C CG  . LEU A-4 1 201 ? 75.119  -126.569 29.133  1.000 183.35423 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   26994 C CD1 . LEU A-4 1 201 ? 75.370  -127.495 30.305  1.000 174.76754 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   26995 C CD2 . LEU A-4 1 201 ? 74.350  -125.347 29.597  1.000 177.84365 ? ? ? ? ? ?  191 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   26996 N N   . THR A-4 1 202 ? 75.701  -123.616 26.593  1.000 206.57558 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-4 N   1 
+ATOM   26997 C CA  . THR A-4 1 202 ? 74.714  -122.662 26.099  1.000 193.83969 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-4 CA  1 
+ATOM   26998 C C   . THR A-4 1 202 ? 74.483  -122.842 24.604  1.000 189.20585 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-4 C   1 
+ATOM   26999 O O   . THR A-4 1 202 ? 73.345  -122.754 24.126  1.000 179.85360 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-4 O   1 
+ATOM   27000 C CB  . THR A-4 1 202 ? 75.167  -121.234 26.408  1.000 187.30445 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-4 CB  1 
+ATOM   27001 O OG1 . THR A-4 1 202 ? 75.277  -121.061 27.826  1.000 192.82834 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-4 OG1 1 
+ATOM   27002 C CG2 . THR A-4 1 202 ? 74.176  -120.227 25.859  1.000 181.08257 ? ? ? ? ? ?  192 THR A-4 CG2 1 
+ATOM   27003 N N   . ASP A-4 1 203 ? 75.553  -123.101 23.849  1.000 195.20713 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-4 N   1 
+ATOM   27004 C CA  . ASP A-4 1 203 ? 75.405  -123.408 22.432  1.000 194.97875 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   27005 C C   . ASP A-4 1 203 ? 74.762  -124.772 22.225  1.000 198.81054 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-4 C   1 
+ATOM   27006 O O   . ASP A-4 1 203 ? 74.124  -125.007 21.192  1.000 200.56143 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-4 O   1 
+ATOM   27007 C CB  . ASP A-4 1 203 ? 76.766  -123.354 21.740  1.000 193.44633 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   27008 C CG  . ASP A-4 1 203 ? 77.585  -122.148 22.159  1.000 194.10884 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   27009 O OD1 . ASP A-4 1 203 ? 76.995  -121.064 22.351  1.000 192.86379 ? ? ? ? ? ?  193 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   27010 O OD2 . ASP A-4 1 203 ? 78.818  -122.287 22.302  1.000 201.22904 ? ? ? ? ? -1 193 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   27011 N N   . GLN A-4 1 204 ? 74.921  -125.681 23.191  1.000 198.62175 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-4 N   1 
+ATOM   27012 C CA  . GLN A-4 1 204 ? 74.276  -126.987 23.104  1.000 203.11581 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-4 CA  1 
+ATOM   27013 C C   . GLN A-4 1 204 ? 72.759  -126.860 23.161  1.000 202.75959 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-4 C   1 
+ATOM   27014 O O   . GLN A-4 1 204 ? 72.042  -127.745 22.677  1.000 204.26916 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-4 O   1 
+ATOM   27015 C CB  . GLN A-4 1 204 ? 74.788  -127.893 24.226  1.000 201.72392 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-4 CB  1 
+ATOM   27016 C CG  . GLN A-4 1 204 ? 74.349  -129.346 24.131  1.000 197.22897 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-4 CG  1 
+ATOM   27017 C CD  . GLN A-4 1 204 ? 74.919  -130.194 25.252  1.000 189.66183 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-4 CD  1 
+ATOM   27018 O OE1 . GLN A-4 1 204 ? 75.699  -129.713 26.074  1.000 179.77384 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-4 OE1 1 
+ATOM   27019 N NE2 . GLN A-4 1 204 ? 74.527  -131.463 25.292  1.000 187.02824 ? ? ? ? ? ?  194 GLN A-4 NE2 1 
+ATOM   27020 N N   . VAL A-4 1 205 ? 72.253  -125.771 23.745  1.000 198.56978 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-4 N   1 
+ATOM   27021 C CA  . VAL A-4 1 205 ? 70.814  -125.522 23.751  1.000 193.24910 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   27022 C C   . VAL A-4 1 205 ? 70.304  -125.336 22.329  1.000 183.76420 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-4 C   1 
+ATOM   27023 O O   . VAL A-4 1 205 ? 69.340  -125.983 21.903  1.000 181.62730 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-4 O   1 
+ATOM   27024 C CB  . VAL A-4 1 205 ? 70.483  -124.294 24.618  1.000 179.41325 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   27025 C CG1 . VAL A-4 1 205 ? 68.980  -124.052 24.644  1.000 175.55932 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   27026 C CG2 . VAL A-4 1 205 ? 71.032  -124.458 26.022  1.000 168.17802 ? ? ? ? ? ?  195 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   27027 N N   . ASN A-4 1 206 ? 70.955  -124.448 21.573  1.000 182.91438 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-4 N   1 
+ATOM   27028 C CA  . ASN A-4 1 206 ? 70.453  -124.068 20.257  1.000 193.35142 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   27029 C C   . ASN A-4 1 206 ? 70.466  -125.244 19.289  1.000 199.30537 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-4 C   1 
+ATOM   27030 O O   . ASN A-4 1 206 ? 69.574  -125.368 18.442  1.000 195.44894 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-4 O   1 
+ATOM   27031 C CB  . ASN A-4 1 206 ? 71.280  -122.907 19.708  1.000 193.23902 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   27032 C CG  . ASN A-4 1 206 ? 71.258  -121.698 20.621  1.000 182.31144 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   27033 O OD1 . ASN A-4 1 206 ? 70.194  -121.253 21.051  1.000 164.55711 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   27034 N ND2 . ASN A-4 1 206 ? 72.435  -121.167 20.932  1.000 177.62431 ? ? ? ? ? ?  196 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   27035 N N   . GLN A-4 1 207 ? 71.469  -126.118 19.395  1.000 200.16742 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-4 N   1 
+ATOM   27036 C CA  . GLN A-4 1 207 ? 71.518  -127.281 18.515  1.000 202.90834 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-4 CA  1 
+ATOM   27037 C C   . GLN A-4 1 207 ? 70.364  -128.235 18.802  1.000 204.54750 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-4 C   1 
+ATOM   27038 O O   . GLN A-4 1 207 ? 69.829  -128.866 17.882  1.000 197.52176 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-4 O   1 
+ATOM   27039 C CB  . GLN A-4 1 207 ? 72.859  -128.000 18.663  1.000 202.00502 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-4 CB  1 
+ATOM   27040 C CG  . GLN A-4 1 207 ? 73.088  -129.104 17.640  1.000 196.91232 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-4 CG  1 
+ATOM   27041 C CD  . GLN A-4 1 207 ? 73.225  -128.571 16.226  1.000 193.35815 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-4 CD  1 
+ATOM   27042 O OE1 . GLN A-4 1 207 ? 73.982  -127.634 15.974  1.000 195.98997 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-4 OE1 1 
+ATOM   27043 N NE2 . GLN A-4 1 207 ? 72.486  -129.165 15.295  1.000 179.17577 ? ? ? ? ? ?  197 GLN A-4 NE2 1 
+ATOM   27044 N N   . GLN A-4 1 208 ? 69.964  -128.347 20.071  1.000 209.32481 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-4 N   1 
+ATOM   27045 C CA  . GLN A-4 1 208 ? 68.869  -129.239 20.436  1.000 210.55477 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-4 CA  1 
+ATOM   27046 C C   . GLN A-4 1 208 ? 67.507  -128.606 20.193  1.000 207.90263 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-4 C   1 
+ATOM   27047 O O   . GLN A-4 1 208 ? 66.523  -129.326 19.993  1.000 208.62401 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-4 O   1 
+ATOM   27048 C CB  . GLN A-4 1 208 ? 68.998  -129.661 21.900  1.000 206.01833 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-4 CB  1 
+ATOM   27049 C CG  . GLN A-4 1 208 ? 70.085  -130.684 22.159  1.000 203.09779 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-4 CG  1 
+ATOM   27050 C CD  . GLN A-4 1 208 ? 69.711  -132.067 21.667  1.000 214.11478 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-4 CD  1 
+ATOM   27051 O OE1 . GLN A-4 1 208 ? 68.542  -132.355 21.404  1.000 216.27051 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-4 OE1 1 
+ATOM   27052 N NE2 . GLN A-4 1 208 ? 70.707  -132.936 21.543  1.000 220.82426 ? ? ? ? ? ?  198 GLN A-4 NE2 1 
+ATOM   27053 N N   . ILE A-4 1 209 ? 67.428  -127.275 20.214  1.000 204.42190 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-4 N   1 
+ATOM   27054 C CA  . ILE A-4 1 209 ? 66.169  -126.609 19.901  1.000 197.48715 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   27055 C C   . ILE A-4 1 209 ? 65.776  -126.846 18.450  1.000 196.43747 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-4 C   1 
+ATOM   27056 O O   . ILE A-4 1 209 ? 64.612  -127.148 18.162  1.000 199.59963 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-4 O   1 
+ATOM   27057 C CB  . ILE A-4 1 209 ? 66.246  -125.107 20.219  1.000 191.61660 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   27058 C CG1 . ILE A-4 1 209 ? 66.371  -124.897 21.723  1.000 179.89424 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   27059 C CG2 . ILE A-4 1 209 ? 65.030  -124.387 19.675  1.000 185.82200 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   27060 C CD1 . ILE A-4 1 209 ? 66.381  -123.454 22.145  1.000 163.94463 ? ? ? ? ? ?  199 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   27061 N N   . GLY A-4 1 210 ? 66.728  -126.696 17.521  1.000 193.93081 ? ? ? ? ? ?  200 GLY A-4 N   1 
+ATOM   27062 C CA  . GLY A-4 1 210 ? 66.408  -126.864 16.120  1.000 195.10158 ? ? ? ? ? ?  200 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   27063 C C   . GLY A-4 1 210 ? 66.079  -128.289 15.761  1.000 211.19999 ? ? ? ? ? ?  200 GLY A-4 C   1 
+ATOM   27064 O O   . GLY A-4 1 210 ? 65.376  -128.533 14.775  1.000 213.65634 ? ? ? ? ? ?  200 GLY A-4 O   1 
+ATOM   27065 N N   . GLU A-4 1 211 ? 66.564  -129.235 16.556  1.000 212.04601 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-4 N   1 
+ATOM   27066 C CA  . GLU A-4 1 211 ? 66.340  -130.624 16.306  1.000 213.00285 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   27067 C C   . GLU A-4 1 211 ? 64.886  -130.937 16.620  1.000 208.75860 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-4 C   1 
+ATOM   27068 O O   . GLU A-4 1 211 ? 64.351  -131.951 16.160  1.000 216.36637 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-4 O   1 
+ATOM   27069 C CB  . GLU A-4 1 211 ? 67.286  -131.482 17.132  1.000 211.23931 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   27070 C CG  . GLU A-4 1 211 ? 68.697  -131.625 16.554  1.000 201.12330 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   27071 C CD  . GLU A-4 1 211 ? 68.801  -132.699 15.477  1.000 197.94937 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   27072 O OE1 . GLU A-4 1 211 ? 67.812  -132.920 14.745  1.000 194.43857 ? ? ? ? ? ?  201 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   27073 O OE2 . GLU A-4 1 211 ? 69.873  -133.332 15.370  1.000 195.07728 ? ? ? ? ? -1 201 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   27074 N N   . LYS A-4 1 216 ? 61.290  -127.602 14.063  1.000 210.80277 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-4 N   1 
+ATOM   27075 C CA  . LYS A-4 1 216 ? 61.936  -127.925 12.797  1.000 215.62998 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   27076 C C   . LYS A-4 1 216 ? 60.959  -127.722 11.645  1.000 221.95247 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-4 C   1 
+ATOM   27077 O O   . LYS A-4 1 216 ? 61.360  -127.430 10.518  1.000 228.94122 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-4 O   1 
+ATOM   27078 C CB  . LYS A-4 1 216 ? 62.461  -129.364 12.813  1.000 210.58717 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   27079 C CG  . LYS A-4 1 216 ? 63.765  -129.560 12.058  1.000 215.02195 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   27080 C CD  . LYS A-4 1 216 ? 64.411  -130.890 12.419  1.000 215.31034 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   27081 C CE  . LYS A-4 1 216 ? 65.829  -130.984 11.878  1.000 212.04427 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   27082 N NZ  . LYS A-4 1 216 ? 66.517  -132.220 12.347  1.000 195.88733 ? ? ? ? ? ?  206 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   27083 N N   . GLY A-4 1 217 ? 59.668  -127.882 11.941  1.000 219.50918 ? ? ? ? ? ?  207 GLY A-4 N   1 
+ATOM   27084 C CA  . GLY A-4 1 217 ? 58.653  -127.669 10.927  1.000 212.85215 ? ? ? ? ? ?  207 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   27085 C C   . GLY A-4 1 217 ? 58.320  -126.213 10.698  1.000 212.16669 ? ? ? ? ? ?  207 GLY A-4 C   1 
+ATOM   27086 O O   . GLY A-4 1 217 ? 57.827  -125.852 9.626   1.000 213.89103 ? ? ? ? ? ?  207 GLY A-4 O   1 
+ATOM   27087 N N   . PHE A-4 1 218 ? 58.582  -125.358 11.686  1.000 202.45252 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-4 N   1 
+ATOM   27088 C CA  . PHE A-4 1 218 ? 58.273  -123.940 11.541  1.000 195.62449 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   27089 C C   . PHE A-4 1 218 ? 59.376  -123.184 10.816  1.000 205.76847 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-4 C   1 
+ATOM   27090 O O   . PHE A-4 1 218 ? 59.087  -122.230 10.086  1.000 201.25758 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-4 O   1 
+ATOM   27091 C CB  . PHE A-4 1 218 ? 58.018  -123.316 12.913  1.000 178.10644 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   27092 C CG  . PHE A-4 1 218 ? 57.856  -121.823 12.881  1.000 183.01831 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   27093 C CD1 . PHE A-4 1 218 ? 56.862  -121.238 12.115  1.000 183.24643 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   27094 C CD2 . PHE A-4 1 218 ? 58.694  -121.006 13.622  1.000 175.01349 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   27095 C CE1 . PHE A-4 1 218 ? 56.711  -119.864 12.082  1.000 181.42546 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   27096 C CE2 . PHE A-4 1 218 ? 58.547  -119.634 13.595  1.000 165.06296 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   27097 C CZ  . PHE A-4 1 218 ? 57.554  -119.061 12.824  1.000 171.65958 ? ? ? ? ? ?  208 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   27098 N N   . GLN A-4 1 219 ? 60.633  -123.599 10.987  1.000 213.77542 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-4 N   1 
+ATOM   27099 C CA  . GLN A-4 1 219 ? 61.744  -122.879 10.371  1.000 214.04711 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-4 CA  1 
+ATOM   27100 C C   . GLN A-4 1 219 ? 61.709  -122.966 8.850   1.000 218.93631 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-4 C   1 
+ATOM   27101 O O   . GLN A-4 1 219 ? 62.170  -122.043 8.168   1.000 221.34940 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-4 O   1 
+ATOM   27102 C CB  . GLN A-4 1 219 ? 63.074  -123.414 10.906  1.000 217.14597 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-4 CB  1 
+ATOM   27103 C CG  . GLN A-4 1 219 ? 63.365  -124.856 10.517  1.000 224.19680 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-4 CG  1 
+ATOM   27104 C CD  . GLN A-4 1 219 ? 64.732  -125.321 10.976  1.000 229.27534 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-4 CD  1 
+ATOM   27105 O OE1 . GLN A-4 1 219 ? 65.305  -124.771 11.916  1.000 232.61073 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-4 OE1 1 
+ATOM   27106 N NE2 . GLN A-4 1 219 ? 65.265  -126.339 10.310  1.000 228.21715 ? ? ? ? ? ?  209 GLN A-4 NE2 1 
+ATOM   27107 N N   . GLN A-4 1 220 ? 61.162  -124.052 8.301   1.000 217.89448 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-4 N   1 
+ATOM   27108 C CA  . GLN A-4 1 220 ? 61.126  -124.244 6.856   1.000 220.47225 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-4 CA  1 
+ATOM   27109 C C   . GLN A-4 1 220 ? 59.894  -123.629 6.204   1.000 219.47363 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-4 C   1 
+ATOM   27110 O O   . GLN A-4 1 220 ? 59.967  -123.195 5.050   1.000 219.07720 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-4 O   1 
+ATOM   27111 C CB  . GLN A-4 1 220 ? 61.186  -125.736 6.521   1.000 222.18353 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-4 CB  1 
+ATOM   27112 C CG  . GLN A-4 1 220 ? 62.496  -126.412 6.899   1.000 218.03426 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-4 CG  1 
+ATOM   27113 C CD  . GLN A-4 1 220 ? 63.652  -125.983 6.019   1.000 212.47432 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-4 CD  1 
+ATOM   27114 O OE1 . GLN A-4 1 220 ? 63.459  -125.593 4.867   1.000 216.29883 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-4 OE1 1 
+ATOM   27115 N NE2 . GLN A-4 1 220 ? 64.864  -126.047 6.559   1.000 192.82890 ? ? ? ? ? ?  210 GLN A-4 NE2 1 
+ATOM   27116 N N   . GLU A-4 1 221 ? 58.766  -123.572 6.917   1.000 213.48255 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-4 N   1 
+ATOM   27117 C CA  . GLU A-4 1 221 ? 57.544  -123.038 6.326   1.000 215.72963 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   27118 C C   . GLU A-4 1 221 ? 57.495  -121.517 6.368   1.000 214.52750 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-4 C   1 
+ATOM   27119 O O   . GLU A-4 1 221 ? 56.933  -120.896 5.459   1.000 211.34933 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-4 O   1 
+ATOM   27120 C CB  . GLU A-4 1 221 ? 56.319  -123.624 7.030   1.000 206.52442 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   27121 C CG  . GLU A-4 1 221 ? 56.108  -125.101 6.748   1.000 208.44597 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   27122 C CD  . GLU A-4 1 221 ? 55.901  -125.384 5.272   1.000 213.74331 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   27123 O OE1 . GLU A-4 1 221 ? 55.283  -124.544 4.585   1.000 203.86096 ? ? ? ? ? ?  211 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   27124 O OE2 . GLU A-4 1 221 ? 56.363  -126.443 4.797   1.000 216.07818 ? ? ? ? ? -1 211 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   27125 N N   . ILE A-4 1 222 ? 58.065  -120.899 7.405   1.000 208.59650 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-4 N   1 
+ATOM   27126 C CA  . ILE A-4 1 222 ? 58.097  -119.442 7.450   1.000 211.81322 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   27127 C C   . ILE A-4 1 222 ? 59.048  -118.896 6.392   1.000 218.64589 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-4 C   1 
+ATOM   27128 O O   . ILE A-4 1 222 ? 58.852  -117.785 5.884   1.000 211.66634 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-4 O   1 
+ATOM   27129 C CB  . ILE A-4 1 222 ? 58.471  -118.952 8.863   1.000 198.41345 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   27130 C CG1 . ILE A-4 1 222 ? 58.268  -117.441 8.976   1.000 184.08165 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   27131 C CG2 . ILE A-4 1 222 ? 59.905  -119.323 9.207   1.000 205.95697 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   27132 C CD1 . ILE A-4 1 222 ? 56.828  -117.014 8.822   1.000 177.24186 ? ? ? ? ? ?  212 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   27133 N N   . THR A-4 1 223 ? 60.080  -119.663 6.031   1.000 224.99859 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-4 N   1 
+ATOM   27134 C CA  . THR A-4 1 223 ? 60.989  -119.225 4.978   1.000 226.06377 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-4 CA  1 
+ATOM   27135 C C   . THR A-4 1 223 ? 60.323  -119.308 3.610   1.000 225.31928 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-4 C   1 
+ATOM   27136 O O   . THR A-4 1 223 ? 60.480  -118.404 2.782   1.000 227.20532 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-4 O   1 
+ATOM   27137 C CB  . THR A-4 1 223 ? 62.270  -120.060 5.005   1.000 223.19279 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-4 CB  1 
+ATOM   27138 O OG1 . THR A-4 1 223 ? 62.776  -120.119 6.345   1.000 213.09995 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-4 OG1 1 
+ATOM   27139 C CG2 . THR A-4 1 223 ? 63.326  -119.443 4.101   1.000 216.71261 ? ? ? ? ? ?  213 THR A-4 CG2 1 
+ATOM   27140 N N   . SER A-4 1 224 ? 59.573  -120.385 3.358   1.000 217.75629 ? ? ? ? ? ?  214 SER A-4 N   1 
+ATOM   27141 C CA  . SER A-4 1 224 ? 58.839  -120.505 2.101   1.000 211.21469 ? ? ? ? ? ?  214 SER A-4 CA  1 
+ATOM   27142 C C   . SER A-4 1 224 ? 57.834  -119.372 1.946   1.000 215.52260 ? ? ? ? ? ?  214 SER A-4 C   1 
+ATOM   27143 O O   . SER A-4 1 224 ? 57.587  -118.894 0.832   1.000 213.25528 ? ? ? ? ? ?  214 SER A-4 O   1 
+ATOM   27144 C CB  . SER A-4 1 224 ? 58.138  -121.863 2.033   1.000 206.44591 ? ? ? ? ? ?  214 SER A-4 CB  1 
+ATOM   27145 O OG  . SER A-4 1 224 ? 57.266  -121.940 0.918   1.000 197.64545 ? ? ? ? ? ?  214 SER A-4 OG  1 
+ATOM   27146 N N   . GLU A-4 1 225 ? 57.248  -118.926 3.058   1.000 213.82005 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-4 N   1 
+ATOM   27147 C CA  . GLU A-4 1 225 ? 56.346  -117.783 3.033   1.000 214.95656 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   27148 C C   . GLU A-4 1 225 ? 57.113  -116.471 2.920   1.000 218.38700 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-4 C   1 
+ATOM   27149 O O   . GLU A-4 1 225 ? 56.678  -115.551 2.217   1.000 213.31065 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-4 O   1 
+ATOM   27150 C CB  . GLU A-4 1 225 ? 55.473  -117.790 4.286   1.000 198.62065 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   27151 C CG  . GLU A-4 1 225 ? 54.525  -116.620 4.378   1.000 200.55875 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   27152 C CD  . GLU A-4 1 225 ? 53.808  -116.562 5.704   1.000 194.95042 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   27153 O OE1 . GLU A-4 1 225 ? 53.945  -117.516 6.499   1.000 199.39870 ? ? ? ? ? ?  215 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   27154 O OE2 . GLU A-4 1 225 ? 53.112  -115.557 5.949   1.000 188.84954 ? ? ? ? ? -1 215 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   27155 N N   . TYR A-4 1 226 ? 58.259  -116.370 3.598   1.000 216.47982 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-4 N   1 
+ATOM   27156 C CA  . TYR A-4 1 226 ? 59.052  -115.147 3.534   1.000 216.36849 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   27157 C C   . TYR A-4 1 226 ? 59.716  -114.991 2.172   1.000 226.40070 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-4 C   1 
+ATOM   27158 O O   . TYR A-4 1 226 ? 59.751  -113.886 1.616   1.000 228.23853 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-4 O   1 
+ATOM   27159 C CB  . TYR A-4 1 226 ? 60.100  -115.148 4.650   1.000 212.02930 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   27160 C CG  . TYR A-4 1 226 ? 60.724  -113.798 4.945   1.000 208.67162 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   27161 C CD1 . TYR A-4 1 226 ? 61.680  -113.251 4.098   1.000 206.78927 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   27162 C CD2 . TYR A-4 1 226 ? 60.373  -113.082 6.085   1.000 198.14463 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   27163 C CE1 . TYR A-4 1 226 ? 62.254  -112.025 4.365   1.000 204.27719 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   27164 C CE2 . TYR A-4 1 226 ? 60.947  -111.853 6.362   1.000 179.79020 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   27165 C CZ  . TYR A-4 1 226 ? 61.887  -111.331 5.497   1.000 193.08328 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   27166 O OH  . TYR A-4 1 226 ? 62.464  -110.111 5.759   1.000 183.25259 ? ? ? ? ? ?  216 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   27167 N N   . ARG A-4 1 227 ? 60.241  -116.085 1.616   1.000 233.78420 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-4 N   1 
+ATOM   27168 C CA  . ARG A-4 1 227 ? 60.978  -115.997 0.358   1.000 232.03103 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-4 CA  1 
+ATOM   27169 C C   . ARG A-4 1 227 ? 60.069  -115.580 -0.791  1.000 232.74214 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-4 C   1 
+ATOM   27170 O O   . ARG A-4 1 227 ? 60.463  -114.774 -1.643  1.000 221.07843 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-4 O   1 
+ATOM   27171 C CB  . ARG A-4 1 227 ? 61.658  -117.332 0.057   1.000 219.29083 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-4 CB  1 
+ATOM   27172 C CG  . ARG A-4 1 227 ? 62.261  -117.431 -1.328  1.000 207.30340 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-4 CG  1 
+ATOM   27173 C CD  . ARG A-4 1 227 ? 63.622  -118.094 -1.270  1.000 190.52229 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-4 CD  1 
+ATOM   27174 N NE  . ARG A-4 1 227 ? 63.882  -118.914 -2.445  1.000 197.94679 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-4 NE  1 
+ATOM   27175 C CZ  . ARG A-4 1 227 ? 63.617  -120.211 -2.520  1.000 200.07134 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-4 CZ  1 
+ATOM   27176 N NH1 . ARG A-4 1 227 ? 63.077  -120.865 -1.504  1.000 195.26205 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-4 NH1 1 
+ATOM   27177 N NH2 . ARG A-4 1 227 ? 63.903  -120.869 -3.639  1.000 193.81416 ? ? ? ? ? ?  217 ARG A-4 NH2 1 
+ATOM   27178 N N   . SER A-4 1 228 ? 58.848  -116.116 -0.833  1.000 236.27300 ? ? ? ? ? ?  218 SER A-4 N   1 
+ATOM   27179 C CA  . SER A-4 1 228 ? 57.885  -115.655 -1.826  1.000 227.02314 ? ? ? ? ? ?  218 SER A-4 CA  1 
+ATOM   27180 C C   . SER A-4 1 228 ? 57.470  -114.211 -1.563  1.000 227.69433 ? ? ? ? ? ?  218 SER A-4 C   1 
+ATOM   27181 O O   . SER A-4 1 228 ? 57.194  -113.460 -2.505  1.000 204.97874 ? ? ? ? ? ?  218 SER A-4 O   1 
+ATOM   27182 C CB  . SER A-4 1 228 ? 56.663  -116.575 -1.847  1.000 222.87513 ? ? ? ? ? ?  218 SER A-4 CB  1 
+ATOM   27183 O OG  . SER A-4 1 228 ? 55.803  -116.256 -2.928  1.000 201.88989 ? ? ? ? ? ?  218 SER A-4 OG  1 
+ATOM   27184 N N   . LEU A-4 1 229 ? 57.426  -113.799 -0.292  1.000 232.50658 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-4 N   1 
+ATOM   27185 C CA  . LEU A-4 1 229 ? 57.077  -112.415 0.024   1.000 222.91302 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   27186 C C   . LEU A-4 1 229 ? 58.216  -111.471 -0.339  1.000 218.12559 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-4 C   1 
+ATOM   27187 O O   . LEU A-4 1 229 ? 58.012  -110.474 -1.042  1.000 217.80407 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-4 O   1 
+ATOM   27188 C CB  . LEU A-4 1 229 ? 56.715  -112.288 1.512   1.000 205.10221 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   27189 C CG  . LEU A-4 1 229 ? 56.372  -110.939 2.163   1.000 185.27700 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   27190 C CD1 . LEU A-4 1 229 ? 55.448  -111.182 3.342   1.000 176.61000 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   27191 C CD2 . LEU A-4 1 229 ? 57.615  -110.188 2.635   1.000 180.52830 ? ? ? ? ? ?  219 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   27192 N N   . LYS A-4 1 230 ? 59.426  -111.779 0.126   1.000 224.51036 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-4 N   1 
+ATOM   27193 C CA  . LYS A-4 1 230 ? 60.598  -110.936 -0.053  1.000 209.85789 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   27194 C C   . LYS A-4 1 230 ? 61.757  -111.779 -0.564  1.000 214.80111 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-4 C   1 
+ATOM   27195 O O   . LYS A-4 1 230 ? 61.924  -112.929 -0.150  1.000 226.18729 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-4 O   1 
+ATOM   27196 C CB  . LYS A-4 1 230 ? 60.981  -110.252 1.261   1.000 195.45173 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   27197 C CG  . LYS A-4 1 230 ? 62.075  -109.210 1.139   1.000 202.54762 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   27198 C CD  . LYS A-4 1 230 ? 63.079  -109.343 2.276   1.000 200.35585 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   27199 C CE  . LYS A-4 1 230 ? 63.388  -108.007 2.929   1.000 178.95823 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   27200 N NZ  . LYS A-4 1 230 ? 62.551  -107.796 4.145   1.000 161.00214 ? ? ? ? ? ?  220 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   27201 N N   . LYS A-4 1 231 ? 62.554  -111.200 -1.458  1.000 196.40137 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-4 N   1 
+ATOM   27202 C CA  . LYS A-4 1 231 ? 63.715  -111.887 -2.014  1.000 201.91790 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   27203 C C   . LYS A-4 1 231 ? 64.744  -112.201 -0.933  1.000 199.41518 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-4 C   1 
+ATOM   27204 O O   . LYS A-4 1 231 ? 65.004  -113.364 -0.628  1.000 186.29734 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-4 O   1 
+ATOM   27205 C CB  . LYS A-4 1 231 ? 64.357  -111.048 -3.121  1.000 188.80987 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   27206 C CG  . LYS A-4 1 231 ? 65.539  -111.724 -3.798  1.000 195.33122 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   27207 C CD  . LYS A-4 1 231 ? 65.146  -113.097 -4.327  1.000 180.65925 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   27208 C CE  . LYS A-4 1 231 ? 66.350  -113.881 -4.829  1.000 170.47223 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   27209 N NZ  . LYS A-4 1 231 ? 65.968  -115.258 -5.255  1.000 155.49292 ? ? ? ? ? ?  221 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   27210 N N   . SER A-4 1 235 ? 67.574  -117.798 5.205   1.000 170.85362 ? ? ? ? ? ?  225 SER A-4 N   1 
+ATOM   27211 C CA  . SER A-4 1 235 ? 67.164  -118.794 6.189   1.000 181.56673 ? ? ? ? ? ?  225 SER A-4 CA  1 
+ATOM   27212 C C   . SER A-4 1 235 ? 66.504  -118.131 7.395   1.000 194.64214 ? ? ? ? ? ?  225 SER A-4 C   1 
+ATOM   27213 O O   . SER A-4 1 235 ? 67.014  -117.146 7.930   1.000 182.49563 ? ? ? ? ? ?  225 SER A-4 O   1 
+ATOM   27214 C CB  . SER A-4 1 235 ? 68.364  -119.632 6.635   1.000 163.67255 ? ? ? ? ? ?  225 SER A-4 CB  1 
+ATOM   27215 O OG  . SER A-4 1 235 ? 68.998  -120.244 5.525   1.000 160.64818 ? ? ? ? ? ?  225 SER A-4 OG  1 
+ATOM   27216 N N   . ILE A-4 1 236 ? 65.364  -118.680 7.815   1.000 204.10728 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-4 N   1 
+ATOM   27217 C CA  . ILE A-4 1 236 ? 64.586  -118.122 8.915   1.000 204.29347 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   27218 C C   . ILE A-4 1 236 ? 64.496  -119.160 10.025  1.000 201.96935 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-4 C   1 
+ATOM   27219 O O   . ILE A-4 1 236 ? 63.480  -119.852 10.166  1.000 205.77930 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-4 O   1 
+ATOM   27220 C CB  . ILE A-4 1 236 ? 63.187  -117.688 8.441   1.000 214.38477 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   27221 C CG1 . ILE A-4 1 236 ? 63.286  -116.923 7.121   1.000 218.79671 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   27222 C CG2 . ILE A-4 1 236 ? 62.514  -116.820 9.485   1.000 199.17736 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   27223 C CD1 . ILE A-4 1 236 ? 64.026  -115.607 7.227   1.000 218.82393 ? ? ? ? ? ?  226 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   27224 N N   . GLU A-4 1 237 ? 65.563  -119.280 10.814  1.000 199.93662 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-4 N   1 
+ATOM   27225 C CA  . GLU A-4 1 237 ? 65.640  -120.314 11.838  1.000 208.26017 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   27226 C C   . GLU A-4 1 237 ? 65.025  -119.858 13.157  1.000 207.21363 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-4 C   1 
+ATOM   27227 O O   . GLU A-4 1 237 ? 64.256  -120.604 13.772  1.000 203.90935 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-4 O   1 
+ATOM   27228 C CB  . GLU A-4 1 237 ? 67.100  -120.734 12.041  1.000 212.58060 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   27229 C CG  . GLU A-4 1 237 ? 67.309  -122.242 12.050  1.000 213.93385 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   27230 C CD  . GLU A-4 1 237 ? 68.726  -122.652 11.689  1.000 212.14211 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   27231 O OE1 . GLU A-4 1 237 ? 69.655  -122.355 12.466  1.000 220.72172 ? ? ? ? ? ?  227 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   27232 O OE2 . GLU A-4 1 237 ? 68.908  -123.261 10.614  1.000 210.24712 ? ? ? ? ? -1 227 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   27233 N N   . LEU A-4 1 238 ? 65.354  -118.640 13.594  1.000 204.24327 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-4 N   1 
+ATOM   27234 C CA  . LEU A-4 1 238 ? 64.737  -118.011 14.757  1.000 199.95092 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   27235 C C   . LEU A-4 1 238 ? 64.948  -118.846 16.015  1.000 195.13336 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-4 C   1 
+ATOM   27236 O O   . LEU A-4 1 238 ? 64.076  -119.633 16.397  1.000 192.61915 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-4 O   1 
+ATOM   27237 C CB  . LEU A-4 1 238 ? 63.242  -117.786 14.513  1.000 211.05896 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   27238 C CG  . LEU A-4 1 238 ? 62.821  -117.268 13.135  1.000 205.26480 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   27239 C CD1 . LEU A-4 1 238 ? 61.331  -116.967 13.105  1.000 190.05169 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   27240 C CD2 . LEU A-4 1 238 ? 63.634  -116.046 12.728  1.000 197.62794 ? ? ? ? ? ?  228 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   27241 N N   . LYS A-4 1 239 ? 66.098  -118.681 16.667  1.000 202.43203 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-4 N   1 
+ATOM   27242 C CA  . LYS A-4 1 239 ? 66.440  -119.502 17.824  1.000 200.65441 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   27243 C C   . LYS A-4 1 239 ? 65.777  -119.014 19.107  1.000 187.87570 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-4 C   1 
+ATOM   27244 O O   . LYS A-4 1 239 ? 64.550  -119.073 19.240  1.000 201.26932 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-4 O   1 
+ATOM   27245 C CB  . LYS A-4 1 239 ? 67.958  -119.551 18.001  1.000 191.77524 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   27246 C CG  . LYS A-4 1 239 ? 68.621  -120.637 17.182  1.000 194.28977 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   27247 C CD  . LYS A-4 1 239 ? 68.153  -122.008 17.639  1.000 194.16244 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   27248 C CE  . LYS A-4 1 239 ? 68.355  -123.047 16.552  1.000 194.94641 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   27249 N NZ  . LYS A-4 1 239 ? 67.464  -122.805 15.384  1.000 181.88445 ? ? ? ? ? ?  229 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   27250 N N   . SER A-4 1 240 ? 66.582  -118.543 20.060  1.000 179.73085 ? ? ? ? ? ?  230 SER A-4 N   1 
+ATOM   27251 C CA  . SER A-4 1 240 ? 66.071  -118.168 21.371  1.000 198.47007 ? ? ? ? ? ?  230 SER A-4 CA  1 
+ATOM   27252 C C   . SER A-4 1 240 ? 67.043  -117.215 22.053  1.000 193.12793 ? ? ? ? ? ?  230 SER A-4 C   1 
+ATOM   27253 O O   . SER A-4 1 240 ? 68.260  -117.396 21.968  1.000 193.08891 ? ? ? ? ? ?  230 SER A-4 O   1 
+ATOM   27254 C CB  . SER A-4 1 240 ? 65.844  -119.408 22.244  1.000 200.95466 ? ? ? ? ? ?  230 SER A-4 CB  1 
+ATOM   27255 O OG  . SER A-4 1 240 ? 65.364  -119.034 23.522  1.000 203.54159 ? ? ? ? ? ?  230 SER A-4 OG  1 
+ATOM   27256 N N   . GLU A-4 1 241 ? 66.493  -116.223 22.753  1.000 186.19314 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-4 N   1 
+ATOM   27257 C CA  . GLU A-4 1 241 ? 67.313  -115.227 23.425  1.000 192.83053 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   27258 C C   . GLU A-4 1 241 ? 68.147  -115.879 24.535  1.000 202.00492 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-4 C   1 
+ATOM   27259 O O   . GLU A-4 1 241 ? 67.996  -117.063 24.853  1.000 200.03594 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-4 O   1 
+ATOM   27260 C CB  . GLU A-4 1 241 ? 66.430  -114.107 23.983  1.000 191.80659 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   27261 C CG  . GLU A-4 1 241 ? 67.135  -112.773 24.208  1.000 175.90265 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   27262 C CD  . GLU A-4 1 241 ? 67.523  -112.560 25.659  1.000 180.84042 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   27263 O OE1 . GLU A-4 1 241 ? 66.813  -113.084 26.541  1.000 196.87830 ? ? ? ? ? ?  231 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   27264 O OE2 . GLU A-4 1 241 ? 68.542  -111.885 25.921  1.000 173.73061 ? ? ? ? ? -1 231 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   27265 N N   . MET A-4 1 242 ? 69.051  -115.078 25.110  1.000 202.14779 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-4 N   1 
+ATOM   27266 C CA  . MET A-4 1 242 ? 70.013  -115.480 26.136  1.000 202.34726 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-4 CA  1 
+ATOM   27267 C C   . MET A-4 1 242 ? 71.103  -116.374 25.556  1.000 205.44782 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-4 C   1 
+ATOM   27268 O O   . MET A-4 1 242 ? 72.291  -116.147 25.804  1.000 202.37670 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-4 O   1 
+ATOM   27269 C CB  . MET A-4 1 242 ? 69.331  -116.185 27.314  1.000 203.20044 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-4 CB  1 
+ATOM   27270 C CG  . MET A-4 1 242 ? 70.264  -116.434 28.493  1.000 207.84237 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-4 CG  1 
+ATOM   27271 S SD  . MET A-4 1 242 ? 70.179  -118.105 29.167  1.000 205.05934 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-4 SD  1 
+ATOM   27272 C CE  . MET A-4 1 242 ? 70.839  -119.060 27.803  1.000 201.39781 ? ? ? ? ? ?  232 MET A-4 CE  1 
+ATOM   27273 N N   . ALA A-4 1 243 ? 70.713  -117.395 24.789  1.000 204.12288 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A-4 N   1 
+ATOM   27274 C CA  . ALA A-4 1 243 ? 71.695  -118.290 24.188  1.000 198.77358 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A-4 CA  1 
+ATOM   27275 C C   . ALA A-4 1 243 ? 72.577  -117.584 23.168  1.000 199.69753 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A-4 C   1 
+ATOM   27276 O O   . ALA A-4 1 243 ? 73.659  -118.088 22.850  1.000 199.51277 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A-4 O   1 
+ATOM   27277 C CB  . ALA A-4 1 243 ? 70.992  -119.481 23.537  1.000 185.94665 ? ? ? ? ? ?  233 ALA A-4 CB  1 
+ATOM   27278 N N   . ILE A-4 1 244 ? 72.146  -116.433 22.654  1.000 201.11478 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-4 N   1 
+ATOM   27279 C CA  . ILE A-4 1 244 ? 72.966  -115.693 21.701  1.000 198.85318 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   27280 C C   . ILE A-4 1 244 ? 74.045  -114.896 22.426  1.000 195.46574 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-4 C   1 
+ATOM   27281 O O   . ILE A-4 1 244 ? 75.214  -114.898 22.025  1.000 188.36537 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-4 O   1 
+ATOM   27282 C CB  . ILE A-4 1 244 ? 72.082  -114.787 20.819  1.000 183.84700 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   27283 C CG1 . ILE A-4 1 244 ? 71.568  -115.552 19.592  1.000 175.37240 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   27284 C CG2 . ILE A-4 1 244 ? 72.841  -113.539 20.383  1.000 170.62898 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   27285 C CD1 . ILE A-4 1 244 ? 70.494  -116.571 19.891  1.000 176.05051 ? ? ? ? ? ?  234 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   27286 N N   . LYS A-4 1 245 ? 73.677  -114.221 23.516  1.000 191.27920 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-4 N   1 
+ATOM   27287 C CA  . LYS A-4 1 245 ? 74.586  -113.340 24.239  1.000 193.89503 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   27288 C C   . LYS A-4 1 245 ? 75.172  -113.984 25.488  1.000 201.32467 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-4 C   1 
+ATOM   27289 O O   . LYS A-4 1 245 ? 75.998  -113.361 26.163  1.000 205.57616 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-4 O   1 
+ATOM   27290 C CB  . LYS A-4 1 245 ? 73.864  -112.041 24.617  1.000 189.55445 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   27291 C CG  . LYS A-4 1 245 ? 74.787  -110.844 24.791  1.000 190.22140 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   27292 C CD  . LYS A-4 1 245 ? 74.051  -109.643 25.368  1.000 175.16598 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   27293 C CE  . LYS A-4 1 245 ? 72.894  -109.216 24.479  1.000 174.88088 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   27294 N NZ  . LYS A-4 1 245 ? 72.166  -108.042 25.037  1.000 168.00917 ? ? ? ? ? ?  235 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   27295 N N   . GLY A-4 1 246 ? 74.772  -115.207 25.813  1.000 197.01830 ? ? ? ? ? ?  236 GLY A-4 N   1 
+ATOM   27296 C CA  . GLY A-4 1 246 ? 75.277  -115.881 26.988  1.000 203.57831 ? ? ? ? ? ?  236 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   27297 C C   . GLY A-4 1 246 ? 74.342  -115.763 28.177  1.000 217.81307 ? ? ? ? ? ?  236 GLY A-4 C   1 
+ATOM   27298 O O   . GLY A-4 1 246 ? 73.337  -115.049 28.164  1.000 217.92330 ? ? ? ? ? ?  236 GLY A-4 O   1 
+ATOM   27299 N N   . PHE A-4 1 247 ? 74.696  -116.491 29.234  1.000 225.22348 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-4 N   1 
+ATOM   27300 C CA  . PHE A-4 1 247 ? 73.875  -116.499 30.432  1.000 228.83019 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   27301 C C   . PHE A-4 1 247 ? 73.949  -115.184 31.198  1.000 231.03905 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-4 C   1 
+ATOM   27302 O O   . PHE A-4 1 247 ? 73.077  -114.921 32.032  1.000 232.95892 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-4 O   1 
+ATOM   27303 C CB  . PHE A-4 1 247 ? 74.290  -117.654 31.348  1.000 227.76076 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   27304 C CG  . PHE A-4 1 247 ? 75.657  -117.491 31.967  1.000 223.46847 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   27305 C CD1 . PHE A-4 1 247 ? 76.804  -117.862 31.280  1.000 220.56862 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   27306 C CD2 . PHE A-4 1 247 ? 75.788  -116.992 33.254  1.000 221.91516 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   27307 C CE1 . PHE A-4 1 247 ? 78.056  -117.722 31.862  1.000 215.12180 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   27308 C CE2 . PHE A-4 1 247 ? 77.034  -116.850 33.838  1.000 210.03446 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   27309 C CZ  . PHE A-4 1 247 ? 78.168  -117.216 33.142  1.000 203.88554 ? ? ? ? ? ?  237 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   27310 N N   . PHE A-4 1 248 ? 74.960  -114.353 30.944  1.000 227.60680 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-4 N   1 
+ATOM   27311 C CA  . PHE A-4 1 248 ? 75.141  -113.175 31.781  1.000 222.68823 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   27312 C C   . PHE A-4 1 248 ? 74.190  -112.050 31.397  1.000 224.09038 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-4 C   1 
+ATOM   27313 O O   . PHE A-4 1 248 ? 74.027  -111.104 32.178  1.000 220.86197 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-4 O   1 
+ATOM   27314 C CB  . PHE A-4 1 248 ? 76.597  -112.703 31.700  1.000 221.03954 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   27315 C CG  . PHE A-4 1 248 ? 76.899  -111.484 32.521  1.000 218.96577 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   27316 C CD1 . PHE A-4 1 248 ? 77.024  -111.562 33.897  1.000 200.41712 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   27317 C CD2 . PHE A-4 1 248 ? 77.052  -110.256 31.908  1.000 218.94196 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   27318 C CE1 . PHE A-4 1 248 ? 77.303  -110.430 34.647  1.000 199.64260 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   27319 C CE2 . PHE A-4 1 248 ? 77.330  -109.125 32.644  1.000 200.06184 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   27320 C CZ  . PHE A-4 1 248 ? 77.457  -109.209 34.015  1.000 202.73628 ? ? ? ? ? ?  238 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   27321 N N   . SER A-4 1 249 ? 73.539  -112.154 30.234  1.000 226.47917 ? ? ? ? ? ?  239 SER A-4 N   1 
+ATOM   27322 C CA  . SER A-4 1 249 ? 72.647  -111.097 29.774  1.000 224.92803 ? ? ? ? ? ?  239 SER A-4 CA  1 
+ATOM   27323 C C   . SER A-4 1 249 ? 71.499  -110.884 30.752  1.000 226.22931 ? ? ? ? ? ?  239 SER A-4 C   1 
+ATOM   27324 O O   . SER A-4 1 249 ? 71.189  -109.746 31.120  1.000 231.69654 ? ? ? ? ? ?  239 SER A-4 O   1 
+ATOM   27325 C CB  . SER A-4 1 249 ? 72.130  -111.438 28.377  1.000 216.72918 ? ? ? ? ? ?  239 SER A-4 CB  1 
+ATOM   27326 O OG  . SER A-4 1 249 ? 71.277  -112.570 28.400  1.000 205.54936 ? ? ? ? ? ?  239 SER A-4 OG  1 
+ATOM   27327 N N   . ASP A-4 1 250 ? 70.857  -111.969 31.188  1.000 222.53592 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-4 N   1 
+ATOM   27328 C CA  . ASP A-4 1 250 ? 69.788  -111.901 32.177  1.000 216.43697 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   27329 C C   . ASP A-4 1 250 ? 70.133  -112.824 33.336  1.000 211.34280 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-4 C   1 
+ATOM   27330 O O   . ASP A-4 1 250 ? 70.270  -114.037 33.146  1.000 214.17983 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-4 O   1 
+ATOM   27331 C CB  . ASP A-4 1 250 ? 68.439  -112.277 31.560  1.000 209.34882 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   27332 C CG  . ASP A-4 1 250 ? 68.497  -113.579 30.793  1.000 214.94996 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   27333 O OD1 . ASP A-4 1 250 ? 69.539  -113.841 30.159  1.000 220.06665 ? ? ? ? ? ?  240 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   27334 O OD2 . ASP A-4 1 250 ? 67.510  -114.341 30.834  1.000 198.20679 ? ? ? ? ? -1 240 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   27335 N N   . ILE A-4 1 251 ? 70.270  -112.251 34.531  1.000 203.45542 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-4 N   1 
+ATOM   27336 C CA  . ILE A-4 1 251 ? 70.611  -113.022 35.721  1.000 205.65614 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   27337 C C   . ILE A-4 1 251 ? 69.802  -112.506 36.905  1.000 205.40802 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-4 C   1 
+ATOM   27338 O O   . ILE A-4 1 251 ? 70.348  -112.278 37.991  1.000 212.38053 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-4 O   1 
+ATOM   27339 C CB  . ILE A-4 1 251 ? 72.121  -112.959 36.016  1.000 207.05819 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   27340 C CG1 . ILE A-4 1 251 ? 72.647  -111.532 35.841  1.000 207.52611 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   27341 C CG2 . ILE A-4 1 251 ? 72.887  -113.929 35.123  1.000 201.65739 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   27342 C CD1 . ILE A-4 1 251 ? 74.118  -111.371 36.175  1.000 203.63805 ? ? ? ? ? ?  241 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   27343 N N   . ILE A-4 1 252 ? 68.496  -112.337 36.707  1.000 192.88561 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-4 N   1 
+ATOM   27344 C CA  . ILE A-4 1 252 ? 67.639  -111.661 37.683  1.000 193.77957 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   27345 C C   . ILE A-4 1 252 ? 67.609  -112.459 38.981  1.000 201.72963 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-4 C   1 
+ATOM   27346 O O   . ILE A-4 1 252 ? 67.793  -113.681 38.958  1.000 198.89659 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-4 O   1 
+ATOM   27347 C CB  . ILE A-4 1 252 ? 66.224  -111.435 37.122  1.000 194.20421 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   27348 C CG1 . ILE A-4 1 252 ? 65.418  -112.737 37.118  1.000 192.25361 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   27349 C CG2 . ILE A-4 1 252 ? 66.298  -110.851 35.719  1.000 197.93618 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   27350 C CD1 . ILE A-4 1 252 ? 63.966  -112.538 36.756  1.000 178.30293 ? ? ? ? ? ?  242 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   27351 N N   . PRO A-4 1 253 ? 67.409  -111.820 40.126  1.000 201.53455 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-4 N   1 
+ATOM   27352 C CA  . PRO A-4 1 253 ? 67.583  -112.514 41.402  1.000 191.68560 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-4 CA  1 
+ATOM   27353 C C   . PRO A-4 1 253 ? 66.347  -113.289 41.839  1.000 189.76157 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-4 C   1 
+ATOM   27354 O O   . PRO A-4 1 253 ? 65.231  -113.082 41.356  1.000 195.49649 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-4 O   1 
+ATOM   27355 C CB  . PRO A-4 1 253 ? 67.877  -111.367 42.374  1.000 187.75000 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-4 CB  1 
+ATOM   27356 C CG  . PRO A-4 1 253 ? 67.176  -110.211 41.805  1.000 189.67003 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-4 CG  1 
+ATOM   27357 C CD  . PRO A-4 1 253 ? 67.259  -110.365 40.311  1.000 199.68352 ? ? ? ? ? ?  243 PRO A-4 CD  1 
+ATOM   27358 N N   . TYR A-4 1 254 ? 66.581  -114.221 42.764  1.000 182.95153 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-4 N   1 
+ATOM   27359 C CA  . TYR A-4 1 254 ? 65.519  -115.022 43.363  1.000 183.39060 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   27360 C C   . TYR A-4 1 254 ? 65.898  -115.330 44.804  1.000 180.21612 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-4 C   1 
+ATOM   27361 O O   . TYR A-4 1 254 ? 67.006  -115.811 45.061  1.000 181.96250 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-4 O   1 
+ATOM   27362 C CB  . TYR A-4 1 254 ? 65.289  -116.327 42.588  1.000 188.22071 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   27363 C CG  . TYR A-4 1 254 ? 64.773  -116.140 41.180  1.000 196.86888 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   27364 C CD1 . TYR A-4 1 254 ? 65.650  -116.035 40.110  1.000 195.45197 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   27365 C CD2 . TYR A-4 1 254 ? 63.409  -116.076 40.919  1.000 195.90021 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   27366 C CE1 . TYR A-4 1 254 ? 65.188  -115.865 38.822  1.000 187.99380 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   27367 C CE2 . TYR A-4 1 254 ? 62.937  -115.907 39.631  1.000 190.71257 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   27368 C CZ  . TYR A-4 1 254 ? 63.832  -115.803 38.588  1.000 182.69420 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   27369 O OH  . TYR A-4 1 254 ? 63.370  -115.636 37.304  1.000 161.24802 ? ? ? ? ? ?  244 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   27370 N N   . ILE A-4 1 255 ? 64.981  -115.067 45.730  1.000 176.79054 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-4 N   1 
+ATOM   27371 C CA  . ILE A-4 1 255 ? 65.252  -115.197 47.157  1.000 185.53935 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   27372 C C   . ILE A-4 1 255 ? 64.785  -116.559 47.656  1.000 177.55030 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-4 C   1 
+ATOM   27373 O O   . ILE A-4 1 255 ? 63.868  -117.172 47.100  1.000 165.70121 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-4 O   1 
+ATOM   27374 C CB  . ILE A-4 1 255 ? 64.597  -114.047 47.957  1.000 188.04242 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   27375 C CG1 . ILE A-4 1 255 ? 63.103  -113.911 47.627  1.000 177.93503 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   27376 C CG2 . ILE A-4 1 255 ? 65.324  -112.730 47.701  1.000 180.32989 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   27377 C CD1 . ILE A-4 1 255 ? 62.176  -114.656 48.583  1.000 167.17759 ? ? ? ? ? ?  245 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   27378 N N   . LYS A-4 1 256 ? 65.425  -117.038 48.722  1.000 172.99312 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-4 N   1 
+ATOM   27379 C CA  . LYS A-4 1 256 ? 64.999  -118.273 49.377  1.000 165.81871 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   27380 C C   . LYS A-4 1 256 ? 65.179  -118.177 50.890  1.000 180.44943 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-4 C   1 
+ATOM   27381 O O   . LYS A-4 1 256 ? 66.190  -118.622 51.436  1.000 186.38249 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-4 O   1 
+ATOM   27382 C CB  . LYS A-4 1 256 ? 65.769  -119.478 48.833  1.000 168.26931 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   27383 C CG  . LYS A-4 1 256 ? 65.249  -120.820 49.338  1.000 178.25387 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   27384 C CD  . LYS A-4 1 256 ? 66.096  -121.969 48.823  1.000 179.85057 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   27385 C CE  . LYS A-4 1 256 ? 65.555  -123.306 49.291  1.000 178.82139 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   27386 N NZ  . LYS A-4 1 256 ? 65.527  -123.388 50.774  1.000 175.72189 ? ? ? ? ? ?  246 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   27387 N N   . ASP A-4 1 269 ? 56.600  -107.497 47.345  1.000 181.53373 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-4 N   1 
+ATOM   27388 C CA  . ASP A-4 1 269 ? 56.709  -106.115 46.894  1.000 188.79154 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   27389 C C   . ASP A-4 1 269 ? 57.419  -105.272 47.943  1.000 197.03608 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-4 C   1 
+ATOM   27390 O O   . ASP A-4 1 269 ? 58.355  -104.534 47.635  1.000 195.11657 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-4 O   1 
+ATOM   27391 C CB  . ASP A-4 1 269 ? 55.326  -105.530 46.599  1.000 191.56050 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   27392 C CG  . ASP A-4 1 269 ? 55.398  -104.151 45.968  1.000 201.84277 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   27393 O OD1 . ASP A-4 1 269 ? 56.484  -103.770 45.483  1.000 206.58677 ? ? ? ? ? ?  259 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   27394 O OD2 . ASP A-4 1 269 ? 54.367  -103.444 45.959  1.000 192.30954 ? ? ? ? ? -1 259 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   27395 N N   . GLY A-4 1 270 ? 56.958  -105.380 49.191  1.000 188.66546 ? ? ? ? ? ?  260 GLY A-4 N   1 
+ATOM   27396 C CA  . GLY A-4 1 270 ? 57.587  -104.636 50.267  1.000 177.10304 ? ? ? ? ? ?  260 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   27397 C C   . GLY A-4 1 270 ? 58.912  -105.227 50.695  1.000 179.83653 ? ? ? ? ? ?  260 GLY A-4 C   1 
+ATOM   27398 O O   . GLY A-4 1 270 ? 59.805  -104.500 51.141  1.000 163.23180 ? ? ? ? ? ?  260 GLY A-4 O   1 
+ATOM   27399 N N   . ARG A-4 1 271 ? 59.061  -106.545 50.556  1.000 192.84888 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-4 N   1 
+ATOM   27400 C CA  . ARG A-4 1 271 ? 60.295  -107.236 50.918  1.000 185.91765 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-4 CA  1 
+ATOM   27401 C C   . ARG A-4 1 271 ? 61.407  -106.977 49.909  1.000 176.24070 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-4 C   1 
+ATOM   27402 O O   . ARG A-4 1 271 ? 62.570  -106.813 50.294  1.000 149.66442 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-4 O   1 
+ATOM   27403 C CB  . ARG A-4 1 271 ? 60.029  -108.735 51.046  1.000 185.02814 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-4 CB  1 
+ATOM   27404 C CG  . ARG A-4 1 271 ? 59.064  -109.089 52.164  1.000 153.76543 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-4 CG  1 
+ATOM   27405 C CD  . ARG A-4 1 271 ? 58.613  -110.541 52.091  1.000 144.91377 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-4 CD  1 
+ATOM   27406 N NE  . ARG A-4 1 271 ? 59.726  -111.476 52.197  1.000 166.36249 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-4 NE  1 
+ATOM   27407 C CZ  . ARG A-4 1 271 ? 60.274  -112.106 51.167  1.000 178.20323 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-4 CZ  1 
+ATOM   27408 N NH1 . ARG A-4 1 271 ? 59.835  -111.922 49.932  1.000 163.24809 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-4 NH1 1 
+ATOM   27409 N NH2 . ARG A-4 1 271 ? 61.286  -112.941 51.381  1.000 181.25304 ? ? ? ? ? ?  261 ARG A-4 NH2 1 
+ATOM   27410 N N   . ARG A-4 1 272 ? 61.076  -106.956 48.617  1.000 184.65400 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-4 N   1 
+ATOM   27411 C CA  . ARG A-4 1 272 ? 62.087  -106.704 47.595  1.000 178.52280 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-4 CA  1 
+ATOM   27412 C C   . ARG A-4 1 272 ? 62.597  -105.270 47.630  1.000 177.73459 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-4 C   1 
+ATOM   27413 O O   . ARG A-4 1 272 ? 63.689  -105.002 47.116  1.000 169.22997 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-4 O   1 
+ATOM   27414 C CB  . ARG A-4 1 272 ? 61.533  -107.021 46.202  1.000 182.83483 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-4 CB  1 
+ATOM   27415 C CG  . ARG A-4 1 272 ? 60.339  -106.171 45.799  1.000 183.70735 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-4 CG  1 
+ATOM   27416 C CD  . ARG A-4 1 272 ? 59.848  -106.518 44.400  1.000 187.03170 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-4 CD  1 
+ATOM   27417 N NE  . ARG A-4 1 272 ? 60.835  -106.196 43.377  1.000 185.39976 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-4 NE  1 
+ATOM   27418 C CZ  . ARG A-4 1 272 ? 60.642  -106.352 42.074  1.000 188.88807 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-4 CZ  1 
+ATOM   27419 N NH1 . ARG A-4 1 272 ? 59.504  -106.831 41.597  1.000 183.30607 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-4 NH1 1 
+ATOM   27420 N NH2 . ARG A-4 1 272 ? 61.613  -106.018 41.230  1.000 199.17641 ? ? ? ? ? ?  262 ARG A-4 NH2 1 
+ATOM   27421 N N   . LYS A-4 1 273 ? 61.838  -104.345 48.221  1.000 181.99786 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-4 N   1 
+ATOM   27422 C CA  . LYS A-4 1 273 ? 62.312  -102.970 48.336  1.000 170.64036 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   27423 C C   . LYS A-4 1 273 ? 63.541  -102.887 49.233  1.000 153.04277 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-4 C   1 
+ATOM   27424 O O   . LYS A-4 1 273 ? 64.468  -102.116 48.960  1.000 151.96214 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-4 O   1 
+ATOM   27425 C CB  . LYS A-4 1 273 ? 61.193  -102.069 48.862  1.000 161.06194 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   27426 C CG  . LYS A-4 1 273 ? 61.616  -100.628 49.102  1.000 152.00953 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   27427 C CD  . LYS A-4 1 273 ? 60.429  -99.746  49.461  1.000 140.94892 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   27428 C CE  . LYS A-4 1 273 ? 60.884  -98.364  49.904  1.000 113.90235 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   27429 N NZ  . LYS A-4 1 273 ? 61.755  -97.705  48.890  1.000 128.97322 ? ? ? ? ? ?  263 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   27430 N N   . MET A-4 1 274 ? 63.574  -103.684 50.305  1.000 143.65277 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-4 N   1 
+ATOM   27431 C CA  . MET A-4 1 274 ? 64.733  -103.674 51.191  1.000 149.87668 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-4 CA  1 
+ATOM   27432 C C   . MET A-4 1 274 ? 65.941  -104.341 50.546  1.000 149.58455 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-4 C   1 
+ATOM   27433 O O   . MET A-4 1 274 ? 67.083  -103.975 50.848  1.000 149.62435 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-4 O   1 
+ATOM   27434 C CB  . MET A-4 1 274 ? 64.395  -104.357 52.515  1.000 148.87648 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-4 CB  1 
+ATOM   27435 C CG  . MET A-4 1 274 ? 63.253  -103.706 53.273  1.000 141.93846 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-4 CG  1 
+ATOM   27436 S SD  . MET A-4 1 274 ? 63.488  -101.932 53.495  1.000 134.24885 ? ? ? ? ? ?  264 MET A-4 SD  1 
+ATOM   27437 C CE  . MET A-4 1 274 ? 64.994  -101.896 54.460  1.000 95.94662  ? ? ? ? ? ?  264 MET A-4 CE  1 
+ATOM   27438 N N   . LEU A-4 1 275 ? 65.715  -105.320 49.665  1.000 159.61620 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-4 N   1 
+ATOM   27439 C CA  . LEU A-4 1 275 ? 66.828  -105.941 48.957  1.000 161.27021 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   27440 C C   . LEU A-4 1 275 ? 67.456  -104.979 47.956  1.000 150.75045 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-4 C   1 
+ATOM   27441 O O   . LEU A-4 1 275 ? 68.644  -105.106 47.637  1.000 159.49798 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-4 O   1 
+ATOM   27442 C CB  . LEU A-4 1 275 ? 66.361  -107.222 48.260  1.000 176.53234 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   27443 C CG  . LEU A-4 1 275 ? 67.400  -108.037 47.481  1.000 166.04474 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   27444 C CD1 . LEU A-4 1 275 ? 68.513  -108.526 48.396  1.000 174.85212 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   27445 C CD2 . LEU A-4 1 275 ? 66.748  -109.205 46.751  1.000 153.94663 ? ? ? ? ? ?  265 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   27446 N N   . SER A-4 1 276 ? 66.684  -104.009 47.456  1.000 143.44947 ? ? ? ? ? ?  266 SER A-4 N   1 
+ATOM   27447 C CA  . SER A-4 1 276 ? 67.262  -102.984 46.594  1.000 145.85334 ? ? ? ? ? ?  266 SER A-4 CA  1 
+ATOM   27448 C C   . SER A-4 1 276 ? 68.214  -102.090 47.376  1.000 149.08736 ? ? ? ? ? ?  266 SER A-4 C   1 
+ATOM   27449 O O   . SER A-4 1 276 ? 69.265  -101.690 46.861  1.000 150.37304 ? ? ? ? ? ?  266 SER A-4 O   1 
+ATOM   27450 C CB  . SER A-4 1 276 ? 66.158  -102.150 45.945  1.000 147.41417 ? ? ? ? ? ?  266 SER A-4 CB  1 
+ATOM   27451 O OG  . SER A-4 1 276 ? 65.504  -101.339 46.905  1.000 163.73554 ? ? ? ? ? ?  266 SER A-4 OG  1 
+ATOM   27452 N N   . TYR A-4 1 277 ? 67.862  -101.760 48.622  1.000 149.63250 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-4 N   1 
+ATOM   27453 C CA  . TYR A-4 1 277 ? 68.809  -101.071 49.493  1.000 140.64423 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   27454 C C   . TYR A-4 1 277 ? 70.013  -101.955 49.790  1.000 142.82719 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-4 C   1 
+ATOM   27455 O O   . TYR A-4 1 277 ? 71.150  -101.473 49.843  1.000 144.29405 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-4 O   1 
+ATOM   27456 C CB  . TYR A-4 1 277 ? 68.124  -100.646 50.793  1.000 131.26288 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   27457 C CG  . TYR A-4 1 277 ? 67.102  -99.540  50.631  1.000 124.93747 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   27458 C CD1 . TYR A-4 1 277 ? 67.494  -98.208  50.549  1.000 112.31947 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   27459 C CD2 . TYR A-4 1 277 ? 65.745  -99.826  50.576  1.000 138.09449 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   27460 C CE1 . TYR A-4 1 277 ? 66.562  -97.198  50.407  1.000 100.90578 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   27461 C CE2 . TYR A-4 1 277 ? 64.808  -98.824  50.433  1.000 123.15696 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   27462 C CZ  . TYR A-4 1 277 ? 65.221  -97.512  50.350  1.000 117.65788 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   27463 O OH  . TYR A-4 1 277 ? 64.285  -96.514  50.209  1.000 112.05443 ? ? ? ? ? ?  267 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   27464 N N   . SER A-4 1 278 ? 69.780  -103.258 49.982  1.000 151.32242 ? ? ? ? ? ?  268 SER A-4 N   1 
+ATOM   27465 C CA  . SER A-4 1 278 ? 70.876  -104.194 50.220  1.000 150.13225 ? ? ? ? ? ?  268 SER A-4 CA  1 
+ATOM   27466 C C   . SER A-4 1 278 ? 71.849  -104.217 49.047  1.000 148.73451 ? ? ? ? ? ?  268 SER A-4 C   1 
+ATOM   27467 O O   . SER A-4 1 278 ? 73.059  -104.402 49.239  1.000 164.57318 ? ? ? ? ? ?  268 SER A-4 O   1 
+ATOM   27468 C CB  . SER A-4 1 278 ? 70.321  -105.593 50.487  1.000 161.89012 ? ? ? ? ? ?  268 SER A-4 CB  1 
+ATOM   27469 O OG  . SER A-4 1 278 ? 69.376  -105.580 51.532  1.000 177.73531 ? ? ? ? ? ?  268 SER A-4 OG  1 
+ATOM   27470 N N   . ILE A-4 1 279 ? 71.342  -104.040 47.826  1.000 143.75334 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-4 N   1 
+ATOM   27471 C CA  . ILE A-4 1 279 ? 72.224  -103.945 46.663  1.000 143.25077 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   27472 C C   . ILE A-4 1 279 ? 72.985  -102.624 46.676  1.000 147.10555 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-4 C   1 
+ATOM   27473 O O   . ILE A-4 1 279 ? 74.184  -102.578 46.372  1.000 152.67669 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-4 O   1 
+ATOM   27474 C CB  . ILE A-4 1 279 ? 71.422  -104.124 45.358  1.000 138.54039 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   27475 C CG1 . ILE A-4 1 279 ? 70.959  -105.573 45.208  1.000 137.44974 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   27476 C CG2 . ILE A-4 1 279 ? 72.236  -103.681 44.144  1.000 116.80685 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   27477 C CD1 . ILE A-4 1 279 ? 70.148  -105.829 43.945  1.000 148.85756 ? ? ? ? ? ?  269 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   27478 N N   . TYR A-4 1 280 ? 72.310  -101.537 47.061  1.000 152.58179 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-4 N   1 
+ATOM   27479 C CA  . TYR A-4 1 280 ? 72.920  -100.211 46.991  1.000 146.05317 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   27480 C C   . TYR A-4 1 280 ? 74.135  -100.098 47.902  1.000 123.20824 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-4 C   1 
+ATOM   27481 O O   . TYR A-4 1 280 ? 75.141  -99.479  47.532  1.000 115.92722 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-4 O   1 
+ATOM   27482 C CB  . TYR A-4 1 280 ? 71.889  -99.140  47.346  1.000 137.58156 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   27483 C CG  . TYR A-4 1 280 ? 71.230  -98.508  46.145  1.000 138.48094 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   27484 C CD1 . TYR A-4 1 280 ? 71.940  -98.307  44.969  1.000 113.98454 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   27485 C CD2 . TYR A-4 1 280 ? 69.900  -98.116  46.185  1.000 130.41502 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   27486 C CE1 . TYR A-4 1 280 ? 71.345  -97.729  43.867  1.000 117.09523 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   27487 C CE2 . TYR A-4 1 280 ? 69.296  -97.538  45.088  1.000 115.70168 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   27488 C CZ  . TYR A-4 1 280 ? 70.022  -97.347  43.932  1.000 131.30479 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   27489 O OH  . TYR A-4 1 280 ? 69.421  -96.772  42.837  1.000 149.53258 ? ? ? ? ? ?  270 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   27490 N N   . ASN A-4 1 281 ? 74.058  -100.683 49.097  1.000 137.33473 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-4 N   1 
+ATOM   27491 C CA  . ASN A-4 1 281 ? 75.174  -100.624 50.036  1.000 156.82064 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   27492 C C   . ASN A-4 1 281 ? 76.404  -101.326 49.474  1.000 168.91089 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-4 C   1 
+ATOM   27493 O O   . ASN A-4 1 281 ? 77.523  -100.802 49.540  1.000 175.77883 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-4 O   1 
+ATOM   27494 C CB  . ASN A-4 1 281 ? 74.770  -101.259 51.367  1.000 160.06257 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   27495 C CG  . ASN A-4 1 281 ? 73.374  -100.860 51.807  1.000 160.82338 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   27496 O OD1 . ASN A-4 1 281 ? 72.898  -99.770  51.488  1.000 158.00017 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   27497 N ND2 . ASN A-4 1 281 ? 72.710  -101.743 52.545  1.000 158.69254 ? ? ? ? ? ?  271 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   27498 N N   . TYR A-4 1 282 ? 76.211  -102.527 48.929  1.000 170.17537 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-4 N   1 
+ATOM   27499 C CA  . TYR A-4 1 282 ? 77.331  -103.290 48.387  1.000 168.54509 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   27500 C C   . TYR A-4 1 282 ? 77.812  -102.706 47.066  1.000 155.53674 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-4 C   1 
+ATOM   27501 O O   . TYR A-4 1 282 ? 79.018  -102.687 46.793  1.000 172.77849 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-4 O   1 
+ATOM   27502 C CB  . TYR A-4 1 282 ? 76.932  -104.755 48.210  1.000 170.85627 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   27503 C CG  . TYR A-4 1 282 ? 77.923  -105.571 47.409  1.000 175.62516 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   27504 C CD1 . TYR A-4 1 282 ? 79.130  -105.970 47.966  1.000 181.18701 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   27505 C CD2 . TYR A-4 1 282 ? 77.649  -105.948 46.098  1.000 184.63094 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   27506 C CE1 . TYR A-4 1 282 ? 80.039  -106.716 47.242  1.000 191.94292 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   27507 C CE2 . TYR A-4 1 282 ? 78.555  -106.696 45.365  1.000 191.23224 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   27508 C CZ  . TYR A-4 1 282 ? 79.748  -107.077 45.944  1.000 196.24455 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   27509 O OH  . TYR A-4 1 282 ? 80.655  -107.821 45.226  1.000 182.94804 ? ? ? ? ? ?  272 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   27510 N N   . LEU A-4 1 283 ? 76.887  -102.230 46.231  1.000 140.50162 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-4 N   1 
+ATOM   27511 C CA  . LEU A-4 1 283 ? 77.270  -101.714 44.919  1.000 143.32883 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   27512 C C   . LEU A-4 1 283 ? 78.060  -100.418 45.041  1.000 152.85698 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-4 C   1 
+ATOM   27513 O O   . LEU A-4 1 283 ? 79.132  -100.277 44.443  1.000 147.32564 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-4 O   1 
+ATOM   27514 C CB  . LEU A-4 1 283 ? 76.025  -101.512 44.046  1.000 148.98379 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   27515 C CG  . LEU A-4 1 283 ? 76.095  -100.890 42.641  1.000 158.43944 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   27516 C CD1 . LEU A-4 1 283 ? 75.998  -99.364  42.684  1.000 150.39539 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   27517 C CD2 . LEU A-4 1 283 ? 77.333  -101.338 41.863  1.000 170.90846 ? ? ? ? ? ?  273 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   27518 N N   . ALA A-4 1 284 ? 77.547  -99.459  45.814  1.000 158.90269 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A-4 N   1 
+ATOM   27519 C CA  . ALA A-4 1 284 ? 78.119  -98.117  45.785  1.000 138.20673 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A-4 CA  1 
+ATOM   27520 C C   . ALA A-4 1 284 ? 79.537  -98.092  46.341  1.000 143.87408 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A-4 C   1 
+ATOM   27521 O O   . ALA A-4 1 284 ? 80.380  -97.322  45.866  1.000 144.92196 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A-4 O   1 
+ATOM   27522 C CB  . ALA A-4 1 284 ? 77.222  -97.145  46.551  1.000 144.48496 ? ? ? ? ? ?  274 ALA A-4 CB  1 
+ATOM   27523 N N   . LYS A-4 1 285 ? 79.822  -98.924  47.346  1.000 148.95864 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-4 N   1 
+ATOM   27524 C CA  . LYS A-4 1 285 ? 81.150  -98.915  47.954  1.000 157.28649 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   27525 C C   . LYS A-4 1 285 ? 82.206  -99.439  46.989  1.000 155.56399 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-4 C   1 
+ATOM   27526 O O   . LYS A-4 1 285 ? 83.304  -98.880  46.900  1.000 152.19039 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-4 O   1 
+ATOM   27527 C CB  . LYS A-4 1 285 ? 81.145  -99.726  49.253  1.000 141.52656 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   27528 C CG  . LYS A-4 1 285 ? 80.753  -101.188 49.089  1.000 140.35526 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   27529 C CD  . LYS A-4 1 285 ? 81.407  -102.055 50.150  1.000 153.05818 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   27530 C CE  . LYS A-4 1 285 ? 80.403  -102.567 51.166  1.000 168.57949 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   27531 N NZ  . LYS A-4 1 285 ? 81.053  -103.514 52.114  1.000 152.25635 ? ? ? ? ? ?  275 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   27532 N N   . LYS A-4 1 286 ? 81.882  -100.496 46.247  1.000 143.76104 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-4 N   1 
+ATOM   27533 C CA  . LYS A-4 1 286 ? 82.814  -101.051 45.272  1.000 147.98026 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   27534 C C   . LYS A-4 1 286 ? 82.864  -100.209 44.002  1.000 141.52884 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-4 C   1 
+ATOM   27535 O O   . LYS A-4 1 286 ? 83.935  -100.033 43.411  1.000 149.09047 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-4 O   1 
+ATOM   27536 C CB  . LYS A-4 1 286 ? 82.431  -102.496 44.945  1.000 149.77177 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   27537 C CG  . LYS A-4 1 286 ? 81.989  -103.315 46.153  1.000 159.67578 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   27538 C CD  . LYS A-4 1 286 ? 83.107  -103.472 47.169  1.000 166.13650 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   27539 C CE  . LYS A-4 1 286 ? 83.785  -104.829 47.064  1.000 167.72858 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   27540 N NZ  . LYS A-4 1 286 ? 85.077  -104.820 47.820  1.000 171.84412 ? ? ? ? ? ?  276 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   27541 N N   . LYS A-4 1 287 ? 81.723  -99.681  43.566  1.000 141.12649 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-4 N   1 
+ATOM   27542 C CA  . LYS A-4 1 287 ? 81.695  -98.943  42.306  1.000 136.41023 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   27543 C C   . LYS A-4 1 287 ? 82.263  -97.537  42.465  1.000 130.77020 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-4 C   1 
+ATOM   27544 O O   . LYS A-4 1 287 ? 82.992  -97.051  41.589  1.000 127.18528 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-4 O   1 
+ATOM   27545 C CB  . LYS A-4 1 287 ? 80.265  -98.886  41.771  1.000 140.28033 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   27546 C CG  . LYS A-4 1 287 ? 80.165  -98.628  40.287  1.000 131.32558 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   27547 C CD  . LYS A-4 1 287 ? 80.643  -99.805  39.453  1.000 153.95429 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   27548 C CE  . LYS A-4 1 287 ? 80.747  -99.392  38.014  1.000 158.79937 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   27549 N NZ  . LYS A-4 1 287 ? 81.925  -98.522  37.910  1.000 156.90188 ? ? ? ? ? ?  277 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   27550 N N   . TYR A-4 1 288 ? 81.949  -96.872  43.572  1.000 125.14440 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-4 N   1 
+ATOM   27551 C CA  . TYR A-4 1 288 ? 82.318  -95.480  43.789  1.000 108.75012 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   27552 C C   . TYR A-4 1 288 ? 83.207  -95.321  45.016  1.000 97.78930  ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-4 C   1 
+ATOM   27553 O O   . TYR A-4 1 288 ? 83.007  -94.425  45.840  1.000 110.50998 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-4 O   1 
+ATOM   27554 C CB  . TYR A-4 1 288 ? 81.069  -94.609  43.909  1.000 111.43961 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   27555 C CG  . TYR A-4 1 288 ? 80.129  -94.739  42.736  1.000 114.80109 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   27556 C CD1 . TYR A-4 1 288 ? 80.438  -94.167  41.510  1.000 122.44755 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   27557 C CD2 . TYR A-4 1 288 ? 78.927  -95.428  42.855  1.000 121.46480 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   27558 C CE1 . TYR A-4 1 288 ? 79.579  -94.278  40.433  1.000 125.28714 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   27559 C CE2 . TYR A-4 1 288 ? 78.060  -95.543  41.781  1.000 113.16940 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   27560 C CZ  . TYR A-4 1 288 ? 78.391  -94.966  40.575  1.000 116.40428 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   27561 O OH  . TYR A-4 1 288 ? 77.531  -95.080  39.507  1.000 127.05618 ? ? ? ? ? ?  278 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   27562 N N   . GLU A-4 1 289 ? 84.209  -96.195  45.142  1.000 112.89984 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-4 N   1 
+ATOM   27563 C CA  . GLU A-4 1 289 ? 85.153  -96.081  46.247  1.000 115.46010 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   27564 C C   . GLU A-4 1 289 ? 86.083  -94.889  46.067  1.000 109.67943 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-4 C   1 
+ATOM   27565 O O   . GLU A-4 1 289 ? 86.616  -94.358  47.049  1.000 131.59987 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-4 O   1 
+ATOM   27566 C CB  . GLU A-4 1 289 ? 85.959  -97.374  46.383  1.000 147.24084 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   27567 C CG  . GLU A-4 1 289 ? 86.649  -97.548  47.732  1.000 161.63226 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   27568 C CD  . GLU A-4 1 289 ? 87.006  -98.991  48.032  1.000 160.52790 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   27569 O OE1 . GLU A-4 1 289 ? 86.610  -99.874  47.243  1.000 164.86506 ? ? ? ? ? ?  279 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   27570 O OE2 . GLU A-4 1 289 ? 87.679  -99.239  49.057  1.000 161.98897 ? ? ? ? ? -1 279 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   27571 N N   . ASP A-4 1 290 ? 86.272  -94.441  44.830  1.000 111.24501 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-4 N   1 
+ATOM   27572 C CA  . ASP A-4 1 290 ? 87.256  -93.409  44.545  1.000 102.15427 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   27573 C C   . ASP A-4 1 290 ? 86.687  -92.010  44.658  1.000 97.93929  ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-4 C   1 
+ATOM   27574 O O   . ASP A-4 1 290 ? 87.443  -91.036  44.558  1.000 103.97342 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-4 O   1 
+ATOM   27575 C CB  . ASP A-4 1 290 ? 87.831  -93.615  43.145  1.000 122.06355 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   27576 C CG  . ASP A-4 1 290 ? 86.804  -94.161  42.167  1.000 130.70412 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   27577 O OD1 . ASP A-4 1 290 ? 86.028  -95.067  42.546  1.000 123.12492 ? ? ? ? ? ?  280 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   27578 O OD2 . ASP A-4 1 290 ? 86.773  -93.686  41.015  1.000 125.19258 ? ? ? ? ? -1 280 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   27579 N N   . LYS A-4 1 291 ? 85.380  -91.890  44.858  1.000 96.76602  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-4 N   1 
+ATOM   27580 C CA  . LYS A-4 1 291 ? 84.716  -90.601  44.896  1.000 92.67655  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   27581 C C   . LYS A-4 1 291 ? 83.742  -90.556  46.069  1.000 94.03333  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-4 C   1 
+ATOM   27582 O O   . LYS A-4 1 291 ? 83.421  -91.574  46.688  1.000 100.48507 ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-4 O   1 
+ATOM   27583 C CB  . LYS A-4 1 291 ? 84.007  -90.312  43.563  1.000 84.80467  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   27584 C CG  . LYS A-4 1 291 ? 83.091  -91.419  43.058  1.000 92.40996  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   27585 C CD  . LYS A-4 1 291 ? 82.423  -91.021  41.740  1.000 119.53575 ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   27586 C CE  . LYS A-4 1 291 ? 83.409  -90.973  40.582  1.000 93.11349  ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   27587 N NZ  . LYS A-4 1 291 ? 82.766  -91.540  39.359  1.000 116.23774 ? ? ? ? ? ?  281 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   27588 N N   . ILE A-4 1 292 ? 83.280  -89.351  46.380  1.000 89.79936  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-4 N   1 
+ATOM   27589 C CA  . ILE A-4 1 292 ? 82.380  -89.128  47.506  1.000 59.57470  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   27590 C C   . ILE A-4 1 292 ? 80.948  -89.359  47.041  1.000 70.99589  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-4 C   1 
+ATOM   27591 O O   . ILE A-4 1 292 ? 80.463  -88.675  46.135  1.000 92.68276  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-4 O   1 
+ATOM   27592 C CB  . ILE A-4 1 292 ? 82.546  -87.713  48.076  1.000 60.77211  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   27593 C CG1 . ILE A-4 1 292 ? 83.954  -87.513  48.636  1.000 61.37458  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   27594 C CG2 . ILE A-4 1 292 ? 81.486  -87.441  49.132  1.000 71.69555  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   27595 C CD1 . ILE A-4 1 292 ? 84.170  -86.125  49.189  1.000 60.56252  ? ? ? ? ? ?  282 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   27596 N N   . VAL A-4 1 293 ? 80.265  -90.310  47.667  1.000 64.03095  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-4 N   1 
+ATOM   27597 C CA  . VAL A-4 1 293 ? 78.900  -90.662  47.298  1.000 67.55772  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   27598 C C   . VAL A-4 1 293 ? 77.940  -89.956  48.245  1.000 63.60916  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-4 C   1 
+ATOM   27599 O O   . VAL A-4 1 293 ? 78.134  -89.969  49.467  1.000 79.50103  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-4 O   1 
+ATOM   27600 C CB  . VAL A-4 1 293 ? 78.694  -92.186  47.322  1.000 51.72604  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   27601 C CG1 . VAL A-4 1 293 ? 79.196  -92.776  48.634  1.000 116.88069 ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   27602 C CG2 . VAL A-4 1 293 ? 77.232  -92.527  47.098  1.000 67.70522  ? ? ? ? ? ?  283 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   27603 N N   . ILE A-4 1 294 ? 76.912  -89.327  47.684  1.000 74.49060  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-4 N   1 
+ATOM   27604 C CA  . ILE A-4 1 294 ? 75.901  -88.615  48.458  1.000 59.16897  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   27605 C C   . ILE A-4 1 294 ? 74.547  -89.220  48.122  1.000 78.45522  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-4 C   1 
+ATOM   27606 O O   . ILE A-4 1 294 ? 74.156  -89.262  46.947  1.000 73.58138  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-4 O   1 
+ATOM   27607 C CB  . ILE A-4 1 294 ? 75.909  -87.107  48.167  1.000 53.56889  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   27608 C CG1 . ILE A-4 1 294 ? 77.210  -86.479  48.656  1.000 57.49006  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   27609 C CG2 . ILE A-4 1 294 ? 74.714  -86.440  48.821  1.000 51.32316  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   27610 C CD1 . ILE A-4 1 294 ? 77.297  -84.998  48.394  1.000 71.54549  ? ? ? ? ? ?  284 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   27611 N N   . TYR A-4 1 295 ? 73.831  -89.680  49.145  1.000 69.84293  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-4 N   1 
+ATOM   27612 C CA  . TYR A-4 1 295 ? 72.527  -90.286  48.941  1.000 75.13015  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   27613 C C   . TYR A-4 1 295 ? 71.435  -89.237  49.107  1.000 75.95244  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-4 C   1 
+ATOM   27614 O O   . TYR A-4 1 295 ? 71.474  -88.430  50.039  1.000 72.74627  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-4 O   1 
+ATOM   27615 C CB  . TYR A-4 1 295 ? 72.301  -91.440  49.911  1.000 54.44416  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   27616 C CG  . TYR A-4 1 295 ? 73.154  -92.661  49.651  1.000 68.79984  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   27617 C CD1 . TYR A-4 1 295 ? 74.469  -92.721  50.093  1.000 73.75101  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   27618 C CD2 . TYR A-4 1 295 ? 72.639  -93.761  48.979  1.000 81.97894  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   27619 C CE1 . TYR A-4 1 295 ? 75.252  -93.838  49.864  1.000 87.09952  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   27620 C CE2 . TYR A-4 1 295 ? 73.412  -94.882  48.744  1.000 85.66209  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   27621 C CZ  . TYR A-4 1 295 ? 74.717  -94.916  49.188  1.000 83.05695  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   27622 O OH  . TYR A-4 1 295 ? 75.488  -96.030  48.958  1.000 89.91511  ? ? ? ? ? ?  285 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   27623 N N   . LEU A-4 1 296 ? 70.468  -89.249  48.195  1.000 80.03307  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-4 N   1 
+ATOM   27624 C CA  . LEU A-4 1 296 ? 69.268  -88.423  48.298  1.000 65.09372  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   27625 C C   . LEU A-4 1 296 ? 68.070  -89.362  48.360  1.000 75.36250  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-4 C   1 
+ATOM   27626 O O   . LEU A-4 1 296 ? 67.626  -89.883  47.332  1.000 82.17420  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-4 O   1 
+ATOM   27627 C CB  . LEU A-4 1 296 ? 69.165  -87.450  47.129  1.000 72.38387  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   27628 C CG  . LEU A-4 1 296 ? 69.908  -86.130  47.338  1.000 82.94948  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   27629 C CD1 . LEU A-4 1 296 ? 71.412  -86.293  47.167  1.000 78.79247  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   27630 C CD2 . LEU A-4 1 296 ? 69.365  -85.077  46.399  1.000 84.90088  ? ? ? ? ? ?  286 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   27631 N N   . ILE A-4 1 297 ? 67.551  -89.568  49.565  1.000 70.33433  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-4 N   1 
+ATOM   27632 C CA  . ILE A-4 1 297 ? 66.460  -90.502  49.820  1.000 65.90208  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   27633 C C   . ILE A-4 1 297 ? 65.212  -89.679  50.115  1.000 74.82340  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-4 C   1 
+ATOM   27634 O O   . ILE A-4 1 297 ? 65.152  -88.968  51.127  1.000 83.35916  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-4 O   1 
+ATOM   27635 C CB  . ILE A-4 1 297 ? 66.787  -91.446  50.987  1.000 60.06153  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   27636 C CG1 . ILE A-4 1 297 ? 68.238  -91.934  50.897  1.000 74.31817  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   27637 C CG2 . ILE A-4 1 297 ? 65.828  -92.620  51.006  1.000 77.73772  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   27638 C CD1 . ILE A-4 1 297 ? 68.670  -92.807  52.064  1.000 60.90099  ? ? ? ? ? ?  287 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   27639 N N   . GLU A-4 1 298 ? 64.215  -89.777  49.240  1.000 72.49777  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-4 N   1 
+ATOM   27640 C CA  . GLU A-4 1 298 ? 62.972  -89.033  49.373  1.000 79.81098  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   27641 C C   . GLU A-4 1 298 ? 61.854  -89.987  49.755  1.000 81.50970  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-4 C   1 
+ATOM   27642 O O   . GLU A-4 1 298 ? 61.613  -90.975  49.043  1.000 59.48800  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-4 O   1 
+ATOM   27643 C CB  . GLU A-4 1 298 ? 62.622  -88.306  48.072  1.000 77.91038  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   27644 C CG  . GLU A-4 1 298 ? 61.434  -87.381  48.190  1.000 93.71412  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   27645 C CD  . GLU A-4 1 298 ? 61.276  -86.451  47.002  1.000 106.41331 ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   27646 O OE1 . GLU A-4 1 298 ? 61.969  -86.646  45.977  1.000 91.21629  ? ? ? ? ? ?  288 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   27647 O OE2 . GLU A-4 1 298 ? 60.452  -85.520  47.098  1.000 115.39986 ? ? ? ? ? -1 288 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   27648 N N   . GLU A-4 1 299 ? 61.182  -89.699  50.872  1.000 75.13998  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-4 N   1 
+ATOM   27649 C CA  . GLU A-4 1 299 ? 60.018  -90.465  51.305  1.000 52.18234  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   27650 C C   . GLU A-4 1 299 ? 60.210  -91.990  51.231  1.000 54.12647  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-4 C   1 
+ATOM   27651 O O   . GLU A-4 1 299 ? 59.442  -92.679  50.552  1.000 74.32313  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-4 O   1 
+ATOM   27652 C CB  . GLU A-4 1 299 ? 58.807  -90.065  50.490  1.000 78.61589  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   27653 C CG  . GLU A-4 1 299 ? 58.618  -88.589  50.310  1.000 75.98695  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   27654 C CD  . GLU A-4 1 299 ? 57.590  -88.027  51.254  1.000 79.45414  ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   27655 O OE1 . GLU A-4 1 299 ? 57.010  -88.814  52.036  1.000 112.44795 ? ? ? ? ? ?  289 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   27656 O OE2 . GLU A-4 1 299 ? 57.354  -86.806  51.213  1.000 92.02688  ? ? ? ? ? -1 289 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   27657 N N   . PRO A-4 1 300 ? 61.235  -92.534  51.876  1.000 62.30026  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-4 N   1 
+ATOM   27658 C CA  . PRO A-4 1 300 ? 61.444  -93.985  51.781  1.000 52.17394  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-4 CA  1 
+ATOM   27659 C C   . PRO A-4 1 300 ? 60.420  -94.805  52.545  1.000 61.45242  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-4 C   1 
+ATOM   27660 O O   . PRO A-4 1 300 ? 60.378  -96.031  52.364  1.000 77.15637  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-4 O   1 
+ATOM   27661 C CB  . PRO A-4 1 300 ? 62.850  -94.187  52.375  1.000 53.56126  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-4 CB  1 
+ATOM   27662 C CG  . PRO A-4 1 300 ? 62.980  -93.074  53.343  1.000 54.16287  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-4 CG  1 
+ATOM   27663 C CD  . PRO A-4 1 300 ? 62.246  -91.899  52.740  1.000 65.19287  ? ? ? ? ? ?  290 PRO A-4 CD  1 
+ATOM   27664 N N   . GLU A-4 1 301 ? 59.621  -94.186  53.412  1.000 69.24665  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-4 N   1 
+ATOM   27665 C CA  . GLU A-4 1 301 ? 58.581  -94.907  54.131  1.000 61.36191  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   27666 C C   . GLU A-4 1 301 ? 57.414  -95.298  53.237  1.000 71.01023  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-4 C   1 
+ATOM   27667 O O   . GLU A-4 1 301 ? 56.537  -96.046  53.684  1.000 81.70234  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-4 O   1 
+ATOM   27668 C CB  . GLU A-4 1 301 ? 58.066  -94.059  55.292  1.000 60.65847  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   27669 C CG  . GLU A-4 1 301 ? 57.259  -92.850  54.850  1.000 53.47203  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   27670 C CD  . GLU A-4 1 301 ? 58.110  -91.616  54.616  1.000 64.51232  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   27671 O OE1 . GLU A-4 1 301 ? 59.342  -91.688  54.810  1.000 54.97717  ? ? ? ? ? ?  291 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   27672 O OE2 . GLU A-4 1 301 ? 57.538  -90.570  54.246  1.000 81.35933  ? ? ? ? ? -1 291 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   27673 N N   . ILE A-4 1 302 ? 57.381  -94.807  51.995  1.000 74.30256  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-4 N   1 
+ATOM   27674 C CA  . ILE A-4 1 302 ? 56.283  -95.125  51.092  1.000 77.23328  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   27675 C C   . ILE A-4 1 302 ? 56.295  -96.612  50.779  1.000 73.68974  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-4 C   1 
+ATOM   27676 O O   . ILE A-4 1 302 ? 57.329  -97.178  50.401  1.000 80.40448  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-4 O   1 
+ATOM   27677 C CB  . ILE A-4 1 302 ? 56.382  -94.280  49.813  1.000 63.80829  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   27678 C CG1 . ILE A-4 1 302 ? 56.135  -92.804  50.125  1.000 68.19797  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   27679 C CG2 . ILE A-4 1 302 ? 55.392  -94.769  48.774  1.000 54.74187  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   27680 C CD1 . ILE A-4 1 302 ? 56.139  -91.918  48.899  1.000 65.84147  ? ? ? ? ? ?  292 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   27681 N N   . SER A-4 1 303 ? 55.134  -97.252  50.943  1.000 76.28557  ? ? ? ? ? ?  293 SER A-4 N   1 
+ATOM   27682 C CA  . SER A-4 1 303 ? 54.963  -98.679  50.663  1.000 96.27994  ? ? ? ? ? ?  293 SER A-4 CA  1 
+ATOM   27683 C C   . SER A-4 1 303 ? 55.944  -99.527  51.470  1.000 87.60024  ? ? ? ? ? ?  293 SER A-4 C   1 
+ATOM   27684 O O   . SER A-4 1 303 ? 56.463  -100.536 50.988  1.000 123.95665 ? ? ? ? ? ?  293 SER A-4 O   1 
+ATOM   27685 C CB  . SER A-4 1 303 ? 55.092  -98.968  49.164  1.000 114.07117 ? ? ? ? ? ?  293 SER A-4 CB  1 
+ATOM   27686 O OG  . SER A-4 1 303 ? 54.923  -100.348 48.890  1.000 151.15482 ? ? ? ? ? ?  293 SER A-4 OG  1 
+ATOM   27687 N N   . LEU A-4 1 304 ? 56.196  -99.117  52.712  1.000 79.76904  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-4 N   1 
+ATOM   27688 C CA  . LEU A-4 1 304 ? 57.128  -99.803  53.595  1.000 81.81533  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   27689 C C   . LEU A-4 1 304 ? 56.475  -100.016 54.953  1.000 88.86587  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-4 C   1 
+ATOM   27690 O O   . LEU A-4 1 304 ? 55.858  -99.095  55.498  1.000 68.51005  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-4 O   1 
+ATOM   27691 C CB  . LEU A-4 1 304 ? 58.424  -99.004  53.752  1.000 63.35126  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   27692 C CG  . LEU A-4 1 304 ? 59.605  -99.766  54.343  1.000 73.81628  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   27693 C CD1 . LEU A-4 1 304 ? 60.018  -100.890 53.411  1.000 60.86328  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   27694 C CD2 . LEU A-4 1 304 ? 60.757  -98.815  54.585  1.000 69.18540  ? ? ? ? ? ?  294 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   27695 N N   . HIS A-4 1 305 ? 56.610  -101.225 55.495  1.000 84.49818  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-4 N   1 
+ATOM   27696 C CA  . HIS A-4 1 305 ? 56.040  -101.526 56.800  1.000 75.67585  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-4 CA  1 
+ATOM   27697 C C   . HIS A-4 1 305 ? 56.766  -100.748 57.892  1.000 89.30867  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-4 C   1 
+ATOM   27698 O O   . HIS A-4 1 305 ? 57.933  -100.373 57.750  1.000 89.48479  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-4 O   1 
+ATOM   27699 C CB  . HIS A-4 1 305 ? 56.115  -103.027 57.086  1.000 71.52498  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-4 CB  1 
+ATOM   27700 C CG  . HIS A-4 1 305 ? 55.356  -103.456 58.306  1.000 90.92046  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-4 CG  1 
+ATOM   27701 N ND1 . HIS A-4 1 305 ? 55.749  -104.521 59.087  1.000 71.34685  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-4 ND1 1 
+ATOM   27702 C CD2 . HIS A-4 1 305 ? 54.224  -102.974 58.871  1.000 90.33146  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-4 CD2 1 
+ATOM   27703 C CE1 . HIS A-4 1 305 ? 54.897  -104.674 60.084  1.000 86.60019  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-4 CE1 1 
+ATOM   27704 N NE2 . HIS A-4 1 305 ? 53.962  -103.747 59.977  1.000 85.36711  ? ? ? ? ? ?  295 HIS A-4 NE2 1 
+ATOM   27705 N N   . ARG A-4 1 306 ? 56.048  -100.500 58.991  1.000 76.43346  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-4 N   1 
+ATOM   27706 C CA  . ARG A-4 1 306 ? 56.620  -99.758  60.111  1.000 82.68883  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-4 CA  1 
+ATOM   27707 C C   . ARG A-4 1 306 ? 57.874  -100.440 60.645  1.000 70.90971  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-4 C   1 
+ATOM   27708 O O   . ARG A-4 1 306 ? 58.853  -99.770  60.995  1.000 71.26765  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-4 O   1 
+ATOM   27709 C CB  . ARG A-4 1 306 ? 55.580  -99.604  61.219  1.000 89.67534  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-4 CB  1 
+ATOM   27710 C CG  . ARG A-4 1 306 ? 56.141  -99.060  62.518  1.000 69.18892  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-4 CG  1 
+ATOM   27711 C CD  . ARG A-4 1 306 ? 55.094  -99.030  63.619  1.000 79.61694  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-4 CD  1 
+ATOM   27712 N NE  . ARG A-4 1 306 ? 55.674  -98.632  64.895  1.000 82.67626  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-4 NE  1 
+ATOM   27713 C CZ  . ARG A-4 1 306 ? 56.226  -99.474  65.758  1.000 83.09058  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-4 CZ  1 
+ATOM   27714 N NH1 . ARG A-4 1 306 ? 56.272  -100.775 65.520  1.000 98.97096  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-4 NH1 1 
+ATOM   27715 N NH2 . ARG A-4 1 306 ? 56.748  -99.000  66.885  1.000 95.64204  ? ? ? ? ? ?  296 ARG A-4 NH2 1 
+ATOM   27716 N N   . SER A-4 1 307 ? 57.866  -101.774 60.708  1.000 71.27706  ? ? ? ? ? ?  297 SER A-4 N   1 
+ATOM   27717 C CA  . SER A-4 1 307 ? 59.032  -102.489 61.215  1.000 64.37561  ? ? ? ? ? ?  297 SER A-4 CA  1 
+ATOM   27718 C C   . SER A-4 1 307 ? 60.240  -102.290 60.307  1.000 64.70748  ? ? ? ? ? ?  297 SER A-4 C   1 
+ATOM   27719 O O   . SER A-4 1 307 ? 61.370  -102.153 60.789  1.000 68.76114  ? ? ? ? ? ?  297 SER A-4 O   1 
+ATOM   27720 C CB  . SER A-4 1 307 ? 58.716  -103.977 61.364  1.000 66.26149  ? ? ? ? ? ?  297 SER A-4 CB  1 
+ATOM   27721 O OG  . SER A-4 1 307 ? 58.235  -104.525 60.149  1.000 98.95494  ? ? ? ? ? ?  297 SER A-4 OG  1 
+ATOM   27722 N N   . MET A-4 1 308 ? 60.025  -102.265 58.990  1.000 93.91486  ? ? ? ? ? ?  298 MET A-4 N   1 
+ATOM   27723 C CA  . MET A-4 1 308 ? 61.149  -102.065 58.083  1.000 70.53188  ? ? ? ? ? ?  298 MET A-4 CA  1 
+ATOM   27724 C C   . MET A-4 1 308 ? 61.654  -100.628 58.121  1.000 74.65633  ? ? ? ? ? ?  298 MET A-4 C   1 
+ATOM   27725 O O   . MET A-4 1 308 ? 62.839  -100.385 57.864  1.000 74.53597  ? ? ? ? ? ?  298 MET A-4 O   1 
+ATOM   27726 C CB  . MET A-4 1 308 ? 60.758  -102.450 56.662  1.000 70.97396  ? ? ? ? ? ?  298 MET A-4 CB  1 
+ATOM   27727 C CG  . MET A-4 1 308 ? 60.439  -103.920 56.480  1.000 75.23229  ? ? ? ? ? ?  298 MET A-4 CG  1 
+ATOM   27728 S SD  . MET A-4 1 308 ? 59.989  -104.246 54.768  1.000 156.08197 ? ? ? ? ? ?  298 MET A-4 SD  1 
+ATOM   27729 C CE  . MET A-4 1 308 ? 59.723  -106.013 54.800  1.000 145.71089 ? ? ? ? ? ?  298 MET A-4 CE  1 
+ATOM   27730 N N   . GLN A-4 1 309 ? 60.781  -99.665  58.435  1.000 76.44011  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-4 N   1 
+ATOM   27731 C CA  . GLN A-4 1 309 ? 61.227  -98.282  58.577  1.000 64.19969  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-4 CA  1 
+ATOM   27732 C C   . GLN A-4 1 309 ? 62.226  -98.143  59.718  1.000 84.86436  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-4 C   1 
+ATOM   27733 O O   . GLN A-4 1 309 ? 63.213  -97.408  59.602  1.000 77.17720  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-4 O   1 
+ATOM   27734 C CB  . GLN A-4 1 309 ? 60.027  -97.364  58.802  1.000 65.07316  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-4 CB  1 
+ATOM   27735 C CG  . GLN A-4 1 309 ? 58.991  -97.403  57.695  1.000 64.71639  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-4 CG  1 
+ATOM   27736 C CD  . GLN A-4 1 309 ? 57.766  -96.577  58.026  1.000 60.42121  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-4 CD  1 
+ATOM   27737 O OE1 . GLN A-4 1 309 ? 57.872  -95.502  58.615  1.000 67.96235  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-4 OE1 1 
+ATOM   27738 N NE2 . GLN A-4 1 309 ? 56.594  -97.080  57.660  1.000 64.08472  ? ? ? ? ? ?  299 GLN A-4 NE2 1 
+ATOM   27739 N N   . ILE A-4 1 310 ? 61.989  -98.847  60.827  1.000 71.96403  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-4 N   1 
+ATOM   27740 C CA  . ILE A-4 1 310 ? 62.949  -98.845  61.926  1.000 68.32589  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   27741 C C   . ILE A-4 1 310 ? 64.234  -99.552  61.510  1.000 70.85274  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-4 C   1 
+ATOM   27742 O O   . ILE A-4 1 310 ? 65.336  -99.142  61.891  1.000 79.81822  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-4 O   1 
+ATOM   27743 C CB  . ILE A-4 1 310 ? 62.321  -99.485  63.177  1.000 76.97101  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   27744 C CG1 . ILE A-4 1 310 ? 60.990  -98.806  63.504  1.000 60.40450  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   27745 C CG2 . ILE A-4 1 310 ? 63.271  -99.390  64.366  1.000 64.91587  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   27746 C CD1 . ILE A-4 1 310 ? 60.205  -99.504  64.581  1.000 65.19553  ? ? ? ? ? ?  300 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   27747 N N   . ALA A-4 1 311 ? 64.115  -100.621 60.717  1.000 74.18867  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A-4 N   1 
+ATOM   27748 C CA  . ALA A-4 1 311 ? 65.303  -101.295 60.204  1.000 67.66314  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A-4 CA  1 
+ATOM   27749 C C   . ALA A-4 1 311 ? 66.121  -100.359 59.323  1.000 75.05591  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A-4 C   1 
+ATOM   27750 O O   . ALA A-4 1 311 ? 67.353  -100.311 59.426  1.000 74.58893  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A-4 O   1 
+ATOM   27751 C CB  . ALA A-4 1 311 ? 64.908  -102.555 59.438  1.000 74.96206  ? ? ? ? ? ?  301 ALA A-4 CB  1 
+ATOM   27752 N N   . LEU A-4 1 312 ? 65.451  -99.601  58.452  1.000 78.86948  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-4 N   1 
+ATOM   27753 C CA  . LEU A-4 1 312 ? 66.166  -98.645  57.612  1.000 85.81694  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   27754 C C   . LEU A-4 1 312 ? 66.763  -97.515  58.443  1.000 77.48741  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-4 C   1 
+ATOM   27755 O O   . LEU A-4 1 312 ? 67.878  -97.053  58.167  1.000 83.08653  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-4 O   1 
+ATOM   27756 C CB  . LEU A-4 1 312 ? 65.233  -98.085  56.540  1.000 78.48066  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   27757 C CG  . LEU A-4 1 312 ? 65.782  -96.966  55.651  1.000 68.91813  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   27758 C CD1 . LEU A-4 1 312 ? 67.004  -97.432  54.876  1.000 69.38876  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   27759 C CD2 . LEU A-4 1 312 ? 64.704  -96.462  54.706  1.000 81.07738  ? ? ? ? ? ?  302 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   27760 N N   . SER A-4 1 313 ? 66.041  -97.066  59.474  1.000 77.82180  ? ? ? ? ? ?  303 SER A-4 N   1 
+ATOM   27761 C CA  . SER A-4 1 313 ? 66.550  -95.993  60.323  1.000 91.06285  ? ? ? ? ? ?  303 SER A-4 CA  1 
+ATOM   27762 C C   . SER A-4 1 313 ? 67.811  -96.426  61.058  1.000 73.98442  ? ? ? ? ? ?  303 SER A-4 C   1 
+ATOM   27763 O O   . SER A-4 1 313 ? 68.750  -95.636  61.212  1.000 70.75001  ? ? ? ? ? ?  303 SER A-4 O   1 
+ATOM   27764 C CB  . SER A-4 1 313 ? 65.481  -95.553  61.323  1.000 61.88919  ? ? ? ? ? ?  303 SER A-4 CB  1 
+ATOM   27765 O OG  . SER A-4 1 313 ? 65.264  -96.554  62.300  1.000 95.36514  ? ? ? ? ? ?  303 SER A-4 OG  1 
+ATOM   27766 N N   . LYS A-4 1 314 ? 67.848  -97.674  61.527  1.000 68.89988  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-4 N   1 
+ATOM   27767 C CA  . LYS A-4 1 314 ? 69.058  -98.181  62.163  1.000 70.97832  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   27768 C C   . LYS A-4 1 314 ? 70.223  -98.200  61.184  1.000 71.56843  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-4 C   1 
+ATOM   27769 O O   . LYS A-4 1 314 ? 71.364  -97.903  61.556  1.000 81.59625  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-4 O   1 
+ATOM   27770 C CB  . LYS A-4 1 314 ? 68.807  -99.578  62.733  1.000 62.28156  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   27771 C CG  . LYS A-4 1 314 ? 70.049  -100.265 63.282  1.000 66.89096  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   27772 C CD  . LYS A-4 1 314 ? 69.709  -101.616 63.892  1.000 88.83347  ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   27773 C CE  . LYS A-4 1 314 ? 70.965  -102.351 64.331  1.000 117.84042 ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   27774 N NZ  . LYS A-4 1 314 ? 70.985  -102.612 65.797  1.000 128.13324 ? ? ? ? ? ?  304 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   27775 N N   . GLN A-4 1 315 ? 69.954  -98.527  59.920  1.000 88.73485  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-4 N   1 
+ATOM   27776 C CA  . GLN A-4 1 315 ? 71.032  -98.587  58.941  1.000 84.96606  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-4 CA  1 
+ATOM   27777 C C   . GLN A-4 1 315 ? 71.515  -97.196  58.545  1.000 69.35610  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-4 C   1 
+ATOM   27778 O O   . GLN A-4 1 315 ? 72.681  -97.031  58.170  1.000 76.14869  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-4 O   1 
+ATOM   27779 C CB  . GLN A-4 1 315 ? 70.574  -99.366  57.711  1.000 58.40158  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-4 CB  1 
+ATOM   27780 C CG  . GLN A-4 1 315 ? 71.545  -100.439 57.261  1.000 87.66057  ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-4 CG  1 
+ATOM   27781 C CD  . GLN A-4 1 315 ? 71.083  -101.130 55.999  1.000 143.96494 ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-4 CD  1 
+ATOM   27782 O OE1 . GLN A-4 1 315 ? 69.976  -100.898 55.518  1.000 159.59880 ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-4 OE1 1 
+ATOM   27783 N NE2 . GLN A-4 1 315 ? 71.935  -101.992 55.454  1.000 151.64611 ? ? ? ? ? ?  305 GLN A-4 NE2 1 
+ATOM   27784 N N   . LEU A-4 1 316 ? 70.644  -96.186  58.626  1.000 71.28178  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-4 N   1 
+ATOM   27785 C CA  . LEU A-4 1 316 ? 71.042  -94.839  58.231  1.000 68.22829  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   27786 C C   . LEU A-4 1 316 ? 71.921  -94.181  59.288  1.000 73.10897  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-4 C   1 
+ATOM   27787 O O   . LEU A-4 1 316 ? 72.893  -93.494  58.953  1.000 74.03834  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-4 O   1 
+ATOM   27788 C CB  . LEU A-4 1 316 ? 69.806  -93.980  57.959  1.000 72.92610  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   27789 C CG  . LEU A-4 1 316 ? 68.940  -94.373  56.761  1.000 67.59230  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   27790 C CD1 . LEU A-4 1 316 ? 67.736  -93.449  56.630  1.000 57.86068  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   27791 C CD2 . LEU A-4 1 316 ? 69.762  -94.374  55.482  1.000 73.07929  ? ? ? ? ? ?  306 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   27792 N N   . PHE A-4 1 317 ? 71.602  -94.377  60.568  1.000 81.79739  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-4 N   1 
+ATOM   27793 C CA  . PHE A-4 1 317 ? 72.285  -93.676  61.651  1.000 68.50585  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   27794 C C   . PHE A-4 1 317 ? 73.306  -94.556  62.367  1.000 73.89068  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-4 C   1 
+ATOM   27795 O O   . PHE A-4 1 317 ? 74.487  -94.203  62.437  1.000 80.10352  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-4 O   1 
+ATOM   27796 C CB  . PHE A-4 1 317 ? 71.253  -93.130  62.646  1.000 62.00401  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   27797 C CG  . PHE A-4 1 317 ? 70.260  -92.189  62.029  1.000 59.39057  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   27798 C CD1 . PHE A-4 1 317 ? 70.590  -90.864  61.804  1.000 74.54942  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   27799 C CD2 . PHE A-4 1 317 ? 68.996  -92.628  61.675  1.000 68.36720  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   27800 C CE1 . PHE A-4 1 317 ? 69.678  -89.995  61.234  1.000 68.90570  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   27801 C CE2 . PHE A-4 1 317 ? 68.079  -91.764  61.106  1.000 62.86745  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   27802 C CZ  . PHE A-4 1 317 ? 68.420  -90.446  60.885  1.000 52.84092  ? ? ? ? ? ?  307 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   27803 N N   . GLU A-4 1 318 ? 72.870  -95.699  62.907  1.000 92.75787  ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-4 N   1 
+ATOM   27804 C CA  . GLU A-4 1 318 ? 73.784  -96.556  63.659  1.000 107.70729 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   27805 C C   . GLU A-4 1 318 ? 74.887  -97.114  62.769  1.000 102.38324 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-4 C   1 
+ATOM   27806 O O   . GLU A-4 1 318 ? 76.063  -97.112  63.150  1.000 135.48889 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-4 O   1 
+ATOM   27807 C CB  . GLU A-4 1 318 ? 73.017  -97.699  64.329  1.000 96.42950  ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   27808 C CG  . GLU A-4 1 318 ? 72.574  -97.417  65.759  1.000 118.39979 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   27809 C CD  . GLU A-4 1 318 ? 72.237  -98.685  66.524  1.000 138.85795 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   27810 O OE1 . GLU A-4 1 318 ? 72.298  -99.778  65.922  1.000 131.37593 ? ? ? ? ? ?  308 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   27811 O OE2 . GLU A-4 1 318 ? 71.918  -98.591  67.729  1.000 138.69904 ? ? ? ? ? -1 308 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   27812 N N   . GLN A-4 1 319 ? 74.529  -97.599  61.585  1.000 97.71009  ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-4 N   1 
+ATOM   27813 C CA  . GLN A-4 1 319 ? 75.509  -98.155  60.666  1.000 122.33898 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-4 CA  1 
+ATOM   27814 C C   . GLN A-4 1 319 ? 76.241  -97.042  59.926  1.000 125.87603 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-4 C   1 
+ATOM   27815 O O   . GLN A-4 1 319 ? 75.666  -96.000  59.596  1.000 126.54799 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-4 O   1 
+ATOM   27816 C CB  . GLN A-4 1 319 ? 74.831  -99.093  59.666  1.000 127.27333 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-4 CB  1 
+ATOM   27817 C CG  . GLN A-4 1 319 ? 73.944  -100.156 60.306  1.000 122.59444 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-4 CG  1 
+ATOM   27818 C CD  . GLN A-4 1 319 ? 74.721  -101.369 60.778  1.000 156.53250 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-4 CD  1 
+ATOM   27819 O OE1 . GLN A-4 1 319 ? 75.548  -101.914 60.047  1.000 177.24491 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-4 OE1 1 
+ATOM   27820 N NE2 . GLN A-4 1 319 ? 74.457  -101.800 62.007  1.000 155.58101 ? ? ? ? ? ?  309 GLN A-4 NE2 1 
+ATOM   27821 N N   . SER A-4 1 320 ? 77.530  -97.269  59.672  1.000 136.21046 ? ? ? ? ? ?  310 SER A-4 N   1 
+ATOM   27822 C CA  . SER A-4 1 320 ? 78.355  -96.338  58.915  1.000 142.06230 ? ? ? ? ? ?  310 SER A-4 CA  1 
+ATOM   27823 C C   . SER A-4 1 320 ? 78.285  -96.586  57.413  1.000 130.09086 ? ? ? ? ? ?  310 SER A-4 C   1 
+ATOM   27824 O O   . SER A-4 1 320 ? 79.177  -96.149  56.678  1.000 121.84412 ? ? ? ? ? ?  310 SER A-4 O   1 
+ATOM   27825 C CB  . SER A-4 1 320 ? 79.809  -96.410  59.390  1.000 149.37574 ? ? ? ? ? ?  310 SER A-4 CB  1 
+ATOM   27826 O OG  . SER A-4 1 320 ? 79.922  -96.037  60.751  1.000 164.43975 ? ? ? ? ? ?  310 SER A-4 OG  1 
+ATOM   27827 N N   . THR A-4 1 321 ? 77.245  -97.279  56.946  1.000 128.88945 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-4 N   1 
+ATOM   27828 C CA  . THR A-4 1 321 ? 77.120  -97.569  55.523  1.000 120.98950 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-4 CA  1 
+ATOM   27829 C C   . THR A-4 1 321 ? 76.775  -96.320  54.719  1.000 105.83350 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-4 C   1 
+ATOM   27830 O O   . THR A-4 1 321 ? 77.248  -96.163  53.585  1.000 103.20773 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-4 O   1 
+ATOM   27831 C CB  . THR A-4 1 321 ? 76.065  -98.656  55.307  1.000 134.16712 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-4 CB  1 
+ATOM   27832 O OG1 . THR A-4 1 321 ? 76.411  -99.820  56.065  1.000 161.87879 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-4 OG1 1 
+ATOM   27833 C CG2 . THR A-4 1 321 ? 75.971  -99.028  53.836  1.000 122.38403 ? ? ? ? ? ?  311 THR A-4 CG2 1 
+ATOM   27834 N N   . TYR A-4 1 322 ? 75.965  -95.426  55.282  1.000 117.68604 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-4 N   1 
+ATOM   27835 C CA  . TYR A-4 1 322 ? 75.524  -94.207  54.605  1.000 78.71217  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   27836 C C   . TYR A-4 1 322 ? 76.237  -93.025  55.256  1.000 85.38498  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-4 C   1 
+ATOM   27837 O O   . TYR A-4 1 322 ? 75.711  -92.376  56.160  1.000 96.45651  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-4 O   1 
+ATOM   27838 C CB  . TYR A-4 1 322 ? 73.969  -94.060  54.685  1.000 73.82502  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   27839 C CG  . TYR A-4 1 322 ? 73.190  -95.096  53.892  1.000 105.21772 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   27840 C CD1 . TYR A-4 1 322 ? 73.202  -96.436  54.259  1.000 106.77266 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   27841 C CD2 . TYR A-4 1 322 ? 72.426  -94.728  52.791  1.000 106.09483 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   27842 C CE1 . TYR A-4 1 322 ? 72.491  -97.383  53.543  1.000 126.66085 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   27843 C CE2 . TYR A-4 1 322 ? 71.707  -95.668  52.067  1.000 99.63329  ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   27844 C CZ  . TYR A-4 1 322 ? 71.743  -96.996  52.448  1.000 119.93796 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   27845 O OH  . TYR A-4 1 322 ? 71.034  -97.939  51.738  1.000 111.48410 ? ? ? ? ? ?  312 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   27846 N N   . LYS A-4 1 323 ? 77.458  -92.752  54.792  1.000 66.05289  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-4 N   1 
+ATOM   27847 C CA  . LYS A-4 1 323 ? 78.236  -91.652  55.358  1.000 67.83879  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   27848 C C   . LYS A-4 1 323 ? 77.544  -90.313  55.137  1.000 74.11173  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-4 C   1 
+ATOM   27849 O O   . LYS A-4 1 323 ? 77.329  -89.548  56.084  1.000 91.94629  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-4 O   1 
+ATOM   27850 C CB  . LYS A-4 1 323 ? 79.651  -91.628  54.763  1.000 65.88001  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   27851 C CG  . LYS A-4 1 323 ? 80.652  -92.508  55.501  1.000 83.58445  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   27852 C CD  . LYS A-4 1 323 ? 82.093  -92.136  55.162  1.000 80.30175  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   27853 C CE  . LYS A-4 1 323 ? 82.514  -90.835  55.839  1.000 85.39246  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   27854 N NZ  . LYS A-4 1 323 ? 83.941  -90.497  55.558  1.000 99.14617  ? ? ? ? ? ?  313 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   27855 N N   . TYR A-4 1 324 ? 77.177  -90.017  53.893  1.000 79.44355  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-4 N   1 
+ATOM   27856 C CA  . TYR A-4 1 324 ? 76.562  -88.744  53.539  1.000 60.83276  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   27857 C C   . TYR A-4 1 324 ? 75.227  -89.012  52.862  1.000 63.64522  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-4 C   1 
+ATOM   27858 O O   . TYR A-4 1 324 ? 75.174  -89.715  51.847  1.000 81.52844  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-4 O   1 
+ATOM   27859 C CB  . TYR A-4 1 324 ? 77.475  -87.930  52.619  1.000 59.70911  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   27860 C CG  . TYR A-4 1 324 ? 78.946  -88.041  52.955  1.000 67.41439  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   27861 C CD1 . TYR A-4 1 324 ? 79.511  -87.266  53.959  1.000 64.55895  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   27862 C CD2 . TYR A-4 1 324 ? 79.772  -88.918  52.264  1.000 65.06502  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   27863 C CE1 . TYR A-4 1 324 ? 80.855  -87.363  54.266  1.000 65.23099  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   27864 C CE2 . TYR A-4 1 324 ? 81.117  -89.022  52.564  1.000 70.44690  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   27865 C CZ  . TYR A-4 1 324 ? 81.653  -88.243  53.566  1.000 67.20154  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   27866 O OH  . TYR A-4 1 324 ? 82.992  -88.343  53.869  1.000 74.24999  ? ? ? ? ? ?  314 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   27867 N N   . PHE A-4 1 325 ? 74.152  -88.458  53.420  1.000 57.18564  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-4 N   1 
+ATOM   27868 C CA  . PHE A-4 1 325 ? 72.847  -88.572  52.787  1.000 58.09781  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   27869 C C   . PHE A-4 1 325 ? 71.982  -87.381  53.170  1.000 61.43437  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-4 C   1 
+ATOM   27870 O O   . PHE A-4 1 325 ? 72.255  -86.668  54.139  1.000 67.99156  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-4 O   1 
+ATOM   27871 C CB  . PHE A-4 1 325 ? 72.141  -89.890  53.149  1.000 69.42055  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   27872 C CG  . PHE A-4 1 325 ? 71.740  -90.007  54.598  1.000 79.49894  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   27873 C CD1 . PHE A-4 1 325 ? 70.559  -89.440  55.060  1.000 72.65087  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   27874 C CD2 . PHE A-4 1 325 ? 72.525  -90.717  55.491  1.000 72.19886  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   27875 C CE1 . PHE A-4 1 325 ? 70.188  -89.554  56.385  1.000 51.73547  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   27876 C CE2 . PHE A-4 1 325 ? 72.154  -90.839  56.815  1.000 65.77021  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   27877 C CZ  . PHE A-4 1 325 ? 70.986  -90.256  57.263  1.000 60.12584  ? ? ? ? ? ?  315 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   27878 N N   . PHE A-4 1 326 ? 70.930  -87.174  52.381  1.000 64.34284  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-4 N   1 
+ATOM   27879 C CA  . PHE A-4 1 326 ? 69.879  -86.212  52.683  1.000 67.79958  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   27880 C C   . PHE A-4 1 326 ? 68.554  -86.956  52.641  1.000 70.67806  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-4 C   1 
+ATOM   27881 O O   . PHE A-4 1 326 ? 68.226  -87.588  51.631  1.000 73.96020  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-4 O   1 
+ATOM   27882 C CB  . PHE A-4 1 326 ? 69.880  -85.045  51.690  1.000 61.15373  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   27883 C CG  . PHE A-4 1 326 ? 71.054  -84.117  51.839  1.000 56.86860  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   27884 C CD1 . PHE A-4 1 326 ? 72.281  -84.432  51.279  1.000 58.24132  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   27885 C CD2 . PHE A-4 1 326 ? 70.925  -82.920  52.526  1.000 63.35966  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   27886 C CE1 . PHE A-4 1 326 ? 73.360  -83.575  51.408  1.000 57.46924  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   27887 C CE2 . PHE A-4 1 326 ? 72.000  -82.059  52.659  1.000 70.89877  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   27888 C CZ  . PHE A-4 1 326 ? 73.219  -82.388  52.099  1.000 61.78328  ? ? ? ? ? ?  316 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   27889 N N   . LEU A-4 1 327 ? 67.798  -86.887  53.733  1.000 74.13261  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-4 N   1 
+ATOM   27890 C CA  . LEU A-4 1 327 ? 66.590  -87.682  53.899  1.000 69.33208  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   27891 C C   . LEU A-4 1 327 ? 65.380  -86.774  54.043  1.000 77.38798  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-4 C   1 
+ATOM   27892 O O   . LEU A-4 1 327 ? 65.369  -85.873  54.889  1.000 73.41147  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-4 O   1 
+ATOM   27893 C CB  . LEU A-4 1 327 ? 66.704  -88.599  55.118  1.000 69.94253  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   27894 C CG  . LEU A-4 1 327 ? 65.479  -89.470  55.388  1.000 57.43156  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   27895 C CD1 . LEU A-4 1 327 ? 65.154  -90.300  54.162  1.000 77.19902  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   27896 C CD2 . LEU A-4 1 327 ? 65.709  -90.361  56.594  1.000 68.46738  ? ? ? ? ? ?  317 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   27897 N N   . SER A-4 1 328 ? 64.365  -87.017  53.221  1.000 71.65137  ? ? ? ? ? ?  318 SER A-4 N   1 
+ATOM   27898 C CA  . SER A-4 1 328 ? 63.068  -86.363  53.338  1.000 71.52850  ? ? ? ? ? ?  318 SER A-4 CA  1 
+ATOM   27899 C C   . SER A-4 1 328 ? 62.055  -87.411  53.773  1.000 76.56302  ? ? ? ? ? ?  318 SER A-4 C   1 
+ATOM   27900 O O   . SER A-4 1 328 ? 61.853  -88.408  53.071  1.000 91.11456  ? ? ? ? ? ?  318 SER A-4 O   1 
+ATOM   27901 C CB  . SER A-4 1 328 ? 62.651  -85.721  52.016  1.000 58.28563  ? ? ? ? ? ?  318 SER A-4 CB  1 
+ATOM   27902 O OG  . SER A-4 1 328 ? 61.349  -85.169  52.108  1.000 95.18206  ? ? ? ? ? ?  318 SER A-4 OG  1 
+ATOM   27903 N N   . THR A-4 1 329 ? 61.425  -87.193  54.925  1.000 54.16329  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-4 N   1 
+ATOM   27904 C CA  . THR A-4 1 329 ? 60.536  -88.199  55.486  1.000 63.61577  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-4 CA  1 
+ATOM   27905 C C   . THR A-4 1 329 ? 59.367  -87.538  56.202  1.000 72.16874  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-4 C   1 
+ATOM   27906 O O   . THR A-4 1 329 ? 59.500  -86.460  56.787  1.000 57.99575  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-4 O   1 
+ATOM   27907 C CB  . THR A-4 1 329 ? 61.286  -89.130  56.454  1.000 69.84211  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-4 CB  1 
+ATOM   27908 O OG1 . THR A-4 1 329 ? 60.362  -90.046  57.054  1.000 65.39725  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-4 OG1 1 
+ATOM   27909 C CG2 . THR A-4 1 329 ? 61.983  -88.327  57.546  1.000 66.23652  ? ? ? ? ? ?  319 THR A-4 CG2 1 
+ATOM   27910 N N   . HIS A-4 1 330 ? 58.213  -88.201  56.135  1.000 69.48077  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-4 N   1 
+ATOM   27911 C CA  . HIS A-4 1 330 ? 57.051  -87.857  56.943  1.000 84.33418  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-4 CA  1 
+ATOM   27912 C C   . HIS A-4 1 330 ? 56.816  -88.846  58.074  1.000 83.31538  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-4 C   1 
+ATOM   27913 O O   . HIS A-4 1 330 ? 55.825  -88.712  58.800  1.000 74.58547  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-4 O   1 
+ATOM   27914 C CB  . HIS A-4 1 330 ? 55.793  -87.781  56.068  1.000 69.74977  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-4 CB  1 
+ATOM   27915 C CG  . HIS A-4 1 330 ? 55.548  -86.432  55.468  1.000 87.60008  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-4 CG  1 
+ATOM   27916 N ND1 . HIS A-4 1 330 ? 55.869  -85.260  56.119  1.000 113.46295 ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-4 ND1 1 
+ATOM   27917 C CD2 . HIS A-4 1 330 ? 55.015  -86.067  54.278  1.000 62.41198  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-4 CD2 1 
+ATOM   27918 C CE1 . HIS A-4 1 330 ? 55.544  -84.231  55.357  1.000 117.96279 ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-4 CE1 1 
+ATOM   27919 N NE2 . HIS A-4 1 330 ? 55.024  -84.693  54.234  1.000 91.55147  ? ? ? ? ? ?  320 HIS A-4 NE2 1 
+ATOM   27920 N N   . SER A-4 1 331 ? 57.702  -89.827  58.249  1.000 70.27386  ? ? ? ? ? ?  321 SER A-4 N   1 
+ATOM   27921 C CA  . SER A-4 1 331 ? 57.456  -90.934  59.162  1.000 67.75940  ? ? ? ? ? ?  321 SER A-4 CA  1 
+ATOM   27922 C C   . SER A-4 1 331 ? 58.207  -90.718  60.465  1.000 71.02896  ? ? ? ? ? ?  321 SER A-4 C   1 
+ATOM   27923 O O   . SER A-4 1 331 ? 59.437  -90.556  60.437  1.000 79.18894  ? ? ? ? ? ?  321 SER A-4 O   1 
+ATOM   27924 C CB  . SER A-4 1 331 ? 57.884  -92.248  58.521  1.000 66.61821  ? ? ? ? ? ?  321 SER A-4 CB  1 
+ATOM   27925 O OG  . SER A-4 1 331 ? 57.818  -93.317  59.447  1.000 80.88250  ? ? ? ? ? ?  321 SER A-4 OG  1 
+ATOM   27926 N N   . PRO A-4 1 332 ? 57.530  -90.702  61.617  1.000 72.93010  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-4 N   1 
+ATOM   27927 C CA  . PRO A-4 1 332 ? 58.276  -90.628  62.884  1.000 64.36307  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-4 CA  1 
+ATOM   27928 C C   . PRO A-4 1 332 ? 59.076  -91.886  63.170  1.000 72.15870  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-4 C   1 
+ATOM   27929 O O   . PRO A-4 1 332 ? 60.169  -91.802  63.744  1.000 63.15151  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-4 O   1 
+ATOM   27930 C CB  . PRO A-4 1 332 ? 57.174  -90.398  63.930  1.000 67.22715  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-4 CB  1 
+ATOM   27931 C CG  . PRO A-4 1 332 ? 55.993  -89.898  63.155  1.000 65.12253  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-4 CG  1 
+ATOM   27932 C CD  . PRO A-4 1 332 ? 56.078  -90.580  61.824  1.000 84.56244  ? ? ? ? ? ?  322 PRO A-4 CD  1 
+ATOM   27933 N N   . GLU A-4 1 333 ? 58.560  -93.055  62.775  1.000 77.47595  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-4 N   1 
+ATOM   27934 C CA  . GLU A-4 1 333 ? 59.258  -94.315  63.017  1.000 78.04062  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   27935 C C   . GLU A-4 1 333 ? 60.584  -94.394  62.273  1.000 76.59710  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-4 C   1 
+ATOM   27936 O O   . GLU A-4 1 333 ? 61.440  -95.207  62.635  1.000 89.59903  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-4 O   1 
+ATOM   27937 C CB  . GLU A-4 1 333 ? 58.373  -95.501  62.617  1.000 60.98281  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   27938 C CG  . GLU A-4 1 333 ? 57.199  -95.761  63.550  1.000 79.15735  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   27939 C CD  . GLU A-4 1 333 ? 56.070  -94.767  63.371  1.000 95.72214  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   27940 O OE1 . GLU A-4 1 333 ? 55.962  -94.174  62.275  1.000 82.85286  ? ? ? ? ? ?  323 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   27941 O OE2 . GLU A-4 1 333 ? 55.292  -94.577  64.329  1.000 109.66583 ? ? ? ? ? -1 323 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   27942 N N   . LEU A-4 1 334 ? 60.769  -93.573  61.243  1.000 77.88403  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-4 N   1 
+ATOM   27943 C CA  . LEU A-4 1 334 ? 62.020  -93.520  60.502  1.000 73.14331  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   27944 C C   . LEU A-4 1 334 ? 63.113  -92.761  61.245  1.000 75.72317  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-4 C   1 
+ATOM   27945 O O   . LEU A-4 1 334 ? 64.245  -92.693  60.755  1.000 72.16570  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-4 O   1 
+ATOM   27946 C CB  . LEU A-4 1 334 ? 61.771  -92.882  59.135  1.000 73.97939  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   27947 C CG  . LEU A-4 1 334 ? 62.741  -93.164  57.992  1.000 54.55466  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   27948 C CD1 . LEU A-4 1 334 ? 63.397  -94.523  58.147  1.000 77.80619  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   27949 C CD2 . LEU A-4 1 334 ? 61.978  -93.097  56.690  1.000 78.01525  ? ? ? ? ? ?  324 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   27950 N N   . LEU A-4 1 335 ? 62.807  -92.186  62.408  1.000 89.22585  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-4 N   1 
+ATOM   27951 C CA  . LEU A-4 1 335 ? 63.802  -91.490  63.213  1.000 72.92745  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   27952 C C   . LEU A-4 1 335 ? 63.968  -92.122  64.590  1.000 74.83904  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-4 C   1 
+ATOM   27953 O O   . LEU A-4 1 335 ? 64.458  -91.465  65.513  1.000 73.63589  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-4 O   1 
+ATOM   27954 C CB  . LEU A-4 1 335 ? 63.440  -90.010  63.348  1.000 68.30875  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   27955 C CG  . LEU A-4 1 335 ? 63.193  -89.271  62.031  1.000 54.30834  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   27956 C CD1 . LEU A-4 1 335 ? 62.848  -87.811  62.284  1.000 59.75853  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   27957 C CD2 . LEU A-4 1 335 ? 64.397  -89.387  61.110  1.000 70.96592  ? ? ? ? ? ?  325 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   27958 N N   . TYR A-4 1 336 ? 63.568  -93.388  64.747  1.000 60.54755  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-4 N   1 
+ATOM   27959 C CA  . TYR A-4 1 336 ? 63.689  -94.050  66.043  1.000 62.79029  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   27960 C C   . TYR A-4 1 336 ? 65.148  -94.219  66.449  1.000 79.81020  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-4 C   1 
+ATOM   27961 O O   . TYR A-4 1 336 ? 65.481  -94.157  67.639  1.000 104.31800 ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-4 O   1 
+ATOM   27962 C CB  . TYR A-4 1 336 ? 62.988  -95.410  66.010  1.000 60.37196  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   27963 C CG  . TYR A-4 1 336 ? 61.502  -95.356  66.292  1.000 62.59850  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   27964 C CD1 . TYR A-4 1 336 ? 60.838  -94.141  66.406  1.000 68.32152  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   27965 C CD2 . TYR A-4 1 336 ? 60.767  -96.522  66.464  1.000 49.20872  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   27966 C CE1 . TYR A-4 1 336 ? 59.481  -94.090  66.670  1.000 61.23110  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   27967 C CE2 . TYR A-4 1 336 ? 59.409  -96.481  66.728  1.000 68.74214  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   27968 C CZ  . TYR A-4 1 336 ? 58.773  -95.262  66.830  1.000 70.62500  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   27969 O OH  . TYR A-4 1 336 ? 57.423  -95.210  67.093  1.000 79.99736  ? ? ? ? ? ?  326 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   27970 N N   . GLU A-4 1 337 ? 66.031  -94.433  65.477  1.000 50.85204  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-4 N   1 
+ATOM   27971 C CA  . GLU A-4 1 337 ? 67.444  -94.663  65.739  1.000 56.62999  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   27972 C C   . GLU A-4 1 337 ? 68.305  -93.448  65.406  1.000 73.03748  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-4 C   1 
+ATOM   27973 O O   . GLU A-4 1 337 ? 69.522  -93.587  65.247  1.000 69.14825  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-4 O   1 
+ATOM   27974 C CB  . GLU A-4 1 337 ? 67.929  -95.883  64.954  1.000 71.63384  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   27975 C CG  . GLU A-4 1 337 ? 67.163  -97.166  65.246  1.000 64.98925  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   27976 C CD  . GLU A-4 1 337 ? 67.726  -97.928  66.429  1.000 93.30608  ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   27977 O OE1 . GLU A-4 1 337 ? 68.721  -97.457  67.020  1.000 103.24267 ? ? ? ? ? ?  327 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   27978 O OE2 . GLU A-4 1 337 ? 67.179  -99.000  66.764  1.000 99.20422  ? ? ? ? ? -1 327 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   27979 N N   . MET A-4 1 338 ? 67.702  -92.264  65.308  1.000 56.34210  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-4 N   1 
+ATOM   27980 C CA  . MET A-4 1 338 ? 68.442  -91.083  64.880  1.000 71.40309  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-4 CA  1 
+ATOM   27981 C C   . MET A-4 1 338 ? 69.482  -90.679  65.920  1.000 61.14315  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-4 C   1 
+ATOM   27982 O O   . MET A-4 1 338 ? 69.236  -90.736  67.128  1.000 73.43744  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-4 O   1 
+ATOM   27983 C CB  . MET A-4 1 338 ? 67.486  -89.919  64.613  1.000 59.30919  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-4 CB  1 
+ATOM   27984 C CG  . MET A-4 1 338 ? 66.774  -89.383  65.842  1.000 60.33755  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-4 CG  1 
+ATOM   27985 S SD  . MET A-4 1 338 ? 65.726  -87.972  65.453  1.000 93.45580  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-4 SD  1 
+ATOM   27986 C CE  . MET A-4 1 338 ? 64.840  -87.772  66.995  1.000 50.50335  ? ? ? ? ? ?  328 MET A-4 CE  1 
+ATOM   27987 N N   . ASP A-4 1 339 ? 70.655  -90.275  65.434  1.000 58.27125  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-4 N   1 
+ATOM   27988 C CA  . ASP A-4 1 339 ? 71.751  -89.807  66.272  1.000 61.89329  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   27989 C C   . ASP A-4 1 339 ? 72.833  -89.227  65.374  1.000 68.14420  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-4 C   1 
+ATOM   27990 O O   . ASP A-4 1 339 ? 73.066  -89.734  64.274  1.000 80.74827  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-4 O   1 
+ATOM   27991 C CB  . ASP A-4 1 339 ? 72.326  -90.942  67.132  1.000 69.96550  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   27992 C CG  . ASP A-4 1 339 ? 73.037  -90.434  68.376  1.000 84.84486  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   27993 O OD1 . ASP A-4 1 339 ? 73.199  -89.203  68.518  1.000 74.10949  ? ? ? ? ? ?  329 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   27994 O OD2 . ASP A-4 1 339 ? 73.426  -91.272  69.217  1.000 112.68543 ? ? ? ? ? -1 329 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   27995 N N   . ASN A-4 1 340 ? 73.478  -88.159  65.850  1.000 70.13568  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-4 N   1 
+ATOM   27996 C CA  . ASN A-4 1 340 ? 74.584  -87.516  65.136  1.000 54.62560  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   27997 C C   . ASN A-4 1 340 ? 74.151  -87.058  63.745  1.000 66.39122  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-4 C   1 
+ATOM   27998 O O   . ASN A-4 1 340 ? 74.882  -87.211  62.764  1.000 85.76659  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-4 O   1 
+ATOM   27999 C CB  . ASN A-4 1 340 ? 75.800  -88.442  65.049  1.000 61.15524  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   28000 C CG  . ASN A-4 1 340 ? 77.095  -87.685  64.818  1.000 65.41110  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   28001 O OD1 . ASN A-4 1 340 ? 77.085  -86.495  64.505  1.000 67.20323  ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   28002 N ND2 . ASN A-4 1 340 ? 78.219  -88.376  64.971  1.000 112.42149 ? ? ? ? ? ?  330 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   28003 N N   . THR A-4 1 341 ? 72.948  -86.499  63.658  1.000 72.47914  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-4 N   1 
+ATOM   28004 C CA  . THR A-4 1 341 ? 72.399  -86.006  62.406  1.000 57.07782  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-4 CA  1 
+ATOM   28005 C C   . THR A-4 1 341 ? 71.918  -84.575  62.586  1.000 61.49978  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-4 C   1 
+ATOM   28006 O O   . THR A-4 1 341 ? 71.728  -84.096  63.707  1.000 83.71148  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-4 O   1 
+ATOM   28007 C CB  . THR A-4 1 341 ? 71.237  -86.877  61.913  1.000 63.34051  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-4 CB  1 
+ATOM   28008 O OG1 . THR A-4 1 341 ? 70.713  -86.331  60.694  1.000 71.15845  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-4 OG1 1 
+ATOM   28009 C CG2 . THR A-4 1 341 ? 70.132  -86.918  62.954  1.000 49.18974  ? ? ? ? ? ?  331 THR A-4 CG2 1 
+ATOM   28010 N N   . ARG A-4 1 342 ? 71.717  -83.894  61.463  1.000 73.27984  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-4 N   1 
+ATOM   28011 C CA  . ARG A-4 1 342 ? 71.138  -82.559  61.464  1.000 81.53957  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-4 CA  1 
+ATOM   28012 C C   . ARG A-4 1 342 ? 69.684  -82.639  61.024  1.000 57.14835  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-4 C   1 
+ATOM   28013 O O   . ARG A-4 1 342 ? 69.375  -83.225  59.981  1.000 65.92116  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-4 O   1 
+ATOM   28014 C CB  . ARG A-4 1 342 ? 71.910  -81.606  60.553  1.000 59.48953  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-4 CB  1 
+ATOM   28015 C CG  . ARG A-4 1 342 ? 71.358  -80.192  60.611  1.000 69.81755  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-4 CG  1 
+ATOM   28016 C CD  . ARG A-4 1 342 ? 72.390  -79.158  60.223  1.000 81.71061  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-4 CD  1 
+ATOM   28017 N NE  . ARG A-4 1 342 ? 72.225  -77.928  60.988  1.000 92.09717  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-4 NE  1 
+ATOM   28018 C CZ  . ARG A-4 1 342 ? 73.026  -77.551  61.975  1.000 71.48495  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-4 CZ  1 
+ATOM   28019 N NH1 . ARG A-4 1 342 ? 74.086  -78.265  62.316  1.000 69.22012  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-4 NH1 1 
+ATOM   28020 N NH2 . ARG A-4 1 342 ? 72.760  -76.425  62.632  1.000 75.84152  ? ? ? ? ? ?  332 ARG A-4 NH2 1 
+ATOM   28021 N N   . LEU A-4 1 343 ? 68.800  -82.053  61.825  1.000 70.56997  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28022 C CA  . LEU A-4 1 343 ? 67.371  -82.035  61.550  1.000 65.03588  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28023 C C   . LEU A-4 1 343 ? 67.007  -80.685  60.945  1.000 68.19311  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28024 O O   . LEU A-4 1 343 ? 67.228  -79.641  61.569  1.000 70.26103  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28025 C CB  . LEU A-4 1 343 ? 66.571  -82.291  62.827  1.000 69.30706  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28026 C CG  . LEU A-4 1 343 ? 66.911  -83.580  63.581  1.000 60.26051  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28027 C CD1 . LEU A-4 1 343 ? 66.042  -83.735  64.820  1.000 75.48726  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28028 C CD2 . LEU A-4 1 343 ? 66.767  -84.786  62.669  1.000 70.59390  ? ? ? ? ? ?  333 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   28029 N N   . ILE A-4 1 344 ? 66.462  -80.708  59.734  1.000 71.82047  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-4 N   1 
+ATOM   28030 C CA  . ILE A-4 1 344 ? 66.053  -79.503  59.023  1.000 62.76641  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   28031 C C   . ILE A-4 1 344 ? 64.534  -79.509  58.942  1.000 74.51482  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-4 C   1 
+ATOM   28032 O O   . ILE A-4 1 344 ? 63.936  -80.468  58.439  1.000 73.44300  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-4 O   1 
+ATOM   28033 C CB  . ILE A-4 1 344 ? 66.685  -79.431  57.625  1.000 56.36887  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   28034 C CG1 . ILE A-4 1 344 ? 68.201  -79.610  57.723  1.000 56.42276  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   28035 C CG2 . ILE A-4 1 344 ? 66.341  -78.112  56.951  1.000 65.52543  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   28036 C CD1 . ILE A-4 1 344 ? 68.886  -79.772  56.392  1.000 64.15850  ? ? ? ? ? ?  334 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   28037 N N   . ARG A-4 1 345 ? 63.907  -78.451  59.443  1.000 72.10031  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-4 N   1 
+ATOM   28038 C CA  . ARG A-4 1 345 ? 62.454  -78.350  59.469  1.000 77.95941  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-4 CA  1 
+ATOM   28039 C C   . ARG A-4 1 345 ? 62.015  -77.201  58.573  1.000 74.73222  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-4 C   1 
+ATOM   28040 O O   . ARG A-4 1 345 ? 62.387  -76.047  58.810  1.000 77.62852  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-4 O   1 
+ATOM   28041 C CB  . ARG A-4 1 345 ? 61.939  -78.148  60.895  1.000 69.16126  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-4 CB  1 
+ATOM   28042 C CG  . ARG A-4 1 345 ? 60.433  -77.968  60.981  1.000 54.46623  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-4 CG  1 
+ATOM   28043 C CD  . ARG A-4 1 345 ? 59.962  -77.907  62.425  1.000 75.91912  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-4 CD  1 
+ATOM   28044 N NE  . ARG A-4 1 345 ? 58.527  -77.665  62.522  1.000 75.84835  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-4 NE  1 
+ATOM   28045 C CZ  . ARG A-4 1 345 ? 57.975  -76.464  62.617  1.000 74.34191  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-4 CZ  1 
+ATOM   28046 N NH1 . ARG A-4 1 345 ? 58.710  -75.364  62.642  1.000 54.60246  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-4 NH1 1 
+ATOM   28047 N NH2 . ARG A-4 1 345 ? 56.650  -76.363  62.690  1.000 90.75144  ? ? ? ? ? ?  335 ARG A-4 NH2 1 
+ATOM   28048 N N   . VAL A-4 1 346 ? 61.233  -77.520  57.547  1.000 75.55982  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-4 N   1 
+ATOM   28049 C CA  . VAL A-4 1 346 ? 60.663  -76.515  56.659  1.000 81.43637  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   28050 C C   . VAL A-4 1 346 ? 59.354  -76.027  57.261  1.000 81.11726  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-4 C   1 
+ATOM   28051 O O   . VAL A-4 1 346 ? 58.452  -76.826  57.540  1.000 98.77856  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-4 O   1 
+ATOM   28052 C CB  . VAL A-4 1 346 ? 60.444  -77.082  55.248  1.000 76.75061  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   28053 C CG1 . VAL A-4 1 346 ? 59.854  -76.016  54.342  1.000 97.57232  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   28054 C CG2 . VAL A-4 1 346 ? 61.751  -77.603  54.677  1.000 63.94275  ? ? ? ? ? ?  336 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   28055 N N   . HIS A-4 1 347 ? 59.247  -74.718  57.460  1.000 89.45897  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-4 N   1 
+ATOM   28056 C CA  . HIS A-4 1 347 ? 58.072  -74.163  58.113  1.000 101.34044 ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-4 CA  1 
+ATOM   28057 C C   . HIS A-4 1 347 ? 56.854  -74.234  57.195  1.000 116.72006 ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-4 C   1 
+ATOM   28058 O O   . HIS A-4 1 347 ? 56.965  -74.305  55.967  1.000 110.61502 ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-4 O   1 
+ATOM   28059 C CB  . HIS A-4 1 347 ? 58.327  -72.718  58.541  1.000 90.90933  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-4 CB  1 
+ATOM   28060 C CG  . HIS A-4 1 347 ? 59.367  -72.579  59.608  1.000 88.48854  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-4 CG  1 
+ATOM   28061 N ND1 . HIS A-4 1 347 ? 59.522  -71.429  60.350  1.000 92.67991  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-4 ND1 1 
+ATOM   28062 C CD2 . HIS A-4 1 347 ? 60.306  -73.446  60.057  1.000 77.00551  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-4 CD2 1 
+ATOM   28063 C CE1 . HIS A-4 1 347 ? 60.511  -71.592  61.210  1.000 90.14254  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-4 CE1 1 
+ATOM   28064 N NE2 . HIS A-4 1 347 ? 61.005  -72.807  61.053  1.000 79.72892  ? ? ? ? ? ?  337 HIS A-4 NE2 1 
+ATOM   28065 N N   . SER A-4 1 348 ? 55.673  -74.212  57.818  1.000 132.87527 ? ? ? ? ? ?  338 SER A-4 N   1 
+ATOM   28066 C CA  . SER A-4 1 348 ? 54.413  -74.282  57.088  1.000 116.83306 ? ? ? ? ? ?  338 SER A-4 CA  1 
+ATOM   28067 C C   . SER A-4 1 348 ? 54.118  -73.018  56.291  1.000 120.37757 ? ? ? ? ? ?  338 SER A-4 C   1 
+ATOM   28068 O O   . SER A-4 1 348 ? 53.224  -73.043  55.439  1.000 132.44405 ? ? ? ? ? ?  338 SER A-4 O   1 
+ATOM   28069 C CB  . SER A-4 1 348 ? 53.258  -74.545  58.056  1.000 129.11745 ? ? ? ? ? ?  338 SER A-4 CB  1 
+ATOM   28070 O OG  . SER A-4 1 348 ? 53.568  -75.587  58.966  1.000 112.37004 ? ? ? ? ? ?  338 SER A-4 OG  1 
+ATOM   28071 N N   . THR A-4 1 349 ? 54.836  -71.926  56.543  1.000 124.24283 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-4 N   1 
+ATOM   28072 C CA  . THR A-4 1 349 ? 54.570  -70.671  55.860  1.000 131.58731 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-4 CA  1 
+ATOM   28073 C C   . THR A-4 1 349 ? 54.954  -70.759  54.382  1.000 146.58351 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-4 C   1 
+ATOM   28074 O O   . THR A-4 1 349 ? 55.728  -71.624  53.958  1.000 140.26760 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-4 O   1 
+ATOM   28075 C CB  . THR A-4 1 349 ? 55.334  -69.528  56.530  1.000 137.17583 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-4 CB  1 
+ATOM   28076 O OG1 . THR A-4 1 349 ? 56.739  -69.699  56.308  1.000 125.83877 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-4 OG1 1 
+ATOM   28077 C CG2 . THR A-4 1 349 ? 55.068  -69.515  58.029  1.000 138.64305 ? ? ? ? ? ?  339 THR A-4 CG2 1 
+ATOM   28078 N N   . GLU A-4 1 350 ? 54.389  -69.835  53.594  1.000 165.45927 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-4 N   1 
+ATOM   28079 C CA  . GLU A-4 1 350 ? 54.686  -69.735  52.166  1.000 159.66547 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   28080 C C   . GLU A-4 1 350 ? 56.060  -69.140  51.883  1.000 150.63155 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-4 C   1 
+ATOM   28081 O O   . GLU A-4 1 350 ? 56.582  -69.321  50.779  1.000 143.64801 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-4 O   1 
+ATOM   28082 C CB  . GLU A-4 1 350 ? 53.617  -68.896  51.459  1.000 171.35592 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   28083 C CG  . GLU A-4 1 350 ? 53.646  -67.399  51.787  1.000 183.06057 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   28084 C CD  . GLU A-4 1 350 ? 53.126  -67.081  53.180  1.000 179.07752 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   28085 O OE1 . GLU A-4 1 350 ? 52.547  -67.983  53.820  1.000 167.95100 ? ? ? ? ? ?  340 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   28086 O OE2 . GLU A-4 1 350 ? 53.296  -65.930  53.637  1.000 172.52131 ? ? ? ? ? -1 340 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   28087 N N   . LYS A-4 1 351 ? 56.653  -68.441  52.851  1.000 152.85388 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-4 N   1 
+ATOM   28088 C CA  . LYS A-4 1 351 ? 57.983  -67.872  52.678  1.000 153.08150 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   28089 C C   . LYS A-4 1 351 ? 59.079  -68.928  52.665  1.000 138.55805 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-4 C   1 
+ATOM   28090 O O   . LYS A-4 1 351 ? 60.227  -68.595  52.347  1.000 141.77602 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-4 O   1 
+ATOM   28091 C CB  . LYS A-4 1 351 ? 58.264  -66.853  53.788  1.000 132.86272 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   28092 C CG  . LYS A-4 1 351 ? 57.326  -65.657  53.777  1.000 151.07423 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   28093 C CD  . LYS A-4 1 351 ? 57.348  -64.915  55.104  1.000 149.72821 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   28094 C CE  . LYS A-4 1 351 ? 56.815  -65.786  56.231  1.000 136.84849 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   28095 N NZ  . LYS A-4 1 351 ? 56.794  -65.059  57.530  1.000 139.78287 ? ? ? ? ? ?  341 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   28096 N N   . VAL A-4 1 352 ? 58.752  -70.179  52.995  1.000 128.71193 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-4 N   1 
+ATOM   28097 C CA  . VAL A-4 1 352 ? 59.704  -71.286  53.022  1.000 117.84576 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   28098 C C   . VAL A-4 1 352 ? 60.870  -70.931  53.936  1.000 116.24763 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-4 C   1 
+ATOM   28099 O O   . VAL A-4 1 352 ? 62.011  -70.777  53.483  1.000 108.78314 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-4 O   1 
+ATOM   28100 C CB  . VAL A-4 1 352 ? 60.188  -71.649  51.606  1.000 96.90263  ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   28101 C CG1 . VAL A-4 1 352 ? 60.922  -72.987  51.616  1.000 88.51288  ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   28102 C CG2 . VAL A-4 1 352 ? 59.011  -71.698  50.647  1.000 119.45412 ? ? ? ? ? ?  342 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   28103 N N   . VAL A-4 1 353 ? 60.585  -70.780  55.223  1.000 109.77862 ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-4 N   1 
+ATOM   28104 C CA  . VAL A-4 1 353 ? 61.627  -70.566  56.219  1.000 88.61087  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   28105 C C   . VAL A-4 1 353 ? 62.140  -71.920  56.684  1.000 83.27269  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-4 C   1 
+ATOM   28106 O O   . VAL A-4 1 353 ? 61.363  -72.863  56.876  1.000 89.98802  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-4 O   1 
+ATOM   28107 C CB  . VAL A-4 1 353 ? 61.087  -69.733  57.395  1.000 84.18018  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   28108 C CG1 . VAL A-4 1 353 ? 62.229  -69.258  58.280  1.000 98.42555  ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   28109 C CG2 . VAL A-4 1 353 ? 60.272  -68.555  56.880  1.000 114.93836 ? ? ? ? ? ?  343 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   28110 N N   . CYS A-4 1 354 ? 63.455  -72.029  56.858  1.000 93.01486  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A-4 N   1 
+ATOM   28111 C CA  . CYS A-4 1 354 ? 64.089  -73.280  57.247  1.000 88.70980  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A-4 CA  1 
+ATOM   28112 C C   . CYS A-4 1 354 ? 64.819  -73.107  58.570  1.000 70.85281  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A-4 C   1 
+ATOM   28113 O O   . CYS A-4 1 354 ? 65.592  -72.159  58.741  1.000 80.69386  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A-4 O   1 
+ATOM   28114 C CB  . CYS A-4 1 354 ? 65.061  -73.766  56.171  1.000 66.97894  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A-4 CB  1 
+ATOM   28115 S SG  . CYS A-4 1 354 ? 64.245  -74.495  54.739  1.000 91.25102  ? ? ? ? ? ?  344 CYS A-4 SG  1 
+ATOM   28116 N N   . SER A-4 1 355 ? 64.573  -74.029  59.495  1.000 65.91890  ? ? ? ? ? ?  345 SER A-4 N   1 
+ATOM   28117 C CA  . SER A-4 1 355 ? 65.265  -74.077  60.775  1.000 79.37259  ? ? ? ? ? ?  345 SER A-4 CA  1 
+ATOM   28118 C C   . SER A-4 1 355 ? 65.985  -75.412  60.884  1.000 73.21915  ? ? ? ? ? ?  345 SER A-4 C   1 
+ATOM   28119 O O   . SER A-4 1 355 ? 65.382  -76.466  60.655  1.000 71.42127  ? ? ? ? ? ?  345 SER A-4 O   1 
+ATOM   28120 C CB  . SER A-4 1 355 ? 64.286  -73.894  61.936  1.000 66.38855  ? ? ? ? ? ?  345 SER A-4 CB  1 
+ATOM   28121 O OG  . SER A-4 1 355 ? 63.539  -72.700  61.781  1.000 77.98745  ? ? ? ? ? ?  345 SER A-4 OG  1 
+ATOM   28122 N N   . SER A-4 1 356 ? 67.270  -75.365  61.222  1.000 69.83255  ? ? ? ? ? ?  346 SER A-4 N   1 
+ATOM   28123 C CA  . SER A-4 1 356 ? 68.106  -76.554  61.289  1.000 74.44823  ? ? ? ? ? ?  346 SER A-4 CA  1 
+ATOM   28124 C C   . SER A-4 1 356 ? 68.642  -76.734  62.700  1.000 89.04205  ? ? ? ? ? ?  346 SER A-4 C   1 
+ATOM   28125 O O   . SER A-4 1 356 ? 68.959  -75.758  63.386  1.000 92.84519  ? ? ? ? ? ?  346 SER A-4 O   1 
+ATOM   28126 C CB  . SER A-4 1 356 ? 69.272  -76.469  60.299  1.000 65.80809  ? ? ? ? ? ?  346 SER A-4 CB  1 
+ATOM   28127 O OG  . SER A-4 1 356 ? 70.125  -75.381  60.608  1.000 86.44663  ? ? ? ? ? ?  346 SER A-4 OG  1 
+ATOM   28128 N N   . HIS A-4 1 357 ? 68.744  -77.992  63.125  1.000 82.62776  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-4 N   1 
+ATOM   28129 C CA  . HIS A-4 1 357 ? 69.266  -78.341  64.438  1.000 65.48303  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-4 CA  1 
+ATOM   28130 C C   . HIS A-4 1 357 ? 70.187  -79.542  64.306  1.000 74.15997  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-4 C   1 
+ATOM   28131 O O   . HIS A-4 1 357 ? 69.821  -80.541  63.681  1.000 80.70578  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-4 O   1 
+ATOM   28132 C CB  . HIS A-4 1 357 ? 68.136  -78.658  65.425  1.000 84.02578  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-4 CB  1 
+ATOM   28133 C CG  . HIS A-4 1 357 ? 68.607  -79.298  66.695  1.000 82.59761  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-4 CG  1 
+ATOM   28134 N ND1 . HIS A-4 1 357 ? 69.308  -78.609  67.661  1.000 82.49826  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-4 ND1 1 
+ATOM   28135 C CD2 . HIS A-4 1 357 ? 68.485  -80.567  67.152  1.000 73.15938  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-4 CD2 1 
+ATOM   28136 C CE1 . HIS A-4 1 357 ? 69.593  -79.425  68.661  1.000 78.92789  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-4 CE1 1 
+ATOM   28137 N NE2 . HIS A-4 1 357 ? 69.105  -80.619  68.377  1.000 68.50620  ? ? ? ? ? ?  347 HIS A-4 NE2 1 
+ATOM   28138 N N   . MET A-4 1 358 ? 71.375  -79.443  64.896  1.000 79.87767  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-4 N   1 
+ATOM   28139 C CA  . MET A-4 1 358 ? 72.313  -80.562  64.938  1.000 70.40757  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-4 CA  1 
+ATOM   28140 C C   . MET A-4 1 358 ? 71.931  -81.454  66.111  1.000 59.82334  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-4 C   1 
+ATOM   28141 O O   . MET A-4 1 358 ? 72.286  -81.179  67.260  1.000 73.23196  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-4 O   1 
+ATOM   28142 C CB  . MET A-4 1 358 ? 73.747  -80.064  65.060  1.000 58.47867  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-4 CB  1 
+ATOM   28143 C CG  . MET A-4 1 358 ? 74.780  -81.176  65.061  1.000 71.50705  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-4 CG  1 
+ATOM   28144 S SD  . MET A-4 1 358 ? 74.558  -82.328  63.692  1.000 76.92463  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-4 SD  1 
+ATOM   28145 C CE  . MET A-4 1 358 ? 75.879  -83.489  64.022  1.000 73.19774  ? ? ? ? ? ?  348 MET A-4 CE  1 
+ATOM   28146 N N   . TYR A-4 1 359 ? 71.200  -82.526  65.823  1.000 67.77355  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-4 N   1 
+ATOM   28147 C CA  . TYR A-4 1 359 ? 70.721  -83.424  66.863  1.000 63.72934  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   28148 C C   . TYR A-4 1 359 ? 71.824  -84.403  67.241  1.000 71.61972  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-4 C   1 
+ATOM   28149 O O   . TYR A-4 1 359 ? 72.329  -85.141  66.388  1.000 52.70683  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-4 O   1 
+ATOM   28150 C CB  . TYR A-4 1 359 ? 69.475  -84.168  66.392  1.000 65.75115  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   28151 C CG  . TYR A-4 1 359 ? 68.895  -85.102  67.427  1.000 63.21803  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   28152 C CD1 . TYR A-4 1 359 ? 68.020  -84.635  68.397  1.000 68.71562  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   28153 C CD2 . TYR A-4 1 359 ? 69.220  -86.452  67.431  1.000 64.94871  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   28154 C CE1 . TYR A-4 1 359 ? 67.486  -85.484  69.343  1.000 60.34107  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   28155 C CE2 . TYR A-4 1 359 ? 68.692  -87.309  68.373  1.000 70.01607  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   28156 C CZ  . TYR A-4 1 359 ? 67.825  -86.820  69.327  1.000 65.49436  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   28157 O OH  . TYR A-4 1 359 ? 67.295  -87.669  70.268  1.000 63.89758  ? ? ? ? ? ?  349 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   28158 N N   . ASN A-4 1 360 ? 72.191  -84.413  68.519  1.000 97.31021  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-4 N   1 
+ATOM   28159 C CA  . ASN A-4 1 360 ? 73.227  -85.302  69.023  1.000 70.88229  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   28160 C C   . ASN A-4 1 360 ? 72.856  -85.749  70.427  1.000 76.92342  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-4 C   1 
+ATOM   28161 O O   . ASN A-4 1 360 ? 72.561  -84.916  71.289  1.000 104.58617 ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-4 O   1 
+ATOM   28162 C CB  . ASN A-4 1 360 ? 74.594  -84.610  69.023  1.000 62.34279  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   28163 C CG  . ASN A-4 1 360 ? 75.628  -85.373  68.224  1.000 82.54482  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   28164 O OD1 . ASN A-4 1 360 ? 75.671  -86.602  68.259  1.000 83.47477  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   28165 N ND2 . ASN A-4 1 360 ? 76.465  -84.646  67.491  1.000 75.10317  ? ? ? ? ? ?  350 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   28166 N N   . VAL A-4 1 361 ? 72.863  -87.060  70.648  1.000 85.71561  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-4 N   1 
+ATOM   28167 C CA  . VAL A-4 1 361 ? 72.550  -87.636  71.951  1.000 73.17956  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   28168 C C   . VAL A-4 1 361 ? 73.832  -87.736  72.765  1.000 67.52598  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-4 C   1 
+ATOM   28169 O O   . VAL A-4 1 361 ? 74.813  -88.350  72.327  1.000 100.58465 ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-4 O   1 
+ATOM   28170 C CB  . VAL A-4 1 361 ? 71.884  -89.013  71.801  1.000 75.84216  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   28171 C CG1 . VAL A-4 1 361 ? 71.925  -89.764  73.122  1.000 71.39875  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   28172 C CG2 . VAL A-4 1 361 ? 70.450  -88.859  71.321  1.000 65.64852  ? ? ? ? ? ?  351 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   28173 N N   . GLU A-4 1 362 ? 73.823  -87.136  73.951  1.000 85.03752  ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-4 N   1 
+ATOM   28174 C CA  . GLU A-4 1 362 ? 74.992  -87.145  74.816  1.000 92.88275  ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   28175 C C   . GLU A-4 1 362 ? 75.198  -88.530  75.427  1.000 90.13281  ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-4 C   1 
+ATOM   28176 O O   . GLU A-4 1 362 ? 74.295  -89.370  75.452  1.000 96.71483  ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-4 O   1 
+ATOM   28177 C CB  . GLU A-4 1 362 ? 74.841  -86.097  75.918  1.000 107.15255 ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   28178 C CG  . GLU A-4 1 362 ? 74.396  -84.736  75.408  1.000 129.09365 ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   28179 C CD  . GLU A-4 1 362 ? 73.905  -83.828  76.517  1.000 157.51750 ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   28180 O OE1 . GLU A-4 1 362 ? 74.366  -83.988  77.667  1.000 147.86821 ? ? ? ? ? ?  352 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   28181 O OE2 . GLU A-4 1 362 ? 73.051  -82.959  76.240  1.000 160.43383 ? ? ? ? ? -1 352 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   28182 N N   . GLU A-4 1 363 ? 76.416  -88.762  75.925  1.000 94.33885  ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-4 N   1 
+ATOM   28183 C CA  . GLU A-4 1 363 ? 76.733  -90.056  76.520  1.000 102.28633 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   28184 C C   . GLU A-4 1 363 ? 75.930  -90.300  77.791  1.000 107.40790 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-4 C   1 
+ATOM   28185 O O   . GLU A-4 1 363 ? 75.617  -91.452  78.115  1.000 92.90488  ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-4 O   1 
+ATOM   28186 C CB  . GLU A-4 1 363 ? 78.231  -90.145  76.816  1.000 124.95624 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   28187 C CG  . GLU A-4 1 363 ? 79.121  -89.970  75.596  1.000 148.95561 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   28188 C CD  . GLU A-4 1 363 ? 80.595  -90.067  75.935  1.000 195.42061 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   28189 O OE1 . GLU A-4 1 363 ? 80.920  -90.494  77.063  1.000 190.04962 ? ? ? ? ? ?  353 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   28190 O OE2 . GLU A-4 1 363 ? 81.429  -89.713  75.075  1.000 201.09782 ? ? ? ? ? -1 353 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   28191 N N   . ALA A-4 1 364 ? 75.586  -89.234  78.519  1.000 97.69072  ? ? ? ? ? ?  354 ALA A-4 N   1 
+ATOM   28192 C CA  . ALA A-4 1 364 ? 74.797  -89.384  79.737  1.000 92.60446  ? ? ? ? ? ?  354 ALA A-4 CA  1 
+ATOM   28193 C C   . ALA A-4 1 364 ? 73.397  -89.907  79.444  1.000 99.53366  ? ? ? ? ? ?  354 ALA A-4 C   1 
+ATOM   28194 O O   . ALA A-4 1 364 ? 72.834  -90.654  80.251  1.000 105.61564 ? ? ? ? ? ?  354 ALA A-4 O   1 
+ATOM   28195 C CB  . ALA A-4 1 364 ? 74.724  -88.049  80.476  1.000 90.72802  ? ? ? ? ? ?  354 ALA A-4 CB  1 
+ATOM   28196 N N   . TYR A-4 1 365 ? 72.821  -89.532  78.306  1.000 87.65327  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-4 N   1 
+ATOM   28197 C CA  . TYR A-4 1 365 ? 71.496  -89.993  77.912  1.000 78.70709  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   28198 C C   . TYR A-4 1 365 ? 71.530  -91.313  77.155  1.000 83.24454  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-4 C   1 
+ATOM   28199 O O   . TYR A-4 1 365 ? 70.478  -91.778  76.702  1.000 88.16110  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-4 O   1 
+ATOM   28200 C CB  . TYR A-4 1 365 ? 70.803  -88.936  77.047  1.000 81.91386  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   28201 C CG  . TYR A-4 1 365 ? 70.418  -87.668  77.776  1.000 74.21620  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   28202 C CD1 . TYR A-4 1 365 ? 71.371  -86.711  78.104  1.000 88.15594  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   28203 C CD2 . TYR A-4 1 365 ? 69.095  -87.416  78.111  1.000 84.11748  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   28204 C CE1 . TYR A-4 1 365 ? 71.017  -85.548  78.760  1.000 94.04968  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   28205 C CE2 . TYR A-4 1 365 ? 68.731  -86.257  78.765  1.000 76.49690  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   28206 C CZ  . TYR A-4 1 365 ? 69.693  -85.327  79.087  1.000 75.99532  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   28207 O OH  . TYR A-4 1 365 ? 69.321  -84.174  79.739  1.000 99.64592  ? ? ? ? ? ?  355 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   28208 N N   . GLY A-4 1 366 ? 72.707  -91.929  77.014  1.000 78.32891  ? ? ? ? ? ?  356 GLY A-4 N   1 
+ATOM   28209 C CA  . GLY A-4 1 366 ? 72.822  -93.121  76.189  1.000 84.54596  ? ? ? ? ? ?  356 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   28210 C C   . GLY A-4 1 366 ? 72.057  -94.318  76.719  1.000 70.07265  ? ? ? ? ? ?  356 GLY A-4 C   1 
+ATOM   28211 O O   . GLY A-4 1 366 ? 71.603  -95.162  75.941  1.000 91.46177  ? ? ? ? ? ?  356 GLY A-4 O   1 
+ATOM   28212 N N   . SER A-4 1 367 ? 71.902  -94.416  78.041  1.000 102.18319 ? ? ? ? ? ?  357 SER A-4 N   1 
+ATOM   28213 C CA  . SER A-4 1 367 ? 71.204  -95.561  78.616  1.000 85.06180  ? ? ? ? ? ?  357 SER A-4 CA  1 
+ATOM   28214 C C   . SER A-4 1 367 ? 69.697  -95.485  78.415  1.000 81.65662  ? ? ? ? ? ?  357 SER A-4 C   1 
+ATOM   28215 O O   . SER A-4 1 367 ? 69.005  -96.487  78.624  1.000 87.34291  ? ? ? ? ? ?  357 SER A-4 O   1 
+ATOM   28216 C CB  . SER A-4 1 367 ? 71.522  -95.683  80.108  1.000 70.73779  ? ? ? ? ? ?  357 SER A-4 CB  1 
+ATOM   28217 O OG  . SER A-4 1 367 ? 72.919  -95.785  80.326  1.000 88.55596  ? ? ? ? ? ?  357 SER A-4 OG  1 
+ATOM   28218 N N   . VAL A-4 1 368 ? 69.174  -94.325  78.021  1.000 77.47347  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-4 N   1 
+ATOM   28219 C CA  . VAL A-4 1 368 ? 67.749  -94.167  77.753  1.000 89.68737  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   28220 C C   . VAL A-4 1 368 ? 67.566  -93.529  76.382  1.000 89.31876  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-4 C   1 
+ATOM   28221 O O   . VAL A-4 1 368 ? 66.557  -92.862  76.125  1.000 76.13866  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-4 O   1 
+ATOM   28222 C CB  . VAL A-4 1 368 ? 67.061  -93.329  78.847  1.000 69.82364  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   28223 C CG1 . VAL A-4 1 368 ? 67.089  -94.064  80.178  1.000 82.68534  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   28224 C CG2 . VAL A-4 1 368 ? 67.733  -91.968  78.971  1.000 59.36528  ? ? ? ? ? ?  358 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   28225 N N   . LYS A-4 1 369 ? 68.539  -93.736  75.491  1.000 77.25190  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-4 N   1 
+ATOM   28226 C CA  . LYS A-4 1 369 ? 68.504  -93.081  74.186  1.000 80.28150  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   28227 C C   . LYS A-4 1 369 ? 67.347  -93.589  73.336  1.000 81.84169  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-4 C   1 
+ATOM   28228 O O   . LYS A-4 1 369 ? 66.652  -92.797  72.687  1.000 61.26504  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-4 O   1 
+ATOM   28229 C CB  . LYS A-4 1 369 ? 69.832  -93.288  73.457  1.000 76.16234  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   28230 C CG  . LYS A-4 1 369 ? 69.884  -92.659  72.072  1.000 65.47725  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   28231 C CD  . LYS A-4 1 369 ? 71.203  -92.951  71.375  1.000 97.97616  ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   28232 C CE  . LYS A-4 1 369 ? 71.379  -94.440  71.132  1.000 124.70414 ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   28233 N NZ  . LYS A-4 1 369 ? 70.293  -94.989  70.275  1.000 117.82522 ? ? ? ? ? ?  359 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   28234 N N   . LYS A-4 1 370 ? 67.123  -94.903  73.326  1.000 89.44235  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-4 N   1 
+ATOM   28235 C CA  . LYS A-4 1 370 ? 66.072  -95.461  72.481  1.000 91.47167  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   28236 C C   . LYS A-4 1 370 ? 64.689  -95.067  72.982  1.000 68.60253  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-4 C   1 
+ATOM   28237 O O   . LYS A-4 1 370 ? 63.794  -94.776  72.181  1.000 90.15891  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-4 O   1 
+ATOM   28238 C CB  . LYS A-4 1 370 ? 66.215  -96.979  72.404  1.000 74.81239  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   28239 C CG  . LYS A-4 1 370 ? 67.493  -97.430  71.719  1.000 90.76137  ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   28240 C CD  . LYS A-4 1 370 ? 67.448  -98.908  71.386  1.000 116.84907 ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   28241 C CE  . LYS A-4 1 370 ? 68.688  -99.335  70.619  1.000 111.97023 ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   28242 N NZ  . LYS A-4 1 370 ? 68.918  -98.494  69.413  1.000 102.49537 ? ? ? ? ? ?  360 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   28243 N N   . LYS A-4 1 371 ? 64.492  -95.052  74.301  1.000 79.21048  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-4 N   1 
+ATOM   28244 C CA  . LYS A-4 1 371 ? 63.225  -94.581  74.851  1.000 93.24186  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   28245 C C   . LYS A-4 1 371 ? 63.002  -93.108  74.529  1.000 82.00762  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-4 C   1 
+ATOM   28246 O O   . LYS A-4 1 371 ? 61.879  -92.694  74.214  1.000 80.20345  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-4 O   1 
+ATOM   28247 C CB  . LYS A-4 1 371 ? 63.197  -94.815  76.362  1.000 86.60015  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   28248 C CG  . LYS A-4 1 371 ? 62.508  -93.716  77.156  1.000 88.04386  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   28249 C CD  . LYS A-4 1 371 ? 61.112  -94.121  77.590  1.000 89.13392  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   28250 C CE  . LYS A-4 1 371 ? 60.356  -92.928  78.154  1.000 78.82523  ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   28251 N NZ  . LYS A-4 1 371 ? 61.166  -92.175  79.153  1.000 104.78247 ? ? ? ? ? ?  361 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   28252 N N   . LEU A-4 1 372 ? 64.066  -92.307  74.585  1.000 75.87869  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28253 C CA  . LEU A-4 1 372 ? 63.935  -90.870  74.370  1.000 71.71220  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28254 C C   . LEU A-4 1 372 ? 63.657  -90.544  72.907  1.000 88.12056  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28255 O O   . LEU A-4 1 372 ? 62.881  -89.628  72.608  1.000 85.05976  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28256 C CB  . LEU A-4 1 372 ? 65.202  -90.166  74.859  1.000 71.71000  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28257 C CG  . LEU A-4 1 372 ? 65.454  -88.703  74.499  1.000 85.96738  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28258 C CD1 . LEU A-4 1 372 ? 66.098  -87.994  75.676  1.000 86.22951  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28259 C CD2 . LEU A-4 1 372 ? 66.350  -88.609  73.274  1.000 83.58407  ? ? ? ? ? ?  362 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   28260 N N   . ASN A-4 1 373 ? 64.278  -91.278  71.980  1.000 79.62219  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-4 N   1 
+ATOM   28261 C CA  . ASN A-4 1 373 ? 64.106  -90.972  70.563  1.000 79.12607  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   28262 C C   . ASN A-4 1 373 ? 62.694  -91.289  70.084  1.000 84.01715  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-4 C   1 
+ATOM   28263 O O   . ASN A-4 1 373 ? 62.109  -90.518  69.315  1.000 84.86099  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-4 O   1 
+ATOM   28264 C CB  . ASN A-4 1 373 ? 65.131  -91.735  69.727  1.000 71.64398  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   28265 C CG  . ASN A-4 1 373 ? 66.471  -91.033  69.665  1.000 70.81544  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   28266 O OD1 . ASN A-4 1 373 ? 66.557  -89.818  69.839  1.000 72.04450  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   28267 N ND2 . ASN A-4 1 373 ? 67.525  -91.795  69.404  1.000 79.77023  ? ? ? ? ? ?  363 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   28268 N N   . LYS A-4 1 374 ? 62.134  -92.422  70.515  1.000 70.39032  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-4 N   1 
+ATOM   28269 C CA  . LYS A-4 1 374 ? 60.804  -92.801  70.049  1.000 79.79764  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   28270 C C   . LYS A-4 1 374 ? 59.746  -91.805  70.503  1.000 71.36918  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-4 C   1 
+ATOM   28271 O O   . LYS A-4 1 374 ? 58.751  -91.593  69.801  1.000 93.49657  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-4 O   1 
+ATOM   28272 C CB  . LYS A-4 1 374 ? 60.456  -94.208  70.533  1.000 61.38882  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   28273 C CG  . LYS A-4 1 374 ? 61.428  -95.276  70.069  1.000 70.56828  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   28274 C CD  . LYS A-4 1 374 ? 61.084  -96.630  70.663  1.000 59.48008  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   28275 C CE  . LYS A-4 1 374 ? 62.108  -97.678  70.261  1.000 88.55175  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   28276 N NZ  . LYS A-4 1 374 ? 61.786  -99.018  70.824  1.000 87.15031  ? ? ? ? ? ?  364 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   28277 N N   . ALA A-4 1 375 ? 59.941  -91.181  71.663  1.000 85.73268  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A-4 N   1 
+ATOM   28278 C CA  . ALA A-4 1 375 ? 58.986  -90.180  72.120  1.000 93.72070  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A-4 CA  1 
+ATOM   28279 C C   . ALA A-4 1 375 ? 59.180  -88.860  71.385  1.000 85.62628  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A-4 C   1 
+ATOM   28280 O O   . ALA A-4 1 375 ? 58.204  -88.174  71.061  1.000 90.27329  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A-4 O   1 
+ATOM   28281 C CB  . ALA A-4 1 375 ? 59.115  -89.983  73.629  1.000 54.33926  ? ? ? ? ? ?  365 ALA A-4 CB  1 
+ATOM   28282 N N   . LEU A-4 1 376 ? 60.432  -88.496  71.102  1.000 74.03976  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28283 C CA  . LEU A-4 1 376 ? 60.716  -87.215  70.463  1.000 64.27210  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28284 C C   . LEU A-4 1 376 ? 60.497  -87.257  68.954  1.000 76.80080  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28285 O O   . LEU A-4 1 376 ? 60.234  -86.214  68.343  1.000 75.61377  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28286 C CB  . LEU A-4 1 376 ? 62.153  -86.790  70.772  1.000 46.60283  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28287 C CG  . LEU A-4 1 376 ? 62.628  -85.452  70.206  1.000 54.37125  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28288 C CD1 . LEU A-4 1 376 ? 61.770  -84.311  70.730  1.000 46.15774  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28289 C CD2 . LEU A-4 1 376 ? 64.096  -85.226  70.531  1.000 54.21978  ? ? ? ? ? ?  366 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   28290 N N   . SER A-4 1 377 ? 60.589  -88.442  68.342  1.000 81.91226  ? ? ? ? ? ?  367 SER A-4 N   1 
+ATOM   28291 C CA  . SER A-4 1 377 ? 60.458  -88.545  66.891  1.000 66.43863  ? ? ? ? ? ?  367 SER A-4 CA  1 
+ATOM   28292 C C   . SER A-4 1 377 ? 59.104  -88.030  66.413  1.000 75.25515  ? ? ? ? ? ?  367 SER A-4 C   1 
+ATOM   28293 O O   . SER A-4 1 377 ? 59.023  -87.301  65.416  1.000 84.47213  ? ? ? ? ? ?  367 SER A-4 O   1 
+ATOM   28294 C CB  . SER A-4 1 377 ? 60.673  -89.989  66.449  1.000 69.59800  ? ? ? ? ? ?  367 SER A-4 CB  1 
+ATOM   28295 O OG  . SER A-4 1 377 ? 59.652  -90.824  66.964  1.000 73.02940  ? ? ? ? ? ?  367 SER A-4 OG  1 
+ATOM   28296 N N   . SER A-4 1 378 ? 58.027  -88.399  67.107  1.000 63.51106  ? ? ? ? ? ?  368 SER A-4 N   1 
+ATOM   28297 C CA  . SER A-4 1 378 ? 56.707  -87.934  66.698  1.000 60.78512  ? ? ? ? ? ?  368 SER A-4 CA  1 
+ATOM   28298 C C   . SER A-4 1 378 ? 56.478  -86.468  67.035  1.000 60.22800  ? ? ? ? ? ?  368 SER A-4 C   1 
+ATOM   28299 O O   . SER A-4 1 378 ? 55.582  -85.843  66.456  1.000 67.08167  ? ? ? ? ? ?  368 SER A-4 O   1 
+ATOM   28300 C CB  . SER A-4 1 378 ? 55.613  -88.787  67.344  1.000 59.74532  ? ? ? ? ? ?  368 SER A-4 CB  1 
+ATOM   28301 O OG  . SER A-4 1 378 ? 55.771  -90.157  67.019  1.000 69.74236  ? ? ? ? ? ?  368 SER A-4 OG  1 
+ATOM   28302 N N   . ALA A-4 1 379 ? 57.263  -85.906  67.954  1.000 71.75370  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A-4 N   1 
+ATOM   28303 C CA  . ALA A-4 1 379 ? 57.086  -84.512  68.339  1.000 82.49548  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A-4 CA  1 
+ATOM   28304 C C   . ALA A-4 1 379 ? 57.716  -83.543  67.347  1.000 75.56031  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A-4 C   1 
+ATOM   28305 O O   . ALA A-4 1 379 ? 57.344  -82.364  67.331  1.000 62.43073  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A-4 O   1 
+ATOM   28306 C CB  . ALA A-4 1 379 ? 57.662  -84.278  69.738  1.000 58.70712  ? ? ? ? ? ?  369 ALA A-4 CB  1 
+ATOM   28307 N N   . LEU A-4 1 380 ? 58.656  -84.010  66.521  1.000 75.22314  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28308 C CA  . LEU A-4 1 380 ? 59.293  -83.132  65.546  1.000 74.60895  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28309 C C   . LEU A-4 1 380 ? 58.308  -82.647  64.490  1.000 76.33907  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28310 O O   . LEU A-4 1 380 ? 58.457  -81.536  63.967  1.000 72.72029  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28311 C CB  . LEU A-4 1 380 ? 60.464  -83.854  64.881  1.000 68.19547  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28312 C CG  . LEU A-4 1 380 ? 61.548  -84.398  65.814  1.000 80.39917  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28313 C CD1 . LEU A-4 1 380 ? 62.547  -85.229  65.027  1.000 83.98774  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28314 C CD2 . LEU A-4 1 380 ? 62.249  -83.264  66.548  1.000 69.87221  ? ? ? ? ? ?  370 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   28315 N N   . PHE A-4 1 381 ? 57.298  -83.457  64.167  1.000 59.32112  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-4 N   1 
+ATOM   28316 C CA  . PHE A-4 1 381 ? 56.335  -83.110  63.130  1.000 74.55893  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   28317 C C   . PHE A-4 1 381 ? 55.203  -82.228  63.639  1.000 62.13789  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-4 C   1 
+ATOM   28318 O O   . PHE A-4 1 381 ? 54.423  -81.722  62.826  1.000 81.16949  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-4 O   1 
+ATOM   28319 C CB  . PHE A-4 1 381 ? 55.757  -84.386  62.513  1.000 68.46441  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   28320 C CG  . PHE A-4 1 381 ? 56.802  -85.318  61.970  1.000 70.37779  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   28321 C CD1 . PHE A-4 1 381 ? 57.353  -86.305  62.769  1.000 65.28389  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   28322 C CD2 . PHE A-4 1 381 ? 57.239  -85.201  60.661  1.000 74.41732  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   28323 C CE1 . PHE A-4 1 381 ? 58.318  -87.158  62.272  1.000 75.36234  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   28324 C CE2 . PHE A-4 1 381 ? 58.203  -86.053  60.159  1.000 78.86114  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   28325 C CZ  . PHE A-4 1 381 ? 58.743  -87.033  60.966  1.000 59.47996  ? ? ? ? ? ?  371 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   28326 N N   . ALA A-4 1 382 ? 55.095  -82.029  64.948  1.000 64.17274  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A-4 N   1 
+ATOM   28327 C CA  . ALA A-4 1 382 ? 54.042  -81.194  65.495  1.000 72.77628  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A-4 CA  1 
+ATOM   28328 C C   . ALA A-4 1 382 ? 54.455  -79.725  65.467  1.000 69.72898  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A-4 C   1 
+ATOM   28329 O O   . ALA A-4 1 382 ? 55.597  -79.375  65.157  1.000 58.61756  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A-4 O   1 
+ATOM   28330 C CB  . ALA A-4 1 382 ? 53.706  -81.624  66.920  1.000 77.38866  ? ? ? ? ? ?  372 ALA A-4 CB  1 
+ATOM   28331 N N   . GLU A-4 1 383 ? 53.504  -78.854  65.802  1.000 60.28351  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-4 N   1 
+ATOM   28332 C CA  . GLU A-4 1 383 ? 53.759  -77.420  65.827  1.000 74.02504  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   28333 C C   . GLU A-4 1 383 ? 53.883  -76.861  67.235  1.000 79.00546  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-4 C   1 
+ATOM   28334 O O   . GLU A-4 1 383 ? 54.644  -75.911  67.449  1.000 82.92159  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-4 O   1 
+ATOM   28335 C CB  . GLU A-4 1 383 ? 52.651  -76.674  65.078  1.000 90.29165  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   28336 C CG  . GLU A-4 1 383 ? 53.097  -75.348  64.498  1.000 106.34724 ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   28337 C CD  . GLU A-4 1 383 ? 52.616  -75.151  63.076  1.000 98.09244  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   28338 O OE1 . GLU A-4 1 383 ? 51.388  -75.199  62.853  1.000 96.20098  ? ? ? ? ? ?  373 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   28339 O OE2 . GLU A-4 1 383 ? 53.467  -74.961  62.180  1.000 114.85924 ? ? ? ? ? -1 373 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   28340 N N   . ARG A-4 1 384 ? 53.160  -77.432  68.195  1.000 89.36317  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-4 N   1 
+ATOM   28341 C CA  . ARG A-4 1 384 ? 53.248  -77.044  69.596  1.000 72.42550  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-4 CA  1 
+ATOM   28342 C C   . ARG A-4 1 384 ? 53.315  -78.305  70.441  1.000 77.52879  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-4 C   1 
+ATOM   28343 O O   . ARG A-4 1 384 ? 52.413  -79.148  70.375  1.000 68.62836  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-4 O   1 
+ATOM   28344 C CB  . ARG A-4 1 384 ? 52.054  -76.180  70.008  1.000 71.17277  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-4 CB  1 
+ATOM   28345 C CG  . ARG A-4 1 384 ? 52.044  -74.807  69.365  1.000 79.38226  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-4 CG  1 
+ATOM   28346 C CD  . ARG A-4 1 384 ? 50.712  -74.113  69.574  1.000 84.45396  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-4 CD  1 
+ATOM   28347 N NE  . ARG A-4 1 384 ? 49.605  -74.930  69.092  1.000 85.76490  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-4 NE  1 
+ATOM   28348 C CZ  . ARG A-4 1 384 ? 49.239  -75.019  67.821  1.000 90.46711  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-4 CZ  1 
+ATOM   28349 N NH1 . ARG A-4 1 384 ? 49.873  -74.352  66.871  1.000 80.92710  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-4 NH1 1 
+ATOM   28350 N NH2 . ARG A-4 1 384 ? 48.212  -75.799  67.495  1.000 84.11603  ? ? ? ? ? ?  374 ARG A-4 NH2 1 
+ATOM   28351 N N   . VAL A-4 1 385 ? 54.373  -78.427  71.236  1.000 75.41367  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-4 N   1 
+ATOM   28352 C CA  . VAL A-4 1 385 ? 54.627  -79.615  72.044  1.000 74.20756  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   28353 C C   . VAL A-4 1 385 ? 54.520  -79.235  73.512  1.000 82.71602  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-4 C   1 
+ATOM   28354 O O   . VAL A-4 1 385 ? 55.173  -78.284  73.962  1.000 90.58039  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-4 O   1 
+ATOM   28355 C CB  . VAL A-4 1 385 ? 56.007  -80.221  71.733  1.000 70.11890  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   28356 C CG1 . VAL A-4 1 385 ? 56.298  -81.386  72.661  1.000 70.38427  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   28357 C CG2 . VAL A-4 1 385 ? 56.077  -80.658  70.279  1.000 76.93230  ? ? ? ? ? ?  375 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   28358 N N   . LEU A-4 1 386 ? 53.699  -79.974  74.257  1.000 88.04641  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28359 C CA  . LEU A-4 1 386 ? 53.535  -79.774  75.693  1.000 74.28324  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28360 C C   . LEU A-4 1 386 ? 54.279  -80.887  76.423  1.000 69.93735  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28361 O O   . LEU A-4 1 386 ? 53.899  -82.059  76.337  1.000 61.91447  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28362 C CB  . LEU A-4 1 386 ? 52.059  -79.755  76.084  1.000 55.39142  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28363 C CG  . LEU A-4 1 386 ? 51.756  -79.731  77.587  1.000 77.39779  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28364 C CD1 . LEU A-4 1 386 ? 52.453  -78.566  78.279  1.000 68.54413  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28365 C CD2 . LEU A-4 1 386 ? 50.255  -79.677  77.833  1.000 73.29020  ? ? ? ? ? ?  376 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   28366 N N   . LEU A-4 1 387 ? 55.337  -80.516  77.141  1.000 76.66868  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28367 C CA  . LEU A-4 1 387 ? 56.140  -81.476  77.890  1.000 64.68440  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28368 C C   . LEU A-4 1 387 ? 55.433  -81.802  79.199  1.000 73.17329  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28369 O O   . LEU A-4 1 387 ? 55.305  -80.943  80.078  1.000 75.20420  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28370 C CB  . LEU A-4 1 387 ? 57.540  -80.923  78.140  1.000 65.10558  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28371 C CG  . LEU A-4 1 387 ? 58.444  -80.760  76.917  1.000 61.53727  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28372 C CD1 . LEU A-4 1 387 ? 59.867  -80.445  77.341  1.000 76.68440  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28373 C CD2 . LEU A-4 1 387 ? 58.408  -82.007  76.057  1.000 87.53509  ? ? ? ? ? ?  377 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   28374 N N   . ILE A-4 1 388 ? 54.967  -83.041  79.325  1.000 56.17687  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-4 N   1 
+ATOM   28375 C CA  . ILE A-4 1 388 ? 54.357  -83.529  80.552  1.000 66.45677  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   28376 C C   . ILE A-4 1 388 ? 55.282  -84.571  81.164  1.000 80.93164  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-4 C   1 
+ATOM   28377 O O   . ILE A-4 1 388 ? 56.209  -85.074  80.522  1.000 70.57114  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-4 O   1 
+ATOM   28378 C CB  . ILE A-4 1 388 ? 52.948  -84.111  80.313  1.000 62.06321  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   28379 C CG1 . ILE A-4 1 388 ? 53.009  -85.266  79.313  1.000 59.68501  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   28380 C CG2 . ILE A-4 1 388 ? 52.001  -83.027  79.824  1.000 57.49196  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   28381 C CD1 . ILE A-4 1 388 ? 51.660  -85.856  78.970  1.000 69.41013  ? ? ? ? ? ?  378 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   28382 N N   . GLU A-4 1 389 ? 55.026  -84.898  82.430  1.000 90.27025  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-4 N   1 
+ATOM   28383 C CA  . GLU A-4 1 389 ? 55.915  -85.805  83.148  1.000 90.77310  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   28384 C C   . GLU A-4 1 389 ? 55.594  -87.264  82.839  1.000 88.67038  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-4 C   1 
+ATOM   28385 O O   . GLU A-4 1 389 ? 56.414  -87.984  82.260  1.000 78.55101  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-4 O   1 
+ATOM   28386 C CB  . GLU A-4 1 389 ? 55.833  -85.539  84.654  1.000 68.03401  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   28387 C CG  . GLU A-4 1 389 ? 56.758  -86.407  85.501  1.000 76.81718  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   28388 C CD  . GLU A-4 1 389 ? 58.211  -85.959  85.455  1.000 97.13825  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   28389 O OE1 . GLU A-4 1 389 ? 58.486  -84.849  84.951  1.000 66.27722  ? ? ? ? ? ?  379 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   28390 O OE2 . GLU A-4 1 389 ? 59.080  -86.720  85.932  1.000 106.62313 ? ? ? ? ? -1 379 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   28391 N N   . GLY A-4 1 390 ? 54.401  -87.718  83.215  1.000 94.05470  ? ? ? ? ? ?  380 GLY A-4 N   1 
+ATOM   28392 C CA  . GLY A-4 1 390 ? 54.072  -89.119  83.118  1.000 94.45256  ? ? ? ? ? ?  380 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   28393 C C   . GLY A-4 1 390 ? 52.759  -89.398  82.418  1.000 75.09086  ? ? ? ? ? ?  380 GLY A-4 C   1 
+ATOM   28394 O O   . GLY A-4 1 390 ? 52.112  -88.502  81.864  1.000 69.76682  ? ? ? ? ? ?  380 GLY A-4 O   1 
+ATOM   28395 N N   . PRO A-4 1 391 ? 52.338  -90.665  82.435  1.000 59.42690  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-4 N   1 
+ATOM   28396 C CA  . PRO A-4 1 391 ? 51.097  -91.029  81.739  1.000 73.96519  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-4 CA  1 
+ATOM   28397 C C   . PRO A-4 1 391 ? 49.840  -90.552  82.444  1.000 57.97892  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-4 C   1 
+ATOM   28398 O O   . PRO A-4 1 391 ? 48.825  -90.325  81.774  1.000 95.22756  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-4 O   1 
+ATOM   28399 C CB  . PRO A-4 1 391 ? 51.167  -92.561  81.683  1.000 70.48267  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-4 CB  1 
+ATOM   28400 C CG  . PRO A-4 1 391 ? 51.986  -92.932  82.864  1.000 57.95920  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-4 CG  1 
+ATOM   28401 C CD  . PRO A-4 1 391 ? 53.003  -91.835  83.034  1.000 77.30987  ? ? ? ? ? ?  381 PRO A-4 CD  1 
+ATOM   28402 N N   . SER A-4 1 392 ? 49.865  -90.404  83.771  1.000 85.66791  ? ? ? ? ? ?  382 SER A-4 N   1 
+ATOM   28403 C CA  . SER A-4 1 392 ? 48.684  -89.906  84.471  1.000 93.96933  ? ? ? ? ? ?  382 SER A-4 CA  1 
+ATOM   28404 C C   . SER A-4 1 392 ? 48.320  -88.504  84.005  1.000 89.74559  ? ? ? ? ? ?  382 SER A-4 C   1 
+ATOM   28405 O O   . SER A-4 1 392 ? 47.135  -88.156  83.942  1.000 75.58452  ? ? ? ? ? ?  382 SER A-4 O   1 
+ATOM   28406 C CB  . SER A-4 1 392 ? 48.916  -89.929  85.981  1.000 72.21913  ? ? ? ? ? ?  382 SER A-4 CB  1 
+ATOM   28407 O OG  . SER A-4 1 392 ? 49.936  -89.020  86.355  1.000 119.95710 ? ? ? ? ? ?  382 SER A-4 OG  1 
+ATOM   28408 N N   . GLU A-4 1 393 ? 49.323  -87.693  83.662  1.000 97.30765  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-4 N   1 
+ATOM   28409 C CA  . GLU A-4 1 393 ? 49.051  -86.386  83.078  1.000 78.93042  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   28410 C C   . GLU A-4 1 393 ? 48.491  -86.524  81.668  1.000 85.67376  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-4 C   1 
+ATOM   28411 O O   . GLU A-4 1 393 ? 47.622  -85.744  81.260  1.000 87.55777  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-4 O   1 
+ATOM   28412 C CB  . GLU A-4 1 393 ? 50.325  -85.540  83.069  1.000 73.00915  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   28413 C CG  . GLU A-4 1 393 ? 50.848  -85.144  84.449  1.000 97.60489  ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   28414 C CD  . GLU A-4 1 393 ? 51.667  -86.235  85.123  1.000 104.51970 ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   28415 O OE1 . GLU A-4 1 393 ? 51.489  -87.425  84.787  1.000 101.52919 ? ? ? ? ? ?  383 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   28416 O OE2 . GLU A-4 1 393 ? 52.495  -85.897  85.995  1.000 117.05002 ? ? ? ? ? -1 383 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   28417 N N   . LYS A-4 1 394 ? 48.976  -87.511  80.911  1.000 82.48993  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-4 N   1 
+ATOM   28418 C CA  . LYS A-4 1 394 ? 48.468  -87.724  79.559  1.000 92.60370  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   28419 C C   . LYS A-4 1 394 ? 47.028  -88.221  79.579  1.000 83.12242  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-4 C   1 
+ATOM   28420 O O   . LYS A-4 1 394 ? 46.215  -87.815  78.741  1.000 87.01980  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-4 O   1 
+ATOM   28421 C CB  . LYS A-4 1 394 ? 49.364  -88.710  78.810  1.000 94.20122  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   28422 C CG  . LYS A-4 1 394 ? 48.890  -89.022  77.402  1.000 97.29206  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   28423 C CD  . LYS A-4 1 394 ? 49.806  -90.017  76.716  1.000 116.06405 ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   28424 C CE  . LYS A-4 1 394 ? 51.187  -89.429  76.488  1.000 88.08491  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   28425 N NZ  . LYS A-4 1 394 ? 52.081  -90.389  75.784  1.000 96.01587  ? ? ? ? ? ?  384 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   28426 N N   . ILE A-4 1 395 ? 46.696  -89.102  80.525  1.000 94.37200  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-4 N   1 
+ATOM   28427 C CA  . ILE A-4 1 395 ? 45.326  -89.600  80.631  1.000 79.70402  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   28428 C C   . ILE A-4 1 395 ? 44.367  -88.456  80.934  1.000 84.60667  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-4 C   1 
+ATOM   28429 O O   . ILE A-4 1 395 ? 43.287  -88.356  80.338  1.000 72.82956  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-4 O   1 
+ATOM   28430 C CB  . ILE A-4 1 395 ? 45.243  -90.711  81.696  1.000 89.20664  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   28431 C CG1 . ILE A-4 1 395 ? 46.073  -91.923  81.267  1.000 95.85478  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   28432 C CG2 . ILE A-4 1 395 ? 43.797  -91.107  81.948  1.000 80.73116  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   28433 C CD1 . ILE A-4 1 395 ? 46.094  -93.040  82.286  1.000 98.13897  ? ? ? ? ? ?  385 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   28434 N N   . LEU A-4 1 396 ? 44.754  -87.568  81.853  1.000 83.17502  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28435 C CA  . LEU A-4 1 396 ? 43.913  -86.424  82.192  1.000 73.89932  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28436 C C   . LEU A-4 1 396 ? 43.827  -85.436  81.036  1.000 75.97334  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28437 O O   . LEU A-4 1 396 ? 42.737  -84.974  80.680  1.000 74.86631  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28438 C CB  . LEU A-4 1 396 ? 44.454  -85.729  83.441  1.000 78.22349  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28439 C CG  . LEU A-4 1 396 ? 43.834  -84.370  83.783  1.000 68.55522  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28440 C CD1 . LEU A-4 1 396 ? 42.362  -84.518  84.136  1.000 61.70400  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28441 C CD2 . LEU A-4 1 396 ? 44.597  -83.698  84.915  1.000 86.47989  ? ? ? ? ? ?  386 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   28442 N N   . PHE A-4 1 397 ? 44.972  -85.087  80.446  1.000 77.37029  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-4 N   1 
+ATOM   28443 C CA  . PHE A-4 1 397 ? 44.977  -84.066  79.403  1.000 85.28162  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   28444 C C   . PHE A-4 1 397 ? 44.259  -84.547  78.149  1.000 86.31050  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-4 C   1 
+ATOM   28445 O O   . PHE A-4 1 397 ? 43.607  -83.753  77.461  1.000 82.66848  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-4 O   1 
+ATOM   28446 C CB  . PHE A-4 1 397 ? 46.411  -83.650  79.079  1.000 66.15836  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   28447 C CG  . PHE A-4 1 397 ? 47.009  -82.709  80.085  1.000 79.31832  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   28448 C CD1 . PHE A-4 1 397 ? 46.200  -81.878  80.843  1.000 86.27483  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   28449 C CD2 . PHE A-4 1 397 ? 48.380  -82.652  80.272  1.000 84.59979  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   28450 C CE1 . PHE A-4 1 397 ? 46.746  -81.009  81.768  1.000 72.27409  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   28451 C CE2 . PHE A-4 1 397 ? 48.932  -81.786  81.196  1.000 64.36473  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   28452 C CZ  . PHE A-4 1 397 ? 48.114  -80.964  81.945  1.000 73.64174  ? ? ? ? ? ?  387 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   28453 N N   . GLU A-4 1 398 ? 44.360  -85.841  77.836  1.000 83.22457  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-4 N   1 
+ATOM   28454 C CA  . GLU A-4 1 398 ? 43.676  -86.362  76.657  1.000 76.00510  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   28455 C C   . GLU A-4 1 398 ? 42.164  -86.258  76.813  1.000 82.93937  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-4 C   1 
+ATOM   28456 O O   . GLU A-4 1 398 ? 41.454  -85.928  75.855  1.000 95.38343  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-4 O   1 
+ATOM   28457 C CB  . GLU A-4 1 398 ? 44.094  -87.810  76.402  1.000 71.50200  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   28458 C CG  . GLU A-4 1 398 ? 44.162  -88.183  74.930  1.000 110.09630 ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   28459 C CD  . GLU A-4 1 398 ? 45.434  -87.695  74.261  1.000 91.50049  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   28460 O OE1 . GLU A-4 1 398 ? 46.532  -88.056  74.735  1.000 96.40053  ? ? ? ? ? ?  388 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   28461 O OE2 . GLU A-4 1 398 ? 45.337  -86.947  73.266  1.000 89.44474  ? ? ? ? ? -1 388 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   28462 N N   . LYS A-4 1 399 ? 41.653  -86.526  78.017  1.000 77.81678  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-4 N   1 
+ATOM   28463 C CA  . LYS A-4 1 399 ? 40.220  -86.398  78.265  1.000 75.45985  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   28464 C C   . LYS A-4 1 399 ? 39.790  -84.935  78.265  1.000 78.61724  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-4 C   1 
+ATOM   28465 O O   . LYS A-4 1 399 ? 38.768  -84.579  77.667  1.000 85.94395  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-4 O   1 
+ATOM   28466 C CB  . LYS A-4 1 399 ? 39.860  -87.064  79.592  1.000 67.99227  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   28467 C CG  . LYS A-4 1 399 ? 38.493  -86.679  80.139  1.000 67.91799  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   28468 C CD  . LYS A-4 1 399 ? 37.373  -87.443  79.455  1.000 68.39611  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   28469 C CE  . LYS A-4 1 399 ? 36.023  -87.062  80.040  1.000 75.82270  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   28470 N NZ  . LYS A-4 1 399 ? 34.947  -88.006  79.634  1.000 93.71601  ? ? ? ? ? ?  389 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   28471 N N   . VAL A-4 1 400 ? 40.559  -84.073  78.934  1.000 89.87036  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-4 N   1 
+ATOM   28472 C CA  . VAL A-4 1 400 ? 40.194  -82.661  79.024  1.000 88.76184  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   28473 C C   . VAL A-4 1 400 ? 40.243  -82.010  77.648  1.000 75.32226  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-4 C   1 
+ATOM   28474 O O   . VAL A-4 1 400 ? 39.328  -81.276  77.256  1.000 90.03917  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-4 O   1 
+ATOM   28475 C CB  . VAL A-4 1 400 ? 41.105  -81.932  80.028  1.000 91.01690  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   28476 C CG1 . VAL A-4 1 400 ? 40.906  -80.427  79.929  1.000 66.10251  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   28477 C CG2 . VAL A-4 1 400 ? 40.827  -82.415  81.443  1.000 81.03944  ? ? ? ? ? ?  390 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   28478 N N   . LEU A-4 1 401 ? 41.312  -82.271  76.893  1.000 87.46589  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28479 C CA  . LEU A-4 1 401 ? 41.418  -81.704  75.552  1.000 86.04548  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28480 C C   . LEU A-4 1 401 ? 40.320  -82.233  74.640  1.000 87.09793  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28481 O O   . LEU A-4 1 401 ? 39.809  -81.499  73.788  1.000 82.70576  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28482 C CB  . LEU A-4 1 401 ? 42.795  -81.997  74.958  1.000 62.17231  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28483 C CG  . LEU A-4 1 401 ? 43.949  -81.141  75.482  1.000 69.49631  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28484 C CD1 . LEU A-4 1 401 ? 45.275  -81.622  74.914  1.000 74.70983  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28485 C CD2 . LEU A-4 1 401 ? 43.717  -79.676  75.144  1.000 73.20340  ? ? ? ? ? ?  391 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   28486 N N   . ASP A-4 1 402 ? 39.939  -83.502  74.806  1.000 84.47936  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-4 N   1 
+ATOM   28487 C CA  . ASP A-4 1 402 ? 38.895  -84.082  73.965  1.000 76.83292  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   28488 C C   . ASP A-4 1 402 ? 37.602  -83.280  74.063  1.000 99.24806  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-4 C   1 
+ATOM   28489 O O   . ASP A-4 1 402 ? 36.975  -82.961  73.046  1.000 113.83602 ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-4 O   1 
+ATOM   28490 C CB  . ASP A-4 1 402 ? 38.663  -85.543  74.357  1.000 82.97929  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   28491 C CG  . ASP A-4 1 402 ? 37.668  -86.247  73.450  1.000 98.54651  ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   28492 O OD1 . ASP A-4 1 402 ? 37.298  -85.683  72.398  1.000 128.29025 ? ? ? ? ? ?  392 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   28493 O OD2 . ASP A-4 1 402 ? 37.254  -87.375  73.793  1.000 97.04303  ? ? ? ? ? -1 392 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   28494 N N   . GLU A-4 1 403 ? 37.196  -82.928  75.285  1.000 93.57767  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-4 N   1 
+ATOM   28495 C CA  . GLU A-4 1 403 ? 35.954  -82.182  75.461  1.000 87.74553  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   28496 C C   . GLU A-4 1 403 ? 36.103  -80.729  75.020  1.000 90.85922  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-4 C   1 
+ATOM   28497 O O   . GLU A-4 1 403 ? 35.166  -80.148  74.460  1.000 95.60660  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-4 O   1 
+ATOM   28498 C CB  . GLU A-4 1 403 ? 35.499  -82.260  76.919  1.000 99.45828  ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   28499 C CG  . GLU A-4 1 403 ? 35.159  -83.663  77.395  1.000 102.02154 ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   28500 C CD  . GLU A-4 1 403 ? 33.947  -84.240  76.691  1.000 105.14089 ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   28501 O OE1 . GLU A-4 1 403 ? 33.051  -83.458  76.310  1.000 101.64719 ? ? ? ? ? ?  393 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   28502 O OE2 . GLU A-4 1 403 ? 33.894  -85.476  76.514  1.000 116.55985 ? ? ? ? ? -1 393 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   28503 N N   . VAL A-4 1 404 ? 37.272  -80.130  75.255  1.000 91.21832  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-4 N   1 
+ATOM   28504 C CA  . VAL A-4 1 404 ? 37.455  -78.706  74.991  1.000 92.09983  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   28505 C C   . VAL A-4 1 404 ? 37.852  -78.468  73.539  1.000 87.57700  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-4 C   1 
+ATOM   28506 O O   . VAL A-4 1 404 ? 37.278  -77.613  72.856  1.000 84.26666  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-4 O   1 
+ATOM   28507 C CB  . VAL A-4 1 404 ? 38.494  -78.117  75.965  1.000 87.98013  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   28508 C CG1 . VAL A-4 1 404 ? 38.750  -76.653  75.646  1.000 100.77232 ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   28509 C CG2 . VAL A-4 1 404 ? 38.031  -78.281  77.407  1.000 92.42651  ? ? ? ? ? ?  394 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   28510 N N   . GLU A-4 1 405 ? 38.837  -79.215  73.043  1.000 92.54491  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-4 N   1 
+ATOM   28511 C CA  . GLU A-4 1 405 ? 39.329  -79.037  71.676  1.000 91.25548  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   28512 C C   . GLU A-4 1 405 ? 39.864  -80.365  71.162  1.000 91.69936  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-4 C   1 
+ATOM   28513 O O   . GLU A-4 1 405 ? 41.066  -80.644  71.262  1.000 91.35925  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-4 O   1 
+ATOM   28514 C CB  . GLU A-4 1 405 ? 40.415  -77.962  71.614  1.000 73.35989  ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   28515 C CG  . GLU A-4 1 405 ? 40.893  -77.628  70.220  1.000 111.75215 ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   28516 C CD  . GLU A-4 1 405 ? 40.604  -76.193  69.825  1.000 132.07929 ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   28517 O OE1 . GLU A-4 1 405 ? 40.129  -75.419  70.679  1.000 124.75026 ? ? ? ? ? ?  395 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   28518 O OE2 . GLU A-4 1 405 ? 40.854  -75.841  68.653  1.000 152.03481 ? ? ? ? ? -1 395 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   28519 N N   . PRO A-4 1 406 ? 38.996  -81.224  70.609  1.000 86.09786  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-4 N   1 
+ATOM   28520 C CA  . PRO A-4 1 406 ? 39.476  -82.550  70.184  1.000 75.72560  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-4 CA  1 
+ATOM   28521 C C   . PRO A-4 1 406 ? 40.358  -82.513  68.945  1.000 86.50102  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-4 C   1 
+ATOM   28522 O O   . PRO A-4 1 406 ? 41.066  -83.495  68.676  1.000 108.24139 ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-4 O   1 
+ATOM   28523 C CB  . PRO A-4 1 406 ? 38.180  -83.329  69.920  1.000 76.46834  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-4 CB  1 
+ATOM   28524 C CG  . PRO A-4 1 406 ? 37.193  -82.278  69.562  1.000 89.17392  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-4 CG  1 
+ATOM   28525 C CD  . PRO A-4 1 406 ? 37.543  -81.067  70.394  1.000 73.51598  ? ? ? ? ? ?  396 PRO A-4 CD  1 
+ATOM   28526 N N   . GLU A-4 1 407 ? 40.331  -81.421  68.179  1.000 95.18393  ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-4 N   1 
+ATOM   28527 C CA  . GLU A-4 1 407 ? 41.156  -81.260  66.989  1.000 96.13876  ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   28528 C C   . GLU A-4 1 407 ? 42.499  -80.602  67.290  1.000 88.48811  ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-4 C   1 
+ATOM   28529 O O   . GLU A-4 1 407 ? 43.054  -79.907  66.427  1.000 88.70386  ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-4 O   1 
+ATOM   28530 C CB  . GLU A-4 1 407 ? 40.395  -80.450  65.940  1.000 106.44325 ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   28531 C CG  . GLU A-4 1 407 ? 39.028  -81.014  65.589  1.000 108.35736 ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   28532 C CD  . GLU A-4 1 407 ? 38.316  -80.185  64.537  1.000 150.72157 ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   28533 O OE1 . GLU A-4 1 407 ? 38.989  -79.369  63.870  1.000 156.73318 ? ? ? ? ? ?  397 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   28534 O OE2 . GLU A-4 1 407 ? 37.087  -80.343  64.379  1.000 171.40632 ? ? ? ? ? -1 397 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   28535 N N   . TYR A-4 1 408 ? 43.038  -80.796  68.497  1.000 88.32262  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-4 N   1 
+ATOM   28536 C CA  . TYR A-4 1 408 ? 44.267  -80.102  68.869  1.000 92.94028  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   28537 C C   . TYR A-4 1 408 ? 45.486  -80.694  68.172  1.000 82.28013  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-4 C   1 
+ATOM   28538 O O   . TYR A-4 1 408 ? 46.448  -79.969  67.898  1.000 75.77016  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-4 O   1 
+ATOM   28539 C CB  . TYR A-4 1 408 ? 44.447  -80.123  70.389  1.000 84.49827  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   28540 C CG  . TYR A-4 1 408 ? 45.002  -81.413  70.952  1.000 72.38834  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   28541 C CD1 . TYR A-4 1 408 ? 44.170  -82.492  71.219  1.000 65.91171  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   28542 C CD2 . TYR A-4 1 408 ? 46.357  -81.545  71.231  1.000 58.70252  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   28543 C CE1 . TYR A-4 1 408 ? 44.675  -83.671  71.739  1.000 71.60825  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   28544 C CE2 . TYR A-4 1 408 ? 46.870  -82.719  71.750  1.000 67.41148  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   28545 C CZ  . TYR A-4 1 408 ? 46.025  -83.779  72.002  1.000 71.47343  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   28546 O OH  . TYR A-4 1 408 ? 46.531  -84.950  72.519  1.000 74.57904  ? ? ? ? ? ?  398 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   28547 N N   . GLU A-4 1 409 ? 45.472  -81.997  67.877  1.000 79.02671  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-4 N   1 
+ATOM   28548 C CA  . GLU A-4 1 409 ? 46.586  -82.591  67.145  1.000 92.65929  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   28549 C C   . GLU A-4 1 409 ? 46.518  -82.283  65.656  1.000 98.73213  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-4 C   1 
+ATOM   28550 O O   . GLU A-4 1 409 ? 47.560  -82.215  64.994  1.000 83.16362  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-4 O   1 
+ATOM   28551 C CB  . GLU A-4 1 409 ? 46.626  -84.105  67.362  1.000 78.92902  ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   28552 C CG  . GLU A-4 1 409 ? 47.206  -84.529  68.699  1.000 110.07152 ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   28553 C CD  . GLU A-4 1 409 ? 47.565  -86.004  68.739  1.000 112.92244 ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   28554 O OE1 . GLU A-4 1 409 ? 47.319  -86.707  67.738  1.000 117.59775 ? ? ? ? ? ?  399 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   28555 O OE2 . GLU A-4 1 409 ? 48.097  -86.460  69.773  1.000 136.29320 ? ? ? ? ? -1 399 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   28556 N N   . LEU A-4 1 410 ? 45.310  -82.100  65.117  1.000 100.44306 ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28557 C CA  . LEU A-4 1 410 ? 45.172  -81.729  63.713  1.000 68.17371  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28558 C C   . LEU A-4 1 410 ? 45.822  -80.380  63.437  1.000 77.62594  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28559 O O   . LEU A-4 1 410 ? 46.391  -80.164  62.361  1.000 98.91573  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28560 C CB  . LEU A-4 1 410 ? 43.694  -81.697  63.315  1.000 69.56547  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28561 C CG  . LEU A-4 1 410 ? 42.903  -83.002  63.164  1.000 63.12927  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28562 C CD1 . LEU A-4 1 410 ? 42.625  -83.671  64.504  1.000 99.85463  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28563 C CD2 . LEU A-4 1 410 ? 41.602  -82.731  62.428  1.000 86.23988  ? ? ? ? ? ?  400 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   28564 N N   . ASN A-4 1 411 ? 45.751  -79.463  64.399  1.000 68.07169  ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-4 N   1 
+ATOM   28565 C CA  . ASN A-4 1 411 ? 46.305  -78.126  64.252  1.000 63.10239  ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   28566 C C   . ASN A-4 1 411 ? 47.769  -78.043  64.663  1.000 76.35172  ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-4 C   1 
+ATOM   28567 O O   . ASN A-4 1 411 ? 48.337  -76.946  64.669  1.000 105.03105 ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-4 O   1 
+ATOM   28568 C CB  . ASN A-4 1 411 ? 45.481  -77.124  65.065  1.000 103.94364 ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   28569 C CG  . ASN A-4 1 411 ? 43.991  -77.259  64.816  1.000 118.95735 ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   28570 O OD1 . ASN A-4 1 411 ? 43.566  -77.865  63.832  1.000 87.10952  ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   28571 N ND2 . ASN A-4 1 411 ? 43.188  -76.691  65.709  1.000 132.83195 ? ? ? ? ? ?  401 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   28572 N N   . GLY A-4 1 412 ? 48.390  -79.167  65.010  1.000 58.89420  ? ? ? ? ? ?  402 GLY A-4 N   1 
+ATOM   28573 C CA  . GLY A-4 1 412 ? 49.802  -79.199  65.327  1.000 74.41989  ? ? ? ? ? ?  402 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   28574 C C   . GLY A-4 1 412 ? 50.157  -79.425  66.782  1.000 80.25515  ? ? ? ? ? ?  402 GLY A-4 C   1 
+ATOM   28575 O O   . GLY A-4 1 412 ? 51.344  -79.362  67.122  1.000 81.86914  ? ? ? ? ? ?  402 GLY A-4 O   1 
+ATOM   28576 N N   . GLY A-4 1 413 ? 49.177  -79.682  67.652  1.000 90.99367  ? ? ? ? ? ?  403 GLY A-4 N   1 
+ATOM   28577 C CA  . GLY A-4 1 413 ? 49.479  -79.942  69.043  1.000 61.74270  ? ? ? ? ? ?  403 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   28578 C C   . GLY A-4 1 413 ? 49.940  -81.368  69.285  1.000 68.07086  ? ? ? ? ? ?  403 GLY A-4 C   1 
+ATOM   28579 O O   . GLY A-4 1 413 ? 49.633  -82.288  68.528  1.000 87.08389  ? ? ? ? ? ?  403 GLY A-4 O   1 
+ATOM   28580 N N   . PHE A-4 1 414 ? 50.694  -81.548  70.369  1.000 68.79785  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-4 N   1 
+ATOM   28581 C CA  . PHE A-4 1 414 ? 51.242  -82.857  70.698  1.000 86.98142  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   28582 C C   . PHE A-4 1 414 ? 51.603  -82.898  72.177  1.000 86.17088  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-4 C   1 
+ATOM   28583 O O   . PHE A-4 1 414 ? 52.153  -81.933  72.713  1.000 67.11250  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-4 O   1 
+ATOM   28584 C CB  . PHE A-4 1 414 ? 52.471  -83.169  69.837  1.000 61.48984  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   28585 C CG  . PHE A-4 1 414 ? 52.992  -84.567  69.999  1.000 72.18713  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   28586 C CD1 . PHE A-4 1 414 ? 52.387  -85.628  69.345  1.000 68.98054  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   28587 C CD2 . PHE A-4 1 414 ? 54.097  -84.818  70.795  1.000 73.51310  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   28588 C CE1 . PHE A-4 1 414 ? 52.869  -86.915  69.490  1.000 68.03842  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   28589 C CE2 . PHE A-4 1 414 ? 54.584  -86.102  70.944  1.000 69.13609  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   28590 C CZ  . PHE A-4 1 414 ? 53.970  -87.152  70.291  1.000 73.08382  ? ? ? ? ? ?  404 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   28591 N N   . LEU A-4 1 415 ? 51.288  -84.020  72.825  1.000 79.76471  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28592 C CA  . LEU A-4 1 415 ? 51.610  -84.246  74.230  1.000 59.17790  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28593 C C   . LEU A-4 1 415 ? 52.819  -85.172  74.304  1.000 64.08260  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28594 O O   . LEU A-4 1 415 ? 52.724  -86.357  73.970  1.000 84.01490  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28595 C CB  . LEU A-4 1 415 ? 50.421  -84.843  74.979  1.000 67.23135  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28596 C CG  . LEU A-4 1 415 ? 49.192  -83.950  75.159  1.000 50.12823  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28597 C CD1 . LEU A-4 1 415 ? 48.022  -84.750  75.714  1.000 58.39948  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28598 C CD2 . LEU A-4 1 415 ? 49.515  -82.777  76.067  1.000 77.45495  ? ? ? ? ? ?  405 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   28599 N N   . LEU A-4 1 416 ? 53.950  -84.629  74.741  1.000 64.27358  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28600 C CA  . LEU A-4 1 416 ? 55.194  -85.376  74.871  1.000 67.81099  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28601 C C   . LEU A-4 1 416 ? 55.505  -85.553  76.350  1.000 74.25100  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28602 O O   . LEU A-4 1 416 ? 55.682  -84.566  77.071  1.000 70.76827  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28603 C CB  . LEU A-4 1 416 ? 56.337  -84.657  74.155  1.000 63.06564  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28604 C CG  . LEU A-4 1 416 ? 57.731  -85.264  74.306  1.000 64.71057  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28605 C CD1 . LEU A-4 1 416 ? 57.711  -86.720  73.894  1.000 69.00178  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28606 C CD2 . LEU A-4 1 416 ? 58.746  -84.489  73.485  1.000 56.10622  ? ? ? ? ? ?  406 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   28607 N N   . GLU A-4 1 417 ? 55.561  -86.806  76.797  1.000 80.88030  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-4 N   1 
+ATOM   28608 C CA  . GLU A-4 1 417 ? 55.827  -87.129  78.193  1.000 77.91670  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   28609 C C   . GLU A-4 1 417 ? 57.311  -87.411  78.382  1.000 74.93385  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-4 C   1 
+ATOM   28610 O O   . GLU A-4 1 417 ? 57.910  -88.166  77.609  1.000 70.47143  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-4 O   1 
+ATOM   28611 C CB  . GLU A-4 1 417 ? 54.986  -88.320  78.663  1.000 63.23531  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   28612 C CG  . GLU A-4 1 417 ? 54.968  -89.525  77.732  1.000 102.70663 ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   28613 C CD  . GLU A-4 1 417 ? 54.226  -90.709  78.332  1.000 107.01558 ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   28614 O OE1 . GLU A-4 1 417 ? 54.535  -91.083  79.483  1.000 93.11595  ? ? ? ? ? ?  407 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   28615 O OE2 . GLU A-4 1 417 ? 53.330  -91.262  77.656  1.000 130.56458 ? ? ? ? ? -1 407 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   28616 N N   . VAL A-4 1 418 ? 57.898  -86.793  79.402  1.000 74.19075  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-4 N   1 
+ATOM   28617 C CA  . VAL A-4 1 418 ? 59.316  -86.928  79.708  1.000 83.72425  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   28618 C C   . VAL A-4 1 418 ? 59.437  -87.405  81.149  1.000 98.12192  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-4 C   1 
+ATOM   28619 O O   . VAL A-4 1 418 ? 58.937  -86.751  82.072  1.000 112.21829 ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-4 O   1 
+ATOM   28620 C CB  . VAL A-4 1 418 ? 60.071  -85.609  79.476  1.000 86.97222  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   28621 C CG1 . VAL A-4 1 418 ? 60.177  -85.337  77.987  1.000 94.45936  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   28622 C CG2 . VAL A-4 1 418 ? 59.349  -84.453  80.146  1.000 75.16539  ? ? ? ? ? ?  408 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   28623 N N   . GLY A-4 1 419 ? 60.075  -88.555  81.340  1.000 98.62627  ? ? ? ? ? ?  409 GLY A-4 N   1 
+ATOM   28624 C CA  . GLY A-4 1 419 ? 60.152  -89.130  82.666  1.000 96.85538  ? ? ? ? ? ?  409 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   28625 C C   . GLY A-4 1 419 ? 61.562  -89.451  83.108  1.000 99.17822  ? ? ? ? ? ?  409 GLY A-4 C   1 
+ATOM   28626 O O   . GLY A-4 1 419 ? 62.273  -90.199  82.433  1.000 138.78594 ? ? ? ? ? ?  409 GLY A-4 O   1 
+ATOM   28627 N N   . GLY A-4 1 420 ? 61.980  -88.890  84.241  1.000 73.63835  ? ? ? ? ? ?  410 GLY A-4 N   1 
+ATOM   28628 C CA  . GLY A-4 1 420 ? 63.274  -89.162  84.821  1.000 77.60033  ? ? ? ? ? ?  410 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   28629 C C   . GLY A-4 1 420 ? 64.399  -88.290  84.299  1.000 67.52466  ? ? ? ? ? ?  410 GLY A-4 C   1 
+ATOM   28630 O O   . GLY A-4 1 420 ? 65.335  -87.991  85.045  1.000 107.86427 ? ? ? ? ? ?  410 GLY A-4 O   1 
+ATOM   28631 N N   . THR A-4 1 421 ? 64.331  -87.878  83.040  1.000 78.88077  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-4 N   1 
+ATOM   28632 C CA  . THR A-4 1 421 ? 65.376  -87.069  82.437  1.000 84.75781  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-4 CA  1 
+ATOM   28633 C C   . THR A-4 1 421 ? 65.057  -85.582  82.569  1.000 81.29302  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-4 C   1 
+ATOM   28634 O O   . THR A-4 1 421 ? 63.919  -85.180  82.823  1.000 78.80152  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-4 O   1 
+ATOM   28635 C CB  . THR A-4 1 421 ? 65.553  -87.433  80.963  1.000 85.34589  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-4 CB  1 
+ATOM   28636 O OG1 . THR A-4 1 421 ? 64.294  -87.323  80.287  1.000 78.43900  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-4 OG1 1 
+ATOM   28637 C CG2 . THR A-4 1 421 ? 66.068  -88.859  80.828  1.000 96.59447  ? ? ? ? ? ?  411 THR A-4 CG2 1 
+ATOM   28638 N N   . TYR A-4 1 422 ? 66.090  -84.764  82.394  1.000 90.04901  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-4 N   1 
+ATOM   28639 C CA  . TYR A-4 1 422 ? 65.905  -83.324  82.361  1.000 79.63742  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   28640 C C   . TYR A-4 1 422 ? 65.267  -82.903  81.040  1.000 98.07631  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-4 C   1 
+ATOM   28641 O O   . TYR A-4 1 422 ? 65.235  -83.656  80.062  1.000 94.71788  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-4 O   1 
+ATOM   28642 C CB  . TYR A-4 1 422 ? 67.240  -82.607  82.561  1.000 80.52439  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   28643 C CG  . TYR A-4 1 422 ? 67.595  -82.351  84.009  1.000 99.22969  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   28644 C CD1 . TYR A-4 1 422 ? 67.861  -83.402  84.878  1.000 105.19765 ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   28645 C CD2 . TYR A-4 1 422 ? 67.672  -81.056  84.504  1.000 104.13539 ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   28646 C CE1 . TYR A-4 1 422 ? 68.187  -83.168  86.203  1.000 100.26877 ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   28647 C CE2 . TYR A-4 1 422 ? 67.998  -80.812  85.825  1.000 79.07679  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   28648 C CZ  . TYR A-4 1 422 ? 68.254  -81.870  86.670  1.000 97.98682  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   28649 O OH  . TYR A-4 1 422 ? 68.579  -81.622  87.984  1.000 94.46001  ? ? ? ? ? ?  412 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   28650 N N   . PHE A-4 1 423 ? 64.756  -81.672  81.020  1.000 82.71265  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-4 N   1 
+ATOM   28651 C CA  . PHE A-4 1 423 ? 64.059  -81.161  79.848  1.000 80.37939  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   28652 C C   . PHE A-4 1 423 ? 64.994  -80.583  78.792  1.000 71.51291  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-4 C   1 
+ATOM   28653 O O   . PHE A-4 1 423 ? 64.529  -80.260  77.696  1.000 76.60961  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-4 O   1 
+ATOM   28654 C CB  . PHE A-4 1 423 ? 63.049  -80.083  80.265  1.000 73.72879  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   28655 C CG  . PHE A-4 1 423 ? 62.081  -80.524  81.335  1.000 84.42190  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   28656 C CD1 . PHE A-4 1 423 ? 61.669  -81.845  81.425  1.000 77.06698  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   28657 C CD2 . PHE A-4 1 423 ? 61.582  -79.611  82.251  1.000 78.55971  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   28658 C CE1 . PHE A-4 1 423 ? 60.781  -82.246  82.412  1.000 82.10942  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   28659 C CE2 . PHE A-4 1 423 ? 60.692  -80.006  83.238  1.000 80.16816  ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   28660 C CZ  . PHE A-4 1 423 ? 60.291  -81.325  83.317  1.000 101.82070 ? ? ? ? ? ?  413 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   28661 N N   . ASN A-4 1 424 ? 66.292  -80.454  79.083  1.000 69.85859  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-4 N   1 
+ATOM   28662 C CA  . ASN A-4 1 424 ? 67.170  -79.684  78.206  1.000 79.57845  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   28663 C C   . ASN A-4 1 424 ? 67.277  -80.310  76.821  1.000 89.07338  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-4 C   1 
+ATOM   28664 O O   . ASN A-4 1 424 ? 67.257  -79.598  75.810  1.000 68.76950  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-4 O   1 
+ATOM   28665 C CB  . ASN A-4 1 424 ? 68.550  -79.535  78.844  1.000 66.57954  ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   28666 C CG  . ASN A-4 1 424 ? 68.535  -78.599  80.034  1.000 112.40339 ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   28667 O OD1 . ASN A-4 1 424 ? 68.502  -79.035  81.184  1.000 128.18483 ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   28668 N ND2 . ASN A-4 1 424 ? 68.537  -77.300  79.760  1.000 122.30704 ? ? ? ? ? ?  414 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   28669 N N   . HIS A-4 1 425 ? 67.374  -81.638  76.751  1.000 94.37150  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-4 N   1 
+ATOM   28670 C CA  . HIS A-4 1 425 ? 67.545  -82.291  75.458  1.000 65.16790  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-4 CA  1 
+ATOM   28671 C C   . HIS A-4 1 425 ? 66.324  -82.091  74.568  1.000 66.16519  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-4 C   1 
+ATOM   28672 O O   . HIS A-4 1 425 ? 66.457  -81.852  73.362  1.000 78.44498  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-4 O   1 
+ATOM   28673 C CB  . HIS A-4 1 425 ? 67.823  -83.780  75.652  1.000 73.49202  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-4 CB  1 
+ATOM   28674 C CG  . HIS A-4 1 425 ? 67.979  -84.527  74.368  1.000 84.59943  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-4 CG  1 
+ATOM   28675 N ND1 . HIS A-4 1 425 ? 69.155  -84.532  73.649  1.000 89.08986  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-4 ND1 1 
+ATOM   28676 C CD2 . HIS A-4 1 425 ? 67.101  -85.274  73.659  1.000 54.58197  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-4 CD2 1 
+ATOM   28677 C CE1 . HIS A-4 1 425 ? 68.999  -85.263  72.560  1.000 81.61649  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-4 CE1 1 
+ATOM   28678 N NE2 . HIS A-4 1 425 ? 67.761  -85.724  72.542  1.000 68.34143  ? ? ? ? ? ?  415 HIS A-4 NE2 1 
+ATOM   28679 N N   . TYR A-4 1 426 ? 65.125  -82.184  75.147  1.000 76.03740  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-4 N   1 
+ATOM   28680 C CA  . TYR A-4 1 426 ? 63.906  -82.005  74.366  1.000 61.34607  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   28681 C C   . TYR A-4 1 426 ? 63.712  -80.548  73.963  1.000 68.77718  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-4 C   1 
+ATOM   28682 O O   . TYR A-4 1 426 ? 63.311  -80.261  72.830  1.000 71.50727  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-4 O   1 
+ATOM   28683 C CB  . TYR A-4 1 426 ? 62.699  -82.503  75.163  1.000 71.94661  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   28684 C CG  . TYR A-4 1 426 ? 62.763  -83.969  75.533  1.000 86.79502  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   28685 C CD1 . TYR A-4 1 426 ? 62.181  -84.934  74.722  1.000 79.82331  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   28686 C CD2 . TYR A-4 1 426 ? 63.403  -84.389  76.694  1.000 68.63763  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   28687 C CE1 . TYR A-4 1 426 ? 62.235  -86.274  75.053  1.000 80.73219  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   28688 C CE2 . TYR A-4 1 426 ? 63.465  -85.730  77.032  1.000 63.18014  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   28689 C CZ  . TYR A-4 1 426 ? 62.876  -86.667  76.209  1.000 68.02011  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   28690 O OH  . TYR A-4 1 426 ? 62.930  -88.002  76.538  1.000 77.71920  ? ? ? ? ? ?  416 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   28691 N N   . VAL A-4 1 427 ? 63.992  -79.614  74.874  1.000 73.53933  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-4 N   1 
+ATOM   28692 C CA  . VAL A-4 1 427 ? 63.726  -78.205  74.596  1.000 74.87634  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   28693 C C   . VAL A-4 1 427 ? 64.694  -77.666  73.549  1.000 67.70323  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-4 C   1 
+ATOM   28694 O O   . VAL A-4 1 427 ? 64.302  -76.898  72.664  1.000 73.27692  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-4 O   1 
+ATOM   28695 C CB  . VAL A-4 1 427 ? 63.776  -77.385  75.899  1.000 67.98319  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   28696 C CG1 . VAL A-4 1 427 ? 63.671  -75.897  75.602  1.000 71.98393  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   28697 C CG2 . VAL A-4 1 427 ? 62.656  -77.813  76.833  1.000 71.56107  ? ? ? ? ? ?  417 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   28698 N N   . CYS A-4 1 428 ? 65.969  -78.061  73.624  1.000 70.96123  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A-4 N   1 
+ATOM   28699 C CA  . CYS A-4 1 428 ? 66.957  -77.551  72.676  1.000 64.11025  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A-4 CA  1 
+ATOM   28700 C C   . CYS A-4 1 428 ? 66.630  -77.979  71.251  1.000 77.02179  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A-4 C   1 
+ATOM   28701 O O   . CYS A-4 1 428 ? 66.739  -77.180  70.312  1.000 76.82701  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A-4 O   1 
+ATOM   28702 C CB  . CYS A-4 1 428 ? 68.357  -78.022  73.064  1.000 52.78692  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A-4 CB  1 
+ATOM   28703 S SG  . CYS A-4 1 428 ? 69.047  -77.207  74.520  1.000 95.43049  ? ? ? ? ? ?  418 CYS A-4 SG  1 
+ATOM   28704 N N   . THR A-4 1 429 ? 66.225  -79.236  71.070  1.000 67.78504  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-4 N   1 
+ATOM   28705 C CA  . THR A-4 1 429 ? 65.869  -79.718  69.739  1.000 57.40073  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-4 CA  1 
+ATOM   28706 C C   . THR A-4 1 429 ? 64.639  -78.991  69.203  1.000 70.54661  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-4 C   1 
+ATOM   28707 O O   . THR A-4 1 429 ? 64.631  -78.514  68.063  1.000 87.72276  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-4 O   1 
+ATOM   28708 C CB  . THR A-4 1 429 ? 65.640  -81.231  69.777  1.000 60.82186  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-4 CB  1 
+ATOM   28709 O OG1 . THR A-4 1 429 ? 66.883  -81.899  70.037  1.000 68.04168  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-4 OG1 1 
+ATOM   28710 C CG2 . THR A-4 1 429 ? 65.079  -81.719  68.451  1.000 66.39323  ? ? ? ? ? ?  419 THR A-4 CG2 1 
+ATOM   28711 N N   . LEU A-4 1 430 ? 63.591  -78.877  70.023  1.000 66.96407  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28712 C CA  . LEU A-4 1 430 ? 62.362  -78.225  69.574  1.000 72.25386  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28713 C C   . LEU A-4 1 430 ? 62.552  -76.724  69.380  1.000 67.42868  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28714 O O   . LEU A-4 1 430 ? 61.925  -76.126  68.497  1.000 83.65394  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28715 C CB  . LEU A-4 1 430 ? 61.230  -78.485  70.561  1.000 68.37817  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28716 C CG  . LEU A-4 1 430 ? 60.868  -79.943  70.808  1.000 61.98613  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28717 C CD1 . LEU A-4 1 430 ? 59.725  -80.040  71.808  1.000 71.68873  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28718 C CD2 . LEU A-4 1 430 ? 60.507  -80.642  69.508  1.000 63.56262  ? ? ? ? ? ?  420 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   28719 N N   . ASN A-4 1 431 ? 63.398  -76.092  70.196  1.000 68.26176  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-4 N   1 
+ATOM   28720 C CA  . ASN A-4 1 431 ? 63.584  -74.645  70.080  1.000 86.17462  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   28721 C C   . ASN A-4 1 431 ? 64.299  -74.282  68.784  1.000 78.41960  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-4 C   1 
+ATOM   28722 O O   . ASN A-4 1 431 ? 63.893  -73.345  68.085  1.000 69.73222  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-4 O   1 
+ATOM   28723 C CB  . ASN A-4 1 431 ? 64.361  -74.100  71.283  1.000 80.21586  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   28724 C CG  . ASN A-4 1 431 ? 64.443  -72.584  71.300  1.000 71.95214  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   28725 O OD1 . ASN A-4 1 431 ? 63.489  -71.892  70.948  1.000 77.55720  ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   28726 N ND2 . ASN A-4 1 431 ? 65.596  -72.063  71.711  1.000 127.98351 ? ? ? ? ? ?  421 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   28727 N N   . ASP A-4 1 432 ? 65.355  -75.023  68.439  1.000 78.37948  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-4 N   1 
+ATOM   28728 C CA  . ASP A-4 1 432 ? 66.105  -74.723  67.224  1.000 81.41879  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   28729 C C   . ASP A-4 1 432 ? 65.247  -74.917  65.981  1.000 69.26454  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-4 C   1 
+ATOM   28730 O O   . ASP A-4 1 432 ? 65.401  -74.192  64.992  1.000 91.63684  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-4 O   1 
+ATOM   28731 C CB  . ASP A-4 1 432 ? 67.358  -75.596  67.149  1.000 79.24348  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   28732 C CG  . ASP A-4 1 432 ? 68.345  -75.299  68.260  1.000 78.23032  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   28733 O OD1 . ASP A-4 1 432 ? 68.116  -74.336  69.022  1.000 95.81197  ? ? ? ? ? ?  422 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   28734 O OD2 . ASP A-4 1 432 ? 69.351  -76.030  68.371  1.000 92.80993  ? ? ? ? ? -1 422 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   28735 N N   . LEU A-4 1 433 ? 64.339  -75.889  66.012  1.000 70.71201  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28736 C CA  . LEU A-4 1 433 ? 63.464  -76.170  64.882  1.000 69.06414  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28737 C C   . LEU A-4 1 433 ? 62.270  -75.227  64.804  1.000 80.66600  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28738 O O   . LEU A-4 1 433 ? 61.400  -75.425  63.949  1.000 89.78904  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28739 C CB  . LEU A-4 1 433 ? 62.976  -77.618  64.947  1.000 74.18540  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28740 C CG  . LEU A-4 1 433 ? 64.054  -78.695  64.818  1.000 68.15009  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28741 C CD1 . LEU A-4 1 433 ? 63.466  -80.066  65.100  1.000 69.36717  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28742 C CD2 . LEU A-4 1 433 ? 64.685  -78.654  63.436  1.000 78.55507  ? ? ? ? ? ?  423 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   28743 N N   . GLY A-4 1 434 ? 62.204  -74.214  65.666  1.000 80.36068  ? ? ? ? ? ?  424 GLY A-4 N   1 
+ATOM   28744 C CA  . GLY A-4 1 434 ? 61.096  -73.280  65.630  1.000 89.99712  ? ? ? ? ? ?  424 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   28745 C C   . GLY A-4 1 434 ? 59.780  -73.837  66.116  1.000 76.67562  ? ? ? ? ? ?  424 GLY A-4 C   1 
+ATOM   28746 O O   . GLY A-4 1 434 ? 58.724  -73.323  65.740  1.000 75.18651  ? ? ? ? ? ?  424 GLY A-4 O   1 
+ATOM   28747 N N   . ILE A-4 1 435 ? 59.810  -74.876  66.945  1.000 65.95553  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-4 N   1 
+ATOM   28748 C CA  . ILE A-4 1 435 ? 58.604  -75.511  67.464  1.000 62.49646  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   28749 C C   . ILE A-4 1 435 ? 58.317  -74.950  68.848  1.000 82.20603  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-4 C   1 
+ATOM   28750 O O   . ILE A-4 1 435 ? 59.193  -74.957  69.723  1.000 90.37232  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-4 O   1 
+ATOM   28751 C CB  . ILE A-4 1 435 ? 58.758  -77.041  67.512  1.000 80.90336  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   28752 C CG1 . ILE A-4 1 435 ? 59.075  -77.586  66.117  1.000 71.86820  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   28753 C CG2 . ILE A-4 1 435 ? 57.503  -77.683  68.083  1.000 73.59763  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   28754 C CD1 . ILE A-4 1 435 ? 59.336  -79.075  66.087  1.000 59.73364  ? ? ? ? ? ?  425 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   28755 N N   . THR A-4 1 436 ? 57.093  -74.468  69.050  1.000 91.55409  ? ? ? ? ? ?  426 THR A-4 N   1 
+ATOM   28756 C CA  . THR A-4 1 436 ? 56.700  -73.914  70.340  1.000 83.65206  ? ? ? ? ? ?  426 THR A-4 CA  1 
+ATOM   28757 C C   . THR A-4 1 436 ? 56.660  -75.020  71.389  1.000 83.86981  ? ? ? ? ? ?  426 THR A-4 C   1 
+ATOM   28758 O O   . THR A-4 1 436 ? 55.947  -76.015  71.224  1.000 90.95809  ? ? ? ? ? ?  426 THR A-4 O   1 
+ATOM   28759 C CB  . THR A-4 1 436 ? 55.337  -73.233  70.231  1.000 70.43165  ? ? ? ? ? ?  426 THR A-4 CB  1 
+ATOM   28760 O OG1 . THR A-4 1 436 ? 55.401  -72.184  69.258  1.000 100.68675 ? ? ? ? ? ?  426 THR A-4 OG1 1 
+ATOM   28761 C CG2 . THR A-4 1 436 ? 54.928  -72.649  71.573  1.000 89.32049  ? ? ? ? ? ?  426 THR A-4 CG2 1 
+ATOM   28762 N N   . HIS A-4 1 437 ? 57.421  -74.850  72.465  1.000 80.92895  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-4 N   1 
+ATOM   28763 C CA  . HIS A-4 1 437 ? 57.526  -75.853  73.516  1.000 83.68449  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-4 CA  1 
+ATOM   28764 C C   . HIS A-4 1 437 ? 56.925  -75.313  74.805  1.000 76.06032  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-4 C   1 
+ATOM   28765 O O   . HIS A-4 1 437 ? 57.186  -74.167  75.187  1.000 68.63768  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-4 O   1 
+ATOM   28766 C CB  . HIS A-4 1 437 ? 58.984  -76.265  73.736  1.000 63.85039  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-4 CB  1 
+ATOM   28767 C CG  . HIS A-4 1 437 ? 59.886  -75.128  74.098  1.000 67.09724  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-4 CG  1 
+ATOM   28768 N ND1 . HIS A-4 1 437 ? 59.928  -74.584  75.363  1.000 106.27083 ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-4 ND1 1 
+ATOM   28769 C CD2 . HIS A-4 1 437 ? 60.780  -74.430  73.358  1.000 78.30206  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-4 CD2 1 
+ATOM   28770 C CE1 . HIS A-4 1 437 ? 60.808  -73.600  75.388  1.000 109.96845 ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-4 CE1 1 
+ATOM   28771 N NE2 . HIS A-4 1 437 ? 61.339  -73.485  74.184  1.000 93.51737  ? ? ? ? ? ?  427 HIS A-4 NE2 1 
+ATOM   28772 N N   . ILE A-4 1 438 ? 56.118  -76.139  75.467  1.000 74.69251  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-4 N   1 
+ATOM   28773 C CA  . ILE A-4 1 438 ? 55.467  -75.789  76.723  1.000 81.85042  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   28774 C C   . ILE A-4 1 438 ? 55.784  -76.872  77.743  1.000 72.57819  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-4 C   1 
+ATOM   28775 O O   . ILE A-4 1 438 ? 55.767  -78.065  77.420  1.000 78.90722  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-4 O   1 
+ATOM   28776 C CB  . ILE A-4 1 438 ? 53.942  -75.634  76.550  1.000 81.93800  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   28777 C CG1 . ILE A-4 1 438 ? 53.631  -74.800  75.307  1.000 70.45456  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   28778 C CG2 . ILE A-4 1 438 ? 53.329  -75.001  77.791  1.000 76.38038  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   28779 C CD1 . ILE A-4 1 438 ? 52.216  -74.945  74.819  1.000 69.52655  ? ? ? ? ? ?  428 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   28780 N N   . ILE A-4 1 439 ? 56.067  -76.459  78.976  1.000 73.47211  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-4 N   1 
+ATOM   28781 C CA  . ILE A-4 1 439 ? 56.498  -77.371  80.030  1.000 81.01823  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   28782 C C   . ILE A-4 1 439 ? 55.576  -77.212  81.230  1.000 79.46650  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-4 C   1 
+ATOM   28783 O O   . ILE A-4 1 439 ? 55.336  -76.091  81.693  1.000 77.23424  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-4 O   1 
+ATOM   28784 C CB  . ILE A-4 1 439 ? 57.962  -77.124  80.443  1.000 74.61536  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   28785 C CG1 . ILE A-4 1 439 ? 58.927  -77.566  79.337  1.000 60.20539  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   28786 C CG2 . ILE A-4 1 439 ? 58.279  -77.852  81.739  1.000 71.10119  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   28787 C CD1 . ILE A-4 1 439 ? 59.190  -76.516  78.271  1.000 98.08318  ? ? ? ? ? ?  429 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   28788 N N   . LYS A-4 1 440 ? 55.069  -78.335  81.737  1.000 68.39278  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-4 N   1 
+ATOM   28789 C CA  . LYS A-4 1 440 ? 54.241  -78.367  82.939  1.000 67.38737  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   28790 C C   . LYS A-4 1 440 ? 54.757  -79.490  83.829  1.000 78.27938  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-4 C   1 
+ATOM   28791 O O   . LYS A-4 1 440 ? 54.616  -80.669  83.488  1.000 73.32980  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-4 O   1 
+ATOM   28792 C CB  . LYS A-4 1 440 ? 52.767  -78.574  82.590  1.000 57.11891  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   28793 C CG  . LYS A-4 1 440 ? 51.840  -78.628  83.793  1.000 73.17507  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   28794 C CD  . LYS A-4 1 440 ? 51.878  -77.329  84.580  1.000 96.09347  ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   28795 C CE  . LYS A-4 1 440 ? 50.911  -77.362  85.754  1.000 105.08507 ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   28796 N NZ  . LYS A-4 1 440 ? 51.239  -78.447  86.720  1.000 116.87804 ? ? ? ? ? ?  430 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   28797 N N   . THR A-4 1 441 ? 55.355  -79.128  84.963  1.000 64.59765  ? ? ? ? ? ?  431 THR A-4 N   1 
+ATOM   28798 C CA  . THR A-4 1 441 ? 55.964  -80.103  85.854  1.000 83.38199  ? ? ? ? ? ?  431 THR A-4 CA  1 
+ATOM   28799 C C   . THR A-4 1 441 ? 55.567  -79.803  87.293  1.000 99.27899  ? ? ? ? ? ?  431 THR A-4 C   1 
+ATOM   28800 O O   . THR A-4 1 441 ? 55.175  -78.684  87.634  1.000 90.10913  ? ? ? ? ? ?  431 THR A-4 O   1 
+ATOM   28801 C CB  . THR A-4 1 441 ? 57.495  -80.117  85.717  1.000 79.83765  ? ? ? ? ? ?  431 THR A-4 CB  1 
+ATOM   28802 O OG1 . THR A-4 1 441 ? 58.046  -81.144  86.550  1.000 102.48560 ? ? ? ? ? ?  431 THR A-4 OG1 1 
+ATOM   28803 C CG2 . THR A-4 1 441 ? 58.084  -78.771  86.120  1.000 53.10451  ? ? ? ? ? ?  431 THR A-4 CG2 1 
+ATOM   28804 N N   . ASP A-4 1 442 ? 55.672  -80.825  88.135  1.000 106.04901 ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-4 N   1 
+ATOM   28805 C CA  . ASP A-4 1 442 ? 55.368  -80.690  89.550  1.000 82.93828  ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   28806 C C   . ASP A-4 1 442 ? 56.596  -80.219  90.318  1.000 97.33831  ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-4 C   1 
+ATOM   28807 O O   . ASP A-4 1 442 ? 57.736  -80.526  89.957  1.000 85.57297  ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-4 O   1 
+ATOM   28808 C CB  . ASP A-4 1 442 ? 54.880  -82.019  90.132  1.000 79.13953  ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   28809 C CG  . ASP A-4 1 442 ? 53.611  -82.514  89.471  1.000 107.07720 ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   28810 O OD1 . ASP A-4 1 442 ? 52.848  -81.676  88.947  1.000 118.78191 ? ? ? ? ? ?  432 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   28811 O OD2 . ASP A-4 1 442 ? 53.374  -83.740  89.481  1.000 123.73539 ? ? ? ? ? -1 432 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   28812 N N   . ASN A-4 1 443 ? 56.348  -79.469  91.389  1.000 103.20535 ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-4 N   1 
+ATOM   28813 C CA  . ASN A-4 1 443 ? 57.404  -79.071  92.313  1.000 95.19039  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   28814 C C   . ASN A-4 1 443 ? 57.714  -80.253  93.224  1.000 94.59080  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-4 C   1 
+ATOM   28815 O O   . ASN A-4 1 443 ? 56.932  -80.574  94.125  1.000 116.98290 ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-4 O   1 
+ATOM   28816 C CB  . ASN A-4 1 443 ? 56.974  -77.849  93.118  1.000 87.83206  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   28817 C CG  . ASN A-4 1 443 ? 58.133  -77.186  93.829  1.000 89.04414  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   28818 O OD1 . ASN A-4 1 443 ? 59.222  -77.753  93.929  1.000 78.19685  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   28819 N ND2 . ASN A-4 1 443 ? 57.905  -75.979  94.331  1.000 85.79106  ? ? ? ? ? ?  433 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   28820 N N   . ASP A-4 1 444 ? 58.851  -80.902  92.997  1.000 84.44520  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-4 N   1 
+ATOM   28821 C CA  . ASP A-4 1 444 ? 59.178  -82.144  93.676  1.000 90.64480  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   28822 C C   . ASP A-4 1 444 ? 60.449  -81.997  94.498  1.000 91.21104  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-4 C   1 
+ATOM   28823 O O   . ASP A-4 1 444 ? 61.291  -81.132  94.240  1.000 76.46631  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-4 O   1 
+ATOM   28824 C CB  . ASP A-4 1 444 ? 59.340  -83.297  92.678  1.000 93.27886  ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   28825 C CG  . ASP A-4 1 444 ? 58.014  -83.901  92.268  1.000 100.37416 ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   28826 O OD1 . ASP A-4 1 444 ? 57.090  -83.920  93.108  1.000 137.11643 ? ? ? ? ? ?  434 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   28827 O OD2 . ASP A-4 1 444 ? 57.895  -84.357  91.112  1.000 85.62771  ? ? ? ? ? -1 434 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   28828 N N   . LEU A-4 1 445 ? 60.570  -82.869  95.496  1.000 99.15598  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28829 C CA  . LEU A-4 1 445 ? 61.739  -82.958  96.357  1.000 67.09468  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28830 C C   . LEU A-4 1 445 ? 62.229  -84.399  96.349  1.000 79.85270  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28831 O O   . LEU A-4 1 445 ? 61.439  -85.323  96.565  1.000 103.72631 ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28832 C CB  . LEU A-4 1 445 ? 61.407  -82.517  97.785  1.000 88.91873  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28833 C CG  . LEU A-4 1 445 ? 60.741  -81.147  97.933  1.000 74.90739  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28834 C CD1 . LEU A-4 1 445 ? 60.204  -80.965  99.341  1.000 70.82641  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28835 C CD2 . LEU A-4 1 445 ? 61.720  -80.036  97.583  1.000 70.09265  ? ? ? ? ? ?  435 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   28836 N N   . LYS A-4 1 446 ? 63.523  -84.591  96.103  1.000 78.58914  ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-4 N   1 
+ATOM   28837 C CA  . LYS A-4 1 446 ? 64.114  -85.920  96.014  1.000 109.67205 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   28838 C C   . LYS A-4 1 446 ? 65.122  -86.123  97.136  1.000 100.03811 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-4 C   1 
+ATOM   28839 O O   . LYS A-4 1 446 ? 66.005  -85.286  97.337  1.000 113.92019 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-4 O   1 
+ATOM   28840 C CB  . LYS A-4 1 446 ? 64.792  -86.131  94.653  1.000 96.30944  ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   28841 C CG  . LYS A-4 1 446 ? 65.447  -87.492  94.519  1.000 108.61300 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   28842 C CD  . LYS A-4 1 446 ? 65.778  -87.819  93.075  1.000 96.03338  ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   28843 C CE  . LYS A-4 1 446 ? 66.332  -89.229  92.966  1.000 105.62036 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   28844 N NZ  . LYS A-4 1 446 ? 65.456  -90.195  93.682  1.000 132.34073 ? ? ? ? ? ?  436 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   28845 N N   . SER A-4 1 447 ? 64.997  -87.241  97.851  1.000 87.73403  ? ? ? ? ? ?  437 SER A-4 N   1 
+ATOM   28846 C CA  . SER A-4 1 447 ? 65.907  -87.561  98.945  1.000 113.96585 ? ? ? ? ? ?  437 SER A-4 CA  1 
+ATOM   28847 C C   . SER A-4 1 447 ? 67.232  -88.078  98.401  1.000 113.53845 ? ? ? ? ? ?  437 SER A-4 C   1 
+ATOM   28848 O O   . SER A-4 1 447 ? 67.262  -89.042  97.631  1.000 115.10918 ? ? ? ? ? ?  437 SER A-4 O   1 
+ATOM   28849 C CB  . SER A-4 1 447 ? 65.285  -88.591  99.880  1.000 120.27392 ? ? ? ? ? ?  437 SER A-4 CB  1 
+ATOM   28850 O OG  . SER A-4 1 447 ? 64.920  -89.760  99.173  1.000 117.93458 ? ? ? ? ? ?  437 SER A-4 OG  1 
+ATOM   28851 N N   . LYS A-4 1 448 ? 68.326  -87.451  98.829  1.000 105.48762 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-4 N   1 
+ATOM   28852 C CA  . LYS A-4 1 448 ? 69.654  -87.908  98.451  1.000 115.38589 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   28853 C C   . LYS A-4 1 448 ? 69.956  -89.258  99.089  1.000 117.90143 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-4 C   1 
+ATOM   28854 O O   . LYS A-4 1 448 ? 69.625  -89.505  100.252 1.000 143.75121 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-4 O   1 
+ATOM   28855 C CB  . LYS A-4 1 448 ? 70.704  -86.880  98.871  1.000 132.37331 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   28856 C CG  . LYS A-4 1 448 ? 70.544  -85.526  98.206  1.000 133.05114 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   28857 C CD  . LYS A-4 1 448 ? 71.575  -84.538  98.721  1.000 155.03876 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   28858 C CE  . LYS A-4 1 448 ? 72.989  -85.046  98.484  1.000 152.56878 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   28859 N NZ  . LYS A-4 1 448 ? 74.016  -84.128  99.048  1.000 177.94968 ? ? ? ? ? ?  438 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   28860 N N   . LYS A-4 1 449 ? 70.592  -90.133  98.317  1.000 123.53438 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-4 N   1 
+ATOM   28861 C CA  . LYS A-4 1 449 ? 70.938  -91.456  98.813  1.000 137.48939 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   28862 C C   . LYS A-4 1 449 ? 72.082  -91.371  99.818  1.000 139.25875 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-4 C   1 
+ATOM   28863 O O   . LYS A-4 1 449 ? 72.964  -90.513  99.722  1.000 154.44238 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-4 O   1 
+ATOM   28864 C CB  . LYS A-4 1 449 ? 71.319  -92.377  97.655  1.000 145.81554 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   28865 C CG  . LYS A-4 1 449 ? 72.410  -91.819  96.757  1.000 153.74897 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   28866 C CD  . LYS A-4 1 449 ? 72.781  -92.801  95.660  1.000 133.66097 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   28867 C CE  . LYS A-4 1 449 ? 73.953  -92.288  94.840  1.000 165.41994 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   28868 N NZ  . LYS A-4 1 449 ? 74.377  -93.268  93.804  1.000 175.35895 ? ? ? ? ? ?  439 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   28869 N N   . GLY A-4 1 450 ? 72.054  -92.273  100.799 1.000 154.39621 ? ? ? ? ? ?  440 GLY A-4 N   1 
+ATOM   28870 C CA  . GLY A-4 1 450 ? 73.076  -92.330  101.822 1.000 170.38428 ? ? ? ? ? ?  440 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   28871 C C   . GLY A-4 1 450 ? 72.918  -91.341  102.956 1.000 160.09624 ? ? ? ? ? ?  440 GLY A-4 C   1 
+ATOM   28872 O O   . GLY A-4 1 450 ? 73.695  -91.402  103.918 1.000 190.14070 ? ? ? ? ? ?  440 GLY A-4 O   1 
+ATOM   28873 N N   . LYS A-4 1 451 ? 71.946  -90.435  102.884 1.000 144.36571 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-4 N   1 
+ATOM   28874 C CA  . LYS A-4 1 451 ? 71.728  -89.439  103.922 1.000 147.31692 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   28875 C C   . LYS A-4 1 451 ? 70.236  -89.176  104.056 1.000 156.07626 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-4 C   1 
+ATOM   28876 O O   . LYS A-4 1 451 ? 69.529  -89.051  103.053 1.000 171.04352 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-4 O   1 
+ATOM   28877 C CB  . LYS A-4 1 451 ? 72.468  -88.131  103.606 1.000 137.53468 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   28878 C CG  . LYS A-4 1 451 ? 72.320  -87.052  104.667 1.000 167.25595 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   28879 C CD  . LYS A-4 1 451 ? 72.981  -87.456  105.974 1.000 167.40368 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   28880 C CE  . LYS A-4 1 451 ? 72.890  -86.340  107.002 1.000 148.88353 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   28881 N NZ  . LYS A-4 1 451 ? 73.587  -86.688  108.271 1.000 176.54269 ? ? ? ? ? ?  441 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   28882 N N   . LYS A-4 1 452 ? 69.763  -89.097  105.295 1.000 140.57556 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-4 N   1 
+ATOM   28883 C CA  . LYS A-4 1 452 ? 68.359  -88.853  105.581 1.000 158.12615 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   28884 C C   . LYS A-4 1 452 ? 68.155  -87.405  106.007 1.000 140.12856 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-4 C   1 
+ATOM   28885 O O   . LYS A-4 1 452 ? 69.046  -86.776  106.585 1.000 131.98152 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-4 O   1 
+ATOM   28886 C CB  . LYS A-4 1 452 ? 67.844  -89.800  106.670 1.000 174.14219 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   28887 C CG  . LYS A-4 1 452 ? 67.994  -91.276  106.329 1.000 184.33371 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   28888 C CD  . LYS A-4 1 452 ? 67.321  -91.618  105.007 1.000 185.36517 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   28889 C CE  . LYS A-4 1 452 ? 65.815  -91.413  105.073 1.000 171.97319 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   28890 N NZ  . LYS A-4 1 452 ? 65.159  -91.725  103.773 1.000 160.82999 ? ? ? ? ? ?  442 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   28891 N N   . GLY A-4 1 453 ? 66.966  -86.880  105.711 1.000 138.86153 ? ? ? ? ? ?  443 GLY A-4 N   1 
+ATOM   28892 C CA  . GLY A-4 1 453 ? 66.641  -85.500  105.995 1.000 135.59369 ? ? ? ? ? ?  443 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   28893 C C   . GLY A-4 1 453 ? 67.049  -84.514  104.923 1.000 118.07161 ? ? ? ? ? ?  443 GLY A-4 C   1 
+ATOM   28894 O O   . GLY A-4 1 453 ? 66.683  -83.335  105.017 1.000 110.80650 ? ? ? ? ? ?  443 GLY A-4 O   1 
+ATOM   28895 N N   . VAL A-4 1 454 ? 67.793  -84.954  103.911 1.000 121.07260 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-4 N   1 
+ATOM   28896 C CA  . VAL A-4 1 454 ? 68.235  -84.099  102.816 1.000 129.59877 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   28897 C C   . VAL A-4 1 454 ? 67.329  -84.335  101.614 1.000 132.48160 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-4 C   1 
+ATOM   28898 O O   . VAL A-4 1 454 ? 67.070  -85.484  101.232 1.000 120.81957 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-4 O   1 
+ATOM   28899 C CB  . VAL A-4 1 454 ? 69.710  -84.362  102.462 1.000 116.81996 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   28900 C CG1 . VAL A-4 1 454 ? 70.616  -83.877  103.579 1.000 134.55186 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   28901 C CG2 . VAL A-4 1 454 ? 69.945  -85.842  102.212 1.000 141.88364 ? ? ? ? ? ?  444 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   28902 N N   . TYR A-4 1 455 ? 66.842  -83.245  101.021 1.000 116.22899 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-4 N   1 
+ATOM   28903 C CA  . TYR A-4 1 455 ? 65.956  -83.298  99.868  1.000 113.35937 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   28904 C C   . TYR A-4 1 455 ? 66.443  -82.316  98.815  1.000 95.80779  ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-4 C   1 
+ATOM   28905 O O   . TYR A-4 1 455 ? 66.675  -81.140  99.116  1.000 96.96863  ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-4 O   1 
+ATOM   28906 C CB  . TYR A-4 1 455 ? 64.506  -82.980  100.265 1.000 107.41294 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   28907 C CG  . TYR A-4 1 455 ? 63.850  -84.022  101.150 1.000 127.26977 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   28908 C CD1 . TYR A-4 1 455 ? 64.045  -85.378  100.928 1.000 130.82280 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   28909 C CD2 . TYR A-4 1 455 ? 63.034  -83.648  102.207 1.000 126.00986 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   28910 C CE1 . TYR A-4 1 455 ? 63.448  -86.330  101.734 1.000 138.89905 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   28911 C CE2 . TYR A-4 1 455 ? 62.433  -84.592  103.019 1.000 107.98011 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   28912 C CZ  . TYR A-4 1 455 ? 62.643  -85.932  102.777 1.000 125.12973 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   28913 O OH  . TYR A-4 1 455 ? 62.048  -86.879  103.578 1.000 151.63513 ? ? ? ? ? ?  445 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   28914 N N   . GLU A-4 1 456 ? 66.600  -82.802  97.587  1.000 115.38473 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-4 N   1 
+ATOM   28915 C CA  . GLU A-4 1 456 ? 66.992  -81.966  96.458  1.000 107.13285 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   28916 C C   . GLU A-4 1 456 ? 65.773  -81.303  95.832  1.000 90.92112  ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-4 C   1 
+ATOM   28917 O O   . GLU A-4 1 456 ? 64.710  -81.915  95.715  1.000 86.27643  ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-4 O   1 
+ATOM   28918 C CB  . GLU A-4 1 456 ? 67.730  -82.798  95.402  1.000 86.38972  ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   28919 C CG  . GLU A-4 1 456 ? 69.149  -83.167  95.793  1.000 118.45648 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   28920 C CD  . GLU A-4 1 456 ? 69.844  -84.034  94.756  1.000 149.41023 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   28921 O OE1 . GLU A-4 1 456 ? 69.152  -84.733  93.986  1.000 133.16433 ? ? ? ? ? ?  446 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   28922 O OE2 . GLU A-4 1 456 ? 71.093  -84.009  94.714  1.000 143.63684 ? ? ? ? ? -1 446 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   28923 N N   . LEU A-4 1 457 ? 65.942  -80.049  95.413  1.000 71.52448  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28924 C CA  . LEU A-4 1 457 ? 64.858  -79.268  94.817  1.000 94.87377  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28925 C C   . LEU A-4 1 457 ? 64.732  -79.616  93.332  1.000 84.58094  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28926 O O   . LEU A-4 1 457 ? 64.960  -78.800  92.440  1.000 82.98439  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28927 C CB  . LEU A-4 1 457 ? 65.097  -77.778  95.027  1.000 88.13736  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28928 C CG  . LEU A-4 1 457 ? 64.527  -77.139  96.297  1.000 73.97939  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28929 C CD1 . LEU A-4 1 457 ? 64.989  -77.869  97.547  1.000 94.45453  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28930 C CD2 . LEU A-4 1 457 ? 64.907  -75.668  96.367  1.000 70.18474  ? ? ? ? ? ?  447 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   28931 N N   . LEU A-4 1 458 ? 64.325  -80.864  93.083  1.000 85.58371  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28932 C CA  . LEU A-4 1 458 ? 64.330  -81.400  91.724  1.000 86.05767  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28933 C C   . LEU A-4 1 458 ? 63.380  -80.635  90.808  1.000 83.63779  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28934 O O   . LEU A-4 1 458 ? 63.686  -80.414  89.631  1.000 66.19578  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28935 C CB  . LEU A-4 1 458 ? 63.969  -82.885  91.752  1.000 89.31337  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28936 C CG  . LEU A-4 1 458 ? 63.945  -83.620  90.413  1.000 74.10175  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28937 C CD1 . LEU A-4 1 458 ? 65.257  -83.429  89.670  1.000 84.70479  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28938 C CD2 . LEU A-4 1 458 ? 63.668  -85.093  90.641  1.000 71.57515  ? ? ? ? ? ?  448 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   28939 N N   . GLY A-4 1 459 ? 62.226  -80.219  91.330  1.000 99.79082  ? ? ? ? ? ?  449 GLY A-4 N   1 
+ATOM   28940 C CA  . GLY A-4 1 459 ? 61.268  -79.508  90.499  1.000 69.55809  ? ? ? ? ? ?  449 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   28941 C C   . GLY A-4 1 459 ? 61.788  -78.168  90.015  1.000 71.43137  ? ? ? ? ? ?  449 GLY A-4 C   1 
+ATOM   28942 O O   . GLY A-4 1 459 ? 61.568  -77.785  88.863  1.000 90.57669  ? ? ? ? ? ?  449 GLY A-4 O   1 
+ATOM   28943 N N   . LEU A-4 1 460 ? 62.485  -77.436  90.885  1.000 93.37196  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28944 C CA  . LEU A-4 1 460 ? 63.011  -76.133  90.496  1.000 87.93275  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28945 C C   . LEU A-4 1 460 ? 64.253  -76.247  89.623  1.000 88.86138  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28946 O O   . LEU A-4 1 460 ? 64.456  -75.411  88.737  1.000 105.75286 ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28947 C CB  . LEU A-4 1 460 ? 63.332  -75.297  91.737  1.000 103.81164 ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28948 C CG  . LEU A-4 1 460 ? 62.248  -74.349  92.247  1.000 96.90499  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28949 C CD1 . LEU A-4 1 460 ? 62.701  -73.683  93.533  1.000 96.10767  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28950 C CD2 . LEU A-4 1 460 ? 61.912  -73.304  91.196  1.000 78.65674  ? ? ? ? ? ?  450 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   28951 N N   . ASN A-4 1 461 ? 65.088  -77.264  89.854  1.000 74.50849  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-4 N   1 
+ATOM   28952 C CA  . ASN A-4 1 461 ? 66.356  -77.358  89.138  1.000 90.49362  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   28953 C C   . ASN A-4 1 461 ? 66.138  -77.569  87.646  1.000 93.55005  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-4 C   1 
+ATOM   28954 O O   . ASN A-4 1 461 ? 66.860  -76.998  86.820  1.000 92.06776  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-4 O   1 
+ATOM   28955 C CB  . ASN A-4 1 461 ? 67.202  -78.488  89.721  1.000 94.74966  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   28956 C CG  . ASN A-4 1 461 ? 67.547  -78.262  91.177  1.000 98.44910  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   28957 O OD1 . ASN A-4 1 461 ? 67.665  -77.124  91.630  1.000 83.12042  ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   28958 N ND2 . ASN A-4 1 461 ? 67.709  -79.351  91.922  1.000 108.28439 ? ? ? ? ? ?  451 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   28959 N N   . ARG A-4 1 462 ? 65.149  -78.387  87.283  1.000 77.06556  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-4 N   1 
+ATOM   28960 C CA  . ARG A-4 1 462 ? 64.869  -78.625  85.872  1.000 74.22783  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-4 CA  1 
+ATOM   28961 C C   . ARG A-4 1 462 ? 64.360  -77.363  85.186  1.000 90.79731  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-4 C   1 
+ATOM   28962 O O   . ARG A-4 1 462 ? 64.745  -77.074  84.047  1.000 97.30547  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-4 O   1 
+ATOM   28963 C CB  . ARG A-4 1 462 ? 63.868  -79.770  85.726  1.000 75.13312  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-4 CB  1 
+ATOM   28964 C CG  . ARG A-4 1 462 ? 64.440  -81.139  86.069  1.000 84.77546  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-4 CG  1 
+ATOM   28965 C CD  . ARG A-4 1 462 ? 63.415  -82.231  85.822  1.000 66.00784  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-4 CD  1 
+ATOM   28966 N NE  . ARG A-4 1 462 ? 62.281  -82.084  86.724  1.000 95.06794  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-4 NE  1 
+ATOM   28967 C CZ  . ARG A-4 1 462 ? 61.251  -82.915  86.791  1.000 116.89977 ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-4 CZ  1 
+ATOM   28968 N NH1 . ARG A-4 1 462 ? 61.148  -83.959  85.984  1.000 60.99584  ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-4 NH1 1 
+ATOM   28969 N NH2 . ARG A-4 1 462 ? 60.302  -82.697  87.697  1.000 138.51259 ? ? ? ? ? ?  452 ARG A-4 NH2 1 
+ATOM   28970 N N   . CYS A-4 1 463 ? 63.505  -76.592  85.862  1.000 66.53999  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A-4 N   1 
+ATOM   28971 C CA  . CYS A-4 1 463 ? 63.060  -75.325  85.289  1.000 67.53008  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A-4 CA  1 
+ATOM   28972 C C   . CYS A-4 1 463 ? 64.195  -74.304  85.256  1.000 80.80518  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A-4 C   1 
+ATOM   28973 O O   . CYS A-4 1 463 ? 64.267  -73.480  84.337  1.000 94.18020  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A-4 O   1 
+ATOM   28974 C CB  . CYS A-4 1 463 ? 61.857  -74.785  86.067  1.000 57.96263  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A-4 CB  1 
+ATOM   28975 S SG  . CYS A-4 1 463 ? 60.417  -75.887  86.098  1.000 78.93515  ? ? ? ? ? ?  453 CYS A-4 SG  1 
+ATOM   28976 N N   . LEU A-4 1 464 ? 65.099  -74.345  86.241  1.000 84.29724  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28977 C CA  . LEU A-4 1 464 ? 66.260  -73.460  86.196  1.000 86.81512  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28978 C C   . LEU A-4 1 464 ? 67.252  -73.893  85.127  1.000 88.66628  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28979 O O   . LEU A-4 1 464 ? 67.972  -73.055  84.574  1.000 93.08893  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28980 C CB  . LEU A-4 1 464 ? 66.954  -73.409  87.558  1.000 88.35175  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28981 C CG  . LEU A-4 1 464 ? 66.211  -72.703  88.692  1.000 88.77827  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28982 C CD1 . LEU A-4 1 464 ? 67.006  -72.773  89.986  1.000 86.61518  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28983 C CD2 . LEU A-4 1 464 ? 65.911  -71.260  88.321  1.000 74.37000  ? ? ? ? ? ?  454 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   28984 N N   . ASN A-4 1 465 ? 67.311  -75.192  84.829  1.000 79.49208  ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-4 N   1 
+ATOM   28985 C CA  . ASN A-4 1 465 ? 68.239  -75.673  83.813  1.000 98.44539  ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   28986 C C   . ASN A-4 1 465 ? 67.847  -75.187  82.424  1.000 87.50036  ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-4 C   1 
+ATOM   28987 O O   . ASN A-4 1 465 ? 68.722  -74.927  81.591  1.000 85.16944  ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-4 O   1 
+ATOM   28988 C CB  . ASN A-4 1 465 ? 68.313  -77.199  83.847  1.000 109.30456 ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   28989 C CG  . ASN A-4 1 465 ? 69.734  -77.713  84.002  1.000 129.71049 ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   28990 O OD1 . ASN A-4 1 465 ? 70.508  -77.204  84.812  1.000 121.95163 ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   28991 N ND2 . ASN A-4 1 465 ? 70.084  -78.727  83.215  1.000 119.44060 ? ? ? ? ? ?  455 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   28992 N N   . LEU A-4 1 466 ? 66.544  -75.050  82.159  1.000 83.04707  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-4 N   1 
+ATOM   28993 C CA  . LEU A-4 1 466 ? 66.108  -74.511  80.875  1.000 78.72853  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   28994 C C   . LEU A-4 1 466 ? 66.500  -73.047  80.720  1.000 90.52987  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-4 C   1 
+ATOM   28995 O O   . LEU A-4 1 466 ? 66.772  -72.594  79.602  1.000 123.14736 ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-4 O   1 
+ATOM   28996 C CB  . LEU A-4 1 466 ? 64.596  -74.679  80.719  1.000 69.09231  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   28997 C CG  . LEU A-4 1 466 ? 64.081  -76.118  80.711  1.000 81.97258  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   28998 C CD1 . LEU A-4 1 466 ? 62.614  -76.161  80.313  1.000 69.15375  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   28999 C CD2 . LEU A-4 1 466 ? 64.921  -76.985  79.782  1.000 72.65605  ? ? ? ? ? ?  456 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   29000 N N   . LEU A-4 1 467 ? 66.543  -72.298  81.820  1.000 71.46191  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-4 N   1 
+ATOM   29001 C CA  . LEU A-4 1 467 ? 66.956  -70.901  81.789  1.000 81.42123  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   29002 C C   . LEU A-4 1 467 ? 68.468  -70.723  81.830  1.000 81.56956  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-4 C   1 
+ATOM   29003 O O   . LEU A-4 1 467 ? 68.938  -69.581  81.791  1.000 79.88284  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-4 O   1 
+ATOM   29004 C CB  . LEU A-4 1 467 ? 66.327  -70.143  82.957  1.000 75.18279  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   29005 C CG  . LEU A-4 1 467 ? 64.852  -69.765  82.846  1.000 76.89270  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   29006 C CD1 . LEU A-4 1 467 ? 64.410  -68.985  84.072  1.000 84.56451  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   29007 C CD2 . LEU A-4 1 467 ? 64.618  -68.955  81.586  1.000 92.68299  ? ? ? ? ? ?  457 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   29008 N N   . GLY A-4 1 468 ? 69.236  -71.808  81.919  1.000 64.34941  ? ? ? ? ? ?  458 GLY A-4 N   1 
+ATOM   29009 C CA  . GLY A-4 1 468 ? 70.679  -71.719  81.936  1.000 59.80425  ? ? ? ? ? ?  458 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   29010 C C   . GLY A-4 1 468 ? 71.300  -71.526  83.302  1.000 80.11178  ? ? ? ? ? ?  458 GLY A-4 C   1 
+ATOM   29011 O O   . GLY A-4 1 468 ? 72.527  -71.640  83.426  1.000 80.71036  ? ? ? ? ? ?  458 GLY A-4 O   1 
+ATOM   29012 N N   . ARG A-4 1 469 ? 70.501  -71.233  84.326  1.000 97.94088  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-4 N   1 
+ATOM   29013 C CA  . ARG A-4 1 469 ? 71.024  -71.095  85.676  1.000 76.29750  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-4 CA  1 
+ATOM   29014 C C   . ARG A-4 1 469 ? 71.548  -72.431  86.193  1.000 87.82417  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-4 C   1 
+ATOM   29015 O O   . ARG A-4 1 469 ? 71.196  -73.505  85.698  1.000 77.03336  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-4 O   1 
+ATOM   29016 C CB  . ARG A-4 1 469 ? 69.946  -70.576  86.624  1.000 103.18182 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-4 CB  1 
+ATOM   29017 C CG  . ARG A-4 1 469 ? 69.611  -69.109  86.467  1.000 88.05337  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-4 CG  1 
+ATOM   29018 C CD  . ARG A-4 1 469 ? 68.324  -68.812  87.217  1.000 133.25478 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-4 CD  1 
+ATOM   29019 N NE  . ARG A-4 1 469 ? 67.744  -67.497  86.964  1.000 124.70050 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-4 NE  1 
+ATOM   29020 C CZ  . ARG A-4 1 469 ? 67.224  -67.109  85.807  1.000 102.61171 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-4 CZ  1 
+ATOM   29021 N NH1 . ARG A-4 1 469 ? 67.380  -67.821  84.704  1.000 122.66837 ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-4 NH1 1 
+ATOM   29022 N NH2 . ARG A-4 1 469 ? 66.521  -65.981  85.758  1.000 93.62987  ? ? ? ? ? ?  459 ARG A-4 NH2 1 
+ATOM   29023 N N   . GLU A-4 1 470 ? 72.387  -72.349  87.220  1.000 104.58326 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-4 N   1 
+ATOM   29024 C CA  . GLU A-4 1 470 ? 72.985  -73.534  87.808  1.000 106.97732 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   29025 C C   . GLU A-4 1 470 ? 72.026  -74.175  88.811  1.000 116.04576 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-4 C   1 
+ATOM   29026 O O   . GLU A-4 1 470 ? 71.071  -73.554  89.288  1.000 105.95889 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-4 O   1 
+ATOM   29027 C CB  . GLU A-4 1 470 ? 74.319  -73.178  88.475  1.000 116.14014 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   29028 C CG  . GLU A-4 1 470 ? 75.245  -74.358  88.793  1.000 136.21595 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   29029 C CD  . GLU A-4 1 470 ? 75.945  -74.941  87.570  1.000 168.66158 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   29030 O OE1 . GLU A-4 1 470 ? 75.497  -74.698  86.429  1.000 175.83153 ? ? ? ? ? ?  460 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   29031 O OE2 . GLU A-4 1 470 ? 76.957  -75.650  87.755  1.000 179.86308 ? ? ? ? ? -1 460 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   29032 N N   . ASN A-4 1 471 ? 72.289  -75.444  89.112  1.000 116.66665 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-4 N   1 
+ATOM   29033 C CA  . ASN A-4 1 471 ? 71.473  -76.185  90.063  1.000 95.33425  ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   29034 C C   . ASN A-4 1 471 ? 71.526  -75.531  91.440  1.000 106.72475 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-4 C   1 
+ATOM   29035 O O   . ASN A-4 1 471 ? 72.584  -75.089  91.896  1.000 104.85754 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-4 O   1 
+ATOM   29036 C CB  . ASN A-4 1 471 ? 71.966  -77.629  90.146  1.000 94.79681  ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   29037 C CG  . ASN A-4 1 471 ? 70.844  -78.636  90.041  1.000 100.47380 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   29038 O OD1 . ASN A-4 1 471 ? 70.364  -79.151  91.049  1.000 119.72292 ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   29039 N ND2 . ASN A-4 1 471 ? 70.428  -78.935  88.814  1.000 91.17832  ? ? ? ? ? ?  461 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   29040 N N   . LEU A-4 1 472 ? 70.373  -75.467  92.100  1.000 94.22661  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-4 N   1 
+ATOM   29041 C CA  . LEU A-4 1 472 ? 70.306  -74.894  93.436  1.000 99.92596  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   29042 C C   . LEU A-4 1 472 ? 70.931  -75.831  94.461  1.000 101.98817 ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-4 C   1 
+ATOM   29043 O O   . LEU A-4 1 472 ? 70.995  -77.048  94.269  1.000 88.54001  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-4 O   1 
+ATOM   29044 C CB  . LEU A-4 1 472 ? 68.857  -74.601  93.829  1.000 76.79785  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   29045 C CG  . LEU A-4 1 472 ? 68.268  -73.261  93.390  1.000 77.06725  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   29046 C CD1 . LEU A-4 1 472 ? 66.834  -73.125  93.877  1.000 68.73552  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   29047 C CD2 . LEU A-4 1 472 ? 69.120  -72.112  93.899  1.000 98.70166  ? ? ? ? ? ?  462 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   29048 N N   . ASP A-4 1 473 ? 71.393  -75.245  95.564  1.000 120.70275 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-4 N   1 
+ATOM   29049 C CA  . ASP A-4 1 473 ? 71.920  -76.032  96.669  1.000 98.37782  ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   29050 C C   . ASP A-4 1 473 ? 70.816  -76.871  97.296  1.000 99.77217  ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-4 C   1 
+ATOM   29051 O O   . ASP A-4 1 473 ? 69.698  -76.394  97.508  1.000 114.55583 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-4 O   1 
+ATOM   29052 C CB  . ASP A-4 1 473 ? 72.540  -75.119  97.728  1.000 124.49907 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   29053 C CG  . ASP A-4 1 473 ? 73.995  -74.808  97.449  1.000 145.85433 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   29054 O OD1 . ASP A-4 1 473 ? 74.534  -75.324  96.448  1.000 134.01387 ? ? ? ? ? ?  463 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   29055 O OD2 . ASP A-4 1 473 ? 74.602  -74.050  98.237  1.000 154.83974 ? ? ? ? ? -1 463 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   29056 N N   . GLU A-4 1 474 ? 71.136  -78.129  97.591  1.000 100.38958 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-4 N   1 
+ATOM   29057 C CA  . GLU A-4 1 474 ? 70.173  -78.997  98.249  1.000 117.36906 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   29058 C C   . GLU A-4 1 474 ? 69.867  -78.469  99.646  1.000 107.41097 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-4 C   1 
+ATOM   29059 O O   . GLU A-4 1 474 ? 70.696  -77.815  100.285 1.000 116.07968 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-4 O   1 
+ATOM   29060 C CB  . GLU A-4 1 474 ? 70.701  -80.434  98.320  1.000 112.12080 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   29061 C CG  . GLU A-4 1 474 ? 71.504  -80.759  99.571  1.000 135.42678 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   29062 C CD  . GLU A-4 1 474 ? 72.945  -81.120  99.271  1.000 163.98291 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   29063 O OE1 . GLU A-4 1 474 ? 73.498  -80.605  98.277  1.000 190.82398 ? ? ? ? ? ?  464 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   29064 O OE2 . GLU A-4 1 474 ? 73.524  -81.924  100.033 1.000 183.78919 ? ? ? ? ? -1 464 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   29065 N N   . ILE A-4 1 475 ? 68.651  -78.737  100.113 1.000 101.19343 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-4 N   1 
+ATOM   29066 C CA  . ILE A-4 1 475 ? 68.204  -78.244  101.406 1.000 117.35676 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   29067 C C   . ILE A-4 1 475 ? 67.934  -79.430  102.319 1.000 113.86205 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-4 C   1 
+ATOM   29068 O O   . ILE A-4 1 475 ? 67.715  -80.559  101.874 1.000 103.78702 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-4 O   1 
+ATOM   29069 C CB  . ILE A-4 1 475 ? 66.953  -77.349  101.294 1.000 93.46846  ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   29070 C CG1 . ILE A-4 1 475 ? 65.703  -78.201  101.066 1.000 90.26324  ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   29071 C CG2 . ILE A-4 1 475 ? 67.127  -76.330  100.176 1.000 90.21506  ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   29072 C CD1 . ILE A-4 1 475 ? 64.412  -77.431  101.198 1.000 103.64233 ? ? ? ? ? ?  465 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   29073 N N   . THR A-4 1 476 ? 67.964  -79.155  103.619 1.000 121.18810 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-4 N   1 
+ATOM   29074 C CA  . THR A-4 1 476 ? 67.666  -80.138  104.648 1.000 120.66578 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-4 CA  1 
+ATOM   29075 C C   . THR A-4 1 476 ? 66.461  -79.659  105.441 1.000 101.13028 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-4 C   1 
+ATOM   29076 O O   . THR A-4 1 476 ? 66.450  -78.524  105.928 1.000 133.52843 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-4 O   1 
+ATOM   29077 C CB  . THR A-4 1 476 ? 68.863  -80.344  105.582 1.000 123.19456 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-4 CB  1 
+ATOM   29078 O OG1 . THR A-4 1 476 ? 69.005  -79.199  106.431 1.000 132.48484 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-4 OG1 1 
+ATOM   29079 C CG2 . THR A-4 1 476 ? 70.142  -80.525  104.775 1.000 132.75355 ? ? ? ? ? ?  466 THR A-4 CG2 1 
+ATOM   29080 N N   . ILE A-4 1 477 ? 65.448  -80.511  105.558 1.000 107.21771 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-4 N   1 
+ATOM   29081 C CA  . ILE A-4 1 477 ? 64.264  -80.209  106.351 1.000 141.10019 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   29082 C C   . ILE A-4 1 477 ? 64.186  -81.211  107.495 1.000 154.65069 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-4 C   1 
+ATOM   29083 O O   . ILE A-4 1 477 ? 64.457  -82.403  107.312 1.000 132.16963 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-4 O   1 
+ATOM   29084 C CB  . ILE A-4 1 477 ? 62.976  -80.223  105.498 1.000 132.70951 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   29085 C CG1 . ILE A-4 1 477 ? 61.790  -79.711  106.317 1.000 143.66739 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   29086 C CG2 . ILE A-4 1 477 ? 62.688  -81.611  104.953 1.000 136.79518 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   29087 C CD1 . ILE A-4 1 477 ? 61.947  -78.279  106.790 1.000 137.48686 ? ? ? ? ? ?  467 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   29088 N N   . ASP A-4 1 478 ? 63.838  -80.715  108.682 1.000 151.26887 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-4 N   1 
+ATOM   29089 C CA  . ASP A-4 1 478 ? 63.775  -81.533  109.888 1.000 128.90934 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   29090 C C   . ASP A-4 1 478 ? 62.347  -82.041  110.060 1.000 129.61195 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-4 C   1 
+ATOM   29091 O O   . ASP A-4 1 478 ? 61.431  -81.264  110.349 1.000 127.87105 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-4 O   1 
+ATOM   29092 C CB  . ASP A-4 1 478 ? 64.218  -80.731  111.108 1.000 161.13037 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   29093 C CG  . ASP A-4 1 478 ? 64.014  -81.488  112.408 1.000 189.39244 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   29094 O OD1 . ASP A-4 1 478 ? 64.802  -82.412  112.693 1.000 206.84680 ? ? ? ? ? ?  468 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   29095 O OD2 . ASP A-4 1 478 ? 63.063  -81.154  113.150 1.000 178.12726 ? ? ? ? ? -1 468 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   29096 N N   . ILE A-4 1 479 ? 62.157  -83.339  109.891 1.000 122.94501 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-4 N   1 
+ATOM   29097 C CA  . ILE A-4 1 479 ? 60.872  -83.996  110.109 1.000 127.06577 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   29098 C C   . ILE A-4 1 479 ? 61.026  -84.934  111.298 1.000 155.01402 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-4 C   1 
+ATOM   29099 O O   . ILE A-4 1 479 ? 62.018  -85.669  111.368 1.000 148.83898 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-4 O   1 
+ATOM   29100 C CB  . ILE A-4 1 479 ? 60.383  -84.757  108.860 1.000 143.08925 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   29101 C CG1 . ILE A-4 1 479 ? 61.397  -85.789  108.392 1.000 167.95102 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   29102 C CG2 . ILE A-4 1 479 ? 60.096  -83.769  107.729 1.000 134.50667 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   29103 C CD1 . ILE A-4 1 479 ? 60.988  -87.223  108.676 1.000 158.93462 ? ? ? ? ? ?  469 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   29104 N N   . PRO A-4 1 480 ? 60.110  -84.916  112.260 1.000 141.04014 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-4 N   1 
+ATOM   29105 C CA  . PRO A-4 1 480 ? 60.223  -85.826  113.405 1.000 127.95086 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-4 CA  1 
+ATOM   29106 C C   . PRO A-4 1 480 ? 59.971  -87.267  112.993 1.000 123.57845 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-4 C   1 
+ATOM   29107 O O   . PRO A-4 1 480 ? 59.298  -87.550  112.001 1.000 146.54140 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-4 O   1 
+ATOM   29108 C CB  . PRO A-4 1 480 ? 59.137  -85.328  114.369 1.000 150.07991 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-4 CB  1 
+ATOM   29109 C CG  . PRO A-4 1 480 ? 58.806  -83.939  113.903 1.000 150.65645 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-4 CG  1 
+ATOM   29110 C CD  . PRO A-4 1 480 ? 59.001  -83.962  112.426 1.000 146.57113 ? ? ? ? ? ?  470 PRO A-4 CD  1 
+ATOM   29111 N N   . GLU A-4 1 481 ? 60.523  -88.188  113.784 1.000 140.59063 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-4 N   1 
+ATOM   29112 C CA  . GLU A-4 1 481 ? 60.426  -89.602  113.443 1.000 115.55896 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   29113 C C   . GLU A-4 1 481 ? 59.019  -90.144  113.661 1.000 121.91760 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-4 C   1 
+ATOM   29114 O O   . GLU A-4 1 481 ? 58.625  -91.118  113.008 1.000 118.66312 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-4 O   1 
+ATOM   29115 C CB  . GLU A-4 1 481 ? 61.444  -90.407  114.252 1.000 136.99932 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   29116 C CG  . GLU A-4 1 481 ? 61.681  -91.822  113.738 1.000 141.98819 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   29117 C CD  . GLU A-4 1 481 ? 62.428  -91.854  112.416 1.000 151.00486 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   29118 O OE1 . GLU A-4 1 481 ? 62.981  -90.809  112.012 1.000 152.65229 ? ? ? ? ? ?  471 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   29119 O OE2 . GLU A-4 1 481 ? 62.465  -92.929  111.781 1.000 171.23776 ? ? ? ? ? -1 471 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   29120 N N   . ASP A-4 1 482 ? 58.248  -89.537  114.566 1.000 140.59163 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-4 N   1 
+ATOM   29121 C CA  . ASP A-4 1 482 ? 56.874  -89.971  114.787 1.000 146.52597 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   29122 C C   . ASP A-4 1 482 ? 55.932  -89.506  113.684 1.000 132.87954 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-4 C   1 
+ATOM   29123 O O   . ASP A-4 1 482 ? 54.816  -90.026  113.582 1.000 138.63564 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-4 O   1 
+ATOM   29124 C CB  . ASP A-4 1 482 ? 56.370  -89.478  116.147 1.000 160.88951 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   29125 C CG  . ASP A-4 1 482 ? 56.226  -87.967  116.212 1.000 152.93361 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   29126 O OD1 . ASP A-4 1 482 ? 56.994  -87.264  115.525 1.000 154.22570 ? ? ? ? ? ?  472 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   29127 O OD2 . ASP A-4 1 482 ? 55.346  -87.482  116.953 1.000 157.11001 ? ? ? ? ? -1 472 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   29128 N N   . ILE A-4 1 483 ? 56.354  -88.551  112.862 1.000 129.57718 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-4 N   1 
+ATOM   29129 C CA  . ILE A-4 1 483 ? 55.548  -88.065  111.748 1.000 143.20458 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   29130 C C   . ILE A-4 1 483 ? 55.879  -88.896  110.514 1.000 146.43359 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-4 C   1 
+ATOM   29131 O O   . ILE A-4 1 483 ? 57.000  -88.835  109.997 1.000 120.48969 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-4 O   1 
+ATOM   29132 C CB  . ILE A-4 1 483 ? 55.796  -86.572  111.489 1.000 135.77257 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   29133 C CG1 . ILE A-4 1 483 ? 55.475  -85.750  112.739 1.000 136.04674 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   29134 C CG2 . ILE A-4 1 483 ? 54.967  -86.092  110.308 1.000 140.12634 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   29135 C CD1 . ILE A-4 1 483 ? 54.028  -85.835  113.169 1.000 141.17330 ? ? ? ? ? ?  473 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   29136 N N   . LYS A-4 1 484 ? 54.905  -89.670  110.040 1.000 146.37538 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-4 N   1 
+ATOM   29137 C CA  . LYS A-4 1 484 ? 55.109  -90.546  108.895 1.000 118.61839 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   29138 C C   . LYS A-4 1 484 ? 53.836  -90.605  108.064 1.000 115.27949 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-4 C   1 
+ATOM   29139 O O   . LYS A-4 1 484 ? 52.763  -90.171  108.493 1.000 118.19588 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-4 O   1 
+ATOM   29140 C CB  . LYS A-4 1 484 ? 55.520  -91.958  109.328 1.000 133.26957 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   29141 C CG  . LYS A-4 1 484 ? 56.995  -92.126  109.645 1.000 126.24007 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   29142 C CD  . LYS A-4 1 484 ? 57.287  -93.553  110.080 1.000 156.05429 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   29143 C CE  . LYS A-4 1 484 ? 58.765  -93.764  110.360 1.000 172.61389 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   29144 N NZ  . LYS A-4 1 484 ? 59.034  -95.132  110.887 1.000 173.71649 ? ? ? ? ? ?  474 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   29145 N N   . GLY A-4 1 485 ? 53.972  -91.152  106.860 1.000 125.48480 ? ? ? ? ? ?  475 GLY A-4 N   1 
+ATOM   29146 C CA  . GLY A-4 1 485 ? 52.806  -91.425  106.035 1.000 133.23002 ? ? ? ? ? ?  475 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   29147 C C   . GLY A-4 1 485 ? 52.168  -90.155  105.508 1.000 110.68916 ? ? ? ? ? ?  475 GLY A-4 C   1 
+ATOM   29148 O O   . GLY A-4 1 485 ? 52.842  -89.263  104.980 1.000 97.99359  ? ? ? ? ? ?  475 GLY A-4 O   1 
+ATOM   29149 N N   . LYS A-4 1 486 ? 50.842  -90.078  105.647 1.000 121.60434 ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-4 N   1 
+ATOM   29150 C CA  . LYS A-4 1 486 ? 50.101  -88.923  105.150 1.000 95.50811  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   29151 C C   . LYS A-4 1 486 ? 50.495  -87.651  105.889 1.000 107.38991 ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-4 C   1 
+ATOM   29152 O O   . LYS A-4 1 486 ? 50.579  -86.574  105.286 1.000 95.22468  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-4 O   1 
+ATOM   29153 C CB  . LYS A-4 1 486 ? 48.599  -89.184  105.277 1.000 97.22367  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   29154 C CG  . LYS A-4 1 486 ? 47.708  -88.002  104.937 1.000 81.75241  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   29155 C CD  . LYS A-4 1 486 ? 46.241  -88.409  104.958 1.000 97.16963  ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   29156 C CE  . LYS A-4 1 486 ? 45.878  -89.106  106.263 1.000 144.86155 ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   29157 N NZ  . LYS A-4 1 486 ? 44.478  -89.616  106.254 1.000 148.25328 ? ? ? ? ? ?  476 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   29158 N N   . LYS A-4 1 487 ? 50.744  -87.755  107.196 1.000 128.33514 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-4 N   1 
+ATOM   29159 C CA  . LYS A-4 1 487 ? 51.176  -86.594  107.965 1.000 124.66691 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   29160 C C   . LYS A-4 1 487 ? 52.552  -86.109  107.525 1.000 113.04630 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-4 C   1 
+ATOM   29161 O O   . LYS A-4 1 487 ? 52.822  -84.903  107.557 1.000 111.07619 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-4 O   1 
+ATOM   29162 C CB  . LYS A-4 1 487 ? 51.178  -86.930  109.456 1.000 132.75860 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   29163 C CG  . LYS A-4 1 487 ? 50.210  -86.109  110.293 1.000 136.70601 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   29164 C CD  . LYS A-4 1 487 ? 50.034  -86.720  111.677 1.000 153.32060 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   29165 C CE  . LYS A-4 1 487 ? 49.260  -85.796  112.605 1.000 147.75759 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   29166 N NZ  . LYS A-4 1 487 ? 50.046  -84.579  112.952 1.000 153.21473 ? ? ? ? ? ?  477 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   29167 N N   . LYS A-4 1 488 ? 53.427  -87.028  107.107 1.000 113.62989 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-4 N   1 
+ATOM   29168 C CA  . LYS A-4 1 488 ? 54.754  -86.636  106.642 1.000 120.90896 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   29169 C C   . LYS A-4 1 488 ? 54.684  -85.950  105.286 1.000 115.83752 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-4 C   1 
+ATOM   29170 O O   . LYS A-4 1 488 ? 55.409  -84.980  105.035 1.000 93.40027  ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-4 O   1 
+ATOM   29171 C CB  . LYS A-4 1 488 ? 55.665  -87.861  106.574 1.000 132.66568 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   29172 C CG  . LYS A-4 1 488 ? 57.025  -87.596  105.950 1.000 104.34029 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   29173 C CD  . LYS A-4 1 488 ? 57.856  -88.866  105.894 1.000 90.42564  ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   29174 C CE  . LYS A-4 1 488 ? 59.253  -88.593  105.367 1.000 82.46280  ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   29175 N NZ  . LYS A-4 1 488 ? 60.104  -89.813  105.416 1.000 101.08740 ? ? ? ? ? ?  478 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   29176 N N   . LYS A-4 1 489 ? 53.821  -86.444  104.395 1.000 126.54785 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-4 N   1 
+ATOM   29177 C CA  . LYS A-4 1 489 ? 53.696  -85.844  103.072 1.000 100.90569 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   29178 C C   . LYS A-4 1 489 ? 53.147  -84.425  103.156 1.000 104.11116 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-4 C   1 
+ATOM   29179 O O   . LYS A-4 1 489 ? 53.560  -83.548  102.388 1.000 103.35662 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-4 O   1 
+ATOM   29180 C CB  . LYS A-4 1 489 ? 52.800  -86.710  102.188 1.000 110.11475 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   29181 C CG  . LYS A-4 1 489 ? 52.669  -86.215  100.757 1.000 111.02244 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   29182 C CD  . LYS A-4 1 489 ? 51.525  -86.907  100.034 1.000 127.10650 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   29183 C CE  . LYS A-4 1 489 ? 51.685  -88.418  100.055 1.000 143.67035 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   29184 N NZ  . LYS A-4 1 489 ? 50.545  -89.098  99.380  1.000 160.18369 ? ? ? ? ? ?  479 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   29185 N N   . GLU A-4 1 490 ? 52.219  -84.179  104.084 1.000 111.85330 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-4 N   1 
+ATOM   29186 C CA  . GLU A-4 1 490 ? 51.608  -82.857  104.183 1.000 103.39735 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   29187 C C   . GLU A-4 1 490 ? 52.617  -81.815  104.652 1.000 109.45550 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-4 C   1 
+ATOM   29188 O O   . GLU A-4 1 490 ? 52.568  -80.658  104.218 1.000 102.57786 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-4 O   1 
+ATOM   29189 C CB  . GLU A-4 1 490 ? 50.397  -82.908  105.116 1.000 115.89776 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   29190 C CG  . GLU A-4 1 490 ? 49.518  -81.664  105.083 1.000 141.42521 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   29191 C CD  . GLU A-4 1 490 ? 50.007  -80.569  106.013 1.000 191.65051 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   29192 O OE1 . GLU A-4 1 490 ? 50.688  -80.894  107.009 1.000 190.39397 ? ? ? ? ? ?  480 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   29193 O OE2 . GLU A-4 1 490 ? 49.714  -79.385  105.747 1.000 196.77164 ? ? ? ? ? -1 480 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   29194 N N   . ARG A-4 1 491 ? 53.540  -82.203  105.536 1.000 120.16406 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-4 N   1 
+ATOM   29195 C CA  . ARG A-4 1 491 ? 54.582  -81.272  105.959 1.000 112.59680 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-4 CA  1 
+ATOM   29196 C C   . ARG A-4 1 491 ? 55.543  -80.965  104.816 1.000 98.66181  ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-4 C   1 
+ATOM   29197 O O   . ARG A-4 1 491 ? 56.003  -79.826  104.676 1.000 98.08308  ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-4 O   1 
+ATOM   29198 C CB  . ARG A-4 1 491 ? 55.341  -81.828  107.164 1.000 135.25701 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-4 CB  1 
+ATOM   29199 C CG  . ARG A-4 1 491 ? 54.580  -81.753  108.481 1.000 160.08871 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-4 CG  1 
+ATOM   29200 C CD  . ARG A-4 1 491 ? 55.541  -81.698  109.661 1.000 176.77183 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-4 CD  1 
+ATOM   29201 N NE  . ARG A-4 1 491 ? 56.268  -80.434  109.705 1.000 194.65861 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-4 NE  1 
+ATOM   29202 C CZ  . ARG A-4 1 491 ? 57.299  -80.187  110.502 1.000 174.45153 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-4 CZ  1 
+ATOM   29203 N NH1 . ARG A-4 1 491 ? 57.773  -81.108  111.326 1.000 164.20986 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-4 NH1 1 
+ATOM   29204 N NH2 . ARG A-4 1 491 ? 57.871  -78.987  110.469 1.000 177.69556 ? ? ? ? ? ?  481 ARG A-4 NH2 1 
+ATOM   29205 N N   . LEU A-4 1 492 ? 55.857  -81.966  103.990 1.000 114.53919 ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-4 N   1 
+ATOM   29206 C CA  . LEU A-4 1 492 ? 56.705  -81.718  102.828 1.000 103.74364 ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   29207 C C   . LEU A-4 1 492 ? 56.020  -80.808  101.819 1.000 93.20983  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-4 C   1 
+ATOM   29208 O O   . LEU A-4 1 492 ? 56.692  -80.027  101.136 1.000 90.94354  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-4 O   1 
+ATOM   29209 C CB  . LEU A-4 1 492 ? 57.104  -83.039  102.170 1.000 70.59917  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   29210 C CG  . LEU A-4 1 492 ? 58.108  -83.882  102.956 1.000 92.76376  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   29211 C CD1 . LEU A-4 1 492 ? 58.522  -85.116  102.170 1.000 69.92752  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   29212 C CD2 . LEU A-4 1 492 ? 59.319  -83.041  103.318 1.000 94.55017  ? ? ? ? ? ?  482 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   29213 N N   . ASN A-4 1 493 ? 54.691  -80.891  101.709 1.000 93.42500  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-4 N   1 
+ATOM   29214 C CA  . ASN A-4 1 493 ? 53.967  -79.969  100.841 1.000 85.32228  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   29215 C C   . ASN A-4 1 493 ? 54.071  -78.539  101.354 1.000 92.98336  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-4 C   1 
+ATOM   29216 O O   . ASN A-4 1 493 ? 54.141  -77.591  100.563 1.000 96.75362  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-4 O   1 
+ATOM   29217 C CB  . ASN A-4 1 493 ? 52.502  -80.391  100.725 1.000 92.72592  ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   29218 C CG  . ASN A-4 1 493 ? 52.318  -81.650  99.900  1.000 109.88878 ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   29219 O OD1 . ASN A-4 1 493 ? 53.280  -82.357  99.599  1.000 111.58767 ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   29220 N ND2 . ASN A-4 1 493 ? 51.075  -81.938  99.530  1.000 129.08435 ? ? ? ? ? ?  483 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   29221 N N   . GLU A-4 1 494 ? 54.083  -78.364  102.678 1.000 120.05276 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-4 N   1 
+ATOM   29222 C CA  . GLU A-4 1 494 ? 54.216  -77.027  103.244 1.000 113.44106 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   29223 C C   . GLU A-4 1 494 ? 55.574  -76.421  102.921 1.000 104.01783 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-4 C   1 
+ATOM   29224 O O   . GLU A-4 1 494 ? 55.684  -75.204  102.738 1.000 128.58883 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-4 O   1 
+ATOM   29225 C CB  . GLU A-4 1 494 ? 53.996  -77.072  104.757 1.000 128.77827 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   29226 C CG  . GLU A-4 1 494 ? 53.736  -75.716  105.396 1.000 165.89552 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   29227 C CD  . GLU A-4 1 494 ? 52.341  -75.189  105.111 1.000 165.38076 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   29228 O OE1 . GLU A-4 1 494 ? 51.514  -75.946  104.558 1.000 130.13087 ? ? ? ? ? ?  484 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   29229 O OE2 . GLU A-4 1 494 ? 52.068  -74.016  105.444 1.000 199.07138 ? ? ? ? ? -1 484 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   29230 N N   . ARG A-4 1 495 ? 56.618  -77.251  102.843 1.000 100.97523 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-4 N   1 
+ATOM   29231 C CA  . ARG A-4 1 495 ? 57.926  -76.751  102.433 1.000 114.33456 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-4 CA  1 
+ATOM   29232 C C   . ARG A-4 1 495 ? 57.926  -76.370  100.957 1.000 107.39529 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-4 C   1 
+ATOM   29233 O O   . ARG A-4 1 495 ? 58.577  -75.396  100.562 1.000 115.12729 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-4 O   1 
+ATOM   29234 C CB  . ARG A-4 1 495 ? 59.003  -77.797  102.720 1.000 111.47318 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-4 CB  1 
+ATOM   29235 C CG  . ARG A-4 1 495 ? 60.430  -77.268  102.642 1.000 103.84121 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-4 CG  1 
+ATOM   29236 C CD  . ARG A-4 1 495 ? 60.697  -76.244  103.735 1.000 141.31980 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-4 CD  1 
+ATOM   29237 N NE  . ARG A-4 1 495 ? 62.122  -76.060  103.982 1.000 140.92357 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-4 NE  1 
+ATOM   29238 C CZ  . ARG A-4 1 495 ? 62.867  -75.115  103.424 1.000 129.93982 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-4 CZ  1 
+ATOM   29239 N NH1 . ARG A-4 1 495 ? 62.352  -74.243  102.573 1.000 112.51735 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-4 NH1 1 
+ATOM   29240 N NH2 . ARG A-4 1 495 ? 64.159  -75.044  103.729 1.000 136.12501 ? ? ? ? ? ?  485 ARG A-4 NH2 1 
+ATOM   29241 N N   . LYS A-4 1 496 ? 57.194  -77.123  100.128 1.000 108.18144 ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-4 N   1 
+ATOM   29242 C CA  . LYS A-4 1 496 ? 57.101  -76.790  98.710  1.000 92.27044  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   29243 C C   . LYS A-4 1 496 ? 56.407  -75.448  98.509  1.000 98.27822  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-4 C   1 
+ATOM   29244 O O   . LYS A-4 1 496 ? 56.855  -74.621  97.704  1.000 108.24280 ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-4 O   1 
+ATOM   29245 C CB  . LYS A-4 1 496 ? 56.368  -77.898  97.954  1.000 93.85591  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   29246 C CG  . LYS A-4 1 496 ? 57.065  -79.246  97.999  1.000 87.54243  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   29247 C CD  . LYS A-4 1 496 ? 56.223  -80.313  97.316  1.000 89.39635  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   29248 C CE  . LYS A-4 1 496 ? 56.907  -81.667  97.361  1.000 99.83023  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   29249 N NZ  . LYS A-4 1 496 ? 56.089  -82.725  96.709  1.000 99.04745  ? ? ? ? ? ?  486 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   29250 N N   . LYS A-4 1 497 ? 55.302  -75.219  99.222  1.000 94.64512  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-4 N   1 
+ATOM   29251 C CA  . LYS A-4 1 497 ? 54.640  -73.919  99.152  1.000 90.50531  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   29252 C C   . LYS A-4 1 497 ? 55.552  -72.815  99.672  1.000 95.24215  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-4 C   1 
+ATOM   29253 O O   . LYS A-4 1 497 ? 55.568  -71.700  99.133  1.000 93.59643  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-4 O   1 
+ATOM   29254 C CB  . LYS A-4 1 497 ? 53.333  -73.944  99.944  1.000 90.06669  ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   29255 C CG  . LYS A-4 1 497 ? 52.370  -75.040  99.518  1.000 111.76637 ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   29256 C CD  . LYS A-4 1 497 ? 51.163  -75.114  100.443 1.000 106.23248 ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   29257 C CE  . LYS A-4 1 497 ? 50.382  -73.812  100.448 1.000 106.81721 ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   29258 N NZ  . LYS A-4 1 497 ? 49.184  -73.895  101.327 1.000 123.12611 ? ? ? ? ? ?  487 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   29259 N N   . GLU A-4 1 498 ? 56.320  -73.112  100.721 1.000 116.65303 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-4 N   1 
+ATOM   29260 C CA  . GLU A-4 1 498 ? 57.288  -72.153  101.239 1.000 123.60750 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   29261 C C   . GLU A-4 1 498 ? 58.398  -71.891  100.228 1.000 105.38294 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-4 C   1 
+ATOM   29262 O O   . GLU A-4 1 498 ? 58.796  -70.739  100.019 1.000 98.46227  ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-4 O   1 
+ATOM   29263 C CB  . GLU A-4 1 498 ? 57.861  -72.666  102.561 1.000 122.95227 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   29264 C CG  . GLU A-4 1 498 ? 59.135  -71.981  103.017 1.000 133.87552 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   29265 C CD  . GLU A-4 1 498 ? 59.715  -72.622  104.263 1.000 158.96574 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   29266 O OE1 . GLU A-4 1 498 ? 58.966  -73.328  104.973 1.000 138.17808 ? ? ? ? ? ?  488 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   29267 O OE2 . GLU A-4 1 498 ? 60.919  -72.427  104.529 1.000 190.01089 ? ? ? ? ? -1 488 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   29268 N N   . ILE A-4 1 499 ? 58.907  -72.948  99.591  1.000 114.12707 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-4 N   1 
+ATOM   29269 C CA  . ILE A-4 1 499 ? 59.933  -72.782  98.565  1.000 112.81723 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   29270 C C   . ILE A-4 1 499 ? 59.373  -72.019  97.371  1.000 109.92039 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-4 C   1 
+ATOM   29271 O O   . ILE A-4 1 499 ? 60.055  -71.172  96.778  1.000 102.34030 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-4 O   1 
+ATOM   29272 C CB  . ILE A-4 1 499 ? 60.498  -74.155  98.151  1.000 88.59502  ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   29273 C CG1 . ILE A-4 1 499 ? 61.424  -74.705  99.236  1.000 111.58514 ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   29274 C CG2 . ILE A-4 1 499 ? 61.236  -74.065  96.828  1.000 91.13475  ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   29275 C CD1 . ILE A-4 1 499 ? 62.010  -76.055  98.895  1.000 94.77330  ? ? ? ? ? ?  489 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   29276 N N   . PHE A-4 1 500 ? 58.118  -72.297  97.008  1.000 103.68920 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-4 N   1 
+ATOM   29277 C CA  . PHE A-4 1 500 ? 57.502  -71.624  95.869  1.000 90.57631  ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   29278 C C   . PHE A-4 1 500 ? 57.394  -70.122  96.102  1.000 108.76850 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-4 C   1 
+ATOM   29279 O O   . PHE A-4 1 500 ? 57.637  -69.325  95.188  1.000 97.22106  ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-4 O   1 
+ATOM   29280 C CB  . PHE A-4 1 500 ? 56.124  -72.228  95.595  1.000 100.34339 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   29281 C CG  . PHE A-4 1 500 ? 55.440  -71.664  94.382  1.000 95.89171  ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   29282 C CD1 . PHE A-4 1 500 ? 54.583  -70.581  94.491  1.000 112.38632 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   29283 C CD2 . PHE A-4 1 500 ? 55.649  -72.224  93.134  1.000 96.82997  ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   29284 C CE1 . PHE A-4 1 500 ? 53.953  -70.063  93.377  1.000 101.74752 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   29285 C CE2 . PHE A-4 1 500 ? 55.022  -71.712  92.016  1.000 101.44726 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   29286 C CZ  . PHE A-4 1 500 ? 54.173  -70.630  92.138  1.000 119.70469 ? ? ? ? ? ?  490 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   29287 N N   . LYS A-4 1 501 ? 57.027  -69.715  97.321  1.000 121.31489 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-4 N   1 
+ATOM   29288 C CA  . LYS A-4 1 501 ? 56.901  -68.291  97.617  1.000 104.95872 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   29289 C C   . LYS A-4 1 501 ? 58.256  -67.596  97.633  1.000 99.83431  ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-4 C   1 
+ATOM   29290 O O   . LYS A-4 1 501 ? 58.356  -66.431  97.231  1.000 100.08100 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-4 O   1 
+ATOM   29291 C CB  . LYS A-4 1 501 ? 56.190  -68.088  98.955  1.000 113.77043 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   29292 C CG  . LYS A-4 1 501 ? 55.950  -66.627  99.306  1.000 112.93075 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   29293 C CD  . LYS A-4 1 501 ? 55.516  -66.454  100.751 1.000 121.67659 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   29294 C CE  . LYS A-4 1 501 ? 55.379  -64.982  101.107 1.000 155.64876 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   29295 N NZ  . LYS A-4 1 501 ? 55.067  -64.780  102.549 1.000 148.91357 ? ? ? ? ? ?  491 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   29296 N N   . GLN A-4 1 502 ? 59.303  -68.286  98.093  1.000 103.28960 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-4 N   1 
+ATOM   29297 C CA  . GLN A-4 1 502 ? 60.630  -67.679  98.135  1.000 91.65038  ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-4 CA  1 
+ATOM   29298 C C   . GLN A-4 1 502 ? 61.097  -67.286  96.741  1.000 94.04768  ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-4 C   1 
+ATOM   29299 O O   . GLN A-4 1 502 ? 61.612  -66.182  96.532  1.000 105.37309 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-4 O   1 
+ATOM   29300 C CB  . GLN A-4 1 502 ? 61.628  -68.641  98.781  1.000 88.22247  ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-4 CB  1 
+ATOM   29301 C CG  . GLN A-4 1 502 ? 63.065  -68.138  98.774  1.000 93.31047  ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-4 CG  1 
+ATOM   29302 C CD  . GLN A-4 1 502 ? 64.037  -69.144  99.359  1.000 113.47490 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-4 CD  1 
+ATOM   29303 O OE1 . GLN A-4 1 502 ? 63.644  -70.234  99.774  1.000 112.92247 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-4 OE1 1 
+ATOM   29304 N NE2 . GLN A-4 1 502 ? 65.316  -68.783  99.394  1.000 113.90044 ? ? ? ? ? ?  492 GLN A-4 NE2 1 
+ATOM   29305 N N   . TYR A-4 1 503 ? 60.925  -68.179  95.774  1.000 108.69868 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-4 N   1 
+ATOM   29306 C CA  . TYR A-4 1 503 ? 61.347  -67.919  94.400  1.000 115.98757 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   29307 C C   . TYR A-4 1 503 ? 60.199  -67.370  93.561  1.000 105.07986 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-4 C   1 
+ATOM   29308 O O   . TYR A-4 1 503 ? 59.901  -67.866  92.476  1.000 81.43055  ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-4 O   1 
+ATOM   29309 C CB  . TYR A-4 1 503 ? 61.920  -69.192  93.787  1.000 81.17524  ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   29310 C CG  . TYR A-4 1 503 ? 63.128  -69.725  94.523  1.000 98.28622  ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   29311 C CD1 . TYR A-4 1 503 ? 64.398  -69.227  94.263  1.000 100.32756 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   29312 C CD2 . TYR A-4 1 503 ? 62.999  -70.722  95.481  1.000 100.44216 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   29313 C CE1 . TYR A-4 1 503 ? 65.506  -69.708  94.933  1.000 109.06470 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   29314 C CE2 . TYR A-4 1 503 ? 64.101  -71.210  96.156  1.000 97.07121  ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   29315 C CZ  . TYR A-4 1 503 ? 65.352  -70.698  95.879  1.000 104.21639 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   29316 O OH  . TYR A-4 1 503 ? 66.454  -71.179  96.549  1.000 106.03184 ? ? ? ? ? ?  493 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   29317 N N   . LYS A-4 1 504 ? 59.537  -66.329  94.071  1.000 113.43953 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-4 N   1 
+ATOM   29318 C CA  . LYS A-4 1 504 ? 58.389  -65.777  93.361  1.000 104.04389 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   29319 C C   . LYS A-4 1 504 ? 58.804  -65.118  92.053  1.000 97.26816  ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-4 C   1 
+ATOM   29320 O O   . LYS A-4 1 504 ? 58.065  -65.183  91.065  1.000 91.40337  ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-4 O   1 
+ATOM   29321 C CB  . LYS A-4 1 504 ? 57.646  -64.779  94.250  1.000 100.41466 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   29322 C CG  . LYS A-4 1 504 ? 56.272  -64.404  93.723  1.000 105.26877 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   29323 C CD  . LYS A-4 1 504 ? 55.747  -63.128  94.360  1.000 132.32124 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   29324 C CE  . LYS A-4 1 504 ? 54.368  -62.775  93.815  1.000 138.23116 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   29325 N NZ  . LYS A-4 1 504 ? 53.934  -61.403  94.202  1.000 153.91101 ? ? ? ? ? ?  494 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   29326 N N   . ASN A-4 1 505 ? 59.984  -64.498  92.021  1.000 110.52846 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-4 N   1 
+ATOM   29327 C CA  . ASN A-4 1 505 ? 60.465  -63.876  90.794  1.000 103.90547 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   29328 C C   . ASN A-4 1 505 ? 61.016  -64.900  89.809  1.000 105.65128 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-4 C   1 
+ATOM   29329 O O   . ASN A-4 1 505 ? 60.896  -64.707  88.594  1.000 105.30443 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-4 O   1 
+ATOM   29330 C CB  . ASN A-4 1 505 ? 61.531  -62.826  91.120  1.000 120.30392 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   29331 C CG  . ASN A-4 1 505 ? 60.942  -61.577  91.752  1.000 136.01723 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   29332 O OD1 . ASN A-4 1 505 ? 59.748  -61.306  91.620  1.000 165.63632 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   29333 N ND2 . ASN A-4 1 505 ? 61.779  -60.806  92.438  1.000 152.91526 ? ? ? ? ? ?  495 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   29334 N N   . GLU A-4 1 506 ? 61.616  -65.987  90.302  1.000 112.15175 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-4 N   1 
+ATOM   29335 C CA  . GLU A-4 1 506 ? 62.105  -67.025  89.401  1.000 97.55854  ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   29336 C C   . GLU A-4 1 506 ? 60.951  -67.700  88.671  1.000 84.43814  ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-4 C   1 
+ATOM   29337 O O   . GLU A-4 1 506 ? 61.081  -68.078  87.500  1.000 101.78166 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-4 O   1 
+ATOM   29338 C CB  . GLU A-4 1 506 ? 62.926  -68.053  90.183  1.000 97.18979  ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   29339 C CG  . GLU A-4 1 506 ? 63.794  -67.450  91.276  1.000 107.12703 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   29340 C CD  . GLU A-4 1 506 ? 64.971  -66.661  90.740  1.000 144.60311 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   29341 O OE1 . GLU A-4 1 506 ? 65.279  -66.783  89.535  1.000 140.52627 ? ? ? ? ? ?  496 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   29342 O OE2 . GLU A-4 1 506 ? 65.594  -65.920  91.528  1.000 167.96246 ? ? ? ? ? -1 496 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   29343 N N   . VAL A-4 1 507 ? 59.808  -67.851  89.345  1.000 90.94846  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-4 N   1 
+ATOM   29344 C CA  . VAL A-4 1 507 ? 58.611  -68.355  88.677  1.000 83.91845  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   29345 C C   . VAL A-4 1 507 ? 58.118  -67.356  87.639  1.000 88.63049  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-4 C   1 
+ATOM   29346 O O   . VAL A-4 1 507 ? 57.565  -67.746  86.603  1.000 85.55351  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-4 O   1 
+ATOM   29347 C CB  . VAL A-4 1 507 ? 57.522  -68.682  89.718  1.000 78.36940  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   29348 C CG1 . VAL A-4 1 507 ? 56.221  -69.086  89.038  1.000 99.65669  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   29349 C CG2 . VAL A-4 1 507 ? 57.997  -69.783  90.651  1.000 72.47755  ? ? ? ? ? ?  497 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   29350 N N   . GLY A-4 1 508 ? 58.314  -66.059  87.889  1.000 94.64677  ? ? ? ? ? ?  498 GLY A-4 N   1 
+ATOM   29351 C CA  . GLY A-4 1 508 ? 57.915  -65.059  86.912  1.000 89.96386  ? ? ? ? ? ?  498 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   29352 C C   . GLY A-4 1 508 ? 58.666  -65.193  85.602  1.000 100.26668 ? ? ? ? ? ?  498 GLY A-4 C   1 
+ATOM   29353 O O   . GLY A-4 1 508 ? 58.101  -64.980  84.526  1.000 94.66134  ? ? ? ? ? ?  498 GLY A-4 O   1 
+ATOM   29354 N N   . GLU A-4 1 509 ? 59.951  -65.549  85.673  1.000 93.17058  ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-4 N   1 
+ATOM   29355 C CA  . GLU A-4 1 509 ? 60.714  -65.783  84.453  1.000 97.48054  ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   29356 C C   . GLU A-4 1 509 ? 60.288  -67.074  83.767  1.000 105.10730 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-4 C   1 
+ATOM   29357 O O   . GLU A-4 1 509 ? 60.450  -67.209  82.549  1.000 105.96778 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-4 O   1 
+ATOM   29358 C CB  . GLU A-4 1 509 ? 62.211  -65.815  84.765  1.000 101.11319 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   29359 C CG  . GLU A-4 1 509 ? 62.762  -64.507  85.310  1.000 111.56072 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   29360 C CD  . GLU A-4 1 509 ? 62.701  -63.377  84.299  1.000 144.95633 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   29361 O OE1 . GLU A-4 1 509 ? 62.744  -63.659  83.082  1.000 140.25581 ? ? ? ? ? ?  499 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   29362 O OE2 . GLU A-4 1 509 ? 62.608  -62.206  84.722  1.000 168.26004 ? ? ? ? ? -1 499 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   29363 N N   . PHE A-4 1 510 ? 59.742  -68.027  84.527  1.000 91.60253  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-4 N   1 
+ATOM   29364 C CA  . PHE A-4 1 510 ? 59.292  -69.281  83.931  1.000 77.62516  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   29365 C C   . PHE A-4 1 510 ? 58.095  -69.058  83.014  1.000 82.06904  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-4 C   1 
+ATOM   29366 O O   . PHE A-4 1 510 ? 58.010  -69.663  81.939  1.000 88.30927  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-4 O   1 
+ATOM   29367 C CB  . PHE A-4 1 510 ? 58.942  -70.291  85.026  1.000 93.42387  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   29368 C CG  . PHE A-4 1 510 ? 60.116  -70.721  85.864  1.000 96.89864  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   29369 C CD1 . PHE A-4 1 510 ? 61.415  -70.544  85.416  1.000 72.69221  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   29370 C CD2 . PHE A-4 1 510 ? 59.915  -71.311  87.101  1.000 92.89965  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   29371 C CE1 . PHE A-4 1 510 ? 62.489  -70.944  86.191  1.000 69.47253  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   29372 C CE2 . PHE A-4 1 510 ? 60.985  -71.711  87.877  1.000 91.29084  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   29373 C CZ  . PHE A-4 1 510 ? 62.273  -71.527  87.422  1.000 82.27436  ? ? ? ? ? ?  500 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   29374 N N   . LEU A-4 1 511 ? 57.163  -68.193  83.420  1.000 93.46352  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-4 N   1 
+ATOM   29375 C CA  . LEU A-4 1 511 ? 55.970  -67.959  82.612  1.000 96.84958  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   29376 C C   . LEU A-4 1 511 ? 56.309  -67.305  81.279  1.000 87.68555  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-4 C   1 
+ATOM   29377 O O   . LEU A-4 1 511 ? 55.644  -67.577  80.272  1.000 108.98533 ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-4 O   1 
+ATOM   29378 C CB  . LEU A-4 1 511 ? 54.968  -67.101  83.384  1.000 101.89906 ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   29379 C CG  . LEU A-4 1 511 ? 53.966  -67.833  84.281  1.000 82.93362  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   29380 C CD1 . LEU A-4 1 511 ? 54.661  -68.595  85.400  1.000 93.77805  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   29381 C CD2 . LEU A-4 1 511 ? 52.956  -66.851  84.848  1.000 91.47880  ? ? ? ? ? ?  501 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   29382 N N   . GLY A-4 1 512 ? 57.326  -66.443  81.250  1.000 85.83569  ? ? ? ? ? ?  502 GLY A-4 N   1 
+ATOM   29383 C CA  . GLY A-4 1 512 ? 57.758  -65.869  79.988  1.000 101.49413 ? ? ? ? ? ?  502 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   29384 C C   . GLY A-4 1 512 ? 58.368  -66.892  79.053  1.000 83.94386  ? ? ? ? ? ?  502 GLY A-4 C   1 
+ATOM   29385 O O   . GLY A-4 1 512 ? 58.250  -66.768  77.831  1.000 97.85664  ? ? ? ? ? ?  502 GLY A-4 O   1 
+ATOM   29386 N N   . GLU A-4 1 513 ? 59.021  -67.911  79.607  1.000 85.01167  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-4 N   1 
+ATOM   29387 C CA  . GLU A-4 1 513 ? 59.599  -68.997  78.828  1.000 70.85770  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   29388 C C   . GLU A-4 1 513 ? 58.617  -70.144  78.614  1.000 83.74760  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-4 C   1 
+ATOM   29389 O O   . GLU A-4 1 513 ? 59.031  -71.229  78.192  1.000 75.75670  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-4 O   1 
+ATOM   29390 C CB  . GLU A-4 1 513 ? 60.867  -69.515  79.514  1.000 66.45119  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   29391 C CG  . GLU A-4 1 513 ? 61.948  -69.997  78.559  1.000 83.73734  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   29392 C CD  . GLU A-4 1 513 ? 62.633  -68.857  77.834  1.000 100.72146 ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   29393 O OE1 . GLU A-4 1 513 ? 62.678  -67.738  78.389  1.000 84.98795  ? ? ? ? ? ?  503 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   29394 O OE2 . GLU A-4 1 513 ? 63.126  -69.078  76.708  1.000 125.08133 ? ? ? ? ? -1 503 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   29395 N N   . ARG A-4 1 514 ? 57.331  -69.922  78.899  1.000 88.67865  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-4 N   1 
+ATOM   29396 C CA  . ARG A-4 1 514 ? 56.286  -70.944  78.797  1.000 85.35591  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-4 CA  1 
+ATOM   29397 C C   . ARG A-4 1 514 ? 56.568  -72.141  79.702  1.000 86.55075  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-4 C   1 
+ATOM   29398 O O   . ARG A-4 1 514 ? 56.236  -73.281  79.364  1.000 77.91636  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-4 O   1 
+ATOM   29399 C CB  . ARG A-4 1 514 ? 56.082  -71.395  77.348  1.000 76.28293  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-4 CB  1 
+ATOM   29400 C CG  . ARG A-4 1 514 ? 55.531  -70.305  76.449  1.000 108.95077 ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-4 CG  1 
+ATOM   29401 C CD  . ARG A-4 1 514 ? 55.196  -70.834  75.067  1.000 99.15209  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-4 CD  1 
+ATOM   29402 N NE  . ARG A-4 1 514 ? 54.477  -69.841  74.279  1.000 84.01706  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-4 NE  1 
+ATOM   29403 C CZ  . ARG A-4 1 514 ? 55.058  -68.933  73.507  1.000 89.32429  ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-4 CZ  1 
+ATOM   29404 N NH1 . ARG A-4 1 514 ? 56.374  -68.875  73.379  1.000 100.31548 ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-4 NH1 1 
+ATOM   29405 N NH2 . ARG A-4 1 514 ? 54.300  -68.062  72.847  1.000 113.21215 ? ? ? ? ? ?  504 ARG A-4 NH2 1 
+ATOM   29406 N N   . ILE A-4 1 515 ? 57.177  -71.887  80.858  1.000 81.45021  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-4 N   1 
+ATOM   29407 C CA  . ILE A-4 1 515 ? 57.420  -72.907  81.872  1.000 80.39706  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   29408 C C   . ILE A-4 1 515 ? 56.382  -72.727  82.970  1.000 87.73083  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-4 C   1 
+ATOM   29409 O O   . ILE A-4 1 515 ? 56.261  -71.640  83.547  1.000 90.36938  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-4 O   1 
+ATOM   29410 C CB  . ILE A-4 1 515 ? 58.841  -72.807  82.447  1.000 89.21015  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   29411 C CG1 . ILE A-4 1 515 ? 59.852  -72.519  81.339  1.000 66.89347  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   29412 C CG2 . ILE A-4 1 515 ? 59.209  -74.091  83.171  1.000 88.41908  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   29413 C CD1 . ILE A-4 1 515 ? 59.964  -73.625  80.326  1.000 98.66365  ? ? ? ? ? ?  505 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   29414 N N   . TYR A-4 1 516 ? 55.641  -73.790  83.269  1.000 72.99058  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-4 N   1 
+ATOM   29415 C CA  . TYR A-4 1 516 ? 54.564  -73.747  84.257  1.000 71.01183  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   29416 C C   . TYR A-4 1 516 ? 54.908  -74.697  85.400  1.000 79.08802  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-4 C   1 
+ATOM   29417 O O   . TYR A-4 1 516 ? 54.747  -75.916  85.276  1.000 68.76401  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-4 O   1 
+ATOM   29418 C CB  . TYR A-4 1 516 ? 53.226  -74.102  83.616  1.000 72.09093  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   29419 C CG  . TYR A-4 1 516 ? 52.743  -73.085  82.606  1.000 78.24339  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   29420 C CD1 . TYR A-4 1 516 ? 53.084  -73.191  81.264  1.000 89.71982  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   29421 C CD2 . TYR A-4 1 516 ? 51.946  -72.017  82.996  1.000 75.97584  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   29422 C CE1 . TYR A-4 1 516 ? 52.643  -72.262  80.338  1.000 82.24604  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   29423 C CE2 . TYR A-4 1 516 ? 51.500  -71.084  82.079  1.000 89.92886  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   29424 C CZ  . TYR A-4 1 516 ? 51.851  -71.211  80.752  1.000 91.61615  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   29425 O OH  . TYR A-4 1 516 ? 51.408  -70.282  79.838  1.000 91.64754  ? ? ? ? ? ?  506 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   29426 N N   . LEU A-4 1 517 ? 55.373  -74.137  86.514  1.000 86.93544  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-4 N   1 
+ATOM   29427 C CA  . LEU A-4 1 517 ? 55.728  -74.908  87.699  1.000 65.10241  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   29428 C C   . LEU A-4 1 517 ? 54.592  -74.820  88.709  1.000 72.62192  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-4 C   1 
+ATOM   29429 O O   . LEU A-4 1 517 ? 54.221  -73.722  89.137  1.000 88.16314  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-4 O   1 
+ATOM   29430 C CB  . LEU A-4 1 517 ? 57.028  -74.394  88.314  1.000 77.71507  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   29431 C CG  . LEU A-4 1 517 ? 57.487  -75.084  89.600  1.000 73.58211  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   29432 C CD1 . LEU A-4 1 517 ? 58.088  -76.452  89.303  1.000 85.09462  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   29433 C CD2 . LEU A-4 1 517 ? 58.473  -74.205  90.351  1.000 63.37689  ? ? ? ? ? ?  507 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   29434 N N   . SER A-4 1 518 ? 54.046  -75.972  89.087  1.000 86.17097  ? ? ? ? ? ?  508 SER A-4 N   1 
+ATOM   29435 C CA  . SER A-4 1 518 ? 52.990  -76.005  90.088  1.000 84.55244  ? ? ? ? ? ?  508 SER A-4 CA  1 
+ATOM   29436 C C   . SER A-4 1 518 ? 53.543  -75.639  91.460  1.000 91.57638  ? ? ? ? ? ?  508 SER A-4 C   1 
+ATOM   29437 O O   . SER A-4 1 518 ? 54.726  -75.836  91.751  1.000 87.58843  ? ? ? ? ? ?  508 SER A-4 O   1 
+ATOM   29438 C CB  . SER A-4 1 518 ? 52.344  -77.390  90.138  1.000 82.01459  ? ? ? ? ? ?  508 SER A-4 CB  1 
+ATOM   29439 O OG  . SER A-4 1 518 ? 51.713  -77.705  88.909  1.000 94.25892  ? ? ? ? ? ?  508 SER A-4 OG  1 
+ATOM   29440 N N   . GLU A-4 1 519 ? 52.670  -75.090  92.307  1.000 100.99844 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-4 N   1 
+ATOM   29441 C CA  . GLU A-4 1 519 ? 53.078  -74.758  93.668  1.000 95.31040  ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   29442 C C   . GLU A-4 1 519 ? 53.458  -76.016  94.439  1.000 98.56907  ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-4 C   1 
+ATOM   29443 O O   . GLU A-4 1 519 ? 54.516  -76.073  95.077  1.000 92.53411  ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-4 O   1 
+ATOM   29444 C CB  . GLU A-4 1 519 ? 51.960  -74.000  94.384  1.000 101.41223 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   29445 C CG  . GLU A-4 1 519 ? 52.332  -73.525  95.780  1.000 112.10976 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   29446 C CD  . GLU A-4 1 519 ? 51.192  -72.810  96.479  1.000 108.10431 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   29447 O OE1 . GLU A-4 1 519 ? 50.022  -73.039  96.104  1.000 104.41546 ? ? ? ? ? ?  509 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   29448 O OE2 . GLU A-4 1 519 ? 51.466  -72.016  97.404  1.000 113.66786 ? ? ? ? ? -1 509 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   29449 N N   . ILE A-4 1 520 ? 52.608  -77.040  94.382  1.000 90.70823  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-4 N   1 
+ATOM   29450 C CA  . ILE A-4 1 520 ? 52.905  -78.328  94.996  1.000 99.99892  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   29451 C C   . ILE A-4 1 520 ? 53.033  -79.372  93.896  1.000 94.68788  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-4 C   1 
+ATOM   29452 O O   . ILE A-4 1 520 ? 54.134  -79.854  93.607  1.000 90.30546  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-4 O   1 
+ATOM   29453 C CB  . ILE A-4 1 520 ? 51.829  -78.736  96.021  1.000 103.29869 ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   29454 C CG1 . ILE A-4 1 520 ? 51.634  -77.639  97.070  1.000 108.90454 ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   29455 C CG2 . ILE A-4 1 520 ? 52.207  -80.047  96.696  1.000 80.56992  ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   29456 C CD1 . ILE A-4 1 520 ? 50.465  -76.715  96.787  1.000 125.02003 ? ? ? ? ? ?  510 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   29457 N N   . ASP A-4 1 521 ? 51.913  -79.722  93.271  1.000 77.22021  ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-4 N   1 
+ATOM   29458 C CA  . ASP A-4 1 521 ? 51.908  -80.701  92.192  1.000 87.84433  ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   29459 C C   . ASP A-4 1 521 ? 50.649  -80.501  91.358  1.000 100.07833 ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-4 C   1 
+ATOM   29460 O O   . ASP A-4 1 521 ? 49.853  -79.591  91.603  1.000 92.43056  ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-4 O   1 
+ATOM   29461 C CB  . ASP A-4 1 521 ? 52.007  -82.129  92.739  1.000 102.07494 ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   29462 C CG  . ASP A-4 1 521 ? 50.942  -82.436  93.776  1.000 92.56422  ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   29463 O OD1 . ASP A-4 1 521 ? 50.056  -81.585  94.001  1.000 103.44672 ? ? ? ? ? ?  511 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   29464 O OD2 . ASP A-4 1 521 ? 50.994  -83.533  94.371  1.000 110.30516 ? ? ? ? ? -1 511 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   29465 N N   . LEU A-4 1 522 ? 50.475  -81.375  90.363  1.000 109.75583 ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-4 N   1 
+ATOM   29466 C CA  . LEU A-4 1 522 ? 49.318  -81.285  89.477  1.000 83.03680  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   29467 C C   . LEU A-4 1 522 ? 48.018  -81.559  90.224  1.000 93.06349  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-4 C   1 
+ATOM   29468 O O   . LEU A-4 1 522 ? 47.011  -80.878  89.998  1.000 85.64491  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-4 O   1 
+ATOM   29469 C CB  . LEU A-4 1 522 ? 49.478  -82.264  88.314  1.000 91.14926  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   29470 C CG  . LEU A-4 1 522 ? 48.222  -82.555  87.490  1.000 93.53250  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   29471 C CD1 . LEU A-4 1 522 ? 47.926  -81.413  86.532  1.000 67.81396  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   29472 C CD2 . LEU A-4 1 522 ? 48.348  -83.875  86.745  1.000 81.40643  ? ? ? ? ? ?  512 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   29473 N N   . GLU A-4 1 523 ? 48.023  -82.554  91.116  1.000 94.12213  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-4 N   1 
+ATOM   29474 C CA  . GLU A-4 1 523 ? 46.796  -82.943  91.805  1.000 89.48686  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   29475 C C   . GLU A-4 1 523 ? 46.243  -81.800  92.649  1.000 99.31664  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-4 C   1 
+ATOM   29476 O O   . GLU A-4 1 523 ? 45.023  -81.616  92.733  1.000 91.89461  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-4 O   1 
+ATOM   29477 C CB  . GLU A-4 1 523 ? 47.052  -84.177  92.672  1.000 103.52955 ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   29478 C CG  . GLU A-4 1 523 ? 47.300  -85.467  91.891  1.000 109.82716 ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   29479 C CD  . GLU A-4 1 523 ? 48.722  -85.589  91.366  1.000 103.68990 ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   29480 O OE1 . GLU A-4 1 523 ? 49.453  -84.577  91.359  1.000 89.76558  ? ? ? ? ? ?  513 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   29481 O OE2 . GLU A-4 1 523 ? 49.109  -86.706  90.962  1.000 106.26009 ? ? ? ? ? -1 513 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   29482 N N   . ASN A-4 1 524 ? 47.122  -81.019  93.280  1.000 83.83335  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-4 N   1 
+ATOM   29483 C CA  . ASN A-4 1 524 ? 46.651  -79.880  94.062  1.000 84.78240  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   29484 C C   . ASN A-4 1 524 ? 46.133  -78.767  93.160  1.000 83.52239  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-4 C   1 
+ATOM   29485 O O   . ASN A-4 1 524 ? 45.146  -78.100  93.492  1.000 89.84239  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-4 O   1 
+ATOM   29486 C CB  . ASN A-4 1 524 ? 47.765  -79.368  94.972  1.000 94.18488  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   29487 C CG  . ASN A-4 1 524 ? 47.997  -80.271  96.164  1.000 85.98779  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   29488 O OD1 . ASN A-4 1 524 ? 47.365  -80.112  97.207  1.000 104.04909 ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   29489 N ND2 . ASN A-4 1 524 ? 48.900  -81.231  96.013  1.000 95.10398  ? ? ? ? ? ?  514 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   29490 N N   . ASP A-4 1 525 ? 46.784  -78.550  92.014  1.000 103.24782 ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-4 N   1 
+ATOM   29491 C CA  . ASP A-4 1 525 ? 46.277  -77.571  91.060  1.000 91.60823  ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   29492 C C   . ASP A-4 1 525 ? 44.952  -78.016  90.457  1.000 87.88380  ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-4 C   1 
+ATOM   29493 O O   . ASP A-4 1 525 ? 44.110  -77.176  90.122  1.000 82.90211  ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-4 O   1 
+ATOM   29494 C CB  . ASP A-4 1 525 ? 47.304  -77.327  89.955  1.000 66.00960  ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   29495 C CG  . ASP A-4 1 525 ? 48.614  -76.782  90.486  1.000 101.86257 ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   29496 O OD1 . ASP A-4 1 525 ? 48.764  -76.680  91.722  1.000 128.17619 ? ? ? ? ? ?  515 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   29497 O OD2 . ASP A-4 1 525 ? 49.495  -76.454  89.664  1.000 108.69039 ? ? ? ? ? -1 515 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   29498 N N   . LEU A-4 1 526 ? 44.752  -79.327  90.312  1.000 84.58974  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-4 N   1 
+ATOM   29499 C CA  . LEU A-4 1 526 ? 43.483  -79.829  89.798  1.000 75.62292  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   29500 C C   . LEU A-4 1 526 ? 42.367  -79.634  90.815  1.000 92.97431  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-4 C   1 
+ATOM   29501 O O   . LEU A-4 1 526 ? 41.216  -79.374  90.443  1.000 83.20032  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-4 O   1 
+ATOM   29502 C CB  . LEU A-4 1 526 ? 43.625  -81.304  89.424  1.000 76.19803  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   29503 C CG  . LEU A-4 1 526 ? 42.535  -81.912  88.544  1.000 77.95418  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   29504 C CD1 . LEU A-4 1 526 ? 42.469  -81.193  87.207  1.000 92.02609  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   29505 C CD2 . LEU A-4 1 526 ? 42.803  -83.390  88.346  1.000 76.31279  ? ? ? ? ? ?  516 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   29506 N N   . TYR A-4 1 527 ? 42.690  -79.756  92.105  1.000 100.15228 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-4 N   1 
+ATOM   29507 C CA  . TYR A-4 1 527 ? 41.706  -79.494  93.151  1.000 106.53277 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   29508 C C   . TYR A-4 1 527 ? 41.272  -78.034  93.141  1.000 91.78019  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-4 C   1 
+ATOM   29509 O O   . TYR A-4 1 527 ? 40.100  -77.723  93.379  1.000 89.86550  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-4 O   1 
+ATOM   29510 C CB  . TYR A-4 1 527 ? 42.286  -79.878  94.512  1.000 97.02411  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   29511 C CG  . TYR A-4 1 527 ? 41.379  -79.623  95.697  1.000 95.84255  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   29512 C CD1 . TYR A-4 1 527 ? 41.400  -78.404  96.362  1.000 106.77065 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   29513 C CD2 . TYR A-4 1 527 ? 40.519  -80.609  96.165  1.000 112.79187 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   29514 C CE1 . TYR A-4 1 527 ? 40.582  -78.167  97.447  1.000 96.88946  ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   29515 C CE2 . TYR A-4 1 527 ? 39.696  -80.381  97.255  1.000 123.99878 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   29516 C CZ  . TYR A-4 1 527 ? 39.733  -79.157  97.890  1.000 101.93738 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   29517 O OH  . TYR A-4 1 527 ? 38.922  -78.913  98.973  1.000 148.02978 ? ? ? ? ? ?  517 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   29518 N N   . SER A-4 1 528 ? 42.207  -77.122  92.865  1.000 77.25542  ? ? ? ? ? ?  518 SER A-4 N   1 
+ATOM   29519 C CA  . SER A-4 1 528 ? 41.872  -75.702  92.834  1.000 86.36113  ? ? ? ? ? ?  518 SER A-4 CA  1 
+ATOM   29520 C C   . SER A-4 1 528 ? 40.895  -75.380  91.712  1.000 100.13953 ? ? ? ? ? ?  518 SER A-4 C   1 
+ATOM   29521 O O   . SER A-4 1 528 ? 40.083  -74.456  91.840  1.000 85.19522  ? ? ? ? ? ?  518 SER A-4 O   1 
+ATOM   29522 C CB  . SER A-4 1 528 ? 43.145  -74.869  92.684  1.000 74.15592  ? ? ? ? ? ?  518 SER A-4 CB  1 
+ATOM   29523 O OG  . SER A-4 1 528 ? 44.111  -75.233  93.655  1.000 115.77101 ? ? ? ? ? ?  518 SER A-4 OG  1 
+ATOM   29524 N N   . ALA A-4 1 529 ? 40.950  -76.132  90.611  1.000 110.01784 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A-4 N   1 
+ATOM   29525 C CA  . ALA A-4 1 529 ? 40.091  -75.840  89.469  1.000 104.11853 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A-4 CA  1 
+ATOM   29526 C C   . ALA A-4 1 529 ? 38.709  -76.461  89.623  1.000 109.84673 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A-4 C   1 
+ATOM   29527 O O   . ALA A-4 1 529 ? 37.708  -75.855  89.225  1.000 100.03052 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A-4 O   1 
+ATOM   29528 C CB  . ALA A-4 1 529 ? 40.751  -76.326  88.180  1.000 106.78667 ? ? ? ? ? ?  519 ALA A-4 CB  1 
+ATOM   29529 N N   . ILE A-4 1 530 ? 38.632  -77.666  90.189  1.000 107.34539 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-4 N   1 
+ATOM   29530 C CA  . ILE A-4 1 530 ? 37.361  -78.369  90.330  1.000 115.91023 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   29531 C C   . ILE A-4 1 530 ? 37.303  -79.091  91.670  1.000 118.46765 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-4 C   1 
+ATOM   29532 O O   . ILE A-4 1 530 ? 37.185  -80.322  91.721  1.000 114.12487 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-4 O   1 
+ATOM   29533 C CB  . ILE A-4 1 530 ? 37.142  -79.358  89.170  1.000 109.08786 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   29534 C CG1 . ILE A-4 1 530 ? 38.435  -80.119  88.867  1.000 92.18582  ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   29535 C CG2 . ILE A-4 1 530 ? 36.632  -78.633  87.930  1.000 112.33829 ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   29536 C CD1 . ILE A-4 1 530 ? 38.241  -81.316  87.969  1.000 79.10242  ? ? ? ? ? ?  520 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   29537 N N   . GLY A-4 1 531 ? 37.375  -78.331  92.764  1.000 119.43788 ? ? ? ? ? ?  521 GLY A-4 N   1 
+ATOM   29538 C CA  . GLY A-4 1 531 ? 37.290  -78.946  94.080  1.000 110.90691 ? ? ? ? ? ?  521 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   29539 C C   . GLY A-4 1 531 ? 35.932  -79.561  94.354  1.000 107.58917 ? ? ? ? ? ?  521 GLY A-4 C   1 
+ATOM   29540 O O   . GLY A-4 1 531 ? 35.838  -80.674  94.881  1.000 107.16020 ? ? ? ? ? ?  521 GLY A-4 O   1 
+ATOM   29541 N N   . GLU A-4 1 532 ? 34.860  -78.847  94.001  1.000 113.42325 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-4 N   1 
+ATOM   29542 C CA  . GLU A-4 1 532 ? 33.517  -79.375  94.217  1.000 113.07097 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   29543 C C   . GLU A-4 1 532 ? 33.292  -80.652  93.419  1.000 109.65677 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-4 C   1 
+ATOM   29544 O O   . GLU A-4 1 532 ? 32.638  -81.587  93.896  1.000 105.52166 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-4 O   1 
+ATOM   29545 C CB  . GLU A-4 1 532 ? 32.473  -78.321  93.847  1.000 138.56002 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   29546 C CG  . GLU A-4 1 532 ? 32.507  -77.082  94.723  1.000 159.87748 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   29547 C CD  . GLU A-4 1 532 ? 31.298  -76.981  95.630  1.000 189.39641 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   29548 O OE1 . GLU A-4 1 532 ? 30.278  -77.642  95.338  1.000 184.01155 ? ? ? ? ? ?  522 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   29549 O OE2 . GLU A-4 1 532 ? 31.366  -76.243  96.635  1.000 211.31008 ? ? ? ? ? -1 522 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   29550 N N   . SER A-4 1 533 ? 33.835  -80.713  92.201  1.000 126.20407 ? ? ? ? ? ?  523 SER A-4 N   1 
+ATOM   29551 C CA  . SER A-4 1 533 ? 33.644  -81.893  91.365  1.000 110.83770 ? ? ? ? ? ?  523 SER A-4 CA  1 
+ATOM   29552 C C   . SER A-4 1 533 ? 34.447  -83.079  91.885  1.000 101.72221 ? ? ? ? ? ?  523 SER A-4 C   1 
+ATOM   29553 O O   . SER A-4 1 533 ? 33.960  -84.215  91.875  1.000 101.14164 ? ? ? ? ? ?  523 SER A-4 O   1 
+ATOM   29554 C CB  . SER A-4 1 533 ? 34.025  -81.576  89.919  1.000 110.57762 ? ? ? ? ? ?  523 SER A-4 CB  1 
+ATOM   29555 O OG  . SER A-4 1 533 ? 33.213  -80.539  89.396  1.000 129.37344 ? ? ? ? ? ?  523 SER A-4 OG  1 
+ATOM   29556 N N   . MET A-4 1 534 ? 35.676  -82.837  92.348  1.000 103.81243 ? ? ? ? ? ?  524 MET A-4 N   1 
+ATOM   29557 C CA  . MET A-4 1 534 ? 36.510  -83.935  92.827  1.000 94.93186  ? ? ? ? ? ?  524 MET A-4 CA  1 
+ATOM   29558 C C   . MET A-4 1 534 ? 35.980  -84.510  94.135  1.000 117.52338 ? ? ? ? ? ?  524 MET A-4 C   1 
+ATOM   29559 O O   . MET A-4 1 534 ? 36.053  -85.724  94.359  1.000 118.03332 ? ? ? ? ? ?  524 MET A-4 O   1 
+ATOM   29560 C CB  . MET A-4 1 534 ? 37.955  -83.466  92.989  1.000 84.78753  ? ? ? ? ? ?  524 MET A-4 CB  1 
+ATOM   29561 C CG  . MET A-4 1 534 ? 38.658  -83.179  91.674  1.000 86.02847  ? ? ? ? ? ?  524 MET A-4 CG  1 
+ATOM   29562 S SD  . MET A-4 1 534 ? 40.375  -82.671  91.888  1.000 91.65670  ? ? ? ? ? ?  524 MET A-4 SD  1 
+ATOM   29563 C CE  . MET A-4 1 534 ? 41.042  -84.093  92.748  1.000 97.41419  ? ? ? ? ? ?  524 MET A-4 CE  1 
+ATOM   29564 N N   . LYS A-4 1 535 ? 35.447  -83.656  95.014  1.000 120.30564 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-4 N   1 
+ATOM   29565 C CA  . LYS A-4 1 535 ? 34.867  -84.149  96.259  1.000 113.61785 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   29566 C C   . LYS A-4 1 535 ? 33.642  -85.014  95.990  1.000 114.33649 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-4 C   1 
+ATOM   29567 O O   . LYS A-4 1 535 ? 33.453  -86.054  96.632  1.000 119.63165 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-4 O   1 
+ATOM   29568 C CB  . LYS A-4 1 535 ? 34.503  -82.978  97.171  1.000 107.33374 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   29569 C CG  . LYS A-4 1 535 ? 35.682  -82.359  97.900  1.000 100.01693 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   29570 C CD  . LYS A-4 1 535 ? 35.269  -81.088  98.623  1.000 88.08961  ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   29571 C CE  . LYS A-4 1 535 ? 36.363  -80.609  99.560  1.000 137.90732 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   29572 N NZ  . LYS A-4 1 535 ? 36.073  -79.256  100.114 1.000 167.97203 ? ? ? ? ? ?  525 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   29573 N N   . ARG A-4 1 536 ? 32.800  -84.599  95.042  1.000 103.42599 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-4 N   1 
+ATOM   29574 C CA  . ARG A-4 1 536 ? 31.604  -85.369  94.719  1.000 108.83052 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-4 CA  1 
+ATOM   29575 C C   . ARG A-4 1 536 ? 31.956  -86.673  94.014  1.000 113.90164 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-4 C   1 
+ATOM   29576 O O   . ARG A-4 1 536 ? 31.338  -87.712  94.273  1.000 119.35496 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-4 O   1 
+ATOM   29577 C CB  . ARG A-4 1 536 ? 30.664  -84.527  93.856  1.000 108.27102 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-4 CB  1 
+ATOM   29578 C CG  . ARG A-4 1 536 ? 29.492  -85.295  93.271  1.000 125.64330 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-4 CG  1 
+ATOM   29579 C CD  . ARG A-4 1 536 ? 28.752  -84.460  92.239  1.000 147.05879 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-4 CD  1 
+ATOM   29580 N NE  . ARG A-4 1 536 ? 29.634  -84.006  91.170  1.000 137.83979 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-4 NE  1 
+ATOM   29581 C CZ  . ARG A-4 1 536 ? 29.879  -84.687  90.058  1.000 161.26481 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-4 CZ  1 
+ATOM   29582 N NH1 . ARG A-4 1 536 ? 29.324  -85.866  89.834  1.000 167.69197 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-4 NH1 1 
+ATOM   29583 N NH2 . ARG A-4 1 536 ? 30.703  -84.172  89.150  1.000 144.11143 ? ? ? ? ? ?  526 ARG A-4 NH2 1 
+ATOM   29584 N N   . ILE A-4 1 537 ? 32.951  -86.638  93.126  1.000 121.18387 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-4 N   1 
+ATOM   29585 C CA  . ILE A-4 1 537 ? 33.298  -87.821  92.344  1.000 114.73276 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-4 CA  1 
+ATOM   29586 C C   . ILE A-4 1 537 ? 33.874  -88.914  93.237  1.000 109.38527 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-4 C   1 
+ATOM   29587 O O   . ILE A-4 1 537 ? 33.527  -90.093  93.099  1.000 124.33647 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-4 O   1 
+ATOM   29588 C CB  . ILE A-4 1 537 ? 34.268  -87.440  91.211  1.000 107.04941 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-4 CB  1 
+ATOM   29589 C CG1 . ILE A-4 1 537 ? 33.511  -86.742  90.080  1.000 100.03605 ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-4 CG1 1 
+ATOM   29590 C CG2 . ILE A-4 1 537 ? 35.011  -88.665  90.694  1.000 99.31000  ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-4 CG2 1 
+ATOM   29591 C CD1 . ILE A-4 1 537 ? 34.405  -86.201  88.993  1.000 88.70866  ? ? ? ? ? ?  527 ILE A-4 CD1 1 
+ATOM   29592 N N   . PHE A-4 1 538 ? 34.752  -88.547  94.169  1.000 109.21906 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-4 N   1 
+ATOM   29593 C CA  . PHE A-4 1 538 ? 35.440  -89.534  94.990  1.000 123.15660 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   29594 C C   . PHE A-4 1 538 ? 34.778  -89.785  96.336  1.000 143.91350 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-4 C   1 
+ATOM   29595 O O   . PHE A-4 1 538 ? 35.123  -90.773  96.994  1.000 157.90528 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-4 O   1 
+ATOM   29596 C CB  . PHE A-4 1 538 ? 36.892  -89.106  95.224  1.000 99.56034  ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   29597 C CG  . PHE A-4 1 538 ? 37.789  -89.347  94.047  1.000 98.88499  ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   29598 C CD1 . PHE A-4 1 538 ? 37.655  -90.493  93.279  1.000 109.28228 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   29599 C CD2 . PHE A-4 1 538 ? 38.763  -88.426  93.705  1.000 112.73687 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   29600 C CE1 . PHE A-4 1 538 ? 38.481  -90.716  92.195  1.000 105.13875 ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   29601 C CE2 . PHE A-4 1 538 ? 39.590  -88.642  92.622  1.000 85.76420  ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   29602 C CZ  . PHE A-4 1 538 ? 39.450  -89.788  91.866  1.000 95.42390  ? ? ? ? ? ?  528 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   29603 N N   . GLU A-4 1 539 ? 33.873  -88.903  96.772  1.000 137.55726 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-4 N   1 
+ATOM   29604 C CA  . GLU A-4 1 539 ? 33.166  -88.997  98.050  1.000 148.49515 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   29605 C C   . GLU A-4 1 539 ? 34.116  -88.975  99.248  1.000 147.50346 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-4 C   1 
+ATOM   29606 O O   . GLU A-4 1 539 ? 33.673  -88.837  100.394 1.000 162.51722 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-4 O   1 
+ATOM   29607 C CB  . GLU A-4 1 539 ? 32.277  -90.248  98.077  1.000 154.16354 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   29608 C CG  . GLU A-4 1 539 ? 32.849  -91.436  98.829  1.000 169.82590 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   29609 C CD  . GLU A-4 1 539 ? 32.302  -92.751  98.321  1.000 185.21329 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   29610 O OE1 . GLU A-4 1 539 ? 31.063  -92.886  98.237  1.000 207.55820 ? ? ? ? ? ?  529 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   29611 O OE2 . GLU A-4 1 539 ? 33.112  -93.642  97.992  1.000 198.24344 ? ? ? ? ? -1 529 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   29612 N N   . ASN A-4 1 540 ? 35.419  -89.096  98.994  1.000 141.26258 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-4 N   1 
+ATOM   29613 C CA  . ASN A-4 1 540 ? 36.431  -88.978  100.032 1.000 147.16872 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   29614 C C   . ASN A-4 1 540 ? 36.672  -87.508  100.342 1.000 146.56723 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-4 C   1 
+ATOM   29615 O O   . ASN A-4 1 540 ? 36.743  -86.674  99.436  1.000 130.48324 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-4 O   1 
+ATOM   29616 C CB  . ASN A-4 1 540 ? 37.732  -89.647  99.583  1.000 136.94624 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   29617 C CG  . ASN A-4 1 540 ? 38.691  -89.896  100.732 1.000 126.08219 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   29618 O OD1 . ASN A-4 1 540 ? 39.022  -88.988  101.495 1.000 131.35666 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   29619 N ND2 . ASN A-4 1 540 ? 39.135  -91.140  100.866 1.000 116.78221 ? ? ? ? ? ?  530 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   29620 N N   . GLU A-4 1 541 ? 36.798  -87.195  101.634 1.000 174.12813 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-4 N   1 
+ATOM   29621 C CA  . GLU A-4 1 541 ? 36.906  -85.800  102.050 1.000 169.76122 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   29622 C C   . GLU A-4 1 541 ? 38.178  -85.143  101.527 1.000 160.07707 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-4 C   1 
+ATOM   29623 O O   . GLU A-4 1 541 ? 38.201  -83.927  101.308 1.000 156.43440 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-4 O   1 
+ATOM   29624 C CB  . GLU A-4 1 541 ? 36.834  -85.702  103.574 1.000 168.88314 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   29625 C CG  . GLU A-4 1 541 ? 35.455  -86.009  104.139 1.000 184.87830 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   29626 C CD  . GLU A-4 1 541 ? 34.374  -85.112  103.557 1.000 202.20411 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   29627 O OE1 . GLU A-4 1 541 ? 34.647  -83.914  103.326 1.000 191.90287 ? ? ? ? ? ?  531 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   29628 O OE2 . GLU A-4 1 541 ? 33.251  -85.607  103.325 1.000 223.92625 ? ? ? ? ? -1 531 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   29629 N N   . ASP A-4 1 542 ? 39.242  -85.921  101.320 1.000 144.93881 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-4 N   1 
+ATOM   29630 C CA  . ASP A-4 1 542 ? 40.477  -85.420  100.725 1.000 130.04867 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   29631 C C   . ASP A-4 1 542 ? 40.679  -86.113  99.384  1.000 133.13501 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-4 C   1 
+ATOM   29632 O O   . ASP A-4 1 542 ? 41.319  -87.174  99.315  1.000 131.04350 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-4 O   1 
+ATOM   29633 C CB  . ASP A-4 1 542 ? 41.674  -85.657  101.649 1.000 142.13817 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   29634 C CG  . ASP A-4 1 542 ? 42.911  -84.892  101.209 1.000 138.90311 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   29635 O OD1 . ASP A-4 1 542 ? 42.823  -84.124  100.226 1.000 126.49223 ? ? ? ? ? ?  532 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   29636 O OD2 . ASP A-4 1 542 ? 43.972  -85.057  101.848 1.000 154.41633 ? ? ? ? ? -1 532 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   29637 N N   . PRO A-4 1 543 ? 40.151  -85.561  98.288  1.000 108.90755 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-4 N   1 
+ATOM   29638 C CA  . PRO A-4 1 543 ? 40.314  -86.230  96.989  1.000 96.74118  ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-4 CA  1 
+ATOM   29639 C C   . PRO A-4 1 543 ? 41.742  -86.206  96.476  1.000 101.98636 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-4 C   1 
+ATOM   29640 O O   . PRO A-4 1 543 ? 42.136  -87.118  95.738  1.000 104.76042 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-4 O   1 
+ATOM   29641 C CB  . PRO A-4 1 543 ? 39.369  -85.442  96.071  1.000 105.81583 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-4 CB  1 
+ATOM   29642 C CG  . PRO A-4 1 543 ? 39.277  -84.092  96.703  1.000 99.79060  ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-4 CG  1 
+ATOM   29643 C CD  . PRO A-4 1 543 ? 39.355  -84.326  98.185  1.000 117.71146 ? ? ? ? ? ?  533 PRO A-4 CD  1 
+ATOM   29644 N N   . VAL A-4 1 544 ? 42.530  -85.194  96.844  1.000 99.57246  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-4 N   1 
+ATOM   29645 C CA  . VAL A-4 1 544 ? 43.918  -85.138  96.396  1.000 80.81454  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   29646 C C   . VAL A-4 1 544 ? 44.722  -86.278  97.004  1.000 86.60366  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-4 C   1 
+ATOM   29647 O O   . VAL A-4 1 544 ? 45.554  -86.896  96.329  1.000 99.18138  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-4 O   1 
+ATOM   29648 C CB  . VAL A-4 1 544 ? 44.534  -83.770  96.736  1.000 86.06742  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   29649 C CG1 . VAL A-4 1 544 ? 45.954  -83.681  96.201  1.000 79.68670  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   29650 C CG2 . VAL A-4 1 544 ? 43.678  -82.656  96.177  1.000 76.90123  ? ? ? ? ? ?  534 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   29651 N N   . HIS A-4 1 545 ? 44.496  -86.573  98.285  1.000 118.74761 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-4 N   1 
+ATOM   29652 C CA  . HIS A-4 1 545 ? 45.208  -87.676  98.918  1.000 126.37667 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-4 CA  1 
+ATOM   29653 C C   . HIS A-4 1 545 ? 44.814  -89.010  98.298  1.000 109.81642 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-4 C   1 
+ATOM   29654 O O   . HIS A-4 1 545 ? 45.663  -89.887  98.108  1.000 101.62979 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-4 O   1 
+ATOM   29655 C CB  . HIS A-4 1 545 ? 44.941  -87.678  100.423 1.000 116.06560 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-4 CB  1 
+ATOM   29656 C CG  . HIS A-4 1 545 ? 45.528  -88.854  101.142 1.000 116.89857 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-4 CG  1 
+ATOM   29657 N ND1 . HIS A-4 1 545 ? 46.874  -89.150  101.111 1.000 102.48195 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-4 ND1 1 
+ATOM   29658 C CD2 . HIS A-4 1 545 ? 44.951  -89.808  101.910 1.000 127.08333 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-4 CD2 1 
+ATOM   29659 C CE1 . HIS A-4 1 545 ? 47.100  -90.236  101.829 1.000 107.49005 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-4 CE1 1 
+ATOM   29660 N NE2 . HIS A-4 1 545 ? 45.950  -90.655  102.324 1.000 124.57269 ? ? ? ? ? ?  535 HIS A-4 NE2 1 
+ATOM   29661 N N   . TYR A-4 1 546 ? 43.533  -89.177  97.966  1.000 102.43203 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-4 N   1 
+ATOM   29662 C CA  . TYR A-4 1 546 ? 43.086  -90.435  97.382  1.000 111.69308 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-4 CA  1 
+ATOM   29663 C C   . TYR A-4 1 546 ? 43.534  -90.576  95.935  1.000 108.19253 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-4 C   1 
+ATOM   29664 O O   . TYR A-4 1 546 ? 43.811  -91.692  95.483  1.000 113.35846 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-4 O   1 
+ATOM   29665 C CB  . TYR A-4 1 546 ? 41.568  -90.549  97.484  1.000 126.54476 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-4 CB  1 
+ATOM   29666 C CG  . TYR A-4 1 546 ? 41.007  -91.764  96.784  1.000 102.51438 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-4 CG  1 
+ATOM   29667 C CD1 . TYR A-4 1 546 ? 41.282  -93.043  97.249  1.000 114.43379 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-4 CD1 1 
+ATOM   29668 C CD2 . TYR A-4 1 546 ? 40.204  -91.634  95.660  1.000 87.31368  ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-4 CD2 1 
+ATOM   29669 C CE1 . TYR A-4 1 546 ? 40.775  -94.158  96.612  1.000 112.32436 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-4 CE1 1 
+ATOM   29670 C CE2 . TYR A-4 1 546 ? 39.690  -92.741  95.018  1.000 106.83339 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-4 CE2 1 
+ATOM   29671 C CZ  . TYR A-4 1 546 ? 39.978  -94.002  95.498  1.000 111.45367 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-4 CZ  1 
+ATOM   29672 O OH  . TYR A-4 1 546 ? 39.468  -95.110  94.858  1.000 122.75179 ? ? ? ? ? ?  536 TYR A-4 OH  1 
+ATOM   29673 N N   . LEU A-4 1 547 ? 43.614  -89.465  95.198  1.000 112.09376 ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-4 N   1 
+ATOM   29674 C CA  . LEU A-4 1 547 ? 44.079  -89.529  93.817  1.000 99.62470  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   29675 C C   . LEU A-4 1 547 ? 45.528  -89.994  93.752  1.000 87.91665  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-4 C   1 
+ATOM   29676 O O   . LEU A-4 1 547 ? 45.906  -90.749  92.849  1.000 102.14334 ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-4 O   1 
+ATOM   29677 C CB  . LEU A-4 1 547 ? 43.915  -88.162  93.147  1.000 82.79317  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   29678 C CG  . LEU A-4 1 547 ? 43.773  -88.078  91.621  1.000 94.55979  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   29679 C CD1 . LEU A-4 1 547 ? 43.217  -86.721  91.207  1.000 71.67205  ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   29680 C CD2 . LEU A-4 1 547 ? 45.092  -88.334  90.910  1.000 108.18616 ? ? ? ? ? ?  537 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   29681 N N   . GLN A-4 1 548 ? 46.351  -89.564  94.708  1.000 105.66469 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-4 N   1 
+ATOM   29682 C CA  . GLN A-4 1 548 ? 47.766  -89.904  94.711  1.000 84.39696  ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-4 CA  1 
+ATOM   29683 C C   . GLN A-4 1 548 ? 48.053  -91.292  95.270  1.000 94.12500  ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-4 C   1 
+ATOM   29684 O O   . GLN A-4 1 548 ? 49.201  -91.741  95.190  1.000 103.32159 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-4 O   1 
+ATOM   29685 C CB  . GLN A-4 1 548 ? 48.549  -88.853  95.501  1.000 119.65235 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-4 CB  1 
+ATOM   29686 C CG  . GLN A-4 1 548 ? 48.492  -87.462  94.887  1.000 88.42450  ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-4 CG  1 
+ATOM   29687 C CD  . GLN A-4 1 548 ? 49.110  -86.402  95.776  1.000 116.71081 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-4 CD  1 
+ATOM   29688 O OE1 . GLN A-4 1 548 ? 49.255  -86.594  96.983  1.000 143.15321 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-4 OE1 1 
+ATOM   29689 N NE2 . GLN A-4 1 548 ? 49.478  -85.273  95.181  1.000 109.67664 ? ? ? ? ? ?  538 GLN A-4 NE2 1 
+ATOM   29690 N N   . LYS A-4 1 549 ? 47.054  -91.978  95.834  1.000 105.16803 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-4 N   1 
+ATOM   29691 C CA  . LYS A-4 1 549 ? 47.264  -93.354  96.279  1.000 113.95503 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   29692 C C   . LYS A-4 1 549 ? 47.662  -94.247  95.110  1.000 99.48731  ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-4 C   1 
+ATOM   29693 O O   . LYS A-4 1 549 ? 48.698  -94.920  95.148  1.000 109.71462 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-4 O   1 
+ATOM   29694 C CB  . LYS A-4 1 549 ? 46.005  -93.894  96.960  1.000 111.61291 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   29695 C CG  . LYS A-4 1 549 ? 45.800  -93.429  98.394  1.000 110.93438 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   29696 C CD  . LYS A-4 1 549 ? 44.974  -94.446  99.173  1.000 122.33978 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   29697 C CE  . LYS A-4 1 549 ? 44.700  -93.985  100.596 1.000 136.17797 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   29698 N NZ  . LYS A-4 1 549 ? 43.715  -92.869  100.638 1.000 118.67743 ? ? ? ? ? ?  539 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   29699 N N   . SER A-4 1 550 ? 46.840  -94.267  94.061  1.000 101.09990 ? ? ? ? ? ?  540 SER A-4 N   1 
+ATOM   29700 C CA  . SER A-4 1 550 ? 47.142  -94.956  92.806  1.000 113.11196 ? ? ? ? ? ?  540 SER A-4 CA  1 
+ATOM   29701 C C   . SER A-4 1 550 ? 46.955  -93.920  91.702  1.000 116.52600 ? ? ? ? ? ?  540 SER A-4 C   1 
+ATOM   29702 O O   . SER A-4 1 550 ? 45.838  -93.714  91.220  1.000 110.54395 ? ? ? ? ? ?  540 SER A-4 O   1 
+ATOM   29703 C CB  . SER A-4 1 550 ? 46.247  -96.176  92.606  1.000 100.20949 ? ? ? ? ? ?  540 SER A-4 CB  1 
+ATOM   29704 O OG  . SER A-4 1 550 ? 46.570  -96.851  91.403  1.000 140.68844 ? ? ? ? ? ?  540 SER A-4 OG  1 
+ATOM   29705 N N   . LYS A-4 1 551 ? 48.054  -93.271  91.305  1.000 108.66779 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-4 N   1 
+ATOM   29706 C CA  . LYS A-4 1 551 ? 47.955  -92.112  90.421  1.000 96.72766  ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   29707 C C   . LYS A-4 1 551 ? 47.342  -92.476  89.073  1.000 100.55285 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-4 C   1 
+ATOM   29708 O O   . LYS A-4 1 551 ? 46.592  -91.684  88.493  1.000 116.74576 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-4 O   1 
+ATOM   29709 C CB  . LYS A-4 1 551 ? 49.332  -91.477  90.230  1.000 104.52883 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   29710 C CG  . LYS A-4 1 551 ? 49.900  -90.835  91.488  1.000 132.22208 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   29711 C CD  . LYS A-4 1 551 ? 51.214  -90.123  91.199  1.000 151.91317 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   29712 C CE  . LYS A-4 1 551 ? 51.039  -89.053  90.132  1.000 148.21495 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   29713 N NZ  . LYS A-4 1 551 ? 52.323  -88.372  89.804  1.000 147.23686 ? ? ? ? ? ?  541 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   29714 N N   . LEU A-4 1 552 ? 47.646  -93.668  88.556  1.000 98.66798  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-4 N   1 
+ATOM   29715 C CA  . LEU A-4 1 552 ? 47.110  -94.054  87.253  1.000 100.83206 ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   29716 C C   . LEU A-4 1 552 ? 45.642  -94.455  87.350  1.000 100.79853 ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-4 C   1 
+ATOM   29717 O O   . LEU A-4 1 552 ? 44.800  -93.941  86.605  1.000 93.93485  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-4 O   1 
+ATOM   29718 C CB  . LEU A-4 1 552 ? 47.937  -95.192  86.652  1.000 85.69908  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   29719 C CG  . LEU A-4 1 552 ? 49.267  -94.800  86.007  1.000 77.68432  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   29720 C CD1 . LEU A-4 1 552 ? 49.927  -96.007  85.360  1.000 65.68537  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   29721 C CD2 . LEU A-4 1 552 ? 49.057  -93.689  84.992  1.000 73.07446  ? ? ? ? ? ?  542 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   29722 N N   . PHE A-4 1 553 ? 45.318  -95.370  88.267  1.000 98.60126  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-4 N   1 
+ATOM   29723 C CA  . PHE A-4 1 553 ? 43.951  -95.872  88.358  1.000 88.82749  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   29724 C C   . PHE A-4 1 553 ? 42.980  -94.784  88.799  1.000 100.92609 ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-4 C   1 
+ATOM   29725 O O   . PHE A-4 1 553 ? 41.883  -94.665  88.242  1.000 75.67783  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-4 O   1 
+ATOM   29726 C CB  . PHE A-4 1 553 ? 43.897  -97.066  89.309  1.000 100.88541 ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   29727 C CG  . PHE A-4 1 553 ? 43.834  -98.393  88.608  1.000 89.55319  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   29728 C CD1 . PHE A-4 1 553 ? 44.982  -98.989  88.116  1.000 99.27259  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   29729 C CD2 . PHE A-4 1 553 ? 42.622  -99.042  88.440  1.000 106.34404 ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   29730 C CE1 . PHE A-4 1 553 ? 44.923  -100.210 87.468  1.000 93.13222  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   29731 C CE2 . PHE A-4 1 553 ? 42.556  -100.263 87.795  1.000 101.24601 ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   29732 C CZ  . PHE A-4 1 553 ? 43.708  -100.847 87.306  1.000 87.26501  ? ? ? ? ? ?  543 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   29733 N N   . ASN A-4 1 554 ? 43.363  -93.978  89.792  1.000 103.69183 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-4 N   1 
+ATOM   29734 C CA  . ASN A-4 1 554 ? 42.454  -92.947  90.280  1.000 90.66126  ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   29735 C C   . ASN A-4 1 554 ? 42.247  -91.841  89.256  1.000 96.57225  ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-4 C   1 
+ATOM   29736 O O   . ASN A-4 1 554 ? 41.163  -91.250  89.198  1.000 95.05183  ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-4 O   1 
+ATOM   29737 C CB  . ASN A-4 1 554 ? 42.968  -92.370  91.595  1.000 110.20148 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   29738 C CG  . ASN A-4 1 554 ? 42.904  -93.371  92.724  1.000 112.63216 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   29739 O OD1 . ASN A-4 1 554 ? 43.890  -93.610  93.419  1.000 129.75266 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   29740 N ND2 . ASN A-4 1 554 ? 41.736  -93.976  92.905  1.000 104.25232 ? ? ? ? ? ?  544 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   29741 N N   . MET A-4 1 555 ? 43.264  -91.544  88.445  1.000 101.36219 ? ? ? ? ? ?  545 MET A-4 N   1 
+ATOM   29742 C CA  . MET A-4 1 555 ? 43.077  -90.558  87.387  1.000 89.56374  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-4 CA  1 
+ATOM   29743 C C   . MET A-4 1 555 ? 42.103  -91.069  86.333  1.000 80.01714  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-4 C   1 
+ATOM   29744 O O   . MET A-4 1 555 ? 41.276  -90.305  85.823  1.000 83.69076  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-4 O   1 
+ATOM   29745 C CB  . MET A-4 1 555 ? 44.419  -90.197  86.753  1.000 62.42110  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-4 CB  1 
+ATOM   29746 C CG  . MET A-4 1 555 ? 44.328  -89.072  85.745  1.000 75.73183  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-4 CG  1 
+ATOM   29747 S SD  . MET A-4 1 555 ? 43.834  -87.519  86.507  1.000 92.22629  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-4 SD  1 
+ATOM   29748 C CE  . MET A-4 1 555 ? 45.329  -87.109  87.397  1.000 66.20389  ? ? ? ? ? ?  545 MET A-4 CE  1 
+ATOM   29749 N N   . VAL A-4 1 556 ? 42.181  -92.361  86.003  1.000 80.43198  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-4 N   1 
+ATOM   29750 C CA  . VAL A-4 1 556 ? 41.207  -92.956  85.091  1.000 76.55405  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   29751 C C   . VAL A-4 1 556 ? 39.816  -92.935  85.713  1.000 92.70415  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-4 C   1 
+ATOM   29752 O O   . VAL A-4 1 556 ? 38.820  -92.654  85.034  1.000 73.75907  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-4 O   1 
+ATOM   29753 C CB  . VAL A-4 1 556 ? 41.635  -94.385  84.706  1.000 72.99012  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   29754 C CG1 . VAL A-4 1 556 ? 40.550  -95.066  83.883  1.000 68.87463  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   29755 C CG2 . VAL A-4 1 556 ? 42.947  -94.356  83.938  1.000 85.28050  ? ? ? ? ? ?  546 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   29756 N N   . GLU A-4 1 557 ? 39.725  -93.234  87.012  1.000 97.72626  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-4 N   1 
+ATOM   29757 C CA  . GLU A-4 1 557 ? 38.443  -93.157  87.706  1.000 81.85065  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   29758 C C   . GLU A-4 1 557 ? 37.905  -91.735  87.704  1.000 91.28173  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-4 C   1 
+ATOM   29759 O O   . GLU A-4 1 557 ? 36.689  -91.519  87.624  1.000 92.99953  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-4 O   1 
+ATOM   29760 C CB  . GLU A-4 1 557 ? 38.590  -93.671  89.138  1.000 91.05420  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   29761 C CG  . GLU A-4 1 557 ? 37.332  -93.553  89.989  1.000 98.11762  ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   29762 C CD  . GLU A-4 1 557 ? 37.506  -94.154  91.372  1.000 117.87824 ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   29763 O OE1 . GLU A-4 1 557 ? 38.527  -94.836  91.603  1.000 103.29572 ? ? ? ? ? ?  547 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   29764 O OE2 . GLU A-4 1 557 ? 36.623  -93.944  92.230  1.000 132.26019 ? ? ? ? ? -1 547 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   29765 N N   . LEU A-4 1 558 ? 38.798  -90.750  87.791  1.000 81.50966  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-4 N   1 
+ATOM   29766 C CA  . LEU A-4 1 558 ? 38.366  -89.359  87.816  1.000 82.14618  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   29767 C C   . LEU A-4 1 558 ? 37.844  -88.911  86.457  1.000 82.79829  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-4 C   1 
+ATOM   29768 O O   . LEU A-4 1 558 ? 36.779  -88.295  86.368  1.000 83.15223  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-4 O   1 
+ATOM   29769 C CB  . LEU A-4 1 558 ? 39.521  -88.467  88.274  1.000 68.27430  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   29770 C CG  . LEU A-4 1 558 ? 39.320  -86.958  88.156  1.000 75.18695  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   29771 C CD1 . LEU A-4 1 558 ? 38.111  -86.510  88.962  1.000 96.97138  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   29772 C CD2 . LEU A-4 1 558 ? 40.568  -86.218  88.606  1.000 83.85555  ? ? ? ? ? ?  548 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   29773 N N   . VAL A-4 1 559 ? 38.575  -89.224  85.384  1.000 72.72703  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-4 N   1 
+ATOM   29774 C CA  . VAL A-4 1 559 ? 38.202  -88.732  84.062  1.000 85.27616  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   29775 C C   . VAL A-4 1 559 ? 36.918  -89.389  83.572  1.000 80.22014  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-4 C   1 
+ATOM   29776 O O   . VAL A-4 1 559 ? 36.191  -88.807  82.758  1.000 84.36236  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-4 O   1 
+ATOM   29777 C CB  . VAL A-4 1 559 ? 39.365  -88.930  83.066  1.000 75.26111  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   29778 C CG1 . VAL A-4 1 559 ? 40.590  -88.133  83.505  1.000 66.19181  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   29779 C CG2 . VAL A-4 1 559 ? 39.706  -90.406  82.904  1.000 72.98203  ? ? ? ? ? ?  549 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   29780 N N   . ASN A-4 1 560 ? 36.605  -90.595  84.055  1.000 74.95624  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-4 N   1 
+ATOM   29781 C CA  . ASN A-4 1 560 ? 35.358  -91.237  83.647  1.000 70.52009  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   29782 C C   . ASN A-4 1 560 ? 34.151  -90.479  84.180  1.000 83.47545  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-4 C   1 
+ATOM   29783 O O   . ASN A-4 1 560 ? 33.136  -90.351  83.486  1.000 94.96406  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-4 O   1 
+ATOM   29784 C CB  . ASN A-4 1 560 ? 35.324  -92.694  84.115  1.000 74.60216  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   29785 C CG  . ASN A-4 1 560 ? 36.423  -93.524  83.495  1.000 67.90239  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   29786 O OD1 . ASN A-4 1 560 ? 37.111  -93.073  82.582  1.000 93.75827  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   29787 N ND2 . ASN A-4 1 560 ? 36.598  -94.746  83.988  1.000 94.79564  ? ? ? ? ? ?  550 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   29788 N N   . ASN A-4 1 561 ? 34.248  -89.965  85.404  1.000 94.44097  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-4 N   1 
+ATOM   29789 C CA  . ASN A-4 1 561 ? 33.161  -89.232  86.040  1.000 80.02420  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-4 CA  1 
+ATOM   29790 C C   . ASN A-4 1 561 ? 33.275  -87.724  85.863  1.000 81.70491  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-4 C   1 
+ATOM   29791 O O   . ASN A-4 1 561 ? 32.439  -86.988  86.397  1.000 104.81281 ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-4 O   1 
+ATOM   29792 C CB  . ASN A-4 1 561 ? 33.106  -89.573  87.534  1.000 94.65479  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-4 CB  1 
+ATOM   29793 C CG  . ASN A-4 1 561 ? 32.929  -91.058  87.785  1.000 95.95295  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-4 CG  1 
+ATOM   29794 O OD1 . ASN A-4 1 561 ? 32.181  -91.733  87.078  1.000 92.51169  ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-4 OD1 1 
+ATOM   29795 N ND2 . ASN A-4 1 561 ? 33.622  -91.576  88.793  1.000 136.75568 ? ? ? ? ? ?  551 ASN A-4 ND2 1 
+ATOM   29796 N N   . LEU A-4 1 562 ? 34.281  -87.248  85.133  1.000 80.00264  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-4 N   1 
+ATOM   29797 C CA  . LEU A-4 1 562 ? 34.428  -85.816  84.906  1.000 92.62266  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   29798 C C   . LEU A-4 1 562 ? 33.333  -85.310  83.976  1.000 99.27918  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-4 C   1 
+ATOM   29799 O O   . LEU A-4 1 562 ? 33.051  -85.917  82.939  1.000 88.84343  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-4 O   1 
+ATOM   29800 C CB  . LEU A-4 1 562 ? 35.804  -85.505  84.317  1.000 85.18611  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   29801 C CG  . LEU A-4 1 562 ? 36.945  -85.286  85.312  1.000 87.41889  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   29802 C CD1 . LEU A-4 1 562 ? 38.251  -85.021  84.581  1.000 81.20849  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   29803 C CD2 . LEU A-4 1 562 ? 36.618  -84.144  86.261  1.000 94.50384  ? ? ? ? ? ?  552 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   29804 N N   . SER A-4 1 563 ? 32.715  -84.194  84.353  1.000 100.96536 ? ? ? ? ? ?  553 SER A-4 N   1 
+ATOM   29805 C CA  . SER A-4 1 563 ? 31.685  -83.577  83.537  1.000 90.50188  ? ? ? ? ? ?  553 SER A-4 CA  1 
+ATOM   29806 C C   . SER A-4 1 563 ? 32.312  -82.763  82.408  1.000 114.84977 ? ? ? ? ? ?  553 SER A-4 C   1 
+ATOM   29807 O O   . SER A-4 1 563 ? 33.512  -82.475  82.400  1.000 118.54494 ? ? ? ? ? ?  553 SER A-4 O   1 
+ATOM   29808 C CB  . SER A-4 1 563 ? 30.788  -82.683  84.391  1.000 106.82312 ? ? ? ? ? ?  553 SER A-4 CB  1 
+ATOM   29809 O OG  . SER A-4 1 563 ? 29.916  -81.918  83.579  1.000 132.82563 ? ? ? ? ? ?  553 SER A-4 OG  1 
+ATOM   29810 N N   . THR A-4 1 564 ? 31.475  -82.392  81.436  1.000 112.48168 ? ? ? ? ? ?  554 THR A-4 N   1 
+ATOM   29811 C CA  . THR A-4 1 564 ? 31.941  -81.518  80.366  1.000 95.64214  ? ? ? ? ? ?  554 THR A-4 CA  1 
+ATOM   29812 C C   . THR A-4 1 564 ? 32.259  -80.127  80.899  1.000 102.77804 ? ? ? ? ? ?  554 THR A-4 C   1 
+ATOM   29813 O O   . THR A-4 1 564 ? 33.250  -79.509  80.490  1.000 96.94539  ? ? ? ? ? ?  554 THR A-4 O   1 
+ATOM   29814 C CB  . THR A-4 1 564 ? 30.896  -81.443  79.253  1.000 100.25004 ? ? ? ? ? ?  554 THR A-4 CB  1 
+ATOM   29815 O OG1 . THR A-4 1 564 ? 30.638  -82.759  78.749  1.000 110.38368 ? ? ? ? ? ?  554 THR A-4 OG1 1 
+ATOM   29816 C CG2 . THR A-4 1 564 ? 31.390  -80.562  78.115  1.000 71.78249  ? ? ? ? ? ?  554 THR A-4 CG2 1 
+ATOM   29817 N N   . LYS A-4 1 565 ? 31.434  -79.623  81.820  1.000 115.72851 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-4 N   1 
+ATOM   29818 C CA  . LYS A-4 1 565 ? 31.737  -78.352  82.467  1.000 106.68628 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   29819 C C   . LYS A-4 1 565 ? 33.012  -78.442  83.296  1.000 102.79523 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-4 C   1 
+ATOM   29820 O O   . LYS A-4 1 565 ? 33.737  -77.449  83.429  1.000 105.72726 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-4 O   1 
+ATOM   29821 C CB  . LYS A-4 1 565 ? 30.558  -77.915  83.339  1.000 108.87856 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   29822 C CG  . LYS A-4 1 565 ? 30.734  -76.558  84.003  1.000 131.46300 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   29823 C CD  . LYS A-4 1 565 ? 30.977  -75.468  82.973  1.000 151.51364 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   29824 C CE  . LYS A-4 1 565 ? 31.186  -74.117  83.636  1.000 163.24606 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   29825 N NZ  . LYS A-4 1 565 ? 31.454  -73.048  82.635  1.000 184.93533 ? ? ? ? ? ?  555 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   29826 N N   . ASP A-4 1 566 ? 33.305  -79.620  83.854  1.000 94.07097  ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-4 N   1 
+ATOM   29827 C CA  . ASP A-4 1 566 ? 34.548  -79.794  84.598  1.000 113.80117 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   29828 C C   . ASP A-4 1 566 ? 35.760  -79.633  83.689  1.000 103.99693 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-4 C   1 
+ATOM   29829 O O   . ASP A-4 1 566 ? 36.754  -79.006  84.073  1.000 104.12367 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-4 O   1 
+ATOM   29830 C CB  . ASP A-4 1 566 ? 34.570  -81.163  85.279  1.000 106.70224 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   29831 C CG  . ASP A-4 1 566 ? 33.500  -81.303  86.343  1.000 126.06798 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   29832 O OD1 . ASP A-4 1 566 ? 33.127  -80.278  86.952  1.000 135.48247 ? ? ? ? ? ?  556 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   29833 O OD2 . ASP A-4 1 566 ? 33.035  -82.439  86.571  1.000 132.34488 ? ? ? ? ? -1 556 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   29834 N N   . CYS A-4 1 567 ? 35.695  -80.191  82.478  1.000 102.69492 ? ? ? ? ? ?  557 CYS A-4 N   1 
+ATOM   29835 C CA  . CYS A-4 1 567 ? 36.802  -80.043  81.538  1.000 81.47974  ? ? ? ? ? ?  557 CYS A-4 CA  1 
+ATOM   29836 C C   . CYS A-4 1 567 ? 36.982  -78.589  81.125  1.000 93.18064  ? ? ? ? ? ?  557 CYS A-4 C   1 
+ATOM   29837 O O   . CYS A-4 1 567 ? 38.114  -78.107  81.002  1.000 103.43213 ? ? ? ? ? ?  557 CYS A-4 O   1 
+ATOM   29838 C CB  . CYS A-4 1 567 ? 36.572  -80.925  80.312  1.000 91.89501  ? ? ? ? ? ?  557 CYS A-4 CB  1 
+ATOM   29839 S SG  . CYS A-4 1 567 ? 36.537  -82.696  80.663  1.000 90.52193  ? ? ? ? ? ?  557 CYS A-4 SG  1 
+ATOM   29840 N N   . PHE A-4 1 568 ? 35.877  -77.873  80.907  1.000 90.05174  ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-4 N   1 
+ATOM   29841 C CA  . PHE A-4 1 568 ? 35.977  -76.461  80.557  1.000 95.58353  ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   29842 C C   . PHE A-4 1 568 ? 36.475  -75.634  81.736  1.000 101.11123 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-4 C   1 
+ATOM   29843 O O   . PHE A-4 1 568 ? 37.221  -74.666  81.550  1.000 88.23427  ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-4 O   1 
+ATOM   29844 C CB  . PHE A-4 1 568 ? 34.626  -75.943  80.063  1.000 106.10398 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   29845 C CG  . PHE A-4 1 568 ? 34.560  -75.753  78.574  1.000 111.25948 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   29846 C CD1 . PHE A-4 1 568 ? 34.233  -76.810  77.740  1.000 113.23551 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   29847 C CD2 . PHE A-4 1 568 ? 34.825  -74.517  78.009  1.000 119.68248 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   29848 C CE1 . PHE A-4 1 568 ? 34.173  -76.636  76.369  1.000 101.01293 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   29849 C CE2 . PHE A-4 1 568 ? 34.766  -74.337  76.640  1.000 143.11311 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   29850 C CZ  . PHE A-4 1 568 ? 34.439  -75.398  75.819  1.000 122.62890 ? ? ? ? ? ?  558 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   29851 N N   . ASP A-4 1 569 ? 36.076  -76.000  82.957  1.000 114.32957 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-4 N   1 
+ATOM   29852 C CA  . ASP A-4 1 569 ? 36.579  -75.298  84.134  1.000 100.26612 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-4 CA  1 
+ATOM   29853 C C   . ASP A-4 1 569 ? 38.074  -75.528  84.316  1.000 92.17730  ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-4 C   1 
+ATOM   29854 O O   . ASP A-4 1 569 ? 38.813  -74.598  84.658  1.000 94.60453  ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-4 O   1 
+ATOM   29855 C CB  . ASP A-4 1 569 ? 35.810  -75.737  85.380  1.000 105.35385 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-4 CB  1 
+ATOM   29856 C CG  . ASP A-4 1 569 ? 34.570  -74.898  85.626  1.000 127.38640 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-4 CG  1 
+ATOM   29857 O OD1 . ASP A-4 1 569 ? 34.375  -73.897  84.904  1.000 141.63678 ? ? ? ? ? ?  559 ASP A-4 OD1 1 
+ATOM   29858 O OD2 . ASP A-4 1 569 ? 33.793  -75.237  86.543  1.000 133.59472 ? ? ? ? ? -1 559 ASP A-4 OD2 1 
+ATOM   29859 N N   . VAL A-4 1 570 ? 38.537  -76.760  84.093  1.000 87.48849  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-4 N   1 
+ATOM   29860 C CA  . VAL A-4 1 570 ? 39.967  -77.040  84.181  1.000 85.54138  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   29861 C C   . VAL A-4 1 570 ? 40.721  -76.315  83.073  1.000 92.84820  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-4 C   1 
+ATOM   29862 O O   . VAL A-4 1 570 ? 41.806  -75.767  83.297  1.000 103.13491 ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-4 O   1 
+ATOM   29863 C CB  . VAL A-4 1 570 ? 40.214  -78.560  84.140  1.000 75.55429  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   29864 C CG1 . VAL A-4 1 570 ? 41.694  -78.859  83.968  1.000 80.44911  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   29865 C CG2 . VAL A-4 1 570 ? 39.687  -79.212  85.405  1.000 82.99896  ? ? ? ? ? ?  560 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   29866 N N   . PHE A-4 1 571 ? 40.152  -76.289  81.867  1.000 104.66099 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-4 N   1 
+ATOM   29867 C CA  . PHE A-4 1 571 ? 40.812  -75.628  80.745  1.000 96.26202  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   29868 C C   . PHE A-4 1 571 ? 40.889  -74.121  80.954  1.000 88.56808  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-4 C   1 
+ATOM   29869 O O   . PHE A-4 1 571 ? 41.923  -73.502  80.676  1.000 83.98213  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-4 O   1 
+ATOM   29870 C CB  . PHE A-4 1 571 ? 40.073  -75.959  79.448  1.000 84.61104  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   29871 C CG  . PHE A-4 1 571 ? 40.611  -75.252  78.238  1.000 104.27988 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   29872 C CD1 . PHE A-4 1 571 ? 41.695  -75.763  77.545  1.000 103.38675 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   29873 C CD2 . PHE A-4 1 571 ? 40.021  -74.084  77.781  1.000 116.78604 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   29874 C CE1 . PHE A-4 1 571 ? 42.188  -75.118  76.427  1.000 87.02705  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   29875 C CE2 . PHE A-4 1 571 ? 40.510  -73.434  76.664  1.000 108.43898 ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   29876 C CZ  . PHE A-4 1 571 ? 41.594  -73.952  75.986  1.000 92.16512  ? ? ? ? ? ?  561 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   29877 N N   . GLU A-4 1 572 ? 39.809  -73.513  81.446  1.000 83.40693  ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-4 N   1 
+ATOM   29878 C CA  . GLU A-4 1 572 ? 39.768  -72.066  81.616  1.000 86.78539  ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   29879 C C   . GLU A-4 1 572 ? 40.524  -71.586  82.848  1.000 102.71043 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-4 C   1 
+ATOM   29880 O O   . GLU A-4 1 572 ? 40.817  -70.390  82.944  1.000 112.34786 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-4 O   1 
+ATOM   29881 C CB  . GLU A-4 1 572 ? 38.316  -71.585  81.692  1.000 103.86357 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   29882 C CG  . GLU A-4 1 572 ? 37.544  -71.704  80.386  1.000 108.02745 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   29883 C CD  . GLU A-4 1 572 ? 37.994  -70.697  79.345  1.000 145.18691 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   29884 O OE1 . GLU A-4 1 572 ? 38.673  -69.716  79.716  1.000 151.44856 ? ? ? ? ? ?  562 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   29885 O OE2 . GLU A-4 1 572 ? 37.667  -70.886  78.155  1.000 142.46860 ? ? ? ? ? -1 562 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   29886 N N   . HIS A-4 1 573 ? 40.847  -72.475  83.784  1.000 105.26583 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-4 N   1 
+ATOM   29887 C CA  . HIS A-4 1 573 ? 41.495  -72.051  85.018  1.000 104.66364 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-4 CA  1 
+ATOM   29888 C C   . HIS A-4 1 573 ? 42.912  -71.556  84.744  1.000 87.79161  ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-4 C   1 
+ATOM   29889 O O   . HIS A-4 1 573 ? 43.598  -72.031  83.834  1.000 100.85406 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-4 O   1 
+ATOM   29890 C CB  . HIS A-4 1 573 ? 41.525  -73.194  86.032  1.000 115.36112 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-4 CB  1 
+ATOM   29891 C CG  . HIS A-4 1 573 ? 41.714  -72.742  87.448  1.000 102.79443 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-4 CG  1 
+ATOM   29892 N ND1 . HIS A-4 1 573 ? 42.952  -72.449  87.978  1.000 82.93659  ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-4 ND1 1 
+ATOM   29893 C CD2 . HIS A-4 1 573 ? 40.821  -72.534  88.444  1.000 108.48248 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-4 CD2 1 
+ATOM   29894 C CE1 . HIS A-4 1 573 ? 42.813  -72.079  89.239  1.000 108.24817 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-4 CE1 1 
+ATOM   29895 N NE2 . HIS A-4 1 573 ? 41.530  -72.123  89.546  1.000 133.27906 ? ? ? ? ? ?  563 HIS A-4 NE2 1 
+ATOM   29896 N N   . GLU A-4 1 574 ? 43.346  -70.585  85.552  1.000 117.38058 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-4 N   1 
+ATOM   29897 C CA  . GLU A-4 1 574 ? 44.653  -69.971  85.348  1.000 100.93184 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   29898 C C   . GLU A-4 1 574 ? 45.789  -70.956  85.591  1.000 84.60235  ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-4 C   1 
+ATOM   29899 O O   . GLU A-4 1 574 ? 46.835  -70.863  84.937  1.000 95.55084  ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-4 O   1 
+ATOM   29900 C CB  . GLU A-4 1 574 ? 44.800  -68.746  86.253  1.000 120.14121 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   29901 C CG  . GLU A-4 1 574 ? 46.071  -67.940  86.027  1.000 136.25475 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   29902 C CD  . GLU A-4 1 574 ? 47.232  -68.415  86.877  1.000 160.54707 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   29903 O OE1 . GLU A-4 1 574 ? 46.988  -69.122  87.877  1.000 162.77202 ? ? ? ? ? ?  564 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   29904 O OE2 . GLU A-4 1 574 ? 48.389  -68.083  86.543  1.000 177.65897 ? ? ? ? ? -1 564 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   29905 N N   . LYS A-4 1 575 ? 45.609  -71.901  86.516  1.000 96.75480  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-4 N   1 
+ATOM   29906 C CA  . LYS A-4 1 575 ? 46.661  -72.872  86.798  1.000 93.74234  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   29907 C C   . LYS A-4 1 575 ? 46.935  -73.786  85.611  1.000 88.25781  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-4 C   1 
+ATOM   29908 O O   . LYS A-4 1 575 ? 48.014  -74.384  85.537  1.000 87.16297  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-4 O   1 
+ATOM   29909 C CB  . LYS A-4 1 575 ? 46.291  -73.709  88.023  1.000 94.58715  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   29910 C CG  . LYS A-4 1 575 ? 46.196  -72.917  89.317  1.000 98.29383  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   29911 C CD  . LYS A-4 1 575 ? 47.194  -73.425  90.346  1.000 90.20305  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   29912 C CE  . LYS A-4 1 575 ? 47.070  -72.670  91.661  1.000 105.89476 ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   29913 N NZ  . LYS A-4 1 575 ? 45.726  -72.829  92.282  1.000 79.28847  ? ? ? ? ? ?  565 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   29914 N N   . PHE A-4 1 576 ? 45.988  -73.907  84.684  1.000 82.41656  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-4 N   1 
+ATOM   29915 C CA  . PHE A-4 1 576 ? 46.181  -74.743  83.507  1.000 84.66980  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-4 CA  1 
+ATOM   29916 C C   . PHE A-4 1 576 ? 46.263  -73.894  82.246  1.000 96.32013  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-4 C   1 
+ATOM   29917 O O   . PHE A-4 1 576 ? 45.585  -74.179  81.253  1.000 92.70847  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-4 O   1 
+ATOM   29918 C CB  . PHE A-4 1 576 ? 45.051  -75.767  83.389  1.000 88.55659  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-4 CB  1 
+ATOM   29919 C CG  . PHE A-4 1 576 ? 45.081  -76.826  84.452  1.000 74.50110  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-4 CG  1 
+ATOM   29920 C CD1 . PHE A-4 1 576 ? 44.438  -76.631  85.664  1.000 97.12698  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-4 CD1 1 
+ATOM   29921 C CD2 . PHE A-4 1 576 ? 45.752  -78.019  84.240  1.000 71.11499  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-4 CD2 1 
+ATOM   29922 C CE1 . PHE A-4 1 576 ? 44.466  -77.606  86.643  1.000 92.36585  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-4 CE1 1 
+ATOM   29923 C CE2 . PHE A-4 1 576 ? 45.782  -78.996  85.216  1.000 94.96228  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-4 CE2 1 
+ATOM   29924 C CZ  . PHE A-4 1 576 ? 45.139  -78.790  86.419  1.000 81.07783  ? ? ? ? ? ?  566 PHE A-4 CZ  1 
+ATOM   29925 N N   . ALA A-4 1 577 ? 47.089  -72.846  82.274  1.000 100.64583 ? ? ? ? ? ?  567 ALA A-4 N   1 
+ATOM   29926 C CA  . ALA A-4 1 577 ? 47.278  -72.026  81.084  1.000 96.27347  ? ? ? ? ? ?  567 ALA A-4 CA  1 
+ATOM   29927 C C   . ALA A-4 1 577 ? 48.061  -72.755  80.003  1.000 88.13976  ? ? ? ? ? ?  567 ALA A-4 C   1 
+ATOM   29928 O O   . ALA A-4 1 577 ? 48.047  -72.321  78.846  1.000 88.82553  ? ? ? ? ? ?  567 ALA A-4 O   1 
+ATOM   29929 C CB  . ALA A-4 1 577 ? 47.983  -70.718  81.447  1.000 83.31513  ? ? ? ? ? ?  567 ALA A-4 CB  1 
+ATOM   29930 N N   . CYS A-4 1 578 ? 48.742  -73.850  80.352  1.000 89.13395  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A-4 N   1 
+ATOM   29931 C CA  . CYS A-4 1 578 ? 49.488  -74.609  79.355  1.000 82.42225  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A-4 CA  1 
+ATOM   29932 C C   . CYS A-4 1 578 ? 48.563  -75.245  78.326  1.000 86.55390  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A-4 C   1 
+ATOM   29933 O O   . CYS A-4 1 578 ? 48.947  -75.402  77.161  1.000 89.83746  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A-4 O   1 
+ATOM   29934 C CB  . CYS A-4 1 578 ? 50.338  -75.680  80.038  1.000 90.75253  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A-4 CB  1 
+ATOM   29935 S SG  . CYS A-4 1 578 ? 49.394  -76.830  81.064  1.000 89.92886  ? ? ? ? ? ?  568 CYS A-4 SG  1 
+ATOM   29936 N N   . LEU A-4 1 579 ? 47.346  -75.617  78.731  1.000 86.57962  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-4 N   1 
+ATOM   29937 C CA  . LEU A-4 1 579 ? 46.393  -76.176  77.778  1.000 78.32266  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   29938 C C   . LEU A-4 1 579 ? 45.921  -75.120  76.786  1.000 86.61234  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-4 C   1 
+ATOM   29939 O O   . LEU A-4 1 579 ? 45.690  -75.426  75.610  1.000 91.26974  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-4 O   1 
+ATOM   29940 C CB  . LEU A-4 1 579 ? 45.206  -76.792  78.518  1.000 92.08243  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   29941 C CG  . LEU A-4 1 579 ? 45.518  -78.010  79.390  1.000 86.90000  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   29942 C CD1 . LEU A-4 1 579 ? 44.239  -78.586  79.978  1.000 68.33308  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   29943 C CD2 . LEU A-4 1 579 ? 46.272  -79.062  78.589  1.000 64.32430  ? ? ? ? ? ?  569 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   29944 N N   . LYS A-4 1 580 ? 45.768  -73.872  77.240  1.000 86.57275  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-4 N   1 
+ATOM   29945 C CA  . LYS A-4 1 580 ? 45.433  -72.796  76.314  1.000 94.94081  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-4 CA  1 
+ATOM   29946 C C   . LYS A-4 1 580 ? 46.598  -72.479  75.385  1.000 93.29317  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-4 C   1 
+ATOM   29947 O O   . LYS A-4 1 580 ? 46.380  -72.094  74.231  1.000 94.56482  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-4 O   1 
+ATOM   29948 C CB  . LYS A-4 1 580 ? 45.018  -71.540  77.080  1.000 83.82434  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-4 CB  1 
+ATOM   29949 C CG  . LYS A-4 1 580 ? 43.530  -71.238  77.005  1.000 79.35876  ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-4 CG  1 
+ATOM   29950 C CD  . LYS A-4 1 580 ? 43.237  -69.789  77.363  1.000 135.05608 ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-4 CD  1 
+ATOM   29951 C CE  . LYS A-4 1 580 ? 41.782  -69.437  77.090  1.000 120.87497 ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-4 CE  1 
+ATOM   29952 N NZ  . LYS A-4 1 580 ? 41.511  -67.985  77.291  1.000 166.00167 ? ? ? ? ? ?  570 LYS A-4 NZ  1 
+ATOM   29953 N N   . GLU A-4 1 581 ? 47.837  -72.621  75.862  1.000 78.91691  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-4 N   1 
+ATOM   29954 C CA  . GLU A-4 1 581 ? 48.976  -72.356  74.993  1.000 74.69408  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-4 CA  1 
+ATOM   29955 C C   . GLU A-4 1 581 ? 49.206  -73.500  74.018  1.000 81.32827  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-4 C   1 
+ATOM   29956 O O   . GLU A-4 1 581 ? 49.780  -73.291  72.944  1.000 89.23786  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-4 O   1 
+ATOM   29957 C CB  . GLU A-4 1 581 ? 50.232  -72.108  75.828  1.000 62.86793  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-4 CB  1 
+ATOM   29958 C CG  . GLU A-4 1 581 ? 50.301  -70.718  76.446  1.000 81.20740  ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-4 CG  1 
+ATOM   29959 C CD  . GLU A-4 1 581 ? 50.640  -69.642  75.429  1.000 123.86747 ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-4 CD  1 
+ATOM   29960 O OE1 . GLU A-4 1 581 ? 51.131  -69.988  74.332  1.000 132.41057 ? ? ? ? ? ?  571 GLU A-4 OE1 1 
+ATOM   29961 O OE2 . GLU A-4 1 581 ? 50.422  -68.448  75.726  1.000 149.93564 ? ? ? ? ? -1 571 GLU A-4 OE2 1 
+ATOM   29962 N N   . LEU A-4 1 582 ? 48.761  -74.709  74.367  1.000 84.53185  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-4 N   1 
+ATOM   29963 C CA  . LEU A-4 1 582 ? 48.957  -75.849  73.482  1.000 69.45806  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-4 CA  1 
+ATOM   29964 C C   . LEU A-4 1 582 ? 48.050  -75.764  72.262  1.000 78.38518  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-4 C   1 
+ATOM   29965 O O   . LEU A-4 1 582 ? 48.492  -76.027  71.140  1.000 84.76658  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-4 O   1 
+ATOM   29966 C CB  . LEU A-4 1 582 ? 48.723  -77.146  74.256  1.000 79.30413  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-4 CB  1 
+ATOM   29967 C CG  . LEU A-4 1 582 ? 48.724  -78.432  73.430  1.000 72.31567  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-4 CG  1 
+ATOM   29968 C CD1 . LEU A-4 1 582 ? 50.050  -78.604  72.703  1.000 72.01623  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-4 CD1 1 
+ATOM   29969 C CD2 . LEU A-4 1 582 ? 48.423  -79.642  74.306  1.000 67.17628  ? ? ? ? ? ?  572 LEU A-4 CD2 1 
+ATOM   29970 N N   . VAL A-4 1 583 ? 46.780  -75.408  72.460  1.000 70.46238  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-4 N   1 
+ATOM   29971 C CA  . VAL A-4 1 583 ? 45.861  -75.290  71.332  1.000 78.46091  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-4 CA  1 
+ATOM   29972 C C   . VAL A-4 1 583 ? 46.192  -74.071  70.478  1.000 89.69668  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-4 C   1 
+ATOM   29973 O O   . VAL A-4 1 583 ? 45.906  -74.054  69.274  1.000 98.07827  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-4 O   1 
+ATOM   29974 C CB  . VAL A-4 1 583 ? 44.402  -75.257  71.830  1.000 57.87270  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-4 CB  1 
+ATOM   29975 C CG1 . VAL A-4 1 583 ? 44.052  -76.563  72.527  1.000 72.87273  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-4 CG1 1 
+ATOM   29976 C CG2 . VAL A-4 1 583 ? 44.175  -74.073  72.758  1.000 94.87895  ? ? ? ? ? ?  573 VAL A-4 CG2 1 
+ATOM   29977 N N   . GLY A-4 1 584 ? 46.799  -73.044  71.067  1.000 83.58306  ? ? ? ? ? ?  574 GLY A-4 N   1 
+ATOM   29978 C CA  . GLY A-4 1 584 ? 47.206  -71.877  70.311  1.000 89.36583  ? ? ? ? ? ?  574 GLY A-4 CA  1 
+ATOM   29979 C C   . GLY A-4 1 584 ? 46.130  -70.841  70.093  1.000 114.49954 ? ? ? ? ? ?  574 GLY A-4 C   1 
+ATOM   29980 O O   . GLY A-4 1 584 ? 46.137  -70.162  69.058  1.000 138.78364 ? ? ? ? ? ?  574 GLY A-4 O   1 
+ATOM   29981 N N   . SER A-4 1 585 ? 45.201  -70.692  71.032  1.000 115.62184 ? ? ? ? ? ?  575 SER A-4 N   1 
+ATOM   29982 C CA  . SER A-4 1 585 ? 44.133  -69.707  70.896  1.000 147.49261 ? ? ? ? ? ?  575 SER A-4 CA  1 
+ATOM   29983 C C   . SER A-4 1 585 ? 44.682  -68.293  71.042  1.000 153.67125 ? ? ? ? ? ?  575 SER A-4 C   1 
+ATOM   29984 O O   . SER A-4 1 585 ? 45.629  -68.062  71.794  1.000 148.19728 ? ? ? ? ? ?  575 SER A-4 O   1 
+ATOM   29985 C CB  . SER A-4 1 585 ? 43.032  -69.956  71.929  1.000 159.64202 ? ? ? ? ? ?  575 SER A-4 CB  1 
+ATOM   29986 O OG  . SER A-4 1 585 ? 43.514  -69.769  73.249  1.000 130.57691 ? ? ? ? ? ?  575 SER A-4 OG  1 
+ATOM   29987 N N   . SER B-4 2 1   ? 113.366 -112.807 44.160  1.000 163.49296 ? ? ? ? ? ?  2   SER B-4 N   1 
+ATOM   29988 C CA  . SER B-4 2 1   ? 113.452 -112.347 42.778  1.000 177.53146 ? ? ? ? ? ?  2   SER B-4 CA  1 
+ATOM   29989 C C   . SER B-4 2 1   ? 112.393 -111.288 42.494  1.000 166.74112 ? ? ? ? ? ?  2   SER B-4 C   1 
+ATOM   29990 O O   . SER B-4 2 1   ? 112.003 -110.541 43.392  1.000 159.11908 ? ? ? ? ? ?  2   SER B-4 O   1 
+ATOM   29991 C CB  . SER B-4 2 1   ? 113.302 -113.522 41.809  1.000 180.00568 ? ? ? ? ? ?  2   SER B-4 CB  1 
+ATOM   29992 O OG  . SER B-4 2 1   ? 113.409 -113.090 40.463  1.000 159.28680 ? ? ? ? ? ?  2   SER B-4 OG  1 
+ATOM   29993 N N   . ARG B-4 2 2   ? 111.926 -111.237 41.242  1.000 168.17057 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-4 N   1 
+ATOM   29994 C CA  . ARG B-4 2 2   ? 110.940 -110.233 40.856  1.000 164.10745 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-4 CA  1 
+ATOM   29995 C C   . ARG B-4 2 2   ? 109.634 -110.392 41.622  1.000 164.67714 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-4 C   1 
+ATOM   29996 O O   . ARG B-4 2 2   ? 108.945 -109.397 41.876  1.000 150.80794 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-4 O   1 
+ATOM   29997 C CB  . ARG B-4 2 2   ? 110.682 -110.296 39.350  1.000 166.23562 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-4 CB  1 
+ATOM   29998 C CG  . ARG B-4 2 2   ? 110.123 -111.630 38.872  1.000 177.16788 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-4 CG  1 
+ATOM   29999 C CD  . ARG B-4 2 2   ? 109.709 -111.558 37.412  1.000 185.16510 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-4 CD  1 
+ATOM   30000 N NE  . ARG B-4 2 2   ? 108.744 -110.491 37.170  1.000 183.83732 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-4 NE  1 
+ATOM   30001 C CZ  . ARG B-4 2 2   ? 107.429 -110.635 37.262  1.000 183.83226 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-4 CZ  1 
+ATOM   30002 N NH1 . ARG B-4 2 2   ? 106.882 -111.795 37.588  1.000 170.82161 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-4 NH1 1 
+ATOM   30003 N NH2 . ARG B-4 2 2   ? 106.643 -109.589 37.021  1.000 182.99545 ? ? ? ? ? ?  3   ARG B-4 NH2 1 
+ATOM   30004 N N   . GLU B-4 2 3   ? 109.266 -111.624 41.980  1.000 169.70014 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-4 N   1 
+ATOM   30005 C CA  . GLU B-4 2 3   ? 108.062 -111.822 42.775  1.000 160.12152 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-4 CA  1 
+ATOM   30006 C C   . GLU B-4 2 3   ? 108.218 -111.208 44.158  1.000 155.93591 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-4 C   1 
+ATOM   30007 O O   . GLU B-4 2 3   ? 107.249 -110.697 44.728  1.000 152.61603 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-4 O   1 
+ATOM   30008 C CB  . GLU B-4 2 3   ? 107.752 -113.317 42.881  1.000 173.95198 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-4 CB  1 
+ATOM   30009 C CG  . GLU B-4 2 3   ? 108.931 -114.175 43.310  1.000 188.51410 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-4 CG  1 
+ATOM   30010 C CD  . GLU B-4 2 3   ? 108.605 -115.654 43.347  1.000 205.88051 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-4 CD  1 
+ATOM   30011 O OE1 . GLU B-4 2 3   ? 107.447 -116.019 43.062  1.000 204.19000 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   30012 O OE2 . GLU B-4 2 3   ? 109.513 -116.453 43.661  1.000 213.59840 ? ? ? ? ? ?  4   GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   30013 N N   . GLN B-4 2 4   ? 109.437 -111.230 44.704  1.000 164.28536 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-4 N   1 
+ATOM   30014 C CA  . GLN B-4 2 4   ? 109.712 -110.560 45.966  1.000 159.14448 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-4 CA  1 
+ATOM   30015 C C   . GLN B-4 2 4   ? 109.758 -109.048 45.802  1.000 161.50017 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-4 C   1 
+ATOM   30016 O O   . GLN B-4 2 4   ? 109.526 -108.327 46.776  1.000 146.46560 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-4 O   1 
+ATOM   30017 C CB  . GLN B-4 2 4   ? 111.027 -111.092 46.538  1.000 161.29526 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-4 CB  1 
+ATOM   30018 C CG  . GLN B-4 2 4   ? 111.336 -110.619 47.948  1.000 158.50400 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-4 CG  1 
+ATOM   30019 C CD  . GLN B-4 2 4   ? 112.694 -111.087 48.431  1.000 156.36884 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-4 CD  1 
+ATOM   30020 O OE1 . GLN B-4 2 4   ? 113.512 -111.581 47.651  1.000 159.59294 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   30021 N NE2 . GLN B-4 2 4   ? 112.942 -110.933 49.725  1.000 145.03168 ? ? ? ? ? ?  5   GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   30022 N N   . ILE B-4 2 5   ? 110.033 -108.558 44.592  1.000 162.60590 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-4 N   1 
+ATOM   30023 C CA  . ILE B-4 2 5   ? 110.128 -107.119 44.370  1.000 155.55027 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-4 CA  1 
+ATOM   30024 C C   . ILE B-4 2 5   ? 108.745 -106.480 44.397  1.000 148.97851 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-4 C   1 
+ATOM   30025 O O   . ILE B-4 2 5   ? 108.527 -105.462 45.064  1.000 146.55210 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-4 O   1 
+ATOM   30026 C CB  . ILE B-4 2 5   ? 110.852 -106.829 43.043  1.000 152.57637 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-4 CB  1 
+ATOM   30027 C CG1 . ILE B-4 2 5   ? 112.266 -107.413 43.068  1.000 160.34882 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   30028 C CG2 . ILE B-4 2 5   ? 110.899 -105.328 42.778  1.000 125.72175 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   30029 C CD1 . ILE B-4 2 5   ? 113.006 -107.270 41.759  1.000 161.82976 ? ? ? ? ? ?  6   ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   30030 N N   . ILE B-4 2 6   ? 107.791 -107.067 43.670  1.000 142.32740 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-4 N   1 
+ATOM   30031 C CA  . ILE B-4 2 6   ? 106.484 -106.434 43.519  1.000 137.35850 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-4 CA  1 
+ATOM   30032 C C   . ILE B-4 2 6   ? 105.666 -106.535 44.801  1.000 144.76695 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-4 C   1 
+ATOM   30033 O O   . ILE B-4 2 6   ? 104.778 -105.708 45.044  1.000 158.26402 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-4 O   1 
+ATOM   30034 C CB  . ILE B-4 2 6   ? 105.735 -107.044 42.319  1.000 131.99799 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-4 CB  1 
+ATOM   30035 C CG1 . ILE B-4 2 6   ? 105.548 -108.552 42.504  1.000 147.74714 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   30036 C CG2 . ILE B-4 2 6   ? 106.484 -106.759 41.026  1.000 133.61162 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   30037 C CD1 . ILE B-4 2 6   ? 104.168 -108.949 42.991  1.000 141.45609 ? ? ? ? ? ?  7   ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   30038 N N   . LYS B-4 2 7   ? 105.941 -107.536 45.641  1.000 142.57820 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-4 N   1 
+ATOM   30039 C CA  . LYS B-4 2 7   ? 105.161 -107.701 46.865  1.000 146.50600 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-4 CA  1 
+ATOM   30040 C C   . LYS B-4 2 7   ? 105.415 -106.575 47.859  1.000 143.47135 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-4 C   1 
+ATOM   30041 O O   . LYS B-4 2 7   ? 104.521 -106.230 48.640  1.000 138.59363 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-4 O   1 
+ATOM   30042 C CB  . LYS B-4 2 7   ? 105.468 -109.052 47.513  1.000 151.23000 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-4 CB  1 
+ATOM   30043 C CG  . LYS B-4 2 7   ? 104.677 -110.216 46.940  1.000 146.55025 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-4 CG  1 
+ATOM   30044 C CD  . LYS B-4 2 7   ? 104.884 -111.475 47.769  1.000 148.34963 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-4 CD  1 
+ATOM   30045 C CE  . LYS B-4 2 7   ? 103.961 -112.596 47.320  1.000 151.07769 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-4 CE  1 
+ATOM   30046 N NZ  . LYS B-4 2 7   ? 104.128 -113.817 48.157  1.000 158.24253 ? ? ? ? ? ?  8   LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   30047 N N   . ASP B-4 2 8   ? 106.612 -105.995 47.848  1.000 140.28930 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-4 N   1 
+ATOM   30048 C CA  . ASP B-4 2 8   ? 106.933 -104.927 48.784  1.000 141.26554 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-4 CA  1 
+ATOM   30049 C C   . ASP B-4 2 8   ? 106.133 -103.674 48.447  1.000 142.08327 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-4 C   1 
+ATOM   30050 O O   . ASP B-4 2 8   ? 106.091 -103.242 47.291  1.000 142.55109 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-4 O   1 
+ATOM   30051 C CB  . ASP B-4 2 8   ? 108.432 -104.632 48.753  1.000 130.02722 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-4 CB  1 
+ATOM   30052 C CG  . ASP B-4 2 8   ? 108.876 -103.741 49.895  1.000 135.43072 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-4 CG  1 
+ATOM   30053 O OD1 . ASP B-4 2 8   ? 108.036 -103.411 50.759  1.000 156.73925 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   30054 O OD2 . ASP B-4 2 8   ? 110.068 -103.370 49.931  1.000 126.02478 ? ? ? ? ? ?  9   ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   30055 N N   . GLY B-4 2 9   ? 105.497 -103.092 49.460  1.000 128.66638 ? ? ? ? ? ?  10  GLY B-4 N   1 
+ATOM   30056 C CA  . GLY B-4 2 9   ? 104.665 -101.922 49.256  1.000 127.12942 ? ? ? ? ? ?  10  GLY B-4 CA  1 
+ATOM   30057 C C   . GLY B-4 2 9   ? 105.281 -100.638 49.772  1.000 140.73085 ? ? ? ? ? ?  10  GLY B-4 C   1 
+ATOM   30058 O O   . GLY B-4 2 9   ? 104.699 -99.560  49.634  1.000 139.45629 ? ? ? ? ? ?  10  GLY B-4 O   1 
+ATOM   30059 N N   . GLY B-4 2 10  ? 106.466 -100.741 50.372  1.000 141.85490 ? ? ? ? ? ?  11  GLY B-4 N   1 
+ATOM   30060 C CA  . GLY B-4 2 10  ? 107.177 -99.592  50.893  1.000 132.61987 ? ? ? ? ? ?  11  GLY B-4 CA  1 
+ATOM   30061 C C   . GLY B-4 2 10  ? 108.108 -98.974  49.877  1.000 139.89051 ? ? ? ? ? ?  11  GLY B-4 C   1 
+ATOM   30062 O O   . GLY B-4 2 10  ? 108.017 -99.226  48.674  1.000 132.33609 ? ? ? ? ? ?  11  GLY B-4 O   1 
+ATOM   30063 N N   . ASN B-4 2 11  ? 109.019 -98.142  50.374  1.000 130.55511 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-4 N   1 
+ATOM   30064 C CA  . ASN B-4 2 11  ? 110.007 -97.508  49.506  1.000 117.29184 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-4 CA  1 
+ATOM   30065 C C   . ASN B-4 2 11  ? 110.945 -98.564  48.936  1.000 119.03442 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-4 C   1 
+ATOM   30066 O O   . ASN B-4 2 11  ? 111.588 -99.304  49.688  1.000 137.07418 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-4 O   1 
+ATOM   30067 C CB  . ASN B-4 2 11  ? 110.797 -96.451  50.271  1.000 119.26833 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-4 CB  1 
+ATOM   30068 C CG  . ASN B-4 2 11  ? 109.919 -95.338  50.799  1.000 118.77278 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-4 CG  1 
+ATOM   30069 O OD1 . ASN B-4 2 11  ? 108.858 -95.047  50.243  1.000 121.93030 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   30070 N ND2 . ASN B-4 2 11  ? 110.357 -94.704  51.878  1.000 129.92612 ? ? ? ? ? ?  12  ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   30071 N N   . ILE B-4 2 12  ? 111.026 -98.634  47.610  1.000 114.41375 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-4 N   1 
+ATOM   30072 C CA  . ILE B-4 2 12  ? 111.794 -99.660  46.917  1.000 119.38914 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-4 CA  1 
+ATOM   30073 C C   . ILE B-4 2 12  ? 112.881 -98.984  46.094  1.000 115.71647 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-4 C   1 
+ATOM   30074 O O   . ILE B-4 2 12  ? 112.595 -98.079  45.301  1.000 107.33946 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-4 O   1 
+ATOM   30075 C CB  . ILE B-4 2 12  ? 110.894 -100.533 46.024  1.000 109.38255 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-4 CB  1 
+ATOM   30076 C CG1 . ILE B-4 2 12  ? 109.871 -101.296 46.867  1.000 114.85298 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   30077 C CG2 . ILE B-4 2 12  ? 111.730 -101.512 45.222  1.000 107.32729 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   30078 C CD1 . ILE B-4 2 12  ? 108.988 -102.216 46.049  1.000 125.30674 ? ? ? ? ? ?  13  ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   30079 N N   . LEU B-4 2 13  ? 114.121 -99.425  46.285  1.000 132.22593 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-4 N   1 
+ATOM   30080 C CA  . LEU B-4 2 13  ? 115.262 -98.977  45.497  1.000 123.58145 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-4 CA  1 
+ATOM   30081 C C   . LEU B-4 2 13  ? 115.742 -100.150 44.653  1.000 125.36897 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-4 C   1 
+ATOM   30082 O O   . LEU B-4 2 13  ? 116.182 -101.170 45.195  1.000 134.64738 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-4 O   1 
+ATOM   30083 C CB  . LEU B-4 2 13  ? 116.381 -98.454  46.399  1.000 125.88724 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-4 CB  1 
+ATOM   30084 C CG  . LEU B-4 2 13  ? 117.589 -97.768  45.754  1.000 123.99810 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-4 CG  1 
+ATOM   30085 C CD1 . LEU B-4 2 13  ? 118.133 -96.702  46.688  1.000 135.22438 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   30086 C CD2 . LEU B-4 2 13  ? 118.684 -98.769  45.408  1.000 130.32997 ? ? ? ? ? ?  14  LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   30087 N N   . VAL B-4 2 14  ? 115.658 -100.003 43.333  1.000 123.91192 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-4 N   1 
+ATOM   30088 C CA  . VAL B-4 2 14  ? 115.953 -101.078 42.392  1.000 126.46884 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-4 CA  1 
+ATOM   30089 C C   . VAL B-4 2 14  ? 117.214 -100.725 41.617  1.000 143.69073 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-4 C   1 
+ATOM   30090 O O   . VAL B-4 2 14  ? 117.351 -99.602  41.115  1.000 146.64148 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-4 O   1 
+ATOM   30091 C CB  . VAL B-4 2 14  ? 114.773 -101.324 41.435  1.000 112.85821 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-4 CB  1 
+ATOM   30092 C CG1 . VAL B-4 2 14  ? 115.212 -102.169 40.251  1.000 116.18455 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   30093 C CG2 . VAL B-4 2 14  ? 113.625 -101.996 42.171  1.000 114.40610 ? ? ? ? ? ?  15  VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   30094 N N   . THR B-4 2 15  ? 118.134 -101.683 41.521  1.000 152.40681 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-4 N   1 
+ATOM   30095 C CA  . THR B-4 2 15  ? 119.323 -101.559 40.686  1.000 154.89625 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-4 CA  1 
+ATOM   30096 C C   . THR B-4 2 15  ? 119.072 -102.331 39.395  1.000 145.07697 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-4 C   1 
+ATOM   30097 O O   . THR B-4 2 15  ? 119.005 -103.565 39.405  1.000 135.01724 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-4 O   1 
+ATOM   30098 C CB  . THR B-4 2 15  ? 120.563 -102.086 41.406  1.000 151.38682 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-4 CB  1 
+ATOM   30099 O OG1 . THR B-4 2 15  ? 120.472 -103.510 41.537  1.000 161.40747 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-4 OG1 1 
+ATOM   30100 C CG2 . THR B-4 2 15  ? 120.680 -101.464 42.789  1.000 125.19950 ? ? ? ? ? ?  16  THR B-4 CG2 1 
+ATOM   30101 N N   . ALA B-4 2 16  ? 118.934 -101.607 38.289  1.000 149.07067 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B-4 N   1 
+ATOM   30102 C CA  . ALA B-4 2 16  ? 118.619 -102.197 36.997  1.000 139.70314 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B-4 CA  1 
+ATOM   30103 C C   . ALA B-4 2 16  ? 119.810 -102.077 36.057  1.000 144.50830 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B-4 C   1 
+ATOM   30104 O O   . ALA B-4 2 16  ? 120.523 -101.068 36.066  1.000 145.85000 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B-4 O   1 
+ATOM   30105 C CB  . ALA B-4 2 16  ? 117.391 -101.528 36.374  1.000 149.00577 ? ? ? ? ? ?  17  ALA B-4 CB  1 
+ATOM   30106 N N   . GLY B-4 2 17  ? 120.018 -103.113 35.244  1.000 157.31348 ? ? ? ? ? ?  18  GLY B-4 N   1 
+ATOM   30107 C CA  . GLY B-4 2 17  ? 121.104 -103.120 34.285  1.000 146.29863 ? ? ? ? ? ?  18  GLY B-4 CA  1 
+ATOM   30108 C C   . GLY B-4 2 17  ? 120.750 -103.961 33.078  1.000 155.81819 ? ? ? ? ? ?  18  GLY B-4 C   1 
+ATOM   30109 O O   . GLY B-4 2 17  ? 119.701 -104.607 33.026  1.000 161.65333 ? ? ? ? ? ?  18  GLY B-4 O   1 
+ATOM   30110 N N   . ALA B-4 2 18  ? 121.649 -103.932 32.093  1.000 162.38820 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B-4 N   1 
+ATOM   30111 C CA  . ALA B-4 2 18  ? 121.573 -104.664 30.830  1.000 159.25349 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B-4 CA  1 
+ATOM   30112 C C   . ALA B-4 2 18  ? 120.410 -104.226 29.947  1.000 142.22888 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B-4 C   1 
+ATOM   30113 O O   . ALA B-4 2 18  ? 120.241 -104.783 28.856  1.000 150.58291 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B-4 O   1 
+ATOM   30114 C CB  . ALA B-4 2 18  ? 121.491 -106.183 31.036  1.000 169.31048 ? ? ? ? ? ?  19  ALA B-4 CB  1 
+ATOM   30115 N N   . GLY B-4 2 19  ? 119.604 -103.256 30.373  1.000 147.79694 ? ? ? ? ? ?  20  GLY B-4 N   1 
+ATOM   30116 C CA  . GLY B-4 2 19  ? 118.545 -102.727 29.536  1.000 149.20968 ? ? ? ? ? ?  20  GLY B-4 CA  1 
+ATOM   30117 C C   . GLY B-4 2 19  ? 117.267 -103.541 29.529  1.000 148.40077 ? ? ? ? ? ?  20  GLY B-4 C   1 
+ATOM   30118 O O   . GLY B-4 2 19  ? 117.298 -104.767 29.677  1.000 144.91488 ? ? ? ? ? ?  20  GLY B-4 O   1 
+ATOM   30119 N N   . SER B-4 2 20  ? 116.132 -102.849 29.382  1.000 140.74529 ? ? ? ? ? ?  21  SER B-4 N   1 
+ATOM   30120 C CA  . SER B-4 2 20  ? 114.808 -103.447 29.216  1.000 143.80876 ? ? ? ? ? ?  21  SER B-4 CA  1 
+ATOM   30121 C C   . SER B-4 2 20  ? 114.315 -104.165 30.469  1.000 151.96319 ? ? ? ? ? ?  21  SER B-4 C   1 
+ATOM   30122 O O   . SER B-4 2 20  ? 113.105 -104.336 30.648  1.000 152.56488 ? ? ? ? ? ?  21  SER B-4 O   1 
+ATOM   30123 C CB  . SER B-4 2 20  ? 114.796 -104.401 28.018  1.000 152.22008 ? ? ? ? ? ?  21  SER B-4 CB  1 
+ATOM   30124 O OG  . SER B-4 2 20  ? 114.949 -103.687 26.803  1.000 153.89210 ? ? ? ? ? ?  21  SER B-4 OG  1 
+ATOM   30125 N N   . GLY B-4 2 21  ? 115.232 -104.595 31.339  1.000 154.01600 ? ? ? ? ? ?  22  GLY B-4 N   1 
+ATOM   30126 C CA  . GLY B-4 2 21  ? 114.816 -105.154 32.612  1.000 145.99837 ? ? ? ? ? ?  22  GLY B-4 CA  1 
+ATOM   30127 C C   . GLY B-4 2 21  ? 114.135 -104.136 33.501  1.000 148.44027 ? ? ? ? ? ?  22  GLY B-4 C   1 
+ATOM   30128 O O   . GLY B-4 2 21  ? 113.326 -104.497 34.360  1.000 135.01578 ? ? ? ? ? ?  22  GLY B-4 O   1 
+ATOM   30129 N N   . LYS B-4 2 22  ? 114.438 -102.853 33.298  1.000 153.80553 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-4 N   1 
+ATOM   30130 C CA  . LYS B-4 2 22  ? 113.831 -101.787 34.085  1.000 140.00419 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-4 CA  1 
+ATOM   30131 C C   . LYS B-4 2 22  ? 112.421 -101.462 33.608  1.000 140.32916 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-4 C   1 
+ATOM   30132 O O   . LYS B-4 2 22  ? 111.528 -101.217 34.425  1.000 136.34925 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-4 O   1 
+ATOM   30133 C CB  . LYS B-4 2 22  ? 114.710 -100.537 34.022  1.000 122.85813 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-4 CB  1 
+ATOM   30134 C CG  . LYS B-4 2 22  ? 115.109 -100.145 32.606  1.000 140.96073 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-4 CG  1 
+ATOM   30135 C CD  . LYS B-4 2 22  ? 115.955 -98.887  32.579  1.000 144.87726 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-4 CD  1 
+ATOM   30136 C CE  . LYS B-4 2 22  ? 116.322 -98.515  31.151  1.000 165.09477 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-4 CE  1 
+ATOM   30137 N NZ  . LYS B-4 2 22  ? 117.055 -99.614  30.463  1.000 133.26761 ? ? ? ? ? ?  23  LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   30138 N N   . THR B-4 2 23  ? 112.202 -101.460 32.292  1.000 135.77863 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-4 N   1 
+ATOM   30139 C CA  . THR B-4 2 23  ? 110.934 -100.982 31.749  1.000 125.88633 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-4 CA  1 
+ATOM   30140 C C   . THR B-4 2 23  ? 109.816 -101.995 31.963  1.000 128.02866 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-4 C   1 
+ATOM   30141 O O   . THR B-4 2 23  ? 108.702 -101.629 32.356  1.000 133.49168 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-4 O   1 
+ATOM   30142 C CB  . THR B-4 2 23  ? 111.090 -100.659 30.263  1.000 143.71179 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-4 CB  1 
+ATOM   30143 O OG1 . THR B-4 2 23  ? 111.733 -101.756 29.600  1.000 157.69448 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-4 OG1 1 
+ATOM   30144 C CG2 . THR B-4 2 23  ? 111.923 -99.400  30.077  1.000 140.63637 ? ? ? ? ? ?  24  THR B-4 CG2 1 
+ATOM   30145 N N   . THR B-4 2 24  ? 110.091 -103.275 31.706  1.000 129.98091 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-4 N   1 
+ATOM   30146 C CA  . THR B-4 2 24  ? 109.049 -104.289 31.843  1.000 137.54722 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-4 CA  1 
+ATOM   30147 C C   . THR B-4 2 24  ? 108.624 -104.458 33.297  1.000 144.95620 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-4 C   1 
+ATOM   30148 O O   . THR B-4 2 24  ? 107.427 -104.573 33.589  1.000 137.07494 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-4 O   1 
+ATOM   30149 C CB  . THR B-4 2 24  ? 109.531 -105.620 31.263  1.000 135.98267 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-4 CB  1 
+ATOM   30150 O OG1 . THR B-4 2 24  ? 109.856 -105.446 29.878  1.000 156.90880 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-4 OG1 1 
+ATOM   30151 C CG2 . THR B-4 2 24  ? 108.448 -106.681 31.388  1.000 112.07613 ? ? ? ? ? ?  25  THR B-4 CG2 1 
+ATOM   30152 N N   . ILE B-4 2 25  ? 109.585 -104.466 34.222  1.000 143.25775 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-4 N   1 
+ATOM   30153 C CA  . ILE B-4 2 25  ? 109.248 -104.587 35.636  1.000 136.76162 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-4 CA  1 
+ATOM   30154 C C   . ILE B-4 2 25  ? 108.534 -103.335 36.131  1.000 134.49704 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-4 C   1 
+ATOM   30155 O O   . ILE B-4 2 25  ? 107.645 -103.416 36.988  1.000 135.31103 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-4 O   1 
+ATOM   30156 C CB  . ILE B-4 2 25  ? 110.518 -104.885 36.458  1.000 147.94976 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-4 CB  1 
+ATOM   30157 C CG1 . ILE B-4 2 25  ? 111.144 -106.204 36.000  1.000 167.29636 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   30158 C CG2 . ILE B-4 2 25  ? 110.203 -104.936 37.946  1.000 118.23748 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   30159 C CD1 . ILE B-4 2 25  ? 110.227 -107.401 36.146  1.000 141.99931 ? ? ? ? ? ?  26  ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   30160 N N   . LEU B-4 2 26  ? 108.888 -102.166 35.591  1.000 135.01484 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-4 N   1 
+ATOM   30161 C CA  . LEU B-4 2 26  ? 108.245 -100.927 36.018  1.000 127.92247 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-4 CA  1 
+ATOM   30162 C C   . LEU B-4 2 26  ? 106.767 -100.918 35.643  1.000 130.50385 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-4 C   1 
+ATOM   30163 O O   . LEU B-4 2 26  ? 105.910 -100.572 36.464  1.000 118.57241 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-4 O   1 
+ATOM   30164 C CB  . LEU B-4 2 26  ? 108.964 -99.726  35.405  1.000 115.15653 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-4 CB  1 
+ATOM   30165 C CG  . LEU B-4 2 26  ? 108.800 -98.385  36.119  1.000 98.20637  ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-4 CG  1 
+ATOM   30166 C CD1 . LEU B-4 2 26  ? 109.374 -98.463  37.523  1.000 99.19743  ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   30167 C CD2 . LEU B-4 2 26  ? 109.472 -97.279  35.325  1.000 100.56506 ? ? ? ? ? ?  27  LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   30168 N N   . VAL B-4 2 27  ? 106.450 -101.299 34.403  1.000 126.38790 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-4 N   1 
+ATOM   30169 C CA  . VAL B-4 2 27  ? 105.056 -101.322 33.964  1.000 118.79902 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-4 CA  1 
+ATOM   30170 C C   . VAL B-4 2 27  ? 104.270 -102.373 34.737  1.000 123.85766 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-4 C   1 
+ATOM   30171 O O   . VAL B-4 2 27  ? 103.122 -102.142 35.136  1.000 125.90521 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-4 O   1 
+ATOM   30172 C CB  . VAL B-4 2 27  ? 104.978 -101.560 32.445  1.000 117.27477 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-4 CB  1 
+ATOM   30173 C CG1 . VAL B-4 2 27  ? 103.531 -101.723 32.004  1.000 124.51980 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   30174 C CG2 . VAL B-4 2 27  ? 105.641 -100.416 31.696  1.000 118.98413 ? ? ? ? ? ?  28  VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   30175 N N   . SER B-4 2 28  ? 104.875 -103.541 34.964  1.000 130.61446 ? ? ? ? ? ?  29  SER B-4 N   1 
+ATOM   30176 C CA  . SER B-4 2 28  ? 104.183 -104.598 35.694  1.000 140.36296 ? ? ? ? ? ?  29  SER B-4 CA  1 
+ATOM   30177 C C   . SER B-4 2 28  ? 103.969 -104.215 37.154  1.000 131.32221 ? ? ? ? ? ?  29  SER B-4 C   1 
+ATOM   30178 O O   . SER B-4 2 28  ? 102.919 -104.519 37.733  1.000 131.21427 ? ? ? ? ? ?  29  SER B-4 O   1 
+ATOM   30179 C CB  . SER B-4 2 28  ? 104.965 -105.907 35.591  1.000 135.80563 ? ? ? ? ? ?  29  SER B-4 CB  1 
+ATOM   30180 O OG  . SER B-4 2 28  ? 106.250 -105.779 36.171  1.000 143.29617 ? ? ? ? ? ?  29  SER B-4 OG  1 
+ATOM   30181 N N   . LYS B-4 2 29  ? 104.950 -103.548 37.765  1.000 121.82133 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-4 N   1 
+ATOM   30182 C CA  . LYS B-4 2 29  ? 104.798 -103.117 39.152  1.000 114.69382 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-4 CA  1 
+ATOM   30183 C C   . LYS B-4 2 29  ? 103.730 -102.039 39.281  1.000 112.63212 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-4 C   1 
+ATOM   30184 O O   . LYS B-4 2 29  ? 102.990 -102.005 40.272  1.000 108.00471 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-4 O   1 
+ATOM   30185 C CB  . LYS B-4 2 29  ? 106.137 -102.615 39.693  1.000 125.38358 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-4 CB  1 
+ATOM   30186 C CG  . LYS B-4 2 29  ? 106.060 -101.970 41.066  1.000 111.09152 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-4 CG  1 
+ATOM   30187 C CD  . LYS B-4 2 29  ? 105.672 -102.973 42.138  1.000 109.37817 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-4 CD  1 
+ATOM   30188 C CE  . LYS B-4 2 29  ? 105.669 -102.324 43.513  1.000 113.87267 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-4 CE  1 
+ATOM   30189 N NZ  . LYS B-4 2 29  ? 105.334 -103.291 44.593  1.000 122.59560 ? ? ? ? ? ?  30  LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   30190 N N   . ILE B-4 2 30  ? 103.632 -101.152 38.290  1.000 126.97167 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-4 N   1 
+ATOM   30191 C CA  . ILE B-4 2 30  ? 102.636 -100.086 38.339  1.000 117.24060 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-4 CA  1 
+ATOM   30192 C C   . ILE B-4 2 30  ? 101.230 -100.660 38.214  1.000 115.89708 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-4 C   1 
+ATOM   30193 O O   . ILE B-4 2 30  ? 100.359 -100.395 39.050  1.000 113.32231 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-4 O   1 
+ATOM   30194 C CB  . ILE B-4 2 30  ? 102.914 -99.039  37.245  1.000 115.88521 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-4 CB  1 
+ATOM   30195 C CG1 . ILE B-4 2 30  ? 104.145 -98.203  37.601  1.000 113.60196 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   30196 C CG2 . ILE B-4 2 30  ? 101.700 -98.147  37.043  1.000 97.42016  ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   30197 C CD1 . ILE B-4 2 30  ? 104.488 -97.150  36.571  1.000 106.82918 ? ? ? ? ? ?  31  ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   30198 N N   . GLU B-4 2 31  ? 100.989 -101.460 37.171  1.000 122.52632 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-4 N   1 
+ATOM   30199 C CA  . GLU B-4 2 31  ? 99.645  -101.980 36.938  1.000 126.04694 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-4 CA  1 
+ATOM   30200 C C   . GLU B-4 2 31  ? 99.219  -102.958 38.027  1.000 131.45630 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-4 C   1 
+ATOM   30201 O O   . GLU B-4 2 31  ? 98.018  -103.135 38.260  1.000 137.30881 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-4 O   1 
+ATOM   30202 C CB  . GLU B-4 2 31  ? 99.564  -102.645 35.563  1.000 112.69659 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-4 CB  1 
+ATOM   30203 C CG  . GLU B-4 2 31  ? 100.401 -103.905 35.418  1.000 127.75386 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-4 CG  1 
+ATOM   30204 C CD  . GLU B-4 2 31  ? 100.313 -104.505 34.027  1.000 159.22851 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-4 CD  1 
+ATOM   30205 O OE1 . GLU B-4 2 31  ? 99.785  -103.829 33.118  1.000 157.62819 ? ? ? ? ? ?  32  GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   30206 O OE2 . GLU B-4 2 31  ? 100.770 -105.652 33.841  1.000 167.90426 ? ? ? ? ? -1 32  GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   30207 N N   . ALA B-4 2 32  ? 100.177 -103.595 38.703  1.000 124.19723 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B-4 N   1 
+ATOM   30208 C CA  . ALA B-4 2 32  ? 99.824  -104.492 39.799  1.000 131.18515 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B-4 CA  1 
+ATOM   30209 C C   . ALA B-4 2 32  ? 99.393  -103.710 41.033  1.000 133.47299 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B-4 C   1 
+ATOM   30210 O O   . ALA B-4 2 32  ? 98.455  -104.111 41.732  1.000 134.10476 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B-4 O   1 
+ATOM   30211 C CB  . ALA B-4 2 32  ? 100.997 -105.414 40.127  1.000 131.14338 ? ? ? ? ? ?  33  ALA B-4 CB  1 
+ATOM   30212 N N   . ASP B-4 2 33  ? 100.065 -102.591 41.318  1.000 132.00103 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B-4 N   1 
+ATOM   30213 C CA  . ASP B-4 2 33  ? 99.669  -101.764 42.453  1.000 125.26547 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B-4 CA  1 
+ATOM   30214 C C   . ASP B-4 2 33  ? 98.340  -101.063 42.206  1.000 120.02377 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B-4 C   1 
+ATOM   30215 O O   . ASP B-4 2 33  ? 97.591  -100.808 43.156  1.000 128.63008 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B-4 O   1 
+ATOM   30216 C CB  . ASP B-4 2 33  ? 100.758 -100.739 42.770  1.000 107.94745 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B-4 CB  1 
+ATOM   30217 C CG  . ASP B-4 2 33  ? 101.783 -101.263 43.756  1.000 126.10576 ? ? ? ? ? ?  34  ASP B-4 CG  1 
+ATOM   30218 O OD1 . ASP B-4 2 33  ? 101.702 -102.455 44.123  1.000 140.28650 ? ? ? ? ? -1 34  ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   30219 O OD2 . ASP B-4 2 33  ? 102.664 -100.482 44.172  1.000 121.70585 ? ? ? ? ? -1 34  ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   30220 N N   . LEU B-4 2 34  ? 98.032  -100.740 40.947  1.000 107.80317 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-4 N   1 
+ATOM   30221 C CA  . LEU B-4 2 34  ? 96.732  -100.152 40.638  1.000 115.37549 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-4 CA  1 
+ATOM   30222 C C   . LEU B-4 2 34  ? 95.607  -101.145 40.898  1.000 133.45455 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-4 C   1 
+ATOM   30223 O O   . LEU B-4 2 34  ? 94.509  -100.755 41.311  1.000 134.93323 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-4 O   1 
+ATOM   30224 C CB  . LEU B-4 2 34  ? 96.701  -99.677  39.186  1.000 105.59858 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-4 CB  1 
+ATOM   30225 C CG  . LEU B-4 2 34  ? 97.708  -98.594  38.796  1.000 101.93584 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-4 CG  1 
+ATOM   30226 C CD1 . LEU B-4 2 34  ? 97.631  -98.305  37.305  1.000 104.26893 ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   30227 C CD2 . LEU B-4 2 34  ? 97.477  -97.329  39.606  1.000 89.91122  ? ? ? ? ? ?  35  LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   30228 N N   . LYS B-4 2 35  ? 95.865  -102.434 40.665  1.000 134.48861 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-4 N   1 
+ATOM   30229 C CA  . LYS B-4 2 35  ? 94.850  -103.450 40.918  1.000 138.51650 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-4 CA  1 
+ATOM   30230 C C   . LYS B-4 2 35  ? 94.665  -103.698 42.409  1.000 131.69425 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-4 C   1 
+ATOM   30231 O O   . LYS B-4 2 35  ? 93.545  -103.976 42.854  1.000 142.00364 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-4 O   1 
+ATOM   30232 C CB  . LYS B-4 2 35  ? 95.222  -104.748 40.201  1.000 140.75365 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-4 CB  1 
+ATOM   30233 C CG  . LYS B-4 2 35  ? 94.191  -105.858 40.331  1.000 146.97225 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-4 CG  1 
+ATOM   30234 C CD  . LYS B-4 2 35  ? 94.640  -107.111 39.596  1.000 131.79092 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-4 CD  1 
+ATOM   30235 C CE  . LYS B-4 2 35  ? 93.627  -108.233 39.744  1.000 144.77451 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-4 CE  1 
+ATOM   30236 N NZ  . LYS B-4 2 35  ? 94.068  -109.471 39.043  1.000 149.73313 ? ? ? ? ? ?  36  LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   30237 N N   . GLU B-4 2 36  ? 95.739  -103.597 43.196  1.000 135.64668 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-4 N   1 
+ATOM   30238 C CA  . GLU B-4 2 36  ? 95.622  -103.830 44.632  1.000 134.58939 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-4 CA  1 
+ATOM   30239 C C   . GLU B-4 2 36  ? 94.898  -102.681 45.325  1.000 132.77656 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-4 C   1 
+ATOM   30240 O O   . GLU B-4 2 36  ? 94.079  -102.909 46.222  1.000 144.65493 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-4 O   1 
+ATOM   30241 C CB  . GLU B-4 2 36  ? 97.005  -104.032 45.255  1.000 145.83951 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-4 CB  1 
+ATOM   30242 C CG  . GLU B-4 2 36  ? 97.687  -105.337 44.872  1.000 165.45590 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-4 CG  1 
+ATOM   30243 C CD  . GLU B-4 2 36  ? 98.857  -105.667 45.782  1.000 180.81124 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-4 CD  1 
+ATOM   30244 O OE1 . GLU B-4 2 36  ? 98.915  -105.115 46.902  1.000 178.19515 ? ? ? ? ? ?  37  GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   30245 O OE2 . GLU B-4 2 36  ? 99.719  -106.476 45.378  1.000 178.54985 ? ? ? ? ? -1 37  GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   30246 N N   . ASN B-4 2 37  ? 95.189  -101.443 44.936  1.000 137.07508 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-4 N   1 
+ATOM   30247 C CA  . ASN B-4 2 37  ? 94.646  -100.277 45.619  1.000 149.05173 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-4 CA  1 
+ATOM   30248 C C   . ASN B-4 2 37  ? 93.351  -99.851  44.934  1.000 143.23439 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-4 C   1 
+ATOM   30249 O O   . ASN B-4 2 37  ? 93.323  -99.639  43.714  1.000 140.89565 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-4 O   1 
+ATOM   30250 C CB  . ASN B-4 2 37  ? 95.663  -99.138  45.619  1.000 139.77066 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-4 CB  1 
+ATOM   30251 C CG  . ASN B-4 2 37  ? 95.322  -98.044  46.617  1.000 146.37997 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-4 CG  1 
+ATOM   30252 O OD1 . ASN B-4 2 37  ? 94.156  -97.764  46.873  1.000 159.59701 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   30253 N ND2 . ASN B-4 2 37  ? 96.350  -97.420  47.188  1.000 125.36816 ? ? ? ? ? ?  38  ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   30254 N N   . LYS B-4 2 38  ? 92.275  -99.752  45.716  1.000 143.05930 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-4 N   1 
+ATOM   30255 C CA  . LYS B-4 2 38  ? 90.981  -99.311  45.210  1.000 151.02541 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-4 CA  1 
+ATOM   30256 C C   . LYS B-4 2 38  ? 90.662  -97.866  45.571  1.000 152.02185 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-4 C   1 
+ATOM   30257 O O   . LYS B-4 2 38  ? 89.671  -97.324  45.068  1.000 151.18378 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-4 O   1 
+ATOM   30258 C CB  . LYS B-4 2 38  ? 89.862  -100.218 45.742  1.000 164.10295 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-4 CB  1 
+ATOM   30259 C CG  . LYS B-4 2 38  ? 90.090  -101.708 45.534  1.000 158.86361 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-4 CG  1 
+ATOM   30260 C CD  . LYS B-4 2 38  ? 89.938  -102.107 44.077  1.000 140.89644 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-4 CD  1 
+ATOM   30261 C CE  . LYS B-4 2 38  ? 90.046  -103.614 43.908  1.000 144.02467 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-4 CE  1 
+ATOM   30262 N NZ  . LYS B-4 2 38  ? 89.822  -104.030 42.497  1.000 155.98484 ? ? ? ? ? ?  39  LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   30263 N N   . THR B-4 2 39  ? 91.472  -97.237  46.420  1.000 143.23499 ? ? ? ? ? ?  40  THR B-4 N   1 
+ATOM   30264 C CA  . THR B-4 2 39  ? 91.185  -95.895  46.902  1.000 122.47286 ? ? ? ? ? ?  40  THR B-4 CA  1 
+ATOM   30265 C C   . THR B-4 2 39  ? 91.441  -94.864  45.805  1.000 117.24031 ? ? ? ? ? ?  40  THR B-4 C   1 
+ATOM   30266 O O   . THR B-4 2 39  ? 91.843  -95.184  44.683  1.000 124.91220 ? ? ? ? ? ?  40  THR B-4 O   1 
+ATOM   30267 C CB  . THR B-4 2 39  ? 92.022  -95.581  48.139  1.000 107.89237 ? ? ? ? ? ?  40  THR B-4 CB  1 
+ATOM   30268 O OG1 . THR B-4 2 39  ? 93.415  -95.660  47.808  1.000 98.11508  ? ? ? ? ? ?  40  THR B-4 OG1 1 
+ATOM   30269 C CG2 . THR B-4 2 39  ? 91.711  -96.564  49.256  1.000 131.53661 ? ? ? ? ? ?  40  THR B-4 CG2 1 
+ATOM   30270 N N   . HIS B-4 2 40  ? 91.213  -93.597  46.148  1.000 111.96074 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-4 N   1 
+ATOM   30271 C CA  . HIS B-4 2 40  ? 91.268  -92.529  45.158  1.000 97.22605  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-4 CA  1 
+ATOM   30272 C C   . HIS B-4 2 40  ? 92.689  -92.133  44.788  1.000 104.13578 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-4 C   1 
+ATOM   30273 O O   . HIS B-4 2 40  ? 92.879  -91.434  43.786  1.000 106.26803 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-4 O   1 
+ATOM   30274 C CB  . HIS B-4 2 40  ? 90.526  -91.297  45.673  1.000 94.43730  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-4 CB  1 
+ATOM   30275 C CG  . HIS B-4 2 40  ? 91.348  -90.440  46.583  1.000 97.61562  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-4 CG  1 
+ATOM   30276 N ND1 . HIS B-4 2 40  ? 91.568  -90.756  47.906  1.000 106.33266 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-4 ND1 1 
+ATOM   30277 C CD2 . HIS B-4 2 40  ? 92.013  -89.282  46.356  1.000 89.90030  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-4 CD2 1 
+ATOM   30278 C CE1 . HIS B-4 2 40  ? 92.329  -89.827  48.457  1.000 100.28909 ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-4 CE1 1 
+ATOM   30279 N NE2 . HIS B-4 2 40  ? 92.613  -88.922  47.538  1.000 97.66735  ? ? ? ? ? ?  41  HIS B-4 NE2 1 
+ATOM   30280 N N   . TYR B-4 2 41  ? 93.682  -92.552  45.570  1.000 95.54092  ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-4 N   1 
+ATOM   30281 C CA  . TYR B-4 2 41  ? 95.055  -92.151  45.306  1.000 104.07168 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-4 CA  1 
+ATOM   30282 C C   . TYR B-4 2 41  ? 95.530  -92.699  43.965  1.000 90.90761  ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-4 C   1 
+ATOM   30283 O O   . TYR B-4 2 41  ? 95.132  -93.784  43.533  1.000 108.41832 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-4 O   1 
+ATOM   30284 C CB  . TYR B-4 2 41  ? 95.978  -92.637  46.423  1.000 110.80835 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-4 CB  1 
+ATOM   30285 C CG  . TYR B-4 2 41  ? 95.735  -91.995  47.768  1.000 104.32909 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-4 CG  1 
+ATOM   30286 C CD1 . TYR B-4 2 41  ? 96.045  -90.659  47.988  1.000 100.05797 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   30287 C CD2 . TYR B-4 2 41  ? 95.220  -92.731  48.825  1.000 112.95600 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   30288 C CE1 . TYR B-4 2 41  ? 95.834  -90.071  49.220  1.000 103.88668 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   30289 C CE2 . TYR B-4 2 41  ? 95.006  -92.154  50.059  1.000 114.33129 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   30290 C CZ  . TYR B-4 2 41  ? 95.315  -90.824  50.251  1.000 106.69338 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   30291 O OH  . TYR B-4 2 41  ? 95.102  -90.249  51.481  1.000 119.98046 ? ? ? ? ? ?  42  TYR B-4 OH  1 
+ATOM   30292 N N   . SER B-4 2 42  ? 96.391  -91.932  43.307  1.000 92.72226  ? ? ? ? ? ?  43  SER B-4 N   1 
+ATOM   30293 C CA  . SER B-4 2 42  ? 96.930  -92.279  42.001  1.000 104.08733 ? ? ? ? ? ?  43  SER B-4 CA  1 
+ATOM   30294 C C   . SER B-4 2 42  ? 98.440  -92.452  42.095  1.000 96.62616  ? ? ? ? ? ?  43  SER B-4 C   1 
+ATOM   30295 O O   . SER B-4 2 42  ? 99.061  -92.176  43.125  1.000 98.75137  ? ? ? ? ? ?  43  SER B-4 O   1 
+ATOM   30296 C CB  . SER B-4 2 42  ? 96.580  -91.207  40.961  1.000 89.96016  ? ? ? ? ? ?  43  SER B-4 CB  1 
+ATOM   30297 O OG  . SER B-4 2 42  ? 95.184  -90.970  40.925  1.000 106.76261 ? ? ? ? ? ?  43  SER B-4 OG  1 
+ATOM   30298 N N   . ILE B-4 2 43  ? 99.030  -92.920  41.000  1.000 91.62767  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-4 N   1 
+ATOM   30299 C CA  . ILE B-4 2 43  ? 100.474 -93.067  40.900  1.000 91.20662  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-4 CA  1 
+ATOM   30300 C C   . ILE B-4 2 43  ? 101.004 -92.013  39.939  1.000 96.37794  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-4 C   1 
+ATOM   30301 O O   . ILE B-4 2 43  ? 100.261 -91.402  39.166  1.000 104.25657 ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-4 O   1 
+ATOM   30302 C CB  . ILE B-4 2 43  ? 100.894 -94.483  40.448  1.000 88.88223  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-4 CB  1 
+ATOM   30303 C CG1 . ILE B-4 2 43  ? 100.398 -94.771  39.028  1.000 98.77632  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   30304 C CG2 . ILE B-4 2 43  ? 100.378 -95.528  41.419  1.000 75.33959  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   30305 C CD1 . ILE B-4 2 43  ? 101.470 -94.650  37.958  1.000 81.82992  ? ? ? ? ? ?  44  ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   30306 N N   . ALA B-4 2 44  ? 102.318 -91.808  39.990  1.000 93.88715  ? ? ? ? ? ?  45  ALA B-4 N   1 
+ATOM   30307 C CA  . ALA B-4 2 44  ? 102.994 -90.861  39.113  1.000 88.25777  ? ? ? ? ? ?  45  ALA B-4 CA  1 
+ATOM   30308 C C   . ALA B-4 2 44  ? 104.333 -91.449  38.701  1.000 94.91676  ? ? ? ? ? ?  45  ALA B-4 C   1 
+ATOM   30309 O O   . ALA B-4 2 44  ? 105.196 -91.686  39.552  1.000 104.68913 ? ? ? ? ? ?  45  ALA B-4 O   1 
+ATOM   30310 C CB  . ALA B-4 2 44  ? 103.187 -89.506  39.801  1.000 96.68795  ? ? ? ? ? ?  45  ALA B-4 CB  1 
+ATOM   30311 N N   . ALA B-4 2 45  ? 104.500 -91.690  37.405  1.000 95.24941  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B-4 N   1 
+ATOM   30312 C CA  . ALA B-4 2 45  ? 105.751 -92.183  36.845  1.000 94.96598  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B-4 CA  1 
+ATOM   30313 C C   . ALA B-4 2 45  ? 106.410 -91.068  36.047  1.000 97.35080  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B-4 C   1 
+ATOM   30314 O O   . ALA B-4 2 45  ? 105.752 -90.408  35.236  1.000 103.26761 ? ? ? ? ? ?  46  ALA B-4 O   1 
+ATOM   30315 C CB  . ALA B-4 2 45  ? 105.514 -93.408  35.959  1.000 79.80555  ? ? ? ? ? ?  46  ALA B-4 CB  1 
+ATOM   30316 N N   . VAL B-4 2 46  ? 107.702 -90.857  36.282  1.000 88.68227  ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-4 N   1 
+ATOM   30317 C CA  . VAL B-4 2 46  ? 108.458 -89.789  35.641  1.000 99.34901  ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-4 CA  1 
+ATOM   30318 C C   . VAL B-4 2 46  ? 109.644 -90.400  34.905  1.000 110.64920 ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-4 C   1 
+ATOM   30319 O O   . VAL B-4 2 46  ? 110.381 -91.218  35.470  1.000 117.16196 ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-4 O   1 
+ATOM   30320 C CB  . VAL B-4 2 46  ? 108.922 -88.731  36.661  1.000 93.28374  ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-4 CB  1 
+ATOM   30321 C CG1 . VAL B-4 2 46  ? 107.745 -87.875  37.105  1.000 91.49222  ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   30322 C CG2 . VAL B-4 2 46  ? 109.579 -89.390  37.863  1.000 104.67985 ? ? ? ? ? ?  47  VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   30323 N N   . THR B-4 2 47  ? 109.815 -90.013  33.643  1.000 104.31960 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-4 N   1 
+ATOM   30324 C CA  . THR B-4 2 47  ? 110.940 -90.447  32.828  1.000 106.07053 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-4 CA  1 
+ATOM   30325 C C   . THR B-4 2 47  ? 111.634 -89.226  32.244  1.000 108.58516 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-4 C   1 
+ATOM   30326 O O   . THR B-4 2 47  ? 111.004 -88.194  31.996  1.000 104.48684 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-4 O   1 
+ATOM   30327 C CB  . THR B-4 2 47  ? 110.500 -91.380  31.688  1.000 118.40389 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-4 CB  1 
+ATOM   30328 O OG1 . THR B-4 2 47  ? 109.692 -90.649  30.757  1.000 122.26413 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-4 OG1 1 
+ATOM   30329 C CG2 . THR B-4 2 47  ? 109.701 -92.557  32.232  1.000 116.96671 ? ? ? ? ? ?  48  THR B-4 CG2 1 
+ATOM   30330 N N   . PHE B-4 2 48  ? 112.945 -89.349  32.027  1.000 111.47925 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-4 N   1 
+ATOM   30331 C CA  . PHE B-4 2 48  ? 113.717 -88.219  31.520  1.000 105.13605 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-4 CA  1 
+ATOM   30332 C C   . PHE B-4 2 48  ? 113.304 -87.863  30.097  1.000 99.08041  ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-4 C   1 
+ATOM   30333 O O   . PHE B-4 2 48  ? 113.078 -86.689  29.781  1.000 94.66830  ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-4 O   1 
+ATOM   30334 C CB  . PHE B-4 2 48  ? 115.212 -88.530  31.588  1.000 96.50117  ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-4 CB  1 
+ATOM   30335 C CG  . PHE B-4 2 48  ? 115.834 -88.217  32.918  1.000 113.39895 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-4 CG  1 
+ATOM   30336 C CD1 . PHE B-4 2 48  ? 116.352 -86.957  33.174  1.000 122.96784 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   30337 C CD2 . PHE B-4 2 48  ? 115.897 -89.176  33.913  1.000 119.79939 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   30338 C CE1 . PHE B-4 2 48  ? 116.924 -86.662  34.400  1.000 132.85485 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   30339 C CE2 . PHE B-4 2 48  ? 116.467 -88.886  35.140  1.000 128.70196 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   30340 C CZ  . PHE B-4 2 48  ? 116.982 -87.629  35.383  1.000 133.47655 ? ? ? ? ? ?  49  PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   30341 N N   . THR B-4 2 49  ? 113.197 -88.861  29.228  1.000 109.26495 ? ? ? ? ? ?  50  THR B-4 N   1 
+ATOM   30342 C CA  . THR B-4 2 49  ? 112.821 -88.648  27.840  1.000 114.61511 ? ? ? ? ? ?  50  THR B-4 CA  1 
+ATOM   30343 C C   . THR B-4 2 49  ? 111.323 -88.864  27.655  1.000 109.62333 ? ? ? ? ? ?  50  THR B-4 C   1 
+ATOM   30344 O O   . THR B-4 2 49  ? 110.683 -89.600  28.410  1.000 95.60979  ? ? ? ? ? ?  50  THR B-4 O   1 
+ATOM   30345 C CB  . THR B-4 2 49  ? 113.602 -89.580  26.910  1.000 108.77371 ? ? ? ? ? ?  50  THR B-4 CB  1 
+ATOM   30346 O OG1 . THR B-4 2 49  ? 113.118 -89.438  25.568  1.000 130.30090 ? ? ? ? ? ?  50  THR B-4 OG1 1 
+ATOM   30347 C CG2 . THR B-4 2 49  ? 113.454 -91.028  27.350  1.000 124.08796 ? ? ? ? ? ?  50  THR B-4 CG2 1 
+ATOM   30348 N N   . ASN B-4 2 50  ? 110.768 -88.199  26.640  1.000 126.88192 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-4 N   1 
+ATOM   30349 C CA  . ASN B-4 2 50  ? 109.341 -88.306  26.367  1.000 113.67075 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-4 CA  1 
+ATOM   30350 C C   . ASN B-4 2 50  ? 108.970 -89.636  25.726  1.000 115.34827 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-4 C   1 
+ATOM   30351 O O   . ASN B-4 2 50  ? 107.804 -90.038  25.794  1.000 96.12877  ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-4 O   1 
+ATOM   30352 C CB  . ASN B-4 2 50  ? 108.898 -87.152  25.469  1.000 111.90135 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-4 CB  1 
+ATOM   30353 C CG  . ASN B-4 2 50  ? 107.452 -86.770  25.688  1.000 111.70316 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-4 CG  1 
+ATOM   30354 O OD1 . ASN B-4 2 50  ? 107.158 -85.700  26.217  1.000 108.67614 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   30355 N ND2 . ASN B-4 2 50  ? 106.538 -87.645  25.282  1.000 123.51846 ? ? ? ? ? ?  51  ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   30356 N N   . LYS B-4 2 51  ? 109.930 -90.323  25.105  1.000 119.80800 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-4 N   1 
+ATOM   30357 C CA  . LYS B-4 2 51  ? 109.635 -91.620  24.507  1.000 120.09087 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-4 CA  1 
+ATOM   30358 C C   . LYS B-4 2 51  ? 109.398 -92.676  25.578  1.000 118.96474 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-4 C   1 
+ATOM   30359 O O   . LYS B-4 2 51  ? 108.503 -93.517  25.438  1.000 127.21836 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-4 O   1 
+ATOM   30360 C CB  . LYS B-4 2 51  ? 110.772 -92.045  23.578  1.000 120.85087 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-4 CB  1 
+ATOM   30361 C CG  . LYS B-4 2 51  ? 110.550 -93.390  22.891  1.000 126.80650 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-4 CG  1 
+ATOM   30362 C CD  . LYS B-4 2 51  ? 111.837 -93.910  22.261  1.000 137.62413 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-4 CD  1 
+ATOM   30363 C CE  . LYS B-4 2 51  ? 112.396 -92.929  21.242  1.000 142.09377 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-4 CE  1 
+ATOM   30364 N NZ  . LYS B-4 2 51  ? 113.719 -93.369  20.711  1.000 120.24235 ? ? ? ? ? ?  52  LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   30365 N N   . ALA B-4 2 52  ? 110.191 -92.649  26.653  1.000 108.83704 ? ? ? ? ? ?  53  ALA B-4 N   1 
+ATOM   30366 C CA  . ALA B-4 2 52  ? 110.012 -93.622  27.727  1.000 116.06377 ? ? ? ? ? ?  53  ALA B-4 CA  1 
+ATOM   30367 C C   . ALA B-4 2 52  ? 108.678 -93.424  28.435  1.000 116.34875 ? ? ? ? ? ?  53  ALA B-4 C   1 
+ATOM   30368 O O   . ALA B-4 2 52  ? 108.035 -94.399  28.842  1.000 124.54355 ? ? ? ? ? ?  53  ALA B-4 O   1 
+ATOM   30369 C CB  . ALA B-4 2 52  ? 111.169 -93.527  28.721  1.000 89.46569  ? ? ? ? ? ?  53  ALA B-4 CB  1 
+ATOM   30370 N N   . ALA B-4 2 53  ? 108.247 -92.171  28.590  1.000 108.71834 ? ? ? ? ? ?  54  ALA B-4 N   1 
+ATOM   30371 C CA  . ALA B-4 2 53  ? 106.939 -91.907  29.180  1.000 96.07350  ? ? ? ? ? ?  54  ALA B-4 CA  1 
+ATOM   30372 C C   . ALA B-4 2 53  ? 105.819 -92.417  28.283  1.000 114.47931 ? ? ? ? ? ?  54  ALA B-4 C   1 
+ATOM   30373 O O   . ALA B-4 2 53  ? 104.836 -92.988  28.771  1.000 116.62994 ? ? ? ? ? ?  54  ALA B-4 O   1 
+ATOM   30374 C CB  . ALA B-4 2 53  ? 106.774 -90.412  29.448  1.000 103.84054 ? ? ? ? ? ?  54  ALA B-4 CB  1 
+ATOM   30375 N N   . LYS B-4 2 54  ? 105.947 -92.220  26.969  1.000 119.95816 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-4 N   1 
+ATOM   30376 C CA  . LYS B-4 2 54  ? 104.944 -92.739  26.046  1.000 114.22295 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-4 CA  1 
+ATOM   30377 C C   . LYS B-4 2 54  ? 104.999 -94.258  25.955  1.000 106.47403 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-4 C   1 
+ATOM   30378 O O   . LYS B-4 2 54  ? 103.973 -94.900  25.703  1.000 101.80090 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-4 O   1 
+ATOM   30379 C CB  . LYS B-4 2 54  ? 105.126 -92.116  24.663  1.000 118.17120 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-4 CB  1 
+ATOM   30380 C CG  . LYS B-4 2 54  ? 104.051 -91.107  24.292  1.000 135.58948 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-4 CG  1 
+ATOM   30381 C CD  . LYS B-4 2 54  ? 104.329 -90.472  22.939  1.000 155.88393 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-4 CD  1 
+ATOM   30382 C CE  . LYS B-4 2 54  ? 103.217 -89.514  22.537  1.000 152.73670 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-4 CE  1 
+ATOM   30383 N NZ  . LYS B-4 2 54  ? 103.510 -88.846  21.236  1.000 150.65945 ? ? ? ? ? ?  55  LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   30384 N N   . GLU B-4 2 55  ? 106.180 -94.849  26.153  1.000 101.04217 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-4 N   1 
+ATOM   30385 C CA  . GLU B-4 2 55  ? 106.292 -96.304  26.115  1.000 110.02587 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-4 CA  1 
+ATOM   30386 C C   . GLU B-4 2 55  ? 105.592 -96.941  27.308  1.000 114.78870 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-4 C   1 
+ATOM   30387 O O   . GLU B-4 2 55  ? 104.961 -97.997  27.175  1.000 118.62078 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-4 O   1 
+ATOM   30388 C CB  . GLU B-4 2 55  ? 107.764 -96.714  26.069  1.000 116.75896 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-4 CB  1 
+ATOM   30389 C CG  . GLU B-4 2 55  ? 107.993 -98.215  25.966  1.000 128.28157 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-4 CG  1 
+ATOM   30390 C CD  . GLU B-4 2 55  ? 109.464 -98.578  25.902  1.000 157.49970 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-4 CD  1 
+ATOM   30391 O OE1 . GLU B-4 2 55  ? 110.309 -97.659  25.955  1.000 160.77806 ? ? ? ? ? ?  56  GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   30392 O OE2 . GLU B-4 2 55  ? 109.777 -99.783  25.799  1.000 162.99996 ? ? ? ? ? -1 56  GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   30393 N N   . ILE B-4 2 56  ? 105.687 -96.313  28.482  1.000 122.95684 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-4 N   1 
+ATOM   30394 C CA  . ILE B-4 2 56  ? 105.024 -96.846  29.667  1.000 111.94431 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-4 CA  1 
+ATOM   30395 C C   . ILE B-4 2 56  ? 103.514 -96.670  29.561  1.000 112.52479 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-4 C   1 
+ATOM   30396 O O   . ILE B-4 2 56  ? 102.742 -97.549  29.962  1.000 118.63483 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-4 O   1 
+ATOM   30397 C CB  . ILE B-4 2 56  ? 105.587 -96.179  30.935  1.000 103.57117 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-4 CB  1 
+ATOM   30398 C CG1 . ILE B-4 2 56  ? 107.073 -96.506  31.093  1.000 102.57957 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   30399 C CG2 . ILE B-4 2 56  ? 104.811 -96.618  32.168  1.000 102.93091 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   30400 C CD1 . ILE B-4 2 56  ? 107.707 -95.882  32.314  1.000 102.26819 ? ? ? ? ? ?  57  ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   30401 N N   . GLU B-4 2 57  ? 103.069 -95.537  29.012  1.000 108.46604 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-4 N   1 
+ATOM   30402 C CA  . GLU B-4 2 57  ? 101.637 -95.273  28.912  1.000 109.78339 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-4 CA  1 
+ATOM   30403 C C   . GLU B-4 2 57  ? 100.945 -96.249  27.968  1.000 123.15548 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-4 C   1 
+ATOM   30404 O O   . GLU B-4 2 57  ? 99.777  -96.594  28.184  1.000 113.86728 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-4 O   1 
+ATOM   30405 C CB  . GLU B-4 2 57  ? 101.405 -93.831  28.456  1.000 103.59046 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-4 CB  1 
+ATOM   30406 C CG  . GLU B-4 2 57  ? 99.943  -93.416  28.404  1.000 121.32878 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-4 CG  1 
+ATOM   30407 C CD  . GLU B-4 2 57  ? 99.763  -91.969  27.991  1.000 139.36208 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-4 CD  1 
+ATOM   30408 O OE1 . GLU B-4 2 57  ? 100.776 -91.305  27.688  1.000 147.24765 ? ? ? ? ? ?  58  GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   30409 O OE2 . GLU B-4 2 57  ? 98.607  -91.495  27.972  1.000 155.30784 ? ? ? ? ? -1 58  GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   30410 N N   . GLY B-4 2 58  ? 101.644 -96.711  26.931  1.000 114.75293 ? ? ? ? ? ?  59  GLY B-4 N   1 
+ATOM   30411 C CA  . GLY B-4 2 58  ? 101.025 -97.628  25.988  1.000 122.98642 ? ? ? ? ? ?  59  GLY B-4 CA  1 
+ATOM   30412 C C   . GLY B-4 2 58  ? 100.801 -99.012  26.568  1.000 124.83723 ? ? ? ? ? ?  59  GLY B-4 C   1 
+ATOM   30413 O O   . GLY B-4 2 58  ? 99.803  -99.669  26.260  1.000 141.07300 ? ? ? ? ? ?  59  GLY B-4 O   1 
+ATOM   30414 N N   . ARG B-4 2 59  ? 101.722 -99.473  27.417  1.000 117.91991 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-4 N   1 
+ATOM   30415 C CA  . ARG B-4 2 59  ? 101.606 -100.814 27.980  1.000 133.75312 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-4 CA  1 
+ATOM   30416 C C   . ARG B-4 2 59  ? 100.649 -100.866 29.165  1.000 134.26020 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-4 C   1 
+ATOM   30417 O O   . ARG B-4 2 59  ? 100.058 -101.919 29.428  1.000 134.01783 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-4 O   1 
+ATOM   30418 C CB  . ARG B-4 2 59  ? 102.984 -101.333 28.397  1.000 100.47563 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-4 CB  1 
+ATOM   30419 C CG  . ARG B-4 2 59  ? 103.915 -101.622 27.231  1.000 120.48779 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-4 CG  1 
+ATOM   30420 C CD  . ARG B-4 2 59  ? 104.944 -102.683 27.593  1.000 127.76969 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-4 CD  1 
+ATOM   30421 N NE  . ARG B-4 2 59  ? 106.220 -102.116 28.013  1.000 133.03806 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-4 NE  1 
+ATOM   30422 C CZ  . ARG B-4 2 59  ? 107.245 -102.831 28.455  1.000 132.84438 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-4 CZ  1 
+ATOM   30423 N NH1 . ARG B-4 2 59  ? 107.168 -104.147 28.577  1.000 138.67696 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-4 NH1 1 
+ATOM   30424 N NH2 . ARG B-4 2 59  ? 108.375 -102.212 28.785  1.000 144.89755 ? ? ? ? ? ?  60  ARG B-4 NH2 1 
+ATOM   30425 N N   . LEU B-4 2 60  ? 100.480 -99.755  29.884  1.000 120.88925 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-4 N   1 
+ATOM   30426 C CA  . LEU B-4 2 60  ? 99.598  -99.763  31.047  1.000 123.53251 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-4 CA  1 
+ATOM   30427 C C   . LEU B-4 2 60  ? 98.134  -99.876  30.640  1.000 140.70967 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-4 C   1 
+ATOM   30428 O O   . LEU B-4 2 60  ? 97.369  -100.626 31.259  1.000 155.93302 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-4 O   1 
+ATOM   30429 C CB  . LEU B-4 2 60  ? 99.826  -98.508  31.889  1.000 118.93659 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-4 CB  1 
+ATOM   30430 C CG  . LEU B-4 2 60  ? 101.101 -98.489  32.732  1.000 116.92971 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-4 CG  1 
+ATOM   30431 C CD1 . LEU B-4 2 60  ? 101.262 -97.151  33.437  1.000 99.97745  ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   30432 C CD2 . LEU B-4 2 60  ? 101.086 -99.628  33.739  1.000 123.72238 ? ? ? ? ? ?  61  LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   30433 N N   . GLY B-4 2 61  ? 97.722  -99.140  29.610  1.000 143.64909 ? ? ? ? ? ?  62  GLY B-4 N   1 
+ATOM   30434 C CA  . GLY B-4 2 61  ? 96.336  -99.153  29.183  1.000 164.80994 ? ? ? ? ? ?  62  GLY B-4 CA  1 
+ATOM   30435 C C   . GLY B-4 2 61  ? 95.569  -97.923  29.619  1.000 162.05568 ? ? ? ? ? ?  62  GLY B-4 C   1 
+ATOM   30436 O O   . GLY B-4 2 61  ? 96.062  -96.799  29.487  1.000 158.88489 ? ? ? ? ? ?  62  GLY B-4 O   1 
+ATOM   30437 N N   . TYR B-4 2 62  ? 94.361  -98.122  30.142  1.000 167.13347 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-4 N   1 
+ATOM   30438 C CA  . TYR B-4 2 62  ? 93.538  -96.999  30.570  1.000 176.44325 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-4 CA  1 
+ATOM   30439 C C   . TYR B-4 2 62  ? 94.076  -96.410  31.867  1.000 169.70805 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-4 C   1 
+ATOM   30440 O O   . TYR B-4 2 62  ? 94.500  -97.137  32.771  1.000 158.26070 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-4 O   1 
+ATOM   30441 C CB  . TYR B-4 2 62  ? 92.083  -97.438  30.747  1.000 181.99045 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-4 CB  1 
+ATOM   30442 C CG  . TYR B-4 2 62  ? 91.874  -98.535  31.772  1.000 191.86074 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-4 CG  1 
+ATOM   30443 C CD1 . TYR B-4 2 62  ? 92.019  -99.874  31.427  1.000 197.84102 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   30444 C CD2 . TYR B-4 2 62  ? 91.518  -98.231  33.080  1.000 184.03050 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   30445 C CE1 . TYR B-4 2 62  ? 91.824  -100.878 32.359  1.000 198.87334 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   30446 C CE2 . TYR B-4 2 62  ? 91.322  -99.227  34.017  1.000 191.17569 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   30447 C CZ  . TYR B-4 2 62  ? 91.475  -100.548 33.652  1.000 197.04263 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   30448 O OH  . TYR B-4 2 62  ? 91.279  -101.539 34.585  1.000 197.97397 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B-4 OH  1 
+ATOM   30449 N N   . SER B-4 2 63  ? 94.066  -95.082  31.950  1.000 178.79298 ? ? ? ? ? ?  64  SER B-4 N   1 
+ATOM   30450 C CA  . SER B-4 2 63  ? 94.548  -94.395  33.139  1.000 169.41387 ? ? ? ? ? ?  64  SER B-4 CA  1 
+ATOM   30451 C C   . SER B-4 2 63  ? 93.401  -93.675  33.834  1.000 161.64749 ? ? ? ? ? ?  64  SER B-4 C   1 
+ATOM   30452 O O   . SER B-4 2 63  ? 93.515  -92.491  34.169  1.000 133.37984 ? ? ? ? ? ?  64  SER B-4 O   1 
+ATOM   30453 C CB  . SER B-4 2 63  ? 95.661  -93.411  32.774  1.000 143.56901 ? ? ? ? ? ?  64  SER B-4 CB  1 
+ATOM   30454 O OG  . SER B-4 2 63  ? 96.756  -94.082  32.175  1.000 132.60302 ? ? ? ? ? ?  64  SER B-4 OG  1 
+ATOM   30455 N N   . SER B-4 2 64  ? 92.289  -94.379  34.047  1.000 172.73105 ? ? ? ? ? ?  65  SER B-4 N   1 
+ATOM   30456 C CA  . SER B-4 2 64  ? 91.137  -93.774  34.699  1.000 180.16802 ? ? ? ? ? ?  65  SER B-4 CA  1 
+ATOM   30457 C C   . SER B-4 2 64  ? 91.391  -93.473  36.170  1.000 187.47909 ? ? ? ? ? ?  65  SER B-4 C   1 
+ATOM   30458 O O   . SER B-4 2 64  ? 90.607  -92.737  36.780  1.000 171.19329 ? ? ? ? ? ?  65  SER B-4 O   1 
+ATOM   30459 C CB  . SER B-4 2 64  ? 89.917  -94.684  34.540  1.000 172.48553 ? ? ? ? ? ?  65  SER B-4 CB  1 
+ATOM   30460 O OG  . SER B-4 2 64  ? 88.760  -94.103  35.115  1.000 175.61910 ? ? ? ? ? ?  65  SER B-4 OG  1 
+ATOM   30461 N N   . ARG B-4 2 65  ? 92.467  -94.006  36.749  1.000 181.48403 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-4 N   1 
+ATOM   30462 C CA  . ARG B-4 2 65  ? 92.869  -93.636  38.099  1.000 167.18052 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-4 CA  1 
+ATOM   30463 C C   . ARG B-4 2 65  ? 93.405  -92.212  38.187  1.000 165.37448 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-4 C   1 
+ATOM   30464 O O   . ARG B-4 2 65  ? 93.722  -91.758  39.292  1.000 153.63246 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-4 O   1 
+ATOM   30465 C CB  . ARG B-4 2 65  ? 93.924  -94.616  38.616  1.000 151.39371 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-4 CB  1 
+ATOM   30466 C CG  . ARG B-4 2 65  ? 93.474  -96.067  38.652  1.000 148.89659 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-4 CG  1 
+ATOM   30467 C CD  . ARG B-4 2 65  ? 92.429  -96.289  39.731  1.000 174.45261 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-4 CD  1 
+ATOM   30468 N NE  . ARG B-4 2 65  ? 92.891  -95.853  41.044  1.000 166.79637 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-4 NE  1 
+ATOM   30469 C CZ  . ARG B-4 2 65  ? 93.578  -96.611  41.888  1.000 157.75391 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-4 CZ  1 
+ATOM   30470 N NH1 . ARG B-4 2 65  ? 93.924  -97.850  41.580  1.000 153.76992 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-4 NH1 1 
+ATOM   30471 N NH2 . ARG B-4 2 65  ? 93.930  -96.112  43.070  1.000 139.89841 ? ? ? ? ? ?  66  ARG B-4 NH2 1 
+ATOM   30472 N N   . GLY B-4 2 66  ? 93.509  -91.493  37.071  1.000 155.23145 ? ? ? ? ? ?  67  GLY B-4 N   1 
+ATOM   30473 C CA  . GLY B-4 2 66  ? 94.130  -90.185  37.092  1.000 129.02425 ? ? ? ? ? ?  67  GLY B-4 CA  1 
+ATOM   30474 C C   . GLY B-4 2 66  ? 95.634  -90.231  37.167  1.000 116.30452 ? ? ? ? ? ?  67  GLY B-4 C   1 
+ATOM   30475 O O   . GLY B-4 2 66  ? 96.265  -89.215  37.474  1.000 119.23475 ? ? ? ? ? ?  67  GLY B-4 O   1 
+ATOM   30476 N N   . ASN B-4 2 67  ? 96.226  -91.391  36.890  1.000 106.32254 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-4 N   1 
+ATOM   30477 C CA  . ASN B-4 2 67  ? 97.665  -91.560  37.022  1.000 100.51480 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-4 CA  1 
+ATOM   30478 C C   . ASN B-4 2 67  ? 98.404  -90.645  36.055  1.000 91.65056  ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-4 C   1 
+ATOM   30479 O O   . ASN B-4 2 67  ? 97.989  -90.455  34.909  1.000 110.51228 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-4 O   1 
+ATOM   30480 C CB  . ASN B-4 2 67  ? 98.050  -93.018  36.765  1.000 103.39290 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-4 CB  1 
+ATOM   30481 C CG  . ASN B-4 2 67  ? 97.337  -93.984  37.690  1.000 113.05872 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-4 CG  1 
+ATOM   30482 O OD1 . ASN B-4 2 67  ? 97.208  -93.736  38.888  1.000 106.33003 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   30483 N ND2 . ASN B-4 2 67  ? 96.867  -95.095  37.134  1.000 125.04342 ? ? ? ? ? ?  68  ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   30484 N N   . PHE B-4 2 68  ? 99.506  -90.073  36.527  1.000 77.99208  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-4 N   1 
+ATOM   30485 C CA  . PHE B-4 2 68  ? 100.326 -89.174  35.727  1.000 98.05366  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-4 CA  1 
+ATOM   30486 C C   . PHE B-4 2 68  ? 101.492 -89.955  35.133  1.000 99.25492  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-4 C   1 
+ATOM   30487 O O   . PHE B-4 2 68  ? 102.287 -90.548  35.870  1.000 93.40643  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-4 O   1 
+ATOM   30488 C CB  . PHE B-4 2 68  ? 100.837 -88.004  36.568  1.000 96.53522  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-4 CB  1 
+ATOM   30489 C CG  . PHE B-4 2 68  ? 101.705 -87.048  35.804  1.000 90.41522  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-4 CG  1 
+ATOM   30490 C CD1 . PHE B-4 2 68  ? 101.143 -86.006  35.085  1.000 112.36933 ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   30491 C CD2 . PHE B-4 2 68  ? 103.082 -87.195  35.797  1.000 80.99310  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   30492 C CE1 . PHE B-4 2 68  ? 101.939 -85.126  34.376  1.000 104.07647 ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   30493 C CE2 . PHE B-4 2 68  ? 103.883 -86.320  35.088  1.000 83.24308  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   30494 C CZ  . PHE B-4 2 68  ? 103.311 -85.283  34.378  1.000 89.18145  ? ? ? ? ? ?  69  PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   30495 N N   . ILE B-4 2 69  ? 101.590 -89.950  33.806  1.000 100.77110 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-4 N   1 
+ATOM   30496 C CA  . ILE B-4 2 69  ? 102.696 -90.565  33.081  1.000 92.12645  ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-4 CA  1 
+ATOM   30497 C C   . ILE B-4 2 69  ? 103.265 -89.499  32.154  1.000 93.60737  ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-4 C   1 
+ATOM   30498 O O   . ILE B-4 2 69  ? 102.610 -89.109  31.179  1.000 100.84660 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-4 O   1 
+ATOM   30499 C CB  . ILE B-4 2 69  ? 102.259 -91.802  32.283  1.000 101.26983 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-4 CB  1 
+ATOM   30500 C CG1 . ILE B-4 2 69  ? 101.471 -92.770  33.168  1.000 82.56654  ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   30501 C CG2 . ILE B-4 2 69  ? 103.470 -92.498  31.687  1.000 103.23372 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   30502 C CD1 . ILE B-4 2 69  ? 102.294 -93.411  34.258  1.000 101.34815 ? ? ? ? ? ?  70  ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   30503 N N   . GLY B-4 2 70  ? 104.469 -89.030  32.447  1.000 89.67817  ? ? ? ? ? ?  71  GLY B-4 N   1 
+ATOM   30504 C CA  . GLY B-4 2 70  ? 105.051 -87.979  31.643  1.000 85.98049  ? ? ? ? ? ?  71  GLY B-4 CA  1 
+ATOM   30505 C C   . GLY B-4 2 70  ? 106.502 -87.724  31.979  1.000 97.13077  ? ? ? ? ? ?  71  GLY B-4 C   1 
+ATOM   30506 O O   . GLY B-4 2 70  ? 107.172 -88.552  32.597  1.000 92.05594  ? ? ? ? ? ?  71  GLY B-4 O   1 
+ATOM   30507 N N   . THR B-4 2 71  ? 106.975 -86.554  31.557  1.000 106.48488 ? ? ? ? ? ?  72  THR B-4 N   1 
+ATOM   30508 C CA  . THR B-4 2 71  ? 108.369 -86.170  31.726  1.000 89.96063  ? ? ? ? ? ?  72  THR B-4 CA  1 
+ATOM   30509 C C   . THR B-4 2 71  ? 108.606 -85.603  33.122  1.000 98.60052  ? ? ? ? ? ?  72  THR B-4 C   1 
+ATOM   30510 O O   . THR B-4 2 71  ? 107.696 -85.063  33.758  1.000 104.35644 ? ? ? ? ? ?  72  THR B-4 O   1 
+ATOM   30511 C CB  . THR B-4 2 71  ? 108.763 -85.138  30.665  1.000 89.00025  ? ? ? ? ? ?  72  THR B-4 CB  1 
+ATOM   30512 O OG1 . THR B-4 2 71  ? 108.280 -85.562  29.384  1.000 132.49011 ? ? ? ? ? ?  72  THR B-4 OG1 1 
+ATOM   30513 C CG2 . THR B-4 2 71  ? 110.277 -84.977  30.589  1.000 117.27437 ? ? ? ? ? ?  72  THR B-4 CG2 1 
+ATOM   30514 N N   . ASN B-4 2 72  ? 109.846 -85.744  33.602  1.000 104.20729 ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-4 N   1 
+ATOM   30515 C CA  . ASN B-4 2 72  ? 110.228 -85.146  34.879  1.000 85.37941  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-4 CA  1 
+ATOM   30516 C C   . ASN B-4 2 72  ? 109.961 -83.646  34.882  1.000 92.54748  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-4 C   1 
+ATOM   30517 O O   . ASN B-4 2 72  ? 109.406 -83.103  35.843  1.000 96.38287  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-4 O   1 
+ATOM   30518 C CB  . ASN B-4 2 72  ? 111.705 -85.420  35.175  1.000 98.29596  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-4 CB  1 
+ATOM   30519 C CG  . ASN B-4 2 72  ? 112.003 -86.893  35.357  1.000 121.35654 ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-4 CG  1 
+ATOM   30520 O OD1 . ASN B-4 2 72  ? 111.307 -87.749  34.816  1.000 137.42479 ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   30521 N ND2 . ASN B-4 2 72  ? 113.045 -87.196  36.123  1.000 99.35910  ? ? ? ? ? ?  73  ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   30522 N N   . ASP B-4 2 73  ? 110.358 -82.959  33.809  1.000 112.10389 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-4 N   1 
+ATOM   30523 C CA  . ASP B-4 2 73  ? 110.119 -81.523  33.722  1.000 112.35631 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-4 CA  1 
+ATOM   30524 C C   . ASP B-4 2 73  ? 108.630 -81.216  33.625  1.000 103.63319 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-4 C   1 
+ATOM   30525 O O   . ASP B-4 2 73  ? 108.153 -80.236  34.210  1.000 91.73058  ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-4 O   1 
+ATOM   30526 C CB  . ASP B-4 2 73  ? 110.869 -80.935  32.526  1.000 94.34694  ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-4 CB  1 
+ATOM   30527 C CG  . ASP B-4 2 73  ? 112.372 -80.934  32.723  1.000 113.97115 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-4 CG  1 
+ATOM   30528 O OD1 . ASP B-4 2 73  ? 112.976 -82.028  32.721  1.000 123.07322 ? ? ? ? ? ?  74  ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   30529 O OD2 . ASP B-4 2 73  ? 112.950 -79.839  32.882  1.000 125.39294 ? ? ? ? ? -1 74  ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   30530 N N   . GLY B-4 2 74  ? 107.879 -82.043  32.894  1.000 88.06532  ? ? ? ? ? ?  75  GLY B-4 N   1 
+ATOM   30531 C CA  . GLY B-4 2 74  ? 106.451 -81.811  32.765  1.000 85.39938  ? ? ? ? ? ?  75  GLY B-4 CA  1 
+ATOM   30532 C C   . GLY B-4 2 74  ? 105.683 -82.082  34.042  1.000 89.74777  ? ? ? ? ? ?  75  GLY B-4 C   1 
+ATOM   30533 O O   . GLY B-4 2 74  ? 104.600 -81.526  34.247  1.000 83.61313  ? ? ? ? ? ?  75  GLY B-4 O   1 
+ATOM   30534 N N   . PHE B-4 2 75  ? 106.225 -82.933  34.914  1.000 98.79822  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-4 N   1 
+ATOM   30535 C CA  . PHE B-4 2 75  ? 105.553 -83.240  36.173  1.000 96.99402  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-4 CA  1 
+ATOM   30536 C C   . PHE B-4 2 75  ? 105.556 -82.036  37.105  1.000 98.88536  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-4 C   1 
+ATOM   30537 O O   . PHE B-4 2 75  ? 104.498 -81.563  37.536  1.000 100.90775 ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-4 O   1 
+ATOM   30538 C CB  . PHE B-4 2 75  ? 106.217 -84.442  36.846  1.000 89.12059  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-4 CB  1 
+ATOM   30539 C CG  . PHE B-4 2 75  ? 105.735 -84.692  38.246  1.000 90.82064  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-4 CG  1 
+ATOM   30540 C CD1 . PHE B-4 2 75  ? 104.508 -85.293  38.473  1.000 94.45045  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   30541 C CD2 . PHE B-4 2 75  ? 106.507 -84.325  39.336  1.000 83.87888  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   30542 C CE1 . PHE B-4 2 75  ? 104.060 -85.523  39.760  1.000 86.53607  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   30543 C CE2 . PHE B-4 2 75  ? 106.065 -84.552  40.625  1.000 80.34952  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   30544 C CZ  . PHE B-4 2 75  ? 104.840 -85.152  40.838  1.000 80.41841  ? ? ? ? ? ?  76  PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   30545 N N   . VAL B-4 2 76  ? 106.747 -81.527  37.432  1.000 91.69399  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-4 N   1 
+ATOM   30546 C CA  . VAL B-4 2 76  ? 106.847 -80.405  38.361  1.000 96.44635  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-4 CA  1 
+ATOM   30547 C C   . VAL B-4 2 76  ? 106.199 -79.160  37.779  1.000 96.54983  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-4 C   1 
+ATOM   30548 O O   . VAL B-4 2 76  ? 105.767 -78.269  38.521  1.000 89.44250  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-4 O   1 
+ATOM   30549 C CB  . VAL B-4 2 76  ? 108.322 -80.155  38.732  1.000 106.29769 ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-4 CB  1 
+ATOM   30550 C CG1 . VAL B-4 2 76  ? 108.918 -81.399  39.358  1.000 113.05863 ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   30551 C CG2 . VAL B-4 2 76  ? 109.118 -79.745  37.503  1.000 84.18910  ? ? ? ? ? ?  77  VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   30552 N N   . GLU B-4 2 77  ? 106.110 -79.078  36.451  1.000 96.07402  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-4 N   1 
+ATOM   30553 C CA  . GLU B-4 2 77  ? 105.505 -77.912  35.819  1.000 92.16090  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-4 CA  1 
+ATOM   30554 C C   . GLU B-4 2 77  ? 103.988 -77.932  35.965  1.000 85.36724  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-4 C   1 
+ATOM   30555 O O   . GLU B-4 2 77  ? 103.384 -76.946  36.401  1.000 73.35808  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-4 O   1 
+ATOM   30556 C CB  . GLU B-4 2 77  ? 105.913 -77.851  34.347  1.000 84.66337  ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-4 CB  1 
+ATOM   30557 C CG  . GLU B-4 2 77  ? 105.152 -76.826  33.525  1.000 119.09038 ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-4 CG  1 
+ATOM   30558 C CD  . GLU B-4 2 77  ? 105.630 -76.762  32.086  1.000 131.47445 ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-4 CD  1 
+ATOM   30559 O OE1 . GLU B-4 2 77  ? 106.839 -76.968  31.847  1.000 114.45975 ? ? ? ? ? ?  78  GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   30560 O OE2 . GLU B-4 2 77  ? 104.793 -76.509  31.193  1.000 113.30920 ? ? ? ? ? -1 78  GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   30561 N N   . SER B-4 2 78  ? 103.355 -79.057  35.624  1.000 90.94268  ? ? ? ? ? ?  79  SER B-4 N   1 
+ATOM   30562 C CA  . SER B-4 2 78  ? 101.897 -79.111  35.598  1.000 94.12394  ? ? ? ? ? ?  79  SER B-4 CA  1 
+ATOM   30563 C C   . SER B-4 2 78  ? 101.291 -79.378  36.970  1.000 82.81738  ? ? ? ? ? ?  79  SER B-4 C   1 
+ATOM   30564 O O   . SER B-4 2 78  ? 100.132 -79.020  37.206  1.000 92.18465  ? ? ? ? ? ?  79  SER B-4 O   1 
+ATOM   30565 C CB  . SER B-4 2 78  ? 101.429 -80.185  34.615  1.000 91.96864  ? ? ? ? ? ?  79  SER B-4 CB  1 
+ATOM   30566 O OG  . SER B-4 2 78  ? 101.743 -81.482  35.091  1.000 90.48953  ? ? ? ? ? ?  79  SER B-4 OG  1 
+ATOM   30567 N N   . GLU B-4 2 79  ? 102.041 -79.997  37.883  1.000 87.22411  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-4 N   1 
+ATOM   30568 C CA  . GLU B-4 2 79  ? 101.486 -80.416  39.164  1.000 86.63205  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-4 CA  1 
+ATOM   30569 C C   . GLU B-4 2 79  ? 101.897 -79.534  40.335  1.000 92.44419  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-4 C   1 
+ATOM   30570 O O   . GLU B-4 2 79  ? 101.189 -79.512  41.347  1.000 87.64091  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-4 O   1 
+ATOM   30571 C CB  . GLU B-4 2 79  ? 101.894 -81.863  39.470  1.000 84.13829  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-4 CB  1 
+ATOM   30572 C CG  . GLU B-4 2 79  ? 101.420 -82.857  38.430  1.000 92.27847  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-4 CG  1 
+ATOM   30573 C CD  . GLU B-4 2 79  ? 99.914  -82.860  38.286  1.000 97.37857  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-4 CD  1 
+ATOM   30574 O OE1 . GLU B-4 2 79  ? 99.227  -83.244  39.256  1.000 90.95041  ? ? ? ? ? ?  80  GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   30575 O OE2 . GLU B-4 2 79  ? 99.418  -82.465  37.210  1.000 120.60529 ? ? ? ? ? -1 80  GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   30576 N N   . ILE B-4 2 80  ? 103.009 -78.809  40.230  1.000 94.19533  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-4 N   1 
+ATOM   30577 C CA  . ILE B-4 2 80  ? 103.513 -78.032  41.357  1.000 81.46308  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-4 CA  1 
+ATOM   30578 C C   . ILE B-4 2 80  ? 103.613 -76.557  40.993  1.000 82.25605  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-4 C   1 
+ATOM   30579 O O   . ILE B-4 2 80  ? 102.972 -75.707  41.623  1.000 90.38504  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-4 O   1 
+ATOM   30580 C CB  . ILE B-4 2 80  ? 104.876 -78.566  41.832  1.000 85.67220  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-4 CB  1 
+ATOM   30581 C CG1 . ILE B-4 2 80  ? 104.733 -79.994  42.363  1.000 84.73842  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   30582 C CG2 . ILE B-4 2 80  ? 105.466 -77.650  42.895  1.000 76.04606  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   30583 C CD1 . ILE B-4 2 80  ? 106.030 -80.596  42.856  1.000 78.86702  ? ? ? ? ? ?  81  ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   30584 N N   . ILE B-4 2 81  ? 104.418 -76.243  39.977  1.000 80.90306  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-4 N   1 
+ATOM   30585 C CA  . ILE B-4 2 81  ? 104.735 -74.848  39.678  1.000 88.01182  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-4 CA  1 
+ATOM   30586 C C   . ILE B-4 2 81  ? 103.497 -74.110  39.183  1.000 96.73523  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-4 C   1 
+ATOM   30587 O O   . ILE B-4 2 81  ? 103.039 -73.146  39.806  1.000 98.53119  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-4 O   1 
+ATOM   30588 C CB  . ILE B-4 2 81  ? 105.885 -74.763  38.660  1.000 73.24375  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-4 CB  1 
+ATOM   30589 C CG1 . ILE B-4 2 81  ? 107.130 -75.461  39.210  1.000 81.87486  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   30590 C CG2 . ILE B-4 2 81  ? 106.188 -73.311  38.327  1.000 88.39396  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   30591 C CD1 . ILE B-4 2 81  ? 108.301 -75.464  38.256  1.000 86.39652  ? ? ? ? ? ?  82  ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   30592 N N   . ARG B-4 2 82  ? 102.941 -74.553  38.057  1.000 91.93096  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-4 N   1 
+ATOM   30593 C CA  . ARG B-4 2 82  ? 101.821 -73.836  37.452  1.000 81.22806  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-4 CA  1 
+ATOM   30594 C C   . ARG B-4 2 82  ? 100.605 -73.684  38.365  1.000 81.60416  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-4 C   1 
+ATOM   30595 O O   . ARG B-4 2 82  ? 100.016 -72.589  38.373  1.000 93.93754  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-4 O   1 
+ATOM   30596 C CB  . ARG B-4 2 82  ? 101.431 -74.522  36.136  1.000 86.07933  ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-4 CB  1 
+ATOM   30597 C CG  . ARG B-4 2 82  ? 100.386 -73.783  35.322  1.000 104.42892 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-4 CG  1 
+ATOM   30598 C CD  . ARG B-4 2 82  ? 100.516 -74.133  33.849  1.000 120.55376 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-4 CD  1 
+ATOM   30599 N NE  . ARG B-4 2 82  ? 101.814 -73.727  33.322  1.000 113.10759 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-4 NE  1 
+ATOM   30600 C CZ  . ARG B-4 2 82  ? 102.280 -74.064  32.128  1.000 111.27005 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-4 CZ  1 
+ATOM   30601 N NH1 . ARG B-4 2 82  ? 101.581 -74.827  31.303  1.000 150.10088 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-4 NH1 1 
+ATOM   30602 N NH2 . ARG B-4 2 82  ? 103.480 -73.629  31.753  1.000 119.76486 ? ? ? ? ? ?  83  ARG B-4 NH2 1 
+ATOM   30603 N N   . PRO B-4 2 83  ? 100.174 -74.691  39.137  1.000 82.31011  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-4 N   1 
+ATOM   30604 C CA  . PRO B-4 2 83  ? 98.955  -74.487  39.939  1.000 82.50120  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-4 CA  1 
+ATOM   30605 C C   . PRO B-4 2 83  ? 99.151  -73.579  41.140  1.000 88.22260  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-4 C   1 
+ATOM   30606 O O   . PRO B-4 2 83  ? 98.243  -72.809  41.474  1.000 91.53747  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-4 O   1 
+ATOM   30607 C CB  . PRO B-4 2 83  ? 98.572  -75.911  40.373  1.000 63.14809  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-4 CB  1 
+ATOM   30608 C CG  . PRO B-4 2 83  ? 99.333  -76.815  39.482  1.000 76.66102  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-4 CG  1 
+ATOM   30609 C CD  . PRO B-4 2 83  ? 100.602 -76.100  39.178  1.000 80.68525  ? ? ? ? ? ?  84  PRO B-4 CD  1 
+ATOM   30610 N N   . PHE B-4 2 84  ? 100.302 -73.647  41.810  1.000 93.87273  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-4 N   1 
+ATOM   30611 C CA  . PHE B-4 2 84  ? 100.452 -73.031  43.123  1.000 92.29566  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-4 CA  1 
+ATOM   30612 C C   . PHE B-4 2 84  ? 101.550 -71.976  43.166  1.000 103.49631 ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-4 C   1 
+ATOM   30613 O O   . PHE B-4 2 84  ? 102.045 -71.652  44.249  1.000 103.06127 ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-4 O   1 
+ATOM   30614 C CB  . PHE B-4 2 84  ? 100.719 -74.104  44.180  1.000 82.64278  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-4 CB  1 
+ATOM   30615 C CG  . PHE B-4 2 84  ? 99.823  -75.301  44.069  1.000 78.29666  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-4 CG  1 
+ATOM   30616 C CD1 . PHE B-4 2 84  ? 98.510  -75.244  44.506  1.000 74.89968  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   30617 C CD2 . PHE B-4 2 84  ? 100.296 -76.487  43.534  1.000 75.54081  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   30618 C CE1 . PHE B-4 2 84  ? 97.685  -76.349  44.407  1.000 64.40717  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   30619 C CE2 . PHE B-4 2 84  ? 99.476  -77.595  43.434  1.000 78.99464  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   30620 C CZ  . PHE B-4 2 84  ? 98.169  -77.526  43.871  1.000 66.21802  ? ? ? ? ? ?  85  PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   30621 N N   . ILE B-4 2 85  ? 101.946 -71.421  42.020  1.000 104.47532 ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-4 N   1 
+ATOM   30622 C CA  . ILE B-4 2 85  ? 102.978 -70.389  42.052  1.000 94.01074  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-4 CA  1 
+ATOM   30623 C C   . ILE B-4 2 85  ? 102.403 -69.075  42.569  1.000 101.07344 ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-4 C   1 
+ATOM   30624 O O   . ILE B-4 2 85  ? 103.072 -68.336  43.301  1.000 97.52038  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-4 O   1 
+ATOM   30625 C CB  . ILE B-4 2 85  ? 103.634 -70.223  40.668  1.000 88.15446  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-4 CB  1 
+ATOM   30626 C CG1 . ILE B-4 2 85  ? 104.731 -69.160  40.724  1.000 82.55881  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   30627 C CG2 . ILE B-4 2 85  ? 102.605 -69.883  39.604  1.000 92.86691  ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   30628 C CD1 . ILE B-4 2 85  ? 105.373 -68.888  39.391  1.000 107.19965 ? ? ? ? ? ?  86  ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   30629 N N   . LYS B-4 2 86  ? 101.154 -68.767  42.209  1.000 105.31396 ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-4 N   1 
+ATOM   30630 C CA  . LYS B-4 2 86  ? 100.505 -67.560  42.713  1.000 88.96364  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-4 CA  1 
+ATOM   30631 C C   . LYS B-4 2 86  ? 100.226 -67.660  44.206  1.000 96.26302  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-4 C   1 
+ATOM   30632 O O   . LYS B-4 2 86  ? 100.270 -66.650  44.917  1.000 113.80162 ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-4 O   1 
+ATOM   30633 C CB  . LYS B-4 2 86  ? 99.214  -67.293  41.942  1.000 95.89924  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-4 CB  1 
+ATOM   30634 C CG  . LYS B-4 2 86  ? 99.433  -66.938  40.477  1.000 77.06820  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-4 CG  1 
+ATOM   30635 C CD  . LYS B-4 2 86  ? 98.104  -66.818  39.744  1.000 101.30305 ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-4 CD  1 
+ATOM   30636 C CE  . LYS B-4 2 86  ? 97.846  -65.391  39.290  1.000 98.07765  ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-4 CE  1 
+ATOM   30637 N NZ  . LYS B-4 2 86  ? 98.913  -64.890  38.378  1.000 103.16318 ? ? ? ? ? ?  87  LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   30638 N N   . ASP B-4 2 87  ? 99.930  -68.862  44.699  1.000 103.69749 ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-4 N   1 
+ATOM   30639 C CA  . ASP B-4 2 87  ? 99.743  -69.042  46.138  1.000 94.93105  ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-4 CA  1 
+ATOM   30640 C C   . ASP B-4 2 87  ? 101.058 -68.869  46.887  1.000 86.46463  ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-4 C   1 
+ATOM   30641 O O   . ASP B-4 2 87  ? 101.090 -68.293  47.982  1.000 107.43580 ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-4 O   1 
+ATOM   30642 C CB  . ASP B-4 2 87  ? 99.148  -70.423  46.427  1.000 96.74590  ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-4 CB  1 
+ATOM   30643 C CG  . ASP B-4 2 87  ? 98.909  -70.668  47.911  1.000 90.58315  ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-4 CG  1 
+ATOM   30644 O OD1 . ASP B-4 2 87  ? 98.748  -69.693  48.665  1.000 121.14005 ? ? ? ? ? ?  88  ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   30645 O OD2 . ASP B-4 2 87  ? 98.892  -71.849  48.320  1.000 105.96883 ? ? ? ? ? -1 88  ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   30646 N N   . ALA B-4 2 88  ? 102.157 -69.342  46.300  1.000 97.08640  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B-4 N   1 
+ATOM   30647 C CA  . ALA B-4 2 88  ? 103.442 -69.314  46.987  1.000 87.48049  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B-4 CA  1 
+ATOM   30648 C C   . ALA B-4 2 88  ? 104.087 -67.934  46.940  1.000 91.26488  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B-4 C   1 
+ATOM   30649 O O   . ALA B-4 2 88  ? 104.674 -67.488  47.932  1.000 91.96547  ? ? ? ? ? ?  89  ALA B-4 O   1 
+ATOM   30650 C CB  . ALA B-4 2 88  ? 104.380 -70.359  46.381  1.000 111.13159 ? ? ? ? ? ?  89  ALA B-4 CB  1 
+ATOM   30651 N N   . PHE B-4 2 89  ? 103.991 -67.242  45.804  1.000 104.67521 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-4 N   1 
+ATOM   30652 C CA  . PHE B-4 2 89  ? 104.722 -66.000  45.596  1.000 92.60262  ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-4 CA  1 
+ATOM   30653 C C   . PHE B-4 2 89  ? 103.834 -64.780  45.388  1.000 93.50252  ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-4 C   1 
+ATOM   30654 O O   . PHE B-4 2 89  ? 104.363 -63.679  45.194  1.000 106.68476 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-4 O   1 
+ATOM   30655 C CB  . PHE B-4 2 89  ? 105.669 -66.139  44.396  1.000 95.86239  ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-4 CB  1 
+ATOM   30656 C CG  . PHE B-4 2 89  ? 106.753 -67.160  44.588  1.000 91.29297  ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-4 CG  1 
+ATOM   30657 C CD1 . PHE B-4 2 89  ? 107.163 -67.531  45.857  1.000 111.91201 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   30658 C CD2 . PHE B-4 2 89  ? 107.366 -67.745  43.495  1.000 100.15431 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   30659 C CE1 . PHE B-4 2 89  ? 108.161 -68.471  46.032  1.000 126.68080 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   30660 C CE2 . PHE B-4 2 89  ? 108.363 -68.682  43.663  1.000 111.72911 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   30661 C CZ  . PHE B-4 2 89  ? 108.762 -69.047  44.932  1.000 111.37253 ? ? ? ? ? ?  90  PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   30662 N N   . GLY B-4 2 90  ? 102.516 -64.933  45.417  1.000 80.02051  ? ? ? ? ? ?  91  GLY B-4 N   1 
+ATOM   30663 C CA  . GLY B-4 2 90  ? 101.610 -63.819  45.230  1.000 101.10188 ? ? ? ? ? ?  91  GLY B-4 CA  1 
+ATOM   30664 C C   . GLY B-4 2 90  ? 101.052 -63.758  43.818  1.000 101.41470 ? ? ? ? ? ?  91  GLY B-4 C   1 
+ATOM   30665 O O   . GLY B-4 2 90  ? 101.472 -64.476  42.908  1.000 99.44440  ? ? ? ? ? ?  91  GLY B-4 O   1 
+ATOM   30666 N N   . ASN B-4 2 91  ? 100.079 -62.860  43.643  1.000 106.65588 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-4 N   1 
+ATOM   30667 C CA  . ASN B-4 2 91  ? 99.404  -62.709  42.359  1.000 97.62401  ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-4 CA  1 
+ATOM   30668 C C   . ASN B-4 2 91  ? 100.271 -62.043  41.299  1.000 120.47246 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-4 C   1 
+ATOM   30669 O O   . ASN B-4 2 91  ? 99.845  -61.964  40.141  1.000 143.43441 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-4 O   1 
+ATOM   30670 C CB  . ASN B-4 2 91  ? 98.114  -61.907  42.537  1.000 121.25043 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-4 CB  1 
+ATOM   30671 C CG  . ASN B-4 2 91  ? 97.049  -62.681  43.281  1.000 125.88274 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-4 CG  1 
+ATOM   30672 O OD1 . ASN B-4 2 91  ? 96.175  -63.297  42.671  1.000 132.48551 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   30673 N ND2 . ASN B-4 2 91  ? 97.118  -62.660  44.606  1.000 135.13197 ? ? ? ? ? ?  92  ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   30674 N N   . ASP B-4 2 92  ? 101.462 -61.560  41.659  1.000 131.64813 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-4 N   1 
+ATOM   30675 C CA  . ASP B-4 2 92  ? 102.326 -60.910  40.678  1.000 124.42109 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-4 CA  1 
+ATOM   30676 C C   . ASP B-4 2 92  ? 102.826 -61.890  39.626  1.000 125.72512 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-4 C   1 
+ATOM   30677 O O   . ASP B-4 2 92  ? 103.055 -61.499  38.475  1.000 144.65249 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-4 O   1 
+ATOM   30678 C CB  . ASP B-4 2 92  ? 103.513 -60.251  41.379  1.000 133.18675 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-4 CB  1 
+ATOM   30679 C CG  . ASP B-4 2 92  ? 103.089 -59.198  42.380  1.000 148.91489 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-4 CG  1 
+ATOM   30680 O OD1 . ASP B-4 2 92  ? 102.300 -58.304  42.009  1.000 136.67433 ? ? ? ? ? ?  93  ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   30681 O OD2 . ASP B-4 2 92  ? 103.545 -59.272  43.542  1.000 157.26198 ? ? ? ? ? -1 93  ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   30682 N N   . TYR B-4 2 93  ? 103.001 -63.155  39.995  1.000 113.52396 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-4 N   1 
+ATOM   30683 C CA  . TYR B-4 2 93  ? 103.579 -64.188  39.145  1.000 107.95410 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-4 CA  1 
+ATOM   30684 C C   . TYR B-4 2 93  ? 102.504 -64.830  38.271  1.000 118.24580 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-4 C   1 
+ATOM   30685 O O   . TYR B-4 2 93  ? 101.371 -65.025  38.722  1.000 114.40645 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-4 O   1 
+ATOM   30686 C CB  . TYR B-4 2 93  ? 104.262 -65.259  39.993  1.000 100.93047 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-4 CB  1 
+ATOM   30687 C CG  . TYR B-4 2 93  ? 105.491 -64.758  40.721  1.000 106.48090 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-4 CG  1 
+ATOM   30688 C CD1 . TYR B-4 2 93  ? 105.379 -63.865  41.778  1.000 99.22679  ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   30689 C CD2 . TYR B-4 2 93  ? 106.761 -65.183  40.354  1.000 106.07267 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   30690 C CE1 . TYR B-4 2 93  ? 106.495 -63.402  42.444  1.000 101.57417 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   30691 C CE2 . TYR B-4 2 93  ? 107.885 -64.727  41.017  1.000 107.95846 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   30692 C CZ  . TYR B-4 2 93  ? 107.745 -63.837  42.062  1.000 114.15995 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   30693 O OH  . TYR B-4 2 93  ? 108.858 -63.379  42.728  1.000 125.87297 ? ? ? ? ? ?  94  TYR B-4 OH  1 
+ATOM   30694 N N   . PRO B-4 2 94  ? 102.834 -65.159  37.026  1.000 117.57209 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-4 N   1 
+ATOM   30695 C CA  . PRO B-4 2 94  ? 101.838 -65.715  36.109  1.000 117.20249 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-4 CA  1 
+ATOM   30696 C C   . PRO B-4 2 94  ? 101.761 -67.232  36.160  1.000 114.69685 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-4 C   1 
+ATOM   30697 O O   . PRO B-4 2 94  ? 102.724 -67.929  36.484  1.000 115.04444 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-4 O   1 
+ATOM   30698 C CB  . PRO B-4 2 94  ? 102.351 -65.246  34.741  1.000 126.45949 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-4 CB  1 
+ATOM   30699 C CG  . PRO B-4 2 94  ? 103.837 -65.262  34.909  1.000 123.21052 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-4 CG  1 
+ATOM   30700 C CD  . PRO B-4 2 94  ? 104.114 -64.886  36.348  1.000 104.34456 ? ? ? ? ? ?  95  PRO B-4 CD  1 
+ATOM   30701 N N   . ASP B-4 2 95  ? 100.575 -67.739  35.826  1.000 109.00712 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-4 N   1 
+ATOM   30702 C CA  . ASP B-4 2 95  ? 100.358 -69.170  35.663  1.000 107.98153 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-4 CA  1 
+ATOM   30703 C C   . ASP B-4 2 95  ? 100.282 -69.594  34.202  1.000 116.10021 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-4 C   1 
+ATOM   30704 O O   . ASP B-4 2 95  ? 100.206 -70.795  33.925  1.000 117.30962 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-4 O   1 
+ATOM   30705 C CB  . ASP B-4 2 95  ? 99.079  -69.601  36.391  1.000 100.70434 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-4 CB  1 
+ATOM   30706 C CG  . ASP B-4 2 95  ? 97.919  -68.662  36.135  1.000 110.82377 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-4 CG  1 
+ATOM   30707 O OD1 . ASP B-4 2 95  ? 98.122  -67.640  35.447  1.000 123.15910 ? ? ? ? ? ?  96  ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   30708 O OD2 . ASP B-4 2 95  ? 96.805  -68.943  36.625  1.000 99.26614  ? ? ? ? ? -1 96  ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   30709 N N   . ASN B-4 2 96  ? 100.296 -68.642  33.268  1.000 122.05761 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-4 N   1 
+ATOM   30710 C CA  . ASN B-4 2 96  ? 100.353 -68.930  31.842  1.000 122.24801 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-4 CA  1 
+ATOM   30711 C C   . ASN B-4 2 96  ? 101.775 -68.859  31.298  1.000 126.04577 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-4 C   1 
+ATOM   30712 O O   . ASN B-4 2 96  ? 101.966 -68.617  30.101  1.000 122.23155 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-4 O   1 
+ATOM   30713 C CB  . ASN B-4 2 96  ? 99.441  -67.973  31.072  1.000 118.30674 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-4 CB  1 
+ATOM   30714 C CG  . ASN B-4 2 96  ? 99.726  -66.513  31.385  1.000 118.68051 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-4 CG  1 
+ATOM   30715 O OD1 . ASN B-4 2 96  ? 100.753 -66.178  31.975  1.000 118.49608 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   30716 N ND2 . ASN B-4 2 96  ? 98.813  -65.635  30.984  1.000 125.78844 ? ? ? ? ? ?  97  ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   30717 N N   . PHE B-4 2 97  ? 102.772 -69.059  32.156  1.000 133.23725 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-4 N   1 
+ATOM   30718 C CA  . PHE B-4 2 97  ? 104.164 -68.938  31.751  1.000 121.24735 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-4 CA  1 
+ATOM   30719 C C   . PHE B-4 2 97  ? 104.536 -70.022  30.745  1.000 135.42880 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-4 C   1 
+ATOM   30720 O O   . PHE B-4 2 97  ? 103.923 -71.091  30.692  1.000 142.61123 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-4 O   1 
+ATOM   30721 C CB  . PHE B-4 2 97  ? 105.080 -69.024  32.972  1.000 126.26585 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-4 CB  1 
+ATOM   30722 C CG  . PHE B-4 2 97  ? 104.921 -70.294  33.763  1.000 128.07440 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-4 CG  1 
+ATOM   30723 C CD1 . PHE B-4 2 97  ? 103.964 -70.390  34.760  1.000 128.50308 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   30724 C CD2 . PHE B-4 2 97  ? 105.730 -71.390  33.511  1.000 112.83993 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   30725 C CE1 . PHE B-4 2 97  ? 103.814 -71.555  35.487  1.000 123.85646 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   30726 C CE2 . PHE B-4 2 97  ? 105.585 -72.558  34.236  1.000 114.68658 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   30727 C CZ  . PHE B-4 2 97  ? 104.626 -72.640  35.225  1.000 127.11350 ? ? ? ? ? ?  98  PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   30728 N N   . THR B-4 2 98  ? 105.556 -69.732  29.943  1.000 140.64203 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-4 N   1 
+ATOM   30729 C CA  . THR B-4 2 98  ? 106.080 -70.666  28.956  1.000 130.95674 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-4 CA  1 
+ATOM   30730 C C   . THR B-4 2 98  ? 107.546 -70.930  29.264  1.000 127.54929 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-4 C   1 
+ATOM   30731 O O   . THR B-4 2 98  ? 108.346 -69.992  29.338  1.000 134.06365 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-4 O   1 
+ATOM   30732 C CB  . THR B-4 2 98  ? 105.929 -70.117  27.536  1.000 136.35732 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-4 CB  1 
+ATOM   30733 O OG1 . THR B-4 2 98  ? 104.586 -69.657  27.339  1.000 145.91610 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-4 OG1 1 
+ATOM   30734 C CG2 . THR B-4 2 98  ? 106.240 -71.201  26.517  1.000 122.67317 ? ? ? ? ? ?  99  THR B-4 CG2 1 
+ATOM   30735 N N   . ALA B-4 2 99  ? 107.896 -72.201  29.443  1.000 113.28169 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B-4 N   1 
+ATOM   30736 C CA  . ALA B-4 2 99  ? 109.250 -72.586  29.817  1.000 113.70895 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   30737 C C   . ALA B-4 2 99  ? 110.068 -72.856  28.561  1.000 142.59243 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B-4 C   1 
+ATOM   30738 O O   . ALA B-4 2 99  ? 109.682 -73.684  27.727  1.000 135.30475 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B-4 O   1 
+ATOM   30739 C CB  . ALA B-4 2 99  ? 109.235 -73.814  30.724  1.000 120.62595 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   30740 N N   . GLU B-4 2 100 ? 111.191 -72.155  28.425  1.000 146.43714 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-4 N   1 
+ATOM   30741 C CA  . GLU B-4 2 100 ? 112.124 -72.352  27.322  1.000 155.12826 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   30742 C C   . GLU B-4 2 100 ? 113.445 -72.853  27.887  1.000 150.90577 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-4 C   1 
+ATOM   30743 O O   . GLU B-4 2 100 ? 114.071 -72.174  28.708  1.000 144.79982 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-4 O   1 
+ATOM   30744 C CB  . GLU B-4 2 100 ? 112.322 -71.060  26.526  1.000 161.41954 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   30745 C CG  . GLU B-4 2 100 ? 111.090 -70.627  25.747  1.000 142.71644 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   30746 C CD  . GLU B-4 2 100 ? 111.375 -69.494  24.783  1.000 172.61709 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   30747 O OE1 . GLU B-4 2 100 ? 112.462 -68.887  24.882  1.000 190.73963 ? ? ? ? ? ?  101 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   30748 O OE2 . GLU B-4 2 100 ? 110.515 -69.214  23.923  1.000 178.43772 ? ? ? ? ? -1 101 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   30749 N N   . TYR B-4 2 101 ? 113.867 -74.038  27.441  1.000 144.42086 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-4 N   1 
+ATOM   30750 C CA  . TYR B-4 2 101 ? 115.053 -74.669  28.009  1.000 133.76887 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   30751 C C   . TYR B-4 2 101 ? 116.333 -73.985  27.543  1.000 135.97049 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-4 C   1 
+ATOM   30752 O O   . TYR B-4 2 101 ? 117.266 -73.801  28.332  1.000 154.85358 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-4 O   1 
+ATOM   30753 C CB  . TYR B-4 2 101 ? 115.083 -76.153  27.641  1.000 120.50158 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   30754 C CG  . TYR B-4 2 101 ? 113.912 -76.949  28.173  1.000 128.46984 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   30755 C CD1 . TYR B-4 2 101 ? 112.715 -77.016  27.471  1.000 131.49239 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   30756 C CD2 . TYR B-4 2 101 ? 114.007 -77.641  29.373  1.000 127.97832 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   30757 C CE1 . TYR B-4 2 101 ? 111.645 -77.744  27.953  1.000 135.03409 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   30758 C CE2 . TYR B-4 2 101 ? 112.943 -78.373  29.862  1.000 129.35147 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   30759 C CZ  . TYR B-4 2 101 ? 111.764 -78.421  29.149  1.000 137.67432 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   30760 O OH  . TYR B-4 2 101 ? 110.703 -79.149  29.635  1.000 130.14162 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   30761 N N   . PHE B-4 2 102 ? 116.397 -73.603  26.268  1.000 152.34687 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-4 N   1 
+ATOM   30762 C CA  . PHE B-4 2 102 ? 117.652 -73.124  25.700  1.000 155.15035 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   30763 C C   . PHE B-4 2 102 ? 117.919 -71.661  26.029  1.000 151.24256 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-4 C   1 
+ATOM   30764 O O   . PHE B-4 2 102 ? 119.076 -71.280  26.236  1.000 136.56381 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-4 O   1 
+ATOM   30765 C CB  . PHE B-4 2 102 ? 117.650 -73.317  24.183  1.000 153.74294 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   30766 C CG  . PHE B-4 2 102 ? 117.163 -74.668  23.741  1.000 143.44152 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   30767 C CD1 . PHE B-4 2 102 ? 117.521 -75.814  24.433  1.000 137.69287 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   30768 C CD2 . PHE B-4 2 102 ? 116.340 -74.789  22.634  1.000 145.73969 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   30769 C CE1 . PHE B-4 2 102 ? 117.069 -77.055  24.026  1.000 132.75458 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   30770 C CE2 . PHE B-4 2 102 ? 115.885 -76.027  22.223  1.000 151.36541 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   30771 C CZ  . PHE B-4 2 102 ? 116.251 -77.161  22.920  1.000 141.84342 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   30772 N N   . ASP B-4 2 103 ? 116.880 -70.837  26.085  1.000 164.21989 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B-4 N   1 
+ATOM   30773 C CA  . ASP B-4 2 103 ? 117.049 -69.401  26.226  1.000 172.75958 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   30774 C C   . ASP B-4 2 103 ? 117.023 -68.971  27.690  1.000 174.40428 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B-4 C   1 
+ATOM   30775 O O   . ASP B-4 2 103 ? 116.531 -69.682  28.571  1.000 161.65430 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B-4 O   1 
+ATOM   30776 C CB  . ASP B-4 2 103 ? 115.961 -68.656  25.452  1.000 185.17585 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   30777 C CG  . ASP B-4 2 103 ? 116.010 -68.933  23.962  1.000 184.19211 ? ? ? ? ? ?  104 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   30778 O OD1 . ASP B-4 2 103 ? 117.098 -69.282  23.459  1.000 183.07816 ? ? ? ? ? -1 104 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   30779 O OD2 . ASP B-4 2 103 ? 114.964 -68.796  23.293  1.000 165.89020 ? ? ? ? ? -1 104 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   30780 N N   . ASN B-4 2 104 ? 117.576 -67.782  27.932  1.000 174.16026 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-4 N   1 
+ATOM   30781 C CA  . ASN B-4 2 104 ? 117.472 -67.075  29.209  1.000 169.58104 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   30782 C C   . ASN B-4 2 104 ? 118.125 -67.861  30.348  1.000 156.07459 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-4 C   1 
+ATOM   30783 O O   . ASN B-4 2 104 ? 117.484 -68.244  31.329  1.000 160.05942 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-4 O   1 
+ATOM   30784 C CB  . ASN B-4 2 104 ? 116.011 -66.739  29.530  1.000 160.08448 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   30785 C CG  . ASN B-4 2 104 ? 115.328 -65.957  28.417  1.000 161.17602 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   30786 O OD1 . ASN B-4 2 104 ? 114.667 -66.532  27.553  1.000 153.81288 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   30787 N ND2 . ASN B-4 2 104 ? 115.488 -64.637  28.436  1.000 161.93079 ? ? ? ? ? ?  105 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   30788 N N   . GLN B-4 2 105 ? 119.429 -68.087  30.198  1.000 147.72158 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-4 N   1 
+ATOM   30789 C CA  . GLN B-4 2 105 ? 120.241 -68.570  31.304  1.000 143.19681 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-4 CA  1 
+ATOM   30790 C C   . GLN B-4 2 105 ? 120.590 -67.417  32.235  1.000 138.92283 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-4 C   1 
+ATOM   30791 O O   . GLN B-4 2 105 ? 120.893 -66.309  31.788  1.000 156.37320 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-4 O   1 
+ATOM   30792 C CB  . GLN B-4 2 105 ? 121.521 -69.230  30.789  1.000 140.95321 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-4 CB  1 
+ATOM   30793 C CG  . GLN B-4 2 105 ? 121.365 -70.694  30.417  1.000 138.28336 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-4 CG  1 
+ATOM   30794 C CD  . GLN B-4 2 105 ? 122.692 -71.360  30.099  1.000 156.21995 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-4 CD  1 
+ATOM   30795 O OE1 . GLN B-4 2 105 ? 123.649 -70.706  29.686  1.000 152.86596 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   30796 N NE2 . GLN B-4 2 105 ? 122.755 -72.672  30.300  1.000 166.75616 ? ? ? ? ? ?  106 GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   30797 N N   . PHE B-4 2 106 ? 120.542 -67.683  33.538  1.000 147.97441 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-4 N   1 
+ATOM   30798 C CA  . PHE B-4 2 106 ? 120.797 -66.658  34.538  1.000 159.73334 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   30799 C C   . PHE B-4 2 106 ? 121.755 -67.208  35.584  1.000 144.00668 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-4 C   1 
+ATOM   30800 O O   . PHE B-4 2 106 ? 121.989 -68.416  35.671  1.000 133.62643 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-4 O   1 
+ATOM   30801 C CB  . PHE B-4 2 106 ? 119.495 -66.172  35.191  1.000 156.93220 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   30802 C CG  . PHE B-4 2 106 ? 118.616 -67.284  35.681  1.000 148.94890 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   30803 C CD1 . PHE B-4 2 106 ? 117.664 -67.853  34.850  1.000 140.44259 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   30804 C CD2 . PHE B-4 2 106 ? 118.735 -67.758  36.975  1.000 154.91242 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   30805 C CE1 . PHE B-4 2 106 ? 116.854 -68.874  35.300  1.000 144.58580 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   30806 C CE2 . PHE B-4 2 106 ? 117.928 -68.777  37.431  1.000 154.83825 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   30807 C CZ  . PHE B-4 2 106 ? 116.987 -69.336  36.592  1.000 153.28409 ? ? ? ? ? ?  107 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   30808 N N   . ALA B-4 2 107 ? 122.301 -66.298  36.389  1.000 145.07072 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B-4 N   1 
+ATOM   30809 C CA  . ALA B-4 2 107 ? 123.364 -66.648  37.321  1.000 155.99215 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   30810 C C   . ALA B-4 2 107 ? 122.862 -66.974  38.720  1.000 167.85926 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B-4 C   1 
+ATOM   30811 O O   . ALA B-4 2 107 ? 123.453 -67.826  39.396  1.000 164.53689 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B-4 O   1 
+ATOM   30812 C CB  . ALA B-4 2 107 ? 124.385 -65.508  37.406  1.000 147.69530 ? ? ? ? ? ?  108 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   30813 N N   . SER B-4 2 108 ? 121.793 -66.327  39.177  1.000 172.21068 ? ? ? ? ? ?  109 SER B-4 N   1 
+ATOM   30814 C CA  . SER B-4 2 108 ? 121.336 -66.481  40.550  1.000 168.72673 ? ? ? ? ? ?  109 SER B-4 CA  1 
+ATOM   30815 C C   . SER B-4 2 108 ? 119.847 -66.799  40.580  1.000 168.80763 ? ? ? ? ? ?  109 SER B-4 C   1 
+ATOM   30816 O O   . SER B-4 2 108 ? 119.095 -66.428  39.675  1.000 164.26334 ? ? ? ? ? ?  109 SER B-4 O   1 
+ATOM   30817 C CB  . SER B-4 2 108 ? 121.616 -65.216  41.371  1.000 176.98430 ? ? ? ? ? ?  109 SER B-4 CB  1 
+ATOM   30818 O OG  . SER B-4 2 108 ? 123.001 -64.914  41.379  1.000 181.32500 ? ? ? ? ? ?  109 SER B-4 OG  1 
+ATOM   30819 N N   . TYR B-4 2 109 ? 119.433 -67.490  41.647  1.000 168.20128 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-4 N   1 
+ATOM   30820 C CA  . TYR B-4 2 109 ? 118.029 -67.852  41.816  1.000 162.63757 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   30821 C C   . TYR B-4 2 109 ? 117.130 -66.623  41.851  1.000 160.84220 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-4 C   1 
+ATOM   30822 O O   . TYR B-4 2 109 ? 115.977 -66.684  41.408  1.000 160.64943 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-4 O   1 
+ATOM   30823 C CB  . TYR B-4 2 109 ? 117.859 -68.679  43.091  1.000 148.71061 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   30824 C CG  . TYR B-4 2 109 ? 116.429 -69.043  43.427  1.000 137.87141 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   30825 C CD1 . TYR B-4 2 109 ? 115.677 -69.839  42.574  1.000 139.49654 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   30826 C CD2 . TYR B-4 2 109 ? 115.840 -68.608  44.607  1.000 134.00985 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   30827 C CE1 . TYR B-4 2 109 ? 114.371 -70.178  42.878  1.000 128.17432 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   30828 C CE2 . TYR B-4 2 109 ? 114.535 -68.944  44.922  1.000 132.83123 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   30829 C CZ  . TYR B-4 2 109 ? 113.805 -69.730  44.053  1.000 125.21504 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   30830 O OH  . TYR B-4 2 109 ? 112.507 -70.068  44.361  1.000 109.20213 ? ? ? ? ? ?  110 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   30831 N N   . ASP B-4 2 110 ? 117.635 -65.500  42.367  1.000 160.01264 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-4 N   1 
+ATOM   30832 C CA  . ASP B-4 2 110 ? 116.842 -64.275  42.382  1.000 157.96336 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   30833 C C   . ASP B-4 2 110 ? 116.636 -63.740  40.971  1.000 157.88591 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-4 C   1 
+ATOM   30834 O O   . ASP B-4 2 110 ? 115.580 -63.175  40.662  1.000 149.69052 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-4 O   1 
+ATOM   30835 C CB  . ASP B-4 2 110 ? 117.518 -63.224  43.260  1.000 166.65509 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   30836 C CG  . ASP B-4 2 110 ? 117.857 -63.749  44.640  1.000 179.96756 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   30837 O OD1 . ASP B-4 2 110 ? 118.612 -64.741  44.728  1.000 179.63606 ? ? ? ? ? ?  111 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   30838 O OD2 . ASP B-4 2 110 ? 117.377 -63.168  45.637  1.000 190.55395 ? ? ? ? ? -1 111 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   30839 N N   . LYS B-4 2 111 ? 117.635 -63.911  40.102  1.000 161.84116 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-4 N   1 
+ATOM   30840 C CA  . LYS B-4 2 111 ? 117.525 -63.425  38.731  1.000 164.45917 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   30841 C C   . LYS B-4 2 111 ? 116.442 -64.171  37.961  1.000 158.09059 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-4 C   1 
+ATOM   30842 O O   . LYS B-4 2 111 ? 115.668 -63.558  37.216  1.000 160.68902 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-4 O   1 
+ATOM   30843 C CB  . LYS B-4 2 111 ? 118.874 -63.552  38.022  1.000 154.43131 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   30844 C CG  . LYS B-4 2 111 ? 120.021 -62.847  38.732  1.000 159.38247 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   30845 C CD  . LYS B-4 2 111 ? 119.828 -61.338  38.742  1.000 170.65008 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   30846 C CE  . LYS B-4 2 111 ? 119.837 -60.770  37.331  1.000 178.54391 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   30847 N NZ  . LYS B-4 2 111 ? 119.705 -59.287  37.328  1.000 178.98484 ? ? ? ? ? ?  112 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   30848 N N   . GLY B-4 2 112 ? 116.371 -65.493  38.129  1.000 153.45489 ? ? ? ? ? ?  113 GLY B-4 N   1 
+ATOM   30849 C CA  . GLY B-4 2 112 ? 115.380 -66.272  37.406  1.000 156.43034 ? ? ? ? ? ?  113 GLY B-4 CA  1 
+ATOM   30850 C C   . GLY B-4 2 112 ? 113.953 -65.951  37.803  1.000 154.00751 ? ? ? ? ? ?  113 GLY B-4 C   1 
+ATOM   30851 O O   . GLY B-4 2 112 ? 113.033 -66.089  36.990  1.000 145.80615 ? ? ? ? ? ?  113 GLY B-4 O   1 
+ATOM   30852 N N   . LEU B-4 2 113 ? 113.745 -65.527  39.052  1.000 148.48008 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-4 N   1 
+ATOM   30853 C CA  . LEU B-4 2 113 ? 112.407 -65.135  39.483  1.000 143.11827 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   30854 C C   . LEU B-4 2 113 ? 111.920 -63.913  38.715  1.000 145.28916 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-4 C   1 
+ATOM   30855 O O   . LEU B-4 2 113 ? 110.728 -63.799  38.405  1.000 131.16906 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-4 O   1 
+ATOM   30856 C CB  . LEU B-4 2 113 ? 112.396 -64.861  40.987  1.000 129.30169 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   30857 C CG  . LEU B-4 2 113 ? 112.813 -66.012  41.903  1.000 127.07712 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   30858 C CD1 . LEU B-4 2 113 ? 112.734 -65.587  43.361  1.000 114.87487 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   30859 C CD2 . LEU B-4 2 113 ? 111.955 -67.243  41.652  1.000 133.68398 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   30860 N N   . GLN B-4 2 114 ? 112.830 -62.991  38.394  1.000 145.67009 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-4 N   1 
+ATOM   30861 C CA  . GLN B-4 2 114 ? 112.442 -61.798  37.651  1.000 145.78305 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-4 CA  1 
+ATOM   30862 C C   . GLN B-4 2 114 ? 112.113 -62.124  36.201  1.000 145.38608 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-4 C   1 
+ATOM   30863 O O   . GLN B-4 2 114 ? 111.241 -61.481  35.605  1.000 150.13535 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-4 O   1 
+ATOM   30864 C CB  . GLN B-4 2 114 ? 113.554 -60.752  37.726  1.000 147.19221 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-4 CB  1 
+ATOM   30865 C CG  . GLN B-4 2 114 ? 114.200 -60.646  39.098  1.000 156.62352 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-4 CG  1 
+ATOM   30866 C CD  . GLN B-4 2 114 ? 114.752 -59.263  39.383  1.000 183.97546 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-4 CD  1 
+ATOM   30867 O OE1 . GLN B-4 2 114 ? 114.002 -58.292  39.480  1.000 192.80327 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   30868 N NE2 . GLN B-4 2 114 ? 116.070 -59.166  39.518  1.000 171.59546 ? ? ? ? ? ?  115 GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   30869 N N   . VAL B-4 2 115 ? 112.795 -63.111  35.618  1.000 137.52846 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-4 N   1 
+ATOM   30870 C CA  . VAL B-4 2 115 ? 112.464 -63.540  34.263  1.000 146.15499 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   30871 C C   . VAL B-4 2 115 ? 111.075 -64.159  34.234  1.000 150.95614 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-4 C   1 
+ATOM   30872 O O   . VAL B-4 2 115 ? 110.329 -64.016  33.258  1.000 146.95340 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-4 O   1 
+ATOM   30873 C CB  . VAL B-4 2 115 ? 113.531 -64.518  33.740  1.000 148.81508 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   30874 C CG1 . VAL B-4 2 115 ? 113.423 -64.660  32.236  1.000 143.47070 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   30875 C CG2 . VAL B-4 2 115 ? 114.917 -64.050  34.141  1.000 139.22185 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   30876 N N   . LEU B-4 2 116 ? 110.705 -64.855  35.306  1.000 146.56298 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-4 N   1 
+ATOM   30877 C CA  . LEU B-4 2 116 ? 109.380 -65.454  35.384  1.000 135.87505 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   30878 C C   . LEU B-4 2 116 ? 108.323 -64.420  35.749  1.000 136.76075 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-4 C   1 
+ATOM   30879 O O   . LEU B-4 2 116 ? 107.181 -64.504  35.284  1.000 130.81037 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-4 O   1 
+ATOM   30880 C CB  . LEU B-4 2 116 ? 109.406 -66.597  36.396  1.000 119.38233 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   30881 C CG  . LEU B-4 2 116 ? 108.120 -67.326  36.765  1.000 112.19311 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   30882 C CD1 . LEU B-4 2 116 ? 107.411 -67.851  35.530  1.000 112.43961 ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   30883 C CD2 . LEU B-4 2 116 ? 108.489 -68.459  37.697  1.000 90.20686  ? ? ? ? ? ?  117 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   30884 N N   . LYS B-4 2 117 ? 108.692 -63.430  36.562  1.000 143.02852 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-4 N   1 
+ATOM   30885 C CA  . LYS B-4 2 117 ? 107.728 -62.436  37.020  1.000 143.05769 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   30886 C C   . LYS B-4 2 117 ? 107.464 -61.381  35.952  1.000 154.21017 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-4 C   1 
+ATOM   30887 O O   . LYS B-4 2 117 ? 106.312 -61.004  35.714  1.000 150.02926 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-4 O   1 
+ATOM   30888 C CB  . LYS B-4 2 117 ? 108.230 -61.788  38.312  1.000 133.40479 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   30889 C CG  . LYS B-4 2 117 ? 107.315 -60.729  38.902  1.000 137.19315 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   30890 C CD  . LYS B-4 2 117 ? 107.831 -60.275  40.261  1.000 134.17562 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   30891 C CE  . LYS B-4 2 117 ? 106.926 -59.225  40.883  1.000 136.00433 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   30892 N NZ  . LYS B-4 2 117 ? 107.329 -58.894  42.278  1.000 142.80942 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   30893 N N   . TYR B-4 2 118 ? 108.518 -60.901  35.292  1.000 161.88837 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-4 N   1 
+ATOM   30894 C CA  . TYR B-4 2 118 ? 108.400 -59.822  34.318  1.000 154.49862 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   30895 C C   . TYR B-4 2 118 ? 108.408 -60.322  32.878  1.000 157.07974 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-4 C   1 
+ATOM   30896 O O   . TYR B-4 2 118 ? 107.538 -59.942  32.088  1.000 159.77691 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-4 O   1 
+ATOM   30897 C CB  . TYR B-4 2 118 ? 109.528 -58.804  34.528  1.000 152.96825 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   30898 C CG  . TYR B-4 2 118 ? 109.608 -58.266  35.941  1.000 156.03811 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   30899 C CD1 . TYR B-4 2 118 ? 108.664 -57.365  36.416  1.000 155.42637 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   30900 C CD2 . TYR B-4 2 118 ? 110.629 -58.657  36.798  1.000 162.77609 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   30901 C CE1 . TYR B-4 2 118 ? 108.732 -56.871  37.706  1.000 162.98928 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   30902 C CE2 . TYR B-4 2 118 ? 110.706 -58.168  38.090  1.000 162.84825 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   30903 C CZ  . TYR B-4 2 118 ? 109.756 -57.276  38.538  1.000 163.53632 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   30904 O OH  . TYR B-4 2 118 ? 109.830 -56.788  39.823  1.000 150.12749 ? ? ? ? ? ?  119 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   30905 N N   . GLN B-4 2 119 ? 109.374 -61.165  32.516  1.000 151.95706 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-4 N   1 
+ATOM   30906 C CA  . GLN B-4 2 119 ? 109.472 -61.670  31.152  1.000 164.06864 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-4 CA  1 
+ATOM   30907 C C   . GLN B-4 2 119 ? 108.559 -62.862  30.888  1.000 158.98678 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-4 C   1 
+ATOM   30908 O O   . GLN B-4 2 119 ? 108.500 -63.331  29.745  1.000 161.59419 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-4 O   1 
+ATOM   30909 C CB  . GLN B-4 2 119 ? 110.925 -62.033  30.834  1.000 162.72804 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-4 CB  1 
+ATOM   30910 C CG  . GLN B-4 2 119 ? 111.812 -60.815  30.612  1.000 150.44344 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-4 CG  1 
+ATOM   30911 C CD  . GLN B-4 2 119 ? 113.073 -60.835  31.452  1.000 154.97016 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-4 CD  1 
+ATOM   30912 O OE1 . GLN B-4 2 119 ? 113.964 -61.656  31.236  1.000 149.31841 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   30913 N NE2 . GLN B-4 2 119 ? 113.156 -59.924  32.414  1.000 151.33275 ? ? ? ? ? ?  120 GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   30914 N N   . ASN B-4 2 120 ? 107.862 -63.364  31.911  1.000 149.13571 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-4 N   1 
+ATOM   30915 C CA  . ASN B-4 2 120 ? 106.786 -64.344  31.745  1.000 147.56149 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   30916 C C   . ASN B-4 2 120 ? 107.280 -65.657  31.138  1.000 142.58533 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-4 C   1 
+ATOM   30917 O O   . ASN B-4 2 120 ? 106.529 -66.364  30.462  1.000 134.20298 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-4 O   1 
+ATOM   30918 C CB  . ASN B-4 2 120 ? 105.643 -63.761  30.904  1.000 154.02919 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   30919 C CG  . ASN B-4 2 120 ? 104.366 -64.576  31.001  1.000 153.21133 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   30920 O OD1 . ASN B-4 2 120 ? 103.503 -64.304  31.833  1.000 147.97348 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   30921 N ND2 . ASN B-4 2 120 ? 104.244 -65.585  30.145  1.000 147.26791 ? ? ? ? ? ?  121 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   30922 N N   . ILE B-4 2 121 ? 108.547 -66.009  31.364  1.000 147.47059 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-4 N   1 
+ATOM   30923 C CA  . ILE B-4 2 121 ? 109.087 -67.271  30.875  1.000 141.64320 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   30924 C C   . ILE B-4 2 121 ? 109.894 -67.932  31.984  1.000 141.75825 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-4 C   1 
+ATOM   30925 O O   . ILE B-4 2 121 ? 110.395 -67.277  32.900  1.000 128.12378 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-4 O   1 
+ATOM   30926 C CB  . ILE B-4 2 121 ? 109.959 -67.106  29.607  1.000 160.63945 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   30927 C CG1 . ILE B-4 2 121 ? 111.251 -66.354  29.923  1.000 143.65390 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   30928 C CG2 . ILE B-4 2 121 ? 109.181 -66.420  28.491  1.000 157.94167 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   30929 C CD1 . ILE B-4 2 121 ? 112.477 -67.242  29.921  1.000 145.25333 ? ? ? ? ? ?  122 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   30930 N N   . LEU B-4 2 122 ? 110.021 -69.251  31.884  1.000 138.64954 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-4 N   1 
+ATOM   30931 C CA  . LEU B-4 2 122 ? 110.736 -70.071  32.858  1.000 131.57293 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   30932 C C   . LEU B-4 2 122 ? 112.028 -70.562  32.220  1.000 127.39208 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-4 C   1 
+ATOM   30933 O O   . LEU B-4 2 122 ? 112.007 -71.477  31.389  1.000 130.69665 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-4 O   1 
+ATOM   30934 C CB  . LEU B-4 2 122 ? 109.859 -71.238  33.315  1.000 137.65248 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   30935 C CG  . LEU B-4 2 122 ? 110.283 -72.027  34.553  1.000 117.96074 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   30936 C CD1 . LEU B-4 2 122 ? 110.396 -71.105  35.749  1.000 127.57633 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   30937 C CD2 . LEU B-4 2 122 ? 109.280 -73.132  34.827  1.000 94.99560  ? ? ? ? ? ?  123 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   30938 N N   . GLY B-4 2 123 ? 113.149 -69.957  32.615  1.000 135.30345 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B-4 N   1 
+ATOM   30939 C CA  . GLY B-4 2 123 ? 114.434 -70.266  32.032  1.000 159.46998 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B-4 CA  1 
+ATOM   30940 C C   . GLY B-4 2 123 ? 115.262 -71.227  32.874  1.000 144.50012 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B-4 C   1 
+ATOM   30941 O O   . GLY B-4 2 123 ? 115.068 -71.355  34.084  1.000 147.94074 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B-4 O   1 
+ATOM   30942 N N   . THR B-4 2 124 ? 116.193 -71.907  32.206  1.000 146.58240 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-4 N   1 
+ATOM   30943 C CA  . THR B-4 2 124 ? 117.049 -72.860  32.887  1.000 145.97016 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-4 CA  1 
+ATOM   30944 C C   . THR B-4 2 124 ? 118.204 -72.147  33.585  1.000 146.41626 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-4 C   1 
+ATOM   30945 O O   . THR B-4 2 124 ? 118.514 -70.982  33.315  1.000 137.41169 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-4 O   1 
+ATOM   30946 C CB  . THR B-4 2 124 ? 117.594 -73.895  31.902  1.000 146.73664 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-4 CB  1 
+ATOM   30947 O OG1 . THR B-4 2 124 ? 118.081 -75.031  32.617  1.000 186.08300 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   30948 C CG2 . THR B-4 2 124 ? 118.736 -73.295  31.086  1.000 151.40483 ? ? ? ? ? ?  125 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   30949 N N   . TYR B-4 2 125 ? 118.838 -72.872  34.498  1.000 151.98252 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-4 N   1 
+ATOM   30950 C CA  . TYR B-4 2 125 ? 120.020 -72.371  35.178  1.000 136.72797 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   30951 C C   . TYR B-4 2 125 ? 121.239 -72.493  34.270  1.000 156.20261 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-4 C   1 
+ATOM   30952 O O   . TYR B-4 2 125 ? 121.331 -73.398  33.437  1.000 163.28386 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-4 O   1 
+ATOM   30953 C CB  . TYR B-4 2 125 ? 120.254 -73.144  36.476  1.000 145.17482 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   30954 C CG  . TYR B-4 2 125 ? 120.281 -72.289  37.721  1.000 158.65699 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   30955 C CD1 . TYR B-4 2 125 ? 120.717 -70.973  37.674  1.000 170.27302 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   30956 C CD2 . TYR B-4 2 125 ? 119.875 -72.803  38.946  1.000 148.45725 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   30957 C CE1 . TYR B-4 2 125 ? 120.749 -70.190  38.814  1.000 179.87601 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   30958 C CE2 . TYR B-4 2 125 ? 119.901 -72.029  40.090  1.000 151.32504 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   30959 C CZ  . TYR B-4 2 125 ? 120.339 -70.723  40.019  1.000 174.34309 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   30960 O OH  . TYR B-4 2 125 ? 120.369 -69.950  41.156  1.000 170.74412 ? ? ? ? ? ?  126 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   30961 N N   . SER B-4 2 126 ? 122.177 -71.557  34.430  1.000 157.61111 ? ? ? ? ? ?  127 SER B-4 N   1 
+ATOM   30962 C CA  . SER B-4 2 126 ? 123.402 -71.606  33.638  1.000 157.23519 ? ? ? ? ? ?  127 SER B-4 CA  1 
+ATOM   30963 C C   . SER B-4 2 126 ? 124.268 -72.794  34.039  1.000 152.51123 ? ? ? ? ? ?  127 SER B-4 C   1 
+ATOM   30964 O O   . SER B-4 2 126 ? 124.846 -73.468  33.178  1.000 153.81018 ? ? ? ? ? ?  127 SER B-4 O   1 
+ATOM   30965 C CB  . SER B-4 2 126 ? 124.177 -70.297  33.789  1.000 149.01758 ? ? ? ? ? ?  127 SER B-4 CB  1 
+ATOM   30966 O OG  . SER B-4 2 126 ? 124.688 -70.157  35.104  1.000 160.34175 ? ? ? ? ? ?  127 SER B-4 OG  1 
+ATOM   30967 N N   . ASN B-4 2 127 ? 124.368 -73.063  35.335  1.000 157.55853 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-4 N   1 
+ATOM   30968 C CA  . ASN B-4 2 127 ? 125.142 -74.204  35.810  1.000 146.44506 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   30969 C C   . ASN B-4 2 127 ? 124.390 -75.493  35.500  1.000 160.56627 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-4 C   1 
+ATOM   30970 O O   . ASN B-4 2 127 ? 123.227 -75.637  35.898  1.000 168.53325 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-4 O   1 
+ATOM   30971 C CB  . ASN B-4 2 127 ? 125.396 -74.080  37.313  1.000 139.14756 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   30972 C CG  . ASN B-4 2 127 ? 126.540 -74.959  37.794  1.000 132.46001 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   30973 O OD1 . ASN B-4 2 127 ? 126.726 -76.080  37.322  1.000 129.62638 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   30974 N ND2 . ASN B-4 2 127 ? 127.314 -74.446  38.744  1.000 145.23069 ? ? ? ? ? ?  128 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   30975 N N   . PRO B-4 2 128 ? 125.005 -76.445  34.793  1.000 140.33542 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-4 N   1 
+ATOM   30976 C CA  . PRO B-4 2 128 ? 124.298 -77.701  34.494  1.000 142.58518 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-4 CA  1 
+ATOM   30977 C C   . PRO B-4 2 128 ? 123.988 -78.529  35.728  1.000 141.36878 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-4 C   1 
+ATOM   30978 O O   . PRO B-4 2 128 ? 123.031 -79.312  35.706  1.000 122.22732 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-4 O   1 
+ATOM   30979 C CB  . PRO B-4 2 128 ? 125.266 -78.433  33.553  1.000 145.23529 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-4 CB  1 
+ATOM   30980 C CG  . PRO B-4 2 128 ? 126.609 -77.843  33.857  1.000 153.01081 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-4 CG  1 
+ATOM   30981 C CD  . PRO B-4 2 128 ? 126.349 -76.405  34.192  1.000 142.28524 ? ? ? ? ? ?  129 PRO B-4 CD  1 
+ATOM   30982 N N   . LYS B-4 2 129 ? 124.763 -78.379  36.805  1.000 150.74135 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-4 N   1 
+ATOM   30983 C CA  . LYS B-4 2 129 ? 124.547 -79.167  38.013  1.000 143.59211 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   30984 C C   . LYS B-4 2 129 ? 123.348 -78.697  38.824  1.000 143.77584 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-4 C   1 
+ATOM   30985 O O   . LYS B-4 2 129 ? 122.796 -79.487  39.600  1.000 129.98190 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-4 O   1 
+ATOM   30986 C CB  . LYS B-4 2 129 ? 125.803 -79.137  38.889  1.000 151.54367 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   30987 C CG  . LYS B-4 2 129 ? 127.010 -79.812  38.263  1.000 144.69459 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   30988 C CD  . LYS B-4 2 129 ? 126.761 -81.298  38.061  1.000 154.70934 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   30989 C CE  . LYS B-4 2 129 ? 127.888 -81.949  37.276  1.000 154.70834 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   30990 N NZ  . LYS B-4 2 129 ? 127.984 -81.407  35.892  1.000 146.36596 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   30991 N N   . LYS B-4 2 130 ? 122.936 -77.443  38.666  1.000 145.36612 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-4 N   1 
+ATOM   30992 C CA  . LYS B-4 2 130 ? 121.817 -76.878  39.408  1.000 150.45452 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   30993 C C   . LYS B-4 2 130 ? 120.606 -76.756  38.495  1.000 143.19817 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-4 C   1 
+ATOM   30994 O O   . LYS B-4 2 130 ? 120.706 -76.204  37.396  1.000 138.12605 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-4 O   1 
+ATOM   30995 C CB  . LYS B-4 2 130 ? 122.185 -75.511  39.992  1.000 152.66902 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   30996 C CG  . LYS B-4 2 130 ? 123.426 -75.528  40.878  1.000 140.70455 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   30997 C CD  . LYS B-4 2 130 ? 123.672 -74.177  41.534  1.000 143.41511 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   30998 C CE  . LYS B-4 2 130 ? 122.565 -73.826  42.516  1.000 159.74121 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   30999 N NZ  . LYS B-4 2 130 ? 122.833 -72.537  43.212  1.000 143.50969 ? ? ? ? ? ?  131 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   31000 N N   . ASN B-4 2 131 ? 119.469 -77.274  38.953  1.000 124.91767 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-4 N   1 
+ATOM   31001 C CA  . ASN B-4 2 131 ? 118.215 -77.207  38.214  1.000 138.20939 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   31002 C C   . ASN B-4 2 131 ? 117.333 -76.127  38.824  1.000 129.12307 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-4 C   1 
+ATOM   31003 O O   . ASN B-4 2 131 ? 117.068 -76.144  40.030  1.000 117.37526 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-4 O   1 
+ATOM   31004 C CB  . ASN B-4 2 131 ? 117.497 -78.558  38.235  1.000 122.38251 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   31005 C CG  . ASN B-4 2 131 ? 116.380 -78.649  37.206  1.000 107.11293 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   31006 O OD1 . ASN B-4 2 131 ? 115.728 -77.655  36.882  1.000 110.78488 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   31007 N ND2 . ASN B-4 2 131 ? 116.156 -79.850  36.687  1.000 109.16178 ? ? ? ? ? ?  132 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   31008 N N   . PHE B-4 2 132 ? 116.874 -75.193  37.988  1.000 135.16427 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-4 N   1 
+ATOM   31009 C CA  . PHE B-4 2 132 ? 116.064 -74.089  38.492  1.000 124.72218 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   31010 C C   . PHE B-4 2 132 ? 114.597 -74.481  38.648  1.000 116.08881 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-4 C   1 
+ATOM   31011 O O   . PHE B-4 2 132 ? 113.934 -74.037  39.592  1.000 106.30278 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-4 O   1 
+ATOM   31012 C CB  . PHE B-4 2 132 ? 116.196 -72.877  37.570  1.000 125.33522 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   31013 C CG  . PHE B-4 2 132 ? 115.263 -71.752  37.915  1.000 125.27756 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   31014 C CD1 . PHE B-4 2 132 ? 115.426 -71.030  39.085  1.000 136.83114 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   31015 C CD2 . PHE B-4 2 132 ? 114.227 -71.410  37.063  1.000 116.01049 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   31016 C CE1 . PHE B-4 2 132 ? 114.568 -69.992  39.400  1.000 133.74528 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   31017 C CE2 . PHE B-4 2 132 ? 113.369 -70.373  37.373  1.000 111.49679 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   31018 C CZ  . PHE B-4 2 132 ? 113.538 -69.664  38.544  1.000 117.10771 ? ? ? ? ? ?  133 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   31019 N N   . LYS B-4 2 133 ? 114.072 -75.307  37.737  1.000 122.99596 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-4 N   1 
+ATOM   31020 C CA  . LYS B-4 2 133 ? 112.671 -75.713  37.834  1.000 109.94822 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   31021 C C   . LYS B-4 2 133 ? 112.413 -76.513  39.104  1.000 103.71142 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-4 C   1 
+ATOM   31022 O O   . LYS B-4 2 133 ? 111.409 -76.293  39.795  1.000 96.85033  ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-4 O   1 
+ATOM   31023 C CB  . LYS B-4 2 133 ? 112.259 -76.511  36.597  1.000 101.49041 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   31024 C CG  . LYS B-4 2 133 ? 111.803 -75.651  35.433  1.000 109.92280 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   31025 C CD  . LYS B-4 2 133 ? 110.850 -76.418  34.524  1.000 117.61315 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   31026 C CE  . LYS B-4 2 133 ? 111.595 -77.213  33.468  1.000 101.74588 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   31027 N NZ  . LYS B-4 2 133 ? 112.227 -76.325  32.453  1.000 133.42332 ? ? ? ? ? ?  134 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   31028 N N   . PHE B-4 2 134 ? 113.303 -77.454  39.426  1.000 105.19650 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-4 N   1 
+ATOM   31029 C CA  . PHE B-4 2 134 ? 113.116 -78.243  40.640  1.000 108.72938 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   31030 C C   . PHE B-4 2 134 ? 113.419 -77.432  41.893  1.000 111.67189 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-4 C   1 
+ATOM   31031 O O   . PHE B-4 2 134 ? 112.809 -77.667  42.944  1.000 110.10148 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-4 O   1 
+ATOM   31032 C CB  . PHE B-4 2 134 ? 113.975 -79.504  40.592  1.000 106.39802 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   31033 C CG  . PHE B-4 2 134 ? 113.397 -80.594  39.736  1.000 103.18727 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   31034 C CD1 . PHE B-4 2 134 ? 113.495 -80.531  38.357  1.000 110.19520 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   31035 C CD2 . PHE B-4 2 134 ? 112.752 -81.678  40.309  1.000 102.30443 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   31036 C CE1 . PHE B-4 2 134 ? 112.964 -81.528  37.563  1.000 112.39078 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   31037 C CE2 . PHE B-4 2 134 ? 112.218 -82.682  39.518  1.000 99.44307  ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   31038 C CZ  . PHE B-4 2 134 ? 112.325 -82.605  38.143  1.000 107.08472 ? ? ? ? ? ?  135 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   31039 N N   . GLN B-4 2 135 ? 114.349 -76.478  41.807  1.000 106.80192 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-4 N   1 
+ATOM   31040 C CA  . GLN B-4 2 135 ? 114.544 -75.547  42.913  1.000 102.51937 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-4 CA  1 
+ATOM   31041 C C   . GLN B-4 2 135 ? 113.313 -74.673  43.108  1.000 101.98891 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-4 C   1 
+ATOM   31042 O O   . GLN B-4 2 135 ? 112.959 -74.324  44.240  1.000 112.87006 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-4 O   1 
+ATOM   31043 C CB  . GLN B-4 2 135 ? 115.783 -74.683  42.670  1.000 114.62883 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-4 CB  1 
+ATOM   31044 C CG  . GLN B-4 2 135 ? 117.003 -75.081  43.489  1.000 123.17531 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-4 CG  1 
+ATOM   31045 C CD  . GLN B-4 2 135 ? 118.211 -74.212  43.187  1.000 139.25511 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-4 CD  1 
+ATOM   31046 O OE1 . GLN B-4 2 135 ? 118.120 -73.249  42.426  1.000 137.88093 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   31047 N NE2 . GLN B-4 2 135 ? 119.350 -74.552  43.779  1.000 142.53361 ? ? ? ? ? ?  136 GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   31048 N N   . LEU B-4 2 136 ? 112.645 -74.311  42.010  1.000 105.97898 ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-4 N   1 
+ATOM   31049 C CA  . LEU B-4 2 136 ? 111.416 -73.533  42.112  1.000 91.84005  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   31050 C C   . LEU B-4 2 136 ? 110.272 -74.377  42.657  1.000 93.81688  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-4 C   1 
+ATOM   31051 O O   . LEU B-4 2 136 ? 109.482 -73.904  43.482  1.000 97.45076  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-4 O   1 
+ATOM   31052 C CB  . LEU B-4 2 136 ? 111.050 -72.955  40.746  1.000 83.79644  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   31053 C CG  . LEU B-4 2 136 ? 109.789 -72.094  40.700  1.000 86.32220  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   31054 C CD1 . LEU B-4 2 136 ? 109.976 -70.856  41.551  1.000 100.70241 ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   31055 C CD2 . LEU B-4 2 136 ? 109.449 -71.718  39.269  1.000 86.80775  ? ? ? ? ? ?  137 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   31056 N N   . ALA B-4 2 137 ? 110.166 -75.630  42.207  1.000 102.95352 ? ? ? ? ? ?  138 ALA B-4 N   1 
+ATOM   31057 C CA  . ALA B-4 2 137 ? 109.079 -76.491  42.660  1.000 95.08576  ? ? ? ? ? ?  138 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   31058 C C   . ALA B-4 2 137 ? 109.204 -76.806  44.144  1.000 99.78103  ? ? ? ? ? ?  138 ALA B-4 C   1 
+ATOM   31059 O O   . ALA B-4 2 137 ? 108.206 -76.784  44.874  1.000 92.66993  ? ? ? ? ? ?  138 ALA B-4 O   1 
+ATOM   31060 C CB  . ALA B-4 2 137 ? 109.053 -77.779  41.838  1.000 93.75241  ? ? ? ? ? ?  138 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   31061 N N   . LEU B-4 2 138 ? 110.419 -77.103  44.609  1.000 105.17215 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-4 N   1 
+ATOM   31062 C CA  . LEU B-4 2 138 ? 110.622 -77.354  46.032  1.000 100.55244 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   31063 C C   . LEU B-4 2 138 ? 110.343 -76.102  46.854  1.000 101.59594 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-4 C   1 
+ATOM   31064 O O   . LEU B-4 2 138 ? 109.773 -76.181  47.949  1.000 83.79756  ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-4 O   1 
+ATOM   31065 C CB  . LEU B-4 2 138 ? 112.045 -77.856  46.278  1.000 90.07859  ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   31066 C CG  . LEU B-4 2 138 ? 112.470 -77.995  47.741  1.000 110.77539 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   31067 C CD1 . LEU B-4 2 138 ? 111.563 -78.968  48.477  1.000 97.47735  ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   31068 C CD2 . LEU B-4 2 138 ? 113.925 -78.427  47.844  1.000 111.65474 ? ? ? ? ? ?  139 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   31069 N N   . ASP B-4 2 139 ? 110.732 -74.934  46.337  1.000 94.91531  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-4 N   1 
+ATOM   31070 C CA  . ASP B-4 2 139 ? 110.449 -73.681  47.030  1.000 92.69782  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   31071 C C   . ASP B-4 2 139 ? 108.950 -73.409  47.091  1.000 97.46419  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-4 C   1 
+ATOM   31072 O O   . ASP B-4 2 139 ? 108.444 -72.914  48.105  1.000 86.32354  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-4 O   1 
+ATOM   31073 C CB  . ASP B-4 2 139 ? 111.175 -72.525  46.342  1.000 95.66764  ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   31074 C CG  . ASP B-4 2 139 ? 111.176 -71.257  47.174  1.000 106.66906 ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   31075 O OD1 . ASP B-4 2 139 ? 110.954 -71.350  48.401  1.000 104.62767 ? ? ? ? ? ?  140 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   31076 O OD2 . ASP B-4 2 139 ? 111.398 -70.169  46.605  1.000 112.65662 ? ? ? ? ? -1 140 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   31077 N N   . ILE B-4 2 140 ? 108.224 -73.723  46.015  1.000 102.34513 ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-4 N   1 
+ATOM   31078 C CA  . ILE B-4 2 140 ? 106.786 -73.468  45.989  1.000 92.52205  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   31079 C C   . ILE B-4 2 140 ? 106.065 -74.345  47.005  1.000 94.86548  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-4 C   1 
+ATOM   31080 O O   . ILE B-4 2 140 ? 105.126 -73.898  47.678  1.000 93.38449  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-4 O   1 
+ATOM   31081 C CB  . ILE B-4 2 140 ? 106.233 -73.672  44.566  1.000 85.32927  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   31082 C CG1 . ILE B-4 2 140 ? 106.622 -72.492  43.675  1.000 95.93901  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   31083 C CG2 . ILE B-4 2 140 ? 104.722 -73.867  44.585  1.000 91.15916  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   31084 C CD1 . ILE B-4 2 140 ? 106.101 -72.592  42.263  1.000 99.02451  ? ? ? ? ? ?  141 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   31085 N N   . LEU B-4 2 141 ? 106.497 -75.600  47.142  1.000 94.43410  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-4 N   1 
+ATOM   31086 C CA  . LEU B-4 2 141 ? 105.857 -76.505  48.092  1.000 92.10114  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   31087 C C   . LEU B-4 2 141 ? 106.013 -76.008  49.525  1.000 99.88257  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-4 C   1 
+ATOM   31088 O O   . LEU B-4 2 141 ? 105.057 -76.041  50.308  1.000 92.77273  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-4 O   1 
+ATOM   31089 C CB  . LEU B-4 2 141 ? 106.435 -77.913  47.942  1.000 91.36030  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   31090 C CG  . LEU B-4 2 141 ? 106.088 -78.668  46.657  1.000 90.42609  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   31091 C CD1 . LEU B-4 2 141 ? 106.813 -80.002  46.618  1.000 83.06126  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   31092 C CD2 . LEU B-4 2 141 ? 104.585 -78.874  46.548  1.000 80.40691  ? ? ? ? ? ?  142 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   31093 N N   . LYS B-4 2 142 ? 107.209 -75.536  49.884  1.000 101.58625 ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-4 N   1 
+ATOM   31094 C CA  . LYS B-4 2 142 ? 107.431 -75.027  51.234  1.000 93.66857  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   31095 C C   . LYS B-4 2 142 ? 106.658 -73.738  51.487  1.000 91.98583  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-4 C   1 
+ATOM   31096 O O   . LYS B-4 2 142 ? 106.215 -73.494  52.615  1.000 110.94674 ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-4 O   1 
+ATOM   31097 C CB  . LYS B-4 2 142 ? 108.925 -74.807  51.471  1.000 86.78680  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   31098 C CG  . LYS B-4 2 142 ? 109.748 -76.085  51.470  1.000 95.87075  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   31099 C CD  . LYS B-4 2 142 ? 111.226 -75.789  51.659  1.000 93.63087  ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   31100 C CE  . LYS B-4 2 142 ? 112.045 -77.069  51.669  1.000 102.35480 ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   31101 N NZ  . LYS B-4 2 142 ? 113.504 -76.787  51.771  1.000 119.33951 ? ? ? ? ? ?  143 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   31102 N N   . LYS B-4 2 143 ? 106.481 -72.906  50.459  1.000 93.51472  ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-4 N   1 
+ATOM   31103 C CA  . LYS B-4 2 143 ? 105.755 -71.652  50.627  1.000 88.48334  ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   31104 C C   . LYS B-4 2 143 ? 104.245 -71.854  50.656  1.000 80.67570  ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-4 C   1 
+ATOM   31105 O O   . LYS B-4 2 143 ? 103.544 -71.127  51.369  1.000 104.32360 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-4 O   1 
+ATOM   31106 C CB  . LYS B-4 2 143 ? 106.109 -70.675  49.503  1.000 101.60120 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   31107 C CG  . LYS B-4 2 143 ? 107.559 -70.222  49.454  1.000 101.36250 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   31108 C CD  . LYS B-4 2 143 ? 107.860 -69.168  50.504  1.000 111.60699 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   31109 C CE  . LYS B-4 2 143 ? 109.076 -68.345  50.111  1.000 116.27972 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   31110 N NZ  . LYS B-4 2 143 ? 110.257 -69.202  49.812  1.000 114.38864 ? ? ? ? ? ?  144 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   31111 N N   . SER B-4 2 144 ? 103.728 -72.817  49.897  1.000 85.85859  ? ? ? ? ? ?  145 SER B-4 N   1 
+ATOM   31112 C CA  . SER B-4 2 144 ? 102.293 -72.985  49.696  1.000 100.80815 ? ? ? ? ? ?  145 SER B-4 CA  1 
+ATOM   31113 C C   . SER B-4 2 144 ? 101.788 -74.178  50.497  1.000 90.57806  ? ? ? ? ? ?  145 SER B-4 C   1 
+ATOM   31114 O O   . SER B-4 2 144 ? 102.292 -75.295  50.341  1.000 80.86349  ? ? ? ? ? ?  145 SER B-4 O   1 
+ATOM   31115 C CB  . SER B-4 2 144 ? 101.972 -73.166  48.212  1.000 90.33851  ? ? ? ? ? ?  145 SER B-4 CB  1 
+ATOM   31116 O OG  . SER B-4 2 144 ? 100.598 -73.448  48.017  1.000 76.16126  ? ? ? ? ? ?  145 SER B-4 OG  1 
+ATOM   31117 N N   . LEU B-4 2 145 ? 100.781 -73.938  51.341  1.000 95.50828  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-4 N   1 
+ATOM   31118 C CA  . LEU B-4 2 145 ? 100.171 -75.028  52.096  1.000 85.69092  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   31119 C C   . LEU B-4 2 145 ? 99.299  -75.899  51.201  1.000 99.06558  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-4 C   1 
+ATOM   31120 O O   . LEU B-4 2 145 ? 99.289  -77.128  51.339  1.000 98.03593  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-4 O   1 
+ATOM   31121 C CB  . LEU B-4 2 145 ? 99.351  -74.466  53.257  1.000 91.10820  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   31122 C CG  . LEU B-4 2 145 ? 98.408  -75.431  53.981  1.000 79.27291  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   31123 C CD1 . LEU B-4 2 145 ? 99.183  -76.546  54.669  1.000 79.89488  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   31124 C CD2 . LEU B-4 2 145 ? 97.538  -74.681  54.977  1.000 70.56940  ? ? ? ? ? ?  146 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   31125 N N   . VAL B-4 2 146 ? 98.560  -75.277  50.278  1.000 104.34922 ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-4 N   1 
+ATOM   31126 C CA  . VAL B-4 2 146 ? 97.692  -76.031  49.377  1.000 75.96626  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   31127 C C   . VAL B-4 2 146 ? 98.518  -76.936  48.472  1.000 84.44464  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-4 C   1 
+ATOM   31128 O O   . VAL B-4 2 146 ? 98.105  -78.055  48.143  1.000 90.51959  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-4 O   1 
+ATOM   31129 C CB  . VAL B-4 2 146 ? 96.808  -75.064  48.568  1.000 70.82337  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   31130 C CG1 . VAL B-4 2 146 ? 96.056  -75.804  47.473  1.000 112.02135 ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   31131 C CG2 . VAL B-4 2 146 ? 95.834  -74.354  49.489  1.000 65.10085  ? ? ? ? ? ?  147 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   31132 N N   . ALA B-4 2 147 ? 99.704  -76.474  48.066  1.000 84.00725  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B-4 N   1 
+ATOM   31133 C CA  . ALA B-4 2 147 ? 100.565 -77.292  47.220  1.000 77.02760  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   31134 C C   . ALA B-4 2 147 ? 100.948 -78.593  47.915  1.000 89.18422  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B-4 C   1 
+ATOM   31135 O O   . ALA B-4 2 147 ? 100.943 -79.662  47.293  1.000 85.03750  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B-4 O   1 
+ATOM   31136 C CB  . ALA B-4 2 147 ? 101.814 -76.506  46.823  1.000 82.58286  ? ? ? ? ? ?  148 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   31137 N N   . ARG B-4 2 148 ? 101.274 -78.527  49.208  1.000 91.11932  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-4 N   1 
+ATOM   31138 C CA  . ARG B-4 2 148 ? 101.602 -79.746  49.942  1.000 75.47231  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-4 CA  1 
+ATOM   31139 C C   . ARG B-4 2 148 ? 100.371 -80.623  50.131  1.000 78.13039  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-4 C   1 
+ATOM   31140 O O   . ARG B-4 2 148 ? 100.466 -81.855  50.083  1.000 75.34050  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-4 O   1 
+ATOM   31141 C CB  . ARG B-4 2 148 ? 102.225 -79.399  51.295  1.000 65.97390  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-4 CB  1 
+ATOM   31142 C CG  . ARG B-4 2 148 ? 103.559 -78.680  51.203  1.000 74.00652  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-4 CG  1 
+ATOM   31143 C CD  . ARG B-4 2 148 ? 104.167 -78.448  52.579  1.000 68.02417  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-4 CD  1 
+ATOM   31144 N NE  . ARG B-4 2 148 ? 103.300 -77.652  53.440  1.000 81.77353  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-4 NE  1 
+ATOM   31145 C CZ  . ARG B-4 2 148 ? 103.342 -76.329  53.528  1.000 78.61382  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-4 CZ  1 
+ATOM   31146 N NH1 . ARG B-4 2 148 ? 104.198 -75.615  52.817  1.000 86.26361  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-4 NH1 1 
+ATOM   31147 N NH2 . ARG B-4 2 148 ? 102.504 -75.708  54.353  1.000 73.09882  ? ? ? ? ? ?  149 ARG B-4 NH2 1 
+ATOM   31148 N N   . GLN B-4 2 149 ? 99.206  -80.006  50.342  1.000 73.67351  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-4 N   1 
+ATOM   31149 C CA  . GLN B-4 2 149 ? 97.985  -80.779  50.532  1.000 77.55759  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-4 CA  1 
+ATOM   31150 C C   . GLN B-4 2 149 ? 97.579  -81.502  49.254  1.000 83.33485  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-4 C   1 
+ATOM   31151 O O   . GLN B-4 2 149 ? 97.119  -82.649  49.304  1.000 81.63524  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-4 O   1 
+ATOM   31152 C CB  . GLN B-4 2 149 ? 96.855  -79.868  51.012  1.000 78.84305  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-4 CB  1 
+ATOM   31153 C CG  . GLN B-4 2 149 ? 97.015  -79.368  52.435  1.000 70.91386  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-4 CG  1 
+ATOM   31154 C CD  . GLN B-4 2 149 ? 95.819  -78.561  52.897  1.000 90.79182  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-4 CD  1 
+ATOM   31155 O OE1 . GLN B-4 2 149 ? 95.105  -77.971  52.086  1.000 90.03160  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   31156 N NE2 . GLN B-4 2 149 ? 95.588  -78.538  54.205  1.000 88.06924  ? ? ? ? ? ?  150 GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   31157 N N   . TYR B-4 2 150 ? 97.744  -80.852  48.100  1.000 95.31891  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-4 N   1 
+ATOM   31158 C CA  . TYR B-4 2 150 ? 97.333  -81.469  46.843  1.000 82.85833  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   31159 C C   . TYR B-4 2 150 ? 98.223  -82.652  46.482  1.000 78.98761  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-4 C   1 
+ATOM   31160 O O   . TYR B-4 2 150 ? 97.727  -83.692  46.035  1.000 72.72010  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-4 O   1 
+ATOM   31161 C CB  . TYR B-4 2 150 ? 97.342  -80.435  45.718  1.000 66.91966  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   31162 C CG  . TYR B-4 2 150 ? 97.283  -81.053  44.340  1.000 84.12497  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   31163 C CD1 . TYR B-4 2 150 ? 96.095  -81.569  43.841  1.000 75.46054  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   31164 C CD2 . TYR B-4 2 150 ? 98.417  -81.126  43.541  1.000 88.54382  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   31165 C CE1 . TYR B-4 2 150 ? 96.037  -82.140  42.585  1.000 73.83032  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   31166 C CE2 . TYR B-4 2 150 ? 98.368  -81.695  42.282  1.000 80.38048  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   31167 C CZ  . TYR B-4 2 150 ? 97.174  -82.200  41.810  1.000 75.84143  ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   31168 O OH  . TYR B-4 2 150 ? 97.116  -82.767  40.559  1.000 100.57005 ? ? ? ? ? ?  151 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   31169 N N   . ILE B-4 2 151 ? 99.538  -82.510  46.662  1.000 67.32962  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-4 N   1 
+ATOM   31170 C CA  . ILE B-4 2 151 ? 100.459 -83.585  46.301  1.000 71.16566  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   31171 C C   . ILE B-4 2 151 ? 100.203 -84.820  47.156  1.000 81.00201  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-4 C   1 
+ATOM   31172 O O   . ILE B-4 2 151 ? 100.215 -85.952  46.658  1.000 81.80830  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-4 O   1 
+ATOM   31173 C CB  . ILE B-4 2 151 ? 101.916 -83.100  46.420  1.000 74.06998  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   31174 C CG1 . ILE B-4 2 151 ? 102.178 -81.963  45.432  1.000 84.68749  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   31175 C CG2 . ILE B-4 2 151 ? 102.886 -84.240  46.167  1.000 72.05141  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   31176 C CD1 . ILE B-4 2 151 ? 101.972 -82.355  43.985  1.000 77.49730  ? ? ? ? ? ?  152 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   31177 N N   . PHE B-4 2 152 ? 99.958  -84.624  48.454  1.000 93.34704  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-4 N   1 
+ATOM   31178 C CA  . PHE B-4 2 152 ? 99.660  -85.753  49.329  1.000 92.85598  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   31179 C C   . PHE B-4 2 152 ? 98.324  -86.391  48.969  1.000 86.69018  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-4 C   1 
+ATOM   31180 O O   . PHE B-4 2 152 ? 98.181  -87.619  49.014  1.000 94.42931  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-4 O   1 
+ATOM   31181 C CB  . PHE B-4 2 152 ? 99.660  -85.294  50.788  1.000 92.73339  ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   31182 C CG  . PHE B-4 2 152 ? 99.608  -86.419  51.787  1.000 114.19308 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   31183 C CD1 . PHE B-4 2 152 ? 100.023 -87.696  51.444  1.000 124.47727 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   31184 C CD2 . PHE B-4 2 152 ? 99.139  -86.197  53.072  1.000 114.99947 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   31185 C CE1 . PHE B-4 2 152 ? 99.972  -88.728  52.362  1.000 124.13610 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   31186 C CE2 . PHE B-4 2 152 ? 99.086  -87.224  53.994  1.000 134.66005 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   31187 C CZ  . PHE B-4 2 152 ? 99.504  -88.491  53.639  1.000 130.69192 ? ? ? ? ? ?  153 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   31188 N N   . SER B-4 2 153 ? 97.338  -85.573  48.595  1.000 77.87398  ? ? ? ? ? ?  154 SER B-4 N   1 
+ATOM   31189 C CA  . SER B-4 2 153 ? 96.003  -86.093  48.323  1.000 74.73278  ? ? ? ? ? ?  154 SER B-4 CA  1 
+ATOM   31190 C C   . SER B-4 2 153 ? 95.930  -86.813  46.983  1.000 92.12791  ? ? ? ? ? ?  154 SER B-4 C   1 
+ATOM   31191 O O   . SER B-4 2 153 ? 95.096  -87.708  46.809  1.000 92.06557  ? ? ? ? ? ?  154 SER B-4 O   1 
+ATOM   31192 C CB  . SER B-4 2 153 ? 94.985  -84.954  48.362  1.000 83.51380  ? ? ? ? ? ?  154 SER B-4 CB  1 
+ATOM   31193 O OG  . SER B-4 2 153 ? 95.023  -84.277  49.606  1.000 94.12817  ? ? ? ? ? ?  154 SER B-4 OG  1 
+ATOM   31194 N N   . LYS B-4 2 154 ? 96.786  -86.445  46.030  1.000 92.08983  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-4 N   1 
+ATOM   31195 C CA  . LYS B-4 2 154 ? 96.692  -86.972  44.674  1.000 78.65220  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   31196 C C   . LYS B-4 2 154 ? 97.465  -88.276  44.497  1.000 83.44763  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-4 C   1 
+ATOM   31197 O O   . LYS B-4 2 154 ? 96.930  -89.245  43.951  1.000 95.68840  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-4 O   1 
+ATOM   31198 C CB  . LYS B-4 2 154 ? 97.194  -85.929  43.670  1.000 85.95975  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   31199 C CG  . LYS B-4 2 154 ? 96.928  -86.281  42.211  1.000 82.19036  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   31200 C CD  . LYS B-4 2 154 ? 95.478  -86.018  41.832  1.000 111.18006 ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   31201 C CE  . LYS B-4 2 154 ? 95.210  -86.338  40.369  1.000 92.28662  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   31202 N NZ  . LYS B-4 2 154 ? 95.365  -87.790  40.077  1.000 99.87833  ? ? ? ? ? ?  155 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   31203 N N   . TYR B-4 2 155 ? 98.716  -88.317  44.950  1.000 73.69681  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-4 N   1 
+ATOM   31204 C CA  . TYR B-4 2 155 ? 99.613  -89.432  44.676  1.000 79.64745  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   31205 C C   . TYR B-4 2 155 ? 100.007 -90.124  45.972  1.000 86.92219  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-4 C   1 
+ATOM   31206 O O   . TYR B-4 2 155 ? 100.376 -89.461  46.947  1.000 99.88349  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-4 O   1 
+ATOM   31207 C CB  . TYR B-4 2 155 ? 100.866 -88.955  43.937  1.000 78.31000  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   31208 C CG  . TYR B-4 2 155 ? 100.572 -88.097  42.730  1.000 83.78329  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   31209 C CD1 . TYR B-4 2 155 ? 100.201 -88.670  41.521  1.000 93.45259  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   31210 C CD2 . TYR B-4 2 155 ? 100.667 -86.713  42.797  1.000 90.48899  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   31211 C CE1 . TYR B-4 2 155 ? 99.931  -87.890  40.414  1.000 91.28626  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   31212 C CE2 . TYR B-4 2 155 ? 100.400 -85.925  41.696  1.000 105.45610 ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   31213 C CZ  . TYR B-4 2 155 ? 100.031 -86.518  40.507  1.000 90.54815  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   31214 O OH  . TYR B-4 2 155 ? 99.764  -85.735  39.409  1.000 94.21547  ? ? ? ? ? ?  156 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   31215 N N   . PHE B-4 2 156 ? 99.934  -91.456  45.975  1.000 88.20800  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-4 N   1 
+ATOM   31216 C CA  . PHE B-4 2 156 ? 100.412 -92.249  47.100  1.000 99.99085  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   31217 C C   . PHE B-4 2 156 ? 101.773 -92.880  46.846  1.000 99.49006  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-4 C   1 
+ATOM   31218 O O   . PHE B-4 2 156 ? 102.476 -93.207  47.808  1.000 106.54834 ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-4 O   1 
+ATOM   31219 C CB  . PHE B-4 2 156 ? 99.402  -93.351  47.452  1.000 91.55900  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   31220 C CG  . PHE B-4 2 156 ? 99.359  -94.487  46.464  1.000 90.98430  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   31221 C CD1 . PHE B-4 2 156 ? 98.624  -94.380  45.296  1.000 95.73282  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   31222 C CD2 . PHE B-4 2 156 ? 100.037 -95.670  46.715  1.000 100.95488 ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   31223 C CE1 . PHE B-4 2 156 ? 98.571  -95.422  44.393  1.000 86.35335  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   31224 C CE2 . PHE B-4 2 156 ? 99.991  -96.717  45.812  1.000 98.97001  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   31225 C CZ  . PHE B-4 2 156 ? 99.257  -96.592  44.650  1.000 90.93665  ? ? ? ? ? ?  157 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   31226 N N   . LYS B-4 2 157 ? 102.156 -93.059  45.583  1.000 108.79902 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-4 N   1 
+ATOM   31227 C CA  . LYS B-4 2 157 ? 103.466 -93.580  45.227  1.000 107.06823 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   31228 C C   . LYS B-4 2 157 ? 103.930 -92.908  43.944  1.000 90.32757  ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-4 C   1 
+ATOM   31229 O O   . LYS B-4 2 157 ? 103.120 -92.560  43.081  1.000 101.22452 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-4 O   1 
+ATOM   31230 C CB  . LYS B-4 2 157 ? 103.449 -95.105  45.045  1.000 108.08824 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   31231 C CG  . LYS B-4 2 157 ? 104.833 -95.735  44.967  1.000 100.51505 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   31232 C CD  . LYS B-4 2 157 ? 104.768 -97.168  44.466  1.000 101.20969 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   31233 C CE  . LYS B-4 2 157 ? 103.889 -98.032  45.354  1.000 107.69722 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   31234 N NZ  . LYS B-4 2 157 ? 104.471 -98.215  46.712  1.000 108.75614 ? ? ? ? ? ?  158 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   31235 N N   . ILE B-4 2 158 ? 105.243 -92.726  43.827  1.000 99.75589  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-4 N   1 
+ATOM   31236 C CA  . ILE B-4 2 158 ? 105.850 -92.092  42.664  1.000 98.32458  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   31237 C C   . ILE B-4 2 158 ? 106.945 -93.003  42.130  1.000 105.19871 ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-4 C   1 
+ATOM   31238 O O   . ILE B-4 2 158 ? 107.839 -93.411  42.878  1.000 112.19490 ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-4 O   1 
+ATOM   31239 C CB  . ILE B-4 2 158 ? 106.418 -90.700  43.000  1.000 89.87434  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   31240 C CG1 . ILE B-4 2 158 ? 105.288 -89.749  43.395  1.000 89.83072  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   31241 C CG2 . ILE B-4 2 158 ? 107.205 -90.145  41.823  1.000 74.77519  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   31242 C CD1 . ILE B-4 2 158 ? 105.750 -88.345  43.693  1.000 86.44067  ? ? ? ? ? ?  159 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   31243 N N   . PHE B-4 2 159 ? 106.873 -93.317  40.840  1.000 105.08167 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-4 N   1 
+ATOM   31244 C CA  . PHE B-4 2 159 ? 107.863 -94.152  40.172  1.000 97.77871  ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   31245 C C   . PHE B-4 2 159 ? 108.851 -93.263  39.430  1.000 102.35234 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-4 C   1 
+ATOM   31246 O O   . PHE B-4 2 159 ? 108.447 -92.337  38.718  1.000 100.43489 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-4 O   1 
+ATOM   31247 C CB  . PHE B-4 2 159 ? 107.190 -95.124  39.199  1.000 102.44599 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   31248 C CG  . PHE B-4 2 159 ? 106.277 -96.118  39.863  1.000 115.51649 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   31249 C CD1 . PHE B-4 2 159 ? 105.000 -95.753  40.259  1.000 107.62222 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   31250 C CD2 . PHE B-4 2 159 ? 106.691 -97.421  40.078  1.000 112.08350 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   31251 C CE1 . PHE B-4 2 159 ? 104.160 -96.666  40.867  1.000 101.39886 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   31252 C CE2 . PHE B-4 2 159 ? 105.855 -98.339  40.687  1.000 117.23880 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   31253 C CZ  . PHE B-4 2 159 ? 104.587 -97.961  41.079  1.000 108.08417 ? ? ? ? ? ?  160 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   31254 N N   . ILE B-4 2 160 ? 110.142 -93.542  39.597  1.000 97.20819  ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-4 N   1 
+ATOM   31255 C CA  . ILE B-4 2 160 ? 111.208 -92.749  38.995  1.000 98.12274  ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   31256 C C   . ILE B-4 2 160 ? 112.092 -93.672  38.171  1.000 111.35833 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-4 C   1 
+ATOM   31257 O O   . ILE B-4 2 160 ? 112.535 -94.717  38.662  1.000 111.06758 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-4 O   1 
+ATOM   31258 C CB  . ILE B-4 2 160 ? 112.033 -92.006  40.061  1.000 107.34707 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   31259 C CG1 . ILE B-4 2 160 ? 111.120 -91.133  40.924  1.000 116.20083 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   31260 C CG2 . ILE B-4 2 160 ? 113.110 -91.160  39.403  1.000 101.33759 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   31261 C CD1 . ILE B-4 2 160 ? 111.825 -90.470  42.085  1.000 112.48991 ? ? ? ? ? ?  161 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   31262 N N   . ASP B-4 2 161 ? 112.350 -93.284  36.925  1.000 109.51345 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-4 N   1 
+ATOM   31263 C CA  . ASP B-4 2 161 ? 113.166 -94.060  36.003  1.000 118.20430 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   31264 C C   . ASP B-4 2 161 ? 114.503 -93.364  35.782  1.000 118.48183 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-4 C   1 
+ATOM   31265 O O   . ASP B-4 2 161 ? 114.567 -92.132  35.713  1.000 106.74246 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-4 O   1 
+ATOM   31266 C CB  . ASP B-4 2 161 ? 112.446 -94.248  34.662  1.000 118.61428 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   31267 C CG  . ASP B-4 2 161 ? 113.156 -95.231  33.749  1.000 130.35208 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   31268 O OD1 . ASP B-4 2 161 ? 114.016 -95.993  34.241  1.000 138.30643 ? ? ? ? ? ?  162 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   31269 O OD2 . ASP B-4 2 161 ? 112.856 -95.241  32.536  1.000 131.44759 ? ? ? ? ? -1 162 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   31270 N N   . GLU B-4 2 162 ? 115.565 -94.165  35.670  1.000 113.45605 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-4 N   1 
+ATOM   31271 C CA  . GLU B-4 2 162 ? 116.919 -93.677  35.396  1.000 110.25788 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   31272 C C   . GLU B-4 2 162 ? 117.354 -92.653  36.446  1.000 107.50264 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-4 C   1 
+ATOM   31273 O O   . GLU B-4 2 162 ? 117.674 -91.503  36.141  1.000 117.34366 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-4 O   1 
+ATOM   31274 C CB  . GLU B-4 2 162 ? 117.014 -93.090  33.983  1.000 115.10627 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   31275 C CG  . GLU B-4 2 162 ? 116.336 -93.915  32.898  1.000 113.01060 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   31276 C CD  . GLU B-4 2 162 ? 117.182 -95.075  32.411  1.000 124.08438 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   31277 O OE1 . GLU B-4 2 162 ? 118.179 -95.421  33.080  1.000 118.45707 ? ? ? ? ? ?  163 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   31278 O OE2 . GLU B-4 2 162 ? 116.850 -95.637  31.347  1.000 143.53940 ? ? ? ? ? -1 163 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   31279 N N   . TYR B-4 2 163 ? 117.371 -93.099  37.702  1.000 113.75094 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-4 N   1 
+ATOM   31280 C CA  . TYR B-4 2 163 ? 117.641 -92.184  38.805  1.000 124.08500 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   31281 C C   . TYR B-4 2 163 ? 119.100 -91.753  38.874  1.000 132.52605 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-4 C   1 
+ATOM   31282 O O   . TYR B-4 2 163 ? 119.397 -90.732  39.503  1.000 127.90782 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-4 O   1 
+ATOM   31283 C CB  . TYR B-4 2 163 ? 117.229 -92.824  40.130  1.000 115.97968 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   31284 C CG  . TYR B-4 2 163 ? 117.119 -91.843  41.274  1.000 117.22380 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   31285 C CD1 . TYR B-4 2 163 ? 116.168 -90.832  41.255  1.000 121.32573 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   31286 C CD2 . TYR B-4 2 163 ? 117.954 -91.936  42.379  1.000 125.01896 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   31287 C CE1 . TYR B-4 2 163 ? 116.058 -89.935  42.297  1.000 121.75474 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   31288 C CE2 . TYR B-4 2 163 ? 117.850 -91.043  43.429  1.000 123.23810 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   31289 C CZ  . TYR B-4 2 163 ? 116.900 -90.045  43.381  1.000 119.12479 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   31290 O OH  . TYR B-4 2 163 ? 116.790 -89.153  44.421  1.000 123.99128 ? ? ? ? ? ?  164 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   31291 N N   . GLN B-4 2 164 ? 120.014 -92.501  38.253  1.000 137.32700 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-4 N   1 
+ATOM   31292 C CA  . GLN B-4 2 164 ? 121.424 -92.125  38.288  1.000 125.66625 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-4 CA  1 
+ATOM   31293 C C   . GLN B-4 2 164 ? 121.691 -90.833  37.529  1.000 133.70824 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-4 C   1 
+ATOM   31294 O O   . GLN B-4 2 164 ? 122.709 -90.177  37.780  1.000 139.50778 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-4 O   1 
+ATOM   31295 C CB  . GLN B-4 2 164 ? 122.288 -93.259  37.727  1.000 126.85919 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-4 CB  1 
+ATOM   31296 C CG  . GLN B-4 2 164 ? 122.216 -93.423  36.212  1.000 129.57461 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-4 CG  1 
+ATOM   31297 C CD  . GLN B-4 2 164 ? 120.896 -94.003  35.740  1.000 118.91224 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-4 CD  1 
+ATOM   31298 O OE1 . GLN B-4 2 164 ? 120.122 -94.539  36.533  1.000 121.29415 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   31299 N NE2 . GLN B-4 2 164 ? 120.633 -93.898  34.442  1.000 125.19646 ? ? ? ? ? ?  165 GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   31300 N N   . ASP B-4 2 165 ? 120.800 -90.452  36.616  1.000 125.86399 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-4 N   1 
+ATOM   31301 C CA  . ASP B-4 2 165 ? 120.948 -89.209  35.873  1.000 134.89371 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   31302 C C   . ASP B-4 2 165 ? 120.343 -88.009  36.588  1.000 122.72822 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-4 C   1 
+ATOM   31303 O O   . ASP B-4 2 165 ? 120.540 -86.878  36.134  1.000 128.27608 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-4 O   1 
+ATOM   31304 C CB  . ASP B-4 2 165 ? 120.316 -89.341  34.483  1.000 127.16965 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   31305 C CG  . ASP B-4 2 165 ? 121.102 -90.259  33.567  1.000 132.87475 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   31306 O OD1 . ASP B-4 2 165 ? 121.966 -91.008  34.069  1.000 124.66111 ? ? ? ? ? ?  166 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   31307 O OD2 . ASP B-4 2 165 ? 120.861 -90.226  32.342  1.000 158.42755 ? ? ? ? ? -1 166 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   31308 N N   . SER B-4 2 166 ? 119.623 -88.220  37.685  1.000 102.06140 ? ? ? ? ? ?  167 SER B-4 N   1 
+ATOM   31309 C CA  . SER B-4 2 166 ? 118.985 -87.113  38.382  1.000 122.41598 ? ? ? ? ? ?  167 SER B-4 CA  1 
+ATOM   31310 C C   . SER B-4 2 166 ? 120.026 -86.225  39.055  1.000 120.50326 ? ? ? ? ? ?  167 SER B-4 C   1 
+ATOM   31311 O O   . SER B-4 2 166 ? 120.967 -86.712  39.689  1.000 130.42030 ? ? ? ? ? ?  167 SER B-4 O   1 
+ATOM   31312 C CB  . SER B-4 2 166 ? 117.995 -87.640  39.419  1.000 130.89787 ? ? ? ? ? ?  167 SER B-4 CB  1 
+ATOM   31313 O OG  . SER B-4 2 166 ? 118.644 -88.469  40.367  1.000 127.65861 ? ? ? ? ? ?  167 SER B-4 OG  1 
+ATOM   31314 N N   . ASP B-4 2 167 ? 119.852 -84.913  38.915  1.000 116.27641 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-4 N   1 
+ATOM   31315 C CA  . ASP B-4 2 167 ? 120.749 -83.955  39.541  1.000 119.65798 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   31316 C C   . ASP B-4 2 167 ? 120.422 -83.824  41.028  1.000 113.72270 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-4 C   1 
+ATOM   31317 O O   . ASP B-4 2 167 ? 119.532 -84.493  41.559  1.000 108.92479 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-4 O   1 
+ATOM   31318 C CB  . ASP B-4 2 167 ? 120.668 -82.607  38.824  1.000 117.92903 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   31319 C CG  . ASP B-4 2 167 ? 119.269 -82.023  38.831  1.000 117.35506 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   31320 O OD1 . ASP B-4 2 167 ? 118.861 -81.468  39.872  1.000 126.90865 ? ? ? ? ? ?  168 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   31321 O OD2 . ASP B-4 2 167 ? 118.577 -82.116  37.794  1.000 132.51142 ? ? ? ? ? -1 168 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   31322 N N   . LYS B-4 2 168 ? 121.153 -82.938  41.714  1.000 123.41173 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-4 N   1 
+ATOM   31323 C CA  . LYS B-4 2 168 ? 120.956 -82.752  43.150  1.000 118.55575 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   31324 C C   . LYS B-4 2 168 ? 119.660 -82.007  43.457  1.000 117.61066 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-4 C   1 
+ATOM   31325 O O   . LYS B-4 2 168 ? 118.939 -82.375  44.391  1.000 111.17857 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-4 O   1 
+ATOM   31326 C CB  . LYS B-4 2 168 ? 122.155 -82.025  43.764  1.000 109.70858 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   31327 C CG  . LYS B-4 2 168 ? 122.510 -80.702  43.098  1.000 131.08465 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   31328 C CD  . LYS B-4 2 168 ? 123.645 -80.011  43.842  1.000 153.00573 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   31329 C CE  . LYS B-4 2 168 ? 123.965 -78.658  43.228  1.000 150.66614 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   31330 N NZ  . LYS B-4 2 168 ? 125.056 -77.964  43.969  1.000 145.54802 ? ? ? ? ? ?  169 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   31331 N N   . ASP B-4 2 169 ? 119.351 -80.950  42.702  1.000 117.42608 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-4 N   1 
+ATOM   31332 C CA  . ASP B-4 2 169 ? 118.082 -80.254  42.910  1.000 117.02279 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   31333 C C   . ASP B-4 2 169 ? 116.904 -81.161  42.582  1.000 118.72889 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-4 C   1 
+ATOM   31334 O O   . ASP B-4 2 169 ? 115.872 -81.131  43.265  1.000 111.62822 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-4 O   1 
+ATOM   31335 C CB  . ASP B-4 2 169 ? 118.023 -78.978  42.069  1.000 132.91452 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   31336 C CG  . ASP B-4 2 169 ? 119.018 -77.930  42.527  1.000 137.23754 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   31337 O OD1 . ASP B-4 2 169 ? 119.262 -77.830  43.751  1.000 141.40266 ? ? ? ? ? ?  170 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   31338 O OD2 . ASP B-4 2 169 ? 119.555 -77.201  41.667  1.000 147.14035 ? ? ? ? ? -1 170 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   31339 N N   . MET B-4 2 170 ? 117.045 -81.979  41.539  1.000 123.15966 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-4 N   1 
+ATOM   31340 C CA  . MET B-4 2 170 ? 116.022 -82.967  41.221  1.000 108.86410 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-4 CA  1 
+ATOM   31341 C C   . MET B-4 2 170 ? 115.939 -84.034  42.304  1.000 107.34549 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-4 C   1 
+ATOM   31342 O O   . MET B-4 2 170 ? 114.852 -84.542  42.605  1.000 106.73951 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-4 O   1 
+ATOM   31343 C CB  . MET B-4 2 170 ? 116.321 -83.595  39.859  1.000 111.98382 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-4 CB  1 
+ATOM   31344 C CG  . MET B-4 2 170 ? 115.252 -84.528  39.333  1.000 122.21426 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-4 CG  1 
+ATOM   31345 S SD  . MET B-4 2 170 ? 115.692 -85.169  37.707  1.000 111.21845 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-4 SD  1 
+ATOM   31346 C CE  . MET B-4 2 170 ? 115.963 -83.643  36.810  1.000 107.47943 ? ? ? ? ? ?  171 MET B-4 CE  1 
+ATOM   31347 N N   . HIS B-4 2 171 ? 117.080 -84.380  42.906  1.000 117.27611 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-4 N   1 
+ATOM   31348 C CA  . HIS B-4 2 171 ? 117.094 -85.359  43.988  1.000 116.55720 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-4 CA  1 
+ATOM   31349 C C   . HIS B-4 2 171 ? 116.482 -84.797  45.265  1.000 118.25117 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-4 C   1 
+ATOM   31350 O O   . HIS B-4 2 171 ? 115.855 -85.541  46.027  1.000 117.10320 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-4 O   1 
+ATOM   31351 C CB  . HIS B-4 2 171 ? 118.528 -85.825  44.242  1.000 128.24444 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-4 CB  1 
+ATOM   31352 C CG  . HIS B-4 2 171 ? 118.694 -86.636  45.489  1.000 124.57451 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-4 CG  1 
+ATOM   31353 N ND1 . HIS B-4 2 171 ? 118.474 -87.996  45.527  1.000 127.22940 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-4 ND1 1 
+ATOM   31354 C CD2 . HIS B-4 2 171 ? 119.066 -86.280  46.741  1.000 115.72157 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-4 CD2 1 
+ATOM   31355 C CE1 . HIS B-4 2 171 ? 118.701 -88.442  46.750  1.000 122.41886 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-4 CE1 1 
+ATOM   31356 N NE2 . HIS B-4 2 171 ? 119.062 -87.421  47.506  1.000 128.63790 ? ? ? ? ? ?  172 HIS B-4 NE2 1 
+ATOM   31357 N N   . ASN B-4 2 172 ? 116.652 -83.496  45.514  1.000 121.41274 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-4 N   1 
+ATOM   31358 C CA  . ASN B-4 2 172 ? 116.127 -82.901  46.740  1.000 107.28895 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   31359 C C   . ASN B-4 2 172 ? 114.605 -82.928  46.766  1.000 107.17010 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-4 C   1 
+ATOM   31360 O O   . ASN B-4 2 172 ? 114.001 -83.145  47.823  1.000 113.48611 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-4 O   1 
+ATOM   31361 C CB  . ASN B-4 2 172 ? 116.638 -81.469  46.890  1.000 111.01514 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   31362 C CG  . ASN B-4 2 172 ? 118.104 -81.408  47.266  1.000 111.68449 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   31363 O OD1 . ASN B-4 2 172 ? 118.795 -82.427  47.289  1.000 118.72340 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   31364 N ND2 . ASN B-4 2 172 ? 118.589 -80.207  47.559  1.000 120.97994 ? ? ? ? ? ?  173 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   31365 N N   . LEU B-4 2 173 ? 113.967 -82.712  45.614  1.000 112.91996 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-4 N   1 
+ATOM   31366 C CA  . LEU B-4 2 173 ? 112.509 -82.715  45.571  1.000 108.29362 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   31367 C C   . LEU B-4 2 173 ? 111.949 -84.104  45.854  1.000 105.10097 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-4 C   1 
+ATOM   31368 O O   . LEU B-4 2 173 ? 110.977 -84.245  46.604  1.000 102.21141 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-4 O   1 
+ATOM   31369 C CB  . LEU B-4 2 173 ? 112.019 -82.211  44.216  1.000 100.42495 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   31370 C CG  . LEU B-4 2 173 ? 110.499 -82.087  44.095  1.000 95.28573  ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   31371 C CD1 . LEU B-4 2 173 ? 110.012 -80.778  44.701  1.000 96.79813  ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   31372 C CD2 . LEU B-4 2 173 ? 110.061 -82.216  42.649  1.000 106.07667 ? ? ? ? ? ?  174 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   31373 N N   . PHE B-4 2 174 ? 112.548 -85.140  45.262  1.000 99.74570  ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-4 N   1 
+ATOM   31374 C CA  . PHE B-4 2 174 ? 112.066 -86.500  45.484  1.000 104.18809 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   31375 C C   . PHE B-4 2 174 ? 112.203 -86.903  46.947  1.000 111.80178 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-4 C   1 
+ATOM   31376 O O   . PHE B-4 2 174 ? 111.285 -87.500  47.523  1.000 97.72757  ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-4 O   1 
+ATOM   31377 C CB  . PHE B-4 2 174 ? 112.821 -87.475  44.582  1.000 107.38821 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   31378 C CG  . PHE B-4 2 174 ? 112.598 -87.239  43.114  1.000 110.73593 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   31379 C CD1 . PHE B-4 2 174 ? 111.358 -86.842  42.643  1.000 98.90077  ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   31380 C CD2 . PHE B-4 2 174 ? 113.630 -87.411  42.207  1.000 123.11766 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   31381 C CE1 . PHE B-4 2 174 ? 111.150 -86.624  41.295  1.000 93.33074  ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   31382 C CE2 . PHE B-4 2 174 ? 113.429 -87.195  40.858  1.000 109.90663 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   31383 C CZ  . PHE B-4 2 174 ? 112.187 -86.800  40.401  1.000 101.87417 ? ? ? ? ? ?  175 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   31384 N N   . MET B-4 2 175 ? 113.340 -86.581  47.567  1.000 117.53416 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-4 N   1 
+ATOM   31385 C CA  . MET B-4 2 175 ? 113.514 -86.880  48.984  1.000 114.43443 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-4 CA  1 
+ATOM   31386 C C   . MET B-4 2 175 ? 112.585 -86.042  49.851  1.000 106.06422 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-4 C   1 
+ATOM   31387 O O   . MET B-4 2 175 ? 112.156 -86.498  50.918  1.000 112.05128 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-4 O   1 
+ATOM   31388 C CB  . MET B-4 2 175 ? 114.968 -86.654  49.397  1.000 101.97588 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-4 CB  1 
+ATOM   31389 C CG  . MET B-4 2 175 ? 115.963 -87.522  48.651  1.000 100.50911 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-4 CG  1 
+ATOM   31390 S SD  . MET B-4 2 175 ? 115.812 -89.269  49.067  1.000 118.46971 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-4 SD  1 
+ATOM   31391 C CE  . MET B-4 2 175 ? 116.312 -89.245  50.787  1.000 146.50603 ? ? ? ? ? ?  176 MET B-4 CE  1 
+ATOM   31392 N N   . TYR B-4 2 176 ? 112.267 -84.820  49.416  1.000 102.73414 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-4 N   1 
+ATOM   31393 C CA  . TYR B-4 2 176 ? 111.330 -83.988  50.164  1.000 95.56795  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   31394 C C   . TYR B-4 2 176 ? 109.937 -84.603  50.175  1.000 97.23497  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-4 C   1 
+ATOM   31395 O O   . TYR B-4 2 176 ? 109.220 -84.517  51.178  1.000 100.23637 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-4 O   1 
+ATOM   31396 C CB  . TYR B-4 2 176 ? 111.294 -82.579  49.571  1.000 91.03589  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   31397 C CG  . TYR B-4 2 176 ? 110.249 -81.672  50.186  1.000 88.80398  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   31398 C CD1 . TYR B-4 2 176 ? 110.506 -80.982  51.364  1.000 92.40324  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   31399 C CD2 . TYR B-4 2 176 ? 109.010 -81.498  49.582  1.000 95.36828  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   31400 C CE1 . TYR B-4 2 176 ? 109.555 -80.150  51.926  1.000 102.51405 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   31401 C CE2 . TYR B-4 2 176 ? 108.054 -80.670  50.137  1.000 106.23988 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   31402 C CZ  . TYR B-4 2 176 ? 108.330 -79.998  51.309  1.000 110.01068 ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   31403 O OH  . TYR B-4 2 176 ? 107.378 -79.172  51.861  1.000 93.75096  ? ? ? ? ? ?  177 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   31404 N N   . LEU B-4 2 177 ? 109.535 -85.229  49.066  1.000 104.61487 ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-4 N   1 
+ATOM   31405 C CA  . LEU B-4 2 177 ? 108.230 -85.878  49.020  1.000 108.15880 ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   31406 C C   . LEU B-4 2 177 ? 108.192 -87.120  49.900  1.000 106.67441 ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-4 C   1 
+ATOM   31407 O O   . LEU B-4 2 177 ? 107.130 -87.474  50.426  1.000 111.01692 ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-4 O   1 
+ATOM   31408 C CB  . LEU B-4 2 177 ? 107.873 -86.238  47.578  1.000 97.74220  ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   31409 C CG  . LEU B-4 2 177 ? 107.898 -85.088  46.568  1.000 96.54424  ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   31410 C CD1 . LEU B-4 2 177 ? 107.658 -85.605  45.161  1.000 90.16386  ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   31411 C CD2 . LEU B-4 2 177 ? 106.878 -84.021  46.931  1.000 90.69203  ? ? ? ? ? ?  178 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   31412 N N   . LYS B-4 2 178 ? 109.333 -87.788  50.075  1.000 107.97180 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-4 N   1 
+ATOM   31413 C CA  . LYS B-4 2 178 ? 109.379 -88.984  50.907  1.000 106.91305 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   31414 C C   . LYS B-4 2 178 ? 109.541 -88.639  52.383  1.000 115.41428 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-4 C   1 
+ATOM   31415 O O   . LYS B-4 2 178 ? 108.882 -89.239  53.239  1.000 118.42973 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-4 O   1 
+ATOM   31416 C CB  . LYS B-4 2 178 ? 110.519 -89.895  50.451  1.000 110.82756 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   31417 C CG  . LYS B-4 2 178 ? 110.675 -91.155  51.285  1.000 132.46582 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   31418 C CD  . LYS B-4 2 178 ? 111.940 -91.909  50.915  1.000 129.20397 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   31419 C CE  . LYS B-4 2 178 ? 113.183 -91.104  51.256  1.000 122.13951 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   31420 N NZ  . LYS B-4 2 178 ? 113.303 -90.859  52.720  1.000 122.35288 ? ? ? ? ? ?  179 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   31421 N N   . ASP B-4 2 179 ? 110.409 -87.676  52.697  1.000 114.04000 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-4 N   1 
+ATOM   31422 C CA  . ASP B-4 2 179 ? 110.692 -87.353  54.091  1.000 114.71667 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   31423 C C   . ASP B-4 2 179 ? 109.588 -86.507  54.717  1.000 111.98158 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-4 C   1 
+ATOM   31424 O O   . ASP B-4 2 179 ? 109.165 -86.775  55.847  1.000 135.46892 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-4 O   1 
+ATOM   31425 C CB  . ASP B-4 2 179 ? 112.039 -86.635  54.201  1.000 117.80803 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   31426 C CG  . ASP B-4 2 179 ? 113.211 -87.533  53.844  1.000 121.94981 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   31427 O OD1 . ASP B-4 2 179 ? 113.005 -88.757  53.705  1.000 108.45446 ? ? ? ? ? ?  180 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   31428 O OD2 . ASP B-4 2 179 ? 114.338 -87.014  53.700  1.000 112.74361 ? ? ? ? ? -1 180 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   31429 N N   . GLN B-4 2 180 ? 109.109 -85.487  54.005  1.000 100.25625 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-4 N   1 
+ATOM   31430 C CA  . GLN B-4 2 180 ? 108.125 -84.570  54.567  1.000 105.84077 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-4 CA  1 
+ATOM   31431 C C   . GLN B-4 2 180 ? 106.692 -84.983  54.246  1.000 113.22414 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-4 C   1 
+ATOM   31432 O O   . GLN B-4 2 180 ? 105.844 -85.034  55.143  1.000 118.11832 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-4 O   1 
+ATOM   31433 C CB  . GLN B-4 2 180 ? 108.391 -83.146  54.070  1.000 101.30150 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-4 CB  1 
+ATOM   31434 C CG  . GLN B-4 2 180 ? 109.661 -82.533  54.630  1.000 107.20622 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-4 CG  1 
+ATOM   31435 C CD  . GLN B-4 2 180 ? 109.628 -82.415  56.142  1.000 138.37362 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-4 CD  1 
+ATOM   31436 O OE1 . GLN B-4 2 180 ? 108.576 -82.175  56.735  1.000 129.78533 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   31437 N NE2 . GLN B-4 2 180 ? 110.783 -82.591  56.775  1.000 158.31861 ? ? ? ? ? ?  181 GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   31438 N N   . LEU B-4 2 181 ? 106.402 -85.277  52.981  1.000 99.37024  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-4 N   1 
+ATOM   31439 C CA  . LEU B-4 2 181 ? 105.051 -85.642  52.582  1.000 103.31282 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   31440 C C   . LEU B-4 2 181 ? 104.763 -87.131  52.731  1.000 110.86157 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-4 C   1 
+ATOM   31441 O O   . LEU B-4 2 181 ? 103.608 -87.538  52.566  1.000 119.83111 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-4 O   1 
+ATOM   31442 C CB  . LEU B-4 2 181 ? 104.791 -85.207  51.136  1.000 100.35005 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   31443 C CG  . LEU B-4 2 181 ? 104.969 -83.713  50.847  1.000 82.65020  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   31444 C CD1 . LEU B-4 2 181 ? 104.395 -83.364  49.487  1.000 104.46901 ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   31445 C CD2 . LEU B-4 2 181 ? 104.333 -82.859  51.934  1.000 92.21942  ? ? ? ? ? ?  182 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   31446 N N   . LYS B-4 2 182 ? 105.778 -87.942  53.037  1.000 99.04190  ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-4 N   1 
+ATOM   31447 C CA  . LYS B-4 2 182 ? 105.611 -89.374  53.291  1.000 115.14266 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   31448 C C   . LYS B-4 2 182 ? 104.946 -90.080  52.109  1.000 118.61321 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-4 C   1 
+ATOM   31449 O O   . LYS B-4 2 182 ? 103.962 -90.807  52.261  1.000 115.86201 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-4 O   1 
+ATOM   31450 C CB  . LYS B-4 2 182 ? 104.828 -89.614  54.585  1.000 112.04661 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   31451 C CG  . LYS B-4 2 182 ? 105.499 -89.059  55.831  1.000 118.80822 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   31452 C CD  . LYS B-4 2 182 ? 106.843 -89.725  56.081  1.000 129.97216 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   31453 C CE  . LYS B-4 2 182 ? 107.493 -89.198  57.351  1.000 123.69363 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   31454 N NZ  . LYS B-4 2 182 ? 108.810 -89.844  57.610  1.000 124.82514 ? ? ? ? ? ?  183 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   31455 N N   . ILE B-4 2 183 ? 105.499 -89.862  50.920  1.000 109.59075 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-4 N   1 
+ATOM   31456 C CA  . ILE B-4 2 183 ? 105.014 -90.491  49.697  1.000 102.04228 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   31457 C C   . ILE B-4 2 183 ? 105.962 -91.621  49.325  1.000 97.33526  ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-4 C   1 
+ATOM   31458 O O   . ILE B-4 2 183 ? 107.184 -91.428  49.283  1.000 103.08716 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-4 O   1 
+ATOM   31459 C CB  . ILE B-4 2 183 ? 104.895 -89.471  48.552  1.000 99.85883  ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   31460 C CG1 . ILE B-4 2 183 ? 103.882 -88.384  48.915  1.000 102.05371 ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   31461 C CG2 . ILE B-4 2 183 ? 104.498 -90.164  47.256  1.000 92.28164  ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   31462 C CD1 . ILE B-4 2 183 ? 103.614 -87.406  47.799  1.000 90.73976  ? ? ? ? ? ?  184 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   31463 N N   . LYS B-4 2 184 ? 105.401 -92.799  49.060  1.000 110.60532 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-4 N   1 
+ATOM   31464 C CA  . LYS B-4 2 184 ? 106.211 -93.945  48.672  1.000 105.68632 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   31465 C C   . LYS B-4 2 184 ? 106.937 -93.663  47.362  1.000 107.27973 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-4 C   1 
+ATOM   31466 O O   . LYS B-4 2 184 ? 106.382 -93.058  46.441  1.000 110.73946 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-4 O   1 
+ATOM   31467 C CB  . LYS B-4 2 184 ? 105.329 -95.188  48.533  1.000 107.68618 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   31468 C CG  . LYS B-4 2 184 ? 104.514 -95.525  49.775  1.000 121.50228 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   31469 C CD  . LYS B-4 2 184 ? 105.374 -96.160  50.857  1.000 128.50123 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   31470 C CE  . LYS B-4 2 184 ? 104.572 -96.416  52.124  1.000 130.28465 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   31471 N NZ  . LYS B-4 2 184 ? 104.160 -95.145  52.784  1.000 144.34999 ? ? ? ? ? ?  185 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   31472 N N   . LEU B-4 2 185 ? 108.192 -94.099  47.285  1.000 104.10647 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-4 N   1 
+ATOM   31473 C CA  . LEU B-4 2 185 ? 109.028 -93.886  46.112  1.000 97.48478  ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   31474 C C   . LEU B-4 2 185 ? 109.529 -95.223  45.588  1.000 105.33136 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-4 C   1 
+ATOM   31475 O O   . LEU B-4 2 185 ? 110.128 -96.004  46.335  1.000 124.68106 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-4 O   1 
+ATOM   31476 C CB  . LEU B-4 2 185 ? 110.215 -92.975  46.433  1.000 106.98510 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   31477 C CG  . LEU B-4 2 185 ? 109.909 -91.500  46.690  1.000 104.42865 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   31478 C CD1 . LEU B-4 2 185 ? 111.196 -90.729  46.930  1.000 97.95478  ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   31479 C CD2 . LEU B-4 2 185 ? 109.134 -90.905  45.526  1.000 107.73597 ? ? ? ? ? ?  186 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   31480 N N   . PHE B-4 2 186 ? 109.281 -95.481  44.307  1.000 102.12602 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-4 N   1 
+ATOM   31481 C CA  . PHE B-4 2 186 ? 109.811 -96.645  43.606  1.000 102.16699 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   31482 C C   . PHE B-4 2 186 ? 110.893 -96.145  42.658  1.000 102.93042 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-4 C   1 
+ATOM   31483 O O   . PHE B-4 2 186 ? 110.591 -95.493  41.652  1.000 113.39039 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-4 O   1 
+ATOM   31484 C CB  . PHE B-4 2 186 ? 108.708 -97.386  42.856  1.000 107.93875 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   31485 C CG  . PHE B-4 2 186 ? 109.126 -98.730  42.330  1.000 106.70065 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   31486 C CD1 . PHE B-4 2 186 ? 109.778 -98.844  41.113  1.000 107.24719 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   31487 C CD2 . PHE B-4 2 186 ? 108.859 -99.881  43.052  1.000 113.01379 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   31488 C CE1 . PHE B-4 2 186 ? 110.161 -100.081 40.630  1.000 111.33039 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   31489 C CE2 . PHE B-4 2 186 ? 109.239 -101.120 42.573  1.000 110.49906 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   31490 C CZ  . PHE B-4 2 186 ? 109.891 -101.220 41.360  1.000 120.43230 ? ? ? ? ? ?  187 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   31491 N N   . ILE B-4 2 187 ? 112.146 -96.451  42.977  1.000 113.24886 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-4 N   1 
+ATOM   31492 C CA  . ILE B-4 2 187 ? 113.302 -95.892  42.288  1.000 111.70922 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   31493 C C   . ILE B-4 2 187 ? 113.953 -96.982  41.449  1.000 119.78080 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-4 C   1 
+ATOM   31494 O O   . ILE B-4 2 187 ? 114.199 -98.091  41.939  1.000 129.82427 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-4 O   1 
+ATOM   31495 C CB  . ILE B-4 2 187 ? 114.306 -95.289  43.285  1.000 115.42471 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   31496 C CG1 . ILE B-4 2 187 ? 113.628 -94.209  44.129  1.000 127.28573 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   31497 C CG2 . ILE B-4 2 187 ? 115.506 -94.719  42.558  1.000 124.59671 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   31498 C CD1 . ILE B-4 2 187 ? 114.576 -93.473  45.044  1.000 134.40149 ? ? ? ? ? ?  188 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   31499 N N   . VAL B-4 2 188 ? 114.232 -96.663  40.187  1.000 112.18536 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-4 N   1 
+ATOM   31500 C CA  . VAL B-4 2 188 ? 114.917 -97.560  39.264  1.000 110.36352 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   31501 C C   . VAL B-4 2 188 ? 116.127 -96.825  38.705  1.000 118.35997 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-4 C   1 
+ATOM   31502 O O   . VAL B-4 2 188 ? 115.998 -95.702  38.204  1.000 128.65367 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-4 O   1 
+ATOM   31503 C CB  . VAL B-4 2 188 ? 113.988 -98.029  38.130  1.000 115.08381 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   31504 C CG1 . VAL B-4 2 188 ? 114.802 -98.524  36.948  1.000 124.26322 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   31505 C CG2 . VAL B-4 2 188 ? 113.054 -99.122  38.628  1.000 106.58040 ? ? ? ? ? ?  189 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   31506 N N   . GLY B-4 2 189 ? 117.297 -97.454  38.794  1.000 119.10825 ? ? ? ? ? ?  190 GLY B-4 N   1 
+ATOM   31507 C CA  . GLY B-4 2 189 ? 118.505 -96.821  38.299  1.000 137.24032 ? ? ? ? ? ?  190 GLY B-4 CA  1 
+ATOM   31508 C C   . GLY B-4 2 189 ? 119.598 -97.830  38.032  1.000 139.61509 ? ? ? ? ? ?  190 GLY B-4 C   1 
+ATOM   31509 O O   . GLY B-4 2 189 ? 119.492 -99.010  38.375  1.000 146.82676 ? ? ? ? ? ?  190 GLY B-4 O   1 
+ATOM   31510 N N   . ASP B-4 2 190 ? 120.665 -97.337  37.407  1.000 147.73180 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-4 N   1 
+ATOM   31511 C CA  . ASP B-4 2 190 ? 121.831 -98.151  37.081  1.000 160.21713 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   31512 C C   . ASP B-4 2 190 ? 123.015 -97.695  37.921  1.000 162.36553 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-4 C   1 
+ATOM   31513 O O   . ASP B-4 2 190 ? 123.487 -96.559  37.749  1.000 155.65611 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-4 O   1 
+ATOM   31514 C CB  . ASP B-4 2 190 ? 122.157 -98.043  35.590  1.000 151.45206 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   31515 C CG  . ASP B-4 2 190 ? 123.291 -98.959  35.169  1.000 161.04385 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   31516 O OD1 . ASP B-4 2 190 ? 123.679 -99.838  35.967  1.000 153.33364 ? ? ? ? ? ?  191 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   31517 O OD2 . ASP B-4 2 190 ? 123.796 -98.800  34.038  1.000 184.41953 ? ? ? ? ? -1 191 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   31518 N N   . PRO B-4 2 191 ? 123.531 -98.524  38.834  1.000 167.62208 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-4 N   1 
+ATOM   31519 C CA  . PRO B-4 2 191 ? 124.658 -98.080  39.669  1.000 163.06834 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-4 CA  1 
+ATOM   31520 C C   . PRO B-4 2 191 ? 125.951 -97.893  38.897  1.000 171.09388 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-4 C   1 
+ATOM   31521 O O   . PRO B-4 2 191 ? 126.829 -97.156  39.363  1.000 173.34747 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-4 O   1 
+ATOM   31522 C CB  . PRO B-4 2 191 ? 124.786 -99.200  40.709  1.000 159.52457 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-4 CB  1 
+ATOM   31523 C CG  . PRO B-4 2 191 ? 124.221 -100.403 40.030  1.000 173.46964 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-4 CG  1 
+ATOM   31524 C CD  . PRO B-4 2 191 ? 123.100 -99.893  39.166  1.000 169.61384 ? ? ? ? ? ?  192 PRO B-4 CD  1 
+ATOM   31525 N N   . LYS B-4 2 192 ? 126.098 -98.527  37.738  1.000 168.15321 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-4 N   1 
+ATOM   31526 C CA  . LYS B-4 2 192 ? 127.321 -98.387  36.961  1.000 177.71472 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   31527 C C   . LYS B-4 2 192 ? 127.354 -97.032  36.265  1.000 183.48349 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-4 C   1 
+ATOM   31528 O O   . LYS B-4 2 192 ? 126.316 -96.498  35.862  1.000 175.19286 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-4 O   1 
+ATOM   31529 C CB  . LYS B-4 2 192 ? 127.432 -99.517  35.938  1.000 169.64550 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   31530 C CG  . LYS B-4 2 192 ? 128.264 -100.709 36.403  1.000 172.92266 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   31531 C CD  . LYS B-4 2 192 ? 127.939 -101.112 37.836  1.000 163.10396 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   31532 C CE  . LYS B-4 2 192 ? 128.685 -102.371 38.245  1.000 154.27222 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   31533 N NZ  . LYS B-4 2 192 ? 128.132 -103.580 37.572  1.000 151.77206 ? ? ? ? ? ?  193 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   31534 N N   . GLN B-4 2 193 ? 128.560 -96.473  36.131  1.000 194.70545 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-4 N   1 
+ATOM   31535 C CA  . GLN B-4 2 193 ? 128.703 -95.146  35.539  1.000 196.05591 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-4 CA  1 
+ATOM   31536 C C   . GLN B-4 2 193 ? 128.194 -95.120  34.102  1.000 194.02906 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-4 C   1 
+ATOM   31537 O O   . GLN B-4 2 193 ? 127.547 -94.153  33.684  1.000 208.20464 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-4 O   1 
+ATOM   31538 C CB  . GLN B-4 2 193 ? 130.163 -94.693  35.601  1.000 200.31151 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-4 CB  1 
+ATOM   31539 C CG  . GLN B-4 2 193 ? 130.732 -94.561  37.010  1.000 189.00354 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-4 CG  1 
+ATOM   31540 C CD  . GLN B-4 2 193 ? 131.234 -95.878  37.573  1.000 180.77694 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-4 CD  1 
+ATOM   31541 O OE1 . GLN B-4 2 193 ? 131.249 -96.897  36.881  1.000 167.81044 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   31542 N NE2 . GLN B-4 2 193 ? 131.651 -95.863  38.834  1.000 174.75642 ? ? ? ? ? ?  194 GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   31543 N N   . SER B-4 2 194 ? 128.483 -96.173  33.334  1.000 191.27428 ? ? ? ? ? ?  195 SER B-4 N   1 
+ATOM   31544 C CA  . SER B-4 2 194 ? 127.968 -96.348  31.979  1.000 193.25998 ? ? ? ? ? ?  195 SER B-4 CA  1 
+ATOM   31545 C C   . SER B-4 2 194 ? 128.366 -95.203  31.057  1.000 169.29542 ? ? ? ? ? ?  195 SER B-4 C   1 
+ATOM   31546 O O   . SER B-4 2 194 ? 129.365 -94.517  31.296  1.000 152.82310 ? ? ? ? ? ?  195 SER B-4 O   1 
+ATOM   31547 C CB  . SER B-4 2 194 ? 126.444 -96.498  32.001  1.000 196.07794 ? ? ? ? ? ?  195 SER B-4 CB  1 
+ATOM   31548 O OG  . SER B-4 2 194 ? 126.052 -97.600  32.799  1.000 183.50817 ? ? ? ? ? ?  195 SER B-4 OG  1 
+ATOM   31549 N N   . ILE B-4 2 195 ? 127.582 -94.993  30.002  1.000 168.02746 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-4 N   1 
+ATOM   31550 C CA  . ILE B-4 2 195 ? 127.923 -94.028  28.967  1.000 173.41720 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   31551 C C   . ILE B-4 2 195 ? 126.916 -92.893  28.853  1.000 181.48719 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-4 C   1 
+ATOM   31552 O O   . ILE B-4 2 195 ? 127.277 -91.816  28.350  1.000 153.96794 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-4 O   1 
+ATOM   31553 C CB  . ILE B-4 2 195 ? 128.091 -94.726  27.599  1.000 167.28253 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   31554 C CG1 . ILE B-4 2 195 ? 126.753 -94.814  26.855  1.000 176.56339 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   31555 C CG2 . ILE B-4 2 195 ? 128.668 -96.121  27.787  1.000 171.76524 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   31556 C CD1 . ILE B-4 2 195 ? 126.808 -95.636  25.572  1.000 132.67578 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   31557 N N   . TYR B-4 2 196 ? 125.683 -93.070  29.315  1.000 193.22000 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-4 N   1 
+ATOM   31558 C CA  . TYR B-4 2 196 ? 124.601 -92.128  29.066  1.000 204.10274 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   31559 C C   . TYR B-4 2 196 ? 124.258 -91.414  30.366  1.000 185.78898 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-4 C   1 
+ATOM   31560 O O   . TYR B-4 2 196 ? 123.911 -92.062  31.360  1.000 161.03543 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-4 O   1 
+ATOM   31561 C CB  . TYR B-4 2 196 ? 123.378 -92.851  28.502  1.000 216.66918 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   31562 C CG  . TYR B-4 2 196 ? 122.468 -91.980  27.668  1.000 216.64551 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   31563 C CD1 . TYR B-4 2 196 ? 121.525 -91.154  28.265  1.000 208.43579 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   31564 C CD2 . TYR B-4 2 196 ? 122.544 -91.992  26.281  1.000 197.42061 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   31565 C CE1 . TYR B-4 2 196 ? 120.690 -90.359  27.507  1.000 207.30835 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   31566 C CE2 . TYR B-4 2 196 ? 121.713 -91.201  25.514  1.000 195.78400 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   31567 C CZ  . TYR B-4 2 196 ? 120.788 -90.386  26.134  1.000 209.36678 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   31568 O OH  . TYR B-4 2 196 ? 119.953 -89.593  25.385  1.000 168.76749 ? ? ? ? ? ?  197 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   31569 N N   . ILE B-4 2 197 ? 124.363 -90.087  30.356  1.000 181.88084 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-4 N   1 
+ATOM   31570 C CA  . ILE B-4 2 197 ? 124.046 -89.260  31.514  1.000 167.38046 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   31571 C C   . ILE B-4 2 197 ? 123.339 -88.000  31.034  1.000 171.53433 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-4 C   1 
+ATOM   31572 O O   . ILE B-4 2 197 ? 123.655 -87.464  29.966  1.000 186.41799 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-4 O   1 
+ATOM   31573 C CB  . ILE B-4 2 197 ? 125.312 -88.907  32.330  1.000 151.62783 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   31574 C CG1 . ILE B-4 2 197 ? 126.408 -88.331  31.427  1.000 155.11078 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   31575 C CG2 . ILE B-4 2 197 ? 125.827 -90.124  33.097  1.000 131.78328 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   31576 C CD1 . ILE B-4 2 197 ? 126.497 -86.816  31.446  1.000 140.70272 ? ? ? ? ? ?  198 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   31577 N N   . TRP B-4 2 198 ? 122.365 -87.544  31.815  1.000 161.28785 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-4 N   1 
+ATOM   31578 C CA  . TRP B-4 2 198 ? 121.772 -86.232  31.597  1.000 139.82975 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-4 CA  1 
+ATOM   31579 C C   . TRP B-4 2 198 ? 122.767 -85.154  32.013  1.000 142.57514 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-4 C   1 
+ATOM   31580 O O   . TRP B-4 2 198 ? 123.572 -85.349  32.925  1.000 141.92947 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-4 O   1 
+ATOM   31581 C CB  . TRP B-4 2 198 ? 120.457 -86.120  32.375  1.000 144.89883 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-4 CB  1 
+ATOM   31582 C CG  . TRP B-4 2 198 ? 120.188 -84.802  33.044  1.000 141.23675 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-4 CG  1 
+ATOM   31583 C CD1 . TRP B-4 2 198 ? 120.349 -84.508  34.367  1.000 137.30639 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-4 CD1 1 
+ATOM   31584 C CD2 . TRP B-4 2 198 ? 119.679 -83.611  32.430  1.000 145.78120 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-4 CD2 1 
+ATOM   31585 N NE1 . TRP B-4 2 198 ? 119.984 -83.207  34.613  1.000 118.55246 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-4 NE1 1 
+ATOM   31586 C CE2 . TRP B-4 2 198 ? 119.570 -82.634  33.440  1.000 138.43698 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-4 CE2 1 
+ATOM   31587 C CE3 . TRP B-4 2 198 ? 119.314 -83.273  31.123  1.000 140.82749 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-4 CE3 1 
+ATOM   31588 C CZ2 . TRP B-4 2 198 ? 119.111 -81.343  33.185  1.000 121.85957 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-4 CZ2 1 
+ATOM   31589 C CZ3 . TRP B-4 2 198 ? 118.855 -81.991  30.873  1.000 143.29760 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-4 CZ3 1 
+ATOM   31590 C CH2 . TRP B-4 2 198 ? 118.760 -81.042  31.899  1.000 128.17152 ? ? ? ? ? ?  199 TRP B-4 CH2 1 
+ATOM   31591 N N   . ARG B-4 2 199 ? 122.711 -84.007  31.324  1.000 147.74371 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-4 N   1 
+ATOM   31592 C CA  . ARG B-4 2 199 ? 123.784 -83.015  31.397  1.000 158.09821 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-4 CA  1 
+ATOM   31593 C C   . ARG B-4 2 199 ? 124.122 -82.583  32.820  1.000 155.12025 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-4 C   1 
+ATOM   31594 O O   . ARG B-4 2 199 ? 125.225 -82.075  33.056  1.000 168.32028 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-4 O   1 
+ATOM   31595 C CB  . ARG B-4 2 199 ? 123.417 -81.785  30.563  1.000 163.83740 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-4 CB  1 
+ATOM   31596 C CG  . ARG B-4 2 199 ? 122.192 -81.043  31.062  1.000 154.62383 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-4 CG  1 
+ATOM   31597 C CD  . ARG B-4 2 199 ? 121.846 -79.864  30.167  1.000 155.47496 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-4 CD  1 
+ATOM   31598 N NE  . ARG B-4 2 199 ? 122.764 -78.745  30.344  1.000 168.05487 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-4 NE  1 
+ATOM   31599 C CZ  . ARG B-4 2 199 ? 122.594 -77.772  31.229  1.000 154.38300 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-4 CZ  1 
+ATOM   31600 N NH1 . ARG B-4 2 199 ? 121.555 -77.756  32.048  1.000 138.42265 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-4 NH1 1 
+ATOM   31601 N NH2 . ARG B-4 2 199 ? 123.487 -76.789  31.292  1.000 153.32922 ? ? ? ? ? ?  200 ARG B-4 NH2 1 
+ATOM   31602 N N   . GLY B-4 2 200 ? 123.212 -82.770  33.772  1.000 137.71056 ? ? ? ? ? ?  201 GLY B-4 N   1 
+ATOM   31603 C CA  . GLY B-4 2 200 ? 123.504 -82.437  35.152  1.000 126.50449 ? ? ? ? ? ?  201 GLY B-4 CA  1 
+ATOM   31604 C C   . GLY B-4 2 200 ? 123.513 -83.643  36.069  1.000 128.33482 ? ? ? ? ? ?  201 GLY B-4 C   1 
+ATOM   31605 O O   . GLY B-4 2 200 ? 123.238 -83.519  37.266  1.000 117.63310 ? ? ? ? ? ?  201 GLY B-4 O   1 
+ATOM   31606 N N   . ALA B-4 2 201 ? 123.837 -84.812  35.522  1.000 138.68208 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B-4 N   1 
+ATOM   31607 C CA  . ALA B-4 2 201 ? 123.782 -86.045  36.295  1.000 133.05351 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   31608 C C   . ALA B-4 2 201 ? 124.873 -86.084  37.357  1.000 145.93153 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B-4 C   1 
+ATOM   31609 O O   . ALA B-4 2 201 ? 126.012 -85.674  37.120  1.000 159.94591 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B-4 O   1 
+ATOM   31610 C CB  . ALA B-4 2 201 ? 123.923 -87.259  35.378  1.000 136.61691 ? ? ? ? ? ?  202 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   31611 N N   . GLU B-4 2 202 ? 124.515 -86.589  38.532  1.000 135.29296 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-4 N   1 
+ATOM   31612 C CA  . GLU B-4 2 202 ? 125.476 -86.899  39.589  1.000 166.39110 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   31613 C C   . GLU B-4 2 202 ? 125.160 -88.287  40.127  1.000 156.44559 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-4 C   1 
+ATOM   31614 O O   . GLU B-4 2 202 ? 124.176 -88.443  40.879  1.000 141.48446 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-4 O   1 
+ATOM   31615 C CB  . GLU B-4 2 202 ? 125.430 -85.865  40.710  1.000 165.09142 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   31616 C CG  . GLU B-4 2 202 ? 126.427 -86.139  41.819  1.000 151.09910 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   31617 C CD  . GLU B-4 2 202 ? 126.426 -85.063  42.881  1.000 160.53325 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   31618 O OE1 . GLU B-4 2 202 ? 125.596 -84.134  42.790  1.000 166.62929 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   31619 O OE2 . GLU B-4 2 202 ? 127.258 -85.148  43.808  1.000 178.66450 ? ? ? ? ? -1 203 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   31620 N N   . PRO B-4 2 203 ? 125.942 -89.316  39.784  1.000 153.30926 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-4 N   1 
+ATOM   31621 C CA  . PRO B-4 2 203 ? 125.613 -90.671  40.255  1.000 139.85401 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-4 CA  1 
+ATOM   31622 C C   . PRO B-4 2 203 ? 125.773 -90.860  41.755  1.000 154.93318 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-4 C   1 
+ATOM   31623 O O   . PRO B-4 2 203 ? 125.325 -91.890  42.275  1.000 152.10916 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-4 O   1 
+ATOM   31624 C CB  . PRO B-4 2 203 ? 126.596 -91.566  39.484  1.000 154.43241 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-4 CB  1 
+ATOM   31625 C CG  . PRO B-4 2 203 ? 127.099 -90.723  38.355  1.000 154.23583 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-4 CG  1 
+ATOM   31626 C CD  . PRO B-4 2 203 ? 127.101 -89.320  38.878  1.000 154.19507 ? ? ? ? ? ?  204 PRO B-4 CD  1 
+ATOM   31627 N N   . GLU B-4 2 204 ? 126.381 -89.907  42.465  1.000 164.64735 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-4 N   1 
+ATOM   31628 C CA  . GLU B-4 2 204 ? 126.666 -90.109  43.883  1.000 175.09769 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   31629 C C   . GLU B-4 2 204 ? 125.393 -90.080  44.721  1.000 168.31444 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-4 C   1 
+ATOM   31630 O O   . GLU B-4 2 204 ? 125.280 -90.817  45.708  1.000 167.63843 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-4 O   1 
+ATOM   31631 C CB  . GLU B-4 2 204 ? 127.666 -89.056  44.368  1.000 185.92564 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   31632 C CG  . GLU B-4 2 204 ? 128.053 -89.175  45.836  1.000 186.47379 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   31633 C CD  . GLU B-4 2 204 ? 127.253 -88.245  46.728  1.000 191.90557 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   31634 O OE1 . GLU B-4 2 204 ? 127.302 -87.017  46.506  1.000 184.36991 ? ? ? ? ? ?  205 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   31635 O OE2 . GLU B-4 2 204 ? 126.567 -88.745  47.645  1.000 197.40696 ? ? ? ? ? -1 205 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   31636 N N   . ASN B-4 2 205 ? 124.422 -89.240  44.348  1.000 162.82955 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-4 N   1 
+ATOM   31637 C CA  . ASN B-4 2 205 ? 123.173 -89.182  45.103  1.000 155.27204 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   31638 C C   . ASN B-4 2 205 ? 122.421 -90.505  45.025  1.000 151.49442 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-4 C   1 
+ATOM   31639 O O   . ASN B-4 2 205 ? 121.813 -90.942  46.009  1.000 142.04664 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-4 O   1 
+ATOM   31640 C CB  . ASN B-4 2 205 ? 122.304 -88.025  44.602  1.000 137.89599 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   31641 C CG  . ASN B-4 2 205 ? 122.089 -88.053  43.098  1.000 153.44901 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   31642 O OD1 . ASN B-4 2 205 ? 121.952 -89.116  42.492  1.000 150.10880 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   31643 N ND2 . ASN B-4 2 205 ? 122.060 -86.874  42.487  1.000 150.94495 ? ? ? ? ? ?  206 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   31644 N N   . PHE B-4 2 206 ? 122.452 -91.157  43.861  1.000 152.64813 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-4 N   1 
+ATOM   31645 C CA  . PHE B-4 2 206 ? 121.889 -92.498  43.747  1.000 134.36675 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   31646 C C   . PHE B-4 2 206 ? 122.744 -93.509  44.502  1.000 151.03060 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-4 C   1 
+ATOM   31647 O O   . PHE B-4 2 206 ? 122.222 -94.364  45.227  1.000 142.26798 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-4 O   1 
+ATOM   31648 C CB  . PHE B-4 2 206 ? 121.764 -92.885  42.273  1.000 134.07205 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   31649 C CG  . PHE B-4 2 206 ? 121.167 -94.247  42.045  1.000 128.68470 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   31650 C CD1 . PHE B-4 2 206 ? 120.224 -94.767  42.917  1.000 114.61144 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   31651 C CD2 . PHE B-4 2 206 ? 121.553 -95.008  40.954  1.000 140.78735 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   31652 C CE1 . PHE B-4 2 206 ? 119.679 -96.019  42.706  1.000 120.00412 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   31653 C CE2 . PHE B-4 2 206 ? 121.011 -96.260  40.737  1.000 132.33446 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   31654 C CZ  . PHE B-4 2 206 ? 120.073 -96.766  41.613  1.000 129.73716 ? ? ? ? ? ?  207 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   31655 N N   . ASN B-4 2 207 ? 124.067 -93.425  44.341  1.000 160.59843 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-4 N   1 
+ATOM   31656 C CA  . ASN B-4 2 207 ? 124.960 -94.332  45.056  1.000 155.95159 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   31657 C C   . ASN B-4 2 207 ? 124.873 -94.119  46.561  1.000 151.79323 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-4 C   1 
+ATOM   31658 O O   . ASN B-4 2 207 ? 124.984 -95.074  47.338  1.000 157.46154 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-4 O   1 
+ATOM   31659 C CB  . ASN B-4 2 207 ? 126.397 -94.146  44.568  1.000 154.03050 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   31660 C CG  . ASN B-4 2 207 ? 126.576 -94.545  43.116  1.000 157.21408 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   31661 O OD1 . ASN B-4 2 207 ? 125.603 -94.756  42.393  1.000 157.23872 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   31662 N ND2 . ASN B-4 2 207 ? 127.827 -94.647  42.681  1.000 142.78515 ? ? ? ? ? ?  208 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   31663 N N   . GLY B-4 2 208 ? 124.671 -92.872  46.993  1.000 148.21543 ? ? ? ? ? ?  209 GLY B-4 N   1 
+ATOM   31664 C CA  . GLY B-4 2 208 ? 124.562 -92.598  48.416  1.000 159.49123 ? ? ? ? ? ?  209 GLY B-4 CA  1 
+ATOM   31665 C C   . GLY B-4 2 208 ? 123.335 -93.217  49.052  1.000 156.98348 ? ? ? ? ? ?  209 GLY B-4 C   1 
+ATOM   31666 O O   . GLY B-4 2 208 ? 123.372 -93.616  50.220  1.000 156.05112 ? ? ? ? ? ?  209 GLY B-4 O   1 
+ATOM   31667 N N   . LEU B-4 2 209 ? 122.235 -93.306  48.301  1.000 158.43979 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-4 N   1 
+ATOM   31668 C CA  . LEU B-4 2 209 ? 121.036 -93.951  48.823  1.000 156.64015 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   31669 C C   . LEU B-4 2 209 ? 121.231 -95.454  48.986  1.000 160.78545 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-4 C   1 
+ATOM   31670 O O   . LEU B-4 2 209 ? 120.633 -96.061  49.881  1.000 150.10095 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-4 O   1 
+ATOM   31671 C CB  . LEU B-4 2 209 ? 119.846 -93.663  47.908  1.000 145.75228 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   31672 C CG  . LEU B-4 2 209 ? 118.933 -92.498  48.298  1.000 128.29386 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   31673 C CD1 . LEU B-4 2 209 ? 119.725 -91.221  48.534  1.000 128.85681 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   31674 C CD2 . LEU B-4 2 209 ? 117.873 -92.284  47.230  1.000 110.18995 ? ? ? ? ? ?  210 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   31675 N N   . ILE B-4 2 210 ? 122.059 -96.068  48.139  1.000 163.60743 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-4 N   1 
+ATOM   31676 C CA  . ILE B-4 2 210 ? 122.318 -97.499  48.259  1.000 162.49090 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   31677 C C   . ILE B-4 2 210 ? 123.146 -97.791  49.502  1.000 171.02322 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-4 C   1 
+ATOM   31678 O O   . ILE B-4 2 210 ? 123.028 -98.868  50.101  1.000 175.07809 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-4 O   1 
+ATOM   31679 C CB  . ILE B-4 2 210 ? 123.010 -98.016  46.984  1.000 151.68352 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   31680 C CG1 . ILE B-4 2 210 ? 122.175 -97.679  45.749  1.000 140.93120 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   31681 C CG2 . ILE B-4 2 210 ? 123.251 -99.516  47.065  1.000 151.91118 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   31682 C CD1 . ILE B-4 2 210 ? 122.768 -98.193  44.457  1.000 133.24878 ? ? ? ? ? ?  211 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   31683 N N   . GLU B-4 2 211 ? 123.977 -96.840  49.923  1.000 164.66446 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-4 N   1 
+ATOM   31684 C CA  . GLU B-4 2 211 ? 124.924 -97.056  51.010  1.000 149.87896 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   31685 C C   . GLU B-4 2 211 ? 124.365 -96.690  52.380  1.000 164.12120 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-4 C   1 
+ATOM   31686 O O   . GLU B-4 2 211 ? 124.546 -97.446  53.338  1.000 173.25934 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-4 O   1 
+ATOM   31687 C CB  . GLU B-4 2 211 ? 126.197 -96.249  50.760  1.000 147.03646 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   31688 C CG  . GLU B-4 2 211 ? 126.878 -96.564  49.450  1.000 166.80406 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   31689 C CD  . GLU B-4 2 211 ? 127.949 -95.555  49.107  1.000 187.63720 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   31690 O OE1 . GLU B-4 2 211 ? 128.083 -94.553  49.843  1.000 183.93871 ? ? ? ? ? ?  212 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   31691 O OE2 . GLU B-4 2 211 ? 128.655 -95.761  48.100  1.000 199.06180 ? ? ? ? ? -1 212 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   31692 N N   . ASN B-4 2 212 ? 123.692 -95.546  52.501  1.000 169.39769 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-4 N   1 
+ATOM   31693 C CA  . ASN B-4 2 212 ? 123.367 -94.988  53.803  1.000 166.52969 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   31694 C C   . ASN B-4 2 212 ? 121.887 -94.801  54.090  1.000 175.93928 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-4 C   1 
+ATOM   31695 O O   . ASN B-4 2 212 ? 121.559 -94.204  55.120  1.000 181.94755 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-4 O   1 
+ATOM   31696 C CB  . ASN B-4 2 212 ? 124.072 -93.636  53.984  1.000 162.91448 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   31697 C CG  . ASN B-4 2 212 ? 125.526 -93.677  53.590  1.000 178.07942 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   31698 O OD1 . ASN B-4 2 212 ? 125.872 -93.452  52.433  1.000 177.23678 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   31699 N ND2 . ASN B-4 2 212 ? 126.390 -93.978  54.553  1.000 189.18723 ? ? ? ? ? ?  213 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   31700 N N   . SER B-4 2 213 ? 120.991 -95.275  53.237  1.000 176.28094 ? ? ? ? ? ?  214 SER B-4 N   1 
+ATOM   31701 C CA  . SER B-4 2 213 ? 119.569 -95.053  53.443  1.000 169.61329 ? ? ? ? ? ?  214 SER B-4 CA  1 
+ATOM   31702 C C   . SER B-4 2 213 ? 118.958 -96.265  54.143  1.000 172.03659 ? ? ? ? ? ?  214 SER B-4 C   1 
+ATOM   31703 O O   . SER B-4 2 213 ? 119.052 -97.395  53.647  1.000 163.62277 ? ? ? ? ? ?  214 SER B-4 O   1 
+ATOM   31704 C CB  . SER B-4 2 213 ? 118.858 -94.777  52.122  1.000 155.34708 ? ? ? ? ? ?  214 SER B-4 CB  1 
+ATOM   31705 O OG  . SER B-4 2 213 ? 117.469 -94.574  52.319  1.000 146.59334 ? ? ? ? ? ?  214 SER B-4 OG  1 
+ATOM   31706 N N   . THR B-4 2 214 ? 118.337 -96.030  55.305  1.000 181.41409 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-4 N   1 
+ATOM   31707 C CA  . THR B-4 2 214 ? 117.630 -97.076  56.037  1.000 179.01159 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-4 CA  1 
+ATOM   31708 C C   . THR B-4 2 214 ? 116.163 -97.184  55.647  1.000 175.14183 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-4 C   1 
+ATOM   31709 O O   . THR B-4 2 214 ? 115.551 -98.231  55.884  1.000 177.34969 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-4 O   1 
+ATOM   31710 C CB  . THR B-4 2 214 ? 117.735 -96.832  57.547  1.000 174.88293 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-4 CB  1 
+ATOM   31711 O OG1 . THR B-4 2 214 ? 117.334 -95.491  57.853  1.000 171.98941 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   31712 C CG2 . THR B-4 2 214 ? 119.159 -97.056  58.036  1.000 168.02723 ? ? ? ? ? ?  215 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   31713 N N   . ASP B-4 2 215 ? 115.591 -96.134  55.051  1.000 168.51516 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-4 N   1 
+ATOM   31714 C CA  . ASP B-4 2 215 ? 114.182 -96.174  54.671  1.000 162.07315 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   31715 C C   . ASP B-4 2 215 ? 113.953 -97.070  53.460  1.000 143.91949 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-4 C   1 
+ATOM   31716 O O   . ASP B-4 2 215 ? 112.990 -97.845  53.431  1.000 133.54613 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-4 O   1 
+ATOM   31717 C CB  . ASP B-4 2 215 ? 113.671 -94.761  54.389  1.000 154.67553 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   31718 C CG  . ASP B-4 2 215 ? 113.719 -93.867  55.613  1.000 173.03306 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   31719 O OD1 . ASP B-4 2 215 ? 113.665 -94.400  56.741  1.000 176.52849 ? ? ? ? ? ?  216 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   31720 O OD2 . ASP B-4 2 215 ? 113.806 -92.632  55.446  1.000 172.10529 ? ? ? ? ? -1 216 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   31721 N N   . PHE B-4 2 216 ? 114.818 -96.979  52.454  1.000 144.51087 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-4 N   1 
+ATOM   31722 C CA  . PHE B-4 2 216 ? 114.609 -97.731  51.225  1.000 141.73085 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   31723 C C   . PHE B-4 2 216 ? 114.925 -99.211  51.418  1.000 142.70754 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-4 C   1 
+ATOM   31724 O O   . PHE B-4 2 216 ? 115.734 -99.596  52.265  1.000 148.75854 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-4 O   1 
+ATOM   31725 C CB  . PHE B-4 2 216 ? 115.469 -97.168  50.093  1.000 125.61658 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   31726 C CG  . PHE B-4 2 216 ? 114.983 -95.854  49.560  1.000 126.82147 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   31727 C CD1 . PHE B-4 2 216 ? 113.882 -95.799  48.723  1.000 123.65652 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   31728 C CD2 . PHE B-4 2 216 ? 115.630 -94.674  49.885  1.000 141.82261 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   31729 C CE1 . PHE B-4 2 216 ? 113.429 -94.591  48.229  1.000 126.33936 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   31730 C CE2 . PHE B-4 2 216 ? 115.184 -93.462  49.393  1.000 134.77392 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   31731 C CZ  . PHE B-4 2 216 ? 114.082 -93.422  48.563  1.000 133.28172 ? ? ? ? ? ?  217 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   31732 N N   . ASN B-4 2 217 ? 114.266 -100.041 50.612  1.000 132.03994 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-4 N   1 
+ATOM   31733 C CA  . ASN B-4 2 217 ? 114.530 -101.473 50.540  1.000 131.45308 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   31734 C C   . ASN B-4 2 217 ? 115.206 -101.763 49.207  1.000 133.92240 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-4 C   1 
+ATOM   31735 O O   . ASN B-4 2 217 ? 114.607 -101.556 48.146  1.000 127.23059 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-4 O   1 
+ATOM   31736 C CB  . ASN B-4 2 217 ? 113.240 -102.281 50.683  1.000 136.42137 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   31737 C CG  . ASN B-4 2 217 ? 113.219 -103.126 51.942  1.000 144.51423 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   31738 O OD1 . ASN B-4 2 217 ? 113.039 -104.344 51.887  1.000 146.00026 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   31739 N ND2 . ASN B-4 2 217 ? 113.414 -102.482 53.086  1.000 146.75729 ? ? ? ? ? ?  218 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   31740 N N   . LYS B-4 2 218 ? 116.447 -102.238 49.264  1.000 147.17825 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-4 N   1 
+ATOM   31741 C CA  . LYS B-4 2 218 ? 117.264 -102.413 48.070  1.000 141.53002 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   31742 C C   . LYS B-4 2 218 ? 116.965 -103.740 47.382  1.000 140.85143 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-4 C   1 
+ATOM   31743 O O   . LYS B-4 2 218 ? 116.752 -104.765 48.038  1.000 144.14580 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-4 O   1 
+ATOM   31744 C CB  . LYS B-4 2 218 ? 118.749 -102.326 48.426  1.000 151.07991 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   31745 C CG  . LYS B-4 2 218 ? 119.185 -100.953 48.915  1.000 139.70131 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   31746 C CD  . LYS B-4 2 218 ? 120.673 -100.916 49.222  1.000 167.00927 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   31747 C CE  . LYS B-4 2 218 ? 121.008 -101.727 50.463  1.000 172.09157 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   31748 N NZ  . LYS B-4 2 218 ? 120.391 -101.137 51.683  1.000 175.57312 ? ? ? ? ? ?  219 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   31749 N N   . TYR B-4 2 219 ? 116.954 -103.710 46.051  1.000 141.52035 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-4 N   1 
+ATOM   31750 C CA  . TYR B-4 2 219 ? 116.722 -104.892 45.236  1.000 137.89478 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   31751 C C   . TYR B-4 2 219 ? 117.676 -104.870 44.051  1.000 138.59977 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-4 C   1 
+ATOM   31752 O O   . TYR B-4 2 219 ? 118.319 -103.857 43.760  1.000 147.38550 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-4 O   1 
+ATOM   31753 C CB  . TYR B-4 2 219 ? 115.270 -104.972 44.749  1.000 140.78490 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   31754 C CG  . TYR B-4 2 219 ? 114.292 -105.460 45.793  1.000 137.09244 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   31755 C CD1 . TYR B-4 2 219 ? 114.058 -106.817 45.970  1.000 146.64027 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   31756 C CD2 . TYR B-4 2 219 ? 113.601 -104.565 46.600  1.000 144.33777 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   31757 C CE1 . TYR B-4 2 219 ? 113.163 -107.271 46.921  1.000 163.04847 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   31758 C CE2 . TYR B-4 2 219 ? 112.705 -105.010 47.556  1.000 151.96090 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   31759 C CZ  . TYR B-4 2 219 ? 112.490 -106.364 47.712  1.000 161.44647 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   31760 O OH  . TYR B-4 2 219 ? 111.599 -106.810 48.661  1.000 158.08080 ? ? ? ? ? ?  220 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   31761 N N   . HIS B-4 2 220 ? 117.764 -106.006 43.361  1.000 148.48540 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-4 N   1 
+ATOM   31762 C CA  . HIS B-4 2 220 ? 118.626 -106.139 42.197  1.000 163.65608 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-4 CA  1 
+ATOM   31763 C C   . HIS B-4 2 220 ? 117.887 -106.906 41.111  1.000 166.11850 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-4 C   1 
+ATOM   31764 O O   . HIS B-4 2 220 ? 116.987 -107.700 41.394  1.000 177.36240 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-4 O   1 
+ATOM   31765 C CB  . HIS B-4 2 220 ? 119.942 -106.846 42.547  1.000 169.99006 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-4 CB  1 
+ATOM   31766 C CG  . HIS B-4 2 220 ? 121.010 -106.681 41.511  1.000 184.20596 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-4 CG  1 
+ATOM   31767 N ND1 . HIS B-4 2 220 ? 121.818 -105.566 41.447  1.000 190.33374 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-4 ND1 1 
+ATOM   31768 C CD2 . HIS B-4 2 220 ? 121.400 -107.486 40.495  1.000 180.42592 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-4 CD2 1 
+ATOM   31769 C CE1 . HIS B-4 2 220 ? 122.662 -105.693 40.438  1.000 185.42961 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-4 CE1 1 
+ATOM   31770 N NE2 . HIS B-4 2 220 ? 122.429 -106.849 39.844  1.000 177.30715 ? ? ? ? ? ?  221 HIS B-4 NE2 1 
+ATOM   31771 N N   . LEU B-4 2 221 ? 118.276 -106.656 39.862  1.000 154.43717 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-4 N   1 
+ATOM   31772 C CA  . LEU B-4 2 221 ? 117.659 -107.277 38.698  1.000 159.99597 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   31773 C C   . LEU B-4 2 221 ? 118.694 -108.084 37.928  1.000 169.90548 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-4 C   1 
+ATOM   31774 O O   . LEU B-4 2 221 ? 119.850 -107.669 37.800  1.000 177.45659 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-4 O   1 
+ATOM   31775 C CB  . LEU B-4 2 221 ? 117.033 -106.227 37.773  1.000 144.58621 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   31776 C CG  . LEU B-4 2 221 ? 115.534 -105.964 37.917  1.000 124.49118 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   31777 C CD1 . LEU B-4 2 221 ? 115.176 -105.667 39.357  1.000 141.93698 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   31778 C CD2 . LEU B-4 2 221 ? 115.113 -104.816 37.016  1.000 114.39596 ? ? ? ? ? ?  222 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   31779 N N   . THR B-4 2 222 ? 118.269 -109.234 37.412  1.000 166.35771 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-4 N   1 
+ATOM   31780 C CA  . THR B-4 2 222 ? 119.153 -110.069 36.612  1.000 162.40064 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-4 CA  1 
+ATOM   31781 C C   . THR B-4 2 222 ? 119.366 -109.445 35.238  1.000 170.50625 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-4 C   1 
+ATOM   31782 O O   . THR B-4 2 222 ? 118.445 -108.871 34.649  1.000 182.91462 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-4 O   1 
+ATOM   31783 C CB  . THR B-4 2 222 ? 118.570 -111.475 36.469  1.000 160.60373 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-4 CB  1 
+ATOM   31784 O OG1 . THR B-4 2 222 ? 118.169 -111.960 37.757  1.000 159.20817 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   31785 C CG2 . THR B-4 2 222 ? 119.601 -112.427 35.879  1.000 151.38343 ? ? ? ? ? ?  223 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   31786 N N   . SER B-4 2 223 ? 120.595 -109.555 34.729  1.000 175.43809 ? ? ? ? ? ?  224 SER B-4 N   1 
+ATOM   31787 C CA  . SER B-4 2 223 ? 120.916 -108.956 33.437  1.000 184.83470 ? ? ? ? ? ?  224 SER B-4 CA  1 
+ATOM   31788 C C   . SER B-4 2 223 ? 120.187 -109.660 32.299  1.000 180.41713 ? ? ? ? ? ?  224 SER B-4 C   1 
+ATOM   31789 O O   . SER B-4 2 223 ? 119.666 -109.005 31.389  1.000 180.10239 ? ? ? ? ? ?  224 SER B-4 O   1 
+ATOM   31790 C CB  . SER B-4 2 223 ? 122.427 -108.983 33.207  1.000 182.45740 ? ? ? ? ? ?  224 SER B-4 CB  1 
+ATOM   31791 O OG  . SER B-4 2 223 ? 123.098 -108.146 34.133  1.000 183.51003 ? ? ? ? ? ?  224 SER B-4 OG  1 
+ATOM   31792 N N   . ASN B-4 2 224 ? 120.137 -110.991 32.330  1.000 172.59842 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-4 N   1 
+ATOM   31793 C CA  . ASN B-4 2 224 ? 119.481 -111.751 31.273  1.000 165.33717 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   31794 C C   . ASN B-4 2 224 ? 118.143 -112.300 31.752  1.000 172.39716 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-4 C   1 
+ATOM   31795 O O   . ASN B-4 2 224 ? 117.890 -113.506 31.660  1.000 183.30433 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-4 O   1 
+ATOM   31796 C CB  . ASN B-4 2 224 ? 120.385 -112.887 30.793  1.000 167.26281 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   31797 C CG  . ASN B-4 2 224 ? 121.780 -112.410 30.446  1.000 164.59296 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   31798 O OD1 . ASN B-4 2 224 ? 122.774 -113.008 30.859  1.000 168.47087 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   31799 N ND2 . ASN B-4 2 224 ? 121.862 -111.321 29.691  1.000 157.54260 ? ? ? ? ? ?  225 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   31800 N N   . PHE B-4 2 225 ? 117.281 -111.419 32.265  1.000 176.51235 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-4 N   1 
+ATOM   31801 C CA  . PHE B-4 2 225 ? 115.985 -111.858 32.771  1.000 185.79580 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   31802 C C   . PHE B-4 2 225 ? 115.087 -112.358 31.646  1.000 185.48651 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-4 C   1 
+ATOM   31803 O O   . PHE B-4 2 225 ? 114.313 -113.303 31.836  1.000 189.23323 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-4 O   1 
+ATOM   31804 C CB  . PHE B-4 2 225 ? 115.307 -110.719 33.533  1.000 185.78829 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   31805 C CG  . PHE B-4 2 225 ? 113.831 -110.914 33.727  1.000 183.21107 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   31806 C CD1 . PHE B-4 2 225 ? 113.356 -111.805 34.674  1.000 180.96288 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   31807 C CD2 . PHE B-4 2 225 ? 112.918 -110.205 32.963  1.000 174.21747 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   31808 C CE1 . PHE B-4 2 225 ? 111.999 -111.988 34.853  1.000 180.36026 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   31809 C CE2 . PHE B-4 2 225 ? 111.559 -110.383 33.138  1.000 169.97143 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   31810 C CZ  . PHE B-4 2 225 ? 111.099 -111.275 34.085  1.000 178.04883 ? ? ? ? ? ?  226 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   31811 N N   . ARG B-4 2 226 ? 115.177 -111.739 30.467  1.000 182.54604 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-4 N   1 
+ATOM   31812 C CA  . ARG B-4 2 226 ? 114.292 -112.117 29.370  1.000 187.11949 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-4 CA  1 
+ATOM   31813 C C   . ARG B-4 2 226 ? 114.689 -113.454 28.755  1.000 187.91614 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-4 C   1 
+ATOM   31814 O O   . ARG B-4 2 226 ? 113.825 -114.183 28.254  1.000 191.91018 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-4 O   1 
+ATOM   31815 C CB  . ARG B-4 2 226 ? 114.280 -111.021 28.305  1.000 170.12300 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-4 CB  1 
+ATOM   31816 C CG  . ARG B-4 2 226 ? 113.255 -111.241 27.207  1.000 169.83801 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-4 CG  1 
+ATOM   31817 C CD  . ARG B-4 2 226 ? 113.272 -110.114 26.191  1.000 175.71853 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-4 CD  1 
+ATOM   31818 N NE  . ARG B-4 2 226 ? 112.805 -108.853 26.755  1.000 180.53661 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-4 NE  1 
+ATOM   31819 C CZ  . ARG B-4 2 226 ? 111.549 -108.429 26.703  1.000 187.10686 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-4 CZ  1 
+ATOM   31820 N NH1 . ARG B-4 2 226 ? 110.602 -109.146 26.121  1.000 183.47064 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-4 NH1 1 
+ATOM   31821 N NH2 . ARG B-4 2 226 ? 111.237 -107.256 27.248  1.000 167.95052 ? ? ? ? ? ?  227 ARG B-4 NH2 1 
+ATOM   31822 N N   . CYS B-4 2 227 ? 115.975 -113.794 28.783  1.000 189.45805 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B-4 N   1 
+ATOM   31823 C CA  . CYS B-4 2 227 ? 116.427 -115.060 28.221  1.000 193.00170 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B-4 CA  1 
+ATOM   31824 C C   . CYS B-4 2 227 ? 115.934 -116.232 29.065  1.000 196.06911 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B-4 C   1 
+ATOM   31825 O O   . CYS B-4 2 227 ? 115.787 -116.130 30.286  1.000 196.14552 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B-4 O   1 
+ATOM   31826 C CB  . CYS B-4 2 227 ? 117.952 -115.089 28.126  1.000 187.53737 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B-4 CB  1 
+ATOM   31827 S SG  . CYS B-4 2 227 ? 118.662 -113.866 26.997  1.000 163.86019 ? ? ? ? ? ?  228 CYS B-4 SG  1 
+ATOM   31828 N N   . CYS B-4 2 228 ? 115.678 -117.355 28.398  1.000 194.18873 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B-4 N   1 
+ATOM   31829 C CA  . CYS B-4 2 228 ? 115.213 -118.540 29.100  1.000 197.02069 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B-4 CA  1 
+ATOM   31830 C C   . CYS B-4 2 228 ? 116.341 -119.132 29.943  1.000 190.69792 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B-4 C   1 
+ATOM   31831 O O   . CYS B-4 2 228 ? 117.515 -118.780 29.799  1.000 192.68374 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B-4 O   1 
+ATOM   31832 C CB  . CYS B-4 2 228 ? 114.685 -119.583 28.116  1.000 195.32511 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B-4 CB  1 
+ATOM   31833 S SG  . CYS B-4 2 228 ? 115.965 -120.602 27.353  1.000 180.14443 ? ? ? ? ? ?  229 CYS B-4 SG  1 
+ATOM   31834 N N   . GLN B-4 2 229 ? 115.968 -120.057 30.830  1.000 188.17835 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-4 N   1 
+ATOM   31835 C CA  . GLN B-4 2 229 ? 116.934 -120.601 31.780  1.000 193.64437 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-4 CA  1 
+ATOM   31836 C C   . GLN B-4 2 229 ? 118.029 -121.393 31.076  1.000 199.40574 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-4 C   1 
+ATOM   31837 O O   . GLN B-4 2 229 ? 119.197 -121.334 31.477  1.000 200.01236 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-4 O   1 
+ATOM   31838 C CB  . GLN B-4 2 229 ? 116.221 -121.474 32.813  1.000 194.79860 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-4 CB  1 
+ATOM   31839 C CG  . GLN B-4 2 229 ? 117.055 -121.769 34.049  1.000 185.97568 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-4 CG  1 
+ATOM   31840 C CD  . GLN B-4 2 229 ? 117.335 -120.525 34.870  1.000 176.12670 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-4 CD  1 
+ATOM   31841 O OE1 . GLN B-4 2 229 ? 116.458 -119.682 35.060  1.000 175.88487 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   31842 N NE2 . GLN B-4 2 229 ? 118.565 -120.401 35.356  1.000 173.50218 ? ? ? ? ? ?  230 GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   31843 N N   . ASP B-4 2 230 ? 117.678 -122.138 30.024  1.000 203.86275 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-4 N   1 
+ATOM   31844 C CA  . ASP B-4 2 230 ? 118.679 -122.946 29.332  1.000 204.06414 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   31845 C C   . ASP B-4 2 230 ? 119.702 -122.073 28.614  1.000 197.97774 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-4 C   1 
+ATOM   31846 O O   . ASP B-4 2 230 ? 120.896 -122.392 28.602  1.000 189.96805 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-4 O   1 
+ATOM   31847 C CB  . ASP B-4 2 230 ? 118.002 -123.899 28.348  1.000 208.59411 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   31848 C CG  . ASP B-4 2 230 ? 117.120 -124.919 29.038  1.000 222.02044 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   31849 O OD1 . ASP B-4 2 230 ? 116.810 -124.727 30.233  1.000 225.88842 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   31850 O OD2 . ASP B-4 2 230 ? 116.741 -125.917 28.388  1.000 223.82523 ? ? ? ? ? ?  231 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   31851 N N   . ILE B-4 2 231 ? 119.256 -120.970 28.008  1.000 198.64179 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-4 N   1 
+ATOM   31852 C CA  . ILE B-4 2 231 ? 120.190 -120.067 27.344  1.000 187.68209 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   31853 C C   . ILE B-4 2 231 ? 121.042 -119.330 28.370  1.000 180.07750 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-4 C   1 
+ATOM   31854 O O   . ILE B-4 2 231 ? 122.222 -119.050 28.124  1.000 180.37344 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-4 O   1 
+ATOM   31855 C CB  . ILE B-4 2 231 ? 119.428 -119.095 26.424  1.000 177.28691 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   31856 C CG1 . ILE B-4 2 231 ? 118.734 -119.864 25.299  1.000 176.51350 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   31857 C CG2 . ILE B-4 2 231 ? 120.365 -118.050 25.840  1.000 171.65919 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   31858 C CD1 . ILE B-4 2 231 ? 117.943 -118.985 24.359  1.000 176.87449 ? ? ? ? ? ?  232 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   31859 N N   . GLN B-4 2 232 ? 120.471 -119.017 29.536  1.000 180.16419 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-4 N   1 
+ATOM   31860 C CA  . GLN B-4 2 232 ? 121.247 -118.371 30.590  1.000 173.57758 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-4 CA  1 
+ATOM   31861 C C   . GLN B-4 2 232 ? 122.376 -119.271 31.077  1.000 177.38319 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-4 C   1 
+ATOM   31862 O O   . GLN B-4 2 232 ? 123.482 -118.795 31.359  1.000 179.68776 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-4 O   1 
+ATOM   31863 C CB  . GLN B-4 2 232 ? 120.336 -117.986 31.756  1.000 174.07912 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-4 CB  1 
+ATOM   31864 C CG  . GLN B-4 2 232 ? 119.374 -116.848 31.457  1.000 181.12587 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-4 CG  1 
+ATOM   31865 C CD  . GLN B-4 2 232 ? 118.437 -116.564 32.616  1.000 187.86657 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-4 CD  1 
+ATOM   31866 O OE1 . GLN B-4 2 232 ? 118.630 -117.066 33.724  1.000 188.86850 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   31867 N NE2 . GLN B-4 2 232 ? 117.411 -115.759 32.365  1.000 189.67607 ? ? ? ? ? ?  233 GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   31868 N N   . ASN B-4 2 233 ? 122.116 -120.577 31.185  1.000 181.27435 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-4 N   1 
+ATOM   31869 C CA  . ASN B-4 2 233 ? 123.144 -121.493 31.669  1.000 187.34572 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   31870 C C   . ASN B-4 2 233 ? 124.287 -121.622 30.671  1.000 187.63437 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-4 C   1 
+ATOM   31871 O O   . ASN B-4 2 233 ? 125.455 -121.724 31.066  1.000 192.58742 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-4 O   1 
+ATOM   31872 C CB  . ASN B-4 2 233 ? 122.535 -122.862 31.966  1.000 193.15883 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   31873 C CG  . ASN B-4 2 233 ? 121.429 -122.797 32.997  1.000 193.64615 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   31874 O OD1 . ASN B-4 2 233 ? 121.668 -122.492 34.165  1.000 185.07306 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   31875 N ND2 . ASN B-4 2 233 ? 120.209 -123.097 32.572  1.000 195.85161 ? ? ? ? ? ?  234 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   31876 N N   . TYR B-4 2 234 ? 123.974 -121.622 29.374  1.000 186.64728 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-4 N   1 
+ATOM   31877 C CA  . TYR B-4 2 234 ? 125.023 -121.726 28.366  1.000 183.32788 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   31878 C C   . TYR B-4 2 234 ? 125.848 -120.451 28.275  1.000 178.89814 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-4 C   1 
+ATOM   31879 O O   . TYR B-4 2 234 ? 127.045 -120.511 27.975  1.000 174.44448 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-4 O   1 
+ATOM   31880 C CB  . TYR B-4 2 234 ? 124.408 -122.063 27.009  1.000 177.54863 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   31881 C CG  . TYR B-4 2 234 ? 125.404 -122.124 25.873  1.000 178.40425 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   31882 C CD1 . TYR B-4 2 234 ? 126.219 -123.234 25.697  1.000 173.63134 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   31883 C CD2 . TYR B-4 2 234 ? 125.526 -121.073 24.974  1.000 183.44557 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   31884 C CE1 . TYR B-4 2 234 ? 127.131 -123.294 24.660  1.000 170.93610 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   31885 C CE2 . TYR B-4 2 234 ? 126.433 -121.125 23.934  1.000 185.40027 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   31886 C CZ  . TYR B-4 2 234 ? 127.233 -122.236 23.781  1.000 181.68048 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   31887 O OH  . TYR B-4 2 234 ? 128.137 -122.287 22.746  1.000 184.71943 ? ? ? ? ? ?  235 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   31888 N N   . SER B-4 2 235 ? 125.236 -119.295 28.533  1.000 173.27375 ? ? ? ? ? ?  236 SER B-4 N   1 
+ATOM   31889 C CA  . SER B-4 2 235 ? 125.950 -118.031 28.393  1.000 165.35365 ? ? ? ? ? ?  236 SER B-4 CA  1 
+ATOM   31890 C C   . SER B-4 2 235 ? 126.856 -117.761 29.584  1.000 179.34075 ? ? ? ? ? ?  236 SER B-4 C   1 
+ATOM   31891 O O   . SER B-4 2 235 ? 127.982 -117.280 29.416  1.000 188.57134 ? ? ? ? ? ?  236 SER B-4 O   1 
+ATOM   31892 C CB  . SER B-4 2 235 ? 124.952 -116.887 28.221  1.000 160.56319 ? ? ? ? ? ?  236 SER B-4 CB  1 
+ATOM   31893 O OG  . SER B-4 2 235 ? 124.044 -116.837 29.307  1.000 179.32619 ? ? ? ? ? ?  236 SER B-4 OG  1 
+ATOM   31894 N N   . ASN B-4 2 236 ? 126.385 -118.069 30.790  1.000 179.84504 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-4 N   1 
+ATOM   31895 C CA  . ASN B-4 2 236 ? 127.099 -117.701 32.003  1.000 181.48222 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   31896 C C   . ASN B-4 2 236 ? 128.282 -118.608 32.317  1.000 180.22447 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-4 C   1 
+ATOM   31897 O O   . ASN B-4 2 236 ? 129.068 -118.276 33.209  1.000 182.75528 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-4 O   1 
+ATOM   31898 C CB  . ASN B-4 2 236 ? 126.129 -117.692 33.185  1.000 184.67617 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   31899 C CG  . ASN B-4 2 236 ? 125.113 -116.570 33.097  1.000 181.39738 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   31900 O OD1 . ASN B-4 2 236 ? 125.338 -115.475 33.607  1.000 178.37204 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   31901 N ND2 . ASN B-4 2 236 ? 123.987 -116.838 32.445  1.000 180.61262 ? ? ? ? ? ?  237 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   31902 N N   . LEU B-4 2 237 ? 128.440 -119.731 31.616  1.000 178.11013 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-4 N   1 
+ATOM   31903 C CA  . LEU B-4 2 237 ? 129.509 -120.659 31.963  1.000 180.29242 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   31904 C C   . LEU B-4 2 237 ? 130.867 -120.226 31.422  1.000 176.51839 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-4 C   1 
+ATOM   31905 O O   . LEU B-4 2 237 ? 131.892 -120.750 31.871  1.000 176.39024 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-4 O   1 
+ATOM   31906 C CB  . LEU B-4 2 237 ? 129.170 -122.069 31.466  1.000 173.85167 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   31907 C CG  . LEU B-4 2 237 ? 129.267 -122.372 29.968  1.000 163.25260 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   31908 C CD1 . LEU B-4 2 237 ? 130.619 -122.984 29.600  1.000 149.32900 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   31909 C CD2 . LEU B-4 2 237 ? 128.133 -123.285 29.534  1.000 177.62789 ? ? ? ? ? ?  238 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   31910 N N   . PHE B-4 2 238 ? 130.897 -119.281 30.480  1.000 173.85973 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-4 N   1 
+ATOM   31911 C CA  . PHE B-4 2 238 ? 132.158 -118.871 29.876  1.000 173.32441 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   31912 C C   . PHE B-4 2 238 ? 132.901 -117.834 30.710  1.000 175.41042 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-4 C   1 
+ATOM   31913 O O   . PHE B-4 2 238 ? 134.135 -117.776 30.657  1.000 179.71090 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-4 O   1 
+ATOM   31914 C CB  . PHE B-4 2 238 ? 131.910 -118.335 28.465  1.000 164.98434 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   31915 C CG  . PHE B-4 2 238 ? 131.856 -119.409 27.423  1.000 175.13460 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   31916 C CD1 . PHE B-4 2 238 ? 130.752 -120.239 27.320  1.000 176.50370 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   31917 C CD2 . PHE B-4 2 238 ? 132.914 -119.599 26.553  1.000 180.61682 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   31918 C CE1 . PHE B-4 2 238 ? 130.705 -121.239 26.366  1.000 184.58171 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   31919 C CE2 . PHE B-4 2 238 ? 132.871 -120.595 25.596  1.000 180.64396 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   31920 C CZ  . PHE B-4 2 238 ? 131.766 -121.415 25.503  1.000 186.55619 ? ? ? ? ? ?  239 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   31921 N N   . ASN B-4 2 239 ? 132.187 -117.015 31.478  1.000 179.90586 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-4 N   1 
+ATOM   31922 C CA  . ASN B-4 2 239 ? 132.807 -116.025 32.351  1.000 182.77000 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   31923 C C   . ASN B-4 2 239 ? 132.754 -116.508 33.796  1.000 189.56836 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-4 C   1 
+ATOM   31924 O O   . ASN B-4 2 239 ? 131.714 -116.980 34.265  1.000 192.92720 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-4 O   1 
+ATOM   31925 C CB  . ASN B-4 2 239 ? 132.113 -114.667 32.218  1.000 179.35257 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   31926 C CG  . ASN B-4 2 239 ? 133.010 -113.508 32.623  1.000 178.88912 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   31927 O OD1 . ASN B-4 2 239 ? 133.771 -113.598 33.587  1.000 183.09380 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   31928 N ND2 . ASN B-4 2 239 ? 132.923 -112.408 31.881  1.000 160.84429 ? ? ? ? ? ?  240 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   31929 N N   . GLU B-4 2 240 ? 133.882 -116.375 34.499  1.000 186.63357 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-4 N   1 
+ATOM   31930 C CA  . GLU B-4 2 240 ? 134.000 -116.951 35.837  1.000 186.99030 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   31931 C C   . GLU B-4 2 240 ? 133.024 -116.309 36.815  1.000 189.08802 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-4 C   1 
+ATOM   31932 O O   . GLU B-4 2 240 ? 132.425 -117.002 37.648  1.000 190.46717 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-4 O   1 
+ATOM   31933 C CB  . GLU B-4 2 240 ? 135.436 -116.810 36.343  1.000 186.33566 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   31934 C CG  . GLU B-4 2 240 ? 135.671 -117.425 37.713  1.000 193.69379 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   31935 C CD  . GLU B-4 2 240 ? 136.762 -118.478 37.699  1.000 197.55818 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   31936 O OE1 . GLU B-4 2 240 ? 137.286 -118.777 36.605  1.000 200.56990 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   31937 O OE2 . GLU B-4 2 240 ? 137.095 -119.008 38.780  1.000 196.73899 ? ? ? ? ? ?  241 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   31938 N N   . GLU B-4 2 241 ? 132.852 -114.987 36.736  1.000 189.12275 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-4 N   1 
+ATOM   31939 C CA  . GLU B-4 2 241 ? 131.921 -114.310 37.633  1.000 185.15573 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   31940 C C   . GLU B-4 2 241 ? 130.486 -114.765 37.405  1.000 175.93122 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-4 C   1 
+ATOM   31941 O O   . GLU B-4 2 241 ? 129.677 -114.762 38.341  1.000 171.47485 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-4 O   1 
+ATOM   31942 C CB  . GLU B-4 2 241 ? 132.030 -112.794 37.456  1.000 175.22552 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   31943 C CG  . GLU B-4 2 241 ? 133.363 -112.203 37.886  1.000 183.00707 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   31944 C CD  . GLU B-4 2 241 ? 133.473 -112.028 39.388  1.000 197.35679 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   31945 O OE1 . GLU B-4 2 241 ? 132.471 -112.273 40.094  1.000 199.64499 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   31946 O OE2 . GLU B-4 2 241 ? 134.562 -111.642 39.863  1.000 192.67719 ? ? ? ? ? ?  242 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   31947 N N   . THR B-4 2 242 ? 130.154 -115.169 36.182  1.000 183.52274 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-4 N   1 
+ATOM   31948 C CA  . THR B-4 2 242 ? 128.791 -115.556 35.837  1.000 188.82080 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-4 CA  1 
+ATOM   31949 C C   . THR B-4 2 242 ? 128.498 -117.033 36.076  1.000 188.92752 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-4 C   1 
+ATOM   31950 O O   . THR B-4 2 242 ? 127.322 -117.417 36.122  1.000 189.99985 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-4 O   1 
+ATOM   31951 C CB  . THR B-4 2 242 ? 128.507 -115.210 34.371  1.000 192.96866 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-4 CB  1 
+ATOM   31952 O OG1 . THR B-4 2 242 ? 129.415 -115.924 33.523  1.000 187.21039 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   31953 C CG2 . THR B-4 2 242 ? 128.674 -113.715 34.131  1.000 190.94635 ? ? ? ? ? ?  243 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   31954 N N   . ARG B-4 2 243 ? 129.533 -117.861 36.239  1.000 186.73930 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-4 N   1 
+ATOM   31955 C CA  . ARG B-4 2 243 ? 129.344 -119.295 36.453  1.000 181.62728 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-4 CA  1 
+ATOM   31956 C C   . ARG B-4 2 243 ? 128.638 -119.630 37.763  1.000 184.69776 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-4 C   1 
+ATOM   31957 O O   . ARG B-4 2 243 ? 128.047 -120.708 37.873  1.000 184.25844 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-4 O   1 
+ATOM   31958 C CB  . ARG B-4 2 243 ? 130.694 -120.008 36.409  1.000 175.64861 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-4 CB  1 
+ATOM   31959 C CG  . ARG B-4 2 243 ? 131.354 -120.017 35.039  1.000 179.24636 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-4 CG  1 
+ATOM   31960 C CD  . ARG B-4 2 243 ? 132.839 -120.303 35.146  1.000 184.22975 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-4 CD  1 
+ATOM   31961 N NE  . ARG B-4 2 243 ? 133.505 -120.070 33.873  1.000 181.96884 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-4 NE  1 
+ATOM   31962 C CZ  . ARG B-4 2 243 ? 134.817 -119.961 33.724  1.000 181.73653 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-4 CZ  1 
+ATOM   31963 N NH1 . ARG B-4 2 243 ? 135.639 -120.058 34.756  1.000 187.17387 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-4 NH1 1 
+ATOM   31964 N NH2 . ARG B-4 2 243 ? 135.315 -119.746 32.511  1.000 182.78256 ? ? ? ? ? ?  244 ARG B-4 NH2 1 
+ATOM   31965 N N   . SER B-4 2 244 ? 128.679 -118.739 38.752  1.000 190.25197 ? ? ? ? ? ?  245 SER B-4 N   1 
+ATOM   31966 C CA  . SER B-4 2 244 ? 128.106 -119.054 40.059  1.000 192.32532 ? ? ? ? ? ?  245 SER B-4 CA  1 
+ATOM   31967 C C   . SER B-4 2 244 ? 126.588 -118.906 40.098  1.000 194.85225 ? ? ? ? ? ?  245 SER B-4 C   1 
+ATOM   31968 O O   . SER B-4 2 244 ? 125.933 -119.558 40.921  1.000 200.42812 ? ? ? ? ? ?  245 SER B-4 O   1 
+ATOM   31969 C CB  . SER B-4 2 244 ? 128.718 -118.163 41.147  1.000 186.28420 ? ? ? ? ? ?  245 SER B-4 CB  1 
+ATOM   31970 O OG  . SER B-4 2 244 ? 128.477 -116.792 40.881  1.000 188.05342 ? ? ? ? ? ?  245 SER B-4 OG  1 
+ATOM   31971 N N   . LEU B-4 2 245 ? 126.011 -118.063 39.238  1.000 198.32107 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-4 N   1 
+ATOM   31972 C CA  . LEU B-4 2 245 ? 124.589 -117.751 39.358  1.000 204.38984 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   31973 C C   . LEU B-4 2 245 ? 123.699 -118.816 38.729  1.000 201.99873 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-4 C   1 
+ATOM   31974 O O   . LEU B-4 2 245 ? 122.531 -118.946 39.113  1.000 213.30482 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-4 O   1 
+ATOM   31975 C CB  . LEU B-4 2 245 ? 124.292 -116.380 38.735  1.000 200.64569 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   31976 C CG  . LEU B-4 2 245 ? 124.591 -116.139 37.250  1.000 191.23210 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   31977 C CD1 . LEU B-4 2 245 ? 123.394 -116.464 36.356  1.000 198.06367 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   31978 C CD2 . LEU B-4 2 245 ? 125.061 -114.707 37.014  1.000 179.90088 ? ? ? ? ? ?  246 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   31979 N N   . ILE B-4 2 246 ? 124.218 -119.581 37.776  1.000 188.59245 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-4 N   1 
+ATOM   31980 C CA  . ILE B-4 2 246 ? 123.391 -120.532 37.043  1.000 191.76533 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   31981 C C   . ILE B-4 2 246 ? 123.213 -121.809 37.852  1.000 205.13140 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-4 C   1 
+ATOM   31982 O O   . ILE B-4 2 246 ? 124.103 -122.238 38.596  1.000 208.57349 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-4 O   1 
+ATOM   31983 C CB  . ILE B-4 2 246 ? 123.990 -120.821 35.653  1.000 192.49565 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   31984 C CG1 . ILE B-4 2 246 ? 125.501 -121.066 35.747  1.000 194.05377 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   31985 C CG2 . ILE B-4 2 246 ? 123.665 -119.690 34.696  1.000 189.04719 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   31986 C CD1 . ILE B-4 2 246 ? 125.884 -122.530 35.869  1.000 179.96359 ? ? ? ? ? ?  247 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   31987 N N   . LYS B-4 2 247 ? 122.042 -122.423 37.701  1.000 208.53416 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-4 N   1 
+ATOM   31988 C CA  . LYS B-4 2 247 ? 121.709 -123.679 38.354  1.000 212.00881 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   31989 C C   . LYS B-4 2 247 ? 121.401 -124.727 37.296  1.000 214.19178 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-4 C   1 
+ATOM   31990 O O   . LYS B-4 2 247 ? 120.741 -124.436 36.294  1.000 210.69170 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-4 O   1 
+ATOM   31991 C CB  . LYS B-4 2 247 ? 120.511 -123.515 39.297  1.000 210.93210 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   31992 C CG  . LYS B-4 2 247 ? 120.713 -122.475 40.387  1.000 208.59476 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   31993 C CD  . LYS B-4 2 247 ? 121.896 -122.822 41.276  1.000 205.39818 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   31994 C CE  . LYS B-4 2 247 ? 122.098 -121.773 42.358  1.000 187.80907 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   31995 N NZ  . LYS B-4 2 247 ? 123.246 -122.107 43.245  1.000 170.68411 ? ? ? ? ? ?  248 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   31996 N N   . GLU B-4 2 248 ? 121.880 -125.947 37.524  1.000 214.43821 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-4 N   1 
+ATOM   31997 C CA  . GLU B-4 2 248 ? 121.728 -127.009 36.541  1.000 215.04417 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   31998 C C   . GLU B-4 2 248 ? 120.277 -127.476 36.464  1.000 217.57208 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-4 C   1 
+ATOM   31999 O O   . GLU B-4 2 248 ? 119.523 -127.403 37.438  1.000 223.01552 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-4 O   1 
+ATOM   32000 C CB  . GLU B-4 2 248 ? 122.642 -128.186 36.888  1.000 211.92816 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   32001 C CG  . GLU B-4 2 248 ? 122.829 -129.195 35.762  1.000 215.62469 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   32002 C CD  . GLU B-4 2 248 ? 123.755 -130.333 36.146  1.000 210.08523 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   32003 O OE1 . GLU B-4 2 248 ? 124.153 -130.403 37.328  1.000 209.44584 ? ? ? ? ? ?  249 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   32004 O OE2 . GLU B-4 2 248 ? 124.088 -131.156 35.267  1.000 206.40020 ? ? ? ? ? -1 249 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   32005 N N   . LYS B-4 2 249 ? 119.892 -127.960 35.282  1.000 218.54002 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-4 N   1 
+ATOM   32006 C CA  . LYS B-4 2 249 ? 118.565 -128.501 35.034  1.000 229.75931 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   32007 C C   . LYS B-4 2 249 ? 118.690 -129.939 34.544  1.000 236.21839 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-4 C   1 
+ATOM   32008 O O   . LYS B-4 2 249 ? 119.652 -130.294 33.855  1.000 233.65687 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-4 O   1 
+ATOM   32009 C CB  . LYS B-4 2 249 ? 117.808 -127.653 34.001  1.000 229.48758 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   32010 C CG  . LYS B-4 2 249 ? 116.365 -128.071 33.779  1.000 232.72484 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   32011 C CD  . LYS B-4 2 249 ? 115.600 -128.132 35.091  1.000 222.19728 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   32012 C CE  . LYS B-4 2 249 ? 114.155 -128.544 34.865  1.000 200.49296 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   32013 N NZ  . LYS B-4 2 249 ? 113.437 -128.808 36.142  1.000 181.09286 ? ? ? ? ? ?  250 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   32014 N N   . ASN B-4 2 250 ? 117.702 -130.766 34.904  1.000 239.98481 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-4 N   1 
+ATOM   32015 C CA  . ASN B-4 2 250 ? 117.737 -132.177 34.522  1.000 241.08998 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   32016 C C   . ASN B-4 2 250 ? 117.654 -132.370 33.011  1.000 248.84863 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-4 C   1 
+ATOM   32017 O O   . ASN B-4 2 250 ? 118.267 -133.298 32.471  1.000 252.41798 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-4 O   1 
+ATOM   32018 C CB  . ASN B-4 2 250 ? 116.613 -132.946 35.215  1.000 239.73793 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   32019 C CG  . ASN B-4 2 250 ? 115.234 -132.359 34.930  1.000 234.46861 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   32020 O OD1 . ASN B-4 2 250 ? 115.077 -131.499 34.055  1.000 235.01499 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   32021 N ND2 . ASN B-4 2 250 ? 114.231 -132.825 35.659  1.000 225.37053 ? ? ? ? ? ?  251 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   32022 N N   . GLU B-4 2 251 ? 116.902 -131.526 32.314  1.000 247.37724 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-4 N   1 
+ATOM   32023 C CA  . GLU B-4 2 251 ? 116.727 -131.643 30.870  1.000 244.33924 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   32024 C C   . GLU B-4 2 251 ? 116.968 -130.292 30.214  1.000 237.45188 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-4 C   1 
+ATOM   32025 O O   . GLU B-4 2 251 ? 116.440 -129.275 30.671  1.000 228.25437 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-4 O   1 
+ATOM   32026 C CB  . GLU B-4 2 251 ? 115.321 -132.151 30.523  1.000 246.65320 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   32027 C CG  . GLU B-4 2 251 ? 115.004 -133.540 31.062  1.000 250.98062 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   32028 C CD  . GLU B-4 2 251 ? 115.803 -134.627 30.375  1.000 256.92131 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   32029 O OE1 . GLU B-4 2 251 ? 116.144 -134.450 29.187  1.000 260.71320 ? ? ? ? ? ?  252 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   32030 O OE2 . GLU B-4 2 251 ? 116.095 -135.653 31.024  1.000 270.94976 ? ? ? ? ? -1 252 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   32031 N N   . VAL B-4 2 252 ? 117.759 -130.287 29.143  1.000 242.91659 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-4 N   1 
+ATOM   32032 C CA  . VAL B-4 2 252 ? 118.070 -129.083 28.383  1.000 235.99496 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   32033 C C   . VAL B-4 2 252 ? 117.513 -129.251 26.976  1.000 227.46415 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-4 C   1 
+ATOM   32034 O O   . VAL B-4 2 252 ? 117.807 -130.245 26.300  1.000 218.64638 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-4 O   1 
+ATOM   32035 C CB  . VAL B-4 2 252 ? 119.585 -128.808 28.348  1.000 222.29489 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   32036 C CG1 . VAL B-4 2 252 ? 119.919 -127.797 27.254  1.000 206.61617 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   32037 C CG2 . VAL B-4 2 252 ? 120.063 -128.300 29.701  1.000 218.09594 ? ? ? ? ? ?  253 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   32038 N N   . GLN B-4 2 253 ? 116.713 -128.279 26.535  1.000 223.48762 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-4 N   1 
+ATOM   32039 C CA  . GLN B-4 2 253 ? 116.066 -128.349 25.230  1.000 214.18556 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-4 CA  1 
+ATOM   32040 C C   . GLN B-4 2 253 ? 116.240 -127.105 24.373  1.000 207.78013 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-4 C   1 
+ATOM   32041 O O   . GLN B-4 2 253 ? 116.048 -127.196 23.154  1.000 205.26100 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-4 O   1 
+ATOM   32042 C CB  . GLN B-4 2 253 ? 114.558 -128.613 25.384  1.000 218.24003 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-4 CB  1 
+ATOM   32043 C CG  . GLN B-4 2 253 ? 114.174 -129.543 26.527  1.000 223.84140 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-4 CG  1 
+ATOM   32044 C CD  . GLN B-4 2 253 ? 114.000 -128.808 27.844  1.000 221.47555 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-4 CD  1 
+ATOM   32045 O OE1 . GLN B-4 2 253 ? 114.476 -127.685 28.011  1.000 219.78676 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   32046 N NE2 . GLN B-4 2 253 ? 113.308 -129.439 28.786  1.000 215.12306 ? ? ? ? ? ?  254 GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   32047 N N   . ASN B-4 2 254 ? 116.596 -125.956 24.950  1.000 208.40219 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-4 N   1 
+ATOM   32048 C CA  . ASN B-4 2 254 ? 116.600 -124.712 24.189  1.000 207.41766 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   32049 C C   . ASN B-4 2 254 ? 117.893 -124.501 23.411  1.000 209.83691 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-4 C   1 
+ATOM   32050 O O   . ASN B-4 2 254 ? 117.867 -123.886 22.339  1.000 205.39966 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-4 O   1 
+ATOM   32051 C CB  . ASN B-4 2 254 ? 116.354 -123.526 25.122  1.000 199.34721 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   32052 C CG  . ASN B-4 2 254 ? 114.965 -123.540 25.729  1.000 203.17272 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   32053 O OD1 . ASN B-4 2 254 ? 114.023 -122.985 25.163  1.000 198.40598 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   32054 N ND2 . ASN B-4 2 254 ? 114.831 -124.175 26.887  1.000 208.97153 ? ? ? ? ? ?  255 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   32055 N N   . VAL B-4 2 255 ? 119.021 -124.986 23.920  1.000 207.21745 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-4 N   1 
+ATOM   32056 C CA  . VAL B-4 2 255 ? 120.319 -124.780 23.287  1.000 192.84431 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   32057 C C   . VAL B-4 2 255 ? 120.667 -126.030 22.490  1.000 191.80247 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-4 C   1 
+ATOM   32058 O O   . VAL B-4 2 255 ? 120.771 -127.127 23.052  1.000 197.57152 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-4 O   1 
+ATOM   32059 C CB  . VAL B-4 2 255 ? 121.407 -124.461 24.325  1.000 188.52690 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   32060 C CG1 . VAL B-4 2 255 ? 122.599 -123.802 23.651  1.000 179.97868 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   32061 C CG2 . VAL B-4 2 255 ? 120.847 -123.570 25.423  1.000 189.04649 ? ? ? ? ? ?  256 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   32062 N N   . ILE B-4 2 256 ? 120.853 -125.866 21.182  1.000 193.23222 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-4 N   1 
+ATOM   32063 C CA  . ILE B-4 2 256 ? 121.118 -126.970 20.266  1.000 200.00178 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   32064 C C   . ILE B-4 2 256 ? 122.527 -126.820 19.713  1.000 202.71773 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-4 C   1 
+ATOM   32065 O O   . ILE B-4 2 256 ? 122.931 -125.719 19.318  1.000 201.28590 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-4 O   1 
+ATOM   32066 C CB  . ILE B-4 2 256 ? 120.087 -127.012 19.124  1.000 197.42554 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   32067 C CG1 . ILE B-4 2 256 ? 118.674 -127.202 19.679  1.000 199.19366 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   32068 C CG2 . ILE B-4 2 256 ? 120.430 -128.113 18.132  1.000 199.06255 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   32069 C CD1 . ILE B-4 2 256 ? 118.459 -128.534 20.354  1.000 202.18834 ? ? ? ? ? ?  257 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   32070 N N   . SER B-4 2 257 ? 123.273 -127.923 19.682  1.000 208.43042 ? ? ? ? ? ?  258 SER B-4 N   1 
+ATOM   32071 C CA  . SER B-4 2 257 ? 124.598 -127.963 19.079  1.000 210.27008 ? ? ? ? ? ?  258 SER B-4 CA  1 
+ATOM   32072 C C   . SER B-4 2 257 ? 124.601 -128.966 17.936  1.000 221.16062 ? ? ? ? ? ?  258 SER B-4 C   1 
+ATOM   32073 O O   . SER B-4 2 257 ? 124.128 -130.097 18.096  1.000 222.84838 ? ? ? ? ? ?  258 SER B-4 O   1 
+ATOM   32074 C CB  . SER B-4 2 257 ? 125.673 -128.334 20.101  1.000 203.28794 ? ? ? ? ? ?  258 SER B-4 CB  1 
+ATOM   32075 O OG  . SER B-4 2 257 ? 125.482 -129.651 20.588  1.000 203.40262 ? ? ? ? ? ?  258 SER B-4 OG  1 
+ATOM   32076 N N   . ILE B-4 2 258 ? 125.135 -128.552 16.791  1.000 222.32202 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-4 N   1 
+ATOM   32077 C CA  . ILE B-4 2 258 ? 125.247 -129.413 15.619  1.000 220.48118 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   32078 C C   . ILE B-4 2 258 ? 126.563 -129.105 14.920  1.000 220.20900 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-4 C   1 
+ATOM   32079 O O   . ILE B-4 2 258 ? 126.863 -127.942 14.630  1.000 211.97499 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-4 O   1 
+ATOM   32080 C CB  . ILE B-4 2 258 ? 124.055 -129.233 14.657  1.000 219.81500 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   32081 C CG1 . ILE B-4 2 258 ? 124.317 -129.960 13.336  1.000 228.13263 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   32082 C CG2 . ILE B-4 2 258 ? 123.753 -127.755 14.427  1.000 214.10690 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   32083 C CD1 . ILE B-4 2 258 ? 123.176 -129.861 12.351  1.000 227.11695 ? ? ? ? ? ?  259 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   32084 N N   . ALA B-4 2 259 ? 127.355 -130.143 14.665  1.000 232.55969 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B-4 N   1 
+ATOM   32085 C CA  . ALA B-4 2 259 ? 128.621 -129.963 13.970  1.000 235.23596 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   32086 C C   . ALA B-4 2 259 ? 128.378 -129.666 12.496  1.000 247.36010 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B-4 C   1 
+ATOM   32087 O O   . ALA B-4 2 259 ? 127.548 -130.306 11.844  1.000 251.55698 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B-4 O   1 
+ATOM   32088 C CB  . ALA B-4 2 259 ? 129.493 -131.208 14.122  1.000 230.05459 ? ? ? ? ? ?  260 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   32089 N N   . ASP B-4 2 260 ? 129.109 -128.684 11.970  1.000 246.68227 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-4 N   1 
+ATOM   32090 C CA  . ASP B-4 2 260 ? 128.938 -128.242 10.587  1.000 247.71476 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   32091 C C   . ASP B-4 2 260 ? 129.678 -129.200 9.662   1.000 254.95664 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-4 C   1 
+ATOM   32092 O O   . ASP B-4 2 260 ? 130.873 -129.056 9.399   1.000 253.67070 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-4 O   1 
+ATOM   32093 C CB  . ASP B-4 2 260 ? 129.424 -126.807 10.414  1.000 242.80986 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   32094 C CG  . ASP B-4 2 260 ? 130.766 -126.559 11.077  1.000 243.25569 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   32095 O OD1 . ASP B-4 2 260 ? 131.290 -127.484 11.733  1.000 243.12414 ? ? ? ? ? ?  261 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   32096 O OD2 . ASP B-4 2 260 ? 131.294 -125.435 10.944  1.000 248.35689 ? ? ? ? ? -1 261 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   32097 N N   . ASP B-4 2 261 ? 128.950 -130.194 9.157   1.000 259.50095 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-4 N   1 
+ATOM   32098 C CA  . ASP B-4 2 261 ? 129.477 -131.139 8.181   1.000 262.70468 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   32099 C C   . ASP B-4 2 261 ? 128.998 -130.846 6.765   1.000 265.51678 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-4 C   1 
+ATOM   32100 O O   . ASP B-4 2 261 ? 129.780 -130.954 5.816   1.000 268.79386 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-4 O   1 
+ATOM   32101 C CB  . ASP B-4 2 261 ? 129.092 -132.571 8.572   1.000 266.16332 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   32102 C CG  . ASP B-4 2 261 ? 127.605 -132.726 8.837   1.000 262.24194 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   32103 O OD1 . ASP B-4 2 261 ? 126.891 -131.701 8.854   1.000 261.03717 ? ? ? ? ? ?  262 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   32104 O OD2 . ASP B-4 2 261 ? 127.147 -133.873 9.026   1.000 260.71210 ? ? ? ? ? -1 262 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   32105 N N   . MET B-4 2 262 ? 127.734 -130.468 6.614   1.000 264.68548 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-4 N   1 
+ATOM   32106 C CA  . MET B-4 2 262 ? 127.125 -130.116 5.338   1.000 260.41516 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-4 CA  1 
+ATOM   32107 C C   . MET B-4 2 262 ? 127.235 -128.615 5.102   1.000 256.98827 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-4 C   1 
+ATOM   32108 O O   . MET B-4 2 262 ? 127.593 -127.856 6.006   1.000 261.40977 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-4 O   1 
+ATOM   32109 C CB  . MET B-4 2 262 ? 125.667 -130.580 5.329   1.000 259.49816 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-4 CB  1 
+ATOM   32110 C CG  . MET B-4 2 262 ? 124.818 -130.047 6.473   1.000 258.10311 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-4 CG  1 
+ATOM   32111 S SD  . MET B-4 2 262 ? 123.302 -131.000 6.689   1.000 242.54031 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-4 SD  1 
+ATOM   32112 C CE  . MET B-4 2 262 ? 123.971 -132.551 7.285   1.000 250.84707 ? ? ? ? ? ?  263 MET B-4 CE  1 
+ATOM   32113 N N   . PRO B-4 2 263 ? 126.957 -128.147 3.879   1.000 253.17963 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-4 N   1 
+ATOM   32114 C CA  . PRO B-4 2 263 ? 127.002 -126.702 3.614   1.000 249.37214 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-4 CA  1 
+ATOM   32115 C C   . PRO B-4 2 263 ? 126.109 -125.904 4.556   1.000 254.21762 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-4 C   1 
+ATOM   32116 O O   . PRO B-4 2 263 ? 125.208 -126.435 5.209   1.000 260.08470 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-4 O   1 
+ATOM   32117 C CB  . PRO B-4 2 263 ? 126.514 -126.594 2.166   1.000 250.19751 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-4 CB  1 
+ATOM   32118 C CG  . PRO B-4 2 263 ? 126.946 -127.869 1.550   1.000 258.58770 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-4 CG  1 
+ATOM   32119 C CD  . PRO B-4 2 263 ? 126.809 -128.917 2.629   1.000 259.01077 ? ? ? ? ? ?  264 PRO B-4 CD  1 
+ATOM   32120 N N   . ILE B-4 2 264 ? 126.375 -124.595 4.606   1.000 250.52678 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-4 N   1 
+ATOM   32121 C CA  . ILE B-4 2 264 ? 125.689 -123.718 5.554   1.000 240.18197 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   32122 C C   . ILE B-4 2 264 ? 124.187 -123.718 5.299   1.000 241.76657 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-4 C   1 
+ATOM   32123 O O   . ILE B-4 2 264 ? 123.383 -123.788 6.237   1.000 233.01507 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-4 O   1 
+ATOM   32124 C CB  . ILE B-4 2 264 ? 126.274 -122.293 5.487   1.000 225.52142 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   32125 C CG1 . ILE B-4 2 264 ? 127.727 -122.275 5.973   1.000 215.73913 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   32126 C CG2 . ILE B-4 2 264 ? 125.426 -121.321 6.299   1.000 207.54194 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   32127 C CD1 . ILE B-4 2 264 ? 128.755 -122.460 4.873   1.000 211.86562 ? ? ? ? ? ?  265 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   32128 N N   . SER B-4 2 265 ? 123.784 -123.648 4.028   1.000 250.38655 ? ? ? ? ? ?  266 SER B-4 N   1 
+ATOM   32129 C CA  . SER B-4 2 265 ? 122.361 -123.647 3.704   1.000 246.72260 ? ? ? ? ? ?  266 SER B-4 CA  1 
+ATOM   32130 C C   . SER B-4 2 265 ? 121.701 -124.974 4.058   1.000 251.30494 ? ? ? ? ? ?  266 SER B-4 C   1 
+ATOM   32131 O O   . SER B-4 2 265 ? 120.513 -125.001 4.402   1.000 246.39369 ? ? ? ? ? ?  266 SER B-4 O   1 
+ATOM   32132 C CB  . SER B-4 2 265 ? 122.163 -123.334 2.222   1.000 242.72591 ? ? ? ? ? ?  266 SER B-4 CB  1 
+ATOM   32133 O OG  . SER B-4 2 265 ? 122.748 -122.089 1.883   1.000 240.48113 ? ? ? ? ? ?  266 SER B-4 OG  1 
+ATOM   32134 N N   . ASP B-4 2 266 ? 122.447 -126.079 3.979   1.000 259.27941 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-4 N   1 
+ATOM   32135 C CA  . ASP B-4 2 266 ? 121.878 -127.380 4.314   1.000 256.62007 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   32136 C C   . ASP B-4 2 266 ? 121.663 -127.530 5.814   1.000 256.46024 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-4 C   1 
+ATOM   32137 O O   . ASP B-4 2 266 ? 120.707 -128.191 6.238   1.000 256.38931 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-4 O   1 
+ATOM   32138 C CB  . ASP B-4 2 266 ? 122.777 -128.498 3.787   1.000 252.71201 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   32139 C CG  . ASP B-4 2 266 ? 122.862 -128.512 2.273   1.000 248.04271 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   32140 O OD1 . ASP B-4 2 266 ? 123.333 -127.512 1.692   1.000 245.78135 ? ? ? ? ? ?  267 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   32141 O OD2 . ASP B-4 2 266 ? 122.458 -129.524 1.664   1.000 253.63352 ? ? ? ? ? -1 267 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   32142 N N   . ILE B-4 2 267 ? 122.535 -126.931 6.629   1.000 254.31295 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-4 N   1 
+ATOM   32143 C CA  . ILE B-4 2 267 ? 122.325 -126.942 8.074   1.000 254.72215 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   32144 C C   . ILE B-4 2 267 ? 121.056 -126.178 8.426   1.000 257.65937 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-4 C   1 
+ATOM   32145 O O   . ILE B-4 2 267 ? 120.310 -126.564 9.334   1.000 256.13029 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-4 O   1 
+ATOM   32146 C CB  . ILE B-4 2 267 ? 123.551 -126.362 8.803   1.000 244.42016 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   32147 C CG1 . ILE B-4 2 267 ? 124.831 -127.051 8.330   1.000 248.73764 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   32148 C CG2 . ILE B-4 2 267 ? 123.399 -126.518 10.310  1.000 229.08614 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   32149 C CD1 . ILE B-4 2 267 ? 126.098 -126.429 8.875   1.000 241.77023 ? ? ? ? ? ?  268 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   32150 N N   . LEU B-4 2 268 ? 120.791 -125.083 7.709   1.000 258.31318 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-4 N   1 
+ATOM   32151 C CA  . LEU B-4 2 268 ? 119.568 -124.320 7.936   1.000 255.55858 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   32152 C C   . LEU B-4 2 268 ? 118.336 -125.130 7.553   1.000 255.66638 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-4 C   1 
+ATOM   32153 O O   . LEU B-4 2 268 ? 117.320 -125.097 8.256   1.000 248.70764 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-4 O   1 
+ATOM   32154 C CB  . LEU B-4 2 268 ? 119.620 -123.010 7.150   1.000 249.98318 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   32155 C CG  . LEU B-4 2 268 ? 118.451 -122.042 7.333   1.000 243.85640 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   32156 C CD1 . LEU B-4 2 268 ? 118.348 -121.610 8.784   1.000 246.62541 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   32157 C CD2 . LEU B-4 2 268 ? 118.610 -120.836 6.421   1.000 235.74077 ? ? ? ? ? ?  269 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   32158 N N   . LEU B-4 2 269 ? 118.409 -125.863 6.439   1.000 257.54718 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-4 N   1 
+ATOM   32159 C CA  . LEU B-4 2 269 ? 117.298 -126.719 6.040   1.000 252.21576 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   32160 C C   . LEU B-4 2 269 ? 117.140 -127.900 6.989   1.000 259.10481 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-4 C   1 
+ATOM   32161 O O   . LEU B-4 2 269 ? 116.016 -128.338 7.263   1.000 258.62101 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-4 O   1 
+ATOM   32162 C CB  . LEU B-4 2 269 ? 117.506 -127.209 4.607   1.000 246.44301 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   32163 C CG  . LEU B-4 2 269 ? 117.424 -126.163 3.494   1.000 240.20848 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   32164 C CD1 . LEU B-4 2 269 ? 118.270 -126.582 2.303   1.000 241.08610 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   32165 C CD2 . LEU B-4 2 269 ? 115.979 -125.956 3.073   1.000 234.37302 ? ? ? ? ? ?  270 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   32166 N N   . LYS B-4 2 270 ? 118.256 -128.433 7.494   1.000 266.70712 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-4 N   1 
+ATOM   32167 C CA  . LYS B-4 2 270 ? 118.193 -129.575 8.400   1.000 275.94059 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   32168 C C   . LYS B-4 2 270 ? 117.523 -129.200 9.715   1.000 273.44122 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-4 C   1 
+ATOM   32169 O O   . LYS B-4 2 270 ? 116.698 -129.958 10.241  1.000 279.44075 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-4 O   1 
+ATOM   32170 C CB  . LYS B-4 2 270 ? 119.600 -130.114 8.650   1.000 276.38081 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   32171 C CG  . LYS B-4 2 270 ? 119.683 -131.195 9.714   1.000 277.44127 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   32172 C CD  . LYS B-4 2 270 ? 121.111 -131.684 9.881   1.000 269.42000 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   32173 C CE  . LYS B-4 2 270 ? 121.211 -132.767 10.943  1.000 252.44739 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   32174 N NZ  . LYS B-4 2 270 ? 122.612 -133.240 11.118  1.000 250.13605 ? ? ? ? ? ?  271 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   32175 N N   . LEU B-4 2 271 ? 117.861 -128.029 10.260  1.000 263.46521 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-4 N   1 
+ATOM   32176 C CA  . LEU B-4 2 271 ? 117.270 -127.596 11.520  1.000 256.93056 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   32177 C C   . LEU B-4 2 271 ? 115.808 -127.202 11.354  1.000 255.11518 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-4 C   1 
+ATOM   32178 O O   . LEU B-4 2 271 ? 115.031 -127.302 12.309  1.000 246.41631 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-4 O   1 
+ATOM   32179 C CB  . LEU B-4 2 271 ? 118.078 -126.432 12.091  1.000 244.21147 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   32180 C CG  . LEU B-4 2 271 ? 119.517 -126.719 12.529  1.000 231.63982 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   32181 C CD1 . LEU B-4 2 271 ? 120.298 -125.424 12.673  1.000 215.20536 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   32182 C CD2 . LEU B-4 2 271 ? 119.534 -127.503 13.832  1.000 223.77234 ? ? ? ? ? ?  272 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   32183 N N   . THR B-4 2 272 ? 115.415 -126.763 10.160  1.000 256.76931 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-4 N   1 
+ATOM   32184 C CA  . THR B-4 2 272 ? 114.061 -126.271 9.938   1.000 247.37968 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-4 CA  1 
+ATOM   32185 C C   . THR B-4 2 272 ? 113.080 -127.377 9.569   1.000 254.61015 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-4 C   1 
+ATOM   32186 O O   . THR B-4 2 272 ? 111.903 -127.299 9.940   1.000 251.89502 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-4 O   1 
+ATOM   32187 C CB  . THR B-4 2 272 ? 114.068 -125.205 8.837   1.000 231.50916 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-4 CB  1 
+ATOM   32188 O OG1 . THR B-4 2 272 ? 115.067 -124.218 9.128   1.000 224.96136 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   32189 C CG2 . THR B-4 2 272 ? 112.712 -124.519 8.735   1.000 210.93027 ? ? ? ? ? ?  273 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   32190 N N   . GLU B-4 2 273 ? 113.534 -128.410 8.865   1.000 259.89049 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-4 N   1 
+ATOM   32191 C CA  . GLU B-4 2 273 ? 112.647 -129.439 8.335   1.000 260.41645 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   32192 C C   . GLU B-4 2 273 ? 112.858 -130.815 8.946   1.000 271.41846 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-4 C   1 
+ATOM   32193 O O   . GLU B-4 2 273 ? 111.880 -131.512 9.226   1.000 275.52121 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-4 O   1 
+ATOM   32194 C CB  . GLU B-4 2 273 ? 112.807 -129.535 6.813   1.000 258.89400 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   32195 C CG  . GLU B-4 2 273 ? 112.523 -128.230 6.086   1.000 256.82028 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   32196 C CD  . GLU B-4 2 273 ? 112.394 -128.413 4.587   1.000 263.27032 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   32197 O OE1 . GLU B-4 2 273 ? 112.521 -129.562 4.115   1.000 272.78180 ? ? ? ? ? ?  274 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   32198 O OE2 . GLU B-4 2 273 ? 112.163 -127.408 3.880   1.000 260.46423 ? ? ? ? ? -1 274 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   32199 N N   . GLU B-4 2 274 ? 114.106 -131.233 9.166   1.000 280.40062 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-4 N   1 
+ATOM   32200 C CA  . GLU B-4 2 274 ? 114.350 -132.589 9.648   1.000 314.17002 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   32201 C C   . GLU B-4 2 274 ? 114.086 -132.718 11.145  1.000 288.02085 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-4 C   1 
+ATOM   32202 O O   . GLU B-4 2 274 ? 113.571 -133.747 11.596  1.000 291.74245 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-4 O   1 
+ATOM   32203 C CB  . GLU B-4 2 274 ? 115.778 -133.014 9.305   1.000 360.27315 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   32204 C CG  . GLU B-4 2 274 ? 115.982 -133.285 7.820   1.000 307.77514 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   32205 C CD  . GLU B-4 2 274 ? 117.438 -133.230 7.405   1.000 297.15224 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   32206 O OE1 . GLU B-4 2 274 ? 118.303 -133.673 8.190   1.000 294.55843 ? ? ? ? ? ?  275 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   32207 O OE2 . GLU B-4 2 274 ? 117.718 -132.734 6.293   1.000 291.83179 ? ? ? ? ? -1 275 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   32208 N N   . LYS B-4 2 275 ? 114.426 -131.693 11.929  1.000 275.84293 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-4 N   1 
+ATOM   32209 C CA  . LYS B-4 2 275 ? 114.163 -131.705 13.360  1.000 266.50995 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   32210 C C   . LYS B-4 2 275 ? 113.114 -130.692 13.796  1.000 257.87232 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-4 C   1 
+ATOM   32211 O O   . LYS B-4 2 275 ? 112.544 -130.850 14.880  1.000 257.28165 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-4 O   1 
+ATOM   32212 C CB  . LYS B-4 2 275 ? 115.457 -131.449 14.146  1.000 257.98953 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   32213 C CG  . LYS B-4 2 275 ? 116.486 -132.563 14.029  1.000 248.44631 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   32214 C CD  . LYS B-4 2 275 ? 115.999 -133.844 14.688  1.000 236.40688 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   32215 C CE  . LYS B-4 2 275 ? 117.050 -134.939 14.608  1.000 219.81831 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   32216 N NZ  . LYS B-4 2 275 ? 116.629 -136.175 15.323  1.000 210.81792 ? ? ? ? ? ?  276 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   32217 N N   . GLN B-4 2 276 ? 112.851 -129.665 12.984  1.000 256.38323 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-4 N   1 
+ATOM   32218 C CA  . GLN B-4 2 276 ? 111.846 -128.641 13.277  1.000 251.21424 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-4 CA  1 
+ATOM   32219 C C   . GLN B-4 2 276 ? 112.111 -127.955 14.617  1.000 247.96117 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-4 C   1 
+ATOM   32220 O O   . GLN B-4 2 276 ? 111.182 -127.561 15.326  1.000 244.94940 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-4 O   1 
+ATOM   32221 C CB  . GLN B-4 2 276 ? 110.429 -129.226 13.229  1.000 250.54587 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-4 CB  1 
+ATOM   32222 C CG  . GLN B-4 2 276 ? 109.314 -128.196 13.063  1.000 242.26490 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-4 CG  1 
+ATOM   32223 C CD  . GLN B-4 2 276 ? 109.599 -127.193 11.963  1.000 233.67013 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-4 CD  1 
+ATOM   32224 O OE1 . GLN B-4 2 276 ? 110.100 -126.098 12.220  1.000 225.55395 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   32225 N NE2 . GLN B-4 2 276 ? 109.275 -127.560 10.729  1.000 241.67710 ? ? ? ? ? ?  277 GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   32226 N N   . VAL B-4 2 277 ? 113.389 -127.811 14.981  1.000 243.83626 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-4 N   1 
+ATOM   32227 C CA  . VAL B-4 2 277 ? 113.746 -127.058 16.181  1.000 235.98762 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   32228 C C   . VAL B-4 2 277 ? 113.787 -125.560 15.931  1.000 234.04267 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-4 C   1 
+ATOM   32229 O O   . VAL B-4 2 277 ? 113.828 -124.784 16.893  1.000 225.57449 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-4 O   1 
+ATOM   32230 C CB  . VAL B-4 2 277 ? 115.098 -127.530 16.748  1.000 227.51718 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   32231 C CG1 . VAL B-4 2 277 ? 114.932 -128.859 17.472  1.000 223.28361 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   32232 C CG2 . VAL B-4 2 277 ? 116.129 -127.659 15.638  1.000 224.17083 ? ? ? ? ? ?  278 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   32233 N N   . LEU B-4 2 278 ? 113.772 -125.132 14.669  1.000 235.11041 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-4 N   1 
+ATOM   32234 C CA  . LEU B-4 2 278 ? 113.653 -123.725 14.309  1.000 227.07004 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   32235 C C   . LEU B-4 2 278 ? 112.499 -123.560 13.332  1.000 216.47136 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-4 C   1 
+ATOM   32236 O O   . LEU B-4 2 278 ? 112.397 -124.309 12.355  1.000 213.23012 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-4 O   1 
+ATOM   32237 C CB  . LEU B-4 2 278 ? 114.944 -123.180 13.690  1.000 221.79856 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   32238 C CG  . LEU B-4 2 278 ? 116.136 -123.032 14.634  1.000 206.18767 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   32239 C CD1 . LEU B-4 2 278 ? 116.945 -124.309 14.656  1.000 212.35263 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   32240 C CD2 . LEU B-4 2 278 ? 116.996 -121.847 14.236  1.000 180.50301 ? ? ? ? ? ?  279 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   32241 N N   . ASN B-4 2 279 ? 111.642 -122.579 13.596  1.000 207.87592 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-4 N   1 
+ATOM   32242 C CA  . ASN B-4 2 279 ? 110.491 -122.301 12.748  1.000 203.40863 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   32243 C C   . ASN B-4 2 279 ? 110.853 -121.244 11.713  1.000 203.98641 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-4 C   1 
+ATOM   32244 O O   . ASN B-4 2 279 ? 111.437 -120.209 12.051  1.000 213.27885 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-4 O   1 
+ATOM   32245 C CB  . ASN B-4 2 279 ? 109.306 -121.834 13.594  1.000 199.77526 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   32246 C CG  . ASN B-4 2 279 ? 108.106 -121.445 12.755  1.000 207.55354 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   32247 O OD1 . ASN B-4 2 279 ? 107.941 -121.912 11.628  1.000 220.75108 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   32248 N ND2 . ASN B-4 2 279 ? 107.259 -120.584 13.305  1.000 203.38955 ? ? ? ? ? ?  280 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   32249 N N   . ILE B-4 2 280 ? 110.501 -121.507 10.451  1.000 199.48932 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-4 N   1 
+ATOM   32250 C CA  . ILE B-4 2 280 ? 110.778 -120.543 9.388   1.000 194.62475 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   32251 C C   . ILE B-4 2 280 ? 109.892 -119.312 9.539   1.000 201.20839 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-4 C   1 
+ATOM   32252 O O   . ILE B-4 2 280 ? 110.255 -118.217 9.093   1.000 199.95353 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-4 O   1 
+ATOM   32253 C CB  . ILE B-4 2 280 ? 110.608 -121.207 8.006   1.000 200.36351 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   32254 C CG1 . ILE B-4 2 280 ? 111.109 -120.288 6.889   1.000 197.83667 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   32255 C CG2 . ILE B-4 2 280 ? 109.157 -121.587 7.757   1.000 198.50327 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   32256 C CD1 . ILE B-4 2 280 ? 112.603 -120.084 6.882   1.000 182.89524 ? ? ? ? ? ?  281 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   32257 N N   . GLU B-4 2 281 ? 108.732 -119.464 10.184  1.000 209.96289 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-4 N   1 
+ATOM   32258 C CA  . GLU B-4 2 281 ? 107.833 -118.339 10.408  1.000 212.85384 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   32259 C C   . GLU B-4 2 281 ? 108.307 -117.436 11.541  1.000 211.72548 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-4 C   1 
+ATOM   32260 O O   . GLU B-4 2 281 ? 107.969 -116.248 11.559  1.000 212.32371 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-4 O   1 
+ATOM   32261 C CB  . GLU B-4 2 281 ? 106.421 -118.850 10.696  1.000 216.78089 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   32262 C CG  . GLU B-4 2 281 ? 105.754 -119.498 9.497   1.000 216.59775 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   32263 C CD  . GLU B-4 2 281 ? 104.476 -120.222 9.860   1.000 212.99704 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   32264 O OE1 . GLU B-4 2 281 ? 104.503 -121.037 10.806  1.000 209.11066 ? ? ? ? ? ?  282 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   32265 O OE2 . GLU B-4 2 281 ? 103.444 -119.974 9.203   1.000 213.62045 ? ? ? ? ? -1 282 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   32266 N N   . ALA B-4 2 282 ? 109.069 -117.971 12.492  1.000 211.90794 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B-4 N   1 
+ATOM   32267 C CA  . ALA B-4 2 282 ? 109.674 -117.145 13.525  1.000 205.03849 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   32268 C C   . ALA B-4 2 282 ? 110.928 -116.462 12.986  1.000 192.38681 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B-4 C   1 
+ATOM   32269 O O   . ALA B-4 2 282 ? 111.552 -116.924 12.027  1.000 197.25202 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B-4 O   1 
+ATOM   32270 C CB  . ALA B-4 2 282 ? 110.016 -117.982 14.758  1.000 200.70282 ? ? ? ? ? ?  283 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   32271 N N   . GLU B-4 2 283 ? 111.295 -115.347 13.612  1.000 186.80583 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-4 N   1 
+ATOM   32272 C CA  . GLU B-4 2 283 ? 112.454 -114.598 13.145  1.000 182.26585 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   32273 C C   . GLU B-4 2 283 ? 113.735 -115.372 13.437  1.000 183.34003 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-4 C   1 
+ATOM   32274 O O   . GLU B-4 2 283 ? 113.921 -115.907 14.535  1.000 183.13881 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-4 O   1 
+ATOM   32275 C CB  . GLU B-4 2 283 ? 112.501 -113.207 13.782  1.000 170.77659 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   32276 C CG  . GLU B-4 2 283 ? 112.815 -113.162 15.265  1.000 170.72601 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   32277 C CD  . GLU B-4 2 283 ? 113.305 -111.796 15.707  1.000 167.74910 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   32278 O OE1 . GLU B-4 2 283 ? 113.438 -110.904 14.842  1.000 155.15501 ? ? ? ? ? ?  284 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   32279 O OE2 . GLU B-4 2 283 ? 113.562 -111.612 16.916  1.000 162.40138 ? ? ? ? ? -1 284 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   32280 N N   . LEU B-4 2 284 ? 114.611 -115.446 12.440  1.000 175.28660 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-4 N   1 
+ATOM   32281 C CA  . LEU B-4 2 284 ? 115.867 -116.176 12.537  1.000 176.12228 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   32282 C C   . LEU B-4 2 284 ? 117.003 -115.242 12.149  1.000 184.79922 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-4 C   1 
+ATOM   32283 O O   . LEU B-4 2 284 ? 116.924 -114.559 11.123  1.000 189.86307 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-4 O   1 
+ATOM   32284 C CB  . LEU B-4 2 284 ? 115.848 -117.414 11.633  1.000 188.89140 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   32285 C CG  . LEU B-4 2 284 ? 116.882 -118.525 11.842  1.000 180.61708 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   32286 C CD1 . LEU B-4 2 284 ? 116.358 -119.828 11.265  1.000 177.02848 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   32287 C CD2 . LEU B-4 2 284 ? 118.224 -118.178 11.214  1.000 177.89593 ? ? ? ? ? ?  285 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   32288 N N   . VAL B-4 2 285 ? 118.054 -115.214 12.966  1.000 184.26823 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-4 N   1 
+ATOM   32289 C CA  . VAL B-4 2 285 ? 119.198 -114.344 12.726  1.000 183.05446 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   32290 C C   . VAL B-4 2 285 ? 120.481 -115.116 12.994  1.000 177.76275 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-4 C   1 
+ATOM   32291 O O   . VAL B-4 2 285 ? 120.547 -115.958 13.895  1.000 164.97666 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-4 O   1 
+ATOM   32292 C CB  . VAL B-4 2 285 ? 119.131 -113.063 13.583  1.000 170.41676 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   32293 C CG1 . VAL B-4 2 285 ? 118.149 -112.074 12.976  1.000 174.97200 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   32294 C CG2 . VAL B-4 2 285 ? 118.721 -113.405 14.997  1.000 158.93734 ? ? ? ? ? ?  286 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   32295 N N   . ILE B-4 2 286 ? 121.506 -114.820 12.196  1.000 178.44159 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-4 N   1 
+ATOM   32296 C CA  . ILE B-4 2 286 ? 122.779 -115.527 12.217  1.000 173.83788 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   32297 C C   . ILE B-4 2 286 ? 123.881 -114.546 12.593  1.000 177.86494 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-4 C   1 
+ATOM   32298 O O   . ILE B-4 2 286 ? 123.842 -113.368 12.223  1.000 170.49989 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-4 O   1 
+ATOM   32299 C CB  . ILE B-4 2 286 ? 123.055 -116.202 10.853  1.000 171.57304 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   32300 C CG1 . ILE B-4 2 286 ? 122.263 -117.508 10.746  1.000 164.18132 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   32301 C CG2 . ILE B-4 2 286 ? 124.544 -116.440 10.626  1.000 175.98011 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   32302 C CD1 . ILE B-4 2 286 ? 122.510 -118.271 9.468   1.000 176.41411 ? ? ? ? ? ?  287 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   32303 N N   . LEU B-4 2 287 ? 124.862 -115.036 13.348  1.000 176.69413 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-4 N   1 
+ATOM   32304 C CA  . LEU B-4 2 287 ? 125.911 -114.202 13.919  1.000 172.83043 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   32305 C C   . LEU B-4 2 287 ? 127.235 -114.427 13.205  1.000 168.95057 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-4 C   1 
+ATOM   32306 O O   . LEU B-4 2 287 ? 127.619 -115.571 12.938  1.000 169.10925 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-4 O   1 
+ATOM   32307 C CB  . LEU B-4 2 287 ? 126.061 -114.476 15.416  1.000 175.69012 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   32308 C CG  . LEU B-4 2 287 ? 125.010 -113.702 16.205  1.000 167.19143 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   32309 C CD1 . LEU B-4 2 287 ? 125.212 -113.822 17.694  1.000 164.83544 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   32310 C CD2 . LEU B-4 2 287 ? 125.089 -112.260 15.786  1.000 164.99614 ? ? ? ? ? ?  288 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   32311 N N   . VAL B-4 2 288 ? 127.924 -113.325 12.900  1.000 161.42325 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-4 N   1 
+ATOM   32312 C CA  . VAL B-4 2 288 ? 129.257 -113.343 12.313  1.000 169.50229 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   32313 C C   . VAL B-4 2 288 ? 130.100 -112.288 13.016  1.000 167.18273 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-4 C   1 
+ATOM   32314 O O   . VAL B-4 2 288 ? 129.583 -111.388 13.682  1.000 162.74797 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-4 O   1 
+ATOM   32315 C CB  . VAL B-4 2 288 ? 129.238 -113.076 10.792  1.000 164.57909 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   32316 C CG1 . VAL B-4 2 288 ? 128.453 -114.157 10.060  1.000 163.58981 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   32317 C CG2 . VAL B-4 2 288 ? 128.654 -111.704 10.515  1.000 162.82887 ? ? ? ? ? ?  289 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   32318 N N   . ARG B-4 2 289 ? 131.418 -112.405 12.857  1.000 164.23737 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-4 N   1 
+ATOM   32319 C CA  . ARG B-4 2 289 ? 132.341 -111.445 13.452  1.000 155.44190 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-4 CA  1 
+ATOM   32320 C C   . ARG B-4 2 289 ? 132.653 -110.283 12.519  1.000 164.53644 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-4 C   1 
+ATOM   32321 O O   . ARG B-4 2 289 ? 132.756 -109.137 12.970  1.000 150.34501 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-4 O   1 
+ATOM   32322 C CB  . ARG B-4 2 289 ? 133.644 -112.141 13.853  1.000 149.33046 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-4 CB  1 
+ATOM   32323 C CG  . ARG B-4 2 289 ? 133.483 -113.178 14.944  1.000 166.58163 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-4 CG  1 
+ATOM   32324 C CD  . ARG B-4 2 289 ? 133.120 -112.542 16.274  1.000 174.50722 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-4 CD  1 
+ATOM   32325 N NE  . ARG B-4 2 289 ? 134.174 -111.661 16.761  1.000 171.60444 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-4 NE  1 
+ATOM   32326 C CZ  . ARG B-4 2 289 ? 135.265 -112.077 17.390  1.000 171.09991 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-4 CZ  1 
+ATOM   32327 N NH1 . ARG B-4 2 289 ? 135.484 -113.362 17.615  1.000 173.82966 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-4 NH1 1 
+ATOM   32328 N NH2 . ARG B-4 2 289 ? 136.159 -111.182 17.800  1.000 177.15371 ? ? ? ? ? ?  290 ARG B-4 NH2 1 
+ATOM   32329 N N   . ARG B-4 2 290 ? 132.808 -110.556 11.227  1.000 181.98201 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-4 N   1 
+ATOM   32330 C CA  . ARG B-4 2 290 ? 133.180 -109.550 10.248  1.000 183.95201 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-4 CA  1 
+ATOM   32331 C C   . ARG B-4 2 290 ? 132.089 -109.416 9.194   1.000 178.20667 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-4 C   1 
+ATOM   32332 O O   . ARG B-4 2 290 ? 131.213 -110.275 9.060   1.000 176.76376 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-4 O   1 
+ATOM   32333 C CB  . ARG B-4 2 290 ? 134.517 -109.900 9.581   1.000 182.46718 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-4 CB  1 
+ATOM   32334 C CG  . ARG B-4 2 290 ? 135.681 -110.001 10.552  1.000 174.76342 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-4 CG  1 
+ATOM   32335 C CD  . ARG B-4 2 290 ? 136.177 -108.628 10.979  1.000 182.31390 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-4 CD  1 
+ATOM   32336 N NE  . ARG B-4 2 290 ? 136.974 -107.989 9.938   1.000 197.45167 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-4 NE  1 
+ATOM   32337 C CZ  . ARG B-4 2 290 ? 136.508 -107.102 9.070   1.000 187.59325 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-4 CZ  1 
+ATOM   32338 N NH1 . ARG B-4 2 290 ? 135.245 -106.708 9.093   1.000 179.32564 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-4 NH1 1 
+ATOM   32339 N NH2 . ARG B-4 2 290 ? 137.331 -106.596 8.155   1.000 174.49245 ? ? ? ? ? ?  291 ARG B-4 NH2 1 
+ATOM   32340 N N   . ARG B-4 2 291 ? 132.156 -108.316 8.440   1.000 180.48947 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-4 N   1 
+ATOM   32341 C CA  . ARG B-4 2 291 ? 131.165 -108.073 7.398   1.000 175.39562 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-4 CA  1 
+ATOM   32342 C C   . ARG B-4 2 291 ? 131.289 -109.073 6.256   1.000 183.95713 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-4 C   1 
+ATOM   32343 O O   . ARG B-4 2 291 ? 130.283 -109.414 5.623   1.000 183.25332 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-4 O   1 
+ATOM   32344 C CB  . ARG B-4 2 291 ? 131.298 -106.644 6.873   1.000 167.66519 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-4 CB  1 
+ATOM   32345 C CG  . ARG B-4 2 291 ? 132.711 -106.265 6.458   1.000 172.97183 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-4 CG  1 
+ATOM   32346 C CD  . ARG B-4 2 291 ? 132.783 -104.822 5.990   1.000 171.64475 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-4 CD  1 
+ATOM   32347 N NE  . ARG B-4 2 291 ? 131.944 -104.585 4.822   1.000 167.08565 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-4 NE  1 
+ATOM   32348 C CZ  . ARG B-4 2 291 ? 131.843 -103.420 4.196   1.000 168.86668 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-4 CZ  1 
+ATOM   32349 N NH1 . ARG B-4 2 291 ? 132.519 -102.357 4.602   1.000 173.28669 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-4 NH1 1 
+ATOM   32350 N NH2 . ARG B-4 2 291 ? 131.046 -103.319 3.136   1.000 172.10976 ? ? ? ? ? ?  292 ARG B-4 NH2 1 
+ATOM   32351 N N   . ASN B-4 2 292 ? 132.503 -109.557 5.981   1.000 187.16816 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-4 N   1 
+ATOM   32352 C CA  . ASN B-4 2 292 ? 132.687 -110.520 4.900   1.000 184.30724 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   32353 C C   . ASN B-4 2 292 ? 132.025 -111.853 5.222   1.000 191.59752 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-4 C   1 
+ATOM   32354 O O   . ASN B-4 2 292 ? 131.488 -112.516 4.326   1.000 200.06196 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-4 O   1 
+ATOM   32355 C CB  . ASN B-4 2 292 ? 134.175 -110.717 4.615   1.000 178.65476 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   32356 C CG  . ASN B-4 2 292 ? 134.709 -109.724 3.606   1.000 179.65594 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   32357 O OD1 . ASN B-4 2 292 ? 133.961 -109.197 2.782   1.000 177.42865 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   32358 N ND2 . ASN B-4 2 292 ? 136.011 -109.467 3.659   1.000 185.17178 ? ? ? ? ? ?  293 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   32359 N N   . GLN B-4 2 293 ? 132.055 -112.265 6.492   1.000 193.17857 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-4 N   1 
+ATOM   32360 C CA  . GLN B-4 2 293 ? 131.423 -113.525 6.868   1.000 194.14737 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-4 CA  1 
+ATOM   32361 C C   . GLN B-4 2 293 ? 129.910 -113.466 6.702   1.000 195.70343 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-4 C   1 
+ATOM   32362 O O   . GLN B-4 2 293 ? 129.275 -114.499 6.467   1.000 198.34583 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-4 O   1 
+ATOM   32363 C CB  . GLN B-4 2 293 ? 131.786 -113.890 8.308   1.000 194.97849 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-4 CB  1 
+ATOM   32364 C CG  . GLN B-4 2 293 ? 133.271 -114.123 8.540   1.000 195.96276 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-4 CG  1 
+ATOM   32365 C CD  . GLN B-4 2 293 ? 133.576 -114.591 9.951   1.000 179.88220 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-4 CD  1 
+ATOM   32366 O OE1 . GLN B-4 2 293 ? 132.671 -114.795 10.760  1.000 172.09638 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   32367 N NE2 . GLN B-4 2 293 ? 134.858 -114.765 10.252  1.000 151.66867 ? ? ? ? ? ?  294 GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   32368 N N   . ALA B-4 2 294 ? 129.317 -112.276 6.815   1.000 194.29417 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B-4 N   1 
+ATOM   32369 C CA  . ALA B-4 2 294 ? 127.877 -112.149 6.623   1.000 194.15891 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   32370 C C   . ALA B-4 2 294 ? 127.514 -112.109 5.144   1.000 199.20547 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B-4 C   1 
+ATOM   32371 O O   . ALA B-4 2 294 ? 126.470 -112.637 4.743   1.000 197.97261 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B-4 O   1 
+ATOM   32372 C CB  . ALA B-4 2 294 ? 127.358 -110.896 7.325   1.000 173.97093 ? ? ? ? ? ?  295 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   32373 N N   . ILE B-4 2 295 ? 128.365 -111.490 4.321   1.000 192.85984 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-4 N   1 
+ATOM   32374 C CA  . ILE B-4 2 295 ? 128.077 -111.387 2.894   1.000 192.64514 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   32375 C C   . ILE B-4 2 295 ? 128.076 -112.766 2.244   1.000 203.76679 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-4 C   1 
+ATOM   32376 O O   . ILE B-4 2 295 ? 127.178 -113.097 1.460   1.000 208.95425 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-4 O   1 
+ATOM   32377 C CB  . ILE B-4 2 295 ? 129.078 -110.436 2.215   1.000 185.99972 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   32378 C CG1 . ILE B-4 2 295 ? 128.928 -109.019 2.774   1.000 162.00014 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   32379 C CG2 . ILE B-4 2 295 ? 128.879 -110.438 0.709   1.000 182.48488 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   32380 C CD1 . ILE B-4 2 295 ? 127.545 -108.439 2.600   1.000 155.02828 ? ? ? ? ? ?  296 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   32381 N N   . GLU B-4 2 296 ? 129.073 -113.597 2.564   1.000 213.36088 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-4 N   1 
+ATOM   32382 C CA  . GLU B-4 2 296 ? 129.155 -114.918 1.944   1.000 222.56617 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   32383 C C   . GLU B-4 2 296 ? 128.008 -115.822 2.382   1.000 222.09117 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-4 C   1 
+ATOM   32384 O O   . GLU B-4 2 296 ? 127.543 -116.657 1.597   1.000 228.25285 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-4 O   1 
+ATOM   32385 C CB  . GLU B-4 2 296 ? 130.503 -115.572 2.261   1.000 229.77057 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   32386 C CG  . GLU B-4 2 296 ? 130.768 -115.788 3.743   1.000 225.33634 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   32387 C CD  . GLU B-4 2 296 ? 132.133 -116.393 4.009   1.000 222.69189 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   32388 O OE1 . GLU B-4 2 296 ? 133.044 -116.200 3.175   1.000 227.73334 ? ? ? ? ? ?  297 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   32389 O OE2 . GLU B-4 2 296 ? 132.294 -117.063 5.050   1.000 215.69101 ? ? ? ? ? -1 297 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   32390 N N   . ILE B-4 2 297 ? 127.534 -115.669 3.621   1.000 213.74079 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-4 N   1 
+ATOM   32391 C CA  . ILE B-4 2 297 ? 126.384 -116.446 4.068   1.000 212.80106 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   32392 C C   . ILE B-4 2 297 ? 125.109 -115.920 3.421   1.000 216.14294 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-4 C   1 
+ATOM   32393 O O   . ILE B-4 2 297 ? 124.220 -116.695 3.047   1.000 217.03766 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-4 O   1 
+ATOM   32394 C CB  . ILE B-4 2 297 ? 126.293 -116.435 5.605   1.000 199.54338 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   32395 C CG1 . ILE B-4 2 297 ? 127.510 -117.132 6.217   1.000 192.74399 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   32396 C CG2 . ILE B-4 2 297 ? 125.013 -117.111 6.077   1.000 187.05123 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   32397 C CD1 . ILE B-4 2 297 ? 127.527 -117.111 7.730   1.000 180.16341 ? ? ? ? ? ?  298 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   32398 N N   . MET B-4 2 298 ? 125.005 -114.598 3.265   1.000 213.60478 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-4 N   1 
+ATOM   32399 C CA  . MET B-4 2 298 ? 123.833 -114.018 2.617   1.000 214.67877 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-4 CA  1 
+ATOM   32400 C C   . MET B-4 2 298 ? 123.764 -114.410 1.147   1.000 220.24023 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-4 C   1 
+ATOM   32401 O O   . MET B-4 2 298 ? 122.681 -114.706 0.628   1.000 221.78718 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-4 O   1 
+ATOM   32402 C CB  . MET B-4 2 298 ? 123.852 -112.498 2.767   1.000 199.69514 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-4 CB  1 
+ATOM   32403 C CG  . MET B-4 2 298 ? 122.660 -111.797 2.139   1.000 202.92495 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-4 CG  1 
+ATOM   32404 S SD  . MET B-4 2 298 ? 122.817 -110.003 2.184   1.000 196.20976 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-4 SD  1 
+ATOM   32405 C CE  . MET B-4 2 298 ? 124.304 -109.774 1.212   1.000 193.04011 ? ? ? ? ? ?  299 MET B-4 CE  1 
+ATOM   32406 N N   . LYS B-4 2 299 ? 124.908 -114.420 0.459   1.000 221.32313 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-4 N   1 
+ATOM   32407 C CA  . LYS B-4 2 299 ? 124.915 -114.779 -0.955  1.000 213.78492 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   32408 C C   . LYS B-4 2 299 ? 124.653 -116.267 -1.152  1.000 218.67699 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-4 C   1 
+ATOM   32409 O O   . LYS B-4 2 299 ? 124.016 -116.664 -2.134  1.000 226.32861 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-4 O   1 
+ATOM   32410 C CB  . LYS B-4 2 299 ? 126.245 -114.376 -1.593  1.000 203.44220 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   32411 C CG  . LYS B-4 2 299 ? 126.502 -112.876 -1.611  1.000 204.48844 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   32412 C CD  . LYS B-4 2 299 ? 127.877 -112.552 -2.175  1.000 187.70906 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   32413 C CE  . LYS B-4 2 299 ? 127.965 -112.900 -3.651  1.000 183.01666 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   32414 N NZ  . LYS B-4 2 299 ? 127.022 -112.085 -4.465  1.000 180.71409 ? ? ? ? ? ?  300 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   32415 N N   . GLU B-4 2 300 ? 125.134 -117.105 -0.231  1.000 214.15780 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-4 N   1 
+ATOM   32416 C CA  . GLU B-4 2 300 ? 124.936 -118.545 -0.374  1.000 226.96412 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   32417 C C   . GLU B-4 2 300 ? 123.476 -118.935 -0.196  1.000 234.81113 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-4 C   1 
+ATOM   32418 O O   . GLU B-4 2 300 ? 123.020 -119.919 -0.794  1.000 249.27562 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-4 O   1 
+ATOM   32419 C CB  . GLU B-4 2 300 ? 125.816 -119.300 0.622   1.000 226.38188 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   32420 C CG  . GLU B-4 2 300 ? 125.911 -120.792 0.342   1.000 237.36220 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   32421 C CD  . GLU B-4 2 300 ? 126.155 -121.614 1.589   1.000 237.64916 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   32422 O OE1 . GLU B-4 2 300 ? 125.275 -121.628 2.476   1.000 245.29627 ? ? ? ? ? ?  301 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   32423 O OE2 . GLU B-4 2 300 ? 127.228 -122.247 1.682   1.000 232.20642 ? ? ? ? ? -1 301 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   32424 N N   . LEU B-4 2 301 ? 122.733 -118.172 0.607   1.000 224.44192 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-4 N   1 
+ATOM   32425 C CA  . LEU B-4 2 301 ? 121.318 -118.422 0.867   1.000 227.67337 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   32426 C C   . LEU B-4 2 301 ? 120.403 -117.878 -0.224  1.000 234.75913 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-4 C   1 
+ATOM   32427 O O   . LEU B-4 2 301 ? 119.300 -118.403 -0.415  1.000 236.50226 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-4 O   1 
+ATOM   32428 C CB  . LEU B-4 2 301 ? 120.914 -117.828 2.217   1.000 227.92604 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   32429 C CG  . LEU B-4 2 301 ? 121.020 -118.760 3.415   1.000 223.19357 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   32430 C CD1 . LEU B-4 2 301 ? 122.433 -119.308 3.572   1.000 217.46817 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   32431 C CD2 . LEU B-4 2 301 ? 120.576 -118.073 4.700   1.000 206.58116 ? ? ? ? ? ?  302 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   32432 N N   . ASN B-4 2 302 ? 120.827 -116.835 -0.940  1.000 238.29043 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-4 N   1 
+ATOM   32433 C CA  . ASN B-4 2 302 ? 120.035 -116.351 -2.068  1.000 241.13718 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   32434 C C   . ASN B-4 2 302 ? 119.960 -117.388 -3.178  1.000 243.65787 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-4 C   1 
+ATOM   32435 O O   . ASN B-4 2 302 ? 118.976 -117.429 -3.927  1.000 239.20818 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-4 O   1 
+ATOM   32436 C CB  . ASN B-4 2 302 ? 120.615 -115.044 -2.614  1.000 235.37263 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   32437 C CG  . ASN B-4 2 302 ? 120.714 -113.960 -1.558  1.000 230.69538 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   32438 O OD1 . ASN B-4 2 302 ? 119.913 -113.915 -0.619  1.000 215.07986 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   32439 N ND2 . ASN B-4 2 302 ? 121.692 -113.078 -1.706  1.000 224.70034 ? ? ? ? ? ?  303 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   32440 N N   . GLU B-4 2 303 ? 120.987 -118.230 -3.299  1.000 245.10762 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-4 N   1 
+ATOM   32441 C CA  . GLU B-4 2 303 ? 120.982 -119.269 -4.322  1.000 243.47024 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   32442 C C   . GLU B-4 2 303 ? 120.007 -120.389 -3.982  1.000 251.65870 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-4 C   1 
+ATOM   32443 O O   . GLU B-4 2 303 ? 119.455 -121.027 -4.887  1.000 269.86645 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-4 O   1 
+ATOM   32444 C CB  . GLU B-4 2 303 ? 122.392 -119.836 -4.499  1.000 244.27698 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   32445 C CG  . GLU B-4 2 303 ? 123.460 -118.785 -4.746  1.000 239.02988 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   32446 C CD  . GLU B-4 2 303 ? 124.864 -119.336 -4.585  1.000 231.17696 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   32447 O OE1 . GLU B-4 2 303 ? 125.013 -120.421 -3.984  1.000 220.26677 ? ? ? ? ? ?  304 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   32448 O OE2 . GLU B-4 2 303 ? 125.819 -118.685 -5.060  1.000 233.33234 ? ? ? ? ? -1 304 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   32449 N N   . GLU B-4 2 304 ? 119.783 -120.641 -2.695  1.000 246.33824 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-4 N   1 
+ATOM   32450 C CA  . GLU B-4 2 304 ? 118.938 -121.735 -2.238  1.000 248.28300 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   32451 C C   . GLU B-4 2 304 ? 117.492 -121.313 -2.004  1.000 237.34842 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-4 C   1 
+ATOM   32452 O O   . GLU B-4 2 304 ? 116.730 -122.074 -1.399  1.000 228.60446 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-4 O   1 
+ATOM   32453 C CB  . GLU B-4 2 304 ? 119.514 -122.338 -0.953  1.000 248.99979 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   32454 C CG  . GLU B-4 2 304 ? 120.905 -122.935 -1.109  1.000 254.44533 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   32455 C CD  . GLU B-4 2 304 ? 120.888 -124.307 -1.756  1.000 263.42301 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   32456 O OE1 . GLU B-4 2 304 ? 119.785 -124.852 -1.974  1.000 271.20989 ? ? ? ? ? ?  305 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   32457 O OE2 . GLU B-4 2 304 ? 121.979 -124.844 -2.043  1.000 260.64930 ? ? ? ? ? -1 305 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   32458 N N   . GLY B-4 2 305 ? 117.098 -120.128 -2.466  1.000 234.47709 ? ? ? ? ? ?  306 GLY B-4 N   1 
+ATOM   32459 C CA  . GLY B-4 2 305 ? 115.759 -119.627 -2.266  1.000 234.58397 ? ? ? ? ? ?  306 GLY B-4 CA  1 
+ATOM   32460 C C   . GLY B-4 2 305 ? 115.560 -118.820 -1.001  1.000 232.32576 ? ? ? ? ? ?  306 GLY B-4 C   1 
+ATOM   32461 O O   . GLY B-4 2 305 ? 114.566 -118.091 -0.899  1.000 220.47262 ? ? ? ? ? ?  306 GLY B-4 O   1 
+ATOM   32462 N N   . PHE B-4 2 306 ? 116.467 -118.929 -0.034  1.000 235.04764 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-4 N   1 
+ATOM   32463 C CA  . PHE B-4 2 306 ? 116.366 -118.136 1.184   1.000 224.18515 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   32464 C C   . PHE B-4 2 306 ? 116.567 -116.659 0.865   1.000 221.06111 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-4 C   1 
+ATOM   32465 O O   . PHE B-4 2 306 ? 117.511 -116.289 0.162   1.000 220.32157 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-4 O   1 
+ATOM   32466 C CB  . PHE B-4 2 306 ? 117.405 -118.596 2.207   1.000 218.43930 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   32467 C CG  . PHE B-4 2 306 ? 117.193 -119.997 2.705   1.000 220.20367 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   32468 C CD1 . PHE B-4 2 306 ? 115.959 -120.397 3.187   1.000 215.96941 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   32469 C CD2 . PHE B-4 2 306 ? 118.232 -120.914 2.687   1.000 222.26104 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   32470 C CE1 . PHE B-4 2 306 ? 115.765 -121.684 3.646   1.000 221.97368 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   32471 C CE2 . PHE B-4 2 306 ? 118.043 -122.203 3.143   1.000 231.90518 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   32472 C CZ  . PHE B-4 2 306 ? 116.808 -122.587 3.623   1.000 234.42745 ? ? ? ? ? ?  307 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   32473 N N   . ASN B-4 2 307 ? 115.679 -115.815 1.380   1.000 214.74896 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-4 N   1 
+ATOM   32474 C CA  . ASN B-4 2 307 ? 115.790 -114.371 1.226   1.000 208.11577 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   32475 C C   . ASN B-4 2 307 ? 116.192 -113.753 2.558   1.000 202.38345 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-4 C   1 
+ATOM   32476 O O   . ASN B-4 2 307 ? 115.624 -114.092 3.602   1.000 204.14087 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-4 O   1 
+ATOM   32477 C CB  . ASN B-4 2 307 ? 114.477 -113.764 0.726   1.000 205.41800 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   32478 C CG  . ASN B-4 2 307 ? 113.306 -114.087 1.628   1.000 208.80181 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   32479 O OD1 . ASN B-4 2 307 ? 113.289 -115.120 2.296   1.000 217.56642 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   32480 N ND2 . ASN B-4 2 307 ? 112.316 -113.203 1.652   1.000 207.58689 ? ? ? ? ? ?  308 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   32481 N N   . PHE B-4 2 308 ? 117.172 -112.852 2.521   1.000 200.08682 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-4 N   1 
+ATOM   32482 C CA  . PHE B-4 2 308 ? 117.707 -112.270 3.743   1.000 194.21558 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   32483 C C   . PHE B-4 2 308 ? 118.145 -110.836 3.488   1.000 190.98031 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-4 C   1 
+ATOM   32484 O O   . PHE B-4 2 308 ? 118.599 -110.493 2.394   1.000 186.25727 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-4 O   1 
+ATOM   32485 C CB  . PHE B-4 2 308 ? 118.892 -113.078 4.282   1.000 186.10873 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   32486 C CG  . PHE B-4 2 308 ? 118.521 -114.068 5.348   1.000 195.63114 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   32487 C CD1 . PHE B-4 2 308 ? 118.520 -113.696 6.681   1.000 197.56012 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   32488 C CD2 . PHE B-4 2 308 ? 118.183 -115.371 5.021   1.000 194.82214 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   32489 C CE1 . PHE B-4 2 308 ? 118.186 -114.600 7.668   1.000 198.18003 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   32490 C CE2 . PHE B-4 2 308 ? 117.845 -116.282 6.006   1.000 201.00375 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   32491 C CZ  . PHE B-4 2 308 ? 117.847 -115.895 7.331   1.000 199.39123 ? ? ? ? ? ?  309 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   32492 N N   . ILE B-4 2 309 ? 118.005 -110.007 4.519   1.000 195.17431 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-4 N   1 
+ATOM   32493 C CA  . ILE B-4 2 309 ? 118.562 -108.660 4.546   1.000 192.62439 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   32494 C C   . ILE B-4 2 309 ? 119.502 -108.568 5.741   1.000 181.78750 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-4 C   1 
+ATOM   32495 O O   . ILE B-4 2 309 ? 119.166 -109.016 6.843   1.000 169.19169 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-4 O   1 
+ATOM   32496 C CB  . ILE B-4 2 309 ? 117.463 -107.579 4.618   1.000 189.18067 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   32497 C CG1 . ILE B-4 2 309 ? 116.492 -107.716 3.442   1.000 188.44088 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   32498 C CG2 . ILE B-4 2 309 ? 118.083 -106.188 4.633   1.000 183.34545 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   32499 C CD1 . ILE B-4 2 309 ? 117.136 -107.524 2.087   1.000 174.82069 ? ? ? ? ? ?  310 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   32500 N N   . PHE B-4 2 310 ? 120.685 -107.999 5.521   1.000 177.92523 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-4 N   1 
+ATOM   32501 C CA  . PHE B-4 2 310 ? 121.753 -107.988 6.513   1.000 166.54439 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   32502 C C   . PHE B-4 2 310 ? 121.987 -106.572 7.022   1.000 167.83385 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-4 C   1 
+ATOM   32503 O O   . PHE B-4 2 310 ? 122.216 -105.654 6.228   1.000 161.03952 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-4 O   1 
+ATOM   32504 C CB  . PHE B-4 2 310 ? 123.043 -108.564 5.918   1.000 155.34310 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   32505 C CG  . PHE B-4 2 310 ? 124.300 -108.022 6.539   1.000 153.10534 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   32506 C CD1 . PHE B-4 2 310 ? 124.710 -108.443 7.792   1.000 164.35889 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   32507 C CD2 . PHE B-4 2 310 ? 125.080 -107.101 5.860   1.000 149.27130 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   32508 C CE1 . PHE B-4 2 310 ? 125.867 -107.946 8.365   1.000 165.43898 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   32509 C CE2 . PHE B-4 2 310 ? 126.241 -106.602 6.425   1.000 146.01838 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   32510 C CZ  . PHE B-4 2 310 ? 126.635 -107.027 7.679   1.000 158.15999 ? ? ? ? ? ?  311 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   32511 N N   . ILE B-4 2 311 ? 121.939 -106.405 8.340   1.000 163.79574 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-4 N   1 
+ATOM   32512 C CA  . ILE B-4 2 311 ? 122.172 -105.111 8.975   1.000 155.34652 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   32513 C C   . ILE B-4 2 311 ? 123.652 -105.016 9.334   1.000 154.42653 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-4 C   1 
+ATOM   32514 O O   . ILE B-4 2 311 ? 124.162 -105.892 10.052  1.000 150.23760 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-4 O   1 
+ATOM   32515 C CB  . ILE B-4 2 311 ? 121.280 -104.907 10.210  1.000 137.98410 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   32516 C CG1 . ILE B-4 2 311 ? 121.446 -106.029 11.236  1.000 149.88815 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   32517 C CG2 . ILE B-4 2 311 ? 119.817 -104.817 9.804   1.000 136.70779 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   32518 C CD1 . ILE B-4 2 311 ? 120.711 -105.769 12.540  1.000 149.77129 ? ? ? ? ? ?  312 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   32519 N N   . PRO B-4 2 312 ? 124.377 -104.012 8.839   1.000 152.65753 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-4 N   1 
+ATOM   32520 C CA  . PRO B-4 2 312 ? 125.789 -103.868 9.208   1.000 151.13090 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-4 CA  1 
+ATOM   32521 C C   . PRO B-4 2 312 ? 125.989 -102.890 10.353  1.000 154.75145 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-4 C   1 
+ATOM   32522 O O   . PRO B-4 2 312 ? 125.181 -101.974 10.538  1.000 165.62587 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-4 O   1 
+ATOM   32523 C CB  . PRO B-4 2 312 ? 126.424 -103.352 7.914   1.000 148.12532 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-4 CB  1 
+ATOM   32524 C CG  . PRO B-4 2 312 ? 125.335 -102.508 7.309   1.000 131.88149 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-4 CG  1 
+ATOM   32525 C CD  . PRO B-4 2 312 ? 124.011 -103.135 7.713   1.000 133.73480 ? ? ? ? ? ?  313 PRO B-4 CD  1 
+ATOM   32526 N N   . GLN B-4 2 313 ? 127.058 -103.068 11.126  1.000 150.50097 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-4 N   1 
+ATOM   32527 C CA  . GLN B-4 2 313 ? 127.360 -102.126 12.194  1.000 150.15976 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-4 CA  1 
+ATOM   32528 C C   . GLN B-4 2 313 ? 127.865 -100.814 11.606  1.000 147.83960 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-4 C   1 
+ATOM   32529 O O   . GLN B-4 2 313 ? 128.782 -100.798 10.779  1.000 143.38733 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-4 O   1 
+ATOM   32530 C CB  . GLN B-4 2 313 ? 128.389 -102.715 13.161  1.000 152.67376 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-4 CB  1 
+ATOM   32531 C CG  . GLN B-4 2 313 ? 129.632 -103.295 12.507  1.000 158.07913 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-4 CG  1 
+ATOM   32532 C CD  . GLN B-4 2 313 ? 130.715 -103.623 13.517  1.000 157.89385 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-4 CD  1 
+ATOM   32533 O OE1 . GLN B-4 2 313 ? 131.292 -104.710 13.497  1.000 150.05647 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   32534 N NE2 . GLN B-4 2 313 ? 131.000 -102.677 14.406  1.000 135.14923 ? ? ? ? ? ?  314 GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   32535 N N   . THR B-4 2 314 ? 127.257 -99.717  12.028  1.000 133.89547 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-4 N   1 
+ATOM   32536 C CA  . THR B-4 2 314 ? 127.563 -98.389  11.525  1.000 122.50876 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-4 CA  1 
+ATOM   32537 C C   . THR B-4 2 314 ? 128.710 -97.770  12.312  1.000 128.52065 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-4 C   1 
+ATOM   32538 O O   . THR B-4 2 314 ? 129.036 -98.221  13.414  1.000 137.21202 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-4 O   1 
+ATOM   32539 C CB  . THR B-4 2 314 ? 126.324 -97.501  11.620  1.000 129.55654 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-4 CB  1 
+ATOM   32540 O OG1 . THR B-4 2 314 ? 126.088 -97.154  12.990  1.000 125.81704 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   32541 C CG2 . THR B-4 2 314 ? 125.110 -98.238  11.080  1.000 135.11779 ? ? ? ? ? ?  315 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   32542 N N   . PRO B-4 2 315 ? 129.359 -96.739  11.763  1.000 119.00604 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-4 N   1 
+ATOM   32543 C CA  . PRO B-4 2 315 ? 130.387 -96.031  12.546  1.000 115.23958 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-4 CA  1 
+ATOM   32544 C C   . PRO B-4 2 315 ? 129.857 -95.439  13.840  1.000 113.40344 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-4 C   1 
+ATOM   32545 O O   . PRO B-4 2 315 ? 130.634 -95.239  14.783  1.000 113.88360 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-4 O   1 
+ATOM   32546 C CB  . PRO B-4 2 315 ? 130.871 -94.943  11.578  1.000 101.34836 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-4 CB  1 
+ATOM   32547 C CG  . PRO B-4 2 315 ? 130.602 -95.504  10.224  1.000 105.90905 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-4 CG  1 
+ATOM   32548 C CD  . PRO B-4 2 315 ? 129.333 -96.294  10.358  1.000 109.73712 ? ? ? ? ? ?  316 PRO B-4 CD  1 
+ATOM   32549 N N   . LEU B-4 2 316 ? 128.554 -95.153  13.916  1.000 119.85270 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-4 N   1 
+ATOM   32550 C CA  . LEU B-4 2 316 ? 127.955 -94.652  15.147  1.000 119.95082 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   32551 C C   . LEU B-4 2 316 ? 127.760 -95.741  16.196  1.000 110.27832 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-4 C   1 
+ATOM   32552 O O   . LEU B-4 2 316 ? 127.593 -95.418  17.377  1.000 111.48834 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-4 O   1 
+ATOM   32553 C CB  . LEU B-4 2 316 ? 126.610 -93.986  14.847  1.000 114.94569 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   32554 C CG  . LEU B-4 2 316 ? 126.657 -92.606  14.188  1.000 109.37084 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   32555 C CD1 . LEU B-4 2 316 ? 125.256 -92.120  13.849  1.000 117.76468 ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   32556 C CD2 . LEU B-4 2 316 ? 127.364 -91.610  15.093  1.000 95.93758  ? ? ? ? ? ?  317 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   32557 N N   . ASP B-4 2 317 ? 127.778 -97.014  15.797  1.000 107.84065 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-4 N   1 
+ATOM   32558 C CA  . ASP B-4 2 317 ? 127.632 -98.115  16.743  1.000 121.70386 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   32559 C C   . ASP B-4 2 317 ? 128.868 -98.229  17.626  1.000 117.67348 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-4 C   1 
+ATOM   32560 O O   . ASP B-4 2 317 ? 129.648 -99.179  17.500  1.000 106.31954 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-4 O   1 
+ATOM   32561 C CB  . ASP B-4 2 317 ? 127.380 -99.431  16.004  1.000 129.83968 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   32562 C CG  . ASP B-4 2 317 ? 126.049 -99.445  15.280  1.000 137.90384 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   32563 O OD1 . ASP B-4 2 317 ? 125.260 -98.493  15.462  1.000 136.28651 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   32564 O OD2 . ASP B-4 2 317 ? 125.791 -100.407 14.527  1.000 134.99105 ? ? ? ? ? ?  318 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   32565 N N   . ARG B-4 2 318 ? 129.046 -97.266  18.528  1.000 130.40082 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-4 N   1 
+ATOM   32566 C CA  . ARG B-4 2 318 ? 130.216 -97.200  19.389  1.000 103.26080 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-4 CA  1 
+ATOM   32567 C C   . ARG B-4 2 318 ? 129.810 -96.579  20.717  1.000 104.63907 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-4 C   1 
+ATOM   32568 O O   . ARG B-4 2 318 ? 129.023 -95.629  20.749  1.000 110.75403 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-4 O   1 
+ATOM   32569 C CB  . ARG B-4 2 318 ? 131.336 -96.382  18.736  1.000 109.81738 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-4 CB  1 
+ATOM   32570 C CG  . ARG B-4 2 318 ? 132.667 -97.103  18.639  1.000 93.10446  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-4 CG  1 
+ATOM   32571 C CD  . ARG B-4 2 318 ? 133.640 -96.314  17.783  1.000 90.26379  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-4 CD  1 
+ATOM   32572 N NE  . ARG B-4 2 318 ? 133.701 -94.914  18.187  1.000 95.58161  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-4 NE  1 
+ATOM   32573 C CZ  . ARG B-4 2 318 ? 134.553 -94.425  19.078  1.000 107.26627 ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-4 CZ  1 
+ATOM   32574 N NH1 . ARG B-4 2 318 ? 135.444 -95.196  19.679  1.000 89.70389  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-4 NH1 1 
+ATOM   32575 N NH2 . ARG B-4 2 318 ? 134.511 -93.129  19.373  1.000 98.23857  ? ? ? ? ? ?  319 ARG B-4 NH2 1 
+ATOM   32576 N N   . ALA B-4 2 319 ? 130.351 -97.122  21.808  1.000 125.30035 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B-4 N   1 
+ATOM   32577 C CA  . ALA B-4 2 319 ? 130.011 -96.652  23.146  1.000 107.29372 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   32578 C C   . ALA B-4 2 319 ? 130.508 -95.230  23.372  1.000 112.65748 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B-4 C   1 
+ATOM   32579 O O   . ALA B-4 2 319 ? 131.617 -95.024  23.877  1.000 115.27691 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B-4 O   1 
+ATOM   32580 C CB  . ALA B-4 2 319 ? 130.587 -97.592  24.207  1.000 107.42331 ? ? ? ? ? ?  320 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   32581 N N   . THR B-4 2 320 ? 129.697 -94.251  23.002  1.000 112.73207 ? ? ? ? ? ?  321 THR B-4 N   1 
+ATOM   32582 C CA  . THR B-4 2 320 ? 130.010 -92.839  23.139  1.000 106.08779 ? ? ? ? ? ?  321 THR B-4 CA  1 
+ATOM   32583 C C   . THR B-4 2 320 ? 128.848 -92.138  23.823  1.000 100.16877 ? ? ? ? ? ?  321 THR B-4 C   1 
+ATOM   32584 O O   . THR B-4 2 320 ? 127.719 -92.642  23.816  1.000 103.72429 ? ? ? ? ? ?  321 THR B-4 O   1 
+ATOM   32585 C CB  . THR B-4 2 320 ? 130.290 -92.198  21.769  1.000 101.71304 ? ? ? ? ? ?  321 THR B-4 CB  1 
+ATOM   32586 O OG1 . THR B-4 2 320 ? 129.205 -92.468  20.875  1.000 103.77974 ? ? ? ? ? ?  321 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   32587 C CG2 . THR B-4 2 320 ? 131.582 -92.743  21.176  1.000 87.26931  ? ? ? ? ? ?  321 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   32588 N N   . PRO B-4 2 321 ? 129.093 -90.978  24.445  1.000 93.29453  ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-4 N   1 
+ATOM   32589 C CA  . PRO B-4 2 321 ? 128.014 -90.320  25.206  1.000 102.57110 ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-4 CA  1 
+ATOM   32590 C C   . PRO B-4 2 321 ? 126.795 -89.958  24.373  1.000 104.06316 ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-4 C   1 
+ATOM   32591 O O   . PRO B-4 2 321 ? 125.667 -90.031  24.878  1.000 110.87427 ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-4 O   1 
+ATOM   32592 C CB  . PRO B-4 2 321 ? 128.704 -89.071  25.772  1.000 84.38664  ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-4 CB  1 
+ATOM   32593 C CG  . PRO B-4 2 321 ? 130.147 -89.433  25.833  1.000 84.85005  ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-4 CG  1 
+ATOM   32594 C CD  . PRO B-4 2 321 ? 130.393 -90.312  24.646  1.000 86.56940  ? ? ? ? ? ?  322 PRO B-4 CD  1 
+ATOM   32595 N N   . ASN B-4 2 322 ? 126.980 -89.570  23.110  1.000 106.60772 ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-4 N   1 
+ATOM   32596 C CA  . ASN B-4 2 322 ? 125.879 -89.106  22.274  1.000 97.73152  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   32597 C C   . ASN B-4 2 322 ? 125.504 -90.107  21.188  1.000 88.84517  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-4 C   1 
+ATOM   32598 O O   . ASN B-4 2 322 ? 124.857 -89.731  20.206  1.000 95.17108  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-4 O   1 
+ATOM   32599 C CB  . ASN B-4 2 322 ? 126.227 -87.757  21.647  1.000 86.02227  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   32600 C CG  . ASN B-4 2 322 ? 126.723 -86.758  22.665  1.000 92.01889  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   32601 O OD1 . ASN B-4 2 322 ? 125.954 -86.265  23.489  1.000 104.29894 ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   32602 N ND2 . ASN B-4 2 322 ? 128.014 -86.454  22.617  1.000 86.27554  ? ? ? ? ? ?  323 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   32603 N N   . ALA B-4 2 323 ? 125.888 -91.375  21.347  1.000 94.77503  ? ? ? ? ? ?  324 ALA B-4 N   1 
+ATOM   32604 C CA  . ALA B-4 2 323 ? 125.604 -92.369  20.315  1.000 96.23796  ? ? ? ? ? ?  324 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   32605 C C   . ALA B-4 2 323 ? 124.105 -92.564  20.125  1.000 115.62939 ? ? ? ? ? ?  324 ALA B-4 C   1 
+ATOM   32606 O O   . ALA B-4 2 323 ? 123.622 -92.648  18.990  1.000 113.96721 ? ? ? ? ? ?  324 ALA B-4 O   1 
+ATOM   32607 C CB  . ALA B-4 2 323 ? 126.274 -93.697  20.665  1.000 101.49318 ? ? ? ? ? ?  324 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   32608 N N   . THR B-4 2 324 ? 123.351 -92.633  21.224  1.000 116.01796 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-4 N   1 
+ATOM   32609 C CA  . THR B-4 2 324 ? 121.918 -92.892  21.121  1.000 116.32723 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-4 CA  1 
+ATOM   32610 C C   . THR B-4 2 324 ? 121.197 -91.745  20.421  1.000 120.65004 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-4 C   1 
+ATOM   32611 O O   . THR B-4 2 324 ? 120.347 -91.974  19.551  1.000 108.85574 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-4 O   1 
+ATOM   32612 C CB  . THR B-4 2 324 ? 121.326 -93.131  22.509  1.000 127.96509 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-4 CB  1 
+ATOM   32613 O OG1 . THR B-4 2 324 ? 122.039 -94.192  23.158  1.000 151.86317 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   32614 C CG2 . THR B-4 2 324 ? 119.856 -93.507  22.405  1.000 119.69124 ? ? ? ? ? ?  325 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   32615 N N   . LEU B-4 2 325 ? 121.529 -90.503  20.780  1.000 119.31210 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-4 N   1 
+ATOM   32616 C CA  . LEU B-4 2 325 ? 120.868 -89.359  20.162  1.000 107.64389 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   32617 C C   . LEU B-4 2 325 ? 121.304 -89.181  18.713  1.000 109.84088 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-4 C   1 
+ATOM   32618 O O   . LEU B-4 2 325 ? 120.489 -88.821  17.856  1.000 116.93324 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-4 O   1 
+ATOM   32619 C CB  . LEU B-4 2 325 ? 121.149 -88.092  20.971  1.000 105.35475 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   32620 C CG  . LEU B-4 2 325 ? 120.568 -86.787  20.422  1.000 103.65383 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   32621 C CD1 . LEU B-4 2 325 ? 119.062 -86.901  20.246  1.000 116.20292 ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   32622 C CD2 . LEU B-4 2 325 ? 120.917 -85.615  21.328  1.000 85.92111  ? ? ? ? ? ?  326 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   32623 N N   . LEU B-4 2 326 ? 122.585 -89.430  18.419  1.000 106.92312 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-4 N   1 
+ATOM   32624 C CA  . LEU B-4 2 326 ? 123.076 -89.264  17.053  1.000 106.53083 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   32625 C C   . LEU B-4 2 326 ? 122.388 -90.225  16.092  1.000 115.21159 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-4 C   1 
+ATOM   32626 O O   . LEU B-4 2 326 ? 122.099 -89.865  14.945  1.000 117.66838 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-4 O   1 
+ATOM   32627 C CB  . LEU B-4 2 326 ? 124.592 -89.458  17.008  1.000 98.65876  ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   32628 C CG  . LEU B-4 2 326 ? 125.459 -88.289  17.483  1.000 101.52677 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   32629 C CD1 . LEU B-4 2 326 ? 126.933 -88.662  17.437  1.000 88.87244  ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   32630 C CD2 . LEU B-4 2 326 ? 125.192 -87.047  16.652  1.000 109.01588 ? ? ? ? ? ?  327 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   32631 N N   . LYS B-4 2 327 ? 122.122 -91.455  16.537  1.000 113.48252 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-4 N   1 
+ATOM   32632 C CA  . LYS B-4 2 327 ? 121.421 -92.408  15.682  1.000 102.19953 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   32633 C C   . LYS B-4 2 327 ? 120.006 -91.935  15.376  1.000 113.96277 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-4 C   1 
+ATOM   32634 O O   . LYS B-4 2 327 ? 119.510 -92.118  14.258  1.000 119.84757 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-4 O   1 
+ATOM   32635 C CB  . LYS B-4 2 327 ? 121.396 -93.789  16.338  1.000 108.69213 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   32636 C CG  . LYS B-4 2 327 ? 122.767 -94.418  16.526  1.000 105.33980 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   32637 C CD  . LYS B-4 2 327 ? 122.671 -95.719  17.306  1.000 107.75654 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   32638 C CE  . LYS B-4 2 327 ? 124.048 -96.293  17.598  1.000 112.75225 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   32639 N NZ  . LYS B-4 2 327 ? 123.964 -97.578  18.346  1.000 118.74301 ? ? ? ? ? ?  328 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   32640 N N   . GLU B-4 2 328 ? 119.339 -91.318  16.356  1.000 124.29324 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-4 N   1 
+ATOM   32641 C CA  . GLU B-4 2 328 ? 117.981 -90.835  16.131  1.000 125.19879 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   32642 C C   . GLU B-4 2 328 ? 117.956 -89.675  15.145  1.000 121.45424 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-4 C   1 
+ATOM   32643 O O   . GLU B-4 2 328 ? 116.992 -89.531  14.383  1.000 121.67839 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-4 O   1 
+ATOM   32644 C CB  . GLU B-4 2 328 ? 117.341 -90.420  17.455  1.000 99.21514  ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   32645 C CG  . GLU B-4 2 328 ? 117.258 -91.544  18.473  1.000 121.61880 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   32646 C CD  . GLU B-4 2 328 ? 116.393 -92.698  18.003  1.000 133.30080 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   32647 O OE1 . GLU B-4 2 328 ? 115.435 -92.457  17.237  1.000 139.46682 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   32648 O OE2 . GLU B-4 2 328 ? 116.674 -93.848  18.398  1.000 137.38194 ? ? ? ? ? ?  329 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   32649 N N   . VAL B-4 2 329 ? 118.999 -88.841  15.145  1.000 106.04403 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-4 N   1 
+ATOM   32650 C CA  . VAL B-4 2 329 ? 119.088 -87.782  14.146  1.000 103.08447 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   32651 C C   . VAL B-4 2 329 ? 119.236 -88.384  12.753  1.000 126.00059 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-4 C   1 
+ATOM   32652 O O   . VAL B-4 2 329 ? 118.705 -87.852  11.771  1.000 132.95163 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-4 O   1 
+ATOM   32653 C CB  . VAL B-4 2 329 ? 120.245 -86.825  14.484  1.000 105.74592 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   32654 C CG1 . VAL B-4 2 329 ? 120.297 -85.683  13.486  1.000 112.24235 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   32655 C CG2 . VAL B-4 2 329 ? 120.093 -86.290  15.898  1.000 104.55273 ? ? ? ? ? ?  330 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   32656 N N   . ILE B-4 2 330 ? 119.948 -89.509  12.647  1.000 119.96796 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-4 N   1 
+ATOM   32657 C CA  . ILE B-4 2 330 ? 120.089 -90.179  11.357  1.000 127.99628 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   32658 C C   . ILE B-4 2 330 ? 118.757 -90.775  10.918  1.000 129.52475 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-4 C   1 
+ATOM   32659 O O   . ILE B-4 2 330 ? 118.380 -90.695  9.742   1.000 133.72574 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-4 O   1 
+ATOM   32660 C CB  . ILE B-4 2 330 ? 121.192 -91.252  11.424  1.000 130.48767 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   32661 C CG1 . ILE B-4 2 330 ? 122.540 -90.614  11.755  1.000 125.19701 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   32662 C CG2 . ILE B-4 2 330 ? 121.271 -92.019  10.112  1.000 112.79312 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   32663 C CD1 . ILE B-4 2 330 ? 123.078 -89.735  10.653  1.000 111.80700 ? ? ? ? ? ?  331 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   32664 N N   . LYS B-4 2 331 ? 118.022 -91.377  11.857  1.000 124.19173 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-4 N   1 
+ATOM   32665 C CA  . LYS B-4 2 331 ? 116.734 -91.978  11.527  1.000 131.89146 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   32666 C C   . LYS B-4 2 331 ? 115.739 -90.938  11.029  1.000 133.70913 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-4 C   1 
+ATOM   32667 O O   . LYS B-4 2 331 ? 114.903 -91.240  10.170  1.000 133.89238 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-4 O   1 
+ATOM   32668 C CB  . LYS B-4 2 331 ? 116.174 -92.713  12.745  1.000 123.18304 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   32669 C CG  . LYS B-4 2 331 ? 117.025 -93.890  13.202  1.000 138.34902 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   32670 C CD  . LYS B-4 2 331 ? 116.454 -94.535  14.454  1.000 131.04106 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   32671 C CE  . LYS B-4 2 331 ? 117.329 -95.685  14.928  1.000 139.83084 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   32672 N NZ  . LYS B-4 2 331 ? 116.803 -96.319  16.169  1.000 146.29923 ? ? ? ? ? ?  332 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   32673 N N   . TYR B-4 2 332 ? 115.809 -89.713  11.553  1.000 131.61039 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-4 N   1 
+ATOM   32674 C CA  . TYR B-4 2 332 ? 114.935 -88.655  11.060  1.000 130.66211 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   32675 C C   . TYR B-4 2 332 ? 115.356 -88.182  9.677   1.000 126.95840 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-4 C   1 
+ATOM   32676 O O   . TYR B-4 2 332 ? 114.503 -87.806  8.866   1.000 143.63851 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-4 O   1 
+ATOM   32677 C CB  . TYR B-4 2 332 ? 114.917 -87.485  12.042  1.000 133.03339 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   32678 C CG  . TYR B-4 2 332 ? 114.284 -86.226  11.493  1.000 140.67300 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   32679 C CD1 . TYR B-4 2 332 ? 112.940 -86.194  11.144  1.000 151.63629 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   32680 C CD2 . TYR B-4 2 332 ? 115.031 -85.068  11.329  1.000 126.57777 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   32681 C CE1 . TYR B-4 2 332 ? 112.359 -85.043  10.641  1.000 151.41685 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   32682 C CE2 . TYR B-4 2 332 ? 114.460 -83.914  10.829  1.000 133.46840 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   32683 C CZ  . TYR B-4 2 332 ? 113.125 -83.906  10.486  1.000 145.89926 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   32684 O OH  . TYR B-4 2 332 ? 112.559 -82.755  9.988   1.000 141.38689 ? ? ? ? ? ?  333 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   32685 N N   . VAL B-4 2 333 ? 116.657 -88.207  9.385   1.000 128.30972 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-4 N   1 
+ATOM   32686 C CA  . VAL B-4 2 333 ? 117.128 -87.784  8.072   1.000 142.39774 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   32687 C C   . VAL B-4 2 333 ? 116.853 -88.861  7.031   1.000 135.09263 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-4 C   1 
+ATOM   32688 O O   . VAL B-4 2 333 ? 116.399 -88.568  5.918   1.000 122.48337 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-4 O   1 
+ATOM   32689 C CB  . VAL B-4 2 333 ? 118.624 -87.426  8.133   1.000 133.35045 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   32690 C CG1 . VAL B-4 2 333 ? 119.181 -87.214  6.732   1.000 133.38506 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   32691 C CG2 . VAL B-4 2 333 ? 118.838 -86.185  8.985   1.000 131.83379 ? ? ? ? ? ?  334 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   32692 N N   . LYS B-4 2 334 ? 117.109 -90.125  7.377   1.000 139.10466 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-4 N   1 
+ATOM   32693 C CA  . LYS B-4 2 334 ? 117.005 -91.200  6.394   1.000 138.73322 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   32694 C C   . LYS B-4 2 334 ? 115.553 -91.526  6.060   1.000 145.76059 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-4 C   1 
+ATOM   32695 O O   . LYS B-4 2 334 ? 115.212 -91.725  4.888   1.000 138.65622 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-4 O   1 
+ATOM   32696 C CB  . LYS B-4 2 334 ? 117.727 -92.448  6.901   1.000 128.28800 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   32697 C CG  . LYS B-4 2 334 ? 119.224 -92.272  7.086   1.000 126.78347 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   32698 C CD  . LYS B-4 2 334 ? 119.912 -91.954  5.771   1.000 132.76600 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   32699 C CE  . LYS B-4 2 334 ? 121.415 -91.814  5.953   1.000 130.13299 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   32700 N NZ  . LYS B-4 2 334 ? 122.110 -91.537  4.665   1.000 127.65364 ? ? ? ? ? ?  335 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   32701 N N   . ASN B-4 2 335 ? 114.686 -91.588  7.067   1.000 145.82455 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-4 N   1 
+ATOM   32702 C CA  . ASN B-4 2 335 ? 113.307 -92.021  6.890   1.000 152.76134 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   32703 C C   . ASN B-4 2 335 ? 112.371 -90.821  6.866   1.000 156.23195 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-4 C   1 
+ATOM   32704 O O   . ASN B-4 2 335 ? 112.478 -89.923  7.708   1.000 152.20767 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-4 O   1 
+ATOM   32705 C CB  . ASN B-4 2 335 ? 112.894 -92.987  8.000   1.000 136.97545 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   32706 C CG  . ASN B-4 2 335 ? 113.606 -94.319  7.899   1.000 158.26995 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   32707 O OD1 . ASN B-4 2 335 ? 114.641 -94.534  8.531   1.000 155.65879 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   32708 N ND2 . ASN B-4 2 335 ? 113.055 -95.223  7.099   1.000 166.70288 ? ? ? ? ? ?  336 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   32709 N N   . ASP B-4 2 336 ? 111.441 -90.826  5.906   1.000 160.41395 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-4 N   1 
+ATOM   32710 C CA  . ASP B-4 2 336 ? 110.444 -89.764  5.799   1.000 164.92377 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   32711 C C   . ASP B-4 2 336 ? 109.297 -89.944  6.788   1.000 170.01836 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-4 C   1 
+ATOM   32712 O O   . ASP B-4 2 336 ? 108.749 -88.953  7.281   1.000 166.50238 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-4 O   1 
+ATOM   32713 C CB  . ASP B-4 2 336 ? 109.900 -89.694  4.374   1.000 169.63688 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   32714 C CG  . ASP B-4 2 336 ? 109.541 -91.063  3.821   1.000 172.53461 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   32715 O OD1 . ASP B-4 2 336 ? 109.633 -92.059  4.577   1.000 170.05905 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   32716 O OD2 . ASP B-4 2 336 ? 109.170 -91.144  2.635   1.000 171.44285 ? ? ? ? ? ?  337 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   32717 N N   . ARG B-4 2 337 ? 108.913 -91.186  7.086   1.000 174.80826 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-4 N   1 
+ATOM   32718 C CA  . ARG B-4 2 337 ? 107.824 -91.420  8.029   1.000 156.46352 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-4 CA  1 
+ATOM   32719 C C   . ARG B-4 2 337 ? 108.222 -91.102  9.462   1.000 153.33537 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-4 C   1 
+ATOM   32720 O O   . ARG B-4 2 337 ? 107.342 -90.874  10.299  1.000 174.26484 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-4 O   1 
+ATOM   32721 C CB  . ARG B-4 2 337 ? 107.335 -92.868  7.942   1.000 157.08892 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-4 CB  1 
+ATOM   32722 C CG  . ARG B-4 2 337 ? 106.681 -93.224  6.615   1.000 183.06768 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-4 CG  1 
+ATOM   32723 C CD  . ARG B-4 2 337 ? 106.184 -94.663  6.611   1.000 186.01554 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-4 CD  1 
+ATOM   32724 N NE  . ARG B-4 2 337 ? 105.263 -94.925  7.711   1.000 182.36820 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-4 NE  1 
+ATOM   32725 C CZ  . ARG B-4 2 337 ? 103.950 -94.751  7.648   1.000 190.66470 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-4 CZ  1 
+ATOM   32726 N NH1 . ARG B-4 2 337 ? 103.362 -94.315  6.547   1.000 196.98589 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-4 NH1 1 
+ATOM   32727 N NH2 . ARG B-4 2 337 ? 103.209 -95.023  8.718   1.000 185.48718 ? ? ? ? ? ?  338 ARG B-4 NH2 1 
+ATOM   32728 N N   . TYR B-4 2 338 ? 109.519 -91.089  9.764   1.000 147.84018 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-4 N   1 
+ATOM   32729 C CA  . TYR B-4 2 338 ? 109.990 -90.726  11.097  1.000 140.28328 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   32730 C C   . TYR B-4 2 338 ? 109.726 -89.243  11.330  1.000 147.32199 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-4 C   1 
+ATOM   32731 O O   . TYR B-4 2 338 ? 110.336 -88.386  10.683  1.000 150.49924 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-4 O   1 
+ATOM   32732 C CB  . TYR B-4 2 338 ? 111.473 -91.051  11.241  1.000 144.01002 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   32733 C CG  . TYR B-4 2 338 ? 111.982 -91.009  12.664  1.000 139.18698 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   32734 C CD1 . TYR B-4 2 338 ? 112.426 -89.821  13.230  1.000 140.18409 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   32735 C CD2 . TYR B-4 2 338 ? 112.027 -92.161  13.439  1.000 141.00371 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   32736 C CE1 . TYR B-4 2 338 ? 112.897 -89.780  14.529  1.000 130.02871 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   32737 C CE2 . TYR B-4 2 338 ? 112.497 -92.130  14.739  1.000 123.96153 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   32738 C CZ  . TYR B-4 2 338 ? 112.930 -90.937  15.279  1.000 120.85696 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   32739 O OH  . TYR B-4 2 338 ? 113.398 -90.902  16.572  1.000 129.50410 ? ? ? ? ? ?  339 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   32740 N N   . SER B-4 2 339 ? 108.820 -88.939  12.255  1.000 160.71259 ? ? ? ? ? ?  340 SER B-4 N   1 
+ATOM   32741 C CA  . SER B-4 2 339 ? 108.391 -87.569  12.480  1.000 157.58946 ? ? ? ? ? ?  340 SER B-4 CA  1 
+ATOM   32742 C C   . SER B-4 2 339 ? 109.416 -86.800  13.308  1.000 144.78668 ? ? ? ? ? ?  340 SER B-4 C   1 
+ATOM   32743 O O   . SER B-4 2 339 ? 110.259 -87.375  14.002  1.000 148.79034 ? ? ? ? ? ?  340 SER B-4 O   1 
+ATOM   32744 C CB  . SER B-4 2 339 ? 107.032 -87.541  13.180  1.000 146.99776 ? ? ? ? ? ?  340 SER B-4 CB  1 
+ATOM   32745 O OG  . SER B-4 2 339 ? 106.676 -86.220  13.545  1.000 146.28842 ? ? ? ? ? ?  340 SER B-4 OG  1 
+ATOM   32746 N N   . ILE B-4 2 340 ? 109.330 -85.470  13.221  1.000 137.00234 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-4 N   1 
+ATOM   32747 C CA  . ILE B-4 2 340 ? 110.177 -84.617  14.047  1.000 144.32415 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   32748 C C   . ILE B-4 2 340 ? 109.777 -84.730  15.513  1.000 138.71829 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-4 C   1 
+ATOM   32749 O O   . ILE B-4 2 340 ? 110.609 -84.540  16.409  1.000 123.77383 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-4 O   1 
+ATOM   32750 C CB  . ILE B-4 2 340 ? 110.115 -83.161  13.542  1.000 145.16223 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   32751 C CG1 . ILE B-4 2 340 ? 111.083 -82.268  14.324  1.000 131.07873 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   32752 C CG2 . ILE B-4 2 340 ? 108.693 -82.621  13.618  1.000 124.94899 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   32753 C CD1 . ILE B-4 2 340 ? 112.539 -82.647  14.151  1.000 137.18330 ? ? ? ? ? ?  341 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   32754 N N   . TYR B-4 2 341 ? 108.510 -85.053  15.785  1.000 138.51829 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-4 N   1 
+ATOM   32755 C CA  . TYR B-4 2 341 ? 108.072 -85.254  17.162  1.000 128.89015 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   32756 C C   . TYR B-4 2 341 ? 108.689 -86.508  17.766  1.000 114.47548 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-4 C   1 
+ATOM   32757 O O   . TYR B-4 2 341 ? 108.973 -86.541  18.969  1.000 121.01226 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-4 O   1 
+ATOM   32758 C CB  . TYR B-4 2 341 ? 106.547 -85.327  17.216  1.000 125.05251 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   32759 C CG  . TYR B-4 2 341 ? 105.859 -84.106  16.649  1.000 134.40171 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   32760 C CD1 . TYR B-4 2 341 ? 106.266 -82.826  17.007  1.000 123.40512 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   32761 C CD2 . TYR B-4 2 341 ? 104.813 -84.231  15.744  1.000 135.20157 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   32762 C CE1 . TYR B-4 2 341 ? 105.643 -81.706  16.488  1.000 127.90652 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   32763 C CE2 . TYR B-4 2 341 ? 104.185 -83.118  15.219  1.000 129.65608 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   32764 C CZ  . TYR B-4 2 341 ? 104.603 -81.859  15.595  1.000 131.57783 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   32765 O OH  . TYR B-4 2 341 ? 103.979 -80.749  15.073  1.000 135.58362 ? ? ? ? ? ?  342 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   32766 N N   . ASP B-4 2 342 ? 108.904 -87.543  16.950  1.000 128.45506 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-4 N   1 
+ATOM   32767 C CA  . ASP B-4 2 342 ? 109.599 -88.731  17.430  1.000 125.46701 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   32768 C C   . ASP B-4 2 342 ? 111.037 -88.404  17.809  1.000 125.22184 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-4 C   1 
+ATOM   32769 O O   . ASP B-4 2 342 ? 111.578 -88.965  18.770  1.000 119.83110 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-4 O   1 
+ATOM   32770 C CB  . ASP B-4 2 342 ? 109.557 -89.827  16.366  1.000 135.19211 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   32771 C CG  . ASP B-4 2 342 ? 108.148 -90.305  16.077  1.000 145.33402 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   32772 O OD1 . ASP B-4 2 342 ? 107.289 -89.461  15.748  1.000 141.40419 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   32773 O OD2 . ASP B-4 2 342 ? 107.901 -91.525  16.174  1.000 162.23354 ? ? ? ? ? ?  343 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   32774 N N   . LEU B-4 2 343 ? 111.673 -87.500  17.062  1.000 129.03874 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-4 N   1 
+ATOM   32775 C CA  . LEU B-4 2 343 ? 113.026 -87.074  17.404  1.000 133.53433 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   32776 C C   . LEU B-4 2 343 ? 113.031 -86.214  18.662  1.000 120.93867 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-4 C   1 
+ATOM   32777 O O   . LEU B-4 2 343 ? 113.933 -86.334  19.500  1.000 119.18752 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-4 O   1 
+ATOM   32778 C CB  . LEU B-4 2 343 ? 113.648 -86.316  16.232  1.000 123.16221 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   32779 C CG  . LEU B-4 2 343 ? 115.040 -85.728  16.466  1.000 101.36195 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   32780 C CD1 . LEU B-4 2 343 ? 116.051 -86.830  16.749  1.000 91.84988  ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   32781 C CD2 . LEU B-4 2 343 ? 115.474 -84.884  15.277  1.000 127.24532 ? ? ? ? ? ?  344 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   32782 N N   . ALA B-4 2 344 ? 112.029 -85.343  18.814  1.000 120.50283 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B-4 N   1 
+ATOM   32783 C CA  . ALA B-4 2 344 ? 111.952 -84.509  20.008  1.000 124.30494 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   32784 C C   . ALA B-4 2 344 ? 111.646 -85.333  21.251  1.000 104.00278 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B-4 C   1 
+ATOM   32785 O O   . ALA B-4 2 344 ? 112.030 -84.944  22.360  1.000 101.79643 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B-4 O   1 
+ATOM   32786 C CB  . ALA B-4 2 344 ? 110.899 -83.416  19.823  1.000 107.02387 ? ? ? ? ? ?  345 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   32787 N N   . ALA B-4 2 345 ? 110.960 -86.467  21.089  1.000 109.75777 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B-4 N   1 
+ATOM   32788 C CA  . ALA B-4 2 345 ? 110.667 -87.324  22.232  1.000 108.98526 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   32789 C C   . ALA B-4 2 345 ? 111.934 -87.935  22.815  1.000 121.01792 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B-4 C   1 
+ATOM   32790 O O   . ALA B-4 2 345 ? 112.000 -88.183  24.025  1.000 126.75633 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B-4 O   1 
+ATOM   32791 C CB  . ALA B-4 2 345 ? 109.684 -88.422  21.830  1.000 100.46669 ? ? ? ? ? ?  346 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   32792 N N   . GLU B-4 2 346 ? 112.945 -88.185  21.979  1.000 119.45032 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-4 N   1 
+ATOM   32793 C CA  . GLU B-4 2 346 ? 114.210 -88.715  22.472  1.000 117.32864 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   32794 C C   . GLU B-4 2 346 ? 115.022 -87.662  23.217  1.000 103.11360 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-4 C   1 
+ATOM   32795 O O   . GLU B-4 2 346 ? 115.847 -88.017  24.066  1.000 109.65610 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-4 O   1 
+ATOM   32796 C CB  . GLU B-4 2 346 ? 115.022 -89.290  21.308  1.000 114.44780 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   32797 C CG  . GLU B-4 2 346 ? 116.347 -89.929  21.706  1.000 146.63054 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   32798 C CD  . GLU B-4 2 346 ? 116.174 -91.115  22.637  1.000 158.29505 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   32799 O OE1 . GLU B-4 2 346 ? 115.118 -91.779  22.572  1.000 158.34253 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   32800 O OE2 . GLU B-4 2 346 ? 117.096 -91.384  23.435  1.000 162.50305 ? ? ? ? ? ?  347 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   32801 N N   . ILE B-4 2 347 ? 114.797 -86.380  22.930  1.000 94.38013  ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-4 N   1 
+ATOM   32802 C CA  . ILE B-4 2 347 ? 115.500 -85.316  23.634  1.000 104.32370 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   32803 C C   . ILE B-4 2 347 ? 115.007 -85.242  25.074  1.000 115.52731 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-4 C   1 
+ATOM   32804 O O   . ILE B-4 2 347 ? 113.808 -85.383  25.349  1.000 111.74778 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-4 O   1 
+ATOM   32805 C CB  . ILE B-4 2 347 ? 115.305 -83.975  22.906  1.000 106.41129 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   32806 C CG1 . ILE B-4 2 347 ? 115.696 -84.107  21.434  1.000 96.67008  ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   32807 C CG2 . ILE B-4 2 347 ? 116.121 -82.876  23.569  1.000 103.21525 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   32808 C CD1 . ILE B-4 2 347 ? 115.531 -82.829  20.649  1.000 103.62921 ? ? ? ? ? ?  348 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   32809 N N   . VAL B-4 2 348 ? 115.939 -85.022  26.004  1.000 125.41256 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-4 N   1 
+ATOM   32810 C CA  . VAL B-4 2 348 ? 115.586 -84.929  27.415  1.000 102.75762 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   32811 C C   . VAL B-4 2 348 ? 114.736 -83.689  27.656  1.000 113.00779 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-4 C   1 
+ATOM   32812 O O   . VAL B-4 2 348 ? 115.044 -82.593  27.168  1.000 113.29628 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-4 O   1 
+ATOM   32813 C CB  . VAL B-4 2 348 ? 116.854 -84.909  28.286  1.000 87.17772  ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   32814 C CG1 . VAL B-4 2 348 ? 116.486 -84.791  29.755  1.000 98.47644  ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   32815 C CG2 . VAL B-4 2 348 ? 117.687 -86.158  28.040  1.000 115.39750 ? ? ? ? ? ?  349 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   32816 N N   . GLY B-4 2 349 ? 113.659 -83.858  28.415  1.000 122.07814 ? ? ? ? ? ?  350 GLY B-4 N   1 
+ATOM   32817 C CA  . GLY B-4 2 349 ? 112.749 -82.773  28.707  1.000 109.23125 ? ? ? ? ? ?  350 GLY B-4 CA  1 
+ATOM   32818 C C   . GLY B-4 2 349 ? 111.590 -82.706  27.726  1.000 123.39434 ? ? ? ? ? ?  350 GLY B-4 C   1 
+ATOM   32819 O O   . GLY B-4 2 349 ? 111.613 -83.288  26.643  1.000 137.56257 ? ? ? ? ? ?  350 GLY B-4 O   1 
+ATOM   32820 N N   . ASN B-4 2 350 ? 110.554 -81.975  28.130  1.000 128.27020 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-4 N   1 
+ATOM   32821 C CA  . ASN B-4 2 350 ? 109.351 -81.796  27.319  1.000 130.94562 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   32822 C C   . ASN B-4 2 350 ? 109.484 -80.467  26.583  1.000 122.17117 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-4 C   1 
+ATOM   32823 O O   . ASN B-4 2 350 ? 109.098 -79.412  27.088  1.000 130.90601 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-4 O   1 
+ATOM   32824 C CB  . ASN B-4 2 350 ? 108.099 -81.844  28.187  1.000 123.03328 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   32825 C CG  . ASN B-4 2 350 ? 106.839 -82.090  27.380  1.000 128.47045 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   32826 O OD1 . ASN B-4 2 350 ? 106.873 -82.750  26.340  1.000 147.57975 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   32827 N ND2 . ASN B-4 2 350 ? 105.718 -81.558  27.853  1.000 121.58039 ? ? ? ? ? ?  351 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   32828 N N   . LEU B-4 2 351 ? 110.038 -80.524  25.374  1.000 122.95574 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-4 N   1 
+ATOM   32829 C CA  . LEU B-4 2 351 ? 110.271 -79.313  24.597  1.000 126.53404 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   32830 C C   . LEU B-4 2 351 ? 108.953 -78.688  24.155  1.000 116.27314 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-4 C   1 
+ATOM   32831 O O   . LEU B-4 2 351 ? 107.987 -79.389  23.842  1.000 111.30993 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-4 O   1 
+ATOM   32832 C CB  . LEU B-4 2 351 ? 111.137 -79.623  23.377  1.000 128.30591 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   32833 C CG  . LEU B-4 2 351 ? 112.612 -79.921  23.643  1.000 117.28661 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   32834 C CD1 . LEU B-4 2 351 ? 113.326 -80.282  22.351  1.000 126.06233 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   32835 C CD2 . LEU B-4 2 351 ? 113.282 -78.732  24.313  1.000 118.25650 ? ? ? ? ? ?  352 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   32836 N N   . SER B-4 2 352 ? 108.920 -77.359  24.128  1.000 116.96952 ? ? ? ? ? ?  353 SER B-4 N   1 
+ATOM   32837 C CA  . SER B-4 2 352 ? 107.727 -76.652  23.699  1.000 117.50867 ? ? ? ? ? ?  353 SER B-4 CA  1 
+ATOM   32838 C C   . SER B-4 2 352 ? 107.595 -76.715  22.178  1.000 120.76771 ? ? ? ? ? ?  353 SER B-4 C   1 
+ATOM   32839 O O   . SER B-4 2 352 ? 108.509 -77.130  21.458  1.000 136.45759 ? ? ? ? ? ?  353 SER B-4 O   1 
+ATOM   32840 C CB  . SER B-4 2 352 ? 107.766 -75.200  24.160  1.000 139.90099 ? ? ? ? ? ?  353 SER B-4 CB  1 
+ATOM   32841 O OG  . SER B-4 2 352 ? 108.787 -74.487  23.490  1.000 105.74612 ? ? ? ? ? ?  353 SER B-4 OG  1 
+ATOM   32842 N N   . SER B-4 2 353 ? 106.431 -76.286  21.688  1.000 113.37909 ? ? ? ? ? ?  354 SER B-4 N   1 
+ATOM   32843 C CA  . SER B-4 2 353 ? 106.197 -76.288  20.248  1.000 114.12324 ? ? ? ? ? ?  354 SER B-4 CA  1 
+ATOM   32844 C C   . SER B-4 2 353 ? 107.072 -75.265  19.535  1.000 137.82741 ? ? ? ? ? ?  354 SER B-4 C   1 
+ATOM   32845 O O   . SER B-4 2 353 ? 107.498 -75.502  18.399  1.000 122.15978 ? ? ? ? ? ?  354 SER B-4 O   1 
+ATOM   32846 C CB  . SER B-4 2 353 ? 104.719 -76.026  19.959  1.000 114.17266 ? ? ? ? ? ?  354 SER B-4 CB  1 
+ATOM   32847 O OG  . SER B-4 2 353 ? 104.452 -76.107  18.570  1.000 154.95777 ? ? ? ? ? ?  354 SER B-4 OG  1 
+ATOM   32848 N N   . ARG B-4 2 354 ? 107.357 -74.131  20.182  1.000 138.70861 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-4 N   1 
+ATOM   32849 C CA  . ARG B-4 2 354 ? 108.238 -73.141  19.572  1.000 132.58951 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-4 CA  1 
+ATOM   32850 C C   . ARG B-4 2 354 ? 109.684 -73.623  19.566  1.000 131.91738 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-4 C   1 
+ATOM   32851 O O   . ARG B-4 2 354 ? 110.401 -73.440  18.575  1.000 143.46272 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-4 O   1 
+ATOM   32852 C CB  . ARG B-4 2 354 ? 108.117 -71.802  20.301  1.000 145.23323 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-4 CB  1 
+ATOM   32853 C CG  . ARG B-4 2 354 ? 109.071 -70.731  19.780  1.000 128.70888 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-4 CG  1 
+ATOM   32854 C CD  . ARG B-4 2 354 ? 108.664 -69.335  20.228  1.000 140.67596 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-4 CD  1 
+ATOM   32855 N NE  . ARG B-4 2 354 ? 108.799 -69.144  21.668  1.000 163.02330 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-4 NE  1 
+ATOM   32856 C CZ  . ARG B-4 2 354 ? 108.529 -68.009  22.298  1.000 166.26312 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-4 CZ  1 
+ATOM   32857 N NH1 . ARG B-4 2 354 ? 108.105 -66.940  21.645  1.000 155.83848 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-4 NH1 1 
+ATOM   32858 N NH2 . ARG B-4 2 354 ? 108.688 -67.945  23.617  1.000 171.86382 ? ? ? ? ? ?  355 ARG B-4 NH2 1 
+ATOM   32859 N N   . GLU B-4 2 355 ? 110.131 -74.241  20.663  1.000 138.64363 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-4 N   1 
+ATOM   32860 C CA  . GLU B-4 2 355 ? 111.482 -74.792  20.707  1.000 125.85027 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   32861 C C   . GLU B-4 2 355 ? 111.651 -75.944  19.726  1.000 134.85244 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-4 C   1 
+ATOM   32862 O O   . GLU B-4 2 355 ? 112.753 -76.156  19.205  1.000 143.18823 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-4 O   1 
+ATOM   32863 C CB  . GLU B-4 2 355 ? 111.815 -75.248  22.125  1.000 139.12723 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   32864 C CG  . GLU B-4 2 355 ? 112.016 -74.110  23.110  1.000 139.63837 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   32865 C CD  . GLU B-4 2 355 ? 112.226 -74.602  24.527  1.000 141.38724 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   32866 O OE1 . GLU B-4 2 355 ? 111.309 -75.253  25.073  1.000 155.12933 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   32867 O OE2 . GLU B-4 2 355 ? 113.312 -74.349  25.089  1.000 149.62871 ? ? ? ? ? ?  356 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   32868 N N   . ILE B-4 2 356 ? 110.582 -76.702  19.468  1.000 136.45195 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-4 N   1 
+ATOM   32869 C CA  . ILE B-4 2 356 ? 110.651 -77.767  18.471  1.000 122.55845 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   32870 C C   . ILE B-4 2 356 ? 110.848 -77.182  17.078  1.000 120.86569 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-4 C   1 
+ATOM   32871 O O   . ILE B-4 2 356 ? 111.593 -77.731  16.257  1.000 135.11085 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-4 O   1 
+ATOM   32872 C CB  . ILE B-4 2 356 ? 109.391 -78.652  18.548  1.000 124.77913 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   32873 C CG1 . ILE B-4 2 356 ? 109.508 -79.646  19.706  1.000 119.16189 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   32874 C CG2 . ILE B-4 2 356 ? 109.141 -79.376  17.230  1.000 117.97094 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   32875 C CD1 . ILE B-4 2 356 ? 108.337 -80.603  19.814  1.000 125.98714 ? ? ? ? ? ?  357 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   32876 N N   . LYS B-4 2 357 ? 110.203 -76.047  16.797  1.000 132.53329 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-4 N   1 
+ATOM   32877 C CA  . LYS B-4 2 357 ? 110.325 -75.432  15.480  1.000 139.40799 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   32878 C C   . LYS B-4 2 357 ? 111.733 -74.904  15.231  1.000 143.62437 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-4 C   1 
+ATOM   32879 O O   . LYS B-4 2 357 ? 112.192 -74.889  14.083  1.000 133.12452 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-4 O   1 
+ATOM   32880 C CB  . LYS B-4 2 357 ? 109.296 -74.310  15.333  1.000 132.42231 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   32881 C CG  . LYS B-4 2 357 ? 108.725 -74.166  13.932  1.000 126.49180 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   32882 C CD  . LYS B-4 2 357 ? 107.588 -73.155  13.905  1.000 135.21667 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   32883 C CE  . LYS B-4 2 357 ? 106.883 -73.149  12.557  1.000 156.07148 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   32884 N NZ  . LYS B-4 2 357 ? 105.749 -72.183  12.529  1.000 137.57902 ? ? ? ? ? ?  358 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   32885 N N   . GLU B-4 2 358 ? 112.432 -74.471  16.285  1.000 142.40740 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-4 N   1 
+ATOM   32886 C CA  . GLU B-4 2 358 ? 113.803 -73.999  16.113  1.000 145.42255 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   32887 C C   . GLU B-4 2 358 ? 114.763 -75.157  15.872  1.000 141.11477 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-4 C   1 
+ATOM   32888 O O   . GLU B-4 2 358 ? 115.675 -75.050  15.044  1.000 139.69043 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-4 O   1 
+ATOM   32889 C CB  . GLU B-4 2 358 ? 114.243 -73.184  17.330  1.000 157.61246 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   32890 C CG  . GLU B-4 2 358 ? 113.737 -71.751  17.335  1.000 181.66005 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   32891 C CD  . GLU B-4 2 358 ? 114.800 -70.762  17.776  1.000 182.69451 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   32892 O OE1 . GLU B-4 2 358 ? 115.868 -71.205  18.248  1.000 158.94846 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   32893 O OE2 . GLU B-4 2 358 ? 114.570 -69.541  17.643  1.000 191.51733 ? ? ? ? ? ?  359 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   32894 N N   . ILE B-4 2 359 ? 114.581 -76.268  16.589  1.000 146.53644 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-4 N   1 
+ATOM   32895 C CA  . ILE B-4 2 359 ? 115.420 -77.441  16.361  1.000 132.99723 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   32896 C C   . ILE B-4 2 359 ? 115.156 -78.022  14.977  1.000 123.61438 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-4 C   1 
+ATOM   32897 O O   . ILE B-4 2 359 ? 116.084 -78.456  14.283  1.000 137.19836 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-4 O   1 
+ATOM   32898 C CB  . ILE B-4 2 359 ? 115.196 -78.484  17.472  1.000 132.41229 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   32899 C CG1 . ILE B-4 2 359 ? 115.841 -78.016  18.779  1.000 125.15381 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   32900 C CG2 . ILE B-4 2 359 ? 115.738 -79.847  17.060  1.000 115.91029 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   32901 C CD1 . ILE B-4 2 359 ? 115.803 -79.049  19.886  1.000 125.15728 ? ? ? ? ? ?  360 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   32902 N N   . GLN B-4 2 360 ? 113.890 -78.026  14.549  1.000 136.79685 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-4 N   1 
+ATOM   32903 C CA  . GLN B-4 2 360 ? 113.557 -78.512  13.215  1.000 135.68916 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-4 CA  1 
+ATOM   32904 C C   . GLN B-4 2 360 ? 114.224 -77.676  12.131  1.000 138.76511 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-4 C   1 
+ATOM   32905 O O   . GLN B-4 2 360 ? 114.589 -78.206  11.075  1.000 141.24010 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-4 O   1 
+ATOM   32906 C CB  . GLN B-4 2 360 ? 112.039 -78.518  13.026  1.000 122.08596 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-4 CB  1 
+ATOM   32907 C CG  . GLN B-4 2 360 ? 111.570 -79.129  11.717  1.000 123.96481 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-4 CG  1 
+ATOM   32908 C CD  . GLN B-4 2 360 ? 110.059 -79.185  11.607  1.000 128.80550 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-4 CD  1 
+ATOM   32909 O OE1 . GLN B-4 2 360 ? 109.343 -78.702  12.485  1.000 158.04577 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   32910 N NE2 . GLN B-4 2 360 ? 109.566 -79.779  10.527  1.000 116.59045 ? ? ? ? ? ?  361 GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   32911 N N   . LYS B-4 2 361 ? 114.403 -76.376  12.376  1.000 137.80598 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-4 N   1 
+ATOM   32912 C CA  . LYS B-4 2 361 ? 115.044 -75.516  11.386  1.000 131.14888 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   32913 C C   . LYS B-4 2 361 ? 116.513 -75.879  11.201  1.000 134.30143 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-4 C   1 
+ATOM   32914 O O   . LYS B-4 2 361 ? 117.032 -75.834  10.080  1.000 142.45828 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-4 O   1 
+ATOM   32915 C CB  . LYS B-4 2 361 ? 114.897 -74.051  11.800  1.000 119.09544 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   32916 C CG  . LYS B-4 2 361 ? 115.382 -73.050  10.764  1.000 139.02450 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   32917 C CD  . LYS B-4 2 361 ? 115.125 -71.624  11.224  1.000 130.83251 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   32918 C CE  . LYS B-4 2 361 ? 115.450 -70.620  10.129  1.000 141.77622 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   32919 N NZ  . LYS B-4 2 361 ? 115.112 -69.230  10.542  1.000 134.68270 ? ? ? ? ? ?  362 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   32920 N N   . ILE B-4 2 362 ? 117.197 -76.244  12.288  1.000 139.37698 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-4 N   1 
+ATOM   32921 C CA  . ILE B-4 2 362 ? 118.612 -76.593  12.199  1.000 141.61958 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   32922 C C   . ILE B-4 2 362 ? 118.799 -77.889  11.418  1.000 145.42043 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-4 C   1 
+ATOM   32923 O O   . ILE B-4 2 362 ? 119.709 -78.005  10.589  1.000 152.06817 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-4 O   1 
+ATOM   32924 C CB  . ILE B-4 2 362 ? 119.229 -76.681  13.609  1.000 122.65387 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   32925 C CG1 . ILE B-4 2 362 ? 119.406 -75.280  14.203  1.000 118.54483 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   32926 C CG2 . ILE B-4 2 362 ? 120.553 -77.432  13.578  1.000 126.33137 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   32927 C CD1 . ILE B-4 2 362 ? 120.087 -75.265  15.559  1.000 113.47416 ? ? ? ? ? ?  363 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   32928 N N   . ILE B-4 2 363 ? 117.932 -78.876  11.654  1.000 142.49753 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-4 N   1 
+ATOM   32929 C CA  . ILE B-4 2 363 ? 118.088 -80.175  11.008  1.000 134.38639 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   32930 C C   . ILE B-4 2 363 ? 117.644 -80.159  9.549   1.000 140.65112 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-4 C   1 
+ATOM   32931 O O   . ILE B-4 2 363 ? 118.126 -80.980  8.756   1.000 158.98455 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-4 O   1 
+ATOM   32932 C CB  . ILE B-4 2 363 ? 117.324 -81.252  11.796  1.000 142.64299 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   32933 C CG1 . ILE B-4 2 363 ? 117.666 -81.157  13.283  1.000 130.76785 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   32934 C CG2 . ILE B-4 2 363 ? 117.677 -82.646  11.299  1.000 150.20419 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   32935 C CD1 . ILE B-4 2 363 ? 119.133 -81.379  13.579  1.000 125.86175 ? ? ? ? ? ?  364 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   32936 N N   . ASN B-4 2 364 ? 116.756 -79.239  9.160   1.000 144.94288 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-4 N   1 
+ATOM   32937 C CA  . ASN B-4 2 364 ? 116.285 -79.198  7.778   1.000 152.46912 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   32938 C C   . ASN B-4 2 364 ? 117.410 -78.945  6.780   1.000 159.63465 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-4 C   1 
+ATOM   32939 O O   . ASN B-4 2 364 ? 117.224 -79.189  5.583   1.000 163.20762 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-4 O   1 
+ATOM   32940 C CB  . ASN B-4 2 364 ? 115.198 -78.131  7.621   1.000 136.71024 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   32941 C CG  . ASN B-4 2 364 ? 113.864 -78.565  8.200   1.000 147.51748 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   32942 O OD1 . ASN B-4 2 364 ? 113.606 -79.759  8.365   1.000 148.33646 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   32943 N ND2 . ASN B-4 2 364 ? 113.007 -77.598  8.507   1.000 141.91193 ? ? ? ? ? ?  365 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   32944 N N   . GLU B-4 2 365 ? 118.568 -78.464  7.240   1.000 150.26876 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-4 N   1 
+ATOM   32945 C CA  . GLU B-4 2 365 ? 119.698 -78.290  6.336   1.000 134.30148 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   32946 C C   . GLU B-4 2 365 ? 120.280 -79.628  5.901   1.000 129.58554 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-4 C   1 
+ATOM   32947 O O   . GLU B-4 2 365 ? 120.891 -79.716  4.829   1.000 142.11180 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-4 O   1 
+ATOM   32948 C CB  . GLU B-4 2 365 ? 120.775 -77.427  6.994   1.000 130.99946 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   32949 C CG  . GLU B-4 2 365 ? 120.288 -76.058  7.430   1.000 148.52315 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   32950 C CD  . GLU B-4 2 365 ? 121.420 -75.154  7.866   1.000 168.57449 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   32951 O OE1 . GLU B-4 2 365 ? 122.585 -75.466  7.542   1.000 160.09764 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   32952 O OE2 . GLU B-4 2 365 ? 121.143 -74.134  8.533   1.000 168.38136 ? ? ? ? ? ?  366 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   32953 N N   . LEU B-4 2 366 ? 120.097 -80.678  6.705   1.000 134.13481 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-4 N   1 
+ATOM   32954 C CA  . LEU B-4 2 366 ? 120.582 -82.009  6.357   1.000 143.88594 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   32955 C C   . LEU B-4 2 366 ? 119.660 -82.745  5.396   1.000 139.26663 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-4 C   1 
+ATOM   32956 O O   . LEU B-4 2 366 ? 120.061 -83.777  4.846   1.000 146.37962 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-4 O   1 
+ATOM   32957 C CB  . LEU B-4 2 366 ? 120.768 -82.854  7.620   1.000 144.14927 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   32958 C CG  . LEU B-4 2 366 ? 121.804 -82.380  8.641   1.000 120.75147 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   32959 C CD1 . LEU B-4 2 366 ? 121.947 -83.390  9.771   1.000 99.71970  ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   32960 C CD2 . LEU B-4 2 366 ? 123.142 -82.130  7.967   1.000 139.87363 ? ? ? ? ? ?  367 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   32961 N N   . LEU B-4 2 367 ? 118.441 -82.250  5.186   1.000 142.14517 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-4 N   1 
+ATOM   32962 C CA  . LEU B-4 2 367 ? 117.504 -82.901  4.284   1.000 161.87413 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   32963 C C   . LEU B-4 2 367 ? 117.781 -82.604  2.818   1.000 161.49662 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-4 C   1 
+ATOM   32964 O O   . LEU B-4 2 367 ? 117.207 -83.274  1.953   1.000 175.49468 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-4 O   1 
+ATOM   32965 C CB  . LEU B-4 2 367 ? 116.071 -82.490  4.632   1.000 170.98519 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   32966 C CG  . LEU B-4 2 367 ? 115.556 -82.986  5.985   1.000 137.97529 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   32967 C CD1 . LEU B-4 2 367 ? 114.141 -82.490  6.245   1.000 150.20298 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   32968 C CD2 . LEU B-4 2 367 ? 115.616 -84.505  6.059   1.000 123.78898 ? ? ? ? ? ?  368 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   32969 N N   . VAL B-4 2 368 ? 118.630 -81.628  2.510   1.000 162.86399 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-4 N   1 
+ATOM   32970 C CA  . VAL B-4 2 368 ? 118.972 -81.350  1.117   1.000 164.13682 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   32971 C C   . VAL B-4 2 368 ? 120.088 -82.310  0.712   1.000 165.49225 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-4 C   1 
+ATOM   32972 O O   . VAL B-4 2 368 ? 120.928 -82.679  1.551   1.000 170.65246 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-4 O   1 
+ATOM   32973 C CB  . VAL B-4 2 368 ? 119.374 -79.878  0.914   1.000 155.15613 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   32974 C CG1 . VAL B-4 2 368 ? 118.580 -78.980  1.852   1.000 164.59586 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   32975 C CG2 . VAL B-4 2 368 ? 120.872 -79.672  1.089   1.000 142.07784 ? ? ? ? ? ?  369 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   32976 N N   . PRO B-4 2 369 ? 120.117 -82.780  -0.533  1.000 171.00070 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-4 N   1 
+ATOM   32977 C CA  . PRO B-4 2 369 ? 121.123 -83.771  -0.919  1.000 167.37827 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-4 CA  1 
+ATOM   32978 C C   . PRO B-4 2 369 ? 122.385 -83.156  -1.492  1.000 160.79119 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-4 C   1 
+ATOM   32979 O O   . PRO B-4 2 369 ? 122.373 -82.095  -2.119  1.000 163.35582 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-4 O   1 
+ATOM   32980 C CB  . PRO B-4 2 369 ? 120.393 -84.593  -1.989  1.000 159.32030 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-4 CB  1 
+ATOM   32981 C CG  . PRO B-4 2 369 ? 119.504 -83.607  -2.653  1.000 172.45372 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-4 CG  1 
+ATOM   32982 C CD  . PRO B-4 2 369 ? 119.090 -82.609  -1.579  1.000 170.19108 ? ? ? ? ? ?  370 PRO B-4 CD  1 
+ATOM   32983 N N   . ASN B-4 2 370 ? 123.487 -83.871  -1.263  1.000 153.39343 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-4 N   1 
+ATOM   32984 C CA  . ASN B-4 2 370 ? 124.791 -83.555  -1.839  1.000 163.80136 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   32985 C C   . ASN B-4 2 370 ? 125.256 -82.151  -1.432  1.000 168.38925 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-4 C   1 
+ATOM   32986 O O   . ASN B-4 2 370 ? 125.366 -81.240  -2.253  1.000 156.01203 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-4 O   1 
+ATOM   32987 C CB  . ASN B-4 2 370 ? 124.761 -83.722  -3.368  1.000 169.12375 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   32988 C CG  . ASN B-4 2 370 ? 124.009 -84.976  -3.811  1.000 166.93998 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   32989 O OD1 . ASN B-4 2 370 ? 122.830 -84.914  -4.162  1.000 169.66617 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   32990 N ND2 . ASN B-4 2 370 ? 124.693 -86.117  -3.795  1.000 166.73255 ? ? ? ? ? ?  371 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   32991 N N   . ILE B-4 2 371 ? 125.528 -81.990  -0.137  1.000 179.14867 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-4 N   1 
+ATOM   32992 C CA  . ILE B-4 2 371 ? 126.001 -80.715  0.388   1.000 176.73976 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   32993 C C   . ILE B-4 2 371 ? 127.292 -80.898  1.191   1.000 156.07816 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-4 C   1 
+ATOM   32994 O O   . ILE B-4 2 371 ? 127.672 -80.037  1.986   1.000 139.44981 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-4 O   1 
+ATOM   32995 C CB  . ILE B-4 2 371 ? 124.895 -80.005  1.197   1.000 163.58588 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   32996 C CG1 . ILE B-4 2 371 ? 125.160 -78.494  1.304   1.000 158.04541 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   32997 C CG2 . ILE B-4 2 371 ? 124.710 -80.636  2.579   1.000 167.40580 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   32998 C CD1 . ILE B-4 2 371 ? 125.468 -77.801  -0.022  1.000 134.81829 ? ? ? ? ? ?  372 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   32999 N N   . ASN B-4 2 372 ? 127.968 -82.030  0.977   1.000 156.55950 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-4 N   1 
+ATOM   33000 C CA  . ASN B-4 2 372 ? 129.369 -82.248  1.335   1.000 162.69652 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   33001 C C   . ASN B-4 2 372 ? 129.596 -82.399  2.835   1.000 158.18000 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-4 C   1 
+ATOM   33002 O O   . ASN B-4 2 372 ? 128.672 -82.234  3.637   1.000 148.97779 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-4 O   1 
+ATOM   33003 C CB  . ASN B-4 2 372 ? 130.242 -81.118  0.787   1.000 165.26734 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   33004 C CG  . ASN B-4 2 372 ? 130.631 -80.101  1.854   1.000 157.04546 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   33005 O OD1 . ASN B-4 2 372 ? 131.704 -80.198  2.450   1.000 148.84145 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   33006 N ND2 . ASN B-4 2 372 ? 129.765 -79.120  2.090   1.000 148.60759 ? ? ? ? ? ?  373 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   33007 N N   . GLN B-4 2 373 ? 130.837 -82.696  3.220   1.000 164.22087 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-4 N   1 
+ATOM   33008 C CA  . GLN B-4 2 373 ? 131.110 -83.073  4.598   1.000 120.30849 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-4 CA  1 
+ATOM   33009 C C   . GLN B-4 2 373 ? 131.184 -81.858  5.517   1.000 131.29968 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-4 C   1 
+ATOM   33010 O O   . GLN B-4 2 373 ? 130.815 -81.956  6.694   1.000 152.52451 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-4 O   1 
+ATOM   33011 C CB  . GLN B-4 2 373 ? 132.403 -83.898  4.637   1.000 106.48002 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-4 CB  1 
+ATOM   33012 C CG  . GLN B-4 2 373 ? 133.046 -84.074  5.998   1.000 142.60922 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-4 CG  1 
+ATOM   33013 C CD  . GLN B-4 2 373 ? 134.293 -84.942  5.959   1.000 136.32451 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-4 CD  1 
+ATOM   33014 O OE1 . GLN B-4 2 373 ? 134.790 -85.297  4.890   1.000 123.16927 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   33015 N NE2 . GLN B-4 2 373 ? 134.804 -85.291  7.136   1.000 127.08992 ? ? ? ? ? ?  374 GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   33016 N N   . VAL B-4 2 374 ? 131.598 -80.700  4.992   1.000 135.59304 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-4 N   1 
+ATOM   33017 C CA  . VAL B-4 2 374 ? 131.813 -79.533  5.839   1.000 137.74168 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   33018 C C   . VAL B-4 2 374 ? 130.496 -79.037  6.424   1.000 148.19547 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-4 C   1 
+ATOM   33019 O O   . VAL B-4 2 374 ? 130.409 -78.745  7.621   1.000 149.11193 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-4 O   1 
+ATOM   33020 C CB  . VAL B-4 2 374 ? 132.541 -78.436  5.043   1.000 131.86693 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   33021 C CG1 . VAL B-4 2 374 ? 132.531 -77.130  5.826   1.000 131.09126 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   33022 C CG2 . VAL B-4 2 374 ? 133.966 -78.867  4.748   1.000 137.37445 ? ? ? ? ? ?  375 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   33023 N N   . LEU B-4 2 375 ? 129.451 -78.935  5.598   1.000 152.47223 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-4 N   1 
+ATOM   33024 C CA  . LEU B-4 2 375 ? 128.181 -78.405  6.085   1.000 145.31133 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   33025 C C   . LEU B-4 2 375 ? 127.516 -79.345  7.084   1.000 134.34203 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-4 C   1 
+ATOM   33026 O O   . LEU B-4 2 375 ? 126.784 -78.885  7.969   1.000 129.68026 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-4 O   1 
+ATOM   33027 C CB  . LEU B-4 2 375 ? 127.248 -78.123  4.909   1.000 156.33996 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   33028 C CG  . LEU B-4 2 375 ? 125.980 -77.329  5.222   1.000 141.03396 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   33029 C CD1 . LEU B-4 2 375 ? 125.724 -76.297  4.137   1.000 135.50627 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   33030 C CD2 . LEU B-4 2 375 ? 124.785 -78.258  5.368   1.000 131.90877 ? ? ? ? ? ?  376 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   33031 N N   . ILE B-4 2 376 ? 127.755 -80.653  6.966   1.000 148.06240 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-4 N   1 
+ATOM   33032 C CA  . ILE B-4 2 376 ? 127.173 -81.601  7.913   1.000 145.07324 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   33033 C C   . ILE B-4 2 376 ? 127.759 -81.395  9.304   1.000 132.77807 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-4 C   1 
+ATOM   33034 O O   . ILE B-4 2 376 ? 127.064 -81.545  10.316  1.000 143.03606 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-4 O   1 
+ATOM   33035 C CB  . ILE B-4 2 376 ? 127.379 -83.044  7.417   1.000 150.51601 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   33036 C CG1 . ILE B-4 2 376 ? 126.668 -83.255  6.078   1.000 126.09311 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   33037 C CG2 . ILE B-4 2 376 ? 126.889 -84.050  8.452   1.000 110.33009 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   33038 C CD1 . ILE B-4 2 376 ? 126.802 -84.657  5.530   1.000 101.63230 ? ? ? ? ? ?  377 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   33039 N N   . ASN B-4 2 377 ? 129.042 -81.033  9.377   1.000 139.95395 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-4 N   1 
+ATOM   33040 C CA  . ASN B-4 2 377 ? 129.682 -80.834  10.673  1.000 135.81985 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   33041 C C   . ASN B-4 2 377 ? 129.156 -79.582  11.367  1.000 140.87063 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-4 C   1 
+ATOM   33042 O O   . ASN B-4 2 377 ? 128.992 -79.571  12.592  1.000 155.06988 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-4 O   1 
+ATOM   33043 C CB  . ASN B-4 2 377 ? 131.199 -80.755  10.502  1.000 146.29996 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   33044 C CG  . ASN B-4 2 377 ? 131.776 -81.990  9.834   1.000 143.32581 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   33045 O OD1 . ASN B-4 2 377 ? 131.203 -83.076  9.908   1.000 131.84264 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   33046 N ND2 . ASN B-4 2 377 ? 132.920 -81.827  9.178   1.000 144.38752 ? ? ? ? ? ?  378 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   33047 N N   . GLN B-4 2 378 ? 128.884 -78.519  10.604  1.000 138.36095 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-4 N   1 
+ATOM   33048 C CA  . GLN B-4 2 378 ? 128.418 -77.279  11.218  1.000 141.10000 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-4 CA  1 
+ATOM   33049 C C   . GLN B-4 2 378 ? 126.970 -77.396  11.679  1.000 137.63467 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-4 C   1 
+ATOM   33050 O O   . GLN B-4 2 378 ? 126.612 -76.887  12.748  1.000 133.18455 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-4 O   1 
+ATOM   33051 C CB  . GLN B-4 2 378 ? 128.580 -76.112  10.243  1.000 149.60257 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-4 CB  1 
+ATOM   33052 C CG  . GLN B-4 2 378 ? 128.248 -74.761  10.854  1.000 165.05766 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-4 CG  1 
+ATOM   33053 C CD  . GLN B-4 2 378 ? 129.040 -74.485  12.118  1.000 162.51066 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-4 CD  1 
+ATOM   33054 O OE1 . GLN B-4 2 378 ? 128.472 -74.323  13.198  1.000 162.25777 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   33055 N NE2 . GLN B-4 2 378 ? 130.361 -74.428  11.989  1.000 162.49713 ? ? ? ? ? ?  379 GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   33056 N N   . VAL B-4 2 379 ? 126.123 -78.056  10.884  1.000 131.76106 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-4 N   1 
+ATOM   33057 C CA  . VAL B-4 2 379 ? 124.749 -78.307  11.308  1.000 109.49561 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   33058 C C   . VAL B-4 2 379 ? 124.734 -79.124  12.593  1.000 123.39191 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-4 C   1 
+ATOM   33059 O O   . VAL B-4 2 379 ? 123.903 -78.901  13.482  1.000 133.55983 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-4 O   1 
+ATOM   33060 C CB  . VAL B-4 2 379 ? 123.964 -79.006  10.181  1.000 112.49921 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   33061 C CG1 . VAL B-4 2 379 ? 122.595 -79.444  10.673  1.000 111.21910 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   33062 C CG2 . VAL B-4 2 379 ? 123.831 -78.087  8.981   1.000 133.11148 ? ? ? ? ? ?  380 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   33063 N N   . LEU B-4 2 380 ? 125.666 -80.071  12.718  1.000 130.58052 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-4 N   1 
+ATOM   33064 C CA  . LEU B-4 2 380 ? 125.729 -80.907  13.911  1.000 118.52627 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   33065 C C   . LEU B-4 2 380 ? 126.164 -80.099  15.128  1.000 114.90198 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-4 C   1 
+ATOM   33066 O O   . LEU B-4 2 380 ? 125.611 -80.267  16.222  1.000 116.86079 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-4 O   1 
+ATOM   33067 C CB  . LEU B-4 2 380 ? 126.678 -82.077  13.667  1.000 105.48263 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   33068 C CG  . LEU B-4 2 380 ? 126.296 -83.407  14.310  1.000 121.19848 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   33069 C CD1 . LEU B-4 2 380 ? 124.878 -83.794  13.929  1.000 97.92944  ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   33070 C CD2 . LEU B-4 2 380 ? 127.281 -84.481  13.891  1.000 119.82493 ? ? ? ? ? ?  381 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   33071 N N   . ILE B-4 2 381 ? 127.150 -79.216  14.958  1.000 117.96514 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-4 N   1 
+ATOM   33072 C CA  . ILE B-4 2 381 ? 127.568 -78.355  16.058  1.000 126.59317 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   33073 C C   . ILE B-4 2 381 ? 126.455 -77.381  16.423  1.000 141.33228 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-4 C   1 
+ATOM   33074 O O   . ILE B-4 2 381 ? 126.196 -77.130  17.606  1.000 144.55932 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-4 O   1 
+ATOM   33075 C CB  . ILE B-4 2 381 ? 128.874 -77.622  15.700  1.000 128.70915 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   33076 C CG1 . ILE B-4 2 381 ? 130.015 -78.625  15.525  1.000 113.47777 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   33077 C CG2 . ILE B-4 2 381 ? 129.225 -76.592  16.768  1.000 122.30139 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   33078 C CD1 . ILE B-4 2 381 ? 131.354 -77.985  15.228  1.000 133.70920 ? ? ? ? ? ?  382 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   33079 N N   . ASN B-4 2 382 ? 125.773 -76.824  15.418  1.000 147.26058 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-4 N   1 
+ATOM   33080 C CA  . ASN B-4 2 382 ? 124.659 -75.919  15.691  1.000 144.90093 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   33081 C C   . ASN B-4 2 382 ? 123.533 -76.636  16.425  1.000 133.41585 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-4 C   1 
+ATOM   33082 O O   . ASN B-4 2 382 ? 122.882 -76.055  17.301  1.000 121.48888 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-4 O   1 
+ATOM   33083 C CB  . ASN B-4 2 382 ? 124.141 -75.309  14.388  1.000 139.64907 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   33084 C CG  . ASN B-4 2 382 ? 125.150 -74.389  13.732  1.000 135.53071 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   33085 O OD1 . ASN B-4 2 382 ? 125.931 -73.720  14.408  1.000 140.72851 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   33086 N ND2 . ASN B-4 2 382 ? 125.137 -74.350  12.404  1.000 121.37452 ? ? ? ? ? ?  383 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   33087 N N   . LEU B-4 2 383 ? 123.289 -77.902  16.077  1.000 121.48394 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-4 N   1 
+ATOM   33088 C CA  . LEU B-4 2 383 ? 122.250 -78.673  16.752  1.000 120.84894 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   33089 C C   . LEU B-4 2 383 ? 122.595 -78.892  18.219  1.000 126.43430 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-4 C   1 
+ATOM   33090 O O   . LEU B-4 2 383 ? 121.787 -78.605  19.111  1.000 129.01757 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-4 O   1 
+ATOM   33091 C CB  . LEU B-4 2 383 ? 122.049 -80.013  16.044  1.000 111.29385 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   33092 C CG  . LEU B-4 2 383 ? 121.294 -81.079  16.845  1.000 120.62340 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   33093 C CD1 . LEU B-4 2 383 ? 119.840 -80.678  17.057  1.000 130.29570 ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   33094 C CD2 . LEU B-4 2 383 ? 121.397 -82.445  16.176  1.000 91.25833  ? ? ? ? ? ?  384 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   33095 N N   . PHE B-4 2 384 ? 123.795 -79.405  18.489  1.000 126.41945 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-4 N   1 
+ATOM   33096 C CA  . PHE B-4 2 384 ? 124.187 -79.710  19.858  1.000 130.88500 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   33097 C C   . PHE B-4 2 384 ? 124.555 -78.470  20.661  1.000 130.37944 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-4 C   1 
+ATOM   33098 O O   . PHE B-4 2 384 ? 124.625 -78.548  21.892  1.000 134.27917 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-4 O   1 
+ATOM   33099 C CB  . PHE B-4 2 384 ? 125.351 -80.704  19.859  1.000 119.67528 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   33100 C CG  . PHE B-4 2 384 ? 124.929 -82.125  19.618  1.000 102.62664 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   33101 C CD1 . PHE B-4 2 384 ? 124.760 -82.604  18.329  1.000 104.75248 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   33102 C CD2 . PHE B-4 2 384 ? 124.695 -82.980  20.681  1.000 92.74736  ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   33103 C CE1 . PHE B-4 2 384 ? 124.369 -83.911  18.107  1.000 104.13254 ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   33104 C CE2 . PHE B-4 2 384 ? 124.304 -84.288  20.465  1.000 88.05774  ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   33105 C CZ  . PHE B-4 2 384 ? 124.141 -84.754  19.177  1.000 88.15307  ? ? ? ? ? ?  385 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   33106 N N   . ALA B-4 2 385 ? 124.791 -77.332  20.002  1.000 117.94108 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B-4 N   1 
+ATOM   33107 C CA  . ALA B-4 2 385 ? 125.021 -76.096  20.742  1.000 131.86107 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   33108 C C   . ALA B-4 2 385 ? 123.753 -75.644  21.455  1.000 136.35714 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B-4 C   1 
+ATOM   33109 O O   . ALA B-4 2 385 ? 123.815 -75.110  22.568  1.000 125.36250 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B-4 O   1 
+ATOM   33110 C CB  . ALA B-4 2 385 ? 125.530 -75.001  19.806  1.000 132.17435 ? ? ? ? ? ?  386 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   33111 N N   . LYS B-4 2 386 ? 122.593 -75.852  20.827  1.000 144.63165 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-4 N   1 
+ATOM   33112 C CA  . LYS B-4 2 386 ? 121.330 -75.530  21.480  1.000 132.26569 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   33113 C C   . LYS B-4 2 386 ? 121.084 -76.437  22.679  1.000 131.43761 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-4 C   1 
+ATOM   33114 O O   . LYS B-4 2 386 ? 120.547 -75.993  23.700  1.000 154.11667 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-4 O   1 
+ATOM   33115 C CB  . LYS B-4 2 386 ? 120.179 -75.637  20.479  1.000 123.76624 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   33116 C CG  . LYS B-4 2 386 ? 120.305 -74.706  19.283  1.000 149.68365 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   33117 C CD  . LYS B-4 2 386 ? 120.304 -73.248  19.715  1.000 162.45532 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   33118 C CE  . LYS B-4 2 386 ? 119.005 -72.879  20.413  1.000 146.21797 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   33119 N NZ  . LYS B-4 2 386 ? 119.000 -71.461  20.866  1.000 159.33855 ? ? ? ? ? ?  387 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   33120 N N   . LEU B-4 2 387 ? 121.474 -77.707  22.577  1.000 112.43465 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-4 N   1 
+ATOM   33121 C CA  . LEU B-4 2 387 ? 121.314 -78.653  23.674  1.000 135.75660 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   33122 C C   . LEU B-4 2 387 ? 122.419 -78.545  24.716  1.000 148.98863 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-4 C   1 
+ATOM   33123 O O   . LEU B-4 2 387 ? 122.385 -79.286  25.706  1.000 137.39246 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-4 O   1 
+ATOM   33124 C CB  . LEU B-4 2 387 ? 121.260 -80.085  23.132  1.000 122.34089 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   33125 C CG  . LEU B-4 2 387 ? 120.248 -80.360  22.017  1.000 116.01797 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   33126 C CD1 . LEU B-4 2 387 ? 120.205 -81.844  21.679  1.000 99.26438  ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   33127 C CD2 . LEU B-4 2 387 ? 118.867 -79.851  22.400  1.000 112.12257 ? ? ? ? ? ?  388 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   33128 N N   . GLU B-4 2 388 ? 123.387 -77.647  24.516  1.000 155.26961 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-4 N   1 
+ATOM   33129 C CA  . GLU B-4 2 388 ? 124.511 -77.457  25.436  1.000 150.28249 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   33130 C C   . GLU B-4 2 388 ? 125.266 -78.767  25.661  1.000 141.52078 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-4 C   1 
+ATOM   33131 O O   . GLU B-4 2 388 ? 125.545 -79.168  26.793  1.000 145.71418 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-4 O   1 
+ATOM   33132 C CB  . GLU B-4 2 388 ? 124.044 -76.854  26.764  1.000 140.74364 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   33133 C CG  . GLU B-4 2 388 ? 123.369 -75.499  26.626  1.000 144.47627 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   33134 C CD  . GLU B-4 2 388 ? 123.164 -74.816  27.963  1.000 178.81341 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   33135 O OE1 . GLU B-4 2 388 ? 123.949 -75.087  28.896  1.000 179.15475 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   33136 O OE2 . GLU B-4 2 388 ? 122.217 -74.010  28.083  1.000 181.91907 ? ? ? ? ? ?  389 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   33137 N N   . ILE B-4 2 389 ? 125.598 -79.436  24.560  1.000 144.87163 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-4 N   1 
+ATOM   33138 C CA  . ILE B-4 2 389 ? 126.326 -80.699  24.585  1.000 135.25689 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   33139 C C   . ILE B-4 2 389 ? 127.457 -80.610  23.573  1.000 135.79442 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-4 C   1 
+ATOM   33140 O O   . ILE B-4 2 389 ? 127.215 -80.346  22.389  1.000 111.65477 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-4 O   1 
+ATOM   33141 C CB  . ILE B-4 2 389 ? 125.415 -81.898  24.271  1.000 117.34343 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   33142 C CG1 . ILE B-4 2 389 ? 124.457 -82.167  25.433  1.000 136.72270 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   33143 C CG2 . ILE B-4 2 389 ? 126.245 -83.132  23.966  1.000 118.84753 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   33144 C CD1 . ILE B-4 2 389 ? 123.593 -83.395  25.235  1.000 120.91198 ? ? ? ? ? ?  390 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   33145 N N   . THR B-4 2 390 ? 128.687 -80.821  24.032  1.000 166.16233 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-4 N   1 
+ATOM   33146 C CA  . THR B-4 2 390 ? 129.805 -80.902  23.109  1.000 144.15631 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-4 CA  1 
+ATOM   33147 C C   . THR B-4 2 390 ? 129.831 -82.276  22.446  1.000 131.24491 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-4 C   1 
+ATOM   33148 O O   . THR B-4 2 390 ? 129.312 -83.262  22.977  1.000 140.45482 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-4 O   1 
+ATOM   33149 C CB  . THR B-4 2 390 ? 131.130 -80.630  23.824  1.000 162.47958 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-4 CB  1 
+ATOM   33150 O OG1 . THR B-4 2 390 ? 132.185 -80.544  22.858  1.000 125.70000 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   33151 C CG2 . THR B-4 2 390 ? 131.446 -81.744  24.814  1.000 170.71904 ? ? ? ? ? ?  391 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   33152 N N   . LEU B-4 2 391 ? 130.440 -82.333  21.267  1.000 115.27499 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-4 N   1 
+ATOM   33153 C CA  . LEU B-4 2 391 ? 130.405 -83.525  20.433  1.000 111.89787 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   33154 C C   . LEU B-4 2 391 ? 131.818 -84.044  20.215  1.000 104.23585 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-4 C   1 
+ATOM   33155 O O   . LEU B-4 2 391 ? 132.723 -83.272  19.881  1.000 120.77940 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-4 O   1 
+ATOM   33156 C CB  . LEU B-4 2 391 ? 129.727 -83.227  19.096  1.000 94.66889  ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   33157 C CG  . LEU B-4 2 391 ? 128.955 -84.384  18.468  1.000 104.47254 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   33158 C CD1 . LEU B-4 2 391 ? 128.057 -85.049  19.496  1.000 88.58750  ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   33159 C CD2 . LEU B-4 2 391 ? 128.134 -83.869  17.314  1.000 104.83292 ? ? ? ? ? ?  392 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   33160 N N   . ASP B-4 2 392 ? 132.001 -85.349  20.407  1.000 103.23762 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-4 N   1 
+ATOM   33161 C CA  . ASP B-4 2 392 ? 133.301 -85.966  20.186  1.000 117.14590 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   33162 C C   . ASP B-4 2 392 ? 133.692 -85.860  18.717  1.000 111.43672 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-4 C   1 
+ATOM   33163 O O   . ASP B-4 2 392 ? 132.844 -85.904  17.823  1.000 115.59802 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-4 O   1 
+ATOM   33164 C CB  . ASP B-4 2 392 ? 133.275 -87.434  20.621  1.000 112.29973 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   33165 C CG  . ASP B-4 2 392 ? 134.647 -88.087  20.570  1.000 124.03808 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   33166 O OD1 . ASP B-4 2 392 ? 135.658 -87.355  20.509  1.000 122.62091 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   33167 O OD2 . ASP B-4 2 392 ? 134.715 -89.335  20.588  1.000 103.02850 ? ? ? ? ? ?  393 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   33168 N N   . THR B-4 2 393 ? 134.997 -85.712  18.476  1.000 108.09676 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-4 N   1 
+ATOM   33169 C CA  . THR B-4 2 393 ? 135.490 -85.592  17.107  1.000 111.43637 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-4 CA  1 
+ATOM   33170 C C   . THR B-4 2 393 ? 135.148 -86.829  16.285  1.000 115.13210 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-4 C   1 
+ATOM   33171 O O   . THR B-4 2 393 ? 134.701 -86.717  15.137  1.000 109.03540 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-4 O   1 
+ATOM   33172 C CB  . THR B-4 2 393 ? 137.002 -85.350  17.113  1.000 100.07537 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-4 CB  1 
+ATOM   33173 O OG1 . THR B-4 2 393 ? 137.274 -84.018  17.567  1.000 112.98739 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   33174 C CG2 . THR B-4 2 393 ? 137.587 -85.535  15.719  1.000 117.58132 ? ? ? ? ? ?  394 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   33175 N N   . ARG B-4 2 394 ? 135.342 -88.018  16.859  1.000 107.52107 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-4 N   1 
+ATOM   33176 C CA  . ARG B-4 2 394 ? 134.997 -89.241  16.143  1.000 115.31408 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-4 CA  1 
+ATOM   33177 C C   . ARG B-4 2 394 ? 133.488 -89.422  16.033  1.000 107.16651 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-4 C   1 
+ATOM   33178 O O   . ARG B-4 2 394 ? 133.014 -90.088  15.106  1.000 116.70804 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-4 O   1 
+ATOM   33179 C CB  . ARG B-4 2 394 ? 135.635 -90.447  16.830  1.000 118.46171 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-4 CB  1 
+ATOM   33180 C CG  . ARG B-4 2 394 ? 137.155 -90.447  16.778  1.000 126.19325 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-4 CG  1 
+ATOM   33181 C CD  . ARG B-4 2 394 ? 137.725 -91.695  17.426  1.000 125.07683 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-4 CD  1 
+ATOM   33182 N NE  . ARG B-4 2 394 ? 137.235 -92.909  16.786  1.000 103.40824 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-4 NE  1 
+ATOM   33183 C CZ  . ARG B-4 2 394 ? 137.504 -94.137  17.207  1.000 121.71042 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-4 CZ  1 
+ATOM   33184 N NH1 . ARG B-4 2 394 ? 138.259 -94.353  18.272  1.000 131.27919 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-4 NH1 1 
+ATOM   33185 N NH2 . ARG B-4 2 394 ? 137.000 -95.175  16.545  1.000 102.78260 ? ? ? ? ? ?  395 ARG B-4 NH2 1 
+ATOM   33186 N N   . GLU B-4 2 395 ? 132.721 -88.848  16.963  1.000 115.71248 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-4 N   1 
+ATOM   33187 C CA  . GLU B-4 2 395 ? 131.267 -88.876  16.838  1.000 107.34892 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   33188 C C   . GLU B-4 2 395 ? 130.804 -88.032  15.658  1.000 109.35249 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-4 C   1 
+ATOM   33189 O O   . GLU B-4 2 395 ? 129.830 -88.383  14.978  1.000 113.15948 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-4 O   1 
+ATOM   33190 C CB  . GLU B-4 2 395 ? 130.614 -88.387  18.131  1.000 106.00698 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   33191 C CG  . GLU B-4 2 395 ? 130.399 -89.467  19.180  1.000 91.35188  ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   33192 C CD  . GLU B-4 2 395 ? 129.643 -88.951  20.388  1.000 108.54035 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   33193 O OE1 . GLU B-4 2 395 ? 129.974 -87.848  20.872  1.000 106.25056 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   33194 O OE2 . GLU B-4 2 395 ? 128.709 -89.640  20.845  1.000 102.68947 ? ? ? ? ? ?  396 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   33195 N N   . ILE B-4 2 396 ? 131.492 -86.916  15.398  1.000 111.88117 ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-4 N   1 
+ATOM   33196 C CA  . ILE B-4 2 396 ? 131.138 -86.068  14.265  1.000 104.54532 ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   33197 C C   . ILE B-4 2 396 ? 131.446 -86.777  12.951  1.000 97.76006  ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-4 C   1 
+ATOM   33198 O O   . ILE B-4 2 396 ? 130.631 -86.774  12.020  1.000 112.30663 ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-4 O   1 
+ATOM   33199 C CB  . ILE B-4 2 396 ? 131.862 -84.713  14.370  1.000 101.73475 ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   33200 C CG1 . ILE B-4 2 396 ? 131.368 -83.943  15.596  1.000 96.51260  ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   33201 C CG2 . ILE B-4 2 396 ? 131.661 -83.896  13.106  1.000 94.60652  ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   33202 C CD1 . ILE B-4 2 396 ? 132.010 -82.582  15.768  1.000 93.12238  ? ? ? ? ? ?  397 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   33203 N N   . THR B-4 2 397 ? 132.621 -87.405  12.857  1.000 94.96640  ? ? ? ? ? ?  398 THR B-4 N   1 
+ATOM   33204 C CA  . THR B-4 2 397 ? 132.986 -88.097  11.622  1.000 112.69752 ? ? ? ? ? ?  398 THR B-4 CA  1 
+ATOM   33205 C C   . THR B-4 2 397 ? 132.119 -89.332  11.399  1.000 100.68971 ? ? ? ? ? ?  398 THR B-4 C   1 
+ATOM   33206 O O   . THR B-4 2 397 ? 131.791 -89.670  10.255  1.000 133.73003 ? ? ? ? ? ?  398 THR B-4 O   1 
+ATOM   33207 C CB  . THR B-4 2 397 ? 134.465 -88.484  11.639  1.000 105.13951 ? ? ? ? ? ?  398 THR B-4 CB  1 
+ATOM   33208 O OG1 . THR B-4 2 397 ? 134.723 -89.348  12.752  1.000 127.17063 ? ? ? ? ? ?  398 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   33209 C CG2 . THR B-4 2 397 ? 135.338 -87.242  11.753  1.000 95.70964  ? ? ? ? ? ?  398 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   33210 N N   . ALA B-4 2 398 ? 131.743 -90.021  12.479  1.000 102.81306 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B-4 N   1 
+ATOM   33211 C CA  . ALA B-4 2 398 ? 130.851 -91.169  12.348  1.000 116.30943 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   33212 C C   . ALA B-4 2 398 ? 129.469 -90.739  11.874  1.000 125.64180 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B-4 C   1 
+ATOM   33213 O O   . ALA B-4 2 398 ? 128.850 -91.419  11.047  1.000 110.02872 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B-4 O   1 
+ATOM   33214 C CB  . ALA B-4 2 398 ? 130.757 -91.918  13.678  1.000 127.56976 ? ? ? ? ? ?  399 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   33215 N N   . PHE B-4 2 399 ? 128.968 -89.614  12.389  1.000 130.21741 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-4 N   1 
+ATOM   33216 C CA  . PHE B-4 2 399 ? 127.701 -89.074  11.908  1.000 129.46073 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   33217 C C   . PHE B-4 2 399 ? 127.809 -88.663  10.446  1.000 114.73622 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-4 C   1 
+ATOM   33218 O O   . PHE B-4 2 399 ? 126.910 -88.936  9.642   1.000 110.41506 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-4 O   1 
+ATOM   33219 C CB  . PHE B-4 2 399 ? 127.281 -87.885  12.776  1.000 130.05471 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   33220 C CG  . PHE B-4 2 399 ? 125.931 -87.313  12.428  1.000 138.10753 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   33221 C CD1 . PHE B-4 2 399 ? 125.782 -86.430  11.368  1.000 125.48427 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   33222 C CD2 . PHE B-4 2 399 ? 124.814 -87.639  13.180  1.000 126.92183 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   33223 C CE1 . PHE B-4 2 399 ? 124.545 -85.901  11.054  1.000 111.79104 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   33224 C CE2 . PHE B-4 2 399 ? 123.574 -87.109  12.874  1.000 124.55478 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   33225 C CZ  . PHE B-4 2 399 ? 123.440 -86.241  11.808  1.000 123.41826 ? ? ? ? ? ?  400 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   33226 N N   . THR B-4 2 400 ? 128.907 -87.994  10.087  1.000 114.85007 ? ? ? ? ? ?  401 THR B-4 N   1 
+ATOM   33227 C CA  . THR B-4 2 400 ? 129.086 -87.529  8.715   1.000 122.78320 ? ? ? ? ? ?  401 THR B-4 CA  1 
+ATOM   33228 C C   . THR B-4 2 400 ? 129.124 -88.697  7.737   1.000 118.58440 ? ? ? ? ? ?  401 THR B-4 C   1 
+ATOM   33229 O O   . THR B-4 2 400 ? 128.441 -88.679  6.707   1.000 125.01178 ? ? ? ? ? ?  401 THR B-4 O   1 
+ATOM   33230 C CB  . THR B-4 2 400 ? 130.366 -86.699  8.607   1.000 109.45821 ? ? ? ? ? ?  401 THR B-4 CB  1 
+ATOM   33231 O OG1 . THR B-4 2 400 ? 130.164 -85.417  9.216   1.000 97.46313  ? ? ? ? ? ?  401 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   33232 C CG2 . THR B-4 2 400 ? 130.757 -86.512  7.151   1.000 121.90083 ? ? ? ? ? ?  401 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   33233 N N   . GLU B-4 2 401 ? 129.911 -89.729  8.054   1.000 111.35478 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-4 N   1 
+ATOM   33234 C CA  . GLU B-4 2 401 ? 130.084 -90.851  7.135   1.000 122.47292 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   33235 C C   . GLU B-4 2 401 ? 128.758 -91.543  6.837   1.000 133.20280 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-4 C   1 
+ATOM   33236 O O   . GLU B-4 2 401 ? 128.514 -91.970  5.703   1.000 143.46474 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-4 O   1 
+ATOM   33237 C CB  . GLU B-4 2 401 ? 131.093 -91.844  7.712   1.000 116.94797 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   33238 C CG  . GLU B-4 2 401 ? 131.327 -93.072  6.846   1.000 150.58743 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   33239 C CD  . GLU B-4 2 401 ? 132.363 -94.009  7.434   1.000 144.43604 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   33240 O OE1 . GLU B-4 2 401 ? 133.101 -93.582  8.346   1.000 139.92681 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   33241 O OE2 . GLU B-4 2 401 ? 132.437 -95.173  6.984   1.000 139.09355 ? ? ? ? ? ?  402 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   33242 N N   . VAL B-4 2 402 ? 127.886 -91.659  7.841   1.000 128.33624 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-4 N   1 
+ATOM   33243 C CA  . VAL B-4 2 402 ? 126.591 -92.296  7.622   1.000 125.54958 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   33244 C C   . VAL B-4 2 402 ? 125.710 -91.433  6.727   1.000 130.34359 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-4 C   1 
+ATOM   33245 O O   . VAL B-4 2 402 ? 124.924 -91.955  5.924   1.000 142.03111 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-4 O   1 
+ATOM   33246 C CB  . VAL B-4 2 402 ? 125.915 -92.597  8.972   1.000 128.36653 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   33247 C CG1 . VAL B-4 2 402 ? 124.530 -93.184  8.761   1.000 133.39948 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   33248 C CG2 . VAL B-4 2 402 ? 126.774 -93.546  9.794   1.000 121.89430 ? ? ? ? ? ?  403 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   33249 N N   . MET B-4 2 403 ? 125.832 -90.108  6.832   1.000 129.09659 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-4 N   1 
+ATOM   33250 C CA  . MET B-4 2 403 ? 125.003 -89.214  6.030   1.000 123.43521 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-4 CA  1 
+ATOM   33251 C C   . MET B-4 2 403 ? 125.360 -89.275  4.550   1.000 127.92567 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-4 C   1 
+ATOM   33252 O O   . MET B-4 2 403 ? 124.480 -89.113  3.697   1.000 122.71224 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-4 O   1 
+ATOM   33253 C CB  . MET B-4 2 403 ? 125.138 -87.780  6.540   1.000 104.05592 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-4 CB  1 
+ATOM   33254 C CG  . MET B-4 2 403 ? 124.484 -87.526  7.886   1.000 119.32698 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-4 CG  1 
+ATOM   33255 S SD  . MET B-4 2 403 ? 122.701 -87.310  7.752   1.000 134.34028 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-4 SD  1 
+ATOM   33256 C CE  . MET B-4 2 403 ? 122.622 -85.891  6.661   1.000 104.70613 ? ? ? ? ? ?  404 MET B-4 CE  1 
+ATOM   33257 N N   . MET B-4 2 404 ? 126.635 -89.506  4.227   1.000 122.53709 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-4 N   1 
+ATOM   33258 C CA  . MET B-4 2 404 ? 127.071 -89.445  2.835   1.000 129.50537 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-4 CA  1 
+ATOM   33259 C C   . MET B-4 2 404 ? 126.515 -90.611  2.024   1.000 133.14352 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-4 C   1 
+ATOM   33260 O O   . MET B-4 2 404 ? 125.993 -90.420  0.920   1.000 153.87211 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-4 O   1 
+ATOM   33261 C CB  . MET B-4 2 404 ? 128.601 -89.429  2.764   1.000 132.70679 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-4 CB  1 
+ATOM   33262 C CG  . MET B-4 2 404 ? 129.264 -88.479  3.743   1.000 135.34130 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-4 CG  1 
+ATOM   33263 S SD  . MET B-4 2 404 ? 128.887 -86.742  3.447   1.000 129.09060 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-4 SD  1 
+ATOM   33264 C CE  . MET B-4 2 404 ? 130.315 -86.246  2.486   1.000 116.01295 ? ? ? ? ? ?  405 MET B-4 CE  1 
+ATOM   33265 N N   . THR B-4 2 405 ? 126.621 -91.826  2.553   1.000 130.59927 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-4 N   1 
+ATOM   33266 C CA  . THR B-4 2 405 ? 126.323 -93.035  1.803   1.000 131.08316 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-4 CA  1 
+ATOM   33267 C C   . THR B-4 2 405 ? 124.993 -93.642  2.229   1.000 130.29741 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-4 C   1 
+ATOM   33268 O O   . THR B-4 2 405 ? 124.497 -93.407  3.334   1.000 144.63948 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-4 O   1 
+ATOM   33269 C CB  . THR B-4 2 405 ? 127.435 -94.076  1.981   1.000 142.52060 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-4 CB  1 
+ATOM   33270 O OG1 . THR B-4 2 405 ? 127.036 -95.311  1.374   1.000 154.21271 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   33271 C CG2 . THR B-4 2 405 ? 127.714 -94.307  3.459   1.000 138.46161 ? ? ? ? ? ?  406 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   33272 N N   . ASN B-4 2 406 ? 124.422 -94.434  1.325   1.000 134.92021 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-4 N   1 
+ATOM   33273 C CA  . ASN B-4 2 406 ? 123.234 -95.228  1.602   1.000 149.88018 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   33274 C C   . ASN B-4 2 406 ? 123.576 -96.631  2.087   1.000 142.82262 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-4 C   1 
+ATOM   33275 O O   . ASN B-4 2 406 ? 122.705 -97.507  2.088   1.000 139.72837 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-4 O   1 
+ATOM   33276 C CB  . ASN B-4 2 406 ? 122.352 -95.308  0.353   1.000 153.43607 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   33277 C CG  . ASN B-4 2 406 ? 123.123 -95.742  -0.879  1.000 161.96129 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   33278 O OD1 . ASN B-4 2 406 ? 124.299 -96.101  -0.798  1.000 156.94745 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   33279 N ND2 . ASN B-4 2 406 ? 122.461 -95.715  -2.029  1.000 167.65566 ? ? ? ? ? ?  407 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   33280 N N   . GLU B-4 2 407 ? 124.826 -96.858  2.498   1.000 138.02752 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-4 N   1 
+ATOM   33281 C CA  . GLU B-4 2 407 ? 125.256 -98.192  2.900   1.000 139.68189 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   33282 C C   . GLU B-4 2 407 ? 124.601 -98.621  4.206   1.000 151.14645 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-4 C   1 
+ATOM   33283 O O   . GLU B-4 2 407 ? 124.198 -99.781  4.354   1.000 140.60725 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-4 O   1 
+ATOM   33284 C CB  . GLU B-4 2 407 ? 126.780 -98.224  3.024   1.000 138.28192 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   33285 C CG  . GLU B-4 2 407 ? 127.350 -99.544  3.506   1.000 138.46294 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   33286 C CD  . GLU B-4 2 407 ? 128.857 -99.494  3.676   1.000 136.87843 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   33287 O OE1 . GLU B-4 2 407 ? 129.454 -98.435  3.387   1.000 130.32009 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   33288 O OE2 . GLU B-4 2 407 ? 129.443 -100.512 4.100   1.000 140.55560 ? ? ? ? ? ?  408 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   33289 N N   . PHE B-4 2 408 ? 124.482 -97.702  5.164   1.000 152.77774 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-4 N   1 
+ATOM   33290 C CA  . PHE B-4 2 408 ? 123.931 -98.004  6.478   1.000 135.64304 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   33291 C C   . PHE B-4 2 408 ? 122.482 -97.552  6.624   1.000 140.75417 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-4 C   1 
+ATOM   33292 O O   . PHE B-4 2 408 ? 122.026 -97.313  7.747   1.000 160.30428 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-4 O   1 
+ATOM   33293 C CB  . PHE B-4 2 408 ? 124.792 -97.364  7.568   1.000 139.84785 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   33294 C CG  . PHE B-4 2 408 ? 126.263 -97.640  7.423   1.000 131.30810 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   33295 C CD1 . PHE B-4 2 408 ? 126.809 -98.825  7.886   1.000 128.66305 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   33296 C CD2 . PHE B-4 2 408 ? 127.100 -96.708  6.831   1.000 126.00281 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   33297 C CE1 . PHE B-4 2 408 ? 128.162 -99.078  7.755   1.000 133.54802 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   33298 C CE2 . PHE B-4 2 408 ? 128.454 -96.955  6.697   1.000 126.64888 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   33299 C CZ  . PHE B-4 2 408 ? 128.985 -98.141  7.160   1.000 126.35388 ? ? ? ? ? ?  409 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   33300 N N   . ASP B-4 2 409 ? 121.748 -97.434  5.515   1.000 136.06035 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-4 N   1 
+ATOM   33301 C CA  . ASP B-4 2 409 ? 120.385 -96.917  5.586   1.000 140.44092 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   33302 C C   . ASP B-4 2 409 ? 119.447 -97.898  6.279   1.000 148.18005 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-4 C   1 
+ATOM   33303 O O   . ASP B-4 2 409 ? 118.630 -97.496  7.116   1.000 158.26355 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-4 O   1 
+ATOM   33304 C CB  . ASP B-4 2 409 ? 119.870 -96.588  4.186   1.000 140.42483 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   33305 C CG  . ASP B-4 2 409 ? 120.437 -95.293  3.647   1.000 139.63540 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   33306 O OD1 . ASP B-4 2 409 ? 121.321 -94.709  4.309   1.000 136.23956 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   33307 O OD2 . ASP B-4 2 409 ? 119.996 -94.855  2.565   1.000 136.81323 ? ? ? ? ? ?  410 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   33308 N N   . ILE B-4 2 410 ? 119.545 -99.187  5.945   1.000 153.89984 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-4 N   1 
+ATOM   33309 C CA  . ILE B-4 2 410 ? 118.625 -100.164 6.511   1.000 160.70702 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   33310 C C   . ILE B-4 2 410 ? 118.899 -100.415 7.988   1.000 153.28333 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-4 C   1 
+ATOM   33311 O O   . ILE B-4 2 410 ? 118.011 -100.887 8.707   1.000 162.26437 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-4 O   1 
+ATOM   33312 C CB  . ILE B-4 2 410 ? 118.677 -101.476 5.705   1.000 153.98841 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   33313 C CG1 . ILE B-4 2 410 ? 120.096 -102.043 5.688   1.000 151.97910 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   33314 C CG2 . ILE B-4 2 410 ? 118.177 -101.249 4.286   1.000 145.59452 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   33315 C CD1 . ILE B-4 2 410 ? 120.297 -103.173 6.652   1.000 147.39273 ? ? ? ? ? ?  411 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   33316 N N   . ALA B-4 2 411 ? 120.111 -100.115 8.465   1.000 144.54053 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B-4 N   1 
+ATOM   33317 C CA  . ALA B-4 2 411 ? 120.385 -100.222 9.894   1.000 146.85416 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   33318 C C   . ALA B-4 2 411 ? 119.584 -99.203  10.692  1.000 137.35651 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B-4 C   1 
+ATOM   33319 O O   . ALA B-4 2 411 ? 119.239 -99.457  11.852  1.000 139.26403 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B-4 O   1 
+ATOM   33320 C CB  . ALA B-4 2 411 ? 121.880 -100.052 10.161  1.000 130.34502 ? ? ? ? ? ?  412 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   33321 N N   . PHE B-4 2 412 ? 119.282 -98.053  10.093  1.000 139.43631 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-4 N   1 
+ATOM   33322 C CA  . PHE B-4 2 412 ? 118.428 -97.045  10.704  1.000 145.59438 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   33323 C C   . PHE B-4 2 412 ? 117.036 -97.017  10.089  1.000 156.33598 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-4 C   1 
+ATOM   33324 O O   . PHE B-4 2 412 ? 116.287 -96.062  10.317  1.000 157.66811 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-4 O   1 
+ATOM   33325 C CB  . PHE B-4 2 412 ? 119.077 -95.663  10.593  1.000 139.57315 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   33326 C CG  . PHE B-4 2 412 ? 120.466 -95.599  11.159  1.000 139.79404 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   33327 C CD1 . PHE B-4 2 412 ? 120.669 -95.531  12.527  1.000 140.92816 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   33328 C CD2 . PHE B-4 2 412 ? 121.568 -95.597  10.320  1.000 138.73960 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   33329 C CE1 . PHE B-4 2 412 ? 121.948 -95.470  13.048  1.000 136.69612 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   33330 C CE2 . PHE B-4 2 412 ? 122.847 -95.535  10.837  1.000 139.33067 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   33331 C CZ  . PHE B-4 2 412 ? 123.037 -95.472  12.201  1.000 140.24766 ? ? ? ? ? ?  413 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   33332 N N   . ASP B-4 2 413 ? 116.680 -98.036  9.313   1.000 158.11069 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-4 N   1 
+ATOM   33333 C CA  . ASP B-4 2 413 ? 115.366 -98.088  8.690   1.000 162.49986 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   33334 C C   . ASP B-4 2 413 ? 114.289 -98.350  9.734   1.000 171.79310 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-4 C   1 
+ATOM   33335 O O   . ASP B-4 2 413 ? 114.484 -99.129  10.671  1.000 164.53006 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-4 O   1 
+ATOM   33336 C CB  . ASP B-4 2 413 ? 115.333 -99.177  7.617   1.000 149.58719 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   33337 C CG  . ASP B-4 2 413 ? 114.024 -99.207  6.849   1.000 167.14340 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   33338 O OD1 . ASP B-4 2 413 ? 113.239 -98.243  6.958   1.000 153.76183 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   33339 O OD2 . ASP B-4 2 413 ? 113.781 -100.203 6.135   1.000 184.40308 ? ? ? ? ? ?  414 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   33340 N N   . THR B-4 2 414 ? 113.139 -97.692  9.564   1.000 180.79572 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-4 N   1 
+ATOM   33341 C CA  . THR B-4 2 414 ? 112.028 -97.897  10.487  1.000 175.48800 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-4 CA  1 
+ATOM   33342 C C   . THR B-4 2 414 ? 111.360 -99.248  10.271  1.000 179.54895 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-4 C   1 
+ATOM   33343 O O   . THR B-4 2 414 ? 110.776 -99.805  11.208  1.000 161.34191 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-4 O   1 
+ATOM   33344 C CB  . THR B-4 2 414 ? 111.002 -96.773  10.337  1.000 162.85753 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-4 CB  1 
+ATOM   33345 O OG1 . THR B-4 2 414 ? 110.451 -96.799  9.014   1.000 157.50260 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   33346 C CG2 . THR B-4 2 414 ? 111.653 -95.421  10.582  1.000 155.70676 ? ? ? ? ? ?  415 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   33347 N N   . ASN B-4 2 415 ? 111.432 -99.786  9.056   1.000 189.51399 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-4 N   1 
+ATOM   33348 C CA  . ASN B-4 2 415 ? 110.805 -101.063 8.758   1.000 187.30777 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   33349 C C   . ASN B-4 2 415 ? 111.494 -102.193 9.518   1.000 193.43275 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-4 C   1 
+ATOM   33350 O O   . ASN B-4 2 415 ? 112.661 -102.100 9.910   1.000 199.13199 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-4 O   1 
+ATOM   33351 C CB  . ASN B-4 2 415 ? 110.841 -101.343 7.256   1.000 180.77464 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   33352 C CG  . ASN B-4 2 415 ? 110.130 -100.275 6.448   1.000 182.28636 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   33353 O OD1 . ASN B-4 2 415 ? 110.715 -99.667  5.551   1.000 180.14935 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   33354 N ND2 . ASN B-4 2 415 ? 108.862 -100.039 6.764   1.000 196.14262 ? ? ? ? ? ?  416 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   33355 N N   . GLU B-4 2 416 ? 110.749 -103.275 9.724   1.000 189.93097 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-4 N   1 
+ATOM   33356 C CA  . GLU B-4 2 416 ? 111.229 -104.433 10.461  1.000 192.20544 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   33357 C C   . GLU B-4 2 416 ? 111.119 -105.673 9.585   1.000 189.83343 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-4 C   1 
+ATOM   33358 O O   . GLU B-4 2 416 ? 110.113 -105.873 8.898   1.000 189.11902 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-4 O   1 
+ATOM   33359 C CB  . GLU B-4 2 416 ? 110.439 -104.623 11.759  1.000 178.37912 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   33360 C CG  . GLU B-4 2 416 ? 111.152 -105.458 12.806  1.000 175.70404 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   33361 C CD  . GLU B-4 2 416 ? 110.697 -105.129 14.214  1.000 188.39587 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   33362 O OE1 . GLU B-4 2 416 ? 109.800 -104.272 14.365  1.000 190.21943 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   33363 O OE2 . GLU B-4 2 416 ? 111.239 -105.721 15.170  1.000 198.73004 ? ? ? ? ? ?  417 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   33364 N N   . TYR B-4 2 417 ? 112.161 -106.499 9.611   1.000 195.47932 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-4 N   1 
+ATOM   33365 C CA  . TYR B-4 2 417 ? 112.246 -107.683 8.772   1.000 194.67521 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   33366 C C   . TYR B-4 2 417 ? 112.334 -108.930 9.641   1.000 196.82318 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-4 C   1 
+ATOM   33367 O O   . TYR B-4 2 417 ? 112.922 -108.913 10.726  1.000 201.74230 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-4 O   1 
+ATOM   33368 C CB  . TYR B-4 2 417 ? 113.454 -107.606 7.830   1.000 186.08535 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   33369 C CG  . TYR B-4 2 417 ? 113.481 -106.348 6.989   1.000 195.57739 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   33370 C CD1 . TYR B-4 2 417 ? 114.104 -105.195 7.451   1.000 199.21181 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   33371 C CD2 . TYR B-4 2 417 ? 112.878 -106.310 5.739   1.000 195.66748 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   33372 C CE1 . TYR B-4 2 417 ? 114.128 -104.041 6.691   1.000 198.61912 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   33373 C CE2 . TYR B-4 2 417 ? 112.897 -105.159 4.970   1.000 198.68070 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   33374 C CZ  . TYR B-4 2 417 ? 113.524 -104.029 5.452   1.000 199.01214 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   33375 O OH  . TYR B-4 2 417 ? 113.547 -102.881 4.692   1.000 186.75436 ? ? ? ? ? ?  418 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   33376 N N   . LEU B-4 2 418 ? 111.738 -110.017 9.148   1.000 194.12044 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-4 N   1 
+ATOM   33377 C CA  . LEU B-4 2 418 ? 111.682 -111.252 9.923   1.000 188.34281 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   33378 C C   . LEU B-4 2 418 ? 113.042 -111.939 9.962   1.000 180.21945 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-4 C   1 
+ATOM   33379 O O   . LEU B-4 2 418 ? 113.623 -112.137 11.035  1.000 178.24724 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-4 O   1 
+ATOM   33380 C CB  . LEU B-4 2 418 ? 110.620 -112.185 9.338   1.000 180.88551 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   33381 C CG  . LEU B-4 2 418 ? 110.250 -113.416 10.164  1.000 182.72787 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   33382 C CD1 . LEU B-4 2 418 ? 109.576 -113.004 11.464  1.000 176.32709 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   33383 C CD2 . LEU B-4 2 418 ? 109.354 -114.341 9.358   1.000 180.96928 ? ? ? ? ? ?  419 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   33384 N N   . HIS B-4 2 419 ? 113.568 -112.308 8.798   1.000 179.65018 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-4 N   1 
+ATOM   33385 C CA  . HIS B-4 2 419 ? 114.831 -113.028 8.697   1.000 189.04130 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-4 CA  1 
+ATOM   33386 C C   . HIS B-4 2 419 ? 115.955 -112.047 8.390   1.000 190.78429 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-4 C   1 
+ATOM   33387 O O   . HIS B-4 2 419 ? 115.912 -111.342 7.375   1.000 186.38321 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-4 O   1 
+ATOM   33388 C CB  . HIS B-4 2 419 ? 114.753 -114.111 7.624   1.000 198.12726 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-4 CB  1 
+ATOM   33389 C CG  . HIS B-4 2 419 ? 113.889 -115.270 8.006   1.000 202.35951 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-4 CG  1 
+ATOM   33390 N ND1 . HIS B-4 2 419 ? 114.404 -116.453 8.491   1.000 194.25832 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-4 ND1 1 
+ATOM   33391 C CD2 . HIS B-4 2 419 ? 112.544 -115.425 7.987   1.000 200.18239 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-4 CD2 1 
+ATOM   33392 C CE1 . HIS B-4 2 419 ? 113.413 -117.289 8.748   1.000 194.13085 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-4 CE1 1 
+ATOM   33393 N NE2 . HIS B-4 2 419 ? 112.274 -116.690 8.451   1.000 198.35312 ? ? ? ? ? ?  420 HIS B-4 NE2 1 
+ATOM   33394 N N   . LYS B-4 2 420 ? 116.958 -112.008 9.265   1.000 192.98507 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-4 N   1 
+ATOM   33395 C CA  . LYS B-4 2 420 ? 118.083 -111.100 9.119   1.000 188.04802 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   33396 C C   . LYS B-4 2 420 ? 119.366 -111.816 9.509   1.000 177.18223 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-4 C   1 
+ATOM   33397 O O   . LYS B-4 2 420 ? 119.355 -112.951 9.987   1.000 173.54220 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-4 O   1 
+ATOM   33398 C CB  . LYS B-4 2 420 ? 117.909 -109.838 9.976   1.000 183.58533 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   33399 C CG  . LYS B-4 2 420 ? 116.756 -108.945 9.558   1.000 181.48183 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   33400 C CD  . LYS B-4 2 420 ? 116.629 -107.742 10.478  1.000 174.02572 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   33401 C CE  . LYS B-4 2 420 ? 116.266 -108.160 11.895  1.000 179.81772 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   33402 N NZ  . LYS B-4 2 420 ? 114.938 -108.832 11.971  1.000 172.55274 ? ? ? ? ? ?  421 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   33403 N N   . ILE B-4 2 421 ? 120.483 -111.131 9.285   1.000 172.78409 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-4 N   1 
+ATOM   33404 C CA  . ILE B-4 2 421 ? 121.794 -111.546 9.762   1.000 166.70710 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   33405 C C   . ILE B-4 2 421 ? 122.484 -110.304 10.301  1.000 169.40197 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-4 C   1 
+ATOM   33406 O O   . ILE B-4 2 421 ? 122.519 -109.271 9.624   1.000 168.06932 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-4 O   1 
+ATOM   33407 C CB  . ILE B-4 2 421 ? 122.636 -112.195 8.647   1.000 177.05832 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   33408 C CG1 . ILE B-4 2 421 ? 121.989 -113.500 8.172   1.000 184.89345 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   33409 C CG2 . ILE B-4 2 421 ? 124.069 -112.426 9.119   1.000 173.45048 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   33410 C CD1 . ILE B-4 2 421 ? 122.143 -113.736 6.677   1.000 182.74072 ? ? ? ? ? ?  422 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   33411 N N   . PHE B-4 2 422 ? 123.011 -110.390 11.519  1.000 178.63312 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-4 N   1 
+ATOM   33412 C CA  . PHE B-4 2 422 ? 123.649 -109.241 12.139  1.000 181.58029 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   33413 C C   . PHE B-4 2 422 ? 125.000 -109.627 12.717  1.000 173.12685 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-4 C   1 
+ATOM   33414 O O   . PHE B-4 2 422 ? 125.240 -110.783 13.070  1.000 171.88353 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-4 O   1 
+ATOM   33415 C CB  . PHE B-4 2 422 ? 122.760 -108.605 13.224  1.000 175.04076 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   33416 C CG  . PHE B-4 2 422 ? 122.525 -109.470 14.436  1.000 189.69548 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   33417 C CD1 . PHE B-4 2 422 ? 121.642 -110.536 14.394  1.000 194.08502 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   33418 C CD2 . PHE B-4 2 422 ? 123.147 -109.177 15.638  1.000 194.08180 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   33419 C CE1 . PHE B-4 2 422 ? 121.412 -111.309 15.522  1.000 205.59181 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   33420 C CE2 . PHE B-4 2 422 ? 122.911 -109.938 16.771  1.000 203.35943 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   33421 C CZ  . PHE B-4 2 422 ? 122.046 -111.009 16.710  1.000 213.59548 ? ? ? ? ? ?  423 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   33422 N N   . THR B-4 2 423 ? 125.889 -108.641 12.776  1.000 170.82983 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-4 N   1 
+ATOM   33423 C CA  . THR B-4 2 423 ? 127.191 -108.800 13.395  1.000 161.22787 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-4 CA  1 
+ATOM   33424 C C   . THR B-4 2 423 ? 127.049 -108.693 14.912  1.000 165.13376 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-4 C   1 
+ATOM   33425 O O   . THR B-4 2 423 ? 126.092 -108.116 15.431  1.000 175.42120 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-4 O   1 
+ATOM   33426 C CB  . THR B-4 2 423 ? 128.160 -107.736 12.868  1.000 161.86106 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-4 CB  1 
+ATOM   33427 O OG1 . THR B-4 2 423 ? 127.990 -107.597 11.455  1.000 159.57743 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   33428 C CG2 . THR B-4 2 423 ? 129.605 -108.120 13.150  1.000 163.75074 ? ? ? ? ? ?  424 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   33429 N N   . VAL B-4 2 424 ? 128.015 -109.278 15.622  1.000 156.96276 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-4 N   1 
+ATOM   33430 C CA  . VAL B-4 2 424 ? 128.026 -109.219 17.083  1.000 153.90408 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   33431 C C   . VAL B-4 2 424 ? 127.971 -107.772 17.556  1.000 155.79000 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-4 C   1 
+ATOM   33432 O O   . VAL B-4 2 424 ? 127.284 -107.444 18.531  1.000 159.45258 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-4 O   1 
+ATOM   33433 C CB  . VAL B-4 2 424 ? 129.265 -109.954 17.636  1.000 156.00939 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   33434 C CG1 . VAL B-4 2 424 ? 129.419 -109.698 19.127  1.000 153.32648 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   33435 C CG2 . VAL B-4 2 424 ? 129.162 -111.445 17.358  1.000 148.99477 ? ? ? ? ? ?  425 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   33436 N N   . HIS B-4 2 425 ? 128.688 -106.881 16.870  1.000 159.21053 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-4 N   1 
+ATOM   33437 C CA  . HIS B-4 2 425 ? 128.648 -105.466 17.212  1.000 158.91330 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-4 CA  1 
+ATOM   33438 C C   . HIS B-4 2 425 ? 127.463 -104.741 16.591  1.000 164.88671 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-4 C   1 
+ATOM   33439 O O   . HIS B-4 2 425 ? 127.122 -103.644 17.045  1.000 164.44271 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-4 O   1 
+ATOM   33440 C CB  . HIS B-4 2 425 ? 129.945 -104.780 16.782  1.000 152.02296 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-4 CB  1 
+ATOM   33441 C CG  . HIS B-4 2 425 ? 131.157 -105.267 17.511  1.000 158.44779 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-4 CG  1 
+ATOM   33442 N ND1 . HIS B-4 2 425 ? 131.822 -106.422 17.161  1.000 164.63318 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-4 ND1 1 
+ATOM   33443 C CD2 . HIS B-4 2 425 ? 131.822 -104.757 18.574  1.000 152.38345 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-4 CD2 1 
+ATOM   33444 C CE1 . HIS B-4 2 425 ? 132.847 -106.601 17.976  1.000 166.75565 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-4 CE1 1 
+ATOM   33445 N NE2 . HIS B-4 2 425 ? 132.869 -105.605 18.843  1.000 157.98167 ? ? ? ? ? ?  426 HIS B-4 NE2 1 
+ATOM   33446 N N   . SER B-4 2 426 ? 126.833 -105.320 15.565  1.000 165.63808 ? ? ? ? ? ?  427 SER B-4 N   1 
+ATOM   33447 C CA  . SER B-4 2 426 ? 125.708 -104.652 14.915  1.000 162.56819 ? ? ? ? ? ?  427 SER B-4 CA  1 
+ATOM   33448 C C   . SER B-4 2 426 ? 124.532 -104.501 15.871  1.000 167.39087 ? ? ? ? ? ?  427 SER B-4 C   1 
+ATOM   33449 O O   . SER B-4 2 426 ? 123.958 -103.414 16.002  1.000 185.78902 ? ? ? ? ? ?  427 SER B-4 O   1 
+ATOM   33450 C CB  . SER B-4 2 426 ? 125.289 -105.420 13.661  1.000 158.73437 ? ? ? ? ? ?  427 SER B-4 CB  1 
+ATOM   33451 O OG  . SER B-4 2 426 ? 126.201 -105.198 12.601  1.000 163.37663 ? ? ? ? ? ?  427 SER B-4 OG  1 
+ATOM   33452 N N   . ALA B-4 2 427 ? 124.157 -105.584 16.550  1.000 148.99035 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B-4 N   1 
+ATOM   33453 C CA  . ALA B-4 2 427 ? 123.073 -105.518 17.521  1.000 174.17328 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   33454 C C   . ALA B-4 2 427 ? 123.576 -105.833 18.922  1.000 177.17476 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B-4 C   1 
+ATOM   33455 O O   . ALA B-4 2 427 ? 123.090 -106.766 19.571  1.000 179.14069 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B-4 O   1 
+ATOM   33456 C CB  . ALA B-4 2 427 ? 121.940 -106.468 17.138  1.000 187.13073 ? ? ? ? ? ?  428 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   33457 N N   . LYS B-4 2 428 ? 124.561 -105.064 19.389  1.000 174.34393 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-4 N   1 
+ATOM   33458 C CA  . LYS B-4 2 428 ? 124.956 -105.141 20.790  1.000 162.89080 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   33459 C C   . LYS B-4 2 428 ? 123.796 -104.773 21.705  1.000 158.98046 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-4 C   1 
+ATOM   33460 O O   . LYS B-4 2 428 ? 123.714 -105.262 22.838  1.000 163.79048 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-4 O   1 
+ATOM   33461 C CB  . LYS B-4 2 428 ? 126.157 -104.226 21.039  1.000 158.45581 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   33462 C CG  . LYS B-4 2 428 ? 126.579 -104.095 22.494  1.000 167.51171 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   33463 C CD  . LYS B-4 2 428 ? 127.648 -103.024 22.658  1.000 157.44814 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   33464 C CE  . LYS B-4 2 428 ? 127.179 -101.683 22.111  1.000 156.79436 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   33465 N NZ  . LYS B-4 2 428 ? 125.939 -101.203 22.784  1.000 148.00342 ? ? ? ? ? ?  429 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   33466 N N   . GLY B-4 2 429 ? 122.879 -103.936 21.224  1.000 152.69626 ? ? ? ? ? ?  430 GLY B-4 N   1 
+ATOM   33467 C CA  . GLY B-4 2 429 ? 121.757 -103.488 22.022  1.000 166.62598 ? ? ? ? ? ?  430 GLY B-4 CA  1 
+ATOM   33468 C C   . GLY B-4 2 429 ? 120.521 -104.357 21.915  1.000 161.58312 ? ? ? ? ? ?  430 GLY B-4 C   1 
+ATOM   33469 O O   . GLY B-4 2 429 ? 120.148 -105.029 22.882  1.000 164.46180 ? ? ? ? ? ?  430 GLY B-4 O   1 
+ATOM   33470 N N   . LEU B-4 2 430 ? 119.875 -104.356 20.751  1.000 166.84339 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-4 N   1 
+ATOM   33471 C CA  . LEU B-4 2 430 ? 118.596 -105.039 20.613  1.000 170.98214 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   33472 C C   . LEU B-4 2 430 ? 118.764 -106.553 20.691  1.000 161.27554 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-4 C   1 
+ATOM   33473 O O   . LEU B-4 2 430 ? 119.822 -107.108 20.381  1.000 137.58039 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-4 O   1 
+ATOM   33474 C CB  . LEU B-4 2 430 ? 117.911 -104.653 19.299  1.000 163.27207 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   33475 C CG  . LEU B-4 2 430 ? 118.588 -104.973 17.966  1.000 144.31824 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   33476 C CD1 . LEU B-4 2 430 ? 117.536 -105.208 16.893  1.000 167.57121 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   33477 C CD2 . LEU B-4 2 430 ? 119.516 -103.843 17.550  1.000 134.96592 ? ? ? ? ? ?  431 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   33478 N N   . GLU B-4 2 431 ? 117.694 -107.219 21.115  1.000 177.05943 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-4 N   1 
+ATOM   33479 C CA  . GLU B-4 2 431 ? 117.676 -108.655 21.338  1.000 169.56505 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   33480 C C   . GLU B-4 2 431 ? 116.793 -109.334 20.298  1.000 166.22944 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-4 C   1 
+ATOM   33481 O O   . GLU B-4 2 431 ? 115.807 -108.760 19.828  1.000 164.34714 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-4 O   1 
+ATOM   33482 C CB  . GLU B-4 2 431 ? 117.169 -108.975 22.747  1.000 161.01428 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   33483 C CG  . GLU B-4 2 431 ? 115.848 -108.303 23.087  1.000 148.96151 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   33484 C CD  . GLU B-4 2 431 ? 115.621 -108.184 24.581  1.000 159.80355 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   33485 O OE1 . GLU B-4 2 431 ? 116.501 -108.618 25.354  1.000 150.17373 ? ? ? ? ? ?  432 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   33486 O OE2 . GLU B-4 2 431 ? 114.565 -107.652 24.983  1.000 178.19606 ? ? ? ? ? -1 432 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   33487 N N   . PHE B-4 2 432 ? 117.154 -110.564 19.948  1.000 172.12941 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-4 N   1 
+ATOM   33488 C CA  . PHE B-4 2 432 ? 116.453 -111.329 18.929  1.000 174.88191 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-4 CA  1 
+ATOM   33489 C C   . PHE B-4 2 432 ? 115.862 -112.597 19.531  1.000 181.21967 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-4 C   1 
+ATOM   33490 O O   . PHE B-4 2 432 ? 116.248 -113.034 20.617  1.000 187.36079 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-4 O   1 
+ATOM   33491 C CB  . PHE B-4 2 432 ? 117.386 -111.681 17.765  1.000 172.02291 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-4 CB  1 
+ATOM   33492 C CG  . PHE B-4 2 432 ? 117.807 -110.494 16.948  1.000 174.90665 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-4 CG  1 
+ATOM   33493 C CD1 . PHE B-4 2 432 ? 118.901 -109.734 17.320  1.000 169.12008 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-4 CD1 1 
+ATOM   33494 C CD2 . PHE B-4 2 432 ? 117.102 -110.135 15.812  1.000 180.98131 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-4 CD2 1 
+ATOM   33495 C CE1 . PHE B-4 2 432 ? 119.288 -108.640 16.571  1.000 177.05690 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-4 CE1 1 
+ATOM   33496 C CE2 . PHE B-4 2 432 ? 117.485 -109.041 15.058  1.000 184.71440 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-4 CE2 1 
+ATOM   33497 C CZ  . PHE B-4 2 432 ? 118.580 -108.292 15.438  1.000 177.32830 ? ? ? ? ? ?  433 PHE B-4 CZ  1 
+ATOM   33498 N N   . ASN B-4 2 433 ? 114.918 -113.193 18.801  1.000 178.00663 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-4 N   1 
+ATOM   33499 C CA  . ASN B-4 2 433 ? 114.186 -114.339 19.330  1.000 181.01178 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   33500 C C   . ASN B-4 2 433 ? 115.029 -115.610 19.270  1.000 179.03860 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-4 C   1 
+ATOM   33501 O O   . ASN B-4 2 433 ? 115.278 -116.254 20.296  1.000 178.22647 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-4 O   1 
+ATOM   33502 C CB  . ASN B-4 2 433 ? 112.872 -114.514 18.564  1.000 182.25240 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   33503 C CG  . ASN B-4 2 433 ? 111.830 -115.271 19.360  1.000 189.47267 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   33504 O OD1 . ASN B-4 2 433 ? 112.139 -116.253 20.032  1.000 193.92458 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   33505 N ND2 . ASN B-4 2 433 ? 110.586 -114.810 19.295  1.000 178.52398 ? ? ? ? ? ?  434 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   33506 N N   . GLN B-4 2 434 ? 115.476 -115.989 18.073  1.000 182.16007 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-4 N   1 
+ATOM   33507 C CA  . GLN B-4 2 434 ? 116.309 -117.168 17.882  1.000 178.27427 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-4 CA  1 
+ATOM   33508 C C   . GLN B-4 2 434 ? 117.563 -116.790 17.109  1.000 172.05822 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-4 C   1 
+ATOM   33509 O O   . GLN B-4 2 434 ? 117.493 -116.060 16.116  1.000 171.30085 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-4 O   1 
+ATOM   33510 C CB  . GLN B-4 2 434 ? 115.556 -118.282 17.141  1.000 181.68026 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-4 CB  1 
+ATOM   33511 C CG  . GLN B-4 2 434 ? 114.399 -118.889 17.919  1.000 193.99744 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-4 CG  1 
+ATOM   33512 C CD  . GLN B-4 2 434 ? 113.107 -118.116 17.748  1.000 205.33914 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-4 CD  1 
+ATOM   33513 O OE1 . GLN B-4 2 434 ? 113.012 -117.226 16.905  1.000 208.64943 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-4 OE1 1 
+ATOM   33514 N NE2 . GLN B-4 2 434 ? 112.103 -118.457 18.548  1.000 204.41861 ? ? ? ? ? ?  435 GLN B-4 NE2 1 
+ATOM   33515 N N   . VAL B-4 2 435 ? 118.708 -117.303 17.561  1.000 163.54615 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-4 N   1 
+ATOM   33516 C CA  . VAL B-4 2 435 ? 120.015 -116.940 17.025  1.000 162.05258 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   33517 C C   . VAL B-4 2 435 ? 120.824 -118.204 16.768  1.000 158.27113 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-4 C   1 
+ATOM   33518 O O   . VAL B-4 2 435 ? 120.779 -119.153 17.559  1.000 160.81790 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-4 O   1 
+ATOM   33519 C CB  . VAL B-4 2 435 ? 120.775 -115.999 17.986  1.000 169.35764 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   33520 C CG1 . VAL B-4 2 435 ? 122.186 -115.740 17.488  1.000 173.41258 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   33521 C CG2 . VAL B-4 2 435 ? 120.024 -114.687 18.162  1.000 174.37169 ? ? ? ? ? ?  436 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   33522 N N   . ILE B-4 2 436 ? 121.564 -118.216 15.660  1.000 158.99080 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-4 N   1 
+ATOM   33523 C CA  . ILE B-4 2 436 ? 122.508 -119.280 15.335  1.000 166.80156 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   33524 C C   . ILE B-4 2 436 ? 123.897 -118.666 15.223  1.000 173.02470 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-4 C   1 
+ATOM   33525 O O   . ILE B-4 2 436 ? 124.072 -117.637 14.562  1.000 175.22983 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-4 O   1 
+ATOM   33526 C CB  . ILE B-4 2 436 ? 122.131 -120.005 14.031  1.000 153.15643 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   33527 C CG1 . ILE B-4 2 436 ? 120.725 -120.595 14.127  1.000 154.53493 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   33528 C CG2 . ILE B-4 2 436 ? 123.144 -121.098 13.715  1.000 148.37269 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   33529 C CD1 . ILE B-4 2 436 ? 120.356 -121.456 12.940  1.000 161.79650 ? ? ? ? ? ?  437 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   33530 N N   . ILE B-4 2 437 ? 124.881 -119.297 15.867  1.000 181.83738 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-4 N   1 
+ATOM   33531 C CA  . ILE B-4 2 437 ? 126.263 -118.836 15.837  1.000 184.31500 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   33532 C C   . ILE B-4 2 437 ? 127.159 -119.993 15.405  1.000 185.16653 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-4 C   1 
+ATOM   33533 O O   . ILE B-4 2 437 ? 126.722 -121.138 15.284  1.000 192.83939 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-4 O   1 
+ATOM   33534 C CB  . ILE B-4 2 437 ? 126.728 -118.278 17.199  1.000 180.23399 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   33535 C CG1 . ILE B-4 2 437 ? 126.993 -119.415 18.186  1.000 181.27921 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   33536 C CG2 . ILE B-4 2 437 ? 125.691 -117.332 17.771  1.000 170.26801 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   33537 C CD1 . ILE B-4 2 437 ? 127.483 -118.943 19.538  1.000 163.96778 ? ? ? ? ? ?  438 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   33538 N N   . THR B-4 2 438 ? 128.433 -119.674 15.176  1.000 169.91966 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-4 N   1 
+ATOM   33539 C CA  . THR B-4 2 438 ? 129.448 -120.658 14.829  1.000 179.41355 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-4 CA  1 
+ATOM   33540 C C   . THR B-4 2 438 ? 130.597 -120.586 15.828  1.000 182.94503 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-4 C   1 
+ATOM   33541 O O   . THR B-4 2 438 ? 130.916 -119.517 16.356  1.000 176.21446 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-4 O   1 
+ATOM   33542 C CB  . THR B-4 2 438 ? 129.976 -120.434 13.403  1.000 178.62976 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-4 CB  1 
+ATOM   33543 O OG1 . THR B-4 2 438 ? 130.452 -119.089 13.274  1.000 186.06205 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   33544 C CG2 . THR B-4 2 438 ? 128.873 -120.676 12.379  1.000 171.11797 ? ? ? ? ? ?  439 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   33545 N N   . ALA B-4 2 439 ? 131.231 -121.739 16.072  1.000 191.52474 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B-4 N   1 
+ATOM   33546 C CA  . ALA B-4 2 439 ? 132.266 -121.840 17.103  1.000 187.90444 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   33547 C C   . ALA B-4 2 439 ? 133.620 -121.301 16.652  1.000 196.49099 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B-4 C   1 
+ATOM   33548 O O   . ALA B-4 2 439 ? 134.367 -120.760 17.473  1.000 190.57375 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B-4 O   1 
+ATOM   33549 C CB  . ALA B-4 2 439 ? 132.426 -123.288 17.557  1.000 197.10763 ? ? ? ? ? ?  440 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   33550 N N   . SER B-4 2 440 ? 133.960 -121.434 15.368  1.000 201.68815 ? ? ? ? ? ?  441 SER B-4 N   1 
+ATOM   33551 C CA  . SER B-4 2 440 ? 135.286 -121.035 14.903  1.000 195.00334 ? ? ? ? ? ?  441 SER B-4 CA  1 
+ATOM   33552 C C   . SER B-4 2 440 ? 135.543 -119.544 15.072  1.000 188.46505 ? ? ? ? ? ?  441 SER B-4 C   1 
+ATOM   33553 O O   . SER B-4 2 440 ? 136.693 -119.107 14.958  1.000 181.96030 ? ? ? ? ? ?  441 SER B-4 O   1 
+ATOM   33554 C CB  . SER B-4 2 440 ? 135.472 -121.414 13.431  1.000 193.91396 ? ? ? ? ? ?  441 SER B-4 CB  1 
+ATOM   33555 O OG  . SER B-4 2 440 ? 134.523 -120.753 12.612  1.000 185.31780 ? ? ? ? ? ?  441 SER B-4 OG  1 
+ATOM   33556 N N   . ASP B-4 2 441 ? 134.499 -118.759 15.343  1.000 198.75621 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-4 N   1 
+ATOM   33557 C CA  . ASP B-4 2 441 ? 134.659 -117.315 15.446  1.000 189.14216 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   33558 C C   . ASP B-4 2 441 ? 135.331 -116.904 16.751  1.000 181.53270 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-4 C   1 
+ATOM   33559 O O   . ASP B-4 2 441 ? 136.083 -115.924 16.777  1.000 186.02416 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-4 O   1 
+ATOM   33560 C CB  . ASP B-4 2 441 ? 133.297 -116.634 15.323  1.000 177.39759 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   33561 C CG  . ASP B-4 2 441 ? 132.663 -116.843 13.964  1.000 176.85579 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   33562 O OD1 . ASP B-4 2 441 ? 133.392 -116.784 12.951  1.000 173.49088 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   33563 O OD2 . ASP B-4 2 441 ? 131.436 -117.066 13.908  1.000 182.89154 ? ? ? ? ? ?  442 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   33564 N N   . TYR B-4 2 442 ? 135.079 -117.632 17.834  1.000 174.42999 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-4 N   1 
+ATOM   33565 C CA  . TYR B-4 2 442 ? 135.468 -117.213 19.173  1.000 172.23684 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   33566 C C   . TYR B-4 2 442 ? 136.610 -118.076 19.691  1.000 175.88283 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-4 C   1 
+ATOM   33567 O O   . TYR B-4 2 442 ? 136.514 -119.307 19.691  1.000 183.04626 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-4 O   1 
+ATOM   33568 C CB  . TYR B-4 2 442 ? 134.274 -117.284 20.126  1.000 180.05001 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   33569 C CG  . TYR B-4 2 442 ? 133.041 -116.589 19.597  1.000 184.67738 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   33570 C CD1 . TYR B-4 2 442 ? 132.087 -117.286 18.868  1.000 186.10045 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   33571 C CD2 . TYR B-4 2 442 ? 132.837 -115.233 19.817  1.000 177.19145 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   33572 C CE1 . TYR B-4 2 442 ? 130.961 -116.654 18.377  1.000 177.40137 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   33573 C CE2 . TYR B-4 2 442 ? 131.713 -114.592 19.330  1.000 171.20576 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   33574 C CZ  . TYR B-4 2 442 ? 130.779 -115.308 18.611  1.000 167.75056 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   33575 O OH  . TYR B-4 2 442 ? 129.660 -114.673 18.125  1.000 166.60625 ? ? ? ? ? ?  443 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   33576 N N   . ASN B-4 2 443 ? 137.682 -117.423 20.139  1.000 171.34455 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-4 N   1 
+ATOM   33577 C CA  . ASN B-4 2 443 ? 138.800 -118.092 20.797  1.000 167.62453 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   33578 C C   . ASN B-4 2 443 ? 138.477 -118.225 22.281  1.000 177.97622 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-4 C   1 
+ATOM   33579 O O   . ASN B-4 2 443 ? 138.543 -117.241 23.028  1.000 178.73607 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-4 O   1 
+ATOM   33580 C CB  . ASN B-4 2 443 ? 140.096 -117.316 20.582  1.000 155.69387 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   33581 C CG  . ASN B-4 2 443 ? 141.276 -117.954 21.289  1.000 165.52821 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   33582 O OD1 . ASN B-4 2 443 ? 141.274 -119.159 21.552  1.000 175.87131 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   33583 N ND2 . ASN B-4 2 443 ? 142.287 -117.154 21.606  1.000 167.17563 ? ? ? ? ? ?  444 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   33584 N N   . VAL B-4 2 444 ? 138.145 -119.444 22.713  1.000 182.40931 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-4 N   1 
+ATOM   33585 C CA  . VAL B-4 2 444 ? 137.664 -119.650 24.075  1.000 180.69385 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   33586 C C   . VAL B-4 2 444 ? 138.773 -119.969 25.072  1.000 191.82557 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-4 C   1 
+ATOM   33587 O O   . VAL B-4 2 444 ? 138.572 -119.796 26.283  1.000 200.65725 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-4 O   1 
+ATOM   33588 C CB  . VAL B-4 2 444 ? 136.619 -120.775 24.102  1.000 184.33422 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   33589 C CG1 . VAL B-4 2 444 ? 135.451 -120.429 23.192  1.000 182.12476 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   33590 C CG2 . VAL B-4 2 444 ? 137.249 -122.089 23.681  1.000 194.47007 ? ? ? ? ? ?  445 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   33591 N N   . HIS B-4 2 445 ? 139.936 -120.432 24.606  1.000 193.20842 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-4 N   1 
+ATOM   33592 C CA  . HIS B-4 2 445 ? 140.986 -120.847 25.533  1.000 200.91978 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-4 CA  1 
+ATOM   33593 C C   . HIS B-4 2 445 ? 141.620 -119.652 26.236  1.000 200.09630 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-4 C   1 
+ATOM   33594 O O   . HIS B-4 2 445 ? 141.922 -119.719 27.434  1.000 210.17436 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-4 O   1 
+ATOM   33595 C CB  . HIS B-4 2 445 ? 142.048 -121.666 24.800  1.000 199.96071 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-4 CB  1 
+ATOM   33596 C CG  . HIS B-4 2 445 ? 141.803 -123.142 24.841  1.000 204.46602 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-4 CG  1 
+ATOM   33597 N ND1 . HIS B-4 2 445 ? 141.032 -123.798 23.905  1.000 205.87640 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-4 ND1 1 
+ATOM   33598 C CD2 . HIS B-4 2 445 ? 142.220 -124.089 25.714  1.000 209.87534 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-4 CD2 1 
+ATOM   33599 C CE1 . HIS B-4 2 445 ? 140.990 -125.085 24.197  1.000 206.92616 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-4 CE1 1 
+ATOM   33600 N NE2 . HIS B-4 2 445 ? 141.703 -125.288 25.290  1.000 210.19174 ? ? ? ? ? ?  446 HIS B-4 NE2 1 
+ATOM   33601 N N   . TYR B-4 2 446 ? 141.829 -118.552 25.514  1.000 181.84337 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-4 N   1 
+ATOM   33602 C CA  . TYR B-4 2 446 ? 142.464 -117.368 26.077  1.000 172.96667 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   33603 C C   . TYR B-4 2 446 ? 141.484 -116.224 26.304  1.000 177.71873 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-4 C   1 
+ATOM   33604 O O   . TYR B-4 2 446 ? 141.915 -115.094 26.556  1.000 175.26033 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-4 O   1 
+ATOM   33605 C CB  . TYR B-4 2 446 ? 143.621 -116.916 25.184  1.000 174.99051 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   33606 C CG  . TYR B-4 2 446 ? 144.805 -117.854 25.239  1.000 167.55336 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   33607 C CD1 . TYR B-4 2 446 ? 145.740 -117.759 26.261  1.000 144.62246 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   33608 C CD2 . TYR B-4 2 446 ? 144.981 -118.842 24.279  1.000 177.52363 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   33609 C CE1 . TYR B-4 2 446 ? 146.821 -118.618 26.323  1.000 158.39620 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   33610 C CE2 . TYR B-4 2 446 ? 146.060 -119.705 24.332  1.000 182.99873 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   33611 C CZ  . TYR B-4 2 446 ? 146.977 -119.587 25.355  1.000 181.69448 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   33612 O OH  . TYR B-4 2 446 ? 148.052 -120.444 25.411  1.000 171.95493 ? ? ? ? ? ?  447 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   33613 N N   . ASN B-4 2 447 ? 140.180 -116.491 26.212  1.000 191.97120 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-4 N   1 
+ATOM   33614 C CA  . ASN B-4 2 447 ? 139.133 -115.552 26.621  1.000 203.53528 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   33615 C C   . ASN B-4 2 447 ? 139.232 -114.209 25.901  1.000 191.87826 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-4 C   1 
+ATOM   33616 O O   . ASN B-4 2 447 ? 138.841 -113.174 26.446  1.000 173.37027 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-4 O   1 
+ATOM   33617 C CB  . ASN B-4 2 447 ? 139.144 -115.342 28.138  1.000 202.34919 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   33618 C CG  . ASN B-4 2 447 ? 138.955 -116.636 28.908  1.000 195.71358 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   33619 O OD1 . ASN B-4 2 447 ? 138.335 -117.580 28.418  1.000 200.07395 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   33620 N ND2 . ASN B-4 2 447 ? 139.491 -116.685 30.123  1.000 182.10144 ? ? ? ? ? ?  448 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   33621 N N   . ARG B-4 2 448 ? 139.752 -114.206 24.672  1.000 192.96285 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-4 N   1 
+ATOM   33622 C CA  . ARG B-4 2 448 ? 139.799 -112.964 23.907  1.000 200.52813 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-4 CA  1 
+ATOM   33623 C C   . ARG B-4 2 448 ? 138.407 -112.548 23.449  1.000 195.48637 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-4 C   1 
+ATOM   33624 O O   . ARG B-4 2 448 ? 138.048 -111.367 23.522  1.000 180.51180 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-4 O   1 
+ATOM   33625 C CB  . ARG B-4 2 448 ? 140.730 -113.113 22.704  1.000 189.83949 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-4 CB  1 
+ATOM   33626 C CG  . ARG B-4 2 448 ? 142.173 -113.440 23.054  1.000 175.13393 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-4 CG  1 
+ATOM   33627 C CD  . ARG B-4 2 448 ? 143.110 -113.208 21.869  1.000 166.38894 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-4 CD  1 
+ATOM   33628 N NE  . ARG B-4 2 448 ? 142.402 -113.108 20.598  1.000 182.87444 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-4 NE  1 
+ATOM   33629 C CZ  . ARG B-4 2 448 ? 142.196 -111.973 19.940  1.000 149.78266 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-4 CZ  1 
+ATOM   33630 N NH1 . ARG B-4 2 448 ? 142.642 -110.816 20.402  1.000 126.09032 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-4 NH1 1 
+ATOM   33631 N NH2 . ARG B-4 2 448 ? 141.524 -112.001 18.793  1.000 144.48913 ? ? ? ? ? ?  449 ARG B-4 NH2 1 
+ATOM   33632 N N   . ASP B-4 2 449 ? 137.609 -113.507 22.981  1.000 187.70660 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-4 N   1 
+ATOM   33633 C CA  . ASP B-4 2 449 ? 136.285 -113.236 22.438  1.000 169.72474 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   33634 C C   . ASP B-4 2 449 ? 135.170 -113.737 23.350  1.000 165.50807 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-4 C   1 
+ATOM   33635 O O   . ASP B-4 2 449 ? 134.033 -113.903 22.896  1.000 165.17290 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-4 O   1 
+ATOM   33636 C CB  . ASP B-4 2 449 ? 136.152 -113.858 21.048  1.000 176.74239 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   33637 C CG  . ASP B-4 2 449 ? 137.316 -113.507 20.141  1.000 177.29716 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   33638 O OD1 . ASP B-4 2 449 ? 137.885 -112.407 20.302  1.000 172.21294 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   33639 O OD2 . ASP B-4 2 449 ? 137.663 -114.330 19.268  1.000 179.04412 ? ? ? ? ? ?  450 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   33640 N N   . THR B-4 2 450 ? 135.471 -113.985 24.628  1.000 167.97938 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-4 N   1 
+ATOM   33641 C CA  . THR B-4 2 450 ? 134.435 -114.443 25.550  1.000 162.82593 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-4 CA  1 
+ATOM   33642 C C   . THR B-4 2 450 ? 133.391 -113.360 25.794  1.000 159.76507 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-4 C   1 
+ATOM   33643 O O   . THR B-4 2 450 ? 132.206 -113.664 25.970  1.000 160.13462 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-4 O   1 
+ATOM   33644 C CB  . THR B-4 2 450 ? 135.059 -114.893 26.872  1.000 160.08662 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-4 CB  1 
+ATOM   33645 O OG1 . THR B-4 2 450 ? 136.121 -114.001 27.234  1.000 173.57276 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   33646 C CG2 . THR B-4 2 450 ? 135.597 -116.312 26.754  1.000 164.56690 ? ? ? ? ? ?  451 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   33647 N N   . ASN B-4 2 451 ? 133.811 -112.093 25.810  1.000 163.03289 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-4 N   1 
+ATOM   33648 C CA  . ASN B-4 2 451 ? 132.852 -111.002 25.951  1.000 156.27345 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   33649 C C   . ASN B-4 2 451 ? 131.958 -110.898 24.721  1.000 163.04045 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-4 C   1 
+ATOM   33650 O O   . ASN B-4 2 451 ? 130.738 -110.741 24.844  1.000 165.95686 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-4 O   1 
+ATOM   33651 C CB  . ASN B-4 2 451 ? 133.585 -109.685 26.201  1.000 160.62720 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   33652 C CG  . ASN B-4 2 451 ? 134.272 -109.648 27.553  1.000 144.92054 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   33653 O OD1 . ASN B-4 2 451 ? 134.451 -110.680 28.200  1.000 144.17560 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   33654 N ND2 . ASN B-4 2 451 ? 134.659 -108.454 27.986  1.000 136.54969 ? ? ? ? ? ?  452 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   33655 N N   . GLU B-4 2 452 ? 132.548 -110.982 23.525  1.000 165.93885 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-4 N   1 
+ATOM   33656 C CA  . GLU B-4 2 452 ? 131.744 -111.019 22.309  1.000 151.23092 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   33657 C C   . GLU B-4 2 452 ? 130.912 -112.292 22.227  1.000 155.28645 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-4 C   1 
+ATOM   33658 O O   . GLU B-4 2 452 ? 129.805 -112.271 21.678  1.000 157.70284 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-4 O   1 
+ATOM   33659 C CB  . GLU B-4 2 452 ? 132.639 -110.891 21.076  1.000 151.02609 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   33660 C CG  . GLU B-4 2 452 ? 132.872 -109.462 20.604  1.000 158.66229 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   33661 C CD  . GLU B-4 2 452 ? 133.798 -108.673 21.512  1.000 179.72154 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   33662 O OE1 . GLU B-4 2 452 ? 134.349 -109.256 22.470  1.000 181.59610 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   33663 O OE2 . GLU B-4 2 452 ? 133.980 -107.463 21.261  1.000 185.76113 ? ? ? ? ? ?  453 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   33664 N N   . HIS B-4 2 453 ? 131.424 -113.403 22.761  1.000 162.81483 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-4 N   1 
+ATOM   33665 C CA  . HIS B-4 2 453 ? 130.643 -114.636 22.777  1.000 165.23877 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-4 CA  1 
+ATOM   33666 C C   . HIS B-4 2 453 ? 129.496 -114.548 23.775  1.000 161.73047 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-4 C   1 
+ATOM   33667 O O   . HIS B-4 2 453 ? 128.389 -115.024 23.497  1.000 162.46099 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-4 O   1 
+ATOM   33668 C CB  . HIS B-4 2 453 ? 131.539 -115.829 23.102  1.000 160.34970 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-4 CB  1 
+ATOM   33669 C CG  . HIS B-4 2 453 ? 130.785 -117.103 23.316  1.000 164.45048 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-4 CG  1 
+ATOM   33670 N ND1 . HIS B-4 2 453 ? 130.454 -117.571 24.569  1.000 169.34589 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-4 ND1 1 
+ATOM   33671 C CD2 . HIS B-4 2 453 ? 130.284 -118.001 22.435  1.000 156.42302 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-4 CD2 1 
+ATOM   33672 C CE1 . HIS B-4 2 453 ? 129.789 -118.706 24.451  1.000 172.96169 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-4 CE1 1 
+ATOM   33673 N NE2 . HIS B-4 2 453 ? 129.672 -118.988 23.167  1.000 165.41517 ? ? ? ? ? ?  454 HIS B-4 NE2 1 
+ATOM   33674 N N   . TYR B-4 2 454 ? 129.742 -113.951 24.944  1.000 165.29105 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-4 N   1 
+ATOM   33675 C CA  . TYR B-4 2 454 ? 128.672 -113.784 25.923  1.000 161.43118 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   33676 C C   . TYR B-4 2 454 ? 127.565 -112.893 25.376  1.000 159.79104 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-4 C   1 
+ATOM   33677 O O   . TYR B-4 2 454 ? 126.378 -113.163 25.591  1.000 165.45879 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-4 O   1 
+ATOM   33678 C CB  . TYR B-4 2 454 ? 129.233 -113.210 27.225  1.000 170.00798 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   33679 C CG  . TYR B-4 2 454 ? 128.203 -113.072 28.324  1.000 172.56408 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   33680 C CD1 . TYR B-4 2 454 ? 127.887 -114.146 29.145  1.000 176.36621 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   33681 C CD2 . TYR B-4 2 454 ? 127.548 -111.866 28.543  1.000 166.76403 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   33682 C CE1 . TYR B-4 2 454 ? 126.947 -114.026 30.151  1.000 177.85672 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   33683 C CE2 . TYR B-4 2 454 ? 126.606 -111.736 29.546  1.000 171.45125 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   33684 C CZ  . TYR B-4 2 454 ? 126.310 -112.819 30.347  1.000 179.61446 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   33685 O OH  . TYR B-4 2 454 ? 125.373 -112.694 31.347  1.000 174.13197 ? ? ? ? ? ?  455 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   33686 N N   . VAL B-4 2 455 ? 127.935 -111.822 24.670  1.000 158.24516 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-4 N   1 
+ATOM   33687 C CA  . VAL B-4 2 455 ? 126.937 -110.993 24.000  1.000 149.21942 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   33688 C C   . VAL B-4 2 455 ? 126.196 -111.808 22.951  1.000 147.23729 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-4 C   1 
+ATOM   33689 O O   . VAL B-4 2 455 ? 124.968 -111.730 22.833  1.000 154.92645 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-4 O   1 
+ATOM   33690 C CB  . VAL B-4 2 455 ? 127.602 -109.749 23.381  1.000 139.87613 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   33691 C CG1 . VAL B-4 2 455 ? 126.633 -109.032 22.453  1.000 142.71820 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   33692 C CG2 . VAL B-4 2 455 ? 128.093 -108.812 24.471  1.000 155.86731 ? ? ? ? ? ?  456 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   33693 N N   . ALA B-4 2 456 ? 126.933 -112.615 22.184  1.000 143.82785 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B-4 N   1 
+ATOM   33694 C CA  . ALA B-4 2 456 ? 126.319 -113.441 21.150  1.000 151.25267 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   33695 C C   . ALA B-4 2 456 ? 125.292 -114.398 21.738  1.000 151.73312 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B-4 C   1 
+ATOM   33696 O O   . ALA B-4 2 456 ? 124.221 -114.608 21.157  1.000 147.00592 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B-4 O   1 
+ATOM   33697 C CB  . ALA B-4 2 456 ? 127.402 -114.215 20.400  1.000 161.26319 ? ? ? ? ? ?  457 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   33698 N N   . THR B-4 2 457 ? 125.599 -114.987 22.895  1.000 159.84008 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-4 N   1 
+ATOM   33699 C CA  . THR B-4 2 457 ? 124.699 -115.966 23.495  1.000 156.93687 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-4 CA  1 
+ATOM   33700 C C   . THR B-4 2 457 ? 123.488 -115.305 24.142  1.000 161.42061 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-4 C   1 
+ATOM   33701 O O   . THR B-4 2 457 ? 122.402 -115.895 24.166  1.000 170.88517 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-4 O   1 
+ATOM   33702 C CB  . THR B-4 2 457 ? 125.454 -116.806 24.523  1.000 165.69354 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-4 CB  1 
+ATOM   33703 O OG1 . THR B-4 2 457 ? 126.099 -115.938 25.463  1.000 172.07903 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   33704 C CG2 . THR B-4 2 457 ? 126.504 -117.659 23.835  1.000 168.44318 ? ? ? ? ? ?  458 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   33705 N N   . THR B-4 2 458 ? 123.650 -114.091 24.669  1.000 165.76700 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-4 N   1 
+ATOM   33706 C CA  . THR B-4 2 458 ? 122.558 -113.405 25.348  1.000 154.71665 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-4 CA  1 
+ATOM   33707 C C   . THR B-4 2 458 ? 121.568 -112.755 24.390  1.000 158.24762 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-4 C   1 
+ATOM   33708 O O   . THR B-4 2 458 ? 120.499 -112.323 24.836  1.000 157.41715 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-4 O   1 
+ATOM   33709 C CB  . THR B-4 2 458 ? 123.108 -112.342 26.304  1.000 151.02954 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-4 CB  1 
+ATOM   33710 O OG1 . THR B-4 2 458 ? 124.038 -111.504 25.607  1.000 153.52254 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   33711 C CG2 . THR B-4 2 458 ? 123.803 -112.997 27.489  1.000 158.96658 ? ? ? ? ? ?  459 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   33712 N N   . ARG B-4 2 459 ? 121.887 -112.670 23.096  1.000 159.86740 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-4 N   1 
+ATOM   33713 C CA  . ARG B-4 2 459 ? 120.940 -112.083 22.153  1.000 155.59782 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-4 CA  1 
+ATOM   33714 C C   . ARG B-4 2 459 ? 119.742 -112.998 21.933  1.000 161.91109 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-4 C   1 
+ATOM   33715 O O   . ARG B-4 2 459 ? 118.604 -112.524 21.846  1.000 166.46757 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-4 O   1 
+ATOM   33716 C CB  . ARG B-4 2 459 ? 121.629 -111.776 20.822  1.000 149.16043 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-4 CB  1 
+ATOM   33717 C CG  . ARG B-4 2 459 ? 122.769 -110.768 20.900  1.000 147.53241 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-4 CG  1 
+ATOM   33718 C CD  . ARG B-4 2 459 ? 122.396 -109.515 21.684  1.000 147.88019 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-4 CD  1 
+ATOM   33719 N NE  . ARG B-4 2 459 ? 122.737 -109.625 23.098  1.000 157.47284 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-4 NE  1 
+ATOM   33720 C CZ  . ARG B-4 2 459 ? 122.594 -108.648 23.983  1.000 171.07093 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-4 CZ  1 
+ATOM   33721 N NH1 . ARG B-4 2 459 ? 122.125 -107.462 23.633  1.000 177.32607 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-4 NH1 1 
+ATOM   33722 N NH2 . ARG B-4 2 459 ? 122.932 -108.868 25.251  1.000 175.93923 ? ? ? ? ? ?  460 ARG B-4 NH2 1 
+ATOM   33723 N N   . ALA B-4 2 460 ? 119.976 -114.306 21.843  1.000 166.96947 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B-4 N   1 
+ATOM   33724 C CA  . ALA B-4 2 460 ? 118.884 -115.248 21.634  1.000 164.80981 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B-4 CA  1 
+ATOM   33725 C C   . ALA B-4 2 460 ? 117.939 -115.247 22.830  1.000 169.32609 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B-4 C   1 
+ATOM   33726 O O   . ALA B-4 2 460 ? 118.371 -115.216 23.986  1.000 160.69925 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B-4 O   1 
+ATOM   33727 C CB  . ALA B-4 2 460 ? 119.433 -116.654 21.395  1.000 158.48283 ? ? ? ? ? ?  461 ALA B-4 CB  1 
+ATOM   33728 N N   . LYS B-4 2 461 ? 116.638 -115.282 22.544  1.000 181.19994 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-4 N   1 
+ATOM   33729 C CA  . LYS B-4 2 461 ? 115.606 -115.198 23.571  1.000 175.83534 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   33730 C C   . LYS B-4 2 461 ? 114.977 -116.549 23.890  1.000 181.93114 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-4 C   1 
+ATOM   33731 O O   . LYS B-4 2 461 ? 114.876 -116.923 25.063  1.000 170.10972 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-4 O   1 
+ATOM   33732 C CB  . LYS B-4 2 461 ? 114.517 -114.208 23.140  1.000 165.62991 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   33733 C CG  . LYS B-4 2 461 ? 113.442 -113.972 24.188  1.000 171.22558 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   33734 C CD  . LYS B-4 2 461 ? 112.310 -113.121 23.635  1.000 180.27095 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   33735 C CE  . LYS B-4 2 461 ? 111.250 -112.855 24.691  1.000 182.94473 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   33736 N NZ  . LYS B-4 2 461 ? 110.736 -114.115 25.293  1.000 171.07869 ? ? ? ? ? ?  462 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   33737 N N   . ASP B-4 2 462 ? 114.546 -117.292 22.870  1.000 183.09696 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-4 N   1 
+ATOM   33738 C CA  . ASP B-4 2 462 ? 113.856 -118.560 23.067  1.000 183.07001 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   33739 C C   . ASP B-4 2 462 ? 114.740 -119.759 22.744  1.000 181.25178 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-4 C   1 
+ATOM   33740 O O   . ASP B-4 2 462 ? 114.950 -120.619 23.604  1.000 184.05591 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-4 O   1 
+ATOM   33741 C CB  . ASP B-4 2 462 ? 112.573 -118.600 22.222  1.000 185.36874 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   33742 C CG  . ASP B-4 2 462 ? 111.512 -117.639 22.727  1.000 188.40835 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   33743 O OD1 . ASP B-4 2 462 ? 111.526 -117.312 23.932  1.000 181.51914 ? ? ? ? ? ?  463 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   33744 O OD2 . ASP B-4 2 462 ? 110.659 -117.213 21.919  1.000 188.25622 ? ? ? ? ? -1 463 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   33745 N N   . LYS B-4 2 463 ? 115.264 -119.845 21.524  1.000 186.32079 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-4 N   1 
+ATOM   33746 C CA  . LYS B-4 2 463 ? 116.062 -120.988 21.100  1.000 190.73200 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   33747 C C   . LYS B-4 2 463 ? 117.405 -120.509 20.571  1.000 180.00054 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-4 C   1 
+ATOM   33748 O O   . LYS B-4 2 463 ? 117.461 -119.600 19.737  1.000 173.27561 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-4 O   1 
+ATOM   33749 C CB  . LYS B-4 2 463 ? 115.332 -121.805 20.028  1.000 186.56888 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   33750 C CG  . LYS B-4 2 463 ? 114.013 -122.400 20.497  1.000 191.81896 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   33751 C CD  . LYS B-4 2 463 ? 114.218 -123.323 21.688  1.000 188.29000 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   33752 C CE  . LYS B-4 2 463 ? 112.903 -123.919 22.162  1.000 181.93426 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   33753 N NZ  . LYS B-4 2 463 ? 113.095 -124.825 23.328  1.000 171.35114 ? ? ? ? ? ?  464 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   33754 N N   . LEU B-4 2 464 ? 118.481 -121.123 21.057  1.000 175.62651 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-4 N   1 
+ATOM   33755 C CA  . LEU B-4 2 464 ? 119.838 -120.818 20.623  1.000 176.07350 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   33756 C C   . LEU B-4 2 464 ? 120.441 -122.056 19.976  1.000 179.85614 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-4 C   1 
+ATOM   33757 O O   . LEU B-4 2 464 ? 120.365 -123.153 20.538  1.000 184.40956 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-4 O   1 
+ATOM   33758 C CB  . LEU B-4 2 464 ? 120.704 -120.356 21.798  1.000 180.81809 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   33759 C CG  . LEU B-4 2 464 ? 122.196 -120.181 21.510  1.000 178.54139 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   33760 C CD1 . LEU B-4 2 464 ? 122.422 -119.139 20.425  1.000 176.79484 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   33761 C CD2 . LEU B-4 2 464 ? 122.943 -119.808 22.780  1.000 178.31497 ? ? ? ? ? ?  465 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   33762 N N   . ILE B-4 2 465 ? 121.032 -121.879 18.798  1.000 181.78311 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-4 N   1 
+ATOM   33763 C CA  . ILE B-4 2 465 ? 121.627 -122.973 18.038  1.000 183.35940 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   33764 C C   . ILE B-4 2 465 ? 123.106 -122.666 17.857  1.000 178.19157 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-4 C   1 
+ATOM   33765 O O   . ILE B-4 2 465 ? 123.465 -121.620 17.301  1.000 173.71700 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-4 O   1 
+ATOM   33766 C CB  . ILE B-4 2 465 ? 120.939 -123.169 16.678  1.000 179.61643 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   33767 C CG1 . ILE B-4 2 465 ? 119.428 -122.978 16.813  1.000 180.44948 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   33768 C CG2 . ILE B-4 2 465 ? 121.255 -124.548 16.119  1.000 183.51286 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   33769 C CD1 . ILE B-4 2 465 ? 118.754 -123.989 17.716  1.000 188.11609 ? ? ? ? ? ?  466 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   33770 N N   . VAL B-4 2 466 ? 123.960 -123.574 18.319  1.000 182.22579 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-4 N   1 
+ATOM   33771 C CA  . VAL B-4 2 466 ? 125.407 -123.404 18.273  1.000 178.30430 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-4 CA  1 
+ATOM   33772 C C   . VAL B-4 2 466 ? 125.986 -124.425 17.306  1.000 193.16930 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-4 C   1 
+ATOM   33773 O O   . VAL B-4 2 466 ? 125.659 -125.615 17.378  1.000 203.33181 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-4 O   1 
+ATOM   33774 C CB  . VAL B-4 2 466 ? 126.033 -123.549 19.671  1.000 175.32803 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-4 CB  1 
+ATOM   33775 C CG1 . VAL B-4 2 466 ? 127.536 -123.767 19.567  1.000 181.67192 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-4 CG1 1 
+ATOM   33776 C CG2 . VAL B-4 2 466 ? 125.727 -122.321 20.515  1.000 173.50035 ? ? ? ? ? ?  467 VAL B-4 CG2 1 
+ATOM   33777 N N   . ILE B-4 2 467 ? 126.838 -123.960 16.398  1.000 193.92473 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-4 N   1 
+ATOM   33778 C CA  . ILE B-4 2 467 ? 127.577 -124.826 15.488  1.000 198.86352 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   33779 C C   . ILE B-4 2 467 ? 128.955 -125.073 16.083  1.000 200.45138 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-4 C   1 
+ATOM   33780 O O   . ILE B-4 2 467 ? 129.660 -124.124 16.445  1.000 206.31228 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-4 O   1 
+ATOM   33781 C CB  . ILE B-4 2 467 ? 127.678 -124.202 14.085  1.000 192.31458 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   33782 C CG1 . ILE B-4 2 467 ? 126.368 -124.403 13.319  1.000 186.42249 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   33783 C CG2 . ILE B-4 2 467 ? 128.853 -124.783 13.322  1.000 187.73294 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   33784 C CD1 . ILE B-4 2 467 ? 126.391 -123.842 11.914  1.000 166.48372 ? ? ? ? ? ?  468 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   33785 N N   . MET B-4 2 468 ? 129.337 -126.345 16.196  1.000 203.08570 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-4 N   1 
+ATOM   33786 C CA  . MET B-4 2 468 ? 130.604 -126.719 16.828  1.000 196.11078 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-4 CA  1 
+ATOM   33787 C C   . MET B-4 2 468 ? 131.697 -126.835 15.764  1.000 199.53468 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-4 C   1 
+ATOM   33788 O O   . MET B-4 2 468 ? 132.133 -127.919 15.375  1.000 204.74347 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-4 O   1 
+ATOM   33789 C CB  . MET B-4 2 468 ? 130.442 -128.013 17.617  1.000 198.47224 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-4 CB  1 
+ATOM   33790 C CG  . MET B-4 2 468 ? 131.429 -128.169 18.761  1.000 190.55518 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-4 CG  1 
+ATOM   33791 S SD  . MET B-4 2 468 ? 131.219 -126.889 20.013  1.000 206.98339 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-4 SD  1 
+ATOM   33792 C CE  . MET B-4 2 468 ? 129.501 -127.132 20.459  1.000 159.00140 ? ? ? ? ? ?  469 MET B-4 CE  1 
+ATOM   33793 N N   . ASP B-4 2 469 ? 132.140 -125.667 15.296  1.000 200.56010 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-4 N   1 
+ATOM   33794 C CA  . ASP B-4 2 469 ? 133.170 -125.613 14.263  1.000 204.68924 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   33795 C C   . ASP B-4 2 469 ? 134.561 -125.849 14.842  1.000 199.28748 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-4 C   1 
+ATOM   33796 O O   . ASP B-4 2 469 ? 135.399 -126.497 14.206  1.000 201.69033 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-4 O   1 
+ATOM   33797 C CB  . ASP B-4 2 469 ? 133.109 -124.262 13.543  1.000 208.38644 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   33798 C CG  . ASP B-4 2 469 ? 133.801 -124.279 12.189  1.000 223.69345 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   33799 O OD1 . ASP B-4 2 469 ? 134.943 -124.777 12.092  1.000 225.62758 ? ? ? ? ? ?  470 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   33800 O OD2 . ASP B-4 2 469 ? 133.198 -123.786 11.212  1.000 229.37022 ? ? ? ? ? -1 470 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   33801 N N   . ASN B-4 2 470 ? 134.821 -125.341 16.043  1.000 207.79420 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-4 N   1 
+ATOM   33802 C CA  . ASN B-4 2 470 ? 136.144 -125.393 16.651  1.000 207.56565 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   33803 C C   . ASN B-4 2 470 ? 136.200 -126.501 17.693  1.000 207.17353 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-4 C   1 
+ATOM   33804 O O   . ASN B-4 2 470 ? 135.302 -126.616 18.534  1.000 200.54428 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-4 O   1 
+ATOM   33805 C CB  . ASN B-4 2 470 ? 136.493 -124.047 17.291  1.000 198.20570 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   33806 C CG  . ASN B-4 2 470 ? 137.883 -124.028 17.895  1.000 194.35905 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   33807 O OD1 . ASN B-4 2 470 ? 138.729 -124.861 17.569  1.000 201.00520 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   33808 N ND2 . ASN B-4 2 470 ? 138.128 -123.068 18.779  1.000 189.10112 ? ? ? ? ? ?  471 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   33809 N N   . LYS B-4 2 471 ? 137.257 -127.315 17.632  1.000 204.76599 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-4 N   1 
+ATOM   33810 C CA  . LYS B-4 2 471 ? 137.465 -128.338 18.652  1.000 199.60873 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   33811 C C   . LYS B-4 2 471 ? 137.836 -127.713 19.990  1.000 202.43752 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-4 C   1 
+ATOM   33812 O O   . LYS B-4 2 471 ? 137.433 -128.211 21.048  1.000 207.65366 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-4 O   1 
+ATOM   33813 C CB  . LYS B-4 2 471 ? 138.548 -129.318 18.201  1.000 178.58425 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   33814 C CG  . LYS B-4 2 471 ? 138.033 -130.698 17.829  1.000 166.14802 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   33815 C CD  . LYS B-4 2 471 ? 137.125 -130.647 16.614  1.000 157.11057 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   33816 C CE  . LYS B-4 2 471 ? 136.660 -132.039 16.223  1.000 149.68756 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   33817 N NZ  . LYS B-4 2 471 ? 135.792 -132.015 15.015  1.000 145.66228 ? ? ? ? ? ?  472 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   33818 N N   . LYS B-4 2 472 ? 138.608 -126.622 19.964  1.000 208.45355 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-4 N   1 
+ATOM   33819 C CA  . LYS B-4 2 472 ? 138.964 -125.931 21.199  1.000 209.31729 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   33820 C C   . LYS B-4 2 472 ? 137.733 -125.371 21.897  1.000 209.40055 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-4 C   1 
+ATOM   33821 O O   . LYS B-4 2 472 ? 137.702 -125.289 23.131  1.000 201.01730 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-4 O   1 
+ATOM   33822 C CB  . LYS B-4 2 472 ? 139.962 -124.812 20.905  1.000 202.51691 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   33823 C CG  . LYS B-4 2 472 ? 141.239 -125.274 20.223  1.000 204.86863 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   33824 C CD  . LYS B-4 2 472 ? 142.016 -126.243 21.097  1.000 200.04907 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   33825 C CE  . LYS B-4 2 472 ? 143.330 -126.640 20.446  1.000 195.74505 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   33826 N NZ  . LYS B-4 2 472 ? 144.128 -127.550 21.313  1.000 189.75459 ? ? ? ? ? ?  473 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   33827 N N   . TYR B-4 2 473 ? 136.716 -124.975 21.127  1.000 210.84184 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-4 N   1 
+ATOM   33828 C CA  . TYR B-4 2 473 ? 135.454 -124.540 21.718  1.000 196.41213 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   33829 C C   . TYR B-4 2 473 ? 134.799 -125.677 22.491  1.000 198.06874 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-4 C   1 
+ATOM   33830 O O   . TYR B-4 2 473 ? 134.411 -125.511 23.653  1.000 198.16331 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-4 O   1 
+ATOM   33831 C CB  . TYR B-4 2 473 ? 134.521 -124.017 20.624  1.000 202.65276 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   33832 C CG  . TYR B-4 2 473 ? 133.329 -123.207 21.105  1.000 195.62499 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   33833 C CD1 . TYR B-4 2 473 ? 132.382 -123.759 21.957  1.000 199.29423 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   33834 C CD2 . TYR B-4 2 473 ? 133.121 -121.906 20.656  1.000 185.27191 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   33835 C CE1 . TYR B-4 2 473 ? 131.292 -123.034 22.386  1.000 192.42230 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   33836 C CE2 . TYR B-4 2 473 ? 132.023 -121.173 21.075  1.000 188.83644 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   33837 C CZ  . TYR B-4 2 473 ? 131.114 -121.746 21.941  1.000 186.56120 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   33838 O OH  . TYR B-4 2 473 ? 130.020 -121.031 22.366  1.000 177.96202 ? ? ? ? ? ?  474 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   33839 N N   . SER B-4 2 474 ? 134.663 -126.842 21.855  1.000 204.00181 ? ? ? ? ? ?  475 SER B-4 N   1 
+ATOM   33840 C CA  . SER B-4 2 474 ? 134.016 -127.974 22.510  1.000 203.61419 ? ? ? ? ? ?  475 SER B-4 CA  1 
+ATOM   33841 C C   . SER B-4 2 474 ? 134.833 -128.489 23.687  1.000 201.73907 ? ? ? ? ? ?  475 SER B-4 C   1 
+ATOM   33842 O O   . SER B-4 2 474 ? 134.263 -128.993 24.662  1.000 194.91919 ? ? ? ? ? ?  475 SER B-4 O   1 
+ATOM   33843 C CB  . SER B-4 2 474 ? 133.774 -129.098 21.502  1.000 197.53493 ? ? ? ? ? ?  475 SER B-4 CB  1 
+ATOM   33844 O OG  . SER B-4 2 474 ? 134.996 -129.571 20.963  1.000 180.01641 ? ? ? ? ? ?  475 SER B-4 OG  1 
+ATOM   33845 N N   . ASP B-4 2 475 ? 136.161 -128.373 23.618  1.000 211.06570 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-4 N   1 
+ATOM   33846 C CA  . ASP B-4 2 475 ? 136.998 -128.814 24.730  1.000 209.68367 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-4 CA  1 
+ATOM   33847 C C   . ASP B-4 2 475 ? 136.798 -127.931 25.955  1.000 209.49780 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-4 C   1 
+ATOM   33848 O O   . ASP B-4 2 475 ? 136.777 -128.427 27.087  1.000 213.52265 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-4 O   1 
+ATOM   33849 C CB  . ASP B-4 2 475 ? 138.468 -128.827 24.310  1.000 208.07122 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-4 CB  1 
+ATOM   33850 C CG  . ASP B-4 2 475 ? 138.774 -129.906 23.289  1.000 207.22526 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-4 CG  1 
+ATOM   33851 O OD1 . ASP B-4 2 475 ? 137.990 -130.873 23.190  1.000 224.77372 ? ? ? ? ? ?  476 ASP B-4 OD1 1 
+ATOM   33852 O OD2 . ASP B-4 2 475 ? 139.803 -129.792 22.591  1.000 192.82233 ? ? ? ? ? -1 476 ASP B-4 OD2 1 
+ATOM   33853 N N   . TYR B-4 2 476 ? 136.646 -126.620 25.750  1.000 206.49044 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-4 N   1 
+ATOM   33854 C CA  . TYR B-4 2 476 ? 136.420 -125.719 26.874  1.000 206.51747 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-4 CA  1 
+ATOM   33855 C C   . TYR B-4 2 476 ? 135.081 -125.996 27.544  1.000 207.82679 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-4 C   1 
+ATOM   33856 O O   . TYR B-4 2 476 ? 134.934 -125.784 28.753  1.000 202.28479 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-4 O   1 
+ATOM   33857 C CB  . TYR B-4 2 476 ? 136.498 -124.267 26.402  1.000 209.51514 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-4 CB  1 
+ATOM   33858 C CG  . TYR B-4 2 476 ? 136.748 -123.265 27.506  1.000 205.04310 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-4 CG  1 
+ATOM   33859 C CD1 . TYR B-4 2 476 ? 137.898 -123.332 28.283  1.000 206.50168 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-4 CD1 1 
+ATOM   33860 C CD2 . TYR B-4 2 476 ? 135.845 -122.240 27.760  1.000 188.54784 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-4 CD2 1 
+ATOM   33861 C CE1 . TYR B-4 2 476 ? 138.135 -122.416 29.289  1.000 202.25551 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-4 CE1 1 
+ATOM   33862 C CE2 . TYR B-4 2 476 ? 136.075 -121.317 28.764  1.000 187.30120 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-4 CE2 1 
+ATOM   33863 C CZ  . TYR B-4 2 476 ? 137.221 -121.411 29.525  1.000 199.76271 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-4 CZ  1 
+ATOM   33864 O OH  . TYR B-4 2 476 ? 137.454 -120.495 30.525  1.000 189.68687 ? ? ? ? ? ?  477 TYR B-4 OH  1 
+ATOM   33865 N N   . ILE B-4 2 477 ? 134.098 -126.471 26.777  1.000 211.82380 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-4 N   1 
+ATOM   33866 C CA  . ILE B-4 2 477 ? 132.824 -126.870 27.367  1.000 210.09149 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   33867 C C   . ILE B-4 2 477 ? 133.003 -128.133 28.201  1.000 208.76279 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-4 C   1 
+ATOM   33868 O O   . ILE B-4 2 477 ? 132.622 -128.179 29.376  1.000 202.02225 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-4 O   1 
+ATOM   33869 C CB  . ILE B-4 2 477 ? 131.760 -127.067 26.272  1.000 209.19384 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   33870 C CG1 . ILE B-4 2 477 ? 131.698 -125.850 25.349  1.000 203.63449 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   33871 C CG2 . ILE B-4 2 477 ? 130.393 -127.311 26.893  1.000 209.82529 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   33872 C CD1 . ILE B-4 2 477 ? 130.704 -126.000 24.216  1.000 190.83037 ? ? ? ? ? ?  478 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   33873 N N   . GLU B-4 2 478 ? 133.600 -129.172 27.609  1.000 211.14548 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-4 N   1 
+ATOM   33874 C CA  . GLU B-4 2 478 ? 133.755 -130.442 28.312  1.000 205.68565 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   33875 C C   . GLU B-4 2 478 ? 134.690 -130.323 29.510  1.000 206.46390 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-4 C   1 
+ATOM   33876 O O   . GLU B-4 2 478 ? 134.504 -131.029 30.508  1.000 202.56320 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-4 O   1 
+ATOM   33877 C CB  . GLU B-4 2 478 ? 134.262 -131.517 27.351  1.000 201.39804 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   33878 C CG  . GLU B-4 2 478 ? 133.295 -131.852 26.228  1.000 206.81995 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   33879 C CD  . GLU B-4 2 478 ? 133.718 -133.080 25.445  1.000 209.08955 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   33880 O OE1 . GLU B-4 2 478 ? 134.822 -133.601 25.708  1.000 198.68496 ? ? ? ? ? ?  479 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   33881 O OE2 . GLU B-4 2 478 ? 132.945 -133.526 24.572  1.000 210.90827 ? ? ? ? ? -1 479 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   33882 N N   . THR B-4 2 479 ? 135.695 -129.447 29.435  1.000 212.54854 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-4 N   1 
+ATOM   33883 C CA  . THR B-4 2 479 ? 136.605 -129.273 30.564  1.000 210.00822 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-4 CA  1 
+ATOM   33884 C C   . THR B-4 2 479 ? 135.895 -128.617 31.742  1.000 204.48285 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-4 C   1 
+ATOM   33885 O O   . THR B-4 2 479 ? 136.024 -129.065 32.887  1.000 206.78386 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-4 O   1 
+ATOM   33886 C CB  . THR B-4 2 479 ? 137.821 -128.447 30.143  1.000 211.29339 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-4 CB  1 
+ATOM   33887 O OG1 . THR B-4 2 479 ? 138.522 -129.126 29.093  1.000 211.28837 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-4 OG1 1 
+ATOM   33888 C CG2 . THR B-4 2 479 ? 138.762 -128.241 31.322  1.000 195.98045 ? ? ? ? ? ?  480 THR B-4 CG2 1 
+ATOM   33889 N N   . LEU B-4 2 480 ? 135.134 -127.553 31.478  1.000 204.45234 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-4 N   1 
+ATOM   33890 C CA  . LEU B-4 2 480 ? 134.419 -126.869 32.549  1.000 204.05971 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   33891 C C   . LEU B-4 2 480 ? 133.199 -127.653 33.017  1.000 207.45809 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-4 C   1 
+ATOM   33892 O O   . LEU B-4 2 480 ? 132.772 -127.493 34.166  1.000 202.95988 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-4 O   1 
+ATOM   33893 C CB  . LEU B-4 2 480 ? 134.006 -125.465 32.099  1.000 194.57498 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   33894 C CG  . LEU B-4 2 480 ? 135.012 -124.336 32.349  1.000 184.06073 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   33895 C CD1 . LEU B-4 2 480 ? 136.311 -124.550 31.582  1.000 198.22182 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   33896 C CD2 . LEU B-4 2 480 ? 134.399 -122.989 32.001  1.000 175.51517 ? ? ? ? ? ?  481 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   33897 N N   . MET B-4 2 481 ? 132.626 -128.496 32.153  1.000 208.68888 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-4 N   1 
+ATOM   33898 C CA  . MET B-4 2 481 ? 131.551 -129.377 32.599  1.000 204.75629 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-4 CA  1 
+ATOM   33899 C C   . MET B-4 2 481 ? 132.054 -130.392 33.615  1.000 202.66747 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-4 C   1 
+ATOM   33900 O O   . MET B-4 2 481 ? 131.282 -130.856 34.463  1.000 191.11588 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-4 O   1 
+ATOM   33901 C CB  . MET B-4 2 481 ? 130.914 -130.089 31.403  1.000 204.79759 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-4 CB  1 
+ATOM   33902 C CG  . MET B-4 2 481 ? 129.961 -129.223 30.594  1.000 196.91820 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-4 CG  1 
+ATOM   33903 S SD  . MET B-4 2 481 ? 129.455 -129.994 29.042  1.000 203.60596 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-4 SD  1 
+ATOM   33904 C CE  . MET B-4 2 481 ? 128.382 -131.300 29.632  1.000 194.81333 ? ? ? ? ? ?  482 MET B-4 CE  1 
+ATOM   33905 N N   . LYS B-4 2 482 ? 133.339 -130.746 33.549  1.000 208.48790 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-4 N   1 
+ATOM   33906 C CA  . LYS B-4 2 482 ? 133.924 -131.632 34.549  1.000 211.05745 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   33907 C C   . LYS B-4 2 482 ? 134.298 -130.883 35.822  1.000 208.13698 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-4 C   1 
+ATOM   33908 O O   . LYS B-4 2 482 ? 134.212 -131.451 36.916  1.000 209.37291 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-4 O   1 
+ATOM   33909 C CB  . LYS B-4 2 482 ? 135.152 -132.340 33.971  1.000 206.80120 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   33910 C CG  . LYS B-4 2 482 ? 135.754 -133.387 34.897  1.000 199.05556 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   33911 C CD  . LYS B-4 2 482 ? 136.850 -134.180 34.206  1.000 192.78063 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   33912 C CE  . LYS B-4 2 482 ? 137.407 -135.260 35.119  1.000 185.20132 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   33913 N NZ  . LYS B-4 2 482 ? 138.414 -136.110 34.425  1.000 185.46700 ? ? ? ? ? ?  483 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   33914 N N   . GLU B-4 2 483 ? 134.710 -129.617 35.704  1.000 208.12526 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-4 N   1 
+ATOM   33915 C CA  . GLU B-4 2 483 ? 135.005 -128.828 36.896  1.000 205.15058 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-4 CA  1 
+ATOM   33916 C C   . GLU B-4 2 483 ? 133.751 -128.606 37.729  1.000 200.31766 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-4 C   1 
+ATOM   33917 O O   . GLU B-4 2 483 ? 133.801 -128.639 38.964  1.000 196.93282 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-4 O   1 
+ATOM   33918 C CB  . GLU B-4 2 483 ? 135.626 -127.485 36.509  1.000 210.42635 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-4 CB  1 
+ATOM   33919 C CG  . GLU B-4 2 483 ? 136.951 -127.581 35.773  1.000 218.93137 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-4 CG  1 
+ATOM   33920 C CD  . GLU B-4 2 483 ? 137.681 -126.251 35.719  1.000 213.05878 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-4 CD  1 
+ATOM   33921 O OE1 . GLU B-4 2 483 ? 137.709 -125.545 36.749  1.000 215.58232 ? ? ? ? ? ?  484 GLU B-4 OE1 1 
+ATOM   33922 O OE2 . GLU B-4 2 483 ? 138.221 -125.908 34.645  1.000 203.72863 ? ? ? ? ? -1 484 GLU B-4 OE2 1 
+ATOM   33923 N N   . LEU B-4 2 484 ? 132.616 -128.374 37.072  1.000 203.50430 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-4 N   1 
+ATOM   33924 C CA  . LEU B-4 2 484 ? 131.349 -128.155 37.752  1.000 203.18304 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-4 CA  1 
+ATOM   33925 C C   . LEU B-4 2 484 ? 130.519 -129.425 37.875  1.000 199.70411 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-4 C   1 
+ATOM   33926 O O   . LEU B-4 2 484 ? 129.430 -129.381 38.458  1.000 178.91388 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-4 O   1 
+ATOM   33927 C CB  . LEU B-4 2 484 ? 130.539 -127.079 37.021  1.000 196.98452 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-4 CB  1 
+ATOM   33928 C CG  . LEU B-4 2 484 ? 131.279 -125.799 36.624  1.000 186.82679 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-4 CG  1 
+ATOM   33929 C CD1 . LEU B-4 2 484 ? 130.333 -124.832 35.927  1.000 169.81913 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-4 CD1 1 
+ATOM   33930 C CD2 . LEU B-4 2 484 ? 131.929 -125.144 37.833  1.000 179.95886 ? ? ? ? ? ?  485 LEU B-4 CD2 1 
+ATOM   33931 N N   . LYS B-4 2 485 ? 131.009 -130.548 37.347  1.000 204.65539 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-4 N   1 
+ATOM   33932 C CA  . LYS B-4 2 485 ? 130.286 -131.821 37.355  1.000 205.11629 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   33933 C C   . LYS B-4 2 485 ? 128.901 -131.661 36.728  1.000 209.59230 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-4 C   1 
+ATOM   33934 O O   . LYS B-4 2 485 ? 127.871 -131.967 37.333  1.000 208.43597 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-4 O   1 
+ATOM   33935 C CB  . LYS B-4 2 485 ? 130.196 -132.394 38.772  1.000 198.20773 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   33936 C CG  . LYS B-4 2 485 ? 129.797 -133.866 38.835  1.000 197.50469 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   33937 C CD  . LYS B-4 2 485 ? 130.697 -134.724 37.959  1.000 191.73902 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   33938 C CE  . LYS B-4 2 485 ? 130.246 -136.176 37.965  1.000 173.18369 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   33939 N NZ  . LYS B-4 2 485 ? 131.077 -137.026 37.067  1.000 150.88294 ? ? ? ? ? ?  486 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   33940 N N   . ILE B-4 2 486 ? 128.885 -131.164 35.495  1.000 207.73336 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-4 N   1 
+ATOM   33941 C CA  . ILE B-4 2 486 ? 127.656 -130.951 34.739  1.000 207.75322 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   33942 C C   . ILE B-4 2 486 ? 127.586 -132.014 33.652  1.000 206.60747 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-4 C   1 
+ATOM   33943 O O   . ILE B-4 2 486 ? 128.436 -132.054 32.754  1.000 207.83468 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-4 O   1 
+ATOM   33944 C CB  . ILE B-4 2 486 ? 127.595 -129.540 34.136  1.000 205.63633 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   33945 C CG1 . ILE B-4 2 486 ? 127.784 -128.485 35.228  1.000 204.32125 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   33946 C CG2 . ILE B-4 2 486 ? 126.275 -129.326 33.412  1.000 202.08749 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   33947 C CD1 . ILE B-4 2 486 ? 126.784 -128.583 36.357  1.000 203.38782 ? ? ? ? ? ?  487 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   33948 N N   . LYS B-4 2 487 ? 126.572 -132.878 33.734  1.000 204.02318 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-4 N   1 
+ATOM   33949 C CA  . LYS B-4 2 487 ? 126.429 -133.941 32.744  1.000 211.44182 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   33950 C C   . LYS B-4 2 487 ? 125.906 -133.395 31.422  1.000 207.80674 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-4 C   1 
+ATOM   33951 O O   . LYS B-4 2 487 ? 126.366 -133.803 30.348  1.000 195.14500 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-4 O   1 
+ATOM   33952 C CB  . LYS B-4 2 487 ? 125.500 -135.030 33.278  1.000 211.83052 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   33953 C CG  . LYS B-4 2 487 ? 125.528 -136.329 32.487  1.000 206.42131 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   33954 C CD  . LYS B-4 2 487 ? 126.623 -137.261 32.987  1.000 191.45519 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   33955 C CE  . LYS B-4 2 487 ? 126.522 -138.633 32.334  1.000 180.91951 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   33956 N NZ  . LYS B-4 2 487 ? 127.453 -139.615 32.957  1.000 177.96894 ? ? ? ? ? ?  488 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   33957 N N   . ASN B-4 2 488 ? 124.948 -132.472 31.477  1.000 208.05930 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-4 N   1 
+ATOM   33958 C CA  . ASN B-4 2 488 ? 124.345 -131.907 30.279  1.000 205.34310 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-4 CA  1 
+ATOM   33959 C C   . ASN B-4 2 488 ? 124.182 -130.404 30.443  1.000 208.58822 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-4 C   1 
+ATOM   33960 O O   . ASN B-4 2 488 ? 123.638 -129.940 31.449  1.000 200.09098 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-4 O   1 
+ATOM   33961 C CB  . ASN B-4 2 488 ? 122.985 -132.551 29.984  1.000 193.31819 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-4 CB  1 
+ATOM   33962 C CG  . ASN B-4 2 488 ? 123.108 -134.001 29.566  1.000 198.26072 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-4 CG  1 
+ATOM   33963 O OD1 . ASN B-4 2 488 ? 122.514 -134.888 30.178  1.000 201.26411 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-4 OD1 1 
+ATOM   33964 N ND2 . ASN B-4 2 488 ? 123.883 -134.250 28.518  1.000 197.35516 ? ? ? ? ? ?  489 ASN B-4 ND2 1 
+ATOM   33965 N N   . ILE B-4 2 489 ? 124.655 -129.654 29.452  1.000 214.39943 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-4 N   1 
+ATOM   33966 C CA  . ILE B-4 2 489 ? 124.466 -128.210 29.388  1.000 208.89836 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   33967 C C   . ILE B-4 2 489 ? 124.113 -127.863 27.949  1.000 195.52807 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-4 C   1 
+ATOM   33968 O O   . ILE B-4 2 489 ? 123.862 -126.699 27.615  1.000 183.11767 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-4 O   1 
+ATOM   33969 C CB  . ILE B-4 2 489 ? 125.720 -127.454 29.868  1.000 204.79690 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   33970 C CG1 . ILE B-4 2 489 ? 125.374 -126.009 30.227  1.000 189.60930 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   33971 C CG2 . ILE B-4 2 489 ? 126.805 -127.494 28.799  1.000 195.24053 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   33972 C CD1 . ILE B-4 2 489 ? 124.308 -125.891 31.288  1.000 188.56344 ? ? ? ? ? ?  490 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   33973 N N   . ILE B-4 2 490 ? 124.080 -128.883 27.093  1.000 196.65342 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-4 N   1 
+ATOM   33974 C CA  . ILE B-4 2 490 ? 123.912 -128.694 25.659  1.000 195.26678 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   33975 C C   . ILE B-4 2 490 ? 123.124 -129.873 25.105  1.000 205.74101 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-4 C   1 
+ATOM   33976 O O   . ILE B-4 2 490 ? 123.229 -131.004 25.595  1.000 207.84244 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-4 O   1 
+ATOM   33977 C CB  . ILE B-4 2 490 ? 125.284 -128.547 24.960  1.000 182.15671 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   33978 C CG1 . ILE B-4 2 490 ? 125.108 -128.190 23.490  1.000 187.77461 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   33979 C CG2 . ILE B-4 2 490 ? 126.115 -129.816 25.122  1.000 172.67711 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   33980 C CD1 . ILE B-4 2 490 ? 124.430 -126.862 23.267  1.000 188.48566 ? ? ? ? ? ?  491 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   33981 N N   . LYS B-4 2 491 ? 122.318 -129.599 24.083  1.000 203.96894 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-4 N   1 
+ATOM   33982 C CA  . LYS B-4 2 491 ? 121.523 -130.616 23.409  1.000 202.52815 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-4 CA  1 
+ATOM   33983 C C   . LYS B-4 2 491 ? 122.105 -130.797 22.008  1.000 199.16955 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-4 C   1 
+ATOM   33984 O O   . LYS B-4 2 491 ? 122.077 -129.867 21.191  1.000 200.33763 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-4 O   1 
+ATOM   33985 C CB  . LYS B-4 2 491 ? 120.051 -130.204 23.351  1.000 203.03669 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-4 CB  1 
+ATOM   33986 C CG  . LYS B-4 2 491 ? 119.111 -131.206 22.695  1.000 198.69394 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-4 CG  1 
+ATOM   33987 C CD  . LYS B-4 2 491 ? 118.549 -132.213 23.689  1.000 183.72405 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-4 CD  1 
+ATOM   33988 C CE  . LYS B-4 2 491 ? 117.530 -133.125 23.016  1.000 176.71692 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-4 CE  1 
+ATOM   33989 N NZ  . LYS B-4 2 491 ? 116.451 -132.348 22.342  1.000 182.44026 ? ? ? ? ? ?  492 LYS B-4 NZ  1 
+ATOM   33990 N N   . SER B-4 2 492 ? 122.653 -131.979 21.740  1.000 199.74832 ? ? ? ? ? ?  493 SER B-4 N   1 
+ATOM   33991 C CA  . SER B-4 2 492 ? 123.317 -132.262 20.475  1.000 210.04304 ? ? ? ? ? ?  493 SER B-4 CA  1 
+ATOM   33992 C C   . SER B-4 2 492 ? 122.399 -133.059 19.559  1.000 206.19042 ? ? ? ? ? ?  493 SER B-4 C   1 
+ATOM   33993 O O   . SER B-4 2 492 ? 121.734 -134.002 19.996  1.000 204.74641 ? ? ? ? ? ?  493 SER B-4 O   1 
+ATOM   33994 C CB  . SER B-4 2 492 ? 124.620 -133.032 20.701  1.000 205.21654 ? ? ? ? ? ?  493 SER B-4 CB  1 
+ATOM   33995 O OG  . SER B-4 2 492 ? 125.290 -133.277 19.477  1.000 196.32996 ? ? ? ? ? ?  493 SER B-4 OG  1 
+ATOM   33996 N N   . ILE B-4 2 493 ? 122.361 -132.665 18.291  1.000 199.00804 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-4 N   1 
+ATOM   33997 C CA  . ILE B-4 2 493 ? 121.586 -133.378 17.285  1.000 201.27960 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-4 CA  1 
+ATOM   33998 C C   . ILE B-4 2 493 ? 122.510 -134.291 16.486  1.000 206.35381 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-4 C   1 
+ATOM   33999 O O   . ILE B-4 2 493 ? 123.714 -134.046 16.400  1.000 200.43738 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-4 O   1 
+ATOM   34000 C CB  . ILE B-4 2 493 ? 120.834 -132.403 16.359  1.000 203.15762 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-4 CB  1 
+ATOM   34001 C CG1 . ILE B-4 2 493 ? 119.754 -131.648 17.137  1.000 201.58162 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-4 CG1 1 
+ATOM   34002 C CG2 . ILE B-4 2 493 ? 120.222 -133.144 15.178  1.000 212.47334 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-4 CG2 1 
+ATOM   34003 C CD1 . ILE B-4 2 493 ? 118.858 -130.796 16.263  1.000 201.29157 ? ? ? ? ? ?  494 ILE B-4 CD1 1 
+ATOM   34004 O OXT . ILE B-4 2 493 ? 122.084 -135.293 15.912  1.000 222.84893 ? ? ? ? ? -1 494 ILE B-4 OXT 1 
+HETATM 34005 S S   . SO4 C   3 .   ? 92.328  -85.527  23.026  1.000 371.89531 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A   S   1 
+HETATM 34006 O O1  . SO4 C   3 .   ? 92.265  -84.782  21.771  1.000 141.20098 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A   O1  1 
+HETATM 34007 O O2  . SO4 C   3 .   ? 92.508  -86.945  22.725  1.000 119.24794 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A   O2  1 
+HETATM 34008 O O3  . SO4 C   3 .   ? 93.445  -85.038  23.831  1.000 124.66096 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A   O3  1 
+HETATM 34009 O O4  . SO4 C   3 .   ? 91.088  -85.340  23.778  1.000 113.29066 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A   O4  1 
+HETATM 34010 S S   . SO4 C-2 3 .   ? 15.568  -101.354 23.026  1.000 371.89531 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A-2 S   1 
+HETATM 34011 O O1  . SO4 C-2 3 .   ? 15.631  -102.099 21.771  1.000 141.20098 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A-2 O1  1 
+HETATM 34012 O O2  . SO4 C-2 3 .   ? 15.388  -99.936  22.725  1.000 119.24794 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A-2 O2  1 
+HETATM 34013 O O3  . SO4 C-2 3 .   ? 14.450  -101.843 23.831  1.000 124.66096 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A-2 O3  1 
+HETATM 34014 O O4  . SO4 C-2 3 .   ? 16.808  -101.541 23.778  1.000 113.29066 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A-2 O4  1 
+HETATM 34015 S S   . SO4 C-3 3 .   ? 27.904  -122.721 34.909  1.000 371.89531 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A-3 S   1 
+HETATM 34016 O O1  . SO4 C-3 3 .   ? 27.291  -122.295 36.164  1.000 141.20098 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A-3 O1  1 
+HETATM 34017 O O2  . SO4 C-3 3 .   ? 29.043  -123.586 35.210  1.000 119.24794 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A-3 O2  1 
+HETATM 34018 O O3  . SO4 C-3 3 .   ? 26.922  -123.445 34.105  1.000 124.66096 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A-3 O3  1 
+HETATM 34019 O O4  . SO4 C-3 3 .   ? 28.363  -121.554 34.158  1.000 113.29066 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A-3 O4  1 
+HETATM 34020 S S   . SO4 C-4 3 .   ? 79.991  -64.159  34.909  1.000 371.89531 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A-4 S   1 
+HETATM 34021 O O1  . SO4 C-4 3 .   ? 80.605  -64.586  36.164  1.000 141.20098 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A-4 O1  1 
+HETATM 34022 O O2  . SO4 C-4 3 .   ? 78.853  -63.294  35.210  1.000 119.24794 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A-4 O2  1 
+HETATM 34023 O O3  . SO4 C-4 3 .   ? 80.973  -63.436  34.105  1.000 124.66096 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A-4 O3  1 
+HETATM 34024 O O4  . SO4 C-4 3 .   ? 79.533  -65.326  34.158  1.000 113.29066 ? ? ? ? ? ?  601 SO4 A-4 O4  1 
+# 
+loop_
+_atom_site_anisotrop.id 
+_atom_site_anisotrop.type_symbol 
+_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
+_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
+_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
+_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
+_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
+_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
+_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
+_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
+_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
+_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
+_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
+_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
+_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
+_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
+_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
+_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
+_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
+_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
+_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
+_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
+_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
+_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
+1     N N   . SER A   10  ? 1.29103 1.31760 1.21913 -0.29675 0.01249  0.03556  ? ? ? ? ? ? 0   SER A   N   
+2     C CA  . SER A   10  ? 1.46974 1.47031 1.39584 -0.29574 -0.00018 0.03878  ? ? ? ? ? ? 0   SER A   CA  
+3     C C   . SER A   10  ? 2.04470 2.04640 1.99183 -0.28367 -0.00423 0.03018  ? ? ? ? ? ? 0   SER A   C   
+4     O O   . SER A   10  ? 3.31220 3.29706 3.26252 -0.27952 -0.01533 0.02864  ? ? ? ? ? ? 0   SER A   O   
+5     C CB  . SER A   10  ? 1.23448 1.21520 1.14016 -0.29630 -0.00917 0.04410  ? ? ? ? ? ? 0   SER A   CB  
+6     O OG  . SER A   10  ? 1.73418 1.71251 1.61693 -0.31049 -0.00571 0.05283  ? ? ? ? ? ? 0   SER A   OG  
+7     N N   . SER A   11  ? 1.24654 1.26838 1.20718 -0.27846 0.00413  0.02378  ? ? ? ? ? ? 1   SER A   N   
+8     C CA  . SER A   11  ? 1.11595 1.14191 1.09413 -0.27023 0.00240  0.01583  ? ? ? ? ? ? 1   SER A   CA  
+9     C C   . SER A   11  ? 1.30017 1.33998 1.29101 -0.27227 0.00893  0.01332  ? ? ? ? ? ? 1   SER A   C   
+10    O O   . SER A   11  ? 2.79494 2.84834 2.78424 -0.27522 0.01687  0.01439  ? ? ? ? ? ? 1   SER A   O   
+11    C CB  . SER A   11  ? 1.40559 1.43848 1.38510 -0.26293 0.00445  0.01093  ? ? ? ? ? ? 1   SER A   CB  
+12    O OG  . SER A   11  ? 1.34040 1.37862 1.33455 -0.25840 0.00413  0.00371  ? ? ? ? ? ? 1   SER A   OG  
+13    N N   . LYS A   12  ? 1.25111 1.28909 1.25500 -0.27024 0.00503  0.00858  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A   N   
+14    C CA  . LYS A   12  ? 1.22256 1.27317 1.23785 -0.27210 0.01038  0.00586  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A   CA  
+15    C C   . LYS A   12  ? 1.08148 1.14603 1.10013 -0.26830 0.01685  0.00240  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A   C   
+16    O O   . LYS A   12  ? 0.98080 1.05674 1.00224 -0.26988 0.02235  0.00239  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A   O   
+17    C CB  . LYS A   12  ? 1.15594 1.20338 1.18428 -0.27054 0.00456  -0.00017 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A   CB  
+18    C CG  . LYS A   12  ? 1.47330 1.50690 1.50039 -0.27477 -0.00247 0.00265  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A   CG  
+19    C CD  . LYS A   12  ? 0.71944 0.75423 0.76246 -0.27183 -0.00798 -0.00621 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A   CD  
+20    C CE  . LYS A   12  ? 0.99639 1.03133 1.04671 -0.26422 -0.01399 -0.01531 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A   CE  
+21    N NZ  . LYS A   12  ? 1.36811 1.38417 1.40829 -0.26097 -0.02403 -0.01274 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A   NZ  
+22    N N   . PHE A   13  ? 1.07962 1.14216 1.09743 -0.26335 0.01511  -0.00092 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A   N   
+23    C CA  . PHE A   13  ? 0.85244 0.92244 0.87068 -0.26039 0.01884  -0.00372 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A   CA  
+24    C C   . PHE A   13  ? 0.92631 0.99842 0.93453 -0.25787 0.02143  -0.00132 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A   C   
+25    O O   . PHE A   13  ? 1.05899 1.12491 1.06008 -0.25565 0.01909  -0.00075 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A   O   
+26    C CB  . PHE A   13  ? 0.92145 0.98844 0.94306 -0.25851 0.01577  -0.00908 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A   CB  
+27    C CG  . PHE A   13  ? 0.90588 0.97602 0.93897 -0.26094 0.01373  -0.01447 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A   CG  
+28    C CD1 . PHE A   13  ? 1.01328 1.07812 1.05168 -0.25990 0.00758  -0.01745 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A   CD1 
+29    C CD2 . PHE A   13  ? 0.90577 0.98411 0.94370 -0.26396 0.01691  -0.01749 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A   CD2 
+30    C CE1 . PHE A   13  ? 0.91895 0.98942 0.96998 -0.26088 0.00498  -0.02517 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A   CE1 
+31    C CE2 . PHE A   13  ? 0.98882 1.07357 1.03766 -0.26668 0.01565  -0.02415 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A   CE2 
+32    C CZ  . PHE A   13  ? 0.93935 1.02159 0.99612 -0.26467 0.00987  -0.02892 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A   CZ  
+33    N N   . SER A   14  ? 0.81033 0.89283 0.81887 -0.25758 0.02571  -0.00144 ? ? ? ? ? ? 4   SER A   N   
+34    C CA  . SER A   14  ? 0.57694 0.66623 0.57859 -0.25432 0.02811  -0.00222 ? ? ? ? ? ? 4   SER A   CA  
+35    C C   . SER A   14  ? 0.82524 0.91129 0.82458 -0.24739 0.02562  -0.00616 ? ? ? ? ? ? 4   SER A   C   
+36    O O   . SER A   14  ? 1.08838 1.16755 1.08174 -0.24472 0.02330  -0.00672 ? ? ? ? ? ? 4   SER A   O   
+37    C CB  . SER A   14  ? 0.80380 0.90867 0.80897 -0.25618 0.03279  -0.00345 ? ? ? ? ? ? 4   SER A   CB  
+38    O OG  . SER A   14  ? 1.09126 1.20651 1.09375 -0.25030 0.03404  -0.00835 ? ? ? ? ? ? 4   SER A   OG  
+39    N N   . ASN A   15  ? 0.85942 0.94847 0.86209 -0.24468 0.02499  -0.00881 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A   N   
+40    C CA  . ASN A   15  ? 0.93440 1.01556 0.93218 -0.23908 0.02060  -0.01175 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A   CA  
+41    C C   . ASN A   15  ? 0.91293 0.98980 0.91233 -0.24071 0.01833  -0.01174 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A   C   
+42    O O   . ASN A   15  ? 1.17017 1.25446 1.17597 -0.24399 0.02068  -0.01093 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A   O   
+43    C CB  . ASN A   15  ? 0.97920 1.06783 0.97414 -0.23119 0.01956  -0.01661 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A   CB  
+44    C CG  . ASN A   15  ? 1.03829 1.13892 1.03887 -0.22805 0.01968  -0.02024 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A   CG  
+45    O OD1 . ASN A   15  ? 1.13086 1.22477 1.12964 -0.22290 0.01377  -0.02279 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A   OD1 
+46    N ND2 . ASN A   15  ? 0.97092 1.08846 0.97728 -0.23174 0.02557  -0.02064 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A   ND2 
+47    N N   . ILE A   16  ? 0.73241 0.79619 0.72428 -0.23943 0.01332  -0.01244 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A   N   
+48    C CA  . ILE A   16  ? 0.87318 0.92942 0.86126 -0.24262 0.01005  -0.01155 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A   CA  
+49    C C   . ILE A   16  ? 1.02176 1.06710 1.00033 -0.23521 0.00221  -0.01356 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A   C   
+50    O O   . ILE A   16  ? 0.81805 0.85598 0.79123 -0.23009 -0.00135 -0.01566 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A   O   
+51    C CB  . ILE A   16  ? 0.74849 0.79658 0.73352 -0.25188 0.01043  -0.01023 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A   CB  
+52    C CG1 . ILE A   16  ? 0.89839 0.93998 0.87669 -0.25797 0.00789  -0.00881 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A   CG1 
+53    C CG2 . ILE A   16  ? 0.67743 0.71406 0.65486 -0.25137 0.00746  -0.01113 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A   CG2 
+54    C CD1 . ILE A   16  ? 0.82811 0.86644 0.80320 -0.26947 0.00953  -0.00922 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A   CD1 
+55    N N   . THR A   17  ? 1.03953 1.08306 1.01590 -0.23382 -0.00179 -0.01363 ? ? ? ? ? ? 7   THR A   N   
+56    C CA  . THR A   17  ? 0.92846 0.95861 0.89506 -0.22552 -0.01232 -0.01610 ? ? ? ? ? ? 7   THR A   CA  
+57    C C   . THR A   17  ? 0.94111 0.95102 0.89316 -0.23322 -0.01845 -0.01126 ? ? ? ? ? ? 7   THR A   C   
+58    O O   . THR A   17  ? 1.18828 1.20359 1.14204 -0.24092 -0.01482 -0.00852 ? ? ? ? ? ? 7   THR A   O   
+59    C CB  . THR A   17  ? 1.07236 1.11798 1.04768 -0.21571 -0.01411 -0.02185 ? ? ? ? ? ? 7   THR A   CB  
+60    O OG1 . THR A   17  ? 1.20717 1.27440 1.19454 -0.21259 -0.00646 -0.02597 ? ? ? ? ? ? 7   THR A   OG1 
+61    C CG2 . THR A   17  ? 0.95004 0.98150 0.91661 -0.20396 -0.02762 -0.02695 ? ? ? ? ? ? 7   THR A   CG2 
+62    N N   . ILE A   18  ? 0.90405 0.89014 0.84045 -0.23218 -0.02801 -0.01033 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   N   
+63    C CA  . ILE A   18  ? 0.79264 0.75518 0.70980 -0.24214 -0.03489 -0.00464 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CA  
+64    C C   . ILE A   18  ? 0.94652 0.88574 0.84937 -0.23180 -0.05103 -0.00601 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   C   
+65    O O   . ILE A   18  ? 1.32719 1.25470 1.22630 -0.22349 -0.05812 -0.00958 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   O   
+66    C CB  . ILE A   18  ? 0.87321 0.82452 0.78137 -0.25507 -0.03201 -0.00139 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CB  
+67    C CG1 . ILE A   18  ? 0.70704 0.68222 0.63174 -0.26194 -0.01833 -0.00266 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CG1 
+68    C CG2 . ILE A   18  ? 0.89340 0.82228 0.77941 -0.26916 -0.03782 0.00476  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CG2 
+69    C CD1 . ILE A   18  ? 0.80881 0.77870 0.72890 -0.27304 -0.01527 -0.00242 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CD1 
+70    N N   . LYS A   19  ? 0.94186 0.87347 0.83648 -0.23156 -0.05813 -0.00399 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   N   
+71    C CA  . LYS A   19  ? 1.02479 0.93313 0.90592 -0.21981 -0.07623 -0.00620 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CA  
+72    C C   . LYS A   19  ? 1.15105 1.02703 1.00391 -0.23259 -0.08618 0.00303  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   C   
+73    O O   . LYS A   19  ? 1.11705 0.99951 0.96667 -0.24391 -0.08059 0.00788  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   O   
+74    C CB  . LYS A   19  ? 0.95057 0.87949 0.84713 -0.20530 -0.07856 -0.01392 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CB  
+75    C CG  . LYS A   19  ? 1.04875 1.00810 0.96949 -0.19306 -0.07093 -0.02411 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CG  
+76    C CD  . LYS A   19  ? 1.24731 1.22848 1.18257 -0.18080 -0.07349 -0.03296 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CD  
+77    C CE  . LYS A   19  ? 1.69619 1.70976 1.65352 -0.17130 -0.06528 -0.04382 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CE  
+78    N NZ  . LYS A   19  ? 1.76313 1.80194 1.73589 -0.16093 -0.06694 -0.05421 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   NZ  
+79    N N   . ASN A   20  ? 1.23998 1.08051 1.07109 -0.23162 -0.10130 0.00530  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A   N   
+80    C CA  . ASN A   20  ? 1.15937 0.96179 0.95785 -0.24301 -0.11511 0.01453  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A   CA  
+81    C C   . ASN A   20  ? 1.11347 0.91719 0.90017 -0.26903 -0.10289 0.02369  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A   C   
+82    O O   . ASN A   20  ? 1.38094 1.16866 1.14605 -0.28110 -0.10811 0.03097  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A   O   
+83    C CB  . ASN A   20  ? 1.19609 0.99156 0.98883 -0.23233 -0.12837 0.01330  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A   CB  
+84    C CG  . ASN A   20  ? 1.28897 1.07391 1.08607 -0.20752 -0.14641 0.00315  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A   CG  
+85    O OD1 . ASN A   20  ? 1.65900 1.40356 1.43228 -0.20367 -0.16674 0.00508  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A   OD1 
+86    N ND2 . ASN A   20  ? 1.64153 1.46300 1.46881 -0.19104 -0.13968 -0.00865 ? ? ? ? ? ? 10  ASN A   ND2 
+87    N N   . PHE A   21  ? 1.19426 1.01783 0.99442 -0.27801 -0.08723 0.02239  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   N   
+88    C CA  . PHE A   21  ? 1.00548 0.83572 0.79828 -0.30194 -0.07521 0.02749  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CA  
+89    C C   . PHE A   21  ? 1.13471 0.94284 0.91113 -0.31444 -0.07768 0.03039  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   C   
+90    O O   . PHE A   21  ? 1.33203 1.15261 1.12452 -0.30978 -0.07112 0.02517  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   O   
+91    C CB  . PHE A   21  ? 0.97671 0.84961 0.79970 -0.30252 -0.05607 0.02179  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CB  
+92    C CG  . PHE A   21  ? 1.09669 0.98163 0.91709 -0.32468 -0.04391 0.02301  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CG  
+93    C CD1 . PHE A   21  ? 1.20035 1.08780 1.00850 -0.34007 -0.04133 0.02654  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CD1 
+94    C CD2 . PHE A   21  ? 1.15162 1.04773 0.98248 -0.32993 -0.03533 0.01905  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CD2 
+95    C CE1 . PHE A   21  ? 1.11929 1.02268 0.92678 -0.36062 -0.02973 0.02489  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CE1 
+96    C CE2 . PHE A   21  ? 1.11209 1.02333 0.94315 -0.34947 -0.02463 0.01723  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CE2 
+97    C CZ  . PHE A   21  ? 1.03510 0.95132 0.85508 -0.36498 -0.02147 0.01952  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CZ  
+98    N N   . ARG A   22  ? 1.17226 0.94697 0.91534 -0.33131 -0.08750 0.03888  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A   N   
+99    C CA  . ARG A   22  ? 1.41454 1.16502 1.13718 -0.34811 -0.09040 0.04273  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A   CA  
+100   C C   . ARG A   22  ? 1.25235 0.98404 0.97835 -0.32967 -0.10214 0.03866  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A   C   
+101   O O   . ARG A   22  ? 1.35670 1.06744 1.07678 -0.31167 -0.11859 0.03798  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A   O   
+102   C CB  . ARG A   22  ? 1.16444 0.94719 0.90104 -0.36594 -0.07057 0.03913  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A   CB  
+103   C CG  . ARG A   22  ? 1.20129 1.00198 0.93258 -0.38508 -0.06044 0.04134  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A   CG  
+104   C CD  . ARG A   22  ? 1.17895 1.01444 0.92745 -0.40027 -0.04222 0.03423  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A   CD  
+105   N NE  . ARG A   22  ? 1.43079 1.28556 1.17409 -0.41955 -0.03271 0.03411  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A   NE  
+106   C CZ  . ARG A   22  ? 1.30014 1.18954 1.05895 -0.43331 -0.01735 0.02564  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A   CZ  
+107   N NH1 . ARG A   22  ? 1.33343 1.24094 1.11361 -0.42987 -0.01017 0.01724  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A   NH1 
+108   N NH2 . ARG A   22  ? 1.16303 1.07037 0.91611 -0.45029 -0.00974 0.02429  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A   NH2 
+109   N N   . ASN A   23  ? 1.21518 0.95470 0.95120 -0.33247 -0.09518 0.03443  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   N   
+110   C CA  . ASN A   23  ? 1.40597 1.12907 1.14497 -0.31575 -0.10595 0.02954  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   CA  
+111   C C   . ASN A   23  ? 1.26001 1.01185 1.03017 -0.28935 -0.10239 0.01980  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   C   
+112   O O   . ASN A   23  ? 1.50611 1.25005 1.28146 -0.27380 -0.11042 0.01363  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   O   
+113   C CB  . ASN A   23  ? 1.11189 0.83470 0.85035 -0.32901 -0.09948 0.02797  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   CB  
+114   C CG  . ASN A   23  ? 1.23136 0.99605 0.99158 -0.34029 -0.07797 0.02418  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   CG  
+115   O OD1 . ASN A   23  ? 1.33201 1.12468 1.10745 -0.33839 -0.06794 0.02304  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   OD1 
+116   N ND2 . ASN A   23  ? 1.17202 0.94095 0.93440 -0.35139 -0.07196 0.02110  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A   ND2 
+117   N N   . PHE A   24  ? 1.02077 0.80575 0.81076 -0.28499 -0.09076 0.01779  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   N   
+118   C CA  . PHE A   24  ? 1.05642 0.87013 0.87409 -0.26352 -0.08617 0.00916  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   CA  
+119   C C   . PHE A   24  ? 1.12657 0.92946 0.94039 -0.24728 -0.10036 0.00708  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   C   
+120   O O   . PHE A   24  ? 1.24070 1.05084 1.05411 -0.24943 -0.09905 0.00988  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   O   
+121   C CB  . PHE A   24  ? 1.15006 1.00308 0.99047 -0.26813 -0.06733 0.00779  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   CB  
+122   C CG  . PHE A   24  ? 1.04850 0.91658 0.89793 -0.27909 -0.05477 0.00649  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   CG  
+123   C CD1 . PHE A   24  ? 1.10064 0.96269 0.93746 -0.30055 -0.05046 0.01069  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   CD1 
+124   C CD2 . PHE A   24  ? 1.11230 1.00209 0.98248 -0.26843 -0.04755 0.00018  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   CD2 
+125   C CE1 . PHE A   24  ? 1.08949 0.96824 0.93691 -0.30936 -0.03986 0.00706  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   CE1 
+126   C CE2 . PHE A   24  ? 1.18396 1.08658 1.06228 -0.27700 -0.03800 -0.00177 ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   CE2 
+127   C CZ  . PHE A   24  ? 1.00398 0.90191 0.87235 -0.29659 -0.03442 0.00089  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   CZ  
+128   N N   . GLU A   25  ? 1.23139 1.01819 1.04337 -0.23017 -0.11473 0.00061  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A   N   
+129   C CA  . GLU A   25  ? 1.12709 0.90877 0.94033 -0.21111 -0.12918 -0.00538 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A   CA  
+130   C C   . GLU A   25  ? 1.25891 1.08536 1.10241 -0.19931 -0.11635 -0.01364 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A   C   
+131   O O   . GLU A   25  ? 1.31321 1.15188 1.16081 -0.19980 -0.11382 -0.01217 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A   O   
+132   C CB  . GLU A   25  ? 1.53432 1.29059 1.34073 -0.19457 -0.14824 -0.01328 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A   CB  
+133   C CG  . GLU A   25  ? 1.58881 1.34345 1.40023 -0.17167 -0.16480 -0.02352 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A   CG  
+134   C CD  . GLU A   25  ? 2.04341 1.77357 1.84955 -0.15395 -0.18507 -0.03380 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A   CD  
+135   O OE1 . GLU A   25  ? 2.31418 2.00989 2.10005 -0.16282 -0.19309 -0.02817 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A   OE1 
+136   O OE2 . GLU A   25  ? 2.32093 2.06773 2.14395 -0.13133 -0.19313 -0.04878 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A   OE2 
+137   N N   . LYS A   26  ? 1.41003 1.26051 1.27329 -0.18992 -0.10838 -0.02223 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A   N   
+138   C CA  . LYS A   26  ? 1.09545 0.98846 0.98506 -0.18348 -0.09393 -0.02865 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A   CA  
+139   C C   . LYS A   26  ? 1.17542 1.08622 1.07644 -0.18690 -0.08065 -0.03022 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A   C   
+140   O O   . LYS A   26  ? 1.27632 1.18292 1.17809 -0.17750 -0.08611 -0.03722 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A   O   
+141   C CB  . LYS A   26  ? 1.02401 0.93033 0.92568 -0.16246 -0.10323 -0.04188 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A   CB  
+142   C CG  . LYS A   26  ? 1.19424 1.14337 1.11986 -0.15961 -0.08871 -0.04734 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A   CG  
+143   C CD  . LYS A   26  ? 1.47688 1.44299 1.41527 -0.14002 -0.09787 -0.06258 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A   CD  
+144   C CE  . LYS A   26  ? 1.97114 1.95251 1.92025 -0.12781 -0.09819 -0.07563 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A   CE  
+145   N NZ  . LYS A   26  ? 1.76890 1.79622 1.74122 -0.12354 -0.08520 -0.08613 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A   NZ  
+146   N N   . VAL A   27  ? 0.98479 0.91462 0.89428 -0.19957 -0.06459 -0.02449 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   N   
+147   C CA  . VAL A   27  ? 0.74336 0.68637 0.66096 -0.20453 -0.05328 -0.02451 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   CA  
+148   C C   . VAL A   27  ? 0.94867 0.92433 0.88458 -0.20608 -0.03890 -0.02501 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   C   
+149   O O   . VAL A   27  ? 1.00092 0.98357 0.93977 -0.21376 -0.03355 -0.02039 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   O   
+150   C CB  . VAL A   27  ? 0.83994 0.76589 0.74546 -0.22118 -0.05085 -0.01680 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   CB  
+151   C CG1 . VAL A   27  ? 0.82483 0.76870 0.74170 -0.22582 -0.03886 -0.01753 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   CG1 
+152   C CG2 . VAL A   27  ? 1.14740 1.03945 1.03342 -0.22116 -0.06499 -0.01630 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A   CG2 
+153   N N   . ASN A   28  ? 1.05471 1.04905 1.00129 -0.19961 -0.03327 -0.03061 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   N   
+154   C CA  . ASN A   28  ? 0.96716 0.98850 0.92758 -0.20260 -0.02070 -0.03027 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   CA  
+155   C C   . ASN A   28  ? 0.97845 1.00197 0.93951 -0.20824 -0.01415 -0.02804 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   C   
+156   O O   . ASN A   28  ? 1.39056 1.41002 1.34820 -0.20274 -0.01735 -0.03226 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   O   
+157   C CB  . ASN A   28  ? 0.84217 0.88607 0.81272 -0.19159 -0.01987 -0.03927 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   CB  
+158   C CG  . ASN A   28  ? 1.31962 1.38839 1.30161 -0.19742 -0.00811 -0.03757 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   CG  
+159   O OD1 . ASN A   28  ? 1.24794 1.31730 1.23082 -0.20737 -0.00076 -0.03066 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   OD1 
+160   N ND2 . ASN A   28  ? 1.63045 1.71969 1.62134 -0.19130 -0.00722 -0.04481 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A   ND2 
+161   N N   . ILE A   29  ? 0.85184 0.88153 0.81751 -0.21828 -0.00622 -0.02249 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   N   
+162   C CA  . ILE A   29  ? 0.79553 0.82579 0.76198 -0.22342 -0.00186 -0.02075 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CA  
+163   C C   . ILE A   29  ? 0.85316 0.90044 0.82865 -0.22669 0.00611  -0.01860 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   C   
+164   O O   . ILE A   29  ? 0.82215 0.87407 0.80302 -0.23203 0.00917  -0.01572 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   O   
+165   C CB  . ILE A   29  ? 0.76630 0.78313 0.72813 -0.23329 -0.00291 -0.01763 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CB  
+166   C CG1 . ILE A   29  ? 1.02579 1.02145 0.97477 -0.23318 -0.01164 -0.01810 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG1 
+167   C CG2 . ILE A   29  ? 0.71543 0.73482 0.67999 -0.23655 0.00009  -0.01827 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CG2 
+168   C CD1 . ILE A   29  ? 0.77272 0.75706 0.71498 -0.24641 -0.01179 -0.01510 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A   CD1 
+169   N N   . ASN A   30  ? 1.04167 1.09661 1.01722 -0.22421 0.00867  -0.01986 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A   N   
+170   C CA  . ASN A   30  ? 0.91145 0.97608 0.89114 -0.22923 0.01427  -0.01633 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A   CA  
+171   C C   . ASN A   30  ? 0.77159 0.82796 0.75305 -0.23528 0.01368  -0.01356 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A   C   
+172   O O   . ASN A   30  ? 0.83973 0.88646 0.81870 -0.23592 0.01039  -0.01528 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A   O   
+173   C CB  . ASN A   30  ? 0.82848 0.90180 0.80377 -0.22659 0.01640  -0.01787 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A   CB  
+174   C CG  . ASN A   30  ? 1.00574 1.09556 0.98277 -0.22236 0.01893  -0.02269 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A   CG  
+175   O OD1 . ASN A   30  ? 1.19757 1.30029 1.17788 -0.22706 0.02412  -0.02108 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A   OD1 
+176   N ND2 . ASN A   30  ? 1.05218 1.14229 1.02759 -0.21350 0.01461  -0.02988 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A   ND2 
+177   N N   . LEU A   31  ? 0.71917 0.77993 0.70544 -0.23994 0.01623  -0.01041 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   N   
+178   C CA  . LEU A   31  ? 0.79691 0.85276 0.78828 -0.24430 0.01451  -0.01041 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   CA  
+179   C C   . LEU A   31  ? 0.96358 1.01851 0.95457 -0.24572 0.01350  -0.00770 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   C   
+180   O O   . LEU A   31  ? 1.06769 1.12570 1.05281 -0.24600 0.01540  -0.00430 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   O   
+181   C CB  . LEU A   31  ? 0.86886 0.92780 0.86781 -0.24873 0.01591  -0.01077 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   CB  
+182   C CG  . LEU A   31  ? 0.62157 0.67734 0.61780 -0.24971 0.01526  -0.01226 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   CG  
+183   C CD1 . LEU A   31  ? 0.76717 0.82791 0.76956 -0.25486 0.01707  -0.01219 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   CD1 
+184   C CD2 . LEU A   31  ? 0.64915 0.69688 0.64143 -0.25195 0.01251  -0.01522 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A   CD2 
+185   N N   . ASP A   32  ? 0.91060 0.96116 0.90714 -0.24717 0.00970  -0.01001 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A   N   
+186   C CA  . ASP A   32  ? 0.94862 0.99378 0.94513 -0.24793 0.00544  -0.00806 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A   CA  
+187   C C   . ASP A   32  ? 0.88433 0.93035 0.89339 -0.24904 0.00189  -0.01384 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A   C   
+188   O O   . ASP A   32  ? 0.84866 0.90168 0.86493 -0.25112 0.00462  -0.01842 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A   O   
+189   C CB  . ASP A   32  ? 0.95068 0.98817 0.93760 -0.24465 0.00082  -0.00740 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A   CB  
+190   C CG  . ASP A   32  ? 1.09367 1.12222 1.07179 -0.24671 -0.00329 -0.00140 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A   CG  
+191   O OD1 . ASP A   32  ? 0.88028 0.91113 0.84818 -0.25017 0.00100  0.00438  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A   OD1 
+192   O OD2 . ASP A   32  ? 0.89014 0.90927 0.87088 -0.24535 -0.01152 -0.00312 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A   OD2 
+193   N N   . ASN A   33  ? 0.91502 0.95367 0.92576 -0.24792 -0.00507 -0.01433 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A   N   
+194   C CA  . ASN A   33  ? 0.74429 0.78613 0.76920 -0.24730 -0.00983 -0.02277 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A   CA  
+195   C C   . ASN A   33  ? 0.77421 0.82361 0.80631 -0.24585 -0.01079 -0.03256 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A   C   
+196   O O   . ASN A   33  ? 0.86593 0.92711 0.90945 -0.24893 -0.00848 -0.04041 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A   O   
+197   C CB  . ASN A   33  ? 0.65624 0.68502 0.68031 -0.24448 -0.02027 -0.02233 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A   CB  
+198   C CG  . ASN A   33  ? 0.84502 0.86665 0.86328 -0.24898 -0.01941 -0.01372 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A   CG  
+199   O OD1 . ASN A   33  ? 0.94303 0.97035 0.95572 -0.25345 -0.01064 -0.00735 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A   OD1 
+200   N ND2 . ASN A   33  ? 0.80122 0.81018 0.82101 -0.24780 -0.02947 -0.01448 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A   ND2 
+201   N N   . LYS A   34  ? 0.72621 0.77041 0.75126 -0.24243 -0.01379 -0.03278 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A   N   
+202   C CA  . LYS A   34  ? 0.69963 0.75126 0.73056 -0.24227 -0.01447 -0.04218 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A   CA  
+203   C C   . LYS A   34  ? 0.69282 0.74352 0.71350 -0.24457 -0.00825 -0.03786 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A   C   
+204   O O   . LYS A   34  ? 0.91031 0.95298 0.91907 -0.24143 -0.00839 -0.03118 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A   O   
+205   C CB  . LYS A   34  ? 0.68673 0.73296 0.71893 -0.23565 -0.02467 -0.04789 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A   CB  
+206   C CG  . LYS A   34  ? 0.69993 0.74261 0.74108 -0.23117 -0.03450 -0.05295 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A   CG  
+207   C CD  . LYS A   34  ? 0.66887 0.70803 0.71365 -0.22341 -0.04652 -0.06203 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A   CD  
+208   C CE  . LYS A   34  ? 0.61820 0.65096 0.67188 -0.21707 -0.05938 -0.06851 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A   CE  
+209   N NZ  . LYS A   34  ? 1.75719 1.76609 1.79404 -0.21641 -0.06523 -0.05469 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A   NZ  
+210   N N   . ASN A   35  ? 0.72900 0.78733 0.75317 -0.25058 -0.00352 -0.04214 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A   N   
+211   C CA  . ASN A   35  ? 0.75660 0.81023 0.77023 -0.25295 0.00025  -0.03843 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A   CA  
+212   C C   . ASN A   35  ? 0.70366 0.76140 0.71962 -0.25845 0.00001  -0.04661 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A   C   
+213   O O   . ASN A   35  ? 0.73430 0.80372 0.76040 -0.26466 0.00108  -0.05475 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A   O   
+214   C CB  . ASN A   35  ? 0.60567 0.65911 0.61552 -0.25699 0.00541  -0.03290 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A   CB  
+215   C CG  . ASN A   35  ? 0.83600 0.88961 0.84648 -0.25370 0.00651  -0.02677 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A   CG  
+216   O OD1 . ASN A   35  ? 0.89081 0.94022 0.89333 -0.24974 0.00737  -0.02099 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A   OD1 
+217   N ND2 . ASN A   35  ? 0.74119 0.80126 0.76162 -0.25594 0.00651  -0.02923 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A   ND2 
+218   N N   . VAL A   36  ? 0.72327 0.77292 0.73000 -0.25688 -0.00126 -0.04546 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A   N   
+219   C CA  . VAL A   36  ? 0.80756 0.85863 0.81387 -0.26351 -0.00155 -0.05231 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A   CA  
+220   C C   . VAL A   36  ? 0.83423 0.87163 0.82610 -0.26620 -0.00060 -0.04647 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A   C   
+221   O O   . VAL A   36  ? 1.00505 1.03329 0.98890 -0.25810 -0.00244 -0.04130 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A   O   
+222   C CB  . VAL A   36  ? 0.76100 0.81374 0.77090 -0.25796 -0.00687 -0.05890 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A   CB  
+223   C CG1 . VAL A   36  ? 0.60315 0.65785 0.61227 -0.26618 -0.00666 -0.06624 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A   CG1 
+224   C CG2 . VAL A   36  ? 0.79042 0.85390 0.81425 -0.25371 -0.01092 -0.06595 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A   CG2 
+225   N N   . ILE A   37  ? 0.76502 0.80079 0.75268 -0.27791 0.00146  -0.04797 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   N   
+226   C CA  . ILE A   37  ? 0.88799 0.90602 0.85986 -0.28117 -0.00026 -0.04247 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CA  
+227   C C   . ILE A   37  ? 0.83059 0.84379 0.79731 -0.29083 -0.00195 -0.04787 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   C   
+228   O O   . ILE A   37  ? 0.80709 0.83416 0.78170 -0.30105 0.00090  -0.05570 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   O   
+229   C CB  . ILE A   37  ? 0.77977 0.79360 0.74516 -0.28810 0.00188  -0.03694 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CB  
+230   C CG1 . ILE A   37  ? 0.96699 0.95791 0.91451 -0.28830 -0.00327 -0.03097 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CG1 
+231   C CG2 . ILE A   37  ? 0.91525 0.94109 0.88449 -0.30352 0.00625  -0.04220 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CG2 
+232   C CD1 . ILE A   37  ? 1.09151 1.07560 1.03085 -0.29241 -0.00346 -0.02494 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CD1 
+233   N N   . PHE A   38  ? 0.75064 0.74565 0.70505 -0.28759 -0.00689 -0.04513 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A   N   
+234   C CA  . PHE A   38  ? 0.75532 0.74262 0.70346 -0.29646 -0.00953 -0.04986 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A   CA  
+235   C C   . PHE A   38  ? 0.95238 0.91331 0.88321 -0.29353 -0.01650 -0.04454 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A   C   
+236   O O   . PHE A   38  ? 0.97122 0.92468 0.89851 -0.28153 -0.01932 -0.03963 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A   O   
+237   C CB  . PHE A   38  ? 0.84707 0.84645 0.80650 -0.29008 -0.01048 -0.05805 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A   CB  
+238   C CG  . PHE A   38  ? 0.88406 0.88232 0.84511 -0.27264 -0.01323 -0.05550 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A   CG  
+239   C CD1 . PHE A   38  ? 0.93569 0.91968 0.88708 -0.26526 -0.01830 -0.05452 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A   CD1 
+240   C CD2 . PHE A   38  ? 0.83927 0.85055 0.81030 -0.26465 -0.01109 -0.05450 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A   CD2 
+241   C CE1 . PHE A   38  ? 0.84666 0.83306 0.79849 -0.25110 -0.01977 -0.05318 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A   CE1 
+242   C CE2 . PHE A   38  ? 0.86258 0.87281 0.83187 -0.25180 -0.01305 -0.05149 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A   CE2 
+243   C CZ  . PHE A   38  ? 0.90270 0.90232 0.86245 -0.24546 -0.01668 -0.05111 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A   CZ  
+244   N N   . GLY A   39  ? 0.77129 0.71875 0.69183 -0.30467 -0.01994 -0.04676 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A   N   
+245   C CA  . GLY A   39  ? 0.93265 0.85163 0.83623 -0.30170 -0.02906 -0.04316 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A   CA  
+246   C C   . GLY A   39  ? 1.05472 0.95472 0.94172 -0.32190 -0.03216 -0.04209 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A   C   
+247   O O   . GLY A   39  ? 0.93643 0.84931 0.82587 -0.33920 -0.02572 -0.04507 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A   O   
+248   N N   . MET A   40  ? 1.42024 1.28905 1.28952 -0.31984 -0.04289 -0.03855 ? ? ? ? ? ? 30  MET A   N   
+249   C CA  . MET A   40  ? 1.16275 1.00608 1.01117 -0.34020 -0.04818 -0.03589 ? ? ? ? ? ? 30  MET A   CA  
+250   C C   . MET A   40  ? 1.37114 1.20379 1.20430 -0.35477 -0.04769 -0.02736 ? ? ? ? ? ? 30  MET A   C   
+251   O O   . MET A   40  ? 1.48948 1.31944 1.31134 -0.37866 -0.04442 -0.02640 ? ? ? ? ? ? 30  MET A   O   
+252   C CB  . MET A   40  ? 1.28715 1.09641 1.12030 -0.33223 -0.06242 -0.03521 ? ? ? ? ? ? 30  MET A   CB  
+253   C CG  . MET A   40  ? 1.47569 1.28903 1.31628 -0.32854 -0.06380 -0.04406 ? ? ? ? ? ? 30  MET A   CG  
+254   S SD  . MET A   40  ? 1.54431 1.32798 1.36324 -0.35325 -0.07081 -0.04438 ? ? ? ? ? ? 30  MET A   SD  
+255   C CE  . MET A   40  ? 1.16955 0.97830 0.99120 -0.38141 -0.05649 -0.04447 ? ? ? ? ? ? 30  MET A   CE  
+256   N N   . ASN A   41  ? 1.24594 1.07370 1.07791 -0.34171 -0.05081 -0.02174 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A   N   
+257   C CA  . ASN A   41  ? 1.28002 1.09458 1.09549 -0.35322 -0.05246 -0.01323 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A   CA  
+258   C C   . ASN A   41  ? 1.40666 1.25327 1.23370 -0.36699 -0.03826 -0.01510 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A   C   
+259   O O   . ASN A   41  ? 1.15509 1.02587 0.99997 -0.35562 -0.03159 -0.01646 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A   O   
+260   C CB  . ASN A   41  ? 1.06469 0.86960 0.87947 -0.33313 -0.05994 -0.00909 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A   CB  
+261   C CG  . ASN A   41  ? 1.47886 1.25878 1.27034 -0.34319 -0.06722 0.00023  ? ? ? ? ? ? 31  ASN A   CG  
+262   O OD1 . ASN A   41  ? 1.62595 1.40909 1.40775 -0.36467 -0.06115 0.00401  ? ? ? ? ? ? 31  ASN A   OD1 
+263   N ND2 . ASN A   41  ? 1.62191 1.37779 1.40402 -0.32741 -0.08095 0.00293  ? ? ? ? ? ? 31  ASN A   ND2 
+264   N N   . ASP A   42  ? 1.54085 1.38882 1.35796 -0.39215 -0.03376 -0.01632 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A   N   
+265   C CA  . ASP A   42  ? 1.29656 1.17693 1.12443 -0.40634 -0.02083 -0.02052 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A   CA  
+266   C C   . ASP A   42  ? 1.31160 1.18743 1.12932 -0.40897 -0.02085 -0.01249 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A   C   
+267   O O   . ASP A   42  ? 1.23061 1.13676 1.06450 -0.40950 -0.01106 -0.01660 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A   O   
+268   C CB  . ASP A   42  ? 1.36476 1.24948 1.18266 -0.43495 -0.01590 -0.02507 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A   CB  
+269   C CG  . ASP A   42  ? 1.70903 1.61139 1.54470 -0.43275 -0.01276 -0.03671 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A   CG  
+270   O OD1 . ASP A   42  ? 1.43988 1.36465 1.30098 -0.41220 -0.00990 -0.04336 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A   OD1 
+271   O OD2 . ASP A   42  ? 1.92430 1.81734 1.74733 -0.45230 -0.01367 -0.03912 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A   OD2 
+272   N N   . ILE A   43  ? 1.53613 1.37373 1.32718 -0.41000 -0.03297 -0.00184 ? ? ? ? ? ? 33  ILE A   N   
+273   C CA  . ILE A   43  ? 1.40909 1.24017 1.18863 -0.41191 -0.03472 0.00587  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A   CA  
+274   C C   . ILE A   43  ? 1.38288 1.23182 1.18520 -0.38605 -0.03307 0.00425  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A   C   
+275   O O   . ILE A   43  ? 1.13872 1.00516 0.94740 -0.38689 -0.02704 0.00502  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A   O   
+276   C CB  . ILE A   43  ? 1.36069 1.14240 1.10420 -0.41823 -0.05117 0.01727  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A   CB  
+277   C CG1 . ILE A   43  ? 1.71977 1.48013 1.43830 -0.44572 -0.05355 0.01956  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A   CG1 
+278   C CG2 . ILE A   43  ? 1.14880 0.92370 0.87786 -0.42277 -0.05342 0.02511  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A   CG2 
+279   C CD1 . ILE A   43  ? 2.23790 1.97072 1.95070 -0.43790 -0.06493 0.01845  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A   CD1 
+280   N N   . GLY A   44  ? 1.40259 1.24834 1.21691 -0.36396 -0.03815 0.00146  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A   N   
+281   C CA  . GLY A   44  ? 1.16500 1.02825 0.99927 -0.34179 -0.03614 -0.00027 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A   CA  
+282   C C   . GLY A   44  ? 1.09309 0.99562 0.95364 -0.34060 -0.02226 -0.00694 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A   C   
+283   O O   . GLY A   44  ? 0.95354 0.87176 0.82563 -0.33250 -0.01830 -0.00647 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A   O   
+284   N N   . LYS A   45  ? 1.06920 0.98728 0.93962 -0.34826 -0.01593 -0.01398 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   N   
+285   C CA  . LYS A   45  ? 1.07072 1.02368 0.96591 -0.34590 -0.00549 -0.02175 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   CA  
+286   C C   . LYS A   45  ? 1.12317 1.09245 1.01936 -0.36000 0.00157  -0.02261 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   C   
+287   O O   . LYS A   45  ? 0.93067 0.92118 0.84402 -0.35246 0.00671  -0.02545 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   O   
+288   C CB  . LYS A   45  ? 1.05150 1.01694 0.95669 -0.35032 -0.00237 -0.03079 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   CB  
+289   C CG  . LYS A   45  ? 0.92920 0.87803 0.83108 -0.33898 -0.00949 -0.03074 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   CG  
+290   C CD  . LYS A   45  ? 0.93806 0.90632 0.85658 -0.33704 -0.00595 -0.04080 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   CD  
+291   C CE  . LYS A   45  ? 0.75185 0.73264 0.67060 -0.35831 -0.00089 -0.04838 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   CE  
+292   N NZ  . LYS A   45  ? 1.08143 1.03657 0.97767 -0.37364 -0.00594 -0.04499 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   NZ  
+293   N N   . THR A   46  ? 1.16106 1.12034 1.03777 -0.38154 0.00163  -0.02039 ? ? ? ? ? ? 36  THR A   N   
+294   C CA  . THR A   46  ? 0.91433 0.89083 0.78988 -0.39690 0.00875  -0.02206 ? ? ? ? ? ? 36  THR A   CA  
+295   C C   . THR A   46  ? 1.02332 0.99111 0.89288 -0.38873 0.00547  -0.01390 ? ? ? ? ? ? 36  THR A   C   
+296   O O   . THR A   46  ? 1.10518 1.09633 0.98841 -0.38781 0.01193  -0.01768 ? ? ? ? ? ? 36  THR A   O   
+297   C CB  . THR A   46  ? 0.86071 0.82719 0.71250 -0.42464 0.00959  -0.02080 ? ? ? ? ? ? 36  THR A   CB  
+298   O OG1 . THR A   46  ? 1.57974 1.55538 1.43826 -0.43212 0.01241  -0.02944 ? ? ? ? ? ? 36  THR A   OG1 
+299   C CG2 . THR A   46  ? 1.12682 1.11779 0.97892 -0.44214 0.01868  -0.02514 ? ? ? ? ? ? 36  THR A   CG2 
+300   N N   . ASN A   47  ? 1.03170 0.96646 0.88193 -0.38181 -0.00555 -0.00402 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A   N   
+301   C CA  . ASN A   47  ? 0.94067 0.86795 0.78649 -0.37222 -0.01001 0.00231  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A   CA  
+302   C C   . ASN A   47  ? 0.97834 0.92707 0.85105 -0.35096 -0.00627 -0.00173 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A   C   
+303   O O   . ASN A   47  ? 1.16064 1.11814 1.03846 -0.34622 -0.00486 -0.00027 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A   O   
+304   C CB  . ASN A   47  ? 1.09759 0.98501 0.91867 -0.36694 -0.02493 0.01126  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A   CB  
+305   C CG  . ASN A   47  ? 1.29815 1.15791 1.08651 -0.39022 -0.03073 0.01794  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A   CG  
+306   O OD1 . ASN A   47  ? 1.17200 1.04455 0.95374 -0.41150 -0.02273 0.01720  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A   OD1 
+307   N ND2 . ASN A   47  ? 1.35116 1.17248 1.11785 -0.38699 -0.04529 0.02394  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A   ND2 
+308   N N   . PHE A   48  ? 1.10659 1.06325 0.99512 -0.33918 -0.00490 -0.00661 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   N   
+309   C CA  . PHE A   48  ? 0.98360 0.95974 0.89481 -0.32228 -0.00108 -0.00983 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   CA  
+310   C C   . PHE A   48  ? 0.98296 0.98729 0.91133 -0.32770 0.00813  -0.01567 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   C   
+311   O O   . PHE A   48  ? 1.09655 1.11183 1.03570 -0.31971 0.01015  -0.01529 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   O   
+312   C CB  . PHE A   48  ? 0.88585 0.86338 0.80665 -0.31116 -0.00194 -0.01351 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   CB  
+313   C CG  . PHE A   48  ? 0.93912 0.93522 0.87977 -0.29726 0.00201  -0.01617 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   CG  
+314   C CD1 . PHE A   48  ? 0.87902 0.87239 0.82118 -0.28369 -0.00083 -0.01296 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   CD1 
+315   C CD2 . PHE A   48  ? 0.92955 0.94549 0.88654 -0.29838 0.00767  -0.02256 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   CD2 
+316   C CE1 . PHE A   48  ? 0.88749 0.89678 0.84485 -0.27416 0.00310  -0.01457 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   CE1 
+317   C CE2 . PHE A   48  ? 0.94504 0.97294 0.91635 -0.28711 0.00956  -0.02362 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   CE2 
+318   C CZ  . PHE A   48  ? 0.89153 0.91564 0.86186 -0.27632 0.00786  -0.01886 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A   CZ  
+319   N N   . LEU A   49  ? 1.00243 1.01993 0.93443 -0.34126 0.01331  -0.02256 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A   N   
+320   C CA  . LEU A   49  ? 0.95768 1.00344 0.90740 -0.34549 0.02068  -0.03095 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A   CA  
+321   C C   . LEU A   49  ? 0.99150 1.04014 0.93271 -0.35535 0.02272  -0.02826 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A   C   
+322   O O   . LEU A   49  ? 0.90818 0.97433 0.86384 -0.35099 0.02617  -0.03191 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A   O   
+323   C CB  . LEU A   49  ? 0.81307 0.87616 0.77052 -0.35716 0.02518  -0.04202 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A   CB  
+324   C CG  . LEU A   49  ? 0.83676 0.90115 0.80527 -0.34723 0.02306  -0.04682 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A   CG  
+325   C CD1 . LEU A   49  ? 0.77500 0.86118 0.75384 -0.35882 0.02727  -0.06034 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A   CD1 
+326   C CD2 . LEU A   49  ? 0.99336 1.06389 0.97898 -0.32828 0.02155  -0.04713 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A   CD2 
+327   N N   . TYR A   50  ? 0.98278 1.01249 0.89897 -0.36904 0.01967  -0.02168 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A   N   
+328   C CA  . TYR A   50  ? 1.08034 1.10995 0.98436 -0.37902 0.02041  -0.01803 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A   CA  
+329   C C   . TYR A   50  ? 1.11298 1.13494 1.01949 -0.36271 0.01571  -0.01174 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A   C   
+330   O O   . TYR A   50  ? 1.05565 1.09037 0.96659 -0.36421 0.01860  -0.01288 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A   O   
+331   C CB  . TYR A   50  ? 0.96567 0.97060 0.83748 -0.39786 0.01591  -0.01060 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A   CB  
+332   C CG  . TYR A   50  ? 1.33445 1.35769 1.20073 -0.42280 0.02418  -0.01768 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A   CG  
+333   C CD1 . TYR A   50  ? 1.34258 1.40425 1.23490 -0.42472 0.03413  -0.03201 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A   CD1 
+334   C CD2 . TYR A   50  ? 1.60925 1.61165 1.44358 -0.44505 0.02132  -0.01094 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A   CD2 
+335   C CE1 . TYR A   50  ? 1.58755 1.67153 1.47703 -0.44764 0.04222  -0.04145 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A   CE1 
+336   C CE2 . TYR A   50  ? 1.77509 1.79771 1.60341 -0.47060 0.03016  -0.01833 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A   CE2 
+337   C CZ  . TYR A   50  ? 1.89314 1.95841 1.75007 -0.46598 0.04083  -0.03434 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A   CZ  
+338   O OH  . TYR A   50  ? 2.08666 2.17483 1.93831 -0.47863 0.04904  -0.04383 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A   OH  
+339   N N   . ALA A   51  ? 0.93790 0.94144 0.84250 -0.34725 0.00855  -0.00649 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   N   
+340   C CA  . ALA A   51  ? 0.89301 0.89432 0.80302 -0.33159 0.00475  -0.00297 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CA  
+341   C C   . ALA A   51  ? 0.90640 0.93447 0.84245 -0.32350 0.01196  -0.00902 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   C   
+342   O O   . ALA A   51  ? 1.04079 1.07479 0.98211 -0.31772 0.01184  -0.00785 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   O   
+343   C CB  . ALA A   51  ? 0.87227 0.85464 0.77825 -0.31669 -0.00343 0.00045  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CB  
+344   N N   . LEU A   52  ? 0.90213 0.94498 0.85398 -0.32290 0.01702  -0.01574 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   N   
+345   C CA  . LEU A   52  ? 1.05170 1.11564 1.02589 -0.31620 0.02166  -0.02144 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CA  
+346   C C   . LEU A   52  ? 0.89107 0.97351 0.87118 -0.32700 0.02664  -0.02774 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   C   
+347   O O   . LEU A   52  ? 0.89261 0.98686 0.88528 -0.32208 0.02827  -0.02993 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   O   
+348   C CB  . LEU A   52  ? 0.92596 0.99648 0.91326 -0.31083 0.02274  -0.02685 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CB  
+349   C CG  . LEU A   52  ? 0.84135 0.90245 0.83050 -0.29671 0.01945  -0.02251 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CG  
+350   C CD1 . LEU A   52  ? 1.07457 1.13793 1.07020 -0.29429 0.01915  -0.02720 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD1 
+351   C CD2 . LEU A   52  ? 0.82395 0.89301 0.82455 -0.28815 0.02050  -0.02127 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A   CD2 
+352   N N   . ARG A   53  ? 0.89759 0.98386 0.86850 -0.34273 0.02922  -0.03146 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   N   
+353   C CA  . ARG A   53  ? 0.87640 0.98392 0.85224 -0.35446 0.03462  -0.03933 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CA  
+354   C C   . ARG A   53  ? 0.91727 1.01917 0.88181 -0.35643 0.03313  -0.03290 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   C   
+355   O O   . ARG A   53  ? 0.86468 0.98425 0.84166 -0.35561 0.03612  -0.03843 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   O   
+356   C CB  . ARG A   53  ? 0.64386 0.75810 0.60952 -0.37360 0.03844  -0.04490 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CB  
+357   C CG  . ARG A   53  ? 1.05549 1.17980 1.03467 -0.37224 0.03992  -0.05394 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CG  
+358   C CD  . ARG A   53  ? 0.98666 1.12221 0.95697 -0.39344 0.04478  -0.06127 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CD  
+359   N NE  . ARG A   53  ? 0.91758 1.08534 0.89936 -0.40425 0.05161  -0.07484 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NE  
+360   C CZ  . ARG A   53  ? 1.23496 1.42161 1.21270 -0.42159 0.05761  -0.08489 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   CZ  
+361   N NH1 . ARG A   53  ? 0.92957 1.10433 0.89116 -0.43079 0.05759  -0.08197 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH1 
+362   N NH2 . ARG A   53  ? 1.31200 1.52812 1.30021 -0.42335 0.06319  -0.09797 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A   NH2 
+363   N N   . PHE A   54  ? 0.91751 0.99396 0.85815 -0.35857 0.02720  -0.02197 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A   N   
+364   C CA  . PHE A   54  ? 0.72305 0.79186 0.65147 -0.35901 0.02361  -0.01589 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A   CA  
+365   C C   . PHE A   54  ? 0.72211 0.80016 0.66963 -0.34288 0.02334  -0.01685 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A   C   
+366   O O   . PHE A   54  ? 0.90107 0.98689 0.84910 -0.34429 0.02379  -0.01740 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A   O   
+367   C CB  . PHE A   54  ? 0.76132 0.79715 0.66255 -0.35916 0.01379  -0.00470 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A   CB  
+368   C CG  . PHE A   54  ? 1.01338 1.03619 0.88642 -0.38036 0.01235  -0.00082 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A   CG  
+369   C CD1 . PHE A   54  ? 1.04334 1.07709 0.91529 -0.39659 0.01918  -0.00659 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A   CD1 
+370   C CD2 . PHE A   54  ? 1.16401 1.16312 1.01027 -0.38486 0.00342  0.00833  ? ? ? ? ? ? 44  PHE A   CD2 
+371   C CE1 . PHE A   54  ? 0.90763 0.93000 0.75138 -0.41935 0.01864  -0.00280 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A   CE1 
+372   C CE2 . PHE A   54  ? 1.14686 1.13041 0.96271 -0.40673 0.00127  0.01342  ? ? ? ? ? ? 44  PHE A   CE2 
+373   C CZ  . PHE A   54  ? 1.40819 1.40377 1.22221 -0.42521 0.00960  0.00815  ? ? ? ? ? ? 44  PHE A   CZ  
+374   N N   . LEU A   55  ? 0.81304 0.89089 0.77536 -0.32891 0.02277  -0.01724 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   N   
+375   C CA  . LEU A   55  ? 0.80949 0.89563 0.78816 -0.31619 0.02291  -0.01778 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CA  
+376   C C   . LEU A   55  ? 0.87510 0.98399 0.87482 -0.31729 0.02851  -0.02673 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   C   
+377   O O   . LEU A   55  ? 1.04969 1.16686 1.05940 -0.31258 0.02893  -0.02783 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   O   
+378   C CB  . LEU A   55  ? 0.79692 0.87467 0.78069 -0.30312 0.02038  -0.01479 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CB  
+379   C CG  . LEU A   55  ? 0.84519 0.93130 0.84393 -0.29211 0.02111  -0.01497 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CG  
+380   C CD1 . LEU A   55  ? 0.76789 0.84882 0.75970 -0.28676 0.01666  -0.01124 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CD1 
+381   C CD2 . LEU A   55  ? 0.76272 0.84619 0.76770 -0.28387 0.02120  -0.01434 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CD2 
+382   N N   . LEU A   56  ? 0.72802 0.84736 0.73523 -0.32310 0.03184  -0.03436 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   N   
+383   C CA  . LEU A   56  ? 0.83079 0.96893 0.86013 -0.32025 0.03425  -0.04449 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   CA  
+384   C C   . LEU A   56  ? 0.80413 0.96303 0.83913 -0.33194 0.03836  -0.05661 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   C   
+385   O O   . LEU A   56  ? 0.84617 1.02192 0.89972 -0.32908 0.03897  -0.06669 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   O   
+386   C CB  . LEU A   56  ? 0.81442 0.94851 0.85391 -0.31115 0.03224  -0.04568 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   CB  
+387   C CG  . LEU A   56  ? 0.83289 0.95155 0.86913 -0.30016 0.02923  -0.03604 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   CG  
+388   C CD1 . LEU A   56  ? 0.68342 0.79510 0.72088 -0.29512 0.02733  -0.03594 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   CD1 
+389   C CD2 . LEU A   56  ? 0.71507 0.83843 0.76334 -0.29381 0.02871  -0.03587 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   CD2 
+390   N N   . ASP A   57  ? 0.82013 0.97906 0.83982 -0.34554 0.04081  -0.05697 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A   N   
+391   C CA  . ASP A   57  ? 0.99225 1.17556 1.01702 -0.35903 0.04604  -0.07034 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A   CA  
+392   C C   . ASP A   57  ? 1.10804 1.29703 1.11966 -0.37067 0.04861  -0.06905 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A   C   
+393   O O   . ASP A   57  ? 0.98419 1.15528 0.97028 -0.37940 0.04719  -0.05813 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A   O   
+394   C CB  . ASP A   57  ? 0.97018 1.15278 0.98547 -0.37010 0.04810  -0.07261 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A   CB  
+395   C CG  . ASP A   57  ? 1.13523 1.35007 1.16513 -0.38033 0.05353  -0.09127 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A   CG  
+396   O OD1 . ASP A   57  ? 1.04946 1.28657 1.09557 -0.37886 0.05527  -0.10260 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A   OD1 
+397   O OD2 . ASP A   57  ? 1.19122 1.41072 1.21761 -0.38961 0.05576  -0.09606 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A   OD2 
+398   N N   . LYS A   58  ? 1.10986 1.32234 1.13806 -0.37045 0.05111  -0.08058 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A   N   
+399   C CA  . LYS A   58  ? 1.01295 1.23325 1.03004 -0.38066 0.05346  -0.08049 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A   CA  
+400   C C   . LYS A   58  ? 1.13669 1.36300 1.13163 -0.40300 0.05836  -0.08177 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A   C   
+401   O O   . LYS A   58  ? 1.08487 1.29909 1.05478 -0.41321 0.05742  -0.07227 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A   O   
+402   C CB  . LYS A   58  ? 1.07948 1.32670 1.12123 -0.37607 0.05513  -0.09560 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A   CB  
+403   C CG  . LYS A   58  ? 1.04169 1.30842 1.07520 -0.39060 0.05976  -0.10217 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A   CG  
+404   C CD  . LYS A   58  ? 1.24048 1.53280 1.30056 -0.38354 0.06004  -0.11822 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A   CD  
+405   C CE  . LYS A   58  ? 1.67648 1.99059 1.76315 -0.37848 0.06025  -0.13679 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A   CE  
+406   N NZ  . LYS A   58  ? 1.69514 2.02891 1.77406 -0.38896 0.06673  -0.14764 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A   NZ  
+407   N N   . GLU A   59  ? 1.08896 1.33290 1.09114 -0.41068 0.06290  -0.09347 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A   N   
+408   C CA  . GLU A   59  ? 1.08743 1.33713 1.06637 -0.42685 0.06813  -0.09545 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A   CA  
+409   C C   . GLU A   59  ? 0.91393 1.12962 0.85973 -0.43782 0.06448  -0.07738 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A   C   
+410   O O   . GLU A   59  ? 1.19971 1.40778 1.11609 -0.45352 0.06555  -0.07146 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A   O   
+411   C CB  . GLU A   59  ? 1.19561 1.47163 1.19094 -0.42640 0.07315  -0.11317 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A   CB  
+412   C CG  . GLU A   59  ? 1.64637 1.95145 1.67832 -0.41246 0.07313  -0.13215 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A   CG  
+413   C CD  . GLU A   59  ? 1.65401 1.98256 1.69034 -0.41447 0.07664  -0.14267 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A   CD  
+414   O OE1 . GLU A   59  ? 1.25224 1.57921 1.26222 -0.42866 0.08064  -0.13701 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A   OE1 
+415   O OE2 . GLU A   59  ? 1.69850 2.04618 1.76396 -0.40220 0.07447  -0.15701 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A   OE2 
+416   N N   . ILE A   60  ? 0.98748 1.18115 0.93602 -0.43052 0.05922  -0.06869 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A   N   
+417   C CA  . ILE A   60  ? 1.13747 1.29601 1.05541 -0.43839 0.05370  -0.05258 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A   CA  
+418   C C   . ILE A   60  ? 1.05937 1.18962 0.96022 -0.42954 0.04527  -0.03755 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A   C   
+419   O O   . ILE A   60  ? 1.25970 1.35915 1.13037 -0.43683 0.03856  -0.02464 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A   O   
+420   C CB  . ILE A   60  ? 0.85866 1.00402 0.78456 -0.42767 0.05061  -0.05072 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A   CB  
+421   C CG1 . ILE A   60  ? 0.74968 0.86819 0.64517 -0.44260 0.04731  -0.04074 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A   CG1 
+422   C CG2 . ILE A   60  ? 1.12671 1.25437 1.06286 -0.40329 0.04366  -0.04266 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A   CG2 
+423   C CD1 . ILE A   60  ? 1.49435 1.63047 1.38224 -0.45824 0.05454  -0.05020 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A   CD1 
+424   N N   . ARG A   61  ? 0.92220 1.06178 0.84180 -0.41389 0.04440  -0.03980 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   N   
+425   C CA  . ARG A   61  ? 0.99209 1.11049 0.90125 -0.40309 0.03648  -0.02848 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CA  
+426   C C   . ARG A   61  ? 1.17678 1.29628 1.06563 -0.41643 0.03595  -0.02604 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   C   
+427   O O   . ARG A   61  ? 1.15070 1.24520 1.01937 -0.41289 0.02702  -0.01475 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   O   
+428   C CB  . ARG A   61  ? 0.88059 1.00956 0.81891 -0.38208 0.03621  -0.03240 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CB  
+429   C CG  . ARG A   61  ? 0.73703 0.84808 0.66923 -0.36920 0.02841  -0.02287 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CG  
+430   C CD  . ARG A   61  ? 0.75703 0.87819 0.71668 -0.35115 0.02893  -0.02640 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CD  
+431   N NE  . ARG A   61  ? 0.99678 1.14550 0.97891 -0.35243 0.03531  -0.03834 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NE  
+432   C CZ  . ARG A   61  ? 1.05129 1.21168 1.05617 -0.34546 0.03803  -0.04586 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   CZ  
+433   N NH1 . ARG A   61  ? 1.11744 1.26607 1.12559 -0.33728 0.03614  -0.04211 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH1 
+434   N NH2 . ARG A   61  ? 1.10949 1.29284 1.13357 -0.34621 0.04153  -0.05787 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A   NH2 
+435   N N   . LYS A   62  ? 1.00828 1.15719 0.90201 -0.43128 0.04460  -0.03751 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   N   
+436   C CA  . LYS A   62  ? 1.01790 1.17080 0.89199 -0.44487 0.04477  -0.03610 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   CA  
+437   C C   . LYS A   62  ? 1.11920 1.24326 0.95038 -0.46444 0.03958  -0.02322 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   C   
+438   O O   . LYS A   62  ? 1.20638 1.31920 1.01306 -0.47240 0.03477  -0.01625 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   O   
+439   C CB  . LYS A   62  ? 0.94691 1.14228 0.83791 -0.45658 0.05586  -0.05407 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   CB  
+440   C CG  . LYS A   62  ? 0.85978 1.06914 0.74777 -0.46684 0.06310  -0.06296 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   CG  
+441   C CD  . LYS A   62  ? 0.98219 1.23365 0.89773 -0.46161 0.07179  -0.08456 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   CD  
+442   C CE  . LYS A   62  ? 1.04087 1.30804 0.95360 -0.46975 0.07855  -0.09507 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   CE  
+443   N NZ  . LYS A   62  ? 1.26977 1.57795 1.21383 -0.46203 0.08523  -0.11839 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A   NZ  
+444   N N   . PHE A   63  ? 1.05757 1.16734 0.87762 -0.47277 0.03935  -0.01966 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   N   
+445   C CA  . PHE A   63  ? 1.03113 1.11012 0.80813 -0.49371 0.03352  -0.00716 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CA  
+446   C C   . PHE A   63  ? 1.05992 1.09303 0.81453 -0.48067 0.01713  0.00952  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   C   
+447   O O   . PHE A   63  ? 1.27889 1.28030 0.99369 -0.49597 0.00833  0.02150  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   O   
+448   C CB  . PHE A   63  ? 1.12306 1.20191 0.89622 -0.50544 0.03820  -0.01000 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CB  
+449   C CG  . PHE A   63  ? 1.16792 1.28775 0.95322 -0.51055 0.05154  -0.02727 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CG  
+450   C CD1 . PHE A   63  ? 1.15195 1.30524 0.97784 -0.49514 0.05919  -0.04350 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CD1 
+451   C CD2 . PHE A   63  ? 0.92400 1.04814 0.67871 -0.53157 0.05537  -0.02793 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CD2 
+452   C CE1 . PHE A   63  ? 1.06490 1.25573 0.90283 -0.49940 0.06980  -0.06125 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CE1 
+453   C CE2 . PHE A   63  ? 1.15097 1.31549 0.91732 -0.53693 0.06763  -0.04600 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CE2 
+454   C CZ  . PHE A   63  ? 1.09116 1.28934 0.90023 -0.52018 0.07460  -0.06325 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CZ  
+455   N N   . GLY A   64  ? 0.81973 0.84859 0.59807 -0.45339 0.01209  0.00979  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A   N   
+456   C CA  . GLY A   64  ? 0.90122 0.89268 0.66338 -0.43846 -0.00369 0.02181  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A   CA  
+457   C C   . GLY A   64  ? 1.26254 1.21806 1.00370 -0.44048 -0.01291 0.03067  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A   C   
+458   O O   . GLY A   64  ? 1.18468 1.14372 0.92432 -0.45351 -0.00654 0.02824  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A   O   
+459   N N   . PHE A   65  ? 1.24305 1.16382 0.96861 -0.42648 -0.02921 0.03985  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A   N   
+460   C CA  . PHE A   65  ? 1.22194 1.10465 0.92837 -0.42387 -0.04141 0.04760  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A   CA  
+461   C C   . PHE A   65  ? 1.33509 1.17822 0.99284 -0.44484 -0.05375 0.05991  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A   C   
+462   O O   . PHE A   65  ? 1.43165 1.26254 1.06924 -0.44721 -0.06223 0.06535  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A   O   
+463   C CB  . PHE A   65  ? 1.33516 1.20362 1.05474 -0.39442 -0.05366 0.04791  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A   CB  
+464   C CG  . PHE A   65  ? 1.12708 1.02336 0.88661 -0.37658 -0.04383 0.03844  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A   CG  
+465   C CD1 . PHE A   65  ? 1.05343 0.94715 0.81904 -0.37749 -0.04035 0.03668  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A   CD1 
+466   C CD2 . PHE A   65  ? 1.08302 1.00623 0.87198 -0.35977 -0.03889 0.03168  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A   CD2 
+467   C CE1 . PHE A   65  ? 1.18671 1.10360 0.98553 -0.36183 -0.03247 0.02886  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A   CE1 
+468   C CE2 . PHE A   65  ? 1.17140 1.11675 0.99270 -0.34554 -0.03078 0.02436  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A   CE2 
+469   C CZ  . PHE A   65  ? 1.03040 0.97215 0.85585 -0.34643 -0.02780 0.02322  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A   CZ  
+470   N N   . ASN A   66  ? 1.56911 1.39094 1.20671 -0.46064 -0.05547 0.06449  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   N   
+471   C CA  . ASN A   66  ? 1.58595 1.36109 1.17366 -0.48044 -0.07013 0.07791  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   CA  
+472   C C   . ASN A   66  ? 1.57392 1.30222 1.14828 -0.46042 -0.09255 0.08492  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   C   
+473   O O   . ASN A   66  ? 1.59240 1.32902 1.19719 -0.43308 -0.09445 0.07828  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   O   
+474   C CB  . ASN A   66  ? 1.36688 1.14350 0.93794 -0.51124 -0.06030 0.07861  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   CB  
+475   C CG  . ASN A   66  ? 1.97986 1.79913 1.55554 -0.53502 -0.04115 0.07124  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   CG  
+476   O OD1 . ASN A   66  ? 2.25856 2.06860 1.80160 -0.55627 -0.04336 0.07784  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   OD1 
+477   N ND2 . ASN A   66  ? 1.71611 1.58246 1.33186 -0.53137 -0.02313 0.05664  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   ND2 
+478   N N   . LYS A   67  ? 1.73557 1.41357 1.26243 -0.47495 -0.11050 0.09793  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A   N   
+479   C CA  . LYS A   67  ? 1.57391 1.20311 1.08498 -0.45679 -0.13464 0.10358  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A   CA  
+480   C C   . LYS A   67  ? 1.65365 1.28132 1.18142 -0.45044 -0.13181 0.09883  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A   C   
+481   O O   . LYS A   67  ? 1.63074 1.24189 1.17005 -0.42426 -0.14507 0.09564  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A   O   
+482   C CB  . LYS A   67  ? 1.63224 1.20346 1.08483 -0.47716 -0.15554 0.11926  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A   CB  
+483   C CG  . LYS A   67  ? 1.62580 1.14046 1.05785 -0.45996 -0.18367 0.12472  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A   CG  
+484   C CD  . LYS A   67  ? 1.90855 1.36426 1.28134 -0.48898 -0.20036 0.14070  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A   CD  
+485   C CE  . LYS A   67  ? 2.09255 1.49193 1.44806 -0.47205 -0.22808 0.14417  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A   CE  
+486   N NZ  . LYS A   67  ? 2.41612 1.75606 1.71380 -0.50311 -0.24350 0.16000  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A   NZ  
+487   N N   . SER A   68  ? 1.66647 1.31404 1.19709 -0.47366 -0.11462 0.09666  ? ? ? ? ? ? 58  SER A   N   
+488   C CA  . SER A   68  ? 1.61514 1.26027 1.15896 -0.46993 -0.11228 0.09230  ? ? ? ? ? ? 58  SER A   CA  
+489   C C   . SER A   68  ? 1.60288 1.28825 1.19771 -0.44135 -0.10145 0.07906  ? ? ? ? ? ? 58  SER A   C   
+490   O O   . SER A   68  ? 1.64753 1.32369 1.25409 -0.42679 -0.10632 0.07545  ? ? ? ? ? ? 58  SER A   O   
+491   C CB  . SER A   68  ? 1.66704 1.32565 1.20053 -0.50360 -0.09684 0.09210  ? ? ? ? ? ? 58  SER A   CB  
+492   O OG  . SER A   68  ? 1.71304 1.42754 1.27482 -0.51079 -0.07404 0.08211  ? ? ? ? ? ? 58  SER A   OG  
+493   N N   . ASP A   69  ? 1.50155 1.23039 1.12547 -0.43390 -0.08730 0.07179  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A   N   
+494   C CA  . ASP A   69  ? 1.24001 1.00541 0.90906 -0.40971 -0.07706 0.06039  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A   CA  
+495   C C   . ASP A   69  ? 1.29491 1.04462 0.97326 -0.37938 -0.09205 0.05894  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A   C   
+496   O O   . ASP A   69  ? 1.40696 1.17646 1.11554 -0.36077 -0.08691 0.05079  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A   O   
+497   C CB  . ASP A   69  ? 1.21461 1.02597 0.90936 -0.41063 -0.06025 0.05340  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A   CB  
+498   C CG  . ASP A   69  ? 1.41522 1.25218 1.10969 -0.43724 -0.04377 0.04976  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A   CG  
+499   O OD1 . ASP A   69  ? 1.44045 1.27091 1.12784 -0.45046 -0.04109 0.04941  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A   OD1 
+500   O OD2 . ASP A   69  ? 1.49952 1.36487 1.20190 -0.44478 -0.03371 0.04580  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A   OD2 
+501   N N   . TYR A   70  ? 1.32600 1.04188 0.97891 -0.37418 -0.11086 0.06565  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A   N   
+502   C CA  . TYR A   70  ? 1.35545 1.05827 1.01783 -0.34484 -0.12661 0.06157  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A   CA  
+503   C C   . TYR A   70  ? 1.54037 1.21372 1.19548 -0.33739 -0.13854 0.06096  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A   C   
+504   O O   . TYR A   70  ? 1.51235 1.15378 1.13814 -0.35639 -0.14448 0.06861  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A   O   
+505   C CB  . TYR A   70  ? 1.25798 0.93188 0.89460 -0.34065 -0.14568 0.06753  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A   CB  
+506   C CG  . TYR A   70  ? 1.29545 1.00185 0.94615 -0.33993 -0.13588 0.06515  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A   CG  
+507   C CD1 . TYR A   70  ? 1.32601 1.05060 0.96939 -0.36472 -0.12087 0.06896  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A   CD1 
+508   C CD2 . TYR A   70  ? 1.28938 1.01023 0.96147 -0.31482 -0.14168 0.05760  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A   CD2 
+509   C CE1 . TYR A   70  ? 1.30018 1.05424 0.95684 -0.36366 -0.11255 0.06581  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A   CE1 
+510   C CE2 . TYR A   70  ? 1.52878 1.27872 1.21387 -0.31466 -0.13310 0.05509  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A   CE2 
+511   C CZ  . TYR A   70  ? 1.59675 1.36197 1.27379 -0.33871 -0.11891 0.05949  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A   CZ  
+512   O OH  . TYR A   70  ? 1.52799 1.32189 1.21826 -0.33823 -0.11097 0.05610  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A   OH  
+513   N N   . HIS A   71  ? 1.50836 1.19380 1.19016 -0.31064 -0.14173 0.05111  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   N   
+514   C CA  . HIS A   71  ? 1.46177 1.12575 1.14213 -0.30083 -0.15174 0.04772  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CA  
+515   C C   . HIS A   71  ? 1.58273 1.18854 1.22447 -0.30107 -0.17897 0.05469  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   C   
+516   O O   . HIS A   71  ? 1.58966 1.17715 1.22028 -0.28900 -0.19593 0.05527  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   O   
+517   C CB  . HIS A   71  ? 1.55505 1.24649 1.27057 -0.27196 -0.15032 0.03447  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CB  
+518   C CG  . HIS A   71  ? 1.75181 1.42247 1.46658 -0.25864 -0.16264 0.02881  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CG  
+519   N ND1 . HIS A   71  ? 1.58689 1.24714 1.29490 -0.27142 -0.15825 0.03111  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   ND1 
+520   C CD2 . HIS A   71  ? 1.71903 1.37899 1.43986 -0.23338 -0.17966 0.01932  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CD2 
+521   C CE1 . HIS A   71  ? 1.44373 1.08613 1.15285 -0.25468 -0.17205 0.02414  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   CE1 
+522   N NE2 . HIS A   71  ? 1.57063 1.21313 1.28781 -0.23117 -0.18525 0.01637  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A   NE2 
+523   N N   . LYS A   72  ? 1.65269 1.22834 1.27382 -0.31464 -0.18426 0.05948  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A   N   
+524   C CA  . LYS A   72  ? 1.58191 1.09559 1.16139 -0.31954 -0.21087 0.06779  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A   CA  
+525   C C   . LYS A   72  ? 1.75207 1.23763 1.29506 -0.33623 -0.22101 0.08038  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A   C   
+526   O O   . LYS A   72  ? 2.03413 1.46894 1.54525 -0.33128 -0.24796 0.08588  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A   O   
+527   C CB  . LYS A   72  ? 1.73553 1.22880 1.32221 -0.28731 -0.23364 0.05788  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A   CB  
+528   C CG  . LYS A   72  ? 2.03309 1.53626 1.64125 -0.27590 -0.22995 0.04780  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A   CG  
+529   C CD  . LYS A   72  ? 1.89068 1.39691 1.51972 -0.24053 -0.24532 0.03272  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A   CD  
+530   C CE  . LYS A   72  ? 1.87546 1.32495 1.47327 -0.22941 -0.27945 0.03442  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A   CE  
+531   N NZ  . LYS A   72  ? 2.04891 1.50631 1.67057 -0.19375 -0.29455 0.01598  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A   NZ  
+532   N N   . HIS A   73  ? 1.86227 1.37972 1.40874 -0.35595 -0.20058 0.08444  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A   N   
+533   C CA  . HIS A   73  ? 1.80573 1.30371 1.31838 -0.37463 -0.20656 0.09594  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A   CA  
+534   C C   . HIS A   73  ? 1.76620 1.24560 1.27335 -0.35088 -0.22820 0.09467  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A   C   
+535   O O   . HIS A   73  ? 1.96726 1.40401 1.43381 -0.36071 -0.24711 0.10554  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A   O   
+536   C CB  . HIS A   73  ? 1.87054 1.31827 1.33284 -0.40599 -0.21711 0.11028  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A   CB  
+537   C CG  . HIS A   73  ? 1.82211 1.29435 1.28810 -0.43444 -0.19380 0.11096  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A   CG  
+538   N ND1 . HIS A   73  ? 2.13088 1.56917 1.55526 -0.46830 -0.19712 0.12242  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A   ND1 
+539   C CD2 . HIS A   73  ? 1.81690 1.34481 1.32328 -0.43415 -0.16763 0.10061  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A   CD2 
+540   C CE1 . HIS A   73  ? 2.08126 1.55712 1.52282 -0.48713 -0.17313 0.11757  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A   CE1 
+541   N NE2 . HIS A   73  ? 1.90227 1.43154 1.39345 -0.46588 -0.15585 0.10433  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A   NE2 
+542   N N   . ASP A   74  ? 1.68193 1.19402 1.22922 -0.32021 -0.22583 0.08088  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A   N   
+543   C CA  . ASP A   74  ? 1.71950 1.22527 1.27015 -0.29530 -0.24387 0.07562  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A   CA  
+544   C C   . ASP A   74  ? 1.75709 1.31242 1.33277 -0.29537 -0.22458 0.07203  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A   C   
+545   O O   . ASP A   74  ? 1.64174 1.24688 1.25827 -0.28698 -0.20355 0.06211  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A   O   
+546   C CB  . ASP A   74  ? 1.85378 1.36425 1.43199 -0.26183 -0.25511 0.06051  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A   CB  
+547   C CG  . ASP A   74  ? 1.98230 1.48873 1.56615 -0.23478 -0.27515 0.05199  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A   CG  
+548   O OD1 . ASP A   74  ? 2.00689 1.55384 1.61450 -0.22873 -0.26281 0.04672  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A   OD1 
+549   O OD2 . ASP A   74  ? 1.95464 1.41705 1.51936 -0.21932 -0.30430 0.04965  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A   OD2 
+550   N N   . THR A   75  ? 1.62727 1.16700 1.17674 -0.30540 -0.23267 0.08033  ? ? ? ? ? ? 65  THR A   N   
+551   C CA  . THR A   75  ? 1.40539 0.98815 0.97485 -0.30670 -0.21650 0.07725  ? ? ? ? ? ? 65  THR A   CA  
+552   C C   . THR A   75  ? 1.62804 1.23158 1.22636 -0.27517 -0.22452 0.06440  ? ? ? ? ? ? 65  THR A   C   
+553   O O   . THR A   75  ? 1.56516 1.21111 1.18895 -0.27295 -0.20891 0.05904  ? ? ? ? ? ? 65  THR A   O   
+554   C CB  . THR A   75  ? 1.61620 1.17583 1.14455 -0.33200 -0.22118 0.09084  ? ? ? ? ? ? 65  THR A   CB  
+555   O OG1 . THR A   75  ? 2.04506 1.55226 1.53807 -0.32282 -0.25291 0.09654  ? ? ? ? ? ? 65  THR A   OG1 
+556   C CG2 . THR A   75  ? 1.76869 1.31457 1.26983 -0.36643 -0.21058 0.10185  ? ? ? ? ? ? 65  THR A   CG2 
+557   N N   . SER A   76  ? 1.57002 1.14644 1.16602 -0.25097 -0.24858 0.05793  ? ? ? ? ? ? 66  SER A   N   
+558   C CA  . SER A   76  ? 1.61376 1.21556 1.24055 -0.22078 -0.25551 0.04259  ? ? ? ? ? ? 66  SER A   CA  
+559   C C   . SER A   76  ? 1.65916 1.31842 1.33526 -0.21070 -0.23086 0.02966  ? ? ? ? ? ? 66  SER A   C   
+560   O O   . SER A   76  ? 1.61850 1.31894 1.32265 -0.20286 -0.21939 0.02171  ? ? ? ? ? ? 66  SER A   O   
+561   C CB  . SER A   76  ? 1.68710 1.24845 1.30155 -0.19661 -0.28773 0.03588  ? ? ? ? ? ? 66  SER A   CB  
+562   O OG  . SER A   76  ? 1.90698 1.50169 1.55788 -0.16676 -0.29166 0.01704  ? ? ? ? ? ? 66  SER A   OG  
+563   N N   . LYS A   77  ? 1.78697 1.44815 1.47245 -0.21166 -0.22317 0.02771  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   N   
+564   C CA  . LYS A   77  ? 1.47636 1.18781 1.20360 -0.20487 -0.20024 0.01733  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   CA  
+565   C C   . LYS A   77  ? 1.43744 1.18333 1.17642 -0.22518 -0.17374 0.02287  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   C   
+566   O O   . LYS A   77  ? 1.28171 1.01311 0.99797 -0.24914 -0.16779 0.03459  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   O   
+567   C CB  . LYS A   77  ? 1.58518 1.28674 1.31478 -0.20367 -0.19909 0.01541  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   CB  
+568   C CG  . LYS A   77  ? 1.74579 1.41670 1.46825 -0.18143 -0.22505 0.00693  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   CG  
+569   C CD  . LYS A   77  ? 1.96896 1.67439 1.72495 -0.15367 -0.22799 -0.01154 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   CD  
+570   C CE  . LYS A   77  ? 1.90296 1.58215 1.65521 -0.12966 -0.25431 -0.02350 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   CE  
+571   N NZ  . LYS A   77  ? 2.08665 1.70956 1.80077 -0.12787 -0.28444 -0.01652 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   NZ  
+572   N N   . LYS A   78  ? 1.26395 1.05613 1.03849 -0.21603 -0.15827 0.01336  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A   N   
+573   C CA  . LYS A   78  ? 1.28803 1.11351 1.07687 -0.23187 -0.13527 0.01634  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A   CA  
+574   C C   . LYS A   78  ? 1.29027 1.13580 1.09666 -0.23899 -0.11666 0.01538  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A   C   
+575   O O   . LYS A   78  ? 1.34964 1.20164 1.17113 -0.22587 -0.11685 0.00824  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A   O   
+576   C CB  . LYS A   78  ? 1.21813 1.08005 1.03410 -0.22007 -0.12933 0.00731  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A   CB  
+577   C CG  . LYS A   78  ? 1.27189 1.16291 1.12015 -0.20066 -0.12512 -0.00604 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A   CG  
+578   C CD  . LYS A   78  ? 1.35503 1.28074 1.22733 -0.19195 -0.11988 -0.01475 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A   CD  
+579   C CE  . LYS A   78  ? 1.07576 1.02355 0.95570 -0.20903 -0.10153 -0.00937 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A   CE  
+580   N NZ  . LYS A   78  ? 1.49940 1.47897 1.40176 -0.20171 -0.09708 -0.01767 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A   NZ  
+581   N N   . ILE A   79  ? 1.29586 1.15201 1.09999 -0.25956 -0.10134 0.02148  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   N   
+582   C CA  . ILE A   79  ? 0.93294 0.80961 0.75434 -0.26652 -0.08423 0.01983  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CA  
+583   C C   . ILE A   79  ? 1.07078 0.98869 0.92619 -0.25844 -0.06973 0.01208  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   C   
+584   O O   . ILE A   79  ? 1.22152 1.15625 1.08412 -0.26036 -0.06539 0.01116  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   O   
+585   C CB  . ILE A   79  ? 1.06118 0.93361 0.86684 -0.29154 -0.07525 0.02709  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CB  
+586   C CG1 . ILE A   79  ? 1.17579 1.00476 0.94435 -0.30261 -0.08980 0.03576  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CG1 
+587   C CG2 . ILE A   79  ? 0.93165 0.82808 0.75800 -0.29681 -0.05866 0.02331  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CG2 
+588   C CD1 . ILE A   79  ? 1.22057 1.04719 0.97199 -0.32985 -0.08055 0.04178  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A   CD1 
+589   N N   . GLU A   80  ? 1.05603 0.98904 0.93084 -0.25029 -0.06272 0.00671  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   N   
+590   C CA  . GLU A   80  ? 1.02441 0.99251 0.92822 -0.24363 -0.05033 0.00020  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CA  
+591   C C   . GLU A   80  ? 0.93785 0.91774 0.85362 -0.24801 -0.03836 -0.00053 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   C   
+592   O O   . GLU A   80  ? 1.00464 0.97339 0.91676 -0.24311 -0.04214 -0.00156 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   O   
+593   C CB  . GLU A   80  ? 1.10470 1.08180 1.02060 -0.22426 -0.05765 -0.00821 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CB  
+594   C CG  . GLU A   80  ? 1.07738 1.08511 1.01433 -0.22059 -0.04995 -0.01345 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CG  
+595   C CD  . GLU A   80  ? 1.35865 1.37610 1.30540 -0.20281 -0.05889 -0.02341 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   CD  
+596   O OE1 . GLU A   80  ? 1.24464 1.24376 1.18172 -0.19182 -0.07252 -0.02683 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   OE1 
+597   O OE2 . GLU A   80  ? 1.49940 1.54357 1.46413 -0.19984 -0.05285 -0.02904 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A   OE2 
+598   N N   . ILE A   81  ? 0.75414 0.75542 0.68380 -0.25655 -0.02534 -0.00068 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   N   
+599   C CA  . ILE A   81  ? 0.85376 0.86678 0.79553 -0.26010 -0.01515 -0.00195 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   CA  
+600   C C   . ILE A   81  ? 0.90910 0.94832 0.87297 -0.25622 -0.00628 -0.00574 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   C   
+601   O O   . ILE A   81  ? 0.89340 0.94413 0.86357 -0.26205 -0.00179 -0.00596 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   O   
+602   C CB  . ILE A   81  ? 0.81745 0.82744 0.75228 -0.27623 -0.00991 0.00065  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   CB  
+603   C CG1 . ILE A   81  ? 0.78093 0.76321 0.69088 -0.28342 -0.01856 0.00525  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   CG1 
+604   C CG2 . ILE A   81  ? 0.79012 0.81319 0.73941 -0.27749 -0.00128 -0.00235 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   CG2 
+605   C CD1 . ILE A   81  ? 0.80258 0.78521 0.70484 -0.30187 -0.01264 0.00642  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A   CD1 
+606   N N   . ILE A   82  ? 0.74087 0.78897 0.71516 -0.24752 -0.00400 -0.00884 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A   N   
+607   C CA  . ILE A   82  ? 0.75183 0.82186 0.74366 -0.24532 0.00353  -0.01160 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A   CA  
+608   C C   . ILE A   82  ? 0.88276 0.95689 0.88069 -0.24821 0.00998  -0.01102 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A   C   
+609   O O   . ILE A   82  ? 0.95648 1.02235 0.94885 -0.24494 0.00797  -0.01113 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A   O   
+610   C CB  . ILE A   82  ? 0.58847 0.66882 0.58619 -0.23392 0.00056  -0.01676 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A   CB  
+611   C CG1 . ILE A   82  ? 0.61645 0.69111 0.60790 -0.22878 -0.00860 -0.01858 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A   CG1 
+612   C CG2 . ILE A   82  ? 0.74034 0.84315 0.75386 -0.23550 0.00914  -0.01893 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A   CG2 
+613   C CD1 . ILE A   82  ? 0.92195 0.97536 0.89851 -0.22071 -0.02096 -0.01956 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A   CD1 
+614   N N   . LEU A   83  ? 0.82940 0.91484 0.83816 -0.25373 0.01633  -0.01083 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A   N   
+615   C CA  . LEU A   83  ? 0.61886 0.70680 0.63309 -0.25576 0.02048  -0.01035 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A   CA  
+616   C C   . LEU A   83  ? 0.87216 0.97288 0.89525 -0.25438 0.02439  -0.01064 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A   C   
+617   O O   . LEU A   83  ? 0.99244 1.10157 1.02326 -0.25775 0.02656  -0.01110 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A   O   
+618   C CB  . LEU A   83  ? 0.76771 0.85541 0.78607 -0.26359 0.02236  -0.01099 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A   CB  
+619   C CG  . LEU A   83  ? 0.74914 0.83766 0.77371 -0.26451 0.02400  -0.01155 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A   CG  
+620   C CD1 . LEU A   83  ? 0.92166 1.00141 0.93879 -0.26155 0.02216  -0.01100 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A   CD1 
+621   C CD2 . LEU A   83  ? 0.64603 0.73836 0.67837 -0.27038 0.02447  -0.01553 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A   CD2 
+622   N N   . THR A   84  ? 0.91957 1.02206 0.94053 -0.25073 0.02538  -0.01065 ? ? ? ? ? ? 74  THR A   N   
+623   C CA  . THR A   84  ? 0.91738 1.03216 0.94332 -0.25235 0.02974  -0.01057 ? ? ? ? ? ? 74  THR A   CA  
+624   C C   . THR A   84  ? 0.76723 0.87651 0.79371 -0.25840 0.03125  -0.00680 ? ? ? ? ? ? 74  THR A   C   
+625   O O   . THR A   84  ? 0.72859 0.82784 0.75013 -0.25754 0.02918  -0.00565 ? ? ? ? ? ? 74  THR A   O   
+626   C CB  . THR A   84  ? 0.70134 0.82358 0.72348 -0.24651 0.03021  -0.01374 ? ? ? ? ? ? 74  THR A   CB  
+627   O OG1 . THR A   84  ? 0.94725 1.07149 0.96891 -0.23859 0.02572  -0.01870 ? ? ? ? ? ? 74  THR A   OG1 
+628   C CG2 . THR A   84  ? 0.76066 0.89935 0.78676 -0.25121 0.03597  -0.01443 ? ? ? ? ? ? 74  THR A   CG2 
+629   N N   . LEU A   85  ? 0.68971 0.80417 0.72178 -0.26427 0.03356  -0.00533 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   N   
+630   C CA  . LEU A   85  ? 0.70785 0.81312 0.73954 -0.26958 0.03218  -0.00188 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   CA  
+631   C C   . LEU A   85  ? 1.05804 1.16705 1.08498 -0.27570 0.03513  0.00169  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   C   
+632   O O   . LEU A   85  ? 0.93610 1.05990 0.96509 -0.27778 0.03966  0.00001  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   O   
+633   C CB  . LEU A   85  ? 0.80263 0.90586 0.84360 -0.27268 0.03014  -0.00346 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   CB  
+634   C CG  . LEU A   85  ? 0.71473 0.81590 0.75918 -0.27002 0.02792  -0.00754 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   CG  
+635   C CD1 . LEU A   85  ? 0.71928 0.82082 0.77363 -0.27329 0.02577  -0.01104 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   CD1 
+636   C CD2 . LEU A   85  ? 0.92049 1.01283 0.95909 -0.26707 0.02538  -0.00785 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   CD2 
+637   N N   . ASP A   86  ? 1.05436 1.15003 1.07408 -0.27929 0.03196  0.00612  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A   N   
+638   C CA  . ASP A   86  ? 0.88148 0.97576 0.89147 -0.28806 0.03370  0.01134  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A   CA  
+639   C C   . ASP A   86  ? 0.95160 1.03051 0.96190 -0.29462 0.02818  0.01515  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A   C   
+640   O O   . ASP A   86  ? 0.99857 1.06141 1.00917 -0.29101 0.02051  0.01517  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A   O   
+641   C CB  . ASP A   86  ? 1.25485 1.34273 1.25124 -0.28705 0.03268  0.01414  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A   CB  
+642   C CG  . ASP A   86  ? 1.30673 1.39319 1.28883 -0.29860 0.03486  0.02022  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A   CG  
+643   O OD1 . ASP A   86  ? 1.29762 1.36740 1.27373 -0.30631 0.02982  0.02610  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A   OD1 
+644   O OD2 . ASP A   86  ? 1.23364 1.33544 1.20950 -0.30054 0.04107  0.01859  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A   OD2 
+645   N N   . LEU A   87  ? 0.91269 0.99688 0.92355 -0.30400 0.03123  0.01713  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   N   
+646   C CA  . LEU A   87  ? 0.96718 1.03503 0.97769 -0.31105 0.02501  0.02056  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CA  
+647   C C   . LEU A   87  ? 1.21378 1.27098 1.20647 -0.32472 0.02462  0.02900  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   C   
+648   O O   . LEU A   87  ? 1.18518 1.23270 1.17576 -0.33457 0.02173  0.03238  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   O   
+649   C CB  . LEU A   87  ? 1.02119 1.10078 1.04648 -0.31248 0.02756  0.01595  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CB  
+650   C CG  . LEU A   87  ? 0.98258 1.07369 1.02238 -0.30181 0.02856  0.00829  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CG  
+651   C CD1 . LEU A   87  ? 0.85521 0.95979 0.90687 -0.30447 0.03164  0.00425  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CD1 
+652   C CD2 . LEU A   87  ? 0.75531 0.83246 0.79941 -0.29507 0.02060  0.00538  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CD2 
+653   N N   . SER A   88  ? 1.21836 1.27659 1.19661 -0.32662 0.02725  0.03246  ? ? ? ? ? ? 78  SER A   N   
+654   C CA  . SER A   88  ? 1.05331 1.10249 1.01077 -0.34212 0.02770  0.04098  ? ? ? ? ? ? 78  SER A   CA  
+655   C C   . SER A   88  ? 1.21713 1.23034 1.16101 -0.34556 0.01394  0.04871  ? ? ? ? ? ? 78  SER A   C   
+656   O O   . SER A   88  ? 1.36596 1.36392 1.29344 -0.36087 0.01112  0.05681  ? ? ? ? ? ? 78  SER A   O   
+657   C CB  . SER A   88  ? 1.14455 1.20688 1.08987 -0.34297 0.03426  0.04122  ? ? ? ? ? ? 78  SER A   CB  
+658   O OG  . SER A   88  ? 1.40890 1.46089 1.35313 -0.33009 0.02844  0.04005  ? ? ? ? ? ? 78  SER A   OG  
+659   N N   . ASN A   89  ? 1.16053 1.15930 1.10984 -0.33203 0.00440  0.04585  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A   N   
+660   C CA  . ASN A   89  ? 1.32479 1.28939 1.26176 -0.33239 -0.01108 0.05111  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A   CA  
+661   C C   . ASN A   89  ? 1.21351 1.16567 1.16380 -0.33018 -0.01995 0.04743  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A   C   
+662   O O   . ASN A   89  ? 1.18579 1.11785 1.13939 -0.32110 -0.03375 0.04420  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A   O   
+663   C CB  . ASN A   89  ? 1.17622 1.13317 1.11293 -0.31885 -0.01814 0.04784  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A   CB  
+664   C CG  . ASN A   89  ? 1.65289 1.61798 1.57390 -0.32122 -0.01160 0.05166  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A   CG  
+665   O OD1 . ASN A   89  ? 1.81091 1.80220 1.74049 -0.31736 -0.00004 0.04664  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A   OD1 
+666   N ND2 . ASN A   89  ? 1.85368 1.79499 1.75095 -0.32683 -0.02040 0.05993  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A   ND2 
+667   N N   . TYR A   90  ? 0.95679 0.92293 0.91612 -0.33762 -0.01247 0.04617  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A   N   
+668   C CA  . TYR A   90  ? 1.05485 1.01320 1.02891 -0.33514 -0.01972 0.04105  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A   CA  
+669   C C   . TYR A   90  ? 1.13329 1.05346 1.09253 -0.34110 -0.03648 0.04726  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A   C   
+670   O O   . TYR A   90  ? 1.19569 1.10256 1.16705 -0.33273 -0.04848 0.04048  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A   O   
+671   C CB  . TYR A   90  ? 1.06649 1.04770 1.05091 -0.34331 -0.00821 0.03903  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A   CB  
+672   C CG  . TYR A   90  ? 1.26959 1.23508 1.25780 -0.34994 -0.01614 0.03895  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A   CG  
+673   C CD1 . TYR A   90  ? 1.40191 1.36701 1.41020 -0.33886 -0.02295 0.02904  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A   CD1 
+674   C CD2 . TYR A   90  ? 1.14618 1.09774 1.11724 -0.36843 -0.01690 0.04812  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A   CD2 
+675   C CE1 . TYR A   90  ? 1.16240 1.11296 1.17492 -0.34404 -0.03113 0.02766  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A   CE1 
+676   C CE2 . TYR A   90  ? 1.39746 1.33203 1.37127 -0.37498 -0.02524 0.04802  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A   CE2 
+677   C CZ  . TYR A   90  ? 1.25188 1.18568 1.24713 -0.36178 -0.03276 0.03747  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A   CZ  
+678   O OH  . TYR A   90  ? 1.25559 1.17241 1.25437 -0.36751 -0.04191 0.03610  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A   OH  
+679   N N   . GLU A   91  ? 1.50950 1.41106 1.44160 -0.35563 -0.03852 0.05945  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   N   
+680   C CA  . GLU A   91  ? 1.57386 1.43408 1.48735 -0.36390 -0.05593 0.06721  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CA  
+681   C C   . GLU A   91  ? 1.44807 1.28076 1.36033 -0.34860 -0.07520 0.06378  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   C   
+682   O O   . GLU A   91  ? 1.56612 1.36650 1.47469 -0.34739 -0.09340 0.06373  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   O   
+683   C CB  . GLU A   91  ? 1.26225 1.10916 1.14287 -0.38578 -0.05296 0.08198  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CB  
+684   C CG  . GLU A   91  ? 1.39882 1.25031 1.27475 -0.40617 -0.04550 0.08665  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CG  
+685   C CD  . GLU A   91  ? 1.80952 1.62638 1.68439 -0.40932 -0.06254 0.08789  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CD  
+686   O OE1 . GLU A   91  ? 1.97201 1.75146 1.83751 -0.40119 -0.08288 0.08961  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   OE1 
+687   O OE2 . GLU A   91  ? 2.12044 1.94750 2.00454 -0.41911 -0.05662 0.08603  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   OE2 
+688   N N   . LYS A   92  ? 1.30793 1.15263 1.22389 -0.33637 -0.07274 0.05968  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A   N   
+689   C CA  . LYS A   92  ? 1.38804 1.20964 1.30274 -0.32204 -0.09090 0.05528  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A   CA  
+690   C C   . LYS A   92  ? 1.39108 1.23834 1.33435 -0.30299 -0.08801 0.03962  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A   C   
+691   O O   . LYS A   92  ? 1.67038 1.50511 1.61605 -0.29026 -0.10168 0.03326  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A   O   
+692   C CB  . LYS A   92  ? 1.60702 1.41042 1.49199 -0.32744 -0.09508 0.06644  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A   CB  
+693   C CG  . LYS A   92  ? 1.95151 1.72123 1.80230 -0.34756 -0.10258 0.08255  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A   CG  
+694   C CD  . LYS A   92  ? 2.10509 1.83295 1.95105 -0.34518 -0.12661 0.08262  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A   CD  
+695   C CE  . LYS A   92  ? 2.26880 1.95722 2.07568 -0.36741 -0.13592 0.10042  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A   CE  
+696   N NZ  . LYS A   92  ? 2.23425 1.90552 2.00874 -0.37327 -0.14014 0.11165  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A   NZ  
+697   N N   . ASP A   93  ? 1.34874 1.23102 1.31254 -0.30139 -0.07140 0.03293  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A   N   
+698   C CA  . ASP A   93  ? 1.43124 1.33779 1.41951 -0.28685 -0.06771 0.01888  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A   CA  
+699   C C   . ASP A   93  ? 1.29484 1.20937 1.30583 -0.28239 -0.07048 0.00763  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A   C   
+700   O O   . ASP A   93  ? 1.24398 1.16977 1.25970 -0.29033 -0.06144 0.00953  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A   O   
+701   C CB  . ASP A   93  ? 1.22061 1.15815 1.21262 -0.28807 -0.04874 0.01945  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A   CB  
+702   C CG  . ASP A   93  ? 1.18414 1.14222 1.19543 -0.27576 -0.04570 0.00700  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A   CG  
+703   O OD1 . ASP A   93  ? 1.24502 1.19685 1.26719 -0.26629 -0.05736 -0.00302 ? ? ? ? ? ? 83  ASP A   OD1 
+704   O OD2 . ASP A   93  ? 1.10714 1.08772 1.12232 -0.27602 -0.03225 0.00650  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A   OD2 
+705   N N   . GLU A   94  ? 1.23451 1.14575 1.26043 -0.26948 -0.08300 -0.00560 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   N   
+706   C CA  . GLU A   94  ? 1.05786 0.97864 1.10625 -0.26438 -0.08668 -0.01888 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   CA  
+707   C C   . GLU A   94  ? 1.13463 1.09314 1.20149 -0.26311 -0.06984 -0.02696 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   C   
+708   O O   . GLU A   94  ? 1.14406 1.11493 1.22308 -0.26574 -0.06531 -0.03164 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   O   
+709   C CB  . GLU A   94  ? 1.15999 1.06810 1.21944 -0.25050 -0.10634 -0.03313 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   CB  
+710   C CG  . GLU A   94  ? 1.21194 1.11159 1.28514 -0.24718 -0.11841 -0.04330 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   CG  
+711   C CD  . GLU A   94  ? 1.47123 1.33744 1.52464 -0.25851 -0.12617 -0.02912 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   CD  
+712   O OE1 . GLU A   94  ? 1.26065 1.09879 1.28827 -0.26464 -0.13252 -0.01484 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   OE1 
+713   O OE2 . GLU A   94  ? 1.57840 1.44671 1.64083 -0.26264 -0.12562 -0.03216 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   OE2 
+714   N N   . ASP A   95  ? 1.26220 1.23753 1.32987 -0.25964 -0.06136 -0.02851 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   N   
+715   C CA  . ASP A   95  ? 0.86077 0.86721 0.94144 -0.25990 -0.04685 -0.03462 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   CA  
+716   C C   . ASP A   95  ? 0.91173 0.92726 0.98538 -0.26949 -0.03320 -0.02421 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   C   
+717   O O   . ASP A   95  ? 1.12843 1.16502 1.21233 -0.27067 -0.02401 -0.02882 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   O   
+718   C CB  . ASP A   95  ? 0.91993 0.93803 1.00062 -0.25519 -0.04253 -0.03807 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   CB  
+719   C CG  . ASP A   95  ? 1.22565 1.24356 1.31845 -0.24529 -0.05458 -0.05258 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   CG  
+720   O OD1 . ASP A   95  ? 1.31012 1.31454 1.40919 -0.24052 -0.06851 -0.05912 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   OD1 
+721   O OD2 . ASP A   95  ? 1.08187 1.11329 1.17842 -0.24218 -0.05094 -0.05854 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A   OD2 
+722   N N   . THR A   96  ? 1.06942 1.07067 1.12526 -0.27676 -0.03203 -0.01107 ? ? ? ? ? ? 86  THR A   N   
+723   C CA  . THR A   96  ? 1.04028 1.05287 1.09181 -0.28575 -0.02012 -0.00379 ? ? ? ? ? ? 86  THR A   CA  
+724   C C   . THR A   96  ? 1.02615 1.04044 1.08788 -0.28980 -0.02149 -0.00712 ? ? ? ? ? ? 86  THR A   C   
+725   O O   . THR A   96  ? 1.03638 1.07033 1.10577 -0.29229 -0.01184 -0.00892 ? ? ? ? ? ? 86  THR A   O   
+726   C CB  . THR A   96  ? 1.10618 1.10607 1.13667 -0.29445 -0.01856 0.00898  ? ? ? ? ? ? 86  THR A   CB  
+727   O OG1 . THR A   96  ? 1.15033 1.15234 1.17229 -0.29029 -0.01597 0.01108  ? ? ? ? ? ? 86  THR A   OG1 
+728   C CG2 . THR A   96  ? 0.79981 0.81535 0.82853 -0.30401 -0.00669 0.01363  ? ? ? ? ? ? 86  THR A   CG2 
+729   N N   . LYS A   97  ? 1.06042 1.05284 1.12205 -0.28983 -0.03487 -0.00859 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A   N   
+730   C CA  . LYS A   97  ? 0.95960 0.95163 1.03168 -0.29303 -0.03797 -0.01309 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A   CA  
+731   C C   . LYS A   97  ? 1.05440 1.06946 1.14822 -0.28520 -0.03541 -0.02755 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A   C   
+732   O O   . LYS A   97  ? 1.13764 1.16275 1.24126 -0.28830 -0.03254 -0.03153 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A   O   
+733   C CB  . LYS A   97  ? 0.97182 0.93095 1.03769 -0.29356 -0.05576 -0.01222 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A   CB  
+734   C CG  . LYS A   97  ? 1.08962 1.02307 1.12955 -0.30468 -0.05896 0.00342  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A   CG  
+735   C CD  . LYS A   97  ? 1.41362 1.30938 1.44343 -0.30144 -0.08018 0.00416  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A   CD  
+736   C CE  . LYS A   97  ? 1.31844 1.18688 1.31773 -0.31455 -0.08357 0.02104  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A   CE  
+737   N NZ  . LYS A   97  ? 1.48587 1.31379 1.47157 -0.31005 -0.10648 0.02262  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A   NZ  
+738   N N   . LYS A   98  ? 0.94107 0.96583 1.04195 -0.27632 -0.03616 -0.03596 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   N   
+739   C CA  . LYS A   98  ? 0.88532 0.93538 1.00371 -0.27204 -0.03141 -0.04921 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   CA  
+740   C C   . LYS A   98  ? 1.04386 1.11415 1.16100 -0.27777 -0.01682 -0.04472 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   C   
+741   O O   . LYS A   98  ? 1.27814 1.36281 1.40569 -0.27923 -0.01370 -0.05112 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   O   
+742   C CB  . LYS A   98  ? 0.65981 0.71870 0.78330 -0.26460 -0.03288 -0.05811 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   CB  
+743   C CG  . LYS A   98  ? 0.93070 0.97713 1.06228 -0.25581 -0.04883 -0.06916 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   CG  
+744   C CD  . LYS A   98  ? 0.86520 0.93272 1.00863 -0.24986 -0.04744 -0.08334 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   CD  
+745   C CE  . LYS A   98  ? 0.94068 0.99429 1.07909 -0.24294 -0.05708 -0.08420 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   CE  
+746   N NZ  . LYS A   98  ? 1.21055 1.24405 1.35503 -0.23424 -0.07659 -0.09263 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A   NZ  
+747   N N   . LEU A   99  ? 0.83352 0.90490 0.93778 -0.28029 -0.00892 -0.03460 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   N   
+748   C CA  . LEU A   99  ? 1.02181 1.11044 1.12429 -0.28366 0.00246  -0.03130 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CA  
+749   C C   . LEU A   99  ? 1.07850 1.16875 1.18190 -0.29008 0.00489  -0.02753 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   C   
+750   O O   . LEU A   99  ? 1.06619 1.17241 1.17571 -0.29126 0.01032  -0.03072 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   O   
+751   C CB  . LEU A   99  ? 0.67468 0.76284 0.76410 -0.28330 0.00813  -0.02323 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CB  
+752   C CG  . LEU A   99  ? 0.88632 0.98939 0.97258 -0.28458 0.01728  -0.02045 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CG  
+753   C CD1 . LEU A   99  ? 0.94449 1.06060 1.03691 -0.28273 0.01952  -0.02764 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD1 
+754   C CD2 . LEU A   99  ? 0.66179 0.76228 0.73589 -0.28304 0.02064  -0.01403 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD2 
+755   N N   . ILE A   100 ? 0.95807 1.03150 1.05422 -0.29531 0.00051  -0.02078 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   N   
+756   C CA  . ILE A   100 ? 0.79958 0.87516 0.89584 -0.30379 0.00332  -0.01727 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CA  
+757   C C   . ILE A   100 ? 0.85655 0.93741 0.96776 -0.30311 -0.00042 -0.02648 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   C   
+758   O O   . ILE A   100 ? 1.07727 1.17197 1.19387 -0.30716 0.00502  -0.02769 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   O   
+759   C CB  . ILE A   100 ? 0.94448 0.99794 1.02691 -0.31234 -0.00162 -0.00789 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CB  
+760   C CG1 . ILE A   100 ? 0.89113 0.94130 0.95823 -0.31297 0.00215  0.00009  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CG1 
+761   C CG2 . ILE A   100 ? 0.80204 0.86022 0.88389 -0.32381 0.00267  -0.00454 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CG2 
+762   C CD1 . ILE A   100 ? 1.08906 1.16226 1.15474 -0.31437 0.01456  0.00172  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CD1 
+763   N N   . SER A   101 ? 0.84218 0.91393 0.96131 -0.29726 -0.01026 -0.03472 ? ? ? ? ? ? 91  SER A   N   
+764   C CA  . SER A   101 ? 0.94966 1.02596 1.08363 -0.29614 -0.01527 -0.04529 ? ? ? ? ? ? 91  SER A   CA  
+765   C C   . SER A   101 ? 0.85521 0.95895 0.99892 -0.29415 -0.00668 -0.05281 ? ? ? ? ? ? 91  SER A   C   
+766   O O   . SER A   101 ? 1.18351 1.29605 1.33728 -0.29585 -0.00710 -0.05929 ? ? ? ? ? ? 91  SER A   O   
+767   C CB  . SER A   101 ? 0.88633 0.94944 1.02801 -0.28843 -0.02878 -0.05525 ? ? ? ? ? ? 91  SER A   CB  
+768   O OG  . SER A   101 ? 1.01223 1.08733 1.15751 -0.28112 -0.02693 -0.06187 ? ? ? ? ? ? 91  SER A   OG  
+769   N N   . VAL A   102 ? 0.77901 0.89471 0.91825 -0.29126 0.00028  -0.05183 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A   N   
+770   C CA  . VAL A   102 ? 0.81046 0.94813 0.95394 -0.29088 0.00722  -0.05729 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A   CA  
+771   C C   . VAL A   102 ? 0.83842 0.98404 0.97422 -0.29431 0.01521  -0.04910 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A   C   
+772   O O   . VAL A   102 ? 0.90579 1.06566 1.04554 -0.29555 0.01842  -0.05268 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A   O   
+773   C CB  . VAL A   102 ? 0.64285 0.78746 0.78469 -0.28718 0.00874  -0.06197 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A   CB  
+774   C CG1 . VAL A   102 ? 0.74916 0.91305 0.89024 -0.28939 0.01535  -0.06585 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A   CG1 
+775   C CG2 . VAL A   102 ? 0.67661 0.81830 0.82951 -0.28271 0.00016  -0.07363 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A   CG2 
+776   N N   . VAL A   103 ? 0.90256 1.04031 1.02768 -0.29541 0.01777  -0.03936 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A   N   
+777   C CA  . VAL A   103 ? 0.84592 0.99386 0.96555 -0.29691 0.02435  -0.03427 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A   CA  
+778   C C   . VAL A   103 ? 0.83548 0.99009 0.96193 -0.30232 0.02522  -0.03536 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A   C   
+779   O O   . VAL A   103 ? 0.88835 1.05787 1.01682 -0.30203 0.02896  -0.03706 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A   O   
+780   C CB  . VAL A   103 ? 0.84154 0.98225 0.94968 -0.29686 0.02669  -0.02604 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A   CB  
+781   C CG1 . VAL A   103 ? 0.91630 1.06998 1.02196 -0.29818 0.03232  -0.02363 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A   CG1 
+782   C CG2 . VAL A   103 ? 0.68922 0.82633 0.79082 -0.29126 0.02653  -0.02570 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A   CG2 
+783   N N   . LYS A   104 ? 0.77511 0.91738 0.90445 -0.30748 0.02064  -0.03463 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A   N   
+784   C CA  . LYS A   104 ? 0.90677 1.05256 1.04296 -0.31443 0.02029  -0.03632 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A   CA  
+785   C C   . LYS A   104 ? 0.75756 0.91608 0.88972 -0.31964 0.02764  -0.03187 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A   C   
+786   O O   . LYS A   104 ? 1.08219 1.23392 1.20468 -0.32465 0.02963  -0.02493 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A   O   
+787   C CB  . LYS A   104 ? 0.77355 0.93167 0.92206 -0.31145 0.01880  -0.04625 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A   CB  
+788   C CG  . LYS A   104 ? 0.62282 0.77955 0.78044 -0.31775 0.01534  -0.05008 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A   CG  
+789   C CD  . LYS A   104 ? 0.98349 1.15725 1.15234 -0.31472 0.01545  -0.06014 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A   CD  
+790   C CE  . LYS A   104 ? 0.92600 1.09494 1.10566 -0.31933 0.00947  -0.06633 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A   CE  
+791   N NZ  . LYS A   104 ? 1.17729 1.36551 1.36755 -0.31681 0.01017  -0.07667 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A   NZ  
+792   N N   . GLY A   105 ? 0.76324 0.94163 0.90241 -0.31841 0.03135  -0.03679 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A   N   
+793   C CA  . GLY A   105 ? 0.87365 1.06819 1.01251 -0.32247 0.03732  -0.03600 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A   CA  
+794   C C   . GLY A   105 ? 0.85436 1.06072 0.98795 -0.31460 0.04097  -0.03575 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A   C   
+795   O O   . GLY A   105 ? 0.99186 1.21543 1.12749 -0.31599 0.04512  -0.03802 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A   O   
+796   N N   . ALA A   106 ? 0.52061 0.71869 0.64784 -0.30644 0.03889  -0.03422 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A   N   
+797   C CA  . ALA A   106 ? 0.72589 0.93025 0.84636 -0.29869 0.04036  -0.03371 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A   CA  
+798   C C   . ALA A   106 ? 0.95441 1.15832 1.06803 -0.30077 0.04386  -0.02955 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A   C   
+799   O O   . ALA A   106 ? 0.88546 1.09641 0.99489 -0.29395 0.04466  -0.03075 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A   O   
+800   C CB  . ALA A   106 ? 0.60498 0.79868 0.71877 -0.29206 0.03708  -0.03280 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A   CB  
+801   N N   . ARG A   107 ? 0.98801 1.18317 1.09921 -0.31020 0.04509  -0.02511 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A   N   
+802   C CA  . ARG A   107 ? 0.79607 0.99219 0.89877 -0.31502 0.04906  -0.02108 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A   CA  
+803   C C   . ARG A   107 ? 0.88644 1.10164 0.99373 -0.32520 0.05460  -0.02410 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A   C   
+804   O O   . ARG A   107 ? 1.03258 1.25168 1.14792 -0.33176 0.05429  -0.02655 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A   O   
+805   C CB  . ARG A   107 ? 0.69861 0.87070 0.79151 -0.32066 0.04591  -0.01338 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A   CB  
+806   C CG  . ARG A   107 ? 1.08101 1.23791 1.16990 -0.31129 0.04117  -0.01187 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A   CG  
+807   C CD  . ARG A   107 ? 0.99953 1.13262 1.08152 -0.31535 0.03546  -0.00649 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A   CD  
+808   N NE  . ARG A   107 ? 0.99965 1.12631 1.06815 -0.32207 0.03735  0.00023  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A   NE  
+809   C CZ  . ARG A   107 ? 0.90630 1.02296 0.96730 -0.33464 0.03634  0.00550  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A   CZ  
+810   N NH1 . ARG A   107 ? 1.09872 1.20908 1.16548 -0.34124 0.03277  0.00467  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A   NH1 
+811   N NH2 . ARG A   107 ? 1.04504 1.15678 1.09086 -0.34171 0.03851  0.01183  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A   NH2 
+812   N N   . THR A   108 ? 0.93149 1.16058 1.03414 -0.32703 0.05986  -0.02517 ? ? ? ? ? ? 98  THR A   N   
+813   C CA  . THR A   108 ? 0.94290 1.19322 1.04832 -0.33954 0.06662  -0.02877 ? ? ? ? ? ? 98  THR A   CA  
+814   C C   . THR A   108 ? 1.09626 1.33598 1.18626 -0.35309 0.06985  -0.02069 ? ? ? ? ? ? 98  THR A   C   
+815   O O   . THR A   108 ? 0.81792 1.04259 0.89672 -0.34854 0.06789  -0.01516 ? ? ? ? ? ? 98  THR A   O   
+816   C CB  . THR A   108 ? 0.95892 1.24099 1.07303 -0.33146 0.07030  -0.04010 ? ? ? ? ? ? 98  THR A   CB  
+817   O OG1 . THR A   108 ? 1.31336 1.62129 1.43381 -0.34466 0.07728  -0.04636 ? ? ? ? ? ? 98  THR A   OG1 
+818   C CG2 . THR A   108 ? 1.01169 1.29502 1.11701 -0.32437 0.07141  -0.04000 ? ? ? ? ? ? 98  THR A   CG2 
+819   N N   . SER A   109 ? 1.11414 1.36085 1.20208 -0.37102 0.07442  -0.01978 ? ? ? ? ? ? 99  SER A   N   
+820   C CA  . SER A   109 ? 0.90729 1.13973 0.97629 -0.38727 0.07643  -0.01039 ? ? ? ? ? ? 99  SER A   CA  
+821   C C   . SER A   109 ? 0.97625 1.23019 1.03838 -0.38835 0.08398  -0.01375 ? ? ? ? ? ? 99  SER A   C   
+822   O O   . SER A   109 ? 1.14463 1.38309 1.18840 -0.39565 0.08403  -0.00534 ? ? ? ? ? ? 99  SER A   O   
+823   C CB  . SER A   109 ? 0.92386 1.15560 0.98992 -0.40887 0.07876  -0.00788 ? ? ? ? ? ? 99  SER A   CB  
+824   O OG  . SER A   109 ? 1.56485 1.83483 1.64496 -0.41377 0.08711  -0.01953 ? ? ? ? ? ? 99  SER A   OG  
+825   N N   . ALA A   110 ? 1.05534 1.34484 1.13184 -0.38041 0.08931  -0.02695 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A   N   
+826   C CA  . ALA A   110 ? 0.81231 1.12614 0.88497 -0.37983 0.09592  -0.03341 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A   CA  
+827   C C   . ALA A   110 ? 0.77928 1.07485 0.84348 -0.36475 0.09089  -0.02915 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A   C   
+828   O O   . ALA A   110 ? 1.36840 1.66623 1.41952 -0.36966 0.09453  -0.02712 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A   O   
+829   C CB  . ALA A   110 ? 0.89325 1.24874 0.98588 -0.37135 0.09991  -0.05112 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A   CB  
+830   N N   . ASN A   111 ? 0.92629 1.20466 0.99696 -0.34763 0.08281  -0.02811 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A   N   
+831   C CA  . ASN A   111 ? 0.98907 1.24833 1.05232 -0.33426 0.07748  -0.02407 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A   CA  
+832   C C   . ASN A   111 ? 0.89338 1.11650 0.94920 -0.33466 0.07031  -0.01255 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A   C   
+833   O O   . ASN A   111 ? 0.73014 0.93909 0.78817 -0.32160 0.06433  -0.01179 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A   O   
+834   C CB  . ASN A   111 ? 0.63151 0.90101 0.70635 -0.31474 0.07341  -0.03344 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A   CB  
+835   C CG  . ASN A   111 ? 1.13957 1.44554 1.22440 -0.31110 0.07787  -0.04778 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A   CG  
+836   O OD1 . ASN A   111 ? 1.32993 1.65545 1.41085 -0.32131 0.08528  -0.05135 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A   OD1 
+837   N ND2 . ASN A   111 ? 0.95066 1.26661 1.04791 -0.29665 0.07269  -0.05702 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A   ND2 
+838   N N   . ALA A   112 ? 0.93546 1.14344 0.98192 -0.35029 0.07016  -0.00434 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A   N   
+839   C CA  . ALA A   112 ? 0.98185 1.15671 1.02342 -0.35002 0.06151  0.00408  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A   CA  
+840   C C   . ALA A   112 ? 0.84242 0.99696 0.87293 -0.34215 0.05644  0.00932  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A   C   
+841   O O   . ALA A   112 ? 0.97292 1.10526 1.00433 -0.33620 0.04848  0.01222  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A   O   
+842   C CB  . ALA A   112 ? 0.89432 1.05441 0.92597 -0.36869 0.06030  0.01148  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A   CB  
+843   N N   . ASP A   113 ? 0.90608 1.06984 0.92729 -0.34185 0.06072  0.00905  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A   N   
+844   C CA  . ASP A   113 ? 1.06258 1.20790 1.07281 -0.33509 0.05591  0.01366  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A   CA  
+845   C C   . ASP A   113 ? 0.95778 1.10351 0.97783 -0.31751 0.05277  0.00837  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A   C   
+846   O O   . ASP A   113 ? 0.90693 1.03462 0.92136 -0.31140 0.04721  0.01153  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A   O   
+847   C CB  . ASP A   113 ? 0.82184 0.97785 0.81781 -0.34160 0.06165  0.01457  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A   CB  
+848   C CG  . ASP A   113 ? 1.26672 1.41789 1.24674 -0.36241 0.06430  0.02191  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A   CG  
+849   O OD1 . ASP A   113 ? 1.36590 1.48686 1.33507 -0.36893 0.05635  0.03134  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A   OD1 
+850   O OD2 . ASP A   113 ? 1.75593 1.93352 1.73374 -0.37273 0.07367  0.01752  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A   OD2 
+851   N N   . VAL A   114 ? 0.77395 0.93871 0.80728 -0.31001 0.05535  0.00035  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   N   
+852   C CA  . VAL A   114 ? 0.97005 1.13379 1.00862 -0.29551 0.05200  -0.00395 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   CA  
+853   C C   . VAL A   114 ? 1.10429 1.26702 1.15442 -0.29172 0.04904  -0.00658 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   C   
+854   O O   . VAL A   114 ? 0.94541 1.11751 1.00300 -0.29748 0.05103  -0.00840 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   O   
+855   C CB  . VAL A   114 ? 0.74189 0.92640 0.78205 -0.28817 0.05524  -0.01178 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   CB  
+856   C CG1 . VAL A   114 ? 1.28556 1.49420 1.33762 -0.28850 0.05853  -0.01979 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   CG1 
+857   C CG2 . VAL A   114 ? 0.77162 0.94687 0.81102 -0.27481 0.04990  -0.01392 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   CG2 
+858   N N   . PHE A   115 ? 0.90226 1.05406 0.95295 -0.28324 0.04442  -0.00703 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   N   
+859   C CA  . PHE A   115 ? 0.85830 1.01023 0.91722 -0.28004 0.04181  -0.00996 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CA  
+860   C C   . PHE A   115 ? 0.79318 0.93970 0.84835 -0.27107 0.03842  -0.01175 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   C   
+861   O O   . PHE A   115 ? 0.82795 0.96330 0.87615 -0.26880 0.03669  -0.00951 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   O   
+862   C CB  . PHE A   115 ? 0.91326 1.05287 0.97584 -0.28501 0.03883  -0.00776 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CB  
+863   C CG  . PHE A   115 ? 0.72099 0.86512 0.79245 -0.28378 0.03734  -0.01194 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CG  
+864   C CD1 . PHE A   115 ? 0.63653 0.79404 0.71550 -0.28660 0.03947  -0.01486 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CD1 
+865   C CD2 . PHE A   115 ? 0.86158 0.99858 0.93357 -0.28080 0.03411  -0.01377 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CD2 
+866   C CE1 . PHE A   115 ? 0.84903 1.01099 0.93498 -0.28555 0.03779  -0.01886 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CE1 
+867   C CE2 . PHE A   115 ? 0.80078 0.94359 0.87906 -0.28111 0.03324  -0.01795 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CE2 
+868   C CZ  . PHE A   115 ? 0.89552 1.04992 0.98032 -0.28303 0.03477  -0.02015 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A   CZ  
+869   N N   . TYR A   116 ? 0.89095 1.04395 0.94936 -0.26673 0.03667  -0.01560 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A   N   
+870   C CA  . TYR A   116 ? 1.02779 1.17297 1.07924 -0.25975 0.03210  -0.01660 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A   CA  
+871   C C   . TYR A   116 ? 0.97913 1.11719 1.03035 -0.26252 0.02968  -0.01616 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A   C   
+872   O O   . TYR A   116 ? 0.92022 1.06524 0.97890 -0.26629 0.03070  -0.01775 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A   O   
+873   C CB  . TYR A   116 ? 0.87009 1.02528 0.92172 -0.25196 0.02939  -0.02177 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A   CB  
+874   C CG  . TYR A   116 ? 1.09042 1.25597 1.14206 -0.24800 0.03143  -0.02515 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A   CG  
+875   C CD1 . TYR A   116 ? 1.11106 1.29223 1.16880 -0.25434 0.03799  -0.02623 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A   CD1 
+876   C CD2 . TYR A   116 ? 1.15275 1.31284 1.19743 -0.23893 0.02656  -0.02794 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A   CD2 
+877   C CE1 . TYR A   116 ? 1.10801 1.30242 1.16500 -0.25256 0.04094  -0.03051 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A   CE1 
+878   C CE2 . TYR A   116 ? 1.07844 1.25135 1.12422 -0.23494 0.02854  -0.03319 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A   CE2 
+879   C CZ  . TYR A   116 ? 1.01471 1.20652 1.06674 -0.24217 0.03639  -0.03475 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A   CZ  
+880   O OH  . TYR A   116 ? 1.35291 1.56114 1.40528 -0.24006 0.03947  -0.04106 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A   OH  
+881   N N   . ILE A   117 ? 0.72122 0.84673 0.76353 -0.26172 0.02677  -0.01470 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A   N   
+882   C CA  . ILE A   117 ? 0.71493 0.83552 0.75400 -0.26619 0.02505  -0.01509 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A   CA  
+883   C C   . ILE A   117 ? 0.76131 0.87010 0.78595 -0.26323 0.01967  -0.01372 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A   C   
+884   O O   . ILE A   117 ? 0.84717 0.94543 0.86415 -0.26202 0.01818  -0.01209 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A   O   
+885   C CB  . ILE A   117 ? 0.75511 0.87237 0.79729 -0.27168 0.02689  -0.01571 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A   CB  
+886   C CG1 . ILE A   117 ? 0.66509 0.78941 0.72005 -0.27414 0.02916  -0.01732 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A   CG1 
+887   C CG2 . ILE A   117 ? 0.53915 0.65487 0.57641 -0.27767 0.02601  -0.01780 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A   CG2 
+888   C CD1 . ILE A   117 ? 0.63252 0.75388 0.69261 -0.27714 0.02848  -0.02029 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A   CD1 
+889   N N   . ALA A   118 ? 0.84148 0.94996 0.86113 -0.26222 0.01557  -0.01429 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A   N   
+890   C CA  . ALA A   118 ? 0.89294 0.98625 0.89658 -0.25828 0.00747  -0.01260 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A   CA  
+891   C C   . ALA A   118 ? 1.00828 1.09224 0.99875 -0.26691 0.00454  -0.01027 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A   C   
+892   O O   . ALA A   118 ? 0.79568 0.89012 0.79179 -0.27321 0.00816  -0.01185 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A   O   
+893   C CB  . ALA A   118 ? 0.92527 1.02372 0.93113 -0.24768 0.00190  -0.01603 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A   CB  
+894   N N   . LEU A   119 ? 1.04176 1.10539 1.01328 -0.26800 -0.00245 -0.00672 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   N   
+895   C CA  . LEU A   119 ? 0.73276 0.78344 0.68536 -0.27833 -0.00650 -0.00317 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CA  
+896   C C   . LEU A   119 ? 0.89547 0.92464 0.82955 -0.27136 -0.01991 -0.00029 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   C   
+897   O O   . LEU A   119 ? 1.18811 1.20172 1.11483 -0.26484 -0.02623 0.00067  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   O   
+898   C CB  . LEU A   119 ? 0.92658 0.96998 0.87063 -0.29025 -0.00272 -0.00133 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CB  
+899   C CG  . LEU A   119 ? 0.81415 0.84339 0.73477 -0.30529 -0.00568 0.00264  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CG  
+900   C CD1 . LEU A   119 ? 0.88682 0.92725 0.81210 -0.31834 0.00359  -0.00067 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CD1 
+901   C CD2 . LEU A   119 ? 0.70379 0.70214 0.59985 -0.30411 -0.01748 0.00874  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CD2 
+902   N N   . GLU A   120 ? 1.01026 1.03764 0.93668 -0.27187 -0.02558 0.00031  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A   N   
+903   C CA  . GLU A   120 ? 1.03506 1.04039 0.94340 -0.26371 -0.04114 0.00222  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A   CA  
+904   C C   . GLU A   120 ? 1.03677 1.02131 0.91687 -0.27755 -0.04748 0.00921  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A   C   
+905   O O   . GLU A   120 ? 1.30049 1.29799 1.18110 -0.28991 -0.03966 0.00956  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A   O   
+906   C CB  . GLU A   120 ? 1.21708 1.23796 1.14010 -0.24998 -0.04506 -0.00425 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A   CB  
+907   C CG  . GLU A   120 ? 1.46715 1.51086 1.41614 -0.23921 -0.03795 -0.01141 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A   CG  
+908   C CD  . GLU A   120 ? 1.59083 1.64842 1.55189 -0.22503 -0.04416 -0.01953 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A   CD  
+909   O OE1 . GLU A   120 ? 1.58959 1.63696 1.53907 -0.22123 -0.05579 -0.01981 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A   OE1 
+910   O OE2 . GLU A   120 ? 1.70002 1.77942 1.68143 -0.21833 -0.03770 -0.02615 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A   OE2 
+911   N N   . SER A   121 ? 1.06918 1.02085 0.92342 -0.27619 -0.06223 0.01439  ? ? ? ? ? ? 111 SER A   N   
+912   C CA  . SER A   121 ? 1.20462 1.13148 1.02611 -0.29228 -0.06928 0.02279  ? ? ? ? ? ? 111 SER A   CA  
+913   C C   . SER A   121 ? 1.51205 1.40377 1.30885 -0.28248 -0.09134 0.02639  ? ? ? ? ? ? 111 SER A   C   
+914   O O   . SER A   121 ? 1.42375 1.29654 1.21713 -0.27144 -0.10129 0.02558  ? ? ? ? ? ? 111 SER A   O   
+915   C CB  . SER A   121 ? 1.26840 1.18538 1.07683 -0.31012 -0.06264 0.02764  ? ? ? ? ? ? 111 SER A   CB  
+916   O OG  . SER A   121 ? 1.52156 1.41085 1.29375 -0.32751 -0.07078 0.03644  ? ? ? ? ? ? 111 SER A   OG  
+917   N N   . LYS A   122 ? 1.55184 1.43434 1.33130 -0.28575 -0.10018 0.02955  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A   N   
+918   C CA  . LYS A   122 ? 1.64720 1.49104 1.39744 -0.27846 -0.12395 0.03401  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A   CA  
+919   C C   . LYS A   122 ? 1.74507 1.56107 1.45488 -0.30188 -0.12919 0.04600  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A   C   
+920   O O   . LYS A   122 ? 1.61354 1.44966 1.32307 -0.31788 -0.11659 0.04726  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A   O   
+921   C CB  . LYS A   122 ? 1.89326 1.74916 1.65718 -0.25902 -0.13342 0.02611  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A   CB  
+922   C CG  . LYS A   122 ? 2.20728 2.02447 1.94728 -0.24454 -0.16107 0.02699  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A   CG  
+923   C CD  . LYS A   122 ? 1.84087 1.63950 1.58250 -0.23176 -0.17022 0.02388  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A   CD  
+924   C CE  . LYS A   122 ? 1.99539 1.75249 1.71286 -0.21597 -0.20052 0.02331  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A   CE  
+925   N NZ  . LYS A   122 ? 2.22953 2.00519 1.96563 -0.19411 -0.21046 0.01107  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A   NZ  
+926   N N   . TYR A   123 ? 1.71877 1.48830 1.39355 -0.30461 -0.14822 0.05429  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A   N   
+927   C CA  . TYR A   123 ? 1.76582 1.50379 1.39683 -0.33076 -0.15338 0.06727  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A   CA  
+928   C C   . TYR A   123 ? 1.84405 1.55673 1.44561 -0.32972 -0.17256 0.07271  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A   C   
+929   O O   . TYR A   123 ? 1.91534 1.61086 1.51720 -0.30668 -0.19254 0.06890  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A   O   
+930   C CB  . TYR A   123 ? 1.80780 1.50434 1.41268 -0.33766 -0.16430 0.07472  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A   CB  
+931   C CG  . TYR A   123 ? 1.72044 1.39357 1.28490 -0.37106 -0.16214 0.08729  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A   CG  
+932   C CD1 . TYR A   123 ? 1.80902 1.51248 1.38424 -0.39248 -0.13841 0.08592  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A   CD1 
+933   C CD2 . TYR A   123 ? 1.77790 1.39867 1.29261 -0.38184 -0.18455 0.09979  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A   CD2 
+934   C CE1 . TYR A   123 ? 1.79493 1.48207 1.33435 -0.42480 -0.13513 0.09542  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A   CE1 
+935   C CE2 . TYR A   123 ? 1.85080 1.45075 1.32591 -0.41568 -0.18179 0.11159  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A   CE2 
+936   C CZ  . TYR A   123 ? 1.91510 1.55080 1.40371 -0.43760 -0.15606 0.10873  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A   CZ  
+937   O OH  . TYR A   123 ? 2.03836 1.65838 1.48871 -0.47301 -0.15202 0.11853  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A   OH  
+938   N N   . ASP A   124 ? 1.95934 1.67123 1.53544 -0.35473 -0.16686 0.08047  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A   N   
+939   C CA  . ASP A   124 ? 1.96252 1.64708 1.50304 -0.35915 -0.18478 0.08789  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A   CA  
+940   C C   . ASP A   124 ? 2.01756 1.64990 1.50250 -0.38403 -0.19821 0.10377  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A   C   
+941   O O   . ASP A   124 ? 2.04005 1.67865 1.51354 -0.41126 -0.18257 0.10867  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A   O   
+942   C CB  . ASP A   124 ? 2.07441 1.79800 1.62503 -0.37027 -0.16870 0.08445  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A   CB  
+943   C CG  . ASP A   124 ? 2.19016 1.89263 1.71267 -0.36775 -0.18771 0.08898  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A   CG  
+944   O OD1 . ASP A   124 ? 2.30689 1.95669 1.78417 -0.37246 -0.21138 0.10043  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A   OD1 
+945   O OD2 . ASP A   124 ? 2.16929 1.90648 1.71410 -0.36110 -0.17996 0.08103  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A   OD2 
+946   N N   . ASP A   125 ? 2.14943 1.73009 1.59948 -0.37508 -0.22800 0.11108  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A   N   
+947   C CA  . ASP A   125 ? 2.41574 1.93881 1.80826 -0.39890 -0.24436 0.12759  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A   CA  
+948   C C   . ASP A   125 ? 2.63444 2.15701 1.99030 -0.43202 -0.23748 0.13794  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A   C   
+949   O O   . ASP A   125 ? 2.63737 2.14617 1.96231 -0.46436 -0.22992 0.14783  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A   O   
+950   C CB  . ASP A   125 ? 2.68047 2.14540 2.04528 -0.37812 -0.28118 0.13174  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A   CB  
+951   C CG  . ASP A   125 ? 2.73699 2.20086 2.13443 -0.34759 -0.28893 0.12049  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A   CG  
+952   O OD1 . ASP A   125 ? 2.70012 2.18956 2.12455 -0.35088 -0.26912 0.11570  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A   OD1 
+953   O OD2 . ASP A   125 ? 3.04991 2.48867 2.44615 -0.32003 -0.31531 0.11531  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A   OD2 
+954   N N   . LYS A   126 ? 2.57048 2.11015 1.92937 -0.42535 -0.23960 0.13483  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A   N   
+955   C CA  . LYS A   126 ? 2.53042 2.07127 1.85368 -0.45595 -0.23391 0.14357  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A   CA  
+956   C C   . LYS A   126 ? 2.41246 2.00781 1.75860 -0.47973 -0.19944 0.13748  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A   C   
+957   O O   . LYS A   126 ? 2.55586 2.14499 1.86645 -0.51481 -0.19169 0.14615  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A   O   
+958   C CB  . LYS A   126 ? 2.65820 2.20846 1.98430 -0.44026 -0.24406 0.13950  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A   CB  
+959   C CG  . LYS A   126 ? 2.80693 2.30377 2.10846 -0.41656 -0.28064 0.14391  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A   CG  
+960   C CD  . LYS A   126 ? 2.86984 2.38038 2.17573 -0.40203 -0.28962 0.13855  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A   CD  
+961   C CE  . LYS A   126 ? 2.98855 2.44650 2.27067 -0.37687 -0.32817 0.14095  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A   CE  
+962   N NZ  . LYS A   126 ? 2.78971 2.26184 2.07619 -0.36243 -0.33786 0.13480  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A   NZ  
+963   N N   . GLU A   127 ? 2.30256 1.95164 1.70714 -0.46165 -0.17924 0.12184  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   N   
+964   C CA  . GLU A   127 ? 2.24084 1.94248 1.67186 -0.47971 -0.14873 0.11343  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   CA  
+965   C C   . GLU A   127 ? 2.29689 1.99464 1.72673 -0.49549 -0.13838 0.11528  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   C   
+966   O O   . GLU A   127 ? 2.34075 2.08005 1.78952 -0.51228 -0.11455 0.10766  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   O   
+967   C CB  . GLU A   127 ? 2.19092 1.94612 1.68251 -0.45454 -0.13337 0.09672  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   CB  
+968   C CG  . GLU A   127 ? 2.50421 2.27109 2.00312 -0.43937 -0.14072 0.09244  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   CG  
+969   C CD  . GLU A   127 ? 2.58575 2.36957 2.06289 -0.46454 -0.13218 0.09388  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   CD  
+970   O OE1 . GLU A   127 ? 2.63880 2.44690 2.11486 -0.48973 -0.11282 0.09172  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   OE1 
+971   O OE2 . GLU A   127 ? 1.95227 1.72707 1.41396 -0.45895 -0.14507 0.09588  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A   OE2 
+972   N N   . LEU A   128 ? 2.21950 1.86942 1.62892 -0.48957 -0.15653 0.12371  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   N   
+973   C CA  . LEU A   128 ? 2.06612 1.70702 1.47360 -0.50217 -0.14981 0.12562  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CA  
+974   C C   . LEU A   128 ? 2.05443 1.75118 1.51693 -0.49411 -0.12417 0.11047  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   C   
+975   O O   . LEU A   128 ? 2.03064 1.73500 1.49498 -0.51065 -0.11207 0.10937  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   O   
+976   C CB  . LEU A   128 ? 2.06236 1.68209 1.41975 -0.54426 -0.14720 0.13733  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CB  
+977   C CG  . LEU A   128 ? 2.44040 2.10085 1.79142 -0.57584 -0.12524 0.13390  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CG  
+978   C CD1 . LEU A   128 ? 2.20819 1.91926 1.59519 -0.58691 -0.09780 0.12092  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CD1 
+979   C CD2 . LEU A   128 ? 2.68382 2.30236 1.96793 -0.61250 -0.13589 0.15035  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A   CD2 
+980   N N   . TYR A   129 ? 1.87889 1.61318 1.38564 -0.46882 -0.11691 0.09865  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A   N   
+981   C CA  . TYR A   129 ? 1.67922 1.46693 1.23471 -0.46372 -0.09302 0.08470  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A   CA  
+982   C C   . TYR A   129 ? 1.72415 1.53198 1.32228 -0.42957 -0.09412 0.07519  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A   C   
+983   O O   . TYR A   129 ? 1.72439 1.53656 1.32571 -0.41759 -0.10091 0.07363  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A   O   
+984   C CB  . TYR A   129 ? 1.79160 1.61999 1.35086 -0.48563 -0.07417 0.07865  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A   CB  
+985   C CG  . TYR A   129 ? 1.48195 1.36506 1.09189 -0.47805 -0.05237 0.06282  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A   CG  
+986   C CD1 . TYR A   129 ? 1.65888 1.56063 1.28285 -0.48924 -0.03817 0.05692  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A   CD1 
+987   C CD2 . TYR A   129 ? 1.45599 1.37082 1.09859 -0.46027 -0.04717 0.05342  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A   CD2 
+988   C CE1 . TYR A   129 ? 1.74500 1.69339 1.41365 -0.48127 -0.02096 0.04217  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A   CE1 
+989   C CE2 . TYR A   129 ? 1.01698 0.97681 0.70316 -0.45364 -0.02964 0.03954  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A   CE2 
+990   C CZ  . TYR A   129 ? 1.22445 1.19994 0.92308 -0.46355 -0.01731 0.03400  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A   CZ  
+991   O OH  . TYR A   129 ? 1.09109 1.10799 0.83163 -0.45569 -0.00257 0.01992  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A   OH  
+992   N N   . GLY A   130 ? 1.47611 1.29674 1.10569 -0.41528 -0.08741 0.06864  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A   N   
+993   C CA  . GLY A   130 ? 1.64154 1.48631 1.31240 -0.38685 -0.08510 0.05889  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A   CA  
+994   C C   . GLY A   130 ? 1.43626 1.33054 1.14647 -0.38772 -0.06265 0.04766  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A   C   
+995   O O   . GLY A   130 ? 1.08885 0.99495 0.80950 -0.39605 -0.05118 0.04465  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A   O   
+996   N N   . ASN A   131 ? 1.21529 1.13757 0.94719 -0.37898 -0.05747 0.04086  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A   N   
+997   C CA  . ASN A   131 ? 1.28979 1.25565 1.05726 -0.37958 -0.03866 0.02997  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A   CA  
+998   C C   . ASN A   131 ? 1.26266 1.24111 1.06441 -0.35938 -0.03457 0.02394  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A   C   
+999   O O   . ASN A   131 ? 1.13455 1.09454 0.93656 -0.34280 -0.04540 0.02622  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A   O   
+1000  C CB  . ASN A   131 ? 0.94220 0.93156 0.71944 -0.37846 -0.03540 0.02471  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A   CB  
+1001  C CG  . ASN A   131 ? 1.15863 1.13841 0.93982 -0.35769 -0.04851 0.02535  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A   CG  
+1002  O OD1 . ASN A   131 ? 1.71564 1.66223 1.47558 -0.35009 -0.06487 0.03228  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A   OD1 
+1003  N ND2 . ASN A   131 ? 0.80914 0.81829 0.61811 -0.34826 -0.04225 0.01690  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A   ND2 
+1004  N N   . ILE A   132 ? 1.23660 1.24727 1.06682 -0.36113 -0.01939 0.01529  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A   N   
+1005  C CA  . ILE A   132 ? 0.82010 0.84403 0.68086 -0.34562 -0.01408 0.00991  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A   CA  
+1006  C C   . ILE A   132 ? 0.87620 0.92562 0.76436 -0.33403 -0.00964 0.00287  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A   C   
+1007  O O   . ILE A   132 ? 0.92281 0.99570 0.82252 -0.34157 -0.00099 -0.00337 ? ? ? ? ? ? 122 ILE A   O   
+1008  C CB  . ILE A   132 ? 1.00972 1.04761 0.88153 -0.35520 -0.00264 0.00525  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A   CB  
+1009  C CG1 . ILE A   132 ? 0.82887 0.84085 0.67481 -0.36629 -0.00727 0.01197  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A   CG1 
+1010  C CG2 . ILE A   132 ? 0.85117 0.90396 0.75383 -0.33991 0.00263  -0.00031 ? ? ? ? ? ? 122 ILE A   CG2 
+1011  C CD1 . ILE A   132 ? 0.81989 0.84691 0.67620 -0.37646 0.00337  0.00616  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A   CD1 
+1012  N N   . ILE A   133 ? 0.86104 0.90698 0.75994 -0.31626 -0.01571 0.00271  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A   N   
+1013  C CA  . ILE A   133 ? 0.77108 0.83981 0.69556 -0.30573 -0.01195 -0.00371 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A   CA  
+1014  C C   . ILE A   133 ? 0.87256 0.95258 0.82102 -0.29701 -0.00516 -0.00731 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A   C   
+1015  O O   . ILE A   133 ? 0.93896 1.00675 0.88535 -0.28825 -0.00966 -0.00514 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A   O   
+1016  C CB  . ILE A   133 ? 0.94557 1.00619 0.86468 -0.29353 -0.02369 -0.00299 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A   CB  
+1017  C CG1 . ILE A   133 ? 0.89488 0.93910 0.78520 -0.30263 -0.03268 0.00201  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A   CG1 
+1018  C CG2 . ILE A   133 ? 0.85761 0.94412 0.80383 -0.28485 -0.01877 -0.01039 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A   CG2 
+1019  C CD1 . ILE A   133 ? 1.00235 1.03615 0.88541 -0.28961 -0.04707 0.00199  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A   CD1 
+1020  N N   . LEU A   134 ? 0.98583 1.08793 0.95573 -0.29948 0.00460  -0.01311 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A   N   
+1021  C CA  . LEU A   134 ? 0.93153 1.04254 0.92160 -0.29317 0.01036  -0.01579 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A   CA  
+1022  C C   . LEU A   134 ? 0.90035 1.02472 0.90811 -0.28390 0.01096  -0.01907 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A   C   
+1023  O O   . LEU A   134 ? 1.00171 1.13950 1.01838 -0.28634 0.01302  -0.02302 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A   O   
+1024  C CB  . LEU A   134 ? 0.57322 0.69663 0.57456 -0.30154 0.01847  -0.02061 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A   CB  
+1025  C CG  . LEU A   134 ? 0.77094 0.88659 0.75961 -0.31134 0.01987  -0.01966 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A   CG  
+1026  C CD1 . LEU A   134 ? 0.93215 1.06422 0.93805 -0.31562 0.02678  -0.02761 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A   CD1 
+1027  C CD2 . LEU A   134 ? 0.99008 1.08702 0.96883 -0.30581 0.01568  -0.01390 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A   CD2 
+1028  N N   . LYS A   135 ? 0.95161 1.07389 0.96448 -0.27433 0.00951  -0.01833 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   N   
+1029  C CA  . LYS A   135 ? 0.87365 1.01081 0.90308 -0.26768 0.01137  -0.02205 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   CA  
+1030  C C   . LYS A   135 ? 1.00039 1.14203 1.04139 -0.26699 0.01746  -0.02206 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   C   
+1031  O O   . LYS A   135 ? 0.90777 1.03917 0.94259 -0.26677 0.01772  -0.01928 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   O   
+1032  C CB  . LYS A   135 ? 0.79818 0.93326 0.82319 -0.25705 0.00355  -0.02342 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   CB  
+1033  C CG  . LYS A   135 ? 0.90554 1.03061 0.91499 -0.25620 -0.00582 -0.02252 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   CG  
+1034  C CD  . LYS A   135 ? 0.90412 1.02683 0.91125 -0.24291 -0.01592 -0.02605 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   CD  
+1035  C CE  . LYS A   135 ? 1.47279 1.58034 1.46106 -0.24122 -0.02825 -0.02443 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   CE  
+1036  N NZ  . LYS A   135 ? 1.70570 1.81007 1.69274 -0.22582 -0.04083 -0.02991 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   NZ  
+1037  N N   . TRP A   136 ? 0.86356 1.01930 0.91983 -0.26755 0.02177  -0.02493 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A   N   
+1038  C CA  . TRP A   136 ? 0.77599 0.93428 0.84000 -0.26796 0.02637  -0.02401 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A   CA  
+1039  C C   . TRP A   136 ? 0.85782 1.03158 0.93290 -0.26708 0.02874  -0.02717 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A   C   
+1040  O O   . TRP A   136 ? 0.78091 0.96461 0.86044 -0.26582 0.02700  -0.03099 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A   O   
+1041  C CB  . TRP A   136 ? 0.72240 0.87712 0.79151 -0.27456 0.02936  -0.02350 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A   CB  
+1042  C CG  . TRP A   136 ? 0.69652 0.85961 0.77674 -0.27953 0.03052  -0.02737 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A   CG  
+1043  C CD1 . TRP A   136 ? 0.74686 0.92120 0.83367 -0.27987 0.03043  -0.03047 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A   CD1 
+1044  C CD2 . TRP A   136 ? 0.64806 0.80936 0.73512 -0.28398 0.03087  -0.03014 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A   CD2 
+1045  N NE1 . TRP A   136 ? 0.72952 0.90812 0.82618 -0.28481 0.03104  -0.03435 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A   NE1 
+1046  C CE2 . TRP A   136 ? 0.76989 0.94059 0.86720 -0.28685 0.03086  -0.03473 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A   CE2 
+1047  C CE3 . TRP A   136 ? 0.79295 0.94654 0.87954 -0.28495 0.03025  -0.03069 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A   CE3 
+1048  C CZ2 . TRP A   136 ? 0.95413 1.12584 1.06117 -0.29004 0.02969  -0.04020 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A   CZ2 
+1049  C CZ3 . TRP A   136 ? 0.76116 0.91701 0.85808 -0.28761 0.02883  -0.03674 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A   CZ3 
+1050  C CH2 . TRP A   136 ? 0.70416 0.86856 0.81118 -0.28985 0.02830  -0.04160 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A   CH2 
+1051  N N   . GLY A   137 ? 0.69657 0.87300 0.77510 -0.26880 0.03269  -0.02585 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A   N   
+1052  C CA  . GLY A   137 ? 0.99732 1.19003 1.08493 -0.27112 0.03624  -0.02900 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A   CA  
+1053  C C   . GLY A   137 ? 0.90346 1.09841 0.98838 -0.27232 0.03996  -0.02737 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A   C   
+1054  O O   . GLY A   137 ? 0.81497 0.99946 0.89133 -0.26874 0.03885  -0.02454 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A   O   
+1055  N N   . SER A   138 ? 1.03193 1.24173 1.12358 -0.27877 0.04468  -0.02957 ? ? ? ? ? ? 128 SER A   N   
+1056  C CA  . SER A   138 ? 0.82722 1.04206 0.91474 -0.28310 0.04934  -0.02827 ? ? ? ? ? ? 128 SER A   CA  
+1057  C C   . SER A   138 ? 0.70736 0.93792 0.79495 -0.27425 0.04927  -0.03542 ? ? ? ? ? ? 128 SER A   C   
+1058  O O   . SER A   138 ? 0.88258 1.11297 0.96347 -0.27381 0.05132  -0.03458 ? ? ? ? ? ? 128 SER A   O   
+1059  C CB  . SER A   138 ? 0.53702 0.76197 0.62926 -0.29635 0.05469  -0.02795 ? ? ? ? ? ? 128 SER A   CB  
+1060  O OG  . SER A   138 ? 1.21560 1.44506 1.30050 -0.30335 0.05962  -0.02591 ? ? ? ? ? ? 128 SER A   OG  
+1061  N N   . GLU A   139 ? 1.04846 1.29254 1.14352 -0.26640 0.04583  -0.04348 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   N   
+1062  C CA  . GLU A   139 ? 0.97937 1.23880 1.07661 -0.25544 0.04304  -0.05307 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CA  
+1063  C C   . GLU A   139 ? 0.96699 1.20871 1.05698 -0.24249 0.03289  -0.05284 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   C   
+1064  O O   . GLU A   139 ? 1.11858 1.35090 1.20769 -0.24120 0.02811  -0.05083 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   O   
+1065  C CB  . GLU A   139 ? 0.86083 1.14998 0.97219 -0.25518 0.04459  -0.06461 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CB  
+1066  C CG  . GLU A   139 ? 1.14639 1.45244 1.26387 -0.27144 0.05460  -0.06446 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CG  
+1067  C CD  . GLU A   139 ? 1.15360 1.44965 1.27392 -0.28064 0.05523  -0.05825 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CD  
+1068  O OE1 . GLU A   139 ? 1.46746 1.74205 1.58334 -0.27608 0.04961  -0.05247 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   OE1 
+1069  O OE2 . GLU A   139 ? 1.33795 1.64850 1.46480 -0.29322 0.06132  -0.05999 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   OE2 
+1070  N N   . LEU A   140 ? 1.06569 1.30228 1.14904 -0.23395 0.02927  -0.05499 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   N   
+1071  C CA  . LEU A   140 ? 0.90251 1.11787 0.97559 -0.22329 0.01859  -0.05381 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CA  
+1072  C C   . LEU A   140 ? 0.94368 1.16512 1.02043 -0.21233 0.00874  -0.06247 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   C   
+1073  O O   . LEU A   140 ? 1.28211 1.48172 1.34755 -0.20681 -0.00118 -0.05915 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   O   
+1074  C CB  . LEU A   140 ? 0.88465 1.09325 0.95045 -0.21678 0.01643  -0.05517 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CB  
+1075  C CG  . LEU A   140 ? 1.16014 1.34253 1.21243 -0.20754 0.00506  -0.05301 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CG  
+1076  C CD1 . LEU A   140 ? 1.16465 1.32316 1.20653 -0.21569 0.00458  -0.04161 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CD1 
+1077  C CD2 . LEU A   140 ? 0.57563 0.75397 0.62278 -0.20282 0.00463  -0.05486 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CD2 
+1078  N N   . ASP A   141 ? 1.03400 1.28436 1.12527 -0.20990 0.01069  -0.07373 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A   N   
+1079  C CA  . ASP A   141 ? 1.20204 1.45969 1.29808 -0.19747 -0.00046 -0.08401 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A   CA  
+1080  C C   . ASP A   141 ? 1.10652 1.35742 1.20179 -0.20194 -0.00273 -0.07928 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A   C   
+1081  O O   . ASP A   141 ? 1.29018 1.52653 1.37726 -0.19307 -0.01524 -0.08007 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A   O   
+1082  C CB  . ASP A   141 ? 1.37719 1.67299 1.49137 -0.19317 0.00251  -0.10048 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A   CB  
+1083  C CG  . ASP A   141 ? 1.64274 1.94611 1.75764 -0.18134 -0.00195 -0.11090 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A   CG  
+1084  O OD1 . ASP A   141 ? 1.73445 2.01022 1.83504 -0.17556 -0.00878 -0.10470 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A   OD1 
+1085  O OD2 . ASP A   141 ? 1.63550 1.97396 1.76572 -0.17829 0.00140  -0.12641 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A   OD2 
+1086  N N   . ASN A   142 ? 0.96674 1.22653 1.06901 -0.21575 0.00811  -0.07454 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A   N   
+1087  C CA  . ASN A   142 ? 1.11540 1.37267 1.21901 -0.21992 0.00641  -0.07210 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A   CA  
+1088  C C   . ASN A   142 ? 1.06699 1.30404 1.16210 -0.23145 0.01145  -0.05949 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A   C   
+1089  O O   . ASN A   142 ? 1.27949 1.52353 1.38229 -0.24131 0.01778  -0.05779 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A   O   
+1090  C CB  . ASN A   142 ? 0.89684 1.18492 1.01888 -0.22494 0.01255  -0.08096 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A   CB  
+1091  C CG  . ASN A   142 ? 1.59155 1.88997 1.71991 -0.23967 0.02600  -0.07738 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A   CG  
+1092  O OD1 . ASN A   142 ? 1.87473 2.16085 1.99504 -0.24365 0.03017  -0.07026 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A   OD1 
+1093  N ND2 . ASN A   142 ? 1.46940 1.78880 1.61080 -0.24843 0.03190  -0.08213 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A   ND2 
+1094  N N   . LEU A   143 ? 0.78486 0.99770 0.86491 -0.23017 0.00804  -0.05202 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A   N   
+1095  C CA  . LEU A   143 ? 0.88038 1.07698 0.95339 -0.23996 0.01166  -0.04285 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A   CA  
+1096  C C   . LEU A   143 ? 1.04493 1.24035 1.11662 -0.24286 0.00839  -0.04276 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A   C   
+1097  O O   . LEU A   143 ? 0.78917 0.98296 0.85547 -0.23569 -0.00058 -0.04608 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A   O   
+1098  C CB  . LEU A   143 ? 0.75235 0.92564 0.80923 -0.23818 0.00776  -0.03672 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A   CB  
+1099  C CG  . LEU A   143 ? 1.01568 1.18791 1.07219 -0.23579 0.01087  -0.03628 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A   CG  
+1100  C CD1 . LEU A   143 ? 0.84806 0.99657 0.88817 -0.23326 0.00507  -0.03139 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A   CD1 
+1101  C CD2 . LEU A   143 ? 0.76771 0.94589 0.83187 -0.24558 0.02102  -0.03290 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A   CD2 
+1102  N N   . ILE A   144 ? 0.80421 1.00009 0.88041 -0.25293 0.01462  -0.03973 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   N   
+1103  C CA  . ILE A   144 ? 0.76688 0.96492 0.84339 -0.25696 0.01293  -0.04086 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   CA  
+1104  C C   . ILE A   144 ? 0.83623 1.01915 0.90140 -0.26370 0.01342  -0.03567 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   C   
+1105  O O   . ILE A   144 ? 0.81627 0.99161 0.88018 -0.26712 0.01740  -0.03223 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   O   
+1106  C CB  . ILE A   144 ? 0.61581 0.83132 0.70987 -0.26301 0.01900  -0.04501 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   CB  
+1107  C CG1 . ILE A   144 ? 0.77226 0.98400 0.87192 -0.27075 0.02603  -0.04153 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   CG1 
+1108  C CG2 . ILE A   144 ? 0.75137 0.98598 0.85665 -0.25831 0.01897  -0.05181 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   CG2 
+1109  C CD1 . ILE A   144 ? 0.64004 0.84769 0.74214 -0.27770 0.02730  -0.04147 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   CD1 
+1110  N N   . ASP A   145 ? 0.89978 1.08007 0.95640 -0.26615 0.00926  -0.03604 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A   N   
+1111  C CA  . ASP A   145 ? 0.81905 0.98946 0.86412 -0.27454 0.01031  -0.03295 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A   CA  
+1112  C C   . ASP A   145 ? 0.74105 0.92006 0.80035 -0.28152 0.01814  -0.03566 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A   C   
+1113  O O   . ASP A   145 ? 0.74180 0.93378 0.81629 -0.28261 0.02074  -0.04027 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A   O   
+1114  C CB  . ASP A   145 ? 0.78102 0.95028 0.81376 -0.27774 0.00497  -0.03362 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A   CB  
+1115  C CG  . ASP A   145 ? 0.91830 1.07176 0.93171 -0.27106 -0.00604 -0.03007 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A   CG  
+1116  O OD1 . ASP A   145 ? 1.25550 1.40001 1.26663 -0.26335 -0.00933 -0.02824 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A   OD1 
+1117  O OD2 . ASP A   145 ? 1.02517 1.17418 1.02481 -0.27327 -0.01249 -0.02956 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A   OD2 
+1118  N N   . ILE A   146 ? 0.79792 0.96898 0.85245 -0.28589 0.02070  -0.03363 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A   N   
+1119  C CA  . ILE A   146 ? 0.76387 0.94144 0.83131 -0.29089 0.02563  -0.03784 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A   CA  
+1120  C C   . ILE A   146 ? 0.87849 1.06779 0.94940 -0.29693 0.02627  -0.04434 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A   C   
+1121  O O   . ILE A   146 ? 0.69104 0.87907 0.74759 -0.30231 0.02502  -0.04415 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A   O   
+1122  C CB  . ILE A   146 ? 0.81201 0.98067 0.87351 -0.29362 0.02716  -0.03616 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A   CB  
+1123  C CG1 . ILE A   146 ? 0.87302 1.03081 0.93093 -0.28732 0.02633  -0.03034 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A   CG1 
+1124  C CG2 . ILE A   146 ? 0.79071 0.96686 0.86681 -0.29689 0.02997  -0.04289 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A   CG2 
+1125  C CD1 . ILE A   146 ? 0.95256 1.10172 1.00548 -0.28935 0.02740  -0.02903 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A   CD1 
+1126  N N   . PRO A   147 ? 0.72328 0.92342 0.81143 -0.29720 0.02778  -0.05029 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A   N   
+1127  C CA  . PRO A   147 ? 0.77940 0.99268 0.87207 -0.30206 0.02798  -0.05808 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A   CA  
+1128  C C   . PRO A   147 ? 0.75614 0.97436 0.84618 -0.30893 0.03020  -0.06391 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A   C   
+1129  O O   . PRO A   147 ? 0.87639 1.09176 0.97215 -0.30877 0.03149  -0.06579 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A   O   
+1130  C CB  . PRO A   147 ? 0.50771 0.72781 0.62054 -0.30027 0.02819  -0.06324 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A   CB  
+1131  C CG  . PRO A   147 ? 0.68709 0.89616 0.80437 -0.29740 0.02872  -0.05879 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A   CG  
+1132  C CD  . PRO A   147 ? 0.72753 0.92704 0.83016 -0.29418 0.02877  -0.05020 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A   CD  
+1133  N N   . GLY A   148 ? 1.06356 1.29080 1.14445 -0.31551 0.03045  -0.06765 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A   N   
+1134  C CA  . GLY A   148 ? 1.04266 1.28043 1.12084 -0.32440 0.03370  -0.07538 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A   CA  
+1135  C C   . GLY A   148 ? 0.89264 1.14714 0.96859 -0.33123 0.03443  -0.08320 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A   C   
+1136  O O   . GLY A   148 ? 0.99528 1.24865 1.06471 -0.32978 0.03148  -0.07974 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A   O   
+1137  N N   . ARG A   149 ? 0.72495 0.99715 0.80697 -0.33854 0.03813  -0.09530 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A   N   
+1138  C CA  . ARG A   149 ? 0.98026 1.27298 1.06075 -0.34660 0.03992  -0.10544 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A   CA  
+1139  C C   . ARG A   149 ? 0.94093 1.24662 1.00980 -0.36025 0.04518  -0.11184 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A   C   
+1140  O O   . ARG A   149 ? 0.86159 1.18200 0.94678 -0.36083 0.04796  -0.12428 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A   O   
+1141  C CB  . ARG A   149 ? 0.80632 1.11517 0.91425 -0.34061 0.03886  -0.11949 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A   CB  
+1142  C CG  . ARG A   149 ? 0.88851 1.21952 0.99623 -0.34743 0.04018  -0.13068 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A   CG  
+1143  C CD  . ARG A   149 ? 0.80296 1.14485 0.93752 -0.33961 0.03706  -0.14310 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A   CD  
+1144  N NE  . ARG A   149 ? 0.70819 1.07125 0.84237 -0.34526 0.03791  -0.15373 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A   NE  
+1145  C CZ  . ARG A   149 ? 1.11163 1.48557 1.26621 -0.33999 0.03475  -0.16532 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A   CZ  
+1146  N NH1 . ARG A   149 ? 1.71805 2.08136 1.89358 -0.32991 0.02994  -0.16686 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A   NH1 
+1147  N NH2 . ARG A   149 ? 1.38174 1.77654 1.53409 -0.34589 0.03591  -0.17549 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A   NH2 
+1148  N N   . GLY A   150 ? 0.73024 1.03028 0.77049 -0.37163 0.04574  -0.10395 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A   N   
+1149  C CA  . GLY A   150 ? 0.84603 1.15833 0.87063 -0.38865 0.05145  -0.10892 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A   CA  
+1150  C C   . GLY A   150 ? 0.81844 1.11176 0.83006 -0.39153 0.05183  -0.09904 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A   C   
+1151  O O   . GLY A   150 ? 0.93842 1.20382 0.93130 -0.38835 0.04662  -0.08304 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A   O   
+1152  N N   . ASN A   151 ? 0.72040 1.03000 0.74317 -0.39681 0.05721  -0.11016 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A   N   
+1153  C CA  . ASN A   151 ? 0.89949 1.19458 0.91167 -0.40077 0.05816  -0.10310 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A   CA  
+1154  C C   . ASN A   151 ? 0.81703 1.10269 0.85188 -0.38413 0.05536  -0.10281 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A   C   
+1155  O O   . ASN A   151 ? 1.03098 1.30562 1.06014 -0.38558 0.05581  -0.09818 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A   O   
+1156  C CB  . ASN A   151 ? 0.89936 1.21927 0.90707 -0.41884 0.06599  -0.11579 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A   CB  
+1157  C CG  . ASN A   151 ? 1.08061 1.40566 1.05815 -0.43679 0.06904  -0.11367 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A   CG  
+1158  O OD1 . ASN A   151 ? 1.26715 1.62026 1.24813 -0.44126 0.07472  -0.12870 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A   OD1 
+1159  N ND2 . ASN A   151 ? 1.24803 1.54368 1.19368 -0.44537 0.06417  -0.09502 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A   ND2 
+1160  N N   . ILE A   152 ? 0.81992 1.10845 0.87846 -0.36955 0.05209  -0.10731 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A   N   
+1161  C CA  . ILE A   152 ? 0.79287 1.07091 0.87025 -0.35521 0.04864  -0.10647 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A   CA  
+1162  C C   . ILE A   152 ? 0.92960 1.18858 1.00823 -0.34343 0.04368  -0.09477 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A   C   
+1163  O O   . ILE A   152 ? 1.01369 1.27629 1.09103 -0.34318 0.04254  -0.09429 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A   O   
+1164  C CB  . ILE A   152 ? 0.69281 0.99260 0.79912 -0.34988 0.04816  -0.12556 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A   CB  
+1165  C CG1 . ILE A   152 ? 0.79699 1.11087 0.91669 -0.34689 0.04656  -0.13477 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A   CG1 
+1166  C CG2 . ILE A   152 ? 0.76999 1.09363 0.87784 -0.36119 0.05335  -0.14001 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A   CG2 
+1167  C CD1 . ILE A   152 ? 1.03023 1.33058 1.16731 -0.33238 0.03997  -0.13241 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A   CD1 
+1168  N N   . ASN A   153 ? 0.97672 1.21737 1.05794 -0.33428 0.04097  -0.08627 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A   N   
+1169  C CA  . ASN A   153 ? 1.14188 1.36829 1.22660 -0.32403 0.03725  -0.07717 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A   CA  
+1170  C C   . ASN A   153 ? 0.90057 1.12207 1.00352 -0.31504 0.03482  -0.07953 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A   C   
+1171  O O   . ASN A   153 ? 0.81000 1.03725 0.92253 -0.31493 0.03460  -0.08805 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A   O   
+1172  C CB  . ASN A   153 ? 0.80637 1.01310 0.87055 -0.32272 0.03550  -0.06268 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A   CB  
+1173  C CG  . ASN A   153 ? 0.87769 1.07265 0.93366 -0.32338 0.03596  -0.05809 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A   CG  
+1174  O OD1 . ASN A   153 ? 1.09153 1.29267 1.15840 -0.32367 0.03754  -0.06508 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A   OD1 
+1175  N ND2 . ASN A   153 ? 1.15898 1.33654 1.19609 -0.32273 0.03338  -0.04729 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A   ND2 
+1176  N N   . ALA A   154 ? 0.75313 1.18537 0.82568 -0.30613 0.08606  -0.08408 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A   N   
+1177  C CA  . ALA A   154 ? 0.70736 1.12423 0.78707 -0.30728 0.08833  -0.08266 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A   CA  
+1178  C C   . ALA A   154 ? 0.85203 1.24874 0.92100 -0.29985 0.08949  -0.07513 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A   C   
+1179  O O   . ALA A   154 ? 0.78819 1.16930 0.86043 -0.29949 0.09107  -0.07641 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A   O   
+1180  C CB  . ALA A   154 ? 0.78386 1.20833 0.87322 -0.30900 0.09066  -0.07837 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A   CB  
+1181  N N   . LEU A   155 ? 0.89936 1.29601 0.95521 -0.29338 0.08884  -0.06757 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A   N   
+1182  C CA  . LEU A   155 ? 0.73848 1.11598 0.78396 -0.28570 0.08899  -0.06075 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A   CA  
+1183  C C   . LEU A   155 ? 0.68074 1.04667 0.72453 -0.28607 0.08709  -0.06710 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A   C   
+1184  O O   . LEU A   155 ? 0.73625 1.08432 0.77705 -0.28163 0.08736  -0.06521 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A   O   
+1185  C CB  . LEU A   155 ? 0.76511 1.14570 0.79666 -0.27908 0.08857  -0.05153 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A   CB  
+1186  C CG  . LEU A   155 ? 0.84754 1.20859 0.86770 -0.27000 0.08813  -0.04323 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A   CG  
+1187  C CD1 . LEU A   155 ? 0.74390 1.09352 0.76799 -0.26628 0.09050  -0.03787 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A   CD1 
+1188  C CD2 . LEU A   155 ? 0.76543 1.13058 0.77119 -0.26411 0.08780  -0.03448 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A   CD2 
+1189  N N   . ASP A   156 ? 0.84703 1.22288 0.89269 -0.29053 0.08524  -0.07449 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A   N   
+1190  C CA  . ASP A   156 ? 0.66669 1.03240 0.71141 -0.29104 0.08358  -0.07995 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A   CA  
+1191  C C   . ASP A   156 ? 0.73546 1.09149 0.78832 -0.29516 0.08474  -0.08598 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A   C   
+1192  O O   . ASP A   156 ? 0.78462 1.12849 0.83542 -0.29439 0.08398  -0.08897 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A   O   
+1193  C CB  . ASP A   156 ? 1.03934 1.41838 1.08419 -0.29357 0.08184  -0.08536 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A   CB  
+1194  C CG  . ASP A   156 ? 1.30876 1.69630 1.34467 -0.28849 0.08190  -0.07958 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A   CG  
+1195  O OD1 . ASP A   156 ? 0.89769 1.27565 0.92534 -0.28280 0.08219  -0.07190 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A   OD1 
+1196  O OD2 . ASP A   156 ? 1.13866 1.54215 1.17522 -0.28946 0.08187  -0.08278 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A   OD2 
+1197  N N   . ASN A   157 ? 0.80990 1.17124 0.87219 -0.29946 0.08694  -0.08779 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A   N   
+1198  C CA  . ASN A   157 ? 0.93559 1.28703 1.00549 -0.30284 0.08938  -0.09286 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A   CA  
+1199  C C   . ASN A   157 ? 1.02038 1.35495 1.08820 -0.29630 0.09270  -0.08675 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A   C   
+1200  O O   . ASN A   157 ? 1.13445 1.45725 1.20543 -0.29667 0.09545  -0.09039 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A   O   
+1201  C CB  . ASN A   157 ? 1.05996 1.42413 1.14271 -0.31041 0.09059  -0.09810 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A   CB  
+1202  C CG  . ASN A   157 ? 1.04561 1.42451 1.13076 -0.31612 0.08704  -0.10611 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A   CG  
+1203  O OD1 . ASN A   157 ? 1.24023 1.61645 1.31922 -0.31537 0.08475  -0.10911 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A   OD1 
+1204  N ND2 . ASN A   157 ? 1.17698 1.57154 1.27157 -0.32116 0.08648  -0.10952 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A   ND2 
+1205  N N   . VAL A   158 ? 1.03693 1.36977 1.09853 -0.28940 0.09280  -0.07739 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   N   
+1206  C CA  . VAL A   158 ? 0.89266 1.20927 0.95120 -0.28098 0.09567  -0.07069 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   CA  
+1207  C C   . VAL A   158 ? 0.97801 1.27940 1.02520 -0.27383 0.09313  -0.06942 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   C   
+1208  O O   . VAL A   158 ? 0.97910 1.26564 1.02587 -0.27007 0.09497  -0.07153 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   O   
+1209  C CB  . VAL A   158 ? 0.75726 1.07842 0.81379 -0.27596 0.09682  -0.06026 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   CB  
+1210  C CG1 . VAL A   158 ? 0.87566 1.17843 0.92636 -0.26465 0.09911  -0.05230 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   CG1 
+1211  C CG2 . VAL A   158 ? 0.83477 1.16973 0.90489 -0.28269 0.09966  -0.06146 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   CG2 
+1212  N N   . PHE A   159 ? 0.87468 1.17984 0.91293 -0.27155 0.08917  -0.06616 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A   N   
+1213  C CA  . PHE A   159 ? 0.68401 0.97526 0.71219 -0.26425 0.08614  -0.06396 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A   CA  
+1214  C C   . PHE A   159 ? 0.68686 0.98107 0.71470 -0.26887 0.08303  -0.07062 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A   C   
+1215  O O   . PHE A   159 ? 1.14181 1.45102 1.17178 -0.27448 0.08215  -0.07288 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A   O   
+1216  C CB  . PHE A   159 ? 0.65365 0.94436 0.67134 -0.25687 0.08429  -0.05410 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A   CB  
+1217  C CG  . PHE A   159 ? 0.78951 1.07421 0.80541 -0.24977 0.08702  -0.04561 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A   CG  
+1218  C CD1 . PHE A   159 ? 1.02774 1.29427 1.04144 -0.24107 0.08815  -0.04372 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A   CD1 
+1219  C CD2 . PHE A   159 ? 0.75341 1.05071 0.76955 -0.25075 0.08869  -0.03910 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A   CD2 
+1220  C CE1 . PHE A   159 ? 0.95521 1.21555 0.96730 -0.23288 0.09114  -0.03497 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A   CE1 
+1221  C CE2 . PHE A   159 ? 0.82016 1.11165 0.83494 -0.24353 0.09146  -0.03003 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A   CE2 
+1222  C CZ  . PHE A   159 ? 0.78269 1.05533 0.79556 -0.23426 0.09279  -0.02768 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A   CZ  
+1223  N N   . LYS A   160 ? 0.68328 0.96320 0.70856 -0.26561 0.08156  -0.07355 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A   N   
+1224  C CA  . LYS A   160 ? 0.92562 1.20548 0.95004 -0.26799 0.07841  -0.07801 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A   CA  
+1225  C C   . LYS A   160 ? 0.86390 1.13087 0.88038 -0.25970 0.07485  -0.07393 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A   C   
+1226  O O   . LYS A   160 ? 0.92408 1.17602 0.93764 -0.25320 0.07461  -0.07348 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A   O   
+1227  C CB  . LYS A   160 ? 0.89956 1.17477 0.92913 -0.27260 0.07963  -0.08603 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A   CB  
+1228  C CG  . LYS A   160 ? 0.99589 1.27180 1.02545 -0.27511 0.07667  -0.08986 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A   CG  
+1229  C CD  . LYS A   160 ? 1.59487 1.88788 1.62676 -0.27986 0.07592  -0.08997 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A   CD  
+1230  C CE  . LYS A   160 ? 1.55329 1.84711 1.58659 -0.28179 0.07393  -0.09333 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A   CE  
+1231  N NZ  . LYS A   160 ? 0.90738 1.19034 0.93722 -0.27616 0.07104  -0.09047 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A   NZ  
+1232  N N   . VAL A   161 ? 0.90477 1.17750 0.91789 -0.25927 0.07230  -0.07122 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A   N   
+1233  C CA  . VAL A   161 ? 0.76990 1.03142 0.77605 -0.25186 0.06856  -0.06724 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A   CA  
+1234  C C   . VAL A   161 ? 0.67568 0.93199 0.68558 -0.25352 0.06590  -0.07269 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A   C   
+1235  O O   . VAL A   161 ? 1.11354 1.38030 1.12827 -0.25918 0.06640  -0.07546 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A   O   
+1236  C CB  . VAL A   161 ? 0.62223 0.89230 0.62219 -0.24987 0.06818  -0.06037 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A   CB  
+1237  C CG1 . VAL A   161 ? 0.61196 0.87075 0.60604 -0.24344 0.06408  -0.05749 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A   CG1 
+1238  C CG2 . VAL A   161 ? 0.67498 0.94771 0.66981 -0.24666 0.07039  -0.05358 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A   CG2 
+1239  N N   . ILE A   162 ? 0.76174 1.00203 0.76960 -0.24782 0.06312  -0.07408 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A   N   
+1240  C CA  . ILE A   162 ? 0.74321 0.97710 0.75467 -0.24828 0.05996  -0.07850 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A   CA  
+1241  C C   . ILE A   162 ? 0.58267 0.80860 0.58970 -0.24162 0.05535  -0.07443 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A   C   
+1242  O O   . ILE A   162 ? 0.88026 1.09386 0.88078 -0.23340 0.05287  -0.07190 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A   O   
+1243  C CB  . ILE A   162 ? 0.83316 1.05536 0.84598 -0.24672 0.06009  -0.08418 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A   CB  
+1244  C CG1 . ILE A   162 ? 0.71614 0.94618 0.73355 -0.25425 0.06490  -0.08863 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A   CG1 
+1245  C CG2 . ILE A   162 ? 0.57046 0.78487 0.58632 -0.24576 0.05601  -0.08783 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A   CG2 
+1246  C CD1 . ILE A   162 ? 0.93781 1.15712 0.95551 -0.25302 0.06637  -0.09426 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A   CD1 
+1247  N N   . TYR A   163 ? 0.77014 1.00279 0.78061 -0.24438 0.05445  -0.07360 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A   N   
+1248  C CA  . TYR A   163 ? 0.72196 0.94754 0.72983 -0.23905 0.05045  -0.07021 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A   CA  
+1249  C C   . TYR A   163 ? 0.74549 0.96261 0.76100 -0.23921 0.04672  -0.07526 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A   C   
+1250  O O   . TYR A   163 ? 0.98242 1.20692 1.00624 -0.24500 0.04836  -0.07801 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A   O   
+1251  C CB  . TYR A   163 ? 0.66203 0.90049 0.66909 -0.24106 0.05297  -0.06539 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A   CB  
+1252  C CG  . TYR A   163 ? 0.79818 1.02931 0.80229 -0.23571 0.04967  -0.06153 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A   CG  
+1253  C CD1 . TYR A   163 ? 0.83992 1.06487 0.83256 -0.22901 0.04809  -0.05540 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A   CD1 
+1254  C CD2 . TYR A   163 ? 0.93098 1.16091 0.94396 -0.23708 0.04825  -0.06361 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A   CD2 
+1255  C CE1 . TYR A   163 ? 0.87792 1.09534 0.86709 -0.22408 0.04493  -0.05200 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A   CE1 
+1256  C CE2 . TYR A   163 ? 1.07381 1.29667 1.08539 -0.23251 0.04541  -0.06042 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A   CE2 
+1257  C CZ  . TYR A   163 ? 1.19220 1.40865 1.19141 -0.22616 0.04362  -0.05490 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A   CZ  
+1258  O OH  . TYR A   163 ? 1.23745 1.44607 1.23452 -0.22158 0.04064  -0.05186 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A   OH  
+1259  N N   . ILE A   164 ? 1.08451 1.28621 1.09722 -0.23219 0.04159  -0.07631 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A   N   
+1260  C CA  . ILE A   164 ? 0.96284 1.15567 0.98299 -0.23150 0.03725  -0.08137 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A   CA  
+1261  C C   . ILE A   164 ? 1.04213 1.23250 1.06514 -0.22930 0.03365  -0.07846 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A   C   
+1262  O O   . ILE A   164 ? 0.90477 1.08554 0.92085 -0.22209 0.02957  -0.07569 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A   O   
+1263  C CB  . ILE A   164 ? 0.81462 0.99238 0.83068 -0.22434 0.03360  -0.08544 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A   CB  
+1264  C CG1 . ILE A   164 ? 1.11296 1.29330 1.12700 -0.22664 0.03862  -0.08828 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A   CG1 
+1265  C CG2 . ILE A   164 ? 0.95426 1.12355 0.97822 -0.22330 0.02851  -0.09087 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A   CG2 
+1266  C CD1 . ILE A   164 ? 1.19128 1.35752 1.20097 -0.21856 0.03675  -0.09245 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A   CD1 
+1267  N N   . ASN A   165 ? 1.24154 1.44014 1.27471 -0.23489 0.03546  -0.07876 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A   N   
+1268  C CA  . ASN A   165 ? 1.10652 1.30296 1.14502 -0.23322 0.03312  -0.07629 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A   CA  
+1269  C C   . ASN A   165 ? 1.20128 1.38211 1.24437 -0.22854 0.02555  -0.08059 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A   C   
+1270  O O   . ASN A   165 ? 1.15695 1.33262 1.20354 -0.22895 0.02353  -0.08621 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A   O   
+1271  C CB  . ASN A   165 ? 1.41110 1.61964 1.46107 -0.23925 0.03769  -0.07561 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A   CB  
+1272  C CG  . ASN A   165 ? 1.57199 1.78310 1.62543 -0.23760 0.03889  -0.07084 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A   CG  
+1273  O OD1 . ASN A   165 ? 1.61308 1.82553 1.65664 -0.23444 0.04011  -0.06609 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A   OD1 
+1274  N ND2 . ASN A   165 ? 1.77023 1.98189 1.83775 -0.23941 0.03909  -0.07162 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A   ND2 
+1275  N N   . PRO A   166 ? 1.15244 1.32544 1.19506 -0.22369 0.02120  -0.07839 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A   N   
+1276  C CA  . PRO A   166 ? 1.14073 1.29944 1.18969 -0.21930 0.01316  -0.08341 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A   CA  
+1277  C C   . PRO A   166 ? 1.47064 1.63162 1.53601 -0.22467 0.01289  -0.08791 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A   C   
+1278  O O   . PRO A   166 ? 1.43701 1.58953 1.50597 -0.22273 0.00810  -0.09399 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A   O   
+1279  C CB  . PRO A   166 ? 0.92323 1.07646 0.97075 -0.21509 0.01003  -0.07933 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A   CB  
+1280  C CG  . PRO A   166 ? 1.05625 1.21670 1.08971 -0.21415 0.01526  -0.07215 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A   CG  
+1281  C CD  . PRO A   166 ? 1.03142 1.20756 1.06651 -0.22139 0.02317  -0.07148 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A   CD  
+1282  N N   . LEU A   167 ? 1.38953 1.56186 1.46460 -0.23053 0.01827  -0.08468 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   N   
+1283  C CA  . LEU A   167 ? 1.40490 1.58064 1.49567 -0.23538 0.01918  -0.08709 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CA  
+1284  C C   . LEU A   167 ? 1.64157 1.82941 1.73029 -0.24086 0.02596  -0.08653 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   C   
+1285  O O   . LEU A   167 ? 1.76024 1.95926 1.84386 -0.24276 0.03196  -0.08218 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   O   
+1286  C CB  . LEU A   167 ? 1.50931 1.68824 1.61367 -0.23651 0.02080  -0.08334 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CB  
+1287  C CG  . LEU A   167 ? 1.75792 1.94801 1.85836 -0.23706 0.02814  -0.07645 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CG  
+1288  C CD1 . LEU A   167 ? 1.97486 2.17888 2.08411 -0.24160 0.03589  -0.07385 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CD1 
+1289  C CD2 . LEU A   167 ? 1.59524 1.77973 1.70004 -0.23360 0.02646  -0.07351 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A   CD2 
+1290  N N   . VAL A   168 ? 1.75345 1.93891 1.84523 -0.24297 0.02487  -0.09117 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   N   
+1291  C CA  . VAL A   168 ? 1.93413 2.12915 2.02329 -0.24795 0.03052  -0.09129 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CA  
+1292  C C   . VAL A   168 ? 2.09596 2.28946 2.19558 -0.25074 0.02974  -0.09395 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   C   
+1293  O O   . VAL A   168 ? 2.14831 2.33156 2.25225 -0.24841 0.02420  -0.09813 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   O   
+1294  C CB  . VAL A   168 ? 1.95105 2.14418 2.02590 -0.24697 0.03133  -0.09392 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CB  
+1295  C CG1 . VAL A   168 ? 1.71653 1.91600 1.78169 -0.24593 0.03439  -0.08956 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CG1 
+1296  C CG2 . VAL A   168 ? 1.61649 1.79513 1.68742 -0.24115 0.02518  -0.09889 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A   CG2 
+1297  N N   . ASP A   169 ? 2.13358 2.33734 2.23684 -0.25507 0.03514  -0.09137 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A   N   
+1298  C CA  . ASP A   169 ? 2.35112 2.55413 2.46148 -0.25767 0.03531  -0.09275 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A   CA  
+1299  C C   . ASP A   169 ? 2.31765 2.52055 2.41617 -0.25986 0.03721  -0.09649 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A   C   
+1300  O O   . ASP A   169 ? 2.21726 2.42789 2.30741 -0.26193 0.04151  -0.09546 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A   O   
+1301  C CB  . ASP A   169 ? 2.49582 2.70884 2.61643 -0.25964 0.04015  -0.08709 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A   CB  
+1302  C CG  . ASP A   169 ? 2.55506 2.76741 2.68172 -0.26182 0.04070  -0.08708 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A   CG  
+1303  O OD1 . ASP A   169 ? 2.57828 2.79298 2.69554 -0.26432 0.04305  -0.08870 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A   OD1 
+1304  O OD2 . ASP A   169 ? 2.50397 2.71318 2.64491 -0.26097 0.03887  -0.08518 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A   OD2 
+1305  N N   . LEU A   170 ? 2.33257 2.52683 2.43062 -0.25917 0.03422  -0.10107 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   N   
+1306  C CA  . LEU A   170 ? 2.37664 2.56928 2.46275 -0.26045 0.03666  -0.10499 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   CA  
+1307  C C   . LEU A   170 ? 2.48027 2.68128 2.56539 -0.26547 0.04187  -0.10263 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   C   
+1308  O O   . LEU A   170 ? 2.55744 2.76189 2.63243 -0.26777 0.04570  -0.10399 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   O   
+1309  C CB  . LEU A   170 ? 2.24138 2.42270 2.32634 -0.25716 0.03266  -0.11068 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   CB  
+1310  C CG  . LEU A   170 ? 2.06664 2.24410 2.13829 -0.25655 0.03567  -0.11543 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   CG  
+1311  C CD1 . LEU A   170 ? 2.03606 2.20174 2.10437 -0.24950 0.03114  -0.12124 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   CD1 
+1312  C CD2 . LEU A   170 ? 2.07937 2.25949 2.14974 -0.26095 0.03937  -0.11536 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A   CD2 
+1313  N N   . ASP A   171 ? 2.59621 2.80011 2.69201 -0.26673 0.04205  -0.09887 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A   N   
+1314  C CA  . ASP A   171 ? 2.65905 2.86969 2.75308 -0.27006 0.04649  -0.09597 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A   CA  
+1315  C C   . ASP A   171 ? 2.58330 2.80511 2.67353 -0.27149 0.05064  -0.09310 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A   C   
+1316  O O   . ASP A   171 ? 2.47541 2.70192 2.55837 -0.27410 0.05400  -0.09318 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A   O   
+1317  C CB  . ASP A   171 ? 2.64659 2.85755 2.75392 -0.26958 0.04591  -0.09127 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A   CB  
+1318  C CG  . ASP A   171 ? 2.67958 2.88110 2.78922 -0.26907 0.04248  -0.09431 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A   CG  
+1319  O OD1 . ASP A   171 ? 2.66074 2.85891 2.75898 -0.27043 0.04385  -0.09778 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A   OD1 
+1320  O OD2 . ASP A   171 ? 2.74305 2.94065 2.86604 -0.26714 0.03861  -0.09346 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A   OD2 
+1321  N N   . LYS A   172 ? 2.57185 2.79803 2.66633 -0.26952 0.05041  -0.09078 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A   N   
+1322  C CA  . LYS A   172 ? 2.47210 2.70997 2.56303 -0.27014 0.05440  -0.08833 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A   CA  
+1323  C C   . LYS A   172 ? 2.42052 2.65954 2.49900 -0.27222 0.05536  -0.09242 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A   C   
+1324  O O   . LYS A   172 ? 2.34187 2.58889 2.41503 -0.27466 0.05852  -0.09274 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A   O   
+1325  C CB  . LYS A   172 ? 2.27668 2.51897 2.37499 -0.26693 0.05471  -0.08433 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A   CB  
+1326  C CG  . LYS A   172 ? 2.23768 2.48085 2.35025 -0.26456 0.05550  -0.07935 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A   CG  
+1327  C CD  . LYS A   172 ? 2.27009 2.51818 2.38904 -0.26110 0.05733  -0.07536 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A   CD  
+1328  C CE  . LYS A   172 ? 2.32431 2.57346 2.45915 -0.25818 0.05938  -0.06994 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A   CE  
+1329  N NZ  . LYS A   172 ? 2.31762 2.57139 2.45855 -0.25437 0.06241  -0.06599 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A   NZ  
+1330  N N   . LEU A   173 ? 2.49710 2.72797 2.57136 -0.27067 0.05260  -0.09550 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A   N   
+1331  C CA  . LEU A   173 ? 2.63813 2.86913 2.70191 -0.27184 0.05410  -0.09870 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A   CA  
+1332  C C   . LEU A   173 ? 2.67446 2.90231 2.73208 -0.27491 0.05616  -0.10264 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A   C   
+1333  O O   . LEU A   173 ? 2.62495 2.85679 2.67594 -0.27749 0.05914  -0.10458 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A   O   
+1334  C CB  . LEU A   173 ? 2.54659 2.76846 2.60711 -0.26753 0.05087  -0.10014 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A   CB  
+1335  C CG  . LEU A   173 ? 2.39113 2.59954 2.45261 -0.26395 0.04673  -0.10358 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A   CG  
+1336  C CD1 . LEU A   173 ? 2.29732 2.49925 2.34982 -0.26360 0.04853  -0.10853 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A   CD1 
+1337  C CD2 . LEU A   173 ? 2.26047 2.46217 2.32319 -0.25834 0.04212  -0.10268 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A   CD2 
+1338  N N   . PHE A   174 ? 2.70771 2.92851 2.76751 -0.27470 0.05486  -0.10378 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   N   
+1339  C CA  . PHE A   174 ? 2.69053 2.90831 2.74314 -0.27743 0.05754  -0.10693 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   CA  
+1340  C C   . PHE A   174 ? 2.68453 2.91191 2.73560 -0.28141 0.06082  -0.10491 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   C   
+1341  O O   . PHE A   174 ? 2.72312 2.95055 2.76610 -0.28443 0.06386  -0.10780 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   O   
+1342  C CB  . PHE A   174 ? 2.62313 2.83207 2.67817 -0.27585 0.05542  -0.10790 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   CB  
+1343  C CG  . PHE A   174 ? 2.62455 2.83098 2.67150 -0.27853 0.05876  -0.10989 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   CG  
+1344  C CD1 . PHE A   174 ? 2.54897 2.74874 2.58581 -0.27800 0.06133  -0.11509 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   CD1 
+1345  C CD2 . PHE A   174 ? 2.72504 2.93529 2.77384 -0.28073 0.05988  -0.10604 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   CD2 
+1346  C CE1 . PHE A   174 ? 2.71925 2.91639 2.74743 -0.28036 0.06519  -0.11679 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   CE1 
+1347  C CE2 . PHE A   174 ? 2.78608 2.99337 2.82561 -0.28295 0.06301  -0.10727 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   CE2 
+1348  C CZ  . PHE A   174 ? 2.81862 3.01940 2.84754 -0.28313 0.06578  -0.11284 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   CZ  
+1349  N N   . ALA A   175 ? 2.55773 2.79292 2.61638 -0.28071 0.06045  -0.10006 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   N   
+1350  C CA  . ALA A   175 ? 2.50789 2.75240 2.56473 -0.28264 0.06311  -0.09815 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   CA  
+1351  C C   . ALA A   175 ? 2.43504 2.68767 2.48675 -0.28484 0.06495  -0.10064 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   C   
+1352  O O   . ALA A   175 ? 2.31139 2.56992 2.35883 -0.28717 0.06683  -0.10159 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   O   
+1353  C CB  . ALA A   175 ? 2.44602 2.69699 2.51266 -0.27936 0.06300  -0.09209 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A   CB  
+1354  N N   . GLN A   176 ? 2.51988 2.77285 2.57198 -0.28385 0.06419  -0.10155 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A   N   
+1355  C CA  . GLN A   176 ? 2.46323 2.72393 2.51132 -0.28598 0.06594  -0.10358 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A   CA  
+1356  C C   . GLN A   176 ? 2.48847 2.74324 2.52941 -0.28915 0.06779  -0.10854 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A   C   
+1357  O O   . GLN A   176 ? 2.37255 2.63394 2.41081 -0.29244 0.06982  -0.11087 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A   O   
+1358  C CB  . GLN A   176 ? 2.46182 2.72480 2.51199 -0.28317 0.06486  -0.10156 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A   CB  
+1359  C CG  . GLN A   176 ? 2.49046 2.75657 2.54778 -0.27933 0.06363  -0.09669 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A   CG  
+1360  C CD  . GLN A   176 ? 2.53761 2.80463 2.59468 -0.27646 0.06276  -0.09453 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A   CD  
+1361  O OE1 . GLN A   176 ? 2.47357 2.74439 2.52558 -0.27740 0.06378  -0.09548 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A   OE1 
+1362  N NE2 . GLN A   176 ? 2.49047 2.75363 2.55311 -0.27284 0.06094  -0.09129 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A   NE2 
+1363  N N   . ASN A   177 ? 2.65951 2.90209 2.69780 -0.28778 0.06742  -0.11046 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A   N   
+1364  C CA  . ASN A   177 ? 2.78521 3.02112 2.81675 -0.28917 0.07036  -0.11495 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A   CA  
+1365  C C   . ASN A   177 ? 2.68910 2.92062 2.71510 -0.29197 0.07280  -0.11736 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A   C   
+1366  O O   . ASN A   177 ? 2.59091 2.81730 2.61085 -0.29331 0.07649  -0.12122 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A   O   
+1367  C CB  . ASN A   177 ? 2.72429 2.94922 2.75463 -0.28402 0.06917  -0.11596 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A   CB  
+1368  C CG  . ASN A   177 ? 2.68289 2.91003 2.71772 -0.28026 0.06584  -0.11253 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A   CG  
+1369  O OD1 . ASN A   177 ? 2.66915 2.90263 2.70378 -0.28069 0.06681  -0.11129 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A   OD1 
+1370  N ND2 . ASN A   177 ? 2.80717 3.02908 2.84610 -0.27658 0.06192  -0.11084 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A   ND2 
+1371  N N   . LYS A   178 ? 2.62199 2.85508 2.64957 -0.29235 0.07141  -0.11466 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A   N   
+1372  C CA  . LYS A   178 ? 2.56413 2.79212 2.58475 -0.29438 0.07366  -0.11593 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A   CA  
+1373  C C   . LYS A   178 ? 2.44591 2.67871 2.46070 -0.29902 0.07684  -0.11858 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A   C   
+1374  O O   . LYS A   178 ? 2.33411 2.56053 2.34059 -0.30104 0.08034  -0.12155 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A   O   
+1375  C CB  . LYS A   178 ? 2.49710 2.72590 2.52138 -0.29288 0.07138  -0.11103 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A   CB  
+1376  C CG  . LYS A   178 ? 2.44365 2.68394 2.47404 -0.29240 0.06998  -0.10693 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A   CG  
+1377  C CD  . LYS A   178 ? 2.43819 2.67835 2.47325 -0.28957 0.06860  -0.10114 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A   CD  
+1378  C CE  . LYS A   178 ? 2.46892 2.72053 2.51007 -0.28713 0.06817  -0.09695 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A   CE  
+1379  N NZ  . LYS A   178 ? 2.54685 2.79834 2.59379 -0.28310 0.06770  -0.09029 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A   NZ  
+1380  N N   . LYS A   179 ? 2.44294 2.68690 2.46182 -0.30048 0.07581  -0.11793 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A   N   
+1381  C CA  . LYS A   179 ? 2.44370 2.69316 2.45836 -0.30459 0.07752  -0.12057 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A   CA  
+1382  C C   . LYS A   179 ? 2.55596 2.80113 2.56643 -0.30807 0.08157  -0.12594 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A   C   
+1383  O O   . LYS A   179 ? 2.46867 2.71074 2.47227 -0.31136 0.08438  -0.12879 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A   O   
+1384  C CB  . LYS A   179 ? 2.26432 2.52753 2.28501 -0.30431 0.07522  -0.11935 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A   CB  
+1385  C CG  . LYS A   179 ? 2.28617 2.55447 2.30986 -0.30036 0.07278  -0.11419 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A   CG  
+1386  C CD  . LYS A   179 ? 2.36167 2.62913 2.37851 -0.30106 0.07308  -0.11401 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A   CD  
+1387  C CE  . LYS A   179 ? 2.32441 2.59562 2.34443 -0.29545 0.07130  -0.10770 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A   CE  
+1388  N NZ  . LYS A   179 ? 2.32739 2.59048 2.35097 -0.29271 0.07102  -0.10307 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A   NZ  
+1389  N N   . TYR A   180 ? 2.58610 2.83050 2.60046 -0.30683 0.08234  -0.12693 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A   N   
+1390  C CA  . TYR A   180 ? 2.58160 2.82314 2.59428 -0.30931 0.08685  -0.13122 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A   CA  
+1391  C C   . TYR A   180 ? 2.62759 2.85564 2.63391 -0.30683 0.09115  -0.13320 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A   C   
+1392  O O   . TYR A   180 ? 2.74931 2.97332 2.75215 -0.30897 0.09656  -0.13695 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A   O   
+1393  C CB  . TYR A   180 ? 2.50369 2.75134 2.52342 -0.30826 0.08615  -0.13045 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A   CB  
+1394  C CG  . TYR A   180 ? 2.46881 2.71788 2.49018 -0.31178 0.09047  -0.13416 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A   CG  
+1395  C CD1 . TYR A   180 ? 2.22184 2.46120 2.24168 -0.30923 0.09540  -0.13553 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A   CD1 
+1396  C CD2 . TYR A   180 ? 2.33259 2.59280 2.35790 -0.31692 0.08975  -0.13637 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A   CD2 
+1397  C CE1 . TYR A   180 ? 2.25284 2.49331 2.27603 -0.31207 0.10015  -0.13831 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A   CE1 
+1398  C CE2 . TYR A   180 ? 2.11523 2.37695 2.14422 -0.32055 0.09360  -0.13985 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A   CE2 
+1399  C CZ  . TYR A   180 ? 2.30695 2.55866 2.33536 -0.31829 0.09911  -0.14047 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A   CZ  
+1400  O OH  . TYR A   180 ? 2.31439 2.56747 2.34822 -0.32158 0.10372  -0.14336 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A   OH  
+1401  N N   . ILE A   181 ? 2.52475 2.74594 2.52991 -0.30195 0.08918  -0.13110 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A   N   
+1402  C CA  . ILE A   181 ? 2.62698 2.83589 2.62571 -0.29810 0.09302  -0.13345 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A   CA  
+1403  C C   . ILE A   181 ? 2.69897 2.90311 2.68815 -0.30125 0.09777  -0.13597 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A   C   
+1404  O O   . ILE A   181 ? 2.89462 3.09285 2.87855 -0.30119 0.10425  -0.13963 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A   O   
+1405  C CB  . ILE A   181 ? 2.65697 2.86048 2.65713 -0.29243 0.08874  -0.13120 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A   CB  
+1406  C CG1 . ILE A   181 ? 2.62805 2.83233 2.63478 -0.28782 0.08550  -0.12956 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A   CG1 
+1407  C CG2 . ILE A   181 ? 2.61403 2.80595 2.60589 -0.28858 0.09244  -0.13415 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A   CG2 
+1408  C CD1 . ILE A   181 ? 2.45476 2.65373 2.46416 -0.28232 0.08047  -0.12786 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A   CD1 
+1409  N N   . ASP A   191 ? 2.52160 2.65716 2.35287 -0.31233 0.15287  -0.13632 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A   N   
+1410  C CA  . ASP A   191 ? 2.67191 2.81664 2.52262 -0.31505 0.14515  -0.13730 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A   CA  
+1411  C C   . ASP A   191 ? 2.73486 2.88473 2.58541 -0.31865 0.13777  -0.13238 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A   C   
+1412  O O   . ASP A   191 ? 2.64826 2.80152 2.50220 -0.31636 0.13070  -0.12600 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A   O   
+1413  C CB  . ASP A   191 ? 2.69372 2.83872 2.55081 -0.31766 0.15087  -0.14446 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A   CB  
+1414  C CG  . ASP A   191 ? 2.74130 2.89606 2.61891 -0.31939 0.14353  -0.14561 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A   CG  
+1415  O OD1 . ASP A   191 ? 2.82631 2.98811 2.71137 -0.31978 0.13428  -0.14116 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A   OD1 
+1416  O OD2 . ASP A   191 ? 2.64339 2.79880 2.52949 -0.31981 0.14760  -0.15055 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A   OD2 
+1417  N N   . GLU A   192 ? 2.87361 3.02389 2.72079 -0.32360 0.13957  -0.13547 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A   N   
+1418  C CA  . GLU A   192 ? 2.85783 3.01264 2.70372 -0.32576 0.13251  -0.13167 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A   CA  
+1419  C C   . GLU A   192 ? 2.85124 2.99924 2.67760 -0.32363 0.13315  -0.12466 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A   C   
+1420  O O   . GLU A   192 ? 2.77147 2.92291 2.59866 -0.32100 0.12594  -0.11764 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A   O   
+1421  C CB  . GLU A   192 ? 2.76643 2.92305 2.61393 -0.33141 0.13393  -0.13780 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A   CB  
+1422  C CG  . GLU A   192 ? 2.68413 2.84832 2.55151 -0.33363 0.13301  -0.14384 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A   CG  
+1423  C CD  . GLU A   192 ? 2.63200 2.79033 2.50015 -0.33322 0.14282  -0.14897 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A   CD  
+1424  O OE1 . GLU A   192 ? 2.64428 2.79284 2.49659 -0.33194 0.15123  -0.14918 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A   OE1 
+1425  O OE2 . GLU A   192 ? 2.58672 2.75013 2.47068 -0.33334 0.14254  -0.15241 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A   OE2 
+1426  N N   . GLY A   193 ? 2.95492 3.09306 2.76305 -0.32404 0.14237  -0.12592 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A   N   
+1427  C CA  . GLY A   193 ? 2.98613 3.11725 2.77401 -0.32148 0.14380  -0.11850 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A   CA  
+1428  C C   . GLY A   193 ? 3.00200 3.13414 2.79314 -0.31619 0.14040  -0.11187 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A   C   
+1429  O O   . GLY A   193 ? 3.09203 3.22192 2.87311 -0.31340 0.13762  -0.10325 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A   O   
+1430  N N   . ILE A   194 ? 2.96452 3.09972 2.77004 -0.31433 0.14044  -0.11555 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A   N   
+1431  C CA  . ILE A   194 ? 2.93587 3.07307 2.74876 -0.30967 0.13580  -0.11023 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A   CA  
+1432  C C   . ILE A   194 ? 2.86386 3.00993 2.69369 -0.30896 0.12542  -0.10518 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A   C   
+1433  O O   . ILE A   194 ? 2.74106 2.88783 2.57154 -0.30555 0.12102  -0.09690 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A   O   
+1434  C CB  . ILE A   194 ? 2.79627 2.93292 2.61794 -0.30705 0.13900  -0.11647 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A   CB  
+1435  C CG1 . ILE A   194 ? 2.65704 2.78479 2.46000 -0.30423 0.14866  -0.11815 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A   CG1 
+1436  C CG2 . ILE A   194 ? 2.71470 2.85693 2.55411 -0.30362 0.13078  -0.11319 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A   CG2 
+1437  C CD1 . ILE A   194 ? 2.52132 2.64301 2.30948 -0.30689 0.15905  -0.12372 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A   CD1 
+1438  N N   . LEU A   195 ? 2.82604 2.97915 2.66985 -0.31166 0.12194  -0.10978 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A   N   
+1439  C CA  . LEU A   195 ? 2.73536 2.89756 2.59451 -0.31028 0.11312  -0.10555 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A   CA  
+1440  C C   . LEU A   195 ? 2.77635 2.93831 2.62568 -0.30870 0.10987  -0.09812 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A   C   
+1441  O O   . LEU A   195 ? 2.66805 2.83496 2.52601 -0.30463 0.10387  -0.09114 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A   O   
+1442  C CB  . LEU A   195 ? 2.53111 2.70102 2.40467 -0.31347 0.11099  -0.11241 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A   CB  
+1443  C CG  . LEU A   195 ? 2.42568 2.60634 2.31642 -0.31176 0.10297  -0.10981 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A   CG  
+1444  C CD1 . LEU A   195 ? 2.07272 2.25932 1.97882 -0.31369 0.10240  -0.11636 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A   CD1 
+1445  C CD2 . LEU A   195 ? 2.40936 2.59421 2.29609 -0.31206 0.09942  -0.10799 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A   CD2 
+1446  N N   . ASN A   196 ? 2.86349 3.01930 2.69471 -0.31108 0.11401  -0.09924 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A   N   
+1447  C CA  . ASN A   196 ? 2.88917 3.04346 2.70880 -0.30847 0.11068  -0.09202 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A   CA  
+1448  C C   . ASN A   196 ? 2.92039 3.06966 2.73109 -0.30315 0.11058  -0.08124 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A   C   
+1449  O O   . ASN A   196 ? 2.89395 3.04498 2.70432 -0.29808 0.10553  -0.07252 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A   O   
+1450  C CB  . ASN A   196 ? 2.90580 3.05348 2.70724 -0.31242 0.11525  -0.09623 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A   CB  
+1451  C CG  . ASN A   196 ? 2.77085 2.92283 2.57239 -0.31182 0.10905  -0.09606 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A   CG  
+1452  O OD1 . ASN A   196 ? 2.73224 2.88900 2.53886 -0.30610 0.10239  -0.08905 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A   OD1 
+1453  N ND2 . ASN A   196 ? 2.68896 2.83932 2.48553 -0.31706 0.11139  -0.10400 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A   ND2 
+1454  N N   . ASN A   197 ? 2.92879 3.07201 2.73252 -0.30342 0.11632  -0.08149 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   N   
+1455  C CA  . ASN A   197 ? 2.98328 3.12249 2.78021 -0.29863 0.11621  -0.07141 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   CA  
+1456  C C   . ASN A   197 ? 2.90389 3.05045 2.72324 -0.29485 0.10974  -0.06681 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   C   
+1457  O O   . ASN A   197 ? 2.74891 2.89520 2.56850 -0.28982 0.10672  -0.05619 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   O   
+1458  C CB  . ASN A   197 ? 2.83863 2.97025 2.62199 -0.29957 0.12427  -0.07405 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   CB  
+1459  C CG  . ASN A   197 ? 2.77774 2.90314 2.54488 -0.29547 0.12595  -0.06332 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   CG  
+1460  O OD1 . ASN A   197 ? 2.87171 2.99961 2.64539 -0.29110 0.12034  -0.05341 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   OD1 
+1461  N ND2 . ASN A   197 ? 2.51872 2.63603 2.26449 -0.29634 0.13434  -0.06484 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A   ND2 
+1462  N N   . ILE A   198 ? 2.88098 3.03373 2.71936 -0.29682 0.10788  -0.07419 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A   N   
+1463  C CA  . ILE A   198 ? 2.81654 2.97632 2.67682 -0.29355 0.10184  -0.07047 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A   CA  
+1464  C C   . ILE A   198 ? 2.68108 2.84742 2.54883 -0.29036 0.09635  -0.06490 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A   C   
+1465  O O   . ILE A   198 ? 2.58053 2.75035 2.46005 -0.28533 0.09252  -0.05684 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A   O   
+1466  C CB  . ILE A   198 ? 2.84145 3.00544 2.71789 -0.29604 0.10129  -0.07974 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A   CB  
+1467  C CG1 . ILE A   198 ? 2.62540 2.78249 2.49256 -0.29760 0.10744  -0.08615 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A   CG1 
+1468  C CG2 . ILE A   198 ? 2.73935 2.90910 2.63711 -0.29267 0.09564  -0.07588 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A   CG2 
+1469  C CD1 . ILE A   198 ? 2.38409 2.54387 2.26410 -0.29893 0.10753  -0.09535 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A   CD1 
+1470  N N   . LYS A   199 ? 2.68435 2.85260 2.54598 -0.29256 0.09612  -0.06920 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A   N   
+1471  C CA  . LYS A   199 ? 2.55341 2.72861 2.42156 -0.28843 0.09087  -0.06525 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A   CA  
+1472  C C   . LYS A   199 ? 2.55756 2.72824 2.41355 -0.28172 0.08982  -0.05342 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A   C   
+1473  O O   . LYS A   199 ? 2.52253 2.69786 2.38896 -0.27480 0.08608  -0.04536 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A   O   
+1474  C CB  . LYS A   199 ? 2.34914 2.52761 2.21396 -0.29259 0.09051  -0.07402 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A   CB  
+1475  C CG  . LYS A   199 ? 2.20303 2.38941 2.07355 -0.28760 0.08496  -0.07152 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A   CG  
+1476  C CD  . LYS A   199 ? 2.27354 2.46218 2.13873 -0.29201 0.08440  -0.08050 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A   CD  
+1477  C CE  . LYS A   199 ? 1.95130 2.14907 1.82299 -0.28616 0.07846  -0.07931 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A   CE  
+1478  N NZ  . LYS A   199 ? 1.94258 2.15145 1.83577 -0.28401 0.07590  -0.07995 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A   NZ  
+1479  N N   . SER A   200 ? 2.63851 2.79979 2.47189 -0.28296 0.09361  -0.05172 ? ? ? ? ? ? 190 SER A   N   
+1480  C CA  . SER A   200 ? 2.69208 2.84769 2.51129 -0.27601 0.09289  -0.03942 ? ? ? ? ? ? 190 SER A   CA  
+1481  C C   . SER A   200 ? 2.69959 2.85425 2.52692 -0.27136 0.09286  -0.02931 ? ? ? ? ? ? 190 SER A   C   
+1482  O O   . SER A   200 ? 2.65913 2.81421 2.48851 -0.26320 0.09019  -0.01777 ? ? ? ? ? ? 190 SER A   O   
+1483  C CB  . SER A   200 ? 2.70213 2.84705 2.49397 -0.27889 0.09778  -0.03991 ? ? ? ? ? ? 190 SER A   CB  
+1484  O OG  . SER A   200 ? 2.73481 2.88032 2.52163 -0.28454 0.09849  -0.05069 ? ? ? ? ? ? 190 SER A   OG  
+1485  N N   . LEU A   201 ? 2.65656 2.80987 2.48923 -0.27578 0.09582  -0.03349 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A   N   
+1486  C CA  . LEU A   201 ? 2.59299 2.74621 2.43657 -0.27217 0.09517  -0.02548 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A   CA  
+1487  C C   . LEU A   201 ? 2.57280 2.73503 2.44234 -0.26789 0.09013  -0.02233 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A   C   
+1488  O O   . LEU A   201 ? 2.47019 2.63271 2.34904 -0.26213 0.08876  -0.01178 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A   O   
+1489  C CB  . LEU A   201 ? 2.46172 2.61222 2.30599 -0.27743 0.09878  -0.03296 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A   CB  
+1490  C CG  . LEU A   201 ? 2.31875 2.47007 2.17781 -0.27541 0.09754  -0.02889 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A   CG  
+1491  C CD1 . LEU A   201 ? 2.21663 2.36151 2.06223 -0.27830 0.10269  -0.03327 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A   CD1 
+1492  C CD2 . LEU A   201 ? 2.23759 2.39676 2.12289 -0.27645 0.09341  -0.03493 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A   CD2 
+1493  N N   . THR A   202 ? 2.59918 2.76886 2.48089 -0.27043 0.08788  -0.03102 ? ? ? ? ? ? 192 THR A   N   
+1494  C CA  . THR A   202 ? 2.42731 2.60584 2.33188 -0.26593 0.08397  -0.02820 ? ? ? ? ? ? 192 THR A   CA  
+1495  C C   . THR A   202 ? 2.36874 2.54871 2.27151 -0.25655 0.08212  -0.01696 ? ? ? ? ? ? 192 THR A   C   
+1496  O O   . THR A   202 ? 2.24379 2.42734 2.16249 -0.24989 0.08076  -0.00847 ? ? ? ? ? ? 192 THR A   O   
+1497  C CB  . THR A   202 ? 2.33873 2.52489 2.25310 -0.27037 0.08245  -0.03961 ? ? ? ? ? ? 192 THR A   CB  
+1498  O OG1 . THR A   202 ? 2.40842 2.59268 2.32550 -0.27726 0.08426  -0.04886 ? ? ? ? ? ? 192 THR A   OG1 
+1499  C CG2 . THR A   202 ? 2.24960 2.44511 2.18560 -0.26526 0.07925  -0.03661 ? ? ? ? ? ? 192 THR A   CG2 
+1500  N N   . ASP A   203 ? 2.45219 2.62898 2.33581 -0.25514 0.08222  -0.01667 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A   N   
+1501  C CA  . ASP A   203 ? 2.45112 2.62758 2.32960 -0.24452 0.08043  -0.00543 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A   CA  
+1502  C C   . ASP A   203 ? 2.50478 2.67328 2.37583 -0.23905 0.08229  0.00840  ? ? ? ? ? ? 193 ASP A   C   
+1503  O O   . ASP A   203 ? 2.52551 2.69450 2.40041 -0.22837 0.08119  0.02053  ? ? ? ? ? ? 193 ASP A   O   
+1504  C CB  . ASP A   203 ? 2.43901 2.61323 2.29785 -0.24444 0.07933  -0.00964 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A   CB  
+1505  C CG  . ASP A   203 ? 2.44331 2.62431 2.30763 -0.25210 0.07818  -0.02441 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A   CG  
+1506  O OD1 . ASP A   203 ? 2.41764 2.60800 2.30231 -0.25244 0.07665  -0.02849 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A   OD1 
+1507  O OD2 . ASP A   203 ? 2.54021 2.71700 2.38858 -0.25772 0.07911  -0.03161 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A   OD2 
+1508  N N   . GLN A   204 ? 2.50837 2.66967 2.36868 -0.24542 0.08551  0.00711  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A   N   
+1509  C CA  . GLN A   204 ? 2.56976 2.72416 2.42356 -0.24091 0.08745  0.02006  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A   CA  
+1510  C C   . GLN A   204 ? 2.55490 2.71418 2.43485 -0.23661 0.08624  0.02721  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A   C   
+1511  O O   . GLN A   204 ? 2.57509 2.73078 2.45542 -0.22960 0.08696  0.04097  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A   O   
+1512  C CB  . GLN A   204 ? 2.56017 2.70714 2.39728 -0.24879 0.09163  0.01532  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A   CB  
+1513  C CG  . GLN A   204 ? 2.50992 2.64919 2.33469 -0.24464 0.09418  0.02838  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A   CG  
+1514  C CD  . GLN A   204 ? 2.42230 2.55502 2.22896 -0.25184 0.09912  0.02260  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A   CD  
+1515  O OE1 . GLN A   204 ? 2.29820 2.43140 2.10098 -0.25937 0.10105  0.00903  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A   OE1 
+1516  N NE2 . GLN A   204 ? 2.39466 2.52137 2.19019 -0.24883 0.10172  0.03322  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A   NE2 
+1517  N N   . VAL A   205 ? 2.49184 2.65896 2.39394 -0.24051 0.08457  0.01846  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A   N   
+1518  C CA  . VAL A   205 ? 2.41401 2.58598 2.34259 -0.23645 0.08339  0.02448  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A   CA  
+1519  C C   . VAL A   205 ? 2.29032 2.46545 2.22643 -0.22439 0.08269  0.03662  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A   C   
+1520  O O   . VAL A   205 ? 2.26068 2.43412 2.20621 -0.21719 0.08358  0.04966  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A   O   
+1521  C CB  . VAL A   205 ? 2.22984 2.40906 2.17799 -0.24270 0.08168  0.01221  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A   CB  
+1522  C CG1 . VAL A   205 ? 2.17046 2.35394 2.14605 -0.23877 0.08063  0.01817  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A   CG1 
+1523  C CG2 . VAL A   205 ? 2.09148 2.26709 2.03143 -0.25270 0.08267  0.00037  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A   CG2 
+1524  N N   . ASN A   206 ? 2.27917 2.45911 2.21163 -0.22127 0.08131  0.03251  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A   N   
+1525  C CA  . ASN A   206 ? 2.40688 2.59134 2.34826 -0.20842 0.08090  0.04222  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A   CA  
+1526  C C   . ASN A   206 ? 2.48982 2.66654 2.41634 -0.19802 0.08200  0.05770  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A   C   
+1527  O O   . ASN A   206 ? 2.43651 2.61455 2.37510 -0.18619 0.08308  0.07052  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A   O   
+1528  C CB  . ASN A   206 ? 2.40430 2.59573 2.34218 -0.20740 0.07888  0.03301  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A   CB  
+1529  C CG  . ASN A   206 ? 2.25854 2.45773 2.21073 -0.21680 0.07799  0.01904  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A   CG  
+1530  O OD1 . ASN A   206 ? 2.02506 2.22859 1.99877 -0.21722 0.07859  0.01957  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A   OD1 
+1531  N ND2 . ASN A   206 ? 2.20267 2.40320 2.14305 -0.22422 0.07663  0.00679  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A   ND2 
+1532  N N   . GLN A   207 ? 2.51244 2.68062 2.41239 -0.20155 0.08224  0.05732  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A   N   
+1533  C CA  . GLN A   207 ? 2.55565 2.71533 2.43861 -0.19154 0.08323  0.07273  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A   CA  
+1534  C C   . GLN A   207 ? 2.57396 2.73014 2.46777 -0.18912 0.08563  0.08537  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A   C   
+1535  O O   . GLN A   207 ? 2.48616 2.63892 2.37984 -0.17683 0.08668  0.10159  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A   O   
+1536  C CB  . GLN A   207 ? 2.55779 2.70862 2.40886 -0.19689 0.08345  0.06885  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A   CB  
+1537  C CG  . GLN A   207 ? 2.50377 2.64513 2.33287 -0.18565 0.08391  0.08443  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A   CG  
+1538  C CD  . GLN A   207 ? 2.45821 2.60206 2.28646 -0.17155 0.08113  0.08991  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A   CD  
+1539  O OE1 . GLN A   207 ? 2.49049 2.63937 2.31687 -0.17311 0.07833  0.07843  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A   OE1 
+1540  N NE2 . GLN A   207 ? 2.27909 2.41963 2.10914 -0.15688 0.08199  0.10762  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A   NE2 
+1541  N N   . GLN A   208 ? 2.63086 2.78785 2.53468 -0.20003 0.08639  0.07829  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A   N   
+1542  C CA  . GLN A   208 ? 2.64329 2.79771 2.55912 -0.19878 0.08806  0.08869  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A   CA  
+1543  C C   . GLN A   208 ? 2.59611 2.75782 2.54543 -0.19313 0.08787  0.09376  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A   C   
+1544  O O   . GLN A   208 ? 2.60181 2.76156 2.56339 -0.18733 0.08938  0.10703  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A   O   
+1545  C CB  . GLN A   208 ? 2.58776 2.73998 2.50002 -0.21159 0.08867  0.07848  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A   CB  
+1546  C CG  . GLN A   208 ? 2.56466 2.70798 2.44414 -0.21545 0.09087  0.07801  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A   CG  
+1547  C CD  . GLN A   208 ? 2.71035 2.84637 2.57867 -0.20815 0.09303  0.09554  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A   CD  
+1548  O OE1 . GLN A   208 ? 2.73043 2.86818 2.61868 -0.20209 0.09299  0.10699  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A   OE1 
+1549  N NE2 . GLN A   208 ? 2.80879 2.93636 2.64517 -0.20857 0.09525  0.09812  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A   NE2 
+1550  N N   . ILE A   209 ? 2.54416 2.71421 2.50872 -0.19467 0.08646  0.08374  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A   N   
+1551  C CA  . ILE A   209 ? 2.44382 2.62072 2.43907 -0.18846 0.08718  0.08864  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A   CA  
+1552  C C   . ILE A   209 ? 2.42998 2.60626 2.42749 -0.17191 0.08942  0.10533  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A   C   
+1553  O O   . ILE A   209 ? 2.46292 2.63966 2.48130 -0.16474 0.09174  0.11736  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A   O   
+1554  C CB  . ILE A   209 ? 2.36228 2.54818 2.37010 -0.19330 0.08569  0.07440  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A   CB  
+1555  C CG1 . ILE A   209 ? 2.21295 2.39899 2.22322 -0.20779 0.08378  0.05994  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A   CG1 
+1556  C CG2 . ILE A   209 ? 2.27707 2.46986 2.31346 -0.18474 0.08754  0.08064  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A   CG2 
+1557  C CD1 . ILE A   209 ? 2.00412 2.19827 2.02676 -0.21270 0.08231  0.04691  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A   CD1 
+1558  N N   . GLY A   210 ? 2.40545 2.58057 2.38247 -0.16491 0.08878  0.10624  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A   N   
+1559  C CA  . GLY A   210 ? 2.42030 2.59463 2.39804 -0.14719 0.09076  0.12164  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A   CA  
+1560  C C   . GLY A   210 ? 2.63008 2.79505 2.59951 -0.13999 0.09267  0.13936  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A   C   
+1561  O O   . GLY A   210 ? 2.65828 2.82247 2.63721 -0.12465 0.09544  0.15520  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A   O   
+1562  N N   . GLU A   211 ? 2.64902 2.80692 2.60084 -0.15016 0.09182  0.13738  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A   N   
+1563  C CA  . GLU A   211 ? 2.66778 2.81674 2.60861 -0.14456 0.09366  0.15368  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A   CA  
+1564  C C   . GLU A   211 ? 2.60316 2.75440 2.57432 -0.14323 0.09598  0.16290  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A   C   
+1565  O O   . GLU A   211 ? 2.70130 2.84699 2.67264 -0.13452 0.09829  0.18040  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A   O   
+1566  C CB  . GLU A   211 ? 2.65718 2.79883 2.57012 -0.15621 0.09284  0.14756  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A   CB  
+1567  C CG  . GLU A   211 ? 2.54245 2.67810 2.42122 -0.15400 0.09144  0.14512  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A   CG  
+1568  C CD  . GLU A   211 ? 2.51207 2.63820 2.37091 -0.13971 0.09268  0.16474  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A   CD  
+1569  O OE1 . GLU A   211 ? 2.46210 2.58855 2.33714 -0.12664 0.09449  0.18076  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A   OE1 
+1570  O OE2 . GLU A   211 ? 2.48916 2.60698 2.31591 -0.14112 0.09217  0.16461  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A   OE2 
+1571  N N   . LYS A   216 ? 2.58423 2.76306 2.66225 -0.10198 0.10773  0.18077  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A   N   
+1572  C CA  . LYS A   216 ? 2.65412 2.82855 2.71029 -0.08570 0.10862  0.19170  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A   CA  
+1573  C C   . LYS A   216 ? 2.72635 2.90319 2.80365 -0.06505 0.11496  0.20783  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A   C   
+1574  O O   . LYS A   216 ? 2.81848 2.99568 2.88457 -0.04900 0.11628  0.21302  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A   O   
+1575  C CB  . LYS A   216 ? 2.60236 2.76558 2.63342 -0.08623 0.10694  0.20180  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A   CB  
+1576  C CG  . LYS A   216 ? 2.67216 2.82995 2.66774 -0.07951 0.10415  0.20193  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A   CG  
+1577  C CD  . LYS A   216 ? 2.68857 2.83554 2.65670 -0.08550 0.10216  0.20715  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A   CD  
+1578  C CE  . LYS A   216 ? 2.66113 2.80258 2.59300 -0.08264 0.09861  0.20313  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A   CE  
+1579  N NZ  . LYS A   216 ? 2.46944 2.60043 2.37295 -0.09026 0.09733  0.20631  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A   NZ  
+1580  N N   . GLY A   217 ? 2.68442 2.86284 2.79309 -0.06494 0.11906  0.21553  ? ? ? ? ? ? 207 GLY A   N   
+1581  C CA  . GLY A   217 ? 2.59138 2.77222 2.72381 -0.04554 0.12645  0.23092  ? ? ? ? ? ? 207 GLY A   CA  
+1582  C C   . GLY A   217 ? 2.57333 2.76485 2.72319 -0.04183 0.12970  0.22123  ? ? ? ? ? ? 207 GLY A   C   
+1583  O O   . GLY A   217 ? 2.59054 2.78479 2.75155 -0.02240 0.13619  0.23192  ? ? ? ? ? ? 207 GLY A   O   
+1584  N N   . PHE A   218 ? 2.44765 2.64525 2.59937 -0.05923 0.12579  0.20148  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A   N   
+1585  C CA  . PHE A   218 ? 2.35264 2.56065 2.51955 -0.05675 0.12893  0.19189  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A   CA  
+1586  C C   . PHE A   218 ? 2.48765 2.70001 2.63061 -0.04962 0.12707  0.18389  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A   C   
+1587  O O   . PHE A   218 ? 2.42476 2.64485 2.57726 -0.03709 0.13204  0.18376  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A   O   
+1588  C CB  . PHE A   218 ? 2.12499 2.33737 2.30488 -0.07737 0.12558  0.17518  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A   CB  
+1589  C CG  . PHE A   218 ? 2.18018 2.40299 2.37069 -0.07699 0.12801  0.16375  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A   CG  
+1590  C CD1 . PHE A   218 ? 2.17341 2.40155 2.38757 -0.06198 0.13648  0.17236  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A   CD1 
+1591  C CD2 . PHE A   218 ? 2.08190 2.30916 2.25865 -0.09117 0.12249  0.14489  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A   CD2 
+1592  C CE1 . PHE A   218 ? 2.14438 2.38233 2.36663 -0.06128 0.13940  0.16212  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A   CE1 
+1593  C CE2 . PHE A   218 ? 1.94976 2.18675 2.13513 -0.09069 0.12486  0.13511  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A   CE2 
+1594  C CZ  . PHE A   218 ? 2.02414 2.26661 2.23154 -0.07586 0.13331  0.14358  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A   CZ  
+1595  N N   . GLN A   219 ? 2.60087 2.80852 2.71310 -0.05688 0.12031  0.17717  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A   N   
+1596  C CA  . GLN A   219 ? 2.61030 2.82216 2.70036 -0.05183 0.11743  0.16785  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A   CA  
+1597  C C   . GLN A   219 ? 2.67416 2.88540 2.75903 -0.02640 0.12157  0.18193  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A   C   
+1598  O O   . GLN A   219 ? 2.70449 2.92299 2.78278 -0.01724 0.12173  0.17527  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A   O   
+1599  C CB  . GLN A   219 ? 2.66180 2.86747 2.72129 -0.06529 0.10971  0.15849  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A   CB  
+1600  C CG  . GLN A   219 ? 2.76135 2.95489 2.80221 -0.05915 0.10863  0.17313  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A   CG  
+1601  C CD  . GLN A   219 ? 2.83826 3.02571 2.84745 -0.07144 0.10201  0.16347  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A   CD  
+1602  O OE1 . GLN A   219 ? 2.88054 3.07166 2.88595 -0.08847 0.09843  0.14624  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A   OE1 
+1603  N NE2 . GLN A   219 ? 2.83585 3.01351 2.82185 -0.06219 0.10077  0.17504  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A   NE2 
+1604  N N   . GLN A   220 ? 2.66278 2.86564 2.75058 -0.01390 0.12499  0.20149  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A   N   
+1605  C CA  . GLN A   220 ? 2.69824 2.89889 2.77981 0.01224  0.12899  0.21663  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A   CA  
+1606  C C   . GLN A   220 ? 2.67326 2.88066 2.78508 0.02921  0.13884  0.22604  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A   C   
+1607  O O   . GLN A   220 ? 2.66843 2.87903 2.77648 0.05075  0.14258  0.23131  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A   O   
+1608  C CB  . GLN A   220 ? 2.72889 2.91636 2.79671 0.01937  0.12827  0.23482  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A   CB  
+1609  C CG  . GLN A   220 ? 2.69053 2.87012 2.72366 0.00743  0.11973  0.22795  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A   CG  
+1610  C CD  . GLN A   220 ? 2.62890 2.80904 2.63512 0.01805  0.11545  0.22186  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A   CD  
+1611  O OE1 . GLN A   220 ? 2.67566 2.85850 2.68421 0.04030  0.11898  0.22946  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A   OE1 
+1612  N NE2 . GLN A   220 ? 2.38931 2.56694 2.37037 0.00274  0.10797  0.20777  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A   NE2 
+1613  N N   . GLU A   221 ? 2.58665 2.79625 2.72847 0.02064  0.14333  0.22790  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   N   
+1614  C CA  . GLU A   221 ? 2.60309 2.81835 2.77530 0.03651  0.15379  0.23758  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   CA  
+1615  C C   . GLU A   221 ? 2.58073 2.80878 2.76156 0.03520  0.15636  0.22224  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   C   
+1616  O O   . GLU A   221 ? 2.53426 2.76815 2.72790 0.05493  0.16500  0.22868  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   O   
+1617  C CB  . GLU A   221 ? 2.47754 2.68951 2.67994 0.02849  0.15765  0.24640  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   CB  
+1618  C CG  . GLU A   221 ? 2.50671 2.70716 2.70613 0.03547  0.15793  0.26611  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   CG  
+1619  C CD  . GLU A   221 ? 2.57538 2.77270 2.77320 0.06514  0.16510  0.28580  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   CD  
+1620  O OE1 . GLU A   221 ? 2.44186 2.64624 2.65769 0.08099  0.17364  0.28861  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   OE1 
+1621  O OE2 . GLU A   221 ? 2.61495 2.80250 2.79254 0.07350  0.16253  0.29867  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A   OE2 
+1622  N N   . ILE A   222 ? 2.50649 2.73902 2.68021 0.01323  0.14963  0.20257  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A   N   
+1623  C CA  . ILE A   222 ? 2.54137 2.78607 2.72050 0.01179  0.15169  0.18818  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A   CA  
+1624  C C   . ILE A   222 ? 2.63384 2.88347 2.79023 0.02713  0.15057  0.18438  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A   C   
+1625  O O   . ILE A   222 ? 2.53972 2.79981 2.70283 0.03737  0.15591  0.17956  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A   O   
+1626  C CB  . ILE A   222 ? 2.37142 2.61885 2.54853 -0.01506 0.14464  0.16917  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A   CB  
+1627  C CG1 . ILE A   222 ? 2.18250 2.44234 2.36943 -0.01645 0.14806  0.15659  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A   CG1 
+1628  C CG2 . ILE A   222 ? 2.47890 2.72215 2.62438 -0.02680 0.13447  0.15900  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A   CG2 
+1629  C CD1 . ILE A   222 ? 2.08387 2.34762 2.30289 -0.00790 0.15850  0.16476  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A   CD1 
+1630  N N   . THR A   223 ? 2.72588 2.96816 2.85487 0.02957  0.14373  0.18638  ? ? ? ? ? ? 213 THR A   N   
+1631  C CA  . THR A   223 ? 2.74532 2.99142 2.85266 0.04535  0.14173  0.18305  ? ? ? ? ? ? 213 THR A   CA  
+1632  C C   . THR A   223 ? 2.73307 2.97940 2.84864 0.07573  0.15075  0.20026  ? ? ? ? ? ? 213 THR A   C   
+1633  O O   . THR A   223 ? 2.75482 3.01021 2.86774 0.09164  0.15398  0.19620  ? ? ? ? ? ? 213 THR A   O   
+1634  C CB  . THR A   223 ? 2.72256 2.95951 2.79824 0.03911  0.13174  0.18043  ? ? ? ? ? ? 213 THR A   CB  
+1635  O OG1 . THR A   223 ? 2.59698 2.83246 2.66739 0.01154  0.12492  0.16650  ? ? ? ? ? ? 213 THR A   OG1 
+1636  C CG2 . THR A   223 ? 2.64614 2.88825 2.69971 0.05121  0.12770  0.17217  ? ? ? ? ? ? 213 THR A   CG2 
+1637  N N   . SER A   224 ? 2.63709 2.87375 2.76291 0.08494  0.15524  0.21980  ? ? ? ? ? ? 214 SER A   N   
+1638  C CA  . SER A   224 ? 2.55084 2.78695 2.68741 0.11488  0.16511  0.23800  ? ? ? ? ? ? 214 SER A   CA  
+1639  C C   . SER A   224 ? 2.59221 2.84005 2.75662 0.12267  0.17600  0.23600  ? ? ? ? ? ? 214 SER A   C   
+1640  O O   . SER A   224 ? 2.56091 2.81377 2.72805 0.14820  0.18373  0.24244  ? ? ? ? ? ? 214 SER A   O   
+1641  C CB  . SER A   224 ? 2.49140 2.71511 2.63749 0.12034  0.16825  0.25950  ? ? ? ? ? ? 214 SER A   CB  
+1642  O OG  . SER A   224 ? 2.37478 2.59807 2.53677 0.14898  0.17943  0.27815  ? ? ? ? ? ? 214 SER A   OG  
+1643  N N   . GLU A   225 ? 2.56255 2.81466 2.74697 0.10167  0.17696  0.22701  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A   N   
+1644  C CA  . GLU A   225 ? 2.56509 2.82823 2.77405 0.10623  0.18689  0.22323  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A   CA  
+1645  C C   . GLU A   225 ? 2.60924 2.88479 2.80367 0.10486  0.18440  0.20462  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A   C   
+1646  O O   . GLU A   225 ? 2.53870 2.82390 2.74223 0.12192  0.19364  0.20477  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A   O   
+1647  C CB  . GLU A   225 ? 2.35010 2.61242 2.58416 0.08416  0.18777  0.21995  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A   CB  
+1648  C CG  . GLU A   225 ? 2.36292 2.63556 2.62184 0.08651  0.19773  0.21556  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A   CG  
+1649  C CD  . GLU A   225 ? 2.28521 2.55666 2.56535 0.06291  0.19629  0.20945  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A   CD  
+1650  O OE1 . GLU A   225 ? 2.34521 2.60778 2.62326 0.04673  0.18846  0.21032  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A   OE1 
+1651  O OE2 . GLU A   225 ? 2.19934 2.47869 2.49739 0.06116  0.20300  0.20359  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A   OE2 
+1652  N N   . TYR A   226 ? 2.59250 2.86819 2.76456 0.08524  0.17251  0.18872  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A   N   
+1653  C CA  . TYR A   226 ? 2.59166 2.87925 2.75011 0.08260  0.16934  0.17085  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A   CA  
+1654  C C   . TYR A   226 ? 2.72391 3.01470 2.86358 0.10764  0.16960  0.17337  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A   C   
+1655  O O   . TYR A   226 ? 2.74308 3.04607 2.88287 0.11929  0.17415  0.16621  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A   O   
+1656  C CB  . TYR A   226 ? 2.54296 2.82895 2.68424 0.05506  0.15693  0.15417  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A   CB  
+1657  C CG  . TYR A   226 ? 2.49854 2.79732 2.63271 0.04620  0.15410  0.13488  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A   CG  
+1658  C CD1 . TYR A   226 ? 2.47894 2.78471 2.59340 0.05800  0.15090  0.12749  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A   CD1 
+1659  C CD2 . TYR A   226 ? 2.35939 2.66302 2.50619 0.02621  0.15415  0.12412  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A   CD2 
+1660  C CE1 . TYR A   226 ? 2.44497 2.76297 2.55366 0.04980  0.14828  0.11027  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A   CE1 
+1661  C CE2 . TYR A   226 ? 2.12543 2.44053 2.26525 0.01841  0.15172  0.10762  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A   CE2 
+1662  C CZ  . TYR A   226 ? 2.29750 2.62009 2.41870 0.03000  0.14896  0.10088  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A   CZ  
+1663  O OH  . TYR A   226 ? 2.17107 2.50570 2.28599 0.02234  0.14654  0.08484  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A   OH  
+1664  N N   . ARG A   227 ? 2.82673 3.10663 2.94937 0.11691  0.16473  0.18353  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A   N   
+1665  C CA  . ARG A   227 ? 2.81087 3.09243 2.91282 0.14042  0.16300  0.18496  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A   CA  
+1666  C C   . ARG A   227 ? 2.81300 3.10026 2.92988 0.17121  0.17612  0.19714  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A   C   
+1667  O O   . ARG A   227 ? 2.66525 2.96206 2.77266 0.18865  0.17756  0.19089  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A   O   
+1668  C CB  . ARG A   227 ? 2.66160 2.92848 2.74197 0.14378  0.15523  0.19484  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A   CB  
+1669  C CG  . ARG A   227 ? 2.51688 2.78263 2.57707 0.17183  0.15385  0.20019  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A   CG  
+1670  C CD  . ARG A   227 ? 2.31771 2.57475 2.34652 0.16306  0.14040  0.19405  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A   CD  
+1671  N NE  . ARG A   227 ? 2.42079 2.66795 2.43234 0.18924  0.13935  0.20914  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A   NE  
+1672  C CZ  . ARG A   227 ? 2.45388 2.68630 2.46162 0.19333  0.13962  0.22736  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A   CZ  
+1673  N NH1 . ARG A   227 ? 2.39070 2.61705 2.41132 0.17312  0.14086  0.23247  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A   NH1 
+1674  N NH2 . ARG A   227 ? 2.38349 2.60705 2.37352 0.21892  0.13840  0.24087  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A   NH2 
+1675  N N   . SER A   228 ? 2.85153 3.13333 2.99244 0.17889  0.18615  0.21445  ? ? ? ? ? ? 218 SER A   N   
+1676  C CA  . SER A   228 ? 2.72648 3.01410 2.88526 0.20737  0.20061  0.22595  ? ? ? ? ? ? 218 SER A   CA  
+1677  C C   . SER A   228 ? 2.72516 3.02831 2.89788 0.20337  0.20764  0.21251  ? ? ? ? ? ? 218 SER A   C   
+1678  O O   . SER A   228 ? 2.43338 2.74575 2.60913 0.22756  0.21705  0.21401  ? ? ? ? ? ? 218 SER A   O   
+1679  C CB  . SER A   228 ? 2.66881 2.94672 2.85270 0.21451  0.20991  0.24758  ? ? ? ? ? ? 218 SER A   CB  
+1680  O OG  . SER A   228 ? 2.39644 2.67835 2.59611 0.24542  0.22453  0.26084  ? ? ? ? ? ? 218 SER A   OG  
+1681  N N   . LEU A   229 ? 2.78262 3.08875 2.96281 0.17402  0.20349  0.19948  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A   N   
+1682  C CA  . LEU A   229 ? 2.65281 2.97308 2.84379 0.16886  0.20951  0.18663  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A   CA  
+1683  C C   . LEU A   229 ? 2.59636 2.92796 2.76346 0.17122  0.20319  0.16960  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A   C   
+1684  O O   . LEU A   229 ? 2.58752 2.93135 2.75669 0.18885  0.21158  0.16632  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A   O   
+1685  C CB  . LEU A   229 ? 2.42313 2.74203 2.62779 0.13754  0.20607  0.17826  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A   CB  
+1686  C CG  . LEU A   229 ? 2.16458 2.49571 2.37939 0.12557  0.21018  0.16433  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A   CG  
+1687  C CD1 . LEU A   229 ? 2.04899 2.37435 2.28703 0.10499  0.21150  0.16618  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A   CD1 
+1688  C CD2 . LEU A   229 ? 2.10962 2.44831 2.30132 0.10944  0.19899  0.14402  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A   CD2 
+1689  N N   . LYS A   230 ? 2.68595 3.01386 2.83056 0.15399  0.18874  0.15861  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A   N   
+1690  C CA  . LYS A   230 ? 2.50420 2.84224 2.62720 0.15161  0.18085  0.14097  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A   CA  
+1691  C C   . LYS A   230 ? 2.57826 2.90787 2.67533 0.15639  0.16945  0.14140  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A   C   
+1692  O O   . LYS A   230 ? 2.72862 3.04449 2.82098 0.14613  0.16356  0.14864  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A   O   
+1693  C CB  . LYS A   230 ? 2.32002 2.66323 2.44302 0.12074  0.17430  0.12354  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A   CB  
+1694  C CG  . LYS A   230 ? 2.41166 2.76739 2.51683 0.11747  0.16768  0.10507  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A   CG  
+1695  C CD  . LYS A   230 ? 2.38924 2.74121 2.48216 0.08777  0.15463  0.09145  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A   CD  
+1696  C CE  . LYS A   230 ? 2.11360 2.47905 2.20695 0.07302  0.15340  0.07430  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A   CE  
+1697  N NZ  . LYS A   230 ? 1.88069 2.24438 1.99227 0.05348  0.15707  0.07398  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A   NZ  
+1698  N N   . LYS A   231 ? 2.34818 2.68612 2.42806 0.17214  0.16635  0.13337  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A   N   
+1699  C CA  . LYS A   231 ? 2.42913 2.75971 2.48312 0.17802  0.15501  0.13218  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A   CA  
+1700  C C   . LYS A   231 ? 2.40377 2.72890 2.44420 0.14714  0.14172  0.11948  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A   C   
+1701  O O   . LYS A   231 ? 2.24516 2.55593 2.27736 0.13895  0.13607  0.12691  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A   O   
+1702  C CB  . LYS A   231 ? 2.26380 2.60629 2.30382 0.20004  0.15384  0.12333  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A   CB  
+1703  C CG  . LYS A   231 ? 2.35794 2.69261 2.37115 0.20880  0.14190  0.12201  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A   CG  
+1704  C CD  . LYS A   231 ? 2.17873 2.49650 2.18900 0.22437  0.14373  0.14348  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A   CD  
+1705  C CE  . LYS A   231 ? 2.06270 2.37008 2.04438 0.22912  0.13082  0.14248  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A   CE  
+1706  N NZ  . LYS A   231 ? 1.88019 2.17018 1.85766 0.24267  0.13248  0.16444  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A   NZ  
+1707  N N   . SER A   235 ? 2.08276 2.33652 2.07238 0.00745  0.09932  0.11221  ? ? ? ? ? ? 225 SER A   N   
+1708  C CA  . SER A   235 ? 2.22041 2.46378 2.21451 -0.00776 0.09975  0.11879  ? ? ? ? ? ? 225 SER A   CA  
+1709  C C   . SER A   235 ? 2.37657 2.62648 2.39246 -0.02612 0.10257  0.11027  ? ? ? ? ? ? 225 SER A   C   
+1710  O O   . SER A   235 ? 2.21988 2.47844 2.23569 -0.03828 0.09977  0.09407  ? ? ? ? ? ? 225 SER A   O   
+1711  C CB  . SER A   235 ? 2.00582 2.23886 1.97413 -0.02120 0.09166  0.11373  ? ? ? ? ? ? 225 SER A   CB  
+1712  O OG  . SER A   235 ? 1.97710 2.20313 1.92367 -0.00416 0.08844  0.12147  ? ? ? ? ? ? 225 SER A   OG  
+1713  N N   . ILE A   236 ? 2.49166 2.73714 2.52635 -0.02757 0.10790  0.12156  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A   N   
+1714  C CA  . ILE A   236 ? 2.48496 2.73541 2.54185 -0.04281 0.11066  0.11520  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A   CA  
+1715  C C   . ILE A   236 ? 2.45916 2.69929 2.51547 -0.06000 0.10784  0.11707  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A   C   
+1716  O O   . ILE A   236 ? 2.50381 2.73883 2.57604 -0.05750 0.11202  0.12960  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A   O   
+1717  C CB  . ILE A   236 ? 2.60186 2.85789 2.68589 -0.02861 0.12016  0.12554  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A   CB  
+1718  C CG1 . ILE A   236 ? 2.65585 2.92043 2.73700 -0.00628 0.12399  0.12718  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A   CG1 
+1719  C CG2 . ILE A   236 ? 2.40009 2.66300 2.50475 -0.04336 0.12236  0.11600  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A   CG2 
+1720  C CD1 . ILE A   236 ? 2.65445 2.93112 2.72874 -0.01209 0.12096  0.10909  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A   CD1 
+1721  N N   . GLU A   237 ? 2.44035 2.67758 2.47875 -0.07701 0.10108  0.10457  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   N   
+1722  C CA  . GLU A   237 ? 2.55072 2.77807 2.58415 -0.09217 0.09842  0.10542  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   CA  
+1723  C C   . GLU A   237 ? 2.53011 2.76074 2.58233 -0.10889 0.09887  0.09659  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   C   
+1724  O O   . GLU A   237 ? 2.48629 2.71125 2.55009 -0.11397 0.10026  0.10330  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   O   
+1725  C CB  . GLU A   237 ? 2.61707 2.83874 2.62129 -0.10109 0.09196  0.09689  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   CB  
+1726  C CG  . GLU A   237 ? 2.64396 2.85241 2.63214 -0.10094 0.09088  0.10813  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   CG  
+1727  C CD  . GLU A   237 ? 2.63358 2.83609 2.59077 -0.10146 0.08580  0.10387  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   CD  
+1728  O OE1 . GLU A   237 ? 2.74557 2.94877 2.69209 -0.11686 0.08210  0.08897  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   OE1 
+1729  O OE2 . GLU A   237 ? 2.61595 2.81277 2.55971 -0.08574 0.08568  0.11571  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A   OE2 
+1730  N N   . LEU A   238 ? 2.48848 2.72816 2.54368 -0.11691 0.09745  0.08176  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A   N   
+1731  C CA  . LEU A   238 ? 2.42688 2.67037 2.49997 -0.13032 0.09793  0.07331  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A   CA  
+1732  C C   . LEU A   238 ? 2.37053 2.60542 2.43823 -0.14677 0.09424  0.06927  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A   C   
+1733  O O   . LEU A   238 ? 2.33646 2.56577 2.41642 -0.14789 0.09583  0.07768  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A   O   
+1734  C CB  . LEU A   238 ? 2.55727 2.80394 2.65807 -0.12135 0.10435  0.08323  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A   CB  
+1735  C CG  . LEU A   238 ? 2.47941 2.73272 2.58699 -0.10075 0.11021  0.09189  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A   CG  
+1736  C CD1 . LEU A   238 ? 2.27589 2.53228 2.41293 -0.09449 0.11739  0.09996  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A   CD1 
+1737  C CD2 . LEU A   238 ? 2.38272 2.64635 2.47989 -0.09850 0.10890  0.07997  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A   CD2 
+1738  N N   . LYS A   239 ? 2.46912 2.70316 2.51921 -0.15905 0.08964  0.05633  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A   N   
+1739  C CA  . LYS A   239 ? 2.45218 2.67795 2.49382 -0.17314 0.08683  0.05198  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A   CA  
+1740  C C   . LYS A   239 ? 2.28395 2.51166 2.34281 -0.18481 0.08640  0.04396  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A   C   
+1741  O O   . LYS A   239 ? 2.44630 2.67444 2.52657 -0.18200 0.08881  0.05054  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A   O   
+1742  C CB  . LYS A   239 ? 2.34901 2.57240 2.36517 -0.18063 0.08307  0.04177  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A   CB  
+1743  C CG  . LYS A   239 ? 2.39065 2.60610 2.38538 -0.17339 0.08244  0.05056  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A   CG  
+1744  C CD  . LYS A   239 ? 2.39305 2.59847 2.38577 -0.17567 0.08356  0.06023  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A   CD  
+1745  C CE  . LYS A   239 ? 2.41060 2.60876 2.38771 -0.16322 0.08428  0.07455  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A   CE  
+1746  N NZ  . LYS A   239 ? 2.23892 2.44113 2.23073 -0.14596 0.08728  0.08713  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A   NZ  
+1747  N N   . SER A   240 ? 2.18353 2.41192 2.23350 -0.19736 0.08334  0.02997  ? ? ? ? ? ? 230 SER A   N   
+1748  C CA  . SER A   240 ? 2.41656 2.64509 2.47931 -0.20808 0.08218  0.02197  ? ? ? ? ? ? 230 SER A   CA  
+1749  C C   . SER A   240 ? 2.35064 2.58304 2.40430 -0.21755 0.07975  0.00712  ? ? ? ? ? ? 230 SER A   C   
+1750  O O   . SER A   240 ? 2.35737 2.58783 2.39130 -0.22081 0.07831  0.00206  ? ? ? ? ? ? 230 SER A   O   
+1751  C CB  . SER A   240 ? 2.45195 2.67098 2.51243 -0.21446 0.08113  0.02436  ? ? ? ? ? ? 230 SER A   CB  
+1752  O OG  . SER A   240 ? 2.48079 2.69973 2.55314 -0.22359 0.07936  0.01590  ? ? ? ? ? ? 230 SER A   OG  
+1753  N N   . GLU A   241 ? 2.25629 2.49359 2.32462 -0.22186 0.07945  0.00059  ? ? ? ? ? ? 231 GLU A   N   
+1754  C CA  . GLU A   241 ? 2.34116 2.58248 2.40304 -0.22999 0.07749  -0.01237 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A   CA  
+1755  C C   . GLU A   241 ? 2.46473 2.69809 2.51245 -0.24047 0.07536  -0.01982 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A   C   
+1756  O O   . GLU A   241 ? 2.44391 2.66915 2.48739 -0.24177 0.07537  -0.01551 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A   O   
+1757  C CB  . GLU A   241 ? 2.32027 2.56716 2.40035 -0.23150 0.07777  -0.01612 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A   CB  
+1758  C CG  . GLU A   241 ? 2.11774 2.37223 2.19353 -0.23543 0.07690  -0.02636 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A   CG  
+1759  C CD  . GLU A   241 ? 2.18284 2.43309 2.25519 -0.24631 0.07423  -0.03636 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A   CD  
+1760  O OE1 . GLU A   241 ? 2.38562 2.62925 2.46562 -0.24945 0.07312  -0.03577 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A   OE1 
+1761  O OE2 . GLU A   241 ? 2.09505 2.34848 2.15744 -0.25108 0.07324  -0.04474 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A   OE2 
+1762  N N   . MET A   242 ? 2.46810 2.70420 2.50840 -0.24732 0.07408  -0.03088 ? ? ? ? ? ? 232 MET A   N   
+1763  C CA  . MET A   242 ? 2.47741 2.70708 2.50378 -0.25638 0.07320  -0.03921 ? ? ? ? ? ? 232 MET A   CA  
+1764  C C   . MET A   242 ? 2.52495 2.74998 2.53116 -0.25614 0.07391  -0.03766 ? ? ? ? ? ? 232 MET A   C   
+1765  O O   . MET A   242 ? 2.49041 2.71510 2.48389 -0.26151 0.07382  -0.04569 ? ? ? ? ? ? 232 MET A   O   
+1766  C CB  . MET A   242 ? 2.48890 2.71098 2.52081 -0.26040 0.07263  -0.03959 ? ? ? ? ? ? 232 MET A   CB  
+1767  C CG  . MET A   242 ? 2.55401 2.77018 2.57287 -0.26841 0.07262  -0.04914 ? ? ? ? ? ? 232 MET A   CG  
+1768  S SD  . MET A   242 ? 2.52568 2.73073 2.53492 -0.27016 0.07369  -0.04632 ? ? ? ? ? ? 232 MET A   SD  
+1769  C CE  . MET A   242 ? 2.48561 2.68850 2.47809 -0.26570 0.07570  -0.03732 ? ? ? ? ? ? 232 MET A   CE  
+1770  N N   . ALA A   243 ? 2.51050 2.73150 2.51373 -0.24971 0.07479  -0.02700 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A   N   
+1771  C CA  . ALA A   243 ? 2.45147 2.66703 2.43399 -0.24851 0.07535  -0.02433 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A   CA  
+1772  C C   . ALA A   243 ? 2.46362 2.68541 2.43856 -0.24494 0.07428  -0.02707 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A   C   
+1773  O O   . ALA A   243 ? 2.46886 2.68636 2.42535 -0.24621 0.07408  -0.02873 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A   O   
+1774  C CB  . ALA A   243 ? 2.29118 2.50120 2.27274 -0.24093 0.07646  -0.01072 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A   CB  
+1775  N N   . ILE A   244 ? 2.47374 2.70557 2.46214 -0.24028 0.07366  -0.02792 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A   N   
+1776  C CA  . ILE A   244 ? 2.44477 2.68383 2.42691 -0.23634 0.07225  -0.03161 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A   CA  
+1777  C C   . ILE A   244 ? 2.40245 2.64452 2.37984 -0.24644 0.07104  -0.04490 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A   C   
+1778  O O   . ILE A   244 ? 2.31697 2.55900 2.28105 -0.24803 0.06968  -0.04984 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A   O   
+1779  C CB  . ILE A   244 ? 2.24618 2.49549 2.24367 -0.22604 0.07293  -0.02705 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A   CB  
+1780  C CG1 . ILE A   244 ? 2.14014 2.38720 2.13600 -0.21267 0.07409  -0.01401 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A   CG1 
+1781  C CG2 . ILE A   244 ? 2.07561 2.33559 2.07193 -0.22575 0.07133  -0.03591 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A   CG2 
+1782  C CD1 . ILE A   244 ? 2.14873 2.38811 2.15228 -0.21081 0.07622  -0.00338 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A   CD1 
+1783  N N   . LYS A   245 ? 2.34508 2.58921 2.33345 -0.25306 0.07148  -0.05062 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A   N   
+1784  C CA  . LYS A   245 ? 2.37766 2.62524 2.36422 -0.26151 0.07083  -0.06210 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A   CA  
+1785  C C   . LYS A   245 ? 2.47779 2.71582 2.45581 -0.27068 0.07216  -0.06739 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A   C   
+1786  O O   . LYS A   245 ? 2.53181 2.77125 2.50790 -0.27742 0.07238  -0.07638 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A   O   
+1787  C CB  . LYS A   245 ? 2.31433 2.57066 2.31721 -0.26154 0.07068  -0.06482 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A   CB  
+1788  C CG  . LYS A   245 ? 2.32035 2.58458 2.32261 -0.26630 0.06970  -0.07448 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A   CG  
+1789  C CD  . LYS A   245 ? 2.12278 2.39377 2.13896 -0.26697 0.06993  -0.07651 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A   CD  
+1790  C CE  . LYS A   245 ? 2.11300 2.39125 2.14042 -0.25739 0.07075  -0.06926 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A   CE  
+1791  N NZ  . LYS A   245 ? 2.01991 2.30422 2.05946 -0.25799 0.07141  -0.07096 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A   NZ  
+1792  N N   . GLY A   246 ? 2.42806 2.65668 2.40106 -0.27042 0.07350  -0.06187 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A   N   
+1793  C CA  . GLY A   246 ? 2.51712 2.73683 2.48110 -0.27756 0.07558  -0.06670 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A   CA  
+1794  C C   . GLY A   246 ? 2.69412 2.91174 2.67005 -0.27958 0.07569  -0.06798 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A   C   
+1795  O O   . GLY A   246 ? 2.68839 2.91146 2.68024 -0.27670 0.07401  -0.06591 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A   O   
+1796  N N   . PHE A   247 ? 2.79361 3.00286 2.76100 -0.28409 0.07789  -0.07177 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A   N   
+1797  C CA  . PHE A   247 ? 2.83718 3.04329 2.81404 -0.28519 0.07752  -0.07383 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A   CA  
+1798  C C   . PHE A   247 ? 2.86050 3.07123 2.84669 -0.28785 0.07646  -0.08151 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A   C   
+1799  O O   . PHE A   247 ? 2.88157 3.09120 2.87861 -0.28719 0.07485  -0.08257 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A   O   
+1800  C CB  . PHE A   247 ? 2.83136 3.02757 2.79494 -0.28783 0.08068  -0.07624 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A   CB  
+1801  C CG  . PHE A   247 ? 2.78217 2.97554 2.73308 -0.29277 0.08427  -0.08506 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A   CG  
+1802  C CD1 . PHE A   247 ? 2.75101 2.94287 2.68673 -0.29461 0.08675  -0.08537 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A   CD1 
+1803  C CD2 . PHE A   247 ? 2.76196 2.95347 2.71634 -0.29487 0.08538  -0.09279 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A   CD2 
+1804  C CE1 . PHE A   247 ? 2.68629 2.87525 2.61210 -0.29927 0.09075  -0.09343 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A   CE1 
+1805  C CE2 . PHE A   247 ? 2.61585 2.80446 2.56004 -0.29853 0.08967  -0.10020 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A   CE2 
+1806  C CZ  . PHE A   247 ? 2.54287 2.73036 2.47349 -0.30113 0.09262  -0.10060 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A   CZ  
+1807  N N   . PHE A   248 ? 2.81667 3.03234 2.79901 -0.29055 0.07706  -0.08672 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A   N   
+1808  C CA  . PHE A   248 ? 2.75094 2.96996 2.74024 -0.29310 0.07665  -0.09354 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A   CA  
+1809  C C   . PHE A   248 ? 2.76066 2.98844 2.76532 -0.28991 0.07357  -0.09092 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A   C   
+1810  O O   . PHE A   248 ? 2.71686 2.94655 2.72834 -0.29094 0.07276  -0.09488 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A   O   
+1811  C CB  . PHE A   248 ? 2.73216 2.95339 2.71295 -0.29748 0.07875  -0.09999 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A   CB  
+1812  C CG  . PHE A   248 ? 2.70251 2.92727 2.68992 -0.29978 0.07880  -0.10611 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A   CG  
+1813  C CD1 . PHE A   248 ? 2.47041 2.68808 2.45645 -0.30091 0.08093  -0.11051 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A   CD1 
+1814  C CD2 . PHE A   248 ? 2.69635 2.93162 2.69083 -0.29982 0.07687  -0.10707 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A   CD2 
+1815  C CE1 . PHE A   248 ? 2.45785 2.67816 2.44950 -0.30187 0.08107  -0.11497 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A   CE1 
+1816  C CE2 . PHE A   248 ? 2.45429 2.69287 2.45428 -0.30165 0.07702  -0.11162 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A   CE2 
+1817  C CZ  . PHE A   248 ? 2.49123 2.72198 2.48984 -0.30260 0.07909  -0.11516 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A   CZ  
+1818  N N   . SER A   249 ? 2.78765 3.02023 2.79730 -0.28520 0.07236  -0.08381 ? ? ? ? ? ? 239 SER A   N   
+1819  C CA  . SER A   249 ? 2.76047 3.00177 2.78400 -0.28127 0.07074  -0.08098 ? ? ? ? ? ? 239 SER A   CA  
+1820  C C   . SER A   249 ? 2.77410 3.01215 2.80943 -0.28071 0.06934  -0.08056 ? ? ? ? ? ? 239 SER A   C   
+1821  O O   . SER A   249 ? 2.83927 3.08198 2.88217 -0.28071 0.06839  -0.08297 ? ? ? ? ? ? 239 SER A   O   
+1822  C CB  . SER A   249 ? 2.65428 2.89983 2.68061 -0.27465 0.07082  -0.07267 ? ? ? ? ? ? 239 SER A   CB  
+1823  O OG  . SER A   249 ? 2.51404 2.75265 2.54325 -0.27197 0.07097  -0.06584 ? ? ? ? ? ? 239 SER A   OG  
+1824  N N   . ASP A   250 ? 2.72956 2.95955 2.76624 -0.28002 0.06896  -0.07754 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A   N   
+1825  C CA  . ASP A   250 ? 2.65002 2.87580 2.69780 -0.27944 0.06681  -0.07807 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A   CA  
+1826  C C   . ASP A   250 ? 2.59162 2.80746 2.63098 -0.28218 0.06694  -0.08267 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A   C   
+1827  O O   . ASP A   250 ? 2.63159 2.84250 2.66376 -0.28212 0.06824  -0.07984 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A   O   
+1828  C CB  . ASP A   250 ? 2.55529 2.78198 2.61703 -0.27466 0.06594  -0.06969 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A   CB  
+1829  C CG  . ASP A   250 ? 2.62912 2.85267 2.68533 -0.27265 0.06741  -0.06302 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A   CG  
+1830  O OD1 . ASP A   250 ? 2.69811 2.92271 2.74071 -0.27333 0.06924  -0.06313 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A   OD1 
+1831  O OD2 . ASP A   250 ? 2.41525 2.63502 2.48069 -0.27029 0.06661  -0.05754 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A   OD2 
+1832  N N   . ILE A   251 ? 2.49270 2.70555 2.53212 -0.28363 0.06594  -0.08942 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A   N   
+1833  C CA  . ILE A   251 ? 2.52635 2.73004 2.55760 -0.28456 0.06661  -0.09467 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A   CA  
+1834  C C   . ILE A   251 ? 2.52139 2.72142 2.56176 -0.28234 0.06303  -0.09838 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A   C   
+1835  O O   . ILE A   251 ? 2.61336 2.80871 2.64743 -0.28211 0.06365  -0.10480 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A   O   
+1836  C CB  . ILE A   251 ? 2.54960 2.75184 2.56583 -0.28774 0.07065  -0.10042 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A   CB  
+1837  C CG1 . ILE A   251 ? 2.55224 2.76174 2.57107 -0.28915 0.07064  -0.10285 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A   CG1 
+1838  C CG2 . ILE A   251 ? 2.48539 2.68709 2.48959 -0.28958 0.07395  -0.09756 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A   CG2 
+1839  C CD1 . ILE A   251 ? 2.50726 2.71560 2.51446 -0.29241 0.07468  -0.10857 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A   CD1 
+1840  N N   . ILE A   252 ? 2.35731 2.55886 2.41260 -0.27996 0.05943  -0.09423 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   N   
+1841  C CA  . ILE A   252 ? 2.36630 2.56500 2.43144 -0.27755 0.05523  -0.09729 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   CA  
+1842  C C   . ILE A   252 ? 2.47169 2.66083 2.53229 -0.27579 0.05361  -0.10308 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   C   
+1843  O O   . ILE A   252 ? 2.43900 2.62455 2.49361 -0.27620 0.05525  -0.10263 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   O   
+1844  C CB  . ILE A   252 ? 2.36469 2.56658 2.44761 -0.27550 0.05232  -0.09135 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   CB  
+1845  C CG1 . ILE A   252 ? 2.33918 2.53644 2.42914 -0.27446 0.05070  -0.08830 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   CG1 
+1846  C CG2 . ILE A   252 ? 2.40775 2.61933 2.49359 -0.27565 0.05521  -0.08517 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   CG2 
+1847  C CD1 . ILE A   252 ? 2.15519 2.35428 2.26522 -0.27223 0.04790  -0.08306 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A   CD1 
+1848  N N   . PRO A   253 ? 2.47021 2.65497 2.53221 -0.27294 0.05063  -0.10846 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A   N   
+1849  C CA  . PRO A   253 ? 2.35075 2.52662 2.40582 -0.26965 0.04982  -0.11502 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A   CA  
+1850  C C   . PRO A   253 ? 2.32425 2.49554 2.39028 -0.26687 0.04459  -0.11537 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A   C   
+1851  O O   . PRO A   253 ? 2.39085 2.56482 2.47230 -0.26715 0.04087  -0.11101 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A   O   
+1852  C CB  . PRO A   253 ? 2.30269 2.47597 2.35499 -0.26634 0.04855  -0.11980 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A   CB  
+1853  C CG  . PRO A   253 ? 2.32131 2.50051 2.38478 -0.26722 0.04576  -0.11549 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A   CG  
+1854  C CD  . PRO A   253 ? 2.44429 2.63212 2.51065 -0.27189 0.04886  -0.10895 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A   CD  
+1855  N N   . TYR A   254 ? 2.24292 2.40741 2.30100 -0.26384 0.04484  -0.12083 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A   N   
+1856  C CA  . TYR A   254 ? 2.24697 2.40678 2.31426 -0.26056 0.03953  -0.12298 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A   CA  
+1857  C C   . TYR A   254 ? 2.21281 2.36472 2.26986 -0.25420 0.03899  -0.13203 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A   C   
+1858  O O   . TYR A   254 ? 2.24098 2.39095 2.28182 -0.25357 0.04523  -0.13479 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A   O   
+1859  C CB  . TYR A   254 ? 2.30708 2.46871 2.37574 -0.26343 0.04138  -0.11775 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A   CB  
+1860  C CG  . TYR A   254 ? 2.41042 2.57909 2.49061 -0.26750 0.04183  -0.10817 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A   CG  
+1861  C CD1 . TYR A   254 ? 2.39380 2.56763 2.46485 -0.27106 0.04749  -0.10306 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A   CD1 
+1862  C CD2 . TYR A   254 ? 2.39092 2.56086 2.49154 -0.26696 0.03678  -0.10437 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A   CD2 
+1863  C CE1 . TYR A   254 ? 2.29397 2.47412 2.37481 -0.27284 0.04818  -0.09436 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A   CE1 
+1864  C CE2 . TYR A   254 ? 2.31953 2.49575 2.43094 -0.26913 0.03833  -0.09518 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A   CE2 
+1865  C CZ  . TYR A   254 ? 2.21976 2.40111 2.32067 -0.27149 0.04406  -0.09017 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A   CZ  
+1866  O OH  . TYR A   254 ? 1.94275 2.13025 2.05368 -0.27179 0.04584  -0.08109 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A   OH  
+1867  N N   . ILE A   255 ? 2.16792 2.31504 2.23428 -0.24879 0.03184  -0.13670 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A   N   
+1868  C CA  . ILE A   255 ? 2.28433 2.42361 2.34170 -0.24041 0.03051  -0.14560 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A   CA  
+1869  C C   . ILE A   255 ? 2.18408 2.31998 2.24204 -0.23714 0.02843  -0.14970 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A   C   
+1870  O O   . ILE A   255 ? 2.02876 2.16733 2.09980 -0.24059 0.02487  -0.14607 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A   O   
+1871  C CB  . ILE A   255 ? 2.31492 2.45002 2.37981 -0.23477 0.02340  -0.14882 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A   CB  
+1872  C CG1 . ILE A   255 ? 2.17962 2.31593 2.26517 -0.23665 0.01528  -0.14626 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A   CG1 
+1873  C CG2 . ILE A   255 ? 2.21821 2.35596 2.27755 -0.23638 0.02686  -0.14573 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A   CG2 
+1874  C CD1 . ILE A   255 ? 2.04289 2.17299 2.13611 -0.23046 0.00765  -0.15313 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A   CD1 
+1875  N N   . LYS A   256 ? 2.13295 2.26315 2.17685 -0.22976 0.03113  -0.15719 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A   N   
+1876  C CA  . LYS A   256 ? 2.04349 2.17044 2.08642 -0.22478 0.02900  -0.16263 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A   CA  
+1877  C C   . LYS A   256 ? 2.23420 2.35333 2.26872 -0.21245 0.02721  -0.17279 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A   C   
+1878  O O   . LYS A   256 ? 2.31610 2.43241 2.33318 -0.20731 0.03483  -0.17680 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A   O   
+1879  C CB  . LYS A   256 ? 2.07809 2.20761 2.10776 -0.22864 0.03758  -0.15987 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A   CB  
+1880  C CG  . LYS A   256 ? 2.20525 2.33304 2.23454 -0.22454 0.03563  -0.16406 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A   CG  
+1881  C CD  . LYS A   256 ? 2.23029 2.36002 2.24319 -0.22788 0.04507  -0.16070 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A   CD  
+1882  C CE  . LYS A   256 ? 2.21781 2.34670 2.22989 -0.22385 0.04338  -0.16422 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A   CE  
+1883  N NZ  . LYS A   256 ? 2.18232 2.30550 2.18881 -0.21183 0.04120  -0.17598 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A   NZ  
+1884  N N   . ASP A   269 ? 2.20084 2.33108 2.36553 -0.23368 -0.01798 -0.13246 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A   N   
+1885  C CA  . ASP A   269 ? 2.29323 2.42724 2.45275 -0.23463 -0.01429 -0.12660 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A   CA  
+1886  C C   . ASP A   269 ? 2.40607 2.53354 2.54686 -0.22773 -0.01621 -0.12991 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A   C   
+1887  O O   . ASP A   269 ? 2.38447 2.51685 2.51221 -0.22883 -0.01014 -0.12612 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A   O   
+1888  C CB  . ASP A   269 ? 2.32284 2.45595 2.49964 -0.23536 -0.01765 -0.12350 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A   CB  
+1889  C CG  . ASP A   269 ? 2.45299 2.59168 2.62444 -0.23664 -0.01231 -0.11656 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A   CG  
+1890  O OD1 . ASP A   269 ? 2.51526 2.66098 2.67312 -0.23863 -0.00542 -0.11327 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A   OD1 
+1891  O OD2 . ASP A   269 ? 2.32998 2.46612 2.51078 -0.23553 -0.01489 -0.11457 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A   OD2 
+1892  N N   . GLY A   270 ? 2.30403 2.42029 2.44411 -0.21991 -0.02490 -0.13690 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A   N   
+1893  C CA  . GLY A   270 ? 2.16603 2.27466 2.28842 -0.21125 -0.02703 -0.13964 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A   CA  
+1894  C C   . GLY A   270 ? 2.20574 2.31415 2.31307 -0.20846 -0.02248 -0.14305 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A   C   
+1895  O O   . GLY A   270 ? 2.00123 2.10775 2.09309 -0.20391 -0.01951 -0.14193 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A   O   
+1896  N N   . ARG A   271 ? 2.36845 2.47876 2.48017 -0.21097 -0.02129 -0.14675 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A   N   
+1897  C CA  . ARG A   271 ? 2.28542 2.39554 2.38307 -0.20856 -0.01592 -0.15016 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A   CA  
+1898  C C   . ARG A   271 ? 2.16210 2.28212 2.25212 -0.21624 -0.00565 -0.14385 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A   C   
+1899  O O   . ARG A   271 ? 1.83070 1.94979 1.90608 -0.21316 -0.00053 -0.14477 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A   O   
+1900  C CB  . ARG A   271 ? 2.27226 2.38154 2.37643 -0.20890 -0.01774 -0.15566 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A   CB  
+1901  C CG  . ARG A   271 ? 1.87739 1.97687 1.98813 -0.20011 -0.02832 -0.16374 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A   CG  
+1902  C CD  . ARG A   271 ? 1.76146 1.86224 1.88237 -0.20217 -0.03043 -0.16810 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A   CD  
+1903  N NE  . ARG A   271 ? 2.03704 2.13969 2.14429 -0.20131 -0.02321 -0.17049 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A   NE  
+1904  C CZ  . ARG A   271 ? 2.18451 2.29551 2.29089 -0.21023 -0.01520 -0.16532 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A   CZ  
+1905  N NH1 . ARG A   271 ? 1.98849 2.10712 2.10706 -0.21996 -0.01321 -0.15735 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A   NH1 
+1906  N NH2 . ARG A   271 ? 2.22772 2.33903 2.32005 -0.20848 -0.00872 -0.16807 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A   NH2 
+1907  N N   . ARG A   272 ? 2.26210 2.39151 2.36240 -0.22557 -0.00242 -0.13758 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A   N   
+1908  C CA  . ARG A   272 ? 2.18341 2.32256 2.27709 -0.23239 0.00646  -0.13208 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A   CA  
+1909  C C   . ARG A   272 ? 2.17573 2.31678 2.26059 -0.23108 0.00879  -0.12844 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A   C   
+1910  O O   . ARG A   272 ? 2.06874 2.21622 2.14501 -0.23471 0.01566  -0.12585 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A   O   
+1911  C CB  . ARG A   272 ? 2.23053 2.37890 2.33747 -0.24067 0.00905  -0.12609 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A   CB  
+1912  C CG  . ARG A   272 ? 2.23661 2.38664 2.35679 -0.24144 0.00575  -0.12180 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A   CG  
+1913  C CD  . ARG A   272 ? 2.27126 2.43044 2.40466 -0.24800 0.00968  -0.11535 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A   CD  
+1914  N NE  . ARG A   272 ? 2.25006 2.41905 2.37524 -0.25243 0.01758  -0.11055 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A   NE  
+1915  C CZ  . ARG A   272 ? 2.28866 2.46647 2.42176 -0.25670 0.02219  -0.10435 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A   CZ  
+1916  N NH1 . ARG A   272 ? 2.21210 2.39034 2.36236 -0.25739 0.02065  -0.10124 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A   NH1 
+1917  N NH2 . ARG A   272 ? 2.41911 2.60539 2.54330 -0.25968 0.02850  -0.10116 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A   NH2 
+1918  N N   . LYS A   273 ? 2.23096 2.36651 2.31762 -0.22591 0.00310  -0.12807 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A   N   
+1919  C CA  . LYS A   273 ? 2.08995 2.22677 2.16684 -0.22382 0.00521  -0.12401 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A   CA  
+1920  C C   . LYS A   273 ? 1.87383 2.00579 1.93531 -0.21782 0.00794  -0.12685 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A   C   
+1921  O O   . LYS A   273 ? 1.86114 1.99836 1.91437 -0.21951 0.01353  -0.12303 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A   O   
+1922  C CB  . LYS A   273 ? 1.96960 2.09991 2.05011 -0.21859 -0.00177 -0.12285 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A   CB  
+1923  C CG  . LYS A   273 ? 1.85883 1.98924 1.92760 -0.21515 -0.00010 -0.11803 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A   CG  
+1924  C CD  . LYS A   273 ? 1.71971 1.84409 1.79161 -0.21082 -0.00646 -0.11589 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A   CD  
+1925  C CE  . LYS A   273 ? 1.38262 1.50511 1.44004 -0.20555 -0.00536 -0.11095 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A   CE  
+1926  N NZ  . LYS A   273 ? 1.57053 1.70635 1.62352 -0.21249 0.00346  -0.10490 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A   NZ  
+1927  N N   . MET A   274 ? 1.75930 1.88151 1.81734 -0.21026 0.00446  -0.13361 ? ? ? ? ? ? 264 MET A   N   
+1928  C CA  . MET A   274 ? 1.84454 1.96155 1.88854 -0.20304 0.00819  -0.13627 ? ? ? ? ? ? 264 MET A   CA  
+1929  C C   . MET A   274 ? 1.83984 1.96417 1.87952 -0.20974 0.01727  -0.13627 ? ? ? ? ? ? 264 MET A   C   
+1930  O O   . MET A   274 ? 1.84376 1.96794 1.87334 -0.20729 0.02309  -0.13557 ? ? ? ? ? ? 264 MET A   O   
+1931  C CB  . MET A   274 ? 1.83695 1.94162 1.87805 -0.19144 0.00233  -0.14392 ? ? ? ? ? ? 264 MET A   CB  
+1932  C CG  . MET A   274 ? 1.75109 1.84677 1.79515 -0.18334 -0.00757 -0.14479 ? ? ? ? ? ? 264 MET A   CG  
+1933  S SD  . MET A   274 ? 1.65740 1.75150 1.69195 -0.17905 -0.00718 -0.13709 ? ? ? ? ? ? 264 MET A   SD  
+1934  C CE  . MET A   274 ? 1.17953 1.26823 1.19777 -0.16889 -0.00064 -0.13840 ? ? ? ? ? ? 264 MET A   CE  
+1935  N N   . LEU A   275 ? 1.96236 2.09266 2.00967 -0.21783 0.01871  -0.13669 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A   N   
+1936  C CA  . LEU A   275 ? 1.98269 2.11971 2.02514 -0.22452 0.02701  -0.13618 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A   CA  
+1937  C C   . LEU A   275 ? 1.84634 1.99358 1.88791 -0.23173 0.03202  -0.13001 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A   C   
+1938  O O   . LEU A   275 ? 1.95806 2.10936 1.99278 -0.23515 0.03893  -0.12987 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A   O   
+1939  C CB  . LEU A   275 ? 2.17243 2.31259 2.22240 -0.23035 0.02678  -0.13715 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A   CB  
+1940  C CG  . LEU A   275 ? 2.03957 2.18560 2.08377 -0.23705 0.03468  -0.13648 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A   CG  
+1941  C CD1 . LEU A   275 ? 2.15762 2.29753 2.18843 -0.23146 0.03985  -0.14167 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A   CD1 
+1942  C CD2 . LEU A   275 ? 1.88276 2.03155 1.93496 -0.24203 0.03354  -0.13563 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A   CD2 
+1943  N N   . SER A   276 ? 1.75016 1.90176 1.79850 -0.23380 0.02884  -0.12520 ? ? ? ? ? ? 266 SER A   N   
+1944  C CA  . SER A   276 ? 1.77783 1.93949 1.82445 -0.23915 0.03335  -0.11979 ? ? ? ? ? ? 266 SER A   CA  
+1945  C C   . SER A   276 ? 1.82326 1.98200 1.85938 -0.23407 0.03590  -0.11941 ? ? ? ? ? ? 266 SER A   C   
+1946  O O   . SER A   276 ? 1.83843 2.00446 1.87060 -0.23845 0.04173  -0.11746 ? ? ? ? ? ? 266 SER A   O   
+1947  C CB  . SER A   276 ? 1.79301 1.95972 1.84834 -0.24117 0.03009  -0.11478 ? ? ? ? ? ? 266 SER A   CB  
+1948  O OG  . SER A   276 ? 2.00300 2.16171 2.05649 -0.23373 0.02472  -0.11447 ? ? ? ? ? ? 266 SER A   OG  
+1949  N N   . TYR A   277 ? 1.83515 1.98307 1.86713 -0.22425 0.03144  -0.12107 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A   N   
+1950  C CA  . TYR A   277 ? 1.72623 1.86958 1.74803 -0.21742 0.03439  -0.12041 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A   CA  
+1951  C C   . TYR A   277 ? 1.75643 1.89784 1.77252 -0.21684 0.04095  -0.12471 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A   C   
+1952  O O   . TYR A   277 ? 1.77590 1.91982 1.78679 -0.21704 0.04703  -0.12297 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A   O   
+1953  C CB  . TYR A   277 ? 1.61296 1.74371 1.63073 -0.20512 0.02780  -0.12128 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A   CB  
+1954  C CG  . TYR A   277 ? 1.53170 1.66319 1.55216 -0.20456 0.02232  -0.11613 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A   CG  
+1955  C CD1 . TYR A   277 ? 1.37254 1.50781 1.38728 -0.20390 0.02457  -0.10957 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A   CD1 
+1956  C CD2 . TYR A   277 ? 1.69663 1.82492 1.72542 -0.20451 0.01523  -0.11769 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A   CD2 
+1957  C CE1 . TYR A   277 ? 1.22761 1.36337 1.24298 -0.20304 0.02032  -0.10457 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A   CE1 
+1958  C CE2 . TYR A   277 ? 1.50672 1.63510 1.53758 -0.20385 0.01100  -0.11301 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A   CE2 
+1959  C CZ  . TYR A   277 ? 1.43842 1.57046 1.46159 -0.20298 0.01376  -0.10640 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A   CZ  
+1960  O OH  . TYR A   277 ? 1.36734 1.49935 1.39087 -0.20203 0.01026  -0.10144 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A   OH  
+1961  N N   . SER A   278 ? 1.86507 2.00216 1.88233 -0.21609 0.04020  -0.13023 ? ? ? ? ? ? 268 SER A   N   
+1962  C CA  . SER A   278 ? 1.85276 1.98797 1.86361 -0.21560 0.04727  -0.13440 ? ? ? ? ? ? 268 SER A   CA  
+1963  C C   . SER A   278 ? 1.83128 1.97741 1.84254 -0.22674 0.05423  -0.13201 ? ? ? ? ? ? 268 SER A   C   
+1964  O O   . SER A   278 ? 2.03407 2.17974 2.03923 -0.22652 0.06152  -0.13349 ? ? ? ? ? ? 268 SER A   O   
+1965  C CB  . SER A   278 ? 2.00299 2.13313 2.01496 -0.21370 0.04495  -0.14014 ? ? ? ? ? ? 268 SER A   CB  
+1966  O OG  . SER A   278 ? 2.20664 2.32713 2.21936 -0.20336 0.03747  -0.14324 ? ? ? ? ? ? 268 SER A   OG  
+1967  N N   . ILE A   279 ? 1.76252 1.91827 1.78118 -0.23584 0.05227  -0.12847 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A   N   
+1968  C CA  . ILE A   279 ? 1.75246 1.91894 1.77147 -0.24539 0.05780  -0.12628 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A   CA  
+1969  C C   . ILE A   279 ? 1.80038 1.97151 1.81745 -0.24550 0.06054  -0.12288 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A   C   
+1970  O O   . ILE A   279 ? 1.87045 2.04584 1.88473 -0.24947 0.06667  -0.12336 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A   O   
+1971  C CB  . ILE A   279 ? 1.68712 1.86237 1.71442 -0.25297 0.05507  -0.12322 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A   CB  
+1972  C CG1 . ILE A   279 ? 1.67392 1.84569 1.70285 -0.25409 0.05412  -0.12590 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A   CG1 
+1973  C CG2 . ILE A   279 ? 1.40775 1.59488 1.43549 -0.26102 0.05942  -0.12048 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A   CG2 
+1974  C CD1 . ILE A   279 ? 1.81284 1.99231 1.85076 -0.26011 0.05200  -0.12199 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A   CD1 
+1975  N N   . TYR A   280 ? 1.86965 2.03967 1.88809 -0.24093 0.05609  -0.11932 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A   N   
+1976  C CA  . TYR A   280 ? 1.78566 1.96125 1.80245 -0.24121 0.05832  -0.11492 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A   CA  
+1977  C C   . TYR A   280 ? 1.50026 1.67019 1.51090 -0.23599 0.06387  -0.11617 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A   C   
+1978  O O   . TYR A   280 ? 1.40565 1.58259 1.41646 -0.24001 0.06868  -0.11419 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A   O   
+1979  C CB  . TYR A   280 ? 1.67883 1.85248 1.69616 -0.23603 0.05253  -0.11045 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A   CB  
+1980  C CG  . TYR A   280 ? 1.68443 1.86966 1.70756 -0.24283 0.05089  -0.10635 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A   CG  
+1981  C CD1 . TYR A   280 ? 1.36907 1.56726 1.39457 -0.25125 0.05524  -0.10525 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A   CD1 
+1982  C CD2 . TYR A   280 ? 1.58194 1.76503 1.60821 -0.24008 0.04525  -0.10385 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A   CD2 
+1983  C CE1 . TYR A   280 ? 1.40326 1.61235 1.43347 -0.25577 0.05442  -0.10169 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A   CE1 
+1984  C CE2 . TYR A   280 ? 1.39034 1.58403 1.42177 -0.24520 0.04509  -0.09994 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A   CE2 
+1985  C CZ  . TYR A   280 ? 1.58302 1.78988 1.61609 -0.25255 0.04989  -0.09884 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A   CZ  
+1986  O OH  . TYR A   280 ? 1.80874 2.02644 1.84638 -0.25602 0.05034  -0.09514 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A   OH  
+1987  N N   . ASN A   281 ? 1.68493 1.84235 1.69081 -0.22636 0.06352  -0.11953 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A   N   
+1988  C CA  . ASN A   281 ? 1.93575 2.08668 1.93603 -0.21929 0.06982  -0.12046 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A   CA  
+1989  C C   . ASN A   281 ? 2.08721 2.24300 2.08763 -0.22676 0.07797  -0.12352 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A   C   
+1990  O O   . ASN A   281 ? 2.17337 2.33165 2.17377 -0.22747 0.08412  -0.12191 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A   O   
+1991  C CB  . ASN A   281 ? 1.98339 2.12014 1.97811 -0.20627 0.06795  -0.12434 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A   CB  
+1992  C CG  . ASN A   281 ? 1.99464 2.12594 1.98997 -0.19998 0.05834  -0.12301 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A   CG  
+1993  O OD1 . ASN A   281 ? 1.95679 2.09238 1.95412 -0.20175 0.05453  -0.11751 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A   OD1 
+1994  N ND2 . ASN A   281 ? 1.97142 2.09330 1.96487 -0.19244 0.05445  -0.12828 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A   ND2 
+1995  N N   . TYR A   282 ? 2.10284 2.25958 2.10347 -0.23216 0.07814  -0.12773 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A   N   
+1996  C CA  . TYR A   282 ? 2.08158 2.24172 2.08064 -0.23900 0.08562  -0.13072 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A   CA  
+1997  C C   . TYR A   282 ? 1.91064 2.08403 1.91502 -0.25047 0.08639  -0.12806 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A   C   
+1998  O O   . TYR A   282 ? 2.12789 2.30470 2.13220 -0.25484 0.09281  -0.12912 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A   O   
+1999  C CB  . TYR A   282 ? 2.11299 2.26972 2.10904 -0.24054 0.08535  -0.13514 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A   CB  
+2000  C CG  . TYR A   282 ? 2.17283 2.33384 2.16628 -0.24901 0.09196  -0.13739 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A   CG  
+2001  C CD1 . TYR A   282 ? 2.24681 2.40290 2.23457 -0.24642 0.10095  -0.14043 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A   CD1 
+2002  C CD2 . TYR A   282 ? 2.28314 2.45250 2.27950 -0.25874 0.08951  -0.13622 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A   CD2 
+2003  C CE1 . TYR A   282 ? 2.38307 2.54223 2.36765 -0.25416 0.10700  -0.14256 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A   CE1 
+2004  C CE2 . TYR A   282 ? 2.36702 2.53933 2.35960 -0.26574 0.09499  -0.13805 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A   CE2 
+2005  C CZ  . TYR A   282 ? 2.43429 2.60135 2.42075 -0.26385 0.10354  -0.14139 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A   CZ  
+2006  O OH  . TYR A   282 ? 2.26669 2.43587 2.24863 -0.27084 0.10903  -0.14329 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A   OH  
+2007  N N   . LEU A   283 ? 1.71601 1.89702 1.72540 -0.25491 0.08012  -0.12491 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A   N   
+2008  C CA  . LEU A   283 ? 1.74588 1.94011 1.75986 -0.26448 0.08055  -0.12291 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A   CA  
+2009  C C   . LEU A   283 ? 1.86412 2.06367 1.88008 -0.26454 0.08298  -0.12000 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A   C   
+2010  O O   . LEU A   283 ? 1.79106 1.99763 1.80901 -0.27080 0.08722  -0.12112 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A   O   
+2011  C CB  . LEU A   283 ? 1.81373 2.01447 1.83251 -0.26727 0.07421  -0.11996 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A   CB  
+2012  C CG  . LEU A   283 ? 1.92713 2.14217 1.95068 -0.27475 0.07357  -0.11743 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A   CG  
+2013  C CD1 . LEU A   283 ? 1.82241 2.04389 1.84804 -0.27322 0.07222  -0.11312 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A   CD1 
+2014  C CD2 . LEU A   283 ? 2.08345 2.30422 2.10608 -0.28174 0.07829  -0.12040 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A   CD2 
+2015  N N   . ALA A   284 ? 1.94199 2.13815 1.95744 -0.25743 0.08015  -0.11609 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A   N   
+2016  C CA  . ALA A   284 ? 1.67690 1.87984 1.69449 -0.25781 0.08160  -0.11178 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A   CA  
+2017  C C   . ALA A   284 ? 1.74959 1.94976 1.76721 -0.25671 0.08896  -0.11308 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A   C   
+2018  O O   . ALA A   284 ? 1.75832 1.96764 1.78042 -0.26166 0.09166  -0.11146 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A   O   
+2019  C CB  . ALA A   284 ? 1.75878 1.95713 1.77386 -0.24941 0.07701  -0.10650 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A   CB  
+2020  N N   . LYS A   285 ? 1.81953 2.00741 1.83281 -0.24983 0.09267  -0.11612 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A   N   
+2021  C CA  . LYS A   285 ? 1.92604 2.11018 1.93994 -0.24733 0.10097  -0.11699 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A   CA  
+2022  C C   . LYS A   285 ? 1.90040 2.09218 1.91814 -0.25828 0.10590  -0.12111 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A   C   
+2023  O O   . LYS A   285 ? 1.85436 2.05072 1.87746 -0.26128 0.11092  -0.12036 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A   O   
+2024  C CB  . LYS A   285 ? 1.73361 1.90273 1.74102 -0.23579 0.10446  -0.11955 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A   CB  
+2025  C CG  . LYS A   285 ? 1.72180 1.88649 1.72458 -0.23742 0.10420  -0.12554 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A   CG  
+2026  C CD  . LYS A   285 ? 1.88849 2.04152 1.88550 -0.22853 0.11208  -0.12941 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A   CD  
+2027  C CE  . LYS A   285 ? 2.09097 2.23279 2.08149 -0.21652 0.10803  -0.13114 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A   CE  
+2028  N NZ  . LYS A   285 ? 1.88989 2.02137 1.87379 -0.20740 0.11653  -0.13569 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A   NZ  
+2029  N N   . LYS A   286 ? 1.75126 1.94439 1.76662 -0.26415 0.10428  -0.12521 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A   N   
+2030  C CA  . LYS A   286 ? 1.80192 2.00145 1.81920 -0.27408 0.10804  -0.12906 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A   CA  
+2031  C C   . LYS A   286 ? 1.71308 1.92751 1.73687 -0.28285 0.10394  -0.12741 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A   C   
+2032  O O   . LYS A   286 ? 1.80507 2.02627 1.83342 -0.28956 0.10728  -0.12948 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A   O   
+2033  C CB  . LYS A   286 ? 1.82827 2.02326 1.83911 -0.27604 0.10778  -0.13301 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A   CB  
+2034  C CG  . LYS A   286 ? 1.96060 2.14205 1.96430 -0.26616 0.10964  -0.13467 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A   CG  
+2035  C CD  . LYS A   286 ? 2.04590 2.21915 2.04738 -0.26025 0.11910  -0.13662 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A   CD  
+2036  C CE  . LYS A   286 ? 2.06990 2.23837 2.06465 -0.26279 0.12609  -0.14173 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A   CE  
+2037  N NZ  . LYS A   286 ? 2.12384 2.28672 2.11874 -0.25882 0.13687  -0.14334 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A   NZ  
+2038  N N   . LYS A   287 ? 1.70595 1.92574 1.73047 -0.28245 0.09694  -0.12404 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A   N   
+2039  C CA  . LYS A   287 ? 1.63963 1.87408 1.66925 -0.28945 0.09350  -0.12282 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A   CA  
+2040  C C   . LYS A   287 ? 1.56400 1.80570 1.59897 -0.28932 0.09450  -0.11951 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A   C   
+2041  O O   . LYS A   287 ? 1.51294 1.76622 1.55331 -0.29599 0.09496  -0.12084 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A   O   
+2042  C CB  . LYS A   287 ? 1.68788 1.92552 1.71661 -0.28830 0.08699  -0.12009 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A   CB  
+2043  C CG  . LYS A   287 ? 1.56867 1.82022 1.60088 -0.29472 0.08432  -0.12020 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A   CG  
+2044  C CD  . LYS A   287 ? 1.85569 2.10768 1.88619 -0.30010 0.08562  -0.12457 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A   CD  
+2045  C CE  . LYS A   287 ? 1.91115 2.17737 1.94513 -0.30495 0.08323  -0.12487 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A   CE  
+2046  N NZ  . LYS A   287 ? 1.88302 2.15702 1.92151 -0.30864 0.08547  -0.12671 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A   NZ  
+2047  N N   . TYR A   288 ? 1.49549 1.73055 1.52888 -0.28129 0.09460  -0.11508 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A   N   
+2048  C CA  . TYR A   288 ? 1.28447 1.52580 1.32174 -0.27986 0.09513  -0.11017 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A   CA  
+2049  C C   . TYR A   288 ? 1.14848 1.38040 1.18667 -0.27365 0.10126  -0.10863 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A   C   
+2050  O O   . TYR A   288 ? 1.31122 1.53961 1.34805 -0.26607 0.10102  -0.10260 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A   O   
+2051  C CB  . TYR A   288 ? 1.31920 1.56206 1.35294 -0.27486 0.08952  -0.10429 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A   CB  
+2052  C CG  . TYR A   288 ? 1.35886 1.61056 1.39250 -0.27951 0.08460  -0.10514 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A   CG  
+2053  C CD1 . TYR A   288 ? 1.44900 1.71634 1.48710 -0.28639 0.08392  -0.10575 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A   CD1 
+2054  C CD2 . TYR A   288 ? 1.44692 1.69145 1.47674 -0.27620 0.08082  -0.10533 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A   CD2 
+2055  C CE1 . TYR A   288 ? 1.48235 1.75762 1.52037 -0.28886 0.08032  -0.10609 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A   CE1 
+2056  C CE2 . TYR A   288 ? 1.33883 1.59118 1.36992 -0.27958 0.07724  -0.10531 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A   CE2 
+2057  C CZ  . TYR A   288 ? 1.37351 1.64102 1.40831 -0.28540 0.07736  -0.10547 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A   CZ  
+2058  O OH  . TYR A   288 ? 1.50550 1.78054 1.54151 -0.28704 0.07468  -0.10507 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A   OH  
+2059  N N   . GLU A   289 ? 1.34072 1.56811 1.38085 -0.27610 0.10733  -0.11363 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A   N   
+2060  C CA  . GLU A   289 ? 1.37525 1.59406 1.41765 -0.26980 0.11478  -0.11225 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A   CA  
+2061  C C   . GLU A   289 ? 1.29558 1.52403 1.34771 -0.27308 0.11726  -0.10874 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A   C   
+2062  O O   . GLU A   289 ? 1.57430 1.79681 1.62908 -0.26566 0.12222  -0.10423 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A   O   
+2063  C CB  . GLU A   289 ? 1.78050 1.99202 1.82197 -0.27160 0.12161  -0.11871 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A   CB  
+2064  C CG  . GLU A   289 ? 1.96713 2.16596 2.00820 -0.26143 0.13020  -0.11754 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A   CG  
+2065  C CD  . GLU A   289 ? 1.95830 2.14735 1.99367 -0.26013 0.13638  -0.12373 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A   CD  
+2066  O OE1 . GLU A   289 ? 2.01404 2.20533 2.04476 -0.26681 0.13309  -0.12825 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A   OE1 
+2067  O OE2 . GLU A   289 ? 1.98023 2.15931 2.01531 -0.25168 0.14501  -0.12362 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A   OE2 
+2068  N N   . ASP A   290 ? 1.30855 1.55197 1.36628 -0.28321 0.11386  -0.11049 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A   N   
+2069  C CA  . ASP A   290 ? 1.18630 1.44037 1.25473 -0.28767 0.11610  -0.10858 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A   CA  
+2070  C C   . ASP A   290 ? 1.13082 1.39170 1.19873 -0.28386 0.11212  -0.10064 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A   C   
+2071  O O   . ASP A   290 ? 1.20147 1.47105 1.27800 -0.28619 0.11398  -0.09767 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A   O   
+2072  C CB  . ASP A   290 ? 1.43194 1.69926 1.50666 -0.29980 0.11425  -0.11526 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A   CB  
+2073  C CG  . ASP A   290 ? 1.54237 1.81399 1.60979 -0.30303 0.10761  -0.11824 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A   CG  
+2074  O OD1 . ASP A   290 ? 1.45279 1.71377 1.51162 -0.29874 0.10683  -0.11882 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A   OD1 
+2075  O OD2 . ASP A   290 ? 1.46672 1.75257 1.53746 -0.30924 0.10335  -0.11994 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A   OD2 
+2076  N N   . LYS A   291 ? 1.12045 1.37763 1.17859 -0.27815 0.10686  -0.09709 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A   N   
+2077  C CA  . LYS A   291 ? 1.06758 1.33093 1.12278 -0.27453 0.10298  -0.08945 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A   CA  
+2078  C C   . LYS A   291 ? 1.09300 1.34186 1.13798 -0.26241 0.10127  -0.08377 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A   C   
+2079  O O   . LYS A   291 ? 1.18063 1.41646 1.22089 -0.25750 0.10185  -0.08684 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A   O   
+2080  C CB  . LYS A   291 ? 0.96346 1.24126 1.01747 -0.28146 0.09718  -0.09134 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A   CB  
+2081  C CG  . LYS A   291 ? 1.06280 1.33691 1.11145 -0.28304 0.09361  -0.09635 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A   CG  
+2082  C CD  . LYS A   291 ? 1.40157 1.69036 1.44989 -0.28813 0.08901  -0.09713 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A   CD  
+2083  C CE  . LYS A   291 ? 1.05943 1.36253 1.11593 -0.29727 0.08981  -0.10268 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A   CE  
+2084  N NZ  . LYS A   291 ? 1.35055 1.66065 1.40530 -0.30099 0.08618  -0.10688 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A   NZ  
+2085  N N   . ILE A   292 ? 1.03992 1.29113 1.08092 -0.25711 0.09901  -0.07547 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A   N   
+2086  C CA  . ILE A   292 ? 0.66512 0.90263 0.69582 -0.24472 0.09669  -0.06928 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A   CA  
+2087  C C   . ILE A   292 ? 0.81216 1.04990 0.83546 -0.24528 0.08989  -0.07063 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A   C   
+2088  O O   . ILE A   292 ? 1.08285 1.33310 1.10557 -0.25040 0.08687  -0.06896 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A   O   
+2089  C CB  . ILE A   292 ? 0.68056 0.91947 0.70904 -0.23809 0.09754  -0.05873 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A   CB  
+2090  C CG1 . ILE A   292 ? 0.68568 0.92299 0.72328 -0.23629 0.10496  -0.05653 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A   CG1 
+2091  C CG2 . ILE A   292 ? 0.82780 1.05257 0.84373 -0.22498 0.09377  -0.05226 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A   CG2 
+2092  C CD1 . ILE A   292 ? 0.67540 0.91424 0.71145 -0.22943 0.10617  -0.04505 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A   CD1 
+2093  N N   . VAL A   293 ? 0.73019 0.95436 0.74833 -0.23948 0.08784  -0.07366 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A   N   
+2094  C CA  . VAL A   293 ? 0.77690 0.99984 0.79015 -0.23982 0.08164  -0.07534 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A   CA  
+2095  C C   . VAL A   293 ? 0.73336 0.94630 0.73719 -0.22858 0.07752  -0.06830 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A   C   
+2096  O O   . VAL A   293 ? 0.94053 1.14012 0.94003 -0.21785 0.07863  -0.06562 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A   O   
+2097  C CB  . VAL A   293 ? 0.57867 0.79379 0.59289 -0.24111 0.08129  -0.08340 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A   CB  
+2098  C CG1 . VAL A   293 ? 1.40986 1.60963 1.42144 -0.23152 0.08481  -0.08447 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A   CG1 
+2099  C CG2 . VAL A   293 ? 0.78317 0.99549 0.79382 -0.24011 0.07485  -0.08428 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A   CG2 
+2100  N N   . ILE A   294 ? 0.87036 1.08939 0.87056 -0.23016 0.07308  -0.06516 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A   N   
+2101  C CA  . ILE A   294 ? 0.68259 0.89257 0.67298 -0.22030 0.06863  -0.05846 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A   CA  
+2102  C C   . ILE A   294 ? 0.92815 1.13513 0.91766 -0.22138 0.06313  -0.06214 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A   C   
+2103  O O   . ILE A   294 ? 0.86097 1.07994 0.85484 -0.22996 0.06280  -0.06428 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A   O   
+2104  C CB  . ILE A   294 ? 0.60989 0.82976 0.59572 -0.22027 0.06927  -0.04967 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A   CB  
+2105  C CG1 . ILE A   294 ? 0.65850 0.87977 0.64609 -0.21779 0.07449  -0.04490 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A   CG1 
+2106  C CG2 . ILE A   294 ? 0.58841 0.79890 0.56273 -0.21090 0.06427  -0.04305 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A   CG2 
+2107  C CD1 . ILE A   294 ? 0.83457 1.06619 0.81764 -0.21768 0.07543  -0.03577 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A   CD1 
+2108  N N   . TYR A   295 ? 0.82603 1.01712 0.81057 -0.21201 0.05890  -0.06287 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A   N   
+2109  C CA  . TYR A   295 ? 0.89406 1.08107 0.87947 -0.21250 0.05334  -0.06646 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A   CA  
+2110  C C   . TYR A   295 ? 0.90774 1.09260 0.88550 -0.20745 0.04901  -0.05962 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A   C   
+2111  O O   . TYR A   295 ? 0.87298 1.04958 0.84147 -0.19783 0.04786  -0.05319 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A   O   
+2112  C CB  . TYR A   295 ? 0.63728 0.80887 0.62248 -0.20546 0.05052  -0.07230 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A   CB  
+2113  C CG  . TYR A   295 ? 0.81629 0.98958 0.80821 -0.21099 0.05478  -0.07979 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A   CG  
+2114  C CD1 . TYR A   295 ? 0.87946 1.05150 0.87124 -0.20908 0.06085  -0.07998 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A   CD1 
+2115  C CD2 . TYR A   295 ? 0.98033 1.15592 0.97858 -0.21766 0.05313  -0.08616 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A   CD2 
+2116  C CE1 . TYR A   295 ? 1.04654 1.21952 1.04332 -0.21401 0.06532  -0.08674 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A   CE1 
+2117  C CE2 . TYR A   295 ? 1.02527 1.20183 1.02767 -0.22237 0.05717  -0.09238 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A   CE2 
+2118  C CZ  . TYR A   295 ? 0.99317 1.16832 0.99429 -0.22066 0.06330  -0.09287 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A   CZ  
+2119  O OH  . TYR A   295 ? 1.07887 1.25445 1.08304 -0.22528 0.06788  -0.09898 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A   OH  
+2120  N N   . LEU A   296 ? 0.95588 1.14782 0.93719 -0.21334 0.04710  -0.06053 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A   N   
+2121  C CA  . LEU A   296 ? 0.76983 0.95880 0.74464 -0.20901 0.04320  -0.05511 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A   CA  
+2122  C C   . LEU A   296 ? 0.90076 1.08150 0.88117 -0.20847 0.03779  -0.06052 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A   C   
+2123  O O   . LEU A   296 ? 0.98113 1.17044 0.97068 -0.21634 0.03878  -0.06395 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A   O   
+2124  C CB  . LEU A   296 ? 0.85672 1.06246 0.83108 -0.21563 0.04707  -0.05050 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A   CB  
+2125  C CG  . LEU A   296 ? 0.99183 1.20290 0.95697 -0.21281 0.05039  -0.04233 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A   CG  
+2126  C CD1 . LEU A   296 ? 0.93493 1.15353 0.90530 -0.21730 0.05528  -0.04437 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A   CD1 
+2127  C CD2 . LEU A   296 ? 1.01340 1.23781 0.97463 -0.21612 0.05283  -0.03709 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A   CD2 
+2128  N N   . ILE A   297 ? 0.84429 1.00843 0.81966 -0.19849 0.03199  -0.06113 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A   N   
+2129  C CA  . ILE A   297 ? 0.78929 0.94399 0.77070 -0.19682 0.02589  -0.06698 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A   CA  
+2130  C C   . ILE A   297 ? 0.90640 1.05457 0.88198 -0.19137 0.02079  -0.06221 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A   C   
+2131  O O   . ILE A   297 ? 1.02206 1.15937 0.98583 -0.18103 0.01754  -0.05755 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A   O   
+2132  C CB  . ILE A   297 ? 0.72036 0.86090 0.70081 -0.18876 0.02262  -0.07275 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A   CB  
+2133  C CG1 . ILE A   297 ? 0.89865 1.04437 0.88074 -0.19195 0.02923  -0.07525 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A   CG1 
+2134  C CG2 . ILE A   297 ? 0.94304 1.07771 0.93292 -0.18982 0.01726  -0.08031 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A   CG2 
+2135  C CD1 . ILE A   297 ? 0.73397 0.86629 0.71370 -0.18271 0.02789  -0.08051 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A   CD1 
+2136  N N   . GLU A   298 ? 0.87226 1.02643 0.85589 -0.19758 0.02039  -0.06297 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A   N   
+2137  C CA  . GLU A   298 ? 0.96799 1.11689 0.94757 -0.19369 0.01659  -0.05874 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A   CA  
+2138  C C   . GLU A   298 ? 0.98997 1.12780 0.97923 -0.19176 0.00938  -0.06523 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A   C   
+2139  O O   . GLU A   298 ? 0.70449 0.84789 0.70790 -0.19903 0.01040  -0.07058 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A   O   
+2140  C CB  . GLU A   298 ? 0.93799 1.10241 0.91983 -0.20121 0.02271  -0.05404 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A   CB  
+2141  C CG  . GLU A   298 ? 1.14187 1.30154 1.11730 -0.19696 0.02056  -0.04853 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A   CG  
+2142  C CD  . GLU A   298 ? 1.29800 1.47363 1.27159 -0.20225 0.02829  -0.04269 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A   CD  
+2143  O OE1 . GLU A   298 ? 1.09834 1.28925 1.07822 -0.20963 0.03457  -0.04400 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A   OE1 
+2144  O OE2 . GLU A   298 ? 1.41561 1.58832 1.38074 -0.19836 0.02815  -0.03690 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A   OE2 
+2145  N N   . GLU A   299 ? 0.91702 1.03916 0.89880 -0.18160 0.00187  -0.06463 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A   N   
+2146  C CA  . GLU A   299 ? 0.62689 0.73789 0.61791 -0.17897 -0.00613 -0.07083 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A   CA  
+2147  C C   . GLU A   299 ? 0.64680 0.75804 0.65171 -0.18295 -0.00737 -0.08010 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A   C   
+2148  O O   . GLU A   299 ? 0.89632 1.01148 0.91614 -0.18961 -0.00789 -0.08362 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A   O   
+2149  C CB  . GLU A   299 ? 0.95769 1.07330 0.95605 -0.18413 -0.00540 -0.06819 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A   CB  
+2150  C CG  . GLU A   299 ? 0.92796 1.04648 0.91272 -0.18200 -0.00205 -0.05871 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A   CG  
+2151  C CD  . GLU A   299 ? 0.97997 1.08244 0.95649 -0.17258 -0.01002 -0.05680 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A   CD  
+2152  O OE1 . GLU A   299 ? 1.40007 1.48947 1.38297 -0.16775 -0.01872 -0.06371 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A   OE1 
+2153  O OE2 . GLU A   299 ? 1.14349 1.24636 1.10675 -0.16971 -0.00775 -0.04855 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A   OE2 
+2154  N N   . PRO A   300 ? 0.75306 0.86065 0.75342 -0.17888 -0.00697 -0.08357 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A   N   
+2155  C CA  . PRO A   300 ? 0.62079 0.72907 0.63251 -0.18264 -0.00729 -0.09198 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A   CA  
+2156  C C   . PRO A   300 ? 0.74016 0.83574 0.75901 -0.17693 -0.01668 -0.09920 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A   C   
+2157  O O   . PRO A   300 ? 0.93496 1.03191 0.96471 -0.18083 -0.01725 -0.10589 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A   O   
+2158  C CB  . PRO A   300 ? 0.64192 0.74870 0.64446 -0.17812 -0.00343 -0.09302 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A   CB  
+2159  C CG  . PRO A   300 ? 0.65773 0.75505 0.64516 -0.16668 -0.00589 -0.08733 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A   CG  
+2160  C CD  . PRO A   300 ? 0.79660 0.89889 0.78155 -0.17001 -0.00563 -0.07976 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A   CD  
+2161  N N   . GLU A   301 ? 0.84511 0.92823 0.85773 -0.16744 -0.02430 -0.09818 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A   N   
+2162  C CA  . GLU A   301 ? 0.74665 0.81776 0.76707 -0.16182 -0.03427 -0.10566 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A   CA  
+2163  C C   . GLU A   301 ? 0.86095 0.93742 0.89969 -0.17137 -0.03556 -0.10719 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A   C   
+2164  O O   . GLU A   301 ? 0.99551 1.06398 1.04483 -0.16882 -0.04352 -0.11411 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A   O   
+2165  C CB  . GLU A   301 ? 0.74717 0.80282 0.75476 -0.14826 -0.04247 -0.10382 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A   CB  
+2166  C CG  . GLU A   301 ? 0.65686 0.71359 0.66125 -0.15052 -0.04243 -0.09596 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A   CG  
+2167  C CD  . GLU A   301 ? 0.79998 0.86282 0.78838 -0.15008 -0.03494 -0.08570 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A   CD  
+2168  O OE1 . GLU A   301 ? 0.68059 0.74655 0.66174 -0.14816 -0.02999 -0.08468 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A   OE1 
+2169  O OE2 . GLU A   301 ? 1.01448 1.07903 0.99777 -0.15148 -0.03373 -0.07859 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A   OE2 
+2170  N N   . ILE A   302 ? 0.89669 0.98651 0.93996 -0.18150 -0.02777 -0.10092 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A   N   
+2171  C CA  . ILE A   302 ? 0.92602 1.02122 0.98727 -0.18953 -0.02747 -0.10118 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A   CA  
+2172  C C   . ILE A   302 ? 0.87485 0.97332 0.95170 -0.19488 -0.02781 -0.10803 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A   C   
+2173  O O   . ILE A   302 ? 0.95799 1.06411 1.03291 -0.19888 -0.02207 -0.10883 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A   O   
+2174  C CB  . ILE A   302 ? 0.75125 0.86088 0.81230 -0.19745 -0.01773 -0.09286 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A   CB  
+2175  C CG1 . ILE A   302 ? 0.81308 0.91893 0.85921 -0.19200 -0.01782 -0.08577 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A   CG1 
+2176  C CG2 . ILE A   302 ? 0.62745 0.74392 0.70858 -0.20525 -0.01543 -0.09291 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A   CG2 
+2177  C CD1 . ILE A   302 ? 0.77877 0.89902 0.82389 -0.19857 -0.00815 -0.07791 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A   CD1 
+2178  N N   . SER A   303 ? 0.90455 0.99698 0.99698 -0.19490 -0.03464 -0.11287 ? ? ? ? ? ? 293 SER A   N   
+2179  C CA  . SER A   303 ? 1.15151 1.24653 1.26016 -0.19968 -0.03569 -0.11886 ? ? ? ? ? ? 293 SER A   CA  
+2180  C C   . SER A   303 ? 1.04588 1.13672 1.14581 -0.19473 -0.03740 -0.12527 ? ? ? ? ? ? 293 SER A   C   
+2181  O O   . SER A   303 ? 1.50231 1.59989 1.60759 -0.20011 -0.03325 -0.12743 ? ? ? ? ? ? 293 SER A   O   
+2182  C CB  . SER A   303 ? 1.36815 1.47837 1.48767 -0.21069 -0.02611 -0.11390 ? ? ? ? ? ? 293 SER A   CB  
+2183  O OG  . SER A   303 ? 1.83223 1.94450 1.96647 -0.21482 -0.02702 -0.11851 ? ? ? ? ? ? 293 SER A   OG  
+2184  N N   . LEU A   304 ? 0.95534 1.03453 1.04099 -0.18349 -0.04312 -0.12798 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   N   
+2185  C CA  . LEU A   304 ? 0.98629 1.06034 1.06199 -0.17624 -0.04401 -0.13386 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   CA  
+2186  C C   . LEU A   304 ? 1.08130 1.13988 1.15532 -0.16359 -0.05563 -0.14141 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   C   
+2187  O O   . LEU A   304 ? 0.82822 0.87795 0.89690 -0.15677 -0.06165 -0.13947 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   O   
+2188  C CB  . LEU A   304 ? 0.75795 0.83419 0.81491 -0.17299 -0.03708 -0.12855 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   CB  
+2189  C CG  . LEU A   304 ? 0.89400 0.96855 0.94213 -0.16800 -0.03382 -0.13320 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   CG  
+2190  C CD1 . LEU A   304 ? 0.72313 0.80857 0.78083 -0.17884 -0.02751 -0.13522 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   CD1 
+2191  C CD2 . LEU A   304 ? 0.84067 0.91593 0.87213 -0.16373 -0.02765 -0.12722 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A   CD2 
+2192  N N   . HIS A   305 ? 1.02587 1.08112 1.10356 -0.15987 -0.05881 -0.15005 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A   N   
+2193  C CA  . HIS A   305 ? 0.91937 0.96048 0.99549 -0.14662 -0.07013 -0.15858 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A   CA  
+2194  C C   . HIS A   305 ? 1.10253 1.13363 1.15716 -0.13201 -0.07110 -0.15736 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A   C   
+2195  O O   . HIS A   305 ? 1.10743 1.14309 1.14950 -0.13206 -0.06213 -0.15208 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A   O   
+2196  C CB  . HIS A   305 ? 0.86412 0.90560 0.94791 -0.14564 -0.07202 -0.16808 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A   CB  
+2197  C CG  . HIS A   305 ? 1.11336 1.14189 1.19931 -0.13284 -0.08459 -0.17818 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A   CG  
+2198  N ND1 . HIS A   305 ? 0.86780 0.89280 0.95026 -0.12429 -0.08651 -0.18735 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A   ND1 
+2199  C CD2 . HIS A   305 ? 1.10758 1.12590 1.19870 -0.12669 -0.09597 -0.18099 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A   CD2 
+2200  C CE1 . HIS A   305 ? 1.06373 1.07734 1.14934 -0.11297 -0.09893 -0.19574 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A   CE1 
+2201  N NE2 . HIS A   305 ? 1.04782 1.05681 1.13893 -0.11439 -0.10523 -0.19214 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A   NE2 
+2202  N N   . ARG A   306 ? 0.86127 1.16012 0.88274 -0.16149 0.02920  -0.04898 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A   N   
+2203  C CA  . ARG A   306 ? 0.94864 1.22588 0.96727 -0.16513 0.02297  -0.04400 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A   CA  
+2204  C C   . ARG A   306 ? 0.80221 1.06922 0.82281 -0.15215 0.01472  -0.04514 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A   C   
+2205  O O   . ARG A   306 ? 0.81734 1.05913 0.83138 -0.15210 0.01006  -0.04290 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A   O   
+2206  C CB  . ARG A   306 ? 1.03186 1.32018 1.05521 -0.17702 0.02388  -0.03963 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A   CB  
+2207  C CG  . ARG A   306 ? 0.77884 1.04997 0.80006 -0.17974 0.01753  -0.03501 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A   CG  
+2208  C CD  . ARG A   306 ? 0.90516 1.18938 0.93055 -0.19083 0.01819  -0.03209 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A   CD  
+2209  N NE  . ARG A   306 ? 0.94953 1.21965 0.97214 -0.19240 0.01213  -0.02800 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A   NE  
+2210  C CZ  . ARG A   306 ? 0.95207 1.22658 0.97842 -0.18473 0.00522  -0.02666 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A   CZ  
+2211  N NH1 . ARG A   306 ? 1.14421 1.43758 1.17865 -0.17357 0.00289  -0.02956 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A   NH1 
+2212  N NH2 . ARG A   306 ? 1.11758 1.37756 1.13883 -0.18772 0.00057  -0.02220 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A   NH2 
+2213  N N   . SER A   307 ? 0.79758 1.08378 0.82684 -0.14096 0.01287  -0.04859 ? ? ? ? ? ? 297 SER A   N   
+2214  C CA  . SER A   307 ? 0.71430 0.98796 0.74372 -0.12710 0.00463  -0.04916 ? ? ? ? ? ? 297 SER A   CA  
+2215  C C   . SER A   307 ? 0.72975 0.97870 0.75014 -0.11893 0.00306  -0.05350 ? ? ? ? ? ? 297 SER A   C   
+2216  O O   . SER A   307 ? 0.79169 1.01485 0.80607 -0.11497 -0.00341 -0.05164 ? ? ? ? ? ? 297 SER A   O   
+2217  C CB  . SER A   307 ? 0.72505 1.02655 0.76603 -0.11456 0.00294  -0.05272 ? ? ? ? ? ? 297 SER A   CB  
+2218  O OG  . SER A   307 ? 1.13053 1.45348 1.17583 -0.10983 0.00972  -0.05985 ? ? ? ? ? ? 297 SER A   OG  
+2219  N N   . MET A   308 ? 1.09805 1.35407 1.11622 -0.11728 0.00898  -0.05940 ? ? ? ? ? ? 298 MET A   N   
+2220  C CA  . MET A   308 ? 0.81248 1.04613 0.82129 -0.11023 0.00728  -0.06472 ? ? ? ? ? ? 298 MET A   CA  
+2221  C C   . MET A   308 ? 0.87624 1.08471 0.87565 -0.12156 0.00602  -0.06101 ? ? ? ? ? ? 298 MET A   C   
+2222  O O   . MET A   308 ? 0.88511 1.06969 0.87722 -0.11779 0.00169  -0.06375 ? ? ? ? ? ? 298 MET A   O   
+2223  C CB  . MET A   308 ? 0.81289 1.06311 0.82069 -0.10526 0.01403  -0.07237 ? ? ? ? ? ? 298 MET A   CB  
+2224  C CG  . MET A   308 ? 0.85475 1.13134 0.87240 -0.09169 0.01552  -0.07817 ? ? ? ? ? ? 298 MET A   CG  
+2225  S SD  . MET A   308 ? 1.87312 2.16971 1.88758 -0.08774 0.02489  -0.08726 ? ? ? ? ? ? 298 MET A   SD  
+2226  C CE  . MET A   308 ? 1.72587 2.05568 1.75479 -0.07022 0.02577  -0.09445 ? ? ? ? ? ? 298 MET A   CE  
+2227  N N   . GLN A   309 ? 0.89707 1.11070 0.89660 -0.13535 0.00968  -0.05538 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A   N   
+2228  C CA  . GLN A   309 ? 0.75131 0.94429 0.74370 -0.14492 0.00824  -0.05197 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A   CA  
+2229  C C   . GLN A   309 ? 1.01984 1.19317 1.01145 -0.14536 0.00132  -0.04828 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A   C   
+2230  O O   . GLN A   309 ? 0.93138 1.08418 0.91682 -0.14784 -0.00171 -0.04886 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A   O   
+2231  C CB  . GLN A   309 ? 0.75932 0.96117 0.75200 -0.15775 0.01339  -0.04681 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A   CB  
+2232  C CG  . GLN A   309 ? 0.74999 0.96815 0.74079 -0.15966 0.02079  -0.04882 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A   CG  
+2233  C CD  . GLN A   309 ? 0.69430 0.91732 0.68410 -0.17244 0.02562  -0.04323 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A   CD  
+2234  O OE1 . GLN A   309 ? 0.79549 1.00449 0.78228 -0.17919 0.02385  -0.03929 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A   OE1 
+2235  N NE2 . GLN A   309 ? 0.73334 0.97615 0.72543 -0.17608 0.03203  -0.04326 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A   NE2 
+2236  N N   . ILE A   310 ? 0.85224 1.03253 0.84954 -0.14361 -0.00129 -0.04438 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A   N   
+2237  C CA  . ILE A   310 ? 0.81351 0.97460 0.80797 -0.14342 -0.00784 -0.04001 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A   CA  
+2238  C C   . ILE A   310 ? 0.85354 0.99551 0.84303 -0.13155 -0.01287 -0.04439 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A   C   
+2239  O O   . ILE A   310 ? 0.97767 1.09477 0.96030 -0.13420 -0.01716 -0.04250 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A   O   
+2240  C CB  . ILE A   310 ? 0.91646 1.09130 0.91678 -0.14353 -0.00991 -0.03469 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A   CB  
+2241  C CG1 . ILE A   310 ? 0.69944 0.89196 0.70370 -0.15598 -0.00449 -0.03191 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A   CG1 
+2242  C CG2 . ILE A   310 ? 0.77256 0.92663 0.76731 -0.14475 -0.01630 -0.02872 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A   CG2 
+2243  C CD1 . ILE A   310 ? 0.75173 0.96297 0.76244 -0.15679 -0.00610 -0.02850 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A   CD1 
+2244  N N   . ALA A   311 ? 0.89119 1.04406 0.88359 -0.11872 -0.01207 -0.05076 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A   N   
+2245  C CA  . ALA A   311 ? 0.81722 0.95001 0.80366 -0.10632 -0.01644 -0.05654 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A   CA  
+2246  C C   . ALA A   311 ? 0.92038 1.03333 0.89807 -0.11202 -0.01600 -0.06101 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A   C   
+2247  O O   . ALA A   311 ? 0.92629 1.01154 0.89621 -0.11076 -0.02102 -0.06219 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A   O   
+2248  C CB  . ALA A   311 ? 0.90132 1.05365 0.89324 -0.09099 -0.01447 -0.06391 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A   CB  
+2249  N N   . LEU A   312 ? 0.96406 1.09049 0.94213 -0.11878 -0.01031 -0.06341 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A   N   
+2250  C CA  . LEU A   312 ? 1.05970 1.17108 1.02988 -0.12430 -0.01057 -0.06763 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A   CA  
+2251  C C   . LEU A   312 ? 0.96054 1.05527 0.92836 -0.13693 -0.01358 -0.06175 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A   C   
+2252  O O   . LEU A   312 ? 1.04032 1.11483 1.00175 -0.13990 -0.01704 -0.06505 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A   O   
+2253  C CB  . LEU A   312 ? 0.96061 1.09086 0.93044 -0.12789 -0.00423 -0.07011 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A   CB  
+2254  C CG  . LEU A   312 ? 0.84552 0.96553 0.80752 -0.13391 -0.00475 -0.07376 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A   CG  
+2255  C CD1 . LEU A   312 ? 0.85975 0.96238 0.81433 -0.12611 -0.00872 -0.08314 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A   CD1 
+2256  C CD2 . LEU A   312 ? 0.99387 1.13266 0.95404 -0.13675 0.00140  -0.07397 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A   CD2 
+2257  N N   . SER A   313 ? 0.96000 1.06397 0.93291 -0.14500 -0.01209 -0.05372 ? ? ? ? ? ? 303 SER A   N   
+2258  C CA  . SER A   313 ? 1.13239 1.22395 1.10363 -0.15682 -0.01399 -0.04843 ? ? ? ? ? ? 303 SER A   CA  
+2259  C C   . SER A   313 ? 0.92585 0.99315 0.89208 -0.15564 -0.01987 -0.04667 ? ? ? ? ? ? 303 SER A   C   
+2260  O O   . SER A   313 ? 0.89176 0.94275 0.85367 -0.16417 -0.02195 -0.04640 ? ? ? ? ? ? 303 SER A   O   
+2261  C CB  . SER A   313 ? 0.75618 0.86247 0.73286 -0.16437 -0.01098 -0.04114 ? ? ? ? ? ? 303 SER A   CB  
+2262  O OG  . SER A   313 ? 1.17817 1.28776 1.15751 -0.15968 -0.01315 -0.03694 ? ? ? ? ? ? 303 SER A   OG  
+2263  N N   . LYS A   314 ? 0.86224 0.92703 0.82862 -0.14527 -0.02268 -0.04521 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A   N   
+2264  C CA  . LYS A   314 ? 0.90017 0.93765 0.85903 -0.14257 -0.02866 -0.04292 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A   CA  
+2265  C C   . LYS A   314 ? 0.91773 0.93273 0.86882 -0.14001 -0.03108 -0.05104 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A   C   
+2266  O O   . LYS A   314 ? 1.05595 1.04502 0.99931 -0.14654 -0.03465 -0.04956 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A   O   
+2267  C CB  . LYS A   314 ? 0.78852 0.82909 0.74881 -0.12882 -0.03186 -0.04031 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A   CB  
+2268  C CG  . LYS A   314 ? 0.86096 0.86957 0.81102 -0.12276 -0.03863 -0.03780 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A   CG  
+2269  C CD  . LYS A   314 ? 1.13615 1.15092 1.08819 -0.10738 -0.04256 -0.03455 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A   CD  
+2270  C CE  . LYS A   314 ? 1.51974 1.49846 1.45920 -0.09900 -0.04977 -0.03199 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A   CE  
+2271  N NZ  . LYS A   314 ? 1.65342 1.62651 1.58856 -0.10019 -0.05423 -0.02020 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A   NZ  
+2272  N N   . GLN A   315 ? 1.13157 1.15621 1.08375 -0.13171 -0.02889 -0.05998 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A   N   
+2273  C CA  . GLN A   315 ? 1.09353 1.09742 1.03737 -0.12892 -0.03135 -0.06918 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A   CA  
+2274  C C   . GLN A   315 ? 0.89793 0.89770 0.83958 -0.14382 -0.03082 -0.07114 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A   C   
+2275  O O   . GLN A   315 ? 0.99422 0.97100 0.92808 -0.14722 -0.03432 -0.07655 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A   O   
+2276  C CB  . GLN A   315 ? 0.75220 0.76986 0.69694 -0.11527 -0.02877 -0.07868 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A   CB  
+2277  C CG  . GLN A   315 ? 1.13332 1.12751 1.06987 -0.10171 -0.03290 -0.08670 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A   CG  
+2278  C CD  . GLN A   315 ? 1.84063 1.85145 1.77794 -0.08863 -0.02933 -0.09719 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A   CD  
+2279  O OE1 . GLN A   315 ? 2.02647 2.06712 1.97043 -0.08993 -0.02357 -0.09717 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A   OE1 
+2280  N NE2 . GLN A   315 ? 1.94739 1.93777 1.87670 -0.07609 -0.03243 -0.10639 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A   NE2 
+2281  N N   . LEU A   316 ? 0.91282 0.93442 0.86115 -0.15266 -0.02677 -0.06723 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A   N   
+2282  C CA  . LEU A   316 ? 0.87429 0.89611 0.82197 -0.16492 -0.02665 -0.06934 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A   CA  
+2283  C C   . LEU A   316 ? 0.94173 0.94785 0.88822 -0.17769 -0.02919 -0.06387 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A   C   
+2284  O O   . LEU A   316 ? 0.95831 0.95334 0.90147 -0.18640 -0.03152 -0.06819 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A   O   
+2285  C CB  . LEU A   316 ? 0.92281 0.97118 0.87687 -0.16828 -0.02170 -0.06687 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A   CB  
+2286  C CG  . LEU A   316 ? 0.84991 0.91487 0.80342 -0.15910 -0.01821 -0.07203 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A   CG  
+2287  C CD1 . LEU A   316 ? 0.71834 0.80421 0.67589 -0.16400 -0.01350 -0.06773 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A   CD1 
+2288  C CD2 . LEU A   316 ? 0.92483 0.98112 0.87073 -0.15590 -0.02066 -0.08239 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A   CD2 
+2289  N N   . PHE A   317 ? 1.05090 1.05729 0.99974 -0.17980 -0.02867 -0.05464 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A   N   
+2290  C CA  . PHE A   317 ? 0.88662 0.88222 0.83407 -0.19310 -0.02968 -0.04838 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A   CA  
+2291  C C   . PHE A   317 ? 0.96771 0.93397 0.90583 -0.19185 -0.03409 -0.04490 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A   C   
+2292  O O   . PHE A   317 ? 1.05549 1.00081 0.98726 -0.20144 -0.03645 -0.04613 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A   O   
+2293  C CB  . PHE A   317 ? 0.79543 0.81075 0.74969 -0.19800 -0.02584 -0.04031 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A   CB  
+2294  C CG  . PHE A   317 ? 0.75182 0.79142 0.71333 -0.19959 -0.02161 -0.04275 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A   CG  
+2295  C CD1 . PHE A   317 ? 0.94106 0.98622 0.90526 -0.20950 -0.02074 -0.04491 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A   CD1 
+2296  C CD2 . PHE A   317 ? 0.85850 0.91537 0.82377 -0.19118 -0.01860 -0.04274 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A   CD2 
+2297  C CE1 . PHE A   317 ? 0.86127 0.92626 0.83058 -0.20918 -0.01755 -0.04653 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A   CE1 
+2298  C CE2 . PHE A   317 ? 0.78147 0.85637 0.75083 -0.19284 -0.01476 -0.04403 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A   CE2 
+2299  C CZ  . PHE A   317 ? 0.65308 0.73078 0.62385 -0.20095 -0.01453 -0.04568 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A   CZ  
+2300  N N   . GLU A   318 ? 1.20781 1.17205 1.14452 -0.18036 -0.03546 -0.04037 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A   N   
+2301  C CA  . GLU A   318 ? 1.41049 1.34522 1.33667 -0.17740 -0.04029 -0.03554 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A   CA  
+2302  C C   . GLU A   318 ? 1.35544 1.26226 1.27239 -0.17196 -0.04414 -0.04389 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A   C   
+2303  O O   . GLU A   318 ? 1.78852 1.66467 1.69477 -0.17923 -0.04736 -0.04193 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A   O   
+2304  C CB  . GLU A   318 ? 1.26469 1.20697 1.19222 -0.16371 -0.04182 -0.02979 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A   CB  
+2305  C CG  . GLU A   318 ? 1.54000 1.49043 1.46822 -0.17121 -0.04113 -0.01857 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A   CG  
+2306  C CD  . GLU A   318 ? 1.80041 1.74958 1.72598 -0.15770 -0.04528 -0.01248 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A   CD  
+2307  O OE1 . GLU A   318 ? 1.70759 1.65165 1.63245 -0.14151 -0.04831 -0.01729 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A   OE1 
+2308  O OE2 . GLU A   318 ? 1.79711 1.75163 1.72119 -0.16267 -0.04569 -0.00331 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A   OE2 
+2309  N N   . GLN A   319 ? 1.29227 1.20826 1.21202 -0.15986 -0.04357 -0.05347 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A   N   
+2310  C CA  . GLN A   319 ? 1.61581 1.50627 1.52624 -0.15345 -0.04697 -0.06323 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A   CA  
+2311  C C   . GLN A   319 ? 1.66274 1.54858 1.57140 -0.16812 -0.04658 -0.07039 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A   C   
+2312  O O   . GLN A   319 ? 1.65973 1.57151 1.57701 -0.17631 -0.04306 -0.07133 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A   O   
+2313  C CB  . GLN A   319 ? 1.67231 1.57737 1.58612 -0.13483 -0.04584 -0.07162 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A   CB  
+2314  C CG  . GLN A   319 ? 1.60660 1.52569 1.52573 -0.12020 -0.04586 -0.06575 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A   CG  
+2315  C CD  . GLN A   319 ? 2.04995 1.93846 1.95911 -0.10702 -0.05177 -0.06426 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A   CD  
+2316  O OE1 . GLN A   319 ? 2.32333 2.18765 2.22353 -0.09882 -0.05449 -0.07311 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A   OE1 
+2317  N NE2 . GLN A   319 ? 2.03781 1.92624 1.94732 -0.10430 -0.05414 -0.05320 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A   NE2 
+2318  N N   . SER A   320 ? 1.80888 1.66074 1.70576 -0.17130 -0.05066 -0.07561 ? ? ? ? ? ? 310 SER A   N   
+2319  C CA  . SER A   320 ? 1.88576 1.73178 1.78019 -0.18525 -0.05137 -0.08408 ? ? ? ? ? ? 310 SER A   CA  
+2320  C C   . SER A   320 ? 1.73254 1.58475 1.62557 -0.17556 -0.05166 -0.09804 ? ? ? ? ? ? 310 SER A   C   
+2321  O O   . SER A   320 ? 1.63427 1.47379 1.52145 -0.18405 -0.05400 -0.10744 ? ? ? ? ? ? 310 SER A   O   
+2322  C CB  . SER A   320 ? 1.99641 1.80151 1.87768 -0.19651 -0.05541 -0.08327 ? ? ? ? ? ? 310 SER A   CB  
+2323  O OG  . SER A   320 ? 2.18854 1.98956 2.06985 -0.20808 -0.05448 -0.07019 ? ? ? ? ? ? 310 SER A   OG  
+2324  N N   . THR A   321 ? 1.70889 1.58155 1.60678 -0.15882 -0.04915 -0.09989 ? ? ? ? ? ? 311 THR A   N   
+2325  C CA  . THR A   321 ? 1.60713 1.48748 1.50244 -0.14904 -0.04858 -0.11289 ? ? ? ? ? ? 311 THR A   CA  
+2326  C C   . THR A   321 ? 1.40469 1.31108 1.30542 -0.15932 -0.04647 -0.11691 ? ? ? ? ? ? 311 THR A   C   
+2327  O O   . THR A   321 ? 1.37449 1.27788 1.26906 -0.15942 -0.04809 -0.12861 ? ? ? ? ? ? 311 THR A   O   
+2328  C CB  . THR A   321 ? 1.76661 1.66486 1.66627 -0.12943 -0.04555 -0.11305 ? ? ? ? ? ? 311 THR A   CB  
+2329  O OG1 . THR A   321 ? 2.12682 2.00206 2.02178 -0.11806 -0.04854 -0.10937 ? ? ? ? ? ? 311 THR A   OG1 
+2330  C CG2 . THR A   321 ? 1.61624 1.52219 1.51161 -0.11900 -0.04421 -0.12681 ? ? ? ? ? ? 311 THR A   CG2 
+2331  N N   . TYR A   322 ? 1.54304 1.47428 1.45422 -0.16731 -0.04330 -0.10774 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A   N   
+2332  C CA  . TYR A   322 ? 1.03914 0.99592 0.95565 -0.17506 -0.04159 -0.10995 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A   CA  
+2333  C C   . TYR A   322 ? 1.12370 1.07704 1.04350 -0.19337 -0.04348 -0.10632 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A   C   
+2334  O O   . TYR A   322 ? 1.25660 1.22364 1.18467 -0.19990 -0.04093 -0.09677 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A   O   
+2335  C CB  . TYR A   322 ? 0.96389 0.95181 0.88931 -0.16914 -0.03609 -0.10293 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A   CB  
+2336  C CG  . TYR A   322 ? 1.35879 1.35687 1.28213 -0.15314 -0.03312 -0.10734 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A   CG  
+2337  C CD1 . TYR A   322 ? 1.38273 1.36969 1.30445 -0.14103 -0.03326 -0.10714 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A   CD1 
+2338  C CD2 . TYR A   322 ? 1.36270 1.38290 1.28552 -0.14995 -0.03004 -0.11133 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A   CD2 
+2339  C CE1 . TYR A   322 ? 1.63025 1.63059 1.55169 -0.12650 -0.02995 -0.11188 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A   CE1 
+2340  C CE2 . TYR A   322 ? 1.27774 1.30941 1.19846 -0.13672 -0.02628 -0.11531 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A   CE2 
+2341  C CZ  . TYR A   322 ? 1.53763 1.56082 1.45864 -0.12518 -0.02598 -0.11604 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A   CZ  
+2342  O OH  . TYR A   322 ? 1.42568 1.46405 1.34616 -0.11200 -0.02170 -0.12072 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A   OH  
+2343  N N   . LYS A   323 ? 0.88696 0.82258 0.80016 -0.20218 -0.04778 -0.11480 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A   N   
+2344  C CA  . LYS A   323 ? 0.90881 0.84303 0.82572 -0.22101 -0.04937 -0.11263 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A   CA  
+2345  C C   . LYS A   323 ? 0.97303 0.94191 0.90097 -0.22650 -0.04748 -0.11095 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A   C   
+2346  O O   . LYS A   323 ? 1.19227 1.17263 1.12865 -0.23527 -0.04523 -0.10264 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A   O   
+2347  C CB  . LYS A   323 ? 0.89506 0.80539 0.80269 -0.23039 -0.05444 -0.12372 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A   CB  
+2348  C CG  . LYS A   323 ? 1.13626 1.00624 1.03333 -0.23346 -0.05656 -0.12171 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A   CG  
+2349  C CD  . LYS A   323 ? 1.10474 0.95221 0.99415 -0.24977 -0.06096 -0.13086 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A   CD  
+2350  C CE  . LYS A   323 ? 1.16144 1.02309 1.05999 -0.27130 -0.06017 -0.12613 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A   CE  
+2351  N NZ  . LYS A   323 ? 1.34499 1.18553 1.23658 -0.28962 -0.06421 -0.13510 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A   NZ  
+2352  N N   . TYR A   324 ? 1.03534 1.02084 0.96231 -0.22056 -0.04841 -0.11874 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A   N   
+2353  C CA  . TYR A   324 ? 0.78664 0.80281 0.72192 -0.22374 -0.04775 -0.11771 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A   CA  
+2354  C C   . TYR A   324 ? 0.81680 0.85033 0.75110 -0.20917 -0.04434 -0.11597 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A   C   
+2355  O O   . TYR A   324 ? 1.04749 1.07710 0.97311 -0.19973 -0.04503 -0.12333 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A   O   
+2356  C CB  . TYR A   324 ? 0.77121 0.79257 0.70489 -0.23265 -0.05317 -0.12861 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A   CB  
+2357  C CG  . TYR A   324 ? 0.87816 0.87515 0.80812 -0.24665 -0.05688 -0.13388 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A   CG  
+2358  C CD1 . TYR A   324 ? 0.83866 0.83759 0.77670 -0.26250 -0.05650 -0.12891 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A   CD1 
+2359  C CD2 . TYR A   324 ? 0.86117 0.83242 0.77858 -0.24455 -0.06035 -0.14416 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A   CD2 
+2360  C CE1 . TYR A   324 ? 0.85657 0.83195 0.78996 -0.27736 -0.05931 -0.13314 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A   CE1 
+2361  C CE2 . TYR A   324 ? 0.93982 0.88485 0.85199 -0.25847 -0.06368 -0.14895 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A   CE2 
+2362  C CZ  . TYR A   324 ? 0.89546 0.84241 0.81548 -0.27561 -0.06307 -0.14297 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A   CZ  
+2363  O OH  . TYR A   324 ? 0.99596 0.91560 0.90960 -0.29148 -0.06582 -0.14714 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A   OH  
+2364  N N   . PHE A   325 ? 0.72619 0.77817 0.66843 -0.20791 -0.04029 -0.10660 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A   N   
+2365  C CA  . PHE A   325 ? 0.73285 0.80110 0.67350 -0.19671 -0.03664 -0.10415 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A   CA  
+2366  C C   . PHE A   325 ? 0.76565 0.85434 0.71424 -0.19953 -0.03436 -0.09668 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A   C   
+2367  O O   . PHE A   325 ? 0.84526 0.93618 0.80193 -0.20845 -0.03435 -0.09239 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A   O   
+2368  C CB  . PHE A   325 ? 0.87918 0.94055 0.81794 -0.18689 -0.03231 -0.09996 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A   CB  
+2369  C CG  . PHE A   325 ? 1.00496 1.06447 0.95116 -0.19020 -0.02939 -0.08971 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A   CG  
+2370  C CD1 . PHE A   325 ? 0.91059 0.98705 0.86277 -0.19028 -0.02515 -0.08172 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A   CD1 
+2371  C CD2 . PHE A   325 ? 0.91954 0.95872 0.86497 -0.19287 -0.03101 -0.08810 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A   CD2 
+2372  C CE1 . PHE A   325 ? 0.64417 0.71947 0.60207 -0.19358 -0.02265 -0.07331 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A   CE1 
+2373  C CE2 . PHE A   325 ? 0.83670 0.87500 0.78727 -0.19569 -0.02871 -0.07858 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A   CE2 
+2374  C CZ  . PHE A   325 ? 0.75664 0.81411 0.71376 -0.19626 -0.02452 -0.07166 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A   CZ  
+2375  N N   . PHE A   326 ? 0.79897 0.90173 0.74404 -0.19162 -0.03213 -0.09532 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A   N   
+2376  C CA  . PHE A   326 ? 0.83595 0.95427 0.78586 -0.19129 -0.02925 -0.08763 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A   CA  
+2377  C C   . PHE A   326 ? 0.87288 0.99340 0.81917 -0.18340 -0.02322 -0.08185 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A   C   
+2378  O O   . PHE A   326 ? 0.91693 1.03863 0.85459 -0.17627 -0.02211 -0.08523 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A   O   
+2379  C CB  . PHE A   326 ? 0.74779 0.88058 0.69519 -0.19023 -0.03311 -0.09100 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A   CB  
+2380  C CG  . PHE A   326 ? 0.68980 0.82701 0.64393 -0.19938 -0.03880 -0.09624 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A   CG  
+2381  C CD1 . PHE A   326 ? 0.71107 0.84033 0.66151 -0.20383 -0.04388 -0.10603 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A   CD1 
+2382  C CD2 . PHE A   326 ? 0.76431 0.91456 0.72851 -0.20385 -0.03887 -0.09214 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A   CD2 
+2383  C CE1 . PHE A   326 ? 0.69709 0.83220 0.65428 -0.21432 -0.04892 -0.11129 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A   CE1 
+2384  C CE2 . PHE A   326 ? 0.85443 1.01302 0.82638 -0.21304 -0.04363 -0.09746 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A   CE2 
+2385  C CZ  . PHE A   326 ? 0.74242 0.89395 0.71111 -0.21913 -0.04866 -0.10688 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A   CZ  
+2386  N N   . LEU A   327 ? 0.91398 1.03616 0.86656 -0.18547 -0.01909 -0.07370 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A   N   
+2387  C CA  . LEU A   327 ? 0.85301 0.97741 0.80389 -0.18054 -0.01330 -0.06840 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A   CA  
+2388  C C   . LEU A   327 ? 0.95183 1.08551 0.90304 -0.18089 -0.00975 -0.06158 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A   C   
+2389  O O   . LEU A   327 ? 0.89875 1.03422 0.85633 -0.18582 -0.01003 -0.05816 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A   O   
+2390  C CB  . LEU A   327 ? 0.86148 0.97796 0.81807 -0.18254 -0.01179 -0.06517 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A   CB  
+2391  C CG  . LEU A   327 ? 0.70104 0.82319 0.65791 -0.17846 -0.00629 -0.06036 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A   CG  
+2392  C CD1 . LEU A   327 ? 0.95227 1.07887 0.90206 -0.17047 -0.00441 -0.06492 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A   CD1 
+2393  C CD2 . LEU A   327 ? 0.84122 0.95678 0.80345 -0.17954 -0.00642 -0.05752 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A   CD2 
+2394  N N   . SER A   328 ? 0.88010 1.01877 0.82356 -0.17578 -0.00608 -0.05977 ? ? ? ? ? ? 318 SER A   N   
+2395  C CA  . SER A   328 ? 0.87796 1.02080 0.81900 -0.17603 -0.00185 -0.05265 ? ? ? ? ? ? 318 SER A   CA  
+2396  C C   . SER A   328 ? 0.94118 1.08513 0.88274 -0.17648 0.00441  -0.04864 ? ? ? ? ? ? 318 SER A   C   
+2397  O O   . SER A   328 ? 1.12591 1.27316 1.06287 -0.17266 0.00679  -0.05103 ? ? ? ? ? ? 318 SER A   O   
+2398  C CB  . SER A   328 ? 0.71281 0.85948 0.64230 -0.17119 -0.00250 -0.05265 ? ? ? ? ? ? 318 SER A   CB  
+2399  O OG  . SER A   328 ? 1.18183 1.32810 1.10656 -0.17127 0.00189  -0.04512 ? ? ? ? ? ? 318 SER A   OG  
+2400  N N   . THR A   329 ? 0.65581 0.79892 0.60322 -0.18126 0.00709  -0.04333 ? ? ? ? ? ? 319 THR A   N   
+2401  C CA  . THR A   329 ? 0.77365 0.92004 0.72342 -0.18308 0.01215  -0.04024 ? ? ? ? ? ? 319 THR A   CA  
+2402  C C   . THR A   329 ? 0.88231 1.02779 0.83198 -0.18821 0.01615  -0.03410 ? ? ? ? ? ? 319 THR A   C   
+2403  O O   . THR A   329 ? 0.70345 0.84479 0.65534 -0.19043 0.01447  -0.03261 ? ? ? ? ? ? 319 THR A   O   
+2404  C CB  . THR A   329 ? 0.85012 0.99505 0.80851 -0.18387 0.00996  -0.04202 ? ? ? ? ? ? 319 THR A   CB  
+2405  O OG1 . THR A   329 ? 0.79053 0.94204 0.75222 -0.18539 0.01415  -0.03903 ? ? ? ? ? ? 319 THR A   OG1 
+2406  C CG2 . THR A   329 ? 0.80446 0.94346 0.76877 -0.18892 0.00666  -0.04075 ? ? ? ? ? ? 319 THR A   CG2 
+2407  N N   . HIS A   330 ? 0.84767 0.99762 0.79466 -0.19032 0.02175  -0.03123 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A   N   
+2408  C CA  . HIS A   330 ? 1.03647 1.18443 0.98342 -0.19677 0.02596  -0.02632 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A   CA  
+2409  C C   . HIS A   330 ? 1.01840 1.17304 0.97417 -0.20112 0.02725  -0.02609 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A   C   
+2410  O O   . HIS A   330 ? 0.90790 1.06221 0.86380 -0.20758 0.03072  -0.02303 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A   O   
+2411  C CB  . HIS A   330 ? 0.85570 1.00283 0.79164 -0.19850 0.03166  -0.02271 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A   CB  
+2412  C CG  . HIS A   330 ? 1.08889 1.22500 1.01452 -0.19610 0.03084  -0.01980 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A   CG  
+2413  N ND1 . HIS A   330 ? 1.41796 1.54681 1.34630 -0.19518 0.02748  -0.01942 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A   ND1 
+2414  C CD2 . HIS A   330 ? 0.77583 0.90762 0.68792 -0.19358 0.03276  -0.01698 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A   CD2 
+2415  C CE1 . HIS A   330 ? 1.48111 1.60198 1.39896 -0.19101 0.02681  -0.01675 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A   CE1 
+2416  N NE2 . HIS A   330 ? 1.15014 1.27136 1.05704 -0.19010 0.02974  -0.01472 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A   NE2 
+2417  N N   . SER A   331 ? 0.84935 1.00914 0.81160 -0.19741 0.02408  -0.02943 ? ? ? ? ? ? 321 SER A   N   
+2418  C CA  . SER A   331 ? 0.81207 0.98063 0.78185 -0.19929 0.02459  -0.02910 ? ? ? ? ? ? 321 SER A   CA  
+2419  C C   . SER A   331 ? 0.85353 1.01639 0.82885 -0.20133 0.02025  -0.02819 ? ? ? ? ? ? 321 SER A   C   
+2420  O O   . SER A   331 ? 0.95907 1.11457 0.93518 -0.19795 0.01565  -0.03021 ? ? ? ? ? ? 321 SER A   O   
+2421  C CB  . SER A   331 ? 0.79375 0.97139 0.76605 -0.19201 0.02389  -0.03311 ? ? ? ? ? ? 321 SER A   CB  
+2422  O OG  . SER A   331 ? 0.96867 1.15543 0.94907 -0.19154 0.02276  -0.03295 ? ? ? ? ? ? 321 SER A   OG  
+2423  N N   . PRO A   332 ? 0.87572 1.04139 0.85390 -0.20770 0.02165  -0.02535 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A   N   
+2424  C CA  . PRO A   332 ? 0.76734 0.92882 0.74933 -0.20965 0.01772  -0.02414 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A   CA  
+2425  C C   . PRO A   332 ? 0.86375 1.02811 0.84984 -0.20416 0.01345  -0.02492 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A   C   
+2426  O O   . PRO A   332 ? 0.75261 0.90794 0.73892 -0.20347 0.00919  -0.02428 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A   O   
+2427  C CB  . PRO A   332 ? 0.80218 0.96764 0.78450 -0.21765 0.02074  -0.02167 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A   CB  
+2428  C CG  . PRO A   332 ? 0.77726 0.94259 0.75451 -0.22059 0.02612  -0.02147 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A   CG  
+2429  C CD  . PRO A   332 ? 1.02209 1.19263 0.99826 -0.21465 0.02695  -0.02321 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A   CD  
+2430  N N   . GLU A   333 ? 0.92602 1.10270 0.91502 -0.20005 0.01462  -0.02627 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A   N   
+2431  C CA  . GLU A   333 ? 0.93084 1.11063 0.92372 -0.19227 0.01022  -0.02733 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A   CA  
+2432  C C   . GLU A   333 ? 0.91796 1.08457 0.90781 -0.18477 0.00654  -0.03063 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A   C   
+2433  O O   . GLU A   333 ? 1.08428 1.24513 1.07495 -0.17848 0.00179  -0.03094 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A   O   
+2434  C CB  . GLU A   333 ? 0.70642 0.90624 0.70441 -0.18851 0.01286  -0.02930 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A   CB  
+2435  C CG  . GLU A   333 ? 0.93010 1.14500 0.93252 -0.19601 0.01489  -0.02679 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A   CG  
+2436  C CD  . GLU A   333 ? 1.14133 1.35587 1.13980 -0.20679 0.02097  -0.02558 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A   CD  
+2437  O OE1 . GLU A   333 ? 0.98211 1.19065 0.97528 -0.20657 0.02444  -0.02665 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A   OE1 
+2438  O OE2 . GLU A   333 ? 1.31614 1.53510 1.31556 -0.21519 0.02198  -0.02361 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A   OE2 
+2439  N N   . LEU A   334 ? 0.93769 1.09846 0.92309 -0.18521 0.00823  -0.03319 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A   N   
+2440  C CA  . LEU A   334 ? 0.88301 1.03129 0.86481 -0.17994 0.00458  -0.03738 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A   CA  
+2441  C C   . LEU A   334 ? 0.92122 1.05414 0.90178 -0.18485 0.00047  -0.03568 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A   C   
+2442  O O   . LEU A   334 ? 0.88117 1.00212 0.85867 -0.18257 -0.00301 -0.03931 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A   O   
+2443  C CB  . LEU A   334 ? 0.89464 1.04482 0.87143 -0.17912 0.00741  -0.04075 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A   CB  
+2444  C CG  . LEU A   334 ? 0.65238 0.79585 0.62460 -0.17200 0.00478  -0.04731 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A   CG  
+2445  C CD1 . LEU A   334 ? 0.94727 1.08757 0.92144 -0.16354 0.00176  -0.05047 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A   CD1 
+2446  C CD2 . LEU A   334 ? 0.94785 1.10138 0.91499 -0.16953 0.00927  -0.04974 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A   CD2 
+2447  N N   . LEU A   335 ? 1.09143 1.22491 1.07384 -0.19237 0.00113  -0.03078 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   N   
+2448  C CA  . LEU A   335 ? 0.88927 1.01100 0.87065 -0.19828 -0.00172 -0.02881 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   CA  
+2449  C C   . LEU A   335 ? 0.91433 1.03326 0.89596 -0.20008 -0.00393 -0.02379 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   C   
+2450  O O   . LEU A   335 ? 0.90153 1.01446 0.88184 -0.20733 -0.00456 -0.02064 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   O   
+2451  C CB  . LEU A   335 ? 0.82952 0.95441 0.81149 -0.20556 0.00121  -0.02804 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   CB  
+2452  C CG  . LEU A   335 ? 0.65172 0.77969 0.63206 -0.20317 0.00275  -0.03186 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   CG  
+2453  C CD1 . LEU A   335 ? 0.71955 0.85032 0.70069 -0.20836 0.00490  -0.03083 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   CD1 
+2454  C CD2 . LEU A   335 ? 0.86606 0.98610 0.84422 -0.19973 -0.00125 -0.03685 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A   CD2 
+2455  N N   . TYR A   336 ? 0.73085 0.85573 0.71395 -0.19335 -0.00516 -0.02301 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A   N   
+2456  C CA  . TYR A   336 ? 0.76000 0.88342 0.74233 -0.19366 -0.00829 -0.01779 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A   CA  
+2457  C C   . TYR A   336 ? 0.98453 1.08697 0.96092 -0.19321 -0.01328 -0.01572 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A   C   
+2458  O O   . TYR A   336 ? 1.29820 1.39457 1.27084 -0.19820 -0.01516 -0.01004 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A   O   
+2459  C CB  . TYR A   336 ? 0.72346 0.86060 0.70981 -0.18487 -0.00934 -0.01820 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A   CB  
+2460  C CG  . TYR A   336 ? 0.74311 0.90097 0.73438 -0.18957 -0.00508 -0.01761 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A   CG  
+2461  C CD1 . TYR A   336 ? 0.81518 0.97501 0.80572 -0.19948 -0.00042 -0.01723 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A   CD1 
+2462  C CD2 . TYR A   336 ? 0.56590 0.74130 0.56250 -0.18415 -0.00589 -0.01785 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A   CD2 
+2463  C CE1 . TYR A   336 ? 0.71943 0.89433 0.71274 -0.20480 0.00351  -0.01706 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A   CE1 
+2464  C CE2 . TYR A   336 ? 0.80560 0.99980 0.80649 -0.19058 -0.00194 -0.01785 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A   CE2 
+2465  C CZ  . TYR A   336 ? 0.83104 1.02297 0.82942 -0.20140 0.00284  -0.01741 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A   CZ  
+2466  O OH  . TYR A   336 ? 0.94392 1.15073 0.94488 -0.20878 0.00685  -0.01777 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A   OH  
+2467  N N   . GLU A   337 ? 0.62269 0.71274 0.59672 -0.18802 -0.01533 -0.02029 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A   N   
+2468  C CA  . GLU A   337 ? 0.70611 0.77252 0.67305 -0.18812 -0.02003 -0.01902 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A   CA  
+2469  C C   . GLU A   337 ? 0.91786 0.97439 0.88285 -0.19812 -0.01914 -0.02140 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A   C   
+2470  O O   . GLU A   337 ? 0.87738 0.91350 0.83644 -0.19918 -0.02255 -0.02269 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A   O   
+2471  C CB  . GLU A   337 ? 0.90014 0.95692 0.86470 -0.17483 -0.02367 -0.02346 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A   CB  
+2472  C CG  . GLU A   337 ? 0.81051 0.88017 0.77862 -0.16331 -0.02510 -0.02194 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A   CG  
+2473  C CD  . GLU A   337 ? 1.17579 1.23160 1.13782 -0.15985 -0.03074 -0.01484 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A   CD  
+2474  O OE1 . GLU A   337 ? 1.31163 1.34573 1.26539 -0.16756 -0.03286 -0.01061 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A   OE1 
+2475  O OE2 . GLU A   337 ? 1.24560 1.31296 1.21075 -0.14955 -0.03314 -0.01331 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A   OE2 
+2476  N N   . MET A   338 ? 0.70017 0.77067 0.66991 -0.20543 -0.01484 -0.02229 ? ? ? ? ? ? 328 MET A   N   
+2477  C CA  . MET A   338 ? 0.89204 0.95883 0.86212 -0.21353 -0.01426 -0.02564 ? ? ? ? ? ? 328 MET A   CA  
+2478  C C   . MET A   338 ? 0.76764 0.82173 0.73379 -0.22404 -0.01552 -0.02125 ? ? ? ? ? ? 328 MET A   C   
+2479  O O   . MET A   338 ? 0.92345 0.97897 0.88787 -0.22799 -0.01457 -0.01477 ? ? ? ? ? ? 328 MET A   O   
+2480  C CB  . MET A   338 ? 0.73082 0.81596 0.70670 -0.21681 -0.00974 -0.02708 ? ? ? ? ? ? 328 MET A   CB  
+2481  C CG  . MET A   338 ? 0.74016 0.83444 0.71795 -0.22300 -0.00643 -0.02181 ? ? ? ? ? ? 328 MET A   CG  
+2482  S SD  . MET A   338 ? 1.15245 1.26313 1.13531 -0.22507 -0.00152 -0.02430 ? ? ? ? ? ? 328 MET A   SD  
+2483  C CE  . MET A   338 ? 0.60611 0.72384 0.58895 -0.23054 0.00198  -0.01902 ? ? ? ? ? ? 328 MET A   CE  
+2484  N N   . ASP A   339 ? 0.73602 0.77808 0.69995 -0.22948 -0.01753 -0.02502 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A   N   
+2485  C CA  . ASP A   339 ? 0.78724 0.81726 0.74716 -0.24190 -0.01803 -0.02154 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A   CA  
+2486  C C   . ASP A   339 ? 0.86865 0.89166 0.82885 -0.24810 -0.01984 -0.02854 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A   C   
+2487  O O   . ASP A   339 ? 1.03134 1.04705 0.98968 -0.24083 -0.02275 -0.03483 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A   O   
+2488  C CB  . ASP A   339 ? 0.90032 0.90806 0.84999 -0.24033 -0.02140 -0.01477 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A   CB  
+2489  C CG  . ASP A   339 ? 1.09310 1.09321 1.03741 -0.25418 -0.02007 -0.00783 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A   CG  
+2490  O OD1 . ASP A   339 ? 0.95102 0.96394 0.90086 -0.26541 -0.01634 -0.00952 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A   OD1 
+2491  O OD2 . ASP A   339 ? 1.45508 1.43721 1.38924 -0.25338 -0.02272 -0.00053 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A   OD2 
+2492  N N   . ASN A   340 ? 0.89161 0.91890 0.85432 -0.26186 -0.01797 -0.02807 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A   N   
+2493  C CA  . ASN A   340 ? 0.69603 0.71950 0.66000 -0.27079 -0.01981 -0.03484 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A   CA  
+2494  C C   . ASN A   340 ? 0.83775 0.87659 0.80822 -0.26359 -0.02088 -0.04360 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A   C   
+2495  O O   . ASN A   340 ? 1.08708 1.11679 1.05488 -0.26356 -0.02458 -0.05073 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A   O   
+2496  C CB  . ASN A   340 ? 0.79310 0.78480 0.74573 -0.27352 -0.02416 -0.03510 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A   CB  
+2497  C CG  . ASN A   340 ? 0.84893 0.83483 0.80157 -0.28933 -0.02513 -0.03988 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A   CG  
+2498  O OD1 . ASN A   340 ? 0.86046 0.86962 0.82333 -0.29616 -0.02335 -0.04460 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A   OD1 
+2499  N ND2 . ASN A   340 ? 1.45862 1.41328 1.39960 -0.29521 -0.02819 -0.03886 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A   ND2 
+2500  N N   . THR A   341 ? 0.90521 0.96603 0.88264 -0.25753 -0.01776 -0.04302 ? ? ? ? ? ? 331 THR A   N   
+2501  C CA  . THR A   341 ? 0.70382 0.77933 0.68554 -0.25018 -0.01849 -0.04949 ? ? ? ? ? ? 331 THR A   CA  
+2502  C C   . THR A   341 ? 0.74893 0.84797 0.73981 -0.25371 -0.01554 -0.04980 ? ? ? ? ? ? 331 THR A   C   
+2503  O O   . THR A   341 ? 1.02701 1.13252 1.02113 -0.25957 -0.01191 -0.04501 ? ? ? ? ? ? 331 THR A   O   
+2504  C CB  . THR A   341 ? 0.78376 0.86024 0.76265 -0.23643 -0.01765 -0.04845 ? ? ? ? ? ? 331 THR A   CB  
+2505  O OG1 . THR A   341 ? 0.87769 0.96745 0.85856 -0.23029 -0.01801 -0.05375 ? ? ? ? ? ? 331 THR A   OG1 
+2506  C CG2 . THR A   341 ? 0.60118 0.68562 0.58218 -0.23495 -0.01339 -0.04116 ? ? ? ? ? ? 331 THR A   CG2 
+2507  N N   . ARG A   342 ? 0.89273 1.00463 0.88694 -0.24913 -0.01730 -0.05570 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A   N   
+2508  C CA  . ARG A   342 ? 0.98731 1.12127 0.98956 -0.24848 -0.01530 -0.05637 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A   CA  
+2509  C C   . ARG A   342 ? 0.67754 0.81645 0.67739 -0.23639 -0.01319 -0.05404 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A   C   
+2510  O O   . ARG A   342 ? 0.79206 0.92639 0.78625 -0.22854 -0.01510 -0.05623 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A   O   
+2511  C CB  . ARG A   342 ? 0.70203 0.84885 0.70946 -0.25158 -0.01940 -0.06404 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A   CB  
+2512  C CG  . ARG A   342 ? 0.82188 0.99258 0.83829 -0.24917 -0.01789 -0.06475 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A   CG  
+2513  C CD  . ARG A   342 ? 0.96391 1.15173 0.98899 -0.25655 -0.02153 -0.07174 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A   CD  
+2514  N NE  . ARG A   342 ? 1.08458 1.29409 1.12060 -0.25917 -0.01827 -0.07126 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A   NE  
+2515  C CZ  . ARG A   342 ? 0.81905 1.03524 0.86181 -0.27228 -0.01548 -0.07124 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A   CZ  
+2516  N NH1 . ARG A   342 ? 0.79688 0.99751 0.83566 -0.28491 -0.01598 -0.07098 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A   NH1 
+2517  N NH2 . ARG A   342 ? 0.86350 1.10180 0.91633 -0.27263 -0.01187 -0.07152 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A   NH2 
+2518  N N   . LEU A   343 ? 0.84352 0.99108 0.84674 -0.23564 -0.00886 -0.04989 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A   N   
+2519  C CA  . LEU A   343 ? 0.77358 0.92376 0.77373 -0.22638 -0.00617 -0.04718 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A   CA  
+2520  C C   . LEU A   343 ? 0.80749 0.97220 0.81134 -0.22159 -0.00681 -0.04988 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A   C   
+2521  O O   . LEU A   343 ? 0.82732 1.00374 0.83854 -0.22513 -0.00563 -0.05086 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A   O   
+2522  C CB  . LEU A   343 ? 0.82862 0.97640 0.82833 -0.22843 -0.00131 -0.04149 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A   CB  
+2523  C CG  . LEU A   343 ? 0.71951 0.85461 0.71550 -0.23227 -0.00135 -0.03791 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A   CG  
+2524  C CD1 . LEU A   343 ? 0.91238 1.04827 0.90752 -0.23419 0.00285  -0.03281 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A   CD1 
+2525  C CD2 . LEU A   343 ? 0.85524 0.98134 0.84567 -0.22537 -0.00359 -0.03875 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A   CD2 
+2526  N N   . ILE A   344 ? 0.85534 1.01993 0.85358 -0.21299 -0.00870 -0.05104 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A   N   
+2527  C CA  . ILE A   344 ? 0.73656 0.91265 0.73563 -0.20608 -0.01038 -0.05270 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A   CA  
+2528  C C   . ILE A   344 ? 0.88978 1.05994 0.88151 -0.19873 -0.00640 -0.04756 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A   C   
+2529  O O   . ILE A   344 ? 0.88211 1.04279 0.86560 -0.19610 -0.00503 -0.04524 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A   O   
+2530  C CB  . ILE A   344 ? 0.65527 0.83532 0.65117 -0.20254 -0.01638 -0.05787 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A   CB  
+2531  C CG1 . ILE A   344 ? 0.65343 0.83528 0.65510 -0.21203 -0.02008 -0.06347 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A   CG1 
+2532  C CG2 . ILE A   344 ? 0.76640 0.96005 0.76322 -0.19461 -0.01927 -0.05917 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A   CG2 
+2533  C CD1 . ILE A   344 ? 0.75259 0.93553 0.74961 -0.21004 -0.02607 -0.06977 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A   CD1 
+2534  N N   . ARG A   345 ? 0.85650 1.03204 0.85094 -0.19574 -0.00421 -0.04618 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A   N   
+2535  C CA  . ARG A   345 ? 0.93630 1.10303 0.92277 -0.19009 -0.00016 -0.04148 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A   CA  
+2536  C C   . ARG A   345 ? 0.89544 1.06613 0.87792 -0.17975 -0.00290 -0.04167 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A   C   
+2537  O O   . ARG A   345 ? 0.92549 1.10840 0.91565 -0.17677 -0.00485 -0.04463 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A   O   
+2538  C CB  . ARG A   345 ? 0.82430 0.98918 0.81433 -0.19440 0.00504  -0.03967 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A   CB  
+2539  C CG  . ARG A   345 ? 0.64485 0.79857 0.62605 -0.18991 0.00927  -0.03576 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A   CG  
+2540  C CD  . ARG A   345 ? 0.91648 1.06791 0.90019 -0.19534 0.01427  -0.03516 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A   CD  
+2541  N NE  . ARG A   345 ? 0.92285 1.06164 0.89740 -0.19206 0.01823  -0.03244 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A   NE  
+2542  C CZ  . ARG A   345 ? 0.90525 1.04159 0.87781 -0.18507 0.01922  -0.03345 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A   CZ  
+2543  N NH1 . ARG A   345 ? 0.64805 0.79772 0.62887 -0.17981 0.01659  -0.03737 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A   NH1 
+2544  N NH2 . ARG A   345 ? 1.12196 1.24218 1.08400 -0.18329 0.02294  -0.03083 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A   NH2 
+2545  N N   . VAL A   346 ? 0.91314 1.07445 0.88333 -0.17400 -0.00304 -0.03836 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A   N   
+2546  C CA  . VAL A   346 ? 0.99033 1.15113 0.95275 -0.16320 -0.00573 -0.03666 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A   CA  
+2547  C C   . VAL A   346 ? 0.99253 1.14058 0.94898 -0.15995 -0.00069 -0.03210 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A   C   
+2548  O O   . VAL A   346 ? 1.22315 1.35756 1.17243 -0.16455 0.00464  -0.02814 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A   O   
+2549  C CB  . VAL A   346 ? 0.93716 1.09256 0.88645 -0.15930 -0.00789 -0.03467 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A   CB  
+2550  C CG1 . VAL A   346 ? 1.20502 1.35836 1.14392 -0.14761 -0.01124 -0.03168 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A   CG1 
+2551  C CG2 . VAL A   346 ? 0.76978 0.93579 0.72397 -0.16272 -0.01280 -0.04058 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A   CG2 
+2552  N N   . HIS A   347 ? 1.09554 1.24844 1.05505 -0.15195 -0.00244 -0.03329 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A   N   
+2553  C CA  . HIS A   347 ? 1.25264 1.39150 1.20633 -0.14825 0.00221  -0.03031 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A   CA  
+2554  C C   . HIS A   347 ? 1.46071 1.57880 1.39532 -0.14249 0.00331  -0.02353 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A   C   
+2555  O O   . HIS A   347 ? 1.38616 1.50442 1.31230 -0.13757 -0.00074 -0.02130 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A   O   
+2556  C CB  . HIS A   347 ? 1.11377 1.26428 1.07609 -0.13925 -0.00007 -0.03430 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A   CB  
+2557  C CG  . HIS A   347 ? 1.07066 1.24086 1.05064 -0.14663 0.00079  -0.04045 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A   CG  
+2558  N ND1 . HIS A   347 ? 1.11635 1.29901 1.10605 -0.14137 0.00141  -0.04488 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A   ND1 
+2559  C CD2 . HIS A   347 ? 0.91946 1.09835 0.90804 -0.15891 0.00143  -0.04265 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A   CD2 
+2560  C CE1 . HIS A   347 ? 1.07408 1.27344 1.07748 -0.15147 0.00291  -0.04927 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A   CE1 
+2561  N NE2 . HIS A   347 ? 0.94381 1.13947 0.94606 -0.16224 0.00268  -0.04758 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A   NE2 
+2562  N N   . SER A   348 ? 1.67424 1.77357 1.60084 -0.14407 0.00909  -0.02030 ? ? ? ? ? ? 338 SER A   N   
+2563  C CA  . SER A   348 ? 1.48538 1.56137 1.39238 -0.14116 0.01144  -0.01323 ? ? ? ? ? ? 338 SER A   CA  
+2564  C C   . SER A   348 ? 1.53606 1.60477 1.43297 -0.12567 0.00666  -0.01049 ? ? ? ? ? ? 338 SER A   C   
+2565  O O   . SER A   348 ? 1.70166 1.75082 1.57979 -0.12239 0.00740  -0.00350 ? ? ? ? ? ? 338 SER A   O   
+2566  C CB  . SER A   348 ? 1.64909 1.70628 1.55050 -0.14850 0.01876  -0.01158 ? ? ? ? ? ? 338 SER A   CB  
+2567  O OG  . SER A   348 ? 1.43028 1.49686 1.34241 -0.16128 0.02222  -0.01460 ? ? ? ? ? ? 338 SER A   OG  
+2568  N N   . THR A   349 ? 1.57589 1.66043 1.48434 -0.11608 0.00181  -0.01553 ? ? ? ? ? ? 339 THR A   N   
+2569  C CA  . THR A   349 ? 1.67322 1.75308 1.57341 -0.09913 -0.00362 -0.01334 ? ? ? ? ? ? 339 THR A   CA  
+2570  C C   . THR A   349 ? 1.86417 1.94983 1.75551 -0.09357 -0.01027 -0.00989 ? ? ? ? ? ? 339 THR A   C   
+2571  O O   . THR A   349 ? 1.77781 1.87745 1.67426 -0.10185 -0.01157 -0.01192 ? ? ? ? ? ? 339 THR A   O   
+2572  C CB  . THR A   349 ? 1.73070 1.83267 1.64869 -0.09048 -0.00713 -0.02093 ? ? ? ? ? ? 339 THR A   CB  
+2573  O OG1 . THR A   349 ? 1.57149 1.70395 1.50586 -0.09457 -0.01201 -0.02657 ? ? ? ? ? ? 339 THR A   OG1 
+2574  C CG2 . THR A   349 ? 1.74728 1.84649 1.67403 -0.09721 -0.00011 -0.02530 ? ? ? ? ? ? 339 THR A   CG2 
+2575  N N   . GLU A   350 ? 2.11230 2.18568 1.98872 -0.07857 -0.01474 -0.00470 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A   N   
+2576  C CA  . GLU A   350 ? 2.04089 2.11950 1.90617 -0.07101 -0.02198 -0.00100 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A   CA  
+2577  C C   . GLU A   350 ? 1.90912 2.02236 1.79184 -0.06488 -0.03092 -0.00878 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A   C   
+2578  O O   . GLU A   350 ? 1.81902 1.94275 1.69621 -0.06293 -0.03692 -0.00828 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A   O   
+2579  C CB  . GLU A   350 ? 2.20549 2.25800 2.04726 -0.05615 -0.02443 0.00803  ? ? ? ? ? ? 340 GLU A   CB  
+2580  C CG  . GLU A   350 ? 2.35032 2.40738 2.19777 -0.03767 -0.03008 0.00546  ? ? ? ? ? ? 340 GLU A   CG  
+2581  C CD  . GLU A   350 ? 2.30084 2.34692 2.15637 -0.03927 -0.02329 0.00173  ? ? ? ? ? ? 340 GLU A   CD  
+2582  O OE1 . GLU A   350 ? 2.16636 2.19608 2.01893 -0.05433 -0.01452 0.00288  ? ? ? ? ? ? 340 GLU A   OE1 
+2583  O OE2 . GLU A   350 ? 2.21152 2.26699 2.07651 -0.02523 -0.02678 -0.00294 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A   OE2 
+2584  N N   . LYS A   351 ? 1.92409 2.05631 1.82735 -0.06269 -0.03166 -0.01640 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A   N   
+2585  C CA  . LYS A   351 ? 1.90888 2.07669 1.83083 -0.05944 -0.03942 -0.02461 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A   CA  
+2586  C C   . LYS A   351 ? 1.71559 1.90011 1.64887 -0.07585 -0.03894 -0.03003 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A   C   
+2587  O O   . LYS A   351 ? 1.74273 1.95502 1.68909 -0.07579 -0.04566 -0.03682 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A   O   
+2588  C CB  . LYS A   351 ? 1.64095 1.82539 1.58184 -0.05389 -0.03879 -0.03136 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A   CB  
+2589  C CG  . LYS A   351 ? 1.87937 2.04999 1.81077 -0.03431 -0.04067 -0.02783 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A   CG  
+2590  C CD  . LYS A   351 ? 1.85362 2.03394 1.80143 -0.03139 -0.03633 -0.03461 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A   CD  
+2591  C CE  . LYS A   351 ? 1.69739 1.85809 1.64414 -0.04688 -0.02542 -0.03423 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A   CE  
+2592  N NZ  . LYS A   351 ? 1.72710 1.89651 1.68751 -0.04397 -0.02075 -0.04113 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A   NZ  
+2593  N N   . VAL A   352 ? 1.59795 1.76618 1.52633 -0.08955 -0.03148 -0.02751 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A   N   
+2594  C CA  . VAL A   352 ? 1.45391 1.63282 1.39087 -0.10398 -0.03056 -0.03211 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A   CA  
+2595  C C   . VAL A   352 ? 1.41769 1.62134 1.37785 -0.11010 -0.03165 -0.04076 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A   C   
+2596  O O   . VAL A   352 ? 1.31278 1.53813 1.28235 -0.11208 -0.03788 -0.04687 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A   O   
+2597  C CB  . VAL A   352 ? 1.18991 1.37466 1.11729 -0.10225 -0.03693 -0.03228 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A   CB  
+2598  C CG1 . VAL A   352 ? 1.08142 1.26857 1.01310 -0.11647 -0.03447 -0.03619 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A   CG1 
+2599  C CG2 . VAL A   352 ? 1.49110 1.65363 1.39399 -0.09412 -0.03636 -0.02296 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A   CG2 
+2600  N N   . VAL A   353 ? 1.33396 1.53457 1.30256 -0.11393 -0.02543 -0.04154 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A   N   
+2601  C CA  . VAL A   353 ? 1.05193 1.27406 1.04082 -0.12227 -0.02452 -0.04875 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A   CA  
+2602  C C   . VAL A   353 ? 0.98526 1.20200 0.97673 -0.13859 -0.02039 -0.04934 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A   C   
+2603  O O   . VAL A   353 ? 1.08062 1.27660 1.06191 -0.14302 -0.01511 -0.04434 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A   O   
+2604  C CB  . VAL A   353 ? 0.99358 1.21594 0.98894 -0.11799 -0.01959 -0.04971 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A   CB  
+2605  C CG1 . VAL A   353 ? 1.15775 1.40787 1.17410 -0.12496 -0.01923 -0.05747 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A   CG1 
+2606  C CG2 . VAL A   353 ? 1.38719 1.60523 1.37472 -0.09929 -0.02307 -0.04740 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A   CG2 
+2607  N N   . CYS A   354 ? 1.09800 1.33334 1.10280 -0.14761 -0.02299 -0.05547 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A   N   
+2608  C CA  . CYS A   354 ? 1.04494 1.27411 1.05152 -0.16182 -0.02029 -0.05618 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A   CA  
+2609  C C   . CYS A   354 ? 0.81015 1.05070 0.83124 -0.17219 -0.01669 -0.05963 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A   C   
+2610  O O   . CYS A   354 ? 0.92298 1.18611 0.95691 -0.17264 -0.01930 -0.06503 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A   O   
+2611  C CB  . CYS A   354 ? 0.76826 1.00315 0.77348 -0.16509 -0.02657 -0.06006 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A   CB  
+2612  S SG  . CYS A   354 ? 1.08818 1.30579 1.07315 -0.15724 -0.02842 -0.05539 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A   SG  
+2613  N N   . SER A   355 ? 0.75312 0.97962 0.77188 -0.18075 -0.01074 -0.05645 ? ? ? ? ? ? 345 SER A   N   
+2614  C CA  . SER A   355 ? 0.91771 1.15144 0.94665 -0.19210 -0.00689 -0.05832 ? ? ? ? ? ? 345 SER A   CA  
+2615  C C   . SER A   355 ? 0.84430 1.06707 0.87062 -0.20343 -0.00691 -0.05735 ? ? ? ? ? ? 345 SER A   C   
+2616  O O   . SER A   355 ? 0.83076 1.03591 0.84701 -0.20252 -0.00564 -0.05327 ? ? ? ? ? ? 345 SER A   O   
+2617  C CB  . SER A   355 ? 0.75619 0.98287 0.78340 -0.19110 -0.00004 -0.05535 ? ? ? ? ? ? 345 SER A   CB  
+2618  O OG  . SER A   355 ? 0.90113 1.13341 0.92863 -0.17870 -0.00011 -0.05637 ? ? ? ? ? ? 345 SER A   OG  
+2619  N N   . SER A   356 ? 0.79500 1.02817 0.83015 -0.21396 -0.00832 -0.06120 ? ? ? ? ? ? 346 SER A   N   
+2620  C CA  . SER A   356 ? 0.85870 1.07938 0.89062 -0.22411 -0.00921 -0.06074 ? ? ? ? ? ? 346 SER A   CA  
+2621  C C   . SER A   356 ? 1.04223 1.26248 1.07848 -0.23613 -0.00462 -0.05897 ? ? ? ? ? ? 346 SER A   C   
+2622  O O   . SER A   356 ? 1.08150 1.31903 1.12716 -0.24013 -0.00226 -0.06124 ? ? ? ? ? ? 346 SER A   O   
+2623  C CB  . SER A   356 ? 0.74584 0.97382 0.78074 -0.22771 -0.01570 -0.06685 ? ? ? ? ? ? 346 SER A   CB  
+2624  O OG  . SER A   356 ? 0.99541 1.24601 1.04316 -0.23403 -0.01669 -0.07188 ? ? ? ? ? ? 346 SER A   OG  
+2625  N N   . HIS A   357 ? 0.96973 1.17114 0.99862 -0.24131 -0.00338 -0.05486 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A   N   
+2626  C CA  . HIS A   357 ? 0.75386 0.95094 0.78326 -0.25260 0.00033  -0.05172 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A   CA  
+2627  C C   . HIS A   357 ? 0.87186 1.05081 0.89507 -0.25940 -0.00263 -0.05054 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A   C   
+2628  O O   . HIS A   357 ? 0.96210 1.12658 0.97777 -0.25295 -0.00482 -0.04924 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A   O   
+2629  C CB  . HIS A   357 ? 0.99250 1.18312 1.01698 -0.24978 0.00547  -0.04629 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A   CB  
+2630  C CG  . HIS A   357 ? 0.97822 1.16076 0.99935 -0.26019 0.00829  -0.04181 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A   CG  
+2631  N ND1 . HIS A   357 ? 0.97156 1.16526 0.99774 -0.27042 0.01163  -0.04227 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A   ND1 
+2632  C CD2 . HIS A   357 ? 0.86732 1.03255 0.87985 -0.26158 0.00808  -0.03651 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A   CD2 
+2633  C CE1 . HIS A   357 ? 0.93278 1.11424 0.95188 -0.27808 0.01335  -0.03671 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A   CE1 
+2634  N NE2 . HIS A   357 ? 0.80926 0.97339 0.82028 -0.27221 0.01077  -0.03315 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A   NE2 
+2635  N N   . MET A   358 ? 0.94328 1.12258 0.96912 -0.27237 -0.00238 -0.05110 ? ? ? ? ? ? 348 MET A   N   
+2636  C CA  . MET A   358 ? 0.83313 0.99078 0.85125 -0.27950 -0.00495 -0.04933 ? ? ? ? ? ? 348 MET A   CA  
+2637  C C   . MET A   358 ? 0.70660 0.84960 0.71681 -0.28080 -0.00174 -0.04130 ? ? ? ? ? ? 348 MET A   C   
+2638  O O   . MET A   358 ? 0.87552 1.02109 0.88586 -0.29054 0.00197  -0.03776 ? ? ? ? ? ? 348 MET A   O   
+2639  C CB  . MET A   358 ? 0.67916 0.84103 0.70174 -0.29440 -0.00598 -0.05291 ? ? ? ? ? ? 348 MET A   CB  
+2640  C CG  . MET A   358 ? 0.85647 0.99135 0.86912 -0.30208 -0.00894 -0.05135 ? ? ? ? ? ? 348 MET A   CG  
+2641  S SD  . MET A   358 ? 0.93428 1.05000 0.93851 -0.28899 -0.01489 -0.05468 ? ? ? ? ? ? 348 MET A   SD  
+2642  C CE  . MET A   358 ? 0.90218 0.98448 0.89451 -0.29892 -0.01753 -0.05263 ? ? ? ? ? ? 348 MET A   CE  
+2643  N N   . TYR A   359 ? 0.81412 0.94369 0.81728 -0.27102 -0.00318 -0.03855 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A   N   
+2644  C CA  . TYR A   359 ? 0.76891 0.88746 0.76506 -0.27041 -0.00120 -0.03134 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A   CA  
+2645  C C   . TYR A   359 ? 0.87892 0.97558 0.86672 -0.27683 -0.00400 -0.02787 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A   C   
+2646  O O   . TYR A   359 ? 0.64547 0.72783 0.62932 -0.27312 -0.00836 -0.03057 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A   O   
+2647  C CB  . TYR A   359 ? 0.79613 0.91261 0.78951 -0.25780 -0.00156 -0.03032 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A   CB  
+2648  C CG  . TYR A   359 ? 0.76845 0.87765 0.75590 -0.25661 -0.00027 -0.02370 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A   CG  
+2649  C CD1 . TYR A   359 ? 0.83433 0.95378 0.82277 -0.25822 0.00406  -0.02096 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A   CD1 
+2650  C CD2 . TYR A   359 ? 0.79818 0.89080 0.77877 -0.25315 -0.00380 -0.02078 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A   CD2 
+2651  C CE1 . TYR A   359 ? 0.73171 0.84652 0.71446 -0.25761 0.00453  -0.01547 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A   CE1 
+2652  C CE2 . TYR A   359 ? 0.86530 0.95402 0.84097 -0.25117 -0.00360 -0.01481 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A   CE2 
+2653  C CZ  . TYR A   359 ? 0.80370 0.90429 0.78049 -0.25401 0.00042  -0.01215 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A   CZ  
+2654  O OH  . TYR A   359 ? 0.78585 0.88448 0.75748 -0.25254 -0.00005 -0.00674 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A   OH  
+2655  N N   . ASN A   360 ? 1.20700 1.29968 1.19066 -0.28607 -0.00145 -0.02190 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A   N   
+2656  C CA  . ASN A   360 ? 0.88374 0.95256 0.85691 -0.29259 -0.00396 -0.01686 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A   CA  
+2657  C C   . ASN A   360 ? 0.96413 1.02894 0.92966 -0.29455 -0.00169 -0.00802 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A   C   
+2658  O O   . ASN A   360 ? 1.30832 1.38879 1.27669 -0.30101 0.00330  -0.00647 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A   O   
+2659  C CB  . ASN A   360 ? 0.77601 0.84247 0.75027 -0.30778 -0.00361 -0.01924 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A   CB  
+2660  C CG  . ASN A   360 ? 1.04231 1.08418 1.00984 -0.30881 -0.00906 -0.02190 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A   CG  
+2661  O OD1 . ASN A   360 ? 1.06517 1.08398 1.02251 -0.30162 -0.01251 -0.01807 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A   OD1 
+2662  N ND2 . ASN A   360 ? 0.94438 0.99161 0.91759 -0.31726 -0.01014 -0.02919 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A   ND2 
+2663  N N   . VAL A   361 ? 1.08538 1.13041 1.04101 -0.28813 -0.00558 -0.00273 ? ? ? ? ? ? 351 VAL A   N   
+2664  C CA  . VAL A   361 ? 0.93124 0.97139 0.87786 -0.28879 -0.00501 0.00611  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A   CA  
+2665  C C   . VAL A   361 ? 0.86993 0.89071 0.80504 -0.30164 -0.00526 0.01272  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A   C   
+2666  O O   . VAL A   361 ? 1.29897 1.29570 1.22709 -0.30257 -0.00941 0.01325  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A   O   
+2667  C CB  . VAL A   361 ? 0.96932 1.00074 0.91160 -0.27429 -0.00968 0.00865  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A   CB  
+2668  C CG1 . VAL A   361 ? 0.92046 0.94170 0.85067 -0.27537 -0.01129 0.01854  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A   CG1 
+2669  C CG2 . VAL A   361 ? 0.82980 0.88271 0.78183 -0.26493 -0.00777 0.00398  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A   CG2 
+2670  N N   . GLU A   362 ? 1.08977 1.11970 1.02157 -0.31190 -0.00052 0.01767  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A   N   
+2671  C CA  . GLU A   362 ? 1.19894 1.21190 1.11829 -0.32619 0.00049  0.02503  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A   CA  
+2672  C C   . GLU A   362 ? 1.17884 1.16457 1.08123 -0.32036 -0.00505 0.03496  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A   C   
+2673  O O   . GLU A   362 ? 1.26183 1.24923 1.16366 -0.30618 -0.00867 0.03637  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A   O   
+2674  C CB  . GLU A   362 ? 1.37244 1.40616 1.29270 -0.33819 0.00792  0.02708  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A   CB  
+2675  C CG  . GLU A   362 ? 1.63429 1.69850 1.57218 -0.33983 0.01311  0.01710  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A   CG  
+2676  C CD  . GLU A   362 ? 1.98624 2.07325 1.92546 -0.34639 0.02041  0.01788  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A   CD  
+2677  O OE1 . GLU A   362 ? 1.87070 1.95059 1.79704 -0.35641 0.02285  0.02593  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A   OE1 
+2678  O OE2 . GLU A   362 ? 2.01100 2.12193 1.96283 -0.34104 0.02372  0.01046  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A   OE2 
+2679  N N   . GLU A   363 ? 1.24528 1.20577 1.13340 -0.33169 -0.00582 0.04203  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A   N   
+2680  C CA  . GLU A   363 ? 1.36193 1.29282 1.23166 -0.32557 -0.01179 0.05245  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A   CA  
+2681  C C   . GLU A   363 ? 1.42564 1.36752 1.28785 -0.32287 -0.01106 0.06058  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A   C   
+2682  O O   . GLU A   363 ? 1.24924 1.17864 1.10209 -0.31033 -0.01732 0.06674  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A   O   
+2683  C CB  . GLU A   363 ? 1.66512 1.56374 1.51891 -0.34022 -0.01218 0.05898  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A   CB  
+2684  C CG  . GLU A   363 ? 1.97194 1.85666 1.83103 -0.34445 -0.01361 0.05050  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A   CG  
+2685  C CD  . GLU A   363 ? 2.57765 2.42792 2.41952 -0.36107 -0.01374 0.05699  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A   CD  
+2686  O OE1 . GLU A   363 ? 2.52198 2.35375 2.34529 -0.36606 -0.01393 0.06958  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A   OE1 
+2687  O OE2 . GLU A   363 ? 2.65127 2.49241 2.49712 -0.36983 -0.01375 0.04961  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A   OE2 
+2688  N N   . ALA A   364 ? 1.29303 1.25954 1.15924 -0.33388 -0.00372 0.06002  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A   N   
+2689  C CA  . ALA A   364 ? 1.22715 1.20578 1.08562 -0.33237 -0.00267 0.06633  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A   CA  
+2690  C C   . ALA A   364 ? 1.30608 1.30163 1.17412 -0.31541 -0.00607 0.06170  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A   C   
+2691  O O   . ALA A   364 ? 1.38606 1.38197 1.24488 -0.30895 -0.00970 0.06799  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A   O   
+2692  C CB  . ALA A   364 ? 1.19423 1.19700 1.05602 -0.34733 0.00674  0.06442  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A   CB  
+2693  N N   . TYR A   365 ? 1.14486 1.15500 1.03057 -0.30875 -0.00507 0.05100  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A   N   
+2694  C CA  . TYR A   365 ? 1.02319 1.04904 0.91828 -0.29453 -0.00744 0.04620  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A   CA  
+2695  C C   . TYR A   365 ? 1.08621 1.09626 0.98044 -0.27980 -0.01522 0.04673  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A   C   
+2696  O O   . TYR A   365 ? 1.14101 1.16480 1.04391 -0.26830 -0.01705 0.04237  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A   O   
+2697  C CB  . TYR A   365 ? 1.05050 1.09874 0.96311 -0.29426 -0.00229 0.03516  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A   CB  
+2698  C CG  . TYR A   365 ? 0.94499 1.01403 0.86085 -0.30424 0.00534  0.03268  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A   CG  
+2699  C CD1 . TYR A   365 ? 1.12167 1.19159 1.03627 -0.31809 0.01040  0.03306  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A   CD1 
+2700  C CD2 . TYR A   365 ? 1.06243 1.15077 0.98288 -0.29994 0.00777  0.02908  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A   CD2 
+2701  C CE1 . TYR A   365 ? 1.18795 1.27918 1.10633 -0.32578 0.01780  0.02976  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A   CE1 
+2702  C CE2 . TYR A   365 ? 0.95928 1.06520 0.88205 -0.30755 0.01482  0.02570  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A   CE2 
+2703  C CZ  . TYR A   365 ? 0.95238 1.06061 0.87448 -0.31960 0.01988  0.02591  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A   CZ  
+2704  O OH  . TYR A   365 ? 1.24434 1.37230 1.16946 -0.32575 0.02728  0.02161  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A   OH  
+2705  N N   . GLY A   366 ? 1.03706 1.01842 0.92066 -0.28008 -0.01950 0.05164  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A   N   
+2706  C CA  . GLY A   366 ? 1.12110 1.08678 1.00448 -0.26492 -0.02645 0.05040  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A   CA  
+2707  C C   . GLY A   366 ? 0.93790 0.90741 0.81714 -0.25088 -0.03236 0.05534  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A   C   
+2708  O O   . GLY A   366 ? 1.20550 1.17790 1.09172 -0.23616 -0.03636 0.05092  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A   O   
+2709  N N   . SER A   367 ? 1.34760 1.31934 1.21555 -0.25519 -0.03302 0.06417  ? ? ? ? ? ? 357 SER A   N   
+2710  C CA  . SER A   367 ? 1.13020 1.10786 0.99390 -0.24209 -0.03965 0.06904  ? ? ? ? ? ? 357 SER A   CA  
+2711  C C   . SER A   367 ? 1.07055 1.08221 0.94982 -0.23693 -0.03769 0.06150  ? ? ? ? ? ? 357 SER A   C   
+2712  O O   . SER A   367 ? 1.13881 1.16061 1.01921 -0.22502 -0.04329 0.06285  ? ? ? ? ? ? 357 SER A   O   
+2713  C CB  . SER A   367 ? 0.95779 0.92737 0.80255 -0.24869 -0.04152 0.08108  ? ? ? ? ? ? 357 SER A   CB  
+2714  O OG  . SER A   367 ? 1.20050 1.13566 1.02856 -0.25474 -0.04310 0.08923  ? ? ? ? ? ? 357 SER A   OG  
+2715  N N   . VAL A   368 ? 1.00783 1.03708 0.89873 -0.24566 -0.03006 0.05364  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A   N   
+2716  C CA  . VAL A   368 ? 1.14871 1.20603 1.05297 -0.24228 -0.02750 0.04632  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A   CA  
+2717  C C   . VAL A   368 ? 1.13759 1.20021 1.05591 -0.24165 -0.02303 0.03659  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A   C   
+2718  O O   . VAL A   368 ? 0.96099 1.04300 0.88893 -0.24407 -0.01820 0.03033  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A   O   
+2719  C CB  . VAL A   368 ? 0.89240 0.96669 0.79389 -0.25314 -0.02265 0.04690  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A   CB  
+2720  C CG1 . VAL A   368 ? 1.06084 1.13316 0.94767 -0.25253 -0.02790 0.05622  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A   CG1 
+2721  C CG2 . VAL A   368 ? 0.76176 0.83196 0.66189 -0.26684 -0.01548 0.04570  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A   CG2 
+2722  N N   . LYS A   369 ? 0.99108 1.03498 0.90917 -0.23830 -0.02492 0.03528  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A   N   
+2723  C CA  . LYS A   369 ? 1.02434 1.07233 0.95366 -0.23831 -0.02123 0.02637  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A   CA  
+2724  C C   . LYS A   369 ? 1.03467 1.09999 0.97495 -0.22763 -0.02136 0.02019  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A   C   
+2725  O O   . LYS A   369 ? 0.76640 0.84570 0.71569 -0.23002 -0.01648 0.01390  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A   O   
+2726  C CB  . LYS A   369 ? 0.98186 1.00514 0.90682 -0.23742 -0.02395 0.02576  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A   CB  
+2727  C CG  . LYS A   369 ? 0.84175 0.86922 0.77686 -0.23709 -0.02119 0.01634  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A   CG  
+2728  C CD  . LYS A   369 ? 1.26364 1.26577 1.19324 -0.23661 -0.02452 0.01476  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A   CD  
+2729  C CE  . LYS A   369 ? 1.60907 1.59596 1.53316 -0.22186 -0.03090 0.01623  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A   CE  
+2730  N NZ  . LYS A   369 ? 1.51206 1.51818 1.44658 -0.20900 -0.03079 0.00997  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A   NZ  
+2731  N N   . LYS A   370 ? 1.13132 1.19643 1.07065 -0.21568 -0.02681 0.02205  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A   N   
+2732  C CA  . LYS A   370 ? 1.14734 1.23073 1.09744 -0.20633 -0.02636 0.01601  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A   CA  
+2733  C C   . LYS A   370 ? 0.84778 0.95533 0.80347 -0.21160 -0.02252 0.01472  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A   C   
+2734  O O   . LYS A   370 ? 1.11321 1.23477 1.07765 -0.21129 -0.01840 0.00869  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A   O   
+2735  C CB  . LYS A   370 ? 0.93789 1.01801 0.88663 -0.19161 -0.03313 0.01780  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A   CB  
+2736  C CG  . LYS A   370 ? 1.15051 1.20446 1.09355 -0.18467 -0.03673 0.01713  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A   CG  
+2737  C CD  . LYS A   370 ? 1.48027 1.53476 1.42471 -0.16705 -0.04254 0.01620  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A   CD  
+2738  C CE  . LYS A   370 ? 1.43015 1.45616 1.36805 -0.15950 -0.04575 0.01387  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A   CE  
+2739  N NZ  . LYS A   370 ? 1.30942 1.33303 1.25190 -0.16513 -0.04069 0.00565  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A   NZ  
+2740  N N   . LYS A   371 ? 0.98304 1.09434 0.93226 -0.21696 -0.02378 0.02029  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A   N   
+2741  C CA  . LYS A   371 ? 1.15279 1.28441 1.10557 -0.22364 -0.01997 0.01815  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A   CA  
+2742  C C   . LYS A   371 ? 1.00917 1.14178 0.96496 -0.23317 -0.01256 0.01352  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A   C   
+2743  O O   . LYS A   371 ? 0.97980 1.12584 0.94173 -0.23542 -0.00836 0.00854  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A   O   
+2744  C CB  . LYS A   371 ? 1.07114 1.20512 1.01415 -0.22779 -0.02312 0.02471  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A   CB  
+2745  C CG  . LYS A   371 ? 1.08689 1.23056 1.02782 -0.23988 -0.01748 0.02291  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A   CG  
+2746  C CD  . LYS A   371 ? 1.09229 1.25750 1.03689 -0.24056 -0.01789 0.01998  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A   CD  
+2747  C CE  . LYS A   371 ? 0.96005 1.13202 0.90293 -0.25191 -0.01133 0.01588  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A   CE  
+2748  N NZ  . LYS A   371 ? 1.29567 1.45812 1.22746 -0.25943 -0.00966 0.02012  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A   NZ  
+2749  N N   . LEU A   372 ? 0.93776 1.05613 0.88915 -0.23875 -0.01097 0.01503  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   N   
+2750  C CA  . LEU A   372 ? 0.88279 1.00438 0.83757 -0.24664 -0.00451 0.01064  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   CA  
+2751  C C   . LEU A   372 ? 1.08699 1.21062 1.05057 -0.24200 -0.00236 0.00420  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   C   
+2752  O O   . LEU A   372 ? 1.04401 1.17602 1.01186 -0.24472 0.00244  -0.00019 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   O   
+2753  C CB  . LEU A   372 ? 0.88882 0.99830 0.83753 -0.25455 -0.00352 0.01387  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   CB  
+2754  C CG  . LEU A   372 ? 1.06665 1.17940 1.02032 -0.26133 0.00217  0.00908  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   CG  
+2755  C CD1 . LEU A   372 ? 1.07252 1.18447 1.01933 -0.27213 0.00507  0.01270  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   CD1 
+2756  C CD2 . LEU A   372 ? 1.03827 1.14131 0.99623 -0.25865 0.00062  0.00613  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A   CD2 
+2757  N N   . ASN A   373 ? 0.98180 1.09672 0.94676 -0.23444 -0.00596 0.00352  ? ? ? ? ? ? 363 ASN A   N   
+2758  C CA  . ASN A   373 ? 0.97284 1.08945 0.94414 -0.23017 -0.00411 -0.00248 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A   CA  
+2759  C C   . ASN A   373 ? 1.02817 1.15954 1.00455 -0.22629 -0.00178 -0.00547 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A   C   
+2760  O O   . ASN A   373 ? 1.03624 1.17222 1.01587 -0.22715 0.00218  -0.00943 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A   O   
+2761  C CB  . ASN A   373 ? 0.88298 0.98615 0.85302 -0.22308 -0.00846 -0.00339 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A   CB  
+2762  C CG  . ASN A   373 ? 0.87850 0.96698 0.84518 -0.22920 -0.00910 -0.00336 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A   CG  
+2763  O OD1 . ASN A   373 ? 0.89197 0.98486 0.86053 -0.23737 -0.00549 -0.00461 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A   OD1 
+2764  N ND2 . ASN A   373 ? 0.99931 1.07048 0.96111 -0.22530 -0.01366 -0.00247 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A   ND2 
+2765  N N   . LYS A   374 ? 0.85286 0.99206 0.82960 -0.22221 -0.00432 -0.00346 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A   N   
+2766  C CA  . LYS A   374 ? 0.96503 1.11986 0.94705 -0.22032 -0.00174 -0.00649 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A   CA  
+2767  C C   . LYS A   374 ? 0.85617 1.01769 0.83784 -0.22919 0.00342  -0.00781 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A   C   
+2768  O O   . LYS A   374 ? 1.13331 1.30143 1.11770 -0.22996 0.00737  -0.01100 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A   O   
+2769  C CB  . LYS A   374 ? 0.72767 0.89333 0.71149 -0.21474 -0.00597 -0.00450 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A   CB  
+2770  C CG  . LYS A   374 ? 0.84653 1.00450 0.83025 -0.20350 -0.01128 -0.00380 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A   CG  
+2771  C CD  . LYS A   374 ? 0.70109 0.87184 0.68705 -0.19640 -0.01620 -0.00163 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A   CD  
+2772  C CE  . LYS A   374 ? 1.07336 1.23327 1.05793 -0.18325 -0.02189 -0.00103 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A   CE  
+2773  N NZ  . LYS A   374 ? 1.04986 1.22408 1.03737 -0.17386 -0.02748 0.00097  ? ? ? ? ? ? 364 LYS A   NZ  
+2774  N N   . ALA A   375 ? 1.04059 1.19920 1.01766 -0.23599 0.00378  -0.00548 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A   N   
+2775  C CA  . ALA A   375 ? 1.14081 1.30361 1.11654 -0.24347 0.00881  -0.00784 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A   CA  
+2776  C C   . ALA A   375 ? 1.04035 1.19611 1.01695 -0.24418 0.01281  -0.01089 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A   C   
+2777  O O   . ALA A   375 ? 1.09869 1.25592 1.07536 -0.24604 0.01706  -0.01397 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A   O   
+2778  C CB  . ALA A   375 ? 0.64365 0.80757 0.61342 -0.24992 0.00815  -0.00516 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A   CB  
+2779  N N   . LEU A   376 ? 0.89620 1.04393 0.87305 -0.24267 0.01115  -0.01013 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A   N   
+2780  C CA  . LEU A   376 ? 0.77294 0.91744 0.75167 -0.24302 0.01399  -0.01330 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A   CA  
+2781  C C   . LEU A   376 ? 0.93107 1.07447 0.91255 -0.23663 0.01403  -0.01602 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A   C   
+2782  O O   . LEU A   376 ? 0.91594 1.05891 0.89813 -0.23572 0.01658  -0.01872 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A   O   
+2783  C CB  . LEU A   376 ? 0.55112 0.69004 0.52953 -0.24593 0.01228  -0.01199 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A   CB  
+2784  C CG  . LEU A   376 ? 0.64799 0.78776 0.63011 -0.24673 0.01440  -0.01570 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A   CG  
+2785  C CD1 . LEU A   376 ? 0.54171 0.68802 0.52405 -0.24910 0.01937  -0.01825 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A   CD1 
+2786  C CD2 . LEU A   376 ? 0.64742 0.78307 0.62961 -0.25179 0.01263  -0.01439 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A   CD2 
+2787  N N   . SER A   377 ? 0.99547 1.13901 0.97781 -0.23141 0.01119  -0.01544 ? ? ? ? ? ? 367 SER A   N   
+2788  C CA  . SER A   377 ? 0.79921 0.94244 0.78272 -0.22544 0.01148  -0.01822 ? ? ? ? ? ? 367 SER A   CA  
+2789  C C   . SER A   377 ? 0.91000 1.05719 0.89216 -0.22630 0.01615  -0.01946 ? ? ? ? ? ? 367 SER A   C   
+2790  O O   . SER A   377 ? 1.02813 1.17252 1.00890 -0.22352 0.01744  -0.02128 ? ? ? ? ? ? 367 SER A   O   
+2791  C CB  . SER A   377 ? 0.83828 0.98323 0.82290 -0.21924 0.00842  -0.01808 ? ? ? ? ? ? 367 SER A   CB  
+2792  O OG  . SER A   377 ? 0.87790 1.03308 0.86380 -0.22007 0.00944  -0.01670 ? ? ? ? ? ? 367 SER A   OG  
+2793  N N   . SER A   378 ? 0.75963 0.91243 0.74107 -0.23048 0.01844  -0.01839 ? ? ? ? ? ? 368 SER A   N   
+2794  C CA  . SER A   378 ? 0.72608 0.87906 0.70442 -0.23294 0.02318  -0.01932 ? ? ? ? ? ? 368 SER A   CA  
+2795  C C   . SER A   378 ? 0.72259 0.86814 0.69766 -0.23537 0.02580  -0.02034 ? ? ? ? ? ? 368 SER A   C   
+2796  O O   . SER A   378 ? 0.81264 0.95290 0.78326 -0.23526 0.02921  -0.02093 ? ? ? ? ? ? 368 SER A   O   
+2797  C CB  . SER A   378 ? 0.70989 0.87159 0.68856 -0.23830 0.02477  -0.01879 ? ? ? ? ? ? 368 SER A   CB  
+2798  O OG  . SER A   378 ? 0.83164 1.00355 0.81471 -0.23456 0.02235  -0.01840 ? ? ? ? ? ? 368 SER A   OG  
+2799  N N   . ALA A   379 ? 0.86832 1.01314 0.84485 -0.23722 0.02449  -0.02051 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A   N   
+2800  C CA  . ALA A   379 ? 1.00633 1.14712 0.98101 -0.23835 0.02725  -0.02250 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A   CA  
+2801  C C   . ALA A   379 ? 0.91883 1.05702 0.89510 -0.23231 0.02634  -0.02400 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A   C   
+2802  O O   . ALA A   379 ? 0.75412 0.88925 0.72871 -0.23035 0.02862  -0.02594 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A   O   
+2803  C CB  . ALA A   379 ? 0.70362 0.84784 0.67914 -0.24337 0.02706  -0.02246 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A   CB  
+2804  N N   . LEU A   380 ? 0.91315 1.05270 0.89229 -0.22876 0.02269  -0.02370 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A   N   
+2805  C CA  . LEU A   380 ? 0.90493 1.04426 0.88561 -0.22355 0.02092  -0.02576 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A   CA  
+2806  C C   . LEU A   380 ? 0.93028 1.06491 0.90534 -0.21830 0.02270  -0.02573 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A   C   
+2807  O O   . LEU A   380 ? 0.88459 1.01901 0.85944 -0.21345 0.02195  -0.02729 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A   O   
+2808  C CB  . LEU A   380 ? 0.82256 0.96269 0.80587 -0.22177 0.01650  -0.02628 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A   CB  
+2809  C CG  . LEU A   380 ? 0.97605 1.11628 0.96248 -0.22678 0.01420  -0.02530 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A   CG  
+2810  C CD1 . LEU A   380 ? 1.02267 1.15905 1.00943 -0.22404 0.00990  -0.02628 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A   CD1 
+2811  C CD2 . LEU A   380 ? 0.84017 0.98437 0.83028 -0.23123 0.01484  -0.02660 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A   CD2 
+2812  N N   . PHE A   381 ? 0.71743 0.84894 0.68755 -0.21929 0.02498  -0.02373 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A   N   
+2813  C CA  . PHE A   381 ? 0.91527 1.04009 0.87754 -0.21573 0.02719  -0.02247 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A   CA  
+2814  C C   . PHE A   381 ? 0.76300 0.87856 0.71940 -0.21733 0.03114  -0.02200 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A   C   
+2815  O O   . PHE A   381 ? 1.01007 1.11609 0.95791 -0.21392 0.03283  -0.02029 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A   O   
+2816  C CB  . PHE A   381 ? 0.83836 0.96525 0.79772 -0.21742 0.02877  -0.02073 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A   CB  
+2817  C CG  . PHE A   381 ? 0.85865 0.99281 0.82258 -0.21426 0.02512  -0.02208 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A   CG  
+2818  C CD1 . PHE A   381 ? 0.79005 0.93011 0.76033 -0.21677 0.02328  -0.02252 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A   CD1 
+2819  C CD2 . PHE A   381 ? 0.91106 1.04487 0.87159 -0.20817 0.02320  -0.02311 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A   CD2 
+2820  C CE1 . PHE A   381 ? 0.91568 1.05889 0.88885 -0.21274 0.01979  -0.02414 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A   CE1 
+2821  C CE2 . PHE A   381 ? 0.96476 1.10323 0.92838 -0.20505 0.01994  -0.02556 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A   CE2 
+2822  C CZ  . PHE A   381 ? 0.71599 0.85804 0.68595 -0.20707 0.01834  -0.02618 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A   CZ  
+2823  N N   . ALA A   382 ? 0.78752 0.90406 0.74669 -0.22224 0.03263  -0.02350 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A   N   
+2824  C CA  . ALA A   382 ? 0.90208 1.00818 0.85491 -0.22355 0.03646  -0.02442 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A   CA  
+2825  C C   . ALA A   382 ? 0.86378 0.96799 0.81762 -0.21586 0.03557  -0.02683 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A   C   
+2826  O O   . ALA A   382 ? 0.71749 0.83134 0.67837 -0.21147 0.03199  -0.02800 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A   O   
+2827  C CB  . ALA A   382 ? 0.95900 1.06813 0.91328 -0.23206 0.03849  -0.02600 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A   CB  
+2828  N N   . GLU A   383 ? 0.75058 0.84254 0.69737 -0.21419 0.03880  -0.02814 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A   N   
+2829  C CA  . GLU A   383 ? 0.92458 1.01556 0.87247 -0.20505 0.03820  -0.03109 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A   CA  
+2830  C C   . GLU A   383 ? 0.98458 1.08065 0.93662 -0.20760 0.04078  -0.03599 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A   C   
+2831  O O   . GLU A   383 ? 1.02832 1.13484 0.98749 -0.20177 0.03975  -0.03937 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A   O   
+2832  C CB  . GLU A   383 ? 1.14145 1.21249 1.07673 -0.19799 0.03962  -0.02927 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A   CB  
+2833  C CG  . GLU A   383 ? 1.34371 1.41654 1.28046 -0.18446 0.03647  -0.03066 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A   CG  
+2834  C CD  . GLU A   383 ? 1.24715 1.30710 1.17282 -0.17688 0.03431  -0.02558 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A   CD  
+2835  O OE1 . GLU A   383 ? 1.23528 1.27315 1.14677 -0.17826 0.03755  -0.02228 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A   OE1 
+2836  O OE2 . GLU A   383 ? 1.45418 1.52568 1.38427 -0.17040 0.02939  -0.02483 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A   OE2 
+2837  N N   . ARG A   384 ? 1.11886 1.20987 1.06666 -0.21655 0.04416  -0.03689 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A   N   
+2838  C CA  . ARG A   384 ? 0.90184 0.99830 0.85170 -0.22030 0.04689  -0.04171 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A   CA  
+2839  C C   . ARG A   384 ? 0.96366 1.06738 0.91470 -0.23194 0.04692  -0.04038 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A   C   
+2840  O O   . ARG A   384 ? 0.85536 0.95166 0.80055 -0.23811 0.04778  -0.03859 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A   O   
+2841  C CB  . ARG A   384 ? 0.89516 0.97417 0.83491 -0.21761 0.05105  -0.04579 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A   CB  
+2842  C CG  . ARG A   384 ? 1.00162 1.07426 0.94028 -0.20366 0.05059  -0.04766 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A   CG  
+2843  C CD  . ARG A   384 ? 1.07845 1.12665 1.00377 -0.20026 0.05433  -0.05067 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A   CD  
+2844  N NE  . ARG A   384 ? 1.10537 1.13424 1.01906 -0.20787 0.05550  -0.04634 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A   NE  
+2845  C CZ  . ARG A   384 ? 1.17120 1.18788 1.07825 -0.20394 0.05386  -0.04047 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A   CZ  
+2846  N NH1 . ARG A   384 ? 1.04784 1.06892 0.95810 -0.19164 0.05011  -0.03820 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A   NH1 
+2847  N NH2 . ARG A   384 ? 1.09940 1.10060 0.99603 -0.21322 0.05608  -0.03690 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A   NH2 
+2848  N N   . VAL A   385 ? 0.92947 1.04824 0.88767 -0.23512 0.04590  -0.04106 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A   N   
+2849  C CA  . VAL A   385 ? 0.91140 1.03780 0.87035 -0.24438 0.04468  -0.03881 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A   CA  
+2850  C C   . VAL A   385 ? 1.01881 1.14934 0.97469 -0.24957 0.04785  -0.04285 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A   C   
+2851  O O   . VAL A   385 ? 1.11491 1.25258 1.07415 -0.24694 0.04967  -0.04594 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A   O   
+2852  C CB  . VAL A   385 ? 0.85339 0.99058 0.82023 -0.24443 0.04043  -0.03497 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A   CB  
+2853  C CG1 . VAL A   385 ? 0.85497 0.99824 0.82107 -0.25224 0.03867  -0.03212 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A   CG1 
+2854  C CG2 . VAL A   385 ? 0.94035 1.07378 0.90894 -0.23930 0.03745  -0.03204 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A   CG2 
+2855  N N   . LEU A   386 ? 1.08923 1.21734 1.03879 -0.25727 0.04861  -0.04332 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A   N   
+2856  C CA  . LEU A   386 ? 0.91514 1.04761 0.85967 -0.26327 0.05121  -0.04731 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A   CA  
+2857  C C   . LEU A   386 ? 0.85558 1.00028 0.80144 -0.26993 0.04768  -0.04270 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A   C   
+2858  O O   . LEU A   386 ? 0.75385 0.89974 0.69888 -0.27382 0.04450  -0.03949 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A   O   
+2859  C CB  . LEU A   386 ? 0.68305 0.80368 0.61788 -0.26778 0.05408  -0.05201 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A   CB  
+2860  C CG  . LEU A   386 ? 0.96261 1.08787 0.89028 -0.27528 0.05623  -0.05690 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A   CG  
+2861  C CD1 . LEU A   386 ? 0.84821 0.97965 0.77651 -0.27129 0.05988  -0.06129 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A   CD1 
+2862  C CD2 . LEU A   386 ? 0.91873 1.02967 0.83629 -0.28036 0.05888  -0.06260 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A   CD2 
+2863  N N   . LEU A   387 ? 0.93710 1.09127 0.88468 -0.27108 0.04826  -0.04221 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A   N   
+2864  C CA  . LEU A   387 ? 0.78288 0.94560 0.72923 -0.27689 0.04484  -0.03680 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A   CA  
+2865  C C   . LEU A   387 ? 0.89258 1.05842 0.82925 -0.28424 0.04581  -0.03916 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A   C   
+2866  O O   . LEU A   387 ? 0.91921 1.08751 0.85070 -0.28642 0.05039  -0.04438 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A   O   
+2867  C CB  . LEU A   387 ? 0.78450 0.95458 0.73464 -0.27712 0.04568  -0.03486 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A   CB  
+2868  C CG  . LEU A   387 ? 0.73647 0.90562 0.69605 -0.27164 0.04341  -0.03238 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A   CG  
+2869  C CD1 . LEU A   387 ? 0.92482 1.10182 0.88702 -0.27560 0.04386  -0.02991 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A   CD1 
+2870  C CD2 . LEU A   387 ? 1.06704 1.23051 1.02839 -0.26950 0.03789  -0.02740 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A   CD2 
+2871  N N   . ILE A   388 ? 0.67753 0.84504 0.61190 -0.28773 0.04143  -0.03600 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A   N   
+2872  C CA  . ILE A   388 ? 0.80886 0.98204 0.73415 -0.29515 0.04067  -0.03775 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A   CA  
+2873  C C   . ILE A   388 ? 0.99004 1.17171 0.91328 -0.29719 0.03507  -0.02991 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A   C   
+2874  O O   . ILE A   388 ? 0.85724 1.03784 0.78630 -0.29290 0.03155  -0.02358 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A   O   
+2875  C CB  . ILE A   388 ? 0.75457 0.92523 0.67833 -0.29845 0.03975  -0.04123 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A   CB  
+2876  C CG1 . ILE A   388 ? 0.72085 0.89428 0.65263 -0.29538 0.03479  -0.03559 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A   CG1 
+2877  C CG2 . ILE A   388 ? 0.70165 0.85905 0.62373 -0.29698 0.04549  -0.04852 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A   CG2 
+2878  C CD1 . ILE A   388 ? 0.84392 1.01762 0.77573 -0.29989 0.03461  -0.03877 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A   CD1 
+2879  N N   . GLU A   389 ? 1.10921 1.29802 1.02263 -0.30354 0.03395  -0.03044 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A   N   
+2880  C CA  . GLU A   389 ? 1.11518 1.31028 1.02350 -0.30501 0.02844  -0.02222 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A   CA  
+2881  C C   . GLU A   389 ? 1.08575 1.28594 0.99738 -0.30271 0.02081  -0.01783 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A   C   
+2882  O O   . GLU A   389 ? 0.95667 1.15464 0.87327 -0.29704 0.01632  -0.01093 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A   O   
+2883  C CB  . GLU A   389 ? 0.82947 1.03133 0.72417 -0.31225 0.03006  -0.02404 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A   CB  
+2884  C CG  . GLU A   389 ? 0.94211 1.14858 0.82801 -0.31398 0.02437  -0.01443 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A   CG  
+2885  C CD  . GLU A   389 ? 1.20155 1.40231 1.08694 -0.31350 0.02652  -0.00800 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A   CD  
+2886  O OE1 . GLU A   389 ? 0.80954 1.00723 0.70146 -0.31273 0.03298  -0.01234 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A   OE1 
+2887  O OE2 . GLU A   389 ? 1.32463 1.52391 1.20266 -0.31409 0.02154  0.00145  ? ? ? ? ? ? 379 GLU A   OE2 
+2888  N N   . GLY A   390 ? 1.15222 1.36001 1.06143 -0.30704 0.01930  -0.02247 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A   N   
+2889  C CA  . GLY A   390 ? 1.15256 1.37096 1.06524 -0.30544 0.01191  -0.01904 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A   CA  
+2890  C C   . GLY A   390 ? 0.90361 1.12603 0.82347 -0.30778 0.01288  -0.02523 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A   C   
+2891  O O   . GLY A   390 ? 0.83891 1.05159 0.76032 -0.30985 0.01920  -0.03134 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A   O   
+2892  N N   . PRO A   391 ? 0.69889 0.93617 0.62289 -0.30748 0.00653  -0.02354 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A   N   
+2893  C CA  . PRO A   391 ? 0.87835 1.12210 0.80989 -0.31143 0.00782  -0.02910 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A   CA  
+2894  C C   . PRO A   391 ? 0.67787 0.92300 0.60207 -0.32330 0.01107  -0.03799 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A   C   
+2895  O O   . PRO A   391 ? 1.15004 1.39066 1.07751 -0.32843 0.01539  -0.04350 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A   O   
+2896  C CB  . PRO A   391 ? 0.82521 1.08876 0.76406 -0.30692 -0.00039 -0.02471 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A   CB  
+2897  C CG  . PRO A   391 ? 0.66796 0.93645 0.59777 -0.30453 -0.00664 -0.01905 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A   CG  
+2898  C CD  . PRO A   391 ? 0.92200 1.17116 0.84426 -0.30287 -0.00215 -0.01616 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A   CD  
+2899  N N   . SER A   392 ? 1.03068 1.28069 0.94362 -0.32834 0.00923  -0.03968 ? ? ? ? ? ? 382 SER A   N   
+2900  C CA  . SER A   392 ? 1.13883 1.38832 1.04326 -0.33987 0.01243  -0.04954 ? ? ? ? ? ? 382 SER A   CA  
+2901  C C   . SER A   392 ? 1.09396 1.32077 0.99519 -0.34108 0.02165  -0.05568 ? ? ? ? ? ? 382 SER A   C   
+2902  O O   . SER A   392 ? 0.91797 1.13799 0.81591 -0.34937 0.02541  -0.06393 ? ? ? ? ? ? 382 SER A   O   
+2903  C CB  . SER A   392 ? 0.86485 1.12319 0.75597 -0.34398 0.00902  -0.05020 ? ? ? ? ? ? 382 SER A   CB  
+2904  O OG  . SER A   392 ? 1.47573 1.72245 1.35964 -0.33956 0.01279  -0.04720 ? ? ? ? ? ? 382 SER A   OG  
+2905  N N   . GLU A   393 ? 1.19354 1.40821 1.09550 -0.33282 0.02512  -0.05186 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A   N   
+2906  C CA  . GLU A   393 ? 0.96776 1.16262 0.86861 -0.33098 0.03297  -0.05695 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A   CA  
+2907  C C   . GLU A   393 ? 1.05293 1.23967 0.96261 -0.32898 0.03465  -0.05635 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A   C   
+2908  O O   . GLU A   393 ? 1.08333 1.25405 0.98942 -0.33153 0.04006  -0.06226 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A   O   
+2909  C CB  . GLU A   393 ? 0.89458 1.08367 0.79577 -0.32288 0.03558  -0.05309 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A   CB  
+2910  C CG  . GLU A   393 ? 1.20771 1.40271 1.09813 -0.32584 0.03631  -0.05434 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A   CG  
+2911  C CD  . GLU A   393 ? 1.29107 1.50079 1.17942 -0.32617 0.02909  -0.04585 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A   CD  
+2912  O OE1 . GLU A   393 ? 1.24838 1.46681 1.14245 -0.32555 0.02270  -0.04156 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A   OE1 
+2913  O OE2 . GLU A   393 ? 1.45142 1.66407 1.33188 -0.32670 0.02992  -0.04331 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A   OE2 
+2914  N N   . LYS A   394 ? 1.00595 1.20242 0.92588 -0.32406 0.03020  -0.04920 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A   N   
+2915  C CA  . LYS A   394 ? 1.13327 1.32449 1.06076 -0.32250 0.03205  -0.04833 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A   CA  
+2916  C C   . LYS A   394 ? 1.01222 1.20775 0.93830 -0.33395 0.03286  -0.05382 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A   C   
+2917  O O   . LYS A   394 ? 1.06647 1.24829 0.99160 -0.33697 0.03773  -0.05631 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A   O   
+2918  C CB  . LYS A   394 ? 1.14626 1.34849 1.08447 -0.31411 0.02724  -0.04049 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A   CB  
+2919  C CG  . LYS A   394 ? 1.18378 1.38359 1.12928 -0.31238 0.02934  -0.03953 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A   CG  
+2920  C CD  . LYS A   394 ? 1.41452 1.62553 1.36985 -0.30317 0.02464  -0.03313 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A   CD  
+2921  C CE  . LYS A   394 ? 1.06357 1.26418 1.01907 -0.29351 0.02407  -0.02883 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A   CE  
+2922  N NZ  . LYS A   394 ? 1.15898 1.36670 1.12249 -0.28449 0.01954  -0.02350 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A   NZ  
+2923  N N   . ILE A   395 ? 1.14864 1.36321 1.07386 -0.34098 0.02793  -0.05557 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A   N   
+2924  C CA  . ILE A   395 ? 0.96071 1.18253 0.88515 -0.35402 0.02838  -0.06175 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A   CA  
+2925  C C   . ILE A   395 ? 1.03452 1.23365 0.94650 -0.36261 0.03486  -0.07035 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A   C   
+2926  O O   . ILE A   395 ? 0.88932 1.07819 0.79968 -0.37106 0.03901  -0.07418 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A   O   
+2927  C CB  . ILE A   395 ? 1.07151 1.32074 0.99719 -0.35908 0.02072  -0.06244 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A   CB  
+2928  C CG1 . ILE A   395 ? 1.14458 1.41463 1.08283 -0.34914 0.01415  -0.05420 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A   CG1 
+2929  C CG2 . ILE A   395 ? 0.96172 1.21977 0.88593 -0.37494 0.02124  -0.07059 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A   CG2 
+2930  C CD1 . ILE A   395 ? 1.16387 1.46156 1.10340 -0.35098 0.00534  -0.05365 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A   CD1 
+2931  N N   . LEU A   396 ? 1.02274 1.21262 0.92491 -0.36049 0.03621  -0.07357 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   N   
+2932  C CA  . LEU A   396 ? 0.91716 1.08402 0.80667 -0.36628 0.04241  -0.08270 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   CA  
+2933  C C   . LEU A   396 ? 0.95220 1.09304 0.84141 -0.35927 0.04862  -0.08156 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   C   
+2934  O O   . LEU A   396 ? 0.94724 1.06808 0.82926 -0.36596 0.05319  -0.08683 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   O   
+2935  C CB  . LEU A   396 ? 0.97525 1.14184 0.85504 -0.36403 0.04274  -0.08657 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   CB  
+2936  C CG  . LEU A   396 ? 0.86546 1.00698 0.73234 -0.36545 0.04974  -0.09636 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   CG  
+2937  C CD1 . LEU A   396 ? 0.78441 0.91801 0.64205 -0.38043 0.05096  -0.10616 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   CD1 
+2938  C CD2 . LEU A   396 ? 1.09362 1.23926 0.95296 -0.36106 0.05074  -0.09913 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A   CD2 
+2939  N N   . PHE A   397 ? 0.96800 1.10783 0.86388 -0.34598 0.04855  -0.07464 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A   N   
+2940  C CA  . PHE A   397 ? 1.07608 1.19313 0.97111 -0.33775 0.05351  -0.07361 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A   CA  
+2941  C C   . PHE A   397 ? 1.09009 1.20081 0.98850 -0.34098 0.05470  -0.07032 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A   C   
+2942  O O   . PHE A   397 ? 1.05431 1.14083 0.94588 -0.34012 0.05943  -0.07190 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A   O   
+2943  C CB  . PHE A   397 ? 0.83002 0.95139 0.73231 -0.32416 0.05244  -0.06750 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A   CB  
+2944  C CG  . PHE A   397 ? 0.99874 1.11928 0.89571 -0.32028 0.05433  -0.07158 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A   CG  
+2945  C CD1 . PHE A   397 ? 1.09517 1.20246 0.98042 -0.32442 0.05863  -0.08105 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A   CD1 
+2946  C CD2 . PHE A   397 ? 1.05955 1.19226 0.96260 -0.31305 0.05228  -0.06641 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A   CD2 
+2947  C CE1 . PHE A   397 ? 0.91886 1.02789 0.79934 -0.32053 0.06118  -0.08556 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A   CE1 
+2948  C CE2 . PHE A   397 ? 0.80428 0.93872 0.70257 -0.31074 0.05497  -0.07014 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A   CE2 
+2949  C CZ  . PHE A   397 ? 0.92888 1.05289 0.81628 -0.31404 0.05959  -0.07987 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A   CZ  
+2950  N N   . GLU A   398 ? 1.04060 1.17280 0.94876 -0.34428 0.05059  -0.06563 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A   N   
+2951  C CA  . GLU A   398 ? 0.94880 1.07870 0.86035 -0.34836 0.05251  -0.06274 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A   CA  
+2952  C C   . GLU A   398 ? 1.04440 1.16090 0.94602 -0.36359 0.05656  -0.06933 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A   C   
+2953  O O   . GLU A   398 ? 1.21014 1.30740 1.10660 -0.36637 0.06124  -0.06817 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A   O   
+2954  C CB  . GLU A   398 ? 0.87754 1.03684 0.80237 -0.34816 0.04740  -0.05778 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A   CB  
+2955  C CG  . GLU A   398 ? 1.36413 1.52353 1.29551 -0.34359 0.04913  -0.05203 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A   CG  
+2956  C CD  . GLU A   398 ? 1.12937 1.28279 1.06444 -0.32791 0.04810  -0.04645 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A   CD  
+2957  O OE1 . GLU A   398 ? 1.18484 1.35179 1.12614 -0.32062 0.04317  -0.04391 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A   OE1 
+2958  O OE2 . GLU A   398 ? 1.11101 1.24562 1.04186 -0.32328 0.05195  -0.04452 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A   OE2 
+2959  N N   . LYS A   399 ? 0.97805 1.10323 0.87541 -0.37423 0.05476  -0.07627 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A   N   
+2960  C CA  . LYS A   399 ? 0.95647 1.06746 0.84320 -0.39045 0.05845  -0.08393 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A   CA  
+2961  C C   . LYS A   399 ? 1.01425 1.08729 0.88556 -0.38763 0.06420  -0.08867 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A   C   
+2962  O O   . LYS A   399 ? 1.11848 1.16664 0.98036 -0.39522 0.06909  -0.09034 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A   O   
+2963  C CB  . LYS A   399 ? 0.85508 0.98728 0.74103 -0.40213 0.05412  -0.09093 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A   CB  
+2964  C CG  . LYS A   399 ? 0.86500 0.97871 0.73686 -0.41882 0.05774  -0.10141 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A   CG  
+2965  C CD  . LYS A   399 ? 0.86900 0.98641 0.74333 -0.43511 0.05983  -0.10188 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A   CD  
+2966  C CE  . LYS A   399 ? 0.97506 1.07175 0.83410 -0.45356 0.06331  -0.11292 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A   CE  
+2967  N NZ  . LYS A   399 ? 1.19615 1.30540 1.05923 -0.47341 0.06441  -0.11454 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A   NZ  
+2968  N N   . VAL A   400 ? 1.15956 1.22751 1.02760 -0.37650 0.06386  -0.09084 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A   N   
+2969  C CA  . VAL A   400 ? 1.16122 1.19582 1.01551 -0.37146 0.06904  -0.09652 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A   CA  
+2970  C C   . VAL A   400 ? 0.99873 1.01106 0.85212 -0.36120 0.07227  -0.08998 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A   C   
+2971  O O   . VAL A   400 ? 1.20019 1.18037 1.04052 -0.36333 0.07680  -0.09284 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A   O   
+2972  C CB  . VAL A   400 ? 1.18822 1.22856 1.04144 -0.36122 0.06831  -0.10025 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A   CB  
+2973  C CG1 . VAL A   400 ? 0.88679 0.89582 0.72898 -0.35140 0.07363  -0.10534 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A   CG1 
+2974  C CG2 . VAL A   400 ? 1.05812 1.11434 0.90668 -0.37260 0.06584  -0.10801 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A   CG2 
+2975  N N   . LEU A   401 ? 1.14323 1.17096 1.00912 -0.34981 0.06966  -0.08109 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A   N   
+2976  C CA  . LEU A   401 ? 1.13159 1.14130 0.99645 -0.33975 0.07185  -0.07463 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A   CA  
+2977  C C   . LEU A   401 ? 1.15067 1.14845 1.01020 -0.35119 0.07463  -0.07166 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A   C   
+2978  O O   . LEU A   401 ? 1.10811 1.07716 0.95717 -0.34764 0.07823  -0.06928 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A   O   
+2979  C CB  . LEU A   401 ? 0.81738 0.84826 0.69662 -0.32718 0.06804  -0.06673 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A   CB  
+2980  C CG  . LEU A   401 ? 0.90719 0.94306 0.79029 -0.31388 0.06674  -0.06798 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A   CG  
+2981  C CD1 . LEU A   401 ? 0.96157 1.01854 0.85852 -0.30500 0.06263  -0.06046 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A   CD1 
+2982  C CD2 . LEU A   401 ? 0.96642 0.97481 0.84017 -0.30347 0.07042  -0.07070 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A   CD2 
+2983  N N   . ASP A   402 ? 1.10780 1.12804 0.97399 -0.36499 0.07305  -0.07158 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A   N   
+2984  C CA  . ASP A   402 ? 1.01447 1.02803 0.87680 -0.37807 0.07645  -0.06902 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A   CA  
+2985  C C   . ASP A   402 ? 1.31748 1.29304 1.16044 -0.38799 0.08181  -0.07441 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A   C   
+2986  O O   . ASP A   402 ? 1.51389 1.46451 1.34685 -0.38990 0.08605  -0.06981 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A   O   
+2987  C CB  . ASP A   402 ? 1.07686 1.12521 0.95077 -0.39179 0.07364  -0.07032 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A   CB  
+2988  C CG  . ASP A   402 ? 1.27433 1.32290 1.14709 -0.40616 0.07768  -0.06758 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A   CG  
+2989  O OD1 . ASP A   402 ? 1.66308 1.68534 1.52602 -0.40433 0.08241  -0.06269 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A   OD1 
+2990  O OD2 . ASP A   402 ? 1.24305 1.31957 1.12457 -0.41946 0.07611  -0.07020 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A   OD2 
+2991  N N   . GLU A   403 ? 1.25036 1.21907 1.08609 -0.39419 0.08171  -0.08419 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A   N   
+2992  C CA  . GLU A   403 ? 1.19604 1.12591 1.01199 -0.40399 0.08666  -0.09072 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A   CA  
+2993  C C   . GLU A   403 ? 1.25185 1.14485 1.05554 -0.38690 0.08928  -0.08948 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A   C   
+2994  O O   . GLU A   403 ? 1.33018 1.18533 1.11711 -0.39071 0.09368  -0.08898 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A   O   
+2995  C CB  . GLU A   403 ? 1.34434 1.27898 1.15564 -0.41541 0.08550  -0.10284 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A   CB  
+2996  C CG  . GLU A   403 ? 1.36162 1.33151 1.18323 -0.43362 0.08240  -0.10515 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A   CG  
+2997  C CD  . GLU A   403 ? 1.40588 1.36657 1.22243 -0.45337 0.08640  -0.10407 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A   CD  
+2998  O OE1 . GLU A   403 ? 1.38160 1.30045 1.18007 -0.45859 0.09185  -0.10573 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A   OE1 
+2999  O OE2 . GLU A   403 ? 1.53438 1.52965 1.36471 -0.46355 0.08424  -0.10149 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A   OE2 
+3000  N N   . VAL A   404 ? 1.25025 1.15386 1.06177 -0.36804 0.08653  -0.08877 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A   N   
+3001  C CA  . VAL A   404 ? 1.27451 1.14849 1.07638 -0.35051 0.08840  -0.08935 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A   CA  
+3002  C C   . VAL A   404 ? 1.21900 1.08582 1.02271 -0.33839 0.08819  -0.07806 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A   C   
+3003  O O   . VAL A   404 ? 1.19395 1.02500 0.98280 -0.33240 0.09091  -0.07586 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A   O   
+3004  C CB  . VAL A   404 ? 1.21407 1.10518 1.02360 -0.33725 0.08618  -0.09490 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A   CB  
+3005  C CG1 . VAL A   404 ? 1.38665 1.25300 1.18923 -0.31754 0.08789  -0.09582 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A   CG1 
+3006  C CG2 . VAL A   404 ? 1.27060 1.16631 1.07488 -0.34916 0.08666  -0.10651 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A   CG2 
+3007  N N   . GLU A   405 ? 1.26547 1.16480 1.08602 -0.33411 0.08466  -0.07085 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A   N   
+3008  C CA  . GLU A   405 ? 1.24929 1.14585 1.07215 -0.32235 0.08386  -0.06084 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A   CA  
+3009  C C   . GLU A   405 ? 1.23862 1.16890 1.07664 -0.32789 0.08140  -0.05455 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A   C   
+3010  O O   . GLU A   405 ? 1.22020 1.17783 1.07320 -0.31892 0.07728  -0.05280 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A   O   
+3011  C CB  . GLU A   405 ? 1.02048 0.91851 0.84835 -0.30089 0.08132  -0.06059 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A   CB  
+3012  C CG  . GLU A   405 ? 1.50808 1.40153 1.33647 -0.28789 0.07983  -0.05135 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A   CG  
+3013  C CD  . GLU A   405 ? 1.78115 1.64147 1.59579 -0.27304 0.08084  -0.05153 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A   CD  
+3014  O OE1 . GLU A   405 ? 1.69738 1.53912 1.50343 -0.27124 0.08290  -0.05962 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A   OE1 
+3015  O OE2 . GLU A   405 ? 2.03721 1.89033 1.84909 -0.26230 0.07929  -0.04385 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A   OE2 
+3016  N N   . PRO A   406 ? 1.16920 1.09853 1.00359 -0.34290 0.08410  -0.05137 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A   N   
+3017  C CA  . PRO A   406 ? 1.02101 0.98538 0.87083 -0.34745 0.08200  -0.04678 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A   CA  
+3018  C C   . PRO A   406 ? 1.15356 1.12432 1.00877 -0.33341 0.08033  -0.03837 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A   C   
+3019  O O   . PRO A   406 ? 1.41409 1.41499 1.28361 -0.33231 0.07762  -0.03562 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A   O   
+3020  C CB  . PRO A   406 ? 1.03404 0.99424 0.87717 -0.36803 0.08653  -0.04670 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A   CB  
+3021  C CG  . PRO A   406 ? 1.21721 1.13243 1.03856 -0.37011 0.09128  -0.04634 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A   CG  
+3022  C CD  . PRO A   406 ? 1.02652 0.92399 0.84277 -0.35726 0.08947  -0.05237 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A   CD  
+3023  N N   . GLU A   407 ? 1.27662 1.21979 1.12014 -0.32213 0.08149  -0.03457 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A   N   
+3024  C CA  . GLU A   407 ? 1.28608 1.23396 1.13279 -0.30835 0.07936  -0.02724 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A   CA  
+3025  C C   . GLU A   407 ? 1.18168 1.14146 1.03901 -0.29120 0.07428  -0.02891 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A   C   
+3026  O O   . GLU A   407 ? 1.18729 1.14046 1.04259 -0.27737 0.07238  -0.02468 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A   O   
+3027  C CB  . GLU A   407 ? 1.43481 1.34754 1.26201 -0.30520 0.08262  -0.02143 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A   CB  
+3028  C CG  . GLU A   407 ? 1.46857 1.36577 1.28275 -0.32398 0.08861  -0.01904 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A   CG  
+3029  C CD  . GLU A   407 ? 2.02529 1.88414 1.81730 -0.32040 0.09170  -0.01182 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A   CD  
+3030  O OE1 . GLU A   407 ? 2.10478 1.95628 1.89409 -0.30219 0.08835  -0.00758 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A   OE1 
+3031  O OE2 . GLU A   407 ? 2.30005 2.13592 2.07669 -0.33608 0.09722  -0.01022 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A   OE2 
+3032  N N   . TYR A   408 ? 1.16995 1.14793 1.03798 -0.29242 0.07199  -0.03493 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A   N   
+3033  C CA  . TYR A   408 ? 1.22199 1.21032 1.09899 -0.27835 0.06819  -0.03680 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A   CA  
+3034  C C   . TYR A   408 ? 1.07460 1.08687 0.96481 -0.27133 0.06407  -0.03206 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A   C   
+3035  O O   . TYR A   408 ? 0.98953 1.00501 0.88438 -0.25856 0.06123  -0.03142 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A   O   
+3036  C CB  . TYR A   408 ? 1.10984 1.10902 0.99169 -0.28294 0.06766  -0.04414 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A   CB  
+3037  C CG  . TYR A   408 ? 0.94222 0.97139 0.83682 -0.29036 0.06469  -0.04396 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A   CG  
+3038  C CD1 . TYR A   408 ? 0.85788 0.89443 0.75203 -0.30497 0.06574  -0.04482 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A   CD1 
+3039  C CD2 . TYR A   408 ? 0.75793 0.80787 0.66463 -0.28274 0.06060  -0.04295 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A   CD2 
+3040  C CE1 . TYR A   408 ? 0.91676 0.98150 0.82253 -0.30963 0.06217  -0.04454 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A   CE1 
+3041  C CE2 . TYR A   408 ? 0.85698 0.93096 0.77339 -0.28802 0.05735  -0.04207 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A   CE2 
+3042  C CZ  . TYR A   408 ? 0.90597 0.98767 0.82203 -0.30039 0.05783  -0.04283 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A   CZ  
+3043  O OH  . TYR A   408 ? 0.93384 1.04025 0.85957 -0.30363 0.05378  -0.04184 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A   OH  
+3044  N N   . GLU A   409 ? 1.02543 1.05523 0.92199 -0.27932 0.06363  -0.02942 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A   N   
+3045  C CA  . GLU A   409 ? 1.18799 1.23729 1.09535 -0.27216 0.05991  -0.02561 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A   CA  
+3046  C C   . GLU A   409 ? 1.27086 1.30929 1.17122 -0.26543 0.06065  -0.02019 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A   C   
+3047  O O   . GLU A   409 ? 1.06856 1.11633 0.97494 -0.25548 0.05709  -0.01820 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A   O   
+3048  C CB  . GLU A   409 ? 1.00308 1.07594 0.91993 -0.28077 0.05894  -0.02539 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A   CB  
+3049  C CG  . GLU A   409 ? 1.38887 1.47850 1.31485 -0.28312 0.05567  -0.02909 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A   CG  
+3050  C CD  . GLU A   409 ? 1.41307 1.52764 1.34983 -0.28622 0.05284  -0.02784 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A   CD  
+3051  O OE1 . GLU A   409 ? 1.46983 1.59039 1.40796 -0.28701 0.05412  -0.02510 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A   OE1 
+3052  O OE2 . GLU A   409 ? 1.70230 1.83070 1.64552 -0.28720 0.04933  -0.02956 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A   OE2 
+3053  N N   . LEU A   410 ? 1.30397 1.32201 1.19040 -0.27140 0.06516  -0.01771 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A   N   
+3054  C CA  . LEU A   410 ? 0.90297 0.90803 0.77929 -0.26501 0.06597  -0.01165 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A   CA  
+3055  C C   . LEU A   410 ? 1.02750 1.02107 0.90087 -0.24912 0.06248  -0.01132 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A   C   
+3056  O O   . LEU A   410 ? 1.29686 1.29253 1.16896 -0.23962 0.05989  -0.00741 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A   O   
+3057  C CB  . LEU A   410 ? 0.93429 0.91539 0.79349 -0.27574 0.07191  -0.00850 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A   CB  
+3058  C CG  . LEU A   410 ? 0.84856 0.84144 0.70863 -0.29230 0.07640  -0.00748 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A   CG  
+3059  C CD1 . LEU A   410 ? 1.30563 1.31301 1.17538 -0.30400 0.07662  -0.01401 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A   CD1 
+3060  C CD2 . LEU A   410 ? 1.15726 1.12222 0.99724 -0.30106 0.08239  -0.00239 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A   CD2 
+3061  N N   . ASN A   411 ? 0.91015 0.89360 0.78267 -0.24582 0.06226  -0.01604 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A   N   
+3062  C CA  . ASN A   411 ? 0.85033 0.82572 0.72156 -0.23031 0.05919  -0.01691 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A   CA  
+3063  C C   . ASN A   411 ? 1.00373 1.00505 0.89224 -0.22320 0.05454  -0.02035 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A   C   
+3064  O O   . ASN A   411 ? 1.36633 1.36723 1.25714 -0.21115 0.05196  -0.02233 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A   O   
+3065  C CB  . ASN A   411 ? 1.37886 1.33040 1.24013 -0.22915 0.06190  -0.02120 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A   CB  
+3066  C CG  . ASN A   411 ? 1.58472 1.50740 1.42772 -0.23922 0.06694  -0.01844 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A   CG  
+3067  O OD1 . ASN A   411 ? 1.18512 1.10361 1.02103 -0.24468 0.06850  -0.01198 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A   OD1 
+3068  N ND2 . ASN A   411 ? 1.77013 1.67232 1.60456 -0.24245 0.06990  -0.02370 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A   ND2 
+3069  N N   . GLY A   412 ? 0.77121 0.79490 0.67161 -0.23037 0.05340  -0.02111 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A   N   
+3070  C CA  . GLY A   412 ? 0.95579 1.00118 0.87065 -0.22540 0.04916  -0.02334 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A   CA  
+3071  C C   . GLY A   412 ? 1.02305 1.08015 0.94613 -0.23142 0.04946  -0.02805 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A   C   
+3072  O O   . GLY A   412 ? 1.03472 1.10762 0.96832 -0.22822 0.04642  -0.02953 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A   O   
+3073  N N   . GLY A   413 ? 1.16337 1.21302 1.08096 -0.24083 0.05298  -0.03046 ? ? ? ? ? ? 403 GLY A   N   
+3074  C CA  . GLY A   413 ? 0.78703 0.84845 0.71046 -0.24684 0.05299  -0.03470 ? ? ? ? ? ? 403 GLY A   CA  
+3075  C C   . GLY A   413 ? 0.85810 0.93851 0.78977 -0.25396 0.05057  -0.03265 ? ? ? ? ? ? 403 GLY A   C   
+3076  O O   . GLY A   413 ? 1.09787 1.18126 1.02966 -0.25709 0.05036  -0.02927 ? ? ? ? ? ? 403 GLY A   O   
+3077  N N   . PHE A   414 ? 0.86075 0.95447 0.79879 -0.25600 0.04881  -0.03469 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A   N   
+3078  C CA  . PHE A   414 ? 1.08309 1.19363 1.02818 -0.26064 0.04556  -0.03238 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A   CA  
+3079  C C   . PHE A   414 ? 1.06961 1.18873 1.01576 -0.26535 0.04489  -0.03491 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A   C   
+3080  O O   . PHE A   414 ? 0.82845 0.94682 0.77470 -0.26210 0.04584  -0.03735 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A   O   
+3081  C CB  . PHE A   414 ? 0.75500 0.87357 0.70776 -0.25342 0.04170  -0.02884 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A   CB  
+3082  C CG  . PHE A   414 ? 0.88389 1.01622 0.84267 -0.25592 0.03810  -0.02627 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A   CG  
+3083  C CD1 . PHE A   414 ? 0.84156 0.97838 0.80100 -0.25805 0.03813  -0.02460 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A   CD1 
+3084  C CD2 . PHE A   414 ? 0.89641 1.03708 0.85968 -0.25574 0.03482  -0.02541 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A   CD2 
+3085  C CE1 . PHE A   414 ? 0.82302 0.97351 0.78861 -0.25811 0.03448  -0.02280 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A   CE1 
+3086  C CE2 . PHE A   414 ? 0.83630 0.98684 0.80372 -0.25620 0.03088  -0.02265 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A   CE2 
+3087  C CZ  . PHE A   414 ? 0.88390 1.03990 0.85305 -0.25643 0.03047  -0.02168 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A   CZ  
+3088  N N   . LEU A   415 ? 0.98495 1.11400 0.93174 -0.27287 0.04324  -0.03437 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A   N   
+3089  C CA  . LEU A   415 ? 0.72136 0.85977 0.66736 -0.27776 0.04177  -0.03576 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A   CA  
+3090  C C   . LEU A   415 ? 0.77702 0.92806 0.72976 -0.27503 0.03657  -0.03070 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A   C   
+3091  O O   . LEU A   415 ? 1.02546 1.18473 0.98199 -0.27550 0.03347  -0.02796 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A   O   
+3092  C CB  . LEU A   415 ? 0.82412 0.96538 0.76498 -0.28784 0.04251  -0.03888 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A   CB  
+3093  C CG  . LEU A   415 ? 0.61595 0.74125 0.54744 -0.29246 0.04768  -0.04486 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A   CG  
+3094  C CD1 . LEU A   415 ? 0.72058 0.85029 0.64805 -0.30435 0.04776  -0.04796 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A   CD1 
+3095  C CD2 . LEU A   415 ? 0.96548 1.08537 0.89209 -0.29015 0.05014  -0.04943 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A   CD2 
+3096  N N   . LEU A   416 ? 0.77861 0.93094 0.73255 -0.27220 0.03582  -0.02967 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A   N   
+3097  C CA  . LEU A   416 ? 0.81978 0.97904 0.77769 -0.27012 0.03111  -0.02461 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A   CA  
+3098  C C   . LEU A   416 ? 0.90099 1.06657 0.85364 -0.27575 0.02998  -0.02372 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A   C   
+3099  O O   . LEU A   416 ? 0.85851 1.02302 0.80734 -0.27813 0.03345  -0.02647 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A   O   
+3100  C CB  . LEU A   416 ? 0.75949 0.91479 0.72193 -0.26433 0.03106  -0.02357 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A   CB  
+3101  C CG  . LEU A   416 ? 0.77870 0.93654 0.74347 -0.26336 0.02671  -0.01874 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A   CG  
+3102  C CD1 . LEU A   416 ? 0.83162 0.99185 0.79829 -0.26067 0.02197  -0.01523 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A   CD1 
+3103  C CD2 . LEU A   416 ? 0.66923 0.82368 0.63887 -0.25929 0.02688  -0.01916 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A   CD2 
+3104  N N   . GLU A   417 ? 0.98261 1.15585 0.93462 -0.27725 0.02513  -0.01998 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A   N   
+3105  C CA  . GLU A   417 ? 0.94530 1.12484 0.89033 -0.28220 0.02294  -0.01795 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A   CA  
+3106  C C   . GLU A   417 ? 0.90848 1.08579 0.85288 -0.27955 0.01946  -0.01136 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A   C   
+3107  O O   . GLU A   417 ? 0.85116 1.02598 0.80046 -0.27372 0.01549  -0.00751 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A   O   
+3108  C CB  . GLU A   417 ? 0.75620 0.94658 0.69987 -0.28512 0.01879  -0.01761 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A   CB  
+3109  C CG  . GLU A   417 ? 1.25165 1.44736 1.20337 -0.27925 0.01437  -0.01469 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A   CG  
+3110  C CD  . GLU A   417 ? 1.30099 1.51241 1.25271 -0.28193 0.00969  -0.01457 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A   CD  
+3111  O OE1 . GLU A   417 ? 1.12518 1.34249 1.07031 -0.28388 0.00562  -0.01172 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A   OE1 
+3112  O OE2 . GLU A   417 ? 1.59452 1.81377 1.55256 -0.28246 0.01006  -0.01728 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A   OE2 
+3113  N N   . VAL A   418 ? 0.90139 1.07868 0.83885 -0.28428 0.02141  -0.01041 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A   N   
+3114  C CA  . VAL A   418 ? 1.02456 1.19758 0.95899 -0.28449 0.01919  -0.00384 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A   CA  
+3115  C C   . VAL A   418 ? 1.20930 1.38701 1.13188 -0.28985 0.01678  0.00042  ? ? ? ? ? ? 408 VAL A   C   
+3116  O O   . VAL A   418 ? 1.38815 1.57151 1.30413 -0.29583 0.02080  -0.00347 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A   O   
+3117  C CB  . VAL A   418 ? 1.06582 1.23566 1.00307 -0.28619 0.02468  -0.00621 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A   CB  
+3118  C CG1 . VAL A   418 ? 1.15874 1.32372 1.10656 -0.27971 0.02486  -0.00867 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A   CG1 
+3119  C CG2 . VAL A   418 ? 0.91533 1.09097 0.84965 -0.29033 0.03127  -0.01315 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A   CG2 
+3120  N N   . GLY A   419 ? 1.21791 1.39278 1.13667 -0.28695 0.00998  0.00819  ? ? ? ? ? ? 409 GLY A   N   
+3121  C CA  . GLY A   419 ? 1.19828 1.37746 1.10432 -0.29070 0.00630  0.01337  ? ? ? ? ? ? 409 GLY A   CA  
+3122  C C   . GLY A   419 ? 1.23447 1.40253 1.13132 -0.29140 0.00327  0.02308  ? ? ? ? ? ? 409 GLY A   C   
+3123  O O   . GLY A   419 ? 1.73857 1.89639 1.63827 -0.28484 -0.00159 0.02805  ? ? ? ? ? ? 409 GLY A   O   
+3124  N N   . GLY A   420 ? 0.91485 1.08362 0.79945 -0.29967 0.00645  0.02573  ? ? ? ? ? ? 410 GLY A   N   
+3125  C CA  . GLY A   420 ? 0.97302 1.12998 0.84546 -0.30279 0.00427  0.03592  ? ? ? ? ? ? 410 GLY A   CA  
+3126  C C   . GLY A   420 ? 0.84746 0.99454 0.72363 -0.30730 0.00965  0.03641  ? ? ? ? ? ? 410 GLY A   C   
+3127  O O   . GLY A   420 ? 1.36411 1.50542 1.22882 -0.31542 0.01197  0.04253  ? ? ? ? ? ? 410 GLY A   O   
+3128  N N   . THR A   421 ? 0.98658 1.13258 0.87795 -0.30300 0.01166  0.03016  ? ? ? ? ? ? 411 THR A   N   
+3129  C CA  . THR A   421 ? 1.06145 1.20075 0.95822 -0.30707 0.01585  0.02950  ? ? ? ? ? ? 411 THR A   CA  
+3130  C C   . THR A   421 ? 1.01088 1.16420 0.91368 -0.31276 0.02485  0.02107  ? ? ? ? ? ? 411 THR A   C   
+3131  O O   . THR A   421 ? 0.97487 1.13957 0.87966 -0.31133 0.02772  0.01436  ? ? ? ? ? ? 411 THR A   O   
+3132  C CB  . THR A   421 ? 1.06753 1.19869 0.97653 -0.29861 0.01241  0.02714  ? ? ? ? ? ? 411 THR A   CB  
+3133  O OG1 . THR A   421 ? 0.97309 1.11459 0.89265 -0.29198 0.01320  0.01929  ? ? ? ? ? ? 411 THR A   OG1 
+3134  C CG2 . THR A   421 ? 1.21716 1.33307 1.11992 -0.29207 0.00392  0.03506  ? ? ? ? ? ? 411 THR A   CG2 
+3135  N N   . TYR A   422 ? 1.12113 1.27351 1.02681 -0.31923 0.02925  0.02104  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A   N   
+3136  C CA  . TYR A   422 ? 0.98136 1.14898 0.89551 -0.32254 0.03742  0.01240  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A   CA  
+3137  C C   . TYR A   422 ? 1.20874 1.37928 1.13843 -0.31327 0.03719  0.00427  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A   C   
+3138  O O   . TYR A   422 ? 1.16792 1.32867 1.10225 -0.30631 0.03153  0.00562  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A   O   
+3139  C CB  . TYR A   422 ? 0.99211 1.16148 0.90597 -0.33307 0.04203  0.01466  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A   CB  
+3140  C CG  . TYR A   422 ? 1.23176 1.40716 1.13136 -0.34412 0.04703  0.01895  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A   CG  
+3141  C CD1 . TYR A   422 ? 1.31737 1.48034 1.19932 -0.34744 0.04257  0.02941  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A   CD1 
+3142  C CD2 . TYR A   422 ? 1.28633 1.48079 1.18954 -0.35057 0.05620  0.01256  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A   CD2 
+3143  C CE1 . TYR A   422 ? 1.25828 1.42656 1.12492 -0.35792 0.04722  0.03399  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A   CE1 
+3144  C CE2 . TYR A   422 ? 0.97125 1.17279 0.86052 -0.36115 0.06163  0.01615  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A   CE2 
+3145  C CZ  . TYR A   422 ? 1.22167 1.40951 1.09187 -0.36533 0.05718  0.02718  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A   CZ  
+3146  O OH  . TYR A   422 ? 1.18003 1.37478 1.03424 -0.37622 0.06269  0.03135  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A   OH  
+3147  N N   . PHE A   423 ? 1.00730 1.19133 0.94407 -0.31258 0.04353  -0.00427 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A   N   
+3148  C CA  . PHE A   423 ? 0.97300 1.15904 0.92201 -0.30335 0.04355  -0.01152 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A   CA  
+3149  C C   . PHE A   423 ? 0.85640 1.04404 0.81673 -0.30251 0.04333  -0.01325 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A   C   
+3150  O O   . PHE A   423 ? 0.91793 1.10569 0.88719 -0.29421 0.04209  -0.01798 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A   O   
+3151  C CB  . PHE A   423 ? 0.88459 1.08175 0.83502 -0.30101 0.04978  -0.02014 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A   CB  
+3152  C CG  . PHE A   423 ? 1.02400 1.22079 0.96286 -0.30304 0.05040  -0.02038 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A   CG  
+3153  C CD1 . PHE A   423 ? 0.93592 1.12397 0.86830 -0.30233 0.04422  -0.01497 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A   CD1 
+3154  C CD2 . PHE A   423 ? 0.94782 1.15459 0.88250 -0.30536 0.05703  -0.02691 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A   CD2 
+3155  C CE1 . PHE A   423 ? 1.00247 1.19271 0.92461 -0.30493 0.04410  -0.01585 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A   CE1 
+3156  C CE2 . PHE A   423 ? 0.97214 1.17867 0.89521 -0.30801 0.05730  -0.02816 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A   CE2 
+3157  C CZ  . PHE A   423 ? 1.25104 1.44975 1.16794 -0.30831 0.05056  -0.02254 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A   CZ  
+3158  N N   . ASN A   424 ? 0.83548 1.02410 0.79473 -0.31160 0.04432  -0.00947 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A   N   
+3159  C CA  . ASN A   424 ? 0.95253 1.14763 0.92346 -0.31289 0.04501  -0.01304 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A   CA  
+3160  C C   . ASN A   424 ? 1.07504 1.25807 1.05127 -0.30550 0.03829  -0.01279 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A   C   
+3161  O O   . ASN A   424 ? 0.81183 1.00211 0.79899 -0.30014 0.03800  -0.01870 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A   O   
+3162  C CB  . ASN A   424 ? 0.78850 0.98551 0.75571 -0.32674 0.04754  -0.00857 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A   CB  
+3163  C CG  . ASN A   424 ? 1.36355 1.57879 1.32848 -0.33420 0.05586  -0.01102 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A   CG  
+3164  O OD1 . ASN A   424 ? 1.56914 1.78081 1.52050 -0.34041 0.05767  -0.00557 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A   OD1 
+3165  N ND2 . ASN A   424 ? 1.47764 1.71389 1.45558 -0.33269 0.06087  -0.01960 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A   ND2 
+3166  N N   . HIS A   425 ? 1.15065 1.31620 1.11884 -0.30416 0.03270  -0.00630 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A   N   
+3167  C CA  . HIS A   425 ? 0.78314 0.93754 0.75541 -0.29712 0.02681  -0.00662 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A   CA  
+3168  C C   . HIS A   425 ? 0.79207 0.95109 0.77081 -0.28584 0.02639  -0.01211 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A   C   
+3169  O O   . HIS A   425 ? 0.94518 1.10431 0.93106 -0.28057 0.02424  -0.01587 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A   O   
+3170  C CB  . HIS A   425 ? 0.89809 1.03402 0.86025 -0.29614 0.02118  0.00092  ? ? ? ? ? ? 415 HIS A   CB  
+3171  C CG  . HIS A   425 ? 1.04136 1.16619 1.00684 -0.28805 0.01559  -0.00019 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A   CG  
+3172  N ND1 . HIS A   425 ? 1.10066 1.21643 1.06792 -0.29114 0.01308  -0.00091 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A   ND1 
+3173  C CD2 . HIS A   425 ? 0.66146 0.78385 0.62856 -0.27755 0.01249  -0.00145 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A   CD2 
+3174  C CE1 . HIS A   425 ? 1.00814 1.11567 0.97724 -0.28189 0.00853  -0.00282 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A   CE1 
+3175  N NE2 . HIS A   425 ? 0.83834 0.95064 0.80768 -0.27353 0.00838  -0.00294 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A   NE2 
+3176  N N   . TYR A   426 ? 0.91733 1.07939 0.89236 -0.28280 0.02840  -0.01259 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A   N   
+3177  C CA  . TYR A   426 ? 0.72945 0.89304 0.70837 -0.27378 0.02860  -0.01705 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A   CA  
+3178  C C   . TYR A   426 ? 0.81738 0.99183 0.80401 -0.27083 0.03253  -0.02372 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A   C   
+3179  O O   . TYR A   426 ? 0.85068 1.02423 0.84204 -0.26313 0.03110  -0.02677 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A   O   
+3180  C CB  . TYR A   426 ? 0.86619 1.02921 0.83825 -0.27340 0.02972  -0.01620 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A   CB  
+3181  C CG  . TYR A   426 ? 1.05892 1.21450 1.02439 -0.27418 0.02495  -0.00996 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A   CG  
+3182  C CD1 . TYR A   426 ? 0.97165 1.12272 0.93856 -0.26760 0.02119  -0.00933 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A   CD1 
+3183  C CD2 . TYR A   426 ? 0.83214 0.98624 0.78954 -0.28095 0.02420  -0.00457 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A   CD2 
+3184  C CE1 . TYR A   426 ? 0.98600 1.13314 0.94831 -0.26652 0.01648  -0.00427 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A   CE1 
+3185  C CE2 . TYR A   426 ? 0.76740 0.91479 0.71836 -0.27968 0.01888  0.00148  ? ? ? ? ? ? 416 TYR A   CE2 
+3186  C CZ  . TYR A   426 ? 0.82841 0.97328 0.78277 -0.27183 0.01487  0.00121  ? ? ? ? ? ? 416 TYR A   CZ  
+3187  O OH  . TYR A   426 ? 0.95419 1.09522 0.90356 -0.26885 0.00926  0.00657  ? ? ? ? ? ? 416 TYR A   OH  
+3188  N N   . VAL A   427 ? 0.87368 1.05929 0.86118 -0.27616 0.03745  -0.02604 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A   N   
+3189  C CA  . VAL A   427 ? 0.88389 1.08192 0.87915 -0.27136 0.04123  -0.03305 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A   CA  
+3190  C C   . VAL A   427 ? 0.78741 0.99226 0.79274 -0.26991 0.03869  -0.03525 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A   C   
+3191  O O   . VAL A   427 ? 0.85433 1.06400 0.86585 -0.26103 0.03805  -0.03984 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A   O   
+3192  C CB  . VAL A   427 ? 0.79282 1.00362 0.78661 -0.27703 0.04776  -0.03587 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A   CB  
+3193  C CG1 . VAL A   427 ? 0.83508 1.06135 0.83863 -0.27071 0.05144  -0.04374 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A   CG1 
+3194  C CG2 . VAL A   427 ? 0.84376 1.04819 0.82704 -0.27739 0.04987  -0.03549 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A   CG2 
+3195  N N   . CYS A   428 ? 0.82859 1.03296 0.83465 -0.27876 0.03682  -0.03200 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A   N   
+3196  C CA  . CYS A   428 ? 0.73618 0.94804 0.75168 -0.27952 0.03419  -0.03503 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A   CA  
+3197  C C   . CYS A   428 ? 0.90248 1.10492 0.91907 -0.26997 0.02848  -0.03580 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A   C   
+3198  O O   . CYS A   428 ? 0.89414 1.10628 0.91865 -0.26430 0.02674  -0.04065 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A   O   
+3199  C CB  . CYS A   428 ? 0.59469 0.80286 0.60811 -0.29263 0.03331  -0.03105 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A   CB  
+3200  S SG  . CYS A   428 ? 1.12893 1.35407 1.14292 -0.30615 0.04091  -0.03103 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A   SG  
+3201  N N   . THR A   429 ? 0.79390 0.97922 0.80241 -0.26771 0.02546  -0.03121 ? ? ? ? ? ? 419 THR A   N   
+3202  C CA  . THR A   429 ? 0.66511 0.84240 0.67345 -0.25899 0.02095  -0.03197 ? ? ? ? ? ? 419 THR A   CA  
+3203  C C   . THR A   429 ? 0.82980 1.01122 0.83943 -0.24888 0.02251  -0.03516 ? ? ? ? ? ? 419 THR A   C   
+3204  O O   . THR A   429 ? 1.04512 1.22965 1.05829 -0.24211 0.01988  -0.03816 ? ? ? ? ? ? 419 THR A   O   
+3205  C CB  . THR A   429 ? 0.71643 0.87785 0.71668 -0.25839 0.01826  -0.02685 ? ? ? ? ? ? 419 THR A   CB  
+3206  O OG1 . THR A   429 ? 0.81136 0.96475 0.80916 -0.26573 0.01562  -0.02387 ? ? ? ? ? ? 419 THR A   OG1 
+3207  C CG2 . THR A   429 ? 0.78916 0.94479 0.78869 -0.24912 0.01510  -0.02808 ? ? ? ? ? ? 419 THR A   CG2 
+3208  N N   . LEU A   430 ? 0.78624 0.96647 0.79162 -0.24792 0.02658  -0.03457 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A   N   
+3209  C CA  . LEU A   430 ? 0.85409 1.03311 0.85812 -0.23888 0.02829  -0.03713 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A   CA  
+3210  C C   . LEU A   430 ? 0.78595 0.97857 0.79747 -0.23386 0.02964  -0.04248 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A   C   
+3211  O O   . LEU A   430 ? 0.99205 1.18304 1.00338 -0.22407 0.02846  -0.04435 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A   O   
+3212  C CB  . LEU A   430 ? 0.80944 0.98236 0.80626 -0.24056 0.03227  -0.03614 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A   CB  
+3213  C CG  . LEU A   430 ? 0.73388 0.89709 0.72422 -0.24447 0.03070  -0.03139 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A   CG  
+3214  C CD1 . LEU A   430 ? 0.86000 1.02010 0.84375 -0.24703 0.03442  -0.03181 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A   CD1 
+3215  C CD2 . LEU A   430 ? 0.75684 0.91239 0.74586 -0.23881 0.02739  -0.02983 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A   CD2 
+3216  N N   . ASN A   431 ? 0.78963 0.99657 0.80744 -0.24009 0.03215  -0.04483 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A   N   
+3217  C CA  . ASN A   431 ? 1.00760 1.23213 1.03451 -0.23462 0.03368  -0.05081 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A   CA  
+3218  C C   . ASN A   431 ? 0.90425 1.13674 0.93860 -0.23024 0.02811  -0.05285 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A   C   
+3219  O O   . ASN A   431 ? 0.79087 1.02991 0.82873 -0.21912 0.02661  -0.05634 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A   O   
+3220  C CB  . ASN A   431 ? 0.92468 1.16605 0.95711 -0.24383 0.03855  -0.05314 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A   CB  
+3221  C CG  . ASN A   431 ? 0.80915 1.07249 0.85221 -0.23714 0.04108  -0.06036 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A   CG  
+3222  O OD1 . ASN A   431 ? 0.88108 1.14237 0.92336 -0.22441 0.04132  -0.06348 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A   OD1 
+3223  N ND2 . ASN A   431 ? 1.50844 1.79304 1.56131 -0.24569 0.04301  -0.06305 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A   ND2 
+3224  N N   . ASP A   432 ? 0.90387 1.13468 0.93951 -0.23840 0.02453  -0.05087 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A   N   
+3225  C CA  . ASP A   432 ? 0.93763 1.17634 0.97957 -0.23578 0.01886  -0.05380 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A   CA  
+3226  C C   . ASP A   432 ? 0.78952 1.01699 0.82523 -0.22378 0.01488  -0.05280 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A   C   
+3227  O O   . ASP A   432 ? 1.06816 1.30541 1.10821 -0.21629 0.01079  -0.05616 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A   O   
+3228  C CB  . ASP A   432 ? 0.91171 1.14561 0.95357 -0.24764 0.01606  -0.05218 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A   CB  
+3229  C CG  . ASP A   432 ? 0.89327 1.13866 0.94047 -0.26104 0.01991  -0.05270 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A   CG  
+3230  O OD1 . ASP A   432 ? 1.10865 1.37028 1.16148 -0.26067 0.02484  -0.05542 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A   OD1 
+3231  O OD2 . ASP A   432 ? 1.08142 1.31872 1.12622 -0.27197 0.01829  -0.05044 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A   OD2 
+3232  N N   . LEU A   433 ? 0.81773 1.02609 0.84292 -0.22220 0.01600  -0.04812 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A   N   
+3233  C CA  . LEU A   433 ? 0.80322 1.00012 0.82078 -0.21269 0.01346  -0.04635 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A   CA  
+3234  C C   . LEU A   433 ? 0.95190 1.14693 0.96612 -0.20223 0.01566  -0.04691 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A   C   
+3235  O O   . LEU A   433 ? 1.07438 1.25732 1.07987 -0.19513 0.01450  -0.04436 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A   O   
+3236  C CB  . LEU A   433 ? 0.87670 1.05664 0.88537 -0.21613 0.01424  -0.04155 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A   CB  
+3237  C CG  . LEU A   433 ? 0.80120 0.97773 0.81047 -0.22326 0.01118  -0.04067 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A   CG  
+3238  C CD1 . LEU A   433 ? 0.82352 0.98667 0.82545 -0.22502 0.01239  -0.03625 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A   CD1 
+3239  C CD2 . LEU A   433 ? 0.93195 1.11079 0.94200 -0.21923 0.00578  -0.04352 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A   CD2 
+3240  N N   . GLY A   434 ? 0.94260 1.14824 0.96250 -0.20105 0.01906  -0.05021 ? ? ? ? ? ? 424 GLY A   N   
+3241  C CA  . GLY A   434 ? 1.06750 1.26865 1.08334 -0.18985 0.02102  -0.05139 ? ? ? ? ? ? 424 GLY A   CA  
+3242  C C   . GLY A   434 ? 0.90968 1.09003 0.91362 -0.19055 0.02532  -0.04809 ? ? ? ? ? ? 424 GLY A   C   
+3243  O O   . GLY A   434 ? 0.89746 1.06569 0.89359 -0.18136 0.02603  -0.04755 ? ? ? ? ? ? 424 GLY A   O   
+3244  N N   . ILE A   435 ? 0.77632 0.95171 0.77798 -0.20144 0.02790  -0.04581 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A   N   
+3245  C CA  . ILE A   435 ? 0.74148 0.90023 0.73287 -0.20425 0.03158  -0.04332 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A   CA  
+3246  C C   . ILE A   435 ? 0.98979 1.15202 0.98164 -0.20712 0.03675  -0.04699 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A   C   
+3247  O O   . ILE A   435 ? 1.08669 1.26216 1.08488 -0.21422 0.03808  -0.04845 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A   O   
+3248  C CB  . ILE A   435 ? 0.97727 1.13080 0.96589 -0.21312 0.03048  -0.03895 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A   CB  
+3249  C CG1 . ILE A   435 ? 0.86394 1.01499 0.85173 -0.20959 0.02588  -0.03655 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A   CG1 
+3250  C CG2 . ILE A   435 ? 0.89207 1.03267 0.87163 -0.21702 0.03400  -0.03715 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A   CG2 
+3251  C CD1 . ILE A   435 ? 0.71185 0.85960 0.69816 -0.21606 0.02450  -0.03327 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A   CD1 
+3252  N N   . THR A   436 ? 1.11528 1.26438 1.09897 -0.20211 0.03993  -0.04858 ? ? ? ? ? ? 426 THR A   N   
+3253  C CA  . THR A   436 ? 1.01524 1.16576 0.99740 -0.20397 0.04515  -0.05334 ? ? ? ? ? ? 426 THR A   CA  
+3254  C C   . THR A   436 ? 1.01944 1.16915 0.99808 -0.21688 0.04712  -0.05144 ? ? ? ? ? ? 426 THR A   C   
+3255  O O   . THR A   436 ? 1.11576 1.25304 1.08720 -0.22139 0.04647  -0.04781 ? ? ? ? ? ? 426 THR A   O   
+3256  C CB  . THR A   436 ? 0.85754 0.98911 0.82943 -0.19569 0.04769  -0.05569 ? ? ? ? ? ? 426 THR A   CB  
+3257  O OG1 . THR A   436 ? 1.23972 1.37195 1.21397 -0.18188 0.04498  -0.05675 ? ? ? ? ? ? 426 THR A   OG1 
+3258  C CG2 . THR A   436 ? 1.09734 1.22970 1.06673 -0.19712 0.05326  -0.06210 ? ? ? ? ? ? 426 THR A   CG2 
+3259  N N   . HIS A   437 ? 0.97572 1.14007 0.95915 -0.22290 0.04947  -0.05374 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A   N   
+3260  C CA  . HIS A   437 ? 1.01168 1.17696 0.99098 -0.23450 0.05053  -0.05130 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A   CA  
+3261  C C   . HIS A   437 ? 0.91678 1.08285 0.89031 -0.23684 0.05609  -0.05678 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A   C   
+3262  O O   . HIS A   437 ? 0.81795 0.99434 0.79563 -0.23232 0.05961  -0.06245 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A   O   
+3263  C CB  . HIS A   437 ? 0.75354 0.93262 0.73986 -0.24142 0.04848  -0.04805 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A   CB  
+3264  C CG  . HIS A   437 ? 0.78586 0.98285 0.78068 -0.24076 0.05121  -0.05238 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A   CG  
+3265  N ND1 . HIS A   437 ? 1.27928 1.48601 1.27252 -0.24499 0.05675  -0.05630 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A   ND1 
+3266  C CD2 . HIS A   437 ? 0.92013 1.12951 0.92548 -0.23686 0.04932  -0.05399 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A   CD2 
+3267  C CE1 . HIS A   437 ? 1.31655 1.54194 1.31981 -0.24378 0.05872  -0.06003 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A   CE1 
+3268  N NE2 . HIS A   437 ? 1.10474 1.33252 1.11598 -0.23908 0.05397  -0.05878 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A   NE2 
+3269  N N   . ILE A   438 ? 0.90563 1.06251 0.86983 -0.24371 0.05682  -0.05583 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A   N   
+3270  C CA  . ILE A   438 ? 0.99915 1.15528 0.95551 -0.24732 0.06167  -0.06151 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A   CA  
+3271  C C   . ILE A   438 ? 0.88111 1.04353 0.83300 -0.25896 0.06065  -0.05779 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A   C   
+3272  O O   . ILE A   438 ? 0.96275 1.12155 0.91382 -0.26305 0.05619  -0.05174 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A   O   
+3273  C CB  . ILE A   438 ? 1.01013 1.14633 0.95681 -0.24440 0.06332  -0.06533 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A   CB  
+3274  C CG1 . ILE A   438 ? 0.86735 0.99320 0.81640 -0.23217 0.06259  -0.06604 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A   CG1 
+3275  C CG2 . ILE A   438 ? 0.94292 1.07772 0.88146 -0.24625 0.06874  -0.07354 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A   CG2 
+3276  C CD1 . ILE A   438 ? 0.86716 0.96908 0.80545 -0.23108 0.06304  -0.06639 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A   CD1 
+3277  N N   . ILE A   439 ? 0.89020 1.06280 0.83861 -0.26355 0.06471  -0.06142 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A   N   
+3278  C CA  . ILE A   439 ? 0.98539 1.16504 0.92790 -0.27404 0.06360  -0.05722 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A   CA  
+3279  C C   . ILE A   439 ? 0.97015 1.14825 0.90097 -0.27848 0.06745  -0.06362 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A   C   
+3280  O O   . ILE A   439 ? 0.94153 1.12237 0.87065 -0.27496 0.07321  -0.07172 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A   O   
+3281  C CB  . ILE A   439 ? 0.89754 1.09259 0.84492 -0.27797 0.06477  -0.05400 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A   CB  
+3282  C CG1 . ILE A   439 ? 0.71199 0.90669 0.66885 -0.27621 0.05976  -0.04729 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A   CG1 
+3283  C CG2 . ILE A   439 ? 0.85461 1.05510 0.79181 -0.28836 0.06475  -0.05020 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A   CG2 
+3284  C CD1 . ILE A   439 ? 1.18686 1.38496 1.15489 -0.26725 0.06056  -0.05104 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A   CD1 
+3285  N N   . LYS A   440 ? 0.83360 1.00855 0.75646 -0.28575 0.06407  -0.06066 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A   N   
+3286  C CA  . LYS A   440 ? 0.82501 0.99991 0.73549 -0.29193 0.06652  -0.06655 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A   CA  
+3287  C C   . LYS A   440 ? 0.96187 1.14632 0.86608 -0.30076 0.06241  -0.05972 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A   C   
+3288  O O   . LYS A   440 ? 0.89952 1.08199 0.80469 -0.30275 0.05620  -0.05358 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A   O   
+3289  C CB  . LYS A   440 ? 0.70166 0.86127 0.60732 -0.29197 0.06589  -0.07139 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A   CB  
+3290  C CG  . LYS A   440 ? 0.90988 1.06831 0.80213 -0.29944 0.06794  -0.07881 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A   CG  
+3291  C CD  . LYS A   440 ? 1.20114 1.36184 1.08814 -0.29649 0.07522  -0.08819 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A   CD  
+3292  C CE  . LYS A   440 ? 1.32091 1.47888 1.19297 -0.30393 0.07732  -0.09700 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A   CE  
+3293  N NZ  . LYS A   440 ? 1.46788 1.63991 1.33304 -0.31419 0.07303  -0.09185 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A   NZ  
+3294  N N   . THR A   441 ? 0.78723 0.98264 0.68454 -0.30545 0.06587  -0.06063 ? ? ? ? ? ? 431 THR A   N   
+3295  C CA  . THR A   441 ? 1.02523 1.22862 0.91428 -0.31318 0.06192  -0.05290 ? ? ? ? ? ? 431 THR A   CA  
+3296  C C   . THR A   441 ? 1.22907 1.43967 1.10341 -0.31970 0.06583  -0.05895 ? ? ? ? ? ? 431 THR A   C   
+3297  O O   . THR A   441 ? 1.11333 1.32503 0.98538 -0.31790 0.07293  -0.06895 ? ? ? ? ? ? 431 THR A   O   
+3298  C CB  . THR A   441 ? 0.97677 1.18603 0.87067 -0.31397 0.06154  -0.04418 ? ? ? ? ? ? 431 THR A   CB  
+3299  O OG1 . THR A   441 ? 1.26592 1.47861 1.14945 -0.32067 0.05690  -0.03535 ? ? ? ? ? ? 431 THR A   OG1 
+3300  C CG2 . THR A   441 ? 0.63439 0.85354 0.52980 -0.31424 0.06997  -0.04958 ? ? ? ? ? ? 431 THR A   CG2 
+3301  N N   . ASP A   442 ? 1.31667 1.53240 1.18032 -0.32646 0.06081  -0.05305 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A   N   
+3302  C CA  . ASP A   442 ? 1.02667 1.25057 0.87404 -0.33351 0.06341  -0.05770 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A   CA  
+3303  C C   . ASP A   442 ? 1.20762 1.44191 1.04888 -0.33752 0.06813  -0.05321 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A   C   
+3304  O O   . ASP A   442 ? 1.05691 1.29138 0.90309 -0.33764 0.06607  -0.04290 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A   O   
+3305  C CB  . ASP A   442 ? 0.98090 1.20754 0.81850 -0.33878 0.05501  -0.05332 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A   CB  
+3306  C CG  . ASP A   442 ? 1.33521 1.55481 1.17843 -0.33742 0.05105  -0.05842 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A   CG  
+3307  O OD1 . ASP A   442 ? 1.48494 1.69536 1.33287 -0.33443 0.05615  -0.06788 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A   OD1 
+3308  O OD2 . ASP A   442 ? 1.54512 1.76857 1.38770 -0.33933 0.04287  -0.05289 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A   OD2 
+3309  N N   . ASN A   443 ? 1.28307 1.52559 1.11266 -0.34153 0.07490  -0.06145 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A   N   
+3310  C CA  . ASN A   443 ? 1.18050 1.43538 1.00092 -0.34765 0.08026  -0.05759 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A   CA  
+3311  C C   . ASN A   443 ? 1.17760 1.43501 0.98141 -0.35522 0.07341  -0.04705 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A   C   
+3312  O O   . ASN A   443 ? 1.46479 1.72584 1.25418 -0.35923 0.07159  -0.05160 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A   O   
+3313  C CB  . ASN A   443 ? 1.08653 1.35071 0.89998 -0.34831 0.09043  -0.07123 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A   CB  
+3314  C CG  . ASN A   443 ? 1.09833 1.37802 0.90692 -0.35388 0.09837  -0.06849 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A   CG  
+3315  O OD1 . ASN A   443 ? 0.96122 1.24281 0.76709 -0.35970 0.09573  -0.05539 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A   OD1 
+3316  N ND2 . ASN A   443 ? 1.05407 1.34458 0.86102 -0.35230 0.10847  -0.08105 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A   ND2 
+3317  N N   . ASP A   444 ? 1.04969 1.30435 0.85449 -0.35693 0.06915  -0.03313 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A   N   
+3318  C CA  . ASP A   444 ? 1.13362 1.38697 0.92350 -0.36132 0.06074  -0.02123 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A   CA  
+3319  C C   . ASP A   444 ? 1.14390 1.40150 0.92020 -0.36940 0.06458  -0.01154 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A   C   
+3320  O O   . ASP A   444 ? 0.95387 1.21435 0.73716 -0.37161 0.07233  -0.01153 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A   O   
+3321  C CB  . ASP A   444 ? 1.16736 1.40924 0.96758 -0.35519 0.05047  -0.01192 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A   CB  
+3322  C CG  . ASP A   444 ? 1.25565 1.49637 1.06174 -0.35052 0.04440  -0.01839 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A   CG  
+3323  O OD1 . ASP A   444 ? 1.72222 1.97019 1.51739 -0.35434 0.04425  -0.02566 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A   OD1 
+3324  O OD2 . ASP A   444 ? 1.06641 1.29957 0.88748 -0.34393 0.04004  -0.01657 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A   OD2 
+3325  N N   . LEU A   445 ? 1.25088 1.50950 1.00710 -0.37423 0.05879  -0.00302 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A   N   
+3326  C CA  . LEU A   445 ? 0.85051 1.10979 0.58899 -0.38278 0.06088  0.00890  ? ? ? ? ? ? 435 LEU A   CA  
+3327  C C   . LEU A   445 ? 1.01928 1.26565 0.74911 -0.38061 0.04855  0.02480  ? ? ? ? ? ? 435 LEU A   C   
+3328  O O   . LEU A   445 ? 1.32294 1.57032 1.04787 -0.37629 0.03916  0.02512  ? ? ? ? ? ? 435 LEU A   O   
+3329  C CB  . LEU A   445 ? 1.12937 1.40291 0.84623 -0.39067 0.06656  0.00378  ? ? ? ? ? ? 435 LEU A   CB  
+3330  C CG  . LEU A   445 ? 0.94547 1.23217 0.66850 -0.39095 0.07828  -0.01404 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A   CG  
+3331  C CD1 . LEU A   445 ? 0.89730 1.19671 0.59708 -0.39740 0.08157  -0.02023 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A   CD1 
+3332  C CD2 . LEU A   445 ? 0.87906 1.17129 0.61285 -0.39382 0.08938  -0.01490 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A   CD2 
+3333  N N   . LYS A   446 ? 1.00789 1.24231 0.73583 -0.38346 0.04838  0.03751  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A   N   
+3334  C CA  . LYS A   446 ? 1.40980 1.62784 1.12940 -0.37974 0.03686  0.05299  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A   CA  
+3335  C C   . LYS A   446 ? 1.29853 1.51115 0.99131 -0.38941 0.03768  0.06692  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A   C   
+3336  O O   . LYS A   446 ? 1.47541 1.68843 1.16461 -0.39937 0.04759  0.06895  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A   O   
+3337  C CB  . LYS A   446 ? 1.23954 1.44175 0.97803 -0.37395 0.03444  0.05687  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A   CB  
+3338  C CG  . LYS A   446 ? 1.40473 1.58755 1.13451 -0.36852 0.02278  0.07208  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A   CG  
+3339  C CD  . LYS A   446 ? 1.24316 1.41223 0.99344 -0.36005 0.01911  0.07224  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A   CD  
+3340  C CE  . LYS A   446 ? 1.37408 1.52371 1.11530 -0.35231 0.00704  0.08599  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A   CE  
+3341  N NZ  . LYS A   446 ? 1.71291 1.87165 1.44379 -0.34579 -0.00244 0.08788  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A   NZ  
+3342  N N   . SER A   447 ? 1.15049 1.35873 0.82428 -0.38658 0.02715  0.07682  ? ? ? ? ? ? 437 SER A   N   
+3343  C CA  . SER A   447 ? 1.49512 1.69534 1.13972 -0.39479 0.02638  0.09199  ? ? ? ? ? ? 437 SER A   CA  
+3344  C C   . SER A   447 ? 1.49932 1.67295 1.14167 -0.39475 0.02302  0.10730  ? ? ? ? ? ? 437 SER A   C   
+3345  O O   . SER A   447 ? 1.52104 1.68036 1.17222 -0.38328 0.01258  0.11209  ? ? ? ? ? ? 437 SER A   O   
+3346  C CB  . SER A   447 ? 1.58008 1.78521 1.20457 -0.39030 0.01501  0.09733  ? ? ? ? ? ? 437 SER A   CB  
+3347  O OG  . SER A   447 ? 1.54925 1.74694 1.18479 -0.37649 0.00174  0.10034  ? ? ? ? ? ? 437 SER A   OG  
+3348  N N   . LYS A   448 ? 1.40380 1.57089 1.03336 -0.40808 0.03211  0.11465  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A   N   
+3349  C CA  . LYS A   448 ? 1.54081 1.67960 1.16373 -0.41099 0.02958  0.12978  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A   CA  
+3350  C C   . LYS A   448 ? 1.58805 1.70676 1.18491 -0.40522 0.01649  0.14717  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A   C   
+3351  O O   . LYS A   448 ? 1.92034 2.04764 1.49391 -0.40757 0.01406  0.15181  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A   O   
+3352  C CB  . LYS A   448 ? 1.75883 1.89807 1.37268 -0.42932 0.04328  0.13322  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A   CB  
+3353  C CG  . LYS A   448 ? 1.75168 1.91154 1.39211 -0.43398 0.05584  0.11670  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A   CG  
+3354  C CD  . LYS A   448 ? 2.03128 2.19678 1.66271 -0.45281 0.06956  0.11989  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A   CD  
+3355  C CE  . LYS A   448 ? 2.01408 2.14873 1.63411 -0.46108 0.06721  0.13663  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A   CE  
+3356  N NZ  . LYS A   448 ? 2.33689 2.47785 1.94654 -0.48204 0.08097  0.14066  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A   NZ  
+3357  N N   . LYS A   449 ? 1.66729 1.75901 1.26745 -0.39678 0.00770  0.15652  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A   N   
+3358  C CA  . LYS A   449 ? 1.85925 1.92899 1.43574 -0.38840 -0.00573 0.17338  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A   CA  
+3359  C C   . LYS A   449 ? 1.89929 1.94969 1.44221 -0.40278 -0.00185 0.19050  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A   C   
+3360  O O   . LYS A   449 ? 2.09407 2.13772 1.63632 -0.41829 0.00979  0.19176  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A   O   
+3361  C CB  . LYS A   449 ? 1.96848 2.01351 1.55834 -0.37426 -0.01549 0.17729  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A   CB  
+3362  C CG  . LYS A   449 ? 2.07236 2.09691 1.67249 -0.38270 -0.00789 0.17782  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A   CG  
+3363  C CD  . LYS A   449 ? 1.82314 1.82180 1.43356 -0.36787 -0.01809 0.18128  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A   CD  
+3364  C CE  . LYS A   449 ? 2.23079 2.20663 1.84778 -0.37782 -0.01125 0.18236  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A   CE  
+3365  N NZ  . LYS A   449 ? 2.36364 2.31147 1.98774 -0.36337 -0.02112 0.18547  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A   NZ  
+3366  N N   . GLY A   450 ? 2.10310 2.14579 1.61746 -0.39797 -0.01180 0.20391  ? ? ? ? ? ? 440 GLY A   N   
+3367  C CA  . GLY A   450 ? 2.32462 2.34664 1.80257 -0.41056 -0.00961 0.22228  ? ? ? ? ? ? 440 GLY A   CA  
+3368  C C   . GLY A   450 ? 2.19171 2.23789 1.65333 -0.42776 0.00267  0.21935  ? ? ? ? ? ? 440 GLY A   C   
+3369  O O   . GLY A   450 ? 2.58829 2.61975 2.01645 -0.43909 0.00480  0.23520  ? ? ? ? ? ? 440 GLY A   O   
+3370  N N   . LYS A   451 ? 1.97368 2.05523 1.45632 -0.42995 0.01104  0.19973  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A   N   
+3371  C CA  . LYS A   451 ? 2.00712 2.11403 1.47622 -0.44491 0.02353  0.19415  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A   CA  
+3372  C C   . LYS A   451 ? 2.10174 2.24262 1.58583 -0.43716 0.02272  0.17519  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A   C   
+3373  O O   . LYS A   451 ? 2.27772 2.42774 1.79342 -0.42749 0.02141  0.16083  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A   O   
+3374  C CB  . LYS A   451 ? 1.87756 1.98986 1.35827 -0.46202 0.04109  0.18830  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A   CB  
+3375  C CG  . LYS A   451 ? 2.24915 2.38933 1.71648 -0.47741 0.05548  0.18190  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A   CG  
+3376  C CD  . LYS A   451 ? 2.26954 2.39751 1.69353 -0.48810 0.05488  0.20107  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A   CD  
+3377  C CE  . LYS A   451 ? 2.02967 2.18697 1.44026 -0.50425 0.07070  0.19401  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A   CE  
+3378  N NZ  . LYS A   451 ? 2.39878 2.54407 1.76497 -0.51635 0.07126  0.21354  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A   NZ  
+3379  N N   . LYS A   452 ? 1.90773 2.06593 1.36757 -0.44207 0.02352  0.17521  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A   N   
+3380  C CA  . LYS A   452 ? 2.11679 2.30548 1.58581 -0.43684 0.02281  0.15728  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A   CA  
+3381  C C   . LYS A   452 ? 1.87971 2.09300 1.35154 -0.45018 0.04052  0.14256  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A   C   
+3382  O O   . LYS A   452 ? 1.78272 1.99457 1.23741 -0.46490 0.05176  0.14959  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A   O   
+3383  C CB  . LYS A   452 ? 2.32738 2.52129 1.76794 -0.43174 0.01019  0.16495  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A   CB  
+3384  C CG  . LYS A   452 ? 2.46455 2.63748 1.90181 -0.41621 -0.00831 0.17916  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A   CG  
+3385  C CD  . LYS A   452 ? 2.46442 2.63946 1.93915 -0.40194 -0.01442 0.16748  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A   CD  
+3386  C CE  . LYS A   452 ? 2.27926 2.48565 1.76929 -0.39807 -0.01556 0.14748  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A   CE  
+3387  N NZ  . LYS A   452 ? 2.12576 2.33402 1.65103 -0.38576 -0.02048 0.13675  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A   NZ  
+3388  N N   . GLY A   453 ? 1.84899 2.08473 1.34239 -0.44486 0.04317  0.12183  ? ? ? ? ? ? 443 GLY A   N   
+3389  C CA  . GLY A   453 ? 1.79770 2.05679 1.29746 -0.45381 0.05926  0.10517  ? ? ? ? ? ? 443 GLY A   CA  
+3390  C C   . GLY A   453 ? 1.56562 1.82518 1.09538 -0.45570 0.07042  0.09658  ? ? ? ? ? ? 443 GLY A   C   
+3391  O O   . GLY A   453 ? 1.46330 1.74373 1.00311 -0.45997 0.08323  0.08064  ? ? ? ? ? ? 443 GLY A   O   
+3392  N N   . VAL A   454 ? 1.60616 1.84391 1.15013 -0.45196 0.06565  0.10604  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A   N   
+3393  C CA  . VAL A   454 ? 1.70457 1.94241 1.27718 -0.45338 0.07452  0.09866  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A   CA  
+3394  C C   . VAL A   454 ? 1.73141 1.96812 1.33417 -0.43810 0.06722  0.08717  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A   C   
+3395  O O   . VAL A   454 ? 1.58825 1.81041 1.19193 -0.42756 0.05351  0.09384  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A   O   
+3396  C CB  . VAL A   454 ? 1.55245 1.76626 1.11991 -0.46128 0.07492  0.11578  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A   CB  
+3397  C CG1 . VAL A   454 ? 1.78490 2.00256 1.32489 -0.47940 0.08560  0.12535  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A   CG1 
+3398  C CG2 . VAL A   454 ? 1.88271 2.06781 1.44042 -0.45161 0.05844  0.13155  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A   CG2 
+3399  N N   . TYR A   455 ? 1.51220 1.76488 1.13909 -0.43648 0.07649  0.07000  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A   N   
+3400  C CA  . TYR A   455 ? 1.46676 1.71894 1.12144 -0.42333 0.07154  0.05836  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A   CA  
+3401  C C   . TYR A   455 ? 1.23508 1.48966 0.91552 -0.42390 0.08025  0.05140  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A   C   
+3402  O O   . TYR A   455 ? 1.24316 1.51485 0.92636 -0.43133 0.09306  0.04345  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A   O   
+3403  C CB  . TYR A   455 ? 1.38515 1.65476 1.04129 -0.41839 0.07230  0.04188  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A   CB  
+3404  C CG  . TYR A   455 ? 1.64376 1.91352 1.27839 -0.41641 0.06158  0.04647  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A   CG  
+3405  C CD1 . TYR A   455 ? 1.69567 1.94954 1.32546 -0.41006 0.04747  0.06016  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A   CD1 
+3406  C CD2 . TYR A   455 ? 1.62719 1.91415 1.24646 -0.42025 0.06526  0.03636  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A   CD2 
+3407  C CE1 . TYR A   455 ? 1.80295 2.06036 1.41422 -0.40744 0.03686  0.06410  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A   CE1 
+3408  C CE2 . TYR A   455 ? 1.40454 1.69401 1.00420 -0.41896 0.05477  0.03993  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A   CE2 
+3409  C CZ  . TYR A   455 ? 1.62741 1.90322 1.22373 -0.41245 0.04034  0.05403  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A   CZ  
+3410  O OH  . TYR A   455 ? 1.96734 2.24882 1.54528 -0.41033 0.02904  0.05742  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A   OH  
+3411  N N   . GLU A   456 ? 1.48187 1.72117 1.18105 -0.41563 0.07316  0.05396  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A   N   
+3412  C CA  . GLU A   456 ? 1.36819 1.60954 1.09283 -0.41447 0.07922  0.04708  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A   CA  
+3413  C C   . GLU A   456 ? 1.15170 1.40570 0.89718 -0.40424 0.08139  0.02936  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A   C   
+3414  O O   . GLU A   456 ? 1.09347 1.34458 0.84006 -0.39543 0.07379  0.02528  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A   O   
+3415  C CB  . GLU A   456 ? 1.11032 1.32832 0.84378 -0.41023 0.07052  0.05747  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A   CB  
+3416  C CG  . GLU A   456 ? 1.52757 1.72946 1.24377 -0.42176 0.07076  0.07387  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A   CG  
+3417  C CD  . GLU A   456 ? 1.92593 2.10170 1.64927 -0.41654 0.06168  0.08301  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A   CD  
+3418  O OE1 . GLU A   456 ? 1.71849 1.88758 1.45357 -0.40276 0.05249  0.08001  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A   OE1 
+3419  O OE2 . GLU A   456 ? 1.85970 2.02153 1.57632 -0.42691 0.06418  0.09280  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A   OE2 
+3420  N N   . LEU A   457 ? 0.89593 1.16386 0.65782 -0.40554 0.09166  0.01902  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A   N   
+3421  C CA  . LEU A   457 ? 1.18214 1.46013 0.96250 -0.39543 0.09468  0.00242  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A   CA  
+3422  C C   . LEU A   457 ? 1.04915 1.31380 0.85074 -0.38520 0.08746  0.00224  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A   C   
+3423  O O   . LEU A   457 ? 1.02076 1.29060 0.84166 -0.38183 0.09169  -0.00410 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A   O   
+3424  C CB  . LEU A   457 ? 1.08681 1.38681 0.87520 -0.39918 0.10822  -0.00855 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A   CB  
+3425  C CG  . LEU A   457 ? 0.90668 1.22432 0.67988 -0.40300 0.11668  -0.01771 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A   CG  
+3426  C CD1 . LEU A   457 ? 1.17620 1.49163 0.92101 -0.41441 0.11540  -0.00561 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A   CD1 
+3427  C CD2 . LEU A   457 ? 0.84698 1.18828 0.63143 -0.40531 0.13026  -0.02845 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A   CD2 
+3428  N N   . LEU A   458 ? 1.06841 1.31749 0.86589 -0.37970 0.07617  0.00892  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A   N   
+3429  C CA  . LEU A   458 ? 1.07332 1.30876 0.88772 -0.37087 0.06880  0.01090  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A   CA  
+3430  C C   . LEU A   458 ? 1.03438 1.27528 0.86819 -0.36155 0.07145  -0.00293 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A   C   
+3431  O O   . LEU A   458 ? 0.80936 1.04564 0.66013 -0.35648 0.07059  -0.00401 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A   O   
+3432  C CB  . LEU A   458 ? 1.12186 1.34389 0.92775 -0.36607 0.05681  0.01942  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A   CB  
+3433  C CG  . LEU A   458 ? 0.92859 1.13714 0.74980 -0.35650 0.04880  0.02185  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A   CG  
+3434  C CD1 . LEU A   458 ? 1.06351 1.26257 0.89231 -0.35916 0.05013  0.02787  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A   CD1 
+3435  C CD2 . LEU A   458 ? 0.90285 1.10242 0.71426 -0.35191 0.03752  0.03041  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A   CD2 
+3436  N N   . GLY A   459 ? 1.23743 1.48662 1.06754 -0.35923 0.07450  -0.01361 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A   N   
+3437  C CA  . GLY A   459 ? 0.84906 1.09922 0.69461 -0.35013 0.07678  -0.02605 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A   CA  
+3438  C C   . GLY A   459 ? 0.86469 1.12509 0.72428 -0.34848 0.08538  -0.03278 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A   C   
+3439  O O   . GLY A   459 ? 1.10294 1.35961 0.97895 -0.34010 0.08453  -0.03721 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A   O   
+3440  N N   . LEU A   460 ? 1.13975 1.41499 0.99297 -0.35641 0.09374  -0.03365 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A   N   
+3441  C CA  . LEU A   460 ? 1.06095 1.35126 0.92883 -0.35504 0.10220  -0.04078 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A   CA  
+3442  C C   . LEU A   460 ? 1.06956 1.35754 0.94923 -0.35819 0.09995  -0.03242 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A   C   
+3443  O O   . LEU A   460 ? 1.27491 1.57066 1.17255 -0.35262 0.10243  -0.03845 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A   O   
+3444  C CB  . LEU A   460 ? 1.25865 1.56926 1.11646 -0.36312 0.11289  -0.04547 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A   CB  
+3445  C CG  . LEU A   460 ? 1.16822 1.48925 1.02449 -0.35640 0.11987  -0.06114 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A   CG  
+3446  C CD1 . LEU A   460 ? 1.15511 1.49726 0.99928 -0.36563 0.13047  -0.06446 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A   CD1 
+3447  C CD2 . LEU A   460 ? 0.92853 1.25401 0.80605 -0.34373 0.12244  -0.07187 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A   CD2 
+3448  N N   . ASN A   461 ? 0.89507 1.17173 0.76419 -0.36668 0.09489  -0.01892 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A   N   
+3449  C CA  . ASN A   461 ? 1.09607 1.36859 0.97369 -0.37186 0.09339  -0.01137 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A   CA  
+3450  C C   . ASN A   461 ? 1.13266 1.39432 1.02750 -0.36103 0.08651  -0.01322 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A   C   
+3451  O O   . ASN A   461 ? 1.10714 1.37438 1.01664 -0.36143 0.08794  -0.01497 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A   O   
+3452  C CB  . ASN A   461 ? 1.16117 1.41815 1.02073 -0.38187 0.08861  0.00379  ? ? ? ? ? ? 451 ASN A   CB  
+3453  C CG  . ASN A   461 ? 1.21091 1.47841 1.05129 -0.39398 0.09573  0.00716  ? ? ? ? ? ? 451 ASN A   CG  
+3454  O OD1 . ASN A   461 ? 1.00825 1.29774 0.85221 -0.39858 0.10614  -0.00080 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A   OD1 
+3455  N ND2 . ASN A   461 ? 1.34735 1.60023 1.16673 -0.39857 0.09010  0.01897  ? ? ? ? ? ? 451 ASN A   ND2 
+3456  N N   . ARG A   462 ? 0.92911 1.17685 0.82218 -0.35198 0.07911  -0.01310 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A   N   
+3457  C CA  . ARG A   462 ? 0.89164 1.12942 0.79925 -0.34186 0.07309  -0.01475 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A   CA  
+3458  C C   . ARG A   462 ? 1.09219 1.34211 1.01559 -0.33360 0.07797  -0.02677 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A   C   
+3459  O O   . ARG A   462 ? 1.17009 1.41953 1.10755 -0.32900 0.07598  -0.02803 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A   O   
+3460  C CB  . ARG A   462 ? 0.90981 1.13332 0.81159 -0.33527 0.06519  -0.01233 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A   CB  
+3461  C CG  . ARG A   462 ? 1.04055 1.25046 0.93007 -0.33944 0.05791  0.00016  ? ? ? ? ? ? 452 ARG A   CG  
+3462  C CD  . ARG A   462 ? 0.80652 1.00754 0.69394 -0.33184 0.05010  0.00112  ? ? ? ? ? ? 452 ARG A   CD  
+3463  N NE  . ARG A   462 ? 1.17470 1.38376 1.05369 -0.33246 0.05230  -0.00491 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A   NE  
+3464  C CZ  . ARG A   462 ? 1.45329 1.65951 1.32887 -0.32862 0.04675  -0.00573 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A   CZ  
+3465  N NH1 . ARG A   462 ? 0.74640 0.94377 0.62739 -0.32268 0.03902  -0.00110 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A   NH1 
+3466  N NH2 . ARG A   462 ? 1.72750 1.94124 1.59410 -0.33121 0.04919  -0.01205 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A   NH2 
+3467  N N   . CYS A   463 ? 0.78250 1.04281 0.70290 -0.33097 0.08404  -0.03593 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A   N   
+3468  C CA  . CYS A   463 ? 0.78686 1.05799 0.72098 -0.32166 0.08878  -0.04731 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A   CA  
+3469  C C   . CYS A   463 ? 0.94447 1.23634 0.88942 -0.32619 0.09502  -0.04957 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A   C   
+3470  O O   . CYS A   463 ? 1.10588 1.40592 1.06662 -0.31823 0.09555  -0.05550 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A   O   
+3471  C CB  . CYS A   463 ? 0.66720 0.94143 0.59369 -0.31721 0.09373  -0.05721 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A   CB  
+3472  S SG  . CYS A   463 ? 0.94380 1.19652 0.85885 -0.31367 0.08686  -0.05652 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A   SG  
+3473  N N   . LEU A   464 ? 0.98828 1.28992 0.92472 -0.33940 0.09966  -0.04470 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A   N   
+3474  C CA  . LEU A   464 ? 1.00949 1.33237 0.95672 -0.34651 0.10576  -0.04619 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A   CA  
+3475  C C   . LEU A   464 ? 1.03247 1.34728 0.98917 -0.34987 0.09958  -0.03923 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A   C   
+3476  O O   . LEU A   464 ? 1.07760 1.40969 1.04966 -0.35120 0.10229  -0.04340 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A   O   
+3477  C CB  . LEU A   464 ? 1.02963 1.36422 0.96312 -0.36161 0.11319  -0.04216 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A   CB  
+3478  C CG  . LEU A   464 ? 1.03267 1.38262 0.95787 -0.36006 0.12177  -0.05126 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A   CG  
+3479  C CD1 . LEU A   464 ? 1.00699 1.36757 0.91642 -0.37651 0.12878  -0.04536 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A   CD1 
+3480  C CD2 . LEU A   464 ? 0.83649 1.20962 0.77961 -0.34956 0.12831  -0.06553 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A   CD2 
+3481  N N   . ASN A   465 ? 0.92750 1.21742 0.87541 -0.35104 0.09115  -0.02941 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A   N   
+3482  C CA  . ASN A   465 ? 1.16873 1.44800 1.12375 -0.35373 0.08507  -0.02356 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A   CA  
+3483  C C   . ASN A   465 ? 1.02348 1.30510 0.99603 -0.34082 0.08138  -0.03084 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A   C   
+3484  O O   . ASN A   465 ? 0.98872 1.27479 0.97255 -0.34342 0.07959  -0.03108 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A   O   
+3485  C CB  . ASN A   465 ? 1.32006 1.57205 1.26097 -0.35548 0.07691  -0.01225 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A   CB  
+3486  C CG  . ASN A   465 ? 1.58400 1.82633 1.51808 -0.36923 0.07577  -0.00230 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A   CG  
+3487  O OD1 . ASN A   465 ? 1.48338 1.73748 1.41275 -0.38225 0.08273  -0.00047 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A   OD1 
+3488  N ND2 . ASN A   465 ? 1.46183 1.68179 1.39457 -0.36663 0.06731  0.00397  ? ? ? ? ? ? 455 ASN A   ND2 
+3489  N N   . LEU A   466 ? 0.96782 1.24590 0.94169 -0.32756 0.08012  -0.03674 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A   N   
+3490  C CA  . LEU A   466 ? 0.90784 1.18748 0.89600 -0.31476 0.07699  -0.04309 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A   CA  
+3491  C C   . LEU A   466 ? 1.04338 1.34988 1.04647 -0.31261 0.08277  -0.05204 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A   C   
+3492  O O   . LEU A   466 ? 1.45013 1.76231 1.46660 -0.30643 0.07943  -0.05517 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A   O   
+3493  C CB  . LEU A   466 ? 0.79137 1.05886 0.77496 -0.30267 0.07513  -0.04674 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A   CB  
+3494  C CG  . LEU A   466 ? 0.96589 1.21081 0.93788 -0.30316 0.06879  -0.03923 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A   CG  
+3495  C CD1 . LEU A   466 ? 0.80749 1.04217 0.77786 -0.29224 0.06717  -0.04381 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A   CD1 
+3496  C CD2 . LEU A   466 ? 0.85062 1.08420 0.82578 -0.30506 0.06184  -0.03204 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A   CD2 
+3497  N N   . LEU A   467 ? 0.79633 1.12146 0.79744 -0.31722 0.09130  -0.05659 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A   N   
+3498  C CA  . LEU A   467 ? 0.90733 1.26269 0.92362 -0.31519 0.09756  -0.06573 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A   CA  
+3499  C C   . LEU A   467 ? 0.90115 1.27344 0.92469 -0.33054 0.09988  -0.06258 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A   C   
+3500  O O   . LEU A   467 ? 0.86498 1.26702 0.90319 -0.33062 0.10510  -0.07024 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A   O   
+3501  C CB  . LEU A   467 ? 0.82514 1.19512 0.83634 -0.31292 0.10660  -0.07338 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A   CB  
+3502  C CG  . LEU A   467 ? 0.85075 1.21133 0.85949 -0.29600 0.10635  -0.08125 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A   CG  
+3503  C CD1 . LEU A   467 ? 0.94456 1.32082 0.94768 -0.29523 0.11602  -0.08988 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A   CD1 
+3504  C CD2 . LEU A   467 ? 1.04347 1.40959 1.06848 -0.28061 0.10270  -0.08741 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A   CD2 
+3505  N N   . GLY A   468 ? 0.69236 1.04671 0.70592 -0.34354 0.09621  -0.05184 ? ? ? ? ? ? 458 GLY A   N   
+3506  C CA  . GLY A   468 ? 0.62976 0.99473 0.64779 -0.35999 0.09816  -0.04817 ? ? ? ? ? ? 458 GLY A   CA  
+3507  C C   . GLY A   468 ? 0.88572 1.26394 0.89422 -0.37628 0.10750  -0.04528 ? ? ? ? ? ? 458 GLY A   C   
+3508  O O   . GLY A   468 ? 0.89248 1.27380 0.90034 -0.39313 0.10928  -0.03997 ? ? ? ? ? ? 458 GLY A   O   
+3509  N N   . ARG A   469 ? 1.11202 1.49739 1.11190 -0.37263 0.11375  -0.04875 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A   N   
+3510  C CA  . ARG A   469 ? 0.83783 1.23543 0.82570 -0.38799 0.12298  -0.04568 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A   CA  
+3511  C C   . ARG A   469 ? 1.00069 1.36929 0.96694 -0.40099 0.11904  -0.03089 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A   C   
+3512  O O   . ARG A   469 ? 0.87619 1.21550 0.83523 -0.39484 0.10954  -0.02439 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A   O   
+3513  C CB  . ARG A   469 ? 1.17690 1.58548 1.15806 -0.37965 0.12962  -0.05342 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A   CB  
+3514  C CG  . ARG A   469 ? 0.96807 1.40962 0.96794 -0.36891 0.13638  -0.06823 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A   CG  
+3515  C CD  . ARG A   469 ? 1.54379 1.98489 1.53439 -0.35712 0.14035  -0.07611 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A   CD  
+3516  N NE  . ARG A   469 ? 1.42216 1.88703 1.42887 -0.34143 0.14500  -0.09086 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A   NE  
+3517  C CZ  . ARG A   469 ? 1.13884 1.59998 1.15996 -0.32475 0.13888  -0.09635 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A   CZ  
+3518  N NH1 . ARG A   469 ? 1.39857 1.83900 1.42328 -0.32323 0.12875  -0.08914 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A   NH1 
+3519  N NH2 . ARG A   469 ? 1.01630 1.49402 1.04719 -0.30850 0.14300  -0.10939 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A   NH2 
+3520  N N   . GLU A   470 ? 1.21362 1.59123 1.16884 -0.41870 0.12668  -0.02549 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A   N   
+3521  C CA  . GLU A   470 ? 1.26068 1.61076 1.19320 -0.43156 0.12346  -0.01052 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A   CA  
+3522  C C   . GLU A   470 ? 1.38662 1.72429 1.29831 -0.42644 0.12264  -0.00694 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A   C   
+3523  O O   . GLU A   470 ? 1.25297 1.60698 1.16601 -0.41774 0.12748  -0.01649 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A   O   
+3524  C CB  . GLU A   470 ? 1.37418 1.73720 1.30142 -0.45424 0.13213  -0.00512 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A   CB  
+3525  C CG  . GLU A   470 ? 1.64672 1.97677 1.55209 -0.46897 0.12772  0.01157  ? ? ? ? ? ? 460 GLU A   CG  
+3526  C CD  . GLU A   470 ? 2.06274 2.36984 1.97579 -0.46968 0.11850  0.01555  ? ? ? ? ? ? 460 GLU A   CD  
+3527  O OE1 . GLU A   470 ? 2.14568 2.45696 2.07816 -0.45570 0.11311  0.00679  ? ? ? ? ? ? 460 GLU A   OE1 
+3528  O OE2 . GLU A   470 ? 2.21757 2.50084 2.11556 -0.48433 0.11665  0.02756  ? ? ? ? ? ? 460 GLU A   OE2 
+3529  N N   . ASN A   471 ? 1.41099 1.71885 1.30297 -0.43137 0.11586  0.00658  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A   N   
+3530  C CA  . ASN A   471 ? 1.15171 1.44772 1.02283 -0.42758 0.11346  0.01124  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A   CA  
+3531  C C   . ASN A   471 ? 1.29311 1.61068 1.15126 -0.43798 0.12473  0.00961  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A   C   
+3532  O O   . ASN A   471 ? 1.26686 1.59582 1.12142 -0.45430 0.13260  0.01353  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A   O   
+3533  C CB  . ASN A   471 ? 1.16233 1.42463 1.01488 -0.43160 0.10408  0.02702  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A   CB  
+3534  C CG  . ASN A   471 ? 1.24211 1.48705 1.08839 -0.41684 0.09417  0.02834  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A   CG  
+3535  O OD1 . ASN A   471 ? 1.49338 1.73474 1.32080 -0.41732 0.09314  0.03282  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A   OD1 
+3536  N ND2 . ASN A   471 ? 1.12234 1.35787 0.98416 -0.40425 0.08678  0.02438  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A   ND2 
+3537  N N   . LEU A   472 ? 1.13537 1.45888 0.98593 -0.42929 0.12584  0.00332  ? ? ? ? ? ? 462 LEU A   N   
+3538  C CA  . LEU A   472 ? 1.20564 1.54927 1.04182 -0.43771 0.13633  0.00059  ? ? ? ? ? ? 462 LEU A   CA  
+3539  C C   . LEU A   472 ? 1.24683 1.57412 1.05413 -0.45142 0.13487  0.01664  ? ? ? ? ? ? 462 LEU A   C   
+3540  O O   . LEU A   472 ? 1.08971 1.38833 0.88608 -0.44928 0.12398  0.02825  ? ? ? ? ? ? 462 LEU A   O   
+3541  C CB  . LEU A   472 ? 0.91059 1.26213 0.74524 -0.42438 0.13718  -0.01161 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A   CB  
+3542  C CG  . LEU A   472 ? 0.89852 1.27469 0.75500 -0.41361 0.14424  -0.02933 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A   CG  
+3543  C CD1 . LEU A   472 ? 0.79511 1.17171 0.64482 -0.40189 0.14442  -0.04014 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A   CD1 
+3544  C CD2 . LEU A   472 ? 1.16006 1.56813 1.02202 -0.42459 0.15763  -0.03417 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A   CD2 
+3545  N N   . ASP A   473 ? 1.48180 1.82825 1.27610 -0.46497 0.14610  0.01724  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A   N   
+3546  C CA  . ASP A   473 ? 1.21401 1.54651 0.97739 -0.47811 0.14574  0.03250  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A   CA  
+3547  C C   . ASP A   473 ? 1.24183 1.56204 0.98702 -0.46814 0.13786  0.03386  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A   C   
+3548  O O   . ASP A   473 ? 1.42250 1.75766 1.17244 -0.45798 0.14012  0.02022  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A   O   
+3549  C CB  . ASP A   473 ? 1.53911 1.89884 1.29245 -0.49466 0.16087  0.03120  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A   CB  
+3550  C CG  . ASP A   473 ? 1.80714 2.16929 1.56537 -0.51257 0.16678  0.03881  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A   CG  
+3551  O OD1 . ASP A   473 ? 1.66116 2.00150 1.42926 -0.51189 0.15855  0.04500  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A   OD1 
+3552  O OD2 . ASP A   473 ? 1.91537 2.30024 1.66759 -0.52627 0.17890  0.03769  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A   OD2 
+3553  N N   . GLU A   474 ? 1.26593 1.55849 0.98993 -0.47096 0.12823  0.05009  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A   N   
+3554  C CA  . GLU A   474 ? 1.49014 1.77346 1.19589 -0.46278 0.11990  0.05243  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A   CA  
+3555  C C   . GLU A   474 ? 1.36381 1.66817 1.04914 -0.47047 0.12930  0.04850  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A   C   
+3556  O O   . GLU A   474 ? 1.47201 1.79012 1.14836 -0.48532 0.14069  0.05129  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A   O   
+3557  C CB  . GLU A   474 ? 1.44076 1.69192 1.12740 -0.46369 0.10759  0.07145  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A   CB  
+3558  C CG  . GLU A   474 ? 1.74900 1.99389 1.40271 -0.47880 0.11063  0.08666  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A   CG  
+3559  C CD  . GLU A   474 ? 2.12072 2.34217 1.76770 -0.49064 0.11000  0.10243  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A   CD  
+3560  O OE1 . GLU A   474 ? 2.45279 2.67509 2.12256 -0.49287 0.11329  0.09789  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A   OE1 
+3561  O OE2 . GLU A   474 ? 2.38811 2.58915 2.00589 -0.49775 0.10584  0.11941  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A   OE2 
+3562  N N   . ILE A   475 ? 1.28626 1.59436 0.96428 -0.46093 0.12491  0.04110  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A   N   
+3563  C CA  . ILE A   475 ? 1.49078 1.81896 1.14928 -0.46645 0.13315  0.03479  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A   CA  
+3564  C C   . ILE A   475 ? 1.46126 1.77528 1.08970 -0.46726 0.12311  0.04667  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A   C   
+3565  O O   . ILE A   475 ? 1.34093 1.63360 0.96890 -0.45904 0.10921  0.05495  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A   O   
+3566  C CB  . ILE A   475 ? 1.17656 1.52431 0.85050 -0.45552 0.13817  0.01283  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A   CB  
+3567  C CG1 . ILE A   475 ? 1.14045 1.47478 0.81436 -0.44248 0.12538  0.00899  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A   CG1 
+3568  C CG2 . ILE A   475 ? 1.12118 1.47934 0.82724 -0.45030 0.14448  0.00197  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A   CG2 
+3569  C CD1 . ILE A   475 ? 1.30263 1.65153 0.98377 -0.43390 0.12998  -0.01151 ? ? ? ? ? ? 465 ILE A   CD1 
+3570  N N   . THR A   476 ? 1.55782 1.88598 1.16080 -0.47696 0.13035  0.04722  ? ? ? ? ? ? 466 THR A   N   
+3571  C CA  . THR A   476 ? 1.56438 1.88436 1.13601 -0.47827 0.12176  0.05712  ? ? ? ? ? ? 466 THR A   CA  
+3572  C C   . THR A   476 ? 1.31240 1.65362 0.87647 -0.47479 0.12565  0.04016  ? ? ? ? ? ? 466 THR A   C   
+3573  O O   . THR A   476 ? 1.71512 2.07931 1.27903 -0.48059 0.13995  0.02837  ? ? ? ? ? ? 466 THR A   O   
+3574  C CB  . THR A   476 ? 1.60822 1.92283 1.14978 -0.49462 0.12617  0.07538  ? ? ? ? ? ? 466 THR A   CB  
+3575  O OG1 . THR A   476 ? 1.71958 2.06167 1.25257 -0.50591 0.14272  0.06652  ? ? ? ? ? ? 466 THR A   OG1 
+3576  C CG2 . THR A   476 ? 1.73281 2.02762 1.28360 -0.50084 0.12588  0.08917  ? ? ? ? ? ? 466 THR A   CG2 
+3577  N N   . ILE A   477 ? 1.39367 1.72811 0.95200 -0.46542 0.11311  0.03803  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A   N   
+3578  C CA  . ILE A   477 ? 1.82068 2.17179 1.36869 -0.46303 0.11489  0.02227  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A   CA  
+3579  C C   . ILE A   477 ? 2.00487 2.35280 1.51835 -0.46732 0.10571  0.03398  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A   C   
+3580  O O   . ILE A   477 ? 1.72843 2.05803 1.23538 -0.46387 0.09200  0.04987  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A   O   
+3581  C CB  . ILE A   477 ? 1.70703 2.05605 1.27927 -0.44937 0.10875  0.00629  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A   CB  
+3582  C CG1 . ILE A   477 ? 1.84390 2.20919 1.40562 -0.44860 0.11290  -0.01242 ? ? ? ? ? ? 467 ILE A   CG1 
+3583  C CG2 . ILE A   477 ? 1.76398 2.09424 1.33937 -0.44140 0.09129  0.01675  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A   CG2 
+3584  C CD1 . ILE A   477 ? 1.75893 2.14467 1.32028 -0.45363 0.13067  -0.02595 ? ? ? ? ? ? 467 ILE A   CD1 
+3585  N N   . ASP A   478 ? 1.96346 2.32993 1.45414 -0.47417 0.11323  0.02596  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A   N   
+3586  C CA  . ASP A   478 ? 1.69208 2.05920 1.14668 -0.47923 0.10566  0.03616  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A   CA  
+3587  C C   . ASP A   478 ? 1.69963 2.07142 1.15361 -0.47060 0.09480  0.02330  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A   C   
+3588  O O   . ASP A   478 ? 1.67154 2.05874 1.12823 -0.46987 0.10193  0.00274  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A   O   
+3589  C CB  . ASP A   478 ? 2.10283 2.48869 1.53069 -0.49263 0.12012  0.03465  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A   CB  
+3590  C CG  . ASP A   478 ? 2.47281 2.86188 1.86136 -0.49743 0.11251  0.04286  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A   CG  
+3591  O OD1 . ASP A   478 ? 2.70594 3.07923 2.07407 -0.50092 0.10388  0.06533  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A   OD1 
+3592  O OD2 . ASP A   478 ? 2.32818 2.73470 1.70515 -0.49740 0.11486  0.02664  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A   OD2 
+3593  N N   . ILE A   479 ? 1.62076 1.97956 1.07103 -0.46422 0.07766  0.03484  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A   N   
+3594  C CA  . ILE A   479 ? 1.67167 2.03655 1.11969 -0.45781 0.06560  0.02497  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A   CA  
+3595  C C   . ILE A   479 ? 2.03681 2.40464 1.44838 -0.46179 0.05527  0.03867  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A   C   
+3596  O O   . ILE A   479 ? 1.96763 2.32118 1.36640 -0.46232 0.04893  0.06056  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A   O   
+3597  C CB  . ILE A   479 ? 1.86908 2.22132 1.34634 -0.44577 0.05344  0.02500  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A   CB  
+3598  C CG1 . ILE A   479 ? 2.19045 2.52338 1.66754 -0.44167 0.04323  0.04814  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A   CG1 
+3599  C CG2 . ILE A   479 ? 1.74986 2.10011 1.26067 -0.44157 0.06350  0.01007  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A   CG2 
+3600  C CD1 . ILE A   479 ? 2.08058 2.41192 1.54628 -0.43475 0.02438  0.05753  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A   CD1 
+3601  N N   . PRO A   480 ? 1.86051 2.24536 1.25300 -0.46474 0.05334  0.02671  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A   N   
+3602  C CA  . PRO A   480 ? 1.70518 2.09466 1.06171 -0.46789 0.04228  0.03971  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A   CA  
+3603  C C   . PRO A   480 ? 1.65072 2.03171 1.01299 -0.45727 0.02171  0.05100  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A   C   
+3604  O O   . PRO A   480 ? 1.93255 2.31063 1.32473 -0.44867 0.01575  0.04269  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A   O   
+3605  C CB  . PRO A   480 ? 1.98352 2.39502 1.32381 -0.47312 0.04591  0.01904  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A   CB  
+3606  C CG  . PRO A   480 ? 1.98199 2.39835 1.34392 -0.47469 0.06332  -0.00183 ? ? ? ? ? ? 470 PRO A   CG  
+3607  C CD  . PRO A   480 ? 1.92310 2.32322 1.32271 -0.46612 0.06238  0.00052  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A   CD  
+3608  N N   . GLU A   481 ? 1.87730 2.25505 1.20946 -0.45760 0.01088  0.07041  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A   N   
+3609  C CA  . GLU A   481 ? 1.56142 1.93185 0.89745 -0.44583 -0.00911 0.08316  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A   CA  
+3610  C C   . GLU A   481 ? 1.63357 2.02479 0.97396 -0.44158 -0.02117 0.06784  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A   C   
+3611  O O   . GLU A   481 ? 1.58662 1.97684 0.94520 -0.43079 -0.03535 0.07043  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A   O   
+3612  C CB  . GLU A   481 ? 1.84851 2.20775 1.14909 -0.44620 -0.01759 0.10900  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A   CB  
+3613  C CG  . GLU A   481 ? 1.91435 2.25976 1.22080 -0.43164 -0.03680 0.12581  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A   CG  
+3614  C CD  . GLU A   481 ? 2.02729 2.34784 1.36237 -0.42531 -0.03392 0.13325  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A   CD  
+3615  O OE1 . GLU A   481 ? 2.04752 2.35979 1.39279 -0.43362 -0.01739 0.12959  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A   OE1 
+3616  O OE2 . GLU A   481 ? 2.28265 2.59343 1.63017 -0.41172 -0.04835 0.14217  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A   OE2 
+3617  N N   . ASP A   482 ? 1.86894 2.27988 1.19302 -0.45035 -0.01563 0.05120  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A   N   
+3618  C CA  . ASP A   482 ? 1.93620 2.36692 1.26420 -0.44884 -0.02618 0.03452  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A   CA  
+3619  C C   . ASP A   482 ? 1.75081 2.18107 1.11693 -0.44627 -0.02140 0.01418  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A   C   
+3620  O O   . ASP A   482 ? 1.81613 2.25923 1.19217 -0.44439 -0.03153 0.00213  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A   O   
+3621  C CB  . ASP A   482 ? 2.12252 2.57269 1.41786 -0.45967 -0.02195 0.02268  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A   CB  
+3622  C CG  . ASP A   482 ? 2.02022 2.47163 1.31893 -0.46836 -0.00079 0.00419  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A   CG  
+3623  O OD1 . ASP A   482 ? 2.03606 2.47307 1.35075 -0.46803 0.01197  0.00832  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A   OD1 
+3624  O OD2 . ASP A   482 ? 2.07223 2.53970 1.35753 -0.47513 0.00288  -0.01512 ? ? ? ? ? ? 472 ASP A   OD2 
+3625  N N   . ILE A   483 ? 1.70670 2.12293 1.09371 -0.44656 -0.00655 0.01041  ? ? ? ? ? ? 473 ILE A   N   
+3626  C CA  . ILE A   483 ? 1.86895 2.28126 1.29091 -0.44327 -0.00160 -0.00688 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A   CA  
+3627  C C   . ILE A   483 ? 1.90528 2.30409 1.35444 -0.43237 -0.01065 0.00544  ? ? ? ? ? ? 473 ILE A   C   
+3628  O O   . ILE A   483 ? 1.58027 1.96275 1.03504 -0.42913 -0.00672 0.02037  ? ? ? ? ? ? 473 ILE A   O   
+3629  C CB  . ILE A   483 ? 1.77399 2.18021 1.20454 -0.44771 0.01856  -0.01821 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A   CB  
+3630  C CG1 . ILE A   483 ? 1.78181 2.20271 1.18463 -0.45758 0.02818  -0.03145 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A   CG1 
+3631  C CG2 . ILE A   483 ? 1.81991 2.21942 1.28483 -0.44301 0.02268  -0.03460 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A   CG2 
+3632  C CD1 . ILE A   483 ? 1.84379 2.27770 1.24245 -0.46043 0.02283  -0.05221 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A   CD1 
+3633  N N   . LYS A   484 ? 1.89649 2.30274 1.36237 -0.42741 -0.02244 -0.00145 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A   N   
+3634  C CA  . LYS A   484 ? 1.53953 1.93653 1.03090 -0.41646 -0.03167 0.00870  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A   CA  
+3635  C C   . LYS A   484 ? 1.48600 1.88916 1.00494 -0.41519 -0.03377 -0.00879 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A   C   
+3636  O O   . LYS A   484 ? 1.52040 1.93495 1.03555 -0.42283 -0.03113 -0.02729 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A   O   
+3637  C CB  . LYS A   484 ? 1.72809 2.13037 1.20517 -0.40923 -0.04937 0.02720  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A   CB  
+3638  C CG  . LYS A   484 ? 1.65118 2.03666 1.10870 -0.40684 -0.04884 0.05006  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A   CG  
+3639  C CD  . LYS A   484 ? 2.03249 2.42195 1.47491 -0.39762 -0.06770 0.06758  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A   CD  
+3640  C CE  . LYS A   484 ? 2.25673 2.62402 1.67778 -0.39521 -0.06763 0.09150  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A   CE  
+3641  N NZ  . LYS A   484 ? 2.27612 2.64578 1.67854 -0.38486 -0.08662 0.10893  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A   NZ  
+3642  N N   . GLY A   485 ? 1.60931 2.00357 1.15496 -0.40598 -0.03828 -0.00277 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A   N   
+3643  C CA  . GLY A   485 ? 1.69672 2.09764 1.26777 -0.40474 -0.04198 -0.01630 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A   CA  
+3644  C C   . GLY A   485 ? 1.40978 1.80159 0.99432 -0.41044 -0.02728 -0.03458 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A   C   
+3645  O O   . GLY A   485 ? 1.25194 1.62741 0.84396 -0.40881 -0.01538 -0.03287 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A   O   
+3646  N N   . LYS A   486 ? 1.54354 1.94584 1.13102 -0.41716 -0.02853 -0.05251 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A   N   
+3647  C CA  . LYS A   486 ? 1.21300 1.60405 0.81183 -0.42177 -0.01574 -0.07065 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A   CA  
+3648  C C   . LYS A   486 ? 1.37155 1.75664 0.95215 -0.42643 -0.00198 -0.07684 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A   C   
+3649  O O   . LYS A   486 ? 1.21850 1.58909 0.81051 -0.42482 0.01068  -0.08380 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A   O   
+3650  C CB  . LYS A   486 ? 1.23019 1.63218 0.83168 -0.42972 -0.02077 -0.08815 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A   CB  
+3651  C CG  . LYS A   486 ? 1.03698 1.42465 0.64459 -0.43525 -0.00834 -0.10809 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A   CG  
+3652  C CD  . LYS A   486 ? 1.22831 1.62427 0.83942 -0.44440 -0.01442 -0.12383 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A   CD  
+3653  C CE  . LYS A   486 ? 1.83197 2.25206 1.42004 -0.45223 -0.02508 -0.12669 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A   CE  
+3654  N NZ  . LYS A   486 ? 1.86952 2.30072 1.46271 -0.46256 -0.03224 -0.14159 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A   NZ  
+3655  N N   . LYS A   487 ? 1.64215 2.03987 1.19413 -0.43175 -0.00427 -0.07448 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A   N   
+3656  C CA  . LYS A   487 ? 1.60267 1.99818 1.13592 -0.43641 0.00927  -0.07992 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A   CA  
+3657  C C   . LYS A   487 ? 1.45762 1.84121 0.99641 -0.43127 0.01791  -0.06537 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A   C   
+3658  O O   . LYS A   487 ? 1.43451 1.81292 0.97296 -0.43279 0.03239  -0.07292 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A   O   
+3659  C CB  . LYS A   487 ? 1.71059 2.12350 1.21013 -0.44352 0.00402  -0.07891 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A   CB  
+3660  C CG  . LYS A   487 ? 1.76381 2.18335 1.24705 -0.45249 0.01121  -0.10153 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A   CG  
+3661  C CD  . LYS A   487 ? 1.97828 2.41776 1.42945 -0.45945 0.00202  -0.10078 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A   CD  
+3662  C CE  . LYS A   487 ? 1.91272 2.35782 1.34357 -0.46847 0.01102  -0.12309 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A   CE  
+3663  N NZ  . LYS A   487 ? 1.98709 2.42692 1.40746 -0.46869 0.02823  -0.12434 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A   NZ  
+3664  N N   . LYS A   488 ? 1.46459 1.84407 1.00875 -0.42512 0.00921  -0.04524 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A   N   
+3665  C CA  . LYS A   488 ? 1.55930 1.92583 1.10885 -0.42163 0.01664  -0.03127 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A   CA  
+3666  C C   . LYS A   488 ? 1.48936 1.84233 1.06961 -0.41622 0.02465  -0.03778 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A   C   
+3667  O O   . LYS A   488 ? 1.20583 1.55217 0.79079 -0.41645 0.03681  -0.03738 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A   O   
+3668  C CB  . LYS A   488 ? 1.71112 2.07352 1.25605 -0.41614 0.00426  -0.00860 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A   CB  
+3669  C CG  . LYS A   488 ? 1.35549 1.70115 0.90781 -0.41307 0.01040  0.00617  ? ? ? ? ? ? 478 LYS A   CG  
+3670  C CD  . LYS A   488 ? 1.18405 1.52181 0.72990 -0.40672 -0.00274 0.02782  ? ? ? ? ? ? 478 LYS A   CD  
+3671  C CE  . LYS A   488 ? 1.08830 1.40706 0.63786 -0.40583 0.00357  0.04228  ? ? ? ? ? ? 478 LYS A   CE  
+3672  N NZ  . LYS A   488 ? 1.33171 1.63863 0.87052 -0.39951 -0.00907 0.06363  ? ? ? ? ? ? 478 LYS A   NZ  
+3673  N N   . LYS A   489 ? 1.61896 1.96917 1.22011 -0.41161 0.01793  -0.04366 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A   N   
+3674  C CA  . LYS A   489 ? 1.28948 1.62626 0.91821 -0.40610 0.02461  -0.04926 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A   CA  
+3675  C C   . LYS A   489 ? 1.33061 1.66479 0.96034 -0.40914 0.03851  -0.06765 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A   C   
+3676  O O   . LYS A   489 ? 1.31919 1.64371 0.96418 -0.40490 0.04800  -0.06939 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A   O   
+3677  C CB  . LYS A   489 ? 1.40002 1.73595 1.04788 -0.40198 0.01472  -0.05195 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A   CB  
+3678  C CG  . LYS A   489 ? 1.40735 1.72872 1.08228 -0.39592 0.02037  -0.05591 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A   CG  
+3679  C CD  . LYS A   489 ? 1.60548 1.92803 1.29595 -0.39495 0.01290  -0.06251 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A   CD  
+3680  C CE  . LYS A   489 ? 1.81131 2.14492 1.50260 -0.39172 -0.00171 -0.04996 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A   CE  
+3681  N NZ  . LYS A   489 ? 2.01324 2.35250 1.72051 -0.39214 -0.00826 -0.05718 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A   NZ  
+3682  N N   . GLU A   490 ? 1.43126 1.77415 1.04451 -0.41582 0.03954  -0.08204 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A   N   
+3683  C CA  . GLU A   490 ? 1.32567 1.66418 0.93878 -0.41725 0.05229  -0.10106 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A   CA  
+3684  C C   . GLU A   490 ? 1.40411 1.74602 1.00868 -0.41758 0.06515  -0.09938 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A   C   
+3685  O O   . GLU A   490 ? 1.31541 1.65125 0.93083 -0.41368 0.07666  -0.10977 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A   O   
+3686  C CB  . GLU A   490 ? 1.48743 1.83345 1.08270 -0.42498 0.04979  -0.11735 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A   CB  
+3687  C CG  . GLU A   490 ? 1.81354 2.15005 1.40992 -0.42519 0.06122  -0.13918 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A   CG  
+3688  C CD  . GLU A   490 ? 2.45312 2.79670 2.03202 -0.42669 0.07395  -0.14612 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A   CD  
+3689  O OE1 . GLU A   490 ? 2.43913 2.79752 1.99745 -0.43178 0.07251  -0.13738 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A   OE1 
+3690  O OE2 . GLU A   490 ? 2.51882 2.85353 2.10408 -0.42233 0.08548  -0.16016 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A   OE2 
+3691  N N   . ARG A   491 ? 1.54284 1.89508 1.12776 -0.42217 0.06345  -0.08620 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A   N   
+3692  C CA  . ARG A   491 ? 1.44786 1.80520 1.02511 -0.42430 0.07613  -0.08305 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A   CA  
+3693  C C   . ARG A   491 ? 1.26673 1.61442 0.86754 -0.41837 0.08030  -0.07299 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A   C   
+3694  O O   . ARG A   491 ? 1.25624 1.60665 0.86382 -0.41746 0.09313  -0.07853 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A   O   
+3695  C CB  . ARG A   491 ? 1.74078 2.10933 1.28904 -0.43192 0.07299  -0.06968 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A   CB  
+3696  C CG  . ARG A   491 ? 2.05995 2.44203 1.58066 -0.43906 0.07316  -0.08179 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A   CG  
+3697  C CD  . ARG A   491 ? 2.27703 2.67084 1.76865 -0.44688 0.07752  -0.07106 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A   CD  
+3698  N NE  . ARG A   491 ? 2.50125 2.89943 1.99545 -0.44861 0.09466  -0.07490 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A   NE  
+3699  C CZ  . ARG A   491 ? 2.24894 2.65640 1.72302 -0.45609 0.10198  -0.06459 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A   CZ  
+3700  N NH1 . ARG A   491 ? 2.12714 2.53722 1.57486 -0.46200 0.09349  -0.04841 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A   NH1 
+3701  N NH2 . ARG A   491 ? 2.28549 2.70039 1.76574 -0.45769 0.11821  -0.07040 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A   NH2 
+3702  N N   . LEU A   492 ? 1.46675 1.80467 1.08054 -0.41403 0.06952  -0.05896 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A   N   
+3703  C CA  . LEU A   492 ? 1.32590 1.65358 0.96231 -0.40846 0.07256  -0.05072 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A   CA  
+3704  C C   . LEU A   492 ? 1.18683 1.50790 0.84682 -0.40153 0.07908  -0.06568 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A   C   
+3705  O O   . LEU A   492 ? 1.15385 1.47249 0.82910 -0.39809 0.08693  -0.06494 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A   O   
+3706  C CB  . LEU A   492 ? 0.90690 1.22477 0.55078 -0.40433 0.05918  -0.03405 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A   CB  
+3707  C CG  . LEU A   492 ? 1.19441 1.51333 0.81686 -0.40884 0.05304  -0.01533 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A   CG  
+3708  C CD1 . LEU A   492 ? 0.90588 1.21276 0.53828 -0.40202 0.04035  -0.00014 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A   CD1 
+3709  C CD2 . LEU A   492 ? 1.21912 1.53968 0.83367 -0.41516 0.06484  -0.00919 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A   CD2 
+3710  N N   . ASN A   493 ? 1.18982 1.50758 0.85233 -0.39977 0.07570  -0.07912 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A   N   
+3711  C CA  . ASN A   493 ? 1.08421 1.39269 0.76496 -0.39322 0.08219  -0.09356 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A   CA  
+3712  C C   . ASN A   493 ? 1.18055 1.49603 0.85636 -0.39295 0.09649  -0.10642 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A   C   
+3713  O O   . ASN A   493 ? 1.22421 1.53470 0.91729 -0.38558 0.10392  -0.11264 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A   O   
+3714  C CB  . ASN A   493 ? 1.18024 1.48186 0.86106 -0.39371 0.07581  -0.10503 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A   CB  
+3715  C CG  . ASN A   493 ? 1.39541 1.69128 1.08858 -0.39175 0.06329  -0.09454 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A   CG  
+3716  O OD1 . ASN A   493 ? 1.41505 1.71215 1.11263 -0.38987 0.05787  -0.07824 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A   OD1 
+3717  N ND2 . ASN A   493 ? 1.63898 1.92826 1.33738 -0.39243 0.05896  -0.10428 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A   ND2 
+3718  N N   . GLU A   494 ? 1.52696 1.85548 1.17902 -0.40023 0.10042  -0.11082 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A   N   
+3719  C CA  . GLU A   494 ? 1.44177 1.78025 1.08823 -0.39974 0.11472  -0.12364 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A   CA  
+3720  C C   . GLU A   494 ? 1.31604 1.66298 0.97319 -0.39867 0.12286  -0.11416 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A   C   
+3721  O O   . GLU A   494 ? 1.62200 1.97495 1.28885 -0.39342 0.13428  -0.12489 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A   O   
+3722  C CB  . GLU A   494 ? 1.64141 1.99353 1.25806 -0.40868 0.11688  -0.12939 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A   CB  
+3723  C CG  . GLU A   494 ? 2.11082 2.47245 1.72000 -0.40712 0.13134  -0.14811 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A   CG  
+3724  C CD  . GLU A   494 ? 2.10746 2.45507 1.72119 -0.40073 0.13253  -0.16883 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A   CD  
+3725  O OE1 . GLU A   494 ? 1.66420 1.99644 1.28374 -0.40036 0.12201  -0.16863 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A   OE1 
+3726  O OE2 . GLU A   494 ? 2.53372 2.88536 2.14472 -0.39617 0.14425  -0.18550 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A   OE2 
+3727  N N   . ARG A   495 ? 1.27783 1.62534 0.93343 -0.40349 0.11701  -0.09449 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A   N   
+3728  C CA  . ARG A   495 ? 1.44133 1.79469 1.10818 -0.40425 0.12391  -0.08497 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A   CA  
+3729  C C   . ARG A   495 ? 1.34695 1.68995 1.04362 -0.39409 0.12358  -0.08677 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A   C   
+3730  O O   . ARG A   495 ? 1.43743 1.78901 1.14787 -0.39160 0.13285  -0.08941 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A   O   
+3731  C CB  . ARG A   495 ? 1.40967 1.76105 1.06476 -0.41230 0.11696  -0.06332 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A   CB  
+3732  C CG  . ARG A   495 ? 1.30906 1.66821 0.96822 -0.41789 0.12557  -0.05351 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A   CG  
+3733  C CD  . ARG A   495 ? 1.78142 2.16225 1.42583 -0.42504 0.13981  -0.06189 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A   CD  
+3734  N NE  . ARG A   495 ? 1.77518 2.16438 1.41489 -0.43537 0.14657  -0.04859 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A   NE  
+3735  C CZ  . ARG A   495 ? 1.62623 2.02596 1.28493 -0.43566 0.15644  -0.05096 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A   CZ  
+3736  N NH1 . ARG A   495 ? 1.39603 1.79941 1.07971 -0.42444 0.16040  -0.06562 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A   NH1 
+3737  N NH2 . ARG A   495 ? 1.70447 2.11129 1.35637 -0.44784 0.16226  -0.03813 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A   NH2 
+3738  N N   . LYS A   496 ? 1.35904 1.68550 1.06586 -0.38835 0.11300  -0.08560 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A   N   
+3739  C CA  . LYS A   496 ? 1.15242 1.46811 0.88533 -0.37854 0.11228  -0.08746 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A   CA  
+3740  C C   . LYS A   496 ? 1.22493 1.54262 0.96657 -0.37051 0.12196  -0.10600 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A   C   
+3741  O O   . LYS A   496 ? 1.34417 1.66421 1.10435 -0.36365 0.12732  -0.10801 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A   O   
+3742  C CB  . LYS A   496 ? 1.17582 1.47503 0.91525 -0.37508 0.09973  -0.08311 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A   CB  
+3743  C CG  . LYS A   496 ? 1.09874 1.39506 0.83241 -0.37967 0.08928  -0.06490 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A   CG  
+3744  C CD  . LYS A   496 ? 1.12375 1.40840 0.86451 -0.37573 0.07766  -0.06299 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A   CD  
+3745  C CE  . LYS A   496 ? 1.25838 1.54083 0.99388 -0.37782 0.06686  -0.04559 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A   CE  
+3746  N NZ  . LYS A   496 ? 1.24798 1.52359 0.99178 -0.37362 0.05594  -0.04446 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A   NZ  
+3747  N N   . LYS A   497 ? 1.18393 1.50013 0.91203 -0.37067 0.12381  -0.12012 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A   N   
+3748  C CA  . LYS A   497 ? 1.12987 1.44586 0.86306 -0.36205 0.13336  -0.13854 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A   CA  
+3749  C C   . LYS A   497 ? 1.18233 1.52048 0.91596 -0.36204 0.14606  -0.14229 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A   C   
+3750  O O   . LYS A   497 ? 1.15519 1.49694 0.90410 -0.35188 0.15348  -0.15168 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A   O   
+3751  C CB  . LYS A   497 ? 1.13273 1.44157 0.84782 -0.36400 0.13295  -0.15326 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A   CB  
+3752  C CG  . LYS A   497 ? 1.41392 1.70446 1.12824 -0.36622 0.12089  -0.15079 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A   CG  
+3753  C CD  . LYS A   497 ? 1.35205 1.63807 1.04623 -0.37134 0.12032  -0.16537 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A   CD  
+3754  C CE  . LYS A   497 ? 1.36250 1.63942 1.05665 -0.36290 0.13005  -0.18548 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A   CE  
+3755  N NZ  . LYS A   497 ? 1.57842 1.84796 1.25185 -0.36876 0.12932  -0.20082 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A   NZ  
+3756  N N   . GLU A   498 ? 1.45378 1.80807 1.17043 -0.37332 0.14869  -0.13481 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A   N   
+3757  C CA  . GLU A   498 ? 1.53385 1.91213 1.25054 -0.37601 0.16129  -0.13663 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A   CA  
+3758  C C   . GLU A   498 ? 1.29362 1.67696 1.03349 -0.37392 0.16243  -0.12640 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A   C   
+3759  O O   . GLU A   498 ? 1.19595 1.59564 0.94953 -0.36853 0.17245  -0.13444 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A   O   
+3760  C CB  . GLU A   498 ? 1.52982 1.92142 1.22038 -0.39028 0.16299  -0.12849 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A   CB  
+3761  C CG  . GLU A   498 ? 1.66019 2.07621 1.35026 -0.39747 0.17466  -0.12389 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A   CG  
+3762  C CD  . GLU A   498 ? 1.98451 2.40942 1.64604 -0.41243 0.17510  -0.11282 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A   CD  
+3763  O OE1 . GLU A   498 ? 1.73079 2.14809 1.37126 -0.41535 0.16850  -0.11413 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A   OE1 
+3764  O OE2 . GLU A   498 ? 2.37356 2.81301 2.03298 -0.42182 0.18181  -0.10256 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A   OE2 
+3765  N N   . ILE A   499 ? 1.40702 1.77753 1.15176 -0.37777 0.15204  -0.10946 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A   N   
+3766  C CA  . ILE A   499 ? 1.38264 1.75521 1.14869 -0.37638 0.15190  -0.10018 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A   CA  
+3767  C C   . ILE A   499 ? 1.34008 1.70649 1.12990 -0.36150 0.15218  -0.11070 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A   C   
+3768  O O   . ILE A   499 ? 1.23367 1.61306 1.04173 -0.35750 0.15786  -0.11245 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A   O   
+3769  C CB  . ILE A   499 ? 1.08192 1.43850 0.84579 -0.38244 0.14000  -0.08095 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A   CB  
+3770  C CG1 . ILE A   499 ? 1.37786 1.74199 1.11988 -0.39695 0.14125  -0.06803 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A   CG1 
+3771  C CG2 . ILE A   499 ? 1.10770 1.45962 0.89538 -0.37819 0.13745  -0.07427 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A   CG2 
+3772  C CD1 . ILE A   499 ? 1.17217 1.51872 0.91007 -0.40137 0.12939  -0.04911 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A   CD1 
+3773  N N   . PHE A   500 ? 1.26782 1.61481 1.05709 -0.35352 0.14598  -0.11780 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A   N   
+3774  C CA  . PHE A   500 ? 1.09870 1.43558 0.90721 -0.33918 0.14557  -0.12667 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A   CA  
+3775  C C   . PHE A   500 ? 1.32162 1.67485 1.13624 -0.33027 0.15744  -0.14273 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A   C   
+3776  O O   . PHE A   500 ? 1.16719 1.52485 1.00191 -0.31985 0.15963  -0.14603 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A   O   
+3777  C CB  . PHE A   500 ? 1.23263 1.54469 1.03527 -0.33501 0.13768  -0.13130 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A   CB  
+3778  C CG  . PHE A   500 ? 1.17585 1.47256 0.99504 -0.32113 0.13627  -0.13818 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A   CG  
+3779  C CD1 . PHE A   500 ? 1.38631 1.67910 1.20476 -0.31072 0.14285  -0.15496 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A   CD1 
+3780  C CD2 . PHE A   500 ? 1.18681 1.47162 1.02067 -0.31796 0.12830  -0.12782 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A   CD2 
+3781  C CE1 . PHE A   500 ? 1.25290 1.52883 1.08421 -0.29740 0.14112  -0.16008 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A   CE1 
+3782  C CE2 . PHE A   500 ? 1.24585 1.51602 1.09266 -0.30545 0.12691  -0.13317 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A   CE2 
+3783  C CZ  . PHE A   500 ? 1.47937 1.74436 1.32450 -0.29515 0.13312  -0.14873 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A   CZ  
+3784  N N   . LYS A   501 ? 1.48287 1.84639 1.28015 -0.33338 0.16500  -0.15338 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A   N   
+3785  C CA  . LYS A   501 ? 1.26837 1.64890 1.07069 -0.32365 0.17684  -0.17003 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A   CA  
+3786  C C   . LYS A   501 ? 1.18871 1.60035 1.00418 -0.32681 0.18527  -0.16626 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A   C   
+3787  O O   . LYS A   501 ? 1.18142 1.60767 1.01354 -0.31490 0.19210  -0.17667 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A   O   
+3788  C CB  . LYS A   501 ? 1.38665 1.77076 1.16535 -0.32690 0.18303  -0.18295 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A   CB  
+3789  C CG  . LYS A   501 ? 1.36933 1.76972 1.15180 -0.31494 0.19553  -0.20223 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A   CG  
+3790  C CD  . LYS A   501 ? 1.48549 1.89482 1.24284 -0.32074 0.20302  -0.21401 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A   CD  
+3791  C CE  . LYS A   501 ? 1.90782 2.33629 1.66983 -0.30780 0.21635  -0.23368 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A   CE  
+3792  N NZ  . LYS A   501 ? 1.82694 2.26738 1.56371 -0.31397 0.22485  -0.24567 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A   NZ  
+3793  N N   . GLN A   502 ? 1.23145 1.65359 1.03949 -0.34278 0.18481  -0.15155 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A   N   
+3794  C CA  . GLN A   502 ? 1.07055 1.52182 0.88993 -0.34913 0.19314  -0.14724 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A   CA  
+3795  C C   . GLN A   502 ? 1.09115 1.54354 0.93869 -0.34042 0.18981  -0.14459 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A   C   
+3796  O O   . GLN A   502 ? 1.22026 1.69863 1.08481 -0.33515 0.19811  -0.15219 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A   O   
+3797  C CB  . GLN A   502 ? 1.03141 1.48545 0.83519 -0.36863 0.19148  -0.12965 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A   CB  
+3798  C CG  . GLN A   502 ? 1.08339 1.56418 0.89780 -0.37872 0.19955  -0.12312 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A   CG  
+3799  C CD  . GLN A   502 ? 1.34612 1.82284 1.14257 -0.39805 0.19712  -0.10423 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A   CD  
+3800  O OE1 . GLN A   502 ? 1.35288 1.80828 1.12938 -0.40238 0.18874  -0.09582 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A   OE1 
+3801  N NE2 . GLN A   502 ? 1.34249 1.83960 1.14561 -0.40985 0.20423  -0.09740 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A   NE2 
+3802  N N   . TYR A   503 ? 1.28356 1.71002 1.13647 -0.33861 0.17761  -0.13430 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A   N   
+3803  C CA  . TYR A   503 ? 1.36807 1.79337 1.24556 -0.33079 0.17313  -0.13104 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A   CA  
+3804  C C   . TYR A   503 ? 1.23158 1.64169 1.11929 -0.31145 0.16996  -0.14261 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A   C   
+3805  O O   . TYR A   503 ? 0.93642 1.32529 0.83228 -0.30567 0.16047  -0.13694 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A   O   
+3806  C CB  . TYR A   503 ? 0.93354 1.34015 0.81060 -0.33988 0.16230  -0.11311 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A   CB  
+3807  C CG  . TYR A   503 ? 1.15034 1.56752 1.01657 -0.35846 0.16484  -0.10027 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A   CG  
+3808  C CD1 . TYR A   503 ? 1.16475 1.60291 1.04433 -0.36591 0.16995  -0.09611 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A   CD1 
+3809  C CD2 . TYR A   503 ? 1.18959 1.59540 1.03135 -0.36899 0.16190  -0.09213 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A   CD2 
+3810  C CE1 . TYR A   503 ? 1.27732 1.72167 1.14497 -0.38419 0.17266  -0.08371 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A   CE1 
+3811  C CE2 . TYR A   503 ? 1.14897 1.56109 0.97820 -0.38551 0.16395  -0.07920 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A   CE2 
+3812  C CZ  . TYR A   503 ? 1.22943 1.65925 1.07107 -0.39349 0.16965  -0.07480 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A   CZ  
+3813  O OH  . TYR A   503 ? 1.25623 1.68900 1.08350 -0.41124 0.17207  -0.06128 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A   OH  
+3814  N N   . LYS A   504 ? 1.33476 1.75470 1.22073 -0.30105 0.17825  -0.15909 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A   N   
+3815  C CA  . LYS A   504 ? 1.21997 1.62122 1.11200 -0.28233 0.17555  -0.17020 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A   CA  
+3816  C C   . LYS A   504 ? 1.12355 1.53148 1.04072 -0.27006 0.17297  -0.16965 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A   C   
+3817  O O   . LYS A   504 ? 1.05567 1.43936 0.97788 -0.25837 0.16566  -0.16995 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A   O   
+3818  C CB  . LYS A   504 ? 1.17427 1.58351 1.05752 -0.27312 0.18536  -0.18871 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A   CB  
+3819  C CG  . LYS A   504 ? 1.24600 1.62627 1.12747 -0.25589 0.18198  -0.19974 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A   CG  
+3820  C CD  . LYS A   504 ? 1.58578 1.97719 1.46464 -0.24215 0.19239  -0.21950 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A   CD  
+3821  C CE  . LYS A   504 ? 1.67361 2.03027 1.54827 -0.22518 0.18861  -0.22976 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A   CE  
+3822  N NZ  . LYS A   504 ? 1.86865 2.23479 1.74447 -0.20720 0.19805  -0.24923 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A   NZ  
+3823  N N   . ASN A   505 ? 1.27532 1.71647 1.20779 -0.27342 0.17870  -0.16863 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A   N   
+3824  C CA  . ASN A   505 ? 1.17980 1.63146 1.13667 -0.26283 0.17562  -0.16823 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A   CA  
+3825  C C   . ASN A   505 ? 1.20529 1.64129 1.16769 -0.27093 0.16489  -0.15215 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A   C   
+3826  O O   . ASN A   505 ? 1.19895 1.62676 1.17538 -0.25954 0.15828  -0.15120 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A   O   
+3827  C CB  . ASN A   505 ? 1.36733 1.86377 1.33991 -0.26463 0.18571  -0.17410 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A   CB  
+3828  C CG  . ASN A   505 ? 1.56001 2.07449 1.53354 -0.24972 0.19577  -0.19267 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A   CG  
+3829  O OD1 . ASN A   505 ? 1.94513 2.43621 1.91208 -0.23374 0.19378  -0.20180 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A   OD1 
+3830  N ND2 . ASN A   505 ? 1.75765 2.31344 1.73899 -0.25499 0.20695  -0.19865 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A   ND2 
+3831  N N   . GLU A   506 ? 1.29326 1.72419 1.24381 -0.28957 0.16286  -0.13958 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A   N   
+3832  C CA  . GLU A   506 ? 1.11302 1.52660 1.06717 -0.29626 0.15261  -0.12503 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A   CA  
+3833  C C   . GLU A   506 ? 0.96025 1.33899 0.90903 -0.28687 0.14309  -0.12335 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A   C   
+3834  O O   . GLU A   506 ? 1.18069 1.54719 1.13935 -0.28306 0.13503  -0.11680 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A   O   
+3835  C CB  . GLU A   506 ? 1.11338 1.52612 1.05326 -0.31656 0.15244  -0.11222 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A   CB  
+3836  C CG  . GLU A   506 ? 1.22984 1.67380 1.16669 -0.32826 0.16392  -0.11463 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A   CG  
+3837  C CD  . GLU A   506 ? 1.68776 2.16048 1.64602 -0.33125 0.16798  -0.11503 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A   CD  
+3838  O OE1 . GLU A   506 ? 1.63334 2.09935 1.60667 -0.32689 0.16046  -0.11085 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A   OE1 
+3839  O OE2 . GLU A   506 ? 1.97276 2.47642 1.93262 -0.33868 0.17886  -0.11992 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A   OE2 
+3840  N N   . VAL A   507 ? 1.05329 1.41639 0.98595 -0.28388 0.14419  -0.12969 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A   N   
+3841  C CA  . VAL A   507 ? 0.97640 1.30793 0.90419 -0.27551 0.13652  -0.12990 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A   CA  
+3842  C C   . VAL A   507 ? 1.03269 1.36037 0.97449 -0.25691 0.13590  -0.13798 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A   C   
+3843  O O   . VAL A   507 ? 1.00043 1.30544 0.94478 -0.25047 0.12829  -0.13398 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A   O   
+3844  C CB  . VAL A   507 ? 0.91780 1.23527 0.82461 -0.27844 0.13839  -0.13620 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A   CB  
+3845  C CG1 . VAL A   507 ? 1.19956 1.48528 1.10166 -0.27086 0.13164  -0.13791 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A   CG1 
+3846  C CG2 . VAL A   507 ? 0.84727 1.16727 0.73927 -0.29585 0.13691  -0.12640 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A   CG2 
+3847  N N   . GLY A   508 ? 1.09833 1.44879 1.04903 -0.24752 0.14380  -0.14921 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A   N   
+3848  C CA  . GLY A   508 ? 1.03522 1.38372 0.99927 -0.22800 0.14259  -0.15649 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A   CA  
+3849  C C   . GLY A   508 ? 1.15865 1.51120 1.13983 -0.22602 0.13536  -0.14736 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A   C   
+3850  O O   . GLY A   508 ? 1.09166 1.42726 1.07777 -0.21263 0.12955  -0.14752 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A   O   
+3851  N N   . GLU A   509 ? 1.05917 1.43282 1.04807 -0.23984 0.13561  -0.13924 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A   N   
+3852  C CA  . GLU A   509 ? 1.10806 1.48419 1.11157 -0.24009 0.12833  -0.13080 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A   CA  
+3853  C C   . GLU A   509 ? 1.21845 1.56195 1.21320 -0.24412 0.11883  -0.11988 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A   C   
+3854  O O   . GLU A   509 ? 1.22856 1.56514 1.23259 -0.23862 0.11180  -0.11518 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A   O   
+3855  C CB  . GLU A   509 ? 1.14135 1.54657 1.15392 -0.25544 0.13164  -0.12574 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A   CB  
+3856  C CG  . GLU A   509 ? 1.25664 1.70052 1.28164 -0.25240 0.14136  -0.13648 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A   CG  
+3857  C CD  . GLU A   509 ? 1.66811 2.12677 1.71280 -0.23358 0.13932  -0.14444 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A   CD  
+3858  O OE1 . GLU A   509 ? 1.61051 2.05639 1.66218 -0.22841 0.13018  -0.13873 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A   OE1 
+3859  O OE2 . GLU A   509 ? 1.95213 2.43606 2.00492 -0.22318 0.14673  -0.15662 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A   OE2 
+3860  N N   . PHE A   510 ? 1.05935 1.38470 1.03643 -0.25342 0.11845  -0.11622 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A   N   
+3861  C CA  . PHE A   510 ? 0.89400 1.19179 0.86362 -0.25701 0.10986  -0.10671 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A   CA  
+3862  C C   . PHE A   510 ? 0.95819 1.23286 0.92720 -0.24257 0.10587  -0.11046 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A   C   
+3863  O O   . PHE A   510 ? 1.04109 1.30109 1.01317 -0.24064 0.09865  -0.10339 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A   O   
+3864  C CB  . PHE A   510 ? 1.10349 1.39120 1.05499 -0.26949 0.11021  -0.10303 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A   CB  
+3865  C CG  . PHE A   510 ? 1.14296 1.44746 1.09129 -0.28468 0.11274  -0.09620 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A   CG  
+3866  C CD1 . PHE A   510 ? 0.82668 1.14750 0.78779 -0.28935 0.11265  -0.09101 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A   CD1 
+3867  C CD2 . PHE A   510 ? 1.09860 1.40144 1.02973 -0.29499 0.11497  -0.09476 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A   CD2 
+3868  C CE1 . PHE A   510 ? 0.78369 1.11627 0.73969 -0.30454 0.11529  -0.08396 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A   CE1 
+3869  C CE2 . PHE A   510 ? 1.07586 1.39143 1.00135 -0.30893 0.11720  -0.08721 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A   CE2 
+3870  C CZ  . PHE A   510 ? 0.95312 1.28225 0.89068 -0.31399 0.11762  -0.08151 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A   CZ  
+3871  N N   . LEU A   511 ? 1.10585 1.37571 1.06962 -0.23237 0.11074  -0.12159 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A   N   
+3872  C CA  . LEU A   511 ? 1.15881 1.40226 1.11878 -0.21935 0.10739  -0.12477 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A   CA  
+3873  C C   . LEU A   511 ? 1.03651 1.28383 1.01131 -0.20611 0.10330  -0.12336 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A   C   
+3874  O O   . LEU A   511 ? 1.31487 1.53908 1.28699 -0.19978 0.09761  -0.11947 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A   O   
+3875  C CB  . LEU A   511 ? 1.22867 1.46435 1.17868 -0.21079 0.11379  -0.13783 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A   CB  
+3876  C CG  . LEU A   511 ? 1.00175 1.21710 0.93225 -0.22024 0.11487  -0.14017 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A   CG  
+3877  C CD1 . LEU A   511 ? 1.13516 1.36779 1.06019 -0.23730 0.11696  -0.13615 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A   CD1 
+3878  C CD2 . LEU A   511 ? 1.11696 1.32098 1.03784 -0.20945 0.12083  -0.15450 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A   CD2 
+3879  N N   . GLY A   512 ? 0.99791 1.27548 0.98798 -0.20229 0.10608  -0.12653 ? ? ? ? ? ? 502 GLY A   N   
+3880  C CA  . GLY A   512 ? 1.18869 1.47406 1.19356 -0.19078 0.10115  -0.12502 ? ? ? ? ? ? 502 GLY A   CA  
+3881  C C   . GLY A   512 ? 0.96702 1.24685 0.97562 -0.19937 0.09346  -0.11316 ? ? ? ? ? ? 502 GLY A   C   
+3882  O O   . GLY A   512 ? 1.14430 1.41598 1.15782 -0.18982 0.08735  -0.11026 ? ? ? ? ? ? 502 GLY A   O   
+3883  N N   . GLU A   513 ? 0.98055 1.26385 0.98566 -0.21666 0.09350  -0.10625 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A   N   
+3884  C CA  . GLU A   513 ? 0.80322 1.07902 0.81003 -0.22500 0.08650  -0.09553 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A   CA  
+3885  C C   . GLU A   513 ? 0.98115 1.22671 0.97416 -0.22774 0.08229  -0.08979 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A   C   
+3886  O O   . GLU A   513 ? 0.88245 1.12132 0.87464 -0.23573 0.07722  -0.08116 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A   O   
+3887  C CB  . GLU A   513 ? 0.74070 1.03401 0.75013 -0.24148 0.08833  -0.09055 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A   CB  
+3888  C CG  . GLU A   513 ? 0.95503 1.25268 0.97393 -0.24661 0.08226  -0.08328 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A   CG  
+3889  C CD  . GLU A   513 ? 1.15648 1.47775 1.19272 -0.23889 0.08199  -0.08853 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A   CD  
+3890  O OE1 . GLU A   513 ? 0.94782 1.29063 0.99071 -0.23396 0.08818  -0.09701 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A   OE1 
+3891  O OE2 . GLU A   513 ? 1.46309 1.78299 1.50645 -0.23741 0.07548  -0.08478 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A   OE2 
+3892  N N   . ARG A   514 ? 1.05314 1.28081 1.03543 -0.22146 0.08444  -0.09499 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A   N   
+3893  C CA  . ARG A   514 ? 1.02424 1.22545 0.99345 -0.22551 0.08143  -0.09098 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A   CA  
+3894  C C   . ARG A   514 ? 1.04118 1.24417 1.00318 -0.24117 0.08109  -0.08561 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A   C   
+3895  O O   . ARG A   514 ? 0.93798 1.12754 0.89495 -0.24659 0.07636  -0.07899 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A   O   
+3896  C CB  . ARG A   514 ? 0.91335 1.09999 0.88506 -0.22043 0.07473  -0.08444 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A   CB  
+3897  C CG  . ARG A   514 ? 1.32902 1.50758 1.30303 -0.20407 0.07415  -0.08872 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A   CG  
+3898  C CD  . ARG A   514 ? 1.21098 1.37281 1.18354 -0.20032 0.06799  -0.08169 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A   CD  
+3899  N NE  . ARG A   514 ? 1.02449 1.17316 0.99462 -0.18458 0.06727  -0.08480 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A   NE  
+3900  C CZ  . ARG A   514 ? 1.08401 1.24550 1.06441 -0.17251 0.06469  -0.08597 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A   CZ  
+3901  N NH1 . ARG A   514 ? 1.20950 1.39787 1.20416 -0.17572 0.06290  -0.08494 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A   NH1 
+3902  N NH2 . ARG A   514 ? 1.39316 1.53965 1.36873 -0.15704 0.06356  -0.08820 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A   NH2 
+3903  N N   . ILE A   515 ? 0.97103 1.19165 0.93206 -0.24802 0.08611  -0.08835 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A   N   
+3904  C CA  . ILE A   515 ? 0.96023 1.18275 0.91175 -0.26189 0.08600  -0.08345 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A   CA  
+3905  C C   . ILE A   515 ? 1.05970 1.27610 0.99758 -0.26347 0.09059  -0.09128 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A   C   
+3906  O O   . ILE A   515 ? 1.09017 1.31571 1.02774 -0.25848 0.09718  -0.10070 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A   O   
+3907  C CB  . ILE A   515 ? 1.06272 1.30750 1.01935 -0.27039 0.08859  -0.08004 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A   CB  
+3908  C CG1 . ILE A   515 ? 0.77201 1.02563 0.74401 -0.26702 0.08560  -0.07649 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A   CG1 
+3909  C CG2 . ILE A   515 ? 1.05718 1.29885 1.00349 -0.28348 0.08571  -0.07124 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A   CG2 
+3910  C CD1 . ILE A   515 ? 1.17902 1.41754 1.15220 -0.26799 0.07747  -0.06760 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A   CD1 
+3911  N N   . TYR A   516 ? 0.88134 1.08381 0.80815 -0.27033 0.08712  -0.08824 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A   N   
+3912  C CA  . TYR A   516 ? 0.86361 1.05830 0.77622 -0.27335 0.09034  -0.09607 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A   CA  
+3913  C C   . TYR A   516 ? 0.96630 1.16989 0.86879 -0.28648 0.08921  -0.09143 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A   C   
+3914  O O   . TYR A   516 ? 0.83873 1.03606 0.73792 -0.29257 0.08290  -0.08400 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A   O   
+3915  C CB  . TYR A   516 ? 0.88704 1.05765 0.79444 -0.27058 0.08713  -0.09784 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A   CB  
+3916  C CG  . TYR A   516 ? 0.96734 1.12531 0.88024 -0.25695 0.08853  -0.10260 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A   CG  
+3917  C CD1 . TYR A   516 ? 1.11044 1.26468 1.03382 -0.25079 0.08408  -0.09572 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A   CD1 
+3918  C CD2 . TYR A   516 ? 0.94388 1.09272 0.85014 -0.24943 0.09401  -0.11409 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A   CD2 
+3919  C CE1 . TYR A   516 ? 1.01863 1.16105 0.94529 -0.23759 0.08462  -0.09919 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A   CE1 
+3920  C CE2 . TYR A   516 ? 1.12395 1.25921 1.03373 -0.23534 0.09460  -0.11772 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A   CE2 
+3921  C CZ  . TYR A   516 ? 1.14294 1.27537 1.06269 -0.22951 0.08967  -0.10974 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A   CZ  
+3922  O OH  . TYR A   516 ? 1.14731 1.26601 1.06887 -0.21482 0.08956  -0.11251 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A   OH  
+3923  N N   . LEU A   517 ? 1.06227 1.28147 0.95940 -0.29025 0.09531  -0.09583 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A   N   
+3924  C CA  . LEU A   517 ? 0.78689 1.01504 0.67167 -0.30228 0.09477  -0.09142 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A   CA  
+3925  C C   . LEU A   517 ? 0.88909 1.11208 0.75813 -0.30526 0.09752  -0.10141 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A   C   
+3926  O O   . LEU A   517 ? 1.08599 1.31157 0.95224 -0.30023 0.10480  -0.11306 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A   O   
+3927  C CB  . LEU A   517 ? 0.93892 1.18825 0.82565 -0.30669 0.10020  -0.08901 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A   CB  
+3928  C CG  . LEU A   517 ? 0.88874 1.14704 0.76001 -0.31916 0.10037  -0.08351 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A   CG  
+3929  C CD1 . LEU A   517 ? 1.03691 1.28897 0.90733 -0.32504 0.09148  -0.06895 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A   CD1 
+3930  C CD2 . LEU A   517 ? 0.75256 1.03219 0.62328 -0.32334 0.10916  -0.08545 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A   CD2 
+3931  N N   . SER A   518 ? 1.06617 1.28279 0.92514 -0.31305 0.09152  -0.09758 ? ? ? ? ? ? 508 SER A   N   
+3932  C CA  . SER A   518 ? 1.05228 1.26506 0.89527 -0.31801 0.09311  -0.10714 ? ? ? ? ? ? 508 SER A   CA  
+3933  C C   . SER A   518 ? 1.13946 1.36975 0.97028 -0.32403 0.09885  -0.11013 ? ? ? ? ? ? 508 SER A   C   
+3934  O O   . SER A   518 ? 1.08393 1.32830 0.91574 -0.32824 0.09917  -0.10097 ? ? ? ? ? ? 508 SER A   O   
+3935  C CB  . SER A   518 ? 1.02430 1.23071 0.86116 -0.32556 0.08444  -0.10192 ? ? ? ? ? ? 508 SER A   CB  
+3936  O OG  . SER A   518 ? 1.18120 1.37227 1.02794 -0.32108 0.08035  -0.10031 ? ? ? ? ? ? 508 SER A   OG  
+3937  N N   . GLU A   519 ? 1.26381 1.49196 1.08171 -0.32495 0.10378  -0.12334 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A   N   
+3938  C CA  . GLU A   519 ? 1.19079 1.43604 0.99453 -0.33111 0.10972  -0.12740 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A   CA  
+3939  C C   . GLU A   519 ? 1.23346 1.48686 1.02485 -0.34283 0.10304  -0.11650 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A   C   
+3940  O O   . GLU A   519 ? 1.15364 1.42243 0.93980 -0.34816 0.10529  -0.10911 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A   O   
+3941  C CB  . GLU A   519 ? 1.27448 1.51333 1.06540 -0.32938 0.11564  -0.14500 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A   CB  
+3942  C CG  . GLU A   519 ? 1.40883 1.66650 1.18434 -0.33472 0.12318  -0.15130 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A   CG  
+3943  C CD  . GLU A   519 ? 1.36544 1.61499 1.12704 -0.33257 0.12883  -0.17009 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A   CD  
+3944  O OE1 . GLU A   519 ? 1.32684 1.55457 1.08590 -0.33158 0.12467  -0.17641 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A   OE1 
+3945  O OE2 . GLU A   519 ? 1.43387 1.69850 1.18650 -0.33233 0.13780  -0.17893 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A   OE2 
+3946  N N   . ILE A   520 ? 1.13888 1.38243 0.92519 -0.34701 0.09463  -0.11507 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A   N   
+3947  C CA  . ILE A   520 ? 1.25737 1.50867 1.03346 -0.35586 0.08638  -0.10417 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A   CA  
+3948  C C   . ILE A   520 ? 1.18807 1.43177 0.97787 -0.35347 0.07706  -0.09243 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A   C   
+3949  O O   . ILE A   520 ? 1.12932 1.37727 0.92460 -0.35304 0.07392  -0.07923 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A   O   
+3950  C CB  . ILE A   520 ? 1.30493 1.55733 1.06262 -0.36352 0.08370  -0.11314 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A   CB  
+3951  C CG1 . ILE A   520 ? 1.37858 1.63732 1.12198 -0.36490 0.09370  -0.12689 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A   CG1 
+3952  C CG2 . ILE A   520 ? 1.01709 1.28033 0.76387 -0.37116 0.07438  -0.10121 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A   CG2 
+3953  C CD1 . ILE A   520 ? 1.58738 1.83068 1.33213 -0.35961 0.09920  -0.14419 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A   CD1 
+3954  N N   . ASP A   521 ? 0.96916 1.20098 0.76388 -0.35230 0.07302  -0.09750 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A   N   
+3955  C CA  . ASP A   521 ? 1.10123 1.32735 0.90911 -0.34983 0.06501  -0.08803 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A   CA  
+3956  C C   . ASP A   521 ? 1.25918 1.46972 1.07362 -0.34757 0.06541  -0.09692 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A   C   
+3957  O O   . ASP A   521 ? 1.16728 1.36890 0.97576 -0.34720 0.07154  -0.10974 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A   O   
+3958  C CB  . ASP A   521 ? 1.28046 1.51678 1.08114 -0.35594 0.05514  -0.07893 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A   CB  
+3959  C CG  . ASP A   521 ? 1.16340 1.40504 0.94859 -0.36435 0.05285  -0.08811 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A   CG  
+3960  O OD1 . ASP A   521 ? 1.30547 1.53962 1.08542 -0.36591 0.05898  -0.10204 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A   OD1 
+3961  O OD2 . ASP A   521 ? 1.38678 1.63984 1.16447 -0.36903 0.04450  -0.08169 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A   OD2 
+3962  N N   . LEU A   522 ? 1.37938 1.58568 1.20515 -0.34604 0.05901  -0.08993 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A   N   
+3963  C CA  . LEU A   522 ? 1.04421 1.23513 0.87568 -0.34523 0.05937  -0.09630 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A   CA  
+3964  C C   . LEU A   522 ? 1.17594 1.36501 0.99503 -0.35509 0.05813  -0.10668 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A   C   
+3965  O O   . LEU A   522 ? 1.08871 1.26090 0.90451 -0.35575 0.06265  -0.11732 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A   O   
+3966  C CB  . LEU A   522 ? 1.14237 1.33306 0.98782 -0.34250 0.05306  -0.08616 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A   CB  
+3967  C CG  . LEU A   522 ? 1.17515 1.35393 1.02472 -0.34520 0.05202  -0.09063 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A   CG  
+3968  C CD1 . LEU A   522 ? 0.85466 1.01315 0.70882 -0.33774 0.05858  -0.09515 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A   CD1 
+3969  C CD2 . LEU A   522 ? 1.01503 1.20260 0.87545 -0.34536 0.04456  -0.08099 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A   CD2 
+3970  N N   . GLU A   523 ? 1.18650 1.39193 0.99778 -0.36283 0.05161  -0.10384 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A   N   
+3971  C CA  . GLU A   523 ? 1.13094 1.33787 0.93129 -0.37363 0.04905  -0.11376 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A   CA  
+3972  C C   . GLU A   523 ? 1.26362 1.46101 1.04895 -0.37625 0.05675  -0.12838 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A   C   
+3973  O O   . GLU A   523 ? 1.17590 1.36104 0.95464 -0.38286 0.05814  -0.14010 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A   O   
+3974  C CB  . GLU A   523 ? 1.30322 1.53288 1.09755 -0.37976 0.03986  -0.10739 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A   CB  
+3975  C CG  . GLU A   523 ? 1.37492 1.61462 1.18338 -0.37751 0.03122  -0.09562 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A   CG  
+3976  C CD  . GLU A   523 ? 1.29373 1.53486 1.11116 -0.36720 0.03037  -0.08178 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A   CD  
+3977  O OE1 . GLU A   523 ? 1.12050 1.35353 0.93665 -0.36217 0.03736  -0.08147 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A   OE1 
+3978  O OE2 . GLU A   523 ? 1.32021 1.57110 1.14608 -0.36421 0.02267  -0.07175 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A   OE2 
+3979  N N   . ASN A   524 ? 1.06781 1.27036 0.84712 -0.37151 0.06219  -0.12842 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A   N   
+3980  C CA  . ASN A   524 ? 1.08697 1.28183 0.85254 -0.37212 0.07037  -0.14321 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A   CA  
+3981  C C   . ASN A   524 ? 1.07681 1.24772 0.84894 -0.36380 0.07753  -0.15110 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A   C   
+3982  O O   . ASN A   524 ? 1.16561 1.32098 0.92701 -0.36575 0.08205  -0.16548 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A   O   
+3983  C CB  . ASN A   524 ? 1.20346 1.41373 0.96140 -0.36966 0.07494  -0.14084 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A   CB  
+3984  C CG  . ASN A   524 ? 1.09795 1.32788 0.84132 -0.37899 0.06887  -0.13684 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A   CG  
+3985  O OD1 . ASN A   524 ? 1.33137 1.56453 1.05749 -0.38598 0.07017  -0.14803 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A   OD1 
+3986  N ND2 . ASN A   524 ? 1.20744 1.44959 0.95649 -0.37864 0.06181  -0.12098 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A   ND2 
+3987  N N   . ASP A   525 ? 1.32266 1.48911 1.11118 -0.35405 0.07827  -0.14206 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A   N   
+3988  C CA  . ASP A   525 ? 1.18093 1.32435 0.97542 -0.34505 0.08361  -0.14792 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A   CA  
+3989  C C   . ASP A   525 ? 1.14089 1.26446 0.93384 -0.35123 0.08064  -0.15189 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A   C   
+3990  O O   . ASP A   525 ? 1.08750 1.18667 0.87573 -0.34765 0.08547  -0.16147 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A   O   
+3991  C CB  . ASP A   525 ? 0.85010 0.99590 0.66206 -0.33400 0.08388  -0.13682 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A   CB  
+3992  C CG  . ASP A   525 ? 1.29718 1.46178 1.11136 -0.32925 0.08782  -0.13349 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A   CG  
+3993  O OD1 . ASP A   525 ? 1.63056 1.80739 1.43216 -0.33468 0.09028  -0.13837 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A   OD1 
+3994  O OD2 . ASP A   525 ? 1.37800 1.54577 1.20597 -0.32093 0.08862  -0.12614 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A   OD2 
+3995  N N   . LEU A   526 ? 1.09464 1.22820 0.89119 -0.36044 0.07287  -0.14464 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A   N   
+3996  C CA  . LEU A   526 ? 0.98646 1.10512 0.78176 -0.36907 0.07041  -0.14851 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A   CA  
+3997  C C   . LEU A   526 ? 1.21501 1.32518 0.99241 -0.38004 0.07207  -0.16368 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A   C   
+3998  O O   . LEU A   526 ? 1.10113 1.18716 0.87293 -0.38503 0.07428  -0.17184 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A   O   
+3999  C CB  . LEU A   526 ? 0.98416 1.12135 0.78967 -0.37545 0.06182  -0.13744 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A   CB  
+4000  C CG  . LEU A   526 ? 1.00855 1.13477 0.81858 -0.38327 0.05966  -0.13783 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A   CG  
+4001  C CD1 . LEU A   526 ? 1.19224 1.29484 1.00950 -0.37372 0.06440  -0.13478 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A   CD1 
+4002  C CD2 . LEU A   526 ? 0.97574 1.12717 0.79663 -0.38808 0.05119  -0.12778 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A   CD2 
+4003  N N   . TYR A   527 ? 1.30336 1.43187 1.07009 -0.38452 0.07106  -0.16764 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A   N   
+4004  C CA  . TYR A   527 ? 1.39278 1.51418 1.14080 -0.39454 0.07287  -0.18348 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A   CA  
+4005  C C   . TYR A   527 ? 1.21811 1.31179 0.95733 -0.38651 0.08235  -0.19637 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A   C   
+4006  O O   . TYR A   527 ? 1.20543 1.27729 0.93177 -0.39367 0.08457  -0.20987 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A   O   
+4007  C CB  . TYR A   527 ? 1.26685 1.41530 1.00432 -0.39932 0.06997  -0.18384 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A   CB  
+4008  C CG  . TYR A   527 ? 1.26013 1.40484 0.97662 -0.40970 0.07152  -0.20076 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A   CG  
+4009  C CD1 . TYR A   527 ? 1.40622 1.54081 1.10977 -0.40388 0.08025  -0.21306 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A   CD1 
+4010  C CD2 . TYR A   527 ? 1.47410 1.62758 1.18389 -0.42523 0.06414  -0.20520 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A   CD2 
+4011  C CE1 . TYR A   527 ? 1.28928 1.41970 0.97238 -0.41309 0.08185  -0.22962 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A   CE1 
+4012  C CE2 . TYR A   527 ? 1.62381 1.77407 1.31350 -0.43558 0.06514  -0.22160 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A   CE2 
+4013  C CZ  . TYR A   527 ? 1.35335 1.49079 1.02902 -0.42937 0.07411  -0.23387 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A   CZ  
+4014  O OH  . TYR A   527 ? 1.94560 2.07884 1.60002 -0.43929 0.07538  -0.25131 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A   OH  
+4015  N N   . SER A   528 ? 1.03174 1.12589 0.77773 -0.37146 0.08788  -0.19284 ? ? ? ? ? ? 518 SER A   N   
+4016  C CA  . SER A   528 ? 1.15713 1.22776 0.89643 -0.36079 0.09662  -0.20494 ? ? ? ? ? ? 518 SER A   CA  
+4017  C C   . SER A   528 ? 1.34256 1.37873 1.08355 -0.35825 0.09770  -0.20714 ? ? ? ? ? ? 518 SER A   C   
+4018  O O   . SER A   528 ? 1.16654 1.17510 0.89538 -0.35462 0.10319  -0.22049 ? ? ? ? ? ? 518 SER A   O   
+4019  C CB  . SER A   528 ? 0.99471 1.07860 0.74428 -0.34533 0.10157  -0.19958 ? ? ? ? ? ? 518 SER A   CB  
+4020  O OG  . SER A   528 ? 1.51223 1.62693 1.25962 -0.34913 0.10071  -0.19525 ? ? ? ? ? ? 518 SER A   OG  
+4021  N N   . ALA A   529 ? 1.46323 1.49922 1.21772 -0.35993 0.09270  -0.19425 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A   N   
+4022  C CA  . ALA A   529 ? 1.39910 1.40259 1.15434 -0.35768 0.09398  -0.19423 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A   CA  
+4023  C C   . ALA A   529 ? 1.48123 1.46776 1.22468 -0.37549 0.09177  -0.20163 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A   C   
+4024  O O   . ALA A   529 ? 1.37219 1.32305 1.10546 -0.37576 0.09546  -0.20922 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A   O   
+4025  C CB  . ALA A   529 ? 1.42420 1.43519 1.19802 -0.35177 0.09038  -0.17775 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A   CB  
+4026  N N   . ILE A   530 ? 1.44102 1.45228 1.18533 -0.39059 0.08556  -0.19949 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A   N   
+4027  C CA  . ILE A   530 ? 1.55565 1.55715 1.29126 -0.40962 0.08273  -0.20631 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A   CA  
+4028  C C   . ILE A   530 ? 1.58166 1.61022 1.30935 -0.42265 0.07804  -0.21279 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A   C   
+4029  O O   . ILE A   530 ? 1.51661 1.56866 1.25095 -0.43469 0.07086  -0.20735 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A   O   
+4030  C CB  . ILE A   530 ? 1.46329 1.46866 1.21289 -0.41607 0.07836  -0.19407 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A   CB  
+4031  C CG1 . ILE A   530 ? 1.23149 1.27152 0.99963 -0.40844 0.07322  -0.17853 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A   CG1 
+4032  C CG2 . ILE A   530 ? 1.51698 1.48532 1.26604 -0.40931 0.08335  -0.19195 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A   CG2 
+4033  C CD1 . ILE A   530 ? 1.05713 1.10962 0.83878 -0.41621 0.06804  -0.16818 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A   CD1 
+4034  N N   . GLY A   531 ? 1.59942 1.62616 1.31251 -0.41978 0.08194  -0.22481 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A   N   
+4035  C CA  . GLY A   531 ? 1.48671 1.53804 1.18921 -0.43200 0.07751  -0.23170 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A   CA  
+4036  C C   . GLY A   531 ? 1.45094 1.49370 1.14326 -0.45256 0.07397  -0.24237 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A   C   
+4037  O O   . GLY A   531 ? 1.43551 1.50686 1.12923 -0.46539 0.06612  -0.24067 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A   O   
+4038  N N   . GLU A   532 ? 1.54161 1.54475 1.22321 -0.45608 0.07943  -0.25355 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A   N   
+4039  C CA  . GLU A   532 ? 1.54455 1.53603 1.21561 -0.47780 0.07679  -0.26454 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A   CA  
+4040  C C   . GLU A   532 ? 1.48969 1.49943 1.17734 -0.48959 0.07011  -0.25270 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A   C   
+4041  O O   . GLU A   532 ? 1.43200 1.45976 1.11759 -0.50852 0.06406  -0.25777 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A   O   
+4042  C CB  . GLU A   532 ? 1.88972 1.82932 1.54561 -0.47809 0.08444  -0.27689 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A   CB  
+4043  C CG  . GLU A   532 ? 2.17207 2.09281 1.80973 -0.46745 0.09117  -0.29211 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A   CG  
+4044  C CD  . GLU A   532 ? 2.56021 2.46125 2.17474 -0.48492 0.09178  -0.31278 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A   CD  
+4045  O OE1 . GLU A   532 ? 2.49652 2.38662 2.10846 -0.50479 0.08860  -0.31557 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A   OE1 
+4046  O OE2 . GLU A   532 ? 2.84430 2.74151 2.44301 -0.47947 0.09571  -0.32679 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A   OE2 
+4047  N N   . SER A   533 ? 1.69431 1.70201 1.39886 -0.47844 0.07105  -0.23747 ? ? ? ? ? ? 523 SER A   N   
+4048  C CA  . SER A   533 ? 1.48836 1.51379 1.20917 -0.48811 0.06575  -0.22647 ? ? ? ? ? ? 523 SER A   CA  
+4049  C C   . SER A   533 ? 1.35227 1.42713 1.08558 -0.48921 0.05675  -0.21794 ? ? ? ? ? ? 523 SER A   C   
+4050  O O   . SER A   533 ? 1.33487 1.43279 1.07526 -0.50396 0.05041  -0.21691 ? ? ? ? ? ? 523 SER A   O   
+4051  C CB  . SER A   533 ? 1.48650 1.49505 1.21989 -0.47490 0.06954  -0.21325 ? ? ? ? ? ? 523 SER A   CB  
+4052  O OG  . SER A   533 ? 1.74462 1.70584 1.46514 -0.47378 0.07695  -0.22009 ? ? ? ? ? ? 523 SER A   OG  
+4053  N N   . MET A   534 ? 1.37225 1.46408 1.10807 -0.47377 0.05602  -0.21172 ? ? ? ? ? ? 524 MET A   N   
+4054  C CA  . MET A   534 ? 1.24228 1.37682 0.98787 -0.47299 0.04727  -0.20212 ? ? ? ? ? ? 524 MET A   CA  
+4055  C C   . MET A   534 ? 1.52555 1.68117 1.25863 -0.48804 0.04116  -0.21292 ? ? ? ? ? ? 524 MET A   C   
+4056  O O   . MET A   534 ? 1.51797 1.70734 1.25941 -0.49477 0.03207  -0.20760 ? ? ? ? ? ? 524 MET A   O   
+4057  C CB  . MET A   534 ? 1.10976 1.25296 0.85881 -0.45418 0.04880  -0.19254 ? ? ? ? ? ? 524 MET A   CB  
+4058  C CG  . MET A   534 ? 1.12378 1.25627 0.88864 -0.43959 0.05216  -0.17968 ? ? ? ? ? ? 524 MET A   CG  
+4059  S SD  . MET A   534 ? 1.18941 1.33424 0.95889 -0.42046 0.05375  -0.16902 ? ? ? ? ? ? 524 MET A   SD  
+4060  C CE  . MET A   534 ? 1.24762 1.43401 1.01966 -0.42521 0.04278  -0.16036 ? ? ? ? ? ? 524 MET A   CE  
+4061  N N   . LYS A   535 ? 1.57373 1.71086 1.28648 -0.49268 0.04568  -0.22858 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A   N   
+4062  C CA  . LYS A   535 ? 1.48751 1.64322 1.18623 -0.50807 0.03987  -0.24056 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A   CA  
+4063  C C   . LYS A   535 ? 1.49390 1.65411 1.19625 -0.52889 0.03511  -0.24654 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A   C   
+4064  O O   . LYS A   535 ? 1.54912 1.74353 1.25281 -0.54019 0.02577  -0.24781 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A   O   
+4065  C CB  . LYS A   535 ? 1.42386 1.55523 1.09910 -0.50837 0.04683  -0.25766 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A   CB  
+4066  C CG  . LYS A   535 ? 1.32999 1.47151 0.99869 -0.49271 0.04972  -0.25441 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A   CG  
+4067  C CD  . LYS A   535 ? 1.19511 1.30969 0.84220 -0.49102 0.05846  -0.27231 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A   CD  
+4068  C CE  . LYS A   535 ? 1.82299 1.95528 1.46158 -0.47941 0.06102  -0.27079 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A   CE  
+4069  N NZ  . LYS A   535 ? 2.21851 2.32485 1.83882 -0.47389 0.07119  -0.28776 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A   NZ  
+4070  N N   . ARG A   536 ? 1.36644 1.49316 1.07012 -0.53449 0.04132  -0.25002 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A   N   
+4071  C CA  . ARG A   536 ? 1.43292 1.56220 1.13994 -0.55636 0.03820  -0.25570 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A   CA  
+4072  C C   . ARG A   536 ? 1.47676 1.64306 1.20793 -0.55697 0.03102  -0.24084 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A   C   
+4073  O O   . ARG A   536 ? 1.53449 1.72899 1.27146 -0.57173 0.02420  -0.24344 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A   O   
+4074  C CB  . ARG A   536 ? 1.44480 1.52442 1.14458 -0.56164 0.04751  -0.26176 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A   CB  
+4075  C CG  . ARG A   536 ? 1.66295 1.74224 1.36869 -0.58211 0.04636  -0.26338 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A   CG  
+4076  C CD  . ARG A   536 ? 1.95380 1.98134 1.65243 -0.58467 0.05581  -0.26497 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A   CD  
+4077  N NE  . ARG A   536 ? 1.83736 1.85308 1.54685 -0.56448 0.05994  -0.25031 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A   NE  
+4078  C CZ  . ARG A   536 ? 2.12295 2.15290 1.85148 -0.56260 0.05897  -0.23584 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A   CZ  
+4079  N NH1 . ARG A   536 ? 2.19106 2.24909 1.93138 -0.57854 0.05450  -0.23347 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A   NH1 
+4080  N NH2 . ARG A   536 ? 1.90721 1.92471 1.64366 -0.54202 0.06283  -0.22310 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A   NH2 
+4081  N N   . ILE A   537 ? 1.56358 1.73115 1.30971 -0.53850 0.03276  -0.22476 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A   N   
+4082  C CA  . ILE A   537 ? 1.46378 1.66288 1.23266 -0.53707 0.02696  -0.21112 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A   CA  
+4083  C C   . ILE A   537 ? 1.37822 1.62508 1.15284 -0.53629 0.01558  -0.20728 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A   C   
+4084  O O   . ILE A   537 ? 1.55229 1.83177 1.34015 -0.54581 0.00835  -0.20525 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A   O   
+4085  C CB  . ILE A   537 ? 1.36671 1.55286 1.14782 -0.51684 0.03167  -0.19604 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A   CB  
+4086  C CG1 . ILE A   537 ? 1.29186 1.43792 1.07113 -0.52042 0.04071  -0.19751 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A   CG1 
+4087  C CG2 . ILE A   537 ? 1.24888 1.47277 1.05168 -0.50989 0.02440  -0.18158 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A   CG2 
+4088  C CD1 . ILE A   537 ? 1.15065 1.28088 0.93900 -0.50051 0.04551  -0.18446 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A   CD1 
+4089  N N   . PHE A   538 ? 1.37762 1.63020 1.14200 -0.52485 0.01377  -0.20611 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A   N   
+4090  C CA  . PHE A   538 ? 1.53915 1.83350 1.30674 -0.52119 0.00280  -0.19986 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A   CA  
+4091  C C   . PHE A   538 ? 1.80176 2.11324 1.55306 -0.53622 -0.00335 -0.21368 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A   C   
+4092  O O   . PHE A   538 ? 1.96534 2.31487 1.71948 -0.53595 -0.01418 -0.20928 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A   O   
+4093  C CB  . PHE A   538 ? 1.24138 1.53480 1.00665 -0.50055 0.00378  -0.18822 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A   CB  
+4094  C CG  . PHE A   538 ? 1.22656 1.51961 1.01101 -0.48518 0.00488  -0.17187 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A   CG  
+4095  C CD1 . PHE A   538 ? 1.34425 1.65991 1.14807 -0.48681 -0.00090 -0.16447 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A   CD1 
+4096  C CD2 . PHE A   538 ? 1.40947 1.68119 1.19283 -0.46931 0.01178  -0.16480 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A   CD2 
+4097  C CE1 . PHE A   538 ? 1.28665 1.60129 1.10686 -0.47248 0.00024  -0.15052 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A   CE1 
+4098  C CE2 . PHE A   538 ? 1.06248 1.33359 0.86258 -0.45600 0.01245  -0.15076 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A   CE2 
+4099  C CZ  . PHE A   538 ? 1.17217 1.46354 0.98996 -0.45740 0.00670  -0.14373 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A   CZ  
+4100  N N   . GLU A   539 ? 1.73661 2.02014 1.46979 -0.54816 0.00293  -0.23027 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A   N   
+4101  C CA  . GLU A   539 ? 1.87748 2.17238 1.59228 -0.56363 -0.00185 -0.24604 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A   CA  
+4102  C C   . GLU A   539 ? 1.86275 2.17744 1.56427 -0.55344 -0.00676 -0.24312 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A   C   
+4103  O O   . GLU A   539 ? 2.05748 2.37772 1.73971 -0.56314 -0.00928 -0.25623 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A   O   
+4104  C CB  . GLU A   539 ? 1.93525 2.25919 1.66307 -0.57276 -0.00859 -0.24495 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A   CB  
+4105  C CG  . GLU A   539 ? 2.11528 2.48853 1.84880 -0.56857 -0.02180 -0.23727 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A   CG  
+4106  C CD  . GLU A   539 ? 2.29228 2.69701 2.04797 -0.57239 -0.02799 -0.23142 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A   CD  
+4107  O OE1 . GLU A   539 ? 2.57695 2.97552 2.33380 -0.58526 -0.02474 -0.24018 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A   OE1 
+4108  O OE2 . GLU A   539 ? 2.44176 2.87717 2.21342 -0.56249 -0.03591 -0.21837 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A   OE2 
+4109  N N   . ASN A   540 ? 1.77768 2.10153 1.48812 -0.53419 -0.00769 -0.22583 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A   N   
+4110  C CA  . ASN A   540 ? 1.85242 2.19012 1.54920 -0.52382 -0.01064 -0.22070 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A   CA  
+4111  C C   . ASN A   540 ? 1.86150 2.16593 1.54146 -0.51743 0.00140  -0.22813 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A   C   
+4112  O O   . ASN A   540 ? 1.66567 1.93969 1.35241 -0.50993 0.01115  -0.22684 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A   O   
+4113  C CB  . ASN A   540 ? 1.71169 2.06785 1.42379 -0.50666 -0.01560 -0.19933 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A   CB  
+4114  C CG  . ASN A   540 ? 1.57182 1.94930 1.26943 -0.49938 -0.02189 -0.19225 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A   CG  
+4115  O OD1 . ASN A   540 ? 1.64920 2.01404 1.32772 -0.49708 -0.01575 -0.19730 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A   OD1 
+4116  N ND2 . ASN A   540 ? 1.44036 1.85059 1.14624 -0.49541 -0.03414 -0.18040 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A   ND2 
+4117  N N   . GLU A   541 ? 2.21545 2.52746 1.87316 -0.51985 0.00055  -0.23615 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A   N   
+4118  C CA  . GLU A   541 ? 2.17526 2.45913 1.81576 -0.51488 0.01226  -0.24632 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A   CA  
+4119  C C   . GLU A   541 ? 2.05334 2.32701 1.70185 -0.49554 0.01962  -0.23229 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A   C   
+4120  O O   . GLU A   541 ? 2.01810 2.26357 1.66212 -0.48881 0.03093  -0.23898 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A   O   
+4121  C CB  . GLU A   541 ? 2.16778 2.46672 1.78229 -0.52163 0.00950  -0.25729 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A   CB  
+4122  C CG  . GLU A   541 ? 2.37345 2.67490 1.97618 -0.54206 0.00472  -0.27638 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A   CG  
+4123  C CD  . GLU A   541 ? 2.60711 2.86789 2.20784 -0.54916 0.01448  -0.29235 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A   CD  
+4124  O OE1 . GLU A   541 ? 2.48831 2.71887 2.08426 -0.53794 0.02616  -0.29552 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A   OE1 
+4125  O OE2 . GLU A   541 ? 2.88175 3.14069 2.48574 -0.56571 0.01047  -0.30139 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A   OE2 
+4126  N N   . ASP A   542 ? 1.85026 2.14627 1.51048 -0.48626 0.01322  -0.21334 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A   N   
+4127  C CA  . ASP A   542 ? 1.66122 1.94891 1.33113 -0.46961 0.01925  -0.19916 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A   CA  
+4128  C C   . ASP A   542 ? 1.69166 1.97986 1.38701 -0.46409 0.01573  -0.18565 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A   C   
+4129  O O   . ASP A   542 ? 1.65445 1.96600 1.35861 -0.46019 0.00658  -0.17156 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A   O   
+4130  C CB  . ASP A   542 ? 1.81083 2.12003 1.46974 -0.46324 0.01584  -0.18810 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A   CB  
+4131  C CG  . ASP A   542 ? 1.77148 2.06979 1.43641 -0.44876 0.02426  -0.17707 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A   CG  
+4132  O OD1 . ASP A   542 ? 1.61781 1.89316 1.29515 -0.44265 0.03246  -0.17905 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A   OD1 
+4133  O OD2 . ASP A   542 ? 1.96590 2.27871 1.62251 -0.44397 0.02250  -0.16628 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A   OD2 
+4134  N N   . PRO A   543 ? 1.38964 1.65203 1.09632 -0.46294 0.02261  -0.18938 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A   N   
+4135  C CA  . PRO A   543 ? 1.22741 1.49117 0.95715 -0.45817 0.01969  -0.17707 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A   CA  
+4136  C C   . PRO A   543 ? 1.28921 1.55601 1.02980 -0.44196 0.02054  -0.16008 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A   C   
+4137  O O   . PRO A   543 ? 1.31482 1.59379 1.07180 -0.43744 0.01459  -0.14772 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A   O   
+4138  C CB  . PRO A   543 ? 1.35194 1.58314 1.08544 -0.46140 0.02812  -0.18645 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A   CB  
+4139  C CG  . PRO A   543 ? 1.28893 1.49783 1.00483 -0.45891 0.03743  -0.19877 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A   CG  
+4140  C CD  . PRO A   543 ? 1.51499 1.74499 1.21253 -0.46549 0.03306  -0.20501 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A   CD  
+4141  N N   . VAL A   544 ? 1.26482 1.52162 0.99685 -0.43347 0.02797  -0.15975 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A   N   
+4142  C CA  . VAL A   544 ? 1.02316 1.28272 0.76470 -0.42004 0.02902  -0.14423 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A   CA  
+4143  C C   . VAL A   544 ? 1.08830 1.37454 0.82771 -0.41898 0.01880  -0.13140 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A   C   
+4144  O O   . VAL A   544 ? 1.24133 1.53298 0.99413 -0.41065 0.01472  -0.11697 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A   O   
+4145  C CB  . VAL A   544 ? 1.09699 1.34341 0.82977 -0.41300 0.03971  -0.14815 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A   CB  
+4146  C CG1 . VAL A   544 ? 1.01171 1.26062 0.75540 -0.40109 0.04114  -0.13273 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A   CG1 
+4147  C CG2 . VAL A   544 ? 0.98976 1.20883 0.72330 -0.41223 0.04886  -0.16135 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A   CG2 
+4148  N N   . HIS A   545 ? 1.49616 1.79827 1.21743 -0.42678 0.01420  -0.13649 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A   N   
+4149  C CA  . HIS A   545 ? 1.58619 1.91271 1.30284 -0.42510 0.00345  -0.12390 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A   CA  
+4150  C C   . HIS A   545 ? 1.36589 1.70804 1.09859 -0.42588 -0.00738 -0.11809 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A   C   
+4151  O O   . HIS A   545 ? 1.25592 1.61009 0.99546 -0.41756 -0.01483 -0.10317 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A   O   
+4152  C CB  . HIS A   545 ? 1.45909 1.79973 1.15114 -0.43374 0.00055  -0.13162 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A   CB  
+4153  C CG  . HIS A   545 ? 1.46376 1.82952 1.14833 -0.43228 -0.01190 -0.11915 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A   CG  
+4154  N ND1 . HIS A   545 ? 1.28055 1.64815 0.96515 -0.42192 -0.01403 -0.10134 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A   ND1 
+4155  C CD2 . HIS A   545 ? 1.58770 1.97713 1.26375 -0.43955 -0.02336 -0.12182 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A   CD2 
+4156  C CE1 . HIS A   545 ? 1.33987 1.72898 1.01528 -0.42176 -0.02632 -0.09291 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A   CE1 
+4157  N NE2 . HIS A   545 ? 1.55265 1.95718 1.22337 -0.43191 -0.03247 -0.10511 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A   NE2 
+4158  N N   . TYR A   546 ? 1.27044 1.61231 1.00920 -0.43586 -0.00808 -0.12997 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A   N   
+4159  C CA  . TYR A   546 ? 1.37593 1.73672 1.13118 -0.43782 -0.01756 -0.12587 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A   CA  
+4160  C C   . TYR A   546 ? 1.32776 1.67813 1.10493 -0.42768 -0.01485 -0.11588 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A   C   
+4161  O O   . TYR A   546 ? 1.38265 1.75105 1.17340 -0.42233 -0.02311 -0.10618 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A   O   
+4162  C CB  . TYR A   546 ? 1.56313 1.92745 1.31755 -0.45411 -0.01834 -0.14206 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A   CB  
+4163  C CG  . TYR A   546 ? 1.24529 1.63079 1.01900 -0.45777 -0.02635 -0.13945 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A   CG  
+4164  C CD1 . TYR A   546 ? 1.38372 1.80341 1.16084 -0.45520 -0.03939 -0.13191 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A   CD1 
+4165  C CD2 . TYR A   546 ? 1.05241 1.42461 0.84050 -0.46338 -0.02078 -0.14438 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A   CD2 
+4166  C CE1 . TYR A   546 ? 1.34281 1.78580 1.13920 -0.45765 -0.04642 -0.13035 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A   CE1 
+4167  C CE2 . TYR A   546 ? 1.28620 1.68064 1.09235 -0.46755 -0.02708 -0.14240 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A   CE2 
+4168  C CZ  . TYR A   546 ? 1.33071 1.76203 1.14199 -0.46446 -0.03978 -0.13589 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A   CZ  
+4169  O OH  . TYR A   546 ? 1.45863 1.91585 1.28953 -0.46776 -0.04577 -0.13475 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A   OH  
+4170  N N   . LEU A   547 ? 1.38538 1.70777 1.16590 -0.42409 -0.00370 -0.11844 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A   N   
+4171  C CA  . LEU A   547 ? 1.22457 1.53659 1.02413 -0.41430 -0.00102 -0.10921 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A   CA  
+4172  C C   . LEU A   547 ? 1.07254 1.39192 0.87597 -0.40096 -0.00536 -0.09300 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A   C   
+4173  O O   . LEU A   547 ? 1.24565 1.57038 1.06495 -0.39353 -0.00929 -0.08370 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A   O   
+4174  C CB  . LEU A   547 ? 1.02160 1.30272 0.82144 -0.41223 0.01111  -0.11529 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A   CB  
+4175  C CG  . LEU A   547 ? 1.16966 1.43617 0.98701 -0.40736 0.01507  -0.11169 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A   CG  
+4176  C CD1 . LEU A   547 ? 0.89142 1.12768 0.70411 -0.40819 0.02580  -0.12129 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A   CD1 
+4177  C CD2 . LEU A   547 ? 1.33775 1.60602 1.16681 -0.39320 0.01366  -0.09690 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A   CD2 
+4178  N N   . GLN A   548 ? 1.30260 1.62158 1.09060 -0.39826 -0.00441 -0.08964 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A   N   
+4179  C CA  . GLN A   548 ? 1.03231 1.35360 0.82078 -0.38722 -0.00761 -0.07414 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A   CA  
+4180  C C   . GLN A   548 ? 1.14847 1.49343 0.93443 -0.38486 -0.02073 -0.06491 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A   C   
+4181  O O   . GLN A   548 ? 1.26486 1.60958 1.05131 -0.37506 -0.02466 -0.05106 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A   O   
+4182  C CB  . GLN A   548 ? 1.48752 1.79897 1.25975 -0.38655 -0.00036 -0.07378 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A   CB  
+4183  C CG  . GLN A   548 ? 1.09784 1.38742 0.87447 -0.38507 0.01219  -0.08118 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A   CG  
+4184  C CD  . GLN A   548 ? 1.46282 1.74796 1.22370 -0.38565 0.01998  -0.08358 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A   CD  
+4185  O OE1 . GLN A   548 ? 1.79964 2.09682 1.54272 -0.39048 0.01714  -0.08344 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A   OE1 
+4186  N NE2 . GLN A   548 ? 1.37676 1.64645 1.14400 -0.38057 0.02986  -0.08592 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A   NE2 
+4187  N N   . LYS A   549 ? 1.28270 1.64764 1.06557 -0.39334 -0.02791 -0.07231 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A   N   
+4188  C CA  . LYS A   549 ? 1.38552 1.77593 1.16832 -0.38930 -0.04153 -0.06378 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A   CA  
+4189  C C   . LYS A   549 ? 1.19392 1.58802 0.99812 -0.37812 -0.04601 -0.05405 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A   C   
+4190  O O   . LYS A   549 ? 1.32274 1.71963 1.12628 -0.36649 -0.05260 -0.04038 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A   O   
+4191  C CB  . LYS A   549 ? 1.34927 1.76329 1.12823 -0.40148 -0.04826 -0.07548 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A   CB  
+4192  C CG  . LYS A   549 ? 1.34759 1.76599 1.10141 -0.41038 -0.04860 -0.08249 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A   CG  
+4193  C CD  . LYS A   549 ? 1.48277 1.93309 1.23249 -0.41804 -0.06097 -0.08792 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A   CD  
+4194  C CE  . LYS A   549 ? 1.66520 2.12053 1.38842 -0.42776 -0.06148 -0.09633 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A   CE  
+4195  N NZ  . LYS A   549 ? 1.45095 1.88940 1.16886 -0.44100 -0.05051 -0.11455 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A   NZ  
+4196  N N   . SER A   550 ? 1.20880 1.60171 1.03082 -0.38154 -0.04227 -0.06105 ? ? ? ? ? ? 540 SER A   N   
+4197  C CA  . SER A   550 ? 1.35345 1.74802 1.19627 -0.37154 -0.04401 -0.05386 ? ? ? ? ? ? 540 SER A   CA  
+4198  C C   . SER A   550 ? 1.40242 1.77128 1.25375 -0.37304 -0.03173 -0.05848 ? ? ? ? ? ? 540 SER A   C   
+4199  O O   . SER A   550 ? 1.32463 1.69275 1.18279 -0.38261 -0.02744 -0.06866 ? ? ? ? ? ? 540 SER A   O   
+4200  C CB  . SER A   550 ? 1.17537 1.60024 1.03189 -0.37460 -0.05258 -0.05752 ? ? ? ? ? ? 540 SER A   CB  
+4201  O OG  . SER A   550 ? 1.68050 2.10842 1.55661 -0.36406 -0.05368 -0.05103 ? ? ? ? ? ? 540 SER A   OG  
+4202  N N   . LYS A   551 ? 1.31035 1.65803 1.16050 -0.36394 -0.02639 -0.05077 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A   N   
+4203  C CA  . LYS A   551 ? 1.16570 1.48881 1.02070 -0.36464 -0.01500 -0.05531 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A   CA  
+4204  C C   . LYS A   551 ? 1.20801 1.53111 1.08143 -0.36391 -0.01335 -0.05712 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A   C   
+4205  O O   . LYS A   551 ? 1.41737 1.72547 1.29297 -0.36986 -0.00534 -0.06507 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A   O   
+4206  C CB  . LYS A   551 ? 1.27130 1.57686 1.12346 -0.35495 -0.01095 -0.04618 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A   CB  
+4207  C CG  . LYS A   551 ? 1.62947 1.93199 1.46238 -0.35768 -0.00921 -0.04548 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A   CG  
+4208  C CD  . LYS A   551 ? 1.88470 2.17063 1.71668 -0.35036 -0.00381 -0.03746 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A   CD  
+4209  C CE  . LYS A   551 ? 1.84029 2.10847 1.68273 -0.34889 0.00596  -0.04319 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A   CE  
+4210  N NZ  . LYS A   551 ? 1.83175 2.08730 1.67528 -0.34245 0.01073  -0.03615 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A   NZ  
+4211  N N   . LEU A   552 ? 1.17462 1.51384 1.06048 -0.35622 -0.02065 -0.04980 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A   N   
+4212  C CA  . LEU A   552 ? 1.19552 1.53706 1.09858 -0.35545 -0.01846 -0.05130 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A   CA  
+4213  C C   . LEU A   552 ? 1.18818 1.54663 1.09508 -0.36932 -0.01922 -0.06162 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A   C   
+4214  O O   . LEU A   552 ? 1.10381 1.45054 1.01475 -0.37707 -0.01179 -0.06820 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A   O   
+4215  C CB  . LEU A   552 ? 0.99569 1.34960 0.91089 -0.34169 -0.02542 -0.04117 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A   CB  
+4216  C CG  . LEU A   552 ? 0.90090 1.23371 0.81704 -0.32908 -0.02271 -0.03210 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A   CG  
+4217  C CD1 . LEU A   552 ? 0.74117 1.08541 0.66917 -0.31579 -0.02966 -0.02407 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A   CD1 
+4218  C CD2 . LEU A   552 ? 0.84886 1.15898 0.76866 -0.33133 -0.01212 -0.03620 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A   CD2 
+4219  N N   . PHE A   553 ? 1.15190 1.53770 1.05680 -0.37311 -0.02839 -0.06301 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A   N   
+4220  C CA  . PHE A   553 ? 1.01943 1.42589 0.92972 -0.38748 -0.03004 -0.07307 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A   CA  
+4221  C C   . PHE A   553 ? 1.18307 1.57134 1.08032 -0.40335 -0.02257 -0.08510 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A   C   
+4222  O O   . PHE A   553 ? 0.86256 1.24800 0.76486 -0.41548 -0.01761 -0.09317 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A   O   
+4223  C CB  . PHE A   553 ? 1.16016 1.60223 1.07080 -0.38698 -0.04264 -0.07199 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A   CB  
+4224  C CG  . PHE A   553 ? 1.00012 1.47160 0.93089 -0.38013 -0.04907 -0.06826 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A   CG  
+4225  C CD1 . PHE A   553 ? 1.12048 1.59279 1.05864 -0.36127 -0.05321 -0.05659 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A   CD1 
+4226  C CD2 . PHE A   553 ? 1.19988 1.69856 1.14215 -0.39290 -0.05066 -0.07712 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A   CD2 
+4227  C CE1 . PHE A   553 ? 1.02724 1.52732 0.98405 -0.35337 -0.05880 -0.05420 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A   CE1 
+4228  C CE2 . PHE A   553 ? 1.11839 1.64799 1.08050 -0.38621 -0.05597 -0.07451 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A   CE2 
+4229  C CZ  . PHE A   553 ? 0.93857 1.46905 0.90805 -0.36547 -0.06003 -0.06322 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A   CZ  
+4230  N N   . ASN A   554 ? 1.22853 1.60324 1.10805 -0.40363 -0.02127 -0.08664 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A   N   
+4231  C CA  . ASN A   554 ? 1.07398 1.43088 0.93985 -0.41727 -0.01437 -0.09926 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A   CA  
+4232  C C   . ASN A   554 ? 1.15937 1.48305 1.02689 -0.41680 -0.00286 -0.10167 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A   C   
+4233  O O   . ASN A   554 ? 1.14697 1.45581 1.00876 -0.42919 0.00291  -0.11249 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A   O   
+4234  C CB  . ASN A   554 ? 1.32933 1.68221 1.17562 -0.41646 -0.01534 -0.10055 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A   CB  
+4235  C CG  . ASN A   554 ? 1.35154 1.73601 1.19196 -0.41988 -0.02687 -0.10040 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A   CG  
+4236  O OD1 . ASN A   554 ? 1.56868 1.96030 1.40103 -0.41086 -0.03225 -0.09165 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A   OD1 
+4237  N ND2 . ASN A   554 ? 1.23774 1.64168 1.08169 -0.43341 -0.03100 -0.10984 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A   ND2 
+4238  N N   . MET A   555 ? 1.22212 1.53277 1.09640 -0.40269 0.00022  -0.09188 ? ? ? ? ? ? 545 MET A   N   
+4239  C CA  . MET A   555 ? 1.08155 1.36324 0.95822 -0.40087 0.00995  -0.09336 ? ? ? ? ? ? 545 MET A   CA  
+4240  C C   . MET A   555 ? 0.95589 1.24022 0.84417 -0.40837 0.01164  -0.09557 ? ? ? ? ? ? 545 MET A   C   
+4241  O O   . MET A   555 ? 1.01153 1.27268 0.89565 -0.41551 0.01915  -0.10191 ? ? ? ? ? ? 545 MET A   O   
+4242  C CB  . MET A   555 ? 0.73963 1.01054 0.62155 -0.38472 0.01184  -0.08266 ? ? ? ? ? ? 545 MET A   CB  
+4243  C CG  . MET A   555 ? 0.91750 1.15956 0.80041 -0.38115 0.02109  -0.08404 ? ? ? ? ? ? 545 MET A   CG  
+4244  S SD  . MET A   555 ? 1.14078 1.35747 1.00593 -0.38608 0.02907  -0.09545 ? ? ? ? ? ? 545 MET A   SD  
+4245  C CE  . MET A   555 ? 0.81147 1.03344 0.67054 -0.37570 0.02792  -0.08945 ? ? ? ? ? ? 545 MET A   CE  
+4246  N N   . VAL A   556 ? 0.94717 1.25952 0.84935 -0.40670 0.00490  -0.09038 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A   N   
+4247  C CA  . VAL A   556 ? 0.89138 1.21235 0.80497 -0.41580 0.00668  -0.09307 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A   CA  
+4248  C C   . VAL A   556 ? 1.09728 1.42165 1.00340 -0.43601 0.00744  -0.10542 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A   C   
+4249  O O   . VAL A   556 ? 0.86199 1.17239 0.76813 -0.44758 0.01392  -0.11063 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A   O   
+4250  C CB  . VAL A   556 ? 0.82922 1.18405 0.76002 -0.40831 -0.00100 -0.08584 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A   CB  
+4251  C CG1 . VAL A   556 ? 0.76795 1.13806 0.71092 -0.41990 0.00115  -0.08986 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A   CG1 
+4252  C CG2 . VAL A   556 ? 0.98568 1.33172 0.92287 -0.38943 -0.00076 -0.07471 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A   CG2 
+4253  N N   . GLU A   557 ? 1.15764 1.49960 1.05591 -0.44126 0.00072  -0.11026 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A   N   
+4254  C CA  . GLU A   557 ? 0.95882 1.30309 0.84803 -0.46126 0.00100  -0.12341 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A   CA  
+4255  C C   . GLU A   557 ? 1.09758 1.40017 0.97054 -0.46743 0.01085  -0.13143 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A   C   
+4256  O O   . GLU A   557 ? 1.12494 1.41613 0.99249 -0.48441 0.01494  -0.14138 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A   O   
+4257  C CB  . GLU A   557 ? 1.06921 1.43957 0.95087 -0.46360 -0.00860 -0.12666 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A   CB  
+4258  C CG  . GLU A   557 ? 1.16157 1.53475 1.03171 -0.48457 -0.00912 -0.14159 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A   CG  
+4259  C CD  . GLU A   557 ? 1.40442 1.80735 1.26707 -0.48622 -0.01979 -0.14424 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A   CD  
+4260  O OE1 . GLU A   557 ? 1.21080 1.63495 1.07902 -0.47147 -0.02755 -0.13343 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A   OE1 
+4261  O OE2 . GLU A   557 ? 1.59057 1.99433 1.44038 -0.50219 -0.02066 -0.15711 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A   OE2 
+4262  N N   . LEU A   558 ? 0.98427 1.26358 0.84914 -0.45376 0.01479  -0.12750 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A   N   
+4263  C CA  . LEU A   558 ? 1.01017 1.25100 0.86002 -0.45630 0.02381  -0.13528 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A   CA  
+4264  C C   . LEU A   558 ? 1.02573 1.24030 0.87993 -0.45730 0.03158  -0.13369 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A   C   
+4265  O O   . LEU A   558 ? 1.04221 1.23138 0.88582 -0.46911 0.03731  -0.14284 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A   O   
+4266  C CB  . LEU A   558 ? 0.84100 1.06986 0.68325 -0.44081 0.02581  -0.13143 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A   CB  
+4267  C CG  . LEU A   558 ? 0.94541 1.13617 0.77518 -0.43763 0.03534  -0.13787 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A   CG  
+4268  C CD1 . LEU A   558 ? 1.23145 1.40840 1.04462 -0.45305 0.03783  -0.15337 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A   CD1 
+4269  C CD2 . LEU A   558 ? 1.05754 1.24531 0.88328 -0.42254 0.03691  -0.13342 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A   CD2 
+4270  N N   . VAL A   559 ? 0.89206 1.11097 0.76027 -0.44517 0.03174  -0.12212 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A   N   
+4271  C CA  . VAL A   559 ? 1.05879 1.25205 0.92926 -0.44415 0.03906  -0.11929 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A   CA  
+4272  C C   . VAL A   559 ? 0.99205 1.19022 0.86573 -0.46259 0.04048  -0.12360 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A   C   
+4273  O O   . VAL A   559 ? 1.05610 1.22539 0.92390 -0.46820 0.04765  -0.12491 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A   O   
+4274  C CB  . VAL A   559 ? 0.92568 1.12440 0.80950 -0.42660 0.03843  -0.10646 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A   CB  
+4275  C CG1 . VAL A   559 ? 0.81501 1.00536 0.69461 -0.41071 0.03832  -0.10285 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A   CG1 
+4276  C CG2 . VAL A   559 ? 0.87856 1.11565 0.77878 -0.42564 0.03113  -0.10033 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A   CG2 
+4277  N N   . ASN A   560 ? 0.91024 1.14503 0.79272 -0.47262 0.03375  -0.12575 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A   N   
+4278  C CA  . ASN A   560 ? 0.84977 1.09337 0.73630 -0.49246 0.03541  -0.13084 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A   CA  
+4279  C C   . ASN A   560 ? 1.02945 1.24461 0.89763 -0.51058 0.04012  -0.14356 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A   C   
+4280  O O   . ASN A   560 ? 1.18232 1.37906 1.04682 -0.52487 0.04628  -0.14641 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A   O   
+4281  C CB  . ASN A   560 ? 0.87979 1.17352 0.78123 -0.49814 0.02634  -0.13120 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A   CB  
+4282  C CG  . ASN A   560 ? 0.78030 1.10004 0.69965 -0.48026 0.02188  -0.11922 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A   CG  
+4283  O OD1 . ASN A   560 ? 1.11330 1.41430 1.03479 -0.46637 0.02620  -0.11098 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A   OD1 
+4284  N ND2 . ASN A   560 ? 1.10233 1.46529 1.03418 -0.47993 0.01277  -0.11861 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A   ND2 
+4285  N N   . ASN A   561 ? 1.17451 1.38418 1.02964 -0.51049 0.03764  -0.15140 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A   N   
+4286  C CA  . ASN A   561 ? 1.00754 1.18949 0.84352 -0.52653 0.04158  -0.16515 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A   CA  
+4287  C C   . ASN A   561 ? 1.05040 1.18382 0.87019 -0.51621 0.04949  -0.16684 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A   C   
+4288  O O   . ASN A   561 ? 1.35851 1.46349 1.16041 -0.52659 0.05325  -0.17878 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A   O   
+4289  C CB  . ASN A   561 ? 1.18696 1.39295 1.01654 -0.53342 0.03419  -0.17462 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A   CB  
+4290  C CG  . ASN A   561 ? 1.18151 1.43752 1.02675 -0.54286 0.02527  -0.17385 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A   CG  
+4291  O OD1 . ASN A   561 ? 1.13204 1.39641 0.98658 -0.54901 0.02719  -0.17150 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A   OD1 
+4292  N ND2 . ASN A   561 ? 1.68731 1.97456 1.53423 -0.53620 0.01629  -0.17311 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A   ND2 
+4293  N N   . LEU A   562 ? 1.03009 1.15395 0.85569 -0.49581 0.05182  -0.15595 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A   N   
+4294  C CA  . LEU A   562 ? 1.20840 1.29007 1.02077 -0.48414 0.05878  -0.15727 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A   CA  
+4295  C C   . LEU A   562 ? 1.30859 1.35193 1.11164 -0.49367 0.06607  -0.15922 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A   C   
+4296  O O   . LEU A   562 ? 1.17162 1.22009 0.98393 -0.49904 0.06725  -0.15185 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A   O   
+4297  C CB  . LEU A   562 ? 1.10950 1.19505 0.93213 -0.46102 0.05866  -0.14507 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A   CB  
+4298  C CG  . LEU A   562 ? 1.13213 1.23452 0.95487 -0.44816 0.05495  -0.14458 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A   CG  
+4299  C CD1 . LEU A   562 ? 1.04896 1.15397 0.88263 -0.42802 0.05521  -0.13241 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A   CD1 
+4300  C CD2 . LEU A   562 ? 1.23626 1.31421 1.04025 -0.44841 0.05902  -0.15680 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A   CD2 
+4301  N N   . SER A   563 ? 1.34957 1.35357 1.13308 -0.49546 0.07118  -0.16914 ? ? ? ? ? ? 553 SER A   N   
+4302  C CA  . SER A   563 ? 1.23604 1.19611 1.00651 -0.50308 0.07816  -0.17083 ? ? ? ? ? ? 553 SER A   CA  
+4303  C C   . SER A   563 ? 1.55177 1.48833 1.32367 -0.48251 0.08219  -0.15988 ? ? ? ? ? ? 553 SER A   C   
+4304  O O   . SER A   563 ? 1.59097 1.54125 1.37194 -0.46263 0.08024  -0.15371 ? ? ? ? ? ? 553 SER A   O   
+4305  C CB  . SER A   563 ? 1.46243 1.38642 1.20994 -0.51136 0.08168  -0.18633 ? ? ? ? ? ? 553 SER A   CB  
+4306  O OG  . SER A   563 ? 1.81338 1.68768 1.54570 -0.51459 0.08853  -0.18675 ? ? ? ? ? ? 553 SER A   OG  
+4307  N N   . THR A   564 ? 1.53717 1.43757 1.29905 -0.48828 0.08773  -0.15734 ? ? ? ? ? ? 554 THR A   N   
+4308  C CA  . THR A   564 ? 1.33339 1.20736 1.09321 -0.46895 0.09126  -0.14776 ? ? ? ? ? ? 554 THR A   CA  
+4309  C C   . THR A   564 ? 1.43725 1.28311 1.18474 -0.45131 0.09337  -0.15441 ? ? ? ? ? ? 554 THR A   C   
+4310  O O   . THR A   564 ? 1.36075 1.20802 1.11471 -0.42957 0.09314  -0.14767 ? ? ? ? ? ? 554 THR A   O   
+4311  C CB  . THR A   564 ? 1.40700 1.24645 1.15559 -0.48021 0.09663  -0.14322 ? ? ? ? ? ? 554 THR A   CB  
+4312  O OG1 . THR A   564 ? 1.52049 1.39125 1.28234 -0.49655 0.09537  -0.13743 ? ? ? ? ? ? 554 THR A   OG1 
+4313  C CG2 . THR A   564 ? 1.05605 0.86973 0.80163 -0.45928 0.09929  -0.13258 ? ? ? ? ? ? 554 THR A   CG2 
+4314  N N   . LYS A   565 ? 1.61516 1.43683 1.34517 -0.46045 0.09550  -0.16846 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A   N   
+4315  C CA  . LYS A   565 ? 1.51158 1.31142 1.23059 -0.44350 0.09770  -0.17685 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A   CA  
+4316  C C   . LYS A   565 ? 1.44409 1.28472 1.17695 -0.43085 0.09375  -0.17704 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A   C   
+4317  O O   . LYS A   565 ? 1.48348 1.31786 1.21582 -0.41070 0.09545  -0.17788 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A   O   
+4318  C CB  . LYS A   565 ? 1.55763 1.32483 1.25443 -0.45754 0.10070  -0.19330 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A   CB  
+4319  C CG  . LYS A   565 ? 1.85671 1.59812 1.54016 -0.43984 0.10392  -0.20391 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A   CG  
+4320  C CD  . LYS A   565 ? 2.12291 1.83135 1.80256 -0.41766 0.10731  -0.19635 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A   CD  
+4321  C CE  . LYS A   565 ? 2.28227 1.96950 1.95084 -0.39814 0.11052  -0.20757 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A   CE  
+4322  N NZ  . LYS A   565 ? 2.56728 2.22598 2.23345 -0.37468 0.11280  -0.20024 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A   NZ  
+4323  N N   . ASP A   566 ? 1.31542 1.19839 1.06045 -0.44230 0.08846  -0.17600 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A   N   
+4324  C CA  . ASP A   566 ? 1.54889 1.46937 1.30566 -0.43122 0.08446  -0.17410 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A   CA  
+4325  C C   . ASP A   566 ? 1.41560 1.34793 1.18788 -0.41172 0.08373  -0.16025 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A   C   
+4326  O O   . ASP A   566 ? 1.41293 1.35454 1.18876 -0.39598 0.08397  -0.15990 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A   O   
+4327  C CB  . ASP A   566 ? 1.44233 1.40384 1.20803 -0.44677 0.07800  -0.17429 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A   CB  
+4328  C CG  . ASP A   566 ? 1.69464 1.65012 1.44525 -0.46588 0.07771  -0.18943 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A   CG  
+4329  O OD1 . ASP A   566 ? 1.82896 1.75620 1.56256 -0.46305 0.08196  -0.20114 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A   OD1 
+4330  O OD2 . ASP A   566 ? 1.76413 1.74428 1.52009 -0.48346 0.07307  -0.19030 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A   OD2 
+4331  N N   . CYS A   567 ? 1.39584 1.32894 1.17717 -0.41334 0.08312  -0.14922 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A   N   
+4332  C CA  . CYS A   567 ? 1.11942 1.06210 0.91433 -0.39565 0.08223  -0.13681 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A   CA  
+4333  C C   . CYS A   567 ? 1.28085 1.19185 1.06774 -0.37769 0.08669  -0.13777 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A   C   
+4334  O O   . CYS A   567 ? 1.40349 1.32686 1.19960 -0.36072 0.08591  -0.13322 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A   O   
+4335  C CB  . CYS A   567 ? 1.24653 1.19476 1.05030 -0.40191 0.08128  -0.12621 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A   CB  
+4336  S SG  . CYS A   567 ? 1.20948 1.20251 1.02743 -0.41882 0.07533  -0.12396 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A   SG  
+4337  N N   . PHE A   568 ? 1.26071 1.13059 1.03025 -0.38111 0.09120  -0.14381 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A   N   
+4338  C CA  . PHE A   568 ? 1.34408 1.18272 1.10494 -0.36231 0.09490  -0.14549 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A   CA  
+4339  C C   . PHE A   568 ? 1.41306 1.25768 1.17103 -0.35207 0.09621  -0.15630 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A   C   
+4340  O O   . PHE A   568 ? 1.24925 1.09231 1.01094 -0.33225 0.09751  -0.15530 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A   O   
+4341  C CB  . PHE A   568 ? 1.50049 1.28993 1.24106 -0.36855 0.09913  -0.14901 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A   CB  
+4342  C CG  . PHE A   568 ? 1.57243 1.34233 1.31259 -0.36098 0.09985  -0.13658 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A   CG  
+4343  C CD1 . PHE A   568 ? 1.59292 1.37141 1.33811 -0.37512 0.09893  -0.12712 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A   CD1 
+4344  C CD2 . PHE A   568 ? 1.68933 1.43419 1.42387 -0.33923 0.10137  -0.13454 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A   CD2 
+4345  C CE1 . PHE A   568 ? 1.44470 1.20569 1.18764 -0.36849 0.09991  -0.11560 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A   CE1 
+4346  C CE2 . PHE A   568 ? 1.99268 1.71988 1.72509 -0.33190 0.10140  -0.12273 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A   CE2 
+4347  C CZ  . PHE A   568 ? 1.72968 1.46421 1.46545 -0.34694 0.10086  -0.11310 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A   CZ  
+4348  N N   . ASP A   569 ? 1.57963 1.43334 1.33103 -0.36557 0.09596  -0.16706 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A   N   
+4349  C CA  . ASP A   569 ? 1.39941 1.26281 1.14744 -0.35713 0.09765  -0.17744 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A   CA  
+4350  C C   . ASP A   569 ? 1.27715 1.18183 1.04334 -0.34703 0.09474  -0.16963 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A   C   
+4351  O O   . ASP A   569 ? 1.30560 1.21528 1.07367 -0.33161 0.09735  -0.17284 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A   O   
+4352  C CB  . ASP A   569 ? 1.46720 1.33286 1.20291 -0.37530 0.09742  -0.19040 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A   CB  
+4353  C CG  . ASP A   569 ? 1.76893 1.58887 1.48230 -0.37857 0.10234  -0.20405 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A   CG  
+4354  O OD1 . ASP A   569 ? 1.96267 1.74908 1.66980 -0.36417 0.10596  -0.20334 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A   OD1 
+4355  O OD2 . ASP A   569 ? 1.85266 1.66941 1.55392 -0.39522 0.10220  -0.21571 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A   OD2 
+4356  N N   . VAL A   570 ? 1.20340 1.13786 0.98291 -0.35562 0.08953  -0.15960 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A   N   
+4357  C CA  . VAL A   570 ? 1.16177 1.13117 0.95724 -0.34677 0.08649  -0.15106 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A   CA  
+4358  C C   . VAL A   570 ? 1.25303 1.21663 1.05814 -0.32872 0.08768  -0.14273 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A   C   
+4359  O O   . VAL A   570 ? 1.37531 1.35523 1.18811 -0.31651 0.08836  -0.14137 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A   O   
+4360  C CB  . VAL A   570 ? 1.02187 1.02073 0.82812 -0.35890 0.08020  -0.14252 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A   CB  
+4361  C CG1 . VAL A   570 ? 1.06899 1.09675 0.89096 -0.34879 0.07693  -0.13185 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A   CG1 
+4362  C CG2 . VAL A   570 ? 1.11456 1.12661 0.91241 -0.37457 0.07793  -0.15107 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A   CG2 
+4363  N N   . PHE A   571 ? 1.41049 1.35150 1.21465 -0.32750 0.08800  -0.13718 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A   N   
+4364  C CA  . PHE A   571 ? 1.30324 1.23884 1.11543 -0.31054 0.08825  -0.12914 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A   CA  
+4365  C C   . PHE A   571 ? 1.21386 1.13178 1.01954 -0.29400 0.09256  -0.13697 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A   C   
+4366  O O   . PHE A   571 ? 1.14755 1.07944 0.96395 -0.27896 0.09238  -0.13361 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A   O   
+4367  C CB  . PHE A   571 ? 1.16389 1.07779 0.97316 -0.31415 0.08782  -0.12159 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A   CB  
+4368  C CG  . PHE A   571 ? 1.41415 1.31941 1.22861 -0.29690 0.08762  -0.11364 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A   CG  
+4369  C CD1 . PHE A   571 ? 1.38879 1.31997 1.21946 -0.29168 0.08384  -0.10335 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A   CD1 
+4370  C CD2 . PHE A   571 ? 1.58831 1.45858 1.39044 -0.28555 0.09071  -0.11668 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A   CD2 
+4371  C CE1 . PHE A   571 ? 1.18231 1.10708 1.01724 -0.27646 0.08306  -0.09672 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A   CE1 
+4372  C CE2 . PHE A   571 ? 1.48322 1.34733 1.28964 -0.26904 0.08956  -0.10922 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A   CE2 
+4373  C CZ  . PHE A   571 ? 1.26211 1.15462 1.08513 -0.26505 0.08568  -0.09945 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A   CZ  
+4374  N N   . GLU A   572 ? 1.16429 1.05213 0.95266 -0.29645 0.09642  -0.14809 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A   N   
+4375  C CA  . GLU A   572 ? 1.21598 1.08435 0.99712 -0.27902 0.10064  -0.15659 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A   CA  
+4376  C C   . GLU A   572 ? 1.40811 1.30163 1.19278 -0.27379 0.10306  -0.16561 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A   C   
+4377  O O   . GLU A   572 ? 1.53186 1.42059 1.31626 -0.25653 0.10646  -0.17162 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A   O   
+4378  C CB  . GLU A   572 ? 1.45474 1.27757 1.21404 -0.28300 0.10405  -0.16582 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A   CB  
+4379  C CG  . GLU A   572 ? 1.52056 1.31112 1.27287 -0.28460 0.10315  -0.15699 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A   CG  
+4380  C CD  . GLU A   572 ? 1.99403 1.77266 1.74975 -0.26172 0.10283  -0.15064 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A   CD  
+4381  O OE1 . GLU A   572 ? 2.06823 1.85692 1.82920 -0.24398 0.10421  -0.15620 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A   OE1 
+4382  O OE2 . GLU A   572 ? 1.96639 1.72733 1.71944 -0.26158 0.10119  -0.14020 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A   OE2 
+4383  N N   . HIS A   573 ? 1.43031 1.35140 1.21791 -0.28772 0.10145  -0.16658 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A   N   
+4384  C CA  . HIS A   573 ? 1.41508 1.35887 1.20279 -0.28478 0.10438  -0.17505 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A   CA  
+4385  C C   . HIS A   573 ? 1.18664 1.15771 0.99133 -0.27042 0.10458  -0.16861 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A   C   
+4386  O O   . HIS A   573 ? 1.34341 1.32676 1.16182 -0.26854 0.10052  -0.15604 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A   O   
+4387  C CB  . HIS A   573 ? 1.54366 1.51046 1.32908 -0.30324 0.10158  -0.17575 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A   CB  
+4388  C CG  . HIS A   573 ? 1.38304 1.36282 1.15986 -0.30393 0.10553  -0.18772 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A   CG  
+4389  N ND1 . HIS A   573 ? 1.11838 1.12883 0.90401 -0.29715 0.10721  -0.18577 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A   ND1 
+4390  C CD2 . HIS A   573 ? 1.46548 1.43176 1.22460 -0.31141 0.10846  -0.20210 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A   CD2 
+4391  C CE1 . HIS A   573 ? 1.44099 1.45739 1.21456 -0.30004 0.11134  -0.19801 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A   CE1 
+4392  N NE2 . HIS A   573 ? 1.77225 1.76219 1.52956 -0.30821 0.11195  -0.20850 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A   NE2 
+4393  N N   . GLU A   574 ? 1.55836 1.53973 1.36184 -0.26081 0.10970  -0.17820 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A   N   
+4394  C CA  . GLU A   574 ? 1.33577 1.34388 1.15530 -0.24779 0.11090  -0.17397 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A   CA  
+4395  C C   . GLU A   574 ? 1.11359 1.15617 0.94474 -0.25790 0.10733  -0.16337 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A   C   
+4396  O O   . GLU A   574 ? 1.24128 1.30142 1.08780 -0.25115 0.10560  -0.15462 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A   O   
+4397  C CB  . GLU A   574 ? 1.57845 1.59266 1.39371 -0.23671 0.11811  -0.18786 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A   CB  
+4398  C CG  . GLU A   574 ? 1.76733 1.80993 1.59980 -0.22274 0.12031  -0.18541 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A   CG  
+4399  C CD  . GLU A   574 ? 2.05983 2.14075 1.89947 -0.23256 0.12134  -0.18167 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A   CD  
+4400  O OE1 . GLU A   574 ? 2.09026 2.17562 1.91871 -0.24701 0.12158  -0.18423 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A   OE1 
+4401  O OE2 . GLU A   574 ? 2.26283 2.36897 2.11843 -0.22633 0.12168  -0.17600 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A   OE2 
+4402  N N   . LYS A   575 ? 1.26705 1.31883 1.09036 -0.27382 0.10575  -0.16404 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A   N   
+4403  C CA  . LYS A   575 ? 1.21622 1.29747 1.04809 -0.28261 0.10182  -0.15349 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A   CA  
+4404  C C   . LYS A   575 ? 1.14293 1.22406 0.98640 -0.28452 0.09520  -0.13959 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A   C   
+4405  O O   . LYS A   575 ? 1.11844 1.22137 0.97199 -0.28683 0.09199  -0.12976 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A   O   
+4406  C CB  . LYS A   575 ? 1.22843 1.31788 1.04757 -0.29811 0.10048  -0.15719 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A   CB  
+4407  C CG  . LYS A   575 ? 1.27765 1.37267 1.08440 -0.29757 0.10709  -0.17062 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A   CG  
+4408  C CD  . LYS A   575 ? 1.16528 1.29109 0.97093 -0.30550 0.10669  -0.16617 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A   CD  
+4409  C CE  . LYS A   575 ? 1.36637 1.49924 1.15791 -0.30591 0.11384  -0.17989 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A   CE  
+4410  N NZ  . LYS A   575 ? 1.04173 1.15556 0.81531 -0.31389 0.11372  -0.19218 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A   NZ  
+4411  N N   . PHE A   576 ? 1.07809 1.13416 0.91920 -0.28384 0.09341  -0.13866 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A   N   
+4412  C CA  . PHE A   576 ? 1.10330 1.15928 0.95449 -0.28520 0.08793  -0.12638 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A   CA  
+4413  C C   . PHE A   576 ? 1.25349 1.29512 1.11111 -0.27058 0.08871  -0.12358 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A   C   
+4414  O O   . PHE A   576 ? 1.21465 1.23721 1.07064 -0.27100 0.08668  -0.11928 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A   O   
+4415  C CB  . PHE A   576 ? 1.15943 1.20233 1.00298 -0.29866 0.08485  -0.12579 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A   CB  
+4416  C CG  . PHE A   576 ? 0.97617 1.03833 0.81620 -0.31272 0.08174  -0.12602 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A   CG  
+4417  C CD1 . PHE A   576 ? 1.26830 1.32770 1.09438 -0.32007 0.08429  -0.13732 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A   CD1 
+4418  C CD2 . PHE A   576 ? 0.92315 1.00594 0.77295 -0.31773 0.07585  -0.11524 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A   CD2 
+4419  C CE1 . PHE A   576 ? 1.20303 1.28154 1.02491 -0.33252 0.08054  -0.13729 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A   CE1 
+4420  C CE2 . PHE A   576 ? 1.22045 1.32124 1.06645 -0.32895 0.07204  -0.11488 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A   CE2 
+4421  C CZ  . PHE A   576 ? 1.04971 1.14918 0.88170 -0.33654 0.07414  -0.12562 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A   CZ  
+4422  N N   . ALA A   577 ? 1.30240 1.35461 1.16707 -0.25782 0.09164  -0.12594 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A   N   
+4423  C CA  . ALA A   577 ? 1.24769 1.29074 1.11952 -0.24273 0.09127  -0.12304 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A   CA  
+4424  C C   . ALA A   577 ? 1.13665 1.19098 1.02127 -0.24311 0.08576  -0.11035 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A   C   
+4425  O O   . ALA A   577 ? 1.14750 1.19149 1.03598 -0.23280 0.08409  -0.10645 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A   O   
+4426  C CB  . ALA A   577 ? 1.07700 1.13374 0.95486 -0.22909 0.09563  -0.12992 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A   CB  
+4427  N N   . CYS A   578 ? 1.14076 1.21510 1.03082 -0.25405 0.08266  -0.10402 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A   N   
+4428  C CA  . CYS A   578 ? 1.04896 1.13259 0.95013 -0.25432 0.07747  -0.09296 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A   CA  
+4429  C C   . CYS A   578 ? 1.10921 1.17313 1.00631 -0.25681 0.07477  -0.08828 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A   C   
+4430  O O   . CYS A   578 ? 1.14845 1.21228 1.05268 -0.25151 0.07172  -0.08118 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A   O   
+4431  C CB  . CYS A   578 ? 1.14572 1.25131 1.05115 -0.26482 0.07463  -0.08762 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A   CB  
+4432  S SG  . CYS A   578 ? 1.13993 1.24339 1.03356 -0.28030 0.07339  -0.08969 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A   SG  
+4433  N N   . LEU A   579 ? 1.11886 1.16675 1.00402 -0.26576 0.07610  -0.09245 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A   N   
+4434  C CA  . LEU A   579 ? 1.02213 1.05130 0.90248 -0.26998 0.07469  -0.08835 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A   CA  
+4435  C C   . LEU A   579 ? 1.13696 1.14154 1.01237 -0.25770 0.07651  -0.08869 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A   C   
+4436  O O   . LEU A   579 ? 1.19903 1.19409 1.07471 -0.25632 0.07461  -0.08165 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A   O   
+4437  C CB  . LEU A   579 ? 1.20355 1.22281 1.07235 -0.28445 0.07589  -0.09364 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A   CB  
+4438  C CG  . LEU A   579 ? 1.12858 1.17205 1.00117 -0.29683 0.07266  -0.09219 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A   CG  
+4439  C CD1 . LEU A   579 ? 0.90020 0.93439 0.76176 -0.31147 0.07327  -0.09803 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A   CD1 
+4440  C CD2 . LEU A   579 ? 0.83276 0.89345 0.71783 -0.29709 0.06774  -0.08151 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A   CD2 
+4441  N N   . LYS A   580 ? 1.14167 1.13593 1.01176 -0.24789 0.08013  -0.09681 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A   N   
+4442  C CA  . LYS A   580 ? 1.25654 1.22860 1.12219 -0.23311 0.08092  -0.09672 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A   CA  
+4443  C C   . LYS A   580 ? 1.22512 1.21472 1.10487 -0.22103 0.07747  -0.08995 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A   C   
+4444  O O   . LYS A   580 ? 1.24707 1.22163 1.12433 -0.21176 0.07568  -0.08511 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A   O   
+4445  C CB  . LYS A   580 ? 1.12308 1.08156 0.98030 -0.22366 0.08545  -0.10811 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A   CB  
+4446  C CG  . LYS A   580 ? 1.08635 1.00475 0.92417 -0.22552 0.08813  -0.11274 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A   CG  
+4447  C CD  . LYS A   580 ? 1.80005 1.70117 1.63029 -0.20926 0.09174  -0.12278 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A   CD  
+4448  C CE  . LYS A   580 ? 1.64298 1.49766 1.45205 -0.20942 0.09385  -0.12599 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A   CE  
+4449  N NZ  . LYS A   580 ? 2.22378 2.05852 2.02501 -0.18996 0.09670  -0.13526 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A   NZ  
+4450  N N   . GLU A   581 ? 1.02821 1.04870 0.92157 -0.22148 0.07639  -0.08948 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A   N   
+4451  C CA  . GLU A   581 ? 0.96443 1.00228 0.87132 -0.21208 0.07289  -0.08387 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A   CA  
+4452  C C   . GLU A   581 ? 1.04618 1.08698 0.95695 -0.21842 0.06838  -0.07393 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A   C   
+4453  O O   . GLU A   581 ? 1.14276 1.18787 1.06000 -0.21010 0.06505  -0.06892 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A   O   
+4454  C CB  . GLU A   581 ? 0.80047 0.86867 0.71956 -0.21221 0.07381  -0.08676 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A   CB  
+4455  C CG  . GLU A   581 ? 1.03120 1.10336 0.95095 -0.20085 0.07816  -0.09639 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A   CG  
+4456  C CD  . GLU A   581 ? 1.56880 1.64205 1.49554 -0.18346 0.07614  -0.09605 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A   CD  
+4457  O OE1 . GLU A   581 ? 1.67349 1.75083 1.60668 -0.18170 0.07118  -0.08817 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A   OE1 
+4458  O OE2 . GLU A   581 ? 1.90005 1.97111 1.82571 -0.17084 0.07924  -0.10413 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A   OE2 
+4459  N N   . LEU A   582 ? 1.08827 1.12830 0.99525 -0.23257 0.06808  -0.07163 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A   N   
+4460  C CA  . LEU A   582 ? 0.89435 0.93924 0.80549 -0.23795 0.06430  -0.06319 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A   CA  
+4461  C C   . LEU A   582 ? 1.01802 1.03984 0.92042 -0.23461 0.06424  -0.05922 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A   C   
+4462  O O   . LEU A   582 ? 1.09612 1.12168 1.00294 -0.23033 0.06118  -0.05283 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A   O   
+4463  C CB  . LEU A   582 ? 1.01628 1.07009 0.92682 -0.25277 0.06378  -0.06251 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A   CB  
+4464  C CG  . LEU A   582 ? 0.92478 0.98387 0.83901 -0.25859 0.06052  -0.05512 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A   CG  
+4465  C CD1 . LEU A   582 ? 0.91190 0.98660 0.83778 -0.25169 0.05662  -0.04974 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A   CD1 
+4466  C CD2 . LEU A   582 ? 0.85611 0.92614 0.77015 -0.27176 0.05960  -0.05553 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A   CD2 
+4467  N N   . VAL A   583 ? 0.93074 0.92731 0.81921 -0.23713 0.06773  -0.06291 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A   N   
+4468  C CA  . VAL A   583 ? 1.04434 1.01530 0.92152 -0.23510 0.06826  -0.05832 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A   CA  
+4469  C C   . VAL A   583 ? 1.18994 1.15197 1.06615 -0.21710 0.06670  -0.05677 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A   C   
+4470  O O   . VAL A   583 ? 1.30249 1.25143 1.17260 -0.21281 0.06525  -0.05011 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A   O   
+4471  C CB  . VAL A   583 ? 0.79818 0.74160 0.65912 -0.24450 0.07254  -0.06284 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A   CB  
+4472  C CG1 . VAL A   583 ? 0.98332 0.93929 0.84621 -0.26287 0.07303  -0.06385 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A   CG1 
+4473  C CG2 . VAL A   583 ? 1.27290 1.20426 1.12781 -0.23687 0.07533  -0.07233 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A   CG2 
+4474  N N   . GLY A   584 ? 1.10764 1.07845 0.98969 -0.20621 0.06689  -0.06284 ? ? ? ? ? ? 574 GLY A   N   
+4475  C CA  . GLY A   584 ? 1.18109 1.14949 1.06491 -0.18805 0.06458  -0.06214 ? ? ? ? ? ? 574 GLY A   CA  
+4476  C C   . GLY A   584 ? 1.51614 1.45063 1.38369 -0.17754 0.06651  -0.06451 ? ? ? ? ? ? 574 GLY A   C   
+4477  O O   . GLY A   584 ? 1.82835 1.75270 1.69209 -0.16377 0.06351  -0.06014 ? ? ? ? ? ? 574 GLY A   O   
+4478  N N   . SER A   585 ? 1.54041 1.45570 1.39700 -0.18321 0.07106  -0.07143 ? ? ? ? ? ? 575 SER A   N   
+4479  C CA  . SER A   585 ? 1.96237 1.84038 1.80130 -0.17322 0.07311  -0.07443 ? ? ? ? ? ? 575 SER A   CA  
+4480  C C   . SER A   585 ? 2.03637 1.92126 1.88118 -0.15167 0.07218  -0.08049 ? ? ? ? ? ? 575 SER A   C   
+4481  O O   . SER A   585 ? 1.95141 1.86771 1.81170 -0.14944 0.07269  -0.08641 ? ? ? ? ? ? 575 SER A   O   
+4482  C CB  . SER A   585 ? 2.12802 1.98408 1.95358 -0.18630 0.07825  -0.08182 ? ? ? ? ? ? 575 SER A   CB  
+4483  O OG  . SER A   585 ? 1.74991 1.62732 1.58410 -0.18781 0.08065  -0.09184 ? ? ? ? ? ? 575 SER A   OG  
+4484  N N   . SER B   1   ? 2.07510 1.70612 2.43076 -0.06687 -0.25132 -0.09461 ? ? ? ? ? ? 2   SER B   N   
+4485  C CA  . SER B   1   ? 2.25103 1.88309 2.61127 -0.07672 -0.22948 -0.10635 ? ? ? ? ? ? 2   SER B   CA  
+4486  C C   . SER B   1   ? 2.10562 1.76688 2.46290 -0.09253 -0.21565 -0.11222 ? ? ? ? ? ? 2   SER B   C   
+4487  O O   . SER B   1   ? 2.01224 1.68223 2.35133 -0.10135 -0.22097 -0.10261 ? ? ? ? ? ? 2   SER B   O   
+4488  C CB  . SER B   1   ? 2.26764 1.90655 2.66521 -0.06182 -0.22407 -0.12325 ? ? ? ? ? ? 2   SER B   CB  
+4489  O OG  . SER B   1   ? 2.00692 1.64212 2.40313 -0.07044 -0.20303 -0.13449 ? ? ? ? ? ? 2   SER B   OG  
+4490  N N   . ARG B   2   ? 2.11444 1.78806 2.48722 -0.09542 -0.19735 -0.12802 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B   N   
+4491  C CA  . ARG B   2   ? 2.05730 1.75382 2.42422 -0.10954 -0.18271 -0.13401 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B   CA  
+4492  C C   . ARG B   2   ? 2.04695 1.77783 2.43220 -0.10821 -0.18830 -0.13664 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B   C   
+4493  O O   . ARG B   2   ? 1.87140 1.61669 2.24193 -0.12101 -0.18297 -0.13435 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B   O   
+4494  C CB  . ARG B   2   ? 2.08023 1.77838 2.45759 -0.11030 -0.16192 -0.15077 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B   CB  
+4495  C CG  . ARG B   2   ? 2.20010 1.91325 2.61822 -0.09539 -0.15792 -0.16582 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B   CG  
+4496  C CD  . ARG B   2   ? 2.29967 2.01359 2.72216 -0.09814 -0.13378 -0.18215 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B   CD  
+4497  N NE  . ARG B   2   ? 2.28258 2.01223 2.69017 -0.11215 -0.12040 -0.18489 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B   NE  
+4498  C CZ  . ARG B   2   ? 2.26534 2.02483 2.69462 -0.11361 -0.11243 -0.19351 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B   CZ  
+4499  N NH1 . ARG B   2   ? 2.07964 1.86044 2.55037 -0.10229 -0.11685 -0.20155 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B   NH1 
+4500  N NH2 . ARG B   2   ? 2.25821 2.02629 2.66849 -0.12657 -0.09992 -0.19483 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B   NH2 
+4501  N N   . GLU B   3   ? 2.09473 1.83962 2.51348 -0.09266 -0.19934 -0.14259 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B   N   
+4502  C CA  . GLU B   3   ? 1.95570 1.73373 2.39447 -0.09104 -0.20752 -0.14625 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B   CA  
+4503  C C   . GLU B   3   ? 1.91484 1.68671 2.32331 -0.09567 -0.22514 -0.12878 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B   C   
+4504  O O   . GLU B   3   ? 1.86574 1.66036 2.27261 -0.10310 -0.22638 -0.12918 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B   O   
+4505  C CB  . GLU B   3   ? 2.11037 1.90439 2.59463 -0.07181 -0.21831 -0.15738 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B   CB  
+4506  C CG  . GLU B   3   ? 2.30510 2.07118 2.78639 -0.05561 -0.23698 -0.14838 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B   CG  
+4507  C CD  . GLU B   3   ? 2.50307 2.28667 3.03278 -0.03493 -0.24789 -0.16115 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B   CD  
+4508  O OE1 . GLU B   3   ? 2.45658 2.27637 3.02534 -0.03431 -0.24036 -0.17772 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B   OE1 
+4509  O OE2 . GLU B   3   ? 2.60848 2.36908 3.13821 -0.01919 -0.26364 -0.15507 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B   OE2 
+4510  N N   . GLN B   4   ? 2.04043 1.77912 2.42254 -0.09189 -0.23739 -0.11343 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B   N   
+4511  C CA  . GLN B   4   ? 1.99148 1.71735 2.33793 -0.09760 -0.25040 -0.09567 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B   CA  
+4512  C C   . GLN B   4   ? 2.03307 1.75508 2.34812 -0.11828 -0.23522 -0.08962 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B   C   
+4513  O O   . GLN B   4   ? 1.85031 1.57361 2.14110 -0.12597 -0.24094 -0.07910 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B   O   
+4514  C CB  . GLN B   4   ? 2.03802 1.72535 2.36511 -0.08727 -0.26526 -0.08148 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B   CB  
+4515  C CG  . GLN B   4   ? 2.02150 1.69067 2.31026 -0.08999 -0.27970 -0.06264 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B   CG  
+4516  C CD  . GLN B   4   ? 2.01723 1.64195 2.28212 -0.08110 -0.29071 -0.04800 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B   CD  
+4517  O OE1 . GLN B   4   ? 2.06123 1.66703 2.33554 -0.07588 -0.28567 -0.05122 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B   OE1 
+4518  N NE2 . GLN B   4   ? 1.89149 1.49640 2.12265 -0.07929 -0.30507 -0.03178 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B   NE2 
+4519  N N   . ILE B   5   ? 2.04875 1.76593 2.36360 -0.12652 -0.21655 -0.09686 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B   N   
+4520  C CA  . ILE B   5   ? 1.96974 1.68338 2.25707 -0.14453 -0.20360 -0.09249 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B   CA  
+4521  C C   . ILE B   5   ? 1.87441 1.61984 2.16626 -0.15279 -0.19559 -0.09955 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B   C   
+4522  O O   . ILE B   5   ? 1.85049 1.59892 2.11890 -0.16393 -0.19539 -0.09109 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B   O   
+4523  C CB  . ILE B   5   ? 1.93830 1.63570 2.22320 -0.14887 -0.18891 -0.09943 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B   CB  
+4524  C CG1 . ILE B   5   ? 2.05007 1.71342 2.32904 -0.14205 -0.19660 -0.09221 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B   CG1 
+4525  C CG2 . ILE B   5   ? 1.60682 1.30341 1.86662 -0.16601 -0.17739 -0.09690 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B   CG2 
+4526  C CD1 . ILE B   5   ? 2.07471 1.72092 2.35316 -0.14476 -0.18431 -0.10078 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B   CD1 
+4527  N N   . ILE B   6   ? 1.77247 1.54074 2.09458 -0.14778 -0.18741 -0.11553 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B   N   
+4528  C CA  . ILE B   6   ? 1.69942 1.49431 2.02527 -0.15682 -0.17605 -0.12363 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B   CA  
+4529  C C   . ILE B   6   ? 1.78544 1.60004 2.11500 -0.15595 -0.19016 -0.11955 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B   C   
+4530  O O   . ILE B   6   ? 1.95418 1.78462 2.27450 -0.16633 -0.18388 -0.12061 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B   O   
+4531  C CB  . ILE B   6   ? 1.61657 1.42623 1.97253 -0.15273 -0.15994 -0.14235 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B   CB  
+4532  C CG1 . ILE B   6   ? 1.79888 1.62041 2.19443 -0.13686 -0.17014 -0.15032 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B   CG1 
+4533  C CG2 . ILE B   6   ? 1.64840 1.43593 1.99230 -0.15476 -0.14532 -0.14656 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B   CG2 
+4534  C CD1 . ILE B   6   ? 1.69797 1.55391 2.12280 -0.13581 -0.17230 -0.16012 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B   CD1 
+4535  N N   . LYS B   7   ? 1.75449 1.56698 2.09585 -0.14288 -0.21018 -0.11526 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B   N   
+4536  C CA  . LYS B   7   ? 1.79747 1.62763 2.14147 -0.14032 -0.22634 -0.11274 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B   CA  
+4537  C C   . LYS B   7   ? 1.77768 1.59476 2.07882 -0.15108 -0.23098 -0.09640 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B   C   
+4538  O O   . LYS B   7   ? 1.71182 1.54602 2.00809 -0.15533 -0.23628 -0.09636 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B   O   
+4539  C CB  . LYS B   7   ? 1.85150 1.67918 2.21537 -0.12146 -0.24913 -0.11210 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B   CB  
+4540  C CG  . LYS B   7   ? 1.76548 1.62109 2.18167 -0.11042 -0.24839 -0.13159 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B   CG  
+4541  C CD  . LYS B   7   ? 1.78160 1.63776 2.21725 -0.09054 -0.27513 -0.13101 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B   CD  
+4542  C CE  . LYS B   7   ? 1.78525 1.67571 2.27930 -0.08017 -0.27517 -0.15242 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B   CE  
+4543  N NZ  . LYS B   7   ? 1.86793 1.76118 2.38338 -0.05897 -0.30413 -0.15315 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B   NZ  
+4544  N N   . ASP B   8   ? 1.75745 1.54440 2.02851 -0.15602 -0.22822 -0.08341 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B   N   
+4545  C CA  . ASP B   8   ? 1.78755 1.56061 2.01928 -0.16665 -0.23010 -0.06814 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B   CA  
+4546  C C   . ASP B   8   ? 1.79500 1.58540 2.01812 -0.18214 -0.21338 -0.07271 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B   C   
+4547  O O   . ASP B   8   ? 1.79731 1.59134 2.02764 -0.18802 -0.19677 -0.08121 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B   O   
+4548  C CB  . ASP B   8   ? 1.66528 1.40257 1.87259 -0.16935 -0.22843 -0.05524 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B   CB  
+4549  C CG  . ASP B   8   ? 1.75288 1.47204 1.92083 -0.17834 -0.23140 -0.03846 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B   CG  
+4550  O OD1 . ASP B   8   ? 2.02173 1.75465 2.17900 -0.18086 -0.23668 -0.03629 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B   OD1 
+4551  O OD2 . ASP B   8   ? 1.65007 1.34036 1.79794 -0.18335 -0.22747 -0.02805 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B   OD2 
+4552  N N   . GLY B   9   ? 1.62820 1.42710 1.83344 -0.18782 -0.21828 -0.06721 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B   N   
+4553  C CA  . GLY B   9   ? 1.60639 1.42127 1.80268 -0.20128 -0.20372 -0.07134 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B   CA  
+4554  C C   . GLY B   9   ? 1.79637 1.59455 1.95622 -0.21330 -0.19804 -0.05804 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B   C   
+4555  O O   . GLY B   9   ? 1.77998 1.58894 1.92979 -0.22413 -0.18609 -0.06042 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B   O   
+4556  N N   . GLY B   10  ? 1.82628 1.59702 1.96654 -0.21143 -0.20556 -0.04428 ? ? ? ? ? ? 11  GLY B   N   
+4557  C CA  . GLY B   10  ? 1.72579 1.47882 1.83433 -0.22318 -0.19865 -0.03178 ? ? ? ? ? ? 11  GLY B   CA  
+4558  C C   . GLY B   10  ? 1.82097 1.56279 1.93144 -0.23054 -0.18507 -0.03321 ? ? ? ? ? ? 11  GLY B   C   
+4559  O O   . GLY B   10  ? 1.71536 1.46521 1.84759 -0.22797 -0.17881 -0.04499 ? ? ? ? ? ? 11  GLY B   O   
+4560  N N   . ASN B   11  ? 1.71707 1.43933 1.80410 -0.24001 -0.18010 -0.02178 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B   N   
+4561  C CA  . ASN B   11  ? 1.55179 1.26295 1.64182 -0.24781 -0.16895 -0.02355 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B   CA  
+4562  C C   . ASN B   11  ? 1.57589 1.26778 1.67910 -0.23897 -0.17463 -0.02445 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B   C   
+4563  O O   . ASN B   11  ? 1.81517 1.48460 1.90842 -0.23274 -0.18450 -0.01393 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B   O   
+4564  C CB  . ASN B   11  ? 1.59023 1.28518 1.65624 -0.26041 -0.16190 -0.01167 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B   CB  
+4565  C CG  . ASN B   11  ? 1.58223 1.29535 1.63524 -0.26910 -0.15488 -0.01138 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B   CG  
+4566  O OD1 . ASN B   11  ? 1.61044 1.34821 1.67415 -0.26869 -0.15144 -0.02216 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B   OD1 
+4567  N ND2 . ASN B   11  ? 1.73650 1.43525 1.76485 -0.27708 -0.15134 0.00095  ? ? ? ? ? ? 12  ASN B   ND2 
+4568  N N   . ILE B   12  ? 1.50886 1.20676 1.63158 -0.23772 -0.16841 -0.03697 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B   N   
+4569  C CA  . ILE B   12  ? 1.57241 1.25404 1.70980 -0.22856 -0.17262 -0.04060 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B   CA  
+4570  C C   . ILE B   12  ? 1.53106 1.19778 1.66786 -0.23729 -0.16384 -0.04343 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B   C   
+4571  O O   . ILE B   12  ? 1.41960 1.09971 1.55910 -0.24421 -0.15462 -0.05261 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B   O   
+4572  C CB  . ILE B   12  ? 1.43109 1.13149 1.59346 -0.21751 -0.17319 -0.05499 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B   CB  
+4573  C CG1 . ILE B   12  ? 1.49286 1.20935 1.66168 -0.20865 -0.18371 -0.05392 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B   CG1 
+4574  C CG2 . ILE B   12  ? 1.40606 1.08871 1.58317 -0.20833 -0.17550 -0.05984 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B   CG2 
+4575  C CD1 . ILE B   12  ? 1.60887 1.34498 1.80724 -0.19847 -0.18274 -0.06898 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B   CD1 
+4576  N N   . LEU B   13  ? 1.75110 1.38898 1.88390 -0.23653 -0.16744 -0.03608 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B   N   
+4577  C CA  . LEU B   13  ? 1.64609 1.26734 1.78210 -0.24406 -0.16098 -0.04009 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B   CA  
+4578  C C   . LEU B   13  ? 1.66847 1.27541 1.81957 -0.23233 -0.16552 -0.04716 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B   C   
+4579  O O   . LEU B   13  ? 1.79297 1.38053 1.94248 -0.22321 -0.17405 -0.03931 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B   O   
+4580  C CB  . LEU B   13  ? 1.68918 1.28560 1.80836 -0.25511 -0.15851 -0.02648 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B   CB  
+4581  C CG  . LEU B   13  ? 1.66854 1.24998 1.79284 -0.26677 -0.15084 -0.03084 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B   CG  
+4582  C CD1 . LEU B   13  ? 1.81793 1.39184 1.92814 -0.28236 -0.14277 -0.02048 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B   CD1 
+4583  C CD2 . LEU B   13  ? 1.75735 1.30788 1.88671 -0.26077 -0.15516 -0.03019 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B   CD2 
+4584  N N   . VAL B   14  ? 1.64340 1.25782 1.80687 -0.23167 -0.15998 -0.06204 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B   N   
+4585  C CA  . VAL B   14  ? 1.67467 1.27805 1.85253 -0.22008 -0.16209 -0.07136 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B   CA  
+4586  C C   . VAL B   14  ? 1.90032 1.48135 2.07792 -0.22677 -0.15876 -0.07638 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B   C   
+4587  O O   . VAL B   14  ? 1.93660 1.52426 2.11084 -0.23748 -0.15293 -0.08252 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B   O   
+4588  C CB  . VAL B   14  ? 1.49042 1.11721 1.68047 -0.21256 -0.15720 -0.08586 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B   CB  
+4589  C CG1 . VAL B   14  ? 1.53316 1.14605 1.73527 -0.20324 -0.15545 -0.09773 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B   CG1 
+4590  C CG2 . VAL B   14  ? 1.50097 1.14759 1.69835 -0.20418 -0.16194 -0.08284 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B   CG2 
+4591  N N   . THR B   15  ? 2.01815 1.57255 2.20007 -0.21996 -0.16334 -0.07456 ? ? ? ? ? ? 16  THR B   N   
+4592  C CA  . THR B   15  ? 2.05665 1.58784 2.24086 -0.22464 -0.16099 -0.08159 ? ? ? ? ? ? 16  THR B   CA  
+4593  C C   . THR B   15  ? 1.92835 1.45967 2.12424 -0.21259 -0.15976 -0.09713 ? ? ? ? ? ? 16  THR B   C   
+4594  O O   . THR B   15  ? 1.80072 1.32398 2.00534 -0.19884 -0.16385 -0.09689 ? ? ? ? ? ? 16  THR B   O   
+4595  C CB  . THR B   15  ? 2.02551 1.52229 2.20420 -0.22574 -0.16515 -0.06956 ? ? ? ? ? ? 16  THR B   CB  
+4596  O OG1 . THR B   15  ? 2.15429 1.63971 2.33875 -0.20867 -0.17241 -0.06711 ? ? ? ? ? ? 16  THR B   OG1 
+4597  C CG2 . THR B   15  ? 1.69989 1.19404 1.86307 -0.23587 -0.16473 -0.05287 ? ? ? ? ? ? 16  THR B   CG2 
+4598  N N   . ALA B   16  ? 1.97657 1.51581 2.17163 -0.21693 -0.15414 -0.11099 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B   N   
+4599  C CA  . ALA B   16  ? 1.85658 1.39443 2.05707 -0.20637 -0.15048 -0.12656 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B   CA  
+4600  C C   . ALA B   16  ? 1.92667 1.43883 2.12516 -0.20953 -0.15088 -0.13637 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B   C   
+4601  O O   . ALA B   16  ? 1.94689 1.45426 2.14049 -0.22247 -0.15197 -0.13672 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B   O   
+4602  C CB  . ALA B   16  ? 1.96762 1.53097 2.16295 -0.20654 -0.14347 -0.13588 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B   CB  
+4603  N N   . GLY B   17  ? 2.09232 1.58855 2.29632 -0.19766 -0.14988 -0.14548 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B   N   
+4604  C CA  . GLY B   17  ? 1.96254 1.43245 2.16370 -0.19911 -0.15064 -0.15648 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B   CA  
+4605  C C   . GLY B   17  ? 2.08526 1.54805 2.28707 -0.18530 -0.14527 -0.17126 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B   C   
+4606  O O   . GLY B   17  ? 2.15195 1.63028 2.35986 -0.17489 -0.13995 -0.17263 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B   O   
+4607  N N   . ALA B   18  ? 2.17857 1.61703 2.37442 -0.18586 -0.14601 -0.18337 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B   N   
+4608  C CA  . ALA B   18  ? 2.14521 1.56873 2.33697 -0.17379 -0.14033 -0.19901 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B   CA  
+4609  C C   . ALA B   18  ? 1.92864 1.36841 2.10700 -0.16997 -0.13164 -0.21003 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B   C   
+4610  O O   . ALA B   18  ? 2.04145 1.46776 2.21225 -0.15997 -0.12436 -0.22344 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B   O   
+4611  C CB  . ALA B   18  ? 2.27014 1.68541 2.47748 -0.15904 -0.13793 -0.19632 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B   CB  
+4612  N N   . GLY B   19  ? 1.99242 1.45782 2.16537 -0.17729 -0.13101 -0.20488 ? ? ? ? ? ? 20  GLY B   N   
+4613  C CA  . GLY B   19  ? 2.01231 1.48876 2.16822 -0.17439 -0.12262 -0.21475 ? ? ? ? ? ? 20  GLY B   CA  
+4614  C C   . GLY B   19  ? 1.99464 1.48634 2.15758 -0.16434 -0.11053 -0.21502 ? ? ? ? ? ? 20  GLY B   C   
+4615  O O   . GLY B   19  ? 1.94610 1.43337 2.12664 -0.15507 -0.10763 -0.21426 ? ? ? ? ? ? 20  GLY B   O   
+4616  N N   . SER B   20  ? 1.89554 1.40561 2.04653 -0.16624 -0.10339 -0.21656 ? ? ? ? ? ? 21  SER B   N   
+4617  C CA  . SER B   20  ? 1.92797 1.45243 2.08368 -0.15872 -0.08915 -0.21962 ? ? ? ? ? ? 21  SER B   CA  
+4618  C C   . SER B   20  ? 2.01382 1.56169 2.19840 -0.15758 -0.09106 -0.20774 ? ? ? ? ? ? 21  SER B   C   
+4619  O O   . SER B   20  ? 2.01223 1.58070 2.20385 -0.15570 -0.08172 -0.20807 ? ? ? ? ? ? 21  SER B   O   
+4620  C CB  . SER B   20  ? 2.04317 1.54612 2.19438 -0.14686 -0.07716 -0.23398 ? ? ? ? ? ? 21  SER B   CB  
+4621  O OG  . SER B   20  ? 2.08249 1.56425 2.20047 -0.14654 -0.07396 -0.24603 ? ? ? ? ? ? 21  SER B   OG  
+4622  N N   . GLY B   21  ? 2.03615 1.57939 2.23636 -0.15845 -0.10329 -0.19767 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B   N   
+4623  C CA  . GLY B   21  ? 1.92055 1.48382 2.14290 -0.15694 -0.10861 -0.18551 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B   CA  
+4624  C C   . GLY B   21  ? 1.94558 1.53266 2.16181 -0.16738 -0.11143 -0.17568 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B   C   
+4625  O O   . GLY B   21  ? 1.76354 1.37217 1.99427 -0.16560 -0.11241 -0.16933 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B   O   
+4626  N N   . LYS B   22  ? 2.02142 1.60538 2.21711 -0.17786 -0.11323 -0.17543 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B   N   
+4627  C CA  . LYS B   22  ? 1.84193 1.44714 2.03045 -0.18781 -0.11497 -0.16699 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B   CA  
+4628  C C   . LYS B   22  ? 1.84297 1.46509 2.02382 -0.18640 -0.10290 -0.17413 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B   C   
+4629  O O   . LYS B   22  ? 1.78369 1.42807 1.96889 -0.18991 -0.10207 -0.16742 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B   O   
+4630  C CB  . LYS B   22  ? 1.63268 1.22926 1.80611 -0.19889 -0.12118 -0.16557 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B   CB  
+4631  C CG  . LYS B   22  ? 1.87340 1.45172 2.03074 -0.19695 -0.11839 -0.18046 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B   CG  
+4632  C CD  . LYS B   22  ? 1.92760 1.50149 2.07558 -0.20780 -0.12639 -0.18085 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B   CD  
+4633  C CE  . LYS B   22  ? 2.19569 1.75093 2.32623 -0.20426 -0.12642 -0.19712 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B   CE  
+4634  N NZ  . LYS B   22  ? 1.79977 1.32976 1.93403 -0.19624 -0.12610 -0.20449 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B   NZ  
+4635  N N   . THR B   23  ? 1.79425 1.40341 1.96130 -0.18130 -0.09291 -0.18782 ? ? ? ? ? ? 24  THR B   N   
+4636  C CA  . THR B   23  ? 1.67060 1.28930 1.82320 -0.18102 -0.07990 -0.19448 ? ? ? ? ? ? 24  THR B   CA  
+4637  C C   . THR B   23  ? 1.68557 1.32038 1.85855 -0.17518 -0.06893 -0.19648 ? ? ? ? ? ? 24  THR B   C   
+4638  O O   . THR B   23  ? 1.74835 1.40256 1.92117 -0.17898 -0.06272 -0.19455 ? ? ? ? ? ? 24  THR B   O   
+4639  C CB  . THR B   23  ? 1.91337 1.50783 2.03919 -0.17659 -0.07254 -0.20830 ? ? ? ? ? ? 24  THR B   CB  
+4640  O OG1 . THR B   23  ? 2.09455 1.66909 2.22804 -0.16785 -0.07003 -0.21587 ? ? ? ? ? ? 24  THR B   OG1 
+4641  C CG2 . THR B   23  ? 1.88401 1.46930 1.99024 -0.18331 -0.08416 -0.20813 ? ? ? ? ? ? 24  THR B   CG2 
+4642  N N   . THR B   24  ? 1.70613 1.33366 1.89889 -0.16595 -0.06627 -0.20141 ? ? ? ? ? ? 25  THR B   N   
+4643  C CA  . THR B   24  ? 1.78780 1.43257 2.00580 -0.15992 -0.05552 -0.20594 ? ? ? ? ? ? 25  THR B   CA  
+4644  C C   . THR B   24  ? 1.86490 1.53698 2.10579 -0.16306 -0.06615 -0.19453 ? ? ? ? ? ? 25  THR B   C   
+4645  O O   . THR B   24  ? 1.75390 1.44769 2.00663 -0.16431 -0.05821 -0.19682 ? ? ? ? ? ? 25  THR B   O   
+4646  C CB  . THR B   24  ? 1.76623 1.39745 2.00304 -0.14831 -0.05134 -0.21441 ? ? ? ? ? ? 25  THR B   CB  
+4647  O OG1 . THR B   24  ? 2.04897 1.65267 2.26018 -0.14519 -0.04048 -0.22594 ? ? ? ? ? ? 25  THR B   OG1 
+4648  C CG2 . THR B   24  ? 1.44577 1.09789 1.71472 -0.14201 -0.03971 -0.22112 ? ? ? ? ? ? 25  THR B   CG2 
+4649  N N   . ILE B   25  ? 1.84280 1.51207 2.08827 -0.16457 -0.08377 -0.18253 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B   N   
+4650  C CA  . ILE B   25  ? 1.74844 1.43893 2.00895 -0.16677 -0.09531 -0.17097 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B   CA  
+4651  C C   . ILE B   25  ? 1.72063 1.42619 1.96345 -0.17817 -0.09410 -0.16535 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B   C   
+4652  O O   . ILE B   25  ? 1.71967 1.44768 1.97386 -0.17987 -0.09612 -0.16168 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B   O   
+4653  C CB  . ILE B   25  ? 1.89390 1.57055 2.15697 -0.16527 -0.11265 -0.15890 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B   CB  
+4654  C CG1 . ILE B   25  ? 2.13759 1.79923 2.41969 -0.15239 -0.11388 -0.16486 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B   CG1 
+4655  C CG2 . ILE B   25  ? 1.50934 1.20307 1.78008 -0.16704 -0.12531 -0.14611 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B   CG2 
+4656  C CD1 . ILE B   25  ? 1.79969 1.48133 2.11431 -0.14156 -0.11092 -0.17187 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B   CD1 
+4657  N N   . LEU B   26  ? 1.74016 1.43394 1.95585 -0.18548 -0.09137 -0.16569 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B   N   
+4658  C CA  . LEU B   26  ? 1.65160 1.35856 1.85031 -0.19533 -0.09002 -0.16094 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B   CA  
+4659  C C   . LEU B   26  ? 1.67914 1.40086 1.87855 -0.19494 -0.07512 -0.16933 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B   C   
+4660  O O   . LEU B   26  ? 1.52055 1.26207 1.72259 -0.20009 -0.07553 -0.16457 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B   O   
+4661  C CB  . LEU B   26  ? 1.50377 1.19507 1.67658 -0.20125 -0.09101 -0.16193 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B   CB  
+4662  C CG  . LEU B   26  ? 1.29016 0.99269 1.44854 -0.21173 -0.09504 -0.15375 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B   CG  
+4663  C CD1 . LEU B   26  ? 1.29735 1.00610 1.46561 -0.21655 -0.10729 -0.13940 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B   CD1 
+4664  C CD2 . LEU B   26  ? 1.33167 1.02008 1.46926 -0.21542 -0.09615 -0.15850 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B   CD2 
+4665  N N   . VAL B   27  ? 1.63214 1.34228 1.82775 -0.18920 -0.06071 -0.18218 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B   N   
+4666  C CA  . VAL B   27  ? 1.53304 1.25281 1.72798 -0.18950 -0.04310 -0.19084 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B   CA  
+4667  C C   . VAL B   27  ? 1.57703 1.32116 1.80783 -0.18709 -0.04253 -0.19168 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B   C   
+4668  O O   . VAL B   27  ? 1.59538 1.35776 1.83068 -0.19205 -0.03582 -0.19278 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B   O   
+4669  C CB  . VAL B   27  ? 1.52646 1.22327 1.70617 -0.18341 -0.02621 -0.20432 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B   CB  
+4670  C CG1 . VAL B   27  ? 1.61560 1.31945 1.79613 -0.18406 -0.00477 -0.21344 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B   CG1 
+4671  C CG2 . VAL B   27  ? 1.56831 1.24218 1.71037 -0.18521 -0.02917 -0.20477 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B   CG2 
+4672  N N   . SER B   28  ? 1.65349 1.39812 1.91114 -0.17901 -0.05046 -0.19196 ? ? ? ? ? ? 29  SER B   N   
+4673  C CA  . SER B   28  ? 1.75631 1.52526 2.05159 -0.17476 -0.05294 -0.19428 ? ? ? ? ? ? 29  SER B   CA  
+4674  C C   . SER B   28  ? 1.63430 1.42251 1.93284 -0.18026 -0.06939 -0.18208 ? ? ? ? ? ? 29  SER B   C   
+4675  O O   . SER B   28  ? 1.61827 1.43025 1.93702 -0.18159 -0.06818 -0.18525 ? ? ? ? ? ? 29  SER B   O   
+4676  C CB  . SER B   28  ? 1.69189 1.45458 2.01352 -0.16286 -0.05957 -0.19730 ? ? ? ? ? ? 29  SER B   CB  
+4677  O OG  . SER B   28  ? 1.79475 1.54332 2.10653 -0.16169 -0.07844 -0.18493 ? ? ? ? ? ? 29  SER B   OG  
+4678  N N   . LYS B   29  ? 1.52419 1.30157 1.80289 -0.18390 -0.08416 -0.16883 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B   N   
+4679  C CA  . LYS B   29  ? 1.43031 1.22153 1.70600 -0.18932 -0.09828 -0.15662 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B   CA  
+4680  C C   . LYS B   29  ? 1.40529 1.20934 1.66487 -0.19948 -0.08920 -0.15723 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B   C   
+4681  O O   . LYS B   29  ? 1.33784 1.16106 1.60479 -0.20259 -0.09506 -0.15377 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B   O   
+4682  C CB  . LYS B   29  ? 1.57810 1.35118 1.83473 -0.19195 -0.11210 -0.14290 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B   CB  
+4683  C CG  . LYS B   29  ? 1.39806 1.17988 1.64303 -0.19889 -0.12367 -0.12954 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B   CG  
+4684  C CD  . LYS B   29  ? 1.36455 1.16056 1.63076 -0.19179 -0.13695 -0.12635 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B   CD  
+4685  C CE  . LYS B   29  ? 1.42631 1.22579 1.67454 -0.19815 -0.14850 -0.11257 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B   CE  
+4686  N NZ  . LYS B   29  ? 1.52779 1.33810 1.79218 -0.18978 -0.16454 -0.10945 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B   NZ  
+4687  N N   . ILE B   30  ? 1.59878 1.39084 1.83473 -0.20394 -0.07572 -0.16202 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B   N   
+4688  C CA  . ILE B   30  ? 1.47876 1.27932 1.69654 -0.21246 -0.06653 -0.16270 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B   CA  
+4689  C C   . ILE B   30  ? 1.44947 1.26730 1.68679 -0.21225 -0.05347 -0.17330 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B   C   
+4690  O O   . ILE B   30  ? 1.40940 1.24551 1.65083 -0.21782 -0.05518 -0.17122 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B   O   
+4691  C CB  . ILE B   30  ? 1.47877 1.25932 1.66502 -0.21485 -0.05695 -0.16596 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B   CB  
+4692  C CG1 . ILE B   30  ? 1.45892 1.22886 1.62858 -0.21847 -0.07039 -0.15565 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B   CG1 
+4693  C CG2 . ILE B   30  ? 1.24896 1.03503 1.41754 -0.22075 -0.04373 -0.16975 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B   CG2 
+4694  C CD1 . ILE B   30  ? 1.38836 1.14068 1.52998 -0.21980 -0.06492 -0.16004 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B   CD1 
+4695  N N   . GLU B   31  ? 1.53117 1.34284 1.78143 -0.20635 -0.03924 -0.18561 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B   N   
+4696  C CA  . GLU B   31  ? 1.56400 1.39068 1.83453 -0.20757 -0.02281 -0.19745 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B   CA  
+4697  C C   . GLU B   31  ? 1.60992 1.46432 1.92050 -0.20534 -0.03461 -0.19823 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B   C   
+4698  O O   . GLU B   31  ? 1.67179 1.54520 2.00012 -0.20972 -0.02592 -0.20593 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B   O   
+4699  C CB  . GLU B   31  ? 1.39861 1.20992 1.67343 -0.20166 -0.00296 -0.21069 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B   CB  
+4700  C CG  . GLU B   31  ? 1.58048 1.39006 1.88353 -0.19107 -0.01001 -0.21385 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B   CG  
+4701  C CD  . GLU B   31  ? 1.98463 1.77674 2.28859 -0.18544 0.01182  -0.22744 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B   CD  
+4702  O OE1 . GLU B   31  ? 1.97983 1.75521 2.25411 -0.18938 0.03089  -0.23259 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B   OE1 
+4703  O OE2 . GLU B   31  ? 2.08472 1.87781 2.41707 -0.17637 0.01022  -0.23301 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B   OE2 
+4704  N N   . ALA B   32  ? 1.51287 1.36864 1.83742 -0.19830 -0.05487 -0.19091 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B   N   
+4705  C CA  . ALA B   32  ? 1.58180 1.46193 1.94071 -0.19416 -0.07007 -0.19115 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B   CA  
+4706  C C   . ALA B   32  ? 1.61123 1.50380 1.95633 -0.20201 -0.08230 -0.18146 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B   C   
+4707  O O   . ALA B   32  ? 1.60354 1.51974 1.97208 -0.20310 -0.08658 -0.18671 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B   O   
+4708  C CB  . ALA B   32  ? 1.57902 1.45173 1.95209 -0.18257 -0.08823 -0.18568 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B   CB  
+4709  N N   . ASP B   33  ? 1.60996 1.48719 1.91829 -0.20764 -0.08787 -0.16835 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B   N   
+4710  C CA  . ASP B   33  ? 1.52709 1.41364 1.81878 -0.21542 -0.09698 -0.15924 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B   CA  
+4711  C C   . ASP B   33  ? 1.45924 1.35643 1.74469 -0.22465 -0.08038 -0.16698 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B   C   
+4712  O O   . ASP B   33  ? 1.56273 1.47556 1.84906 -0.22974 -0.08640 -0.16534 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B   O   
+4713  C CB  . ASP B   33  ? 1.32565 1.19317 1.58269 -0.21945 -0.10445 -0.14445 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B   CB  
+4714  C CG  . ASP B   33  ? 1.55726 1.41827 1.81591 -0.21367 -0.12534 -0.13260 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B   CG  
+4715  O OD1 . ASP B   33  ? 1.72491 1.59484 2.01051 -0.20451 -0.13580 -0.13592 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B   OD1 
+4716  O OD2 . ASP B   33  ? 1.51505 1.36115 1.74807 -0.21804 -0.13094 -0.12031 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B   OD2 
+4717  N N   . LEU B   34  ? 1.31126 1.19737 1.58740 -0.22660 -0.05949 -0.17540 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B   N   
+4718  C CA  . LEU B   34  ? 1.40759 1.29956 1.67659 -0.23469 -0.04159 -0.18323 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B   CA  
+4719  C C   . LEU B   34  ? 1.61543 1.53141 1.92383 -0.23493 -0.03706 -0.19577 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B   C   
+4720  O O   . LEU B   34  ? 1.62977 1.55829 1.93878 -0.24289 -0.03121 -0.19965 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B   O   
+4721  C CB  . LEU B   34  ? 1.29871 1.16827 1.54529 -0.23482 -0.02036 -0.18941 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B   CB  
+4722  C CG  . LEU B   34  ? 1.27243 1.11938 1.48128 -0.23477 -0.02429 -0.18011 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B   CG  
+4723  C CD1 . LEU B   34  ? 1.31701 1.14044 1.50429 -0.23240 -0.00510 -0.18834 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B   CD1 
+4724  C CD2 . LEU B   34  ? 1.12692 0.97780 1.31149 -0.24261 -0.03019 -0.17082 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B   CD2 
+4725  N N   . LYS B   35  ? 1.61435 1.53753 1.95807 -0.22626 -0.03973 -0.20321 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B   N   
+4726  C CA  . LYS B   35  ? 1.64166 1.59105 2.03029 -0.22579 -0.03673 -0.21708 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B   CA  
+4727  C C   . LYS B   35  ? 1.54262 1.51433 1.94684 -0.22520 -0.06167 -0.21248 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B   C   
+4728  O O   . LYS B   35  ? 1.65715 1.65166 2.08668 -0.22992 -0.05993 -0.22264 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B   O   
+4729  C CB  . LYS B   35  ? 1.65786 1.60864 2.08150 -0.21542 -0.03216 -0.22728 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B   CB  
+4730  C CG  . LYS B   35  ? 1.70904 1.68897 2.18627 -0.21452 -0.02687 -0.24447 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B   CG  
+4731  C CD  . LYS B   35  ? 1.50500 1.48544 2.01701 -0.20327 -0.02155 -0.25458 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B   CD  
+4732  C CE  . LYS B   35  ? 1.63866 1.65158 2.21053 -0.20218 -0.01646 -0.27339 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B   CE  
+4733  N NZ  . LYS B   35  ? 1.68861 1.70324 2.29732 -0.19035 -0.01064 -0.28407 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B   NZ  
+4734  N N   . GLU B   36  ? 1.60079 1.56444 1.98872 -0.21966 -0.08459 -0.19773 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B   N   
+4735  C CA  . GLU B   36  ? 1.57963 1.55907 1.97507 -0.21767 -0.10916 -0.19235 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B   CA  
+4736  C C   . GLU B   36  ? 1.56474 1.54744 1.93273 -0.22937 -0.10813 -0.18745 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B   C   
+4737  O O   . GLU B   36  ? 1.70332 1.70618 2.08673 -0.23142 -0.11836 -0.19227 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B   O   
+4738  C CB  . GLU B   36  ? 1.73235 1.69623 2.11266 -0.20852 -0.13137 -0.17707 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B   CB  
+4739  C CG  . GLU B   36  ? 1.97080 1.93369 2.38208 -0.19474 -0.13832 -0.18179 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B   CG  
+4740  C CD  . GLU B   36  ? 2.17411 2.12318 2.57271 -0.18510 -0.16365 -0.16706 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B   CD  
+4741  O OE1 . GLU B   36  ? 2.15010 2.09666 2.52384 -0.18824 -0.17812 -0.15561 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B   OE1 
+4742  O OE2 . GLU B   36  ? 2.14482 2.08306 2.55620 -0.17429 -0.16811 -0.16689 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B   OE2 
+4743  N N   . ASN B   37  ? 1.63898 1.60224 1.96701 -0.23654 -0.09685 -0.17874 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B   N   
+4744  C CA  . ASN B   37  ? 1.80023 1.76387 2.09918 -0.24652 -0.09637 -0.17267 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B   CA  
+4745  C C   . ASN B   37  ? 1.72385 1.69303 2.02537 -0.25557 -0.07292 -0.18507 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B   C   
+4746  O O   . ASN B   37  ? 1.70095 1.65674 1.99570 -0.25644 -0.05276 -0.19004 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B   O   
+4747  C CB  . ASN B   37  ? 1.70414 1.64513 1.96138 -0.24884 -0.09742 -0.15735 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B   CB  
+4748  C CG  . ASN B   37  ? 1.79702 1.73896 2.02579 -0.25698 -0.10201 -0.14890 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B   CG  
+4749  O OD1 . ASN B   37  ? 1.95961 1.91372 2.19064 -0.26354 -0.09561 -0.15595 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B   OD1 
+4750  N ND2 . ASN B   37  ? 1.54441 1.47246 1.74655 -0.25700 -0.11196 -0.13418 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B   ND2 
+4751  N N   . LYS B   38  ? 1.71316 1.69966 2.02278 -0.26202 -0.07547 -0.19047 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B   N   
+4752  C CA  . LYS B   38  ? 1.81255 1.80267 2.12306 -0.27190 -0.05318 -0.20187 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B   CA  
+4753  C C   . LYS B   38  ? 1.84264 1.82187 2.11162 -0.28053 -0.04849 -0.19364 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B   C   
+4754  O O   . LYS B   38  ? 1.83589 1.81142 2.09699 -0.28840 -0.02843 -0.20115 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B   O   
+4755  C CB  . LYS B   38  ? 1.95461 1.97264 2.30792 -0.27448 -0.05660 -0.21702 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B   CB  
+4756  C CG  . LYS B   38  ? 1.86692 1.90089 2.26828 -0.26499 -0.06364 -0.22703 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B   CG  
+4757  C CD  . LYS B   38  ? 1.63702 1.66298 2.05343 -0.26476 -0.03689 -0.23775 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B   CD  
+4758  C CE  . LYS B   38  ? 1.65257 1.69756 2.12215 -0.25554 -0.04232 -0.24992 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B   CE  
+4759  N NZ  . LYS B   38  ? 1.80197 1.83842 2.28632 -0.25593 -0.01337 -0.26162 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B   NZ  
+4760  N N   . THR B   39  ? 1.74252 1.71505 1.98471 -0.27912 -0.06515 -0.17871 ? ? ? ? ? ? 40  THR B   N   
+4761  C CA  . THR B   39  ? 1.49423 1.45893 1.70025 -0.28665 -0.06205 -0.17132 ? ? ? ? ? ? 40  THR B   CA  
+4762  C C   . THR B   39  ? 1.44486 1.38803 1.62172 -0.28809 -0.04389 -0.16835 ? ? ? ? ? ? 40  THR B   C   
+4763  O O   . THR B   39  ? 1.54391 1.47664 1.72555 -0.28349 -0.03411 -0.17184 ? ? ? ? ? ? 40  THR B   O   
+4764  C CB  . THR B   39  ? 1.31646 1.27934 1.50362 -0.28463 -0.08349 -0.15673 ? ? ? ? ? ? 40  THR B   CB  
+4765  O OG1 . THR B   39  ? 1.19978 1.14867 1.37947 -0.27790 -0.08945 -0.14672 ? ? ? ? ? ? 40  THR B   OG1 
+4766  C CG2 . THR B   39  ? 1.60213 1.58325 1.81241 -0.28165 -0.10361 -0.15990 ? ? ? ? ? ? 40  THR B   CG2 
+4767  N N   . HIS B   40  ? 1.39108 1.32672 1.53619 -0.29367 -0.04026 -0.16226 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B   N   
+4768  C CA  . HIS B   40  ? 1.22043 1.13656 1.33716 -0.29431 -0.02420 -0.16112 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B   CA  
+4769  C C   . HIS B   40  ? 1.31732 1.22003 1.41934 -0.28849 -0.03105 -0.15119 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B   C   
+4770  O O   . HIS B   40  ? 1.35632 1.24250 1.43888 -0.28651 -0.02012 -0.15204 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B   O   
+4771  C CB  . HIS B   40  ? 1.19495 1.10834 1.28490 -0.30120 -0.01862 -0.15887 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B   CB  
+4772  C CG  . HIS B   40  ? 1.24265 1.15460 1.31169 -0.30149 -0.03171 -0.14569 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B   CG  
+4773  N ND1 . HIS B   40  ? 1.34741 1.27110 1.42165 -0.30290 -0.04850 -0.13951 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B   ND1 
+4774  C CD2 . HIS B   40  ? 1.15770 1.05715 1.20096 -0.30041 -0.02985 -0.13818 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B   CD2 
+4775  C CE1 . HIS B   40  ? 1.28075 1.19776 1.33202 -0.30360 -0.05397 -0.12822 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B   CE1 
+4776  N NE2 . HIS B   40  ? 1.25708 1.16146 1.29237 -0.30239 -0.04298 -0.12776 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B   NE2 
+4777  N N   . TYR B   41  ? 1.20422 1.11197 1.31393 -0.28559 -0.04900 -0.14230 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B   N   
+4778  C CA  . TYR B   41  ? 1.32054 1.21555 1.41816 -0.28183 -0.05509 -0.13323 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B   CA  
+4779  C C   . TYR B   41  ? 1.15461 1.03847 1.26100 -0.27547 -0.04814 -0.13939 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B   C   
+4780  O O   . TYR B   41  ? 1.36698 1.25576 1.49666 -0.27234 -0.04415 -0.14805 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B   O   
+4781  C CB  . TYR B   41  ? 1.40240 1.30153 1.50629 -0.28021 -0.07396 -0.12272 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B   CB  
+4782  C CG  . TYR B   41  ? 1.32385 1.22853 1.41165 -0.28585 -0.08115 -0.11486 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B   CG  
+4783  C CD1 . TYR B   41  ? 1.28070 1.17819 1.34286 -0.29045 -0.07702 -0.10797 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B   CD1 
+4784  C CD2 . TYR B   41  ? 1.42557 1.34232 1.52392 -0.28591 -0.09265 -0.11506 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B   CD2 
+4785  C CE1 . TYR B   41  ? 1.33347 1.23435 1.37940 -0.29555 -0.08178 -0.10105 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B   CE1 
+4786  C CE2 . TYR B   41  ? 1.44866 1.36741 1.52800 -0.29057 -0.09926 -0.10811 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B   CE2 
+4787  C CZ  . TYR B   41  ? 1.36380 1.27389 1.41617 -0.29566 -0.09266 -0.10084 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B   CZ  
+4788  O OH  . TYR B   41  ? 1.53869 1.44925 1.57077 -0.30028 -0.09741 -0.09425 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B   OH  
+4789  N N   . SER B   42  ? 1.18860 1.05749 1.27693 -0.27345 -0.04669 -0.13583 ? ? ? ? ? ? 43  SER B   N   
+4790  C CA  . SER B   42  ? 1.33691 1.19131 1.42662 -0.26714 -0.04088 -0.14157 ? ? ? ? ? ? 43  SER B   CA  
+4791  C C   . SER B   42  ? 1.24325 1.09119 1.33691 -0.26392 -0.05415 -0.13407 ? ? ? ? ? ? 43  SER B   C   
+4792  O O   . SER B   42  ? 1.26912 1.12169 1.36129 -0.26715 -0.06566 -0.12394 ? ? ? ? ? ? 43  SER B   O   
+4793  C CB  . SER B   42  ? 1.17230 1.01107 1.23471 -0.26639 -0.02777 -0.14645 ? ? ? ? ? ? 43  SER B   CB  
+4794  O OG  . SER B   42  ? 1.38665 1.22782 1.44202 -0.27009 -0.01424 -0.15246 ? ? ? ? ? ? 43  SER B   OG  
+4795  N N   . ILE B   43  ? 1.18317 1.01795 1.28032 -0.25781 -0.05124 -0.13944 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B   N   
+4796  C CA  . ILE B   43  ? 1.17997 1.00522 1.28024 -0.25497 -0.06206 -0.13424 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B   CA  
+4797  C C   . ILE B   43  ? 1.25776 1.06769 1.33648 -0.25390 -0.05870 -0.13704 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B   C   
+4798  O O   . ILE B   43  ? 1.36566 1.16893 1.42668 -0.25263 -0.04775 -0.14392 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B   O   
+4799  C CB  . ILE B   43  ? 1.14445 0.96563 1.26704 -0.24792 -0.06409 -0.13865 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B   CB  
+4800  C CG1 . ILE B   43  ? 1.27487 1.08444 1.39374 -0.24280 -0.04896 -0.15126 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B   CG1 
+4801  C CG2 . ILE B   43  ? 0.95933 0.79736 1.10588 -0.24733 -0.07022 -0.13707 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B   CG2 
+4802  C CD1 . ILE B   43  ? 1.07080 0.85939 1.17897 -0.23767 -0.04991 -0.15430 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B   CD1 
+4803  N N   . ALA B   44  ? 1.22812 1.03105 1.30811 -0.25408 -0.06877 -0.13215 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B   N   
+4804  C CA  . ALA B   44  ? 1.16628 0.95633 1.23078 -0.25268 -0.06929 -0.13608 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B   CA  
+4805  C C   . ALA B   44  ? 1.25106 1.02903 1.32632 -0.24975 -0.07740 -0.13644 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B   C   
+4806  O O   . ALA B   44  ? 1.36988 1.15051 1.45732 -0.25367 -0.08639 -0.12779 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B   O   
+4807  C CB  . ALA B   44  ? 1.27376 1.07151 1.32843 -0.25925 -0.07300 -0.13011 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B   CB  
+4808  N N   . ALA B   45  ? 1.26298 1.02490 1.33117 -0.24280 -0.07353 -0.14642 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B   N   
+4809  C CA  . ALA B   45  ? 1.26174 1.00922 1.33731 -0.23954 -0.08058 -0.14897 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B   CA  
+4810  C C   . ALA B   45  ? 1.30082 1.03748 1.36059 -0.23895 -0.08494 -0.15499 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B   C   
+4811  O O   . ALA B   45  ? 1.38509 1.11520 1.42341 -0.23466 -0.07918 -0.16249 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B   O   
+4812  C CB  . ALA B   45  ? 1.07203 0.80791 1.15231 -0.23123 -0.07349 -0.15714 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B   CB  
+4813  N N   . VAL B   46  ? 1.18852 0.92225 1.25875 -0.24301 -0.09535 -0.15222 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B   N   
+4814  C CA  . VAL B   46  ? 1.32849 1.05560 1.39072 -0.24345 -0.10218 -0.15899 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B   CA  
+4815  C C   . VAL B   46  ? 1.47523 1.18444 1.54449 -0.24048 -0.10879 -0.16512 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B   C   
+4816  O O   . VAL B   46  ? 1.55250 1.25952 1.63960 -0.24373 -0.11200 -0.15877 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B   O   
+4817  C CB  . VAL B   46  ? 1.24350 0.98607 1.31479 -0.25350 -0.10737 -0.15166 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B   CB  
+4818  C CG1 . VAL B   46  ? 1.22018 0.97711 1.27900 -0.25469 -0.10113 -0.14908 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B   CG1 
+4819  C CG2 . VAL B   46  ? 1.37998 1.12693 1.47044 -0.26116 -0.10974 -0.13940 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B   CG2 
+4820  N N   . THR B   47  ? 1.40565 1.09965 1.45837 -0.23354 -0.11120 -0.17765 ? ? ? ? ? ? 48  THR B   N   
+4821  C CA  . THR B   47  ? 1.43303 1.10817 1.48900 -0.23043 -0.11839 -0.18583 ? ? ? ? ? ? 48  THR B   CA  
+4822  C C   . THR B   47  ? 1.46775 1.14013 1.51786 -0.23100 -0.12952 -0.19538 ? ? ? ? ? ? 48  THR B   C   
+4823  O O   . THR B   47  ? 1.41931 1.09732 1.45340 -0.22822 -0.13001 -0.19919 ? ? ? ? ? ? 48  THR B   O   
+4824  C CB  . THR B   47  ? 1.60167 1.25610 1.64104 -0.21921 -0.11088 -0.19463 ? ? ? ? ? ? 48  THR B   CB  
+4825  O OG1 . THR B   47  ? 1.66370 1.30927 1.67252 -0.21173 -0.10702 -0.20341 ? ? ? ? ? ? 48  THR B   OG1 
+4826  C CG2 . THR B   47  ? 1.57785 1.23879 1.62756 -0.21810 -0.09957 -0.18742 ? ? ? ? ? ? 48  THR B   CG2 
+4827  N N   . PHE B   48  ? 1.50263 1.16606 1.56702 -0.23430 -0.13908 -0.20000 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B   N   
+4828  C CA  . PHE B   48  ? 1.42183 1.08530 1.48756 -0.23578 -0.15160 -0.21085 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B   CA  
+4829  C C   . PHE B   48  ? 1.36153 1.00731 1.39576 -0.22250 -0.15550 -0.22549 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B   C   
+4830  O O   . PHE B   48  ? 1.30726 0.95889 1.33082 -0.21941 -0.16247 -0.23221 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B   O   
+4831  C CB  . PHE B   48  ? 1.30710 0.96300 1.39650 -0.24320 -0.15992 -0.21355 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B   CB  
+4832  C CG  . PHE B   48  ? 1.50600 1.17901 1.62364 -0.25783 -0.15924 -0.20227 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B   CG  
+4833  C CD1 . PHE B   48  ? 1.61708 1.30533 1.74981 -0.26584 -0.16581 -0.20672 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B   CD1 
+4834  C CD2 . PHE B   48  ? 1.58359 1.25629 1.71195 -0.26299 -0.15173 -0.18770 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B   CD2 
+4835  C CE1 . PHE B   48  ? 1.72978 1.43130 1.88680 -0.28001 -0.16213 -0.19644 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B   CE1 
+4836  C CE2 . PHE B   48  ? 1.68618 1.36953 1.83438 -0.27600 -0.14986 -0.17668 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B   CE2 
+4837  C CZ  . PHE B   48  ? 1.73748 1.43455 1.89948 -0.28514 -0.15367 -0.18087 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B   CZ  
+4838  N N   . THR B   49  ? 1.50392 1.12631 1.52134 -0.21369 -0.15095 -0.23077 ? ? ? ? ? ? 50  THR B   N   
+4839  C CA  . THR B   49  ? 1.59156 1.19052 1.57277 -0.20029 -0.15288 -0.24430 ? ? ? ? ? ? 50  THR B   CA  
+4840  C C   . THR B   49  ? 1.53885 1.13335 1.49298 -0.19299 -0.13689 -0.24041 ? ? ? ? ? ? 50  THR B   C   
+4841  O O   . THR B   49  ? 1.35370 0.95919 1.31984 -0.19713 -0.12388 -0.22952 ? ? ? ? ? ? 50  THR B   O   
+4842  C CB  . THR B   49  ? 1.52861 1.10059 1.50370 -0.19474 -0.15550 -0.25390 ? ? ? ? ? ? 50  THR B   CB  
+4843  O OG1 . THR B   49  ? 1.82416 1.36932 1.75736 -0.18075 -0.15504 -0.26625 ? ? ? ? ? ? 50  THR B   OG1 
+4844  C CG2 . THR B   49  ? 1.71875 1.28836 1.70768 -0.19641 -0.14194 -0.24492 ? ? ? ? ? ? 50  THR B   CG2 
+4845  N N   . ASN B   50  ? 1.77577 1.35268 1.69249 -0.18188 -0.13835 -0.25003 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B   N   
+4846  C CA  . ASN B   50  ? 1.62139 1.18929 1.50828 -0.17517 -0.12168 -0.24744 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B   CA  
+4847  C C   . ASN B   50  ? 1.65450 1.19991 1.52831 -0.16954 -0.10561 -0.24970 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B   C   
+4848  O O   . ASN B   50  ? 1.41528 0.95914 1.27804 -0.16817 -0.08746 -0.24531 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B   O   
+4849  C CB  . ASN B   50  ? 1.61797 1.16921 1.46455 -0.16397 -0.12834 -0.25666 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B   CB  
+4850  C CG  . ASN B   50  ? 1.62204 1.17507 1.44710 -0.16171 -0.11370 -0.25031 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B   CG  
+4851  O OD1 . ASN B   50  ? 1.57709 1.14724 1.40487 -0.16369 -0.11961 -0.24705 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B   OD1 
+4852  N ND2 . ASN B   50  ? 1.78442 1.31944 1.58927 -0.15790 -0.09339 -0.24920 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B   ND2 
+4853  N N   . LYS B   51  ? 1.71591 1.24396 1.59229 -0.16661 -0.11101 -0.25731 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B   N   
+4854  C CA  . LYS B   51  ? 1.72948 1.23681 1.59661 -0.16103 -0.09478 -0.26025 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B   CA  
+4855  C C   . LYS B   51  ? 1.69483 1.22482 1.60047 -0.16928 -0.08383 -0.24878 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B   C   
+4856  O O   . LYS B   51  ? 1.80216 1.32747 1.70409 -0.16639 -0.06505 -0.24793 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B   O   
+4857  C CB  . LYS B   51  ? 1.75017 1.23205 1.60956 -0.15534 -0.10432 -0.27203 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B   CB  
+4858  C CG  . LYS B   51  ? 1.83668 1.29509 1.68630 -0.14867 -0.08695 -0.27657 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B   CG  
+4859  C CD  . LYS B   51  ? 1.97952 1.41784 1.83173 -0.14560 -0.09762 -0.28633 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B   CD  
+4860  C CE  . LYS B   51  ? 2.05560 1.47060 1.87272 -0.13817 -0.11485 -0.29975 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B   CE  
+4861  N NZ  . LYS B   51  ? 1.78277 1.18010 1.60579 -0.13685 -0.12733 -0.31002 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B   NZ  
+4862  N N   . ALA B   52  ? 1.54636 1.09997 1.48899 -0.17932 -0.09524 -0.24045 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B   N   
+4863  C CA  . ALA B   52  ? 1.61997 1.19341 1.59652 -0.18570 -0.08806 -0.22926 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B   CA  
+4864  C C   . ALA B   52  ? 1.61669 1.20989 1.59414 -0.18895 -0.07648 -0.22109 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B   C   
+4865  O O   . ALA B   52  ? 1.71243 1.31405 1.70562 -0.18930 -0.06453 -0.21696 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B   O   
+4866  C CB  . ALA B   52  ? 1.26718 0.85620 1.27591 -0.19543 -0.10260 -0.22155 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B   CB  
+4867  N N   . ALA B   53  ? 1.52245 1.12363 1.48472 -0.19106 -0.08036 -0.21966 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B   N   
+4868  C CA  . ALA B   53  ? 1.35822 0.97483 1.31731 -0.19391 -0.06888 -0.21316 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B   CA  
+4869  C C   . ALA B   53  ? 1.60611 1.20367 1.53991 -0.18623 -0.04942 -0.21983 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B   C   
+4870  O O   . ALA B   53  ? 1.62562 1.23506 1.57073 -0.18915 -0.03545 -0.21570 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B   O   
+4871  C CB  . ALA B   53  ? 1.45770 1.08376 1.40400 -0.19647 -0.07728 -0.21137 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B   CB  
+4872  N N   . LYS B   54  ? 1.69743 1.26414 1.59629 -0.17655 -0.04782 -0.23081 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B   N   
+4873  C CA  . LYS B   54  ? 1.64203 1.18499 1.51294 -0.16932 -0.02653 -0.23748 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B   CA  
+4874  C C   . LYS B   54  ? 1.53675 1.07800 1.43078 -0.16859 -0.01415 -0.23967 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B   C   
+4875  O O   . LYS B   54  ? 1.48055 1.01659 1.37082 -0.16730 0.00727  -0.24213 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B   O   
+4876  C CB  . LYS B   54  ? 1.72071 1.22665 1.54260 -0.15795 -0.02906 -0.24855 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B   CB  
+4877  C CG  . LYS B   54  ? 1.95918 1.45183 1.74076 -0.15358 -0.02163 -0.24924 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B   CG  
+4878  C CD  . LYS B   54  ? 2.24654 1.69996 1.97637 -0.14037 -0.02797 -0.26024 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B   CD  
+4879  C CE  . LYS B   54  ? 2.22779 1.66274 1.91276 -0.13420 -0.01982 -0.26046 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B   CE  
+4880  N NZ  . LYS B   54  ? 2.23319 1.62756 1.86362 -0.11933 -0.02914 -0.27118 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B   NZ  
+4881  N N   . GLU B   55  ? 1.45820 1.00337 1.37757 -0.16941 -0.02655 -0.23943 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B   N   
+4882  C CA  . GLU B   55  ? 1.56393 1.10843 1.50812 -0.16743 -0.01648 -0.24160 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B   CA  
+4883  C C   . GLU B   55  ? 1.60080 1.17726 1.58338 -0.17436 -0.01031 -0.23275 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B   C   
+4884  O O   . GLU B   55  ? 1.64399 1.22181 1.64125 -0.17202 0.00617  -0.23649 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B   O   
+4885  C CB  . GLU B   55  ? 1.64599 1.18442 1.60591 -0.16629 -0.03247 -0.24311 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B   CB  
+4886  C CG  . GLU B   55  ? 1.78487 1.31975 1.76950 -0.16226 -0.02363 -0.24616 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B   CG  
+4887  C CD  . GLU B   55  ? 2.15401 1.67910 2.15117 -0.16106 -0.03924 -0.24764 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B   CD  
+4888  O OE1 . GLU B   55  ? 2.19911 1.72165 2.18807 -0.16465 -0.05650 -0.24675 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B   OE1 
+4889  O OE2 . GLU B   55  ? 2.21883 1.73877 2.23566 -0.15658 -0.03387 -0.25042 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B   OE2 
+4890  N N   . ILE B   56  ? 1.68999 1.29227 1.68954 -0.18269 -0.02337 -0.22190 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B   N   
+4891  C CA  . ILE B   56  ? 1.52982 1.16138 1.56217 -0.18875 -0.02028 -0.21370 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B   CA  
+4892  C C   . ILE B   56  ? 1.53964 1.17524 1.56055 -0.19016 -0.00173 -0.21610 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B   C   
+4893  O O   . ILE B   56  ? 1.60374 1.25429 1.64956 -0.19164 0.00934  -0.21669 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B   O   
+4894  C CB  . ILE B   56  ? 1.41128 1.06474 1.45922 -0.19711 -0.03859 -0.20148 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B   CB  
+4895  C CG1 . ILE B   56  ? 1.39580 1.04351 1.45826 -0.19688 -0.05413 -0.19904 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B   CG1 
+4896  C CG2 . ILE B   56  ? 1.38488 1.06623 1.45980 -0.20265 -0.03665 -0.19337 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B   CG2 
+4897  C CD1 . ILE B   56  ? 1.38155 1.04652 1.45766 -0.20572 -0.06942 -0.18710 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B   CD1 
+4898  N N   . GLU B   57  ? 1.50524 1.12689 1.48909 -0.18944 0.00172  -0.21827 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B   N   
+4899  C CA  . GLU B   57  ? 1.52691 1.14841 1.49594 -0.19132 0.02011  -0.22005 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B   CA  
+4900  C C   . GLU B   57  ? 1.70423 1.30734 1.66778 -0.18633 0.04415  -0.23037 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B   C   
+4901  O O   . GLU B   57  ? 1.58034 1.19256 1.55354 -0.19037 0.06167  -0.23197 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B   O   
+4902  C CB  . GLU B   57  ? 1.46790 1.07351 1.39455 -0.18949 0.01738  -0.22026 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B   CB  
+4903  C CG  . GLU B   57  ? 1.70016 1.30239 1.60739 -0.19174 0.03582  -0.22096 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B   CG  
+4904  C CD  . GLU B   57  ? 1.94833 1.53373 1.81307 -0.18807 0.03087  -0.22073 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B   CD  
+4905  O OE1 . GLU B   57  ? 2.05489 1.63262 1.90723 -0.18345 0.01273  -0.22145 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B   OE1 
+4906  O OE2 . GLU B   57  ? 2.15878 1.73850 2.00371 -0.18958 0.04479  -0.22050 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B   OE2 
+4907  N N   . GLY B   58  ? 1.61128 1.18829 1.56052 -0.17812 0.04633  -0.23820 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B   N   
+4908  C CA  . GLY B   58  ? 1.72470 1.28151 1.66670 -0.17321 0.07154  -0.24862 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B   CA  
+4909  C C   . GLY B   58  ? 1.72287 1.30424 1.71613 -0.17571 0.07932  -0.25009 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B   C   
+4910  O O   . GLY B   58  ? 1.92634 1.50637 1.92741 -0.17651 0.10338  -0.25711 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B   O   
+4911  N N   . ARG B   59  ? 1.61593 1.21926 1.64523 -0.17671 0.05930  -0.24402 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B   N   
+4912  C CA  . ARG B   59  ? 1.79254 1.41853 1.87094 -0.17659 0.06284  -0.24574 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B   CA  
+4913  C C   . ARG B   59  ? 1.77724 1.43780 1.88623 -0.18483 0.06271  -0.24040 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B   C   
+4914  O O   . ARG B   59  ? 1.75594 1.43415 1.90198 -0.18484 0.07291  -0.24582 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B   O   
+4915  C CB  . ARG B   59  ? 1.36204 0.99269 1.46289 -0.17290 0.04140  -0.24120 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B   CB  
+4916  C CG  . ARG B   59  ? 1.63334 1.23138 1.71327 -0.16426 0.04309  -0.24913 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B   CG  
+4917  C CD  . ARG B   59  ? 1.71213 1.31604 1.82650 -0.15952 0.03099  -0.24811 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B   CD  
+4918  N NE  . ARG B   59  ? 1.78181 1.38225 1.89078 -0.16130 0.00673  -0.23976 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B   NE  
+4919  C CZ  . ARG B   59  ? 1.77041 1.37288 1.90419 -0.15840 -0.00688 -0.23627 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B   CZ  
+4920  N NH1 . ARG B   59  ? 1.83085 1.44053 1.99771 -0.15213 -0.00117 -0.24007 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B   NH1 
+4921  N NH2 . ARG B   59  ? 1.92758 1.52409 2.05377 -0.16175 -0.02623 -0.22928 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B   NH2 
+4922  N N   . LEU B   60  ? 1.60889 1.27993 1.70442 -0.19156 0.05111  -0.23098 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B   N   
+4923  C CA  . LEU B   60  ? 1.62326 1.32556 1.74485 -0.19941 0.04952  -0.22613 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B   CA  
+4924  C C   . LEU B   60  ? 1.84206 1.54338 1.96088 -0.20308 0.07565  -0.23485 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B   C   
+4925  O O   . LEU B   60  ? 2.01410 1.74030 2.17035 -0.20689 0.08143  -0.23822 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B   O   
+4926  C CB  . LEU B   60  ? 1.56755 1.27864 1.67286 -0.20548 0.03196  -0.21426 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B   CB  
+4927  C CG  . LEU B   60  ? 1.53418 1.25502 1.65360 -0.20542 0.00684  -0.20402 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B   CG  
+4928  C CD1 . LEU B   60  ? 1.32366 1.05065 1.42437 -0.21196 -0.00587 -0.19392 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B   CD1 
+4929  C CD2 . LEU B   60  ? 1.59730 1.34314 1.76045 -0.20528 -0.00097 -0.20138 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B   CD2 
+4930  N N   . GLY B   61  ? 1.90392 1.57559 1.97851 -0.20188 0.09145  -0.23910 ? ? ? ? ? ? 62  GLY B   N   
+4931  C CA  . GLY B   61  ? 2.17715 1.84188 2.24299 -0.20613 0.11865  -0.24674 ? ? ? ? ? ? 62  GLY B   CA  
+4932  C C   . GLY B   61  ? 2.15026 1.81638 2.19073 -0.21299 0.11832  -0.24064 ? ? ? ? ? ? 62  GLY B   C   
+4933  O O   . GLY B   61  ? 2.12681 1.77870 2.13139 -0.21068 0.10580  -0.23417 ? ? ? ? ? ? 62  GLY B   O   
+4934  N N   . TYR B   62  ? 2.20196 1.88567 2.26267 -0.22132 0.13175  -0.24360 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B   N   
+4935  C CA  . TYR B   62  ? 2.32760 2.01156 2.36488 -0.22808 0.13344  -0.23861 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B   CA  
+4936  C C   . TYR B   62  ? 2.22887 1.94002 2.27924 -0.23150 0.10514  -0.22670 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B   C   
+4937  O O   . TYR B   62  ? 2.06093 1.80032 2.15193 -0.23280 0.09000  -0.22390 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B   O   
+4938  C CB  . TYR B   62  ? 2.38788 2.08189 2.44504 -0.23704 0.15711  -0.24664 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B   CB  
+4939  C CG  . TYR B   62  ? 2.47857 2.21353 2.59774 -0.24211 0.15018  -0.24983 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B   CG  
+4940  C CD1 . TYR B   62  ? 2.53924 2.28197 2.69584 -0.23862 0.15875  -0.25955 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B   CD1 
+4941  C CD2 . TYR B   62  ? 2.36262 2.12760 2.50210 -0.24942 0.13456  -0.24392 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B   CD2 
+4942  C CE1 . TYR B   62  ? 2.52043 2.30107 2.73479 -0.24142 0.15005  -0.26349 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B   CE1 
+4943  C CE2 . TYR B   62  ? 2.42320 2.22400 2.61660 -0.25252 0.12563  -0.24754 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B   CE2 
+4944  C CZ  . TYR B   62  ? 2.48200 2.29115 2.71357 -0.24810 0.13257  -0.25747 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B   CZ  
+4945  O OH  . TYR B   62  ? 2.46345 2.30883 2.74983 -0.24944 0.12133  -0.26202 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B   OH  
+4946  N N   . SER B   63  ? 2.35952 2.06015 2.37364 -0.23218 0.09838  -0.21985 ? ? ? ? ? ? 64  SER B   N   
+4947  C CA  . SER B   63  ? 2.23057 1.95377 2.25262 -0.23589 0.07473  -0.20880 ? ? ? ? ? ? 64  SER B   CA  
+4948  C C   . SER B   63  ? 2.13111 1.86408 2.14668 -0.24416 0.08067  -0.20665 ? ? ? ? ? ? 64  SER B   C   
+4949  O O   . SER B   63  ? 1.78186 1.51251 1.77346 -0.24488 0.07122  -0.19964 ? ? ? ? ? ? 64  SER B   O   
+4950  C CB  . SER B   63  ? 1.91873 1.62588 1.91036 -0.22976 0.05891  -0.20302 ? ? ? ? ? ? 64  SER B   CB  
+4951  O OG  . SER B   63  ? 1.78073 1.47850 1.77909 -0.22282 0.05244  -0.20549 ? ? ? ? ? ? 64  SER B   OG  
+4952  N N   . SER B   64  ? 2.26007 2.00427 2.29865 -0.25053 0.09669  -0.21369 ? ? ? ? ? ? 65  SER B   N   
+4953  C CA  . SER B   64  ? 2.35297 2.10553 2.38706 -0.25923 0.10358  -0.21316 ? ? ? ? ? ? 65  SER B   CA  
+4954  C C   . SER B   64  ? 2.42927 2.21175 2.48233 -0.26420 0.08092  -0.20401 ? ? ? ? ? ? 65  SER B   C   
+4955  O O   . SER B   64  ? 2.22468 2.01229 2.26760 -0.27062 0.08287  -0.20186 ? ? ? ? ? ? 65  SER B   O   
+4956  C CB  . SER B   64  ? 2.24553 2.00359 2.30455 -0.26582 0.12686  -0.22494 ? ? ? ? ? ? 65  SER B   CB  
+4957  O OG  . SER B   64  ? 2.28512 2.04867 2.33893 -0.27499 0.13496  -0.22569 ? ? ? ? ? ? 65  SER B   OG  
+4958  N N   . ARG B   65  ? 2.33982 2.13892 2.41683 -0.26114 0.06036  -0.19844 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B   N   
+4959  C CA  . ARG B   65  ? 2.14828 1.96908 2.23474 -0.26474 0.03897  -0.18825 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B   CA  
+4960  C C   . ARG B   65  ? 2.14065 1.95044 2.19239 -0.26388 0.03048  -0.17920 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B   C   
+4961  O O   . ARG B   65  ? 1.98586 1.81068 2.04080 -0.26749 0.01551  -0.17051 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B   O   
+4962  C CB  . ARG B   65  ? 1.93324 1.76871 2.05032 -0.26074 0.02078  -0.18438 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B   CB  
+4963  C CG  . ARG B   65  ? 1.88303 1.73376 2.04060 -0.26004 0.02548  -0.19374 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B   CG  
+4964  C CD  . ARG B   65  ? 2.19116 2.06649 2.37075 -0.26756 0.02330  -0.19633 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B   CD  
+4965  N NE  . ARG B   65  ? 2.09075 1.97925 2.26750 -0.26952 0.00124  -0.18468 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B   NE  
+4966  C CZ  . ARG B   65  ? 1.96388 1.86662 2.16343 -0.26577 -0.01861 -0.17972 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B   CZ  
+4967  N NH1 . ARG B   65  ? 1.90150 1.80951 2.13155 -0.25911 -0.02111 -0.18547 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B   NH1 
+4968  N NH2 . ARG B   65  ? 1.73870 1.64843 1.92837 -0.26811 -0.03581 -0.16873 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B   NH2 
+4969  N N   . GLY B   66  ? 2.03194 1.81558 2.05057 -0.25873 0.03945  -0.18158 ? ? ? ? ? ? 67  GLY B   N   
+4970  C CA  . GLY B   66  ? 1.71199 1.48733 1.70302 -0.25633 0.02925  -0.17473 ? ? ? ? ? ? 67  GLY B   CA  
+4971  C C   . GLY B   66  ? 1.54739 1.32517 1.54649 -0.25238 0.01105  -0.16911 ? ? ? ? ? ? 67  GLY B   C   
+4972  O O   . GLY B   66  ? 1.58831 1.36692 1.57515 -0.25235 -0.00003 -0.16308 ? ? ? ? ? ? 67  GLY B   O   
+4973  N N   . ASN B   67  ? 1.41334 1.19202 1.43441 -0.24923 0.00858  -0.17165 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B   N   
+4974  C CA  . ASN B   67  ? 1.33601 1.11589 1.36721 -0.24634 -0.00812 -0.16641 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B   CA  
+4975  C C   . ASN B   67  ? 1.23995 0.99883 1.24353 -0.24057 -0.01115 -0.16828 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B   C   
+4976  O O   . ASN B   67  ? 1.49417 1.23130 1.47349 -0.23493 0.00051  -0.17605 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B   O   
+4977  C CB  . ASN B   67  ? 1.36315 1.14426 1.42105 -0.24259 -0.00807 -0.17037 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B   CB  
+4978  C CG  . ASN B   67  ? 1.46775 1.27125 1.55672 -0.24666 -0.00758 -0.17041 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B   CG  
+4979  O OD1 . ASN B   67  ? 1.37422 1.19511 1.47072 -0.25210 -0.01746 -0.16302 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B   OD1 
+4980  N ND2 . ASN B   67  ? 1.61353 1.41652 1.72103 -0.24366 0.00385  -0.17969 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B   ND2 
+4981  N N   . PHE B   68  ? 1.06409 0.82840 1.07085 -0.24192 -0.02690 -0.16168 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B   N   
+4982  C CA  . PHE B   68  ? 1.32993 1.07879 1.31688 -0.23695 -0.03351 -0.16448 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B   CA  
+4983  C C   . PHE B   68  ? 1.34489 1.08352 1.34283 -0.23257 -0.04057 -0.16742 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B   C   
+4984  O O   . PHE B   68  ? 1.25901 1.00853 1.28148 -0.23620 -0.04999 -0.16132 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B   O   
+4985  C CB  . PHE B   68  ? 1.30631 1.06811 1.29348 -0.24204 -0.04485 -0.15740 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B   CB  
+4986  C CG  . PHE B   68  ? 1.23737 0.98752 1.21048 -0.23714 -0.05361 -0.16193 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B   CG  
+4987  C CD1 . PHE B   68  ? 1.52908 1.26710 1.47334 -0.23114 -0.05019 -0.16771 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B   CD1 
+4988  C CD2 . PHE B   68  ? 1.11275 0.86303 1.10159 -0.23810 -0.06595 -0.16117 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B   CD2 
+4989  C CE1 . PHE B   68  ? 1.43098 1.15952 1.36394 -0.22528 -0.06093 -0.17343 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B   CE1 
+4990  C CE2 . PHE B   68  ? 1.14724 0.88872 1.12689 -0.23397 -0.07528 -0.16735 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B   CE2 
+4991  C CZ  . PHE B   68  ? 1.23475 0.96650 1.18723 -0.22709 -0.07378 -0.17389 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B   CZ  
+4992  N N   . ILE B   69  ? 1.37903 1.09393 1.35588 -0.22434 -0.03590 -0.17673 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B   N   
+4993  C CA  . ILE B   69  ? 1.27258 0.97348 1.25433 -0.21927 -0.04236 -0.18140 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B   CA  
+4994  C C   . ILE B   69  ? 1.30618 0.98927 1.26120 -0.21329 -0.05016 -0.18781 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B   C   
+4995  O O   . ILE B   69  ? 1.41537 1.07804 1.33830 -0.20601 -0.04176 -0.19502 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B   O   
+4996  C CB  . ILE B   69  ? 1.39295 1.07970 1.37514 -0.21372 -0.02840 -0.18869 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B   CB  
+4997  C CG1 . ILE B   69  ? 1.14004 0.84703 1.15008 -0.21883 -0.02043 -0.18472 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B   CG1 
+4998  C CG2 . ILE B   69  ? 1.41955 1.09312 1.40974 -0.20892 -0.03597 -0.19281 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B   CG2 
+4999  C CD1 . ILE B   69  ? 1.36057 1.08630 1.40390 -0.22306 -0.03414 -0.17637 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B   CD1 
+5000  N N   . GLY B   70  ? 1.25016 0.93954 1.21766 -0.21611 -0.06611 -0.18579 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B   N   
+5001  C CA  . GLY B   70  ? 1.21415 0.89079 1.16193 -0.21061 -0.07639 -0.19334 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B   CA  
+5002  C C   . GLY B   70  ? 1.34509 1.02978 1.31565 -0.21556 -0.09266 -0.19252 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B   C   
+5003  O O   . GLY B   70  ? 1.26978 0.96168 1.26625 -0.22143 -0.09497 -0.18680 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B   O   
+5004  N N   . THR B   71  ? 1.46754 1.15002 1.42838 -0.21281 -0.10394 -0.19893 ? ? ? ? ? ? 72  THR B   N   
+5005  C CA  . THR B   71  ? 1.24870 0.93772 1.23167 -0.21785 -0.11897 -0.20121 ? ? ? ? ? ? 72  THR B   CA  
+5006  C C   . THR B   71  ? 1.34035 1.05642 1.34960 -0.23000 -0.12084 -0.19078 ? ? ? ? ? ? 72  THR B   C   
+5007  O O   . THR B   71  ? 1.41070 1.13977 1.41460 -0.23208 -0.11437 -0.18486 ? ? ? ? ? ? 72  THR B   O   
+5008  C CB  . THR B   71  ? 1.24670 0.92370 1.21120 -0.20921 -0.13155 -0.21466 ? ? ? ? ? ? 72  THR B   CB  
+5009  O OG1 . THR B   71  ? 1.81883 1.46670 1.74848 -0.19656 -0.12721 -0.22346 ? ? ? ? ? ? 72  THR B   OG1 
+5010  C CG2 . THR B   71  ? 1.59577 1.27530 1.58482 -0.21403 -0.14668 -0.22065 ? ? ? ? ? ? 72  THR B   CG2 
+5011  N N   . ASN B   72  ? 1.40037 1.12242 1.43662 -0.23837 -0.12849 -0.18863 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B   N   
+5012  C CA  . ASN B   72  ? 1.14699 0.89076 1.20628 -0.25042 -0.12920 -0.17950 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B   CA  
+5013  C C   . ASN B   72  ? 1.23473 0.99164 1.29002 -0.24965 -0.13310 -0.18443 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B   C   
+5014  O O   . ASN B   72  ? 1.27665 1.05026 1.33520 -0.25514 -0.12708 -0.17635 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B   O   
+5015  C CB  . ASN B   72  ? 1.30221 1.04461 1.38798 -0.25913 -0.13615 -0.17893 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B   CB  
+5016  C CG  . ASN B   72  ? 1.59653 1.32643 1.68803 -0.25977 -0.13260 -0.17237 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B   CG  
+5017  O OD1 . ASN B   72  ? 1.80858 1.52755 1.88538 -0.25127 -0.12752 -0.17371 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B   OD1 
+5018  N ND2 . ASN B   72  ? 1.31056 1.04089 1.42374 -0.26963 -0.13447 -0.16553 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B   ND2 
+5019  N N   . ASP B   73  ? 1.48757 1.23651 1.53536 -0.24197 -0.14407 -0.19844 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B   N   
+5020  C CA  . ASP B   73  ? 1.48768 1.24878 1.53257 -0.23872 -0.15000 -0.20489 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B   CA  
+5021  C C   . ASP B   73  ? 1.38839 1.14648 1.40272 -0.23041 -0.14125 -0.20212 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B   C   
+5022  O O   . ASP B   73  ? 1.23176 1.00574 1.24785 -0.23196 -0.13940 -0.19970 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B   O   
+5023  C CB  . ASP B   73  ? 1.26379 1.01505 1.30592 -0.23025 -0.16648 -0.22195 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B   CB  
+5024  C CG  . ASP B   73  ? 1.49793 1.25653 1.57592 -0.24061 -0.17552 -0.22653 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B   CG  
+5025  O OD1 . ASP B   73  ? 1.61473 1.36157 1.69992 -0.24520 -0.17327 -0.22324 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B   OD1 
+5026  O OD2 . ASP B   73  ? 1.62935 1.40527 1.72974 -0.24424 -0.18433 -0.23401 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B   OD2 
+5027  N N   . GLY B   74  ? 1.20759 0.94437 1.19412 -0.22194 -0.13435 -0.20283 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B   N   
+5028  C CA  . GLY B   74  ? 1.18584 0.91632 1.14263 -0.21510 -0.12381 -0.20059 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B   CA  
+5029  C C   . GLY B   74  ? 1.23191 0.97950 1.19860 -0.22478 -0.11087 -0.18721 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B   C   
+5030  O O   . GLY B   74  ? 1.15925 0.90894 1.10873 -0.22225 -0.10347 -0.18497 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B   O   
+5031  N N   . PHE B   75  ? 1.33453 1.09245 1.32690 -0.23532 -0.10867 -0.17847 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B   N   
+5032  C CA  . PHE B   75  ? 1.30391 1.07694 1.30448 -0.24391 -0.09877 -0.16619 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B   CA  
+5033  C C   . PHE B   75  ? 1.31825 1.11111 1.32784 -0.25023 -0.09988 -0.16219 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B   C   
+5034  O O   . PHE B   75  ? 1.34618 1.14495 1.34290 -0.24991 -0.09232 -0.15888 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B   O   
+5035  C CB  . PHE B   75  ? 1.19593 0.97161 1.21863 -0.25154 -0.09855 -0.15815 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B   CB  
+5036  C CG  . PHE B   75  ? 1.20933 1.00039 1.24106 -0.26027 -0.09224 -0.14568 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B   CG  
+5037  C CD1 . PHE B   75  ? 1.25848 1.05015 1.28005 -0.25865 -0.08288 -0.14256 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B   CD1 
+5038  C CD2 . PHE B   75  ? 1.11131 0.91483 1.16088 -0.27028 -0.09527 -0.13781 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B   CD2 
+5039  C CE1 . PHE B   75  ? 1.15140 0.95660 1.17997 -0.26597 -0.07930 -0.13233 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B   CE1 
+5040  C CE2 . PHE B   75  ? 1.06212 0.87620 1.11460 -0.27730 -0.09016 -0.12644 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B   CE2 
+5041  C CZ  . PHE B   75  ? 1.06617 0.88147 1.10789 -0.27469 -0.08350 -0.12396 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B   CZ  
+5042  N N   . VAL B   76  ? 1.21614 1.01893 1.24888 -0.25653 -0.10806 -0.16307 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B   N   
+5043  C CA  . VAL B   76  ? 1.26567 1.08802 1.31083 -0.26351 -0.10713 -0.15978 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B   CA  
+5044  C C   . VAL B   76  ? 1.27170 1.09584 1.30091 -0.25407 -0.10967 -0.16862 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B   C   
+5045  O O   . VAL B   76  ? 1.17629 1.01482 1.20730 -0.25706 -0.10523 -0.16552 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B   O   
+5046  C CB  . VAL B   76  ? 1.37739 1.20825 1.45318 -0.27295 -0.11349 -0.16058 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B   CB  
+5047  C CG1 . VAL B   76  ? 1.46131 1.28615 1.54825 -0.28122 -0.11053 -0.15051 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B   CG1 
+5048  C CG2 . VAL B   76  ? 1.09793 0.92197 1.17889 -0.26598 -0.12652 -0.17554 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B   CG2 
+5049  N N   . GLU B   77  ? 1.27739 1.08477 1.28821 -0.24162 -0.11684 -0.17973 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B   N   
+5050  C CA  . GLU B   77  ? 1.23538 1.03984 1.22647 -0.23011 -0.12112 -0.18839 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B   CA  
+5051  C C   . GLU B   77  ? 1.16174 0.95848 1.12335 -0.22590 -0.10833 -0.18300 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B   C   
+5052  O O   . GLU B   77  ? 1.00829 0.81433 0.96466 -0.22446 -0.10557 -0.18224 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B   O   
+5053  C CB  . GLU B   77  ? 1.15235 0.93671 1.12776 -0.21710 -0.13383 -0.20194 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B   CB  
+5054  C CG  . GLU B   77  ? 1.60262 1.37519 1.54708 -0.20158 -0.13885 -0.21065 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B   CG  
+5055  C CD  . GLU B   77  ? 1.77326 1.52334 1.69883 -0.18782 -0.15347 -0.22446 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B   CD  
+5056  O OE1 . GLU B   77  ? 1.54838 1.30284 1.49773 -0.19140 -0.16492 -0.23078 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B   OE1 
+5057  O OE2 . GLU B   77  ? 1.56500 1.29058 1.44966 -0.17335 -0.15326 -0.22914 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B   OE2 
+5058  N N   . SER B   78  ? 1.24376 1.02373 1.18791 -0.22438 -0.09947 -0.17984 ? ? ? ? ? ? 79  SER B   N   
+5059  C CA  . SER B   78  ? 1.29694 1.06645 1.21289 -0.22050 -0.08636 -0.17698 ? ? ? ? ? ? 79  SER B   CA  
+5060  C C   . SER B   78  ? 1.14382 0.93091 1.07196 -0.23228 -0.07560 -0.16564 ? ? ? ? ? ? 79  SER B   C   
+5061  O O   . SER B   78  ? 1.26939 1.05402 1.17919 -0.23092 -0.06605 -0.16374 ? ? ? ? ? ? 79  SER B   O   
+5062  C CB  . SER B   78  ? 1.28548 1.02954 1.17936 -0.21432 -0.07933 -0.18010 ? ? ? ? ? ? 79  SER B   CB  
+5063  O OG  . SER B   78  ? 1.25767 1.00777 1.17275 -0.22311 -0.07510 -0.17411 ? ? ? ? ? ? 79  SER B   OG  
+5064  N N   . GLU B   79  ? 1.18522 0.98752 1.14139 -0.24339 -0.07720 -0.15829 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B   N   
+5065  C CA  . GLU B   79  ? 1.17069 0.98612 1.13481 -0.25345 -0.06867 -0.14773 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B   CA  
+5066  C C   . GLU B   79  ? 1.23254 1.06776 1.21216 -0.26178 -0.07002 -0.14204 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B   C   
+5067  O O   . GLU B   79  ? 1.16979 1.01351 1.14666 -0.26783 -0.06255 -0.13487 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B   O   
+5068  C CB  . GLU B   79  ? 1.13411 0.94900 1.11376 -0.25894 -0.06853 -0.14224 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B   CB  
+5069  C CG  . GLU B   79  ? 1.24719 1.04415 1.21482 -0.25182 -0.06413 -0.14774 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B   CG  
+5070  C CD  . GLU B   79  ? 1.32111 1.11157 1.26726 -0.24908 -0.05152 -0.14924 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B   CD  
+5071  O OE1 . GLU B   79  ? 1.23383 1.03554 1.18634 -0.25603 -0.04551 -0.14305 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B   OE1 
+5072  O OE2 . GLU B   79  ? 1.62955 1.40189 1.55100 -0.23995 -0.04771 -0.15694 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B   OE2 
+5073  N N   . ILE B   80  ? 1.24677 1.08919 1.24303 -0.26261 -0.07860 -0.14585 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B   N   
+5074  C CA  . ILE B   80  ? 1.07340 0.93417 1.08766 -0.27190 -0.07734 -0.14080 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B   CA  
+5075  C C   . ILE B   80  ? 1.08017 0.94879 1.09640 -0.26602 -0.08158 -0.14986 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B   C   
+5076  O O   . ILE B   80  ? 1.18188 1.05968 1.19266 -0.26675 -0.07539 -0.14806 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B   O   
+5077  C CB  . ILE B   80  ? 1.11669 0.98163 1.15684 -0.28157 -0.08133 -0.13626 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B   CB  
+5078  C CG1 . ILE B   80  ? 1.10792 0.96580 1.14595 -0.28624 -0.07803 -0.12638 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B   CG1 
+5079  C CG2 . ILE B   80  ? 0.98332 0.86468 1.04140 -0.29137 -0.07771 -0.13242 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B   CG2 
+5080  C CD1 . ILE B   80  ? 1.02704 0.88386 1.08569 -0.29478 -0.08138 -0.12060 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B   CD1 
+5081  N N   . ILE B   81  ? 1.06144 0.92649 1.08602 -0.25950 -0.09304 -0.16052 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B   N   
+5082  C CA  . ILE B   81  ? 1.14452 1.02057 1.17896 -0.25389 -0.10029 -0.17068 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B   CA  
+5083  C C   . ILE B   81  ? 1.26776 1.13551 1.27223 -0.24088 -0.09882 -0.17510 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B   C   
+5084  O O   . ILE B   81  ? 1.28616 1.16596 1.29161 -0.24100 -0.09400 -0.17436 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B   O   
+5085  C CB  . ILE B   81  ? 0.95317 0.82634 1.00341 -0.24930 -0.11531 -0.18264 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B   CB  
+5086  C CG1 . ILE B   81  ? 1.05048 0.92982 1.13057 -0.26327 -0.11515 -0.17795 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B   CG1 
+5087  C CG2 . ILE B   81  ? 1.13601 1.02282 1.19974 -0.24217 -0.12513 -0.19513 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B   CG2 
+5088  C CD1 . ILE B   81  ? 1.10312 0.97892 1.20063 -0.26058 -0.12952 -0.19016 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B   CD1 
+5089  N N   . ARG B   82  ? 1.22424 1.06884 1.19988 -0.22936 -0.10174 -0.17970 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B   N   
+5090  C CA  . ARG B   82  ? 1.10439 0.93491 1.04700 -0.21570 -0.10045 -0.18441 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B   CA  
+5091  C C   . ARG B   82  ? 1.11292 0.94615 1.04151 -0.22004 -0.08539 -0.17567 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B   C   
+5092  O O   . ARG B   82  ? 1.27280 1.10682 1.18958 -0.21233 -0.08505 -0.17920 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B   O   
+5093  C CB  . ARG B   82  ? 1.18673 0.98692 1.09698 -0.20436 -0.10247 -0.18931 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B   CB  
+5094  C CG  . ARG B   82  ? 1.43979 1.21790 1.31014 -0.18840 -0.10199 -0.19496 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B   CG  
+5095  C CD  . ARG B   82  ? 1.66332 1.41165 1.50553 -0.17493 -0.10997 -0.20370 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B   CD  
+5096  N NE  . ARG B   82  ? 1.55942 1.31569 1.42246 -0.17053 -0.12967 -0.21398 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B   NE  
+5097  C CZ  . ARG B   82  ? 1.54898 1.28342 1.39535 -0.16062 -0.14027 -0.22279 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B   CZ  
+5098  N NH1 . ARG B   82  ? 2.06469 1.76651 1.87195 -0.15382 -0.13163 -0.22216 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B   NH1 
+5099  N NH2 . ARG B   82  ? 1.64523 1.39021 1.51508 -0.15791 -0.15925 -0.23324 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B   NH2 
+5100  N N   . PRO B   83  ? 1.12134 0.95568 1.05039 -0.23112 -0.07387 -0.16534 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B   N   
+5101  C CA  . PRO B   83  ? 1.12844 0.96395 1.04228 -0.23447 -0.06089 -0.15910 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B   CA  
+5102  C C   . PRO B   83  ? 1.18734 1.04540 1.11931 -0.24184 -0.05825 -0.15537 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B   C   
+5103  O O   . PRO B   83  ? 1.23454 1.09217 1.15130 -0.23875 -0.05156 -0.15533 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B   O   
+5104  C CB  . PRO B   83  ? 0.88462 0.71646 0.79826 -0.24379 -0.05248 -0.15108 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B   CB  
+5105  C CG  . PRO B   83  ? 1.05720 0.87905 0.97652 -0.24114 -0.05950 -0.15443 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B   CG  
+5106  C CD  . PRO B   83  ? 1.09872 0.92952 1.03744 -0.23867 -0.07263 -0.16029 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B   CD  
+5107  N N   . PHE B   84  ? 1.24276 1.11846 1.20552 -0.25176 -0.06175 -0.15229 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B   N   
+5108  C CA  . PHE B   84  ? 1.21149 1.10595 1.18938 -0.26161 -0.05488 -0.14658 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B   CA  
+5109  C C   . PHE B   84  ? 1.33787 1.24980 1.34472 -0.26195 -0.06109 -0.15329 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B   C   
+5110  O O   . PHE B   84  ? 1.32090 1.24818 1.34678 -0.27283 -0.05451 -0.14834 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B   O   
+5111  C CB  . PHE B   84  ? 1.08536 0.98330 1.07140 -0.27555 -0.04910 -0.13484 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B   CB  
+5112  C CG  . PHE B   84  ? 1.04143 0.92550 1.00799 -0.27551 -0.04547 -0.13027 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B   CG  
+5113  C CD1 . PHE B   84  ? 1.00684 0.88688 0.95212 -0.27544 -0.03645 -0.12777 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B   CD1 
+5114  C CD2 . PHE B   84  ? 1.00754 0.88318 0.97949 -0.27584 -0.05064 -0.12952 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B   CD2 
+5115  C CE1 . PHE B   84  ? 0.88161 0.75129 0.81427 -0.27636 -0.03265 -0.12535 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B   CE1 
+5116  C CE2 . PHE B   84  ? 1.05896 0.92441 1.01806 -0.27579 -0.04662 -0.12677 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B   CE2 
+5117  C CZ  . PHE B   84  ? 0.90388 0.76729 0.84481 -0.27640 -0.03760 -0.12505 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B   CZ  
+5118  N N   . ILE B   85  ? 1.34979 1.25923 1.36056 -0.25029 -0.07339 -0.16521 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B   N   
+5119  C CA  . ILE B   85  ? 1.19964 1.12887 1.24348 -0.25067 -0.08022 -0.17390 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B   CA  
+5120  C C   . ILE B   85  ? 1.28471 1.22646 1.32916 -0.24644 -0.07469 -0.17697 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B   C   
+5121  O O   . ILE B   85  ? 1.22250 1.18555 1.29727 -0.25380 -0.07082 -0.17880 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B   O   
+5122  C CB  . ILE B   85  ? 1.12553 1.04893 1.17501 -0.23890 -0.09793 -0.18733 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B   CB  
+5123  C CG1 . ILE B   85  ? 1.03310 0.98043 1.12333 -0.24018 -0.10593 -0.19838 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B   CG1 
+5124  C CG2 . ILE B   85  ? 1.20427 1.10740 1.21686 -0.22037 -0.10397 -0.19371 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B   CG2 
+5125  C CD1 . ILE B   85  ? 1.34431 1.28750 1.44129 -0.22774 -0.12600 -0.21368 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B   CD1 
+5126  N N   . LYS B   86  ? 1.35433 1.28175 1.36536 -0.23479 -0.07273 -0.17777 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B   N   
+5127  C CA  . LYS B   86  ? 1.14526 1.08159 1.15336 -0.22979 -0.06671 -0.18024 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B   CA  
+5128  C C   . LYS B   86  ? 1.23331 1.17954 1.24470 -0.24472 -0.04968 -0.16899 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B   C   
+5129  O O   . LYS B   86  ? 1.44515 1.40757 1.47123 -0.24629 -0.04330 -0.17114 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B   O   
+5130  C CB  . LYS B   86  ? 1.25448 1.16759 1.22166 -0.21387 -0.06782 -0.18308 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B   CB  
+5131  C CG  . LYS B   86  ? 1.02336 0.92363 0.98125 -0.19595 -0.08530 -0.19529 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B   CG  
+5132  C CD  . LYS B   86  ? 1.35638 1.22637 1.26630 -0.18115 -0.08333 -0.19590 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B   CD  
+5133  C CE  . LYS B   86  ? 1.31763 1.18729 1.22159 -0.16284 -0.09261 -0.20657 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B   CE  
+5134  N NZ  . LYS B   86  ? 1.37243 1.24999 1.29730 -0.15176 -0.11401 -0.21999 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B   NZ  
+5135  N N   . ASP B   87  ? 1.33550 1.27168 1.33286 -0.25500 -0.04252 -0.15766 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B   N   
+5136  C CA  . ASP B   87  ? 1.22205 1.16520 1.21970 -0.26884 -0.02855 -0.14698 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B   CA  
+5137  C C   . ASP B   87  ? 1.09745 1.05842 1.12940 -0.28106 -0.02572 -0.14508 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B   C   
+5138  O O   . ASP B   87  ? 1.35741 1.32881 1.39585 -0.28882 -0.01399 -0.14139 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B   O   
+5139  C CB  . ASP B   87  ? 1.25711 1.18549 1.23331 -0.27538 -0.02473 -0.13681 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B   CB  
+5140  C CG  . ASP B   87  ? 1.17922 1.11178 1.15074 -0.28823 -0.01288 -0.12613 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B   CG  
+5141  O OD1 . ASP B   87  ? 1.56257 1.50436 1.53585 -0.29011 -0.00446 -0.12650 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B   OD1 
+5142  O OD2 . ASP B   87  ? 1.37843 1.30415 1.34375 -0.29569 -0.01253 -0.11781 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B   OD2 
+5143  N N   . ALA B   88  ? 1.22429 1.18704 1.27751 -0.28316 -0.03512 -0.14803 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B   N   
+5144  C CA  . ALA B   88  ? 1.08775 1.06341 1.17270 -0.29646 -0.03086 -0.14571 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B   CA  
+5145  C C   . ALA B   88  ? 1.11755 1.11466 1.23544 -0.29461 -0.03093 -0.15748 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B   C   
+5146  O O   . ALA B   88  ? 1.11549 1.12508 1.25369 -0.30625 -0.01864 -0.15480 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B   O   
+5147  C CB  . ALA B   88  ? 1.38616 1.35418 1.48216 -0.29988 -0.04041 -0.14505 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B   CB  
+5148  N N   . PHE B   89  ? 1.28428 1.28514 1.40775 -0.27972 -0.04444 -0.17111 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B   N   
+5149  C CA  . PHE B   89  ? 1.11119 1.13476 1.27253 -0.27640 -0.04879 -0.18514 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B   CA  
+5150  C C   . PHE B   89  ? 1.12317 1.15292 1.27658 -0.26141 -0.05035 -0.19367 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B   C   
+5151  O O   . PHE B   89  ? 1.27202 1.32265 1.45887 -0.25639 -0.05533 -0.20697 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B   O   
+5152  C CB  . PHE B   89  ? 1.14462 1.17004 1.32768 -0.27086 -0.06755 -0.19714 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B   CB  
+5153  C CG  . PHE B   89  ? 1.08262 1.10440 1.28169 -0.28575 -0.06616 -0.19127 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B   CG  
+5154  C CD1 . PHE B   89  ? 1.34054 1.36446 1.54715 -0.30361 -0.04870 -0.17904 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B   CD1 
+5155  C CD2 . PHE B   89  ? 1.19622 1.20941 1.39977 -0.28118 -0.08224 -0.19801 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B   CD2 
+5156  C CE1 . PHE B   89  ? 1.52602 1.54285 1.74443 -0.31628 -0.04742 -0.17313 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B   CE1 
+5157  C CE2 . PHE B   89  ? 1.33987 1.34779 1.55754 -0.29432 -0.08079 -0.19282 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B   CE2 
+5158  C CZ  . PHE B   89  ? 1.33234 1.34174 1.55757 -0.31174 -0.06342 -0.18012 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B   CZ  
+5159  N N   . GLY B   90  ? 0.97198 0.98430 1.08414 -0.25396 -0.04639 -0.18733 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B   N   
+5160  C CA  . GLY B   90  ? 1.24269 1.25617 1.34255 -0.23914 -0.04709 -0.19442 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B   CA  
+5161  C C   . GLY B   90  ? 1.26128 1.25637 1.33565 -0.21924 -0.06417 -0.20242 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B   C   
+5162  O O   . GLY B   90  ? 1.24131 1.22543 1.31169 -0.21637 -0.07645 -0.20460 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B   O   
+5163  N N   . ASN B   91  ? 1.33642 1.32547 1.39054 -0.20470 -0.06416 -0.20688 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B   N   
+5164  C CA  . ASN B   91  ? 1.24080 1.20636 1.26211 -0.18428 -0.07822 -0.21346 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B   CA  
+5165  C C   . ASN B   91  ? 1.51906 1.49410 1.56424 -0.17019 -0.10025 -0.22964 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B   C   
+5166  O O   . ASN B   91  ? 1.82744 1.77974 1.84267 -0.15216 -0.11420 -0.23561 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B   O   
+5167  C CB  . ASN B   91  ? 1.55416 1.50764 1.54516 -0.17262 -0.07103 -0.21317 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B   CB  
+5168  C CG  . ASN B   91  ? 1.62972 1.56591 1.58734 -0.18336 -0.05278 -0.19903 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B   CG  
+5169  O OD1 . ASN B   91  ? 1.73602 1.64361 1.65421 -0.17788 -0.05225 -0.19519 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B   OD1 
+5170  N ND2 . ASN B   91  ? 1.73622 1.68885 1.70933 -0.19896 -0.03735 -0.19190 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B   ND2 
+5171  N N   . ASP B   92  ? 1.63283 1.63924 1.72996 -0.17787 -0.10354 -0.23748 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B   N   
+5172  C CA  . ASP B   92  ? 1.52790 1.54648 1.65306 -0.16507 -0.12617 -0.25504 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B   CA  
+5173  C C   . ASP B   92  ? 1.55467 1.55513 1.66718 -0.16331 -0.14074 -0.25654 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B   C   
+5174  O O   . ASP B   92  ? 1.79788 1.79166 1.90659 -0.14579 -0.16254 -0.26990 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B   O   
+5175  C CB  . ASP B   92  ? 1.60477 1.66239 1.79334 -0.17708 -0.12333 -0.26352 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B   CB  
+5176  C CG  . ASP B   92  ? 1.79247 1.86909 1.99652 -0.17782 -0.10843 -0.26409 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B   CG  
+5177  O OD1 . ASP B   92  ? 1.64471 1.71620 1.83209 -0.15838 -0.11530 -0.27087 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B   OD1 
+5178  O OD2 . ASP B   92  ? 1.88349 1.97773 2.11402 -0.19741 -0.08924 -0.25760 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B   OD2 
+5179  N N   . TYR B   93  ? 1.40579 1.39707 1.51053 -0.18012 -0.12981 -0.24359 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B   N   
+5180  C CA  . TYR B   93  ? 1.34281 1.31872 1.44023 -0.18143 -0.14050 -0.24416 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B   CA  
+5181  C C   . TYR B   93  ? 1.50500 1.44311 1.54470 -0.16873 -0.14249 -0.23921 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B   C   
+5182  O O   . TYR B   93  ? 1.47165 1.39568 1.47959 -0.16954 -0.12775 -0.22858 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B   O   
+5183  C CB  . TYR B   93  ? 1.24526 1.22797 1.36167 -0.20461 -0.12714 -0.23242 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B   CB  
+5184  C CG  . TYR B   93  ? 1.28621 1.30100 1.45858 -0.21861 -0.12428 -0.23774 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B   CG  
+5185  C CD1 . TYR B   93  ? 1.17984 1.21645 1.37387 -0.22466 -0.11070 -0.23686 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B   CD1 
+5186  C CD2 . TYR B   93  ? 1.26845 1.29011 1.47172 -0.22641 -0.13345 -0.24406 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B   CD2 
+5187  C CE1 . TYR B   93  ? 1.18322 1.24759 1.42854 -0.23840 -0.10497 -0.24210 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B   CE1 
+5188  C CE2 . TYR B   93  ? 1.26582 1.31502 1.52109 -0.24064 -0.12849 -0.24939 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B   CE2 
+5189  C CZ  . TYR B   93  ? 1.33026 1.40072 1.60657 -0.24682 -0.11348 -0.24831 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B   CZ  
+5190  O OH  . TYR B   93  ? 1.45261 1.54908 1.78092 -0.26195 -0.10549 -0.25395 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B   OH  
+5191  N N   . PRO B   94  ? 1.50734 1.42747 1.53239 -0.15740 -0.15956 -0.24739 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B   N   
+5192  C CA  . PRO B   94  ? 1.53457 1.41568 1.50291 -0.14457 -0.15996 -0.24391 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B   CA  
+5193  C C   . PRO B   94  ? 1.51328 1.37825 1.46643 -0.15748 -0.14841 -0.23215 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B   C   
+5194  O O   . PRO B   94  ? 1.50319 1.38157 1.48640 -0.17185 -0.14801 -0.22989 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B   O   
+5195  C CB  . PRO B   94  ? 1.65806 1.52776 1.61906 -0.12509 -0.18529 -0.26019 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B   CB  
+5196  C CG  . PRO B   94  ? 1.58885 1.48808 1.60451 -0.13630 -0.19544 -0.26838 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B   CG  
+5197  C CD  . PRO B   94  ? 1.32390 1.25773 1.38299 -0.15416 -0.18002 -0.26243 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B   CD  
+5198  N N   . ASP B   95  ? 1.46699 1.30173 1.37306 -0.15186 -0.13835 -0.22510 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B   N   
+5199  C CA  . ASP B   95  ? 1.46615 1.28231 1.35435 -0.16039 -0.12832 -0.21633 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B   CA  
+5200  C C   . ASP B   95  ? 1.59232 1.37469 1.44427 -0.14572 -0.13790 -0.22315 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B   C   
+5201  O O   . ASP B   95  ? 1.61706 1.38367 1.45651 -0.15153 -0.13039 -0.21800 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B   O   
+5202  C CB  . ASP B   95  ? 1.38467 1.19179 1.24984 -0.16758 -0.10719 -0.20400 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B   CB  
+5203  C CG  . ASP B   95  ? 1.53030 1.32003 1.36047 -0.15322 -0.10404 -0.20620 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B   CG  
+5204  O OD1 . ASP B   95  ? 1.68975 1.47566 1.51407 -0.13668 -0.11915 -0.21682 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B   OD1 
+5205  O OD2 . ASP B   95  ? 1.39454 1.17381 1.20331 -0.15809 -0.08714 -0.19790 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B   OD2 
+5206  N N   . ASN B   96  ? 1.67802 1.44782 1.51179 -0.12612 -0.15435 -0.23498 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B   N   
+5207  C CA  . ASN B   96  ? 1.70416 1.43979 1.50092 -0.11046 -0.16603 -0.24296 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B   CA  
+5208  C C   . ASN B   96  ? 1.73792 1.48653 1.56472 -0.10852 -0.18801 -0.25526 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B   C   
+5209  O O   . ASN B   96  ? 1.70652 1.43140 1.50632 -0.09103 -0.20508 -0.26640 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B   O   
+5210  C CB  . ASN B   96  ? 1.67961 1.38626 1.42925 -0.08782 -0.17199 -0.24853 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B   CB  
+5211  C CG  . ASN B   96  ? 1.66761 1.39925 1.44247 -0.07859 -0.18697 -0.25742 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B   CG  
+5212  O OD1 . ASN B   96  ? 1.63466 1.40440 1.46325 -0.08790 -0.19536 -0.26228 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B   OD1 
+5213  N ND2 . ASN B   96  ? 1.77792 1.48708 1.51439 -0.06002 -0.18948 -0.25999 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B   ND2 
+5214  N N   . PHE B   97  ? 1.79956 1.58311 1.67973 -0.12612 -0.18774 -0.25379 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B   N   
+5215  C CA  . PHE B   97  ? 1.63100 1.42977 1.54608 -0.12685 -0.20730 -0.26622 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B   CA  
+5216  C C   . PHE B   97  ? 1.82746 1.59841 1.71980 -0.12420 -0.21215 -0.26879 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B   C   
+5217  O O   . PHE B   97  ? 1.93459 1.68417 1.79981 -0.12881 -0.19604 -0.25838 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B   O   
+5218  C CB  . PHE B   97  ? 1.66210 1.49962 1.63581 -0.14864 -0.20076 -0.26192 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B   CB  
+5219  C CG  . PHE B   97  ? 1.68484 1.52104 1.66036 -0.16691 -0.18024 -0.24572 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B   CG  
+5220  C CD1 . PHE B   97  ? 1.69160 1.53211 1.65882 -0.17472 -0.16078 -0.23223 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B   CD1 
+5221  C CD2 . PHE B   97  ? 1.49055 1.32073 1.47613 -0.17544 -0.18162 -0.24477 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B   CD2 
+5222  C CE1 . PHE B   97  ? 1.63224 1.47208 1.60166 -0.19001 -0.14470 -0.21860 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B   CE1 
+5223  C CE2 . PHE B   97  ? 1.51357 1.34253 1.50147 -0.19026 -0.16471 -0.23053 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B   CE2 
+5224  C CZ  . PHE B   97  ? 1.67176 1.50609 1.65188 -0.19723 -0.14705 -0.21766 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B   CZ  
+5225  N N   . THR B   98  ? 1.88877 1.66077 1.79421 -0.11665 -0.23467 -0.28399 ? ? ? ? ? ? 99  THR B   N   
+5226  C CA  . THR B   98  ? 1.78071 1.52734 1.66772 -0.11362 -0.24182 -0.28900 ? ? ? ? ? ? 99  THR B   CA  
+5227  C C   . THR B   98  ? 1.71067 1.48366 1.65196 -0.12834 -0.25057 -0.29504 ? ? ? ? ? ? 99  THR B   C   
+5228  O O   . THR B   98  ? 1.77209 1.57054 1.75117 -0.12749 -0.26719 -0.30760 ? ? ? ? ? ? 99  THR B   O   
+5229  C CB  . THR B   98  ? 1.87447 1.58929 1.71720 -0.08863 -0.26270 -0.30337 ? ? ? ? ? ? 99  THR B   CB  
+5230  O OG1 . THR B   98  ? 2.01969 1.71059 1.81387 -0.07463 -0.25458 -0.29805 ? ? ? ? ? ? 99  THR B   OG1 
+5231  C CG2 . THR B   98  ? 1.72244 1.40374 1.53484 -0.08514 -0.26494 -0.30642 ? ? ? ? ? ? 99  THR B   CG2 
+5232  N N   . ALA B   99  ? 1.53038 1.29694 1.47687 -0.14173 -0.23902 -0.28675 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B   N   
+5233  C CA  . ALA B   99  ? 1.51267 1.29988 1.50787 -0.15746 -0.24367 -0.29009 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B   CA  
+5234  C C   . ALA B   99  ? 1.88863 1.65555 1.87369 -0.14802 -0.26350 -0.30551 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B   C   
+5235  O O   . ALA B   99  ? 1.82197 1.55472 1.76428 -0.13968 -0.26074 -0.30428 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B   O   
+5236  C CB  . ALA B   99  ? 1.59570 1.38556 1.60197 -0.17589 -0.22200 -0.27298 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B   CB  
+5237  N N   . GLU B   100 ? 1.91709 1.70479 1.94206 -0.14961 -0.28285 -0.32094 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B   N   
+5238  C CA  . GLU B   100 ? 2.03297 1.80538 2.05582 -0.14263 -0.30391 -0.33767 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B   CA  
+5239  C C   . GLU B   100 ? 1.95494 1.74756 2.03124 -0.16353 -0.30236 -0.33896 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B   C   
+5240  O O   . GLU B   100 ? 1.84889 1.67602 1.97682 -0.17600 -0.30271 -0.34178 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B   O   
+5241  C CB  . GLU B   100 ? 2.11136 1.88807 2.13377 -0.12434 -0.33186 -0.35825 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B   CB  
+5242  C CG  . GLU B   100 ? 1.90550 1.65189 1.86519 -0.10048 -0.33607 -0.35832 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B   CG  
+5243  C CD  . GLU B   100 ? 2.28763 2.03104 2.24000 -0.07912 -0.36799 -0.38018 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B   CD  
+5244  O OE1 . GLU B   100 ? 2.48930 2.26310 2.49484 -0.08427 -0.38606 -0.39571 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B   OE1 
+5245  O OE2 . GLU B   100 ? 2.39237 2.10192 2.28554 -0.05696 -0.37510 -0.38234 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B   OE2 
+5246  N N   . TYR B   101 ? 1.88495 1.65424 1.94814 -0.16726 -0.29938 -0.33714 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B   N   
+5247  C CA  . TYR B   101 ? 1.73078 1.51300 1.83883 -0.18730 -0.29488 -0.33575 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B   CA  
+5248  C C   . TYR B   101 ? 1.74091 1.53739 1.88797 -0.18883 -0.31826 -0.35767 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B   C   
+5249  O O   . TYR B   101 ? 1.95354 1.77628 2.15392 -0.20700 -0.31493 -0.35892 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B   O   
+5250  C CB  . TYR B   101 ? 1.58179 1.33340 1.66332 -0.18914 -0.28493 -0.32782 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B   CB  
+5251  C CG  . TYR B   101 ? 1.69611 1.43704 1.74812 -0.19014 -0.26119 -0.30732 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B   CG  
+5252  C CD1 . TYR B   101 ? 1.76041 1.47636 1.75935 -0.17346 -0.25782 -0.30537 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B   CD1 
+5253  C CD2 . TYR B   101 ? 1.67721 1.43151 1.75387 -0.20769 -0.24228 -0.29058 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B   CD2 
+5254  C CE1 . TYR B   101 ? 1.81541 1.52333 1.79194 -0.17556 -0.23582 -0.28846 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B   CE1 
+5255  C CE2 . TYR B   101 ? 1.70512 1.45166 1.75799 -0.20833 -0.22281 -0.27372 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B   CE2 
+5256  C CZ  . TYR B   101 ? 1.83353 1.55850 1.83897 -0.19289 -0.21945 -0.27331 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B   CZ  
+5257  O OH  . TYR B   101 ? 1.74655 1.46550 1.73273 -0.19470 -0.19970 -0.25824 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B   OH  
+5258  N N   . PHE B   102 ? 1.96320 1.74139 2.08389 -0.17007 -0.34188 -0.37573 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B   N   
+5259  C CA  . PHE B   102 ? 1.98372 1.77180 2.13948 -0.17103 -0.36633 -0.39866 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B   CA  
+5260  C C   . PHE B   102 ? 1.90677 1.73275 2.10700 -0.17041 -0.38033 -0.41218 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B   C   
+5261  O O   . PHE B   102 ? 1.69395 1.54466 1.95019 -0.18307 -0.38960 -0.42594 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B   O   
+5262  C CB  . PHE B   102 ? 1.99427 1.74556 2.10169 -0.15017 -0.38810 -0.41397 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B   CB  
+5263  C CG  . PHE B   102 ? 1.89417 1.60553 1.95042 -0.14676 -0.37304 -0.40150 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B   CG  
+5264  C CD1 . PHE B   102 ? 1.81568 1.52643 1.88959 -0.16525 -0.35191 -0.38702 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B   CD1 
+5265  C CD2 . PHE B   102 ? 1.95813 1.63125 1.94806 -0.12448 -0.37936 -0.40453 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B   CD2 
+5266  C CE1 . PHE B   102 ? 1.77868 1.45528 1.81011 -0.16141 -0.33813 -0.37695 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B   CE1 
+5267  C CE2 . PHE B   102 ? 2.05602 1.69333 2.00184 -0.12188 -0.36320 -0.39417 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B   CE2 
+5268  C CZ  . PHE B   102 ? 1.92640 1.56743 1.89557 -0.14031 -0.34289 -0.38090 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B   CZ  
+5269  N N   . ASP B   103 ? 2.07676 1.90771 2.25514 -0.15623 -0.38121 -0.40923 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B   N   
+5270  C CA  . ASP B   103 ? 2.16125 2.02562 2.37721 -0.15078 -0.39750 -0.42447 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B   CA  
+5271  C C   . ASP B   103 ? 2.15343 2.05559 2.41756 -0.16978 -0.37550 -0.41255 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B   C   
+5272  O O   . ASP B   103 ? 1.99660 1.89493 2.25060 -0.18221 -0.34842 -0.39020 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B   O   
+5273  C CB  . ASP B   103 ? 2.34149 2.18833 2.50602 -0.12284 -0.41216 -0.42913 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B   CB  
+5274  C CG  . ASP B   103 ? 2.35936 2.16644 2.47266 -0.10200 -0.43577 -0.44288 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B   CG  
+5275  O OD1 . ASP B   103 ? 2.33932 2.14389 2.47293 -0.10733 -0.45005 -0.45711 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B   OD1 
+5276  O OD2 . ASP B   103 ? 2.15876 1.93476 2.20955 -0.08038 -0.43944 -0.43969 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B   OD2 
+5277  N N   . ASN B   104 ? 2.12028 2.05914 2.43787 -0.17142 -0.38808 -0.42903 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B   N   
+5278  C CA  . ASN B   104 ? 2.03531 2.01101 2.39698 -0.18504 -0.36990 -0.42172 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B   CA  
+5279  C C   . ASN B   104 ? 1.84994 1.83508 2.24510 -0.21406 -0.34269 -0.40659 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B   C   
+5280  O O   . ASN B   104 ? 1.90503 1.88916 2.28734 -0.22343 -0.31687 -0.38462 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B   O   
+5281  C CB  . ASN B   104 ? 1.93165 1.90028 2.25055 -0.17204 -0.35839 -0.40659 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B   CB  
+5282  C CG  . ASN B   104 ? 1.96333 1.91728 2.24334 -0.14215 -0.38427 -0.42018 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B   CG  
+5283  O OD1 . ASN B   104 ? 1.90424 1.81866 2.12129 -0.12657 -0.38925 -0.41574 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B   OD1 
+5284  N ND2 . ASN B   104 ? 1.95043 1.93489 2.26731 -0.13355 -0.40033 -0.43708 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B   ND2 
+5285  N N   . GLN B   105 ? 1.72768 1.72017 2.16490 -0.22781 -0.34967 -0.41933 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B   N   
+5286  C CA  . GLN B   105 ? 1.65246 1.65724 2.13112 -0.25575 -0.32587 -0.40895 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B   CA  
+5287  C C   . GLN B   105 ? 1.56448 1.61145 2.10251 -0.26739 -0.31673 -0.41474 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B   C   
+5288  O O   . GLN B   105 ? 1.76814 1.83938 2.33395 -0.25657 -0.33326 -0.43252 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B   O   
+5289  C CB  . GLN B   105 ? 1.62295 1.61690 2.11573 -0.26386 -0.33049 -0.41462 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B   CB  
+5290  C CG  . GLN B   105 ? 1.61761 1.57110 2.06542 -0.26435 -0.32691 -0.40351 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B   CG  
+5291  C CD  . GLN B   105 ? 1.84256 1.78650 2.30659 -0.27462 -0.32630 -0.40609 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B   CD  
+5292  O OE1 . GLN B   105 ? 1.78321 1.74470 2.28031 -0.27432 -0.33741 -0.42115 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B   OE1 
+5293  N NE2 . GLN B   105 ? 1.99273 1.90857 2.43467 -0.28355 -0.31345 -0.39196 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B   NE2 
+5294  N N   . PHE B   106 ? 1.67233 1.72650 2.22352 -0.28695 -0.28721 -0.39602 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B   N   
+5295  C CA  . PHE B   106 ? 1.79142 1.88247 2.39526 -0.29964 -0.27328 -0.39944 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B   CA  
+5296  C C   . PHE B   106 ? 1.58287 1.67466 2.21407 -0.32636 -0.24555 -0.38559 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B   C   
+5297  O O   . PHE B   106 ? 1.46891 1.53230 2.07599 -0.33505 -0.23713 -0.37211 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B   O   
+5298  C CB  . PHE B   106 ? 1.76336 1.86018 2.33917 -0.29047 -0.26015 -0.38477 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B   CB  
+5299  C CG  . PHE B   106 ? 1.69137 1.75790 2.21012 -0.29176 -0.24121 -0.35699 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B   CG  
+5300  C CD1 . PHE B   106 ? 1.61338 1.65088 2.07192 -0.27228 -0.25215 -0.35114 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B   CD1 
+5301  C CD2 . PHE B   106 ? 1.76486 1.83110 2.29001 -0.31222 -0.21234 -0.33746 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B   CD2 
+5302  C CE1 . PHE B   106 ? 1.68963 1.70237 2.10160 -0.27397 -0.23486 -0.32759 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B   CE1 
+5303  C CE2 . PHE B   106 ? 1.78910 1.82944 2.26460 -0.31250 -0.19747 -0.31363 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B   CE2 
+5304  C CZ  . PHE B   106 ? 1.79554 1.81111 2.21745 -0.29372 -0.20887 -0.30933 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B   CZ  
+5305  N N   . ALA B   107 ? 1.56964 1.69249 2.24990 -0.33841 -0.23079 -0.38892 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B   N   
+5306  C CA  . ALA B   107 ? 1.69888 1.82167 2.40644 -0.36265 -0.20493 -0.37805 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B   CA  
+5307  C C   . ALA B   107 ? 1.85463 1.97161 2.55165 -0.37879 -0.17451 -0.35640 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B   C   
+5308  O O   . ALA B   107 ? 1.82104 1.91831 2.51231 -0.39592 -0.15497 -0.34055 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B   O   
+5309  C CB  . ALA B   107 ? 1.56226 1.71934 2.33015 -0.36800 -0.20357 -0.39453 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B   CB  
+5310  N N   . SER B   108 ? 1.90643 2.03809 2.59870 -0.37334 -0.17021 -0.35545 ? ? ? ? ? ? 109 SER B   N   
+5311  C CA  . SER B   108 ? 1.86832 1.99593 2.54659 -0.38621 -0.13969 -0.33353 ? ? ? ? ? ? 109 SER B   CA  
+5312  C C   . SER B   108 ? 1.89567 2.00719 2.51105 -0.36840 -0.14063 -0.31640 ? ? ? ? ? ? 109 SER B   C   
+5313  O O   . SER B   108 ? 1.84406 1.95794 2.43926 -0.34658 -0.16194 -0.32537 ? ? ? ? ? ? 109 SER B   O   
+5314  C CB  . SER B   108 ? 1.94354 2.10662 2.67444 -0.39701 -0.12340 -0.34282 ? ? ? ? ? ? 109 SER B   CB  
+5315  O OG  . SER B   108 ? 1.98041 2.15477 2.75434 -0.40755 -0.11815 -0.35054 ? ? ? ? ? ? 109 SER B   OG  
+5316  N N   . TYR B   109 ? 1.90456 1.99802 2.48829 -0.37805 -0.11708 -0.29194 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B   N   
+5317  C CA  . TYR B   109 ? 1.85808 1.93646 2.38495 -0.36420 -0.11509 -0.27518 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B   CA  
+5318  C C   . TYR B   109 ? 1.82661 1.92844 2.35622 -0.35087 -0.11778 -0.28265 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B   C   
+5319  O O   . TYR B   109 ? 1.84157 1.93345 2.32892 -0.33275 -0.12715 -0.27839 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B   O   
+5320  C CB  . TYR B   109 ? 1.69696 1.75593 2.19744 -0.37855 -0.08944 -0.24999 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B   CB  
+5321  C CG  . TYR B   109 ? 1.58200 1.62769 2.02879 -0.36708 -0.08528 -0.23316 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B   CG  
+5322  C CD1 . TYR B   109 ? 1.62311 1.64879 2.02834 -0.35144 -0.10048 -0.22953 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B   CD1 
+5323  C CD2 . TYR B   109 ? 1.53393 1.58598 1.97185 -0.37269 -0.06496 -0.22154 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B   CD2 
+5324  C CE1 . TYR B   109 ? 1.49866 1.51287 1.85851 -0.34237 -0.09565 -0.21552 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B   CE1 
+5325  C CE2 . TYR B   109 ? 1.53883 1.57881 1.92934 -0.36306 -0.06168 -0.20750 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B   CE2 
+5326  C CZ  . TYR B   109 ? 1.46080 1.48267 1.81414 -0.34834 -0.07706 -0.20482 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B   CZ  
+5327  O OH  . TYR B   109 ? 1.27625 1.28685 1.58608 -0.34009 -0.07285 -0.19222 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B   OH  
+5328  N N   . ASP B   110 ? 1.78943 1.92147 2.36885 -0.35950 -0.10869 -0.29424 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B   N   
+5329  C CA  . ASP B   110 ? 1.75327 1.90893 2.33968 -0.34579 -0.11198 -0.30314 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B   CA  
+5330  C C   . ASP B   110 ? 1.74889 1.91226 2.33780 -0.32293 -0.14429 -0.32371 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B   C   
+5331  O O   . ASP B   110 ? 1.65299 1.81812 2.21644 -0.30367 -0.15314 -0.32532 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B   O   
+5332  C CB  . ASP B   110 ? 1.83354 2.02081 2.47778 -0.36103 -0.09343 -0.31222 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B   CB  
+5333  C CG  . ASP B   110 ? 2.00769 2.18283 2.64743 -0.38435 -0.06073 -0.29251 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B   CG  
+5334  O OD1 . ASP B   110 ? 2.01183 2.16616 2.64736 -0.39785 -0.05591 -0.28436 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B   OD1 
+5335  O OD2 . ASP B   110 ? 2.13925 2.32344 2.77749 -0.38853 -0.03994 -0.28527 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B   OD2 
+5336  N N   . LYS B   111 ? 1.78908 1.95437 2.40577 -0.32431 -0.16246 -0.33973 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B   N   
+5337  C CA  . LYS B   111 ? 1.82081 1.99045 2.43744 -0.30199 -0.19532 -0.36042 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B   CA  
+5338  C C   . LYS B   111 ? 1.77507 1.91055 2.32110 -0.28244 -0.20762 -0.34958 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B   C   
+5339  O O   . LYS B   111 ? 1.81544 1.95031 2.33970 -0.25970 -0.22577 -0.35818 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B   O   
+5340  C CB  . LYS B   111 ? 1.67722 1.85349 2.33698 -0.30960 -0.21134 -0.37963 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B   CB  
+5341  C CG  . LYS B   111 ? 1.70402 1.91353 2.43826 -0.33102 -0.19774 -0.39223 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B   CG  
+5342  C CD  . LYS B   111 ? 1.81969 2.06791 2.59633 -0.32076 -0.20507 -0.41147 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B   CD  
+5343  C CE  . LYS B   111 ? 1.91486 2.17110 2.69790 -0.29668 -0.24417 -0.43643 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B   CE  
+5344  N NZ  . LYS B   111 ? 1.89210 2.18762 2.72088 -0.28526 -0.25358 -0.45689 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B   NZ  
+5345  N N   . GLY B   112 ? 1.73841 1.84412 2.24806 -0.29064 -0.19732 -0.33104 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B   N   
+5346  C CA  . GLY B   112 ? 1.80794 1.88140 2.25429 -0.27401 -0.20612 -0.32142 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B   CA  
+5347  C C   . GLY B   112 ? 1.79186 1.86076 2.19896 -0.26270 -0.19691 -0.30931 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B   C   
+5348  O O   . GLY B   112 ? 1.71015 1.75851 2.07131 -0.24356 -0.20865 -0.30878 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B   O   
+5349  N N   . LEU B   113 ? 1.71124 1.79660 2.13373 -0.27460 -0.17476 -0.29962 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B   N   
+5350  C CA  . LEU B   113 ? 1.65578 1.73807 2.04399 -0.26461 -0.16566 -0.28956 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B   CA  
+5351  C C   . LEU B   113 ? 1.67847 1.77283 2.06903 -0.24255 -0.18463 -0.30682 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B   C   
+5352  O O   . LEU B   113 ? 1.52002 1.59818 1.86563 -0.22612 -0.18750 -0.30182 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B   O   
+5353  C CB  . LEU B   113 ? 1.46961 1.56723 1.87604 -0.28215 -0.13851 -0.27769 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B   CB  
+5354  C CG  . LEU B   113 ? 1.44859 1.53174 1.84802 -0.30296 -0.11874 -0.25896 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B   CG  
+5355  C CD1 . LEU B   113 ? 1.28563 1.38150 1.69759 -0.31768 -0.09276 -0.24856 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B   CD1 
+5356  C CD2 . LEU B   113 ? 1.56162 1.61275 1.90501 -0.29691 -0.11942 -0.24324 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B   CD2 
+5357  N N   . GLN B   114 ? 1.65658 1.77852 2.09970 -0.24155 -0.19807 -0.32788 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B   N   
+5358  C CA  . GLN B   114 ? 1.65200 1.78653 2.10056 -0.21878 -0.21920 -0.34602 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B   CA  
+5359  C C   . GLN B   114 ? 1.67053 1.77713 2.07635 -0.19686 -0.24598 -0.35337 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B   C   
+5360  O O   . GLN B   114 ? 1.74347 1.84151 2.11948 -0.17409 -0.25927 -0.35868 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B   O   
+5361  C CB  . GLN B   114 ? 1.63198 1.80642 2.15424 -0.22423 -0.22700 -0.36833 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B   CB  
+5362  C CG  . GLN B   114 ? 1.72839 1.92620 2.29639 -0.25074 -0.19802 -0.36172 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B   CG  
+5363  C CD  . GLN B   114 ? 2.03823 2.27868 2.67331 -0.25159 -0.19933 -0.38228 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B   CD  
+5364  O OE1 . GLN B   114 ? 2.14613 2.39942 2.78009 -0.23665 -0.20143 -0.38718 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B   OE1 
+5365  N NE2 . GLN B   114 ? 1.85391 2.11640 2.54953 -0.26924 -0.19738 -0.39513 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B   NE2 
+5366  N N   . VAL B   115 ? 1.57879 1.66821 1.97846 -0.20282 -0.25347 -0.35373 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B   N   
+5367  C CA  . VAL B   115 ? 1.71429 1.77203 2.06690 -0.18295 -0.27581 -0.35916 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B   CA  
+5368  C C   . VAL B   115 ? 1.80908 1.83313 2.09344 -0.17389 -0.26417 -0.34005 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B   C   
+5369  O O   . VAL B   115 ? 1.78197 1.78124 2.02036 -0.15175 -0.27896 -0.34414 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B   O   
+5370  C CB  . VAL B   115 ? 1.74850 1.79489 2.11091 -0.19327 -0.28327 -0.36317 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B   CB  
+5371  C CG1 . VAL B   115 ? 1.70254 1.72172 2.02698 -0.17109 -0.31092 -0.37576 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B   CG1 
+5372  C CG2 . VAL B   115 ? 1.59097 1.67211 2.02672 -0.21038 -0.28503 -0.37772 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B   CG2 
+5373  N N   . LEU B   116 ? 1.75712 1.77838 2.03323 -0.19087 -0.23737 -0.31945 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B   N   
+5374  C CA  . LEU B   116 ? 1.65069 1.64348 1.86847 -0.18475 -0.22464 -0.30215 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B   CA  
+5375  C C   . LEU B   116 ? 1.66412 1.66352 1.86864 -0.17321 -0.21985 -0.30102 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B   C   
+5376  O O   . LEU B   116 ? 1.61492 1.58762 1.76765 -0.15835 -0.21993 -0.29557 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B   O   
+5377  C CB  . LEU B   116 ? 1.44403 1.43219 1.65977 -0.20632 -0.20060 -0.28217 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B   CB  
+5378  C CG  . LEU B   116 ? 1.37707 1.34210 1.54366 -0.20566 -0.18374 -0.26354 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B   CG  
+5379  C CD1 . LEU B   116 ? 1.40890 1.33935 1.52395 -0.18819 -0.19404 -0.26504 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B   CD1 
+5380  C CD2 . LEU B   116 ? 1.09607 1.06023 1.27115 -0.22674 -0.16598 -0.24779 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B   CD2 
+5381  N N   . LYS B   117 ? 1.71674 1.75012 1.96757 -0.17984 -0.21464 -0.30674 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B   N   
+5382  C CA  . LYS B   117 ? 1.71760 1.75867 1.95927 -0.16994 -0.20813 -0.30556 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B   CA  
+5383  C C   . LYS B   117 ? 1.86235 1.90135 2.09558 -0.14318 -0.23365 -0.32361 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B   C   
+5384  O O   . LYS B   117 ? 1.83001 1.84999 2.02043 -0.12649 -0.23386 -0.32006 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B   O   
+5385  C CB  . LYS B   117 ? 1.56586 1.64299 1.85992 -0.18707 -0.19095 -0.30515 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B   CB  
+5386  C CG  . LYS B   117 ? 1.61173 1.69941 1.90157 -0.17840 -0.18211 -0.30452 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B   CG  
+5387  C CD  . LYS B   117 ? 1.54718 1.66635 1.88453 -0.19822 -0.16042 -0.30189 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B   CD  
+5388  C CE  . LYS B   117 ? 1.56833 1.69758 1.90163 -0.18977 -0.15026 -0.30162 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B   CE  
+5389  N NZ  . LYS B   117 ? 1.63363 1.78795 2.00452 -0.21004 -0.12500 -0.29670 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B   NZ  
+5390  N N   . TYR B   118 ? 1.94062 1.99728 2.21312 -0.13830 -0.25606 -0.34354 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B   N   
+5391  C CA  . TYR B   118 ? 1.84708 1.90535 2.11782 -0.11195 -0.28380 -0.36310 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B   CA  
+5392  C C   . TYR B   118 ? 1.90587 1.92946 2.13299 -0.09454 -0.30782 -0.37005 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B   C   
+5393  O O   . TYR B   118 ? 1.96537 1.96199 2.14344 -0.07024 -0.32070 -0.37264 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B   O   
+5394  C CB  . TYR B   118 ? 1.78700 1.89091 2.13419 -0.11582 -0.29532 -0.38411 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B   CB  
+5395  C CG  . TYR B   118 ? 1.79953 1.93737 2.19183 -0.13350 -0.26983 -0.37874 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B   CG  
+5396  C CD1 . TYR B   118 ? 1.79296 1.93675 2.17578 -0.12237 -0.26210 -0.37649 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B   CD1 
+5397  C CD2 . TYR B   118 ? 1.86076 2.02161 2.30238 -0.16106 -0.25248 -0.37590 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B   CD2 
+5398  C CE1 . TYR B   118 ? 1.86623 2.03898 2.28763 -0.13825 -0.23765 -0.37198 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B   CE1 
+5399  C CE2 . TYR B   118 ? 1.84043 2.02835 2.31872 -0.17716 -0.22740 -0.37076 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B   CE2 
+5400  C CZ  . TYR B   118 ? 1.85039 2.04470 2.31854 -0.16566 -0.22004 -0.36907 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B   CZ  
+5401  O OH  . TYR B   118 ? 1.66085 1.88023 2.16308 -0.18143 -0.19402 -0.36437 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B   OH  
+5402  N N   . GLN B   119 ? 1.83721 1.85802 2.07844 -0.10611 -0.31339 -0.37313 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B   N   
+5403  C CA  . GLN B   119 ? 2.01541 2.00258 2.21586 -0.09050 -0.33556 -0.38072 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B   CA  
+5404  C C   . GLN B   119 ? 1.98845 1.93132 2.12100 -0.09017 -0.32043 -0.36138 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B   C   
+5405  O O   . GLN B   119 ? 2.04686 1.95610 2.13689 -0.07648 -0.33519 -0.36599 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B   O   
+5406  C CB  . GLN B   119 ? 1.97814 1.98072 2.22406 -0.10252 -0.34877 -0.39429 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B   CB  
+5407  C CG  . GLN B   119 ? 1.79021 1.82976 2.09620 -0.09578 -0.37304 -0.42009 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B   CG  
+5408  C CD  . GLN B   119 ? 1.80891 1.88805 2.19120 -0.12280 -0.36288 -0.42540 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B   CD  
+5409  O OE1 . GLN B   119 ? 1.73465 1.80869 2.13007 -0.13645 -0.36425 -0.42715 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B   OE1 
+5410  N NE2 . GLN B   119 ? 1.73363 1.85055 2.16577 -0.13073 -0.35128 -0.42821 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B   NE2 
+5411  N N   . ASN B   120 ? 1.86736 1.80940 1.98971 -0.10490 -0.29145 -0.34097 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B   N   
+5412  C CA  . ASN B   120 ? 1.88099 1.78422 1.94146 -0.10330 -0.27554 -0.32354 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B   CA  
+5413  C C   . ASN B   120 ? 1.83113 1.71141 1.87505 -0.11003 -0.27624 -0.32059 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B   C   
+5414  O O   . ASN B   120 ? 1.75613 1.59832 1.74466 -0.10125 -0.27229 -0.31382 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B   O   
+5415  C CB  . ASN B   120 ? 1.99287 1.86414 1.99539 -0.07677 -0.28471 -0.32618 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B   CB  
+5416  C CG  . ASN B   120 ? 2.01291 1.84970 1.95872 -0.07785 -0.26219 -0.30763 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B   CG  
+5417  O OD1 . ASN B   120 ? 1.94684 1.78862 1.88686 -0.08192 -0.24438 -0.29696 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B   OD1 
+5418  N ND2 . ASN B   120 ? 1.96297 1.76459 1.86795 -0.07456 -0.26228 -0.30471 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B   ND2 
+5419  N N   . ILE B   121 ? 1.87004 1.77160 1.96157 -0.12587 -0.27990 -0.32594 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B   N   
+5420  C CA  . ILE B   121 ? 1.80682 1.68805 1.88692 -0.13332 -0.27956 -0.32313 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B   CA  
+5421  C C   . ILE B   121 ? 1.78529 1.68974 1.91113 -0.16011 -0.26262 -0.31359 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B   C   
+5422  O O   . ILE B   121 ? 1.58531 1.52342 1.75939 -0.17212 -0.25745 -0.31525 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B   O   
+5423  C CB  . ILE B   121 ? 2.05022 1.92187 2.13148 -0.12045 -0.30844 -0.34363 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B   CB  
+5424  C CG1 . ILE B   121 ? 1.79855 1.71024 1.94941 -0.12971 -0.32186 -0.35975 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B   CG1 
+5425  C CG2 . ILE B   121 ? 2.04209 1.88640 2.07257 -0.09185 -0.32692 -0.35319 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B   CG2 
+5426  C CD1 . ILE B   121 ? 1.80738 1.72250 1.98908 -0.14734 -0.32194 -0.36224 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B   CD1 
+5427  N N   . LEU B   122 ? 1.75841 1.64243 1.86721 -0.16884 -0.25339 -0.30372 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B   N   
+5428  C CA  . LEU B   122 ? 1.65335 1.55052 1.79531 -0.19231 -0.23756 -0.29284 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B   CA  
+5429  C C   . LEU B   122 ? 1.59411 1.48786 1.75835 -0.19705 -0.25139 -0.30428 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B   C   
+5430  O O   . LEU B   122 ? 1.65606 1.52099 1.78883 -0.19109 -0.25554 -0.30426 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B   O   
+5431  C CB  . LEU B   122 ? 1.74837 1.62568 1.85611 -0.19822 -0.21648 -0.27273 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B   CB  
+5432  C CG  . LEU B   122 ? 1.48637 1.37557 1.62003 -0.22040 -0.19781 -0.25769 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B   CG  
+5433  C CD1 . LEU B   122 ? 1.58632 1.50640 1.75460 -0.23118 -0.18837 -0.25467 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B   CD1 
+5434  C CD2 . LEU B   122 ? 1.21457 1.08337 1.31146 -0.22173 -0.18145 -0.24095 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B   CD2 
+5435  N N   . GLY B   123 ? 1.66641 1.58891 1.88560 -0.20833 -0.25716 -0.31463 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B   N   
+5436  C CA  . GLY B   123 ? 1.96379 1.88556 2.20978 -0.21368 -0.27131 -0.32811 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B   CA  
+5437  C C   . GLY B   123 ? 1.76455 1.68869 2.03711 -0.23691 -0.25460 -0.31669 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B   C   
+5438  O O   . GLY B   123 ? 1.80038 1.73608 2.08461 -0.25102 -0.23356 -0.30108 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B   O   
+5439  N N   . THR B   124 ? 1.79340 1.70362 2.07244 -0.23990 -0.26470 -0.32486 ? ? ? ? ? ? 125 THR B   N   
+5440  C CA  . THR B   124 ? 1.77921 1.68650 2.08049 -0.26021 -0.25075 -0.31505 ? ? ? ? ? ? 125 THR B   CA  
+5441  C C   . THR B   124 ? 1.75435 1.69131 2.11749 -0.27810 -0.24854 -0.32354 ? ? ? ? ? ? 125 THR B   C   
+5442  O O   . THR B   124 ? 1.62223 1.58264 2.01615 -0.27398 -0.26221 -0.34145 ? ? ? ? ? ? 125 THR B   O   
+5443  C CB  . THR B   124 ? 1.80451 1.68299 2.08782 -0.25646 -0.26107 -0.32058 ? ? ? ? ? ? 125 THR B   CB  
+5444  O OG1 . THR B   124 ? 2.30379 2.17221 2.59430 -0.27289 -0.24427 -0.30564 ? ? ? ? ? ? 125 THR B   OG1 
+5445  C CG2 . THR B   124 ? 1.84992 1.73661 2.16617 -0.25541 -0.28398 -0.34528 ? ? ? ? ? ? 125 THR B   CG2 
+5446  N N   . TYR B   125 ? 1.81956 1.75423 2.20085 -0.29794 -0.23051 -0.31071 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B   N   
+5447  C CA  . TYR B   125 ? 1.60021 1.55674 2.03809 -0.31768 -0.22416 -0.31739 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B   CA  
+5448  C C   . TYR B   125 ? 1.83962 1.79144 2.30392 -0.32042 -0.24205 -0.33729 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B   C   
+5449  O O   . TYR B   125 ? 1.94780 1.87241 2.38384 -0.31296 -0.25177 -0.33850 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B   O   
+5450  C CB  . TYR B   125 ? 1.70871 1.65789 2.14938 -0.33708 -0.19789 -0.29546 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B   CB  
+5451  C CG  . TYR B   125 ? 1.86103 1.83564 2.33158 -0.35063 -0.17929 -0.28981 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B   CG  
+5452  C CD1 . TYR B   125 ? 1.98243 1.98844 2.49874 -0.35299 -0.18520 -0.30839 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B   CD1 
+5453  C CD2 . TYR B   125 ? 1.74031 1.70708 2.19330 -0.36055 -0.15594 -0.26670 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B   CD2 
+5454  C CE1 . TYR B   125 ? 2.08711 2.11588 2.63148 -0.36560 -0.16588 -0.30384 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B   CE1 
+5455  C CE2 . TYR B   125 ? 1.76224 1.74900 2.23843 -0.37281 -0.13754 -0.26151 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B   CE2 
+5456  C CZ  . TYR B   125 ? 2.02818 2.04580 2.55027 -0.37564 -0.14136 -0.28000 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B   CZ  
+5457  O OH  . TYR B   125 ? 1.96818 2.00528 2.51403 -0.38799 -0.12086 -0.27543 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B   OH  
+5458  N N   . SER B   126 ? 1.82966 1.80866 2.35018 -0.33139 -0.24602 -0.35422 ? ? ? ? ? ? 127 SER B   N   
+5459  C CA  . SER B   126 ? 1.81970 1.79643 2.35809 -0.33147 -0.25802 -0.36714 ? ? ? ? ? ? 127 SER B   CA  
+5460  C C   . SER B   126 ? 1.76799 1.72126 2.30548 -0.34802 -0.24270 -0.35418 ? ? ? ? ? ? 127 SER B   C   
+5461  O O   . SER B   126 ? 1.79558 1.72814 2.32036 -0.34367 -0.25389 -0.36013 ? ? ? ? ? ? 127 SER B   O   
+5462  C CB  . SER B   126 ? 1.68594 1.69919 2.27685 -0.33580 -0.25994 -0.38158 ? ? ? ? ? ? 127 SER B   CB  
+5463  O OG  . SER B   126 ? 1.81414 1.84063 2.43748 -0.35780 -0.23291 -0.36980 ? ? ? ? ? ? 127 SER B   OG  
+5464  N N   . ASN B   127 ? 1.82800 1.78199 2.37652 -0.36627 -0.21728 -0.33664 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B   N   
+5465  C CA  . ASN B   127 ? 1.69719 1.62556 2.24149 -0.38116 -0.20234 -0.32281 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B   CA  
+5466  C C   . ASN B   127 ? 1.90221 1.79776 2.40082 -0.37282 -0.20556 -0.31225 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B   C   
+5467  O O   . ASN B   127 ? 2.01345 1.90741 2.48264 -0.36563 -0.19928 -0.29915 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B   O   
+5468  C CB  . ASN B   127 ? 1.59607 1.53121 2.15969 -0.40139 -0.17438 -0.30651 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B   CB  
+5469  C CG  . ASN B   127 ? 1.51746 1.42902 2.08640 -0.41799 -0.15971 -0.29603 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B   CG  
+5470  O OD1 . ASN B   127 ? 1.49920 1.38157 2.04445 -0.41491 -0.16526 -0.29224 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B   OD1 
+5471  N ND2 . ASN B   127 ? 1.66540 1.58783 2.26487 -0.43538 -0.14013 -0.29154 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B   ND2 
+5472  N N   . PRO B   128 ? 1.65917 1.52868 2.14426 -0.37063 -0.21284 -0.31448 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B   N   
+5473  C CA  . PRO B   128 ? 1.71206 1.55069 2.15484 -0.36158 -0.21448 -0.30426 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B   CA  
+5474  C C   . PRO B   128 ? 1.70634 1.53274 2.13229 -0.37041 -0.19107 -0.27748 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B   C   
+5475  O O   . PRO B   128 ? 1.48237 1.29424 1.86747 -0.35865 -0.18823 -0.26373 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B   O   
+5476  C CB  . PRO B   128 ? 1.75432 1.57006 2.19390 -0.35959 -0.22512 -0.31382 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B   CB  
+5477  C CG  . PRO B   128 ? 1.83444 1.66479 2.31448 -0.37450 -0.21938 -0.31978 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B   CG  
+5478  C CD  . PRO B   128 ? 1.67728 1.54468 2.18423 -0.37507 -0.21976 -0.32699 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B   CD  
+5479  N N   . LYS B   129 ? 1.81372 1.64447 2.26930 -0.39055 -0.17413 -0.27023 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B   N   
+5480  C CA  . LYS B   129 ? 1.73463 1.55000 2.17122 -0.39843 -0.15322 -0.24491 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B   CA  
+5481  C C   . LYS B   129 ? 1.73762 1.56954 2.15567 -0.39384 -0.14299 -0.23139 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B   C   
+5482  O O   . LYS B   129 ? 1.57733 1.39484 1.96655 -0.39315 -0.13127 -0.21084 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B   O   
+5483  C CB  . LYS B   129 ? 1.82637 1.63560 2.29599 -0.42152 -0.13710 -0.24153 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B   CB  
+5484  C CG  . LYS B   129 ? 1.74392 1.53067 2.22314 -0.42621 -0.14302 -0.24922 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B   CG  
+5485  C CD  . LYS B   129 ? 1.89388 1.64628 2.33809 -0.41792 -0.14535 -0.23745 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B   CD  
+5486  C CE  . LYS B   129 ? 1.89907 1.62865 2.35049 -0.41997 -0.15331 -0.24756 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B   CE  
+5487  N NZ  . LYS B   129 ? 1.78760 1.53066 2.24298 -0.40742 -0.17422 -0.27001 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B   NZ  
+5488  N N   . LYS B   130 ? 1.74268 1.60388 2.17669 -0.39006 -0.14803 -0.24310 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B   N   
+5489  C CA  . LYS B   130 ? 1.80685 1.68442 2.22532 -0.38586 -0.13844 -0.23233 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B   CA  
+5490  C C   . LYS B   130 ? 1.72433 1.60526 2.11129 -0.36401 -0.15337 -0.23740 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B   C   
+5491  O O   . LYS B   130 ? 1.65473 1.54334 2.05009 -0.35400 -0.17172 -0.25668 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B   O   
+5492  C CB  . LYS B   130 ? 1.81132 1.71877 2.27063 -0.39736 -0.13045 -0.24106 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B   CB  
+5493  C CG  . LYS B   130 ? 1.65021 1.55328 2.14264 -0.42068 -0.11268 -0.23756 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B   CG  
+5494  C CD  . LYS B   130 ? 1.66094 1.59462 2.19356 -0.43218 -0.10099 -0.24552 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B   CD  
+5495  C CE  . LYS B   130 ? 1.87310 1.81525 2.38109 -0.42904 -0.08648 -0.22964 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B   CE  
+5496  N NZ  . LYS B   130 ? 1.64487 1.61552 2.19232 -0.44072 -0.07232 -0.23708 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B   NZ  
+5497  N N   . ASN B   131 ? 1.50772 1.38111 1.85747 -0.35665 -0.14553 -0.22056 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B   N   
+5498  C CA  . ASN B   131 ? 1.68724 1.56051 2.00358 -0.33742 -0.15508 -0.22289 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B   CA  
+5499  C C   . ASN B   131 ? 1.56485 1.46094 1.88031 -0.33529 -0.14839 -0.22046 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B   C   
+5500  O O   . ASN B   131 ? 1.41539 1.31556 1.72878 -0.34469 -0.13165 -0.20539 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B   O   
+5501  C CB  . ASN B   131 ? 1.50751 1.35708 1.78539 -0.33054 -0.15074 -0.20780 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B   CB  
+5502  C CG  . ASN B   131 ? 1.32765 1.17059 1.57157 -0.31124 -0.16052 -0.21315 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B   CG  
+5503  O OD1 . ASN B   131 ? 1.37127 1.22792 1.61013 -0.30250 -0.16576 -0.22101 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B   OD1 
+5504  N ND2 . ASN B   131 ? 1.36921 1.18932 1.58912 -0.30424 -0.16201 -0.20904 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B   ND2 
+5505  N N   . PHE B   132 ? 1.63752 1.54616 1.95195 -0.32198 -0.16195 -0.23543 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B   N   
+5506  C CA  . PHE B   132 ? 1.49791 1.42795 1.81302 -0.31853 -0.15674 -0.23501 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B   CA  
+5507  C C   . PHE B   132 ? 1.40699 1.32674 1.67711 -0.30772 -0.15061 -0.22177 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B   C   
+5508  O O   . PHE B   132 ? 1.28078 1.21169 1.54656 -0.31114 -0.13779 -0.21224 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B   O   
+5509  C CB  . PHE B   132 ? 1.49374 1.44107 1.82735 -0.30758 -0.17488 -0.25702 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B   CB  
+5510  C CG  . PHE B   132 ? 1.48779 1.45434 1.81784 -0.29998 -0.17191 -0.25791 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B   CG  
+5511  C CD1 . PHE B   132 ? 1.61734 1.60603 1.97559 -0.31297 -0.15611 -0.25343 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B   CD1 
+5512  C CD2 . PHE B   132 ? 1.38381 1.34365 1.68041 -0.27958 -0.18383 -0.26334 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B   CD2 
+5513  C CE1 . PHE B   132 ? 1.57363 1.57933 1.92875 -0.30537 -0.15301 -0.25482 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B   CE1 
+5514  C CE2 . PHE B   132 ? 1.32301 1.29817 1.61518 -0.27184 -0.18115 -0.26422 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B   CE2 
+5515  C CZ  . PHE B   132 ? 1.37597 1.37507 1.69851 -0.28458 -0.16611 -0.26021 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B   CZ  
+5516  N N   . LYS B   133 ? 1.51284 1.41077 1.74968 -0.29518 -0.15851 -0.22177 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B   N   
+5517  C CA  . LYS B   133 ? 1.36432 1.25208 1.56113 -0.28594 -0.15153 -0.21073 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B   CA  
+5518  C C   . LYS B   133 ? 1.28810 1.17308 1.47938 -0.29767 -0.13429 -0.19113 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B   C   
+5519  O O   . LYS B   133 ? 1.20479 1.09529 1.37980 -0.29684 -0.12447 -0.18199 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B   O   
+5520  C CB  . LYS B   133 ? 1.27603 1.13925 1.44090 -0.27182 -0.16077 -0.21533 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B   CB  
+5521  C CG  . LYS B   133 ? 1.38940 1.24982 1.53734 -0.25450 -0.17518 -0.23060 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B   CG  
+5522  C CD  . LYS B   133 ? 1.51088 1.34415 1.61373 -0.24048 -0.17544 -0.22924 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B   CD  
+5523  C CE  . LYS B   133 ? 1.31859 1.13095 1.41634 -0.23617 -0.18597 -0.23795 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B   CE  
+5524  N NZ  . LYS B   133 ? 1.71749 1.53033 1.82166 -0.22660 -0.20633 -0.25743 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B   NZ  
+5525  N N   . PHE B   134 ? 1.30652 1.18111 1.50935 -0.30791 -0.13127 -0.18481 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B   N   
+5526  C CA  . PHE B   134 ? 1.35557 1.22481 1.55084 -0.31749 -0.11726 -0.16637 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B   CA  
+5527  C C   . PHE B   134 ? 1.38113 1.26663 1.59526 -0.33080 -0.10510 -0.16022 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B   C   
+5528  O O   . PHE B   134 ? 1.36647 1.25137 1.56551 -0.33500 -0.09359 -0.14608 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B   O   
+5529  C CB  . PHE B   134 ? 1.33124 1.18109 1.53031 -0.32260 -0.11831 -0.16124 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B   CB  
+5530  C CG  . PHE B   134 ? 1.30484 1.13668 1.47912 -0.31046 -0.12405 -0.16147 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B   CG  
+5531  C CD1 . PHE B   134 ? 1.39772 1.22207 1.56712 -0.29956 -0.13629 -0.17629 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B   CD1 
+5532  C CD2 . PHE B   134 ? 1.30303 1.12508 1.45899 -0.30957 -0.11714 -0.14775 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B   CD2 
+5533  C CE1 . PHE B   134 ? 1.43947 1.24561 1.58525 -0.28880 -0.13880 -0.17687 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B   CE1 
+5534  C CE2 . PHE B   134 ? 1.27785 1.08514 1.41539 -0.29888 -0.12057 -0.14925 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B   CE2 
+5535  C CZ  . PHE B   134 ? 1.37935 1.17806 1.51132 -0.28889 -0.13003 -0.16356 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B   CZ  
+5536  N N   . GLN B   135 ? 1.30361 1.20345 1.55092 -0.33758 -0.10709 -0.17146 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B   N   
+5537  C CA  . GLN B   135 ? 1.23731 1.15442 1.50355 -0.34927 -0.09362 -0.16795 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B   CA  
+5538  C C   . GLN B   135 ? 1.23085 1.16250 1.48177 -0.34062 -0.09085 -0.16830 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B   C   
+5539  O O   . GLN B   135 ? 1.36776 1.30596 1.61483 -0.34781 -0.07640 -0.15837 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B   O   
+5540  C CB  . GLN B   135 ? 1.37095 1.30292 1.68151 -0.35806 -0.09641 -0.18292 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B   CB  
+5541  C CG  . GLN B   135 ? 1.47496 1.39833 1.80681 -0.37694 -0.08384 -0.17576 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B   CG  
+5542  C CD  . GLN B   135 ? 1.65711 1.59663 2.03732 -0.38667 -0.08599 -0.19292 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B   CD  
+5543  O OE1 . GLN B   135 ? 1.62636 1.58652 2.02596 -0.37856 -0.09819 -0.21057 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B   OE1 
+5544  N NE2 . GLN B   135 ? 1.69543 1.62465 2.09555 -0.40388 -0.07444 -0.18842 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B   NE2 
+5545  N N   . LEU B   136 ? 1.28461 1.21849 1.52362 -0.32474 -0.10421 -0.17964 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B   N   
+5546  C CA  . LEU B   136 ? 1.10864 1.05187 1.32899 -0.31507 -0.10192 -0.17990 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B   CA  
+5547  C C   . LEU B   136 ? 1.15061 1.08018 1.33382 -0.31299 -0.09316 -0.16431 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B   C   
+5548  O O   . LEU B   136 ? 1.19780 1.13478 1.37010 -0.31432 -0.08278 -0.15762 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B   O   
+5549  C CB  . LEU B   136 ? 1.00895 0.95273 1.22220 -0.29766 -0.11897 -0.19601 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B   CB  
+5550  C CG  . LEU B   136 ? 1.04614 0.99582 1.23789 -0.28552 -0.11798 -0.19770 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B   CG  
+5551  C CD1 . LEU B   136 ? 1.21061 1.18543 1.43019 -0.29201 -0.10996 -0.20063 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B   CD1 
+5552  C CD2 . LEU B   136 ? 1.06021 1.00178 1.23631 -0.26673 -0.13570 -0.21215 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B   CD2 
+5553  N N   . ALA B   137 ? 1.27881 1.18898 1.44398 -0.30968 -0.09725 -0.15946 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B   N   
+5554  C CA  . ALA B   137 ? 1.19301 1.09215 1.32766 -0.30742 -0.09031 -0.14688 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B   CA  
+5555  C C   . ALA B   137 ? 1.25166 1.15217 1.38740 -0.32058 -0.07742 -0.13179 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B   C   
+5556  O O   . ALA B   137 ? 1.16759 1.06963 1.28381 -0.32036 -0.06963 -0.12374 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B   O   
+5557  C CB  . ALA B   137 ? 1.18707 1.06686 1.30824 -0.30122 -0.09707 -0.14664 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B   CB  
+5558  N N   . LEU B   138 ? 1.31423 1.21162 1.47021 -0.33202 -0.07493 -0.12797 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B   N   
+5559  C CA  . LEU B   138 ? 1.25795 1.15197 1.41061 -0.34410 -0.06227 -0.11331 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B   CA  
+5560  C C   . LEU B   138 ? 1.26407 1.17458 1.42153 -0.34931 -0.05106 -0.11327 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B   C   
+5561  O O   . LEU B   138 ? 1.04568 0.95365 1.18459 -0.35348 -0.04097 -0.10178 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B   O   
+5562  C CB  . LEU B   138 ? 1.12246 1.00575 1.29437 -0.35516 -0.06069 -0.10996 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B   CB  
+5563  C CG  . LEU B   138 ? 1.38877 1.26403 1.55616 -0.36839 -0.04633 -0.09517 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B   CG  
+5564  C CD1 . LEU B   138 ? 1.23573 1.09812 1.36984 -0.36461 -0.04522 -0.08084 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B   CD1 
+5565  C CD2 . LEU B   138 ? 1.39824 1.25959 1.58455 -0.37914 -0.04408 -0.09320 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B   CD2 
+5566  N N   . ASP B   139 ? 1.16542 1.09296 1.34797 -0.34841 -0.05331 -0.12697 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B   N   
+5567  C CA  . ASP B   139 ? 1.12881 1.07396 1.31932 -0.35183 -0.04260 -0.12899 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B   CA  
+5568  C C   . ASP B   139 ? 1.19810 1.14562 1.35948 -0.34132 -0.04195 -0.12719 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B   C   
+5569  O O   . ASP B   139 ? 1.05853 1.01100 1.21038 -0.34574 -0.02955 -0.12075 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B   O   
+5570  C CB  . ASP B   139 ? 1.14745 1.11226 1.37522 -0.35097 -0.04802 -0.14648 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B   CB  
+5571  C CG  . ASP B   139 ? 1.27440 1.25875 1.51979 -0.35725 -0.03437 -0.14907 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B   CG  
+5572  O OD1 . ASP B   139 ? 1.25508 1.23423 1.48606 -0.36629 -0.01820 -0.13594 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B   OD1 
+5573  O OD2 . ASP B   139 ? 1.33427 1.33866 1.60752 -0.35246 -0.04014 -0.16481 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B   OD2 
+5574  N N   . ILE B   140 ? 1.26715 1.20896 1.41254 -0.32772 -0.05399 -0.13305 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B   N   
+5575  C CA  . ILE B   140 ? 1.15227 1.09353 1.26962 -0.31808 -0.05241 -0.13219 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B   CA  
+5576  C C   . ILE B   140 ? 1.19404 1.12468 1.28574 -0.32324 -0.04379 -0.11726 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B   C   
+5577  O O   . ILE B   140 ? 1.17972 1.11377 1.25469 -0.32281 -0.03576 -0.11358 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B   O   
+5578  C CB  . ILE B   140 ? 1.06862 1.00131 1.17219 -0.30300 -0.06535 -0.14168 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B   CB  
+5579  C CG1 . ILE B   140 ? 1.19289 1.13732 1.31503 -0.29458 -0.07490 -0.15762 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B   CG1 
+5580  C CG2 . ILE B   140 ? 1.15654 1.08081 1.22629 -0.29540 -0.06137 -0.13765 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B   CG2 
+5581  C CD1 . ILE B   140 ? 1.24268 1.17436 1.34543 -0.27843 -0.08771 -0.16716 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B   CD1 
+5582  N N   . LEU B   141 ? 1.19406 1.11141 1.28259 -0.32759 -0.04628 -0.10921 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B   N   
+5583  C CA  . LEU B   141 ? 1.17536 1.08287 1.24119 -0.33115 -0.04128 -0.09617 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B   CA  
+5584  C C   . LEU B   141 ? 1.27393 1.18459 1.33656 -0.34185 -0.02862 -0.08709 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B   C   
+5585  O O   . LEU B   141 ? 1.19188 1.10095 1.23211 -0.34203 -0.02317 -0.08090 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B   O   
+5586  C CB  . LEU B   141 ? 1.17059 1.06344 1.23724 -0.33248 -0.04782 -0.09027 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B   CB  
+5587  C CG  . LEU B   141 ? 1.16221 1.04808 1.22549 -0.32181 -0.05804 -0.09738 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B   CG  
+5588  C CD1 . LEU B   141 ? 1.07191 0.94407 1.13997 -0.32370 -0.06342 -0.09166 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B   CD1 
+5589  C CD2 . LEU B   141 ? 1.04316 0.92839 1.08354 -0.31452 -0.05653 -0.09780 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B   CD2 
+5590  N N   . LYS B   142 ? 1.28722 1.20110 1.37150 -0.35127 -0.02288 -0.08687 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B   N   
+5591  C CA  . LYS B   142 ? 1.18840 1.10237 1.26821 -0.36205 -0.00799 -0.07846 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B   CA  
+5592  C C   . LYS B   142 ? 1.16258 1.09213 1.24034 -0.35960 0.00009  -0.08433 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B   C   
+5593  O O   . LYS B   142 ? 1.40986 1.33649 1.46911 -0.36458 0.01144  -0.07652 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B   O   
+5594  C CB  . LYS B   142 ? 1.09295 1.00554 1.19901 -0.37365 -0.00132 -0.07816 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B   CB  
+5595  C CG  . LYS B   142 ? 1.21534 1.10786 1.31945 -0.37743 -0.00662 -0.06996 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B   CG  
+5596  C CD  . LYS B   142 ? 1.17897 1.06856 1.31001 -0.38995 0.00170  -0.07082 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B   CD  
+5597  C CE  . LYS B   142 ? 1.29881 1.16486 1.42535 -0.39310 -0.00327 -0.06220 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B   CE  
+5598  N NZ  . LYS B   142 ? 1.50650 1.36755 1.66031 -0.40613 0.00559  -0.06409 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B   NZ  
+5599  N N   . LYS B   143 ? 1.17152 1.11574 1.26587 -0.35101 -0.00615 -0.09822 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B   N   
+5600  C CA  . LYS B   143 ? 1.10339 1.06175 1.19682 -0.34672 0.00042  -0.10471 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B   CA  
+5601  C C   . LYS B   143 ? 1.01765 0.96985 1.07781 -0.33815 -0.00108 -0.10219 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B   C   
+5602  O O   . LYS B   143 ? 1.31974 1.27633 1.36775 -0.33853 0.00877  -0.10113 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B   O   
+5603  C CB  . LYS B   143 ? 1.25456 1.22928 1.37654 -0.33863 -0.00787 -0.12114 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B   CB  
+5604  C CG  . LYS B   143 ? 1.23445 1.22038 1.39648 -0.34755 -0.00578 -0.12753 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B   CG  
+5605  C CD  . LYS B   143 ? 1.35439 1.35368 1.53249 -0.35710 0.01205  -0.12760 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B   CD  
+5606  C CE  . LYS B   143 ? 1.39115 1.40938 1.61757 -0.36201 0.01202  -0.14109 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B   CE  
+5607  N NZ  . LYS B   143 ? 1.36505 1.37364 1.60755 -0.37065 0.00730  -0.13946 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B   NZ  
+5608  N N   . SER B   144 ? 1.09151 1.03312 1.13761 -0.33091 -0.01198 -0.10196 ? ? ? ? ? ? 145 SER B   N   
+5609  C CA  . SER B   144 ? 1.29183 1.22771 1.31071 -0.32263 -0.01326 -0.10242 ? ? ? ? ? ? 145 SER B   CA  
+5610  C C   . SER B   144 ? 1.17349 1.09726 1.17080 -0.32768 -0.01198 -0.09092 ? ? ? ? ? ? 145 SER B   C   
+5611  O O   . SER B   144 ? 1.05211 0.96757 1.05276 -0.32959 -0.01856 -0.08635 ? ? ? ? ? ? 145 SER B   O   
+5612  C CB  . SER B   144 ? 1.16102 1.09258 1.17885 -0.31035 -0.02463 -0.11202 ? ? ? ? ? ? 145 SER B   CB  
+5613  O OG  . SER B   144 ? 0.99332 0.91605 0.98441 -0.30393 -0.02354 -0.11199 ? ? ? ? ? ? 145 SER B   OG  
+5614  N N   . LEU B   145 ? 1.24351 1.16617 1.21919 -0.32903 -0.00453 -0.08721 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B   N   
+5615  C CA  . LEU B   145 ? 1.12942 1.04191 1.08454 -0.33251 -0.00560 -0.07840 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B   CA  
+5616  C C   . LEU B   145 ? 1.30302 1.21000 1.25102 -0.32497 -0.01352 -0.08265 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B   C   
+5617  O O   . LEU B   145 ? 1.29300 1.19330 1.23862 -0.32629 -0.01963 -0.07776 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B   O   
+5618  C CB  . LEU B   145 ? 1.20516 1.11761 1.13893 -0.33634 0.00423  -0.07478 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B   CB  
+5619  C CG  . LEU B   145 ? 1.06602 0.96959 0.97640 -0.33802 0.00143  -0.06908 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B   CG  
+5620  C CD1 . LEU B   145 ? 1.07742 0.97185 0.98636 -0.34353 -0.00426 -0.05870 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B   CD1 
+5621  C CD2 . LEU B   145 ? 0.96314 0.86645 0.85173 -0.34073 0.01109  -0.06827 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B   CD2 
+5622  N N   . VAL B   146 ? 1.37072 1.27913 1.31495 -0.31662 -0.01286 -0.09203 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B   N   
+5623  C CA  . VAL B   146 ? 1.01674 0.91719 0.95245 -0.30999 -0.01687 -0.09672 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B   CA  
+5624  C C   . VAL B   146 ? 1.12050 1.01668 1.07133 -0.30730 -0.02577 -0.09799 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B   C   
+5625  O O   . VAL B   146 ? 1.20045 1.09015 1.14873 -0.30577 -0.02900 -0.09789 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B   O   
+5626  C CB  . VAL B   146 ? 0.95640 0.85422 0.88035 -0.30102 -0.01288 -0.10593 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B   CB  
+5627  C CG1 . VAL B   146 ? 1.48528 1.37107 1.39995 -0.29422 -0.01476 -0.11133 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B   CG1 
+5628  C CG2 . VAL B   146 ? 0.88915 0.78855 0.79584 -0.30368 -0.00364 -0.10470 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B   CG2 
+5629  N N   . ALA B   147 ? 1.10768 1.00785 1.07636 -0.30693 -0.02953 -0.10015 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B   N   
+5630  C CA  . ALA B   147 ? 1.01641 0.91119 0.99910 -0.30466 -0.03809 -0.10194 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B   CA  
+5631  C C   . ALA B   147 ? 1.17072 1.06100 1.15688 -0.31099 -0.04101 -0.09254 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B   C   
+5632  O O   . ALA B   147 ? 1.11971 1.00277 1.10856 -0.30737 -0.04644 -0.09374 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B   O   
+5633  C CB  . ALA B   147 ? 1.07770 0.97879 1.08128 -0.30497 -0.04171 -0.10657 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B   CB  
+5634  N N   . ARG B   148 ? 1.19498 1.08768 1.17946 -0.31959 -0.03730 -0.08326 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B   N   
+5635  C CA  . ARG B   148 ? 0.99966 0.88507 0.98287 -0.32389 -0.04155 -0.07376 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B   CA  
+5636  C C   . ARG B   148 ? 1.03833 0.92187 1.00840 -0.32093 -0.04368 -0.07349 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B   C   
+5637  O O   . ARG B   148 ? 1.00318 0.88157 0.97785 -0.31926 -0.05078 -0.07102 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B   O   
+5638  C CB  . ARG B   148 ? 0.88148 0.76536 0.85987 -0.33313 -0.03616 -0.06369 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B   CB  
+5639  C CG  . ARG B   148 ? 0.97662 0.86220 0.97309 -0.33835 -0.03253 -0.06397 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B   CG  
+5640  C CD  . ARG B   148 ? 0.90540 0.78509 0.89412 -0.34838 -0.02418 -0.05317 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B   CD  
+5641  N NE  . ARG B   148 ? 1.08400 0.96852 1.05450 -0.35049 -0.01510 -0.05178 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B   NE  
+5642  C CZ  . ARG B   148 ? 1.03826 0.93347 1.01524 -0.35287 -0.00502 -0.05677 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B   CZ  
+5643  N NH1 . ARG B   148 ? 1.12336 1.02760 1.12667 -0.35350 -0.00367 -0.06424 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B   NH1 
+5644  N NH2 . ARG B   148 ? 0.97407 0.87141 0.93195 -0.35429 0.00334  -0.05521 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B   NH2 
+5645  N N   . GLN B   149 ? 0.98519 0.87317 0.94089 -0.32022 -0.03754 -0.07695 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B   N   
+5646  C CA  . GLN B   149 ? 1.03776 0.92520 0.98388 -0.31880 -0.03862 -0.07851 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B   CA  
+5647  C C   . GLN B   149 ? 1.10918 0.99366 1.06351 -0.31198 -0.04075 -0.08675 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B   C   
+5648  O O   . GLN B   149 ? 1.08635 0.97035 1.04507 -0.31114 -0.04483 -0.08729 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B   O   
+5649  C CB  . GLN B   149 ? 1.05877 0.94961 0.98730 -0.32028 -0.03024 -0.08119 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B   CB  
+5650  C CG  . GLN B   149 ? 0.96223 0.85400 0.87818 -0.32721 -0.02713 -0.07314 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B   CG  
+5651  C CD  . GLN B   149 ? 1.21940 1.11317 1.11711 -0.32826 -0.01901 -0.07669 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B   CD  
+5652  O OE1 . GLN B   149 ? 1.21038 1.10473 1.10567 -0.32366 -0.01375 -0.08483 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B   OE1 
+5653  N NE2 . GLN B   149 ? 1.19079 1.08279 1.07265 -0.33380 -0.01796 -0.07064 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B   NE2 
+5654  N N   . TYR B   150 ? 1.26122 1.14301 1.21746 -0.30656 -0.03805 -0.09389 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B   N   
+5655  C CA  . TYR B   150 ? 1.10503 0.97975 1.06346 -0.29972 -0.03781 -0.10189 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B   CA  
+5656  C C   . TYR B   150 ? 1.05154 0.92281 1.02682 -0.29833 -0.04573 -0.10025 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B   C   
+5657  O O   . TYR B   150 ? 0.97158 0.83979 0.95167 -0.29549 -0.04575 -0.10393 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B   O   
+5658  C CB  . TYR B   150 ? 0.90767 0.77650 0.85847 -0.29274 -0.03456 -0.10970 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B   CB  
+5659  C CG  . TYR B   150 ? 1.12963 0.98649 1.08024 -0.28510 -0.03494 -0.11718 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B   CG  
+5660  C CD1 . TYR B   150 ? 1.02608 0.87492 0.96616 -0.28251 -0.02703 -0.12241 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B   CD1 
+5661  C CD2 . TYR B   150 ? 1.18387 1.03601 1.14438 -0.28101 -0.04208 -0.11965 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B   CD2 
+5662  C CE1 . TYR B   150 ? 1.01093 0.84609 0.94820 -0.27572 -0.02484 -0.12927 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B   CE1 
+5663  C CE2 . TYR B   150 ? 1.08627 0.92483 1.04299 -0.27360 -0.04187 -0.12676 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B   CE2 
+5664  C CZ  . TYR B   150 ? 1.03605 0.86551 0.98007 -0.27081 -0.03254 -0.13123 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B   CZ  
+5665  O OH  . TYR B   150 ? 1.35673 1.17005 1.29442 -0.26362 -0.02982 -0.13834 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B   OH  
+5666  N N   . ILE B   151 ? 0.90044 0.77166 0.88612 -0.30051 -0.05145 -0.09544 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B   N   
+5667  C CA  . ILE B   151 ? 0.94595 0.81135 0.94667 -0.29888 -0.05887 -0.09393 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B   CA  
+5668  C C   . ILE B   151 ? 1.06875 0.93538 1.07358 -0.30079 -0.06343 -0.08776 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B   C   
+5669  O O   . ILE B   151 ? 1.07664 0.93965 1.09205 -0.29644 -0.06725 -0.09044 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B   O   
+5670  C CB  . ILE B   151 ? 0.97984 0.84373 0.99075 -0.30244 -0.06279 -0.09014 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B   CB  
+5671  C CG1 . ILE B   151 ? 1.11405 0.97842 1.12527 -0.29867 -0.06136 -0.09903 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B   CG1 
+5672  C CG2 . ILE B   151 ? 0.95246 0.80782 0.97735 -0.30130 -0.07023 -0.08769 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B   CG2 
+5673  C CD1 . ILE B   151 ? 1.02675 0.88171 1.03608 -0.28950 -0.06322 -0.10889 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B   CD1 
+5674  N N   . PHE B   152 ? 1.22650 1.09769 1.22257 -0.30646 -0.06361 -0.08014 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B   N   
+5675  C CA  . PHE B   152 ? 1.21955 1.09148 1.21707 -0.30687 -0.07059 -0.07501 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B   CA  
+5676  C C   . PHE B   152 ? 1.13836 1.01646 1.13902 -0.30358 -0.06870 -0.08351 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B   C   
+5677  O O   . PHE B   152 ? 1.23163 1.11118 1.24507 -0.30035 -0.07548 -0.08462 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B   O   
+5678  C CB  . PHE B   152 ? 1.22312 1.09549 1.20484 -0.31316 -0.07102 -0.06562 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B   CB  
+5679  C CG  . PHE B   152 ? 1.49657 1.36603 1.47622 -0.31238 -0.08159 -0.05905 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B   CG  
+5680  C CD1 . PHE B   152 ? 1.62283 1.48854 1.61820 -0.30668 -0.09101 -0.05918 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B   CD1 
+5681  C CD2 . PHE B   152 ? 1.51313 1.38249 1.47383 -0.31625 -0.08296 -0.05330 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B   CD2 
+5682  C CE1 . PHE B   152 ? 1.62008 1.48287 1.61366 -0.30399 -0.10294 -0.05378 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B   CE1 
+5683  C CE2 . PHE B   152 ? 1.76517 1.63017 1.72113 -0.31389 -0.09519 -0.04786 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B   CE2 
+5684  C CZ  . PHE B   152 ? 1.71014 1.57230 1.68325 -0.30730 -0.10589 -0.04813 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B   CZ  
+5685  N N   . SER B   153 ? 1.02905 0.91031 1.01950 -0.30425 -0.05896 -0.09019 ? ? ? ? ? ? 154 SER B   N   
+5686  C CA  . SER B   153 ? 0.98702 0.87272 0.97977 -0.30317 -0.05430 -0.09864 ? ? ? ? ? ? 154 SER B   CA  
+5687  C C   . SER B   153 ? 1.20466 1.08548 1.21030 -0.29728 -0.05065 -0.10723 ? ? ? ? ? ? 154 SER B   C   
+5688  O O   . SER B   153 ? 1.19867 1.08380 1.21561 -0.29645 -0.04845 -0.11382 ? ? ? ? ? ? 154 SER B   O   
+5689  C CB  . SER B   153 ? 1.10410 0.99045 1.07859 -0.30590 -0.04360 -0.10256 ? ? ? ? ? ? 154 SER B   CB  
+5690  O OG  . SER B   153 ? 1.24165 1.13166 1.20313 -0.31124 -0.04551 -0.09529 ? ? ? ? ? ? 154 SER B   OG  
+5691  N N   . LYS B   154 ? 1.20750 1.07921 1.21228 -0.29330 -0.04961 -0.10824 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B   N   
+5692  C CA  . LYS B   154 ? 1.03842 0.90135 1.04866 -0.28715 -0.04432 -0.11698 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B   CA  
+5693  C C   . LYS B   154 ? 1.09246 0.95452 1.12365 -0.28374 -0.05229 -0.11620 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B   C   
+5694  O O   . LYS B   154 ? 1.24350 1.10545 1.28677 -0.28059 -0.04815 -0.12329 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B   O   
+5695  C CB  . LYS B   154 ? 1.13944 0.99096 1.13568 -0.28305 -0.04094 -0.12005 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B   CB  
+5696  C CG  . LYS B   154 ? 1.09791 0.93520 1.08974 -0.27594 -0.03347 -0.12973 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B   CG  
+5697  C CD  . LYS B   154 ? 1.47209 1.30393 1.44831 -0.27571 -0.01941 -0.13650 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B   CD  
+5698  C CE  . LYS B   154 ? 1.24253 1.05520 1.20873 -0.26857 -0.00953 -0.14567 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B   CE  
+5699  N NZ  . LYS B   154 ? 1.33090 1.14485 1.31918 -0.26746 -0.00887 -0.14895 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B   NZ  
+5700  N N   . TYR B   155 ? 0.96780 0.82823 1.00411 -0.28440 -0.06249 -0.10808 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B   N   
+5701  C CA  . TYR B   155 ? 1.03912 0.89449 1.09263 -0.28016 -0.07008 -0.10709 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B   CA  
+5702  C C   . TYR B   155 ? 1.12697 0.98731 1.18837 -0.28219 -0.08150 -0.09745 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B   C   
+5703  O O   . TYR B   155 ? 1.29464 1.15556 1.34492 -0.28748 -0.08486 -0.08852 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B   O   
+5704  C CB  . TYR B   155 ? 1.02669 0.87044 1.07830 -0.27839 -0.07233 -0.10677 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B   CB  
+5705  C CG  . TYR B   155 ? 1.10293 0.93932 1.14113 -0.27510 -0.06402 -0.11574 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B   CG  
+5706  C CD1 . TYR B   155 ? 1.22864 1.05544 1.26669 -0.26852 -0.05770 -0.12533 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B   CD1 
+5707  C CD2 . TYR B   155 ? 1.19212 1.02958 1.21647 -0.27770 -0.06242 -0.11495 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B   CD2 
+5708  C CE1 . TYR B   155 ? 1.21118 1.02646 1.23082 -0.26412 -0.05080 -0.13309 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B   CE1 
+5709  C CE2 . TYR B   155 ? 1.38944 1.21825 1.39916 -0.27261 -0.05717 -0.12333 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B   CE2 
+5710  C CZ  . TYR B   155 ? 1.20642 1.02257 1.21142 -0.26559 -0.05177 -0.13198 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B   CZ  
+5711  O OH  . TYR B   155 ? 1.26411 1.06705 1.24861 -0.25923 -0.04718 -0.13990 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B   OH  
+5712  N N   . PHE B   156 ? 1.13653 0.99894 1.21604 -0.27723 -0.08723 -0.09957 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B   N   
+5713  C CA  . PHE B   156 ? 1.28350 1.14655 1.36915 -0.27617 -0.10065 -0.09070 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B   CA  
+5714  C C   . PHE B   156 ? 1.27888 1.12833 1.37295 -0.27180 -0.10805 -0.08602 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B   C   
+5715  O O   . PHE B   156 ? 1.37171 1.21448 1.46216 -0.27179 -0.11830 -0.07563 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B   O   
+5716  C CB  . PHE B   156 ? 1.16673 1.04278 1.26932 -0.27242 -0.10521 -0.09653 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B   CB  
+5717  C CG  . PHE B   156 ? 1.15097 1.02777 1.27824 -0.26496 -0.10349 -0.10617 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B   CG  
+5718  C CD1 . PHE B   156 ? 1.20910 1.08743 1.34088 -0.26471 -0.08863 -0.11798 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B   CD1 
+5719  C CD2 . PHE B   156 ? 1.27255 1.14644 1.41683 -0.25763 -0.11587 -0.10349 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B   CD2 
+5720  C CE1 . PHE B   156 ? 1.08324 0.96098 1.23681 -0.25816 -0.08459 -0.12730 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B   CE1 
+5721  C CE2 . PHE B   156 ? 1.23887 1.11400 1.40754 -0.25033 -0.11321 -0.11315 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B   CE2 
+5722  C CZ  . PHE B   156 ? 1.13463 1.01214 1.30841 -0.25103 -0.09679 -0.12527 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B   CZ  
+5723  N N   . LYS B   157 ? 1.39637 1.23876 1.49874 -0.26787 -0.10280 -0.09344 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B   N   
+5724  C CA  . LYS B   157 ? 1.37692 1.20457 1.48662 -0.26420 -0.10870 -0.09041 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B   CA  
+5725  C C   . LYS B   157 ? 1.16934 0.98804 1.27465 -0.26431 -0.10091 -0.09755 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B   C   
+5726  O O   . LYS B   157 ? 1.30768 1.12969 1.40870 -0.26299 -0.09131 -0.10709 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B   O   
+5727  C CB  . LYS B   157 ? 1.38272 1.21018 1.51396 -0.25509 -0.11487 -0.09416 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B   CB  
+5728  C CG  . LYS B   157 ? 1.29068 1.10066 1.42777 -0.25096 -0.12303 -0.08877 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B   CG  
+5729  C CD  . LYS B   157 ? 1.29186 1.10158 1.45207 -0.24043 -0.12647 -0.09571 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B   CD  
+5730  C CE  . LYS B   157 ? 1.36452 1.18959 1.53790 -0.23589 -0.13465 -0.09566 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B   CE  
+5731  N NZ  . LYS B   157 ? 1.38380 1.20145 1.54699 -0.23541 -0.14935 -0.08182 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B   NZ  
+5732  N N   . ILE B   158 ? 1.29332 1.09871 1.39824 -0.26576 -0.10533 -0.09324 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B   N   
+5733  C CA  . ILE B   158 ? 1.27944 1.07548 1.38097 -0.26556 -0.10139 -0.10058 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B   CA  
+5734  C C   . ILE B   158 ? 1.36778 1.14814 1.48116 -0.26072 -0.10684 -0.10184 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B   C   
+5735  O O   . ILE B   158 ? 1.45747 1.22982 1.57561 -0.26257 -0.11410 -0.09261 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B   O   
+5736  C CB  . ILE B   158 ? 1.17551 0.97234 1.26696 -0.27396 -0.10076 -0.09653 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B   CB  
+5737  C CG1 . ILE B   158 ? 1.17450 0.98550 1.25316 -0.27747 -0.09436 -0.09682 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B   CG1 
+5738  C CG2 . ILE B   158 ? 0.98746 0.77456 1.07909 -0.27282 -0.10057 -0.10524 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B   CG2 
+5739  C CD1 . ILE B   158 ? 1.13288 0.94710 1.20437 -0.28471 -0.09265 -0.09447 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B   CD1 
+5740  N N   . PHE B   159 ? 1.36807 1.14115 1.48341 -0.25429 -0.10260 -0.11314 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B   N   
+5741  C CA  . PHE B   159 ? 1.27781 1.03442 1.40292 -0.24898 -0.10656 -0.11651 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B   CA  
+5742  C C   . PHE B   159 ? 1.34196 1.08687 1.46010 -0.25216 -0.10803 -0.12114 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B   C   
+5743  O O   . PHE B   159 ? 1.32117 1.06815 1.42675 -0.25226 -0.10360 -0.12873 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B   O   
+5744  C CB  . PHE B   159 ? 1.33566 1.08976 1.46706 -0.23953 -0.10006 -0.12721 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B   CB  
+5745  C CG  . PHE B   159 ? 1.49192 1.25953 1.63765 -0.23595 -0.09960 -0.12530 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B   CG  
+5746  C CD1 . PHE B   159 ? 1.38767 1.17208 1.52941 -0.23890 -0.09360 -0.12605 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B   CD1 
+5747  C CD2 . PHE B   159 ? 1.44355 1.20703 1.60808 -0.22915 -0.10588 -0.12387 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B   CD2 
+5748  C CE1 . PHE B   159 ? 1.29863 1.09719 1.45687 -0.23601 -0.09448 -0.12624 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B   CE1 
+5749  C CE2 . PHE B   159 ? 1.49836 1.27651 1.67968 -0.22487 -0.10762 -0.12385 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B   CE2 
+5750  C CZ  . PHE B   159 ? 1.37698 1.17355 1.55618 -0.22871 -0.10216 -0.12553 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B   CZ  
+5751  N N   . ILE B   160 ? 1.27850 1.01022 1.40475 -0.25439 -0.11482 -0.11716 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B   N   
+5752  C CA  . ILE B   160 ? 1.29393 1.01549 1.41880 -0.25875 -0.11777 -0.12231 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B   CA  
+5753  C C   . ILE B   160 ? 1.46582 1.16726 1.59803 -0.25288 -0.12126 -0.12844 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B   C   
+5754  O O   . ILE B   160 ? 1.46173 1.15454 1.60380 -0.25054 -0.12448 -0.12185 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B   O   
+5755  C CB  . ILE B   160 ? 1.40883 1.13247 1.53741 -0.27030 -0.12067 -0.11217 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B   CB  
+5756  C CG1 . ILE B   160 ? 1.51742 1.26011 1.63757 -0.27551 -0.11632 -0.10617 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B   CG1 
+5757  C CG2 . ILE B   160 ? 1.33370 1.05004 1.46662 -0.27559 -0.12367 -0.12000 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B   CG2 
+5758  C CD1 . ILE B   160 ? 1.46935 1.21336 1.59140 -0.28688 -0.11626 -0.09541 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B   CD1 
+5759  N N   . ASP B   161 ? 1.44772 1.14001 1.57328 -0.24961 -0.12136 -0.14130 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B   N   
+5760  C CA  . ASP B   161 ? 1.56354 1.23491 1.69277 -0.24374 -0.12421 -0.14937 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B   CA  
+5761  C C   . ASP B   161 ? 1.56886 1.23002 1.70290 -0.25107 -0.13156 -0.15308 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B   C   
+5762  O O   . ASP B   161 ? 1.41829 1.08865 1.54879 -0.25687 -0.13357 -0.15665 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B   O   
+5763  C CB  . ASP B   161 ? 1.57595 1.24021 1.69064 -0.23345 -0.11842 -0.16284 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B   CB  
+5764  C CG  . ASP B   161 ? 1.73132 1.37295 1.84851 -0.22600 -0.11952 -0.17114 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B   CG  
+5765  O OD1 . ASP B   161 ? 1.82975 1.46297 1.96229 -0.22728 -0.12408 -0.16528 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B   OD1 
+5766  O OD2 . ASP B   161 ? 1.75450 1.38418 1.85574 -0.21837 -0.11537 -0.18350 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B   OD2 
+5767  N N   . GLU B   162 ? 1.50817 1.15047 1.65217 -0.25066 -0.13554 -0.15311 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B   N   
+5768  C CA  . GLU B   162 ? 1.46929 1.09893 1.62108 -0.25812 -0.14206 -0.15833 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B   CA  
+5769  C C   . GLU B   162 ? 1.42730 1.06931 1.58800 -0.27204 -0.14258 -0.14985 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B   C   
+5770  O O   . GLU B   162 ? 1.54844 1.19806 1.71203 -0.27822 -0.14558 -0.15766 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B   O   
+5771  C CB  . GLU B   162 ? 1.53634 1.15950 1.67768 -0.25339 -0.14599 -0.17607 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B   CB  
+5772  C CG  . GLU B   162 ? 1.51883 1.13022 1.64483 -0.23944 -0.14191 -0.18503 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B   CG  
+5773  C CD  . GLU B   162 ? 1.66524 1.25235 1.79705 -0.23443 -0.14355 -0.18908 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B   CD  
+5774  O OE1 . GLU B   162 ? 1.59130 1.17051 1.73902 -0.24112 -0.14721 -0.18200 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B   OE1 
+5775  O OE2 . GLU B   162 ? 1.92051 1.49412 2.03921 -0.22361 -0.14012 -0.19948 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B   OE2 
+5776  N N   . TYR B   163 ? 1.50469 1.14779 1.66953 -0.27634 -0.13963 -0.13414 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B   N   
+5777  C CA  . TYR B   163 ? 1.63057 1.28409 1.80001 -0.28926 -0.13695 -0.12463 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B   CA  
+5778  C C   . TYR B   163 ? 1.73702 1.37756 1.92081 -0.30118 -0.13846 -0.12676 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B   C   
+5779  O O   . TYR B   163 ? 1.67268 1.32369 1.86354 -0.31304 -0.13494 -0.12394 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B   O   
+5780  C CB  . TYR B   163 ? 1.52944 1.18354 1.69372 -0.28936 -0.13375 -0.10726 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B   CB  
+5781  C CG  . TYR B   163 ? 1.54162 1.20872 1.70364 -0.30067 -0.12864 -0.09743 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B   CG  
+5782  C CD1 . TYR B   163 ? 1.58744 1.27809 1.74429 -0.30166 -0.12566 -0.10105 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B   CD1 
+5783  C CD2 . TYR B   163 ? 1.64478 1.29791 1.80746 -0.30996 -0.12564 -0.08440 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B   CD2 
+5784  C CE1 . TYR B   163 ? 1.58976 1.29187 1.74449 -0.31157 -0.11996 -0.09273 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B   CE1 
+5785  C CE2 . TYR B   163 ? 1.62039 1.28328 1.77882 -0.32037 -0.11887 -0.07564 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B   CE2 
+5786  C CZ  . TYR B   163 ? 1.56069 1.24920 1.71631 -0.32109 -0.11612 -0.08020 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B   CZ  
+5787  O OH  . TYR B   163 ? 1.62059 1.31849 1.77202 -0.33105 -0.10844 -0.07216 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B   OH  
+5788  N N   . GLN B   164 ? 1.80348 1.42127 1.99304 -0.29886 -0.14250 -0.13237 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B   N   
+5789  C CA  . GLN B   164 ? 1.65529 1.25915 1.86031 -0.31131 -0.14326 -0.13568 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B   CA  
+5790  C C   . GLN B   164 ? 1.74862 1.36697 1.96471 -0.31730 -0.14731 -0.15195 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B   C   
+5791  O O   . GLN B   164 ? 1.81675 1.43307 2.05084 -0.33094 -0.14619 -0.15486 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B   O   
+5792  C CB  . GLN B   164 ? 1.67936 1.25394 1.88677 -0.30641 -0.14708 -0.13920 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B   CB  
+5793  C CG  . GLN B   164 ? 1.71621 1.28641 1.92063 -0.29626 -0.15403 -0.15764 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B   CG  
+5794  C CD  . GLN B   164 ? 1.58372 1.16245 1.77195 -0.28065 -0.15317 -0.15869 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B   CD  
+5795  O OE1 . GLN B   164 ? 1.61330 1.19917 1.79615 -0.27643 -0.14882 -0.14592 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B   OE1 
+5796  N NE2 . GLN B   164 ? 1.66678 1.24356 1.84656 -0.27212 -0.15703 -0.17461 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B   NE2 
+5797  N N   . ASP B   165 ? 1.64812 1.28014 1.85399 -0.30719 -0.15188 -0.16301 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B   N   
+5798  C CA  . ASP B   165 ? 1.75537 1.40120 1.96878 -0.30980 -0.15835 -0.17898 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B   CA  
+5799  C C   . ASP B   165 ? 1.59108 1.26396 1.80807 -0.31593 -0.15408 -0.17487 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B   C   
+5800  O O   . ASP B   165 ? 1.65309 1.33990 1.88091 -0.31889 -0.15978 -0.18764 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B   O   
+5801  C CB  . ASP B   165 ? 1.66495 1.30691 1.86000 -0.29455 -0.16566 -0.19329 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B   CB  
+5802  C CG  . ASP B   165 ? 1.74659 1.36175 1.94030 -0.28937 -0.17117 -0.20259 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B   CG  
+5803  O OD1 . ASP B   165 ? 1.64423 1.24308 1.84924 -0.29559 -0.16851 -0.19548 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B   OD1 
+5804  O OD2 . ASP B   165 ? 2.07761 1.68546 2.25645 -0.27864 -0.17787 -0.21704 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B   OD2 
+5805  N N   . SER B   166 ? 1.32965 1.01007 1.53815 -0.31721 -0.14511 -0.15836 ? ? ? ? ? ? 167 SER B   N   
+5806  C CA  . SER B   166 ? 1.57904 1.28371 1.78850 -0.32234 -0.14005 -0.15438 ? ? ? ? ? ? 167 SER B   CA  
+5807  C C   . SER B   166 ? 1.54466 1.25523 1.77869 -0.33900 -0.13586 -0.15439 ? ? ? ? ? ? 167 SER B   C   
+5808  O O   . SER B   166 ? 1.67274 1.36685 1.91579 -0.34876 -0.13067 -0.14639 ? ? ? ? ? ? 167 SER B   O   
+5809  C CB  . SER B   166 ? 1.69065 1.39924 1.88364 -0.31978 -0.13201 -0.13721 ? ? ? ? ? ? 167 SER B   CB  
+5810  O OG  . SER B   166 ? 1.65465 1.34626 1.84954 -0.32602 -0.12730 -0.12321 ? ? ? ? ? ? 167 SER B   OG  
+5811  N N   . ASP B   167 ? 1.47988 1.21306 1.72503 -0.34204 -0.13732 -0.16380 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B   N   
+5812  C CA  . ASP B   167 ? 1.51005 1.25346 1.78295 -0.35816 -0.13158 -0.16586 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B   CA  
+5813  C C   . ASP B   167 ? 1.43530 1.18337 1.70228 -0.36689 -0.11656 -0.14749 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B   C   
+5814  O O   . ASP B   167 ? 1.38430 1.12792 1.62643 -0.36012 -0.11298 -0.13391 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B   O   
+5815  C CB  . ASP B   167 ? 1.47466 1.24201 1.76410 -0.35646 -0.13993 -0.18414 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B   CB  
+5816  C CG  . ASP B   167 ? 1.46781 1.25352 1.73762 -0.34573 -0.14000 -0.18254 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B   CG  
+5817  O OD1 . ASP B   167 ? 1.58377 1.38340 1.85478 -0.35222 -0.12898 -0.17271 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B   OD1 
+5818  O OD2 . ASP B   167 ? 1.66661 1.45042 1.91780 -0.33089 -0.15010 -0.19118 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B   OD2 
+5819  N N   . LYS B   168 ? 1.54720 1.30412 1.83776 -0.38232 -0.10736 -0.14802 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B   N   
+5820  C CA  . LYS B   168 ? 1.48801 1.24573 1.77085 -0.39170 -0.09140 -0.13106 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B   CA  
+5821  C C   . LYS B   168 ? 1.47254 1.25400 1.74214 -0.38509 -0.08935 -0.12903 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B   C   
+5822  O O   . LYS B   168 ? 1.40041 1.17774 1.64613 -0.38365 -0.08187 -0.11335 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B   O   
+5823  C CB  . LYS B   168 ? 1.36601 1.12399 1.67843 -0.41111 -0.07910 -0.13306 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B   CB  
+5824  C CG  . LYS B   168 ? 1.61561 1.40095 1.96407 -0.41555 -0.08375 -0.15402 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B   CG  
+5825  C CD  . LYS B   168 ? 1.88197 1.66884 2.26272 -0.43651 -0.06792 -0.15548 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B   CD  
+5826  C CE  . LYS B   168 ? 1.82798 1.64649 2.25016 -0.44047 -0.07337 -0.17794 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B   CE  
+5827  N NZ  . LYS B   168 ? 1.74975 1.57201 2.20840 -0.46225 -0.05546 -0.18076 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B   NZ  
+5828  N N   . ASP B   169 ? 1.45756 1.26269 1.74141 -0.38057 -0.09657 -0.14504 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B   N   
+5829  C CA  . ASP B   169 ? 1.45069 1.27572 1.71993 -0.37290 -0.09506 -0.14370 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B   CA  
+5830  C C   . ASP B   169 ? 1.48632 1.30297 1.72186 -0.35785 -0.10080 -0.13731 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B   C   
+5831  O O   . ASP B   169 ? 1.40119 1.22358 1.61660 -0.35478 -0.09460 -0.12731 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B   O   
+5832  C CB  . ASP B   169 ? 1.63705 1.48605 1.92705 -0.36871 -0.10383 -0.16305 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B   CB  
+5833  C CG  . ASP B   169 ? 1.67391 1.53810 2.00239 -0.38405 -0.09615 -0.17044 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B   CG  
+5834  O OD1 . ASP B   169 ? 1.72645 1.58870 2.05751 -0.39699 -0.07901 -0.15792 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B   OD1 
+5835  O OD2 . ASP B   169 ? 1.78565 1.66322 2.14179 -0.38306 -0.10705 -0.18945 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B   OD2 
+5836  N N   . MET B   170 ? 1.54892 1.35164 1.77895 -0.34883 -0.11179 -0.14386 ? ? ? ? ? ? 171 MET B   N   
+5837  C CA  . MET B   170 ? 1.38037 1.17362 1.58235 -0.33582 -0.11496 -0.13843 ? ? ? ? ? ? 171 MET B   CA  
+5838  C C   . MET B   170 ? 1.37008 1.14930 1.55926 -0.33927 -0.10743 -0.12015 ? ? ? ? ? ? 171 MET B   C   
+5839  O O   . MET B   170 ? 1.36891 1.14920 1.53751 -0.33197 -0.10583 -0.11248 ? ? ? ? ? ? 171 MET B   O   
+5840  C CB  . MET B   170 ? 1.42505 1.20451 1.62532 -0.32617 -0.12657 -0.15045 ? ? ? ? ? ? 171 MET B   CB  
+5841  C CG  . MET B   170 ? 1.56614 1.33692 1.74053 -0.31232 -0.12842 -0.14834 ? ? ? ? ? ? 171 MET B   CG  
+5842  S SD  . MET B   170 ? 1.43440 1.18635 1.60504 -0.30146 -0.13990 -0.16370 ? ? ? ? ? ? 171 MET B   SD  
+5843  C CE  . MET B   170 ? 1.37929 1.14476 1.55967 -0.29969 -0.15004 -0.18264 ? ? ? ? ? ? 171 MET B   CE  
+5844  N N   . HIS B   171 ? 1.49680 1.26158 1.69758 -0.35018 -0.10309 -0.11351 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B   N   
+5845  C CA  . HIS B   171 ? 1.49834 1.24614 1.68416 -0.35250 -0.09731 -0.09574 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B   CA  
+5846  C C   . HIS B   171 ? 1.52052 1.27808 1.69441 -0.35822 -0.08692 -0.08394 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B   C   
+5847  O O   . HIS B   171 ? 1.51546 1.26556 1.66836 -0.35414 -0.08574 -0.07117 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B   O   
+5848  C CB  . HIS B   171 ? 1.64991 1.37478 1.84802 -0.36240 -0.09468 -0.09198 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B   CB  
+5849  C CG  . HIS B   171 ? 1.61618 1.32025 1.79683 -0.36576 -0.08806 -0.07292 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B   CG  
+5850  N ND1 . HIS B   171 ? 1.66096 1.34714 1.82604 -0.35547 -0.09447 -0.06504 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B   ND1 
+5851  C CD2 . HIS B   171 ? 1.50859 1.20506 1.68324 -0.37739 -0.07582 -0.06050 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B   CD2 
+5852  C CE1 . HIS B   171 ? 1.61139 1.27950 1.76047 -0.35959 -0.08859 -0.04849 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B   CE1 
+5853  N NE2 . HIS B   171 ? 1.68778 1.35998 1.83990 -0.37312 -0.07655 -0.04497 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B   NE2 
+5854  N N   . ASN B   172 ? 1.55042 1.32474 1.73797 -0.36714 -0.07983 -0.08892 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B   N   
+5855  C CA  . ASN B   172 ? 1.37292 1.15504 1.54853 -0.37314 -0.06828 -0.07840 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B   CA  
+5856  C C   . ASN B   172 ? 1.37430 1.16927 1.52841 -0.36199 -0.07141 -0.07678 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B   C   
+5857  O O   . ASN B   172 ? 1.46221 1.25401 1.59573 -0.36279 -0.06582 -0.06427 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B   O   
+5858  C CB  . ASN B   172 ? 1.40637 1.20586 1.60585 -0.38433 -0.05943 -0.08658 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B   CB  
+5859  C CG  . ASN B   172 ? 1.41290 1.19815 1.63245 -0.39940 -0.05071 -0.08510 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B   CG  
+5860  O OD1 . ASN B   172 ? 1.51193 1.27234 1.72669 -0.40068 -0.05267 -0.07869 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B   OD1 
+5861  N ND2 . ASN B   172 ? 1.51760 1.31804 1.76105 -0.41100 -0.04015 -0.09162 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B   ND2 
+5862  N N   . LEU B   173 ? 1.44215 1.24946 1.59883 -0.35158 -0.08011 -0.08963 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B   N   
+5863  C CA  . LEU B   173 ? 1.38680 1.20433 1.52353 -0.34185 -0.08134 -0.08909 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B   CA  
+5864  C C   . LEU B   173 ? 1.35671 1.16118 1.47547 -0.33521 -0.08475 -0.07954 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B   C   
+5865  O O   . LEU B   173 ? 1.32442 1.13314 1.42600 -0.33339 -0.08171 -0.07197 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B   O   
+5866  C CB  . LEU B   173 ? 1.28266 1.11046 1.42257 -0.33182 -0.08888 -0.10480 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B   CB  
+5867  C CG  . LEU B   173 ? 1.22169 1.05807 1.34066 -0.32256 -0.08798 -0.10543 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B   CG  
+5868  C CD1 . LEU B   173 ? 1.23552 1.08893 1.35344 -0.32642 -0.08075 -0.10574 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B   CD1 
+5869  C CD2 . LEU B   173 ? 1.36116 1.19460 1.47467 -0.31034 -0.09581 -0.11811 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B   CD2 
+5870  N N   . PHE B   174 ? 1.29225 1.08133 1.41630 -0.33121 -0.09157 -0.08081 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B   N   
+5871  C CA  . PHE B   174 ? 1.35616 1.13441 1.46811 -0.32373 -0.09577 -0.07336 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B   CA  
+5872  C C   . PHE B   174 ? 1.45988 1.22837 1.55971 -0.32927 -0.09217 -0.05721 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B   C   
+5873  O O   . PHE B   174 ? 1.28588 1.05609 1.37123 -0.32395 -0.09418 -0.05087 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B   O   
+5874  C CB  . PHE B   174 ? 1.39872 1.16106 1.52048 -0.31850 -0.10293 -0.07837 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B   CB  
+5875  C CG  . PHE B   174 ? 1.43773 1.20505 1.56468 -0.31095 -0.10724 -0.09413 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B   CG  
+5876  C CD1 . PHE B   174 ? 1.28694 1.06765 1.40319 -0.30398 -0.10596 -0.10042 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B   CD1 
+5877  C CD2 . PHE B   174 ? 1.59424 1.34983 1.73384 -0.31065 -0.11236 -0.10282 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B   CD2 
+5878  C CE1 . PHE B   174 ? 1.21703 0.99722 1.33189 -0.29609 -0.10942 -0.11424 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B   CE1 
+5879  C CE2 . PHE B   174 ? 1.42663 1.18340 1.56592 -0.30269 -0.11712 -0.11749 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B   CE2 
+5880  C CZ  . PHE B   174 ? 1.32581 1.09384 1.45110 -0.29502 -0.11551 -0.12280 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B   CZ  
+5881  N N   . MET B   175 ? 1.53481 1.29156 1.63939 -0.34000 -0.08667 -0.05091 ? ? ? ? ? ? 176 MET B   N   
+5882  C CA  . MET B   175 ? 1.50624 1.24863 1.59311 -0.34521 -0.08194 -0.03490 ? ? ? ? ? ? 176 MET B   CA  
+5883  C C   . MET B   175 ? 1.40042 1.15729 1.47225 -0.34839 -0.07480 -0.03088 ? ? ? ? ? ? 176 MET B   C   
+5884  O O   . MET B   175 ? 1.48644 1.23471 1.53628 -0.34721 -0.07492 -0.01924 ? ? ? ? ? ? 176 MET B   O   
+5885  C CB  . MET B   175 ? 1.35237 1.07572 1.44653 -0.35724 -0.07440 -0.02966 ? ? ? ? ? ? 176 MET B   CB  
+5886  C CG  . MET B   175 ? 1.33566 1.04053 1.44270 -0.35490 -0.08097 -0.03275 ? ? ? ? ? ? 176 MET B   CG  
+5887  S SD  . MET B   175 ? 1.57726 1.25837 1.66569 -0.34271 -0.09155 -0.02099 ? ? ? ? ? ? 176 MET B   SD  
+5888  C CE  . MET B   175 ? 1.94962 1.60561 2.01133 -0.35151 -0.08247 -0.00121 ? ? ? ? ? ? 176 MET B   CE  
+5889  N N   . TYR B   176 ? 1.34785 1.12546 1.43012 -0.35155 -0.06947 -0.04083 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B   N   
+5890  C CA  . TYR B   176 ? 1.25709 1.04858 1.32547 -0.35370 -0.06234 -0.03833 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B   CA  
+5891  C C   . TYR B   176 ? 1.28121 1.07967 1.33361 -0.34332 -0.06920 -0.03805 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B   C   
+5892  O O   . TYR B   176 ? 1.32540 1.12497 1.35816 -0.34430 -0.06612 -0.03062 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B   O   
+5893  C CB  . TYR B   176 ? 1.18713 0.99928 1.27254 -0.35709 -0.05678 -0.05058 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B   CB  
+5894  C CG  . TYR B   176 ? 1.15821 0.98547 1.23047 -0.35766 -0.04959 -0.05002 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B   CG  
+5895  C CD1 . TYR B   176 ? 1.20700 1.03224 1.27166 -0.36775 -0.03691 -0.04209 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B   CD1 
+5896  C CD2 . TYR B   176 ? 1.23880 1.07995 1.30481 -0.34830 -0.05403 -0.05765 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B   CD2 
+5897  C CE1 . TYR B   176 ? 1.33508 1.17298 1.38701 -0.36793 -0.02992 -0.04215 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B   CE1 
+5898  C CE2 . TYR B   176 ? 1.37677 1.22975 1.43011 -0.34874 -0.04723 -0.05747 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B   CE2 
+5899  C CZ  . TYR B   176 ? 1.42704 1.27904 1.47383 -0.35829 -0.03572 -0.04993 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B   CZ  
+5900  O OH  . TYR B   176 ? 1.22197 1.08470 1.25544 -0.35837 -0.02858 -0.05030 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B   OH  
+5901  N N   . LEU B   177 ? 1.37062 1.17303 1.43124 -0.33373 -0.07773 -0.04687 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B   N   
+5902  C CA  . LEU B   177 ? 1.41683 1.22598 1.46674 -0.32492 -0.08261 -0.04807 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B   CA  
+5903  C C   . LEU B   177 ? 1.40610 1.20205 1.44500 -0.32185 -0.08926 -0.03714 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B   C   
+5904  O O   . LEU B   177 ? 1.46293 1.26510 1.49010 -0.31797 -0.09202 -0.03522 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B   O   
+5905  C CB  . LEU B   177 ? 1.27958 1.09347 1.34070 -0.31601 -0.08733 -0.06066 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B   CB  
+5906  C CG  . LEU B   177 ? 1.25858 1.08230 1.32736 -0.31595 -0.08404 -0.07264 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B   CG  
+5907  C CD1 . LEU B   177 ? 1.17700 0.99805 1.25077 -0.30634 -0.08880 -0.08386 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B   CD1 
+5908  C CD2 . LEU B   177 ? 1.18338 1.02163 1.24088 -0.31729 -0.07735 -0.07426 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B   CD2 
+5909  N N   . LYS B   178 ? 1.42770 1.20461 1.47012 -0.32307 -0.09265 -0.03052 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B   N   
+5910  C CA  . LYS B   178 ? 1.42349 1.18483 1.45389 -0.31816 -0.10091 -0.01996 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B   CA  
+5911  C C   . LYS B   178 ? 1.54321 1.29279 1.54922 -0.32488 -0.09646 -0.00649 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B   C   
+5912  O O   . LYS B   178 ? 1.58842 1.33458 1.57679 -0.31990 -0.10332 -0.00007 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B   O   
+5913  C CB  . LYS B   178 ? 1.47589 1.21776 1.51730 -0.31514 -0.10652 -0.01831 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B   CB  
+5914  C CG  . LYS B   178 ? 1.76052 1.48330 1.78928 -0.30815 -0.11659 -0.00728 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B   CG  
+5915  C CD  . LYS B   178 ? 1.72413 1.42356 1.76146 -0.30633 -0.12014 -0.00457 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B   CD  
+5916  C CE  . LYS B   178 ? 1.64162 1.32400 1.67512 -0.31940 -0.10921 0.00158  ? ? ? ? ? ? 179 LYS B   CE  
+5917  N NZ  . LYS B   178 ? 1.65918 1.32547 1.66420 -0.32501 -0.10449 0.01642  ? ? ? ? ? ? 179 LYS B   NZ  
+5918  N N   . ASP B   179 ? 1.52853 1.27128 1.53319 -0.33612 -0.08482 -0.00290 ? ? ? ? ? ? 180 ASP B   N   
+5919  C CA  . ASP B   179 ? 1.55118 1.27761 1.52992 -0.34325 -0.07758 0.01041  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B   CA  
+5920  C C   . ASP B   179 ? 1.51617 1.25876 1.47986 -0.34550 -0.07188 0.00961  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B   C   
+5921  O O   . ASP B   179 ? 1.82649 1.55834 1.76237 -0.34421 -0.07396 0.01909  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B   O   
+5922  C CB  . ASP B   179 ? 1.59255 1.30544 1.57818 -0.35578 -0.06425 0.01358  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B   CB  
+5923  C CG  . ASP B   179 ? 1.64996 1.33953 1.64404 -0.35470 -0.06898 0.01694  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B   CG  
+5924  O OD1 . ASP B   179 ? 1.48325 1.16421 1.47331 -0.34338 -0.08271 0.01918  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B   OD1 
+5925  O OD2 . ASP B   179 ? 1.53235 1.21247 1.53892 -0.36524 -0.05871 0.01651  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B   OD2 
+5926  N N   . GLN B   180 ? 1.35443 1.12082 1.33403 -0.34802 -0.06546 -0.00184 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B   N   
+5927  C CA  . GLN B   180 ? 1.42499 1.20542 1.39106 -0.35061 -0.05837 -0.00317 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B   CA  
+5928  C C   . GLN B   180 ? 1.51406 1.31035 1.47760 -0.34139 -0.06736 -0.01003 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B   C   
+5929  O O   . GLN B   180 ? 1.58316 1.37960 1.52520 -0.34043 -0.06862 -0.00591 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B   O   
+5930  C CB  . GLN B   180 ? 1.35640 1.15255 1.34004 -0.35793 -0.04592 -0.01175 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B   CB  
+5931  C CG  . GLN B   180 ? 1.43449 1.21782 1.42105 -0.36978 -0.03297 -0.00570 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B   CG  
+5932  C CD  . GLN B   180 ? 1.84566 1.61182 1.80009 -0.37548 -0.02405 0.00765  ? ? ? ? ? ? 181 GLN B   CD  
+5933  O OE1 . GLN B   180 ? 1.74139 1.51404 1.67582 -0.37294 -0.02366 0.00872  ? ? ? ? ? ? 181 GLN B   OE1 
+5934  N NE2 . GLN B   180 ? 2.10904 1.85045 2.05590 -0.38326 -0.01628 0.01778  ? ? ? ? ? ? 181 GLN B   NE2 
+5935  N N   . LEU B   181 ? 1.32772 1.13587 1.31203 -0.33500 -0.07282 -0.02102 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B   N   
+5936  C CA  . LEU B   181 ? 1.37302 1.19516 1.35723 -0.32755 -0.07820 -0.02869 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B   CA  
+5937  C C   . LEU B   181 ? 1.47070 1.28672 1.45481 -0.31953 -0.09118 -0.02627 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B   C   
+5938  O O   . LEU B   181 ? 1.58001 1.40761 1.56541 -0.31438 -0.09521 -0.03256 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B   O   
+5939  C CB  . LEU B   181 ? 1.32509 1.16011 1.32765 -0.32406 -0.07587 -0.04208 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B   CB  
+5940  C CG  . LEU B   181 ? 1.09676 0.94081 1.10276 -0.32932 -0.06573 -0.04721 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B   CG  
+5941  C CD1 . LEU B   181 ? 1.36655 1.22068 1.38212 -0.32288 -0.06577 -0.06046 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B   CD1 
+5942  C CD2 . LEU B   181 ? 1.22238 1.07146 1.21008 -0.33456 -0.05776 -0.04283 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B   CD2 
+5943  N N   . LYS B   182 ? 1.32711 1.12501 1.31103 -0.31825 -0.09745 -0.01798 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B   N   
+5944  C CA  . LYS B   182 ? 1.53334 1.32407 1.51748 -0.30921 -0.11139 -0.01507 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B   CA  
+5945  C C   . LYS B   182 ? 1.56474 1.36975 1.57226 -0.30108 -0.11602 -0.02766 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B   C   
+5946  O O   . LYS B   182 ? 1.52571 1.34027 1.53625 -0.29504 -0.12329 -0.03173 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B   O   
+5947  C CB  . LYS B   182 ? 1.50247 1.29154 1.46324 -0.30782 -0.11762 -0.00872 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B   CB  
+5948  C CG  . LYS B   182 ? 1.60437 1.37360 1.53620 -0.31484 -0.11245 0.00481  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B   CG  
+5949  C CD  . LYS B   182 ? 1.75633 1.49859 1.68343 -0.31368 -0.11628 0.01538  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B   CD  
+5950  C CE  . LYS B   182 ? 1.69580 1.41386 1.59013 -0.32113 -0.10856 0.02938  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B   CE  
+5951  N NZ  . LYS B   182 ? 1.72305 1.41015 1.60959 -0.32045 -0.11062 0.04034  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B   NZ  
+5952  N N   . ILE B   183 ? 1.44462 1.25037 1.46896 -0.30117 -0.11128 -0.03466 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B   N   
+5953  C CA  . ILE B   183 ? 1.33973 1.15417 1.38325 -0.29373 -0.11293 -0.04656 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B   CA  
+5954  C C   . ILE B   183 ? 1.28061 1.08074 1.33695 -0.28756 -0.12084 -0.04488 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B   C   
+5955  O O   . ILE B   183 ? 1.35853 1.14360 1.41471 -0.29122 -0.11992 -0.03978 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B   O   
+5956  C CB  . ILE B   183 ? 1.30773 1.13000 1.35645 -0.29618 -0.10302 -0.05674 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B   CB  
+5957  C CG1 . ILE B   183 ? 1.33556 1.17085 1.37116 -0.30077 -0.09535 -0.05872 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B   CG1 
+5958  C CG2 . ILE B   183 ? 1.20585 1.03102 1.26941 -0.28823 -0.10314 -0.06838 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B   CG2 
+5959  C CD1 . ILE B   183 ? 1.18947 1.03112 1.22711 -0.30068 -0.08724 -0.06909 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B   CD1 
+5960  N N   . LYS B   184 ? 1.44284 1.24764 1.51202 -0.27844 -0.12800 -0.04990 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B   N   
+5961  C CA  . LYS B   184 ? 1.38033 1.17208 1.46319 -0.27083 -0.13563 -0.04946 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B   CA  
+5962  C C   . LYS B   184 ? 1.39908 1.18473 1.49232 -0.27150 -0.12911 -0.05696 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B   C   
+5963  O O   . LYS B   184 ? 1.43857 1.23444 1.53459 -0.27256 -0.12089 -0.06714 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B   O   
+5964  C CB  . LYS B   184 ? 1.39640 1.19906 1.49613 -0.26062 -0.14289 -0.05645 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B   CB  
+5965  C CG  . LYS B   184 ? 1.57125 1.38212 1.66317 -0.25885 -0.15205 -0.05178 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B   CG  
+5966  C CD  . LYS B   184 ? 1.67059 1.46174 1.75013 -0.25464 -0.16532 -0.03844 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B   CD  
+5967  C CE  . LYS B   184 ? 1.69549 1.49256 1.76218 -0.25220 -0.17624 -0.03416 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B   CE  
+5968  N NZ  . LYS B   184 ? 1.88059 1.68108 1.92297 -0.26306 -0.16782 -0.02979 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B   NZ  
+5969  N N   . LEU B   185 ? 1.36418 1.13059 1.46080 -0.27049 -0.13324 -0.05209 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B   N   
+5970  C CA  . LEU B   185 ? 1.28012 1.03788 1.38598 -0.27123 -0.12916 -0.05933 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B   CA  
+5971  C C   . LEU B   185 ? 1.37894 1.12416 1.49900 -0.26135 -0.13574 -0.06200 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B   C   
+5972  O O   . LEU B   185 ? 1.62933 1.36004 1.74794 -0.25798 -0.14387 -0.05254 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B   O   
+5973  C CB  . LEU B   185 ? 1.40704 1.15211 1.50580 -0.28166 -0.12583 -0.05272 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B   CB  
+5974  C CG  . LEU B   185 ? 1.37349 1.13123 1.46308 -0.29148 -0.11749 -0.05302 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B   CG  
+5975  C CD1 . LEU B   185 ? 1.29547 1.04111 1.38526 -0.30188 -0.11340 -0.04845 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B   CD1 
+5976  C CD2 . LEU B   185 ? 1.40885 1.18173 1.50290 -0.28895 -0.11266 -0.06686 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B   CD2 
+5977  N N   . PHE B   186 ? 1.33345 1.08198 1.46490 -0.25600 -0.13183 -0.07485 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B   N   
+5978  C CA  . PHE B   186 ? 1.33348 1.06931 1.47909 -0.24673 -0.13565 -0.07970 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B   CA  
+5979  C C   . PHE B   186 ? 1.34832 1.06904 1.49353 -0.25039 -0.13258 -0.08498 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B   C   
+5980  O O   . PHE B   186 ? 1.47988 1.20579 1.62265 -0.25134 -0.12611 -0.09567 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B   O   
+5981  C CB  . PHE B   186 ? 1.39788 1.14688 1.55642 -0.23779 -0.13186 -0.09144 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B   CB  
+5982  C CG  . PHE B   186 ? 1.38007 1.11834 1.55573 -0.22689 -0.13575 -0.09605 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B   CG  
+5983  C CD1 . PHE B   186 ? 1.39081 1.11483 1.56926 -0.22419 -0.13128 -0.10495 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B   CD1 
+5984  C CD2 . PHE B   186 ? 1.45433 1.19646 1.64322 -0.21842 -0.14470 -0.09235 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B   CD2 
+5985  C CE1 . PHE B   186 ? 1.44093 1.15419 1.63493 -0.21377 -0.13383 -0.10967 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B   CE1 
+5986  C CE2 . PHE B   186 ? 1.41951 1.15256 1.62639 -0.20724 -0.14829 -0.09727 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B   CE2 
+5987  C CZ  . PHE B   186 ? 1.54938 1.26772 1.75877 -0.20517 -0.14190 -0.10577 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B   CZ  
+5988  N N   . ILE B   187 ? 1.48548 1.18575 1.63171 -0.25214 -0.13767 -0.07795 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B   N   
+5989  C CA  . ILE B   187 ? 1.47062 1.15609 1.61773 -0.25811 -0.13591 -0.08224 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B   CA  
+5990  C C   . ILE B   187 ? 1.57537 1.24276 1.73299 -0.24920 -0.13917 -0.08859 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B   C   
+5991  O O   . ILE B   187 ? 1.70461 1.36094 1.86719 -0.24205 -0.14498 -0.08215 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B   O   
+5992  C CB  . ILE B   187 ? 1.52382 1.19742 1.66437 -0.26948 -0.13632 -0.07019 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B   CB  
+5993  C CG1 . ILE B   187 ? 1.67176 1.36310 1.80142 -0.27782 -0.13172 -0.06446 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B   CG1 
+5994  C CG2 . ILE B   187 ? 1.64237 1.30267 1.78906 -0.27674 -0.13458 -0.07671 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B   CG2 
+5995  C CD1 . ILE B   187 ? 1.76769 1.44804 1.89091 -0.29037 -0.12836 -0.05412 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B   CD1 
+5996  N N   . VAL B   188 ? 1.47999 1.14303 1.63952 -0.24866 -0.13613 -0.10161 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B   N   
+5997  C CA  . VAL B   188 ? 1.46079 1.10455 1.62797 -0.24099 -0.13804 -0.10953 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B   CA  
+5998  C C   . VAL B   188 ? 1.56730 1.19610 1.73373 -0.24923 -0.13915 -0.11485 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B   C   
+5999  O O   . VAL B   188 ? 1.69626 1.33451 1.85748 -0.25494 -0.13700 -0.12226 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B   O   
+6000  C CB  . VAL B   188 ? 1.51794 1.16837 1.68635 -0.23056 -0.13265 -0.12292 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B   CB  
+6001  C CG1 . VAL B   188 ? 1.64062 1.26942 1.81139 -0.22508 -0.13285 -0.13408 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B   CG1 
+6002  C CG2 . VAL B   188 ? 1.40329 1.06474 1.58153 -0.22135 -0.13246 -0.11960 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B   CG2 
+6003  N N   . GLY B   189 ? 1.58267 1.18784 1.75507 -0.24952 -0.14312 -0.11178 ? ? ? ? ? ? 190 GLY B   N   
+6004  C CA  . GLY B   189 ? 1.81633 1.40665 1.99153 -0.25844 -0.14442 -0.11788 ? ? ? ? ? ? 190 GLY B   CA  
+6005  C C   . GLY B   189 ? 1.85401 1.41526 2.03546 -0.25450 -0.14786 -0.11858 ? ? ? ? ? ? 190 GLY B   C   
+6006  O O   . GLY B   189 ? 1.94781 1.49962 2.13132 -0.24469 -0.14979 -0.11228 ? ? ? ? ? ? 190 GLY B   O   
+6007  N N   . ASP B   190 ? 1.96012 1.50723 2.14578 -0.26201 -0.14934 -0.12732 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B   N   
+6008  C CA  . ASP B   190 ? 2.12654 1.64322 2.31777 -0.26030 -0.15217 -0.12964 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B   CA  
+6009  C C   . ASP B   190 ? 2.15727 1.65856 2.35333 -0.27530 -0.15125 -0.12072 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B   C   
+6010  O O   . ASP B   190 ? 2.06801 1.57604 2.27017 -0.28814 -0.15026 -0.12722 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B   O   
+6011  C CB  . ASP B   190 ? 2.01812 1.52666 2.20971 -0.25677 -0.15449 -0.14909 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B   CB  
+6012  C CG  . ASP B   190 ? 2.14883 1.62479 2.34531 -0.25372 -0.15714 -0.15302 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B   CG  
+6013  O OD1 . ASP B   190 ? 2.05581 1.51544 2.25473 -0.25121 -0.15705 -0.14047 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B   OD1 
+6014  O OD2 . ASP B   190 ? 2.44874 1.91357 2.64479 -0.25313 -0.15996 -0.16896 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B   OD2 
+6015  N N   . PRO B   191 ? 2.23188 1.71149 2.42550 -0.27416 -0.15111 -0.10641 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B   N   
+6016  C CA  . PRO B   191 ? 2.18010 1.64074 2.37501 -0.28950 -0.14721 -0.09707 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B   CA  
+6017  C C   . PRO B   191 ? 2.28515 1.72419 2.49145 -0.29817 -0.14744 -0.10909 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B   C   
+6018  O O   . PRO B   191 ? 2.31423 1.74509 2.52710 -0.31470 -0.14226 -0.10665 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B   O   
+6019  C CB  . PRO B   191 ? 2.14655 1.58429 2.33036 -0.28177 -0.14833 -0.07930 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B   CB  
+6020  C CG  . PRO B   191 ? 2.32286 1.75990 2.50830 -0.26245 -0.15457 -0.08512 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B   CG  
+6021  C CD  . PRO B   191 ? 2.26159 1.73206 2.45090 -0.25840 -0.15436 -0.09835 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B   CD  
+6022  N N   . LYS B   192 ? 2.25018 1.67932 2.45956 -0.28812 -0.15247 -0.12277 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B   N   
+6023  C CA  . LYS B   192 ? 2.37516 1.78255 2.59464 -0.29586 -0.15405 -0.13584 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B   CA  
+6024  C C   . LYS B   192 ? 2.43745 1.86708 2.66700 -0.30637 -0.15594 -0.15175 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B   C   
+6025  O O   . LYS B   192 ? 2.32468 1.78227 2.54958 -0.30083 -0.15795 -0.15755 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B   O   
+6026  C CB  . LYS B   192 ? 2.28026 1.66844 2.49706 -0.28059 -0.15876 -0.14598 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B   CB  
+6027  C CG  . LYS B   192 ? 2.33489 1.68589 2.54949 -0.27602 -0.15815 -0.13599 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B   CG  
+6028  C CD  . LYS B   192 ? 2.21427 1.56301 2.41993 -0.27398 -0.15550 -0.11360 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B   CD  
+6029  C CE  . LYS B   192 ? 2.11731 1.42690 2.31743 -0.26568 -0.15673 -0.10383 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B   CE  
+6030  N NZ  . LYS B   192 ? 2.08594 1.39402 2.28669 -0.24439 -0.16191 -0.10982 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B   NZ  
+6031  N N   . GLN B   193 ? 2.57919 1.99544 2.82329 -0.32145 -0.15552 -0.15937 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B   N   
+6032  C CA  . GLN B   193 ? 2.58431 2.02241 2.84251 -0.33180 -0.15917 -0.17561 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B   CA  
+6033  C C   . GLN B   193 ? 2.55827 2.00444 2.80951 -0.31889 -0.16906 -0.19476 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B   C   
+6034  O O   . GLN B   193 ? 2.72898 2.20189 2.97997 -0.31825 -0.17316 -0.20376 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B   O   
+6035  C CB  . GLN B   193 ? 2.63708 2.05751 2.91634 -0.35024 -0.15723 -0.18252 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B   CB  
+6036  C CG  . GLN B   193 ? 2.49589 1.90531 2.78007 -0.36537 -0.14455 -0.16433 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B   CG  
+6037  C CD  . GLN B   193 ? 2.40937 1.77969 2.67964 -0.36036 -0.14002 -0.14912 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B   CD  
+6038  O OE1 . GLN B   193 ? 2.25401 1.60630 2.51572 -0.34633 -0.14636 -0.15352 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B   OE1 
+6039  N NE2 . GLN B   193 ? 2.33949 1.69462 2.60584 -0.37110 -0.12866 -0.13122 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B   NE2 
+6040  N N   . SER B   194 ? 2.53449 1.95531 2.77776 -0.30788 -0.17251 -0.20118 ? ? ? ? ? ? 195 SER B   N   
+6041  C CA  . SER B   194 ? 2.56374 1.98537 2.79388 -0.29367 -0.17957 -0.21791 ? ? ? ? ? ? 195 SER B   CA  
+6042  C C   . SER B   194 ? 2.25491 1.68553 2.49201 -0.30007 -0.18933 -0.23882 ? ? ? ? ? ? 195 SER B   C   
+6043  O O   . SER B   194 ? 2.03969 1.46904 2.29785 -0.31605 -0.19143 -0.24389 ? ? ? ? ? ? 195 SER B   O   
+6044  C CB  . SER B   194 ? 2.59767 2.04140 2.81100 -0.28012 -0.17629 -0.21154 ? ? ? ? ? ? 195 SER B   CB  
+6045  O OG  . SER B   194 ? 2.44196 1.87912 2.65140 -0.27276 -0.16965 -0.19457 ? ? ? ? ? ? 195 SER B   OG  
+6046  N N   . ILE B   195 ? 2.24207 1.68085 2.46136 -0.28737 -0.19527 -0.25154 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B   N   
+6047  C CA  . ILE B   195 ? 2.30868 1.75148 2.52890 -0.28908 -0.20778 -0.27332 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B   CA  
+6048  C C   . ILE B   195 ? 2.40306 1.87684 2.61578 -0.28612 -0.21129 -0.27622 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B   C   
+6049  O O   . ILE B   195 ? 2.04814 1.53233 2.26961 -0.29097 -0.22267 -0.29185 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B   O   
+6050  C CB  . ILE B   195 ? 2.24690 1.66251 2.44657 -0.27550 -0.21418 -0.28983 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B   CB  
+6051  C CG1 . ILE B   195 ? 2.37274 1.79476 2.54111 -0.25784 -0.21277 -0.29274 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B   CG1 
+6052  C CG2 . ILE B   195 ? 2.31334 1.69899 2.51396 -0.27271 -0.20716 -0.28257 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B   CG2 
+6053  C CD1 . ILE B   195 ? 1.83519 1.22727 1.97862 -0.24330 -0.21492 -0.30687 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B   CD1 
+6054  N N   . TYR B   196 ? 2.55138 2.04035 2.74975 -0.27833 -0.20265 -0.26252 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B   N   
+6055  C CA  . TYR B   196 ? 2.68572 2.19872 2.87054 -0.27250 -0.20503 -0.26566 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B   CA  
+6056  C C   . TYR B   196 ? 2.43910 1.97985 2.64018 -0.28364 -0.19841 -0.25059 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B   C   
+6057  O O   . TYR B   196 ? 2.12449 1.66717 2.32695 -0.28523 -0.18766 -0.23238 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B   O   
+6058  C CB  . TYR B   196 ? 2.85704 2.36429 3.01111 -0.25516 -0.19869 -0.26354 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B   CB  
+6059  C CG  . TYR B   196 ? 2.86147 2.37841 2.99166 -0.24553 -0.20384 -0.27417 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B   CG  
+6060  C CD1 . TYR B   196 ? 2.74907 2.29279 2.87776 -0.24699 -0.20029 -0.26603 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B   CD1 
+6061  C CD2 . TYR B   196 ? 2.63311 2.12917 2.73880 -0.23416 -0.21214 -0.29226 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B   CD2 
+6062  C CE1 . TYR B   196 ? 2.74115 2.29023 2.84539 -0.23725 -0.20487 -0.27519 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B   CE1 
+6063  C CE2 . TYR B   196 ? 2.62015 2.12012 2.69863 -0.22400 -0.21707 -0.30131 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B   CE2 
+6064  C CZ  . TYR B   196 ? 2.78348 2.30980 2.86170 -0.22550 -0.21337 -0.29246 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B   CZ  
+6065  O OH  . TYR B   196 ? 2.27878 1.80598 2.32763 -0.21459 -0.21810 -0.30083 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B   OH  
+6066  N N   . ILE B   197 ? 2.37862 1.94022 2.59180 -0.29059 -0.20540 -0.25894 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B   N   
+6067  C CA  . ILE B   197 ? 2.18088 1.76945 2.40936 -0.30114 -0.19878 -0.24706 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B   CA  
+6068  C C   . ILE B   197 ? 2.22793 1.83938 2.45021 -0.29597 -0.20662 -0.25764 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B   C   
+6069  O O   . ILE B   197 ? 2.41844 2.02644 2.63815 -0.29089 -0.22049 -0.27685 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B   O   
+6070  C CB  . ILE B   197 ? 1.96986 1.55917 2.23214 -0.32070 -0.19619 -0.24493 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B   CB  
+6071  C CG1 . ILE B   197 ? 2.00949 1.59352 2.29050 -0.32604 -0.20972 -0.26739 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B   CG1 
+6072  C CG2 . ILE B   197 ? 1.72584 1.29201 1.98931 -0.32528 -0.18589 -0.22902 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B   CG2 
+6073  C CD1 . ILE B   197 ? 1.80972 1.42309 2.11326 -0.33344 -0.21681 -0.27904 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B   CD1 
+6074  N N   . TRP B   198 ? 2.09247 1.72549 2.31024 -0.29614 -0.19862 -0.24541 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B   N   
+6075  C CA  . TRP B   198 ? 1.81336 1.46972 2.02981 -0.29322 -0.20484 -0.25349 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B   CA  
+6076  C C   . TRP B   198 ? 1.82993 1.50365 2.08363 -0.30848 -0.20949 -0.26123 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B   C   
+6077  O O   . TRP B   198 ? 1.81406 1.48684 2.09177 -0.32369 -0.20097 -0.25266 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B   O   
+6078  C CB  . TRP B   198 ? 1.87720 1.54969 2.07861 -0.28978 -0.19349 -0.23782 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B   CB  
+6079  C CG  . TRP B   198 ? 1.81632 1.51740 2.03263 -0.29669 -0.19249 -0.23679 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B   CG  
+6080  C CD1 . TRP B   198 ? 1.75506 1.47102 1.99094 -0.31047 -0.18157 -0.22348 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B   CD1 
+6081  C CD2 . TRP B   198 ? 1.87070 1.58707 2.08125 -0.28896 -0.20220 -0.24948 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B   CD2 
+6082  N NE1 . TRP B   198 ? 1.50595 1.24716 1.75134 -0.31248 -0.18287 -0.22768 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B   NE1 
+6083  C CE2 . TRP B   198 ? 1.76205 1.50464 1.99328 -0.29898 -0.19624 -0.24363 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B   CE2 
+6084  C CE3 . TRP B   198 ? 1.81839 1.52644 2.00597 -0.27367 -0.21545 -0.26529 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B   CE3 
+6085  C CZ2 . TRP B   198 ? 1.54471 1.30752 1.77788 -0.29382 -0.20362 -0.25345 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B   CZ2 
+6086  C CZ3 . TRP B   198 ? 1.84409 1.57013 2.03044 -0.26798 -0.22386 -0.27441 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B   CZ3 
+6087  C CH2 . TRP B   198 ? 1.63495 1.38920 1.84578 -0.27787 -0.21822 -0.26869 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B   CH2 
+6088  N N   . ARG B   199 ? 1.88891 1.57740 2.14728 -0.30394 -0.22290 -0.27819 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B   N   
+6089  C CA  . ARG B   199 ? 2.00153 1.70568 2.29980 -0.31673 -0.23102 -0.29219 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B   CA  
+6090  C C   . ARG B   199 ? 1.94707 1.67017 2.27662 -0.33526 -0.21591 -0.27943 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B   C   
+6091  O O   . ARG B   199 ? 2.09918 1.82970 2.46652 -0.35025 -0.21692 -0.28830 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B   O   
+6092  C CB  . ARG B   199 ? 2.06902 1.79038 2.36568 -0.30607 -0.24817 -0.31075 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B   CB  
+6093  C CG  . ARG B   199 ? 1.94930 1.69233 2.23337 -0.29997 -0.24218 -0.30173 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B   CG  
+6094  C CD  . ARG B   199 ? 1.95749 1.71329 2.23657 -0.28688 -0.26087 -0.32049 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B   CD  
+6095  N NE  . ARG B   199 ? 2.09256 1.87365 2.41910 -0.29774 -0.27008 -0.33564 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B   NE  
+6096  C CZ  . ARG B   199 ? 1.90046 1.71152 2.25387 -0.30577 -0.26299 -0.33222 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B   CZ  
+6097  N NH1 . ARG B   199 ? 1.70170 1.52031 2.03742 -0.30444 -0.24737 -0.31380 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B   NH1 
+6098  N NH2 . ARG B   199 ? 1.86397 1.69854 2.26331 -0.31510 -0.27082 -0.34791 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B   NH2 
+6099  N N   . GLY B   200 ? 1.72934 1.45918 2.04385 -0.33507 -0.20129 -0.25962 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B   N   
+6100  C CA  . GLY B   200 ? 1.57555 1.31828 1.91276 -0.35185 -0.18553 -0.24626 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B   CA  
+6101  C C   . GLY B   200 ? 1.61018 1.33251 1.93345 -0.35666 -0.17074 -0.22454 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B   C   
+6102  O O   . GLY B   200 ? 1.47189 1.20179 1.79584 -0.36471 -0.15667 -0.20859 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B   O   
+6103  N N   . ALA B   201 ? 1.75481 1.45006 2.06442 -0.35095 -0.17438 -0.22423 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B   N   
+6104  C CA  . ALA B   201 ? 1.69545 1.37007 1.98992 -0.35180 -0.16324 -0.20461 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B   CA  
+6105  C C   . ALA B   201 ? 1.85439 1.51975 2.17059 -0.37053 -0.15159 -0.19529 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B   C   
+6106  O O   . ALA B   201 ? 2.02383 1.68594 2.36745 -0.38230 -0.15378 -0.20720 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B   O   
+6107  C CB  . ALA B   201 ? 1.75510 1.40302 2.03270 -0.34030 -0.17017 -0.20871 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B   CB  
+6108  N N   . GLU B   202 ? 1.72624 1.38550 2.02879 -0.37323 -0.13899 -0.17431 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B   N   
+6109  C CA  . GLU B   202 ? 2.12339 1.76368 2.43504 -0.38849 -0.12627 -0.16163 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B   CA  
+6110  C C   . GLU B   202 ? 2.01484 1.63032 2.29906 -0.38002 -0.12286 -0.14318 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B   C   
+6111  O O   . GLU B   202 ? 1.82929 1.45266 2.09382 -0.37439 -0.11822 -0.12911 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B   O   
+6112  C CB  . GLU B   202 ? 2.09715 1.75551 2.42006 -0.40216 -0.11286 -0.15420 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B   CB  
+6113  C CG  . GLU B   202 ? 1.92622 1.56074 2.25412 -0.41852 -0.09716 -0.14064 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B   CG  
+6114  C CD  . GLU B   202 ? 2.03645 1.68752 2.37556 -0.43281 -0.08161 -0.13484 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B   CD  
+6115  O OE1 . GLU B   202 ? 2.10177 1.78430 2.44508 -0.42896 -0.08390 -0.14080 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B   OE1 
+6116  O OE2 . GLU B   202 ? 2.27192 1.90237 2.61415 -0.44769 -0.06605 -0.12432 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B   OE2 
+6117  N N   . PRO B   203 ? 1.98557 1.57127 2.26821 -0.37820 -0.12576 -0.14327 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B   N   
+6118  C CA  . PRO B   203 ? 1.83071 1.39396 2.08914 -0.36766 -0.12454 -0.12696 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B   CA  
+6119  C C   . PRO B   203 ? 2.02981 1.57967 2.27728 -0.37584 -0.11217 -0.10569 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B   C   
+6120  O O   . PRO B   203 ? 2.00601 1.54150 2.23194 -0.36545 -0.11291 -0.09150 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B   O   
+6121  C CB  . PRO B   203 ? 2.02358 1.55716 2.28698 -0.36528 -0.13023 -0.13461 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B   CB  
+6122  C CG  . PRO B   203 ? 2.01004 1.55518 2.29504 -0.37005 -0.13798 -0.15743 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B   CG  
+6123  C CD  . PRO B   203 ? 1.99476 1.56637 2.29758 -0.38387 -0.13195 -0.15983 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B   CD  
+6124  N N   . GLU B   204 ? 2.14714 1.70056 2.40815 -0.39350 -0.10082 -0.10356 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B   N   
+6125  C CA  . GLU B   204 ? 2.29129 1.82445 2.53717 -0.40196 -0.08726 -0.08315 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B   CA  
+6126  C C   . GLU B   204 ? 2.20817 1.75699 2.43003 -0.39383 -0.08566 -0.06955 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B   C   
+6127  O O   . GLU B   204 ? 2.21511 1.74229 2.41210 -0.39042 -0.08190 -0.05136 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B   O   
+6128  C CB  . GLU B   204 ? 2.42117 1.95364 2.68952 -0.42418 -0.07271 -0.08612 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B   CB  
+6129  C CG  . GLU B   204 ? 2.44308 1.94957 2.69251 -0.43466 -0.05547 -0.06524 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B   CG  
+6130  C CD  . GLU B   204 ? 2.50638 2.03690 2.74827 -0.43899 -0.04574 -0.05804 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B   CD  
+6131  O OE1 . GLU B   204 ? 2.39223 1.95158 2.66141 -0.44939 -0.04083 -0.07093 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B   OE1 
+6132  O OE2 . GLU B   204 ? 2.59026 2.11096 2.79934 -0.43128 -0.04388 -0.04034 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B   OE2 
+6133  N N   . ASN B   205 ? 2.12492 1.70951 2.35235 -0.39003 -0.08928 -0.07845 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B   N   
+6134  C CA  . ASN B   205 ? 2.03139 1.63131 2.23693 -0.38280 -0.08785 -0.06714 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B   CA  
+6135  C C   . ASN B   205 ? 1.99386 1.58415 2.17809 -0.36496 -0.09780 -0.05982 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B   C   
+6136  O O   . ASN B   205 ? 1.88321 1.46865 2.04526 -0.36031 -0.09618 -0.04481 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B   O   
+6137  C CB  . ASN B   205 ? 1.79520 1.43294 2.01127 -0.38156 -0.08998 -0.07955 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B   CB  
+6138  C CG  . ASN B   205 ? 1.98453 1.63395 2.21188 -0.37138 -0.10313 -0.09812 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B   CG  
+6139  O OD1 . ASN B   205 ? 1.94958 1.58572 2.16815 -0.35948 -0.11141 -0.09922 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B   OD1 
+6140  N ND2 . ASN B   205 ? 1.93870 1.61194 2.18458 -0.37527 -0.10508 -0.11325 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B   ND2 
+6141  N N   . PHE B   206 ? 2.00706 1.59450 2.19837 -0.35456 -0.10824 -0.07122 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B   N   
+6142  C CA  . PHE B   206 ? 1.78393 1.36072 1.96068 -0.33815 -0.11634 -0.06579 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B   CA  
+6143  C C   . PHE B   206 ? 2.01062 1.55099 2.17687 -0.33832 -0.11500 -0.05164 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B   C   
+6144  O O   . PHE B   206 ? 1.90853 1.44039 2.05662 -0.32846 -0.11835 -0.03883 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B   O   
+6145  C CB  . PHE B   206 ? 1.77555 1.35645 1.96212 -0.32768 -0.12531 -0.08261 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B   CB  
+6146  C CG  . PHE B   206 ? 1.71325 1.28608 1.89010 -0.31076 -0.13200 -0.07971 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B   CG  
+6147  C CD1 . PHE B   206 ? 1.53758 1.11678 1.70035 -0.30319 -0.13271 -0.06735 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B   CD1 
+6148  C CD2 . PHE B   206 ? 1.86888 1.42815 2.05225 -0.30231 -0.13766 -0.09057 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B   CD2 
+6149  C CE1 . PHE B   206 ? 1.60841 1.18321 1.76798 -0.28764 -0.13913 -0.06653 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B   CE1 
+6150  C CE2 . PHE B   206 ? 1.76550 1.31885 1.94375 -0.28670 -0.14237 -0.08910 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B   CE2 
+6151  C CZ  . PHE B   206 ? 1.73284 1.29528 1.90130 -0.27941 -0.14321 -0.07739 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B   CZ  
+6152  N N   . ASN B   207 ? 2.13577 1.65313 2.31311 -0.34912 -0.11068 -0.05431 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B   N   
+6153  C CA  . ASN B   207 ? 2.09440 1.57193 2.25911 -0.34987 -0.10808 -0.04047 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B   CA  
+6154  C C   . ASN B   207 ? 2.05276 1.51958 2.19511 -0.35622 -0.09890 -0.02124 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B   C   
+6155  O O   . ASN B   207 ? 2.14147 1.58013 2.26122 -0.34858 -0.10113 -0.00609 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B   O   
+6156  C CB  . ASN B   207 ? 2.07166 1.52674 2.25406 -0.36270 -0.10321 -0.04857 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B   CB  
+6157  C CG  . ASN B   207 ? 2.10574 1.56325 2.30443 -0.35467 -0.11352 -0.06674 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B   CG  
+6158  O OD1 . ASN B   207 ? 2.09889 1.57830 2.29716 -0.34121 -0.12224 -0.07480 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B   OD1 
+6159  N ND2 . ASN B   207 ? 1.92683 1.35978 2.13857 -0.36333 -0.11155 -0.07369 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B   ND2 
+6160  N N   . GLY B   208 ? 1.99907 1.48667 2.14577 -0.36920 -0.08886 -0.02192 ? ? ? ? ? ? 209 GLY B   N   
+6161  C CA  . GLY B   208 ? 2.15358 1.63011 2.27624 -0.37562 -0.07847 -0.00439 ? ? ? ? ? ? 209 GLY B   CA  
+6162  C C   . GLY B   208 ? 2.12785 1.61179 2.22502 -0.36016 -0.08729 0.00628  ? ? ? ? ? ? 209 GLY B   C   
+6163  O O   . GLY B   208 ? 2.13381 1.59335 2.20207 -0.35876 -0.08449 0.02347  ? ? ? ? ? ? 209 GLY B   O   
+6164  N N   . LEU B   209 ? 2.13259 1.64846 2.23894 -0.34841 -0.09793 -0.00418 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B   N   
+6165  C CA  . LEU B   209 ? 2.11296 1.63824 2.20041 -0.33393 -0.10703 0.00336  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B   CA  
+6166  C C   . LEU B   209 ? 2.17852 1.67634 2.25425 -0.31911 -0.11815 0.01132  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B   C   
+6167  O O   . LEU B   209 ? 2.05250 1.54421 2.10644 -0.30951 -0.12464 0.02293  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B   O   
+6168  C CB  . LEU B   209 ? 1.95725 1.52141 2.05927 -0.32642 -0.11316 -0.01100 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B   CB  
+6169  C CG  . LEU B   209 ? 1.72753 1.32103 1.82602 -0.33269 -0.10684 -0.01219 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B   CG  
+6170  C CD1 . LEU B   209 ? 1.73175 1.32577 1.83846 -0.35080 -0.09311 -0.01348 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B   CD1 
+6171  C CD2 . LEU B   209 ? 1.48320 1.10857 1.59494 -0.32473 -0.11235 -0.02716 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B   CD2 
+6172  N N   . ILE B   210 ? 2.21517 1.69599 2.30518 -0.31629 -0.12141 0.00450  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B   N   
+6173  C CA  . ILE B   210 ? 2.21325 1.66656 2.29410 -0.30133 -0.13182 0.01132  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B   CA  
+6174  C C   . ILE B   210 ? 2.34461 1.75612 2.39737 -0.30505 -0.12749 0.03035  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B   C   
+6175  O O   . ILE B   210 ? 2.40925 1.79968 2.44324 -0.29057 -0.13777 0.04111  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B   O   
+6176  C CB  . ILE B   210 ? 2.07194 1.51664 2.17470 -0.29781 -0.13508 -0.00200 ? ? ? ? ? ? 211 ILE B   CB  
+6177  C CG1 . ILE B   210 ? 1.91617 1.39805 2.04052 -0.29387 -0.13813 -0.02050 ? ? ? ? ? ? 211 ILE B   CG1 
+6178  C CG2 . ILE B   210 ? 2.08632 1.50361 2.18201 -0.28083 -0.14583 0.00396  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B   CG2 
+6179  C CD1 . ILE B   210 ? 1.81599 1.28882 1.95803 -0.28915 -0.14156 -0.03462 ? ? ? ? ? ? 211 ILE B   CD1 
+6180  N N   . GLU B   211 ? 2.26991 1.66788 2.31871 -0.32395 -0.11205 0.03450  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B   N   
+6181  C CA  . GLU B   211 ? 2.10751 1.45922 2.12799 -0.32987 -0.10387 0.05206  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B   CA  
+6182  C C   . GLU B   211 ? 2.30032 1.64801 2.28753 -0.33150 -0.09945 0.06754  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B   C   
+6183  O O   . GLU B   211 ? 2.43935 1.75114 2.39258 -0.32295 -0.10366 0.08385  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B   O   
+6184  C CB  . GLU B   211 ? 2.07199 1.40770 2.10702 -0.35111 -0.08666 0.04774  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B   CB  
+6185  C CG  . GLU B   211 ? 2.31262 1.64739 2.37779 -0.35096 -0.09084 0.03203  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B   CG  
+6186  C CD  . GLU B   211 ? 2.57024 1.90139 2.65773 -0.37340 -0.07522 0.02310  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B   CD  
+6187  O OE1 . GLU B   211 ? 2.52366 1.85807 2.60710 -0.38919 -0.06007 0.02810  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B   OE1 
+6188  O OE2 . GLU B   211 ? 2.70921 2.03466 2.81957 -0.37530 -0.07797 0.01010  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B   OE2 
+6189  N N   . ASN B   212 ? 2.35356 1.73526 2.34752 -0.34138 -0.09156 0.06263  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B   N   
+6190  C CA  . ASN B   212 ? 2.33032 1.70445 2.29259 -0.34724 -0.08259 0.07643  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B   CA  
+6191  C C   . ASN B   212 ? 2.43983 1.84949 2.39557 -0.33827 -0.09163 0.07485  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B   C   
+6192  O O   . ASN B   212 ? 2.52540 1.93202 2.45576 -0.34412 -0.08337 0.08436  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B   O   
+6193  C CB  . ASN B   212 ? 2.28110 1.65605 2.25285 -0.37082 -0.05950 0.07439  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B   CB  
+6194  C CG  . ASN B   212 ? 2.47851 1.82342 2.46428 -0.38283 -0.04888 0.07241  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B   CG  
+6195  O OD1 . ASN B   212 ? 2.44929 1.81287 2.47202 -0.38710 -0.05056 0.05593  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B   OD1 
+6196  N ND2 . ASN B   212 ? 2.64628 1.94167 2.60031 -0.38813 -0.03796 0.08902  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B   ND2 
+6197  N N   . SER B   213 ? 2.42666 1.86787 2.40335 -0.32508 -0.10668 0.06295  ? ? ? ? ? ? 214 SER B   N   
+6198  C CA  . SER B   213 ? 2.33173 1.80737 2.30542 -0.31827 -0.11369 0.05974  ? ? ? ? ? ? 214 SER B   CA  
+6199  C C   . SER B   213 ? 2.37434 1.83753 2.32474 -0.29966 -0.13123 0.06912  ? ? ? ? ? ? 214 SER B   C   
+6200  O O   . SER B   213 ? 2.26683 1.72285 2.22724 -0.28568 -0.14452 0.06634  ? ? ? ? ? ? 214 SER B   O   
+6201  C CB  . SER B   213 ? 2.12537 1.64271 2.13440 -0.31576 -0.11767 0.04061  ? ? ? ? ? ? 214 SER B   CB  
+6202  O OG  . SER B   213 ? 2.00526 1.55353 2.01109 -0.30987 -0.12304 0.03739  ? ? ? ? ? ? 214 SER B   OG  
+6203  N N   . THR B   214 ? 2.50424 1.96471 2.42395 -0.29893 -0.13182 0.07940  ? ? ? ? ? ? 215 THR B   N   
+6204  C CA  . THR B   214 ? 2.48366 1.93653 2.38143 -0.28097 -0.15076 0.08659  ? ? ? ? ? ? 215 THR B   CA  
+6205  C C   . THR B   214 ? 2.41332 1.91074 2.33054 -0.27224 -0.16206 0.07420  ? ? ? ? ? ? 215 THR B   C   
+6206  O O   . THR B   214 ? 2.44147 1.94085 2.35616 -0.25557 -0.18048 0.07440  ? ? ? ? ? ? 215 THR B   O   
+6207  C CB  . THR B   214 ? 2.45789 1.87972 2.30714 -0.28363 -0.14701 0.10411  ? ? ? ? ? ? 215 THR B   CB  
+6208  O OG1 . THR B   214 ? 2.41605 1.85741 2.26135 -0.29903 -0.13080 0.10241  ? ? ? ? ? ? 215 THR B   OG1 
+6209  C CG2 . THR B   214 ? 2.39726 1.76594 2.22107 -0.28844 -0.13796 0.11843  ? ? ? ? ? ? 215 THR B   CG2 
+6210  N N   . ASP B   215 ? 2.31100 1.84338 2.24843 -0.28286 -0.15144 0.06284  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B   N   
+6211  C CA  . ASP B   215 ? 2.21072 1.78254 2.16478 -0.27606 -0.15941 0.05110  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B   CA  
+6212  C C   . ASP B   215 ? 1.96418 1.55205 1.95206 -0.26488 -0.16873 0.03792  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B   C   
+6213  O O   . ASP B   215 ? 1.82404 1.42925 1.82086 -0.25234 -0.18175 0.03243  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B   O   
+6214  C CB  . ASP B   215 ? 2.10499 1.70485 2.06713 -0.28986 -0.14466 0.04348  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B   CB  
+6215  C CG  . ASP B   215 ? 2.35227 1.94004 2.28216 -0.30018 -0.13441 0.05502  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B   CG  
+6216  O OD1 . ASP B   215 ? 2.41488 1.97973 2.31267 -0.29393 -0.14225 0.06741  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B   OD1 
+6217  O OD2 . ASP B   215 ? 2.33428 1.93474 2.27019 -0.31378 -0.11876 0.05121  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B   OD2 
+6218  N N   . PHE B   216 ? 1.96688 1.54926 1.97462 -0.26945 -0.16173 0.03173  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B   N   
+6219  C CA  . PHE B   216 ? 1.91691 1.51340 1.95482 -0.25974 -0.16778 0.01818  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B   CA  
+6220  C C   . PHE B   216 ? 1.93633 1.51187 1.97403 -0.24354 -0.18268 0.02273  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B   C   
+6221  O O   . PHE B   216 ? 2.03208 1.57344 2.04662 -0.24153 -0.18645 0.03661  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B   O   
+6222  C CB  . PHE B   216 ? 1.70735 1.30193 1.76358 -0.26903 -0.15697 0.00941  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B   CB  
+6223  C CG  . PHE B   216 ? 1.71064 1.33244 1.77556 -0.28038 -0.14581 -0.00015 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B   CG  
+6224  C CD1 . PHE B   216 ? 1.65537 1.30703 1.73598 -0.27525 -0.14686 -0.01346 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B   CD1 
+6225  C CD2 . PHE B   216 ? 1.90483 1.52121 1.96257 -0.29581 -0.13363 0.00371  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B   CD2 
+6226  C CE1 . PHE B   216 ? 1.68054 1.35392 1.76586 -0.28396 -0.13756 -0.02188 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B   CE1 
+6227  C CE2 . PHE B   216 ? 1.80393 1.44583 1.87104 -0.30444 -0.12495 -0.00581 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B   CE2 
+6228  C CZ  . PHE B   216 ? 1.77189 1.44118 1.85104 -0.29782 -0.12773 -0.01821 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B   CZ  
+6229  N N   . ASN B   217 ? 1.78612 1.38125 1.84955 -0.23146 -0.19042 0.01054  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B   N   
+6230  C CA  . ASN B   217 ? 1.78053 1.36111 1.85298 -0.21462 -0.20415 0.01084  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B   CA  
+6231  C C   . ASN B   217 ? 1.80551 1.38143 1.90150 -0.21378 -0.19853 0.00018  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B   C   
+6232  O O   . ASN B   217 ? 1.70488 1.30643 1.82287 -0.21481 -0.19245 -0.01446 ? ? ? ? ? ? 218 ASN B   O   
+6233  C CB  . ASN B   217 ? 1.82948 1.43696 1.91695 -0.20084 -0.21695 0.00358  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B   CB  
+6234  C CG  . ASN B   217 ? 1.94440 1.53415 2.01233 -0.18807 -0.23487 0.01539  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B   CG  
+6235  O OD1 . ASN B   217 ? 1.95758 1.54811 2.04165 -0.17120 -0.24935 0.01145  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B   OD1 
+6236  N ND2 . ASN B   217 ? 1.99051 1.56295 2.02265 -0.19529 -0.23414 0.02953  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B   ND2 
+6237  N N   . LYS B   218 ? 1.98766 1.52817 2.07627 -0.21177 -0.20011 0.00744  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B   N   
+6238  C CA  . LYS B   218 ? 1.91350 1.44393 2.02006 -0.21289 -0.19417 -0.00191 ? ? ? ? ? ? 219 LYS B   CA  
+6239  C C   . LYS B   218 ? 1.89538 1.43081 2.02552 -0.19477 -0.20347 -0.01171 ? ? ? ? ? ? 219 LYS B   C   
+6240  O O   . LYS B   218 ? 1.93988 1.46853 2.06847 -0.17988 -0.21714 -0.00623 ? ? ? ? ? ? 219 LYS B   O   
+6241  C CB  . LYS B   218 ? 2.05423 1.54265 2.14347 -0.21993 -0.19028 0.00936  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B   CB  
+6242  C CG  . LYS B   218 ? 1.91721 1.40108 1.98973 -0.24001 -0.17709 0.01616  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B   CG  
+6243  C CD  . LYS B   218 ? 2.28203 1.72304 2.34053 -0.24819 -0.17090 0.02604  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B   CD  
+6244  C CE  . LYS B   218 ? 2.36821 1.77363 2.39686 -0.23860 -0.17954 0.04402  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B   CE  
+6245  N NZ  . LYS B   218 ? 2.41959 1.82997 2.42142 -0.24299 -0.17861 0.05547  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B   NZ  
+6246  N N   . TYR B   219 ? 1.89293 1.43963 2.04457 -0.19550 -0.19610 -0.02693 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B   N   
+6247  C CA  . TYR B   219 ? 1.83750 1.38859 2.01328 -0.17977 -0.20079 -0.03832 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B   CA  
+6248  C C   . TYR B   219 ? 1.84972 1.38325 2.03320 -0.18297 -0.19292 -0.04734 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B   C   
+6249  O O   . TYR B   219 ? 1.96666 1.49231 2.14101 -0.19780 -0.18430 -0.04750 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B   O   
+6250  C CB  . TYR B   219 ? 1.85447 1.44473 2.04999 -0.17527 -0.19854 -0.05134 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B   CB  
+6251  C CG  . TYR B   219 ? 1.80143 1.40909 1.99836 -0.16672 -0.21010 -0.04637 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B   CG  
+6252  C CD1 . TYR B   219 ? 1.91596 1.52456 2.13114 -0.14852 -0.22269 -0.04896 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B   CD1 
+6253  C CD2 . TYR B   219 ? 1.89317 1.51667 2.07434 -0.17628 -0.20925 -0.04024 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B   CD2 
+6254  C CE1 . TYR B   219 ? 2.11692 1.74269 2.33549 -0.14010 -0.23565 -0.04620 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B   CE1 
+6255  C CE2 . TYR B   219 ? 1.98452 1.62319 2.16611 -0.16848 -0.22117 -0.03693 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B   CE2 
+6256  C CZ  . TYR B   219 ? 2.09777 1.73797 2.29850 -0.15043 -0.23511 -0.04024 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B   CZ  
+6257  O OH  . TYR B   219 ? 2.04891 1.70543 2.25201 -0.14214 -0.24926 -0.03863 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B   OH  
+6258  N N   . HIS B   220 ? 1.97066 1.49859 2.17252 -0.16855 -0.19630 -0.05605 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B   N   
+6259  C CA  . HIS B   220 ? 2.16663 1.67619 2.37537 -0.16928 -0.18986 -0.06609 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B   CA  
+6260  C C   . HIS B   220 ? 2.18403 1.71127 2.41645 -0.15705 -0.18647 -0.08288 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B   C   
+6261  O O   . HIS B   220 ? 2.31497 1.86112 2.56287 -0.14478 -0.19173 -0.08501 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B   O   
+6262  C CB  . HIS B   220 ? 2.26309 1.73150 2.46426 -0.16426 -0.19611 -0.05701 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B   CB  
+6263  C CG  . HIS B   220 ? 2.45026 1.89571 2.65301 -0.17024 -0.18896 -0.06561 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B   CG  
+6264  N ND1 . HIS B   220 ? 2.53594 1.96940 2.72647 -0.18847 -0.18211 -0.06364 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B   ND1 
+6265  C CD2 . HIS B   220 ? 2.40223 1.83481 2.61832 -0.16042 -0.18779 -0.07742 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B   CD2 
+6266  C CE1 . HIS B   220 ? 2.47831 1.89260 2.67457 -0.18976 -0.17844 -0.07418 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B   CE1 
+6267  N NE2 . HIS B   220 ? 2.37170 1.78377 2.58139 -0.17280 -0.18148 -0.08230 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B   NE2 
+6268  N N   . LEU B   221 ? 2.03744 1.55784 2.27263 -0.16064 -0.17726 -0.09564 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B   N   
+6269  C CA  . LEU B   221 ? 2.09810 1.63016 2.35086 -0.15066 -0.17024 -0.11246 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B   CA  
+6270  C C   . LEU B   221 ? 2.23198 1.73377 2.48988 -0.14262 -0.17002 -0.11904 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B   C   
+6271  O O   . LEU B   221 ? 2.34081 1.81584 2.58589 -0.15086 -0.17056 -0.11616 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B   O   
+6272  C CB  . LEU B   221 ? 1.89932 1.44896 2.14534 -0.16061 -0.15836 -0.12372 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B   CB  
+6273  C CG  . LEU B   221 ? 1.63133 1.21574 1.88302 -0.16076 -0.15340 -0.12692 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B   CG  
+6274  C CD1 . LEU B   221 ? 1.84957 1.44686 2.09653 -0.16498 -0.16226 -0.11194 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B   CD1 
+6275  C CD2 . LEU B   221 ? 1.50502 1.09838 1.74313 -0.17071 -0.14236 -0.13627 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B   CD2 
+6276  N N   . THR B   222 ? 2.17869 1.68505 2.45709 -0.12689 -0.16845 -0.12886 ? ? ? ? ? ? 223 THR B   N   
+6277  C CA  . THR B   222 ? 2.13596 1.61428 2.42024 -0.11761 -0.16698 -0.13684 ? ? ? ? ? ? 223 THR B   CA  
+6278  C C   . THR B   222 ? 2.24444 1.71542 2.51861 -0.12487 -0.15497 -0.15146 ? ? ? ? ? ? 223 THR B   C   
+6279  O O   . THR B   222 ? 2.39520 1.88791 2.66681 -0.12907 -0.14551 -0.16019 ? ? ? ? ? ? 223 THR B   O   
+6280  C CB  . THR B   222 ? 2.10072 1.58874 2.41275 -0.09800 -0.16773 -0.14431 ? ? ? ? ? ? 223 THR B   CB  
+6281  O OG1 . THR B   222 ? 2.07582 1.57621 2.39715 -0.09066 -0.18103 -0.13226 ? ? ? ? ? ? 223 THR B   OG1 
+6282  C CG2 . THR B   222 ? 1.99308 1.44822 2.31058 -0.08678 -0.16839 -0.14980 ? ? ? ? ? ? 223 THR B   CG2 
+6283  N N   . SER B   223 ? 2.32062 1.75833 2.58690 -0.12599 -0.15588 -0.15435 ? ? ? ? ? ? 224 SER B   N   
+6284  C CA  . SER B   223 ? 2.44738 1.87430 2.70119 -0.13229 -0.14737 -0.16886 ? ? ? ? ? ? 224 SER B   CA  
+6285  C C   . SER B   223 ? 2.38652 1.81951 2.64900 -0.11997 -0.13584 -0.18560 ? ? ? ? ? ? 224 SER B   C   
+6286  O O   . SER B   223 ? 2.38415 1.82467 2.63425 -0.12439 -0.12643 -0.19666 ? ? ? ? ? ? 224 SER B   O   
+6287  C CB  . SER B   223 ? 2.43276 1.82168 2.67812 -0.13641 -0.15190 -0.16897 ? ? ? ? ? ? 224 SER B   CB  
+6288  O OG  . SER B   223 ? 2.45138 1.83404 2.68713 -0.15099 -0.15866 -0.15536 ? ? ? ? ? ? 224 SER B   OG  
+6289  N N   . ASN B   224 ? 2.28224 1.71065 2.56507 -0.10393 -0.13581 -0.18793 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B   N   
+6290  C CA  . ASN B   224 ? 2.18500 1.61800 2.47906 -0.09198 -0.12237 -0.20442 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B   CA  
+6291  C C   . ASN B   224 ? 2.25437 1.72270 2.57324 -0.08417 -0.11864 -0.20426 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B   C   
+6292  O O   . ASN B   224 ? 2.38273 1.85455 2.72745 -0.06900 -0.11591 -0.21040 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B   O   
+6293  C CB  . ASN B   224 ? 2.21653 1.61917 2.51952 -0.07879 -0.12264 -0.21098 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B   CB  
+6294  C CG  . ASN B   224 ? 2.20206 1.56836 2.48336 -0.08713 -0.12793 -0.21085 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B   CG  
+6295  O OD1 . ASN B   224 ? 2.25826 1.59919 2.54368 -0.08244 -0.13647 -0.20468 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B   OD1 
+6296  N ND2 . ASN B   224 ? 2.12165 1.48445 2.37981 -0.09938 -0.12343 -0.21818 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B   ND2 
+6297  N N   . PHE B   225 ? 2.29942 1.79464 2.61261 -0.09448 -0.11856 -0.19831 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B   N   
+6298  C CA  . PHE B   225 ? 2.39742 1.92725 2.73472 -0.08905 -0.11568 -0.19877 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B   CA  
+6299  C C   . PHE B   225 ? 2.38640 1.92574 2.73551 -0.08225 -0.09584 -0.21674 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B   C   
+6300  O O   . PHE B   225 ? 2.41616 1.97647 2.79736 -0.07183 -0.09202 -0.22213 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B   O   
+6301  C CB  . PHE B   225 ? 2.39371 1.94673 2.71867 -0.10273 -0.11921 -0.18885 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B   CB  
+6302  C CG  . PHE B   225 ? 2.34281 1.93099 2.68738 -0.10068 -0.11161 -0.19363 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B   CG  
+6303  C CD1 . PHE B   225 ? 2.29771 1.90599 2.67206 -0.09114 -0.12113 -0.18965 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B   CD1 
+6304  C CD2 . PHE B   225 ? 2.22903 1.82872 2.56172 -0.10806 -0.09543 -0.20269 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B   CD2 
+6305  C CE1 . PHE B   225 ? 2.27175 1.91350 2.66762 -0.09029 -0.11437 -0.19577 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B   CE1 
+6306  C CE2 . PHE B   225 ? 2.15886 1.78907 2.51021 -0.10751 -0.08677 -0.20765 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B   CE2 
+6307  C CZ  . PHE B   225 ? 2.24250 1.89509 2.62746 -0.09930 -0.09612 -0.20474 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B   CZ  
+6308  N N   . ARG B   226 ? 2.36310 1.88634 2.68648 -0.08778 -0.08283 -0.22685 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B   N   
+6309  C CA  . ARG B   226 ? 2.41821 1.94589 2.74558 -0.08245 -0.06109 -0.24338 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B   CA  
+6310  C C   . ARG B   226 ? 2.42662 1.93872 2.77462 -0.06698 -0.05410 -0.25464 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B   C   
+6311  O O   . ARG B   226 ? 2.46599 1.99079 2.83493 -0.05934 -0.03707 -0.26685 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B   O   
+6312  C CB  . ARG B   226 ? 2.22201 1.73271 2.50918 -0.09160 -0.05069 -0.25031 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B   CB  
+6313  C CG  . ARG B   226 ? 2.21951 1.73155 2.50201 -0.08778 -0.02604 -0.26579 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B   CG  
+6314  C CD  . ARG B   226 ? 2.31629 1.80737 2.55284 -0.09517 -0.01858 -0.27166 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B   CD  
+6315  N NE  . ARG B   226 ? 2.37708 1.88501 2.59748 -0.10763 -0.02555 -0.26196 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B   NE  
+6316  C CZ  . ARG B   226 ? 2.45588 1.98185 2.67147 -0.11179 -0.01264 -0.26364 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B   CZ  
+6317  N NH1 . ARG B   226 ? 2.40477 1.93507 2.63121 -0.10577 0.00919  -0.27468 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B   NH1 
+6318  N NH2 . ARG B   226 ? 2.21403 1.75314 2.41418 -0.12257 -0.02055 -0.25449 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B   NH2 
+6319  N N   . CYS B   227 ? 2.45691 1.94113 2.80050 -0.06248 -0.06564 -0.25136 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B   N   
+6320  C CA  . CYS B   227 ? 2.50130 1.96825 2.86364 -0.04698 -0.05977 -0.26188 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B   CA  
+6321  C C   . CYS B   227 ? 2.51649 2.00867 2.92457 -0.03379 -0.06507 -0.26007 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B   C   
+6322  O O   . CYS B   227 ? 2.50720 2.01833 2.92711 -0.03558 -0.08160 -0.24650 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B   O   
+6323  C CB  . CYS B   227 ? 2.45034 1.87947 2.79576 -0.04621 -0.07202 -0.25800 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B   CB  
+6324  S SG  . CYS B   227 ? 2.17732 1.57471 2.47391 -0.05920 -0.06781 -0.26463 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B   SG  
+6325  N N   . CYS B   228 ? 2.48419 1.97608 2.91801 -0.01979 -0.05110 -0.27477 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B   N   
+6326  C CA  . CYS B   228 ? 2.49545 2.01265 2.97779 -0.00524 -0.05645 -0.27622 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B   CA  
+6327  C C   . CYS B   228 ? 2.41897 1.91812 2.90856 0.00488  -0.07998 -0.26458 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B   C   
+6328  O O   . CYS B   228 ? 2.46566 1.92964 2.92580 0.00120  -0.08747 -0.25829 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B   O   
+6329  C CB  . CYS B   228 ? 2.46326 1.98447 2.97374 0.00712  -0.03340 -0.29651 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B   CB  
+6330  S SG  . CYS B   228 ? 2.28462 1.76442 2.79563 0.02317  -0.03148 -0.30519 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B   SG  
+6331  N N   . GLN B   229 ? 2.12988 2.17784 2.84220 -0.02318 0.11188  -0.24646 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B   N   
+6332  C CA  . GLN B   229 ? 2.19024 2.23496 2.93241 -0.02204 0.08748  -0.24024 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B   CA  
+6333  C C   . GLN B   229 ? 2.25733 2.29583 3.02335 -0.02197 0.08699  -0.25562 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B   C   
+6334  O O   . GLN B   229 ? 2.26602 2.29941 3.03413 -0.02320 0.06863  -0.24860 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B   O   
+6335  C CB  . GLN B   229 ? 2.19076 2.23697 2.97373 -0.01878 0.07740  -0.23837 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B   CB  
+6336  C CG  . GLN B   229 ? 2.07407 2.11527 2.87689 -0.01862 0.04857  -0.22550 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B   CG  
+6337  C CD  . GLN B   229 ? 1.96187 2.00573 2.72441 -0.02214 0.03528  -0.20299 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B   CD  
+6338  O OE1 . GLN B   229 ? 1.96577 2.01680 2.70025 -0.02229 0.04221  -0.19458 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B   OE1 
+6339  N NE2 . GLN B   229 ? 1.93135 1.96964 2.69131 -0.02542 0.01613  -0.19383 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B   NE2 
+6340  N N   . ASP B   230 ? 2.30761 2.34655 3.09169 -0.02116 0.10713  -0.27712 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B   N   
+6341  C CA  . ASP B   230 ? 2.30323 2.33718 3.11310 -0.02058 0.10725  -0.29414 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B   CA  
+6342  C C   . ASP B   230 ? 2.24049 2.27065 3.01111 -0.02380 0.10835  -0.29166 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B   C   
+6343  O O   . ASP B   230 ? 2.13626 2.16051 2.92115 -0.02376 0.09527  -0.29438 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B   O   
+6344  C CB  . ASP B   230 ? 2.35042 2.38799 3.18722 -0.01978 0.13081  -0.31930 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B   CB  
+6345  C CG  . ASP B   230 ? 2.50317 2.54499 3.38761 -0.01618 0.12827  -0.32498 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B   CG  
+6346  O OD1 . ASP B   230 ? 2.55101 2.59283 3.43889 -0.01451 0.11095  -0.30759 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B   OD1 
+6347  O OD2 . ASP B   230 ? 2.51319 2.55890 3.43225 -0.01522 0.14357  -0.34767 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B   OD2 
+6348  N N   . ILE B   231 ? 2.26445 2.29704 2.98600 -0.02655 0.12282  -0.28675 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B   N   
+6349  C CA  . ILE B   231 ? 2.13963 2.16885 2.82258 -0.02927 0.12285  -0.28414 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B   CA  
+6350  C C   . ILE B   231 ? 2.04785 2.07661 2.71767 -0.03043 0.09845  -0.26354 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B   C   
+6351  O O   . ILE B   231 ? 2.05603 2.08087 2.71647 -0.03233 0.09002  -0.26294 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B   O   
+6352  C CB  . ILE B   231 ? 2.02389 2.05420 2.65800 -0.03163 0.14338  -0.28471 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B   CB  
+6353  C CG1 . ILE B   231 ? 2.01076 2.04038 2.65557 -0.03273 0.16878  -0.30651 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B   CG1 
+6354  C CG2 . ILE B   231 ? 1.96755 1.99452 2.56020 -0.03384 0.14066  -0.28040 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B   CG2 
+6355  C CD1 . ILE B   231 ? 2.03248 2.05996 2.62798 -0.03624 0.18884  -0.30710 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B   CD1 
+6356  N N   . GLN B   232 ? 2.04771 2.08077 2.71694 -0.02999 0.08702  -0.24696 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B   N   
+6357  C CA  . GLN B   232 ? 1.96782 2.00148 2.62586 -0.03249 0.06437  -0.22781 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B   CA  
+6358  C C   . GLN B   232 ? 2.00643 2.03233 2.70099 -0.03320 0.04526  -0.22897 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B   C   
+6359  O O   . GLN B   232 ? 2.04077 2.06395 2.72260 -0.03712 0.03092  -0.21989 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B   O   
+6360  C CB  . GLN B   232 ? 1.97359 2.01359 2.62703 -0.03201 0.05672  -0.21180 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B   CB  
+6361  C CG  . GLN B   232 ? 2.07440 2.12133 2.68623 -0.03179 0.07019  -0.20656 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B   CG  
+6362  C CD  . GLN B   232 ? 2.15772 2.21110 2.76926 -0.03076 0.06259  -0.19255 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B   CD  
+6363  O OE1 . GLN B   232 ? 2.16215 2.21509 2.79891 -0.03111 0.04530  -0.18424 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B   OE1 
+6364  N NE2 . GLN B   232 ? 2.18880 2.24702 2.77101 -0.02963 0.07470  -0.18994 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B   NE2 
+6365  N N   . ASN B   233 ? 2.04160 2.06345 2.78256 -0.02967 0.04416  -0.24048 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B   N   
+6366  C CA  . ASN B   233 ? 2.10932 2.12148 2.88748 -0.02970 0.02385  -0.24201 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B   CA  
+6367  C C   . ASN B   233 ? 2.11508 2.12139 2.89278 -0.03081 0.02667  -0.25465 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B   C   
+6368  O O   . ASN B   233 ? 2.17808 2.17621 2.96315 -0.03365 0.00750  -0.24862 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B   O   
+6369  C CB  . ASN B   233 ? 2.16642 2.17607 2.99666 -0.02458 0.02185  -0.25357 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B   CB  
+6370  C CG  . ASN B   233 ? 2.16985 2.18454 3.00328 -0.02329 0.01736  -0.24137 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B   CG  
+6371  O OD1 . ASN B   233 ? 2.06407 2.07615 2.89172 -0.02586 -0.00310 -0.22250 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B   OD1 
+6372  N ND2 . ASN B   233 ? 2.19241 2.21421 3.03484 -0.01997 0.03667  -0.25243 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B   ND2 
+6373  N N   . TYR B   234 ? 2.10470 2.11430 2.87274 -0.02927 0.05022  -0.27218 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B   N   
+6374  C CA  . TYR B   234 ? 2.06506 2.06953 2.83103 -0.03018 0.05405  -0.28549 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B   CA  
+6375  C C   . TYR B   234 ? 2.02401 2.02854 2.74476 -0.03497 0.04847  -0.27229 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B   C   
+6376  O O   . TYR B   234 ? 1.96881 1.96691 2.69238 -0.03688 0.03968  -0.27572 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B   O   
+6377  C CB  . TYR B   234 ? 1.99095 1.99898 2.75611 -0.02823 0.08165  -0.30808 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B   CB  
+6378  C CG  . TYR B   234 ? 2.00526 2.00872 2.76457 -0.02919 0.08797  -0.32330 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B   CG  
+6379  C CD1 . TYR B   234 ? 1.93241 1.92958 2.73521 -0.02685 0.07992  -0.33860 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B   CD1 
+6380  C CD2 . TYR B   234 ? 2.08482 2.08962 2.79565 -0.03209 0.10099  -0.32302 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B   CD2 
+6381  C CE1 . TYR B   234 ? 1.90120 1.89439 2.69920 -0.02757 0.08548  -0.35330 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B   CE1 
+6382  C CE2 . TYR B   234 ? 2.11311 2.11344 2.81781 -0.03295 0.10634  -0.33723 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B   CE2 
+6383  C CZ  . TYR B   234 ? 2.05326 2.04823 2.80154 -0.03078 0.09902  -0.35241 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B   CZ  
+6384  O OH  . TYR B   234 ? 2.09509 2.08581 2.83760 -0.03150 0.10419  -0.36726 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B   OH  
+6385  N N   . SER B   235 ? 1.96365 1.97563 2.64433 -0.03684 0.05281  -0.25803 ? ? ? ? ? ? 236 SER B   N   
+6386  C CA  . SER B   235 ? 1.87673 1.89083 2.51512 -0.04098 0.04872  -0.24754 ? ? ? ? ? ? 236 SER B   CA  
+6387  C C   . SER B   235 ? 2.05346 2.06588 2.69479 -0.04569 0.02363  -0.22947 ? ? ? ? ? ? 236 SER B   C   
+6388  O O   . SER B   235 ? 2.17581 2.18580 2.80325 -0.04978 0.01538  -0.22664 ? ? ? ? ? ? 236 SER B   O   
+6389  C CB  . SER B   235 ? 1.82730 1.84995 2.42342 -0.04078 0.06161  -0.24035 ? ? ? ? ? ? 236 SER B   CB  
+6390  O OG  . SER B   235 ? 2.06122 2.08924 2.66311 -0.03999 0.05591  -0.22750 ? ? ? ? ? ? 236 SER B   OG  
+6391  N N   . ASN B   236 ? 2.05379 2.06711 2.71239 -0.04594 0.01134  -0.21729 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B   N   
+6392  C CA  . ASN B   236 ? 2.07617 2.08841 2.73091 -0.05209 -0.01136 -0.19813 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B   CA  
+6393  C C   . ASN B   236 ? 2.05399 2.05275 2.74097 -0.05485 -0.03035 -0.19929 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B   C   
+6394  O O   . ASN B   236 ? 2.08930 2.08504 2.76953 -0.06197 -0.04926 -0.18371 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B   O   
+6395  C CB  . ASN B   236 ? 2.11356 2.13076 2.77253 -0.05173 -0.01785 -0.18467 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B   CB  
+6396  C CG  . ASN B   236 ? 2.07989 2.11023 2.70215 -0.05046 -0.00407 -0.17926 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B   CG  
+6397  O OD1 . ASN B   236 ? 2.04911 2.08732 2.64089 -0.05505 -0.01019 -0.16578 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B   OD1 
+6398  N ND2 . ASN B   236 ? 2.06803 2.10081 2.69362 -0.04458 0.01449  -0.19040 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B   ND2 
+6399  N N   . LEU B   237 ? 2.01851 2.00890 2.73997 -0.05000 -0.02617 -0.21760 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B   N   
+6400  C CA  . LEU B   237 ? 2.03963 2.01548 2.79518 -0.05178 -0.04641 -0.21911 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B   CA  
+6401  C C   . LEU B   237 ? 1.99848 1.96935 2.73906 -0.05680 -0.05151 -0.22044 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B   C   
+6402  O O   . LEU B   237 ? 1.99443 1.95230 2.75529 -0.06062 -0.07179 -0.21669 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B   O   
+6403  C CB  . LEU B   237 ? 1.94431 1.91397 2.74729 -0.04408 -0.04146 -0.23998 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B   CB  
+6404  C CG  . LEU B   237 ? 1.80789 1.77927 2.61569 -0.03972 -0.02086 -0.26430 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B   CG  
+6405  C CD1 . LEU B   237 ? 1.62812 1.58688 2.45882 -0.04057 -0.03359 -0.27381 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B   CD1 
+6406  C CD2 . LEU B   237 ? 1.97843 1.95446 2.81617 -0.03259 -0.00431 -0.28227 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B   CD2 
+6407  N N   . PHE B   238 ? 1.97359 1.95331 2.67898 -0.05708 -0.03475 -0.22544 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B   N   
+6408  C CA  . PHE B   238 ? 1.97269 1.94829 2.66456 -0.06129 -0.03854 -0.22859 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B   CA  
+6409  C C   . PHE B   238 ? 2.00754 1.98602 2.67123 -0.07078 -0.05360 -0.20793 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B   C   
+6410  O O   . PHE B   238 ? 2.06425 2.03529 2.72866 -0.07641 -0.06565 -0.20645 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B   O   
+6411  C CB  . PHE B   238 ? 1.87323 1.85576 2.53966 -0.05755 -0.01513 -0.24394 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B   CB  
+6412  C CG  . PHE B   238 ? 1.99409 1.97069 2.68953 -0.05136 -0.00329 -0.26787 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B   CG  
+6413  C CD1 . PHE B   238 ? 2.00266 1.98128 2.72240 -0.04543 0.00841  -0.27831 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B   CD1 
+6414  C CD2 . PHE B   238 ? 2.06435 2.03423 2.76404 -0.05181 -0.00364 -0.28095 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B   CD2 
+6415  C CE1 . PHE B   238 ? 2.09664 2.07184 2.84479 -0.04047 0.02036  -0.30211 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B   CE1 
+6416  C CE2 . PHE B   238 ? 2.05690 2.02266 2.78409 -0.04636 0.00778  -0.30457 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B   CE2 
+6417  C CZ  . PHE B   238 ? 2.12255 2.09155 2.87418 -0.04088 0.02019  -0.31551 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B   CZ  
+6418  N N   . ASN B   239 ? 2.06879 2.05840 2.70841 -0.07317 -0.05299 -0.19278 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B   N   
+6419  C CA  . ASN B   239 ? 2.11184 2.10687 2.72572 -0.08296 -0.06614 -0.17397 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B   CA  
+6420  C C   . ASN B   239 ? 2.19427 2.18326 2.82520 -0.08814 -0.08562 -0.15766 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B   C   
+6421  O O   . ASN B   239 ? 2.23189 2.22196 2.87651 -0.08326 -0.08366 -0.15615 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B   O   
+6422  C CB  . ASN B   239 ? 2.07621 2.08904 2.64933 -0.08257 -0.05285 -0.16909 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B   CB  
+6423  C CG  . ASN B   239 ? 2.07720 2.09815 2.62162 -0.09226 -0.06173 -0.15716 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B   CG  
+6424  O OD1 . ASN B   239 ? 2.12986 2.14637 2.68050 -0.10156 -0.07963 -0.14426 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B   OD1 
+6425  N ND2 . ASN B   239 ? 1.85541 1.88797 2.36798 -0.09061 -0.04948 -0.16180 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B   ND2 
+6426  N N   . GLU B   240 ? 2.16016 2.14218 2.78888 -0.09876 -0.10470 -0.14526 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B   N   
+6427  C CA  . GLU B   240 ? 2.16275 2.13430 2.80772 -0.10509 -0.12587 -0.12985 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B   CA  
+6428  C C   . GLU B   240 ? 2.19142 2.17624 2.81682 -0.10703 -0.12459 -0.11568 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B   C   
+6429  O O   . GLU B   240 ? 2.20476 2.18319 2.84893 -0.10560 -0.13377 -0.10942 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B   O   
+6430  C CB  . GLU B   240 ? 2.15951 2.12064 2.79976 -0.11818 -0.14541 -0.11867 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B   CB  
+6431  C CG  . GLU B   240 ? 2.25303 2.19946 2.90700 -0.12650 -0.16937 -0.10178 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B   CG  
+6432  C CD  . GLU B   240 ? 2.30027 2.22189 2.98416 -0.12958 -0.18878 -0.10414 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B   CD  
+6433  O OE1 . GLU B   240 ? 2.33560 2.25284 3.03230 -0.12428 -0.18248 -0.12037 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B   OE1 
+6434  O OE2 . GLU B   240 ? 2.29189 2.19743 2.98586 -0.13742 -0.21107 -0.08993 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B   OE2 
+6435  N N   . GLU B   241 ? 2.19791 2.20126 2.78663 -0.10996 -0.11411 -0.11125 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B   N   
+6436  C CA  . GLU B   241 ? 2.14929 2.16678 2.71900 -0.11142 -0.11240 -0.09926 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B   CA  
+6437  C C   . GLU B   241 ? 2.02721 2.04771 2.60966 -0.09936 -0.09964 -0.10708 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B   C   
+6438  O O   . GLU B   241 ? 1.96942 1.99423 2.55161 -0.09952 -0.10372 -0.09733 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B   O   
+6439  C CB  . GLU B   241 ? 2.02986 2.06736 2.56055 -0.11552 -0.10316 -0.09636 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B   CB  
+6440  C CG  . GLU B   241 ? 2.13305 2.17150 2.64888 -0.12953 -0.11563 -0.08681 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B   CG  
+6441  C CD  . GLU B   241 ? 2.31656 2.35695 2.82515 -0.14161 -0.13116 -0.06779 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B   CD  
+6442  O OE1 . GLU B   241 ? 2.34335 2.38577 2.85648 -0.13820 -0.13205 -0.06208 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B   OE1 
+6443  O OE2 . GLU B   241 ? 2.26118 2.30098 2.75870 -0.15521 -0.14227 -0.05873 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B   OE2 
+6444  N N   . THR B   242 ? 2.12048 2.13868 2.71387 -0.08961 -0.08405 -0.12483 ? ? ? ? ? ? 243 THR B   N   
+6445  C CA  . THR B   242 ? 2.18296 2.20471 2.78666 -0.07924 -0.06933 -0.13371 ? ? ? ? ? ? 243 THR B   CA  
+6446  C C   . THR B   242 ? 2.17441 2.18214 2.82183 -0.07443 -0.07641 -0.13947 ? ? ? ? ? ? 243 THR B   C   
+6447  O O   . THR B   242 ? 2.18290 2.19392 2.84231 -0.06752 -0.06775 -0.14373 ? ? ? ? ? ? 243 THR B   O   
+6448  C CB  . THR B   242 ? 2.23834 2.26501 2.82858 -0.07238 -0.04737 -0.15042 ? ? ? ? ? ? 243 THR B   CB  
+6449  O OG1 . THR B   242 ? 2.16296 2.17784 2.77234 -0.07150 -0.04774 -0.16352 ? ? ? ? ? ? 243 THR B   OG1 
+6450  C CG2 . THR B   242 ? 2.22231 2.26290 2.76988 -0.07571 -0.04118 -0.14556 ? ? ? ? ? ? 243 THR B   CG2 
+6451  N N   . ARG B   243 ? 2.14360 2.13563 2.81602 -0.07791 -0.09270 -0.14007 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B   N   
+6452  C CA  . ARG B   243 ? 2.06860 2.04636 2.78604 -0.07276 -0.10191 -0.14709 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B   CA  
+6453  C C   . ARG B   243 ? 2.10462 2.08036 2.83269 -0.07370 -0.11536 -0.13357 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B   C   
+6454  O O   . ARG B   243 ? 2.08944 2.05811 2.85344 -0.06681 -0.11797 -0.14145 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B   O   
+6455  C CB  . ARG B   243 ? 1.99153 1.95139 2.73093 -0.07693 -0.11959 -0.14923 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B   CB  
+6456  C CG  . ARG B   243 ? 2.03716 1.99624 2.77714 -0.07399 -0.10715 -0.16684 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B   CG  
+6457  C CD  . ARG B   243 ? 2.10246 2.04597 2.85146 -0.08116 -0.12639 -0.16375 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B   CD  
+6458  N NE  . ARG B   243 ? 2.07568 2.02075 2.81756 -0.07945 -0.11419 -0.17879 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B   NE  
+6459  C CZ  . ARG B   243 ? 2.07678 2.01260 2.81578 -0.08619 -0.12578 -0.17709 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B   CZ  
+6460  N NH1 . ARG B   243 ? 2.14896 2.07244 2.89036 -0.09609 -0.14974 -0.16051 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B   NH1 
+6461  N NH2 . ARG B   243 ? 2.09146 2.02968 2.82377 -0.08360 -0.11322 -0.19224 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B   NH2 
+6462  N N   . SER B   244 ? 2.18259 2.16501 2.88111 -0.08209 -0.12383 -0.11451 ? ? ? ? ? ? 245 SER B   N   
+6463  C CA  . SER B   244 ? 2.20729 2.18640 2.91379 -0.08417 -0.13865 -0.10081 ? ? ? ? ? ? 245 SER B   CA  
+6464  C C   . SER B   244 ? 2.23529 2.22765 2.94055 -0.07602 -0.12372 -0.10404 ? ? ? ? ? ? 245 SER B   C   
+6465  O O   . SER B   244 ? 2.30084 2.28817 3.02635 -0.07371 -0.13368 -0.09944 ? ? ? ? ? ? 245 SER B   O   
+6466  C CB  . SER B   244 ? 2.14051 2.12248 2.81496 -0.09753 -0.15295 -0.07967 ? ? ? ? ? ? 245 SER B   CB  
+6467  O OG  . SER B   244 ? 2.16893 2.17156 2.80468 -0.09957 -0.13736 -0.07730 ? ? ? ? ? ? 245 SER B   OG  
+6468  N N   . LEU B   245 ? 2.28193 2.28988 2.96349 -0.07182 -0.10110 -0.11163 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B   N   
+6469  C CA  . LEU B   245 ? 2.35702 2.37736 3.03150 -0.06576 -0.08802 -0.11214 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B   CA  
+6470  C C   . LEU B   245 ? 2.31639 2.33282 3.02582 -0.05557 -0.07664 -0.12888 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B   C   
+6471  O O   . LEU B   245 ? 2.45557 2.47749 3.17155 -0.05106 -0.07198 -0.12812 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B   O   
+6472  C CB  . LEU B   245 ? 2.31774 2.35463 2.95125 -0.06573 -0.07024 -0.11271 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B   CB  
+6473  C CG  . LEU B   245 ? 2.20128 2.23933 2.82533 -0.06216 -0.05238 -0.12822 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B   CG  
+6474  C CD1 . LEU B   245 ? 2.28419 2.32504 2.91629 -0.05297 -0.03131 -0.14293 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B   CD1 
+6475  C CD2 . LEU B   245 ? 2.06796 2.11768 2.64977 -0.06702 -0.04812 -0.12262 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B   CD2 
+6476  N N   . ILE B   246 ? 2.14167 2.14955 2.87444 -0.05220 -0.07172 -0.14479 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B   N   
+6477  C CA  . ILE B   246 ? 2.17144 2.17842 2.93634 -0.04336 -0.05746 -0.16353 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B   CA  
+6478  C C   . ILE B   246 ? 2.32929 2.32523 3.13954 -0.04043 -0.07474 -0.16425 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B   C   
+6479  O O   . ILE B   246 ? 2.37281 2.35579 3.19625 -0.04472 -0.09815 -0.15552 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B   O   
+6480  C CB  . ILE B   246 ? 2.17957 2.18346 2.95093 -0.04105 -0.04380 -0.18239 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B   CB  
+6481  C CG1 . ILE B   246 ? 2.20098 2.19246 2.97972 -0.04617 -0.06193 -0.17971 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B   CG1 
+6482  C CG2 . ILE B   246 ? 2.14586 2.16132 2.87576 -0.04117 -0.02167 -0.18574 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B   CG2 
+6483  C CD1 . ILE B   246 ? 2.01036 1.98714 2.84029 -0.04255 -0.07571 -0.19011 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B   CD1 
+6484  N N   . LYS B   247 ? 2.36292 2.36325 3.19718 -0.03337 -0.06362 -0.17492 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B   N   
+6485  C CA  . LYS B   247 ? 2.39420 2.38569 3.27549 -0.02891 -0.07788 -0.17907 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B   CA  
+6486  C C   . LYS B   247 ? 2.40873 2.40016 3.32942 -0.02160 -0.06273 -0.20482 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B   C   
+6487  O O   . LYS B   247 ? 2.36466 2.36689 3.27378 -0.01933 -0.03677 -0.21706 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B   O   
+6488  C CB  . LYS B   247 ? 2.37912 2.37737 3.25797 -0.02738 -0.08005 -0.16874 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B   CB  
+6489  C CG  . LYS B   247 ? 2.36160 2.36218 3.20188 -0.03484 -0.09375 -0.14463 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B   CG  
+6490  C CD  . LYS B   247 ? 2.32409 2.30872 3.17138 -0.04127 -0.12237 -0.13210 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B   CD  
+6491  C CE  . LYS B   247 ? 2.11332 2.10181 2.92076 -0.05037 -0.13423 -0.10903 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B   CE  
+6492  N NZ  . LYS B   247 ? 1.90095 1.87230 2.71197 -0.05866 -0.16204 -0.09572 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B   NZ  
+6493  N N   . GLU B   248 ? 2.40061 2.37947 3.36759 -0.01837 -0.07935 -0.21344 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B   N   
+6494  C CA  . GLU B   248 ? 2.39410 2.37352 3.40308 -0.01171 -0.06660 -0.24006 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B   CA  
+6495  C C   . GLU B   248 ? 2.41494 2.40532 3.44649 -0.00605 -0.05089 -0.25130 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B   C   
+6496  O O   . GLU B   248 ? 2.48320 2.47517 3.51520 -0.00550 -0.05967 -0.23906 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B   O   
+6497  C CB  . GLU B   248 ? 2.34493 2.30740 3.39997 -0.00920 -0.09160 -0.24646 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B   CB  
+6498  C CG  . GLU B   248 ? 2.37778 2.34079 3.47418 -0.00316 -0.07964 -0.27557 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B   CG  
+6499  C CD  . GLU B   248 ? 2.29809 2.24312 3.44107 -0.00004 -0.10704 -0.28189 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B   CD  
+6500  O OE1 . GLU B   248 ? 2.29447 2.22521 3.43831 -0.00272 -0.13576 -0.26296 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B   OE1 
+6501  O OE2 . GLU B   248 ? 2.23985 2.18439 3.41803 0.00479  -0.10037 -0.30604 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B   OE2 
+6502  N N   . LYS B   249 ? 2.41848 2.41664 3.46841 -0.00250 -0.02701 -0.27531 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B   N   
+6503  C CA  . LYS B   249 ? 2.54858 2.55766 3.62357 0.00183  -0.00913 -0.28980 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B   CA  
+6504  C C   . LYS B   249 ? 2.61069 2.61812 3.74641 0.00775  -0.00852 -0.31661 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B   C   
+6505  O O   . LYS B   249 ? 2.57616 2.57839 3.72334 0.00809  -0.00898 -0.32912 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B   O   
+6506  C CB  . LYS B   249 ? 2.55384 2.57585 3.58979 -0.00115 0.02333  -0.29470 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B   CB  
+6507  C CG  . LYS B   249 ? 2.58479 2.61796 3.63974 0.00127  0.04307  -0.30702 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B   CG  
+6508  C CD  . LYS B   249 ? 2.44783 2.48102 3.51363 0.00342  0.02673  -0.29209 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B   CD  
+6509  C CE  . LYS B   249 ? 2.16254 2.20699 3.24829 0.00540  0.04650  -0.30465 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B   CE  
+6510  N NZ  . LYS B   249 ? 1.91040 1.95436 3.01594 0.00857  0.02885  -0.29337 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B   NZ  
+6511  N N   . ASN B   250 ? 2.64313 2.65576 3.81944 0.01262  -0.00766 -0.32647 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B   N   
+6512  C CA  . ASN B   250 ? 2.63586 2.64887 3.87560 0.01889  -0.00810 -0.35369 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B   CA  
+6513  C C   . ASN B   250 ? 2.72931 2.75349 3.97231 0.01790  0.02352  -0.37968 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B   C   
+6514  O O   . ASN B   250 ? 2.76170 2.78387 4.04516 0.02152  0.02186  -0.40153 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B   O   
+6515  C CB  . ASN B   250 ? 2.60315 2.62140 3.88440 0.02395  -0.01232 -0.35920 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B   CB  
+6516  C CG  . ASN B   250 ? 2.53945 2.57317 3.79612 0.02105  0.01501  -0.35834 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B   CG  
+6517  O OD1 . ASN B   250 ? 2.55866 2.59931 3.77154 0.01567  0.03952  -0.35769 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B   OD1 
+6518  N ND2 . ASN B   250 ? 2.41346 2.45145 3.69815 0.02453  0.01003  -0.35847 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B   ND2 
+6519  N N   . GLU B   251 ? 2.72095 2.75619 3.92207 0.01284  0.05185  -0.37834 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B   N   
+6520  C CA  . GLU B   251 ? 2.68034 2.72547 3.87797 0.01022  0.08349  -0.40180 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B   CA  
+6521  C C   . GLU B   251 ? 2.61593 2.66063 3.74553 0.00345  0.09811  -0.38867 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B   C   
+6522  O O   . GLU B   251 ? 2.51338 2.55879 3.60045 0.00038  0.09858  -0.36725 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B   O   
+6523  C CB  . GLU B   251 ? 2.69717 2.75674 3.91779 0.01008  0.10765  -0.41868 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B   CB  
+6524  C CG  . GLU B   251 ? 2.72703 2.78948 4.01961 0.01716  0.09563  -0.43585 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B   CG  
+6525  C CD  . GLU B   251 ? 2.78618 2.84890 4.12676 0.02102  0.09541  -0.46392 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B   CD  
+6526  O OE1 . GLU B   251 ? 2.83882 2.90595 4.16115 0.01690  0.11746  -0.47798 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B   OE1 
+6527  O OE2 . GLU B   251 ? 2.94686 3.00475 4.34325 0.02832  0.07230  -0.47228 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B   OE2 
+6528  N N   . VAL B   252 ? 2.68857 2.73213 3.80902 0.00149  0.10927  -0.40238 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B   N   
+6529  C CA  . VAL B   252 ? 2.62182 2.66427 3.68065 -0.00448 0.12308  -0.39339 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B   CA  
+6530  C C   . VAL B   252 ? 2.51303 2.56456 3.56502 -0.00833 0.15736  -0.41682 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B   C   
+6531  O O   . VAL B   252 ? 2.38719 2.44212 3.47825 -0.00663 0.16550  -0.44265 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B   O   
+6532  C CB  . VAL B   252 ? 2.45587 2.48731 3.50302 -0.00455 0.10494  -0.38708 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B   CB  
+6533  C CG1 . VAL B   252 ? 2.27532 2.30717 3.26798 -0.01005 0.12342  -0.38665 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B   CG1 
+6534  C CG2 . VAL B   252 ? 2.40947 2.43183 3.44535 -0.00411 0.07448  -0.35915 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B   CG2 
+6535  N N   . GLN B   253 ? 2.47824 2.53316 3.48011 -0.01392 0.17700  -0.40822 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B   N   
+6536  C CA  . GLN B   253 ? 2.36287 2.42456 3.35065 -0.01954 0.21024  -0.42779 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B   CA  
+6537  C C   . GLN B   253 ? 2.30582 2.36262 3.22625 -0.02566 0.22362  -0.41892 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B   C   
+6538  O O   . GLN B   253 ? 2.27787 2.33704 3.18407 -0.03093 0.24894  -0.43666 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B   O   
+6539  C CB  . GLN B   253 ? 2.40748 2.47811 3.40654 -0.02160 0.22644  -0.43144 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B   CB  
+6540  C CG  . GLN B   253 ? 2.45797 2.53256 3.51442 -0.01513 0.20891  -0.43214 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B   CG  
+6541  C CD  . GLN B   253 ? 2.43590 2.50518 3.47398 -0.01241 0.18528  -0.40242 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B   CD  
+6542  O OE1 . GLN B   253 ? 2.43294 2.49542 3.42254 -0.01414 0.17671  -0.38173 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B   OE1 
+6543  N NE2 . GLN B   253 ? 2.34108 2.41419 3.41842 -0.00829 0.17478  -0.40114 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B   NE2 
+6544  N N   . ASN B   254 ? 2.32978 2.37997 3.20858 -0.02548 0.20758  -0.39315 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B   N   
+6545  C CA  . ASN B   254 ? 2.34014 2.38593 3.15486 -0.03073 0.21953  -0.38427 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B   CA  
+6546  C C   . ASN B   254 ? 2.37811 2.41796 3.17678 -0.03152 0.21749  -0.39077 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B   C   
+6547  O O   . ASN B   254 ? 2.33701 2.37389 3.09335 -0.03645 0.23503  -0.39542 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B   O   
+6548  C CB  . ASN B   254 ? 2.25103 2.29434 3.02891 -0.03008 0.20424  -0.35569 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B   CB  
+6549  C CG  . ASN B   254 ? 2.29597 2.34448 3.07918 -0.03015 0.20947  -0.34896 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B   CG  
+6550  O OD1 . ASN B   254 ? 2.24685 2.29541 2.99626 -0.03466 0.22836  -0.34822 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B   OD1 
+6551  N ND2 . ASN B   254 ? 2.35443 2.40604 3.17950 -0.02537 0.19182  -0.34383 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B   ND2 
+6552  N N   . VAL B   255 ? 2.33542 2.37219 3.16571 -0.02710 0.19577  -0.39097 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B   N   
+6553  C CA  . VAL B   255 ? 2.15973 2.19034 2.97713 -0.02760 0.19086  -0.39591 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B   CA  
+6554  C C   . VAL B   255 ? 2.13120 2.16431 2.99210 -0.02645 0.20163  -0.42545 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B   C   
+6555  O O   . VAL B   255 ? 2.18487 2.22019 3.10176 -0.02171 0.19069  -0.43478 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B   O   
+6556  C CB  . VAL B   255 ? 2.10577 2.13011 2.92728 -0.02473 0.15971  -0.37697 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B   CB  
+6557  C CG1 . VAL B   255 ? 2.01002 2.02810 2.80025 -0.02687 0.15648  -0.37639 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B   CG1 
+6558  C CG2 . VAL B   255 ? 2.12020 2.14564 2.91707 -0.02502 0.14764  -0.35047 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B   CG2 
+6559  N N   . ILE B   256 ? 2.15795 2.19054 2.99345 -0.03070 0.22233  -0.44088 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B   N   
+6560  C CA  . ILE B   256 ? 2.23039 2.26708 3.10168 -0.03072 0.23689  -0.47148 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B   CA  
+6561  C C   . ILE B   256 ? 2.27005 2.29956 3.13274 -0.02994 0.22810  -0.47685 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B   C   
+6562  O O   . ILE B   256 ? 2.27148 2.29473 3.08174 -0.03310 0.22821  -0.46470 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B   O   
+6563  C CB  . ILE B   256 ? 2.20299 2.24557 3.05272 -0.03785 0.27135  -0.48814 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B   CB  
+6564  C CG1 . ILE B   256 ? 2.21931 2.26895 3.08020 -0.03911 0.28007  -0.48343 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B   CG1 
+6565  C CG2 . ILE B   256 ? 2.21009 2.25846 3.09491 -0.03873 0.28756  -0.52144 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B   CG2 
+6566  C CD1 . ILE B   256 ? 2.23056 2.28869 3.16299 -0.03356 0.27282  -0.49723 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B   CD1 
+6567  N N   . SER B   257 ? 2.32465 2.35485 3.23991 -0.02546 0.21975  -0.49572 ? ? ? ? ? ? 258 SER B   N   
+6568  C CA  . SER B   257 ? 2.35032 2.37410 3.26488 -0.02455 0.21268  -0.50525 ? ? ? ? ? ? 258 SER B   CA  
+6569  C C   . SER B   257 ? 2.47636 2.50715 3.41959 -0.02534 0.23453  -0.54012 ? ? ? ? ? ? 258 SER B   C   
+6570  O O   . SER B   257 ? 2.47722 2.51640 3.47360 -0.02238 0.23898  -0.55827 ? ? ? ? ? ? 258 SER B   O   
+6571  C CB  . SER B   257 ? 2.25244 2.26828 3.20330 -0.01857 0.17906  -0.49575 ? ? ? ? ? ? 258 SER B   CB  
+6572  O OG  . SER B   257 ? 2.23070 2.25041 3.24726 -0.01303 0.17183  -0.51081 ? ? ? ? ? ? 258 SER B   OG  
+6573  N N   . ILE B   258 ? 2.50352 2.53144 3.41226 -0.02939 0.24789  -0.55033 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B   N   
+6574  C CA  . ILE B   258 ? 2.47090 2.50546 3.40092 -0.03114 0.26943  -0.58421 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B   CA  
+6575  C C   . ILE B   258 ? 2.47623 2.50254 3.38817 -0.03090 0.26286  -0.58994 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B   C   
+6576  O O   . ILE B   258 ? 2.39361 2.41196 3.24852 -0.03448 0.26184  -0.57336 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B   O   
+6577  C CB  . ILE B   258 ? 2.47118 2.51302 3.36778 -0.03990 0.30467  -0.59513 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B   CB  
+6578  C CG1 . ILE B   258 ? 2.57056 2.61858 3.47886 -0.04349 0.32785  -0.62978 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B   CG1 
+6579  C CG2 . ILE B   258 ? 2.42710 2.46012 3.24787 -0.04574 0.30932  -0.57079 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B   CG2 
+6580  C CD1 . ILE B   258 ? 2.56656 2.62091 3.44193 -0.05401 0.36349  -0.64203 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B   CD1 
+6581  N N   . ALA B   259 ? 2.61534 2.64348 3.57739 -0.02629 0.25725  -0.61389 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B   N   
+6582  C CA  . ALA B   259 ? 2.65565 2.67632 3.60593 -0.02578 0.25113  -0.62225 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B   CA  
+6583  C C   . ALA B   259 ? 2.82213 2.84615 3.73028 -0.03330 0.28213  -0.64040 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B   C   
+6584  O O   . ALA B   259 ? 2.86754 2.90260 3.78788 -0.03721 0.30848  -0.66292 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B   O   
+6585  C CB  . ALA B   259 ? 2.56706 2.58822 3.58575 -0.01835 0.23569  -0.64408 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B   CB  
+6586  N N   . ASP B   260 ? 2.83363 2.84786 3.69132 -0.03595 0.27880  -0.63075 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B   N   
+6587  C CA  . ASP B   260 ? 2.86322 2.87713 3.67168 -0.04357 0.30534  -0.64432 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B   CA  
+6588  C C   . ASP B   260 ? 2.94249 2.96068 3.78402 -0.04240 0.31386  -0.67876 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B   C   
+6589  O O   . ASP B   260 ? 2.92914 2.93987 3.76933 -0.03949 0.29982  -0.68176 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B   O   
+6590  C CB  . ASP B   260 ? 2.82698 2.82856 3.57013 -0.04614 0.29658  -0.62095 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B   CB  
+6591  C CG  . ASP B   260 ? 2.83067 2.82397 3.58796 -0.04000 0.26476  -0.60786 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B   CG  
+6592  O OD1 . ASP B   260 ? 2.80889 2.80388 3.62485 -0.03382 0.24792  -0.61453 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B   OD1 
+6593  O OD2 . ASP B   260 ? 2.91403 2.89859 3.62381 -0.04172 0.25608  -0.59102 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B   OD2 
+6594  N N   . ASP B   261 ? 2.98536 3.01653 3.85796 -0.04499 0.33760  -0.70611 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B   N   
+6595  C CA  . ASP B   261 ? 3.01325 3.05156 3.91677 -0.04495 0.35081  -0.74276 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B   CA  
+6596  C C   . ASP B   261 ? 3.06491 3.10569 3.91783 -0.05599 0.38481  -0.75952 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B   C   
+6597  O O   . ASP B   261 ? 3.10987 3.14888 3.95419 -0.05728 0.39084  -0.77909 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B   O   
+6598  C CB  . ASP B   261 ? 3.02637 3.07940 4.00722 -0.04010 0.35337  -0.76653 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B   CB  
+6599  C CG  . ASP B   261 ? 2.97305 3.03649 3.95446 -0.04530 0.37284  -0.76379 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B   CG  
+6600  O OD1 . ASP B   261 ? 2.97923 3.03674 3.90225 -0.05188 0.38089  -0.74026 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B   OD1 
+6601  O OD2 . ASP B   261 ? 2.92898 3.00648 3.97042 -0.04271 0.37956  -0.78584 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B   OD2 
+6602  N N   . MET B   262 ? 3.06514 3.10873 3.88298 -0.06444 0.40631  -0.75171 ? ? ? ? ? ? 263 MET B   N   
+6603  C CA  . MET B   262 ? 3.02952 3.07273 3.79234 -0.07689 0.43866  -0.76365 ? ? ? ? ? ? 263 MET B   CA  
+6604  C C   . MET B   262 ? 3.01836 3.04394 3.70209 -0.08083 0.43294  -0.73561 ? ? ? ? ? ? 263 MET B   C   
+6605  O O   . MET B   262 ? 3.08063 3.09735 3.75440 -0.07452 0.40663  -0.70662 ? ? ? ? ? ? 263 MET B   O   
+6606  C CB  . MET B   262 ? 3.01137 3.06632 3.78206 -0.08468 0.46450  -0.77094 ? ? ? ? ? ? 263 MET B   CB  
+6607  C CG  . MET B   262 ? 2.99692 3.04883 3.76099 -0.08272 0.45273  -0.73944 ? ? ? ? ? ? 263 MET B   CG  
+6608  S SD  . MET B   262 ? 2.78094 2.85062 3.58387 -0.08852 0.47748  -0.75403 ? ? ? ? ? ? 263 MET B   SD  
+6609  C CE  . MET B   262 ? 2.84694 2.93249 3.75161 -0.07635 0.46276  -0.78072 ? ? ? ? ? ? 263 MET B   CE  
+6610  N N   . PRO B   263 ? 2.99143 3.01122 3.61702 -0.09155 0.45666  -0.74419 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B   N   
+6611  C CA  . PRO B   263 ? 2.97454 2.97652 3.52395 -0.09512 0.45068  -0.71842 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B   CA  
+6612  C C   . PRO B   263 ? 3.04496 3.04205 3.57210 -0.09476 0.44168  -0.68585 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B   C   
+6613  O O   . PRO B   263 ? 3.10527 3.11209 3.66468 -0.09489 0.44729  -0.68436 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B   O   
+6614  C CB  . PRO B   263 ? 3.00366 3.00166 3.50105 -0.10861 0.48259  -0.73660 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B   CB  
+6615  C CG  . PRO B   263 ? 3.08876 3.10093 3.63547 -0.10905 0.49709  -0.77433 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B   CG  
+6616  C CD  . PRO B   263 ? 3.06183 3.09004 3.68936 -0.10034 0.48724  -0.77989 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B   CD  
+6617  N N   . ILE B   264 ? 3.02177 3.00390 3.49321 -0.09414 0.42721  -0.66046 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B   N   
+6618  C CA  . ILE B   264 ? 2.89962 2.87675 3.34945 -0.09233 0.41450  -0.62858 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B   CA  
+6619  C C   . ILE B   264 ? 2.92768 2.90536 3.35299 -0.10218 0.43938  -0.62778 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B   C   
+6620  O O   . ILE B   264 ? 2.80841 2.79148 3.25362 -0.10022 0.43544  -0.61386 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B   O   
+6621  C CB  . ILE B   264 ? 2.73814 2.69988 3.13077 -0.09049 0.39643  -0.60563 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B   CB  
+6622  C CG1 . ILE B   264 ? 2.60426 2.56647 3.02638 -0.08085 0.36911  -0.60280 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B   CG1 
+6623  C CG2 . ILE B   264 ? 2.52187 2.47855 2.88524 -0.09004 0.38728  -0.57534 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B   CG2 
+6624  C CD1 . ILE B   264 ? 2.55952 2.51763 2.97277 -0.08208 0.37351  -0.62458 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B   CD1 
+6625  N N   . SER B   265 ? 3.05374 3.02514 3.43467 -0.11360 0.46523  -0.64267 ? ? ? ? ? ? 266 SER B   N   
+6626  C CA  . SER B   265 ? 3.01681 2.98688 3.37064 -0.12500 0.49014  -0.64238 ? ? ? ? ? ? 266 SER B   CA  
+6627  C C   . SER B   265 ? 3.04718 3.03656 3.46471 -0.12638 0.50567  -0.66142 ? ? ? ? ? ? 266 SER B   C   
+6628  O O   . SER B   265 ? 2.98502 2.97674 3.40008 -0.13158 0.51654  -0.65354 ? ? ? ? ? ? 266 SER B   O   
+6629  C CB  . SER B   265 ? 2.99116 2.94889 3.28243 -0.13829 0.51424  -0.65544 ? ? ? ? ? ? 266 SER B   CB  
+6630  O OG  . SER B   265 ? 2.98861 2.92771 3.22087 -0.13659 0.49869  -0.63823 ? ? ? ? ? ? 266 SER B   OG  
+6631  N N   . ASP B   266 ? 3.12401 3.12728 3.60015 -0.12160 0.50625  -0.68714 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B   N   
+6632  C CA  . ASP B   266 ? 3.06185 3.08463 3.60392 -0.12184 0.51944  -0.70778 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B   CA  
+6633  C C   . ASP B   266 ? 3.04189 3.07106 3.63136 -0.11102 0.49623  -0.68875 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B   C   
+6634  O O   . ASP B   266 ? 3.02578 3.06657 3.64928 -0.11325 0.50731  -0.69416 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B   O   
+6635  C CB  . ASP B   266 ? 2.99146 3.02669 3.58376 -0.11892 0.52474  -0.74200 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B   CB  
+6636  C CG  . ASP B   266 ? 2.94775 2.97944 3.49730 -0.13116 0.55190  -0.76505 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B   CG  
+6637  O OD1 . ASP B   266 ? 2.94539 2.95988 3.43330 -0.13355 0.54680  -0.75312 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B   OD1 
+6638  O OD2 . ASP B   266 ? 3.00427 3.05069 3.58195 -0.13868 0.57835  -0.79583 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B   OD2 
+6639  N N   . ILE B   267 ? 3.01629 3.03816 3.60828 -0.09998 0.46433  -0.66690 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B   N   
+6640  C CA  . ILE B   267 ? 3.00814 3.03380 3.63634 -0.09086 0.44131  -0.64588 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B   CA  
+6641  C C   . ILE B   267 ? 3.06018 3.08072 3.64898 -0.09637 0.44775  -0.62314 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B   C   
+6642  O O   . ILE B   267 ? 3.02665 3.05530 3.64983 -0.09374 0.44444  -0.61642 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B   O   
+6643  C CB  . ILE B   267 ? 2.87928 2.89709 3.51048 -0.08020 0.40720  -0.62667 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B   CB  
+6644  C CG1 . ILE B   267 ? 2.92209 2.94240 3.58640 -0.07571 0.40131  -0.64947 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B   CG1 
+6645  C CG2 . ILE B   267 ? 2.66964 2.69190 3.34269 -0.07150 0.38348  -0.60761 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B   CG2 
+6646  C CD1 . ILE B   267 ? 2.83815 2.84916 3.49886 -0.06749 0.37001  -0.63191 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B   CD1 
+6647  N N   . LEU B   268 ? 3.09747 3.10354 3.61372 -0.10388 0.45596  -0.61124 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B   N   
+6648  C CA  . LEU B   268 ? 3.07870 3.07773 3.55364 -0.10971 0.46246  -0.59065 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B   CA  
+6649  C C   . LEU B   268 ? 3.07241 3.08046 3.56129 -0.12008 0.49239  -0.60789 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B   C   
+6650  O O   . LEU B   268 ? 2.98061 2.99166 3.47749 -0.12089 0.49331  -0.59544 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B   O   
+6651  C CB  . LEU B   268 ? 3.04133 3.02103 3.43586 -0.11545 0.46377  -0.57674 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B   CB  
+6652  C CG  . LEU B   268 ? 2.98420 2.95266 3.32857 -0.12084 0.46677  -0.55351 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B   CG  
+6653  C CD1 . LEU B   268 ? 3.01090 2.98289 3.37685 -0.11035 0.44066  -0.52794 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B   CD1 
+6654  C CD2 . LEU B   268 ? 2.91403 2.86206 3.18099 -0.12626 0.46739  -0.54384 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B   CD2 
+6655  N N   . LEU B   269 ? 3.09338 3.10652 3.58572 -0.12862 0.51750  -0.63730 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B   N   
+6656  C CA  . LEU B   269 ? 3.01624 3.04051 3.52630 -0.13969 0.54780  -0.65709 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B   CA  
+6657  C C   . LEU B   269 ? 3.06870 3.11343 3.66267 -0.13176 0.54245  -0.66869 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B   C   
+6658  O O   . LEU B   269 ? 3.05353 3.10684 3.66606 -0.13718 0.55684  -0.67153 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B   O   
+6659  C CB  . LEU B   269 ? 2.94819 2.97409 3.44144 -0.15121 0.57587  -0.68730 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B   CB  
+6660  C CG  . LEU B   269 ? 2.90530 2.90998 3.31155 -0.16257 0.58721  -0.67961 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B   CG  
+6661  C CD1 . LEU B   269 ? 2.91856 2.92439 3.31722 -0.16743 0.60122  -0.70739 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B   CD1 
+6662  C CD2 . LEU B   269 ? 2.84712 2.84554 3.21244 -0.17846 0.61289  -0.67576 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B   CD2 
+6663  N N   . LYS B   270 ? 3.14548 3.19722 3.79095 -0.11912 0.52103  -0.67568 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B   N   
+6664  C CA  . LYS B   270 ? 3.22963 3.29867 3.95618 -0.11061 0.51254  -0.68718 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B   CA  
+6665  C C   . LYS B   270 ? 3.19529 3.26291 3.93132 -0.10465 0.49409  -0.65921 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B   C   
+6666  O O   . LYS B   270 ? 3.25215 3.33247 4.03285 -0.10467 0.50049  -0.66650 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B   O   
+6667  C CB  . LYS B   270 ? 3.21862 3.29094 3.99165 -0.09852 0.49022  -0.69789 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B   CB  
+6668  C CG  . LYS B   270 ? 3.20007 3.28596 4.05548 -0.08770 0.47382  -0.70578 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B   CG  
+6669  C CD  . LYS B   270 ? 3.08491 3.17056 3.98126 -0.07671 0.45098  -0.71600 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B   CD  
+6670  C CE  . LYS B   270 ? 2.83934 2.93562 3.81689 -0.06579 0.43211  -0.72354 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B   CE  
+6671  N NZ  . LYS B   270 ? 2.79802 2.89136 3.81466 -0.05542 0.40796  -0.73260 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B   NZ  
+6672  N N   . LEU B   271 ? 3.08748 3.14050 3.78250 -0.09962 0.47120  -0.62798 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B   N   
+6673  C CA  . LEU B   271 ? 3.00334 3.05491 3.70394 -0.09400 0.45286  -0.60097 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B   CA  
+6674  C C   . LEU B   271 ? 2.99274 3.04210 3.65837 -0.10433 0.47335  -0.59283 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B   C   
+6675  O O   . LEU B   271 ? 2.87338 2.92760 3.56172 -0.10140 0.46656  -0.58088 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B   O   
+6676  C CB  . LEU B   271 ? 2.85833 2.89647 3.52412 -0.08666 0.42409  -0.57209 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B   CB  
+6677  C CG  . LEU B   271 ? 2.68725 2.72578 3.38824 -0.07607 0.39831  -0.57383 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B   CG  
+6678  C CD1 . LEU B   271 ? 2.50038 2.52506 3.15139 -0.07310 0.37814  -0.54928 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B   CD1 
+6679  C CD2 . LEU B   271 ? 2.56265 2.61013 3.32954 -0.06663 0.37800  -0.57049 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B   CD2 
+6680  N N   . THR B   272 ? 3.03502 3.07601 3.64504 -0.11682 0.49778  -0.59899 ? ? ? ? ? ? 273 THR B   N   
+6681  C CA  . THR B   272 ? 2.93202 2.96679 3.50049 -0.12788 0.51609  -0.58908 ? ? ? ? ? ? 273 THR B   CA  
+6682  C C   . THR B   272 ? 3.00715 3.05659 3.61029 -0.13776 0.54542  -0.61397 ? ? ? ? ? ? 273 THR B   C   
+6683  O O   . THR B   272 ? 2.97368 3.02394 3.57324 -0.14287 0.55351  -0.60502 ? ? ? ? ? ? 273 THR B   O   
+6684  C CB  . THR B   272 ? 2.76471 2.78010 3.25148 -0.13765 0.52677  -0.58179 ? ? ? ? ? ? 273 THR B   CB  
+6685  O OG1 . THR B   272 ? 2.69498 2.69876 3.15377 -0.12824 0.49973  -0.56184 ? ? ? ? ? ? 273 THR B   OG1 
+6686  C CG2 . THR B   272 ? 2.52380 2.52822 2.96237 -0.14799 0.53959  -0.56600 ? ? ? ? ? ? 273 THR B   CG2 
+6687  N N   . GLU B   273 ? 3.05804 3.11997 3.69665 -0.14060 0.56141  -0.64587 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B   N   
+6688  C CA  . GLU B   273 ? 3.04987 3.12708 3.71769 -0.15204 0.59300  -0.67329 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B   CA  
+6689  C C   . GLU B   273 ? 3.15134 3.25137 3.90995 -0.14323 0.58865  -0.69646 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B   C   
+6690  O O   . GLU B   273 ? 3.18660 3.30015 3.98180 -0.14754 0.60249  -0.70675 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B   O   
+6691  C CB  . GLU B   273 ? 3.04441 3.11861 3.67377 -0.16626 0.62209  -0.69605 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B   CB  
+6692  C CG  . GLU B   273 ? 3.05702 3.10678 3.59421 -0.17659 0.62815  -0.67554 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B   CG  
+6693  C CD  . GLU B   273 ? 3.15302 3.19958 3.65048 -0.19397 0.66115  -0.69863 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B   CD  
+6694  O OE1 . GLU B   273 ? 3.25187 3.31740 3.79520 -0.19813 0.68072  -0.73176 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B   OE1 
+6695  O OE2 . GLU B   273 ? 3.15043 3.17530 3.57073 -0.20367 0.66717  -0.68423 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B   OE2 
+6696  N N   . GLU B   274 ? 3.25093 3.35501 4.04801 -0.13097 0.56887  -0.70532 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B   N   
+6697  C CA  . GLU B   274 ? 3.64289 3.76717 4.52696 -0.12260 0.56422  -0.73015 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B   CA  
+6698  C C   . GLU B   274 ? 3.29637 3.42335 4.22376 -0.11039 0.53703  -0.71116 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B   C   
+6699  O O   . GLU B   274 ? 3.31691 3.46050 4.30747 -0.10803 0.54080  -0.72791 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B   O   
+6700  C CB  . GLU B   274 ? 4.21788 4.34365 5.12721 -0.11437 0.55233  -0.74736 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B   CB  
+6701  C CG  . GLU B   274 ? 3.55931 3.68886 4.44589 -0.12633 0.58268  -0.77625 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B   CG  
+6702  C CD  . GLU B   274 ? 3.42726 3.55079 4.31238 -0.11908 0.56830  -0.78378 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B   CD  
+6703  O OE1 . GLU B   274 ? 3.37619 3.50232 4.31337 -0.10457 0.54040  -0.78377 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B   OE1 
+6704  O OE2 . GLU B   274 ? 3.38094 3.49589 4.21145 -0.12827 0.58420  -0.78926 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B   OE2 
+6705  N N   . LYS B   275 ? 3.15816 3.26953 4.05308 -0.10280 0.50956  -0.67716 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B   N   
+6706  C CA  . LYS B   275 ? 3.02866 3.14092 3.95659 -0.09233 0.48353  -0.65679 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B   CA  
+6707  C C   . LYS B   275 ? 2.93866 3.04150 3.81781 -0.09709 0.48421  -0.62776 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B   C   
+6708  O O   . LYS B   275 ? 2.91986 3.02682 3.82885 -0.09140 0.47072  -0.61574 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B   O   
+6709  C CB  . LYS B   275 ? 2.91932 3.02308 3.86003 -0.07857 0.44712  -0.64126 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B   CB  
+6710  C CG  . LYS B   275 ? 2.77509 2.88748 3.77727 -0.07099 0.43898  -0.66783 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B   CG  
+6711  C CD  . LYS B   275 ? 2.59093 2.71952 3.67193 -0.06560 0.43671  -0.68606 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B   CD  
+6712  C CE  . LYS B   275 ? 2.35747 2.49313 3.50150 -0.05692 0.42545  -0.71250 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B   CE  
+6713  N NZ  . LYS B   275 ? 2.21206 2.36226 3.43581 -0.05008 0.41895  -0.72987 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B   NZ  
+6714  N N   . GLN B   276 ? 2.94875 3.03832 3.75432 -0.10709 0.49841  -0.61669 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B   N   
+6715  C CA  . GLN B   276 ? 2.90389 2.98258 3.65853 -0.11219 0.49968  -0.59015 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B   CA  
+6716  C C   . GLN B   276 ? 2.86445 2.93681 3.62013 -0.09986 0.46543  -0.55954 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B   C   
+6717  O O   . GLN B   276 ? 2.82951 2.90026 3.57719 -0.09999 0.46134  -0.54170 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B   O   
+6718  C CB  . GLN B   276 ? 2.88592 2.97479 3.65889 -0.12170 0.52380  -0.60078 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B   CB  
+6719  C CG  . GLN B   276 ? 2.80676 2.88212 3.51608 -0.13173 0.53445  -0.57966 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B   CG  
+6720  C CD  . GLN B   276 ? 2.72974 2.78681 3.36185 -0.14042 0.54412  -0.57305 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B   CD  
+6721  O OE1 . GLN B   276 ? 2.64582 2.68835 3.23585 -0.13451 0.52351  -0.54912 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B   OE1 
+6722  N NE2 . GLN B   276 ? 2.83731 2.89511 3.45021 -0.15495 0.57550  -0.59486 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B   NE2 
+6723  N N   . VAL B   277 ? 2.81009 2.87892 3.57565 -0.08970 0.44065  -0.55365 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B   N   
+6724  C CA  . VAL B   277 ? 2.71507 2.77715 3.47424 -0.07978 0.40892  -0.52431 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B   CA  
+6725  C C   . VAL B   277 ? 2.72063 2.76700 3.40493 -0.08272 0.40458  -0.50020 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B   C   
+6726  O O   . VAL B   277 ? 2.61941 2.66099 3.29040 -0.07658 0.38222  -0.47484 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B   O   
+6727  C CB  . VAL B   277 ? 2.59297 2.65704 3.39461 -0.06869 0.38291  -0.52697 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B   CB  
+6728  C CG1 . VAL B   277 ? 2.50909 2.58657 3.38809 -0.06258 0.37676  -0.54220 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B   CG1 
+6729  C CG2 . VAL B   277 ? 2.55532 2.61650 3.34565 -0.07092 0.39094  -0.54506 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B   CG2 
+6730  N N   . LEU B   278 ? 2.75327 2.79146 3.38840 -0.09207 0.42492  -0.50805 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B   N   
+6731  C CA  . LEU B   278 ? 2.68117 2.70322 3.24324 -0.09580 0.42298  -0.48735 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B   CA  
+6732  C C   . LEU B   278 ? 2.56267 2.57846 3.08379 -0.10956 0.45263  -0.49372 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B   C   
+6733  O O   . LEU B   278 ? 2.51781 2.53781 3.04615 -0.11817 0.47722  -0.51839 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B   O   
+6734  C CB  . LEU B   278 ? 2.62712 2.64049 3.15973 -0.09362 0.41404  -0.48773 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B   CB  
+6735  C CG  . LEU B   278 ? 2.42024 2.43560 2.97835 -0.08160 0.38262  -0.47603 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B   CG  
+6736  C CD1 . LEU B   278 ? 2.47391 2.50003 3.09450 -0.07711 0.38033  -0.49860 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B   CD1 
+6737  C CD2 . LEU B   278 ? 2.11693 2.11965 2.62171 -0.08057 0.37092  -0.46308 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B   CD2 
+6738  N N   . ASN B   279 ? 2.47174 2.47711 2.94949 -0.11214 0.45010  -0.47185 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B   N   
+6739  C CA  . ASN B   279 ? 2.43322 2.42892 2.86646 -0.12584 0.47541  -0.47379 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B   CA  
+6740  C C   . ASN B   279 ? 2.47116 2.44735 2.83205 -0.13149 0.47837  -0.46766 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B   C   
+6741  O O   . ASN B   279 ? 2.60160 2.56882 2.93320 -0.12395 0.45593  -0.44841 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B   O   
+6742  C CB  . ASN B   279 ? 2.39019 2.38363 2.81673 -0.12558 0.47018  -0.45391 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B   CB  
+6743  C CG  . ASN B   279 ? 2.50999 2.49012 2.88597 -0.14025 0.49391  -0.45298 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B   CG  
+6744  O OD1 . ASN B   279 ? 2.68258 2.66040 3.04455 -0.15248 0.51981  -0.47225 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B   OD1 
+6745  N ND2 . ASN B   279 ? 2.46985 2.44058 2.81744 -0.13969 0.48500  -0.43071 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B   ND2 
+6746  N N   . ILE B   280 ? 2.42594 2.39571 2.75803 -0.14524 0.50605  -0.48466 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B   N   
+6747  C CA  . ILE B   280 ? 2.39512 2.34418 2.65555 -0.15181 0.50977  -0.47990 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B   CA  
+6748  C C   . ILE B   280 ? 2.50366 2.43407 2.70727 -0.15452 0.50292  -0.45452 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B   C   
+6749  O O   . ILE B   280 ? 2.51243 2.42500 2.65989 -0.15403 0.49263  -0.44213 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B   O   
+6750  C CB  . ILE B   280 ? 2.47399 2.42083 2.71809 -0.16713 0.54201  -0.50562 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B   CB  
+6751  C CG1 . ILE B   280 ? 2.47297 2.39815 2.64578 -0.17282 0.54326  -0.50261 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B   CG1 
+6752  C CG2 . ILE B   280 ? 2.45281 2.39889 2.69053 -0.18134 0.56766  -0.51022 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B   CG2 
+6753  C CD1 . ILE B   280 ? 2.28048 2.20766 2.46105 -0.16150 0.52360  -0.50454 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B   CD1 
+6754  N N   . GLU B   281 ? 2.60829 2.54236 2.82699 -0.15682 0.50712  -0.44686 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B   N   
+6755  C CA  . GLU B   281 ? 2.66697 2.58379 2.83671 -0.15871 0.49946  -0.42321 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B   CA  
+6756  C C   . GLU B   281 ? 2.65117 2.56916 2.82427 -0.14309 0.46628  -0.40016 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B   C   
+6757  O O   . GLU B   281 ? 2.68093 2.58232 2.80409 -0.14231 0.45475  -0.38103 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B   O   
+6758  C CB  . GLU B   281 ? 2.70983 2.63054 2.89631 -0.16709 0.51600  -0.42414 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B   CB  
+6759  C CG  . GLU B   281 ? 2.71524 2.63093 2.88355 -0.18586 0.55052  -0.44383 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B   CG  
+6760  C CD  . GLU B   281 ? 2.65621 2.58116 2.85554 -0.19382 0.56768  -0.44871 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B   CD  
+6761  O OE1 . GLU B   281 ? 2.57721 2.52412 2.84392 -0.18511 0.56187  -0.45454 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B   OE1 
+6762  O OE2 . GLU B   281 ? 2.68374 2.59312 2.83974 -0.20910 0.58629  -0.44660 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B   OE2 
+6763  N N   . ALA B   282 ? 2.62802 2.56489 2.85863 -0.13112 0.45042  -0.40192 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B   N   
+6764  C CA  . ALA B   282 ? 2.53937 2.47847 2.77269 -0.11760 0.41973  -0.38179 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B   CA  
+6765  C C   . ALA B   282 ? 2.39195 2.32328 2.59459 -0.11371 0.40777  -0.38076 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B   C   
+6766  O O   . ALA B   282 ? 2.45549 2.38511 2.65408 -0.11858 0.42044  -0.39832 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B   O   
+6767  C CB  . ALA B   282 ? 2.45397 2.41406 2.75776 -0.10763 0.40659  -0.38322 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B   CB  
+6768  N N   . GLU B   283 ? 2.32953 2.25698 2.51126 -0.10499 0.38319  -0.36085 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B   N   
+6769  C CA  . GLU B   283 ? 2.28441 2.20470 2.43616 -0.10116 0.37039  -0.35886 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B   CA  
+6770  C C   . GLU B   283 ? 2.27683 2.21200 2.47726 -0.09481 0.36242  -0.37003 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B   C   
+6771  O O   . GLU B   283 ? 2.25224 2.20256 2.50364 -0.08785 0.35080  -0.36693 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B   O   
+6772  C CB  . GLU B   283 ? 2.15118 2.06579 2.27177 -0.09358 0.34622  -0.33611 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B   CB  
+6773  C CG  . GLU B   283 ? 2.13087 2.06228 2.29366 -0.08289 0.32407  -0.32359 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B   CG  
+6774  C CD  . GLU B   283 ? 2.10416 2.03253 2.23702 -0.07553 0.30011  -0.30621 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B   CD  
+6775  O OE1 . GLU B   283 ? 1.96689 1.87987 2.04842 -0.07777 0.29963  -0.30458 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B   OE1 
+6776  O OE2 . GLU B   283 ? 2.02283 1.96428 2.18340 -0.06784 0.28161  -0.29483 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B   OE2 
+6777  N N   . LEU B   284 ? 2.18222 2.11172 2.36615 -0.09753 0.36814  -0.38322 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B   N   
+6778  C CA  . LEU B   284 ? 2.17501 2.11583 2.40100 -0.09244 0.36155  -0.39573 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B   CA  
+6779  C C   . LEU B   284 ? 2.29887 2.23165 2.49101 -0.08865 0.34610  -0.39068 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B   C   
+6780  O O   . LEU B   284 ? 2.38626 2.30336 2.52431 -0.09408 0.35333  -0.39187 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B   O   
+6781  C CB  . LEU B   284 ? 2.32810 2.27256 2.57635 -0.10004 0.38661  -0.42228 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B   CB  
+6782  C CG  . LEU B   284 ? 2.19879 2.15750 2.50633 -0.09496 0.38282  -0.43916 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B   CG  
+6783  C CD1 . LEU B   284 ? 2.14007 2.10658 2.47963 -0.10238 0.40921  -0.46410 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B   CD1 
+6784  C CD2 . LEU B   284 ? 2.17194 2.12518 2.46211 -0.09252 0.37400  -0.44467 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B   CD2 
+6785  N N   . VAL B   285 ? 2.27845 2.22117 2.50173 -0.07990 0.32445  -0.38505 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B   N   
+6786  C CA  . VAL B   285 ? 2.27342 2.21098 2.47083 -0.07600 0.30806  -0.38008 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B   CA  
+6787  C C   . VAL B   285 ? 2.18735 2.13521 2.43162 -0.07147 0.29858  -0.39026 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B   C   
+6788  O O   . VAL B   285 ? 2.00376 1.96375 2.30085 -0.06789 0.29302  -0.39106 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B   O   
+6789  C CB  . VAL B   285 ? 2.12102 2.05818 2.29586 -0.07020 0.28616  -0.35641 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B   CB  
+6790  C CG1 . VAL B   285 ? 2.20353 2.12509 2.31952 -0.07443 0.29289  -0.34842 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B   CG1 
+6791  C CG2 . VAL B   285 ? 1.95670 1.90762 2.17458 -0.06548 0.27587  -0.34507 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B   CG2 
+6792  N N   . ILE B   286 ? 2.20479 2.14640 2.42877 -0.07169 0.29574  -0.39809 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B   N   
+6793  C CA  . ILE B   286 ? 2.13141 2.07963 2.39400 -0.06842 0.28811  -0.41009 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B   CA  
+6794  C C   . ILE B   286 ? 2.18732 2.13484 2.43590 -0.06329 0.26395  -0.39704 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B   C   
+6795  O O   . ILE B   286 ? 2.11342 2.05221 2.31260 -0.06369 0.25920  -0.38761 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B   O   
+6796  C CB  . ILE B   286 ? 2.10693 2.04951 2.36255 -0.07414 0.30849  -0.43499 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B   CB  
+6797  C CG1 . ILE B   286 ? 1.99833 1.94829 2.29152 -0.07823 0.32963  -0.45167 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B   CG1 
+6798  C CG2 . ILE B   286 ? 2.15590 2.10014 2.43040 -0.07054 0.29698  -0.44497 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B   CG2 
+6799  C CD1 . ILE B   286 ? 2.15452 2.10197 2.44645 -0.08440 0.35111  -0.47843 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B   CD1 
+6800  N N   . LEU B   287 ? 2.15470 2.11114 2.44773 -0.05876 0.24800  -0.39669 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B   N   
+6801  C CA  . LEU B   287 ? 2.10684 2.06524 2.39469 -0.05484 0.22427  -0.38333 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B   CA  
+6802  C C   . LEU B   287 ? 2.05719 2.01221 2.34995 -0.05477 0.22055  -0.39729 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B   C   
+6803  O O   . LEU B   287 ? 2.04623 2.00320 2.37595 -0.05504 0.22715  -0.41438 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B   O   
+6804  C CB  . LEU B   287 ? 2.12518 2.09460 2.45564 -0.05105 0.20640  -0.36938 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B   CB  
+6805  C CG  . LEU B   287 ? 2.02270 1.99526 2.33455 -0.05020 0.20280  -0.35026 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B   CG  
+6806  C CD1 . LEU B   287 ? 1.97765 1.96054 2.32481 -0.04716 0.18379  -0.33517 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B   CD1 
+6807  C CD2 . LEU B   287 ? 2.01487 1.98161 2.27262 -0.05025 0.19746  -0.34101 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B   CD2 
+6808  N N   . VAL B   288 ? 1.97547 1.92575 2.23213 -0.05412 0.20943  -0.39078 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B   N   
+6809  C CA  . VAL B   288 ? 2.07831 2.02545 2.33656 -0.05376 0.20240  -0.40133 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B   CA  
+6810  C C   . VAL B   288 ? 2.05064 2.00170 2.29984 -0.05130 0.17884  -0.38469 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B   C   
+6811  O O   . VAL B   288 ? 1.99951 1.95418 2.22999 -0.05020 0.17094  -0.36733 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B   O   
+6812  C CB  . VAL B   288 ? 2.03467 1.96954 2.24905 -0.05713 0.21784  -0.41639 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B   CB  
+6813  C CG1 . VAL B   288 ? 2.01988 1.95222 2.24357 -0.06127 0.24298  -0.43479 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B   CG1 
+6814  C CG2 . VAL B   288 ? 2.03417 1.96134 2.19124 -0.05767 0.21595  -0.40347 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B   CG2 
+6815  N N   . ARG B   289 ? 2.00860 1.95949 2.27218 -0.05082 0.16780  -0.39108 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B   N   
+6816  C CA  . ARG B   289 ? 1.89803 1.85334 2.15471 -0.04987 0.14629  -0.37754 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B   CA  
+6817  C C   . ARG B   289 ? 2.03226 1.98061 2.23876 -0.04997 0.14509  -0.37942 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B   C   
+6818  O O   . ARG B   289 ? 1.85830 1.81093 2.04320 -0.04898 0.13211  -0.36542 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B   O   
+6819  C CB  . ARG B   289 ? 1.80552 1.76357 2.10480 -0.05004 0.13277  -0.38194 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B   CB  
+6820  C CG  . ARG B   289 ? 2.00524 1.96912 2.35498 -0.04959 0.12784  -0.37736 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B   CG  
+6821  C CD  . ARG B   289 ? 2.10237 2.07509 2.45302 -0.04980 0.11453  -0.35451 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B   CD  
+6822  N NE  . ARG B   289 ? 2.06684 2.04361 2.40974 -0.05166 0.09528  -0.34330 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B   NE  
+6823  C CZ  . ARG B   289 ? 2.04938 2.02718 2.42446 -0.05386 0.07937  -0.34051 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B   CZ  
+6824  N NH1 . ARG B   289 ? 2.07081 2.04485 2.48908 -0.05345 0.07844  -0.34817 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B   NH1 
+6825  N NH2 . ARG B   289 ? 2.12820 2.11053 2.49231 -0.05689 0.06354  -0.33023 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B   NH2 
+6826  N N   . ARG B   290 ? 2.26288 2.20079 2.45082 -0.05120 0.15800  -0.39727 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B   N   
+6827  C CA  . ARG B   290 ? 2.30648 2.23553 2.44733 -0.05127 0.15611  -0.40108 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B   CA  
+6828  C C   . ARG B   290 ? 2.25224 2.16875 2.35005 -0.05341 0.17555  -0.40819 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B   C   
+6829  O O   . ARG B   290 ? 2.23084 2.14597 2.33940 -0.05572 0.19295  -0.41449 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B   O   
+6830  C CB  . ARG B   290 ? 2.28501 2.21069 2.43722 -0.05165 0.15168  -0.41629 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B   CB  
+6831  C CG  . ARG B   290 ? 2.17103 2.10651 2.36268 -0.05091 0.13156  -0.40923 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B   CG  
+6832  C CD  . ARG B   290 ? 2.27256 2.21308 2.44145 -0.05020 0.11344  -0.39478 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B   CD  
+6833  N NE  . ARG B   290 ? 2.47678 2.40972 2.61577 -0.04997 0.10993  -0.40491 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B   NE  
+6834  C CZ  . ARG B   290 ? 2.37134 2.29548 2.46087 -0.04894 0.11458  -0.40696 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B   CZ  
+6835  N NH1 . ARG B   290 ? 2.27656 2.19769 2.33931 -0.04830 0.12297  -0.39926 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B   NH1 
+6836  N NH2 . ARG B   290 ? 2.21566 2.13261 2.28165 -0.04862 0.10967  -0.41691 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B   NH2 
+6837  N N   . ARG B   291 ? 2.30092 2.20766 2.34920 -0.05313 0.17189  -0.40729 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B   N   
+6838  C CA  . ARG B   291 ? 2.25749 2.14883 2.25791 -0.05619 0.18817  -0.41260 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B   CA  
+6839  C C   . ARG B   291 ? 2.36901 2.25168 2.36884 -0.06071 0.20748  -0.43469 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B   C   
+6840  O O   . ARG B   291 ? 2.37048 2.24403 2.34828 -0.06549 0.22700  -0.44074 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B   O   
+6841  C CB  . ARG B   291 ? 2.18032 2.06163 2.12857 -0.05433 0.17644  -0.40667 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B   CB  
+6842  C CG  . ARG B   291 ? 2.24790 2.12923 2.19501 -0.05242 0.16276  -0.41413 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B   CG  
+6843  C CD  . ARG B   291 ? 2.25068 2.12279 2.14825 -0.04989 0.14979  -0.40844 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B   CD  
+6844  N NE  . ARG B   291 ? 2.21756 2.06875 2.06218 -0.05308 0.16276  -0.41438 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B   NE  
+6845  C CZ  . ARG B   291 ? 2.26124 2.09884 2.05608 -0.05139 0.15340  -0.41150 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B   CZ  
+6846  N NH1 . ARG B   291 ? 2.31566 2.16024 2.10821 -0.04598 0.13158  -0.40410 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B   NH1 
+6847  N NH2 . ARG B   291 ? 2.32572 2.14186 2.07181 -0.05569 0.16588  -0.41659 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B   NH2 
+6848  N N   . ASN B   292 ? 2.40069 2.28626 2.42459 -0.05988 0.20273  -0.44747 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B   N   
+6849  C CA  . ASN B   292 ? 2.36598 2.24495 2.39191 -0.06390 0.22078  -0.47050 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B   CA  
+6850  C C   . ASN B   292 ? 2.44185 2.32861 2.50938 -0.06622 0.23776  -0.47858 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B   C   
+6851  O O   . ASN B   292 ? 2.55477 2.43544 2.61123 -0.07156 0.25969  -0.49484 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B   O   
+6852  C CB  . ASN B   292 ? 2.28708 2.16801 2.33298 -0.06173 0.20963  -0.48216 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B   CB  
+6853  C CG  . ASN B   292 ? 2.32091 2.18893 2.31627 -0.06192 0.20358  -0.48611 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B   CG  
+6854  O OD1 . ASN B   292 ? 2.31442 2.16864 2.25842 -0.06511 0.21338  -0.48692 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B   OD1 
+6855  N ND2 . ASN B   292 ? 2.38508 2.25637 2.39423 -0.05887 0.18667  -0.48859 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B   ND2 
+6856  N N   . GLN B   293 ? 2.44134 2.34166 2.55691 -0.06273 0.22792  -0.46810 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B   N   
+6857  C CA  . GLN B   293 ? 2.43668 2.34484 2.59519 -0.06407 0.24182  -0.47570 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B   CA  
+6858  C C   . GLN B   293 ? 2.46652 2.37055 2.59877 -0.06839 0.25999  -0.47160 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B   C   
+6859  O O   . GLN B   293 ? 2.49209 2.39899 2.64516 -0.07200 0.27924  -0.48491 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B   O   
+6860  C CB  . GLN B   293 ? 2.42506 2.34638 2.63685 -0.05942 0.22446  -0.46337 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B   CB  
+6861  C CG  . GLN B   293 ? 2.42584 2.35044 2.66942 -0.05641 0.20683  -0.46778 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B   CG  
+6862  C CD  . GLN B   293 ? 2.20149 2.13654 2.49668 -0.05335 0.19035  -0.45579 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B   CD  
+6863  O OE1 . GLN B   293 ? 2.09624 2.03699 2.40565 -0.05295 0.19248  -0.44522 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B   OE1 
+6864  N NE2 . GLN B   293 ? 1.83461 1.77107 2.15704 -0.05167 0.17322  -0.45719 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B   NE2 
+6865  N N   . ALA B   294 ? 2.46568 2.36306 2.55356 -0.06830 0.25402  -0.45416 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B   N   
+6866  C CA  . ALA B   294 ? 2.47569 2.36661 2.53485 -0.07294 0.27009  -0.44937 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B   CA  
+6867  C C   . ALA B   294 ? 2.56136 2.43595 2.57158 -0.08043 0.28966  -0.46401 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B   C   
+6868  O O   . ALA B   294 ? 2.54996 2.42073 2.55137 -0.08716 0.31110  -0.47053 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B   O   
+6869  C CB  . ALA B   294 ? 2.22981 2.11899 2.26130 -0.06968 0.25504  -0.42564 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B   CB  
+6870  N N   . ILE B   295 ? 2.49530 2.35987 2.47263 -0.08010 0.28264  -0.46949 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B   N   
+6871  C CA  . ILE B   295 ? 2.51562 2.36264 2.44138 -0.08776 0.29959  -0.48281 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B   CA  
+6872  C C   . ILE B   295 ? 2.64631 2.49767 2.59822 -0.09379 0.32315  -0.50752 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B   C   
+6873  O O   . ILE B   295 ? 2.72406 2.56666 2.64859 -0.10292 0.34603  -0.51667 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B   O   
+6874  C CB  . ILE B   295 ? 2.44752 2.28355 2.33607 -0.08517 0.28442  -0.48372 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B   CB  
+6875  C CG1 . ILE B   295 ? 2.15474 1.98642 2.01411 -0.07982 0.26287  -0.46102 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B   CG1 
+6876  C CG2 . ILE B   295 ? 2.42670 2.24379 2.26311 -0.09361 0.30171  -0.49928 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B   CG2 
+6877  C CD1 . ILE B   295 ? 2.08605 1.90401 1.90032 -0.08419 0.27067  -0.44966 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B   CD1 
+6878  N N   . GLU B   296 ? 2.74535 2.61027 2.75112 -0.08928 0.31793  -0.51927 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B   N   
+6879  C CA  . GLU B   296 ? 2.85026 2.72086 2.88538 -0.09397 0.33894  -0.54529 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B   CA  
+6880  C C   . GLU B   296 ? 2.83108 2.71111 2.89626 -0.09787 0.35710  -0.54802 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B   C   
+6881  O O   . GLU B   296 ? 2.90888 2.78921 2.97448 -0.10575 0.38196  -0.56833 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B   O   
+6882  C CB  . GLU B   296 ? 2.91987 2.80180 3.00856 -0.08724 0.32593  -0.55642 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B   CB  
+6883  C CG  . GLU B   296 ? 2.84068 2.73670 2.98438 -0.07938 0.30667  -0.54166 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B   CG  
+6884  C CD  . GLU B   296 ? 2.78845 2.69206 2.98077 -0.07371 0.29225  -0.55184 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B   CD  
+6885  O OE1 . GLU B   296 ? 2.86029 2.75728 3.03525 -0.07392 0.28960  -0.56361 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B   OE1 
+6886  O OE2 . GLU B   296 ? 2.67764 2.59265 2.92498 -0.06923 0.28275  -0.54799 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B   OE2 
+6887  N N   . ILE B   297 ? 2.71413 2.60250 2.80455 -0.09295 0.34554  -0.52870 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B   N   
+6888  C CA  . ILE B   297 ? 2.69057 2.58731 2.80759 -0.09647 0.36158  -0.52997 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B   CA  
+6889  C C   . ILE B   297 ? 2.75655 2.63953 2.81637 -0.10585 0.37926  -0.52477 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B   C   
+6890  O O   . ILE B   297 ? 2.76530 2.65055 2.83060 -0.11397 0.40340  -0.53719 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B   O   
+6891  C CB  . ILE B   297 ? 2.50412 2.41311 2.66451 -0.08837 0.34256  -0.51076 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B   CB  
+6892  C CG1 . ILE B   297 ? 2.39442 2.31524 2.61374 -0.08086 0.32663  -0.51751 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B   CG1 
+6893  C CG2 . ILE B   297 ? 2.33587 2.25222 2.51900 -0.09184 0.35795  -0.51024 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B   CG2 
+6894  C CD1 . ILE B   297 ? 2.21836 2.14947 2.47756 -0.07380 0.30628  -0.49826 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B   CD1 
+6895  N N   . MET B   298 ? 2.74789 2.61593 2.75219 -0.10532 0.36721  -0.50700 ? ? ? ? ? ? 299 MET B   N   
+6896  C CA  . MET B   298 ? 2.78682 2.63787 2.73213 -0.11437 0.38116  -0.50082 ? ? ? ? ? ? 299 MET B   CA  
+6897  C C   . MET B   298 ? 2.87316 2.71232 2.78264 -0.12571 0.40494  -0.52244 ? ? ? ? ? ? 299 MET B   C   
+6898  O O   . MET B   298 ? 2.90283 2.73506 2.78901 -0.13669 0.42762  -0.52732 ? ? ? ? ? ? 299 MET B   O   
+6899  C CB  . MET B   298 ? 2.61806 2.45514 2.51430 -0.10998 0.35977  -0.47844 ? ? ? ? ? ? 299 MET B   CB  
+6900  C CG  . MET B   298 ? 2.68708 2.50326 2.51989 -0.11861 0.37000  -0.46987 ? ? ? ? ? ? 299 MET B   CG  
+6901  S SD  . MET B   298 ? 2.62677 2.42550 2.40281 -0.11229 0.34266  -0.44741 ? ? ? ? ? ? 299 MET B   SD  
+6902  C CE  . MET B   298 ? 2.59470 2.38711 2.35283 -0.11032 0.33460  -0.46199 ? ? ? ? ? ? 299 MET B   CE  
+6903  N N   . LYS B   299 ? 2.88959 2.72617 2.79351 -0.12400 0.40045  -0.53587 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B   N   
+6904  C CA  . LYS B   299 ? 2.80968 2.63513 2.67804 -0.13496 0.42255  -0.55744 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B   CA  
+6905  C C   . LYS B   299 ? 2.85098 2.69217 2.76558 -0.14113 0.44823  -0.58202 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B   C   
+6906  O O   . LYS B   299 ? 2.96017 2.79408 2.84521 -0.15410 0.47435  -0.59696 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B   O   
+6907  C CB  . LYS B   299 ? 2.68617 2.50532 2.53839 -0.13063 0.40925  -0.56548 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B   CB  
+6908  C CG  . LYS B   299 ? 2.72215 2.52446 2.52301 -0.12580 0.38572  -0.54483 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B   CG  
+6909  C CD  . LYS B   299 ? 2.51372 2.31224 2.30613 -0.12100 0.37189  -0.55402 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B   CD  
+6910  C CE  . LYS B   299 ? 2.47186 2.25712 2.22481 -0.13157 0.39235  -0.57642 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B   CE  
+6911  N NZ  . LYS B   299 ? 2.47678 2.23649 2.15303 -0.14131 0.40003  -0.56806 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B   NZ  
+6912  N N   . GLU B   300 ? 2.76245 2.62501 2.74956 -0.13248 0.44100  -0.58708 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B   N   
+6913  C CA  . GLU B   300 ? 2.90234 2.78138 2.93988 -0.13685 0.46323  -0.61223 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B   CA  
+6914  C C   . GLU B   300 ? 3.00062 2.88259 3.03855 -0.14565 0.48412  -0.61016 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B   C   
+6915  O O   . GLU B   300 ? 3.17658 3.06603 3.22873 -0.15513 0.51099  -0.63322 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B   O   
+6916  C CB  . GLU B   300 ? 2.86267 2.76127 2.97753 -0.12464 0.44661  -0.61657 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B   CB  
+6917  C CG  . GLU B   300 ? 2.97776 2.89304 3.14788 -0.12720 0.46595  -0.64715 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B   CG  
+6918  C CD  . GLU B   300 ? 2.94914 2.88286 3.19758 -0.11689 0.45231  -0.64637 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B   CD  
+6919  O OE1 . GLU B   300 ? 3.03900 2.97780 3.30333 -0.11583 0.45070  -0.63136 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B   OE1 
+6920  O OE2 . GLU B   300 ? 2.86244 2.80440 3.15594 -0.10991 0.44229  -0.66071 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B   OE2 
+6921  N N   . LEU B   301 ? 2.87609 2.75283 2.89885 -0.14304 0.47251  -0.58376 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B   N   
+6922  C CA  . LEU B   301 ? 2.91702 2.79513 2.93839 -0.15087 0.48948  -0.57858 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B   CA  
+6923  C C   . LEU B   301 ? 3.03871 2.89530 2.98577 -0.16588 0.50905  -0.57751 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B   C   
+6924  O O   . LEU B   301 ? 3.06076 2.91896 3.00629 -0.17698 0.53253  -0.58363 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B   O   
+6925  C CB  . LEU B   301 ? 2.91392 2.79525 2.95098 -0.14150 0.46774  -0.55093 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B   CB  
+6926  C CG  . LEU B   301 ? 2.82005 2.72420 2.93609 -0.13268 0.46050  -0.55298 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B   CG  
+6927  C CD1 . LEU B   301 ? 2.72841 2.64366 2.89073 -0.12347 0.44698  -0.56592 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B   CD1 
+6928  C CD2 . LEU B   301 ? 2.60682 2.51238 2.72995 -0.12470 0.43950  -0.52486 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B   CD2 
+6929  N N   . ASN B   302 ? 3.11115 2.94675 2.99604 -0.16700 0.49937  -0.56979 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B   N   
+6930  C CA  . ASN B   302 ? 3.17979 2.99175 2.99058 -0.18217 0.51706  -0.56992 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B   CA  
+6931  C C   . ASN B   302 ? 3.21092 3.02648 3.02049 -0.19610 0.54895  -0.60009 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B   C   
+6932  O O   . ASN B   302 ? 3.17349 2.97614 2.93919 -0.21214 0.57218  -0.60374 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B   O   
+6933  C CB  . ASN B   302 ? 3.13582 2.92421 2.88306 -0.17930 0.49745  -0.55701 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B   CB  
+6934  C CG  . ASN B   302 ? 3.07732 2.86338 2.82467 -0.16591 0.46621  -0.52894 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B   CG  
+6935  O OD1 . ASN B   302 ? 2.87048 2.66306 2.63852 -0.16325 0.46276  -0.51415 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B   OD1 
+6936  N ND2 . ASN B   302 ? 3.01178 2.78930 2.73650 -0.15769 0.44355  -0.52238 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B   ND2 
+6937  N N   . GLU B   303 ? 3.20768 3.04052 3.06477 -0.19080 0.55053  -0.62237 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B   N   
+6938  C CA  . GLU B   303 ? 3.18295 3.02259 3.04522 -0.20322 0.58084  -0.65400 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B   CA  
+6939  C C   . GLU B   303 ? 3.26475 3.12343 3.17370 -0.21044 0.60508  -0.66664 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B   C   
+6940  O O   . GLU B   303 ? 3.50030 3.35969 3.39371 -0.22638 0.63594  -0.68757 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B   O   
+6941  C CB  . GLU B   303 ? 3.17496 3.02792 3.07853 -0.19408 0.57321  -0.67468 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B   CB  
+6942  C CG  . GLU B   303 ? 3.12618 2.96327 2.99259 -0.18569 0.54751  -0.66333 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B   CG  
+6943  C CD  . GLU B   303 ? 3.00387 2.85623 2.92358 -0.17395 0.53445  -0.67923 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B   CD  
+6944  O OE1 . GLU B   303 ? 2.83419 2.70928 2.82567 -0.16890 0.53830  -0.69300 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B   OE1 
+6945  O OE2 . GLU B   303 ? 3.04478 2.88565 2.93513 -0.16974 0.51944  -0.67815 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B   OE2 
+6946  N N   . GLU B   304 ? 3.17320 3.04761 3.13892 -0.19954 0.59185  -0.65488 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B   N   
+6947  C CA  . GLU B   304 ? 3.17321 3.06786 3.19255 -0.20393 0.61113  -0.66701 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B   CA  
+6948  C C   . GLU B   304 ? 3.04886 2.93334 3.03595 -0.21351 0.62064  -0.64864 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B   C   
+6949  O O   . GLU B   304 ? 2.91719 2.81811 2.95063 -0.21512 0.63163  -0.65318 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B   O   
+6950  C CB  . GLU B   304 ? 3.14714 3.06422 3.24950 -0.18676 0.59068  -0.66593 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B   CB  
+6951  C CG  . GLU B   304 ? 3.19821 3.12687 3.34269 -0.17748 0.58177  -0.68619 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B   CG  
+6952  C CD  . GLU B   304 ? 3.29203 3.23901 3.47784 -0.18508 0.60964  -0.72321 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B   CD  
+6953  O OE1 . GLU B   304 ? 3.38768 3.34112 3.57594 -0.19727 0.63586  -0.73303 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B   OE1 
+6954  O OE2 . GLU B   304 ? 3.24359 3.19909 3.46081 -0.17903 0.60529  -0.74329 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B   OE2 
+6955  N N   . GLY B   305 ? 3.04730 2.90452 2.95724 -0.21971 0.61572  -0.62848 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B   N   
+6956  C CA  . GLY B   305 ? 3.06471 2.90885 2.93956 -0.22853 0.62198  -0.60948 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B   CA  
+6957  C C   . GLY B   305 ? 3.03319 2.87548 2.91865 -0.21454 0.59290  -0.57915 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B   C   
+6958  O O   . GLY B   305 ? 2.90278 2.72829 2.74589 -0.22029 0.59210  -0.55943 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B   O   
+6959  N N   . PHE B   306 ? 3.04400 2.90259 2.98414 -0.19698 0.56898  -0.57513 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B   N   
+6960  C CA  . PHE B   306 ? 2.90347 2.76145 2.85309 -0.18391 0.54084  -0.54705 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B   CA  
+6961  C C   . PHE B   306 ? 2.89564 2.72818 2.77549 -0.18189 0.52180  -0.52589 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B   C   
+6962  O O   . PHE B   306 ? 2.89822 2.72192 2.75107 -0.18039 0.51524  -0.53174 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B   O   
+6963  C CB  . PHE B   306 ? 2.80008 2.67966 2.81996 -0.16728 0.51976  -0.54869 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B   CB  
+6964  C CG  . PHE B   306 ? 2.78958 2.69374 2.88342 -0.16667 0.53292  -0.56711 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B   CG  
+6965  C CD1 . PHE B   306 ? 2.72793 2.63845 2.83947 -0.17206 0.54565  -0.56378 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B   CD1 
+6966  C CD2 . PHE B   306 ? 2.79253 2.71300 2.93938 -0.16045 0.53155  -0.58840 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B   CD2 
+6967  C CE1 . PHE B   306 ? 2.77298 2.70644 2.95457 -0.17098 0.55665  -0.58175 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B   CE1 
+6968  C CE2 . PHE B   306 ? 2.88401 2.82651 3.10083 -0.15909 0.54183  -0.60640 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B   CE2 
+6969  C CZ  . PHE B   306 ? 2.90775 2.85711 3.14231 -0.16423 0.55435  -0.60328 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B   CZ  
+6970  N N   . ASN B   307 ? 2.82892 2.64973 2.68083 -0.18147 0.51216  -0.50214 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B   N   
+6971  C CA  . ASN B   307 ? 2.77286 2.57060 2.56399 -0.17783 0.49103  -0.48106 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B   CA  
+6972  C C   . ASN B   307 ? 2.68625 2.49456 2.50884 -0.16081 0.46031  -0.46089 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B   C   
+6973  O O   . ASN B   307 ? 2.68966 2.51230 2.55446 -0.15651 0.45787  -0.45320 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B   O   
+6974  C CB  . ASN B   307 ? 2.76755 2.54076 2.49664 -0.19073 0.50171  -0.46933 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B   CB  
+6975  C CG  . ASN B   307 ? 2.79747 2.57984 2.55621 -0.19203 0.50742  -0.45987 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B   CG  
+6976  O OD1 . ASN B   307 ? 2.87842 2.68556 2.70255 -0.18887 0.51501  -0.47000 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B   OD1 
+6977  N ND2 . ASN B   307 ? 2.80486 2.56645 2.51604 -0.19643 0.50269  -0.44066 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B   ND2 
+6978  N N   . PHE B   308 ? 2.66622 2.46790 2.46827 -0.15173 0.43721  -0.45300 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B   N   
+6979  C CA  . PHE B   308 ? 2.57790 2.39134 2.41007 -0.13653 0.40857  -0.43601 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B   CA  
+6980  C C   . PHE B   308 ? 2.56040 2.35615 2.33983 -0.13134 0.38624  -0.42160 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B   C   
+6981  O O   . PHE B   308 ? 2.52070 2.30022 2.25601 -0.13596 0.38882  -0.42947 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B   O   
+6982  C CB  . PHE B   308 ? 2.44616 2.28262 2.34250 -0.12768 0.40142  -0.44751 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B   CB  
+6983  C CG  . PHE B   308 ? 2.53735 2.39559 2.50014 -0.12435 0.40517  -0.44898 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B   CG  
+6984  C CD1 . PHE B   308 ? 2.54837 2.41745 2.54057 -0.11392 0.38377  -0.43053 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B   CD1 
+6985  C CD2 . PHE B   308 ? 2.51256 2.38083 2.50896 -0.13173 0.42968  -0.46969 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B   CD2 
+6986  C CE1 . PHE B   308 ? 2.53019 2.41773 2.58202 -0.11077 0.38566  -0.43157 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B   CE1 
+6987  C CE2 . PHE B   308 ? 2.56347 2.45126 2.62250 -0.12800 0.43144  -0.47166 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B   CE2 
+6988  C CZ  . PHE B   308 ? 2.53123 2.42769 2.61704 -0.11741 0.40882  -0.45202 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B   CZ  
+6989  N N   . ILE B   309 ? 2.61020 2.40985 2.39569 -0.12161 0.36395  -0.40130 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B   N   
+6990  C CA  . ILE B   309 ? 2.59289 2.38246 2.34350 -0.11372 0.33866  -0.38811 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B   CA  
+6991  C C   . ILE B   309 ? 2.43093 2.24334 2.23283 -0.10080 0.31687  -0.38145 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B   C   
+6992  O O   . ILE B   309 ? 2.25045 2.08001 2.09805 -0.09690 0.31487  -0.37507 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B   O   
+6993  C CB  . ILE B   309 ? 2.57134 2.34232 2.27434 -0.11485 0.33101  -0.36982 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B   CB  
+6994  C CG1 . ILE B   309 ? 2.58785 2.33392 2.23812 -0.12962 0.35306  -0.37548 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B   CG1 
+6995  C CG2 . ILE B   309 ? 2.51125 2.27331 2.18173 -0.10588 0.30389  -0.35851 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B   CG2 
+6996  C CD1 . ILE B   309 ? 2.43714 2.16458 2.04067 -0.13570 0.35771  -0.38768 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B   CD1 
+6997  N N   . PHE B   310 ? 2.38480 2.19698 2.17857 -0.09493 0.30057  -0.38312 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B   N   
+6998  C CA  . PHE B   310 ? 2.21806 2.05099 2.05887 -0.08485 0.28145  -0.37933 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B   CA  
+6999  C C   . PHE B   310 ? 2.24238 2.07363 2.06091 -0.07676 0.25577  -0.36242 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B   C   
+7000  O O   . PHE B   310 ? 2.17793 1.99265 1.94819 -0.07676 0.24816  -0.36206 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B   O   
+7001  C CB  . PHE B   310 ? 2.06922 1.90634 1.92678 -0.08483 0.28323  -0.39668 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B   CB  
+7002  C CG  . PHE B   310 ? 2.03013 1.87878 1.90839 -0.07575 0.25897  -0.39119 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B   CG  
+7003  C CD1 . PHE B   310 ? 2.14710 2.01656 2.08123 -0.07007 0.24852  -0.38512 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B   CD1 
+7004  C CD2 . PHE B   310 ? 1.99740 1.83551 1.83873 -0.07364 0.24646  -0.39239 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B   CD2 
+7005  C CE1 . PHE B   310 ? 2.15156 2.03120 2.10316 -0.06355 0.22701  -0.37982 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B   CE1 
+7006  C CE2 . PHE B   310 ? 1.94568 1.79535 1.80700 -0.06634 0.22496  -0.38803 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B   CE2 
+7007  C CZ  . PHE B   310 ? 2.07426 1.94478 1.99032 -0.06186 0.21578  -0.38159 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B   CZ  
+7008  N N   . ILE B   311 ? 2.17357 2.02220 2.02773 -0.07003 0.24222  -0.34940 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B   N   
+7009  C CA  . ILE B   311 ? 2.06985 1.92176 1.91086 -0.06226 0.21815  -0.33452 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B   CA  
+7010  C C   . ILE B   311 ? 2.04401 1.91047 1.91303 -0.05691 0.20246  -0.33744 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B   C   
+7011  O O   . ILE B   311 ? 1.96845 1.85169 1.88820 -0.05597 0.20303  -0.34000 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B   O   
+7012  C CB  . ILE B   311 ? 1.83970 1.70256 1.70050 -0.05875 0.21216  -0.31897 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B   CB  
+7013  C CG1 . ILE B   311 ? 1.96281 1.84662 1.88563 -0.05794 0.21601  -0.31974 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B   CG1 
+7014  C CG2 . ILE B   311 ? 1.84038 1.68632 1.66757 -0.06412 0.22529  -0.31498 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B   CG2 
+7015  C CD1 . ILE B   311 ? 1.95035 1.84641 1.89388 -0.05385 0.20723  -0.30412 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B   CD1 
+7016  N N   . PRO B   312 ? 2.03412 1.89382 1.87235 -0.05378 0.18810  -0.33767 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B   N   
+7017  C CA  . PRO B   312 ? 2.00120 1.87509 1.86600 -0.04947 0.17273  -0.33999 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B   CA  
+7018  C C   . PRO B   312 ? 2.03816 1.92730 1.91439 -0.04298 0.15123  -0.32520 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B   C   
+7019  O O   . PRO B   312 ? 2.18652 2.07080 2.03572 -0.04035 0.14460  -0.31511 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B   O   
+7020  C CB  . PRO B   312 ? 1.98265 1.83983 1.80561 -0.05052 0.17077  -0.35057 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B   CB  
+7021  C CG  . PRO B   312 ? 1.80205 1.63870 1.57014 -0.05164 0.17205  -0.34479 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B   CG  
+7022  C CD  . PRO B   312 ? 1.82289 1.65880 1.59962 -0.05555 0.18761  -0.33912 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B   CD  
+7023  N N   . GLN B   313 ? 1.96510 1.87242 1.88083 -0.04086 0.14010  -0.32422 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B   N   
+7024  C CA  . GLN B   313 ? 1.95187 1.87535 1.87816 -0.03614 0.12034  -0.31168 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B   CA  
+7025  C C   . GLN B   313 ? 1.93692 1.85446 1.82585 -0.03263 0.10576  -0.31295 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B   C   
+7026  O O   . GLN B   313 ? 1.88606 1.79713 1.76488 -0.03345 0.10412  -0.32363 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B   O   
+7027  C CB  . GLN B   313 ? 1.96042 1.90326 1.93722 -0.03674 0.11287  -0.31014 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B   CB  
+7028  C CG  . GLN B   313 ? 2.02555 1.96587 2.01487 -0.03900 0.11385  -0.32338 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B   CG  
+7029  C CD  . GLN B   313 ? 2.00243 1.96028 2.03654 -0.03980 0.10183  -0.31953 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B   CD  
+7030  O OE1 . GLN B   313 ? 1.89242 1.85083 1.95821 -0.04236 0.10688  -0.32706 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B   OE1 
+7031  N NE2 . GLN B   313 ? 1.70881 1.68070 1.74554 -0.03806 0.08549  -0.30821 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B   NE2 
+7032  N N   . THR B   314 ? 1.76607 1.68579 1.63556 -0.02837 0.09459  -0.30294 ? ? ? ? ? ? 315 THR B   N   
+7033  C CA  . THR B   314 ? 1.63559 1.54952 1.46967 -0.02397 0.07921  -0.30403 ? ? ? ? ? ? 315 THR B   CA  
+7034  C C   . THR B   314 ? 1.69581 1.63208 1.55531 -0.02141 0.06133  -0.30194 ? ? ? ? ? ? 315 THR B   C   
+7035  O O   . THR B   314 ? 1.78573 1.74158 1.68612 -0.02307 0.05967  -0.29602 ? ? ? ? ? ? 315 THR B   O   
+7036  C CB  . THR B   314 ? 1.73799 1.64349 1.54107 -0.02023 0.07474  -0.29527 ? ? ? ? ? ? 315 THR B   CB  
+7037  O OG1 . THR B   314 ? 1.67386 1.60133 1.50528 -0.01721 0.06559  -0.28411 ? ? ? ? ? ? 315 THR B   OG1 
+7038  C CG2 . THR B   314 ? 1.82098 1.70716 1.60572 -0.02460 0.09389  -0.29519 ? ? ? ? ? ? 315 THR B   CG2 
+7039  N N   . PRO B   315 ? 1.58412 1.51762 1.41994 -0.01802 0.04743  -0.30704 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B   N   
+7040  C CA  . PRO B   315 ? 1.52098 1.47750 1.38010 -0.01628 0.03036  -0.30526 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B   CA  
+7041  C C   . PRO B   315 ? 1.48559 1.46190 1.36132 -0.01380 0.02191  -0.29338 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B   C   
+7042  O O   . PRO B   315 ? 1.47387 1.47311 1.38008 -0.01532 0.01274  -0.29013 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B   O   
+7043  C CB  . PRO B   315 ? 1.36031 1.30656 1.18390 -0.01213 0.01765  -0.31368 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B   CB  
+7044  C CG  . PRO B   315 ? 1.43808 1.35661 1.22937 -0.01419 0.03036  -0.32238 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B   CG  
+7045  C CD  . PRO B   315 ? 1.49036 1.39956 1.27959 -0.01682 0.04724  -0.31624 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B   CD  
+7046  N N   . LEU B   316 ? 1.57669 1.54455 1.43261 -0.01070 0.02484  -0.28699 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B   N   
+7047  C CA  . LEU B   316 ? 1.56650 1.55272 1.43837 -0.00821 0.01789  -0.27635 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B   CA  
+7048  C C   . LEU B   316 ? 1.42660 1.42562 1.33786 -0.01295 0.02777  -0.26852 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B   C   
+7049  O O   . LEU B   316 ? 1.42830 1.44727 1.36048 -0.01239 0.02095  -0.26015 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B   O   
+7050  C CB  . LEU B   316 ? 1.51976 1.49072 1.35692 -0.00308 0.01670  -0.27248 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B   CB  
+7051  C CG  . LEU B   316 ? 1.46380 1.42645 1.26535 0.00352  0.00041  -0.27750 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B   CG  
+7052  C CD1 . LEU B   316 ? 1.58835 1.53112 1.35505 0.00768  -0.00002 -0.27293 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B   CD1 
+7053  C CD2 . LEU B   316 ? 1.27721 1.26799 1.09999 0.00690  -0.01713 -0.27735 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B   CD2 
+7054  N N   . ASP B   317 ? 1.39568 1.38391 1.31786 -0.01758 0.04311  -0.27182 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B   N   
+7055  C CA  . ASP B   317 ? 1.55473 1.55341 1.51605 -0.02167 0.05124  -0.26557 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B   CA  
+7056  C C   . ASP B   317 ? 1.48484 1.50435 1.48186 -0.02515 0.04149  -0.26352 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B   C   
+7057  O O   . ASP B   317 ? 1.33400 1.35209 1.35357 -0.02947 0.04623  -0.26812 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B   O   
+7058  C CB  . ASP B   317 ? 1.66206 1.64408 1.62717 -0.02536 0.06958  -0.27228 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B   CB  
+7059  C CG  . ASP B   317 ? 1.78171 1.74394 1.71407 -0.02426 0.08141  -0.27273 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B   CG  
+7060  O OD1 . ASP B   317 ? 1.76931 1.73017 1.67879 -0.02019 0.07446  -0.26622 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B   OD1 
+7061  O OD2 . ASP B   317 ? 1.75046 1.69844 1.68014 -0.02792 0.09761  -0.28009 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B   OD2 
+7062  N N   . ARG B   318 ? 1.63786 1.67657 1.64020 -0.02383 0.02776  -0.25702 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B   N   
+7063  C CA  . ARG B   318 ? 1.27764 1.33662 1.30918 -0.02860 0.01763  -0.25447 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B   CA  
+7064  C C   . ARG B   318 ? 1.28397 1.36420 1.32764 -0.02859 0.00939  -0.24385 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B   C   
+7065  O O   . ARG B   318 ? 1.36766 1.45010 1.39038 -0.02300 0.00499  -0.24240 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B   O   
+7066  C CB  . ARG B   318 ? 1.36429 1.42544 1.38283 -0.02823 0.00737  -0.26348 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B   CB  
+7067  C CG  . ARG B   318 ? 1.14430 1.20683 1.18642 -0.03451 0.00676  -0.26812 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B   CG  
+7068  C CD  . ARG B   318 ? 1.11461 1.17557 1.13944 -0.03331 -0.00197 -0.27864 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B   CD  
+7069  N NE  . ARG B   318 ? 1.17985 1.25748 1.19434 -0.03055 -0.01541 -0.27750 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B   NE  
+7070  C CZ  . ARG B   318 ? 1.31319 1.41374 1.34871 -0.03555 -0.02585 -0.27468 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B   CZ  
+7071  N NH1 . ARG B   318 ? 1.07819 1.18592 1.14424 -0.04402 -0.02570 -0.27119 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B   NH1 
+7072  N NH2 . ARG B   318 ? 1.19682 1.31320 1.22259 -0.03243 -0.03701 -0.27587 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B   NH2 
+7073  N N   . ALA B   319 ? 1.52966 1.62460 1.60658 -0.03510 0.00674  -0.23675 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B   N   
+7074  C CA  . ALA B   319 ? 1.29034 1.40605 1.38028 -0.03670 -0.00013 -0.22659 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B   CA  
+7075  C C   . ALA B   319 ? 1.35558 1.48981 1.43508 -0.03581 -0.01316 -0.22932 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B   C   
+7076  O O   . ALA B   319 ? 1.37829 1.52796 1.47374 -0.04256 -0.02082 -0.22919 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B   O   
+7077  C CB  . ALA B   319 ? 1.27720 1.40177 1.40263 -0.04523 -0.00098 -0.21846 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B   CB  
+7078  N N   . THR B   320 ? 1.36573 1.49832 1.41926 -0.02788 -0.01610 -0.23232 ? ? ? ? ? ? 321 THR B   N   
+7079  C CA  . THR B   320 ? 1.27928 1.42903 1.32255 -0.02512 -0.02891 -0.23709 ? ? ? ? ? ? 321 THR B   CA  
+7080  C C   . THR B   320 ? 1.20319 1.36262 1.24014 -0.01969 -0.03211 -0.23226 ? ? ? ? ? ? 321 THR B   C   
+7081  O O   . THR B   320 ? 1.25452 1.40091 1.28562 -0.01633 -0.02419 -0.22690 ? ? ? ? ? ? 321 THR B   O   
+7082  C CB  . THR B   320 ? 1.23840 1.37330 1.25294 -0.01914 -0.03276 -0.24888 ? ? ? ? ? ? 321 THR B   CB  
+7083  O OG1 . THR B   320 ? 1.28192 1.39103 1.27021 -0.01275 -0.02479 -0.24967 ? ? ? ? ? ? 321 THR B   OG1 
+7084  C CG2 . THR B   320 ? 1.05454 1.18394 1.07735 -0.02474 -0.03165 -0.25492 ? ? ? ? ? ? 321 THR B   CG2 
+7085  N N   . PRO B   321 ? 1.10729 1.29058 1.14690 -0.01901 -0.04357 -0.23481 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B   N   
+7086  C CA  . PRO B   321 ? 1.22172 1.41665 1.25887 -0.01398 -0.04722 -0.23094 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B   CA  
+7087  C C   . PRO B   321 ? 1.25764 1.43105 1.26523 -0.00324 -0.04668 -0.23327 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B   C   
+7088  O O   . PRO B   321 ? 1.34458 1.51679 1.35134 0.00000  -0.04398 -0.22685 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B   O   
+7089  C CB  . PRO B   321 ? 0.97926 1.20348 1.02357 -0.01513 -0.05993 -0.23756 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B   CB  
+7090  C CG  . PRO B   321 ? 0.97672 1.20929 1.03791 -0.02526 -0.06017 -0.23918 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B   CG  
+7091  C CD  . PRO B   321 ? 1.01178 1.21547 1.06199 -0.02430 -0.05289 -0.24114 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B   CD  
+7092  N N   . ASN B   322 ? 1.30448 1.45958 1.28655 0.00189  -0.04972 -0.24203 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B   N   
+7093  C CA  . ASN B   322 ? 1.21037 1.34297 1.16001 0.01124  -0.05144 -0.24426 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B   CA  
+7094  C C   . ASN B   322 ? 1.11495 1.21514 1.04563 0.01048  -0.03842 -0.24314 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B   C   
+7095  O O   . ASN B   322 ? 1.21381 1.29069 1.11157 0.01640  -0.04001 -0.24657 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B   O   
+7096  C CB  . ASN B   322 ? 1.06796 1.20241 0.99809 0.01833  -0.06703 -0.25556 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B   CB  
+7097  C CG  . ASN B   322 ? 1.12519 1.29451 1.07660 0.01822  -0.07908 -0.25952 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B   CG  
+7098  O OD1 . ASN B   322 ? 1.27408 1.45710 1.23170 0.02163  -0.08316 -0.25671 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B   OD1 
+7099  N ND2 . ASN B   322 ? 1.04344 1.22801 1.00663 0.01380  -0.08448 -0.26683 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B   ND2 
+7100  N N   . ALA B   323 ? 1.18415 1.28207 1.13480 0.00289  -0.02586 -0.23889 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B   N   
+7101  C CA  . ALA B   323 ? 1.21691 1.28685 1.15284 0.00139  -0.01225 -0.24005 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B   CA  
+7102  C C   . ALA B   323 ? 1.47471 1.52655 1.39213 0.00496  -0.00473 -0.23483 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B   C   
+7103  O O   . ALA B   323 ? 1.47274 1.49836 1.35913 0.00674  0.00066  -0.23847 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B   O   
+7104  C CB  . ALA B   323 ? 1.27194 1.34569 1.23864 -0.00685 -0.00156 -0.23729 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B   CB  
+7105  N N   . THR B   324 ? 1.46943 1.53438 1.40435 0.00533  -0.00428 -0.22628 ? ? ? ? ? ? 325 THR B   N   
+7106  C CA  . THR B   324 ? 1.48356 1.53207 1.40427 0.00790  0.00335  -0.22086 ? ? ? ? ? ? 325 THR B   CA  
+7107  C C   . THR B   324 ? 1.55605 1.58931 1.43880 0.01557  -0.00636 -0.22401 ? ? ? ? ? ? 325 THR B   C   
+7108  O O   . THR B   324 ? 1.42500 1.43136 1.27966 0.01621  0.00099  -0.22370 ? ? ? ? ? ? 325 THR B   O   
+7109  C CB  . THR B   324 ? 1.61527 1.68278 1.56404 0.00705  0.00386  -0.21155 ? ? ? ? ? ? 325 THR B   CB  
+7110  O OG1 . THR B   324 ? 1.90255 1.98201 1.88554 -0.00022 0.01068  -0.20831 ? ? ? ? ? ? 325 THR B   OG1 
+7111  C CG2 . THR B   324 ? 1.52017 1.57047 1.45709 0.00897  0.01273  -0.20606 ? ? ? ? ? ? 325 THR B   CG2 
+7112  N N   . LEU B   325 ? 1.53413 1.58375 1.41544 0.02099  -0.02331 -0.22757 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B   N   
+7113  C CA  . LEU B   325 ? 1.40253 1.43758 1.24986 0.02928  -0.03562 -0.23123 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B   CA  
+7114  C C   . LEU B   325 ? 1.45000 1.45977 1.26368 0.03002  -0.03718 -0.23909 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B   C   
+7115  O O   . LEU B   325 ? 1.56106 1.54360 1.33827 0.03370  -0.03962 -0.23945 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B   O   
+7116  C CB  . LEU B   325 ? 1.36054 1.42257 1.21989 0.03518  -0.05370 -0.23504 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B   CB  
+7117  C CG  . LEU B   325 ? 1.35321 1.40308 1.18208 0.04514  -0.07043 -0.24057 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B   CG  
+7118  C CD1 . LEU B   325 ? 1.52722 1.55343 1.33453 0.04820  -0.06693 -0.23343 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B   CD1 
+7119  C CD2 . LEU B   325 ? 1.11152 1.19331 0.95979 0.05048  -0.08705 -0.24638 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B   CD2 
+7120  N N   . LEU B   326 ? 1.40713 1.42425 1.23121 0.02607  -0.03633 -0.24525 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B   N   
+7121  C CA  . LEU B   326 ? 1.42027 1.41441 1.21300 0.02664  -0.03831 -0.25354 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B   CA  
+7122  C C   . LEU B   326 ? 1.54914 1.51156 1.31682 0.02220  -0.02159 -0.25139 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B   C   
+7123  O O   . LEU B   326 ? 1.60289 1.53776 1.33021 0.02412  -0.02441 -0.25538 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B   O   
+7124  C CB  . LEU B   326 ? 1.30866 1.31824 1.12169 0.02250  -0.03947 -0.26039 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B   CB  
+7125  C CG  . LEU B   326 ? 1.33219 1.36722 1.15814 0.02649  -0.05775 -0.26684 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B   CG  
+7126  C CD1 . LEU B   326 ? 1.16048 1.20873 1.00754 0.02043  -0.05644 -0.27247 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B   CD1 
+7127  C CD2 . LEU B   326 ? 1.44380 1.46377 1.23453 0.03541  -0.07430 -0.27420 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B   CD2 
+7128  N N   . LYS B   327 ? 1.51845 1.48411 1.30926 0.01576  -0.00424 -0.24568 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B   N   
+7129  C CA  . LYS B   327 ? 1.39137 1.32985 1.16189 0.01068  0.01341  -0.24488 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B   CA  
+7130  C C   . LYS B   327 ? 1.55873 1.47543 1.29590 0.01377  0.01196  -0.23971 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B   C   
+7131  O O   . LYS B   327 ? 1.65553 1.54248 1.35565 0.01094  0.01920  -0.24169 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B   O   
+7132  C CB  . LYS B   327 ? 1.45764 1.40697 1.26520 0.00400  0.03065  -0.24076 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B   CB  
+7133  C CG  . LYS B   327 ? 1.39949 1.36484 1.23810 -0.00016 0.03297  -0.24571 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B   CG  
+7134  C CD  . LYS B   327 ? 1.41356 1.38964 1.29106 -0.00565 0.04662  -0.24101 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B   CD  
+7135  C CE  . LYS B   327 ? 1.46095 1.45243 1.37068 -0.00968 0.04602  -0.24494 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B   CE  
+7136  N NZ  . LYS B   327 ? 1.52136 1.52106 1.46927 -0.01457 0.05719  -0.24067 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B   NZ  
+7137  N N   . GLU B   328 ? 1.68114 1.61158 1.42986 0.01898  0.00243  -0.23322 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B   N   
+7138  C CA  . GLU B   328 ? 1.70954 1.61912 1.42833 0.02219  -0.00067 -0.22798 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B   CA  
+7139  C C   . GLU B   328 ? 1.68408 1.57162 1.35900 0.02789  -0.01711 -0.23307 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B   C   
+7140  O O   . GLU B   328 ? 1.71000 1.56687 1.34636 0.02725  -0.01598 -0.23034 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B   O   
+7141  C CB  . GLU B   328 ? 1.36475 1.29611 1.10886 0.02705  -0.00828 -0.22106 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B   CB  
+7142  C CG  . GLU B   328 ? 1.62819 1.57908 1.41369 0.02166  0.00620  -0.21512 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B   CG  
+7143  C CD  . GLU B   328 ? 1.78576 1.71551 1.56356 0.01471  0.02657  -0.21140 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B   CD  
+7144  O OE1 . GLU B   328 ? 1.88519 1.78750 1.62642 0.01468  0.02812  -0.20982 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B   OE1 
+7145  O OE2 . GLU B   328 ? 1.82365 1.76395 1.63230 0.00887  0.04071  -0.21043 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B   OE2 
+7146  N N   . VAL B   329 ? 1.48256 1.38434 1.16229 0.03304  -0.03305 -0.24051 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B   N   
+7147  C CA  . VAL B   329 ? 1.46580 1.34592 1.10502 0.03870  -0.04986 -0.24671 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B   CA  
+7148  C C   . VAL B   329 ? 1.77863 1.62700 1.38182 0.03205  -0.03864 -0.25022 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B   C   
+7149  O O   . VAL B   329 ? 1.89268 1.70912 1.44975 0.03354  -0.04604 -0.25093 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B   O   
+7150  C CB  . VAL B   329 ? 1.48498 1.39050 1.14238 0.04511  -0.06834 -0.25539 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B   CB  
+7151  C CG1 . VAL B   329 ? 1.58809 1.47123 1.20538 0.05216  -0.08814 -0.26249 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B   CG1 
+7152  C CG2 . VAL B   329 ? 1.44661 1.38561 1.14032 0.05008  -0.07709 -0.25276 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B   CG2 
+7153  N N   . ILE B   330 ? 1.69318 1.54895 1.31611 0.02429  -0.02101 -0.25276 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B   N   
+7154  C CA  . ILE B   330 ? 1.81461 1.64260 1.40607 0.01712  -0.00796 -0.25744 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B   CA  
+7155  C C   . ILE B   330 ? 1.85192 1.65289 1.41654 0.01092  0.00732  -0.25080 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B   C   
+7156  O O   . ILE B   330 ? 1.93187 1.69974 1.44936 0.00724  0.00955  -0.25268 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B   O   
+7157  C CB  . ILE B   330 ? 1.82966 1.67443 1.45384 0.01092  0.00647  -0.26302 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B   CB  
+7158  C CG1 . ILE B   330 ? 1.74726 1.61593 1.39373 0.01577  -0.00909 -0.26974 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B   CG1 
+7159  C CG2 . ILE B   330 ? 1.62488 1.44236 1.21839 0.00308  0.02197  -0.26916 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B   CG2 
+7160  C CD1 . ILE B   330 ? 1.59627 1.44667 1.20522 0.01955  -0.02369 -0.27843 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B   CD1 
+7161  N N   . LYS B   331 ? 1.77041 1.58461 1.36369 0.00894  0.01797  -0.24300 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B   N   
+7162  C CA  . LYS B   331 ? 1.88265 1.67376 1.45486 0.00233  0.03340  -0.23684 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B   CA  
+7163  C C   . LYS B   331 ? 1.93081 1.69337 1.45615 0.00604  0.01909  -0.23214 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B   C   
+7164  O O   . LYS B   331 ? 1.95644 1.68760 1.44326 -0.00124 0.02939  -0.22974 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B   O   
+7165  C CB  . LYS B   331 ? 1.75038 1.56384 1.36617 0.00096  0.04426  -0.22968 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B   CB  
+7166  C CG  . LYS B   331 ? 1.91967 1.75653 1.58043 -0.00379 0.05916  -0.23354 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B   CG  
+7167  C CD  . LYS B   331 ? 1.80611 1.66396 1.50889 -0.00433 0.06669  -0.22606 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B   CD  
+7168  C CE  . LYS B   331 ? 1.89535 1.77457 1.64302 -0.00859 0.07863  -0.22976 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B   CE  
+7169  N NZ  . LYS B   331 ? 1.95716 1.85588 1.74566 -0.00897 0.08420  -0.22242 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B   NZ  
+7170  N N   . TYR B   332 ? 1.90007 1.67259 1.42794 0.01680  -0.00485 -0.23126 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B   N   
+7171  C CA  . TYR B   332 ? 1.91216 1.65626 1.39614 0.02158  -0.02200 -0.22782 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B   CA  
+7172  C C   . TYR B   332 ? 1.89191 1.60530 1.32663 0.02055  -0.03033 -0.23415 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B   C   
+7173  O O   . TYR B   332 ? 2.13155 1.80846 1.51760 0.01838  -0.03521 -0.23035 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B   O   
+7174  C CB  . TYR B   332 ? 1.92796 1.69386 1.43285 0.03407  -0.04574 -0.22720 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B   CB  
+7175  C CG  . TYR B   332 ? 2.04808 1.78633 1.51052 0.04143  -0.06914 -0.22663 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B   CG  
+7176  C CD1 . TYR B   332 ? 2.20890 1.91532 1.63728 0.03839  -0.06785 -0.21817 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B   CD1 
+7177  C CD2 . TYR B   332 ? 1.86954 1.61300 1.32684 0.05130  -0.09343 -0.23490 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B   CD2 
+7178  C CE1 . TYR B   332 ? 2.22860 1.90705 1.61749 0.04517  -0.09126 -0.21728 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B   CE1 
+7179  C CE2 . TYR B   332 ? 1.97797 1.69519 1.39803 0.05886  -0.11695 -0.23517 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B   CE2 
+7180  C CZ  . TYR B   332 ? 2.15813 1.84193 1.54345 0.05588  -0.11636 -0.22600 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B   CZ  
+7181  O OH  . TYR B   332 ? 2.12307 1.77826 1.47073 0.06347  -0.14175 -0.22594 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B   OH  
+7182  N N   . VAL B   333 ? 1.90126 1.62739 1.34653 0.02147  -0.03242 -0.24353 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B   N   
+7183  C CA  . VAL B   333 ? 2.10442 1.80221 1.50384 0.02056  -0.04065 -0.25037 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B   CA  
+7184  C C   . VAL B   333 ? 2.03112 1.70195 1.39984 0.00716  -0.01676 -0.25076 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B   C   
+7185  O O   . VAL B   333 ? 1.90241 1.53528 1.21612 0.00313  -0.02014 -0.25039 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B   O   
+7186  C CB  . VAL B   333 ? 1.97407 1.69571 1.39693 0.02609  -0.05142 -0.26095 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B   CB  
+7187  C CG1 . VAL B   333 ? 1.99919 1.69200 1.37683 0.02368  -0.05631 -0.26885 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B   CG1 
+7188  C CG2 . VAL B   333 ? 1.94004 1.68434 1.38471 0.03882  -0.07688 -0.26238 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B   CG2 
+7189  N N   . LYS B   334 ? 2.06413 1.75369 1.46753 -0.00035 0.00745  -0.25199 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B   N   
+7190  C CA  . LYS B   334 ? 2.07395 1.74303 1.45425 -0.01315 0.03140  -0.25565 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B   CA  
+7191  C C   . LYS B   334 ? 2.18302 1.82420 1.53101 -0.02170 0.04394  -0.24727 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B   C   
+7192  O O   . LYS B   334 ? 2.12044 1.72840 1.41946 -0.03104 0.05256  -0.24908 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B   O   
+7193  C CB  . LYS B   334 ? 1.91485 1.61338 1.34613 -0.01768 0.05185  -0.26085 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B   CB  
+7194  C CG  . LYS B   334 ? 1.87822 1.60078 1.33819 -0.01198 0.04216  -0.26961 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B   CG  
+7195  C CD  . LYS B   334 ? 1.97568 1.67509 1.39374 -0.01371 0.03685  -0.27908 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B   CD  
+7196  C CE  . LYS B   334 ? 1.92415 1.64775 1.37256 -0.00862 0.02769  -0.28818 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B   CE  
+7197  N NZ  . LYS B   334 ? 1.91339 1.61476 1.32211 -0.01019 0.02247  -0.29817 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B   NZ  
+7198  N N   . ASN B   335 ? 2.17116 1.82484 1.54466 -0.01950 0.04539  -0.23824 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B   N   
+7199  C CA  . ASN B   335 ? 2.27393 1.90533 1.62498 -0.02840 0.05944  -0.23023 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B   CA  
+7200  C C   . ASN B   335 ? 2.33781 1.94540 1.65289 -0.02259 0.03733  -0.22140 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B   C   
+7201  O O   . ASN B   335 ? 2.27388 1.89897 1.61036 -0.01010 0.01588  -0.21897 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B   O   
+7202  C CB  . ASN B   335 ? 2.04710 1.70645 1.45089 -0.03054 0.07673  -0.22639 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B   CB  
+7203  C CG  . ASN B   335 ? 2.30069 1.97702 1.73582 -0.03814 0.10062  -0.23514 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B   CG  
+7204  O OD1 . ASN B   335 ? 2.24316 1.94954 1.72163 -0.03269 0.09791  -0.23994 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B   OD1 
+7205  N ND2 . ASN B   335 ? 2.42122 2.07806 1.83467 -0.05128 0.12405  -0.23780 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B   ND2 
+7206  N N   . ASP B   336 ? 2.42226 1.98978 1.68296 -0.03229 0.04282  -0.21701 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B   N   
+7207  C CA  . ASP B   336 ? 2.50161 2.04072 1.72402 -0.02827 0.02214  -0.20789 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B   CA  
+7208  C C   . ASP B   336 ? 2.55504 2.10295 1.80194 -0.02788 0.02668  -0.19803 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B   C   
+7209  O O   . ASP B   336 ? 2.51308 2.05689 1.75637 -0.01820 0.00434  -0.19199 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B   O   
+7210  C CB  . ASP B   336 ? 2.60155 2.09129 1.75258 -0.04021 0.02534  -0.20608 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B   CB  
+7211  C CG  . ASP B   336 ? 2.64350 2.12531 1.78673 -0.05812 0.06000  -0.20783 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B   CG  
+7212  O OD1 . ASP B   336 ? 2.58416 2.09802 1.77928 -0.06022 0.08024  -0.21009 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B   OD1 
+7213  O OD2 . ASP B   336 ? 2.66162 2.10530 1.74712 -0.07038 0.06674  -0.20751 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B   OD2 
+7214  N N   . ARG B   337 ? 2.60298 2.16305 1.87589 -0.03790 0.05454  -0.19715 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B   N   
+7215  C CA  . ARG B   337 ? 2.35938 1.92833 1.65719 -0.03789 0.05958  -0.18826 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B   CA  
+7216  C C   . ARG B   337 ? 2.28651 1.89693 1.64260 -0.02390 0.04702  -0.18785 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B   C   
+7217  O O   . ARG B   337 ? 2.54441 2.16059 1.91627 -0.01989 0.04162  -0.18025 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B   O   
+7218  C CB  . ARG B   337 ? 2.36160 1.93334 1.67372 -0.05252 0.09287  -0.18894 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B   CB  
+7219  C CG  . ARG B   337 ? 2.72386 2.25434 1.97755 -0.06893 0.10827  -0.18835 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B   CG  
+7220  C CD  . ARG B   337 ? 2.75192 2.28973 2.02609 -0.08323 0.14192  -0.19089 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B   CD  
+7221  N NE  . ARG B   337 ? 2.68820 2.24189 1.99907 -0.08111 0.14537  -0.18324 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B   NE  
+7222  C CZ  . ARG B   337 ? 2.81017 2.33943 2.09479 -0.08756 0.14642  -0.17366 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B   CZ  
+7223  N NH1 . ARG B   337 ? 2.92629 2.41240 2.14588 -0.09733 0.14416  -0.16956 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B   NH1 
+7224  N NH2 . ARG B   337 ? 2.72557 2.27299 2.04911 -0.08460 0.14924  -0.16782 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B   NH2 
+7225  N N   . TYR B   338 ? 2.19696 1.83589 1.58440 -0.01722 0.04252  -0.19592 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B   N   
+7226  C CA  . TYR B   338 ? 2.07092 1.74896 1.51025 -0.00521 0.03001  -0.19594 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B   CA  
+7227  C C   . TYR B   338 ? 2.16773 1.83934 1.59050 0.00710  -0.00018 -0.19331 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B   C   
+7228  O O   . TYR B   338 ? 2.22074 1.88064 1.61690 0.01235  -0.01780 -0.19851 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B   O   
+7229  C CB  . TYR B   338 ? 2.09807 1.80421 1.56945 -0.00291 0.03237  -0.20525 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B   CB  
+7230  C CG  . TYR B   338 ? 2.00373 1.75219 1.53255 0.00532  0.02624  -0.20495 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B   CG  
+7231  C CD1 . TYR B   338 ? 2.00787 1.77245 1.54604 0.01727  0.00154  -0.20651 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B   CD1 
+7232  C CD2 . TYR B   338 ? 2.00395 1.77613 1.57742 0.00061  0.04492  -0.20374 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B   CD2 
+7233  C CE1 . TYR B   338 ? 1.84967 1.65297 1.43786 0.02309  -0.00304 -0.20644 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B   CE1 
+7234  C CE2 . TYR B   338 ? 1.75957 1.56829 1.38211 0.00692  0.03882  -0.20271 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B   CE2 
+7235  C CZ  . TYR B   338 ? 1.71309 1.53729 1.34164 0.01753  0.01550  -0.20385 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B   CZ  
+7236  O OH  . TYR B   338 ? 1.79502 1.65558 1.46996 0.02218  0.01040  -0.20299 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B   OH  
+7237  N N   . SER B   339 ? 2.32895 2.00858 1.76882 0.01209  -0.00683 -0.18623 ? ? ? ? ? ? 340 SER B   N   
+7238  C CA  . SER B   339 ? 2.29715 1.96881 1.72172 0.02362  -0.03503 -0.18425 ? ? ? ? ? ? 340 SER B   CA  
+7239  C C   . SER B   339 ? 2.11055 1.81884 1.57184 0.03635  -0.05322 -0.19146 ? ? ? ? ? ? 340 SER B   C   
+7240  O O   . SER B   339 ? 2.13525 1.87815 1.63995 0.03603  -0.04337 -0.19507 ? ? ? ? ? ? 340 SER B   O   
+7241  C CB  . SER B   339 ? 2.16237 1.82976 1.59312 0.02419  -0.03525 -0.17492 ? ? ? ? ? ? 340 SER B   CB  
+7242  O OG  . SER B   339 ? 2.15639 1.82135 1.58056 0.03681  -0.06351 -0.17456 ? ? ? ? ? ? 340 SER B   OG  
+7243  N N   . ILE B   340 ? 2.02093 1.72055 1.46398 0.04725  -0.08069 -0.19394 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B   N   
+7244  C CA  . ILE B   340 ? 2.09025 1.82537 1.56805 0.05937  -0.09911 -0.20179 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B   CA  
+7245  C C   . ILE B   340 ? 1.99201 1.76146 1.51719 0.06336  -0.09688 -0.19841 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B   C   
+7246  O O   . ILE B   340 ? 1.77626 1.58437 1.34221 0.06843  -0.10086 -0.20402 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B   O   
+7247  C CB  . ILE B   340 ? 2.11756 1.83360 1.56434 0.07036  -0.12980 -0.20683 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B   CB  
+7248  C CG1 . ILE B   340 ? 1.91392 1.66879 1.39769 0.08213  -0.14791 -0.21746 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B   CG1 
+7249  C CG2 . ILE B   340 ? 1.87758 1.56812 1.30180 0.07381  -0.14171 -0.19930 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B   CG2 
+7250  C CD1 . ILE B   340 ? 1.97807 1.75446 1.47982 0.07899  -0.13995 -0.22537 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B   CD1 
+7251  N N   . TYR B   341 ? 1.99575 1.75156 1.51575 0.06031  -0.09021 -0.18927 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B   N   
+7252  C CA  . TYR B   341 ? 1.84895 1.63568 1.41261 0.06329  -0.08683 -0.18572 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B   CA  
+7253  C C   . TYR B   341 ? 1.64366 1.45873 1.24716 0.05546  -0.06334 -0.18481 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B   C   
+7254  O O   . TYR B   341 ? 1.70012 1.55128 1.34651 0.05912  -0.06412 -0.18558 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B   O   
+7255  C CB  . TYR B   341 ? 1.81431 1.57650 1.36061 0.06135  -0.08535 -0.17628 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B   CB  
+7256  C CG  . TYR B   341 ? 1.95640 1.68733 1.46292 0.06899  -0.11026 -0.17629 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B   CG  
+7257  C CD1 . TYR B   341 ? 1.80929 1.55518 1.32437 0.08265  -0.13682 -0.18467 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B   CD1 
+7258  C CD2 . TYR B   341 ? 1.99692 1.68280 1.45732 0.06208  -0.10771 -0.16846 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B   CD2 
+7259  C CE1 . TYR B   341 ? 1.88770 1.60402 1.36815 0.09053  -0.16170 -0.18553 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B   CE1 
+7260  C CE2 . TYR B   341 ? 1.94986 1.60406 1.37242 0.06884  -0.13241 -0.16781 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B   CE2 
+7261  C CZ  . TYR B   341 ? 1.96554 1.63479 1.39903 0.08370  -0.16012 -0.17651 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B   CZ  
+7262  O OH  . TYR B   341 ? 2.03910 1.67585 1.43661 0.09128  -0.18669 -0.17666 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B   OH  
+7263  N N   . ASP B   342 ? 1.83068 1.62957 1.42045 0.04447  -0.04296 -0.18368 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B   N   
+7264  C CA  . ASP B   342 ? 1.77178 1.59585 1.39954 0.03765  -0.02264 -0.18437 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B   CA  
+7265  C C   . ASP B   342 ? 1.74981 1.60432 1.40373 0.04218  -0.03086 -0.19236 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B   C   
+7266  O O   . ASP B   342 ? 1.65687 1.54286 1.35330 0.04085  -0.02368 -0.19221 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B   O   
+7267  C CB  . ASP B   342 ? 1.91042 1.70987 1.51640 0.02548  -0.00038 -0.18399 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B   CB  
+7268  C CG  . ASP B   342 ? 2.05479 1.82751 1.63972 0.01853  0.01147  -0.17617 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B   CG  
+7269  O OD1 . ASP B   342 ? 2.02445 1.77255 1.57572 0.02191  -0.00229 -0.17236 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B   OD1 
+7270  O OD2 . ASP B   342 ? 2.26186 2.03778 1.86450 0.00947  0.03405  -0.17427 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B   OD2 
+7271  N N   . LEU B   343 ? 1.80993 1.65458 1.43838 0.04705  -0.04651 -0.19934 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B   N   
+7272  C CA  . LEU B   343 ? 1.84924 1.72276 1.50169 0.05132  -0.05581 -0.20766 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B   CA  
+7273  C C   . LEU B   343 ? 1.66853 1.57441 1.35218 0.06031  -0.07170 -0.20913 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B   C   
+7274  O O   . LEU B   343 ? 1.62260 1.56261 1.34337 0.06002  -0.07071 -0.21222 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B   O   
+7275  C CB  . LEU B   343 ? 1.73673 1.58988 1.35300 0.05433  -0.06905 -0.21547 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B   CB  
+7276  C CG  . LEU B   343 ? 1.44438 1.32506 1.08185 0.05905  -0.08091 -0.22536 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B   CG  
+7277  C CD1 . LEU B   343 ? 1.30629 1.20803 0.97556 0.05086  -0.06288 -0.22634 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B   CD1 
+7278  C CD2 . LEU B   343 ? 1.79307 1.65002 1.39165 0.06322  -0.09660 -0.23309 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B   CD2 
+7279  N N   . ALA B   344 ? 1.67147 1.56684 1.34025 0.06778  -0.08653 -0.20731 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B   N   
+7280  C CA  . ALA B   344 ? 1.69939 1.62593 1.39770 0.07643  -0.10129 -0.21013 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B   CA  
+7281  C C   . ALA B   344 ? 1.42071 1.37293 1.15799 0.07216  -0.08728 -0.20335 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B   C   
+7282  O O   . ALA B   344 ? 1.37001 1.35721 1.14058 0.07576  -0.09386 -0.20655 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B   O   
+7283  C CB  . ALA B   344 ? 1.49568 1.40223 1.16851 0.08582  -0.12113 -0.21046 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B   CB  
+7284  N N   . ALA B   345 ? 1.50032 1.43598 1.23400 0.06408  -0.06811 -0.19459 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B   N   
+7285  C CA  . ALA B   345 ? 1.47072 1.42876 1.24146 0.05997  -0.05522 -0.18823 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B   CA  
+7286  C C   . ALA B   345 ? 1.60145 1.58962 1.40706 0.05503  -0.04721 -0.19064 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B   C   
+7287  O O   . ALA B   345 ? 1.65313 1.66949 1.49354 0.05437  -0.04537 -0.18792 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B   O   
+7288  C CB  . ALA B   345 ? 1.37499 1.30775 1.13454 0.05215  -0.03640 -0.17987 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B   CB  
+7289  N N   . GLU B   346 ? 1.58701 1.56863 1.38293 0.05113  -0.04304 -0.19557 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B   N   
+7290  C CA  . GLU B   346 ? 1.54088 1.54880 1.36827 0.04624  -0.03724 -0.19808 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B   CA  
+7291  C C   . GLU B   346 ? 1.34441 1.38356 1.18988 0.05167  -0.05401 -0.20464 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B   C   
+7292  O O   . GLU B   346 ? 1.40728 1.47417 1.28499 0.04734  -0.05075 -0.20448 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B   O   
+7293  C CB  . GLU B   346 ? 1.51568 1.50604 1.32678 0.04058  -0.02805 -0.20224 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B   CB  
+7294  C CG  . GLU B   346 ? 1.90524 1.91854 1.74751 0.03485  -0.02188 -0.20472 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B   CG  
+7295  C CD  . GLU B   346 ? 2.03698 2.06373 1.91378 0.02859  -0.00777 -0.19741 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B   CD  
+7296  O OE1 . GLU B   346 ? 2.04405 2.05551 1.91674 0.02658  0.00321  -0.19168 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B   OE1 
+7297  O OE2 . GLU B   346 ? 2.07149 2.12346 1.97943 0.02530  -0.00823 -0.19743 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B   OE2 
+7298  N N   . ILE B   347 ? 1.24171 1.27679 1.06751 0.06059  -0.07218 -0.21080 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B   N   
+7299  C CA  . ILE B   347 ? 1.35100 1.41752 1.19531 0.06592  -0.08810 -0.21909 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B   CA  
+7300  C C   . ILE B   347 ? 1.47347 1.56801 1.34803 0.06687  -0.08905 -0.21538 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B   C   
+7301  O O   . ILE B   347 ? 1.43052 1.51456 1.30083 0.06920  -0.08718 -0.20904 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B   O   
+7302  C CB  . ILE B   347 ? 1.39133 1.44435 1.20746 0.07617  -0.10842 -0.22791 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B   CB  
+7303  C CG1 . ILE B   347 ? 1.29008 1.31123 1.07171 0.07461  -0.10726 -0.23060 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B   CG1 
+7304  C CG2 . ILE B   347 ? 1.33207 1.41977 1.16987 0.08135  -0.12426 -0.23907 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B   CG2 
+7305  C CD1 . ILE B   347 ? 1.39396 1.39800 1.14548 0.08455  -0.12880 -0.23896 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B   CD1 
+7306  N N   . VAL B   348 ? 1.57677 1.70699 1.48135 0.06428  -0.09185 -0.21942 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B   N   
+7307  C CA  . VAL B   348 ? 1.27081 1.42992 1.20360 0.06399  -0.09281 -0.21670 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B   CA  
+7308  C C   . VAL B   348 ? 1.40175 1.56487 1.32717 0.07507  -0.10952 -0.22292 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B   C   
+7309  O O   . VAL B   348 ? 1.40895 1.57306 1.32273 0.08228  -0.12476 -0.23382 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B   O   
+7310  C CB  . VAL B   348 ? 1.05153 1.24671 1.01411 0.05713  -0.09241 -0.22021 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B   CB  
+7311  C CG1 . VAL B   348 ? 1.17603 1.40079 1.16484 0.05583  -0.09340 -0.21760 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B   CG1 
+7312  C CG2 . VAL B   348 ? 1.40839 1.59726 1.37893 0.04657  -0.07750 -0.21403 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B   CG2 
+7313  N N   . GLY B   349 ? 1.51319 1.67854 1.44668 0.07685  -0.10763 -0.21674 ? ? ? ? ? ? 350 GLY B   N   
+7314  C CA  . GLY B   349 ? 1.35116 1.51936 1.27977 0.08747  -0.12319 -0.22229 ? ? ? ? ? ? 350 GLY B   CA  
+7315  C C   . GLY B   349 ? 1.55531 1.68271 1.45041 0.09333  -0.12656 -0.21831 ? ? ? ? ? ? 350 GLY B   C   
+7316  O O   . GLY B   349 ? 1.75306 1.84977 1.62392 0.08972  -0.11875 -0.21382 ? ? ? ? ? ? 350 GLY B   O   
+7317  N N   . ASN B   350 ? 1.61776 1.74482 1.51110 0.10195  -0.13855 -0.22030 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B   N   
+7318  C CA  . ASN B   350 ? 1.67520 1.76348 1.53666 0.10748  -0.14424 -0.21621 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B   CA  
+7319  C C   . ASN B   350 ? 1.57442 1.65264 1.41489 0.11799  -0.16652 -0.22791 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B   C   
+7320  O O   . ASN B   350 ? 1.67771 1.76966 1.52646 0.12782  -0.18392 -0.23655 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B   O   
+7321  C CB  . ASN B   350 ? 1.57044 1.66156 1.44271 0.11053  -0.14483 -0.21092 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B   CB  
+7322  C CG  . ASN B   350 ? 1.66421 1.71227 1.50481 0.11162  -0.14393 -0.20252 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B   CG  
+7323  O OD1 . ASN B   350 ? 1.92460 1.94261 1.74015 0.10543  -0.13360 -0.19660 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B   OD1 
+7324  N ND2 . ASN B   350 ? 1.57782 1.62266 1.41902 0.11886  -0.15458 -0.20236 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B   ND2 
+7325  N N   . LEU B   351 ? 1.60141 1.65529 1.41506 0.11612  -0.16658 -0.22897 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B   N   
+7326  C CA  . LEU B   351 ? 1.65753 1.69991 1.45028 0.12577  -0.18851 -0.24025 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B   CA  
+7327  C C   . LEU B   351 ? 1.54792 1.55731 1.31262 0.13433  -0.20376 -0.23841 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B   C   
+7328  O O   . LEU B   351 ? 1.50127 1.48130 1.24670 0.12977  -0.19380 -0.22637 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B   O   
+7329  C CB  . LEU B   351 ? 1.69527 1.71640 1.46336 0.12083  -0.18410 -0.24077 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B   CB  
+7330  C CG  . LEU B   351 ? 1.53709 1.58916 1.33011 0.11454  -0.17567 -0.24612 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B   CG  
+7331  C CD1 . LEU B   351 ? 1.66602 1.69228 1.43149 0.10993  -0.17119 -0.24621 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B   CD1 
+7332  C CD2 . LEU B   351 ? 1.52860 1.61769 1.34692 0.12213  -0.19296 -0.26116 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B   CD2 
+7333  N N   . SER B   352 ? 1.55562 1.56977 1.31892 0.14655  -0.22857 -0.25099 ? ? ? ? ? ? 353 SER B   N   
+7334  C CA  . SER B   352 ? 1.58211 1.56379 1.31890 0.15567  -0.24694 -0.25037 ? ? ? ? ? ? 353 SER B   CA  
+7335  C C   . SER B   352 ? 1.65652 1.58824 1.34387 0.15379  -0.25105 -0.24536 ? ? ? ? ? ? 353 SER B   C   
+7336  O O   . SER B   352 ? 1.86110 1.78693 1.53673 0.14741  -0.24243 -0.24539 ? ? ? ? ? ? 353 SER B   O   
+7337  C CB  . SER B   352 ? 1.85288 1.85624 1.60648 0.17002  -0.27365 -0.26713 ? ? ? ? ? ? 353 SER B   CB  
+7338  O OG  . SER B   352 ? 1.42161 1.42752 1.16874 0.17437  -0.28697 -0.27934 ? ? ? ? ? ? 353 SER B   OG  
+7339  N N   . SER B   353 ? 1.58560 1.47987 1.24241 0.15902  -0.26498 -0.24104 ? ? ? ? ? ? 354 SER B   N   
+7340  C CA  . SER B   353 ? 1.62927 1.47255 1.23434 0.15647  -0.27045 -0.23560 ? ? ? ? ? ? 354 SER B   CA  
+7341  C C   . SER B   353 ? 1.93473 1.77471 1.52738 0.16488  -0.29266 -0.24904 ? ? ? ? ? ? 354 SER B   C   
+7342  O O   . SER B   353 ? 1.75735 1.56851 1.31566 0.15963  -0.29044 -0.24653 ? ? ? ? ? ? 354 SER B   O   
+7343  C CB  . SER B   353 ? 1.65319 1.45650 1.22834 0.15939  -0.28169 -0.22734 ? ? ? ? ? ? 354 SER B   CB  
+7344  O OG  . SER B   353 ? 2.20490 1.95652 1.72626 0.15451  -0.28522 -0.22047 ? ? ? ? ? ? 354 SER B   OG  
+7345  N N   . ARG B   354 ? 1.92651 1.79642 1.54736 0.17771  -0.31398 -0.26429 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B   N   
+7346  C CA  . ARG B   354 ? 1.85073 1.72173 1.46534 0.18621  -0.33559 -0.27897 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B   CA  
+7347  C C   . ARG B   354 ? 1.82619 1.72634 1.45973 0.17883  -0.31987 -0.28367 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B   C   
+7348  O O   . ARG B   354 ? 1.98597 1.86878 1.59618 0.17854  -0.32632 -0.28782 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B   O   
+7349  C CB  . ARG B   354 ? 1.99242 1.88996 1.63582 0.20193  -0.36225 -0.29587 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B   CB  
+7350  C CG  . ARG B   354 ? 1.78044 1.68509 1.42483 0.21156  -0.38542 -0.31366 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B   CG  
+7351  C CD  . ARG B   354 ? 1.92169 1.83878 1.58457 0.22858  -0.41642 -0.33039 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B   CD  
+7352  N NE  . ARG B   354 ? 2.16859 2.14104 1.88451 0.23102  -0.41044 -0.34004 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B   NE  
+7353  C CZ  . ARG B   354 ? 2.19316 2.18833 1.93575 0.24480  -0.43302 -0.35697 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B   CZ  
+7354  N NH1 . ARG B   354 ? 2.07664 2.04409 1.80043 0.25856  -0.46485 -0.36649 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B   NH1 
+7355  N NH2 . ARG B   354 ? 2.23145 2.27805 2.02055 0.24463  -0.42398 -0.36511 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B   NH2 
+7356  N N   . GLU B   355 ? 1.88324 1.82644 1.55815 0.17254  -0.30003 -0.28295 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B   N   
+7357  C CA  . GLU B   355 ? 1.70633 1.67577 1.39964 0.16413  -0.28418 -0.28584 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B   CA  
+7358  C C   . GLU B   355 ? 1.84167 1.77871 1.50340 0.15195  -0.26435 -0.27310 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B   C   
+7359  O O   . GLU B   355 ? 1.94645 1.88778 1.60627 0.14750  -0.25938 -0.27725 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B   O   
+7360  C CB  . GLU B   355 ? 1.84220 1.86056 1.58344 0.15896  -0.26788 -0.28596 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B   CB  
+7361  C CG  . GLU B   355 ? 1.82289 1.88258 1.60015 0.16898  -0.28484 -0.30222 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B   CG  
+7362  C CD  . GLU B   355 ? 1.81602 1.92048 1.63558 0.16236  -0.26816 -0.30070 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B   CD  
+7363  O OE1 . GLU B   355 ? 1.99089 2.09033 1.81299 0.15893  -0.25684 -0.28900 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B   OE1 
+7364  O OE2 . GLU B   355 ? 1.89731 2.04121 1.74668 0.15988  -0.26645 -0.31103 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B   OE2 
+7365  N N   . ILE B   356 ? 1.88032 1.78591 1.51833 0.14608  -0.25250 -0.25852 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B   N   
+7366  C CA  . ILE B   356 ? 1.72578 1.59906 1.33182 0.13430  -0.23366 -0.24790 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B   CA  
+7367  C C   . ILE B   356 ? 1.73242 1.56710 1.29282 0.13745  -0.25000 -0.25191 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B   C   
+7368  O O   . ILE B   356 ? 1.92254 1.74535 1.46571 0.12997  -0.23947 -0.25132 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B   O   
+7369  C CB  . ILE B   356 ? 1.76619 1.61608 1.35877 0.12701  -0.21760 -0.23271 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B   CB  
+7370  C CG1 . ILE B   356 ? 1.66902 1.55444 1.30416 0.11974  -0.19453 -0.22736 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B   CG1 
+7371  C CG2 . ILE B   356 ? 1.71096 1.51504 1.25637 0.11712  -0.20597 -0.22384 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B   CG2 
+7372  C CD1 . ILE B   356 ? 1.76489 1.63052 1.39153 0.11204  -0.17721 -0.21343 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B   CD1 
+7373  N N   . LYS B   357 ? 1.89362 1.70794 1.43410 0.14880  -0.27713 -0.25665 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B   N   
+7374  C CA  . LYS B   357 ? 2.00937 1.78366 1.50383 0.15231  -0.29581 -0.26009 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B   CA  
+7375  C C   . LYS B   357 ? 2.05100 1.84721 1.55887 0.15660  -0.30539 -0.27467 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B   C   
+7376  O O   . LYS B   357 ? 1.93928 1.70697 1.41187 0.15421  -0.30971 -0.27585 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B   O   
+7377  C CB  . LYS B   357 ? 1.93665 1.68463 1.41017 0.16432  -0.32522 -0.26218 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B   CB  
+7378  C CG  . LYS B   357 ? 1.90288 1.59010 1.31313 0.16201  -0.33660 -0.25516 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B   CG  
+7379  C CD  . LYS B   357 ? 2.02877 1.68854 1.42031 0.17304  -0.36518 -0.25520 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B   CD  
+7380  C CE  . LYS B   357 ? 2.33685 1.93189 1.66127 0.16779  -0.37410 -0.24487 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B   CE  
+7381  N NZ  . LYS B   357 ? 2.11914 1.68407 1.42417 0.17811  -0.40336 -0.24394 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B   NZ  
+7382  N N   . GLU B   358 ? 2.00222 1.84870 1.55991 0.16214  -0.30848 -0.28609 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B   N   
+7383  C CA  . GLU B   358 ? 2.02693 1.89742 1.60104 0.16500  -0.31608 -0.30034 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B   CA  
+7384  C C   . GLU B   358 ? 1.96820 1.84688 1.54663 0.15158  -0.28973 -0.29539 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B   C   
+7385  O O   . GLU B   358 ? 1.95765 1.82823 1.52172 0.15063  -0.29389 -0.30177 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B   O   
+7386  C CB  . GLU B   358 ? 2.14668 2.06933 1.77255 0.17338  -0.32621 -0.31459 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B   CB  
+7387  C CG  . GLU B   358 ? 2.45328 2.37145 2.07753 0.18948  -0.35913 -0.32722 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B   CG  
+7388  C CD  . GLU B   358 ? 2.43977 2.40041 2.10137 0.19757  -0.37437 -0.34807 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B   CD  
+7389  O OE1 . GLU B   358 ? 2.11698 2.11380 1.80854 0.18972  -0.35787 -0.35139 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B   OE1 
+7390  O OE2 . GLU B   358 ? 2.55262 2.51010 2.21407 0.21148  -0.40327 -0.36159 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B   OE2 
+7391  N N   . ILE B   359 ? 2.02466 1.91921 1.62385 0.14151  -0.26354 -0.28471 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B   N   
+7392  C CA  . ILE B   359 ? 1.84978 1.74970 1.45381 0.12889  -0.23880 -0.27981 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B   CA  
+7393  C C   . ILE B   359 ? 1.76414 1.61537 1.31728 0.12232  -0.23203 -0.27234 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B   C   
+7394  O O   . ILE B   359 ? 1.94070 1.78733 1.48488 0.11648  -0.22420 -0.27512 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B   O   
+7395  C CB  . ILE B   359 ? 1.82227 1.74827 1.46053 0.12041  -0.21461 -0.27026 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B   CB  
+7396  C CG1 . ILE B   359 ? 1.69617 1.67419 1.38491 0.12375  -0.21841 -0.27897 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B   CG1 
+7397  C CG2 . ILE B   359 ? 1.61655 1.53586 1.25165 0.10719  -0.18879 -0.26288 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B   CG2 
+7398  C CD1 . ILE B   359 ? 1.67601 1.68068 1.39872 0.11469  -0.19585 -0.27002 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B   CD1 
+7399  N N   . GLN B   360 ? 1.95517 1.76906 1.47342 0.12257  -0.23501 -0.26317 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B   N   
+7400  C CA  . GLN B   360 ? 1.97481 1.74044 1.44032 0.11516  -0.22900 -0.25620 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B   CA  
+7401  C C   . GLN B   360 ? 2.03120 1.77581 1.46544 0.12080  -0.25024 -0.26606 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B   C   
+7402  O O   . GLN B   360 ? 2.08216 1.80071 1.48361 0.11293  -0.24136 -0.26440 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B   O   
+7403  C CB  . GLN B   360 ? 1.82498 1.55485 1.25888 0.11436  -0.23118 -0.24490 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B   CB  
+7404  C CG  . GLN B   360 ? 1.88405 1.56392 1.26213 0.10381  -0.22130 -0.23626 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B   CG  
+7405  C CD  . GLN B   360 ? 1.96641 1.61235 1.31526 0.10118  -0.22179 -0.22435 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B   CD  
+7406  O OE1 . GLN B   360 ? 2.32565 1.98395 1.69542 0.10870  -0.23185 -0.22293 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B   OE1 
+7407  N NE2 . GLN B   360 ? 1.84229 1.44533 1.14228 0.08978  -0.21054 -0.21611 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B   NE2 
+7408  N N   . LYS B   361 ? 2.01157 1.76792 1.45651 0.13443  -0.27848 -0.27740 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B   N   
+7409  C CA  . LYS B   361 ? 1.94252 1.67999 1.36056 0.14105  -0.30139 -0.28800 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B   CA  
+7410  C C   . LYS B   361 ? 1.96822 1.72961 1.40502 0.13652  -0.29150 -0.29635 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B   C   
+7411  O O   . LYS B   361 ? 2.09146 1.82681 1.49449 0.13471  -0.29679 -0.29978 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B   O   
+7412  C CB  . LYS B   361 ? 1.78110 1.53025 1.21373 0.15737  -0.33401 -0.30006 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B   CB  
+7413  C CG  . LYS B   361 ? 2.05150 1.77652 1.45428 0.16603  -0.36235 -0.31127 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B   CG  
+7414  C CD  . LYS B   361 ? 1.93786 1.67473 1.35845 0.18284  -0.39509 -0.32410 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B   CD  
+7415  C CE  . LYS B   361 ? 2.09796 1.80417 1.48472 0.19218  -0.42618 -0.33451 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B   CE  
+7416  N NZ  . LYS B   361 ? 1.99929 1.71446 1.40358 0.20936  -0.45973 -0.34791 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B   NZ  
+7417  N N   . ILE B   362 ? 1.99890 1.80860 1.48819 0.13413  -0.27760 -0.29953 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B   N   
+7418  C CA  . ILE B   362 ? 2.01227 1.84608 1.52255 0.12928  -0.26855 -0.30719 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B   CA  
+7419  C C   . ILE B   362 ? 2.07612 1.88691 1.56229 0.11589  -0.24368 -0.29838 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B   C   
+7420  O O   . ILE B   362 ? 2.16791 1.97013 1.63986 0.11312  -0.24370 -0.30444 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B   O   
+7421  C CB  . ILE B   362 ? 1.73355 1.62273 1.30401 0.12858  -0.25993 -0.31136 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B   CB  
+7422  C CG1 . ILE B   362 ? 1.66423 1.58030 1.25962 0.14164  -0.28595 -0.32561 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B   CG1 
+7423  C CG2 . ILE B   362 ? 1.76622 1.67635 1.35745 0.11941  -0.24334 -0.31434 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B   CG2 
+7424  C CD1 . ILE B   362 ? 1.56271 1.53404 1.21475 0.13980  -0.27836 -0.33128 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B   CD1 
+7425  N N   . ILE B   363 ? 2.04394 1.84457 1.52575 0.10752  -0.22236 -0.28506 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B   N   
+7426  C CA  . ILE B   363 ? 1.95259 1.73587 1.41761 0.09442  -0.19670 -0.27822 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B   CA  
+7427  C C   . ILE B   363 ? 2.06992 1.80126 1.47293 0.09135  -0.20083 -0.27573 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B   C   
+7428  O O   . ILE B   363 ? 2.31275 2.02996 1.69797 0.08199  -0.18490 -0.27566 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B   O   
+7429  C CB  . ILE B   363 ? 2.04732 1.83984 1.53263 0.08640  -0.17237 -0.26621 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B   CB  
+7430  C CG1 . ILE B   363 ? 1.86150 1.70298 1.40410 0.08969  -0.17121 -0.26806 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B   CG1 
+7431  C CG2 . ILE B   363 ? 2.14724 1.93174 1.62809 0.07325  -0.14486 -0.26217 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B   CG2 
+7432  C CD1 . ILE B   363 ? 1.77700 1.65148 1.35369 0.08698  -0.16632 -0.27625 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B   CD1 
+7433  N N   . ASN B   364 ? 2.14558 1.84730 1.51429 0.09864  -0.22249 -0.27414 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B   N   
+7434  C CA  . ASN B   364 ? 2.27956 1.92869 1.58488 0.09451  -0.22755 -0.27060 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B   CA  
+7435  C C   . ASN B   364 ? 2.38038 2.01960 1.66541 0.09500  -0.23631 -0.28108 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B   C   
+7436  O O   . ASN B   364 ? 2.45669 2.05468 1.68977 0.08822  -0.23414 -0.27839 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B   O   
+7437  C CB  . ASN B   364 ? 2.09991 1.71969 1.37476 0.10348  -0.25382 -0.26755 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B   CB  
+7438  C CG  . ASN B   364 ? 2.23908 1.85141 1.51451 0.09940  -0.24237 -0.25455 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B   CG  
+7439  O OD1 . ASN B   364 ? 2.24586 1.86175 1.52850 0.08756  -0.21352 -0.24640 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B   OD1 
+7440  N ND2 . ASN B   364 ? 2.17363 1.77557 1.44281 0.10946  -0.26561 -0.25333 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B   ND2 
+7441  N N   . GLU B   365 ? 2.23659 1.91242 1.56052 0.10209  -0.24585 -0.29315 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B   N   
+7442  C CA  . GLU B   365 ? 2.04165 1.71075 1.35044 0.10214  -0.25292 -0.30362 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B   CA  
+7443  C C   . GLU B   365 ? 1.98257 1.65123 1.28986 0.08849  -0.22353 -0.30143 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B   C   
+7444  O O   . GLU B   365 ? 2.15867 1.80592 1.43501 0.08523  -0.22508 -0.30695 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B   O   
+7445  C CB  . GLU B   365 ? 1.97099 1.68149 1.32490 0.11251  -0.27012 -0.31762 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B   CB  
+7446  C CG  . GLU B   365 ? 2.18937 1.90420 1.54964 0.12694  -0.30018 -0.32312 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B   CG  
+7447  C CD  . GLU B   365 ? 2.41768 2.17022 1.81716 0.13637  -0.31800 -0.33959 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B   CD  
+7448  O OE1 . GLU B   365 ? 2.30291 2.06782 1.71224 0.13215  -0.31147 -0.34666 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B   OE1 
+7449  O OE2 . GLU B   365 ? 2.40202 2.17234 1.82336 0.14772  -0.33835 -0.34621 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B   OE2 
+7450  N N   . LEU B   366 ? 2.02156 1.71298 1.36198 0.08068  -0.19747 -0.29418 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B   N   
+7451  C CA  . LEU B   366 ? 2.14387 1.83593 1.48722 0.06809  -0.16930 -0.29277 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B   CA  
+7452  C C   . LEU B   366 ? 2.11645 1.76559 1.40945 0.05745  -0.15365 -0.28442 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B   C   
+7453  O O   . LEU B   366 ? 2.21052 1.85405 1.49719 0.04703  -0.13206 -0.28569 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B   O   
+7454  C CB  . LEU B   366 ? 2.11446 1.84756 1.51500 0.06413  -0.14911 -0.28889 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B   CB  
+7455  C CG  . LEU B   366 ? 1.78496 1.56423 1.23882 0.07060  -0.15827 -0.29662 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B   CG  
+7456  C CD1 . LEU B   366 ? 1.49109 1.30388 0.99393 0.06412  -0.13636 -0.29101 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B   CD1 
+7457  C CD2 . LEU B   366 ? 2.02664 1.80936 1.47856 0.07153  -0.16627 -0.30882 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B   CD2 
+7458  N N   . LEU B   367 ? 2.17467 1.79379 1.43241 0.05925  -0.16377 -0.27651 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B   N   
+7459  C CA  . LEU B   367 ? 2.45530 2.03252 1.66266 0.04762  -0.14892 -0.26811 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B   CA  
+7460  C C   . LEU B   367 ? 2.48385 2.02033 1.63196 0.04445  -0.15843 -0.27282 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B   C   
+7461  O O   . LEU B   367 ? 2.68680 2.18971 1.79149 0.03212  -0.14246 -0.26768 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B   O   
+7462  C CB  . LEU B   367 ? 2.58228 2.14104 1.77333 0.04969  -0.15654 -0.25701 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B   CB  
+7463  C CG  . LEU B   367 ? 2.13613 1.72844 1.37786 0.04996  -0.14266 -0.25041 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B   CG  
+7464  C CD1 . LEU B   367 ? 2.30454 1.87560 1.52689 0.05259  -0.15275 -0.24027 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B   CD1 
+7465  C CD2 . LEU B   367 ? 1.94719 1.54978 1.20645 0.03647  -0.10781 -0.24738 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B   CD2 
+7466  N N   . VAL B   368 ? 2.50171 2.04010 1.64627 0.05455  -0.18364 -0.28288 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B   N   
+7467  C CA  . VAL B   368 ? 2.54924 2.04931 1.63790 0.05177  -0.19378 -0.28806 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B   CA  
+7468  C C   . VAL B   368 ? 2.55737 2.07168 1.65890 0.04359  -0.17248 -0.29622 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B   C   
+7469  O O   . VAL B   368 ? 2.58935 2.14690 1.74777 0.04592  -0.16350 -0.30137 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B   O   
+7470  C CB  . VAL B   368 ? 2.44089 1.93483 1.51951 0.06660  -0.23168 -0.29621 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B   CB  
+7471  C CG1 . VAL B   368 ? 2.55038 2.05433 1.64919 0.07802  -0.25113 -0.29187 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B   CG1 
+7472  C CG2 . VAL B   368 ? 2.25071 1.77951 1.36809 0.07286  -0.23761 -0.31038 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B   CG2 
+7473  N N   . PRO B   369 ? 2.65575 2.13501 1.70648 0.03316  -0.16307 -0.29759 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B   N   
+7474  C CA  . PRO B   369 ? 2.60091 2.09363 1.66507 0.02503  -0.14128 -0.30609 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B   CA  
+7475  C C   . PRO B   369 ? 2.51793 2.01309 1.57831 0.03185  -0.16002 -0.31931 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B   C   
+7476  O O   . PRO B   369 ? 2.57158 2.04082 1.59438 0.03892  -0.18752 -0.32200 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B   O   
+7477  C CB  . PRO B   369 ? 2.53086 1.98339 1.53920 0.00920  -0.12037 -0.30140 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B   CB  
+7478  C CG  . PRO B   369 ? 2.73234 2.14000 1.68012 0.01134  -0.14386 -0.29479 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B   CG  
+7479  C CD  . PRO B   369 ? 2.68728 2.11279 1.66641 0.02577  -0.16718 -0.29002 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B   CD  
+7480  N N   . ASN B   370 ? 2.40026 1.92662 1.50137 0.02948  -0.14500 -0.32776 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B   N   
+7481  C CA  . ASN B   370 ? 2.53035 2.06144 1.63192 0.03336  -0.15676 -0.34123 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B   CA  
+7482  C C   . ASN B   370 ? 2.57828 2.12324 1.69651 0.04885  -0.19060 -0.34674 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B   C   
+7483  O O   . ASN B   370 ? 2.44398 1.96173 1.52203 0.05451  -0.21507 -0.35173 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B   O   
+7484  C CB  . ASN B   370 ? 2.63523 2.12113 1.66957 0.02505  -0.15515 -0.34496 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B   CB  
+7485  C CG  . ASN B   370 ? 2.62189 2.08926 1.63180 0.00903  -0.12280 -0.33899 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B   CG  
+7486  O OD1 . ASN B   370 ? 2.68178 2.11673 1.64803 0.00334  -0.12104 -0.32910 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B   OD1 
+7487  N ND2 . ASN B   370 ? 2.60272 2.09068 1.64168 0.00142  -0.09741 -0.34566 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B   ND2 
+7488  N N   . ILE B   371 ? 2.67990 2.26818 1.85875 0.05537  -0.19190 -0.34644 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B   N   
+7489  C CA  . ILE B   371 ? 2.63434 2.24317 1.83779 0.06931  -0.22109 -0.35333 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B   CA  
+7490  C C   . ILE B   371 ? 2.33597 1.99276 1.60153 0.07106  -0.21662 -0.36202 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B   C   
+7491  O O   . ILE B   371 ? 2.10343 1.78973 1.40530 0.08056  -0.23393 -0.36699 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B   O   
+7492  C CB  . ILE B   371 ? 2.46477 2.07600 1.67474 0.07674  -0.23355 -0.34473 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B   CB  
+7493  C CG1 . ILE B   371 ? 2.39155 2.00784 1.60561 0.09173  -0.26929 -0.35365 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B   CG1 
+7494  C CG2 . ILE B   371 ? 2.48093 2.13235 1.74738 0.07436  -0.21436 -0.33810 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B   CG2 
+7495  C CD1 . ILE B   371 ? 2.12744 1.70575 1.28930 0.09539  -0.29188 -0.36156 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B   CD1 
+7496  N N   . ASN B   372 ? 2.33550 1.99980 1.61325 0.06127  -0.19324 -0.36435 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B   N   
+7497  C CA  . ASN B   372 ? 2.38664 2.08531 1.70978 0.06112  -0.19066 -0.37425 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B   CA  
+7498  C C   . ASN B   372 ? 2.29280 2.03763 1.67969 0.06212  -0.18404 -0.37072 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B   C   
+7499  O O   . ASN B   372 ? 2.17021 1.92246 1.56781 0.06441  -0.18337 -0.36149 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B   O   
+7500  C CB  . ASN B   372 ? 2.42298 2.11961 1.73682 0.07017  -0.21866 -0.38739 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B   CB  
+7501  C CG  . ASN B   372 ? 2.29095 2.02523 1.65083 0.08019  -0.23769 -0.39198 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B   CG  
+7502  O OD1 . ASN B   372 ? 2.15987 1.92959 1.56583 0.07938  -0.23528 -0.39866 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B   OD1 
+7503  N ND2 . ASN B   372 ? 2.19083 1.91734 1.53824 0.08913  -0.25680 -0.38904 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B   ND2 
+7504  N N   . GLN B   373 ? 2.34536 2.12055 1.77373 0.05998  -0.17984 -0.37807 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B   N   
+7505  C CA  . GLN B   373 ? 1.75625 1.57255 1.24238 0.05766  -0.16960 -0.37364 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B   CA  
+7506  C C   . GLN B   373 ? 1.87675 1.72122 1.39081 0.06696  -0.19060 -0.37636 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B   C   
+7507  O O   . GLN B   373 ? 2.12553 1.99592 1.67379 0.06640  -0.18455 -0.36915 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B   O   
+7508  C CB  . GLN B   373 ? 1.56429 1.39941 1.08205 0.05053  -0.15724 -0.37988 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B   CB  
+7509  C CG  . GLN B   373 ? 1.98736 1.86608 1.56506 0.04817  -0.15282 -0.37796 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B   CG  
+7510  C CD  . GLN B   373 ? 1.89409 1.78615 1.49947 0.04045  -0.14140 -0.38341 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B   CD  
+7511  O OE1 . GLN B   373 ? 1.74218 1.61357 1.32413 0.03815  -0.13885 -0.39090 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B   OE1 
+7512  N NE2 . GLN B   373 ? 1.74937 1.67529 1.40418 0.03606  -0.13500 -0.37969 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B   NE2 
+7513  N N   . VAL B   374 ? 1.93781 1.77707 1.43704 0.07564  -0.21555 -0.38727 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B   N   
+7514  C CA  . VAL B   374 ? 1.94439 1.81430 1.47487 0.08432  -0.23551 -0.39327 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B   CA  
+7515  C C   . VAL B   374 ? 2.07994 1.94658 1.60424 0.09020  -0.24136 -0.38485 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B   C   
+7516  O O   . VAL B   374 ? 2.06697 1.96759 1.63102 0.09192  -0.24189 -0.38326 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B   O   
+7517  C CB  . VAL B   374 ? 1.87746 1.74023 1.39266 0.09268  -0.26161 -0.40839 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B   CB  
+7518  C CG1 . VAL B   374 ? 1.84927 1.73981 1.39180 0.10295  -0.28397 -0.41586 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B   CG1 
+7519  C CG2 . VAL B   374 ? 1.93639 1.81255 1.47066 0.08683  -0.25619 -0.41754 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B   CG2 
+7520  N N   . LEU B   375 ? 2.16471 1.99006 1.63848 0.09272  -0.24585 -0.37936 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B   N   
+7521  C CA  . LEU B   375 ? 2.07890 1.89784 1.54443 0.09880  -0.25377 -0.37177 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B   CA  
+7522  C C   . LEU B   375 ? 1.92630 1.76105 1.41703 0.09160  -0.22987 -0.35855 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B   C   
+7523  O O   . LEU B   375 ? 1.85684 1.70597 1.36445 0.09654  -0.23529 -0.35430 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B   O   
+7524  C CB  . LEU B   375 ? 2.25689 2.02424 1.65908 0.10153  -0.26427 -0.36817 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B   CB  
+7525  C CG  . LEU B   375 ? 2.07226 1.82672 1.45967 0.10982  -0.27984 -0.36246 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B   CG  
+7526  C CD1 . LEU B   375 ? 2.03132 1.74740 1.36990 0.11858  -0.30844 -0.36846 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B   CD1 
+7527  C CD2 . LEU B   375 ? 1.96843 1.70449 1.33901 0.10172  -0.25814 -0.34646 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B   CD2 
+7528  N N   . ILE B   376 ? 2.09944 1.93203 1.59423 0.08035  -0.20420 -0.35282 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B   N   
+7529  C CA  . ILE B   376 ? 2.04782 1.89553 1.56877 0.07354  -0.18200 -0.34097 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B   CA  
+7530  C C   . ILE B   376 ? 1.85700 1.75266 1.43530 0.07441  -0.18272 -0.34264 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B   C   
+7531  O O   . ILE B   376 ? 1.97423 1.88608 1.57441 0.07404  -0.17626 -0.33431 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B   O   
+7532  C CB  . ILE B   376 ? 2.12315 1.95805 1.63772 0.06182  -0.15581 -0.33687 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B   CB  
+7533  C CG1 . ILE B   376 ? 1.84953 1.63691 1.30452 0.05932  -0.15313 -0.33485 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B   CG1 
+7534  C CG2 . ILE B   376 ? 1.59708 1.45044 1.14452 0.05515  -0.13407 -0.32592 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B   CG2 
+7535  C CD1 . ILE B   376 ? 1.54647 1.32115 0.99394 0.04768  -0.12671 -0.33284 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B   CD1 
+7536  N N   . ASN B   377 ? 1.93211 1.85092 1.53458 0.07492  -0.19073 -0.35356 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B   N   
+7537  C CA  . ASN B   377 ? 1.84705 1.81139 1.50210 0.07368  -0.19082 -0.35556 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B   CA  
+7538  C C   . ASN B   377 ? 1.90174 1.88332 1.56739 0.08361  -0.21008 -0.35918 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B   C   
+7539  O O   . ASN B   377 ? 2.05951 2.07206 1.76038 0.08209  -0.20548 -0.35525 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B   O   
+7540  C CB  . ASN B   377 ? 1.96663 1.94942 1.64268 0.07056  -0.19450 -0.36676 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B   CB  
+7541  C CG  . ASN B   377 ? 1.93663 1.90378 1.60532 0.06121  -0.17634 -0.36475 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B   CG  
+7542  O OD1 . ASN B   377 ? 1.79619 1.75194 1.46129 0.05486  -0.15672 -0.35437 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B   OD1 
+7543  N ND2 . ASN B   377 ? 1.95025 1.91751 1.61830 0.06052  -0.18309 -0.37578 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B   ND2 
+7544  N N   . GLN B   378 ? 1.88661 1.84822 1.52225 0.09388  -0.23244 -0.36725 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B   N   
+7545  C CA  . GLN B   378 ? 1.91177 1.88995 1.55943 0.10448  -0.25281 -0.37313 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B   CA  
+7546  C C   . GLN B   378 ? 1.87530 1.84183 1.51236 0.10676  -0.24866 -0.36120 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B   C   
+7547  O O   . GLN B   378 ? 1.80000 1.79443 1.46597 0.11060  -0.25337 -0.36183 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B   O   
+7548  C CB  . GLN B   378 ? 2.03525 1.99388 1.65509 0.11547  -0.28017 -0.38611 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B   CB  
+7549  C CG  . GLN B   378 ? 2.21834 2.19723 1.85587 0.12742  -0.30358 -0.39582 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B   CG  
+7550  C CD  . GLN B   378 ? 2.14899 2.18224 1.84343 0.12476  -0.30063 -0.40329 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B   CD  
+7551  O OE1 . GLN B   378 ? 2.12952 2.18659 1.84895 0.12565  -0.29767 -0.40001 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B   OE1 
+7552  N NE2 . GLN B   378 ? 2.13568 2.18851 1.84996 0.12072  -0.30130 -0.41353 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B   NE2 
+7553  N N   . VAL B   379 ? 1.82827 1.75410 1.42395 0.10391  -0.23962 -0.35086 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B   N   
+7554  C CA  . VAL B   379 ? 1.55358 1.46721 1.13954 0.10429  -0.23306 -0.33852 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B   CA  
+7555  C C   . VAL B   379 ? 1.70406 1.65113 1.33315 0.09676  -0.21247 -0.33040 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B   C   
+7556  O O   . VAL B   379 ? 1.82378 1.78331 1.46758 0.09986  -0.21343 -0.32533 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B   O   
+7557  C CB  . VAL B   379 ? 1.62508 1.48995 1.15943 0.09957  -0.22352 -0.32916 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B   CB  
+7558  C CG1 . VAL B   379 ? 1.61436 1.46874 1.14271 0.09765  -0.21284 -0.31567 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B   CG1 
+7559  C CG2 . VAL B   379 ? 1.91362 1.74261 1.40140 0.10738  -0.24702 -0.33601 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B   CG2 
+7560  N N   . LEU B   380 ? 1.78333 1.74476 1.43337 0.08690  -0.19475 -0.32935 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B   N   
+7561  C CA  . LEU B   380 ? 1.60759 1.59836 1.29751 0.07905  -0.17624 -0.32131 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B   CA  
+7562  C C   . LEU B   380 ? 1.53316 1.56770 1.26490 0.08222  -0.18636 -0.32761 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B   C   
+7563  O O   . LEU B   380 ? 1.54353 1.59783 1.29882 0.08075  -0.17986 -0.32077 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B   O   
+7564  C CB  . LEU B   380 ? 1.43815 1.43066 1.13906 0.06819  -0.15766 -0.31974 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B   CB  
+7565  C CG  . LEU B   380 ? 1.62969 1.62642 1.34888 0.05893  -0.13393 -0.30728 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B   CG  
+7566  C CD1 . LEU B   380 ? 1.35577 1.32124 1.04386 0.05973  -0.12644 -0.29773 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B   CD1 
+7567  C CD2 . LEU B   380 ? 1.61030 1.60483 1.33767 0.04967  -0.11894 -0.30825 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B   CD2 
+7568  N N   . ILE B   381 ? 1.56328 1.61405 1.30482 0.08607  -0.20200 -0.34134 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B   N   
+7569  C CA  . ILE B   381 ? 1.64546 1.73887 1.42563 0.08860  -0.21193 -0.34959 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B   CA  
+7570  C C   . ILE B   381 ? 1.83390 1.92752 1.60857 0.09964  -0.22725 -0.35156 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B   C   
+7571  O O   . ILE B   381 ? 1.85440 1.97896 1.65923 0.09953  -0.22617 -0.35104 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B   O   
+7572  C CB  . ILE B   381 ? 1.66311 1.77276 1.45449 0.08998  -0.22527 -0.36529 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B   CB  
+7573  C CG1 . ILE B   381 ? 1.46494 1.57865 1.26805 0.07813  -0.20951 -0.36301 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B   CG1 
+7574  C CG2 . ILE B   381 ? 1.55467 1.70835 1.38388 0.09293  -0.23673 -0.37620 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B   CG2 
+7575  C CD1 . ILE B   381 ? 1.71070 1.84190 1.52774 0.07798  -0.22111 -0.37797 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B   CD1 
+7576  N N   . ASN B   382 ? 1.93395 1.99205 1.66922 0.10902  -0.24222 -0.35387 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B   N   
+7577  C CA  . ASN B   382 ? 1.90808 1.96162 1.63587 0.12003  -0.25840 -0.35546 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B   CA  
+7578  C C   . ASN B   382 ? 1.76252 1.81334 1.49333 0.11638  -0.24303 -0.34050 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B   C   
+7579  O O   . ASN B   382 ? 1.59943 1.66870 1.34789 0.12203  -0.25024 -0.34191 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B   O   
+7580  C CB  . ASN B   382 ? 1.87216 1.88164 1.55223 0.12930  -0.27734 -0.35874 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B   CB  
+7581  C CG  . ASN B   382 ? 1.81911 1.83254 1.49790 0.13550  -0.29750 -0.37551 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B   CG  
+7582  O OD1 . ASN B   382 ? 1.85915 1.91220 1.57570 0.13761  -0.30522 -0.38819 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B   OD1 
+7583  N ND2 . ASN B   382 ? 1.66819 1.64050 1.30299 0.13786  -0.30606 -0.37611 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B   ND2 
+7584  N N   . LEU B   383 ? 1.62409 1.65268 1.33906 0.10706  -0.22193 -0.32713 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B   N   
+7585  C CA  . LEU B   383 ? 1.61544 1.64137 1.33489 0.10290  -0.20630 -0.31314 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B   CA  
+7586  C C   . LEU B   383 ? 1.65517 1.72608 1.42268 0.09787  -0.19694 -0.31188 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B   C   
+7587  O O   . LEU B   383 ? 1.67866 1.76327 1.46015 0.10138  -0.19925 -0.30905 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B   O   
+7588  C CB  . LEU B   383 ? 1.51224 1.50791 1.20851 0.09329  -0.18500 -0.30152 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B   CB  
+7589  C CG  . LEU B   383 ? 1.62377 1.62405 1.33532 0.08614  -0.16430 -0.28782 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B   CG  
+7590  C CD1 . LEU B   383 ? 1.75659 1.74149 1.45256 0.09261  -0.17103 -0.28188 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B   CD1 
+7591  C CD2 . LEU B   383 ? 1.26399 1.24186 0.96155 0.07577  -0.14236 -0.28003 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B   CD2 
+7592  N N   . PHE B   384 ? 1.63928 1.73262 1.43147 0.08910  -0.18676 -0.31385 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B   N   
+7593  C CA  . PHE B   384 ? 1.66844 1.80160 1.50299 0.08205  -0.17706 -0.31125 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B   CA  
+7594  C C   . PHE B   384 ? 1.64064 1.81133 1.50185 0.08739  -0.19298 -0.32424 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B   C   
+7595  O O   . PHE B   384 ? 1.66849 1.87203 1.56147 0.08244  -0.18691 -0.32224 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B   O   
+7596  C CB  . PHE B   384 ? 1.51831 1.65992 1.36889 0.07003  -0.16169 -0.30839 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B   CB  
+7597  C CG  . PHE B   384 ? 1.31343 1.43156 1.15436 0.06257  -0.14141 -0.29472 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B   CG  
+7598  C CD1 . PHE B   384 ? 1.36446 1.44489 1.17077 0.06279  -0.13710 -0.29323 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B   CD1 
+7599  C CD2 . PHE B   384 ? 1.17441 1.30847 1.04111 0.05512  -0.12688 -0.28420 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B   CD2 
+7600  C CE1 . PHE B   384 ? 1.36518 1.42630 1.16508 0.05564  -0.11765 -0.28264 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B   CE1 
+7601  C CE2 . PHE B   384 ? 1.12367 1.23738 0.98474 0.04880  -0.10892 -0.27322 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B   CE2 
+7602  C CZ  . PHE B   384 ? 1.14748 1.22568 0.97626 0.04905  -0.10381 -0.27301 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B   CZ  
+7603  N N   . ALA B   385 ? 1.48832 1.65524 1.33766 0.09705  -0.21333 -0.33817 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B   N   
+7604  C CA  . ALA B   385 ? 1.64384 1.84675 1.51953 0.10323  -0.22919 -0.35264 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B   CA  
+7605  C C   . ALA B   385 ? 1.69839 1.90548 1.57708 0.11074  -0.23498 -0.35049 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B   C   
+7606  O O   . ALA B   385 ? 1.53586 1.78102 1.44632 0.11071  -0.23752 -0.35709 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B   O   
+7607  C CB  . ALA B   385 ? 1.65459 1.85020 1.51723 0.11284  -0.25111 -0.36901 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B   CB  
+7608  N N   . LYS B   386 ? 1.82724 1.99545 1.67265 0.11655  -0.23690 -0.34164 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B   N   
+7609  C CA  . LYS B   386 ? 1.66987 1.83863 1.51699 0.12314  -0.24154 -0.33814 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B   CA  
+7610  C C   . LYS B   386 ? 1.64364 1.83416 1.51623 0.11337  -0.22135 -0.32634 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B   C   
+7611  O O   . LYS B   386 ? 1.91579 2.13057 1.80937 0.11650  -0.22485 -0.32874 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B   O   
+7612  C CB  . LYS B   386 ? 1.59344 1.71243 1.39668 0.12950  -0.24701 -0.32995 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B   CB  
+7613  C CG  . LYS B   386 ? 1.94035 2.03309 1.71386 0.13960  -0.26955 -0.34068 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B   CG  
+7614  C CD  . LYS B   386 ? 2.08745 2.20475 1.88035 0.15205  -0.29417 -0.35830 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B   CD  
+7615  C CE  . LYS B   386 ? 1.88036 1.99807 1.67718 0.15929  -0.30063 -0.35546 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B   CE  
+7616  N NZ  . LYS B   386 ? 2.03041 2.17424 1.84949 0.17186  -0.32470 -0.37456 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B   NZ  
+7617  N N   . LEU B   387 ? 1.40608 1.58821 1.27771 0.10171  -0.20094 -0.31426 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B   N   
+7618  C CA  . LEU B   387 ? 1.68744 1.88776 1.58293 0.09198  -0.18255 -0.30267 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B   CA  
+7619  C C   . LEU B   387 ? 1.82745 2.07256 1.76088 0.08373  -0.17878 -0.30836 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B   C   
+7620  O O   . LEU B   387 ? 1.66806 1.93005 1.62218 0.07490  -0.16507 -0.29908 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B   O   
+7621  C CB  . LEU B   387 ? 1.53185 1.70405 1.41249 0.08318  -0.16317 -0.28838 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B   CB  
+7622  C CG  . LEU B   387 ? 1.48059 1.60662 1.32095 0.08793  -0.16304 -0.28190 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B   CG  
+7623  C CD1 . LEU B   387 ? 1.27747 1.38323 1.11090 0.07783  -0.14118 -0.26926 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B   CD1 
+7624  C CD2 . LEU B   387 ? 1.43599 1.55504 1.26912 0.09628  -0.17125 -0.27920 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B   CD2 
+7625  N N   . GLU B   388 ? 1.89779 2.16165 1.84009 0.08580  -0.19087 -0.32334 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B   N   
+7626  C CA  . GLU B   388 ? 1.80896 2.11545 1.78564 0.07665  -0.18775 -0.33007 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B   CA  
+7627  C C   . GLU B   388 ? 1.69478 2.00142 1.68094 0.06182  -0.16850 -0.31771 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B   C   
+7628  O O   . GLU B   388 ? 1.73067 2.06383 1.74198 0.05178  -0.15888 -0.31249 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B   O   
+7629  C CB  . GLU B   388 ? 1.66782 2.00973 1.67006 0.07757  -0.19068 -0.33435 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B   CB  
+7630  C CG  . GLU B   388 ? 1.71508 2.06091 1.71345 0.09264  -0.21127 -0.34904 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B   CG  
+7631  C CD  . GLU B   388 ? 2.12579 2.51388 2.15443 0.09243  -0.21411 -0.35737 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B   CD  
+7632  O OE1 . GLU B   388 ? 2.11062 2.53165 2.16480 0.07966  -0.20331 -0.35689 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B   OE1 
+7633  O OE2 . GLU B   388 ? 2.16603 2.55380 2.19226 0.10455  -0.22735 -0.36457 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B   OE2 
+7634  N N   . ILE B   389 ? 1.75456 2.03025 1.71965 0.06038  -0.16364 -0.31341 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B   N   
+7635  C CA  . ILE B   389 ? 1.63186 1.90288 1.60440 0.04776  -0.14705 -0.30314 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B   CA  
+7636  C C   . ILE B   389 ? 1.64437 1.90658 1.60861 0.04632  -0.15094 -0.31132 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B   C   
+7637  O O   . ILE B   389 ? 1.35784 1.59128 1.29325 0.05456  -0.15831 -0.31563 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B   O   
+7638  C CB  . ILE B   389 ? 1.42140 1.66001 1.37711 0.04669  -0.13332 -0.28806 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B   CB  
+7639  C CG1 . ILE B   389 ? 1.65803 1.90891 1.62790 0.04557  -0.12744 -0.27883 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B   CG1 
+7640  C CG2 . ILE B   389 ? 1.44239 1.67075 1.40253 0.03596  -0.11906 -0.28105 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B   CG2 
+7641  C CD1 . ILE B   389 ? 1.47094 1.69367 1.42949 0.04344  -0.11309 -0.26458 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B   CD1 
+7642  N N   . THR B   390 ? 2.01314 2.29899 2.00128 0.03543  -0.14659 -0.31337 ? ? ? ? ? ? 391 THR B   N   
+7643  C CA  . THR B   390 ? 1.73936 2.01622 1.72170 0.03272  -0.14857 -0.31996 ? ? ? ? ? ? 391 THR B   CA  
+7644  C C   . THR B   390 ? 1.59078 1.83628 1.55965 0.02767  -0.13423 -0.30872 ? ? ? ? ? ? 391 THR B   C   
+7645  O O   . THR B   390 ? 1.70722 1.94733 1.68209 0.02253  -0.12117 -0.29578 ? ? ? ? ? ? 391 THR B   O   
+7646  C CB  . THR B   390 ? 1.94932 2.26197 1.96220 0.02197  -0.14928 -0.32638 ? ? ? ? ? ? 391 THR B   CB  
+7647  O OG1 . THR B   390 ? 1.48851 1.79241 1.49511 0.02100  -0.15382 -0.33488 ? ? ? ? ? ? 391 THR B   OG1 
+7648  C CG2 . THR B   390 ? 2.04299 2.36637 2.07719 0.00775  -0.13392 -0.31269 ? ? ? ? ? ? 391 THR B   CG2 
+7649  N N   . LEU B   391 ? 1.40117 1.62629 1.35246 0.02936  -0.13709 -0.31485 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B   N   
+7650  C CA  . LEU B   391 ? 1.37466 1.56775 1.30920 0.02627  -0.12461 -0.30747 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B   CA  
+7651  C C   . LEU B   391 ? 1.27094 1.46952 1.22003 0.01690  -0.12061 -0.31054 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B   C   
+7652  O O   . LEU B   391 ? 1.47586 1.68546 1.42775 0.01775  -0.13162 -0.32231 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B   O   
+7653  C CB  . LEU B   391 ? 1.18166 1.33934 1.07599 0.03653  -0.13062 -0.31151 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B   CB  
+7654  C CG  . LEU B   391 ? 1.32432 1.44819 1.19697 0.03510  -0.11571 -0.30147 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B   CG  
+7655  C CD1 . LEU B   391 ? 1.11558 1.24651 1.00383 0.03184  -0.10428 -0.28882 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B   CD1 
+7656  C CD2 . LEU B   391 ? 1.35381 1.44499 1.18438 0.04469  -0.12368 -0.30497 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B   CD2 
+7657  N N   . ASP B   392 ? 1.25737 1.44817 1.21702 0.00817  -0.10566 -0.30056 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B   N   
+7658  C CA  . ASP B   392 ? 1.42822 1.62084 1.40195 -0.00085 -0.10171 -0.30268 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B   CA  
+7659  C C   . ASP B   392 ? 1.37310 1.54055 1.32044 0.00423  -0.10572 -0.31240 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B   C   
+7660  O O   . ASP B   392 ? 1.44539 1.58507 1.36173 0.01177  -0.10459 -0.31266 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B   O   
+7661  C CB  . ASP B   392 ? 1.36416 1.54937 1.35334 -0.00958 -0.08604 -0.29047 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B   CB  
+7662  C CG  . ASP B   392 ? 1.50517 1.69420 1.51350 -0.01965 -0.08329 -0.29197 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B   CG  
+7663  O OD1 . ASP B   392 ? 1.47961 1.68433 1.49510 -0.02201 -0.09293 -0.30089 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B   OD1 
+7664  O OD2 . ASP B   392 ? 1.24033 1.41656 1.25773 -0.02516 -0.07197 -0.28482 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B   OD2 
+7665  N N   . THR B   393 ? 1.32381 1.50074 1.28264 -0.00072 -0.11064 -0.32045 ? ? ? ? ? ? 394 THR B   N   
+7666  C CA  . THR B   393 ? 1.38139 1.53610 1.31658 0.00355  -0.11539 -0.33067 ? ? ? ? ? ? 394 THR B   CA  
+7667  C C   . THR B   393 ? 1.44473 1.56724 1.36253 0.00248  -0.10136 -0.32584 ? ? ? ? ? ? 394 THR B   C   
+7668  O O   . THR B   393 ? 1.38793 1.48321 1.27171 0.00923  -0.10273 -0.33058 ? ? ? ? ? ? 394 THR B   O   
+7669  C CB  . THR B   393 ? 1.22484 1.39716 1.18041 -0.00314 -0.12176 -0.33935 ? ? ? ? ? ? 394 THR B   CB  
+7670  O OG1 . THR B   393 ? 1.37609 1.57547 1.34144 -0.00033 -0.13629 -0.34808 ? ? ? ? ? ? 394 THR B   OG1 
+7671  C CG2 . THR B   393 ? 1.46218 1.60945 1.39593 -0.00047 -0.12384 -0.34861 ? ? ? ? ? ? 394 THR B   CG2 
+7672  N N   . ARG B   394 ? 1.33995 1.46486 1.28050 -0.00630 -0.08806 -0.31692 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B   N   
+7673  C CA  . ARG B   394 ? 1.45181 1.54906 1.38053 -0.00755 -0.07376 -0.31383 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B   CA  
+7674  C C   . ARG B   394 ? 1.36156 1.44169 1.26859 -0.00198 -0.06647 -0.30693 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B   C   
+7675  O O   . ARG B   394 ? 1.49893 1.55203 1.38341 -0.00073 -0.05674 -0.30784 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B   O   
+7676  C CB  . ARG B   394 ? 1.47787 1.58291 1.44022 -0.01787 -0.06357 -0.30717 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B   CB  
+7677  C CG  . ARG B   394 ? 1.56580 1.68176 1.54720 -0.02454 -0.06949 -0.31382 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B   CG  
+7678  C CD  . ARG B   394 ? 1.54000 1.65934 1.55301 -0.03456 -0.06072 -0.30657 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B   CD  
+7679  N NE  . ARG B   394 ? 1.27616 1.37048 1.28240 -0.03364 -0.04704 -0.30554 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B   NE  
+7680  C CZ  . ARG B   394 ? 1.50030 1.59212 1.53203 -0.04031 -0.03859 -0.30012 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B   CZ  
+7681  N NH1 . ARG B   394 ? 1.60489 1.71494 1.66817 -0.04901 -0.04285 -0.29358 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B   NH1 
+7682  N NH2 . ARG B   394 ? 1.26993 1.34008 1.29526 -0.03865 -0.02591 -0.30171 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B   NH2 
+7683  N N   . GLU B   395 ? 1.46249 1.55813 1.37593 0.00076  -0.07059 -0.30055 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B   N   
+7684  C CA  . GLU B   395 ? 1.36945 1.44851 1.26081 0.00652  -0.06576 -0.29454 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B   CA  
+7685  C C   . GLU B   395 ? 1.41637 1.47243 1.26610 0.01536  -0.07483 -0.30220 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B   C   
+7686  O O   . GLU B   395 ? 1.48292 1.51221 1.30442 0.01787  -0.06748 -0.29933 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B   O   
+7687  C CB  . GLU B   395 ? 1.33882 1.44110 1.24787 0.00770  -0.06971 -0.28706 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B   CB  
+7688  C CG  . GLU B   395 ? 1.14020 1.25241 1.07834 0.00026  -0.05721 -0.27555 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B   CG  
+7689  C CD  . GLU B   395 ? 1.34673 1.47960 1.29771 0.00195  -0.06118 -0.26865 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B   CD  
+7690  O OE1 . GLU B   395 ? 1.30809 1.46346 1.26549 0.00398  -0.07385 -0.27357 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B   OE1 
+7691  O OE2 . GLU B   395 ? 1.27309 1.40031 1.22833 0.00128  -0.05160 -0.25928 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B   OE2 
+7692  N N   . ILE B   396 ? 1.44681 1.51229 1.29187 0.01962  -0.09124 -0.31214 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B   N   
+7693  C CA  . ILE B   396 ? 1.37491 1.41723 1.18010 0.02829  -0.10284 -0.31994 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B   CA  
+7694  C C   . ILE B   396 ? 1.30767 1.32003 1.08674 0.02597  -0.09493 -0.32444 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B   C   
+7695  O O   . ILE B   396 ? 1.51498 1.49689 1.25527 0.02955  -0.09343 -0.32431 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B   O   
+7696  C CB  . ILE B   396 ? 1.33050 1.39285 1.14210 0.03357  -0.12331 -0.33088 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B   CB  
+7697  C CG1 . ILE B   396 ? 1.24787 1.33828 1.08089 0.03663  -0.13080 -0.32794 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B   CG1 
+7698  C CG2 . ILE B   396 ? 1.26278 1.29860 1.03324 0.04241  -0.13726 -0.33995 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B   CG2 
+7699  C CD1 . ILE B   396 ? 1.19396 1.30741 1.03686 0.04186  -0.15043 -0.34037 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B   CD1 
+7700  N N   . THR B   397 ? 1.26309 1.28299 1.06221 0.01927  -0.08966 -0.32865 ? ? ? ? ? ? 398 THR B   N   
+7701  C CA  . THR B   397 ? 1.50394 1.49744 1.28062 0.01687  -0.08187 -0.33461 ? ? ? ? ? ? 398 THR B   CA  
+7702  C C   . THR B   397 ? 1.36137 1.33502 1.12936 0.01263  -0.06160 -0.32730 ? ? ? ? ? ? 398 THR B   C   
+7703  O O   . THR B   397 ? 1.80089 1.74561 1.53464 0.01265  -0.05514 -0.33118 ? ? ? ? ? ? 398 THR B   O   
+7704  C CB  . THR B   397 ? 1.39455 1.40200 1.19827 0.01080  -0.08179 -0.34127 ? ? ? ? ? ? 398 THR B   CB  
+7705  O OG1 . THR B   397 ? 1.65333 1.68097 1.49760 0.00316  -0.07141 -0.33301 ? ? ? ? ? ? 398 THR B   OG1 
+7706  C CG2 . THR B   397 ? 1.26634 1.29283 1.07736 0.01440  -0.10142 -0.35016 ? ? ? ? ? ? 398 THR B   CG2 
+7707  N N   . ALA B   398 ? 1.37295 1.36197 1.17151 0.00843  -0.05129 -0.31732 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B   N   
+7708  C CA  . ALA B   398 ? 1.55086 1.52344 1.34492 0.00472  -0.03239 -0.31101 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B   CA  
+7709  C C   . ALA B   398 ? 1.68936 1.63969 1.44476 0.00966  -0.03221 -0.30724 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B   C   
+7710  O O   . ALA B   398 ? 1.50841 1.43335 1.23883 0.00707  -0.01898 -0.30760 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B   O   
+7711  C CB  . ALA B   398 ? 1.67199 1.66658 1.50850 -0.00018 -0.02421 -0.30119 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B   CB  
+7712  N N   . PHE B   399 ? 1.74601 1.70542 1.49624 0.01626  -0.04678 -0.30410 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B   N   
+7713  C CA  . PHE B   399 ? 1.75700 1.69327 1.46865 0.02149  -0.05018 -0.30081 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B   CA  
+7714  C C   . PHE B   399 ? 1.59608 1.50197 1.26141 0.02381  -0.05621 -0.30932 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B   C   
+7715  O O   . PHE B   399 ? 1.56353 1.43960 1.19214 0.02247  -0.04848 -0.30711 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B   O   
+7716  C CB  . PHE B   399 ? 1.75595 1.71025 1.47529 0.02894  -0.06715 -0.29786 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B   CB  
+7717  C CG  . PHE B   399 ? 1.87758 1.80885 1.56103 0.03465  -0.07245 -0.29348 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B   CG  
+7718  C CD1 . PHE B   399 ? 1.74011 1.64644 1.38128 0.04050  -0.08678 -0.29965 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B   CD1 
+7719  C CD2 . PHE B   399 ? 1.73228 1.66594 1.42423 0.03411  -0.06452 -0.28307 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B   CD2 
+7720  C CE1 . PHE B   399 ? 1.58592 1.46861 1.19302 0.04521  -0.09317 -0.29494 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B   CE1 
+7721  C CE2 . PHE B   399 ? 1.72054 1.63207 1.37990 0.03891  -0.07011 -0.27876 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B   CE2 
+7722  C CZ  . PHE B   399 ? 1.72919 1.61452 1.34563 0.04426  -0.08461 -0.28442 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B   CZ  
+7723  N N   . THR B   400 ? 1.59518 1.50783 1.26077 0.02664  -0.07028 -0.31919 ? ? ? ? ? ? 401 THR B   N   
+7724  C CA  . THR B   400 ? 1.71991 1.60403 1.34127 0.02930  -0.07860 -0.32788 ? ? ? ? ? ? 401 THR B   CA  
+7725  C C   . THR B   400 ? 1.68114 1.54131 1.28322 0.02151  -0.05934 -0.33037 ? ? ? ? ? ? 401 THR B   C   
+7726  O O   . THR B   400 ? 1.78879 1.61634 1.34475 0.02093  -0.05687 -0.33100 ? ? ? ? ? ? 401 THR B   O   
+7727  C CB  . THR B   400 ? 1.54217 1.44195 1.17479 0.03319  -0.09637 -0.33883 ? ? ? ? ? ? 401 THR B   CB  
+7728  O OG1 . THR B   400 ? 1.38302 1.29844 1.02169 0.04161  -0.11645 -0.33935 ? ? ? ? ? ? 401 THR B   OG1 
+7729  C CG2 . THR B   400 ? 1.72338 1.59386 1.31444 0.03411  -0.10190 -0.34866 ? ? ? ? ? ? 401 THR B   CG2 
+7730  N N   . GLU B   401 ? 1.57280 1.44848 1.20970 0.01497  -0.04565 -0.33218 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B   N   
+7731  C CA  . GLU B   401 ? 1.72430 1.58081 1.34830 0.00785  -0.02764 -0.33742 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B   CA  
+7732  C C   . GLU B   401 ? 1.87521 1.70997 1.47592 0.00361  -0.01021 -0.33084 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B   C   
+7733  O O   . GLU B   401 ? 2.02620 1.83380 1.59100 -0.00072 -0.00014 -0.33599 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B   O   
+7734  C CB  . GLU B   401 ? 1.63082 1.50992 1.30275 0.00230  -0.01756 -0.33981 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B   CB  
+7735  C CG  . GLU B   401 ? 2.06425 1.92721 1.73018 -0.00468 0.00129  -0.34709 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B   CG  
+7736  C CD  . GLU B   401 ? 1.96294 1.84708 1.67789 -0.00930 0.00819  -0.34988 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B   CD  
+7737  O OE1 . GLU B   401 ? 1.88658 1.79571 1.63429 -0.00773 -0.00377 -0.34729 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B   OE1 
+7738  O OE2 . GLU B   401 ? 1.89619 1.77174 1.61699 -0.01492 0.02532  -0.35508 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B   OE2 
+7739  N N   . VAL B   402 ? 1.80320 1.64966 1.42333 0.00413  -0.00611 -0.31989 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B   N   
+7740  C CA  . VAL B   402 ? 1.78088 1.60808 1.38135 -0.00028 0.01034  -0.31349 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B   CA  
+7741  C C   . VAL B   402 ? 1.87107 1.66680 1.41460 0.00246  0.00144  -0.31220 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B   C   
+7742  O O   . VAL B   402 ? 2.03923 1.80824 1.54906 -0.00366 0.01549  -0.31165 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B   O   
+7743  C CB  . VAL B   402 ? 1.79714 1.64568 1.43453 0.00004  0.01520  -0.30227 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B   CB  
+7744  C CG1 . VAL B   402 ? 1.87406 1.70301 1.49150 -0.00442 0.03123  -0.29578 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B   CG1 
+7745  C CG2 . VAL B   402 ? 1.68863 1.56382 1.37898 -0.00381 0.02385  -0.30308 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B   CG2 
+7746  N N   . MET B   403 ? 1.85860 1.65629 1.39019 0.01115  -0.02228 -0.31226 ? ? ? ? ? ? 404 MET B   N   
+7747  C CA  . MET B   403 ? 1.81525 1.58150 1.29322 0.01466  -0.03450 -0.31064 ? ? ? ? ? ? 404 MET B   CA  
+7748  C C   . MET B   403 ? 1.89783 1.63320 1.32957 0.01085  -0.03341 -0.31956 ? ? ? ? ? ? 404 MET B   C   
+7749  O O   . MET B   403 ? 1.85985 1.56120 1.24145 0.00811  -0.03253 -0.31691 ? ? ? ? ? ? 404 MET B   O   
+7750  C CB  . MET B   403 ? 1.56439 1.34282 1.04645 0.02586  -0.06182 -0.31068 ? ? ? ? ? ? 404 MET B   CB  
+7751  C CG  . MET B   403 ? 1.73882 1.54117 1.25389 0.02994  -0.06478 -0.30145 ? ? ? ? ? ? 404 MET B   CG  
+7752  S SD  . MET B   403 ? 1.95126 1.72438 1.42868 0.03032  -0.06381 -0.29026 ? ? ? ? ? ? 404 MET B   SD  
+7753  C CE  . MET B   403 ? 1.60480 1.34624 1.02732 0.03832  -0.09132 -0.29580 ? ? ? ? ? ? 404 MET B   CE  
+7754  N N   . MET B   404 ? 1.82131 1.56691 1.26763 0.01000  -0.03369 -0.33003 ? ? ? ? ? ? 405 MET B   N   
+7755  C CA  . MET B   404 ? 1.93351 1.65116 1.33594 0.00733  -0.03548 -0.33973 ? ? ? ? ? ? 405 MET B   CA  
+7756  C C   . MET B   404 ? 1.99582 1.69023 1.37280 -0.00407 -0.00974 -0.34062 ? ? ? ? ? ? 405 MET B   C   
+7757  O O   . MET B   404 ? 2.28853 1.94800 1.60991 -0.00779 -0.00972 -0.34189 ? ? ? ? ? ? 405 MET B   O   
+7758  C CB  . MET B   404 ? 1.95888 1.69561 1.38777 0.00928  -0.04211 -0.35115 ? ? ? ? ? ? 405 MET B   CB  
+7759  C CG  . MET B   404 ? 1.96964 1.73725 1.43546 0.01825  -0.06289 -0.35123 ? ? ? ? ? ? 405 MET B   CG  
+7760  S SD  . MET B   404 ? 1.90747 1.66044 1.33695 0.02960  -0.09434 -0.35169 ? ? ? ? ? ? 405 MET B   SD  
+7761  C CE  . MET B   404 ? 1.74735 1.49588 1.16473 0.03234  -0.10955 -0.36737 ? ? ? ? ? ? 405 MET B   CE  
+7762  N N   . THR B   405 ? 1.73553 1.61407 1.61258 -0.12548 0.13842  -0.44127 ? ? ? ? ? ? 406 THR B   N   
+7763  C CA  . THR B   405 ? 1.75219 1.60918 1.61919 -0.12290 0.15257  -0.44017 ? ? ? ? ? ? 406 THR B   CA  
+7764  C C   . THR B   405 ? 1.74561 1.58783 1.61726 -0.12107 0.16692  -0.42431 ? ? ? ? ? ? 406 THR B   C   
+7765  O O   . THR B   405 ? 1.91854 1.76691 1.81019 -0.12526 0.16634  -0.41484 ? ? ? ? ? ? 406 THR B   O   
+7766  C CB  . THR B   405 ? 1.89096 1.74561 1.77856 -0.13477 0.15375  -0.44938 ? ? ? ? ? ? 406 THR B   CB  
+7767  O OG1 . THR B   405 ? 2.04833 1.88242 1.92863 -0.13244 0.16814  -0.44731 ? ? ? ? ? ? 406 THR B   OG1 
+7768  C CG2 . THR B   405 ? 1.82491 1.68736 1.74864 -0.14818 0.15202  -0.44462 ? ? ? ? ? ? 406 THR B   CG2 
+7769  N N   . ASN B   406 ? 1.81668 1.63975 1.66992 -0.11455 0.18001  -0.42206 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B   N   
+7770  C CA  . ASN B   406 ? 2.00963 1.81689 1.86825 -0.11373 0.19576  -0.40910 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B   CA  
+7771  C C   . ASN B   406 ? 1.91448 1.71368 1.79845 -0.12415 0.20452  -0.41066 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B   C   
+7772  O O   . ASN B   406 ? 1.87932 1.66377 1.76595 -0.12314 0.21904  -0.40308 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B   O   
+7773  C CB  . ASN B   406 ? 2.07178 1.86231 1.89578 -0.10083 0.20637  -0.40527 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B   CB  
+7774  C CG  . ASN B   406 ? 2.18855 1.97326 1.99198 -0.09694 0.20683  -0.41765 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B   CG  
+7775  O OD1 . ASN B   406 ? 2.11822 1.90998 1.93509 -0.10458 0.20012  -0.42919 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B   OD1 
+7776  N ND2 . ASN B   406 ? 2.27614 2.04746 2.04656 -0.08476 0.21488  -0.41526 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B   ND2 
+7777  N N   . GLU B   407 ? 1.84455 1.65285 1.74702 -0.13404 0.19603  -0.42073 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B   N   
+7778  C CA  . GLU B   407 ? 1.86116 1.66077 1.78535 -0.14327 0.20318  -0.42359 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B   CA  
+7779  C C   . GLU B   407 ? 1.99729 1.79585 1.94974 -0.14923 0.20902  -0.41275 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B   C   
+7780  O O   . GLU B   407 ? 1.86484 1.65019 1.82741 -0.15128 0.22111  -0.41006 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B   O   
+7781  C CB  . GLU B   407 ? 1.83640 1.64548 1.77220 -0.15226 0.19180  -0.43692 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B   CB  
+7782  C CG  . GLU B   407 ? 1.83419 1.63430 1.79247 -0.16210 0.19721  -0.44065 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B   CG  
+7783  C CD  . GLU B   407 ? 1.80730 1.61616 1.77730 -0.17152 0.18564  -0.45322 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B   CD  
+7784  O OE1 . GLU B   407 ? 1.72243 1.54541 1.68374 -0.17050 0.17370  -0.45976 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B   OE1 
+7785  O OE2 . GLU B   407 ? 1.85039 1.65176 1.83833 -0.17987 0.18847  -0.45699 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B   OE2 
+7786  N N   . PHE B   408 ? 2.00870 1.82180 1.97435 -0.15150 0.20035  -0.40709 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B   N   
+7787  C CA  . PHE B   408 ? 1.78187 1.59650 1.77545 -0.15655 0.20396  -0.39749 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B   CA  
+7788  C C   . PHE B   408 ? 1.84939 1.66155 1.83708 -0.14835 0.21003  -0.38463 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B   C   
+7789  O O   . PHE B   408 ? 2.08754 1.90712 2.09617 -0.15072 0.20836  -0.37668 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B   O   
+7790  C CB  . PHE B   408 ? 1.82176 1.65464 1.83718 -0.16521 0.19060  -0.39959 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B   CB  
+7791  C CG  . PHE B   408 ? 1.71077 1.54695 1.73139 -0.17374 0.18351  -0.41240 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B   CG  
+7792  C CD1 . PHE B   408 ? 1.67400 1.50092 1.71368 -0.18201 0.18851  -0.41561 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B   CD1 
+7793  C CD2 . PHE B   408 ? 1.64417 1.49252 1.65084 -0.17325 0.17159  -0.42181 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B   CD2 
+7794  C CE1 . PHE B   408 ? 1.73372 1.56234 1.77816 -0.19008 0.18199  -0.42728 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B   CE1 
+7795  C CE2 . PHE B   408 ? 1.64930 1.50064 1.66214 -0.18151 0.16519  -0.43409 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B   CE2 
+7796  C CZ  . PHE B   408 ? 1.64277 1.48369 1.67441 -0.19018 0.17050  -0.43648 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B   CZ  
+7797  N N   . ASP B   409 ? 1.80293 1.60434 1.76240 -0.13853 0.21714  -0.38238 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B   N   
+7798  C CA  . ASP B   409 ? 1.86221 1.66015 1.81376 -0.13058 0.22254  -0.37021 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B   CA  
+7799  C C   . ASP B   409 ? 1.95650 1.74419 1.92948 -0.13289 0.23619  -0.36180 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B   C   
+7800  O O   . ASP B   409 ? 2.07815 1.87061 2.06453 -0.13167 0.23607  -0.35232 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B   O   
+7801  C CB  . ASP B   409 ? 1.87818 1.66506 1.79226 -0.11942 0.22761  -0.36991 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B   CB  
+7802  C CG  . ASP B   409 ? 1.87149 1.67061 1.76341 -0.11390 0.21286  -0.37566 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B   CG  
+7803  O OD1 . ASP B   409 ? 1.81769 1.63449 1.72430 -0.11991 0.19903  -0.38113 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B   OD1 
+7804  O OD2 . ASP B   409 ? 1.84921 1.64030 1.70876 -0.10329 0.21526  -0.37498 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B   OD2 
+7805  N N   . ILE B   410 ? 2.03207 1.80632 2.00910 -0.13580 0.24770  -0.36585 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B   N   
+7806  C CA  . ILE B   410 ? 2.11510 1.87945 2.11159 -0.13721 0.26139  -0.35939 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B   CA  
+7807  C C   . ILE B   410 ? 2.00596 1.78011 2.03800 -0.14495 0.25637  -0.35811 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B   C   
+7808  O O   . ILE B   410 ? 2.11454 1.88518 2.16558 -0.14480 0.26454  -0.35132 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B   O   
+7809  C CB  . ILE B   410 ? 2.03752 1.78572 2.02761 -0.13769 0.27474  -0.36532 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B   CB  
+7810  C CG1 . ILE B   410 ? 2.00882 1.75973 2.00597 -0.14496 0.26785  -0.37758 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B   CG1 
+7811  C CG2 . ILE B   410 ? 1.94667 1.68396 1.90130 -0.12872 0.28202  -0.36446 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B   CG2 
+7812  C CD1 . ILE B   410 ? 1.94145 1.68960 1.96921 -0.15245 0.27206  -0.37965 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B   CD1 
+7813  N N   . ALA B   411 ? 1.88798 1.67426 1.92964 -0.15155 0.24335  -0.36473 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B   N   
+7814  C CA  . ALA B   411 ? 1.90347 1.69958 1.97674 -0.15822 0.23789  -0.36264 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B   CA  
+7815  C C   . ALA B   411 ? 1.77646 1.58466 1.85779 -0.15453 0.23253  -0.35243 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B   C   
+7816  O O   . ALA B   411 ? 1.79046 1.60296 1.89798 -0.15674 0.23323  -0.34743 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B   O   
+7817  C CB  . ALA B   411 ? 1.68903 1.49488 1.76860 -0.16640 0.22554  -0.37174 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B   CB  
+7818  N N   . PHE B   412 ? 1.80842 1.62223 1.86729 -0.14818 0.22672  -0.34969 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B   N   
+7819  C CA  . PHE B   412 ? 1.88175 1.70577 1.94440 -0.14323 0.22167  -0.34010 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B   CA  
+7820  C C   . PHE B   412 ? 2.02735 1.83842 2.07429 -0.13432 0.23300  -0.33182 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B   C   
+7821  O O   . PHE B   412 ? 2.04360 1.86091 2.08616 -0.12855 0.22856  -0.32421 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B   O   
+7822  C CB  . PHE B   412 ? 1.80409 1.64521 1.85384 -0.14217 0.20541  -0.34302 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B   CB  
+7823  C CG  . PHE B   412 ? 1.79754 1.65193 1.86207 -0.15158 0.19445  -0.35133 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B   CG  
+7824  C CD1 . PHE B   412 ? 1.79807 1.66500 1.89157 -0.15727 0.18884  -0.34818 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B   CD1 
+7825  C CD2 . PHE B   412 ? 1.78931 1.64348 1.83868 -0.15456 0.18991  -0.36239 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B   CD2 
+7826  C CE1 . PHE B   412 ? 1.73649 1.61445 1.84290 -0.16640 0.17970  -0.35528 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B   CE1 
+7827  C CE2 . PHE B   412 ? 1.78826 1.65383 1.85184 -0.16393 0.18040  -0.37010 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B   CE2 
+7828  C CZ  . PHE B   412 ? 1.78668 1.66366 1.87843 -0.17016 0.17567  -0.36623 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B   CZ  
+7829  N N   . ASP B   413 ? 2.05877 1.85181 2.09691 -0.13315 0.24756  -0.33328 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B   N   
+7830  C CA  . ASP B   413 ? 2.12404 1.90312 2.14709 -0.12553 0.26018  -0.32544 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B   CA  
+7831  C C   . ASP B   413 ? 2.23283 2.01209 2.28243 -0.12529 0.26641  -0.31665 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B   C   
+7832  O O   . ASP B   413 ? 2.13007 1.91244 2.20888 -0.13100 0.26804  -0.31849 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B   O   
+7833  C CB  . ASP B   413 ? 1.97140 1.73234 1.97989 -0.12513 0.27465  -0.33014 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B   CB  
+7834  C CG  . ASP B   413 ? 2.20526 1.95066 2.19477 -0.11754 0.28874  -0.32219 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B   CG  
+7835  O OD1 . ASP B   413 ? 2.03772 1.78535 2.01918 -0.11170 0.28573  -0.31362 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B   OD1 
+7836  O OD2 . ASP B   413 ? 2.43112 2.16176 2.41360 -0.11746 0.30302  -0.32460 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B   OD2 
+7837  N N   . THR B   414 ? 2.35170 2.12710 2.39062 -0.11807 0.26970  -0.30735 ? ? ? ? ? ? 415 THR B   N   
+7838  C CA  . THR B   414 ? 2.27632 2.05154 2.33988 -0.11701 0.27586  -0.29919 ? ? ? ? ? ? 415 THR B   CA  
+7839  C C   . THR B   414 ? 2.32998 2.08885 2.40321 -0.11847 0.29478  -0.29951 ? ? ? ? ? ? 415 THR B   C   
+7840  O O   . THR B   414 ? 2.08912 1.84953 2.19161 -0.12010 0.29987  -0.29700 ? ? ? ? ? ? 415 THR B   O   
+7841  C CB  . THR B   414 ? 2.12145 1.89638 2.17002 -0.10884 0.27351  -0.28941 ? ? ? ? ? ? 415 THR B   CB  
+7842  O OG1 . THR B   414 ? 2.07047 1.82727 2.08664 -0.10330 0.28455  -0.28721 ? ? ? ? ? ? 415 THR B   OG1 
+7843  C CG2 . THR B   414 ? 2.02787 1.82063 2.06765 -0.10696 0.25410  -0.29010 ? ? ? ? ? ? 415 THR B   CG2 
+7844  N N   . ASN B   415 ? 2.46903 2.21307 2.51857 -0.11750 0.30518  -0.30319 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B   N   
+7845  C CA  . ASN B   415 ? 2.44361 2.17266 2.50058 -0.11887 0.32368  -0.30431 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B   CA  
+7846  C C   . ASN B   415 ? 2.51011 2.24320 2.59625 -0.12609 0.32420  -0.31260 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B   C   
+7847  O O   . ASN B   415 ? 2.57680 2.32023 2.66907 -0.13049 0.31184  -0.31882 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B   O   
+7848  C CB  . ASN B   415 ? 2.37725 2.09094 2.40042 -0.11592 0.33361  -0.30697 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B   CB  
+7849  C CG  . ASN B   415 ? 2.40924 2.11623 2.40059 -0.10771 0.33413  -0.29866 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B   CG  
+7850  O OD1 . ASN B   415 ? 2.39249 2.09866 2.35370 -0.10394 0.32770  -0.30137 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B   OD1 
+7851  N ND2 . ASN B   415 ? 2.58434 2.28611 2.58208 -0.10443 0.34156  -0.28889 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B   ND2 
+7852  N N   . GLU B   416 ? 2.46271 2.18700 2.56680 -0.12716 0.33893  -0.31295 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B   N   
+7853  C CA  . GLU B   416 ? 2.48158 2.20775 2.61361 -0.13262 0.34094  -0.32083 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B   CA  
+7854  C C   . GLU B   416 ? 2.45886 2.17017 2.58377 -0.13380 0.35680  -0.32741 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B   C   
+7855  O O   . GLU B   416 ? 2.45716 2.15712 2.57138 -0.13059 0.37118  -0.32338 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B   O   
+7856  C CB  . GLU B   416 ? 2.29283 2.02549 2.45928 -0.13218 0.34231  -0.31676 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B   CB  
+7857  C CG  . GLU B   416 ? 2.24707 1.98626 2.44263 -0.13673 0.33781  -0.32419 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B   CG  
+7858  C CD  . GLU B   416 ? 2.39371 2.14531 2.61916 -0.13513 0.33130  -0.31930 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B   CD  
+7859  O OE1 . GLU B   416 ? 2.41586 2.17120 2.64042 -0.13072 0.33037  -0.31040 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B   OE1 
+7860  O OE2 . GLU B   416 ? 2.51479 2.27208 2.76396 -0.13774 0.32683  -0.32442 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B   OE2 
+7861  N N   . TYR B   417 ? 2.52849 2.23973 2.65910 -0.13846 0.35421  -0.33762 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B   N   
+7862  C CA  . TYR B   417 ? 2.52492 2.22372 2.64812 -0.13965 0.36708  -0.34555 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B   CA  
+7863  C C   . TYR B   417 ? 2.54169 2.24045 2.69625 -0.14317 0.37136  -0.35292 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B   C   
+7864  O O   . TYR B   417 ? 2.59384 2.30187 2.76958 -0.14586 0.36045  -0.35484 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B   O   
+7865  C CB  . TYR B   417 ? 2.42522 2.12225 2.52293 -0.14103 0.36019  -0.35274 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B   CB  
+7866  C CG  . TYR B   417 ? 2.55561 2.25374 2.62170 -0.13659 0.35414  -0.34705 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B   CG  
+7867  C CD1 . TYR B   417 ? 2.59797 2.30900 2.66217 -0.13696 0.33711  -0.34459 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B   CD1 
+7868  C CD2 . TYR B   417 ? 2.57016 2.25650 2.60781 -0.13156 0.36555  -0.34446 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B   CD2 
+7869  C CE1 . TYR B   417 ? 2.59963 2.31219 2.63480 -0.13205 0.33091  -0.34056 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B   CE1 
+7870  C CE2 . TYR B   417 ? 2.61842 2.30492 2.62562 -0.12621 0.35965  -0.33968 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B   CE2 
+7871  C CZ  . TYR B   417 ? 2.61848 2.31832 2.62475 -0.12627 0.34198  -0.33816 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B   CZ  
+7872  O OH  . TYR B   417 ? 2.47315 2.17369 2.44898 -0.12016 0.33546  -0.33457 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B   OH  
+7873  N N   . LEU B   418 ? 2.51026 2.19842 2.66701 -0.14275 0.38755  -0.35732 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B   N   
+7874  C CA  . LEU B   418 ? 2.42751 2.11502 2.61364 -0.14486 0.39291  -0.36519 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B   CA  
+7875  C C   . LEU B   418 ? 2.32450 2.01165 2.51137 -0.14883 0.38489  -0.37631 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B   C   
+7876  O O   . LEU B   418 ? 2.29031 1.98372 2.49855 -0.15104 0.37545  -0.37947 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B   O   
+7877  C CB  . LEU B   418 ? 2.33589 2.01309 2.52384 -0.14331 0.41296  -0.36740 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B   CB  
+7878  C CG  . LEU B   418 ? 2.34836 2.02560 2.56887 -0.14408 0.42046  -0.37529 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B   CG  
+7879  C CD1 . LEU B   418 ? 2.25475 1.94123 2.50365 -0.14224 0.41639  -0.36931 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B   CD1 
+7880  C CD2 . LEU B   418 ? 2.33032 1.99754 2.54815 -0.14332 0.44056  -0.37916 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B   CD2 
+7881  N N   . HIS B   419 ? 2.32778 2.00714 2.49097 -0.14943 0.38846  -0.38233 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B   N   
+7882  C CA  . HIS B   419 ? 2.44776 2.12501 2.60994 -0.15301 0.38181  -0.39364 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B   CA  
+7883  C C   . HIS B   419 ? 2.47445 2.15698 2.61750 -0.15489 0.36634  -0.39284 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B   C   
+7884  O O   . HIS B   419 ? 2.42826 2.10931 2.54414 -0.15238 0.36664  -0.38943 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B   O   
+7885  C CB  . HIS B   419 ? 2.57058 2.23701 2.72035 -0.15224 0.39481  -0.40225 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B   CB  
+7886  C CG  . HIS B   419 ? 2.61811 2.28042 2.79021 -0.15144 0.40877  -0.40675 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B   CG  
+7887  N ND1 . HIS B   419 ? 2.51032 2.17036 2.70025 -0.15325 0.40841  -0.41824 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B   ND1 
+7888  C CD2 . HIS B   419 ? 2.58859 2.24876 2.76867 -0.14891 0.42337  -0.40194 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B   CD2 
+7889  C CE1 . HIS B   419 ? 2.50342 2.16113 2.71154 -0.15150 0.42197  -0.42100 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B   CE1 
+7890  N NE2 . HIS B   419 ? 2.55842 2.21635 2.76174 -0.14927 0.43153  -0.41126 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B   NE2 
+7891  N N   . LYS B   420 ? 2.49567 2.18413 2.65276 -0.15907 0.35309  -0.39636 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B   N   
+7892  C CA  . LYS B   420 ? 2.43551 2.13044 2.57902 -0.16193 0.33792  -0.39665 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B   CA  
+7893  C C   . LYS B   420 ? 2.29540 1.98832 2.44840 -0.16733 0.32982  -0.40689 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B   C   
+7894  O O   . LYS B   420 ? 2.24556 1.93242 2.41583 -0.16817 0.33495  -0.41301 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B   O   
+7895  C CB  . LYS B   420 ? 2.37217 2.07981 2.52342 -0.16187 0.32764  -0.38663 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B   CB  
+7896  C CG  . LYS B   420 ? 2.34912 2.05863 2.48773 -0.15638 0.33303  -0.37619 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B   CG  
+7897  C CD  . LYS B   420 ? 2.24706 1.97009 2.39504 -0.15611 0.32168  -0.36731 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B   CD  
+7898  C CE  . LYS B   420 ? 2.30768 2.03550 2.48907 -0.15705 0.32157  -0.36529 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B   CE  
+7899  N NZ  . LYS B   420 ? 2.21395 1.93511 2.40717 -0.15305 0.33676  -0.36264 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B   NZ  
+7900  N N   . ILE B   421 ? 2.24205 1.93980 2.38315 -0.17081 0.31697  -0.40922 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B   N   
+7901  C CA  . ILE B   421 ? 2.16239 1.85925 2.31247 -0.17693 0.30697  -0.41737 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B   CA  
+7902  C C   . ILE B   421 ? 2.19211 1.90145 2.34295 -0.18071 0.29232  -0.41278 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B   C   
+7903  O O   . ILE B   421 ? 2.17941 1.89524 2.31121 -0.17914 0.28779  -0.40974 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B   O   
+7904  C CB  . ILE B   421 ? 2.30240 1.99043 2.43458 -0.17808 0.30738  -0.42869 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B   CB  
+7905  C CG1 . ILE B   421 ? 2.40515 2.08176 2.53820 -0.17457 0.32187  -0.43421 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B   CG1 
+7906  C CG2 . ILE B   421 ? 2.25442 1.94164 2.39426 -0.18500 0.29543  -0.43645 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B   CG2 
+7907  C CD1 . ILE B   421 ? 2.38875 2.05932 2.49524 -0.17168 0.32683  -0.44044 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B   CD1 
+7908  N N   . PHE B   422 ? 2.30066 2.01359 2.47299 -0.18523 0.28509  -0.41242 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B   N   
+7909  C CA  . PHE B   422 ? 2.33257 2.05846 2.50819 -0.18937 0.27179  -0.40803 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B   CA  
+7910  C C   . PHE B   422 ? 2.22304 1.94640 2.40859 -0.19700 0.26299  -0.41498 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B   C   
+7911  O O   . PHE B   422 ? 2.20729 1.91958 2.40393 -0.19816 0.26690  -0.42069 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B   O   
+7912  C CB  . PHE B   422 ? 2.24057 1.97692 2.43326 -0.18666 0.27110  -0.39697 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B   CB  
+7913  C CG  . PHE B   422 ? 2.41855 2.15130 2.63771 -0.18659 0.27433  -0.39652 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B   CG  
+7914  C CD1 . PHE B   422 ? 2.47475 2.19780 2.70179 -0.18191 0.28693  -0.39842 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B   CD1 
+7915  C CD2 . PHE B   422 ? 2.46604 2.20591 2.70228 -0.19064 0.26487  -0.39419 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B   CD2 
+7916  C CE1 . PHE B   422 ? 2.61321 2.33369 2.86465 -0.18069 0.28928  -0.39897 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B   CE1 
+7917  C CE2 . PHE B   422 ? 2.57692 2.31347 2.83634 -0.18918 0.26747  -0.39371 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B   CE2 
+7918  C CZ  . PHE B   422 ? 2.70724 2.43413 2.97429 -0.18385 0.27936  -0.39650 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B   CZ  
+7919  N N   . THR B   423 ? 2.19224 1.92561 2.37290 -0.20211 0.25112  -0.41495 ? ? ? ? ? ? 424 THR B   N   
+7920  C CA  . THR B   423 ? 2.06774 1.80005 2.25814 -0.21038 0.24215  -0.42017 ? ? ? ? ? ? 424 THR B   CA  
+7921  C C   . THR B   423 ? 2.10743 1.84528 2.32162 -0.21193 0.23935  -0.41292 ? ? ? ? ? ? 424 THR B   C   
+7922  O O   . THR B   423 ? 2.23211 1.97955 2.45355 -0.20734 0.24081  -0.40369 ? ? ? ? ? ? 424 THR B   O   
+7923  C CB  . THR B   423 ? 2.07684 1.81920 2.25394 -0.21545 0.23101  -0.42343 ? ? ? ? ? ? 424 THR B   CB  
+7924  O OG1 . THR B   423 ? 2.05651 1.79684 2.20987 -0.21107 0.23382  -0.42798 ? ? ? ? ? ? 424 THR B   OG1 
+7925  C CG2 . THR B   423 ? 2.10057 1.83751 2.28370 -0.22460 0.22373  -0.43173 ? ? ? ? ? ? 424 THR B   CG2 
+7926  N N   . VAL B   424 ? 2.00231 1.73329 2.22827 -0.21800 0.23532  -0.41728 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B   N   
+7927  C CA  . VAL B   424 ? 1.95503 1.69019 2.20244 -0.21938 0.23222  -0.41097 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B   CA  
+7928  C C   . VAL B   424 ? 1.97154 1.72641 2.22135 -0.22102 0.22392  -0.40259 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B   C   
+7929  O O   . VAL B   424 ? 2.01020 1.77365 2.27462 -0.21743 0.22389  -0.39410 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B   O   
+7930  C CB  . VAL B   424 ? 1.98304 1.70653 2.23808 -0.22650 0.22816  -0.41736 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B   CB  
+7931  C CG1 . VAL B   424 ? 1.94068 1.66985 2.21517 -0.22835 0.22369  -0.41024 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B   CG1 
+7932  C CG2 . VAL B   424 ? 1.90045 1.60487 2.15580 -0.22320 0.23634  -0.42521 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B   CG2 
+7933  N N   . HIS B   425 ? 2.01676 1.77991 2.25260 -0.22593 0.21638  -0.40559 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B   N   
+7934  C CA  . HIS B   425 ? 2.00615 1.78923 2.24261 -0.22717 0.20799  -0.39904 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B   CA  
+7935  C C   . HIS B   425 ? 2.08274 1.87455 2.30765 -0.21885 0.21078  -0.39340 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B   C   
+7936  O O   . HIS B   425 ? 2.07061 1.87880 2.29867 -0.21752 0.20490  -0.38638 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B   O   
+7937  C CB  . HIS B   425 ? 1.91969 1.70920 2.14728 -0.23591 0.19818  -0.40577 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B   CB  
+7938  C CG  . HIS B   425 ? 1.99933 1.78194 2.23902 -0.24528 0.19435  -0.40989 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B   CG  
+7939  N ND1 . HIS B   425 ? 2.08470 1.84846 2.32215 -0.24836 0.19778  -0.41848 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B   ND1 
+7940  C CD2 . HIS B   425 ? 1.91500 1.70636 2.16852 -0.25217 0.18758  -0.40646 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B   CD2 
+7941  C CE1 . HIS B   425 ? 2.10904 1.86899 2.35793 -0.25677 0.19329  -0.41993 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B   CE1 
+7942  N NE2 . HIS B   425 ? 1.98912 1.76559 2.24787 -0.25942 0.18748  -0.41254 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B   NE2 
+7943  N N   . SER B   426 ? 2.10046 1.88147 2.31156 -0.21316 0.21963  -0.39627 ? ? ? ? ? ? 427 SER B   N   
+7944  C CA  . SER B   426 ? 2.06405 1.85085 2.26195 -0.20523 0.22315  -0.39062 ? ? ? ? ? ? 427 SER B   CA  
+7945  C C   . SER B   426 ? 2.11778 1.91031 2.33200 -0.19960 0.22677  -0.38018 ? ? ? ? ? ? 427 SER B   C   
+7946  O O   . SER B   426 ? 2.34724 2.15313 2.55877 -0.19610 0.22245  -0.37308 ? ? ? ? ? ? 427 SER B   O   
+7947  C CB  . SER B   426 ? 2.02611 1.79860 2.20647 -0.20058 0.23333  -0.39572 ? ? ? ? ? ? 427 SER B   CB  
+7948  O OG  . SER B   426 ? 2.09178 1.86311 2.25267 -0.20345 0.22852  -0.40438 ? ? ? ? ? ? 427 SER B   OG  
+7949  N N   . ALA B   427 ? 1.88223 1.66502 2.11370 -0.19810 0.23424  -0.37980 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B   N   
+7950  C CA  . ALA B   427 ? 2.19327 1.98166 2.44286 -0.19242 0.23745  -0.37108 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B   CA  
+7951  C C   . ALA B   427 ? 2.22264 2.01357 2.49562 -0.19561 0.23293  -0.36992 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B   C   
+7952  O O   . ALA B   427 ? 2.24469 2.02803 2.53381 -0.19203 0.23955  -0.36984 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B   O   
+7953  C CB  . ALA B   427 ? 2.36100 2.13722 2.61190 -0.18574 0.25127  -0.37123 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B   CB  
+7954  N N   . LYS B   428 ? 2.18269 1.98426 2.45732 -0.20212 0.22183  -0.36946 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B   N   
+7955  C CA  . LYS B   428 ? 2.02900 1.83531 2.32479 -0.20447 0.21709  -0.36624 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B   CA  
+7956  C C   . LYS B   428 ? 1.97049 1.78765 2.28239 -0.19672 0.21795  -0.35690 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B   C   
+7957  O O   . LYS B   428 ? 2.02516 1.84154 2.35659 -0.19474 0.21846  -0.35465 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B   O   
+7958  C CB  . LYS B   428 ? 1.96981 1.78763 2.26316 -0.21322 0.20548  -0.36695 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B   CB  
+7959  C CG  . LYS B   428 ? 2.07540 1.90047 2.38881 -0.21587 0.20004  -0.36227 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B   CG  
+7960  C CD  . LYS B   428 ? 1.94421 1.78350 2.25460 -0.22469 0.18912  -0.36256 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B   CD  
+7961  C CE  . LYS B   428 ? 1.93350 1.79116 2.23281 -0.22230 0.18338  -0.35932 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B   CE  
+7962  N NZ  . LYS B   428 ? 1.81473 1.68415 2.12457 -0.21332 0.18362  -0.34977 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B   NZ  
+7963  N N   . GLY B   429 ? 1.89053 1.71708 2.19416 -0.19160 0.21809  -0.35169 ? ? ? ? ? ? 430 GLY B   N   
+7964  C CA  . GLY B   429 ? 2.05842 1.89599 2.37662 -0.18412 0.21809  -0.34298 ? ? ? ? ? ? 430 GLY B   CA  
+7965  C C   . GLY B   429 ? 1.99563 1.82277 2.32102 -0.17629 0.23017  -0.34226 ? ? ? ? ? ? 430 GLY B   C   
+7966  O O   . GLY B   429 ? 2.02576 1.85097 2.37206 -0.17247 0.23332  -0.34134 ? ? ? ? ? ? 430 GLY B   O   
+7967  N N   . LEU B   430 ? 2.07018 1.89061 2.37850 -0.17358 0.23726  -0.34304 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B   N   
+7968  C CA  . LEU B   430 ? 2.12305 1.93529 2.43820 -0.16648 0.24931  -0.34169 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B   CA  
+7969  C C   . LEU B   430 ? 2.00230 1.79864 2.32679 -0.16692 0.25836  -0.34967 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B   C   
+7970  O O   . LEU B   430 ? 1.70752 1.49514 2.02476 -0.17269 0.25713  -0.35698 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B   O   
+7971  C CB  . LEU B   430 ? 2.03453 1.84226 2.32681 -0.16386 0.25535  -0.34025 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B   CB  
+7972  C CG  . LEU B   430 ? 1.80661 1.60280 2.07403 -0.16795 0.25857  -0.34758 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B   CG  
+7973  C CD1 . LEU B   430 ? 2.10935 1.89544 2.36216 -0.16290 0.27086  -0.34651 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B   CD1 
+7974  C CD2 . LEU B   430 ? 1.69074 1.49688 1.94047 -0.17234 0.24646  -0.34782 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B   CD2 
+7975  N N   . GLU B   431 ? 2.19778 1.99064 2.53903 -0.16045 0.26724  -0.34882 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B   N   
+7976  C CA  . GLU B   431 ? 2.10316 1.88284 2.45670 -0.15909 0.27577  -0.35671 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B   CA  
+7977  C C   . GLU B   431 ? 2.06746 1.83577 2.41273 -0.15627 0.28977  -0.36022 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B   C   
+7978  O O   . GLU B   431 ? 2.04446 1.81611 2.38387 -0.15285 0.29435  -0.35437 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B   O   
+7979  C CB  . GLU B   431 ? 1.98334 1.76890 2.36557 -0.15323 0.27495  -0.35466 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B   CB  
+7980  C CG  . GLU B   431 ? 1.82333 1.61998 2.21655 -0.14637 0.27670  -0.34655 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B   CG  
+7981  C CD  . GLU B   431 ? 1.94815 1.75612 2.36753 -0.14108 0.27057  -0.34297 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B   CD  
+7982  O OE1 . GLU B   431 ? 1.82389 1.63041 2.25162 -0.14269 0.26534  -0.34632 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B   OE1 
+7983  O OE2 . GLU B   431 ? 2.17385 1.99177 2.60501 -0.13495 0.27091  -0.33678 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B   OE2 
+7984  N N   . PHE B   432 ? 2.14704 1.90155 2.49154 -0.15766 0.29666  -0.36989 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B   N   
+7985  C CA  . PHE B   432 ? 2.18839 1.93174 2.52458 -0.15576 0.31044  -0.37470 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B   CA  
+7986  C C   . PHE B   432 ? 2.26318 2.00027 2.62207 -0.15108 0.31947  -0.38135 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B   C   
+7987  O O   . PHE B   432 ? 2.33446 2.07275 2.71165 -0.14968 0.31442  -0.38412 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B   O   
+7988  C CB  . PHE B   432 ? 2.16364 1.89657 2.47588 -0.16113 0.31114  -0.38189 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B   CB  
+7989  C CG  . PHE B   432 ? 2.20646 1.94483 2.49437 -0.16441 0.30432  -0.37694 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B   CG  
+7990  C CD1 . PHE B   432 ? 2.13182 1.87792 2.41605 -0.16938 0.29061  -0.37549 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B   CD1 
+7991  C CD2 . PHE B   432 ? 2.29074 2.02648 2.55925 -0.16223 0.31181  -0.37408 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B   CD2 
+7992  C CE1 . PHE B   432 ? 2.23750 1.98973 2.50013 -0.17184 0.28393  -0.37235 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B   CE1 
+7993  C CE2 . PHE B   432 ? 2.34418 2.08480 2.58932 -0.16394 0.30502  -0.37032 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B   CE2 
+7994  C CZ  . PHE B   432 ? 2.24850 1.99797 2.49120 -0.16861 0.29076  -0.36998 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B   CZ  
+7995  N N   . ASN B   433 ? 2.22536 1.95563 2.58245 -0.14837 0.33321  -0.38432 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B   N   
+7996  C CA  . ASN B   433 ? 2.25712 1.98332 2.63718 -0.14334 0.34278  -0.39121 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B   CA  
+7997  C C   . ASN B   433 ? 2.23582 1.95055 2.61628 -0.14493 0.34402  -0.40375 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B   C   
+7998  O O   . ASN B   433 ? 2.21934 1.93349 2.61896 -0.14199 0.34063  -0.40879 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B   O   
+7999  C CB  . ASN B   433 ? 2.27427 1.99760 2.65290 -0.14062 0.35775  -0.39022 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B   CB  
+8000  C CG  . ASN B   433 ? 2.35531 2.08048 2.76331 -0.13446 0.36605  -0.39424 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B   CG  
+8001  O OD1 . ASN B   433 ? 2.40721 2.12946 2.83158 -0.13217 0.36563  -0.40348 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B   OD1 
+8002  N ND2 . ASN B   433 ? 2.21281 1.94259 2.62770 -0.13138 0.37340  -0.38774 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B   ND2 
+8003  N N   . GLN B   434 ? 2.28577 1.99095 2.64453 -0.14888 0.34857  -0.40918 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B   N   
+8004  C CA  . GLN B   434 ? 2.24117 1.93491 2.59754 -0.15048 0.34929  -0.42149 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B   CA  
+8005  C C   . GLN B   434 ? 2.17216 1.86168 2.50359 -0.15709 0.34113  -0.42234 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B   C   
+8006  O O   . GLN B   434 ? 2.16892 1.86011 2.47962 -0.15941 0.34229  -0.41759 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B   O   
+8007  C CB  . GLN B   434 ? 2.28668 1.97245 2.64390 -0.14789 0.36460  -0.43051 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B   CB  
+8008  C CG  . GLN B   434 ? 2.43241 2.12146 2.81715 -0.14140 0.37323  -0.43319 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B   CG  
+8009  C CD  . GLN B   434 ? 2.57229 2.26904 2.96062 -0.13934 0.38080  -0.42344 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B   CD  
+8010  O OE1 . GLN B   434 ? 2.62078 2.31862 2.98833 -0.14232 0.38131  -0.41527 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B   OE1 
+8011  N NE2 . GLN B   434 ? 2.55021 2.25192 2.96484 -0.13374 0.38654  -0.42468 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B   NE2 
+8012  N N   . VAL B   435 ? 2.06574 1.74919 2.39908 -0.15970 0.33294  -0.42885 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B   N   
+8013  C CA  . VAL B   435 ? 2.05455 1.73450 2.36820 -0.16641 0.32351  -0.43030 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B   CA  
+8014  C C   . VAL B   435 ? 2.01235 1.67827 2.32296 -0.16764 0.32426  -0.44337 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B   C   
+8015  O O   . VAL B   435 ? 2.04084 1.70115 2.36836 -0.16403 0.32571  -0.44967 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B   O   
+8016  C CB  . VAL B   435 ? 2.14264 1.83063 2.46155 -0.16987 0.30974  -0.42298 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B   CB  
+8017  C CG1 . VAL B   435 ? 2.20128 1.88497 2.50264 -0.17739 0.30034  -0.42627 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B   CG1 
+8018  C CG2 . VAL B   435 ? 2.20092 1.90361 2.52081 -0.16854 0.30781  -0.41058 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B   CG2 
+8019  N N   . ILE B   436 ? 2.03061 1.69094 2.31938 -0.17201 0.32278  -0.44797 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B   N   
+8020  C CA  . ILE B   436 ? 2.13583 1.78302 2.41884 -0.17394 0.32118  -0.46028 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B   CA  
+8021  C C   . ILE B   436 ? 2.21920 1.86524 2.48970 -0.18121 0.30828  -0.45987 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B   C   
+8022  O O   . ILE B   436 ? 2.24975 1.90311 2.50507 -0.18446 0.30470  -0.45436 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B   O   
+8023  C CB  . ILE B   436 ? 1.96975 1.61086 2.23863 -0.17205 0.33190  -0.46827 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B   CB  
+8024  C CG1 . ILE B   436 ? 1.98213 1.62499 2.26451 -0.16567 0.34575  -0.46898 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B   CG1 
+8025  C CG2 . ILE B   436 ? 1.91546 1.54346 2.17856 -0.17367 0.32899  -0.48155 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B   CG2 
+8026  C CD1 . ILE B   436 ? 2.08009 1.71668 2.35076 -0.16380 0.35732  -0.47789 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B   CD1 
+8027  N N   . ILE B   437 ? 2.33191 1.96842 2.60866 -0.18357 0.30138  -0.46610 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B   N   
+8028  C CA  . ILE B   437 ? 2.36737 2.00112 2.63464 -0.19122 0.28958  -0.46688 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B   CA  
+8029  C C   . ILE B   437 ? 2.38578 2.00345 2.64626 -0.19267 0.28838  -0.48009 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B   C   
+8030  O O   . ILE B   437 ? 2.48429 2.09373 2.74899 -0.18741 0.29585  -0.48834 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B   O   
+8031  C CB  . ILE B   437 ? 2.30963 1.94729 2.59115 -0.19393 0.28061  -0.45960 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B   CB  
+8032  C CG1 . ILE B   437 ? 2.32230 1.94718 2.61831 -0.19083 0.28036  -0.46571 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B   CG1 
+8033  C CG2 . ILE B   437 ? 2.17475 1.82805 2.46661 -0.19056 0.28242  -0.44762 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B   CG2 
+8034  C CD1 . ILE B   437 ? 2.09801 1.72519 2.40683 -0.19287 0.27213  -0.45864 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B   CD1 
+8035  N N   . THR B   438 ? 2.19738 1.81101 2.44778 -0.19993 0.27859  -0.48262 ? ? ? ? ? ? 439 THR B   N   
+8036  C CA  . THR B   438 ? 2.32505 1.92296 2.56888 -0.20223 0.27521  -0.49479 ? ? ? ? ? ? 439 THR B   CA  
+8037  C C   . THR B   438 ? 2.36995 1.96030 2.62083 -0.20817 0.26485  -0.49407 ? ? ? ? ? ? 439 THR B   C   
+8038  O O   . THR B   438 ? 2.28063 1.88011 2.53461 -0.21325 0.25852  -0.48506 ? ? ? ? ? ? 439 THR B   O   
+8039  C CB  . THR B   438 ? 2.32198 1.92028 2.54485 -0.20547 0.27357  -0.50054 ? ? ? ? ? ? 439 THR B   CB  
+8040  O OG1 . THR B   438 ? 2.41457 2.02410 2.63084 -0.21155 0.26593  -0.49325 ? ? ? ? ? ? 439 THR B   OG1 
+8041  C CG2 . THR B   438 ? 2.22822 1.83111 2.44237 -0.19904 0.28498  -0.50211 ? ? ? ? ? ? 439 THR B   CG2 
+8042  N N   . ALA B   439 ? 2.48374 2.05689 2.73644 -0.20748 0.26323  -0.50388 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B   N   
+8043  C CA  . ALA B   439 ? 2.43922 2.00167 2.69862 -0.21218 0.25475  -0.50332 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B   CA  
+8044  C C   . ALA B   439 ? 2.55283 2.11194 2.80099 -0.22243 0.24527  -0.50540 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B   C   
+8045  O O   . ALA B   439 ? 2.47648 2.03449 2.72997 -0.22875 0.23831  -0.49988 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B   O   
+8046  C CB  . ALA B   439 ? 2.56030 2.10405 2.82483 -0.20676 0.25628  -0.51329 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B   CB  
+8047  N N   . SER B   440 ? 2.62406 2.18194 2.85723 -0.22415 0.24495  -0.51358 ? ? ? ? ? ? 441 SER B   N   
+8048  C CA  . SER B   440 ? 2.54392 2.09779 2.76753 -0.23342 0.23569  -0.51779 ? ? ? ? ? ? 441 SER B   CA  
+8049  C C   . SER B   440 ? 2.45557 2.02554 2.67970 -0.24050 0.23024  -0.50797 ? ? ? ? ? ? 441 SER B   C   
+8050  O O   . SER B   440 ? 2.37522 1.94293 2.59551 -0.24932 0.22201  -0.51044 ? ? ? ? ? ? 441 SER B   O   
+8051  C CB  . SER B   440 ? 2.53612 2.08817 2.74355 -0.23222 0.23665  -0.52863 ? ? ? ? ? ? 441 SER B   CB  
+8052  O OG  . SER B   440 ? 2.42431 1.99269 2.62423 -0.22822 0.24249  -0.52435 ? ? ? ? ? ? 441 SER B   OG  
+8053  N N   . ASP B   441 ? 2.57874 2.16508 2.80800 -0.23683 0.23450  -0.49752 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B   N   
+8054  C CA  . ASP B   441 ? 2.45143 2.05475 2.68037 -0.24254 0.22917  -0.48881 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B   CA  
+8055  C C   . ASP B   441 ? 2.35111 1.95341 2.59289 -0.24901 0.22295  -0.48227 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B   C   
+8056  O O   . ASP B   441 ? 2.40566 2.01641 2.64600 -0.25734 0.21577  -0.47975 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B   O   
+8057  C CB  . ASP B   441 ? 2.29682 1.91693 2.52655 -0.23589 0.23550  -0.47985 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B   CB  
+8058  C CG  . ASP B   441 ? 2.29423 1.91654 2.50894 -0.23031 0.24189  -0.48496 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B   CG  
+8059  O OD1 . ASP B   441 ? 2.25699 1.87732 2.45755 -0.23353 0.23803  -0.49279 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B   OD1 
+8060  O OD2 . ASP B   441 ? 2.36862 1.99465 2.58578 -0.22259 0.25096  -0.48130 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B   OD2 
+8061  N N   . TYR B   442 ? 2.26031 1.85276 2.51448 -0.24505 0.22568  -0.47987 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B   N   
+8062  C CA  . TYR B   442 ? 2.22814 1.82120 2.49487 -0.24899 0.22142  -0.47162 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B   CA  
+8063  C C   . TYR B   442 ? 2.28133 1.85227 2.54914 -0.25348 0.21753  -0.47769 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B   C   
+8064  O O   . TYR B   442 ? 2.37781 1.93208 2.64503 -0.24766 0.22094  -0.48509 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B   O   
+8065  C CB  . TYR B   442 ? 2.32037 1.91995 2.60076 -0.23988 0.22702  -0.46326 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B   CB  
+8066  C CG  . TYR B   442 ? 2.37307 1.99152 2.65230 -0.23442 0.23194  -0.45777 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B   CG  
+8067  C CD1 . TYR B   442 ? 2.39307 2.00945 2.66845 -0.22633 0.24035  -0.46258 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B   CD1 
+8068  C CD2 . TYR B   442 ? 2.27100 1.90896 2.55251 -0.23741 0.22828  -0.44799 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B   CD2 
+8069  C CE1 . TYR B   442 ? 2.27845 1.91018 2.55182 -0.22161 0.24548  -0.45710 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B   CE1 
+8070  C CE2 . TYR B   442 ? 2.19080 1.84431 2.46993 -0.23207 0.23248  -0.44286 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B   CE2 
+8071  C CZ  . TYR B   442 ? 2.14980 1.79936 2.42460 -0.22432 0.24132  -0.44711 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B   CZ  
+8072  O OH  . TYR B   442 ? 2.13181 1.79505 2.40342 -0.21928 0.24611  -0.44151 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B   OH  
+8073  N N   . ASN B   443 ? 2.22345 1.79412 2.49274 -0.26379 0.21051  -0.47476 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B   N   
+8074  C CA  . ASN B   443 ? 2.18297 1.73217 2.45383 -0.26906 0.20676  -0.47826 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B   CA  
+8075  C C   . ASN B   443 ? 2.31089 1.85681 2.59459 -0.26467 0.20838  -0.46920 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B   C   
+8076  O O   . ASN B   443 ? 2.31370 1.87255 2.60490 -0.26890 0.20593  -0.45918 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B   O   
+8077  C CB  . ASN B   443 ? 2.03268 1.58314 2.29984 -0.28273 0.19929  -0.47945 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B   CB  
+8078  C CG  . ASN B   443 ? 2.16462 1.69159 2.43311 -0.28908 0.19585  -0.48215 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B   CG  
+8079  O OD1 . ASN B   443 ? 2.30287 1.80928 2.57016 -0.28302 0.19808  -0.48717 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B   OD1 
+8080  N ND2 . ASN B   443 ? 2.18387 1.71339 2.45466 -0.30120 0.19053  -0.47914 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B   ND2 
+8081  N N   . VAL B   444 ? 2.37186 1.90090 2.65796 -0.25569 0.21219  -0.47336 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B   N   
+8082  C CA  . VAL B   444 ? 2.34688 1.87366 2.64500 -0.24858 0.21424  -0.46578 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B   CA  
+8083  C C   . VAL B   444 ? 2.49415 2.00122 2.79313 -0.25349 0.21009  -0.46429 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B   C   
+8084  O O   . VAL B   444 ? 2.60246 2.11075 2.91085 -0.24988 0.21040  -0.45564 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B   O   
+8085  C CB  . VAL B   444 ? 2.39393 1.91439 2.69554 -0.23481 0.22078  -0.47135 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B   CB  
+8086  C CG1 . VAL B   444 ? 2.35965 1.89928 2.66098 -0.23006 0.22615  -0.47147 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B   CG1 
+8087  C CG2 . VAL B   444 ? 2.53360 2.02921 2.82617 -0.23344 0.22031  -0.48434 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B   CG2 
+8088  N N   . HIS B   445 ? 2.52115 2.00960 2.81029 -0.26130 0.20628  -0.47240 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B   N   
+8089  C CA  . HIS B   445 ? 2.62652 2.09253 2.91498 -0.26558 0.20306  -0.47132 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B   CA  
+8090  C C   . HIS B   445 ? 2.61098 2.08708 2.90468 -0.27641 0.19971  -0.46033 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B   C   
+8091  O O   . HIS B   445 ? 2.74027 2.20683 3.03857 -0.27579 0.19948  -0.45337 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B   O   
+8092  C CB  . HIS B   445 ? 2.62604 2.06890 2.90266 -0.27115 0.19971  -0.48343 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B   CB  
+8093  C CG  . HIS B   445 ? 2.69168 2.11292 2.96418 -0.25998 0.20186  -0.49289 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B   CG  
+8094  N ND1 . HIS B   445 ? 2.70947 2.13431 2.97858 -0.25181 0.20525  -0.50225 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B   ND1 
+8095  C CD2 . HIS B   445 ? 2.76919 2.16510 3.04002 -0.25517 0.20111  -0.49480 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B   CD2 
+8096  C CE1 . HIS B   445 ? 2.73065 2.13445 2.99715 -0.24270 0.20623  -0.51019 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B   CE1 
+8097  N NE2 . HIS B   445 ? 2.77794 2.16346 3.04493 -0.24413 0.20345  -0.50598 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B   NE2 
+8098  N N   . TYR B   446 ? 2.37360 1.86924 2.66637 -0.28595 0.19713  -0.45898 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B   N   
+8099  C CA  . TYR B   446 ? 2.25544 1.76301 2.55349 -0.29714 0.19375  -0.45006 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B   CA  
+8100  C C   . TYR B   446 ? 2.30259 1.84053 2.60938 -0.29406 0.19474  -0.44026 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B   C   
+8101  O O   . TYR B   446 ? 2.26497 1.81828 2.57585 -0.30341 0.19153  -0.43404 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B   O   
+8102  C CB  . TYR B   446 ? 2.28366 1.79022 2.57496 -0.31145 0.18886  -0.45687 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B   CB  
+8103  C CG  . TYR B   446 ? 2.20192 1.67779 2.48655 -0.31711 0.18685  -0.46426 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B   CG  
+8104  C CD1 . TYR B   446 ? 1.91516 1.37722 2.20262 -0.32511 0.18561  -0.45850 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B   CD1 
+8105  C CD2 . TYR B   446 ? 2.33664 1.79679 2.61165 -0.31419 0.18628  -0.47689 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B   CD2 
+8106  C CE1 . TYR B   446 ? 2.10190 1.53400 2.38243 -0.33023 0.18385  -0.46492 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B   CE1 
+8107  C CE2 . TYR B   446 ? 2.41770 1.84911 2.68631 -0.31895 0.18380  -0.48394 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B   CE2 
+8108  C CZ  . TYR B   446 ? 2.40519 1.82198 2.67639 -0.32703 0.18258  -0.47781 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B   CZ  
+8109  O OH  . TYR B   446 ? 2.29438 1.68076 2.55837 -0.33178 0.18017  -0.48454 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B   OH  
+8110  N N   . ASN B   447 ? 2.47900 2.02600 2.78903 -0.28128 0.19906  -0.43926 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B   N   
+8111  C CA  . ASN B   447 ? 2.61369 2.18657 2.93315 -0.27606 0.20031  -0.42932 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B   CA  
+8112  C C   . ASN B   447 ? 2.45874 2.05562 2.77614 -0.28462 0.19661  -0.42732 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B   C   
+8113  O O   . ASN B   447 ? 2.21479 1.83250 2.54000 -0.28498 0.19512  -0.41799 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B   O   
+8114  C CB  . ASN B   447 ? 2.59498 2.16817 2.92519 -0.27381 0.20007  -0.41874 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B   CB  
+8115  C CG  . ASN B   447 ? 2.51789 2.06841 2.84993 -0.26322 0.20341  -0.42080 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B   CG  
+8116  O OD1 . ASN B   447 ? 2.57682 2.11885 2.90623 -0.25413 0.20700  -0.42846 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B   OD1 
+8117  N ND2 . ASN B   447 ? 2.34738 1.88811 2.68354 -0.26397 0.20234  -0.41431 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B   ND2 
+8118  N N   . ARG B   448 ? 2.47676 2.07148 2.78347 -0.29084 0.19463  -0.43660 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B   N   
+8119  C CA  . ARG B   448 ? 2.56606 2.18357 2.86953 -0.29729 0.19086  -0.43620 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B   CA  
+8120  C C   . ARG B   448 ? 2.49592 2.13244 2.79923 -0.28726 0.19405  -0.43279 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B   C   
+8121  O O   . ARG B   448 ? 2.29764 1.95689 2.60409 -0.28856 0.19149  -0.42625 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B   O   
+8122  C CB  . ARG B   448 ? 2.43714 2.04684 2.72906 -0.30537 0.18761  -0.44798 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B   CB  
+8123  C CG  . ARG B   448 ? 2.25715 1.84807 2.54907 -0.31674 0.18409  -0.45201 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B   CG  
+8124  C CD  . ARG B   448 ? 2.14952 1.73998 2.43252 -0.32613 0.17935  -0.46307 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B   CD  
+8125  N NE  . ARG B   448 ? 2.35771 1.95937 2.63132 -0.31960 0.18015  -0.46898 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B   NE  
+8126  C CZ  . ARG B   448 ? 1.93184 1.55671 2.20251 -0.32152 0.17711  -0.46879 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B   CZ  
+8127  N NH1 . ARG B   448 ? 1.62409 1.26532 1.90145 -0.33010 0.17266  -0.46385 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B   NH1 
+8128  N NH2 . ARG B   448 ? 1.86599 1.49777 2.12617 -0.31429 0.17866  -0.47392 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B   NH2 
+8129  N N   . ASP B   449 ? 2.40169 2.02899 2.70131 -0.27722 0.19976  -0.43734 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B   N   
+8130  C CA  . ASP B   449 ? 2.16943 1.81160 2.46773 -0.26795 0.20405  -0.43495 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B   CA  
+8131  C C   . ASP B   449 ? 2.11227 1.75401 2.42227 -0.25650 0.20966  -0.42884 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B   C   
+8132  O O   . ASP B   449 ? 2.10621 1.75392 2.41569 -0.24774 0.21514  -0.42880 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B   O   
+8133  C CB  . ASP B   449 ? 2.26531 1.90007 2.55002 -0.26544 0.20709  -0.44546 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B   CB  
+8134  C CG  . ASP B   449 ? 2.27654 1.90979 2.55016 -0.27576 0.20116  -0.45335 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B   CG  
+8135  O OD1 . ASP B   449 ? 2.20714 1.85379 2.48238 -0.28399 0.19519  -0.44982 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B   OD1 
+8136  O OD2 . ASP B   449 ? 2.30650 1.92594 2.57042 -0.27543 0.20227  -0.46372 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B   OD2 
+8137  N N   . THR B   450 ? 2.14242 1.77702 2.46301 -0.25614 0.20859  -0.42392 ? ? ? ? ? ? 451 THR B   N   
+8138  C CA  . THR B   450 ? 2.07291 1.70800 2.40573 -0.24440 0.21319  -0.41885 ? ? ? ? ? ? 451 THR B   CA  
+8139  C C   . THR B   450 ? 2.02316 1.68344 2.36375 -0.24001 0.21324  -0.40921 ? ? ? ? ? ? 451 THR B   C   
+8140  O O   . THR B   450 ? 2.02393 1.68861 2.37185 -0.22932 0.21844  -0.40735 ? ? ? ? ? ? 451 THR B   O   
+8141  C CB  . THR B   450 ? 2.04002 1.66172 2.38083 -0.24443 0.21142  -0.41567 ? ? ? ? ? ? 451 THR B   CB  
+8142  O OG1 . THR B   450 ? 2.20941 1.83606 2.54951 -0.25625 0.20527  -0.41093 ? ? ? ? ? ? 451 THR B   OG1 
+8143  C CG2 . THR B   450 ? 2.10790 1.70197 2.44292 -0.24256 0.21352  -0.42568 ? ? ? ? ? ? 451 THR B   CG2 
+8144  N N   . ASN B   451 ? 2.05925 1.73644 2.39882 -0.24804 0.20734  -0.40357 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B   N   
+8145  C CA  . ASN B   451 ? 1.96367 1.66512 2.30889 -0.24396 0.20637  -0.39505 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B   CA  
+8146  C C   . ASN B   451 ? 2.05035 1.75815 2.38630 -0.23943 0.21036  -0.39831 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B   C   
+8147  O O   . ASN B   451 ? 2.08192 1.79965 2.42404 -0.23044 0.21413  -0.39354 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B   O   
+8148  C CB  . ASN B   451 ? 2.01320 1.73136 2.35854 -0.25386 0.19862  -0.38977 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B   CB  
+8149  C CG  . ASN B   451 ? 1.81173 1.52689 2.16771 -0.25726 0.19565  -0.38410 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B   CG  
+8150  O OD1 . ASN B   451 ? 1.80709 1.50364 2.16729 -0.25357 0.19868  -0.38550 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B   OD1 
+8151  N ND2 . ASN B   451 ? 1.69834 1.43184 2.05808 -0.26393 0.18974  -0.37788 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B   ND2 
+8152  N N   . GLU B   452 ? 2.09406 1.79588 2.41499 -0.24532 0.20973  -0.40645 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B   N   
+8153  C CA  . GLU B   452 ? 1.91045 1.61524 2.22039 -0.24041 0.21447  -0.41008 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B   CA  
+8154  C C   . GLU B   452 ? 1.96534 1.65639 2.27845 -0.23095 0.22348  -0.41416 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B   C   
+8155  O O   . GLU B   452 ? 1.99477 1.69161 2.30562 -0.22394 0.22937  -0.41307 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B   O   
+8156  C CB  . GLU B   452 ? 1.91481 1.61562 2.20787 -0.24808 0.21139  -0.41878 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B   CB  
+8157  C CG  . GLU B   452 ? 2.00740 1.72789 2.29315 -0.25340 0.20468  -0.41605 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B   CG  
+8158  C CD  . GLU B   452 ? 2.26842 1.99749 2.56269 -0.26239 0.19675  -0.41189 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B   CD  
+8159  O OE1 . GLU B   452 ? 2.29260 2.01036 2.59687 -0.26509 0.19662  -0.41092 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B   OE1 
+8160  O OE2 . GLU B   452 ? 2.34019 2.08729 2.63060 -0.26657 0.19074  -0.40985 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B   OE2 
+8161  N N   . HIS B   453 ? 2.06517 1.73778 2.38327 -0.23053 0.22480  -0.41921 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B   N   
+8162  C CA  . HIS B   453 ? 2.09834 1.75887 2.42111 -0.22105 0.23295  -0.42416 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B   CA  
+8163  C C   . HIS B   453 ? 2.04512 1.71517 2.38474 -0.21164 0.23629  -0.41648 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B   C   
+8164  O O   . HIS B   453 ? 2.05289 1.72370 2.39619 -0.20333 0.24391  -0.41814 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B   O   
+8165  C CB  . HIS B   453 ? 2.04400 1.68191 2.36664 -0.22245 0.23241  -0.43232 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B   CB  
+8166  C CG  . HIS B   453 ? 2.09752 1.72378 2.42707 -0.21209 0.23981  -0.43803 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B   CG  
+8167  N ND1 . HIS B   453 ? 2.15580 1.77823 2.50035 -0.20493 0.24070  -0.43528 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B   ND1 
+8168  C CD2 . HIS B   453 ? 2.00033 1.61887 2.32416 -0.20729 0.24670  -0.44698 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B   CD2 
+8169  C CE1 . HIS B   453 ? 2.20348 1.81648 2.55180 -0.19616 0.24755  -0.44297 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B   CE1 
+8170  N NE2 . HIS B   453 ? 2.11273 1.72341 2.44888 -0.19779 0.25152  -0.45005 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B   NE2 
+8171  N N   . TYR B   454 ? 2.08403 1.76169 2.43458 -0.21272 0.23087  -0.40839 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B   N   
+8172  C CA  . TYR B   454 ? 2.02595 1.71445 2.39325 -0.20331 0.23295  -0.40109 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B   CA  
+8173  C C   . TYR B   454 ? 1.99916 1.70628 2.36589 -0.20010 0.23518  -0.39552 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B   C   
+8174  O O   . TYR B   454 ? 2.06610 1.77738 2.44320 -0.19074 0.24106  -0.39404 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B   O   
+8175  C CB  . TYR B   454 ? 2.12925 1.82372 2.50656 -0.20551 0.22605  -0.39318 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B   CB  
+8176  C CG  . TYR B   454 ? 2.15185 1.85748 2.54731 -0.19494 0.22722  -0.38617 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B   CG  
+8177  C CD1 . TYR B   454 ? 2.20010 1.89400 2.60701 -0.18554 0.23081  -0.38949 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B   CD1 
+8178  C CD2 . TYR B   454 ? 2.06898 1.79713 2.47017 -0.19368 0.22419  -0.37694 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B   CD2 
+8179  C CE1 . TYR B   454 ? 2.20951 1.91431 2.63393 -0.17510 0.23148  -0.38398 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B   CE1 
+8180  C CE2 . TYR B   454 ? 2.11898 1.85784 2.53754 -0.18360 0.22471  -0.37098 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B   CE2 
+8181  C CZ  . TYR B   454 ? 2.22220 1.94958 2.65275 -0.17431 0.22842  -0.37461 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B   CZ  
+8182  O OH  . TYR B   454 ? 2.14292 1.88164 2.59165 -0.16353 0.22855  -0.36955 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B   OH  
+8183  N N   . VAL B   455 ? 1.97991 1.69809 2.33459 -0.20751 0.23044  -0.39280 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B   N   
+8184  C CA  . VAL B   455 ? 1.86210 1.59535 2.21220 -0.20434 0.23247  -0.38825 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B   CA  
+8185  C C   . VAL B   455 ? 1.84278 1.56640 2.18516 -0.19950 0.24215  -0.39485 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B   C   
+8186  O O   . VAL B   455 ? 1.93643 1.66644 2.28363 -0.19222 0.24817  -0.39153 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B   O   
+8187  C CB  . VAL B   455 ? 1.74424 1.48966 2.08075 -0.21288 0.22488  -0.38597 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B   CB  
+8188  C CG1 . VAL B   455 ? 1.77982 1.53637 2.10645 -0.20907 0.22755  -0.38307 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B   CG1 
+8189  C CG2 . VAL B   455 ? 1.93888 1.69810 2.28527 -0.21674 0.21616  -0.37835 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B   CG2 
+8190  N N   . ALA B   456 ? 1.80871 1.51674 2.13935 -0.20353 0.24397  -0.40445 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B   N   
+8191  C CA  . ALA B   456 ? 1.90859 1.60736 2.23097 -0.19933 0.25333  -0.41154 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B   CA  
+8192  C C   . ALA B   456 ? 1.91096 1.60481 2.24939 -0.18984 0.26171  -0.41300 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B   C   
+8193  O O   . ALA B   456 ? 1.85077 1.54631 2.18847 -0.18439 0.27039  -0.41359 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B   O   
+8194  C CB  . ALA B   456 ? 2.04512 1.72785 2.35431 -0.20494 0.25249  -0.42228 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B   CB  
+8195  N N   . THR B   457 ? 2.01087 1.69845 2.36387 -0.18752 0.25945  -0.41392 ? ? ? ? ? ? 458 THR B   N   
+8196  C CA  . THR B   457 ? 1.97037 1.65305 2.33947 -0.17778 0.26670  -0.41722 ? ? ? ? ? ? 458 THR B   CA  
+8197  C C   . THR B   457 ? 2.01663 1.71557 2.40105 -0.17093 0.26852  -0.40827 ? ? ? ? ? ? 458 THR B   C   
+8198  O O   . THR B   457 ? 2.13304 1.83183 2.52799 -0.16310 0.27695  -0.41093 ? ? ? ? ? ? 458 THR B   O   
+8199  C CB  . THR B   457 ? 2.08261 1.75238 2.46061 -0.17636 0.26306  -0.42159 ? ? ? ? ? ? 458 THR B   CB  
+8200  O OG1 . THR B   457 ? 2.15948 1.83679 2.54196 -0.18025 0.25395  -0.41302 ? ? ? ? ? ? 458 THR B   OG1 
+8201  C CG2 . THR B   457 ? 2.12829 1.77967 2.49211 -0.18169 0.26249  -0.43203 ? ? ? ? ? ? 458 THR B   CG2 
+8202  N N   . THR B   458 ? 2.06613 1.77957 2.45269 -0.17374 0.26069  -0.39825 ? ? ? ? ? ? 459 THR B   N   
+8203  C CA  . THR B   458 ? 1.91584 1.64537 2.31732 -0.16705 0.26093  -0.38961 ? ? ? ? ? ? 459 THR B   CA  
+8204  C C   . THR B   458 ? 1.96013 1.69874 2.35382 -0.16601 0.26603  -0.38585 ? ? ? ? ? ? 459 THR B   C   
+8205  O O   . THR B   458 ? 1.94159 1.69162 2.34792 -0.15963 0.26787  -0.37977 ? ? ? ? ? ? 459 THR B   O   
+8206  C CB  . THR B   458 ? 1.86307 1.60560 2.26977 -0.17004 0.25022  -0.38052 ? ? ? ? ? ? 459 THR B   CB  
+8207  O OG1 . THR B   458 ? 1.89948 1.64532 2.28835 -0.18024 0.24395  -0.37892 ? ? ? ? ? ? 459 THR B   OG1 
+8208  C CG2 . THR B   458 ? 1.96262 1.69675 2.38063 -0.16829 0.24660  -0.38246 ? ? ? ? ? ? 459 THR B   CG2 
+8209  N N   . ARG B   459 ? 1.98929 1.72272 2.36222 -0.17157 0.26825  -0.38928 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B   N   
+8210  C CA  . ARG B   459 ? 1.93631 1.67627 2.29943 -0.16986 0.27374  -0.38553 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B   CA  
+8211  C C   . ARG B   459 ? 2.01527 1.74924 2.38738 -0.16255 0.28643  -0.38953 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B   C   
+8212  O O   . ARG B   459 ? 2.06874 1.81088 2.44539 -0.15799 0.29112  -0.38373 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B   O   
+8213  C CB  . ARG B   459 ? 1.86474 1.60041 2.20227 -0.17669 0.27267  -0.38872 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B   CB  
+8214  C CG  . ARG B   459 ? 1.84468 1.58804 2.17285 -0.18442 0.26046  -0.38563 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B   CG  
+8215  C CD  . ARG B   459 ? 1.84007 1.60191 2.17679 -0.18299 0.25321  -0.37494 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B   CD  
+8216  N NE  . ARG B   459 ? 1.95391 1.71920 2.31015 -0.18232 0.24776  -0.37236 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B   NE  
+8217  C CZ  . ARG B   459 ? 2.11743 1.89881 2.48368 -0.18126 0.24037  -0.36385 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B   CZ  
+8218  N NH1 . ARG B   459 ? 2.19422 1.99006 2.55330 -0.18084 0.23677  -0.35728 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B   NH1 
+8219  N NH2 . ARG B   459 ? 2.17297 1.95586 2.55606 -0.18004 0.23629  -0.36205 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B   NH2 
+8220  N N   . ALA B   460 ? 2.08307 1.80286 2.45815 -0.16141 0.29212  -0.39982 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B   N   
+8221  C CA  . ALA B   460 ? 2.05421 1.76881 2.43900 -0.15487 0.30458  -0.40530 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B   CA  
+8222  C C   . ALA B   460 ? 2.09984 1.82321 2.51057 -0.14689 0.30559  -0.40155 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B   C   
+8223  O O   . ALA B   460 ? 1.98514 1.71159 2.40911 -0.14495 0.29786  -0.40001 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B   O   
+8224  C CB  . ALA B   460 ? 1.97989 1.67844 2.36330 -0.15495 0.30879  -0.41820 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B   CB  
+8225  N N   . LYS B   461 ? 2.24652 1.97374 2.66451 -0.14202 0.31542  -0.40019 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B   N   
+8226  C CA  . LYS B   461 ? 2.16697 1.90387 2.61011 -0.13408 0.31687  -0.39675 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B   CA  
+8227  C C   . LYS B   461 ? 2.24024 1.97020 2.70211 -0.12731 0.32649  -0.40761 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B   C   
+8228  O O   . LYS B   461 ? 2.08250 1.81545 2.56544 -0.12083 0.32317  -0.40992 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B   O   
+8229  C CB  . LYS B   461 ? 2.03513 1.78209 2.47596 -0.13299 0.32062  -0.38731 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B   CB  
+8230  C CG  . LYS B   461 ? 2.09346 1.85187 2.56045 -0.12493 0.32093  -0.38303 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B   CG  
+8231  C CD  . LYS B   461 ? 2.20695 1.97215 2.67037 -0.12395 0.32618  -0.37473 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B   CD  
+8232  C CE  . LYS B   461 ? 2.22785 2.00489 2.71833 -0.11583 0.32566  -0.37076 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B   CE  
+8233  N NZ  . LYS B   461 ? 2.07071 1.84379 2.58571 -0.10928 0.33329  -0.38123 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B   NZ  
+8234  N N   . ASP B   462 ? 2.26034 1.98160 2.71491 -0.12820 0.33837  -0.41485 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B   N   
+8235  C CA  . ASP B   462 ? 2.25575 1.97181 2.72826 -0.12198 0.34861  -0.42622 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B   CA  
+8236  C C   . ASP B   462 ? 2.24006 1.94188 2.70480 -0.12353 0.34967  -0.43898 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B   C   
+8237  O O   . ASP B   462 ? 2.27177 1.96967 2.75184 -0.11799 0.34759  -0.44729 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B   O   
+8238  C CB  . ASP B   462 ? 2.28411 2.00161 2.75744 -0.12123 0.36284  -0.42590 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B   CB  
+8239  C CG  . ASP B   462 ? 2.31367 2.04420 2.80080 -0.11759 0.36282  -0.41539 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B   CG  
+8240  O OD1 . ASP B   462 ? 2.21759 1.95690 2.72242 -0.11275 0.35399  -0.41207 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B   OD1 
+8241  O OD2 . ASP B   462 ? 2.31382 2.04540 2.79366 -0.11920 0.37162  -0.41043 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B   OD2 
+8242  N N   . LYS B   463 ? 2.31494 2.00868 2.75572 -0.13019 0.35248  -0.44118 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B   N   
+8243  C CA  . LYS B   463 ? 2.37816 2.05835 2.81044 -0.13162 0.35372  -0.45379 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B   CA  
+8244  C C   . LYS B   463 ? 2.25210 1.92679 2.66031 -0.13961 0.34405  -0.45111 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B   C   
+8245  O O   . LYS B   463 ? 2.17165 1.85013 2.56191 -0.14484 0.34351  -0.44352 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B   O   
+8246  C CB  . LYS B   463 ? 2.32846 2.00369 2.75661 -0.13112 0.36842  -0.46229 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B   CB  
+8247  C CG  . LYS B   463 ? 2.38484 2.06509 2.83832 -0.12378 0.37919  -0.46717 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B   CG  
+8248  C CD  . LYS B   463 ? 2.33380 2.01161 2.80875 -0.11654 0.37492  -0.47702 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B   CD  
+8249  C CE  . LYS B   463 ? 2.24223 1.92631 2.74413 -0.10872 0.38531  -0.48340 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B   CE  
+8250  N NZ  . LYS B   463 ? 2.10216 1.78401 2.62439 -0.10017 0.38066  -0.49399 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B   NZ  
+8251  N N   . LEU B   464 ? 2.19996 1.86529 2.60775 -0.14020 0.33641  -0.45778 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B   N   
+8252  C CA  . LEU B   464 ? 2.21467 1.87329 2.60204 -0.14794 0.32719  -0.45725 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B   CA  
+8253  C C   . LEU B   464 ? 2.27065 1.91437 2.64870 -0.14860 0.33016  -0.47111 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B   C   
+8254  O O   . LEU B   464 ? 2.32644 1.96292 2.71736 -0.14281 0.33233  -0.48094 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B   O   
+8255  C CB  . LEU B   464 ? 2.27228 1.93196 2.66602 -0.14911 0.31452  -0.45191 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B   CB  
+8256  C CG  . LEU B   464 ? 2.25221 1.90334 2.62821 -0.15737 0.30487  -0.45294 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B   CG  
+8257  C CD1 . LEU B   464 ? 2.23464 1.89219 2.59057 -0.16476 0.30324  -0.44671 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B   CD1 
+8258  C CD2 . LEU B   464 ? 2.24624 1.89797 2.63094 -0.15806 0.29415  -0.44764 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B   CD2 
+8259  N N   . ILE B   465 ? 2.30391 1.94347 2.65956 -0.15491 0.32982  -0.47252 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B   N   
+8260  C CA  . ILE B   465 ? 2.33198 1.95836 2.67649 -0.15581 0.33214  -0.48557 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B   CA  
+8261  C C   . ILE B   465 ? 2.27419 1.89340 2.60288 -0.16311 0.32034  -0.48576 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B   C   
+8262  O O   . ILE B   465 ? 2.22021 1.84548 2.53476 -0.16900 0.31595  -0.47823 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B   O   
+8263  C CB  . ILE B   465 ? 2.28836 1.91595 2.62030 -0.15588 0.34375  -0.48881 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B   CB  
+8264  C CG1 . ILE B   465 ? 2.29089 1.92857 2.63679 -0.15094 0.35500  -0.48378 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B   CG1 
+8265  C CG2 . ILE B   465 ? 2.34319 1.95879 2.67067 -0.15404 0.34816  -0.50422 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B   CG2 
+8266  C CD1 . ILE B   465 ? 2.38018 2.01669 2.75068 -0.14344 0.36037  -0.49173 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B   CD1 
+8267  N N   . VAL B   466 ? 2.32888 1.93494 2.65993 -0.16251 0.31517  -0.49486 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B   N   
+8268  C CA  . VAL B   466 ? 2.28637 1.88348 2.60490 -0.16953 0.30402  -0.49603 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B   CA  
+8269  C C   . VAL B   466 ? 2.48348 2.06763 2.78845 -0.17035 0.30555  -0.50951 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B   C   
+8270  O O   . VAL B   466 ? 2.61255 2.18897 2.92417 -0.16422 0.31099  -0.52022 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B   O   
+8271  C CB  . VAL B   466 ? 2.24670 1.83733 2.57764 -0.16852 0.29566  -0.49449 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B   CB  
+8272  C CG1 . VAL B   466 ? 2.33593 1.91235 2.65443 -0.17522 0.28611  -0.49933 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B   CG1 
+8273  C CG2 . VAL B   466 ? 2.21564 1.82041 2.55616 -0.16958 0.29171  -0.48023 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B   CG2 
+8274  N N   . ILE B   467 ? 2.49974 2.08237 2.78615 -0.17741 0.30044  -0.50971 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B   N   
+8275  C CA  . ILE B   467 ? 2.57099 2.14146 2.84346 -0.17878 0.29955  -0.52231 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B   CA  
+8276  C C   . ILE B   467 ? 2.59610 2.15287 2.86726 -0.18331 0.28797  -0.52593 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B   C   
+8277  O O   . ILE B   467 ? 2.67000 2.22972 2.93920 -0.19000 0.27964  -0.51783 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B   O   
+8278  C CB  . ILE B   467 ? 2.49253 2.06940 2.74515 -0.18284 0.30090  -0.52141 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B   CB  
+8279  C CG1 . ILE B   467 ? 2.41586 2.00046 2.66688 -0.17730 0.31441  -0.52182 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B   CG1 
+8280  C CG2 . ILE B   467 ? 2.44345 2.00826 2.68129 -0.18637 0.29485  -0.53263 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B   CG2 
+8281  C CD1 . ILE B   467 ? 2.16865 1.75859 2.39838 -0.17965 0.31669  -0.52098 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B   CD1 
+8282  N N   . MET B   468 ? 2.63418 2.17574 2.90641 -0.17969 0.28754  -0.53830 ? ? ? ? ? ? 469 MET B   N   
+8283  C CA  . MET B   468 ? 2.55163 2.07699 2.82269 -0.18308 0.27723  -0.54228 ? ? ? ? ? ? 469 MET B   CA  
+8284  C C   . MET B   468 ? 2.60372 2.12098 2.85671 -0.18942 0.27146  -0.54992 ? ? ? ? ? ? 469 MET B   C   
+8285  O O   . MET B   468 ? 2.67608 2.17990 2.92334 -0.18702 0.27059  -0.56271 ? ? ? ? ? ? 469 MET B   O   
+8286  C CB  . MET B   468 ? 2.58239 2.09457 2.86408 -0.17474 0.27883  -0.55163 ? ? ? ? ? ? 469 MET B   CB  
+8287  C CG  . MET B   468 ? 2.48580 1.98312 2.77130 -0.17632 0.26939  -0.55049 ? ? ? ? ? ? 469 MET B   CG  
+8288  S SD  . MET B   468 ? 2.68560 2.19485 2.98397 -0.17872 0.26641  -0.53284 ? ? ? ? ? ? 469 MET B   SD  
+8289  C CE  . MET B   468 ? 2.06723 1.59031 2.38379 -0.16726 0.27744  -0.53138 ? ? ? ? ? ? 469 MET B   CE  
+8290  N N   . ASP B   469 ? 2.61655 2.14296 2.86086 -0.19725 0.26695  -0.54236 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B   N   
+8291  C CA  . ASP B   469 ? 2.67600 2.19729 2.90397 -0.20332 0.26089  -0.54922 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B   CA  
+8292  C C   . ASP B   469 ? 2.61328 2.11798 2.84076 -0.20945 0.25017  -0.55274 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B   C   
+8293  O O   . ASP B   469 ? 2.65111 2.14358 2.86862 -0.21124 0.24577  -0.56378 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B   O   
+8294  C CB  . ASP B   469 ? 2.72027 2.25816 2.93930 -0.20857 0.25985  -0.54088 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B   CB  
+8295  C CG  . ASP B   469 ? 2.92056 2.45701 3.12176 -0.21161 0.25658  -0.54956 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B   CG  
+8296  O OD1 . ASP B   469 ? 2.95110 2.47391 3.14781 -0.21559 0.24889  -0.55822 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B   OD1 
+8297  O OD2 . ASP B   469 ? 2.99173 2.54035 3.18295 -0.20959 0.26164  -0.54779 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B   OD2 
+8298  N N   . ASN B   470 ? 2.71788 2.22156 2.95579 -0.21258 0.24601  -0.54355 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B   N   
+8299  C CA  . ASN B   470 ? 2.72032 2.20863 2.95760 -0.21963 0.23647  -0.54463 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B   CA  
+8300  C C   . ASN B   470 ? 2.71868 2.18892 2.96405 -0.21340 0.23647  -0.54888 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B   C   
+8301  O O   . ASN B   470 ? 2.62915 2.10401 2.88661 -0.20628 0.24153  -0.54381 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B   O   
+8302  C CB  . ASN B   470 ? 2.59657 2.09554 2.83880 -0.22778 0.23170  -0.53155 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B   CB  
+8303  C CG  . ASN B   470 ? 2.55328 2.03664 2.79485 -0.23638 0.22274  -0.53205 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B   CG  
+8304  O OD1 . ASN B   470 ? 2.64591 2.11115 2.88023 -0.23794 0.21880  -0.54259 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B   OD1 
+8305  N ND2 . ASN B   470 ? 2.48188 1.97212 2.73098 -0.24214 0.21957  -0.52066 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B   ND2 
+8306  N N   . LYS B   471 ? 2.69745 2.14686 2.93586 -0.21554 0.23041  -0.55868 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B   N   
+8307  C CA  . LYS B   471 ? 2.63698 2.06658 2.88066 -0.20964 0.22897  -0.56294 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B   CA  
+8308  C C   . LYS B   471 ? 2.67100 2.09751 2.92319 -0.21328 0.22530  -0.55103 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B   C   
+8309  O O   . LYS B   471 ? 2.73635 2.15613 2.99741 -0.20542 0.22716  -0.54937 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B   O   
+8310  C CB  . LYS B   471 ? 2.38194 1.78905 2.61439 -0.21124 0.22275  -0.57633 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B   CB  
+8311  C CG  . LYS B   471 ? 2.22788 1.62666 2.45833 -0.20031 0.22673  -0.59029 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B   CG  
+8312  C CD  . LYS B   471 ? 2.10841 1.52549 2.33558 -0.19722 0.23414  -0.59422 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B   CD  
+8313  C CE  . LYS B   471 ? 2.01748 1.42700 2.24297 -0.18697 0.23826  -0.60907 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B   CE  
+8314  N NZ  . LYS B   471 ? 1.96212 1.38882 2.18356 -0.18425 0.24640  -0.61277 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B   NZ  
+8315  N N   . LYS B   472 ? 2.74624 2.17813 2.99592 -0.22479 0.22007  -0.54319 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B   N   
+8316  C CA  . LYS B   472 ? 2.75476 2.18594 3.01240 -0.22909 0.21708  -0.53124 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B   CA  
+8317  C C   . LYS B   472 ? 2.74514 2.19533 3.01579 -0.22243 0.22287  -0.52061 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B   C   
+8318  O O   . LYS B   472 ? 2.63731 2.08378 2.91665 -0.21979 0.22221  -0.51324 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B   O   
+8319  C CB  . LYS B   472 ? 2.66822 2.10502 2.92148 -0.24321 0.21101  -0.52600 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B   CB  
+8320  C CG  . LYS B   472 ? 2.70787 2.12654 2.94966 -0.25072 0.20466  -0.53650 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B   CG  
+8321  C CD  . LYS B   472 ? 2.65681 2.04687 2.89728 -0.24937 0.20126  -0.54026 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B   CD  
+8322  C CE  . LYS B   472 ? 2.61211 1.98355 2.84176 -0.25764 0.19439  -0.55030 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B   CE  
+8323  N NZ  . LYS B   472 ? 2.54718 1.88862 2.77401 -0.25657 0.19084  -0.55337 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B   NZ  
+8324  N N   . TYR B   473 ? 2.75636 2.22655 3.02812 -0.21938 0.22855  -0.51961 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B   N   
+8325  C CA  . TYR B   473 ? 2.56356 2.05109 2.84812 -0.21216 0.23446  -0.51079 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B   CA  
+8326  C C   . TYR B   473 ? 2.58492 2.06230 2.87849 -0.19971 0.23867  -0.51585 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B   C   
+8327  O O   . TYR B   473 ? 2.58128 2.06134 2.88668 -0.19472 0.23911  -0.50847 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B   O   
+8328  C CB  . TYR B   473 ? 2.63688 2.14437 2.91863 -0.21120 0.24023  -0.51006 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B   CB  
+8329  C CG  . TYR B   473 ? 2.53702 2.06515 2.83069 -0.20674 0.24509  -0.49887 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B   CG  
+8330  C CD1 . TYR B   473 ? 2.57873 2.10735 2.88619 -0.19617 0.25027  -0.49813 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B   CD1 
+8331  C CD2 . TYR B   473 ? 2.40038 1.94776 2.69136 -0.21243 0.24430  -0.49006 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B   CD2 
+8332  C CE1 . TYR B   473 ? 2.48160 2.02884 2.80073 -0.19194 0.25435  -0.48847 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B   CE1 
+8333  C CE2 . TYR B   473 ? 2.43601 2.00155 2.73737 -0.20804 0.24827  -0.48014 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B   CE2 
+8334  C CZ  . TYR B   473 ? 2.40247 1.96774 2.71826 -0.19800 0.25332  -0.47927 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B   CZ  
+8335  O OH  . TYR B   473 ? 2.28386 1.86695 2.61094 -0.19345 0.25692  -0.46985 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B   OH  
+8336  N N   . SER B   474 ? 2.66544 2.13195 2.95374 -0.19397 0.24156  -0.52916 ? ? ? ? ? ? 475 SER B   N   
+8337  C CA  . SER B   474 ? 2.66056 2.11835 2.95750 -0.18144 0.24554  -0.53618 ? ? ? ? ? ? 475 SER B   CA  
+8338  C C   . SER B   474 ? 2.64350 2.08028 2.94139 -0.17933 0.23946  -0.53651 ? ? ? ? ? ? 475 SER B   C   
+8339  O O   . SER B   474 ? 2.55458 1.98840 2.86306 -0.16884 0.24156  -0.53688 ? ? ? ? ? ? 475 SER B   O   
+8340  C CB  . SER B   474 ? 2.58801 2.03930 2.87812 -0.17646 0.24952  -0.55142 ? ? ? ? ? ? 475 SER B   CB  
+8341  O OG  . SER B   474 ? 2.37690 1.81017 2.65273 -0.18230 0.24288  -0.55974 ? ? ? ? ? ? 475 SER B   OG  
+8342  N N   . ASP B   475 ? 2.77036 2.19199 3.05718 -0.18880 0.23205  -0.53662 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B   N   
+8343  C CA  . ASP B   475 ? 2.76056 2.16017 3.04629 -0.18755 0.22659  -0.53586 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B   CA  
+8344  C C   . ASP B   475 ? 2.75155 2.16028 3.04814 -0.18746 0.22619  -0.52120 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B   C   
+8345  O O   . ASP B   475 ? 2.80485 2.20179 3.10625 -0.17917 0.22537  -0.52025 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B   O   
+8346  C CB  . ASP B   475 ? 2.75081 2.13237 3.02257 -0.19900 0.21930  -0.53903 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B   CB  
+8347  C CG  . ASP B   475 ? 2.74824 2.11633 3.00905 -0.19703 0.21831  -0.55495 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B   CG  
+8348  O OD1 . ASP B   475 ? 2.97001 2.33670 3.23367 -0.18542 0.22263  -0.56442 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B   OD1 
+8349  O OD2 . ASP B   475 ? 2.57228 1.93179 2.82230 -0.20694 0.21306  -0.55860 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B   OD2 
+8350  N N   . TYR B   476 ? 2.70523 2.13519 3.00528 -0.19587 0.22644  -0.51005 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B   N   
+8351  C CA  . TYR B   476 ? 2.69825 2.13950 3.00898 -0.19578 0.22584  -0.49616 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B   CA  
+8352  C C   . TYR B   476 ? 2.70633 2.15854 3.03161 -0.18165 0.23140  -0.49495 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B   C   
+8353  O O   . TYR B   476 ? 2.63289 2.08592 2.96709 -0.17648 0.23040  -0.48724 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B   O   
+8354  C CB  . TYR B   476 ? 2.72887 2.19198 3.03977 -0.20729 0.22459  -0.48612 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B   CB  
+8355  C CG  . TYR B   476 ? 2.66706 2.13828 2.98536 -0.21128 0.22160  -0.47228 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B   CG  
+8356  C CD1 . TYR B   476 ? 2.69303 2.14603 3.00707 -0.21681 0.21677  -0.46937 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B   CD1 
+8357  C CD2 . TYR B   476 ? 2.44598 1.94292 2.77506 -0.20968 0.22367  -0.46210 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B   CD2 
+8358  C CE1 . TYR B   476 ? 2.63439 2.09543 2.95496 -0.22062 0.21459  -0.45669 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B   CE1 
+8359  C CE2 . TYR B   476 ? 2.42499 1.93069 2.76091 -0.21306 0.22065  -0.44985 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B   CE2 
+8360  C CZ  . TYR B   476 ? 2.59006 2.07823 2.92179 -0.21859 0.21634  -0.44719 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B   CZ  
+8361  O OH  . TYR B   476 ? 2.45712 1.95462 2.79550 -0.22205 0.21389  -0.43497 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B   OH  
+8362  N N   . ILE B   477 ? 2.75307 2.21397 3.08130 -0.17516 0.23745  -0.50276 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B   N   
+8363  C CA  . ILE B   477 ? 2.72311 2.19307 3.06634 -0.16151 0.24315  -0.50395 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B   CA  
+8364  C C   . ILE B   477 ? 2.71300 2.16148 3.05755 -0.15027 0.24187  -0.51301 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B   C   
+8365  O O   . ILE B   477 ? 2.62374 2.07296 2.97923 -0.14114 0.24163  -0.50883 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B   O   
+8366  C CB  . ILE B   477 ? 2.70628 2.19024 3.05189 -0.15857 0.25084  -0.51041 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B   CB  
+8367  C CG1 . ILE B   477 ? 2.63155 2.13374 2.97190 -0.16942 0.25142  -0.50224 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B   CG1 
+8368  C CG2 . ILE B   477 ? 2.70420 2.20038 3.06783 -0.14580 0.25715  -0.51062 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B   CG2 
+8369  C CD1 . ILE B   477 ? 2.46546 1.97978 2.80544 -0.16705 0.25947  -0.50762 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B   CD1 
+8370  N N   . GLU B   478 ? 2.75360 2.18253 3.08644 -0.15008 0.24049  -0.52595 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B   N   
+8371  C CA  . GLU B   478 ? 2.69173 2.09929 3.02410 -0.13840 0.23892  -0.53635 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B   CA  
+8372  C C   . GLU B   478 ? 2.70862 2.09889 3.03717 -0.13878 0.23245  -0.52908 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B   C   
+8373  O O   . GLU B   478 ? 2.66141 2.04057 2.99449 -0.12623 0.23174  -0.53257 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B   O   
+8374  C CB  . GLU B   478 ? 2.64745 2.03806 2.96669 -0.13894 0.23797  -0.55180 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B   CB  
+8375  C CG  . GLU B   478 ? 2.71002 2.11553 3.03266 -0.13635 0.24530  -0.56080 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B   CG  
+8376  C CD  . GLU B   478 ? 2.74825 2.13676 3.05944 -0.13391 0.24422  -0.57766 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B   CD  
+8377  O OE1 . GLU B   478 ? 2.62827 1.99295 2.92790 -0.13529 0.23708  -0.58192 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B   OE1 
+8378  O OE2 . GLU B   478 ? 2.76709 2.16583 3.08063 -0.13056 0.25061  -0.58668 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B   OE2 
+8379  N N   . THR B   479 ? 2.78936 2.17702 3.10949 -0.15267 0.22791  -0.51940 ? ? ? ? ? ? 480 THR B   N   
+8380  C CA  . THR B   479 ? 2.76398 2.13527 3.08011 -0.15427 0.22273  -0.51146 ? ? ? ? ? ? 480 THR B   CA  
+8381  C C   . THR B   479 ? 2.68404 2.07067 3.01471 -0.14720 0.22426  -0.49979 ? ? ? ? ? ? 480 THR B   C   
+8382  O O   . THR B   479 ? 2.71732 2.09031 3.04921 -0.13756 0.22245  -0.49871 ? ? ? ? ? ? 480 THR B   O   
+8383  C CB  . THR B   479 ? 2.78526 2.15230 3.09063 -0.17194 0.21826  -0.50452 ? ? ? ? ? ? 480 THR B   CB  
+8384  O OG1 . THR B   479 ? 2.79484 2.14625 3.08691 -0.17740 0.21605  -0.51632 ? ? ? ? ? ? 480 THR B   OG1 
+8385  C CG2 . THR B   479 ? 2.59836 1.94830 2.89970 -0.17449 0.21401  -0.49562 ? ? ? ? ? ? 480 THR B   CG2 
+8386  N N   . LEU B   480 ? 2.67073 2.08557 3.01196 -0.15113 0.22728  -0.49117 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B   N   
+8387  C CA  . LEU B   480 ? 2.65526 2.08692 3.01116 -0.14443 0.22825  -0.48019 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B   CA  
+8388  C C   . LEU B   480 ? 2.69212 2.12874 3.06160 -0.12674 0.23249  -0.48756 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B   C   
+8389  O O   . LEU B   480 ? 2.62982 2.07162 3.01011 -0.11705 0.23201  -0.48171 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B   O   
+8390  C CB  . LEU B   480 ? 2.52363 1.98347 2.88586 -0.15410 0.22941  -0.46911 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B   CB  
+8391  C CG  . LEU B   480 ? 2.39151 1.85385 2.74811 -0.16815 0.22460  -0.45681 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B   CG  
+8392  C CD1 . LEU B   480 ? 2.58277 2.02616 2.92260 -0.18103 0.22121  -0.46185 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B   CD1 
+8393  C CD2 . LEU B   480 ? 2.27058 1.76303 2.63517 -0.17439 0.22557  -0.44697 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B   CD2 
+8394  N N   . MET B   481 ? 2.70784 2.14380 3.07759 -0.12212 0.23671  -0.50078 ? ? ? ? ? ? 482 MET B   N   
+8395  C CA  . MET B   481 ? 2.65279 2.09134 3.03568 -0.10528 0.24076  -0.51021 ? ? ? ? ? ? 482 MET B   CA  
+8396  C C   . MET B   481 ? 2.63600 2.04983 3.01461 -0.09364 0.23680  -0.51676 ? ? ? ? ? ? 482 MET B   C   
+8397  O O   . MET B   481 ? 2.48443 1.90136 2.87574 -0.07836 0.23821  -0.52061 ? ? ? ? ? ? 482 MET B   O   
+8398  C CB  . MET B   481 ? 2.65196 2.09438 3.03503 -0.10399 0.24656  -0.52366 ? ? ? ? ? ? 482 MET B   CB  
+8399  C CG  . MET B   481 ? 2.54034 2.00962 2.93203 -0.10956 0.25254  -0.51821 ? ? ? ? ? ? 482 MET B   CG  
+8400  S SD  . MET B   481 ? 2.62600 2.09715 3.01295 -0.11094 0.25961  -0.53277 ? ? ? ? ? ? 482 MET B   SD  
+8401  C CE  . MET B   481 ? 2.50977 1.97936 2.91289 -0.09199 0.26473  -0.54760 ? ? ? ? ? ? 482 MET B   CE  
+8402  N N   . LYS B   482 ? 2.72406 2.11281 3.08473 -0.10016 0.23167  -0.51843 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B   N   
+8403  C CA  . LYS B   482 ? 2.76771 2.13024 3.12128 -0.08959 0.22740  -0.52312 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B   CA  
+8404  C C   . LYS B   482 ? 2.73040 2.09208 3.08577 -0.08882 0.22418  -0.50827 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B   C   
+8405  O O   . LYS B   482 ? 2.74933 2.09941 3.10648 -0.07446 0.22245  -0.51028 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B   O   
+8406  C CB  . LYS B   482 ? 2.73008 2.06428 3.06314 -0.09666 0.22320  -0.53100 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B   CB  
+8407  C CG  . LYS B   482 ? 2.64544 1.94926 2.96850 -0.08485 0.21873  -0.53766 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B   CG  
+8408  C CD  . LYS B   482 ? 2.58168 1.85794 2.88517 -0.09097 0.21462  -0.54751 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B   CD  
+8409  C CE  . LYS B   482 ? 2.50004 1.74457 2.79220 -0.07800 0.20999  -0.55473 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B   CE  
+8410  N NZ  . LYS B   482 ? 2.51880 1.73594 2.79216 -0.08274 0.20555  -0.56575 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B   NZ  
+8411  N N   . GLU B   483 ? 2.72631 2.10050 3.08101 -0.10346 0.22328  -0.49383 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B   N   
+8412  C CA  . GLU B   483 ? 2.68681 2.06356 3.04442 -0.10319 0.22080  -0.47930 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B   CA  
+8413  C C   . GLU B   483 ? 2.61192 2.01006 2.98918 -0.08861 0.22318  -0.47626 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B   C   
+8414  O O   . GLU B   483 ? 2.57007 1.96261 2.94988 -0.07840 0.22106  -0.47113 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B   O   
+8415  C CB  . GLU B   483 ? 2.75046 2.13978 3.10500 -0.12216 0.21955  -0.46590 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B   CB  
+8416  C CG  . GLU B   483 ? 2.87094 2.23999 3.20746 -0.13744 0.21666  -0.46802 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B   CG  
+8417  C CD  . GLU B   483 ? 2.79375 2.17333 3.12818 -0.15467 0.21476  -0.45436 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B   CD  
+8418  O OE1 . GLU B   483 ? 2.82130 2.20837 3.16147 -0.15358 0.21394  -0.44227 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B   OE1 
+8419  O OE2 . GLU B   483 ? 2.67737 2.05863 3.00476 -0.16890 0.21397  -0.45627 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B   OE2 
+8420  N N   . LEU B   484 ? 2.63954 2.06199 3.03070 -0.08717 0.22765  -0.47936 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B   N   
+8421  C CA  . LEU B   484 ? 2.62138 2.06560 3.03306 -0.07391 0.23016  -0.47751 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B   CA  
+8422  C C   . LEU B   484 ? 2.57631 2.01521 2.99632 -0.05654 0.23298  -0.49368 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B   C   
+8423  O O   . LEU B   484 ? 2.30117 1.75703 2.73972 -0.04403 0.23515  -0.49446 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B   O   
+8424  C CB  . LEU B   484 ? 2.52906 2.00346 2.95199 -0.08243 0.23366  -0.47061 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B   CB  
+8425  C CG  . LEU B   484 ? 2.40024 1.88319 2.81514 -0.10067 0.23114  -0.45708 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B   CG  
+8426  C CD1 . LEU B   484 ? 2.17142 1.68366 2.59728 -0.10593 0.23451  -0.45183 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B   CD1 
+8427  C CD2 . LEU B   484 ? 2.31435 1.79509 2.72818 -0.10113 0.22640  -0.44420 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B   CD2 
+8428  N N   . LYS B   485 ? 2.65072 2.06712 3.05813 -0.05532 0.23271  -0.50723 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B   N   
+8429  C CA  . LYS B   485 ? 2.65607 2.06704 3.07037 -0.03953 0.23527  -0.52472 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B   CA  
+8430  C C   . LYS B   485 ? 2.69731 2.13541 3.13083 -0.03726 0.24229  -0.52917 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B   C   
+8431  O O   . LYS B   485 ? 2.67282 2.12243 3.12437 -0.02266 0.24474  -0.53456 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B   O   
+8432  C CB  . LYS B   485 ? 2.57076 1.97089 2.98934 -0.02090 0.23191  -0.52737 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B   CB  
+8433  C CG  . LYS B   485 ? 2.56561 1.95270 2.98597 -0.00447 0.23265  -0.54751 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B   CG  
+8434  C CD  . LYS B   485 ? 2.50746 1.87005 2.90769 -0.01110 0.23101  -0.55818 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B   CD  
+8435  C CE  . LYS B   485 ? 2.27519 1.62714 2.67786 0.00532  0.23164  -0.57937 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B   CE  
+8436  N NZ  . LYS B   485 ? 2.00663 1.33609 2.39015 -0.00067 0.22965  -0.59064 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B   NZ  
+8437  N N   . ILE B   486 ? 2.67182 2.11989 3.10121 -0.05186 0.24568  -0.52693 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B   N   
+8438  C CA  . ILE B   486 ? 2.65921 2.13101 3.10345 -0.05218 0.25315  -0.52996 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B   CA  
+8439  C C   . ILE B   486 ? 2.64988 2.11265 3.08761 -0.05250 0.25725  -0.54638 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B   C   
+8440  O O   . ILE B   486 ? 2.67496 2.12657 3.09525 -0.06430 0.25577  -0.54735 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B   O   
+8441  C CB  . ILE B   486 ? 2.62603 2.11730 3.06991 -0.06729 0.25431  -0.51488 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B   CB  
+8442  C CG1 . ILE B   486 ? 2.60480 2.10463 3.05384 -0.06751 0.24943  -0.49890 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B   CG1 
+8443  C CG2 . ILE B   486 ? 2.56862 2.08269 3.02709 -0.06658 0.26245  -0.51740 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B   CG2 
+8444  C CD1 . ILE B   486 ? 2.58212 2.09375 3.05193 -0.05099 0.25020  -0.49932 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B   CD1 
+8445  N N   . LYS B   487 ? 2.61040 2.07876 3.06279 -0.03934 0.26234  -0.55993 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B   N   
+8446  C CA  . LYS B   487 ? 2.70822 2.16968 3.15593 -0.03854 0.26673  -0.57670 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B   CA  
+8447  C C   . LYS B   487 ? 2.65639 2.13487 3.10445 -0.05059 0.27405  -0.57402 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B   C   
+8448  O O   . LYS B   487 ? 2.50349 1.97367 2.93746 -0.05812 0.27525  -0.58084 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B   O   
+8449  C CB  . LYS B   487 ? 2.70694 2.17022 3.17143 -0.02057 0.27012  -0.59293 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B   CB  
+8450  C CG  . LYS B   487 ? 2.64426 2.09625 3.10256 -0.01716 0.27288  -0.61263 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B   CG  
+8451  C CD  . LYS B   487 ? 2.46988 1.89289 2.91166 -0.01057 0.26445  -0.62123 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B   CD  
+8452  C CE  . LYS B   487 ? 2.34076 1.75429 2.77906 -0.00417 0.26667  -0.64287 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B   CE  
+8453  N NZ  . LYS B   487 ? 2.31771 1.70281 2.74149 0.00541  0.25809  -0.65272 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B   NZ  
+8454  N N   . ASN B   488 ? 2.64675 2.14855 3.11001 -0.05201 0.27879  -0.56419 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B   N   
+8455  C CA  . ASN B   488 ? 2.60687 2.12485 3.07038 -0.06210 0.28629  -0.56082 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B   CA  
+8456  C C   . ASN B   488 ? 2.64129 2.17612 3.10799 -0.07018 0.28500  -0.54190 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B   C   
+8457  O O   . ASN B   488 ? 2.52485 2.07053 3.00717 -0.06302 0.28371  -0.53515 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B   O   
+8458  C CB  . ASN B   488 ? 2.44420 1.97505 2.92595 -0.05351 0.29640  -0.57267 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B   CB  
+8459  C CG  . ASN B   488 ? 2.51288 2.02976 2.99037 -0.04727 0.29861  -0.59252 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B   CG  
+8460  O OD1 . ASN B   488 ? 2.54614 2.06270 3.03828 -0.03362 0.30053  -0.60524 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B   OD1 
+8461  N ND2 . ASN B   488 ? 2.51169 2.01759 2.96932 -0.05675 0.29791  -0.59603 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B   ND2 
+8462  N N   . ILE B   489 ? 2.71897 2.25641 3.17082 -0.08439 0.28491  -0.53414 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B   N   
+8463  C CA  . ILE B   489 ? 2.64316 2.19780 3.09623 -0.09283 0.28407  -0.51753 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B   CA  
+8464  C C   . ILE B   489 ? 2.47375 2.03707 2.91836 -0.10222 0.29069  -0.51723 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B   C   
+8465  O O   . ILE B   489 ? 2.31215 1.89006 2.75543 -0.10950 0.29114  -0.50509 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B   O   
+8466  C CB  . ILE B   489 ? 2.59793 2.14492 3.03850 -0.10104 0.27428  -0.50614 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B   CB  
+8467  C CG1 . ILE B   489 ? 2.39657 1.96364 2.84408 -0.10550 0.27241  -0.48971 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B   CG1 
+8468  C CG2 . ILE B   489 ? 2.48842 2.02289 2.90693 -0.11347 0.27183  -0.50837 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B   CG2 
+8469  C CD1 . ILE B   489 ? 2.37127 1.95200 2.84128 -0.09318 0.27404  -0.48707 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B   CD1 
+8470  N N   . ILE B   490 ? 2.49309 2.04749 2.93136 -0.10133 0.29579  -0.53097 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B   N   
+8471  C CA  . ILE B   490 ? 2.47781 2.03708 2.90436 -0.10986 0.30182  -0.53204 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B   CA  
+8472  C C   . ILE B   490 ? 2.60879 2.16687 3.04157 -0.10291 0.31135  -0.54765 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B   C   
+8473  O O   . ILE B   490 ? 2.63739 2.18421 3.07547 -0.09404 0.31049  -0.56045 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B   O   
+8474  C CB  . ILE B   490 ? 2.32390 1.87002 2.72720 -0.12081 0.29499  -0.53132 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B   CB  
+8475  C CG1 . ILE B   490 ? 2.39704 1.95009 2.78745 -0.12907 0.30055  -0.53097 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B   CG1 
+8476  C CG2 . ILE B   490 ? 2.21343 1.73771 2.60980 -0.11667 0.29092  -0.54508 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B   CG2 
+8477  C CD1 . ILE B   490 ? 2.39872 1.97099 2.79189 -0.13372 0.30329  -0.51685 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B   CD1 
+8478  N N   . LYS B   491 ? 2.58271 2.15258 3.01460 -0.10668 0.32067  -0.54673 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B   N   
+8479  C CA  . LYS B   491 ? 2.56239 2.13324 2.99952 -0.10184 0.33131  -0.56073 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B   CA  
+8480  C C   . LYS B   491 ? 2.52934 2.09381 2.94438 -0.11022 0.33308  -0.56496 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B   C   
+8481  O O   . LYS B   491 ? 2.54539 2.11746 2.94906 -0.11864 0.33491  -0.55503 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B   O   
+8482  C CB  . LYS B   491 ? 2.55700 2.14610 3.01136 -0.09901 0.34206  -0.55654 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B   CB  
+8483  C CG  . LYS B   491 ? 2.49833 2.09036 2.96078 -0.09445 0.35471  -0.57062 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B   CG  
+8484  C CD  . LYS B   491 ? 2.30132 1.89292 2.78644 -0.08172 0.35639  -0.58349 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B   CD  
+8485  C CE  . LYS B   491 ? 2.20734 1.80453 2.70257 -0.07807 0.37003  -0.59746 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B   CE  
+8486  N NZ  . LYS B   491 ? 2.27339 1.88548 2.77302 -0.08329 0.38130  -0.58822 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B   NZ  
+8487  N N   . SER B   492 ? 2.54357 2.09405 2.95191 -0.10724 0.33184  -0.57996 ? ? ? ? ? ? 493 SER B   N   
+8488  C CA  . SER B   492 ? 2.68335 2.22657 3.07076 -0.11402 0.33203  -0.58562 ? ? ? ? ? ? 493 SER B   CA  
+8489  C C   . SER B   492 ? 2.63161 2.18070 3.02199 -0.11085 0.34471  -0.59733 ? ? ? ? ? ? 493 SER B   C   
+8490  O O   . SER B   492 ? 2.60785 2.15756 3.01402 -0.10178 0.34994  -0.60910 ? ? ? ? ? ? 493 SER B   O   
+8491  C CB  . SER B   492 ? 2.63276 2.15574 3.00879 -0.11345 0.32155  -0.59471 ? ? ? ? ? ? 493 SER B   CB  
+8492  O OG  . SER B   492 ? 2.52893 2.04549 2.88523 -0.11979 0.32086  -0.60039 ? ? ? ? ? ? 493 SER B   OG  
+8493  N N   . ILE B   493 ? 2.54414 2.09797 2.91929 -0.11807 0.34978  -0.59434 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B   N   
+8494  C CA  . ILE B   493 ? 2.57145 2.13030 2.94596 -0.11628 0.36229  -0.60471 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B   CA  
+8495  C C   . ILE B   493 ? 2.64564 2.19183 3.00303 -0.11723 0.35855  -0.61811 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B   C   
+8496  O O   . ILE B   493 ? 2.57931 2.11492 2.92148 -0.12212 0.34735  -0.61572 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B   O   
+8497  C CB  . ILE B   493 ? 2.59299 2.16512 2.96095 -0.12227 0.37168  -0.59310 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B   CB  
+8498  C CG1 . ILE B   493 ? 2.56234 2.14727 2.94957 -0.12004 0.37660  -0.58197 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B   CG1 
+8499  C CG2 . ILE B   493 ? 2.71174 2.28697 3.07431 -0.12156 0.38446  -0.60357 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B   CG2 
+8500  C CD1 . ILE B   493 ? 2.55649 2.15329 2.93838 -0.12457 0.38720  -0.57158 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B   CD1 
+8501  O OXT . ILE B   493 ? 2.85396 2.40051 3.21278 -0.11320 0.36648  -0.63200 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B   OXT 
+8502  N N   . SER A-2 10  ? 1.29103 1.31760 1.21913 -0.29675 0.01249  0.03556  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-2 N   
+8503  C CA  . SER A-2 10  ? 1.46974 1.47031 1.39584 -0.29574 -0.00018 0.03878  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-2 CA  
+8504  C C   . SER A-2 10  ? 2.04470 2.04640 1.99183 -0.28367 -0.00423 0.03018  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-2 C   
+8505  O O   . SER A-2 10  ? 3.31220 3.29706 3.26252 -0.27952 -0.01533 0.02864  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-2 O   
+8506  C CB  . SER A-2 10  ? 1.23448 1.21520 1.14016 -0.29630 -0.00917 0.04410  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-2 CB  
+8507  O OG  . SER A-2 10  ? 1.73418 1.71251 1.61693 -0.31049 -0.00571 0.05283  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-2 OG  
+8508  N N   . SER A-2 11  ? 1.24654 1.26838 1.20718 -0.27846 0.00413  0.02378  ? ? ? ? ? ? 1   SER A-2 N   
+8509  C CA  . SER A-2 11  ? 1.11595 1.14191 1.09413 -0.27023 0.00240  0.01583  ? ? ? ? ? ? 1   SER A-2 CA  
+8510  C C   . SER A-2 11  ? 1.30017 1.33998 1.29101 -0.27227 0.00893  0.01332  ? ? ? ? ? ? 1   SER A-2 C   
+8511  O O   . SER A-2 11  ? 2.79494 2.84834 2.78424 -0.27522 0.01687  0.01439  ? ? ? ? ? ? 1   SER A-2 O   
+8512  C CB  . SER A-2 11  ? 1.40559 1.43848 1.38510 -0.26293 0.00445  0.01093  ? ? ? ? ? ? 1   SER A-2 CB  
+8513  O OG  . SER A-2 11  ? 1.34040 1.37862 1.33455 -0.25840 0.00413  0.00371  ? ? ? ? ? ? 1   SER A-2 OG  
+8514  N N   . LYS A-2 12  ? 1.25111 1.28909 1.25500 -0.27024 0.00503  0.00858  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-2 N   
+8515  C CA  . LYS A-2 12  ? 1.22256 1.27317 1.23785 -0.27210 0.01038  0.00586  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-2 CA  
+8516  C C   . LYS A-2 12  ? 1.08148 1.14603 1.10013 -0.26830 0.01685  0.00240  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-2 C   
+8517  O O   . LYS A-2 12  ? 0.98080 1.05674 1.00224 -0.26988 0.02235  0.00239  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-2 O   
+8518  C CB  . LYS A-2 12  ? 1.15594 1.20338 1.18428 -0.27054 0.00456  -0.00017 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-2 CB  
+8519  C CG  . LYS A-2 12  ? 1.47330 1.50690 1.50039 -0.27477 -0.00247 0.00265  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-2 CG  
+8520  C CD  . LYS A-2 12  ? 0.71944 0.75423 0.76246 -0.27183 -0.00798 -0.00621 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-2 CD  
+8521  C CE  . LYS A-2 12  ? 0.99639 1.03133 1.04671 -0.26422 -0.01399 -0.01531 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-2 CE  
+8522  N NZ  . LYS A-2 12  ? 1.36811 1.38417 1.40829 -0.26097 -0.02403 -0.01274 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-2 NZ  
+8523  N N   . PHE A-2 13  ? 1.07962 1.14216 1.09743 -0.26335 0.01511  -0.00092 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-2 N   
+8524  C CA  . PHE A-2 13  ? 0.85244 0.92244 0.87068 -0.26039 0.01884  -0.00372 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-2 CA  
+8525  C C   . PHE A-2 13  ? 0.92631 0.99842 0.93453 -0.25787 0.02143  -0.00132 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-2 C   
+8526  O O   . PHE A-2 13  ? 1.05899 1.12491 1.06008 -0.25565 0.01909  -0.00075 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-2 O   
+8527  C CB  . PHE A-2 13  ? 0.92145 0.98844 0.94306 -0.25851 0.01577  -0.00908 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-2 CB  
+8528  C CG  . PHE A-2 13  ? 0.90588 0.97602 0.93897 -0.26094 0.01373  -0.01447 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-2 CG  
+8529  C CD1 . PHE A-2 13  ? 1.01328 1.07812 1.05168 -0.25990 0.00758  -0.01745 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-2 CD1 
+8530  C CD2 . PHE A-2 13  ? 0.90577 0.98411 0.94370 -0.26396 0.01691  -0.01749 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-2 CD2 
+8531  C CE1 . PHE A-2 13  ? 0.91895 0.98942 0.96998 -0.26088 0.00498  -0.02517 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-2 CE1 
+8532  C CE2 . PHE A-2 13  ? 0.98882 1.07357 1.03766 -0.26668 0.01565  -0.02415 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-2 CE2 
+8533  C CZ  . PHE A-2 13  ? 0.93935 1.02159 0.99612 -0.26467 0.00987  -0.02892 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-2 CZ  
+8534  N N   . SER A-2 14  ? 0.81033 0.89283 0.81887 -0.25758 0.02571  -0.00144 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 N   
+8535  C CA  . SER A-2 14  ? 0.57694 0.66623 0.57859 -0.25432 0.02811  -0.00222 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 CA  
+8536  C C   . SER A-2 14  ? 0.82524 0.91129 0.82458 -0.24739 0.02562  -0.00616 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 C   
+8537  O O   . SER A-2 14  ? 1.08838 1.16755 1.08174 -0.24472 0.02330  -0.00672 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 O   
+8538  C CB  . SER A-2 14  ? 0.80380 0.90867 0.80897 -0.25618 0.03279  -0.00345 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 CB  
+8539  O OG  . SER A-2 14  ? 1.09126 1.20651 1.09375 -0.25030 0.03404  -0.00835 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 OG  
+8540  N N   . ASN A-2 15  ? 0.85942 0.94847 0.86209 -0.24468 0.02499  -0.00881 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-2 N   
+8541  C CA  . ASN A-2 15  ? 0.93440 1.01556 0.93218 -0.23908 0.02060  -0.01175 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-2 CA  
+8542  C C   . ASN A-2 15  ? 0.91293 0.98980 0.91233 -0.24071 0.01833  -0.01174 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-2 C   
+8543  O O   . ASN A-2 15  ? 1.17017 1.25446 1.17597 -0.24399 0.02068  -0.01093 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-2 O   
+8544  C CB  . ASN A-2 15  ? 0.97920 1.06783 0.97414 -0.23119 0.01956  -0.01661 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-2 CB  
+8545  C CG  . ASN A-2 15  ? 1.03829 1.13892 1.03887 -0.22805 0.01968  -0.02024 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-2 CG  
+8546  O OD1 . ASN A-2 15  ? 1.13086 1.22477 1.12964 -0.22290 0.01377  -0.02279 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-2 OD1 
+8547  N ND2 . ASN A-2 15  ? 0.97092 1.08846 0.97728 -0.23174 0.02557  -0.02064 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-2 ND2 
+8548  N N   . ILE A-2 16  ? 0.73241 0.79619 0.72428 -0.23943 0.01332  -0.01244 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-2 N   
+8549  C CA  . ILE A-2 16  ? 0.87318 0.92942 0.86126 -0.24262 0.01005  -0.01155 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-2 CA  
+8550  C C   . ILE A-2 16  ? 1.02176 1.06710 1.00033 -0.23521 0.00221  -0.01356 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-2 C   
+8551  O O   . ILE A-2 16  ? 0.81805 0.85598 0.79123 -0.23009 -0.00135 -0.01566 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-2 O   
+8552  C CB  . ILE A-2 16  ? 0.74849 0.79658 0.73352 -0.25188 0.01043  -0.01023 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-2 CB  
+8553  C CG1 . ILE A-2 16  ? 0.89839 0.93998 0.87669 -0.25797 0.00789  -0.00881 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-2 CG1 
+8554  C CG2 . ILE A-2 16  ? 0.67743 0.71406 0.65486 -0.25137 0.00746  -0.01113 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-2 CG2 
+8555  C CD1 . ILE A-2 16  ? 0.82811 0.86644 0.80320 -0.26947 0.00953  -0.00922 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-2 CD1 
+8556  N N   . THR A-2 17  ? 1.03953 1.08306 1.01590 -0.23382 -0.00179 -0.01363 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-2 N   
+8557  C CA  . THR A-2 17  ? 0.92846 0.95861 0.89506 -0.22552 -0.01232 -0.01610 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-2 CA  
+8558  C C   . THR A-2 17  ? 0.94111 0.95102 0.89316 -0.23322 -0.01845 -0.01126 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-2 C   
+8559  O O   . THR A-2 17  ? 1.18828 1.20359 1.14204 -0.24092 -0.01482 -0.00852 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-2 O   
+8560  C CB  . THR A-2 17  ? 1.07236 1.11798 1.04768 -0.21571 -0.01411 -0.02185 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-2 CB  
+8561  O OG1 . THR A-2 17  ? 1.20717 1.27440 1.19454 -0.21259 -0.00646 -0.02597 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-2 OG1 
+8562  C CG2 . THR A-2 17  ? 0.95004 0.98150 0.91661 -0.20396 -0.02762 -0.02695 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-2 CG2 
+8563  N N   . ILE A-2 18  ? 0.90405 0.89014 0.84045 -0.23218 -0.02801 -0.01033 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 N   
+8564  C CA  . ILE A-2 18  ? 0.79264 0.75518 0.70980 -0.24214 -0.03489 -0.00464 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CA  
+8565  C C   . ILE A-2 18  ? 0.94652 0.88574 0.84937 -0.23180 -0.05103 -0.00601 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 C   
+8566  O O   . ILE A-2 18  ? 1.32719 1.25470 1.22630 -0.22349 -0.05812 -0.00958 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 O   
+8567  C CB  . ILE A-2 18  ? 0.87321 0.82452 0.78137 -0.25507 -0.03201 -0.00139 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CB  
+8568  C CG1 . ILE A-2 18  ? 0.70704 0.68222 0.63174 -0.26194 -0.01833 -0.00266 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CG1 
+8569  C CG2 . ILE A-2 18  ? 0.89340 0.82228 0.77941 -0.26916 -0.03782 0.00476  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CG2 
+8570  C CD1 . ILE A-2 18  ? 0.80881 0.77870 0.72890 -0.27304 -0.01527 -0.00242 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CD1 
+8571  N N   . LYS A-2 19  ? 0.94186 0.87347 0.83648 -0.23156 -0.05813 -0.00399 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 N   
+8572  C CA  . LYS A-2 19  ? 1.02479 0.93313 0.90592 -0.21981 -0.07623 -0.00620 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CA  
+8573  C C   . LYS A-2 19  ? 1.15105 1.02703 1.00391 -0.23259 -0.08618 0.00303  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 C   
+8574  O O   . LYS A-2 19  ? 1.11705 0.99951 0.96667 -0.24391 -0.08059 0.00788  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 O   
+8575  C CB  . LYS A-2 19  ? 0.95057 0.87949 0.84713 -0.20530 -0.07856 -0.01392 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CB  
+8576  C CG  . LYS A-2 19  ? 1.04875 1.00810 0.96949 -0.19306 -0.07093 -0.02411 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CG  
+8577  C CD  . LYS A-2 19  ? 1.24731 1.22848 1.18257 -0.18080 -0.07349 -0.03296 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CD  
+8578  C CE  . LYS A-2 19  ? 1.69619 1.70976 1.65352 -0.17130 -0.06528 -0.04382 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CE  
+8579  N NZ  . LYS A-2 19  ? 1.76313 1.80194 1.73589 -0.16093 -0.06694 -0.05421 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 NZ  
+8580  N N   . ASN A-2 20  ? 1.23998 1.08051 1.07109 -0.23162 -0.10130 0.00530  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-2 N   
+8581  C CA  . ASN A-2 20  ? 1.15937 0.96179 0.95785 -0.24301 -0.11511 0.01453  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-2 CA  
+8582  C C   . ASN A-2 20  ? 1.11347 0.91719 0.90017 -0.26903 -0.10289 0.02369  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-2 C   
+8583  O O   . ASN A-2 20  ? 1.38094 1.16866 1.14605 -0.28110 -0.10811 0.03097  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-2 O   
+8584  C CB  . ASN A-2 20  ? 1.19609 0.99156 0.98883 -0.23233 -0.12837 0.01330  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-2 CB  
+8585  C CG  . ASN A-2 20  ? 1.28897 1.07391 1.08607 -0.20752 -0.14641 0.00315  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-2 CG  
+8586  O OD1 . ASN A-2 20  ? 1.65900 1.40356 1.43228 -0.20367 -0.16674 0.00508  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-2 OD1 
+8587  N ND2 . ASN A-2 20  ? 1.64153 1.46300 1.46881 -0.19104 -0.13968 -0.00865 ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-2 ND2 
+8588  N N   . PHE A-2 21  ? 1.19426 1.01783 0.99442 -0.27801 -0.08723 0.02239  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 N   
+8589  C CA  . PHE A-2 21  ? 1.00548 0.83572 0.79828 -0.30194 -0.07521 0.02749  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CA  
+8590  C C   . PHE A-2 21  ? 1.13471 0.94284 0.91113 -0.31444 -0.07768 0.03039  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 C   
+8591  O O   . PHE A-2 21  ? 1.33203 1.15261 1.12452 -0.30978 -0.07112 0.02517  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 O   
+8592  C CB  . PHE A-2 21  ? 0.97671 0.84961 0.79970 -0.30252 -0.05607 0.02179  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CB  
+8593  C CG  . PHE A-2 21  ? 1.09669 0.98163 0.91709 -0.32468 -0.04391 0.02301  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CG  
+8594  C CD1 . PHE A-2 21  ? 1.20035 1.08780 1.00850 -0.34007 -0.04133 0.02654  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CD1 
+8595  C CD2 . PHE A-2 21  ? 1.15162 1.04773 0.98248 -0.32993 -0.03533 0.01905  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CD2 
+8596  C CE1 . PHE A-2 21  ? 1.11929 1.02268 0.92678 -0.36062 -0.02973 0.02489  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CE1 
+8597  C CE2 . PHE A-2 21  ? 1.11209 1.02333 0.94315 -0.34947 -0.02463 0.01723  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CE2 
+8598  C CZ  . PHE A-2 21  ? 1.03510 0.95132 0.85508 -0.36498 -0.02147 0.01952  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CZ  
+8599  N N   . ARG A-2 22  ? 1.17226 0.94697 0.91534 -0.33131 -0.08750 0.03888  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-2 N   
+8600  C CA  . ARG A-2 22  ? 1.41454 1.16502 1.13718 -0.34811 -0.09040 0.04273  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-2 CA  
+8601  C C   . ARG A-2 22  ? 1.25235 0.98404 0.97835 -0.32967 -0.10214 0.03866  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-2 C   
+8602  O O   . ARG A-2 22  ? 1.35670 1.06744 1.07678 -0.31167 -0.11859 0.03798  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-2 O   
+8603  C CB  . ARG A-2 22  ? 1.16444 0.94719 0.90104 -0.36594 -0.07057 0.03913  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-2 CB  
+8604  C CG  . ARG A-2 22  ? 1.20129 1.00198 0.93258 -0.38508 -0.06044 0.04134  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-2 CG  
+8605  C CD  . ARG A-2 22  ? 1.17895 1.01444 0.92745 -0.40027 -0.04222 0.03423  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-2 CD  
+8606  N NE  . ARG A-2 22  ? 1.43079 1.28556 1.17409 -0.41955 -0.03271 0.03411  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-2 NE  
+8607  C CZ  . ARG A-2 22  ? 1.30014 1.18954 1.05895 -0.43331 -0.01735 0.02564  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-2 CZ  
+8608  N NH1 . ARG A-2 22  ? 1.33343 1.24094 1.11361 -0.42987 -0.01017 0.01724  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-2 NH1 
+8609  N NH2 . ARG A-2 22  ? 1.16303 1.07037 0.91611 -0.45029 -0.00974 0.02429  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-2 NH2 
+8610  N N   . ASN A-2 23  ? 1.21518 0.95470 0.95120 -0.33247 -0.09518 0.03443  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 N   
+8611  C CA  . ASN A-2 23  ? 1.40597 1.12907 1.14497 -0.31575 -0.10595 0.02954  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 CA  
+8612  C C   . ASN A-2 23  ? 1.26001 1.01185 1.03017 -0.28935 -0.10239 0.01980  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 C   
+8613  O O   . ASN A-2 23  ? 1.50611 1.25005 1.28146 -0.27380 -0.11042 0.01363  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 O   
+8614  C CB  . ASN A-2 23  ? 1.11189 0.83470 0.85035 -0.32901 -0.09948 0.02797  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 CB  
+8615  C CG  . ASN A-2 23  ? 1.23136 0.99605 0.99158 -0.34029 -0.07797 0.02418  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 CG  
+8616  O OD1 . ASN A-2 23  ? 1.33201 1.12468 1.10745 -0.33839 -0.06794 0.02304  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 OD1 
+8617  N ND2 . ASN A-2 23  ? 1.17202 0.94095 0.93440 -0.35139 -0.07196 0.02110  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-2 ND2 
+8618  N N   . PHE A-2 24  ? 1.02077 0.80575 0.81076 -0.28499 -0.09076 0.01779  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 N   
+8619  C CA  . PHE A-2 24  ? 1.05642 0.87013 0.87409 -0.26352 -0.08617 0.00916  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 CA  
+8620  C C   . PHE A-2 24  ? 1.12657 0.92946 0.94039 -0.24728 -0.10036 0.00708  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 C   
+8621  O O   . PHE A-2 24  ? 1.24070 1.05084 1.05411 -0.24943 -0.09905 0.00988  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 O   
+8622  C CB  . PHE A-2 24  ? 1.15006 1.00308 0.99047 -0.26813 -0.06733 0.00779  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 CB  
+8623  C CG  . PHE A-2 24  ? 1.04850 0.91658 0.89793 -0.27909 -0.05477 0.00649  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 CG  
+8624  C CD1 . PHE A-2 24  ? 1.10064 0.96269 0.93746 -0.30055 -0.05046 0.01069  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 CD1 
+8625  C CD2 . PHE A-2 24  ? 1.11230 1.00209 0.98248 -0.26843 -0.04755 0.00018  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 CD2 
+8626  C CE1 . PHE A-2 24  ? 1.08949 0.96824 0.93691 -0.30936 -0.03986 0.00706  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 CE1 
+8627  C CE2 . PHE A-2 24  ? 1.18396 1.08658 1.06228 -0.27700 -0.03800 -0.00177 ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 CE2 
+8628  C CZ  . PHE A-2 24  ? 1.00398 0.90191 0.87235 -0.29659 -0.03442 0.00089  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 CZ  
+8629  N N   . GLU A-2 25  ? 1.23139 1.01819 1.04337 -0.23017 -0.11473 0.00061  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-2 N   
+8630  C CA  . GLU A-2 25  ? 1.12709 0.90877 0.94033 -0.21111 -0.12918 -0.00538 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-2 CA  
+8631  C C   . GLU A-2 25  ? 1.25891 1.08536 1.10241 -0.19931 -0.11635 -0.01364 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-2 C   
+8632  O O   . GLU A-2 25  ? 1.31321 1.15188 1.16081 -0.19980 -0.11382 -0.01217 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-2 O   
+8633  C CB  . GLU A-2 25  ? 1.53432 1.29059 1.34073 -0.19457 -0.14824 -0.01328 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-2 CB  
+8634  C CG  . GLU A-2 25  ? 1.58881 1.34345 1.40023 -0.17167 -0.16480 -0.02352 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-2 CG  
+8635  C CD  . GLU A-2 25  ? 2.04341 1.77357 1.84955 -0.15395 -0.18507 -0.03380 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-2 CD  
+8636  O OE1 . GLU A-2 25  ? 2.31418 2.00989 2.10005 -0.16282 -0.19309 -0.02817 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-2 OE1 
+8637  O OE2 . GLU A-2 25  ? 2.32093 2.06773 2.14395 -0.13133 -0.19313 -0.04878 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-2 OE2 
+8638  N N   . LYS A-2 26  ? 1.41003 1.26051 1.27329 -0.18992 -0.10838 -0.02223 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-2 N   
+8639  C CA  . LYS A-2 26  ? 1.09545 0.98846 0.98506 -0.18348 -0.09393 -0.02865 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-2 CA  
+8640  C C   . LYS A-2 26  ? 1.17542 1.08622 1.07644 -0.18690 -0.08065 -0.03022 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-2 C   
+8641  O O   . LYS A-2 26  ? 1.27632 1.18292 1.17809 -0.17750 -0.08611 -0.03722 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-2 O   
+8642  C CB  . LYS A-2 26  ? 1.02401 0.93033 0.92568 -0.16246 -0.10323 -0.04188 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-2 CB  
+8643  C CG  . LYS A-2 26  ? 1.19424 1.14337 1.11986 -0.15961 -0.08871 -0.04734 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-2 CG  
+8644  C CD  . LYS A-2 26  ? 1.47688 1.44299 1.41527 -0.14002 -0.09787 -0.06258 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-2 CD  
+8645  C CE  . LYS A-2 26  ? 1.97114 1.95251 1.92025 -0.12781 -0.09819 -0.07563 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-2 CE  
+8646  N NZ  . LYS A-2 26  ? 1.76890 1.79622 1.74122 -0.12354 -0.08520 -0.08613 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-2 NZ  
+8647  N N   . VAL A-2 27  ? 0.98479 0.91462 0.89428 -0.19957 -0.06459 -0.02449 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 N   
+8648  C CA  . VAL A-2 27  ? 0.74336 0.68637 0.66096 -0.20453 -0.05328 -0.02451 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 CA  
+8649  C C   . VAL A-2 27  ? 0.94867 0.92433 0.88458 -0.20608 -0.03890 -0.02501 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 C   
+8650  O O   . VAL A-2 27  ? 1.00092 0.98357 0.93977 -0.21376 -0.03355 -0.02039 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 O   
+8651  C CB  . VAL A-2 27  ? 0.83994 0.76589 0.74546 -0.22118 -0.05085 -0.01680 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 CB  
+8652  C CG1 . VAL A-2 27  ? 0.82483 0.76870 0.74170 -0.22582 -0.03886 -0.01753 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 CG1 
+8653  C CG2 . VAL A-2 27  ? 1.14740 1.03945 1.03342 -0.22116 -0.06499 -0.01630 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-2 CG2 
+8654  N N   . ASN A-2 28  ? 1.05471 1.04905 1.00129 -0.19961 -0.03327 -0.03061 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 N   
+8655  C CA  . ASN A-2 28  ? 0.96716 0.98850 0.92758 -0.20260 -0.02070 -0.03027 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 CA  
+8656  C C   . ASN A-2 28  ? 0.97845 1.00197 0.93951 -0.20824 -0.01415 -0.02804 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 C   
+8657  O O   . ASN A-2 28  ? 1.39056 1.41002 1.34820 -0.20274 -0.01735 -0.03226 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 O   
+8658  C CB  . ASN A-2 28  ? 0.84217 0.88607 0.81272 -0.19159 -0.01987 -0.03927 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 CB  
+8659  C CG  . ASN A-2 28  ? 1.31962 1.38839 1.30161 -0.19742 -0.00811 -0.03757 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 CG  
+8660  O OD1 . ASN A-2 28  ? 1.24794 1.31730 1.23082 -0.20737 -0.00076 -0.03066 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 OD1 
+8661  N ND2 . ASN A-2 28  ? 1.63045 1.71969 1.62134 -0.19130 -0.00722 -0.04481 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-2 ND2 
+8662  N N   . ILE A-2 29  ? 0.85184 0.88153 0.81751 -0.21828 -0.00622 -0.02249 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 N   
+8663  C CA  . ILE A-2 29  ? 0.79553 0.82579 0.76198 -0.22342 -0.00186 -0.02075 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CA  
+8664  C C   . ILE A-2 29  ? 0.85316 0.90044 0.82865 -0.22669 0.00611  -0.01860 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 C   
+8665  O O   . ILE A-2 29  ? 0.82215 0.87407 0.80302 -0.23203 0.00917  -0.01572 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 O   
+8666  C CB  . ILE A-2 29  ? 0.76630 0.78313 0.72813 -0.23329 -0.00291 -0.01763 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CB  
+8667  C CG1 . ILE A-2 29  ? 1.02579 1.02145 0.97477 -0.23318 -0.01164 -0.01810 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG1 
+8668  C CG2 . ILE A-2 29  ? 0.71543 0.73482 0.67999 -0.23655 0.00009  -0.01827 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CG2 
+8669  C CD1 . ILE A-2 29  ? 0.77272 0.75706 0.71498 -0.24641 -0.01179 -0.01510 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-2 CD1 
+8670  N N   . ASN A-2 30  ? 1.04167 1.09661 1.01722 -0.22421 0.00867  -0.01986 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-2 N   
+8671  C CA  . ASN A-2 30  ? 0.91145 0.97608 0.89114 -0.22923 0.01427  -0.01633 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-2 CA  
+8672  C C   . ASN A-2 30  ? 0.77159 0.82796 0.75305 -0.23528 0.01368  -0.01356 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-2 C   
+8673  O O   . ASN A-2 30  ? 0.83973 0.88646 0.81870 -0.23592 0.01039  -0.01528 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-2 O   
+8674  C CB  . ASN A-2 30  ? 0.82848 0.90180 0.80377 -0.22659 0.01640  -0.01787 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-2 CB  
+8675  C CG  . ASN A-2 30  ? 1.00574 1.09556 0.98277 -0.22236 0.01893  -0.02269 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-2 CG  
+8676  O OD1 . ASN A-2 30  ? 1.19757 1.30029 1.17788 -0.22706 0.02412  -0.02108 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-2 OD1 
+8677  N ND2 . ASN A-2 30  ? 1.05218 1.14229 1.02759 -0.21350 0.01461  -0.02988 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-2 ND2 
+8678  N N   . LEU A-2 31  ? 0.71917 0.77993 0.70544 -0.23994 0.01623  -0.01041 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 N   
+8679  C CA  . LEU A-2 31  ? 0.79691 0.85276 0.78828 -0.24430 0.01451  -0.01041 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 CA  
+8680  C C   . LEU A-2 31  ? 0.96358 1.01851 0.95457 -0.24572 0.01350  -0.00770 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 C   
+8681  O O   . LEU A-2 31  ? 1.06769 1.12570 1.05281 -0.24600 0.01540  -0.00430 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 O   
+8682  C CB  . LEU A-2 31  ? 0.86886 0.92780 0.86781 -0.24873 0.01591  -0.01077 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 CB  
+8683  C CG  . LEU A-2 31  ? 0.62157 0.67734 0.61780 -0.24971 0.01526  -0.01226 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 CG  
+8684  C CD1 . LEU A-2 31  ? 0.76717 0.82791 0.76956 -0.25486 0.01707  -0.01219 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 CD1 
+8685  C CD2 . LEU A-2 31  ? 0.64915 0.69688 0.64143 -0.25195 0.01251  -0.01522 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-2 CD2 
+8686  N N   . ASP A-2 32  ? 0.91060 0.96116 0.90714 -0.24717 0.00970  -0.01001 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-2 N   
+8687  C CA  . ASP A-2 32  ? 0.94862 0.99378 0.94513 -0.24793 0.00544  -0.00806 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-2 CA  
+8688  C C   . ASP A-2 32  ? 0.88433 0.93035 0.89339 -0.24904 0.00189  -0.01384 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-2 C   
+8689  O O   . ASP A-2 32  ? 0.84866 0.90168 0.86493 -0.25112 0.00462  -0.01842 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-2 O   
+8690  C CB  . ASP A-2 32  ? 0.95068 0.98817 0.93760 -0.24465 0.00082  -0.00740 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-2 CB  
+8691  C CG  . ASP A-2 32  ? 1.09367 1.12222 1.07179 -0.24671 -0.00329 -0.00140 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-2 CG  
+8692  O OD1 . ASP A-2 32  ? 0.88028 0.91113 0.84818 -0.25017 0.00100  0.00438  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-2 OD1 
+8693  O OD2 . ASP A-2 32  ? 0.89014 0.90927 0.87088 -0.24535 -0.01152 -0.00312 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-2 OD2 
+8694  N N   . ASN A-2 33  ? 0.91502 0.95367 0.92576 -0.24792 -0.00507 -0.01433 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-2 N   
+8695  C CA  . ASN A-2 33  ? 0.74429 0.78613 0.76920 -0.24730 -0.00983 -0.02277 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-2 CA  
+8696  C C   . ASN A-2 33  ? 0.77421 0.82361 0.80631 -0.24585 -0.01079 -0.03256 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-2 C   
+8697  O O   . ASN A-2 33  ? 0.86593 0.92711 0.90945 -0.24893 -0.00848 -0.04041 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-2 O   
+8698  C CB  . ASN A-2 33  ? 0.65624 0.68502 0.68031 -0.24448 -0.02027 -0.02233 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-2 CB  
+8699  C CG  . ASN A-2 33  ? 0.84502 0.86665 0.86328 -0.24898 -0.01941 -0.01372 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-2 CG  
+8700  O OD1 . ASN A-2 33  ? 0.94303 0.97035 0.95572 -0.25345 -0.01064 -0.00735 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-2 OD1 
+8701  N ND2 . ASN A-2 33  ? 0.80122 0.81018 0.82101 -0.24780 -0.02947 -0.01448 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-2 ND2 
+8702  N N   . LYS A-2 34  ? 0.72621 0.77041 0.75126 -0.24243 -0.01379 -0.03278 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-2 N   
+8703  C CA  . LYS A-2 34  ? 0.69963 0.75126 0.73056 -0.24227 -0.01447 -0.04218 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-2 CA  
+8704  C C   . LYS A-2 34  ? 0.69282 0.74352 0.71350 -0.24457 -0.00825 -0.03786 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-2 C   
+8705  O O   . LYS A-2 34  ? 0.91031 0.95298 0.91907 -0.24143 -0.00839 -0.03118 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-2 O   
+8706  C CB  . LYS A-2 34  ? 0.68673 0.73296 0.71893 -0.23565 -0.02467 -0.04789 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-2 CB  
+8707  C CG  . LYS A-2 34  ? 0.69993 0.74261 0.74108 -0.23117 -0.03450 -0.05295 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-2 CG  
+8708  C CD  . LYS A-2 34  ? 0.66887 0.70803 0.71365 -0.22341 -0.04652 -0.06203 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-2 CD  
+8709  C CE  . LYS A-2 34  ? 0.61820 0.65096 0.67188 -0.21707 -0.05938 -0.06851 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-2 CE  
+8710  N NZ  . LYS A-2 34  ? 1.75719 1.76609 1.79404 -0.21641 -0.06523 -0.05469 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-2 NZ  
+8711  N N   . ASN A-2 35  ? 0.72900 0.78733 0.75317 -0.25058 -0.00352 -0.04214 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-2 N   
+8712  C CA  . ASN A-2 35  ? 0.75660 0.81023 0.77023 -0.25295 0.00025  -0.03843 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-2 CA  
+8713  C C   . ASN A-2 35  ? 0.70366 0.76140 0.71962 -0.25845 0.00001  -0.04661 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-2 C   
+8714  O O   . ASN A-2 35  ? 0.73430 0.80372 0.76040 -0.26466 0.00108  -0.05475 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-2 O   
+8715  C CB  . ASN A-2 35  ? 0.60567 0.65911 0.61552 -0.25699 0.00541  -0.03290 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-2 CB  
+8716  C CG  . ASN A-2 35  ? 0.83600 0.88961 0.84648 -0.25370 0.00651  -0.02677 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-2 CG  
+8717  O OD1 . ASN A-2 35  ? 0.89081 0.94022 0.89333 -0.24974 0.00737  -0.02099 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-2 OD1 
+8718  N ND2 . ASN A-2 35  ? 0.74119 0.80126 0.76162 -0.25594 0.00651  -0.02923 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-2 ND2 
+8719  N N   . VAL A-2 36  ? 0.72327 0.77292 0.73000 -0.25688 -0.00126 -0.04546 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-2 N   
+8720  C CA  . VAL A-2 36  ? 0.80756 0.85863 0.81387 -0.26351 -0.00155 -0.05231 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-2 CA  
+8721  C C   . VAL A-2 36  ? 0.83423 0.87163 0.82610 -0.26620 -0.00060 -0.04647 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-2 C   
+8722  O O   . VAL A-2 36  ? 1.00505 1.03329 0.98890 -0.25810 -0.00244 -0.04130 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-2 O   
+8723  C CB  . VAL A-2 36  ? 0.76100 0.81374 0.77090 -0.25796 -0.00687 -0.05890 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-2 CB  
+8724  C CG1 . VAL A-2 36  ? 0.60315 0.65785 0.61227 -0.26618 -0.00666 -0.06624 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-2 CG1 
+8725  C CG2 . VAL A-2 36  ? 0.79042 0.85390 0.81425 -0.25371 -0.01092 -0.06595 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-2 CG2 
+8726  N N   . ILE A-2 37  ? 0.76502 0.80079 0.75268 -0.27791 0.00146  -0.04797 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 N   
+8727  C CA  . ILE A-2 37  ? 0.88799 0.90602 0.85986 -0.28117 -0.00026 -0.04247 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CA  
+8728  C C   . ILE A-2 37  ? 0.83059 0.84379 0.79731 -0.29083 -0.00195 -0.04787 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 C   
+8729  O O   . ILE A-2 37  ? 0.80709 0.83416 0.78170 -0.30105 0.00090  -0.05570 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 O   
+8730  C CB  . ILE A-2 37  ? 0.77977 0.79360 0.74516 -0.28810 0.00188  -0.03694 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CB  
+8731  C CG1 . ILE A-2 37  ? 0.96699 0.95791 0.91451 -0.28830 -0.00327 -0.03097 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CG1 
+8732  C CG2 . ILE A-2 37  ? 0.91525 0.94109 0.88449 -0.30352 0.00625  -0.04220 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CG2 
+8733  C CD1 . ILE A-2 37  ? 1.09151 1.07560 1.03085 -0.29241 -0.00346 -0.02494 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CD1 
+8734  N N   . PHE A-2 38  ? 0.75064 0.74565 0.70505 -0.28759 -0.00689 -0.04513 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-2 N   
+8735  C CA  . PHE A-2 38  ? 0.75532 0.74262 0.70346 -0.29646 -0.00953 -0.04986 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-2 CA  
+8736  C C   . PHE A-2 38  ? 0.95238 0.91331 0.88321 -0.29353 -0.01650 -0.04454 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-2 C   
+8737  O O   . PHE A-2 38  ? 0.97122 0.92468 0.89851 -0.28153 -0.01932 -0.03963 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-2 O   
+8738  C CB  . PHE A-2 38  ? 0.84707 0.84645 0.80650 -0.29008 -0.01048 -0.05805 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-2 CB  
+8739  C CG  . PHE A-2 38  ? 0.88406 0.88232 0.84511 -0.27264 -0.01323 -0.05550 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-2 CG  
+8740  C CD1 . PHE A-2 38  ? 0.93569 0.91968 0.88708 -0.26526 -0.01830 -0.05452 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-2 CD1 
+8741  C CD2 . PHE A-2 38  ? 0.83927 0.85055 0.81030 -0.26465 -0.01109 -0.05450 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-2 CD2 
+8742  C CE1 . PHE A-2 38  ? 0.84666 0.83306 0.79849 -0.25110 -0.01977 -0.05318 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-2 CE1 
+8743  C CE2 . PHE A-2 38  ? 0.86258 0.87281 0.83187 -0.25180 -0.01305 -0.05149 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-2 CE2 
+8744  C CZ  . PHE A-2 38  ? 0.90270 0.90232 0.86245 -0.24546 -0.01668 -0.05111 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-2 CZ  
+8745  N N   . GLY A-2 39  ? 0.77129 0.71875 0.69183 -0.30467 -0.01994 -0.04676 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A-2 N   
+8746  C CA  . GLY A-2 39  ? 0.93265 0.85163 0.83623 -0.30170 -0.02906 -0.04316 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A-2 CA  
+8747  C C   . GLY A-2 39  ? 1.05472 0.95472 0.94172 -0.32190 -0.03216 -0.04209 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A-2 C   
+8748  O O   . GLY A-2 39  ? 0.93643 0.84931 0.82587 -0.33920 -0.02572 -0.04507 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A-2 O   
+8749  N N   . MET A-2 40  ? 1.42024 1.28905 1.28952 -0.31984 -0.04289 -0.03855 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-2 N   
+8750  C CA  . MET A-2 40  ? 1.16275 1.00608 1.01117 -0.34020 -0.04818 -0.03589 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-2 CA  
+8751  C C   . MET A-2 40  ? 1.37114 1.20379 1.20430 -0.35477 -0.04769 -0.02736 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-2 C   
+8752  O O   . MET A-2 40  ? 1.48948 1.31944 1.31134 -0.37866 -0.04442 -0.02640 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-2 O   
+8753  C CB  . MET A-2 40  ? 1.28715 1.09641 1.12030 -0.33223 -0.06242 -0.03521 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-2 CB  
+8754  C CG  . MET A-2 40  ? 1.47569 1.28903 1.31628 -0.32854 -0.06380 -0.04406 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-2 CG  
+8755  S SD  . MET A-2 40  ? 1.54431 1.32798 1.36324 -0.35325 -0.07081 -0.04438 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-2 SD  
+8756  C CE  . MET A-2 40  ? 1.16955 0.97830 0.99120 -0.38141 -0.05649 -0.04447 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-2 CE  
+8757  N N   . ASN A-2 41  ? 1.24594 1.07370 1.07791 -0.34171 -0.05081 -0.02174 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-2 N   
+8758  C CA  . ASN A-2 41  ? 1.28002 1.09458 1.09549 -0.35322 -0.05246 -0.01323 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-2 CA  
+8759  C C   . ASN A-2 41  ? 1.40666 1.25327 1.23370 -0.36699 -0.03826 -0.01510 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-2 C   
+8760  O O   . ASN A-2 41  ? 1.15509 1.02587 0.99997 -0.35562 -0.03159 -0.01646 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-2 O   
+8761  C CB  . ASN A-2 41  ? 1.06469 0.86960 0.87947 -0.33313 -0.05994 -0.00909 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-2 CB  
+8762  C CG  . ASN A-2 41  ? 1.47886 1.25878 1.27034 -0.34319 -0.06722 0.00023  ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-2 CG  
+8763  O OD1 . ASN A-2 41  ? 1.62595 1.40909 1.40775 -0.36467 -0.06115 0.00401  ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-2 OD1 
+8764  N ND2 . ASN A-2 41  ? 1.62191 1.37779 1.40402 -0.32741 -0.08095 0.00293  ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-2 ND2 
+8765  N N   . ASP A-2 42  ? 1.54085 1.38882 1.35796 -0.39215 -0.03376 -0.01632 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-2 N   
+8766  C CA  . ASP A-2 42  ? 1.29656 1.17693 1.12443 -0.40634 -0.02083 -0.02052 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-2 CA  
+8767  C C   . ASP A-2 42  ? 1.31160 1.18743 1.12932 -0.40897 -0.02085 -0.01249 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-2 C   
+8768  O O   . ASP A-2 42  ? 1.23061 1.13676 1.06450 -0.40950 -0.01106 -0.01660 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-2 O   
+8769  C CB  . ASP A-2 42  ? 1.36476 1.24948 1.18266 -0.43495 -0.01590 -0.02507 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-2 CB  
+8770  C CG  . ASP A-2 42  ? 1.70903 1.61139 1.54470 -0.43275 -0.01276 -0.03671 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-2 CG  
+8771  O OD1 . ASP A-2 42  ? 1.43988 1.36465 1.30098 -0.41220 -0.00990 -0.04336 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-2 OD1 
+8772  O OD2 . ASP A-2 42  ? 1.92430 1.81734 1.74733 -0.45230 -0.01367 -0.03912 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-2 OD2 
+8773  N N   . ILE A-2 43  ? 1.53613 1.37373 1.32718 -0.41000 -0.03297 -0.00184 ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-2 N   
+8774  C CA  . ILE A-2 43  ? 1.40909 1.24017 1.18863 -0.41191 -0.03472 0.00587  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-2 CA  
+8775  C C   . ILE A-2 43  ? 1.38288 1.23182 1.18520 -0.38605 -0.03307 0.00425  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-2 C   
+8776  O O   . ILE A-2 43  ? 1.13872 1.00516 0.94740 -0.38689 -0.02704 0.00502  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-2 O   
+8777  C CB  . ILE A-2 43  ? 1.36069 1.14240 1.10420 -0.41823 -0.05117 0.01727  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-2 CB  
+8778  C CG1 . ILE A-2 43  ? 1.71977 1.48013 1.43830 -0.44572 -0.05355 0.01956  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-2 CG1 
+8779  C CG2 . ILE A-2 43  ? 1.14880 0.92370 0.87786 -0.42277 -0.05342 0.02511  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-2 CG2 
+8780  C CD1 . ILE A-2 43  ? 2.23790 1.97072 1.95070 -0.43790 -0.06493 0.01845  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-2 CD1 
+8781  N N   . GLY A-2 44  ? 1.40259 1.24834 1.21691 -0.36396 -0.03815 0.00146  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-2 N   
+8782  C CA  . GLY A-2 44  ? 1.16500 1.02825 0.99927 -0.34179 -0.03614 -0.00027 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-2 CA  
+8783  C C   . GLY A-2 44  ? 1.09309 0.99562 0.95364 -0.34060 -0.02226 -0.00694 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-2 C   
+8784  O O   . GLY A-2 44  ? 0.95354 0.87176 0.82563 -0.33250 -0.01830 -0.00647 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-2 O   
+8785  N N   . LYS A-2 45  ? 1.06920 0.98728 0.93962 -0.34826 -0.01593 -0.01398 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 N   
+8786  C CA  . LYS A-2 45  ? 1.07072 1.02368 0.96591 -0.34590 -0.00549 -0.02175 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 CA  
+8787  C C   . LYS A-2 45  ? 1.12317 1.09245 1.01936 -0.36000 0.00157  -0.02261 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 C   
+8788  O O   . LYS A-2 45  ? 0.93067 0.92118 0.84402 -0.35246 0.00671  -0.02545 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 O   
+8789  C CB  . LYS A-2 45  ? 1.05150 1.01694 0.95669 -0.35032 -0.00237 -0.03079 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 CB  
+8790  C CG  . LYS A-2 45  ? 0.92920 0.87803 0.83108 -0.33898 -0.00949 -0.03074 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 CG  
+8791  C CD  . LYS A-2 45  ? 0.93806 0.90632 0.85658 -0.33704 -0.00595 -0.04080 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 CD  
+8792  C CE  . LYS A-2 45  ? 0.75185 0.73264 0.67060 -0.35831 -0.00089 -0.04838 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 CE  
+8793  N NZ  . LYS A-2 45  ? 1.08143 1.03657 0.97767 -0.37364 -0.00594 -0.04499 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 NZ  
+8794  N N   . THR A-2 46  ? 1.16106 1.12034 1.03777 -0.38154 0.00163  -0.02039 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 N   
+8795  C CA  . THR A-2 46  ? 0.91433 0.89083 0.78988 -0.39690 0.00875  -0.02206 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 CA  
+8796  C C   . THR A-2 46  ? 1.02332 0.99111 0.89288 -0.38873 0.00547  -0.01390 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 C   
+8797  O O   . THR A-2 46  ? 1.10518 1.09633 0.98841 -0.38781 0.01193  -0.01768 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 O   
+8798  C CB  . THR A-2 46  ? 0.86071 0.82719 0.71250 -0.42464 0.00959  -0.02080 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 CB  
+8799  O OG1 . THR A-2 46  ? 1.57974 1.55538 1.43826 -0.43212 0.01241  -0.02944 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 OG1 
+8800  C CG2 . THR A-2 46  ? 1.12682 1.11779 0.97892 -0.44214 0.01868  -0.02514 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-2 CG2 
+8801  N N   . ASN A-2 47  ? 1.03170 0.96646 0.88193 -0.38181 -0.00555 -0.00402 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-2 N   
+8802  C CA  . ASN A-2 47  ? 0.94067 0.86795 0.78649 -0.37222 -0.01001 0.00231  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-2 CA  
+8803  C C   . ASN A-2 47  ? 0.97834 0.92707 0.85105 -0.35096 -0.00627 -0.00173 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-2 C   
+8804  O O   . ASN A-2 47  ? 1.16064 1.11814 1.03846 -0.34622 -0.00486 -0.00027 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-2 O   
+8805  C CB  . ASN A-2 47  ? 1.09759 0.98501 0.91867 -0.36694 -0.02493 0.01126  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-2 CB  
+8806  C CG  . ASN A-2 47  ? 1.29815 1.15791 1.08651 -0.39022 -0.03073 0.01794  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-2 CG  
+8807  O OD1 . ASN A-2 47  ? 1.17200 1.04455 0.95374 -0.41150 -0.02273 0.01720  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-2 OD1 
+8808  N ND2 . ASN A-2 47  ? 1.35116 1.17248 1.11785 -0.38699 -0.04529 0.02394  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-2 ND2 
+8809  N N   . PHE A-2 48  ? 1.10659 1.06325 0.99512 -0.33918 -0.00490 -0.00661 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 N   
+8810  C CA  . PHE A-2 48  ? 0.98360 0.95974 0.89481 -0.32228 -0.00108 -0.00983 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 CA  
+8811  C C   . PHE A-2 48  ? 0.98296 0.98729 0.91133 -0.32770 0.00813  -0.01567 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 C   
+8812  O O   . PHE A-2 48  ? 1.09655 1.11183 1.03570 -0.31971 0.01015  -0.01529 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 O   
+8813  C CB  . PHE A-2 48  ? 0.88585 0.86338 0.80665 -0.31116 -0.00194 -0.01351 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 CB  
+8814  C CG  . PHE A-2 48  ? 0.93912 0.93522 0.87977 -0.29726 0.00201  -0.01617 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 CG  
+8815  C CD1 . PHE A-2 48  ? 0.87902 0.87239 0.82118 -0.28369 -0.00083 -0.01296 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 CD1 
+8816  C CD2 . PHE A-2 48  ? 0.92955 0.94549 0.88654 -0.29838 0.00767  -0.02256 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 CD2 
+8817  C CE1 . PHE A-2 48  ? 0.88749 0.89678 0.84485 -0.27416 0.00310  -0.01457 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 CE1 
+8818  C CE2 . PHE A-2 48  ? 0.94504 0.97294 0.91635 -0.28711 0.00956  -0.02362 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 CE2 
+8819  C CZ  . PHE A-2 48  ? 0.89153 0.91564 0.86186 -0.27632 0.00786  -0.01886 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-2 CZ  
+8820  N N   . LEU A-2 49  ? 1.00243 1.01993 0.93443 -0.34126 0.01331  -0.02256 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-2 N   
+8821  C CA  . LEU A-2 49  ? 0.95768 1.00344 0.90740 -0.34549 0.02068  -0.03095 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-2 CA  
+8822  C C   . LEU A-2 49  ? 0.99150 1.04014 0.93271 -0.35535 0.02272  -0.02826 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-2 C   
+8823  O O   . LEU A-2 49  ? 0.90818 0.97433 0.86384 -0.35099 0.02617  -0.03191 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-2 O   
+8824  C CB  . LEU A-2 49  ? 0.81307 0.87616 0.77052 -0.35716 0.02518  -0.04202 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-2 CB  
+8825  C CG  . LEU A-2 49  ? 0.83676 0.90115 0.80527 -0.34723 0.02306  -0.04682 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-2 CG  
+8826  C CD1 . LEU A-2 49  ? 0.77500 0.86118 0.75384 -0.35882 0.02727  -0.06034 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-2 CD1 
+8827  C CD2 . LEU A-2 49  ? 0.99336 1.06389 0.97898 -0.32828 0.02155  -0.04713 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-2 CD2 
+8828  N N   . TYR A-2 50  ? 0.98278 1.01249 0.89897 -0.36904 0.01967  -0.02168 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-2 N   
+8829  C CA  . TYR A-2 50  ? 1.08034 1.10995 0.98436 -0.37902 0.02041  -0.01803 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-2 CA  
+8830  C C   . TYR A-2 50  ? 1.11298 1.13494 1.01949 -0.36271 0.01571  -0.01174 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-2 C   
+8831  O O   . TYR A-2 50  ? 1.05565 1.09037 0.96659 -0.36421 0.01860  -0.01288 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-2 O   
+8832  C CB  . TYR A-2 50  ? 0.96567 0.97060 0.83748 -0.39786 0.01591  -0.01060 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-2 CB  
+8833  C CG  . TYR A-2 50  ? 1.33445 1.35769 1.20073 -0.42280 0.02418  -0.01768 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-2 CG  
+8834  C CD1 . TYR A-2 50  ? 1.34258 1.40425 1.23490 -0.42472 0.03413  -0.03201 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-2 CD1 
+8835  C CD2 . TYR A-2 50  ? 1.60925 1.61165 1.44358 -0.44505 0.02132  -0.01094 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-2 CD2 
+8836  C CE1 . TYR A-2 50  ? 1.58755 1.67153 1.47703 -0.44764 0.04222  -0.04145 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-2 CE1 
+8837  C CE2 . TYR A-2 50  ? 1.77509 1.79771 1.60341 -0.47060 0.03016  -0.01833 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-2 CE2 
+8838  C CZ  . TYR A-2 50  ? 1.89314 1.95841 1.75007 -0.46598 0.04083  -0.03434 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-2 CZ  
+8839  O OH  . TYR A-2 50  ? 2.08666 2.17483 1.93831 -0.47863 0.04904  -0.04383 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-2 OH  
+8840  N N   . ALA A-2 51  ? 0.93790 0.94144 0.84250 -0.34725 0.00855  -0.00649 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 N   
+8841  C CA  . ALA A-2 51  ? 0.89301 0.89432 0.80302 -0.33159 0.00475  -0.00297 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CA  
+8842  C C   . ALA A-2 51  ? 0.90640 0.93447 0.84245 -0.32350 0.01196  -0.00902 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 C   
+8843  O O   . ALA A-2 51  ? 1.04079 1.07479 0.98211 -0.31772 0.01184  -0.00785 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 O   
+8844  C CB  . ALA A-2 51  ? 0.87227 0.85464 0.77825 -0.31669 -0.00343 0.00045  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CB  
+8845  N N   . LEU A-2 52  ? 0.90213 0.94498 0.85398 -0.32290 0.01702  -0.01574 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 N   
+8846  C CA  . LEU A-2 52  ? 1.05170 1.11564 1.02589 -0.31620 0.02166  -0.02144 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CA  
+8847  C C   . LEU A-2 52  ? 0.89107 0.97351 0.87118 -0.32700 0.02664  -0.02774 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 C   
+8848  O O   . LEU A-2 52  ? 0.89261 0.98686 0.88528 -0.32208 0.02827  -0.02993 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 O   
+8849  C CB  . LEU A-2 52  ? 0.92596 0.99648 0.91326 -0.31083 0.02274  -0.02685 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CB  
+8850  C CG  . LEU A-2 52  ? 0.84135 0.90245 0.83050 -0.29671 0.01945  -0.02251 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CG  
+8851  C CD1 . LEU A-2 52  ? 1.07457 1.13793 1.07020 -0.29429 0.01915  -0.02720 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD1 
+8852  C CD2 . LEU A-2 52  ? 0.82395 0.89301 0.82455 -0.28815 0.02050  -0.02127 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-2 CD2 
+8853  N N   . ARG A-2 53  ? 0.89759 0.98386 0.86850 -0.34273 0.02922  -0.03146 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 N   
+8854  C CA  . ARG A-2 53  ? 0.87640 0.98392 0.85224 -0.35446 0.03462  -0.03933 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CA  
+8855  C C   . ARG A-2 53  ? 0.91727 1.01917 0.88181 -0.35643 0.03313  -0.03290 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 C   
+8856  O O   . ARG A-2 53  ? 0.86468 0.98425 0.84166 -0.35561 0.03612  -0.03843 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 O   
+8857  C CB  . ARG A-2 53  ? 0.64386 0.75810 0.60952 -0.37360 0.03844  -0.04490 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CB  
+8858  C CG  . ARG A-2 53  ? 1.05549 1.17980 1.03467 -0.37224 0.03992  -0.05394 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CG  
+8859  C CD  . ARG A-2 53  ? 0.98666 1.12221 0.95697 -0.39344 0.04478  -0.06127 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CD  
+8860  N NE  . ARG A-2 53  ? 0.91758 1.08534 0.89936 -0.40425 0.05161  -0.07484 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NE  
+8861  C CZ  . ARG A-2 53  ? 1.23496 1.42161 1.21270 -0.42159 0.05761  -0.08489 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 CZ  
+8862  N NH1 . ARG A-2 53  ? 0.92957 1.10433 0.89116 -0.43079 0.05759  -0.08197 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH1 
+8863  N NH2 . ARG A-2 53  ? 1.31200 1.52812 1.30021 -0.42335 0.06319  -0.09797 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-2 NH2 
+8864  N N   . PHE A-2 54  ? 0.91751 0.99396 0.85815 -0.35857 0.02720  -0.02197 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-2 N   
+8865  C CA  . PHE A-2 54  ? 0.72305 0.79186 0.65147 -0.35901 0.02361  -0.01589 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-2 CA  
+8866  C C   . PHE A-2 54  ? 0.72211 0.80016 0.66963 -0.34288 0.02334  -0.01685 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-2 C   
+8867  O O   . PHE A-2 54  ? 0.90107 0.98689 0.84910 -0.34429 0.02379  -0.01740 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-2 O   
+8868  C CB  . PHE A-2 54  ? 0.76132 0.79715 0.66255 -0.35916 0.01379  -0.00470 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-2 CB  
+8869  C CG  . PHE A-2 54  ? 1.01338 1.03619 0.88642 -0.38036 0.01235  -0.00082 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-2 CG  
+8870  C CD1 . PHE A-2 54  ? 1.04334 1.07709 0.91529 -0.39659 0.01918  -0.00659 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-2 CD1 
+8871  C CD2 . PHE A-2 54  ? 1.16401 1.16312 1.01027 -0.38486 0.00342  0.00833  ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-2 CD2 
+8872  C CE1 . PHE A-2 54  ? 0.90763 0.93000 0.75138 -0.41935 0.01864  -0.00280 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-2 CE1 
+8873  C CE2 . PHE A-2 54  ? 1.14686 1.13041 0.96271 -0.40673 0.00127  0.01342  ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-2 CE2 
+8874  C CZ  . PHE A-2 54  ? 1.40819 1.40377 1.22221 -0.42521 0.00960  0.00815  ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-2 CZ  
+8875  N N   . LEU A-2 55  ? 0.81304 0.89089 0.77536 -0.32891 0.02277  -0.01724 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 N   
+8876  C CA  . LEU A-2 55  ? 0.80949 0.89563 0.78816 -0.31619 0.02291  -0.01778 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CA  
+8877  C C   . LEU A-2 55  ? 0.87510 0.98399 0.87482 -0.31729 0.02851  -0.02673 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 C   
+8878  O O   . LEU A-2 55  ? 1.04969 1.16686 1.05940 -0.31258 0.02893  -0.02783 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 O   
+8879  C CB  . LEU A-2 55  ? 0.79692 0.87467 0.78069 -0.30312 0.02038  -0.01479 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CB  
+8880  C CG  . LEU A-2 55  ? 0.84519 0.93130 0.84393 -0.29211 0.02111  -0.01497 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CG  
+8881  C CD1 . LEU A-2 55  ? 0.76789 0.84882 0.75970 -0.28676 0.01666  -0.01124 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CD1 
+8882  C CD2 . LEU A-2 55  ? 0.76272 0.84619 0.76770 -0.28387 0.02120  -0.01434 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CD2 
+8883  N N   . LEU A-2 56  ? 0.72802 0.84736 0.73523 -0.32310 0.03184  -0.03436 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 N   
+8884  C CA  . LEU A-2 56  ? 0.83079 0.96893 0.86013 -0.32025 0.03425  -0.04449 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 CA  
+8885  C C   . LEU A-2 56  ? 0.80413 0.96303 0.83913 -0.33194 0.03836  -0.05661 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 C   
+8886  O O   . LEU A-2 56  ? 0.84617 1.02192 0.89972 -0.32908 0.03897  -0.06669 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 O   
+8887  C CB  . LEU A-2 56  ? 0.81442 0.94851 0.85391 -0.31115 0.03224  -0.04568 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 CB  
+8888  C CG  . LEU A-2 56  ? 0.83289 0.95155 0.86913 -0.30016 0.02923  -0.03604 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 CG  
+8889  C CD1 . LEU A-2 56  ? 0.68342 0.79510 0.72088 -0.29512 0.02733  -0.03594 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 CD1 
+8890  C CD2 . LEU A-2 56  ? 0.71507 0.83843 0.76334 -0.29381 0.02871  -0.03587 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 CD2 
+8891  N N   . ASP A-2 57  ? 0.82013 0.97906 0.83982 -0.34554 0.04081  -0.05697 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-2 N   
+8892  C CA  . ASP A-2 57  ? 0.99225 1.17556 1.01702 -0.35903 0.04604  -0.07034 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-2 CA  
+8893  C C   . ASP A-2 57  ? 1.10804 1.29703 1.11966 -0.37067 0.04861  -0.06905 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-2 C   
+8894  O O   . ASP A-2 57  ? 0.98419 1.15528 0.97028 -0.37940 0.04719  -0.05813 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-2 O   
+8895  C CB  . ASP A-2 57  ? 0.97018 1.15278 0.98547 -0.37010 0.04810  -0.07261 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-2 CB  
+8896  C CG  . ASP A-2 57  ? 1.13523 1.35007 1.16513 -0.38033 0.05353  -0.09127 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-2 CG  
+8897  O OD1 . ASP A-2 57  ? 1.04946 1.28657 1.09557 -0.37886 0.05527  -0.10260 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-2 OD1 
+8898  O OD2 . ASP A-2 57  ? 1.19122 1.41072 1.21761 -0.38961 0.05576  -0.09606 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-2 OD2 
+8899  N N   . LYS A-2 58  ? 1.10986 1.32234 1.13806 -0.37045 0.05111  -0.08058 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-2 N   
+8900  C CA  . LYS A-2 58  ? 1.01295 1.23325 1.03004 -0.38066 0.05346  -0.08049 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-2 CA  
+8901  C C   . LYS A-2 58  ? 1.13669 1.36300 1.13163 -0.40300 0.05836  -0.08177 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-2 C   
+8902  O O   . LYS A-2 58  ? 1.08487 1.29909 1.05478 -0.41321 0.05742  -0.07227 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-2 O   
+8903  C CB  . LYS A-2 58  ? 1.07948 1.32670 1.12123 -0.37607 0.05513  -0.09560 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-2 CB  
+8904  C CG  . LYS A-2 58  ? 1.04169 1.30842 1.07520 -0.39060 0.05976  -0.10217 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-2 CG  
+8905  C CD  . LYS A-2 58  ? 1.24048 1.53280 1.30056 -0.38354 0.06004  -0.11822 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-2 CD  
+8906  C CE  . LYS A-2 58  ? 1.67648 1.99059 1.76315 -0.37848 0.06025  -0.13679 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-2 CE  
+8907  N NZ  . LYS A-2 58  ? 1.69514 2.02891 1.77406 -0.38896 0.06673  -0.14764 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-2 NZ  
+8908  N N   . GLU A-2 59  ? 1.08896 1.33290 1.09114 -0.41068 0.06290  -0.09347 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-2 N   
+8909  C CA  . GLU A-2 59  ? 1.08743 1.33713 1.06637 -0.42685 0.06813  -0.09545 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-2 CA  
+8910  C C   . GLU A-2 59  ? 0.91393 1.12962 0.85973 -0.43782 0.06448  -0.07738 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-2 C   
+8911  O O   . GLU A-2 59  ? 1.19971 1.40778 1.11609 -0.45352 0.06555  -0.07146 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-2 O   
+8912  C CB  . GLU A-2 59  ? 1.19561 1.47163 1.19094 -0.42640 0.07315  -0.11317 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-2 CB  
+8913  C CG  . GLU A-2 59  ? 1.64637 1.95145 1.67832 -0.41246 0.07313  -0.13215 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-2 CG  
+8914  C CD  . GLU A-2 59  ? 1.65401 1.98256 1.69034 -0.41447 0.07664  -0.14267 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-2 CD  
+8915  O OE1 . GLU A-2 59  ? 1.25224 1.57921 1.26222 -0.42866 0.08064  -0.13701 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-2 OE1 
+8916  O OE2 . GLU A-2 59  ? 1.69850 2.04618 1.76396 -0.40220 0.07447  -0.15701 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-2 OE2 
+8917  N N   . ILE A-2 60  ? 0.98748 1.18115 0.93602 -0.43052 0.05922  -0.06869 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-2 N   
+8918  C CA  . ILE A-2 60  ? 1.13747 1.29601 1.05541 -0.43839 0.05370  -0.05258 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-2 CA  
+8919  C C   . ILE A-2 60  ? 1.05937 1.18962 0.96022 -0.42954 0.04527  -0.03755 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-2 C   
+8920  O O   . ILE A-2 60  ? 1.25970 1.35915 1.13037 -0.43683 0.03856  -0.02464 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-2 O   
+8921  C CB  . ILE A-2 60  ? 0.85866 1.00402 0.78456 -0.42767 0.05061  -0.05072 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-2 CB  
+8922  C CG1 . ILE A-2 60  ? 0.74968 0.86819 0.64517 -0.44260 0.04731  -0.04074 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-2 CG1 
+8923  C CG2 . ILE A-2 60  ? 1.12671 1.25437 1.06286 -0.40329 0.04366  -0.04266 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-2 CG2 
+8924  C CD1 . ILE A-2 60  ? 1.49435 1.63047 1.38224 -0.45824 0.05454  -0.05020 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-2 CD1 
+8925  N N   . ARG A-2 61  ? 0.92220 1.06178 0.84180 -0.41389 0.04440  -0.03980 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 N   
+8926  C CA  . ARG A-2 61  ? 0.99209 1.11049 0.90125 -0.40309 0.03648  -0.02848 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CA  
+8927  C C   . ARG A-2 61  ? 1.17678 1.29628 1.06563 -0.41643 0.03595  -0.02604 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 C   
+8928  O O   . ARG A-2 61  ? 1.15070 1.24520 1.01937 -0.41289 0.02702  -0.01475 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 O   
+8929  C CB  . ARG A-2 61  ? 0.88059 1.00956 0.81891 -0.38208 0.03621  -0.03240 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CB  
+8930  C CG  . ARG A-2 61  ? 0.73703 0.84808 0.66923 -0.36920 0.02841  -0.02287 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CG  
+8931  C CD  . ARG A-2 61  ? 0.75703 0.87819 0.71668 -0.35115 0.02893  -0.02640 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CD  
+8932  N NE  . ARG A-2 61  ? 0.99678 1.14550 0.97891 -0.35243 0.03531  -0.03834 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NE  
+8933  C CZ  . ARG A-2 61  ? 1.05129 1.21168 1.05617 -0.34546 0.03803  -0.04586 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 CZ  
+8934  N NH1 . ARG A-2 61  ? 1.11744 1.26607 1.12559 -0.33728 0.03614  -0.04211 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH1 
+8935  N NH2 . ARG A-2 61  ? 1.10949 1.29284 1.13357 -0.34621 0.04153  -0.05787 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-2 NH2 
+8936  N N   . LYS A-2 62  ? 1.00828 1.15719 0.90201 -0.43128 0.04460  -0.03751 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 N   
+8937  C CA  . LYS A-2 62  ? 1.01790 1.17080 0.89199 -0.44487 0.04477  -0.03610 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 CA  
+8938  C C   . LYS A-2 62  ? 1.11920 1.24326 0.95038 -0.46444 0.03958  -0.02322 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 C   
+8939  O O   . LYS A-2 62  ? 1.20638 1.31920 1.01306 -0.47240 0.03477  -0.01625 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 O   
+8940  C CB  . LYS A-2 62  ? 0.94691 1.14228 0.83791 -0.45658 0.05586  -0.05407 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 CB  
+8941  C CG  . LYS A-2 62  ? 0.85978 1.06914 0.74777 -0.46684 0.06310  -0.06296 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 CG  
+8942  C CD  . LYS A-2 62  ? 0.98219 1.23365 0.89773 -0.46161 0.07179  -0.08456 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 CD  
+8943  C CE  . LYS A-2 62  ? 1.04087 1.30804 0.95360 -0.46975 0.07855  -0.09507 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 CE  
+8944  N NZ  . LYS A-2 62  ? 1.26977 1.57795 1.21383 -0.46203 0.08523  -0.11839 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-2 NZ  
+8945  N N   . PHE A-2 63  ? 1.05757 1.16734 0.87762 -0.47277 0.03935  -0.01966 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 N   
+8946  C CA  . PHE A-2 63  ? 1.03113 1.11012 0.80813 -0.49371 0.03352  -0.00716 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 CA  
+8947  C C   . PHE A-2 63  ? 1.05992 1.09303 0.81453 -0.48067 0.01713  0.00952  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 C   
+8948  O O   . PHE A-2 63  ? 1.27889 1.28030 0.99369 -0.49597 0.00833  0.02150  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 O   
+8949  C CB  . PHE A-2 63  ? 1.12306 1.20191 0.89622 -0.50544 0.03820  -0.01000 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 CB  
+8950  C CG  . PHE A-2 63  ? 1.16792 1.28775 0.95322 -0.51055 0.05154  -0.02727 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 CG  
+8951  C CD1 . PHE A-2 63  ? 1.15195 1.30524 0.97784 -0.49514 0.05919  -0.04350 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 CD1 
+8952  C CD2 . PHE A-2 63  ? 0.92400 1.04814 0.67871 -0.53157 0.05537  -0.02793 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 CD2 
+8953  C CE1 . PHE A-2 63  ? 1.06490 1.25573 0.90283 -0.49940 0.06980  -0.06125 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 CE1 
+8954  C CE2 . PHE A-2 63  ? 1.15097 1.31549 0.91732 -0.53693 0.06763  -0.04600 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 CE2 
+8955  C CZ  . PHE A-2 63  ? 1.09116 1.28934 0.90023 -0.52018 0.07460  -0.06325 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 CZ  
+8956  N N   . GLY A-2 64  ? 0.81973 0.84859 0.59807 -0.45339 0.01209  0.00979  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A-2 N   
+8957  C CA  . GLY A-2 64  ? 0.90122 0.89268 0.66338 -0.43846 -0.00369 0.02181  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A-2 CA  
+8958  C C   . GLY A-2 64  ? 1.26254 1.21806 1.00370 -0.44048 -0.01291 0.03067  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A-2 C   
+8959  O O   . GLY A-2 64  ? 1.18468 1.14372 0.92432 -0.45351 -0.00654 0.02824  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A-2 O   
+8960  N N   . PHE A-2 65  ? 1.24305 1.16382 0.96861 -0.42648 -0.02921 0.03985  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-2 N   
+8961  C CA  . PHE A-2 65  ? 1.22194 1.10465 0.92837 -0.42387 -0.04141 0.04760  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-2 CA  
+8962  C C   . PHE A-2 65  ? 1.33509 1.17822 0.99284 -0.44484 -0.05375 0.05991  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-2 C   
+8963  O O   . PHE A-2 65  ? 1.43165 1.26254 1.06924 -0.44721 -0.06223 0.06535  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-2 O   
+8964  C CB  . PHE A-2 65  ? 1.33516 1.20362 1.05474 -0.39442 -0.05366 0.04791  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-2 CB  
+8965  C CG  . PHE A-2 65  ? 1.12708 1.02336 0.88661 -0.37658 -0.04383 0.03844  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-2 CG  
+8966  C CD1 . PHE A-2 65  ? 1.05343 0.94715 0.81904 -0.37749 -0.04035 0.03668  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-2 CD1 
+8967  C CD2 . PHE A-2 65  ? 1.08302 1.00623 0.87198 -0.35977 -0.03889 0.03168  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-2 CD2 
+8968  C CE1 . PHE A-2 65  ? 1.18671 1.10360 0.98553 -0.36183 -0.03247 0.02886  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-2 CE1 
+8969  C CE2 . PHE A-2 65  ? 1.17140 1.11675 0.99270 -0.34554 -0.03078 0.02436  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-2 CE2 
+8970  C CZ  . PHE A-2 65  ? 1.03040 0.97215 0.85585 -0.34643 -0.02780 0.02322  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-2 CZ  
+8971  N N   . ASN A-2 66  ? 1.56911 1.39094 1.20671 -0.46064 -0.05547 0.06449  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 N   
+8972  C CA  . ASN A-2 66  ? 1.58595 1.36109 1.17366 -0.48044 -0.07013 0.07791  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 CA  
+8973  C C   . ASN A-2 66  ? 1.57392 1.30222 1.14828 -0.46042 -0.09255 0.08492  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 C   
+8974  O O   . ASN A-2 66  ? 1.59240 1.32902 1.19719 -0.43308 -0.09445 0.07828  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 O   
+8975  C CB  . ASN A-2 66  ? 1.36688 1.14350 0.93794 -0.51124 -0.06030 0.07861  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 CB  
+8976  C CG  . ASN A-2 66  ? 1.97986 1.79913 1.55554 -0.53502 -0.04115 0.07124  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 CG  
+8977  O OD1 . ASN A-2 66  ? 2.25856 2.06860 1.80160 -0.55627 -0.04336 0.07784  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 OD1 
+8978  N ND2 . ASN A-2 66  ? 1.71611 1.58246 1.33186 -0.53137 -0.02313 0.05664  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 ND2 
+8979  N N   . LYS A-2 67  ? 1.73557 1.41357 1.26243 -0.47495 -0.11050 0.09793  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-2 N   
+8980  C CA  . LYS A-2 67  ? 1.57391 1.20311 1.08498 -0.45679 -0.13464 0.10358  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-2 CA  
+8981  C C   . LYS A-2 67  ? 1.65365 1.28132 1.18142 -0.45044 -0.13181 0.09883  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-2 C   
+8982  O O   . LYS A-2 67  ? 1.63074 1.24189 1.17005 -0.42426 -0.14507 0.09564  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-2 O   
+8983  C CB  . LYS A-2 67  ? 1.63224 1.20346 1.08483 -0.47716 -0.15554 0.11926  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-2 CB  
+8984  C CG  . LYS A-2 67  ? 1.62580 1.14046 1.05785 -0.45996 -0.18367 0.12472  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-2 CG  
+8985  C CD  . LYS A-2 67  ? 1.90855 1.36426 1.28134 -0.48898 -0.20036 0.14070  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-2 CD  
+8986  C CE  . LYS A-2 67  ? 2.09255 1.49193 1.44806 -0.47205 -0.22808 0.14417  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-2 CE  
+8987  N NZ  . LYS A-2 67  ? 2.41612 1.75606 1.71380 -0.50311 -0.24350 0.16000  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-2 NZ  
+8988  N N   . SER A-2 68  ? 1.66647 1.31404 1.19709 -0.47366 -0.11462 0.09666  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-2 N   
+8989  C CA  . SER A-2 68  ? 1.61514 1.26027 1.15896 -0.46993 -0.11228 0.09230  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-2 CA  
+8990  C C   . SER A-2 68  ? 1.60288 1.28825 1.19771 -0.44135 -0.10145 0.07906  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-2 C   
+8991  O O   . SER A-2 68  ? 1.64753 1.32369 1.25409 -0.42679 -0.10632 0.07545  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-2 O   
+8992  C CB  . SER A-2 68  ? 1.66704 1.32565 1.20053 -0.50360 -0.09684 0.09210  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-2 CB  
+8993  O OG  . SER A-2 68  ? 1.71304 1.42754 1.27482 -0.51079 -0.07404 0.08211  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-2 OG  
+8994  N N   . ASP A-2 69  ? 1.50155 1.23039 1.12547 -0.43390 -0.08730 0.07179  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-2 N   
+8995  C CA  . ASP A-2 69  ? 1.24001 1.00541 0.90906 -0.40971 -0.07706 0.06039  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-2 CA  
+8996  C C   . ASP A-2 69  ? 1.29491 1.04462 0.97326 -0.37938 -0.09205 0.05894  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-2 C   
+8997  O O   . ASP A-2 69  ? 1.40696 1.17646 1.11554 -0.36077 -0.08691 0.05079  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-2 O   
+8998  C CB  . ASP A-2 69  ? 1.21461 1.02597 0.90936 -0.41063 -0.06025 0.05340  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-2 CB  
+8999  C CG  . ASP A-2 69  ? 1.41522 1.25218 1.10969 -0.43724 -0.04377 0.04976  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-2 CG  
+9000  O OD1 . ASP A-2 69  ? 1.44045 1.27091 1.12784 -0.45046 -0.04109 0.04941  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-2 OD1 
+9001  O OD2 . ASP A-2 69  ? 1.49952 1.36487 1.20190 -0.44478 -0.03371 0.04580  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-2 OD2 
+9002  N N   . TYR A-2 70  ? 1.32600 1.04188 0.97891 -0.37418 -0.11086 0.06565  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-2 N   
+9003  C CA  . TYR A-2 70  ? 1.35545 1.05827 1.01783 -0.34484 -0.12661 0.06157  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-2 CA  
+9004  C C   . TYR A-2 70  ? 1.54037 1.21372 1.19548 -0.33739 -0.13854 0.06096  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-2 C   
+9005  O O   . TYR A-2 70  ? 1.51235 1.15378 1.13814 -0.35639 -0.14448 0.06861  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-2 O   
+9006  C CB  . TYR A-2 70  ? 1.25798 0.93188 0.89460 -0.34065 -0.14568 0.06753  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-2 CB  
+9007  C CG  . TYR A-2 70  ? 1.29545 1.00185 0.94615 -0.33993 -0.13588 0.06515  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-2 CG  
+9008  C CD1 . TYR A-2 70  ? 1.32601 1.05060 0.96939 -0.36472 -0.12087 0.06896  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-2 CD1 
+9009  C CD2 . TYR A-2 70  ? 1.28938 1.01023 0.96147 -0.31482 -0.14168 0.05760  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-2 CD2 
+9010  C CE1 . TYR A-2 70  ? 1.30018 1.05424 0.95684 -0.36366 -0.11255 0.06581  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-2 CE1 
+9011  C CE2 . TYR A-2 70  ? 1.52878 1.27872 1.21387 -0.31466 -0.13310 0.05509  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-2 CE2 
+9012  C CZ  . TYR A-2 70  ? 1.59675 1.36197 1.27379 -0.33871 -0.11891 0.05949  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-2 CZ  
+9013  O OH  . TYR A-2 70  ? 1.52799 1.32189 1.21826 -0.33823 -0.11097 0.05610  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-2 OH  
+9014  N N   . HIS A-2 71  ? 1.50836 1.19380 1.19016 -0.31064 -0.14173 0.05111  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 N   
+9015  C CA  . HIS A-2 71  ? 1.46177 1.12575 1.14213 -0.30083 -0.15174 0.04772  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CA  
+9016  C C   . HIS A-2 71  ? 1.58273 1.18854 1.22447 -0.30107 -0.17897 0.05469  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 C   
+9017  O O   . HIS A-2 71  ? 1.58966 1.17715 1.22028 -0.28900 -0.19593 0.05527  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 O   
+9018  C CB  . HIS A-2 71  ? 1.55505 1.24649 1.27057 -0.27196 -0.15032 0.03447  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CB  
+9019  C CG  . HIS A-2 71  ? 1.75181 1.42247 1.46658 -0.25864 -0.16264 0.02881  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CG  
+9020  N ND1 . HIS A-2 71  ? 1.58689 1.24714 1.29490 -0.27142 -0.15825 0.03111  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 ND1 
+9021  C CD2 . HIS A-2 71  ? 1.71903 1.37899 1.43986 -0.23338 -0.17966 0.01932  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CD2 
+9022  C CE1 . HIS A-2 71  ? 1.44373 1.08613 1.15285 -0.25468 -0.17205 0.02414  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 CE1 
+9023  N NE2 . HIS A-2 71  ? 1.57063 1.21313 1.28781 -0.23117 -0.18525 0.01637  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-2 NE2 
+9024  N N   . LYS A-2 72  ? 1.65269 1.22834 1.27382 -0.31464 -0.18426 0.05948  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-2 N   
+9025  C CA  . LYS A-2 72  ? 1.58191 1.09559 1.16139 -0.31954 -0.21087 0.06779  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-2 CA  
+9026  C C   . LYS A-2 72  ? 1.75207 1.23763 1.29506 -0.33623 -0.22101 0.08038  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-2 C   
+9027  O O   . LYS A-2 72  ? 2.03413 1.46894 1.54525 -0.33128 -0.24796 0.08588  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-2 O   
+9028  C CB  . LYS A-2 72  ? 1.73553 1.22880 1.32221 -0.28731 -0.23364 0.05788  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-2 CB  
+9029  C CG  . LYS A-2 72  ? 2.03309 1.53626 1.64125 -0.27590 -0.22995 0.04780  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-2 CG  
+9030  C CD  . LYS A-2 72  ? 1.89068 1.39691 1.51972 -0.24053 -0.24532 0.03272  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-2 CD  
+9031  C CE  . LYS A-2 72  ? 1.87546 1.32495 1.47327 -0.22941 -0.27945 0.03442  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-2 CE  
+9032  N NZ  . LYS A-2 72  ? 2.04891 1.50631 1.67057 -0.19375 -0.29455 0.01598  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-2 NZ  
+9033  N N   . HIS A-2 73  ? 1.86227 1.37972 1.40874 -0.35595 -0.20058 0.08444  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-2 N   
+9034  C CA  . HIS A-2 73  ? 1.80573 1.30371 1.31838 -0.37463 -0.20656 0.09594  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-2 CA  
+9035  C C   . HIS A-2 73  ? 1.76620 1.24560 1.27335 -0.35088 -0.22820 0.09467  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-2 C   
+9036  O O   . HIS A-2 73  ? 1.96726 1.40401 1.43381 -0.36071 -0.24711 0.10554  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-2 O   
+9037  C CB  . HIS A-2 73  ? 1.87054 1.31827 1.33284 -0.40599 -0.21711 0.11028  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-2 CB  
+9038  C CG  . HIS A-2 73  ? 1.82211 1.29435 1.28810 -0.43444 -0.19380 0.11096  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-2 CG  
+9039  N ND1 . HIS A-2 73  ? 2.13088 1.56917 1.55526 -0.46830 -0.19712 0.12242  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-2 ND1 
+9040  C CD2 . HIS A-2 73  ? 1.81690 1.34481 1.32328 -0.43415 -0.16763 0.10061  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-2 CD2 
+9041  C CE1 . HIS A-2 73  ? 2.08126 1.55712 1.52282 -0.48713 -0.17313 0.11757  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-2 CE1 
+9042  N NE2 . HIS A-2 73  ? 1.90227 1.43154 1.39345 -0.46588 -0.15585 0.10433  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-2 NE2 
+9043  N N   . ASP A-2 74  ? 1.68193 1.19402 1.22922 -0.32021 -0.22583 0.08088  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-2 N   
+9044  C CA  . ASP A-2 74  ? 1.71950 1.22527 1.27015 -0.29530 -0.24387 0.07562  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-2 CA  
+9045  C C   . ASP A-2 74  ? 1.75709 1.31242 1.33277 -0.29537 -0.22458 0.07203  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-2 C   
+9046  O O   . ASP A-2 74  ? 1.64174 1.24688 1.25827 -0.28698 -0.20355 0.06211  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-2 O   
+9047  C CB  . ASP A-2 74  ? 1.85378 1.36425 1.43199 -0.26183 -0.25511 0.06051  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-2 CB  
+9048  C CG  . ASP A-2 74  ? 1.98230 1.48873 1.56615 -0.23478 -0.27515 0.05199  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-2 CG  
+9049  O OD1 . ASP A-2 74  ? 2.00689 1.55384 1.61450 -0.22873 -0.26281 0.04672  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-2 OD1 
+9050  O OD2 . ASP A-2 74  ? 1.95464 1.41705 1.51936 -0.21932 -0.30430 0.04965  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-2 OD2 
+9051  N N   . THR A-2 75  ? 1.62727 1.16700 1.17674 -0.30540 -0.23267 0.08033  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 N   
+9052  C CA  . THR A-2 75  ? 1.40539 0.98815 0.97485 -0.30670 -0.21650 0.07725  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 CA  
+9053  C C   . THR A-2 75  ? 1.62804 1.23158 1.22636 -0.27517 -0.22452 0.06440  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 C   
+9054  O O   . THR A-2 75  ? 1.56516 1.21111 1.18895 -0.27295 -0.20891 0.05904  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 O   
+9055  C CB  . THR A-2 75  ? 1.61620 1.17583 1.14455 -0.33200 -0.22118 0.09084  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 CB  
+9056  O OG1 . THR A-2 75  ? 2.04506 1.55226 1.53807 -0.32282 -0.25291 0.09654  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 OG1 
+9057  C CG2 . THR A-2 75  ? 1.76869 1.31457 1.26983 -0.36643 -0.21058 0.10185  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-2 CG2 
+9058  N N   . SER A-2 76  ? 1.57002 1.14644 1.16602 -0.25097 -0.24858 0.05793  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-2 N   
+9059  C CA  . SER A-2 76  ? 1.61376 1.21556 1.24055 -0.22078 -0.25551 0.04259  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-2 CA  
+9060  C C   . SER A-2 76  ? 1.65916 1.31842 1.33526 -0.21070 -0.23086 0.02966  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-2 C   
+9061  O O   . SER A-2 76  ? 1.61850 1.31894 1.32265 -0.20286 -0.21939 0.02171  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-2 O   
+9062  C CB  . SER A-2 76  ? 1.68710 1.24845 1.30155 -0.19661 -0.28773 0.03588  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-2 CB  
+9063  O OG  . SER A-2 76  ? 1.90698 1.50169 1.55788 -0.16676 -0.29166 0.01704  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-2 OG  
+9064  N N   . LYS A-2 77  ? 1.78697 1.44815 1.47245 -0.21166 -0.22317 0.02771  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 N   
+9065  C CA  . LYS A-2 77  ? 1.47636 1.18781 1.20360 -0.20487 -0.20024 0.01733  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 CA  
+9066  C C   . LYS A-2 77  ? 1.43744 1.18333 1.17642 -0.22518 -0.17374 0.02287  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 C   
+9067  O O   . LYS A-2 77  ? 1.28171 1.01311 0.99797 -0.24914 -0.16779 0.03459  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 O   
+9068  C CB  . LYS A-2 77  ? 1.58518 1.28674 1.31478 -0.20367 -0.19909 0.01541  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 CB  
+9069  C CG  . LYS A-2 77  ? 1.74579 1.41670 1.46825 -0.18143 -0.22505 0.00693  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 CG  
+9070  C CD  . LYS A-2 77  ? 1.96896 1.67439 1.72495 -0.15367 -0.22799 -0.01154 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 CD  
+9071  C CE  . LYS A-2 77  ? 1.90296 1.58215 1.65521 -0.12966 -0.25431 -0.02350 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 CE  
+9072  N NZ  . LYS A-2 77  ? 2.08665 1.70956 1.80077 -0.12787 -0.28444 -0.01652 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 NZ  
+9073  N N   . LYS A-2 78  ? 1.26395 1.05613 1.03849 -0.21603 -0.15827 0.01336  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2 N   
+9074  C CA  . LYS A-2 78  ? 1.28803 1.11351 1.07687 -0.23187 -0.13527 0.01634  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2 CA  
+9075  C C   . LYS A-2 78  ? 1.29027 1.13580 1.09666 -0.23899 -0.11666 0.01538  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2 C   
+9076  O O   . LYS A-2 78  ? 1.34964 1.20164 1.17113 -0.22587 -0.11685 0.00824  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2 O   
+9077  C CB  . LYS A-2 78  ? 1.21813 1.08005 1.03410 -0.22007 -0.12933 0.00731  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2 CB  
+9078  C CG  . LYS A-2 78  ? 1.27189 1.16291 1.12015 -0.20066 -0.12512 -0.00604 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2 CG  
+9079  C CD  . LYS A-2 78  ? 1.35503 1.28074 1.22733 -0.19195 -0.11988 -0.01475 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2 CD  
+9080  C CE  . LYS A-2 78  ? 1.07576 1.02355 0.95570 -0.20903 -0.10153 -0.00937 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2 CE  
+9081  N NZ  . LYS A-2 78  ? 1.49940 1.47897 1.40176 -0.20171 -0.09708 -0.01767 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2 NZ  
+9082  N N   . ILE A-2 79  ? 1.29586 1.15201 1.09999 -0.25956 -0.10134 0.02148  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 N   
+9083  C CA  . ILE A-2 79  ? 0.93294 0.80961 0.75434 -0.26652 -0.08423 0.01983  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CA  
+9084  C C   . ILE A-2 79  ? 1.07078 0.98869 0.92619 -0.25844 -0.06973 0.01208  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 C   
+9085  O O   . ILE A-2 79  ? 1.22152 1.15625 1.08412 -0.26036 -0.06539 0.01116  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 O   
+9086  C CB  . ILE A-2 79  ? 1.06118 0.93361 0.86684 -0.29154 -0.07525 0.02709  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CB  
+9087  C CG1 . ILE A-2 79  ? 1.17579 1.00476 0.94435 -0.30261 -0.08980 0.03576  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CG1 
+9088  C CG2 . ILE A-2 79  ? 0.93165 0.82808 0.75800 -0.29681 -0.05866 0.02331  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CG2 
+9089  C CD1 . ILE A-2 79  ? 1.22057 1.04719 0.97199 -0.32985 -0.08055 0.04178  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-2 CD1 
+9090  N N   . GLU A-2 80  ? 1.05603 0.98904 0.93084 -0.25029 -0.06272 0.00671  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 N   
+9091  C CA  . GLU A-2 80  ? 1.02441 0.99251 0.92822 -0.24363 -0.05033 0.00020  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CA  
+9092  C C   . GLU A-2 80  ? 0.93785 0.91774 0.85362 -0.24801 -0.03836 -0.00053 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 C   
+9093  O O   . GLU A-2 80  ? 1.00464 0.97339 0.91676 -0.24311 -0.04214 -0.00156 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 O   
+9094  C CB  . GLU A-2 80  ? 1.10470 1.08180 1.02060 -0.22426 -0.05765 -0.00821 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CB  
+9095  C CG  . GLU A-2 80  ? 1.07738 1.08511 1.01433 -0.22059 -0.04995 -0.01345 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CG  
+9096  C CD  . GLU A-2 80  ? 1.35865 1.37610 1.30540 -0.20281 -0.05889 -0.02341 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 CD  
+9097  O OE1 . GLU A-2 80  ? 1.24464 1.24376 1.18172 -0.19182 -0.07252 -0.02683 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 OE1 
+9098  O OE2 . GLU A-2 80  ? 1.49940 1.54357 1.46413 -0.19984 -0.05285 -0.02904 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-2 OE2 
+9099  N N   . ILE A-2 81  ? 0.75414 0.75542 0.68380 -0.25655 -0.02534 -0.00068 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 N   
+9100  C CA  . ILE A-2 81  ? 0.85376 0.86678 0.79553 -0.26010 -0.01515 -0.00195 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 CA  
+9101  C C   . ILE A-2 81  ? 0.90910 0.94832 0.87297 -0.25622 -0.00628 -0.00574 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 C   
+9102  O O   . ILE A-2 81  ? 0.89340 0.94413 0.86357 -0.26205 -0.00179 -0.00596 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 O   
+9103  C CB  . ILE A-2 81  ? 0.81745 0.82744 0.75228 -0.27623 -0.00991 0.00065  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 CB  
+9104  C CG1 . ILE A-2 81  ? 0.78093 0.76321 0.69088 -0.28342 -0.01856 0.00525  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 CG1 
+9105  C CG2 . ILE A-2 81  ? 0.79012 0.81319 0.73941 -0.27749 -0.00128 -0.00235 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 CG2 
+9106  C CD1 . ILE A-2 81  ? 0.80258 0.78521 0.70484 -0.30187 -0.01264 0.00642  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-2 CD1 
+9107  N N   . ILE A-2 82  ? 0.74087 0.78897 0.71516 -0.24752 -0.00400 -0.00884 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-2 N   
+9108  C CA  . ILE A-2 82  ? 0.75183 0.82186 0.74366 -0.24532 0.00353  -0.01160 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-2 CA  
+9109  C C   . ILE A-2 82  ? 0.88276 0.95689 0.88069 -0.24821 0.00998  -0.01102 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-2 C   
+9110  O O   . ILE A-2 82  ? 0.95648 1.02235 0.94885 -0.24494 0.00797  -0.01113 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-2 O   
+9111  C CB  . ILE A-2 82  ? 0.58847 0.66882 0.58619 -0.23392 0.00056  -0.01676 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-2 CB  
+9112  C CG1 . ILE A-2 82  ? 0.61645 0.69111 0.60790 -0.22878 -0.00860 -0.01858 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-2 CG1 
+9113  C CG2 . ILE A-2 82  ? 0.74034 0.84315 0.75386 -0.23550 0.00914  -0.01893 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-2 CG2 
+9114  C CD1 . ILE A-2 82  ? 0.92195 0.97536 0.89851 -0.22071 -0.02096 -0.01956 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-2 CD1 
+9115  N N   . LEU A-2 83  ? 0.82940 0.91484 0.83816 -0.25373 0.01633  -0.01083 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-2 N   
+9116  C CA  . LEU A-2 83  ? 0.61886 0.70680 0.63309 -0.25576 0.02048  -0.01035 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-2 CA  
+9117  C C   . LEU A-2 83  ? 0.87216 0.97288 0.89525 -0.25438 0.02439  -0.01064 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-2 C   
+9118  O O   . LEU A-2 83  ? 0.99244 1.10157 1.02326 -0.25775 0.02656  -0.01110 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-2 O   
+9119  C CB  . LEU A-2 83  ? 0.76771 0.85541 0.78607 -0.26359 0.02236  -0.01099 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-2 CB  
+9120  C CG  . LEU A-2 83  ? 0.74914 0.83766 0.77371 -0.26451 0.02400  -0.01155 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-2 CG  
+9121  C CD1 . LEU A-2 83  ? 0.92166 1.00141 0.93879 -0.26155 0.02216  -0.01100 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-2 CD1 
+9122  C CD2 . LEU A-2 83  ? 0.64603 0.73836 0.67837 -0.27038 0.02447  -0.01553 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-2 CD2 
+9123  N N   . THR A-2 84  ? 0.91957 1.02206 0.94053 -0.25073 0.02538  -0.01065 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 N   
+9124  C CA  . THR A-2 84  ? 0.91738 1.03216 0.94332 -0.25235 0.02974  -0.01057 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 CA  
+9125  C C   . THR A-2 84  ? 0.76723 0.87651 0.79371 -0.25840 0.03125  -0.00680 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 C   
+9126  O O   . THR A-2 84  ? 0.72859 0.82784 0.75013 -0.25754 0.02918  -0.00565 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 O   
+9127  C CB  . THR A-2 84  ? 0.70134 0.82358 0.72348 -0.24651 0.03021  -0.01374 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 CB  
+9128  O OG1 . THR A-2 84  ? 0.94725 1.07149 0.96891 -0.23859 0.02572  -0.01870 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 OG1 
+9129  C CG2 . THR A-2 84  ? 0.76066 0.89935 0.78676 -0.25121 0.03597  -0.01443 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 CG2 
+9130  N N   . LEU A-2 85  ? 0.68971 0.80417 0.72178 -0.26427 0.03356  -0.00533 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 N   
+9131  C CA  . LEU A-2 85  ? 0.70785 0.81312 0.73954 -0.26958 0.03218  -0.00188 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 CA  
+9132  C C   . LEU A-2 85  ? 1.05804 1.16705 1.08498 -0.27570 0.03513  0.00169  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 C   
+9133  O O   . LEU A-2 85  ? 0.93610 1.05990 0.96509 -0.27778 0.03966  0.00001  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 O   
+9134  C CB  . LEU A-2 85  ? 0.80263 0.90586 0.84360 -0.27268 0.03014  -0.00346 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 CB  
+9135  C CG  . LEU A-2 85  ? 0.71473 0.81590 0.75918 -0.27002 0.02792  -0.00754 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 CG  
+9136  C CD1 . LEU A-2 85  ? 0.71928 0.82082 0.77363 -0.27329 0.02577  -0.01104 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 CD1 
+9137  C CD2 . LEU A-2 85  ? 0.92049 1.01283 0.95909 -0.26707 0.02538  -0.00785 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 CD2 
+9138  N N   . ASP A-2 86  ? 1.05436 1.15003 1.07408 -0.27929 0.03196  0.00612  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-2 N   
+9139  C CA  . ASP A-2 86  ? 0.88148 0.97576 0.89147 -0.28806 0.03370  0.01134  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-2 CA  
+9140  C C   . ASP A-2 86  ? 0.95160 1.03051 0.96190 -0.29462 0.02818  0.01515  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-2 C   
+9141  O O   . ASP A-2 86  ? 0.99857 1.06141 1.00917 -0.29101 0.02051  0.01517  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-2 O   
+9142  C CB  . ASP A-2 86  ? 1.25485 1.34273 1.25124 -0.28705 0.03268  0.01414  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-2 CB  
+9143  C CG  . ASP A-2 86  ? 1.30673 1.39319 1.28883 -0.29860 0.03486  0.02022  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-2 CG  
+9144  O OD1 . ASP A-2 86  ? 1.29762 1.36740 1.27373 -0.30631 0.02982  0.02610  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-2 OD1 
+9145  O OD2 . ASP A-2 86  ? 1.23364 1.33544 1.20950 -0.30054 0.04107  0.01859  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-2 OD2 
+9146  N N   . LEU A-2 87  ? 0.91269 0.99688 0.92355 -0.30400 0.03123  0.01713  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 N   
+9147  C CA  . LEU A-2 87  ? 0.96718 1.03503 0.97769 -0.31105 0.02501  0.02056  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CA  
+9148  C C   . LEU A-2 87  ? 1.21378 1.27098 1.20647 -0.32472 0.02462  0.02900  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 C   
+9149  O O   . LEU A-2 87  ? 1.18518 1.23270 1.17576 -0.33457 0.02173  0.03238  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 O   
+9150  C CB  . LEU A-2 87  ? 1.02119 1.10078 1.04648 -0.31248 0.02756  0.01595  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CB  
+9151  C CG  . LEU A-2 87  ? 0.98258 1.07369 1.02238 -0.30181 0.02856  0.00829  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CG  
+9152  C CD1 . LEU A-2 87  ? 0.85521 0.95979 0.90687 -0.30447 0.03164  0.00425  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CD1 
+9153  C CD2 . LEU A-2 87  ? 0.75531 0.83246 0.79941 -0.29507 0.02060  0.00538  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CD2 
+9154  N N   . SER A-2 88  ? 1.21836 1.27659 1.19661 -0.32662 0.02725  0.03246  ? ? ? ? ? ? 78  SER A-2 N   
+9155  C CA  . SER A-2 88  ? 1.05331 1.10249 1.01077 -0.34212 0.02770  0.04098  ? ? ? ? ? ? 78  SER A-2 CA  
+9156  C C   . SER A-2 88  ? 1.21713 1.23034 1.16101 -0.34556 0.01394  0.04871  ? ? ? ? ? ? 78  SER A-2 C   
+9157  O O   . SER A-2 88  ? 1.36596 1.36392 1.29344 -0.36087 0.01112  0.05681  ? ? ? ? ? ? 78  SER A-2 O   
+9158  C CB  . SER A-2 88  ? 1.14455 1.20688 1.08987 -0.34297 0.03426  0.04122  ? ? ? ? ? ? 78  SER A-2 CB  
+9159  O OG  . SER A-2 88  ? 1.40890 1.46089 1.35313 -0.33009 0.02844  0.04005  ? ? ? ? ? ? 78  SER A-2 OG  
+9160  N N   . ASN A-2 89  ? 1.16053 1.15930 1.10984 -0.33203 0.00440  0.04585  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-2 N   
+9161  C CA  . ASN A-2 89  ? 1.32479 1.28939 1.26176 -0.33239 -0.01108 0.05111  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-2 CA  
+9162  C C   . ASN A-2 89  ? 1.21351 1.16567 1.16380 -0.33018 -0.01995 0.04743  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-2 C   
+9163  O O   . ASN A-2 89  ? 1.18579 1.11785 1.13939 -0.32110 -0.03375 0.04420  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-2 O   
+9164  C CB  . ASN A-2 89  ? 1.17622 1.13317 1.11293 -0.31885 -0.01814 0.04784  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-2 CB  
+9165  C CG  . ASN A-2 89  ? 1.65289 1.61798 1.57390 -0.32122 -0.01160 0.05166  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-2 CG  
+9166  O OD1 . ASN A-2 89  ? 1.81091 1.80220 1.74049 -0.31736 -0.00004 0.04664  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-2 OD1 
+9167  N ND2 . ASN A-2 89  ? 1.85368 1.79499 1.75095 -0.32683 -0.02040 0.05993  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-2 ND2 
+9168  N N   . TYR A-2 90  ? 0.95679 0.92293 0.91612 -0.33762 -0.01247 0.04617  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-2 N   
+9169  C CA  . TYR A-2 90  ? 1.05485 1.01320 1.02891 -0.33514 -0.01972 0.04105  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-2 CA  
+9170  C C   . TYR A-2 90  ? 1.13329 1.05346 1.09253 -0.34110 -0.03648 0.04726  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-2 C   
+9171  O O   . TYR A-2 90  ? 1.19569 1.10256 1.16705 -0.33273 -0.04848 0.04048  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-2 O   
+9172  C CB  . TYR A-2 90  ? 1.06649 1.04770 1.05091 -0.34331 -0.00821 0.03903  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-2 CB  
+9173  C CG  . TYR A-2 90  ? 1.26959 1.23508 1.25780 -0.34994 -0.01614 0.03895  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-2 CG  
+9174  C CD1 . TYR A-2 90  ? 1.40191 1.36701 1.41020 -0.33886 -0.02295 0.02904  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-2 CD1 
+9175  C CD2 . TYR A-2 90  ? 1.14618 1.09774 1.11724 -0.36843 -0.01690 0.04812  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-2 CD2 
+9176  C CE1 . TYR A-2 90  ? 1.16240 1.11296 1.17492 -0.34404 -0.03113 0.02766  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-2 CE1 
+9177  C CE2 . TYR A-2 90  ? 1.39746 1.33203 1.37127 -0.37498 -0.02524 0.04802  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-2 CE2 
+9178  C CZ  . TYR A-2 90  ? 1.25188 1.18568 1.24713 -0.36178 -0.03276 0.03747  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-2 CZ  
+9179  O OH  . TYR A-2 90  ? 1.25559 1.17241 1.25437 -0.36751 -0.04191 0.03610  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-2 OH  
+9180  N N   . GLU A-2 91  ? 1.50950 1.41106 1.44160 -0.35563 -0.03852 0.05945  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 N   
+9181  C CA  . GLU A-2 91  ? 1.57386 1.43408 1.48735 -0.36390 -0.05593 0.06721  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CA  
+9182  C C   . GLU A-2 91  ? 1.44807 1.28076 1.36033 -0.34860 -0.07520 0.06378  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 C   
+9183  O O   . GLU A-2 91  ? 1.56612 1.36650 1.47469 -0.34739 -0.09340 0.06373  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 O   
+9184  C CB  . GLU A-2 91  ? 1.26225 1.10916 1.14287 -0.38578 -0.05296 0.08198  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CB  
+9185  C CG  . GLU A-2 91  ? 1.39882 1.25031 1.27475 -0.40617 -0.04550 0.08665  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CG  
+9186  C CD  . GLU A-2 91  ? 1.80952 1.62638 1.68439 -0.40932 -0.06254 0.08789  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CD  
+9187  O OE1 . GLU A-2 91  ? 1.97201 1.75146 1.83751 -0.40119 -0.08288 0.08961  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 OE1 
+9188  O OE2 . GLU A-2 91  ? 2.12044 1.94750 2.00454 -0.41911 -0.05662 0.08603  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 OE2 
+9189  N N   . LYS A-2 92  ? 1.30793 1.15263 1.22389 -0.33637 -0.07274 0.05968  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-2 N   
+9190  C CA  . LYS A-2 92  ? 1.38804 1.20964 1.30274 -0.32204 -0.09090 0.05528  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-2 CA  
+9191  C C   . LYS A-2 92  ? 1.39108 1.23834 1.33435 -0.30299 -0.08801 0.03962  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-2 C   
+9192  O O   . LYS A-2 92  ? 1.67038 1.50511 1.61605 -0.29026 -0.10168 0.03326  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-2 O   
+9193  C CB  . LYS A-2 92  ? 1.60702 1.41042 1.49199 -0.32744 -0.09508 0.06644  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-2 CB  
+9194  C CG  . LYS A-2 92  ? 1.95151 1.72123 1.80230 -0.34756 -0.10258 0.08255  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-2 CG  
+9195  C CD  . LYS A-2 92  ? 2.10509 1.83295 1.95105 -0.34518 -0.12661 0.08262  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-2 CD  
+9196  C CE  . LYS A-2 92  ? 2.26880 1.95722 2.07568 -0.36741 -0.13592 0.10042  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-2 CE  
+9197  N NZ  . LYS A-2 92  ? 2.23425 1.90552 2.00874 -0.37327 -0.14014 0.11165  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-2 NZ  
+9198  N N   . ASP A-2 93  ? 1.34874 1.23102 1.31254 -0.30139 -0.07140 0.03293  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-2 N   
+9199  C CA  . ASP A-2 93  ? 1.43124 1.33779 1.41951 -0.28685 -0.06771 0.01888  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-2 CA  
+9200  C C   . ASP A-2 93  ? 1.29484 1.20937 1.30583 -0.28239 -0.07048 0.00763  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-2 C   
+9201  O O   . ASP A-2 93  ? 1.24398 1.16977 1.25970 -0.29033 -0.06144 0.00953  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-2 O   
+9202  C CB  . ASP A-2 93  ? 1.22061 1.15815 1.21262 -0.28807 -0.04874 0.01945  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-2 CB  
+9203  C CG  . ASP A-2 93  ? 1.18414 1.14222 1.19543 -0.27576 -0.04570 0.00700  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-2 CG  
+9204  O OD1 . ASP A-2 93  ? 1.24502 1.19685 1.26719 -0.26629 -0.05736 -0.00302 ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-2 OD1 
+9205  O OD2 . ASP A-2 93  ? 1.10714 1.08772 1.12232 -0.27602 -0.03225 0.00650  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-2 OD2 
+9206  N N   . GLU A-2 94  ? 1.23451 1.14575 1.26043 -0.26948 -0.08300 -0.00560 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 N   
+9207  C CA  . GLU A-2 94  ? 1.05786 0.97864 1.10625 -0.26438 -0.08668 -0.01888 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 CA  
+9208  C C   . GLU A-2 94  ? 1.13463 1.09314 1.20149 -0.26311 -0.06984 -0.02696 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 C   
+9209  O O   . GLU A-2 94  ? 1.14406 1.11493 1.22308 -0.26574 -0.06531 -0.03164 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 O   
+9210  C CB  . GLU A-2 94  ? 1.15999 1.06810 1.21944 -0.25050 -0.10634 -0.03313 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 CB  
+9211  C CG  . GLU A-2 94  ? 1.21194 1.11159 1.28514 -0.24718 -0.11841 -0.04330 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 CG  
+9212  C CD  . GLU A-2 94  ? 1.47123 1.33744 1.52464 -0.25851 -0.12617 -0.02912 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 CD  
+9213  O OE1 . GLU A-2 94  ? 1.26065 1.09879 1.28827 -0.26464 -0.13252 -0.01484 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 OE1 
+9214  O OE2 . GLU A-2 94  ? 1.57840 1.44671 1.64083 -0.26264 -0.12562 -0.03216 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 OE2 
+9215  N N   . ASP A-2 95  ? 1.26220 1.23753 1.32987 -0.25964 -0.06136 -0.02851 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 N   
+9216  C CA  . ASP A-2 95  ? 0.86077 0.86721 0.94144 -0.25990 -0.04685 -0.03462 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 CA  
+9217  C C   . ASP A-2 95  ? 0.91173 0.92726 0.98538 -0.26949 -0.03320 -0.02421 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 C   
+9218  O O   . ASP A-2 95  ? 1.12843 1.16502 1.21233 -0.27067 -0.02401 -0.02882 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 O   
+9219  C CB  . ASP A-2 95  ? 0.91993 0.93803 1.00062 -0.25519 -0.04253 -0.03807 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 CB  
+9220  C CG  . ASP A-2 95  ? 1.22565 1.24356 1.31845 -0.24529 -0.05458 -0.05258 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 CG  
+9221  O OD1 . ASP A-2 95  ? 1.31012 1.31454 1.40919 -0.24052 -0.06851 -0.05912 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 OD1 
+9222  O OD2 . ASP A-2 95  ? 1.08187 1.11329 1.17842 -0.24218 -0.05094 -0.05854 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-2 OD2 
+9223  N N   . THR A-2 96  ? 1.06942 1.07067 1.12526 -0.27676 -0.03203 -0.01107 ? ? ? ? ? ? 86  THR A-2 N   
+9224  C CA  . THR A-2 96  ? 1.04028 1.05287 1.09181 -0.28575 -0.02012 -0.00379 ? ? ? ? ? ? 86  THR A-2 CA  
+9225  C C   . THR A-2 96  ? 1.02615 1.04044 1.08788 -0.28980 -0.02149 -0.00712 ? ? ? ? ? ? 86  THR A-2 C   
+9226  O O   . THR A-2 96  ? 1.03638 1.07033 1.10577 -0.29229 -0.01184 -0.00892 ? ? ? ? ? ? 86  THR A-2 O   
+9227  C CB  . THR A-2 96  ? 1.10618 1.10607 1.13667 -0.29445 -0.01856 0.00898  ? ? ? ? ? ? 86  THR A-2 CB  
+9228  O OG1 . THR A-2 96  ? 1.15033 1.15234 1.17229 -0.29029 -0.01597 0.01108  ? ? ? ? ? ? 86  THR A-2 OG1 
+9229  C CG2 . THR A-2 96  ? 0.79981 0.81535 0.82853 -0.30401 -0.00669 0.01363  ? ? ? ? ? ? 86  THR A-2 CG2 
+9230  N N   . LYS A-2 97  ? 1.06042 1.05284 1.12205 -0.28983 -0.03487 -0.00859 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-2 N   
+9231  C CA  . LYS A-2 97  ? 0.95960 0.95163 1.03168 -0.29303 -0.03797 -0.01309 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-2 CA  
+9232  C C   . LYS A-2 97  ? 1.05440 1.06946 1.14822 -0.28520 -0.03541 -0.02755 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-2 C   
+9233  O O   . LYS A-2 97  ? 1.13764 1.16275 1.24126 -0.28830 -0.03254 -0.03153 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-2 O   
+9234  C CB  . LYS A-2 97  ? 0.97182 0.93095 1.03769 -0.29356 -0.05576 -0.01222 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-2 CB  
+9235  C CG  . LYS A-2 97  ? 1.08962 1.02307 1.12955 -0.30468 -0.05896 0.00342  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-2 CG  
+9236  C CD  . LYS A-2 97  ? 1.41362 1.30938 1.44343 -0.30144 -0.08018 0.00416  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-2 CD  
+9237  C CE  . LYS A-2 97  ? 1.31844 1.18688 1.31773 -0.31455 -0.08357 0.02104  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-2 CE  
+9238  N NZ  . LYS A-2 97  ? 1.48587 1.31379 1.47157 -0.31005 -0.10648 0.02262  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-2 NZ  
+9239  N N   . LYS A-2 98  ? 0.94107 0.96583 1.04195 -0.27632 -0.03616 -0.03596 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 N   
+9240  C CA  . LYS A-2 98  ? 0.88532 0.93538 1.00371 -0.27204 -0.03141 -0.04921 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 CA  
+9241  C C   . LYS A-2 98  ? 1.04386 1.11415 1.16100 -0.27777 -0.01682 -0.04472 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 C   
+9242  O O   . LYS A-2 98  ? 1.27814 1.36281 1.40569 -0.27923 -0.01370 -0.05112 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 O   
+9243  C CB  . LYS A-2 98  ? 0.65981 0.71870 0.78330 -0.26460 -0.03288 -0.05811 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 CB  
+9244  C CG  . LYS A-2 98  ? 0.93070 0.97713 1.06228 -0.25581 -0.04883 -0.06916 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 CG  
+9245  C CD  . LYS A-2 98  ? 0.86520 0.93272 1.00863 -0.24986 -0.04744 -0.08334 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 CD  
+9246  C CE  . LYS A-2 98  ? 0.94068 0.99429 1.07909 -0.24294 -0.05708 -0.08420 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 CE  
+9247  N NZ  . LYS A-2 98  ? 1.21055 1.24405 1.35503 -0.23424 -0.07659 -0.09263 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-2 NZ  
+9248  N N   . LEU A-2 99  ? 0.83352 0.90490 0.93778 -0.28029 -0.00892 -0.03460 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 N   
+9249  C CA  . LEU A-2 99  ? 1.02181 1.11044 1.12429 -0.28366 0.00246  -0.03130 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CA  
+9250  C C   . LEU A-2 99  ? 1.07850 1.16875 1.18190 -0.29008 0.00489  -0.02753 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 C   
+9251  O O   . LEU A-2 99  ? 1.06619 1.17241 1.17571 -0.29126 0.01032  -0.03072 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 O   
+9252  C CB  . LEU A-2 99  ? 0.67468 0.76284 0.76410 -0.28330 0.00813  -0.02323 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CB  
+9253  C CG  . LEU A-2 99  ? 0.88632 0.98939 0.97258 -0.28458 0.01728  -0.02045 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CG  
+9254  C CD1 . LEU A-2 99  ? 0.94449 1.06060 1.03691 -0.28273 0.01952  -0.02764 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD1 
+9255  C CD2 . LEU A-2 99  ? 0.66179 0.76228 0.73589 -0.28304 0.02064  -0.01403 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD2 
+9256  N N   . ILE A-2 100 ? 0.95807 1.03150 1.05422 -0.29531 0.00051  -0.02078 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 N   
+9257  C CA  . ILE A-2 100 ? 0.79958 0.87516 0.89584 -0.30379 0.00332  -0.01727 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CA  
+9258  C C   . ILE A-2 100 ? 0.85655 0.93741 0.96776 -0.30311 -0.00042 -0.02648 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 C   
+9259  O O   . ILE A-2 100 ? 1.07727 1.17197 1.19387 -0.30716 0.00502  -0.02769 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 O   
+9260  C CB  . ILE A-2 100 ? 0.94448 0.99794 1.02691 -0.31234 -0.00162 -0.00789 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CB  
+9261  C CG1 . ILE A-2 100 ? 0.89113 0.94130 0.95823 -0.31297 0.00215  0.00009  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CG1 
+9262  C CG2 . ILE A-2 100 ? 0.80204 0.86022 0.88389 -0.32381 0.00267  -0.00454 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CG2 
+9263  C CD1 . ILE A-2 100 ? 1.08906 1.16226 1.15474 -0.31437 0.01456  0.00172  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CD1 
+9264  N N   . SER A-2 101 ? 0.84218 0.91393 0.96131 -0.29726 -0.01026 -0.03472 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-2 N   
+9265  C CA  . SER A-2 101 ? 0.94966 1.02596 1.08363 -0.29614 -0.01527 -0.04529 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-2 CA  
+9266  C C   . SER A-2 101 ? 0.85521 0.95895 0.99892 -0.29415 -0.00668 -0.05281 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-2 C   
+9267  O O   . SER A-2 101 ? 1.18351 1.29605 1.33728 -0.29585 -0.00710 -0.05929 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-2 O   
+9268  C CB  . SER A-2 101 ? 0.88633 0.94944 1.02801 -0.28843 -0.02878 -0.05525 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-2 CB  
+9269  O OG  . SER A-2 101 ? 1.01223 1.08733 1.15751 -0.28112 -0.02693 -0.06187 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-2 OG  
+9270  N N   . VAL A-2 102 ? 0.77901 0.89471 0.91825 -0.29126 0.00028  -0.05183 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-2 N   
+9271  C CA  . VAL A-2 102 ? 0.81046 0.94813 0.95394 -0.29088 0.00722  -0.05729 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-2 CA  
+9272  C C   . VAL A-2 102 ? 0.83842 0.98404 0.97422 -0.29431 0.01521  -0.04910 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-2 C   
+9273  O O   . VAL A-2 102 ? 0.90579 1.06566 1.04554 -0.29555 0.01842  -0.05268 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-2 O   
+9274  C CB  . VAL A-2 102 ? 0.64285 0.78746 0.78469 -0.28718 0.00874  -0.06197 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-2 CB  
+9275  C CG1 . VAL A-2 102 ? 0.74916 0.91305 0.89024 -0.28939 0.01535  -0.06585 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-2 CG1 
+9276  C CG2 . VAL A-2 102 ? 0.67661 0.81830 0.82951 -0.28271 0.00016  -0.07363 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-2 CG2 
+9277  N N   . VAL A-2 103 ? 0.90256 1.04031 1.02768 -0.29541 0.01777  -0.03936 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-2 N   
+9278  C CA  . VAL A-2 103 ? 0.84592 0.99386 0.96555 -0.29691 0.02435  -0.03427 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-2 CA  
+9279  C C   . VAL A-2 103 ? 0.83548 0.99009 0.96193 -0.30232 0.02522  -0.03536 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-2 C   
+9280  O O   . VAL A-2 103 ? 0.88835 1.05787 1.01682 -0.30203 0.02896  -0.03706 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-2 O   
+9281  C CB  . VAL A-2 103 ? 0.84154 0.98225 0.94968 -0.29686 0.02669  -0.02604 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-2 CB  
+9282  C CG1 . VAL A-2 103 ? 0.91630 1.06998 1.02196 -0.29818 0.03232  -0.02363 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-2 CG1 
+9283  C CG2 . VAL A-2 103 ? 0.68922 0.82633 0.79082 -0.29126 0.02653  -0.02570 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-2 CG2 
+9284  N N   . LYS A-2 104 ? 0.77511 0.91738 0.90445 -0.30748 0.02064  -0.03463 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-2 N   
+9285  C CA  . LYS A-2 104 ? 0.90677 1.05256 1.04296 -0.31443 0.02029  -0.03632 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-2 CA  
+9286  C C   . LYS A-2 104 ? 0.75756 0.91608 0.88972 -0.31964 0.02764  -0.03187 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-2 C   
+9287  O O   . LYS A-2 104 ? 1.08219 1.23392 1.20468 -0.32465 0.02963  -0.02493 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-2 O   
+9288  C CB  . LYS A-2 104 ? 0.77355 0.93167 0.92206 -0.31145 0.01880  -0.04625 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-2 CB  
+9289  C CG  . LYS A-2 104 ? 0.62282 0.77955 0.78044 -0.31775 0.01534  -0.05008 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-2 CG  
+9290  C CD  . LYS A-2 104 ? 0.98349 1.15725 1.15234 -0.31472 0.01545  -0.06014 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-2 CD  
+9291  C CE  . LYS A-2 104 ? 0.92600 1.09494 1.10566 -0.31933 0.00947  -0.06633 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-2 CE  
+9292  N NZ  . LYS A-2 104 ? 1.17729 1.36551 1.36755 -0.31681 0.01017  -0.07667 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-2 NZ  
+9293  N N   . GLY A-2 105 ? 0.76324 0.94163 0.90241 -0.31841 0.03135  -0.03679 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A-2 N   
+9294  C CA  . GLY A-2 105 ? 0.87365 1.06819 1.01251 -0.32247 0.03732  -0.03600 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A-2 CA  
+9295  C C   . GLY A-2 105 ? 0.85436 1.06072 0.98795 -0.31460 0.04097  -0.03575 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A-2 C   
+9296  O O   . GLY A-2 105 ? 0.99186 1.21543 1.12749 -0.31599 0.04512  -0.03802 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A-2 O   
+9297  N N   . ALA A-2 106 ? 0.52061 0.71869 0.64784 -0.30644 0.03889  -0.03422 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-2 N   
+9298  C CA  . ALA A-2 106 ? 0.72589 0.93025 0.84636 -0.29869 0.04036  -0.03371 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-2 CA  
+9299  C C   . ALA A-2 106 ? 0.95441 1.15832 1.06803 -0.30077 0.04386  -0.02955 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-2 C   
+9300  O O   . ALA A-2 106 ? 0.88546 1.09641 0.99489 -0.29395 0.04466  -0.03075 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-2 O   
+9301  C CB  . ALA A-2 106 ? 0.60498 0.79868 0.71877 -0.29206 0.03708  -0.03280 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-2 CB  
+9302  N N   . ARG A-2 107 ? 0.98801 1.18317 1.09921 -0.31020 0.04509  -0.02511 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-2 N   
+9303  C CA  . ARG A-2 107 ? 0.79607 0.99219 0.89877 -0.31502 0.04906  -0.02108 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-2 CA  
+9304  C C   . ARG A-2 107 ? 0.88644 1.10164 0.99373 -0.32520 0.05460  -0.02410 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-2 C   
+9305  O O   . ARG A-2 107 ? 1.03258 1.25168 1.14792 -0.33176 0.05429  -0.02655 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-2 O   
+9306  C CB  . ARG A-2 107 ? 0.69861 0.87070 0.79151 -0.32066 0.04591  -0.01338 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-2 CB  
+9307  C CG  . ARG A-2 107 ? 1.08101 1.23791 1.16990 -0.31129 0.04117  -0.01187 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-2 CG  
+9308  C CD  . ARG A-2 107 ? 0.99953 1.13262 1.08152 -0.31535 0.03546  -0.00649 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-2 CD  
+9309  N NE  . ARG A-2 107 ? 0.99965 1.12631 1.06815 -0.32207 0.03735  0.00023  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-2 NE  
+9310  C CZ  . ARG A-2 107 ? 0.90630 1.02296 0.96730 -0.33464 0.03634  0.00550  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-2 CZ  
+9311  N NH1 . ARG A-2 107 ? 1.09872 1.20908 1.16548 -0.34124 0.03277  0.00467  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-2 NH1 
+9312  N NH2 . ARG A-2 107 ? 1.04504 1.15678 1.09086 -0.34171 0.03851  0.01183  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-2 NH2 
+9313  N N   . THR A-2 108 ? 0.93149 1.16058 1.03414 -0.32703 0.05986  -0.02517 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 N   
+9314  C CA  . THR A-2 108 ? 0.94290 1.19322 1.04832 -0.33954 0.06662  -0.02877 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 CA  
+9315  C C   . THR A-2 108 ? 1.09626 1.33598 1.18626 -0.35309 0.06985  -0.02069 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 C   
+9316  O O   . THR A-2 108 ? 0.81792 1.04259 0.89672 -0.34854 0.06789  -0.01516 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 O   
+9317  C CB  . THR A-2 108 ? 0.95892 1.24099 1.07303 -0.33146 0.07030  -0.04010 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 CB  
+9318  O OG1 . THR A-2 108 ? 1.31336 1.62129 1.43381 -0.34466 0.07728  -0.04636 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 OG1 
+9319  C CG2 . THR A-2 108 ? 1.01169 1.29502 1.11701 -0.32437 0.07141  -0.04000 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 CG2 
+9320  N N   . SER A-2 109 ? 1.11414 1.36085 1.20208 -0.37102 0.07442  -0.01978 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 N   
+9321  C CA  . SER A-2 109 ? 0.90729 1.13973 0.97629 -0.38727 0.07643  -0.01039 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 CA  
+9322  C C   . SER A-2 109 ? 0.97625 1.23019 1.03838 -0.38835 0.08398  -0.01375 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 C   
+9323  O O   . SER A-2 109 ? 1.14463 1.38309 1.18840 -0.39565 0.08403  -0.00534 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 O   
+9324  C CB  . SER A-2 109 ? 0.92386 1.15560 0.98992 -0.40887 0.07876  -0.00788 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 CB  
+9325  O OG  . SER A-2 109 ? 1.56485 1.83483 1.64496 -0.41377 0.08711  -0.01953 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-2 OG  
+9326  N N   . ALA A-2 110 ? 1.05534 1.34484 1.13184 -0.38041 0.08931  -0.02695 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-2 N   
+9327  C CA  . ALA A-2 110 ? 0.81231 1.12614 0.88497 -0.37983 0.09592  -0.03341 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-2 CA  
+9328  C C   . ALA A-2 110 ? 0.77928 1.07485 0.84348 -0.36475 0.09089  -0.02915 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-2 C   
+9329  O O   . ALA A-2 110 ? 1.36840 1.66623 1.41952 -0.36966 0.09453  -0.02712 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-2 O   
+9330  C CB  . ALA A-2 110 ? 0.89325 1.24874 0.98588 -0.37135 0.09991  -0.05112 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-2 CB  
+9331  N N   . ASN A-2 111 ? 0.92629 1.20466 0.99696 -0.34763 0.08281  -0.02811 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-2 N   
+9332  C CA  . ASN A-2 111 ? 0.98907 1.24833 1.05232 -0.33426 0.07748  -0.02407 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-2 CA  
+9333  C C   . ASN A-2 111 ? 0.89338 1.11650 0.94920 -0.33466 0.07031  -0.01255 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-2 C   
+9334  O O   . ASN A-2 111 ? 0.73014 0.93909 0.78817 -0.32160 0.06433  -0.01179 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-2 O   
+9335  C CB  . ASN A-2 111 ? 0.63151 0.90101 0.70635 -0.31474 0.07341  -0.03344 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-2 CB  
+9336  C CG  . ASN A-2 111 ? 1.13957 1.44554 1.22440 -0.31110 0.07787  -0.04778 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-2 CG  
+9337  O OD1 . ASN A-2 111 ? 1.32993 1.65545 1.41085 -0.32131 0.08528  -0.05135 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-2 OD1 
+9338  N ND2 . ASN A-2 111 ? 0.95066 1.26661 1.04791 -0.29665 0.07269  -0.05702 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-2 ND2 
+9339  N N   . ALA A-2 112 ? 0.93546 1.14344 0.98192 -0.35029 0.07016  -0.00434 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-2 N   
+9340  C CA  . ALA A-2 112 ? 0.98185 1.15671 1.02342 -0.35002 0.06151  0.00408  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-2 CA  
+9341  C C   . ALA A-2 112 ? 0.84242 0.99696 0.87293 -0.34215 0.05644  0.00932  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-2 C   
+9342  O O   . ALA A-2 112 ? 0.97292 1.10526 1.00433 -0.33620 0.04848  0.01222  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-2 O   
+9343  C CB  . ALA A-2 112 ? 0.89432 1.05441 0.92597 -0.36869 0.06030  0.01148  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-2 CB  
+9344  N N   . ASP A-2 113 ? 0.90608 1.06984 0.92729 -0.34185 0.06072  0.00905  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-2 N   
+9345  C CA  . ASP A-2 113 ? 1.06258 1.20790 1.07281 -0.33509 0.05591  0.01366  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-2 CA  
+9346  C C   . ASP A-2 113 ? 0.95778 1.10351 0.97783 -0.31751 0.05277  0.00837  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-2 C   
+9347  O O   . ASP A-2 113 ? 0.90693 1.03462 0.92136 -0.31140 0.04721  0.01153  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-2 O   
+9348  C CB  . ASP A-2 113 ? 0.82184 0.97785 0.81781 -0.34160 0.06165  0.01457  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-2 CB  
+9349  C CG  . ASP A-2 113 ? 1.26672 1.41789 1.24674 -0.36241 0.06430  0.02191  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-2 CG  
+9350  O OD1 . ASP A-2 113 ? 1.36590 1.48686 1.33507 -0.36893 0.05635  0.03134  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-2 OD1 
+9351  O OD2 . ASP A-2 113 ? 1.75593 1.93352 1.73374 -0.37273 0.07367  0.01752  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-2 OD2 
+9352  N N   . VAL A-2 114 ? 0.77395 0.93871 0.80728 -0.31001 0.05535  0.00035  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 N   
+9353  C CA  . VAL A-2 114 ? 0.97005 1.13379 1.00862 -0.29551 0.05200  -0.00395 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 CA  
+9354  C C   . VAL A-2 114 ? 1.10429 1.26702 1.15442 -0.29172 0.04904  -0.00658 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 C   
+9355  O O   . VAL A-2 114 ? 0.94541 1.11751 1.00300 -0.29748 0.05103  -0.00840 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 O   
+9356  C CB  . VAL A-2 114 ? 0.74189 0.92640 0.78205 -0.28817 0.05524  -0.01178 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 CB  
+9357  C CG1 . VAL A-2 114 ? 1.28556 1.49420 1.33762 -0.28850 0.05853  -0.01979 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 CG1 
+9358  C CG2 . VAL A-2 114 ? 0.77162 0.94687 0.81102 -0.27481 0.04990  -0.01392 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 CG2 
+9359  N N   . PHE A-2 115 ? 0.90226 1.05406 0.95295 -0.28324 0.04442  -0.00703 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 N   
+9360  C CA  . PHE A-2 115 ? 0.85830 1.01023 0.91722 -0.28004 0.04181  -0.00996 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CA  
+9361  C C   . PHE A-2 115 ? 0.79318 0.93970 0.84835 -0.27107 0.03842  -0.01175 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 C   
+9362  O O   . PHE A-2 115 ? 0.82795 0.96330 0.87615 -0.26880 0.03669  -0.00951 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 O   
+9363  C CB  . PHE A-2 115 ? 0.91326 1.05287 0.97584 -0.28501 0.03883  -0.00776 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CB  
+9364  C CG  . PHE A-2 115 ? 0.72099 0.86512 0.79245 -0.28378 0.03734  -0.01194 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CG  
+9365  C CD1 . PHE A-2 115 ? 0.63653 0.79404 0.71550 -0.28660 0.03947  -0.01486 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CD1 
+9366  C CD2 . PHE A-2 115 ? 0.86158 0.99858 0.93357 -0.28080 0.03411  -0.01377 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CD2 
+9367  C CE1 . PHE A-2 115 ? 0.84903 1.01099 0.93498 -0.28555 0.03779  -0.01886 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CE1 
+9368  C CE2 . PHE A-2 115 ? 0.80078 0.94359 0.87906 -0.28111 0.03324  -0.01795 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CE2 
+9369  C CZ  . PHE A-2 115 ? 0.89552 1.04992 0.98032 -0.28303 0.03477  -0.02015 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-2 CZ  
+9370  N N   . TYR A-2 116 ? 0.89095 1.04395 0.94936 -0.26673 0.03667  -0.01560 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2 N   
+9371  C CA  . TYR A-2 116 ? 1.02779 1.17297 1.07924 -0.25975 0.03210  -0.01660 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2 CA  
+9372  C C   . TYR A-2 116 ? 0.97913 1.11719 1.03035 -0.26252 0.02968  -0.01616 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2 C   
+9373  O O   . TYR A-2 116 ? 0.92022 1.06524 0.97890 -0.26629 0.03070  -0.01775 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2 O   
+9374  C CB  . TYR A-2 116 ? 0.87009 1.02528 0.92172 -0.25196 0.02939  -0.02177 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2 CB  
+9375  C CG  . TYR A-2 116 ? 1.09042 1.25597 1.14206 -0.24800 0.03143  -0.02515 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2 CG  
+9376  C CD1 . TYR A-2 116 ? 1.11106 1.29223 1.16880 -0.25434 0.03799  -0.02623 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2 CD1 
+9377  C CD2 . TYR A-2 116 ? 1.15275 1.31284 1.19743 -0.23893 0.02656  -0.02794 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2 CD2 
+9378  C CE1 . TYR A-2 116 ? 1.10801 1.30242 1.16500 -0.25256 0.04094  -0.03051 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2 CE1 
+9379  C CE2 . TYR A-2 116 ? 1.07844 1.25135 1.12422 -0.23494 0.02854  -0.03319 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2 CE2 
+9380  C CZ  . TYR A-2 116 ? 1.01471 1.20652 1.06674 -0.24217 0.03639  -0.03475 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2 CZ  
+9381  O OH  . TYR A-2 116 ? 1.35291 1.56114 1.40528 -0.24006 0.03947  -0.04106 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-2 OH  
+9382  N N   . ILE A-2 117 ? 0.72122 0.84673 0.76353 -0.26172 0.02677  -0.01470 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-2 N   
+9383  C CA  . ILE A-2 117 ? 0.71493 0.83552 0.75400 -0.26619 0.02505  -0.01509 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-2 CA  
+9384  C C   . ILE A-2 117 ? 0.76131 0.87010 0.78595 -0.26323 0.01967  -0.01372 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-2 C   
+9385  O O   . ILE A-2 117 ? 0.84717 0.94543 0.86415 -0.26202 0.01818  -0.01209 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-2 O   
+9386  C CB  . ILE A-2 117 ? 0.75511 0.87237 0.79729 -0.27168 0.02689  -0.01571 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-2 CB  
+9387  C CG1 . ILE A-2 117 ? 0.66509 0.78941 0.72005 -0.27414 0.02916  -0.01732 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-2 CG1 
+9388  C CG2 . ILE A-2 117 ? 0.53915 0.65487 0.57641 -0.27767 0.02601  -0.01780 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-2 CG2 
+9389  C CD1 . ILE A-2 117 ? 0.63252 0.75388 0.69261 -0.27714 0.02848  -0.02029 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-2 CD1 
+9390  N N   . ALA A-2 118 ? 0.84148 0.94996 0.86113 -0.26222 0.01557  -0.01429 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-2 N   
+9391  C CA  . ALA A-2 118 ? 0.89294 0.98625 0.89658 -0.25828 0.00747  -0.01260 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-2 CA  
+9392  C C   . ALA A-2 118 ? 1.00828 1.09224 0.99875 -0.26691 0.00454  -0.01027 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-2 C   
+9393  O O   . ALA A-2 118 ? 0.79568 0.89012 0.79179 -0.27321 0.00816  -0.01185 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-2 O   
+9394  C CB  . ALA A-2 118 ? 0.92527 1.02372 0.93113 -0.24768 0.00190  -0.01603 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-2 CB  
+9395  N N   . LEU A-2 119 ? 1.04176 1.10539 1.01328 -0.26800 -0.00245 -0.00672 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 N   
+9396  C CA  . LEU A-2 119 ? 0.73276 0.78344 0.68536 -0.27833 -0.00650 -0.00317 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CA  
+9397  C C   . LEU A-2 119 ? 0.89547 0.92464 0.82955 -0.27136 -0.01991 -0.00029 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 C   
+9398  O O   . LEU A-2 119 ? 1.18811 1.20172 1.11483 -0.26484 -0.02623 0.00067  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 O   
+9399  C CB  . LEU A-2 119 ? 0.92658 0.96998 0.87063 -0.29025 -0.00272 -0.00133 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CB  
+9400  C CG  . LEU A-2 119 ? 0.81415 0.84339 0.73477 -0.30529 -0.00568 0.00264  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CG  
+9401  C CD1 . LEU A-2 119 ? 0.88682 0.92725 0.81210 -0.31834 0.00359  -0.00067 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CD1 
+9402  C CD2 . LEU A-2 119 ? 0.70379 0.70214 0.59985 -0.30411 -0.01748 0.00874  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CD2 
+9403  N N   . GLU A-2 120 ? 1.01026 1.03764 0.93668 -0.27187 -0.02558 0.00031  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-2 N   
+9404  C CA  . GLU A-2 120 ? 1.03506 1.04039 0.94340 -0.26371 -0.04114 0.00222  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-2 CA  
+9405  C C   . GLU A-2 120 ? 1.03677 1.02131 0.91687 -0.27755 -0.04748 0.00921  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-2 C   
+9406  O O   . GLU A-2 120 ? 1.30049 1.29799 1.18110 -0.28991 -0.03966 0.00956  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-2 O   
+9407  C CB  . GLU A-2 120 ? 1.21708 1.23796 1.14010 -0.24998 -0.04506 -0.00425 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-2 CB  
+9408  C CG  . GLU A-2 120 ? 1.46715 1.51086 1.41614 -0.23921 -0.03795 -0.01141 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-2 CG  
+9409  C CD  . GLU A-2 120 ? 1.59083 1.64842 1.55189 -0.22503 -0.04416 -0.01953 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-2 CD  
+9410  O OE1 . GLU A-2 120 ? 1.58959 1.63696 1.53907 -0.22123 -0.05579 -0.01981 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-2 OE1 
+9411  O OE2 . GLU A-2 120 ? 1.70002 1.77942 1.68143 -0.21833 -0.03770 -0.02615 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-2 OE2 
+9412  N N   . SER A-2 121 ? 1.06918 1.02085 0.92342 -0.27619 -0.06223 0.01439  ? ? ? ? ? ? 111 SER A-2 N   
+9413  C CA  . SER A-2 121 ? 1.20462 1.13148 1.02611 -0.29228 -0.06928 0.02279  ? ? ? ? ? ? 111 SER A-2 CA  
+9414  C C   . SER A-2 121 ? 1.51205 1.40377 1.30885 -0.28248 -0.09134 0.02639  ? ? ? ? ? ? 111 SER A-2 C   
+9415  O O   . SER A-2 121 ? 1.42375 1.29654 1.21713 -0.27144 -0.10129 0.02558  ? ? ? ? ? ? 111 SER A-2 O   
+9416  C CB  . SER A-2 121 ? 1.26840 1.18538 1.07683 -0.31012 -0.06264 0.02764  ? ? ? ? ? ? 111 SER A-2 CB  
+9417  O OG  . SER A-2 121 ? 1.52156 1.41085 1.29375 -0.32751 -0.07078 0.03644  ? ? ? ? ? ? 111 SER A-2 OG  
+9418  N N   . LYS A-2 122 ? 1.55184 1.43434 1.33130 -0.28575 -0.10018 0.02955  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-2 N   
+9419  C CA  . LYS A-2 122 ? 1.64720 1.49104 1.39744 -0.27846 -0.12395 0.03401  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-2 CA  
+9420  C C   . LYS A-2 122 ? 1.74507 1.56107 1.45488 -0.30188 -0.12919 0.04600  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-2 C   
+9421  O O   . LYS A-2 122 ? 1.61354 1.44966 1.32307 -0.31788 -0.11659 0.04726  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-2 O   
+9422  C CB  . LYS A-2 122 ? 1.89326 1.74916 1.65718 -0.25902 -0.13342 0.02611  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-2 CB  
+9423  C CG  . LYS A-2 122 ? 2.20728 2.02447 1.94728 -0.24454 -0.16107 0.02699  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-2 CG  
+9424  C CD  . LYS A-2 122 ? 1.84087 1.63950 1.58250 -0.23176 -0.17022 0.02388  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-2 CD  
+9425  C CE  . LYS A-2 122 ? 1.99539 1.75249 1.71286 -0.21597 -0.20052 0.02331  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-2 CE  
+9426  N NZ  . LYS A-2 122 ? 2.22953 2.00519 1.96563 -0.19411 -0.21046 0.01107  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-2 NZ  
+9427  N N   . TYR A-2 123 ? 1.71877 1.48830 1.39355 -0.30461 -0.14822 0.05429  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-2 N   
+9428  C CA  . TYR A-2 123 ? 1.76582 1.50379 1.39683 -0.33076 -0.15338 0.06727  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-2 CA  
+9429  C C   . TYR A-2 123 ? 1.84405 1.55673 1.44561 -0.32972 -0.17256 0.07271  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-2 C   
+9430  O O   . TYR A-2 123 ? 1.91534 1.61086 1.51720 -0.30668 -0.19254 0.06890  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-2 O   
+9431  C CB  . TYR A-2 123 ? 1.80780 1.50434 1.41268 -0.33766 -0.16430 0.07472  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-2 CB  
+9432  C CG  . TYR A-2 123 ? 1.72044 1.39357 1.28490 -0.37106 -0.16214 0.08729  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-2 CG  
+9433  C CD1 . TYR A-2 123 ? 1.80902 1.51248 1.38424 -0.39248 -0.13841 0.08592  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-2 CD1 
+9434  C CD2 . TYR A-2 123 ? 1.77790 1.39867 1.29261 -0.38184 -0.18455 0.09979  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-2 CD2 
+9435  C CE1 . TYR A-2 123 ? 1.79493 1.48207 1.33435 -0.42480 -0.13513 0.09542  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-2 CE1 
+9436  C CE2 . TYR A-2 123 ? 1.85080 1.45075 1.32591 -0.41568 -0.18179 0.11159  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-2 CE2 
+9437  C CZ  . TYR A-2 123 ? 1.91510 1.55080 1.40371 -0.43760 -0.15606 0.10873  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-2 CZ  
+9438  O OH  . TYR A-2 123 ? 2.03836 1.65838 1.48871 -0.47301 -0.15202 0.11853  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-2 OH  
+9439  N N   . ASP A-2 124 ? 1.95934 1.67123 1.53544 -0.35473 -0.16686 0.08047  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-2 N   
+9440  C CA  . ASP A-2 124 ? 1.96252 1.64708 1.50304 -0.35915 -0.18478 0.08789  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-2 CA  
+9441  C C   . ASP A-2 124 ? 2.01756 1.64990 1.50250 -0.38403 -0.19821 0.10377  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-2 C   
+9442  O O   . ASP A-2 124 ? 2.04005 1.67865 1.51354 -0.41126 -0.18257 0.10867  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-2 O   
+9443  C CB  . ASP A-2 124 ? 2.07441 1.79800 1.62503 -0.37027 -0.16870 0.08445  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-2 CB  
+9444  C CG  . ASP A-2 124 ? 2.19016 1.89263 1.71267 -0.36775 -0.18771 0.08898  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-2 CG  
+9445  O OD1 . ASP A-2 124 ? 2.30689 1.95669 1.78417 -0.37246 -0.21138 0.10043  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-2 OD1 
+9446  O OD2 . ASP A-2 124 ? 2.16929 1.90648 1.71410 -0.36110 -0.17996 0.08103  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-2 OD2 
+9447  N N   . ASP A-2 125 ? 2.14943 1.73009 1.59948 -0.37508 -0.22800 0.11108  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-2 N   
+9448  C CA  . ASP A-2 125 ? 2.41574 1.93881 1.80826 -0.39890 -0.24436 0.12759  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-2 CA  
+9449  C C   . ASP A-2 125 ? 2.63444 2.15701 1.99030 -0.43202 -0.23748 0.13794  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-2 C   
+9450  O O   . ASP A-2 125 ? 2.63737 2.14617 1.96231 -0.46436 -0.22992 0.14783  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-2 O   
+9451  C CB  . ASP A-2 125 ? 2.68047 2.14540 2.04528 -0.37812 -0.28118 0.13174  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-2 CB  
+9452  C CG  . ASP A-2 125 ? 2.73699 2.20086 2.13443 -0.34759 -0.28893 0.12049  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-2 CG  
+9453  O OD1 . ASP A-2 125 ? 2.70012 2.18956 2.12455 -0.35088 -0.26912 0.11570  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-2 OD1 
+9454  O OD2 . ASP A-2 125 ? 3.04991 2.48867 2.44615 -0.32003 -0.31531 0.11531  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-2 OD2 
+9455  N N   . LYS A-2 126 ? 2.57048 2.11015 1.92937 -0.42535 -0.23960 0.13483  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-2 N   
+9456  C CA  . LYS A-2 126 ? 2.53042 2.07127 1.85368 -0.45595 -0.23391 0.14357  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-2 CA  
+9457  C C   . LYS A-2 126 ? 2.41246 2.00781 1.75860 -0.47973 -0.19944 0.13748  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-2 C   
+9458  O O   . LYS A-2 126 ? 2.55586 2.14499 1.86645 -0.51481 -0.19169 0.14615  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-2 O   
+9459  C CB  . LYS A-2 126 ? 2.65820 2.20846 1.98430 -0.44026 -0.24406 0.13950  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-2 CB  
+9460  C CG  . LYS A-2 126 ? 2.80693 2.30377 2.10846 -0.41656 -0.28064 0.14391  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-2 CG  
+9461  C CD  . LYS A-2 126 ? 2.86984 2.38038 2.17573 -0.40203 -0.28962 0.13855  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-2 CD  
+9462  C CE  . LYS A-2 126 ? 2.98855 2.44650 2.27067 -0.37687 -0.32817 0.14095  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-2 CE  
+9463  N NZ  . LYS A-2 126 ? 2.78971 2.26184 2.07619 -0.36243 -0.33786 0.13480  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-2 NZ  
+9464  N N   . GLU A-2 127 ? 2.30256 1.95164 1.70714 -0.46165 -0.17924 0.12184  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 N   
+9465  C CA  . GLU A-2 127 ? 2.24084 1.94248 1.67186 -0.47971 -0.14873 0.11343  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 CA  
+9466  C C   . GLU A-2 127 ? 2.29689 1.99464 1.72673 -0.49549 -0.13838 0.11528  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 C   
+9467  O O   . GLU A-2 127 ? 2.34075 2.08005 1.78952 -0.51228 -0.11455 0.10766  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 O   
+9468  C CB  . GLU A-2 127 ? 2.19092 1.94612 1.68251 -0.45454 -0.13337 0.09672  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 CB  
+9469  C CG  . GLU A-2 127 ? 2.50421 2.27109 2.00312 -0.43937 -0.14072 0.09244  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 CG  
+9470  C CD  . GLU A-2 127 ? 2.58575 2.36957 2.06289 -0.46454 -0.13218 0.09388  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 CD  
+9471  O OE1 . GLU A-2 127 ? 2.63880 2.44690 2.11486 -0.48973 -0.11282 0.09172  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 OE1 
+9472  O OE2 . GLU A-2 127 ? 1.95227 1.72707 1.41396 -0.45895 -0.14507 0.09588  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-2 OE2 
+9473  N N   . LEU A-2 128 ? 2.21950 1.86942 1.62892 -0.48957 -0.15653 0.12371  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 N   
+9474  C CA  . LEU A-2 128 ? 2.06612 1.70702 1.47360 -0.50217 -0.14981 0.12562  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CA  
+9475  C C   . LEU A-2 128 ? 2.05443 1.75118 1.51693 -0.49411 -0.12417 0.11047  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 C   
+9476  O O   . LEU A-2 128 ? 2.03064 1.73500 1.49498 -0.51065 -0.11207 0.10937  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 O   
+9477  C CB  . LEU A-2 128 ? 2.06236 1.68209 1.41975 -0.54426 -0.14720 0.13733  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CB  
+9478  C CG  . LEU A-2 128 ? 2.44040 2.10085 1.79142 -0.57584 -0.12524 0.13390  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CG  
+9479  C CD1 . LEU A-2 128 ? 2.20819 1.91926 1.59519 -0.58691 -0.09780 0.12092  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CD1 
+9480  C CD2 . LEU A-2 128 ? 2.68382 2.30236 1.96793 -0.61250 -0.13589 0.15035  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-2 CD2 
+9481  N N   . TYR A-2 129 ? 1.87889 1.61318 1.38564 -0.46882 -0.11691 0.09865  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-2 N   
+9482  C CA  . TYR A-2 129 ? 1.67922 1.46693 1.23471 -0.46372 -0.09302 0.08470  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-2 CA  
+9483  C C   . TYR A-2 129 ? 1.72415 1.53198 1.32228 -0.42957 -0.09412 0.07519  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-2 C   
+9484  O O   . TYR A-2 129 ? 1.72439 1.53656 1.32571 -0.41759 -0.10091 0.07363  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-2 O   
+9485  C CB  . TYR A-2 129 ? 1.79160 1.61999 1.35086 -0.48563 -0.07417 0.07865  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-2 CB  
+9486  C CG  . TYR A-2 129 ? 1.48195 1.36506 1.09189 -0.47805 -0.05237 0.06282  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-2 CG  
+9487  C CD1 . TYR A-2 129 ? 1.65888 1.56063 1.28285 -0.48924 -0.03817 0.05692  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-2 CD1 
+9488  C CD2 . TYR A-2 129 ? 1.45599 1.37082 1.09859 -0.46027 -0.04717 0.05342  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-2 CD2 
+9489  C CE1 . TYR A-2 129 ? 1.74500 1.69339 1.41365 -0.48127 -0.02096 0.04217  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-2 CE1 
+9490  C CE2 . TYR A-2 129 ? 1.01698 0.97681 0.70316 -0.45364 -0.02964 0.03954  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-2 CE2 
+9491  C CZ  . TYR A-2 129 ? 1.22445 1.19994 0.92308 -0.46355 -0.01731 0.03400  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-2 CZ  
+9492  O OH  . TYR A-2 129 ? 1.09109 1.10799 0.83163 -0.45569 -0.00257 0.01992  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-2 OH  
+9493  N N   . GLY A-2 130 ? 1.47611 1.29674 1.10569 -0.41528 -0.08741 0.06864  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-2 N   
+9494  C CA  . GLY A-2 130 ? 1.64154 1.48631 1.31240 -0.38685 -0.08510 0.05889  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-2 CA  
+9495  C C   . GLY A-2 130 ? 1.43626 1.33054 1.14647 -0.38772 -0.06265 0.04766  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-2 C   
+9496  O O   . GLY A-2 130 ? 1.08885 0.99495 0.80950 -0.39605 -0.05118 0.04465  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-2 O   
+9497  N N   . ASN A-2 131 ? 1.21529 1.13757 0.94719 -0.37898 -0.05747 0.04086  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-2 N   
+9498  C CA  . ASN A-2 131 ? 1.28979 1.25565 1.05726 -0.37958 -0.03866 0.02997  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-2 CA  
+9499  C C   . ASN A-2 131 ? 1.26266 1.24111 1.06441 -0.35938 -0.03457 0.02394  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-2 C   
+9500  O O   . ASN A-2 131 ? 1.13455 1.09454 0.93656 -0.34280 -0.04540 0.02622  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-2 O   
+9501  C CB  . ASN A-2 131 ? 0.94220 0.93156 0.71944 -0.37846 -0.03540 0.02471  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-2 CB  
+9502  C CG  . ASN A-2 131 ? 1.15863 1.13841 0.93982 -0.35769 -0.04851 0.02535  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-2 CG  
+9503  O OD1 . ASN A-2 131 ? 1.71564 1.66223 1.47558 -0.35009 -0.06487 0.03228  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-2 OD1 
+9504  N ND2 . ASN A-2 131 ? 0.80914 0.81829 0.61811 -0.34826 -0.04225 0.01690  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-2 ND2 
+9505  N N   . ILE A-2 132 ? 1.23660 1.24727 1.06682 -0.36113 -0.01939 0.01529  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-2 N   
+9506  C CA  . ILE A-2 132 ? 0.82010 0.84403 0.68086 -0.34562 -0.01408 0.00991  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-2 CA  
+9507  C C   . ILE A-2 132 ? 0.87620 0.92562 0.76436 -0.33403 -0.00964 0.00287  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-2 C   
+9508  O O   . ILE A-2 132 ? 0.92281 0.99570 0.82252 -0.34157 -0.00099 -0.00337 ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-2 O   
+9509  C CB  . ILE A-2 132 ? 1.00972 1.04761 0.88153 -0.35520 -0.00264 0.00525  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-2 CB  
+9510  C CG1 . ILE A-2 132 ? 0.82887 0.84085 0.67481 -0.36629 -0.00727 0.01197  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-2 CG1 
+9511  C CG2 . ILE A-2 132 ? 0.85117 0.90396 0.75383 -0.33991 0.00263  -0.00031 ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-2 CG2 
+9512  C CD1 . ILE A-2 132 ? 0.81989 0.84691 0.67620 -0.37646 0.00337  0.00616  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-2 CD1 
+9513  N N   . ILE A-2 133 ? 0.86104 0.90698 0.75994 -0.31626 -0.01571 0.00271  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-2 N   
+9514  C CA  . ILE A-2 133 ? 0.77108 0.83981 0.69556 -0.30573 -0.01195 -0.00371 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-2 CA  
+9515  C C   . ILE A-2 133 ? 0.87256 0.95258 0.82102 -0.29701 -0.00516 -0.00731 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-2 C   
+9516  O O   . ILE A-2 133 ? 0.93896 1.00675 0.88535 -0.28825 -0.00966 -0.00514 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-2 O   
+9517  C CB  . ILE A-2 133 ? 0.94557 1.00619 0.86468 -0.29353 -0.02369 -0.00299 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-2 CB  
+9518  C CG1 . ILE A-2 133 ? 0.89488 0.93910 0.78520 -0.30263 -0.03268 0.00201  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-2 CG1 
+9519  C CG2 . ILE A-2 133 ? 0.85761 0.94412 0.80383 -0.28485 -0.01877 -0.01039 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-2 CG2 
+9520  C CD1 . ILE A-2 133 ? 1.00235 1.03615 0.88541 -0.28961 -0.04707 0.00199  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-2 CD1 
+9521  N N   . LEU A-2 134 ? 0.98583 1.08793 0.95573 -0.29948 0.00460  -0.01311 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-2 N   
+9522  C CA  . LEU A-2 134 ? 0.93153 1.04254 0.92160 -0.29317 0.01036  -0.01579 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-2 CA  
+9523  C C   . LEU A-2 134 ? 0.90035 1.02472 0.90811 -0.28390 0.01096  -0.01907 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-2 C   
+9524  O O   . LEU A-2 134 ? 1.00171 1.13950 1.01838 -0.28634 0.01302  -0.02302 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-2 O   
+9525  C CB  . LEU A-2 134 ? 0.57322 0.69663 0.57456 -0.30154 0.01847  -0.02061 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-2 CB  
+9526  C CG  . LEU A-2 134 ? 0.77094 0.88659 0.75961 -0.31134 0.01987  -0.01966 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-2 CG  
+9527  C CD1 . LEU A-2 134 ? 0.93215 1.06422 0.93805 -0.31562 0.02678  -0.02761 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-2 CD1 
+9528  C CD2 . LEU A-2 134 ? 0.99008 1.08702 0.96883 -0.30581 0.01568  -0.01390 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-2 CD2 
+9529  N N   . LYS A-2 135 ? 0.95161 1.07389 0.96448 -0.27433 0.00951  -0.01833 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 N   
+9530  C CA  . LYS A-2 135 ? 0.87365 1.01081 0.90308 -0.26768 0.01137  -0.02205 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 CA  
+9531  C C   . LYS A-2 135 ? 1.00039 1.14203 1.04139 -0.26699 0.01746  -0.02206 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 C   
+9532  O O   . LYS A-2 135 ? 0.90777 1.03917 0.94259 -0.26677 0.01772  -0.01928 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 O   
+9533  C CB  . LYS A-2 135 ? 0.79818 0.93326 0.82319 -0.25705 0.00355  -0.02342 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 CB  
+9534  C CG  . LYS A-2 135 ? 0.90554 1.03061 0.91499 -0.25620 -0.00582 -0.02252 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 CG  
+9535  C CD  . LYS A-2 135 ? 0.90412 1.02683 0.91125 -0.24291 -0.01592 -0.02605 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 CD  
+9536  C CE  . LYS A-2 135 ? 1.47279 1.58034 1.46106 -0.24122 -0.02825 -0.02443 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 CE  
+9537  N NZ  . LYS A-2 135 ? 1.70570 1.81007 1.69274 -0.22582 -0.04083 -0.02991 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 NZ  
+9538  N N   . TRP A-2 136 ? 0.86356 1.01930 0.91983 -0.26755 0.02177  -0.02493 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-2 N   
+9539  C CA  . TRP A-2 136 ? 0.77599 0.93428 0.84000 -0.26796 0.02637  -0.02401 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-2 CA  
+9540  C C   . TRP A-2 136 ? 0.85782 1.03158 0.93290 -0.26708 0.02874  -0.02717 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-2 C   
+9541  O O   . TRP A-2 136 ? 0.78091 0.96461 0.86044 -0.26582 0.02700  -0.03099 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-2 O   
+9542  C CB  . TRP A-2 136 ? 0.72240 0.87712 0.79151 -0.27456 0.02936  -0.02350 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-2 CB  
+9543  C CG  . TRP A-2 136 ? 0.69652 0.85961 0.77674 -0.27953 0.03052  -0.02737 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-2 CG  
+9544  C CD1 . TRP A-2 136 ? 0.74686 0.92120 0.83367 -0.27987 0.03043  -0.03047 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-2 CD1 
+9545  C CD2 . TRP A-2 136 ? 0.64806 0.80936 0.73512 -0.28398 0.03087  -0.03014 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-2 CD2 
+9546  N NE1 . TRP A-2 136 ? 0.72952 0.90812 0.82618 -0.28481 0.03104  -0.03435 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-2 NE1 
+9547  C CE2 . TRP A-2 136 ? 0.76989 0.94059 0.86720 -0.28685 0.03086  -0.03473 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-2 CE2 
+9548  C CE3 . TRP A-2 136 ? 0.79295 0.94654 0.87954 -0.28495 0.03025  -0.03069 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-2 CE3 
+9549  C CZ2 . TRP A-2 136 ? 0.95413 1.12584 1.06117 -0.29004 0.02969  -0.04020 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-2 CZ2 
+9550  C CZ3 . TRP A-2 136 ? 0.76116 0.91701 0.85808 -0.28761 0.02883  -0.03674 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-2 CZ3 
+9551  C CH2 . TRP A-2 136 ? 0.70416 0.86856 0.81118 -0.28985 0.02830  -0.04160 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-2 CH2 
+9552  N N   . GLY A-2 137 ? 0.69657 0.87300 0.77510 -0.26880 0.03269  -0.02585 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A-2 N   
+9553  C CA  . GLY A-2 137 ? 0.99732 1.19003 1.08493 -0.27112 0.03624  -0.02900 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A-2 CA  
+9554  C C   . GLY A-2 137 ? 0.90346 1.09841 0.98838 -0.27232 0.03996  -0.02737 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A-2 C   
+9555  O O   . GLY A-2 137 ? 0.81497 0.99946 0.89133 -0.26874 0.03885  -0.02454 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A-2 O   
+9556  N N   . SER A-2 138 ? 1.03193 1.24173 1.12358 -0.27877 0.04468  -0.02957 ? ? ? ? ? ? 128 SER A-2 N   
+9557  C CA  . SER A-2 138 ? 0.82722 1.04206 0.91474 -0.28310 0.04934  -0.02827 ? ? ? ? ? ? 128 SER A-2 CA  
+9558  C C   . SER A-2 138 ? 0.70736 0.93792 0.79495 -0.27425 0.04927  -0.03542 ? ? ? ? ? ? 128 SER A-2 C   
+9559  O O   . SER A-2 138 ? 0.88258 1.11297 0.96347 -0.27381 0.05132  -0.03458 ? ? ? ? ? ? 128 SER A-2 O   
+9560  C CB  . SER A-2 138 ? 0.53702 0.76197 0.62926 -0.29635 0.05469  -0.02795 ? ? ? ? ? ? 128 SER A-2 CB  
+9561  O OG  . SER A-2 138 ? 1.21560 1.44506 1.30050 -0.30335 0.05962  -0.02591 ? ? ? ? ? ? 128 SER A-2 OG  
+9562  N N   . GLU A-2 139 ? 1.04846 1.29254 1.14352 -0.26640 0.04583  -0.04348 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 N   
+9563  C CA  . GLU A-2 139 ? 0.97937 1.23880 1.07661 -0.25544 0.04304  -0.05307 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CA  
+9564  C C   . GLU A-2 139 ? 0.96699 1.20871 1.05698 -0.24249 0.03289  -0.05284 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 C   
+9565  O O   . GLU A-2 139 ? 1.11858 1.35090 1.20769 -0.24120 0.02811  -0.05083 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 O   
+9566  C CB  . GLU A-2 139 ? 0.86083 1.14998 0.97219 -0.25518 0.04459  -0.06461 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CB  
+9567  C CG  . GLU A-2 139 ? 1.14639 1.45244 1.26387 -0.27144 0.05460  -0.06446 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CG  
+9568  C CD  . GLU A-2 139 ? 1.15360 1.44965 1.27392 -0.28064 0.05523  -0.05825 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CD  
+9569  O OE1 . GLU A-2 139 ? 1.46746 1.74205 1.58334 -0.27608 0.04961  -0.05247 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 OE1 
+9570  O OE2 . GLU A-2 139 ? 1.33795 1.64850 1.46480 -0.29322 0.06132  -0.05999 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 OE2 
+9571  N N   . LEU A-2 140 ? 1.06569 1.30228 1.14904 -0.23395 0.02927  -0.05499 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 N   
+9572  C CA  . LEU A-2 140 ? 0.90251 1.11787 0.97559 -0.22329 0.01859  -0.05381 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CA  
+9573  C C   . LEU A-2 140 ? 0.94368 1.16512 1.02043 -0.21233 0.00874  -0.06247 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 C   
+9574  O O   . LEU A-2 140 ? 1.28211 1.48172 1.34755 -0.20681 -0.00118 -0.05915 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 O   
+9575  C CB  . LEU A-2 140 ? 0.88465 1.09325 0.95045 -0.21678 0.01643  -0.05517 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CB  
+9576  C CG  . LEU A-2 140 ? 1.16014 1.34253 1.21243 -0.20754 0.00506  -0.05301 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CG  
+9577  C CD1 . LEU A-2 140 ? 1.16465 1.32316 1.20653 -0.21569 0.00458  -0.04161 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CD1 
+9578  C CD2 . LEU A-2 140 ? 0.57563 0.75397 0.62278 -0.20282 0.00463  -0.05486 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CD2 
+9579  N N   . ASP A-2 141 ? 1.03400 1.28436 1.12527 -0.20990 0.01069  -0.07373 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-2 N   
+9580  C CA  . ASP A-2 141 ? 1.20204 1.45969 1.29808 -0.19747 -0.00046 -0.08401 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-2 CA  
+9581  C C   . ASP A-2 141 ? 1.10652 1.35742 1.20179 -0.20194 -0.00273 -0.07928 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-2 C   
+9582  O O   . ASP A-2 141 ? 1.29018 1.52653 1.37726 -0.19307 -0.01524 -0.08007 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-2 O   
+9583  C CB  . ASP A-2 141 ? 1.37719 1.67299 1.49137 -0.19317 0.00251  -0.10048 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-2 CB  
+9584  C CG  . ASP A-2 141 ? 1.64274 1.94611 1.75764 -0.18134 -0.00195 -0.11090 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-2 CG  
+9585  O OD1 . ASP A-2 141 ? 1.73445 2.01022 1.83504 -0.17556 -0.00878 -0.10470 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-2 OD1 
+9586  O OD2 . ASP A-2 141 ? 1.63550 1.97396 1.76572 -0.17829 0.00140  -0.12641 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-2 OD2 
+9587  N N   . ASN A-2 142 ? 0.96674 1.22653 1.06901 -0.21575 0.00811  -0.07454 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-2 N   
+9588  C CA  . ASN A-2 142 ? 1.11540 1.37267 1.21901 -0.21992 0.00641  -0.07210 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-2 CA  
+9589  C C   . ASN A-2 142 ? 1.06699 1.30404 1.16210 -0.23145 0.01145  -0.05949 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-2 C   
+9590  O O   . ASN A-2 142 ? 1.27949 1.52353 1.38229 -0.24131 0.01778  -0.05779 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-2 O   
+9591  C CB  . ASN A-2 142 ? 0.89684 1.18492 1.01888 -0.22494 0.01255  -0.08096 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-2 CB  
+9592  C CG  . ASN A-2 142 ? 1.59155 1.88997 1.71991 -0.23967 0.02600  -0.07738 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-2 CG  
+9593  O OD1 . ASN A-2 142 ? 1.87473 2.16085 1.99504 -0.24365 0.03017  -0.07026 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-2 OD1 
+9594  N ND2 . ASN A-2 142 ? 1.46940 1.78880 1.61080 -0.24843 0.03190  -0.08213 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-2 ND2 
+9595  N N   . LEU A-2 143 ? 0.78486 0.99770 0.86491 -0.23017 0.00804  -0.05202 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-2 N   
+9596  C CA  . LEU A-2 143 ? 0.88038 1.07698 0.95339 -0.23996 0.01166  -0.04285 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-2 CA  
+9597  C C   . LEU A-2 143 ? 1.04493 1.24035 1.11662 -0.24286 0.00839  -0.04276 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-2 C   
+9598  O O   . LEU A-2 143 ? 0.78917 0.98296 0.85547 -0.23569 -0.00058 -0.04608 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-2 O   
+9599  C CB  . LEU A-2 143 ? 0.75235 0.92564 0.80923 -0.23818 0.00776  -0.03672 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-2 CB  
+9600  C CG  . LEU A-2 143 ? 1.01568 1.18791 1.07219 -0.23579 0.01087  -0.03628 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-2 CG  
+9601  C CD1 . LEU A-2 143 ? 0.84806 0.99657 0.88817 -0.23326 0.00507  -0.03139 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-2 CD1 
+9602  C CD2 . LEU A-2 143 ? 0.76771 0.94589 0.83187 -0.24558 0.02102  -0.03290 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-2 CD2 
+9603  N N   . ILE A-2 144 ? 0.80421 1.00009 0.88041 -0.25293 0.01462  -0.03973 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 N   
+9604  C CA  . ILE A-2 144 ? 0.76688 0.96492 0.84339 -0.25696 0.01293  -0.04086 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 CA  
+9605  C C   . ILE A-2 144 ? 0.83623 1.01915 0.90140 -0.26370 0.01342  -0.03567 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 C   
+9606  O O   . ILE A-2 144 ? 0.81627 0.99161 0.88018 -0.26712 0.01740  -0.03223 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 O   
+9607  C CB  . ILE A-2 144 ? 0.61581 0.83132 0.70987 -0.26301 0.01900  -0.04501 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 CB  
+9608  C CG1 . ILE A-2 144 ? 0.77226 0.98400 0.87192 -0.27075 0.02603  -0.04153 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 CG1 
+9609  C CG2 . ILE A-2 144 ? 0.75137 0.98598 0.85665 -0.25831 0.01897  -0.05181 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 CG2 
+9610  C CD1 . ILE A-2 144 ? 0.64004 0.84769 0.74214 -0.27770 0.02730  -0.04147 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 CD1 
+9611  N N   . ASP A-2 145 ? 0.89978 1.08007 0.95640 -0.26615 0.00926  -0.03604 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-2 N   
+9612  C CA  . ASP A-2 145 ? 0.81905 0.98946 0.86412 -0.27454 0.01031  -0.03295 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-2 CA  
+9613  C C   . ASP A-2 145 ? 0.74105 0.92006 0.80035 -0.28152 0.01814  -0.03566 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-2 C   
+9614  O O   . ASP A-2 145 ? 0.74180 0.93378 0.81629 -0.28261 0.02074  -0.04027 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-2 O   
+9615  C CB  . ASP A-2 145 ? 0.78102 0.95028 0.81376 -0.27774 0.00497  -0.03362 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-2 CB  
+9616  C CG  . ASP A-2 145 ? 0.91830 1.07176 0.93171 -0.27106 -0.00604 -0.03007 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-2 CG  
+9617  O OD1 . ASP A-2 145 ? 1.25550 1.40001 1.26663 -0.26335 -0.00933 -0.02824 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-2 OD1 
+9618  O OD2 . ASP A-2 145 ? 1.02517 1.17418 1.02481 -0.27327 -0.01249 -0.02956 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-2 OD2 
+9619  N N   . ILE A-2 146 ? 0.79792 0.96898 0.85245 -0.28589 0.02070  -0.03363 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-2 N   
+9620  C CA  . ILE A-2 146 ? 0.76387 0.94144 0.83131 -0.29089 0.02563  -0.03784 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-2 CA  
+9621  C C   . ILE A-2 146 ? 0.87849 1.06779 0.94940 -0.29693 0.02627  -0.04434 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-2 C   
+9622  O O   . ILE A-2 146 ? 0.69104 0.87907 0.74759 -0.30231 0.02502  -0.04415 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-2 O   
+9623  C CB  . ILE A-2 146 ? 0.81201 0.98067 0.87351 -0.29362 0.02716  -0.03616 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-2 CB  
+9624  C CG1 . ILE A-2 146 ? 0.87302 1.03081 0.93093 -0.28732 0.02633  -0.03034 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-2 CG1 
+9625  C CG2 . ILE A-2 146 ? 0.79071 0.96686 0.86681 -0.29689 0.02997  -0.04289 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-2 CG2 
+9626  C CD1 . ILE A-2 146 ? 0.95256 1.10172 1.00548 -0.28935 0.02740  -0.02903 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-2 CD1 
+9627  N N   . PRO A-2 147 ? 0.72328 0.92342 0.81143 -0.29720 0.02778  -0.05029 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-2 N   
+9628  C CA  . PRO A-2 147 ? 0.77940 0.99268 0.87207 -0.30206 0.02798  -0.05808 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-2 CA  
+9629  C C   . PRO A-2 147 ? 0.75614 0.97436 0.84618 -0.30893 0.03020  -0.06391 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-2 C   
+9630  O O   . PRO A-2 147 ? 0.87639 1.09176 0.97215 -0.30877 0.03149  -0.06579 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-2 O   
+9631  C CB  . PRO A-2 147 ? 0.50771 0.72781 0.62054 -0.30027 0.02819  -0.06324 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-2 CB  
+9632  C CG  . PRO A-2 147 ? 0.68709 0.89616 0.80437 -0.29740 0.02872  -0.05879 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-2 CG  
+9633  C CD  . PRO A-2 147 ? 0.72753 0.92704 0.83016 -0.29418 0.02877  -0.05020 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-2 CD  
+9634  N N   . GLY A-2 148 ? 1.06356 1.29080 1.14445 -0.31551 0.03045  -0.06765 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A-2 N   
+9635  C CA  . GLY A-2 148 ? 1.04266 1.28043 1.12084 -0.32440 0.03370  -0.07538 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A-2 CA  
+9636  C C   . GLY A-2 148 ? 0.89264 1.14714 0.96859 -0.33123 0.03443  -0.08320 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A-2 C   
+9637  O O   . GLY A-2 148 ? 0.99528 1.24865 1.06471 -0.32978 0.03148  -0.07974 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A-2 O   
+9638  N N   . ARG A-2 149 ? 0.72495 0.99715 0.80697 -0.33854 0.03813  -0.09530 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-2 N   
+9639  C CA  . ARG A-2 149 ? 0.98026 1.27298 1.06075 -0.34660 0.03992  -0.10544 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-2 CA  
+9640  C C   . ARG A-2 149 ? 0.94093 1.24662 1.00980 -0.36025 0.04518  -0.11184 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-2 C   
+9641  O O   . ARG A-2 149 ? 0.86159 1.18200 0.94678 -0.36083 0.04796  -0.12428 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-2 O   
+9642  C CB  . ARG A-2 149 ? 0.80632 1.11517 0.91425 -0.34061 0.03886  -0.11949 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-2 CB  
+9643  C CG  . ARG A-2 149 ? 0.88851 1.21952 0.99623 -0.34743 0.04018  -0.13068 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-2 CG  
+9644  C CD  . ARG A-2 149 ? 0.80296 1.14485 0.93752 -0.33961 0.03706  -0.14310 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-2 CD  
+9645  N NE  . ARG A-2 149 ? 0.70819 1.07125 0.84237 -0.34526 0.03791  -0.15373 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-2 NE  
+9646  C CZ  . ARG A-2 149 ? 1.11163 1.48557 1.26621 -0.33999 0.03475  -0.16532 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-2 CZ  
+9647  N NH1 . ARG A-2 149 ? 1.71805 2.08136 1.89358 -0.32991 0.02994  -0.16686 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-2 NH1 
+9648  N NH2 . ARG A-2 149 ? 1.38174 1.77654 1.53409 -0.34589 0.03591  -0.17549 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-2 NH2 
+9649  N N   . GLY A-2 150 ? 0.73024 1.03028 0.77049 -0.37163 0.04574  -0.10395 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A-2 N   
+9650  C CA  . GLY A-2 150 ? 0.84603 1.15833 0.87063 -0.38865 0.05145  -0.10892 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A-2 CA  
+9651  C C   . GLY A-2 150 ? 0.81844 1.11176 0.83006 -0.39153 0.05183  -0.09904 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A-2 C   
+9652  O O   . GLY A-2 150 ? 0.93842 1.20382 0.93130 -0.38835 0.04662  -0.08304 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A-2 O   
+9653  N N   . ASN A-2 151 ? 0.72040 1.03000 0.74317 -0.39681 0.05721  -0.11016 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-2 N   
+9654  C CA  . ASN A-2 151 ? 0.89949 1.19458 0.91167 -0.40077 0.05816  -0.10310 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-2 CA  
+9655  C C   . ASN A-2 151 ? 0.81703 1.10269 0.85188 -0.38413 0.05536  -0.10281 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-2 C   
+9656  O O   . ASN A-2 151 ? 1.03098 1.30562 1.06014 -0.38558 0.05581  -0.09818 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-2 O   
+9657  C CB  . ASN A-2 151 ? 0.89936 1.21927 0.90707 -0.41884 0.06599  -0.11579 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-2 CB  
+9658  C CG  . ASN A-2 151 ? 1.08061 1.40566 1.05815 -0.43679 0.06904  -0.11367 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-2 CG  
+9659  O OD1 . ASN A-2 151 ? 1.26715 1.62026 1.24813 -0.44126 0.07472  -0.12870 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-2 OD1 
+9660  N ND2 . ASN A-2 151 ? 1.24803 1.54368 1.19368 -0.44537 0.06417  -0.09502 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-2 ND2 
+9661  N N   . ILE A-2 152 ? 0.81992 1.10845 0.87846 -0.36955 0.05209  -0.10731 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-2 N   
+9662  C CA  . ILE A-2 152 ? 0.79287 1.07091 0.87025 -0.35521 0.04864  -0.10647 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-2 CA  
+9663  C C   . ILE A-2 152 ? 0.92960 1.18858 1.00823 -0.34343 0.04368  -0.09477 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-2 C   
+9664  O O   . ILE A-2 152 ? 1.01369 1.27629 1.09103 -0.34318 0.04254  -0.09429 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-2 O   
+9665  C CB  . ILE A-2 152 ? 0.69281 0.99260 0.79912 -0.34988 0.04816  -0.12556 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-2 CB  
+9666  C CG1 . ILE A-2 152 ? 0.79699 1.11087 0.91669 -0.34689 0.04656  -0.13477 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-2 CG1 
+9667  C CG2 . ILE A-2 152 ? 0.76999 1.09363 0.87784 -0.36119 0.05335  -0.14001 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-2 CG2 
+9668  C CD1 . ILE A-2 152 ? 1.03023 1.33058 1.16731 -0.33238 0.03997  -0.13241 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-2 CD1 
+9669  N N   . ASN A-2 153 ? 0.97672 1.21737 1.05794 -0.33428 0.04097  -0.08627 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-2 N   
+9670  C CA  . ASN A-2 153 ? 1.14188 1.36829 1.22660 -0.32403 0.03725  -0.07717 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-2 CA  
+9671  C C   . ASN A-2 153 ? 0.90057 1.12207 1.00352 -0.31504 0.03482  -0.07953 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-2 C   
+9672  O O   . ASN A-2 153 ? 0.81000 1.03725 0.92253 -0.31493 0.03460  -0.08805 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-2 O   
+9673  C CB  . ASN A-2 153 ? 0.80637 1.01310 0.87055 -0.32272 0.03550  -0.06268 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-2 CB  
+9674  C CG  . ASN A-2 153 ? 0.87769 1.07265 0.93366 -0.32338 0.03596  -0.05809 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-2 CG  
+9675  O OD1 . ASN A-2 153 ? 1.09153 1.29267 1.15840 -0.32367 0.03754  -0.06508 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-2 OD1 
+9676  N ND2 . ASN A-2 153 ? 1.15898 1.33654 1.19609 -0.32273 0.03338  -0.04729 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-2 ND2 
+9677  N N   . ALA A-2 154 ? 0.75313 1.18537 0.82568 -0.30613 0.08606  -0.08408 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-2 N   
+9678  C CA  . ALA A-2 154 ? 0.70736 1.12423 0.78707 -0.30728 0.08833  -0.08266 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-2 CA  
+9679  C C   . ALA A-2 154 ? 0.85203 1.24874 0.92100 -0.29985 0.08949  -0.07513 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-2 C   
+9680  O O   . ALA A-2 154 ? 0.78819 1.16930 0.86043 -0.29949 0.09107  -0.07641 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-2 O   
+9681  C CB  . ALA A-2 154 ? 0.78386 1.20833 0.87322 -0.30900 0.09066  -0.07837 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-2 CB  
+9682  N N   . LEU A-2 155 ? 0.89936 1.29601 0.95521 -0.29338 0.08884  -0.06757 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-2 N   
+9683  C CA  . LEU A-2 155 ? 0.73848 1.11598 0.78396 -0.28570 0.08899  -0.06075 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-2 CA  
+9684  C C   . LEU A-2 155 ? 0.68074 1.04667 0.72453 -0.28607 0.08709  -0.06710 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-2 C   
+9685  O O   . LEU A-2 155 ? 0.73625 1.08432 0.77705 -0.28163 0.08736  -0.06521 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-2 O   
+9686  C CB  . LEU A-2 155 ? 0.76511 1.14570 0.79666 -0.27908 0.08857  -0.05153 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-2 CB  
+9687  C CG  . LEU A-2 155 ? 0.84754 1.20859 0.86770 -0.27000 0.08813  -0.04323 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-2 CG  
+9688  C CD1 . LEU A-2 155 ? 0.74390 1.09352 0.76799 -0.26628 0.09050  -0.03787 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-2 CD1 
+9689  C CD2 . LEU A-2 155 ? 0.76543 1.13058 0.77119 -0.26411 0.08780  -0.03448 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-2 CD2 
+9690  N N   . ASP A-2 156 ? 0.84703 1.22288 0.89269 -0.29053 0.08524  -0.07449 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 N   
+9691  C CA  . ASP A-2 156 ? 0.66669 1.03240 0.71141 -0.29104 0.08358  -0.07995 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 CA  
+9692  C C   . ASP A-2 156 ? 0.73546 1.09149 0.78832 -0.29516 0.08474  -0.08598 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 C   
+9693  O O   . ASP A-2 156 ? 0.78462 1.12849 0.83542 -0.29439 0.08398  -0.08897 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 O   
+9694  C CB  . ASP A-2 156 ? 1.03934 1.41838 1.08419 -0.29357 0.08184  -0.08536 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 CB  
+9695  C CG  . ASP A-2 156 ? 1.30876 1.69630 1.34467 -0.28849 0.08190  -0.07958 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 CG  
+9696  O OD1 . ASP A-2 156 ? 0.89769 1.27565 0.92534 -0.28280 0.08219  -0.07190 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 OD1 
+9697  O OD2 . ASP A-2 156 ? 1.13866 1.54215 1.17522 -0.28946 0.08187  -0.08278 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-2 OD2 
+9698  N N   . ASN A-2 157 ? 0.80990 1.17124 0.87219 -0.29946 0.08694  -0.08779 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-2 N   
+9699  C CA  . ASN A-2 157 ? 0.93559 1.28703 1.00549 -0.30284 0.08938  -0.09286 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-2 CA  
+9700  C C   . ASN A-2 157 ? 1.02038 1.35495 1.08820 -0.29630 0.09270  -0.08675 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-2 C   
+9701  O O   . ASN A-2 157 ? 1.13445 1.45725 1.20543 -0.29667 0.09545  -0.09039 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-2 O   
+9702  C CB  . ASN A-2 157 ? 1.05996 1.42413 1.14271 -0.31041 0.09059  -0.09810 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-2 CB  
+9703  C CG  . ASN A-2 157 ? 1.04561 1.42451 1.13076 -0.31612 0.08704  -0.10611 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-2 CG  
+9704  O OD1 . ASN A-2 157 ? 1.24023 1.61645 1.31922 -0.31537 0.08475  -0.10911 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-2 OD1 
+9705  N ND2 . ASN A-2 157 ? 1.17698 1.57154 1.27157 -0.32116 0.08648  -0.10952 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-2 ND2 
+9706  N N   . VAL A-2 158 ? 1.03693 1.36977 1.09853 -0.28940 0.09280  -0.07739 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 N   
+9707  C CA  . VAL A-2 158 ? 0.89266 1.20927 0.95120 -0.28098 0.09567  -0.07069 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 CA  
+9708  C C   . VAL A-2 158 ? 0.97801 1.27940 1.02520 -0.27383 0.09313  -0.06942 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 C   
+9709  O O   . VAL A-2 158 ? 0.97910 1.26564 1.02587 -0.27007 0.09497  -0.07153 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 O   
+9710  C CB  . VAL A-2 158 ? 0.75726 1.07842 0.81379 -0.27596 0.09682  -0.06026 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 CB  
+9711  C CG1 . VAL A-2 158 ? 0.87566 1.17843 0.92636 -0.26465 0.09911  -0.05230 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 CG1 
+9712  C CG2 . VAL A-2 158 ? 0.83477 1.16973 0.90489 -0.28269 0.09966  -0.06146 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 CG2 
+9713  N N   . PHE A-2 159 ? 0.87468 1.17984 0.91293 -0.27155 0.08917  -0.06616 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-2 N   
+9714  C CA  . PHE A-2 159 ? 0.68401 0.97526 0.71219 -0.26425 0.08614  -0.06396 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-2 CA  
+9715  C C   . PHE A-2 159 ? 0.68686 0.98107 0.71470 -0.26887 0.08303  -0.07062 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-2 C   
+9716  O O   . PHE A-2 159 ? 1.14181 1.45102 1.17178 -0.27448 0.08215  -0.07288 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-2 O   
+9717  C CB  . PHE A-2 159 ? 0.65365 0.94436 0.67134 -0.25687 0.08429  -0.05410 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-2 CB  
+9718  C CG  . PHE A-2 159 ? 0.78951 1.07421 0.80541 -0.24977 0.08702  -0.04561 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-2 CG  
+9719  C CD1 . PHE A-2 159 ? 1.02774 1.29427 1.04144 -0.24107 0.08815  -0.04372 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-2 CD1 
+9720  C CD2 . PHE A-2 159 ? 0.75341 1.05071 0.76955 -0.25075 0.08869  -0.03910 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-2 CD2 
+9721  C CE1 . PHE A-2 159 ? 0.95521 1.21555 0.96730 -0.23288 0.09114  -0.03497 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-2 CE1 
+9722  C CE2 . PHE A-2 159 ? 0.82016 1.11165 0.83494 -0.24353 0.09146  -0.03003 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-2 CE2 
+9723  C CZ  . PHE A-2 159 ? 0.78269 1.05533 0.79556 -0.23426 0.09279  -0.02768 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-2 CZ  
+9724  N N   . LYS A-2 160 ? 0.68328 0.96320 0.70856 -0.26561 0.08156  -0.07355 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-2 N   
+9725  C CA  . LYS A-2 160 ? 0.92562 1.20548 0.95004 -0.26799 0.07841  -0.07801 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-2 CA  
+9726  C C   . LYS A-2 160 ? 0.86390 1.13087 0.88038 -0.25970 0.07485  -0.07393 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-2 C   
+9727  O O   . LYS A-2 160 ? 0.92408 1.17602 0.93764 -0.25320 0.07461  -0.07348 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-2 O   
+9728  C CB  . LYS A-2 160 ? 0.89956 1.17477 0.92913 -0.27260 0.07963  -0.08603 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-2 CB  
+9729  C CG  . LYS A-2 160 ? 0.99589 1.27180 1.02545 -0.27511 0.07667  -0.08986 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-2 CG  
+9730  C CD  . LYS A-2 160 ? 1.59487 1.88788 1.62676 -0.27986 0.07592  -0.08997 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-2 CD  
+9731  C CE  . LYS A-2 160 ? 1.55329 1.84711 1.58659 -0.28179 0.07393  -0.09333 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-2 CE  
+9732  N NZ  . LYS A-2 160 ? 0.90738 1.19034 0.93722 -0.27616 0.07104  -0.09047 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-2 NZ  
+9733  N N   . VAL A-2 161 ? 0.90477 1.17750 0.91789 -0.25927 0.07230  -0.07122 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-2 N   
+9734  C CA  . VAL A-2 161 ? 0.76990 1.03142 0.77605 -0.25186 0.06856  -0.06724 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-2 CA  
+9735  C C   . VAL A-2 161 ? 0.67568 0.93199 0.68558 -0.25352 0.06590  -0.07269 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-2 C   
+9736  O O   . VAL A-2 161 ? 1.11354 1.38030 1.12827 -0.25918 0.06640  -0.07546 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-2 O   
+9737  C CB  . VAL A-2 161 ? 0.62223 0.89230 0.62219 -0.24987 0.06818  -0.06037 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-2 CB  
+9738  C CG1 . VAL A-2 161 ? 0.61196 0.87075 0.60604 -0.24344 0.06408  -0.05749 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-2 CG1 
+9739  C CG2 . VAL A-2 161 ? 0.67498 0.94771 0.66981 -0.24666 0.07039  -0.05358 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-2 CG2 
+9740  N N   . ILE A-2 162 ? 0.76174 1.00203 0.76960 -0.24782 0.06312  -0.07408 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-2 N   
+9741  C CA  . ILE A-2 162 ? 0.74321 0.97710 0.75467 -0.24828 0.05996  -0.07850 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-2 CA  
+9742  C C   . ILE A-2 162 ? 0.58267 0.80860 0.58970 -0.24162 0.05535  -0.07443 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-2 C   
+9743  O O   . ILE A-2 162 ? 0.88026 1.09386 0.88078 -0.23340 0.05287  -0.07190 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-2 O   
+9744  C CB  . ILE A-2 162 ? 0.83316 1.05536 0.84598 -0.24672 0.06009  -0.08418 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-2 CB  
+9745  C CG1 . ILE A-2 162 ? 0.71614 0.94618 0.73355 -0.25425 0.06490  -0.08863 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-2 CG1 
+9746  C CG2 . ILE A-2 162 ? 0.57046 0.78487 0.58632 -0.24576 0.05601  -0.08783 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-2 CG2 
+9747  C CD1 . ILE A-2 162 ? 0.93781 1.15712 0.95551 -0.25302 0.06637  -0.09426 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-2 CD1 
+9748  N N   . TYR A-2 163 ? 0.77014 1.00279 0.78061 -0.24438 0.05445  -0.07360 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-2 N   
+9749  C CA  . TYR A-2 163 ? 0.72196 0.94754 0.72983 -0.23905 0.05045  -0.07021 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-2 CA  
+9750  C C   . TYR A-2 163 ? 0.74549 0.96261 0.76100 -0.23921 0.04672  -0.07526 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-2 C   
+9751  O O   . TYR A-2 163 ? 0.98242 1.20692 1.00624 -0.24500 0.04836  -0.07801 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-2 O   
+9752  C CB  . TYR A-2 163 ? 0.66203 0.90049 0.66909 -0.24106 0.05297  -0.06539 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-2 CB  
+9753  C CG  . TYR A-2 163 ? 0.79818 1.02931 0.80229 -0.23571 0.04967  -0.06153 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-2 CG  
+9754  C CD1 . TYR A-2 163 ? 0.83992 1.06487 0.83256 -0.22901 0.04809  -0.05540 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-2 CD1 
+9755  C CD2 . TYR A-2 163 ? 0.93098 1.16091 0.94396 -0.23708 0.04825  -0.06361 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-2 CD2 
+9756  C CE1 . TYR A-2 163 ? 0.87792 1.09534 0.86709 -0.22408 0.04493  -0.05200 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-2 CE1 
+9757  C CE2 . TYR A-2 163 ? 1.07381 1.29667 1.08539 -0.23251 0.04541  -0.06042 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-2 CE2 
+9758  C CZ  . TYR A-2 163 ? 1.19220 1.40865 1.19141 -0.22616 0.04362  -0.05490 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-2 CZ  
+9759  O OH  . TYR A-2 163 ? 1.23745 1.44607 1.23452 -0.22158 0.04064  -0.05186 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-2 OH  
+9760  N N   . ILE A-2 164 ? 1.08451 1.28621 1.09722 -0.23219 0.04159  -0.07631 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-2 N   
+9761  C CA  . ILE A-2 164 ? 0.96284 1.15567 0.98299 -0.23150 0.03725  -0.08137 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-2 CA  
+9762  C C   . ILE A-2 164 ? 1.04213 1.23250 1.06514 -0.22930 0.03365  -0.07846 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-2 C   
+9763  O O   . ILE A-2 164 ? 0.90477 1.08554 0.92085 -0.22209 0.02957  -0.07569 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-2 O   
+9764  C CB  . ILE A-2 164 ? 0.81462 0.99238 0.83068 -0.22434 0.03360  -0.08544 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-2 CB  
+9765  C CG1 . ILE A-2 164 ? 1.11296 1.29330 1.12700 -0.22664 0.03862  -0.08828 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-2 CG1 
+9766  C CG2 . ILE A-2 164 ? 0.95426 1.12355 0.97822 -0.22330 0.02851  -0.09087 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-2 CG2 
+9767  C CD1 . ILE A-2 164 ? 1.19128 1.35752 1.20097 -0.21856 0.03675  -0.09245 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-2 CD1 
+9768  N N   . ASN A-2 165 ? 1.24154 1.44014 1.27471 -0.23489 0.03546  -0.07876 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-2 N   
+9769  C CA  . ASN A-2 165 ? 1.10652 1.30296 1.14502 -0.23322 0.03312  -0.07629 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-2 CA  
+9770  C C   . ASN A-2 165 ? 1.20128 1.38211 1.24437 -0.22854 0.02555  -0.08059 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-2 C   
+9771  O O   . ASN A-2 165 ? 1.15695 1.33262 1.20354 -0.22895 0.02353  -0.08621 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-2 O   
+9772  C CB  . ASN A-2 165 ? 1.41110 1.61964 1.46107 -0.23925 0.03769  -0.07561 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-2 CB  
+9773  C CG  . ASN A-2 165 ? 1.57199 1.78310 1.62543 -0.23760 0.03889  -0.07084 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-2 CG  
+9774  O OD1 . ASN A-2 165 ? 1.61308 1.82553 1.65664 -0.23444 0.04011  -0.06609 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-2 OD1 
+9775  N ND2 . ASN A-2 165 ? 1.77023 1.98189 1.83775 -0.23941 0.03909  -0.07162 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-2 ND2 
+9776  N N   . PRO A-2 166 ? 1.15244 1.32544 1.19506 -0.22369 0.02120  -0.07839 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-2 N   
+9777  C CA  . PRO A-2 166 ? 1.14073 1.29944 1.18969 -0.21930 0.01316  -0.08341 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-2 CA  
+9778  C C   . PRO A-2 166 ? 1.47064 1.63162 1.53601 -0.22467 0.01289  -0.08791 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-2 C   
+9779  O O   . PRO A-2 166 ? 1.43701 1.58953 1.50597 -0.22273 0.00810  -0.09399 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-2 O   
+9780  C CB  . PRO A-2 166 ? 0.92323 1.07646 0.97075 -0.21509 0.01003  -0.07933 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-2 CB  
+9781  C CG  . PRO A-2 166 ? 1.05625 1.21670 1.08971 -0.21415 0.01526  -0.07215 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-2 CG  
+9782  C CD  . PRO A-2 166 ? 1.03142 1.20756 1.06651 -0.22139 0.02317  -0.07148 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-2 CD  
+9783  N N   . LEU A-2 167 ? 1.38953 1.56186 1.46460 -0.23053 0.01827  -0.08468 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 N   
+9784  C CA  . LEU A-2 167 ? 1.40490 1.58064 1.49567 -0.23538 0.01918  -0.08709 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CA  
+9785  C C   . LEU A-2 167 ? 1.64157 1.82941 1.73029 -0.24086 0.02596  -0.08653 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 C   
+9786  O O   . LEU A-2 167 ? 1.76024 1.95926 1.84386 -0.24276 0.03196  -0.08218 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 O   
+9787  C CB  . LEU A-2 167 ? 1.50931 1.68824 1.61367 -0.23651 0.02080  -0.08334 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CB  
+9788  C CG  . LEU A-2 167 ? 1.75792 1.94801 1.85836 -0.23706 0.02814  -0.07645 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CG  
+9789  C CD1 . LEU A-2 167 ? 1.97486 2.17888 2.08411 -0.24160 0.03589  -0.07385 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CD1 
+9790  C CD2 . LEU A-2 167 ? 1.59524 1.77973 1.70004 -0.23360 0.02646  -0.07351 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-2 CD2 
+9791  N N   . VAL A-2 168 ? 1.75345 1.93891 1.84523 -0.24297 0.02487  -0.09117 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 N   
+9792  C CA  . VAL A-2 168 ? 1.93413 2.12915 2.02329 -0.24795 0.03052  -0.09129 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CA  
+9793  C C   . VAL A-2 168 ? 2.09596 2.28946 2.19558 -0.25074 0.02974  -0.09395 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 C   
+9794  O O   . VAL A-2 168 ? 2.14831 2.33156 2.25225 -0.24841 0.02420  -0.09813 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 O   
+9795  C CB  . VAL A-2 168 ? 1.95105 2.14418 2.02590 -0.24697 0.03133  -0.09392 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CB  
+9796  C CG1 . VAL A-2 168 ? 1.71653 1.91600 1.78169 -0.24593 0.03439  -0.08956 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CG1 
+9797  C CG2 . VAL A-2 168 ? 1.61649 1.79513 1.68742 -0.24115 0.02518  -0.09889 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-2 CG2 
+9798  N N   . ASP A-2 169 ? 2.13358 2.33734 2.23684 -0.25507 0.03514  -0.09137 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-2 N   
+9799  C CA  . ASP A-2 169 ? 2.35112 2.55413 2.46148 -0.25767 0.03531  -0.09275 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-2 CA  
+9800  C C   . ASP A-2 169 ? 2.31765 2.52055 2.41617 -0.25986 0.03721  -0.09649 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-2 C   
+9801  O O   . ASP A-2 169 ? 2.21726 2.42789 2.30741 -0.26193 0.04151  -0.09546 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-2 O   
+9802  C CB  . ASP A-2 169 ? 2.49582 2.70884 2.61643 -0.25964 0.04015  -0.08709 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-2 CB  
+9803  C CG  . ASP A-2 169 ? 2.55506 2.76741 2.68172 -0.26182 0.04070  -0.08708 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-2 CG  
+9804  O OD1 . ASP A-2 169 ? 2.57828 2.79298 2.69554 -0.26432 0.04305  -0.08870 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-2 OD1 
+9805  O OD2 . ASP A-2 169 ? 2.50397 2.71318 2.64491 -0.26097 0.03887  -0.08518 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-2 OD2 
+9806  N N   . LEU A-2 170 ? 2.33257 2.52683 2.43062 -0.25917 0.03422  -0.10107 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 N   
+9807  C CA  . LEU A-2 170 ? 2.37664 2.56928 2.46275 -0.26045 0.03666  -0.10499 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 CA  
+9808  C C   . LEU A-2 170 ? 2.48027 2.68128 2.56539 -0.26547 0.04187  -0.10263 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 C   
+9809  O O   . LEU A-2 170 ? 2.55744 2.76189 2.63243 -0.26777 0.04570  -0.10399 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 O   
+9810  C CB  . LEU A-2 170 ? 2.24138 2.42270 2.32634 -0.25716 0.03266  -0.11068 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 CB  
+9811  C CG  . LEU A-2 170 ? 2.06664 2.24410 2.13829 -0.25655 0.03567  -0.11543 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 CG  
+9812  C CD1 . LEU A-2 170 ? 2.03606 2.20174 2.10437 -0.24950 0.03114  -0.12124 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 CD1 
+9813  C CD2 . LEU A-2 170 ? 2.07937 2.25949 2.14974 -0.26095 0.03937  -0.11536 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-2 CD2 
+9814  N N   . ASP A-2 171 ? 2.59621 2.80011 2.69201 -0.26673 0.04205  -0.09887 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 N   
+9815  C CA  . ASP A-2 171 ? 2.65905 2.86969 2.75308 -0.27006 0.04649  -0.09597 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 CA  
+9816  C C   . ASP A-2 171 ? 2.58330 2.80511 2.67353 -0.27149 0.05064  -0.09310 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 C   
+9817  O O   . ASP A-2 171 ? 2.47541 2.70192 2.55837 -0.27410 0.05400  -0.09318 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 O   
+9818  C CB  . ASP A-2 171 ? 2.64659 2.85755 2.75392 -0.26958 0.04591  -0.09127 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 CB  
+9819  C CG  . ASP A-2 171 ? 2.67958 2.88110 2.78922 -0.26907 0.04248  -0.09431 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 CG  
+9820  O OD1 . ASP A-2 171 ? 2.66074 2.85891 2.75898 -0.27043 0.04385  -0.09778 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 OD1 
+9821  O OD2 . ASP A-2 171 ? 2.74305 2.94065 2.86604 -0.26714 0.03861  -0.09346 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-2 OD2 
+9822  N N   . LYS A-2 172 ? 2.57185 2.79803 2.66633 -0.26952 0.05041  -0.09078 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-2 N   
+9823  C CA  . LYS A-2 172 ? 2.47210 2.70997 2.56303 -0.27014 0.05440  -0.08833 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-2 CA  
+9824  C C   . LYS A-2 172 ? 2.42052 2.65954 2.49900 -0.27222 0.05536  -0.09242 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-2 C   
+9825  O O   . LYS A-2 172 ? 2.34187 2.58889 2.41503 -0.27466 0.05852  -0.09274 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-2 O   
+9826  C CB  . LYS A-2 172 ? 2.27668 2.51897 2.37499 -0.26693 0.05471  -0.08433 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-2 CB  
+9827  C CG  . LYS A-2 172 ? 2.23768 2.48085 2.35025 -0.26456 0.05550  -0.07935 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-2 CG  
+9828  C CD  . LYS A-2 172 ? 2.27009 2.51818 2.38904 -0.26110 0.05733  -0.07536 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-2 CD  
+9829  C CE  . LYS A-2 172 ? 2.32431 2.57346 2.45915 -0.25818 0.05938  -0.06994 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-2 CE  
+9830  N NZ  . LYS A-2 172 ? 2.31762 2.57139 2.45855 -0.25437 0.06241  -0.06599 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-2 NZ  
+9831  N N   . LEU A-2 173 ? 2.49710 2.72797 2.57136 -0.27067 0.05260  -0.09550 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-2 N   
+9832  C CA  . LEU A-2 173 ? 2.63813 2.86913 2.70191 -0.27184 0.05410  -0.09870 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-2 CA  
+9833  C C   . LEU A-2 173 ? 2.67446 2.90231 2.73208 -0.27491 0.05616  -0.10264 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-2 C   
+9834  O O   . LEU A-2 173 ? 2.62495 2.85679 2.67594 -0.27749 0.05914  -0.10458 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-2 O   
+9835  C CB  . LEU A-2 173 ? 2.54659 2.76846 2.60711 -0.26753 0.05087  -0.10014 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-2 CB  
+9836  C CG  . LEU A-2 173 ? 2.39113 2.59954 2.45261 -0.26395 0.04673  -0.10358 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-2 CG  
+9837  C CD1 . LEU A-2 173 ? 2.29732 2.49925 2.34982 -0.26360 0.04853  -0.10853 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-2 CD1 
+9838  C CD2 . LEU A-2 173 ? 2.26047 2.46217 2.32319 -0.25834 0.04212  -0.10268 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-2 CD2 
+9839  N N   . PHE A-2 174 ? 2.70771 2.92851 2.76751 -0.27470 0.05486  -0.10378 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 N   
+9840  C CA  . PHE A-2 174 ? 2.69053 2.90831 2.74314 -0.27743 0.05754  -0.10693 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 CA  
+9841  C C   . PHE A-2 174 ? 2.68453 2.91191 2.73560 -0.28141 0.06082  -0.10491 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 C   
+9842  O O   . PHE A-2 174 ? 2.72312 2.95055 2.76610 -0.28443 0.06386  -0.10780 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 O   
+9843  C CB  . PHE A-2 174 ? 2.62313 2.83207 2.67817 -0.27585 0.05542  -0.10790 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 CB  
+9844  C CG  . PHE A-2 174 ? 2.62455 2.83098 2.67150 -0.27853 0.05876  -0.10989 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 CG  
+9845  C CD1 . PHE A-2 174 ? 2.54897 2.74874 2.58581 -0.27800 0.06133  -0.11509 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 CD1 
+9846  C CD2 . PHE A-2 174 ? 2.72504 2.93529 2.77384 -0.28073 0.05988  -0.10604 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 CD2 
+9847  C CE1 . PHE A-2 174 ? 2.71925 2.91639 2.74743 -0.28036 0.06519  -0.11679 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 CE1 
+9848  C CE2 . PHE A-2 174 ? 2.78608 2.99337 2.82561 -0.28295 0.06301  -0.10727 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 CE2 
+9849  C CZ  . PHE A-2 174 ? 2.81862 3.01940 2.84754 -0.28313 0.06578  -0.11284 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 CZ  
+9850  N N   . ALA A-2 175 ? 2.55773 2.79292 2.61638 -0.28071 0.06045  -0.10006 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 N   
+9851  C CA  . ALA A-2 175 ? 2.50789 2.75240 2.56473 -0.28264 0.06311  -0.09815 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 CA  
+9852  C C   . ALA A-2 175 ? 2.43504 2.68767 2.48675 -0.28484 0.06495  -0.10064 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 C   
+9853  O O   . ALA A-2 175 ? 2.31139 2.56992 2.35883 -0.28717 0.06683  -0.10159 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 O   
+9854  C CB  . ALA A-2 175 ? 2.44602 2.69699 2.51266 -0.27936 0.06300  -0.09209 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-2 CB  
+9855  N N   . GLN A-2 176 ? 2.51988 2.77285 2.57198 -0.28385 0.06419  -0.10155 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-2 N   
+9856  C CA  . GLN A-2 176 ? 2.46323 2.72393 2.51132 -0.28598 0.06594  -0.10358 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-2 CA  
+9857  C C   . GLN A-2 176 ? 2.48847 2.74324 2.52941 -0.28915 0.06779  -0.10854 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-2 C   
+9858  O O   . GLN A-2 176 ? 2.37255 2.63394 2.41081 -0.29244 0.06982  -0.11087 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-2 O   
+9859  C CB  . GLN A-2 176 ? 2.46182 2.72480 2.51199 -0.28317 0.06486  -0.10156 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-2 CB  
+9860  C CG  . GLN A-2 176 ? 2.49046 2.75657 2.54778 -0.27933 0.06363  -0.09669 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-2 CG  
+9861  C CD  . GLN A-2 176 ? 2.53761 2.80463 2.59468 -0.27646 0.06276  -0.09453 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-2 CD  
+9862  O OE1 . GLN A-2 176 ? 2.47357 2.74439 2.52558 -0.27740 0.06378  -0.09548 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-2 OE1 
+9863  N NE2 . GLN A-2 176 ? 2.49047 2.75363 2.55311 -0.27284 0.06094  -0.09129 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-2 NE2 
+9864  N N   . ASN A-2 177 ? 2.65951 2.90209 2.69780 -0.28778 0.06742  -0.11046 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 N   
+9865  C CA  . ASN A-2 177 ? 2.78521 3.02112 2.81675 -0.28917 0.07036  -0.11495 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 CA  
+9866  C C   . ASN A-2 177 ? 2.68910 2.92062 2.71510 -0.29197 0.07280  -0.11736 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 C   
+9867  O O   . ASN A-2 177 ? 2.59091 2.81730 2.61085 -0.29331 0.07649  -0.12122 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 O   
+9868  C CB  . ASN A-2 177 ? 2.72429 2.94922 2.75463 -0.28402 0.06917  -0.11596 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 CB  
+9869  C CG  . ASN A-2 177 ? 2.68289 2.91003 2.71772 -0.28026 0.06584  -0.11253 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 CG  
+9870  O OD1 . ASN A-2 177 ? 2.66915 2.90263 2.70378 -0.28069 0.06681  -0.11129 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 OD1 
+9871  N ND2 . ASN A-2 177 ? 2.80717 3.02908 2.84610 -0.27658 0.06192  -0.11084 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 ND2 
+9872  N N   . LYS A-2 178 ? 2.62199 2.85508 2.64957 -0.29235 0.07141  -0.11466 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-2 N   
+9873  C CA  . LYS A-2 178 ? 2.56413 2.79212 2.58475 -0.29438 0.07366  -0.11593 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-2 CA  
+9874  C C   . LYS A-2 178 ? 2.44591 2.67871 2.46070 -0.29902 0.07684  -0.11858 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-2 C   
+9875  O O   . LYS A-2 178 ? 2.33411 2.56053 2.34059 -0.30104 0.08034  -0.12155 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-2 O   
+9876  C CB  . LYS A-2 178 ? 2.49710 2.72590 2.52138 -0.29288 0.07138  -0.11103 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-2 CB  
+9877  C CG  . LYS A-2 178 ? 2.44365 2.68394 2.47404 -0.29240 0.06998  -0.10693 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-2 CG  
+9878  C CD  . LYS A-2 178 ? 2.43819 2.67835 2.47325 -0.28957 0.06860  -0.10114 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-2 CD  
+9879  C CE  . LYS A-2 178 ? 2.46892 2.72053 2.51007 -0.28713 0.06817  -0.09695 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-2 CE  
+9880  N NZ  . LYS A-2 178 ? 2.54685 2.79834 2.59379 -0.28310 0.06770  -0.09029 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-2 NZ  
+9881  N N   . LYS A-2 179 ? 2.44294 2.68690 2.46182 -0.30048 0.07581  -0.11793 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-2 N   
+9882  C CA  . LYS A-2 179 ? 2.44370 2.69316 2.45836 -0.30459 0.07752  -0.12057 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-2 CA  
+9883  C C   . LYS A-2 179 ? 2.55596 2.80113 2.56643 -0.30807 0.08157  -0.12594 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-2 C   
+9884  O O   . LYS A-2 179 ? 2.46867 2.71074 2.47227 -0.31136 0.08438  -0.12879 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-2 O   
+9885  C CB  . LYS A-2 179 ? 2.26432 2.52753 2.28501 -0.30431 0.07522  -0.11935 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-2 CB  
+9886  C CG  . LYS A-2 179 ? 2.28617 2.55447 2.30986 -0.30036 0.07278  -0.11419 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-2 CG  
+9887  C CD  . LYS A-2 179 ? 2.36167 2.62913 2.37851 -0.30106 0.07308  -0.11401 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-2 CD  
+9888  C CE  . LYS A-2 179 ? 2.32441 2.59562 2.34443 -0.29545 0.07130  -0.10770 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-2 CE  
+9889  N NZ  . LYS A-2 179 ? 2.32739 2.59048 2.35097 -0.29271 0.07102  -0.10307 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-2 NZ  
+9890  N N   . TYR A-2 180 ? 2.58610 2.83050 2.60046 -0.30683 0.08234  -0.12693 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-2 N   
+9891  C CA  . TYR A-2 180 ? 2.58160 2.82314 2.59428 -0.30931 0.08685  -0.13122 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-2 CA  
+9892  C C   . TYR A-2 180 ? 2.62759 2.85564 2.63391 -0.30683 0.09115  -0.13320 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-2 C   
+9893  O O   . TYR A-2 180 ? 2.74931 2.97332 2.75215 -0.30897 0.09656  -0.13695 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-2 O   
+9894  C CB  . TYR A-2 180 ? 2.50369 2.75134 2.52342 -0.30826 0.08615  -0.13045 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-2 CB  
+9895  C CG  . TYR A-2 180 ? 2.46881 2.71788 2.49018 -0.31178 0.09047  -0.13416 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-2 CG  
+9896  C CD1 . TYR A-2 180 ? 2.22184 2.46120 2.24168 -0.30923 0.09540  -0.13553 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-2 CD1 
+9897  C CD2 . TYR A-2 180 ? 2.33259 2.59280 2.35790 -0.31692 0.08975  -0.13637 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-2 CD2 
+9898  C CE1 . TYR A-2 180 ? 2.25284 2.49331 2.27603 -0.31207 0.10015  -0.13831 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-2 CE1 
+9899  C CE2 . TYR A-2 180 ? 2.11523 2.37695 2.14422 -0.32055 0.09360  -0.13985 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-2 CE2 
+9900  C CZ  . TYR A-2 180 ? 2.30695 2.55866 2.33536 -0.31829 0.09911  -0.14047 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-2 CZ  
+9901  O OH  . TYR A-2 180 ? 2.31439 2.56747 2.34822 -0.32158 0.10372  -0.14336 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-2 OH  
+9902  N N   . ILE A-2 181 ? 2.52475 2.74594 2.52991 -0.30195 0.08918  -0.13110 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-2 N   
+9903  C CA  . ILE A-2 181 ? 2.62698 2.83589 2.62571 -0.29810 0.09302  -0.13345 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-2 CA  
+9904  C C   . ILE A-2 181 ? 2.69897 2.90311 2.68815 -0.30125 0.09777  -0.13597 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-2 C   
+9905  O O   . ILE A-2 181 ? 2.89462 3.09285 2.87855 -0.30119 0.10425  -0.13963 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-2 O   
+9906  C CB  . ILE A-2 181 ? 2.65697 2.86048 2.65713 -0.29243 0.08874  -0.13120 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-2 CB  
+9907  C CG1 . ILE A-2 181 ? 2.62805 2.83233 2.63478 -0.28782 0.08550  -0.12956 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-2 CG1 
+9908  C CG2 . ILE A-2 181 ? 2.61403 2.80595 2.60589 -0.28858 0.09244  -0.13415 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-2 CG2 
+9909  C CD1 . ILE A-2 181 ? 2.45476 2.65373 2.46416 -0.28232 0.08047  -0.12786 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-2 CD1 
+9910  N N   . ASP A-2 191 ? 2.52160 2.65716 2.35287 -0.31233 0.15287  -0.13632 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 N   
+9911  C CA  . ASP A-2 191 ? 2.67191 2.81664 2.52262 -0.31505 0.14515  -0.13730 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 CA  
+9912  C C   . ASP A-2 191 ? 2.73486 2.88473 2.58541 -0.31865 0.13777  -0.13238 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 C   
+9913  O O   . ASP A-2 191 ? 2.64826 2.80152 2.50220 -0.31636 0.13070  -0.12600 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 O   
+9914  C CB  . ASP A-2 191 ? 2.69372 2.83872 2.55081 -0.31766 0.15087  -0.14446 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 CB  
+9915  C CG  . ASP A-2 191 ? 2.74130 2.89606 2.61891 -0.31939 0.14353  -0.14561 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 CG  
+9916  O OD1 . ASP A-2 191 ? 2.82631 2.98811 2.71137 -0.31978 0.13428  -0.14116 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 OD1 
+9917  O OD2 . ASP A-2 191 ? 2.64339 2.79880 2.52949 -0.31981 0.14760  -0.15055 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 OD2 
+9918  N N   . GLU A-2 192 ? 2.87361 3.02389 2.72079 -0.32360 0.13957  -0.13547 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-2 N   
+9919  C CA  . GLU A-2 192 ? 2.85783 3.01264 2.70372 -0.32576 0.13251  -0.13167 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-2 CA  
+9920  C C   . GLU A-2 192 ? 2.85124 2.99924 2.67760 -0.32363 0.13315  -0.12466 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-2 C   
+9921  O O   . GLU A-2 192 ? 2.77147 2.92291 2.59866 -0.32100 0.12594  -0.11764 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-2 O   
+9922  C CB  . GLU A-2 192 ? 2.76643 2.92305 2.61393 -0.33141 0.13393  -0.13780 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-2 CB  
+9923  C CG  . GLU A-2 192 ? 2.68413 2.84832 2.55151 -0.33363 0.13301  -0.14384 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-2 CG  
+9924  C CD  . GLU A-2 192 ? 2.63200 2.79033 2.50015 -0.33322 0.14282  -0.14897 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-2 CD  
+9925  O OE1 . GLU A-2 192 ? 2.64428 2.79284 2.49659 -0.33194 0.15123  -0.14918 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-2 OE1 
+9926  O OE2 . GLU A-2 192 ? 2.58672 2.75013 2.47068 -0.33334 0.14254  -0.15241 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-2 OE2 
+9927  N N   . GLY A-2 193 ? 2.95492 3.09306 2.76305 -0.32404 0.14237  -0.12592 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A-2 N   
+9928  C CA  . GLY A-2 193 ? 2.98613 3.11725 2.77401 -0.32148 0.14380  -0.11850 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A-2 CA  
+9929  C C   . GLY A-2 193 ? 3.00200 3.13414 2.79314 -0.31619 0.14040  -0.11187 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A-2 C   
+9930  O O   . GLY A-2 193 ? 3.09203 3.22192 2.87311 -0.31340 0.13762  -0.10325 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A-2 O   
+9931  N N   . ILE A-2 194 ? 2.96452 3.09972 2.77004 -0.31433 0.14044  -0.11555 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-2 N   
+9932  C CA  . ILE A-2 194 ? 2.93587 3.07307 2.74876 -0.30967 0.13580  -0.11023 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-2 CA  
+9933  C C   . ILE A-2 194 ? 2.86386 3.00993 2.69369 -0.30896 0.12542  -0.10518 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-2 C   
+9934  O O   . ILE A-2 194 ? 2.74106 2.88783 2.57154 -0.30555 0.12102  -0.09690 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-2 O   
+9935  C CB  . ILE A-2 194 ? 2.79627 2.93292 2.61794 -0.30705 0.13900  -0.11647 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-2 CB  
+9936  C CG1 . ILE A-2 194 ? 2.65704 2.78479 2.46000 -0.30423 0.14866  -0.11815 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-2 CG1 
+9937  C CG2 . ILE A-2 194 ? 2.71470 2.85693 2.55411 -0.30362 0.13078  -0.11319 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-2 CG2 
+9938  C CD1 . ILE A-2 194 ? 2.52132 2.64301 2.30948 -0.30689 0.15905  -0.12372 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-2 CD1 
+9939  N N   . LEU A-2 195 ? 2.82604 2.97915 2.66985 -0.31166 0.12194  -0.10978 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-2 N   
+9940  C CA  . LEU A-2 195 ? 2.73536 2.89756 2.59451 -0.31028 0.11312  -0.10555 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-2 CA  
+9941  C C   . LEU A-2 195 ? 2.77635 2.93831 2.62568 -0.30870 0.10987  -0.09812 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-2 C   
+9942  O O   . LEU A-2 195 ? 2.66805 2.83496 2.52601 -0.30463 0.10387  -0.09114 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-2 O   
+9943  C CB  . LEU A-2 195 ? 2.53111 2.70102 2.40467 -0.31347 0.11099  -0.11241 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-2 CB  
+9944  C CG  . LEU A-2 195 ? 2.42568 2.60634 2.31642 -0.31176 0.10297  -0.10981 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-2 CG  
+9945  C CD1 . LEU A-2 195 ? 2.07272 2.25932 1.97882 -0.31369 0.10240  -0.11636 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-2 CD1 
+9946  C CD2 . LEU A-2 195 ? 2.40936 2.59421 2.29609 -0.31206 0.09942  -0.10799 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-2 CD2 
+9947  N N   . ASN A-2 196 ? 2.86349 3.01930 2.69471 -0.31108 0.11401  -0.09924 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-2 N   
+9948  C CA  . ASN A-2 196 ? 2.88917 3.04346 2.70880 -0.30847 0.11068  -0.09202 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-2 CA  
+9949  C C   . ASN A-2 196 ? 2.92039 3.06966 2.73109 -0.30315 0.11058  -0.08124 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-2 C   
+9950  O O   . ASN A-2 196 ? 2.89395 3.04498 2.70432 -0.29808 0.10553  -0.07252 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-2 O   
+9951  C CB  . ASN A-2 196 ? 2.90580 3.05348 2.70724 -0.31242 0.11525  -0.09623 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-2 CB  
+9952  C CG  . ASN A-2 196 ? 2.77085 2.92283 2.57239 -0.31182 0.10905  -0.09606 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-2 CG  
+9953  O OD1 . ASN A-2 196 ? 2.73224 2.88900 2.53886 -0.30610 0.10239  -0.08905 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-2 OD1 
+9954  N ND2 . ASN A-2 196 ? 2.68896 2.83932 2.48553 -0.31706 0.11139  -0.10400 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-2 ND2 
+9955  N N   . ASN A-2 197 ? 2.92879 3.07201 2.73252 -0.30342 0.11632  -0.08149 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 N   
+9956  C CA  . ASN A-2 197 ? 2.98328 3.12249 2.78021 -0.29863 0.11621  -0.07141 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 CA  
+9957  C C   . ASN A-2 197 ? 2.90389 3.05045 2.72324 -0.29485 0.10974  -0.06681 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 C   
+9958  O O   . ASN A-2 197 ? 2.74891 2.89520 2.56850 -0.28982 0.10672  -0.05619 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 O   
+9959  C CB  . ASN A-2 197 ? 2.83863 2.97025 2.62199 -0.29957 0.12427  -0.07405 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 CB  
+9960  C CG  . ASN A-2 197 ? 2.77774 2.90314 2.54488 -0.29547 0.12595  -0.06332 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 CG  
+9961  O OD1 . ASN A-2 197 ? 2.87171 2.99961 2.64539 -0.29110 0.12034  -0.05341 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 OD1 
+9962  N ND2 . ASN A-2 197 ? 2.51872 2.63603 2.26449 -0.29634 0.13434  -0.06484 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-2 ND2 
+9963  N N   . ILE A-2 198 ? 2.88098 3.03373 2.71936 -0.29682 0.10788  -0.07419 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-2 N   
+9964  C CA  . ILE A-2 198 ? 2.81654 2.97632 2.67682 -0.29355 0.10184  -0.07047 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-2 CA  
+9965  C C   . ILE A-2 198 ? 2.68108 2.84742 2.54883 -0.29036 0.09635  -0.06490 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-2 C   
+9966  O O   . ILE A-2 198 ? 2.58053 2.75035 2.46005 -0.28533 0.09252  -0.05684 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-2 O   
+9967  C CB  . ILE A-2 198 ? 2.84145 3.00544 2.71789 -0.29604 0.10129  -0.07974 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-2 CB  
+9968  C CG1 . ILE A-2 198 ? 2.62540 2.78249 2.49256 -0.29760 0.10744  -0.08615 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-2 CG1 
+9969  C CG2 . ILE A-2 198 ? 2.73935 2.90910 2.63711 -0.29267 0.09564  -0.07588 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-2 CG2 
+9970  C CD1 . ILE A-2 198 ? 2.38409 2.54387 2.26410 -0.29893 0.10753  -0.09535 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-2 CD1 
+9971  N N   . LYS A-2 199 ? 2.68435 2.85260 2.54598 -0.29256 0.09612  -0.06920 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-2 N   
+9972  C CA  . LYS A-2 199 ? 2.55341 2.72861 2.42156 -0.28843 0.09087  -0.06525 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-2 CA  
+9973  C C   . LYS A-2 199 ? 2.55756 2.72824 2.41355 -0.28172 0.08982  -0.05342 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-2 C   
+9974  O O   . LYS A-2 199 ? 2.52253 2.69786 2.38896 -0.27480 0.08608  -0.04536 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-2 O   
+9975  C CB  . LYS A-2 199 ? 2.34914 2.52761 2.21396 -0.29259 0.09051  -0.07402 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-2 CB  
+9976  C CG  . LYS A-2 199 ? 2.20303 2.38941 2.07355 -0.28760 0.08496  -0.07152 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-2 CG  
+9977  C CD  . LYS A-2 199 ? 2.27354 2.46218 2.13873 -0.29201 0.08440  -0.08050 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-2 CD  
+9978  C CE  . LYS A-2 199 ? 1.95130 2.14907 1.82299 -0.28616 0.07846  -0.07931 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-2 CE  
+9979  N NZ  . LYS A-2 199 ? 1.94258 2.15145 1.83577 -0.28401 0.07590  -0.07995 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-2 NZ  
+9980  N N   . SER A-2 200 ? 2.63851 2.79979 2.47189 -0.28296 0.09361  -0.05172 ? ? ? ? ? ? 190 SER A-2 N   
+9981  C CA  . SER A-2 200 ? 2.69208 2.84769 2.51129 -0.27601 0.09289  -0.03942 ? ? ? ? ? ? 190 SER A-2 CA  
+9982  C C   . SER A-2 200 ? 2.69959 2.85425 2.52692 -0.27136 0.09286  -0.02931 ? ? ? ? ? ? 190 SER A-2 C   
+9983  O O   . SER A-2 200 ? 2.65913 2.81421 2.48851 -0.26320 0.09019  -0.01777 ? ? ? ? ? ? 190 SER A-2 O   
+9984  C CB  . SER A-2 200 ? 2.70213 2.84705 2.49397 -0.27889 0.09778  -0.03991 ? ? ? ? ? ? 190 SER A-2 CB  
+9985  O OG  . SER A-2 200 ? 2.73481 2.88032 2.52163 -0.28454 0.09849  -0.05069 ? ? ? ? ? ? 190 SER A-2 OG  
+9986  N N   . LEU A-2 201 ? 2.65656 2.80987 2.48923 -0.27578 0.09582  -0.03349 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 N   
+9987  C CA  . LEU A-2 201 ? 2.59299 2.74621 2.43657 -0.27217 0.09517  -0.02548 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 CA  
+9988  C C   . LEU A-2 201 ? 2.57280 2.73503 2.44234 -0.26789 0.09013  -0.02233 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 C   
+9989  O O   . LEU A-2 201 ? 2.47019 2.63271 2.34904 -0.26213 0.08876  -0.01178 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 O   
+9990  C CB  . LEU A-2 201 ? 2.46172 2.61222 2.30599 -0.27743 0.09878  -0.03296 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 CB  
+9991  C CG  . LEU A-2 201 ? 2.31875 2.47007 2.17781 -0.27541 0.09754  -0.02889 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 CG  
+9992  C CD1 . LEU A-2 201 ? 2.21663 2.36151 2.06223 -0.27830 0.10269  -0.03327 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 CD1 
+9993  C CD2 . LEU A-2 201 ? 2.23759 2.39676 2.12289 -0.27645 0.09341  -0.03493 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-2 CD2 
+9994  N N   . THR A-2 202 ? 2.59918 2.76886 2.48089 -0.27043 0.08788  -0.03102 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 N   
+9995  C CA  . THR A-2 202 ? 2.42731 2.60584 2.33188 -0.26593 0.08397  -0.02820 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 CA  
+9996  C C   . THR A-2 202 ? 2.36874 2.54871 2.27151 -0.25655 0.08212  -0.01696 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 C   
+9997  O O   . THR A-2 202 ? 2.24379 2.42734 2.16249 -0.24989 0.08076  -0.00847 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 O   
+9998  C CB  . THR A-2 202 ? 2.33873 2.52489 2.25310 -0.27037 0.08245  -0.03961 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 CB  
+9999  O OG1 . THR A-2 202 ? 2.40842 2.59268 2.32550 -0.27726 0.08426  -0.04886 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 OG1 
+10000 C CG2 . THR A-2 202 ? 2.24960 2.44511 2.18560 -0.26526 0.07925  -0.03661 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-2 CG2 
+10001 N N   . ASP A-2 203 ? 2.45219 2.62898 2.33581 -0.25514 0.08222  -0.01667 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-2 N   
+10002 C CA  . ASP A-2 203 ? 2.45112 2.62758 2.32960 -0.24452 0.08043  -0.00543 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-2 CA  
+10003 C C   . ASP A-2 203 ? 2.50478 2.67328 2.37583 -0.23905 0.08229  0.00840  ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-2 C   
+10004 O O   . ASP A-2 203 ? 2.52551 2.69450 2.40041 -0.22837 0.08119  0.02053  ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-2 O   
+10005 C CB  . ASP A-2 203 ? 2.43901 2.61323 2.29785 -0.24444 0.07933  -0.00964 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-2 CB  
+10006 C CG  . ASP A-2 203 ? 2.44331 2.62431 2.30763 -0.25210 0.07818  -0.02441 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-2 CG  
+10007 O OD1 . ASP A-2 203 ? 2.41764 2.60800 2.30231 -0.25244 0.07665  -0.02849 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-2 OD1 
+10008 O OD2 . ASP A-2 203 ? 2.54021 2.71700 2.38858 -0.25772 0.07911  -0.03161 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-2 OD2 
+10009 N N   . GLN A-2 204 ? 2.50837 2.66967 2.36868 -0.24542 0.08551  0.00711  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-2 N   
+10010 C CA  . GLN A-2 204 ? 2.56976 2.72416 2.42356 -0.24091 0.08745  0.02006  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-2 CA  
+10011 C C   . GLN A-2 204 ? 2.55490 2.71418 2.43485 -0.23661 0.08624  0.02721  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-2 C   
+10012 O O   . GLN A-2 204 ? 2.57509 2.73078 2.45542 -0.22960 0.08696  0.04097  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-2 O   
+10013 C CB  . GLN A-2 204 ? 2.56017 2.70714 2.39728 -0.24879 0.09163  0.01532  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-2 CB  
+10014 C CG  . GLN A-2 204 ? 2.50992 2.64919 2.33469 -0.24464 0.09418  0.02838  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-2 CG  
+10015 C CD  . GLN A-2 204 ? 2.42230 2.55502 2.22896 -0.25184 0.09912  0.02260  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-2 CD  
+10016 O OE1 . GLN A-2 204 ? 2.29820 2.43140 2.10098 -0.25937 0.10105  0.00903  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-2 OE1 
+10017 N NE2 . GLN A-2 204 ? 2.39466 2.52137 2.19019 -0.24883 0.10172  0.03322  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-2 NE2 
+10018 N N   . VAL A-2 205 ? 2.49184 2.65896 2.39394 -0.24051 0.08457  0.01846  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-2 N   
+10019 C CA  . VAL A-2 205 ? 2.41401 2.58598 2.34259 -0.23645 0.08339  0.02448  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-2 CA  
+10020 C C   . VAL A-2 205 ? 2.29032 2.46545 2.22643 -0.22439 0.08269  0.03662  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-2 C   
+10021 O O   . VAL A-2 205 ? 2.26068 2.43412 2.20621 -0.21719 0.08358  0.04966  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-2 O   
+10022 C CB  . VAL A-2 205 ? 2.22984 2.40906 2.17799 -0.24270 0.08168  0.01221  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-2 CB  
+10023 C CG1 . VAL A-2 205 ? 2.17046 2.35394 2.14605 -0.23877 0.08063  0.01817  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-2 CG1 
+10024 C CG2 . VAL A-2 205 ? 2.09148 2.26709 2.03143 -0.25270 0.08267  0.00037  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-2 CG2 
+10025 N N   . ASN A-2 206 ? 2.27917 2.45911 2.21163 -0.22127 0.08131  0.03251  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-2 N   
+10026 C CA  . ASN A-2 206 ? 2.40688 2.59134 2.34826 -0.20842 0.08090  0.04222  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-2 CA  
+10027 C C   . ASN A-2 206 ? 2.48982 2.66654 2.41634 -0.19802 0.08200  0.05770  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-2 C   
+10028 O O   . ASN A-2 206 ? 2.43651 2.61455 2.37510 -0.18619 0.08308  0.07052  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-2 O   
+10029 C CB  . ASN A-2 206 ? 2.40430 2.59573 2.34218 -0.20740 0.07888  0.03301  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-2 CB  
+10030 C CG  . ASN A-2 206 ? 2.25854 2.45773 2.21073 -0.21680 0.07799  0.01904  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-2 CG  
+10031 O OD1 . ASN A-2 206 ? 2.02506 2.22859 1.99877 -0.21722 0.07859  0.01957  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-2 OD1 
+10032 N ND2 . ASN A-2 206 ? 2.20267 2.40320 2.14305 -0.22422 0.07663  0.00679  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-2 ND2 
+10033 N N   . GLN A-2 207 ? 2.51244 2.68062 2.41239 -0.20155 0.08224  0.05732  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-2 N   
+10034 C CA  . GLN A-2 207 ? 2.55565 2.71533 2.43861 -0.19154 0.08323  0.07273  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-2 CA  
+10035 C C   . GLN A-2 207 ? 2.57396 2.73014 2.46777 -0.18912 0.08563  0.08537  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-2 C   
+10036 O O   . GLN A-2 207 ? 2.48616 2.63892 2.37984 -0.17683 0.08668  0.10159  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-2 O   
+10037 C CB  . GLN A-2 207 ? 2.55779 2.70862 2.40886 -0.19689 0.08345  0.06885  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-2 CB  
+10038 C CG  . GLN A-2 207 ? 2.50377 2.64513 2.33287 -0.18565 0.08391  0.08443  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-2 CG  
+10039 C CD  . GLN A-2 207 ? 2.45821 2.60206 2.28646 -0.17155 0.08113  0.08991  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-2 CD  
+10040 O OE1 . GLN A-2 207 ? 2.49049 2.63937 2.31687 -0.17311 0.07833  0.07843  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-2 OE1 
+10041 N NE2 . GLN A-2 207 ? 2.27909 2.41963 2.10914 -0.15688 0.08199  0.10762  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-2 NE2 
+10042 N N   . GLN A-2 208 ? 2.63086 2.78785 2.53468 -0.20003 0.08639  0.07829  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-2 N   
+10043 C CA  . GLN A-2 208 ? 2.64329 2.79771 2.55912 -0.19878 0.08806  0.08869  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-2 CA  
+10044 C C   . GLN A-2 208 ? 2.59611 2.75782 2.54543 -0.19313 0.08787  0.09376  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-2 C   
+10045 O O   . GLN A-2 208 ? 2.60181 2.76156 2.56339 -0.18733 0.08938  0.10703  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-2 O   
+10046 C CB  . GLN A-2 208 ? 2.58776 2.73998 2.50002 -0.21159 0.08867  0.07848  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-2 CB  
+10047 C CG  . GLN A-2 208 ? 2.56466 2.70798 2.44414 -0.21545 0.09087  0.07801  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-2 CG  
+10048 C CD  . GLN A-2 208 ? 2.71035 2.84637 2.57867 -0.20815 0.09303  0.09554  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-2 CD  
+10049 O OE1 . GLN A-2 208 ? 2.73043 2.86818 2.61868 -0.20209 0.09299  0.10699  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-2 OE1 
+10050 N NE2 . GLN A-2 208 ? 2.80879 2.93636 2.64517 -0.20857 0.09525  0.09812  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-2 NE2 
+10051 N N   . ILE A-2 209 ? 2.54416 2.71421 2.50872 -0.19467 0.08646  0.08374  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-2 N   
+10052 C CA  . ILE A-2 209 ? 2.44382 2.62072 2.43907 -0.18846 0.08718  0.08864  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-2 CA  
+10053 C C   . ILE A-2 209 ? 2.42998 2.60626 2.42749 -0.17191 0.08942  0.10533  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-2 C   
+10054 O O   . ILE A-2 209 ? 2.46292 2.63966 2.48130 -0.16474 0.09174  0.11736  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-2 O   
+10055 C CB  . ILE A-2 209 ? 2.36228 2.54818 2.37010 -0.19330 0.08569  0.07440  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-2 CB  
+10056 C CG1 . ILE A-2 209 ? 2.21295 2.39899 2.22322 -0.20779 0.08378  0.05994  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-2 CG1 
+10057 C CG2 . ILE A-2 209 ? 2.27707 2.46986 2.31346 -0.18474 0.08754  0.08064  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-2 CG2 
+10058 C CD1 . ILE A-2 209 ? 2.00412 2.19827 2.02676 -0.21270 0.08231  0.04691  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-2 CD1 
+10059 N N   . GLY A-2 210 ? 2.40545 2.58057 2.38247 -0.16491 0.08878  0.10624  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-2 N   
+10060 C CA  . GLY A-2 210 ? 2.42030 2.59463 2.39804 -0.14719 0.09076  0.12164  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-2 CA  
+10061 C C   . GLY A-2 210 ? 2.63008 2.79505 2.59951 -0.13999 0.09267  0.13936  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-2 C   
+10062 O O   . GLY A-2 210 ? 2.65828 2.82247 2.63721 -0.12465 0.09544  0.15520  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-2 O   
+10063 N N   . GLU A-2 211 ? 2.64902 2.80692 2.60084 -0.15016 0.09182  0.13738  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-2 N   
+10064 C CA  . GLU A-2 211 ? 2.66778 2.81674 2.60861 -0.14456 0.09366  0.15368  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-2 CA  
+10065 C C   . GLU A-2 211 ? 2.60316 2.75440 2.57432 -0.14323 0.09598  0.16290  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-2 C   
+10066 O O   . GLU A-2 211 ? 2.70130 2.84699 2.67264 -0.13452 0.09829  0.18040  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-2 O   
+10067 C CB  . GLU A-2 211 ? 2.65718 2.79883 2.57012 -0.15621 0.09284  0.14756  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-2 CB  
+10068 C CG  . GLU A-2 211 ? 2.54245 2.67810 2.42122 -0.15400 0.09144  0.14512  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-2 CG  
+10069 C CD  . GLU A-2 211 ? 2.51207 2.63820 2.37091 -0.13971 0.09268  0.16474  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-2 CD  
+10070 O OE1 . GLU A-2 211 ? 2.46210 2.58855 2.33714 -0.12664 0.09449  0.18076  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-2 OE1 
+10071 O OE2 . GLU A-2 211 ? 2.48916 2.60698 2.31591 -0.14112 0.09217  0.16461  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-2 OE2 
+10072 N N   . LYS A-2 216 ? 2.58423 2.76306 2.66225 -0.10198 0.10773  0.18077  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-2 N   
+10073 C CA  . LYS A-2 216 ? 2.65412 2.82855 2.71029 -0.08570 0.10862  0.19170  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-2 CA  
+10074 C C   . LYS A-2 216 ? 2.72635 2.90319 2.80365 -0.06505 0.11496  0.20783  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-2 C   
+10075 O O   . LYS A-2 216 ? 2.81848 2.99568 2.88457 -0.04900 0.11628  0.21302  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-2 O   
+10076 C CB  . LYS A-2 216 ? 2.60236 2.76558 2.63342 -0.08623 0.10694  0.20180  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-2 CB  
+10077 C CG  . LYS A-2 216 ? 2.67216 2.82995 2.66774 -0.07951 0.10415  0.20193  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-2 CG  
+10078 C CD  . LYS A-2 216 ? 2.68857 2.83554 2.65670 -0.08550 0.10216  0.20715  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-2 CD  
+10079 C CE  . LYS A-2 216 ? 2.66113 2.80258 2.59300 -0.08264 0.09861  0.20313  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-2 CE  
+10080 N NZ  . LYS A-2 216 ? 2.46944 2.60043 2.37295 -0.09026 0.09733  0.20631  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-2 NZ  
+10081 N N   . GLY A-2 217 ? 2.68442 2.86284 2.79309 -0.06494 0.11906  0.21553  ? ? ? ? ? ? 207 GLY A-2 N   
+10082 C CA  . GLY A-2 217 ? 2.59138 2.77222 2.72381 -0.04554 0.12645  0.23092  ? ? ? ? ? ? 207 GLY A-2 CA  
+10083 C C   . GLY A-2 217 ? 2.57333 2.76485 2.72319 -0.04183 0.12970  0.22123  ? ? ? ? ? ? 207 GLY A-2 C   
+10084 O O   . GLY A-2 217 ? 2.59054 2.78479 2.75155 -0.02240 0.13619  0.23192  ? ? ? ? ? ? 207 GLY A-2 O   
+10085 N N   . PHE A-2 218 ? 2.44765 2.64525 2.59937 -0.05923 0.12579  0.20148  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-2 N   
+10086 C CA  . PHE A-2 218 ? 2.35264 2.56065 2.51955 -0.05675 0.12893  0.19189  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-2 CA  
+10087 C C   . PHE A-2 218 ? 2.48765 2.70001 2.63061 -0.04962 0.12707  0.18389  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-2 C   
+10088 O O   . PHE A-2 218 ? 2.42476 2.64485 2.57726 -0.03709 0.13204  0.18376  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-2 O   
+10089 C CB  . PHE A-2 218 ? 2.12499 2.33737 2.30488 -0.07737 0.12558  0.17518  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-2 CB  
+10090 C CG  . PHE A-2 218 ? 2.18018 2.40299 2.37069 -0.07699 0.12801  0.16375  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-2 CG  
+10091 C CD1 . PHE A-2 218 ? 2.17341 2.40155 2.38757 -0.06198 0.13648  0.17236  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-2 CD1 
+10092 C CD2 . PHE A-2 218 ? 2.08190 2.30916 2.25865 -0.09117 0.12249  0.14489  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-2 CD2 
+10093 C CE1 . PHE A-2 218 ? 2.14438 2.38233 2.36663 -0.06128 0.13940  0.16212  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-2 CE1 
+10094 C CE2 . PHE A-2 218 ? 1.94976 2.18675 2.13513 -0.09069 0.12486  0.13511  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-2 CE2 
+10095 C CZ  . PHE A-2 218 ? 2.02414 2.26661 2.23154 -0.07586 0.13331  0.14358  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-2 CZ  
+10096 N N   . GLN A-2 219 ? 2.60087 2.80852 2.71310 -0.05688 0.12031  0.17717  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-2 N   
+10097 C CA  . GLN A-2 219 ? 2.61030 2.82216 2.70036 -0.05183 0.11743  0.16785  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-2 CA  
+10098 C C   . GLN A-2 219 ? 2.67416 2.88540 2.75903 -0.02640 0.12157  0.18193  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-2 C   
+10099 O O   . GLN A-2 219 ? 2.70449 2.92299 2.78278 -0.01724 0.12173  0.17527  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-2 O   
+10100 C CB  . GLN A-2 219 ? 2.66180 2.86747 2.72129 -0.06529 0.10971  0.15849  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-2 CB  
+10101 C CG  . GLN A-2 219 ? 2.76135 2.95489 2.80221 -0.05915 0.10863  0.17313  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-2 CG  
+10102 C CD  . GLN A-2 219 ? 2.83826 3.02571 2.84745 -0.07144 0.10201  0.16347  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-2 CD  
+10103 O OE1 . GLN A-2 219 ? 2.88054 3.07166 2.88595 -0.08847 0.09843  0.14624  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-2 OE1 
+10104 N NE2 . GLN A-2 219 ? 2.83585 3.01351 2.82185 -0.06219 0.10077  0.17504  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-2 NE2 
+10105 N N   . GLN A-2 220 ? 2.66278 2.86564 2.75058 -0.01390 0.12499  0.20149  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-2 N   
+10106 C CA  . GLN A-2 220 ? 2.69824 2.89889 2.77981 0.01224  0.12899  0.21663  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-2 CA  
+10107 C C   . GLN A-2 220 ? 2.67326 2.88066 2.78508 0.02921  0.13884  0.22604  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-2 C   
+10108 O O   . GLN A-2 220 ? 2.66843 2.87903 2.77648 0.05075  0.14258  0.23131  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-2 O   
+10109 C CB  . GLN A-2 220 ? 2.72889 2.91636 2.79671 0.01937  0.12827  0.23482  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-2 CB  
+10110 C CG  . GLN A-2 220 ? 2.69053 2.87012 2.72366 0.00743  0.11973  0.22795  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-2 CG  
+10111 C CD  . GLN A-2 220 ? 2.62890 2.80904 2.63512 0.01805  0.11545  0.22186  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-2 CD  
+10112 O OE1 . GLN A-2 220 ? 2.67566 2.85850 2.68421 0.04030  0.11898  0.22946  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-2 OE1 
+10113 N NE2 . GLN A-2 220 ? 2.38931 2.56694 2.37037 0.00274  0.10797  0.20777  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-2 NE2 
+10114 N N   . GLU A-2 221 ? 2.58665 2.79625 2.72847 0.02064  0.14333  0.22790  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 N   
+10115 C CA  . GLU A-2 221 ? 2.60309 2.81835 2.77530 0.03651  0.15379  0.23758  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 CA  
+10116 C C   . GLU A-2 221 ? 2.58073 2.80878 2.76156 0.03520  0.15636  0.22224  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 C   
+10117 O O   . GLU A-2 221 ? 2.53426 2.76815 2.72790 0.05493  0.16500  0.22868  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 O   
+10118 C CB  . GLU A-2 221 ? 2.47754 2.68951 2.67994 0.02849  0.15765  0.24640  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 CB  
+10119 C CG  . GLU A-2 221 ? 2.50671 2.70716 2.70613 0.03547  0.15793  0.26611  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 CG  
+10120 C CD  . GLU A-2 221 ? 2.57538 2.77270 2.77320 0.06514  0.16510  0.28580  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 CD  
+10121 O OE1 . GLU A-2 221 ? 2.44186 2.64624 2.65769 0.08099  0.17364  0.28861  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 OE1 
+10122 O OE2 . GLU A-2 221 ? 2.61495 2.80250 2.79254 0.07350  0.16253  0.29867  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-2 OE2 
+10123 N N   . ILE A-2 222 ? 2.50649 2.73902 2.68021 0.01323  0.14963  0.20257  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-2 N   
+10124 C CA  . ILE A-2 222 ? 2.54137 2.78607 2.72050 0.01179  0.15169  0.18818  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-2 CA  
+10125 C C   . ILE A-2 222 ? 2.63384 2.88347 2.79023 0.02713  0.15057  0.18438  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-2 C   
+10126 O O   . ILE A-2 222 ? 2.53972 2.79981 2.70283 0.03737  0.15591  0.17956  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-2 O   
+10127 C CB  . ILE A-2 222 ? 2.37142 2.61885 2.54853 -0.01506 0.14464  0.16917  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-2 CB  
+10128 C CG1 . ILE A-2 222 ? 2.18250 2.44234 2.36943 -0.01645 0.14806  0.15659  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-2 CG1 
+10129 C CG2 . ILE A-2 222 ? 2.47890 2.72215 2.62438 -0.02680 0.13447  0.15900  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-2 CG2 
+10130 C CD1 . ILE A-2 222 ? 2.08387 2.34762 2.30289 -0.00790 0.15850  0.16476  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-2 CD1 
+10131 N N   . THR A-2 223 ? 2.72588 2.96816 2.85487 0.02957  0.14373  0.18638  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-2 N   
+10132 C CA  . THR A-2 223 ? 2.74532 2.99142 2.85266 0.04535  0.14173  0.18305  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-2 CA  
+10133 C C   . THR A-2 223 ? 2.73307 2.97940 2.84864 0.07573  0.15075  0.20026  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-2 C   
+10134 O O   . THR A-2 223 ? 2.75482 3.01021 2.86774 0.09164  0.15398  0.19620  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-2 O   
+10135 C CB  . THR A-2 223 ? 2.72256 2.95951 2.79824 0.03911  0.13174  0.18043  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-2 CB  
+10136 O OG1 . THR A-2 223 ? 2.59698 2.83246 2.66739 0.01154  0.12492  0.16650  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-2 OG1 
+10137 C CG2 . THR A-2 223 ? 2.64614 2.88825 2.69971 0.05121  0.12770  0.17217  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-2 CG2 
+10138 N N   . SER A-2 224 ? 2.63709 2.87375 2.76291 0.08494  0.15524  0.21980  ? ? ? ? ? ? 214 SER A-2 N   
+10139 C CA  . SER A-2 224 ? 2.55084 2.78695 2.68741 0.11488  0.16511  0.23800  ? ? ? ? ? ? 214 SER A-2 CA  
+10140 C C   . SER A-2 224 ? 2.59221 2.84005 2.75662 0.12267  0.17600  0.23600  ? ? ? ? ? ? 214 SER A-2 C   
+10141 O O   . SER A-2 224 ? 2.56091 2.81377 2.72805 0.14820  0.18373  0.24244  ? ? ? ? ? ? 214 SER A-2 O   
+10142 C CB  . SER A-2 224 ? 2.49140 2.71511 2.63749 0.12034  0.16825  0.25950  ? ? ? ? ? ? 214 SER A-2 CB  
+10143 O OG  . SER A-2 224 ? 2.37478 2.59807 2.53677 0.14898  0.17943  0.27815  ? ? ? ? ? ? 214 SER A-2 OG  
+10144 N N   . GLU A-2 225 ? 2.56255 2.81466 2.74697 0.10167  0.17696  0.22701  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-2 N   
+10145 C CA  . GLU A-2 225 ? 2.56509 2.82823 2.77405 0.10623  0.18689  0.22323  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-2 CA  
+10146 C C   . GLU A-2 225 ? 2.60924 2.88479 2.80367 0.10486  0.18440  0.20462  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-2 C   
+10147 O O   . GLU A-2 225 ? 2.53870 2.82390 2.74223 0.12192  0.19364  0.20477  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-2 O   
+10148 C CB  . GLU A-2 225 ? 2.35010 2.61242 2.58416 0.08416  0.18777  0.21995  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-2 CB  
+10149 C CG  . GLU A-2 225 ? 2.36292 2.63556 2.62184 0.08651  0.19773  0.21556  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-2 CG  
+10150 C CD  . GLU A-2 225 ? 2.28521 2.55666 2.56535 0.06291  0.19629  0.20945  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-2 CD  
+10151 O OE1 . GLU A-2 225 ? 2.34521 2.60778 2.62326 0.04673  0.18846  0.21032  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-2 OE1 
+10152 O OE2 . GLU A-2 225 ? 2.19934 2.47869 2.49739 0.06116  0.20300  0.20359  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-2 OE2 
+10153 N N   . TYR A-2 226 ? 2.59250 2.86819 2.76456 0.08524  0.17251  0.18872  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-2 N   
+10154 C CA  . TYR A-2 226 ? 2.59166 2.87925 2.75011 0.08260  0.16934  0.17085  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-2 CA  
+10155 C C   . TYR A-2 226 ? 2.72391 3.01470 2.86358 0.10764  0.16960  0.17337  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-2 C   
+10156 O O   . TYR A-2 226 ? 2.74308 3.04607 2.88287 0.11929  0.17415  0.16621  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-2 O   
+10157 C CB  . TYR A-2 226 ? 2.54296 2.82895 2.68424 0.05506  0.15693  0.15417  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-2 CB  
+10158 C CG  . TYR A-2 226 ? 2.49854 2.79732 2.63271 0.04620  0.15410  0.13488  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-2 CG  
+10159 C CD1 . TYR A-2 226 ? 2.47894 2.78471 2.59340 0.05800  0.15090  0.12749  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-2 CD1 
+10160 C CD2 . TYR A-2 226 ? 2.35939 2.66302 2.50619 0.02621  0.15415  0.12412  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-2 CD2 
+10161 C CE1 . TYR A-2 226 ? 2.44497 2.76297 2.55366 0.04980  0.14828  0.11027  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-2 CE1 
+10162 C CE2 . TYR A-2 226 ? 2.12543 2.44053 2.26525 0.01841  0.15172  0.10762  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-2 CE2 
+10163 C CZ  . TYR A-2 226 ? 2.29750 2.62009 2.41870 0.03000  0.14896  0.10088  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-2 CZ  
+10164 O OH  . TYR A-2 226 ? 2.17107 2.50570 2.28599 0.02234  0.14654  0.08484  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-2 OH  
+10165 N N   . ARG A-2 227 ? 2.82673 3.10663 2.94937 0.11691  0.16473  0.18353  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-2 N   
+10166 C CA  . ARG A-2 227 ? 2.81087 3.09243 2.91282 0.14042  0.16300  0.18496  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-2 CA  
+10167 C C   . ARG A-2 227 ? 2.81300 3.10026 2.92988 0.17121  0.17612  0.19714  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-2 C   
+10168 O O   . ARG A-2 227 ? 2.66525 2.96206 2.77266 0.18865  0.17756  0.19089  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-2 O   
+10169 C CB  . ARG A-2 227 ? 2.66160 2.92848 2.74197 0.14378  0.15523  0.19484  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-2 CB  
+10170 C CG  . ARG A-2 227 ? 2.51688 2.78263 2.57707 0.17183  0.15385  0.20019  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-2 CG  
+10171 C CD  . ARG A-2 227 ? 2.31771 2.57475 2.34652 0.16306  0.14040  0.19405  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-2 CD  
+10172 N NE  . ARG A-2 227 ? 2.42079 2.66795 2.43234 0.18924  0.13935  0.20914  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-2 NE  
+10173 C CZ  . ARG A-2 227 ? 2.45388 2.68630 2.46162 0.19333  0.13962  0.22736  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-2 CZ  
+10174 N NH1 . ARG A-2 227 ? 2.39070 2.61705 2.41132 0.17312  0.14086  0.23247  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-2 NH1 
+10175 N NH2 . ARG A-2 227 ? 2.38349 2.60705 2.37352 0.21892  0.13840  0.24087  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-2 NH2 
+10176 N N   . SER A-2 228 ? 2.85153 3.13333 2.99244 0.17889  0.18615  0.21445  ? ? ? ? ? ? 218 SER A-2 N   
+10177 C CA  . SER A-2 228 ? 2.72648 3.01410 2.88526 0.20737  0.20061  0.22595  ? ? ? ? ? ? 218 SER A-2 CA  
+10178 C C   . SER A-2 228 ? 2.72516 3.02831 2.89788 0.20337  0.20764  0.21251  ? ? ? ? ? ? 218 SER A-2 C   
+10179 O O   . SER A-2 228 ? 2.43338 2.74575 2.60913 0.22756  0.21705  0.21401  ? ? ? ? ? ? 218 SER A-2 O   
+10180 C CB  . SER A-2 228 ? 2.66881 2.94672 2.85270 0.21451  0.20991  0.24758  ? ? ? ? ? ? 218 SER A-2 CB  
+10181 O OG  . SER A-2 228 ? 2.39644 2.67835 2.59611 0.24542  0.22453  0.26084  ? ? ? ? ? ? 218 SER A-2 OG  
+10182 N N   . LEU A-2 229 ? 2.78262 3.08875 2.96281 0.17402  0.20349  0.19948  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-2 N   
+10183 C CA  . LEU A-2 229 ? 2.65281 2.97308 2.84379 0.16886  0.20951  0.18663  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-2 CA  
+10184 C C   . LEU A-2 229 ? 2.59636 2.92796 2.76346 0.17122  0.20319  0.16960  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-2 C   
+10185 O O   . LEU A-2 229 ? 2.58752 2.93135 2.75669 0.18885  0.21158  0.16632  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-2 O   
+10186 C CB  . LEU A-2 229 ? 2.42313 2.74203 2.62779 0.13754  0.20607  0.17826  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-2 CB  
+10187 C CG  . LEU A-2 229 ? 2.16458 2.49571 2.37939 0.12557  0.21018  0.16433  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-2 CG  
+10188 C CD1 . LEU A-2 229 ? 2.04899 2.37435 2.28703 0.10499  0.21150  0.16618  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-2 CD1 
+10189 C CD2 . LEU A-2 229 ? 2.10962 2.44831 2.30132 0.10944  0.19899  0.14402  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-2 CD2 
+10190 N N   . LYS A-2 230 ? 2.68595 3.01386 2.83056 0.15399  0.18874  0.15861  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-2 N   
+10191 C CA  . LYS A-2 230 ? 2.50420 2.84224 2.62720 0.15161  0.18085  0.14097  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-2 CA  
+10192 C C   . LYS A-2 230 ? 2.57826 2.90787 2.67533 0.15639  0.16945  0.14140  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-2 C   
+10193 O O   . LYS A-2 230 ? 2.72862 3.04449 2.82098 0.14613  0.16356  0.14864  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-2 O   
+10194 C CB  . LYS A-2 230 ? 2.32002 2.66323 2.44302 0.12074  0.17430  0.12354  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-2 CB  
+10195 C CG  . LYS A-2 230 ? 2.41166 2.76739 2.51683 0.11747  0.16768  0.10507  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-2 CG  
+10196 C CD  . LYS A-2 230 ? 2.38924 2.74121 2.48216 0.08777  0.15463  0.09145  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-2 CD  
+10197 C CE  . LYS A-2 230 ? 2.11360 2.47905 2.20695 0.07302  0.15340  0.07430  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-2 CE  
+10198 N NZ  . LYS A-2 230 ? 1.88069 2.24438 1.99227 0.05348  0.15707  0.07398  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-2 NZ  
+10199 N N   . LYS A-2 231 ? 2.34818 2.68612 2.42806 0.17214  0.16635  0.13337  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-2 N   
+10200 C CA  . LYS A-2 231 ? 2.42913 2.75971 2.48312 0.17802  0.15501  0.13218  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-2 CA  
+10201 C C   . LYS A-2 231 ? 2.40377 2.72890 2.44420 0.14714  0.14172  0.11948  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-2 C   
+10202 O O   . LYS A-2 231 ? 2.24516 2.55593 2.27736 0.13895  0.13607  0.12691  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-2 O   
+10203 C CB  . LYS A-2 231 ? 2.26380 2.60629 2.30382 0.20004  0.15384  0.12333  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-2 CB  
+10204 C CG  . LYS A-2 231 ? 2.35794 2.69261 2.37115 0.20880  0.14190  0.12201  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-2 CG  
+10205 C CD  . LYS A-2 231 ? 2.17873 2.49650 2.18900 0.22437  0.14373  0.14348  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-2 CD  
+10206 C CE  . LYS A-2 231 ? 2.06270 2.37008 2.04438 0.22912  0.13082  0.14248  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-2 CE  
+10207 N NZ  . LYS A-2 231 ? 1.88019 2.17018 1.85766 0.24267  0.13248  0.16444  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-2 NZ  
+10208 N N   . SER A-2 235 ? 2.08276 2.33652 2.07238 0.00745  0.09932  0.11221  ? ? ? ? ? ? 225 SER A-2 N   
+10209 C CA  . SER A-2 235 ? 2.22041 2.46378 2.21451 -0.00776 0.09975  0.11879  ? ? ? ? ? ? 225 SER A-2 CA  
+10210 C C   . SER A-2 235 ? 2.37657 2.62648 2.39246 -0.02612 0.10257  0.11027  ? ? ? ? ? ? 225 SER A-2 C   
+10211 O O   . SER A-2 235 ? 2.21988 2.47844 2.23569 -0.03828 0.09977  0.09407  ? ? ? ? ? ? 225 SER A-2 O   
+10212 C CB  . SER A-2 235 ? 2.00582 2.23886 1.97413 -0.02120 0.09166  0.11373  ? ? ? ? ? ? 225 SER A-2 CB  
+10213 O OG  . SER A-2 235 ? 1.97710 2.20313 1.92367 -0.00416 0.08844  0.12147  ? ? ? ? ? ? 225 SER A-2 OG  
+10214 N N   . ILE A-2 236 ? 2.49166 2.73714 2.52635 -0.02757 0.10790  0.12156  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-2 N   
+10215 C CA  . ILE A-2 236 ? 2.48496 2.73541 2.54185 -0.04281 0.11066  0.11520  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-2 CA  
+10216 C C   . ILE A-2 236 ? 2.45916 2.69929 2.51547 -0.06000 0.10784  0.11707  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-2 C   
+10217 O O   . ILE A-2 236 ? 2.50381 2.73883 2.57604 -0.05750 0.11202  0.12960  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-2 O   
+10218 C CB  . ILE A-2 236 ? 2.60186 2.85789 2.68589 -0.02861 0.12016  0.12554  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-2 CB  
+10219 C CG1 . ILE A-2 236 ? 2.65585 2.92043 2.73700 -0.00628 0.12399  0.12718  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-2 CG1 
+10220 C CG2 . ILE A-2 236 ? 2.40009 2.66300 2.50475 -0.04336 0.12236  0.11600  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-2 CG2 
+10221 C CD1 . ILE A-2 236 ? 2.65445 2.93112 2.72874 -0.01209 0.12096  0.10909  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-2 CD1 
+10222 N N   . GLU A-2 237 ? 2.44035 2.67758 2.47875 -0.07701 0.10108  0.10457  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 N   
+10223 C CA  . GLU A-2 237 ? 2.55072 2.77807 2.58415 -0.09217 0.09842  0.10542  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 CA  
+10224 C C   . GLU A-2 237 ? 2.53011 2.76074 2.58233 -0.10889 0.09887  0.09659  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 C   
+10225 O O   . GLU A-2 237 ? 2.48629 2.71125 2.55009 -0.11397 0.10026  0.10330  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 O   
+10226 C CB  . GLU A-2 237 ? 2.61707 2.83874 2.62129 -0.10109 0.09196  0.09689  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 CB  
+10227 C CG  . GLU A-2 237 ? 2.64396 2.85241 2.63214 -0.10094 0.09088  0.10813  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 CG  
+10228 C CD  . GLU A-2 237 ? 2.63358 2.83609 2.59077 -0.10146 0.08580  0.10387  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 CD  
+10229 O OE1 . GLU A-2 237 ? 2.74557 2.94877 2.69209 -0.11686 0.08210  0.08897  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 OE1 
+10230 O OE2 . GLU A-2 237 ? 2.61595 2.81277 2.55971 -0.08574 0.08568  0.11571  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-2 OE2 
+10231 N N   . LEU A-2 238 ? 2.48848 2.72816 2.54368 -0.11691 0.09745  0.08176  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-2 N   
+10232 C CA  . LEU A-2 238 ? 2.42688 2.67037 2.49997 -0.13032 0.09793  0.07331  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-2 CA  
+10233 C C   . LEU A-2 238 ? 2.37053 2.60542 2.43823 -0.14677 0.09424  0.06927  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-2 C   
+10234 O O   . LEU A-2 238 ? 2.33646 2.56577 2.41642 -0.14789 0.09583  0.07768  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-2 O   
+10235 C CB  . LEU A-2 238 ? 2.55727 2.80394 2.65807 -0.12135 0.10435  0.08323  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-2 CB  
+10236 C CG  . LEU A-2 238 ? 2.47941 2.73272 2.58699 -0.10075 0.11021  0.09189  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-2 CG  
+10237 C CD1 . LEU A-2 238 ? 2.27589 2.53228 2.41293 -0.09449 0.11739  0.09996  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-2 CD1 
+10238 C CD2 . LEU A-2 238 ? 2.38272 2.64635 2.47989 -0.09850 0.10890  0.07997  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-2 CD2 
+10239 N N   . LYS A-2 239 ? 2.46912 2.70316 2.51921 -0.15905 0.08964  0.05633  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-2 N   
+10240 C CA  . LYS A-2 239 ? 2.45218 2.67795 2.49382 -0.17314 0.08683  0.05198  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-2 CA  
+10241 C C   . LYS A-2 239 ? 2.28395 2.51166 2.34281 -0.18481 0.08640  0.04396  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-2 C   
+10242 O O   . LYS A-2 239 ? 2.44630 2.67444 2.52657 -0.18200 0.08881  0.05054  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-2 O   
+10243 C CB  . LYS A-2 239 ? 2.34901 2.57240 2.36517 -0.18063 0.08307  0.04177  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-2 CB  
+10244 C CG  . LYS A-2 239 ? 2.39065 2.60610 2.38538 -0.17339 0.08244  0.05056  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-2 CG  
+10245 C CD  . LYS A-2 239 ? 2.39305 2.59847 2.38577 -0.17567 0.08356  0.06023  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-2 CD  
+10246 C CE  . LYS A-2 239 ? 2.41060 2.60876 2.38771 -0.16322 0.08428  0.07455  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-2 CE  
+10247 N NZ  . LYS A-2 239 ? 2.23892 2.44113 2.23073 -0.14596 0.08728  0.08713  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-2 NZ  
+10248 N N   . SER A-2 240 ? 2.18353 2.41192 2.23350 -0.19736 0.08334  0.02997  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 N   
+10249 C CA  . SER A-2 240 ? 2.41656 2.64509 2.47931 -0.20808 0.08218  0.02197  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 CA  
+10250 C C   . SER A-2 240 ? 2.35064 2.58304 2.40430 -0.21755 0.07975  0.00712  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 C   
+10251 O O   . SER A-2 240 ? 2.35737 2.58783 2.39130 -0.22081 0.07831  0.00206  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 O   
+10252 C CB  . SER A-2 240 ? 2.45195 2.67098 2.51243 -0.21446 0.08113  0.02436  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 CB  
+10253 O OG  . SER A-2 240 ? 2.48079 2.69973 2.55314 -0.22359 0.07936  0.01590  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 OG  
+10254 N N   . GLU A-2 241 ? 2.25629 2.49359 2.32462 -0.22186 0.07945  0.00059  ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-2 N   
+10255 C CA  . GLU A-2 241 ? 2.34116 2.58248 2.40304 -0.22999 0.07749  -0.01237 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-2 CA  
+10256 C C   . GLU A-2 241 ? 2.46473 2.69809 2.51245 -0.24047 0.07536  -0.01982 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-2 C   
+10257 O O   . GLU A-2 241 ? 2.44391 2.66915 2.48739 -0.24177 0.07537  -0.01551 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-2 O   
+10258 C CB  . GLU A-2 241 ? 2.32027 2.56716 2.40035 -0.23150 0.07777  -0.01612 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-2 CB  
+10259 C CG  . GLU A-2 241 ? 2.11774 2.37223 2.19353 -0.23543 0.07690  -0.02636 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-2 CG  
+10260 C CD  . GLU A-2 241 ? 2.18284 2.43309 2.25519 -0.24631 0.07423  -0.03636 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-2 CD  
+10261 O OE1 . GLU A-2 241 ? 2.38562 2.62925 2.46562 -0.24945 0.07312  -0.03577 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-2 OE1 
+10262 O OE2 . GLU A-2 241 ? 2.09505 2.34848 2.15744 -0.25108 0.07324  -0.04474 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-2 OE2 
+10263 N N   . MET A-2 242 ? 2.46810 2.70420 2.50840 -0.24732 0.07408  -0.03088 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-2 N   
+10264 C CA  . MET A-2 242 ? 2.47741 2.70708 2.50378 -0.25638 0.07320  -0.03921 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-2 CA  
+10265 C C   . MET A-2 242 ? 2.52495 2.74998 2.53116 -0.25614 0.07391  -0.03766 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-2 C   
+10266 O O   . MET A-2 242 ? 2.49041 2.71510 2.48389 -0.26151 0.07382  -0.04569 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-2 O   
+10267 C CB  . MET A-2 242 ? 2.48890 2.71098 2.52081 -0.26040 0.07263  -0.03959 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-2 CB  
+10268 C CG  . MET A-2 242 ? 2.55401 2.77018 2.57287 -0.26841 0.07262  -0.04914 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-2 CG  
+10269 S SD  . MET A-2 242 ? 2.52568 2.73073 2.53492 -0.27016 0.07369  -0.04632 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-2 SD  
+10270 C CE  . MET A-2 242 ? 2.48561 2.68850 2.47809 -0.26570 0.07570  -0.03732 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-2 CE  
+10271 N N   . ALA A-2 243 ? 2.51050 2.73150 2.51373 -0.24971 0.07479  -0.02700 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A-2 N   
+10272 C CA  . ALA A-2 243 ? 2.45147 2.66703 2.43399 -0.24851 0.07535  -0.02433 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A-2 CA  
+10273 C C   . ALA A-2 243 ? 2.46362 2.68541 2.43856 -0.24494 0.07428  -0.02707 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A-2 C   
+10274 O O   . ALA A-2 243 ? 2.46886 2.68636 2.42535 -0.24621 0.07408  -0.02873 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A-2 O   
+10275 C CB  . ALA A-2 243 ? 2.29118 2.50120 2.27274 -0.24093 0.07646  -0.01072 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A-2 CB  
+10276 N N   . ILE A-2 244 ? 2.47374 2.70557 2.46214 -0.24028 0.07366  -0.02792 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-2 N   
+10277 C CA  . ILE A-2 244 ? 2.44477 2.68383 2.42691 -0.23634 0.07225  -0.03161 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-2 CA  
+10278 C C   . ILE A-2 244 ? 2.40245 2.64452 2.37984 -0.24644 0.07104  -0.04490 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-2 C   
+10279 O O   . ILE A-2 244 ? 2.31697 2.55900 2.28105 -0.24803 0.06968  -0.04984 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-2 O   
+10280 C CB  . ILE A-2 244 ? 2.24618 2.49549 2.24367 -0.22604 0.07293  -0.02705 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-2 CB  
+10281 C CG1 . ILE A-2 244 ? 2.14014 2.38720 2.13600 -0.21267 0.07409  -0.01401 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-2 CG1 
+10282 C CG2 . ILE A-2 244 ? 2.07561 2.33559 2.07193 -0.22575 0.07133  -0.03591 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-2 CG2 
+10283 C CD1 . ILE A-2 244 ? 2.14873 2.38811 2.15228 -0.21081 0.07622  -0.00338 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-2 CD1 
+10284 N N   . LYS A-2 245 ? 2.34508 2.58921 2.33345 -0.25306 0.07148  -0.05062 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-2 N   
+10285 C CA  . LYS A-2 245 ? 2.37766 2.62524 2.36422 -0.26151 0.07083  -0.06210 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-2 CA  
+10286 C C   . LYS A-2 245 ? 2.47779 2.71582 2.45581 -0.27068 0.07216  -0.06739 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-2 C   
+10287 O O   . LYS A-2 245 ? 2.53181 2.77125 2.50790 -0.27742 0.07238  -0.07638 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-2 O   
+10288 C CB  . LYS A-2 245 ? 2.31433 2.57066 2.31721 -0.26154 0.07068  -0.06482 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-2 CB  
+10289 C CG  . LYS A-2 245 ? 2.32035 2.58458 2.32261 -0.26630 0.06970  -0.07448 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-2 CG  
+10290 C CD  . LYS A-2 245 ? 2.12278 2.39377 2.13896 -0.26697 0.06993  -0.07651 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-2 CD  
+10291 C CE  . LYS A-2 245 ? 2.11300 2.39125 2.14042 -0.25739 0.07075  -0.06926 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-2 CE  
+10292 N NZ  . LYS A-2 245 ? 2.01991 2.30422 2.05946 -0.25799 0.07141  -0.07096 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-2 NZ  
+10293 N N   . GLY A-2 246 ? 2.42806 2.65668 2.40106 -0.27042 0.07350  -0.06187 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A-2 N   
+10294 C CA  . GLY A-2 246 ? 2.51712 2.73683 2.48110 -0.27756 0.07558  -0.06670 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A-2 CA  
+10295 C C   . GLY A-2 246 ? 2.69412 2.91174 2.67005 -0.27958 0.07569  -0.06798 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A-2 C   
+10296 O O   . GLY A-2 246 ? 2.68839 2.91146 2.68024 -0.27670 0.07401  -0.06591 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A-2 O   
+10297 N N   . PHE A-2 247 ? 2.79361 3.00286 2.76100 -0.28409 0.07789  -0.07177 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-2 N   
+10298 C CA  . PHE A-2 247 ? 2.83718 3.04329 2.81404 -0.28519 0.07752  -0.07383 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-2 CA  
+10299 C C   . PHE A-2 247 ? 2.86050 3.07123 2.84669 -0.28785 0.07646  -0.08151 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-2 C   
+10300 O O   . PHE A-2 247 ? 2.88157 3.09120 2.87861 -0.28719 0.07485  -0.08257 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-2 O   
+10301 C CB  . PHE A-2 247 ? 2.83136 3.02757 2.79494 -0.28783 0.08068  -0.07624 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-2 CB  
+10302 C CG  . PHE A-2 247 ? 2.78217 2.97554 2.73308 -0.29277 0.08427  -0.08506 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-2 CG  
+10303 C CD1 . PHE A-2 247 ? 2.75101 2.94287 2.68673 -0.29461 0.08675  -0.08537 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-2 CD1 
+10304 C CD2 . PHE A-2 247 ? 2.76196 2.95347 2.71634 -0.29487 0.08538  -0.09279 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-2 CD2 
+10305 C CE1 . PHE A-2 247 ? 2.68629 2.87525 2.61210 -0.29927 0.09075  -0.09343 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-2 CE1 
+10306 C CE2 . PHE A-2 247 ? 2.61585 2.80446 2.56004 -0.29853 0.08967  -0.10020 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-2 CE2 
+10307 C CZ  . PHE A-2 247 ? 2.54287 2.73036 2.47349 -0.30113 0.09262  -0.10060 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-2 CZ  
+10308 N N   . PHE A-2 248 ? 2.81667 3.03234 2.79901 -0.29055 0.07706  -0.08672 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-2 N   
+10309 C CA  . PHE A-2 248 ? 2.75094 2.96996 2.74024 -0.29310 0.07665  -0.09354 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-2 CA  
+10310 C C   . PHE A-2 248 ? 2.76066 2.98844 2.76532 -0.28991 0.07357  -0.09092 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-2 C   
+10311 O O   . PHE A-2 248 ? 2.71686 2.94655 2.72834 -0.29094 0.07276  -0.09488 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-2 O   
+10312 C CB  . PHE A-2 248 ? 2.73216 2.95339 2.71295 -0.29748 0.07875  -0.09999 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-2 CB  
+10313 C CG  . PHE A-2 248 ? 2.70251 2.92727 2.68992 -0.29978 0.07880  -0.10611 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-2 CG  
+10314 C CD1 . PHE A-2 248 ? 2.47041 2.68808 2.45645 -0.30091 0.08093  -0.11051 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-2 CD1 
+10315 C CD2 . PHE A-2 248 ? 2.69635 2.93162 2.69083 -0.29982 0.07687  -0.10707 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-2 CD2 
+10316 C CE1 . PHE A-2 248 ? 2.45785 2.67816 2.44950 -0.30187 0.08107  -0.11497 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-2 CE1 
+10317 C CE2 . PHE A-2 248 ? 2.45429 2.69287 2.45428 -0.30165 0.07702  -0.11162 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-2 CE2 
+10318 C CZ  . PHE A-2 248 ? 2.49123 2.72198 2.48984 -0.30260 0.07909  -0.11516 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-2 CZ  
+10319 N N   . SER A-2 249 ? 2.78765 3.02023 2.79730 -0.28520 0.07236  -0.08381 ? ? ? ? ? ? 239 SER A-2 N   
+10320 C CA  . SER A-2 249 ? 2.76047 3.00177 2.78400 -0.28127 0.07074  -0.08098 ? ? ? ? ? ? 239 SER A-2 CA  
+10321 C C   . SER A-2 249 ? 2.77410 3.01215 2.80943 -0.28071 0.06934  -0.08056 ? ? ? ? ? ? 239 SER A-2 C   
+10322 O O   . SER A-2 249 ? 2.83927 3.08198 2.88217 -0.28071 0.06839  -0.08297 ? ? ? ? ? ? 239 SER A-2 O   
+10323 C CB  . SER A-2 249 ? 2.65428 2.89983 2.68061 -0.27465 0.07082  -0.07267 ? ? ? ? ? ? 239 SER A-2 CB  
+10324 O OG  . SER A-2 249 ? 2.51404 2.75265 2.54325 -0.27197 0.07097  -0.06584 ? ? ? ? ? ? 239 SER A-2 OG  
+10325 N N   . ASP A-2 250 ? 2.72956 2.95955 2.76624 -0.28002 0.06896  -0.07754 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-2 N   
+10326 C CA  . ASP A-2 250 ? 2.65002 2.87580 2.69780 -0.27944 0.06681  -0.07807 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-2 CA  
+10327 C C   . ASP A-2 250 ? 2.59162 2.80746 2.63098 -0.28218 0.06694  -0.08267 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-2 C   
+10328 O O   . ASP A-2 250 ? 2.63159 2.84250 2.66376 -0.28212 0.06824  -0.07984 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-2 O   
+10329 C CB  . ASP A-2 250 ? 2.55529 2.78198 2.61703 -0.27466 0.06594  -0.06969 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-2 CB  
+10330 C CG  . ASP A-2 250 ? 2.62912 2.85267 2.68533 -0.27265 0.06741  -0.06302 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-2 CG  
+10331 O OD1 . ASP A-2 250 ? 2.69811 2.92271 2.74071 -0.27333 0.06924  -0.06313 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-2 OD1 
+10332 O OD2 . ASP A-2 250 ? 2.41525 2.63502 2.48069 -0.27029 0.06661  -0.05754 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-2 OD2 
+10333 N N   . ILE A-2 251 ? 2.49270 2.70555 2.53212 -0.28363 0.06594  -0.08942 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-2 N   
+10334 C CA  . ILE A-2 251 ? 2.52635 2.73004 2.55760 -0.28456 0.06661  -0.09467 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-2 CA  
+10335 C C   . ILE A-2 251 ? 2.52139 2.72142 2.56176 -0.28234 0.06303  -0.09838 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-2 C   
+10336 O O   . ILE A-2 251 ? 2.61336 2.80871 2.64743 -0.28211 0.06365  -0.10480 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-2 O   
+10337 C CB  . ILE A-2 251 ? 2.54960 2.75184 2.56583 -0.28774 0.07065  -0.10042 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-2 CB  
+10338 C CG1 . ILE A-2 251 ? 2.55224 2.76174 2.57107 -0.28915 0.07064  -0.10285 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-2 CG1 
+10339 C CG2 . ILE A-2 251 ? 2.48539 2.68709 2.48959 -0.28958 0.07395  -0.09756 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-2 CG2 
+10340 C CD1 . ILE A-2 251 ? 2.50726 2.71560 2.51446 -0.29241 0.07468  -0.10857 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-2 CD1 
+10341 N N   . ILE A-2 252 ? 2.35731 2.55886 2.41260 -0.27996 0.05943  -0.09423 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 N   
+10342 C CA  . ILE A-2 252 ? 2.36630 2.56500 2.43144 -0.27755 0.05523  -0.09729 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 CA  
+10343 C C   . ILE A-2 252 ? 2.47169 2.66083 2.53229 -0.27579 0.05361  -0.10308 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 C   
+10344 O O   . ILE A-2 252 ? 2.43900 2.62455 2.49361 -0.27620 0.05525  -0.10263 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 O   
+10345 C CB  . ILE A-2 252 ? 2.36469 2.56658 2.44761 -0.27550 0.05232  -0.09135 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 CB  
+10346 C CG1 . ILE A-2 252 ? 2.33918 2.53644 2.42914 -0.27446 0.05070  -0.08830 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 CG1 
+10347 C CG2 . ILE A-2 252 ? 2.40775 2.61933 2.49359 -0.27565 0.05521  -0.08517 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 CG2 
+10348 C CD1 . ILE A-2 252 ? 2.15519 2.35428 2.26522 -0.27223 0.04790  -0.08306 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-2 CD1 
+10349 N N   . PRO A-2 253 ? 2.47021 2.65497 2.53221 -0.27294 0.05063  -0.10846 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-2 N   
+10350 C CA  . PRO A-2 253 ? 2.35075 2.52662 2.40582 -0.26965 0.04982  -0.11502 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-2 CA  
+10351 C C   . PRO A-2 253 ? 2.32425 2.49554 2.39028 -0.26687 0.04459  -0.11537 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-2 C   
+10352 O O   . PRO A-2 253 ? 2.39085 2.56482 2.47230 -0.26715 0.04087  -0.11101 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-2 O   
+10353 C CB  . PRO A-2 253 ? 2.30269 2.47597 2.35499 -0.26634 0.04855  -0.11980 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-2 CB  
+10354 C CG  . PRO A-2 253 ? 2.32131 2.50051 2.38478 -0.26722 0.04576  -0.11549 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-2 CG  
+10355 C CD  . PRO A-2 253 ? 2.44429 2.63212 2.51065 -0.27189 0.04886  -0.10895 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-2 CD  
+10356 N N   . TYR A-2 254 ? 2.24292 2.40741 2.30100 -0.26384 0.04484  -0.12083 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-2 N   
+10357 C CA  . TYR A-2 254 ? 2.24697 2.40678 2.31426 -0.26056 0.03953  -0.12298 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-2 CA  
+10358 C C   . TYR A-2 254 ? 2.21281 2.36472 2.26986 -0.25420 0.03899  -0.13203 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-2 C   
+10359 O O   . TYR A-2 254 ? 2.24098 2.39095 2.28182 -0.25357 0.04523  -0.13479 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-2 O   
+10360 C CB  . TYR A-2 254 ? 2.30708 2.46871 2.37574 -0.26343 0.04138  -0.11775 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-2 CB  
+10361 C CG  . TYR A-2 254 ? 2.41042 2.57909 2.49061 -0.26750 0.04183  -0.10817 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-2 CG  
+10362 C CD1 . TYR A-2 254 ? 2.39380 2.56763 2.46485 -0.27106 0.04749  -0.10306 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-2 CD1 
+10363 C CD2 . TYR A-2 254 ? 2.39092 2.56086 2.49154 -0.26696 0.03678  -0.10437 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-2 CD2 
+10364 C CE1 . TYR A-2 254 ? 2.29397 2.47412 2.37481 -0.27284 0.04818  -0.09436 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-2 CE1 
+10365 C CE2 . TYR A-2 254 ? 2.31953 2.49575 2.43094 -0.26913 0.03833  -0.09518 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-2 CE2 
+10366 C CZ  . TYR A-2 254 ? 2.21976 2.40111 2.32067 -0.27149 0.04406  -0.09017 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-2 CZ  
+10367 O OH  . TYR A-2 254 ? 1.94275 2.13025 2.05368 -0.27179 0.04584  -0.08109 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-2 OH  
+10368 N N   . ILE A-2 255 ? 2.16792 2.31504 2.23428 -0.24879 0.03184  -0.13670 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-2 N   
+10369 C CA  . ILE A-2 255 ? 2.28433 2.42361 2.34170 -0.24041 0.03051  -0.14560 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-2 CA  
+10370 C C   . ILE A-2 255 ? 2.18408 2.31998 2.24204 -0.23714 0.02843  -0.14970 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-2 C   
+10371 O O   . ILE A-2 255 ? 2.02876 2.16733 2.09980 -0.24059 0.02487  -0.14607 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-2 O   
+10372 C CB  . ILE A-2 255 ? 2.31492 2.45002 2.37981 -0.23477 0.02340  -0.14882 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-2 CB  
+10373 C CG1 . ILE A-2 255 ? 2.17962 2.31593 2.26517 -0.23665 0.01528  -0.14626 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-2 CG1 
+10374 C CG2 . ILE A-2 255 ? 2.21821 2.35596 2.27755 -0.23638 0.02686  -0.14573 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-2 CG2 
+10375 C CD1 . ILE A-2 255 ? 2.04289 2.17299 2.13611 -0.23046 0.00765  -0.15313 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-2 CD1 
+10376 N N   . LYS A-2 256 ? 2.13295 2.26315 2.17685 -0.22976 0.03113  -0.15719 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-2 N   
+10377 C CA  . LYS A-2 256 ? 2.04349 2.17044 2.08642 -0.22478 0.02900  -0.16263 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-2 CA  
+10378 C C   . LYS A-2 256 ? 2.23420 2.35333 2.26872 -0.21245 0.02721  -0.17279 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-2 C   
+10379 O O   . LYS A-2 256 ? 2.31610 2.43241 2.33318 -0.20731 0.03483  -0.17680 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-2 O   
+10380 C CB  . LYS A-2 256 ? 2.07809 2.20761 2.10776 -0.22864 0.03758  -0.15987 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-2 CB  
+10381 C CG  . LYS A-2 256 ? 2.20525 2.33304 2.23454 -0.22454 0.03563  -0.16406 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-2 CG  
+10382 C CD  . LYS A-2 256 ? 2.23029 2.36002 2.24319 -0.22788 0.04507  -0.16070 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-2 CD  
+10383 C CE  . LYS A-2 256 ? 2.21781 2.34670 2.22989 -0.22385 0.04338  -0.16422 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-2 CE  
+10384 N NZ  . LYS A-2 256 ? 2.18232 2.30550 2.18881 -0.21183 0.04120  -0.17598 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-2 NZ  
+10385 N N   . ASP A-2 269 ? 2.20084 2.33108 2.36553 -0.23368 -0.01798 -0.13246 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-2 N   
+10386 C CA  . ASP A-2 269 ? 2.29323 2.42724 2.45275 -0.23463 -0.01429 -0.12660 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-2 CA  
+10387 C C   . ASP A-2 269 ? 2.40607 2.53354 2.54686 -0.22773 -0.01621 -0.12991 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-2 C   
+10388 O O   . ASP A-2 269 ? 2.38447 2.51685 2.51221 -0.22883 -0.01014 -0.12612 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-2 O   
+10389 C CB  . ASP A-2 269 ? 2.32284 2.45595 2.49964 -0.23536 -0.01765 -0.12350 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-2 CB  
+10390 C CG  . ASP A-2 269 ? 2.45299 2.59168 2.62444 -0.23664 -0.01231 -0.11656 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-2 CG  
+10391 O OD1 . ASP A-2 269 ? 2.51526 2.66098 2.67312 -0.23863 -0.00542 -0.11327 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-2 OD1 
+10392 O OD2 . ASP A-2 269 ? 2.32998 2.46612 2.51078 -0.23553 -0.01489 -0.11457 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-2 OD2 
+10393 N N   . GLY A-2 270 ? 2.30403 2.42029 2.44411 -0.21991 -0.02490 -0.13690 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A-2 N   
+10394 C CA  . GLY A-2 270 ? 2.16603 2.27466 2.28842 -0.21125 -0.02703 -0.13964 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A-2 CA  
+10395 C C   . GLY A-2 270 ? 2.20574 2.31415 2.31307 -0.20846 -0.02248 -0.14305 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A-2 C   
+10396 O O   . GLY A-2 270 ? 2.00123 2.10775 2.09309 -0.20391 -0.01951 -0.14193 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A-2 O   
+10397 N N   . ARG A-2 271 ? 2.36845 2.47876 2.48017 -0.21097 -0.02129 -0.14675 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-2 N   
+10398 C CA  . ARG A-2 271 ? 2.28542 2.39554 2.38307 -0.20856 -0.01592 -0.15016 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-2 CA  
+10399 C C   . ARG A-2 271 ? 2.16210 2.28212 2.25212 -0.21624 -0.00565 -0.14385 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-2 C   
+10400 O O   . ARG A-2 271 ? 1.83070 1.94979 1.90608 -0.21316 -0.00053 -0.14477 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-2 O   
+10401 C CB  . ARG A-2 271 ? 2.27226 2.38154 2.37643 -0.20890 -0.01774 -0.15566 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-2 CB  
+10402 C CG  . ARG A-2 271 ? 1.87739 1.97687 1.98813 -0.20011 -0.02832 -0.16374 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-2 CG  
+10403 C CD  . ARG A-2 271 ? 1.76146 1.86224 1.88237 -0.20217 -0.03043 -0.16810 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-2 CD  
+10404 N NE  . ARG A-2 271 ? 2.03704 2.13969 2.14429 -0.20131 -0.02321 -0.17049 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-2 NE  
+10405 C CZ  . ARG A-2 271 ? 2.18451 2.29551 2.29089 -0.21023 -0.01520 -0.16532 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-2 CZ  
+10406 N NH1 . ARG A-2 271 ? 1.98849 2.10712 2.10706 -0.21996 -0.01321 -0.15735 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-2 NH1 
+10407 N NH2 . ARG A-2 271 ? 2.22772 2.33903 2.32005 -0.20848 -0.00872 -0.16807 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-2 NH2 
+10408 N N   . ARG A-2 272 ? 2.26210 2.39151 2.36240 -0.22557 -0.00242 -0.13758 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-2 N   
+10409 C CA  . ARG A-2 272 ? 2.18341 2.32256 2.27709 -0.23239 0.00646  -0.13208 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-2 CA  
+10410 C C   . ARG A-2 272 ? 2.17573 2.31678 2.26059 -0.23108 0.00879  -0.12844 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-2 C   
+10411 O O   . ARG A-2 272 ? 2.06874 2.21622 2.14501 -0.23471 0.01566  -0.12585 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-2 O   
+10412 C CB  . ARG A-2 272 ? 2.23053 2.37890 2.33747 -0.24067 0.00905  -0.12609 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-2 CB  
+10413 C CG  . ARG A-2 272 ? 2.23661 2.38664 2.35679 -0.24144 0.00575  -0.12180 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-2 CG  
+10414 C CD  . ARG A-2 272 ? 2.27126 2.43044 2.40466 -0.24800 0.00968  -0.11535 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-2 CD  
+10415 N NE  . ARG A-2 272 ? 2.25006 2.41905 2.37524 -0.25243 0.01758  -0.11055 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-2 NE  
+10416 C CZ  . ARG A-2 272 ? 2.28866 2.46647 2.42176 -0.25670 0.02219  -0.10435 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-2 CZ  
+10417 N NH1 . ARG A-2 272 ? 2.21210 2.39034 2.36236 -0.25739 0.02065  -0.10124 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-2 NH1 
+10418 N NH2 . ARG A-2 272 ? 2.41911 2.60539 2.54330 -0.25968 0.02850  -0.10116 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-2 NH2 
+10419 N N   . LYS A-2 273 ? 2.23096 2.36651 2.31762 -0.22591 0.00310  -0.12807 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-2 N   
+10420 C CA  . LYS A-2 273 ? 2.08995 2.22677 2.16684 -0.22382 0.00521  -0.12401 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-2 CA  
+10421 C C   . LYS A-2 273 ? 1.87383 2.00579 1.93531 -0.21782 0.00794  -0.12685 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-2 C   
+10422 O O   . LYS A-2 273 ? 1.86114 1.99836 1.91437 -0.21951 0.01353  -0.12303 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-2 O   
+10423 C CB  . LYS A-2 273 ? 1.96960 2.09991 2.05011 -0.21859 -0.00177 -0.12285 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-2 CB  
+10424 C CG  . LYS A-2 273 ? 1.85883 1.98924 1.92760 -0.21515 -0.00010 -0.11803 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-2 CG  
+10425 C CD  . LYS A-2 273 ? 1.71971 1.84409 1.79161 -0.21082 -0.00646 -0.11589 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-2 CD  
+10426 C CE  . LYS A-2 273 ? 1.38262 1.50511 1.44004 -0.20555 -0.00536 -0.11095 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-2 CE  
+10427 N NZ  . LYS A-2 273 ? 1.57053 1.70635 1.62352 -0.21249 0.00346  -0.10490 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-2 NZ  
+10428 N N   . MET A-2 274 ? 1.75930 1.88151 1.81734 -0.21026 0.00446  -0.13361 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-2 N   
+10429 C CA  . MET A-2 274 ? 1.84454 1.96155 1.88854 -0.20304 0.00819  -0.13627 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-2 CA  
+10430 C C   . MET A-2 274 ? 1.83984 1.96417 1.87952 -0.20974 0.01727  -0.13627 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-2 C   
+10431 O O   . MET A-2 274 ? 1.84376 1.96794 1.87334 -0.20729 0.02309  -0.13557 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-2 O   
+10432 C CB  . MET A-2 274 ? 1.83695 1.94162 1.87805 -0.19144 0.00233  -0.14392 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-2 CB  
+10433 C CG  . MET A-2 274 ? 1.75109 1.84677 1.79515 -0.18334 -0.00757 -0.14479 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-2 CG  
+10434 S SD  . MET A-2 274 ? 1.65740 1.75150 1.69195 -0.17905 -0.00718 -0.13709 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-2 SD  
+10435 C CE  . MET A-2 274 ? 1.17953 1.26823 1.19777 -0.16889 -0.00064 -0.13840 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-2 CE  
+10436 N N   . LEU A-2 275 ? 1.96236 2.09266 2.00967 -0.21783 0.01871  -0.13669 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-2 N   
+10437 C CA  . LEU A-2 275 ? 1.98269 2.11971 2.02514 -0.22452 0.02701  -0.13618 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-2 CA  
+10438 C C   . LEU A-2 275 ? 1.84634 1.99358 1.88791 -0.23173 0.03202  -0.13001 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-2 C   
+10439 O O   . LEU A-2 275 ? 1.95806 2.10936 1.99278 -0.23515 0.03893  -0.12987 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-2 O   
+10440 C CB  . LEU A-2 275 ? 2.17243 2.31259 2.22240 -0.23035 0.02678  -0.13715 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-2 CB  
+10441 C CG  . LEU A-2 275 ? 2.03957 2.18560 2.08377 -0.23705 0.03468  -0.13648 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-2 CG  
+10442 C CD1 . LEU A-2 275 ? 2.15762 2.29753 2.18843 -0.23146 0.03985  -0.14167 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-2 CD1 
+10443 C CD2 . LEU A-2 275 ? 1.88276 2.03155 1.93496 -0.24203 0.03354  -0.13563 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-2 CD2 
+10444 N N   . SER A-2 276 ? 1.75016 1.90176 1.79850 -0.23380 0.02884  -0.12520 ? ? ? ? ? ? 266 SER A-2 N   
+10445 C CA  . SER A-2 276 ? 1.77783 1.93949 1.82445 -0.23915 0.03335  -0.11979 ? ? ? ? ? ? 266 SER A-2 CA  
+10446 C C   . SER A-2 276 ? 1.82326 1.98200 1.85938 -0.23407 0.03590  -0.11941 ? ? ? ? ? ? 266 SER A-2 C   
+10447 O O   . SER A-2 276 ? 1.83843 2.00446 1.87060 -0.23845 0.04173  -0.11746 ? ? ? ? ? ? 266 SER A-2 O   
+10448 C CB  . SER A-2 276 ? 1.79301 1.95972 1.84834 -0.24117 0.03009  -0.11478 ? ? ? ? ? ? 266 SER A-2 CB  
+10449 O OG  . SER A-2 276 ? 2.00300 2.16171 2.05649 -0.23373 0.02472  -0.11447 ? ? ? ? ? ? 266 SER A-2 OG  
+10450 N N   . TYR A-2 277 ? 1.83515 1.98307 1.86713 -0.22425 0.03144  -0.12107 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-2 N   
+10451 C CA  . TYR A-2 277 ? 1.72623 1.86958 1.74803 -0.21742 0.03439  -0.12041 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-2 CA  
+10452 C C   . TYR A-2 277 ? 1.75643 1.89784 1.77252 -0.21684 0.04095  -0.12471 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-2 C   
+10453 O O   . TYR A-2 277 ? 1.77590 1.91982 1.78679 -0.21704 0.04703  -0.12297 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-2 O   
+10454 C CB  . TYR A-2 277 ? 1.61296 1.74371 1.63073 -0.20512 0.02780  -0.12128 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-2 CB  
+10455 C CG  . TYR A-2 277 ? 1.53170 1.66319 1.55216 -0.20456 0.02232  -0.11613 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-2 CG  
+10456 C CD1 . TYR A-2 277 ? 1.37254 1.50781 1.38728 -0.20390 0.02457  -0.10957 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-2 CD1 
+10457 C CD2 . TYR A-2 277 ? 1.69663 1.82492 1.72542 -0.20451 0.01523  -0.11769 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-2 CD2 
+10458 C CE1 . TYR A-2 277 ? 1.22761 1.36337 1.24298 -0.20304 0.02032  -0.10457 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-2 CE1 
+10459 C CE2 . TYR A-2 277 ? 1.50672 1.63510 1.53758 -0.20385 0.01100  -0.11301 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-2 CE2 
+10460 C CZ  . TYR A-2 277 ? 1.43842 1.57046 1.46159 -0.20298 0.01376  -0.10640 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-2 CZ  
+10461 O OH  . TYR A-2 277 ? 1.36734 1.49935 1.39087 -0.20203 0.01026  -0.10144 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-2 OH  
+10462 N N   . SER A-2 278 ? 1.86507 2.00216 1.88233 -0.21609 0.04020  -0.13023 ? ? ? ? ? ? 268 SER A-2 N   
+10463 C CA  . SER A-2 278 ? 1.85276 1.98797 1.86361 -0.21560 0.04727  -0.13440 ? ? ? ? ? ? 268 SER A-2 CA  
+10464 C C   . SER A-2 278 ? 1.83128 1.97741 1.84254 -0.22674 0.05423  -0.13201 ? ? ? ? ? ? 268 SER A-2 C   
+10465 O O   . SER A-2 278 ? 2.03407 2.17974 2.03923 -0.22652 0.06152  -0.13349 ? ? ? ? ? ? 268 SER A-2 O   
+10466 C CB  . SER A-2 278 ? 2.00299 2.13313 2.01496 -0.21370 0.04495  -0.14014 ? ? ? ? ? ? 268 SER A-2 CB  
+10467 O OG  . SER A-2 278 ? 2.20664 2.32713 2.21936 -0.20336 0.03747  -0.14324 ? ? ? ? ? ? 268 SER A-2 OG  
+10468 N N   . ILE A-2 279 ? 1.76252 1.91827 1.78118 -0.23584 0.05227  -0.12847 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-2 N   
+10469 C CA  . ILE A-2 279 ? 1.75246 1.91894 1.77147 -0.24539 0.05780  -0.12628 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-2 CA  
+10470 C C   . ILE A-2 279 ? 1.80038 1.97151 1.81745 -0.24550 0.06054  -0.12288 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-2 C   
+10471 O O   . ILE A-2 279 ? 1.87045 2.04584 1.88473 -0.24947 0.06667  -0.12336 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-2 O   
+10472 C CB  . ILE A-2 279 ? 1.68712 1.86237 1.71442 -0.25297 0.05507  -0.12322 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-2 CB  
+10473 C CG1 . ILE A-2 279 ? 1.67392 1.84569 1.70285 -0.25409 0.05412  -0.12590 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-2 CG1 
+10474 C CG2 . ILE A-2 279 ? 1.40775 1.59488 1.43549 -0.26102 0.05942  -0.12048 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-2 CG2 
+10475 C CD1 . ILE A-2 279 ? 1.81284 1.99231 1.85076 -0.26011 0.05200  -0.12199 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-2 CD1 
+10476 N N   . TYR A-2 280 ? 1.86965 2.03967 1.88809 -0.24093 0.05609  -0.11932 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-2 N   
+10477 C CA  . TYR A-2 280 ? 1.78566 1.96125 1.80245 -0.24121 0.05832  -0.11492 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-2 CA  
+10478 C C   . TYR A-2 280 ? 1.50026 1.67019 1.51090 -0.23599 0.06387  -0.11617 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-2 C   
+10479 O O   . TYR A-2 280 ? 1.40565 1.58259 1.41646 -0.24001 0.06868  -0.11419 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-2 O   
+10480 C CB  . TYR A-2 280 ? 1.67883 1.85248 1.69616 -0.23603 0.05253  -0.11045 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-2 CB  
+10481 C CG  . TYR A-2 280 ? 1.68443 1.86966 1.70756 -0.24283 0.05089  -0.10635 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-2 CG  
+10482 C CD1 . TYR A-2 280 ? 1.36907 1.56726 1.39457 -0.25125 0.05524  -0.10525 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-2 CD1 
+10483 C CD2 . TYR A-2 280 ? 1.58194 1.76503 1.60821 -0.24008 0.04525  -0.10385 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-2 CD2 
+10484 C CE1 . TYR A-2 280 ? 1.40326 1.61235 1.43347 -0.25577 0.05442  -0.10169 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-2 CE1 
+10485 C CE2 . TYR A-2 280 ? 1.39034 1.58403 1.42177 -0.24520 0.04509  -0.09994 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-2 CE2 
+10486 C CZ  . TYR A-2 280 ? 1.58302 1.78988 1.61609 -0.25255 0.04989  -0.09884 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-2 CZ  
+10487 O OH  . TYR A-2 280 ? 1.80874 2.02644 1.84638 -0.25602 0.05034  -0.09514 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-2 OH  
+10488 N N   . ASN A-2 281 ? 1.68493 1.84235 1.69081 -0.22636 0.06352  -0.11953 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-2 N   
+10489 C CA  . ASN A-2 281 ? 1.93575 2.08668 1.93603 -0.21929 0.06982  -0.12046 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-2 CA  
+10490 C C   . ASN A-2 281 ? 2.08721 2.24300 2.08763 -0.22676 0.07797  -0.12352 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-2 C   
+10491 O O   . ASN A-2 281 ? 2.17337 2.33165 2.17377 -0.22747 0.08412  -0.12191 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-2 O   
+10492 C CB  . ASN A-2 281 ? 1.98339 2.12014 1.97811 -0.20627 0.06795  -0.12434 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-2 CB  
+10493 C CG  . ASN A-2 281 ? 1.99464 2.12594 1.98997 -0.19998 0.05834  -0.12301 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-2 CG  
+10494 O OD1 . ASN A-2 281 ? 1.95679 2.09238 1.95412 -0.20175 0.05453  -0.11751 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-2 OD1 
+10495 N ND2 . ASN A-2 281 ? 1.97142 2.09330 1.96487 -0.19244 0.05445  -0.12828 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-2 ND2 
+10496 N N   . TYR A-2 282 ? 2.10284 2.25958 2.10347 -0.23216 0.07814  -0.12773 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-2 N   
+10497 C CA  . TYR A-2 282 ? 2.08158 2.24172 2.08064 -0.23900 0.08562  -0.13072 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-2 CA  
+10498 C C   . TYR A-2 282 ? 1.91064 2.08403 1.91502 -0.25047 0.08639  -0.12806 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-2 C   
+10499 O O   . TYR A-2 282 ? 2.12789 2.30470 2.13220 -0.25484 0.09281  -0.12912 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-2 O   
+10500 C CB  . TYR A-2 282 ? 2.11299 2.26972 2.10904 -0.24054 0.08535  -0.13514 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-2 CB  
+10501 C CG  . TYR A-2 282 ? 2.17283 2.33384 2.16628 -0.24901 0.09196  -0.13739 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-2 CG  
+10502 C CD1 . TYR A-2 282 ? 2.24681 2.40290 2.23457 -0.24642 0.10095  -0.14043 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-2 CD1 
+10503 C CD2 . TYR A-2 282 ? 2.28314 2.45250 2.27950 -0.25874 0.08951  -0.13622 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-2 CD2 
+10504 C CE1 . TYR A-2 282 ? 2.38307 2.54223 2.36765 -0.25416 0.10700  -0.14256 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-2 CE1 
+10505 C CE2 . TYR A-2 282 ? 2.36702 2.53933 2.35960 -0.26574 0.09499  -0.13805 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-2 CE2 
+10506 C CZ  . TYR A-2 282 ? 2.43429 2.60135 2.42075 -0.26385 0.10354  -0.14139 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-2 CZ  
+10507 O OH  . TYR A-2 282 ? 2.26669 2.43587 2.24863 -0.27084 0.10903  -0.14329 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-2 OH  
+10508 N N   . LEU A-2 283 ? 1.71601 1.89702 1.72540 -0.25491 0.08012  -0.12491 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-2 N   
+10509 C CA  . LEU A-2 283 ? 1.74588 1.94011 1.75986 -0.26448 0.08055  -0.12291 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-2 CA  
+10510 C C   . LEU A-2 283 ? 1.86412 2.06367 1.88008 -0.26454 0.08298  -0.12000 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-2 C   
+10511 O O   . LEU A-2 283 ? 1.79106 1.99763 1.80901 -0.27080 0.08722  -0.12112 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-2 O   
+10512 C CB  . LEU A-2 283 ? 1.81373 2.01447 1.83251 -0.26727 0.07421  -0.11996 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-2 CB  
+10513 C CG  . LEU A-2 283 ? 1.92713 2.14217 1.95068 -0.27475 0.07357  -0.11743 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-2 CG  
+10514 C CD1 . LEU A-2 283 ? 1.82241 2.04389 1.84804 -0.27322 0.07222  -0.11312 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-2 CD1 
+10515 C CD2 . LEU A-2 283 ? 2.08345 2.30422 2.10608 -0.28174 0.07829  -0.12040 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-2 CD2 
+10516 N N   . ALA A-2 284 ? 1.94199 2.13815 1.95744 -0.25743 0.08015  -0.11609 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-2 N   
+10517 C CA  . ALA A-2 284 ? 1.67690 1.87984 1.69449 -0.25781 0.08160  -0.11178 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-2 CA  
+10518 C C   . ALA A-2 284 ? 1.74959 1.94976 1.76721 -0.25671 0.08896  -0.11308 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-2 C   
+10519 O O   . ALA A-2 284 ? 1.75832 1.96764 1.78042 -0.26166 0.09166  -0.11146 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-2 O   
+10520 C CB  . ALA A-2 284 ? 1.75878 1.95713 1.77386 -0.24941 0.07701  -0.10650 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-2 CB  
+10521 N N   . LYS A-2 285 ? 1.81953 2.00741 1.83281 -0.24983 0.09267  -0.11612 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-2 N   
+10522 C CA  . LYS A-2 285 ? 1.92604 2.11018 1.93994 -0.24733 0.10097  -0.11699 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-2 CA  
+10523 C C   . LYS A-2 285 ? 1.90040 2.09218 1.91814 -0.25828 0.10590  -0.12111 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-2 C   
+10524 O O   . LYS A-2 285 ? 1.85436 2.05072 1.87746 -0.26128 0.11092  -0.12036 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-2 O   
+10525 C CB  . LYS A-2 285 ? 1.73361 1.90273 1.74102 -0.23579 0.10446  -0.11955 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-2 CB  
+10526 C CG  . LYS A-2 285 ? 1.72180 1.88649 1.72458 -0.23742 0.10420  -0.12554 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-2 CG  
+10527 C CD  . LYS A-2 285 ? 1.88849 2.04152 1.88550 -0.22853 0.11208  -0.12941 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-2 CD  
+10528 C CE  . LYS A-2 285 ? 2.09097 2.23279 2.08149 -0.21652 0.10803  -0.13114 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-2 CE  
+10529 N NZ  . LYS A-2 285 ? 1.88989 2.02137 1.87379 -0.20740 0.11653  -0.13569 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-2 NZ  
+10530 N N   . LYS A-2 286 ? 1.75126 1.94439 1.76662 -0.26415 0.10428  -0.12521 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-2 N   
+10531 C CA  . LYS A-2 286 ? 1.80192 2.00145 1.81920 -0.27408 0.10804  -0.12906 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-2 CA  
+10532 C C   . LYS A-2 286 ? 1.71308 1.92751 1.73687 -0.28285 0.10394  -0.12741 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-2 C   
+10533 O O   . LYS A-2 286 ? 1.80507 2.02627 1.83342 -0.28956 0.10728  -0.12948 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-2 O   
+10534 C CB  . LYS A-2 286 ? 1.82827 2.02326 1.83911 -0.27604 0.10778  -0.13301 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-2 CB  
+10535 C CG  . LYS A-2 286 ? 1.96060 2.14205 1.96430 -0.26616 0.10964  -0.13467 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-2 CG  
+10536 C CD  . LYS A-2 286 ? 2.04590 2.21915 2.04738 -0.26025 0.11910  -0.13662 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-2 CD  
+10537 C CE  . LYS A-2 286 ? 2.06990 2.23837 2.06465 -0.26279 0.12609  -0.14173 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-2 CE  
+10538 N NZ  . LYS A-2 286 ? 2.12384 2.28672 2.11874 -0.25882 0.13687  -0.14334 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-2 NZ  
+10539 N N   . LYS A-2 287 ? 1.70595 1.92574 1.73047 -0.28245 0.09694  -0.12404 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-2 N   
+10540 C CA  . LYS A-2 287 ? 1.63963 1.87408 1.66925 -0.28945 0.09350  -0.12282 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-2 CA  
+10541 C C   . LYS A-2 287 ? 1.56400 1.80570 1.59897 -0.28932 0.09450  -0.11951 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-2 C   
+10542 O O   . LYS A-2 287 ? 1.51294 1.76622 1.55331 -0.29599 0.09496  -0.12084 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-2 O   
+10543 C CB  . LYS A-2 287 ? 1.68788 1.92552 1.71661 -0.28830 0.08699  -0.12009 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-2 CB  
+10544 C CG  . LYS A-2 287 ? 1.56867 1.82022 1.60088 -0.29472 0.08432  -0.12020 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-2 CG  
+10545 C CD  . LYS A-2 287 ? 1.85569 2.10768 1.88619 -0.30010 0.08562  -0.12457 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-2 CD  
+10546 C CE  . LYS A-2 287 ? 1.91115 2.17737 1.94513 -0.30495 0.08323  -0.12487 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-2 CE  
+10547 N NZ  . LYS A-2 287 ? 1.88302 2.15702 1.92151 -0.30864 0.08547  -0.12671 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-2 NZ  
+10548 N N   . TYR A-2 288 ? 1.49549 1.73055 1.52888 -0.28129 0.09460  -0.11508 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-2 N   
+10549 C CA  . TYR A-2 288 ? 1.28447 1.52580 1.32174 -0.27986 0.09513  -0.11017 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-2 CA  
+10550 C C   . TYR A-2 288 ? 1.14848 1.38040 1.18667 -0.27365 0.10126  -0.10863 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-2 C   
+10551 O O   . TYR A-2 288 ? 1.31122 1.53961 1.34805 -0.26607 0.10102  -0.10260 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-2 O   
+10552 C CB  . TYR A-2 288 ? 1.31920 1.56206 1.35294 -0.27486 0.08952  -0.10429 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-2 CB  
+10553 C CG  . TYR A-2 288 ? 1.35886 1.61056 1.39250 -0.27951 0.08460  -0.10514 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-2 CG  
+10554 C CD1 . TYR A-2 288 ? 1.44900 1.71634 1.48710 -0.28639 0.08392  -0.10575 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-2 CD1 
+10555 C CD2 . TYR A-2 288 ? 1.44692 1.69145 1.47674 -0.27620 0.08082  -0.10533 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-2 CD2 
+10556 C CE1 . TYR A-2 288 ? 1.48235 1.75762 1.52037 -0.28886 0.08032  -0.10609 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-2 CE1 
+10557 C CE2 . TYR A-2 288 ? 1.33883 1.59118 1.36992 -0.27958 0.07724  -0.10531 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-2 CE2 
+10558 C CZ  . TYR A-2 288 ? 1.37351 1.64102 1.40831 -0.28540 0.07736  -0.10547 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-2 CZ  
+10559 O OH  . TYR A-2 288 ? 1.50550 1.78054 1.54151 -0.28704 0.07468  -0.10507 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-2 OH  
+10560 N N   . GLU A-2 289 ? 1.34072 1.56811 1.38085 -0.27610 0.10733  -0.11363 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-2 N   
+10561 C CA  . GLU A-2 289 ? 1.37525 1.59406 1.41765 -0.26980 0.11478  -0.11225 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-2 CA  
+10562 C C   . GLU A-2 289 ? 1.29558 1.52403 1.34771 -0.27308 0.11726  -0.10874 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-2 C   
+10563 O O   . GLU A-2 289 ? 1.57430 1.79681 1.62908 -0.26566 0.12222  -0.10423 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-2 O   
+10564 C CB  . GLU A-2 289 ? 1.78050 1.99202 1.82197 -0.27160 0.12161  -0.11871 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-2 CB  
+10565 C CG  . GLU A-2 289 ? 1.96713 2.16596 2.00820 -0.26143 0.13020  -0.11754 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-2 CG  
+10566 C CD  . GLU A-2 289 ? 1.95830 2.14735 1.99367 -0.26013 0.13638  -0.12373 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-2 CD  
+10567 O OE1 . GLU A-2 289 ? 2.01404 2.20533 2.04476 -0.26681 0.13309  -0.12825 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-2 OE1 
+10568 O OE2 . GLU A-2 289 ? 1.98023 2.15931 2.01531 -0.25168 0.14501  -0.12362 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-2 OE2 
+10569 N N   . ASP A-2 290 ? 1.30855 1.55197 1.36628 -0.28321 0.11386  -0.11049 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-2 N   
+10570 C CA  . ASP A-2 290 ? 1.18630 1.44037 1.25473 -0.28767 0.11610  -0.10858 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-2 CA  
+10571 C C   . ASP A-2 290 ? 1.13082 1.39170 1.19873 -0.28386 0.11212  -0.10064 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-2 C   
+10572 O O   . ASP A-2 290 ? 1.20147 1.47105 1.27800 -0.28619 0.11398  -0.09767 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-2 O   
+10573 C CB  . ASP A-2 290 ? 1.43194 1.69926 1.50666 -0.29980 0.11425  -0.11526 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-2 CB  
+10574 C CG  . ASP A-2 290 ? 1.54237 1.81399 1.60979 -0.30303 0.10761  -0.11824 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-2 CG  
+10575 O OD1 . ASP A-2 290 ? 1.45279 1.71377 1.51162 -0.29874 0.10683  -0.11882 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-2 OD1 
+10576 O OD2 . ASP A-2 290 ? 1.46672 1.75257 1.53746 -0.30924 0.10335  -0.11994 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-2 OD2 
+10577 N N   . LYS A-2 291 ? 1.12045 1.37763 1.17859 -0.27815 0.10686  -0.09709 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-2 N   
+10578 C CA  . LYS A-2 291 ? 1.06758 1.33093 1.12278 -0.27453 0.10298  -0.08945 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-2 CA  
+10579 C C   . LYS A-2 291 ? 1.09300 1.34186 1.13798 -0.26241 0.10127  -0.08377 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-2 C   
+10580 O O   . LYS A-2 291 ? 1.18063 1.41646 1.22089 -0.25750 0.10185  -0.08684 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-2 O   
+10581 C CB  . LYS A-2 291 ? 0.96346 1.24126 1.01747 -0.28146 0.09718  -0.09134 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-2 CB  
+10582 C CG  . LYS A-2 291 ? 1.06280 1.33691 1.11145 -0.28304 0.09361  -0.09635 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-2 CG  
+10583 C CD  . LYS A-2 291 ? 1.40157 1.69036 1.44989 -0.28813 0.08901  -0.09713 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-2 CD  
+10584 C CE  . LYS A-2 291 ? 1.05943 1.36253 1.11593 -0.29727 0.08981  -0.10268 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-2 CE  
+10585 N NZ  . LYS A-2 291 ? 1.35055 1.66065 1.40530 -0.30099 0.08618  -0.10688 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-2 NZ  
+10586 N N   . ILE A-2 292 ? 1.03992 1.29113 1.08092 -0.25711 0.09901  -0.07547 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-2 N   
+10587 C CA  . ILE A-2 292 ? 0.66512 0.90263 0.69582 -0.24472 0.09669  -0.06928 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-2 CA  
+10588 C C   . ILE A-2 292 ? 0.81216 1.04990 0.83546 -0.24528 0.08989  -0.07063 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-2 C   
+10589 O O   . ILE A-2 292 ? 1.08285 1.33310 1.10557 -0.25040 0.08687  -0.06896 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-2 O   
+10590 C CB  . ILE A-2 292 ? 0.68056 0.91947 0.70904 -0.23809 0.09754  -0.05873 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-2 CB  
+10591 C CG1 . ILE A-2 292 ? 0.68568 0.92299 0.72328 -0.23629 0.10496  -0.05653 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-2 CG1 
+10592 C CG2 . ILE A-2 292 ? 0.82780 1.05257 0.84373 -0.22498 0.09377  -0.05226 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-2 CG2 
+10593 C CD1 . ILE A-2 292 ? 0.67540 0.91424 0.71145 -0.22943 0.10617  -0.04505 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-2 CD1 
+10594 N N   . VAL A-2 293 ? 0.73019 0.95436 0.74833 -0.23948 0.08784  -0.07366 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-2 N   
+10595 C CA  . VAL A-2 293 ? 0.77690 0.99984 0.79015 -0.23982 0.08164  -0.07534 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-2 CA  
+10596 C C   . VAL A-2 293 ? 0.73336 0.94630 0.73719 -0.22858 0.07752  -0.06830 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-2 C   
+10597 O O   . VAL A-2 293 ? 0.94053 1.14012 0.94003 -0.21785 0.07863  -0.06562 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-2 O   
+10598 C CB  . VAL A-2 293 ? 0.57867 0.79379 0.59289 -0.24111 0.08129  -0.08340 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-2 CB  
+10599 C CG1 . VAL A-2 293 ? 1.40986 1.60963 1.42144 -0.23152 0.08481  -0.08447 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-2 CG1 
+10600 C CG2 . VAL A-2 293 ? 0.78317 0.99549 0.79382 -0.24011 0.07485  -0.08428 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-2 CG2 
+10601 N N   . ILE A-2 294 ? 0.87036 1.08939 0.87056 -0.23016 0.07308  -0.06516 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-2 N   
+10602 C CA  . ILE A-2 294 ? 0.68259 0.89257 0.67298 -0.22030 0.06863  -0.05846 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-2 CA  
+10603 C C   . ILE A-2 294 ? 0.92815 1.13513 0.91766 -0.22138 0.06313  -0.06214 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-2 C   
+10604 O O   . ILE A-2 294 ? 0.86097 1.07994 0.85484 -0.22996 0.06280  -0.06428 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-2 O   
+10605 C CB  . ILE A-2 294 ? 0.60989 0.82976 0.59572 -0.22027 0.06927  -0.04967 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-2 CB  
+10606 C CG1 . ILE A-2 294 ? 0.65850 0.87977 0.64609 -0.21779 0.07449  -0.04490 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-2 CG1 
+10607 C CG2 . ILE A-2 294 ? 0.58841 0.79890 0.56273 -0.21090 0.06427  -0.04305 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-2 CG2 
+10608 C CD1 . ILE A-2 294 ? 0.83457 1.06619 0.81764 -0.21768 0.07543  -0.03577 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-2 CD1 
+10609 N N   . TYR A-2 295 ? 0.82603 1.01712 0.81057 -0.21201 0.05890  -0.06287 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-2 N   
+10610 C CA  . TYR A-2 295 ? 0.89406 1.08107 0.87947 -0.21250 0.05334  -0.06646 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-2 CA  
+10611 C C   . TYR A-2 295 ? 0.90774 1.09260 0.88550 -0.20745 0.04901  -0.05962 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-2 C   
+10612 O O   . TYR A-2 295 ? 0.87298 1.04958 0.84147 -0.19783 0.04786  -0.05319 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-2 O   
+10613 C CB  . TYR A-2 295 ? 0.63728 0.80887 0.62248 -0.20546 0.05052  -0.07230 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-2 CB  
+10614 C CG  . TYR A-2 295 ? 0.81629 0.98958 0.80821 -0.21099 0.05478  -0.07979 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-2 CG  
+10615 C CD1 . TYR A-2 295 ? 0.87946 1.05150 0.87124 -0.20908 0.06085  -0.07998 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-2 CD1 
+10616 C CD2 . TYR A-2 295 ? 0.98033 1.15592 0.97858 -0.21766 0.05313  -0.08616 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-2 CD2 
+10617 C CE1 . TYR A-2 295 ? 1.04654 1.21952 1.04332 -0.21401 0.06532  -0.08674 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-2 CE1 
+10618 C CE2 . TYR A-2 295 ? 1.02527 1.20183 1.02767 -0.22237 0.05717  -0.09238 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-2 CE2 
+10619 C CZ  . TYR A-2 295 ? 0.99317 1.16832 0.99429 -0.22066 0.06330  -0.09287 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-2 CZ  
+10620 O OH  . TYR A-2 295 ? 1.07887 1.25445 1.08304 -0.22528 0.06788  -0.09898 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-2 OH  
+10621 N N   . LEU A-2 296 ? 0.95588 1.14782 0.93719 -0.21334 0.04710  -0.06053 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-2 N   
+10622 C CA  . LEU A-2 296 ? 0.76983 0.95880 0.74464 -0.20901 0.04320  -0.05511 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-2 CA  
+10623 C C   . LEU A-2 296 ? 0.90076 1.08150 0.88117 -0.20847 0.03779  -0.06052 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-2 C   
+10624 O O   . LEU A-2 296 ? 0.98113 1.17044 0.97068 -0.21634 0.03878  -0.06395 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-2 O   
+10625 C CB  . LEU A-2 296 ? 0.85672 1.06246 0.83108 -0.21563 0.04707  -0.05050 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-2 CB  
+10626 C CG  . LEU A-2 296 ? 0.99183 1.20290 0.95697 -0.21281 0.05039  -0.04233 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-2 CG  
+10627 C CD1 . LEU A-2 296 ? 0.93493 1.15353 0.90530 -0.21730 0.05528  -0.04437 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-2 CD1 
+10628 C CD2 . LEU A-2 296 ? 1.01340 1.23781 0.97463 -0.21612 0.05283  -0.03709 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-2 CD2 
+10629 N N   . ILE A-2 297 ? 0.84429 1.00843 0.81966 -0.19849 0.03199  -0.06113 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-2 N   
+10630 C CA  . ILE A-2 297 ? 0.78929 0.94399 0.77070 -0.19682 0.02589  -0.06698 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-2 CA  
+10631 C C   . ILE A-2 297 ? 0.90640 1.05457 0.88198 -0.19137 0.02079  -0.06221 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-2 C   
+10632 O O   . ILE A-2 297 ? 1.02206 1.15937 0.98583 -0.18103 0.01754  -0.05755 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-2 O   
+10633 C CB  . ILE A-2 297 ? 0.72036 0.86090 0.70081 -0.18876 0.02262  -0.07275 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-2 CB  
+10634 C CG1 . ILE A-2 297 ? 0.89865 1.04437 0.88074 -0.19195 0.02923  -0.07525 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-2 CG1 
+10635 C CG2 . ILE A-2 297 ? 0.94304 1.07771 0.93292 -0.18982 0.01726  -0.08031 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-2 CG2 
+10636 C CD1 . ILE A-2 297 ? 0.73397 0.86629 0.71370 -0.18271 0.02789  -0.08051 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-2 CD1 
+10637 N N   . GLU A-2 298 ? 0.87226 1.02643 0.85589 -0.19758 0.02039  -0.06297 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-2 N   
+10638 C CA  . GLU A-2 298 ? 0.96799 1.11689 0.94757 -0.19369 0.01659  -0.05874 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-2 CA  
+10639 C C   . GLU A-2 298 ? 0.98997 1.12780 0.97923 -0.19176 0.00938  -0.06523 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-2 C   
+10640 O O   . GLU A-2 298 ? 0.70449 0.84789 0.70790 -0.19903 0.01040  -0.07058 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-2 O   
+10641 C CB  . GLU A-2 298 ? 0.93799 1.10241 0.91983 -0.20121 0.02271  -0.05404 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-2 CB  
+10642 C CG  . GLU A-2 298 ? 1.14187 1.30154 1.11730 -0.19696 0.02056  -0.04853 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-2 CG  
+10643 C CD  . GLU A-2 298 ? 1.29800 1.47363 1.27159 -0.20225 0.02829  -0.04269 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-2 CD  
+10644 O OE1 . GLU A-2 298 ? 1.09834 1.28925 1.07822 -0.20963 0.03457  -0.04400 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-2 OE1 
+10645 O OE2 . GLU A-2 298 ? 1.41561 1.58832 1.38074 -0.19836 0.02815  -0.03690 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-2 OE2 
+10646 N N   . GLU A-2 299 ? 0.91702 1.03916 0.89880 -0.18160 0.00187  -0.06463 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-2 N   
+10647 C CA  . GLU A-2 299 ? 0.62689 0.73789 0.61791 -0.17897 -0.00613 -0.07083 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-2 CA  
+10648 C C   . GLU A-2 299 ? 0.64680 0.75804 0.65171 -0.18295 -0.00737 -0.08010 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-2 C   
+10649 O O   . GLU A-2 299 ? 0.89632 1.01148 0.91614 -0.18961 -0.00789 -0.08362 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-2 O   
+10650 C CB  . GLU A-2 299 ? 0.95769 1.07330 0.95605 -0.18413 -0.00540 -0.06819 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-2 CB  
+10651 C CG  . GLU A-2 299 ? 0.92796 1.04648 0.91272 -0.18200 -0.00205 -0.05871 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-2 CG  
+10652 C CD  . GLU A-2 299 ? 0.97997 1.08244 0.95649 -0.17258 -0.01002 -0.05680 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-2 CD  
+10653 O OE1 . GLU A-2 299 ? 1.40007 1.48947 1.38297 -0.16775 -0.01872 -0.06371 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-2 OE1 
+10654 O OE2 . GLU A-2 299 ? 1.14349 1.24636 1.10675 -0.16971 -0.00775 -0.04855 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-2 OE2 
+10655 N N   . PRO A-2 300 ? 0.75306 0.86065 0.75342 -0.17888 -0.00697 -0.08357 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-2 N   
+10656 C CA  . PRO A-2 300 ? 0.62079 0.72907 0.63251 -0.18264 -0.00729 -0.09198 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-2 CA  
+10657 C C   . PRO A-2 300 ? 0.74016 0.83574 0.75901 -0.17693 -0.01668 -0.09920 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-2 C   
+10658 O O   . PRO A-2 300 ? 0.93496 1.03191 0.96471 -0.18083 -0.01725 -0.10589 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-2 O   
+10659 C CB  . PRO A-2 300 ? 0.64192 0.74870 0.64446 -0.17812 -0.00343 -0.09302 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-2 CB  
+10660 C CG  . PRO A-2 300 ? 0.65773 0.75505 0.64516 -0.16668 -0.00589 -0.08733 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-2 CG  
+10661 C CD  . PRO A-2 300 ? 0.79660 0.89889 0.78155 -0.17001 -0.00563 -0.07976 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-2 CD  
+10662 N N   . GLU A-2 301 ? 0.84511 0.92823 0.85773 -0.16744 -0.02430 -0.09818 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-2 N   
+10663 C CA  . GLU A-2 301 ? 0.74665 0.81776 0.76707 -0.16182 -0.03427 -0.10566 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-2 CA  
+10664 C C   . GLU A-2 301 ? 0.86095 0.93742 0.89969 -0.17137 -0.03556 -0.10719 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-2 C   
+10665 O O   . GLU A-2 301 ? 0.99551 1.06398 1.04483 -0.16882 -0.04352 -0.11411 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-2 O   
+10666 C CB  . GLU A-2 301 ? 0.74717 0.80282 0.75476 -0.14826 -0.04247 -0.10382 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-2 CB  
+10667 C CG  . GLU A-2 301 ? 0.65686 0.71359 0.66125 -0.15052 -0.04243 -0.09596 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-2 CG  
+10668 C CD  . GLU A-2 301 ? 0.79998 0.86282 0.78838 -0.15008 -0.03494 -0.08570 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-2 CD  
+10669 O OE1 . GLU A-2 301 ? 0.68059 0.74655 0.66174 -0.14816 -0.02999 -0.08468 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-2 OE1 
+10670 O OE2 . GLU A-2 301 ? 1.01448 1.07903 0.99777 -0.15148 -0.03373 -0.07859 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-2 OE2 
+10671 N N   . ILE A-2 302 ? 0.89669 0.98651 0.93996 -0.18150 -0.02777 -0.10092 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-2 N   
+10672 C CA  . ILE A-2 302 ? 0.92602 1.02122 0.98727 -0.18953 -0.02747 -0.10118 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-2 CA  
+10673 C C   . ILE A-2 302 ? 0.87485 0.97332 0.95170 -0.19488 -0.02781 -0.10803 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-2 C   
+10674 O O   . ILE A-2 302 ? 0.95799 1.06411 1.03291 -0.19888 -0.02207 -0.10883 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-2 O   
+10675 C CB  . ILE A-2 302 ? 0.75125 0.86088 0.81230 -0.19745 -0.01773 -0.09286 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-2 CB  
+10676 C CG1 . ILE A-2 302 ? 0.81308 0.91893 0.85921 -0.19200 -0.01782 -0.08577 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-2 CG1 
+10677 C CG2 . ILE A-2 302 ? 0.62745 0.74392 0.70858 -0.20525 -0.01543 -0.09291 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-2 CG2 
+10678 C CD1 . ILE A-2 302 ? 0.77877 0.89902 0.82389 -0.19857 -0.00815 -0.07791 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-2 CD1 
+10679 N N   . SER A-2 303 ? 0.90455 0.99698 0.99698 -0.19490 -0.03464 -0.11287 ? ? ? ? ? ? 293 SER A-2 N   
+10680 C CA  . SER A-2 303 ? 1.15151 1.24653 1.26016 -0.19968 -0.03569 -0.11886 ? ? ? ? ? ? 293 SER A-2 CA  
+10681 C C   . SER A-2 303 ? 1.04588 1.13672 1.14581 -0.19473 -0.03740 -0.12527 ? ? ? ? ? ? 293 SER A-2 C   
+10682 O O   . SER A-2 303 ? 1.50231 1.59989 1.60759 -0.20011 -0.03325 -0.12743 ? ? ? ? ? ? 293 SER A-2 O   
+10683 C CB  . SER A-2 303 ? 1.36815 1.47837 1.48767 -0.21069 -0.02611 -0.11390 ? ? ? ? ? ? 293 SER A-2 CB  
+10684 O OG  . SER A-2 303 ? 1.83223 1.94450 1.96647 -0.21482 -0.02702 -0.11851 ? ? ? ? ? ? 293 SER A-2 OG  
+10685 N N   . LEU A-2 304 ? 0.95534 1.03453 1.04099 -0.18349 -0.04312 -0.12798 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 N   
+10686 C CA  . LEU A-2 304 ? 0.98629 1.06034 1.06199 -0.17624 -0.04401 -0.13386 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 CA  
+10687 C C   . LEU A-2 304 ? 1.08130 1.13988 1.15532 -0.16359 -0.05563 -0.14141 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 C   
+10688 O O   . LEU A-2 304 ? 0.82822 0.87795 0.89690 -0.15677 -0.06165 -0.13947 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 O   
+10689 C CB  . LEU A-2 304 ? 0.75795 0.83419 0.81491 -0.17299 -0.03708 -0.12855 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 CB  
+10690 C CG  . LEU A-2 304 ? 0.89400 0.96855 0.94213 -0.16800 -0.03382 -0.13320 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 CG  
+10691 C CD1 . LEU A-2 304 ? 0.72313 0.80857 0.78083 -0.17884 -0.02751 -0.13522 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 CD1 
+10692 C CD2 . LEU A-2 304 ? 0.84067 0.91593 0.87213 -0.16373 -0.02765 -0.12722 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-2 CD2 
+10693 N N   . HIS A-2 305 ? 1.02587 1.08112 1.10356 -0.15987 -0.05881 -0.15005 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-2 N   
+10694 C CA  . HIS A-2 305 ? 0.91937 0.96048 0.99549 -0.14662 -0.07013 -0.15858 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-2 CA  
+10695 C C   . HIS A-2 305 ? 1.10253 1.13363 1.15716 -0.13201 -0.07110 -0.15736 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-2 C   
+10696 O O   . HIS A-2 305 ? 1.10743 1.14309 1.14950 -0.13206 -0.06213 -0.15208 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-2 O   
+10697 C CB  . HIS A-2 305 ? 0.86412 0.90560 0.94791 -0.14564 -0.07202 -0.16808 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-2 CB  
+10698 C CG  . HIS A-2 305 ? 1.11336 1.14189 1.19931 -0.13284 -0.08459 -0.17818 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-2 CG  
+10699 N ND1 . HIS A-2 305 ? 0.86780 0.89280 0.95026 -0.12429 -0.08651 -0.18735 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-2 ND1 
+10700 C CD2 . HIS A-2 305 ? 1.10758 1.12590 1.19870 -0.12669 -0.09597 -0.18099 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-2 CD2 
+10701 C CE1 . HIS A-2 305 ? 1.06373 1.07734 1.14934 -0.11297 -0.09893 -0.19574 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-2 CE1 
+10702 N NE2 . HIS A-2 305 ? 1.04782 1.05681 1.13893 -0.11439 -0.10523 -0.19214 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-2 NE2 
+10703 N N   . ARG A-2 306 ? 0.86127 1.16012 0.88274 -0.16149 0.02920  -0.04898 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2 N   
+10704 C CA  . ARG A-2 306 ? 0.94864 1.22588 0.96727 -0.16513 0.02297  -0.04400 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2 CA  
+10705 C C   . ARG A-2 306 ? 0.80221 1.06922 0.82281 -0.15215 0.01472  -0.04514 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2 C   
+10706 O O   . ARG A-2 306 ? 0.81734 1.05913 0.83138 -0.15210 0.01006  -0.04290 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2 O   
+10707 C CB  . ARG A-2 306 ? 1.03186 1.32018 1.05521 -0.17702 0.02388  -0.03963 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2 CB  
+10708 C CG  . ARG A-2 306 ? 0.77884 1.04997 0.80006 -0.17974 0.01753  -0.03501 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2 CG  
+10709 C CD  . ARG A-2 306 ? 0.90516 1.18938 0.93055 -0.19083 0.01819  -0.03209 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2 CD  
+10710 N NE  . ARG A-2 306 ? 0.94953 1.21965 0.97214 -0.19240 0.01213  -0.02800 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2 NE  
+10711 C CZ  . ARG A-2 306 ? 0.95207 1.22658 0.97842 -0.18473 0.00522  -0.02666 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2 CZ  
+10712 N NH1 . ARG A-2 306 ? 1.14421 1.43758 1.17865 -0.17357 0.00289  -0.02956 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2 NH1 
+10713 N NH2 . ARG A-2 306 ? 1.11758 1.37756 1.13883 -0.18772 0.00057  -0.02220 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-2 NH2 
+10714 N N   . SER A-2 307 ? 0.79758 1.08378 0.82684 -0.14096 0.01287  -0.04859 ? ? ? ? ? ? 297 SER A-2 N   
+10715 C CA  . SER A-2 307 ? 0.71430 0.98796 0.74372 -0.12710 0.00463  -0.04916 ? ? ? ? ? ? 297 SER A-2 CA  
+10716 C C   . SER A-2 307 ? 0.72975 0.97870 0.75014 -0.11893 0.00306  -0.05350 ? ? ? ? ? ? 297 SER A-2 C   
+10717 O O   . SER A-2 307 ? 0.79169 1.01485 0.80607 -0.11497 -0.00341 -0.05164 ? ? ? ? ? ? 297 SER A-2 O   
+10718 C CB  . SER A-2 307 ? 0.72505 1.02655 0.76603 -0.11456 0.00294  -0.05272 ? ? ? ? ? ? 297 SER A-2 CB  
+10719 O OG  . SER A-2 307 ? 1.13053 1.45348 1.17583 -0.10983 0.00972  -0.05985 ? ? ? ? ? ? 297 SER A-2 OG  
+10720 N N   . MET A-2 308 ? 1.09805 1.35407 1.11622 -0.11728 0.00898  -0.05940 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-2 N   
+10721 C CA  . MET A-2 308 ? 0.81248 1.04613 0.82129 -0.11023 0.00728  -0.06472 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-2 CA  
+10722 C C   . MET A-2 308 ? 0.87624 1.08471 0.87565 -0.12156 0.00602  -0.06101 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-2 C   
+10723 O O   . MET A-2 308 ? 0.88511 1.06969 0.87722 -0.11779 0.00169  -0.06375 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-2 O   
+10724 C CB  . MET A-2 308 ? 0.81289 1.06311 0.82069 -0.10526 0.01403  -0.07237 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-2 CB  
+10725 C CG  . MET A-2 308 ? 0.85475 1.13134 0.87240 -0.09169 0.01552  -0.07817 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-2 CG  
+10726 S SD  . MET A-2 308 ? 1.87312 2.16971 1.88758 -0.08774 0.02489  -0.08726 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-2 SD  
+10727 C CE  . MET A-2 308 ? 1.72587 2.05568 1.75479 -0.07022 0.02577  -0.09445 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-2 CE  
+10728 N N   . GLN A-2 309 ? 0.89707 1.11070 0.89660 -0.13535 0.00968  -0.05538 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-2 N   
+10729 C CA  . GLN A-2 309 ? 0.75131 0.94429 0.74370 -0.14492 0.00824  -0.05197 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-2 CA  
+10730 C C   . GLN A-2 309 ? 1.01984 1.19317 1.01145 -0.14536 0.00132  -0.04828 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-2 C   
+10731 O O   . GLN A-2 309 ? 0.93138 1.08418 0.91682 -0.14784 -0.00171 -0.04886 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-2 O   
+10732 C CB  . GLN A-2 309 ? 0.75932 0.96117 0.75200 -0.15775 0.01339  -0.04681 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-2 CB  
+10733 C CG  . GLN A-2 309 ? 0.74999 0.96815 0.74079 -0.15966 0.02079  -0.04882 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-2 CG  
+10734 C CD  . GLN A-2 309 ? 0.69430 0.91732 0.68410 -0.17244 0.02562  -0.04323 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-2 CD  
+10735 O OE1 . GLN A-2 309 ? 0.79549 1.00449 0.78228 -0.17919 0.02385  -0.03929 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-2 OE1 
+10736 N NE2 . GLN A-2 309 ? 0.73334 0.97615 0.72543 -0.17608 0.03203  -0.04326 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-2 NE2 
+10737 N N   . ILE A-2 310 ? 0.85224 1.03253 0.84954 -0.14361 -0.00129 -0.04438 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-2 N   
+10738 C CA  . ILE A-2 310 ? 0.81351 0.97460 0.80797 -0.14342 -0.00784 -0.04001 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-2 CA  
+10739 C C   . ILE A-2 310 ? 0.85354 0.99551 0.84303 -0.13155 -0.01287 -0.04439 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-2 C   
+10740 O O   . ILE A-2 310 ? 0.97767 1.09477 0.96030 -0.13420 -0.01716 -0.04250 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-2 O   
+10741 C CB  . ILE A-2 310 ? 0.91646 1.09130 0.91678 -0.14353 -0.00991 -0.03469 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-2 CB  
+10742 C CG1 . ILE A-2 310 ? 0.69944 0.89196 0.70370 -0.15598 -0.00449 -0.03191 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-2 CG1 
+10743 C CG2 . ILE A-2 310 ? 0.77256 0.92663 0.76731 -0.14475 -0.01630 -0.02872 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-2 CG2 
+10744 C CD1 . ILE A-2 310 ? 0.75173 0.96297 0.76244 -0.15679 -0.00610 -0.02850 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-2 CD1 
+10745 N N   . ALA A-2 311 ? 0.89119 1.04406 0.88359 -0.11872 -0.01207 -0.05076 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A-2 N   
+10746 C CA  . ALA A-2 311 ? 0.81722 0.95001 0.80366 -0.10632 -0.01644 -0.05654 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A-2 CA  
+10747 C C   . ALA A-2 311 ? 0.92038 1.03333 0.89807 -0.11202 -0.01600 -0.06101 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A-2 C   
+10748 O O   . ALA A-2 311 ? 0.92629 1.01154 0.89621 -0.11076 -0.02102 -0.06219 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A-2 O   
+10749 C CB  . ALA A-2 311 ? 0.90132 1.05365 0.89324 -0.09099 -0.01447 -0.06391 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A-2 CB  
+10750 N N   . LEU A-2 312 ? 0.96406 1.09049 0.94213 -0.11878 -0.01031 -0.06341 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-2 N   
+10751 C CA  . LEU A-2 312 ? 1.05970 1.17108 1.02988 -0.12430 -0.01057 -0.06763 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-2 CA  
+10752 C C   . LEU A-2 312 ? 0.96054 1.05527 0.92836 -0.13693 -0.01358 -0.06175 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-2 C   
+10753 O O   . LEU A-2 312 ? 1.04032 1.11483 1.00175 -0.13990 -0.01704 -0.06505 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-2 O   
+10754 C CB  . LEU A-2 312 ? 0.96061 1.09086 0.93044 -0.12789 -0.00423 -0.07011 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-2 CB  
+10755 C CG  . LEU A-2 312 ? 0.84552 0.96553 0.80752 -0.13391 -0.00475 -0.07376 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-2 CG  
+10756 C CD1 . LEU A-2 312 ? 0.85975 0.96238 0.81433 -0.12611 -0.00872 -0.08314 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-2 CD1 
+10757 C CD2 . LEU A-2 312 ? 0.99387 1.13266 0.95404 -0.13675 0.00140  -0.07397 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-2 CD2 
+10758 N N   . SER A-2 313 ? 0.96000 1.06397 0.93291 -0.14500 -0.01209 -0.05372 ? ? ? ? ? ? 303 SER A-2 N   
+10759 C CA  . SER A-2 313 ? 1.13239 1.22395 1.10363 -0.15682 -0.01399 -0.04843 ? ? ? ? ? ? 303 SER A-2 CA  
+10760 C C   . SER A-2 313 ? 0.92585 0.99315 0.89208 -0.15564 -0.01987 -0.04667 ? ? ? ? ? ? 303 SER A-2 C   
+10761 O O   . SER A-2 313 ? 0.89176 0.94275 0.85367 -0.16417 -0.02195 -0.04640 ? ? ? ? ? ? 303 SER A-2 O   
+10762 C CB  . SER A-2 313 ? 0.75618 0.86247 0.73286 -0.16437 -0.01098 -0.04114 ? ? ? ? ? ? 303 SER A-2 CB  
+10763 O OG  . SER A-2 313 ? 1.17817 1.28776 1.15751 -0.15968 -0.01315 -0.03694 ? ? ? ? ? ? 303 SER A-2 OG  
+10764 N N   . LYS A-2 314 ? 0.86224 0.92703 0.82862 -0.14527 -0.02268 -0.04521 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-2 N   
+10765 C CA  . LYS A-2 314 ? 0.90017 0.93765 0.85903 -0.14257 -0.02866 -0.04292 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-2 CA  
+10766 C C   . LYS A-2 314 ? 0.91773 0.93273 0.86882 -0.14001 -0.03108 -0.05104 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-2 C   
+10767 O O   . LYS A-2 314 ? 1.05595 1.04502 0.99931 -0.14654 -0.03465 -0.04956 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-2 O   
+10768 C CB  . LYS A-2 314 ? 0.78852 0.82909 0.74881 -0.12882 -0.03186 -0.04031 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-2 CB  
+10769 C CG  . LYS A-2 314 ? 0.86096 0.86957 0.81102 -0.12276 -0.03863 -0.03780 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-2 CG  
+10770 C CD  . LYS A-2 314 ? 1.13615 1.15092 1.08819 -0.10738 -0.04256 -0.03455 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-2 CD  
+10771 C CE  . LYS A-2 314 ? 1.51974 1.49846 1.45920 -0.09900 -0.04977 -0.03199 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-2 CE  
+10772 N NZ  . LYS A-2 314 ? 1.65342 1.62651 1.58856 -0.10019 -0.05423 -0.02020 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-2 NZ  
+10773 N N   . GLN A-2 315 ? 1.13157 1.15621 1.08375 -0.13171 -0.02889 -0.05998 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-2 N   
+10774 C CA  . GLN A-2 315 ? 1.09353 1.09742 1.03737 -0.12892 -0.03135 -0.06918 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-2 CA  
+10775 C C   . GLN A-2 315 ? 0.89793 0.89770 0.83958 -0.14382 -0.03082 -0.07114 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-2 C   
+10776 O O   . GLN A-2 315 ? 0.99422 0.97100 0.92808 -0.14722 -0.03432 -0.07655 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-2 O   
+10777 C CB  . GLN A-2 315 ? 0.75220 0.76986 0.69694 -0.11527 -0.02877 -0.07868 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-2 CB  
+10778 C CG  . GLN A-2 315 ? 1.13332 1.12751 1.06987 -0.10171 -0.03290 -0.08670 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-2 CG  
+10779 C CD  . GLN A-2 315 ? 1.84063 1.85145 1.77794 -0.08863 -0.02933 -0.09719 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-2 CD  
+10780 O OE1 . GLN A-2 315 ? 2.02647 2.06712 1.97043 -0.08993 -0.02357 -0.09717 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-2 OE1 
+10781 N NE2 . GLN A-2 315 ? 1.94739 1.93777 1.87670 -0.07609 -0.03243 -0.10639 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-2 NE2 
+10782 N N   . LEU A-2 316 ? 0.91282 0.93442 0.86115 -0.15266 -0.02677 -0.06723 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-2 N   
+10783 C CA  . LEU A-2 316 ? 0.87429 0.89611 0.82197 -0.16492 -0.02665 -0.06934 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-2 CA  
+10784 C C   . LEU A-2 316 ? 0.94173 0.94785 0.88822 -0.17769 -0.02919 -0.06387 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-2 C   
+10785 O O   . LEU A-2 316 ? 0.95831 0.95334 0.90147 -0.18640 -0.03152 -0.06819 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-2 O   
+10786 C CB  . LEU A-2 316 ? 0.92281 0.97118 0.87687 -0.16828 -0.02170 -0.06687 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-2 CB  
+10787 C CG  . LEU A-2 316 ? 0.84991 0.91487 0.80342 -0.15910 -0.01821 -0.07203 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-2 CG  
+10788 C CD1 . LEU A-2 316 ? 0.71834 0.80421 0.67589 -0.16400 -0.01350 -0.06773 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-2 CD1 
+10789 C CD2 . LEU A-2 316 ? 0.92483 0.98112 0.87073 -0.15590 -0.02066 -0.08239 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-2 CD2 
+10790 N N   . PHE A-2 317 ? 1.05090 1.05729 0.99974 -0.17980 -0.02867 -0.05464 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-2 N   
+10791 C CA  . PHE A-2 317 ? 0.88662 0.88222 0.83407 -0.19310 -0.02968 -0.04838 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-2 CA  
+10792 C C   . PHE A-2 317 ? 0.96771 0.93397 0.90583 -0.19185 -0.03409 -0.04490 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-2 C   
+10793 O O   . PHE A-2 317 ? 1.05549 1.00081 0.98726 -0.20144 -0.03645 -0.04613 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-2 O   
+10794 C CB  . PHE A-2 317 ? 0.79543 0.81075 0.74969 -0.19800 -0.02584 -0.04031 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-2 CB  
+10795 C CG  . PHE A-2 317 ? 0.75182 0.79142 0.71333 -0.19959 -0.02161 -0.04275 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-2 CG  
+10796 C CD1 . PHE A-2 317 ? 0.94106 0.98622 0.90526 -0.20950 -0.02074 -0.04491 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-2 CD1 
+10797 C CD2 . PHE A-2 317 ? 0.85850 0.91537 0.82377 -0.19118 -0.01860 -0.04274 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-2 CD2 
+10798 C CE1 . PHE A-2 317 ? 0.86127 0.92626 0.83058 -0.20918 -0.01755 -0.04653 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-2 CE1 
+10799 C CE2 . PHE A-2 317 ? 0.78147 0.85637 0.75083 -0.19284 -0.01476 -0.04403 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-2 CE2 
+10800 C CZ  . PHE A-2 317 ? 0.65308 0.73078 0.62385 -0.20095 -0.01453 -0.04568 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-2 CZ  
+10801 N N   . GLU A-2 318 ? 1.20781 1.17205 1.14452 -0.18036 -0.03546 -0.04037 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-2 N   
+10802 C CA  . GLU A-2 318 ? 1.41049 1.34522 1.33667 -0.17740 -0.04029 -0.03554 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-2 CA  
+10803 C C   . GLU A-2 318 ? 1.35544 1.26226 1.27239 -0.17196 -0.04414 -0.04389 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-2 C   
+10804 O O   . GLU A-2 318 ? 1.78852 1.66467 1.69477 -0.17923 -0.04736 -0.04193 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-2 O   
+10805 C CB  . GLU A-2 318 ? 1.26469 1.20697 1.19222 -0.16371 -0.04182 -0.02979 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-2 CB  
+10806 C CG  . GLU A-2 318 ? 1.54000 1.49043 1.46822 -0.17121 -0.04113 -0.01857 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-2 CG  
+10807 C CD  . GLU A-2 318 ? 1.80041 1.74958 1.72598 -0.15770 -0.04528 -0.01248 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-2 CD  
+10808 O OE1 . GLU A-2 318 ? 1.70759 1.65165 1.63245 -0.14151 -0.04831 -0.01729 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-2 OE1 
+10809 O OE2 . GLU A-2 318 ? 1.79711 1.75163 1.72119 -0.16267 -0.04569 -0.00331 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-2 OE2 
+10810 N N   . GLN A-2 319 ? 1.29227 1.20826 1.21202 -0.15986 -0.04357 -0.05347 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-2 N   
+10811 C CA  . GLN A-2 319 ? 1.61581 1.50627 1.52624 -0.15345 -0.04697 -0.06323 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-2 CA  
+10812 C C   . GLN A-2 319 ? 1.66274 1.54858 1.57140 -0.16812 -0.04658 -0.07039 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-2 C   
+10813 O O   . GLN A-2 319 ? 1.65973 1.57151 1.57701 -0.17631 -0.04306 -0.07133 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-2 O   
+10814 C CB  . GLN A-2 319 ? 1.67231 1.57737 1.58612 -0.13483 -0.04584 -0.07162 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-2 CB  
+10815 C CG  . GLN A-2 319 ? 1.60660 1.52569 1.52573 -0.12020 -0.04586 -0.06575 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-2 CG  
+10816 C CD  . GLN A-2 319 ? 2.04995 1.93846 1.95911 -0.10702 -0.05177 -0.06426 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-2 CD  
+10817 O OE1 . GLN A-2 319 ? 2.32333 2.18765 2.22353 -0.09882 -0.05449 -0.07311 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-2 OE1 
+10818 N NE2 . GLN A-2 319 ? 2.03781 1.92624 1.94732 -0.10430 -0.05414 -0.05320 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-2 NE2 
+10819 N N   . SER A-2 320 ? 1.80888 1.66074 1.70576 -0.17130 -0.05066 -0.07561 ? ? ? ? ? ? 310 SER A-2 N   
+10820 C CA  . SER A-2 320 ? 1.88576 1.73178 1.78019 -0.18525 -0.05137 -0.08408 ? ? ? ? ? ? 310 SER A-2 CA  
+10821 C C   . SER A-2 320 ? 1.73254 1.58475 1.62557 -0.17556 -0.05166 -0.09804 ? ? ? ? ? ? 310 SER A-2 C   
+10822 O O   . SER A-2 320 ? 1.63427 1.47379 1.52145 -0.18405 -0.05400 -0.10744 ? ? ? ? ? ? 310 SER A-2 O   
+10823 C CB  . SER A-2 320 ? 1.99641 1.80151 1.87768 -0.19651 -0.05541 -0.08327 ? ? ? ? ? ? 310 SER A-2 CB  
+10824 O OG  . SER A-2 320 ? 2.18854 1.98956 2.06985 -0.20808 -0.05448 -0.07019 ? ? ? ? ? ? 310 SER A-2 OG  
+10825 N N   . THR A-2 321 ? 1.70889 1.58155 1.60678 -0.15882 -0.04915 -0.09989 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-2 N   
+10826 C CA  . THR A-2 321 ? 1.60713 1.48748 1.50244 -0.14904 -0.04858 -0.11289 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-2 CA  
+10827 C C   . THR A-2 321 ? 1.40469 1.31108 1.30542 -0.15932 -0.04647 -0.11691 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-2 C   
+10828 O O   . THR A-2 321 ? 1.37449 1.27788 1.26906 -0.15942 -0.04809 -0.12861 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-2 O   
+10829 C CB  . THR A-2 321 ? 1.76661 1.66486 1.66627 -0.12943 -0.04555 -0.11305 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-2 CB  
+10830 O OG1 . THR A-2 321 ? 2.12682 2.00206 2.02178 -0.11806 -0.04854 -0.10937 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-2 OG1 
+10831 C CG2 . THR A-2 321 ? 1.61624 1.52219 1.51161 -0.11900 -0.04421 -0.12681 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-2 CG2 
+10832 N N   . TYR A-2 322 ? 1.54304 1.47428 1.45422 -0.16731 -0.04330 -0.10774 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-2 N   
+10833 C CA  . TYR A-2 322 ? 1.03914 0.99592 0.95565 -0.17506 -0.04159 -0.10995 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-2 CA  
+10834 C C   . TYR A-2 322 ? 1.12370 1.07704 1.04350 -0.19337 -0.04348 -0.10632 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-2 C   
+10835 O O   . TYR A-2 322 ? 1.25660 1.22364 1.18467 -0.19990 -0.04093 -0.09677 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-2 O   
+10836 C CB  . TYR A-2 322 ? 0.96389 0.95181 0.88931 -0.16914 -0.03609 -0.10293 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-2 CB  
+10837 C CG  . TYR A-2 322 ? 1.35879 1.35687 1.28213 -0.15314 -0.03312 -0.10734 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-2 CG  
+10838 C CD1 . TYR A-2 322 ? 1.38273 1.36969 1.30445 -0.14103 -0.03326 -0.10714 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-2 CD1 
+10839 C CD2 . TYR A-2 322 ? 1.36270 1.38290 1.28552 -0.14995 -0.03004 -0.11133 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-2 CD2 
+10840 C CE1 . TYR A-2 322 ? 1.63025 1.63059 1.55169 -0.12650 -0.02995 -0.11188 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-2 CE1 
+10841 C CE2 . TYR A-2 322 ? 1.27774 1.30941 1.19846 -0.13672 -0.02628 -0.11531 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-2 CE2 
+10842 C CZ  . TYR A-2 322 ? 1.53763 1.56082 1.45864 -0.12518 -0.02598 -0.11604 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-2 CZ  
+10843 O OH  . TYR A-2 322 ? 1.42568 1.46405 1.34616 -0.11200 -0.02170 -0.12072 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-2 OH  
+10844 N N   . LYS A-2 323 ? 0.88696 0.82258 0.80016 -0.20218 -0.04778 -0.11480 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-2 N   
+10845 C CA  . LYS A-2 323 ? 0.90881 0.84303 0.82572 -0.22101 -0.04937 -0.11263 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-2 CA  
+10846 C C   . LYS A-2 323 ? 0.97303 0.94191 0.90097 -0.22650 -0.04748 -0.11095 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-2 C   
+10847 O O   . LYS A-2 323 ? 1.19227 1.17263 1.12865 -0.23527 -0.04523 -0.10264 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-2 O   
+10848 C CB  . LYS A-2 323 ? 0.89506 0.80539 0.80269 -0.23039 -0.05444 -0.12372 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-2 CB  
+10849 C CG  . LYS A-2 323 ? 1.13626 1.00624 1.03333 -0.23346 -0.05656 -0.12171 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-2 CG  
+10850 C CD  . LYS A-2 323 ? 1.10474 0.95221 0.99415 -0.24977 -0.06096 -0.13086 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-2 CD  
+10851 C CE  . LYS A-2 323 ? 1.16144 1.02309 1.05999 -0.27130 -0.06017 -0.12613 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-2 CE  
+10852 N NZ  . LYS A-2 323 ? 1.34499 1.18553 1.23658 -0.28962 -0.06421 -0.13510 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-2 NZ  
+10853 N N   . TYR A-2 324 ? 1.03534 1.02084 0.96231 -0.22056 -0.04841 -0.11874 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-2 N   
+10854 C CA  . TYR A-2 324 ? 0.78664 0.80281 0.72192 -0.22374 -0.04775 -0.11771 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-2 CA  
+10855 C C   . TYR A-2 324 ? 0.81680 0.85033 0.75110 -0.20917 -0.04434 -0.11597 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-2 C   
+10856 O O   . TYR A-2 324 ? 1.04749 1.07710 0.97311 -0.19973 -0.04503 -0.12333 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-2 O   
+10857 C CB  . TYR A-2 324 ? 0.77121 0.79257 0.70489 -0.23265 -0.05317 -0.12861 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-2 CB  
+10858 C CG  . TYR A-2 324 ? 0.87816 0.87515 0.80812 -0.24665 -0.05688 -0.13388 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-2 CG  
+10859 C CD1 . TYR A-2 324 ? 0.83866 0.83759 0.77670 -0.26250 -0.05650 -0.12891 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-2 CD1 
+10860 C CD2 . TYR A-2 324 ? 0.86117 0.83242 0.77858 -0.24455 -0.06035 -0.14416 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-2 CD2 
+10861 C CE1 . TYR A-2 324 ? 0.85657 0.83195 0.78996 -0.27736 -0.05931 -0.13314 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-2 CE1 
+10862 C CE2 . TYR A-2 324 ? 0.93982 0.88485 0.85199 -0.25847 -0.06368 -0.14895 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-2 CE2 
+10863 C CZ  . TYR A-2 324 ? 0.89546 0.84241 0.81548 -0.27561 -0.06307 -0.14297 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-2 CZ  
+10864 O OH  . TYR A-2 324 ? 0.99596 0.91560 0.90960 -0.29148 -0.06582 -0.14714 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-2 OH  
+10865 N N   . PHE A-2 325 ? 0.72619 0.77817 0.66843 -0.20791 -0.04029 -0.10660 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-2 N   
+10866 C CA  . PHE A-2 325 ? 0.73285 0.80110 0.67350 -0.19671 -0.03664 -0.10415 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-2 CA  
+10867 C C   . PHE A-2 325 ? 0.76565 0.85434 0.71424 -0.19953 -0.03436 -0.09668 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-2 C   
+10868 O O   . PHE A-2 325 ? 0.84526 0.93618 0.80193 -0.20845 -0.03435 -0.09239 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-2 O   
+10869 C CB  . PHE A-2 325 ? 0.87918 0.94055 0.81794 -0.18689 -0.03231 -0.09996 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-2 CB  
+10870 C CG  . PHE A-2 325 ? 1.00496 1.06447 0.95116 -0.19020 -0.02939 -0.08971 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-2 CG  
+10871 C CD1 . PHE A-2 325 ? 0.91059 0.98705 0.86277 -0.19028 -0.02515 -0.08172 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-2 CD1 
+10872 C CD2 . PHE A-2 325 ? 0.91954 0.95872 0.86497 -0.19287 -0.03101 -0.08810 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-2 CD2 
+10873 C CE1 . PHE A-2 325 ? 0.64417 0.71947 0.60207 -0.19358 -0.02265 -0.07331 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-2 CE1 
+10874 C CE2 . PHE A-2 325 ? 0.83670 0.87500 0.78727 -0.19569 -0.02871 -0.07858 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-2 CE2 
+10875 C CZ  . PHE A-2 325 ? 0.75664 0.81411 0.71376 -0.19626 -0.02452 -0.07166 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-2 CZ  
+10876 N N   . PHE A-2 326 ? 0.79897 0.90173 0.74404 -0.19162 -0.03213 -0.09532 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-2 N   
+10877 C CA  . PHE A-2 326 ? 0.83595 0.95427 0.78586 -0.19129 -0.02925 -0.08763 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-2 CA  
+10878 C C   . PHE A-2 326 ? 0.87288 0.99340 0.81917 -0.18340 -0.02322 -0.08185 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-2 C   
+10879 O O   . PHE A-2 326 ? 0.91693 1.03863 0.85459 -0.17627 -0.02211 -0.08523 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-2 O   
+10880 C CB  . PHE A-2 326 ? 0.74779 0.88058 0.69519 -0.19023 -0.03311 -0.09100 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-2 CB  
+10881 C CG  . PHE A-2 326 ? 0.68980 0.82701 0.64393 -0.19938 -0.03880 -0.09624 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-2 CG  
+10882 C CD1 . PHE A-2 326 ? 0.71107 0.84033 0.66151 -0.20383 -0.04388 -0.10603 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-2 CD1 
+10883 C CD2 . PHE A-2 326 ? 0.76431 0.91456 0.72851 -0.20385 -0.03887 -0.09214 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-2 CD2 
+10884 C CE1 . PHE A-2 326 ? 0.69709 0.83220 0.65428 -0.21432 -0.04892 -0.11129 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-2 CE1 
+10885 C CE2 . PHE A-2 326 ? 0.85443 1.01302 0.82638 -0.21304 -0.04363 -0.09746 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-2 CE2 
+10886 C CZ  . PHE A-2 326 ? 0.74242 0.89395 0.71111 -0.21913 -0.04866 -0.10688 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-2 CZ  
+10887 N N   . LEU A-2 327 ? 0.91398 1.03616 0.86656 -0.18547 -0.01909 -0.07370 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-2 N   
+10888 C CA  . LEU A-2 327 ? 0.85301 0.97741 0.80389 -0.18054 -0.01330 -0.06840 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-2 CA  
+10889 C C   . LEU A-2 327 ? 0.95183 1.08551 0.90304 -0.18089 -0.00975 -0.06158 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-2 C   
+10890 O O   . LEU A-2 327 ? 0.89875 1.03422 0.85633 -0.18582 -0.01003 -0.05816 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-2 O   
+10891 C CB  . LEU A-2 327 ? 0.86148 0.97796 0.81807 -0.18254 -0.01179 -0.06517 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-2 CB  
+10892 C CG  . LEU A-2 327 ? 0.70104 0.82319 0.65791 -0.17846 -0.00629 -0.06036 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-2 CG  
+10893 C CD1 . LEU A-2 327 ? 0.95227 1.07887 0.90206 -0.17047 -0.00441 -0.06492 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-2 CD1 
+10894 C CD2 . LEU A-2 327 ? 0.84122 0.95678 0.80345 -0.17954 -0.00642 -0.05752 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-2 CD2 
+10895 N N   . SER A-2 328 ? 0.88010 1.01877 0.82356 -0.17578 -0.00608 -0.05977 ? ? ? ? ? ? 318 SER A-2 N   
+10896 C CA  . SER A-2 328 ? 0.87796 1.02080 0.81900 -0.17603 -0.00185 -0.05265 ? ? ? ? ? ? 318 SER A-2 CA  
+10897 C C   . SER A-2 328 ? 0.94118 1.08513 0.88274 -0.17648 0.00441  -0.04864 ? ? ? ? ? ? 318 SER A-2 C   
+10898 O O   . SER A-2 328 ? 1.12591 1.27316 1.06287 -0.17266 0.00679  -0.05103 ? ? ? ? ? ? 318 SER A-2 O   
+10899 C CB  . SER A-2 328 ? 0.71281 0.85948 0.64230 -0.17119 -0.00250 -0.05265 ? ? ? ? ? ? 318 SER A-2 CB  
+10900 O OG  . SER A-2 328 ? 1.18183 1.32810 1.10656 -0.17127 0.00189  -0.04512 ? ? ? ? ? ? 318 SER A-2 OG  
+10901 N N   . THR A-2 329 ? 0.65581 0.79892 0.60322 -0.18126 0.00709  -0.04333 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-2 N   
+10902 C CA  . THR A-2 329 ? 0.77365 0.92004 0.72342 -0.18308 0.01215  -0.04024 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-2 CA  
+10903 C C   . THR A-2 329 ? 0.88231 1.02779 0.83198 -0.18821 0.01615  -0.03410 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-2 C   
+10904 O O   . THR A-2 329 ? 0.70345 0.84479 0.65534 -0.19043 0.01447  -0.03261 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-2 O   
+10905 C CB  . THR A-2 329 ? 0.85012 0.99505 0.80851 -0.18387 0.00996  -0.04202 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-2 CB  
+10906 O OG1 . THR A-2 329 ? 0.79053 0.94204 0.75222 -0.18539 0.01415  -0.03903 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-2 OG1 
+10907 C CG2 . THR A-2 329 ? 0.80446 0.94346 0.76877 -0.18892 0.00666  -0.04075 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-2 CG2 
+10908 N N   . HIS A-2 330 ? 0.84767 0.99762 0.79466 -0.19032 0.02175  -0.03123 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-2 N   
+10909 C CA  . HIS A-2 330 ? 1.03647 1.18443 0.98342 -0.19677 0.02596  -0.02632 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-2 CA  
+10910 C C   . HIS A-2 330 ? 1.01840 1.17304 0.97417 -0.20112 0.02725  -0.02609 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-2 C   
+10911 O O   . HIS A-2 330 ? 0.90790 1.06221 0.86380 -0.20758 0.03072  -0.02303 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-2 O   
+10912 C CB  . HIS A-2 330 ? 0.85570 1.00283 0.79164 -0.19850 0.03166  -0.02271 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-2 CB  
+10913 C CG  . HIS A-2 330 ? 1.08889 1.22500 1.01452 -0.19610 0.03084  -0.01980 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-2 CG  
+10914 N ND1 . HIS A-2 330 ? 1.41796 1.54681 1.34630 -0.19518 0.02748  -0.01942 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-2 ND1 
+10915 C CD2 . HIS A-2 330 ? 0.77583 0.90762 0.68792 -0.19358 0.03276  -0.01698 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-2 CD2 
+10916 C CE1 . HIS A-2 330 ? 1.48111 1.60198 1.39896 -0.19101 0.02681  -0.01675 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-2 CE1 
+10917 N NE2 . HIS A-2 330 ? 1.15014 1.27136 1.05704 -0.19010 0.02974  -0.01472 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-2 NE2 
+10918 N N   . SER A-2 331 ? 0.84935 1.00914 0.81160 -0.19741 0.02408  -0.02943 ? ? ? ? ? ? 321 SER A-2 N   
+10919 C CA  . SER A-2 331 ? 0.81207 0.98063 0.78185 -0.19929 0.02459  -0.02910 ? ? ? ? ? ? 321 SER A-2 CA  
+10920 C C   . SER A-2 331 ? 0.85353 1.01639 0.82885 -0.20133 0.02025  -0.02819 ? ? ? ? ? ? 321 SER A-2 C   
+10921 O O   . SER A-2 331 ? 0.95907 1.11457 0.93518 -0.19795 0.01565  -0.03021 ? ? ? ? ? ? 321 SER A-2 O   
+10922 C CB  . SER A-2 331 ? 0.79375 0.97139 0.76605 -0.19201 0.02389  -0.03311 ? ? ? ? ? ? 321 SER A-2 CB  
+10923 O OG  . SER A-2 331 ? 0.96867 1.15543 0.94907 -0.19154 0.02276  -0.03295 ? ? ? ? ? ? 321 SER A-2 OG  
+10924 N N   . PRO A-2 332 ? 0.87572 1.04139 0.85390 -0.20770 0.02165  -0.02535 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-2 N   
+10925 C CA  . PRO A-2 332 ? 0.76734 0.92882 0.74933 -0.20965 0.01772  -0.02414 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-2 CA  
+10926 C C   . PRO A-2 332 ? 0.86375 1.02811 0.84984 -0.20416 0.01345  -0.02492 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-2 C   
+10927 O O   . PRO A-2 332 ? 0.75261 0.90794 0.73892 -0.20347 0.00919  -0.02428 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-2 O   
+10928 C CB  . PRO A-2 332 ? 0.80218 0.96764 0.78450 -0.21765 0.02074  -0.02167 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-2 CB  
+10929 C CG  . PRO A-2 332 ? 0.77726 0.94259 0.75451 -0.22059 0.02612  -0.02147 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-2 CG  
+10930 C CD  . PRO A-2 332 ? 1.02209 1.19263 0.99826 -0.21465 0.02695  -0.02321 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-2 CD  
+10931 N N   . GLU A-2 333 ? 0.92602 1.10270 0.91502 -0.20005 0.01462  -0.02627 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-2 N   
+10932 C CA  . GLU A-2 333 ? 0.93084 1.11063 0.92372 -0.19227 0.01022  -0.02733 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-2 CA  
+10933 C C   . GLU A-2 333 ? 0.91796 1.08457 0.90781 -0.18477 0.00654  -0.03063 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-2 C   
+10934 O O   . GLU A-2 333 ? 1.08428 1.24513 1.07495 -0.17848 0.00179  -0.03094 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-2 O   
+10935 C CB  . GLU A-2 333 ? 0.70642 0.90624 0.70441 -0.18851 0.01286  -0.02930 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-2 CB  
+10936 C CG  . GLU A-2 333 ? 0.93010 1.14500 0.93252 -0.19601 0.01489  -0.02679 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-2 CG  
+10937 C CD  . GLU A-2 333 ? 1.14133 1.35587 1.13980 -0.20679 0.02097  -0.02558 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-2 CD  
+10938 O OE1 . GLU A-2 333 ? 0.98211 1.19065 0.97528 -0.20657 0.02444  -0.02665 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-2 OE1 
+10939 O OE2 . GLU A-2 333 ? 1.31614 1.53510 1.31556 -0.21519 0.02198  -0.02361 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-2 OE2 
+10940 N N   . LEU A-2 334 ? 0.93769 1.09846 0.92309 -0.18521 0.00823  -0.03319 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-2 N   
+10941 C CA  . LEU A-2 334 ? 0.88301 1.03129 0.86481 -0.17994 0.00458  -0.03738 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-2 CA  
+10942 C C   . LEU A-2 334 ? 0.92122 1.05414 0.90178 -0.18485 0.00047  -0.03568 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-2 C   
+10943 O O   . LEU A-2 334 ? 0.88117 1.00212 0.85867 -0.18257 -0.00301 -0.03931 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-2 O   
+10944 C CB  . LEU A-2 334 ? 0.89464 1.04482 0.87143 -0.17912 0.00741  -0.04075 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-2 CB  
+10945 C CG  . LEU A-2 334 ? 0.65238 0.79585 0.62460 -0.17200 0.00478  -0.04731 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-2 CG  
+10946 C CD1 . LEU A-2 334 ? 0.94727 1.08757 0.92144 -0.16354 0.00176  -0.05047 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-2 CD1 
+10947 C CD2 . LEU A-2 334 ? 0.94785 1.10138 0.91499 -0.16953 0.00927  -0.04974 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-2 CD2 
+10948 N N   . LEU A-2 335 ? 1.09143 1.22491 1.07384 -0.19237 0.00113  -0.03078 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 N   
+10949 C CA  . LEU A-2 335 ? 0.88927 1.01100 0.87065 -0.19828 -0.00172 -0.02881 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 CA  
+10950 C C   . LEU A-2 335 ? 0.91433 1.03326 0.89596 -0.20008 -0.00393 -0.02379 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 C   
+10951 O O   . LEU A-2 335 ? 0.90153 1.01446 0.88184 -0.20733 -0.00456 -0.02064 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 O   
+10952 C CB  . LEU A-2 335 ? 0.82952 0.95441 0.81149 -0.20556 0.00121  -0.02804 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 CB  
+10953 C CG  . LEU A-2 335 ? 0.65172 0.77969 0.63206 -0.20317 0.00275  -0.03186 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 CG  
+10954 C CD1 . LEU A-2 335 ? 0.71955 0.85032 0.70069 -0.20836 0.00490  -0.03083 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 CD1 
+10955 C CD2 . LEU A-2 335 ? 0.86606 0.98610 0.84422 -0.19973 -0.00125 -0.03685 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-2 CD2 
+10956 N N   . TYR A-2 336 ? 0.73085 0.85573 0.71395 -0.19335 -0.00516 -0.02301 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-2 N   
+10957 C CA  . TYR A-2 336 ? 0.76000 0.88342 0.74233 -0.19366 -0.00829 -0.01779 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-2 CA  
+10958 C C   . TYR A-2 336 ? 0.98453 1.08697 0.96092 -0.19321 -0.01328 -0.01572 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-2 C   
+10959 O O   . TYR A-2 336 ? 1.29820 1.39457 1.27084 -0.19820 -0.01516 -0.01004 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-2 O   
+10960 C CB  . TYR A-2 336 ? 0.72346 0.86060 0.70981 -0.18487 -0.00934 -0.01820 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-2 CB  
+10961 C CG  . TYR A-2 336 ? 0.74311 0.90097 0.73438 -0.18957 -0.00508 -0.01761 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-2 CG  
+10962 C CD1 . TYR A-2 336 ? 0.81518 0.97501 0.80572 -0.19948 -0.00042 -0.01723 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-2 CD1 
+10963 C CD2 . TYR A-2 336 ? 0.56590 0.74130 0.56250 -0.18415 -0.00589 -0.01785 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-2 CD2 
+10964 C CE1 . TYR A-2 336 ? 0.71943 0.89433 0.71274 -0.20480 0.00351  -0.01706 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-2 CE1 
+10965 C CE2 . TYR A-2 336 ? 0.80560 0.99980 0.80649 -0.19058 -0.00194 -0.01785 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-2 CE2 
+10966 C CZ  . TYR A-2 336 ? 0.83104 1.02297 0.82942 -0.20140 0.00284  -0.01741 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-2 CZ  
+10967 O OH  . TYR A-2 336 ? 0.94392 1.15073 0.94488 -0.20878 0.00685  -0.01777 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-2 OH  
+10968 N N   . GLU A-2 337 ? 0.62269 0.71274 0.59672 -0.18802 -0.01533 -0.02029 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-2 N   
+10969 C CA  . GLU A-2 337 ? 0.70611 0.77252 0.67305 -0.18812 -0.02003 -0.01902 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-2 CA  
+10970 C C   . GLU A-2 337 ? 0.91786 0.97439 0.88285 -0.19812 -0.01914 -0.02140 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-2 C   
+10971 O O   . GLU A-2 337 ? 0.87738 0.91350 0.83644 -0.19918 -0.02255 -0.02269 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-2 O   
+10972 C CB  . GLU A-2 337 ? 0.90014 0.95692 0.86470 -0.17483 -0.02367 -0.02346 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-2 CB  
+10973 C CG  . GLU A-2 337 ? 0.81051 0.88017 0.77862 -0.16331 -0.02510 -0.02194 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-2 CG  
+10974 C CD  . GLU A-2 337 ? 1.17579 1.23160 1.13782 -0.15985 -0.03074 -0.01484 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-2 CD  
+10975 O OE1 . GLU A-2 337 ? 1.31163 1.34573 1.26539 -0.16756 -0.03286 -0.01061 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-2 OE1 
+10976 O OE2 . GLU A-2 337 ? 1.24560 1.31296 1.21075 -0.14955 -0.03314 -0.01331 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-2 OE2 
+10977 N N   . MET A-2 338 ? 0.70017 0.77067 0.66991 -0.20543 -0.01484 -0.02229 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-2 N   
+10978 C CA  . MET A-2 338 ? 0.89204 0.95883 0.86212 -0.21353 -0.01426 -0.02564 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-2 CA  
+10979 C C   . MET A-2 338 ? 0.76764 0.82173 0.73379 -0.22404 -0.01552 -0.02125 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-2 C   
+10980 O O   . MET A-2 338 ? 0.92345 0.97897 0.88787 -0.22799 -0.01457 -0.01477 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-2 O   
+10981 C CB  . MET A-2 338 ? 0.73082 0.81596 0.70670 -0.21681 -0.00974 -0.02708 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-2 CB  
+10982 C CG  . MET A-2 338 ? 0.74016 0.83444 0.71795 -0.22300 -0.00643 -0.02181 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-2 CG  
+10983 S SD  . MET A-2 338 ? 1.15245 1.26313 1.13531 -0.22507 -0.00152 -0.02430 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-2 SD  
+10984 C CE  . MET A-2 338 ? 0.60611 0.72384 0.58895 -0.23054 0.00198  -0.01902 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-2 CE  
+10985 N N   . ASP A-2 339 ? 0.73602 0.77808 0.69995 -0.22948 -0.01753 -0.02502 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-2 N   
+10986 C CA  . ASP A-2 339 ? 0.78724 0.81726 0.74716 -0.24190 -0.01803 -0.02154 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-2 CA  
+10987 C C   . ASP A-2 339 ? 0.86865 0.89166 0.82885 -0.24810 -0.01984 -0.02854 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-2 C   
+10988 O O   . ASP A-2 339 ? 1.03134 1.04705 0.98968 -0.24083 -0.02275 -0.03483 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-2 O   
+10989 C CB  . ASP A-2 339 ? 0.90032 0.90806 0.84999 -0.24033 -0.02140 -0.01477 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-2 CB  
+10990 C CG  . ASP A-2 339 ? 1.09310 1.09321 1.03741 -0.25418 -0.02007 -0.00783 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-2 CG  
+10991 O OD1 . ASP A-2 339 ? 0.95102 0.96394 0.90086 -0.26541 -0.01634 -0.00952 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-2 OD1 
+10992 O OD2 . ASP A-2 339 ? 1.45508 1.43721 1.38924 -0.25338 -0.02272 -0.00053 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-2 OD2 
+10993 N N   . ASN A-2 340 ? 0.89161 0.91890 0.85432 -0.26186 -0.01797 -0.02807 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-2 N   
+10994 C CA  . ASN A-2 340 ? 0.69603 0.71950 0.66000 -0.27079 -0.01981 -0.03484 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-2 CA  
+10995 C C   . ASN A-2 340 ? 0.83775 0.87659 0.80822 -0.26359 -0.02088 -0.04360 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-2 C   
+10996 O O   . ASN A-2 340 ? 1.08708 1.11679 1.05488 -0.26356 -0.02458 -0.05073 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-2 O   
+10997 C CB  . ASN A-2 340 ? 0.79310 0.78480 0.74573 -0.27352 -0.02416 -0.03510 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-2 CB  
+10998 C CG  . ASN A-2 340 ? 0.84893 0.83483 0.80157 -0.28933 -0.02513 -0.03988 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-2 CG  
+10999 O OD1 . ASN A-2 340 ? 0.86046 0.86962 0.82333 -0.29616 -0.02335 -0.04460 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-2 OD1 
+11000 N ND2 . ASN A-2 340 ? 1.45862 1.41328 1.39960 -0.29521 -0.02819 -0.03886 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-2 ND2 
+11001 N N   . THR A-2 341 ? 0.90521 0.96603 0.88264 -0.25753 -0.01776 -0.04302 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-2 N   
+11002 C CA  . THR A-2 341 ? 0.70382 0.77933 0.68554 -0.25018 -0.01849 -0.04949 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-2 CA  
+11003 C C   . THR A-2 341 ? 0.74893 0.84797 0.73981 -0.25371 -0.01554 -0.04980 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-2 C   
+11004 O O   . THR A-2 341 ? 1.02701 1.13252 1.02113 -0.25957 -0.01191 -0.04501 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-2 O   
+11005 C CB  . THR A-2 341 ? 0.78376 0.86024 0.76265 -0.23643 -0.01765 -0.04845 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-2 CB  
+11006 O OG1 . THR A-2 341 ? 0.87769 0.96745 0.85856 -0.23029 -0.01801 -0.05375 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-2 OG1 
+11007 C CG2 . THR A-2 341 ? 0.60118 0.68562 0.58218 -0.23495 -0.01339 -0.04116 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-2 CG2 
+11008 N N   . ARG A-2 342 ? 0.89273 1.00463 0.88694 -0.24913 -0.01730 -0.05570 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-2 N   
+11009 C CA  . ARG A-2 342 ? 0.98731 1.12127 0.98956 -0.24848 -0.01530 -0.05637 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-2 CA  
+11010 C C   . ARG A-2 342 ? 0.67754 0.81645 0.67739 -0.23639 -0.01319 -0.05404 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-2 C   
+11011 O O   . ARG A-2 342 ? 0.79206 0.92639 0.78625 -0.22854 -0.01510 -0.05623 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-2 O   
+11012 C CB  . ARG A-2 342 ? 0.70203 0.84885 0.70946 -0.25158 -0.01940 -0.06404 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-2 CB  
+11013 C CG  . ARG A-2 342 ? 0.82188 0.99258 0.83829 -0.24917 -0.01789 -0.06475 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-2 CG  
+11014 C CD  . ARG A-2 342 ? 0.96391 1.15173 0.98899 -0.25655 -0.02153 -0.07174 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-2 CD  
+11015 N NE  . ARG A-2 342 ? 1.08458 1.29409 1.12060 -0.25917 -0.01827 -0.07126 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-2 NE  
+11016 C CZ  . ARG A-2 342 ? 0.81905 1.03524 0.86181 -0.27228 -0.01548 -0.07124 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-2 CZ  
+11017 N NH1 . ARG A-2 342 ? 0.79688 0.99751 0.83566 -0.28491 -0.01598 -0.07098 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-2 NH1 
+11018 N NH2 . ARG A-2 342 ? 0.86350 1.10180 0.91633 -0.27263 -0.01187 -0.07152 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-2 NH2 
+11019 N N   . LEU A-2 343 ? 0.84352 0.99108 0.84674 -0.23564 -0.00886 -0.04989 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-2 N   
+11020 C CA  . LEU A-2 343 ? 0.77358 0.92376 0.77373 -0.22638 -0.00617 -0.04718 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-2 CA  
+11021 C C   . LEU A-2 343 ? 0.80749 0.97220 0.81134 -0.22159 -0.00681 -0.04988 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-2 C   
+11022 O O   . LEU A-2 343 ? 0.82732 1.00374 0.83854 -0.22513 -0.00563 -0.05086 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-2 O   
+11023 C CB  . LEU A-2 343 ? 0.82862 0.97640 0.82833 -0.22843 -0.00131 -0.04149 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-2 CB  
+11024 C CG  . LEU A-2 343 ? 0.71951 0.85461 0.71550 -0.23227 -0.00135 -0.03791 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-2 CG  
+11025 C CD1 . LEU A-2 343 ? 0.91238 1.04827 0.90752 -0.23419 0.00285  -0.03281 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-2 CD1 
+11026 C CD2 . LEU A-2 343 ? 0.85524 0.98134 0.84567 -0.22537 -0.00359 -0.03875 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-2 CD2 
+11027 N N   . ILE A-2 344 ? 0.85534 1.01993 0.85358 -0.21299 -0.00870 -0.05104 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-2 N   
+11028 C CA  . ILE A-2 344 ? 0.73656 0.91265 0.73563 -0.20608 -0.01038 -0.05270 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-2 CA  
+11029 C C   . ILE A-2 344 ? 0.88978 1.05994 0.88151 -0.19873 -0.00640 -0.04756 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-2 C   
+11030 O O   . ILE A-2 344 ? 0.88211 1.04279 0.86560 -0.19610 -0.00503 -0.04524 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-2 O   
+11031 C CB  . ILE A-2 344 ? 0.65527 0.83532 0.65117 -0.20254 -0.01638 -0.05787 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-2 CB  
+11032 C CG1 . ILE A-2 344 ? 0.65343 0.83528 0.65510 -0.21203 -0.02008 -0.06347 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-2 CG1 
+11033 C CG2 . ILE A-2 344 ? 0.76640 0.96005 0.76322 -0.19461 -0.01927 -0.05917 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-2 CG2 
+11034 C CD1 . ILE A-2 344 ? 0.75259 0.93553 0.74961 -0.21004 -0.02607 -0.06977 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-2 CD1 
+11035 N N   . ARG A-2 345 ? 0.85650 1.03204 0.85094 -0.19574 -0.00421 -0.04618 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-2 N   
+11036 C CA  . ARG A-2 345 ? 0.93630 1.10303 0.92277 -0.19009 -0.00016 -0.04148 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-2 CA  
+11037 C C   . ARG A-2 345 ? 0.89544 1.06613 0.87792 -0.17975 -0.00290 -0.04167 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-2 C   
+11038 O O   . ARG A-2 345 ? 0.92549 1.10840 0.91565 -0.17677 -0.00485 -0.04463 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-2 O   
+11039 C CB  . ARG A-2 345 ? 0.82430 0.98918 0.81433 -0.19440 0.00504  -0.03967 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-2 CB  
+11040 C CG  . ARG A-2 345 ? 0.64485 0.79857 0.62605 -0.18991 0.00927  -0.03576 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-2 CG  
+11041 C CD  . ARG A-2 345 ? 0.91648 1.06791 0.90019 -0.19534 0.01427  -0.03516 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-2 CD  
+11042 N NE  . ARG A-2 345 ? 0.92285 1.06164 0.89740 -0.19206 0.01823  -0.03244 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-2 NE  
+11043 C CZ  . ARG A-2 345 ? 0.90525 1.04159 0.87781 -0.18507 0.01922  -0.03345 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-2 CZ  
+11044 N NH1 . ARG A-2 345 ? 0.64805 0.79772 0.62887 -0.17981 0.01659  -0.03737 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-2 NH1 
+11045 N NH2 . ARG A-2 345 ? 1.12196 1.24218 1.08400 -0.18329 0.02294  -0.03083 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-2 NH2 
+11046 N N   . VAL A-2 346 ? 0.91314 1.07445 0.88333 -0.17400 -0.00304 -0.03836 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-2 N   
+11047 C CA  . VAL A-2 346 ? 0.99033 1.15113 0.95275 -0.16320 -0.00573 -0.03666 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-2 CA  
+11048 C C   . VAL A-2 346 ? 0.99253 1.14058 0.94898 -0.15995 -0.00069 -0.03210 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-2 C   
+11049 O O   . VAL A-2 346 ? 1.22315 1.35756 1.17243 -0.16455 0.00464  -0.02814 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-2 O   
+11050 C CB  . VAL A-2 346 ? 0.93716 1.09256 0.88645 -0.15930 -0.00789 -0.03467 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-2 CB  
+11051 C CG1 . VAL A-2 346 ? 1.20502 1.35836 1.14392 -0.14761 -0.01124 -0.03168 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-2 CG1 
+11052 C CG2 . VAL A-2 346 ? 0.76978 0.93579 0.72397 -0.16272 -0.01280 -0.04058 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-2 CG2 
+11053 N N   . HIS A-2 347 ? 1.09554 1.24844 1.05505 -0.15195 -0.00244 -0.03329 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-2 N   
+11054 C CA  . HIS A-2 347 ? 1.25264 1.39150 1.20633 -0.14825 0.00221  -0.03031 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-2 CA  
+11055 C C   . HIS A-2 347 ? 1.46071 1.57880 1.39532 -0.14249 0.00331  -0.02353 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-2 C   
+11056 O O   . HIS A-2 347 ? 1.38616 1.50442 1.31230 -0.13757 -0.00074 -0.02130 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-2 O   
+11057 C CB  . HIS A-2 347 ? 1.11377 1.26428 1.07609 -0.13925 -0.00007 -0.03430 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-2 CB  
+11058 C CG  . HIS A-2 347 ? 1.07066 1.24086 1.05064 -0.14663 0.00079  -0.04045 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-2 CG  
+11059 N ND1 . HIS A-2 347 ? 1.11635 1.29901 1.10605 -0.14137 0.00141  -0.04488 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-2 ND1 
+11060 C CD2 . HIS A-2 347 ? 0.91946 1.09835 0.90804 -0.15891 0.00143  -0.04265 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-2 CD2 
+11061 C CE1 . HIS A-2 347 ? 1.07408 1.27344 1.07748 -0.15147 0.00291  -0.04927 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-2 CE1 
+11062 N NE2 . HIS A-2 347 ? 0.94381 1.13947 0.94606 -0.16224 0.00268  -0.04758 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-2 NE2 
+11063 N N   . SER A-2 348 ? 1.67424 1.77357 1.60084 -0.14407 0.00909  -0.02030 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-2 N   
+11064 C CA  . SER A-2 348 ? 1.48538 1.56137 1.39238 -0.14116 0.01144  -0.01323 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-2 CA  
+11065 C C   . SER A-2 348 ? 1.53606 1.60477 1.43297 -0.12567 0.00666  -0.01049 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-2 C   
+11066 O O   . SER A-2 348 ? 1.70166 1.75082 1.57979 -0.12239 0.00740  -0.00350 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-2 O   
+11067 C CB  . SER A-2 348 ? 1.64909 1.70628 1.55050 -0.14850 0.01876  -0.01158 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-2 CB  
+11068 O OG  . SER A-2 348 ? 1.43028 1.49686 1.34241 -0.16128 0.02222  -0.01460 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-2 OG  
+11069 N N   . THR A-2 349 ? 1.57589 1.66043 1.48434 -0.11608 0.00181  -0.01553 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-2 N   
+11070 C CA  . THR A-2 349 ? 1.67322 1.75308 1.57341 -0.09913 -0.00362 -0.01334 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-2 CA  
+11071 C C   . THR A-2 349 ? 1.86417 1.94983 1.75551 -0.09357 -0.01027 -0.00989 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-2 C   
+11072 O O   . THR A-2 349 ? 1.77781 1.87745 1.67426 -0.10185 -0.01157 -0.01192 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-2 O   
+11073 C CB  . THR A-2 349 ? 1.73070 1.83267 1.64869 -0.09048 -0.00713 -0.02093 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-2 CB  
+11074 O OG1 . THR A-2 349 ? 1.57149 1.70395 1.50586 -0.09457 -0.01201 -0.02657 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-2 OG1 
+11075 C CG2 . THR A-2 349 ? 1.74728 1.84649 1.67403 -0.09721 -0.00011 -0.02530 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-2 CG2 
+11076 N N   . GLU A-2 350 ? 2.11230 2.18568 1.98872 -0.07857 -0.01474 -0.00470 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-2 N   
+11077 C CA  . GLU A-2 350 ? 2.04089 2.11950 1.90617 -0.07101 -0.02198 -0.00100 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-2 CA  
+11078 C C   . GLU A-2 350 ? 1.90912 2.02236 1.79184 -0.06488 -0.03092 -0.00878 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-2 C   
+11079 O O   . GLU A-2 350 ? 1.81902 1.94275 1.69621 -0.06293 -0.03692 -0.00828 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-2 O   
+11080 C CB  . GLU A-2 350 ? 2.20549 2.25800 2.04726 -0.05615 -0.02443 0.00803  ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-2 CB  
+11081 C CG  . GLU A-2 350 ? 2.35032 2.40738 2.19777 -0.03767 -0.03008 0.00546  ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-2 CG  
+11082 C CD  . GLU A-2 350 ? 2.30084 2.34692 2.15637 -0.03927 -0.02329 0.00173  ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-2 CD  
+11083 O OE1 . GLU A-2 350 ? 2.16636 2.19608 2.01893 -0.05433 -0.01452 0.00288  ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-2 OE1 
+11084 O OE2 . GLU A-2 350 ? 2.21152 2.26699 2.07651 -0.02523 -0.02678 -0.00294 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-2 OE2 
+11085 N N   . LYS A-2 351 ? 1.92409 2.05631 1.82735 -0.06269 -0.03166 -0.01640 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-2 N   
+11086 C CA  . LYS A-2 351 ? 1.90888 2.07669 1.83083 -0.05944 -0.03942 -0.02461 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-2 CA  
+11087 C C   . LYS A-2 351 ? 1.71559 1.90011 1.64887 -0.07585 -0.03894 -0.03003 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-2 C   
+11088 O O   . LYS A-2 351 ? 1.74273 1.95502 1.68909 -0.07579 -0.04566 -0.03682 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-2 O   
+11089 C CB  . LYS A-2 351 ? 1.64095 1.82539 1.58184 -0.05389 -0.03879 -0.03136 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-2 CB  
+11090 C CG  . LYS A-2 351 ? 1.87937 2.04999 1.81077 -0.03431 -0.04067 -0.02783 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-2 CG  
+11091 C CD  . LYS A-2 351 ? 1.85362 2.03394 1.80143 -0.03139 -0.03633 -0.03461 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-2 CD  
+11092 C CE  . LYS A-2 351 ? 1.69739 1.85809 1.64414 -0.04688 -0.02542 -0.03423 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-2 CE  
+11093 N NZ  . LYS A-2 351 ? 1.72710 1.89651 1.68751 -0.04397 -0.02075 -0.04113 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-2 NZ  
+11094 N N   . VAL A-2 352 ? 1.59795 1.76618 1.52633 -0.08955 -0.03148 -0.02751 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-2 N   
+11095 C CA  . VAL A-2 352 ? 1.45391 1.63282 1.39087 -0.10398 -0.03056 -0.03211 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-2 CA  
+11096 C C   . VAL A-2 352 ? 1.41769 1.62134 1.37785 -0.11010 -0.03165 -0.04076 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-2 C   
+11097 O O   . VAL A-2 352 ? 1.31278 1.53813 1.28235 -0.11208 -0.03788 -0.04687 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-2 O   
+11098 C CB  . VAL A-2 352 ? 1.18991 1.37466 1.11729 -0.10225 -0.03693 -0.03228 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-2 CB  
+11099 C CG1 . VAL A-2 352 ? 1.08142 1.26857 1.01310 -0.11647 -0.03447 -0.03619 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-2 CG1 
+11100 C CG2 . VAL A-2 352 ? 1.49110 1.65363 1.39399 -0.09412 -0.03636 -0.02296 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-2 CG2 
+11101 N N   . VAL A-2 353 ? 1.33396 1.53457 1.30256 -0.11393 -0.02543 -0.04154 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-2 N   
+11102 C CA  . VAL A-2 353 ? 1.05193 1.27406 1.04082 -0.12227 -0.02452 -0.04875 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-2 CA  
+11103 C C   . VAL A-2 353 ? 0.98526 1.20200 0.97673 -0.13859 -0.02039 -0.04934 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-2 C   
+11104 O O   . VAL A-2 353 ? 1.08062 1.27660 1.06191 -0.14302 -0.01511 -0.04434 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-2 O   
+11105 C CB  . VAL A-2 353 ? 0.99358 1.21594 0.98894 -0.11799 -0.01959 -0.04971 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-2 CB  
+11106 C CG1 . VAL A-2 353 ? 1.15775 1.40787 1.17410 -0.12496 -0.01923 -0.05747 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-2 CG1 
+11107 C CG2 . VAL A-2 353 ? 1.38719 1.60523 1.37472 -0.09929 -0.02307 -0.04740 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-2 CG2 
+11108 N N   . CYS A-2 354 ? 1.09800 1.33334 1.10280 -0.14761 -0.02299 -0.05547 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A-2 N   
+11109 C CA  . CYS A-2 354 ? 1.04494 1.27411 1.05152 -0.16182 -0.02029 -0.05618 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A-2 CA  
+11110 C C   . CYS A-2 354 ? 0.81015 1.05070 0.83124 -0.17219 -0.01669 -0.05963 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A-2 C   
+11111 O O   . CYS A-2 354 ? 0.92298 1.18611 0.95691 -0.17264 -0.01930 -0.06503 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A-2 O   
+11112 C CB  . CYS A-2 354 ? 0.76826 1.00315 0.77348 -0.16509 -0.02657 -0.06006 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A-2 CB  
+11113 S SG  . CYS A-2 354 ? 1.08818 1.30579 1.07315 -0.15724 -0.02842 -0.05539 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A-2 SG  
+11114 N N   . SER A-2 355 ? 0.75312 0.97962 0.77188 -0.18075 -0.01074 -0.05645 ? ? ? ? ? ? 345 SER A-2 N   
+11115 C CA  . SER A-2 355 ? 0.91771 1.15144 0.94665 -0.19210 -0.00689 -0.05832 ? ? ? ? ? ? 345 SER A-2 CA  
+11116 C C   . SER A-2 355 ? 0.84430 1.06707 0.87062 -0.20343 -0.00691 -0.05735 ? ? ? ? ? ? 345 SER A-2 C   
+11117 O O   . SER A-2 355 ? 0.83076 1.03591 0.84701 -0.20252 -0.00564 -0.05327 ? ? ? ? ? ? 345 SER A-2 O   
+11118 C CB  . SER A-2 355 ? 0.75619 0.98287 0.78340 -0.19110 -0.00004 -0.05535 ? ? ? ? ? ? 345 SER A-2 CB  
+11119 O OG  . SER A-2 355 ? 0.90113 1.13341 0.92863 -0.17870 -0.00011 -0.05637 ? ? ? ? ? ? 345 SER A-2 OG  
+11120 N N   . SER A-2 356 ? 0.79500 1.02817 0.83015 -0.21396 -0.00832 -0.06120 ? ? ? ? ? ? 346 SER A-2 N   
+11121 C CA  . SER A-2 356 ? 0.85870 1.07938 0.89062 -0.22411 -0.00921 -0.06074 ? ? ? ? ? ? 346 SER A-2 CA  
+11122 C C   . SER A-2 356 ? 1.04223 1.26248 1.07848 -0.23613 -0.00462 -0.05897 ? ? ? ? ? ? 346 SER A-2 C   
+11123 O O   . SER A-2 356 ? 1.08150 1.31903 1.12716 -0.24013 -0.00226 -0.06124 ? ? ? ? ? ? 346 SER A-2 O   
+11124 C CB  . SER A-2 356 ? 0.74584 0.97382 0.78074 -0.22771 -0.01570 -0.06685 ? ? ? ? ? ? 346 SER A-2 CB  
+11125 O OG  . SER A-2 356 ? 0.99541 1.24601 1.04316 -0.23403 -0.01669 -0.07188 ? ? ? ? ? ? 346 SER A-2 OG  
+11126 N N   . HIS A-2 357 ? 0.96973 1.17114 0.99862 -0.24131 -0.00338 -0.05486 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-2 N   
+11127 C CA  . HIS A-2 357 ? 0.75386 0.95094 0.78326 -0.25260 0.00033  -0.05172 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-2 CA  
+11128 C C   . HIS A-2 357 ? 0.87186 1.05081 0.89507 -0.25940 -0.00263 -0.05054 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-2 C   
+11129 O O   . HIS A-2 357 ? 0.96210 1.12658 0.97777 -0.25295 -0.00482 -0.04924 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-2 O   
+11130 C CB  . HIS A-2 357 ? 0.99250 1.18312 1.01698 -0.24978 0.00547  -0.04629 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-2 CB  
+11131 C CG  . HIS A-2 357 ? 0.97822 1.16076 0.99935 -0.26019 0.00829  -0.04181 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-2 CG  
+11132 N ND1 . HIS A-2 357 ? 0.97156 1.16526 0.99774 -0.27042 0.01163  -0.04227 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-2 ND1 
+11133 C CD2 . HIS A-2 357 ? 0.86732 1.03255 0.87985 -0.26158 0.00808  -0.03651 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-2 CD2 
+11134 C CE1 . HIS A-2 357 ? 0.93278 1.11424 0.95188 -0.27808 0.01335  -0.03671 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-2 CE1 
+11135 N NE2 . HIS A-2 357 ? 0.80926 0.97339 0.82028 -0.27221 0.01077  -0.03315 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-2 NE2 
+11136 N N   . MET A-2 358 ? 0.94328 1.12258 0.96912 -0.27237 -0.00238 -0.05110 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-2 N   
+11137 C CA  . MET A-2 358 ? 0.83313 0.99078 0.85125 -0.27950 -0.00495 -0.04933 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-2 CA  
+11138 C C   . MET A-2 358 ? 0.70660 0.84960 0.71681 -0.28080 -0.00174 -0.04130 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-2 C   
+11139 O O   . MET A-2 358 ? 0.87552 1.02109 0.88586 -0.29054 0.00197  -0.03776 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-2 O   
+11140 C CB  . MET A-2 358 ? 0.67916 0.84103 0.70174 -0.29440 -0.00598 -0.05291 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-2 CB  
+11141 C CG  . MET A-2 358 ? 0.85647 0.99135 0.86912 -0.30208 -0.00894 -0.05135 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-2 CG  
+11142 S SD  . MET A-2 358 ? 0.93428 1.05000 0.93851 -0.28899 -0.01489 -0.05468 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-2 SD  
+11143 C CE  . MET A-2 358 ? 0.90218 0.98448 0.89451 -0.29892 -0.01753 -0.05263 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-2 CE  
+11144 N N   . TYR A-2 359 ? 0.81412 0.94369 0.81728 -0.27102 -0.00318 -0.03855 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-2 N   
+11145 C CA  . TYR A-2 359 ? 0.76891 0.88746 0.76506 -0.27041 -0.00120 -0.03134 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-2 CA  
+11146 C C   . TYR A-2 359 ? 0.87892 0.97558 0.86672 -0.27683 -0.00400 -0.02787 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-2 C   
+11147 O O   . TYR A-2 359 ? 0.64547 0.72783 0.62932 -0.27312 -0.00836 -0.03057 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-2 O   
+11148 C CB  . TYR A-2 359 ? 0.79613 0.91261 0.78951 -0.25780 -0.00156 -0.03032 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-2 CB  
+11149 C CG  . TYR A-2 359 ? 0.76845 0.87765 0.75590 -0.25661 -0.00027 -0.02370 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-2 CG  
+11150 C CD1 . TYR A-2 359 ? 0.83433 0.95378 0.82277 -0.25822 0.00406  -0.02096 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-2 CD1 
+11151 C CD2 . TYR A-2 359 ? 0.79818 0.89080 0.77877 -0.25315 -0.00380 -0.02078 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-2 CD2 
+11152 C CE1 . TYR A-2 359 ? 0.73171 0.84652 0.71446 -0.25761 0.00453  -0.01547 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-2 CE1 
+11153 C CE2 . TYR A-2 359 ? 0.86530 0.95402 0.84097 -0.25117 -0.00360 -0.01481 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-2 CE2 
+11154 C CZ  . TYR A-2 359 ? 0.80370 0.90429 0.78049 -0.25401 0.00042  -0.01215 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-2 CZ  
+11155 O OH  . TYR A-2 359 ? 0.78585 0.88448 0.75748 -0.25254 -0.00005 -0.00674 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-2 OH  
+11156 N N   . ASN A-2 360 ? 1.20700 1.29968 1.19066 -0.28607 -0.00145 -0.02190 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-2 N   
+11157 C CA  . ASN A-2 360 ? 0.88374 0.95256 0.85691 -0.29259 -0.00396 -0.01686 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-2 CA  
+11158 C C   . ASN A-2 360 ? 0.96413 1.02894 0.92966 -0.29455 -0.00169 -0.00802 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-2 C   
+11159 O O   . ASN A-2 360 ? 1.30832 1.38879 1.27669 -0.30101 0.00330  -0.00647 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-2 O   
+11160 C CB  . ASN A-2 360 ? 0.77601 0.84247 0.75027 -0.30778 -0.00361 -0.01924 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-2 CB  
+11161 C CG  . ASN A-2 360 ? 1.04231 1.08418 1.00984 -0.30881 -0.00906 -0.02190 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-2 CG  
+11162 O OD1 . ASN A-2 360 ? 1.06517 1.08398 1.02251 -0.30162 -0.01251 -0.01807 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-2 OD1 
+11163 N ND2 . ASN A-2 360 ? 0.94438 0.99161 0.91759 -0.31726 -0.01014 -0.02919 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-2 ND2 
+11164 N N   . VAL A-2 361 ? 1.08538 1.13041 1.04101 -0.28813 -0.00558 -0.00273 ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-2 N   
+11165 C CA  . VAL A-2 361 ? 0.93124 0.97139 0.87786 -0.28879 -0.00501 0.00611  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-2 CA  
+11166 C C   . VAL A-2 361 ? 0.86993 0.89071 0.80504 -0.30164 -0.00526 0.01272  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-2 C   
+11167 O O   . VAL A-2 361 ? 1.29897 1.29570 1.22709 -0.30257 -0.00941 0.01325  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-2 O   
+11168 C CB  . VAL A-2 361 ? 0.96932 1.00074 0.91160 -0.27429 -0.00968 0.00865  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-2 CB  
+11169 C CG1 . VAL A-2 361 ? 0.92046 0.94170 0.85067 -0.27537 -0.01129 0.01854  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-2 CG1 
+11170 C CG2 . VAL A-2 361 ? 0.82980 0.88271 0.78183 -0.26493 -0.00777 0.00398  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-2 CG2 
+11171 N N   . GLU A-2 362 ? 1.08977 1.11970 1.02157 -0.31190 -0.00052 0.01767  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-2 N   
+11172 C CA  . GLU A-2 362 ? 1.19894 1.21190 1.11829 -0.32619 0.00049  0.02503  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-2 CA  
+11173 C C   . GLU A-2 362 ? 1.17884 1.16457 1.08123 -0.32036 -0.00505 0.03496  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-2 C   
+11174 O O   . GLU A-2 362 ? 1.26183 1.24923 1.16366 -0.30618 -0.00867 0.03637  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-2 O   
+11175 C CB  . GLU A-2 362 ? 1.37244 1.40616 1.29270 -0.33819 0.00792  0.02708  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-2 CB  
+11176 C CG  . GLU A-2 362 ? 1.63429 1.69850 1.57218 -0.33983 0.01311  0.01710  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-2 CG  
+11177 C CD  . GLU A-2 362 ? 1.98624 2.07325 1.92546 -0.34639 0.02041  0.01788  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-2 CD  
+11178 O OE1 . GLU A-2 362 ? 1.87070 1.95059 1.79704 -0.35641 0.02285  0.02593  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-2 OE1 
+11179 O OE2 . GLU A-2 362 ? 2.01100 2.12193 1.96283 -0.34104 0.02372  0.01046  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-2 OE2 
+11180 N N   . GLU A-2 363 ? 1.24528 1.20577 1.13340 -0.33169 -0.00582 0.04203  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-2 N   
+11181 C CA  . GLU A-2 363 ? 1.36193 1.29282 1.23166 -0.32557 -0.01179 0.05245  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-2 CA  
+11182 C C   . GLU A-2 363 ? 1.42564 1.36752 1.28785 -0.32287 -0.01106 0.06058  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-2 C   
+11183 O O   . GLU A-2 363 ? 1.24924 1.17864 1.10209 -0.31033 -0.01732 0.06674  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-2 O   
+11184 C CB  . GLU A-2 363 ? 1.66512 1.56374 1.51891 -0.34022 -0.01218 0.05898  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-2 CB  
+11185 C CG  . GLU A-2 363 ? 1.97194 1.85666 1.83103 -0.34445 -0.01361 0.05050  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-2 CG  
+11186 C CD  . GLU A-2 363 ? 2.57765 2.42792 2.41952 -0.36107 -0.01374 0.05699  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-2 CD  
+11187 O OE1 . GLU A-2 363 ? 2.52198 2.35375 2.34529 -0.36606 -0.01393 0.06958  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-2 OE1 
+11188 O OE2 . GLU A-2 363 ? 2.65127 2.49241 2.49712 -0.36983 -0.01375 0.04961  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-2 OE2 
+11189 N N   . ALA A-2 364 ? 1.29303 1.25954 1.15924 -0.33388 -0.00372 0.06002  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-2 N   
+11190 C CA  . ALA A-2 364 ? 1.22715 1.20578 1.08562 -0.33237 -0.00267 0.06633  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-2 CA  
+11191 C C   . ALA A-2 364 ? 1.30608 1.30163 1.17412 -0.31541 -0.00607 0.06170  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-2 C   
+11192 O O   . ALA A-2 364 ? 1.38606 1.38197 1.24488 -0.30895 -0.00970 0.06799  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-2 O   
+11193 C CB  . ALA A-2 364 ? 1.19423 1.19700 1.05602 -0.34733 0.00674  0.06442  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-2 CB  
+11194 N N   . TYR A-2 365 ? 1.14486 1.15500 1.03057 -0.30875 -0.00507 0.05100  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-2 N   
+11195 C CA  . TYR A-2 365 ? 1.02319 1.04904 0.91828 -0.29453 -0.00744 0.04620  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-2 CA  
+11196 C C   . TYR A-2 365 ? 1.08621 1.09626 0.98044 -0.27980 -0.01522 0.04673  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-2 C   
+11197 O O   . TYR A-2 365 ? 1.14101 1.16480 1.04391 -0.26830 -0.01705 0.04237  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-2 O   
+11198 C CB  . TYR A-2 365 ? 1.05050 1.09874 0.96311 -0.29426 -0.00229 0.03516  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-2 CB  
+11199 C CG  . TYR A-2 365 ? 0.94499 1.01403 0.86085 -0.30424 0.00534  0.03268  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-2 CG  
+11200 C CD1 . TYR A-2 365 ? 1.12167 1.19159 1.03627 -0.31809 0.01040  0.03306  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-2 CD1 
+11201 C CD2 . TYR A-2 365 ? 1.06243 1.15077 0.98288 -0.29994 0.00777  0.02908  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-2 CD2 
+11202 C CE1 . TYR A-2 365 ? 1.18795 1.27918 1.10633 -0.32578 0.01780  0.02976  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-2 CE1 
+11203 C CE2 . TYR A-2 365 ? 0.95928 1.06520 0.88205 -0.30755 0.01482  0.02570  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-2 CE2 
+11204 C CZ  . TYR A-2 365 ? 0.95238 1.06061 0.87448 -0.31960 0.01988  0.02591  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-2 CZ  
+11205 O OH  . TYR A-2 365 ? 1.24434 1.37230 1.16946 -0.32575 0.02728  0.02161  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-2 OH  
+11206 N N   . GLY A-2 366 ? 1.03706 1.01842 0.92066 -0.28008 -0.01950 0.05164  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A-2 N   
+11207 C CA  . GLY A-2 366 ? 1.12110 1.08678 1.00448 -0.26492 -0.02645 0.05040  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A-2 CA  
+11208 C C   . GLY A-2 366 ? 0.93790 0.90741 0.81714 -0.25088 -0.03236 0.05534  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A-2 C   
+11209 O O   . GLY A-2 366 ? 1.20550 1.17790 1.09172 -0.23616 -0.03636 0.05092  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A-2 O   
+11210 N N   . SER A-2 367 ? 1.34760 1.31934 1.21555 -0.25519 -0.03302 0.06417  ? ? ? ? ? ? 357 SER A-2 N   
+11211 C CA  . SER A-2 367 ? 1.13020 1.10786 0.99390 -0.24209 -0.03965 0.06904  ? ? ? ? ? ? 357 SER A-2 CA  
+11212 C C   . SER A-2 367 ? 1.07055 1.08221 0.94982 -0.23693 -0.03769 0.06150  ? ? ? ? ? ? 357 SER A-2 C   
+11213 O O   . SER A-2 367 ? 1.13881 1.16061 1.01921 -0.22502 -0.04329 0.06285  ? ? ? ? ? ? 357 SER A-2 O   
+11214 C CB  . SER A-2 367 ? 0.95779 0.92737 0.80255 -0.24869 -0.04152 0.08108  ? ? ? ? ? ? 357 SER A-2 CB  
+11215 O OG  . SER A-2 367 ? 1.20050 1.13566 1.02856 -0.25474 -0.04310 0.08923  ? ? ? ? ? ? 357 SER A-2 OG  
+11216 N N   . VAL A-2 368 ? 1.00783 1.03708 0.89873 -0.24566 -0.03006 0.05364  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-2 N   
+11217 C CA  . VAL A-2 368 ? 1.14871 1.20603 1.05297 -0.24228 -0.02750 0.04632  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-2 CA  
+11218 C C   . VAL A-2 368 ? 1.13759 1.20021 1.05591 -0.24165 -0.02303 0.03659  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-2 C   
+11219 O O   . VAL A-2 368 ? 0.96099 1.04300 0.88893 -0.24407 -0.01820 0.03033  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-2 O   
+11220 C CB  . VAL A-2 368 ? 0.89240 0.96669 0.79389 -0.25314 -0.02265 0.04690  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-2 CB  
+11221 C CG1 . VAL A-2 368 ? 1.06084 1.13316 0.94767 -0.25253 -0.02790 0.05622  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-2 CG1 
+11222 C CG2 . VAL A-2 368 ? 0.76176 0.83196 0.66189 -0.26684 -0.01548 0.04570  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-2 CG2 
+11223 N N   . LYS A-2 369 ? 0.99108 1.03498 0.90917 -0.23830 -0.02492 0.03528  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-2 N   
+11224 C CA  . LYS A-2 369 ? 1.02434 1.07233 0.95366 -0.23831 -0.02123 0.02637  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-2 CA  
+11225 C C   . LYS A-2 369 ? 1.03467 1.09999 0.97495 -0.22763 -0.02136 0.02019  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-2 C   
+11226 O O   . LYS A-2 369 ? 0.76640 0.84570 0.71569 -0.23002 -0.01648 0.01390  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-2 O   
+11227 C CB  . LYS A-2 369 ? 0.98186 1.00514 0.90682 -0.23742 -0.02395 0.02576  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-2 CB  
+11228 C CG  . LYS A-2 369 ? 0.84175 0.86922 0.77686 -0.23709 -0.02119 0.01634  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-2 CG  
+11229 C CD  . LYS A-2 369 ? 1.26364 1.26577 1.19324 -0.23661 -0.02452 0.01476  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-2 CD  
+11230 C CE  . LYS A-2 369 ? 1.60907 1.59596 1.53316 -0.22186 -0.03090 0.01623  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-2 CE  
+11231 N NZ  . LYS A-2 369 ? 1.51206 1.51818 1.44658 -0.20900 -0.03079 0.00997  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-2 NZ  
+11232 N N   . LYS A-2 370 ? 1.13132 1.19643 1.07065 -0.21568 -0.02681 0.02205  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-2 N   
+11233 C CA  . LYS A-2 370 ? 1.14734 1.23073 1.09744 -0.20633 -0.02636 0.01601  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-2 CA  
+11234 C C   . LYS A-2 370 ? 0.84778 0.95533 0.80347 -0.21160 -0.02252 0.01472  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-2 C   
+11235 O O   . LYS A-2 370 ? 1.11321 1.23477 1.07765 -0.21129 -0.01840 0.00869  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-2 O   
+11236 C CB  . LYS A-2 370 ? 0.93789 1.01801 0.88663 -0.19161 -0.03313 0.01780  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-2 CB  
+11237 C CG  . LYS A-2 370 ? 1.15051 1.20446 1.09355 -0.18467 -0.03673 0.01713  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-2 CG  
+11238 C CD  . LYS A-2 370 ? 1.48027 1.53476 1.42471 -0.16705 -0.04254 0.01620  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-2 CD  
+11239 C CE  . LYS A-2 370 ? 1.43015 1.45616 1.36805 -0.15950 -0.04575 0.01387  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-2 CE  
+11240 N NZ  . LYS A-2 370 ? 1.30942 1.33303 1.25190 -0.16513 -0.04069 0.00565  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-2 NZ  
+11241 N N   . LYS A-2 371 ? 0.98304 1.09434 0.93226 -0.21696 -0.02378 0.02029  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-2 N   
+11242 C CA  . LYS A-2 371 ? 1.15279 1.28441 1.10557 -0.22364 -0.01997 0.01815  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-2 CA  
+11243 C C   . LYS A-2 371 ? 1.00917 1.14178 0.96496 -0.23317 -0.01256 0.01352  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-2 C   
+11244 O O   . LYS A-2 371 ? 0.97980 1.12584 0.94173 -0.23542 -0.00836 0.00854  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-2 O   
+11245 C CB  . LYS A-2 371 ? 1.07114 1.20512 1.01415 -0.22779 -0.02312 0.02471  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-2 CB  
+11246 C CG  . LYS A-2 371 ? 1.08689 1.23056 1.02782 -0.23988 -0.01748 0.02291  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-2 CG  
+11247 C CD  . LYS A-2 371 ? 1.09229 1.25750 1.03689 -0.24056 -0.01789 0.01998  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-2 CD  
+11248 C CE  . LYS A-2 371 ? 0.96005 1.13202 0.90293 -0.25191 -0.01133 0.01588  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-2 CE  
+11249 N NZ  . LYS A-2 371 ? 1.29567 1.45812 1.22746 -0.25943 -0.00966 0.02012  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-2 NZ  
+11250 N N   . LEU A-2 372 ? 0.93776 1.05613 0.88915 -0.23875 -0.01097 0.01503  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 N   
+11251 C CA  . LEU A-2 372 ? 0.88279 1.00438 0.83757 -0.24664 -0.00451 0.01064  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 CA  
+11252 C C   . LEU A-2 372 ? 1.08699 1.21062 1.05057 -0.24200 -0.00236 0.00420  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 C   
+11253 O O   . LEU A-2 372 ? 1.04401 1.17602 1.01186 -0.24472 0.00244  -0.00019 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 O   
+11254 C CB  . LEU A-2 372 ? 0.88882 0.99830 0.83753 -0.25455 -0.00352 0.01387  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 CB  
+11255 C CG  . LEU A-2 372 ? 1.06665 1.17940 1.02032 -0.26133 0.00217  0.00908  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 CG  
+11256 C CD1 . LEU A-2 372 ? 1.07252 1.18447 1.01933 -0.27213 0.00507  0.01270  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 CD1 
+11257 C CD2 . LEU A-2 372 ? 1.03827 1.14131 0.99623 -0.25865 0.00062  0.00613  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-2 CD2 
+11258 N N   . ASN A-2 373 ? 0.98180 1.09672 0.94676 -0.23444 -0.00596 0.00352  ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-2 N   
+11259 C CA  . ASN A-2 373 ? 0.97284 1.08945 0.94414 -0.23017 -0.00411 -0.00248 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-2 CA  
+11260 C C   . ASN A-2 373 ? 1.02817 1.15954 1.00455 -0.22629 -0.00178 -0.00547 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-2 C   
+11261 O O   . ASN A-2 373 ? 1.03624 1.17222 1.01587 -0.22715 0.00218  -0.00943 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-2 O   
+11262 C CB  . ASN A-2 373 ? 0.88298 0.98615 0.85302 -0.22308 -0.00846 -0.00339 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-2 CB  
+11263 C CG  . ASN A-2 373 ? 0.87850 0.96698 0.84518 -0.22920 -0.00910 -0.00336 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-2 CG  
+11264 O OD1 . ASN A-2 373 ? 0.89197 0.98486 0.86053 -0.23737 -0.00549 -0.00461 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-2 OD1 
+11265 N ND2 . ASN A-2 373 ? 0.99931 1.07048 0.96111 -0.22530 -0.01366 -0.00247 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-2 ND2 
+11266 N N   . LYS A-2 374 ? 0.85286 0.99206 0.82960 -0.22221 -0.00432 -0.00346 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-2 N   
+11267 C CA  . LYS A-2 374 ? 0.96503 1.11986 0.94705 -0.22032 -0.00174 -0.00649 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-2 CA  
+11268 C C   . LYS A-2 374 ? 0.85617 1.01769 0.83784 -0.22919 0.00342  -0.00781 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-2 C   
+11269 O O   . LYS A-2 374 ? 1.13331 1.30143 1.11770 -0.22996 0.00737  -0.01100 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-2 O   
+11270 C CB  . LYS A-2 374 ? 0.72767 0.89333 0.71149 -0.21474 -0.00597 -0.00450 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-2 CB  
+11271 C CG  . LYS A-2 374 ? 0.84653 1.00450 0.83025 -0.20350 -0.01128 -0.00380 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-2 CG  
+11272 C CD  . LYS A-2 374 ? 0.70109 0.87184 0.68705 -0.19640 -0.01620 -0.00163 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-2 CD  
+11273 C CE  . LYS A-2 374 ? 1.07336 1.23327 1.05793 -0.18325 -0.02189 -0.00103 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-2 CE  
+11274 N NZ  . LYS A-2 374 ? 1.04986 1.22408 1.03737 -0.17386 -0.02748 0.00097  ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-2 NZ  
+11275 N N   . ALA A-2 375 ? 1.04059 1.19920 1.01766 -0.23599 0.00378  -0.00548 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A-2 N   
+11276 C CA  . ALA A-2 375 ? 1.14081 1.30361 1.11654 -0.24347 0.00881  -0.00784 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A-2 CA  
+11277 C C   . ALA A-2 375 ? 1.04035 1.19611 1.01695 -0.24418 0.01281  -0.01089 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A-2 C   
+11278 O O   . ALA A-2 375 ? 1.09869 1.25592 1.07536 -0.24604 0.01706  -0.01397 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A-2 O   
+11279 C CB  . ALA A-2 375 ? 0.64365 0.80757 0.61342 -0.24992 0.00815  -0.00516 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A-2 CB  
+11280 N N   . LEU A-2 376 ? 0.89620 1.04393 0.87305 -0.24267 0.01115  -0.01013 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-2 N   
+11281 C CA  . LEU A-2 376 ? 0.77294 0.91744 0.75167 -0.24302 0.01399  -0.01330 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-2 CA  
+11282 C C   . LEU A-2 376 ? 0.93107 1.07447 0.91255 -0.23663 0.01403  -0.01602 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-2 C   
+11283 O O   . LEU A-2 376 ? 0.91594 1.05891 0.89813 -0.23572 0.01658  -0.01872 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-2 O   
+11284 C CB  . LEU A-2 376 ? 0.55112 0.69004 0.52953 -0.24593 0.01228  -0.01199 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-2 CB  
+11285 C CG  . LEU A-2 376 ? 0.64799 0.78776 0.63011 -0.24673 0.01440  -0.01570 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-2 CG  
+11286 C CD1 . LEU A-2 376 ? 0.54171 0.68802 0.52405 -0.24910 0.01937  -0.01825 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-2 CD1 
+11287 C CD2 . LEU A-2 376 ? 0.64742 0.78307 0.62961 -0.25179 0.01263  -0.01439 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-2 CD2 
+11288 N N   . SER A-2 377 ? 0.99547 1.13901 0.97781 -0.23141 0.01119  -0.01544 ? ? ? ? ? ? 367 SER A-2 N   
+11289 C CA  . SER A-2 377 ? 0.79921 0.94244 0.78272 -0.22544 0.01148  -0.01822 ? ? ? ? ? ? 367 SER A-2 CA  
+11290 C C   . SER A-2 377 ? 0.91000 1.05719 0.89216 -0.22630 0.01615  -0.01946 ? ? ? ? ? ? 367 SER A-2 C   
+11291 O O   . SER A-2 377 ? 1.02813 1.17252 1.00890 -0.22352 0.01744  -0.02128 ? ? ? ? ? ? 367 SER A-2 O   
+11292 C CB  . SER A-2 377 ? 0.83828 0.98323 0.82290 -0.21924 0.00842  -0.01808 ? ? ? ? ? ? 367 SER A-2 CB  
+11293 O OG  . SER A-2 377 ? 0.87790 1.03308 0.86380 -0.22007 0.00944  -0.01670 ? ? ? ? ? ? 367 SER A-2 OG  
+11294 N N   . SER A-2 378 ? 0.75963 0.91243 0.74107 -0.23048 0.01844  -0.01839 ? ? ? ? ? ? 368 SER A-2 N   
+11295 C CA  . SER A-2 378 ? 0.72608 0.87906 0.70442 -0.23294 0.02318  -0.01932 ? ? ? ? ? ? 368 SER A-2 CA  
+11296 C C   . SER A-2 378 ? 0.72259 0.86814 0.69766 -0.23537 0.02580  -0.02034 ? ? ? ? ? ? 368 SER A-2 C   
+11297 O O   . SER A-2 378 ? 0.81264 0.95290 0.78326 -0.23526 0.02921  -0.02093 ? ? ? ? ? ? 368 SER A-2 O   
+11298 C CB  . SER A-2 378 ? 0.70989 0.87159 0.68856 -0.23830 0.02477  -0.01879 ? ? ? ? ? ? 368 SER A-2 CB  
+11299 O OG  . SER A-2 378 ? 0.83164 1.00355 0.81471 -0.23456 0.02235  -0.01840 ? ? ? ? ? ? 368 SER A-2 OG  
+11300 N N   . ALA A-2 379 ? 0.86832 1.01314 0.84485 -0.23722 0.02449  -0.02051 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A-2 N   
+11301 C CA  . ALA A-2 379 ? 1.00633 1.14712 0.98101 -0.23835 0.02725  -0.02250 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A-2 CA  
+11302 C C   . ALA A-2 379 ? 0.91883 1.05702 0.89510 -0.23231 0.02634  -0.02400 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A-2 C   
+11303 O O   . ALA A-2 379 ? 0.75412 0.88925 0.72871 -0.23035 0.02862  -0.02594 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A-2 O   
+11304 C CB  . ALA A-2 379 ? 0.70362 0.84784 0.67914 -0.24337 0.02706  -0.02246 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A-2 CB  
+11305 N N   . LEU A-2 380 ? 0.91315 1.05270 0.89229 -0.22876 0.02269  -0.02370 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-2 N   
+11306 C CA  . LEU A-2 380 ? 0.90493 1.04426 0.88561 -0.22355 0.02092  -0.02576 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-2 CA  
+11307 C C   . LEU A-2 380 ? 0.93028 1.06491 0.90534 -0.21830 0.02270  -0.02573 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-2 C   
+11308 O O   . LEU A-2 380 ? 0.88459 1.01901 0.85944 -0.21345 0.02195  -0.02729 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-2 O   
+11309 C CB  . LEU A-2 380 ? 0.82256 0.96269 0.80587 -0.22177 0.01650  -0.02628 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-2 CB  
+11310 C CG  . LEU A-2 380 ? 0.97605 1.11628 0.96248 -0.22678 0.01420  -0.02530 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-2 CG  
+11311 C CD1 . LEU A-2 380 ? 1.02267 1.15905 1.00943 -0.22404 0.00990  -0.02628 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-2 CD1 
+11312 C CD2 . LEU A-2 380 ? 0.84017 0.98437 0.83028 -0.23123 0.01484  -0.02660 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-2 CD2 
+11313 N N   . PHE A-2 381 ? 0.71743 0.84894 0.68755 -0.21929 0.02498  -0.02373 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-2 N   
+11314 C CA  . PHE A-2 381 ? 0.91527 1.04009 0.87754 -0.21573 0.02719  -0.02247 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-2 CA  
+11315 C C   . PHE A-2 381 ? 0.76300 0.87856 0.71940 -0.21733 0.03114  -0.02200 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-2 C   
+11316 O O   . PHE A-2 381 ? 1.01007 1.11609 0.95791 -0.21392 0.03283  -0.02029 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-2 O   
+11317 C CB  . PHE A-2 381 ? 0.83836 0.96525 0.79772 -0.21742 0.02877  -0.02073 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-2 CB  
+11318 C CG  . PHE A-2 381 ? 0.85865 0.99281 0.82258 -0.21426 0.02512  -0.02208 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-2 CG  
+11319 C CD1 . PHE A-2 381 ? 0.79005 0.93011 0.76033 -0.21677 0.02328  -0.02252 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-2 CD1 
+11320 C CD2 . PHE A-2 381 ? 0.91106 1.04487 0.87159 -0.20817 0.02320  -0.02311 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-2 CD2 
+11321 C CE1 . PHE A-2 381 ? 0.91568 1.05889 0.88885 -0.21274 0.01979  -0.02414 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-2 CE1 
+11322 C CE2 . PHE A-2 381 ? 0.96476 1.10323 0.92838 -0.20505 0.01994  -0.02556 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-2 CE2 
+11323 C CZ  . PHE A-2 381 ? 0.71599 0.85804 0.68595 -0.20707 0.01834  -0.02618 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-2 CZ  
+11324 N N   . ALA A-2 382 ? 0.78752 0.90406 0.74669 -0.22224 0.03263  -0.02350 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A-2 N   
+11325 C CA  . ALA A-2 382 ? 0.90208 1.00818 0.85491 -0.22355 0.03646  -0.02442 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A-2 CA  
+11326 C C   . ALA A-2 382 ? 0.86378 0.96799 0.81762 -0.21586 0.03557  -0.02683 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A-2 C   
+11327 O O   . ALA A-2 382 ? 0.71749 0.83134 0.67837 -0.21147 0.03199  -0.02800 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A-2 O   
+11328 C CB  . ALA A-2 382 ? 0.95900 1.06813 0.91328 -0.23206 0.03849  -0.02600 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A-2 CB  
+11329 N N   . GLU A-2 383 ? 0.75058 0.84254 0.69737 -0.21419 0.03880  -0.02814 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-2 N   
+11330 C CA  . GLU A-2 383 ? 0.92458 1.01556 0.87247 -0.20505 0.03820  -0.03109 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-2 CA  
+11331 C C   . GLU A-2 383 ? 0.98458 1.08065 0.93662 -0.20760 0.04078  -0.03599 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-2 C   
+11332 O O   . GLU A-2 383 ? 1.02832 1.13484 0.98749 -0.20177 0.03975  -0.03937 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-2 O   
+11333 C CB  . GLU A-2 383 ? 1.14145 1.21249 1.07673 -0.19799 0.03962  -0.02927 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-2 CB  
+11334 C CG  . GLU A-2 383 ? 1.34371 1.41654 1.28046 -0.18446 0.03647  -0.03066 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-2 CG  
+11335 C CD  . GLU A-2 383 ? 1.24715 1.30710 1.17282 -0.17688 0.03431  -0.02558 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-2 CD  
+11336 O OE1 . GLU A-2 383 ? 1.23528 1.27315 1.14677 -0.17826 0.03755  -0.02228 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-2 OE1 
+11337 O OE2 . GLU A-2 383 ? 1.45418 1.52568 1.38427 -0.17040 0.02939  -0.02483 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-2 OE2 
+11338 N N   . ARG A-2 384 ? 1.11886 1.20987 1.06666 -0.21655 0.04416  -0.03689 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-2 N   
+11339 C CA  . ARG A-2 384 ? 0.90184 0.99830 0.85170 -0.22030 0.04689  -0.04171 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-2 CA  
+11340 C C   . ARG A-2 384 ? 0.96366 1.06738 0.91470 -0.23194 0.04692  -0.04038 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-2 C   
+11341 O O   . ARG A-2 384 ? 0.85536 0.95166 0.80055 -0.23811 0.04778  -0.03859 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-2 O   
+11342 C CB  . ARG A-2 384 ? 0.89516 0.97417 0.83491 -0.21761 0.05105  -0.04579 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-2 CB  
+11343 C CG  . ARG A-2 384 ? 1.00162 1.07426 0.94028 -0.20366 0.05059  -0.04766 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-2 CG  
+11344 C CD  . ARG A-2 384 ? 1.07845 1.12665 1.00377 -0.20026 0.05433  -0.05067 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-2 CD  
+11345 N NE  . ARG A-2 384 ? 1.10537 1.13424 1.01906 -0.20787 0.05550  -0.04634 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-2 NE  
+11346 C CZ  . ARG A-2 384 ? 1.17120 1.18788 1.07825 -0.20394 0.05386  -0.04047 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-2 CZ  
+11347 N NH1 . ARG A-2 384 ? 1.04784 1.06892 0.95810 -0.19164 0.05011  -0.03820 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-2 NH1 
+11348 N NH2 . ARG A-2 384 ? 1.09940 1.10060 0.99603 -0.21322 0.05608  -0.03690 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-2 NH2 
+11349 N N   . VAL A-2 385 ? 0.92947 1.04824 0.88767 -0.23512 0.04590  -0.04106 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-2 N   
+11350 C CA  . VAL A-2 385 ? 0.91140 1.03780 0.87035 -0.24438 0.04468  -0.03881 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-2 CA  
+11351 C C   . VAL A-2 385 ? 1.01881 1.14934 0.97469 -0.24957 0.04785  -0.04285 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-2 C   
+11352 O O   . VAL A-2 385 ? 1.11491 1.25258 1.07415 -0.24694 0.04967  -0.04594 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-2 O   
+11353 C CB  . VAL A-2 385 ? 0.85339 0.99058 0.82023 -0.24443 0.04043  -0.03497 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-2 CB  
+11354 C CG1 . VAL A-2 385 ? 0.85497 0.99824 0.82107 -0.25224 0.03867  -0.03212 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-2 CG1 
+11355 C CG2 . VAL A-2 385 ? 0.94035 1.07378 0.90894 -0.23930 0.03745  -0.03204 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-2 CG2 
+11356 N N   . LEU A-2 386 ? 1.08923 1.21734 1.03879 -0.25727 0.04861  -0.04332 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-2 N   
+11357 C CA  . LEU A-2 386 ? 0.91514 1.04761 0.85967 -0.26327 0.05121  -0.04731 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-2 CA  
+11358 C C   . LEU A-2 386 ? 0.85558 1.00028 0.80144 -0.26993 0.04768  -0.04270 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-2 C   
+11359 O O   . LEU A-2 386 ? 0.75385 0.89974 0.69888 -0.27382 0.04450  -0.03949 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-2 O   
+11360 C CB  . LEU A-2 386 ? 0.68305 0.80368 0.61788 -0.26778 0.05408  -0.05201 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-2 CB  
+11361 C CG  . LEU A-2 386 ? 0.96261 1.08787 0.89028 -0.27528 0.05623  -0.05690 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-2 CG  
+11362 C CD1 . LEU A-2 386 ? 0.84821 0.97965 0.77651 -0.27129 0.05988  -0.06129 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-2 CD1 
+11363 C CD2 . LEU A-2 386 ? 0.91873 1.02967 0.83629 -0.28036 0.05888  -0.06260 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-2 CD2 
+11364 N N   . LEU A-2 387 ? 0.93710 1.09127 0.88468 -0.27108 0.04826  -0.04221 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-2 N   
+11365 C CA  . LEU A-2 387 ? 0.78288 0.94560 0.72923 -0.27689 0.04484  -0.03680 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-2 CA  
+11366 C C   . LEU A-2 387 ? 0.89258 1.05842 0.82925 -0.28424 0.04581  -0.03916 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-2 C   
+11367 O O   . LEU A-2 387 ? 0.91921 1.08751 0.85070 -0.28642 0.05039  -0.04438 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-2 O   
+11368 C CB  . LEU A-2 387 ? 0.78450 0.95458 0.73464 -0.27712 0.04568  -0.03486 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-2 CB  
+11369 C CG  . LEU A-2 387 ? 0.73647 0.90562 0.69605 -0.27164 0.04341  -0.03238 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-2 CG  
+11370 C CD1 . LEU A-2 387 ? 0.92482 1.10182 0.88702 -0.27560 0.04386  -0.02991 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-2 CD1 
+11371 C CD2 . LEU A-2 387 ? 1.06704 1.23051 1.02839 -0.26950 0.03789  -0.02740 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-2 CD2 
+11372 N N   . ILE A-2 388 ? 0.67753 0.84504 0.61190 -0.28773 0.04143  -0.03600 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-2 N   
+11373 C CA  . ILE A-2 388 ? 0.80886 0.98204 0.73415 -0.29515 0.04067  -0.03775 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-2 CA  
+11374 C C   . ILE A-2 388 ? 0.99004 1.17171 0.91328 -0.29719 0.03507  -0.02991 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-2 C   
+11375 O O   . ILE A-2 388 ? 0.85724 1.03784 0.78630 -0.29290 0.03155  -0.02358 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-2 O   
+11376 C CB  . ILE A-2 388 ? 0.75457 0.92523 0.67833 -0.29845 0.03975  -0.04123 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-2 CB  
+11377 C CG1 . ILE A-2 388 ? 0.72085 0.89428 0.65263 -0.29538 0.03479  -0.03559 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-2 CG1 
+11378 C CG2 . ILE A-2 388 ? 0.70165 0.85905 0.62373 -0.29698 0.04549  -0.04852 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-2 CG2 
+11379 C CD1 . ILE A-2 388 ? 0.84392 1.01762 0.77573 -0.29989 0.03461  -0.03877 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-2 CD1 
+11380 N N   . GLU A-2 389 ? 1.10921 1.29802 1.02263 -0.30354 0.03395  -0.03044 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-2 N   
+11381 C CA  . GLU A-2 389 ? 1.11518 1.31028 1.02350 -0.30501 0.02844  -0.02222 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-2 CA  
+11382 C C   . GLU A-2 389 ? 1.08575 1.28594 0.99738 -0.30271 0.02081  -0.01783 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-2 C   
+11383 O O   . GLU A-2 389 ? 0.95667 1.15464 0.87327 -0.29704 0.01632  -0.01093 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-2 O   
+11384 C CB  . GLU A-2 389 ? 0.82947 1.03133 0.72417 -0.31225 0.03006  -0.02404 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-2 CB  
+11385 C CG  . GLU A-2 389 ? 0.94211 1.14858 0.82801 -0.31398 0.02437  -0.01443 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-2 CG  
+11386 C CD  . GLU A-2 389 ? 1.20155 1.40231 1.08694 -0.31350 0.02652  -0.00800 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-2 CD  
+11387 O OE1 . GLU A-2 389 ? 0.80954 1.00723 0.70146 -0.31273 0.03298  -0.01234 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-2 OE1 
+11388 O OE2 . GLU A-2 389 ? 1.32463 1.52391 1.20266 -0.31409 0.02154  0.00145  ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-2 OE2 
+11389 N N   . GLY A-2 390 ? 1.15222 1.36001 1.06143 -0.30704 0.01930  -0.02247 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A-2 N   
+11390 C CA  . GLY A-2 390 ? 1.15256 1.37096 1.06524 -0.30544 0.01191  -0.01904 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A-2 CA  
+11391 C C   . GLY A-2 390 ? 0.90361 1.12603 0.82347 -0.30778 0.01288  -0.02523 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A-2 C   
+11392 O O   . GLY A-2 390 ? 0.83891 1.05159 0.76032 -0.30985 0.01920  -0.03134 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A-2 O   
+11393 N N   . PRO A-2 391 ? 0.69889 0.93617 0.62289 -0.30748 0.00653  -0.02354 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-2 N   
+11394 C CA  . PRO A-2 391 ? 0.87835 1.12210 0.80989 -0.31143 0.00782  -0.02910 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-2 CA  
+11395 C C   . PRO A-2 391 ? 0.67787 0.92300 0.60207 -0.32330 0.01107  -0.03799 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-2 C   
+11396 O O   . PRO A-2 391 ? 1.15004 1.39066 1.07751 -0.32843 0.01539  -0.04350 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-2 O   
+11397 C CB  . PRO A-2 391 ? 0.82521 1.08876 0.76406 -0.30692 -0.00039 -0.02471 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-2 CB  
+11398 C CG  . PRO A-2 391 ? 0.66796 0.93645 0.59777 -0.30453 -0.00664 -0.01905 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-2 CG  
+11399 C CD  . PRO A-2 391 ? 0.92200 1.17116 0.84426 -0.30287 -0.00215 -0.01616 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-2 CD  
+11400 N N   . SER A-2 392 ? 1.03068 1.28069 0.94362 -0.32834 0.00923  -0.03968 ? ? ? ? ? ? 382 SER A-2 N   
+11401 C CA  . SER A-2 392 ? 1.13883 1.38832 1.04326 -0.33987 0.01243  -0.04954 ? ? ? ? ? ? 382 SER A-2 CA  
+11402 C C   . SER A-2 392 ? 1.09396 1.32077 0.99519 -0.34108 0.02165  -0.05568 ? ? ? ? ? ? 382 SER A-2 C   
+11403 O O   . SER A-2 392 ? 0.91797 1.13799 0.81591 -0.34937 0.02541  -0.06393 ? ? ? ? ? ? 382 SER A-2 O   
+11404 C CB  . SER A-2 392 ? 0.86485 1.12319 0.75597 -0.34398 0.00902  -0.05020 ? ? ? ? ? ? 382 SER A-2 CB  
+11405 O OG  . SER A-2 392 ? 1.47573 1.72245 1.35964 -0.33956 0.01279  -0.04720 ? ? ? ? ? ? 382 SER A-2 OG  
+11406 N N   . GLU A-2 393 ? 1.19354 1.40821 1.09550 -0.33282 0.02512  -0.05186 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-2 N   
+11407 C CA  . GLU A-2 393 ? 0.96776 1.16262 0.86861 -0.33098 0.03297  -0.05695 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-2 CA  
+11408 C C   . GLU A-2 393 ? 1.05293 1.23967 0.96261 -0.32898 0.03465  -0.05635 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-2 C   
+11409 O O   . GLU A-2 393 ? 1.08333 1.25405 0.98942 -0.33153 0.04006  -0.06226 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-2 O   
+11410 C CB  . GLU A-2 393 ? 0.89458 1.08367 0.79577 -0.32288 0.03558  -0.05309 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-2 CB  
+11411 C CG  . GLU A-2 393 ? 1.20771 1.40271 1.09813 -0.32584 0.03631  -0.05434 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-2 CG  
+11412 C CD  . GLU A-2 393 ? 1.29107 1.50079 1.17942 -0.32617 0.02909  -0.04585 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-2 CD  
+11413 O OE1 . GLU A-2 393 ? 1.24838 1.46681 1.14245 -0.32555 0.02270  -0.04156 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-2 OE1 
+11414 O OE2 . GLU A-2 393 ? 1.45142 1.66407 1.33188 -0.32670 0.02992  -0.04331 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-2 OE2 
+11415 N N   . LYS A-2 394 ? 1.00595 1.20242 0.92588 -0.32406 0.03020  -0.04920 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-2 N   
+11416 C CA  . LYS A-2 394 ? 1.13327 1.32449 1.06076 -0.32250 0.03205  -0.04833 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-2 CA  
+11417 C C   . LYS A-2 394 ? 1.01222 1.20775 0.93830 -0.33395 0.03286  -0.05382 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-2 C   
+11418 O O   . LYS A-2 394 ? 1.06647 1.24829 0.99160 -0.33697 0.03773  -0.05631 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-2 O   
+11419 C CB  . LYS A-2 394 ? 1.14626 1.34849 1.08447 -0.31411 0.02724  -0.04049 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-2 CB  
+11420 C CG  . LYS A-2 394 ? 1.18378 1.38359 1.12928 -0.31238 0.02934  -0.03953 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-2 CG  
+11421 C CD  . LYS A-2 394 ? 1.41452 1.62553 1.36985 -0.30317 0.02464  -0.03313 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-2 CD  
+11422 C CE  . LYS A-2 394 ? 1.06357 1.26418 1.01907 -0.29351 0.02407  -0.02883 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-2 CE  
+11423 N NZ  . LYS A-2 394 ? 1.15898 1.36670 1.12249 -0.28449 0.01954  -0.02350 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-2 NZ  
+11424 N N   . ILE A-2 395 ? 1.14864 1.36321 1.07386 -0.34098 0.02793  -0.05557 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-2 N   
+11425 C CA  . ILE A-2 395 ? 0.96071 1.18253 0.88515 -0.35402 0.02838  -0.06175 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-2 CA  
+11426 C C   . ILE A-2 395 ? 1.03452 1.23365 0.94650 -0.36261 0.03486  -0.07035 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-2 C   
+11427 O O   . ILE A-2 395 ? 0.88932 1.07819 0.79968 -0.37106 0.03901  -0.07418 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-2 O   
+11428 C CB  . ILE A-2 395 ? 1.07151 1.32074 0.99719 -0.35908 0.02072  -0.06244 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-2 CB  
+11429 C CG1 . ILE A-2 395 ? 1.14458 1.41463 1.08283 -0.34914 0.01415  -0.05420 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-2 CG1 
+11430 C CG2 . ILE A-2 395 ? 0.96172 1.21977 0.88593 -0.37494 0.02124  -0.07059 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-2 CG2 
+11431 C CD1 . ILE A-2 395 ? 1.16387 1.46156 1.10340 -0.35098 0.00534  -0.05365 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-2 CD1 
+11432 N N   . LEU A-2 396 ? 1.02274 1.21262 0.92491 -0.36049 0.03621  -0.07357 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 N   
+11433 C CA  . LEU A-2 396 ? 0.91716 1.08402 0.80667 -0.36628 0.04241  -0.08270 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 CA  
+11434 C C   . LEU A-2 396 ? 0.95220 1.09304 0.84141 -0.35927 0.04862  -0.08156 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 C   
+11435 O O   . LEU A-2 396 ? 0.94724 1.06808 0.82926 -0.36596 0.05319  -0.08683 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 O   
+11436 C CB  . LEU A-2 396 ? 0.97525 1.14184 0.85504 -0.36403 0.04274  -0.08657 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 CB  
+11437 C CG  . LEU A-2 396 ? 0.86546 1.00698 0.73234 -0.36545 0.04974  -0.09636 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 CG  
+11438 C CD1 . LEU A-2 396 ? 0.78441 0.91801 0.64205 -0.38043 0.05096  -0.10616 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 CD1 
+11439 C CD2 . LEU A-2 396 ? 1.09362 1.23926 0.95296 -0.36106 0.05074  -0.09913 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-2 CD2 
+11440 N N   . PHE A-2 397 ? 0.96800 1.10783 0.86388 -0.34598 0.04855  -0.07464 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-2 N   
+11441 C CA  . PHE A-2 397 ? 1.07608 1.19313 0.97111 -0.33775 0.05351  -0.07361 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-2 CA  
+11442 C C   . PHE A-2 397 ? 1.09009 1.20081 0.98850 -0.34098 0.05470  -0.07032 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-2 C   
+11443 O O   . PHE A-2 397 ? 1.05431 1.14083 0.94588 -0.34012 0.05943  -0.07190 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-2 O   
+11444 C CB  . PHE A-2 397 ? 0.83002 0.95139 0.73231 -0.32416 0.05244  -0.06750 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-2 CB  
+11445 C CG  . PHE A-2 397 ? 0.99874 1.11928 0.89571 -0.32028 0.05433  -0.07158 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-2 CG  
+11446 C CD1 . PHE A-2 397 ? 1.09517 1.20246 0.98042 -0.32442 0.05863  -0.08105 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-2 CD1 
+11447 C CD2 . PHE A-2 397 ? 1.05955 1.19226 0.96260 -0.31305 0.05228  -0.06641 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-2 CD2 
+11448 C CE1 . PHE A-2 397 ? 0.91886 1.02789 0.79934 -0.32053 0.06118  -0.08556 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-2 CE1 
+11449 C CE2 . PHE A-2 397 ? 0.80428 0.93872 0.70257 -0.31074 0.05497  -0.07014 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-2 CE2 
+11450 C CZ  . PHE A-2 397 ? 0.92888 1.05289 0.81628 -0.31404 0.05959  -0.07987 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-2 CZ  
+11451 N N   . GLU A-2 398 ? 1.04060 1.17280 0.94876 -0.34428 0.05059  -0.06563 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-2 N   
+11452 C CA  . GLU A-2 398 ? 0.94880 1.07870 0.86035 -0.34836 0.05251  -0.06274 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-2 CA  
+11453 C C   . GLU A-2 398 ? 1.04440 1.16090 0.94602 -0.36359 0.05656  -0.06933 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-2 C   
+11454 O O   . GLU A-2 398 ? 1.21014 1.30740 1.10660 -0.36637 0.06124  -0.06817 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-2 O   
+11455 C CB  . GLU A-2 398 ? 0.87754 1.03684 0.80237 -0.34816 0.04740  -0.05778 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-2 CB  
+11456 C CG  . GLU A-2 398 ? 1.36413 1.52353 1.29551 -0.34359 0.04913  -0.05203 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-2 CG  
+11457 C CD  . GLU A-2 398 ? 1.12937 1.28279 1.06444 -0.32791 0.04810  -0.04645 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-2 CD  
+11458 O OE1 . GLU A-2 398 ? 1.18484 1.35179 1.12614 -0.32062 0.04317  -0.04391 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-2 OE1 
+11459 O OE2 . GLU A-2 398 ? 1.11101 1.24562 1.04186 -0.32328 0.05195  -0.04452 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-2 OE2 
+11460 N N   . LYS A-2 399 ? 0.97805 1.10323 0.87541 -0.37423 0.05476  -0.07627 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-2 N   
+11461 C CA  . LYS A-2 399 ? 0.95647 1.06746 0.84320 -0.39045 0.05845  -0.08393 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-2 CA  
+11462 C C   . LYS A-2 399 ? 1.01425 1.08729 0.88556 -0.38763 0.06420  -0.08867 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-2 C   
+11463 O O   . LYS A-2 399 ? 1.11848 1.16664 0.98036 -0.39522 0.06909  -0.09034 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-2 O   
+11464 C CB  . LYS A-2 399 ? 0.85508 0.98728 0.74103 -0.40213 0.05412  -0.09093 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-2 CB  
+11465 C CG  . LYS A-2 399 ? 0.86500 0.97871 0.73686 -0.41882 0.05774  -0.10141 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-2 CG  
+11466 C CD  . LYS A-2 399 ? 0.86900 0.98641 0.74333 -0.43511 0.05983  -0.10188 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-2 CD  
+11467 C CE  . LYS A-2 399 ? 0.97506 1.07175 0.83410 -0.45356 0.06331  -0.11292 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-2 CE  
+11468 N NZ  . LYS A-2 399 ? 1.19615 1.30540 1.05923 -0.47341 0.06441  -0.11454 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-2 NZ  
+11469 N N   . VAL A-2 400 ? 1.15956 1.22751 1.02760 -0.37650 0.06386  -0.09084 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-2 N   
+11470 C CA  . VAL A-2 400 ? 1.16122 1.19582 1.01551 -0.37146 0.06904  -0.09652 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-2 CA  
+11471 C C   . VAL A-2 400 ? 0.99873 1.01106 0.85212 -0.36120 0.07227  -0.08998 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-2 C   
+11472 O O   . VAL A-2 400 ? 1.20019 1.18037 1.04052 -0.36333 0.07680  -0.09284 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-2 O   
+11473 C CB  . VAL A-2 400 ? 1.18822 1.22856 1.04144 -0.36122 0.06831  -0.10025 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-2 CB  
+11474 C CG1 . VAL A-2 400 ? 0.88679 0.89582 0.72898 -0.35140 0.07363  -0.10534 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-2 CG1 
+11475 C CG2 . VAL A-2 400 ? 1.05812 1.11434 0.90668 -0.37260 0.06584  -0.10801 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-2 CG2 
+11476 N N   . LEU A-2 401 ? 1.14323 1.17096 1.00912 -0.34981 0.06966  -0.08109 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-2 N   
+11477 C CA  . LEU A-2 401 ? 1.13159 1.14130 0.99645 -0.33975 0.07185  -0.07463 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-2 CA  
+11478 C C   . LEU A-2 401 ? 1.15067 1.14845 1.01020 -0.35119 0.07463  -0.07166 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-2 C   
+11479 O O   . LEU A-2 401 ? 1.10811 1.07716 0.95717 -0.34764 0.07823  -0.06928 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-2 O   
+11480 C CB  . LEU A-2 401 ? 0.81738 0.84826 0.69662 -0.32718 0.06804  -0.06673 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-2 CB  
+11481 C CG  . LEU A-2 401 ? 0.90719 0.94306 0.79029 -0.31388 0.06674  -0.06798 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-2 CG  
+11482 C CD1 . LEU A-2 401 ? 0.96157 1.01854 0.85852 -0.30500 0.06263  -0.06046 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-2 CD1 
+11483 C CD2 . LEU A-2 401 ? 0.96642 0.97481 0.84017 -0.30347 0.07042  -0.07070 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-2 CD2 
+11484 N N   . ASP A-2 402 ? 1.10780 1.12804 0.97399 -0.36499 0.07305  -0.07158 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-2 N   
+11485 C CA  . ASP A-2 402 ? 1.01447 1.02803 0.87680 -0.37807 0.07645  -0.06902 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-2 CA  
+11486 C C   . ASP A-2 402 ? 1.31748 1.29304 1.16044 -0.38799 0.08181  -0.07441 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-2 C   
+11487 O O   . ASP A-2 402 ? 1.51389 1.46451 1.34685 -0.38990 0.08605  -0.06981 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-2 O   
+11488 C CB  . ASP A-2 402 ? 1.07686 1.12521 0.95077 -0.39179 0.07364  -0.07032 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-2 CB  
+11489 C CG  . ASP A-2 402 ? 1.27433 1.32290 1.14709 -0.40616 0.07768  -0.06758 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-2 CG  
+11490 O OD1 . ASP A-2 402 ? 1.66308 1.68534 1.52602 -0.40433 0.08241  -0.06269 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-2 OD1 
+11491 O OD2 . ASP A-2 402 ? 1.24305 1.31957 1.12457 -0.41946 0.07611  -0.07020 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-2 OD2 
+11492 N N   . GLU A-2 403 ? 1.25036 1.21907 1.08609 -0.39419 0.08171  -0.08419 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-2 N   
+11493 C CA  . GLU A-2 403 ? 1.19604 1.12591 1.01199 -0.40399 0.08666  -0.09072 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-2 CA  
+11494 C C   . GLU A-2 403 ? 1.25185 1.14485 1.05554 -0.38690 0.08928  -0.08948 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-2 C   
+11495 O O   . GLU A-2 403 ? 1.33018 1.18533 1.11711 -0.39071 0.09368  -0.08898 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-2 O   
+11496 C CB  . GLU A-2 403 ? 1.34434 1.27898 1.15564 -0.41541 0.08550  -0.10284 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-2 CB  
+11497 C CG  . GLU A-2 403 ? 1.36162 1.33151 1.18323 -0.43362 0.08240  -0.10515 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-2 CG  
+11498 C CD  . GLU A-2 403 ? 1.40588 1.36657 1.22243 -0.45337 0.08640  -0.10407 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-2 CD  
+11499 O OE1 . GLU A-2 403 ? 1.38160 1.30045 1.18007 -0.45859 0.09185  -0.10573 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-2 OE1 
+11500 O OE2 . GLU A-2 403 ? 1.53438 1.52965 1.36471 -0.46355 0.08424  -0.10149 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-2 OE2 
+11501 N N   . VAL A-2 404 ? 1.25025 1.15386 1.06177 -0.36804 0.08653  -0.08877 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-2 N   
+11502 C CA  . VAL A-2 404 ? 1.27451 1.14849 1.07638 -0.35051 0.08840  -0.08935 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-2 CA  
+11503 C C   . VAL A-2 404 ? 1.21900 1.08582 1.02271 -0.33839 0.08819  -0.07806 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-2 C   
+11504 O O   . VAL A-2 404 ? 1.19395 1.02500 0.98280 -0.33240 0.09091  -0.07586 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-2 O   
+11505 C CB  . VAL A-2 404 ? 1.21407 1.10518 1.02360 -0.33725 0.08618  -0.09490 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-2 CB  
+11506 C CG1 . VAL A-2 404 ? 1.38665 1.25300 1.18923 -0.31754 0.08789  -0.09582 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-2 CG1 
+11507 C CG2 . VAL A-2 404 ? 1.27060 1.16631 1.07488 -0.34916 0.08666  -0.10651 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-2 CG2 
+11508 N N   . GLU A-2 405 ? 1.26547 1.16480 1.08602 -0.33411 0.08466  -0.07085 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-2 N   
+11509 C CA  . GLU A-2 405 ? 1.24929 1.14585 1.07215 -0.32235 0.08386  -0.06084 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-2 CA  
+11510 C C   . GLU A-2 405 ? 1.23862 1.16890 1.07664 -0.32789 0.08140  -0.05455 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-2 C   
+11511 O O   . GLU A-2 405 ? 1.22020 1.17783 1.07320 -0.31892 0.07728  -0.05280 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-2 O   
+11512 C CB  . GLU A-2 405 ? 1.02048 0.91851 0.84835 -0.30089 0.08132  -0.06059 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-2 CB  
+11513 C CG  . GLU A-2 405 ? 1.50808 1.40153 1.33647 -0.28789 0.07983  -0.05135 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-2 CG  
+11514 C CD  . GLU A-2 405 ? 1.78115 1.64147 1.59579 -0.27304 0.08084  -0.05153 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-2 CD  
+11515 O OE1 . GLU A-2 405 ? 1.69738 1.53912 1.50343 -0.27124 0.08290  -0.05962 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-2 OE1 
+11516 O OE2 . GLU A-2 405 ? 2.03721 1.89033 1.84909 -0.26230 0.07929  -0.04385 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-2 OE2 
+11517 N N   . PRO A-2 406 ? 1.16920 1.09853 1.00359 -0.34290 0.08410  -0.05137 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-2 N   
+11518 C CA  . PRO A-2 406 ? 1.02101 0.98538 0.87083 -0.34745 0.08200  -0.04678 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-2 CA  
+11519 C C   . PRO A-2 406 ? 1.15356 1.12432 1.00877 -0.33341 0.08033  -0.03837 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-2 C   
+11520 O O   . PRO A-2 406 ? 1.41409 1.41499 1.28361 -0.33231 0.07762  -0.03562 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-2 O   
+11521 C CB  . PRO A-2 406 ? 1.03404 0.99424 0.87717 -0.36803 0.08653  -0.04670 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-2 CB  
+11522 C CG  . PRO A-2 406 ? 1.21721 1.13243 1.03856 -0.37011 0.09128  -0.04634 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-2 CG  
+11523 C CD  . PRO A-2 406 ? 1.02652 0.92399 0.84277 -0.35726 0.08947  -0.05237 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-2 CD  
+11524 N N   . GLU A-2 407 ? 1.27662 1.21979 1.12014 -0.32213 0.08149  -0.03457 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-2 N   
+11525 C CA  . GLU A-2 407 ? 1.28608 1.23396 1.13279 -0.30835 0.07936  -0.02724 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-2 CA  
+11526 C C   . GLU A-2 407 ? 1.18168 1.14146 1.03901 -0.29120 0.07428  -0.02891 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-2 C   
+11527 O O   . GLU A-2 407 ? 1.18729 1.14046 1.04259 -0.27737 0.07238  -0.02468 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-2 O   
+11528 C CB  . GLU A-2 407 ? 1.43481 1.34754 1.26201 -0.30520 0.08262  -0.02143 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-2 CB  
+11529 C CG  . GLU A-2 407 ? 1.46857 1.36577 1.28275 -0.32398 0.08861  -0.01904 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-2 CG  
+11530 C CD  . GLU A-2 407 ? 2.02529 1.88414 1.81730 -0.32040 0.09170  -0.01182 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-2 CD  
+11531 O OE1 . GLU A-2 407 ? 2.10478 1.95628 1.89409 -0.30219 0.08835  -0.00758 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-2 OE1 
+11532 O OE2 . GLU A-2 407 ? 2.30005 2.13592 2.07669 -0.33608 0.09722  -0.01022 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-2 OE2 
+11533 N N   . TYR A-2 408 ? 1.16995 1.14793 1.03798 -0.29242 0.07199  -0.03493 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-2 N   
+11534 C CA  . TYR A-2 408 ? 1.22199 1.21032 1.09899 -0.27835 0.06819  -0.03680 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-2 CA  
+11535 C C   . TYR A-2 408 ? 1.07460 1.08687 0.96481 -0.27133 0.06407  -0.03206 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-2 C   
+11536 O O   . TYR A-2 408 ? 0.98953 1.00501 0.88438 -0.25856 0.06123  -0.03142 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-2 O   
+11537 C CB  . TYR A-2 408 ? 1.10984 1.10902 0.99169 -0.28294 0.06766  -0.04414 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-2 CB  
+11538 C CG  . TYR A-2 408 ? 0.94222 0.97139 0.83682 -0.29036 0.06469  -0.04396 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-2 CG  
+11539 C CD1 . TYR A-2 408 ? 0.85788 0.89443 0.75203 -0.30497 0.06574  -0.04482 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-2 CD1 
+11540 C CD2 . TYR A-2 408 ? 0.75793 0.80787 0.66463 -0.28274 0.06060  -0.04295 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-2 CD2 
+11541 C CE1 . TYR A-2 408 ? 0.91676 0.98150 0.82253 -0.30963 0.06217  -0.04454 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-2 CE1 
+11542 C CE2 . TYR A-2 408 ? 0.85698 0.93096 0.77339 -0.28802 0.05735  -0.04207 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-2 CE2 
+11543 C CZ  . TYR A-2 408 ? 0.90597 0.98767 0.82203 -0.30039 0.05783  -0.04283 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-2 CZ  
+11544 O OH  . TYR A-2 408 ? 0.93384 1.04025 0.85957 -0.30363 0.05378  -0.04184 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-2 OH  
+11545 N N   . GLU A-2 409 ? 1.02543 1.05523 0.92199 -0.27932 0.06363  -0.02942 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-2 N   
+11546 C CA  . GLU A-2 409 ? 1.18799 1.23729 1.09535 -0.27216 0.05991  -0.02561 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-2 CA  
+11547 C C   . GLU A-2 409 ? 1.27086 1.30929 1.17122 -0.26543 0.06065  -0.02019 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-2 C   
+11548 O O   . GLU A-2 409 ? 1.06856 1.11633 0.97494 -0.25548 0.05709  -0.01820 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-2 O   
+11549 C CB  . GLU A-2 409 ? 1.00308 1.07594 0.91993 -0.28077 0.05894  -0.02539 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-2 CB  
+11550 C CG  . GLU A-2 409 ? 1.38887 1.47850 1.31485 -0.28312 0.05567  -0.02909 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-2 CG  
+11551 C CD  . GLU A-2 409 ? 1.41307 1.52764 1.34983 -0.28622 0.05284  -0.02784 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-2 CD  
+11552 O OE1 . GLU A-2 409 ? 1.46983 1.59039 1.40796 -0.28701 0.05412  -0.02510 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-2 OE1 
+11553 O OE2 . GLU A-2 409 ? 1.70230 1.83070 1.64552 -0.28720 0.04933  -0.02956 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-2 OE2 
+11554 N N   . LEU A-2 410 ? 1.30397 1.32201 1.19040 -0.27140 0.06516  -0.01771 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-2 N   
+11555 C CA  . LEU A-2 410 ? 0.90297 0.90803 0.77929 -0.26501 0.06597  -0.01165 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-2 CA  
+11556 C C   . LEU A-2 410 ? 1.02750 1.02107 0.90087 -0.24912 0.06248  -0.01132 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-2 C   
+11557 O O   . LEU A-2 410 ? 1.29686 1.29253 1.16896 -0.23962 0.05989  -0.00741 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-2 O   
+11558 C CB  . LEU A-2 410 ? 0.93429 0.91539 0.79349 -0.27574 0.07191  -0.00850 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-2 CB  
+11559 C CG  . LEU A-2 410 ? 0.84856 0.84144 0.70863 -0.29230 0.07640  -0.00748 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-2 CG  
+11560 C CD1 . LEU A-2 410 ? 1.30563 1.31301 1.17538 -0.30400 0.07662  -0.01401 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-2 CD1 
+11561 C CD2 . LEU A-2 410 ? 1.15726 1.12222 0.99724 -0.30106 0.08239  -0.00239 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-2 CD2 
+11562 N N   . ASN A-2 411 ? 0.91015 0.89360 0.78267 -0.24582 0.06226  -0.01604 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-2 N   
+11563 C CA  . ASN A-2 411 ? 0.85033 0.82572 0.72156 -0.23031 0.05919  -0.01691 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-2 CA  
+11564 C C   . ASN A-2 411 ? 1.00373 1.00505 0.89224 -0.22320 0.05454  -0.02035 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-2 C   
+11565 O O   . ASN A-2 411 ? 1.36633 1.36723 1.25714 -0.21115 0.05196  -0.02233 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-2 O   
+11566 C CB  . ASN A-2 411 ? 1.37886 1.33040 1.24013 -0.22915 0.06190  -0.02120 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-2 CB  
+11567 C CG  . ASN A-2 411 ? 1.58472 1.50740 1.42772 -0.23922 0.06694  -0.01844 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-2 CG  
+11568 O OD1 . ASN A-2 411 ? 1.18512 1.10361 1.02103 -0.24468 0.06850  -0.01198 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-2 OD1 
+11569 N ND2 . ASN A-2 411 ? 1.77013 1.67232 1.60456 -0.24245 0.06990  -0.02370 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-2 ND2 
+11570 N N   . GLY A-2 412 ? 0.77121 0.79490 0.67161 -0.23037 0.05340  -0.02111 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A-2 N   
+11571 C CA  . GLY A-2 412 ? 0.95579 1.00118 0.87065 -0.22540 0.04916  -0.02334 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A-2 CA  
+11572 C C   . GLY A-2 412 ? 1.02305 1.08015 0.94613 -0.23142 0.04946  -0.02805 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A-2 C   
+11573 O O   . GLY A-2 412 ? 1.03472 1.10762 0.96832 -0.22822 0.04642  -0.02953 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A-2 O   
+11574 N N   . GLY A-2 413 ? 1.16337 1.21302 1.08096 -0.24083 0.05298  -0.03046 ? ? ? ? ? ? 403 GLY A-2 N   
+11575 C CA  . GLY A-2 413 ? 0.78703 0.84845 0.71046 -0.24684 0.05299  -0.03470 ? ? ? ? ? ? 403 GLY A-2 CA  
+11576 C C   . GLY A-2 413 ? 0.85810 0.93851 0.78977 -0.25396 0.05057  -0.03265 ? ? ? ? ? ? 403 GLY A-2 C   
+11577 O O   . GLY A-2 413 ? 1.09787 1.18126 1.02966 -0.25709 0.05036  -0.02927 ? ? ? ? ? ? 403 GLY A-2 O   
+11578 N N   . PHE A-2 414 ? 0.86075 0.95447 0.79879 -0.25600 0.04881  -0.03469 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-2 N   
+11579 C CA  . PHE A-2 414 ? 1.08309 1.19363 1.02818 -0.26064 0.04556  -0.03238 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-2 CA  
+11580 C C   . PHE A-2 414 ? 1.06961 1.18873 1.01576 -0.26535 0.04489  -0.03491 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-2 C   
+11581 O O   . PHE A-2 414 ? 0.82845 0.94682 0.77470 -0.26210 0.04584  -0.03735 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-2 O   
+11582 C CB  . PHE A-2 414 ? 0.75500 0.87357 0.70776 -0.25342 0.04170  -0.02884 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-2 CB  
+11583 C CG  . PHE A-2 414 ? 0.88389 1.01622 0.84267 -0.25592 0.03810  -0.02627 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-2 CG  
+11584 C CD1 . PHE A-2 414 ? 0.84156 0.97838 0.80100 -0.25805 0.03813  -0.02460 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-2 CD1 
+11585 C CD2 . PHE A-2 414 ? 0.89641 1.03708 0.85968 -0.25574 0.03482  -0.02541 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-2 CD2 
+11586 C CE1 . PHE A-2 414 ? 0.82302 0.97351 0.78861 -0.25811 0.03448  -0.02280 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-2 CE1 
+11587 C CE2 . PHE A-2 414 ? 0.83630 0.98684 0.80372 -0.25620 0.03088  -0.02265 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-2 CE2 
+11588 C CZ  . PHE A-2 414 ? 0.88390 1.03990 0.85305 -0.25643 0.03047  -0.02168 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-2 CZ  
+11589 N N   . LEU A-2 415 ? 0.98495 1.11400 0.93174 -0.27287 0.04324  -0.03437 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-2 N   
+11590 C CA  . LEU A-2 415 ? 0.72136 0.85977 0.66736 -0.27776 0.04177  -0.03576 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-2 CA  
+11591 C C   . LEU A-2 415 ? 0.77702 0.92806 0.72976 -0.27503 0.03657  -0.03070 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-2 C   
+11592 O O   . LEU A-2 415 ? 1.02546 1.18473 0.98199 -0.27550 0.03347  -0.02796 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-2 O   
+11593 C CB  . LEU A-2 415 ? 0.82412 0.96538 0.76498 -0.28784 0.04251  -0.03888 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-2 CB  
+11594 C CG  . LEU A-2 415 ? 0.61595 0.74125 0.54744 -0.29246 0.04768  -0.04486 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-2 CG  
+11595 C CD1 . LEU A-2 415 ? 0.72058 0.85029 0.64805 -0.30435 0.04776  -0.04796 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-2 CD1 
+11596 C CD2 . LEU A-2 415 ? 0.96548 1.08537 0.89209 -0.29015 0.05014  -0.04943 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-2 CD2 
+11597 N N   . LEU A-2 416 ? 0.77861 0.93094 0.73255 -0.27220 0.03582  -0.02967 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-2 N   
+11598 C CA  . LEU A-2 416 ? 0.81978 0.97904 0.77769 -0.27012 0.03111  -0.02461 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-2 CA  
+11599 C C   . LEU A-2 416 ? 0.90099 1.06657 0.85364 -0.27575 0.02998  -0.02372 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-2 C   
+11600 O O   . LEU A-2 416 ? 0.85851 1.02302 0.80734 -0.27813 0.03345  -0.02647 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-2 O   
+11601 C CB  . LEU A-2 416 ? 0.75949 0.91479 0.72193 -0.26433 0.03106  -0.02357 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-2 CB  
+11602 C CG  . LEU A-2 416 ? 0.77870 0.93654 0.74347 -0.26336 0.02671  -0.01874 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-2 CG  
+11603 C CD1 . LEU A-2 416 ? 0.83162 0.99185 0.79829 -0.26067 0.02197  -0.01523 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-2 CD1 
+11604 C CD2 . LEU A-2 416 ? 0.66923 0.82368 0.63887 -0.25929 0.02688  -0.01916 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-2 CD2 
+11605 N N   . GLU A-2 417 ? 0.98261 1.15585 0.93462 -0.27725 0.02513  -0.01998 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-2 N   
+11606 C CA  . GLU A-2 417 ? 0.94530 1.12484 0.89033 -0.28220 0.02294  -0.01795 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-2 CA  
+11607 C C   . GLU A-2 417 ? 0.90848 1.08579 0.85288 -0.27955 0.01946  -0.01136 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-2 C   
+11608 O O   . GLU A-2 417 ? 0.85116 1.02598 0.80046 -0.27372 0.01549  -0.00751 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-2 O   
+11609 C CB  . GLU A-2 417 ? 0.75620 0.94658 0.69987 -0.28512 0.01879  -0.01761 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-2 CB  
+11610 C CG  . GLU A-2 417 ? 1.25165 1.44736 1.20337 -0.27925 0.01437  -0.01469 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-2 CG  
+11611 C CD  . GLU A-2 417 ? 1.30099 1.51241 1.25271 -0.28193 0.00969  -0.01457 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-2 CD  
+11612 O OE1 . GLU A-2 417 ? 1.12518 1.34249 1.07031 -0.28388 0.00562  -0.01172 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-2 OE1 
+11613 O OE2 . GLU A-2 417 ? 1.59452 1.81377 1.55256 -0.28246 0.01006  -0.01728 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-2 OE2 
+11614 N N   . VAL A-2 418 ? 0.90139 1.07868 0.83885 -0.28428 0.02141  -0.01041 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-2 N   
+11615 C CA  . VAL A-2 418 ? 1.02456 1.19758 0.95899 -0.28449 0.01919  -0.00384 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-2 CA  
+11616 C C   . VAL A-2 418 ? 1.20930 1.38701 1.13188 -0.28985 0.01678  0.00042  ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-2 C   
+11617 O O   . VAL A-2 418 ? 1.38815 1.57151 1.30413 -0.29583 0.02080  -0.00347 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-2 O   
+11618 C CB  . VAL A-2 418 ? 1.06582 1.23566 1.00307 -0.28619 0.02468  -0.00621 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-2 CB  
+11619 C CG1 . VAL A-2 418 ? 1.15874 1.32372 1.10656 -0.27971 0.02486  -0.00867 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-2 CG1 
+11620 C CG2 . VAL A-2 418 ? 0.91533 1.09097 0.84965 -0.29033 0.03127  -0.01315 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-2 CG2 
+11621 N N   . GLY A-2 419 ? 1.21791 1.39278 1.13667 -0.28695 0.00998  0.00819  ? ? ? ? ? ? 409 GLY A-2 N   
+11622 C CA  . GLY A-2 419 ? 1.19828 1.37746 1.10432 -0.29070 0.00630  0.01337  ? ? ? ? ? ? 409 GLY A-2 CA  
+11623 C C   . GLY A-2 419 ? 1.23447 1.40253 1.13132 -0.29140 0.00327  0.02308  ? ? ? ? ? ? 409 GLY A-2 C   
+11624 O O   . GLY A-2 419 ? 1.73857 1.89639 1.63827 -0.28484 -0.00159 0.02805  ? ? ? ? ? ? 409 GLY A-2 O   
+11625 N N   . GLY A-2 420 ? 0.91485 1.08362 0.79945 -0.29967 0.00645  0.02573  ? ? ? ? ? ? 410 GLY A-2 N   
+11626 C CA  . GLY A-2 420 ? 0.97302 1.12998 0.84546 -0.30279 0.00427  0.03592  ? ? ? ? ? ? 410 GLY A-2 CA  
+11627 C C   . GLY A-2 420 ? 0.84746 0.99454 0.72363 -0.30730 0.00965  0.03641  ? ? ? ? ? ? 410 GLY A-2 C   
+11628 O O   . GLY A-2 420 ? 1.36411 1.50542 1.22882 -0.31542 0.01197  0.04253  ? ? ? ? ? ? 410 GLY A-2 O   
+11629 N N   . THR A-2 421 ? 0.98658 1.13258 0.87795 -0.30300 0.01166  0.03016  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-2 N   
+11630 C CA  . THR A-2 421 ? 1.06145 1.20075 0.95822 -0.30707 0.01585  0.02950  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-2 CA  
+11631 C C   . THR A-2 421 ? 1.01088 1.16420 0.91368 -0.31276 0.02485  0.02107  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-2 C   
+11632 O O   . THR A-2 421 ? 0.97487 1.13957 0.87966 -0.31133 0.02772  0.01436  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-2 O   
+11633 C CB  . THR A-2 421 ? 1.06753 1.19869 0.97653 -0.29861 0.01241  0.02714  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-2 CB  
+11634 O OG1 . THR A-2 421 ? 0.97309 1.11459 0.89265 -0.29198 0.01320  0.01929  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-2 OG1 
+11635 C CG2 . THR A-2 421 ? 1.21716 1.33307 1.11992 -0.29207 0.00392  0.03506  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-2 CG2 
+11636 N N   . TYR A-2 422 ? 1.12113 1.27351 1.02681 -0.31923 0.02925  0.02104  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-2 N   
+11637 C CA  . TYR A-2 422 ? 0.98136 1.14898 0.89551 -0.32254 0.03742  0.01240  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-2 CA  
+11638 C C   . TYR A-2 422 ? 1.20874 1.37928 1.13843 -0.31327 0.03719  0.00427  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-2 C   
+11639 O O   . TYR A-2 422 ? 1.16792 1.32867 1.10225 -0.30631 0.03153  0.00562  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-2 O   
+11640 C CB  . TYR A-2 422 ? 0.99211 1.16148 0.90597 -0.33307 0.04203  0.01466  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-2 CB  
+11641 C CG  . TYR A-2 422 ? 1.23176 1.40716 1.13136 -0.34412 0.04703  0.01895  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-2 CG  
+11642 C CD1 . TYR A-2 422 ? 1.31737 1.48034 1.19932 -0.34744 0.04257  0.02941  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-2 CD1 
+11643 C CD2 . TYR A-2 422 ? 1.28633 1.48079 1.18954 -0.35057 0.05620  0.01256  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-2 CD2 
+11644 C CE1 . TYR A-2 422 ? 1.25828 1.42656 1.12492 -0.35792 0.04722  0.03399  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-2 CE1 
+11645 C CE2 . TYR A-2 422 ? 0.97125 1.17279 0.86052 -0.36115 0.06163  0.01615  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-2 CE2 
+11646 C CZ  . TYR A-2 422 ? 1.22167 1.40951 1.09187 -0.36533 0.05718  0.02718  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-2 CZ  
+11647 O OH  . TYR A-2 422 ? 1.18003 1.37478 1.03424 -0.37622 0.06269  0.03135  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-2 OH  
+11648 N N   . PHE A-2 423 ? 1.00730 1.19133 0.94407 -0.31258 0.04353  -0.00427 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-2 N   
+11649 C CA  . PHE A-2 423 ? 0.97300 1.15904 0.92201 -0.30335 0.04355  -0.01152 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-2 CA  
+11650 C C   . PHE A-2 423 ? 0.85640 1.04404 0.81673 -0.30251 0.04333  -0.01325 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-2 C   
+11651 O O   . PHE A-2 423 ? 0.91793 1.10569 0.88719 -0.29421 0.04209  -0.01798 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-2 O   
+11652 C CB  . PHE A-2 423 ? 0.88459 1.08175 0.83502 -0.30101 0.04978  -0.02014 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-2 CB  
+11653 C CG  . PHE A-2 423 ? 1.02400 1.22079 0.96286 -0.30304 0.05040  -0.02038 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-2 CG  
+11654 C CD1 . PHE A-2 423 ? 0.93592 1.12397 0.86830 -0.30233 0.04422  -0.01497 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-2 CD1 
+11655 C CD2 . PHE A-2 423 ? 0.94782 1.15459 0.88250 -0.30536 0.05703  -0.02691 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-2 CD2 
+11656 C CE1 . PHE A-2 423 ? 1.00247 1.19271 0.92461 -0.30493 0.04410  -0.01585 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-2 CE1 
+11657 C CE2 . PHE A-2 423 ? 0.97214 1.17867 0.89521 -0.30801 0.05730  -0.02816 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-2 CE2 
+11658 C CZ  . PHE A-2 423 ? 1.25104 1.44975 1.16794 -0.30831 0.05056  -0.02254 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-2 CZ  
+11659 N N   . ASN A-2 424 ? 0.83548 1.02410 0.79473 -0.31160 0.04432  -0.00947 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-2 N   
+11660 C CA  . ASN A-2 424 ? 0.95253 1.14763 0.92346 -0.31289 0.04501  -0.01304 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-2 CA  
+11661 C C   . ASN A-2 424 ? 1.07504 1.25807 1.05127 -0.30550 0.03829  -0.01279 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-2 C   
+11662 O O   . ASN A-2 424 ? 0.81183 1.00211 0.79899 -0.30014 0.03800  -0.01870 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-2 O   
+11663 C CB  . ASN A-2 424 ? 0.78850 0.98551 0.75571 -0.32674 0.04754  -0.00857 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-2 CB  
+11664 C CG  . ASN A-2 424 ? 1.36355 1.57879 1.32848 -0.33420 0.05586  -0.01102 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-2 CG  
+11665 O OD1 . ASN A-2 424 ? 1.56914 1.78081 1.52050 -0.34041 0.05767  -0.00557 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-2 OD1 
+11666 N ND2 . ASN A-2 424 ? 1.47764 1.71389 1.45558 -0.33269 0.06087  -0.01960 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-2 ND2 
+11667 N N   . HIS A-2 425 ? 1.15065 1.31620 1.11884 -0.30416 0.03270  -0.00630 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-2 N   
+11668 C CA  . HIS A-2 425 ? 0.78314 0.93754 0.75541 -0.29712 0.02681  -0.00662 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-2 CA  
+11669 C C   . HIS A-2 425 ? 0.79207 0.95109 0.77081 -0.28584 0.02639  -0.01211 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-2 C   
+11670 O O   . HIS A-2 425 ? 0.94518 1.10431 0.93106 -0.28057 0.02424  -0.01587 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-2 O   
+11671 C CB  . HIS A-2 425 ? 0.89809 1.03402 0.86025 -0.29614 0.02118  0.00092  ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-2 CB  
+11672 C CG  . HIS A-2 425 ? 1.04136 1.16619 1.00684 -0.28805 0.01559  -0.00019 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-2 CG  
+11673 N ND1 . HIS A-2 425 ? 1.10066 1.21643 1.06792 -0.29114 0.01308  -0.00091 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-2 ND1 
+11674 C CD2 . HIS A-2 425 ? 0.66146 0.78385 0.62856 -0.27755 0.01249  -0.00145 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-2 CD2 
+11675 C CE1 . HIS A-2 425 ? 1.00814 1.11567 0.97724 -0.28189 0.00853  -0.00282 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-2 CE1 
+11676 N NE2 . HIS A-2 425 ? 0.83834 0.95064 0.80768 -0.27353 0.00838  -0.00294 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-2 NE2 
+11677 N N   . TYR A-2 426 ? 0.91733 1.07939 0.89236 -0.28280 0.02840  -0.01259 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-2 N   
+11678 C CA  . TYR A-2 426 ? 0.72945 0.89304 0.70837 -0.27378 0.02860  -0.01705 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-2 CA  
+11679 C C   . TYR A-2 426 ? 0.81738 0.99183 0.80401 -0.27083 0.03253  -0.02372 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-2 C   
+11680 O O   . TYR A-2 426 ? 0.85068 1.02423 0.84204 -0.26313 0.03110  -0.02677 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-2 O   
+11681 C CB  . TYR A-2 426 ? 0.86619 1.02921 0.83825 -0.27340 0.02972  -0.01620 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-2 CB  
+11682 C CG  . TYR A-2 426 ? 1.05892 1.21450 1.02439 -0.27418 0.02495  -0.00996 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-2 CG  
+11683 C CD1 . TYR A-2 426 ? 0.97165 1.12272 0.93856 -0.26760 0.02119  -0.00933 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-2 CD1 
+11684 C CD2 . TYR A-2 426 ? 0.83214 0.98624 0.78954 -0.28095 0.02420  -0.00457 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-2 CD2 
+11685 C CE1 . TYR A-2 426 ? 0.98600 1.13314 0.94831 -0.26652 0.01648  -0.00427 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-2 CE1 
+11686 C CE2 . TYR A-2 426 ? 0.76740 0.91479 0.71836 -0.27968 0.01888  0.00148  ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-2 CE2 
+11687 C CZ  . TYR A-2 426 ? 0.82841 0.97328 0.78277 -0.27183 0.01487  0.00121  ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-2 CZ  
+11688 O OH  . TYR A-2 426 ? 0.95419 1.09522 0.90356 -0.26885 0.00926  0.00657  ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-2 OH  
+11689 N N   . VAL A-2 427 ? 0.87368 1.05929 0.86118 -0.27616 0.03745  -0.02604 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-2 N   
+11690 C CA  . VAL A-2 427 ? 0.88389 1.08192 0.87915 -0.27136 0.04123  -0.03305 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-2 CA  
+11691 C C   . VAL A-2 427 ? 0.78741 0.99226 0.79274 -0.26991 0.03869  -0.03525 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-2 C   
+11692 O O   . VAL A-2 427 ? 0.85433 1.06400 0.86585 -0.26103 0.03805  -0.03984 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-2 O   
+11693 C CB  . VAL A-2 427 ? 0.79282 1.00362 0.78661 -0.27703 0.04776  -0.03587 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-2 CB  
+11694 C CG1 . VAL A-2 427 ? 0.83508 1.06135 0.83863 -0.27071 0.05144  -0.04374 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-2 CG1 
+11695 C CG2 . VAL A-2 427 ? 0.84376 1.04819 0.82704 -0.27739 0.04987  -0.03549 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-2 CG2 
+11696 N N   . CYS A-2 428 ? 0.82859 1.03296 0.83465 -0.27876 0.03682  -0.03200 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A-2 N   
+11697 C CA  . CYS A-2 428 ? 0.73618 0.94804 0.75168 -0.27952 0.03419  -0.03503 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A-2 CA  
+11698 C C   . CYS A-2 428 ? 0.90248 1.10492 0.91907 -0.26997 0.02848  -0.03580 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A-2 C   
+11699 O O   . CYS A-2 428 ? 0.89414 1.10628 0.91865 -0.26430 0.02674  -0.04065 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A-2 O   
+11700 C CB  . CYS A-2 428 ? 0.59469 0.80286 0.60811 -0.29263 0.03331  -0.03105 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A-2 CB  
+11701 S SG  . CYS A-2 428 ? 1.12893 1.35407 1.14292 -0.30615 0.04091  -0.03103 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A-2 SG  
+11702 N N   . THR A-2 429 ? 0.79390 0.97922 0.80241 -0.26771 0.02546  -0.03121 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-2 N   
+11703 C CA  . THR A-2 429 ? 0.66511 0.84240 0.67345 -0.25899 0.02095  -0.03197 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-2 CA  
+11704 C C   . THR A-2 429 ? 0.82980 1.01122 0.83943 -0.24888 0.02251  -0.03516 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-2 C   
+11705 O O   . THR A-2 429 ? 1.04512 1.22965 1.05829 -0.24211 0.01988  -0.03816 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-2 O   
+11706 C CB  . THR A-2 429 ? 0.71643 0.87785 0.71668 -0.25839 0.01826  -0.02685 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-2 CB  
+11707 O OG1 . THR A-2 429 ? 0.81136 0.96475 0.80916 -0.26573 0.01562  -0.02387 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-2 OG1 
+11708 C CG2 . THR A-2 429 ? 0.78916 0.94479 0.78869 -0.24912 0.01510  -0.02808 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-2 CG2 
+11709 N N   . LEU A-2 430 ? 0.78624 0.96647 0.79162 -0.24792 0.02658  -0.03457 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-2 N   
+11710 C CA  . LEU A-2 430 ? 0.85409 1.03311 0.85812 -0.23888 0.02829  -0.03713 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-2 CA  
+11711 C C   . LEU A-2 430 ? 0.78595 0.97857 0.79747 -0.23386 0.02964  -0.04248 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-2 C   
+11712 O O   . LEU A-2 430 ? 0.99205 1.18304 1.00338 -0.22407 0.02846  -0.04435 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-2 O   
+11713 C CB  . LEU A-2 430 ? 0.80944 0.98236 0.80626 -0.24056 0.03227  -0.03614 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-2 CB  
+11714 C CG  . LEU A-2 430 ? 0.73388 0.89709 0.72422 -0.24447 0.03070  -0.03139 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-2 CG  
+11715 C CD1 . LEU A-2 430 ? 0.86000 1.02010 0.84375 -0.24703 0.03442  -0.03181 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-2 CD1 
+11716 C CD2 . LEU A-2 430 ? 0.75684 0.91239 0.74586 -0.23881 0.02739  -0.02983 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-2 CD2 
+11717 N N   . ASN A-2 431 ? 0.78963 0.99657 0.80744 -0.24009 0.03215  -0.04483 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-2 N   
+11718 C CA  . ASN A-2 431 ? 1.00760 1.23213 1.03451 -0.23462 0.03368  -0.05081 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-2 CA  
+11719 C C   . ASN A-2 431 ? 0.90425 1.13674 0.93860 -0.23024 0.02811  -0.05285 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-2 C   
+11720 O O   . ASN A-2 431 ? 0.79087 1.02991 0.82873 -0.21912 0.02661  -0.05634 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-2 O   
+11721 C CB  . ASN A-2 431 ? 0.92468 1.16605 0.95711 -0.24383 0.03855  -0.05314 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-2 CB  
+11722 C CG  . ASN A-2 431 ? 0.80915 1.07249 0.85221 -0.23714 0.04108  -0.06036 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-2 CG  
+11723 O OD1 . ASN A-2 431 ? 0.88108 1.14237 0.92336 -0.22441 0.04132  -0.06348 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-2 OD1 
+11724 N ND2 . ASN A-2 431 ? 1.50844 1.79304 1.56131 -0.24569 0.04301  -0.06305 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-2 ND2 
+11725 N N   . ASP A-2 432 ? 0.90387 1.13468 0.93951 -0.23840 0.02453  -0.05087 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-2 N   
+11726 C CA  . ASP A-2 432 ? 0.93763 1.17634 0.97957 -0.23578 0.01886  -0.05380 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-2 CA  
+11727 C C   . ASP A-2 432 ? 0.78952 1.01699 0.82523 -0.22378 0.01488  -0.05280 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-2 C   
+11728 O O   . ASP A-2 432 ? 1.06816 1.30541 1.10821 -0.21629 0.01079  -0.05616 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-2 O   
+11729 C CB  . ASP A-2 432 ? 0.91171 1.14561 0.95357 -0.24764 0.01606  -0.05218 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-2 CB  
+11730 C CG  . ASP A-2 432 ? 0.89327 1.13866 0.94047 -0.26104 0.01991  -0.05270 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-2 CG  
+11731 O OD1 . ASP A-2 432 ? 1.10865 1.37028 1.16148 -0.26067 0.02484  -0.05542 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-2 OD1 
+11732 O OD2 . ASP A-2 432 ? 1.08142 1.31872 1.12622 -0.27197 0.01829  -0.05044 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-2 OD2 
+11733 N N   . LEU A-2 433 ? 0.81773 1.02609 0.84292 -0.22220 0.01600  -0.04812 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-2 N   
+11734 C CA  . LEU A-2 433 ? 0.80322 1.00012 0.82078 -0.21269 0.01346  -0.04635 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-2 CA  
+11735 C C   . LEU A-2 433 ? 0.95190 1.14693 0.96612 -0.20223 0.01566  -0.04691 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-2 C   
+11736 O O   . LEU A-2 433 ? 1.07438 1.25732 1.07987 -0.19513 0.01450  -0.04436 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-2 O   
+11737 C CB  . LEU A-2 433 ? 0.87670 1.05664 0.88537 -0.21613 0.01424  -0.04155 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-2 CB  
+11738 C CG  . LEU A-2 433 ? 0.80120 0.97773 0.81047 -0.22326 0.01118  -0.04067 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-2 CG  
+11739 C CD1 . LEU A-2 433 ? 0.82352 0.98667 0.82545 -0.22502 0.01239  -0.03625 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-2 CD1 
+11740 C CD2 . LEU A-2 433 ? 0.93195 1.11079 0.94200 -0.21923 0.00578  -0.04352 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-2 CD2 
+11741 N N   . GLY A-2 434 ? 0.94260 1.14824 0.96250 -0.20105 0.01906  -0.05021 ? ? ? ? ? ? 424 GLY A-2 N   
+11742 C CA  . GLY A-2 434 ? 1.06750 1.26865 1.08334 -0.18985 0.02102  -0.05139 ? ? ? ? ? ? 424 GLY A-2 CA  
+11743 C C   . GLY A-2 434 ? 0.90968 1.09003 0.91362 -0.19055 0.02532  -0.04809 ? ? ? ? ? ? 424 GLY A-2 C   
+11744 O O   . GLY A-2 434 ? 0.89746 1.06569 0.89359 -0.18136 0.02603  -0.04755 ? ? ? ? ? ? 424 GLY A-2 O   
+11745 N N   . ILE A-2 435 ? 0.77632 0.95171 0.77798 -0.20144 0.02790  -0.04581 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-2 N   
+11746 C CA  . ILE A-2 435 ? 0.74148 0.90023 0.73287 -0.20425 0.03158  -0.04332 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-2 CA  
+11747 C C   . ILE A-2 435 ? 0.98979 1.15202 0.98164 -0.20712 0.03675  -0.04699 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-2 C   
+11748 O O   . ILE A-2 435 ? 1.08669 1.26216 1.08488 -0.21422 0.03808  -0.04845 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-2 O   
+11749 C CB  . ILE A-2 435 ? 0.97727 1.13080 0.96589 -0.21312 0.03048  -0.03895 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-2 CB  
+11750 C CG1 . ILE A-2 435 ? 0.86394 1.01499 0.85173 -0.20959 0.02588  -0.03655 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-2 CG1 
+11751 C CG2 . ILE A-2 435 ? 0.89207 1.03267 0.87163 -0.21702 0.03400  -0.03715 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-2 CG2 
+11752 C CD1 . ILE A-2 435 ? 0.71185 0.85960 0.69816 -0.21606 0.02450  -0.03327 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-2 CD1 
+11753 N N   . THR A-2 436 ? 1.11528 1.26438 1.09897 -0.20211 0.03993  -0.04858 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-2 N   
+11754 C CA  . THR A-2 436 ? 1.01524 1.16576 0.99740 -0.20397 0.04515  -0.05334 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-2 CA  
+11755 C C   . THR A-2 436 ? 1.01944 1.16915 0.99808 -0.21688 0.04712  -0.05144 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-2 C   
+11756 O O   . THR A-2 436 ? 1.11576 1.25304 1.08720 -0.22139 0.04647  -0.04781 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-2 O   
+11757 C CB  . THR A-2 436 ? 0.85754 0.98911 0.82943 -0.19569 0.04769  -0.05569 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-2 CB  
+11758 O OG1 . THR A-2 436 ? 1.23972 1.37195 1.21397 -0.18188 0.04498  -0.05675 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-2 OG1 
+11759 C CG2 . THR A-2 436 ? 1.09734 1.22970 1.06673 -0.19712 0.05326  -0.06210 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-2 CG2 
+11760 N N   . HIS A-2 437 ? 0.97572 1.14007 0.95915 -0.22290 0.04947  -0.05374 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-2 N   
+11761 C CA  . HIS A-2 437 ? 1.01168 1.17696 0.99098 -0.23450 0.05053  -0.05130 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-2 CA  
+11762 C C   . HIS A-2 437 ? 0.91678 1.08285 0.89031 -0.23684 0.05609  -0.05678 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-2 C   
+11763 O O   . HIS A-2 437 ? 0.81795 0.99434 0.79563 -0.23232 0.05961  -0.06245 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-2 O   
+11764 C CB  . HIS A-2 437 ? 0.75354 0.93262 0.73986 -0.24142 0.04848  -0.04805 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-2 CB  
+11765 C CG  . HIS A-2 437 ? 0.78586 0.98285 0.78068 -0.24076 0.05121  -0.05238 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-2 CG  
+11766 N ND1 . HIS A-2 437 ? 1.27928 1.48601 1.27252 -0.24499 0.05675  -0.05630 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-2 ND1 
+11767 C CD2 . HIS A-2 437 ? 0.92013 1.12951 0.92548 -0.23686 0.04932  -0.05399 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-2 CD2 
+11768 C CE1 . HIS A-2 437 ? 1.31655 1.54194 1.31981 -0.24378 0.05872  -0.06003 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-2 CE1 
+11769 N NE2 . HIS A-2 437 ? 1.10474 1.33252 1.11598 -0.23908 0.05397  -0.05878 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-2 NE2 
+11770 N N   . ILE A-2 438 ? 0.90563 1.06251 0.86983 -0.24371 0.05682  -0.05583 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-2 N   
+11771 C CA  . ILE A-2 438 ? 0.99915 1.15528 0.95551 -0.24732 0.06167  -0.06151 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-2 CA  
+11772 C C   . ILE A-2 438 ? 0.88111 1.04353 0.83300 -0.25896 0.06065  -0.05779 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-2 C   
+11773 O O   . ILE A-2 438 ? 0.96275 1.12155 0.91382 -0.26305 0.05619  -0.05174 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-2 O   
+11774 C CB  . ILE A-2 438 ? 1.01013 1.14633 0.95681 -0.24440 0.06332  -0.06533 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-2 CB  
+11775 C CG1 . ILE A-2 438 ? 0.86735 0.99320 0.81640 -0.23217 0.06259  -0.06604 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-2 CG1 
+11776 C CG2 . ILE A-2 438 ? 0.94292 1.07772 0.88146 -0.24625 0.06874  -0.07354 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-2 CG2 
+11777 C CD1 . ILE A-2 438 ? 0.86716 0.96908 0.80545 -0.23108 0.06304  -0.06639 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-2 CD1 
+11778 N N   . ILE A-2 439 ? 0.89020 1.06280 0.83861 -0.26355 0.06471  -0.06142 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-2 N   
+11779 C CA  . ILE A-2 439 ? 0.98539 1.16504 0.92790 -0.27404 0.06360  -0.05722 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-2 CA  
+11780 C C   . ILE A-2 439 ? 0.97015 1.14825 0.90097 -0.27848 0.06745  -0.06362 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-2 C   
+11781 O O   . ILE A-2 439 ? 0.94153 1.12237 0.87065 -0.27496 0.07321  -0.07172 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-2 O   
+11782 C CB  . ILE A-2 439 ? 0.89754 1.09259 0.84492 -0.27797 0.06477  -0.05400 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-2 CB  
+11783 C CG1 . ILE A-2 439 ? 0.71199 0.90669 0.66885 -0.27621 0.05976  -0.04729 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-2 CG1 
+11784 C CG2 . ILE A-2 439 ? 0.85461 1.05510 0.79181 -0.28836 0.06475  -0.05020 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-2 CG2 
+11785 C CD1 . ILE A-2 439 ? 1.18686 1.38496 1.15489 -0.26725 0.06056  -0.05104 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-2 CD1 
+11786 N N   . LYS A-2 440 ? 0.83360 1.00855 0.75646 -0.28575 0.06407  -0.06066 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-2 N   
+11787 C CA  . LYS A-2 440 ? 0.82501 0.99991 0.73549 -0.29193 0.06652  -0.06655 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-2 CA  
+11788 C C   . LYS A-2 440 ? 0.96187 1.14632 0.86608 -0.30076 0.06241  -0.05972 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-2 C   
+11789 O O   . LYS A-2 440 ? 0.89952 1.08199 0.80469 -0.30275 0.05620  -0.05358 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-2 O   
+11790 C CB  . LYS A-2 440 ? 0.70166 0.86127 0.60732 -0.29197 0.06589  -0.07139 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-2 CB  
+11791 C CG  . LYS A-2 440 ? 0.90988 1.06831 0.80213 -0.29944 0.06794  -0.07881 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-2 CG  
+11792 C CD  . LYS A-2 440 ? 1.20114 1.36184 1.08814 -0.29649 0.07522  -0.08819 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-2 CD  
+11793 C CE  . LYS A-2 440 ? 1.32091 1.47888 1.19297 -0.30393 0.07732  -0.09700 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-2 CE  
+11794 N NZ  . LYS A-2 440 ? 1.46788 1.63991 1.33304 -0.31419 0.07303  -0.09185 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-2 NZ  
+11795 N N   . THR A-2 441 ? 0.78723 0.98264 0.68454 -0.30545 0.06587  -0.06063 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-2 N   
+11796 C CA  . THR A-2 441 ? 1.02523 1.22862 0.91428 -0.31318 0.06192  -0.05290 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-2 CA  
+11797 C C   . THR A-2 441 ? 1.22907 1.43967 1.10341 -0.31970 0.06583  -0.05895 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-2 C   
+11798 O O   . THR A-2 441 ? 1.11333 1.32503 0.98538 -0.31790 0.07293  -0.06895 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-2 O   
+11799 C CB  . THR A-2 441 ? 0.97677 1.18603 0.87067 -0.31397 0.06154  -0.04418 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-2 CB  
+11800 O OG1 . THR A-2 441 ? 1.26592 1.47861 1.14945 -0.32067 0.05690  -0.03535 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-2 OG1 
+11801 C CG2 . THR A-2 441 ? 0.63439 0.85354 0.52980 -0.31424 0.06997  -0.04958 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-2 CG2 
+11802 N N   . ASP A-2 442 ? 1.31667 1.53240 1.18032 -0.32646 0.06081  -0.05305 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-2 N   
+11803 C CA  . ASP A-2 442 ? 1.02667 1.25057 0.87404 -0.33351 0.06341  -0.05770 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-2 CA  
+11804 C C   . ASP A-2 442 ? 1.20762 1.44191 1.04888 -0.33752 0.06813  -0.05321 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-2 C   
+11805 O O   . ASP A-2 442 ? 1.05691 1.29138 0.90309 -0.33764 0.06607  -0.04290 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-2 O   
+11806 C CB  . ASP A-2 442 ? 0.98090 1.20754 0.81850 -0.33878 0.05501  -0.05332 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-2 CB  
+11807 C CG  . ASP A-2 442 ? 1.33521 1.55481 1.17843 -0.33742 0.05105  -0.05842 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-2 CG  
+11808 O OD1 . ASP A-2 442 ? 1.48494 1.69536 1.33287 -0.33443 0.05615  -0.06788 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-2 OD1 
+11809 O OD2 . ASP A-2 442 ? 1.54512 1.76857 1.38770 -0.33933 0.04287  -0.05289 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-2 OD2 
+11810 N N   . ASN A-2 443 ? 1.28307 1.52559 1.11266 -0.34153 0.07490  -0.06145 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-2 N   
+11811 C CA  . ASN A-2 443 ? 1.18050 1.43538 1.00092 -0.34765 0.08026  -0.05759 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-2 CA  
+11812 C C   . ASN A-2 443 ? 1.17760 1.43501 0.98141 -0.35522 0.07341  -0.04705 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-2 C   
+11813 O O   . ASN A-2 443 ? 1.46479 1.72584 1.25418 -0.35923 0.07159  -0.05160 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-2 O   
+11814 C CB  . ASN A-2 443 ? 1.08653 1.35071 0.89998 -0.34831 0.09043  -0.07123 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-2 CB  
+11815 C CG  . ASN A-2 443 ? 1.09833 1.37802 0.90692 -0.35388 0.09837  -0.06849 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-2 CG  
+11816 O OD1 . ASN A-2 443 ? 0.96122 1.24281 0.76709 -0.35970 0.09573  -0.05539 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-2 OD1 
+11817 N ND2 . ASN A-2 443 ? 1.05407 1.34458 0.86102 -0.35230 0.10847  -0.08105 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-2 ND2 
+11818 N N   . ASP A-2 444 ? 1.04969 1.30435 0.85449 -0.35693 0.06915  -0.03313 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-2 N   
+11819 C CA  . ASP A-2 444 ? 1.13362 1.38697 0.92350 -0.36132 0.06074  -0.02123 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-2 CA  
+11820 C C   . ASP A-2 444 ? 1.14390 1.40150 0.92020 -0.36940 0.06458  -0.01154 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-2 C   
+11821 O O   . ASP A-2 444 ? 0.95387 1.21435 0.73716 -0.37161 0.07233  -0.01153 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-2 O   
+11822 C CB  . ASP A-2 444 ? 1.16736 1.40924 0.96758 -0.35519 0.05047  -0.01192 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-2 CB  
+11823 C CG  . ASP A-2 444 ? 1.25565 1.49637 1.06174 -0.35052 0.04440  -0.01839 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-2 CG  
+11824 O OD1 . ASP A-2 444 ? 1.72222 1.97019 1.51739 -0.35434 0.04425  -0.02566 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-2 OD1 
+11825 O OD2 . ASP A-2 444 ? 1.06641 1.29957 0.88748 -0.34393 0.04004  -0.01657 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-2 OD2 
+11826 N N   . LEU A-2 445 ? 1.25088 1.50950 1.00710 -0.37423 0.05879  -0.00302 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-2 N   
+11827 C CA  . LEU A-2 445 ? 0.85051 1.10979 0.58899 -0.38278 0.06088  0.00890  ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-2 CA  
+11828 C C   . LEU A-2 445 ? 1.01928 1.26565 0.74911 -0.38061 0.04855  0.02480  ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-2 C   
+11829 O O   . LEU A-2 445 ? 1.32294 1.57032 1.04787 -0.37629 0.03916  0.02512  ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-2 O   
+11830 C CB  . LEU A-2 445 ? 1.12937 1.40291 0.84623 -0.39067 0.06656  0.00378  ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-2 CB  
+11831 C CG  . LEU A-2 445 ? 0.94547 1.23217 0.66850 -0.39095 0.07828  -0.01404 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-2 CG  
+11832 C CD1 . LEU A-2 445 ? 0.89730 1.19671 0.59708 -0.39740 0.08157  -0.02023 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-2 CD1 
+11833 C CD2 . LEU A-2 445 ? 0.87906 1.17129 0.61285 -0.39382 0.08938  -0.01490 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-2 CD2 
+11834 N N   . LYS A-2 446 ? 1.00789 1.24231 0.73583 -0.38346 0.04838  0.03751  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-2 N   
+11835 C CA  . LYS A-2 446 ? 1.40980 1.62784 1.12940 -0.37974 0.03686  0.05299  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-2 CA  
+11836 C C   . LYS A-2 446 ? 1.29853 1.51115 0.99131 -0.38941 0.03768  0.06692  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-2 C   
+11837 O O   . LYS A-2 446 ? 1.47541 1.68843 1.16461 -0.39937 0.04759  0.06895  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-2 O   
+11838 C CB  . LYS A-2 446 ? 1.23954 1.44175 0.97803 -0.37395 0.03444  0.05687  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-2 CB  
+11839 C CG  . LYS A-2 446 ? 1.40473 1.58755 1.13451 -0.36852 0.02278  0.07208  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-2 CG  
+11840 C CD  . LYS A-2 446 ? 1.24316 1.41223 0.99344 -0.36005 0.01911  0.07224  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-2 CD  
+11841 C CE  . LYS A-2 446 ? 1.37408 1.52371 1.11530 -0.35231 0.00704  0.08599  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-2 CE  
+11842 N NZ  . LYS A-2 446 ? 1.71291 1.87165 1.44379 -0.34579 -0.00244 0.08788  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-2 NZ  
+11843 N N   . SER A-2 447 ? 1.15049 1.35873 0.82428 -0.38658 0.02715  0.07682  ? ? ? ? ? ? 437 SER A-2 N   
+11844 C CA  . SER A-2 447 ? 1.49512 1.69534 1.13972 -0.39479 0.02638  0.09199  ? ? ? ? ? ? 437 SER A-2 CA  
+11845 C C   . SER A-2 447 ? 1.49932 1.67295 1.14167 -0.39475 0.02302  0.10730  ? ? ? ? ? ? 437 SER A-2 C   
+11846 O O   . SER A-2 447 ? 1.52104 1.68036 1.17222 -0.38328 0.01258  0.11209  ? ? ? ? ? ? 437 SER A-2 O   
+11847 C CB  . SER A-2 447 ? 1.58008 1.78521 1.20457 -0.39030 0.01501  0.09733  ? ? ? ? ? ? 437 SER A-2 CB  
+11848 O OG  . SER A-2 447 ? 1.54925 1.74694 1.18479 -0.37649 0.00174  0.10034  ? ? ? ? ? ? 437 SER A-2 OG  
+11849 N N   . LYS A-2 448 ? 1.40380 1.57089 1.03336 -0.40808 0.03211  0.11465  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-2 N   
+11850 C CA  . LYS A-2 448 ? 1.54081 1.67960 1.16373 -0.41099 0.02958  0.12978  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-2 CA  
+11851 C C   . LYS A-2 448 ? 1.58805 1.70676 1.18491 -0.40522 0.01649  0.14717  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-2 C   
+11852 O O   . LYS A-2 448 ? 1.92034 2.04764 1.49391 -0.40757 0.01406  0.15181  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-2 O   
+11853 C CB  . LYS A-2 448 ? 1.75883 1.89807 1.37268 -0.42932 0.04328  0.13322  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-2 CB  
+11854 C CG  . LYS A-2 448 ? 1.75168 1.91154 1.39211 -0.43398 0.05584  0.11670  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-2 CG  
+11855 C CD  . LYS A-2 448 ? 2.03128 2.19678 1.66271 -0.45281 0.06956  0.11989  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-2 CD  
+11856 C CE  . LYS A-2 448 ? 2.01408 2.14873 1.63411 -0.46108 0.06721  0.13663  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-2 CE  
+11857 N NZ  . LYS A-2 448 ? 2.33689 2.47785 1.94654 -0.48204 0.08097  0.14066  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-2 NZ  
+11858 N N   . LYS A-2 449 ? 1.66729 1.75901 1.26745 -0.39678 0.00770  0.15652  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-2 N   
+11859 C CA  . LYS A-2 449 ? 1.85925 1.92899 1.43574 -0.38840 -0.00573 0.17338  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-2 CA  
+11860 C C   . LYS A-2 449 ? 1.89929 1.94969 1.44221 -0.40278 -0.00185 0.19050  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-2 C   
+11861 O O   . LYS A-2 449 ? 2.09407 2.13772 1.63632 -0.41829 0.00979  0.19176  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-2 O   
+11862 C CB  . LYS A-2 449 ? 1.96848 2.01351 1.55834 -0.37426 -0.01549 0.17729  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-2 CB  
+11863 C CG  . LYS A-2 449 ? 2.07236 2.09691 1.67249 -0.38270 -0.00789 0.17782  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-2 CG  
+11864 C CD  . LYS A-2 449 ? 1.82314 1.82180 1.43356 -0.36787 -0.01809 0.18128  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-2 CD  
+11865 C CE  . LYS A-2 449 ? 2.23079 2.20663 1.84778 -0.37782 -0.01125 0.18236  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-2 CE  
+11866 N NZ  . LYS A-2 449 ? 2.36364 2.31147 1.98774 -0.36337 -0.02112 0.18547  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-2 NZ  
+11867 N N   . GLY A-2 450 ? 2.10310 2.14579 1.61746 -0.39797 -0.01180 0.20391  ? ? ? ? ? ? 440 GLY A-2 N   
+11868 C CA  . GLY A-2 450 ? 2.32462 2.34664 1.80257 -0.41056 -0.00961 0.22228  ? ? ? ? ? ? 440 GLY A-2 CA  
+11869 C C   . GLY A-2 450 ? 2.19171 2.23789 1.65333 -0.42776 0.00267  0.21935  ? ? ? ? ? ? 440 GLY A-2 C   
+11870 O O   . GLY A-2 450 ? 2.58829 2.61975 2.01645 -0.43909 0.00480  0.23520  ? ? ? ? ? ? 440 GLY A-2 O   
+11871 N N   . LYS A-2 451 ? 1.97368 2.05523 1.45632 -0.42995 0.01104  0.19973  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-2 N   
+11872 C CA  . LYS A-2 451 ? 2.00712 2.11403 1.47622 -0.44491 0.02353  0.19415  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-2 CA  
+11873 C C   . LYS A-2 451 ? 2.10174 2.24262 1.58583 -0.43716 0.02272  0.17519  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-2 C   
+11874 O O   . LYS A-2 451 ? 2.27772 2.42774 1.79342 -0.42749 0.02141  0.16083  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-2 O   
+11875 C CB  . LYS A-2 451 ? 1.87756 1.98986 1.35827 -0.46202 0.04109  0.18830  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-2 CB  
+11876 C CG  . LYS A-2 451 ? 2.24915 2.38933 1.71648 -0.47741 0.05548  0.18190  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-2 CG  
+11877 C CD  . LYS A-2 451 ? 2.26954 2.39751 1.69353 -0.48810 0.05488  0.20107  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-2 CD  
+11878 C CE  . LYS A-2 451 ? 2.02967 2.18697 1.44026 -0.50425 0.07070  0.19401  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-2 CE  
+11879 N NZ  . LYS A-2 451 ? 2.39878 2.54407 1.76497 -0.51635 0.07126  0.21354  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-2 NZ  
+11880 N N   . LYS A-2 452 ? 1.90773 2.06593 1.36757 -0.44207 0.02352  0.17521  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-2 N   
+11881 C CA  . LYS A-2 452 ? 2.11679 2.30548 1.58581 -0.43684 0.02281  0.15728  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-2 CA  
+11882 C C   . LYS A-2 452 ? 1.87971 2.09300 1.35154 -0.45018 0.04052  0.14256  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-2 C   
+11883 O O   . LYS A-2 452 ? 1.78272 1.99457 1.23741 -0.46490 0.05176  0.14959  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-2 O   
+11884 C CB  . LYS A-2 452 ? 2.32738 2.52129 1.76794 -0.43174 0.01019  0.16495  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-2 CB  
+11885 C CG  . LYS A-2 452 ? 2.46455 2.63748 1.90181 -0.41621 -0.00831 0.17916  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-2 CG  
+11886 C CD  . LYS A-2 452 ? 2.46442 2.63946 1.93915 -0.40194 -0.01442 0.16748  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-2 CD  
+11887 C CE  . LYS A-2 452 ? 2.27926 2.48565 1.76929 -0.39807 -0.01556 0.14748  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-2 CE  
+11888 N NZ  . LYS A-2 452 ? 2.12576 2.33402 1.65103 -0.38576 -0.02048 0.13675  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-2 NZ  
+11889 N N   . GLY A-2 453 ? 1.84899 2.08473 1.34239 -0.44486 0.04317  0.12183  ? ? ? ? ? ? 443 GLY A-2 N   
+11890 C CA  . GLY A-2 453 ? 1.79770 2.05679 1.29746 -0.45381 0.05926  0.10517  ? ? ? ? ? ? 443 GLY A-2 CA  
+11891 C C   . GLY A-2 453 ? 1.56562 1.82518 1.09538 -0.45570 0.07042  0.09658  ? ? ? ? ? ? 443 GLY A-2 C   
+11892 O O   . GLY A-2 453 ? 1.46330 1.74373 1.00311 -0.45997 0.08323  0.08064  ? ? ? ? ? ? 443 GLY A-2 O   
+11893 N N   . VAL A-2 454 ? 1.60616 1.84391 1.15013 -0.45196 0.06565  0.10604  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-2 N   
+11894 C CA  . VAL A-2 454 ? 1.70457 1.94241 1.27718 -0.45338 0.07452  0.09866  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-2 CA  
+11895 C C   . VAL A-2 454 ? 1.73141 1.96812 1.33417 -0.43810 0.06722  0.08717  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-2 C   
+11896 O O   . VAL A-2 454 ? 1.58825 1.81041 1.19193 -0.42756 0.05351  0.09384  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-2 O   
+11897 C CB  . VAL A-2 454 ? 1.55245 1.76626 1.11991 -0.46128 0.07492  0.11578  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-2 CB  
+11898 C CG1 . VAL A-2 454 ? 1.78490 2.00256 1.32489 -0.47940 0.08560  0.12535  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-2 CG1 
+11899 C CG2 . VAL A-2 454 ? 1.88271 2.06781 1.44042 -0.45161 0.05844  0.13155  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-2 CG2 
+11900 N N   . TYR A-2 455 ? 1.51220 1.76488 1.13909 -0.43648 0.07649  0.07000  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-2 N   
+11901 C CA  . TYR A-2 455 ? 1.46676 1.71894 1.12144 -0.42333 0.07154  0.05836  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-2 CA  
+11902 C C   . TYR A-2 455 ? 1.23508 1.48966 0.91552 -0.42390 0.08025  0.05140  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-2 C   
+11903 O O   . TYR A-2 455 ? 1.24316 1.51485 0.92636 -0.43133 0.09306  0.04345  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-2 O   
+11904 C CB  . TYR A-2 455 ? 1.38515 1.65476 1.04129 -0.41839 0.07230  0.04188  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-2 CB  
+11905 C CG  . TYR A-2 455 ? 1.64376 1.91352 1.27839 -0.41641 0.06158  0.04647  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-2 CG  
+11906 C CD1 . TYR A-2 455 ? 1.69567 1.94954 1.32546 -0.41006 0.04747  0.06016  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-2 CD1 
+11907 C CD2 . TYR A-2 455 ? 1.62719 1.91415 1.24646 -0.42025 0.06526  0.03636  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-2 CD2 
+11908 C CE1 . TYR A-2 455 ? 1.80295 2.06036 1.41422 -0.40744 0.03686  0.06410  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-2 CE1 
+11909 C CE2 . TYR A-2 455 ? 1.40454 1.69401 1.00420 -0.41896 0.05477  0.03993  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-2 CE2 
+11910 C CZ  . TYR A-2 455 ? 1.62741 1.90322 1.22373 -0.41245 0.04034  0.05403  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-2 CZ  
+11911 O OH  . TYR A-2 455 ? 1.96734 2.24882 1.54528 -0.41033 0.02904  0.05742  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-2 OH  
+11912 N N   . GLU A-2 456 ? 1.48187 1.72117 1.18105 -0.41563 0.07316  0.05396  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-2 N   
+11913 C CA  . GLU A-2 456 ? 1.36819 1.60954 1.09283 -0.41447 0.07922  0.04708  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-2 CA  
+11914 C C   . GLU A-2 456 ? 1.15170 1.40570 0.89718 -0.40424 0.08139  0.02936  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-2 C   
+11915 O O   . GLU A-2 456 ? 1.09347 1.34458 0.84006 -0.39543 0.07379  0.02528  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-2 O   
+11916 C CB  . GLU A-2 456 ? 1.11032 1.32832 0.84378 -0.41023 0.07052  0.05747  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-2 CB  
+11917 C CG  . GLU A-2 456 ? 1.52757 1.72946 1.24377 -0.42176 0.07076  0.07387  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-2 CG  
+11918 C CD  . GLU A-2 456 ? 1.92593 2.10170 1.64927 -0.41654 0.06168  0.08301  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-2 CD  
+11919 O OE1 . GLU A-2 456 ? 1.71849 1.88758 1.45357 -0.40276 0.05249  0.08001  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-2 OE1 
+11920 O OE2 . GLU A-2 456 ? 1.85970 2.02153 1.57632 -0.42691 0.06418  0.09280  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-2 OE2 
+11921 N N   . LEU A-2 457 ? 0.89593 1.16386 0.65782 -0.40554 0.09166  0.01902  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-2 N   
+11922 C CA  . LEU A-2 457 ? 1.18214 1.46013 0.96250 -0.39543 0.09468  0.00242  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-2 CA  
+11923 C C   . LEU A-2 457 ? 1.04915 1.31380 0.85074 -0.38520 0.08746  0.00224  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-2 C   
+11924 O O   . LEU A-2 457 ? 1.02076 1.29060 0.84166 -0.38183 0.09169  -0.00410 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-2 O   
+11925 C CB  . LEU A-2 457 ? 1.08681 1.38681 0.87520 -0.39918 0.10822  -0.00855 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-2 CB  
+11926 C CG  . LEU A-2 457 ? 0.90668 1.22432 0.67988 -0.40300 0.11668  -0.01771 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-2 CG  
+11927 C CD1 . LEU A-2 457 ? 1.17620 1.49163 0.92101 -0.41441 0.11540  -0.00561 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-2 CD1 
+11928 C CD2 . LEU A-2 457 ? 0.84698 1.18828 0.63143 -0.40531 0.13026  -0.02845 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-2 CD2 
+11929 N N   . LEU A-2 458 ? 1.06841 1.31749 0.86589 -0.37970 0.07617  0.00892  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-2 N   
+11930 C CA  . LEU A-2 458 ? 1.07332 1.30876 0.88772 -0.37087 0.06880  0.01090  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-2 CA  
+11931 C C   . LEU A-2 458 ? 1.03438 1.27528 0.86819 -0.36155 0.07145  -0.00293 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-2 C   
+11932 O O   . LEU A-2 458 ? 0.80936 1.04564 0.66013 -0.35648 0.07059  -0.00401 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-2 O   
+11933 C CB  . LEU A-2 458 ? 1.12186 1.34389 0.92775 -0.36607 0.05681  0.01942  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-2 CB  
+11934 C CG  . LEU A-2 458 ? 0.92859 1.13714 0.74980 -0.35650 0.04880  0.02185  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-2 CG  
+11935 C CD1 . LEU A-2 458 ? 1.06351 1.26257 0.89231 -0.35916 0.05013  0.02787  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-2 CD1 
+11936 C CD2 . LEU A-2 458 ? 0.90285 1.10242 0.71426 -0.35191 0.03752  0.03041  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-2 CD2 
+11937 N N   . GLY A-2 459 ? 1.23743 1.48662 1.06754 -0.35923 0.07450  -0.01361 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A-2 N   
+11938 C CA  . GLY A-2 459 ? 0.84906 1.09922 0.69461 -0.35013 0.07678  -0.02605 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A-2 CA  
+11939 C C   . GLY A-2 459 ? 0.86469 1.12509 0.72428 -0.34848 0.08538  -0.03278 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A-2 C   
+11940 O O   . GLY A-2 459 ? 1.10294 1.35961 0.97895 -0.34010 0.08453  -0.03721 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A-2 O   
+11941 N N   . LEU A-2 460 ? 1.13975 1.41499 0.99297 -0.35641 0.09374  -0.03365 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-2 N   
+11942 C CA  . LEU A-2 460 ? 1.06095 1.35126 0.92883 -0.35504 0.10220  -0.04078 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-2 CA  
+11943 C C   . LEU A-2 460 ? 1.06956 1.35754 0.94923 -0.35819 0.09995  -0.03242 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-2 C   
+11944 O O   . LEU A-2 460 ? 1.27491 1.57066 1.17255 -0.35262 0.10243  -0.03845 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-2 O   
+11945 C CB  . LEU A-2 460 ? 1.25865 1.56926 1.11646 -0.36312 0.11289  -0.04547 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-2 CB  
+11946 C CG  . LEU A-2 460 ? 1.16822 1.48925 1.02449 -0.35640 0.11987  -0.06114 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-2 CG  
+11947 C CD1 . LEU A-2 460 ? 1.15511 1.49726 0.99928 -0.36563 0.13047  -0.06446 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-2 CD1 
+11948 C CD2 . LEU A-2 460 ? 0.92853 1.25401 0.80605 -0.34373 0.12244  -0.07187 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-2 CD2 
+11949 N N   . ASN A-2 461 ? 0.89507 1.17173 0.76419 -0.36668 0.09489  -0.01892 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-2 N   
+11950 C CA  . ASN A-2 461 ? 1.09607 1.36859 0.97369 -0.37186 0.09339  -0.01137 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-2 CA  
+11951 C C   . ASN A-2 461 ? 1.13266 1.39432 1.02750 -0.36103 0.08651  -0.01322 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-2 C   
+11952 O O   . ASN A-2 461 ? 1.10714 1.37438 1.01664 -0.36143 0.08794  -0.01497 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-2 O   
+11953 C CB  . ASN A-2 461 ? 1.16117 1.41815 1.02073 -0.38187 0.08861  0.00379  ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-2 CB  
+11954 C CG  . ASN A-2 461 ? 1.21091 1.47841 1.05129 -0.39398 0.09573  0.00716  ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-2 CG  
+11955 O OD1 . ASN A-2 461 ? 1.00825 1.29774 0.85221 -0.39858 0.10614  -0.00080 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-2 OD1 
+11956 N ND2 . ASN A-2 461 ? 1.34735 1.60023 1.16673 -0.39857 0.09010  0.01897  ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-2 ND2 
+11957 N N   . ARG A-2 462 ? 0.92911 1.17685 0.82218 -0.35198 0.07911  -0.01310 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-2 N   
+11958 C CA  . ARG A-2 462 ? 0.89164 1.12942 0.79925 -0.34186 0.07309  -0.01475 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-2 CA  
+11959 C C   . ARG A-2 462 ? 1.09219 1.34211 1.01559 -0.33360 0.07797  -0.02677 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-2 C   
+11960 O O   . ARG A-2 462 ? 1.17009 1.41953 1.10755 -0.32900 0.07598  -0.02803 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-2 O   
+11961 C CB  . ARG A-2 462 ? 0.90981 1.13332 0.81159 -0.33527 0.06519  -0.01233 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-2 CB  
+11962 C CG  . ARG A-2 462 ? 1.04055 1.25046 0.93007 -0.33944 0.05791  0.00016  ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-2 CG  
+11963 C CD  . ARG A-2 462 ? 0.80652 1.00754 0.69394 -0.33184 0.05010  0.00112  ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-2 CD  
+11964 N NE  . ARG A-2 462 ? 1.17470 1.38376 1.05369 -0.33246 0.05230  -0.00491 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-2 NE  
+11965 C CZ  . ARG A-2 462 ? 1.45329 1.65951 1.32887 -0.32862 0.04675  -0.00573 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-2 CZ  
+11966 N NH1 . ARG A-2 462 ? 0.74640 0.94377 0.62739 -0.32268 0.03902  -0.00110 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-2 NH1 
+11967 N NH2 . ARG A-2 462 ? 1.72750 1.94124 1.59410 -0.33121 0.04919  -0.01205 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-2 NH2 
+11968 N N   . CYS A-2 463 ? 0.78250 1.04281 0.70290 -0.33097 0.08404  -0.03593 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A-2 N   
+11969 C CA  . CYS A-2 463 ? 0.78686 1.05799 0.72098 -0.32166 0.08878  -0.04731 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A-2 CA  
+11970 C C   . CYS A-2 463 ? 0.94447 1.23634 0.88942 -0.32619 0.09502  -0.04957 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A-2 C   
+11971 O O   . CYS A-2 463 ? 1.10588 1.40592 1.06662 -0.31823 0.09555  -0.05550 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A-2 O   
+11972 C CB  . CYS A-2 463 ? 0.66720 0.94143 0.59369 -0.31721 0.09373  -0.05721 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A-2 CB  
+11973 S SG  . CYS A-2 463 ? 0.94380 1.19652 0.85885 -0.31367 0.08686  -0.05652 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A-2 SG  
+11974 N N   . LEU A-2 464 ? 0.98828 1.28992 0.92472 -0.33940 0.09966  -0.04470 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-2 N   
+11975 C CA  . LEU A-2 464 ? 1.00949 1.33237 0.95672 -0.34651 0.10576  -0.04619 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-2 CA  
+11976 C C   . LEU A-2 464 ? 1.03247 1.34728 0.98917 -0.34987 0.09958  -0.03923 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-2 C   
+11977 O O   . LEU A-2 464 ? 1.07760 1.40969 1.04966 -0.35120 0.10229  -0.04340 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-2 O   
+11978 C CB  . LEU A-2 464 ? 1.02963 1.36422 0.96312 -0.36161 0.11319  -0.04216 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-2 CB  
+11979 C CG  . LEU A-2 464 ? 1.03267 1.38262 0.95787 -0.36006 0.12177  -0.05126 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-2 CG  
+11980 C CD1 . LEU A-2 464 ? 1.00699 1.36757 0.91642 -0.37651 0.12878  -0.04536 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-2 CD1 
+11981 C CD2 . LEU A-2 464 ? 0.83649 1.20962 0.77961 -0.34956 0.12831  -0.06553 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-2 CD2 
+11982 N N   . ASN A-2 465 ? 0.92750 1.21742 0.87541 -0.35104 0.09115  -0.02941 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-2 N   
+11983 C CA  . ASN A-2 465 ? 1.16873 1.44800 1.12375 -0.35373 0.08507  -0.02356 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-2 CA  
+11984 C C   . ASN A-2 465 ? 1.02348 1.30510 0.99603 -0.34082 0.08138  -0.03084 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-2 C   
+11985 O O   . ASN A-2 465 ? 0.98872 1.27479 0.97255 -0.34342 0.07959  -0.03108 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-2 O   
+11986 C CB  . ASN A-2 465 ? 1.32006 1.57205 1.26097 -0.35548 0.07691  -0.01225 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-2 CB  
+11987 C CG  . ASN A-2 465 ? 1.58400 1.82633 1.51808 -0.36923 0.07577  -0.00230 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-2 CG  
+11988 O OD1 . ASN A-2 465 ? 1.48338 1.73748 1.41275 -0.38225 0.08273  -0.00047 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-2 OD1 
+11989 N ND2 . ASN A-2 465 ? 1.46183 1.68179 1.39457 -0.36663 0.06731  0.00397  ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-2 ND2 
+11990 N N   . LEU A-2 466 ? 0.96782 1.24590 0.94169 -0.32756 0.08012  -0.03674 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-2 N   
+11991 C CA  . LEU A-2 466 ? 0.90784 1.18748 0.89600 -0.31476 0.07699  -0.04309 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-2 CA  
+11992 C C   . LEU A-2 466 ? 1.04338 1.34988 1.04647 -0.31261 0.08277  -0.05204 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-2 C   
+11993 O O   . LEU A-2 466 ? 1.45013 1.76231 1.46660 -0.30643 0.07943  -0.05517 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-2 O   
+11994 C CB  . LEU A-2 466 ? 0.79137 1.05886 0.77496 -0.30267 0.07513  -0.04674 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-2 CB  
+11995 C CG  . LEU A-2 466 ? 0.96589 1.21081 0.93788 -0.30316 0.06879  -0.03923 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-2 CG  
+11996 C CD1 . LEU A-2 466 ? 0.80749 1.04217 0.77786 -0.29224 0.06717  -0.04381 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-2 CD1 
+11997 C CD2 . LEU A-2 466 ? 0.85062 1.08420 0.82578 -0.30506 0.06184  -0.03204 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-2 CD2 
+11998 N N   . LEU A-2 467 ? 0.79633 1.12146 0.79744 -0.31722 0.09130  -0.05659 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-2 N   
+11999 C CA  . LEU A-2 467 ? 0.90733 1.26269 0.92362 -0.31519 0.09756  -0.06573 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-2 CA  
+12000 C C   . LEU A-2 467 ? 0.90115 1.27344 0.92469 -0.33054 0.09988  -0.06258 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-2 C   
+12001 O O   . LEU A-2 467 ? 0.86498 1.26702 0.90319 -0.33062 0.10510  -0.07024 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-2 O   
+12002 C CB  . LEU A-2 467 ? 0.82514 1.19512 0.83634 -0.31292 0.10660  -0.07338 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-2 CB  
+12003 C CG  . LEU A-2 467 ? 0.85075 1.21133 0.85949 -0.29600 0.10635  -0.08125 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-2 CG  
+12004 C CD1 . LEU A-2 467 ? 0.94456 1.32082 0.94768 -0.29523 0.11602  -0.08988 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-2 CD1 
+12005 C CD2 . LEU A-2 467 ? 1.04347 1.40959 1.06848 -0.28061 0.10270  -0.08741 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-2 CD2 
+12006 N N   . GLY A-2 468 ? 0.69236 1.04671 0.70592 -0.34354 0.09621  -0.05184 ? ? ? ? ? ? 458 GLY A-2 N   
+12007 C CA  . GLY A-2 468 ? 0.62976 0.99473 0.64779 -0.35999 0.09816  -0.04817 ? ? ? ? ? ? 458 GLY A-2 CA  
+12008 C C   . GLY A-2 468 ? 0.88572 1.26394 0.89422 -0.37628 0.10750  -0.04528 ? ? ? ? ? ? 458 GLY A-2 C   
+12009 O O   . GLY A-2 468 ? 0.89248 1.27380 0.90034 -0.39313 0.10928  -0.03997 ? ? ? ? ? ? 458 GLY A-2 O   
+12010 N N   . ARG A-2 469 ? 1.11202 1.49739 1.11190 -0.37263 0.11375  -0.04875 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-2 N   
+12011 C CA  . ARG A-2 469 ? 0.83783 1.23543 0.82570 -0.38799 0.12298  -0.04568 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-2 CA  
+12012 C C   . ARG A-2 469 ? 1.00069 1.36929 0.96694 -0.40099 0.11904  -0.03089 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-2 C   
+12013 O O   . ARG A-2 469 ? 0.87619 1.21550 0.83523 -0.39484 0.10954  -0.02439 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-2 O   
+12014 C CB  . ARG A-2 469 ? 1.17690 1.58548 1.15806 -0.37965 0.12962  -0.05342 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-2 CB  
+12015 C CG  . ARG A-2 469 ? 0.96807 1.40962 0.96794 -0.36891 0.13638  -0.06823 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-2 CG  
+12016 C CD  . ARG A-2 469 ? 1.54379 1.98489 1.53439 -0.35712 0.14035  -0.07611 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-2 CD  
+12017 N NE  . ARG A-2 469 ? 1.42216 1.88703 1.42887 -0.34143 0.14500  -0.09086 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-2 NE  
+12018 C CZ  . ARG A-2 469 ? 1.13884 1.59998 1.15996 -0.32475 0.13888  -0.09635 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-2 CZ  
+12019 N NH1 . ARG A-2 469 ? 1.39857 1.83900 1.42328 -0.32323 0.12875  -0.08914 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-2 NH1 
+12020 N NH2 . ARG A-2 469 ? 1.01630 1.49402 1.04719 -0.30850 0.14300  -0.10939 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-2 NH2 
+12021 N N   . GLU A-2 470 ? 1.21362 1.59123 1.16884 -0.41870 0.12668  -0.02549 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-2 N   
+12022 C CA  . GLU A-2 470 ? 1.26068 1.61076 1.19320 -0.43156 0.12346  -0.01052 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-2 CA  
+12023 C C   . GLU A-2 470 ? 1.38662 1.72429 1.29831 -0.42644 0.12264  -0.00694 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-2 C   
+12024 O O   . GLU A-2 470 ? 1.25297 1.60698 1.16601 -0.41774 0.12748  -0.01649 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-2 O   
+12025 C CB  . GLU A-2 470 ? 1.37418 1.73720 1.30142 -0.45424 0.13213  -0.00512 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-2 CB  
+12026 C CG  . GLU A-2 470 ? 1.64672 1.97677 1.55209 -0.46897 0.12772  0.01157  ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-2 CG  
+12027 C CD  . GLU A-2 470 ? 2.06274 2.36984 1.97579 -0.46968 0.11850  0.01555  ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-2 CD  
+12028 O OE1 . GLU A-2 470 ? 2.14568 2.45696 2.07816 -0.45570 0.11311  0.00679  ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-2 OE1 
+12029 O OE2 . GLU A-2 470 ? 2.21757 2.50084 2.11556 -0.48433 0.11665  0.02756  ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-2 OE2 
+12030 N N   . ASN A-2 471 ? 1.41099 1.71885 1.30297 -0.43137 0.11586  0.00658  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-2 N   
+12031 C CA  . ASN A-2 471 ? 1.15171 1.44772 1.02283 -0.42758 0.11346  0.01124  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-2 CA  
+12032 C C   . ASN A-2 471 ? 1.29311 1.61068 1.15126 -0.43798 0.12473  0.00961  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-2 C   
+12033 O O   . ASN A-2 471 ? 1.26686 1.59582 1.12142 -0.45430 0.13260  0.01353  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-2 O   
+12034 C CB  . ASN A-2 471 ? 1.16233 1.42463 1.01488 -0.43160 0.10408  0.02702  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-2 CB  
+12035 C CG  . ASN A-2 471 ? 1.24211 1.48705 1.08839 -0.41684 0.09417  0.02834  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-2 CG  
+12036 O OD1 . ASN A-2 471 ? 1.49338 1.73474 1.32080 -0.41732 0.09314  0.03282  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-2 OD1 
+12037 N ND2 . ASN A-2 471 ? 1.12234 1.35787 0.98416 -0.40425 0.08678  0.02438  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-2 ND2 
+12038 N N   . LEU A-2 472 ? 1.13537 1.45888 0.98593 -0.42929 0.12584  0.00332  ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-2 N   
+12039 C CA  . LEU A-2 472 ? 1.20564 1.54927 1.04182 -0.43771 0.13633  0.00059  ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-2 CA  
+12040 C C   . LEU A-2 472 ? 1.24683 1.57412 1.05413 -0.45142 0.13487  0.01664  ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-2 C   
+12041 O O   . LEU A-2 472 ? 1.08971 1.38833 0.88608 -0.44928 0.12398  0.02825  ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-2 O   
+12042 C CB  . LEU A-2 472 ? 0.91059 1.26213 0.74524 -0.42438 0.13718  -0.01161 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-2 CB  
+12043 C CG  . LEU A-2 472 ? 0.89852 1.27469 0.75500 -0.41361 0.14424  -0.02933 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-2 CG  
+12044 C CD1 . LEU A-2 472 ? 0.79511 1.17171 0.64482 -0.40189 0.14442  -0.04014 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-2 CD1 
+12045 C CD2 . LEU A-2 472 ? 1.16006 1.56813 1.02202 -0.42459 0.15763  -0.03417 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-2 CD2 
+12046 N N   . ASP A-2 473 ? 1.48180 1.82825 1.27610 -0.46497 0.14610  0.01724  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-2 N   
+12047 C CA  . ASP A-2 473 ? 1.21401 1.54651 0.97739 -0.47811 0.14574  0.03250  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-2 CA  
+12048 C C   . ASP A-2 473 ? 1.24183 1.56204 0.98702 -0.46814 0.13786  0.03386  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-2 C   
+12049 O O   . ASP A-2 473 ? 1.42250 1.75766 1.17244 -0.45798 0.14012  0.02022  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-2 O   
+12050 C CB  . ASP A-2 473 ? 1.53911 1.89884 1.29245 -0.49466 0.16087  0.03120  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-2 CB  
+12051 C CG  . ASP A-2 473 ? 1.80714 2.16929 1.56537 -0.51257 0.16678  0.03881  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-2 CG  
+12052 O OD1 . ASP A-2 473 ? 1.66116 2.00150 1.42926 -0.51189 0.15855  0.04500  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-2 OD1 
+12053 O OD2 . ASP A-2 473 ? 1.91537 2.30024 1.66759 -0.52627 0.17890  0.03769  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-2 OD2 
+12054 N N   . GLU A-2 474 ? 1.26593 1.55849 0.98993 -0.47096 0.12823  0.05009  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-2 N   
+12055 C CA  . GLU A-2 474 ? 1.49014 1.77346 1.19589 -0.46278 0.11990  0.05243  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-2 CA  
+12056 C C   . GLU A-2 474 ? 1.36381 1.66817 1.04914 -0.47047 0.12930  0.04850  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-2 C   
+12057 O O   . GLU A-2 474 ? 1.47201 1.79012 1.14836 -0.48532 0.14069  0.05129  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-2 O   
+12058 C CB  . GLU A-2 474 ? 1.44076 1.69192 1.12740 -0.46369 0.10759  0.07145  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-2 CB  
+12059 C CG  . GLU A-2 474 ? 1.74900 1.99389 1.40271 -0.47880 0.11063  0.08666  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-2 CG  
+12060 C CD  . GLU A-2 474 ? 2.12072 2.34217 1.76770 -0.49064 0.11000  0.10243  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-2 CD  
+12061 O OE1 . GLU A-2 474 ? 2.45279 2.67509 2.12256 -0.49287 0.11329  0.09789  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-2 OE1 
+12062 O OE2 . GLU A-2 474 ? 2.38811 2.58915 2.00589 -0.49775 0.10584  0.11941  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-2 OE2 
+12063 N N   . ILE A-2 475 ? 1.28626 1.59436 0.96428 -0.46093 0.12491  0.04110  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-2 N   
+12064 C CA  . ILE A-2 475 ? 1.49078 1.81896 1.14928 -0.46645 0.13315  0.03479  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-2 CA  
+12065 C C   . ILE A-2 475 ? 1.46126 1.77528 1.08970 -0.46726 0.12311  0.04667  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-2 C   
+12066 O O   . ILE A-2 475 ? 1.34093 1.63360 0.96890 -0.45904 0.10921  0.05495  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-2 O   
+12067 C CB  . ILE A-2 475 ? 1.17656 1.52431 0.85050 -0.45552 0.13817  0.01283  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-2 CB  
+12068 C CG1 . ILE A-2 475 ? 1.14045 1.47478 0.81436 -0.44248 0.12538  0.00899  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-2 CG1 
+12069 C CG2 . ILE A-2 475 ? 1.12118 1.47934 0.82724 -0.45030 0.14448  0.00197  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-2 CG2 
+12070 C CD1 . ILE A-2 475 ? 1.30263 1.65153 0.98377 -0.43390 0.12998  -0.01151 ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-2 CD1 
+12071 N N   . THR A-2 476 ? 1.55782 1.88598 1.16080 -0.47696 0.13035  0.04722  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-2 N   
+12072 C CA  . THR A-2 476 ? 1.56438 1.88436 1.13601 -0.47827 0.12176  0.05712  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-2 CA  
+12073 C C   . THR A-2 476 ? 1.31240 1.65362 0.87647 -0.47479 0.12565  0.04016  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-2 C   
+12074 O O   . THR A-2 476 ? 1.71512 2.07931 1.27903 -0.48059 0.13995  0.02837  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-2 O   
+12075 C CB  . THR A-2 476 ? 1.60822 1.92283 1.14978 -0.49462 0.12617  0.07538  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-2 CB  
+12076 O OG1 . THR A-2 476 ? 1.71958 2.06167 1.25257 -0.50591 0.14272  0.06652  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-2 OG1 
+12077 C CG2 . THR A-2 476 ? 1.73281 2.02762 1.28360 -0.50084 0.12588  0.08917  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-2 CG2 
+12078 N N   . ILE A-2 477 ? 1.39367 1.72811 0.95200 -0.46542 0.11311  0.03803  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-2 N   
+12079 C CA  . ILE A-2 477 ? 1.82068 2.17179 1.36869 -0.46303 0.11489  0.02227  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-2 CA  
+12080 C C   . ILE A-2 477 ? 2.00487 2.35280 1.51835 -0.46732 0.10571  0.03398  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-2 C   
+12081 O O   . ILE A-2 477 ? 1.72843 2.05803 1.23538 -0.46387 0.09200  0.04987  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-2 O   
+12082 C CB  . ILE A-2 477 ? 1.70703 2.05605 1.27927 -0.44937 0.10875  0.00629  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-2 CB  
+12083 C CG1 . ILE A-2 477 ? 1.84390 2.20919 1.40562 -0.44860 0.11290  -0.01242 ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-2 CG1 
+12084 C CG2 . ILE A-2 477 ? 1.76398 2.09424 1.33937 -0.44140 0.09129  0.01675  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-2 CG2 
+12085 C CD1 . ILE A-2 477 ? 1.75893 2.14467 1.32028 -0.45363 0.13067  -0.02595 ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-2 CD1 
+12086 N N   . ASP A-2 478 ? 1.96346 2.32993 1.45414 -0.47417 0.11323  0.02596  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-2 N   
+12087 C CA  . ASP A-2 478 ? 1.69208 2.05920 1.14668 -0.47923 0.10566  0.03616  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-2 CA  
+12088 C C   . ASP A-2 478 ? 1.69963 2.07142 1.15361 -0.47060 0.09480  0.02330  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-2 C   
+12089 O O   . ASP A-2 478 ? 1.67154 2.05874 1.12823 -0.46987 0.10193  0.00274  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-2 O   
+12090 C CB  . ASP A-2 478 ? 2.10283 2.48869 1.53069 -0.49263 0.12012  0.03465  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-2 CB  
+12091 C CG  . ASP A-2 478 ? 2.47281 2.86188 1.86136 -0.49743 0.11251  0.04286  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-2 CG  
+12092 O OD1 . ASP A-2 478 ? 2.70594 3.07923 2.07407 -0.50092 0.10388  0.06533  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-2 OD1 
+12093 O OD2 . ASP A-2 478 ? 2.32818 2.73470 1.70515 -0.49740 0.11486  0.02664  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-2 OD2 
+12094 N N   . ILE A-2 479 ? 1.62076 1.97956 1.07103 -0.46422 0.07766  0.03484  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-2 N   
+12095 C CA  . ILE A-2 479 ? 1.67167 2.03655 1.11969 -0.45781 0.06560  0.02497  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-2 CA  
+12096 C C   . ILE A-2 479 ? 2.03681 2.40464 1.44838 -0.46179 0.05527  0.03867  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-2 C   
+12097 O O   . ILE A-2 479 ? 1.96763 2.32118 1.36640 -0.46232 0.04893  0.06056  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-2 O   
+12098 C CB  . ILE A-2 479 ? 1.86908 2.22132 1.34634 -0.44577 0.05344  0.02500  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-2 CB  
+12099 C CG1 . ILE A-2 479 ? 2.19045 2.52338 1.66754 -0.44167 0.04323  0.04814  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-2 CG1 
+12100 C CG2 . ILE A-2 479 ? 1.74986 2.10011 1.26067 -0.44157 0.06350  0.01007  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-2 CG2 
+12101 C CD1 . ILE A-2 479 ? 2.08058 2.41192 1.54628 -0.43475 0.02438  0.05753  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-2 CD1 
+12102 N N   . PRO A-2 480 ? 1.86051 2.24536 1.25300 -0.46474 0.05334  0.02671  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-2 N   
+12103 C CA  . PRO A-2 480 ? 1.70518 2.09466 1.06171 -0.46789 0.04228  0.03971  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-2 CA  
+12104 C C   . PRO A-2 480 ? 1.65072 2.03171 1.01299 -0.45727 0.02171  0.05100  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-2 C   
+12105 O O   . PRO A-2 480 ? 1.93255 2.31063 1.32473 -0.44867 0.01575  0.04269  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-2 O   
+12106 C CB  . PRO A-2 480 ? 1.98352 2.39502 1.32381 -0.47312 0.04591  0.01904  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-2 CB  
+12107 C CG  . PRO A-2 480 ? 1.98199 2.39835 1.34392 -0.47469 0.06332  -0.00183 ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-2 CG  
+12108 C CD  . PRO A-2 480 ? 1.92310 2.32322 1.32271 -0.46612 0.06238  0.00052  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-2 CD  
+12109 N N   . GLU A-2 481 ? 1.87730 2.25505 1.20946 -0.45760 0.01088  0.07041  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-2 N   
+12110 C CA  . GLU A-2 481 ? 1.56142 1.93185 0.89745 -0.44583 -0.00911 0.08316  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-2 CA  
+12111 C C   . GLU A-2 481 ? 1.63357 2.02479 0.97396 -0.44158 -0.02117 0.06784  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-2 C   
+12112 O O   . GLU A-2 481 ? 1.58662 1.97684 0.94520 -0.43079 -0.03535 0.07043  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-2 O   
+12113 C CB  . GLU A-2 481 ? 1.84851 2.20775 1.14909 -0.44620 -0.01759 0.10900  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-2 CB  
+12114 C CG  . GLU A-2 481 ? 1.91435 2.25976 1.22080 -0.43164 -0.03680 0.12581  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-2 CG  
+12115 C CD  . GLU A-2 481 ? 2.02729 2.34784 1.36237 -0.42531 -0.03392 0.13325  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-2 CD  
+12116 O OE1 . GLU A-2 481 ? 2.04752 2.35979 1.39279 -0.43362 -0.01739 0.12959  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-2 OE1 
+12117 O OE2 . GLU A-2 481 ? 2.28265 2.59343 1.63017 -0.41172 -0.04835 0.14217  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-2 OE2 
+12118 N N   . ASP A-2 482 ? 1.86894 2.27988 1.19302 -0.45035 -0.01563 0.05120  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-2 N   
+12119 C CA  . ASP A-2 482 ? 1.93620 2.36692 1.26420 -0.44884 -0.02618 0.03452  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-2 CA  
+12120 C C   . ASP A-2 482 ? 1.75081 2.18107 1.11693 -0.44627 -0.02140 0.01418  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-2 C   
+12121 O O   . ASP A-2 482 ? 1.81613 2.25923 1.19217 -0.44439 -0.03153 0.00213  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-2 O   
+12122 C CB  . ASP A-2 482 ? 2.12252 2.57269 1.41786 -0.45967 -0.02195 0.02268  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-2 CB  
+12123 C CG  . ASP A-2 482 ? 2.02022 2.47163 1.31893 -0.46836 -0.00079 0.00419  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-2 CG  
+12124 O OD1 . ASP A-2 482 ? 2.03606 2.47307 1.35075 -0.46803 0.01197  0.00832  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-2 OD1 
+12125 O OD2 . ASP A-2 482 ? 2.07223 2.53970 1.35753 -0.47513 0.00288  -0.01512 ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-2 OD2 
+12126 N N   . ILE A-2 483 ? 1.70670 2.12293 1.09371 -0.44656 -0.00655 0.01041  ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-2 N   
+12127 C CA  . ILE A-2 483 ? 1.86895 2.28126 1.29091 -0.44327 -0.00160 -0.00688 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-2 CA  
+12128 C C   . ILE A-2 483 ? 1.90528 2.30409 1.35444 -0.43237 -0.01065 0.00544  ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-2 C   
+12129 O O   . ILE A-2 483 ? 1.58027 1.96275 1.03504 -0.42913 -0.00672 0.02037  ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-2 O   
+12130 C CB  . ILE A-2 483 ? 1.77399 2.18021 1.20454 -0.44771 0.01856  -0.01821 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-2 CB  
+12131 C CG1 . ILE A-2 483 ? 1.78181 2.20271 1.18463 -0.45758 0.02818  -0.03145 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-2 CG1 
+12132 C CG2 . ILE A-2 483 ? 1.81991 2.21942 1.28483 -0.44301 0.02268  -0.03460 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-2 CG2 
+12133 C CD1 . ILE A-2 483 ? 1.84379 2.27770 1.24245 -0.46043 0.02283  -0.05221 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-2 CD1 
+12134 N N   . LYS A-2 484 ? 1.89649 2.30274 1.36237 -0.42741 -0.02244 -0.00145 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-2 N   
+12135 C CA  . LYS A-2 484 ? 1.53953 1.93653 1.03090 -0.41646 -0.03167 0.00870  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-2 CA  
+12136 C C   . LYS A-2 484 ? 1.48600 1.88916 1.00494 -0.41519 -0.03377 -0.00879 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-2 C   
+12137 O O   . LYS A-2 484 ? 1.52040 1.93495 1.03555 -0.42283 -0.03113 -0.02729 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-2 O   
+12138 C CB  . LYS A-2 484 ? 1.72809 2.13037 1.20517 -0.40923 -0.04937 0.02720  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-2 CB  
+12139 C CG  . LYS A-2 484 ? 1.65118 2.03666 1.10870 -0.40684 -0.04884 0.05006  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-2 CG  
+12140 C CD  . LYS A-2 484 ? 2.03249 2.42195 1.47491 -0.39762 -0.06770 0.06758  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-2 CD  
+12141 C CE  . LYS A-2 484 ? 2.25673 2.62402 1.67778 -0.39521 -0.06763 0.09150  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-2 CE  
+12142 N NZ  . LYS A-2 484 ? 2.27612 2.64578 1.67854 -0.38486 -0.08662 0.10893  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-2 NZ  
+12143 N N   . GLY A-2 485 ? 1.60931 2.00357 1.15496 -0.40598 -0.03828 -0.00277 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A-2 N   
+12144 C CA  . GLY A-2 485 ? 1.69672 2.09764 1.26777 -0.40474 -0.04198 -0.01630 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A-2 CA  
+12145 C C   . GLY A-2 485 ? 1.40978 1.80159 0.99432 -0.41044 -0.02728 -0.03458 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A-2 C   
+12146 O O   . GLY A-2 485 ? 1.25194 1.62741 0.84396 -0.40881 -0.01538 -0.03287 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A-2 O   
+12147 N N   . LYS A-2 486 ? 1.54354 1.94584 1.13102 -0.41716 -0.02853 -0.05251 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-2 N   
+12148 C CA  . LYS A-2 486 ? 1.21300 1.60405 0.81183 -0.42177 -0.01574 -0.07065 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-2 CA  
+12149 C C   . LYS A-2 486 ? 1.37155 1.75664 0.95215 -0.42643 -0.00198 -0.07684 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-2 C   
+12150 O O   . LYS A-2 486 ? 1.21850 1.58909 0.81051 -0.42482 0.01068  -0.08380 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-2 O   
+12151 C CB  . LYS A-2 486 ? 1.23019 1.63218 0.83168 -0.42972 -0.02077 -0.08815 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-2 CB  
+12152 C CG  . LYS A-2 486 ? 1.03698 1.42465 0.64459 -0.43525 -0.00834 -0.10809 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-2 CG  
+12153 C CD  . LYS A-2 486 ? 1.22831 1.62427 0.83942 -0.44440 -0.01442 -0.12383 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-2 CD  
+12154 C CE  . LYS A-2 486 ? 1.83197 2.25206 1.42004 -0.45223 -0.02508 -0.12669 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-2 CE  
+12155 N NZ  . LYS A-2 486 ? 1.86952 2.30072 1.46271 -0.46256 -0.03224 -0.14159 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-2 NZ  
+12156 N N   . LYS A-2 487 ? 1.64215 2.03987 1.19413 -0.43175 -0.00427 -0.07448 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-2 N   
+12157 C CA  . LYS A-2 487 ? 1.60267 1.99818 1.13592 -0.43641 0.00927  -0.07992 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-2 CA  
+12158 C C   . LYS A-2 487 ? 1.45762 1.84121 0.99641 -0.43127 0.01791  -0.06537 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-2 C   
+12159 O O   . LYS A-2 487 ? 1.43451 1.81292 0.97296 -0.43279 0.03239  -0.07292 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-2 O   
+12160 C CB  . LYS A-2 487 ? 1.71059 2.12350 1.21013 -0.44352 0.00402  -0.07891 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-2 CB  
+12161 C CG  . LYS A-2 487 ? 1.76381 2.18335 1.24705 -0.45249 0.01121  -0.10153 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-2 CG  
+12162 C CD  . LYS A-2 487 ? 1.97828 2.41776 1.42945 -0.45945 0.00202  -0.10078 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-2 CD  
+12163 C CE  . LYS A-2 487 ? 1.91272 2.35782 1.34357 -0.46847 0.01102  -0.12309 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-2 CE  
+12164 N NZ  . LYS A-2 487 ? 1.98709 2.42692 1.40746 -0.46869 0.02823  -0.12434 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-2 NZ  
+12165 N N   . LYS A-2 488 ? 1.46459 1.84407 1.00875 -0.42512 0.00921  -0.04524 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-2 N   
+12166 C CA  . LYS A-2 488 ? 1.55930 1.92583 1.10885 -0.42163 0.01664  -0.03127 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-2 CA  
+12167 C C   . LYS A-2 488 ? 1.48936 1.84233 1.06961 -0.41622 0.02465  -0.03778 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-2 C   
+12168 O O   . LYS A-2 488 ? 1.20583 1.55217 0.79079 -0.41645 0.03681  -0.03738 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-2 O   
+12169 C CB  . LYS A-2 488 ? 1.71112 2.07352 1.25605 -0.41614 0.00426  -0.00860 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-2 CB  
+12170 C CG  . LYS A-2 488 ? 1.35549 1.70115 0.90781 -0.41307 0.01040  0.00617  ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-2 CG  
+12171 C CD  . LYS A-2 488 ? 1.18405 1.52181 0.72990 -0.40672 -0.00274 0.02782  ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-2 CD  
+12172 C CE  . LYS A-2 488 ? 1.08830 1.40706 0.63786 -0.40583 0.00357  0.04228  ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-2 CE  
+12173 N NZ  . LYS A-2 488 ? 1.33171 1.63863 0.87052 -0.39951 -0.00907 0.06363  ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-2 NZ  
+12174 N N   . LYS A-2 489 ? 1.61896 1.96917 1.22011 -0.41161 0.01793  -0.04366 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-2 N   
+12175 C CA  . LYS A-2 489 ? 1.28948 1.62626 0.91821 -0.40610 0.02461  -0.04926 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-2 CA  
+12176 C C   . LYS A-2 489 ? 1.33061 1.66479 0.96034 -0.40914 0.03851  -0.06765 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-2 C   
+12177 O O   . LYS A-2 489 ? 1.31919 1.64371 0.96418 -0.40490 0.04800  -0.06939 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-2 O   
+12178 C CB  . LYS A-2 489 ? 1.40002 1.73595 1.04788 -0.40198 0.01472  -0.05195 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-2 CB  
+12179 C CG  . LYS A-2 489 ? 1.40735 1.72872 1.08228 -0.39592 0.02037  -0.05591 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-2 CG  
+12180 C CD  . LYS A-2 489 ? 1.60548 1.92803 1.29595 -0.39495 0.01290  -0.06251 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-2 CD  
+12181 C CE  . LYS A-2 489 ? 1.81131 2.14492 1.50260 -0.39172 -0.00171 -0.04996 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-2 CE  
+12182 N NZ  . LYS A-2 489 ? 2.01324 2.35250 1.72051 -0.39214 -0.00826 -0.05718 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-2 NZ  
+12183 N N   . GLU A-2 490 ? 1.43126 1.77415 1.04451 -0.41582 0.03954  -0.08204 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-2 N   
+12184 C CA  . GLU A-2 490 ? 1.32567 1.66418 0.93878 -0.41725 0.05229  -0.10106 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-2 CA  
+12185 C C   . GLU A-2 490 ? 1.40411 1.74602 1.00868 -0.41758 0.06515  -0.09938 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-2 C   
+12186 O O   . GLU A-2 490 ? 1.31541 1.65125 0.93083 -0.41368 0.07666  -0.10977 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-2 O   
+12187 C CB  . GLU A-2 490 ? 1.48743 1.83345 1.08270 -0.42498 0.04979  -0.11735 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-2 CB  
+12188 C CG  . GLU A-2 490 ? 1.81354 2.15005 1.40992 -0.42519 0.06122  -0.13918 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-2 CG  
+12189 C CD  . GLU A-2 490 ? 2.45312 2.79670 2.03202 -0.42669 0.07395  -0.14612 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-2 CD  
+12190 O OE1 . GLU A-2 490 ? 2.43913 2.79752 1.99745 -0.43178 0.07251  -0.13738 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-2 OE1 
+12191 O OE2 . GLU A-2 490 ? 2.51882 2.85353 2.10408 -0.42233 0.08548  -0.16016 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-2 OE2 
+12192 N N   . ARG A-2 491 ? 1.54284 1.89508 1.12776 -0.42217 0.06345  -0.08620 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-2 N   
+12193 C CA  . ARG A-2 491 ? 1.44786 1.80520 1.02511 -0.42430 0.07613  -0.08305 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-2 CA  
+12194 C C   . ARG A-2 491 ? 1.26673 1.61442 0.86754 -0.41837 0.08030  -0.07299 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-2 C   
+12195 O O   . ARG A-2 491 ? 1.25624 1.60665 0.86382 -0.41746 0.09313  -0.07853 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-2 O   
+12196 C CB  . ARG A-2 491 ? 1.74078 2.10933 1.28904 -0.43192 0.07299  -0.06968 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-2 CB  
+12197 C CG  . ARG A-2 491 ? 2.05995 2.44203 1.58066 -0.43906 0.07316  -0.08179 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-2 CG  
+12198 C CD  . ARG A-2 491 ? 2.27703 2.67084 1.76865 -0.44688 0.07752  -0.07106 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-2 CD  
+12199 N NE  . ARG A-2 491 ? 2.50125 2.89943 1.99545 -0.44861 0.09466  -0.07490 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-2 NE  
+12200 C CZ  . ARG A-2 491 ? 2.24894 2.65640 1.72302 -0.45609 0.10198  -0.06459 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-2 CZ  
+12201 N NH1 . ARG A-2 491 ? 2.12714 2.53722 1.57486 -0.46200 0.09349  -0.04841 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-2 NH1 
+12202 N NH2 . ARG A-2 491 ? 2.28549 2.70039 1.76574 -0.45769 0.11821  -0.07040 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-2 NH2 
+12203 N N   . LEU A-2 492 ? 1.46675 1.80467 1.08054 -0.41403 0.06952  -0.05896 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-2 N   
+12204 C CA  . LEU A-2 492 ? 1.32590 1.65358 0.96231 -0.40846 0.07256  -0.05072 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-2 CA  
+12205 C C   . LEU A-2 492 ? 1.18683 1.50790 0.84682 -0.40153 0.07908  -0.06568 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-2 C   
+12206 O O   . LEU A-2 492 ? 1.15385 1.47249 0.82910 -0.39809 0.08693  -0.06494 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-2 O   
+12207 C CB  . LEU A-2 492 ? 0.90690 1.22477 0.55078 -0.40433 0.05918  -0.03405 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-2 CB  
+12208 C CG  . LEU A-2 492 ? 1.19441 1.51333 0.81686 -0.40884 0.05304  -0.01533 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-2 CG  
+12209 C CD1 . LEU A-2 492 ? 0.90588 1.21276 0.53828 -0.40202 0.04035  -0.00014 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-2 CD1 
+12210 C CD2 . LEU A-2 492 ? 1.21912 1.53968 0.83367 -0.41516 0.06484  -0.00919 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-2 CD2 
+12211 N N   . ASN A-2 493 ? 1.18982 1.50758 0.85233 -0.39977 0.07570  -0.07912 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-2 N   
+12212 C CA  . ASN A-2 493 ? 1.08421 1.39269 0.76496 -0.39322 0.08219  -0.09356 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-2 CA  
+12213 C C   . ASN A-2 493 ? 1.18055 1.49603 0.85636 -0.39295 0.09649  -0.10642 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-2 C   
+12214 O O   . ASN A-2 493 ? 1.22421 1.53470 0.91729 -0.38558 0.10392  -0.11264 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-2 O   
+12215 C CB  . ASN A-2 493 ? 1.18024 1.48186 0.86106 -0.39371 0.07581  -0.10503 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-2 CB  
+12216 C CG  . ASN A-2 493 ? 1.39541 1.69128 1.08858 -0.39175 0.06329  -0.09454 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-2 CG  
+12217 O OD1 . ASN A-2 493 ? 1.41505 1.71215 1.11263 -0.38987 0.05787  -0.07824 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-2 OD1 
+12218 N ND2 . ASN A-2 493 ? 1.63898 1.92826 1.33738 -0.39243 0.05896  -0.10428 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-2 ND2 
+12219 N N   . GLU A-2 494 ? 1.52696 1.85548 1.17902 -0.40023 0.10042  -0.11082 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-2 N   
+12220 C CA  . GLU A-2 494 ? 1.44177 1.78025 1.08823 -0.39974 0.11472  -0.12364 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-2 CA  
+12221 C C   . GLU A-2 494 ? 1.31604 1.66298 0.97319 -0.39867 0.12286  -0.11416 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-2 C   
+12222 O O   . GLU A-2 494 ? 1.62200 1.97495 1.28885 -0.39342 0.13428  -0.12489 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-2 O   
+12223 C CB  . GLU A-2 494 ? 1.64141 1.99353 1.25806 -0.40868 0.11688  -0.12939 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-2 CB  
+12224 C CG  . GLU A-2 494 ? 2.11082 2.47245 1.72000 -0.40712 0.13134  -0.14811 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-2 CG  
+12225 C CD  . GLU A-2 494 ? 2.10746 2.45507 1.72119 -0.40073 0.13253  -0.16883 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-2 CD  
+12226 O OE1 . GLU A-2 494 ? 1.66420 1.99644 1.28374 -0.40036 0.12201  -0.16863 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-2 OE1 
+12227 O OE2 . GLU A-2 494 ? 2.53372 2.88536 2.14472 -0.39617 0.14425  -0.18550 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-2 OE2 
+12228 N N   . ARG A-2 495 ? 1.27783 1.62534 0.93343 -0.40349 0.11701  -0.09449 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-2 N   
+12229 C CA  . ARG A-2 495 ? 1.44133 1.79469 1.10818 -0.40425 0.12391  -0.08497 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-2 CA  
+12230 C C   . ARG A-2 495 ? 1.34695 1.68995 1.04362 -0.39409 0.12358  -0.08677 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-2 C   
+12231 O O   . ARG A-2 495 ? 1.43743 1.78901 1.14787 -0.39160 0.13285  -0.08941 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-2 O   
+12232 C CB  . ARG A-2 495 ? 1.40967 1.76105 1.06476 -0.41230 0.11696  -0.06332 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-2 CB  
+12233 C CG  . ARG A-2 495 ? 1.30906 1.66821 0.96822 -0.41789 0.12557  -0.05351 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-2 CG  
+12234 C CD  . ARG A-2 495 ? 1.78142 2.16225 1.42583 -0.42504 0.13981  -0.06189 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-2 CD  
+12235 N NE  . ARG A-2 495 ? 1.77518 2.16438 1.41489 -0.43537 0.14657  -0.04859 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-2 NE  
+12236 C CZ  . ARG A-2 495 ? 1.62623 2.02596 1.28493 -0.43566 0.15644  -0.05096 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-2 CZ  
+12237 N NH1 . ARG A-2 495 ? 1.39603 1.79941 1.07971 -0.42444 0.16040  -0.06562 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-2 NH1 
+12238 N NH2 . ARG A-2 495 ? 1.70447 2.11129 1.35637 -0.44784 0.16226  -0.03813 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-2 NH2 
+12239 N N   . LYS A-2 496 ? 1.35904 1.68550 1.06586 -0.38835 0.11300  -0.08560 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-2 N   
+12240 C CA  . LYS A-2 496 ? 1.15242 1.46811 0.88533 -0.37854 0.11228  -0.08746 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-2 CA  
+12241 C C   . LYS A-2 496 ? 1.22493 1.54262 0.96657 -0.37051 0.12196  -0.10600 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-2 C   
+12242 O O   . LYS A-2 496 ? 1.34417 1.66421 1.10435 -0.36365 0.12732  -0.10801 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-2 O   
+12243 C CB  . LYS A-2 496 ? 1.17582 1.47503 0.91525 -0.37508 0.09973  -0.08311 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-2 CB  
+12244 C CG  . LYS A-2 496 ? 1.09874 1.39506 0.83241 -0.37967 0.08928  -0.06490 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-2 CG  
+12245 C CD  . LYS A-2 496 ? 1.12375 1.40840 0.86451 -0.37573 0.07766  -0.06299 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-2 CD  
+12246 C CE  . LYS A-2 496 ? 1.25838 1.54083 0.99388 -0.37782 0.06686  -0.04559 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-2 CE  
+12247 N NZ  . LYS A-2 496 ? 1.24798 1.52359 0.99178 -0.37362 0.05594  -0.04446 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-2 NZ  
+12248 N N   . LYS A-2 497 ? 1.18393 1.50013 0.91203 -0.37067 0.12381  -0.12012 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-2 N   
+12249 C CA  . LYS A-2 497 ? 1.12987 1.44586 0.86306 -0.36205 0.13336  -0.13854 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-2 CA  
+12250 C C   . LYS A-2 497 ? 1.18233 1.52048 0.91596 -0.36204 0.14606  -0.14229 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-2 C   
+12251 O O   . LYS A-2 497 ? 1.15519 1.49694 0.90410 -0.35188 0.15348  -0.15168 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-2 O   
+12252 C CB  . LYS A-2 497 ? 1.13273 1.44157 0.84782 -0.36400 0.13295  -0.15326 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-2 CB  
+12253 C CG  . LYS A-2 497 ? 1.41392 1.70446 1.12824 -0.36622 0.12089  -0.15079 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-2 CG  
+12254 C CD  . LYS A-2 497 ? 1.35205 1.63807 1.04623 -0.37134 0.12032  -0.16537 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-2 CD  
+12255 C CE  . LYS A-2 497 ? 1.36250 1.63942 1.05665 -0.36290 0.13005  -0.18548 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-2 CE  
+12256 N NZ  . LYS A-2 497 ? 1.57842 1.84796 1.25185 -0.36876 0.12932  -0.20082 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-2 NZ  
+12257 N N   . GLU A-2 498 ? 1.45378 1.80807 1.17043 -0.37332 0.14869  -0.13481 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-2 N   
+12258 C CA  . GLU A-2 498 ? 1.53385 1.91213 1.25054 -0.37601 0.16129  -0.13663 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-2 CA  
+12259 C C   . GLU A-2 498 ? 1.29362 1.67696 1.03349 -0.37392 0.16243  -0.12640 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-2 C   
+12260 O O   . GLU A-2 498 ? 1.19595 1.59564 0.94953 -0.36853 0.17245  -0.13444 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-2 O   
+12261 C CB  . GLU A-2 498 ? 1.52982 1.92142 1.22038 -0.39028 0.16299  -0.12849 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-2 CB  
+12262 C CG  . GLU A-2 498 ? 1.66019 2.07621 1.35026 -0.39747 0.17466  -0.12389 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-2 CG  
+12263 C CD  . GLU A-2 498 ? 1.98451 2.40942 1.64604 -0.41243 0.17510  -0.11282 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-2 CD  
+12264 O OE1 . GLU A-2 498 ? 1.73079 2.14809 1.37126 -0.41535 0.16850  -0.11413 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-2 OE1 
+12265 O OE2 . GLU A-2 498 ? 2.37356 2.81301 2.03298 -0.42182 0.18181  -0.10256 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-2 OE2 
+12266 N N   . ILE A-2 499 ? 1.40702 1.77753 1.15176 -0.37777 0.15204  -0.10946 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-2 N   
+12267 C CA  . ILE A-2 499 ? 1.38264 1.75521 1.14869 -0.37638 0.15190  -0.10018 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-2 CA  
+12268 C C   . ILE A-2 499 ? 1.34008 1.70649 1.12990 -0.36150 0.15218  -0.11070 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-2 C   
+12269 O O   . ILE A-2 499 ? 1.23367 1.61306 1.04173 -0.35750 0.15786  -0.11245 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-2 O   
+12270 C CB  . ILE A-2 499 ? 1.08192 1.43850 0.84579 -0.38244 0.14000  -0.08095 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-2 CB  
+12271 C CG1 . ILE A-2 499 ? 1.37786 1.74199 1.11988 -0.39695 0.14125  -0.06803 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-2 CG1 
+12272 C CG2 . ILE A-2 499 ? 1.10770 1.45962 0.89538 -0.37819 0.13745  -0.07427 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-2 CG2 
+12273 C CD1 . ILE A-2 499 ? 1.17217 1.51872 0.91007 -0.40137 0.12939  -0.04911 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-2 CD1 
+12274 N N   . PHE A-2 500 ? 1.26782 1.61481 1.05709 -0.35352 0.14598  -0.11780 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-2 N   
+12275 C CA  . PHE A-2 500 ? 1.09870 1.43558 0.90721 -0.33918 0.14557  -0.12667 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-2 CA  
+12276 C C   . PHE A-2 500 ? 1.32162 1.67485 1.13624 -0.33027 0.15744  -0.14273 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-2 C   
+12277 O O   . PHE A-2 500 ? 1.16719 1.52485 1.00191 -0.31985 0.15963  -0.14603 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-2 O   
+12278 C CB  . PHE A-2 500 ? 1.23263 1.54469 1.03527 -0.33501 0.13768  -0.13130 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-2 CB  
+12279 C CG  . PHE A-2 500 ? 1.17585 1.47256 0.99504 -0.32113 0.13627  -0.13818 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-2 CG  
+12280 C CD1 . PHE A-2 500 ? 1.38631 1.67910 1.20476 -0.31072 0.14285  -0.15496 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-2 CD1 
+12281 C CD2 . PHE A-2 500 ? 1.18681 1.47162 1.02067 -0.31796 0.12830  -0.12782 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-2 CD2 
+12282 C CE1 . PHE A-2 500 ? 1.25290 1.52883 1.08421 -0.29740 0.14112  -0.16008 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-2 CE1 
+12283 C CE2 . PHE A-2 500 ? 1.24585 1.51602 1.09266 -0.30545 0.12691  -0.13317 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-2 CE2 
+12284 C CZ  . PHE A-2 500 ? 1.47937 1.74436 1.32450 -0.29515 0.13312  -0.14873 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-2 CZ  
+12285 N N   . LYS A-2 501 ? 1.48287 1.84639 1.28015 -0.33338 0.16500  -0.15338 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-2 N   
+12286 C CA  . LYS A-2 501 ? 1.26837 1.64890 1.07069 -0.32365 0.17684  -0.17003 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-2 CA  
+12287 C C   . LYS A-2 501 ? 1.18871 1.60035 1.00418 -0.32681 0.18527  -0.16626 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-2 C   
+12288 O O   . LYS A-2 501 ? 1.18142 1.60767 1.01354 -0.31490 0.19210  -0.17667 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-2 O   
+12289 C CB  . LYS A-2 501 ? 1.38665 1.77076 1.16535 -0.32690 0.18303  -0.18295 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-2 CB  
+12290 C CG  . LYS A-2 501 ? 1.36933 1.76972 1.15180 -0.31494 0.19553  -0.20223 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-2 CG  
+12291 C CD  . LYS A-2 501 ? 1.48549 1.89482 1.24284 -0.32074 0.20302  -0.21401 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-2 CD  
+12292 C CE  . LYS A-2 501 ? 1.90782 2.33629 1.66983 -0.30780 0.21635  -0.23368 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-2 CE  
+12293 N NZ  . LYS A-2 501 ? 1.82694 2.26738 1.56371 -0.31397 0.22485  -0.24567 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-2 NZ  
+12294 N N   . GLN A-2 502 ? 1.23145 1.65359 1.03949 -0.34278 0.18481  -0.15155 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-2 N   
+12295 C CA  . GLN A-2 502 ? 1.07055 1.52182 0.88993 -0.34913 0.19314  -0.14724 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-2 CA  
+12296 C C   . GLN A-2 502 ? 1.09115 1.54354 0.93869 -0.34042 0.18981  -0.14459 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-2 C   
+12297 O O   . GLN A-2 502 ? 1.22026 1.69863 1.08481 -0.33515 0.19811  -0.15219 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-2 O   
+12298 C CB  . GLN A-2 502 ? 1.03141 1.48545 0.83519 -0.36863 0.19148  -0.12965 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-2 CB  
+12299 C CG  . GLN A-2 502 ? 1.08339 1.56418 0.89780 -0.37872 0.19955  -0.12312 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-2 CG  
+12300 C CD  . GLN A-2 502 ? 1.34612 1.82284 1.14257 -0.39805 0.19712  -0.10423 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-2 CD  
+12301 O OE1 . GLN A-2 502 ? 1.35288 1.80828 1.12938 -0.40238 0.18874  -0.09582 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-2 OE1 
+12302 N NE2 . GLN A-2 502 ? 1.34249 1.83960 1.14561 -0.40985 0.20423  -0.09740 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-2 NE2 
+12303 N N   . TYR A-2 503 ? 1.28356 1.71002 1.13647 -0.33861 0.17761  -0.13430 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-2 N   
+12304 C CA  . TYR A-2 503 ? 1.36807 1.79337 1.24556 -0.33079 0.17313  -0.13104 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-2 CA  
+12305 C C   . TYR A-2 503 ? 1.23158 1.64169 1.11929 -0.31145 0.16996  -0.14261 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-2 C   
+12306 O O   . TYR A-2 503 ? 0.93642 1.32529 0.83228 -0.30567 0.16047  -0.13694 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-2 O   
+12307 C CB  . TYR A-2 503 ? 0.93354 1.34015 0.81060 -0.33988 0.16230  -0.11311 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-2 CB  
+12308 C CG  . TYR A-2 503 ? 1.15034 1.56752 1.01657 -0.35846 0.16484  -0.10027 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-2 CG  
+12309 C CD1 . TYR A-2 503 ? 1.16475 1.60291 1.04433 -0.36591 0.16995  -0.09611 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-2 CD1 
+12310 C CD2 . TYR A-2 503 ? 1.18959 1.59540 1.03135 -0.36899 0.16190  -0.09213 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-2 CD2 
+12311 C CE1 . TYR A-2 503 ? 1.27732 1.72167 1.14497 -0.38419 0.17266  -0.08371 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-2 CE1 
+12312 C CE2 . TYR A-2 503 ? 1.14897 1.56109 0.97820 -0.38551 0.16395  -0.07920 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-2 CE2 
+12313 C CZ  . TYR A-2 503 ? 1.22943 1.65925 1.07107 -0.39349 0.16965  -0.07480 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-2 CZ  
+12314 O OH  . TYR A-2 503 ? 1.25623 1.68900 1.08350 -0.41124 0.17207  -0.06128 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-2 OH  
+12315 N N   . LYS A-2 504 ? 1.33476 1.75470 1.22073 -0.30105 0.17825  -0.15909 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-2 N   
+12316 C CA  . LYS A-2 504 ? 1.21997 1.62122 1.11200 -0.28233 0.17555  -0.17020 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-2 CA  
+12317 C C   . LYS A-2 504 ? 1.12355 1.53148 1.04072 -0.27006 0.17297  -0.16965 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-2 C   
+12318 O O   . LYS A-2 504 ? 1.05567 1.43936 0.97788 -0.25837 0.16566  -0.16995 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-2 O   
+12319 C CB  . LYS A-2 504 ? 1.17427 1.58351 1.05752 -0.27312 0.18536  -0.18871 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-2 CB  
+12320 C CG  . LYS A-2 504 ? 1.24600 1.62627 1.12747 -0.25589 0.18198  -0.19974 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-2 CG  
+12321 C CD  . LYS A-2 504 ? 1.58578 1.97719 1.46464 -0.24215 0.19239  -0.21950 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-2 CD  
+12322 C CE  . LYS A-2 504 ? 1.67361 2.03027 1.54827 -0.22518 0.18861  -0.22976 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-2 CE  
+12323 N NZ  . LYS A-2 504 ? 1.86865 2.23479 1.74447 -0.20720 0.19805  -0.24923 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-2 NZ  
+12324 N N   . ASN A-2 505 ? 1.27532 1.71647 1.20779 -0.27342 0.17870  -0.16863 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-2 N   
+12325 C CA  . ASN A-2 505 ? 1.17980 1.63146 1.13667 -0.26283 0.17562  -0.16823 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-2 CA  
+12326 C C   . ASN A-2 505 ? 1.20529 1.64129 1.16769 -0.27093 0.16489  -0.15215 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-2 C   
+12327 O O   . ASN A-2 505 ? 1.19895 1.62676 1.17538 -0.25954 0.15828  -0.15120 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-2 O   
+12328 C CB  . ASN A-2 505 ? 1.36733 1.86377 1.33991 -0.26463 0.18571  -0.17410 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-2 CB  
+12329 C CG  . ASN A-2 505 ? 1.56001 2.07449 1.53354 -0.24972 0.19577  -0.19267 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-2 CG  
+12330 O OD1 . ASN A-2 505 ? 1.94513 2.43621 1.91208 -0.23374 0.19378  -0.20180 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-2 OD1 
+12331 N ND2 . ASN A-2 505 ? 1.75765 2.31344 1.73899 -0.25499 0.20695  -0.19865 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-2 ND2 
+12332 N N   . GLU A-2 506 ? 1.29326 1.72419 1.24381 -0.28957 0.16286  -0.13958 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-2 N   
+12333 C CA  . GLU A-2 506 ? 1.11302 1.52660 1.06717 -0.29626 0.15261  -0.12503 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-2 CA  
+12334 C C   . GLU A-2 506 ? 0.96025 1.33899 0.90903 -0.28687 0.14309  -0.12335 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-2 C   
+12335 O O   . GLU A-2 506 ? 1.18069 1.54719 1.13935 -0.28306 0.13503  -0.11680 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-2 O   
+12336 C CB  . GLU A-2 506 ? 1.11338 1.52612 1.05326 -0.31656 0.15244  -0.11222 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-2 CB  
+12337 C CG  . GLU A-2 506 ? 1.22984 1.67380 1.16669 -0.32826 0.16392  -0.11463 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-2 CG  
+12338 C CD  . GLU A-2 506 ? 1.68776 2.16048 1.64602 -0.33125 0.16798  -0.11503 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-2 CD  
+12339 O OE1 . GLU A-2 506 ? 1.63334 2.09935 1.60667 -0.32689 0.16046  -0.11085 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-2 OE1 
+12340 O OE2 . GLU A-2 506 ? 1.97276 2.47642 1.93262 -0.33868 0.17886  -0.11992 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-2 OE2 
+12341 N N   . VAL A-2 507 ? 1.05329 1.41639 0.98595 -0.28388 0.14419  -0.12969 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-2 N   
+12342 C CA  . VAL A-2 507 ? 0.97640 1.30793 0.90419 -0.27551 0.13652  -0.12990 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-2 CA  
+12343 C C   . VAL A-2 507 ? 1.03269 1.36037 0.97449 -0.25691 0.13590  -0.13798 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-2 C   
+12344 O O   . VAL A-2 507 ? 1.00043 1.30544 0.94478 -0.25047 0.12829  -0.13398 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-2 O   
+12345 C CB  . VAL A-2 507 ? 0.91780 1.23527 0.82461 -0.27844 0.13839  -0.13620 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-2 CB  
+12346 C CG1 . VAL A-2 507 ? 1.19956 1.48528 1.10166 -0.27086 0.13164  -0.13791 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-2 CG1 
+12347 C CG2 . VAL A-2 507 ? 0.84727 1.16727 0.73927 -0.29585 0.13691  -0.12640 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-2 CG2 
+12348 N N   . GLY A-2 508 ? 1.09833 1.44879 1.04903 -0.24752 0.14380  -0.14921 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A-2 N   
+12349 C CA  . GLY A-2 508 ? 1.03522 1.38372 0.99927 -0.22800 0.14259  -0.15649 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A-2 CA  
+12350 C C   . GLY A-2 508 ? 1.15865 1.51120 1.13983 -0.22602 0.13536  -0.14736 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A-2 C   
+12351 O O   . GLY A-2 508 ? 1.09166 1.42726 1.07777 -0.21263 0.12955  -0.14752 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A-2 O   
+12352 N N   . GLU A-2 509 ? 1.05917 1.43282 1.04807 -0.23984 0.13561  -0.13924 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-2 N   
+12353 C CA  . GLU A-2 509 ? 1.10806 1.48419 1.11157 -0.24009 0.12833  -0.13080 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-2 CA  
+12354 C C   . GLU A-2 509 ? 1.21845 1.56195 1.21320 -0.24412 0.11883  -0.11988 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-2 C   
+12355 O O   . GLU A-2 509 ? 1.22856 1.56514 1.23259 -0.23862 0.11180  -0.11518 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-2 O   
+12356 C CB  . GLU A-2 509 ? 1.14135 1.54657 1.15392 -0.25544 0.13164  -0.12574 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-2 CB  
+12357 C CG  . GLU A-2 509 ? 1.25664 1.70052 1.28164 -0.25240 0.14136  -0.13648 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-2 CG  
+12358 C CD  . GLU A-2 509 ? 1.66811 2.12677 1.71280 -0.23358 0.13932  -0.14444 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-2 CD  
+12359 O OE1 . GLU A-2 509 ? 1.61051 2.05639 1.66218 -0.22841 0.13018  -0.13873 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-2 OE1 
+12360 O OE2 . GLU A-2 509 ? 1.95213 2.43606 2.00492 -0.22318 0.14673  -0.15662 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-2 OE2 
+12361 N N   . PHE A-2 510 ? 1.05935 1.38470 1.03643 -0.25342 0.11845  -0.11622 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-2 N   
+12362 C CA  . PHE A-2 510 ? 0.89400 1.19179 0.86362 -0.25701 0.10986  -0.10671 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-2 CA  
+12363 C C   . PHE A-2 510 ? 0.95819 1.23286 0.92720 -0.24257 0.10587  -0.11046 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-2 C   
+12364 O O   . PHE A-2 510 ? 1.04109 1.30109 1.01317 -0.24064 0.09865  -0.10339 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-2 O   
+12365 C CB  . PHE A-2 510 ? 1.10349 1.39120 1.05499 -0.26949 0.11021  -0.10303 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-2 CB  
+12366 C CG  . PHE A-2 510 ? 1.14296 1.44746 1.09129 -0.28468 0.11274  -0.09620 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-2 CG  
+12367 C CD1 . PHE A-2 510 ? 0.82668 1.14750 0.78779 -0.28935 0.11265  -0.09101 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-2 CD1 
+12368 C CD2 . PHE A-2 510 ? 1.09860 1.40144 1.02973 -0.29499 0.11497  -0.09476 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-2 CD2 
+12369 C CE1 . PHE A-2 510 ? 0.78369 1.11627 0.73969 -0.30454 0.11529  -0.08396 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-2 CE1 
+12370 C CE2 . PHE A-2 510 ? 1.07586 1.39143 1.00135 -0.30893 0.11720  -0.08721 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-2 CE2 
+12371 C CZ  . PHE A-2 510 ? 0.95312 1.28225 0.89068 -0.31399 0.11762  -0.08151 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-2 CZ  
+12372 N N   . LEU A-2 511 ? 1.10585 1.37571 1.06962 -0.23237 0.11074  -0.12159 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-2 N   
+12373 C CA  . LEU A-2 511 ? 1.15881 1.40226 1.11878 -0.21935 0.10739  -0.12477 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-2 CA  
+12374 C C   . LEU A-2 511 ? 1.03651 1.28383 1.01131 -0.20611 0.10330  -0.12336 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-2 C   
+12375 O O   . LEU A-2 511 ? 1.31487 1.53908 1.28699 -0.19978 0.09761  -0.11947 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-2 O   
+12376 C CB  . LEU A-2 511 ? 1.22867 1.46435 1.17868 -0.21079 0.11379  -0.13783 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-2 CB  
+12377 C CG  . LEU A-2 511 ? 1.00175 1.21710 0.93225 -0.22024 0.11487  -0.14017 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-2 CG  
+12378 C CD1 . LEU A-2 511 ? 1.13516 1.36779 1.06019 -0.23730 0.11696  -0.13615 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-2 CD1 
+12379 C CD2 . LEU A-2 511 ? 1.11696 1.32098 1.03784 -0.20945 0.12083  -0.15450 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-2 CD2 
+12380 N N   . GLY A-2 512 ? 0.99791 1.27548 0.98798 -0.20229 0.10608  -0.12653 ? ? ? ? ? ? 502 GLY A-2 N   
+12381 C CA  . GLY A-2 512 ? 1.18869 1.47406 1.19356 -0.19078 0.10115  -0.12502 ? ? ? ? ? ? 502 GLY A-2 CA  
+12382 C C   . GLY A-2 512 ? 0.96702 1.24685 0.97562 -0.19937 0.09346  -0.11316 ? ? ? ? ? ? 502 GLY A-2 C   
+12383 O O   . GLY A-2 512 ? 1.14430 1.41598 1.15782 -0.18982 0.08735  -0.11026 ? ? ? ? ? ? 502 GLY A-2 O   
+12384 N N   . GLU A-2 513 ? 0.98055 1.26385 0.98566 -0.21666 0.09350  -0.10625 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-2 N   
+12385 C CA  . GLU A-2 513 ? 0.80322 1.07902 0.81003 -0.22500 0.08650  -0.09553 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-2 CA  
+12386 C C   . GLU A-2 513 ? 0.98115 1.22671 0.97416 -0.22774 0.08229  -0.08979 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-2 C   
+12387 O O   . GLU A-2 513 ? 0.88245 1.12132 0.87464 -0.23573 0.07722  -0.08116 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-2 O   
+12388 C CB  . GLU A-2 513 ? 0.74070 1.03401 0.75013 -0.24148 0.08833  -0.09055 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-2 CB  
+12389 C CG  . GLU A-2 513 ? 0.95503 1.25268 0.97393 -0.24661 0.08226  -0.08328 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-2 CG  
+12390 C CD  . GLU A-2 513 ? 1.15648 1.47775 1.19272 -0.23889 0.08199  -0.08853 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-2 CD  
+12391 O OE1 . GLU A-2 513 ? 0.94782 1.29063 0.99071 -0.23396 0.08818  -0.09701 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-2 OE1 
+12392 O OE2 . GLU A-2 513 ? 1.46309 1.78299 1.50645 -0.23741 0.07548  -0.08478 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-2 OE2 
+12393 N N   . ARG A-2 514 ? 1.05314 1.28081 1.03543 -0.22146 0.08444  -0.09499 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-2 N   
+12394 C CA  . ARG A-2 514 ? 1.02424 1.22545 0.99345 -0.22551 0.08143  -0.09098 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-2 CA  
+12395 C C   . ARG A-2 514 ? 1.04118 1.24417 1.00318 -0.24117 0.08109  -0.08561 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-2 C   
+12396 O O   . ARG A-2 514 ? 0.93798 1.12754 0.89495 -0.24659 0.07636  -0.07899 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-2 O   
+12397 C CB  . ARG A-2 514 ? 0.91335 1.09999 0.88506 -0.22043 0.07473  -0.08444 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-2 CB  
+12398 C CG  . ARG A-2 514 ? 1.32902 1.50758 1.30303 -0.20407 0.07415  -0.08872 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-2 CG  
+12399 C CD  . ARG A-2 514 ? 1.21098 1.37281 1.18354 -0.20032 0.06799  -0.08169 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-2 CD  
+12400 N NE  . ARG A-2 514 ? 1.02449 1.17316 0.99462 -0.18458 0.06727  -0.08480 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-2 NE  
+12401 C CZ  . ARG A-2 514 ? 1.08401 1.24550 1.06441 -0.17251 0.06469  -0.08597 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-2 CZ  
+12402 N NH1 . ARG A-2 514 ? 1.20950 1.39787 1.20416 -0.17572 0.06290  -0.08494 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-2 NH1 
+12403 N NH2 . ARG A-2 514 ? 1.39316 1.53965 1.36873 -0.15704 0.06356  -0.08820 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-2 NH2 
+12404 N N   . ILE A-2 515 ? 0.97103 1.19165 0.93206 -0.24802 0.08611  -0.08835 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-2 N   
+12405 C CA  . ILE A-2 515 ? 0.96023 1.18275 0.91175 -0.26189 0.08600  -0.08345 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-2 CA  
+12406 C C   . ILE A-2 515 ? 1.05970 1.27610 0.99758 -0.26347 0.09059  -0.09128 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-2 C   
+12407 O O   . ILE A-2 515 ? 1.09017 1.31571 1.02774 -0.25848 0.09718  -0.10070 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-2 O   
+12408 C CB  . ILE A-2 515 ? 1.06272 1.30750 1.01935 -0.27039 0.08859  -0.08004 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-2 CB  
+12409 C CG1 . ILE A-2 515 ? 0.77201 1.02563 0.74401 -0.26702 0.08560  -0.07649 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-2 CG1 
+12410 C CG2 . ILE A-2 515 ? 1.05718 1.29885 1.00349 -0.28348 0.08571  -0.07124 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-2 CG2 
+12411 C CD1 . ILE A-2 515 ? 1.17902 1.41754 1.15220 -0.26799 0.07747  -0.06760 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-2 CD1 
+12412 N N   . TYR A-2 516 ? 0.88134 1.08381 0.80815 -0.27033 0.08712  -0.08824 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-2 N   
+12413 C CA  . TYR A-2 516 ? 0.86361 1.05830 0.77622 -0.27335 0.09034  -0.09607 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-2 CA  
+12414 C C   . TYR A-2 516 ? 0.96630 1.16989 0.86879 -0.28648 0.08921  -0.09143 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-2 C   
+12415 O O   . TYR A-2 516 ? 0.83873 1.03606 0.73792 -0.29257 0.08290  -0.08400 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-2 O   
+12416 C CB  . TYR A-2 516 ? 0.88704 1.05765 0.79444 -0.27058 0.08713  -0.09784 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-2 CB  
+12417 C CG  . TYR A-2 516 ? 0.96734 1.12531 0.88024 -0.25695 0.08853  -0.10260 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-2 CG  
+12418 C CD1 . TYR A-2 516 ? 1.11044 1.26468 1.03382 -0.25079 0.08408  -0.09572 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-2 CD1 
+12419 C CD2 . TYR A-2 516 ? 0.94388 1.09272 0.85014 -0.24943 0.09401  -0.11409 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-2 CD2 
+12420 C CE1 . TYR A-2 516 ? 1.01863 1.16105 0.94529 -0.23759 0.08462  -0.09919 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-2 CE1 
+12421 C CE2 . TYR A-2 516 ? 1.12395 1.25921 1.03373 -0.23534 0.09460  -0.11772 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-2 CE2 
+12422 C CZ  . TYR A-2 516 ? 1.14294 1.27537 1.06269 -0.22951 0.08967  -0.10974 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-2 CZ  
+12423 O OH  . TYR A-2 516 ? 1.14731 1.26601 1.06887 -0.21482 0.08956  -0.11251 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-2 OH  
+12424 N N   . LEU A-2 517 ? 1.06227 1.28147 0.95940 -0.29025 0.09531  -0.09583 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-2 N   
+12425 C CA  . LEU A-2 517 ? 0.78689 1.01504 0.67167 -0.30228 0.09477  -0.09142 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-2 CA  
+12426 C C   . LEU A-2 517 ? 0.88909 1.11208 0.75813 -0.30526 0.09752  -0.10141 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-2 C   
+12427 O O   . LEU A-2 517 ? 1.08599 1.31157 0.95224 -0.30023 0.10480  -0.11306 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-2 O   
+12428 C CB  . LEU A-2 517 ? 0.93892 1.18825 0.82565 -0.30669 0.10020  -0.08901 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-2 CB  
+12429 C CG  . LEU A-2 517 ? 0.88874 1.14704 0.76001 -0.31916 0.10037  -0.08351 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-2 CG  
+12430 C CD1 . LEU A-2 517 ? 1.03691 1.28897 0.90733 -0.32504 0.09148  -0.06895 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-2 CD1 
+12431 C CD2 . LEU A-2 517 ? 0.75256 1.03219 0.62328 -0.32334 0.10916  -0.08545 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-2 CD2 
+12432 N N   . SER A-2 518 ? 1.06617 1.28279 0.92514 -0.31305 0.09152  -0.09758 ? ? ? ? ? ? 508 SER A-2 N   
+12433 C CA  . SER A-2 518 ? 1.05228 1.26506 0.89527 -0.31801 0.09311  -0.10714 ? ? ? ? ? ? 508 SER A-2 CA  
+12434 C C   . SER A-2 518 ? 1.13946 1.36975 0.97028 -0.32403 0.09885  -0.11013 ? ? ? ? ? ? 508 SER A-2 C   
+12435 O O   . SER A-2 518 ? 1.08393 1.32830 0.91574 -0.32824 0.09917  -0.10097 ? ? ? ? ? ? 508 SER A-2 O   
+12436 C CB  . SER A-2 518 ? 1.02430 1.23071 0.86116 -0.32556 0.08444  -0.10192 ? ? ? ? ? ? 508 SER A-2 CB  
+12437 O OG  . SER A-2 518 ? 1.18120 1.37227 1.02794 -0.32108 0.08035  -0.10031 ? ? ? ? ? ? 508 SER A-2 OG  
+12438 N N   . GLU A-2 519 ? 1.26381 1.49196 1.08171 -0.32495 0.10378  -0.12334 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-2 N   
+12439 C CA  . GLU A-2 519 ? 1.19079 1.43604 0.99453 -0.33111 0.10972  -0.12740 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-2 CA  
+12440 C C   . GLU A-2 519 ? 1.23346 1.48686 1.02485 -0.34283 0.10304  -0.11650 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-2 C   
+12441 O O   . GLU A-2 519 ? 1.15364 1.42243 0.93980 -0.34816 0.10529  -0.10911 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-2 O   
+12442 C CB  . GLU A-2 519 ? 1.27448 1.51333 1.06540 -0.32938 0.11564  -0.14500 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-2 CB  
+12443 C CG  . GLU A-2 519 ? 1.40883 1.66650 1.18434 -0.33472 0.12318  -0.15130 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-2 CG  
+12444 C CD  . GLU A-2 519 ? 1.36544 1.61499 1.12704 -0.33257 0.12883  -0.17009 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-2 CD  
+12445 O OE1 . GLU A-2 519 ? 1.32684 1.55457 1.08590 -0.33158 0.12467  -0.17641 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-2 OE1 
+12446 O OE2 . GLU A-2 519 ? 1.43387 1.69850 1.18650 -0.33233 0.13780  -0.17893 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-2 OE2 
+12447 N N   . ILE A-2 520 ? 1.13888 1.38243 0.92519 -0.34701 0.09463  -0.11507 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-2 N   
+12448 C CA  . ILE A-2 520 ? 1.25737 1.50867 1.03346 -0.35586 0.08638  -0.10417 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-2 CA  
+12449 C C   . ILE A-2 520 ? 1.18807 1.43177 0.97787 -0.35347 0.07706  -0.09243 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-2 C   
+12450 O O   . ILE A-2 520 ? 1.12932 1.37727 0.92460 -0.35304 0.07392  -0.07923 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-2 O   
+12451 C CB  . ILE A-2 520 ? 1.30493 1.55733 1.06262 -0.36352 0.08370  -0.11314 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-2 CB  
+12452 C CG1 . ILE A-2 520 ? 1.37858 1.63732 1.12198 -0.36490 0.09370  -0.12689 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-2 CG1 
+12453 C CG2 . ILE A-2 520 ? 1.01709 1.28033 0.76387 -0.37116 0.07438  -0.10121 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-2 CG2 
+12454 C CD1 . ILE A-2 520 ? 1.58738 1.83068 1.33213 -0.35961 0.09920  -0.14419 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-2 CD1 
+12455 N N   . ASP A-2 521 ? 0.96916 1.20098 0.76388 -0.35230 0.07302  -0.09750 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-2 N   
+12456 C CA  . ASP A-2 521 ? 1.10123 1.32735 0.90911 -0.34983 0.06501  -0.08803 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-2 CA  
+12457 C C   . ASP A-2 521 ? 1.25918 1.46972 1.07362 -0.34757 0.06541  -0.09692 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-2 C   
+12458 O O   . ASP A-2 521 ? 1.16728 1.36890 0.97576 -0.34720 0.07154  -0.10974 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-2 O   
+12459 C CB  . ASP A-2 521 ? 1.28046 1.51678 1.08114 -0.35594 0.05514  -0.07893 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-2 CB  
+12460 C CG  . ASP A-2 521 ? 1.16340 1.40504 0.94859 -0.36435 0.05285  -0.08811 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-2 CG  
+12461 O OD1 . ASP A-2 521 ? 1.30547 1.53962 1.08542 -0.36591 0.05898  -0.10204 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-2 OD1 
+12462 O OD2 . ASP A-2 521 ? 1.38678 1.63984 1.16447 -0.36903 0.04450  -0.08169 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-2 OD2 
+12463 N N   . LEU A-2 522 ? 1.37938 1.58568 1.20515 -0.34604 0.05901  -0.08993 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-2 N   
+12464 C CA  . LEU A-2 522 ? 1.04421 1.23513 0.87568 -0.34523 0.05937  -0.09630 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-2 CA  
+12465 C C   . LEU A-2 522 ? 1.17594 1.36501 0.99503 -0.35509 0.05813  -0.10668 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-2 C   
+12466 O O   . LEU A-2 522 ? 1.08871 1.26090 0.90451 -0.35575 0.06265  -0.11732 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-2 O   
+12467 C CB  . LEU A-2 522 ? 1.14237 1.33306 0.98782 -0.34250 0.05306  -0.08616 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-2 CB  
+12468 C CG  . LEU A-2 522 ? 1.17515 1.35393 1.02472 -0.34520 0.05202  -0.09063 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-2 CG  
+12469 C CD1 . LEU A-2 522 ? 0.85466 1.01315 0.70882 -0.33774 0.05858  -0.09515 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-2 CD1 
+12470 C CD2 . LEU A-2 522 ? 1.01503 1.20260 0.87545 -0.34536 0.04456  -0.08099 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-2 CD2 
+12471 N N   . GLU A-2 523 ? 1.18650 1.39193 0.99778 -0.36283 0.05161  -0.10384 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-2 N   
+12472 C CA  . GLU A-2 523 ? 1.13094 1.33787 0.93129 -0.37363 0.04905  -0.11376 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-2 CA  
+12473 C C   . GLU A-2 523 ? 1.26362 1.46101 1.04895 -0.37625 0.05675  -0.12838 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-2 C   
+12474 O O   . GLU A-2 523 ? 1.17590 1.36104 0.95464 -0.38286 0.05814  -0.14010 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-2 O   
+12475 C CB  . GLU A-2 523 ? 1.30322 1.53288 1.09755 -0.37976 0.03986  -0.10739 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-2 CB  
+12476 C CG  . GLU A-2 523 ? 1.37492 1.61462 1.18338 -0.37751 0.03122  -0.09562 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-2 CG  
+12477 C CD  . GLU A-2 523 ? 1.29373 1.53486 1.11116 -0.36720 0.03037  -0.08178 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-2 CD  
+12478 O OE1 . GLU A-2 523 ? 1.12050 1.35353 0.93665 -0.36217 0.03736  -0.08147 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-2 OE1 
+12479 O OE2 . GLU A-2 523 ? 1.32021 1.57110 1.14608 -0.36421 0.02267  -0.07175 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-2 OE2 
+12480 N N   . ASN A-2 524 ? 1.06781 1.27036 0.84712 -0.37151 0.06219  -0.12842 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-2 N   
+12481 C CA  . ASN A-2 524 ? 1.08697 1.28183 0.85254 -0.37212 0.07037  -0.14321 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-2 CA  
+12482 C C   . ASN A-2 524 ? 1.07681 1.24772 0.84894 -0.36380 0.07753  -0.15110 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-2 C   
+12483 O O   . ASN A-2 524 ? 1.16561 1.32098 0.92701 -0.36575 0.08205  -0.16548 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-2 O   
+12484 C CB  . ASN A-2 524 ? 1.20346 1.41373 0.96140 -0.36966 0.07494  -0.14084 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-2 CB  
+12485 C CG  . ASN A-2 524 ? 1.09795 1.32788 0.84132 -0.37899 0.06887  -0.13684 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-2 CG  
+12486 O OD1 . ASN A-2 524 ? 1.33137 1.56453 1.05749 -0.38598 0.07017  -0.14803 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-2 OD1 
+12487 N ND2 . ASN A-2 524 ? 1.20744 1.44959 0.95649 -0.37864 0.06181  -0.12098 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-2 ND2 
+12488 N N   . ASP A-2 525 ? 1.32266 1.48911 1.11118 -0.35405 0.07827  -0.14206 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-2 N   
+12489 C CA  . ASP A-2 525 ? 1.18093 1.32435 0.97542 -0.34505 0.08361  -0.14792 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-2 CA  
+12490 C C   . ASP A-2 525 ? 1.14089 1.26446 0.93384 -0.35123 0.08064  -0.15189 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-2 C   
+12491 O O   . ASP A-2 525 ? 1.08750 1.18667 0.87573 -0.34765 0.08547  -0.16147 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-2 O   
+12492 C CB  . ASP A-2 525 ? 0.85010 0.99590 0.66206 -0.33400 0.08388  -0.13682 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-2 CB  
+12493 C CG  . ASP A-2 525 ? 1.29718 1.46178 1.11136 -0.32925 0.08782  -0.13349 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-2 CG  
+12494 O OD1 . ASP A-2 525 ? 1.63056 1.80739 1.43216 -0.33468 0.09028  -0.13837 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-2 OD1 
+12495 O OD2 . ASP A-2 525 ? 1.37800 1.54577 1.20597 -0.32093 0.08862  -0.12614 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-2 OD2 
+12496 N N   . LEU A-2 526 ? 1.09464 1.22820 0.89119 -0.36044 0.07287  -0.14464 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-2 N   
+12497 C CA  . LEU A-2 526 ? 0.98646 1.10512 0.78176 -0.36907 0.07041  -0.14851 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-2 CA  
+12498 C C   . LEU A-2 526 ? 1.21501 1.32518 0.99241 -0.38004 0.07207  -0.16368 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-2 C   
+12499 O O   . LEU A-2 526 ? 1.10113 1.18716 0.87293 -0.38503 0.07428  -0.17184 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-2 O   
+12500 C CB  . LEU A-2 526 ? 0.98416 1.12135 0.78967 -0.37545 0.06182  -0.13744 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-2 CB  
+12501 C CG  . LEU A-2 526 ? 1.00855 1.13477 0.81858 -0.38327 0.05966  -0.13783 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-2 CG  
+12502 C CD1 . LEU A-2 526 ? 1.19224 1.29484 1.00950 -0.37372 0.06440  -0.13478 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-2 CD1 
+12503 C CD2 . LEU A-2 526 ? 0.97574 1.12717 0.79663 -0.38808 0.05119  -0.12778 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-2 CD2 
+12504 N N   . TYR A-2 527 ? 1.30336 1.43187 1.07009 -0.38452 0.07106  -0.16764 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-2 N   
+12505 C CA  . TYR A-2 527 ? 1.39278 1.51418 1.14080 -0.39454 0.07287  -0.18348 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-2 CA  
+12506 C C   . TYR A-2 527 ? 1.21811 1.31179 0.95733 -0.38651 0.08235  -0.19637 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-2 C   
+12507 O O   . TYR A-2 527 ? 1.20543 1.27729 0.93177 -0.39367 0.08457  -0.20987 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-2 O   
+12508 C CB  . TYR A-2 527 ? 1.26685 1.41530 1.00432 -0.39932 0.06997  -0.18384 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-2 CB  
+12509 C CG  . TYR A-2 527 ? 1.26013 1.40484 0.97662 -0.40970 0.07152  -0.20076 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-2 CG  
+12510 C CD1 . TYR A-2 527 ? 1.40622 1.54081 1.10977 -0.40388 0.08025  -0.21306 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-2 CD1 
+12511 C CD2 . TYR A-2 527 ? 1.47410 1.62758 1.18389 -0.42523 0.06414  -0.20520 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-2 CD2 
+12512 C CE1 . TYR A-2 527 ? 1.28928 1.41970 0.97238 -0.41309 0.08185  -0.22962 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-2 CE1 
+12513 C CE2 . TYR A-2 527 ? 1.62381 1.77407 1.31350 -0.43558 0.06514  -0.22160 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-2 CE2 
+12514 C CZ  . TYR A-2 527 ? 1.35335 1.49079 1.02902 -0.42937 0.07411  -0.23387 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-2 CZ  
+12515 O OH  . TYR A-2 527 ? 1.94560 2.07884 1.60002 -0.43929 0.07538  -0.25131 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-2 OH  
+12516 N N   . SER A-2 528 ? 1.03174 1.12589 0.77773 -0.37146 0.08788  -0.19284 ? ? ? ? ? ? 518 SER A-2 N   
+12517 C CA  . SER A-2 528 ? 1.15713 1.22776 0.89643 -0.36079 0.09662  -0.20494 ? ? ? ? ? ? 518 SER A-2 CA  
+12518 C C   . SER A-2 528 ? 1.34256 1.37873 1.08355 -0.35825 0.09770  -0.20714 ? ? ? ? ? ? 518 SER A-2 C   
+12519 O O   . SER A-2 528 ? 1.16654 1.17510 0.89538 -0.35462 0.10319  -0.22049 ? ? ? ? ? ? 518 SER A-2 O   
+12520 C CB  . SER A-2 528 ? 0.99471 1.07860 0.74428 -0.34533 0.10157  -0.19958 ? ? ? ? ? ? 518 SER A-2 CB  
+12521 O OG  . SER A-2 528 ? 1.51223 1.62693 1.25962 -0.34913 0.10071  -0.19525 ? ? ? ? ? ? 518 SER A-2 OG  
+12522 N N   . ALA A-2 529 ? 1.46323 1.49922 1.21772 -0.35993 0.09270  -0.19425 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A-2 N   
+12523 C CA  . ALA A-2 529 ? 1.39910 1.40259 1.15434 -0.35768 0.09398  -0.19423 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A-2 CA  
+12524 C C   . ALA A-2 529 ? 1.48123 1.46776 1.22468 -0.37549 0.09177  -0.20163 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A-2 C   
+12525 O O   . ALA A-2 529 ? 1.37219 1.32305 1.10546 -0.37576 0.09546  -0.20922 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A-2 O   
+12526 C CB  . ALA A-2 529 ? 1.42420 1.43519 1.19802 -0.35177 0.09038  -0.17775 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A-2 CB  
+12527 N N   . ILE A-2 530 ? 1.44102 1.45228 1.18533 -0.39059 0.08556  -0.19949 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-2 N   
+12528 C CA  . ILE A-2 530 ? 1.55565 1.55715 1.29126 -0.40962 0.08273  -0.20631 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-2 CA  
+12529 C C   . ILE A-2 530 ? 1.58166 1.61022 1.30935 -0.42265 0.07804  -0.21279 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-2 C   
+12530 O O   . ILE A-2 530 ? 1.51661 1.56866 1.25095 -0.43469 0.07086  -0.20735 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-2 O   
+12531 C CB  . ILE A-2 530 ? 1.46329 1.46866 1.21289 -0.41607 0.07836  -0.19407 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-2 CB  
+12532 C CG1 . ILE A-2 530 ? 1.23149 1.27152 0.99963 -0.40844 0.07322  -0.17853 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-2 CG1 
+12533 C CG2 . ILE A-2 530 ? 1.51698 1.48532 1.26604 -0.40931 0.08335  -0.19195 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-2 CG2 
+12534 C CD1 . ILE A-2 530 ? 1.05713 1.10962 0.83878 -0.41621 0.06804  -0.16818 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-2 CD1 
+12535 N N   . GLY A-2 531 ? 1.59942 1.62616 1.31251 -0.41978 0.08194  -0.22481 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A-2 N   
+12536 C CA  . GLY A-2 531 ? 1.48671 1.53804 1.18921 -0.43200 0.07751  -0.23170 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A-2 CA  
+12537 C C   . GLY A-2 531 ? 1.45094 1.49370 1.14326 -0.45256 0.07397  -0.24237 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A-2 C   
+12538 O O   . GLY A-2 531 ? 1.43551 1.50686 1.12923 -0.46539 0.06612  -0.24067 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A-2 O   
+12539 N N   . GLU A-2 532 ? 1.54161 1.54475 1.22321 -0.45608 0.07943  -0.25355 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-2 N   
+12540 C CA  . GLU A-2 532 ? 1.54455 1.53603 1.21561 -0.47780 0.07679  -0.26454 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-2 CA  
+12541 C C   . GLU A-2 532 ? 1.48969 1.49943 1.17734 -0.48959 0.07011  -0.25270 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-2 C   
+12542 O O   . GLU A-2 532 ? 1.43200 1.45976 1.11759 -0.50852 0.06406  -0.25777 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-2 O   
+12543 C CB  . GLU A-2 532 ? 1.88972 1.82932 1.54561 -0.47809 0.08444  -0.27689 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-2 CB  
+12544 C CG  . GLU A-2 532 ? 2.17207 2.09281 1.80973 -0.46745 0.09117  -0.29211 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-2 CG  
+12545 C CD  . GLU A-2 532 ? 2.56021 2.46125 2.17474 -0.48492 0.09178  -0.31278 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-2 CD  
+12546 O OE1 . GLU A-2 532 ? 2.49652 2.38662 2.10846 -0.50479 0.08860  -0.31557 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-2 OE1 
+12547 O OE2 . GLU A-2 532 ? 2.84430 2.74151 2.44301 -0.47947 0.09571  -0.32679 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-2 OE2 
+12548 N N   . SER A-2 533 ? 1.69431 1.70201 1.39886 -0.47844 0.07105  -0.23747 ? ? ? ? ? ? 523 SER A-2 N   
+12549 C CA  . SER A-2 533 ? 1.48836 1.51379 1.20917 -0.48811 0.06575  -0.22647 ? ? ? ? ? ? 523 SER A-2 CA  
+12550 C C   . SER A-2 533 ? 1.35227 1.42713 1.08558 -0.48921 0.05675  -0.21794 ? ? ? ? ? ? 523 SER A-2 C   
+12551 O O   . SER A-2 533 ? 1.33487 1.43279 1.07526 -0.50396 0.05041  -0.21691 ? ? ? ? ? ? 523 SER A-2 O   
+12552 C CB  . SER A-2 533 ? 1.48650 1.49505 1.21989 -0.47490 0.06954  -0.21325 ? ? ? ? ? ? 523 SER A-2 CB  
+12553 O OG  . SER A-2 533 ? 1.74462 1.70584 1.46514 -0.47378 0.07695  -0.22009 ? ? ? ? ? ? 523 SER A-2 OG  
+12554 N N   . MET A-2 534 ? 1.37225 1.46408 1.10807 -0.47377 0.05602  -0.21172 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-2 N   
+12555 C CA  . MET A-2 534 ? 1.24228 1.37682 0.98787 -0.47299 0.04727  -0.20212 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-2 CA  
+12556 C C   . MET A-2 534 ? 1.52555 1.68117 1.25863 -0.48804 0.04116  -0.21292 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-2 C   
+12557 O O   . MET A-2 534 ? 1.51797 1.70734 1.25941 -0.49477 0.03207  -0.20760 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-2 O   
+12558 C CB  . MET A-2 534 ? 1.10976 1.25296 0.85881 -0.45418 0.04880  -0.19254 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-2 CB  
+12559 C CG  . MET A-2 534 ? 1.12378 1.25627 0.88864 -0.43959 0.05216  -0.17968 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-2 CG  
+12560 S SD  . MET A-2 534 ? 1.18941 1.33424 0.95889 -0.42046 0.05375  -0.16902 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-2 SD  
+12561 C CE  . MET A-2 534 ? 1.24762 1.43401 1.01966 -0.42521 0.04278  -0.16036 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-2 CE  
+12562 N N   . LYS A-2 535 ? 1.57373 1.71086 1.28648 -0.49268 0.04568  -0.22858 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-2 N   
+12563 C CA  . LYS A-2 535 ? 1.48751 1.64322 1.18623 -0.50807 0.03987  -0.24056 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-2 CA  
+12564 C C   . LYS A-2 535 ? 1.49390 1.65411 1.19625 -0.52889 0.03511  -0.24654 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-2 C   
+12565 O O   . LYS A-2 535 ? 1.54912 1.74353 1.25281 -0.54019 0.02577  -0.24781 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-2 O   
+12566 C CB  . LYS A-2 535 ? 1.42386 1.55523 1.09910 -0.50837 0.04683  -0.25766 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-2 CB  
+12567 C CG  . LYS A-2 535 ? 1.32999 1.47151 0.99869 -0.49271 0.04972  -0.25441 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-2 CG  
+12568 C CD  . LYS A-2 535 ? 1.19511 1.30969 0.84220 -0.49102 0.05846  -0.27231 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-2 CD  
+12569 C CE  . LYS A-2 535 ? 1.82299 1.95528 1.46158 -0.47941 0.06102  -0.27079 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-2 CE  
+12570 N NZ  . LYS A-2 535 ? 2.21851 2.32485 1.83882 -0.47389 0.07119  -0.28776 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-2 NZ  
+12571 N N   . ARG A-2 536 ? 1.36644 1.49316 1.07012 -0.53449 0.04132  -0.25002 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-2 N   
+12572 C CA  . ARG A-2 536 ? 1.43292 1.56220 1.13994 -0.55636 0.03820  -0.25570 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-2 CA  
+12573 C C   . ARG A-2 536 ? 1.47676 1.64306 1.20793 -0.55697 0.03102  -0.24084 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-2 C   
+12574 O O   . ARG A-2 536 ? 1.53449 1.72899 1.27146 -0.57173 0.02420  -0.24344 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-2 O   
+12575 C CB  . ARG A-2 536 ? 1.44480 1.52442 1.14458 -0.56164 0.04751  -0.26176 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-2 CB  
+12576 C CG  . ARG A-2 536 ? 1.66295 1.74224 1.36869 -0.58211 0.04636  -0.26338 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-2 CG  
+12577 C CD  . ARG A-2 536 ? 1.95380 1.98134 1.65243 -0.58467 0.05581  -0.26497 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-2 CD  
+12578 N NE  . ARG A-2 536 ? 1.83736 1.85308 1.54685 -0.56448 0.05994  -0.25031 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-2 NE  
+12579 C CZ  . ARG A-2 536 ? 2.12295 2.15290 1.85148 -0.56260 0.05897  -0.23584 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-2 CZ  
+12580 N NH1 . ARG A-2 536 ? 2.19106 2.24909 1.93138 -0.57854 0.05450  -0.23347 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-2 NH1 
+12581 N NH2 . ARG A-2 536 ? 1.90721 1.92471 1.64366 -0.54202 0.06283  -0.22310 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-2 NH2 
+12582 N N   . ILE A-2 537 ? 1.56358 1.73115 1.30971 -0.53850 0.03276  -0.22476 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-2 N   
+12583 C CA  . ILE A-2 537 ? 1.46378 1.66288 1.23266 -0.53707 0.02696  -0.21112 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-2 CA  
+12584 C C   . ILE A-2 537 ? 1.37822 1.62508 1.15284 -0.53629 0.01558  -0.20728 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-2 C   
+12585 O O   . ILE A-2 537 ? 1.55229 1.83177 1.34015 -0.54581 0.00835  -0.20525 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-2 O   
+12586 C CB  . ILE A-2 537 ? 1.36671 1.55286 1.14782 -0.51684 0.03167  -0.19604 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-2 CB  
+12587 C CG1 . ILE A-2 537 ? 1.29186 1.43792 1.07113 -0.52042 0.04071  -0.19751 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-2 CG1 
+12588 C CG2 . ILE A-2 537 ? 1.24888 1.47277 1.05168 -0.50989 0.02440  -0.18158 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-2 CG2 
+12589 C CD1 . ILE A-2 537 ? 1.15065 1.28088 0.93900 -0.50051 0.04551  -0.18446 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-2 CD1 
+12590 N N   . PHE A-2 538 ? 1.37762 1.63020 1.14200 -0.52485 0.01377  -0.20611 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-2 N   
+12591 C CA  . PHE A-2 538 ? 1.53915 1.83350 1.30674 -0.52119 0.00280  -0.19986 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-2 CA  
+12592 C C   . PHE A-2 538 ? 1.80176 2.11324 1.55306 -0.53622 -0.00335 -0.21368 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-2 C   
+12593 O O   . PHE A-2 538 ? 1.96534 2.31487 1.71948 -0.53595 -0.01418 -0.20928 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-2 O   
+12594 C CB  . PHE A-2 538 ? 1.24138 1.53480 1.00665 -0.50055 0.00378  -0.18822 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-2 CB  
+12595 C CG  . PHE A-2 538 ? 1.22656 1.51961 1.01101 -0.48518 0.00488  -0.17187 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-2 CG  
+12596 C CD1 . PHE A-2 538 ? 1.34425 1.65991 1.14807 -0.48681 -0.00090 -0.16447 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-2 CD1 
+12597 C CD2 . PHE A-2 538 ? 1.40947 1.68119 1.19283 -0.46931 0.01178  -0.16480 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-2 CD2 
+12598 C CE1 . PHE A-2 538 ? 1.28665 1.60129 1.10686 -0.47248 0.00024  -0.15052 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-2 CE1 
+12599 C CE2 . PHE A-2 538 ? 1.06248 1.33359 0.86258 -0.45600 0.01245  -0.15076 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-2 CE2 
+12600 C CZ  . PHE A-2 538 ? 1.17217 1.46354 0.98996 -0.45740 0.00670  -0.14373 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-2 CZ  
+12601 N N   . GLU A-2 539 ? 1.73661 2.02014 1.46979 -0.54816 0.00293  -0.23027 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-2 N   
+12602 C CA  . GLU A-2 539 ? 1.87748 2.17238 1.59228 -0.56363 -0.00185 -0.24604 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-2 CA  
+12603 C C   . GLU A-2 539 ? 1.86275 2.17744 1.56427 -0.55344 -0.00676 -0.24312 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-2 C   
+12604 O O   . GLU A-2 539 ? 2.05748 2.37772 1.73971 -0.56314 -0.00928 -0.25623 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-2 O   
+12605 C CB  . GLU A-2 539 ? 1.93525 2.25919 1.66307 -0.57276 -0.00859 -0.24495 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-2 CB  
+12606 C CG  . GLU A-2 539 ? 2.11528 2.48853 1.84880 -0.56857 -0.02180 -0.23727 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-2 CG  
+12607 C CD  . GLU A-2 539 ? 2.29228 2.69701 2.04797 -0.57239 -0.02799 -0.23142 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-2 CD  
+12608 O OE1 . GLU A-2 539 ? 2.57695 2.97552 2.33380 -0.58526 -0.02474 -0.24018 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-2 OE1 
+12609 O OE2 . GLU A-2 539 ? 2.44176 2.87717 2.21342 -0.56249 -0.03591 -0.21837 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-2 OE2 
+12610 N N   . ASN A-2 540 ? 1.77768 2.10153 1.48812 -0.53419 -0.00769 -0.22583 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-2 N   
+12611 C CA  . ASN A-2 540 ? 1.85242 2.19012 1.54920 -0.52382 -0.01064 -0.22070 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-2 CA  
+12612 C C   . ASN A-2 540 ? 1.86150 2.16593 1.54146 -0.51743 0.00140  -0.22813 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-2 C   
+12613 O O   . ASN A-2 540 ? 1.66567 1.93969 1.35241 -0.50993 0.01115  -0.22684 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-2 O   
+12614 C CB  . ASN A-2 540 ? 1.71169 2.06785 1.42379 -0.50666 -0.01560 -0.19933 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-2 CB  
+12615 C CG  . ASN A-2 540 ? 1.57182 1.94930 1.26943 -0.49938 -0.02189 -0.19225 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-2 CG  
+12616 O OD1 . ASN A-2 540 ? 1.64920 2.01404 1.32772 -0.49708 -0.01575 -0.19730 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-2 OD1 
+12617 N ND2 . ASN A-2 540 ? 1.44036 1.85059 1.14624 -0.49541 -0.03414 -0.18040 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-2 ND2 
+12618 N N   . GLU A-2 541 ? 2.21545 2.52746 1.87316 -0.51985 0.00055  -0.23615 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-2 N   
+12619 C CA  . GLU A-2 541 ? 2.17526 2.45913 1.81576 -0.51488 0.01226  -0.24632 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-2 CA  
+12620 C C   . GLU A-2 541 ? 2.05334 2.32701 1.70185 -0.49554 0.01962  -0.23229 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-2 C   
+12621 O O   . GLU A-2 541 ? 2.01810 2.26357 1.66212 -0.48881 0.03093  -0.23898 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-2 O   
+12622 C CB  . GLU A-2 541 ? 2.16778 2.46672 1.78229 -0.52163 0.00950  -0.25729 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-2 CB  
+12623 C CG  . GLU A-2 541 ? 2.37345 2.67490 1.97618 -0.54206 0.00472  -0.27638 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-2 CG  
+12624 C CD  . GLU A-2 541 ? 2.60711 2.86789 2.20784 -0.54916 0.01448  -0.29235 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-2 CD  
+12625 O OE1 . GLU A-2 541 ? 2.48831 2.71887 2.08426 -0.53794 0.02616  -0.29552 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-2 OE1 
+12626 O OE2 . GLU A-2 541 ? 2.88175 3.14069 2.48574 -0.56571 0.01047  -0.30139 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-2 OE2 
+12627 N N   . ASP A-2 542 ? 1.85026 2.14627 1.51048 -0.48626 0.01322  -0.21334 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-2 N   
+12628 C CA  . ASP A-2 542 ? 1.66122 1.94891 1.33113 -0.46961 0.01925  -0.19916 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-2 CA  
+12629 C C   . ASP A-2 542 ? 1.69166 1.97986 1.38701 -0.46409 0.01573  -0.18565 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-2 C   
+12630 O O   . ASP A-2 542 ? 1.65445 1.96600 1.35861 -0.46019 0.00658  -0.17156 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-2 O   
+12631 C CB  . ASP A-2 542 ? 1.81083 2.12003 1.46974 -0.46324 0.01584  -0.18810 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-2 CB  
+12632 C CG  . ASP A-2 542 ? 1.77148 2.06979 1.43641 -0.44876 0.02426  -0.17707 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-2 CG  
+12633 O OD1 . ASP A-2 542 ? 1.61781 1.89316 1.29515 -0.44265 0.03246  -0.17905 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-2 OD1 
+12634 O OD2 . ASP A-2 542 ? 1.96590 2.27871 1.62251 -0.44397 0.02250  -0.16628 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-2 OD2 
+12635 N N   . PRO A-2 543 ? 1.38964 1.65203 1.09632 -0.46294 0.02261  -0.18938 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-2 N   
+12636 C CA  . PRO A-2 543 ? 1.22741 1.49117 0.95715 -0.45817 0.01969  -0.17707 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-2 CA  
+12637 C C   . PRO A-2 543 ? 1.28921 1.55601 1.02980 -0.44196 0.02054  -0.16008 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-2 C   
+12638 O O   . PRO A-2 543 ? 1.31482 1.59379 1.07180 -0.43744 0.01459  -0.14772 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-2 O   
+12639 C CB  . PRO A-2 543 ? 1.35194 1.58314 1.08544 -0.46140 0.02812  -0.18645 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-2 CB  
+12640 C CG  . PRO A-2 543 ? 1.28893 1.49783 1.00483 -0.45891 0.03743  -0.19877 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-2 CG  
+12641 C CD  . PRO A-2 543 ? 1.51499 1.74499 1.21253 -0.46549 0.03306  -0.20501 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-2 CD  
+12642 N N   . VAL A-2 544 ? 1.26482 1.52162 0.99685 -0.43347 0.02797  -0.15975 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-2 N   
+12643 C CA  . VAL A-2 544 ? 1.02316 1.28272 0.76470 -0.42004 0.02902  -0.14423 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-2 CA  
+12644 C C   . VAL A-2 544 ? 1.08830 1.37454 0.82771 -0.41898 0.01880  -0.13140 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-2 C   
+12645 O O   . VAL A-2 544 ? 1.24133 1.53298 0.99413 -0.41065 0.01472  -0.11697 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-2 O   
+12646 C CB  . VAL A-2 544 ? 1.09699 1.34341 0.82977 -0.41300 0.03971  -0.14815 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-2 CB  
+12647 C CG1 . VAL A-2 544 ? 1.01171 1.26062 0.75540 -0.40109 0.04114  -0.13273 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-2 CG1 
+12648 C CG2 . VAL A-2 544 ? 0.98976 1.20883 0.72330 -0.41223 0.04886  -0.16135 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-2 CG2 
+12649 N N   . HIS A-2 545 ? 1.49616 1.79827 1.21743 -0.42678 0.01420  -0.13649 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-2 N   
+12650 C CA  . HIS A-2 545 ? 1.58619 1.91271 1.30284 -0.42510 0.00345  -0.12390 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-2 CA  
+12651 C C   . HIS A-2 545 ? 1.36589 1.70804 1.09859 -0.42588 -0.00738 -0.11809 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-2 C   
+12652 O O   . HIS A-2 545 ? 1.25592 1.61009 0.99546 -0.41756 -0.01483 -0.10317 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-2 O   
+12653 C CB  . HIS A-2 545 ? 1.45909 1.79973 1.15114 -0.43374 0.00055  -0.13162 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-2 CB  
+12654 C CG  . HIS A-2 545 ? 1.46376 1.82952 1.14833 -0.43228 -0.01190 -0.11915 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-2 CG  
+12655 N ND1 . HIS A-2 545 ? 1.28055 1.64815 0.96515 -0.42192 -0.01403 -0.10134 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-2 ND1 
+12656 C CD2 . HIS A-2 545 ? 1.58770 1.97713 1.26375 -0.43955 -0.02336 -0.12182 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-2 CD2 
+12657 C CE1 . HIS A-2 545 ? 1.33987 1.72898 1.01528 -0.42176 -0.02632 -0.09291 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-2 CE1 
+12658 N NE2 . HIS A-2 545 ? 1.55265 1.95718 1.22337 -0.43191 -0.03247 -0.10511 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-2 NE2 
+12659 N N   . TYR A-2 546 ? 1.27044 1.61231 1.00920 -0.43586 -0.00808 -0.12997 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-2 N   
+12660 C CA  . TYR A-2 546 ? 1.37593 1.73672 1.13118 -0.43782 -0.01756 -0.12587 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-2 CA  
+12661 C C   . TYR A-2 546 ? 1.32776 1.67813 1.10493 -0.42768 -0.01485 -0.11588 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-2 C   
+12662 O O   . TYR A-2 546 ? 1.38265 1.75105 1.17340 -0.42233 -0.02311 -0.10618 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-2 O   
+12663 C CB  . TYR A-2 546 ? 1.56313 1.92745 1.31755 -0.45411 -0.01834 -0.14206 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-2 CB  
+12664 C CG  . TYR A-2 546 ? 1.24529 1.63079 1.01900 -0.45777 -0.02635 -0.13945 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-2 CG  
+12665 C CD1 . TYR A-2 546 ? 1.38372 1.80341 1.16084 -0.45520 -0.03939 -0.13191 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-2 CD1 
+12666 C CD2 . TYR A-2 546 ? 1.05241 1.42461 0.84050 -0.46338 -0.02078 -0.14438 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-2 CD2 
+12667 C CE1 . TYR A-2 546 ? 1.34281 1.78580 1.13920 -0.45765 -0.04642 -0.13035 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-2 CE1 
+12668 C CE2 . TYR A-2 546 ? 1.28620 1.68064 1.09235 -0.46755 -0.02708 -0.14240 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-2 CE2 
+12669 C CZ  . TYR A-2 546 ? 1.33071 1.76203 1.14199 -0.46446 -0.03978 -0.13589 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-2 CZ  
+12670 O OH  . TYR A-2 546 ? 1.45863 1.91585 1.28953 -0.46776 -0.04577 -0.13475 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-2 OH  
+12671 N N   . LEU A-2 547 ? 1.38538 1.70777 1.16590 -0.42409 -0.00370 -0.11844 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-2 N   
+12672 C CA  . LEU A-2 547 ? 1.22457 1.53659 1.02413 -0.41430 -0.00102 -0.10921 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-2 CA  
+12673 C C   . LEU A-2 547 ? 1.07254 1.39192 0.87597 -0.40096 -0.00536 -0.09300 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-2 C   
+12674 O O   . LEU A-2 547 ? 1.24565 1.57038 1.06495 -0.39353 -0.00929 -0.08370 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-2 O   
+12675 C CB  . LEU A-2 547 ? 1.02160 1.30272 0.82144 -0.41223 0.01111  -0.11529 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-2 CB  
+12676 C CG  . LEU A-2 547 ? 1.16966 1.43617 0.98701 -0.40736 0.01507  -0.11169 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-2 CG  
+12677 C CD1 . LEU A-2 547 ? 0.89142 1.12768 0.70411 -0.40819 0.02580  -0.12129 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-2 CD1 
+12678 C CD2 . LEU A-2 547 ? 1.33775 1.60602 1.16681 -0.39320 0.01366  -0.09690 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-2 CD2 
+12679 N N   . GLN A-2 548 ? 1.30260 1.62158 1.09060 -0.39826 -0.00441 -0.08964 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-2 N   
+12680 C CA  . GLN A-2 548 ? 1.03231 1.35360 0.82078 -0.38722 -0.00761 -0.07414 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-2 CA  
+12681 C C   . GLN A-2 548 ? 1.14847 1.49343 0.93443 -0.38486 -0.02073 -0.06491 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-2 C   
+12682 O O   . GLN A-2 548 ? 1.26486 1.60958 1.05131 -0.37506 -0.02466 -0.05106 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-2 O   
+12683 C CB  . GLN A-2 548 ? 1.48752 1.79897 1.25975 -0.38655 -0.00036 -0.07378 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-2 CB  
+12684 C CG  . GLN A-2 548 ? 1.09784 1.38742 0.87447 -0.38507 0.01219  -0.08118 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-2 CG  
+12685 C CD  . GLN A-2 548 ? 1.46282 1.74796 1.22370 -0.38565 0.01998  -0.08358 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-2 CD  
+12686 O OE1 . GLN A-2 548 ? 1.79964 2.09682 1.54272 -0.39048 0.01714  -0.08344 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-2 OE1 
+12687 N NE2 . GLN A-2 548 ? 1.37676 1.64645 1.14400 -0.38057 0.02986  -0.08592 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-2 NE2 
+12688 N N   . LYS A-2 549 ? 1.28270 1.64764 1.06557 -0.39334 -0.02791 -0.07231 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-2 N   
+12689 C CA  . LYS A-2 549 ? 1.38552 1.77593 1.16832 -0.38930 -0.04153 -0.06378 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-2 CA  
+12690 C C   . LYS A-2 549 ? 1.19392 1.58802 0.99812 -0.37812 -0.04601 -0.05405 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-2 C   
+12691 O O   . LYS A-2 549 ? 1.32274 1.71963 1.12628 -0.36649 -0.05260 -0.04038 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-2 O   
+12692 C CB  . LYS A-2 549 ? 1.34927 1.76329 1.12823 -0.40148 -0.04826 -0.07548 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-2 CB  
+12693 C CG  . LYS A-2 549 ? 1.34759 1.76599 1.10141 -0.41038 -0.04860 -0.08249 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-2 CG  
+12694 C CD  . LYS A-2 549 ? 1.48277 1.93309 1.23249 -0.41804 -0.06097 -0.08792 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-2 CD  
+12695 C CE  . LYS A-2 549 ? 1.66520 2.12053 1.38842 -0.42776 -0.06148 -0.09633 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-2 CE  
+12696 N NZ  . LYS A-2 549 ? 1.45095 1.88940 1.16886 -0.44100 -0.05051 -0.11455 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-2 NZ  
+12697 N N   . SER A-2 550 ? 1.20880 1.60171 1.03082 -0.38154 -0.04227 -0.06105 ? ? ? ? ? ? 540 SER A-2 N   
+12698 C CA  . SER A-2 550 ? 1.35345 1.74802 1.19627 -0.37154 -0.04401 -0.05386 ? ? ? ? ? ? 540 SER A-2 CA  
+12699 C C   . SER A-2 550 ? 1.40242 1.77128 1.25375 -0.37304 -0.03173 -0.05848 ? ? ? ? ? ? 540 SER A-2 C   
+12700 O O   . SER A-2 550 ? 1.32463 1.69275 1.18279 -0.38261 -0.02744 -0.06866 ? ? ? ? ? ? 540 SER A-2 O   
+12701 C CB  . SER A-2 550 ? 1.17537 1.60024 1.03189 -0.37460 -0.05258 -0.05752 ? ? ? ? ? ? 540 SER A-2 CB  
+12702 O OG  . SER A-2 550 ? 1.68050 2.10842 1.55661 -0.36406 -0.05368 -0.05103 ? ? ? ? ? ? 540 SER A-2 OG  
+12703 N N   . LYS A-2 551 ? 1.31035 1.65803 1.16050 -0.36394 -0.02639 -0.05077 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-2 N   
+12704 C CA  . LYS A-2 551 ? 1.16570 1.48881 1.02070 -0.36464 -0.01500 -0.05531 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-2 CA  
+12705 C C   . LYS A-2 551 ? 1.20801 1.53111 1.08143 -0.36391 -0.01335 -0.05712 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-2 C   
+12706 O O   . LYS A-2 551 ? 1.41737 1.72547 1.29297 -0.36986 -0.00534 -0.06507 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-2 O   
+12707 C CB  . LYS A-2 551 ? 1.27130 1.57686 1.12346 -0.35495 -0.01095 -0.04618 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-2 CB  
+12708 C CG  . LYS A-2 551 ? 1.62947 1.93199 1.46238 -0.35768 -0.00921 -0.04548 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-2 CG  
+12709 C CD  . LYS A-2 551 ? 1.88470 2.17063 1.71668 -0.35036 -0.00381 -0.03746 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-2 CD  
+12710 C CE  . LYS A-2 551 ? 1.84029 2.10847 1.68273 -0.34889 0.00596  -0.04319 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-2 CE  
+12711 N NZ  . LYS A-2 551 ? 1.83175 2.08730 1.67528 -0.34245 0.01073  -0.03615 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-2 NZ  
+12712 N N   . LEU A-2 552 ? 1.17462 1.51384 1.06048 -0.35622 -0.02065 -0.04980 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-2 N   
+12713 C CA  . LEU A-2 552 ? 1.19552 1.53706 1.09858 -0.35545 -0.01846 -0.05130 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-2 CA  
+12714 C C   . LEU A-2 552 ? 1.18818 1.54663 1.09508 -0.36932 -0.01922 -0.06162 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-2 C   
+12715 O O   . LEU A-2 552 ? 1.10381 1.45054 1.01475 -0.37707 -0.01179 -0.06820 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-2 O   
+12716 C CB  . LEU A-2 552 ? 0.99569 1.34960 0.91089 -0.34169 -0.02542 -0.04117 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-2 CB  
+12717 C CG  . LEU A-2 552 ? 0.90090 1.23371 0.81704 -0.32908 -0.02271 -0.03210 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-2 CG  
+12718 C CD1 . LEU A-2 552 ? 0.74117 1.08541 0.66917 -0.31579 -0.02966 -0.02407 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-2 CD1 
+12719 C CD2 . LEU A-2 552 ? 0.84886 1.15898 0.76866 -0.33133 -0.01212 -0.03620 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-2 CD2 
+12720 N N   . PHE A-2 553 ? 1.15190 1.53770 1.05680 -0.37311 -0.02839 -0.06301 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-2 N   
+12721 C CA  . PHE A-2 553 ? 1.01943 1.42589 0.92972 -0.38748 -0.03004 -0.07307 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-2 CA  
+12722 C C   . PHE A-2 553 ? 1.18307 1.57134 1.08032 -0.40335 -0.02257 -0.08510 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-2 C   
+12723 O O   . PHE A-2 553 ? 0.86256 1.24800 0.76486 -0.41548 -0.01761 -0.09317 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-2 O   
+12724 C CB  . PHE A-2 553 ? 1.16016 1.60223 1.07080 -0.38698 -0.04264 -0.07199 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-2 CB  
+12725 C CG  . PHE A-2 553 ? 1.00012 1.47160 0.93089 -0.38013 -0.04907 -0.06826 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-2 CG  
+12726 C CD1 . PHE A-2 553 ? 1.12048 1.59279 1.05864 -0.36127 -0.05321 -0.05659 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-2 CD1 
+12727 C CD2 . PHE A-2 553 ? 1.19988 1.69856 1.14215 -0.39290 -0.05066 -0.07712 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-2 CD2 
+12728 C CE1 . PHE A-2 553 ? 1.02724 1.52732 0.98405 -0.35337 -0.05880 -0.05420 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-2 CE1 
+12729 C CE2 . PHE A-2 553 ? 1.11839 1.64799 1.08050 -0.38621 -0.05597 -0.07451 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-2 CE2 
+12730 C CZ  . PHE A-2 553 ? 0.93857 1.46905 0.90805 -0.36547 -0.06003 -0.06322 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-2 CZ  
+12731 N N   . ASN A-2 554 ? 1.22853 1.60324 1.10805 -0.40363 -0.02127 -0.08664 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-2 N   
+12732 C CA  . ASN A-2 554 ? 1.07398 1.43088 0.93985 -0.41727 -0.01437 -0.09926 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-2 CA  
+12733 C C   . ASN A-2 554 ? 1.15937 1.48305 1.02689 -0.41680 -0.00286 -0.10167 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-2 C   
+12734 O O   . ASN A-2 554 ? 1.14697 1.45581 1.00876 -0.42919 0.00291  -0.11249 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-2 O   
+12735 C CB  . ASN A-2 554 ? 1.32933 1.68221 1.17562 -0.41646 -0.01534 -0.10055 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-2 CB  
+12736 C CG  . ASN A-2 554 ? 1.35154 1.73601 1.19196 -0.41988 -0.02687 -0.10040 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-2 CG  
+12737 O OD1 . ASN A-2 554 ? 1.56868 1.96030 1.40103 -0.41086 -0.03225 -0.09165 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-2 OD1 
+12738 N ND2 . ASN A-2 554 ? 1.23774 1.64168 1.08169 -0.43341 -0.03100 -0.10984 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-2 ND2 
+12739 N N   . MET A-2 555 ? 1.22212 1.53277 1.09640 -0.40269 0.00022  -0.09188 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-2 N   
+12740 C CA  . MET A-2 555 ? 1.08155 1.36324 0.95822 -0.40087 0.00995  -0.09336 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-2 CA  
+12741 C C   . MET A-2 555 ? 0.95589 1.24022 0.84417 -0.40837 0.01164  -0.09557 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-2 C   
+12742 O O   . MET A-2 555 ? 1.01153 1.27268 0.89565 -0.41551 0.01915  -0.10191 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-2 O   
+12743 C CB  . MET A-2 555 ? 0.73963 1.01054 0.62155 -0.38472 0.01184  -0.08266 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-2 CB  
+12744 C CG  . MET A-2 555 ? 0.91750 1.15956 0.80041 -0.38115 0.02109  -0.08404 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-2 CG  
+12745 S SD  . MET A-2 555 ? 1.14078 1.35747 1.00593 -0.38608 0.02907  -0.09545 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-2 SD  
+12746 C CE  . MET A-2 555 ? 0.81147 1.03344 0.67054 -0.37570 0.02792  -0.08945 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-2 CE  
+12747 N N   . VAL A-2 556 ? 0.94717 1.25952 0.84935 -0.40670 0.00490  -0.09038 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-2 N   
+12748 C CA  . VAL A-2 556 ? 0.89138 1.21235 0.80497 -0.41580 0.00668  -0.09307 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-2 CA  
+12749 C C   . VAL A-2 556 ? 1.09728 1.42165 1.00340 -0.43601 0.00744  -0.10542 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-2 C   
+12750 O O   . VAL A-2 556 ? 0.86199 1.17239 0.76813 -0.44758 0.01392  -0.11063 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-2 O   
+12751 C CB  . VAL A-2 556 ? 0.82922 1.18405 0.76002 -0.40831 -0.00100 -0.08584 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-2 CB  
+12752 C CG1 . VAL A-2 556 ? 0.76795 1.13806 0.71092 -0.41990 0.00115  -0.08986 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-2 CG1 
+12753 C CG2 . VAL A-2 556 ? 0.98568 1.33172 0.92287 -0.38943 -0.00076 -0.07471 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-2 CG2 
+12754 N N   . GLU A-2 557 ? 1.15764 1.49960 1.05591 -0.44126 0.00072  -0.11026 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-2 N   
+12755 C CA  . GLU A-2 557 ? 0.95882 1.30309 0.84803 -0.46126 0.00100  -0.12341 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-2 CA  
+12756 C C   . GLU A-2 557 ? 1.09758 1.40017 0.97054 -0.46743 0.01085  -0.13143 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-2 C   
+12757 O O   . GLU A-2 557 ? 1.12494 1.41613 0.99249 -0.48441 0.01494  -0.14138 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-2 O   
+12758 C CB  . GLU A-2 557 ? 1.06921 1.43957 0.95087 -0.46360 -0.00860 -0.12666 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-2 CB  
+12759 C CG  . GLU A-2 557 ? 1.16157 1.53475 1.03171 -0.48457 -0.00912 -0.14159 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-2 CG  
+12760 C CD  . GLU A-2 557 ? 1.40442 1.80735 1.26707 -0.48622 -0.01979 -0.14424 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-2 CD  
+12761 O OE1 . GLU A-2 557 ? 1.21080 1.63495 1.07902 -0.47147 -0.02755 -0.13343 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-2 OE1 
+12762 O OE2 . GLU A-2 557 ? 1.59057 1.99433 1.44038 -0.50219 -0.02066 -0.15711 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-2 OE2 
+12763 N N   . LEU A-2 558 ? 0.98427 1.26358 0.84914 -0.45376 0.01479  -0.12750 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-2 N   
+12764 C CA  . LEU A-2 558 ? 1.01017 1.25100 0.86002 -0.45630 0.02381  -0.13528 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-2 CA  
+12765 C C   . LEU A-2 558 ? 1.02573 1.24030 0.87993 -0.45730 0.03158  -0.13369 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-2 C   
+12766 O O   . LEU A-2 558 ? 1.04221 1.23138 0.88582 -0.46911 0.03731  -0.14284 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-2 O   
+12767 C CB  . LEU A-2 558 ? 0.84100 1.06986 0.68325 -0.44081 0.02581  -0.13143 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-2 CB  
+12768 C CG  . LEU A-2 558 ? 0.94541 1.13617 0.77518 -0.43763 0.03534  -0.13787 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-2 CG  
+12769 C CD1 . LEU A-2 558 ? 1.23145 1.40840 1.04462 -0.45305 0.03783  -0.15337 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-2 CD1 
+12770 C CD2 . LEU A-2 558 ? 1.05754 1.24531 0.88328 -0.42254 0.03691  -0.13342 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-2 CD2 
+12771 N N   . VAL A-2 559 ? 0.89206 1.11097 0.76027 -0.44517 0.03174  -0.12212 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-2 N   
+12772 C CA  . VAL A-2 559 ? 1.05879 1.25205 0.92926 -0.44415 0.03906  -0.11929 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-2 CA  
+12773 C C   . VAL A-2 559 ? 0.99205 1.19022 0.86573 -0.46259 0.04048  -0.12360 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-2 C   
+12774 O O   . VAL A-2 559 ? 1.05610 1.22539 0.92390 -0.46820 0.04765  -0.12491 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-2 O   
+12775 C CB  . VAL A-2 559 ? 0.92568 1.12440 0.80950 -0.42660 0.03843  -0.10646 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-2 CB  
+12776 C CG1 . VAL A-2 559 ? 0.81501 1.00536 0.69461 -0.41071 0.03832  -0.10285 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-2 CG1 
+12777 C CG2 . VAL A-2 559 ? 0.87856 1.11565 0.77878 -0.42564 0.03113  -0.10033 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-2 CG2 
+12778 N N   . ASN A-2 560 ? 0.91024 1.14503 0.79272 -0.47262 0.03375  -0.12575 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-2 N   
+12779 C CA  . ASN A-2 560 ? 0.84977 1.09337 0.73630 -0.49246 0.03541  -0.13084 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-2 CA  
+12780 C C   . ASN A-2 560 ? 1.02945 1.24461 0.89763 -0.51058 0.04012  -0.14356 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-2 C   
+12781 O O   . ASN A-2 560 ? 1.18232 1.37906 1.04682 -0.52487 0.04628  -0.14641 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-2 O   
+12782 C CB  . ASN A-2 560 ? 0.87979 1.17352 0.78123 -0.49814 0.02634  -0.13120 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-2 CB  
+12783 C CG  . ASN A-2 560 ? 0.78030 1.10004 0.69965 -0.48026 0.02188  -0.11922 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-2 CG  
+12784 O OD1 . ASN A-2 560 ? 1.11330 1.41430 1.03479 -0.46637 0.02620  -0.11098 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-2 OD1 
+12785 N ND2 . ASN A-2 560 ? 1.10233 1.46529 1.03418 -0.47993 0.01277  -0.11861 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-2 ND2 
+12786 N N   . ASN A-2 561 ? 1.17451 1.38418 1.02964 -0.51049 0.03764  -0.15140 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-2 N   
+12787 C CA  . ASN A-2 561 ? 1.00754 1.18949 0.84352 -0.52653 0.04158  -0.16515 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-2 CA  
+12788 C C   . ASN A-2 561 ? 1.05040 1.18382 0.87019 -0.51621 0.04949  -0.16684 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-2 C   
+12789 O O   . ASN A-2 561 ? 1.35851 1.46349 1.16041 -0.52659 0.05325  -0.17878 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-2 O   
+12790 C CB  . ASN A-2 561 ? 1.18696 1.39295 1.01654 -0.53342 0.03419  -0.17462 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-2 CB  
+12791 C CG  . ASN A-2 561 ? 1.18151 1.43752 1.02675 -0.54286 0.02527  -0.17385 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-2 CG  
+12792 O OD1 . ASN A-2 561 ? 1.13204 1.39641 0.98658 -0.54901 0.02719  -0.17150 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-2 OD1 
+12793 N ND2 . ASN A-2 561 ? 1.68731 1.97456 1.53423 -0.53620 0.01629  -0.17311 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-2 ND2 
+12794 N N   . LEU A-2 562 ? 1.03009 1.15395 0.85569 -0.49581 0.05182  -0.15595 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-2 N   
+12795 C CA  . LEU A-2 562 ? 1.20840 1.29007 1.02077 -0.48414 0.05878  -0.15727 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-2 CA  
+12796 C C   . LEU A-2 562 ? 1.30859 1.35193 1.11164 -0.49367 0.06607  -0.15922 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-2 C   
+12797 O O   . LEU A-2 562 ? 1.17162 1.22009 0.98393 -0.49904 0.06725  -0.15185 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-2 O   
+12798 C CB  . LEU A-2 562 ? 1.10950 1.19505 0.93213 -0.46102 0.05866  -0.14507 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-2 CB  
+12799 C CG  . LEU A-2 562 ? 1.13213 1.23452 0.95487 -0.44816 0.05495  -0.14458 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-2 CG  
+12800 C CD1 . LEU A-2 562 ? 1.04896 1.15397 0.88263 -0.42802 0.05521  -0.13241 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-2 CD1 
+12801 C CD2 . LEU A-2 562 ? 1.23626 1.31421 1.04025 -0.44841 0.05902  -0.15680 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-2 CD2 
+12802 N N   . SER A-2 563 ? 1.34957 1.35357 1.13308 -0.49546 0.07118  -0.16914 ? ? ? ? ? ? 553 SER A-2 N   
+12803 C CA  . SER A-2 563 ? 1.23604 1.19611 1.00651 -0.50308 0.07816  -0.17083 ? ? ? ? ? ? 553 SER A-2 CA  
+12804 C C   . SER A-2 563 ? 1.55177 1.48833 1.32367 -0.48251 0.08219  -0.15988 ? ? ? ? ? ? 553 SER A-2 C   
+12805 O O   . SER A-2 563 ? 1.59097 1.54125 1.37194 -0.46263 0.08024  -0.15371 ? ? ? ? ? ? 553 SER A-2 O   
+12806 C CB  . SER A-2 563 ? 1.46243 1.38642 1.20994 -0.51136 0.08168  -0.18633 ? ? ? ? ? ? 553 SER A-2 CB  
+12807 O OG  . SER A-2 563 ? 1.81338 1.68768 1.54570 -0.51459 0.08853  -0.18675 ? ? ? ? ? ? 553 SER A-2 OG  
+12808 N N   . THR A-2 564 ? 1.53717 1.43757 1.29905 -0.48828 0.08773  -0.15734 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-2 N   
+12809 C CA  . THR A-2 564 ? 1.33339 1.20736 1.09321 -0.46895 0.09126  -0.14776 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-2 CA  
+12810 C C   . THR A-2 564 ? 1.43725 1.28311 1.18474 -0.45131 0.09337  -0.15441 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-2 C   
+12811 O O   . THR A-2 564 ? 1.36075 1.20802 1.11471 -0.42957 0.09314  -0.14767 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-2 O   
+12812 C CB  . THR A-2 564 ? 1.40700 1.24645 1.15559 -0.48021 0.09663  -0.14322 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-2 CB  
+12813 O OG1 . THR A-2 564 ? 1.52049 1.39125 1.28234 -0.49655 0.09537  -0.13743 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-2 OG1 
+12814 C CG2 . THR A-2 564 ? 1.05605 0.86973 0.80163 -0.45928 0.09929  -0.13258 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-2 CG2 
+12815 N N   . LYS A-2 565 ? 1.61516 1.43683 1.34517 -0.46045 0.09550  -0.16846 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-2 N   
+12816 C CA  . LYS A-2 565 ? 1.51158 1.31142 1.23059 -0.44350 0.09770  -0.17685 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-2 CA  
+12817 C C   . LYS A-2 565 ? 1.44409 1.28472 1.17695 -0.43085 0.09375  -0.17704 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-2 C   
+12818 O O   . LYS A-2 565 ? 1.48348 1.31786 1.21582 -0.41070 0.09545  -0.17788 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-2 O   
+12819 C CB  . LYS A-2 565 ? 1.55763 1.32483 1.25443 -0.45754 0.10070  -0.19330 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-2 CB  
+12820 C CG  . LYS A-2 565 ? 1.85671 1.59812 1.54016 -0.43984 0.10392  -0.20391 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-2 CG  
+12821 C CD  . LYS A-2 565 ? 2.12291 1.83135 1.80256 -0.41766 0.10731  -0.19635 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-2 CD  
+12822 C CE  . LYS A-2 565 ? 2.28227 1.96950 1.95084 -0.39814 0.11052  -0.20757 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-2 CE  
+12823 N NZ  . LYS A-2 565 ? 2.56728 2.22598 2.23345 -0.37468 0.11280  -0.20024 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-2 NZ  
+12824 N N   . ASP A-2 566 ? 1.31542 1.19839 1.06045 -0.44230 0.08846  -0.17600 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-2 N   
+12825 C CA  . ASP A-2 566 ? 1.54889 1.46937 1.30566 -0.43122 0.08446  -0.17410 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-2 CA  
+12826 C C   . ASP A-2 566 ? 1.41560 1.34793 1.18788 -0.41172 0.08373  -0.16025 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-2 C   
+12827 O O   . ASP A-2 566 ? 1.41293 1.35454 1.18876 -0.39598 0.08397  -0.15990 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-2 O   
+12828 C CB  . ASP A-2 566 ? 1.44233 1.40384 1.20803 -0.44677 0.07800  -0.17429 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-2 CB  
+12829 C CG  . ASP A-2 566 ? 1.69464 1.65012 1.44525 -0.46588 0.07771  -0.18943 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-2 CG  
+12830 O OD1 . ASP A-2 566 ? 1.82896 1.75620 1.56256 -0.46305 0.08196  -0.20114 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-2 OD1 
+12831 O OD2 . ASP A-2 566 ? 1.76413 1.74428 1.52009 -0.48346 0.07307  -0.19030 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-2 OD2 
+12832 N N   . CYS A-2 567 ? 1.39584 1.32894 1.17717 -0.41334 0.08312  -0.14922 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A-2 N   
+12833 C CA  . CYS A-2 567 ? 1.11942 1.06210 0.91433 -0.39565 0.08223  -0.13681 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A-2 CA  
+12834 C C   . CYS A-2 567 ? 1.28085 1.19185 1.06774 -0.37769 0.08669  -0.13777 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A-2 C   
+12835 O O   . CYS A-2 567 ? 1.40349 1.32686 1.19960 -0.36072 0.08591  -0.13322 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A-2 O   
+12836 C CB  . CYS A-2 567 ? 1.24653 1.19476 1.05030 -0.40191 0.08128  -0.12621 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A-2 CB  
+12837 S SG  . CYS A-2 567 ? 1.20948 1.20251 1.02743 -0.41882 0.07533  -0.12396 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A-2 SG  
+12838 N N   . PHE A-2 568 ? 1.26071 1.13059 1.03025 -0.38111 0.09120  -0.14381 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-2 N   
+12839 C CA  . PHE A-2 568 ? 1.34408 1.18272 1.10494 -0.36231 0.09490  -0.14549 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-2 CA  
+12840 C C   . PHE A-2 568 ? 1.41306 1.25768 1.17103 -0.35207 0.09621  -0.15630 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-2 C   
+12841 O O   . PHE A-2 568 ? 1.24925 1.09231 1.01094 -0.33225 0.09751  -0.15530 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-2 O   
+12842 C CB  . PHE A-2 568 ? 1.50049 1.28993 1.24106 -0.36855 0.09913  -0.14901 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-2 CB  
+12843 C CG  . PHE A-2 568 ? 1.57243 1.34233 1.31259 -0.36098 0.09985  -0.13658 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-2 CG  
+12844 C CD1 . PHE A-2 568 ? 1.59292 1.37141 1.33811 -0.37512 0.09893  -0.12712 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-2 CD1 
+12845 C CD2 . PHE A-2 568 ? 1.68933 1.43419 1.42387 -0.33923 0.10137  -0.13454 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-2 CD2 
+12846 C CE1 . PHE A-2 568 ? 1.44470 1.20569 1.18764 -0.36849 0.09991  -0.11560 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-2 CE1 
+12847 C CE2 . PHE A-2 568 ? 1.99268 1.71988 1.72509 -0.33190 0.10140  -0.12273 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-2 CE2 
+12848 C CZ  . PHE A-2 568 ? 1.72968 1.46421 1.46545 -0.34694 0.10086  -0.11310 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-2 CZ  
+12849 N N   . ASP A-2 569 ? 1.57963 1.43334 1.33103 -0.36557 0.09596  -0.16706 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-2 N   
+12850 C CA  . ASP A-2 569 ? 1.39941 1.26281 1.14744 -0.35713 0.09765  -0.17744 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-2 CA  
+12851 C C   . ASP A-2 569 ? 1.27715 1.18183 1.04334 -0.34703 0.09474  -0.16963 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-2 C   
+12852 O O   . ASP A-2 569 ? 1.30560 1.21528 1.07367 -0.33161 0.09735  -0.17284 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-2 O   
+12853 C CB  . ASP A-2 569 ? 1.46720 1.33286 1.20291 -0.37530 0.09742  -0.19040 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-2 CB  
+12854 C CG  . ASP A-2 569 ? 1.76893 1.58887 1.48230 -0.37857 0.10234  -0.20405 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-2 CG  
+12855 O OD1 . ASP A-2 569 ? 1.96267 1.74908 1.66980 -0.36417 0.10596  -0.20334 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-2 OD1 
+12856 O OD2 . ASP A-2 569 ? 1.85266 1.66941 1.55392 -0.39522 0.10220  -0.21571 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-2 OD2 
+12857 N N   . VAL A-2 570 ? 1.20340 1.13786 0.98291 -0.35562 0.08953  -0.15960 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-2 N   
+12858 C CA  . VAL A-2 570 ? 1.16177 1.13117 0.95724 -0.34677 0.08649  -0.15106 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-2 CA  
+12859 C C   . VAL A-2 570 ? 1.25303 1.21663 1.05814 -0.32872 0.08768  -0.14273 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-2 C   
+12860 O O   . VAL A-2 570 ? 1.37531 1.35523 1.18811 -0.31651 0.08836  -0.14137 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-2 O   
+12861 C CB  . VAL A-2 570 ? 1.02187 1.02073 0.82812 -0.35890 0.08020  -0.14252 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-2 CB  
+12862 C CG1 . VAL A-2 570 ? 1.06899 1.09675 0.89096 -0.34879 0.07693  -0.13185 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-2 CG1 
+12863 C CG2 . VAL A-2 570 ? 1.11456 1.12661 0.91241 -0.37457 0.07793  -0.15107 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-2 CG2 
+12864 N N   . PHE A-2 571 ? 1.41049 1.35150 1.21465 -0.32750 0.08800  -0.13718 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-2 N   
+12865 C CA  . PHE A-2 571 ? 1.30324 1.23884 1.11543 -0.31054 0.08825  -0.12914 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-2 CA  
+12866 C C   . PHE A-2 571 ? 1.21386 1.13178 1.01954 -0.29400 0.09256  -0.13697 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-2 C   
+12867 O O   . PHE A-2 571 ? 1.14755 1.07944 0.96395 -0.27896 0.09238  -0.13361 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-2 O   
+12868 C CB  . PHE A-2 571 ? 1.16389 1.07779 0.97316 -0.31415 0.08782  -0.12159 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-2 CB  
+12869 C CG  . PHE A-2 571 ? 1.41415 1.31941 1.22861 -0.29690 0.08762  -0.11364 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-2 CG  
+12870 C CD1 . PHE A-2 571 ? 1.38879 1.31997 1.21946 -0.29168 0.08384  -0.10335 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-2 CD1 
+12871 C CD2 . PHE A-2 571 ? 1.58831 1.45858 1.39044 -0.28555 0.09071  -0.11668 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-2 CD2 
+12872 C CE1 . PHE A-2 571 ? 1.18231 1.10708 1.01724 -0.27646 0.08306  -0.09672 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-2 CE1 
+12873 C CE2 . PHE A-2 571 ? 1.48322 1.34733 1.28964 -0.26904 0.08956  -0.10922 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-2 CE2 
+12874 C CZ  . PHE A-2 571 ? 1.26211 1.15462 1.08513 -0.26505 0.08568  -0.09945 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-2 CZ  
+12875 N N   . GLU A-2 572 ? 1.16429 1.05213 0.95266 -0.29645 0.09642  -0.14809 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-2 N   
+12876 C CA  . GLU A-2 572 ? 1.21598 1.08435 0.99712 -0.27902 0.10064  -0.15659 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-2 CA  
+12877 C C   . GLU A-2 572 ? 1.40811 1.30163 1.19278 -0.27379 0.10306  -0.16561 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-2 C   
+12878 O O   . GLU A-2 572 ? 1.53186 1.42059 1.31626 -0.25653 0.10646  -0.17162 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-2 O   
+12879 C CB  . GLU A-2 572 ? 1.45474 1.27757 1.21404 -0.28300 0.10405  -0.16582 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-2 CB  
+12880 C CG  . GLU A-2 572 ? 1.52056 1.31112 1.27287 -0.28460 0.10315  -0.15699 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-2 CG  
+12881 C CD  . GLU A-2 572 ? 1.99403 1.77266 1.74975 -0.26172 0.10283  -0.15064 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-2 CD  
+12882 O OE1 . GLU A-2 572 ? 2.06823 1.85692 1.82920 -0.24398 0.10421  -0.15620 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-2 OE1 
+12883 O OE2 . GLU A-2 572 ? 1.96639 1.72733 1.71944 -0.26158 0.10119  -0.14020 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-2 OE2 
+12884 N N   . HIS A-2 573 ? 1.43031 1.35140 1.21791 -0.28772 0.10145  -0.16658 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-2 N   
+12885 C CA  . HIS A-2 573 ? 1.41508 1.35887 1.20279 -0.28478 0.10438  -0.17505 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-2 CA  
+12886 C C   . HIS A-2 573 ? 1.18664 1.15771 0.99133 -0.27042 0.10458  -0.16861 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-2 C   
+12887 O O   . HIS A-2 573 ? 1.34341 1.32676 1.16182 -0.26854 0.10052  -0.15604 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-2 O   
+12888 C CB  . HIS A-2 573 ? 1.54366 1.51046 1.32908 -0.30324 0.10158  -0.17575 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-2 CB  
+12889 C CG  . HIS A-2 573 ? 1.38304 1.36282 1.15986 -0.30393 0.10553  -0.18772 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-2 CG  
+12890 N ND1 . HIS A-2 573 ? 1.11838 1.12883 0.90401 -0.29715 0.10721  -0.18577 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-2 ND1 
+12891 C CD2 . HIS A-2 573 ? 1.46548 1.43176 1.22460 -0.31141 0.10846  -0.20210 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-2 CD2 
+12892 C CE1 . HIS A-2 573 ? 1.44099 1.45739 1.21456 -0.30004 0.11134  -0.19801 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-2 CE1 
+12893 N NE2 . HIS A-2 573 ? 1.77225 1.76219 1.52956 -0.30821 0.11195  -0.20850 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-2 NE2 
+12894 N N   . GLU A-2 574 ? 1.55836 1.53973 1.36184 -0.26081 0.10970  -0.17820 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-2 N   
+12895 C CA  . GLU A-2 574 ? 1.33577 1.34388 1.15530 -0.24779 0.11090  -0.17397 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-2 CA  
+12896 C C   . GLU A-2 574 ? 1.11359 1.15617 0.94474 -0.25790 0.10733  -0.16337 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-2 C   
+12897 O O   . GLU A-2 574 ? 1.24128 1.30142 1.08780 -0.25115 0.10560  -0.15462 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-2 O   
+12898 C CB  . GLU A-2 574 ? 1.57845 1.59266 1.39371 -0.23671 0.11811  -0.18786 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-2 CB  
+12899 C CG  . GLU A-2 574 ? 1.76733 1.80993 1.59980 -0.22274 0.12031  -0.18541 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-2 CG  
+12900 C CD  . GLU A-2 574 ? 2.05983 2.14075 1.89947 -0.23256 0.12134  -0.18167 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-2 CD  
+12901 O OE1 . GLU A-2 574 ? 2.09026 2.17562 1.91871 -0.24701 0.12158  -0.18423 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-2 OE1 
+12902 O OE2 . GLU A-2 574 ? 2.26283 2.36897 2.11843 -0.22633 0.12168  -0.17600 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-2 OE2 
+12903 N N   . LYS A-2 575 ? 1.26705 1.31883 1.09036 -0.27382 0.10575  -0.16404 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-2 N   
+12904 C CA  . LYS A-2 575 ? 1.21622 1.29747 1.04809 -0.28261 0.10182  -0.15349 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-2 CA  
+12905 C C   . LYS A-2 575 ? 1.14293 1.22406 0.98640 -0.28452 0.09520  -0.13959 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-2 C   
+12906 O O   . LYS A-2 575 ? 1.11844 1.22137 0.97199 -0.28683 0.09199  -0.12976 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-2 O   
+12907 C CB  . LYS A-2 575 ? 1.22843 1.31788 1.04757 -0.29811 0.10048  -0.15719 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-2 CB  
+12908 C CG  . LYS A-2 575 ? 1.27765 1.37267 1.08440 -0.29757 0.10709  -0.17062 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-2 CG  
+12909 C CD  . LYS A-2 575 ? 1.16528 1.29109 0.97093 -0.30550 0.10669  -0.16617 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-2 CD  
+12910 C CE  . LYS A-2 575 ? 1.36637 1.49924 1.15791 -0.30591 0.11384  -0.17989 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-2 CE  
+12911 N NZ  . LYS A-2 575 ? 1.04173 1.15556 0.81531 -0.31389 0.11372  -0.19218 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-2 NZ  
+12912 N N   . PHE A-2 576 ? 1.07809 1.13416 0.91920 -0.28384 0.09341  -0.13866 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-2 N   
+12913 C CA  . PHE A-2 576 ? 1.10330 1.15928 0.95449 -0.28520 0.08793  -0.12638 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-2 CA  
+12914 C C   . PHE A-2 576 ? 1.25349 1.29512 1.11111 -0.27058 0.08871  -0.12358 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-2 C   
+12915 O O   . PHE A-2 576 ? 1.21465 1.23721 1.07064 -0.27100 0.08668  -0.11928 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-2 O   
+12916 C CB  . PHE A-2 576 ? 1.15943 1.20233 1.00298 -0.29866 0.08485  -0.12579 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-2 CB  
+12917 C CG  . PHE A-2 576 ? 0.97617 1.03833 0.81620 -0.31272 0.08174  -0.12602 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-2 CG  
+12918 C CD1 . PHE A-2 576 ? 1.26830 1.32770 1.09438 -0.32007 0.08429  -0.13732 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-2 CD1 
+12919 C CD2 . PHE A-2 576 ? 0.92315 1.00594 0.77295 -0.31773 0.07585  -0.11524 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-2 CD2 
+12920 C CE1 . PHE A-2 576 ? 1.20303 1.28154 1.02491 -0.33252 0.08054  -0.13729 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-2 CE1 
+12921 C CE2 . PHE A-2 576 ? 1.22045 1.32124 1.06645 -0.32895 0.07204  -0.11488 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-2 CE2 
+12922 C CZ  . PHE A-2 576 ? 1.04971 1.14918 0.88170 -0.33654 0.07414  -0.12562 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-2 CZ  
+12923 N N   . ALA A-2 577 ? 1.30240 1.35461 1.16707 -0.25782 0.09164  -0.12594 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A-2 N   
+12924 C CA  . ALA A-2 577 ? 1.24769 1.29074 1.11952 -0.24273 0.09127  -0.12304 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A-2 CA  
+12925 C C   . ALA A-2 577 ? 1.13665 1.19098 1.02127 -0.24311 0.08576  -0.11035 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A-2 C   
+12926 O O   . ALA A-2 577 ? 1.14750 1.19149 1.03598 -0.23280 0.08409  -0.10645 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A-2 O   
+12927 C CB  . ALA A-2 577 ? 1.07700 1.13374 0.95486 -0.22909 0.09563  -0.12992 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A-2 CB  
+12928 N N   . CYS A-2 578 ? 1.14076 1.21510 1.03082 -0.25405 0.08266  -0.10402 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A-2 N   
+12929 C CA  . CYS A-2 578 ? 1.04896 1.13259 0.95013 -0.25432 0.07747  -0.09296 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A-2 CA  
+12930 C C   . CYS A-2 578 ? 1.10921 1.17313 1.00631 -0.25681 0.07477  -0.08828 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A-2 C   
+12931 O O   . CYS A-2 578 ? 1.14845 1.21228 1.05268 -0.25151 0.07172  -0.08118 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A-2 O   
+12932 C CB  . CYS A-2 578 ? 1.14572 1.25131 1.05115 -0.26482 0.07463  -0.08762 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A-2 CB  
+12933 S SG  . CYS A-2 578 ? 1.13993 1.24339 1.03356 -0.28030 0.07339  -0.08969 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A-2 SG  
+12934 N N   . LEU A-2 579 ? 1.11886 1.16675 1.00402 -0.26576 0.07610  -0.09245 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-2 N   
+12935 C CA  . LEU A-2 579 ? 1.02213 1.05130 0.90248 -0.26998 0.07469  -0.08835 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-2 CA  
+12936 C C   . LEU A-2 579 ? 1.13696 1.14154 1.01237 -0.25770 0.07651  -0.08869 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-2 C   
+12937 O O   . LEU A-2 579 ? 1.19903 1.19409 1.07471 -0.25632 0.07461  -0.08165 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-2 O   
+12938 C CB  . LEU A-2 579 ? 1.20355 1.22281 1.07235 -0.28445 0.07589  -0.09364 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-2 CB  
+12939 C CG  . LEU A-2 579 ? 1.12858 1.17205 1.00117 -0.29683 0.07266  -0.09219 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-2 CG  
+12940 C CD1 . LEU A-2 579 ? 0.90020 0.93439 0.76176 -0.31147 0.07327  -0.09803 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-2 CD1 
+12941 C CD2 . LEU A-2 579 ? 0.83276 0.89345 0.71783 -0.29709 0.06774  -0.08151 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-2 CD2 
+12942 N N   . LYS A-2 580 ? 1.14167 1.13593 1.01176 -0.24789 0.08013  -0.09681 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-2 N   
+12943 C CA  . LYS A-2 580 ? 1.25654 1.22860 1.12219 -0.23311 0.08092  -0.09672 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-2 CA  
+12944 C C   . LYS A-2 580 ? 1.22512 1.21472 1.10487 -0.22103 0.07747  -0.08995 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-2 C   
+12945 O O   . LYS A-2 580 ? 1.24707 1.22163 1.12433 -0.21176 0.07568  -0.08511 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-2 O   
+12946 C CB  . LYS A-2 580 ? 1.12308 1.08156 0.98030 -0.22366 0.08545  -0.10811 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-2 CB  
+12947 C CG  . LYS A-2 580 ? 1.08635 1.00475 0.92417 -0.22552 0.08813  -0.11274 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-2 CG  
+12948 C CD  . LYS A-2 580 ? 1.80005 1.70117 1.63029 -0.20926 0.09174  -0.12278 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-2 CD  
+12949 C CE  . LYS A-2 580 ? 1.64298 1.49766 1.45205 -0.20942 0.09385  -0.12599 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-2 CE  
+12950 N NZ  . LYS A-2 580 ? 2.22378 2.05852 2.02501 -0.18996 0.09670  -0.13526 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-2 NZ  
+12951 N N   . GLU A-2 581 ? 1.02821 1.04870 0.92157 -0.22148 0.07639  -0.08948 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-2 N   
+12952 C CA  . GLU A-2 581 ? 0.96443 1.00228 0.87132 -0.21208 0.07289  -0.08387 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-2 CA  
+12953 C C   . GLU A-2 581 ? 1.04618 1.08698 0.95695 -0.21842 0.06838  -0.07393 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-2 C   
+12954 O O   . GLU A-2 581 ? 1.14276 1.18787 1.06000 -0.21010 0.06505  -0.06892 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-2 O   
+12955 C CB  . GLU A-2 581 ? 0.80047 0.86867 0.71956 -0.21221 0.07381  -0.08676 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-2 CB  
+12956 C CG  . GLU A-2 581 ? 1.03120 1.10336 0.95095 -0.20085 0.07816  -0.09639 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-2 CG  
+12957 C CD  . GLU A-2 581 ? 1.56880 1.64205 1.49554 -0.18346 0.07614  -0.09605 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-2 CD  
+12958 O OE1 . GLU A-2 581 ? 1.67349 1.75083 1.60668 -0.18170 0.07118  -0.08817 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-2 OE1 
+12959 O OE2 . GLU A-2 581 ? 1.90005 1.97111 1.82571 -0.17084 0.07924  -0.10413 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-2 OE2 
+12960 N N   . LEU A-2 582 ? 1.08827 1.12830 0.99525 -0.23257 0.06808  -0.07163 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-2 N   
+12961 C CA  . LEU A-2 582 ? 0.89435 0.93924 0.80549 -0.23795 0.06430  -0.06319 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-2 CA  
+12962 C C   . LEU A-2 582 ? 1.01802 1.03984 0.92042 -0.23461 0.06424  -0.05922 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-2 C   
+12963 O O   . LEU A-2 582 ? 1.09612 1.12168 1.00294 -0.23033 0.06118  -0.05283 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-2 O   
+12964 C CB  . LEU A-2 582 ? 1.01628 1.07009 0.92682 -0.25277 0.06378  -0.06251 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-2 CB  
+12965 C CG  . LEU A-2 582 ? 0.92478 0.98387 0.83901 -0.25859 0.06052  -0.05512 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-2 CG  
+12966 C CD1 . LEU A-2 582 ? 0.91190 0.98660 0.83778 -0.25169 0.05662  -0.04974 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-2 CD1 
+12967 C CD2 . LEU A-2 582 ? 0.85611 0.92614 0.77015 -0.27176 0.05960  -0.05553 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-2 CD2 
+12968 N N   . VAL A-2 583 ? 0.93074 0.92731 0.81921 -0.23713 0.06773  -0.06291 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-2 N   
+12969 C CA  . VAL A-2 583 ? 1.04434 1.01530 0.92152 -0.23510 0.06826  -0.05832 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-2 CA  
+12970 C C   . VAL A-2 583 ? 1.18994 1.15197 1.06615 -0.21710 0.06670  -0.05677 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-2 C   
+12971 O O   . VAL A-2 583 ? 1.30249 1.25143 1.17260 -0.21281 0.06525  -0.05011 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-2 O   
+12972 C CB  . VAL A-2 583 ? 0.79818 0.74160 0.65912 -0.24450 0.07254  -0.06284 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-2 CB  
+12973 C CG1 . VAL A-2 583 ? 0.98332 0.93929 0.84621 -0.26287 0.07303  -0.06385 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-2 CG1 
+12974 C CG2 . VAL A-2 583 ? 1.27290 1.20426 1.12781 -0.23687 0.07533  -0.07233 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-2 CG2 
+12975 N N   . GLY A-2 584 ? 1.10764 1.07845 0.98969 -0.20621 0.06689  -0.06284 ? ? ? ? ? ? 574 GLY A-2 N   
+12976 C CA  . GLY A-2 584 ? 1.18109 1.14949 1.06491 -0.18805 0.06458  -0.06214 ? ? ? ? ? ? 574 GLY A-2 CA  
+12977 C C   . GLY A-2 584 ? 1.51614 1.45063 1.38369 -0.17754 0.06651  -0.06451 ? ? ? ? ? ? 574 GLY A-2 C   
+12978 O O   . GLY A-2 584 ? 1.82835 1.75270 1.69209 -0.16377 0.06351  -0.06014 ? ? ? ? ? ? 574 GLY A-2 O   
+12979 N N   . SER A-2 585 ? 1.54041 1.45570 1.39700 -0.18321 0.07106  -0.07143 ? ? ? ? ? ? 575 SER A-2 N   
+12980 C CA  . SER A-2 585 ? 1.96237 1.84038 1.80130 -0.17322 0.07311  -0.07443 ? ? ? ? ? ? 575 SER A-2 CA  
+12981 C C   . SER A-2 585 ? 2.03637 1.92126 1.88118 -0.15167 0.07218  -0.08049 ? ? ? ? ? ? 575 SER A-2 C   
+12982 O O   . SER A-2 585 ? 1.95141 1.86771 1.81170 -0.14944 0.07269  -0.08641 ? ? ? ? ? ? 575 SER A-2 O   
+12983 C CB  . SER A-2 585 ? 2.12802 1.98408 1.95358 -0.18630 0.07825  -0.08182 ? ? ? ? ? ? 575 SER A-2 CB  
+12984 O OG  . SER A-2 585 ? 1.74991 1.62732 1.58410 -0.18781 0.08065  -0.09184 ? ? ? ? ? ? 575 SER A-2 OG  
+12985 N N   . SER B-2 1   ? 2.07510 1.70612 2.43076 -0.06687 -0.25132 -0.09461 ? ? ? ? ? ? 2   SER B-2 N   
+12986 C CA  . SER B-2 1   ? 2.25103 1.88309 2.61127 -0.07672 -0.22948 -0.10635 ? ? ? ? ? ? 2   SER B-2 CA  
+12987 C C   . SER B-2 1   ? 2.10562 1.76688 2.46290 -0.09253 -0.21565 -0.11222 ? ? ? ? ? ? 2   SER B-2 C   
+12988 O O   . SER B-2 1   ? 2.01224 1.68223 2.35133 -0.10135 -0.22097 -0.10261 ? ? ? ? ? ? 2   SER B-2 O   
+12989 C CB  . SER B-2 1   ? 2.26764 1.90655 2.66521 -0.06182 -0.22407 -0.12325 ? ? ? ? ? ? 2   SER B-2 CB  
+12990 O OG  . SER B-2 1   ? 2.00692 1.64212 2.40313 -0.07044 -0.20303 -0.13449 ? ? ? ? ? ? 2   SER B-2 OG  
+12991 N N   . ARG B-2 2   ? 2.11444 1.78806 2.48722 -0.09542 -0.19735 -0.12802 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-2 N   
+12992 C CA  . ARG B-2 2   ? 2.05730 1.75382 2.42422 -0.10954 -0.18271 -0.13401 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-2 CA  
+12993 C C   . ARG B-2 2   ? 2.04695 1.77783 2.43220 -0.10821 -0.18830 -0.13664 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-2 C   
+12994 O O   . ARG B-2 2   ? 1.87140 1.61669 2.24193 -0.12101 -0.18297 -0.13435 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-2 O   
+12995 C CB  . ARG B-2 2   ? 2.08023 1.77838 2.45759 -0.11030 -0.16192 -0.15077 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-2 CB  
+12996 C CG  . ARG B-2 2   ? 2.20010 1.91325 2.61822 -0.09539 -0.15792 -0.16582 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-2 CG  
+12997 C CD  . ARG B-2 2   ? 2.29967 2.01359 2.72216 -0.09814 -0.13378 -0.18215 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-2 CD  
+12998 N NE  . ARG B-2 2   ? 2.28258 2.01223 2.69017 -0.11215 -0.12040 -0.18489 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-2 NE  
+12999 C CZ  . ARG B-2 2   ? 2.26534 2.02483 2.69462 -0.11361 -0.11243 -0.19351 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-2 CZ  
+13000 N NH1 . ARG B-2 2   ? 2.07964 1.86044 2.55037 -0.10229 -0.11685 -0.20155 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-2 NH1 
+13001 N NH2 . ARG B-2 2   ? 2.25821 2.02629 2.66849 -0.12657 -0.09992 -0.19483 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-2 NH2 
+13002 N N   . GLU B-2 3   ? 2.09473 1.83962 2.51348 -0.09266 -0.19934 -0.14259 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-2 N   
+13003 C CA  . GLU B-2 3   ? 1.95570 1.73373 2.39447 -0.09104 -0.20752 -0.14625 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-2 CA  
+13004 C C   . GLU B-2 3   ? 1.91484 1.68671 2.32331 -0.09567 -0.22514 -0.12878 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-2 C   
+13005 O O   . GLU B-2 3   ? 1.86574 1.66036 2.27261 -0.10310 -0.22638 -0.12918 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-2 O   
+13006 C CB  . GLU B-2 3   ? 2.11037 1.90439 2.59463 -0.07181 -0.21831 -0.15738 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-2 CB  
+13007 C CG  . GLU B-2 3   ? 2.30510 2.07118 2.78639 -0.05561 -0.23698 -0.14838 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-2 CG  
+13008 C CD  . GLU B-2 3   ? 2.50307 2.28667 3.03278 -0.03493 -0.24789 -0.16115 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-2 CD  
+13009 O OE1 . GLU B-2 3   ? 2.45658 2.27637 3.02534 -0.03431 -0.24036 -0.17772 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-2 OE1 
+13010 O OE2 . GLU B-2 3   ? 2.60848 2.36908 3.13821 -0.01919 -0.26364 -0.15507 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-2 OE2 
+13011 N N   . GLN B-2 4   ? 2.04043 1.77912 2.42254 -0.09189 -0.23739 -0.11343 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-2 N   
+13012 C CA  . GLN B-2 4   ? 1.99148 1.71735 2.33793 -0.09760 -0.25040 -0.09567 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-2 CA  
+13013 C C   . GLN B-2 4   ? 2.03307 1.75508 2.34812 -0.11828 -0.23522 -0.08962 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-2 C   
+13014 O O   . GLN B-2 4   ? 1.85031 1.57361 2.14110 -0.12597 -0.24094 -0.07910 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-2 O   
+13015 C CB  . GLN B-2 4   ? 2.03802 1.72535 2.36511 -0.08727 -0.26526 -0.08148 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-2 CB  
+13016 C CG  . GLN B-2 4   ? 2.02150 1.69067 2.31026 -0.08999 -0.27970 -0.06264 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-2 CG  
+13017 C CD  . GLN B-2 4   ? 2.01723 1.64195 2.28212 -0.08110 -0.29071 -0.04800 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-2 CD  
+13018 O OE1 . GLN B-2 4   ? 2.06123 1.66703 2.33554 -0.07588 -0.28567 -0.05122 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-2 OE1 
+13019 N NE2 . GLN B-2 4   ? 1.89149 1.49640 2.12265 -0.07929 -0.30507 -0.03178 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-2 NE2 
+13020 N N   . ILE B-2 5   ? 2.04875 1.76593 2.36360 -0.12652 -0.21655 -0.09686 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-2 N   
+13021 C CA  . ILE B-2 5   ? 1.96974 1.68338 2.25707 -0.14453 -0.20360 -0.09249 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-2 CA  
+13022 C C   . ILE B-2 5   ? 1.87441 1.61984 2.16626 -0.15279 -0.19559 -0.09955 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-2 C   
+13023 O O   . ILE B-2 5   ? 1.85049 1.59892 2.11890 -0.16393 -0.19539 -0.09109 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-2 O   
+13024 C CB  . ILE B-2 5   ? 1.93830 1.63570 2.22320 -0.14887 -0.18891 -0.09943 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-2 CB  
+13025 C CG1 . ILE B-2 5   ? 2.05007 1.71342 2.32904 -0.14205 -0.19660 -0.09221 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-2 CG1 
+13026 C CG2 . ILE B-2 5   ? 1.60682 1.30341 1.86662 -0.16601 -0.17739 -0.09690 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-2 CG2 
+13027 C CD1 . ILE B-2 5   ? 2.07471 1.72092 2.35316 -0.14476 -0.18431 -0.10078 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-2 CD1 
+13028 N N   . ILE B-2 6   ? 1.77247 1.54074 2.09458 -0.14778 -0.18741 -0.11553 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-2 N   
+13029 C CA  . ILE B-2 6   ? 1.69942 1.49431 2.02527 -0.15682 -0.17605 -0.12363 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-2 CA  
+13030 C C   . ILE B-2 6   ? 1.78544 1.60004 2.11500 -0.15595 -0.19016 -0.11955 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-2 C   
+13031 O O   . ILE B-2 6   ? 1.95418 1.78462 2.27450 -0.16633 -0.18388 -0.12061 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-2 O   
+13032 C CB  . ILE B-2 6   ? 1.61657 1.42623 1.97253 -0.15273 -0.15994 -0.14235 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-2 CB  
+13033 C CG1 . ILE B-2 6   ? 1.79888 1.62041 2.19443 -0.13686 -0.17014 -0.15032 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-2 CG1 
+13034 C CG2 . ILE B-2 6   ? 1.64840 1.43593 1.99230 -0.15476 -0.14532 -0.14656 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-2 CG2 
+13035 C CD1 . ILE B-2 6   ? 1.69797 1.55391 2.12280 -0.13581 -0.17230 -0.16012 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-2 CD1 
+13036 N N   . LYS B-2 7   ? 1.75449 1.56698 2.09585 -0.14288 -0.21018 -0.11526 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-2 N   
+13037 C CA  . LYS B-2 7   ? 1.79747 1.62763 2.14147 -0.14032 -0.22634 -0.11274 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-2 CA  
+13038 C C   . LYS B-2 7   ? 1.77768 1.59476 2.07882 -0.15108 -0.23098 -0.09640 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-2 C   
+13039 O O   . LYS B-2 7   ? 1.71182 1.54602 2.00809 -0.15533 -0.23628 -0.09636 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-2 O   
+13040 C CB  . LYS B-2 7   ? 1.85150 1.67918 2.21537 -0.12146 -0.24913 -0.11210 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-2 CB  
+13041 C CG  . LYS B-2 7   ? 1.76548 1.62109 2.18167 -0.11042 -0.24839 -0.13159 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-2 CG  
+13042 C CD  . LYS B-2 7   ? 1.78160 1.63776 2.21725 -0.09054 -0.27513 -0.13101 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-2 CD  
+13043 C CE  . LYS B-2 7   ? 1.78525 1.67571 2.27930 -0.08017 -0.27517 -0.15242 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-2 CE  
+13044 N NZ  . LYS B-2 7   ? 1.86793 1.76118 2.38338 -0.05897 -0.30413 -0.15315 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-2 NZ  
+13045 N N   . ASP B-2 8   ? 1.75745 1.54440 2.02851 -0.15602 -0.22822 -0.08341 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-2 N   
+13046 C CA  . ASP B-2 8   ? 1.78755 1.56061 2.01928 -0.16665 -0.23010 -0.06814 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-2 CA  
+13047 C C   . ASP B-2 8   ? 1.79500 1.58540 2.01812 -0.18214 -0.21338 -0.07271 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-2 C   
+13048 O O   . ASP B-2 8   ? 1.79731 1.59134 2.02764 -0.18802 -0.19677 -0.08121 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-2 O   
+13049 C CB  . ASP B-2 8   ? 1.66528 1.40257 1.87259 -0.16935 -0.22843 -0.05524 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-2 CB  
+13050 C CG  . ASP B-2 8   ? 1.75288 1.47204 1.92083 -0.17834 -0.23140 -0.03846 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-2 CG  
+13051 O OD1 . ASP B-2 8   ? 2.02173 1.75465 2.17900 -0.18086 -0.23668 -0.03629 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-2 OD1 
+13052 O OD2 . ASP B-2 8   ? 1.65007 1.34036 1.79794 -0.18335 -0.22747 -0.02805 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-2 OD2 
+13053 N N   . GLY B-2 9   ? 1.62820 1.42710 1.83344 -0.18782 -0.21828 -0.06721 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B-2 N   
+13054 C CA  . GLY B-2 9   ? 1.60639 1.42127 1.80268 -0.20128 -0.20372 -0.07134 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B-2 CA  
+13055 C C   . GLY B-2 9   ? 1.79637 1.59455 1.95622 -0.21330 -0.19804 -0.05804 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B-2 C   
+13056 O O   . GLY B-2 9   ? 1.77998 1.58894 1.92979 -0.22413 -0.18609 -0.06042 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B-2 O   
+13057 N N   . GLY B-2 10  ? 1.82628 1.59702 1.96654 -0.21143 -0.20556 -0.04428 ? ? ? ? ? ? 11  GLY B-2 N   
+13058 C CA  . GLY B-2 10  ? 1.72579 1.47882 1.83433 -0.22318 -0.19865 -0.03178 ? ? ? ? ? ? 11  GLY B-2 CA  
+13059 C C   . GLY B-2 10  ? 1.82097 1.56279 1.93144 -0.23054 -0.18507 -0.03321 ? ? ? ? ? ? 11  GLY B-2 C   
+13060 O O   . GLY B-2 10  ? 1.71536 1.46521 1.84759 -0.22797 -0.17881 -0.04499 ? ? ? ? ? ? 11  GLY B-2 O   
+13061 N N   . ASN B-2 11  ? 1.71707 1.43933 1.80410 -0.24001 -0.18010 -0.02178 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-2 N   
+13062 C CA  . ASN B-2 11  ? 1.55179 1.26295 1.64182 -0.24781 -0.16895 -0.02355 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-2 CA  
+13063 C C   . ASN B-2 11  ? 1.57589 1.26778 1.67910 -0.23897 -0.17463 -0.02445 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-2 C   
+13064 O O   . ASN B-2 11  ? 1.81517 1.48460 1.90842 -0.23274 -0.18450 -0.01393 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-2 O   
+13065 C CB  . ASN B-2 11  ? 1.59023 1.28518 1.65624 -0.26041 -0.16190 -0.01167 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-2 CB  
+13066 C CG  . ASN B-2 11  ? 1.58223 1.29535 1.63524 -0.26910 -0.15488 -0.01138 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-2 CG  
+13067 O OD1 . ASN B-2 11  ? 1.61044 1.34821 1.67415 -0.26869 -0.15144 -0.02216 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-2 OD1 
+13068 N ND2 . ASN B-2 11  ? 1.73650 1.43525 1.76485 -0.27708 -0.15134 0.00095  ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-2 ND2 
+13069 N N   . ILE B-2 12  ? 1.50886 1.20676 1.63158 -0.23772 -0.16841 -0.03697 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-2 N   
+13070 C CA  . ILE B-2 12  ? 1.57241 1.25404 1.70980 -0.22856 -0.17262 -0.04060 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-2 CA  
+13071 C C   . ILE B-2 12  ? 1.53106 1.19778 1.66786 -0.23729 -0.16384 -0.04343 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-2 C   
+13072 O O   . ILE B-2 12  ? 1.41960 1.09971 1.55910 -0.24421 -0.15462 -0.05261 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-2 O   
+13073 C CB  . ILE B-2 12  ? 1.43109 1.13149 1.59346 -0.21751 -0.17319 -0.05499 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-2 CB  
+13074 C CG1 . ILE B-2 12  ? 1.49286 1.20935 1.66168 -0.20865 -0.18371 -0.05392 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-2 CG1 
+13075 C CG2 . ILE B-2 12  ? 1.40606 1.08871 1.58317 -0.20833 -0.17550 -0.05984 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-2 CG2 
+13076 C CD1 . ILE B-2 12  ? 1.60887 1.34498 1.80724 -0.19847 -0.18274 -0.06898 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-2 CD1 
+13077 N N   . LEU B-2 13  ? 1.75110 1.38898 1.88390 -0.23653 -0.16744 -0.03608 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-2 N   
+13078 C CA  . LEU B-2 13  ? 1.64609 1.26734 1.78210 -0.24406 -0.16098 -0.04009 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-2 CA  
+13079 C C   . LEU B-2 13  ? 1.66847 1.27541 1.81957 -0.23233 -0.16552 -0.04716 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-2 C   
+13080 O O   . LEU B-2 13  ? 1.79297 1.38053 1.94248 -0.22321 -0.17405 -0.03931 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-2 O   
+13081 C CB  . LEU B-2 13  ? 1.68918 1.28560 1.80836 -0.25511 -0.15851 -0.02648 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-2 CB  
+13082 C CG  . LEU B-2 13  ? 1.66854 1.24998 1.79284 -0.26677 -0.15084 -0.03084 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-2 CG  
+13083 C CD1 . LEU B-2 13  ? 1.81793 1.39184 1.92814 -0.28236 -0.14277 -0.02048 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-2 CD1 
+13084 C CD2 . LEU B-2 13  ? 1.75735 1.30788 1.88671 -0.26077 -0.15516 -0.03019 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-2 CD2 
+13085 N N   . VAL B-2 14  ? 1.64340 1.25782 1.80687 -0.23167 -0.15998 -0.06204 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-2 N   
+13086 C CA  . VAL B-2 14  ? 1.67467 1.27805 1.85253 -0.22008 -0.16209 -0.07136 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-2 CA  
+13087 C C   . VAL B-2 14  ? 1.90032 1.48135 2.07792 -0.22677 -0.15876 -0.07638 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-2 C   
+13088 O O   . VAL B-2 14  ? 1.93660 1.52426 2.11084 -0.23748 -0.15293 -0.08252 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-2 O   
+13089 C CB  . VAL B-2 14  ? 1.49042 1.11721 1.68047 -0.21256 -0.15720 -0.08586 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-2 CB  
+13090 C CG1 . VAL B-2 14  ? 1.53316 1.14605 1.73527 -0.20324 -0.15545 -0.09773 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-2 CG1 
+13091 C CG2 . VAL B-2 14  ? 1.50097 1.14759 1.69835 -0.20418 -0.16194 -0.08284 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-2 CG2 
+13092 N N   . THR B-2 15  ? 2.01815 1.57255 2.20007 -0.21996 -0.16334 -0.07456 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-2 N   
+13093 C CA  . THR B-2 15  ? 2.05665 1.58784 2.24086 -0.22464 -0.16099 -0.08159 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-2 CA  
+13094 C C   . THR B-2 15  ? 1.92835 1.45967 2.12424 -0.21259 -0.15976 -0.09713 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-2 C   
+13095 O O   . THR B-2 15  ? 1.80072 1.32398 2.00534 -0.19884 -0.16385 -0.09689 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-2 O   
+13096 C CB  . THR B-2 15  ? 2.02551 1.52229 2.20420 -0.22574 -0.16515 -0.06956 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-2 CB  
+13097 O OG1 . THR B-2 15  ? 2.15429 1.63971 2.33875 -0.20867 -0.17241 -0.06711 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-2 OG1 
+13098 C CG2 . THR B-2 15  ? 1.69989 1.19404 1.86307 -0.23587 -0.16473 -0.05287 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-2 CG2 
+13099 N N   . ALA B-2 16  ? 1.97657 1.51581 2.17163 -0.21693 -0.15414 -0.11099 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B-2 N   
+13100 C CA  . ALA B-2 16  ? 1.85658 1.39443 2.05707 -0.20637 -0.15048 -0.12656 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B-2 CA  
+13101 C C   . ALA B-2 16  ? 1.92667 1.43883 2.12516 -0.20953 -0.15088 -0.13637 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B-2 C   
+13102 O O   . ALA B-2 16  ? 1.94689 1.45426 2.14049 -0.22247 -0.15197 -0.13672 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B-2 O   
+13103 C CB  . ALA B-2 16  ? 1.96762 1.53097 2.16295 -0.20654 -0.14347 -0.13588 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B-2 CB  
+13104 N N   . GLY B-2 17  ? 2.09232 1.58855 2.29632 -0.19766 -0.14988 -0.14548 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B-2 N   
+13105 C CA  . GLY B-2 17  ? 1.96254 1.43245 2.16370 -0.19911 -0.15064 -0.15648 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B-2 CA  
+13106 C C   . GLY B-2 17  ? 2.08526 1.54805 2.28707 -0.18530 -0.14527 -0.17126 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B-2 C   
+13107 O O   . GLY B-2 17  ? 2.15195 1.63028 2.35986 -0.17489 -0.13995 -0.17263 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B-2 O   
+13108 N N   . ALA B-2 18  ? 2.17857 1.61703 2.37442 -0.18586 -0.14601 -0.18337 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B-2 N   
+13109 C CA  . ALA B-2 18  ? 2.14521 1.56873 2.33697 -0.17379 -0.14033 -0.19901 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B-2 CA  
+13110 C C   . ALA B-2 18  ? 1.92864 1.36841 2.10700 -0.16997 -0.13164 -0.21003 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B-2 C   
+13111 O O   . ALA B-2 18  ? 2.04145 1.46776 2.21225 -0.15997 -0.12436 -0.22344 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B-2 O   
+13112 C CB  . ALA B-2 18  ? 2.27014 1.68541 2.47748 -0.15904 -0.13793 -0.19632 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B-2 CB  
+13113 N N   . GLY B-2 19  ? 1.99242 1.45782 2.16537 -0.17729 -0.13101 -0.20488 ? ? ? ? ? ? 20  GLY B-2 N   
+13114 C CA  . GLY B-2 19  ? 2.01231 1.48876 2.16822 -0.17439 -0.12262 -0.21475 ? ? ? ? ? ? 20  GLY B-2 CA  
+13115 C C   . GLY B-2 19  ? 1.99464 1.48634 2.15758 -0.16434 -0.11053 -0.21502 ? ? ? ? ? ? 20  GLY B-2 C   
+13116 O O   . GLY B-2 19  ? 1.94610 1.43337 2.12664 -0.15507 -0.10763 -0.21426 ? ? ? ? ? ? 20  GLY B-2 O   
+13117 N N   . SER B-2 20  ? 1.89554 1.40561 2.04653 -0.16624 -0.10339 -0.21656 ? ? ? ? ? ? 21  SER B-2 N   
+13118 C CA  . SER B-2 20  ? 1.92797 1.45243 2.08368 -0.15872 -0.08915 -0.21962 ? ? ? ? ? ? 21  SER B-2 CA  
+13119 C C   . SER B-2 20  ? 2.01382 1.56169 2.19840 -0.15758 -0.09106 -0.20774 ? ? ? ? ? ? 21  SER B-2 C   
+13120 O O   . SER B-2 20  ? 2.01223 1.58070 2.20385 -0.15570 -0.08172 -0.20807 ? ? ? ? ? ? 21  SER B-2 O   
+13121 C CB  . SER B-2 20  ? 2.04317 1.54612 2.19438 -0.14686 -0.07716 -0.23398 ? ? ? ? ? ? 21  SER B-2 CB  
+13122 O OG  . SER B-2 20  ? 2.08249 1.56425 2.20047 -0.14654 -0.07396 -0.24603 ? ? ? ? ? ? 21  SER B-2 OG  
+13123 N N   . GLY B-2 21  ? 2.03615 1.57939 2.23636 -0.15845 -0.10329 -0.19767 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B-2 N   
+13124 C CA  . GLY B-2 21  ? 1.92055 1.48382 2.14290 -0.15694 -0.10861 -0.18551 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B-2 CA  
+13125 C C   . GLY B-2 21  ? 1.94558 1.53266 2.16181 -0.16738 -0.11143 -0.17568 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B-2 C   
+13126 O O   . GLY B-2 21  ? 1.76354 1.37217 1.99427 -0.16560 -0.11241 -0.16933 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B-2 O   
+13127 N N   . LYS B-2 22  ? 2.02142 1.60538 2.21711 -0.17786 -0.11323 -0.17543 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-2 N   
+13128 C CA  . LYS B-2 22  ? 1.84193 1.44714 2.03045 -0.18781 -0.11497 -0.16699 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-2 CA  
+13129 C C   . LYS B-2 22  ? 1.84297 1.46509 2.02382 -0.18640 -0.10290 -0.17413 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-2 C   
+13130 O O   . LYS B-2 22  ? 1.78369 1.42807 1.96889 -0.18991 -0.10207 -0.16742 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-2 O   
+13131 C CB  . LYS B-2 22  ? 1.63268 1.22926 1.80611 -0.19889 -0.12118 -0.16557 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-2 CB  
+13132 C CG  . LYS B-2 22  ? 1.87340 1.45172 2.03074 -0.19695 -0.11839 -0.18046 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-2 CG  
+13133 C CD  . LYS B-2 22  ? 1.92760 1.50149 2.07558 -0.20780 -0.12639 -0.18085 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-2 CD  
+13134 C CE  . LYS B-2 22  ? 2.19569 1.75093 2.32623 -0.20426 -0.12642 -0.19712 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-2 CE  
+13135 N NZ  . LYS B-2 22  ? 1.79977 1.32976 1.93403 -0.19624 -0.12610 -0.20449 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-2 NZ  
+13136 N N   . THR B-2 23  ? 1.79425 1.40341 1.96130 -0.18130 -0.09291 -0.18782 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-2 N   
+13137 C CA  . THR B-2 23  ? 1.67060 1.28930 1.82320 -0.18102 -0.07990 -0.19448 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-2 CA  
+13138 C C   . THR B-2 23  ? 1.68557 1.32038 1.85855 -0.17518 -0.06893 -0.19648 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-2 C   
+13139 O O   . THR B-2 23  ? 1.74835 1.40256 1.92117 -0.17898 -0.06272 -0.19455 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-2 O   
+13140 C CB  . THR B-2 23  ? 1.91337 1.50783 2.03919 -0.17659 -0.07254 -0.20830 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-2 CB  
+13141 O OG1 . THR B-2 23  ? 2.09455 1.66909 2.22804 -0.16785 -0.07003 -0.21587 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-2 OG1 
+13142 C CG2 . THR B-2 23  ? 1.88401 1.46930 1.99024 -0.18331 -0.08416 -0.20813 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-2 CG2 
+13143 N N   . THR B-2 24  ? 1.70613 1.33366 1.89889 -0.16595 -0.06627 -0.20141 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-2 N   
+13144 C CA  . THR B-2 24  ? 1.78780 1.43257 2.00580 -0.15992 -0.05552 -0.20594 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-2 CA  
+13145 C C   . THR B-2 24  ? 1.86490 1.53698 2.10579 -0.16306 -0.06615 -0.19453 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-2 C   
+13146 O O   . THR B-2 24  ? 1.75390 1.44769 2.00663 -0.16431 -0.05821 -0.19682 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-2 O   
+13147 C CB  . THR B-2 24  ? 1.76623 1.39745 2.00304 -0.14831 -0.05134 -0.21441 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-2 CB  
+13148 O OG1 . THR B-2 24  ? 2.04897 1.65267 2.26018 -0.14519 -0.04048 -0.22594 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-2 OG1 
+13149 C CG2 . THR B-2 24  ? 1.44577 1.09789 1.71472 -0.14201 -0.03971 -0.22112 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-2 CG2 
+13150 N N   . ILE B-2 25  ? 1.84280 1.51207 2.08827 -0.16457 -0.08377 -0.18253 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-2 N   
+13151 C CA  . ILE B-2 25  ? 1.74844 1.43893 2.00895 -0.16677 -0.09531 -0.17097 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-2 CA  
+13152 C C   . ILE B-2 25  ? 1.72063 1.42619 1.96345 -0.17817 -0.09410 -0.16535 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-2 C   
+13153 O O   . ILE B-2 25  ? 1.71967 1.44768 1.97386 -0.17987 -0.09612 -0.16168 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-2 O   
+13154 C CB  . ILE B-2 25  ? 1.89390 1.57055 2.15697 -0.16527 -0.11265 -0.15890 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-2 CB  
+13155 C CG1 . ILE B-2 25  ? 2.13759 1.79923 2.41969 -0.15239 -0.11388 -0.16486 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-2 CG1 
+13156 C CG2 . ILE B-2 25  ? 1.50934 1.20307 1.78008 -0.16704 -0.12531 -0.14611 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-2 CG2 
+13157 C CD1 . ILE B-2 25  ? 1.79969 1.48133 2.11431 -0.14156 -0.11092 -0.17187 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-2 CD1 
+13158 N N   . LEU B-2 26  ? 1.74016 1.43394 1.95585 -0.18548 -0.09137 -0.16569 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-2 N   
+13159 C CA  . LEU B-2 26  ? 1.65160 1.35856 1.85031 -0.19533 -0.09002 -0.16094 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-2 CA  
+13160 C C   . LEU B-2 26  ? 1.67914 1.40086 1.87855 -0.19494 -0.07512 -0.16933 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-2 C   
+13161 O O   . LEU B-2 26  ? 1.52055 1.26207 1.72259 -0.20009 -0.07553 -0.16457 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-2 O   
+13162 C CB  . LEU B-2 26  ? 1.50377 1.19507 1.67658 -0.20125 -0.09101 -0.16193 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-2 CB  
+13163 C CG  . LEU B-2 26  ? 1.29016 0.99269 1.44854 -0.21173 -0.09504 -0.15375 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-2 CG  
+13164 C CD1 . LEU B-2 26  ? 1.29735 1.00610 1.46561 -0.21655 -0.10729 -0.13940 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-2 CD1 
+13165 C CD2 . LEU B-2 26  ? 1.33167 1.02008 1.46926 -0.21542 -0.09615 -0.15850 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-2 CD2 
+13166 N N   . VAL B-2 27  ? 1.63214 1.34228 1.82775 -0.18920 -0.06071 -0.18218 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-2 N   
+13167 C CA  . VAL B-2 27  ? 1.53304 1.25281 1.72798 -0.18950 -0.04310 -0.19084 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-2 CA  
+13168 C C   . VAL B-2 27  ? 1.57703 1.32116 1.80783 -0.18709 -0.04253 -0.19168 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-2 C   
+13169 O O   . VAL B-2 27  ? 1.59538 1.35776 1.83068 -0.19205 -0.03582 -0.19278 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-2 O   
+13170 C CB  . VAL B-2 27  ? 1.52646 1.22327 1.70617 -0.18341 -0.02621 -0.20432 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-2 CB  
+13171 C CG1 . VAL B-2 27  ? 1.61560 1.31945 1.79613 -0.18406 -0.00477 -0.21344 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-2 CG1 
+13172 C CG2 . VAL B-2 27  ? 1.56831 1.24218 1.71037 -0.18521 -0.02917 -0.20477 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-2 CG2 
+13173 N N   . SER B-2 28  ? 1.65349 1.39812 1.91114 -0.17901 -0.05046 -0.19196 ? ? ? ? ? ? 29  SER B-2 N   
+13174 C CA  . SER B-2 28  ? 1.75631 1.52526 2.05159 -0.17476 -0.05294 -0.19428 ? ? ? ? ? ? 29  SER B-2 CA  
+13175 C C   . SER B-2 28  ? 1.63430 1.42251 1.93284 -0.18026 -0.06939 -0.18208 ? ? ? ? ? ? 29  SER B-2 C   
+13176 O O   . SER B-2 28  ? 1.61827 1.43025 1.93702 -0.18159 -0.06818 -0.18525 ? ? ? ? ? ? 29  SER B-2 O   
+13177 C CB  . SER B-2 28  ? 1.69189 1.45458 2.01352 -0.16286 -0.05957 -0.19730 ? ? ? ? ? ? 29  SER B-2 CB  
+13178 O OG  . SER B-2 28  ? 1.79475 1.54332 2.10653 -0.16169 -0.07844 -0.18493 ? ? ? ? ? ? 29  SER B-2 OG  
+13179 N N   . LYS B-2 29  ? 1.52419 1.30157 1.80289 -0.18390 -0.08416 -0.16883 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-2 N   
+13180 C CA  . LYS B-2 29  ? 1.43031 1.22153 1.70600 -0.18932 -0.09828 -0.15662 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-2 CA  
+13181 C C   . LYS B-2 29  ? 1.40529 1.20934 1.66487 -0.19948 -0.08920 -0.15723 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-2 C   
+13182 O O   . LYS B-2 29  ? 1.33784 1.16106 1.60479 -0.20259 -0.09506 -0.15377 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-2 O   
+13183 C CB  . LYS B-2 29  ? 1.57810 1.35118 1.83473 -0.19195 -0.11210 -0.14290 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-2 CB  
+13184 C CG  . LYS B-2 29  ? 1.39806 1.17988 1.64303 -0.19889 -0.12367 -0.12954 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-2 CG  
+13185 C CD  . LYS B-2 29  ? 1.36455 1.16056 1.63076 -0.19179 -0.13695 -0.12635 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-2 CD  
+13186 C CE  . LYS B-2 29  ? 1.42631 1.22579 1.67454 -0.19815 -0.14850 -0.11257 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-2 CE  
+13187 N NZ  . LYS B-2 29  ? 1.52779 1.33810 1.79218 -0.18978 -0.16454 -0.10945 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-2 NZ  
+13188 N N   . ILE B-2 30  ? 1.59878 1.39084 1.83473 -0.20394 -0.07572 -0.16202 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-2 N   
+13189 C CA  . ILE B-2 30  ? 1.47876 1.27932 1.69654 -0.21246 -0.06653 -0.16270 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-2 CA  
+13190 C C   . ILE B-2 30  ? 1.44947 1.26730 1.68679 -0.21225 -0.05347 -0.17330 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-2 C   
+13191 O O   . ILE B-2 30  ? 1.40940 1.24551 1.65083 -0.21782 -0.05518 -0.17122 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-2 O   
+13192 C CB  . ILE B-2 30  ? 1.47877 1.25932 1.66502 -0.21485 -0.05695 -0.16596 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-2 CB  
+13193 C CG1 . ILE B-2 30  ? 1.45892 1.22886 1.62858 -0.21847 -0.07039 -0.15565 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-2 CG1 
+13194 C CG2 . ILE B-2 30  ? 1.24896 1.03503 1.41754 -0.22075 -0.04373 -0.16975 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-2 CG2 
+13195 C CD1 . ILE B-2 30  ? 1.38836 1.14068 1.52998 -0.21980 -0.06492 -0.16004 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-2 CD1 
+13196 N N   . GLU B-2 31  ? 1.53117 1.34284 1.78143 -0.20635 -0.03924 -0.18561 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-2 N   
+13197 C CA  . GLU B-2 31  ? 1.56400 1.39068 1.83453 -0.20757 -0.02281 -0.19745 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-2 CA  
+13198 C C   . GLU B-2 31  ? 1.60992 1.46432 1.92050 -0.20534 -0.03461 -0.19823 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-2 C   
+13199 O O   . GLU B-2 31  ? 1.67179 1.54520 2.00012 -0.20972 -0.02592 -0.20593 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-2 O   
+13200 C CB  . GLU B-2 31  ? 1.39861 1.20992 1.67343 -0.20166 -0.00296 -0.21069 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-2 CB  
+13201 C CG  . GLU B-2 31  ? 1.58048 1.39006 1.88353 -0.19107 -0.01001 -0.21385 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-2 CG  
+13202 C CD  . GLU B-2 31  ? 1.98463 1.77674 2.28859 -0.18544 0.01182  -0.22744 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-2 CD  
+13203 O OE1 . GLU B-2 31  ? 1.97983 1.75521 2.25411 -0.18938 0.03089  -0.23259 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-2 OE1 
+13204 O OE2 . GLU B-2 31  ? 2.08472 1.87781 2.41707 -0.17637 0.01022  -0.23301 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-2 OE2 
+13205 N N   . ALA B-2 32  ? 1.51287 1.36864 1.83742 -0.19830 -0.05487 -0.19091 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B-2 N   
+13206 C CA  . ALA B-2 32  ? 1.58180 1.46193 1.94071 -0.19416 -0.07007 -0.19115 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B-2 CA  
+13207 C C   . ALA B-2 32  ? 1.61123 1.50380 1.95633 -0.20201 -0.08230 -0.18146 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B-2 C   
+13208 O O   . ALA B-2 32  ? 1.60354 1.51974 1.97208 -0.20310 -0.08658 -0.18671 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B-2 O   
+13209 C CB  . ALA B-2 32  ? 1.57902 1.45173 1.95209 -0.18257 -0.08823 -0.18568 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B-2 CB  
+13210 N N   . ASP B-2 33  ? 1.60996 1.48719 1.91829 -0.20764 -0.08787 -0.16835 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-2 N   
+13211 C CA  . ASP B-2 33  ? 1.52709 1.41364 1.81878 -0.21542 -0.09698 -0.15924 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-2 CA  
+13212 C C   . ASP B-2 33  ? 1.45924 1.35643 1.74469 -0.22465 -0.08038 -0.16698 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-2 C   
+13213 O O   . ASP B-2 33  ? 1.56273 1.47556 1.84906 -0.22974 -0.08640 -0.16534 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-2 O   
+13214 C CB  . ASP B-2 33  ? 1.32565 1.19317 1.58269 -0.21945 -0.10445 -0.14445 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-2 CB  
+13215 C CG  . ASP B-2 33  ? 1.55726 1.41827 1.81591 -0.21367 -0.12534 -0.13260 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-2 CG  
+13216 O OD1 . ASP B-2 33  ? 1.72491 1.59484 2.01051 -0.20451 -0.13580 -0.13592 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-2 OD1 
+13217 O OD2 . ASP B-2 33  ? 1.51505 1.36115 1.74807 -0.21804 -0.13094 -0.12031 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-2 OD2 
+13218 N N   . LEU B-2 34  ? 1.31126 1.19737 1.58740 -0.22660 -0.05949 -0.17540 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-2 N   
+13219 C CA  . LEU B-2 34  ? 1.40759 1.29956 1.67659 -0.23469 -0.04159 -0.18323 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-2 CA  
+13220 C C   . LEU B-2 34  ? 1.61543 1.53141 1.92383 -0.23493 -0.03706 -0.19577 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-2 C   
+13221 O O   . LEU B-2 34  ? 1.62977 1.55829 1.93878 -0.24289 -0.03121 -0.19965 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-2 O   
+13222 C CB  . LEU B-2 34  ? 1.29871 1.16827 1.54529 -0.23482 -0.02036 -0.18941 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-2 CB  
+13223 C CG  . LEU B-2 34  ? 1.27243 1.11938 1.48128 -0.23477 -0.02429 -0.18011 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-2 CG  
+13224 C CD1 . LEU B-2 34  ? 1.31701 1.14044 1.50429 -0.23240 -0.00510 -0.18834 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-2 CD1 
+13225 C CD2 . LEU B-2 34  ? 1.12692 0.97780 1.31149 -0.24261 -0.03019 -0.17082 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-2 CD2 
+13226 N N   . LYS B-2 35  ? 1.61435 1.53753 1.95807 -0.22626 -0.03973 -0.20321 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-2 N   
+13227 C CA  . LYS B-2 35  ? 1.64166 1.59105 2.03029 -0.22579 -0.03673 -0.21708 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-2 CA  
+13228 C C   . LYS B-2 35  ? 1.54262 1.51433 1.94684 -0.22520 -0.06167 -0.21248 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-2 C   
+13229 O O   . LYS B-2 35  ? 1.65715 1.65166 2.08668 -0.22992 -0.05993 -0.22264 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-2 O   
+13230 C CB  . LYS B-2 35  ? 1.65786 1.60864 2.08150 -0.21542 -0.03216 -0.22728 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-2 CB  
+13231 C CG  . LYS B-2 35  ? 1.70904 1.68897 2.18627 -0.21452 -0.02687 -0.24447 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-2 CG  
+13232 C CD  . LYS B-2 35  ? 1.50500 1.48544 2.01701 -0.20327 -0.02155 -0.25458 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-2 CD  
+13233 C CE  . LYS B-2 35  ? 1.63866 1.65158 2.21053 -0.20218 -0.01646 -0.27339 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-2 CE  
+13234 N NZ  . LYS B-2 35  ? 1.68861 1.70324 2.29732 -0.19035 -0.01064 -0.28407 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-2 NZ  
+13235 N N   . GLU B-2 36  ? 1.60079 1.56444 1.98872 -0.21966 -0.08459 -0.19773 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-2 N   
+13236 C CA  . GLU B-2 36  ? 1.57963 1.55907 1.97507 -0.21767 -0.10916 -0.19235 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-2 CA  
+13237 C C   . GLU B-2 36  ? 1.56474 1.54744 1.93273 -0.22937 -0.10813 -0.18745 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-2 C   
+13238 O O   . GLU B-2 36  ? 1.70332 1.70618 2.08673 -0.23142 -0.11836 -0.19227 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-2 O   
+13239 C CB  . GLU B-2 36  ? 1.73235 1.69623 2.11266 -0.20852 -0.13137 -0.17707 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-2 CB  
+13240 C CG  . GLU B-2 36  ? 1.97080 1.93369 2.38208 -0.19474 -0.13832 -0.18179 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-2 CG  
+13241 C CD  . GLU B-2 36  ? 2.17411 2.12318 2.57271 -0.18510 -0.16365 -0.16706 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-2 CD  
+13242 O OE1 . GLU B-2 36  ? 2.15010 2.09666 2.52384 -0.18824 -0.17812 -0.15561 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-2 OE1 
+13243 O OE2 . GLU B-2 36  ? 2.14482 2.08306 2.55620 -0.17429 -0.16811 -0.16689 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-2 OE2 
+13244 N N   . ASN B-2 37  ? 1.63898 1.60224 1.96701 -0.23654 -0.09685 -0.17874 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-2 N   
+13245 C CA  . ASN B-2 37  ? 1.80023 1.76387 2.09918 -0.24652 -0.09637 -0.17267 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-2 CA  
+13246 C C   . ASN B-2 37  ? 1.72385 1.69303 2.02537 -0.25557 -0.07292 -0.18507 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-2 C   
+13247 O O   . ASN B-2 37  ? 1.70095 1.65674 1.99570 -0.25644 -0.05276 -0.19004 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-2 O   
+13248 C CB  . ASN B-2 37  ? 1.70414 1.64513 1.96138 -0.24884 -0.09742 -0.15735 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-2 CB  
+13249 C CG  . ASN B-2 37  ? 1.79702 1.73896 2.02579 -0.25698 -0.10201 -0.14890 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-2 CG  
+13250 O OD1 . ASN B-2 37  ? 1.95961 1.91372 2.19064 -0.26354 -0.09561 -0.15595 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-2 OD1 
+13251 N ND2 . ASN B-2 37  ? 1.54441 1.47246 1.74655 -0.25700 -0.11196 -0.13418 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-2 ND2 
+13252 N N   . LYS B-2 38  ? 1.71316 1.69966 2.02278 -0.26202 -0.07547 -0.19047 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-2 N   
+13253 C CA  . LYS B-2 38  ? 1.81255 1.80267 2.12306 -0.27190 -0.05318 -0.20187 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-2 CA  
+13254 C C   . LYS B-2 38  ? 1.84264 1.82187 2.11162 -0.28053 -0.04849 -0.19364 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-2 C   
+13255 O O   . LYS B-2 38  ? 1.83589 1.81142 2.09699 -0.28840 -0.02843 -0.20115 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-2 O   
+13256 C CB  . LYS B-2 38  ? 1.95461 1.97264 2.30792 -0.27448 -0.05660 -0.21702 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-2 CB  
+13257 C CG  . LYS B-2 38  ? 1.86692 1.90089 2.26828 -0.26499 -0.06364 -0.22703 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-2 CG  
+13258 C CD  . LYS B-2 38  ? 1.63702 1.66298 2.05343 -0.26476 -0.03689 -0.23775 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-2 CD  
+13259 C CE  . LYS B-2 38  ? 1.65257 1.69756 2.12215 -0.25554 -0.04232 -0.24992 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-2 CE  
+13260 N NZ  . LYS B-2 38  ? 1.80197 1.83842 2.28632 -0.25593 -0.01337 -0.26162 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-2 NZ  
+13261 N N   . THR B-2 39  ? 1.74252 1.71505 1.98471 -0.27912 -0.06515 -0.17871 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-2 N   
+13262 C CA  . THR B-2 39  ? 1.49423 1.45893 1.70025 -0.28665 -0.06205 -0.17132 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-2 CA  
+13263 C C   . THR B-2 39  ? 1.44486 1.38803 1.62172 -0.28809 -0.04389 -0.16835 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-2 C   
+13264 O O   . THR B-2 39  ? 1.54391 1.47664 1.72555 -0.28349 -0.03411 -0.17184 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-2 O   
+13265 C CB  . THR B-2 39  ? 1.31646 1.27934 1.50362 -0.28463 -0.08349 -0.15673 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-2 CB  
+13266 O OG1 . THR B-2 39  ? 1.19978 1.14867 1.37947 -0.27790 -0.08945 -0.14672 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-2 OG1 
+13267 C CG2 . THR B-2 39  ? 1.60213 1.58325 1.81241 -0.28165 -0.10361 -0.15990 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-2 CG2 
+13268 N N   . HIS B-2 40  ? 1.39108 1.32672 1.53619 -0.29367 -0.04026 -0.16226 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-2 N   
+13269 C CA  . HIS B-2 40  ? 1.22043 1.13656 1.33716 -0.29431 -0.02420 -0.16112 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-2 CA  
+13270 C C   . HIS B-2 40  ? 1.31732 1.22003 1.41934 -0.28849 -0.03105 -0.15119 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-2 C   
+13271 O O   . HIS B-2 40  ? 1.35632 1.24250 1.43888 -0.28651 -0.02012 -0.15204 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-2 O   
+13272 C CB  . HIS B-2 40  ? 1.19495 1.10834 1.28490 -0.30120 -0.01862 -0.15887 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-2 CB  
+13273 C CG  . HIS B-2 40  ? 1.24265 1.15460 1.31169 -0.30149 -0.03171 -0.14569 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-2 CG  
+13274 N ND1 . HIS B-2 40  ? 1.34741 1.27110 1.42165 -0.30290 -0.04850 -0.13951 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-2 ND1 
+13275 C CD2 . HIS B-2 40  ? 1.15770 1.05715 1.20096 -0.30041 -0.02985 -0.13818 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-2 CD2 
+13276 C CE1 . HIS B-2 40  ? 1.28075 1.19776 1.33202 -0.30360 -0.05397 -0.12822 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-2 CE1 
+13277 N NE2 . HIS B-2 40  ? 1.25708 1.16146 1.29237 -0.30239 -0.04298 -0.12776 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-2 NE2 
+13278 N N   . TYR B-2 41  ? 1.20422 1.11197 1.31393 -0.28559 -0.04900 -0.14230 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-2 N   
+13279 C CA  . TYR B-2 41  ? 1.32054 1.21555 1.41816 -0.28183 -0.05509 -0.13323 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-2 CA  
+13280 C C   . TYR B-2 41  ? 1.15461 1.03847 1.26100 -0.27547 -0.04814 -0.13939 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-2 C   
+13281 O O   . TYR B-2 41  ? 1.36698 1.25576 1.49666 -0.27234 -0.04415 -0.14805 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-2 O   
+13282 C CB  . TYR B-2 41  ? 1.40240 1.30153 1.50629 -0.28021 -0.07396 -0.12272 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-2 CB  
+13283 C CG  . TYR B-2 41  ? 1.32385 1.22853 1.41165 -0.28585 -0.08115 -0.11486 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-2 CG  
+13284 C CD1 . TYR B-2 41  ? 1.28070 1.17819 1.34286 -0.29045 -0.07702 -0.10797 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-2 CD1 
+13285 C CD2 . TYR B-2 41  ? 1.42557 1.34232 1.52392 -0.28591 -0.09265 -0.11506 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-2 CD2 
+13286 C CE1 . TYR B-2 41  ? 1.33347 1.23435 1.37940 -0.29555 -0.08178 -0.10105 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-2 CE1 
+13287 C CE2 . TYR B-2 41  ? 1.44866 1.36741 1.52800 -0.29057 -0.09926 -0.10811 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-2 CE2 
+13288 C CZ  . TYR B-2 41  ? 1.36380 1.27389 1.41617 -0.29566 -0.09266 -0.10084 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-2 CZ  
+13289 O OH  . TYR B-2 41  ? 1.53869 1.44925 1.57077 -0.30028 -0.09741 -0.09425 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-2 OH  
+13290 N N   . SER B-2 42  ? 1.18860 1.05749 1.27693 -0.27345 -0.04669 -0.13583 ? ? ? ? ? ? 43  SER B-2 N   
+13291 C CA  . SER B-2 42  ? 1.33691 1.19131 1.42662 -0.26714 -0.04088 -0.14157 ? ? ? ? ? ? 43  SER B-2 CA  
+13292 C C   . SER B-2 42  ? 1.24325 1.09119 1.33691 -0.26392 -0.05415 -0.13407 ? ? ? ? ? ? 43  SER B-2 C   
+13293 O O   . SER B-2 42  ? 1.26912 1.12169 1.36129 -0.26715 -0.06566 -0.12394 ? ? ? ? ? ? 43  SER B-2 O   
+13294 C CB  . SER B-2 42  ? 1.17230 1.01107 1.23471 -0.26639 -0.02777 -0.14645 ? ? ? ? ? ? 43  SER B-2 CB  
+13295 O OG  . SER B-2 42  ? 1.38665 1.22782 1.44202 -0.27009 -0.01424 -0.15246 ? ? ? ? ? ? 43  SER B-2 OG  
+13296 N N   . ILE B-2 43  ? 1.18317 1.01795 1.28032 -0.25781 -0.05124 -0.13944 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-2 N   
+13297 C CA  . ILE B-2 43  ? 1.17997 1.00522 1.28024 -0.25497 -0.06206 -0.13424 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-2 CA  
+13298 C C   . ILE B-2 43  ? 1.25776 1.06769 1.33648 -0.25390 -0.05870 -0.13704 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-2 C   
+13299 O O   . ILE B-2 43  ? 1.36566 1.16893 1.42668 -0.25263 -0.04775 -0.14392 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-2 O   
+13300 C CB  . ILE B-2 43  ? 1.14445 0.96563 1.26704 -0.24792 -0.06409 -0.13865 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-2 CB  
+13301 C CG1 . ILE B-2 43  ? 1.27487 1.08444 1.39374 -0.24280 -0.04896 -0.15126 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-2 CG1 
+13302 C CG2 . ILE B-2 43  ? 0.95933 0.79736 1.10588 -0.24733 -0.07022 -0.13707 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-2 CG2 
+13303 C CD1 . ILE B-2 43  ? 1.07080 0.85939 1.17897 -0.23767 -0.04991 -0.15430 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-2 CD1 
+13304 N N   . ALA B-2 44  ? 1.22812 1.03105 1.30811 -0.25408 -0.06877 -0.13215 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B-2 N   
+13305 C CA  . ALA B-2 44  ? 1.16628 0.95633 1.23078 -0.25268 -0.06929 -0.13608 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B-2 CA  
+13306 C C   . ALA B-2 44  ? 1.25106 1.02903 1.32632 -0.24975 -0.07740 -0.13644 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B-2 C   
+13307 O O   . ALA B-2 44  ? 1.36988 1.15051 1.45732 -0.25367 -0.08639 -0.12779 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B-2 O   
+13308 C CB  . ALA B-2 44  ? 1.27376 1.07151 1.32843 -0.25925 -0.07300 -0.13011 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B-2 CB  
+13309 N N   . ALA B-2 45  ? 1.26298 1.02490 1.33117 -0.24280 -0.07353 -0.14642 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B-2 N   
+13310 C CA  . ALA B-2 45  ? 1.26174 1.00922 1.33731 -0.23954 -0.08058 -0.14897 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B-2 CA  
+13311 C C   . ALA B-2 45  ? 1.30082 1.03748 1.36059 -0.23895 -0.08494 -0.15499 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B-2 C   
+13312 O O   . ALA B-2 45  ? 1.38509 1.11520 1.42341 -0.23466 -0.07918 -0.16249 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B-2 O   
+13313 C CB  . ALA B-2 45  ? 1.07203 0.80791 1.15231 -0.23123 -0.07349 -0.15714 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B-2 CB  
+13314 N N   . VAL B-2 46  ? 1.18852 0.92225 1.25875 -0.24301 -0.09535 -0.15222 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-2 N   
+13315 C CA  . VAL B-2 46  ? 1.32849 1.05560 1.39072 -0.24345 -0.10218 -0.15899 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-2 CA  
+13316 C C   . VAL B-2 46  ? 1.47523 1.18444 1.54449 -0.24048 -0.10879 -0.16512 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-2 C   
+13317 O O   . VAL B-2 46  ? 1.55250 1.25952 1.63960 -0.24373 -0.11200 -0.15877 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-2 O   
+13318 C CB  . VAL B-2 46  ? 1.24350 0.98607 1.31479 -0.25350 -0.10737 -0.15166 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-2 CB  
+13319 C CG1 . VAL B-2 46  ? 1.22018 0.97711 1.27900 -0.25469 -0.10113 -0.14908 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-2 CG1 
+13320 C CG2 . VAL B-2 46  ? 1.37998 1.12693 1.47044 -0.26116 -0.10974 -0.13940 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-2 CG2 
+13321 N N   . THR B-2 47  ? 1.40565 1.09965 1.45837 -0.23354 -0.11120 -0.17765 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-2 N   
+13322 C CA  . THR B-2 47  ? 1.43303 1.10817 1.48900 -0.23043 -0.11839 -0.18583 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-2 CA  
+13323 C C   . THR B-2 47  ? 1.46775 1.14013 1.51786 -0.23100 -0.12952 -0.19538 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-2 C   
+13324 O O   . THR B-2 47  ? 1.41931 1.09732 1.45340 -0.22822 -0.13001 -0.19919 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-2 O   
+13325 C CB  . THR B-2 47  ? 1.60167 1.25610 1.64104 -0.21921 -0.11088 -0.19463 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-2 CB  
+13326 O OG1 . THR B-2 47  ? 1.66370 1.30927 1.67252 -0.21173 -0.10702 -0.20341 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-2 OG1 
+13327 C CG2 . THR B-2 47  ? 1.57785 1.23879 1.62756 -0.21810 -0.09957 -0.18742 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-2 CG2 
+13328 N N   . PHE B-2 48  ? 1.50263 1.16606 1.56702 -0.23430 -0.13908 -0.20000 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-2 N   
+13329 C CA  . PHE B-2 48  ? 1.42183 1.08530 1.48756 -0.23578 -0.15160 -0.21085 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-2 CA  
+13330 C C   . PHE B-2 48  ? 1.36153 1.00731 1.39576 -0.22250 -0.15550 -0.22549 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-2 C   
+13331 O O   . PHE B-2 48  ? 1.30726 0.95889 1.33082 -0.21941 -0.16247 -0.23221 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-2 O   
+13332 C CB  . PHE B-2 48  ? 1.30710 0.96300 1.39650 -0.24320 -0.15992 -0.21355 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-2 CB  
+13333 C CG  . PHE B-2 48  ? 1.50600 1.17901 1.62364 -0.25783 -0.15924 -0.20227 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-2 CG  
+13334 C CD1 . PHE B-2 48  ? 1.61708 1.30533 1.74981 -0.26584 -0.16581 -0.20672 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-2 CD1 
+13335 C CD2 . PHE B-2 48  ? 1.58359 1.25629 1.71195 -0.26299 -0.15173 -0.18770 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-2 CD2 
+13336 C CE1 . PHE B-2 48  ? 1.72978 1.43130 1.88680 -0.28001 -0.16213 -0.19644 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-2 CE1 
+13337 C CE2 . PHE B-2 48  ? 1.68618 1.36953 1.83438 -0.27600 -0.14986 -0.17668 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-2 CE2 
+13338 C CZ  . PHE B-2 48  ? 1.73748 1.43455 1.89948 -0.28514 -0.15367 -0.18087 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-2 CZ  
+13339 N N   . THR B-2 49  ? 1.50392 1.12631 1.52134 -0.21369 -0.15095 -0.23077 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-2 N   
+13340 C CA  . THR B-2 49  ? 1.59156 1.19052 1.57277 -0.20029 -0.15288 -0.24430 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-2 CA  
+13341 C C   . THR B-2 49  ? 1.53885 1.13335 1.49298 -0.19299 -0.13689 -0.24041 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-2 C   
+13342 O O   . THR B-2 49  ? 1.35370 0.95919 1.31984 -0.19713 -0.12388 -0.22952 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-2 O   
+13343 C CB  . THR B-2 49  ? 1.52861 1.10059 1.50370 -0.19474 -0.15550 -0.25390 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-2 CB  
+13344 O OG1 . THR B-2 49  ? 1.82416 1.36932 1.75736 -0.18075 -0.15504 -0.26625 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-2 OG1 
+13345 C CG2 . THR B-2 49  ? 1.71875 1.28836 1.70768 -0.19641 -0.14194 -0.24492 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-2 CG2 
+13346 N N   . ASN B-2 50  ? 1.77577 1.35268 1.69249 -0.18188 -0.13835 -0.25003 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-2 N   
+13347 C CA  . ASN B-2 50  ? 1.62139 1.18929 1.50828 -0.17517 -0.12168 -0.24744 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-2 CA  
+13348 C C   . ASN B-2 50  ? 1.65450 1.19991 1.52831 -0.16954 -0.10561 -0.24970 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-2 C   
+13349 O O   . ASN B-2 50  ? 1.41528 0.95914 1.27804 -0.16817 -0.08746 -0.24531 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-2 O   
+13350 C CB  . ASN B-2 50  ? 1.61797 1.16921 1.46455 -0.16397 -0.12834 -0.25666 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-2 CB  
+13351 C CG  . ASN B-2 50  ? 1.62204 1.17507 1.44710 -0.16171 -0.11370 -0.25031 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-2 CG  
+13352 O OD1 . ASN B-2 50  ? 1.57709 1.14724 1.40487 -0.16369 -0.11961 -0.24705 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-2 OD1 
+13353 N ND2 . ASN B-2 50  ? 1.78442 1.31944 1.58927 -0.15790 -0.09339 -0.24920 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-2 ND2 
+13354 N N   . LYS B-2 51  ? 1.71591 1.24396 1.59229 -0.16661 -0.11101 -0.25731 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-2 N   
+13355 C CA  . LYS B-2 51  ? 1.72948 1.23681 1.59661 -0.16103 -0.09478 -0.26025 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-2 CA  
+13356 C C   . LYS B-2 51  ? 1.69483 1.22482 1.60047 -0.16928 -0.08383 -0.24878 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-2 C   
+13357 O O   . LYS B-2 51  ? 1.80216 1.32747 1.70409 -0.16639 -0.06505 -0.24793 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-2 O   
+13358 C CB  . LYS B-2 51  ? 1.75017 1.23205 1.60956 -0.15534 -0.10432 -0.27203 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-2 CB  
+13359 C CG  . LYS B-2 51  ? 1.83668 1.29509 1.68630 -0.14867 -0.08695 -0.27657 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-2 CG  
+13360 C CD  . LYS B-2 51  ? 1.97952 1.41784 1.83173 -0.14560 -0.09762 -0.28633 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-2 CD  
+13361 C CE  . LYS B-2 51  ? 2.05560 1.47060 1.87272 -0.13817 -0.11485 -0.29975 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-2 CE  
+13362 N NZ  . LYS B-2 51  ? 1.78277 1.18010 1.60579 -0.13685 -0.12733 -0.31002 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-2 NZ  
+13363 N N   . ALA B-2 52  ? 1.54636 1.09997 1.48899 -0.17932 -0.09524 -0.24045 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B-2 N   
+13364 C CA  . ALA B-2 52  ? 1.61997 1.19341 1.59652 -0.18570 -0.08806 -0.22926 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B-2 CA  
+13365 C C   . ALA B-2 52  ? 1.61669 1.20989 1.59414 -0.18895 -0.07648 -0.22109 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B-2 C   
+13366 O O   . ALA B-2 52  ? 1.71243 1.31405 1.70562 -0.18930 -0.06453 -0.21696 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B-2 O   
+13367 C CB  . ALA B-2 52  ? 1.26718 0.85620 1.27591 -0.19543 -0.10260 -0.22155 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B-2 CB  
+13368 N N   . ALA B-2 53  ? 1.52245 1.12363 1.48472 -0.19106 -0.08036 -0.21966 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B-2 N   
+13369 C CA  . ALA B-2 53  ? 1.35822 0.97483 1.31731 -0.19391 -0.06888 -0.21316 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B-2 CA  
+13370 C C   . ALA B-2 53  ? 1.60611 1.20367 1.53991 -0.18623 -0.04942 -0.21983 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B-2 C   
+13371 O O   . ALA B-2 53  ? 1.62562 1.23506 1.57073 -0.18915 -0.03545 -0.21570 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B-2 O   
+13372 C CB  . ALA B-2 53  ? 1.45770 1.08376 1.40400 -0.19647 -0.07728 -0.21137 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B-2 CB  
+13373 N N   . LYS B-2 54  ? 1.69743 1.26414 1.59629 -0.17655 -0.04782 -0.23081 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-2 N   
+13374 C CA  . LYS B-2 54  ? 1.64203 1.18499 1.51294 -0.16932 -0.02653 -0.23748 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-2 CA  
+13375 C C   . LYS B-2 54  ? 1.53675 1.07800 1.43078 -0.16859 -0.01415 -0.23967 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-2 C   
+13376 O O   . LYS B-2 54  ? 1.48055 1.01659 1.37082 -0.16730 0.00727  -0.24213 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-2 O   
+13377 C CB  . LYS B-2 54  ? 1.72071 1.22665 1.54260 -0.15795 -0.02906 -0.24855 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-2 CB  
+13378 C CG  . LYS B-2 54  ? 1.95918 1.45183 1.74076 -0.15358 -0.02163 -0.24924 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-2 CG  
+13379 C CD  . LYS B-2 54  ? 2.24654 1.69996 1.97637 -0.14037 -0.02797 -0.26024 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-2 CD  
+13380 C CE  . LYS B-2 54  ? 2.22779 1.66274 1.91276 -0.13420 -0.01982 -0.26046 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-2 CE  
+13381 N NZ  . LYS B-2 54  ? 2.23319 1.62756 1.86362 -0.11933 -0.02914 -0.27118 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-2 NZ  
+13382 N N   . GLU B-2 55  ? 1.45820 1.00337 1.37757 -0.16941 -0.02655 -0.23943 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-2 N   
+13383 C CA  . GLU B-2 55  ? 1.56393 1.10843 1.50812 -0.16743 -0.01648 -0.24160 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-2 CA  
+13384 C C   . GLU B-2 55  ? 1.60080 1.17726 1.58338 -0.17436 -0.01031 -0.23275 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-2 C   
+13385 O O   . GLU B-2 55  ? 1.64399 1.22181 1.64125 -0.17202 0.00617  -0.23649 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-2 O   
+13386 C CB  . GLU B-2 55  ? 1.64599 1.18442 1.60591 -0.16629 -0.03247 -0.24311 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-2 CB  
+13387 C CG  . GLU B-2 55  ? 1.78487 1.31975 1.76950 -0.16226 -0.02363 -0.24616 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-2 CG  
+13388 C CD  . GLU B-2 55  ? 2.15401 1.67910 2.15117 -0.16106 -0.03924 -0.24764 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-2 CD  
+13389 O OE1 . GLU B-2 55  ? 2.19911 1.72165 2.18807 -0.16465 -0.05650 -0.24675 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-2 OE1 
+13390 O OE2 . GLU B-2 55  ? 2.21883 1.73877 2.23566 -0.15658 -0.03387 -0.25042 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-2 OE2 
+13391 N N   . ILE B-2 56  ? 1.68999 1.29227 1.68954 -0.18269 -0.02337 -0.22190 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-2 N   
+13392 C CA  . ILE B-2 56  ? 1.52982 1.16138 1.56217 -0.18875 -0.02028 -0.21370 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-2 CA  
+13393 C C   . ILE B-2 56  ? 1.53964 1.17524 1.56055 -0.19016 -0.00173 -0.21610 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-2 C   
+13394 O O   . ILE B-2 56  ? 1.60374 1.25429 1.64956 -0.19164 0.00934  -0.21669 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-2 O   
+13395 C CB  . ILE B-2 56  ? 1.41128 1.06474 1.45922 -0.19711 -0.03859 -0.20148 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-2 CB  
+13396 C CG1 . ILE B-2 56  ? 1.39580 1.04351 1.45826 -0.19688 -0.05413 -0.19904 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-2 CG1 
+13397 C CG2 . ILE B-2 56  ? 1.38488 1.06623 1.45980 -0.20265 -0.03665 -0.19337 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-2 CG2 
+13398 C CD1 . ILE B-2 56  ? 1.38155 1.04652 1.45766 -0.20572 -0.06942 -0.18710 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-2 CD1 
+13399 N N   . GLU B-2 57  ? 1.50524 1.12689 1.48909 -0.18944 0.00172  -0.21827 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-2 N   
+13400 C CA  . GLU B-2 57  ? 1.52691 1.14841 1.49594 -0.19132 0.02011  -0.22005 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-2 CA  
+13401 C C   . GLU B-2 57  ? 1.70423 1.30734 1.66778 -0.18633 0.04415  -0.23037 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-2 C   
+13402 O O   . GLU B-2 57  ? 1.58034 1.19256 1.55354 -0.19037 0.06167  -0.23197 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-2 O   
+13403 C CB  . GLU B-2 57  ? 1.46790 1.07351 1.39455 -0.18949 0.01738  -0.22026 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-2 CB  
+13404 C CG  . GLU B-2 57  ? 1.70016 1.30239 1.60739 -0.19174 0.03582  -0.22096 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-2 CG  
+13405 C CD  . GLU B-2 57  ? 1.94833 1.53373 1.81307 -0.18807 0.03087  -0.22073 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-2 CD  
+13406 O OE1 . GLU B-2 57  ? 2.05489 1.63262 1.90723 -0.18345 0.01273  -0.22145 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-2 OE1 
+13407 O OE2 . GLU B-2 57  ? 2.15878 1.73850 2.00371 -0.18958 0.04479  -0.22050 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-2 OE2 
+13408 N N   . GLY B-2 58  ? 1.61128 1.18829 1.56052 -0.17812 0.04633  -0.23820 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B-2 N   
+13409 C CA  . GLY B-2 58  ? 1.72470 1.28151 1.66670 -0.17321 0.07154  -0.24862 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B-2 CA  
+13410 C C   . GLY B-2 58  ? 1.72287 1.30424 1.71613 -0.17571 0.07932  -0.25009 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B-2 C   
+13411 O O   . GLY B-2 58  ? 1.92634 1.50637 1.92741 -0.17651 0.10338  -0.25711 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B-2 O   
+13412 N N   . ARG B-2 59  ? 1.61593 1.21926 1.64523 -0.17671 0.05930  -0.24402 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-2 N   
+13413 C CA  . ARG B-2 59  ? 1.79254 1.41853 1.87094 -0.17659 0.06284  -0.24574 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-2 CA  
+13414 C C   . ARG B-2 59  ? 1.77724 1.43780 1.88623 -0.18483 0.06271  -0.24040 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-2 C   
+13415 O O   . ARG B-2 59  ? 1.75594 1.43415 1.90198 -0.18484 0.07291  -0.24582 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-2 O   
+13416 C CB  . ARG B-2 59  ? 1.36204 0.99269 1.46289 -0.17290 0.04140  -0.24120 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-2 CB  
+13417 C CG  . ARG B-2 59  ? 1.63334 1.23138 1.71327 -0.16426 0.04309  -0.24913 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-2 CG  
+13418 C CD  . ARG B-2 59  ? 1.71213 1.31604 1.82650 -0.15952 0.03099  -0.24811 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-2 CD  
+13419 N NE  . ARG B-2 59  ? 1.78181 1.38225 1.89078 -0.16130 0.00673  -0.23976 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-2 NE  
+13420 C CZ  . ARG B-2 59  ? 1.77041 1.37288 1.90419 -0.15840 -0.00688 -0.23627 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-2 CZ  
+13421 N NH1 . ARG B-2 59  ? 1.83085 1.44053 1.99771 -0.15213 -0.00117 -0.24007 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-2 NH1 
+13422 N NH2 . ARG B-2 59  ? 1.92758 1.52409 2.05377 -0.16175 -0.02623 -0.22928 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-2 NH2 
+13423 N N   . LEU B-2 60  ? 1.60889 1.27993 1.70442 -0.19156 0.05111  -0.23098 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-2 N   
+13424 C CA  . LEU B-2 60  ? 1.62326 1.32556 1.74485 -0.19941 0.04952  -0.22613 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-2 CA  
+13425 C C   . LEU B-2 60  ? 1.84206 1.54338 1.96088 -0.20308 0.07565  -0.23485 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-2 C   
+13426 O O   . LEU B-2 60  ? 2.01410 1.74030 2.17035 -0.20689 0.08143  -0.23822 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-2 O   
+13427 C CB  . LEU B-2 60  ? 1.56755 1.27864 1.67286 -0.20548 0.03196  -0.21426 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-2 CB  
+13428 C CG  . LEU B-2 60  ? 1.53418 1.25502 1.65360 -0.20542 0.00684  -0.20402 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-2 CG  
+13429 C CD1 . LEU B-2 60  ? 1.32366 1.05065 1.42437 -0.21196 -0.00587 -0.19392 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-2 CD1 
+13430 C CD2 . LEU B-2 60  ? 1.59730 1.34314 1.76045 -0.20528 -0.00097 -0.20138 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-2 CD2 
+13431 N N   . GLY B-2 61  ? 1.90392 1.57559 1.97851 -0.20188 0.09145  -0.23910 ? ? ? ? ? ? 62  GLY B-2 N   
+13432 C CA  . GLY B-2 61  ? 2.17715 1.84188 2.24299 -0.20613 0.11865  -0.24674 ? ? ? ? ? ? 62  GLY B-2 CA  
+13433 C C   . GLY B-2 61  ? 2.15026 1.81638 2.19073 -0.21299 0.11832  -0.24064 ? ? ? ? ? ? 62  GLY B-2 C   
+13434 O O   . GLY B-2 61  ? 2.12681 1.77870 2.13139 -0.21068 0.10580  -0.23417 ? ? ? ? ? ? 62  GLY B-2 O   
+13435 N N   . TYR B-2 62  ? 2.20196 1.88567 2.26267 -0.22132 0.13175  -0.24360 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-2 N   
+13436 C CA  . TYR B-2 62  ? 2.32760 2.01156 2.36488 -0.22808 0.13344  -0.23861 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-2 CA  
+13437 C C   . TYR B-2 62  ? 2.22887 1.94002 2.27924 -0.23150 0.10514  -0.22670 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-2 C   
+13438 O O   . TYR B-2 62  ? 2.06093 1.80032 2.15193 -0.23280 0.09000  -0.22390 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-2 O   
+13439 C CB  . TYR B-2 62  ? 2.38788 2.08189 2.44504 -0.23704 0.15711  -0.24664 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-2 CB  
+13440 C CG  . TYR B-2 62  ? 2.47857 2.21353 2.59774 -0.24211 0.15018  -0.24983 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-2 CG  
+13441 C CD1 . TYR B-2 62  ? 2.53924 2.28197 2.69584 -0.23862 0.15875  -0.25955 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-2 CD1 
+13442 C CD2 . TYR B-2 62  ? 2.36262 2.12760 2.50210 -0.24942 0.13456  -0.24392 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-2 CD2 
+13443 C CE1 . TYR B-2 62  ? 2.52043 2.30107 2.73479 -0.24142 0.15005  -0.26349 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-2 CE1 
+13444 C CE2 . TYR B-2 62  ? 2.42320 2.22400 2.61660 -0.25252 0.12563  -0.24754 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-2 CE2 
+13445 C CZ  . TYR B-2 62  ? 2.48200 2.29115 2.71357 -0.24810 0.13257  -0.25747 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-2 CZ  
+13446 O OH  . TYR B-2 62  ? 2.46345 2.30883 2.74983 -0.24944 0.12133  -0.26202 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-2 OH  
+13447 N N   . SER B-2 63  ? 2.35952 2.06015 2.37364 -0.23218 0.09838  -0.21985 ? ? ? ? ? ? 64  SER B-2 N   
+13448 C CA  . SER B-2 63  ? 2.23057 1.95377 2.25262 -0.23589 0.07473  -0.20880 ? ? ? ? ? ? 64  SER B-2 CA  
+13449 C C   . SER B-2 63  ? 2.13111 1.86408 2.14668 -0.24416 0.08067  -0.20665 ? ? ? ? ? ? 64  SER B-2 C   
+13450 O O   . SER B-2 63  ? 1.78186 1.51251 1.77346 -0.24488 0.07122  -0.19964 ? ? ? ? ? ? 64  SER B-2 O   
+13451 C CB  . SER B-2 63  ? 1.91873 1.62588 1.91036 -0.22976 0.05891  -0.20302 ? ? ? ? ? ? 64  SER B-2 CB  
+13452 O OG  . SER B-2 63  ? 1.78073 1.47850 1.77909 -0.22282 0.05244  -0.20549 ? ? ? ? ? ? 64  SER B-2 OG  
+13453 N N   . SER B-2 64  ? 2.26007 2.00427 2.29865 -0.25053 0.09669  -0.21369 ? ? ? ? ? ? 65  SER B-2 N   
+13454 C CA  . SER B-2 64  ? 2.35297 2.10553 2.38706 -0.25923 0.10358  -0.21316 ? ? ? ? ? ? 65  SER B-2 CA  
+13455 C C   . SER B-2 64  ? 2.42927 2.21175 2.48233 -0.26420 0.08092  -0.20401 ? ? ? ? ? ? 65  SER B-2 C   
+13456 O O   . SER B-2 64  ? 2.22468 2.01229 2.26760 -0.27062 0.08287  -0.20186 ? ? ? ? ? ? 65  SER B-2 O   
+13457 C CB  . SER B-2 64  ? 2.24553 2.00359 2.30455 -0.26582 0.12686  -0.22494 ? ? ? ? ? ? 65  SER B-2 CB  
+13458 O OG  . SER B-2 64  ? 2.28512 2.04867 2.33893 -0.27499 0.13496  -0.22569 ? ? ? ? ? ? 65  SER B-2 OG  
+13459 N N   . ARG B-2 65  ? 2.33982 2.13892 2.41683 -0.26114 0.06036  -0.19844 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-2 N   
+13460 C CA  . ARG B-2 65  ? 2.14828 1.96908 2.23474 -0.26474 0.03897  -0.18825 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-2 CA  
+13461 C C   . ARG B-2 65  ? 2.14065 1.95044 2.19239 -0.26388 0.03048  -0.17920 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-2 C   
+13462 O O   . ARG B-2 65  ? 1.98586 1.81068 2.04080 -0.26749 0.01551  -0.17051 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-2 O   
+13463 C CB  . ARG B-2 65  ? 1.93324 1.76871 2.05032 -0.26074 0.02078  -0.18438 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-2 CB  
+13464 C CG  . ARG B-2 65  ? 1.88303 1.73376 2.04060 -0.26004 0.02548  -0.19374 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-2 CG  
+13465 C CD  . ARG B-2 65  ? 2.19116 2.06649 2.37075 -0.26756 0.02330  -0.19633 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-2 CD  
+13466 N NE  . ARG B-2 65  ? 2.09075 1.97925 2.26750 -0.26952 0.00124  -0.18468 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-2 NE  
+13467 C CZ  . ARG B-2 65  ? 1.96388 1.86662 2.16343 -0.26577 -0.01861 -0.17972 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-2 CZ  
+13468 N NH1 . ARG B-2 65  ? 1.90150 1.80951 2.13155 -0.25911 -0.02111 -0.18547 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-2 NH1 
+13469 N NH2 . ARG B-2 65  ? 1.73870 1.64843 1.92837 -0.26811 -0.03581 -0.16873 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-2 NH2 
+13470 N N   . GLY B-2 66  ? 2.03194 1.81558 2.05057 -0.25873 0.03945  -0.18158 ? ? ? ? ? ? 67  GLY B-2 N   
+13471 C CA  . GLY B-2 66  ? 1.71199 1.48733 1.70302 -0.25633 0.02925  -0.17473 ? ? ? ? ? ? 67  GLY B-2 CA  
+13472 C C   . GLY B-2 66  ? 1.54739 1.32517 1.54649 -0.25238 0.01105  -0.16911 ? ? ? ? ? ? 67  GLY B-2 C   
+13473 O O   . GLY B-2 66  ? 1.58831 1.36692 1.57515 -0.25235 -0.00003 -0.16308 ? ? ? ? ? ? 67  GLY B-2 O   
+13474 N N   . ASN B-2 67  ? 1.41334 1.19202 1.43441 -0.24923 0.00858  -0.17165 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-2 N   
+13475 C CA  . ASN B-2 67  ? 1.33601 1.11589 1.36721 -0.24634 -0.00812 -0.16641 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-2 CA  
+13476 C C   . ASN B-2 67  ? 1.23995 0.99883 1.24353 -0.24057 -0.01115 -0.16828 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-2 C   
+13477 O O   . ASN B-2 67  ? 1.49417 1.23130 1.47349 -0.23493 0.00051  -0.17605 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-2 O   
+13478 C CB  . ASN B-2 67  ? 1.36315 1.14426 1.42105 -0.24259 -0.00807 -0.17037 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-2 CB  
+13479 C CG  . ASN B-2 67  ? 1.46775 1.27125 1.55672 -0.24666 -0.00758 -0.17041 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-2 CG  
+13480 O OD1 . ASN B-2 67  ? 1.37422 1.19511 1.47072 -0.25210 -0.01746 -0.16302 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-2 OD1 
+13481 N ND2 . ASN B-2 67  ? 1.61353 1.41652 1.72103 -0.24366 0.00385  -0.17969 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-2 ND2 
+13482 N N   . PHE B-2 68  ? 1.06409 0.82840 1.07085 -0.24192 -0.02690 -0.16168 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-2 N   
+13483 C CA  . PHE B-2 68  ? 1.32993 1.07879 1.31688 -0.23695 -0.03351 -0.16448 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-2 CA  
+13484 C C   . PHE B-2 68  ? 1.34489 1.08352 1.34283 -0.23257 -0.04057 -0.16742 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-2 C   
+13485 O O   . PHE B-2 68  ? 1.25901 1.00853 1.28148 -0.23620 -0.04999 -0.16132 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-2 O   
+13486 C CB  . PHE B-2 68  ? 1.30631 1.06811 1.29348 -0.24204 -0.04485 -0.15740 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-2 CB  
+13487 C CG  . PHE B-2 68  ? 1.23737 0.98752 1.21048 -0.23714 -0.05361 -0.16193 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-2 CG  
+13488 C CD1 . PHE B-2 68  ? 1.52908 1.26710 1.47334 -0.23114 -0.05019 -0.16771 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-2 CD1 
+13489 C CD2 . PHE B-2 68  ? 1.11275 0.86303 1.10159 -0.23810 -0.06595 -0.16117 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-2 CD2 
+13490 C CE1 . PHE B-2 68  ? 1.43098 1.15952 1.36394 -0.22528 -0.06093 -0.17343 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-2 CE1 
+13491 C CE2 . PHE B-2 68  ? 1.14724 0.88872 1.12689 -0.23397 -0.07528 -0.16735 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-2 CE2 
+13492 C CZ  . PHE B-2 68  ? 1.23475 0.96650 1.18723 -0.22709 -0.07378 -0.17389 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-2 CZ  
+13493 N N   . ILE B-2 69  ? 1.37903 1.09393 1.35588 -0.22434 -0.03590 -0.17673 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-2 N   
+13494 C CA  . ILE B-2 69  ? 1.27258 0.97348 1.25433 -0.21927 -0.04236 -0.18140 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-2 CA  
+13495 C C   . ILE B-2 69  ? 1.30618 0.98927 1.26120 -0.21329 -0.05016 -0.18781 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-2 C   
+13496 O O   . ILE B-2 69  ? 1.41537 1.07804 1.33830 -0.20601 -0.04176 -0.19502 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-2 O   
+13497 C CB  . ILE B-2 69  ? 1.39295 1.07970 1.37514 -0.21372 -0.02840 -0.18869 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-2 CB  
+13498 C CG1 . ILE B-2 69  ? 1.14004 0.84703 1.15008 -0.21883 -0.02043 -0.18472 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-2 CG1 
+13499 C CG2 . ILE B-2 69  ? 1.41955 1.09312 1.40974 -0.20892 -0.03597 -0.19281 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-2 CG2 
+13500 C CD1 . ILE B-2 69  ? 1.36057 1.08630 1.40390 -0.22306 -0.03414 -0.17637 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-2 CD1 
+13501 N N   . GLY B-2 70  ? 1.25016 0.93954 1.21766 -0.21611 -0.06611 -0.18579 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B-2 N   
+13502 C CA  . GLY B-2 70  ? 1.21415 0.89079 1.16193 -0.21061 -0.07639 -0.19334 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B-2 CA  
+13503 C C   . GLY B-2 70  ? 1.34509 1.02978 1.31565 -0.21556 -0.09266 -0.19252 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B-2 C   
+13504 O O   . GLY B-2 70  ? 1.26978 0.96168 1.26625 -0.22143 -0.09497 -0.18680 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B-2 O   
+13505 N N   . THR B-2 71  ? 1.46754 1.15002 1.42838 -0.21281 -0.10394 -0.19893 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-2 N   
+13506 C CA  . THR B-2 71  ? 1.24870 0.93772 1.23167 -0.21785 -0.11897 -0.20121 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-2 CA  
+13507 C C   . THR B-2 71  ? 1.34035 1.05642 1.34960 -0.23000 -0.12084 -0.19078 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-2 C   
+13508 O O   . THR B-2 71  ? 1.41070 1.13977 1.41460 -0.23208 -0.11437 -0.18486 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-2 O   
+13509 C CB  . THR B-2 71  ? 1.24670 0.92370 1.21120 -0.20921 -0.13155 -0.21466 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-2 CB  
+13510 O OG1 . THR B-2 71  ? 1.81883 1.46670 1.74848 -0.19656 -0.12721 -0.22346 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-2 OG1 
+13511 C CG2 . THR B-2 71  ? 1.59577 1.27530 1.58482 -0.21403 -0.14668 -0.22065 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-2 CG2 
+13512 N N   . ASN B-2 72  ? 1.40037 1.12242 1.43662 -0.23837 -0.12849 -0.18863 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-2 N   
+13513 C CA  . ASN B-2 72  ? 1.14699 0.89076 1.20628 -0.25042 -0.12920 -0.17950 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-2 CA  
+13514 C C   . ASN B-2 72  ? 1.23473 0.99164 1.29002 -0.24965 -0.13310 -0.18443 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-2 C   
+13515 O O   . ASN B-2 72  ? 1.27665 1.05026 1.33520 -0.25514 -0.12708 -0.17635 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-2 O   
+13516 C CB  . ASN B-2 72  ? 1.30221 1.04461 1.38798 -0.25913 -0.13615 -0.17893 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-2 CB  
+13517 C CG  . ASN B-2 72  ? 1.59653 1.32643 1.68803 -0.25977 -0.13260 -0.17237 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-2 CG  
+13518 O OD1 . ASN B-2 72  ? 1.80858 1.52755 1.88538 -0.25127 -0.12752 -0.17371 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-2 OD1 
+13519 N ND2 . ASN B-2 72  ? 1.31056 1.04089 1.42374 -0.26963 -0.13447 -0.16553 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-2 ND2 
+13520 N N   . ASP B-2 73  ? 1.48757 1.23651 1.53536 -0.24197 -0.14407 -0.19844 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-2 N   
+13521 C CA  . ASP B-2 73  ? 1.48768 1.24878 1.53257 -0.23872 -0.15000 -0.20489 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-2 CA  
+13522 C C   . ASP B-2 73  ? 1.38839 1.14648 1.40272 -0.23041 -0.14125 -0.20212 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-2 C   
+13523 O O   . ASP B-2 73  ? 1.23176 1.00574 1.24785 -0.23196 -0.13940 -0.19970 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-2 O   
+13524 C CB  . ASP B-2 73  ? 1.26379 1.01505 1.30592 -0.23025 -0.16648 -0.22195 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-2 CB  
+13525 C CG  . ASP B-2 73  ? 1.49793 1.25653 1.57592 -0.24061 -0.17552 -0.22653 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-2 CG  
+13526 O OD1 . ASP B-2 73  ? 1.61473 1.36157 1.69992 -0.24520 -0.17327 -0.22324 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-2 OD1 
+13527 O OD2 . ASP B-2 73  ? 1.62935 1.40527 1.72974 -0.24424 -0.18433 -0.23401 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-2 OD2 
+13528 N N   . GLY B-2 74  ? 1.20759 0.94437 1.19412 -0.22194 -0.13435 -0.20283 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B-2 N   
+13529 C CA  . GLY B-2 74  ? 1.18584 0.91632 1.14263 -0.21510 -0.12381 -0.20059 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B-2 CA  
+13530 C C   . GLY B-2 74  ? 1.23191 0.97950 1.19860 -0.22478 -0.11087 -0.18721 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B-2 C   
+13531 O O   . GLY B-2 74  ? 1.15925 0.90894 1.10873 -0.22225 -0.10347 -0.18497 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B-2 O   
+13532 N N   . PHE B-2 75  ? 1.33453 1.09245 1.32690 -0.23532 -0.10867 -0.17847 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-2 N   
+13533 C CA  . PHE B-2 75  ? 1.30391 1.07694 1.30448 -0.24391 -0.09877 -0.16619 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-2 CA  
+13534 C C   . PHE B-2 75  ? 1.31825 1.11111 1.32784 -0.25023 -0.09988 -0.16219 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-2 C   
+13535 O O   . PHE B-2 75  ? 1.34618 1.14495 1.34290 -0.24991 -0.09232 -0.15888 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-2 O   
+13536 C CB  . PHE B-2 75  ? 1.19593 0.97161 1.21863 -0.25154 -0.09855 -0.15815 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-2 CB  
+13537 C CG  . PHE B-2 75  ? 1.20933 1.00039 1.24106 -0.26027 -0.09224 -0.14568 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-2 CG  
+13538 C CD1 . PHE B-2 75  ? 1.25848 1.05015 1.28005 -0.25865 -0.08288 -0.14256 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-2 CD1 
+13539 C CD2 . PHE B-2 75  ? 1.11131 0.91483 1.16088 -0.27028 -0.09527 -0.13781 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-2 CD2 
+13540 C CE1 . PHE B-2 75  ? 1.15140 0.95660 1.17997 -0.26597 -0.07930 -0.13233 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-2 CE1 
+13541 C CE2 . PHE B-2 75  ? 1.06212 0.87620 1.11460 -0.27730 -0.09016 -0.12644 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-2 CE2 
+13542 C CZ  . PHE B-2 75  ? 1.06617 0.88147 1.10789 -0.27469 -0.08350 -0.12396 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-2 CZ  
+13543 N N   . VAL B-2 76  ? 1.21614 1.01893 1.24888 -0.25653 -0.10806 -0.16307 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-2 N   
+13544 C CA  . VAL B-2 76  ? 1.26567 1.08802 1.31083 -0.26351 -0.10713 -0.15978 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-2 CA  
+13545 C C   . VAL B-2 76  ? 1.27170 1.09584 1.30091 -0.25407 -0.10967 -0.16862 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-2 C   
+13546 O O   . VAL B-2 76  ? 1.17629 1.01482 1.20730 -0.25706 -0.10523 -0.16552 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-2 O   
+13547 C CB  . VAL B-2 76  ? 1.37739 1.20825 1.45318 -0.27295 -0.11349 -0.16058 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-2 CB  
+13548 C CG1 . VAL B-2 76  ? 1.46131 1.28615 1.54825 -0.28122 -0.11053 -0.15051 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-2 CG1 
+13549 C CG2 . VAL B-2 76  ? 1.09793 0.92197 1.17889 -0.26598 -0.12652 -0.17554 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-2 CG2 
+13550 N N   . GLU B-2 77  ? 1.27739 1.08477 1.28821 -0.24162 -0.11684 -0.17973 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-2 N   
+13551 C CA  . GLU B-2 77  ? 1.23538 1.03984 1.22647 -0.23011 -0.12112 -0.18839 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-2 CA  
+13552 C C   . GLU B-2 77  ? 1.16174 0.95848 1.12335 -0.22590 -0.10833 -0.18300 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-2 C   
+13553 O O   . GLU B-2 77  ? 1.00829 0.81433 0.96466 -0.22446 -0.10557 -0.18224 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-2 O   
+13554 C CB  . GLU B-2 77  ? 1.15235 0.93671 1.12776 -0.21710 -0.13383 -0.20194 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-2 CB  
+13555 C CG  . GLU B-2 77  ? 1.60262 1.37519 1.54708 -0.20158 -0.13885 -0.21065 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-2 CG  
+13556 C CD  . GLU B-2 77  ? 1.77326 1.52334 1.69883 -0.18782 -0.15347 -0.22446 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-2 CD  
+13557 O OE1 . GLU B-2 77  ? 1.54838 1.30284 1.49773 -0.19140 -0.16492 -0.23078 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-2 OE1 
+13558 O OE2 . GLU B-2 77  ? 1.56500 1.29058 1.44966 -0.17335 -0.15326 -0.22914 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-2 OE2 
+13559 N N   . SER B-2 78  ? 1.24376 1.02373 1.18791 -0.22438 -0.09947 -0.17984 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-2 N   
+13560 C CA  . SER B-2 78  ? 1.29694 1.06645 1.21289 -0.22050 -0.08636 -0.17698 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-2 CA  
+13561 C C   . SER B-2 78  ? 1.14382 0.93091 1.07196 -0.23228 -0.07560 -0.16564 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-2 C   
+13562 O O   . SER B-2 78  ? 1.26939 1.05402 1.17919 -0.23092 -0.06605 -0.16374 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-2 O   
+13563 C CB  . SER B-2 78  ? 1.28548 1.02954 1.17936 -0.21432 -0.07933 -0.18010 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-2 CB  
+13564 O OG  . SER B-2 78  ? 1.25767 1.00777 1.17275 -0.22311 -0.07510 -0.17411 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-2 OG  
+13565 N N   . GLU B-2 79  ? 1.18522 0.98752 1.14139 -0.24339 -0.07720 -0.15829 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-2 N   
+13566 C CA  . GLU B-2 79  ? 1.17069 0.98612 1.13481 -0.25345 -0.06867 -0.14773 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-2 CA  
+13567 C C   . GLU B-2 79  ? 1.23254 1.06776 1.21216 -0.26178 -0.07002 -0.14204 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-2 C   
+13568 O O   . GLU B-2 79  ? 1.16979 1.01351 1.14666 -0.26783 -0.06255 -0.13487 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-2 O   
+13569 C CB  . GLU B-2 79  ? 1.13411 0.94900 1.11376 -0.25894 -0.06853 -0.14224 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-2 CB  
+13570 C CG  . GLU B-2 79  ? 1.24719 1.04415 1.21482 -0.25182 -0.06413 -0.14774 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-2 CG  
+13571 C CD  . GLU B-2 79  ? 1.32111 1.11157 1.26726 -0.24908 -0.05152 -0.14924 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-2 CD  
+13572 O OE1 . GLU B-2 79  ? 1.23383 1.03554 1.18634 -0.25603 -0.04551 -0.14305 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-2 OE1 
+13573 O OE2 . GLU B-2 79  ? 1.62955 1.40189 1.55100 -0.23995 -0.04771 -0.15694 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-2 OE2 
+13574 N N   . ILE B-2 80  ? 1.24677 1.08919 1.24303 -0.26261 -0.07860 -0.14585 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-2 N   
+13575 C CA  . ILE B-2 80  ? 1.07340 0.93417 1.08766 -0.27190 -0.07734 -0.14080 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-2 CA  
+13576 C C   . ILE B-2 80  ? 1.08017 0.94879 1.09640 -0.26602 -0.08158 -0.14986 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-2 C   
+13577 O O   . ILE B-2 80  ? 1.18188 1.05968 1.19266 -0.26675 -0.07539 -0.14806 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-2 O   
+13578 C CB  . ILE B-2 80  ? 1.11669 0.98163 1.15684 -0.28157 -0.08133 -0.13626 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-2 CB  
+13579 C CG1 . ILE B-2 80  ? 1.10792 0.96580 1.14595 -0.28624 -0.07803 -0.12638 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-2 CG1 
+13580 C CG2 . ILE B-2 80  ? 0.98332 0.86468 1.04140 -0.29137 -0.07771 -0.13242 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-2 CG2 
+13581 C CD1 . ILE B-2 80  ? 1.02704 0.88386 1.08569 -0.29478 -0.08138 -0.12060 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-2 CD1 
+13582 N N   . ILE B-2 81  ? 1.06144 0.92649 1.08602 -0.25950 -0.09304 -0.16052 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-2 N   
+13583 C CA  . ILE B-2 81  ? 1.14452 1.02057 1.17896 -0.25389 -0.10029 -0.17068 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-2 CA  
+13584 C C   . ILE B-2 81  ? 1.26776 1.13551 1.27223 -0.24088 -0.09882 -0.17510 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-2 C   
+13585 O O   . ILE B-2 81  ? 1.28616 1.16596 1.29161 -0.24100 -0.09400 -0.17436 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-2 O   
+13586 C CB  . ILE B-2 81  ? 0.95317 0.82634 1.00341 -0.24930 -0.11531 -0.18264 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-2 CB  
+13587 C CG1 . ILE B-2 81  ? 1.05048 0.92982 1.13057 -0.26327 -0.11515 -0.17795 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-2 CG1 
+13588 C CG2 . ILE B-2 81  ? 1.13601 1.02282 1.19974 -0.24217 -0.12513 -0.19513 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-2 CG2 
+13589 C CD1 . ILE B-2 81  ? 1.10312 0.97892 1.20063 -0.26058 -0.12952 -0.19016 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-2 CD1 
+13590 N N   . ARG B-2 82  ? 1.22424 1.06884 1.19988 -0.22936 -0.10174 -0.17970 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 N   
+13591 C CA  . ARG B-2 82  ? 1.10439 0.93491 1.04700 -0.21570 -0.10045 -0.18441 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 CA  
+13592 C C   . ARG B-2 82  ? 1.11292 0.94615 1.04151 -0.22004 -0.08539 -0.17567 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 C   
+13593 O O   . ARG B-2 82  ? 1.27280 1.10682 1.18958 -0.21233 -0.08505 -0.17920 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 O   
+13594 C CB  . ARG B-2 82  ? 1.18673 0.98692 1.09698 -0.20436 -0.10247 -0.18931 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 CB  
+13595 C CG  . ARG B-2 82  ? 1.43979 1.21790 1.31014 -0.18840 -0.10199 -0.19496 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 CG  
+13596 C CD  . ARG B-2 82  ? 1.66332 1.41165 1.50553 -0.17493 -0.10997 -0.20370 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 CD  
+13597 N NE  . ARG B-2 82  ? 1.55942 1.31569 1.42246 -0.17053 -0.12967 -0.21398 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 NE  
+13598 C CZ  . ARG B-2 82  ? 1.54898 1.28342 1.39535 -0.16062 -0.14027 -0.22279 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 CZ  
+13599 N NH1 . ARG B-2 82  ? 2.06469 1.76651 1.87195 -0.15382 -0.13163 -0.22216 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 NH1 
+13600 N NH2 . ARG B-2 82  ? 1.64523 1.39021 1.51508 -0.15791 -0.15925 -0.23324 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-2 NH2 
+13601 N N   . PRO B-2 83  ? 1.12134 0.95568 1.05039 -0.23112 -0.07387 -0.16534 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-2 N   
+13602 C CA  . PRO B-2 83  ? 1.12844 0.96395 1.04228 -0.23447 -0.06089 -0.15910 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-2 CA  
+13603 C C   . PRO B-2 83  ? 1.18734 1.04540 1.11931 -0.24184 -0.05825 -0.15537 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-2 C   
+13604 O O   . PRO B-2 83  ? 1.23454 1.09217 1.15130 -0.23875 -0.05156 -0.15533 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-2 O   
+13605 C CB  . PRO B-2 83  ? 0.88462 0.71646 0.79826 -0.24379 -0.05248 -0.15108 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-2 CB  
+13606 C CG  . PRO B-2 83  ? 1.05720 0.87905 0.97652 -0.24114 -0.05950 -0.15443 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-2 CG  
+13607 C CD  . PRO B-2 83  ? 1.09872 0.92952 1.03744 -0.23867 -0.07263 -0.16029 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-2 CD  
+13608 N N   . PHE B-2 84  ? 1.24276 1.11846 1.20552 -0.25176 -0.06175 -0.15229 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-2 N   
+13609 C CA  . PHE B-2 84  ? 1.21149 1.10595 1.18938 -0.26161 -0.05488 -0.14658 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-2 CA  
+13610 C C   . PHE B-2 84  ? 1.33787 1.24980 1.34472 -0.26195 -0.06109 -0.15329 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-2 C   
+13611 O O   . PHE B-2 84  ? 1.32090 1.24818 1.34678 -0.27283 -0.05451 -0.14834 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-2 O   
+13612 C CB  . PHE B-2 84  ? 1.08536 0.98330 1.07140 -0.27555 -0.04910 -0.13484 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-2 CB  
+13613 C CG  . PHE B-2 84  ? 1.04143 0.92550 1.00799 -0.27551 -0.04547 -0.13027 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-2 CG  
+13614 C CD1 . PHE B-2 84  ? 1.00684 0.88688 0.95212 -0.27544 -0.03645 -0.12777 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-2 CD1 
+13615 C CD2 . PHE B-2 84  ? 1.00754 0.88318 0.97949 -0.27584 -0.05064 -0.12952 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-2 CD2 
+13616 C CE1 . PHE B-2 84  ? 0.88161 0.75129 0.81427 -0.27636 -0.03265 -0.12535 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-2 CE1 
+13617 C CE2 . PHE B-2 84  ? 1.05896 0.92441 1.01806 -0.27579 -0.04662 -0.12677 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-2 CE2 
+13618 C CZ  . PHE B-2 84  ? 0.90388 0.76729 0.84481 -0.27640 -0.03760 -0.12505 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-2 CZ  
+13619 N N   . ILE B-2 85  ? 1.34979 1.25923 1.36056 -0.25029 -0.07339 -0.16521 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-2 N   
+13620 C CA  . ILE B-2 85  ? 1.19964 1.12887 1.24348 -0.25067 -0.08022 -0.17390 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-2 CA  
+13621 C C   . ILE B-2 85  ? 1.28471 1.22646 1.32916 -0.24644 -0.07469 -0.17697 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-2 C   
+13622 O O   . ILE B-2 85  ? 1.22250 1.18555 1.29727 -0.25380 -0.07082 -0.17880 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-2 O   
+13623 C CB  . ILE B-2 85  ? 1.12553 1.04893 1.17501 -0.23890 -0.09793 -0.18733 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-2 CB  
+13624 C CG1 . ILE B-2 85  ? 1.03310 0.98043 1.12333 -0.24018 -0.10593 -0.19838 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-2 CG1 
+13625 C CG2 . ILE B-2 85  ? 1.20427 1.10740 1.21686 -0.22037 -0.10397 -0.19371 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-2 CG2 
+13626 C CD1 . ILE B-2 85  ? 1.34431 1.28750 1.44129 -0.22774 -0.12600 -0.21368 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-2 CD1 
+13627 N N   . LYS B-2 86  ? 1.35433 1.28175 1.36536 -0.23479 -0.07273 -0.17777 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-2 N   
+13628 C CA  . LYS B-2 86  ? 1.14526 1.08159 1.15336 -0.22979 -0.06671 -0.18024 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-2 CA  
+13629 C C   . LYS B-2 86  ? 1.23331 1.17954 1.24470 -0.24472 -0.04968 -0.16899 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-2 C   
+13630 O O   . LYS B-2 86  ? 1.44515 1.40757 1.47123 -0.24629 -0.04330 -0.17114 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-2 O   
+13631 C CB  . LYS B-2 86  ? 1.25448 1.16759 1.22166 -0.21387 -0.06782 -0.18308 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-2 CB  
+13632 C CG  . LYS B-2 86  ? 1.02336 0.92363 0.98125 -0.19595 -0.08530 -0.19529 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-2 CG  
+13633 C CD  . LYS B-2 86  ? 1.35638 1.22637 1.26630 -0.18115 -0.08333 -0.19590 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-2 CD  
+13634 C CE  . LYS B-2 86  ? 1.31763 1.18729 1.22159 -0.16284 -0.09261 -0.20657 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-2 CE  
+13635 N NZ  . LYS B-2 86  ? 1.37243 1.24999 1.29730 -0.15176 -0.11401 -0.21999 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-2 NZ  
+13636 N N   . ASP B-2 87  ? 1.33550 1.27168 1.33286 -0.25500 -0.04252 -0.15766 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-2 N   
+13637 C CA  . ASP B-2 87  ? 1.22205 1.16520 1.21970 -0.26884 -0.02855 -0.14698 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-2 CA  
+13638 C C   . ASP B-2 87  ? 1.09745 1.05842 1.12940 -0.28106 -0.02572 -0.14508 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-2 C   
+13639 O O   . ASP B-2 87  ? 1.35741 1.32881 1.39585 -0.28882 -0.01399 -0.14139 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-2 O   
+13640 C CB  . ASP B-2 87  ? 1.25711 1.18549 1.23331 -0.27538 -0.02473 -0.13681 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-2 CB  
+13641 C CG  . ASP B-2 87  ? 1.17922 1.11178 1.15074 -0.28823 -0.01288 -0.12613 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-2 CG  
+13642 O OD1 . ASP B-2 87  ? 1.56257 1.50436 1.53585 -0.29011 -0.00446 -0.12650 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-2 OD1 
+13643 O OD2 . ASP B-2 87  ? 1.37843 1.30415 1.34375 -0.29569 -0.01253 -0.11781 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-2 OD2 
+13644 N N   . ALA B-2 88  ? 1.22429 1.18704 1.27751 -0.28316 -0.03512 -0.14803 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B-2 N   
+13645 C CA  . ALA B-2 88  ? 1.08775 1.06341 1.17270 -0.29646 -0.03086 -0.14571 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B-2 CA  
+13646 C C   . ALA B-2 88  ? 1.11755 1.11466 1.23544 -0.29461 -0.03093 -0.15748 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B-2 C   
+13647 O O   . ALA B-2 88  ? 1.11549 1.12508 1.25369 -0.30625 -0.01864 -0.15480 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B-2 O   
+13648 C CB  . ALA B-2 88  ? 1.38616 1.35418 1.48216 -0.29988 -0.04041 -0.14505 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B-2 CB  
+13649 N N   . PHE B-2 89  ? 1.28428 1.28514 1.40775 -0.27972 -0.04444 -0.17111 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-2 N   
+13650 C CA  . PHE B-2 89  ? 1.11119 1.13476 1.27253 -0.27640 -0.04879 -0.18514 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-2 CA  
+13651 C C   . PHE B-2 89  ? 1.12317 1.15292 1.27658 -0.26141 -0.05035 -0.19367 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-2 C   
+13652 O O   . PHE B-2 89  ? 1.27202 1.32265 1.45887 -0.25639 -0.05533 -0.20697 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-2 O   
+13653 C CB  . PHE B-2 89  ? 1.14462 1.17004 1.32768 -0.27086 -0.06755 -0.19714 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-2 CB  
+13654 C CG  . PHE B-2 89  ? 1.08262 1.10440 1.28169 -0.28575 -0.06616 -0.19127 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-2 CG  
+13655 C CD1 . PHE B-2 89  ? 1.34054 1.36446 1.54715 -0.30361 -0.04870 -0.17904 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-2 CD1 
+13656 C CD2 . PHE B-2 89  ? 1.19622 1.20941 1.39977 -0.28118 -0.08224 -0.19801 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-2 CD2 
+13657 C CE1 . PHE B-2 89  ? 1.52602 1.54285 1.74443 -0.31628 -0.04742 -0.17313 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-2 CE1 
+13658 C CE2 . PHE B-2 89  ? 1.33987 1.34779 1.55754 -0.29432 -0.08079 -0.19282 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-2 CE2 
+13659 C CZ  . PHE B-2 89  ? 1.33234 1.34174 1.55757 -0.31174 -0.06342 -0.18012 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-2 CZ  
+13660 N N   . GLY B-2 90  ? 0.97198 0.98430 1.08414 -0.25396 -0.04639 -0.18733 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B-2 N   
+13661 C CA  . GLY B-2 90  ? 1.24269 1.25617 1.34255 -0.23914 -0.04709 -0.19442 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B-2 CA  
+13662 C C   . GLY B-2 90  ? 1.26128 1.25637 1.33565 -0.21924 -0.06417 -0.20242 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B-2 C   
+13663 O O   . GLY B-2 90  ? 1.24131 1.22543 1.31169 -0.21637 -0.07645 -0.20460 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B-2 O   
+13664 N N   . ASN B-2 91  ? 1.33642 1.32547 1.39054 -0.20470 -0.06416 -0.20688 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-2 N   
+13665 C CA  . ASN B-2 91  ? 1.24080 1.20636 1.26211 -0.18428 -0.07822 -0.21346 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-2 CA  
+13666 C C   . ASN B-2 91  ? 1.51906 1.49410 1.56424 -0.17019 -0.10025 -0.22964 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-2 C   
+13667 O O   . ASN B-2 91  ? 1.82744 1.77974 1.84267 -0.15216 -0.11420 -0.23561 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-2 O   
+13668 C CB  . ASN B-2 91  ? 1.55416 1.50764 1.54516 -0.17262 -0.07103 -0.21317 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-2 CB  
+13669 C CG  . ASN B-2 91  ? 1.62972 1.56591 1.58734 -0.18336 -0.05278 -0.19903 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-2 CG  
+13670 O OD1 . ASN B-2 91  ? 1.73602 1.64361 1.65421 -0.17788 -0.05225 -0.19519 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-2 OD1 
+13671 N ND2 . ASN B-2 91  ? 1.73622 1.68885 1.70933 -0.19896 -0.03735 -0.19190 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-2 ND2 
+13672 N N   . ASP B-2 92  ? 1.63283 1.63924 1.72996 -0.17787 -0.10354 -0.23748 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-2 N   
+13673 C CA  . ASP B-2 92  ? 1.52790 1.54648 1.65306 -0.16507 -0.12617 -0.25504 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-2 CA  
+13674 C C   . ASP B-2 92  ? 1.55467 1.55513 1.66718 -0.16331 -0.14074 -0.25654 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-2 C   
+13675 O O   . ASP B-2 92  ? 1.79788 1.79166 1.90659 -0.14579 -0.16254 -0.26990 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-2 O   
+13676 C CB  . ASP B-2 92  ? 1.60477 1.66239 1.79334 -0.17708 -0.12333 -0.26352 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-2 CB  
+13677 C CG  . ASP B-2 92  ? 1.79247 1.86909 1.99652 -0.17782 -0.10843 -0.26409 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-2 CG  
+13678 O OD1 . ASP B-2 92  ? 1.64471 1.71620 1.83209 -0.15838 -0.11530 -0.27087 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-2 OD1 
+13679 O OD2 . ASP B-2 92  ? 1.88349 1.97773 2.11402 -0.19741 -0.08924 -0.25760 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-2 OD2 
+13680 N N   . TYR B-2 93  ? 1.40579 1.39707 1.51053 -0.18012 -0.12981 -0.24359 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-2 N   
+13681 C CA  . TYR B-2 93  ? 1.34281 1.31872 1.44023 -0.18143 -0.14050 -0.24416 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-2 CA  
+13682 C C   . TYR B-2 93  ? 1.50500 1.44311 1.54470 -0.16873 -0.14249 -0.23921 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-2 C   
+13683 O O   . TYR B-2 93  ? 1.47165 1.39568 1.47959 -0.16954 -0.12775 -0.22858 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-2 O   
+13684 C CB  . TYR B-2 93  ? 1.24526 1.22797 1.36167 -0.20461 -0.12714 -0.23242 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-2 CB  
+13685 C CG  . TYR B-2 93  ? 1.28621 1.30100 1.45858 -0.21861 -0.12428 -0.23774 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-2 CG  
+13686 C CD1 . TYR B-2 93  ? 1.17984 1.21645 1.37387 -0.22466 -0.11070 -0.23686 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-2 CD1 
+13687 C CD2 . TYR B-2 93  ? 1.26845 1.29011 1.47172 -0.22641 -0.13345 -0.24406 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-2 CD2 
+13688 C CE1 . TYR B-2 93  ? 1.18322 1.24759 1.42854 -0.23840 -0.10497 -0.24210 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-2 CE1 
+13689 C CE2 . TYR B-2 93  ? 1.26582 1.31502 1.52109 -0.24064 -0.12849 -0.24939 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-2 CE2 
+13690 C CZ  . TYR B-2 93  ? 1.33026 1.40072 1.60657 -0.24682 -0.11348 -0.24831 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-2 CZ  
+13691 O OH  . TYR B-2 93  ? 1.45261 1.54908 1.78092 -0.26195 -0.10549 -0.25395 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-2 OH  
+13692 N N   . PRO B-2 94  ? 1.50734 1.42747 1.53239 -0.15740 -0.15956 -0.24739 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-2 N   
+13693 C CA  . PRO B-2 94  ? 1.53457 1.41568 1.50291 -0.14457 -0.15996 -0.24391 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-2 CA  
+13694 C C   . PRO B-2 94  ? 1.51328 1.37825 1.46643 -0.15748 -0.14841 -0.23215 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-2 C   
+13695 O O   . PRO B-2 94  ? 1.50319 1.38157 1.48640 -0.17185 -0.14801 -0.22989 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-2 O   
+13696 C CB  . PRO B-2 94  ? 1.65806 1.52776 1.61906 -0.12509 -0.18529 -0.26019 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-2 CB  
+13697 C CG  . PRO B-2 94  ? 1.58885 1.48808 1.60451 -0.13630 -0.19544 -0.26838 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-2 CG  
+13698 C CD  . PRO B-2 94  ? 1.32390 1.25773 1.38299 -0.15416 -0.18002 -0.26243 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-2 CD  
+13699 N N   . ASP B-2 95  ? 1.46699 1.30173 1.37306 -0.15186 -0.13835 -0.22510 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-2 N   
+13700 C CA  . ASP B-2 95  ? 1.46615 1.28231 1.35435 -0.16039 -0.12832 -0.21633 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-2 CA  
+13701 C C   . ASP B-2 95  ? 1.59232 1.37469 1.44427 -0.14572 -0.13790 -0.22315 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-2 C   
+13702 O O   . ASP B-2 95  ? 1.61706 1.38367 1.45651 -0.15153 -0.13039 -0.21800 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-2 O   
+13703 C CB  . ASP B-2 95  ? 1.38467 1.19179 1.24984 -0.16758 -0.10719 -0.20400 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-2 CB  
+13704 C CG  . ASP B-2 95  ? 1.53030 1.32003 1.36047 -0.15322 -0.10404 -0.20620 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-2 CG  
+13705 O OD1 . ASP B-2 95  ? 1.68975 1.47566 1.51407 -0.13668 -0.11915 -0.21682 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-2 OD1 
+13706 O OD2 . ASP B-2 95  ? 1.39454 1.17381 1.20331 -0.15809 -0.08714 -0.19790 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-2 OD2 
+13707 N N   . ASN B-2 96  ? 1.67802 1.44782 1.51179 -0.12612 -0.15435 -0.23498 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-2 N   
+13708 C CA  . ASN B-2 96  ? 1.70416 1.43979 1.50092 -0.11046 -0.16603 -0.24296 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-2 CA  
+13709 C C   . ASN B-2 96  ? 1.73792 1.48653 1.56472 -0.10852 -0.18801 -0.25526 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-2 C   
+13710 O O   . ASN B-2 96  ? 1.70652 1.43140 1.50632 -0.09103 -0.20508 -0.26640 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-2 O   
+13711 C CB  . ASN B-2 96  ? 1.67961 1.38626 1.42925 -0.08782 -0.17199 -0.24853 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-2 CB  
+13712 C CG  . ASN B-2 96  ? 1.66761 1.39925 1.44247 -0.07859 -0.18697 -0.25742 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-2 CG  
+13713 O OD1 . ASN B-2 96  ? 1.63466 1.40440 1.46325 -0.08790 -0.19536 -0.26228 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-2 OD1 
+13714 N ND2 . ASN B-2 96  ? 1.77792 1.48708 1.51439 -0.06002 -0.18948 -0.25999 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-2 ND2 
+13715 N N   . PHE B-2 97  ? 1.79956 1.58311 1.67973 -0.12612 -0.18774 -0.25379 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-2 N   
+13716 C CA  . PHE B-2 97  ? 1.63100 1.42977 1.54608 -0.12685 -0.20730 -0.26622 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-2 CA  
+13717 C C   . PHE B-2 97  ? 1.82746 1.59841 1.71980 -0.12420 -0.21215 -0.26879 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-2 C   
+13718 O O   . PHE B-2 97  ? 1.93459 1.68417 1.79981 -0.12881 -0.19604 -0.25838 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-2 O   
+13719 C CB  . PHE B-2 97  ? 1.66210 1.49962 1.63581 -0.14864 -0.20076 -0.26192 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-2 CB  
+13720 C CG  . PHE B-2 97  ? 1.68484 1.52104 1.66036 -0.16691 -0.18024 -0.24572 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-2 CG  
+13721 C CD1 . PHE B-2 97  ? 1.69160 1.53211 1.65882 -0.17472 -0.16078 -0.23223 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-2 CD1 
+13722 C CD2 . PHE B-2 97  ? 1.49055 1.32073 1.47613 -0.17544 -0.18162 -0.24477 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-2 CD2 
+13723 C CE1 . PHE B-2 97  ? 1.63224 1.47208 1.60166 -0.19001 -0.14470 -0.21860 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-2 CE1 
+13724 C CE2 . PHE B-2 97  ? 1.51357 1.34253 1.50147 -0.19026 -0.16471 -0.23053 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-2 CE2 
+13725 C CZ  . PHE B-2 97  ? 1.67176 1.50609 1.65188 -0.19723 -0.14705 -0.21766 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-2 CZ  
+13726 N N   . THR B-2 98  ? 1.88877 1.66077 1.79421 -0.11665 -0.23467 -0.28399 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-2 N   
+13727 C CA  . THR B-2 98  ? 1.78071 1.52734 1.66772 -0.11362 -0.24182 -0.28900 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-2 CA  
+13728 C C   . THR B-2 98  ? 1.71067 1.48366 1.65196 -0.12834 -0.25057 -0.29504 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-2 C   
+13729 O O   . THR B-2 98  ? 1.77209 1.57054 1.75117 -0.12749 -0.26719 -0.30760 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-2 O   
+13730 C CB  . THR B-2 98  ? 1.87447 1.58929 1.71720 -0.08863 -0.26270 -0.30337 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-2 CB  
+13731 O OG1 . THR B-2 98  ? 2.01969 1.71059 1.81387 -0.07463 -0.25458 -0.29805 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-2 OG1 
+13732 C CG2 . THR B-2 98  ? 1.72244 1.40374 1.53484 -0.08514 -0.26494 -0.30642 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-2 CG2 
+13733 N N   . ALA B-2 99  ? 1.53038 1.29694 1.47687 -0.14173 -0.23902 -0.28675 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B-2 N   
+13734 C CA  . ALA B-2 99  ? 1.51267 1.29988 1.50787 -0.15746 -0.24367 -0.29009 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B-2 CA  
+13735 C C   . ALA B-2 99  ? 1.88863 1.65555 1.87369 -0.14802 -0.26350 -0.30551 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B-2 C   
+13736 O O   . ALA B-2 99  ? 1.82197 1.55472 1.76428 -0.13968 -0.26074 -0.30428 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B-2 O   
+13737 C CB  . ALA B-2 99  ? 1.59570 1.38556 1.60197 -0.17589 -0.22200 -0.27298 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B-2 CB  
+13738 N N   . GLU B-2 100 ? 1.91709 1.70479 1.94206 -0.14961 -0.28285 -0.32094 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-2 N   
+13739 C CA  . GLU B-2 100 ? 2.03297 1.80538 2.05582 -0.14263 -0.30391 -0.33767 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-2 CA  
+13740 C C   . GLU B-2 100 ? 1.95494 1.74756 2.03124 -0.16353 -0.30236 -0.33896 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-2 C   
+13741 O O   . GLU B-2 100 ? 1.84889 1.67602 1.97682 -0.17600 -0.30271 -0.34178 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-2 O   
+13742 C CB  . GLU B-2 100 ? 2.11136 1.88807 2.13377 -0.12434 -0.33186 -0.35825 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-2 CB  
+13743 C CG  . GLU B-2 100 ? 1.90550 1.65189 1.86519 -0.10048 -0.33607 -0.35832 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-2 CG  
+13744 C CD  . GLU B-2 100 ? 2.28763 2.03104 2.24000 -0.07912 -0.36799 -0.38018 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-2 CD  
+13745 O OE1 . GLU B-2 100 ? 2.48930 2.26310 2.49484 -0.08427 -0.38606 -0.39571 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-2 OE1 
+13746 O OE2 . GLU B-2 100 ? 2.39237 2.10192 2.28554 -0.05696 -0.37510 -0.38234 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-2 OE2 
+13747 N N   . TYR B-2 101 ? 1.88495 1.65424 1.94814 -0.16726 -0.29938 -0.33714 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-2 N   
+13748 C CA  . TYR B-2 101 ? 1.73078 1.51300 1.83883 -0.18730 -0.29488 -0.33575 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-2 CA  
+13749 C C   . TYR B-2 101 ? 1.74091 1.53739 1.88797 -0.18883 -0.31826 -0.35767 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-2 C   
+13750 O O   . TYR B-2 101 ? 1.95354 1.77628 2.15392 -0.20700 -0.31493 -0.35892 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-2 O   
+13751 C CB  . TYR B-2 101 ? 1.58179 1.33340 1.66332 -0.18914 -0.28493 -0.32782 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-2 CB  
+13752 C CG  . TYR B-2 101 ? 1.69611 1.43704 1.74812 -0.19014 -0.26119 -0.30732 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-2 CG  
+13753 C CD1 . TYR B-2 101 ? 1.76041 1.47636 1.75935 -0.17346 -0.25782 -0.30537 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-2 CD1 
+13754 C CD2 . TYR B-2 101 ? 1.67721 1.43151 1.75387 -0.20769 -0.24228 -0.29058 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-2 CD2 
+13755 C CE1 . TYR B-2 101 ? 1.81541 1.52333 1.79194 -0.17556 -0.23582 -0.28846 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-2 CE1 
+13756 C CE2 . TYR B-2 101 ? 1.70512 1.45166 1.75799 -0.20833 -0.22281 -0.27372 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-2 CE2 
+13757 C CZ  . TYR B-2 101 ? 1.83353 1.55850 1.83897 -0.19289 -0.21945 -0.27331 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-2 CZ  
+13758 O OH  . TYR B-2 101 ? 1.74655 1.46550 1.73273 -0.19470 -0.19970 -0.25824 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-2 OH  
+13759 N N   . PHE B-2 102 ? 1.96320 1.74139 2.08389 -0.17007 -0.34188 -0.37573 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-2 N   
+13760 C CA  . PHE B-2 102 ? 1.98372 1.77180 2.13948 -0.17103 -0.36633 -0.39866 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-2 CA  
+13761 C C   . PHE B-2 102 ? 1.90677 1.73275 2.10700 -0.17041 -0.38033 -0.41218 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-2 C   
+13762 O O   . PHE B-2 102 ? 1.69395 1.54466 1.95019 -0.18307 -0.38960 -0.42594 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-2 O   
+13763 C CB  . PHE B-2 102 ? 1.99427 1.74556 2.10169 -0.15017 -0.38810 -0.41397 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-2 CB  
+13764 C CG  . PHE B-2 102 ? 1.89417 1.60553 1.95042 -0.14676 -0.37304 -0.40150 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-2 CG  
+13765 C CD1 . PHE B-2 102 ? 1.81568 1.52643 1.88959 -0.16525 -0.35191 -0.38702 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-2 CD1 
+13766 C CD2 . PHE B-2 102 ? 1.95813 1.63125 1.94806 -0.12448 -0.37936 -0.40453 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-2 CD2 
+13767 C CE1 . PHE B-2 102 ? 1.77868 1.45528 1.81011 -0.16141 -0.33813 -0.37695 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-2 CE1 
+13768 C CE2 . PHE B-2 102 ? 2.05602 1.69333 2.00184 -0.12188 -0.36320 -0.39417 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-2 CE2 
+13769 C CZ  . PHE B-2 102 ? 1.92640 1.56743 1.89557 -0.14031 -0.34289 -0.38090 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-2 CZ  
+13770 N N   . ASP B-2 103 ? 2.07676 1.90771 2.25514 -0.15623 -0.38121 -0.40923 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-2 N   
+13771 C CA  . ASP B-2 103 ? 2.16125 2.02562 2.37721 -0.15078 -0.39750 -0.42447 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-2 CA  
+13772 C C   . ASP B-2 103 ? 2.15343 2.05559 2.41756 -0.16978 -0.37550 -0.41255 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-2 C   
+13773 O O   . ASP B-2 103 ? 1.99660 1.89493 2.25060 -0.18221 -0.34842 -0.39020 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-2 O   
+13774 C CB  . ASP B-2 103 ? 2.34149 2.18833 2.50602 -0.12284 -0.41216 -0.42913 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-2 CB  
+13775 C CG  . ASP B-2 103 ? 2.35936 2.16644 2.47266 -0.10200 -0.43577 -0.44288 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-2 CG  
+13776 O OD1 . ASP B-2 103 ? 2.33932 2.14389 2.47293 -0.10733 -0.45005 -0.45711 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-2 OD1 
+13777 O OD2 . ASP B-2 103 ? 2.15876 1.93476 2.20955 -0.08038 -0.43944 -0.43969 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-2 OD2 
+13778 N N   . ASN B-2 104 ? 2.12028 2.05914 2.43787 -0.17142 -0.38808 -0.42903 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-2 N   
+13779 C CA  . ASN B-2 104 ? 2.03531 2.01101 2.39698 -0.18504 -0.36990 -0.42172 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-2 CA  
+13780 C C   . ASN B-2 104 ? 1.84994 1.83508 2.24510 -0.21406 -0.34269 -0.40659 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-2 C   
+13781 O O   . ASN B-2 104 ? 1.90503 1.88916 2.28734 -0.22343 -0.31687 -0.38462 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-2 O   
+13782 C CB  . ASN B-2 104 ? 1.93165 1.90028 2.25055 -0.17204 -0.35839 -0.40659 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-2 CB  
+13783 C CG  . ASN B-2 104 ? 1.96333 1.91728 2.24334 -0.14215 -0.38427 -0.42018 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-2 CG  
+13784 O OD1 . ASN B-2 104 ? 1.90424 1.81866 2.12129 -0.12657 -0.38925 -0.41574 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-2 OD1 
+13785 N ND2 . ASN B-2 104 ? 1.95043 1.93489 2.26731 -0.13355 -0.40033 -0.43708 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-2 ND2 
+13786 N N   . GLN B-2 105 ? 1.72768 1.72017 2.16490 -0.22781 -0.34967 -0.41933 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-2 N   
+13787 C CA  . GLN B-2 105 ? 1.65246 1.65724 2.13112 -0.25575 -0.32587 -0.40895 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-2 CA  
+13788 C C   . GLN B-2 105 ? 1.56448 1.61145 2.10251 -0.26739 -0.31673 -0.41474 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-2 C   
+13789 O O   . GLN B-2 105 ? 1.76814 1.83938 2.33395 -0.25657 -0.33326 -0.43252 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-2 O   
+13790 C CB  . GLN B-2 105 ? 1.62295 1.61690 2.11573 -0.26386 -0.33049 -0.41462 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-2 CB  
+13791 C CG  . GLN B-2 105 ? 1.61761 1.57110 2.06542 -0.26435 -0.32691 -0.40351 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-2 CG  
+13792 C CD  . GLN B-2 105 ? 1.84256 1.78650 2.30659 -0.27462 -0.32630 -0.40609 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-2 CD  
+13793 O OE1 . GLN B-2 105 ? 1.78321 1.74470 2.28031 -0.27432 -0.33741 -0.42115 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-2 OE1 
+13794 N NE2 . GLN B-2 105 ? 1.99273 1.90857 2.43467 -0.28355 -0.31345 -0.39196 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-2 NE2 
+13795 N N   . PHE B-2 106 ? 1.67233 1.72650 2.22352 -0.28695 -0.28721 -0.39602 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-2 N   
+13796 C CA  . PHE B-2 106 ? 1.79142 1.88247 2.39526 -0.29964 -0.27328 -0.39944 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-2 CA  
+13797 C C   . PHE B-2 106 ? 1.58287 1.67466 2.21407 -0.32636 -0.24555 -0.38559 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-2 C   
+13798 O O   . PHE B-2 106 ? 1.46891 1.53230 2.07599 -0.33505 -0.23713 -0.37211 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-2 O   
+13799 C CB  . PHE B-2 106 ? 1.76336 1.86018 2.33917 -0.29047 -0.26015 -0.38477 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-2 CB  
+13800 C CG  . PHE B-2 106 ? 1.69137 1.75790 2.21012 -0.29176 -0.24121 -0.35699 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-2 CG  
+13801 C CD1 . PHE B-2 106 ? 1.61338 1.65088 2.07192 -0.27228 -0.25215 -0.35114 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-2 CD1 
+13802 C CD2 . PHE B-2 106 ? 1.76486 1.83110 2.29001 -0.31222 -0.21234 -0.33746 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-2 CD2 
+13803 C CE1 . PHE B-2 106 ? 1.68963 1.70237 2.10160 -0.27397 -0.23486 -0.32759 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-2 CE1 
+13804 C CE2 . PHE B-2 106 ? 1.78910 1.82944 2.26460 -0.31250 -0.19747 -0.31363 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-2 CE2 
+13805 C CZ  . PHE B-2 106 ? 1.79554 1.81111 2.21745 -0.29372 -0.20887 -0.30933 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-2 CZ  
+13806 N N   . ALA B-2 107 ? 1.56964 1.69249 2.24990 -0.33841 -0.23079 -0.38892 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B-2 N   
+13807 C CA  . ALA B-2 107 ? 1.69888 1.82167 2.40644 -0.36265 -0.20493 -0.37805 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B-2 CA  
+13808 C C   . ALA B-2 107 ? 1.85463 1.97161 2.55165 -0.37879 -0.17451 -0.35640 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B-2 C   
+13809 O O   . ALA B-2 107 ? 1.82104 1.91831 2.51231 -0.39592 -0.15497 -0.34055 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B-2 O   
+13810 C CB  . ALA B-2 107 ? 1.56226 1.71934 2.33015 -0.36800 -0.20357 -0.39453 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B-2 CB  
+13811 N N   . SER B-2 108 ? 1.90643 2.03809 2.59870 -0.37334 -0.17021 -0.35545 ? ? ? ? ? ? 109 SER B-2 N   
+13812 C CA  . SER B-2 108 ? 1.86832 1.99593 2.54659 -0.38621 -0.13969 -0.33353 ? ? ? ? ? ? 109 SER B-2 CA  
+13813 C C   . SER B-2 108 ? 1.89567 2.00719 2.51105 -0.36840 -0.14063 -0.31640 ? ? ? ? ? ? 109 SER B-2 C   
+13814 O O   . SER B-2 108 ? 1.84406 1.95794 2.43926 -0.34658 -0.16194 -0.32537 ? ? ? ? ? ? 109 SER B-2 O   
+13815 C CB  . SER B-2 108 ? 1.94354 2.10662 2.67444 -0.39701 -0.12340 -0.34282 ? ? ? ? ? ? 109 SER B-2 CB  
+13816 O OG  . SER B-2 108 ? 1.98041 2.15477 2.75434 -0.40755 -0.11815 -0.35054 ? ? ? ? ? ? 109 SER B-2 OG  
+13817 N N   . TYR B-2 109 ? 1.90456 1.99802 2.48829 -0.37805 -0.11708 -0.29194 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-2 N   
+13818 C CA  . TYR B-2 109 ? 1.85808 1.93646 2.38495 -0.36420 -0.11509 -0.27518 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-2 CA  
+13819 C C   . TYR B-2 109 ? 1.82661 1.92844 2.35622 -0.35087 -0.11778 -0.28265 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-2 C   
+13820 O O   . TYR B-2 109 ? 1.84157 1.93345 2.32892 -0.33275 -0.12715 -0.27839 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-2 O   
+13821 C CB  . TYR B-2 109 ? 1.69696 1.75593 2.19744 -0.37855 -0.08944 -0.24999 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-2 CB  
+13822 C CG  . TYR B-2 109 ? 1.58200 1.62769 2.02879 -0.36708 -0.08528 -0.23316 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-2 CG  
+13823 C CD1 . TYR B-2 109 ? 1.62311 1.64879 2.02834 -0.35144 -0.10048 -0.22953 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-2 CD1 
+13824 C CD2 . TYR B-2 109 ? 1.53393 1.58598 1.97185 -0.37269 -0.06496 -0.22154 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-2 CD2 
+13825 C CE1 . TYR B-2 109 ? 1.49866 1.51287 1.85851 -0.34237 -0.09565 -0.21552 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-2 CE1 
+13826 C CE2 . TYR B-2 109 ? 1.53883 1.57881 1.92934 -0.36306 -0.06168 -0.20750 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-2 CE2 
+13827 C CZ  . TYR B-2 109 ? 1.46080 1.48267 1.81414 -0.34834 -0.07706 -0.20482 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-2 CZ  
+13828 O OH  . TYR B-2 109 ? 1.27625 1.28685 1.58608 -0.34009 -0.07285 -0.19222 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-2 OH  
+13829 N N   . ASP B-2 110 ? 1.78943 1.92147 2.36885 -0.35950 -0.10869 -0.29424 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-2 N   
+13830 C CA  . ASP B-2 110 ? 1.75327 1.90893 2.33968 -0.34579 -0.11198 -0.30314 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-2 CA  
+13831 C C   . ASP B-2 110 ? 1.74889 1.91226 2.33780 -0.32293 -0.14429 -0.32371 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-2 C   
+13832 O O   . ASP B-2 110 ? 1.65299 1.81812 2.21644 -0.30367 -0.15314 -0.32532 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-2 O   
+13833 C CB  . ASP B-2 110 ? 1.83354 2.02081 2.47778 -0.36103 -0.09343 -0.31222 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-2 CB  
+13834 C CG  . ASP B-2 110 ? 2.00769 2.18283 2.64743 -0.38435 -0.06073 -0.29251 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-2 CG  
+13835 O OD1 . ASP B-2 110 ? 2.01183 2.16616 2.64736 -0.39785 -0.05591 -0.28436 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-2 OD1 
+13836 O OD2 . ASP B-2 110 ? 2.13925 2.32344 2.77749 -0.38853 -0.03994 -0.28527 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-2 OD2 
+13837 N N   . LYS B-2 111 ? 1.78908 1.95437 2.40577 -0.32431 -0.16246 -0.33973 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-2 N   
+13838 C CA  . LYS B-2 111 ? 1.82081 1.99045 2.43744 -0.30199 -0.19532 -0.36042 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-2 CA  
+13839 C C   . LYS B-2 111 ? 1.77507 1.91055 2.32110 -0.28244 -0.20762 -0.34958 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-2 C   
+13840 O O   . LYS B-2 111 ? 1.81544 1.95031 2.33970 -0.25970 -0.22577 -0.35818 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-2 O   
+13841 C CB  . LYS B-2 111 ? 1.67722 1.85349 2.33698 -0.30960 -0.21134 -0.37963 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-2 CB  
+13842 C CG  . LYS B-2 111 ? 1.70402 1.91353 2.43826 -0.33102 -0.19774 -0.39223 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-2 CG  
+13843 C CD  . LYS B-2 111 ? 1.81969 2.06791 2.59633 -0.32076 -0.20507 -0.41147 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-2 CD  
+13844 C CE  . LYS B-2 111 ? 1.91486 2.17110 2.69790 -0.29668 -0.24417 -0.43643 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-2 CE  
+13845 N NZ  . LYS B-2 111 ? 1.89210 2.18762 2.72088 -0.28526 -0.25358 -0.45689 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-2 NZ  
+13846 N N   . GLY B-2 112 ? 1.73841 1.84412 2.24806 -0.29064 -0.19732 -0.33104 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B-2 N   
+13847 C CA  . GLY B-2 112 ? 1.80794 1.88140 2.25429 -0.27401 -0.20612 -0.32142 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B-2 CA  
+13848 C C   . GLY B-2 112 ? 1.79186 1.86076 2.19896 -0.26270 -0.19691 -0.30931 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B-2 C   
+13849 O O   . GLY B-2 112 ? 1.71015 1.75851 2.07131 -0.24356 -0.20865 -0.30878 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B-2 O   
+13850 N N   . LEU B-2 113 ? 1.71124 1.79660 2.13373 -0.27460 -0.17476 -0.29962 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-2 N   
+13851 C CA  . LEU B-2 113 ? 1.65578 1.73807 2.04399 -0.26461 -0.16566 -0.28956 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-2 CA  
+13852 C C   . LEU B-2 113 ? 1.67847 1.77283 2.06903 -0.24255 -0.18463 -0.30682 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-2 C   
+13853 O O   . LEU B-2 113 ? 1.52002 1.59818 1.86563 -0.22612 -0.18750 -0.30182 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-2 O   
+13854 C CB  . LEU B-2 113 ? 1.46961 1.56723 1.87604 -0.28215 -0.13851 -0.27769 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-2 CB  
+13855 C CG  . LEU B-2 113 ? 1.44859 1.53174 1.84802 -0.30296 -0.11874 -0.25896 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-2 CG  
+13856 C CD1 . LEU B-2 113 ? 1.28563 1.38150 1.69759 -0.31768 -0.09276 -0.24856 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-2 CD1 
+13857 C CD2 . LEU B-2 113 ? 1.56162 1.61275 1.90501 -0.29691 -0.11942 -0.24324 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-2 CD2 
+13858 N N   . GLN B-2 114 ? 1.65658 1.77852 2.09970 -0.24155 -0.19807 -0.32788 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-2 N   
+13859 C CA  . GLN B-2 114 ? 1.65200 1.78653 2.10056 -0.21878 -0.21920 -0.34602 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-2 CA  
+13860 C C   . GLN B-2 114 ? 1.67053 1.77713 2.07635 -0.19686 -0.24598 -0.35337 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-2 C   
+13861 O O   . GLN B-2 114 ? 1.74347 1.84151 2.11948 -0.17409 -0.25927 -0.35868 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-2 O   
+13862 C CB  . GLN B-2 114 ? 1.63198 1.80642 2.15424 -0.22423 -0.22700 -0.36833 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-2 CB  
+13863 C CG  . GLN B-2 114 ? 1.72839 1.92620 2.29639 -0.25074 -0.19802 -0.36172 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-2 CG  
+13864 C CD  . GLN B-2 114 ? 2.03823 2.27868 2.67331 -0.25159 -0.19933 -0.38228 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-2 CD  
+13865 O OE1 . GLN B-2 114 ? 2.14613 2.39942 2.78009 -0.23665 -0.20143 -0.38718 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-2 OE1 
+13866 N NE2 . GLN B-2 114 ? 1.85391 2.11640 2.54953 -0.26924 -0.19738 -0.39513 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-2 NE2 
+13867 N N   . VAL B-2 115 ? 1.57879 1.66821 1.97846 -0.20282 -0.25347 -0.35373 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-2 N   
+13868 C CA  . VAL B-2 115 ? 1.71429 1.77203 2.06690 -0.18295 -0.27581 -0.35916 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-2 CA  
+13869 C C   . VAL B-2 115 ? 1.80908 1.83313 2.09344 -0.17389 -0.26417 -0.34005 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-2 C   
+13870 O O   . VAL B-2 115 ? 1.78197 1.78124 2.02036 -0.15175 -0.27896 -0.34414 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-2 O   
+13871 C CB  . VAL B-2 115 ? 1.74850 1.79489 2.11091 -0.19327 -0.28327 -0.36317 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-2 CB  
+13872 C CG1 . VAL B-2 115 ? 1.70254 1.72172 2.02698 -0.17109 -0.31092 -0.37576 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-2 CG1 
+13873 C CG2 . VAL B-2 115 ? 1.59097 1.67211 2.02672 -0.21038 -0.28503 -0.37772 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-2 CG2 
+13874 N N   . LEU B-2 116 ? 1.75712 1.77838 2.03323 -0.19087 -0.23737 -0.31945 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-2 N   
+13875 C CA  . LEU B-2 116 ? 1.65069 1.64348 1.86847 -0.18475 -0.22464 -0.30215 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-2 CA  
+13876 C C   . LEU B-2 116 ? 1.66412 1.66352 1.86864 -0.17321 -0.21985 -0.30102 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-2 C   
+13877 O O   . LEU B-2 116 ? 1.61492 1.58762 1.76765 -0.15835 -0.21993 -0.29557 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-2 O   
+13878 C CB  . LEU B-2 116 ? 1.44403 1.43219 1.65977 -0.20632 -0.20060 -0.28217 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-2 CB  
+13879 C CG  . LEU B-2 116 ? 1.37707 1.34210 1.54366 -0.20566 -0.18374 -0.26354 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-2 CG  
+13880 C CD1 . LEU B-2 116 ? 1.40890 1.33935 1.52395 -0.18819 -0.19404 -0.26504 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-2 CD1 
+13881 C CD2 . LEU B-2 116 ? 1.09607 1.06023 1.27115 -0.22674 -0.16598 -0.24779 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-2 CD2 
+13882 N N   . LYS B-2 117 ? 1.71674 1.75012 1.96757 -0.17984 -0.21464 -0.30674 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-2 N   
+13883 C CA  . LYS B-2 117 ? 1.71760 1.75867 1.95927 -0.16994 -0.20813 -0.30556 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-2 CA  
+13884 C C   . LYS B-2 117 ? 1.86235 1.90135 2.09558 -0.14318 -0.23365 -0.32361 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-2 C   
+13885 O O   . LYS B-2 117 ? 1.83001 1.84999 2.02043 -0.12649 -0.23386 -0.32006 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-2 O   
+13886 C CB  . LYS B-2 117 ? 1.56586 1.64299 1.85992 -0.18707 -0.19095 -0.30515 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-2 CB  
+13887 C CG  . LYS B-2 117 ? 1.61173 1.69941 1.90157 -0.17840 -0.18211 -0.30452 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-2 CG  
+13888 C CD  . LYS B-2 117 ? 1.54718 1.66635 1.88453 -0.19822 -0.16042 -0.30189 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-2 CD  
+13889 C CE  . LYS B-2 117 ? 1.56833 1.69758 1.90163 -0.18977 -0.15026 -0.30162 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-2 CE  
+13890 N NZ  . LYS B-2 117 ? 1.63363 1.78795 2.00452 -0.21004 -0.12500 -0.29670 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-2 NZ  
+13891 N N   . TYR B-2 118 ? 1.94062 1.99728 2.21312 -0.13830 -0.25606 -0.34354 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-2 N   
+13892 C CA  . TYR B-2 118 ? 1.84708 1.90535 2.11782 -0.11195 -0.28380 -0.36310 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-2 CA  
+13893 C C   . TYR B-2 118 ? 1.90587 1.92946 2.13299 -0.09454 -0.30782 -0.37005 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-2 C   
+13894 O O   . TYR B-2 118 ? 1.96537 1.96199 2.14344 -0.07024 -0.32070 -0.37264 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-2 O   
+13895 C CB  . TYR B-2 118 ? 1.78700 1.89091 2.13419 -0.11582 -0.29532 -0.38411 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-2 CB  
+13896 C CG  . TYR B-2 118 ? 1.79953 1.93737 2.19183 -0.13350 -0.26983 -0.37874 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-2 CG  
+13897 C CD1 . TYR B-2 118 ? 1.79296 1.93675 2.17578 -0.12237 -0.26210 -0.37649 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-2 CD1 
+13898 C CD2 . TYR B-2 118 ? 1.86076 2.02161 2.30238 -0.16106 -0.25248 -0.37590 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-2 CD2 
+13899 C CE1 . TYR B-2 118 ? 1.86623 2.03898 2.28763 -0.13825 -0.23765 -0.37198 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-2 CE1 
+13900 C CE2 . TYR B-2 118 ? 1.84043 2.02835 2.31872 -0.17716 -0.22740 -0.37076 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-2 CE2 
+13901 C CZ  . TYR B-2 118 ? 1.85039 2.04470 2.31854 -0.16566 -0.22004 -0.36907 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-2 CZ  
+13902 O OH  . TYR B-2 118 ? 1.66085 1.88023 2.16308 -0.18143 -0.19402 -0.36437 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-2 OH  
+13903 N N   . GLN B-2 119 ? 1.83721 1.85802 2.07844 -0.10611 -0.31339 -0.37313 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-2 N   
+13904 C CA  . GLN B-2 119 ? 2.01541 2.00258 2.21586 -0.09050 -0.33556 -0.38072 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-2 CA  
+13905 C C   . GLN B-2 119 ? 1.98845 1.93132 2.12100 -0.09017 -0.32043 -0.36138 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-2 C   
+13906 O O   . GLN B-2 119 ? 2.04686 1.95610 2.13689 -0.07648 -0.33519 -0.36599 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-2 O   
+13907 C CB  . GLN B-2 119 ? 1.97814 1.98072 2.22406 -0.10252 -0.34877 -0.39429 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-2 CB  
+13908 C CG  . GLN B-2 119 ? 1.79021 1.82976 2.09620 -0.09578 -0.37304 -0.42009 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-2 CG  
+13909 C CD  . GLN B-2 119 ? 1.80891 1.88805 2.19120 -0.12280 -0.36288 -0.42540 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-2 CD  
+13910 O OE1 . GLN B-2 119 ? 1.73465 1.80869 2.13007 -0.13645 -0.36425 -0.42715 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-2 OE1 
+13911 N NE2 . GLN B-2 119 ? 1.73363 1.85055 2.16577 -0.13073 -0.35128 -0.42821 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-2 NE2 
+13912 N N   . ASN B-2 120 ? 1.86736 1.80940 1.98971 -0.10490 -0.29145 -0.34097 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-2 N   
+13913 C CA  . ASN B-2 120 ? 1.88099 1.78422 1.94146 -0.10330 -0.27554 -0.32354 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-2 CA  
+13914 C C   . ASN B-2 120 ? 1.83113 1.71141 1.87505 -0.11003 -0.27624 -0.32059 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-2 C   
+13915 O O   . ASN B-2 120 ? 1.75613 1.59832 1.74466 -0.10125 -0.27229 -0.31382 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-2 O   
+13916 C CB  . ASN B-2 120 ? 1.99287 1.86414 1.99539 -0.07677 -0.28471 -0.32618 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-2 CB  
+13917 C CG  . ASN B-2 120 ? 2.01291 1.84970 1.95872 -0.07785 -0.26219 -0.30763 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-2 CG  
+13918 O OD1 . ASN B-2 120 ? 1.94684 1.78862 1.88686 -0.08192 -0.24438 -0.29696 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-2 OD1 
+13919 N ND2 . ASN B-2 120 ? 1.96297 1.76459 1.86795 -0.07456 -0.26228 -0.30471 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-2 ND2 
+13920 N N   . ILE B-2 121 ? 1.87004 1.77160 1.96157 -0.12587 -0.27990 -0.32594 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-2 N   
+13921 C CA  . ILE B-2 121 ? 1.80682 1.68805 1.88692 -0.13332 -0.27956 -0.32313 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-2 CA  
+13922 C C   . ILE B-2 121 ? 1.78529 1.68974 1.91113 -0.16011 -0.26262 -0.31359 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-2 C   
+13923 O O   . ILE B-2 121 ? 1.58531 1.52342 1.75939 -0.17212 -0.25745 -0.31525 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-2 O   
+13924 C CB  . ILE B-2 121 ? 2.05022 1.92187 2.13148 -0.12045 -0.30844 -0.34363 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-2 CB  
+13925 C CG1 . ILE B-2 121 ? 1.79855 1.71024 1.94941 -0.12971 -0.32186 -0.35975 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-2 CG1 
+13926 C CG2 . ILE B-2 121 ? 2.04209 1.88640 2.07257 -0.09185 -0.32692 -0.35319 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-2 CG2 
+13927 C CD1 . ILE B-2 121 ? 1.80738 1.72250 1.98908 -0.14734 -0.32194 -0.36224 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-2 CD1 
+13928 N N   . LEU B-2 122 ? 1.75841 1.64243 1.86721 -0.16884 -0.25339 -0.30372 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-2 N   
+13929 C CA  . LEU B-2 122 ? 1.65335 1.55052 1.79531 -0.19231 -0.23756 -0.29284 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-2 CA  
+13930 C C   . LEU B-2 122 ? 1.59411 1.48786 1.75835 -0.19705 -0.25139 -0.30428 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-2 C   
+13931 O O   . LEU B-2 122 ? 1.65606 1.52099 1.78883 -0.19109 -0.25554 -0.30426 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-2 O   
+13932 C CB  . LEU B-2 122 ? 1.74837 1.62568 1.85611 -0.19822 -0.21648 -0.27273 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-2 CB  
+13933 C CG  . LEU B-2 122 ? 1.48637 1.37557 1.62003 -0.22040 -0.19781 -0.25769 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-2 CG  
+13934 C CD1 . LEU B-2 122 ? 1.58632 1.50640 1.75460 -0.23118 -0.18837 -0.25467 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-2 CD1 
+13935 C CD2 . LEU B-2 122 ? 1.21457 1.08337 1.31146 -0.22173 -0.18145 -0.24095 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-2 CD2 
+13936 N N   . GLY B-2 123 ? 1.66641 1.58891 1.88560 -0.20833 -0.25716 -0.31463 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B-2 N   
+13937 C CA  . GLY B-2 123 ? 1.96379 1.88556 2.20978 -0.21368 -0.27131 -0.32811 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B-2 CA  
+13938 C C   . GLY B-2 123 ? 1.76455 1.68869 2.03711 -0.23691 -0.25460 -0.31669 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B-2 C   
+13939 O O   . GLY B-2 123 ? 1.80038 1.73608 2.08461 -0.25102 -0.23356 -0.30108 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B-2 O   
+13940 N N   . THR B-2 124 ? 1.79340 1.70362 2.07244 -0.23990 -0.26470 -0.32486 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-2 N   
+13941 C CA  . THR B-2 124 ? 1.77921 1.68650 2.08049 -0.26021 -0.25075 -0.31505 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-2 CA  
+13942 C C   . THR B-2 124 ? 1.75435 1.69131 2.11749 -0.27810 -0.24854 -0.32354 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-2 C   
+13943 O O   . THR B-2 124 ? 1.62223 1.58264 2.01615 -0.27398 -0.26221 -0.34145 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-2 O   
+13944 C CB  . THR B-2 124 ? 1.80451 1.68299 2.08782 -0.25646 -0.26107 -0.32058 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-2 CB  
+13945 O OG1 . THR B-2 124 ? 2.30379 2.17221 2.59430 -0.27289 -0.24427 -0.30564 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-2 OG1 
+13946 C CG2 . THR B-2 124 ? 1.84992 1.73661 2.16617 -0.25541 -0.28398 -0.34528 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-2 CG2 
+13947 N N   . TYR B-2 125 ? 1.81956 1.75423 2.20085 -0.29794 -0.23051 -0.31071 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-2 N   
+13948 C CA  . TYR B-2 125 ? 1.60021 1.55674 2.03809 -0.31768 -0.22416 -0.31739 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-2 CA  
+13949 C C   . TYR B-2 125 ? 1.83962 1.79144 2.30392 -0.32042 -0.24205 -0.33729 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-2 C   
+13950 O O   . TYR B-2 125 ? 1.94780 1.87241 2.38384 -0.31296 -0.25177 -0.33850 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-2 O   
+13951 C CB  . TYR B-2 125 ? 1.70871 1.65789 2.14938 -0.33708 -0.19789 -0.29546 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-2 CB  
+13952 C CG  . TYR B-2 125 ? 1.86103 1.83564 2.33158 -0.35063 -0.17929 -0.28981 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-2 CG  
+13953 C CD1 . TYR B-2 125 ? 1.98243 1.98844 2.49874 -0.35299 -0.18520 -0.30839 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-2 CD1 
+13954 C CD2 . TYR B-2 125 ? 1.74031 1.70708 2.19330 -0.36055 -0.15594 -0.26670 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-2 CD2 
+13955 C CE1 . TYR B-2 125 ? 2.08711 2.11588 2.63148 -0.36560 -0.16588 -0.30384 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-2 CE1 
+13956 C CE2 . TYR B-2 125 ? 1.76224 1.74900 2.23843 -0.37281 -0.13754 -0.26151 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-2 CE2 
+13957 C CZ  . TYR B-2 125 ? 2.02818 2.04580 2.55027 -0.37564 -0.14136 -0.28000 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-2 CZ  
+13958 O OH  . TYR B-2 125 ? 1.96818 2.00528 2.51403 -0.38799 -0.12086 -0.27543 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-2 OH  
+13959 N N   . SER B-2 126 ? 1.82966 1.80866 2.35018 -0.33139 -0.24602 -0.35422 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-2 N   
+13960 C CA  . SER B-2 126 ? 1.81970 1.79643 2.35809 -0.33147 -0.25802 -0.36714 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-2 CA  
+13961 C C   . SER B-2 126 ? 1.76799 1.72126 2.30548 -0.34802 -0.24270 -0.35418 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-2 C   
+13962 O O   . SER B-2 126 ? 1.79558 1.72814 2.32036 -0.34367 -0.25389 -0.36013 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-2 O   
+13963 C CB  . SER B-2 126 ? 1.68594 1.69919 2.27685 -0.33580 -0.25994 -0.38158 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-2 CB  
+13964 O OG  . SER B-2 126 ? 1.81414 1.84063 2.43748 -0.35780 -0.23291 -0.36980 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-2 OG  
+13965 N N   . ASN B-2 127 ? 1.82800 1.78199 2.37652 -0.36627 -0.21728 -0.33664 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-2 N   
+13966 C CA  . ASN B-2 127 ? 1.69719 1.62556 2.24149 -0.38116 -0.20234 -0.32281 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-2 CA  
+13967 C C   . ASN B-2 127 ? 1.90221 1.79776 2.40082 -0.37282 -0.20556 -0.31225 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-2 C   
+13968 O O   . ASN B-2 127 ? 2.01345 1.90741 2.48264 -0.36563 -0.19928 -0.29915 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-2 O   
+13969 C CB  . ASN B-2 127 ? 1.59607 1.53121 2.15969 -0.40139 -0.17438 -0.30651 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-2 CB  
+13970 C CG  . ASN B-2 127 ? 1.51746 1.42902 2.08640 -0.41799 -0.15971 -0.29603 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-2 CG  
+13971 O OD1 . ASN B-2 127 ? 1.49920 1.38157 2.04445 -0.41491 -0.16526 -0.29224 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-2 OD1 
+13972 N ND2 . ASN B-2 127 ? 1.66540 1.58783 2.26487 -0.43538 -0.14013 -0.29154 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-2 ND2 
+13973 N N   . PRO B-2 128 ? 1.65917 1.52868 2.14426 -0.37063 -0.21284 -0.31448 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-2 N   
+13974 C CA  . PRO B-2 128 ? 1.71206 1.55069 2.15484 -0.36158 -0.21448 -0.30426 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-2 CA  
+13975 C C   . PRO B-2 128 ? 1.70634 1.53274 2.13229 -0.37041 -0.19107 -0.27748 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-2 C   
+13976 O O   . PRO B-2 128 ? 1.48237 1.29424 1.86747 -0.35865 -0.18823 -0.26373 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-2 O   
+13977 C CB  . PRO B-2 128 ? 1.75432 1.57006 2.19390 -0.35959 -0.22512 -0.31382 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-2 CB  
+13978 C CG  . PRO B-2 128 ? 1.83444 1.66479 2.31448 -0.37450 -0.21938 -0.31978 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-2 CG  
+13979 C CD  . PRO B-2 128 ? 1.67728 1.54468 2.18423 -0.37507 -0.21976 -0.32699 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-2 CD  
+13980 N N   . LYS B-2 129 ? 1.81372 1.64447 2.26930 -0.39055 -0.17413 -0.27023 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-2 N   
+13981 C CA  . LYS B-2 129 ? 1.73463 1.55000 2.17122 -0.39843 -0.15322 -0.24491 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-2 CA  
+13982 C C   . LYS B-2 129 ? 1.73762 1.56954 2.15567 -0.39384 -0.14299 -0.23139 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-2 C   
+13983 O O   . LYS B-2 129 ? 1.57733 1.39484 1.96655 -0.39315 -0.13127 -0.21084 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-2 O   
+13984 C CB  . LYS B-2 129 ? 1.82637 1.63560 2.29599 -0.42152 -0.13710 -0.24153 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-2 CB  
+13985 C CG  . LYS B-2 129 ? 1.74392 1.53067 2.22314 -0.42621 -0.14302 -0.24922 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-2 CG  
+13986 C CD  . LYS B-2 129 ? 1.89388 1.64628 2.33809 -0.41792 -0.14535 -0.23745 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-2 CD  
+13987 C CE  . LYS B-2 129 ? 1.89907 1.62865 2.35049 -0.41997 -0.15331 -0.24756 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-2 CE  
+13988 N NZ  . LYS B-2 129 ? 1.78760 1.53066 2.24298 -0.40742 -0.17422 -0.27001 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-2 NZ  
+13989 N N   . LYS B-2 130 ? 1.74268 1.60388 2.17669 -0.39006 -0.14803 -0.24310 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-2 N   
+13990 C CA  . LYS B-2 130 ? 1.80685 1.68442 2.22532 -0.38586 -0.13844 -0.23233 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-2 CA  
+13991 C C   . LYS B-2 130 ? 1.72433 1.60526 2.11129 -0.36401 -0.15337 -0.23740 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-2 C   
+13992 O O   . LYS B-2 130 ? 1.65473 1.54334 2.05009 -0.35400 -0.17172 -0.25668 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-2 O   
+13993 C CB  . LYS B-2 130 ? 1.81132 1.71877 2.27063 -0.39736 -0.13045 -0.24106 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-2 CB  
+13994 C CG  . LYS B-2 130 ? 1.65021 1.55328 2.14264 -0.42068 -0.11268 -0.23756 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-2 CG  
+13995 C CD  . LYS B-2 130 ? 1.66094 1.59462 2.19356 -0.43218 -0.10099 -0.24552 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-2 CD  
+13996 C CE  . LYS B-2 130 ? 1.87310 1.81525 2.38109 -0.42904 -0.08648 -0.22964 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-2 CE  
+13997 N NZ  . LYS B-2 130 ? 1.64487 1.61552 2.19232 -0.44072 -0.07232 -0.23708 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-2 NZ  
+13998 N N   . ASN B-2 131 ? 1.50772 1.38111 1.85747 -0.35665 -0.14553 -0.22056 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-2 N   
+13999 C CA  . ASN B-2 131 ? 1.68724 1.56051 2.00358 -0.33742 -0.15508 -0.22289 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-2 CA  
+14000 C C   . ASN B-2 131 ? 1.56485 1.46094 1.88031 -0.33529 -0.14839 -0.22046 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-2 C   
+14001 O O   . ASN B-2 131 ? 1.41539 1.31556 1.72878 -0.34469 -0.13165 -0.20539 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-2 O   
+14002 C CB  . ASN B-2 131 ? 1.50751 1.35708 1.78539 -0.33054 -0.15074 -0.20780 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-2 CB  
+14003 C CG  . ASN B-2 131 ? 1.32765 1.17059 1.57157 -0.31124 -0.16052 -0.21315 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-2 CG  
+14004 O OD1 . ASN B-2 131 ? 1.37127 1.22792 1.61013 -0.30250 -0.16576 -0.22101 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-2 OD1 
+14005 N ND2 . ASN B-2 131 ? 1.36921 1.18932 1.58912 -0.30424 -0.16201 -0.20904 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-2 ND2 
+14006 N N   . PHE B-2 132 ? 1.63752 1.54616 1.95195 -0.32198 -0.16195 -0.23543 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-2 N   
+14007 C CA  . PHE B-2 132 ? 1.49791 1.42795 1.81302 -0.31853 -0.15674 -0.23501 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-2 CA  
+14008 C C   . PHE B-2 132 ? 1.40699 1.32674 1.67711 -0.30772 -0.15061 -0.22177 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-2 C   
+14009 O O   . PHE B-2 132 ? 1.28078 1.21169 1.54656 -0.31114 -0.13779 -0.21224 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-2 O   
+14010 C CB  . PHE B-2 132 ? 1.49374 1.44107 1.82735 -0.30758 -0.17488 -0.25702 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-2 CB  
+14011 C CG  . PHE B-2 132 ? 1.48779 1.45434 1.81784 -0.29998 -0.17191 -0.25791 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-2 CG  
+14012 C CD1 . PHE B-2 132 ? 1.61734 1.60603 1.97559 -0.31297 -0.15611 -0.25343 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-2 CD1 
+14013 C CD2 . PHE B-2 132 ? 1.38381 1.34365 1.68041 -0.27958 -0.18383 -0.26334 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-2 CD2 
+14014 C CE1 . PHE B-2 132 ? 1.57363 1.57933 1.92875 -0.30537 -0.15301 -0.25482 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-2 CE1 
+14015 C CE2 . PHE B-2 132 ? 1.32301 1.29817 1.61518 -0.27184 -0.18115 -0.26422 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-2 CE2 
+14016 C CZ  . PHE B-2 132 ? 1.37597 1.37507 1.69851 -0.28458 -0.16611 -0.26021 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-2 CZ  
+14017 N N   . LYS B-2 133 ? 1.51284 1.41077 1.74968 -0.29518 -0.15851 -0.22177 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-2 N   
+14018 C CA  . LYS B-2 133 ? 1.36432 1.25208 1.56113 -0.28594 -0.15153 -0.21073 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-2 CA  
+14019 C C   . LYS B-2 133 ? 1.28810 1.17308 1.47938 -0.29767 -0.13429 -0.19113 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-2 C   
+14020 O O   . LYS B-2 133 ? 1.20479 1.09529 1.37980 -0.29684 -0.12447 -0.18199 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-2 O   
+14021 C CB  . LYS B-2 133 ? 1.27603 1.13925 1.44090 -0.27182 -0.16077 -0.21533 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-2 CB  
+14022 C CG  . LYS B-2 133 ? 1.38940 1.24982 1.53734 -0.25450 -0.17518 -0.23060 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-2 CG  
+14023 C CD  . LYS B-2 133 ? 1.51088 1.34415 1.61373 -0.24048 -0.17544 -0.22924 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-2 CD  
+14024 C CE  . LYS B-2 133 ? 1.31859 1.13095 1.41634 -0.23617 -0.18597 -0.23795 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-2 CE  
+14025 N NZ  . LYS B-2 133 ? 1.71749 1.53033 1.82166 -0.22660 -0.20633 -0.25743 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-2 NZ  
+14026 N N   . PHE B-2 134 ? 1.30652 1.18111 1.50935 -0.30791 -0.13127 -0.18481 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-2 N   
+14027 C CA  . PHE B-2 134 ? 1.35557 1.22481 1.55084 -0.31749 -0.11726 -0.16637 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-2 CA  
+14028 C C   . PHE B-2 134 ? 1.38113 1.26663 1.59526 -0.33080 -0.10510 -0.16022 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-2 C   
+14029 O O   . PHE B-2 134 ? 1.36647 1.25137 1.56551 -0.33500 -0.09359 -0.14608 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-2 O   
+14030 C CB  . PHE B-2 134 ? 1.33124 1.18109 1.53031 -0.32260 -0.11831 -0.16124 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-2 CB  
+14031 C CG  . PHE B-2 134 ? 1.30484 1.13668 1.47912 -0.31046 -0.12405 -0.16147 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-2 CG  
+14032 C CD1 . PHE B-2 134 ? 1.39772 1.22207 1.56712 -0.29956 -0.13629 -0.17629 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-2 CD1 
+14033 C CD2 . PHE B-2 134 ? 1.30303 1.12508 1.45899 -0.30957 -0.11714 -0.14775 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-2 CD2 
+14034 C CE1 . PHE B-2 134 ? 1.43947 1.24561 1.58525 -0.28880 -0.13880 -0.17687 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-2 CE1 
+14035 C CE2 . PHE B-2 134 ? 1.27785 1.08514 1.41539 -0.29888 -0.12057 -0.14925 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-2 CE2 
+14036 C CZ  . PHE B-2 134 ? 1.37935 1.17806 1.51132 -0.28889 -0.13003 -0.16356 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-2 CZ  
+14037 N N   . GLN B-2 135 ? 1.30361 1.20345 1.55092 -0.33758 -0.10709 -0.17146 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-2 N   
+14038 C CA  . GLN B-2 135 ? 1.23731 1.15442 1.50355 -0.34927 -0.09362 -0.16795 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-2 CA  
+14039 C C   . GLN B-2 135 ? 1.23085 1.16250 1.48177 -0.34062 -0.09085 -0.16830 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-2 C   
+14040 O O   . GLN B-2 135 ? 1.36776 1.30596 1.61483 -0.34781 -0.07640 -0.15837 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-2 O   
+14041 C CB  . GLN B-2 135 ? 1.37095 1.30292 1.68151 -0.35806 -0.09641 -0.18292 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-2 CB  
+14042 C CG  . GLN B-2 135 ? 1.47496 1.39833 1.80681 -0.37694 -0.08384 -0.17576 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-2 CG  
+14043 C CD  . GLN B-2 135 ? 1.65711 1.59663 2.03732 -0.38667 -0.08599 -0.19292 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-2 CD  
+14044 O OE1 . GLN B-2 135 ? 1.62636 1.58652 2.02596 -0.37856 -0.09819 -0.21057 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-2 OE1 
+14045 N NE2 . GLN B-2 135 ? 1.69543 1.62465 2.09555 -0.40388 -0.07444 -0.18842 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-2 NE2 
+14046 N N   . LEU B-2 136 ? 1.28461 1.21849 1.52362 -0.32474 -0.10421 -0.17964 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-2 N   
+14047 C CA  . LEU B-2 136 ? 1.10864 1.05187 1.32899 -0.31507 -0.10192 -0.17990 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-2 CA  
+14048 C C   . LEU B-2 136 ? 1.15061 1.08018 1.33382 -0.31299 -0.09316 -0.16431 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-2 C   
+14049 O O   . LEU B-2 136 ? 1.19780 1.13478 1.37010 -0.31432 -0.08278 -0.15762 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-2 O   
+14050 C CB  . LEU B-2 136 ? 1.00895 0.95273 1.22220 -0.29766 -0.11897 -0.19601 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-2 CB  
+14051 C CG  . LEU B-2 136 ? 1.04614 0.99582 1.23789 -0.28552 -0.11798 -0.19770 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-2 CG  
+14052 C CD1 . LEU B-2 136 ? 1.21061 1.18543 1.43019 -0.29201 -0.10996 -0.20063 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-2 CD1 
+14053 C CD2 . LEU B-2 136 ? 1.06021 1.00178 1.23631 -0.26673 -0.13570 -0.21215 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-2 CD2 
+14054 N N   . ALA B-2 137 ? 1.27881 1.18898 1.44398 -0.30968 -0.09725 -0.15946 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B-2 N   
+14055 C CA  . ALA B-2 137 ? 1.19301 1.09215 1.32766 -0.30742 -0.09031 -0.14688 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B-2 CA  
+14056 C C   . ALA B-2 137 ? 1.25166 1.15217 1.38740 -0.32058 -0.07742 -0.13179 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B-2 C   
+14057 O O   . ALA B-2 137 ? 1.16759 1.06963 1.28381 -0.32036 -0.06963 -0.12374 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B-2 O   
+14058 C CB  . ALA B-2 137 ? 1.18707 1.06686 1.30824 -0.30122 -0.09707 -0.14664 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B-2 CB  
+14059 N N   . LEU B-2 138 ? 1.31423 1.21162 1.47021 -0.33202 -0.07493 -0.12797 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-2 N   
+14060 C CA  . LEU B-2 138 ? 1.25795 1.15197 1.41061 -0.34410 -0.06227 -0.11331 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-2 CA  
+14061 C C   . LEU B-2 138 ? 1.26407 1.17458 1.42153 -0.34931 -0.05106 -0.11327 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-2 C   
+14062 O O   . LEU B-2 138 ? 1.04568 0.95365 1.18459 -0.35348 -0.04097 -0.10178 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-2 O   
+14063 C CB  . LEU B-2 138 ? 1.12246 1.00575 1.29437 -0.35516 -0.06069 -0.10996 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-2 CB  
+14064 C CG  . LEU B-2 138 ? 1.38877 1.26403 1.55616 -0.36839 -0.04633 -0.09517 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-2 CG  
+14065 C CD1 . LEU B-2 138 ? 1.23573 1.09812 1.36984 -0.36461 -0.04522 -0.08084 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-2 CD1 
+14066 C CD2 . LEU B-2 138 ? 1.39824 1.25959 1.58455 -0.37914 -0.04408 -0.09320 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-2 CD2 
+14067 N N   . ASP B-2 139 ? 1.16542 1.09296 1.34797 -0.34841 -0.05331 -0.12697 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-2 N   
+14068 C CA  . ASP B-2 139 ? 1.12881 1.07396 1.31932 -0.35183 -0.04260 -0.12899 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-2 CA  
+14069 C C   . ASP B-2 139 ? 1.19810 1.14562 1.35948 -0.34132 -0.04195 -0.12719 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-2 C   
+14070 O O   . ASP B-2 139 ? 1.05853 1.01100 1.21038 -0.34574 -0.02955 -0.12075 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-2 O   
+14071 C CB  . ASP B-2 139 ? 1.14745 1.11226 1.37522 -0.35097 -0.04802 -0.14648 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-2 CB  
+14072 C CG  . ASP B-2 139 ? 1.27440 1.25875 1.51979 -0.35725 -0.03437 -0.14907 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-2 CG  
+14073 O OD1 . ASP B-2 139 ? 1.25508 1.23423 1.48606 -0.36629 -0.01820 -0.13594 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-2 OD1 
+14074 O OD2 . ASP B-2 139 ? 1.33427 1.33866 1.60752 -0.35246 -0.04014 -0.16481 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-2 OD2 
+14075 N N   . ILE B-2 140 ? 1.26715 1.20896 1.41254 -0.32772 -0.05399 -0.13305 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-2 N   
+14076 C CA  . ILE B-2 140 ? 1.15227 1.09353 1.26962 -0.31808 -0.05241 -0.13219 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-2 CA  
+14077 C C   . ILE B-2 140 ? 1.19404 1.12468 1.28574 -0.32324 -0.04379 -0.11726 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-2 C   
+14078 O O   . ILE B-2 140 ? 1.17972 1.11377 1.25469 -0.32281 -0.03576 -0.11358 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-2 O   
+14079 C CB  . ILE B-2 140 ? 1.06862 1.00131 1.17219 -0.30300 -0.06535 -0.14168 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-2 CB  
+14080 C CG1 . ILE B-2 140 ? 1.19289 1.13732 1.31503 -0.29458 -0.07490 -0.15762 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-2 CG1 
+14081 C CG2 . ILE B-2 140 ? 1.15654 1.08081 1.22629 -0.29540 -0.06137 -0.13765 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-2 CG2 
+14082 C CD1 . ILE B-2 140 ? 1.24268 1.17436 1.34543 -0.27843 -0.08771 -0.16716 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-2 CD1 
+14083 N N   . LEU B-2 141 ? 1.19406 1.11141 1.28259 -0.32759 -0.04628 -0.10921 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-2 N   
+14084 C CA  . LEU B-2 141 ? 1.17536 1.08287 1.24119 -0.33115 -0.04128 -0.09617 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-2 CA  
+14085 C C   . LEU B-2 141 ? 1.27393 1.18459 1.33656 -0.34185 -0.02862 -0.08709 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-2 C   
+14086 O O   . LEU B-2 141 ? 1.19188 1.10095 1.23211 -0.34203 -0.02317 -0.08090 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-2 O   
+14087 C CB  . LEU B-2 141 ? 1.17059 1.06344 1.23724 -0.33248 -0.04782 -0.09027 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-2 CB  
+14088 C CG  . LEU B-2 141 ? 1.16221 1.04808 1.22549 -0.32181 -0.05804 -0.09738 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-2 CG  
+14089 C CD1 . LEU B-2 141 ? 1.07191 0.94407 1.13997 -0.32370 -0.06342 -0.09166 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-2 CD1 
+14090 C CD2 . LEU B-2 141 ? 1.04316 0.92839 1.08354 -0.31452 -0.05653 -0.09780 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-2 CD2 
+14091 N N   . LYS B-2 142 ? 1.28722 1.20110 1.37150 -0.35127 -0.02288 -0.08687 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-2 N   
+14092 C CA  . LYS B-2 142 ? 1.18840 1.10237 1.26821 -0.36205 -0.00799 -0.07846 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-2 CA  
+14093 C C   . LYS B-2 142 ? 1.16258 1.09213 1.24034 -0.35960 0.00009  -0.08433 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-2 C   
+14094 O O   . LYS B-2 142 ? 1.40986 1.33649 1.46911 -0.36458 0.01144  -0.07652 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-2 O   
+14095 C CB  . LYS B-2 142 ? 1.09295 1.00554 1.19901 -0.37365 -0.00132 -0.07816 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-2 CB  
+14096 C CG  . LYS B-2 142 ? 1.21534 1.10786 1.31945 -0.37743 -0.00662 -0.06996 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-2 CG  
+14097 C CD  . LYS B-2 142 ? 1.17897 1.06856 1.31001 -0.38995 0.00170  -0.07082 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-2 CD  
+14098 C CE  . LYS B-2 142 ? 1.29881 1.16486 1.42535 -0.39310 -0.00327 -0.06220 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-2 CE  
+14099 N NZ  . LYS B-2 142 ? 1.50650 1.36755 1.66031 -0.40613 0.00559  -0.06409 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-2 NZ  
+14100 N N   . LYS B-2 143 ? 1.17152 1.11574 1.26587 -0.35101 -0.00615 -0.09822 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-2 N   
+14101 C CA  . LYS B-2 143 ? 1.10339 1.06175 1.19682 -0.34672 0.00042  -0.10471 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-2 CA  
+14102 C C   . LYS B-2 143 ? 1.01765 0.96985 1.07781 -0.33815 -0.00108 -0.10219 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-2 C   
+14103 O O   . LYS B-2 143 ? 1.31974 1.27633 1.36775 -0.33853 0.00877  -0.10113 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-2 O   
+14104 C CB  . LYS B-2 143 ? 1.25456 1.22928 1.37654 -0.33863 -0.00787 -0.12114 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-2 CB  
+14105 C CG  . LYS B-2 143 ? 1.23445 1.22038 1.39648 -0.34755 -0.00578 -0.12753 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-2 CG  
+14106 C CD  . LYS B-2 143 ? 1.35439 1.35368 1.53249 -0.35710 0.01205  -0.12760 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-2 CD  
+14107 C CE  . LYS B-2 143 ? 1.39115 1.40938 1.61757 -0.36201 0.01202  -0.14109 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-2 CE  
+14108 N NZ  . LYS B-2 143 ? 1.36505 1.37364 1.60755 -0.37065 0.00730  -0.13946 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-2 NZ  
+14109 N N   . SER B-2 144 ? 1.09151 1.03312 1.13761 -0.33091 -0.01198 -0.10196 ? ? ? ? ? ? 145 SER B-2 N   
+14110 C CA  . SER B-2 144 ? 1.29183 1.22771 1.31071 -0.32263 -0.01326 -0.10242 ? ? ? ? ? ? 145 SER B-2 CA  
+14111 C C   . SER B-2 144 ? 1.17349 1.09726 1.17080 -0.32768 -0.01198 -0.09092 ? ? ? ? ? ? 145 SER B-2 C   
+14112 O O   . SER B-2 144 ? 1.05211 0.96757 1.05276 -0.32959 -0.01856 -0.08635 ? ? ? ? ? ? 145 SER B-2 O   
+14113 C CB  . SER B-2 144 ? 1.16102 1.09258 1.17885 -0.31035 -0.02463 -0.11202 ? ? ? ? ? ? 145 SER B-2 CB  
+14114 O OG  . SER B-2 144 ? 0.99332 0.91605 0.98441 -0.30393 -0.02354 -0.11199 ? ? ? ? ? ? 145 SER B-2 OG  
+14115 N N   . LEU B-2 145 ? 1.24351 1.16617 1.21919 -0.32903 -0.00453 -0.08721 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-2 N   
+14116 C CA  . LEU B-2 145 ? 1.12942 1.04191 1.08454 -0.33251 -0.00560 -0.07840 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-2 CA  
+14117 C C   . LEU B-2 145 ? 1.30302 1.21000 1.25102 -0.32497 -0.01352 -0.08265 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-2 C   
+14118 O O   . LEU B-2 145 ? 1.29300 1.19330 1.23862 -0.32629 -0.01963 -0.07776 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-2 O   
+14119 C CB  . LEU B-2 145 ? 1.20516 1.11761 1.13893 -0.33634 0.00423  -0.07478 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-2 CB  
+14120 C CG  . LEU B-2 145 ? 1.06602 0.96959 0.97640 -0.33802 0.00143  -0.06908 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-2 CG  
+14121 C CD1 . LEU B-2 145 ? 1.07742 0.97185 0.98636 -0.34353 -0.00426 -0.05870 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-2 CD1 
+14122 C CD2 . LEU B-2 145 ? 0.96314 0.86645 0.85173 -0.34073 0.01109  -0.06827 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-2 CD2 
+14123 N N   . VAL B-2 146 ? 1.37072 1.27913 1.31495 -0.31662 -0.01286 -0.09203 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-2 N   
+14124 C CA  . VAL B-2 146 ? 1.01674 0.91719 0.95245 -0.30999 -0.01687 -0.09672 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-2 CA  
+14125 C C   . VAL B-2 146 ? 1.12050 1.01668 1.07133 -0.30730 -0.02577 -0.09799 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-2 C   
+14126 O O   . VAL B-2 146 ? 1.20045 1.09015 1.14873 -0.30577 -0.02900 -0.09789 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-2 O   
+14127 C CB  . VAL B-2 146 ? 0.95640 0.85422 0.88035 -0.30102 -0.01288 -0.10593 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-2 CB  
+14128 C CG1 . VAL B-2 146 ? 1.48528 1.37107 1.39995 -0.29422 -0.01476 -0.11133 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-2 CG1 
+14129 C CG2 . VAL B-2 146 ? 0.88915 0.78855 0.79584 -0.30368 -0.00364 -0.10470 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-2 CG2 
+14130 N N   . ALA B-2 147 ? 1.10768 1.00785 1.07636 -0.30693 -0.02953 -0.10015 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B-2 N   
+14131 C CA  . ALA B-2 147 ? 1.01641 0.91119 0.99910 -0.30466 -0.03809 -0.10194 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B-2 CA  
+14132 C C   . ALA B-2 147 ? 1.17072 1.06100 1.15688 -0.31099 -0.04101 -0.09254 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B-2 C   
+14133 O O   . ALA B-2 147 ? 1.11971 1.00277 1.10856 -0.30737 -0.04644 -0.09374 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B-2 O   
+14134 C CB  . ALA B-2 147 ? 1.07770 0.97879 1.08128 -0.30497 -0.04171 -0.10657 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B-2 CB  
+14135 N N   . ARG B-2 148 ? 1.19498 1.08768 1.17946 -0.31959 -0.03730 -0.08326 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-2 N   
+14136 C CA  . ARG B-2 148 ? 0.99966 0.88507 0.98287 -0.32389 -0.04155 -0.07376 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-2 CA  
+14137 C C   . ARG B-2 148 ? 1.03833 0.92187 1.00840 -0.32093 -0.04368 -0.07349 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-2 C   
+14138 O O   . ARG B-2 148 ? 1.00318 0.88157 0.97785 -0.31926 -0.05078 -0.07102 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-2 O   
+14139 C CB  . ARG B-2 148 ? 0.88148 0.76536 0.85987 -0.33313 -0.03616 -0.06369 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-2 CB  
+14140 C CG  . ARG B-2 148 ? 0.97662 0.86220 0.97309 -0.33835 -0.03253 -0.06397 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-2 CG  
+14141 C CD  . ARG B-2 148 ? 0.90540 0.78509 0.89412 -0.34838 -0.02418 -0.05317 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-2 CD  
+14142 N NE  . ARG B-2 148 ? 1.08400 0.96852 1.05450 -0.35049 -0.01510 -0.05178 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-2 NE  
+14143 C CZ  . ARG B-2 148 ? 1.03826 0.93347 1.01524 -0.35287 -0.00502 -0.05677 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-2 CZ  
+14144 N NH1 . ARG B-2 148 ? 1.12336 1.02760 1.12667 -0.35350 -0.00367 -0.06424 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-2 NH1 
+14145 N NH2 . ARG B-2 148 ? 0.97407 0.87141 0.93195 -0.35429 0.00334  -0.05521 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-2 NH2 
+14146 N N   . GLN B-2 149 ? 0.98519 0.87317 0.94089 -0.32022 -0.03754 -0.07695 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-2 N   
+14147 C CA  . GLN B-2 149 ? 1.03776 0.92520 0.98388 -0.31880 -0.03862 -0.07851 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-2 CA  
+14148 C C   . GLN B-2 149 ? 1.10918 0.99366 1.06351 -0.31198 -0.04075 -0.08675 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-2 C   
+14149 O O   . GLN B-2 149 ? 1.08635 0.97035 1.04507 -0.31114 -0.04483 -0.08729 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-2 O   
+14150 C CB  . GLN B-2 149 ? 1.05877 0.94961 0.98730 -0.32028 -0.03024 -0.08119 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-2 CB  
+14151 C CG  . GLN B-2 149 ? 0.96223 0.85400 0.87818 -0.32721 -0.02713 -0.07314 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-2 CG  
+14152 C CD  . GLN B-2 149 ? 1.21940 1.11317 1.11711 -0.32826 -0.01901 -0.07669 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-2 CD  
+14153 O OE1 . GLN B-2 149 ? 1.21038 1.10473 1.10567 -0.32366 -0.01375 -0.08483 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-2 OE1 
+14154 N NE2 . GLN B-2 149 ? 1.19079 1.08279 1.07265 -0.33380 -0.01796 -0.07064 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-2 NE2 
+14155 N N   . TYR B-2 150 ? 1.26122 1.14301 1.21746 -0.30656 -0.03805 -0.09389 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-2 N   
+14156 C CA  . TYR B-2 150 ? 1.10503 0.97975 1.06346 -0.29972 -0.03781 -0.10189 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-2 CA  
+14157 C C   . TYR B-2 150 ? 1.05154 0.92281 1.02682 -0.29833 -0.04573 -0.10025 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-2 C   
+14158 O O   . TYR B-2 150 ? 0.97158 0.83979 0.95167 -0.29549 -0.04575 -0.10393 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-2 O   
+14159 C CB  . TYR B-2 150 ? 0.90767 0.77650 0.85847 -0.29274 -0.03456 -0.10970 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-2 CB  
+14160 C CG  . TYR B-2 150 ? 1.12963 0.98649 1.08024 -0.28510 -0.03494 -0.11718 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-2 CG  
+14161 C CD1 . TYR B-2 150 ? 1.02608 0.87492 0.96616 -0.28251 -0.02703 -0.12241 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-2 CD1 
+14162 C CD2 . TYR B-2 150 ? 1.18387 1.03601 1.14438 -0.28101 -0.04208 -0.11965 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-2 CD2 
+14163 C CE1 . TYR B-2 150 ? 1.01093 0.84609 0.94820 -0.27572 -0.02484 -0.12927 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-2 CE1 
+14164 C CE2 . TYR B-2 150 ? 1.08627 0.92483 1.04299 -0.27360 -0.04187 -0.12676 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-2 CE2 
+14165 C CZ  . TYR B-2 150 ? 1.03605 0.86551 0.98007 -0.27081 -0.03254 -0.13123 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-2 CZ  
+14166 O OH  . TYR B-2 150 ? 1.35673 1.17005 1.29442 -0.26362 -0.02982 -0.13834 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-2 OH  
+14167 N N   . ILE B-2 151 ? 0.90044 0.77166 0.88612 -0.30051 -0.05145 -0.09544 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-2 N   
+14168 C CA  . ILE B-2 151 ? 0.94595 0.81135 0.94667 -0.29888 -0.05887 -0.09393 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-2 CA  
+14169 C C   . ILE B-2 151 ? 1.06875 0.93538 1.07358 -0.30079 -0.06343 -0.08776 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-2 C   
+14170 O O   . ILE B-2 151 ? 1.07664 0.93965 1.09205 -0.29644 -0.06725 -0.09044 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-2 O   
+14171 C CB  . ILE B-2 151 ? 0.97984 0.84373 0.99075 -0.30244 -0.06279 -0.09014 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-2 CB  
+14172 C CG1 . ILE B-2 151 ? 1.11405 0.97842 1.12527 -0.29867 -0.06136 -0.09903 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-2 CG1 
+14173 C CG2 . ILE B-2 151 ? 0.95246 0.80782 0.97735 -0.30130 -0.07023 -0.08769 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-2 CG2 
+14174 C CD1 . ILE B-2 151 ? 1.02675 0.88171 1.03608 -0.28950 -0.06322 -0.10889 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-2 CD1 
+14175 N N   . PHE B-2 152 ? 1.22650 1.09769 1.22257 -0.30646 -0.06361 -0.08014 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-2 N   
+14176 C CA  . PHE B-2 152 ? 1.21955 1.09148 1.21707 -0.30687 -0.07059 -0.07501 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-2 CA  
+14177 C C   . PHE B-2 152 ? 1.13836 1.01646 1.13902 -0.30358 -0.06870 -0.08351 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-2 C   
+14178 O O   . PHE B-2 152 ? 1.23163 1.11118 1.24507 -0.30035 -0.07548 -0.08462 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-2 O   
+14179 C CB  . PHE B-2 152 ? 1.22312 1.09549 1.20484 -0.31316 -0.07102 -0.06562 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-2 CB  
+14180 C CG  . PHE B-2 152 ? 1.49657 1.36603 1.47622 -0.31238 -0.08159 -0.05905 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-2 CG  
+14181 C CD1 . PHE B-2 152 ? 1.62283 1.48854 1.61820 -0.30668 -0.09101 -0.05918 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-2 CD1 
+14182 C CD2 . PHE B-2 152 ? 1.51313 1.38249 1.47383 -0.31625 -0.08296 -0.05330 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-2 CD2 
+14183 C CE1 . PHE B-2 152 ? 1.62008 1.48287 1.61366 -0.30399 -0.10294 -0.05378 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-2 CE1 
+14184 C CE2 . PHE B-2 152 ? 1.76517 1.63017 1.72113 -0.31389 -0.09519 -0.04786 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-2 CE2 
+14185 C CZ  . PHE B-2 152 ? 1.71014 1.57230 1.68325 -0.30730 -0.10589 -0.04813 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-2 CZ  
+14186 N N   . SER B-2 153 ? 1.02905 0.91031 1.01950 -0.30425 -0.05896 -0.09019 ? ? ? ? ? ? 154 SER B-2 N   
+14187 C CA  . SER B-2 153 ? 0.98702 0.87272 0.97977 -0.30317 -0.05430 -0.09864 ? ? ? ? ? ? 154 SER B-2 CA  
+14188 C C   . SER B-2 153 ? 1.20466 1.08548 1.21030 -0.29728 -0.05065 -0.10723 ? ? ? ? ? ? 154 SER B-2 C   
+14189 O O   . SER B-2 153 ? 1.19867 1.08380 1.21561 -0.29645 -0.04845 -0.11382 ? ? ? ? ? ? 154 SER B-2 O   
+14190 C CB  . SER B-2 153 ? 1.10410 0.99045 1.07859 -0.30590 -0.04360 -0.10256 ? ? ? ? ? ? 154 SER B-2 CB  
+14191 O OG  . SER B-2 153 ? 1.24165 1.13166 1.20313 -0.31124 -0.04551 -0.09529 ? ? ? ? ? ? 154 SER B-2 OG  
+14192 N N   . LYS B-2 154 ? 1.20750 1.07921 1.21228 -0.29330 -0.04961 -0.10824 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-2 N   
+14193 C CA  . LYS B-2 154 ? 1.03842 0.90135 1.04866 -0.28715 -0.04432 -0.11698 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-2 CA  
+14194 C C   . LYS B-2 154 ? 1.09246 0.95452 1.12365 -0.28374 -0.05229 -0.11620 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-2 C   
+14195 O O   . LYS B-2 154 ? 1.24350 1.10545 1.28677 -0.28059 -0.04815 -0.12329 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-2 O   
+14196 C CB  . LYS B-2 154 ? 1.13944 0.99096 1.13568 -0.28305 -0.04094 -0.12005 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-2 CB  
+14197 C CG  . LYS B-2 154 ? 1.09791 0.93520 1.08974 -0.27594 -0.03347 -0.12973 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-2 CG  
+14198 C CD  . LYS B-2 154 ? 1.47209 1.30393 1.44831 -0.27571 -0.01941 -0.13650 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-2 CD  
+14199 C CE  . LYS B-2 154 ? 1.24253 1.05520 1.20873 -0.26857 -0.00953 -0.14567 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-2 CE  
+14200 N NZ  . LYS B-2 154 ? 1.33090 1.14485 1.31918 -0.26746 -0.00887 -0.14895 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-2 NZ  
+14201 N N   . TYR B-2 155 ? 0.96780 0.82823 1.00411 -0.28440 -0.06249 -0.10808 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-2 N   
+14202 C CA  . TYR B-2 155 ? 1.03912 0.89449 1.09263 -0.28016 -0.07008 -0.10709 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-2 CA  
+14203 C C   . TYR B-2 155 ? 1.12697 0.98731 1.18837 -0.28219 -0.08150 -0.09745 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-2 C   
+14204 O O   . TYR B-2 155 ? 1.29464 1.15556 1.34492 -0.28748 -0.08486 -0.08852 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-2 O   
+14205 C CB  . TYR B-2 155 ? 1.02669 0.87044 1.07830 -0.27839 -0.07233 -0.10677 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-2 CB  
+14206 C CG  . TYR B-2 155 ? 1.10293 0.93932 1.14113 -0.27510 -0.06402 -0.11574 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-2 CG  
+14207 C CD1 . TYR B-2 155 ? 1.22864 1.05544 1.26669 -0.26852 -0.05770 -0.12533 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-2 CD1 
+14208 C CD2 . TYR B-2 155 ? 1.19212 1.02958 1.21647 -0.27770 -0.06242 -0.11495 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-2 CD2 
+14209 C CE1 . TYR B-2 155 ? 1.21118 1.02646 1.23082 -0.26412 -0.05080 -0.13309 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-2 CE1 
+14210 C CE2 . TYR B-2 155 ? 1.38944 1.21825 1.39916 -0.27261 -0.05717 -0.12333 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-2 CE2 
+14211 C CZ  . TYR B-2 155 ? 1.20642 1.02257 1.21142 -0.26559 -0.05177 -0.13198 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-2 CZ  
+14212 O OH  . TYR B-2 155 ? 1.26411 1.06705 1.24861 -0.25923 -0.04718 -0.13990 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-2 OH  
+14213 N N   . PHE B-2 156 ? 1.13653 0.99894 1.21604 -0.27723 -0.08723 -0.09957 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-2 N   
+14214 C CA  . PHE B-2 156 ? 1.28350 1.14655 1.36915 -0.27617 -0.10065 -0.09070 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-2 CA  
+14215 C C   . PHE B-2 156 ? 1.27888 1.12833 1.37295 -0.27180 -0.10805 -0.08602 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-2 C   
+14216 O O   . PHE B-2 156 ? 1.37171 1.21448 1.46216 -0.27179 -0.11830 -0.07563 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-2 O   
+14217 C CB  . PHE B-2 156 ? 1.16673 1.04278 1.26932 -0.27242 -0.10521 -0.09653 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-2 CB  
+14218 C CG  . PHE B-2 156 ? 1.15097 1.02777 1.27824 -0.26496 -0.10349 -0.10617 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-2 CG  
+14219 C CD1 . PHE B-2 156 ? 1.20910 1.08743 1.34088 -0.26471 -0.08863 -0.11798 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-2 CD1 
+14220 C CD2 . PHE B-2 156 ? 1.27255 1.14644 1.41683 -0.25763 -0.11587 -0.10349 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-2 CD2 
+14221 C CE1 . PHE B-2 156 ? 1.08324 0.96098 1.23681 -0.25816 -0.08459 -0.12730 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-2 CE1 
+14222 C CE2 . PHE B-2 156 ? 1.23887 1.11400 1.40754 -0.25033 -0.11321 -0.11315 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-2 CE2 
+14223 C CZ  . PHE B-2 156 ? 1.13463 1.01214 1.30841 -0.25103 -0.09679 -0.12527 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-2 CZ  
+14224 N N   . LYS B-2 157 ? 1.39637 1.23876 1.49874 -0.26787 -0.10280 -0.09344 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-2 N   
+14225 C CA  . LYS B-2 157 ? 1.37692 1.20457 1.48662 -0.26420 -0.10870 -0.09041 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-2 CA  
+14226 C C   . LYS B-2 157 ? 1.16934 0.98804 1.27465 -0.26431 -0.10091 -0.09755 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-2 C   
+14227 O O   . LYS B-2 157 ? 1.30768 1.12969 1.40870 -0.26299 -0.09131 -0.10709 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-2 O   
+14228 C CB  . LYS B-2 157 ? 1.38272 1.21018 1.51396 -0.25509 -0.11487 -0.09416 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-2 CB  
+14229 C CG  . LYS B-2 157 ? 1.29068 1.10066 1.42777 -0.25096 -0.12303 -0.08877 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-2 CG  
+14230 C CD  . LYS B-2 157 ? 1.29186 1.10158 1.45207 -0.24043 -0.12647 -0.09571 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-2 CD  
+14231 C CE  . LYS B-2 157 ? 1.36452 1.18959 1.53790 -0.23589 -0.13465 -0.09566 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-2 CE  
+14232 N NZ  . LYS B-2 157 ? 1.38380 1.20145 1.54699 -0.23541 -0.14935 -0.08182 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-2 NZ  
+14233 N N   . ILE B-2 158 ? 1.29332 1.09871 1.39824 -0.26576 -0.10533 -0.09324 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-2 N   
+14234 C CA  . ILE B-2 158 ? 1.27944 1.07548 1.38097 -0.26556 -0.10139 -0.10058 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-2 CA  
+14235 C C   . ILE B-2 158 ? 1.36778 1.14814 1.48116 -0.26072 -0.10684 -0.10184 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-2 C   
+14236 O O   . ILE B-2 158 ? 1.45747 1.22982 1.57561 -0.26257 -0.11410 -0.09261 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-2 O   
+14237 C CB  . ILE B-2 158 ? 1.17551 0.97234 1.26696 -0.27396 -0.10076 -0.09653 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-2 CB  
+14238 C CG1 . ILE B-2 158 ? 1.17450 0.98550 1.25316 -0.27747 -0.09436 -0.09682 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-2 CG1 
+14239 C CG2 . ILE B-2 158 ? 0.98746 0.77456 1.07909 -0.27282 -0.10057 -0.10524 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-2 CG2 
+14240 C CD1 . ILE B-2 158 ? 1.13288 0.94710 1.20437 -0.28471 -0.09265 -0.09447 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-2 CD1 
+14241 N N   . PHE B-2 159 ? 1.36807 1.14115 1.48341 -0.25429 -0.10260 -0.11314 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-2 N   
+14242 C CA  . PHE B-2 159 ? 1.27781 1.03442 1.40292 -0.24898 -0.10656 -0.11651 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-2 CA  
+14243 C C   . PHE B-2 159 ? 1.34196 1.08687 1.46010 -0.25216 -0.10803 -0.12114 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-2 C   
+14244 O O   . PHE B-2 159 ? 1.32117 1.06815 1.42675 -0.25226 -0.10360 -0.12873 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-2 O   
+14245 C CB  . PHE B-2 159 ? 1.33566 1.08976 1.46706 -0.23953 -0.10006 -0.12721 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-2 CB  
+14246 C CG  . PHE B-2 159 ? 1.49192 1.25953 1.63765 -0.23595 -0.09960 -0.12530 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-2 CG  
+14247 C CD1 . PHE B-2 159 ? 1.38767 1.17208 1.52941 -0.23890 -0.09360 -0.12605 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-2 CD1 
+14248 C CD2 . PHE B-2 159 ? 1.44355 1.20703 1.60808 -0.22915 -0.10588 -0.12387 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-2 CD2 
+14249 C CE1 . PHE B-2 159 ? 1.29863 1.09719 1.45687 -0.23601 -0.09448 -0.12624 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-2 CE1 
+14250 C CE2 . PHE B-2 159 ? 1.49836 1.27651 1.67968 -0.22487 -0.10762 -0.12385 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-2 CE2 
+14251 C CZ  . PHE B-2 159 ? 1.37698 1.17355 1.55618 -0.22871 -0.10216 -0.12553 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-2 CZ  
+14252 N N   . ILE B-2 160 ? 1.27850 1.01022 1.40475 -0.25439 -0.11482 -0.11716 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-2 N   
+14253 C CA  . ILE B-2 160 ? 1.29393 1.01549 1.41880 -0.25875 -0.11777 -0.12231 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-2 CA  
+14254 C C   . ILE B-2 160 ? 1.46582 1.16726 1.59803 -0.25288 -0.12126 -0.12844 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-2 C   
+14255 O O   . ILE B-2 160 ? 1.46173 1.15454 1.60380 -0.25054 -0.12448 -0.12185 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-2 O   
+14256 C CB  . ILE B-2 160 ? 1.40883 1.13247 1.53741 -0.27030 -0.12067 -0.11217 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-2 CB  
+14257 C CG1 . ILE B-2 160 ? 1.51742 1.26011 1.63757 -0.27551 -0.11632 -0.10617 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-2 CG1 
+14258 C CG2 . ILE B-2 160 ? 1.33370 1.05004 1.46662 -0.27559 -0.12367 -0.12000 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-2 CG2 
+14259 C CD1 . ILE B-2 160 ? 1.46935 1.21336 1.59140 -0.28688 -0.11626 -0.09541 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-2 CD1 
+14260 N N   . ASP B-2 161 ? 1.44772 1.14001 1.57328 -0.24961 -0.12136 -0.14130 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-2 N   
+14261 C CA  . ASP B-2 161 ? 1.56354 1.23491 1.69277 -0.24374 -0.12421 -0.14937 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-2 CA  
+14262 C C   . ASP B-2 161 ? 1.56886 1.23002 1.70290 -0.25107 -0.13156 -0.15308 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-2 C   
+14263 O O   . ASP B-2 161 ? 1.41829 1.08865 1.54879 -0.25687 -0.13357 -0.15665 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-2 O   
+14264 C CB  . ASP B-2 161 ? 1.57595 1.24021 1.69064 -0.23345 -0.11842 -0.16284 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-2 CB  
+14265 C CG  . ASP B-2 161 ? 1.73132 1.37295 1.84851 -0.22600 -0.11952 -0.17114 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-2 CG  
+14266 O OD1 . ASP B-2 161 ? 1.82975 1.46297 1.96229 -0.22728 -0.12408 -0.16528 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-2 OD1 
+14267 O OD2 . ASP B-2 161 ? 1.75450 1.38418 1.85574 -0.21837 -0.11537 -0.18350 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-2 OD2 
+14268 N N   . GLU B-2 162 ? 1.50817 1.15047 1.65217 -0.25066 -0.13554 -0.15311 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-2 N   
+14269 C CA  . GLU B-2 162 ? 1.46929 1.09893 1.62108 -0.25812 -0.14206 -0.15833 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-2 CA  
+14270 C C   . GLU B-2 162 ? 1.42730 1.06931 1.58800 -0.27204 -0.14258 -0.14985 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-2 C   
+14271 O O   . GLU B-2 162 ? 1.54844 1.19806 1.71203 -0.27822 -0.14558 -0.15766 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-2 O   
+14272 C CB  . GLU B-2 162 ? 1.53634 1.15950 1.67768 -0.25339 -0.14599 -0.17607 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-2 CB  
+14273 C CG  . GLU B-2 162 ? 1.51883 1.13022 1.64483 -0.23944 -0.14191 -0.18503 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-2 CG  
+14274 C CD  . GLU B-2 162 ? 1.66524 1.25235 1.79705 -0.23443 -0.14355 -0.18908 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-2 CD  
+14275 O OE1 . GLU B-2 162 ? 1.59130 1.17051 1.73902 -0.24112 -0.14721 -0.18200 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-2 OE1 
+14276 O OE2 . GLU B-2 162 ? 1.92051 1.49412 2.03921 -0.22361 -0.14012 -0.19948 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-2 OE2 
+14277 N N   . TYR B-2 163 ? 1.50469 1.14779 1.66953 -0.27634 -0.13963 -0.13414 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-2 N   
+14278 C CA  . TYR B-2 163 ? 1.63057 1.28409 1.80001 -0.28926 -0.13695 -0.12463 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-2 CA  
+14279 C C   . TYR B-2 163 ? 1.73702 1.37756 1.92081 -0.30118 -0.13846 -0.12676 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-2 C   
+14280 O O   . TYR B-2 163 ? 1.67268 1.32369 1.86354 -0.31304 -0.13494 -0.12394 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-2 O   
+14281 C CB  . TYR B-2 163 ? 1.52944 1.18354 1.69372 -0.28936 -0.13375 -0.10726 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-2 CB  
+14282 C CG  . TYR B-2 163 ? 1.54162 1.20872 1.70364 -0.30067 -0.12864 -0.09743 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-2 CG  
+14283 C CD1 . TYR B-2 163 ? 1.58744 1.27809 1.74429 -0.30166 -0.12566 -0.10105 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-2 CD1 
+14284 C CD2 . TYR B-2 163 ? 1.64478 1.29791 1.80746 -0.30996 -0.12564 -0.08440 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-2 CD2 
+14285 C CE1 . TYR B-2 163 ? 1.58976 1.29187 1.74449 -0.31157 -0.11996 -0.09273 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-2 CE1 
+14286 C CE2 . TYR B-2 163 ? 1.62039 1.28328 1.77882 -0.32037 -0.11887 -0.07564 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-2 CE2 
+14287 C CZ  . TYR B-2 163 ? 1.56069 1.24920 1.71631 -0.32109 -0.11612 -0.08020 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-2 CZ  
+14288 O OH  . TYR B-2 163 ? 1.62059 1.31849 1.77202 -0.33105 -0.10844 -0.07216 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-2 OH  
+14289 N N   . GLN B-2 164 ? 1.80348 1.42127 1.99304 -0.29886 -0.14250 -0.13237 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-2 N   
+14290 C CA  . GLN B-2 164 ? 1.65529 1.25915 1.86031 -0.31131 -0.14326 -0.13568 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-2 CA  
+14291 C C   . GLN B-2 164 ? 1.74862 1.36697 1.96471 -0.31730 -0.14731 -0.15195 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-2 C   
+14292 O O   . GLN B-2 164 ? 1.81675 1.43307 2.05084 -0.33094 -0.14619 -0.15486 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-2 O   
+14293 C CB  . GLN B-2 164 ? 1.67936 1.25394 1.88677 -0.30641 -0.14708 -0.13920 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-2 CB  
+14294 C CG  . GLN B-2 164 ? 1.71621 1.28641 1.92063 -0.29626 -0.15403 -0.15764 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-2 CG  
+14295 C CD  . GLN B-2 164 ? 1.58372 1.16245 1.77195 -0.28065 -0.15317 -0.15869 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-2 CD  
+14296 O OE1 . GLN B-2 164 ? 1.61330 1.19917 1.79615 -0.27643 -0.14882 -0.14592 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-2 OE1 
+14297 N NE2 . GLN B-2 164 ? 1.66678 1.24356 1.84656 -0.27212 -0.15703 -0.17461 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-2 NE2 
+14298 N N   . ASP B-2 165 ? 1.64812 1.28014 1.85399 -0.30719 -0.15188 -0.16301 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-2 N   
+14299 C CA  . ASP B-2 165 ? 1.75537 1.40120 1.96878 -0.30980 -0.15835 -0.17898 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-2 CA  
+14300 C C   . ASP B-2 165 ? 1.59108 1.26396 1.80807 -0.31593 -0.15408 -0.17487 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-2 C   
+14301 O O   . ASP B-2 165 ? 1.65309 1.33990 1.88091 -0.31889 -0.15978 -0.18764 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-2 O   
+14302 C CB  . ASP B-2 165 ? 1.66495 1.30691 1.86000 -0.29455 -0.16566 -0.19329 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-2 CB  
+14303 C CG  . ASP B-2 165 ? 1.74659 1.36175 1.94030 -0.28937 -0.17117 -0.20259 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-2 CG  
+14304 O OD1 . ASP B-2 165 ? 1.64423 1.24308 1.84924 -0.29559 -0.16851 -0.19548 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-2 OD1 
+14305 O OD2 . ASP B-2 165 ? 2.07761 1.68546 2.25645 -0.27864 -0.17787 -0.21704 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-2 OD2 
+14306 N N   . SER B-2 166 ? 1.32965 1.01007 1.53815 -0.31721 -0.14511 -0.15836 ? ? ? ? ? ? 167 SER B-2 N   
+14307 C CA  . SER B-2 166 ? 1.57904 1.28371 1.78850 -0.32234 -0.14005 -0.15438 ? ? ? ? ? ? 167 SER B-2 CA  
+14308 C C   . SER B-2 166 ? 1.54466 1.25523 1.77869 -0.33900 -0.13586 -0.15439 ? ? ? ? ? ? 167 SER B-2 C   
+14309 O O   . SER B-2 166 ? 1.67274 1.36685 1.91579 -0.34876 -0.13067 -0.14639 ? ? ? ? ? ? 167 SER B-2 O   
+14310 C CB  . SER B-2 166 ? 1.69065 1.39924 1.88364 -0.31978 -0.13201 -0.13721 ? ? ? ? ? ? 167 SER B-2 CB  
+14311 O OG  . SER B-2 166 ? 1.65465 1.34626 1.84954 -0.32602 -0.12730 -0.12321 ? ? ? ? ? ? 167 SER B-2 OG  
+14312 N N   . ASP B-2 167 ? 1.47988 1.21306 1.72503 -0.34204 -0.13732 -0.16380 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-2 N   
+14313 C CA  . ASP B-2 167 ? 1.51005 1.25346 1.78295 -0.35816 -0.13158 -0.16586 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-2 CA  
+14314 C C   . ASP B-2 167 ? 1.43530 1.18337 1.70228 -0.36689 -0.11656 -0.14749 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-2 C   
+14315 O O   . ASP B-2 167 ? 1.38430 1.12792 1.62643 -0.36012 -0.11298 -0.13391 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-2 O   
+14316 C CB  . ASP B-2 167 ? 1.47466 1.24201 1.76410 -0.35646 -0.13993 -0.18414 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-2 CB  
+14317 C CG  . ASP B-2 167 ? 1.46781 1.25352 1.73762 -0.34573 -0.14000 -0.18254 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-2 CG  
+14318 O OD1 . ASP B-2 167 ? 1.58377 1.38340 1.85478 -0.35222 -0.12898 -0.17271 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-2 OD1 
+14319 O OD2 . ASP B-2 167 ? 1.66661 1.45042 1.91780 -0.33089 -0.15010 -0.19118 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-2 OD2 
+14320 N N   . LYS B-2 168 ? 1.54720 1.30412 1.83776 -0.38232 -0.10736 -0.14802 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-2 N   
+14321 C CA  . LYS B-2 168 ? 1.48801 1.24573 1.77085 -0.39170 -0.09140 -0.13106 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-2 CA  
+14322 C C   . LYS B-2 168 ? 1.47254 1.25400 1.74214 -0.38509 -0.08935 -0.12903 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-2 C   
+14323 O O   . LYS B-2 168 ? 1.40041 1.17774 1.64613 -0.38365 -0.08187 -0.11335 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-2 O   
+14324 C CB  . LYS B-2 168 ? 1.36601 1.12399 1.67843 -0.41111 -0.07910 -0.13306 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-2 CB  
+14325 C CG  . LYS B-2 168 ? 1.61561 1.40095 1.96407 -0.41555 -0.08375 -0.15402 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-2 CG  
+14326 C CD  . LYS B-2 168 ? 1.88197 1.66884 2.26272 -0.43651 -0.06792 -0.15548 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-2 CD  
+14327 C CE  . LYS B-2 168 ? 1.82798 1.64649 2.25016 -0.44047 -0.07337 -0.17794 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-2 CE  
+14328 N NZ  . LYS B-2 168 ? 1.74975 1.57201 2.20840 -0.46225 -0.05546 -0.18076 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-2 NZ  
+14329 N N   . ASP B-2 169 ? 1.45756 1.26269 1.74141 -0.38057 -0.09657 -0.14504 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-2 N   
+14330 C CA  . ASP B-2 169 ? 1.45069 1.27572 1.71993 -0.37290 -0.09506 -0.14370 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-2 CA  
+14331 C C   . ASP B-2 169 ? 1.48632 1.30297 1.72186 -0.35785 -0.10080 -0.13731 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-2 C   
+14332 O O   . ASP B-2 169 ? 1.40119 1.22358 1.61660 -0.35478 -0.09460 -0.12731 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-2 O   
+14333 C CB  . ASP B-2 169 ? 1.63705 1.48605 1.92705 -0.36871 -0.10383 -0.16305 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-2 CB  
+14334 C CG  . ASP B-2 169 ? 1.67391 1.53810 2.00239 -0.38405 -0.09615 -0.17044 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-2 CG  
+14335 O OD1 . ASP B-2 169 ? 1.72645 1.58870 2.05751 -0.39699 -0.07901 -0.15792 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-2 OD1 
+14336 O OD2 . ASP B-2 169 ? 1.78565 1.66322 2.14179 -0.38306 -0.10705 -0.18945 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-2 OD2 
+14337 N N   . MET B-2 170 ? 1.54892 1.35164 1.77895 -0.34883 -0.11179 -0.14386 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-2 N   
+14338 C CA  . MET B-2 170 ? 1.38037 1.17362 1.58235 -0.33582 -0.11496 -0.13843 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-2 CA  
+14339 C C   . MET B-2 170 ? 1.37008 1.14930 1.55926 -0.33927 -0.10743 -0.12015 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-2 C   
+14340 O O   . MET B-2 170 ? 1.36891 1.14920 1.53751 -0.33197 -0.10583 -0.11248 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-2 O   
+14341 C CB  . MET B-2 170 ? 1.42505 1.20451 1.62532 -0.32617 -0.12657 -0.15045 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-2 CB  
+14342 C CG  . MET B-2 170 ? 1.56614 1.33692 1.74053 -0.31232 -0.12842 -0.14834 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-2 CG  
+14343 S SD  . MET B-2 170 ? 1.43440 1.18635 1.60504 -0.30146 -0.13990 -0.16370 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-2 SD  
+14344 C CE  . MET B-2 170 ? 1.37929 1.14476 1.55967 -0.29969 -0.15004 -0.18264 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-2 CE  
+14345 N N   . HIS B-2 171 ? 1.49680 1.26158 1.69758 -0.35018 -0.10309 -0.11351 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-2 N   
+14346 C CA  . HIS B-2 171 ? 1.49834 1.24614 1.68416 -0.35250 -0.09731 -0.09574 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-2 CA  
+14347 C C   . HIS B-2 171 ? 1.52052 1.27808 1.69441 -0.35822 -0.08692 -0.08394 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-2 C   
+14348 O O   . HIS B-2 171 ? 1.51546 1.26556 1.66836 -0.35414 -0.08574 -0.07117 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-2 O   
+14349 C CB  . HIS B-2 171 ? 1.64991 1.37478 1.84802 -0.36240 -0.09468 -0.09198 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-2 CB  
+14350 C CG  . HIS B-2 171 ? 1.61618 1.32025 1.79683 -0.36576 -0.08806 -0.07292 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-2 CG  
+14351 N ND1 . HIS B-2 171 ? 1.66096 1.34714 1.82604 -0.35547 -0.09447 -0.06504 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-2 ND1 
+14352 C CD2 . HIS B-2 171 ? 1.50859 1.20506 1.68324 -0.37739 -0.07582 -0.06050 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-2 CD2 
+14353 C CE1 . HIS B-2 171 ? 1.61139 1.27950 1.76047 -0.35959 -0.08859 -0.04849 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-2 CE1 
+14354 N NE2 . HIS B-2 171 ? 1.68778 1.35998 1.83990 -0.37312 -0.07655 -0.04497 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-2 NE2 
+14355 N N   . ASN B-2 172 ? 1.55042 1.32474 1.73797 -0.36714 -0.07983 -0.08892 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-2 N   
+14356 C CA  . ASN B-2 172 ? 1.37292 1.15504 1.54853 -0.37314 -0.06828 -0.07840 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-2 CA  
+14357 C C   . ASN B-2 172 ? 1.37430 1.16927 1.52841 -0.36199 -0.07141 -0.07678 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-2 C   
+14358 O O   . ASN B-2 172 ? 1.46221 1.25401 1.59573 -0.36279 -0.06582 -0.06427 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-2 O   
+14359 C CB  . ASN B-2 172 ? 1.40637 1.20586 1.60585 -0.38433 -0.05943 -0.08658 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-2 CB  
+14360 C CG  . ASN B-2 172 ? 1.41290 1.19815 1.63245 -0.39940 -0.05071 -0.08510 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-2 CG  
+14361 O OD1 . ASN B-2 172 ? 1.51193 1.27234 1.72669 -0.40068 -0.05267 -0.07869 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-2 OD1 
+14362 N ND2 . ASN B-2 172 ? 1.51760 1.31804 1.76105 -0.41100 -0.04015 -0.09162 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-2 ND2 
+14363 N N   . LEU B-2 173 ? 1.44215 1.24946 1.59883 -0.35158 -0.08011 -0.08963 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-2 N   
+14364 C CA  . LEU B-2 173 ? 1.38680 1.20433 1.52353 -0.34185 -0.08134 -0.08909 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-2 CA  
+14365 C C   . LEU B-2 173 ? 1.35671 1.16118 1.47547 -0.33521 -0.08475 -0.07954 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-2 C   
+14366 O O   . LEU B-2 173 ? 1.32442 1.13314 1.42600 -0.33339 -0.08171 -0.07197 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-2 O   
+14367 C CB  . LEU B-2 173 ? 1.28266 1.11046 1.42257 -0.33182 -0.08888 -0.10480 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-2 CB  
+14368 C CG  . LEU B-2 173 ? 1.22169 1.05807 1.34066 -0.32256 -0.08798 -0.10543 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-2 CG  
+14369 C CD1 . LEU B-2 173 ? 1.23552 1.08893 1.35344 -0.32642 -0.08075 -0.10574 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-2 CD1 
+14370 C CD2 . LEU B-2 173 ? 1.36116 1.19460 1.47467 -0.31034 -0.09581 -0.11811 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-2 CD2 
+14371 N N   . PHE B-2 174 ? 1.29225 1.08133 1.41630 -0.33121 -0.09157 -0.08081 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-2 N   
+14372 C CA  . PHE B-2 174 ? 1.35616 1.13441 1.46811 -0.32373 -0.09577 -0.07336 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-2 CA  
+14373 C C   . PHE B-2 174 ? 1.45988 1.22837 1.55971 -0.32927 -0.09217 -0.05721 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-2 C   
+14374 O O   . PHE B-2 174 ? 1.28588 1.05609 1.37123 -0.32395 -0.09418 -0.05087 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-2 O   
+14375 C CB  . PHE B-2 174 ? 1.39872 1.16106 1.52048 -0.31850 -0.10293 -0.07837 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-2 CB  
+14376 C CG  . PHE B-2 174 ? 1.43773 1.20505 1.56468 -0.31095 -0.10724 -0.09413 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-2 CG  
+14377 C CD1 . PHE B-2 174 ? 1.28694 1.06765 1.40319 -0.30398 -0.10596 -0.10042 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-2 CD1 
+14378 C CD2 . PHE B-2 174 ? 1.59424 1.34983 1.73384 -0.31065 -0.11236 -0.10282 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-2 CD2 
+14379 C CE1 . PHE B-2 174 ? 1.21703 0.99722 1.33189 -0.29609 -0.10942 -0.11424 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-2 CE1 
+14380 C CE2 . PHE B-2 174 ? 1.42663 1.18340 1.56592 -0.30269 -0.11712 -0.11749 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-2 CE2 
+14381 C CZ  . PHE B-2 174 ? 1.32581 1.09384 1.45110 -0.29502 -0.11551 -0.12280 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-2 CZ  
+14382 N N   . MET B-2 175 ? 1.53481 1.29156 1.63939 -0.34000 -0.08667 -0.05091 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-2 N   
+14383 C CA  . MET B-2 175 ? 1.50624 1.24863 1.59311 -0.34521 -0.08194 -0.03490 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-2 CA  
+14384 C C   . MET B-2 175 ? 1.40042 1.15729 1.47225 -0.34839 -0.07480 -0.03088 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-2 C   
+14385 O O   . MET B-2 175 ? 1.48644 1.23471 1.53628 -0.34721 -0.07492 -0.01924 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-2 O   
+14386 C CB  . MET B-2 175 ? 1.35237 1.07572 1.44653 -0.35724 -0.07440 -0.02966 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-2 CB  
+14387 C CG  . MET B-2 175 ? 1.33566 1.04053 1.44270 -0.35490 -0.08097 -0.03275 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-2 CG  
+14388 S SD  . MET B-2 175 ? 1.57726 1.25837 1.66569 -0.34271 -0.09155 -0.02099 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-2 SD  
+14389 C CE  . MET B-2 175 ? 1.94962 1.60561 2.01133 -0.35151 -0.08247 -0.00121 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-2 CE  
+14390 N N   . TYR B-2 176 ? 1.34785 1.12546 1.43012 -0.35155 -0.06947 -0.04083 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-2 N   
+14391 C CA  . TYR B-2 176 ? 1.25709 1.04858 1.32547 -0.35370 -0.06234 -0.03833 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-2 CA  
+14392 C C   . TYR B-2 176 ? 1.28121 1.07967 1.33361 -0.34332 -0.06920 -0.03805 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-2 C   
+14393 O O   . TYR B-2 176 ? 1.32540 1.12497 1.35816 -0.34430 -0.06612 -0.03062 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-2 O   
+14394 C CB  . TYR B-2 176 ? 1.18713 0.99928 1.27254 -0.35709 -0.05678 -0.05058 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-2 CB  
+14395 C CG  . TYR B-2 176 ? 1.15821 0.98547 1.23047 -0.35766 -0.04959 -0.05002 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-2 CG  
+14396 C CD1 . TYR B-2 176 ? 1.20700 1.03224 1.27166 -0.36775 -0.03691 -0.04209 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-2 CD1 
+14397 C CD2 . TYR B-2 176 ? 1.23880 1.07995 1.30481 -0.34830 -0.05403 -0.05765 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-2 CD2 
+14398 C CE1 . TYR B-2 176 ? 1.33508 1.17298 1.38701 -0.36793 -0.02992 -0.04215 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-2 CE1 
+14399 C CE2 . TYR B-2 176 ? 1.37677 1.22975 1.43011 -0.34874 -0.04723 -0.05747 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-2 CE2 
+14400 C CZ  . TYR B-2 176 ? 1.42704 1.27904 1.47383 -0.35829 -0.03572 -0.04993 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-2 CZ  
+14401 O OH  . TYR B-2 176 ? 1.22197 1.08470 1.25544 -0.35837 -0.02858 -0.05030 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-2 OH  
+14402 N N   . LEU B-2 177 ? 1.37062 1.17303 1.43124 -0.33373 -0.07773 -0.04687 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-2 N   
+14403 C CA  . LEU B-2 177 ? 1.41683 1.22598 1.46674 -0.32492 -0.08261 -0.04807 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-2 CA  
+14404 C C   . LEU B-2 177 ? 1.40610 1.20205 1.44500 -0.32185 -0.08926 -0.03714 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-2 C   
+14405 O O   . LEU B-2 177 ? 1.46293 1.26510 1.49010 -0.31797 -0.09202 -0.03522 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-2 O   
+14406 C CB  . LEU B-2 177 ? 1.27958 1.09347 1.34070 -0.31601 -0.08733 -0.06066 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-2 CB  
+14407 C CG  . LEU B-2 177 ? 1.25858 1.08230 1.32736 -0.31595 -0.08404 -0.07264 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-2 CG  
+14408 C CD1 . LEU B-2 177 ? 1.17700 0.99805 1.25077 -0.30634 -0.08880 -0.08386 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-2 CD1 
+14409 C CD2 . LEU B-2 177 ? 1.18338 1.02163 1.24088 -0.31729 -0.07735 -0.07426 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-2 CD2 
+14410 N N   . LYS B-2 178 ? 1.42770 1.20461 1.47012 -0.32307 -0.09265 -0.03052 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-2 N   
+14411 C CA  . LYS B-2 178 ? 1.42349 1.18483 1.45389 -0.31816 -0.10091 -0.01996 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-2 CA  
+14412 C C   . LYS B-2 178 ? 1.54321 1.29279 1.54922 -0.32488 -0.09646 -0.00649 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-2 C   
+14413 O O   . LYS B-2 178 ? 1.58842 1.33458 1.57679 -0.31990 -0.10332 -0.00007 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-2 O   
+14414 C CB  . LYS B-2 178 ? 1.47589 1.21776 1.51730 -0.31514 -0.10652 -0.01831 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-2 CB  
+14415 C CG  . LYS B-2 178 ? 1.76052 1.48330 1.78928 -0.30815 -0.11659 -0.00728 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-2 CG  
+14416 C CD  . LYS B-2 178 ? 1.72413 1.42356 1.76146 -0.30633 -0.12014 -0.00457 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-2 CD  
+14417 C CE  . LYS B-2 178 ? 1.64162 1.32400 1.67512 -0.31940 -0.10921 0.00158  ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-2 CE  
+14418 N NZ  . LYS B-2 178 ? 1.65918 1.32547 1.66420 -0.32501 -0.10449 0.01642  ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-2 NZ  
+14419 N N   . ASP B-2 179 ? 1.52853 1.27128 1.53319 -0.33612 -0.08482 -0.00290 ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-2 N   
+14420 C CA  . ASP B-2 179 ? 1.55118 1.27761 1.52992 -0.34325 -0.07758 0.01041  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-2 CA  
+14421 C C   . ASP B-2 179 ? 1.51617 1.25876 1.47986 -0.34550 -0.07188 0.00961  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-2 C   
+14422 O O   . ASP B-2 179 ? 1.82649 1.55834 1.76237 -0.34421 -0.07396 0.01909  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-2 O   
+14423 C CB  . ASP B-2 179 ? 1.59255 1.30544 1.57818 -0.35578 -0.06425 0.01358  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-2 CB  
+14424 C CG  . ASP B-2 179 ? 1.64996 1.33953 1.64404 -0.35470 -0.06898 0.01694  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-2 CG  
+14425 O OD1 . ASP B-2 179 ? 1.48325 1.16421 1.47331 -0.34338 -0.08271 0.01918  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-2 OD1 
+14426 O OD2 . ASP B-2 179 ? 1.53235 1.21247 1.53892 -0.36524 -0.05871 0.01651  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-2 OD2 
+14427 N N   . GLN B-2 180 ? 1.35443 1.12082 1.33403 -0.34802 -0.06546 -0.00184 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-2 N   
+14428 C CA  . GLN B-2 180 ? 1.42499 1.20542 1.39106 -0.35061 -0.05837 -0.00317 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-2 CA  
+14429 C C   . GLN B-2 180 ? 1.51406 1.31035 1.47760 -0.34139 -0.06736 -0.01003 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-2 C   
+14430 O O   . GLN B-2 180 ? 1.58316 1.37960 1.52520 -0.34043 -0.06862 -0.00591 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-2 O   
+14431 C CB  . GLN B-2 180 ? 1.35640 1.15255 1.34004 -0.35793 -0.04592 -0.01175 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-2 CB  
+14432 C CG  . GLN B-2 180 ? 1.43449 1.21782 1.42105 -0.36978 -0.03297 -0.00570 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-2 CG  
+14433 C CD  . GLN B-2 180 ? 1.84566 1.61182 1.80009 -0.37548 -0.02405 0.00765  ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-2 CD  
+14434 O OE1 . GLN B-2 180 ? 1.74139 1.51404 1.67582 -0.37294 -0.02366 0.00872  ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-2 OE1 
+14435 N NE2 . GLN B-2 180 ? 2.10904 1.85045 2.05590 -0.38326 -0.01628 0.01778  ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-2 NE2 
+14436 N N   . LEU B-2 181 ? 1.32772 1.13587 1.31203 -0.33500 -0.07282 -0.02102 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-2 N   
+14437 C CA  . LEU B-2 181 ? 1.37302 1.19516 1.35723 -0.32755 -0.07820 -0.02869 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-2 CA  
+14438 C C   . LEU B-2 181 ? 1.47070 1.28672 1.45481 -0.31953 -0.09118 -0.02627 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-2 C   
+14439 O O   . LEU B-2 181 ? 1.58001 1.40761 1.56541 -0.31438 -0.09521 -0.03256 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-2 O   
+14440 C CB  . LEU B-2 181 ? 1.32509 1.16011 1.32765 -0.32406 -0.07587 -0.04208 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-2 CB  
+14441 C CG  . LEU B-2 181 ? 1.09676 0.94081 1.10276 -0.32932 -0.06573 -0.04721 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-2 CG  
+14442 C CD1 . LEU B-2 181 ? 1.36655 1.22068 1.38212 -0.32288 -0.06577 -0.06046 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-2 CD1 
+14443 C CD2 . LEU B-2 181 ? 1.22238 1.07146 1.21008 -0.33456 -0.05776 -0.04283 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-2 CD2 
+14444 N N   . LYS B-2 182 ? 1.32711 1.12501 1.31103 -0.31825 -0.09745 -0.01798 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-2 N   
+14445 C CA  . LYS B-2 182 ? 1.53334 1.32407 1.51748 -0.30921 -0.11139 -0.01507 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-2 CA  
+14446 C C   . LYS B-2 182 ? 1.56474 1.36975 1.57226 -0.30108 -0.11602 -0.02766 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-2 C   
+14447 O O   . LYS B-2 182 ? 1.52571 1.34027 1.53625 -0.29504 -0.12329 -0.03173 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-2 O   
+14448 C CB  . LYS B-2 182 ? 1.50247 1.29154 1.46324 -0.30782 -0.11762 -0.00872 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-2 CB  
+14449 C CG  . LYS B-2 182 ? 1.60437 1.37360 1.53620 -0.31484 -0.11245 0.00481  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-2 CG  
+14450 C CD  . LYS B-2 182 ? 1.75633 1.49859 1.68343 -0.31368 -0.11628 0.01538  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-2 CD  
+14451 C CE  . LYS B-2 182 ? 1.69580 1.41386 1.59013 -0.32113 -0.10856 0.02938  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-2 CE  
+14452 N NZ  . LYS B-2 182 ? 1.72305 1.41015 1.60959 -0.32045 -0.11062 0.04034  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-2 NZ  
+14453 N N   . ILE B-2 183 ? 1.44462 1.25037 1.46896 -0.30117 -0.11128 -0.03466 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-2 N   
+14454 C CA  . ILE B-2 183 ? 1.33973 1.15417 1.38325 -0.29373 -0.11293 -0.04656 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-2 CA  
+14455 C C   . ILE B-2 183 ? 1.28061 1.08074 1.33695 -0.28756 -0.12084 -0.04488 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-2 C   
+14456 O O   . ILE B-2 183 ? 1.35853 1.14360 1.41471 -0.29122 -0.11992 -0.03978 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-2 O   
+14457 C CB  . ILE B-2 183 ? 1.30773 1.13000 1.35645 -0.29618 -0.10302 -0.05674 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-2 CB  
+14458 C CG1 . ILE B-2 183 ? 1.33556 1.17085 1.37116 -0.30077 -0.09535 -0.05872 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-2 CG1 
+14459 C CG2 . ILE B-2 183 ? 1.20585 1.03102 1.26941 -0.28823 -0.10314 -0.06838 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-2 CG2 
+14460 C CD1 . ILE B-2 183 ? 1.18947 1.03112 1.22711 -0.30068 -0.08724 -0.06909 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-2 CD1 
+14461 N N   . LYS B-2 184 ? 1.44284 1.24764 1.51202 -0.27844 -0.12800 -0.04990 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-2 N   
+14462 C CA  . LYS B-2 184 ? 1.38033 1.17208 1.46319 -0.27083 -0.13563 -0.04946 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-2 CA  
+14463 C C   . LYS B-2 184 ? 1.39908 1.18473 1.49232 -0.27150 -0.12911 -0.05696 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-2 C   
+14464 O O   . LYS B-2 184 ? 1.43857 1.23444 1.53459 -0.27256 -0.12089 -0.06714 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-2 O   
+14465 C CB  . LYS B-2 184 ? 1.39640 1.19906 1.49613 -0.26062 -0.14289 -0.05645 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-2 CB  
+14466 C CG  . LYS B-2 184 ? 1.57125 1.38212 1.66317 -0.25885 -0.15205 -0.05178 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-2 CG  
+14467 C CD  . LYS B-2 184 ? 1.67059 1.46174 1.75013 -0.25464 -0.16532 -0.03844 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-2 CD  
+14468 C CE  . LYS B-2 184 ? 1.69549 1.49256 1.76218 -0.25220 -0.17624 -0.03416 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-2 CE  
+14469 N NZ  . LYS B-2 184 ? 1.88059 1.68108 1.92297 -0.26306 -0.16782 -0.02979 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-2 NZ  
+14470 N N   . LEU B-2 185 ? 1.36418 1.13059 1.46080 -0.27049 -0.13324 -0.05209 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-2 N   
+14471 C CA  . LEU B-2 185 ? 1.28012 1.03788 1.38598 -0.27123 -0.12916 -0.05933 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-2 CA  
+14472 C C   . LEU B-2 185 ? 1.37894 1.12416 1.49900 -0.26135 -0.13574 -0.06200 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-2 C   
+14473 O O   . LEU B-2 185 ? 1.62933 1.36004 1.74794 -0.25798 -0.14387 -0.05254 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-2 O   
+14474 C CB  . LEU B-2 185 ? 1.40704 1.15211 1.50580 -0.28166 -0.12583 -0.05272 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-2 CB  
+14475 C CG  . LEU B-2 185 ? 1.37349 1.13123 1.46308 -0.29148 -0.11749 -0.05302 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-2 CG  
+14476 C CD1 . LEU B-2 185 ? 1.29547 1.04111 1.38526 -0.30188 -0.11340 -0.04845 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-2 CD1 
+14477 C CD2 . LEU B-2 185 ? 1.40885 1.18173 1.50290 -0.28895 -0.11266 -0.06686 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-2 CD2 
+14478 N N   . PHE B-2 186 ? 1.33345 1.08198 1.46490 -0.25600 -0.13183 -0.07485 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-2 N   
+14479 C CA  . PHE B-2 186 ? 1.33348 1.06931 1.47909 -0.24673 -0.13565 -0.07970 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-2 CA  
+14480 C C   . PHE B-2 186 ? 1.34832 1.06904 1.49353 -0.25039 -0.13258 -0.08498 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-2 C   
+14481 O O   . PHE B-2 186 ? 1.47988 1.20579 1.62265 -0.25134 -0.12611 -0.09567 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-2 O   
+14482 C CB  . PHE B-2 186 ? 1.39788 1.14688 1.55642 -0.23779 -0.13186 -0.09144 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-2 CB  
+14483 C CG  . PHE B-2 186 ? 1.38007 1.11834 1.55573 -0.22689 -0.13575 -0.09605 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-2 CG  
+14484 C CD1 . PHE B-2 186 ? 1.39081 1.11483 1.56926 -0.22419 -0.13128 -0.10495 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-2 CD1 
+14485 C CD2 . PHE B-2 186 ? 1.45433 1.19646 1.64322 -0.21842 -0.14470 -0.09235 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-2 CD2 
+14486 C CE1 . PHE B-2 186 ? 1.44093 1.15419 1.63493 -0.21377 -0.13383 -0.10967 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-2 CE1 
+14487 C CE2 . PHE B-2 186 ? 1.41951 1.15256 1.62639 -0.20724 -0.14829 -0.09727 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-2 CE2 
+14488 C CZ  . PHE B-2 186 ? 1.54938 1.26772 1.75877 -0.20517 -0.14190 -0.10577 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-2 CZ  
+14489 N N   . ILE B-2 187 ? 1.48548 1.18575 1.63171 -0.25214 -0.13767 -0.07795 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-2 N   
+14490 C CA  . ILE B-2 187 ? 1.47062 1.15609 1.61773 -0.25811 -0.13591 -0.08224 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-2 CA  
+14491 C C   . ILE B-2 187 ? 1.57537 1.24276 1.73299 -0.24920 -0.13917 -0.08859 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-2 C   
+14492 O O   . ILE B-2 187 ? 1.70461 1.36094 1.86719 -0.24205 -0.14498 -0.08215 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-2 O   
+14493 C CB  . ILE B-2 187 ? 1.52382 1.19742 1.66437 -0.26948 -0.13632 -0.07019 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-2 CB  
+14494 C CG1 . ILE B-2 187 ? 1.67176 1.36310 1.80142 -0.27782 -0.13172 -0.06446 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-2 CG1 
+14495 C CG2 . ILE B-2 187 ? 1.64237 1.30267 1.78906 -0.27674 -0.13458 -0.07671 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-2 CG2 
+14496 C CD1 . ILE B-2 187 ? 1.76769 1.44804 1.89091 -0.29037 -0.12836 -0.05412 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-2 CD1 
+14497 N N   . VAL B-2 188 ? 1.47999 1.14303 1.63952 -0.24866 -0.13613 -0.10161 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-2 N   
+14498 C CA  . VAL B-2 188 ? 1.46079 1.10455 1.62797 -0.24099 -0.13804 -0.10953 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-2 CA  
+14499 C C   . VAL B-2 188 ? 1.56730 1.19610 1.73373 -0.24923 -0.13915 -0.11485 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-2 C   
+14500 O O   . VAL B-2 188 ? 1.69626 1.33451 1.85748 -0.25494 -0.13700 -0.12226 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-2 O   
+14501 C CB  . VAL B-2 188 ? 1.51794 1.16837 1.68635 -0.23056 -0.13265 -0.12292 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-2 CB  
+14502 C CG1 . VAL B-2 188 ? 1.64062 1.26942 1.81139 -0.22508 -0.13285 -0.13408 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-2 CG1 
+14503 C CG2 . VAL B-2 188 ? 1.40329 1.06474 1.58153 -0.22135 -0.13246 -0.11960 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-2 CG2 
+14504 N N   . GLY B-2 189 ? 1.58267 1.18784 1.75507 -0.24952 -0.14312 -0.11178 ? ? ? ? ? ? 190 GLY B-2 N   
+14505 C CA  . GLY B-2 189 ? 1.81633 1.40665 1.99153 -0.25844 -0.14442 -0.11788 ? ? ? ? ? ? 190 GLY B-2 CA  
+14506 C C   . GLY B-2 189 ? 1.85401 1.41526 2.03546 -0.25450 -0.14786 -0.11858 ? ? ? ? ? ? 190 GLY B-2 C   
+14507 O O   . GLY B-2 189 ? 1.94781 1.49962 2.13132 -0.24469 -0.14979 -0.11228 ? ? ? ? ? ? 190 GLY B-2 O   
+14508 N N   . ASP B-2 190 ? 1.96012 1.50723 2.14578 -0.26201 -0.14934 -0.12732 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-2 N   
+14509 C CA  . ASP B-2 190 ? 2.12654 1.64322 2.31777 -0.26030 -0.15217 -0.12964 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-2 CA  
+14510 C C   . ASP B-2 190 ? 2.15727 1.65856 2.35333 -0.27530 -0.15125 -0.12072 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-2 C   
+14511 O O   . ASP B-2 190 ? 2.06801 1.57604 2.27017 -0.28814 -0.15026 -0.12722 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-2 O   
+14512 C CB  . ASP B-2 190 ? 2.01812 1.52666 2.20971 -0.25677 -0.15449 -0.14909 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-2 CB  
+14513 C CG  . ASP B-2 190 ? 2.14883 1.62479 2.34531 -0.25372 -0.15714 -0.15302 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-2 CG  
+14514 O OD1 . ASP B-2 190 ? 2.05581 1.51544 2.25473 -0.25121 -0.15705 -0.14047 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-2 OD1 
+14515 O OD2 . ASP B-2 190 ? 2.44874 1.91357 2.64479 -0.25313 -0.15996 -0.16896 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-2 OD2 
+14516 N N   . PRO B-2 191 ? 2.23188 1.71149 2.42550 -0.27416 -0.15111 -0.10641 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-2 N   
+14517 C CA  . PRO B-2 191 ? 2.18010 1.64074 2.37501 -0.28950 -0.14721 -0.09707 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-2 CA  
+14518 C C   . PRO B-2 191 ? 2.28515 1.72419 2.49145 -0.29817 -0.14744 -0.10909 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-2 C   
+14519 O O   . PRO B-2 191 ? 2.31423 1.74509 2.52710 -0.31470 -0.14226 -0.10665 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-2 O   
+14520 C CB  . PRO B-2 191 ? 2.14655 1.58429 2.33036 -0.28177 -0.14833 -0.07930 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-2 CB  
+14521 C CG  . PRO B-2 191 ? 2.32286 1.75990 2.50830 -0.26245 -0.15457 -0.08512 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-2 CG  
+14522 C CD  . PRO B-2 191 ? 2.26159 1.73206 2.45090 -0.25840 -0.15436 -0.09835 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-2 CD  
+14523 N N   . LYS B-2 192 ? 2.25018 1.67932 2.45956 -0.28812 -0.15247 -0.12277 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-2 N   
+14524 C CA  . LYS B-2 192 ? 2.37516 1.78255 2.59464 -0.29586 -0.15405 -0.13584 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-2 CA  
+14525 C C   . LYS B-2 192 ? 2.43745 1.86708 2.66700 -0.30637 -0.15594 -0.15175 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-2 C   
+14526 O O   . LYS B-2 192 ? 2.32468 1.78227 2.54958 -0.30083 -0.15795 -0.15755 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-2 O   
+14527 C CB  . LYS B-2 192 ? 2.28026 1.66844 2.49706 -0.28059 -0.15876 -0.14598 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-2 CB  
+14528 C CG  . LYS B-2 192 ? 2.33489 1.68589 2.54949 -0.27602 -0.15815 -0.13599 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-2 CG  
+14529 C CD  . LYS B-2 192 ? 2.21427 1.56301 2.41993 -0.27398 -0.15550 -0.11360 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-2 CD  
+14530 C CE  . LYS B-2 192 ? 2.11731 1.42690 2.31743 -0.26568 -0.15673 -0.10383 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-2 CE  
+14531 N NZ  . LYS B-2 192 ? 2.08594 1.39402 2.28669 -0.24439 -0.16191 -0.10982 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-2 NZ  
+14532 N N   . GLN B-2 193 ? 2.57919 1.99544 2.82329 -0.32145 -0.15552 -0.15937 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-2 N   
+14533 C CA  . GLN B-2 193 ? 2.58431 2.02241 2.84251 -0.33180 -0.15917 -0.17561 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-2 CA  
+14534 C C   . GLN B-2 193 ? 2.55827 2.00444 2.80951 -0.31889 -0.16906 -0.19476 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-2 C   
+14535 O O   . GLN B-2 193 ? 2.72898 2.20189 2.97997 -0.31825 -0.17316 -0.20376 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-2 O   
+14536 C CB  . GLN B-2 193 ? 2.63708 2.05751 2.91634 -0.35024 -0.15723 -0.18252 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-2 CB  
+14537 C CG  . GLN B-2 193 ? 2.49589 1.90531 2.78007 -0.36537 -0.14455 -0.16433 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-2 CG  
+14538 C CD  . GLN B-2 193 ? 2.40937 1.77969 2.67964 -0.36036 -0.14002 -0.14912 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-2 CD  
+14539 O OE1 . GLN B-2 193 ? 2.25401 1.60630 2.51572 -0.34633 -0.14636 -0.15352 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-2 OE1 
+14540 N NE2 . GLN B-2 193 ? 2.33949 1.69462 2.60584 -0.37110 -0.12866 -0.13122 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-2 NE2 
+14541 N N   . SER B-2 194 ? 2.53449 1.95531 2.77776 -0.30788 -0.17251 -0.20118 ? ? ? ? ? ? 195 SER B-2 N   
+14542 C CA  . SER B-2 194 ? 2.56374 1.98537 2.79388 -0.29367 -0.17957 -0.21791 ? ? ? ? ? ? 195 SER B-2 CA  
+14543 C C   . SER B-2 194 ? 2.25491 1.68553 2.49201 -0.30007 -0.18933 -0.23882 ? ? ? ? ? ? 195 SER B-2 C   
+14544 O O   . SER B-2 194 ? 2.03969 1.46904 2.29785 -0.31605 -0.19143 -0.24389 ? ? ? ? ? ? 195 SER B-2 O   
+14545 C CB  . SER B-2 194 ? 2.59767 2.04140 2.81100 -0.28012 -0.17629 -0.21154 ? ? ? ? ? ? 195 SER B-2 CB  
+14546 O OG  . SER B-2 194 ? 2.44196 1.87912 2.65140 -0.27276 -0.16965 -0.19457 ? ? ? ? ? ? 195 SER B-2 OG  
+14547 N N   . ILE B-2 195 ? 2.24207 1.68085 2.46136 -0.28737 -0.19527 -0.25154 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-2 N   
+14548 C CA  . ILE B-2 195 ? 2.30868 1.75148 2.52890 -0.28908 -0.20778 -0.27332 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-2 CA  
+14549 C C   . ILE B-2 195 ? 2.40306 1.87684 2.61578 -0.28612 -0.21129 -0.27622 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-2 C   
+14550 O O   . ILE B-2 195 ? 2.04814 1.53233 2.26961 -0.29097 -0.22267 -0.29185 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-2 O   
+14551 C CB  . ILE B-2 195 ? 2.24690 1.66251 2.44657 -0.27550 -0.21418 -0.28983 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-2 CB  
+14552 C CG1 . ILE B-2 195 ? 2.37274 1.79476 2.54111 -0.25784 -0.21277 -0.29274 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-2 CG1 
+14553 C CG2 . ILE B-2 195 ? 2.31334 1.69899 2.51396 -0.27271 -0.20716 -0.28257 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-2 CG2 
+14554 C CD1 . ILE B-2 195 ? 1.83519 1.22727 1.97862 -0.24330 -0.21492 -0.30687 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-2 CD1 
+14555 N N   . TYR B-2 196 ? 2.55138 2.04035 2.74975 -0.27833 -0.20265 -0.26252 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-2 N   
+14556 C CA  . TYR B-2 196 ? 2.68572 2.19872 2.87054 -0.27250 -0.20503 -0.26566 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-2 CA  
+14557 C C   . TYR B-2 196 ? 2.43910 1.97985 2.64018 -0.28364 -0.19841 -0.25059 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-2 C   
+14558 O O   . TYR B-2 196 ? 2.12449 1.66717 2.32695 -0.28523 -0.18766 -0.23238 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-2 O   
+14559 C CB  . TYR B-2 196 ? 2.85704 2.36429 3.01111 -0.25516 -0.19869 -0.26354 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-2 CB  
+14560 C CG  . TYR B-2 196 ? 2.86147 2.37841 2.99166 -0.24553 -0.20384 -0.27417 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-2 CG  
+14561 C CD1 . TYR B-2 196 ? 2.74907 2.29279 2.87776 -0.24699 -0.20029 -0.26603 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-2 CD1 
+14562 C CD2 . TYR B-2 196 ? 2.63311 2.12917 2.73880 -0.23416 -0.21214 -0.29226 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-2 CD2 
+14563 C CE1 . TYR B-2 196 ? 2.74115 2.29023 2.84539 -0.23725 -0.20487 -0.27519 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-2 CE1 
+14564 C CE2 . TYR B-2 196 ? 2.62015 2.12012 2.69863 -0.22400 -0.21707 -0.30131 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-2 CE2 
+14565 C CZ  . TYR B-2 196 ? 2.78348 2.30980 2.86170 -0.22550 -0.21337 -0.29246 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-2 CZ  
+14566 O OH  . TYR B-2 196 ? 2.27878 1.80598 2.32763 -0.21459 -0.21810 -0.30083 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-2 OH  
+14567 N N   . ILE B-2 197 ? 2.37862 1.94022 2.59180 -0.29059 -0.20540 -0.25894 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-2 N   
+14568 C CA  . ILE B-2 197 ? 2.18088 1.76945 2.40936 -0.30114 -0.19878 -0.24706 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-2 CA  
+14569 C C   . ILE B-2 197 ? 2.22793 1.83938 2.45021 -0.29597 -0.20662 -0.25764 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-2 C   
+14570 O O   . ILE B-2 197 ? 2.41844 2.02644 2.63815 -0.29089 -0.22049 -0.27685 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-2 O   
+14571 C CB  . ILE B-2 197 ? 1.96986 1.55917 2.23214 -0.32070 -0.19619 -0.24493 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-2 CB  
+14572 C CG1 . ILE B-2 197 ? 2.00949 1.59352 2.29050 -0.32604 -0.20972 -0.26739 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-2 CG1 
+14573 C CG2 . ILE B-2 197 ? 1.72584 1.29201 1.98931 -0.32528 -0.18589 -0.22902 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-2 CG2 
+14574 C CD1 . ILE B-2 197 ? 1.80972 1.42309 2.11326 -0.33344 -0.21681 -0.27904 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-2 CD1 
+14575 N N   . TRP B-2 198 ? 2.09247 1.72549 2.31024 -0.29614 -0.19862 -0.24541 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-2 N   
+14576 C CA  . TRP B-2 198 ? 1.81336 1.46972 2.02981 -0.29322 -0.20484 -0.25349 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-2 CA  
+14577 C C   . TRP B-2 198 ? 1.82993 1.50365 2.08363 -0.30848 -0.20949 -0.26123 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-2 C   
+14578 O O   . TRP B-2 198 ? 1.81406 1.48684 2.09177 -0.32369 -0.20097 -0.25266 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-2 O   
+14579 C CB  . TRP B-2 198 ? 1.87720 1.54969 2.07861 -0.28978 -0.19349 -0.23782 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-2 CB  
+14580 C CG  . TRP B-2 198 ? 1.81632 1.51740 2.03263 -0.29669 -0.19249 -0.23679 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-2 CG  
+14581 C CD1 . TRP B-2 198 ? 1.75506 1.47102 1.99094 -0.31047 -0.18157 -0.22348 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-2 CD1 
+14582 C CD2 . TRP B-2 198 ? 1.87070 1.58707 2.08125 -0.28896 -0.20220 -0.24948 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-2 CD2 
+14583 N NE1 . TRP B-2 198 ? 1.50595 1.24716 1.75134 -0.31248 -0.18287 -0.22768 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-2 NE1 
+14584 C CE2 . TRP B-2 198 ? 1.76205 1.50464 1.99328 -0.29898 -0.19624 -0.24363 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-2 CE2 
+14585 C CE3 . TRP B-2 198 ? 1.81839 1.52644 2.00597 -0.27367 -0.21545 -0.26529 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-2 CE3 
+14586 C CZ2 . TRP B-2 198 ? 1.54471 1.30752 1.77788 -0.29382 -0.20362 -0.25345 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-2 CZ2 
+14587 C CZ3 . TRP B-2 198 ? 1.84409 1.57013 2.03044 -0.26798 -0.22386 -0.27441 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-2 CZ3 
+14588 C CH2 . TRP B-2 198 ? 1.63495 1.38920 1.84578 -0.27787 -0.21822 -0.26869 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-2 CH2 
+14589 N N   . ARG B-2 199 ? 1.88891 1.57740 2.14728 -0.30394 -0.22290 -0.27819 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-2 N   
+14590 C CA  . ARG B-2 199 ? 2.00153 1.70568 2.29980 -0.31673 -0.23102 -0.29219 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-2 CA  
+14591 C C   . ARG B-2 199 ? 1.94707 1.67017 2.27662 -0.33526 -0.21591 -0.27943 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-2 C   
+14592 O O   . ARG B-2 199 ? 2.09918 1.82970 2.46652 -0.35025 -0.21692 -0.28830 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-2 O   
+14593 C CB  . ARG B-2 199 ? 2.06902 1.79038 2.36568 -0.30607 -0.24817 -0.31075 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-2 CB  
+14594 C CG  . ARG B-2 199 ? 1.94930 1.69233 2.23337 -0.29997 -0.24218 -0.30173 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-2 CG  
+14595 C CD  . ARG B-2 199 ? 1.95749 1.71329 2.23657 -0.28688 -0.26087 -0.32049 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-2 CD  
+14596 N NE  . ARG B-2 199 ? 2.09256 1.87365 2.41910 -0.29774 -0.27008 -0.33564 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-2 NE  
+14597 C CZ  . ARG B-2 199 ? 1.90046 1.71152 2.25387 -0.30577 -0.26299 -0.33222 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-2 CZ  
+14598 N NH1 . ARG B-2 199 ? 1.70170 1.52031 2.03742 -0.30444 -0.24737 -0.31380 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-2 NH1 
+14599 N NH2 . ARG B-2 199 ? 1.86397 1.69854 2.26331 -0.31510 -0.27082 -0.34791 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-2 NH2 
+14600 N N   . GLY B-2 200 ? 1.72934 1.45918 2.04385 -0.33507 -0.20129 -0.25962 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B-2 N   
+14601 C CA  . GLY B-2 200 ? 1.57555 1.31828 1.91276 -0.35185 -0.18553 -0.24626 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B-2 CA  
+14602 C C   . GLY B-2 200 ? 1.61018 1.33251 1.93345 -0.35666 -0.17074 -0.22454 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B-2 C   
+14603 O O   . GLY B-2 200 ? 1.47189 1.20179 1.79584 -0.36471 -0.15667 -0.20859 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B-2 O   
+14604 N N   . ALA B-2 201 ? 1.75481 1.45006 2.06442 -0.35095 -0.17438 -0.22423 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B-2 N   
+14605 C CA  . ALA B-2 201 ? 1.69545 1.37007 1.98992 -0.35180 -0.16324 -0.20461 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B-2 CA  
+14606 C C   . ALA B-2 201 ? 1.85439 1.51975 2.17059 -0.37053 -0.15159 -0.19529 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B-2 C   
+14607 O O   . ALA B-2 201 ? 2.02383 1.68594 2.36745 -0.38230 -0.15378 -0.20720 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B-2 O   
+14608 C CB  . ALA B-2 201 ? 1.75510 1.40302 2.03270 -0.34030 -0.17017 -0.20871 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B-2 CB  
+14609 N N   . GLU B-2 202 ? 1.72624 1.38550 2.02879 -0.37323 -0.13899 -0.17431 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-2 N   
+14610 C CA  . GLU B-2 202 ? 2.12339 1.76368 2.43504 -0.38849 -0.12627 -0.16163 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-2 CA  
+14611 C C   . GLU B-2 202 ? 2.01484 1.63032 2.29906 -0.38002 -0.12286 -0.14318 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-2 C   
+14612 O O   . GLU B-2 202 ? 1.82929 1.45266 2.09382 -0.37439 -0.11822 -0.12911 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-2 O   
+14613 C CB  . GLU B-2 202 ? 2.09715 1.75551 2.42006 -0.40216 -0.11286 -0.15420 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-2 CB  
+14614 C CG  . GLU B-2 202 ? 1.92622 1.56074 2.25412 -0.41852 -0.09716 -0.14064 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-2 CG  
+14615 C CD  . GLU B-2 202 ? 2.03645 1.68752 2.37556 -0.43281 -0.08161 -0.13484 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-2 CD  
+14616 O OE1 . GLU B-2 202 ? 2.10177 1.78430 2.44508 -0.42896 -0.08390 -0.14080 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-2 OE1 
+14617 O OE2 . GLU B-2 202 ? 2.27192 1.90237 2.61415 -0.44769 -0.06605 -0.12432 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-2 OE2 
+14618 N N   . PRO B-2 203 ? 1.98557 1.57127 2.26821 -0.37820 -0.12576 -0.14327 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-2 N   
+14619 C CA  . PRO B-2 203 ? 1.83071 1.39396 2.08914 -0.36766 -0.12454 -0.12696 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-2 CA  
+14620 C C   . PRO B-2 203 ? 2.02981 1.57967 2.27728 -0.37584 -0.11217 -0.10569 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-2 C   
+14621 O O   . PRO B-2 203 ? 2.00601 1.54150 2.23194 -0.36545 -0.11291 -0.09150 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-2 O   
+14622 C CB  . PRO B-2 203 ? 2.02358 1.55716 2.28698 -0.36528 -0.13023 -0.13461 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-2 CB  
+14623 C CG  . PRO B-2 203 ? 2.01004 1.55518 2.29504 -0.37005 -0.13798 -0.15743 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-2 CG  
+14624 C CD  . PRO B-2 203 ? 1.99476 1.56637 2.29758 -0.38387 -0.13195 -0.15983 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-2 CD  
+14625 N N   . GLU B-2 204 ? 2.14714 1.70056 2.40815 -0.39350 -0.10082 -0.10356 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-2 N   
+14626 C CA  . GLU B-2 204 ? 2.29129 1.82445 2.53717 -0.40196 -0.08726 -0.08315 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-2 CA  
+14627 C C   . GLU B-2 204 ? 2.20817 1.75699 2.43003 -0.39383 -0.08566 -0.06955 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-2 C   
+14628 O O   . GLU B-2 204 ? 2.21511 1.74229 2.41210 -0.39042 -0.08190 -0.05136 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-2 O   
+14629 C CB  . GLU B-2 204 ? 2.42117 1.95364 2.68952 -0.42418 -0.07271 -0.08612 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-2 CB  
+14630 C CG  . GLU B-2 204 ? 2.44308 1.94957 2.69251 -0.43466 -0.05547 -0.06524 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-2 CG  
+14631 C CD  . GLU B-2 204 ? 2.50638 2.03690 2.74827 -0.43899 -0.04574 -0.05804 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-2 CD  
+14632 O OE1 . GLU B-2 204 ? 2.39223 1.95158 2.66141 -0.44939 -0.04083 -0.07093 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-2 OE1 
+14633 O OE2 . GLU B-2 204 ? 2.59026 2.11096 2.79934 -0.43128 -0.04388 -0.04034 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-2 OE2 
+14634 N N   . ASN B-2 205 ? 2.12492 1.70951 2.35235 -0.39003 -0.08928 -0.07845 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-2 N   
+14635 C CA  . ASN B-2 205 ? 2.03139 1.63131 2.23693 -0.38280 -0.08785 -0.06714 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-2 CA  
+14636 C C   . ASN B-2 205 ? 1.99386 1.58415 2.17809 -0.36496 -0.09780 -0.05982 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-2 C   
+14637 O O   . ASN B-2 205 ? 1.88321 1.46865 2.04526 -0.36031 -0.09618 -0.04481 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-2 O   
+14638 C CB  . ASN B-2 205 ? 1.79520 1.43294 2.01127 -0.38156 -0.08998 -0.07955 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-2 CB  
+14639 C CG  . ASN B-2 205 ? 1.98453 1.63395 2.21188 -0.37138 -0.10313 -0.09812 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-2 CG  
+14640 O OD1 . ASN B-2 205 ? 1.94958 1.58572 2.16815 -0.35948 -0.11141 -0.09922 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-2 OD1 
+14641 N ND2 . ASN B-2 205 ? 1.93870 1.61194 2.18458 -0.37527 -0.10508 -0.11325 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-2 ND2 
+14642 N N   . PHE B-2 206 ? 2.00706 1.59450 2.19837 -0.35456 -0.10824 -0.07122 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-2 N   
+14643 C CA  . PHE B-2 206 ? 1.78393 1.36072 1.96068 -0.33815 -0.11634 -0.06579 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-2 CA  
+14644 C C   . PHE B-2 206 ? 2.01062 1.55099 2.17687 -0.33832 -0.11500 -0.05164 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-2 C   
+14645 O O   . PHE B-2 206 ? 1.90853 1.44039 2.05662 -0.32846 -0.11835 -0.03883 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-2 O   
+14646 C CB  . PHE B-2 206 ? 1.77555 1.35645 1.96212 -0.32768 -0.12531 -0.08261 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-2 CB  
+14647 C CG  . PHE B-2 206 ? 1.71325 1.28608 1.89010 -0.31076 -0.13200 -0.07971 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-2 CG  
+14648 C CD1 . PHE B-2 206 ? 1.53758 1.11678 1.70035 -0.30319 -0.13271 -0.06735 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-2 CD1 
+14649 C CD2 . PHE B-2 206 ? 1.86888 1.42815 2.05225 -0.30231 -0.13766 -0.09057 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-2 CD2 
+14650 C CE1 . PHE B-2 206 ? 1.60841 1.18321 1.76798 -0.28764 -0.13913 -0.06653 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-2 CE1 
+14651 C CE2 . PHE B-2 206 ? 1.76550 1.31885 1.94375 -0.28670 -0.14237 -0.08910 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-2 CE2 
+14652 C CZ  . PHE B-2 206 ? 1.73284 1.29528 1.90130 -0.27941 -0.14321 -0.07739 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-2 CZ  
+14653 N N   . ASN B-2 207 ? 2.13577 1.65313 2.31311 -0.34912 -0.11068 -0.05431 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-2 N   
+14654 C CA  . ASN B-2 207 ? 2.09440 1.57193 2.25911 -0.34987 -0.10808 -0.04047 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-2 CA  
+14655 C C   . ASN B-2 207 ? 2.05276 1.51958 2.19511 -0.35622 -0.09890 -0.02124 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-2 C   
+14656 O O   . ASN B-2 207 ? 2.14147 1.58013 2.26122 -0.34858 -0.10113 -0.00609 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-2 O   
+14657 C CB  . ASN B-2 207 ? 2.07166 1.52674 2.25406 -0.36270 -0.10321 -0.04857 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-2 CB  
+14658 C CG  . ASN B-2 207 ? 2.10574 1.56325 2.30443 -0.35467 -0.11352 -0.06674 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-2 CG  
+14659 O OD1 . ASN B-2 207 ? 2.09889 1.57830 2.29716 -0.34121 -0.12224 -0.07480 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-2 OD1 
+14660 N ND2 . ASN B-2 207 ? 1.92683 1.35978 2.13857 -0.36333 -0.11155 -0.07369 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-2 ND2 
+14661 N N   . GLY B-2 208 ? 1.99907 1.48667 2.14577 -0.36920 -0.08886 -0.02192 ? ? ? ? ? ? 209 GLY B-2 N   
+14662 C CA  . GLY B-2 208 ? 2.15358 1.63011 2.27624 -0.37562 -0.07847 -0.00439 ? ? ? ? ? ? 209 GLY B-2 CA  
+14663 C C   . GLY B-2 208 ? 2.12785 1.61179 2.22502 -0.36016 -0.08729 0.00628  ? ? ? ? ? ? 209 GLY B-2 C   
+14664 O O   . GLY B-2 208 ? 2.13381 1.59335 2.20207 -0.35876 -0.08449 0.02347  ? ? ? ? ? ? 209 GLY B-2 O   
+14665 N N   . LEU B-2 209 ? 2.13259 1.64846 2.23894 -0.34841 -0.09793 -0.00418 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-2 N   
+14666 C CA  . LEU B-2 209 ? 2.11296 1.63824 2.20041 -0.33393 -0.10703 0.00336  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-2 CA  
+14667 C C   . LEU B-2 209 ? 2.17852 1.67634 2.25425 -0.31911 -0.11815 0.01132  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-2 C   
+14668 O O   . LEU B-2 209 ? 2.05250 1.54421 2.10644 -0.30951 -0.12464 0.02293  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-2 O   
+14669 C CB  . LEU B-2 209 ? 1.95725 1.52141 2.05927 -0.32642 -0.11316 -0.01100 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-2 CB  
+14670 C CG  . LEU B-2 209 ? 1.72753 1.32103 1.82602 -0.33269 -0.10684 -0.01219 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-2 CG  
+14671 C CD1 . LEU B-2 209 ? 1.73175 1.32577 1.83846 -0.35080 -0.09311 -0.01348 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-2 CD1 
+14672 C CD2 . LEU B-2 209 ? 1.48320 1.10857 1.59494 -0.32473 -0.11235 -0.02716 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-2 CD2 
+14673 N N   . ILE B-2 210 ? 2.21517 1.69599 2.30518 -0.31629 -0.12141 0.00450  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-2 N   
+14674 C CA  . ILE B-2 210 ? 2.21325 1.66656 2.29410 -0.30133 -0.13182 0.01132  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-2 CA  
+14675 C C   . ILE B-2 210 ? 2.34461 1.75612 2.39737 -0.30505 -0.12749 0.03035  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-2 C   
+14676 O O   . ILE B-2 210 ? 2.40925 1.79968 2.44324 -0.29057 -0.13777 0.04111  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-2 O   
+14677 C CB  . ILE B-2 210 ? 2.07194 1.51664 2.17470 -0.29781 -0.13508 -0.00200 ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-2 CB  
+14678 C CG1 . ILE B-2 210 ? 1.91617 1.39805 2.04052 -0.29387 -0.13813 -0.02050 ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-2 CG1 
+14679 C CG2 . ILE B-2 210 ? 2.08632 1.50361 2.18201 -0.28083 -0.14583 0.00396  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-2 CG2 
+14680 C CD1 . ILE B-2 210 ? 1.81599 1.28882 1.95803 -0.28915 -0.14156 -0.03462 ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-2 CD1 
+14681 N N   . GLU B-2 211 ? 2.26991 1.66788 2.31871 -0.32395 -0.11205 0.03450  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-2 N   
+14682 C CA  . GLU B-2 211 ? 2.10751 1.45922 2.12799 -0.32987 -0.10387 0.05206  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-2 CA  
+14683 C C   . GLU B-2 211 ? 2.30032 1.64801 2.28753 -0.33150 -0.09945 0.06754  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-2 C   
+14684 O O   . GLU B-2 211 ? 2.43935 1.75114 2.39258 -0.32295 -0.10366 0.08385  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-2 O   
+14685 C CB  . GLU B-2 211 ? 2.07199 1.40770 2.10702 -0.35111 -0.08666 0.04774  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-2 CB  
+14686 C CG  . GLU B-2 211 ? 2.31262 1.64739 2.37779 -0.35096 -0.09084 0.03203  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-2 CG  
+14687 C CD  . GLU B-2 211 ? 2.57024 1.90139 2.65773 -0.37340 -0.07522 0.02310  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-2 CD  
+14688 O OE1 . GLU B-2 211 ? 2.52366 1.85807 2.60710 -0.38919 -0.06007 0.02810  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-2 OE1 
+14689 O OE2 . GLU B-2 211 ? 2.70921 2.03466 2.81957 -0.37530 -0.07797 0.01010  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-2 OE2 
+14690 N N   . ASN B-2 212 ? 2.35356 1.73526 2.34752 -0.34138 -0.09156 0.06263  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-2 N   
+14691 C CA  . ASN B-2 212 ? 2.33032 1.70445 2.29259 -0.34724 -0.08259 0.07643  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-2 CA  
+14692 C C   . ASN B-2 212 ? 2.43983 1.84949 2.39557 -0.33827 -0.09163 0.07485  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-2 C   
+14693 O O   . ASN B-2 212 ? 2.52540 1.93202 2.45576 -0.34412 -0.08337 0.08436  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-2 O   
+14694 C CB  . ASN B-2 212 ? 2.28110 1.65605 2.25285 -0.37082 -0.05950 0.07439  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-2 CB  
+14695 C CG  . ASN B-2 212 ? 2.47851 1.82342 2.46428 -0.38283 -0.04888 0.07241  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-2 CG  
+14696 O OD1 . ASN B-2 212 ? 2.44929 1.81287 2.47202 -0.38710 -0.05056 0.05593  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-2 OD1 
+14697 N ND2 . ASN B-2 212 ? 2.64628 1.94167 2.60031 -0.38813 -0.03796 0.08902  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-2 ND2 
+14698 N N   . SER B-2 213 ? 2.42666 1.86787 2.40335 -0.32508 -0.10668 0.06295  ? ? ? ? ? ? 214 SER B-2 N   
+14699 C CA  . SER B-2 213 ? 2.33173 1.80737 2.30542 -0.31827 -0.11369 0.05974  ? ? ? ? ? ? 214 SER B-2 CA  
+14700 C C   . SER B-2 213 ? 2.37434 1.83753 2.32474 -0.29966 -0.13123 0.06912  ? ? ? ? ? ? 214 SER B-2 C   
+14701 O O   . SER B-2 213 ? 2.26683 1.72285 2.22724 -0.28568 -0.14452 0.06634  ? ? ? ? ? ? 214 SER B-2 O   
+14702 C CB  . SER B-2 213 ? 2.12537 1.64271 2.13440 -0.31576 -0.11767 0.04061  ? ? ? ? ? ? 214 SER B-2 CB  
+14703 O OG  . SER B-2 213 ? 2.00526 1.55353 2.01109 -0.30987 -0.12304 0.03739  ? ? ? ? ? ? 214 SER B-2 OG  
+14704 N N   . THR B-2 214 ? 2.50424 1.96471 2.42395 -0.29893 -0.13182 0.07940  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-2 N   
+14705 C CA  . THR B-2 214 ? 2.48366 1.93653 2.38143 -0.28097 -0.15076 0.08659  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-2 CA  
+14706 C C   . THR B-2 214 ? 2.41332 1.91074 2.33054 -0.27224 -0.16206 0.07420  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-2 C   
+14707 O O   . THR B-2 214 ? 2.44147 1.94085 2.35616 -0.25557 -0.18048 0.07440  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-2 O   
+14708 C CB  . THR B-2 214 ? 2.45789 1.87972 2.30714 -0.28363 -0.14701 0.10411  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-2 CB  
+14709 O OG1 . THR B-2 214 ? 2.41605 1.85741 2.26135 -0.29903 -0.13080 0.10241  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-2 OG1 
+14710 C CG2 . THR B-2 214 ? 2.39726 1.76594 2.22107 -0.28844 -0.13796 0.11843  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-2 CG2 
+14711 N N   . ASP B-2 215 ? 2.31100 1.84338 2.24843 -0.28286 -0.15144 0.06284  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-2 N   
+14712 C CA  . ASP B-2 215 ? 2.21072 1.78254 2.16478 -0.27606 -0.15941 0.05110  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-2 CA  
+14713 C C   . ASP B-2 215 ? 1.96418 1.55205 1.95206 -0.26488 -0.16873 0.03792  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-2 C   
+14714 O O   . ASP B-2 215 ? 1.82404 1.42925 1.82086 -0.25234 -0.18175 0.03243  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-2 O   
+14715 C CB  . ASP B-2 215 ? 2.10499 1.70485 2.06713 -0.28986 -0.14466 0.04348  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-2 CB  
+14716 C CG  . ASP B-2 215 ? 2.35227 1.94004 2.28216 -0.30018 -0.13441 0.05502  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-2 CG  
+14717 O OD1 . ASP B-2 215 ? 2.41488 1.97973 2.31267 -0.29393 -0.14225 0.06741  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-2 OD1 
+14718 O OD2 . ASP B-2 215 ? 2.33428 1.93474 2.27019 -0.31378 -0.11876 0.05121  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-2 OD2 
+14719 N N   . PHE B-2 216 ? 1.96688 1.54926 1.97462 -0.26945 -0.16173 0.03173  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-2 N   
+14720 C CA  . PHE B-2 216 ? 1.91691 1.51340 1.95482 -0.25974 -0.16778 0.01818  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-2 CA  
+14721 C C   . PHE B-2 216 ? 1.93633 1.51187 1.97403 -0.24354 -0.18268 0.02273  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-2 C   
+14722 O O   . PHE B-2 216 ? 2.03208 1.57344 2.04662 -0.24153 -0.18645 0.03661  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-2 O   
+14723 C CB  . PHE B-2 216 ? 1.70735 1.30193 1.76358 -0.26903 -0.15697 0.00941  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-2 CB  
+14724 C CG  . PHE B-2 216 ? 1.71064 1.33244 1.77556 -0.28038 -0.14581 -0.00015 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-2 CG  
+14725 C CD1 . PHE B-2 216 ? 1.65537 1.30703 1.73598 -0.27525 -0.14686 -0.01346 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-2 CD1 
+14726 C CD2 . PHE B-2 216 ? 1.90483 1.52121 1.96257 -0.29581 -0.13363 0.00371  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-2 CD2 
+14727 C CE1 . PHE B-2 216 ? 1.68054 1.35392 1.76586 -0.28396 -0.13756 -0.02188 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-2 CE1 
+14728 C CE2 . PHE B-2 216 ? 1.80393 1.44583 1.87104 -0.30444 -0.12495 -0.00581 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-2 CE2 
+14729 C CZ  . PHE B-2 216 ? 1.77189 1.44118 1.85104 -0.29782 -0.12773 -0.01821 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-2 CZ  
+14730 N N   . ASN B-2 217 ? 1.78612 1.38125 1.84955 -0.23146 -0.19042 0.01054  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-2 N   
+14731 C CA  . ASN B-2 217 ? 1.78053 1.36111 1.85298 -0.21462 -0.20415 0.01084  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-2 CA  
+14732 C C   . ASN B-2 217 ? 1.80551 1.38143 1.90150 -0.21378 -0.19853 0.00018  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-2 C   
+14733 O O   . ASN B-2 217 ? 1.70488 1.30643 1.82287 -0.21481 -0.19245 -0.01446 ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-2 O   
+14734 C CB  . ASN B-2 217 ? 1.82948 1.43696 1.91695 -0.20084 -0.21695 0.00358  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-2 CB  
+14735 C CG  . ASN B-2 217 ? 1.94440 1.53415 2.01233 -0.18807 -0.23487 0.01539  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-2 CG  
+14736 O OD1 . ASN B-2 217 ? 1.95758 1.54811 2.04165 -0.17120 -0.24935 0.01145  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-2 OD1 
+14737 N ND2 . ASN B-2 217 ? 1.99051 1.56295 2.02265 -0.19529 -0.23414 0.02953  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-2 ND2 
+14738 N N   . LYS B-2 218 ? 1.98766 1.52817 2.07627 -0.21177 -0.20011 0.00744  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-2 N   
+14739 C CA  . LYS B-2 218 ? 1.91350 1.44393 2.02006 -0.21289 -0.19417 -0.00191 ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-2 CA  
+14740 C C   . LYS B-2 218 ? 1.89538 1.43081 2.02552 -0.19477 -0.20347 -0.01171 ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-2 C   
+14741 O O   . LYS B-2 218 ? 1.93988 1.46853 2.06847 -0.17988 -0.21714 -0.00623 ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-2 O   
+14742 C CB  . LYS B-2 218 ? 2.05423 1.54265 2.14347 -0.21993 -0.19028 0.00936  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-2 CB  
+14743 C CG  . LYS B-2 218 ? 1.91721 1.40108 1.98973 -0.24001 -0.17709 0.01616  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-2 CG  
+14744 C CD  . LYS B-2 218 ? 2.28203 1.72304 2.34053 -0.24819 -0.17090 0.02604  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-2 CD  
+14745 C CE  . LYS B-2 218 ? 2.36821 1.77363 2.39686 -0.23860 -0.17954 0.04402  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-2 CE  
+14746 N NZ  . LYS B-2 218 ? 2.41959 1.82997 2.42142 -0.24299 -0.17861 0.05547  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-2 NZ  
+14747 N N   . TYR B-2 219 ? 1.89293 1.43963 2.04457 -0.19550 -0.19610 -0.02693 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-2 N   
+14748 C CA  . TYR B-2 219 ? 1.83750 1.38859 2.01328 -0.17977 -0.20079 -0.03832 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-2 CA  
+14749 C C   . TYR B-2 219 ? 1.84972 1.38325 2.03320 -0.18297 -0.19292 -0.04734 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-2 C   
+14750 O O   . TYR B-2 219 ? 1.96666 1.49231 2.14101 -0.19780 -0.18430 -0.04750 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-2 O   
+14751 C CB  . TYR B-2 219 ? 1.85447 1.44473 2.04999 -0.17527 -0.19854 -0.05134 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-2 CB  
+14752 C CG  . TYR B-2 219 ? 1.80143 1.40909 1.99836 -0.16672 -0.21010 -0.04637 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-2 CG  
+14753 C CD1 . TYR B-2 219 ? 1.91596 1.52456 2.13114 -0.14852 -0.22269 -0.04896 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-2 CD1 
+14754 C CD2 . TYR B-2 219 ? 1.89317 1.51667 2.07434 -0.17628 -0.20925 -0.04024 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-2 CD2 
+14755 C CE1 . TYR B-2 219 ? 2.11692 1.74269 2.33549 -0.14010 -0.23565 -0.04620 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-2 CE1 
+14756 C CE2 . TYR B-2 219 ? 1.98452 1.62319 2.16611 -0.16848 -0.22117 -0.03693 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-2 CE2 
+14757 C CZ  . TYR B-2 219 ? 2.09777 1.73797 2.29850 -0.15043 -0.23511 -0.04024 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-2 CZ  
+14758 O OH  . TYR B-2 219 ? 2.04891 1.70543 2.25201 -0.14214 -0.24926 -0.03863 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-2 OH  
+14759 N N   . HIS B-2 220 ? 1.97066 1.49859 2.17252 -0.16855 -0.19630 -0.05605 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-2 N   
+14760 C CA  . HIS B-2 220 ? 2.16663 1.67619 2.37537 -0.16928 -0.18986 -0.06609 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-2 CA  
+14761 C C   . HIS B-2 220 ? 2.18403 1.71127 2.41645 -0.15705 -0.18647 -0.08288 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-2 C   
+14762 O O   . HIS B-2 220 ? 2.31497 1.86112 2.56287 -0.14478 -0.19173 -0.08501 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-2 O   
+14763 C CB  . HIS B-2 220 ? 2.26309 1.73150 2.46426 -0.16426 -0.19611 -0.05701 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-2 CB  
+14764 C CG  . HIS B-2 220 ? 2.45026 1.89571 2.65301 -0.17024 -0.18896 -0.06561 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-2 CG  
+14765 N ND1 . HIS B-2 220 ? 2.53594 1.96940 2.72647 -0.18847 -0.18211 -0.06364 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-2 ND1 
+14766 C CD2 . HIS B-2 220 ? 2.40223 1.83481 2.61832 -0.16042 -0.18779 -0.07742 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-2 CD2 
+14767 C CE1 . HIS B-2 220 ? 2.47831 1.89260 2.67457 -0.18976 -0.17844 -0.07418 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-2 CE1 
+14768 N NE2 . HIS B-2 220 ? 2.37170 1.78377 2.58139 -0.17280 -0.18148 -0.08230 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-2 NE2 
+14769 N N   . LEU B-2 221 ? 2.03744 1.55784 2.27263 -0.16064 -0.17726 -0.09564 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-2 N   
+14770 C CA  . LEU B-2 221 ? 2.09810 1.63016 2.35086 -0.15066 -0.17024 -0.11246 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-2 CA  
+14771 C C   . LEU B-2 221 ? 2.23198 1.73377 2.48988 -0.14262 -0.17002 -0.11904 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-2 C   
+14772 O O   . LEU B-2 221 ? 2.34081 1.81584 2.58589 -0.15086 -0.17056 -0.11616 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-2 O   
+14773 C CB  . LEU B-2 221 ? 1.89932 1.44896 2.14534 -0.16061 -0.15836 -0.12372 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-2 CB  
+14774 C CG  . LEU B-2 221 ? 1.63133 1.21574 1.88302 -0.16076 -0.15340 -0.12692 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-2 CG  
+14775 C CD1 . LEU B-2 221 ? 1.84957 1.44686 2.09653 -0.16498 -0.16226 -0.11194 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-2 CD1 
+14776 C CD2 . LEU B-2 221 ? 1.50502 1.09838 1.74313 -0.17071 -0.14236 -0.13627 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-2 CD2 
+14777 N N   . THR B-2 222 ? 2.17869 1.68505 2.45709 -0.12689 -0.16845 -0.12886 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-2 N   
+14778 C CA  . THR B-2 222 ? 2.13596 1.61428 2.42024 -0.11761 -0.16698 -0.13684 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-2 CA  
+14779 C C   . THR B-2 222 ? 2.24444 1.71542 2.51861 -0.12487 -0.15497 -0.15146 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-2 C   
+14780 O O   . THR B-2 222 ? 2.39520 1.88791 2.66681 -0.12907 -0.14551 -0.16019 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-2 O   
+14781 C CB  . THR B-2 222 ? 2.10072 1.58874 2.41275 -0.09800 -0.16773 -0.14431 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-2 CB  
+14782 O OG1 . THR B-2 222 ? 2.07582 1.57621 2.39715 -0.09066 -0.18103 -0.13226 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-2 OG1 
+14783 C CG2 . THR B-2 222 ? 1.99308 1.44822 2.31058 -0.08678 -0.16839 -0.14980 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-2 CG2 
+14784 N N   . SER B-2 223 ? 2.32062 1.75833 2.58690 -0.12599 -0.15588 -0.15435 ? ? ? ? ? ? 224 SER B-2 N   
+14785 C CA  . SER B-2 223 ? 2.44738 1.87430 2.70119 -0.13229 -0.14737 -0.16886 ? ? ? ? ? ? 224 SER B-2 CA  
+14786 C C   . SER B-2 223 ? 2.38652 1.81951 2.64900 -0.11997 -0.13584 -0.18560 ? ? ? ? ? ? 224 SER B-2 C   
+14787 O O   . SER B-2 223 ? 2.38415 1.82467 2.63425 -0.12439 -0.12643 -0.19666 ? ? ? ? ? ? 224 SER B-2 O   
+14788 C CB  . SER B-2 223 ? 2.43276 1.82168 2.67812 -0.13641 -0.15190 -0.16897 ? ? ? ? ? ? 224 SER B-2 CB  
+14789 O OG  . SER B-2 223 ? 2.45138 1.83404 2.68713 -0.15099 -0.15866 -0.15536 ? ? ? ? ? ? 224 SER B-2 OG  
+14790 N N   . ASN B-2 224 ? 2.28224 1.71065 2.56507 -0.10393 -0.13581 -0.18793 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-2 N   
+14791 C CA  . ASN B-2 224 ? 2.18500 1.61800 2.47906 -0.09198 -0.12237 -0.20442 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-2 CA  
+14792 C C   . ASN B-2 224 ? 2.25437 1.72270 2.57324 -0.08417 -0.11864 -0.20426 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-2 C   
+14793 O O   . ASN B-2 224 ? 2.38273 1.85455 2.72745 -0.06900 -0.11591 -0.21040 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-2 O   
+14794 C CB  . ASN B-2 224 ? 2.21653 1.61917 2.51952 -0.07879 -0.12264 -0.21098 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-2 CB  
+14795 C CG  . ASN B-2 224 ? 2.20206 1.56836 2.48336 -0.08713 -0.12793 -0.21085 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-2 CG  
+14796 O OD1 . ASN B-2 224 ? 2.25826 1.59919 2.54368 -0.08244 -0.13647 -0.20468 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-2 OD1 
+14797 N ND2 . ASN B-2 224 ? 2.12165 1.48445 2.37981 -0.09938 -0.12343 -0.21818 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-2 ND2 
+14798 N N   . PHE B-2 225 ? 2.29942 1.79464 2.61261 -0.09448 -0.11856 -0.19831 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-2 N   
+14799 C CA  . PHE B-2 225 ? 2.39742 1.92725 2.73472 -0.08905 -0.11568 -0.19877 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-2 CA  
+14800 C C   . PHE B-2 225 ? 2.38640 1.92574 2.73551 -0.08225 -0.09584 -0.21674 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-2 C   
+14801 O O   . PHE B-2 225 ? 2.41616 1.97647 2.79736 -0.07183 -0.09202 -0.22213 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-2 O   
+14802 C CB  . PHE B-2 225 ? 2.39371 1.94673 2.71867 -0.10273 -0.11921 -0.18885 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-2 CB  
+14803 C CG  . PHE B-2 225 ? 2.34281 1.93099 2.68738 -0.10068 -0.11161 -0.19363 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-2 CG  
+14804 C CD1 . PHE B-2 225 ? 2.29771 1.90599 2.67206 -0.09114 -0.12113 -0.18965 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-2 CD1 
+14805 C CD2 . PHE B-2 225 ? 2.22903 1.82872 2.56172 -0.10806 -0.09543 -0.20269 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-2 CD2 
+14806 C CE1 . PHE B-2 225 ? 2.27175 1.91350 2.66762 -0.09029 -0.11437 -0.19577 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-2 CE1 
+14807 C CE2 . PHE B-2 225 ? 2.15886 1.78907 2.51021 -0.10751 -0.08677 -0.20765 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-2 CE2 
+14808 C CZ  . PHE B-2 225 ? 2.24250 1.89509 2.62746 -0.09930 -0.09612 -0.20474 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-2 CZ  
+14809 N N   . ARG B-2 226 ? 2.36310 1.88634 2.68648 -0.08778 -0.08283 -0.22685 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-2 N   
+14810 C CA  . ARG B-2 226 ? 2.41821 1.94589 2.74558 -0.08245 -0.06109 -0.24338 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-2 CA  
+14811 C C   . ARG B-2 226 ? 2.42662 1.93872 2.77462 -0.06698 -0.05410 -0.25464 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-2 C   
+14812 O O   . ARG B-2 226 ? 2.46599 1.99079 2.83493 -0.05934 -0.03707 -0.26685 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-2 O   
+14813 C CB  . ARG B-2 226 ? 2.22201 1.73271 2.50918 -0.09160 -0.05069 -0.25031 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-2 CB  
+14814 C CG  . ARG B-2 226 ? 2.21951 1.73155 2.50201 -0.08778 -0.02604 -0.26579 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-2 CG  
+14815 C CD  . ARG B-2 226 ? 2.31629 1.80737 2.55284 -0.09517 -0.01858 -0.27166 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-2 CD  
+14816 N NE  . ARG B-2 226 ? 2.37708 1.88501 2.59748 -0.10763 -0.02555 -0.26196 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-2 NE  
+14817 C CZ  . ARG B-2 226 ? 2.45588 1.98185 2.67147 -0.11179 -0.01264 -0.26364 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-2 CZ  
+14818 N NH1 . ARG B-2 226 ? 2.40477 1.93507 2.63121 -0.10577 0.00919  -0.27468 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-2 NH1 
+14819 N NH2 . ARG B-2 226 ? 2.21403 1.75314 2.41418 -0.12257 -0.02055 -0.25449 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-2 NH2 
+14820 N N   . CYS B-2 227 ? 2.45691 1.94113 2.80050 -0.06248 -0.06564 -0.25136 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B-2 N   
+14821 C CA  . CYS B-2 227 ? 2.50130 1.96825 2.86364 -0.04698 -0.05977 -0.26188 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B-2 CA  
+14822 C C   . CYS B-2 227 ? 2.51649 2.00867 2.92457 -0.03379 -0.06507 -0.26007 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B-2 C   
+14823 O O   . CYS B-2 227 ? 2.50720 2.01833 2.92711 -0.03558 -0.08160 -0.24650 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B-2 O   
+14824 C CB  . CYS B-2 227 ? 2.45034 1.87947 2.79576 -0.04621 -0.07202 -0.25800 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B-2 CB  
+14825 S SG  . CYS B-2 227 ? 2.17732 1.57471 2.47391 -0.05920 -0.06781 -0.26463 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B-2 SG  
+14826 N N   . CYS B-2 228 ? 2.48419 1.97608 2.91801 -0.01979 -0.05110 -0.27477 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B-2 N   
+14827 C CA  . CYS B-2 228 ? 2.49545 2.01265 2.97779 -0.00524 -0.05645 -0.27622 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B-2 CA  
+14828 C C   . CYS B-2 228 ? 2.41897 1.91812 2.90856 0.00488  -0.07998 -0.26458 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B-2 C   
+14829 O O   . CYS B-2 228 ? 2.46566 1.92964 2.92580 0.00120  -0.08747 -0.25829 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B-2 O   
+14830 C CB  . CYS B-2 228 ? 2.46326 1.98447 2.97374 0.00712  -0.03340 -0.29651 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B-2 CB  
+14831 S SG  . CYS B-2 228 ? 2.28462 1.76442 2.79563 0.02317  -0.03148 -0.30519 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B-2 SG  
+14832 N N   . GLN B-2 229 ? 2.12988 2.17784 2.84220 -0.02318 0.11188  -0.24646 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-2 N   
+14833 C CA  . GLN B-2 229 ? 2.19024 2.23496 2.93241 -0.02204 0.08748  -0.24024 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-2 CA  
+14834 C C   . GLN B-2 229 ? 2.25733 2.29583 3.02335 -0.02197 0.08699  -0.25562 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-2 C   
+14835 O O   . GLN B-2 229 ? 2.26602 2.29941 3.03413 -0.02320 0.06863  -0.24860 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-2 O   
+14836 C CB  . GLN B-2 229 ? 2.19076 2.23697 2.97373 -0.01878 0.07740  -0.23837 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-2 CB  
+14837 C CG  . GLN B-2 229 ? 2.07407 2.11527 2.87689 -0.01862 0.04857  -0.22550 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-2 CG  
+14838 C CD  . GLN B-2 229 ? 1.96187 2.00573 2.72441 -0.02214 0.03528  -0.20299 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-2 CD  
+14839 O OE1 . GLN B-2 229 ? 1.96577 2.01680 2.70025 -0.02229 0.04221  -0.19458 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-2 OE1 
+14840 N NE2 . GLN B-2 229 ? 1.93135 1.96964 2.69131 -0.02542 0.01613  -0.19383 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-2 NE2 
+14841 N N   . ASP B-2 230 ? 2.30761 2.34655 3.09169 -0.02116 0.10713  -0.27712 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-2 N   
+14842 C CA  . ASP B-2 230 ? 2.30323 2.33718 3.11310 -0.02058 0.10725  -0.29414 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-2 CA  
+14843 C C   . ASP B-2 230 ? 2.24049 2.27065 3.01111 -0.02380 0.10835  -0.29166 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-2 C   
+14844 O O   . ASP B-2 230 ? 2.13626 2.16051 2.92115 -0.02376 0.09527  -0.29438 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-2 O   
+14845 C CB  . ASP B-2 230 ? 2.35042 2.38799 3.18722 -0.01978 0.13081  -0.31930 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-2 CB  
+14846 C CG  . ASP B-2 230 ? 2.50317 2.54499 3.38761 -0.01618 0.12827  -0.32498 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-2 CG  
+14847 O OD1 . ASP B-2 230 ? 2.55101 2.59283 3.43889 -0.01451 0.11095  -0.30759 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-2 OD1 
+14848 O OD2 . ASP B-2 230 ? 2.51319 2.55890 3.43225 -0.01522 0.14357  -0.34767 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-2 OD2 
+14849 N N   . ILE B-2 231 ? 2.26445 2.29704 2.98600 -0.02655 0.12282  -0.28675 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-2 N   
+14850 C CA  . ILE B-2 231 ? 2.13963 2.16885 2.82258 -0.02927 0.12285  -0.28414 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-2 CA  
+14851 C C   . ILE B-2 231 ? 2.04785 2.07661 2.71767 -0.03043 0.09845  -0.26354 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-2 C   
+14852 O O   . ILE B-2 231 ? 2.05603 2.08087 2.71647 -0.03233 0.09002  -0.26294 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-2 O   
+14853 C CB  . ILE B-2 231 ? 2.02389 2.05420 2.65800 -0.03163 0.14338  -0.28471 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-2 CB  
+14854 C CG1 . ILE B-2 231 ? 2.01076 2.04038 2.65557 -0.03273 0.16878  -0.30651 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-2 CG1 
+14855 C CG2 . ILE B-2 231 ? 1.96755 1.99452 2.56020 -0.03384 0.14066  -0.28040 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-2 CG2 
+14856 C CD1 . ILE B-2 231 ? 2.03248 2.05996 2.62798 -0.03624 0.18884  -0.30710 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-2 CD1 
+14857 N N   . GLN B-2 232 ? 2.04771 2.08077 2.71694 -0.02999 0.08702  -0.24696 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-2 N   
+14858 C CA  . GLN B-2 232 ? 1.96782 2.00148 2.62586 -0.03249 0.06437  -0.22781 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-2 CA  
+14859 C C   . GLN B-2 232 ? 2.00643 2.03233 2.70099 -0.03320 0.04526  -0.22897 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-2 C   
+14860 O O   . GLN B-2 232 ? 2.04077 2.06395 2.72260 -0.03712 0.03092  -0.21989 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-2 O   
+14861 C CB  . GLN B-2 232 ? 1.97359 2.01359 2.62703 -0.03201 0.05672  -0.21180 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-2 CB  
+14862 C CG  . GLN B-2 232 ? 2.07440 2.12133 2.68623 -0.03179 0.07019  -0.20656 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-2 CG  
+14863 C CD  . GLN B-2 232 ? 2.15772 2.21110 2.76926 -0.03076 0.06259  -0.19255 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-2 CD  
+14864 O OE1 . GLN B-2 232 ? 2.16215 2.21509 2.79891 -0.03111 0.04530  -0.18424 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-2 OE1 
+14865 N NE2 . GLN B-2 232 ? 2.18880 2.24702 2.77101 -0.02963 0.07470  -0.18994 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-2 NE2 
+14866 N N   . ASN B-2 233 ? 2.04160 2.06345 2.78256 -0.02967 0.04416  -0.24048 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-2 N   
+14867 C CA  . ASN B-2 233 ? 2.10932 2.12148 2.88748 -0.02970 0.02385  -0.24201 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-2 CA  
+14868 C C   . ASN B-2 233 ? 2.11508 2.12139 2.89278 -0.03081 0.02667  -0.25465 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-2 C   
+14869 O O   . ASN B-2 233 ? 2.17808 2.17621 2.96315 -0.03365 0.00750  -0.24862 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-2 O   
+14870 C CB  . ASN B-2 233 ? 2.16642 2.17607 2.99666 -0.02458 0.02185  -0.25357 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-2 CB  
+14871 C CG  . ASN B-2 233 ? 2.16985 2.18454 3.00328 -0.02329 0.01736  -0.24137 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-2 CG  
+14872 O OD1 . ASN B-2 233 ? 2.06407 2.07615 2.89172 -0.02586 -0.00310 -0.22250 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-2 OD1 
+14873 N ND2 . ASN B-2 233 ? 2.19241 2.21421 3.03484 -0.01997 0.03667  -0.25243 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-2 ND2 
+14874 N N   . TYR B-2 234 ? 2.10470 2.11430 2.87274 -0.02927 0.05022  -0.27218 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-2 N   
+14875 C CA  . TYR B-2 234 ? 2.06506 2.06953 2.83103 -0.03018 0.05405  -0.28549 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-2 CA  
+14876 C C   . TYR B-2 234 ? 2.02401 2.02854 2.74476 -0.03497 0.04847  -0.27229 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-2 C   
+14877 O O   . TYR B-2 234 ? 1.96881 1.96691 2.69238 -0.03688 0.03968  -0.27572 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-2 O   
+14878 C CB  . TYR B-2 234 ? 1.99095 1.99898 2.75611 -0.02823 0.08165  -0.30808 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-2 CB  
+14879 C CG  . TYR B-2 234 ? 2.00526 2.00872 2.76457 -0.02919 0.08797  -0.32330 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-2 CG  
+14880 C CD1 . TYR B-2 234 ? 1.93241 1.92958 2.73521 -0.02685 0.07992  -0.33860 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-2 CD1 
+14881 C CD2 . TYR B-2 234 ? 2.08482 2.08962 2.79565 -0.03209 0.10099  -0.32302 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-2 CD2 
+14882 C CE1 . TYR B-2 234 ? 1.90120 1.89439 2.69920 -0.02757 0.08548  -0.35330 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-2 CE1 
+14883 C CE2 . TYR B-2 234 ? 2.11311 2.11344 2.81781 -0.03295 0.10634  -0.33723 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-2 CE2 
+14884 C CZ  . TYR B-2 234 ? 2.05326 2.04823 2.80154 -0.03078 0.09902  -0.35241 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-2 CZ  
+14885 O OH  . TYR B-2 234 ? 2.09509 2.08581 2.83760 -0.03150 0.10419  -0.36726 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-2 OH  
+14886 N N   . SER B-2 235 ? 1.96365 1.97563 2.64433 -0.03684 0.05281  -0.25803 ? ? ? ? ? ? 236 SER B-2 N   
+14887 C CA  . SER B-2 235 ? 1.87673 1.89083 2.51512 -0.04098 0.04872  -0.24754 ? ? ? ? ? ? 236 SER B-2 CA  
+14888 C C   . SER B-2 235 ? 2.05346 2.06588 2.69479 -0.04569 0.02363  -0.22947 ? ? ? ? ? ? 236 SER B-2 C   
+14889 O O   . SER B-2 235 ? 2.17581 2.18580 2.80325 -0.04978 0.01538  -0.22664 ? ? ? ? ? ? 236 SER B-2 O   
+14890 C CB  . SER B-2 235 ? 1.82730 1.84995 2.42342 -0.04078 0.06161  -0.24035 ? ? ? ? ? ? 236 SER B-2 CB  
+14891 O OG  . SER B-2 235 ? 2.06122 2.08924 2.66311 -0.03999 0.05591  -0.22750 ? ? ? ? ? ? 236 SER B-2 OG  
+14892 N N   . ASN B-2 236 ? 2.05379 2.06711 2.71239 -0.04594 0.01134  -0.21729 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-2 N   
+14893 C CA  . ASN B-2 236 ? 2.07617 2.08841 2.73091 -0.05209 -0.01136 -0.19813 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-2 CA  
+14894 C C   . ASN B-2 236 ? 2.05399 2.05275 2.74097 -0.05485 -0.03035 -0.19929 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-2 C   
+14895 O O   . ASN B-2 236 ? 2.08930 2.08504 2.76953 -0.06197 -0.04926 -0.18371 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-2 O   
+14896 C CB  . ASN B-2 236 ? 2.11356 2.13076 2.77253 -0.05173 -0.01785 -0.18467 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-2 CB  
+14897 C CG  . ASN B-2 236 ? 2.07989 2.11023 2.70215 -0.05046 -0.00407 -0.17926 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-2 CG  
+14898 O OD1 . ASN B-2 236 ? 2.04911 2.08732 2.64089 -0.05505 -0.01019 -0.16578 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-2 OD1 
+14899 N ND2 . ASN B-2 236 ? 2.06803 2.10081 2.69362 -0.04458 0.01449  -0.19040 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-2 ND2 
+14900 N N   . LEU B-2 237 ? 2.01851 2.00890 2.73997 -0.05000 -0.02617 -0.21760 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-2 N   
+14901 C CA  . LEU B-2 237 ? 2.03963 2.01548 2.79518 -0.05178 -0.04641 -0.21911 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-2 CA  
+14902 C C   . LEU B-2 237 ? 1.99848 1.96935 2.73906 -0.05680 -0.05151 -0.22044 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-2 C   
+14903 O O   . LEU B-2 237 ? 1.99443 1.95230 2.75529 -0.06062 -0.07179 -0.21669 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-2 O   
+14904 C CB  . LEU B-2 237 ? 1.94431 1.91397 2.74729 -0.04408 -0.04146 -0.23998 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-2 CB  
+14905 C CG  . LEU B-2 237 ? 1.80789 1.77927 2.61569 -0.03972 -0.02086 -0.26430 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-2 CG  
+14906 C CD1 . LEU B-2 237 ? 1.62812 1.58688 2.45882 -0.04057 -0.03359 -0.27381 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-2 CD1 
+14907 C CD2 . LEU B-2 237 ? 1.97843 1.95446 2.81617 -0.03259 -0.00431 -0.28227 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-2 CD2 
+14908 N N   . PHE B-2 238 ? 1.97359 1.95331 2.67898 -0.05708 -0.03475 -0.22544 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-2 N   
+14909 C CA  . PHE B-2 238 ? 1.97269 1.94829 2.66456 -0.06129 -0.03854 -0.22859 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-2 CA  
+14910 C C   . PHE B-2 238 ? 2.00754 1.98602 2.67123 -0.07078 -0.05360 -0.20793 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-2 C   
+14911 O O   . PHE B-2 238 ? 2.06425 2.03529 2.72866 -0.07641 -0.06565 -0.20645 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-2 O   
+14912 C CB  . PHE B-2 238 ? 1.87323 1.85576 2.53966 -0.05755 -0.01513 -0.24394 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-2 CB  
+14913 C CG  . PHE B-2 238 ? 1.99409 1.97069 2.68953 -0.05136 -0.00329 -0.26787 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-2 CG  
+14914 C CD1 . PHE B-2 238 ? 2.00266 1.98128 2.72240 -0.04543 0.00841  -0.27831 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-2 CD1 
+14915 C CD2 . PHE B-2 238 ? 2.06435 2.03423 2.76404 -0.05181 -0.00364 -0.28095 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-2 CD2 
+14916 C CE1 . PHE B-2 238 ? 2.09664 2.07184 2.84479 -0.04047 0.02036  -0.30211 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-2 CE1 
+14917 C CE2 . PHE B-2 238 ? 2.05690 2.02266 2.78409 -0.04636 0.00778  -0.30457 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-2 CE2 
+14918 C CZ  . PHE B-2 238 ? 2.12255 2.09155 2.87418 -0.04088 0.02019  -0.31551 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-2 CZ  
+14919 N N   . ASN B-2 239 ? 2.06879 2.05840 2.70841 -0.07317 -0.05299 -0.19278 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-2 N   
+14920 C CA  . ASN B-2 239 ? 2.11184 2.10687 2.72572 -0.08296 -0.06614 -0.17397 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-2 CA  
+14921 C C   . ASN B-2 239 ? 2.19427 2.18326 2.82520 -0.08814 -0.08562 -0.15766 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-2 C   
+14922 O O   . ASN B-2 239 ? 2.23189 2.22196 2.87651 -0.08326 -0.08366 -0.15615 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-2 O   
+14923 C CB  . ASN B-2 239 ? 2.07621 2.08904 2.64933 -0.08257 -0.05285 -0.16909 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-2 CB  
+14924 C CG  . ASN B-2 239 ? 2.07720 2.09815 2.62162 -0.09226 -0.06173 -0.15716 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-2 CG  
+14925 O OD1 . ASN B-2 239 ? 2.12986 2.14637 2.68050 -0.10156 -0.07963 -0.14426 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-2 OD1 
+14926 N ND2 . ASN B-2 239 ? 1.85541 1.88797 2.36798 -0.09061 -0.04948 -0.16180 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-2 ND2 
+14927 N N   . GLU B-2 240 ? 2.16016 2.14218 2.78888 -0.09876 -0.10470 -0.14526 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-2 N   
+14928 C CA  . GLU B-2 240 ? 2.16275 2.13430 2.80772 -0.10509 -0.12587 -0.12985 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-2 CA  
+14929 C C   . GLU B-2 240 ? 2.19142 2.17624 2.81682 -0.10703 -0.12459 -0.11568 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-2 C   
+14930 O O   . GLU B-2 240 ? 2.20476 2.18319 2.84893 -0.10560 -0.13377 -0.10942 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-2 O   
+14931 C CB  . GLU B-2 240 ? 2.15951 2.12064 2.79976 -0.11818 -0.14541 -0.11867 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-2 CB  
+14932 C CG  . GLU B-2 240 ? 2.25303 2.19946 2.90700 -0.12650 -0.16937 -0.10178 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-2 CG  
+14933 C CD  . GLU B-2 240 ? 2.30027 2.22189 2.98416 -0.12958 -0.18878 -0.10414 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-2 CD  
+14934 O OE1 . GLU B-2 240 ? 2.33560 2.25284 3.03230 -0.12428 -0.18248 -0.12037 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-2 OE1 
+14935 O OE2 . GLU B-2 240 ? 2.29189 2.19743 2.98586 -0.13742 -0.21107 -0.08993 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-2 OE2 
+14936 N N   . GLU B-2 241 ? 2.19791 2.20126 2.78663 -0.10996 -0.11411 -0.11125 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-2 N   
+14937 C CA  . GLU B-2 241 ? 2.14929 2.16678 2.71900 -0.11142 -0.11240 -0.09926 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-2 CA  
+14938 C C   . GLU B-2 241 ? 2.02721 2.04771 2.60966 -0.09936 -0.09964 -0.10708 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-2 C   
+14939 O O   . GLU B-2 241 ? 1.96942 1.99423 2.55161 -0.09952 -0.10372 -0.09733 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-2 O   
+14940 C CB  . GLU B-2 241 ? 2.02986 2.06736 2.56055 -0.11552 -0.10316 -0.09636 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-2 CB  
+14941 C CG  . GLU B-2 241 ? 2.13305 2.17150 2.64888 -0.12953 -0.11563 -0.08681 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-2 CG  
+14942 C CD  . GLU B-2 241 ? 2.31656 2.35695 2.82515 -0.14161 -0.13116 -0.06779 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-2 CD  
+14943 O OE1 . GLU B-2 241 ? 2.34335 2.38577 2.85648 -0.13820 -0.13205 -0.06208 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-2 OE1 
+14944 O OE2 . GLU B-2 241 ? 2.26118 2.30098 2.75870 -0.15521 -0.14227 -0.05873 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-2 OE2 
+14945 N N   . THR B-2 242 ? 2.12048 2.13868 2.71387 -0.08961 -0.08405 -0.12483 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-2 N   
+14946 C CA  . THR B-2 242 ? 2.18296 2.20471 2.78666 -0.07924 -0.06933 -0.13371 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-2 CA  
+14947 C C   . THR B-2 242 ? 2.17441 2.18214 2.82183 -0.07443 -0.07641 -0.13947 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-2 C   
+14948 O O   . THR B-2 242 ? 2.18290 2.19392 2.84231 -0.06752 -0.06775 -0.14373 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-2 O   
+14949 C CB  . THR B-2 242 ? 2.23834 2.26501 2.82858 -0.07238 -0.04737 -0.15042 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-2 CB  
+14950 O OG1 . THR B-2 242 ? 2.16296 2.17784 2.77234 -0.07150 -0.04774 -0.16352 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-2 OG1 
+14951 C CG2 . THR B-2 242 ? 2.22231 2.26290 2.76988 -0.07571 -0.04118 -0.14556 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-2 CG2 
+14952 N N   . ARG B-2 243 ? 2.14360 2.13563 2.81602 -0.07791 -0.09270 -0.14007 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-2 N   
+14953 C CA  . ARG B-2 243 ? 2.06860 2.04636 2.78604 -0.07276 -0.10191 -0.14709 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-2 CA  
+14954 C C   . ARG B-2 243 ? 2.10462 2.08036 2.83269 -0.07370 -0.11536 -0.13357 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-2 C   
+14955 O O   . ARG B-2 243 ? 2.08944 2.05811 2.85344 -0.06681 -0.11797 -0.14145 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-2 O   
+14956 C CB  . ARG B-2 243 ? 1.99153 1.95139 2.73093 -0.07693 -0.11959 -0.14923 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-2 CB  
+14957 C CG  . ARG B-2 243 ? 2.03716 1.99624 2.77714 -0.07399 -0.10715 -0.16684 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-2 CG  
+14958 C CD  . ARG B-2 243 ? 2.10246 2.04597 2.85146 -0.08116 -0.12639 -0.16375 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-2 CD  
+14959 N NE  . ARG B-2 243 ? 2.07568 2.02075 2.81756 -0.07945 -0.11419 -0.17879 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-2 NE  
+14960 C CZ  . ARG B-2 243 ? 2.07678 2.01260 2.81578 -0.08619 -0.12578 -0.17709 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-2 CZ  
+14961 N NH1 . ARG B-2 243 ? 2.14896 2.07244 2.89036 -0.09609 -0.14974 -0.16051 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-2 NH1 
+14962 N NH2 . ARG B-2 243 ? 2.09146 2.02968 2.82377 -0.08360 -0.11322 -0.19224 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-2 NH2 
+14963 N N   . SER B-2 244 ? 2.18259 2.16501 2.88111 -0.08209 -0.12383 -0.11451 ? ? ? ? ? ? 245 SER B-2 N   
+14964 C CA  . SER B-2 244 ? 2.20729 2.18640 2.91379 -0.08417 -0.13865 -0.10081 ? ? ? ? ? ? 245 SER B-2 CA  
+14965 C C   . SER B-2 244 ? 2.23529 2.22765 2.94055 -0.07602 -0.12372 -0.10404 ? ? ? ? ? ? 245 SER B-2 C   
+14966 O O   . SER B-2 244 ? 2.30084 2.28817 3.02635 -0.07371 -0.13368 -0.09944 ? ? ? ? ? ? 245 SER B-2 O   
+14967 C CB  . SER B-2 244 ? 2.14051 2.12248 2.81496 -0.09753 -0.15295 -0.07967 ? ? ? ? ? ? 245 SER B-2 CB  
+14968 O OG  . SER B-2 244 ? 2.16893 2.17156 2.80468 -0.09957 -0.13736 -0.07730 ? ? ? ? ? ? 245 SER B-2 OG  
+14969 N N   . LEU B-2 245 ? 2.28193 2.28988 2.96349 -0.07182 -0.10110 -0.11163 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-2 N   
+14970 C CA  . LEU B-2 245 ? 2.35702 2.37736 3.03150 -0.06576 -0.08802 -0.11214 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-2 CA  
+14971 C C   . LEU B-2 245 ? 2.31639 2.33282 3.02582 -0.05557 -0.07664 -0.12888 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-2 C   
+14972 O O   . LEU B-2 245 ? 2.45557 2.47749 3.17155 -0.05106 -0.07198 -0.12812 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-2 O   
+14973 C CB  . LEU B-2 245 ? 2.31774 2.35463 2.95125 -0.06573 -0.07024 -0.11271 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-2 CB  
+14974 C CG  . LEU B-2 245 ? 2.20128 2.23933 2.82533 -0.06216 -0.05238 -0.12822 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-2 CG  
+14975 C CD1 . LEU B-2 245 ? 2.28419 2.32504 2.91629 -0.05297 -0.03131 -0.14293 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-2 CD1 
+14976 C CD2 . LEU B-2 245 ? 2.06796 2.11768 2.64977 -0.06702 -0.04812 -0.12262 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-2 CD2 
+14977 N N   . ILE B-2 246 ? 2.14167 2.14955 2.87444 -0.05220 -0.07172 -0.14479 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-2 N   
+14978 C CA  . ILE B-2 246 ? 2.17144 2.17842 2.93634 -0.04336 -0.05746 -0.16353 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-2 CA  
+14979 C C   . ILE B-2 246 ? 2.32929 2.32523 3.13954 -0.04043 -0.07474 -0.16425 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-2 C   
+14980 O O   . ILE B-2 246 ? 2.37281 2.35579 3.19625 -0.04472 -0.09815 -0.15552 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-2 O   
+14981 C CB  . ILE B-2 246 ? 2.17957 2.18346 2.95093 -0.04105 -0.04380 -0.18239 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-2 CB  
+14982 C CG1 . ILE B-2 246 ? 2.20098 2.19246 2.97972 -0.04617 -0.06193 -0.17971 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-2 CG1 
+14983 C CG2 . ILE B-2 246 ? 2.14586 2.16132 2.87576 -0.04117 -0.02167 -0.18574 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-2 CG2 
+14984 C CD1 . ILE B-2 246 ? 2.01036 1.98714 2.84029 -0.04255 -0.07571 -0.19011 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-2 CD1 
+14985 N N   . LYS B-2 247 ? 2.36292 2.36325 3.19718 -0.03337 -0.06362 -0.17492 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-2 N   
+14986 C CA  . LYS B-2 247 ? 2.39420 2.38569 3.27549 -0.02891 -0.07788 -0.17907 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-2 CA  
+14987 C C   . LYS B-2 247 ? 2.40873 2.40016 3.32942 -0.02160 -0.06273 -0.20482 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-2 C   
+14988 O O   . LYS B-2 247 ? 2.36466 2.36689 3.27378 -0.01933 -0.03677 -0.21706 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-2 O   
+14989 C CB  . LYS B-2 247 ? 2.37912 2.37737 3.25797 -0.02738 -0.08005 -0.16874 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-2 CB  
+14990 C CG  . LYS B-2 247 ? 2.36160 2.36218 3.20188 -0.03484 -0.09375 -0.14463 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-2 CG  
+14991 C CD  . LYS B-2 247 ? 2.32409 2.30872 3.17138 -0.04127 -0.12237 -0.13210 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-2 CD  
+14992 C CE  . LYS B-2 247 ? 2.11332 2.10181 2.92076 -0.05037 -0.13423 -0.10903 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-2 CE  
+14993 N NZ  . LYS B-2 247 ? 1.90095 1.87230 2.71197 -0.05866 -0.16204 -0.09572 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-2 NZ  
+14994 N N   . GLU B-2 248 ? 2.40061 2.37947 3.36759 -0.01837 -0.07935 -0.21344 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-2 N   
+14995 C CA  . GLU B-2 248 ? 2.39410 2.37352 3.40308 -0.01171 -0.06660 -0.24006 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-2 CA  
+14996 C C   . GLU B-2 248 ? 2.41494 2.40532 3.44649 -0.00605 -0.05089 -0.25130 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-2 C   
+14997 O O   . GLU B-2 248 ? 2.48320 2.47517 3.51520 -0.00550 -0.05967 -0.23906 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-2 O   
+14998 C CB  . GLU B-2 248 ? 2.34493 2.30740 3.39997 -0.00920 -0.09160 -0.24646 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-2 CB  
+14999 C CG  . GLU B-2 248 ? 2.37778 2.34079 3.47418 -0.00316 -0.07964 -0.27557 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-2 CG  
+15000 C CD  . GLU B-2 248 ? 2.29809 2.24312 3.44107 -0.00004 -0.10704 -0.28189 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-2 CD  
+15001 O OE1 . GLU B-2 248 ? 2.29447 2.22521 3.43831 -0.00272 -0.13576 -0.26296 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-2 OE1 
+15002 O OE2 . GLU B-2 248 ? 2.23985 2.18439 3.41803 0.00479  -0.10037 -0.30604 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-2 OE2 
+15003 N N   . LYS B-2 249 ? 2.41848 2.41664 3.46841 -0.00250 -0.02701 -0.27531 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-2 N   
+15004 C CA  . LYS B-2 249 ? 2.54858 2.55766 3.62357 0.00183  -0.00913 -0.28980 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-2 CA  
+15005 C C   . LYS B-2 249 ? 2.61069 2.61812 3.74641 0.00775  -0.00852 -0.31661 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-2 C   
+15006 O O   . LYS B-2 249 ? 2.57616 2.57839 3.72334 0.00809  -0.00898 -0.32912 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-2 O   
+15007 C CB  . LYS B-2 249 ? 2.55384 2.57585 3.58979 -0.00115 0.02333  -0.29470 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-2 CB  
+15008 C CG  . LYS B-2 249 ? 2.58479 2.61796 3.63974 0.00127  0.04307  -0.30702 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-2 CG  
+15009 C CD  . LYS B-2 249 ? 2.44783 2.48102 3.51363 0.00342  0.02673  -0.29209 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-2 CD  
+15010 C CE  . LYS B-2 249 ? 2.16254 2.20699 3.24829 0.00540  0.04650  -0.30465 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-2 CE  
+15011 N NZ  . LYS B-2 249 ? 1.91040 1.95436 3.01594 0.00857  0.02885  -0.29337 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-2 NZ  
+15012 N N   . ASN B-2 250 ? 2.64313 2.65576 3.81944 0.01262  -0.00766 -0.32647 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-2 N   
+15013 C CA  . ASN B-2 250 ? 2.63586 2.64887 3.87560 0.01889  -0.00810 -0.35369 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-2 CA  
+15014 C C   . ASN B-2 250 ? 2.72931 2.75349 3.97231 0.01790  0.02352  -0.37968 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-2 C   
+15015 O O   . ASN B-2 250 ? 2.76170 2.78387 4.04516 0.02152  0.02186  -0.40153 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-2 O   
+15016 C CB  . ASN B-2 250 ? 2.60315 2.62140 3.88440 0.02395  -0.01232 -0.35920 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-2 CB  
+15017 C CG  . ASN B-2 250 ? 2.53945 2.57317 3.79612 0.02105  0.01501  -0.35834 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-2 CG  
+15018 O OD1 . ASN B-2 250 ? 2.55866 2.59931 3.77154 0.01567  0.03952  -0.35769 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-2 OD1 
+15019 N ND2 . ASN B-2 250 ? 2.41346 2.45145 3.69815 0.02453  0.01003  -0.35847 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-2 ND2 
+15020 N N   . GLU B-2 251 ? 2.72095 2.75619 3.92207 0.01284  0.05185  -0.37834 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-2 N   
+15021 C CA  . GLU B-2 251 ? 2.68034 2.72547 3.87797 0.01022  0.08349  -0.40180 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-2 CA  
+15022 C C   . GLU B-2 251 ? 2.61593 2.66063 3.74553 0.00345  0.09811  -0.38867 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-2 C   
+15023 O O   . GLU B-2 251 ? 2.51338 2.55879 3.60045 0.00038  0.09858  -0.36725 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-2 O   
+15024 C CB  . GLU B-2 251 ? 2.69717 2.75674 3.91779 0.01008  0.10765  -0.41868 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-2 CB  
+15025 C CG  . GLU B-2 251 ? 2.72703 2.78948 4.01961 0.01716  0.09563  -0.43585 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-2 CG  
+15026 C CD  . GLU B-2 251 ? 2.78618 2.84890 4.12676 0.02102  0.09541  -0.46392 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-2 CD  
+15027 O OE1 . GLU B-2 251 ? 2.83882 2.90595 4.16115 0.01690  0.11746  -0.47798 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-2 OE1 
+15028 O OE2 . GLU B-2 251 ? 2.94686 3.00475 4.34325 0.02832  0.07230  -0.47228 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-2 OE2 
+15029 N N   . VAL B-2 252 ? 2.68857 2.73213 3.80902 0.00149  0.10927  -0.40238 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-2 N   
+15030 C CA  . VAL B-2 252 ? 2.62182 2.66427 3.68065 -0.00448 0.12308  -0.39339 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-2 CA  
+15031 C C   . VAL B-2 252 ? 2.51303 2.56456 3.56502 -0.00833 0.15736  -0.41682 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-2 C   
+15032 O O   . VAL B-2 252 ? 2.38719 2.44212 3.47825 -0.00663 0.16550  -0.44265 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-2 O   
+15033 C CB  . VAL B-2 252 ? 2.45587 2.48731 3.50302 -0.00455 0.10494  -0.38708 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-2 CB  
+15034 C CG1 . VAL B-2 252 ? 2.27532 2.30717 3.26798 -0.01005 0.12342  -0.38665 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-2 CG1 
+15035 C CG2 . VAL B-2 252 ? 2.40947 2.43183 3.44535 -0.00411 0.07448  -0.35915 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-2 CG2 
+15036 N N   . GLN B-2 253 ? 2.47824 2.53316 3.48011 -0.01392 0.17700  -0.40822 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-2 N   
+15037 C CA  . GLN B-2 253 ? 2.36287 2.42456 3.35065 -0.01954 0.21024  -0.42779 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-2 CA  
+15038 C C   . GLN B-2 253 ? 2.30582 2.36262 3.22625 -0.02566 0.22362  -0.41892 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-2 C   
+15039 O O   . GLN B-2 253 ? 2.27787 2.33704 3.18407 -0.03093 0.24894  -0.43666 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-2 O   
+15040 C CB  . GLN B-2 253 ? 2.40748 2.47811 3.40654 -0.02160 0.22644  -0.43144 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-2 CB  
+15041 C CG  . GLN B-2 253 ? 2.45797 2.53256 3.51442 -0.01513 0.20891  -0.43214 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-2 CG  
+15042 C CD  . GLN B-2 253 ? 2.43590 2.50518 3.47398 -0.01241 0.18528  -0.40242 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-2 CD  
+15043 O OE1 . GLN B-2 253 ? 2.43294 2.49542 3.42254 -0.01414 0.17671  -0.38173 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-2 OE1 
+15044 N NE2 . GLN B-2 253 ? 2.34108 2.41419 3.41842 -0.00829 0.17478  -0.40114 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-2 NE2 
+15045 N N   . ASN B-2 254 ? 2.32978 2.37997 3.20858 -0.02548 0.20758  -0.39315 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-2 N   
+15046 C CA  . ASN B-2 254 ? 2.34014 2.38593 3.15486 -0.03073 0.21953  -0.38427 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-2 CA  
+15047 C C   . ASN B-2 254 ? 2.37811 2.41796 3.17678 -0.03152 0.21749  -0.39077 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-2 C   
+15048 O O   . ASN B-2 254 ? 2.33701 2.37389 3.09335 -0.03645 0.23503  -0.39542 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-2 O   
+15049 C CB  . ASN B-2 254 ? 2.25103 2.29434 3.02891 -0.03008 0.20424  -0.35569 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-2 CB  
+15050 C CG  . ASN B-2 254 ? 2.29597 2.34448 3.07918 -0.03015 0.20947  -0.34896 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-2 CG  
+15051 O OD1 . ASN B-2 254 ? 2.24685 2.29541 2.99626 -0.03466 0.22836  -0.34822 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-2 OD1 
+15052 N ND2 . ASN B-2 254 ? 2.35443 2.40604 3.17950 -0.02537 0.19182  -0.34383 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-2 ND2 
+15053 N N   . VAL B-2 255 ? 2.33542 2.37219 3.16571 -0.02710 0.19577  -0.39097 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-2 N   
+15054 C CA  . VAL B-2 255 ? 2.15973 2.19034 2.97713 -0.02760 0.19086  -0.39591 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-2 CA  
+15055 C C   . VAL B-2 255 ? 2.13120 2.16431 2.99210 -0.02645 0.20163  -0.42545 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-2 C   
+15056 O O   . VAL B-2 255 ? 2.18487 2.22019 3.10176 -0.02171 0.19069  -0.43478 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-2 O   
+15057 C CB  . VAL B-2 255 ? 2.10577 2.13011 2.92728 -0.02473 0.15971  -0.37697 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-2 CB  
+15058 C CG1 . VAL B-2 255 ? 2.01002 2.02810 2.80025 -0.02687 0.15648  -0.37639 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-2 CG1 
+15059 C CG2 . VAL B-2 255 ? 2.12020 2.14564 2.91707 -0.02502 0.14764  -0.35047 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-2 CG2 
+15060 N N   . ILE B-2 256 ? 2.15795 2.19054 2.99345 -0.03070 0.22233  -0.44088 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-2 N   
+15061 C CA  . ILE B-2 256 ? 2.23039 2.26708 3.10168 -0.03072 0.23689  -0.47148 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-2 CA  
+15062 C C   . ILE B-2 256 ? 2.27005 2.29956 3.13274 -0.02994 0.22810  -0.47685 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-2 C   
+15063 O O   . ILE B-2 256 ? 2.27148 2.29473 3.08174 -0.03310 0.22821  -0.46470 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-2 O   
+15064 C CB  . ILE B-2 256 ? 2.20299 2.24557 3.05272 -0.03785 0.27135  -0.48814 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-2 CB  
+15065 C CG1 . ILE B-2 256 ? 2.21931 2.26895 3.08020 -0.03911 0.28007  -0.48343 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-2 CG1 
+15066 C CG2 . ILE B-2 256 ? 2.21009 2.25846 3.09491 -0.03873 0.28756  -0.52144 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-2 CG2 
+15067 C CD1 . ILE B-2 256 ? 2.23056 2.28869 3.16299 -0.03356 0.27282  -0.49723 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-2 CD1 
+15068 N N   . SER B-2 257 ? 2.32465 2.35485 3.23991 -0.02546 0.21975  -0.49572 ? ? ? ? ? ? 258 SER B-2 N   
+15069 C CA  . SER B-2 257 ? 2.35032 2.37410 3.26488 -0.02455 0.21268  -0.50525 ? ? ? ? ? ? 258 SER B-2 CA  
+15070 C C   . SER B-2 257 ? 2.47636 2.50715 3.41959 -0.02534 0.23453  -0.54012 ? ? ? ? ? ? 258 SER B-2 C   
+15071 O O   . SER B-2 257 ? 2.47722 2.51640 3.47360 -0.02238 0.23898  -0.55827 ? ? ? ? ? ? 258 SER B-2 O   
+15072 C CB  . SER B-2 257 ? 2.25244 2.26828 3.20330 -0.01857 0.17906  -0.49575 ? ? ? ? ? ? 258 SER B-2 CB  
+15073 O OG  . SER B-2 257 ? 2.23070 2.25041 3.24726 -0.01303 0.17183  -0.51081 ? ? ? ? ? ? 258 SER B-2 OG  
+15074 N N   . ILE B-2 258 ? 2.50352 2.53144 3.41226 -0.02939 0.24789  -0.55033 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-2 N   
+15075 C CA  . ILE B-2 258 ? 2.47090 2.50546 3.40092 -0.03114 0.26943  -0.58421 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-2 CA  
+15076 C C   . ILE B-2 258 ? 2.47623 2.50254 3.38817 -0.03090 0.26286  -0.58994 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-2 C   
+15077 O O   . ILE B-2 258 ? 2.39361 2.41196 3.24852 -0.03448 0.26184  -0.57336 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-2 O   
+15078 C CB  . ILE B-2 258 ? 2.47118 2.51302 3.36778 -0.03990 0.30467  -0.59513 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-2 CB  
+15079 C CG1 . ILE B-2 258 ? 2.57056 2.61858 3.47886 -0.04349 0.32785  -0.62978 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-2 CG1 
+15080 C CG2 . ILE B-2 258 ? 2.42710 2.46012 3.24787 -0.04574 0.30932  -0.57079 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-2 CG2 
+15081 C CD1 . ILE B-2 258 ? 2.56656 2.62091 3.44193 -0.05401 0.36349  -0.64203 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-2 CD1 
+15082 N N   . ALA B-2 259 ? 2.61534 2.64348 3.57739 -0.02629 0.25725  -0.61389 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B-2 N   
+15083 C CA  . ALA B-2 259 ? 2.65565 2.67632 3.60593 -0.02578 0.25113  -0.62225 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B-2 CA  
+15084 C C   . ALA B-2 259 ? 2.82213 2.84615 3.73028 -0.03330 0.28213  -0.64040 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B-2 C   
+15085 O O   . ALA B-2 259 ? 2.86754 2.90260 3.78788 -0.03721 0.30848  -0.66292 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B-2 O   
+15086 C CB  . ALA B-2 259 ? 2.56706 2.58822 3.58575 -0.01835 0.23569  -0.64408 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B-2 CB  
+15087 N N   . ASP B-2 260 ? 2.83363 2.84786 3.69132 -0.03595 0.27880  -0.63075 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-2 N   
+15088 C CA  . ASP B-2 260 ? 2.86322 2.87713 3.67168 -0.04357 0.30534  -0.64432 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-2 CA  
+15089 C C   . ASP B-2 260 ? 2.94249 2.96068 3.78402 -0.04240 0.31386  -0.67876 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-2 C   
+15090 O O   . ASP B-2 260 ? 2.92914 2.93987 3.76933 -0.03949 0.29982  -0.68176 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-2 O   
+15091 C CB  . ASP B-2 260 ? 2.82698 2.82856 3.57013 -0.04614 0.29658  -0.62095 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-2 CB  
+15092 C CG  . ASP B-2 260 ? 2.83067 2.82397 3.58796 -0.04000 0.26476  -0.60786 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-2 CG  
+15093 O OD1 . ASP B-2 260 ? 2.80889 2.80388 3.62485 -0.03382 0.24792  -0.61453 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-2 OD1 
+15094 O OD2 . ASP B-2 260 ? 2.91403 2.89859 3.62381 -0.04172 0.25608  -0.59102 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-2 OD2 
+15095 N N   . ASP B-2 261 ? 2.98536 3.01653 3.85796 -0.04499 0.33760  -0.70611 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-2 N   
+15096 C CA  . ASP B-2 261 ? 3.01325 3.05156 3.91677 -0.04495 0.35081  -0.74276 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-2 CA  
+15097 C C   . ASP B-2 261 ? 3.06491 3.10569 3.91783 -0.05599 0.38481  -0.75952 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-2 C   
+15098 O O   . ASP B-2 261 ? 3.10987 3.14888 3.95419 -0.05728 0.39084  -0.77909 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-2 O   
+15099 C CB  . ASP B-2 261 ? 3.02637 3.07940 4.00722 -0.04010 0.35337  -0.76653 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-2 CB  
+15100 C CG  . ASP B-2 261 ? 2.97305 3.03649 3.95446 -0.04530 0.37284  -0.76379 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-2 CG  
+15101 O OD1 . ASP B-2 261 ? 2.97923 3.03674 3.90225 -0.05188 0.38089  -0.74026 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-2 OD1 
+15102 O OD2 . ASP B-2 261 ? 2.92898 3.00648 3.97042 -0.04271 0.37956  -0.78584 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-2 OD2 
+15103 N N   . MET B-2 262 ? 3.06514 3.10873 3.88298 -0.06444 0.40631  -0.75171 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-2 N   
+15104 C CA  . MET B-2 262 ? 3.02952 3.07273 3.79234 -0.07689 0.43866  -0.76365 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-2 CA  
+15105 C C   . MET B-2 262 ? 3.01836 3.04394 3.70209 -0.08083 0.43294  -0.73561 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-2 C   
+15106 O O   . MET B-2 262 ? 3.08063 3.09735 3.75440 -0.07452 0.40663  -0.70662 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-2 O   
+15107 C CB  . MET B-2 262 ? 3.01137 3.06632 3.78206 -0.08468 0.46450  -0.77094 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-2 CB  
+15108 C CG  . MET B-2 262 ? 2.99692 3.04883 3.76099 -0.08272 0.45273  -0.73944 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-2 CG  
+15109 S SD  . MET B-2 262 ? 2.78094 2.85062 3.58387 -0.08852 0.47748  -0.75403 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-2 SD  
+15110 C CE  . MET B-2 262 ? 2.84694 2.93249 3.75161 -0.07635 0.46276  -0.78072 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-2 CE  
+15111 N N   . PRO B-2 263 ? 2.99143 3.01122 3.61702 -0.09155 0.45666  -0.74419 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-2 N   
+15112 C CA  . PRO B-2 263 ? 2.97454 2.97652 3.52395 -0.09512 0.45068  -0.71842 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-2 CA  
+15113 C C   . PRO B-2 263 ? 3.04496 3.04205 3.57210 -0.09476 0.44168  -0.68585 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-2 C   
+15114 O O   . PRO B-2 263 ? 3.10527 3.11209 3.66468 -0.09489 0.44729  -0.68436 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-2 O   
+15115 C CB  . PRO B-2 263 ? 3.00366 3.00166 3.50105 -0.10861 0.48259  -0.73660 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-2 CB  
+15116 C CG  . PRO B-2 263 ? 3.08876 3.10093 3.63547 -0.10905 0.49709  -0.77433 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-2 CG  
+15117 C CD  . PRO B-2 263 ? 3.06183 3.09004 3.68936 -0.10034 0.48724  -0.77989 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-2 CD  
+15118 N N   . ILE B-2 264 ? 3.02177 3.00390 3.49321 -0.09414 0.42721  -0.66046 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-2 N   
+15119 C CA  . ILE B-2 264 ? 2.89962 2.87675 3.34945 -0.09233 0.41450  -0.62858 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-2 CA  
+15120 C C   . ILE B-2 264 ? 2.92768 2.90536 3.35299 -0.10218 0.43938  -0.62778 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-2 C   
+15121 O O   . ILE B-2 264 ? 2.80841 2.79148 3.25362 -0.10022 0.43544  -0.61386 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-2 O   
+15122 C CB  . ILE B-2 264 ? 2.73814 2.69988 3.13077 -0.09049 0.39643  -0.60563 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-2 CB  
+15123 C CG1 . ILE B-2 264 ? 2.60426 2.56647 3.02638 -0.08085 0.36911  -0.60280 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-2 CG1 
+15124 C CG2 . ILE B-2 264 ? 2.52187 2.47855 2.88524 -0.09004 0.38728  -0.57534 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-2 CG2 
+15125 C CD1 . ILE B-2 264 ? 2.55952 2.51763 2.97277 -0.08208 0.37351  -0.62458 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-2 CD1 
+15126 N N   . SER B-2 265 ? 3.05374 3.02514 3.43467 -0.11360 0.46523  -0.64267 ? ? ? ? ? ? 266 SER B-2 N   
+15127 C CA  . SER B-2 265 ? 3.01681 2.98688 3.37064 -0.12500 0.49014  -0.64238 ? ? ? ? ? ? 266 SER B-2 CA  
+15128 C C   . SER B-2 265 ? 3.04718 3.03656 3.46471 -0.12638 0.50567  -0.66142 ? ? ? ? ? ? 266 SER B-2 C   
+15129 O O   . SER B-2 265 ? 2.98502 2.97674 3.40008 -0.13158 0.51654  -0.65354 ? ? ? ? ? ? 266 SER B-2 O   
+15130 C CB  . SER B-2 265 ? 2.99116 2.94889 3.28243 -0.13829 0.51424  -0.65544 ? ? ? ? ? ? 266 SER B-2 CB  
+15131 O OG  . SER B-2 265 ? 2.98861 2.92771 3.22087 -0.13659 0.49869  -0.63823 ? ? ? ? ? ? 266 SER B-2 OG  
+15132 N N   . ASP B-2 266 ? 3.12401 3.12728 3.60015 -0.12160 0.50625  -0.68714 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-2 N   
+15133 C CA  . ASP B-2 266 ? 3.06185 3.08463 3.60392 -0.12184 0.51944  -0.70778 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-2 CA  
+15134 C C   . ASP B-2 266 ? 3.04189 3.07106 3.63136 -0.11102 0.49623  -0.68875 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-2 C   
+15135 O O   . ASP B-2 266 ? 3.02578 3.06657 3.64928 -0.11325 0.50731  -0.69416 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-2 O   
+15136 C CB  . ASP B-2 266 ? 2.99146 3.02669 3.58376 -0.11892 0.52474  -0.74200 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-2 CB  
+15137 C CG  . ASP B-2 266 ? 2.94775 2.97944 3.49730 -0.13116 0.55190  -0.76505 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-2 CG  
+15138 O OD1 . ASP B-2 266 ? 2.94539 2.95988 3.43330 -0.13355 0.54680  -0.75312 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-2 OD1 
+15139 O OD2 . ASP B-2 266 ? 3.00427 3.05069 3.58195 -0.13868 0.57835  -0.79583 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-2 OD2 
+15140 N N   . ILE B-2 267 ? 3.01629 3.03816 3.60828 -0.09998 0.46433  -0.66690 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-2 N   
+15141 C CA  . ILE B-2 267 ? 3.00814 3.03380 3.63634 -0.09086 0.44131  -0.64588 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-2 CA  
+15142 C C   . ILE B-2 267 ? 3.06018 3.08072 3.64898 -0.09637 0.44775  -0.62314 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-2 C   
+15143 O O   . ILE B-2 267 ? 3.02665 3.05530 3.64983 -0.09374 0.44444  -0.61642 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-2 O   
+15144 C CB  . ILE B-2 267 ? 2.87928 2.89709 3.51048 -0.08020 0.40720  -0.62667 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-2 CB  
+15145 C CG1 . ILE B-2 267 ? 2.92209 2.94240 3.58640 -0.07571 0.40131  -0.64947 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-2 CG1 
+15146 C CG2 . ILE B-2 267 ? 2.66964 2.69190 3.34269 -0.07150 0.38348  -0.60761 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-2 CG2 
+15147 C CD1 . ILE B-2 267 ? 2.83815 2.84916 3.49886 -0.06749 0.37001  -0.63191 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-2 CD1 
+15148 N N   . LEU B-2 268 ? 3.09747 3.10354 3.61372 -0.10388 0.45596  -0.61124 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-2 N   
+15149 C CA  . LEU B-2 268 ? 3.07870 3.07773 3.55364 -0.10971 0.46246  -0.59065 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-2 CA  
+15150 C C   . LEU B-2 268 ? 3.07241 3.08046 3.56129 -0.12008 0.49239  -0.60789 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-2 C   
+15151 O O   . LEU B-2 268 ? 2.98061 2.99166 3.47749 -0.12089 0.49331  -0.59544 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-2 O   
+15152 C CB  . LEU B-2 268 ? 3.04133 3.02103 3.43586 -0.11545 0.46377  -0.57674 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-2 CB  
+15153 C CG  . LEU B-2 268 ? 2.98420 2.95266 3.32857 -0.12084 0.46677  -0.55351 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-2 CG  
+15154 C CD1 . LEU B-2 268 ? 3.01090 2.98289 3.37685 -0.11035 0.44066  -0.52794 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-2 CD1 
+15155 C CD2 . LEU B-2 268 ? 2.91403 2.86206 3.18099 -0.12626 0.46739  -0.54384 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-2 CD2 
+15156 N N   . LEU B-2 269 ? 3.09338 3.10652 3.58572 -0.12862 0.51750  -0.63730 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-2 N   
+15157 C CA  . LEU B-2 269 ? 3.01624 3.04051 3.52630 -0.13969 0.54780  -0.65709 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-2 CA  
+15158 C C   . LEU B-2 269 ? 3.06870 3.11343 3.66267 -0.13176 0.54245  -0.66869 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-2 C   
+15159 O O   . LEU B-2 269 ? 3.05353 3.10684 3.66606 -0.13718 0.55684  -0.67153 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-2 O   
+15160 C CB  . LEU B-2 269 ? 2.94819 2.97409 3.44144 -0.15121 0.57587  -0.68730 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-2 CB  
+15161 C CG  . LEU B-2 269 ? 2.90530 2.90998 3.31155 -0.16257 0.58721  -0.67961 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-2 CG  
+15162 C CD1 . LEU B-2 269 ? 2.91856 2.92439 3.31722 -0.16743 0.60122  -0.70739 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-2 CD1 
+15163 C CD2 . LEU B-2 269 ? 2.84712 2.84554 3.21244 -0.17846 0.61289  -0.67576 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-2 CD2 
+15164 N N   . LYS B-2 270 ? 3.14548 3.19722 3.79095 -0.11912 0.52103  -0.67568 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-2 N   
+15165 C CA  . LYS B-2 270 ? 3.22963 3.29867 3.95618 -0.11061 0.51254  -0.68718 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-2 CA  
+15166 C C   . LYS B-2 270 ? 3.19529 3.26291 3.93132 -0.10465 0.49409  -0.65921 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-2 C   
+15167 O O   . LYS B-2 270 ? 3.25215 3.33247 4.03285 -0.10467 0.50049  -0.66650 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-2 O   
+15168 C CB  . LYS B-2 270 ? 3.21862 3.29094 3.99165 -0.09852 0.49022  -0.69789 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-2 CB  
+15169 C CG  . LYS B-2 270 ? 3.20007 3.28596 4.05548 -0.08770 0.47382  -0.70578 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-2 CG  
+15170 C CD  . LYS B-2 270 ? 3.08491 3.17056 3.98126 -0.07671 0.45098  -0.71600 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-2 CD  
+15171 C CE  . LYS B-2 270 ? 2.83934 2.93562 3.81689 -0.06579 0.43211  -0.72354 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-2 CE  
+15172 N NZ  . LYS B-2 270 ? 2.79802 2.89136 3.81466 -0.05542 0.40796  -0.73260 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-2 NZ  
+15173 N N   . LEU B-2 271 ? 3.08748 3.14050 3.78250 -0.09962 0.47120  -0.62798 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-2 N   
+15174 C CA  . LEU B-2 271 ? 3.00334 3.05491 3.70394 -0.09400 0.45286  -0.60097 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-2 CA  
+15175 C C   . LEU B-2 271 ? 2.99274 3.04210 3.65837 -0.10433 0.47335  -0.59283 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-2 C   
+15176 O O   . LEU B-2 271 ? 2.87338 2.92760 3.56172 -0.10140 0.46656  -0.58088 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-2 O   
+15177 C CB  . LEU B-2 271 ? 2.85833 2.89647 3.52412 -0.08666 0.42409  -0.57209 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-2 CB  
+15178 C CG  . LEU B-2 271 ? 2.68725 2.72578 3.38824 -0.07607 0.39831  -0.57383 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-2 CG  
+15179 C CD1 . LEU B-2 271 ? 2.50038 2.52506 3.15139 -0.07310 0.37814  -0.54928 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-2 CD1 
+15180 C CD2 . LEU B-2 271 ? 2.56265 2.61013 3.32954 -0.06663 0.37800  -0.57049 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-2 CD2 
+15181 N N   . THR B-2 272 ? 3.03502 3.07601 3.64504 -0.11682 0.49778  -0.59899 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-2 N   
+15182 C CA  . THR B-2 272 ? 2.93202 2.96679 3.50049 -0.12788 0.51609  -0.58908 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-2 CA  
+15183 C C   . THR B-2 272 ? 3.00715 3.05659 3.61029 -0.13776 0.54542  -0.61397 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-2 C   
+15184 O O   . THR B-2 272 ? 2.97368 3.02394 3.57324 -0.14287 0.55351  -0.60502 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-2 O   
+15185 C CB  . THR B-2 272 ? 2.76471 2.78010 3.25148 -0.13765 0.52677  -0.58179 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-2 CB  
+15186 O OG1 . THR B-2 272 ? 2.69498 2.69876 3.15377 -0.12824 0.49973  -0.56184 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-2 OG1 
+15187 C CG2 . THR B-2 272 ? 2.52380 2.52822 2.96237 -0.14799 0.53959  -0.56600 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-2 CG2 
+15188 N N   . GLU B-2 273 ? 3.05804 3.11997 3.69665 -0.14060 0.56141  -0.64587 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-2 N   
+15189 C CA  . GLU B-2 273 ? 3.04987 3.12708 3.71769 -0.15204 0.59300  -0.67329 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-2 CA  
+15190 C C   . GLU B-2 273 ? 3.15134 3.25137 3.90995 -0.14323 0.58865  -0.69646 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-2 C   
+15191 O O   . GLU B-2 273 ? 3.18660 3.30015 3.98180 -0.14754 0.60249  -0.70675 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-2 O   
+15192 C CB  . GLU B-2 273 ? 3.04441 3.11861 3.67377 -0.16626 0.62209  -0.69605 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-2 CB  
+15193 C CG  . GLU B-2 273 ? 3.05702 3.10678 3.59421 -0.17659 0.62815  -0.67554 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-2 CG  
+15194 C CD  . GLU B-2 273 ? 3.15302 3.19958 3.65048 -0.19397 0.66115  -0.69863 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-2 CD  
+15195 O OE1 . GLU B-2 273 ? 3.25187 3.31740 3.79520 -0.19813 0.68072  -0.73176 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-2 OE1 
+15196 O OE2 . GLU B-2 273 ? 3.15043 3.17530 3.57073 -0.20367 0.66717  -0.68423 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-2 OE2 
+15197 N N   . GLU B-2 274 ? 3.25093 3.35501 4.04801 -0.13097 0.56887  -0.70532 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-2 N   
+15198 C CA  . GLU B-2 274 ? 3.64289 3.76717 4.52696 -0.12260 0.56422  -0.73015 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-2 CA  
+15199 C C   . GLU B-2 274 ? 3.29637 3.42335 4.22376 -0.11039 0.53703  -0.71116 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-2 C   
+15200 O O   . GLU B-2 274 ? 3.31691 3.46050 4.30747 -0.10803 0.54080  -0.72791 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-2 O   
+15201 C CB  . GLU B-2 274 ? 4.21788 4.34365 5.12721 -0.11437 0.55233  -0.74736 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-2 CB  
+15202 C CG  . GLU B-2 274 ? 3.55931 3.68886 4.44589 -0.12633 0.58268  -0.77625 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-2 CG  
+15203 C CD  . GLU B-2 274 ? 3.42726 3.55079 4.31238 -0.11908 0.56830  -0.78378 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-2 CD  
+15204 O OE1 . GLU B-2 274 ? 3.37619 3.50232 4.31337 -0.10457 0.54040  -0.78377 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-2 OE1 
+15205 O OE2 . GLU B-2 274 ? 3.38094 3.49589 4.21145 -0.12827 0.58420  -0.78926 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-2 OE2 
+15206 N N   . LYS B-2 275 ? 3.15816 3.26953 4.05308 -0.10280 0.50956  -0.67716 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-2 N   
+15207 C CA  . LYS B-2 275 ? 3.02866 3.14092 3.95659 -0.09233 0.48353  -0.65679 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-2 CA  
+15208 C C   . LYS B-2 275 ? 2.93866 3.04150 3.81781 -0.09709 0.48421  -0.62776 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-2 C   
+15209 O O   . LYS B-2 275 ? 2.91986 3.02682 3.82885 -0.09140 0.47072  -0.61574 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-2 O   
+15210 C CB  . LYS B-2 275 ? 2.91932 3.02308 3.86003 -0.07857 0.44712  -0.64126 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-2 CB  
+15211 C CG  . LYS B-2 275 ? 2.77509 2.88748 3.77727 -0.07099 0.43898  -0.66783 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-2 CG  
+15212 C CD  . LYS B-2 275 ? 2.59093 2.71952 3.67193 -0.06560 0.43671  -0.68606 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-2 CD  
+15213 C CE  . LYS B-2 275 ? 2.35747 2.49313 3.50150 -0.05692 0.42545  -0.71250 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-2 CE  
+15214 N NZ  . LYS B-2 275 ? 2.21206 2.36226 3.43581 -0.05008 0.41895  -0.72987 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-2 NZ  
+15215 N N   . GLN B-2 276 ? 2.94875 3.03832 3.75432 -0.10709 0.49841  -0.61669 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-2 N   
+15216 C CA  . GLN B-2 276 ? 2.90389 2.98258 3.65853 -0.11219 0.49968  -0.59015 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-2 CA  
+15217 C C   . GLN B-2 276 ? 2.86445 2.93681 3.62013 -0.09986 0.46543  -0.55954 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-2 C   
+15218 O O   . GLN B-2 276 ? 2.82951 2.90026 3.57719 -0.09999 0.46134  -0.54170 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-2 O   
+15219 C CB  . GLN B-2 276 ? 2.88592 2.97479 3.65889 -0.12170 0.52380  -0.60078 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-2 CB  
+15220 C CG  . GLN B-2 276 ? 2.80676 2.88212 3.51608 -0.13173 0.53445  -0.57966 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-2 CG  
+15221 C CD  . GLN B-2 276 ? 2.72974 2.78681 3.36185 -0.14042 0.54412  -0.57305 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-2 CD  
+15222 O OE1 . GLN B-2 276 ? 2.64582 2.68835 3.23585 -0.13451 0.52351  -0.54912 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-2 OE1 
+15223 N NE2 . GLN B-2 276 ? 2.83731 2.89511 3.45021 -0.15495 0.57550  -0.59486 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-2 NE2 
+15224 N N   . VAL B-2 277 ? 2.81009 2.87892 3.57565 -0.08970 0.44065  -0.55365 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-2 N   
+15225 C CA  . VAL B-2 277 ? 2.71507 2.77715 3.47424 -0.07978 0.40892  -0.52431 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-2 CA  
+15226 C C   . VAL B-2 277 ? 2.72063 2.76700 3.40493 -0.08272 0.40458  -0.50020 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-2 C   
+15227 O O   . VAL B-2 277 ? 2.61941 2.66099 3.29040 -0.07658 0.38222  -0.47484 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-2 O   
+15228 C CB  . VAL B-2 277 ? 2.59297 2.65704 3.39461 -0.06869 0.38291  -0.52697 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-2 CB  
+15229 C CG1 . VAL B-2 277 ? 2.50909 2.58657 3.38809 -0.06258 0.37676  -0.54220 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-2 CG1 
+15230 C CG2 . VAL B-2 277 ? 2.55532 2.61650 3.34565 -0.07092 0.39094  -0.54506 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-2 CG2 
+15231 N N   . LEU B-2 278 ? 2.75327 2.79146 3.38840 -0.09207 0.42492  -0.50805 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-2 N   
+15232 C CA  . LEU B-2 278 ? 2.68117 2.70322 3.24324 -0.09580 0.42298  -0.48735 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-2 CA  
+15233 C C   . LEU B-2 278 ? 2.56267 2.57846 3.08379 -0.10956 0.45263  -0.49372 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-2 C   
+15234 O O   . LEU B-2 278 ? 2.51781 2.53781 3.04615 -0.11817 0.47722  -0.51839 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-2 O   
+15235 C CB  . LEU B-2 278 ? 2.62712 2.64049 3.15973 -0.09362 0.41404  -0.48773 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-2 CB  
+15236 C CG  . LEU B-2 278 ? 2.42024 2.43560 2.97835 -0.08160 0.38262  -0.47603 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-2 CG  
+15237 C CD1 . LEU B-2 278 ? 2.47391 2.50003 3.09450 -0.07711 0.38033  -0.49860 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-2 CD1 
+15238 C CD2 . LEU B-2 278 ? 2.11693 2.11965 2.62171 -0.08057 0.37092  -0.46308 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-2 CD2 
+15239 N N   . ASN B-2 279 ? 2.47174 2.47711 2.94949 -0.11214 0.45010  -0.47185 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-2 N   
+15240 C CA  . ASN B-2 279 ? 2.43322 2.42892 2.86646 -0.12584 0.47541  -0.47379 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-2 CA  
+15241 C C   . ASN B-2 279 ? 2.47116 2.44735 2.83205 -0.13149 0.47837  -0.46766 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-2 C   
+15242 O O   . ASN B-2 279 ? 2.60160 2.56882 2.93320 -0.12395 0.45593  -0.44841 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-2 O   
+15243 C CB  . ASN B-2 279 ? 2.39019 2.38363 2.81673 -0.12558 0.47018  -0.45391 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-2 CB  
+15244 C CG  . ASN B-2 279 ? 2.50999 2.49012 2.88597 -0.14025 0.49391  -0.45298 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-2 CG  
+15245 O OD1 . ASN B-2 279 ? 2.68258 2.66040 3.04455 -0.15248 0.51981  -0.47225 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-2 OD1 
+15246 N ND2 . ASN B-2 279 ? 2.46985 2.44058 2.81744 -0.13969 0.48500  -0.43071 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-2 ND2 
+15247 N N   . ILE B-2 280 ? 2.42594 2.39571 2.75803 -0.14524 0.50605  -0.48466 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-2 N   
+15248 C CA  . ILE B-2 280 ? 2.39512 2.34418 2.65555 -0.15181 0.50977  -0.47990 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-2 CA  
+15249 C C   . ILE B-2 280 ? 2.50366 2.43407 2.70727 -0.15452 0.50292  -0.45452 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-2 C   
+15250 O O   . ILE B-2 280 ? 2.51243 2.42500 2.65989 -0.15403 0.49263  -0.44213 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-2 O   
+15251 C CB  . ILE B-2 280 ? 2.47399 2.42083 2.71809 -0.16713 0.54201  -0.50562 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-2 CB  
+15252 C CG1 . ILE B-2 280 ? 2.47297 2.39815 2.64578 -0.17282 0.54326  -0.50261 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-2 CG1 
+15253 C CG2 . ILE B-2 280 ? 2.45281 2.39889 2.69053 -0.18134 0.56766  -0.51022 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-2 CG2 
+15254 C CD1 . ILE B-2 280 ? 2.28048 2.20766 2.46105 -0.16150 0.52360  -0.50454 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-2 CD1 
+15255 N N   . GLU B-2 281 ? 2.60829 2.54236 2.82699 -0.15682 0.50712  -0.44686 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-2 N   
+15256 C CA  . GLU B-2 281 ? 2.66697 2.58379 2.83671 -0.15871 0.49946  -0.42321 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-2 CA  
+15257 C C   . GLU B-2 281 ? 2.65117 2.56916 2.82427 -0.14309 0.46628  -0.40016 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-2 C   
+15258 O O   . GLU B-2 281 ? 2.68093 2.58232 2.80409 -0.14231 0.45475  -0.38103 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-2 O   
+15259 C CB  . GLU B-2 281 ? 2.70983 2.63054 2.89631 -0.16709 0.51600  -0.42414 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-2 CB  
+15260 C CG  . GLU B-2 281 ? 2.71524 2.63093 2.88355 -0.18586 0.55052  -0.44383 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-2 CG  
+15261 C CD  . GLU B-2 281 ? 2.65621 2.58116 2.85554 -0.19382 0.56768  -0.44871 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-2 CD  
+15262 O OE1 . GLU B-2 281 ? 2.57721 2.52412 2.84392 -0.18511 0.56187  -0.45454 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-2 OE1 
+15263 O OE2 . GLU B-2 281 ? 2.68374 2.59312 2.83974 -0.20910 0.58629  -0.44660 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-2 OE2 
+15264 N N   . ALA B-2 282 ? 2.62802 2.56489 2.85863 -0.13112 0.45042  -0.40192 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B-2 N   
+15265 C CA  . ALA B-2 282 ? 2.53937 2.47847 2.77269 -0.11760 0.41973  -0.38179 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B-2 CA  
+15266 C C   . ALA B-2 282 ? 2.39195 2.32328 2.59459 -0.11371 0.40777  -0.38076 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B-2 C   
+15267 O O   . ALA B-2 282 ? 2.45549 2.38511 2.65408 -0.11858 0.42044  -0.39832 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B-2 O   
+15268 C CB  . ALA B-2 282 ? 2.45397 2.41406 2.75776 -0.10763 0.40659  -0.38322 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B-2 CB  
+15269 N N   . GLU B-2 283 ? 2.32953 2.25698 2.51126 -0.10499 0.38319  -0.36085 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-2 N   
+15270 C CA  . GLU B-2 283 ? 2.28441 2.20470 2.43616 -0.10116 0.37039  -0.35886 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-2 CA  
+15271 C C   . GLU B-2 283 ? 2.27683 2.21200 2.47726 -0.09481 0.36242  -0.37003 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-2 C   
+15272 O O   . GLU B-2 283 ? 2.25224 2.20256 2.50364 -0.08785 0.35080  -0.36693 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-2 O   
+15273 C CB  . GLU B-2 283 ? 2.15118 2.06579 2.27177 -0.09358 0.34622  -0.33611 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-2 CB  
+15274 C CG  . GLU B-2 283 ? 2.13087 2.06228 2.29366 -0.08289 0.32407  -0.32359 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-2 CG  
+15275 C CD  . GLU B-2 283 ? 2.10416 2.03253 2.23702 -0.07553 0.30011  -0.30621 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-2 CD  
+15276 O OE1 . GLU B-2 283 ? 1.96689 1.87987 2.04842 -0.07777 0.29963  -0.30458 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-2 OE1 
+15277 O OE2 . GLU B-2 283 ? 2.02283 1.96428 2.18340 -0.06784 0.28161  -0.29483 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-2 OE2 
+15278 N N   . LEU B-2 284 ? 2.18222 2.11172 2.36615 -0.09753 0.36814  -0.38322 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-2 N   
+15279 C CA  . LEU B-2 284 ? 2.17501 2.11583 2.40100 -0.09244 0.36155  -0.39573 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-2 CA  
+15280 C C   . LEU B-2 284 ? 2.29887 2.23165 2.49101 -0.08865 0.34610  -0.39068 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-2 C   
+15281 O O   . LEU B-2 284 ? 2.38626 2.30336 2.52431 -0.09408 0.35333  -0.39187 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-2 O   
+15282 C CB  . LEU B-2 284 ? 2.32810 2.27256 2.57635 -0.10004 0.38661  -0.42228 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-2 CB  
+15283 C CG  . LEU B-2 284 ? 2.19879 2.15750 2.50633 -0.09496 0.38282  -0.43916 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-2 CG  
+15284 C CD1 . LEU B-2 284 ? 2.14007 2.10658 2.47963 -0.10238 0.40921  -0.46410 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-2 CD1 
+15285 C CD2 . LEU B-2 284 ? 2.17194 2.12518 2.46211 -0.09252 0.37400  -0.44467 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-2 CD2 
+15286 N N   . VAL B-2 285 ? 2.27845 2.22117 2.50173 -0.07990 0.32445  -0.38505 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-2 N   
+15287 C CA  . VAL B-2 285 ? 2.27342 2.21098 2.47083 -0.07600 0.30806  -0.38008 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-2 CA  
+15288 C C   . VAL B-2 285 ? 2.18735 2.13521 2.43162 -0.07147 0.29858  -0.39026 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-2 C   
+15289 O O   . VAL B-2 285 ? 2.00376 1.96375 2.30085 -0.06789 0.29302  -0.39106 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-2 O   
+15290 C CB  . VAL B-2 285 ? 2.12102 2.05818 2.29586 -0.07020 0.28616  -0.35641 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-2 CB  
+15291 C CG1 . VAL B-2 285 ? 2.20353 2.12509 2.31952 -0.07443 0.29289  -0.34842 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-2 CG1 
+15292 C CG2 . VAL B-2 285 ? 1.95670 1.90762 2.17458 -0.06548 0.27587  -0.34507 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-2 CG2 
+15293 N N   . ILE B-2 286 ? 2.20479 2.14640 2.42877 -0.07169 0.29574  -0.39809 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-2 N   
+15294 C CA  . ILE B-2 286 ? 2.13141 2.07963 2.39400 -0.06842 0.28811  -0.41009 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-2 CA  
+15295 C C   . ILE B-2 286 ? 2.18732 2.13484 2.43590 -0.06329 0.26395  -0.39704 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-2 C   
+15296 O O   . ILE B-2 286 ? 2.11342 2.05221 2.31260 -0.06369 0.25920  -0.38761 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-2 O   
+15297 C CB  . ILE B-2 286 ? 2.10693 2.04951 2.36255 -0.07414 0.30849  -0.43499 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-2 CB  
+15298 C CG1 . ILE B-2 286 ? 1.99833 1.94829 2.29152 -0.07823 0.32963  -0.45167 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-2 CG1 
+15299 C CG2 . ILE B-2 286 ? 2.15590 2.10014 2.43040 -0.07054 0.29698  -0.44497 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-2 CG2 
+15300 C CD1 . ILE B-2 286 ? 2.15452 2.10197 2.44645 -0.08440 0.35111  -0.47843 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-2 CD1 
+15301 N N   . LEU B-2 287 ? 2.15470 2.11114 2.44773 -0.05876 0.24800  -0.39669 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-2 N   
+15302 C CA  . LEU B-2 287 ? 2.10684 2.06524 2.39469 -0.05484 0.22427  -0.38333 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-2 CA  
+15303 C C   . LEU B-2 287 ? 2.05719 2.01221 2.34995 -0.05477 0.22055  -0.39729 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-2 C   
+15304 O O   . LEU B-2 287 ? 2.04623 2.00320 2.37595 -0.05504 0.22715  -0.41438 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-2 O   
+15305 C CB  . LEU B-2 287 ? 2.12518 2.09460 2.45564 -0.05105 0.20640  -0.36938 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-2 CB  
+15306 C CG  . LEU B-2 287 ? 2.02270 1.99526 2.33455 -0.05020 0.20280  -0.35026 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-2 CG  
+15307 C CD1 . LEU B-2 287 ? 1.97765 1.96054 2.32481 -0.04716 0.18379  -0.33517 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-2 CD1 
+15308 C CD2 . LEU B-2 287 ? 2.01487 1.98161 2.27262 -0.05025 0.19746  -0.34101 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-2 CD2 
+15309 N N   . VAL B-2 288 ? 1.97547 1.92575 2.23213 -0.05412 0.20943  -0.39078 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-2 N   
+15310 C CA  . VAL B-2 288 ? 2.07831 2.02545 2.33656 -0.05376 0.20240  -0.40133 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-2 CA  
+15311 C C   . VAL B-2 288 ? 2.05064 2.00170 2.29984 -0.05130 0.17884  -0.38469 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-2 C   
+15312 O O   . VAL B-2 288 ? 1.99951 1.95418 2.22999 -0.05020 0.17094  -0.36733 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-2 O   
+15313 C CB  . VAL B-2 288 ? 2.03467 1.96954 2.24905 -0.05713 0.21784  -0.41639 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-2 CB  
+15314 C CG1 . VAL B-2 288 ? 2.01988 1.95222 2.24357 -0.06127 0.24298  -0.43479 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-2 CG1 
+15315 C CG2 . VAL B-2 288 ? 2.03417 1.96134 2.19124 -0.05767 0.21595  -0.40347 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-2 CG2 
+15316 N N   . ARG B-2 289 ? 2.00860 1.95949 2.27218 -0.05082 0.16780  -0.39108 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-2 N   
+15317 C CA  . ARG B-2 289 ? 1.89803 1.85334 2.15471 -0.04987 0.14629  -0.37754 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-2 CA  
+15318 C C   . ARG B-2 289 ? 2.03226 1.98061 2.23876 -0.04997 0.14509  -0.37942 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-2 C   
+15319 O O   . ARG B-2 289 ? 1.85830 1.81093 2.04320 -0.04898 0.13211  -0.36542 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-2 O   
+15320 C CB  . ARG B-2 289 ? 1.80552 1.76357 2.10480 -0.05004 0.13277  -0.38194 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-2 CB  
+15321 C CG  . ARG B-2 289 ? 2.00524 1.96912 2.35498 -0.04959 0.12784  -0.37736 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-2 CG  
+15322 C CD  . ARG B-2 289 ? 2.10237 2.07509 2.45302 -0.04980 0.11453  -0.35451 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-2 CD  
+15323 N NE  . ARG B-2 289 ? 2.06684 2.04361 2.40974 -0.05166 0.09528  -0.34330 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-2 NE  
+15324 C CZ  . ARG B-2 289 ? 2.04938 2.02718 2.42446 -0.05386 0.07937  -0.34051 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-2 CZ  
+15325 N NH1 . ARG B-2 289 ? 2.07081 2.04485 2.48908 -0.05345 0.07844  -0.34817 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-2 NH1 
+15326 N NH2 . ARG B-2 289 ? 2.12820 2.11053 2.49231 -0.05689 0.06354  -0.33023 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-2 NH2 
+15327 N N   . ARG B-2 290 ? 2.26288 2.20079 2.45082 -0.05120 0.15800  -0.39727 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-2 N   
+15328 C CA  . ARG B-2 290 ? 2.30648 2.23553 2.44733 -0.05127 0.15611  -0.40108 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-2 CA  
+15329 C C   . ARG B-2 290 ? 2.25224 2.16875 2.35005 -0.05341 0.17555  -0.40819 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-2 C   
+15330 O O   . ARG B-2 290 ? 2.23084 2.14597 2.33940 -0.05572 0.19295  -0.41449 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-2 O   
+15331 C CB  . ARG B-2 290 ? 2.28501 2.21069 2.43722 -0.05165 0.15168  -0.41629 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-2 CB  
+15332 C CG  . ARG B-2 290 ? 2.17103 2.10651 2.36268 -0.05091 0.13156  -0.40923 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-2 CG  
+15333 C CD  . ARG B-2 290 ? 2.27256 2.21308 2.44145 -0.05020 0.11344  -0.39478 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-2 CD  
+15334 N NE  . ARG B-2 290 ? 2.47678 2.40972 2.61577 -0.04997 0.10993  -0.40491 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-2 NE  
+15335 C CZ  . ARG B-2 290 ? 2.37134 2.29548 2.46087 -0.04894 0.11458  -0.40696 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-2 CZ  
+15336 N NH1 . ARG B-2 290 ? 2.27656 2.19769 2.33931 -0.04830 0.12297  -0.39926 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-2 NH1 
+15337 N NH2 . ARG B-2 290 ? 2.21566 2.13261 2.28165 -0.04862 0.10967  -0.41691 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-2 NH2 
+15338 N N   . ARG B-2 291 ? 2.30092 2.20766 2.34920 -0.05313 0.17189  -0.40729 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-2 N   
+15339 C CA  . ARG B-2 291 ? 2.25749 2.14883 2.25791 -0.05619 0.18817  -0.41260 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-2 CA  
+15340 C C   . ARG B-2 291 ? 2.36901 2.25168 2.36884 -0.06071 0.20748  -0.43469 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-2 C   
+15341 O O   . ARG B-2 291 ? 2.37048 2.24403 2.34828 -0.06549 0.22700  -0.44074 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-2 O   
+15342 C CB  . ARG B-2 291 ? 2.18032 2.06163 2.12857 -0.05433 0.17644  -0.40667 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-2 CB  
+15343 C CG  . ARG B-2 291 ? 2.24790 2.12923 2.19501 -0.05242 0.16276  -0.41413 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-2 CG  
+15344 C CD  . ARG B-2 291 ? 2.25068 2.12279 2.14825 -0.04989 0.14979  -0.40844 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-2 CD  
+15345 N NE  . ARG B-2 291 ? 2.21756 2.06875 2.06218 -0.05308 0.16276  -0.41438 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-2 NE  
+15346 C CZ  . ARG B-2 291 ? 2.26124 2.09884 2.05608 -0.05139 0.15340  -0.41150 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-2 CZ  
+15347 N NH1 . ARG B-2 291 ? 2.31566 2.16024 2.10821 -0.04598 0.13158  -0.40410 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-2 NH1 
+15348 N NH2 . ARG B-2 291 ? 2.32572 2.14186 2.07181 -0.05569 0.16588  -0.41659 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-2 NH2 
+15349 N N   . ASN B-2 292 ? 2.40069 2.28626 2.42459 -0.05988 0.20273  -0.44747 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-2 N   
+15350 C CA  . ASN B-2 292 ? 2.36598 2.24495 2.39191 -0.06390 0.22078  -0.47050 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-2 CA  
+15351 C C   . ASN B-2 292 ? 2.44185 2.32861 2.50938 -0.06622 0.23776  -0.47858 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-2 C   
+15352 O O   . ASN B-2 292 ? 2.55477 2.43544 2.61123 -0.07156 0.25969  -0.49484 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-2 O   
+15353 C CB  . ASN B-2 292 ? 2.28708 2.16801 2.33298 -0.06173 0.20963  -0.48216 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-2 CB  
+15354 C CG  . ASN B-2 292 ? 2.32091 2.18893 2.31627 -0.06192 0.20358  -0.48611 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-2 CG  
+15355 O OD1 . ASN B-2 292 ? 2.31442 2.16864 2.25842 -0.06511 0.21338  -0.48692 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-2 OD1 
+15356 N ND2 . ASN B-2 292 ? 2.38508 2.25637 2.39423 -0.05887 0.18667  -0.48859 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-2 ND2 
+15357 N N   . GLN B-2 293 ? 2.44134 2.34166 2.55691 -0.06273 0.22792  -0.46810 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-2 N   
+15358 C CA  . GLN B-2 293 ? 2.43668 2.34484 2.59519 -0.06407 0.24182  -0.47570 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-2 CA  
+15359 C C   . GLN B-2 293 ? 2.46652 2.37055 2.59877 -0.06839 0.25999  -0.47160 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-2 C   
+15360 O O   . GLN B-2 293 ? 2.49209 2.39899 2.64516 -0.07200 0.27924  -0.48491 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-2 O   
+15361 C CB  . GLN B-2 293 ? 2.42506 2.34638 2.63685 -0.05942 0.22446  -0.46337 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-2 CB  
+15362 C CG  . GLN B-2 293 ? 2.42584 2.35044 2.66942 -0.05641 0.20683  -0.46778 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-2 CG  
+15363 C CD  . GLN B-2 293 ? 2.20149 2.13654 2.49668 -0.05335 0.19035  -0.45579 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-2 CD  
+15364 O OE1 . GLN B-2 293 ? 2.09624 2.03699 2.40565 -0.05295 0.19248  -0.44522 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-2 OE1 
+15365 N NE2 . GLN B-2 293 ? 1.83461 1.77107 2.15704 -0.05167 0.17322  -0.45719 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-2 NE2 
+15366 N N   . ALA B-2 294 ? 2.46568 2.36306 2.55356 -0.06830 0.25402  -0.45416 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B-2 N   
+15367 C CA  . ALA B-2 294 ? 2.47569 2.36661 2.53485 -0.07294 0.27009  -0.44937 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B-2 CA  
+15368 C C   . ALA B-2 294 ? 2.56136 2.43595 2.57158 -0.08043 0.28966  -0.46401 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B-2 C   
+15369 O O   . ALA B-2 294 ? 2.54996 2.42073 2.55137 -0.08716 0.31110  -0.47053 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B-2 O   
+15370 C CB  . ALA B-2 294 ? 2.22981 2.11899 2.26130 -0.06968 0.25504  -0.42564 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B-2 CB  
+15371 N N   . ILE B-2 295 ? 2.49530 2.35987 2.47263 -0.08010 0.28264  -0.46949 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-2 N   
+15372 C CA  . ILE B-2 295 ? 2.51562 2.36264 2.44138 -0.08776 0.29959  -0.48281 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-2 CA  
+15373 C C   . ILE B-2 295 ? 2.64631 2.49767 2.59822 -0.09379 0.32315  -0.50752 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-2 C   
+15374 O O   . ILE B-2 295 ? 2.72406 2.56666 2.64859 -0.10292 0.34603  -0.51667 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-2 O   
+15375 C CB  . ILE B-2 295 ? 2.44752 2.28355 2.33607 -0.08517 0.28442  -0.48372 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-2 CB  
+15376 C CG1 . ILE B-2 295 ? 2.15474 1.98642 2.01411 -0.07982 0.26287  -0.46102 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-2 CG1 
+15377 C CG2 . ILE B-2 295 ? 2.42670 2.24379 2.26311 -0.09361 0.30171  -0.49928 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-2 CG2 
+15378 C CD1 . ILE B-2 295 ? 2.08605 1.90401 1.90032 -0.08419 0.27067  -0.44966 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-2 CD1 
+15379 N N   . GLU B-2 296 ? 2.74535 2.61027 2.75112 -0.08928 0.31793  -0.51927 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-2 N   
+15380 C CA  . GLU B-2 296 ? 2.85026 2.72086 2.88538 -0.09397 0.33894  -0.54529 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-2 CA  
+15381 C C   . GLU B-2 296 ? 2.83108 2.71111 2.89626 -0.09787 0.35710  -0.54802 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-2 C   
+15382 O O   . GLU B-2 296 ? 2.90888 2.78921 2.97448 -0.10575 0.38196  -0.56833 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-2 O   
+15383 C CB  . GLU B-2 296 ? 2.91987 2.80180 3.00856 -0.08724 0.32593  -0.55642 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-2 CB  
+15384 C CG  . GLU B-2 296 ? 2.84068 2.73670 2.98438 -0.07938 0.30667  -0.54166 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-2 CG  
+15385 C CD  . GLU B-2 296 ? 2.78845 2.69206 2.98077 -0.07371 0.29225  -0.55184 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-2 CD  
+15386 O OE1 . GLU B-2 296 ? 2.86029 2.75728 3.03525 -0.07392 0.28960  -0.56361 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-2 OE1 
+15387 O OE2 . GLU B-2 296 ? 2.67764 2.59265 2.92498 -0.06923 0.28275  -0.54799 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-2 OE2 
+15388 N N   . ILE B-2 297 ? 2.71413 2.60250 2.80455 -0.09295 0.34554  -0.52870 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-2 N   
+15389 C CA  . ILE B-2 297 ? 2.69057 2.58731 2.80759 -0.09647 0.36158  -0.52997 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-2 CA  
+15390 C C   . ILE B-2 297 ? 2.75655 2.63953 2.81637 -0.10585 0.37926  -0.52477 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-2 C   
+15391 O O   . ILE B-2 297 ? 2.76530 2.65055 2.83060 -0.11397 0.40340  -0.53719 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-2 O   
+15392 C CB  . ILE B-2 297 ? 2.50412 2.41311 2.66451 -0.08837 0.34256  -0.51076 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-2 CB  
+15393 C CG1 . ILE B-2 297 ? 2.39442 2.31524 2.61374 -0.08086 0.32663  -0.51751 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-2 CG1 
+15394 C CG2 . ILE B-2 297 ? 2.33587 2.25222 2.51900 -0.09184 0.35795  -0.51024 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-2 CG2 
+15395 C CD1 . ILE B-2 297 ? 2.21836 2.14947 2.47756 -0.07380 0.30628  -0.49826 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-2 CD1 
+15396 N N   . MET B-2 298 ? 2.74789 2.61593 2.75219 -0.10532 0.36721  -0.50700 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-2 N   
+15397 C CA  . MET B-2 298 ? 2.78682 2.63787 2.73213 -0.11437 0.38116  -0.50082 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-2 CA  
+15398 C C   . MET B-2 298 ? 2.87316 2.71232 2.78264 -0.12571 0.40494  -0.52244 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-2 C   
+15399 O O   . MET B-2 298 ? 2.90283 2.73506 2.78901 -0.13669 0.42762  -0.52732 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-2 O   
+15400 C CB  . MET B-2 298 ? 2.61806 2.45514 2.51430 -0.10998 0.35977  -0.47844 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-2 CB  
+15401 C CG  . MET B-2 298 ? 2.68708 2.50326 2.51989 -0.11861 0.37000  -0.46987 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-2 CG  
+15402 S SD  . MET B-2 298 ? 2.62677 2.42550 2.40281 -0.11229 0.34266  -0.44741 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-2 SD  
+15403 C CE  . MET B-2 298 ? 2.59470 2.38711 2.35283 -0.11032 0.33460  -0.46199 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-2 CE  
+15404 N N   . LYS B-2 299 ? 2.88959 2.72617 2.79351 -0.12400 0.40045  -0.53587 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-2 N   
+15405 C CA  . LYS B-2 299 ? 2.80968 2.63513 2.67804 -0.13496 0.42255  -0.55744 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-2 CA  
+15406 C C   . LYS B-2 299 ? 2.85098 2.69217 2.76558 -0.14113 0.44823  -0.58202 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-2 C   
+15407 O O   . LYS B-2 299 ? 2.96017 2.79408 2.84521 -0.15410 0.47435  -0.59696 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-2 O   
+15408 C CB  . LYS B-2 299 ? 2.68617 2.50532 2.53839 -0.13063 0.40925  -0.56548 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-2 CB  
+15409 C CG  . LYS B-2 299 ? 2.72215 2.52446 2.52301 -0.12580 0.38572  -0.54483 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-2 CG  
+15410 C CD  . LYS B-2 299 ? 2.51372 2.31224 2.30613 -0.12100 0.37189  -0.55402 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-2 CD  
+15411 C CE  . LYS B-2 299 ? 2.47186 2.25712 2.22481 -0.13157 0.39235  -0.57642 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-2 CE  
+15412 N NZ  . LYS B-2 299 ? 2.47678 2.23649 2.15303 -0.14131 0.40003  -0.56806 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-2 NZ  
+15413 N N   . GLU B-2 300 ? 2.76245 2.62501 2.74956 -0.13248 0.44100  -0.58708 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-2 N   
+15414 C CA  . GLU B-2 300 ? 2.90234 2.78138 2.93988 -0.13685 0.46323  -0.61223 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-2 CA  
+15415 C C   . GLU B-2 300 ? 3.00062 2.88259 3.03855 -0.14565 0.48412  -0.61016 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-2 C   
+15416 O O   . GLU B-2 300 ? 3.17658 3.06603 3.22873 -0.15513 0.51099  -0.63322 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-2 O   
+15417 C CB  . GLU B-2 300 ? 2.86267 2.76127 2.97753 -0.12464 0.44661  -0.61657 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-2 CB  
+15418 C CG  . GLU B-2 300 ? 2.97776 2.89304 3.14788 -0.12720 0.46595  -0.64715 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-2 CG  
+15419 C CD  . GLU B-2 300 ? 2.94914 2.88286 3.19758 -0.11689 0.45231  -0.64637 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-2 CD  
+15420 O OE1 . GLU B-2 300 ? 3.03900 2.97780 3.30333 -0.11583 0.45070  -0.63136 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-2 OE1 
+15421 O OE2 . GLU B-2 300 ? 2.86244 2.80440 3.15594 -0.10991 0.44229  -0.66071 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-2 OE2 
+15422 N N   . LEU B-2 301 ? 2.87609 2.75283 2.89885 -0.14304 0.47251  -0.58376 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-2 N   
+15423 C CA  . LEU B-2 301 ? 2.91702 2.79513 2.93839 -0.15087 0.48948  -0.57858 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-2 CA  
+15424 C C   . LEU B-2 301 ? 3.03871 2.89530 2.98577 -0.16588 0.50905  -0.57751 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-2 C   
+15425 O O   . LEU B-2 301 ? 3.06076 2.91896 3.00629 -0.17698 0.53253  -0.58363 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-2 O   
+15426 C CB  . LEU B-2 301 ? 2.91392 2.79525 2.95098 -0.14150 0.46774  -0.55093 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-2 CB  
+15427 C CG  . LEU B-2 301 ? 2.82005 2.72420 2.93609 -0.13268 0.46050  -0.55298 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-2 CG  
+15428 C CD1 . LEU B-2 301 ? 2.72841 2.64366 2.89073 -0.12347 0.44698  -0.56592 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-2 CD1 
+15429 C CD2 . LEU B-2 301 ? 2.60682 2.51238 2.72995 -0.12470 0.43950  -0.52486 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-2 CD2 
+15430 N N   . ASN B-2 302 ? 3.11115 2.94675 2.99604 -0.16700 0.49937  -0.56979 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-2 N   
+15431 C CA  . ASN B-2 302 ? 3.17979 2.99175 2.99058 -0.18217 0.51706  -0.56992 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-2 CA  
+15432 C C   . ASN B-2 302 ? 3.21092 3.02648 3.02049 -0.19610 0.54895  -0.60009 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-2 C   
+15433 O O   . ASN B-2 302 ? 3.17349 2.97614 2.93919 -0.21214 0.57218  -0.60374 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-2 O   
+15434 C CB  . ASN B-2 302 ? 3.13582 2.92421 2.88306 -0.17930 0.49745  -0.55701 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-2 CB  
+15435 C CG  . ASN B-2 302 ? 3.07732 2.86338 2.82467 -0.16591 0.46621  -0.52894 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-2 CG  
+15436 O OD1 . ASN B-2 302 ? 2.87048 2.66306 2.63852 -0.16325 0.46276  -0.51415 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-2 OD1 
+15437 N ND2 . ASN B-2 302 ? 3.01178 2.78930 2.73650 -0.15769 0.44355  -0.52238 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-2 ND2 
+15438 N N   . GLU B-2 303 ? 3.20768 3.04052 3.06477 -0.19080 0.55053  -0.62237 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-2 N   
+15439 C CA  . GLU B-2 303 ? 3.18295 3.02259 3.04522 -0.20322 0.58084  -0.65400 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-2 CA  
+15440 C C   . GLU B-2 303 ? 3.26475 3.12343 3.17370 -0.21044 0.60508  -0.66664 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-2 C   
+15441 O O   . GLU B-2 303 ? 3.50030 3.35969 3.39371 -0.22638 0.63594  -0.68757 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-2 O   
+15442 C CB  . GLU B-2 303 ? 3.17496 3.02792 3.07853 -0.19408 0.57321  -0.67468 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-2 CB  
+15443 C CG  . GLU B-2 303 ? 3.12618 2.96327 2.99259 -0.18569 0.54751  -0.66333 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-2 CG  
+15444 C CD  . GLU B-2 303 ? 3.00387 2.85623 2.92358 -0.17395 0.53445  -0.67923 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-2 CD  
+15445 O OE1 . GLU B-2 303 ? 2.83419 2.70928 2.82567 -0.16890 0.53830  -0.69300 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-2 OE1 
+15446 O OE2 . GLU B-2 303 ? 3.04478 2.88565 2.93513 -0.16974 0.51944  -0.67815 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-2 OE2 
+15447 N N   . GLU B-2 304 ? 3.17320 3.04761 3.13892 -0.19954 0.59185  -0.65488 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-2 N   
+15448 C CA  . GLU B-2 304 ? 3.17321 3.06786 3.19255 -0.20393 0.61113  -0.66701 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-2 CA  
+15449 C C   . GLU B-2 304 ? 3.04886 2.93334 3.03595 -0.21351 0.62064  -0.64864 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-2 C   
+15450 O O   . GLU B-2 304 ? 2.91719 2.81811 2.95063 -0.21512 0.63163  -0.65318 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-2 O   
+15451 C CB  . GLU B-2 304 ? 3.14714 3.06422 3.24950 -0.18676 0.59068  -0.66593 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-2 CB  
+15452 C CG  . GLU B-2 304 ? 3.19821 3.12687 3.34269 -0.17748 0.58177  -0.68619 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-2 CG  
+15453 C CD  . GLU B-2 304 ? 3.29203 3.23901 3.47784 -0.18508 0.60964  -0.72321 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-2 CD  
+15454 O OE1 . GLU B-2 304 ? 3.38768 3.34112 3.57594 -0.19727 0.63586  -0.73303 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-2 OE1 
+15455 O OE2 . GLU B-2 304 ? 3.24359 3.19909 3.46081 -0.17903 0.60529  -0.74329 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-2 OE2 
+15456 N N   . GLY B-2 305 ? 3.04730 2.90452 2.95724 -0.21971 0.61572  -0.62848 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B-2 N   
+15457 C CA  . GLY B-2 305 ? 3.06471 2.90885 2.93956 -0.22853 0.62198  -0.60948 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B-2 CA  
+15458 C C   . GLY B-2 305 ? 3.03319 2.87548 2.91865 -0.21454 0.59290  -0.57915 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B-2 C   
+15459 O O   . GLY B-2 305 ? 2.90278 2.72829 2.74589 -0.22029 0.59210  -0.55943 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B-2 O   
+15460 N N   . PHE B-2 306 ? 3.04400 2.90259 2.98414 -0.19698 0.56898  -0.57513 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-2 N   
+15461 C CA  . PHE B-2 306 ? 2.90347 2.76145 2.85309 -0.18391 0.54084  -0.54705 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-2 CA  
+15462 C C   . PHE B-2 306 ? 2.89564 2.72818 2.77549 -0.18189 0.52180  -0.52589 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-2 C   
+15463 O O   . PHE B-2 306 ? 2.89822 2.72192 2.75107 -0.18039 0.51524  -0.53174 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-2 O   
+15464 C CB  . PHE B-2 306 ? 2.80008 2.67966 2.81996 -0.16728 0.51976  -0.54869 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-2 CB  
+15465 C CG  . PHE B-2 306 ? 2.78958 2.69374 2.88342 -0.16667 0.53292  -0.56711 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-2 CG  
+15466 C CD1 . PHE B-2 306 ? 2.72793 2.63845 2.83947 -0.17206 0.54565  -0.56378 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-2 CD1 
+15467 C CD2 . PHE B-2 306 ? 2.79253 2.71300 2.93938 -0.16045 0.53155  -0.58840 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-2 CD2 
+15468 C CE1 . PHE B-2 306 ? 2.77298 2.70644 2.95457 -0.17098 0.55665  -0.58175 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-2 CE1 
+15469 C CE2 . PHE B-2 306 ? 2.88401 2.82651 3.10083 -0.15909 0.54183  -0.60640 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-2 CE2 
+15470 C CZ  . PHE B-2 306 ? 2.90775 2.85711 3.14231 -0.16423 0.55435  -0.60328 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-2 CZ  
+15471 N N   . ASN B-2 307 ? 2.82892 2.64973 2.68083 -0.18147 0.51216  -0.50214 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-2 N   
+15472 C CA  . ASN B-2 307 ? 2.77286 2.57060 2.56399 -0.17783 0.49103  -0.48106 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-2 CA  
+15473 C C   . ASN B-2 307 ? 2.68625 2.49456 2.50884 -0.16081 0.46031  -0.46089 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-2 C   
+15474 O O   . ASN B-2 307 ? 2.68966 2.51230 2.55446 -0.15651 0.45787  -0.45320 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-2 O   
+15475 C CB  . ASN B-2 307 ? 2.76755 2.54076 2.49664 -0.19073 0.50171  -0.46933 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-2 CB  
+15476 C CG  . ASN B-2 307 ? 2.79747 2.57984 2.55621 -0.19203 0.50742  -0.45987 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-2 CG  
+15477 O OD1 . ASN B-2 307 ? 2.87842 2.68556 2.70255 -0.18887 0.51501  -0.47000 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-2 OD1 
+15478 N ND2 . ASN B-2 307 ? 2.80486 2.56645 2.51604 -0.19643 0.50269  -0.44066 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-2 ND2 
+15479 N N   . PHE B-2 308 ? 2.66622 2.46790 2.46827 -0.15173 0.43721  -0.45300 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-2 N   
+15480 C CA  . PHE B-2 308 ? 2.57790 2.39134 2.41007 -0.13653 0.40857  -0.43601 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-2 CA  
+15481 C C   . PHE B-2 308 ? 2.56040 2.35615 2.33983 -0.13134 0.38624  -0.42160 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-2 C   
+15482 O O   . PHE B-2 308 ? 2.52070 2.30022 2.25601 -0.13596 0.38882  -0.42947 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-2 O   
+15483 C CB  . PHE B-2 308 ? 2.44616 2.28262 2.34250 -0.12768 0.40142  -0.44751 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-2 CB  
+15484 C CG  . PHE B-2 308 ? 2.53735 2.39559 2.50014 -0.12435 0.40517  -0.44898 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-2 CG  
+15485 C CD1 . PHE B-2 308 ? 2.54837 2.41745 2.54057 -0.11392 0.38377  -0.43053 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-2 CD1 
+15486 C CD2 . PHE B-2 308 ? 2.51256 2.38083 2.50896 -0.13173 0.42968  -0.46969 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-2 CD2 
+15487 C CE1 . PHE B-2 308 ? 2.53019 2.41773 2.58202 -0.11077 0.38566  -0.43157 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-2 CE1 
+15488 C CE2 . PHE B-2 308 ? 2.56347 2.45126 2.62250 -0.12800 0.43144  -0.47166 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-2 CE2 
+15489 C CZ  . PHE B-2 308 ? 2.53123 2.42769 2.61704 -0.11741 0.40882  -0.45202 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-2 CZ  
+15490 N N   . ILE B-2 309 ? 2.61020 2.40985 2.39569 -0.12161 0.36395  -0.40130 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-2 N   
+15491 C CA  . ILE B-2 309 ? 2.59289 2.38246 2.34350 -0.11372 0.33866  -0.38811 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-2 CA  
+15492 C C   . ILE B-2 309 ? 2.43093 2.24334 2.23283 -0.10080 0.31687  -0.38145 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-2 C   
+15493 O O   . ILE B-2 309 ? 2.25045 2.08001 2.09805 -0.09690 0.31487  -0.37507 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-2 O   
+15494 C CB  . ILE B-2 309 ? 2.57134 2.34232 2.27434 -0.11485 0.33101  -0.36982 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-2 CB  
+15495 C CG1 . ILE B-2 309 ? 2.58785 2.33392 2.23812 -0.12962 0.35306  -0.37548 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-2 CG1 
+15496 C CG2 . ILE B-2 309 ? 2.51125 2.27331 2.18173 -0.10588 0.30389  -0.35851 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-2 CG2 
+15497 C CD1 . ILE B-2 309 ? 2.43714 2.16458 2.04067 -0.13570 0.35771  -0.38768 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-2 CD1 
+15498 N N   . PHE B-2 310 ? 2.38480 2.19698 2.17857 -0.09493 0.30057  -0.38312 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-2 N   
+15499 C CA  . PHE B-2 310 ? 2.21806 2.05099 2.05887 -0.08485 0.28145  -0.37933 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-2 CA  
+15500 C C   . PHE B-2 310 ? 2.24238 2.07363 2.06091 -0.07676 0.25577  -0.36242 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-2 C   
+15501 O O   . PHE B-2 310 ? 2.17793 1.99265 1.94819 -0.07676 0.24816  -0.36206 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-2 O   
+15502 C CB  . PHE B-2 310 ? 2.06922 1.90634 1.92678 -0.08483 0.28323  -0.39668 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-2 CB  
+15503 C CG  . PHE B-2 310 ? 2.03013 1.87878 1.90839 -0.07575 0.25897  -0.39119 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-2 CG  
+15504 C CD1 . PHE B-2 310 ? 2.14710 2.01656 2.08123 -0.07007 0.24852  -0.38512 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-2 CD1 
+15505 C CD2 . PHE B-2 310 ? 1.99740 1.83551 1.83873 -0.07364 0.24646  -0.39239 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-2 CD2 
+15506 C CE1 . PHE B-2 310 ? 2.15156 2.03120 2.10316 -0.06355 0.22701  -0.37982 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-2 CE1 
+15507 C CE2 . PHE B-2 310 ? 1.94568 1.79535 1.80700 -0.06634 0.22496  -0.38803 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-2 CE2 
+15508 C CZ  . PHE B-2 310 ? 2.07426 1.94478 1.99032 -0.06186 0.21578  -0.38159 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-2 CZ  
+15509 N N   . ILE B-2 311 ? 2.17357 2.02220 2.02773 -0.07003 0.24222  -0.34940 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-2 N   
+15510 C CA  . ILE B-2 311 ? 2.06985 1.92176 1.91086 -0.06226 0.21815  -0.33452 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-2 CA  
+15511 C C   . ILE B-2 311 ? 2.04401 1.91047 1.91303 -0.05691 0.20246  -0.33744 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-2 C   
+15512 O O   . ILE B-2 311 ? 1.96845 1.85169 1.88820 -0.05597 0.20303  -0.34000 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-2 O   
+15513 C CB  . ILE B-2 311 ? 1.83970 1.70256 1.70050 -0.05875 0.21216  -0.31897 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-2 CB  
+15514 C CG1 . ILE B-2 311 ? 1.96281 1.84662 1.88563 -0.05794 0.21601  -0.31974 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-2 CG1 
+15515 C CG2 . ILE B-2 311 ? 1.84038 1.68632 1.66757 -0.06412 0.22529  -0.31498 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-2 CG2 
+15516 C CD1 . ILE B-2 311 ? 1.95035 1.84641 1.89388 -0.05385 0.20723  -0.30412 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-2 CD1 
+15517 N N   . PRO B-2 312 ? 2.03412 1.89382 1.87235 -0.05378 0.18810  -0.33767 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-2 N   
+15518 C CA  . PRO B-2 312 ? 2.00120 1.87509 1.86600 -0.04947 0.17273  -0.33999 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-2 CA  
+15519 C C   . PRO B-2 312 ? 2.03816 1.92730 1.91439 -0.04298 0.15123  -0.32520 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-2 C   
+15520 O O   . PRO B-2 312 ? 2.18652 2.07080 2.03572 -0.04035 0.14460  -0.31511 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-2 O   
+15521 C CB  . PRO B-2 312 ? 1.98265 1.83983 1.80561 -0.05052 0.17077  -0.35057 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-2 CB  
+15522 C CG  . PRO B-2 312 ? 1.80205 1.63870 1.57014 -0.05164 0.17205  -0.34479 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-2 CG  
+15523 C CD  . PRO B-2 312 ? 1.82289 1.65880 1.59962 -0.05555 0.18761  -0.33912 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-2 CD  
+15524 N N   . GLN B-2 313 ? 1.96510 1.87242 1.88083 -0.04086 0.14010  -0.32422 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-2 N   
+15525 C CA  . GLN B-2 313 ? 1.95187 1.87535 1.87816 -0.03614 0.12034  -0.31168 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-2 CA  
+15526 C C   . GLN B-2 313 ? 1.93692 1.85446 1.82585 -0.03263 0.10576  -0.31295 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-2 C   
+15527 O O   . GLN B-2 313 ? 1.88606 1.79713 1.76488 -0.03345 0.10412  -0.32363 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-2 O   
+15528 C CB  . GLN B-2 313 ? 1.96042 1.90326 1.93722 -0.03674 0.11287  -0.31014 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-2 CB  
+15529 C CG  . GLN B-2 313 ? 2.02555 1.96587 2.01487 -0.03900 0.11385  -0.32338 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-2 CG  
+15530 C CD  . GLN B-2 313 ? 2.00243 1.96028 2.03654 -0.03980 0.10183  -0.31953 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-2 CD  
+15531 O OE1 . GLN B-2 313 ? 1.89242 1.85083 1.95821 -0.04236 0.10688  -0.32706 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-2 OE1 
+15532 N NE2 . GLN B-2 313 ? 1.70881 1.68070 1.74554 -0.03806 0.08549  -0.30821 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-2 NE2 
+15533 N N   . THR B-2 314 ? 1.76607 1.68579 1.63556 -0.02837 0.09459  -0.30294 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-2 N   
+15534 C CA  . THR B-2 314 ? 1.63559 1.54952 1.46967 -0.02397 0.07921  -0.30403 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-2 CA  
+15535 C C   . THR B-2 314 ? 1.69581 1.63208 1.55531 -0.02141 0.06133  -0.30194 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-2 C   
+15536 O O   . THR B-2 314 ? 1.78573 1.74158 1.68612 -0.02307 0.05967  -0.29602 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-2 O   
+15537 C CB  . THR B-2 314 ? 1.73799 1.64349 1.54107 -0.02023 0.07474  -0.29527 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-2 CB  
+15538 O OG1 . THR B-2 314 ? 1.67386 1.60133 1.50528 -0.01721 0.06559  -0.28411 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-2 OG1 
+15539 C CG2 . THR B-2 314 ? 1.82098 1.70716 1.60572 -0.02460 0.09389  -0.29519 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-2 CG2 
+15540 N N   . PRO B-2 315 ? 1.58412 1.51762 1.41994 -0.01802 0.04743  -0.30704 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-2 N   
+15541 C CA  . PRO B-2 315 ? 1.52098 1.47750 1.38010 -0.01628 0.03036  -0.30526 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-2 CA  
+15542 C C   . PRO B-2 315 ? 1.48559 1.46190 1.36132 -0.01380 0.02191  -0.29338 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-2 C   
+15543 O O   . PRO B-2 315 ? 1.47387 1.47311 1.38008 -0.01532 0.01274  -0.29013 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-2 O   
+15544 C CB  . PRO B-2 315 ? 1.36031 1.30656 1.18390 -0.01213 0.01765  -0.31368 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-2 CB  
+15545 C CG  . PRO B-2 315 ? 1.43808 1.35661 1.22937 -0.01419 0.03036  -0.32238 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-2 CG  
+15546 C CD  . PRO B-2 315 ? 1.49036 1.39956 1.27959 -0.01682 0.04724  -0.31624 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-2 CD  
+15547 N N   . LEU B-2 316 ? 1.57669 1.54455 1.43261 -0.01070 0.02484  -0.28699 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-2 N   
+15548 C CA  . LEU B-2 316 ? 1.56650 1.55272 1.43837 -0.00821 0.01789  -0.27635 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-2 CA  
+15549 C C   . LEU B-2 316 ? 1.42660 1.42562 1.33786 -0.01295 0.02777  -0.26852 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-2 C   
+15550 O O   . LEU B-2 316 ? 1.42830 1.44727 1.36048 -0.01239 0.02095  -0.26015 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-2 O   
+15551 C CB  . LEU B-2 316 ? 1.51976 1.49072 1.35692 -0.00308 0.01670  -0.27248 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-2 CB  
+15552 C CG  . LEU B-2 316 ? 1.46380 1.42645 1.26535 0.00352  0.00041  -0.27750 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-2 CG  
+15553 C CD1 . LEU B-2 316 ? 1.58835 1.53112 1.35505 0.00768  -0.00002 -0.27293 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-2 CD1 
+15554 C CD2 . LEU B-2 316 ? 1.27721 1.26799 1.09999 0.00690  -0.01713 -0.27735 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-2 CD2 
+15555 N N   . ASP B-2 317 ? 1.39568 1.38391 1.31786 -0.01758 0.04311  -0.27182 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-2 N   
+15556 C CA  . ASP B-2 317 ? 1.55473 1.55341 1.51605 -0.02167 0.05124  -0.26557 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-2 CA  
+15557 C C   . ASP B-2 317 ? 1.48484 1.50435 1.48186 -0.02515 0.04149  -0.26352 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-2 C   
+15558 O O   . ASP B-2 317 ? 1.33400 1.35209 1.35357 -0.02947 0.04623  -0.26812 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-2 O   
+15559 C CB  . ASP B-2 317 ? 1.66206 1.64408 1.62717 -0.02536 0.06958  -0.27228 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-2 CB  
+15560 C CG  . ASP B-2 317 ? 1.78171 1.74394 1.71407 -0.02426 0.08141  -0.27273 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-2 CG  
+15561 O OD1 . ASP B-2 317 ? 1.76931 1.73017 1.67879 -0.02019 0.07446  -0.26622 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-2 OD1 
+15562 O OD2 . ASP B-2 317 ? 1.75046 1.69844 1.68014 -0.02792 0.09761  -0.28009 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-2 OD2 
+15563 N N   . ARG B-2 318 ? 1.63786 1.67657 1.64020 -0.02383 0.02776  -0.25702 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-2 N   
+15564 C CA  . ARG B-2 318 ? 1.27764 1.33662 1.30918 -0.02860 0.01763  -0.25447 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-2 CA  
+15565 C C   . ARG B-2 318 ? 1.28397 1.36420 1.32764 -0.02859 0.00939  -0.24385 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-2 C   
+15566 O O   . ARG B-2 318 ? 1.36766 1.45010 1.39038 -0.02300 0.00499  -0.24240 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-2 O   
+15567 C CB  . ARG B-2 318 ? 1.36429 1.42544 1.38283 -0.02823 0.00737  -0.26348 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-2 CB  
+15568 C CG  . ARG B-2 318 ? 1.14430 1.20683 1.18642 -0.03451 0.00676  -0.26812 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-2 CG  
+15569 C CD  . ARG B-2 318 ? 1.11461 1.17557 1.13944 -0.03331 -0.00197 -0.27864 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-2 CD  
+15570 N NE  . ARG B-2 318 ? 1.17985 1.25748 1.19434 -0.03055 -0.01541 -0.27750 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-2 NE  
+15571 C CZ  . ARG B-2 318 ? 1.31319 1.41374 1.34871 -0.03555 -0.02585 -0.27468 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-2 CZ  
+15572 N NH1 . ARG B-2 318 ? 1.07819 1.18592 1.14424 -0.04402 -0.02570 -0.27119 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-2 NH1 
+15573 N NH2 . ARG B-2 318 ? 1.19682 1.31320 1.22259 -0.03243 -0.03701 -0.27587 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-2 NH2 
+15574 N N   . ALA B-2 319 ? 1.52966 1.62460 1.60658 -0.03510 0.00674  -0.23675 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B-2 N   
+15575 C CA  . ALA B-2 319 ? 1.29034 1.40605 1.38028 -0.03670 -0.00013 -0.22659 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B-2 CA  
+15576 C C   . ALA B-2 319 ? 1.35558 1.48981 1.43508 -0.03581 -0.01316 -0.22932 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B-2 C   
+15577 O O   . ALA B-2 319 ? 1.37829 1.52796 1.47374 -0.04256 -0.02082 -0.22919 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B-2 O   
+15578 C CB  . ALA B-2 319 ? 1.27720 1.40177 1.40263 -0.04523 -0.00098 -0.21846 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B-2 CB  
+15579 N N   . THR B-2 320 ? 1.36573 1.49832 1.41926 -0.02788 -0.01610 -0.23232 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-2 N   
+15580 C CA  . THR B-2 320 ? 1.27928 1.42903 1.32255 -0.02512 -0.02891 -0.23709 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-2 CA  
+15581 C C   . THR B-2 320 ? 1.20319 1.36262 1.24014 -0.01969 -0.03211 -0.23226 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-2 C   
+15582 O O   . THR B-2 320 ? 1.25452 1.40091 1.28562 -0.01633 -0.02419 -0.22690 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-2 O   
+15583 C CB  . THR B-2 320 ? 1.23840 1.37330 1.25294 -0.01914 -0.03276 -0.24888 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-2 CB  
+15584 O OG1 . THR B-2 320 ? 1.28192 1.39103 1.27021 -0.01275 -0.02479 -0.24967 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-2 OG1 
+15585 C CG2 . THR B-2 320 ? 1.05454 1.18394 1.07735 -0.02474 -0.03165 -0.25492 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-2 CG2 
+15586 N N   . PRO B-2 321 ? 1.10729 1.29058 1.14690 -0.01901 -0.04357 -0.23481 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-2 N   
+15587 C CA  . PRO B-2 321 ? 1.22172 1.41665 1.25887 -0.01398 -0.04722 -0.23094 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-2 CA  
+15588 C C   . PRO B-2 321 ? 1.25764 1.43105 1.26523 -0.00324 -0.04668 -0.23327 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-2 C   
+15589 O O   . PRO B-2 321 ? 1.34458 1.51679 1.35134 0.00000  -0.04398 -0.22685 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-2 O   
+15590 C CB  . PRO B-2 321 ? 0.97926 1.20348 1.02357 -0.01513 -0.05993 -0.23756 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-2 CB  
+15591 C CG  . PRO B-2 321 ? 0.97672 1.20929 1.03791 -0.02526 -0.06017 -0.23918 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-2 CG  
+15592 C CD  . PRO B-2 321 ? 1.01178 1.21547 1.06199 -0.02430 -0.05289 -0.24114 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-2 CD  
+15593 N N   . ASN B-2 322 ? 1.30448 1.45958 1.28655 0.00189  -0.04972 -0.24203 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-2 N   
+15594 C CA  . ASN B-2 322 ? 1.21037 1.34297 1.16001 0.01124  -0.05144 -0.24426 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-2 CA  
+15595 C C   . ASN B-2 322 ? 1.11495 1.21514 1.04563 0.01048  -0.03842 -0.24314 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-2 C   
+15596 O O   . ASN B-2 322 ? 1.21381 1.29069 1.11157 0.01640  -0.04001 -0.24657 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-2 O   
+15597 C CB  . ASN B-2 322 ? 1.06796 1.20241 0.99809 0.01833  -0.06703 -0.25556 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-2 CB  
+15598 C CG  . ASN B-2 322 ? 1.12519 1.29451 1.07660 0.01822  -0.07908 -0.25952 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-2 CG  
+15599 O OD1 . ASN B-2 322 ? 1.27408 1.45710 1.23170 0.02163  -0.08316 -0.25671 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-2 OD1 
+15600 N ND2 . ASN B-2 322 ? 1.04344 1.22801 1.00663 0.01380  -0.08448 -0.26683 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-2 ND2 
+15601 N N   . ALA B-2 323 ? 1.18415 1.28207 1.13480 0.00289  -0.02586 -0.23889 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B-2 N   
+15602 C CA  . ALA B-2 323 ? 1.21691 1.28685 1.15284 0.00139  -0.01225 -0.24005 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B-2 CA  
+15603 C C   . ALA B-2 323 ? 1.47471 1.52655 1.39213 0.00496  -0.00473 -0.23483 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B-2 C   
+15604 O O   . ALA B-2 323 ? 1.47274 1.49836 1.35913 0.00674  0.00066  -0.23847 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B-2 O   
+15605 C CB  . ALA B-2 323 ? 1.27194 1.34569 1.23864 -0.00685 -0.00156 -0.23729 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B-2 CB  
+15606 N N   . THR B-2 324 ? 1.46943 1.53438 1.40435 0.00533  -0.00428 -0.22628 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-2 N   
+15607 C CA  . THR B-2 324 ? 1.48356 1.53207 1.40427 0.00790  0.00335  -0.22086 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-2 CA  
+15608 C C   . THR B-2 324 ? 1.55605 1.58931 1.43880 0.01557  -0.00636 -0.22401 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-2 C   
+15609 O O   . THR B-2 324 ? 1.42500 1.43136 1.27966 0.01621  0.00099  -0.22370 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-2 O   
+15610 C CB  . THR B-2 324 ? 1.61527 1.68278 1.56404 0.00705  0.00386  -0.21155 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-2 CB  
+15611 O OG1 . THR B-2 324 ? 1.90255 1.98201 1.88554 -0.00022 0.01068  -0.20831 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-2 OG1 
+15612 C CG2 . THR B-2 324 ? 1.52017 1.57047 1.45709 0.00897  0.01273  -0.20606 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-2 CG2 
+15613 N N   . LEU B-2 325 ? 1.53413 1.58375 1.41544 0.02099  -0.02331 -0.22757 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-2 N   
+15614 C CA  . LEU B-2 325 ? 1.40253 1.43758 1.24986 0.02928  -0.03562 -0.23123 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-2 CA  
+15615 C C   . LEU B-2 325 ? 1.45000 1.45977 1.26368 0.03002  -0.03718 -0.23909 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-2 C   
+15616 O O   . LEU B-2 325 ? 1.56106 1.54360 1.33827 0.03370  -0.03962 -0.23945 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-2 O   
+15617 C CB  . LEU B-2 325 ? 1.36054 1.42257 1.21989 0.03518  -0.05370 -0.23504 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-2 CB  
+15618 C CG  . LEU B-2 325 ? 1.35321 1.40308 1.18208 0.04514  -0.07043 -0.24057 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-2 CG  
+15619 C CD1 . LEU B-2 325 ? 1.52722 1.55343 1.33453 0.04820  -0.06693 -0.23343 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-2 CD1 
+15620 C CD2 . LEU B-2 325 ? 1.11152 1.19331 0.95979 0.05048  -0.08705 -0.24638 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-2 CD2 
+15621 N N   . LEU B-2 326 ? 1.40713 1.42425 1.23121 0.02607  -0.03633 -0.24525 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-2 N   
+15622 C CA  . LEU B-2 326 ? 1.42027 1.41441 1.21300 0.02664  -0.03831 -0.25354 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-2 CA  
+15623 C C   . LEU B-2 326 ? 1.54914 1.51156 1.31682 0.02220  -0.02159 -0.25139 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-2 C   
+15624 O O   . LEU B-2 326 ? 1.60289 1.53776 1.33021 0.02412  -0.02441 -0.25538 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-2 O   
+15625 C CB  . LEU B-2 326 ? 1.30866 1.31824 1.12169 0.02250  -0.03947 -0.26039 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-2 CB  
+15626 C CG  . LEU B-2 326 ? 1.33219 1.36722 1.15814 0.02649  -0.05775 -0.26684 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-2 CG  
+15627 C CD1 . LEU B-2 326 ? 1.16048 1.20873 1.00754 0.02043  -0.05644 -0.27247 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-2 CD1 
+15628 C CD2 . LEU B-2 326 ? 1.44380 1.46377 1.23453 0.03541  -0.07430 -0.27420 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-2 CD2 
+15629 N N   . LYS B-2 327 ? 1.51845 1.48411 1.30926 0.01576  -0.00424 -0.24568 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-2 N   
+15630 C CA  . LYS B-2 327 ? 1.39137 1.32985 1.16189 0.01068  0.01341  -0.24488 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-2 CA  
+15631 C C   . LYS B-2 327 ? 1.55873 1.47543 1.29590 0.01377  0.01196  -0.23971 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-2 C   
+15632 O O   . LYS B-2 327 ? 1.65553 1.54248 1.35565 0.01094  0.01920  -0.24169 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-2 O   
+15633 C CB  . LYS B-2 327 ? 1.45764 1.40697 1.26520 0.00400  0.03065  -0.24076 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-2 CB  
+15634 C CG  . LYS B-2 327 ? 1.39949 1.36484 1.23810 -0.00016 0.03297  -0.24571 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-2 CG  
+15635 C CD  . LYS B-2 327 ? 1.41356 1.38964 1.29106 -0.00565 0.04662  -0.24101 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-2 CD  
+15636 C CE  . LYS B-2 327 ? 1.46095 1.45243 1.37068 -0.00968 0.04602  -0.24494 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-2 CE  
+15637 N NZ  . LYS B-2 327 ? 1.52136 1.52106 1.46927 -0.01457 0.05719  -0.24067 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-2 NZ  
+15638 N N   . GLU B-2 328 ? 1.68114 1.61158 1.42986 0.01898  0.00243  -0.23322 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-2 N   
+15639 C CA  . GLU B-2 328 ? 1.70954 1.61912 1.42833 0.02219  -0.00067 -0.22798 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-2 CA  
+15640 C C   . GLU B-2 328 ? 1.68408 1.57162 1.35900 0.02789  -0.01711 -0.23307 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-2 C   
+15641 O O   . GLU B-2 328 ? 1.71000 1.56687 1.34636 0.02725  -0.01598 -0.23034 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-2 O   
+15642 C CB  . GLU B-2 328 ? 1.36475 1.29611 1.10886 0.02705  -0.00828 -0.22106 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-2 CB  
+15643 C CG  . GLU B-2 328 ? 1.62819 1.57908 1.41369 0.02166  0.00620  -0.21512 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-2 CG  
+15644 C CD  . GLU B-2 328 ? 1.78576 1.71551 1.56356 0.01471  0.02657  -0.21140 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-2 CD  
+15645 O OE1 . GLU B-2 328 ? 1.88519 1.78750 1.62642 0.01468  0.02812  -0.20982 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-2 OE1 
+15646 O OE2 . GLU B-2 328 ? 1.82365 1.76395 1.63230 0.00887  0.04071  -0.21043 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-2 OE2 
+15647 N N   . VAL B-2 329 ? 1.48256 1.38434 1.16229 0.03304  -0.03305 -0.24051 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-2 N   
+15648 C CA  . VAL B-2 329 ? 1.46580 1.34592 1.10502 0.03870  -0.04986 -0.24671 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-2 CA  
+15649 C C   . VAL B-2 329 ? 1.77863 1.62700 1.38182 0.03205  -0.03864 -0.25022 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-2 C   
+15650 O O   . VAL B-2 329 ? 1.89268 1.70912 1.44975 0.03354  -0.04604 -0.25093 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-2 O   
+15651 C CB  . VAL B-2 329 ? 1.48498 1.39050 1.14238 0.04511  -0.06834 -0.25539 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-2 CB  
+15652 C CG1 . VAL B-2 329 ? 1.58809 1.47123 1.20538 0.05216  -0.08814 -0.26249 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-2 CG1 
+15653 C CG2 . VAL B-2 329 ? 1.44661 1.38561 1.14032 0.05008  -0.07709 -0.25276 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-2 CG2 
+15654 N N   . ILE B-2 330 ? 1.69318 1.54895 1.31611 0.02429  -0.02101 -0.25276 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-2 N   
+15655 C CA  . ILE B-2 330 ? 1.81461 1.64260 1.40607 0.01712  -0.00796 -0.25744 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-2 CA  
+15656 C C   . ILE B-2 330 ? 1.85192 1.65289 1.41654 0.01092  0.00732  -0.25080 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-2 C   
+15657 O O   . ILE B-2 330 ? 1.93187 1.69974 1.44936 0.00724  0.00955  -0.25268 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-2 O   
+15658 C CB  . ILE B-2 330 ? 1.82966 1.67443 1.45384 0.01092  0.00647  -0.26302 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-2 CB  
+15659 C CG1 . ILE B-2 330 ? 1.74726 1.61593 1.39373 0.01577  -0.00909 -0.26974 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-2 CG1 
+15660 C CG2 . ILE B-2 330 ? 1.62488 1.44236 1.21839 0.00308  0.02197  -0.26916 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-2 CG2 
+15661 C CD1 . ILE B-2 330 ? 1.59627 1.44667 1.20522 0.01955  -0.02369 -0.27843 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-2 CD1 
+15662 N N   . LYS B-2 331 ? 1.77041 1.58461 1.36369 0.00894  0.01797  -0.24300 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-2 N   
+15663 C CA  . LYS B-2 331 ? 1.88265 1.67376 1.45486 0.00233  0.03340  -0.23684 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-2 CA  
+15664 C C   . LYS B-2 331 ? 1.93081 1.69337 1.45615 0.00604  0.01909  -0.23214 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-2 C   
+15665 O O   . LYS B-2 331 ? 1.95644 1.68760 1.44326 -0.00124 0.02939  -0.22974 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-2 O   
+15666 C CB  . LYS B-2 331 ? 1.75038 1.56384 1.36617 0.00096  0.04426  -0.22968 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-2 CB  
+15667 C CG  . LYS B-2 331 ? 1.91967 1.75653 1.58043 -0.00379 0.05916  -0.23354 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-2 CG  
+15668 C CD  . LYS B-2 331 ? 1.80611 1.66396 1.50889 -0.00433 0.06669  -0.22606 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-2 CD  
+15669 C CE  . LYS B-2 331 ? 1.89535 1.77457 1.64302 -0.00859 0.07863  -0.22976 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-2 CE  
+15670 N NZ  . LYS B-2 331 ? 1.95716 1.85588 1.74566 -0.00897 0.08420  -0.22242 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-2 NZ  
+15671 N N   . TYR B-2 332 ? 1.90007 1.67259 1.42794 0.01680  -0.00485 -0.23126 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-2 N   
+15672 C CA  . TYR B-2 332 ? 1.91216 1.65626 1.39614 0.02158  -0.02200 -0.22782 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-2 CA  
+15673 C C   . TYR B-2 332 ? 1.89191 1.60530 1.32663 0.02055  -0.03033 -0.23415 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-2 C   
+15674 O O   . TYR B-2 332 ? 2.13155 1.80846 1.51760 0.01838  -0.03521 -0.23035 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-2 O   
+15675 C CB  . TYR B-2 332 ? 1.92796 1.69386 1.43285 0.03407  -0.04574 -0.22720 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-2 CB  
+15676 C CG  . TYR B-2 332 ? 2.04808 1.78633 1.51052 0.04143  -0.06914 -0.22663 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-2 CG  
+15677 C CD1 . TYR B-2 332 ? 2.20890 1.91532 1.63728 0.03839  -0.06785 -0.21817 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-2 CD1 
+15678 C CD2 . TYR B-2 332 ? 1.86954 1.61300 1.32684 0.05130  -0.09343 -0.23490 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-2 CD2 
+15679 C CE1 . TYR B-2 332 ? 2.22860 1.90705 1.61749 0.04517  -0.09126 -0.21728 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-2 CE1 
+15680 C CE2 . TYR B-2 332 ? 1.97797 1.69519 1.39803 0.05886  -0.11695 -0.23517 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-2 CE2 
+15681 C CZ  . TYR B-2 332 ? 2.15813 1.84193 1.54345 0.05588  -0.11636 -0.22600 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-2 CZ  
+15682 O OH  . TYR B-2 332 ? 2.12307 1.77826 1.47073 0.06347  -0.14175 -0.22594 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-2 OH  
+15683 N N   . VAL B-2 333 ? 1.90126 1.62739 1.34653 0.02147  -0.03242 -0.24353 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-2 N   
+15684 C CA  . VAL B-2 333 ? 2.10442 1.80221 1.50384 0.02056  -0.04065 -0.25037 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-2 CA  
+15685 C C   . VAL B-2 333 ? 2.03112 1.70195 1.39984 0.00716  -0.01676 -0.25076 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-2 C   
+15686 O O   . VAL B-2 333 ? 1.90241 1.53528 1.21612 0.00313  -0.02014 -0.25039 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-2 O   
+15687 C CB  . VAL B-2 333 ? 1.97407 1.69571 1.39693 0.02609  -0.05142 -0.26095 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-2 CB  
+15688 C CG1 . VAL B-2 333 ? 1.99919 1.69200 1.37683 0.02368  -0.05631 -0.26885 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-2 CG1 
+15689 C CG2 . VAL B-2 333 ? 1.94004 1.68434 1.38471 0.03882  -0.07688 -0.26238 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-2 CG2 
+15690 N N   . LYS B-2 334 ? 2.06413 1.75369 1.46753 -0.00035 0.00745  -0.25199 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-2 N   
+15691 C CA  . LYS B-2 334 ? 2.07395 1.74303 1.45425 -0.01315 0.03140  -0.25565 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-2 CA  
+15692 C C   . LYS B-2 334 ? 2.18302 1.82420 1.53101 -0.02170 0.04394  -0.24727 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-2 C   
+15693 O O   . LYS B-2 334 ? 2.12044 1.72840 1.41946 -0.03104 0.05256  -0.24908 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-2 O   
+15694 C CB  . LYS B-2 334 ? 1.91485 1.61338 1.34613 -0.01768 0.05185  -0.26085 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-2 CB  
+15695 C CG  . LYS B-2 334 ? 1.87822 1.60078 1.33819 -0.01198 0.04216  -0.26961 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-2 CG  
+15696 C CD  . LYS B-2 334 ? 1.97568 1.67509 1.39374 -0.01371 0.03685  -0.27908 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-2 CD  
+15697 C CE  . LYS B-2 334 ? 1.92415 1.64775 1.37256 -0.00862 0.02769  -0.28818 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-2 CE  
+15698 N NZ  . LYS B-2 334 ? 1.91339 1.61476 1.32211 -0.01019 0.02247  -0.29817 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-2 NZ  
+15699 N N   . ASN B-2 335 ? 2.17116 1.82484 1.54466 -0.01950 0.04539  -0.23824 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-2 N   
+15700 C CA  . ASN B-2 335 ? 2.27393 1.90533 1.62498 -0.02840 0.05944  -0.23023 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-2 CA  
+15701 C C   . ASN B-2 335 ? 2.33781 1.94540 1.65289 -0.02259 0.03733  -0.22140 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-2 C   
+15702 O O   . ASN B-2 335 ? 2.27388 1.89897 1.61036 -0.01010 0.01588  -0.21897 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-2 O   
+15703 C CB  . ASN B-2 335 ? 2.04710 1.70645 1.45089 -0.03054 0.07673  -0.22639 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-2 CB  
+15704 C CG  . ASN B-2 335 ? 2.30069 1.97702 1.73582 -0.03814 0.10062  -0.23514 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-2 CG  
+15705 O OD1 . ASN B-2 335 ? 2.24316 1.94954 1.72163 -0.03269 0.09791  -0.23994 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-2 OD1 
+15706 N ND2 . ASN B-2 335 ? 2.42122 2.07806 1.83467 -0.05128 0.12405  -0.23780 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-2 ND2 
+15707 N N   . ASP B-2 336 ? 2.42226 1.98978 1.68296 -0.03229 0.04282  -0.21701 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-2 N   
+15708 C CA  . ASP B-2 336 ? 2.50161 2.04072 1.72402 -0.02827 0.02214  -0.20789 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-2 CA  
+15709 C C   . ASP B-2 336 ? 2.55504 2.10295 1.80194 -0.02788 0.02668  -0.19803 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-2 C   
+15710 O O   . ASP B-2 336 ? 2.51308 2.05689 1.75637 -0.01820 0.00434  -0.19199 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-2 O   
+15711 C CB  . ASP B-2 336 ? 2.60155 2.09129 1.75258 -0.04021 0.02534  -0.20608 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-2 CB  
+15712 C CG  . ASP B-2 336 ? 2.64350 2.12531 1.78673 -0.05812 0.06000  -0.20783 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-2 CG  
+15713 O OD1 . ASP B-2 336 ? 2.58416 2.09802 1.77928 -0.06022 0.08024  -0.21009 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-2 OD1 
+15714 O OD2 . ASP B-2 336 ? 2.66162 2.10530 1.74712 -0.07038 0.06674  -0.20751 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-2 OD2 
+15715 N N   . ARG B-2 337 ? 2.60298 2.16305 1.87589 -0.03790 0.05454  -0.19715 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-2 N   
+15716 C CA  . ARG B-2 337 ? 2.35938 1.92833 1.65719 -0.03789 0.05958  -0.18826 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-2 CA  
+15717 C C   . ARG B-2 337 ? 2.28651 1.89693 1.64260 -0.02390 0.04702  -0.18785 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-2 C   
+15718 O O   . ARG B-2 337 ? 2.54441 2.16059 1.91627 -0.01989 0.04162  -0.18025 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-2 O   
+15719 C CB  . ARG B-2 337 ? 2.36160 1.93334 1.67372 -0.05252 0.09287  -0.18894 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-2 CB  
+15720 C CG  . ARG B-2 337 ? 2.72386 2.25434 1.97755 -0.06893 0.10827  -0.18835 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-2 CG  
+15721 C CD  . ARG B-2 337 ? 2.75192 2.28973 2.02609 -0.08323 0.14192  -0.19089 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-2 CD  
+15722 N NE  . ARG B-2 337 ? 2.68820 2.24189 1.99907 -0.08111 0.14537  -0.18324 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-2 NE  
+15723 C CZ  . ARG B-2 337 ? 2.81017 2.33943 2.09479 -0.08756 0.14642  -0.17366 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-2 CZ  
+15724 N NH1 . ARG B-2 337 ? 2.92629 2.41240 2.14588 -0.09733 0.14416  -0.16956 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-2 NH1 
+15725 N NH2 . ARG B-2 337 ? 2.72557 2.27299 2.04911 -0.08460 0.14924  -0.16782 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-2 NH2 
+15726 N N   . TYR B-2 338 ? 2.19696 1.83589 1.58440 -0.01722 0.04252  -0.19592 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-2 N   
+15727 C CA  . TYR B-2 338 ? 2.07092 1.74896 1.51025 -0.00521 0.03001  -0.19594 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-2 CA  
+15728 C C   . TYR B-2 338 ? 2.16773 1.83934 1.59050 0.00710  -0.00018 -0.19331 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-2 C   
+15729 O O   . TYR B-2 338 ? 2.22074 1.88064 1.61690 0.01235  -0.01780 -0.19851 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-2 O   
+15730 C CB  . TYR B-2 338 ? 2.09807 1.80421 1.56945 -0.00291 0.03237  -0.20525 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-2 CB  
+15731 C CG  . TYR B-2 338 ? 2.00373 1.75219 1.53255 0.00532  0.02624  -0.20495 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-2 CG  
+15732 C CD1 . TYR B-2 338 ? 2.00787 1.77245 1.54604 0.01727  0.00154  -0.20651 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-2 CD1 
+15733 C CD2 . TYR B-2 338 ? 2.00395 1.77613 1.57742 0.00061  0.04492  -0.20374 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-2 CD2 
+15734 C CE1 . TYR B-2 338 ? 1.84967 1.65297 1.43786 0.02309  -0.00304 -0.20644 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-2 CE1 
+15735 C CE2 . TYR B-2 338 ? 1.75957 1.56829 1.38211 0.00692  0.03882  -0.20271 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-2 CE2 
+15736 C CZ  . TYR B-2 338 ? 1.71309 1.53729 1.34164 0.01753  0.01550  -0.20385 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-2 CZ  
+15737 O OH  . TYR B-2 338 ? 1.79502 1.65558 1.46996 0.02218  0.01040  -0.20299 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-2 OH  
+15738 N N   . SER B-2 339 ? 2.32895 2.00858 1.76882 0.01209  -0.00683 -0.18623 ? ? ? ? ? ? 340 SER B-2 N   
+15739 C CA  . SER B-2 339 ? 2.29715 1.96881 1.72172 0.02362  -0.03503 -0.18425 ? ? ? ? ? ? 340 SER B-2 CA  
+15740 C C   . SER B-2 339 ? 2.11055 1.81884 1.57184 0.03635  -0.05322 -0.19146 ? ? ? ? ? ? 340 SER B-2 C   
+15741 O O   . SER B-2 339 ? 2.13525 1.87815 1.63995 0.03603  -0.04337 -0.19507 ? ? ? ? ? ? 340 SER B-2 O   
+15742 C CB  . SER B-2 339 ? 2.16237 1.82976 1.59312 0.02419  -0.03525 -0.17492 ? ? ? ? ? ? 340 SER B-2 CB  
+15743 O OG  . SER B-2 339 ? 2.15639 1.82135 1.58056 0.03681  -0.06351 -0.17456 ? ? ? ? ? ? 340 SER B-2 OG  
+15744 N N   . ILE B-2 340 ? 2.02093 1.72055 1.46398 0.04725  -0.08069 -0.19394 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-2 N   
+15745 C CA  . ILE B-2 340 ? 2.09025 1.82537 1.56805 0.05937  -0.09911 -0.20179 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-2 CA  
+15746 C C   . ILE B-2 340 ? 1.99201 1.76146 1.51719 0.06336  -0.09688 -0.19841 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-2 C   
+15747 O O   . ILE B-2 340 ? 1.77626 1.58437 1.34221 0.06843  -0.10086 -0.20402 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-2 O   
+15748 C CB  . ILE B-2 340 ? 2.11756 1.83360 1.56434 0.07036  -0.12980 -0.20683 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-2 CB  
+15749 C CG1 . ILE B-2 340 ? 1.91392 1.66879 1.39769 0.08213  -0.14791 -0.21746 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-2 CG1 
+15750 C CG2 . ILE B-2 340 ? 1.87758 1.56812 1.30180 0.07381  -0.14171 -0.19930 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-2 CG2 
+15751 C CD1 . ILE B-2 340 ? 1.97807 1.75446 1.47982 0.07899  -0.13995 -0.22537 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-2 CD1 
+15752 N N   . TYR B-2 341 ? 1.99575 1.75156 1.51575 0.06031  -0.09021 -0.18927 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-2 N   
+15753 C CA  . TYR B-2 341 ? 1.84895 1.63568 1.41261 0.06329  -0.08683 -0.18572 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-2 CA  
+15754 C C   . TYR B-2 341 ? 1.64366 1.45873 1.24716 0.05546  -0.06334 -0.18481 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-2 C   
+15755 O O   . TYR B-2 341 ? 1.70012 1.55128 1.34651 0.05912  -0.06412 -0.18558 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-2 O   
+15756 C CB  . TYR B-2 341 ? 1.81431 1.57650 1.36061 0.06135  -0.08535 -0.17628 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-2 CB  
+15757 C CG  . TYR B-2 341 ? 1.95640 1.68733 1.46292 0.06899  -0.11026 -0.17629 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-2 CG  
+15758 C CD1 . TYR B-2 341 ? 1.80929 1.55518 1.32437 0.08265  -0.13682 -0.18467 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-2 CD1 
+15759 C CD2 . TYR B-2 341 ? 1.99692 1.68280 1.45732 0.06208  -0.10771 -0.16846 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-2 CD2 
+15760 C CE1 . TYR B-2 341 ? 1.88770 1.60402 1.36815 0.09053  -0.16170 -0.18553 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-2 CE1 
+15761 C CE2 . TYR B-2 341 ? 1.94986 1.60406 1.37242 0.06884  -0.13241 -0.16781 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-2 CE2 
+15762 C CZ  . TYR B-2 341 ? 1.96554 1.63479 1.39903 0.08370  -0.16012 -0.17651 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-2 CZ  
+15763 O OH  . TYR B-2 341 ? 2.03910 1.67585 1.43661 0.09128  -0.18669 -0.17666 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-2 OH  
+15764 N N   . ASP B-2 342 ? 1.83068 1.62957 1.42045 0.04447  -0.04296 -0.18368 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-2 N   
+15765 C CA  . ASP B-2 342 ? 1.77178 1.59585 1.39954 0.03765  -0.02264 -0.18437 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-2 CA  
+15766 C C   . ASP B-2 342 ? 1.74981 1.60432 1.40373 0.04218  -0.03086 -0.19236 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-2 C   
+15767 O O   . ASP B-2 342 ? 1.65687 1.54286 1.35330 0.04085  -0.02368 -0.19221 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-2 O   
+15768 C CB  . ASP B-2 342 ? 1.91042 1.70987 1.51640 0.02548  -0.00038 -0.18399 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-2 CB  
+15769 C CG  . ASP B-2 342 ? 2.05479 1.82751 1.63972 0.01853  0.01147  -0.17617 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-2 CG  
+15770 O OD1 . ASP B-2 342 ? 2.02445 1.77255 1.57572 0.02191  -0.00229 -0.17236 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-2 OD1 
+15771 O OD2 . ASP B-2 342 ? 2.26186 2.03778 1.86450 0.00947  0.03405  -0.17427 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-2 OD2 
+15772 N N   . LEU B-2 343 ? 1.80993 1.65458 1.43838 0.04705  -0.04651 -0.19934 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-2 N   
+15773 C CA  . LEU B-2 343 ? 1.84924 1.72276 1.50169 0.05132  -0.05581 -0.20766 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-2 CA  
+15774 C C   . LEU B-2 343 ? 1.66853 1.57441 1.35218 0.06031  -0.07170 -0.20913 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-2 C   
+15775 O O   . LEU B-2 343 ? 1.62260 1.56261 1.34337 0.06002  -0.07071 -0.21222 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-2 O   
+15776 C CB  . LEU B-2 343 ? 1.73673 1.58988 1.35300 0.05433  -0.06905 -0.21547 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-2 CB  
+15777 C CG  . LEU B-2 343 ? 1.44438 1.32506 1.08185 0.05905  -0.08091 -0.22536 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-2 CG  
+15778 C CD1 . LEU B-2 343 ? 1.30629 1.20803 0.97556 0.05086  -0.06288 -0.22634 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-2 CD1 
+15779 C CD2 . LEU B-2 343 ? 1.79307 1.65002 1.39165 0.06322  -0.09660 -0.23309 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-2 CD2 
+15780 N N   . ALA B-2 344 ? 1.67147 1.56684 1.34025 0.06778  -0.08653 -0.20731 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B-2 N   
+15781 C CA  . ALA B-2 344 ? 1.69939 1.62593 1.39770 0.07643  -0.10129 -0.21013 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B-2 CA  
+15782 C C   . ALA B-2 344 ? 1.42071 1.37293 1.15799 0.07216  -0.08728 -0.20335 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B-2 C   
+15783 O O   . ALA B-2 344 ? 1.37001 1.35721 1.14058 0.07576  -0.09386 -0.20655 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B-2 O   
+15784 C CB  . ALA B-2 344 ? 1.49568 1.40223 1.16851 0.08582  -0.12113 -0.21046 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B-2 CB  
+15785 N N   . ALA B-2 345 ? 1.50032 1.43598 1.23400 0.06408  -0.06811 -0.19459 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B-2 N   
+15786 C CA  . ALA B-2 345 ? 1.47072 1.42876 1.24146 0.05997  -0.05522 -0.18823 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B-2 CA  
+15787 C C   . ALA B-2 345 ? 1.60145 1.58962 1.40706 0.05503  -0.04721 -0.19064 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B-2 C   
+15788 O O   . ALA B-2 345 ? 1.65313 1.66949 1.49354 0.05437  -0.04537 -0.18792 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B-2 O   
+15789 C CB  . ALA B-2 345 ? 1.37499 1.30775 1.13454 0.05215  -0.03640 -0.17987 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B-2 CB  
+15790 N N   . GLU B-2 346 ? 1.58701 1.56863 1.38293 0.05113  -0.04304 -0.19557 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-2 N   
+15791 C CA  . GLU B-2 346 ? 1.54088 1.54880 1.36827 0.04624  -0.03724 -0.19808 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-2 CA  
+15792 C C   . GLU B-2 346 ? 1.34441 1.38356 1.18988 0.05167  -0.05401 -0.20464 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-2 C   
+15793 O O   . GLU B-2 346 ? 1.40728 1.47417 1.28499 0.04734  -0.05075 -0.20448 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-2 O   
+15794 C CB  . GLU B-2 346 ? 1.51568 1.50604 1.32678 0.04058  -0.02805 -0.20224 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-2 CB  
+15795 C CG  . GLU B-2 346 ? 1.90524 1.91854 1.74751 0.03485  -0.02188 -0.20472 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-2 CG  
+15796 C CD  . GLU B-2 346 ? 2.03698 2.06373 1.91378 0.02859  -0.00777 -0.19741 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-2 CD  
+15797 O OE1 . GLU B-2 346 ? 2.04405 2.05551 1.91674 0.02658  0.00321  -0.19168 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-2 OE1 
+15798 O OE2 . GLU B-2 346 ? 2.07149 2.12346 1.97943 0.02530  -0.00823 -0.19743 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-2 OE2 
+15799 N N   . ILE B-2 347 ? 1.24171 1.27679 1.06751 0.06059  -0.07218 -0.21080 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-2 N   
+15800 C CA  . ILE B-2 347 ? 1.35100 1.41752 1.19531 0.06592  -0.08810 -0.21909 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-2 CA  
+15801 C C   . ILE B-2 347 ? 1.47347 1.56801 1.34803 0.06687  -0.08905 -0.21538 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-2 C   
+15802 O O   . ILE B-2 347 ? 1.43052 1.51456 1.30083 0.06920  -0.08718 -0.20904 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-2 O   
+15803 C CB  . ILE B-2 347 ? 1.39133 1.44435 1.20746 0.07617  -0.10842 -0.22791 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-2 CB  
+15804 C CG1 . ILE B-2 347 ? 1.29008 1.31123 1.07171 0.07461  -0.10726 -0.23060 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-2 CG1 
+15805 C CG2 . ILE B-2 347 ? 1.33207 1.41977 1.16987 0.08135  -0.12426 -0.23907 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-2 CG2 
+15806 C CD1 . ILE B-2 347 ? 1.39396 1.39800 1.14548 0.08455  -0.12880 -0.23896 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-2 CD1 
+15807 N N   . VAL B-2 348 ? 1.57677 1.70699 1.48135 0.06428  -0.09185 -0.21942 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-2 N   
+15808 C CA  . VAL B-2 348 ? 1.27081 1.42992 1.20360 0.06399  -0.09281 -0.21670 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-2 CA  
+15809 C C   . VAL B-2 348 ? 1.40175 1.56487 1.32717 0.07507  -0.10952 -0.22292 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-2 C   
+15810 O O   . VAL B-2 348 ? 1.40895 1.57306 1.32273 0.08228  -0.12476 -0.23382 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-2 O   
+15811 C CB  . VAL B-2 348 ? 1.05153 1.24671 1.01411 0.05713  -0.09241 -0.22021 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-2 CB  
+15812 C CG1 . VAL B-2 348 ? 1.17603 1.40079 1.16484 0.05583  -0.09340 -0.21760 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-2 CG1 
+15813 C CG2 . VAL B-2 348 ? 1.40839 1.59726 1.37893 0.04657  -0.07750 -0.21403 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-2 CG2 
+15814 N N   . GLY B-2 349 ? 1.51319 1.67854 1.44668 0.07685  -0.10763 -0.21674 ? ? ? ? ? ? 350 GLY B-2 N   
+15815 C CA  . GLY B-2 349 ? 1.35116 1.51936 1.27977 0.08747  -0.12319 -0.22229 ? ? ? ? ? ? 350 GLY B-2 CA  
+15816 C C   . GLY B-2 349 ? 1.55531 1.68271 1.45041 0.09333  -0.12656 -0.21831 ? ? ? ? ? ? 350 GLY B-2 C   
+15817 O O   . GLY B-2 349 ? 1.75306 1.84977 1.62392 0.08972  -0.11875 -0.21382 ? ? ? ? ? ? 350 GLY B-2 O   
+15818 N N   . ASN B-2 350 ? 1.61776 1.74482 1.51110 0.10195  -0.13855 -0.22030 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-2 N   
+15819 C CA  . ASN B-2 350 ? 1.67520 1.76348 1.53666 0.10748  -0.14424 -0.21621 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-2 CA  
+15820 C C   . ASN B-2 350 ? 1.57442 1.65264 1.41489 0.11799  -0.16652 -0.22791 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-2 C   
+15821 O O   . ASN B-2 350 ? 1.67771 1.76966 1.52646 0.12782  -0.18392 -0.23655 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-2 O   
+15822 C CB  . ASN B-2 350 ? 1.57044 1.66156 1.44271 0.11053  -0.14483 -0.21092 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-2 CB  
+15823 C CG  . ASN B-2 350 ? 1.66421 1.71227 1.50481 0.11162  -0.14393 -0.20252 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-2 CG  
+15824 O OD1 . ASN B-2 350 ? 1.92460 1.94261 1.74015 0.10543  -0.13360 -0.19660 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-2 OD1 
+15825 N ND2 . ASN B-2 350 ? 1.57782 1.62266 1.41902 0.11886  -0.15458 -0.20236 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-2 ND2 
+15826 N N   . LEU B-2 351 ? 1.60141 1.65529 1.41506 0.11612  -0.16658 -0.22897 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-2 N   
+15827 C CA  . LEU B-2 351 ? 1.65753 1.69991 1.45028 0.12577  -0.18851 -0.24025 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-2 CA  
+15828 C C   . LEU B-2 351 ? 1.54792 1.55731 1.31262 0.13433  -0.20376 -0.23841 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-2 C   
+15829 O O   . LEU B-2 351 ? 1.50127 1.48130 1.24670 0.12977  -0.19380 -0.22637 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-2 O   
+15830 C CB  . LEU B-2 351 ? 1.69527 1.71640 1.46336 0.12083  -0.18410 -0.24077 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-2 CB  
+15831 C CG  . LEU B-2 351 ? 1.53709 1.58916 1.33011 0.11454  -0.17567 -0.24612 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-2 CG  
+15832 C CD1 . LEU B-2 351 ? 1.66602 1.69228 1.43149 0.10993  -0.17119 -0.24621 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-2 CD1 
+15833 C CD2 . LEU B-2 351 ? 1.52860 1.61769 1.34692 0.12213  -0.19296 -0.26116 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-2 CD2 
+15834 N N   . SER B-2 352 ? 1.55562 1.56977 1.31892 0.14655  -0.22857 -0.25099 ? ? ? ? ? ? 353 SER B-2 N   
+15835 C CA  . SER B-2 352 ? 1.58211 1.56379 1.31890 0.15567  -0.24694 -0.25037 ? ? ? ? ? ? 353 SER B-2 CA  
+15836 C C   . SER B-2 352 ? 1.65652 1.58824 1.34387 0.15379  -0.25105 -0.24536 ? ? ? ? ? ? 353 SER B-2 C   
+15837 O O   . SER B-2 352 ? 1.86110 1.78693 1.53673 0.14741  -0.24243 -0.24539 ? ? ? ? ? ? 353 SER B-2 O   
+15838 C CB  . SER B-2 352 ? 1.85288 1.85624 1.60648 0.17002  -0.27365 -0.26713 ? ? ? ? ? ? 353 SER B-2 CB  
+15839 O OG  . SER B-2 352 ? 1.42161 1.42752 1.16874 0.17437  -0.28697 -0.27934 ? ? ? ? ? ? 353 SER B-2 OG  
+15840 N N   . SER B-2 353 ? 1.58560 1.47987 1.24241 0.15902  -0.26498 -0.24104 ? ? ? ? ? ? 354 SER B-2 N   
+15841 C CA  . SER B-2 353 ? 1.62927 1.47255 1.23434 0.15647  -0.27045 -0.23560 ? ? ? ? ? ? 354 SER B-2 CA  
+15842 C C   . SER B-2 353 ? 1.93473 1.77471 1.52738 0.16488  -0.29266 -0.24904 ? ? ? ? ? ? 354 SER B-2 C   
+15843 O O   . SER B-2 353 ? 1.75735 1.56851 1.31566 0.15963  -0.29044 -0.24653 ? ? ? ? ? ? 354 SER B-2 O   
+15844 C CB  . SER B-2 353 ? 1.65319 1.45650 1.22834 0.15939  -0.28169 -0.22734 ? ? ? ? ? ? 354 SER B-2 CB  
+15845 O OG  . SER B-2 353 ? 2.20490 1.95652 1.72626 0.15451  -0.28522 -0.22047 ? ? ? ? ? ? 354 SER B-2 OG  
+15846 N N   . ARG B-2 354 ? 1.92651 1.79642 1.54736 0.17771  -0.31398 -0.26429 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-2 N   
+15847 C CA  . ARG B-2 354 ? 1.85073 1.72173 1.46534 0.18621  -0.33559 -0.27897 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-2 CA  
+15848 C C   . ARG B-2 354 ? 1.82619 1.72634 1.45973 0.17883  -0.31987 -0.28367 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-2 C   
+15849 O O   . ARG B-2 354 ? 1.98597 1.86878 1.59618 0.17854  -0.32632 -0.28782 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-2 O   
+15850 C CB  . ARG B-2 354 ? 1.99242 1.88996 1.63582 0.20193  -0.36225 -0.29587 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-2 CB  
+15851 C CG  . ARG B-2 354 ? 1.78044 1.68509 1.42483 0.21156  -0.38542 -0.31366 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-2 CG  
+15852 C CD  . ARG B-2 354 ? 1.92169 1.83878 1.58457 0.22858  -0.41642 -0.33039 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-2 CD  
+15853 N NE  . ARG B-2 354 ? 2.16859 2.14104 1.88451 0.23102  -0.41044 -0.34004 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-2 NE  
+15854 C CZ  . ARG B-2 354 ? 2.19316 2.18833 1.93575 0.24480  -0.43302 -0.35697 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-2 CZ  
+15855 N NH1 . ARG B-2 354 ? 2.07664 2.04409 1.80043 0.25856  -0.46485 -0.36649 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-2 NH1 
+15856 N NH2 . ARG B-2 354 ? 2.23145 2.27805 2.02055 0.24463  -0.42398 -0.36511 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-2 NH2 
+15857 N N   . GLU B-2 355 ? 1.88324 1.82644 1.55815 0.17254  -0.30003 -0.28295 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-2 N   
+15858 C CA  . GLU B-2 355 ? 1.70633 1.67577 1.39964 0.16413  -0.28418 -0.28584 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-2 CA  
+15859 C C   . GLU B-2 355 ? 1.84167 1.77871 1.50340 0.15195  -0.26435 -0.27310 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-2 C   
+15860 O O   . GLU B-2 355 ? 1.94645 1.88778 1.60627 0.14750  -0.25938 -0.27725 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-2 O   
+15861 C CB  . GLU B-2 355 ? 1.84220 1.86056 1.58344 0.15896  -0.26788 -0.28596 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-2 CB  
+15862 C CG  . GLU B-2 355 ? 1.82289 1.88258 1.60015 0.16898  -0.28484 -0.30222 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-2 CG  
+15863 C CD  . GLU B-2 355 ? 1.81602 1.92048 1.63558 0.16236  -0.26816 -0.30070 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-2 CD  
+15864 O OE1 . GLU B-2 355 ? 1.99089 2.09033 1.81299 0.15893  -0.25684 -0.28900 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-2 OE1 
+15865 O OE2 . GLU B-2 355 ? 1.89731 2.04121 1.74668 0.15988  -0.26645 -0.31103 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-2 OE2 
+15866 N N   . ILE B-2 356 ? 1.88032 1.78591 1.51833 0.14608  -0.25250 -0.25852 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-2 N   
+15867 C CA  . ILE B-2 356 ? 1.72578 1.59906 1.33182 0.13430  -0.23366 -0.24790 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-2 CA  
+15868 C C   . ILE B-2 356 ? 1.73242 1.56710 1.29282 0.13745  -0.25000 -0.25191 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-2 C   
+15869 O O   . ILE B-2 356 ? 1.92254 1.74535 1.46571 0.12997  -0.23947 -0.25132 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-2 O   
+15870 C CB  . ILE B-2 356 ? 1.76619 1.61608 1.35877 0.12701  -0.21760 -0.23271 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-2 CB  
+15871 C CG1 . ILE B-2 356 ? 1.66902 1.55444 1.30416 0.11974  -0.19453 -0.22736 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-2 CG1 
+15872 C CG2 . ILE B-2 356 ? 1.71096 1.51504 1.25637 0.11712  -0.20597 -0.22384 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-2 CG2 
+15873 C CD1 . ILE B-2 356 ? 1.76489 1.63052 1.39153 0.11204  -0.17721 -0.21343 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-2 CD1 
+15874 N N   . LYS B-2 357 ? 1.89362 1.70794 1.43410 0.14880  -0.27713 -0.25665 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-2 N   
+15875 C CA  . LYS B-2 357 ? 2.00937 1.78366 1.50383 0.15231  -0.29581 -0.26009 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-2 CA  
+15876 C C   . LYS B-2 357 ? 2.05100 1.84721 1.55887 0.15660  -0.30539 -0.27467 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-2 C   
+15877 O O   . LYS B-2 357 ? 1.93928 1.70697 1.41187 0.15421  -0.30971 -0.27585 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-2 O   
+15878 C CB  . LYS B-2 357 ? 1.93665 1.68463 1.41017 0.16432  -0.32522 -0.26218 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-2 CB  
+15879 C CG  . LYS B-2 357 ? 1.90288 1.59010 1.31313 0.16201  -0.33660 -0.25516 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-2 CG  
+15880 C CD  . LYS B-2 357 ? 2.02877 1.68854 1.42031 0.17304  -0.36518 -0.25520 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-2 CD  
+15881 C CE  . LYS B-2 357 ? 2.33685 1.93189 1.66127 0.16779  -0.37410 -0.24487 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-2 CE  
+15882 N NZ  . LYS B-2 357 ? 2.11914 1.68407 1.42417 0.17811  -0.40336 -0.24394 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-2 NZ  
+15883 N N   . GLU B-2 358 ? 2.00222 1.84870 1.55991 0.16214  -0.30848 -0.28609 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-2 N   
+15884 C CA  . GLU B-2 358 ? 2.02693 1.89742 1.60104 0.16500  -0.31608 -0.30034 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-2 CA  
+15885 C C   . GLU B-2 358 ? 1.96820 1.84688 1.54663 0.15158  -0.28973 -0.29539 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-2 C   
+15886 O O   . GLU B-2 358 ? 1.95765 1.82823 1.52172 0.15063  -0.29389 -0.30177 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-2 O   
+15887 C CB  . GLU B-2 358 ? 2.14668 2.06933 1.77255 0.17338  -0.32621 -0.31459 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-2 CB  
+15888 C CG  . GLU B-2 358 ? 2.45328 2.37145 2.07753 0.18948  -0.35913 -0.32722 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-2 CG  
+15889 C CD  . GLU B-2 358 ? 2.43977 2.40041 2.10137 0.19757  -0.37437 -0.34807 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-2 CD  
+15890 O OE1 . GLU B-2 358 ? 2.11698 2.11380 1.80854 0.18972  -0.35787 -0.35139 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-2 OE1 
+15891 O OE2 . GLU B-2 358 ? 2.55262 2.51010 2.21407 0.21148  -0.40327 -0.36159 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-2 OE2 
+15892 N N   . ILE B-2 359 ? 2.02466 1.91921 1.62385 0.14151  -0.26354 -0.28471 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-2 N   
+15893 C CA  . ILE B-2 359 ? 1.84978 1.74970 1.45381 0.12889  -0.23880 -0.27981 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-2 CA  
+15894 C C   . ILE B-2 359 ? 1.76414 1.61537 1.31728 0.12232  -0.23203 -0.27234 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-2 C   
+15895 O O   . ILE B-2 359 ? 1.94070 1.78733 1.48488 0.11648  -0.22420 -0.27512 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-2 O   
+15896 C CB  . ILE B-2 359 ? 1.82227 1.74827 1.46053 0.12041  -0.21461 -0.27026 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-2 CB  
+15897 C CG1 . ILE B-2 359 ? 1.69617 1.67419 1.38491 0.12375  -0.21841 -0.27897 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-2 CG1 
+15898 C CG2 . ILE B-2 359 ? 1.61655 1.53586 1.25165 0.10719  -0.18879 -0.26288 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-2 CG2 
+15899 C CD1 . ILE B-2 359 ? 1.67601 1.68068 1.39872 0.11469  -0.19585 -0.27002 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-2 CD1 
+15900 N N   . GLN B-2 360 ? 1.95517 1.76906 1.47342 0.12257  -0.23501 -0.26317 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-2 N   
+15901 C CA  . GLN B-2 360 ? 1.97481 1.74044 1.44032 0.11516  -0.22900 -0.25620 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-2 CA  
+15902 C C   . GLN B-2 360 ? 2.03120 1.77581 1.46544 0.12080  -0.25024 -0.26606 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-2 C   
+15903 O O   . GLN B-2 360 ? 2.08216 1.80071 1.48361 0.11293  -0.24136 -0.26440 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-2 O   
+15904 C CB  . GLN B-2 360 ? 1.82498 1.55485 1.25888 0.11436  -0.23118 -0.24490 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-2 CB  
+15905 C CG  . GLN B-2 360 ? 1.88405 1.56392 1.26213 0.10381  -0.22130 -0.23626 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-2 CG  
+15906 C CD  . GLN B-2 360 ? 1.96641 1.61235 1.31526 0.10118  -0.22179 -0.22435 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-2 CD  
+15907 O OE1 . GLN B-2 360 ? 2.32565 1.98395 1.69542 0.10870  -0.23185 -0.22293 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-2 OE1 
+15908 N NE2 . GLN B-2 360 ? 1.84229 1.44533 1.14228 0.08978  -0.21054 -0.21611 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-2 NE2 
+15909 N N   . LYS B-2 361 ? 2.01157 1.76792 1.45651 0.13443  -0.27848 -0.27740 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-2 N   
+15910 C CA  . LYS B-2 361 ? 1.94252 1.67999 1.36056 0.14105  -0.30139 -0.28800 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-2 CA  
+15911 C C   . LYS B-2 361 ? 1.96822 1.72961 1.40502 0.13652  -0.29150 -0.29635 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-2 C   
+15912 O O   . LYS B-2 361 ? 2.09146 1.82681 1.49449 0.13471  -0.29679 -0.29978 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-2 O   
+15913 C CB  . LYS B-2 361 ? 1.78110 1.53025 1.21373 0.15737  -0.33401 -0.30006 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-2 CB  
+15914 C CG  . LYS B-2 361 ? 2.05150 1.77652 1.45428 0.16603  -0.36235 -0.31127 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-2 CG  
+15915 C CD  . LYS B-2 361 ? 1.93786 1.67473 1.35845 0.18284  -0.39509 -0.32410 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-2 CD  
+15916 C CE  . LYS B-2 361 ? 2.09796 1.80417 1.48472 0.19218  -0.42618 -0.33451 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-2 CE  
+15917 N NZ  . LYS B-2 361 ? 1.99929 1.71446 1.40358 0.20936  -0.45973 -0.34791 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-2 NZ  
+15918 N N   . ILE B-2 362 ? 1.99890 1.80860 1.48819 0.13413  -0.27760 -0.29953 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-2 N   
+15919 C CA  . ILE B-2 362 ? 2.01227 1.84608 1.52255 0.12928  -0.26855 -0.30719 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-2 CA  
+15920 C C   . ILE B-2 362 ? 2.07612 1.88691 1.56229 0.11589  -0.24368 -0.29838 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-2 C   
+15921 O O   . ILE B-2 362 ? 2.16791 1.97013 1.63986 0.11312  -0.24370 -0.30444 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-2 O   
+15922 C CB  . ILE B-2 362 ? 1.73355 1.62273 1.30401 0.12858  -0.25993 -0.31136 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-2 CB  
+15923 C CG1 . ILE B-2 362 ? 1.66423 1.58030 1.25962 0.14164  -0.28595 -0.32561 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-2 CG1 
+15924 C CG2 . ILE B-2 362 ? 1.76622 1.67635 1.35745 0.11941  -0.24334 -0.31434 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-2 CG2 
+15925 C CD1 . ILE B-2 362 ? 1.56271 1.53404 1.21475 0.13980  -0.27836 -0.33128 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-2 CD1 
+15926 N N   . ILE B-2 363 ? 2.04394 1.84457 1.52575 0.10752  -0.22236 -0.28506 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-2 N   
+15927 C CA  . ILE B-2 363 ? 1.95259 1.73587 1.41761 0.09442  -0.19670 -0.27822 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-2 CA  
+15928 C C   . ILE B-2 363 ? 2.06992 1.80126 1.47293 0.09135  -0.20083 -0.27573 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-2 C   
+15929 O O   . ILE B-2 363 ? 2.31275 2.02996 1.69797 0.08199  -0.18490 -0.27566 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-2 O   
+15930 C CB  . ILE B-2 363 ? 2.04732 1.83984 1.53263 0.08640  -0.17237 -0.26621 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-2 CB  
+15931 C CG1 . ILE B-2 363 ? 1.86150 1.70298 1.40410 0.08969  -0.17121 -0.26806 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-2 CG1 
+15932 C CG2 . ILE B-2 363 ? 2.14724 1.93174 1.62809 0.07325  -0.14486 -0.26217 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-2 CG2 
+15933 C CD1 . ILE B-2 363 ? 1.77700 1.65148 1.35369 0.08698  -0.16632 -0.27625 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-2 CD1 
+15934 N N   . ASN B-2 364 ? 2.14558 1.84730 1.51429 0.09864  -0.22249 -0.27414 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-2 N   
+15935 C CA  . ASN B-2 364 ? 2.27956 1.92869 1.58488 0.09451  -0.22755 -0.27060 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-2 CA  
+15936 C C   . ASN B-2 364 ? 2.38038 2.01960 1.66541 0.09500  -0.23631 -0.28108 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-2 C   
+15937 O O   . ASN B-2 364 ? 2.45669 2.05468 1.68977 0.08822  -0.23414 -0.27839 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-2 O   
+15938 C CB  . ASN B-2 364 ? 2.09991 1.71969 1.37476 0.10348  -0.25382 -0.26755 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-2 CB  
+15939 C CG  . ASN B-2 364 ? 2.23908 1.85141 1.51451 0.09940  -0.24237 -0.25455 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-2 CG  
+15940 O OD1 . ASN B-2 364 ? 2.24586 1.86175 1.52850 0.08756  -0.21352 -0.24640 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-2 OD1 
+15941 N ND2 . ASN B-2 364 ? 2.17363 1.77557 1.44281 0.10946  -0.26561 -0.25333 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-2 ND2 
+15942 N N   . GLU B-2 365 ? 2.23659 1.91242 1.56052 0.10209  -0.24585 -0.29315 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-2 N   
+15943 C CA  . GLU B-2 365 ? 2.04165 1.71075 1.35044 0.10214  -0.25292 -0.30362 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-2 CA  
+15944 C C   . GLU B-2 365 ? 1.98257 1.65123 1.28986 0.08849  -0.22353 -0.30143 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-2 C   
+15945 O O   . GLU B-2 365 ? 2.15867 1.80592 1.43501 0.08523  -0.22508 -0.30695 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-2 O   
+15946 C CB  . GLU B-2 365 ? 1.97099 1.68149 1.32490 0.11251  -0.27012 -0.31762 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-2 CB  
+15947 C CG  . GLU B-2 365 ? 2.18937 1.90420 1.54964 0.12694  -0.30018 -0.32312 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-2 CG  
+15948 C CD  . GLU B-2 365 ? 2.41768 2.17022 1.81716 0.13637  -0.31800 -0.33959 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-2 CD  
+15949 O OE1 . GLU B-2 365 ? 2.30291 2.06782 1.71224 0.13215  -0.31147 -0.34666 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-2 OE1 
+15950 O OE2 . GLU B-2 365 ? 2.40202 2.17234 1.82336 0.14772  -0.33835 -0.34621 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-2 OE2 
+15951 N N   . LEU B-2 366 ? 2.02156 1.71298 1.36198 0.08068  -0.19747 -0.29418 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-2 N   
+15952 C CA  . LEU B-2 366 ? 2.14387 1.83593 1.48722 0.06809  -0.16930 -0.29277 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-2 CA  
+15953 C C   . LEU B-2 366 ? 2.11645 1.76559 1.40945 0.05745  -0.15365 -0.28442 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-2 C   
+15954 O O   . LEU B-2 366 ? 2.21052 1.85405 1.49719 0.04703  -0.13206 -0.28569 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-2 O   
+15955 C CB  . LEU B-2 366 ? 2.11446 1.84756 1.51500 0.06413  -0.14911 -0.28889 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-2 CB  
+15956 C CG  . LEU B-2 366 ? 1.78496 1.56423 1.23882 0.07060  -0.15827 -0.29662 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-2 CG  
+15957 C CD1 . LEU B-2 366 ? 1.49109 1.30388 0.99393 0.06412  -0.13636 -0.29101 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-2 CD1 
+15958 C CD2 . LEU B-2 366 ? 2.02664 1.80936 1.47856 0.07153  -0.16627 -0.30882 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-2 CD2 
+15959 N N   . LEU B-2 367 ? 2.17467 1.79379 1.43241 0.05925  -0.16377 -0.27651 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-2 N   
+15960 C CA  . LEU B-2 367 ? 2.45530 2.03252 1.66266 0.04762  -0.14892 -0.26811 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-2 CA  
+15961 C C   . LEU B-2 367 ? 2.48385 2.02033 1.63196 0.04445  -0.15843 -0.27282 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-2 C   
+15962 O O   . LEU B-2 367 ? 2.68680 2.18971 1.79149 0.03212  -0.14246 -0.26768 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-2 O   
+15963 C CB  . LEU B-2 367 ? 2.58228 2.14104 1.77333 0.04969  -0.15654 -0.25701 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-2 CB  
+15964 C CG  . LEU B-2 367 ? 2.13613 1.72844 1.37786 0.04996  -0.14266 -0.25041 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-2 CG  
+15965 C CD1 . LEU B-2 367 ? 2.30454 1.87560 1.52689 0.05259  -0.15275 -0.24027 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-2 CD1 
+15966 C CD2 . LEU B-2 367 ? 1.94719 1.54978 1.20645 0.03647  -0.10781 -0.24738 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-2 CD2 
+15967 N N   . VAL B-2 368 ? 2.50171 2.04010 1.64627 0.05455  -0.18364 -0.28288 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-2 N   
+15968 C CA  . VAL B-2 368 ? 2.54924 2.04931 1.63790 0.05177  -0.19378 -0.28806 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-2 CA  
+15969 C C   . VAL B-2 368 ? 2.55737 2.07168 1.65890 0.04359  -0.17248 -0.29622 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-2 C   
+15970 O O   . VAL B-2 368 ? 2.58935 2.14690 1.74777 0.04592  -0.16350 -0.30137 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-2 O   
+15971 C CB  . VAL B-2 368 ? 2.44089 1.93483 1.51951 0.06660  -0.23168 -0.29621 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-2 CB  
+15972 C CG1 . VAL B-2 368 ? 2.55038 2.05433 1.64919 0.07802  -0.25113 -0.29187 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-2 CG1 
+15973 C CG2 . VAL B-2 368 ? 2.25071 1.77951 1.36809 0.07286  -0.23761 -0.31038 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-2 CG2 
+15974 N N   . PRO B-2 369 ? 2.65575 2.13501 1.70648 0.03316  -0.16307 -0.29759 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-2 N   
+15975 C CA  . PRO B-2 369 ? 2.60091 2.09363 1.66507 0.02503  -0.14128 -0.30609 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-2 CA  
+15976 C C   . PRO B-2 369 ? 2.51793 2.01309 1.57831 0.03185  -0.16002 -0.31931 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-2 C   
+15977 O O   . PRO B-2 369 ? 2.57158 2.04082 1.59438 0.03892  -0.18752 -0.32200 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-2 O   
+15978 C CB  . PRO B-2 369 ? 2.53086 1.98339 1.53920 0.00920  -0.12037 -0.30140 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-2 CB  
+15979 C CG  . PRO B-2 369 ? 2.73234 2.14000 1.68012 0.01134  -0.14386 -0.29479 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-2 CG  
+15980 C CD  . PRO B-2 369 ? 2.68728 2.11279 1.66641 0.02577  -0.16718 -0.29002 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-2 CD  
+15981 N N   . ASN B-2 370 ? 2.40026 1.92662 1.50137 0.02948  -0.14500 -0.32776 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-2 N   
+15982 C CA  . ASN B-2 370 ? 2.53035 2.06144 1.63192 0.03336  -0.15676 -0.34123 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-2 CA  
+15983 C C   . ASN B-2 370 ? 2.57828 2.12324 1.69651 0.04885  -0.19060 -0.34674 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-2 C   
+15984 O O   . ASN B-2 370 ? 2.44398 1.96173 1.52203 0.05451  -0.21507 -0.35173 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-2 O   
+15985 C CB  . ASN B-2 370 ? 2.63523 2.12113 1.66957 0.02505  -0.15515 -0.34496 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-2 CB  
+15986 C CG  . ASN B-2 370 ? 2.62189 2.08926 1.63180 0.00903  -0.12280 -0.33899 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-2 CG  
+15987 O OD1 . ASN B-2 370 ? 2.68178 2.11673 1.64803 0.00334  -0.12104 -0.32910 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-2 OD1 
+15988 N ND2 . ASN B-2 370 ? 2.60272 2.09068 1.64168 0.00142  -0.09741 -0.34566 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-2 ND2 
+15989 N N   . ILE B-2 371 ? 2.67990 2.26818 1.85875 0.05537  -0.19190 -0.34644 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-2 N   
+15990 C CA  . ILE B-2 371 ? 2.63434 2.24317 1.83779 0.06931  -0.22109 -0.35333 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-2 CA  
+15991 C C   . ILE B-2 371 ? 2.33597 1.99276 1.60153 0.07106  -0.21662 -0.36202 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-2 C   
+15992 O O   . ILE B-2 371 ? 2.10343 1.78973 1.40530 0.08056  -0.23393 -0.36699 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-2 O   
+15993 C CB  . ILE B-2 371 ? 2.46477 2.07600 1.67474 0.07674  -0.23355 -0.34473 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-2 CB  
+15994 C CG1 . ILE B-2 371 ? 2.39155 2.00784 1.60561 0.09173  -0.26929 -0.35365 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-2 CG1 
+15995 C CG2 . ILE B-2 371 ? 2.48093 2.13235 1.74738 0.07436  -0.21436 -0.33810 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-2 CG2 
+15996 C CD1 . ILE B-2 371 ? 2.12744 1.70575 1.28930 0.09539  -0.29188 -0.36156 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-2 CD1 
+15997 N N   . ASN B-2 372 ? 2.33550 1.99980 1.61325 0.06127  -0.19324 -0.36435 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-2 N   
+15998 C CA  . ASN B-2 372 ? 2.38664 2.08531 1.70978 0.06112  -0.19066 -0.37425 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-2 CA  
+15999 C C   . ASN B-2 372 ? 2.29280 2.03763 1.67969 0.06212  -0.18404 -0.37072 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-2 C   
+16000 O O   . ASN B-2 372 ? 2.17021 1.92246 1.56781 0.06441  -0.18337 -0.36149 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-2 O   
+16001 C CB  . ASN B-2 372 ? 2.42298 2.11961 1.73682 0.07017  -0.21866 -0.38739 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-2 CB  
+16002 C CG  . ASN B-2 372 ? 2.29095 2.02523 1.65083 0.08019  -0.23769 -0.39198 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-2 CG  
+16003 O OD1 . ASN B-2 372 ? 2.15987 1.92959 1.56583 0.07938  -0.23528 -0.39866 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-2 OD1 
+16004 N ND2 . ASN B-2 372 ? 2.19083 1.91734 1.53824 0.08913  -0.25680 -0.38904 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-2 ND2 
+16005 N N   . GLN B-2 373 ? 2.34536 2.12055 1.77373 0.05998  -0.17984 -0.37807 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-2 N   
+16006 C CA  . GLN B-2 373 ? 1.75625 1.57255 1.24238 0.05766  -0.16960 -0.37364 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-2 CA  
+16007 C C   . GLN B-2 373 ? 1.87675 1.72122 1.39081 0.06696  -0.19060 -0.37636 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-2 C   
+16008 O O   . GLN B-2 373 ? 2.12553 1.99592 1.67379 0.06640  -0.18455 -0.36915 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-2 O   
+16009 C CB  . GLN B-2 373 ? 1.56429 1.39941 1.08205 0.05053  -0.15724 -0.37988 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-2 CB  
+16010 C CG  . GLN B-2 373 ? 1.98736 1.86608 1.56506 0.04817  -0.15282 -0.37796 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-2 CG  
+16011 C CD  . GLN B-2 373 ? 1.89409 1.78615 1.49947 0.04045  -0.14140 -0.38341 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-2 CD  
+16012 O OE1 . GLN B-2 373 ? 1.74218 1.61357 1.32413 0.03815  -0.13885 -0.39090 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-2 OE1 
+16013 N NE2 . GLN B-2 373 ? 1.74937 1.67529 1.40418 0.03606  -0.13500 -0.37969 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-2 NE2 
+16014 N N   . VAL B-2 374 ? 1.93781 1.77707 1.43704 0.07564  -0.21555 -0.38727 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-2 N   
+16015 C CA  . VAL B-2 374 ? 1.94439 1.81430 1.47487 0.08432  -0.23551 -0.39327 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-2 CA  
+16016 C C   . VAL B-2 374 ? 2.07994 1.94658 1.60424 0.09020  -0.24136 -0.38485 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-2 C   
+16017 O O   . VAL B-2 374 ? 2.06697 1.96759 1.63102 0.09192  -0.24189 -0.38326 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-2 O   
+16018 C CB  . VAL B-2 374 ? 1.87746 1.74023 1.39266 0.09268  -0.26161 -0.40839 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-2 CB  
+16019 C CG1 . VAL B-2 374 ? 1.84927 1.73981 1.39180 0.10295  -0.28397 -0.41586 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-2 CG1 
+16020 C CG2 . VAL B-2 374 ? 1.93639 1.81255 1.47066 0.08683  -0.25619 -0.41754 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-2 CG2 
+16021 N N   . LEU B-2 375 ? 2.16471 1.99006 1.63848 0.09272  -0.24585 -0.37936 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-2 N   
+16022 C CA  . LEU B-2 375 ? 2.07890 1.89784 1.54443 0.09880  -0.25377 -0.37177 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-2 CA  
+16023 C C   . LEU B-2 375 ? 1.92630 1.76105 1.41703 0.09160  -0.22987 -0.35855 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-2 C   
+16024 O O   . LEU B-2 375 ? 1.85684 1.70597 1.36445 0.09654  -0.23529 -0.35430 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-2 O   
+16025 C CB  . LEU B-2 375 ? 2.25689 2.02424 1.65908 0.10153  -0.26427 -0.36817 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-2 CB  
+16026 C CG  . LEU B-2 375 ? 2.07226 1.82672 1.45967 0.10982  -0.27984 -0.36246 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-2 CG  
+16027 C CD1 . LEU B-2 375 ? 2.03132 1.74740 1.36990 0.11858  -0.30844 -0.36846 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-2 CD1 
+16028 C CD2 . LEU B-2 375 ? 1.96843 1.70449 1.33901 0.10172  -0.25814 -0.34646 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-2 CD2 
+16029 N N   . ILE B-2 376 ? 2.09944 1.93203 1.59423 0.08035  -0.20420 -0.35282 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-2 N   
+16030 C CA  . ILE B-2 376 ? 2.04782 1.89553 1.56877 0.07354  -0.18200 -0.34097 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-2 CA  
+16031 C C   . ILE B-2 376 ? 1.85700 1.75266 1.43530 0.07441  -0.18272 -0.34264 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-2 C   
+16032 O O   . ILE B-2 376 ? 1.97423 1.88608 1.57441 0.07404  -0.17626 -0.33431 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-2 O   
+16033 C CB  . ILE B-2 376 ? 2.12315 1.95805 1.63772 0.06182  -0.15581 -0.33687 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-2 CB  
+16034 C CG1 . ILE B-2 376 ? 1.84953 1.63691 1.30452 0.05932  -0.15313 -0.33485 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-2 CG1 
+16035 C CG2 . ILE B-2 376 ? 1.59708 1.45044 1.14452 0.05515  -0.13407 -0.32592 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-2 CG2 
+16036 C CD1 . ILE B-2 376 ? 1.54647 1.32115 0.99394 0.04768  -0.12671 -0.33284 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-2 CD1 
+16037 N N   . ASN B-2 377 ? 1.93211 1.85092 1.53458 0.07492  -0.19073 -0.35356 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-2 N   
+16038 C CA  . ASN B-2 377 ? 1.84705 1.81139 1.50210 0.07368  -0.19082 -0.35556 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-2 CA  
+16039 C C   . ASN B-2 377 ? 1.90174 1.88332 1.56739 0.08361  -0.21008 -0.35918 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-2 C   
+16040 O O   . ASN B-2 377 ? 2.05951 2.07206 1.76038 0.08209  -0.20548 -0.35525 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-2 O   
+16041 C CB  . ASN B-2 377 ? 1.96663 1.94942 1.64268 0.07056  -0.19450 -0.36676 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-2 CB  
+16042 C CG  . ASN B-2 377 ? 1.93663 1.90378 1.60532 0.06121  -0.17634 -0.36475 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-2 CG  
+16043 O OD1 . ASN B-2 377 ? 1.79619 1.75194 1.46129 0.05486  -0.15672 -0.35437 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-2 OD1 
+16044 N ND2 . ASN B-2 377 ? 1.95025 1.91751 1.61830 0.06052  -0.18309 -0.37578 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-2 ND2 
+16045 N N   . GLN B-2 378 ? 1.88661 1.84822 1.52225 0.09388  -0.23244 -0.36725 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-2 N   
+16046 C CA  . GLN B-2 378 ? 1.91177 1.88995 1.55943 0.10448  -0.25281 -0.37313 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-2 CA  
+16047 C C   . GLN B-2 378 ? 1.87530 1.84183 1.51236 0.10676  -0.24866 -0.36120 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-2 C   
+16048 O O   . GLN B-2 378 ? 1.80000 1.79443 1.46597 0.11060  -0.25337 -0.36183 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-2 O   
+16049 C CB  . GLN B-2 378 ? 2.03525 1.99388 1.65509 0.11547  -0.28017 -0.38611 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-2 CB  
+16050 C CG  . GLN B-2 378 ? 2.21834 2.19723 1.85587 0.12742  -0.30358 -0.39582 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-2 CG  
+16051 C CD  . GLN B-2 378 ? 2.14899 2.18224 1.84343 0.12476  -0.30063 -0.40329 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-2 CD  
+16052 O OE1 . GLN B-2 378 ? 2.12952 2.18659 1.84895 0.12565  -0.29767 -0.40001 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-2 OE1 
+16053 N NE2 . GLN B-2 378 ? 2.13568 2.18851 1.84996 0.12072  -0.30130 -0.41353 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-2 NE2 
+16054 N N   . VAL B-2 379 ? 1.82827 1.75410 1.42395 0.10391  -0.23962 -0.35086 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-2 N   
+16055 C CA  . VAL B-2 379 ? 1.55358 1.46721 1.13954 0.10429  -0.23306 -0.33852 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-2 CA  
+16056 C C   . VAL B-2 379 ? 1.70406 1.65113 1.33315 0.09676  -0.21247 -0.33040 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-2 C   
+16057 O O   . VAL B-2 379 ? 1.82378 1.78331 1.46758 0.09986  -0.21343 -0.32533 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-2 O   
+16058 C CB  . VAL B-2 379 ? 1.62508 1.48995 1.15943 0.09957  -0.22352 -0.32916 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-2 CB  
+16059 C CG1 . VAL B-2 379 ? 1.61436 1.46874 1.14271 0.09765  -0.21284 -0.31567 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-2 CG1 
+16060 C CG2 . VAL B-2 379 ? 1.91362 1.74261 1.40140 0.10738  -0.24702 -0.33601 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-2 CG2 
+16061 N N   . LEU B-2 380 ? 1.78333 1.74476 1.43337 0.08690  -0.19475 -0.32935 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-2 N   
+16062 C CA  . LEU B-2 380 ? 1.60759 1.59836 1.29751 0.07905  -0.17624 -0.32131 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-2 CA  
+16063 C C   . LEU B-2 380 ? 1.53316 1.56770 1.26490 0.08222  -0.18636 -0.32761 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-2 C   
+16064 O O   . LEU B-2 380 ? 1.54353 1.59783 1.29882 0.08075  -0.17986 -0.32077 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-2 O   
+16065 C CB  . LEU B-2 380 ? 1.43815 1.43066 1.13906 0.06819  -0.15766 -0.31974 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-2 CB  
+16066 C CG  . LEU B-2 380 ? 1.62969 1.62642 1.34888 0.05893  -0.13393 -0.30728 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-2 CG  
+16067 C CD1 . LEU B-2 380 ? 1.35577 1.32124 1.04386 0.05973  -0.12644 -0.29773 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-2 CD1 
+16068 C CD2 . LEU B-2 380 ? 1.61030 1.60483 1.33767 0.04967  -0.11894 -0.30825 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-2 CD2 
+16069 N N   . ILE B-2 381 ? 1.56328 1.61405 1.30482 0.08607  -0.20200 -0.34134 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-2 N   
+16070 C CA  . ILE B-2 381 ? 1.64546 1.73887 1.42563 0.08860  -0.21193 -0.34959 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-2 CA  
+16071 C C   . ILE B-2 381 ? 1.83390 1.92752 1.60857 0.09964  -0.22725 -0.35156 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-2 C   
+16072 O O   . ILE B-2 381 ? 1.85440 1.97896 1.65923 0.09953  -0.22617 -0.35104 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-2 O   
+16073 C CB  . ILE B-2 381 ? 1.66311 1.77276 1.45449 0.08998  -0.22527 -0.36529 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-2 CB  
+16074 C CG1 . ILE B-2 381 ? 1.46494 1.57865 1.26805 0.07813  -0.20951 -0.36301 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-2 CG1 
+16075 C CG2 . ILE B-2 381 ? 1.55467 1.70835 1.38388 0.09293  -0.23673 -0.37620 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-2 CG2 
+16076 C CD1 . ILE B-2 381 ? 1.71070 1.84190 1.52774 0.07798  -0.22111 -0.37797 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-2 CD1 
+16077 N N   . ASN B-2 382 ? 1.93395 1.99205 1.66922 0.10902  -0.24222 -0.35387 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-2 N   
+16078 C CA  . ASN B-2 382 ? 1.90808 1.96162 1.63587 0.12003  -0.25840 -0.35546 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-2 CA  
+16079 C C   . ASN B-2 382 ? 1.76252 1.81334 1.49333 0.11638  -0.24303 -0.34050 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-2 C   
+16080 O O   . ASN B-2 382 ? 1.59943 1.66870 1.34789 0.12203  -0.25024 -0.34191 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-2 O   
+16081 C CB  . ASN B-2 382 ? 1.87216 1.88164 1.55223 0.12930  -0.27734 -0.35874 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-2 CB  
+16082 C CG  . ASN B-2 382 ? 1.81911 1.83254 1.49790 0.13550  -0.29750 -0.37551 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-2 CG  
+16083 O OD1 . ASN B-2 382 ? 1.85915 1.91220 1.57570 0.13761  -0.30522 -0.38819 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-2 OD1 
+16084 N ND2 . ASN B-2 382 ? 1.66819 1.64050 1.30299 0.13786  -0.30606 -0.37611 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-2 ND2 
+16085 N N   . LEU B-2 383 ? 1.62409 1.65268 1.33906 0.10706  -0.22193 -0.32713 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-2 N   
+16086 C CA  . LEU B-2 383 ? 1.61544 1.64137 1.33489 0.10290  -0.20630 -0.31314 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-2 CA  
+16087 C C   . LEU B-2 383 ? 1.65517 1.72608 1.42268 0.09787  -0.19694 -0.31188 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-2 C   
+16088 O O   . LEU B-2 383 ? 1.67866 1.76327 1.46015 0.10138  -0.19925 -0.30905 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-2 O   
+16089 C CB  . LEU B-2 383 ? 1.51224 1.50791 1.20851 0.09329  -0.18500 -0.30152 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-2 CB  
+16090 C CG  . LEU B-2 383 ? 1.62377 1.62405 1.33532 0.08614  -0.16430 -0.28782 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-2 CG  
+16091 C CD1 . LEU B-2 383 ? 1.75659 1.74149 1.45256 0.09261  -0.17103 -0.28188 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-2 CD1 
+16092 C CD2 . LEU B-2 383 ? 1.26399 1.24186 0.96155 0.07577  -0.14236 -0.28003 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-2 CD2 
+16093 N N   . PHE B-2 384 ? 1.63928 1.73262 1.43147 0.08910  -0.18676 -0.31385 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-2 N   
+16094 C CA  . PHE B-2 384 ? 1.66844 1.80160 1.50299 0.08205  -0.17706 -0.31125 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-2 CA  
+16095 C C   . PHE B-2 384 ? 1.64064 1.81133 1.50185 0.08739  -0.19298 -0.32424 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-2 C   
+16096 O O   . PHE B-2 384 ? 1.66849 1.87203 1.56147 0.08244  -0.18691 -0.32224 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-2 O   
+16097 C CB  . PHE B-2 384 ? 1.51831 1.65992 1.36889 0.07003  -0.16169 -0.30839 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-2 CB  
+16098 C CG  . PHE B-2 384 ? 1.31343 1.43156 1.15436 0.06257  -0.14141 -0.29472 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-2 CG  
+16099 C CD1 . PHE B-2 384 ? 1.36446 1.44489 1.17077 0.06279  -0.13710 -0.29323 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-2 CD1 
+16100 C CD2 . PHE B-2 384 ? 1.17441 1.30847 1.04111 0.05512  -0.12688 -0.28420 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-2 CD2 
+16101 C CE1 . PHE B-2 384 ? 1.36518 1.42630 1.16508 0.05564  -0.11765 -0.28264 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-2 CE1 
+16102 C CE2 . PHE B-2 384 ? 1.12367 1.23738 0.98474 0.04880  -0.10892 -0.27322 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-2 CE2 
+16103 C CZ  . PHE B-2 384 ? 1.14748 1.22568 0.97626 0.04905  -0.10381 -0.27301 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-2 CZ  
+16104 N N   . ALA B-2 385 ? 1.48832 1.65524 1.33766 0.09705  -0.21333 -0.33817 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B-2 N   
+16105 C CA  . ALA B-2 385 ? 1.64384 1.84675 1.51953 0.10323  -0.22919 -0.35264 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B-2 CA  
+16106 C C   . ALA B-2 385 ? 1.69839 1.90548 1.57708 0.11074  -0.23498 -0.35049 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B-2 C   
+16107 O O   . ALA B-2 385 ? 1.53586 1.78102 1.44632 0.11071  -0.23752 -0.35709 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B-2 O   
+16108 C CB  . ALA B-2 385 ? 1.65459 1.85020 1.51723 0.11284  -0.25111 -0.36901 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B-2 CB  
+16109 N N   . LYS B-2 386 ? 1.82724 1.99545 1.67265 0.11655  -0.23690 -0.34164 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-2 N   
+16110 C CA  . LYS B-2 386 ? 1.66987 1.83863 1.51699 0.12314  -0.24154 -0.33814 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-2 CA  
+16111 C C   . LYS B-2 386 ? 1.64364 1.83416 1.51623 0.11337  -0.22135 -0.32634 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-2 C   
+16112 O O   . LYS B-2 386 ? 1.91579 2.13057 1.80937 0.11650  -0.22485 -0.32874 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-2 O   
+16113 C CB  . LYS B-2 386 ? 1.59344 1.71243 1.39668 0.12950  -0.24701 -0.32995 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-2 CB  
+16114 C CG  . LYS B-2 386 ? 1.94035 2.03309 1.71386 0.13960  -0.26955 -0.34068 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-2 CG  
+16115 C CD  . LYS B-2 386 ? 2.08745 2.20475 1.88035 0.15205  -0.29417 -0.35830 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-2 CD  
+16116 C CE  . LYS B-2 386 ? 1.88036 1.99807 1.67718 0.15929  -0.30063 -0.35546 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-2 CE  
+16117 N NZ  . LYS B-2 386 ? 2.03041 2.17424 1.84949 0.17186  -0.32470 -0.37456 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-2 NZ  
+16118 N N   . LEU B-2 387 ? 1.40608 1.58821 1.27771 0.10171  -0.20094 -0.31426 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-2 N   
+16119 C CA  . LEU B-2 387 ? 1.68744 1.88776 1.58293 0.09198  -0.18255 -0.30267 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-2 CA  
+16120 C C   . LEU B-2 387 ? 1.82745 2.07256 1.76088 0.08373  -0.17878 -0.30836 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-2 C   
+16121 O O   . LEU B-2 387 ? 1.66806 1.93005 1.62218 0.07490  -0.16507 -0.29908 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-2 O   
+16122 C CB  . LEU B-2 387 ? 1.53185 1.70405 1.41249 0.08318  -0.16317 -0.28838 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-2 CB  
+16123 C CG  . LEU B-2 387 ? 1.48059 1.60662 1.32095 0.08793  -0.16304 -0.28190 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-2 CG  
+16124 C CD1 . LEU B-2 387 ? 1.27747 1.38323 1.11090 0.07783  -0.14118 -0.26926 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-2 CD1 
+16125 C CD2 . LEU B-2 387 ? 1.43599 1.55504 1.26912 0.09628  -0.17125 -0.27920 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-2 CD2 
+16126 N N   . GLU B-2 388 ? 1.89779 2.16165 1.84009 0.08580  -0.19087 -0.32334 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-2 N   
+16127 C CA  . GLU B-2 388 ? 1.80896 2.11545 1.78564 0.07665  -0.18775 -0.33007 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-2 CA  
+16128 C C   . GLU B-2 388 ? 1.69478 2.00142 1.68094 0.06182  -0.16850 -0.31771 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-2 C   
+16129 O O   . GLU B-2 388 ? 1.73067 2.06383 1.74198 0.05178  -0.15888 -0.31249 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-2 O   
+16130 C CB  . GLU B-2 388 ? 1.66782 2.00973 1.67006 0.07757  -0.19068 -0.33435 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-2 CB  
+16131 C CG  . GLU B-2 388 ? 1.71508 2.06091 1.71345 0.09264  -0.21127 -0.34904 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-2 CG  
+16132 C CD  . GLU B-2 388 ? 2.12579 2.51388 2.15443 0.09243  -0.21411 -0.35737 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-2 CD  
+16133 O OE1 . GLU B-2 388 ? 2.11062 2.53165 2.16480 0.07966  -0.20331 -0.35689 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-2 OE1 
+16134 O OE2 . GLU B-2 388 ? 2.16603 2.55380 2.19226 0.10455  -0.22735 -0.36457 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-2 OE2 
+16135 N N   . ILE B-2 389 ? 1.75456 2.03025 1.71965 0.06038  -0.16364 -0.31341 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-2 N   
+16136 C CA  . ILE B-2 389 ? 1.63186 1.90288 1.60440 0.04776  -0.14705 -0.30314 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-2 CA  
+16137 C C   . ILE B-2 389 ? 1.64437 1.90658 1.60861 0.04632  -0.15094 -0.31132 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-2 C   
+16138 O O   . ILE B-2 389 ? 1.35784 1.59128 1.29325 0.05456  -0.15831 -0.31563 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-2 O   
+16139 C CB  . ILE B-2 389 ? 1.42140 1.66001 1.37711 0.04669  -0.13332 -0.28806 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-2 CB  
+16140 C CG1 . ILE B-2 389 ? 1.65803 1.90891 1.62790 0.04557  -0.12744 -0.27883 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-2 CG1 
+16141 C CG2 . ILE B-2 389 ? 1.44239 1.67075 1.40253 0.03596  -0.11906 -0.28105 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-2 CG2 
+16142 C CD1 . ILE B-2 389 ? 1.47094 1.69367 1.42949 0.04344  -0.11309 -0.26458 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-2 CD1 
+16143 N N   . THR B-2 390 ? 2.01314 2.29899 2.00128 0.03543  -0.14659 -0.31337 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-2 N   
+16144 C CA  . THR B-2 390 ? 1.73936 2.01622 1.72170 0.03272  -0.14857 -0.31996 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-2 CA  
+16145 C C   . THR B-2 390 ? 1.59078 1.83628 1.55965 0.02767  -0.13423 -0.30872 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-2 C   
+16146 O O   . THR B-2 390 ? 1.70722 1.94733 1.68209 0.02253  -0.12117 -0.29578 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-2 O   
+16147 C CB  . THR B-2 390 ? 1.94932 2.26197 1.96220 0.02197  -0.14928 -0.32638 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-2 CB  
+16148 O OG1 . THR B-2 390 ? 1.48851 1.79241 1.49511 0.02100  -0.15382 -0.33488 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-2 OG1 
+16149 C CG2 . THR B-2 390 ? 2.04299 2.36637 2.07719 0.00775  -0.13392 -0.31269 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-2 CG2 
+16150 N N   . LEU B-2 391 ? 1.40117 1.62629 1.35246 0.02936  -0.13709 -0.31485 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-2 N   
+16151 C CA  . LEU B-2 391 ? 1.37466 1.56775 1.30920 0.02627  -0.12461 -0.30747 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-2 CA  
+16152 C C   . LEU B-2 391 ? 1.27094 1.46952 1.22003 0.01690  -0.12061 -0.31054 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-2 C   
+16153 O O   . LEU B-2 391 ? 1.47586 1.68546 1.42775 0.01775  -0.13162 -0.32231 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-2 O   
+16154 C CB  . LEU B-2 391 ? 1.18166 1.33934 1.07599 0.03653  -0.13062 -0.31151 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-2 CB  
+16155 C CG  . LEU B-2 391 ? 1.32432 1.44819 1.19697 0.03510  -0.11571 -0.30147 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-2 CG  
+16156 C CD1 . LEU B-2 391 ? 1.11558 1.24651 1.00383 0.03184  -0.10428 -0.28882 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-2 CD1 
+16157 C CD2 . LEU B-2 391 ? 1.35381 1.44499 1.18438 0.04469  -0.12368 -0.30497 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-2 CD2 
+16158 N N   . ASP B-2 392 ? 1.25737 1.44817 1.21702 0.00817  -0.10566 -0.30056 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-2 N   
+16159 C CA  . ASP B-2 392 ? 1.42822 1.62084 1.40195 -0.00085 -0.10171 -0.30268 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-2 CA  
+16160 C C   . ASP B-2 392 ? 1.37310 1.54055 1.32044 0.00423  -0.10572 -0.31240 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-2 C   
+16161 O O   . ASP B-2 392 ? 1.44539 1.58507 1.36173 0.01177  -0.10459 -0.31266 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-2 O   
+16162 C CB  . ASP B-2 392 ? 1.36416 1.54937 1.35334 -0.00958 -0.08604 -0.29047 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-2 CB  
+16163 C CG  . ASP B-2 392 ? 1.50517 1.69420 1.51350 -0.01965 -0.08329 -0.29197 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-2 CG  
+16164 O OD1 . ASP B-2 392 ? 1.47961 1.68433 1.49510 -0.02201 -0.09293 -0.30089 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-2 OD1 
+16165 O OD2 . ASP B-2 392 ? 1.24033 1.41656 1.25773 -0.02516 -0.07197 -0.28482 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-2 OD2 
+16166 N N   . THR B-2 393 ? 1.32381 1.50074 1.28264 -0.00072 -0.11064 -0.32045 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-2 N   
+16167 C CA  . THR B-2 393 ? 1.38139 1.53610 1.31658 0.00355  -0.11539 -0.33067 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-2 CA  
+16168 C C   . THR B-2 393 ? 1.44473 1.56724 1.36253 0.00248  -0.10136 -0.32584 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-2 C   
+16169 O O   . THR B-2 393 ? 1.38793 1.48321 1.27171 0.00923  -0.10273 -0.33058 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-2 O   
+16170 C CB  . THR B-2 393 ? 1.22484 1.39716 1.18041 -0.00314 -0.12176 -0.33935 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-2 CB  
+16171 O OG1 . THR B-2 393 ? 1.37609 1.57547 1.34144 -0.00033 -0.13629 -0.34808 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-2 OG1 
+16172 C CG2 . THR B-2 393 ? 1.46218 1.60945 1.39593 -0.00047 -0.12384 -0.34861 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-2 CG2 
+16173 N N   . ARG B-2 394 ? 1.33995 1.46486 1.28050 -0.00630 -0.08806 -0.31692 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-2 N   
+16174 C CA  . ARG B-2 394 ? 1.45181 1.54906 1.38053 -0.00755 -0.07376 -0.31383 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-2 CA  
+16175 C C   . ARG B-2 394 ? 1.36156 1.44169 1.26859 -0.00198 -0.06647 -0.30693 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-2 C   
+16176 O O   . ARG B-2 394 ? 1.49893 1.55203 1.38341 -0.00073 -0.05674 -0.30784 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-2 O   
+16177 C CB  . ARG B-2 394 ? 1.47787 1.58291 1.44022 -0.01787 -0.06357 -0.30717 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-2 CB  
+16178 C CG  . ARG B-2 394 ? 1.56580 1.68176 1.54720 -0.02454 -0.06949 -0.31382 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-2 CG  
+16179 C CD  . ARG B-2 394 ? 1.54000 1.65934 1.55301 -0.03456 -0.06072 -0.30657 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-2 CD  
+16180 N NE  . ARG B-2 394 ? 1.27616 1.37048 1.28240 -0.03364 -0.04704 -0.30554 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-2 NE  
+16181 C CZ  . ARG B-2 394 ? 1.50030 1.59212 1.53203 -0.04031 -0.03859 -0.30012 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-2 CZ  
+16182 N NH1 . ARG B-2 394 ? 1.60489 1.71494 1.66817 -0.04901 -0.04285 -0.29358 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-2 NH1 
+16183 N NH2 . ARG B-2 394 ? 1.26993 1.34008 1.29526 -0.03865 -0.02591 -0.30171 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-2 NH2 
+16184 N N   . GLU B-2 395 ? 1.46249 1.55813 1.37593 0.00076  -0.07059 -0.30055 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-2 N   
+16185 C CA  . GLU B-2 395 ? 1.36945 1.44851 1.26081 0.00652  -0.06576 -0.29454 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-2 CA  
+16186 C C   . GLU B-2 395 ? 1.41637 1.47243 1.26610 0.01536  -0.07483 -0.30220 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-2 C   
+16187 O O   . GLU B-2 395 ? 1.48292 1.51221 1.30442 0.01787  -0.06748 -0.29933 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-2 O   
+16188 C CB  . GLU B-2 395 ? 1.33882 1.44110 1.24787 0.00770  -0.06971 -0.28706 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-2 CB  
+16189 C CG  . GLU B-2 395 ? 1.14020 1.25241 1.07834 0.00026  -0.05721 -0.27555 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-2 CG  
+16190 C CD  . GLU B-2 395 ? 1.34673 1.47960 1.29771 0.00195  -0.06118 -0.26865 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-2 CD  
+16191 O OE1 . GLU B-2 395 ? 1.30809 1.46346 1.26549 0.00398  -0.07385 -0.27357 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-2 OE1 
+16192 O OE2 . GLU B-2 395 ? 1.27309 1.40031 1.22833 0.00128  -0.05160 -0.25928 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-2 OE2 
+16193 N N   . ILE B-2 396 ? 1.44681 1.51229 1.29187 0.01962  -0.09124 -0.31214 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-2 N   
+16194 C CA  . ILE B-2 396 ? 1.37491 1.41723 1.18010 0.02829  -0.10284 -0.31994 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-2 CA  
+16195 C C   . ILE B-2 396 ? 1.30767 1.32003 1.08674 0.02597  -0.09493 -0.32444 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-2 C   
+16196 O O   . ILE B-2 396 ? 1.51498 1.49689 1.25527 0.02955  -0.09343 -0.32431 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-2 O   
+16197 C CB  . ILE B-2 396 ? 1.33050 1.39285 1.14210 0.03357  -0.12331 -0.33088 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-2 CB  
+16198 C CG1 . ILE B-2 396 ? 1.24787 1.33828 1.08089 0.03663  -0.13080 -0.32794 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-2 CG1 
+16199 C CG2 . ILE B-2 396 ? 1.26278 1.29860 1.03324 0.04241  -0.13726 -0.33995 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-2 CG2 
+16200 C CD1 . ILE B-2 396 ? 1.19396 1.30741 1.03686 0.04186  -0.15043 -0.34037 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-2 CD1 
+16201 N N   . THR B-2 397 ? 1.26309 1.28299 1.06221 0.01927  -0.08966 -0.32865 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-2 N   
+16202 C CA  . THR B-2 397 ? 1.50394 1.49744 1.28062 0.01687  -0.08187 -0.33461 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-2 CA  
+16203 C C   . THR B-2 397 ? 1.36137 1.33502 1.12936 0.01263  -0.06160 -0.32730 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-2 C   
+16204 O O   . THR B-2 397 ? 1.80089 1.74561 1.53464 0.01265  -0.05514 -0.33118 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-2 O   
+16205 C CB  . THR B-2 397 ? 1.39455 1.40200 1.19827 0.01080  -0.08179 -0.34127 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-2 CB  
+16206 O OG1 . THR B-2 397 ? 1.65333 1.68097 1.49760 0.00316  -0.07141 -0.33301 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-2 OG1 
+16207 C CG2 . THR B-2 397 ? 1.26634 1.29283 1.07736 0.01440  -0.10142 -0.35016 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-2 CG2 
+16208 N N   . ALA B-2 398 ? 1.37295 1.36197 1.17151 0.00843  -0.05129 -0.31732 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B-2 N   
+16209 C CA  . ALA B-2 398 ? 1.55086 1.52344 1.34492 0.00472  -0.03239 -0.31101 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B-2 CA  
+16210 C C   . ALA B-2 398 ? 1.68936 1.63969 1.44476 0.00966  -0.03221 -0.30724 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B-2 C   
+16211 O O   . ALA B-2 398 ? 1.50841 1.43335 1.23883 0.00707  -0.01898 -0.30760 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B-2 O   
+16212 C CB  . ALA B-2 398 ? 1.67199 1.66658 1.50850 -0.00018 -0.02421 -0.30119 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B-2 CB  
+16213 N N   . PHE B-2 399 ? 1.74601 1.70542 1.49624 0.01626  -0.04678 -0.30410 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-2 N   
+16214 C CA  . PHE B-2 399 ? 1.75700 1.69327 1.46865 0.02149  -0.05018 -0.30081 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-2 CA  
+16215 C C   . PHE B-2 399 ? 1.59608 1.50197 1.26141 0.02381  -0.05621 -0.30932 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-2 C   
+16216 O O   . PHE B-2 399 ? 1.56353 1.43960 1.19214 0.02247  -0.04848 -0.30711 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-2 O   
+16217 C CB  . PHE B-2 399 ? 1.75595 1.71025 1.47529 0.02894  -0.06715 -0.29786 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-2 CB  
+16218 C CG  . PHE B-2 399 ? 1.87758 1.80885 1.56103 0.03465  -0.07245 -0.29348 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-2 CG  
+16219 C CD1 . PHE B-2 399 ? 1.74011 1.64644 1.38128 0.04050  -0.08678 -0.29965 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-2 CD1 
+16220 C CD2 . PHE B-2 399 ? 1.73228 1.66594 1.42423 0.03411  -0.06452 -0.28307 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-2 CD2 
+16221 C CE1 . PHE B-2 399 ? 1.58592 1.46861 1.19302 0.04521  -0.09317 -0.29494 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-2 CE1 
+16222 C CE2 . PHE B-2 399 ? 1.72054 1.63207 1.37990 0.03891  -0.07011 -0.27876 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-2 CE2 
+16223 C CZ  . PHE B-2 399 ? 1.72919 1.61452 1.34563 0.04426  -0.08461 -0.28442 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-2 CZ  
+16224 N N   . THR B-2 400 ? 1.59518 1.50783 1.26077 0.02664  -0.07028 -0.31919 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-2 N   
+16225 C CA  . THR B-2 400 ? 1.71991 1.60403 1.34127 0.02930  -0.07860 -0.32788 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-2 CA  
+16226 C C   . THR B-2 400 ? 1.68114 1.54131 1.28322 0.02151  -0.05934 -0.33037 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-2 C   
+16227 O O   . THR B-2 400 ? 1.78879 1.61634 1.34475 0.02093  -0.05687 -0.33100 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-2 O   
+16228 C CB  . THR B-2 400 ? 1.54217 1.44195 1.17479 0.03319  -0.09637 -0.33883 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-2 CB  
+16229 O OG1 . THR B-2 400 ? 1.38302 1.29844 1.02169 0.04161  -0.11645 -0.33935 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-2 OG1 
+16230 C CG2 . THR B-2 400 ? 1.72338 1.59386 1.31444 0.03411  -0.10190 -0.34866 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-2 CG2 
+16231 N N   . GLU B-2 401 ? 1.57280 1.44848 1.20970 0.01497  -0.04565 -0.33218 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-2 N   
+16232 C CA  . GLU B-2 401 ? 1.72430 1.58081 1.34830 0.00785  -0.02764 -0.33742 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-2 CA  
+16233 C C   . GLU B-2 401 ? 1.87521 1.70997 1.47592 0.00361  -0.01021 -0.33084 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-2 C   
+16234 O O   . GLU B-2 401 ? 2.02620 1.83380 1.59100 -0.00072 -0.00014 -0.33599 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-2 O   
+16235 C CB  . GLU B-2 401 ? 1.63082 1.50992 1.30275 0.00230  -0.01756 -0.33981 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-2 CB  
+16236 C CG  . GLU B-2 401 ? 2.06425 1.92721 1.73018 -0.00468 0.00129  -0.34709 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-2 CG  
+16237 C CD  . GLU B-2 401 ? 1.96294 1.84708 1.67789 -0.00930 0.00819  -0.34988 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-2 CD  
+16238 O OE1 . GLU B-2 401 ? 1.88658 1.79571 1.63429 -0.00773 -0.00377 -0.34729 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-2 OE1 
+16239 O OE2 . GLU B-2 401 ? 1.89619 1.77174 1.61699 -0.01492 0.02532  -0.35508 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-2 OE2 
+16240 N N   . VAL B-2 402 ? 1.80320 1.64966 1.42333 0.00413  -0.00611 -0.31989 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-2 N   
+16241 C CA  . VAL B-2 402 ? 1.78088 1.60808 1.38135 -0.00028 0.01034  -0.31349 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-2 CA  
+16242 C C   . VAL B-2 402 ? 1.87107 1.66680 1.41460 0.00246  0.00144  -0.31220 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-2 C   
+16243 O O   . VAL B-2 402 ? 2.03923 1.80824 1.54906 -0.00366 0.01549  -0.31165 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-2 O   
+16244 C CB  . VAL B-2 402 ? 1.79714 1.64568 1.43453 0.00004  0.01520  -0.30227 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-2 CB  
+16245 C CG1 . VAL B-2 402 ? 1.87406 1.70301 1.49150 -0.00442 0.03123  -0.29578 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-2 CG1 
+16246 C CG2 . VAL B-2 402 ? 1.68863 1.56382 1.37898 -0.00381 0.02385  -0.30308 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-2 CG2 
+16247 N N   . MET B-2 403 ? 1.85860 1.65629 1.39019 0.01115  -0.02228 -0.31226 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-2 N   
+16248 C CA  . MET B-2 403 ? 1.81525 1.58150 1.29322 0.01466  -0.03450 -0.31064 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-2 CA  
+16249 C C   . MET B-2 403 ? 1.89783 1.63320 1.32957 0.01085  -0.03341 -0.31956 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-2 C   
+16250 O O   . MET B-2 403 ? 1.85985 1.56120 1.24145 0.00811  -0.03253 -0.31691 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-2 O   
+16251 C CB  . MET B-2 403 ? 1.56439 1.34282 1.04645 0.02586  -0.06182 -0.31068 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-2 CB  
+16252 C CG  . MET B-2 403 ? 1.73882 1.54117 1.25389 0.02994  -0.06478 -0.30145 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-2 CG  
+16253 S SD  . MET B-2 403 ? 1.95126 1.72438 1.42868 0.03032  -0.06381 -0.29026 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-2 SD  
+16254 C CE  . MET B-2 403 ? 1.60480 1.34624 1.02732 0.03832  -0.09132 -0.29580 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-2 CE  
+16255 N N   . MET B-2 404 ? 1.82131 1.56691 1.26763 0.01000  -0.03369 -0.33003 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-2 N   
+16256 C CA  . MET B-2 404 ? 1.93351 1.65116 1.33594 0.00733  -0.03548 -0.33973 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-2 CA  
+16257 C C   . MET B-2 404 ? 1.99582 1.69023 1.37280 -0.00407 -0.00974 -0.34062 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-2 C   
+16258 O O   . MET B-2 404 ? 2.28853 1.94800 1.60991 -0.00779 -0.00972 -0.34189 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-2 O   
+16259 C CB  . MET B-2 404 ? 1.95888 1.69561 1.38777 0.00928  -0.04211 -0.35115 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-2 CB  
+16260 C CG  . MET B-2 404 ? 1.96964 1.73725 1.43546 0.01825  -0.06289 -0.35123 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-2 CG  
+16261 S SD  . MET B-2 404 ? 1.90747 1.66044 1.33695 0.02960  -0.09434 -0.35169 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-2 SD  
+16262 C CE  . MET B-2 404 ? 1.74735 1.49588 1.16473 0.03234  -0.10955 -0.36737 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-2 CE  
+16263 N N   . THR B-2 405 ? 1.73553 1.61407 1.61258 -0.12548 0.13842  -0.44127 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-2 N   
+16264 C CA  . THR B-2 405 ? 1.75219 1.60918 1.61919 -0.12290 0.15257  -0.44017 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-2 CA  
+16265 C C   . THR B-2 405 ? 1.74561 1.58783 1.61726 -0.12107 0.16692  -0.42431 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-2 C   
+16266 O O   . THR B-2 405 ? 1.91854 1.76691 1.81019 -0.12526 0.16634  -0.41484 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-2 O   
+16267 C CB  . THR B-2 405 ? 1.89096 1.74561 1.77856 -0.13477 0.15375  -0.44938 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-2 CB  
+16268 O OG1 . THR B-2 405 ? 2.04833 1.88242 1.92863 -0.13244 0.16814  -0.44731 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-2 OG1 
+16269 C CG2 . THR B-2 405 ? 1.82491 1.68736 1.74864 -0.14818 0.15202  -0.44462 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-2 CG2 
+16270 N N   . ASN B-2 406 ? 1.81668 1.63975 1.66992 -0.11455 0.18001  -0.42206 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-2 N   
+16271 C CA  . ASN B-2 406 ? 2.00963 1.81689 1.86825 -0.11373 0.19576  -0.40910 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-2 CA  
+16272 C C   . ASN B-2 406 ? 1.91448 1.71368 1.79845 -0.12415 0.20452  -0.41066 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-2 C   
+16273 O O   . ASN B-2 406 ? 1.87932 1.66377 1.76595 -0.12314 0.21904  -0.40308 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-2 O   
+16274 C CB  . ASN B-2 406 ? 2.07178 1.86231 1.89578 -0.10083 0.20637  -0.40527 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-2 CB  
+16275 C CG  . ASN B-2 406 ? 2.18855 1.97326 1.99198 -0.09694 0.20683  -0.41765 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-2 CG  
+16276 O OD1 . ASN B-2 406 ? 2.11822 1.90998 1.93509 -0.10458 0.20012  -0.42919 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-2 OD1 
+16277 N ND2 . ASN B-2 406 ? 2.27614 2.04746 2.04656 -0.08476 0.21488  -0.41526 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-2 ND2 
+16278 N N   . GLU B-2 407 ? 1.84455 1.65285 1.74702 -0.13404 0.19603  -0.42073 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-2 N   
+16279 C CA  . GLU B-2 407 ? 1.86116 1.66077 1.78535 -0.14327 0.20318  -0.42359 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-2 CA  
+16280 C C   . GLU B-2 407 ? 1.99729 1.79585 1.94974 -0.14923 0.20902  -0.41275 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-2 C   
+16281 O O   . GLU B-2 407 ? 1.86484 1.65019 1.82741 -0.15128 0.22111  -0.41006 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-2 O   
+16282 C CB  . GLU B-2 407 ? 1.83640 1.64548 1.77220 -0.15226 0.19180  -0.43692 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-2 CB  
+16283 C CG  . GLU B-2 407 ? 1.83419 1.63430 1.79247 -0.16210 0.19721  -0.44065 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-2 CG  
+16284 C CD  . GLU B-2 407 ? 1.80730 1.61616 1.77730 -0.17152 0.18564  -0.45322 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-2 CD  
+16285 O OE1 . GLU B-2 407 ? 1.72243 1.54541 1.68374 -0.17050 0.17370  -0.45976 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-2 OE1 
+16286 O OE2 . GLU B-2 407 ? 1.85039 1.65176 1.83833 -0.17987 0.18847  -0.45699 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-2 OE2 
+16287 N N   . PHE B-2 408 ? 2.00870 1.82180 1.97435 -0.15150 0.20035  -0.40709 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-2 N   
+16288 C CA  . PHE B-2 408 ? 1.78187 1.59650 1.77545 -0.15655 0.20396  -0.39749 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-2 CA  
+16289 C C   . PHE B-2 408 ? 1.84939 1.66155 1.83708 -0.14835 0.21003  -0.38463 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-2 C   
+16290 O O   . PHE B-2 408 ? 2.08754 1.90712 2.09617 -0.15072 0.20836  -0.37668 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-2 O   
+16291 C CB  . PHE B-2 408 ? 1.82176 1.65464 1.83718 -0.16521 0.19060  -0.39959 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-2 CB  
+16292 C CG  . PHE B-2 408 ? 1.71077 1.54695 1.73139 -0.17374 0.18351  -0.41240 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-2 CG  
+16293 C CD1 . PHE B-2 408 ? 1.67400 1.50092 1.71368 -0.18201 0.18851  -0.41561 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-2 CD1 
+16294 C CD2 . PHE B-2 408 ? 1.64417 1.49252 1.65084 -0.17325 0.17159  -0.42181 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-2 CD2 
+16295 C CE1 . PHE B-2 408 ? 1.73372 1.56234 1.77816 -0.19008 0.18199  -0.42728 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-2 CE1 
+16296 C CE2 . PHE B-2 408 ? 1.64930 1.50064 1.66214 -0.18151 0.16519  -0.43409 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-2 CE2 
+16297 C CZ  . PHE B-2 408 ? 1.64277 1.48369 1.67441 -0.19018 0.17050  -0.43648 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-2 CZ  
+16298 N N   . ASP B-2 409 ? 1.80293 1.60434 1.76240 -0.13853 0.21714  -0.38238 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-2 N   
+16299 C CA  . ASP B-2 409 ? 1.86221 1.66015 1.81376 -0.13058 0.22254  -0.37021 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-2 CA  
+16300 C C   . ASP B-2 409 ? 1.95650 1.74419 1.92948 -0.13289 0.23619  -0.36180 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-2 C   
+16301 O O   . ASP B-2 409 ? 2.07815 1.87061 2.06453 -0.13167 0.23607  -0.35232 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-2 O   
+16302 C CB  . ASP B-2 409 ? 1.87818 1.66506 1.79226 -0.11942 0.22761  -0.36991 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-2 CB  
+16303 C CG  . ASP B-2 409 ? 1.87149 1.67061 1.76341 -0.11390 0.21286  -0.37566 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-2 CG  
+16304 O OD1 . ASP B-2 409 ? 1.81769 1.63449 1.72430 -0.11991 0.19903  -0.38113 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-2 OD1 
+16305 O OD2 . ASP B-2 409 ? 1.84921 1.64030 1.70876 -0.10329 0.21526  -0.37498 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-2 OD2 
+16306 N N   . ILE B-2 410 ? 2.03207 1.80632 2.00910 -0.13580 0.24770  -0.36585 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-2 N   
+16307 C CA  . ILE B-2 410 ? 2.11510 1.87945 2.11159 -0.13721 0.26139  -0.35939 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-2 CA  
+16308 C C   . ILE B-2 410 ? 2.00596 1.78011 2.03800 -0.14495 0.25637  -0.35811 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-2 C   
+16309 O O   . ILE B-2 410 ? 2.11454 1.88518 2.16558 -0.14480 0.26454  -0.35132 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-2 O   
+16310 C CB  . ILE B-2 410 ? 2.03752 1.78572 2.02761 -0.13769 0.27474  -0.36532 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-2 CB  
+16311 C CG1 . ILE B-2 410 ? 2.00882 1.75973 2.00597 -0.14496 0.26785  -0.37758 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-2 CG1 
+16312 C CG2 . ILE B-2 410 ? 1.94667 1.68396 1.90130 -0.12872 0.28202  -0.36446 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-2 CG2 
+16313 C CD1 . ILE B-2 410 ? 1.94145 1.68960 1.96921 -0.15245 0.27206  -0.37965 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-2 CD1 
+16314 N N   . ALA B-2 411 ? 1.88798 1.67426 1.92964 -0.15155 0.24335  -0.36473 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B-2 N   
+16315 C CA  . ALA B-2 411 ? 1.90347 1.69958 1.97674 -0.15822 0.23789  -0.36264 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B-2 CA  
+16316 C C   . ALA B-2 411 ? 1.77646 1.58466 1.85779 -0.15453 0.23253  -0.35243 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B-2 C   
+16317 O O   . ALA B-2 411 ? 1.79046 1.60296 1.89798 -0.15674 0.23323  -0.34743 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B-2 O   
+16318 C CB  . ALA B-2 411 ? 1.68903 1.49488 1.76860 -0.16640 0.22554  -0.37174 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B-2 CB  
+16319 N N   . PHE B-2 412 ? 1.80842 1.62223 1.86729 -0.14818 0.22672  -0.34969 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-2 N   
+16320 C CA  . PHE B-2 412 ? 1.88175 1.70577 1.94440 -0.14323 0.22167  -0.34010 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-2 CA  
+16321 C C   . PHE B-2 412 ? 2.02735 1.83842 2.07429 -0.13432 0.23300  -0.33182 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-2 C   
+16322 O O   . PHE B-2 412 ? 2.04360 1.86091 2.08616 -0.12855 0.22856  -0.32421 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-2 O   
+16323 C CB  . PHE B-2 412 ? 1.80409 1.64521 1.85384 -0.14217 0.20541  -0.34302 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-2 CB  
+16324 C CG  . PHE B-2 412 ? 1.79754 1.65193 1.86207 -0.15158 0.19445  -0.35133 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-2 CG  
+16325 C CD1 . PHE B-2 412 ? 1.79807 1.66500 1.89157 -0.15727 0.18884  -0.34818 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-2 CD1 
+16326 C CD2 . PHE B-2 412 ? 1.78931 1.64348 1.83868 -0.15456 0.18991  -0.36239 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-2 CD2 
+16327 C CE1 . PHE B-2 412 ? 1.73649 1.61445 1.84290 -0.16640 0.17970  -0.35528 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-2 CE1 
+16328 C CE2 . PHE B-2 412 ? 1.78826 1.65383 1.85184 -0.16393 0.18040  -0.37010 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-2 CE2 
+16329 C CZ  . PHE B-2 412 ? 1.78668 1.66366 1.87843 -0.17016 0.17567  -0.36623 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-2 CZ  
+16330 N N   . ASP B-2 413 ? 2.05877 1.85181 2.09691 -0.13315 0.24756  -0.33328 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-2 N   
+16331 C CA  . ASP B-2 413 ? 2.12404 1.90312 2.14709 -0.12553 0.26018  -0.32544 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-2 CA  
+16332 C C   . ASP B-2 413 ? 2.23283 2.01209 2.28243 -0.12529 0.26641  -0.31665 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-2 C   
+16333 O O   . ASP B-2 413 ? 2.13007 1.91244 2.20888 -0.13100 0.26804  -0.31849 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-2 O   
+16334 C CB  . ASP B-2 413 ? 1.97140 1.73234 1.97989 -0.12513 0.27465  -0.33014 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-2 CB  
+16335 C CG  . ASP B-2 413 ? 2.20526 1.95066 2.19477 -0.11754 0.28874  -0.32219 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-2 CG  
+16336 O OD1 . ASP B-2 413 ? 2.03772 1.78535 2.01918 -0.11170 0.28573  -0.31362 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-2 OD1 
+16337 O OD2 . ASP B-2 413 ? 2.43112 2.16176 2.41360 -0.11746 0.30302  -0.32460 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-2 OD2 
+16338 N N   . THR B-2 414 ? 2.35170 2.12710 2.39062 -0.11807 0.26970  -0.30735 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-2 N   
+16339 C CA  . THR B-2 414 ? 2.27632 2.05154 2.33988 -0.11701 0.27586  -0.29919 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-2 CA  
+16340 C C   . THR B-2 414 ? 2.32998 2.08885 2.40321 -0.11847 0.29478  -0.29951 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-2 C   
+16341 O O   . THR B-2 414 ? 2.08912 1.84953 2.19161 -0.12010 0.29987  -0.29700 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-2 O   
+16342 C CB  . THR B-2 414 ? 2.12145 1.89638 2.17002 -0.10884 0.27351  -0.28941 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-2 CB  
+16343 O OG1 . THR B-2 414 ? 2.07047 1.82727 2.08664 -0.10330 0.28455  -0.28721 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-2 OG1 
+16344 C CG2 . THR B-2 414 ? 2.02787 1.82063 2.06765 -0.10696 0.25410  -0.29010 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-2 CG2 
+16345 N N   . ASN B-2 415 ? 2.46903 2.21307 2.51857 -0.11750 0.30518  -0.30319 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-2 N   
+16346 C CA  . ASN B-2 415 ? 2.44361 2.17266 2.50058 -0.11887 0.32368  -0.30431 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-2 CA  
+16347 C C   . ASN B-2 415 ? 2.51011 2.24320 2.59625 -0.12609 0.32420  -0.31260 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-2 C   
+16348 O O   . ASN B-2 415 ? 2.57680 2.32023 2.66907 -0.13049 0.31184  -0.31882 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-2 O   
+16349 C CB  . ASN B-2 415 ? 2.37725 2.09094 2.40042 -0.11592 0.33361  -0.30697 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-2 CB  
+16350 C CG  . ASN B-2 415 ? 2.40924 2.11623 2.40059 -0.10771 0.33413  -0.29866 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-2 CG  
+16351 O OD1 . ASN B-2 415 ? 2.39249 2.09866 2.35370 -0.10394 0.32770  -0.30137 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-2 OD1 
+16352 N ND2 . ASN B-2 415 ? 2.58434 2.28611 2.58208 -0.10443 0.34156  -0.28889 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-2 ND2 
+16353 N N   . GLU B-2 416 ? 2.46271 2.18700 2.56680 -0.12716 0.33893  -0.31295 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-2 N   
+16354 C CA  . GLU B-2 416 ? 2.48158 2.20775 2.61361 -0.13262 0.34094  -0.32083 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-2 CA  
+16355 C C   . GLU B-2 416 ? 2.45886 2.17017 2.58377 -0.13380 0.35680  -0.32741 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-2 C   
+16356 O O   . GLU B-2 416 ? 2.45716 2.15712 2.57138 -0.13059 0.37118  -0.32338 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-2 O   
+16357 C CB  . GLU B-2 416 ? 2.29283 2.02549 2.45928 -0.13218 0.34231  -0.31676 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-2 CB  
+16358 C CG  . GLU B-2 416 ? 2.24707 1.98626 2.44263 -0.13673 0.33781  -0.32419 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-2 CG  
+16359 C CD  . GLU B-2 416 ? 2.39371 2.14531 2.61916 -0.13513 0.33130  -0.31930 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-2 CD  
+16360 O OE1 . GLU B-2 416 ? 2.41586 2.17120 2.64042 -0.13072 0.33037  -0.31040 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-2 OE1 
+16361 O OE2 . GLU B-2 416 ? 2.51479 2.27208 2.76396 -0.13774 0.32683  -0.32442 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-2 OE2 
+16362 N N   . TYR B-2 417 ? 2.52849 2.23973 2.65910 -0.13846 0.35421  -0.33762 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-2 N   
+16363 C CA  . TYR B-2 417 ? 2.52492 2.22372 2.64812 -0.13965 0.36708  -0.34555 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-2 CA  
+16364 C C   . TYR B-2 417 ? 2.54169 2.24045 2.69625 -0.14317 0.37136  -0.35292 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-2 C   
+16365 O O   . TYR B-2 417 ? 2.59384 2.30187 2.76958 -0.14586 0.36045  -0.35484 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-2 O   
+16366 C CB  . TYR B-2 417 ? 2.42522 2.12225 2.52293 -0.14103 0.36019  -0.35274 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-2 CB  
+16367 C CG  . TYR B-2 417 ? 2.55561 2.25374 2.62170 -0.13659 0.35414  -0.34705 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-2 CG  
+16368 C CD1 . TYR B-2 417 ? 2.59797 2.30900 2.66217 -0.13696 0.33711  -0.34459 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-2 CD1 
+16369 C CD2 . TYR B-2 417 ? 2.57016 2.25650 2.60781 -0.13156 0.36555  -0.34446 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-2 CD2 
+16370 C CE1 . TYR B-2 417 ? 2.59963 2.31219 2.63480 -0.13205 0.33091  -0.34056 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-2 CE1 
+16371 C CE2 . TYR B-2 417 ? 2.61842 2.30492 2.62562 -0.12621 0.35965  -0.33968 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-2 CE2 
+16372 C CZ  . TYR B-2 417 ? 2.61848 2.31832 2.62475 -0.12627 0.34198  -0.33816 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-2 CZ  
+16373 O OH  . TYR B-2 417 ? 2.47315 2.17369 2.44898 -0.12016 0.33546  -0.33457 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-2 OH  
+16374 N N   . LEU B-2 418 ? 2.51026 2.19842 2.66701 -0.14275 0.38755  -0.35732 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-2 N   
+16375 C CA  . LEU B-2 418 ? 2.42751 2.11502 2.61364 -0.14486 0.39291  -0.36519 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-2 CA  
+16376 C C   . LEU B-2 418 ? 2.32450 2.01165 2.51137 -0.14883 0.38489  -0.37631 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-2 C   
+16377 O O   . LEU B-2 418 ? 2.29031 1.98372 2.49855 -0.15104 0.37545  -0.37947 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-2 O   
+16378 C CB  . LEU B-2 418 ? 2.33589 2.01309 2.52384 -0.14331 0.41296  -0.36740 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-2 CB  
+16379 C CG  . LEU B-2 418 ? 2.34836 2.02560 2.56887 -0.14408 0.42046  -0.37529 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-2 CG  
+16380 C CD1 . LEU B-2 418 ? 2.25475 1.94123 2.50365 -0.14224 0.41639  -0.36931 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-2 CD1 
+16381 C CD2 . LEU B-2 418 ? 2.33032 1.99754 2.54815 -0.14332 0.44056  -0.37916 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-2 CD2 
+16382 N N   . HIS B-2 419 ? 2.32778 2.00714 2.49097 -0.14943 0.38846  -0.38233 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-2 N   
+16383 C CA  . HIS B-2 419 ? 2.44776 2.12501 2.60994 -0.15301 0.38181  -0.39364 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-2 CA  
+16384 C C   . HIS B-2 419 ? 2.47445 2.15698 2.61750 -0.15489 0.36634  -0.39284 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-2 C   
+16385 O O   . HIS B-2 419 ? 2.42826 2.10931 2.54414 -0.15238 0.36664  -0.38943 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-2 O   
+16386 C CB  . HIS B-2 419 ? 2.57058 2.23701 2.72035 -0.15224 0.39481  -0.40225 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-2 CB  
+16387 C CG  . HIS B-2 419 ? 2.61811 2.28042 2.79021 -0.15144 0.40877  -0.40675 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-2 CG  
+16388 N ND1 . HIS B-2 419 ? 2.51032 2.17036 2.70025 -0.15325 0.40841  -0.41824 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-2 ND1 
+16389 C CD2 . HIS B-2 419 ? 2.58859 2.24876 2.76867 -0.14891 0.42337  -0.40194 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-2 CD2 
+16390 C CE1 . HIS B-2 419 ? 2.50342 2.16113 2.71154 -0.15150 0.42197  -0.42100 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-2 CE1 
+16391 N NE2 . HIS B-2 419 ? 2.55842 2.21635 2.76174 -0.14927 0.43153  -0.41126 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-2 NE2 
+16392 N N   . LYS B-2 420 ? 2.49567 2.18413 2.65276 -0.15907 0.35309  -0.39636 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-2 N   
+16393 C CA  . LYS B-2 420 ? 2.43551 2.13044 2.57902 -0.16193 0.33792  -0.39665 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-2 CA  
+16394 C C   . LYS B-2 420 ? 2.29540 1.98832 2.44840 -0.16733 0.32982  -0.40689 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-2 C   
+16395 O O   . LYS B-2 420 ? 2.24556 1.93242 2.41583 -0.16817 0.33495  -0.41301 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-2 O   
+16396 C CB  . LYS B-2 420 ? 2.37217 2.07981 2.52342 -0.16187 0.32764  -0.38663 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-2 CB  
+16397 C CG  . LYS B-2 420 ? 2.34912 2.05863 2.48773 -0.15638 0.33303  -0.37619 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-2 CG  
+16398 C CD  . LYS B-2 420 ? 2.24706 1.97009 2.39504 -0.15611 0.32168  -0.36731 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-2 CD  
+16399 C CE  . LYS B-2 420 ? 2.30768 2.03550 2.48907 -0.15705 0.32157  -0.36529 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-2 CE  
+16400 N NZ  . LYS B-2 420 ? 2.21395 1.93511 2.40717 -0.15305 0.33676  -0.36264 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-2 NZ  
+16401 N N   . ILE B-2 421 ? 2.24205 1.93980 2.38315 -0.17081 0.31697  -0.40922 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-2 N   
+16402 C CA  . ILE B-2 421 ? 2.16239 1.85925 2.31247 -0.17693 0.30697  -0.41737 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-2 CA  
+16403 C C   . ILE B-2 421 ? 2.19211 1.90145 2.34295 -0.18071 0.29232  -0.41278 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-2 C   
+16404 O O   . ILE B-2 421 ? 2.17941 1.89524 2.31121 -0.17914 0.28779  -0.40974 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-2 O   
+16405 C CB  . ILE B-2 421 ? 2.30240 1.99043 2.43458 -0.17808 0.30738  -0.42869 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-2 CB  
+16406 C CG1 . ILE B-2 421 ? 2.40515 2.08176 2.53820 -0.17457 0.32187  -0.43421 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-2 CG1 
+16407 C CG2 . ILE B-2 421 ? 2.25442 1.94164 2.39426 -0.18500 0.29543  -0.43645 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-2 CG2 
+16408 C CD1 . ILE B-2 421 ? 2.38875 2.05932 2.49524 -0.17168 0.32683  -0.44044 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-2 CD1 
+16409 N N   . PHE B-2 422 ? 2.30066 2.01359 2.47299 -0.18523 0.28509  -0.41242 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-2 N   
+16410 C CA  . PHE B-2 422 ? 2.33257 2.05846 2.50819 -0.18937 0.27179  -0.40803 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-2 CA  
+16411 C C   . PHE B-2 422 ? 2.22304 1.94640 2.40859 -0.19700 0.26299  -0.41498 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-2 C   
+16412 O O   . PHE B-2 422 ? 2.20729 1.91958 2.40393 -0.19816 0.26690  -0.42069 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-2 O   
+16413 C CB  . PHE B-2 422 ? 2.24057 1.97692 2.43326 -0.18666 0.27110  -0.39697 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-2 CB  
+16414 C CG  . PHE B-2 422 ? 2.41855 2.15130 2.63771 -0.18659 0.27433  -0.39652 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-2 CG  
+16415 C CD1 . PHE B-2 422 ? 2.47475 2.19780 2.70179 -0.18191 0.28693  -0.39842 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-2 CD1 
+16416 C CD2 . PHE B-2 422 ? 2.46604 2.20591 2.70228 -0.19064 0.26487  -0.39419 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-2 CD2 
+16417 C CE1 . PHE B-2 422 ? 2.61321 2.33369 2.86465 -0.18069 0.28928  -0.39897 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-2 CE1 
+16418 C CE2 . PHE B-2 422 ? 2.57692 2.31347 2.83634 -0.18918 0.26747  -0.39371 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-2 CE2 
+16419 C CZ  . PHE B-2 422 ? 2.70724 2.43413 2.97429 -0.18385 0.27936  -0.39650 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-2 CZ  
+16420 N N   . THR B-2 423 ? 2.19224 1.92561 2.37290 -0.20211 0.25112  -0.41495 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-2 N   
+16421 C CA  . THR B-2 423 ? 2.06774 1.80005 2.25814 -0.21038 0.24215  -0.42017 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-2 CA  
+16422 C C   . THR B-2 423 ? 2.10743 1.84528 2.32162 -0.21193 0.23935  -0.41292 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-2 C   
+16423 O O   . THR B-2 423 ? 2.23211 1.97955 2.45355 -0.20734 0.24081  -0.40369 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-2 O   
+16424 C CB  . THR B-2 423 ? 2.07684 1.81920 2.25394 -0.21545 0.23101  -0.42343 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-2 CB  
+16425 O OG1 . THR B-2 423 ? 2.05651 1.79684 2.20987 -0.21107 0.23382  -0.42798 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-2 OG1 
+16426 C CG2 . THR B-2 423 ? 2.10057 1.83751 2.28370 -0.22460 0.22373  -0.43173 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-2 CG2 
+16427 N N   . VAL B-2 424 ? 2.00231 1.73329 2.22827 -0.21800 0.23532  -0.41728 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-2 N   
+16428 C CA  . VAL B-2 424 ? 1.95503 1.69019 2.20244 -0.21938 0.23222  -0.41097 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-2 CA  
+16429 C C   . VAL B-2 424 ? 1.97154 1.72641 2.22135 -0.22102 0.22392  -0.40259 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-2 C   
+16430 O O   . VAL B-2 424 ? 2.01020 1.77365 2.27462 -0.21743 0.22389  -0.39410 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-2 O   
+16431 C CB  . VAL B-2 424 ? 1.98304 1.70653 2.23808 -0.22650 0.22816  -0.41736 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-2 CB  
+16432 C CG1 . VAL B-2 424 ? 1.94068 1.66985 2.21517 -0.22835 0.22369  -0.41024 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-2 CG1 
+16433 C CG2 . VAL B-2 424 ? 1.90045 1.60487 2.15580 -0.22320 0.23634  -0.42521 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-2 CG2 
+16434 N N   . HIS B-2 425 ? 2.01676 1.77991 2.25260 -0.22593 0.21638  -0.40559 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-2 N   
+16435 C CA  . HIS B-2 425 ? 2.00615 1.78923 2.24261 -0.22717 0.20799  -0.39904 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-2 CA  
+16436 C C   . HIS B-2 425 ? 2.08274 1.87455 2.30765 -0.21885 0.21078  -0.39340 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-2 C   
+16437 O O   . HIS B-2 425 ? 2.07061 1.87880 2.29867 -0.21752 0.20490  -0.38638 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-2 O   
+16438 C CB  . HIS B-2 425 ? 1.91969 1.70920 2.14728 -0.23591 0.19818  -0.40577 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-2 CB  
+16439 C CG  . HIS B-2 425 ? 1.99933 1.78194 2.23902 -0.24528 0.19435  -0.40989 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-2 CG  
+16440 N ND1 . HIS B-2 425 ? 2.08470 1.84846 2.32215 -0.24836 0.19778  -0.41848 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-2 ND1 
+16441 C CD2 . HIS B-2 425 ? 1.91500 1.70636 2.16852 -0.25217 0.18758  -0.40646 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-2 CD2 
+16442 C CE1 . HIS B-2 425 ? 2.10904 1.86899 2.35793 -0.25677 0.19329  -0.41993 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-2 CE1 
+16443 N NE2 . HIS B-2 425 ? 1.98912 1.76559 2.24787 -0.25942 0.18748  -0.41254 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-2 NE2 
+16444 N N   . SER B-2 426 ? 2.10046 1.88147 2.31156 -0.21316 0.21963  -0.39627 ? ? ? ? ? ? 427 SER B-2 N   
+16445 C CA  . SER B-2 426 ? 2.06405 1.85085 2.26195 -0.20523 0.22315  -0.39062 ? ? ? ? ? ? 427 SER B-2 CA  
+16446 C C   . SER B-2 426 ? 2.11778 1.91031 2.33200 -0.19960 0.22677  -0.38018 ? ? ? ? ? ? 427 SER B-2 C   
+16447 O O   . SER B-2 426 ? 2.34724 2.15313 2.55877 -0.19610 0.22245  -0.37308 ? ? ? ? ? ? 427 SER B-2 O   
+16448 C CB  . SER B-2 426 ? 2.02611 1.79860 2.20647 -0.20058 0.23333  -0.39572 ? ? ? ? ? ? 427 SER B-2 CB  
+16449 O OG  . SER B-2 426 ? 2.09178 1.86311 2.25267 -0.20345 0.22852  -0.40438 ? ? ? ? ? ? 427 SER B-2 OG  
+16450 N N   . ALA B-2 427 ? 1.88223 1.66502 2.11370 -0.19810 0.23424  -0.37980 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B-2 N   
+16451 C CA  . ALA B-2 427 ? 2.19327 1.98166 2.44286 -0.19242 0.23745  -0.37108 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B-2 CA  
+16452 C C   . ALA B-2 427 ? 2.22264 2.01357 2.49562 -0.19561 0.23293  -0.36992 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B-2 C   
+16453 O O   . ALA B-2 427 ? 2.24469 2.02803 2.53381 -0.19203 0.23955  -0.36984 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B-2 O   
+16454 C CB  . ALA B-2 427 ? 2.36100 2.13722 2.61190 -0.18574 0.25127  -0.37123 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B-2 CB  
+16455 N N   . LYS B-2 428 ? 2.18269 1.98426 2.45732 -0.20212 0.22183  -0.36946 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-2 N   
+16456 C CA  . LYS B-2 428 ? 2.02900 1.83531 2.32479 -0.20447 0.21709  -0.36624 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-2 CA  
+16457 C C   . LYS B-2 428 ? 1.97049 1.78765 2.28239 -0.19672 0.21795  -0.35690 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-2 C   
+16458 O O   . LYS B-2 428 ? 2.02516 1.84154 2.35659 -0.19474 0.21846  -0.35465 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-2 O   
+16459 C CB  . LYS B-2 428 ? 1.96981 1.78763 2.26316 -0.21322 0.20548  -0.36695 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-2 CB  
+16460 C CG  . LYS B-2 428 ? 2.07540 1.90047 2.38881 -0.21587 0.20004  -0.36227 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-2 CG  
+16461 C CD  . LYS B-2 428 ? 1.94421 1.78350 2.25460 -0.22469 0.18912  -0.36256 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-2 CD  
+16462 C CE  . LYS B-2 428 ? 1.93350 1.79116 2.23281 -0.22230 0.18338  -0.35932 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-2 CE  
+16463 N NZ  . LYS B-2 428 ? 1.81473 1.68415 2.12457 -0.21332 0.18362  -0.34977 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-2 NZ  
+16464 N N   . GLY B-2 429 ? 1.89053 1.71708 2.19416 -0.19160 0.21809  -0.35169 ? ? ? ? ? ? 430 GLY B-2 N   
+16465 C CA  . GLY B-2 429 ? 2.05842 1.89599 2.37662 -0.18412 0.21809  -0.34298 ? ? ? ? ? ? 430 GLY B-2 CA  
+16466 C C   . GLY B-2 429 ? 1.99563 1.82277 2.32102 -0.17629 0.23017  -0.34226 ? ? ? ? ? ? 430 GLY B-2 C   
+16467 O O   . GLY B-2 429 ? 2.02576 1.85097 2.37206 -0.17247 0.23332  -0.34134 ? ? ? ? ? ? 430 GLY B-2 O   
+16468 N N   . LEU B-2 430 ? 2.07018 1.89061 2.37850 -0.17358 0.23726  -0.34304 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-2 N   
+16469 C CA  . LEU B-2 430 ? 2.12305 1.93529 2.43820 -0.16648 0.24931  -0.34169 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-2 CA  
+16470 C C   . LEU B-2 430 ? 2.00230 1.79864 2.32679 -0.16692 0.25836  -0.34967 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-2 C   
+16471 O O   . LEU B-2 430 ? 1.70752 1.49514 2.02476 -0.17269 0.25713  -0.35698 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-2 O   
+16472 C CB  . LEU B-2 430 ? 2.03453 1.84226 2.32681 -0.16386 0.25535  -0.34025 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-2 CB  
+16473 C CG  . LEU B-2 430 ? 1.80661 1.60280 2.07403 -0.16795 0.25857  -0.34758 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-2 CG  
+16474 C CD1 . LEU B-2 430 ? 2.10935 1.89544 2.36216 -0.16290 0.27086  -0.34651 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-2 CD1 
+16475 C CD2 . LEU B-2 430 ? 1.69074 1.49688 1.94047 -0.17234 0.24646  -0.34782 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-2 CD2 
+16476 N N   . GLU B-2 431 ? 2.19778 1.99064 2.53903 -0.16045 0.26724  -0.34882 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-2 N   
+16477 C CA  . GLU B-2 431 ? 2.10316 1.88284 2.45670 -0.15909 0.27577  -0.35671 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-2 CA  
+16478 C C   . GLU B-2 431 ? 2.06746 1.83577 2.41273 -0.15627 0.28977  -0.36022 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-2 C   
+16479 O O   . GLU B-2 431 ? 2.04446 1.81611 2.38387 -0.15285 0.29435  -0.35437 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-2 O   
+16480 C CB  . GLU B-2 431 ? 1.98334 1.76890 2.36557 -0.15323 0.27495  -0.35466 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-2 CB  
+16481 C CG  . GLU B-2 431 ? 1.82333 1.61998 2.21655 -0.14637 0.27670  -0.34655 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-2 CG  
+16482 C CD  . GLU B-2 431 ? 1.94815 1.75612 2.36753 -0.14108 0.27057  -0.34297 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-2 CD  
+16483 O OE1 . GLU B-2 431 ? 1.82389 1.63041 2.25162 -0.14269 0.26534  -0.34632 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-2 OE1 
+16484 O OE2 . GLU B-2 431 ? 2.17385 1.99177 2.60501 -0.13495 0.27091  -0.33678 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-2 OE2 
+16485 N N   . PHE B-2 432 ? 2.14704 1.90155 2.49154 -0.15766 0.29666  -0.36989 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-2 N   
+16486 C CA  . PHE B-2 432 ? 2.18839 1.93174 2.52458 -0.15576 0.31044  -0.37470 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-2 CA  
+16487 C C   . PHE B-2 432 ? 2.26318 2.00027 2.62207 -0.15108 0.31947  -0.38135 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-2 C   
+16488 O O   . PHE B-2 432 ? 2.33446 2.07275 2.71165 -0.14968 0.31442  -0.38412 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-2 O   
+16489 C CB  . PHE B-2 432 ? 2.16364 1.89657 2.47588 -0.16113 0.31114  -0.38189 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-2 CB  
+16490 C CG  . PHE B-2 432 ? 2.20646 1.94483 2.49437 -0.16441 0.30432  -0.37694 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-2 CG  
+16491 C CD1 . PHE B-2 432 ? 2.13182 1.87792 2.41605 -0.16938 0.29061  -0.37549 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-2 CD1 
+16492 C CD2 . PHE B-2 432 ? 2.29074 2.02648 2.55925 -0.16223 0.31181  -0.37408 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-2 CD2 
+16493 C CE1 . PHE B-2 432 ? 2.23750 1.98973 2.50013 -0.17184 0.28393  -0.37235 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-2 CE1 
+16494 C CE2 . PHE B-2 432 ? 2.34418 2.08480 2.58932 -0.16394 0.30502  -0.37032 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-2 CE2 
+16495 C CZ  . PHE B-2 432 ? 2.24850 1.99797 2.49120 -0.16861 0.29076  -0.36998 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-2 CZ  
+16496 N N   . ASN B-2 433 ? 2.22536 1.95563 2.58245 -0.14837 0.33321  -0.38432 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-2 N   
+16497 C CA  . ASN B-2 433 ? 2.25712 1.98332 2.63718 -0.14334 0.34278  -0.39121 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-2 CA  
+16498 C C   . ASN B-2 433 ? 2.23582 1.95055 2.61628 -0.14493 0.34402  -0.40375 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-2 C   
+16499 O O   . ASN B-2 433 ? 2.21934 1.93349 2.61896 -0.14199 0.34063  -0.40879 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-2 O   
+16500 C CB  . ASN B-2 433 ? 2.27427 1.99760 2.65290 -0.14062 0.35775  -0.39022 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-2 CB  
+16501 C CG  . ASN B-2 433 ? 2.35531 2.08048 2.76331 -0.13446 0.36605  -0.39424 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-2 CG  
+16502 O OD1 . ASN B-2 433 ? 2.40721 2.12946 2.83158 -0.13217 0.36563  -0.40348 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-2 OD1 
+16503 N ND2 . ASN B-2 433 ? 2.21281 1.94259 2.62770 -0.13138 0.37340  -0.38774 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-2 ND2 
+16504 N N   . GLN B-2 434 ? 2.28577 1.99095 2.64453 -0.14888 0.34857  -0.40918 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-2 N   
+16505 C CA  . GLN B-2 434 ? 2.24117 1.93491 2.59754 -0.15048 0.34929  -0.42149 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-2 CA  
+16506 C C   . GLN B-2 434 ? 2.17216 1.86168 2.50359 -0.15709 0.34113  -0.42234 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-2 C   
+16507 O O   . GLN B-2 434 ? 2.16892 1.86011 2.47962 -0.15941 0.34229  -0.41759 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-2 O   
+16508 C CB  . GLN B-2 434 ? 2.28668 1.97245 2.64390 -0.14789 0.36460  -0.43051 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-2 CB  
+16509 C CG  . GLN B-2 434 ? 2.43241 2.12146 2.81715 -0.14140 0.37323  -0.43319 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-2 CG  
+16510 C CD  . GLN B-2 434 ? 2.57229 2.26904 2.96062 -0.13934 0.38080  -0.42344 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-2 CD  
+16511 O OE1 . GLN B-2 434 ? 2.62078 2.31862 2.98833 -0.14232 0.38131  -0.41527 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-2 OE1 
+16512 N NE2 . GLN B-2 434 ? 2.55021 2.25192 2.96484 -0.13374 0.38654  -0.42468 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-2 NE2 
+16513 N N   . VAL B-2 435 ? 2.06574 1.74919 2.39908 -0.15970 0.33294  -0.42885 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-2 N   
+16514 C CA  . VAL B-2 435 ? 2.05455 1.73450 2.36820 -0.16641 0.32351  -0.43030 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-2 CA  
+16515 C C   . VAL B-2 435 ? 2.01235 1.67827 2.32296 -0.16764 0.32426  -0.44337 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-2 C   
+16516 O O   . VAL B-2 435 ? 2.04084 1.70115 2.36836 -0.16403 0.32571  -0.44967 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-2 O   
+16517 C CB  . VAL B-2 435 ? 2.14264 1.83063 2.46155 -0.16987 0.30974  -0.42298 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-2 CB  
+16518 C CG1 . VAL B-2 435 ? 2.20128 1.88497 2.50264 -0.17739 0.30034  -0.42627 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-2 CG1 
+16519 C CG2 . VAL B-2 435 ? 2.20092 1.90361 2.52081 -0.16854 0.30781  -0.41058 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-2 CG2 
+16520 N N   . ILE B-2 436 ? 2.03061 1.69094 2.31938 -0.17201 0.32278  -0.44797 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-2 N   
+16521 C CA  . ILE B-2 436 ? 2.13583 1.78302 2.41884 -0.17394 0.32118  -0.46028 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-2 CA  
+16522 C C   . ILE B-2 436 ? 2.21920 1.86524 2.48970 -0.18121 0.30828  -0.45987 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-2 C   
+16523 O O   . ILE B-2 436 ? 2.24975 1.90311 2.50507 -0.18446 0.30470  -0.45436 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-2 O   
+16524 C CB  . ILE B-2 436 ? 1.96975 1.61086 2.23863 -0.17205 0.33190  -0.46827 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-2 CB  
+16525 C CG1 . ILE B-2 436 ? 1.98213 1.62499 2.26451 -0.16567 0.34575  -0.46898 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-2 CG1 
+16526 C CG2 . ILE B-2 436 ? 1.91546 1.54346 2.17856 -0.17367 0.32899  -0.48155 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-2 CG2 
+16527 C CD1 . ILE B-2 436 ? 2.08009 1.71668 2.35076 -0.16380 0.35732  -0.47789 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-2 CD1 
+16528 N N   . ILE B-2 437 ? 2.33191 1.96842 2.60866 -0.18357 0.30138  -0.46610 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-2 N   
+16529 C CA  . ILE B-2 437 ? 2.36737 2.00112 2.63464 -0.19122 0.28958  -0.46688 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-2 CA  
+16530 C C   . ILE B-2 437 ? 2.38578 2.00345 2.64626 -0.19267 0.28838  -0.48009 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-2 C   
+16531 O O   . ILE B-2 437 ? 2.48429 2.09373 2.74899 -0.18741 0.29585  -0.48834 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-2 O   
+16532 C CB  . ILE B-2 437 ? 2.30963 1.94729 2.59115 -0.19393 0.28061  -0.45960 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-2 CB  
+16533 C CG1 . ILE B-2 437 ? 2.32230 1.94718 2.61831 -0.19083 0.28036  -0.46571 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-2 CG1 
+16534 C CG2 . ILE B-2 437 ? 2.17475 1.82805 2.46661 -0.19056 0.28242  -0.44762 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-2 CG2 
+16535 C CD1 . ILE B-2 437 ? 2.09801 1.72519 2.40683 -0.19287 0.27213  -0.45864 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-2 CD1 
+16536 N N   . THR B-2 438 ? 2.19738 1.81101 2.44778 -0.19993 0.27859  -0.48262 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-2 N   
+16537 C CA  . THR B-2 438 ? 2.32505 1.92296 2.56888 -0.20223 0.27521  -0.49479 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-2 CA  
+16538 C C   . THR B-2 438 ? 2.36995 1.96030 2.62083 -0.20817 0.26485  -0.49407 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-2 C   
+16539 O O   . THR B-2 438 ? 2.28063 1.88011 2.53461 -0.21325 0.25852  -0.48506 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-2 O   
+16540 C CB  . THR B-2 438 ? 2.32198 1.92028 2.54485 -0.20547 0.27357  -0.50054 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-2 CB  
+16541 O OG1 . THR B-2 438 ? 2.41457 2.02410 2.63084 -0.21155 0.26593  -0.49325 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-2 OG1 
+16542 C CG2 . THR B-2 438 ? 2.22822 1.83111 2.44237 -0.19904 0.28498  -0.50211 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-2 CG2 
+16543 N N   . ALA B-2 439 ? 2.48374 2.05689 2.73644 -0.20748 0.26323  -0.50388 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B-2 N   
+16544 C CA  . ALA B-2 439 ? 2.43922 2.00167 2.69862 -0.21218 0.25475  -0.50332 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B-2 CA  
+16545 C C   . ALA B-2 439 ? 2.55283 2.11194 2.80099 -0.22243 0.24527  -0.50540 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B-2 C   
+16546 O O   . ALA B-2 439 ? 2.47648 2.03449 2.72997 -0.22875 0.23831  -0.49988 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B-2 O   
+16547 C CB  . ALA B-2 439 ? 2.56030 2.10405 2.82483 -0.20676 0.25628  -0.51329 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B-2 CB  
+16548 N N   . SER B-2 440 ? 2.62406 2.18194 2.85723 -0.22415 0.24495  -0.51358 ? ? ? ? ? ? 441 SER B-2 N   
+16549 C CA  . SER B-2 440 ? 2.54392 2.09779 2.76753 -0.23342 0.23569  -0.51779 ? ? ? ? ? ? 441 SER B-2 CA  
+16550 C C   . SER B-2 440 ? 2.45557 2.02554 2.67970 -0.24050 0.23024  -0.50797 ? ? ? ? ? ? 441 SER B-2 C   
+16551 O O   . SER B-2 440 ? 2.37522 1.94293 2.59551 -0.24932 0.22201  -0.51044 ? ? ? ? ? ? 441 SER B-2 O   
+16552 C CB  . SER B-2 440 ? 2.53612 2.08817 2.74355 -0.23222 0.23665  -0.52863 ? ? ? ? ? ? 441 SER B-2 CB  
+16553 O OG  . SER B-2 440 ? 2.42431 1.99269 2.62423 -0.22822 0.24249  -0.52435 ? ? ? ? ? ? 441 SER B-2 OG  
+16554 N N   . ASP B-2 441 ? 2.57874 2.16508 2.80800 -0.23683 0.23450  -0.49752 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-2 N   
+16555 C CA  . ASP B-2 441 ? 2.45143 2.05475 2.68037 -0.24254 0.22917  -0.48881 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-2 CA  
+16556 C C   . ASP B-2 441 ? 2.35111 1.95341 2.59289 -0.24901 0.22295  -0.48227 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-2 C   
+16557 O O   . ASP B-2 441 ? 2.40566 2.01641 2.64600 -0.25734 0.21577  -0.47975 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-2 O   
+16558 C CB  . ASP B-2 441 ? 2.29682 1.91693 2.52655 -0.23589 0.23550  -0.47985 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-2 CB  
+16559 C CG  . ASP B-2 441 ? 2.29423 1.91654 2.50894 -0.23031 0.24189  -0.48496 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-2 CG  
+16560 O OD1 . ASP B-2 441 ? 2.25699 1.87732 2.45755 -0.23353 0.23803  -0.49279 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-2 OD1 
+16561 O OD2 . ASP B-2 441 ? 2.36862 1.99465 2.58578 -0.22259 0.25096  -0.48130 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-2 OD2 
+16562 N N   . TYR B-2 442 ? 2.26031 1.85276 2.51448 -0.24505 0.22568  -0.47987 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-2 N   
+16563 C CA  . TYR B-2 442 ? 2.22814 1.82120 2.49487 -0.24899 0.22142  -0.47162 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-2 CA  
+16564 C C   . TYR B-2 442 ? 2.28133 1.85227 2.54914 -0.25348 0.21753  -0.47769 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-2 C   
+16565 O O   . TYR B-2 442 ? 2.37781 1.93208 2.64503 -0.24766 0.22094  -0.48509 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-2 O   
+16566 C CB  . TYR B-2 442 ? 2.32037 1.91995 2.60076 -0.23988 0.22702  -0.46326 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-2 CB  
+16567 C CG  . TYR B-2 442 ? 2.37307 1.99152 2.65230 -0.23442 0.23194  -0.45777 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-2 CG  
+16568 C CD1 . TYR B-2 442 ? 2.39307 2.00945 2.66845 -0.22633 0.24035  -0.46258 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-2 CD1 
+16569 C CD2 . TYR B-2 442 ? 2.27100 1.90896 2.55251 -0.23741 0.22828  -0.44799 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-2 CD2 
+16570 C CE1 . TYR B-2 442 ? 2.27845 1.91018 2.55182 -0.22161 0.24548  -0.45710 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-2 CE1 
+16571 C CE2 . TYR B-2 442 ? 2.19080 1.84431 2.46993 -0.23207 0.23248  -0.44286 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-2 CE2 
+16572 C CZ  . TYR B-2 442 ? 2.14980 1.79936 2.42460 -0.22432 0.24132  -0.44711 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-2 CZ  
+16573 O OH  . TYR B-2 442 ? 2.13181 1.79505 2.40342 -0.21928 0.24611  -0.44151 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-2 OH  
+16574 N N   . ASN B-2 443 ? 2.22345 1.79412 2.49274 -0.26379 0.21051  -0.47476 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-2 N   
+16575 C CA  . ASN B-2 443 ? 2.18297 1.73217 2.45383 -0.26906 0.20676  -0.47826 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-2 CA  
+16576 C C   . ASN B-2 443 ? 2.31089 1.85681 2.59459 -0.26467 0.20838  -0.46920 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-2 C   
+16577 O O   . ASN B-2 443 ? 2.31370 1.87255 2.60490 -0.26890 0.20593  -0.45918 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-2 O   
+16578 C CB  . ASN B-2 443 ? 2.03268 1.58314 2.29984 -0.28273 0.19929  -0.47945 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-2 CB  
+16579 C CG  . ASN B-2 443 ? 2.16462 1.69159 2.43311 -0.28908 0.19585  -0.48215 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-2 CG  
+16580 O OD1 . ASN B-2 443 ? 2.30287 1.80928 2.57016 -0.28302 0.19808  -0.48717 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-2 OD1 
+16581 N ND2 . ASN B-2 443 ? 2.18387 1.71339 2.45466 -0.30120 0.19053  -0.47914 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-2 ND2 
+16582 N N   . VAL B-2 444 ? 2.37186 1.90090 2.65796 -0.25569 0.21219  -0.47336 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-2 N   
+16583 C CA  . VAL B-2 444 ? 2.34688 1.87366 2.64500 -0.24858 0.21424  -0.46578 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-2 CA  
+16584 C C   . VAL B-2 444 ? 2.49415 2.00122 2.79313 -0.25349 0.21009  -0.46429 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-2 C   
+16585 O O   . VAL B-2 444 ? 2.60246 2.11075 2.91085 -0.24988 0.21040  -0.45564 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-2 O   
+16586 C CB  . VAL B-2 444 ? 2.39393 1.91439 2.69554 -0.23481 0.22078  -0.47135 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-2 CB  
+16587 C CG1 . VAL B-2 444 ? 2.35965 1.89928 2.66098 -0.23006 0.22615  -0.47147 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-2 CG1 
+16588 C CG2 . VAL B-2 444 ? 2.53360 2.02921 2.82617 -0.23344 0.22031  -0.48434 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-2 CG2 
+16589 N N   . HIS B-2 445 ? 2.52115 2.00960 2.81029 -0.26130 0.20628  -0.47240 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-2 N   
+16590 C CA  . HIS B-2 445 ? 2.62652 2.09253 2.91498 -0.26558 0.20306  -0.47132 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-2 CA  
+16591 C C   . HIS B-2 445 ? 2.61098 2.08708 2.90468 -0.27641 0.19971  -0.46033 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-2 C   
+16592 O O   . HIS B-2 445 ? 2.74027 2.20683 3.03857 -0.27579 0.19948  -0.45337 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-2 O   
+16593 C CB  . HIS B-2 445 ? 2.62604 2.06890 2.90266 -0.27115 0.19971  -0.48343 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-2 CB  
+16594 C CG  . HIS B-2 445 ? 2.69168 2.11292 2.96418 -0.25998 0.20186  -0.49289 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-2 CG  
+16595 N ND1 . HIS B-2 445 ? 2.70947 2.13431 2.97858 -0.25181 0.20525  -0.50225 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-2 ND1 
+16596 C CD2 . HIS B-2 445 ? 2.76919 2.16510 3.04002 -0.25517 0.20111  -0.49480 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-2 CD2 
+16597 C CE1 . HIS B-2 445 ? 2.73065 2.13445 2.99715 -0.24270 0.20623  -0.51019 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-2 CE1 
+16598 N NE2 . HIS B-2 445 ? 2.77794 2.16346 3.04493 -0.24413 0.20345  -0.50598 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-2 NE2 
+16599 N N   . TYR B-2 446 ? 2.37360 1.86924 2.66637 -0.28595 0.19713  -0.45898 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-2 N   
+16600 C CA  . TYR B-2 446 ? 2.25544 1.76301 2.55349 -0.29714 0.19375  -0.45006 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-2 CA  
+16601 C C   . TYR B-2 446 ? 2.30259 1.84053 2.60938 -0.29406 0.19474  -0.44026 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-2 C   
+16602 O O   . TYR B-2 446 ? 2.26497 1.81828 2.57585 -0.30341 0.19153  -0.43404 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-2 O   
+16603 C CB  . TYR B-2 446 ? 2.28366 1.79022 2.57496 -0.31145 0.18886  -0.45687 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-2 CB  
+16604 C CG  . TYR B-2 446 ? 2.20192 1.67779 2.48655 -0.31711 0.18685  -0.46426 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-2 CG  
+16605 C CD1 . TYR B-2 446 ? 1.91516 1.37722 2.20262 -0.32511 0.18561  -0.45850 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-2 CD1 
+16606 C CD2 . TYR B-2 446 ? 2.33664 1.79679 2.61165 -0.31419 0.18628  -0.47689 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-2 CD2 
+16607 C CE1 . TYR B-2 446 ? 2.10190 1.53400 2.38243 -0.33023 0.18385  -0.46492 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-2 CE1 
+16608 C CE2 . TYR B-2 446 ? 2.41770 1.84911 2.68631 -0.31895 0.18380  -0.48394 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-2 CE2 
+16609 C CZ  . TYR B-2 446 ? 2.40519 1.82198 2.67639 -0.32703 0.18258  -0.47781 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-2 CZ  
+16610 O OH  . TYR B-2 446 ? 2.29438 1.68076 2.55837 -0.33178 0.18017  -0.48454 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-2 OH  
+16611 N N   . ASN B-2 447 ? 2.47900 2.02600 2.78903 -0.28128 0.19906  -0.43926 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-2 N   
+16612 C CA  . ASN B-2 447 ? 2.61369 2.18657 2.93315 -0.27606 0.20031  -0.42932 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-2 CA  
+16613 C C   . ASN B-2 447 ? 2.45874 2.05562 2.77614 -0.28462 0.19661  -0.42732 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-2 C   
+16614 O O   . ASN B-2 447 ? 2.21479 1.83250 2.54000 -0.28498 0.19512  -0.41799 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-2 O   
+16615 C CB  . ASN B-2 447 ? 2.59498 2.16817 2.92519 -0.27381 0.20007  -0.41874 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-2 CB  
+16616 C CG  . ASN B-2 447 ? 2.51789 2.06841 2.84993 -0.26322 0.20341  -0.42080 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-2 CG  
+16617 O OD1 . ASN B-2 447 ? 2.57682 2.11885 2.90623 -0.25413 0.20700  -0.42846 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-2 OD1 
+16618 N ND2 . ASN B-2 447 ? 2.34738 1.88811 2.68354 -0.26397 0.20234  -0.41431 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-2 ND2 
+16619 N N   . ARG B-2 448 ? 2.47676 2.07148 2.78347 -0.29084 0.19463  -0.43660 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-2 N   
+16620 C CA  . ARG B-2 448 ? 2.56606 2.18357 2.86953 -0.29729 0.19086  -0.43620 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-2 CA  
+16621 C C   . ARG B-2 448 ? 2.49592 2.13244 2.79923 -0.28726 0.19405  -0.43279 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-2 C   
+16622 O O   . ARG B-2 448 ? 2.29764 1.95689 2.60409 -0.28856 0.19149  -0.42625 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-2 O   
+16623 C CB  . ARG B-2 448 ? 2.43714 2.04684 2.72906 -0.30537 0.18761  -0.44798 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-2 CB  
+16624 C CG  . ARG B-2 448 ? 2.25715 1.84807 2.54907 -0.31674 0.18409  -0.45201 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-2 CG  
+16625 C CD  . ARG B-2 448 ? 2.14952 1.73998 2.43252 -0.32613 0.17935  -0.46307 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-2 CD  
+16626 N NE  . ARG B-2 448 ? 2.35771 1.95937 2.63132 -0.31960 0.18015  -0.46898 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-2 NE  
+16627 C CZ  . ARG B-2 448 ? 1.93184 1.55671 2.20251 -0.32152 0.17711  -0.46879 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-2 CZ  
+16628 N NH1 . ARG B-2 448 ? 1.62409 1.26532 1.90145 -0.33010 0.17266  -0.46385 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-2 NH1 
+16629 N NH2 . ARG B-2 448 ? 1.86599 1.49777 2.12617 -0.31429 0.17866  -0.47392 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-2 NH2 
+16630 N N   . ASP B-2 449 ? 2.40169 2.02899 2.70131 -0.27722 0.19976  -0.43734 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-2 N   
+16631 C CA  . ASP B-2 449 ? 2.16943 1.81160 2.46773 -0.26795 0.20405  -0.43495 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-2 CA  
+16632 C C   . ASP B-2 449 ? 2.11227 1.75401 2.42227 -0.25650 0.20966  -0.42884 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-2 C   
+16633 O O   . ASP B-2 449 ? 2.10621 1.75392 2.41569 -0.24774 0.21514  -0.42880 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-2 O   
+16634 C CB  . ASP B-2 449 ? 2.26531 1.90007 2.55002 -0.26544 0.20709  -0.44546 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-2 CB  
+16635 C CG  . ASP B-2 449 ? 2.27654 1.90979 2.55016 -0.27576 0.20116  -0.45335 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-2 CG  
+16636 O OD1 . ASP B-2 449 ? 2.20714 1.85379 2.48238 -0.28399 0.19519  -0.44982 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-2 OD1 
+16637 O OD2 . ASP B-2 449 ? 2.30650 1.92594 2.57042 -0.27543 0.20227  -0.46372 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-2 OD2 
+16638 N N   . THR B-2 450 ? 2.14242 1.77702 2.46301 -0.25614 0.20859  -0.42392 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-2 N   
+16639 C CA  . THR B-2 450 ? 2.07291 1.70800 2.40573 -0.24440 0.21319  -0.41885 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-2 CA  
+16640 C C   . THR B-2 450 ? 2.02316 1.68344 2.36375 -0.24001 0.21324  -0.40921 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-2 C   
+16641 O O   . THR B-2 450 ? 2.02393 1.68861 2.37185 -0.22932 0.21844  -0.40735 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-2 O   
+16642 C CB  . THR B-2 450 ? 2.04002 1.66172 2.38083 -0.24443 0.21142  -0.41567 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-2 CB  
+16643 O OG1 . THR B-2 450 ? 2.20941 1.83606 2.54951 -0.25625 0.20527  -0.41093 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-2 OG1 
+16644 C CG2 . THR B-2 450 ? 2.10790 1.70197 2.44292 -0.24256 0.21352  -0.42568 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-2 CG2 
+16645 N N   . ASN B-2 451 ? 2.05925 1.73644 2.39882 -0.24804 0.20734  -0.40357 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-2 N   
+16646 C CA  . ASN B-2 451 ? 1.96367 1.66512 2.30889 -0.24396 0.20637  -0.39505 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-2 CA  
+16647 C C   . ASN B-2 451 ? 2.05035 1.75815 2.38630 -0.23943 0.21036  -0.39831 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-2 C   
+16648 O O   . ASN B-2 451 ? 2.08192 1.79965 2.42404 -0.23044 0.21413  -0.39354 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-2 O   
+16649 C CB  . ASN B-2 451 ? 2.01320 1.73136 2.35854 -0.25386 0.19862  -0.38977 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-2 CB  
+16650 C CG  . ASN B-2 451 ? 1.81173 1.52689 2.16771 -0.25726 0.19565  -0.38410 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-2 CG  
+16651 O OD1 . ASN B-2 451 ? 1.80709 1.50364 2.16729 -0.25357 0.19868  -0.38550 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-2 OD1 
+16652 N ND2 . ASN B-2 451 ? 1.69834 1.43184 2.05808 -0.26393 0.18974  -0.37788 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-2 ND2 
+16653 N N   . GLU B-2 452 ? 2.09406 1.79588 2.41499 -0.24532 0.20973  -0.40645 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-2 N   
+16654 C CA  . GLU B-2 452 ? 1.91045 1.61524 2.22039 -0.24041 0.21447  -0.41008 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-2 CA  
+16655 C C   . GLU B-2 452 ? 1.96534 1.65639 2.27845 -0.23095 0.22348  -0.41416 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-2 C   
+16656 O O   . GLU B-2 452 ? 1.99477 1.69161 2.30562 -0.22394 0.22937  -0.41307 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-2 O   
+16657 C CB  . GLU B-2 452 ? 1.91481 1.61562 2.20787 -0.24808 0.21139  -0.41878 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-2 CB  
+16658 C CG  . GLU B-2 452 ? 2.00740 1.72789 2.29315 -0.25340 0.20468  -0.41605 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-2 CG  
+16659 C CD  . GLU B-2 452 ? 2.26842 1.99749 2.56269 -0.26239 0.19675  -0.41189 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-2 CD  
+16660 O OE1 . GLU B-2 452 ? 2.29260 2.01036 2.59687 -0.26509 0.19662  -0.41092 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-2 OE1 
+16661 O OE2 . GLU B-2 452 ? 2.34019 2.08729 2.63060 -0.26657 0.19074  -0.40985 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-2 OE2 
+16662 N N   . HIS B-2 453 ? 2.06517 1.73778 2.38327 -0.23053 0.22480  -0.41921 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-2 N   
+16663 C CA  . HIS B-2 453 ? 2.09834 1.75887 2.42111 -0.22105 0.23295  -0.42416 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-2 CA  
+16664 C C   . HIS B-2 453 ? 2.04512 1.71517 2.38474 -0.21164 0.23629  -0.41648 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-2 C   
+16665 O O   . HIS B-2 453 ? 2.05289 1.72370 2.39619 -0.20333 0.24391  -0.41814 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-2 O   
+16666 C CB  . HIS B-2 453 ? 2.04400 1.68191 2.36664 -0.22245 0.23241  -0.43232 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-2 CB  
+16667 C CG  . HIS B-2 453 ? 2.09752 1.72378 2.42707 -0.21209 0.23981  -0.43803 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-2 CG  
+16668 N ND1 . HIS B-2 453 ? 2.15580 1.77823 2.50035 -0.20493 0.24070  -0.43528 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-2 ND1 
+16669 C CD2 . HIS B-2 453 ? 2.00033 1.61887 2.32416 -0.20729 0.24670  -0.44698 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-2 CD2 
+16670 C CE1 . HIS B-2 453 ? 2.20348 1.81648 2.55180 -0.19616 0.24755  -0.44297 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-2 CE1 
+16671 N NE2 . HIS B-2 453 ? 2.11273 1.72341 2.44888 -0.19779 0.25152  -0.45005 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-2 NE2 
+16672 N N   . TYR B-2 454 ? 2.08403 1.76169 2.43458 -0.21272 0.23087  -0.40839 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-2 N   
+16673 C CA  . TYR B-2 454 ? 2.02595 1.71445 2.39325 -0.20331 0.23295  -0.40109 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-2 CA  
+16674 C C   . TYR B-2 454 ? 1.99916 1.70628 2.36589 -0.20010 0.23518  -0.39552 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-2 C   
+16675 O O   . TYR B-2 454 ? 2.06610 1.77738 2.44320 -0.19074 0.24106  -0.39404 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-2 O   
+16676 C CB  . TYR B-2 454 ? 2.12925 1.82372 2.50656 -0.20551 0.22605  -0.39318 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-2 CB  
+16677 C CG  . TYR B-2 454 ? 2.15185 1.85748 2.54731 -0.19494 0.22722  -0.38617 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-2 CG  
+16678 C CD1 . TYR B-2 454 ? 2.20010 1.89400 2.60701 -0.18554 0.23081  -0.38949 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-2 CD1 
+16679 C CD2 . TYR B-2 454 ? 2.06898 1.79713 2.47017 -0.19368 0.22419  -0.37694 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-2 CD2 
+16680 C CE1 . TYR B-2 454 ? 2.20951 1.91431 2.63393 -0.17510 0.23148  -0.38398 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-2 CE1 
+16681 C CE2 . TYR B-2 454 ? 2.11898 1.85784 2.53754 -0.18360 0.22471  -0.37098 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-2 CE2 
+16682 C CZ  . TYR B-2 454 ? 2.22220 1.94958 2.65275 -0.17431 0.22842  -0.37461 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-2 CZ  
+16683 O OH  . TYR B-2 454 ? 2.14292 1.88164 2.59165 -0.16353 0.22855  -0.36955 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-2 OH  
+16684 N N   . VAL B-2 455 ? 1.97991 1.69809 2.33459 -0.20751 0.23044  -0.39280 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-2 N   
+16685 C CA  . VAL B-2 455 ? 1.86210 1.59535 2.21220 -0.20434 0.23247  -0.38825 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-2 CA  
+16686 C C   . VAL B-2 455 ? 1.84278 1.56640 2.18516 -0.19950 0.24215  -0.39485 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-2 C   
+16687 O O   . VAL B-2 455 ? 1.93643 1.66644 2.28363 -0.19222 0.24817  -0.39153 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-2 O   
+16688 C CB  . VAL B-2 455 ? 1.74424 1.48966 2.08075 -0.21288 0.22488  -0.38597 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-2 CB  
+16689 C CG1 . VAL B-2 455 ? 1.77982 1.53637 2.10645 -0.20907 0.22755  -0.38307 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-2 CG1 
+16690 C CG2 . VAL B-2 455 ? 1.93888 1.69810 2.28527 -0.21674 0.21616  -0.37835 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-2 CG2 
+16691 N N   . ALA B-2 456 ? 1.80871 1.51674 2.13935 -0.20353 0.24397  -0.40445 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B-2 N   
+16692 C CA  . ALA B-2 456 ? 1.90859 1.60736 2.23097 -0.19933 0.25333  -0.41154 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B-2 CA  
+16693 C C   . ALA B-2 456 ? 1.91096 1.60481 2.24939 -0.18984 0.26171  -0.41300 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B-2 C   
+16694 O O   . ALA B-2 456 ? 1.85077 1.54631 2.18847 -0.18439 0.27039  -0.41359 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B-2 O   
+16695 C CB  . ALA B-2 456 ? 2.04512 1.72785 2.35431 -0.20494 0.25249  -0.42228 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B-2 CB  
+16696 N N   . THR B-2 457 ? 2.01087 1.69845 2.36387 -0.18752 0.25945  -0.41392 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-2 N   
+16697 C CA  . THR B-2 457 ? 1.97037 1.65305 2.33947 -0.17778 0.26670  -0.41722 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-2 CA  
+16698 C C   . THR B-2 457 ? 2.01663 1.71557 2.40105 -0.17093 0.26852  -0.40827 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-2 C   
+16699 O O   . THR B-2 457 ? 2.13304 1.83183 2.52799 -0.16310 0.27695  -0.41093 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-2 O   
+16700 C CB  . THR B-2 457 ? 2.08261 1.75238 2.46061 -0.17636 0.26306  -0.42159 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-2 CB  
+16701 O OG1 . THR B-2 457 ? 2.15948 1.83679 2.54196 -0.18025 0.25395  -0.41302 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-2 OG1 
+16702 C CG2 . THR B-2 457 ? 2.12829 1.77967 2.49211 -0.18169 0.26249  -0.43203 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-2 CG2 
+16703 N N   . THR B-2 458 ? 2.06613 1.77957 2.45269 -0.17374 0.26069  -0.39825 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-2 N   
+16704 C CA  . THR B-2 458 ? 1.91584 1.64537 2.31732 -0.16705 0.26093  -0.38961 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-2 CA  
+16705 C C   . THR B-2 458 ? 1.96013 1.69874 2.35382 -0.16601 0.26603  -0.38585 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-2 C   
+16706 O O   . THR B-2 458 ? 1.94159 1.69162 2.34792 -0.15963 0.26787  -0.37977 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-2 O   
+16707 C CB  . THR B-2 458 ? 1.86307 1.60560 2.26977 -0.17004 0.25022  -0.38052 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-2 CB  
+16708 O OG1 . THR B-2 458 ? 1.89948 1.64532 2.28835 -0.18024 0.24395  -0.37892 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-2 OG1 
+16709 C CG2 . THR B-2 458 ? 1.96262 1.69675 2.38063 -0.16829 0.24660  -0.38246 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-2 CG2 
+16710 N N   . ARG B-2 459 ? 1.98929 1.72272 2.36222 -0.17157 0.26825  -0.38928 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-2 N   
+16711 C CA  . ARG B-2 459 ? 1.93631 1.67627 2.29943 -0.16986 0.27374  -0.38553 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-2 CA  
+16712 C C   . ARG B-2 459 ? 2.01527 1.74924 2.38738 -0.16255 0.28643  -0.38953 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-2 C   
+16713 O O   . ARG B-2 459 ? 2.06874 1.81088 2.44539 -0.15799 0.29112  -0.38373 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-2 O   
+16714 C CB  . ARG B-2 459 ? 1.86474 1.60041 2.20227 -0.17669 0.27267  -0.38872 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-2 CB  
+16715 C CG  . ARG B-2 459 ? 1.84468 1.58804 2.17285 -0.18442 0.26046  -0.38563 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-2 CG  
+16716 C CD  . ARG B-2 459 ? 1.84007 1.60191 2.17679 -0.18299 0.25321  -0.37494 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-2 CD  
+16717 N NE  . ARG B-2 459 ? 1.95391 1.71920 2.31015 -0.18232 0.24776  -0.37236 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-2 NE  
+16718 C CZ  . ARG B-2 459 ? 2.11743 1.89881 2.48368 -0.18126 0.24037  -0.36385 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-2 CZ  
+16719 N NH1 . ARG B-2 459 ? 2.19422 1.99006 2.55330 -0.18084 0.23677  -0.35728 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-2 NH1 
+16720 N NH2 . ARG B-2 459 ? 2.17297 1.95586 2.55606 -0.18004 0.23629  -0.36205 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-2 NH2 
+16721 N N   . ALA B-2 460 ? 2.08307 1.80286 2.45815 -0.16141 0.29212  -0.39982 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B-2 N   
+16722 C CA  . ALA B-2 460 ? 2.05421 1.76881 2.43900 -0.15487 0.30458  -0.40530 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B-2 CA  
+16723 C C   . ALA B-2 460 ? 2.09984 1.82321 2.51057 -0.14689 0.30559  -0.40155 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B-2 C   
+16724 O O   . ALA B-2 460 ? 1.98514 1.71159 2.40911 -0.14495 0.29786  -0.40001 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B-2 O   
+16725 C CB  . ALA B-2 460 ? 1.97989 1.67844 2.36330 -0.15495 0.30879  -0.41820 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B-2 CB  
+16726 N N   . LYS B-2 461 ? 2.24652 1.97374 2.66451 -0.14202 0.31542  -0.40019 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-2 N   
+16727 C CA  . LYS B-2 461 ? 2.16697 1.90387 2.61011 -0.13408 0.31687  -0.39675 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-2 CA  
+16728 C C   . LYS B-2 461 ? 2.24024 1.97020 2.70211 -0.12731 0.32649  -0.40761 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-2 C   
+16729 O O   . LYS B-2 461 ? 2.08250 1.81545 2.56544 -0.12083 0.32317  -0.40992 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-2 O   
+16730 C CB  . LYS B-2 461 ? 2.03513 1.78209 2.47596 -0.13299 0.32062  -0.38731 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-2 CB  
+16731 C CG  . LYS B-2 461 ? 2.09346 1.85187 2.56045 -0.12493 0.32093  -0.38303 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-2 CG  
+16732 C CD  . LYS B-2 461 ? 2.20695 1.97215 2.67037 -0.12395 0.32618  -0.37473 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-2 CD  
+16733 C CE  . LYS B-2 461 ? 2.22785 2.00489 2.71833 -0.11583 0.32566  -0.37076 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-2 CE  
+16734 N NZ  . LYS B-2 461 ? 2.07071 1.84379 2.58571 -0.10928 0.33329  -0.38123 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-2 NZ  
+16735 N N   . ASP B-2 462 ? 2.26034 1.98160 2.71491 -0.12820 0.33837  -0.41485 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-2 N   
+16736 C CA  . ASP B-2 462 ? 2.25575 1.97181 2.72826 -0.12198 0.34861  -0.42622 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-2 CA  
+16737 C C   . ASP B-2 462 ? 2.24006 1.94188 2.70480 -0.12353 0.34967  -0.43898 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-2 C   
+16738 O O   . ASP B-2 462 ? 2.27177 1.96967 2.75184 -0.11799 0.34759  -0.44729 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-2 O   
+16739 C CB  . ASP B-2 462 ? 2.28411 2.00161 2.75744 -0.12123 0.36284  -0.42590 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-2 CB  
+16740 C CG  . ASP B-2 462 ? 2.31367 2.04420 2.80080 -0.11759 0.36282  -0.41539 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-2 CG  
+16741 O OD1 . ASP B-2 462 ? 2.21759 1.95690 2.72242 -0.11275 0.35399  -0.41207 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-2 OD1 
+16742 O OD2 . ASP B-2 462 ? 2.31382 2.04540 2.79366 -0.11920 0.37162  -0.41043 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-2 OD2 
+16743 N N   . LYS B-2 463 ? 2.31494 2.00868 2.75572 -0.13019 0.35248  -0.44118 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-2 N   
+16744 C CA  . LYS B-2 463 ? 2.37816 2.05835 2.81044 -0.13162 0.35372  -0.45379 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-2 CA  
+16745 C C   . LYS B-2 463 ? 2.25210 1.92679 2.66031 -0.13961 0.34405  -0.45111 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-2 C   
+16746 O O   . LYS B-2 463 ? 2.17165 1.85013 2.56191 -0.14484 0.34351  -0.44352 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-2 O   
+16747 C CB  . LYS B-2 463 ? 2.32846 2.00369 2.75661 -0.13112 0.36842  -0.46229 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-2 CB  
+16748 C CG  . LYS B-2 463 ? 2.38484 2.06509 2.83832 -0.12378 0.37919  -0.46717 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-2 CG  
+16749 C CD  . LYS B-2 463 ? 2.33380 2.01161 2.80875 -0.11654 0.37492  -0.47702 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-2 CD  
+16750 C CE  . LYS B-2 463 ? 2.24223 1.92631 2.74413 -0.10872 0.38531  -0.48340 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-2 CE  
+16751 N NZ  . LYS B-2 463 ? 2.10216 1.78401 2.62439 -0.10017 0.38066  -0.49399 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-2 NZ  
+16752 N N   . LEU B-2 464 ? 2.19996 1.86529 2.60775 -0.14020 0.33641  -0.45778 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-2 N   
+16753 C CA  . LEU B-2 464 ? 2.21467 1.87329 2.60204 -0.14794 0.32719  -0.45725 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-2 CA  
+16754 C C   . LEU B-2 464 ? 2.27065 1.91437 2.64870 -0.14860 0.33016  -0.47111 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-2 C   
+16755 O O   . LEU B-2 464 ? 2.32644 1.96292 2.71736 -0.14281 0.33233  -0.48094 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-2 O   
+16756 C CB  . LEU B-2 464 ? 2.27228 1.93196 2.66602 -0.14911 0.31452  -0.45191 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-2 CB  
+16757 C CG  . LEU B-2 464 ? 2.25221 1.90334 2.62821 -0.15737 0.30487  -0.45294 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-2 CG  
+16758 C CD1 . LEU B-2 464 ? 2.23464 1.89219 2.59057 -0.16476 0.30324  -0.44671 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-2 CD1 
+16759 C CD2 . LEU B-2 464 ? 2.24624 1.89797 2.63094 -0.15806 0.29415  -0.44764 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-2 CD2 
+16760 N N   . ILE B-2 465 ? 2.30391 1.94347 2.65956 -0.15491 0.32982  -0.47252 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-2 N   
+16761 C CA  . ILE B-2 465 ? 2.33198 1.95836 2.67649 -0.15581 0.33214  -0.48557 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-2 CA  
+16762 C C   . ILE B-2 465 ? 2.27419 1.89340 2.60288 -0.16311 0.32034  -0.48576 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-2 C   
+16763 O O   . ILE B-2 465 ? 2.22021 1.84548 2.53476 -0.16900 0.31595  -0.47823 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-2 O   
+16764 C CB  . ILE B-2 465 ? 2.28836 1.91595 2.62030 -0.15588 0.34375  -0.48881 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-2 CB  
+16765 C CG1 . ILE B-2 465 ? 2.29089 1.92857 2.63679 -0.15094 0.35500  -0.48378 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-2 CG1 
+16766 C CG2 . ILE B-2 465 ? 2.34319 1.95879 2.67067 -0.15404 0.34816  -0.50422 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-2 CG2 
+16767 C CD1 . ILE B-2 465 ? 2.38018 2.01669 2.75068 -0.14344 0.36037  -0.49173 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-2 CD1 
+16768 N N   . VAL B-2 466 ? 2.32888 1.93494 2.65993 -0.16251 0.31517  -0.49486 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-2 N   
+16769 C CA  . VAL B-2 466 ? 2.28637 1.88348 2.60490 -0.16953 0.30402  -0.49603 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-2 CA  
+16770 C C   . VAL B-2 466 ? 2.48348 2.06763 2.78845 -0.17035 0.30555  -0.50951 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-2 C   
+16771 O O   . VAL B-2 466 ? 2.61255 2.18897 2.92417 -0.16422 0.31099  -0.52022 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-2 O   
+16772 C CB  . VAL B-2 466 ? 2.24670 1.83733 2.57764 -0.16852 0.29566  -0.49449 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-2 CB  
+16773 C CG1 . VAL B-2 466 ? 2.33593 1.91235 2.65443 -0.17522 0.28611  -0.49933 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-2 CG1 
+16774 C CG2 . VAL B-2 466 ? 2.21564 1.82041 2.55616 -0.16958 0.29171  -0.48023 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-2 CG2 
+16775 N N   . ILE B-2 467 ? 2.49974 2.08237 2.78615 -0.17741 0.30044  -0.50971 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-2 N   
+16776 C CA  . ILE B-2 467 ? 2.57099 2.14146 2.84346 -0.17878 0.29955  -0.52231 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-2 CA  
+16777 C C   . ILE B-2 467 ? 2.59610 2.15287 2.86726 -0.18331 0.28797  -0.52593 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-2 C   
+16778 O O   . ILE B-2 467 ? 2.67000 2.22972 2.93920 -0.19000 0.27964  -0.51783 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-2 O   
+16779 C CB  . ILE B-2 467 ? 2.49253 2.06940 2.74515 -0.18284 0.30090  -0.52141 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-2 CB  
+16780 C CG1 . ILE B-2 467 ? 2.41586 2.00046 2.66688 -0.17730 0.31441  -0.52182 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-2 CG1 
+16781 C CG2 . ILE B-2 467 ? 2.44345 2.00826 2.68129 -0.18637 0.29485  -0.53263 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-2 CG2 
+16782 C CD1 . ILE B-2 467 ? 2.16865 1.75859 2.39838 -0.17965 0.31669  -0.52098 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-2 CD1 
+16783 N N   . MET B-2 468 ? 2.63418 2.17574 2.90641 -0.17969 0.28754  -0.53830 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-2 N   
+16784 C CA  . MET B-2 468 ? 2.55163 2.07699 2.82269 -0.18308 0.27723  -0.54228 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-2 CA  
+16785 C C   . MET B-2 468 ? 2.60372 2.12098 2.85671 -0.18942 0.27146  -0.54992 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-2 C   
+16786 O O   . MET B-2 468 ? 2.67608 2.17990 2.92334 -0.18702 0.27059  -0.56271 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-2 O   
+16787 C CB  . MET B-2 468 ? 2.58239 2.09457 2.86408 -0.17474 0.27883  -0.55163 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-2 CB  
+16788 C CG  . MET B-2 468 ? 2.48580 1.98312 2.77130 -0.17632 0.26939  -0.55049 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-2 CG  
+16789 S SD  . MET B-2 468 ? 2.68560 2.19485 2.98397 -0.17872 0.26641  -0.53284 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-2 SD  
+16790 C CE  . MET B-2 468 ? 2.06723 1.59031 2.38379 -0.16726 0.27744  -0.53138 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-2 CE  
+16791 N N   . ASP B-2 469 ? 2.61655 2.14296 2.86086 -0.19725 0.26695  -0.54236 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-2 N   
+16792 C CA  . ASP B-2 469 ? 2.67600 2.19729 2.90397 -0.20332 0.26089  -0.54922 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-2 CA  
+16793 C C   . ASP B-2 469 ? 2.61328 2.11798 2.84076 -0.20945 0.25017  -0.55274 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-2 C   
+16794 O O   . ASP B-2 469 ? 2.65111 2.14358 2.86862 -0.21124 0.24577  -0.56378 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-2 O   
+16795 C CB  . ASP B-2 469 ? 2.72027 2.25816 2.93930 -0.20857 0.25985  -0.54088 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-2 CB  
+16796 C CG  . ASP B-2 469 ? 2.92056 2.45701 3.12176 -0.21161 0.25658  -0.54956 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-2 CG  
+16797 O OD1 . ASP B-2 469 ? 2.95110 2.47391 3.14781 -0.21559 0.24889  -0.55822 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-2 OD1 
+16798 O OD2 . ASP B-2 469 ? 2.99173 2.54035 3.18295 -0.20959 0.26164  -0.54779 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-2 OD2 
+16799 N N   . ASN B-2 470 ? 2.71788 2.22156 2.95579 -0.21258 0.24601  -0.54355 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-2 N   
+16800 C CA  . ASN B-2 470 ? 2.72032 2.20863 2.95760 -0.21963 0.23647  -0.54463 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-2 CA  
+16801 C C   . ASN B-2 470 ? 2.71868 2.18892 2.96405 -0.21340 0.23647  -0.54888 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-2 C   
+16802 O O   . ASN B-2 470 ? 2.62915 2.10401 2.88661 -0.20628 0.24153  -0.54381 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-2 O   
+16803 C CB  . ASN B-2 470 ? 2.59657 2.09554 2.83880 -0.22778 0.23170  -0.53155 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-2 CB  
+16804 C CG  . ASN B-2 470 ? 2.55328 2.03664 2.79485 -0.23638 0.22274  -0.53205 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-2 CG  
+16805 O OD1 . ASN B-2 470 ? 2.64591 2.11115 2.88023 -0.23794 0.21880  -0.54259 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-2 OD1 
+16806 N ND2 . ASN B-2 470 ? 2.48188 1.97212 2.73098 -0.24214 0.21957  -0.52066 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-2 ND2 
+16807 N N   . LYS B-2 471 ? 2.69745 2.14686 2.93586 -0.21554 0.23041  -0.55868 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-2 N   
+16808 C CA  . LYS B-2 471 ? 2.63698 2.06658 2.88066 -0.20964 0.22897  -0.56294 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-2 CA  
+16809 C C   . LYS B-2 471 ? 2.67100 2.09751 2.92319 -0.21328 0.22530  -0.55103 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-2 C   
+16810 O O   . LYS B-2 471 ? 2.73635 2.15613 2.99741 -0.20542 0.22716  -0.54937 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-2 O   
+16811 C CB  . LYS B-2 471 ? 2.38194 1.78905 2.61439 -0.21124 0.22275  -0.57633 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-2 CB  
+16812 C CG  . LYS B-2 471 ? 2.22788 1.62666 2.45833 -0.20031 0.22673  -0.59029 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-2 CG  
+16813 C CD  . LYS B-2 471 ? 2.10841 1.52549 2.33558 -0.19722 0.23414  -0.59422 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-2 CD  
+16814 C CE  . LYS B-2 471 ? 2.01748 1.42700 2.24297 -0.18697 0.23826  -0.60907 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-2 CE  
+16815 N NZ  . LYS B-2 471 ? 1.96212 1.38882 2.18356 -0.18425 0.24640  -0.61277 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-2 NZ  
+16816 N N   . LYS B-2 472 ? 2.74624 2.17813 2.99592 -0.22479 0.22007  -0.54319 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-2 N   
+16817 C CA  . LYS B-2 472 ? 2.75476 2.18594 3.01240 -0.22909 0.21708  -0.53124 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-2 CA  
+16818 C C   . LYS B-2 472 ? 2.74514 2.19533 3.01579 -0.22243 0.22287  -0.52061 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-2 C   
+16819 O O   . LYS B-2 472 ? 2.63731 2.08378 2.91665 -0.21979 0.22221  -0.51324 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-2 O   
+16820 C CB  . LYS B-2 472 ? 2.66822 2.10502 2.92148 -0.24321 0.21101  -0.52600 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-2 CB  
+16821 C CG  . LYS B-2 472 ? 2.70787 2.12654 2.94966 -0.25072 0.20466  -0.53650 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-2 CG  
+16822 C CD  . LYS B-2 472 ? 2.65681 2.04687 2.89728 -0.24937 0.20126  -0.54026 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-2 CD  
+16823 C CE  . LYS B-2 472 ? 2.61211 1.98355 2.84176 -0.25764 0.19439  -0.55030 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-2 CE  
+16824 N NZ  . LYS B-2 472 ? 2.54718 1.88862 2.77401 -0.25657 0.19084  -0.55337 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-2 NZ  
+16825 N N   . TYR B-2 473 ? 2.75636 2.22655 3.02812 -0.21938 0.22855  -0.51961 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-2 N   
+16826 C CA  . TYR B-2 473 ? 2.56356 2.05109 2.84812 -0.21216 0.23446  -0.51079 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-2 CA  
+16827 C C   . TYR B-2 473 ? 2.58492 2.06230 2.87849 -0.19971 0.23867  -0.51585 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-2 C   
+16828 O O   . TYR B-2 473 ? 2.58128 2.06134 2.88668 -0.19472 0.23911  -0.50847 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-2 O   
+16829 C CB  . TYR B-2 473 ? 2.63688 2.14437 2.91863 -0.21120 0.24023  -0.51006 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-2 CB  
+16830 C CG  . TYR B-2 473 ? 2.53702 2.06515 2.83069 -0.20674 0.24509  -0.49887 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-2 CG  
+16831 C CD1 . TYR B-2 473 ? 2.57873 2.10735 2.88619 -0.19617 0.25027  -0.49813 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-2 CD1 
+16832 C CD2 . TYR B-2 473 ? 2.40038 1.94776 2.69136 -0.21243 0.24430  -0.49006 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-2 CD2 
+16833 C CE1 . TYR B-2 473 ? 2.48160 2.02884 2.80073 -0.19194 0.25435  -0.48847 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-2 CE1 
+16834 C CE2 . TYR B-2 473 ? 2.43601 2.00155 2.73737 -0.20804 0.24827  -0.48014 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-2 CE2 
+16835 C CZ  . TYR B-2 473 ? 2.40247 1.96774 2.71826 -0.19800 0.25332  -0.47927 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-2 CZ  
+16836 O OH  . TYR B-2 473 ? 2.28386 1.86695 2.61094 -0.19345 0.25692  -0.46985 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-2 OH  
+16837 N N   . SER B-2 474 ? 2.66544 2.13195 2.95374 -0.19397 0.24156  -0.52916 ? ? ? ? ? ? 475 SER B-2 N   
+16838 C CA  . SER B-2 474 ? 2.66056 2.11835 2.95750 -0.18144 0.24554  -0.53618 ? ? ? ? ? ? 475 SER B-2 CA  
+16839 C C   . SER B-2 474 ? 2.64350 2.08028 2.94139 -0.17933 0.23946  -0.53651 ? ? ? ? ? ? 475 SER B-2 C   
+16840 O O   . SER B-2 474 ? 2.55458 1.98840 2.86306 -0.16884 0.24156  -0.53688 ? ? ? ? ? ? 475 SER B-2 O   
+16841 C CB  . SER B-2 474 ? 2.58801 2.03930 2.87812 -0.17646 0.24952  -0.55142 ? ? ? ? ? ? 475 SER B-2 CB  
+16842 O OG  . SER B-2 474 ? 2.37690 1.81017 2.65273 -0.18230 0.24288  -0.55974 ? ? ? ? ? ? 475 SER B-2 OG  
+16843 N N   . ASP B-2 475 ? 2.77036 2.19199 3.05718 -0.18880 0.23205  -0.53662 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-2 N   
+16844 C CA  . ASP B-2 475 ? 2.76056 2.16017 3.04629 -0.18755 0.22659  -0.53586 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-2 CA  
+16845 C C   . ASP B-2 475 ? 2.75155 2.16028 3.04814 -0.18746 0.22619  -0.52120 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-2 C   
+16846 O O   . ASP B-2 475 ? 2.80485 2.20179 3.10625 -0.17917 0.22537  -0.52025 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-2 O   
+16847 C CB  . ASP B-2 475 ? 2.75081 2.13237 3.02257 -0.19900 0.21930  -0.53903 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-2 CB  
+16848 C CG  . ASP B-2 475 ? 2.74824 2.11633 3.00905 -0.19703 0.21831  -0.55495 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-2 CG  
+16849 O OD1 . ASP B-2 475 ? 2.97001 2.33670 3.23367 -0.18542 0.22263  -0.56442 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-2 OD1 
+16850 O OD2 . ASP B-2 475 ? 2.57228 1.93179 2.82230 -0.20694 0.21306  -0.55860 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-2 OD2 
+16851 N N   . TYR B-2 476 ? 2.70523 2.13519 3.00528 -0.19587 0.22644  -0.51005 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-2 N   
+16852 C CA  . TYR B-2 476 ? 2.69825 2.13950 3.00898 -0.19578 0.22584  -0.49616 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-2 CA  
+16853 C C   . TYR B-2 476 ? 2.70633 2.15854 3.03161 -0.18165 0.23140  -0.49495 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-2 C   
+16854 O O   . TYR B-2 476 ? 2.63289 2.08592 2.96709 -0.17648 0.23040  -0.48724 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-2 O   
+16855 C CB  . TYR B-2 476 ? 2.72887 2.19198 3.03977 -0.20729 0.22459  -0.48612 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-2 CB  
+16856 C CG  . TYR B-2 476 ? 2.66706 2.13828 2.98536 -0.21128 0.22160  -0.47228 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-2 CG  
+16857 C CD1 . TYR B-2 476 ? 2.69303 2.14603 3.00707 -0.21681 0.21677  -0.46937 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-2 CD1 
+16858 C CD2 . TYR B-2 476 ? 2.44598 1.94292 2.77506 -0.20968 0.22367  -0.46210 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-2 CD2 
+16859 C CE1 . TYR B-2 476 ? 2.63439 2.09543 2.95496 -0.22062 0.21459  -0.45669 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-2 CE1 
+16860 C CE2 . TYR B-2 476 ? 2.42499 1.93069 2.76091 -0.21306 0.22065  -0.44985 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-2 CE2 
+16861 C CZ  . TYR B-2 476 ? 2.59006 2.07823 2.92179 -0.21859 0.21634  -0.44719 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-2 CZ  
+16862 O OH  . TYR B-2 476 ? 2.45712 1.95462 2.79550 -0.22205 0.21389  -0.43497 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-2 OH  
+16863 N N   . ILE B-2 477 ? 2.75307 2.21397 3.08130 -0.17516 0.23745  -0.50276 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-2 N   
+16864 C CA  . ILE B-2 477 ? 2.72311 2.19307 3.06634 -0.16151 0.24315  -0.50395 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-2 CA  
+16865 C C   . ILE B-2 477 ? 2.71300 2.16148 3.05755 -0.15027 0.24187  -0.51301 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-2 C   
+16866 O O   . ILE B-2 477 ? 2.62374 2.07296 2.97923 -0.14114 0.24163  -0.50883 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-2 O   
+16867 C CB  . ILE B-2 477 ? 2.70628 2.19024 3.05189 -0.15857 0.25084  -0.51041 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-2 CB  
+16868 C CG1 . ILE B-2 477 ? 2.63155 2.13374 2.97190 -0.16942 0.25142  -0.50224 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-2 CG1 
+16869 C CG2 . ILE B-2 477 ? 2.70420 2.20038 3.06783 -0.14580 0.25715  -0.51062 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-2 CG2 
+16870 C CD1 . ILE B-2 477 ? 2.46546 1.97978 2.80544 -0.16705 0.25947  -0.50762 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-2 CD1 
+16871 N N   . GLU B-2 478 ? 2.75360 2.18253 3.08644 -0.15008 0.24049  -0.52595 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-2 N   
+16872 C CA  . GLU B-2 478 ? 2.69173 2.09929 3.02410 -0.13840 0.23892  -0.53635 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-2 CA  
+16873 C C   . GLU B-2 478 ? 2.70862 2.09889 3.03717 -0.13878 0.23245  -0.52908 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-2 C   
+16874 O O   . GLU B-2 478 ? 2.66141 2.04057 2.99449 -0.12623 0.23174  -0.53257 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-2 O   
+16875 C CB  . GLU B-2 478 ? 2.64745 2.03806 2.96669 -0.13894 0.23797  -0.55180 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-2 CB  
+16876 C CG  . GLU B-2 478 ? 2.71002 2.11553 3.03266 -0.13635 0.24530  -0.56080 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-2 CG  
+16877 C CD  . GLU B-2 478 ? 2.74825 2.13676 3.05944 -0.13391 0.24422  -0.57766 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-2 CD  
+16878 O OE1 . GLU B-2 478 ? 2.62827 1.99295 2.92790 -0.13529 0.23708  -0.58192 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-2 OE1 
+16879 O OE2 . GLU B-2 478 ? 2.76709 2.16583 3.08063 -0.13056 0.25061  -0.58668 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-2 OE2 
+16880 N N   . THR B-2 479 ? 2.78936 2.17702 3.10949 -0.15267 0.22791  -0.51940 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-2 N   
+16881 C CA  . THR B-2 479 ? 2.76398 2.13527 3.08011 -0.15427 0.22273  -0.51146 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-2 CA  
+16882 C C   . THR B-2 479 ? 2.68404 2.07067 3.01471 -0.14720 0.22426  -0.49979 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-2 C   
+16883 O O   . THR B-2 479 ? 2.71732 2.09031 3.04921 -0.13756 0.22245  -0.49871 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-2 O   
+16884 C CB  . THR B-2 479 ? 2.78526 2.15230 3.09063 -0.17194 0.21826  -0.50452 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-2 CB  
+16885 O OG1 . THR B-2 479 ? 2.79484 2.14625 3.08691 -0.17740 0.21605  -0.51632 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-2 OG1 
+16886 C CG2 . THR B-2 479 ? 2.59836 1.94830 2.89970 -0.17449 0.21401  -0.49562 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-2 CG2 
+16887 N N   . LEU B-2 480 ? 2.67073 2.08557 3.01196 -0.15113 0.22728  -0.49117 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-2 N   
+16888 C CA  . LEU B-2 480 ? 2.65526 2.08692 3.01116 -0.14443 0.22825  -0.48019 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-2 CA  
+16889 C C   . LEU B-2 480 ? 2.69212 2.12874 3.06160 -0.12674 0.23249  -0.48756 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-2 C   
+16890 O O   . LEU B-2 480 ? 2.62982 2.07162 3.01011 -0.11705 0.23201  -0.48171 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-2 O   
+16891 C CB  . LEU B-2 480 ? 2.52363 1.98347 2.88586 -0.15410 0.22941  -0.46911 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-2 CB  
+16892 C CG  . LEU B-2 480 ? 2.39151 1.85385 2.74811 -0.16815 0.22460  -0.45681 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-2 CG  
+16893 C CD1 . LEU B-2 480 ? 2.58277 2.02616 2.92260 -0.18103 0.22121  -0.46185 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-2 CD1 
+16894 C CD2 . LEU B-2 480 ? 2.27058 1.76303 2.63517 -0.17439 0.22557  -0.44697 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-2 CD2 
+16895 N N   . MET B-2 481 ? 2.70784 2.14380 3.07759 -0.12212 0.23671  -0.50078 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-2 N   
+16896 C CA  . MET B-2 481 ? 2.65279 2.09134 3.03568 -0.10528 0.24076  -0.51021 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-2 CA  
+16897 C C   . MET B-2 481 ? 2.63600 2.04983 3.01461 -0.09364 0.23680  -0.51676 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-2 C   
+16898 O O   . MET B-2 481 ? 2.48443 1.90136 2.87574 -0.07836 0.23821  -0.52061 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-2 O   
+16899 C CB  . MET B-2 481 ? 2.65196 2.09438 3.03503 -0.10399 0.24656  -0.52366 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-2 CB  
+16900 C CG  . MET B-2 481 ? 2.54034 2.00962 2.93203 -0.10956 0.25254  -0.51821 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-2 CG  
+16901 S SD  . MET B-2 481 ? 2.62600 2.09715 3.01295 -0.11094 0.25961  -0.53277 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-2 SD  
+16902 C CE  . MET B-2 481 ? 2.50977 1.97936 2.91289 -0.09199 0.26473  -0.54760 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-2 CE  
+16903 N N   . LYS B-2 482 ? 2.72406 2.11281 3.08473 -0.10016 0.23167  -0.51843 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-2 N   
+16904 C CA  . LYS B-2 482 ? 2.76771 2.13024 3.12128 -0.08959 0.22740  -0.52312 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-2 CA  
+16905 C C   . LYS B-2 482 ? 2.73040 2.09208 3.08577 -0.08882 0.22418  -0.50827 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-2 C   
+16906 O O   . LYS B-2 482 ? 2.74933 2.09941 3.10648 -0.07446 0.22245  -0.51028 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-2 O   
+16907 C CB  . LYS B-2 482 ? 2.73008 2.06428 3.06314 -0.09666 0.22320  -0.53100 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-2 CB  
+16908 C CG  . LYS B-2 482 ? 2.64544 1.94926 2.96850 -0.08485 0.21873  -0.53766 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-2 CG  
+16909 C CD  . LYS B-2 482 ? 2.58168 1.85794 2.88517 -0.09097 0.21462  -0.54751 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-2 CD  
+16910 C CE  . LYS B-2 482 ? 2.50004 1.74457 2.79220 -0.07800 0.20999  -0.55473 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-2 CE  
+16911 N NZ  . LYS B-2 482 ? 2.51880 1.73594 2.79216 -0.08274 0.20555  -0.56575 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-2 NZ  
+16912 N N   . GLU B-2 483 ? 2.72631 2.10050 3.08101 -0.10346 0.22328  -0.49383 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-2 N   
+16913 C CA  . GLU B-2 483 ? 2.68681 2.06356 3.04442 -0.10319 0.22080  -0.47930 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-2 CA  
+16914 C C   . GLU B-2 483 ? 2.61192 2.01006 2.98918 -0.08861 0.22318  -0.47626 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-2 C   
+16915 O O   . GLU B-2 483 ? 2.57007 1.96261 2.94988 -0.07840 0.22106  -0.47113 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-2 O   
+16916 C CB  . GLU B-2 483 ? 2.75046 2.13978 3.10500 -0.12216 0.21955  -0.46590 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-2 CB  
+16917 C CG  . GLU B-2 483 ? 2.87094 2.23999 3.20746 -0.13744 0.21666  -0.46802 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-2 CG  
+16918 C CD  . GLU B-2 483 ? 2.79375 2.17333 3.12818 -0.15467 0.21476  -0.45436 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-2 CD  
+16919 O OE1 . GLU B-2 483 ? 2.82130 2.20837 3.16147 -0.15358 0.21394  -0.44227 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-2 OE1 
+16920 O OE2 . GLU B-2 483 ? 2.67737 2.05863 3.00476 -0.16890 0.21397  -0.45627 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-2 OE2 
+16921 N N   . LEU B-2 484 ? 2.63954 2.06199 3.03070 -0.08717 0.22765  -0.47936 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-2 N   
+16922 C CA  . LEU B-2 484 ? 2.62138 2.06560 3.03306 -0.07391 0.23016  -0.47751 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-2 CA  
+16923 C C   . LEU B-2 484 ? 2.57631 2.01521 2.99632 -0.05654 0.23298  -0.49368 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-2 C   
+16924 O O   . LEU B-2 484 ? 2.30117 1.75703 2.73972 -0.04403 0.23515  -0.49446 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-2 O   
+16925 C CB  . LEU B-2 484 ? 2.52906 2.00346 2.95199 -0.08243 0.23366  -0.47061 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-2 CB  
+16926 C CG  . LEU B-2 484 ? 2.40024 1.88319 2.81514 -0.10067 0.23114  -0.45708 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-2 CG  
+16927 C CD1 . LEU B-2 484 ? 2.17142 1.68366 2.59728 -0.10593 0.23451  -0.45183 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-2 CD1 
+16928 C CD2 . LEU B-2 484 ? 2.31435 1.79509 2.72818 -0.10113 0.22640  -0.44420 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-2 CD2 
+16929 N N   . LYS B-2 485 ? 2.65072 2.06712 3.05813 -0.05532 0.23271  -0.50723 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-2 N   
+16930 C CA  . LYS B-2 485 ? 2.65607 2.06704 3.07037 -0.03953 0.23527  -0.52472 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-2 CA  
+16931 C C   . LYS B-2 485 ? 2.69731 2.13541 3.13083 -0.03726 0.24229  -0.52917 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-2 C   
+16932 O O   . LYS B-2 485 ? 2.67282 2.12243 3.12437 -0.02266 0.24474  -0.53456 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-2 O   
+16933 C CB  . LYS B-2 485 ? 2.57076 1.97089 2.98934 -0.02090 0.23191  -0.52737 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-2 CB  
+16934 C CG  . LYS B-2 485 ? 2.56561 1.95270 2.98597 -0.00447 0.23265  -0.54751 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-2 CG  
+16935 C CD  . LYS B-2 485 ? 2.50746 1.87005 2.90769 -0.01110 0.23101  -0.55818 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-2 CD  
+16936 C CE  . LYS B-2 485 ? 2.27519 1.62714 2.67786 0.00532  0.23164  -0.57937 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-2 CE  
+16937 N NZ  . LYS B-2 485 ? 2.00663 1.33609 2.39015 -0.00067 0.22965  -0.59064 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-2 NZ  
+16938 N N   . ILE B-2 486 ? 2.67182 2.11989 3.10121 -0.05186 0.24568  -0.52693 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-2 N   
+16939 C CA  . ILE B-2 486 ? 2.65921 2.13101 3.10345 -0.05218 0.25315  -0.52996 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-2 CA  
+16940 C C   . ILE B-2 486 ? 2.64988 2.11265 3.08761 -0.05250 0.25725  -0.54638 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-2 C   
+16941 O O   . ILE B-2 486 ? 2.67496 2.12657 3.09525 -0.06430 0.25577  -0.54735 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-2 O   
+16942 C CB  . ILE B-2 486 ? 2.62603 2.11730 3.06991 -0.06729 0.25431  -0.51488 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-2 CB  
+16943 C CG1 . ILE B-2 486 ? 2.60480 2.10463 3.05384 -0.06751 0.24943  -0.49890 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-2 CG1 
+16944 C CG2 . ILE B-2 486 ? 2.56862 2.08269 3.02709 -0.06658 0.26245  -0.51740 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-2 CG2 
+16945 C CD1 . ILE B-2 486 ? 2.58212 2.09375 3.05193 -0.05099 0.25020  -0.49932 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-2 CD1 
+16946 N N   . LYS B-2 487 ? 2.61040 2.07876 3.06279 -0.03934 0.26234  -0.55993 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-2 N   
+16947 C CA  . LYS B-2 487 ? 2.70822 2.16968 3.15593 -0.03854 0.26673  -0.57670 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-2 CA  
+16948 C C   . LYS B-2 487 ? 2.65639 2.13487 3.10445 -0.05059 0.27405  -0.57402 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-2 C   
+16949 O O   . LYS B-2 487 ? 2.50349 1.97367 2.93746 -0.05812 0.27525  -0.58084 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-2 O   
+16950 C CB  . LYS B-2 487 ? 2.70694 2.17022 3.17143 -0.02057 0.27012  -0.59293 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-2 CB  
+16951 C CG  . LYS B-2 487 ? 2.64426 2.09625 3.10256 -0.01716 0.27288  -0.61263 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-2 CG  
+16952 C CD  . LYS B-2 487 ? 2.46988 1.89289 2.91166 -0.01057 0.26445  -0.62123 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-2 CD  
+16953 C CE  . LYS B-2 487 ? 2.34076 1.75429 2.77906 -0.00417 0.26667  -0.64287 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-2 CE  
+16954 N NZ  . LYS B-2 487 ? 2.31771 1.70281 2.74149 0.00541  0.25809  -0.65272 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-2 NZ  
+16955 N N   . ASN B-2 488 ? 2.64675 2.14855 3.11001 -0.05201 0.27879  -0.56419 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-2 N   
+16956 C CA  . ASN B-2 488 ? 2.60687 2.12485 3.07038 -0.06210 0.28629  -0.56082 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-2 CA  
+16957 C C   . ASN B-2 488 ? 2.64129 2.17612 3.10799 -0.07018 0.28500  -0.54190 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-2 C   
+16958 O O   . ASN B-2 488 ? 2.52485 2.07053 3.00717 -0.06302 0.28371  -0.53515 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-2 O   
+16959 C CB  . ASN B-2 488 ? 2.44420 1.97505 2.92595 -0.05351 0.29640  -0.57267 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-2 CB  
+16960 C CG  . ASN B-2 488 ? 2.51288 2.02976 2.99037 -0.04727 0.29861  -0.59252 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-2 CG  
+16961 O OD1 . ASN B-2 488 ? 2.54614 2.06270 3.03828 -0.03362 0.30053  -0.60524 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-2 OD1 
+16962 N ND2 . ASN B-2 488 ? 2.51169 2.01759 2.96932 -0.05675 0.29791  -0.59603 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-2 ND2 
+16963 N N   . ILE B-2 489 ? 2.71897 2.25641 3.17082 -0.08439 0.28491  -0.53414 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-2 N   
+16964 C CA  . ILE B-2 489 ? 2.64316 2.19780 3.09623 -0.09283 0.28407  -0.51753 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-2 CA  
+16965 C C   . ILE B-2 489 ? 2.47375 2.03707 2.91836 -0.10222 0.29069  -0.51723 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-2 C   
+16966 O O   . ILE B-2 489 ? 2.31215 1.89006 2.75543 -0.10950 0.29114  -0.50509 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-2 O   
+16967 C CB  . ILE B-2 489 ? 2.59793 2.14492 3.03850 -0.10104 0.27428  -0.50614 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-2 CB  
+16968 C CG1 . ILE B-2 489 ? 2.39657 1.96364 2.84408 -0.10550 0.27241  -0.48971 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-2 CG1 
+16969 C CG2 . ILE B-2 489 ? 2.48842 2.02289 2.90693 -0.11347 0.27183  -0.50837 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-2 CG2 
+16970 C CD1 . ILE B-2 489 ? 2.37127 1.95200 2.84128 -0.09318 0.27404  -0.48707 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-2 CD1 
+16971 N N   . ILE B-2 490 ? 2.49309 2.04749 2.93136 -0.10133 0.29579  -0.53097 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-2 N   
+16972 C CA  . ILE B-2 490 ? 2.47781 2.03708 2.90436 -0.10986 0.30182  -0.53204 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-2 CA  
+16973 C C   . ILE B-2 490 ? 2.60879 2.16687 3.04157 -0.10291 0.31135  -0.54765 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-2 C   
+16974 O O   . ILE B-2 490 ? 2.63739 2.18421 3.07547 -0.09404 0.31049  -0.56045 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-2 O   
+16975 C CB  . ILE B-2 490 ? 2.32390 1.87002 2.72720 -0.12081 0.29499  -0.53132 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-2 CB  
+16976 C CG1 . ILE B-2 490 ? 2.39704 1.95009 2.78745 -0.12907 0.30055  -0.53097 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-2 CG1 
+16977 C CG2 . ILE B-2 490 ? 2.21343 1.73771 2.60980 -0.11667 0.29092  -0.54508 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-2 CG2 
+16978 C CD1 . ILE B-2 490 ? 2.39872 1.97099 2.79189 -0.13372 0.30329  -0.51685 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-2 CD1 
+16979 N N   . LYS B-2 491 ? 2.58271 2.15258 3.01460 -0.10668 0.32067  -0.54673 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-2 N   
+16980 C CA  . LYS B-2 491 ? 2.56239 2.13324 2.99952 -0.10184 0.33131  -0.56073 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-2 CA  
+16981 C C   . LYS B-2 491 ? 2.52934 2.09381 2.94438 -0.11022 0.33308  -0.56496 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-2 C   
+16982 O O   . LYS B-2 491 ? 2.54539 2.11746 2.94906 -0.11864 0.33491  -0.55503 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-2 O   
+16983 C CB  . LYS B-2 491 ? 2.55700 2.14610 3.01136 -0.09901 0.34206  -0.55654 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-2 CB  
+16984 C CG  . LYS B-2 491 ? 2.49833 2.09036 2.96078 -0.09445 0.35471  -0.57062 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-2 CG  
+16985 C CD  . LYS B-2 491 ? 2.30132 1.89292 2.78644 -0.08172 0.35639  -0.58349 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-2 CD  
+16986 C CE  . LYS B-2 491 ? 2.20734 1.80453 2.70257 -0.07807 0.37003  -0.59746 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-2 CE  
+16987 N NZ  . LYS B-2 491 ? 2.27339 1.88548 2.77302 -0.08329 0.38130  -0.58822 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-2 NZ  
+16988 N N   . SER B-2 492 ? 2.54357 2.09405 2.95191 -0.10724 0.33184  -0.57996 ? ? ? ? ? ? 493 SER B-2 N   
+16989 C CA  . SER B-2 492 ? 2.68335 2.22657 3.07076 -0.11402 0.33203  -0.58562 ? ? ? ? ? ? 493 SER B-2 CA  
+16990 C C   . SER B-2 492 ? 2.63161 2.18070 3.02199 -0.11085 0.34471  -0.59733 ? ? ? ? ? ? 493 SER B-2 C   
+16991 O O   . SER B-2 492 ? 2.60785 2.15756 3.01402 -0.10178 0.34994  -0.60910 ? ? ? ? ? ? 493 SER B-2 O   
+16992 C CB  . SER B-2 492 ? 2.63276 2.15574 3.00879 -0.11345 0.32155  -0.59471 ? ? ? ? ? ? 493 SER B-2 CB  
+16993 O OG  . SER B-2 492 ? 2.52893 2.04549 2.88523 -0.11979 0.32086  -0.60039 ? ? ? ? ? ? 493 SER B-2 OG  
+16994 N N   . ILE B-2 493 ? 2.54414 2.09797 2.91929 -0.11807 0.34978  -0.59434 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-2 N   
+16995 C CA  . ILE B-2 493 ? 2.57145 2.13030 2.94596 -0.11628 0.36229  -0.60471 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-2 CA  
+16996 C C   . ILE B-2 493 ? 2.64564 2.19183 3.00303 -0.11723 0.35855  -0.61811 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-2 C   
+16997 O O   . ILE B-2 493 ? 2.57931 2.11492 2.92148 -0.12212 0.34735  -0.61572 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-2 O   
+16998 C CB  . ILE B-2 493 ? 2.59299 2.16512 2.96095 -0.12227 0.37168  -0.59310 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-2 CB  
+16999 C CG1 . ILE B-2 493 ? 2.56234 2.14727 2.94957 -0.12004 0.37660  -0.58197 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-2 CG1 
+17000 C CG2 . ILE B-2 493 ? 2.71174 2.28697 3.07431 -0.12156 0.38446  -0.60357 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-2 CG2 
+17001 C CD1 . ILE B-2 493 ? 2.55649 2.15329 2.93838 -0.12457 0.38720  -0.57158 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-2 CD1 
+17002 O OXT . ILE B-2 493 ? 2.85396 2.40051 3.21278 -0.11320 0.36648  -0.63200 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-2 OXT 
+17003 N N   . SER A-3 10  ? 1.29103 1.31760 1.21913 -0.29675 0.01249  0.03556  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-3 N   
+17004 C CA  . SER A-3 10  ? 1.46974 1.47031 1.39584 -0.29574 -0.00018 0.03878  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-3 CA  
+17005 C C   . SER A-3 10  ? 2.04470 2.04640 1.99183 -0.28367 -0.00423 0.03018  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-3 C   
+17006 O O   . SER A-3 10  ? 3.31220 3.29706 3.26252 -0.27952 -0.01533 0.02864  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-3 O   
+17007 C CB  . SER A-3 10  ? 1.23448 1.21520 1.14016 -0.29630 -0.00917 0.04410  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-3 CB  
+17008 O OG  . SER A-3 10  ? 1.73418 1.71251 1.61693 -0.31049 -0.00571 0.05283  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-3 OG  
+17009 N N   . SER A-3 11  ? 1.24654 1.26838 1.20718 -0.27846 0.00413  0.02378  ? ? ? ? ? ? 1   SER A-3 N   
+17010 C CA  . SER A-3 11  ? 1.11595 1.14191 1.09413 -0.27023 0.00240  0.01583  ? ? ? ? ? ? 1   SER A-3 CA  
+17011 C C   . SER A-3 11  ? 1.30017 1.33998 1.29101 -0.27227 0.00893  0.01332  ? ? ? ? ? ? 1   SER A-3 C   
+17012 O O   . SER A-3 11  ? 2.79494 2.84834 2.78424 -0.27522 0.01687  0.01439  ? ? ? ? ? ? 1   SER A-3 O   
+17013 C CB  . SER A-3 11  ? 1.40559 1.43848 1.38510 -0.26293 0.00445  0.01093  ? ? ? ? ? ? 1   SER A-3 CB  
+17014 O OG  . SER A-3 11  ? 1.34040 1.37862 1.33455 -0.25840 0.00413  0.00371  ? ? ? ? ? ? 1   SER A-3 OG  
+17015 N N   . LYS A-3 12  ? 1.25111 1.28909 1.25500 -0.27024 0.00503  0.00858  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-3 N   
+17016 C CA  . LYS A-3 12  ? 1.22256 1.27317 1.23785 -0.27210 0.01038  0.00586  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-3 CA  
+17017 C C   . LYS A-3 12  ? 1.08148 1.14603 1.10013 -0.26830 0.01685  0.00240  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-3 C   
+17018 O O   . LYS A-3 12  ? 0.98080 1.05674 1.00224 -0.26988 0.02235  0.00239  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-3 O   
+17019 C CB  . LYS A-3 12  ? 1.15594 1.20338 1.18428 -0.27054 0.00456  -0.00017 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-3 CB  
+17020 C CG  . LYS A-3 12  ? 1.47330 1.50690 1.50039 -0.27477 -0.00247 0.00265  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-3 CG  
+17021 C CD  . LYS A-3 12  ? 0.71944 0.75423 0.76246 -0.27183 -0.00798 -0.00621 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-3 CD  
+17022 C CE  . LYS A-3 12  ? 0.99639 1.03133 1.04671 -0.26422 -0.01399 -0.01531 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-3 CE  
+17023 N NZ  . LYS A-3 12  ? 1.36811 1.38417 1.40829 -0.26097 -0.02403 -0.01274 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-3 NZ  
+17024 N N   . PHE A-3 13  ? 1.07962 1.14216 1.09743 -0.26335 0.01511  -0.00092 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-3 N   
+17025 C CA  . PHE A-3 13  ? 0.85244 0.92244 0.87068 -0.26039 0.01884  -0.00372 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-3 CA  
+17026 C C   . PHE A-3 13  ? 0.92631 0.99842 0.93453 -0.25787 0.02143  -0.00132 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-3 C   
+17027 O O   . PHE A-3 13  ? 1.05899 1.12491 1.06008 -0.25565 0.01909  -0.00075 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-3 O   
+17028 C CB  . PHE A-3 13  ? 0.92145 0.98844 0.94306 -0.25851 0.01577  -0.00908 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-3 CB  
+17029 C CG  . PHE A-3 13  ? 0.90588 0.97602 0.93897 -0.26094 0.01373  -0.01447 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-3 CG  
+17030 C CD1 . PHE A-3 13  ? 1.01328 1.07812 1.05168 -0.25990 0.00758  -0.01745 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-3 CD1 
+17031 C CD2 . PHE A-3 13  ? 0.90577 0.98411 0.94370 -0.26396 0.01691  -0.01749 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-3 CD2 
+17032 C CE1 . PHE A-3 13  ? 0.91895 0.98942 0.96998 -0.26088 0.00498  -0.02517 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-3 CE1 
+17033 C CE2 . PHE A-3 13  ? 0.98882 1.07357 1.03766 -0.26668 0.01565  -0.02415 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-3 CE2 
+17034 C CZ  . PHE A-3 13  ? 0.93935 1.02159 0.99612 -0.26467 0.00987  -0.02892 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-3 CZ  
+17035 N N   . SER A-3 14  ? 0.81033 0.89283 0.81887 -0.25758 0.02571  -0.00144 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-3 N   
+17036 C CA  . SER A-3 14  ? 0.57694 0.66623 0.57859 -0.25432 0.02811  -0.00222 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-3 CA  
+17037 C C   . SER A-3 14  ? 0.82524 0.91129 0.82458 -0.24739 0.02562  -0.00616 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-3 C   
+17038 O O   . SER A-3 14  ? 1.08838 1.16755 1.08174 -0.24472 0.02330  -0.00672 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-3 O   
+17039 C CB  . SER A-3 14  ? 0.80380 0.90867 0.80897 -0.25618 0.03279  -0.00345 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-3 CB  
+17040 O OG  . SER A-3 14  ? 1.09126 1.20651 1.09375 -0.25030 0.03404  -0.00835 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-3 OG  
+17041 N N   . ASN A-3 15  ? 0.85942 0.94847 0.86209 -0.24468 0.02499  -0.00881 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-3 N   
+17042 C CA  . ASN A-3 15  ? 0.93440 1.01556 0.93218 -0.23908 0.02060  -0.01175 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-3 CA  
+17043 C C   . ASN A-3 15  ? 0.91293 0.98980 0.91233 -0.24071 0.01833  -0.01174 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-3 C   
+17044 O O   . ASN A-3 15  ? 1.17017 1.25446 1.17597 -0.24399 0.02068  -0.01093 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-3 O   
+17045 C CB  . ASN A-3 15  ? 0.97920 1.06783 0.97414 -0.23119 0.01956  -0.01661 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-3 CB  
+17046 C CG  . ASN A-3 15  ? 1.03829 1.13892 1.03887 -0.22805 0.01968  -0.02024 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-3 CG  
+17047 O OD1 . ASN A-3 15  ? 1.13086 1.22477 1.12964 -0.22290 0.01377  -0.02279 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-3 OD1 
+17048 N ND2 . ASN A-3 15  ? 0.97092 1.08846 0.97728 -0.23174 0.02557  -0.02064 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-3 ND2 
+17049 N N   . ILE A-3 16  ? 0.73241 0.79619 0.72428 -0.23943 0.01332  -0.01244 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-3 N   
+17050 C CA  . ILE A-3 16  ? 0.87318 0.92942 0.86126 -0.24262 0.01005  -0.01155 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-3 CA  
+17051 C C   . ILE A-3 16  ? 1.02176 1.06710 1.00033 -0.23521 0.00221  -0.01356 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-3 C   
+17052 O O   . ILE A-3 16  ? 0.81805 0.85598 0.79123 -0.23009 -0.00135 -0.01566 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-3 O   
+17053 C CB  . ILE A-3 16  ? 0.74849 0.79658 0.73352 -0.25188 0.01043  -0.01023 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-3 CB  
+17054 C CG1 . ILE A-3 16  ? 0.89839 0.93998 0.87669 -0.25797 0.00789  -0.00881 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-3 CG1 
+17055 C CG2 . ILE A-3 16  ? 0.67743 0.71406 0.65486 -0.25137 0.00746  -0.01113 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-3 CG2 
+17056 C CD1 . ILE A-3 16  ? 0.82811 0.86644 0.80320 -0.26947 0.00953  -0.00922 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-3 CD1 
+17057 N N   . THR A-3 17  ? 1.03953 1.08306 1.01590 -0.23382 -0.00179 -0.01363 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-3 N   
+17058 C CA  . THR A-3 17  ? 0.92846 0.95861 0.89506 -0.22552 -0.01232 -0.01610 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-3 CA  
+17059 C C   . THR A-3 17  ? 0.94111 0.95102 0.89316 -0.23322 -0.01845 -0.01126 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-3 C   
+17060 O O   . THR A-3 17  ? 1.18828 1.20359 1.14204 -0.24092 -0.01482 -0.00852 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-3 O   
+17061 C CB  . THR A-3 17  ? 1.07236 1.11798 1.04768 -0.21571 -0.01411 -0.02185 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-3 CB  
+17062 O OG1 . THR A-3 17  ? 1.20717 1.27440 1.19454 -0.21259 -0.00646 -0.02597 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-3 OG1 
+17063 C CG2 . THR A-3 17  ? 0.95004 0.98150 0.91661 -0.20396 -0.02762 -0.02695 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-3 CG2 
+17064 N N   . ILE A-3 18  ? 0.90405 0.89014 0.84045 -0.23218 -0.02801 -0.01033 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-3 N   
+17065 C CA  . ILE A-3 18  ? 0.79264 0.75518 0.70980 -0.24214 -0.03489 -0.00464 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-3 CA  
+17066 C C   . ILE A-3 18  ? 0.94652 0.88574 0.84937 -0.23180 -0.05103 -0.00601 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-3 C   
+17067 O O   . ILE A-3 18  ? 1.32719 1.25470 1.22630 -0.22349 -0.05812 -0.00958 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-3 O   
+17068 C CB  . ILE A-3 18  ? 0.87321 0.82452 0.78137 -0.25507 -0.03201 -0.00139 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-3 CB  
+17069 C CG1 . ILE A-3 18  ? 0.70704 0.68222 0.63174 -0.26194 -0.01833 -0.00266 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-3 CG1 
+17070 C CG2 . ILE A-3 18  ? 0.89340 0.82228 0.77941 -0.26916 -0.03782 0.00476  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-3 CG2 
+17071 C CD1 . ILE A-3 18  ? 0.80881 0.77870 0.72890 -0.27304 -0.01527 -0.00242 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-3 CD1 
+17072 N N   . LYS A-3 19  ? 0.94186 0.87347 0.83648 -0.23156 -0.05813 -0.00399 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-3 N   
+17073 C CA  . LYS A-3 19  ? 1.02479 0.93313 0.90592 -0.21981 -0.07623 -0.00620 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-3 CA  
+17074 C C   . LYS A-3 19  ? 1.15105 1.02703 1.00391 -0.23259 -0.08618 0.00303  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-3 C   
+17075 O O   . LYS A-3 19  ? 1.11705 0.99951 0.96667 -0.24391 -0.08059 0.00788  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-3 O   
+17076 C CB  . LYS A-3 19  ? 0.95057 0.87949 0.84713 -0.20530 -0.07856 -0.01392 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-3 CB  
+17077 C CG  . LYS A-3 19  ? 1.04875 1.00810 0.96949 -0.19306 -0.07093 -0.02411 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-3 CG  
+17078 C CD  . LYS A-3 19  ? 1.24731 1.22848 1.18257 -0.18080 -0.07349 -0.03296 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-3 CD  
+17079 C CE  . LYS A-3 19  ? 1.69619 1.70976 1.65352 -0.17130 -0.06528 -0.04382 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-3 CE  
+17080 N NZ  . LYS A-3 19  ? 1.76313 1.80194 1.73589 -0.16093 -0.06694 -0.05421 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-3 NZ  
+17081 N N   . ASN A-3 20  ? 1.23998 1.08051 1.07109 -0.23162 -0.10130 0.00530  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-3 N   
+17082 C CA  . ASN A-3 20  ? 1.15937 0.96179 0.95785 -0.24301 -0.11511 0.01453  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-3 CA  
+17083 C C   . ASN A-3 20  ? 1.11347 0.91719 0.90017 -0.26903 -0.10289 0.02369  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-3 C   
+17084 O O   . ASN A-3 20  ? 1.38094 1.16866 1.14605 -0.28110 -0.10811 0.03097  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-3 O   
+17085 C CB  . ASN A-3 20  ? 1.19609 0.99156 0.98883 -0.23233 -0.12837 0.01330  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-3 CB  
+17086 C CG  . ASN A-3 20  ? 1.28897 1.07391 1.08607 -0.20752 -0.14641 0.00315  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-3 CG  
+17087 O OD1 . ASN A-3 20  ? 1.65900 1.40356 1.43228 -0.20367 -0.16674 0.00508  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-3 OD1 
+17088 N ND2 . ASN A-3 20  ? 1.64153 1.46300 1.46881 -0.19104 -0.13968 -0.00865 ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-3 ND2 
+17089 N N   . PHE A-3 21  ? 1.19426 1.01783 0.99442 -0.27801 -0.08723 0.02239  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-3 N   
+17090 C CA  . PHE A-3 21  ? 1.00548 0.83572 0.79828 -0.30194 -0.07521 0.02749  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-3 CA  
+17091 C C   . PHE A-3 21  ? 1.13471 0.94284 0.91113 -0.31444 -0.07768 0.03039  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-3 C   
+17092 O O   . PHE A-3 21  ? 1.33203 1.15261 1.12452 -0.30978 -0.07112 0.02517  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-3 O   
+17093 C CB  . PHE A-3 21  ? 0.97671 0.84961 0.79970 -0.30252 -0.05607 0.02179  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-3 CB  
+17094 C CG  . PHE A-3 21  ? 1.09669 0.98163 0.91709 -0.32468 -0.04391 0.02301  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-3 CG  
+17095 C CD1 . PHE A-3 21  ? 1.20035 1.08780 1.00850 -0.34007 -0.04133 0.02654  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-3 CD1 
+17096 C CD2 . PHE A-3 21  ? 1.15162 1.04773 0.98248 -0.32993 -0.03533 0.01905  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-3 CD2 
+17097 C CE1 . PHE A-3 21  ? 1.11929 1.02268 0.92678 -0.36062 -0.02973 0.02489  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-3 CE1 
+17098 C CE2 . PHE A-3 21  ? 1.11209 1.02333 0.94315 -0.34947 -0.02463 0.01723  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-3 CE2 
+17099 C CZ  . PHE A-3 21  ? 1.03510 0.95132 0.85508 -0.36498 -0.02147 0.01952  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-3 CZ  
+17100 N N   . ARG A-3 22  ? 1.17226 0.94697 0.91534 -0.33131 -0.08750 0.03888  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-3 N   
+17101 C CA  . ARG A-3 22  ? 1.41454 1.16502 1.13718 -0.34811 -0.09040 0.04273  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-3 CA  
+17102 C C   . ARG A-3 22  ? 1.25235 0.98404 0.97835 -0.32967 -0.10214 0.03866  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-3 C   
+17103 O O   . ARG A-3 22  ? 1.35670 1.06744 1.07678 -0.31167 -0.11859 0.03798  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-3 O   
+17104 C CB  . ARG A-3 22  ? 1.16444 0.94719 0.90104 -0.36594 -0.07057 0.03913  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-3 CB  
+17105 C CG  . ARG A-3 22  ? 1.20129 1.00198 0.93258 -0.38508 -0.06044 0.04134  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-3 CG  
+17106 C CD  . ARG A-3 22  ? 1.17895 1.01444 0.92745 -0.40027 -0.04222 0.03423  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-3 CD  
+17107 N NE  . ARG A-3 22  ? 1.43079 1.28556 1.17409 -0.41955 -0.03271 0.03411  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-3 NE  
+17108 C CZ  . ARG A-3 22  ? 1.30014 1.18954 1.05895 -0.43331 -0.01735 0.02564  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-3 CZ  
+17109 N NH1 . ARG A-3 22  ? 1.33343 1.24094 1.11361 -0.42987 -0.01017 0.01724  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-3 NH1 
+17110 N NH2 . ARG A-3 22  ? 1.16303 1.07037 0.91611 -0.45029 -0.00974 0.02429  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-3 NH2 
+17111 N N   . ASN A-3 23  ? 1.21518 0.95470 0.95120 -0.33247 -0.09518 0.03443  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-3 N   
+17112 C CA  . ASN A-3 23  ? 1.40597 1.12907 1.14497 -0.31575 -0.10595 0.02954  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-3 CA  
+17113 C C   . ASN A-3 23  ? 1.26001 1.01185 1.03017 -0.28935 -0.10239 0.01980  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-3 C   
+17114 O O   . ASN A-3 23  ? 1.50611 1.25005 1.28146 -0.27380 -0.11042 0.01363  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-3 O   
+17115 C CB  . ASN A-3 23  ? 1.11189 0.83470 0.85035 -0.32901 -0.09948 0.02797  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-3 CB  
+17116 C CG  . ASN A-3 23  ? 1.23136 0.99605 0.99158 -0.34029 -0.07797 0.02418  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-3 CG  
+17117 O OD1 . ASN A-3 23  ? 1.33201 1.12468 1.10745 -0.33839 -0.06794 0.02304  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-3 OD1 
+17118 N ND2 . ASN A-3 23  ? 1.17202 0.94095 0.93440 -0.35139 -0.07196 0.02110  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-3 ND2 
+17119 N N   . PHE A-3 24  ? 1.02077 0.80575 0.81076 -0.28499 -0.09076 0.01779  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-3 N   
+17120 C CA  . PHE A-3 24  ? 1.05642 0.87013 0.87409 -0.26352 -0.08617 0.00916  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-3 CA  
+17121 C C   . PHE A-3 24  ? 1.12657 0.92946 0.94039 -0.24728 -0.10036 0.00708  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-3 C   
+17122 O O   . PHE A-3 24  ? 1.24070 1.05084 1.05411 -0.24943 -0.09905 0.00988  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-3 O   
+17123 C CB  . PHE A-3 24  ? 1.15006 1.00308 0.99047 -0.26813 -0.06733 0.00779  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-3 CB  
+17124 C CG  . PHE A-3 24  ? 1.04850 0.91658 0.89793 -0.27909 -0.05477 0.00649  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-3 CG  
+17125 C CD1 . PHE A-3 24  ? 1.10064 0.96269 0.93746 -0.30055 -0.05046 0.01069  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-3 CD1 
+17126 C CD2 . PHE A-3 24  ? 1.11230 1.00209 0.98248 -0.26843 -0.04755 0.00018  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-3 CD2 
+17127 C CE1 . PHE A-3 24  ? 1.08949 0.96824 0.93691 -0.30936 -0.03986 0.00706  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-3 CE1 
+17128 C CE2 . PHE A-3 24  ? 1.18396 1.08658 1.06228 -0.27700 -0.03800 -0.00177 ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-3 CE2 
+17129 C CZ  . PHE A-3 24  ? 1.00398 0.90191 0.87235 -0.29659 -0.03442 0.00089  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-3 CZ  
+17130 N N   . GLU A-3 25  ? 1.23139 1.01819 1.04337 -0.23017 -0.11473 0.00061  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-3 N   
+17131 C CA  . GLU A-3 25  ? 1.12709 0.90877 0.94033 -0.21111 -0.12918 -0.00538 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-3 CA  
+17132 C C   . GLU A-3 25  ? 1.25891 1.08536 1.10241 -0.19931 -0.11635 -0.01364 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-3 C   
+17133 O O   . GLU A-3 25  ? 1.31321 1.15188 1.16081 -0.19980 -0.11382 -0.01217 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-3 O   
+17134 C CB  . GLU A-3 25  ? 1.53432 1.29059 1.34073 -0.19457 -0.14824 -0.01328 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-3 CB  
+17135 C CG  . GLU A-3 25  ? 1.58881 1.34345 1.40023 -0.17167 -0.16480 -0.02352 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-3 CG  
+17136 C CD  . GLU A-3 25  ? 2.04341 1.77357 1.84955 -0.15395 -0.18507 -0.03380 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-3 CD  
+17137 O OE1 . GLU A-3 25  ? 2.31418 2.00989 2.10005 -0.16282 -0.19309 -0.02817 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-3 OE1 
+17138 O OE2 . GLU A-3 25  ? 2.32093 2.06773 2.14395 -0.13133 -0.19313 -0.04878 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-3 OE2 
+17139 N N   . LYS A-3 26  ? 1.41003 1.26051 1.27329 -0.18992 -0.10838 -0.02223 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-3 N   
+17140 C CA  . LYS A-3 26  ? 1.09545 0.98846 0.98506 -0.18348 -0.09393 -0.02865 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-3 CA  
+17141 C C   . LYS A-3 26  ? 1.17542 1.08622 1.07644 -0.18690 -0.08065 -0.03022 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-3 C   
+17142 O O   . LYS A-3 26  ? 1.27632 1.18292 1.17809 -0.17750 -0.08611 -0.03722 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-3 O   
+17143 C CB  . LYS A-3 26  ? 1.02401 0.93033 0.92568 -0.16246 -0.10323 -0.04188 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-3 CB  
+17144 C CG  . LYS A-3 26  ? 1.19424 1.14337 1.11986 -0.15961 -0.08871 -0.04734 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-3 CG  
+17145 C CD  . LYS A-3 26  ? 1.47688 1.44299 1.41527 -0.14002 -0.09787 -0.06258 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-3 CD  
+17146 C CE  . LYS A-3 26  ? 1.97114 1.95251 1.92025 -0.12781 -0.09819 -0.07563 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-3 CE  
+17147 N NZ  . LYS A-3 26  ? 1.76890 1.79622 1.74122 -0.12354 -0.08520 -0.08613 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-3 NZ  
+17148 N N   . VAL A-3 27  ? 0.98479 0.91462 0.89428 -0.19957 -0.06459 -0.02449 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-3 N   
+17149 C CA  . VAL A-3 27  ? 0.74336 0.68637 0.66096 -0.20453 -0.05328 -0.02451 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-3 CA  
+17150 C C   . VAL A-3 27  ? 0.94867 0.92433 0.88458 -0.20608 -0.03890 -0.02501 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-3 C   
+17151 O O   . VAL A-3 27  ? 1.00092 0.98357 0.93977 -0.21376 -0.03355 -0.02039 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-3 O   
+17152 C CB  . VAL A-3 27  ? 0.83994 0.76589 0.74546 -0.22118 -0.05085 -0.01680 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-3 CB  
+17153 C CG1 . VAL A-3 27  ? 0.82483 0.76870 0.74170 -0.22582 -0.03886 -0.01753 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-3 CG1 
+17154 C CG2 . VAL A-3 27  ? 1.14740 1.03945 1.03342 -0.22116 -0.06499 -0.01630 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-3 CG2 
+17155 N N   . ASN A-3 28  ? 1.05471 1.04905 1.00129 -0.19961 -0.03327 -0.03061 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-3 N   
+17156 C CA  . ASN A-3 28  ? 0.96716 0.98850 0.92758 -0.20260 -0.02070 -0.03027 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-3 CA  
+17157 C C   . ASN A-3 28  ? 0.97845 1.00197 0.93951 -0.20824 -0.01415 -0.02804 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-3 C   
+17158 O O   . ASN A-3 28  ? 1.39056 1.41002 1.34820 -0.20274 -0.01735 -0.03226 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-3 O   
+17159 C CB  . ASN A-3 28  ? 0.84217 0.88607 0.81272 -0.19159 -0.01987 -0.03927 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-3 CB  
+17160 C CG  . ASN A-3 28  ? 1.31962 1.38839 1.30161 -0.19742 -0.00811 -0.03757 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-3 CG  
+17161 O OD1 . ASN A-3 28  ? 1.24794 1.31730 1.23082 -0.20737 -0.00076 -0.03066 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-3 OD1 
+17162 N ND2 . ASN A-3 28  ? 1.63045 1.71969 1.62134 -0.19130 -0.00722 -0.04481 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-3 ND2 
+17163 N N   . ILE A-3 29  ? 0.85184 0.88153 0.81751 -0.21828 -0.00622 -0.02249 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-3 N   
+17164 C CA  . ILE A-3 29  ? 0.79553 0.82579 0.76198 -0.22342 -0.00186 -0.02075 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-3 CA  
+17165 C C   . ILE A-3 29  ? 0.85316 0.90044 0.82865 -0.22669 0.00611  -0.01860 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-3 C   
+17166 O O   . ILE A-3 29  ? 0.82215 0.87407 0.80302 -0.23203 0.00917  -0.01572 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-3 O   
+17167 C CB  . ILE A-3 29  ? 0.76630 0.78313 0.72813 -0.23329 -0.00291 -0.01763 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-3 CB  
+17168 C CG1 . ILE A-3 29  ? 1.02579 1.02145 0.97477 -0.23318 -0.01164 -0.01810 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-3 CG1 
+17169 C CG2 . ILE A-3 29  ? 0.71543 0.73482 0.67999 -0.23655 0.00009  -0.01827 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-3 CG2 
+17170 C CD1 . ILE A-3 29  ? 0.77272 0.75706 0.71498 -0.24641 -0.01179 -0.01510 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-3 CD1 
+17171 N N   . ASN A-3 30  ? 1.04167 1.09661 1.01722 -0.22421 0.00867  -0.01986 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-3 N   
+17172 C CA  . ASN A-3 30  ? 0.91145 0.97608 0.89114 -0.22923 0.01427  -0.01633 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-3 CA  
+17173 C C   . ASN A-3 30  ? 0.77159 0.82796 0.75305 -0.23528 0.01368  -0.01356 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-3 C   
+17174 O O   . ASN A-3 30  ? 0.83973 0.88646 0.81870 -0.23592 0.01039  -0.01528 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-3 O   
+17175 C CB  . ASN A-3 30  ? 0.82848 0.90180 0.80377 -0.22659 0.01640  -0.01787 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-3 CB  
+17176 C CG  . ASN A-3 30  ? 1.00574 1.09556 0.98277 -0.22236 0.01893  -0.02269 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-3 CG  
+17177 O OD1 . ASN A-3 30  ? 1.19757 1.30029 1.17788 -0.22706 0.02412  -0.02108 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-3 OD1 
+17178 N ND2 . ASN A-3 30  ? 1.05218 1.14229 1.02759 -0.21350 0.01461  -0.02988 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-3 ND2 
+17179 N N   . LEU A-3 31  ? 0.71917 0.77993 0.70544 -0.23994 0.01623  -0.01041 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-3 N   
+17180 C CA  . LEU A-3 31  ? 0.79691 0.85276 0.78828 -0.24430 0.01451  -0.01041 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-3 CA  
+17181 C C   . LEU A-3 31  ? 0.96358 1.01851 0.95457 -0.24572 0.01350  -0.00770 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-3 C   
+17182 O O   . LEU A-3 31  ? 1.06769 1.12570 1.05281 -0.24600 0.01540  -0.00430 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-3 O   
+17183 C CB  . LEU A-3 31  ? 0.86886 0.92780 0.86781 -0.24873 0.01591  -0.01077 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-3 CB  
+17184 C CG  . LEU A-3 31  ? 0.62157 0.67734 0.61780 -0.24971 0.01526  -0.01226 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-3 CG  
+17185 C CD1 . LEU A-3 31  ? 0.76717 0.82791 0.76956 -0.25486 0.01707  -0.01219 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-3 CD1 
+17186 C CD2 . LEU A-3 31  ? 0.64915 0.69688 0.64143 -0.25195 0.01251  -0.01522 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-3 CD2 
+17187 N N   . ASP A-3 32  ? 0.91060 0.96116 0.90714 -0.24717 0.00970  -0.01001 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-3 N   
+17188 C CA  . ASP A-3 32  ? 0.94862 0.99378 0.94513 -0.24793 0.00544  -0.00806 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-3 CA  
+17189 C C   . ASP A-3 32  ? 0.88433 0.93035 0.89339 -0.24904 0.00189  -0.01384 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-3 C   
+17190 O O   . ASP A-3 32  ? 0.84866 0.90168 0.86493 -0.25112 0.00462  -0.01842 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-3 O   
+17191 C CB  . ASP A-3 32  ? 0.95068 0.98817 0.93760 -0.24465 0.00082  -0.00740 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-3 CB  
+17192 C CG  . ASP A-3 32  ? 1.09367 1.12222 1.07179 -0.24671 -0.00329 -0.00140 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-3 CG  
+17193 O OD1 . ASP A-3 32  ? 0.88028 0.91113 0.84818 -0.25017 0.00100  0.00438  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-3 OD1 
+17194 O OD2 . ASP A-3 32  ? 0.89014 0.90927 0.87088 -0.24535 -0.01152 -0.00312 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-3 OD2 
+17195 N N   . ASN A-3 33  ? 0.91502 0.95367 0.92576 -0.24792 -0.00507 -0.01433 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-3 N   
+17196 C CA  . ASN A-3 33  ? 0.74429 0.78613 0.76920 -0.24730 -0.00983 -0.02277 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-3 CA  
+17197 C C   . ASN A-3 33  ? 0.77421 0.82361 0.80631 -0.24585 -0.01079 -0.03256 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-3 C   
+17198 O O   . ASN A-3 33  ? 0.86593 0.92711 0.90945 -0.24893 -0.00848 -0.04041 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-3 O   
+17199 C CB  . ASN A-3 33  ? 0.65624 0.68502 0.68031 -0.24448 -0.02027 -0.02233 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-3 CB  
+17200 C CG  . ASN A-3 33  ? 0.84502 0.86665 0.86328 -0.24898 -0.01941 -0.01372 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-3 CG  
+17201 O OD1 . ASN A-3 33  ? 0.94303 0.97035 0.95572 -0.25345 -0.01064 -0.00735 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-3 OD1 
+17202 N ND2 . ASN A-3 33  ? 0.80122 0.81018 0.82101 -0.24780 -0.02947 -0.01448 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-3 ND2 
+17203 N N   . LYS A-3 34  ? 0.72621 0.77041 0.75126 -0.24243 -0.01379 -0.03278 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-3 N   
+17204 C CA  . LYS A-3 34  ? 0.69963 0.75126 0.73056 -0.24227 -0.01447 -0.04218 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-3 CA  
+17205 C C   . LYS A-3 34  ? 0.69282 0.74352 0.71350 -0.24457 -0.00825 -0.03786 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-3 C   
+17206 O O   . LYS A-3 34  ? 0.91031 0.95298 0.91907 -0.24143 -0.00839 -0.03118 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-3 O   
+17207 C CB  . LYS A-3 34  ? 0.68673 0.73296 0.71893 -0.23565 -0.02467 -0.04789 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-3 CB  
+17208 C CG  . LYS A-3 34  ? 0.69993 0.74261 0.74108 -0.23117 -0.03450 -0.05295 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-3 CG  
+17209 C CD  . LYS A-3 34  ? 0.66887 0.70803 0.71365 -0.22341 -0.04652 -0.06203 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-3 CD  
+17210 C CE  . LYS A-3 34  ? 0.61820 0.65096 0.67188 -0.21707 -0.05938 -0.06851 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-3 CE  
+17211 N NZ  . LYS A-3 34  ? 1.75719 1.76609 1.79404 -0.21641 -0.06523 -0.05469 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-3 NZ  
+17212 N N   . ASN A-3 35  ? 0.72900 0.78733 0.75317 -0.25058 -0.00352 -0.04214 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-3 N   
+17213 C CA  . ASN A-3 35  ? 0.75660 0.81023 0.77023 -0.25295 0.00025  -0.03843 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-3 CA  
+17214 C C   . ASN A-3 35  ? 0.70366 0.76140 0.71962 -0.25845 0.00001  -0.04661 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-3 C   
+17215 O O   . ASN A-3 35  ? 0.73430 0.80372 0.76040 -0.26466 0.00108  -0.05475 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-3 O   
+17216 C CB  . ASN A-3 35  ? 0.60567 0.65911 0.61552 -0.25699 0.00541  -0.03290 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-3 CB  
+17217 C CG  . ASN A-3 35  ? 0.83600 0.88961 0.84648 -0.25370 0.00651  -0.02677 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-3 CG  
+17218 O OD1 . ASN A-3 35  ? 0.89081 0.94022 0.89333 -0.24974 0.00737  -0.02099 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-3 OD1 
+17219 N ND2 . ASN A-3 35  ? 0.74119 0.80126 0.76162 -0.25594 0.00651  -0.02923 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-3 ND2 
+17220 N N   . VAL A-3 36  ? 0.72327 0.77292 0.73000 -0.25688 -0.00126 -0.04546 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-3 N   
+17221 C CA  . VAL A-3 36  ? 0.80756 0.85863 0.81387 -0.26351 -0.00155 -0.05231 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-3 CA  
+17222 C C   . VAL A-3 36  ? 0.83423 0.87163 0.82610 -0.26620 -0.00060 -0.04647 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-3 C   
+17223 O O   . VAL A-3 36  ? 1.00505 1.03329 0.98890 -0.25810 -0.00244 -0.04130 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-3 O   
+17224 C CB  . VAL A-3 36  ? 0.76100 0.81374 0.77090 -0.25796 -0.00687 -0.05890 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-3 CB  
+17225 C CG1 . VAL A-3 36  ? 0.60315 0.65785 0.61227 -0.26618 -0.00666 -0.06624 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-3 CG1 
+17226 C CG2 . VAL A-3 36  ? 0.79042 0.85390 0.81425 -0.25371 -0.01092 -0.06595 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-3 CG2 
+17227 N N   . ILE A-3 37  ? 0.76502 0.80079 0.75268 -0.27791 0.00146  -0.04797 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-3 N   
+17228 C CA  . ILE A-3 37  ? 0.88799 0.90602 0.85986 -0.28117 -0.00026 -0.04247 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-3 CA  
+17229 C C   . ILE A-3 37  ? 0.83059 0.84379 0.79731 -0.29083 -0.00195 -0.04787 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-3 C   
+17230 O O   . ILE A-3 37  ? 0.80709 0.83416 0.78170 -0.30105 0.00090  -0.05570 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-3 O   
+17231 C CB  . ILE A-3 37  ? 0.77977 0.79360 0.74516 -0.28810 0.00188  -0.03694 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-3 CB  
+17232 C CG1 . ILE A-3 37  ? 0.96699 0.95791 0.91451 -0.28830 -0.00327 -0.03097 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-3 CG1 
+17233 C CG2 . ILE A-3 37  ? 0.91525 0.94109 0.88449 -0.30352 0.00625  -0.04220 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-3 CG2 
+17234 C CD1 . ILE A-3 37  ? 1.09151 1.07560 1.03085 -0.29241 -0.00346 -0.02494 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-3 CD1 
+17235 N N   . PHE A-3 38  ? 0.75064 0.74565 0.70505 -0.28759 -0.00689 -0.04513 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-3 N   
+17236 C CA  . PHE A-3 38  ? 0.75532 0.74262 0.70346 -0.29646 -0.00953 -0.04986 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-3 CA  
+17237 C C   . PHE A-3 38  ? 0.95238 0.91331 0.88321 -0.29353 -0.01650 -0.04454 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-3 C   
+17238 O O   . PHE A-3 38  ? 0.97122 0.92468 0.89851 -0.28153 -0.01932 -0.03963 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-3 O   
+17239 C CB  . PHE A-3 38  ? 0.84707 0.84645 0.80650 -0.29008 -0.01048 -0.05805 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-3 CB  
+17240 C CG  . PHE A-3 38  ? 0.88406 0.88232 0.84511 -0.27264 -0.01323 -0.05550 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-3 CG  
+17241 C CD1 . PHE A-3 38  ? 0.93569 0.91968 0.88708 -0.26526 -0.01830 -0.05452 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-3 CD1 
+17242 C CD2 . PHE A-3 38  ? 0.83927 0.85055 0.81030 -0.26465 -0.01109 -0.05450 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-3 CD2 
+17243 C CE1 . PHE A-3 38  ? 0.84666 0.83306 0.79849 -0.25110 -0.01977 -0.05318 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-3 CE1 
+17244 C CE2 . PHE A-3 38  ? 0.86258 0.87281 0.83187 -0.25180 -0.01305 -0.05149 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-3 CE2 
+17245 C CZ  . PHE A-3 38  ? 0.90270 0.90232 0.86245 -0.24546 -0.01668 -0.05111 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-3 CZ  
+17246 N N   . GLY A-3 39  ? 0.77129 0.71875 0.69183 -0.30467 -0.01994 -0.04676 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A-3 N   
+17247 C CA  . GLY A-3 39  ? 0.93265 0.85163 0.83623 -0.30170 -0.02906 -0.04316 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A-3 CA  
+17248 C C   . GLY A-3 39  ? 1.05472 0.95472 0.94172 -0.32190 -0.03216 -0.04209 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A-3 C   
+17249 O O   . GLY A-3 39  ? 0.93643 0.84931 0.82587 -0.33920 -0.02572 -0.04507 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A-3 O   
+17250 N N   . MET A-3 40  ? 1.42024 1.28905 1.28952 -0.31984 -0.04289 -0.03855 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-3 N   
+17251 C CA  . MET A-3 40  ? 1.16275 1.00608 1.01117 -0.34020 -0.04818 -0.03589 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-3 CA  
+17252 C C   . MET A-3 40  ? 1.37114 1.20379 1.20430 -0.35477 -0.04769 -0.02736 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-3 C   
+17253 O O   . MET A-3 40  ? 1.48948 1.31944 1.31134 -0.37866 -0.04442 -0.02640 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-3 O   
+17254 C CB  . MET A-3 40  ? 1.28715 1.09641 1.12030 -0.33223 -0.06242 -0.03521 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-3 CB  
+17255 C CG  . MET A-3 40  ? 1.47569 1.28903 1.31628 -0.32854 -0.06380 -0.04406 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-3 CG  
+17256 S SD  . MET A-3 40  ? 1.54431 1.32798 1.36324 -0.35325 -0.07081 -0.04438 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-3 SD  
+17257 C CE  . MET A-3 40  ? 1.16955 0.97830 0.99120 -0.38141 -0.05649 -0.04447 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-3 CE  
+17258 N N   . ASN A-3 41  ? 1.24594 1.07370 1.07791 -0.34171 -0.05081 -0.02174 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-3 N   
+17259 C CA  . ASN A-3 41  ? 1.28002 1.09458 1.09549 -0.35322 -0.05246 -0.01323 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-3 CA  
+17260 C C   . ASN A-3 41  ? 1.40666 1.25327 1.23370 -0.36699 -0.03826 -0.01510 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-3 C   
+17261 O O   . ASN A-3 41  ? 1.15509 1.02587 0.99997 -0.35562 -0.03159 -0.01646 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-3 O   
+17262 C CB  . ASN A-3 41  ? 1.06469 0.86960 0.87947 -0.33313 -0.05994 -0.00909 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-3 CB  
+17263 C CG  . ASN A-3 41  ? 1.47886 1.25878 1.27034 -0.34319 -0.06722 0.00023  ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-3 CG  
+17264 O OD1 . ASN A-3 41  ? 1.62595 1.40909 1.40775 -0.36467 -0.06115 0.00401  ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-3 OD1 
+17265 N ND2 . ASN A-3 41  ? 1.62191 1.37779 1.40402 -0.32741 -0.08095 0.00293  ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-3 ND2 
+17266 N N   . ASP A-3 42  ? 1.54085 1.38882 1.35796 -0.39215 -0.03376 -0.01632 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-3 N   
+17267 C CA  . ASP A-3 42  ? 1.29656 1.17693 1.12443 -0.40634 -0.02083 -0.02052 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-3 CA  
+17268 C C   . ASP A-3 42  ? 1.31160 1.18743 1.12932 -0.40897 -0.02085 -0.01249 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-3 C   
+17269 O O   . ASP A-3 42  ? 1.23061 1.13676 1.06450 -0.40950 -0.01106 -0.01660 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-3 O   
+17270 C CB  . ASP A-3 42  ? 1.36476 1.24948 1.18266 -0.43495 -0.01590 -0.02507 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-3 CB  
+17271 C CG  . ASP A-3 42  ? 1.70903 1.61139 1.54470 -0.43275 -0.01276 -0.03671 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-3 CG  
+17272 O OD1 . ASP A-3 42  ? 1.43988 1.36465 1.30098 -0.41220 -0.00990 -0.04336 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-3 OD1 
+17273 O OD2 . ASP A-3 42  ? 1.92430 1.81734 1.74733 -0.45230 -0.01367 -0.03912 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-3 OD2 
+17274 N N   . ILE A-3 43  ? 1.53613 1.37373 1.32718 -0.41000 -0.03297 -0.00184 ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-3 N   
+17275 C CA  . ILE A-3 43  ? 1.40909 1.24017 1.18863 -0.41191 -0.03472 0.00587  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-3 CA  
+17276 C C   . ILE A-3 43  ? 1.38288 1.23182 1.18520 -0.38605 -0.03307 0.00425  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-3 C   
+17277 O O   . ILE A-3 43  ? 1.13872 1.00516 0.94740 -0.38689 -0.02704 0.00502  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-3 O   
+17278 C CB  . ILE A-3 43  ? 1.36069 1.14240 1.10420 -0.41823 -0.05117 0.01727  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-3 CB  
+17279 C CG1 . ILE A-3 43  ? 1.71977 1.48013 1.43830 -0.44572 -0.05355 0.01956  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-3 CG1 
+17280 C CG2 . ILE A-3 43  ? 1.14880 0.92370 0.87786 -0.42277 -0.05342 0.02511  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-3 CG2 
+17281 C CD1 . ILE A-3 43  ? 2.23790 1.97072 1.95070 -0.43790 -0.06493 0.01845  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-3 CD1 
+17282 N N   . GLY A-3 44  ? 1.40259 1.24834 1.21691 -0.36396 -0.03815 0.00146  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-3 N   
+17283 C CA  . GLY A-3 44  ? 1.16500 1.02825 0.99927 -0.34179 -0.03614 -0.00027 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-3 CA  
+17284 C C   . GLY A-3 44  ? 1.09309 0.99562 0.95364 -0.34060 -0.02226 -0.00694 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-3 C   
+17285 O O   . GLY A-3 44  ? 0.95354 0.87176 0.82563 -0.33250 -0.01830 -0.00647 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-3 O   
+17286 N N   . LYS A-3 45  ? 1.06920 0.98728 0.93962 -0.34826 -0.01593 -0.01398 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-3 N   
+17287 C CA  . LYS A-3 45  ? 1.07072 1.02368 0.96591 -0.34590 -0.00549 -0.02175 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-3 CA  
+17288 C C   . LYS A-3 45  ? 1.12317 1.09245 1.01936 -0.36000 0.00157  -0.02261 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-3 C   
+17289 O O   . LYS A-3 45  ? 0.93067 0.92118 0.84402 -0.35246 0.00671  -0.02545 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-3 O   
+17290 C CB  . LYS A-3 45  ? 1.05150 1.01694 0.95669 -0.35032 -0.00237 -0.03079 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-3 CB  
+17291 C CG  . LYS A-3 45  ? 0.92920 0.87803 0.83108 -0.33898 -0.00949 -0.03074 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-3 CG  
+17292 C CD  . LYS A-3 45  ? 0.93806 0.90632 0.85658 -0.33704 -0.00595 -0.04080 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-3 CD  
+17293 C CE  . LYS A-3 45  ? 0.75185 0.73264 0.67060 -0.35831 -0.00089 -0.04838 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-3 CE  
+17294 N NZ  . LYS A-3 45  ? 1.08143 1.03657 0.97767 -0.37364 -0.00594 -0.04499 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-3 NZ  
+17295 N N   . THR A-3 46  ? 1.16106 1.12034 1.03777 -0.38154 0.00163  -0.02039 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-3 N   
+17296 C CA  . THR A-3 46  ? 0.91433 0.89083 0.78988 -0.39690 0.00875  -0.02206 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-3 CA  
+17297 C C   . THR A-3 46  ? 1.02332 0.99111 0.89288 -0.38873 0.00547  -0.01390 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-3 C   
+17298 O O   . THR A-3 46  ? 1.10518 1.09633 0.98841 -0.38781 0.01193  -0.01768 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-3 O   
+17299 C CB  . THR A-3 46  ? 0.86071 0.82719 0.71250 -0.42464 0.00959  -0.02080 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-3 CB  
+17300 O OG1 . THR A-3 46  ? 1.57974 1.55538 1.43826 -0.43212 0.01241  -0.02944 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-3 OG1 
+17301 C CG2 . THR A-3 46  ? 1.12682 1.11779 0.97892 -0.44214 0.01868  -0.02514 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-3 CG2 
+17302 N N   . ASN A-3 47  ? 1.03170 0.96646 0.88193 -0.38181 -0.00555 -0.00402 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-3 N   
+17303 C CA  . ASN A-3 47  ? 0.94067 0.86795 0.78649 -0.37222 -0.01001 0.00231  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-3 CA  
+17304 C C   . ASN A-3 47  ? 0.97834 0.92707 0.85105 -0.35096 -0.00627 -0.00173 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-3 C   
+17305 O O   . ASN A-3 47  ? 1.16064 1.11814 1.03846 -0.34622 -0.00486 -0.00027 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-3 O   
+17306 C CB  . ASN A-3 47  ? 1.09759 0.98501 0.91867 -0.36694 -0.02493 0.01126  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-3 CB  
+17307 C CG  . ASN A-3 47  ? 1.29815 1.15791 1.08651 -0.39022 -0.03073 0.01794  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-3 CG  
+17308 O OD1 . ASN A-3 47  ? 1.17200 1.04455 0.95374 -0.41150 -0.02273 0.01720  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-3 OD1 
+17309 N ND2 . ASN A-3 47  ? 1.35116 1.17248 1.11785 -0.38699 -0.04529 0.02394  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-3 ND2 
+17310 N N   . PHE A-3 48  ? 1.10659 1.06325 0.99512 -0.33918 -0.00490 -0.00661 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-3 N   
+17311 C CA  . PHE A-3 48  ? 0.98360 0.95974 0.89481 -0.32228 -0.00108 -0.00983 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-3 CA  
+17312 C C   . PHE A-3 48  ? 0.98296 0.98729 0.91133 -0.32770 0.00813  -0.01567 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-3 C   
+17313 O O   . PHE A-3 48  ? 1.09655 1.11183 1.03570 -0.31971 0.01015  -0.01529 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-3 O   
+17314 C CB  . PHE A-3 48  ? 0.88585 0.86338 0.80665 -0.31116 -0.00194 -0.01351 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-3 CB  
+17315 C CG  . PHE A-3 48  ? 0.93912 0.93522 0.87977 -0.29726 0.00201  -0.01617 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-3 CG  
+17316 C CD1 . PHE A-3 48  ? 0.87902 0.87239 0.82118 -0.28369 -0.00083 -0.01296 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-3 CD1 
+17317 C CD2 . PHE A-3 48  ? 0.92955 0.94549 0.88654 -0.29838 0.00767  -0.02256 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-3 CD2 
+17318 C CE1 . PHE A-3 48  ? 0.88749 0.89678 0.84485 -0.27416 0.00310  -0.01457 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-3 CE1 
+17319 C CE2 . PHE A-3 48  ? 0.94504 0.97294 0.91635 -0.28711 0.00956  -0.02362 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-3 CE2 
+17320 C CZ  . PHE A-3 48  ? 0.89153 0.91564 0.86186 -0.27632 0.00786  -0.01886 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-3 CZ  
+17321 N N   . LEU A-3 49  ? 1.00243 1.01993 0.93443 -0.34126 0.01331  -0.02256 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-3 N   
+17322 C CA  . LEU A-3 49  ? 0.95768 1.00344 0.90740 -0.34549 0.02068  -0.03095 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-3 CA  
+17323 C C   . LEU A-3 49  ? 0.99150 1.04014 0.93271 -0.35535 0.02272  -0.02826 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-3 C   
+17324 O O   . LEU A-3 49  ? 0.90818 0.97433 0.86384 -0.35099 0.02617  -0.03191 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-3 O   
+17325 C CB  . LEU A-3 49  ? 0.81307 0.87616 0.77052 -0.35716 0.02518  -0.04202 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-3 CB  
+17326 C CG  . LEU A-3 49  ? 0.83676 0.90115 0.80527 -0.34723 0.02306  -0.04682 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-3 CG  
+17327 C CD1 . LEU A-3 49  ? 0.77500 0.86118 0.75384 -0.35882 0.02727  -0.06034 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-3 CD1 
+17328 C CD2 . LEU A-3 49  ? 0.99336 1.06389 0.97898 -0.32828 0.02155  -0.04713 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-3 CD2 
+17329 N N   . TYR A-3 50  ? 0.98278 1.01249 0.89897 -0.36904 0.01967  -0.02168 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-3 N   
+17330 C CA  . TYR A-3 50  ? 1.08034 1.10995 0.98436 -0.37902 0.02041  -0.01803 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-3 CA  
+17331 C C   . TYR A-3 50  ? 1.11298 1.13494 1.01949 -0.36271 0.01571  -0.01174 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-3 C   
+17332 O O   . TYR A-3 50  ? 1.05565 1.09037 0.96659 -0.36421 0.01860  -0.01288 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-3 O   
+17333 C CB  . TYR A-3 50  ? 0.96567 0.97060 0.83748 -0.39786 0.01591  -0.01060 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-3 CB  
+17334 C CG  . TYR A-3 50  ? 1.33445 1.35769 1.20073 -0.42280 0.02418  -0.01768 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-3 CG  
+17335 C CD1 . TYR A-3 50  ? 1.34258 1.40425 1.23490 -0.42472 0.03413  -0.03201 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-3 CD1 
+17336 C CD2 . TYR A-3 50  ? 1.60925 1.61165 1.44358 -0.44505 0.02132  -0.01094 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-3 CD2 
+17337 C CE1 . TYR A-3 50  ? 1.58755 1.67153 1.47703 -0.44764 0.04222  -0.04145 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-3 CE1 
+17338 C CE2 . TYR A-3 50  ? 1.77509 1.79771 1.60341 -0.47060 0.03016  -0.01833 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-3 CE2 
+17339 C CZ  . TYR A-3 50  ? 1.89314 1.95841 1.75007 -0.46598 0.04083  -0.03434 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-3 CZ  
+17340 O OH  . TYR A-3 50  ? 2.08666 2.17483 1.93831 -0.47863 0.04904  -0.04383 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-3 OH  
+17341 N N   . ALA A-3 51  ? 0.93790 0.94144 0.84250 -0.34725 0.00855  -0.00649 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-3 N   
+17342 C CA  . ALA A-3 51  ? 0.89301 0.89432 0.80302 -0.33159 0.00475  -0.00297 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-3 CA  
+17343 C C   . ALA A-3 51  ? 0.90640 0.93447 0.84245 -0.32350 0.01196  -0.00902 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-3 C   
+17344 O O   . ALA A-3 51  ? 1.04079 1.07479 0.98211 -0.31772 0.01184  -0.00785 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-3 O   
+17345 C CB  . ALA A-3 51  ? 0.87227 0.85464 0.77825 -0.31669 -0.00343 0.00045  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-3 CB  
+17346 N N   . LEU A-3 52  ? 0.90213 0.94498 0.85398 -0.32290 0.01702  -0.01574 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-3 N   
+17347 C CA  . LEU A-3 52  ? 1.05170 1.11564 1.02589 -0.31620 0.02166  -0.02144 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-3 CA  
+17348 C C   . LEU A-3 52  ? 0.89107 0.97351 0.87118 -0.32700 0.02664  -0.02774 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-3 C   
+17349 O O   . LEU A-3 52  ? 0.89261 0.98686 0.88528 -0.32208 0.02827  -0.02993 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-3 O   
+17350 C CB  . LEU A-3 52  ? 0.92596 0.99648 0.91326 -0.31083 0.02274  -0.02685 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-3 CB  
+17351 C CG  . LEU A-3 52  ? 0.84135 0.90245 0.83050 -0.29671 0.01945  -0.02251 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-3 CG  
+17352 C CD1 . LEU A-3 52  ? 1.07457 1.13793 1.07020 -0.29429 0.01915  -0.02720 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-3 CD1 
+17353 C CD2 . LEU A-3 52  ? 0.82395 0.89301 0.82455 -0.28815 0.02050  -0.02127 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-3 CD2 
+17354 N N   . ARG A-3 53  ? 0.89759 0.98386 0.86850 -0.34273 0.02922  -0.03146 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-3 N   
+17355 C CA  . ARG A-3 53  ? 0.87640 0.98392 0.85224 -0.35446 0.03462  -0.03933 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-3 CA  
+17356 C C   . ARG A-3 53  ? 0.91727 1.01917 0.88181 -0.35643 0.03313  -0.03290 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-3 C   
+17357 O O   . ARG A-3 53  ? 0.86468 0.98425 0.84166 -0.35561 0.03612  -0.03843 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-3 O   
+17358 C CB  . ARG A-3 53  ? 0.64386 0.75810 0.60952 -0.37360 0.03844  -0.04490 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-3 CB  
+17359 C CG  . ARG A-3 53  ? 1.05549 1.17980 1.03467 -0.37224 0.03992  -0.05394 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-3 CG  
+17360 C CD  . ARG A-3 53  ? 0.98666 1.12221 0.95697 -0.39344 0.04478  -0.06127 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-3 CD  
+17361 N NE  . ARG A-3 53  ? 0.91758 1.08534 0.89936 -0.40425 0.05161  -0.07484 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-3 NE  
+17362 C CZ  . ARG A-3 53  ? 1.23496 1.42161 1.21270 -0.42159 0.05761  -0.08489 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-3 CZ  
+17363 N NH1 . ARG A-3 53  ? 0.92957 1.10433 0.89116 -0.43079 0.05759  -0.08197 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-3 NH1 
+17364 N NH2 . ARG A-3 53  ? 1.31200 1.52812 1.30021 -0.42335 0.06319  -0.09797 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-3 NH2 
+17365 N N   . PHE A-3 54  ? 0.91751 0.99396 0.85815 -0.35857 0.02720  -0.02197 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-3 N   
+17366 C CA  . PHE A-3 54  ? 0.72305 0.79186 0.65147 -0.35901 0.02361  -0.01589 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-3 CA  
+17367 C C   . PHE A-3 54  ? 0.72211 0.80016 0.66963 -0.34288 0.02334  -0.01685 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-3 C   
+17368 O O   . PHE A-3 54  ? 0.90107 0.98689 0.84910 -0.34429 0.02379  -0.01740 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-3 O   
+17369 C CB  . PHE A-3 54  ? 0.76132 0.79715 0.66255 -0.35916 0.01379  -0.00470 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-3 CB  
+17370 C CG  . PHE A-3 54  ? 1.01338 1.03619 0.88642 -0.38036 0.01235  -0.00082 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-3 CG  
+17371 C CD1 . PHE A-3 54  ? 1.04334 1.07709 0.91529 -0.39659 0.01918  -0.00659 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-3 CD1 
+17372 C CD2 . PHE A-3 54  ? 1.16401 1.16312 1.01027 -0.38486 0.00342  0.00833  ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-3 CD2 
+17373 C CE1 . PHE A-3 54  ? 0.90763 0.93000 0.75138 -0.41935 0.01864  -0.00280 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-3 CE1 
+17374 C CE2 . PHE A-3 54  ? 1.14686 1.13041 0.96271 -0.40673 0.00127  0.01342  ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-3 CE2 
+17375 C CZ  . PHE A-3 54  ? 1.40819 1.40377 1.22221 -0.42521 0.00960  0.00815  ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-3 CZ  
+17376 N N   . LEU A-3 55  ? 0.81304 0.89089 0.77536 -0.32891 0.02277  -0.01724 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-3 N   
+17377 C CA  . LEU A-3 55  ? 0.80949 0.89563 0.78816 -0.31619 0.02291  -0.01778 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-3 CA  
+17378 C C   . LEU A-3 55  ? 0.87510 0.98399 0.87482 -0.31729 0.02851  -0.02673 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-3 C   
+17379 O O   . LEU A-3 55  ? 1.04969 1.16686 1.05940 -0.31258 0.02893  -0.02783 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-3 O   
+17380 C CB  . LEU A-3 55  ? 0.79692 0.87467 0.78069 -0.30312 0.02038  -0.01479 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-3 CB  
+17381 C CG  . LEU A-3 55  ? 0.84519 0.93130 0.84393 -0.29211 0.02111  -0.01497 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-3 CG  
+17382 C CD1 . LEU A-3 55  ? 0.76789 0.84882 0.75970 -0.28676 0.01666  -0.01124 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-3 CD1 
+17383 C CD2 . LEU A-3 55  ? 0.76272 0.84619 0.76770 -0.28387 0.02120  -0.01434 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-3 CD2 
+17384 N N   . LEU A-3 56  ? 0.72802 0.84736 0.73523 -0.32310 0.03184  -0.03436 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-3 N   
+17385 C CA  . LEU A-3 56  ? 0.83079 0.96893 0.86013 -0.32025 0.03425  -0.04449 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-3 CA  
+17386 C C   . LEU A-3 56  ? 0.80413 0.96303 0.83913 -0.33194 0.03836  -0.05661 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-3 C   
+17387 O O   . LEU A-3 56  ? 0.84617 1.02192 0.89972 -0.32908 0.03897  -0.06669 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-3 O   
+17388 C CB  . LEU A-3 56  ? 0.81442 0.94851 0.85391 -0.31115 0.03224  -0.04568 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-3 CB  
+17389 C CG  . LEU A-3 56  ? 0.83289 0.95155 0.86913 -0.30016 0.02923  -0.03604 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-3 CG  
+17390 C CD1 . LEU A-3 56  ? 0.68342 0.79510 0.72088 -0.29512 0.02733  -0.03594 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-3 CD1 
+17391 C CD2 . LEU A-3 56  ? 0.71507 0.83843 0.76334 -0.29381 0.02871  -0.03587 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-3 CD2 
+17392 N N   . ASP A-3 57  ? 0.82013 0.97906 0.83982 -0.34554 0.04081  -0.05697 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-3 N   
+17393 C CA  . ASP A-3 57  ? 0.99225 1.17556 1.01702 -0.35903 0.04604  -0.07034 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-3 CA  
+17394 C C   . ASP A-3 57  ? 1.10804 1.29703 1.11966 -0.37067 0.04861  -0.06905 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-3 C   
+17395 O O   . ASP A-3 57  ? 0.98419 1.15528 0.97028 -0.37940 0.04719  -0.05813 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-3 O   
+17396 C CB  . ASP A-3 57  ? 0.97018 1.15278 0.98547 -0.37010 0.04810  -0.07261 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-3 CB  
+17397 C CG  . ASP A-3 57  ? 1.13523 1.35007 1.16513 -0.38033 0.05353  -0.09127 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-3 CG  
+17398 O OD1 . ASP A-3 57  ? 1.04946 1.28657 1.09557 -0.37886 0.05527  -0.10260 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-3 OD1 
+17399 O OD2 . ASP A-3 57  ? 1.19122 1.41072 1.21761 -0.38961 0.05576  -0.09606 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-3 OD2 
+17400 N N   . LYS A-3 58  ? 1.10986 1.32234 1.13806 -0.37045 0.05111  -0.08058 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-3 N   
+17401 C CA  . LYS A-3 58  ? 1.01295 1.23325 1.03004 -0.38066 0.05346  -0.08049 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-3 CA  
+17402 C C   . LYS A-3 58  ? 1.13669 1.36300 1.13163 -0.40300 0.05836  -0.08177 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-3 C   
+17403 O O   . LYS A-3 58  ? 1.08487 1.29909 1.05478 -0.41321 0.05742  -0.07227 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-3 O   
+17404 C CB  . LYS A-3 58  ? 1.07948 1.32670 1.12123 -0.37607 0.05513  -0.09560 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-3 CB  
+17405 C CG  . LYS A-3 58  ? 1.04169 1.30842 1.07520 -0.39060 0.05976  -0.10217 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-3 CG  
+17406 C CD  . LYS A-3 58  ? 1.24048 1.53280 1.30056 -0.38354 0.06004  -0.11822 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-3 CD  
+17407 C CE  . LYS A-3 58  ? 1.67648 1.99059 1.76315 -0.37848 0.06025  -0.13679 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-3 CE  
+17408 N NZ  . LYS A-3 58  ? 1.69514 2.02891 1.77406 -0.38896 0.06673  -0.14764 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-3 NZ  
+17409 N N   . GLU A-3 59  ? 1.08896 1.33290 1.09114 -0.41068 0.06290  -0.09347 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-3 N   
+17410 C CA  . GLU A-3 59  ? 1.08743 1.33713 1.06637 -0.42685 0.06813  -0.09545 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-3 CA  
+17411 C C   . GLU A-3 59  ? 0.91393 1.12962 0.85973 -0.43782 0.06448  -0.07738 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-3 C   
+17412 O O   . GLU A-3 59  ? 1.19971 1.40778 1.11609 -0.45352 0.06555  -0.07146 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-3 O   
+17413 C CB  . GLU A-3 59  ? 1.19561 1.47163 1.19094 -0.42640 0.07315  -0.11317 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-3 CB  
+17414 C CG  . GLU A-3 59  ? 1.64637 1.95145 1.67832 -0.41246 0.07313  -0.13215 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-3 CG  
+17415 C CD  . GLU A-3 59  ? 1.65401 1.98256 1.69034 -0.41447 0.07664  -0.14267 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-3 CD  
+17416 O OE1 . GLU A-3 59  ? 1.25224 1.57921 1.26222 -0.42866 0.08064  -0.13701 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-3 OE1 
+17417 O OE2 . GLU A-3 59  ? 1.69850 2.04618 1.76396 -0.40220 0.07447  -0.15701 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-3 OE2 
+17418 N N   . ILE A-3 60  ? 0.98748 1.18115 0.93602 -0.43052 0.05922  -0.06869 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-3 N   
+17419 C CA  . ILE A-3 60  ? 1.13747 1.29601 1.05541 -0.43839 0.05370  -0.05258 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-3 CA  
+17420 C C   . ILE A-3 60  ? 1.05937 1.18962 0.96022 -0.42954 0.04527  -0.03755 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-3 C   
+17421 O O   . ILE A-3 60  ? 1.25970 1.35915 1.13037 -0.43683 0.03856  -0.02464 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-3 O   
+17422 C CB  . ILE A-3 60  ? 0.85866 1.00402 0.78456 -0.42767 0.05061  -0.05072 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-3 CB  
+17423 C CG1 . ILE A-3 60  ? 0.74968 0.86819 0.64517 -0.44260 0.04731  -0.04074 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-3 CG1 
+17424 C CG2 . ILE A-3 60  ? 1.12671 1.25437 1.06286 -0.40329 0.04366  -0.04266 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-3 CG2 
+17425 C CD1 . ILE A-3 60  ? 1.49435 1.63047 1.38224 -0.45824 0.05454  -0.05020 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-3 CD1 
+17426 N N   . ARG A-3 61  ? 0.92220 1.06178 0.84180 -0.41389 0.04440  -0.03980 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-3 N   
+17427 C CA  . ARG A-3 61  ? 0.99209 1.11049 0.90125 -0.40309 0.03648  -0.02848 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-3 CA  
+17428 C C   . ARG A-3 61  ? 1.17678 1.29628 1.06563 -0.41643 0.03595  -0.02604 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-3 C   
+17429 O O   . ARG A-3 61  ? 1.15070 1.24520 1.01937 -0.41289 0.02702  -0.01475 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-3 O   
+17430 C CB  . ARG A-3 61  ? 0.88059 1.00956 0.81891 -0.38208 0.03621  -0.03240 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-3 CB  
+17431 C CG  . ARG A-3 61  ? 0.73703 0.84808 0.66923 -0.36920 0.02841  -0.02287 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-3 CG  
+17432 C CD  . ARG A-3 61  ? 0.75703 0.87819 0.71668 -0.35115 0.02893  -0.02640 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-3 CD  
+17433 N NE  . ARG A-3 61  ? 0.99678 1.14550 0.97891 -0.35243 0.03531  -0.03834 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-3 NE  
+17434 C CZ  . ARG A-3 61  ? 1.05129 1.21168 1.05617 -0.34546 0.03803  -0.04586 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-3 CZ  
+17435 N NH1 . ARG A-3 61  ? 1.11744 1.26607 1.12559 -0.33728 0.03614  -0.04211 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-3 NH1 
+17436 N NH2 . ARG A-3 61  ? 1.10949 1.29284 1.13357 -0.34621 0.04153  -0.05787 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-3 NH2 
+17437 N N   . LYS A-3 62  ? 1.00828 1.15719 0.90201 -0.43128 0.04460  -0.03751 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-3 N   
+17438 C CA  . LYS A-3 62  ? 1.01790 1.17080 0.89199 -0.44487 0.04477  -0.03610 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-3 CA  
+17439 C C   . LYS A-3 62  ? 1.11920 1.24326 0.95038 -0.46444 0.03958  -0.02322 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-3 C   
+17440 O O   . LYS A-3 62  ? 1.20638 1.31920 1.01306 -0.47240 0.03477  -0.01625 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-3 O   
+17441 C CB  . LYS A-3 62  ? 0.94691 1.14228 0.83791 -0.45658 0.05586  -0.05407 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-3 CB  
+17442 C CG  . LYS A-3 62  ? 0.85978 1.06914 0.74777 -0.46684 0.06310  -0.06296 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-3 CG  
+17443 C CD  . LYS A-3 62  ? 0.98219 1.23365 0.89773 -0.46161 0.07179  -0.08456 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-3 CD  
+17444 C CE  . LYS A-3 62  ? 1.04087 1.30804 0.95360 -0.46975 0.07855  -0.09507 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-3 CE  
+17445 N NZ  . LYS A-3 62  ? 1.26977 1.57795 1.21383 -0.46203 0.08523  -0.11839 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-3 NZ  
+17446 N N   . PHE A-3 63  ? 1.05757 1.16734 0.87762 -0.47277 0.03935  -0.01966 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-3 N   
+17447 C CA  . PHE A-3 63  ? 1.03113 1.11012 0.80813 -0.49371 0.03352  -0.00716 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-3 CA  
+17448 C C   . PHE A-3 63  ? 1.05992 1.09303 0.81453 -0.48067 0.01713  0.00952  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-3 C   
+17449 O O   . PHE A-3 63  ? 1.27889 1.28030 0.99369 -0.49597 0.00833  0.02150  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-3 O   
+17450 C CB  . PHE A-3 63  ? 1.12306 1.20191 0.89622 -0.50544 0.03820  -0.01000 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-3 CB  
+17451 C CG  . PHE A-3 63  ? 1.16792 1.28775 0.95322 -0.51055 0.05154  -0.02727 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-3 CG  
+17452 C CD1 . PHE A-3 63  ? 1.15195 1.30524 0.97784 -0.49514 0.05919  -0.04350 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-3 CD1 
+17453 C CD2 . PHE A-3 63  ? 0.92400 1.04814 0.67871 -0.53157 0.05537  -0.02793 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-3 CD2 
+17454 C CE1 . PHE A-3 63  ? 1.06490 1.25573 0.90283 -0.49940 0.06980  -0.06125 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-3 CE1 
+17455 C CE2 . PHE A-3 63  ? 1.15097 1.31549 0.91732 -0.53693 0.06763  -0.04600 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-3 CE2 
+17456 C CZ  . PHE A-3 63  ? 1.09116 1.28934 0.90023 -0.52018 0.07460  -0.06325 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-3 CZ  
+17457 N N   . GLY A-3 64  ? 0.81973 0.84859 0.59807 -0.45339 0.01209  0.00979  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A-3 N   
+17458 C CA  . GLY A-3 64  ? 0.90122 0.89268 0.66338 -0.43846 -0.00369 0.02181  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A-3 CA  
+17459 C C   . GLY A-3 64  ? 1.26254 1.21806 1.00370 -0.44048 -0.01291 0.03067  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A-3 C   
+17460 O O   . GLY A-3 64  ? 1.18468 1.14372 0.92432 -0.45351 -0.00654 0.02824  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A-3 O   
+17461 N N   . PHE A-3 65  ? 1.24305 1.16382 0.96861 -0.42648 -0.02921 0.03985  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-3 N   
+17462 C CA  . PHE A-3 65  ? 1.22194 1.10465 0.92837 -0.42387 -0.04141 0.04760  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-3 CA  
+17463 C C   . PHE A-3 65  ? 1.33509 1.17822 0.99284 -0.44484 -0.05375 0.05991  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-3 C   
+17464 O O   . PHE A-3 65  ? 1.43165 1.26254 1.06924 -0.44721 -0.06223 0.06535  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-3 O   
+17465 C CB  . PHE A-3 65  ? 1.33516 1.20362 1.05474 -0.39442 -0.05366 0.04791  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-3 CB  
+17466 C CG  . PHE A-3 65  ? 1.12708 1.02336 0.88661 -0.37658 -0.04383 0.03844  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-3 CG  
+17467 C CD1 . PHE A-3 65  ? 1.05343 0.94715 0.81904 -0.37749 -0.04035 0.03668  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-3 CD1 
+17468 C CD2 . PHE A-3 65  ? 1.08302 1.00623 0.87198 -0.35977 -0.03889 0.03168  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-3 CD2 
+17469 C CE1 . PHE A-3 65  ? 1.18671 1.10360 0.98553 -0.36183 -0.03247 0.02886  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-3 CE1 
+17470 C CE2 . PHE A-3 65  ? 1.17140 1.11675 0.99270 -0.34554 -0.03078 0.02436  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-3 CE2 
+17471 C CZ  . PHE A-3 65  ? 1.03040 0.97215 0.85585 -0.34643 -0.02780 0.02322  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-3 CZ  
+17472 N N   . ASN A-3 66  ? 1.56911 1.39094 1.20671 -0.46064 -0.05547 0.06449  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-3 N   
+17473 C CA  . ASN A-3 66  ? 1.58595 1.36109 1.17366 -0.48044 -0.07013 0.07791  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-3 CA  
+17474 C C   . ASN A-3 66  ? 1.57392 1.30222 1.14828 -0.46042 -0.09255 0.08492  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-3 C   
+17475 O O   . ASN A-3 66  ? 1.59240 1.32902 1.19719 -0.43308 -0.09445 0.07828  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-3 O   
+17476 C CB  . ASN A-3 66  ? 1.36688 1.14350 0.93794 -0.51124 -0.06030 0.07861  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-3 CB  
+17477 C CG  . ASN A-3 66  ? 1.97986 1.79913 1.55554 -0.53502 -0.04115 0.07124  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-3 CG  
+17478 O OD1 . ASN A-3 66  ? 2.25856 2.06860 1.80160 -0.55627 -0.04336 0.07784  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-3 OD1 
+17479 N ND2 . ASN A-3 66  ? 1.71611 1.58246 1.33186 -0.53137 -0.02313 0.05664  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-3 ND2 
+17480 N N   . LYS A-3 67  ? 1.73557 1.41357 1.26243 -0.47495 -0.11050 0.09793  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-3 N   
+17481 C CA  . LYS A-3 67  ? 1.57391 1.20311 1.08498 -0.45679 -0.13464 0.10358  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-3 CA  
+17482 C C   . LYS A-3 67  ? 1.65365 1.28132 1.18142 -0.45044 -0.13181 0.09883  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-3 C   
+17483 O O   . LYS A-3 67  ? 1.63074 1.24189 1.17005 -0.42426 -0.14507 0.09564  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-3 O   
+17484 C CB  . LYS A-3 67  ? 1.63224 1.20346 1.08483 -0.47716 -0.15554 0.11926  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-3 CB  
+17485 C CG  . LYS A-3 67  ? 1.62580 1.14046 1.05785 -0.45996 -0.18367 0.12472  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-3 CG  
+17486 C CD  . LYS A-3 67  ? 1.90855 1.36426 1.28134 -0.48898 -0.20036 0.14070  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-3 CD  
+17487 C CE  . LYS A-3 67  ? 2.09255 1.49193 1.44806 -0.47205 -0.22808 0.14417  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-3 CE  
+17488 N NZ  . LYS A-3 67  ? 2.41612 1.75606 1.71380 -0.50311 -0.24350 0.16000  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-3 NZ  
+17489 N N   . SER A-3 68  ? 1.66647 1.31404 1.19709 -0.47366 -0.11462 0.09666  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-3 N   
+17490 C CA  . SER A-3 68  ? 1.61514 1.26027 1.15896 -0.46993 -0.11228 0.09230  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-3 CA  
+17491 C C   . SER A-3 68  ? 1.60288 1.28825 1.19771 -0.44135 -0.10145 0.07906  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-3 C   
+17492 O O   . SER A-3 68  ? 1.64753 1.32369 1.25409 -0.42679 -0.10632 0.07545  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-3 O   
+17493 C CB  . SER A-3 68  ? 1.66704 1.32565 1.20053 -0.50360 -0.09684 0.09210  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-3 CB  
+17494 O OG  . SER A-3 68  ? 1.71304 1.42754 1.27482 -0.51079 -0.07404 0.08211  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-3 OG  
+17495 N N   . ASP A-3 69  ? 1.50155 1.23039 1.12547 -0.43390 -0.08730 0.07179  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-3 N   
+17496 C CA  . ASP A-3 69  ? 1.24001 1.00541 0.90906 -0.40971 -0.07706 0.06039  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-3 CA  
+17497 C C   . ASP A-3 69  ? 1.29491 1.04462 0.97326 -0.37938 -0.09205 0.05894  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-3 C   
+17498 O O   . ASP A-3 69  ? 1.40696 1.17646 1.11554 -0.36077 -0.08691 0.05079  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-3 O   
+17499 C CB  . ASP A-3 69  ? 1.21461 1.02597 0.90936 -0.41063 -0.06025 0.05340  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-3 CB  
+17500 C CG  . ASP A-3 69  ? 1.41522 1.25218 1.10969 -0.43724 -0.04377 0.04976  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-3 CG  
+17501 O OD1 . ASP A-3 69  ? 1.44045 1.27091 1.12784 -0.45046 -0.04109 0.04941  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-3 OD1 
+17502 O OD2 . ASP A-3 69  ? 1.49952 1.36487 1.20190 -0.44478 -0.03371 0.04580  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-3 OD2 
+17503 N N   . TYR A-3 70  ? 1.32600 1.04188 0.97891 -0.37418 -0.11086 0.06565  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-3 N   
+17504 C CA  . TYR A-3 70  ? 1.35545 1.05827 1.01783 -0.34484 -0.12661 0.06157  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-3 CA  
+17505 C C   . TYR A-3 70  ? 1.54037 1.21372 1.19548 -0.33739 -0.13854 0.06096  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-3 C   
+17506 O O   . TYR A-3 70  ? 1.51235 1.15378 1.13814 -0.35639 -0.14448 0.06861  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-3 O   
+17507 C CB  . TYR A-3 70  ? 1.25798 0.93188 0.89460 -0.34065 -0.14568 0.06753  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-3 CB  
+17508 C CG  . TYR A-3 70  ? 1.29545 1.00185 0.94615 -0.33993 -0.13588 0.06515  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-3 CG  
+17509 C CD1 . TYR A-3 70  ? 1.32601 1.05060 0.96939 -0.36472 -0.12087 0.06896  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-3 CD1 
+17510 C CD2 . TYR A-3 70  ? 1.28938 1.01023 0.96147 -0.31482 -0.14168 0.05760  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-3 CD2 
+17511 C CE1 . TYR A-3 70  ? 1.30018 1.05424 0.95684 -0.36366 -0.11255 0.06581  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-3 CE1 
+17512 C CE2 . TYR A-3 70  ? 1.52878 1.27872 1.21387 -0.31466 -0.13310 0.05509  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-3 CE2 
+17513 C CZ  . TYR A-3 70  ? 1.59675 1.36197 1.27379 -0.33871 -0.11891 0.05949  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-3 CZ  
+17514 O OH  . TYR A-3 70  ? 1.52799 1.32189 1.21826 -0.33823 -0.11097 0.05610  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-3 OH  
+17515 N N   . HIS A-3 71  ? 1.50836 1.19380 1.19016 -0.31064 -0.14173 0.05111  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-3 N   
+17516 C CA  . HIS A-3 71  ? 1.46177 1.12575 1.14213 -0.30083 -0.15174 0.04772  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-3 CA  
+17517 C C   . HIS A-3 71  ? 1.58273 1.18854 1.22447 -0.30107 -0.17897 0.05469  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-3 C   
+17518 O O   . HIS A-3 71  ? 1.58966 1.17715 1.22028 -0.28900 -0.19593 0.05527  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-3 O   
+17519 C CB  . HIS A-3 71  ? 1.55505 1.24649 1.27057 -0.27196 -0.15032 0.03447  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-3 CB  
+17520 C CG  . HIS A-3 71  ? 1.75181 1.42247 1.46658 -0.25864 -0.16264 0.02881  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-3 CG  
+17521 N ND1 . HIS A-3 71  ? 1.58689 1.24714 1.29490 -0.27142 -0.15825 0.03111  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-3 ND1 
+17522 C CD2 . HIS A-3 71  ? 1.71903 1.37899 1.43986 -0.23338 -0.17966 0.01932  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-3 CD2 
+17523 C CE1 . HIS A-3 71  ? 1.44373 1.08613 1.15285 -0.25468 -0.17205 0.02414  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-3 CE1 
+17524 N NE2 . HIS A-3 71  ? 1.57063 1.21313 1.28781 -0.23117 -0.18525 0.01637  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-3 NE2 
+17525 N N   . LYS A-3 72  ? 1.65269 1.22834 1.27382 -0.31464 -0.18426 0.05948  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-3 N   
+17526 C CA  . LYS A-3 72  ? 1.58191 1.09559 1.16139 -0.31954 -0.21087 0.06779  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-3 CA  
+17527 C C   . LYS A-3 72  ? 1.75207 1.23763 1.29506 -0.33623 -0.22101 0.08038  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-3 C   
+17528 O O   . LYS A-3 72  ? 2.03413 1.46894 1.54525 -0.33128 -0.24796 0.08588  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-3 O   
+17529 C CB  . LYS A-3 72  ? 1.73553 1.22880 1.32221 -0.28731 -0.23364 0.05788  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-3 CB  
+17530 C CG  . LYS A-3 72  ? 2.03309 1.53626 1.64125 -0.27590 -0.22995 0.04780  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-3 CG  
+17531 C CD  . LYS A-3 72  ? 1.89068 1.39691 1.51972 -0.24053 -0.24532 0.03272  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-3 CD  
+17532 C CE  . LYS A-3 72  ? 1.87546 1.32495 1.47327 -0.22941 -0.27945 0.03442  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-3 CE  
+17533 N NZ  . LYS A-3 72  ? 2.04891 1.50631 1.67057 -0.19375 -0.29455 0.01598  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-3 NZ  
+17534 N N   . HIS A-3 73  ? 1.86227 1.37972 1.40874 -0.35595 -0.20058 0.08444  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-3 N   
+17535 C CA  . HIS A-3 73  ? 1.80573 1.30371 1.31838 -0.37463 -0.20656 0.09594  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-3 CA  
+17536 C C   . HIS A-3 73  ? 1.76620 1.24560 1.27335 -0.35088 -0.22820 0.09467  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-3 C   
+17537 O O   . HIS A-3 73  ? 1.96726 1.40401 1.43381 -0.36071 -0.24711 0.10554  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-3 O   
+17538 C CB  . HIS A-3 73  ? 1.87054 1.31827 1.33284 -0.40599 -0.21711 0.11028  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-3 CB  
+17539 C CG  . HIS A-3 73  ? 1.82211 1.29435 1.28810 -0.43444 -0.19380 0.11096  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-3 CG  
+17540 N ND1 . HIS A-3 73  ? 2.13088 1.56917 1.55526 -0.46830 -0.19712 0.12242  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-3 ND1 
+17541 C CD2 . HIS A-3 73  ? 1.81690 1.34481 1.32328 -0.43415 -0.16763 0.10061  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-3 CD2 
+17542 C CE1 . HIS A-3 73  ? 2.08126 1.55712 1.52282 -0.48713 -0.17313 0.11757  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-3 CE1 
+17543 N NE2 . HIS A-3 73  ? 1.90227 1.43154 1.39345 -0.46588 -0.15585 0.10433  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-3 NE2 
+17544 N N   . ASP A-3 74  ? 1.68193 1.19402 1.22922 -0.32021 -0.22583 0.08088  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-3 N   
+17545 C CA  . ASP A-3 74  ? 1.71950 1.22527 1.27015 -0.29530 -0.24387 0.07562  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-3 CA  
+17546 C C   . ASP A-3 74  ? 1.75709 1.31242 1.33277 -0.29537 -0.22458 0.07203  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-3 C   
+17547 O O   . ASP A-3 74  ? 1.64174 1.24688 1.25827 -0.28698 -0.20355 0.06211  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-3 O   
+17548 C CB  . ASP A-3 74  ? 1.85378 1.36425 1.43199 -0.26183 -0.25511 0.06051  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-3 CB  
+17549 C CG  . ASP A-3 74  ? 1.98230 1.48873 1.56615 -0.23478 -0.27515 0.05199  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-3 CG  
+17550 O OD1 . ASP A-3 74  ? 2.00689 1.55384 1.61450 -0.22873 -0.26281 0.04672  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-3 OD1 
+17551 O OD2 . ASP A-3 74  ? 1.95464 1.41705 1.51936 -0.21932 -0.30430 0.04965  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-3 OD2 
+17552 N N   . THR A-3 75  ? 1.62727 1.16700 1.17674 -0.30540 -0.23267 0.08033  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-3 N   
+17553 C CA  . THR A-3 75  ? 1.40539 0.98815 0.97485 -0.30670 -0.21650 0.07725  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-3 CA  
+17554 C C   . THR A-3 75  ? 1.62804 1.23158 1.22636 -0.27517 -0.22452 0.06440  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-3 C   
+17555 O O   . THR A-3 75  ? 1.56516 1.21111 1.18895 -0.27295 -0.20891 0.05904  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-3 O   
+17556 C CB  . THR A-3 75  ? 1.61620 1.17583 1.14455 -0.33200 -0.22118 0.09084  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-3 CB  
+17557 O OG1 . THR A-3 75  ? 2.04506 1.55226 1.53807 -0.32282 -0.25291 0.09654  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-3 OG1 
+17558 C CG2 . THR A-3 75  ? 1.76869 1.31457 1.26983 -0.36643 -0.21058 0.10185  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-3 CG2 
+17559 N N   . SER A-3 76  ? 1.57002 1.14644 1.16602 -0.25097 -0.24858 0.05793  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-3 N   
+17560 C CA  . SER A-3 76  ? 1.61376 1.21556 1.24055 -0.22078 -0.25551 0.04259  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-3 CA  
+17561 C C   . SER A-3 76  ? 1.65916 1.31842 1.33526 -0.21070 -0.23086 0.02966  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-3 C   
+17562 O O   . SER A-3 76  ? 1.61850 1.31894 1.32265 -0.20286 -0.21939 0.02171  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-3 O   
+17563 C CB  . SER A-3 76  ? 1.68710 1.24845 1.30155 -0.19661 -0.28773 0.03588  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-3 CB  
+17564 O OG  . SER A-3 76  ? 1.90698 1.50169 1.55788 -0.16676 -0.29166 0.01704  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-3 OG  
+17565 N N   . LYS A-3 77  ? 1.78697 1.44815 1.47245 -0.21166 -0.22317 0.02771  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-3 N   
+17566 C CA  . LYS A-3 77  ? 1.47636 1.18781 1.20360 -0.20487 -0.20024 0.01733  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-3 CA  
+17567 C C   . LYS A-3 77  ? 1.43744 1.18333 1.17642 -0.22518 -0.17374 0.02287  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-3 C   
+17568 O O   . LYS A-3 77  ? 1.28171 1.01311 0.99797 -0.24914 -0.16779 0.03459  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-3 O   
+17569 C CB  . LYS A-3 77  ? 1.58518 1.28674 1.31478 -0.20367 -0.19909 0.01541  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-3 CB  
+17570 C CG  . LYS A-3 77  ? 1.74579 1.41670 1.46825 -0.18143 -0.22505 0.00693  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-3 CG  
+17571 C CD  . LYS A-3 77  ? 1.96896 1.67439 1.72495 -0.15367 -0.22799 -0.01154 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-3 CD  
+17572 C CE  . LYS A-3 77  ? 1.90296 1.58215 1.65521 -0.12966 -0.25431 -0.02350 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-3 CE  
+17573 N NZ  . LYS A-3 77  ? 2.08665 1.70956 1.80077 -0.12787 -0.28444 -0.01652 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-3 NZ  
+17574 N N   . LYS A-3 78  ? 1.26395 1.05613 1.03849 -0.21603 -0.15827 0.01336  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-3 N   
+17575 C CA  . LYS A-3 78  ? 1.28803 1.11351 1.07687 -0.23187 -0.13527 0.01634  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-3 CA  
+17576 C C   . LYS A-3 78  ? 1.29027 1.13580 1.09666 -0.23899 -0.11666 0.01538  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-3 C   
+17577 O O   . LYS A-3 78  ? 1.34964 1.20164 1.17113 -0.22587 -0.11685 0.00824  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-3 O   
+17578 C CB  . LYS A-3 78  ? 1.21813 1.08005 1.03410 -0.22007 -0.12933 0.00731  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-3 CB  
+17579 C CG  . LYS A-3 78  ? 1.27189 1.16291 1.12015 -0.20066 -0.12512 -0.00604 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-3 CG  
+17580 C CD  . LYS A-3 78  ? 1.35503 1.28074 1.22733 -0.19195 -0.11988 -0.01475 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-3 CD  
+17581 C CE  . LYS A-3 78  ? 1.07576 1.02355 0.95570 -0.20903 -0.10153 -0.00937 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-3 CE  
+17582 N NZ  . LYS A-3 78  ? 1.49940 1.47897 1.40176 -0.20171 -0.09708 -0.01767 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-3 NZ  
+17583 N N   . ILE A-3 79  ? 1.29586 1.15201 1.09999 -0.25956 -0.10134 0.02148  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-3 N   
+17584 C CA  . ILE A-3 79  ? 0.93294 0.80961 0.75434 -0.26652 -0.08423 0.01983  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-3 CA  
+17585 C C   . ILE A-3 79  ? 1.07078 0.98869 0.92619 -0.25844 -0.06973 0.01208  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-3 C   
+17586 O O   . ILE A-3 79  ? 1.22152 1.15625 1.08412 -0.26036 -0.06539 0.01116  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-3 O   
+17587 C CB  . ILE A-3 79  ? 1.06118 0.93361 0.86684 -0.29154 -0.07525 0.02709  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-3 CB  
+17588 C CG1 . ILE A-3 79  ? 1.17579 1.00476 0.94435 -0.30261 -0.08980 0.03576  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-3 CG1 
+17589 C CG2 . ILE A-3 79  ? 0.93165 0.82808 0.75800 -0.29681 -0.05866 0.02331  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-3 CG2 
+17590 C CD1 . ILE A-3 79  ? 1.22057 1.04719 0.97199 -0.32985 -0.08055 0.04178  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-3 CD1 
+17591 N N   . GLU A-3 80  ? 1.05603 0.98904 0.93084 -0.25029 -0.06272 0.00671  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-3 N   
+17592 C CA  . GLU A-3 80  ? 1.02441 0.99251 0.92822 -0.24363 -0.05033 0.00020  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-3 CA  
+17593 C C   . GLU A-3 80  ? 0.93785 0.91774 0.85362 -0.24801 -0.03836 -0.00053 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-3 C   
+17594 O O   . GLU A-3 80  ? 1.00464 0.97339 0.91676 -0.24311 -0.04214 -0.00156 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-3 O   
+17595 C CB  . GLU A-3 80  ? 1.10470 1.08180 1.02060 -0.22426 -0.05765 -0.00821 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-3 CB  
+17596 C CG  . GLU A-3 80  ? 1.07738 1.08511 1.01433 -0.22059 -0.04995 -0.01345 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-3 CG  
+17597 C CD  . GLU A-3 80  ? 1.35865 1.37610 1.30540 -0.20281 -0.05889 -0.02341 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-3 CD  
+17598 O OE1 . GLU A-3 80  ? 1.24464 1.24376 1.18172 -0.19182 -0.07252 -0.02683 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-3 OE1 
+17599 O OE2 . GLU A-3 80  ? 1.49940 1.54357 1.46413 -0.19984 -0.05285 -0.02904 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-3 OE2 
+17600 N N   . ILE A-3 81  ? 0.75414 0.75542 0.68380 -0.25655 -0.02534 -0.00068 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-3 N   
+17601 C CA  . ILE A-3 81  ? 0.85376 0.86678 0.79553 -0.26010 -0.01515 -0.00195 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-3 CA  
+17602 C C   . ILE A-3 81  ? 0.90910 0.94832 0.87297 -0.25622 -0.00628 -0.00574 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-3 C   
+17603 O O   . ILE A-3 81  ? 0.89340 0.94413 0.86357 -0.26205 -0.00179 -0.00596 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-3 O   
+17604 C CB  . ILE A-3 81  ? 0.81745 0.82744 0.75228 -0.27623 -0.00991 0.00065  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-3 CB  
+17605 C CG1 . ILE A-3 81  ? 0.78093 0.76321 0.69088 -0.28342 -0.01856 0.00525  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-3 CG1 
+17606 C CG2 . ILE A-3 81  ? 0.79012 0.81319 0.73941 -0.27749 -0.00128 -0.00235 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-3 CG2 
+17607 C CD1 . ILE A-3 81  ? 0.80258 0.78521 0.70484 -0.30187 -0.01264 0.00642  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-3 CD1 
+17608 N N   . ILE A-3 82  ? 0.74087 0.78897 0.71516 -0.24752 -0.00400 -0.00884 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-3 N   
+17609 C CA  . ILE A-3 82  ? 0.75183 0.82186 0.74366 -0.24532 0.00353  -0.01160 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-3 CA  
+17610 C C   . ILE A-3 82  ? 0.88276 0.95689 0.88069 -0.24821 0.00998  -0.01102 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-3 C   
+17611 O O   . ILE A-3 82  ? 0.95648 1.02235 0.94885 -0.24494 0.00797  -0.01113 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-3 O   
+17612 C CB  . ILE A-3 82  ? 0.58847 0.66882 0.58619 -0.23392 0.00056  -0.01676 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-3 CB  
+17613 C CG1 . ILE A-3 82  ? 0.61645 0.69111 0.60790 -0.22878 -0.00860 -0.01858 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-3 CG1 
+17614 C CG2 . ILE A-3 82  ? 0.74034 0.84315 0.75386 -0.23550 0.00914  -0.01893 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-3 CG2 
+17615 C CD1 . ILE A-3 82  ? 0.92195 0.97536 0.89851 -0.22071 -0.02096 -0.01956 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-3 CD1 
+17616 N N   . LEU A-3 83  ? 0.82940 0.91484 0.83816 -0.25373 0.01633  -0.01083 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-3 N   
+17617 C CA  . LEU A-3 83  ? 0.61886 0.70680 0.63309 -0.25576 0.02048  -0.01035 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-3 CA  
+17618 C C   . LEU A-3 83  ? 0.87216 0.97288 0.89525 -0.25438 0.02439  -0.01064 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-3 C   
+17619 O O   . LEU A-3 83  ? 0.99244 1.10157 1.02326 -0.25775 0.02656  -0.01110 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-3 O   
+17620 C CB  . LEU A-3 83  ? 0.76771 0.85541 0.78607 -0.26359 0.02236  -0.01099 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-3 CB  
+17621 C CG  . LEU A-3 83  ? 0.74914 0.83766 0.77371 -0.26451 0.02400  -0.01155 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-3 CG  
+17622 C CD1 . LEU A-3 83  ? 0.92166 1.00141 0.93879 -0.26155 0.02216  -0.01100 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-3 CD1 
+17623 C CD2 . LEU A-3 83  ? 0.64603 0.73836 0.67837 -0.27038 0.02447  -0.01553 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-3 CD2 
+17624 N N   . THR A-3 84  ? 0.91957 1.02206 0.94053 -0.25073 0.02538  -0.01065 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-3 N   
+17625 C CA  . THR A-3 84  ? 0.91738 1.03216 0.94332 -0.25235 0.02974  -0.01057 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-3 CA  
+17626 C C   . THR A-3 84  ? 0.76723 0.87651 0.79371 -0.25840 0.03125  -0.00680 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-3 C   
+17627 O O   . THR A-3 84  ? 0.72859 0.82784 0.75013 -0.25754 0.02918  -0.00565 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-3 O   
+17628 C CB  . THR A-3 84  ? 0.70134 0.82358 0.72348 -0.24651 0.03021  -0.01374 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-3 CB  
+17629 O OG1 . THR A-3 84  ? 0.94725 1.07149 0.96891 -0.23859 0.02572  -0.01870 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-3 OG1 
+17630 C CG2 . THR A-3 84  ? 0.76066 0.89935 0.78676 -0.25121 0.03597  -0.01443 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-3 CG2 
+17631 N N   . LEU A-3 85  ? 0.68971 0.80417 0.72178 -0.26427 0.03356  -0.00533 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-3 N   
+17632 C CA  . LEU A-3 85  ? 0.70785 0.81312 0.73954 -0.26958 0.03218  -0.00188 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-3 CA  
+17633 C C   . LEU A-3 85  ? 1.05804 1.16705 1.08498 -0.27570 0.03513  0.00169  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-3 C   
+17634 O O   . LEU A-3 85  ? 0.93610 1.05990 0.96509 -0.27778 0.03966  0.00001  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-3 O   
+17635 C CB  . LEU A-3 85  ? 0.80263 0.90586 0.84360 -0.27268 0.03014  -0.00346 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-3 CB  
+17636 C CG  . LEU A-3 85  ? 0.71473 0.81590 0.75918 -0.27002 0.02792  -0.00754 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-3 CG  
+17637 C CD1 . LEU A-3 85  ? 0.71928 0.82082 0.77363 -0.27329 0.02577  -0.01104 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-3 CD1 
+17638 C CD2 . LEU A-3 85  ? 0.92049 1.01283 0.95909 -0.26707 0.02538  -0.00785 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-3 CD2 
+17639 N N   . ASP A-3 86  ? 1.05436 1.15003 1.07408 -0.27929 0.03196  0.00612  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-3 N   
+17640 C CA  . ASP A-3 86  ? 0.88148 0.97576 0.89147 -0.28806 0.03370  0.01134  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-3 CA  
+17641 C C   . ASP A-3 86  ? 0.95160 1.03051 0.96190 -0.29462 0.02818  0.01515  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-3 C   
+17642 O O   . ASP A-3 86  ? 0.99857 1.06141 1.00917 -0.29101 0.02051  0.01517  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-3 O   
+17643 C CB  . ASP A-3 86  ? 1.25485 1.34273 1.25124 -0.28705 0.03268  0.01414  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-3 CB  
+17644 C CG  . ASP A-3 86  ? 1.30673 1.39319 1.28883 -0.29860 0.03486  0.02022  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-3 CG  
+17645 O OD1 . ASP A-3 86  ? 1.29762 1.36740 1.27373 -0.30631 0.02982  0.02610  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-3 OD1 
+17646 O OD2 . ASP A-3 86  ? 1.23364 1.33544 1.20950 -0.30054 0.04107  0.01859  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-3 OD2 
+17647 N N   . LEU A-3 87  ? 0.91269 0.99688 0.92355 -0.30400 0.03123  0.01713  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-3 N   
+17648 C CA  . LEU A-3 87  ? 0.96718 1.03503 0.97769 -0.31105 0.02501  0.02056  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-3 CA  
+17649 C C   . LEU A-3 87  ? 1.21378 1.27098 1.20647 -0.32472 0.02462  0.02900  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-3 C   
+17650 O O   . LEU A-3 87  ? 1.18518 1.23270 1.17576 -0.33457 0.02173  0.03238  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-3 O   
+17651 C CB  . LEU A-3 87  ? 1.02119 1.10078 1.04648 -0.31248 0.02756  0.01595  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-3 CB  
+17652 C CG  . LEU A-3 87  ? 0.98258 1.07369 1.02238 -0.30181 0.02856  0.00829  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-3 CG  
+17653 C CD1 . LEU A-3 87  ? 0.85521 0.95979 0.90687 -0.30447 0.03164  0.00425  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-3 CD1 
+17654 C CD2 . LEU A-3 87  ? 0.75531 0.83246 0.79941 -0.29507 0.02060  0.00538  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-3 CD2 
+17655 N N   . SER A-3 88  ? 1.21836 1.27659 1.19661 -0.32662 0.02725  0.03246  ? ? ? ? ? ? 78  SER A-3 N   
+17656 C CA  . SER A-3 88  ? 1.05331 1.10249 1.01077 -0.34212 0.02770  0.04098  ? ? ? ? ? ? 78  SER A-3 CA  
+17657 C C   . SER A-3 88  ? 1.21713 1.23034 1.16101 -0.34556 0.01394  0.04871  ? ? ? ? ? ? 78  SER A-3 C   
+17658 O O   . SER A-3 88  ? 1.36596 1.36392 1.29344 -0.36087 0.01112  0.05681  ? ? ? ? ? ? 78  SER A-3 O   
+17659 C CB  . SER A-3 88  ? 1.14455 1.20688 1.08987 -0.34297 0.03426  0.04122  ? ? ? ? ? ? 78  SER A-3 CB  
+17660 O OG  . SER A-3 88  ? 1.40890 1.46089 1.35313 -0.33009 0.02844  0.04005  ? ? ? ? ? ? 78  SER A-3 OG  
+17661 N N   . ASN A-3 89  ? 1.16053 1.15930 1.10984 -0.33203 0.00440  0.04585  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-3 N   
+17662 C CA  . ASN A-3 89  ? 1.32479 1.28939 1.26176 -0.33239 -0.01108 0.05111  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-3 CA  
+17663 C C   . ASN A-3 89  ? 1.21351 1.16567 1.16380 -0.33018 -0.01995 0.04743  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-3 C   
+17664 O O   . ASN A-3 89  ? 1.18579 1.11785 1.13939 -0.32110 -0.03375 0.04420  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-3 O   
+17665 C CB  . ASN A-3 89  ? 1.17622 1.13317 1.11293 -0.31885 -0.01814 0.04784  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-3 CB  
+17666 C CG  . ASN A-3 89  ? 1.65289 1.61798 1.57390 -0.32122 -0.01160 0.05166  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-3 CG  
+17667 O OD1 . ASN A-3 89  ? 1.81091 1.80220 1.74049 -0.31736 -0.00004 0.04664  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-3 OD1 
+17668 N ND2 . ASN A-3 89  ? 1.85368 1.79499 1.75095 -0.32683 -0.02040 0.05993  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-3 ND2 
+17669 N N   . TYR A-3 90  ? 0.95679 0.92293 0.91612 -0.33762 -0.01247 0.04617  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-3 N   
+17670 C CA  . TYR A-3 90  ? 1.05485 1.01320 1.02891 -0.33514 -0.01972 0.04105  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-3 CA  
+17671 C C   . TYR A-3 90  ? 1.13329 1.05346 1.09253 -0.34110 -0.03648 0.04726  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-3 C   
+17672 O O   . TYR A-3 90  ? 1.19569 1.10256 1.16705 -0.33273 -0.04848 0.04048  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-3 O   
+17673 C CB  . TYR A-3 90  ? 1.06649 1.04770 1.05091 -0.34331 -0.00821 0.03903  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-3 CB  
+17674 C CG  . TYR A-3 90  ? 1.26959 1.23508 1.25780 -0.34994 -0.01614 0.03895  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-3 CG  
+17675 C CD1 . TYR A-3 90  ? 1.40191 1.36701 1.41020 -0.33886 -0.02295 0.02904  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-3 CD1 
+17676 C CD2 . TYR A-3 90  ? 1.14618 1.09774 1.11724 -0.36843 -0.01690 0.04812  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-3 CD2 
+17677 C CE1 . TYR A-3 90  ? 1.16240 1.11296 1.17492 -0.34404 -0.03113 0.02766  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-3 CE1 
+17678 C CE2 . TYR A-3 90  ? 1.39746 1.33203 1.37127 -0.37498 -0.02524 0.04802  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-3 CE2 
+17679 C CZ  . TYR A-3 90  ? 1.25188 1.18568 1.24713 -0.36178 -0.03276 0.03747  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-3 CZ  
+17680 O OH  . TYR A-3 90  ? 1.25559 1.17241 1.25437 -0.36751 -0.04191 0.03610  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-3 OH  
+17681 N N   . GLU A-3 91  ? 1.50950 1.41106 1.44160 -0.35563 -0.03852 0.05945  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-3 N   
+17682 C CA  . GLU A-3 91  ? 1.57386 1.43408 1.48735 -0.36390 -0.05593 0.06721  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-3 CA  
+17683 C C   . GLU A-3 91  ? 1.44807 1.28076 1.36033 -0.34860 -0.07520 0.06378  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-3 C   
+17684 O O   . GLU A-3 91  ? 1.56612 1.36650 1.47469 -0.34739 -0.09340 0.06373  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-3 O   
+17685 C CB  . GLU A-3 91  ? 1.26225 1.10916 1.14287 -0.38578 -0.05296 0.08198  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-3 CB  
+17686 C CG  . GLU A-3 91  ? 1.39882 1.25031 1.27475 -0.40617 -0.04550 0.08665  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-3 CG  
+17687 C CD  . GLU A-3 91  ? 1.80952 1.62638 1.68439 -0.40932 -0.06254 0.08789  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-3 CD  
+17688 O OE1 . GLU A-3 91  ? 1.97201 1.75146 1.83751 -0.40119 -0.08288 0.08961  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-3 OE1 
+17689 O OE2 . GLU A-3 91  ? 2.12044 1.94750 2.00454 -0.41911 -0.05662 0.08603  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-3 OE2 
+17690 N N   . LYS A-3 92  ? 1.30793 1.15263 1.22389 -0.33637 -0.07274 0.05968  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-3 N   
+17691 C CA  . LYS A-3 92  ? 1.38804 1.20964 1.30274 -0.32204 -0.09090 0.05528  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-3 CA  
+17692 C C   . LYS A-3 92  ? 1.39108 1.23834 1.33435 -0.30299 -0.08801 0.03962  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-3 C   
+17693 O O   . LYS A-3 92  ? 1.67038 1.50511 1.61605 -0.29026 -0.10168 0.03326  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-3 O   
+17694 C CB  . LYS A-3 92  ? 1.60702 1.41042 1.49199 -0.32744 -0.09508 0.06644  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-3 CB  
+17695 C CG  . LYS A-3 92  ? 1.95151 1.72123 1.80230 -0.34756 -0.10258 0.08255  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-3 CG  
+17696 C CD  . LYS A-3 92  ? 2.10509 1.83295 1.95105 -0.34518 -0.12661 0.08262  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-3 CD  
+17697 C CE  . LYS A-3 92  ? 2.26880 1.95722 2.07568 -0.36741 -0.13592 0.10042  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-3 CE  
+17698 N NZ  . LYS A-3 92  ? 2.23425 1.90552 2.00874 -0.37327 -0.14014 0.11165  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-3 NZ  
+17699 N N   . ASP A-3 93  ? 1.34874 1.23102 1.31254 -0.30139 -0.07140 0.03293  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-3 N   
+17700 C CA  . ASP A-3 93  ? 1.43124 1.33779 1.41951 -0.28685 -0.06771 0.01888  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-3 CA  
+17701 C C   . ASP A-3 93  ? 1.29484 1.20937 1.30583 -0.28239 -0.07048 0.00763  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-3 C   
+17702 O O   . ASP A-3 93  ? 1.24398 1.16977 1.25970 -0.29033 -0.06144 0.00953  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-3 O   
+17703 C CB  . ASP A-3 93  ? 1.22061 1.15815 1.21262 -0.28807 -0.04874 0.01945  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-3 CB  
+17704 C CG  . ASP A-3 93  ? 1.18414 1.14222 1.19543 -0.27576 -0.04570 0.00700  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-3 CG  
+17705 O OD1 . ASP A-3 93  ? 1.24502 1.19685 1.26719 -0.26629 -0.05736 -0.00302 ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-3 OD1 
+17706 O OD2 . ASP A-3 93  ? 1.10714 1.08772 1.12232 -0.27602 -0.03225 0.00650  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-3 OD2 
+17707 N N   . GLU A-3 94  ? 1.23451 1.14575 1.26043 -0.26948 -0.08300 -0.00560 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-3 N   
+17708 C CA  . GLU A-3 94  ? 1.05786 0.97864 1.10625 -0.26438 -0.08668 -0.01888 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-3 CA  
+17709 C C   . GLU A-3 94  ? 1.13463 1.09314 1.20149 -0.26311 -0.06984 -0.02696 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-3 C   
+17710 O O   . GLU A-3 94  ? 1.14406 1.11493 1.22308 -0.26574 -0.06531 -0.03164 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-3 O   
+17711 C CB  . GLU A-3 94  ? 1.15999 1.06810 1.21944 -0.25050 -0.10634 -0.03313 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-3 CB  
+17712 C CG  . GLU A-3 94  ? 1.21194 1.11159 1.28514 -0.24718 -0.11841 -0.04330 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-3 CG  
+17713 C CD  . GLU A-3 94  ? 1.47123 1.33744 1.52464 -0.25851 -0.12617 -0.02912 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-3 CD  
+17714 O OE1 . GLU A-3 94  ? 1.26065 1.09879 1.28827 -0.26464 -0.13252 -0.01484 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-3 OE1 
+17715 O OE2 . GLU A-3 94  ? 1.57840 1.44671 1.64083 -0.26264 -0.12562 -0.03216 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-3 OE2 
+17716 N N   . ASP A-3 95  ? 1.26220 1.23753 1.32987 -0.25964 -0.06136 -0.02851 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-3 N   
+17717 C CA  . ASP A-3 95  ? 0.86077 0.86721 0.94144 -0.25990 -0.04685 -0.03462 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-3 CA  
+17718 C C   . ASP A-3 95  ? 0.91173 0.92726 0.98538 -0.26949 -0.03320 -0.02421 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-3 C   
+17719 O O   . ASP A-3 95  ? 1.12843 1.16502 1.21233 -0.27067 -0.02401 -0.02882 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-3 O   
+17720 C CB  . ASP A-3 95  ? 0.91993 0.93803 1.00062 -0.25519 -0.04253 -0.03807 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-3 CB  
+17721 C CG  . ASP A-3 95  ? 1.22565 1.24356 1.31845 -0.24529 -0.05458 -0.05258 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-3 CG  
+17722 O OD1 . ASP A-3 95  ? 1.31012 1.31454 1.40919 -0.24052 -0.06851 -0.05912 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-3 OD1 
+17723 O OD2 . ASP A-3 95  ? 1.08187 1.11329 1.17842 -0.24218 -0.05094 -0.05854 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-3 OD2 
+17724 N N   . THR A-3 96  ? 1.06942 1.07067 1.12526 -0.27676 -0.03203 -0.01107 ? ? ? ? ? ? 86  THR A-3 N   
+17725 C CA  . THR A-3 96  ? 1.04028 1.05287 1.09181 -0.28575 -0.02012 -0.00379 ? ? ? ? ? ? 86  THR A-3 CA  
+17726 C C   . THR A-3 96  ? 1.02615 1.04044 1.08788 -0.28980 -0.02149 -0.00712 ? ? ? ? ? ? 86  THR A-3 C   
+17727 O O   . THR A-3 96  ? 1.03638 1.07033 1.10577 -0.29229 -0.01184 -0.00892 ? ? ? ? ? ? 86  THR A-3 O   
+17728 C CB  . THR A-3 96  ? 1.10618 1.10607 1.13667 -0.29445 -0.01856 0.00898  ? ? ? ? ? ? 86  THR A-3 CB  
+17729 O OG1 . THR A-3 96  ? 1.15033 1.15234 1.17229 -0.29029 -0.01597 0.01108  ? ? ? ? ? ? 86  THR A-3 OG1 
+17730 C CG2 . THR A-3 96  ? 0.79981 0.81535 0.82853 -0.30401 -0.00669 0.01363  ? ? ? ? ? ? 86  THR A-3 CG2 
+17731 N N   . LYS A-3 97  ? 1.06042 1.05284 1.12205 -0.28983 -0.03487 -0.00859 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-3 N   
+17732 C CA  . LYS A-3 97  ? 0.95960 0.95163 1.03168 -0.29303 -0.03797 -0.01309 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-3 CA  
+17733 C C   . LYS A-3 97  ? 1.05440 1.06946 1.14822 -0.28520 -0.03541 -0.02755 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-3 C   
+17734 O O   . LYS A-3 97  ? 1.13764 1.16275 1.24126 -0.28830 -0.03254 -0.03153 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-3 O   
+17735 C CB  . LYS A-3 97  ? 0.97182 0.93095 1.03769 -0.29356 -0.05576 -0.01222 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-3 CB  
+17736 C CG  . LYS A-3 97  ? 1.08962 1.02307 1.12955 -0.30468 -0.05896 0.00342  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-3 CG  
+17737 C CD  . LYS A-3 97  ? 1.41362 1.30938 1.44343 -0.30144 -0.08018 0.00416  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-3 CD  
+17738 C CE  . LYS A-3 97  ? 1.31844 1.18688 1.31773 -0.31455 -0.08357 0.02104  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-3 CE  
+17739 N NZ  . LYS A-3 97  ? 1.48587 1.31379 1.47157 -0.31005 -0.10648 0.02262  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-3 NZ  
+17740 N N   . LYS A-3 98  ? 0.94107 0.96583 1.04195 -0.27632 -0.03616 -0.03596 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-3 N   
+17741 C CA  . LYS A-3 98  ? 0.88532 0.93538 1.00371 -0.27204 -0.03141 -0.04921 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-3 CA  
+17742 C C   . LYS A-3 98  ? 1.04386 1.11415 1.16100 -0.27777 -0.01682 -0.04472 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-3 C   
+17743 O O   . LYS A-3 98  ? 1.27814 1.36281 1.40569 -0.27923 -0.01370 -0.05112 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-3 O   
+17744 C CB  . LYS A-3 98  ? 0.65981 0.71870 0.78330 -0.26460 -0.03288 -0.05811 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-3 CB  
+17745 C CG  . LYS A-3 98  ? 0.93070 0.97713 1.06228 -0.25581 -0.04883 -0.06916 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-3 CG  
+17746 C CD  . LYS A-3 98  ? 0.86520 0.93272 1.00863 -0.24986 -0.04744 -0.08334 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-3 CD  
+17747 C CE  . LYS A-3 98  ? 0.94068 0.99429 1.07909 -0.24294 -0.05708 -0.08420 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-3 CE  
+17748 N NZ  . LYS A-3 98  ? 1.21055 1.24405 1.35503 -0.23424 -0.07659 -0.09263 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-3 NZ  
+17749 N N   . LEU A-3 99  ? 0.83352 0.90490 0.93778 -0.28029 -0.00892 -0.03460 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-3 N   
+17750 C CA  . LEU A-3 99  ? 1.02181 1.11044 1.12429 -0.28366 0.00246  -0.03130 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-3 CA  
+17751 C C   . LEU A-3 99  ? 1.07850 1.16875 1.18190 -0.29008 0.00489  -0.02753 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-3 C   
+17752 O O   . LEU A-3 99  ? 1.06619 1.17241 1.17571 -0.29126 0.01032  -0.03072 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-3 O   
+17753 C CB  . LEU A-3 99  ? 0.67468 0.76284 0.76410 -0.28330 0.00813  -0.02323 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-3 CB  
+17754 C CG  . LEU A-3 99  ? 0.88632 0.98939 0.97258 -0.28458 0.01728  -0.02045 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-3 CG  
+17755 C CD1 . LEU A-3 99  ? 0.94449 1.06060 1.03691 -0.28273 0.01952  -0.02764 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-3 CD1 
+17756 C CD2 . LEU A-3 99  ? 0.66179 0.76228 0.73589 -0.28304 0.02064  -0.01403 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-3 CD2 
+17757 N N   . ILE A-3 100 ? 0.95807 1.03150 1.05422 -0.29531 0.00051  -0.02078 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-3 N   
+17758 C CA  . ILE A-3 100 ? 0.79958 0.87516 0.89584 -0.30379 0.00332  -0.01727 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-3 CA  
+17759 C C   . ILE A-3 100 ? 0.85655 0.93741 0.96776 -0.30311 -0.00042 -0.02648 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-3 C   
+17760 O O   . ILE A-3 100 ? 1.07727 1.17197 1.19387 -0.30716 0.00502  -0.02769 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-3 O   
+17761 C CB  . ILE A-3 100 ? 0.94448 0.99794 1.02691 -0.31234 -0.00162 -0.00789 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-3 CB  
+17762 C CG1 . ILE A-3 100 ? 0.89113 0.94130 0.95823 -0.31297 0.00215  0.00009  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-3 CG1 
+17763 C CG2 . ILE A-3 100 ? 0.80204 0.86022 0.88389 -0.32381 0.00267  -0.00454 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-3 CG2 
+17764 C CD1 . ILE A-3 100 ? 1.08906 1.16226 1.15474 -0.31437 0.01456  0.00172  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-3 CD1 
+17765 N N   . SER A-3 101 ? 0.84218 0.91393 0.96131 -0.29726 -0.01026 -0.03472 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-3 N   
+17766 C CA  . SER A-3 101 ? 0.94966 1.02596 1.08363 -0.29614 -0.01527 -0.04529 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-3 CA  
+17767 C C   . SER A-3 101 ? 0.85521 0.95895 0.99892 -0.29415 -0.00668 -0.05281 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-3 C   
+17768 O O   . SER A-3 101 ? 1.18351 1.29605 1.33728 -0.29585 -0.00710 -0.05929 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-3 O   
+17769 C CB  . SER A-3 101 ? 0.88633 0.94944 1.02801 -0.28843 -0.02878 -0.05525 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-3 CB  
+17770 O OG  . SER A-3 101 ? 1.01223 1.08733 1.15751 -0.28112 -0.02693 -0.06187 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-3 OG  
+17771 N N   . VAL A-3 102 ? 0.77901 0.89471 0.91825 -0.29126 0.00028  -0.05183 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-3 N   
+17772 C CA  . VAL A-3 102 ? 0.81046 0.94813 0.95394 -0.29088 0.00722  -0.05729 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-3 CA  
+17773 C C   . VAL A-3 102 ? 0.83842 0.98404 0.97422 -0.29431 0.01521  -0.04910 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-3 C   
+17774 O O   . VAL A-3 102 ? 0.90579 1.06566 1.04554 -0.29555 0.01842  -0.05268 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-3 O   
+17775 C CB  . VAL A-3 102 ? 0.64285 0.78746 0.78469 -0.28718 0.00874  -0.06197 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-3 CB  
+17776 C CG1 . VAL A-3 102 ? 0.74916 0.91305 0.89024 -0.28939 0.01535  -0.06585 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-3 CG1 
+17777 C CG2 . VAL A-3 102 ? 0.67661 0.81830 0.82951 -0.28271 0.00016  -0.07363 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-3 CG2 
+17778 N N   . VAL A-3 103 ? 0.90256 1.04031 1.02768 -0.29541 0.01777  -0.03936 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-3 N   
+17779 C CA  . VAL A-3 103 ? 0.84592 0.99386 0.96555 -0.29691 0.02435  -0.03427 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-3 CA  
+17780 C C   . VAL A-3 103 ? 0.83548 0.99009 0.96193 -0.30232 0.02522  -0.03536 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-3 C   
+17781 O O   . VAL A-3 103 ? 0.88835 1.05787 1.01682 -0.30203 0.02896  -0.03706 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-3 O   
+17782 C CB  . VAL A-3 103 ? 0.84154 0.98225 0.94968 -0.29686 0.02669  -0.02604 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-3 CB  
+17783 C CG1 . VAL A-3 103 ? 0.91630 1.06998 1.02196 -0.29818 0.03232  -0.02363 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-3 CG1 
+17784 C CG2 . VAL A-3 103 ? 0.68922 0.82633 0.79082 -0.29126 0.02653  -0.02570 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-3 CG2 
+17785 N N   . LYS A-3 104 ? 0.77511 0.91738 0.90445 -0.30748 0.02064  -0.03463 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-3 N   
+17786 C CA  . LYS A-3 104 ? 0.90677 1.05256 1.04296 -0.31443 0.02029  -0.03632 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-3 CA  
+17787 C C   . LYS A-3 104 ? 0.75756 0.91608 0.88972 -0.31964 0.02764  -0.03187 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-3 C   
+17788 O O   . LYS A-3 104 ? 1.08219 1.23392 1.20468 -0.32465 0.02963  -0.02493 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-3 O   
+17789 C CB  . LYS A-3 104 ? 0.77355 0.93167 0.92206 -0.31145 0.01880  -0.04625 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-3 CB  
+17790 C CG  . LYS A-3 104 ? 0.62282 0.77955 0.78044 -0.31775 0.01534  -0.05008 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-3 CG  
+17791 C CD  . LYS A-3 104 ? 0.98349 1.15725 1.15234 -0.31472 0.01545  -0.06014 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-3 CD  
+17792 C CE  . LYS A-3 104 ? 0.92600 1.09494 1.10566 -0.31933 0.00947  -0.06633 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-3 CE  
+17793 N NZ  . LYS A-3 104 ? 1.17729 1.36551 1.36755 -0.31681 0.01017  -0.07667 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-3 NZ  
+17794 N N   . GLY A-3 105 ? 0.76324 0.94163 0.90241 -0.31841 0.03135  -0.03679 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A-3 N   
+17795 C CA  . GLY A-3 105 ? 0.87365 1.06819 1.01251 -0.32247 0.03732  -0.03600 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A-3 CA  
+17796 C C   . GLY A-3 105 ? 0.85436 1.06072 0.98795 -0.31460 0.04097  -0.03575 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A-3 C   
+17797 O O   . GLY A-3 105 ? 0.99186 1.21543 1.12749 -0.31599 0.04512  -0.03802 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A-3 O   
+17798 N N   . ALA A-3 106 ? 0.52061 0.71869 0.64784 -0.30644 0.03889  -0.03422 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-3 N   
+17799 C CA  . ALA A-3 106 ? 0.72589 0.93025 0.84636 -0.29869 0.04036  -0.03371 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-3 CA  
+17800 C C   . ALA A-3 106 ? 0.95441 1.15832 1.06803 -0.30077 0.04386  -0.02955 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-3 C   
+17801 O O   . ALA A-3 106 ? 0.88546 1.09641 0.99489 -0.29395 0.04466  -0.03075 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-3 O   
+17802 C CB  . ALA A-3 106 ? 0.60498 0.79868 0.71877 -0.29206 0.03708  -0.03280 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-3 CB  
+17803 N N   . ARG A-3 107 ? 0.98801 1.18317 1.09921 -0.31020 0.04509  -0.02511 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-3 N   
+17804 C CA  . ARG A-3 107 ? 0.79607 0.99219 0.89877 -0.31502 0.04906  -0.02108 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-3 CA  
+17805 C C   . ARG A-3 107 ? 0.88644 1.10164 0.99373 -0.32520 0.05460  -0.02410 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-3 C   
+17806 O O   . ARG A-3 107 ? 1.03258 1.25168 1.14792 -0.33176 0.05429  -0.02655 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-3 O   
+17807 C CB  . ARG A-3 107 ? 0.69861 0.87070 0.79151 -0.32066 0.04591  -0.01338 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-3 CB  
+17808 C CG  . ARG A-3 107 ? 1.08101 1.23791 1.16990 -0.31129 0.04117  -0.01187 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-3 CG  
+17809 C CD  . ARG A-3 107 ? 0.99953 1.13262 1.08152 -0.31535 0.03546  -0.00649 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-3 CD  
+17810 N NE  . ARG A-3 107 ? 0.99965 1.12631 1.06815 -0.32207 0.03735  0.00023  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-3 NE  
+17811 C CZ  . ARG A-3 107 ? 0.90630 1.02296 0.96730 -0.33464 0.03634  0.00550  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-3 CZ  
+17812 N NH1 . ARG A-3 107 ? 1.09872 1.20908 1.16548 -0.34124 0.03277  0.00467  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-3 NH1 
+17813 N NH2 . ARG A-3 107 ? 1.04504 1.15678 1.09086 -0.34171 0.03851  0.01183  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-3 NH2 
+17814 N N   . THR A-3 108 ? 0.93149 1.16058 1.03414 -0.32703 0.05986  -0.02517 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-3 N   
+17815 C CA  . THR A-3 108 ? 0.94290 1.19322 1.04832 -0.33954 0.06662  -0.02877 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-3 CA  
+17816 C C   . THR A-3 108 ? 1.09626 1.33598 1.18626 -0.35309 0.06985  -0.02069 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-3 C   
+17817 O O   . THR A-3 108 ? 0.81792 1.04259 0.89672 -0.34854 0.06789  -0.01516 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-3 O   
+17818 C CB  . THR A-3 108 ? 0.95892 1.24099 1.07303 -0.33146 0.07030  -0.04010 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-3 CB  
+17819 O OG1 . THR A-3 108 ? 1.31336 1.62129 1.43381 -0.34466 0.07728  -0.04636 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-3 OG1 
+17820 C CG2 . THR A-3 108 ? 1.01169 1.29502 1.11701 -0.32437 0.07141  -0.04000 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-3 CG2 
+17821 N N   . SER A-3 109 ? 1.11414 1.36085 1.20208 -0.37102 0.07442  -0.01978 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-3 N   
+17822 C CA  . SER A-3 109 ? 0.90729 1.13973 0.97629 -0.38727 0.07643  -0.01039 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-3 CA  
+17823 C C   . SER A-3 109 ? 0.97625 1.23019 1.03838 -0.38835 0.08398  -0.01375 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-3 C   
+17824 O O   . SER A-3 109 ? 1.14463 1.38309 1.18840 -0.39565 0.08403  -0.00534 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-3 O   
+17825 C CB  . SER A-3 109 ? 0.92386 1.15560 0.98992 -0.40887 0.07876  -0.00788 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-3 CB  
+17826 O OG  . SER A-3 109 ? 1.56485 1.83483 1.64496 -0.41377 0.08711  -0.01953 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-3 OG  
+17827 N N   . ALA A-3 110 ? 1.05534 1.34484 1.13184 -0.38041 0.08931  -0.02695 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-3 N   
+17828 C CA  . ALA A-3 110 ? 0.81231 1.12614 0.88497 -0.37983 0.09592  -0.03341 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-3 CA  
+17829 C C   . ALA A-3 110 ? 0.77928 1.07485 0.84348 -0.36475 0.09089  -0.02915 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-3 C   
+17830 O O   . ALA A-3 110 ? 1.36840 1.66623 1.41952 -0.36966 0.09453  -0.02712 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-3 O   
+17831 C CB  . ALA A-3 110 ? 0.89325 1.24874 0.98588 -0.37135 0.09991  -0.05112 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-3 CB  
+17832 N N   . ASN A-3 111 ? 0.92629 1.20466 0.99696 -0.34763 0.08281  -0.02811 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-3 N   
+17833 C CA  . ASN A-3 111 ? 0.98907 1.24833 1.05232 -0.33426 0.07748  -0.02407 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-3 CA  
+17834 C C   . ASN A-3 111 ? 0.89338 1.11650 0.94920 -0.33466 0.07031  -0.01255 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-3 C   
+17835 O O   . ASN A-3 111 ? 0.73014 0.93909 0.78817 -0.32160 0.06433  -0.01179 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-3 O   
+17836 C CB  . ASN A-3 111 ? 0.63151 0.90101 0.70635 -0.31474 0.07341  -0.03344 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-3 CB  
+17837 C CG  . ASN A-3 111 ? 1.13957 1.44554 1.22440 -0.31110 0.07787  -0.04778 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-3 CG  
+17838 O OD1 . ASN A-3 111 ? 1.32993 1.65545 1.41085 -0.32131 0.08528  -0.05135 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-3 OD1 
+17839 N ND2 . ASN A-3 111 ? 0.95066 1.26661 1.04791 -0.29665 0.07269  -0.05702 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-3 ND2 
+17840 N N   . ALA A-3 112 ? 0.93546 1.14344 0.98192 -0.35029 0.07016  -0.00434 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-3 N   
+17841 C CA  . ALA A-3 112 ? 0.98185 1.15671 1.02342 -0.35002 0.06151  0.00408  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-3 CA  
+17842 C C   . ALA A-3 112 ? 0.84242 0.99696 0.87293 -0.34215 0.05644  0.00932  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-3 C   
+17843 O O   . ALA A-3 112 ? 0.97292 1.10526 1.00433 -0.33620 0.04848  0.01222  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-3 O   
+17844 C CB  . ALA A-3 112 ? 0.89432 1.05441 0.92597 -0.36869 0.06030  0.01148  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-3 CB  
+17845 N N   . ASP A-3 113 ? 0.90608 1.06984 0.92729 -0.34185 0.06072  0.00905  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-3 N   
+17846 C CA  . ASP A-3 113 ? 1.06258 1.20790 1.07281 -0.33509 0.05591  0.01366  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-3 CA  
+17847 C C   . ASP A-3 113 ? 0.95778 1.10351 0.97783 -0.31751 0.05277  0.00837  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-3 C   
+17848 O O   . ASP A-3 113 ? 0.90693 1.03462 0.92136 -0.31140 0.04721  0.01153  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-3 O   
+17849 C CB  . ASP A-3 113 ? 0.82184 0.97785 0.81781 -0.34160 0.06165  0.01457  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-3 CB  
+17850 C CG  . ASP A-3 113 ? 1.26672 1.41789 1.24674 -0.36241 0.06430  0.02191  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-3 CG  
+17851 O OD1 . ASP A-3 113 ? 1.36590 1.48686 1.33507 -0.36893 0.05635  0.03134  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-3 OD1 
+17852 O OD2 . ASP A-3 113 ? 1.75593 1.93352 1.73374 -0.37273 0.07367  0.01752  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-3 OD2 
+17853 N N   . VAL A-3 114 ? 0.77395 0.93871 0.80728 -0.31001 0.05535  0.00035  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-3 N   
+17854 C CA  . VAL A-3 114 ? 0.97005 1.13379 1.00862 -0.29551 0.05200  -0.00395 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-3 CA  
+17855 C C   . VAL A-3 114 ? 1.10429 1.26702 1.15442 -0.29172 0.04904  -0.00658 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-3 C   
+17856 O O   . VAL A-3 114 ? 0.94541 1.11751 1.00300 -0.29748 0.05103  -0.00840 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-3 O   
+17857 C CB  . VAL A-3 114 ? 0.74189 0.92640 0.78205 -0.28817 0.05524  -0.01178 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-3 CB  
+17858 C CG1 . VAL A-3 114 ? 1.28556 1.49420 1.33762 -0.28850 0.05853  -0.01979 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-3 CG1 
+17859 C CG2 . VAL A-3 114 ? 0.77162 0.94687 0.81102 -0.27481 0.04990  -0.01392 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-3 CG2 
+17860 N N   . PHE A-3 115 ? 0.90226 1.05406 0.95295 -0.28324 0.04442  -0.00703 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-3 N   
+17861 C CA  . PHE A-3 115 ? 0.85830 1.01023 0.91722 -0.28004 0.04181  -0.00996 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-3 CA  
+17862 C C   . PHE A-3 115 ? 0.79318 0.93970 0.84835 -0.27107 0.03842  -0.01175 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-3 C   
+17863 O O   . PHE A-3 115 ? 0.82795 0.96330 0.87615 -0.26880 0.03669  -0.00951 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-3 O   
+17864 C CB  . PHE A-3 115 ? 0.91326 1.05287 0.97584 -0.28501 0.03883  -0.00776 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-3 CB  
+17865 C CG  . PHE A-3 115 ? 0.72099 0.86512 0.79245 -0.28378 0.03734  -0.01194 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-3 CG  
+17866 C CD1 . PHE A-3 115 ? 0.63653 0.79404 0.71550 -0.28660 0.03947  -0.01486 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-3 CD1 
+17867 C CD2 . PHE A-3 115 ? 0.86158 0.99858 0.93357 -0.28080 0.03411  -0.01377 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-3 CD2 
+17868 C CE1 . PHE A-3 115 ? 0.84903 1.01099 0.93498 -0.28555 0.03779  -0.01886 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-3 CE1 
+17869 C CE2 . PHE A-3 115 ? 0.80078 0.94359 0.87906 -0.28111 0.03324  -0.01795 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-3 CE2 
+17870 C CZ  . PHE A-3 115 ? 0.89552 1.04992 0.98032 -0.28303 0.03477  -0.02015 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-3 CZ  
+17871 N N   . TYR A-3 116 ? 0.89095 1.04395 0.94936 -0.26673 0.03667  -0.01560 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-3 N   
+17872 C CA  . TYR A-3 116 ? 1.02779 1.17297 1.07924 -0.25975 0.03210  -0.01660 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-3 CA  
+17873 C C   . TYR A-3 116 ? 0.97913 1.11719 1.03035 -0.26252 0.02968  -0.01616 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-3 C   
+17874 O O   . TYR A-3 116 ? 0.92022 1.06524 0.97890 -0.26629 0.03070  -0.01775 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-3 O   
+17875 C CB  . TYR A-3 116 ? 0.87009 1.02528 0.92172 -0.25196 0.02939  -0.02177 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-3 CB  
+17876 C CG  . TYR A-3 116 ? 1.09042 1.25597 1.14206 -0.24800 0.03143  -0.02515 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-3 CG  
+17877 C CD1 . TYR A-3 116 ? 1.11106 1.29223 1.16880 -0.25434 0.03799  -0.02623 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-3 CD1 
+17878 C CD2 . TYR A-3 116 ? 1.15275 1.31284 1.19743 -0.23893 0.02656  -0.02794 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-3 CD2 
+17879 C CE1 . TYR A-3 116 ? 1.10801 1.30242 1.16500 -0.25256 0.04094  -0.03051 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-3 CE1 
+17880 C CE2 . TYR A-3 116 ? 1.07844 1.25135 1.12422 -0.23494 0.02854  -0.03319 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-3 CE2 
+17881 C CZ  . TYR A-3 116 ? 1.01471 1.20652 1.06674 -0.24217 0.03639  -0.03475 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-3 CZ  
+17882 O OH  . TYR A-3 116 ? 1.35291 1.56114 1.40528 -0.24006 0.03947  -0.04106 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-3 OH  
+17883 N N   . ILE A-3 117 ? 0.72122 0.84673 0.76353 -0.26172 0.02677  -0.01470 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-3 N   
+17884 C CA  . ILE A-3 117 ? 0.71493 0.83552 0.75400 -0.26619 0.02505  -0.01509 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-3 CA  
+17885 C C   . ILE A-3 117 ? 0.76131 0.87010 0.78595 -0.26323 0.01967  -0.01372 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-3 C   
+17886 O O   . ILE A-3 117 ? 0.84717 0.94543 0.86415 -0.26202 0.01818  -0.01209 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-3 O   
+17887 C CB  . ILE A-3 117 ? 0.75511 0.87237 0.79729 -0.27168 0.02689  -0.01571 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-3 CB  
+17888 C CG1 . ILE A-3 117 ? 0.66509 0.78941 0.72005 -0.27414 0.02916  -0.01732 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-3 CG1 
+17889 C CG2 . ILE A-3 117 ? 0.53915 0.65487 0.57641 -0.27767 0.02601  -0.01780 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-3 CG2 
+17890 C CD1 . ILE A-3 117 ? 0.63252 0.75388 0.69261 -0.27714 0.02848  -0.02029 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-3 CD1 
+17891 N N   . ALA A-3 118 ? 0.84148 0.94996 0.86113 -0.26222 0.01557  -0.01429 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-3 N   
+17892 C CA  . ALA A-3 118 ? 0.89294 0.98625 0.89658 -0.25828 0.00747  -0.01260 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-3 CA  
+17893 C C   . ALA A-3 118 ? 1.00828 1.09224 0.99875 -0.26691 0.00454  -0.01027 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-3 C   
+17894 O O   . ALA A-3 118 ? 0.79568 0.89012 0.79179 -0.27321 0.00816  -0.01185 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-3 O   
+17895 C CB  . ALA A-3 118 ? 0.92527 1.02372 0.93113 -0.24768 0.00190  -0.01603 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-3 CB  
+17896 N N   . LEU A-3 119 ? 1.04176 1.10539 1.01328 -0.26800 -0.00245 -0.00672 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-3 N   
+17897 C CA  . LEU A-3 119 ? 0.73276 0.78344 0.68536 -0.27833 -0.00650 -0.00317 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-3 CA  
+17898 C C   . LEU A-3 119 ? 0.89547 0.92464 0.82955 -0.27136 -0.01991 -0.00029 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-3 C   
+17899 O O   . LEU A-3 119 ? 1.18811 1.20172 1.11483 -0.26484 -0.02623 0.00067  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-3 O   
+17900 C CB  . LEU A-3 119 ? 0.92658 0.96998 0.87063 -0.29025 -0.00272 -0.00133 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-3 CB  
+17901 C CG  . LEU A-3 119 ? 0.81415 0.84339 0.73477 -0.30529 -0.00568 0.00264  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-3 CG  
+17902 C CD1 . LEU A-3 119 ? 0.88682 0.92725 0.81210 -0.31834 0.00359  -0.00067 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-3 CD1 
+17903 C CD2 . LEU A-3 119 ? 0.70379 0.70214 0.59985 -0.30411 -0.01748 0.00874  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-3 CD2 
+17904 N N   . GLU A-3 120 ? 1.01026 1.03764 0.93668 -0.27187 -0.02558 0.00031  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-3 N   
+17905 C CA  . GLU A-3 120 ? 1.03506 1.04039 0.94340 -0.26371 -0.04114 0.00222  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-3 CA  
+17906 C C   . GLU A-3 120 ? 1.03677 1.02131 0.91687 -0.27755 -0.04748 0.00921  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-3 C   
+17907 O O   . GLU A-3 120 ? 1.30049 1.29799 1.18110 -0.28991 -0.03966 0.00956  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-3 O   
+17908 C CB  . GLU A-3 120 ? 1.21708 1.23796 1.14010 -0.24998 -0.04506 -0.00425 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-3 CB  
+17909 C CG  . GLU A-3 120 ? 1.46715 1.51086 1.41614 -0.23921 -0.03795 -0.01141 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-3 CG  
+17910 C CD  . GLU A-3 120 ? 1.59083 1.64842 1.55189 -0.22503 -0.04416 -0.01953 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-3 CD  
+17911 O OE1 . GLU A-3 120 ? 1.58959 1.63696 1.53907 -0.22123 -0.05579 -0.01981 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-3 OE1 
+17912 O OE2 . GLU A-3 120 ? 1.70002 1.77942 1.68143 -0.21833 -0.03770 -0.02615 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-3 OE2 
+17913 N N   . SER A-3 121 ? 1.06918 1.02085 0.92342 -0.27619 -0.06223 0.01439  ? ? ? ? ? ? 111 SER A-3 N   
+17914 C CA  . SER A-3 121 ? 1.20462 1.13148 1.02611 -0.29228 -0.06928 0.02279  ? ? ? ? ? ? 111 SER A-3 CA  
+17915 C C   . SER A-3 121 ? 1.51205 1.40377 1.30885 -0.28248 -0.09134 0.02639  ? ? ? ? ? ? 111 SER A-3 C   
+17916 O O   . SER A-3 121 ? 1.42375 1.29654 1.21713 -0.27144 -0.10129 0.02558  ? ? ? ? ? ? 111 SER A-3 O   
+17917 C CB  . SER A-3 121 ? 1.26840 1.18538 1.07683 -0.31012 -0.06264 0.02764  ? ? ? ? ? ? 111 SER A-3 CB  
+17918 O OG  . SER A-3 121 ? 1.52156 1.41085 1.29375 -0.32751 -0.07078 0.03644  ? ? ? ? ? ? 111 SER A-3 OG  
+17919 N N   . LYS A-3 122 ? 1.55184 1.43434 1.33130 -0.28575 -0.10018 0.02955  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-3 N   
+17920 C CA  . LYS A-3 122 ? 1.64720 1.49104 1.39744 -0.27846 -0.12395 0.03401  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-3 CA  
+17921 C C   . LYS A-3 122 ? 1.74507 1.56107 1.45488 -0.30188 -0.12919 0.04600  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-3 C   
+17922 O O   . LYS A-3 122 ? 1.61354 1.44966 1.32307 -0.31788 -0.11659 0.04726  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-3 O   
+17923 C CB  . LYS A-3 122 ? 1.89326 1.74916 1.65718 -0.25902 -0.13342 0.02611  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-3 CB  
+17924 C CG  . LYS A-3 122 ? 2.20728 2.02447 1.94728 -0.24454 -0.16107 0.02699  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-3 CG  
+17925 C CD  . LYS A-3 122 ? 1.84087 1.63950 1.58250 -0.23176 -0.17022 0.02388  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-3 CD  
+17926 C CE  . LYS A-3 122 ? 1.99539 1.75249 1.71286 -0.21597 -0.20052 0.02331  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-3 CE  
+17927 N NZ  . LYS A-3 122 ? 2.22953 2.00519 1.96563 -0.19411 -0.21046 0.01107  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-3 NZ  
+17928 N N   . TYR A-3 123 ? 1.71877 1.48830 1.39355 -0.30461 -0.14822 0.05429  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-3 N   
+17929 C CA  . TYR A-3 123 ? 1.76582 1.50379 1.39683 -0.33076 -0.15338 0.06727  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-3 CA  
+17930 C C   . TYR A-3 123 ? 1.84405 1.55673 1.44561 -0.32972 -0.17256 0.07271  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-3 C   
+17931 O O   . TYR A-3 123 ? 1.91534 1.61086 1.51720 -0.30668 -0.19254 0.06890  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-3 O   
+17932 C CB  . TYR A-3 123 ? 1.80780 1.50434 1.41268 -0.33766 -0.16430 0.07472  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-3 CB  
+17933 C CG  . TYR A-3 123 ? 1.72044 1.39357 1.28490 -0.37106 -0.16214 0.08729  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-3 CG  
+17934 C CD1 . TYR A-3 123 ? 1.80902 1.51248 1.38424 -0.39248 -0.13841 0.08592  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-3 CD1 
+17935 C CD2 . TYR A-3 123 ? 1.77790 1.39867 1.29261 -0.38184 -0.18455 0.09979  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-3 CD2 
+17936 C CE1 . TYR A-3 123 ? 1.79493 1.48207 1.33435 -0.42480 -0.13513 0.09542  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-3 CE1 
+17937 C CE2 . TYR A-3 123 ? 1.85080 1.45075 1.32591 -0.41568 -0.18179 0.11159  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-3 CE2 
+17938 C CZ  . TYR A-3 123 ? 1.91510 1.55080 1.40371 -0.43760 -0.15606 0.10873  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-3 CZ  
+17939 O OH  . TYR A-3 123 ? 2.03836 1.65838 1.48871 -0.47301 -0.15202 0.11853  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-3 OH  
+17940 N N   . ASP A-3 124 ? 1.95934 1.67123 1.53544 -0.35473 -0.16686 0.08047  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-3 N   
+17941 C CA  . ASP A-3 124 ? 1.96252 1.64708 1.50304 -0.35915 -0.18478 0.08789  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-3 CA  
+17942 C C   . ASP A-3 124 ? 2.01756 1.64990 1.50250 -0.38403 -0.19821 0.10377  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-3 C   
+17943 O O   . ASP A-3 124 ? 2.04005 1.67865 1.51354 -0.41126 -0.18257 0.10867  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-3 O   
+17944 C CB  . ASP A-3 124 ? 2.07441 1.79800 1.62503 -0.37027 -0.16870 0.08445  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-3 CB  
+17945 C CG  . ASP A-3 124 ? 2.19016 1.89263 1.71267 -0.36775 -0.18771 0.08898  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-3 CG  
+17946 O OD1 . ASP A-3 124 ? 2.30689 1.95669 1.78417 -0.37246 -0.21138 0.10043  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-3 OD1 
+17947 O OD2 . ASP A-3 124 ? 2.16929 1.90648 1.71410 -0.36110 -0.17996 0.08103  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-3 OD2 
+17948 N N   . ASP A-3 125 ? 2.14943 1.73009 1.59948 -0.37508 -0.22800 0.11108  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-3 N   
+17949 C CA  . ASP A-3 125 ? 2.41574 1.93881 1.80826 -0.39890 -0.24436 0.12759  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-3 CA  
+17950 C C   . ASP A-3 125 ? 2.63444 2.15701 1.99030 -0.43202 -0.23748 0.13794  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-3 C   
+17951 O O   . ASP A-3 125 ? 2.63737 2.14617 1.96231 -0.46436 -0.22992 0.14783  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-3 O   
+17952 C CB  . ASP A-3 125 ? 2.68047 2.14540 2.04528 -0.37812 -0.28118 0.13174  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-3 CB  
+17953 C CG  . ASP A-3 125 ? 2.73699 2.20086 2.13443 -0.34759 -0.28893 0.12049  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-3 CG  
+17954 O OD1 . ASP A-3 125 ? 2.70012 2.18956 2.12455 -0.35088 -0.26912 0.11570  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-3 OD1 
+17955 O OD2 . ASP A-3 125 ? 3.04991 2.48867 2.44615 -0.32003 -0.31531 0.11531  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-3 OD2 
+17956 N N   . LYS A-3 126 ? 2.57048 2.11015 1.92937 -0.42535 -0.23960 0.13483  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-3 N   
+17957 C CA  . LYS A-3 126 ? 2.53042 2.07127 1.85368 -0.45595 -0.23391 0.14357  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-3 CA  
+17958 C C   . LYS A-3 126 ? 2.41246 2.00781 1.75860 -0.47973 -0.19944 0.13748  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-3 C   
+17959 O O   . LYS A-3 126 ? 2.55586 2.14499 1.86645 -0.51481 -0.19169 0.14615  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-3 O   
+17960 C CB  . LYS A-3 126 ? 2.65820 2.20846 1.98430 -0.44026 -0.24406 0.13950  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-3 CB  
+17961 C CG  . LYS A-3 126 ? 2.80693 2.30377 2.10846 -0.41656 -0.28064 0.14391  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-3 CG  
+17962 C CD  . LYS A-3 126 ? 2.86984 2.38038 2.17573 -0.40203 -0.28962 0.13855  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-3 CD  
+17963 C CE  . LYS A-3 126 ? 2.98855 2.44650 2.27067 -0.37687 -0.32817 0.14095  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-3 CE  
+17964 N NZ  . LYS A-3 126 ? 2.78971 2.26184 2.07619 -0.36243 -0.33786 0.13480  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-3 NZ  
+17965 N N   . GLU A-3 127 ? 2.30256 1.95164 1.70714 -0.46165 -0.17924 0.12184  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-3 N   
+17966 C CA  . GLU A-3 127 ? 2.24084 1.94248 1.67186 -0.47971 -0.14873 0.11343  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-3 CA  
+17967 C C   . GLU A-3 127 ? 2.29689 1.99464 1.72673 -0.49549 -0.13838 0.11528  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-3 C   
+17968 O O   . GLU A-3 127 ? 2.34075 2.08005 1.78952 -0.51228 -0.11455 0.10766  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-3 O   
+17969 C CB  . GLU A-3 127 ? 2.19092 1.94612 1.68251 -0.45454 -0.13337 0.09672  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-3 CB  
+17970 C CG  . GLU A-3 127 ? 2.50421 2.27109 2.00312 -0.43937 -0.14072 0.09244  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-3 CG  
+17971 C CD  . GLU A-3 127 ? 2.58575 2.36957 2.06289 -0.46454 -0.13218 0.09388  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-3 CD  
+17972 O OE1 . GLU A-3 127 ? 2.63880 2.44690 2.11486 -0.48973 -0.11282 0.09172  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-3 OE1 
+17973 O OE2 . GLU A-3 127 ? 1.95227 1.72707 1.41396 -0.45895 -0.14507 0.09588  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-3 OE2 
+17974 N N   . LEU A-3 128 ? 2.21950 1.86942 1.62892 -0.48957 -0.15653 0.12371  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-3 N   
+17975 C CA  . LEU A-3 128 ? 2.06612 1.70702 1.47360 -0.50217 -0.14981 0.12562  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-3 CA  
+17976 C C   . LEU A-3 128 ? 2.05443 1.75118 1.51693 -0.49411 -0.12417 0.11047  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-3 C   
+17977 O O   . LEU A-3 128 ? 2.03064 1.73500 1.49498 -0.51065 -0.11207 0.10937  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-3 O   
+17978 C CB  . LEU A-3 128 ? 2.06236 1.68209 1.41975 -0.54426 -0.14720 0.13733  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-3 CB  
+17979 C CG  . LEU A-3 128 ? 2.44040 2.10085 1.79142 -0.57584 -0.12524 0.13390  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-3 CG  
+17980 C CD1 . LEU A-3 128 ? 2.20819 1.91926 1.59519 -0.58691 -0.09780 0.12092  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-3 CD1 
+17981 C CD2 . LEU A-3 128 ? 2.68382 2.30236 1.96793 -0.61250 -0.13589 0.15035  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-3 CD2 
+17982 N N   . TYR A-3 129 ? 1.87889 1.61318 1.38564 -0.46882 -0.11691 0.09865  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-3 N   
+17983 C CA  . TYR A-3 129 ? 1.67922 1.46693 1.23471 -0.46372 -0.09302 0.08470  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-3 CA  
+17984 C C   . TYR A-3 129 ? 1.72415 1.53198 1.32228 -0.42957 -0.09412 0.07519  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-3 C   
+17985 O O   . TYR A-3 129 ? 1.72439 1.53656 1.32571 -0.41759 -0.10091 0.07363  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-3 O   
+17986 C CB  . TYR A-3 129 ? 1.79160 1.61999 1.35086 -0.48563 -0.07417 0.07865  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-3 CB  
+17987 C CG  . TYR A-3 129 ? 1.48195 1.36506 1.09189 -0.47805 -0.05237 0.06282  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-3 CG  
+17988 C CD1 . TYR A-3 129 ? 1.65888 1.56063 1.28285 -0.48924 -0.03817 0.05692  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-3 CD1 
+17989 C CD2 . TYR A-3 129 ? 1.45599 1.37082 1.09859 -0.46027 -0.04717 0.05342  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-3 CD2 
+17990 C CE1 . TYR A-3 129 ? 1.74500 1.69339 1.41365 -0.48127 -0.02096 0.04217  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-3 CE1 
+17991 C CE2 . TYR A-3 129 ? 1.01698 0.97681 0.70316 -0.45364 -0.02964 0.03954  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-3 CE2 
+17992 C CZ  . TYR A-3 129 ? 1.22445 1.19994 0.92308 -0.46355 -0.01731 0.03400  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-3 CZ  
+17993 O OH  . TYR A-3 129 ? 1.09109 1.10799 0.83163 -0.45569 -0.00257 0.01992  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-3 OH  
+17994 N N   . GLY A-3 130 ? 1.47611 1.29674 1.10569 -0.41528 -0.08741 0.06864  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-3 N   
+17995 C CA  . GLY A-3 130 ? 1.64154 1.48631 1.31240 -0.38685 -0.08510 0.05889  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-3 CA  
+17996 C C   . GLY A-3 130 ? 1.43626 1.33054 1.14647 -0.38772 -0.06265 0.04766  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-3 C   
+17997 O O   . GLY A-3 130 ? 1.08885 0.99495 0.80950 -0.39605 -0.05118 0.04465  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-3 O   
+17998 N N   . ASN A-3 131 ? 1.21529 1.13757 0.94719 -0.37898 -0.05747 0.04086  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-3 N   
+17999 C CA  . ASN A-3 131 ? 1.28979 1.25565 1.05726 -0.37958 -0.03866 0.02997  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-3 CA  
+18000 C C   . ASN A-3 131 ? 1.26266 1.24111 1.06441 -0.35938 -0.03457 0.02394  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-3 C   
+18001 O O   . ASN A-3 131 ? 1.13455 1.09454 0.93656 -0.34280 -0.04540 0.02622  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-3 O   
+18002 C CB  . ASN A-3 131 ? 0.94220 0.93156 0.71944 -0.37846 -0.03540 0.02471  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-3 CB  
+18003 C CG  . ASN A-3 131 ? 1.15863 1.13841 0.93982 -0.35769 -0.04851 0.02535  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-3 CG  
+18004 O OD1 . ASN A-3 131 ? 1.71564 1.66223 1.47558 -0.35009 -0.06487 0.03228  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-3 OD1 
+18005 N ND2 . ASN A-3 131 ? 0.80914 0.81829 0.61811 -0.34826 -0.04225 0.01690  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-3 ND2 
+18006 N N   . ILE A-3 132 ? 1.23660 1.24727 1.06682 -0.36113 -0.01939 0.01529  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-3 N   
+18007 C CA  . ILE A-3 132 ? 0.82010 0.84403 0.68086 -0.34562 -0.01408 0.00991  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-3 CA  
+18008 C C   . ILE A-3 132 ? 0.87620 0.92562 0.76436 -0.33403 -0.00964 0.00287  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-3 C   
+18009 O O   . ILE A-3 132 ? 0.92281 0.99570 0.82252 -0.34157 -0.00099 -0.00337 ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-3 O   
+18010 C CB  . ILE A-3 132 ? 1.00972 1.04761 0.88153 -0.35520 -0.00264 0.00525  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-3 CB  
+18011 C CG1 . ILE A-3 132 ? 0.82887 0.84085 0.67481 -0.36629 -0.00727 0.01197  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-3 CG1 
+18012 C CG2 . ILE A-3 132 ? 0.85117 0.90396 0.75383 -0.33991 0.00263  -0.00031 ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-3 CG2 
+18013 C CD1 . ILE A-3 132 ? 0.81989 0.84691 0.67620 -0.37646 0.00337  0.00616  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-3 CD1 
+18014 N N   . ILE A-3 133 ? 0.86104 0.90698 0.75994 -0.31626 -0.01571 0.00271  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-3 N   
+18015 C CA  . ILE A-3 133 ? 0.77108 0.83981 0.69556 -0.30573 -0.01195 -0.00371 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-3 CA  
+18016 C C   . ILE A-3 133 ? 0.87256 0.95258 0.82102 -0.29701 -0.00516 -0.00731 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-3 C   
+18017 O O   . ILE A-3 133 ? 0.93896 1.00675 0.88535 -0.28825 -0.00966 -0.00514 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-3 O   
+18018 C CB  . ILE A-3 133 ? 0.94557 1.00619 0.86468 -0.29353 -0.02369 -0.00299 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-3 CB  
+18019 C CG1 . ILE A-3 133 ? 0.89488 0.93910 0.78520 -0.30263 -0.03268 0.00201  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-3 CG1 
+18020 C CG2 . ILE A-3 133 ? 0.85761 0.94412 0.80383 -0.28485 -0.01877 -0.01039 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-3 CG2 
+18021 C CD1 . ILE A-3 133 ? 1.00235 1.03615 0.88541 -0.28961 -0.04707 0.00199  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-3 CD1 
+18022 N N   . LEU A-3 134 ? 0.98583 1.08793 0.95573 -0.29948 0.00460  -0.01311 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-3 N   
+18023 C CA  . LEU A-3 134 ? 0.93153 1.04254 0.92160 -0.29317 0.01036  -0.01579 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-3 CA  
+18024 C C   . LEU A-3 134 ? 0.90035 1.02472 0.90811 -0.28390 0.01096  -0.01907 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-3 C   
+18025 O O   . LEU A-3 134 ? 1.00171 1.13950 1.01838 -0.28634 0.01302  -0.02302 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-3 O   
+18026 C CB  . LEU A-3 134 ? 0.57322 0.69663 0.57456 -0.30154 0.01847  -0.02061 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-3 CB  
+18027 C CG  . LEU A-3 134 ? 0.77094 0.88659 0.75961 -0.31134 0.01987  -0.01966 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-3 CG  
+18028 C CD1 . LEU A-3 134 ? 0.93215 1.06422 0.93805 -0.31562 0.02678  -0.02761 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-3 CD1 
+18029 C CD2 . LEU A-3 134 ? 0.99008 1.08702 0.96883 -0.30581 0.01568  -0.01390 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-3 CD2 
+18030 N N   . LYS A-3 135 ? 0.95161 1.07389 0.96448 -0.27433 0.00951  -0.01833 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-3 N   
+18031 C CA  . LYS A-3 135 ? 0.87365 1.01081 0.90308 -0.26768 0.01137  -0.02205 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-3 CA  
+18032 C C   . LYS A-3 135 ? 1.00039 1.14203 1.04139 -0.26699 0.01746  -0.02206 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-3 C   
+18033 O O   . LYS A-3 135 ? 0.90777 1.03917 0.94259 -0.26677 0.01772  -0.01928 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-3 O   
+18034 C CB  . LYS A-3 135 ? 0.79818 0.93326 0.82319 -0.25705 0.00355  -0.02342 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-3 CB  
+18035 C CG  . LYS A-3 135 ? 0.90554 1.03061 0.91499 -0.25620 -0.00582 -0.02252 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-3 CG  
+18036 C CD  . LYS A-3 135 ? 0.90412 1.02683 0.91125 -0.24291 -0.01592 -0.02605 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-3 CD  
+18037 C CE  . LYS A-3 135 ? 1.47279 1.58034 1.46106 -0.24122 -0.02825 -0.02443 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-3 CE  
+18038 N NZ  . LYS A-3 135 ? 1.70570 1.81007 1.69274 -0.22582 -0.04083 -0.02991 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-3 NZ  
+18039 N N   . TRP A-3 136 ? 0.86356 1.01930 0.91983 -0.26755 0.02177  -0.02493 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-3 N   
+18040 C CA  . TRP A-3 136 ? 0.77599 0.93428 0.84000 -0.26796 0.02637  -0.02401 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-3 CA  
+18041 C C   . TRP A-3 136 ? 0.85782 1.03158 0.93290 -0.26708 0.02874  -0.02717 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-3 C   
+18042 O O   . TRP A-3 136 ? 0.78091 0.96461 0.86044 -0.26582 0.02700  -0.03099 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-3 O   
+18043 C CB  . TRP A-3 136 ? 0.72240 0.87712 0.79151 -0.27456 0.02936  -0.02350 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-3 CB  
+18044 C CG  . TRP A-3 136 ? 0.69652 0.85961 0.77674 -0.27953 0.03052  -0.02737 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-3 CG  
+18045 C CD1 . TRP A-3 136 ? 0.74686 0.92120 0.83367 -0.27987 0.03043  -0.03047 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-3 CD1 
+18046 C CD2 . TRP A-3 136 ? 0.64806 0.80936 0.73512 -0.28398 0.03087  -0.03014 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-3 CD2 
+18047 N NE1 . TRP A-3 136 ? 0.72952 0.90812 0.82618 -0.28481 0.03104  -0.03435 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-3 NE1 
+18048 C CE2 . TRP A-3 136 ? 0.76989 0.94059 0.86720 -0.28685 0.03086  -0.03473 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-3 CE2 
+18049 C CE3 . TRP A-3 136 ? 0.79295 0.94654 0.87954 -0.28495 0.03025  -0.03069 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-3 CE3 
+18050 C CZ2 . TRP A-3 136 ? 0.95413 1.12584 1.06117 -0.29004 0.02969  -0.04020 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-3 CZ2 
+18051 C CZ3 . TRP A-3 136 ? 0.76116 0.91701 0.85808 -0.28761 0.02883  -0.03674 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-3 CZ3 
+18052 C CH2 . TRP A-3 136 ? 0.70416 0.86856 0.81118 -0.28985 0.02830  -0.04160 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-3 CH2 
+18053 N N   . GLY A-3 137 ? 0.69657 0.87300 0.77510 -0.26880 0.03269  -0.02585 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A-3 N   
+18054 C CA  . GLY A-3 137 ? 0.99732 1.19003 1.08493 -0.27112 0.03624  -0.02900 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A-3 CA  
+18055 C C   . GLY A-3 137 ? 0.90346 1.09841 0.98838 -0.27232 0.03996  -0.02737 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A-3 C   
+18056 O O   . GLY A-3 137 ? 0.81497 0.99946 0.89133 -0.26874 0.03885  -0.02454 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A-3 O   
+18057 N N   . SER A-3 138 ? 1.03193 1.24173 1.12358 -0.27877 0.04468  -0.02957 ? ? ? ? ? ? 128 SER A-3 N   
+18058 C CA  . SER A-3 138 ? 0.82722 1.04206 0.91474 -0.28310 0.04934  -0.02827 ? ? ? ? ? ? 128 SER A-3 CA  
+18059 C C   . SER A-3 138 ? 0.70736 0.93792 0.79495 -0.27425 0.04927  -0.03542 ? ? ? ? ? ? 128 SER A-3 C   
+18060 O O   . SER A-3 138 ? 0.88258 1.11297 0.96347 -0.27381 0.05132  -0.03458 ? ? ? ? ? ? 128 SER A-3 O   
+18061 C CB  . SER A-3 138 ? 0.53702 0.76197 0.62926 -0.29635 0.05469  -0.02795 ? ? ? ? ? ? 128 SER A-3 CB  
+18062 O OG  . SER A-3 138 ? 1.21560 1.44506 1.30050 -0.30335 0.05962  -0.02591 ? ? ? ? ? ? 128 SER A-3 OG  
+18063 N N   . GLU A-3 139 ? 1.04846 1.29254 1.14352 -0.26640 0.04583  -0.04348 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-3 N   
+18064 C CA  . GLU A-3 139 ? 0.97937 1.23880 1.07661 -0.25544 0.04304  -0.05307 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-3 CA  
+18065 C C   . GLU A-3 139 ? 0.96699 1.20871 1.05698 -0.24249 0.03289  -0.05284 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-3 C   
+18066 O O   . GLU A-3 139 ? 1.11858 1.35090 1.20769 -0.24120 0.02811  -0.05083 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-3 O   
+18067 C CB  . GLU A-3 139 ? 0.86083 1.14998 0.97219 -0.25518 0.04459  -0.06461 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-3 CB  
+18068 C CG  . GLU A-3 139 ? 1.14639 1.45244 1.26387 -0.27144 0.05460  -0.06446 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-3 CG  
+18069 C CD  . GLU A-3 139 ? 1.15360 1.44965 1.27392 -0.28064 0.05523  -0.05825 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-3 CD  
+18070 O OE1 . GLU A-3 139 ? 1.46746 1.74205 1.58334 -0.27608 0.04961  -0.05247 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-3 OE1 
+18071 O OE2 . GLU A-3 139 ? 1.33795 1.64850 1.46480 -0.29322 0.06132  -0.05999 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-3 OE2 
+18072 N N   . LEU A-3 140 ? 1.06569 1.30228 1.14904 -0.23395 0.02927  -0.05499 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-3 N   
+18073 C CA  . LEU A-3 140 ? 0.90251 1.11787 0.97559 -0.22329 0.01859  -0.05381 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-3 CA  
+18074 C C   . LEU A-3 140 ? 0.94368 1.16512 1.02043 -0.21233 0.00874  -0.06247 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-3 C   
+18075 O O   . LEU A-3 140 ? 1.28211 1.48172 1.34755 -0.20681 -0.00118 -0.05915 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-3 O   
+18076 C CB  . LEU A-3 140 ? 0.88465 1.09325 0.95045 -0.21678 0.01643  -0.05517 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-3 CB  
+18077 C CG  . LEU A-3 140 ? 1.16014 1.34253 1.21243 -0.20754 0.00506  -0.05301 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-3 CG  
+18078 C CD1 . LEU A-3 140 ? 1.16465 1.32316 1.20653 -0.21569 0.00458  -0.04161 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-3 CD1 
+18079 C CD2 . LEU A-3 140 ? 0.57563 0.75397 0.62278 -0.20282 0.00463  -0.05486 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-3 CD2 
+18080 N N   . ASP A-3 141 ? 1.03400 1.28436 1.12527 -0.20990 0.01069  -0.07373 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-3 N   
+18081 C CA  . ASP A-3 141 ? 1.20204 1.45969 1.29808 -0.19747 -0.00046 -0.08401 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-3 CA  
+18082 C C   . ASP A-3 141 ? 1.10652 1.35742 1.20179 -0.20194 -0.00273 -0.07928 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-3 C   
+18083 O O   . ASP A-3 141 ? 1.29018 1.52653 1.37726 -0.19307 -0.01524 -0.08007 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-3 O   
+18084 C CB  . ASP A-3 141 ? 1.37719 1.67299 1.49137 -0.19317 0.00251  -0.10048 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-3 CB  
+18085 C CG  . ASP A-3 141 ? 1.64274 1.94611 1.75764 -0.18134 -0.00195 -0.11090 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-3 CG  
+18086 O OD1 . ASP A-3 141 ? 1.73445 2.01022 1.83504 -0.17556 -0.00878 -0.10470 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-3 OD1 
+18087 O OD2 . ASP A-3 141 ? 1.63550 1.97396 1.76572 -0.17829 0.00140  -0.12641 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-3 OD2 
+18088 N N   . ASN A-3 142 ? 0.96674 1.22653 1.06901 -0.21575 0.00811  -0.07454 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-3 N   
+18089 C CA  . ASN A-3 142 ? 1.11540 1.37267 1.21901 -0.21992 0.00641  -0.07210 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-3 CA  
+18090 C C   . ASN A-3 142 ? 1.06699 1.30404 1.16210 -0.23145 0.01145  -0.05949 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-3 C   
+18091 O O   . ASN A-3 142 ? 1.27949 1.52353 1.38229 -0.24131 0.01778  -0.05779 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-3 O   
+18092 C CB  . ASN A-3 142 ? 0.89684 1.18492 1.01888 -0.22494 0.01255  -0.08096 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-3 CB  
+18093 C CG  . ASN A-3 142 ? 1.59155 1.88997 1.71991 -0.23967 0.02600  -0.07738 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-3 CG  
+18094 O OD1 . ASN A-3 142 ? 1.87473 2.16085 1.99504 -0.24365 0.03017  -0.07026 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-3 OD1 
+18095 N ND2 . ASN A-3 142 ? 1.46940 1.78880 1.61080 -0.24843 0.03190  -0.08213 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-3 ND2 
+18096 N N   . LEU A-3 143 ? 0.78486 0.99770 0.86491 -0.23017 0.00804  -0.05202 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-3 N   
+18097 C CA  . LEU A-3 143 ? 0.88038 1.07698 0.95339 -0.23996 0.01166  -0.04285 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-3 CA  
+18098 C C   . LEU A-3 143 ? 1.04493 1.24035 1.11662 -0.24286 0.00839  -0.04276 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-3 C   
+18099 O O   . LEU A-3 143 ? 0.78917 0.98296 0.85547 -0.23569 -0.00058 -0.04608 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-3 O   
+18100 C CB  . LEU A-3 143 ? 0.75235 0.92564 0.80923 -0.23818 0.00776  -0.03672 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-3 CB  
+18101 C CG  . LEU A-3 143 ? 1.01568 1.18791 1.07219 -0.23579 0.01087  -0.03628 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-3 CG  
+18102 C CD1 . LEU A-3 143 ? 0.84806 0.99657 0.88817 -0.23326 0.00507  -0.03139 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-3 CD1 
+18103 C CD2 . LEU A-3 143 ? 0.76771 0.94589 0.83187 -0.24558 0.02102  -0.03290 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-3 CD2 
+18104 N N   . ILE A-3 144 ? 0.80421 1.00009 0.88041 -0.25293 0.01462  -0.03973 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-3 N   
+18105 C CA  . ILE A-3 144 ? 0.76688 0.96492 0.84339 -0.25696 0.01293  -0.04086 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-3 CA  
+18106 C C   . ILE A-3 144 ? 0.83623 1.01915 0.90140 -0.26370 0.01342  -0.03567 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-3 C   
+18107 O O   . ILE A-3 144 ? 0.81627 0.99161 0.88018 -0.26712 0.01740  -0.03223 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-3 O   
+18108 C CB  . ILE A-3 144 ? 0.61581 0.83132 0.70987 -0.26301 0.01900  -0.04501 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-3 CB  
+18109 C CG1 . ILE A-3 144 ? 0.77226 0.98400 0.87192 -0.27075 0.02603  -0.04153 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-3 CG1 
+18110 C CG2 . ILE A-3 144 ? 0.75137 0.98598 0.85665 -0.25831 0.01897  -0.05181 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-3 CG2 
+18111 C CD1 . ILE A-3 144 ? 0.64004 0.84769 0.74214 -0.27770 0.02730  -0.04147 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-3 CD1 
+18112 N N   . ASP A-3 145 ? 0.89978 1.08007 0.95640 -0.26615 0.00926  -0.03604 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-3 N   
+18113 C CA  . ASP A-3 145 ? 0.81905 0.98946 0.86412 -0.27454 0.01031  -0.03295 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-3 CA  
+18114 C C   . ASP A-3 145 ? 0.74105 0.92006 0.80035 -0.28152 0.01814  -0.03566 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-3 C   
+18115 O O   . ASP A-3 145 ? 0.74180 0.93378 0.81629 -0.28261 0.02074  -0.04027 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-3 O   
+18116 C CB  . ASP A-3 145 ? 0.78102 0.95028 0.81376 -0.27774 0.00497  -0.03362 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-3 CB  
+18117 C CG  . ASP A-3 145 ? 0.91830 1.07176 0.93171 -0.27106 -0.00604 -0.03007 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-3 CG  
+18118 O OD1 . ASP A-3 145 ? 1.25550 1.40001 1.26663 -0.26335 -0.00933 -0.02824 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-3 OD1 
+18119 O OD2 . ASP A-3 145 ? 1.02517 1.17418 1.02481 -0.27327 -0.01249 -0.02956 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-3 OD2 
+18120 N N   . ILE A-3 146 ? 0.79792 0.96898 0.85245 -0.28589 0.02070  -0.03363 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-3 N   
+18121 C CA  . ILE A-3 146 ? 0.76387 0.94144 0.83131 -0.29089 0.02563  -0.03784 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-3 CA  
+18122 C C   . ILE A-3 146 ? 0.87849 1.06779 0.94940 -0.29693 0.02627  -0.04434 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-3 C   
+18123 O O   . ILE A-3 146 ? 0.69104 0.87907 0.74759 -0.30231 0.02502  -0.04415 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-3 O   
+18124 C CB  . ILE A-3 146 ? 0.81201 0.98067 0.87351 -0.29362 0.02716  -0.03616 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-3 CB  
+18125 C CG1 . ILE A-3 146 ? 0.87302 1.03081 0.93093 -0.28732 0.02633  -0.03034 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-3 CG1 
+18126 C CG2 . ILE A-3 146 ? 0.79071 0.96686 0.86681 -0.29689 0.02997  -0.04289 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-3 CG2 
+18127 C CD1 . ILE A-3 146 ? 0.95256 1.10172 1.00548 -0.28935 0.02740  -0.02903 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-3 CD1 
+18128 N N   . PRO A-3 147 ? 0.72328 0.92342 0.81143 -0.29720 0.02778  -0.05029 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-3 N   
+18129 C CA  . PRO A-3 147 ? 0.77940 0.99268 0.87207 -0.30206 0.02798  -0.05808 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-3 CA  
+18130 C C   . PRO A-3 147 ? 0.75614 0.97436 0.84618 -0.30893 0.03020  -0.06391 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-3 C   
+18131 O O   . PRO A-3 147 ? 0.87639 1.09176 0.97215 -0.30877 0.03149  -0.06579 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-3 O   
+18132 C CB  . PRO A-3 147 ? 0.50771 0.72781 0.62054 -0.30027 0.02819  -0.06324 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-3 CB  
+18133 C CG  . PRO A-3 147 ? 0.68709 0.89616 0.80437 -0.29740 0.02872  -0.05879 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-3 CG  
+18134 C CD  . PRO A-3 147 ? 0.72753 0.92704 0.83016 -0.29418 0.02877  -0.05020 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-3 CD  
+18135 N N   . GLY A-3 148 ? 1.06356 1.29080 1.14445 -0.31551 0.03045  -0.06765 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A-3 N   
+18136 C CA  . GLY A-3 148 ? 1.04266 1.28043 1.12084 -0.32440 0.03370  -0.07538 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A-3 CA  
+18137 C C   . GLY A-3 148 ? 0.89264 1.14714 0.96859 -0.33123 0.03443  -0.08320 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A-3 C   
+18138 O O   . GLY A-3 148 ? 0.99528 1.24865 1.06471 -0.32978 0.03148  -0.07974 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A-3 O   
+18139 N N   . ARG A-3 149 ? 0.72495 0.99715 0.80697 -0.33854 0.03813  -0.09530 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-3 N   
+18140 C CA  . ARG A-3 149 ? 0.98026 1.27298 1.06075 -0.34660 0.03992  -0.10544 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-3 CA  
+18141 C C   . ARG A-3 149 ? 0.94093 1.24662 1.00980 -0.36025 0.04518  -0.11184 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-3 C   
+18142 O O   . ARG A-3 149 ? 0.86159 1.18200 0.94678 -0.36083 0.04796  -0.12428 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-3 O   
+18143 C CB  . ARG A-3 149 ? 0.80632 1.11517 0.91425 -0.34061 0.03886  -0.11949 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-3 CB  
+18144 C CG  . ARG A-3 149 ? 0.88851 1.21952 0.99623 -0.34743 0.04018  -0.13068 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-3 CG  
+18145 C CD  . ARG A-3 149 ? 0.80296 1.14485 0.93752 -0.33961 0.03706  -0.14310 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-3 CD  
+18146 N NE  . ARG A-3 149 ? 0.70819 1.07125 0.84237 -0.34526 0.03791  -0.15373 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-3 NE  
+18147 C CZ  . ARG A-3 149 ? 1.11163 1.48557 1.26621 -0.33999 0.03475  -0.16532 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-3 CZ  
+18148 N NH1 . ARG A-3 149 ? 1.71805 2.08136 1.89358 -0.32991 0.02994  -0.16686 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-3 NH1 
+18149 N NH2 . ARG A-3 149 ? 1.38174 1.77654 1.53409 -0.34589 0.03591  -0.17549 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-3 NH2 
+18150 N N   . GLY A-3 150 ? 0.73024 1.03028 0.77049 -0.37163 0.04574  -0.10395 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A-3 N   
+18151 C CA  . GLY A-3 150 ? 0.84603 1.15833 0.87063 -0.38865 0.05145  -0.10892 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A-3 CA  
+18152 C C   . GLY A-3 150 ? 0.81844 1.11176 0.83006 -0.39153 0.05183  -0.09904 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A-3 C   
+18153 O O   . GLY A-3 150 ? 0.93842 1.20382 0.93130 -0.38835 0.04662  -0.08304 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A-3 O   
+18154 N N   . ASN A-3 151 ? 0.72040 1.03000 0.74317 -0.39681 0.05721  -0.11016 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-3 N   
+18155 C CA  . ASN A-3 151 ? 0.89949 1.19458 0.91167 -0.40077 0.05816  -0.10310 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-3 CA  
+18156 C C   . ASN A-3 151 ? 0.81703 1.10269 0.85188 -0.38413 0.05536  -0.10281 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-3 C   
+18157 O O   . ASN A-3 151 ? 1.03098 1.30562 1.06014 -0.38558 0.05581  -0.09818 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-3 O   
+18158 C CB  . ASN A-3 151 ? 0.89936 1.21927 0.90707 -0.41884 0.06599  -0.11579 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-3 CB  
+18159 C CG  . ASN A-3 151 ? 1.08061 1.40566 1.05815 -0.43679 0.06904  -0.11367 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-3 CG  
+18160 O OD1 . ASN A-3 151 ? 1.26715 1.62026 1.24813 -0.44126 0.07472  -0.12870 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-3 OD1 
+18161 N ND2 . ASN A-3 151 ? 1.24803 1.54368 1.19368 -0.44537 0.06417  -0.09502 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-3 ND2 
+18162 N N   . ILE A-3 152 ? 0.81992 1.10845 0.87846 -0.36955 0.05209  -0.10731 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-3 N   
+18163 C CA  . ILE A-3 152 ? 0.79287 1.07091 0.87025 -0.35521 0.04864  -0.10647 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-3 CA  
+18164 C C   . ILE A-3 152 ? 0.92960 1.18858 1.00823 -0.34343 0.04368  -0.09477 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-3 C   
+18165 O O   . ILE A-3 152 ? 1.01369 1.27629 1.09103 -0.34318 0.04254  -0.09429 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-3 O   
+18166 C CB  . ILE A-3 152 ? 0.69281 0.99260 0.79912 -0.34988 0.04816  -0.12556 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-3 CB  
+18167 C CG1 . ILE A-3 152 ? 0.79699 1.11087 0.91669 -0.34689 0.04656  -0.13477 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-3 CG1 
+18168 C CG2 . ILE A-3 152 ? 0.76999 1.09363 0.87784 -0.36119 0.05335  -0.14001 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-3 CG2 
+18169 C CD1 . ILE A-3 152 ? 1.03023 1.33058 1.16731 -0.33238 0.03997  -0.13241 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-3 CD1 
+18170 N N   . ASN A-3 153 ? 0.97672 1.21737 1.05794 -0.33428 0.04097  -0.08627 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-3 N   
+18171 C CA  . ASN A-3 153 ? 1.14188 1.36829 1.22660 -0.32403 0.03725  -0.07717 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-3 CA  
+18172 C C   . ASN A-3 153 ? 0.90057 1.12207 1.00352 -0.31504 0.03482  -0.07953 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-3 C   
+18173 O O   . ASN A-3 153 ? 0.81000 1.03725 0.92253 -0.31493 0.03460  -0.08805 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-3 O   
+18174 C CB  . ASN A-3 153 ? 0.80637 1.01310 0.87055 -0.32272 0.03550  -0.06268 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-3 CB  
+18175 C CG  . ASN A-3 153 ? 0.87769 1.07265 0.93366 -0.32338 0.03596  -0.05809 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-3 CG  
+18176 O OD1 . ASN A-3 153 ? 1.09153 1.29267 1.15840 -0.32367 0.03754  -0.06508 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-3 OD1 
+18177 N ND2 . ASN A-3 153 ? 1.15898 1.33654 1.19609 -0.32273 0.03338  -0.04729 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-3 ND2 
+18178 N N   . ALA A-3 154 ? 0.75313 1.18537 0.82568 -0.30613 0.08606  -0.08408 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-3 N   
+18179 C CA  . ALA A-3 154 ? 0.70736 1.12423 0.78707 -0.30728 0.08833  -0.08266 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-3 CA  
+18180 C C   . ALA A-3 154 ? 0.85203 1.24874 0.92100 -0.29985 0.08949  -0.07513 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-3 C   
+18181 O O   . ALA A-3 154 ? 0.78819 1.16930 0.86043 -0.29949 0.09107  -0.07641 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-3 O   
+18182 C CB  . ALA A-3 154 ? 0.78386 1.20833 0.87322 -0.30900 0.09066  -0.07837 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-3 CB  
+18183 N N   . LEU A-3 155 ? 0.89936 1.29601 0.95521 -0.29338 0.08884  -0.06757 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-3 N   
+18184 C CA  . LEU A-3 155 ? 0.73848 1.11598 0.78396 -0.28570 0.08899  -0.06075 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-3 CA  
+18185 C C   . LEU A-3 155 ? 0.68074 1.04667 0.72453 -0.28607 0.08709  -0.06710 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-3 C   
+18186 O O   . LEU A-3 155 ? 0.73625 1.08432 0.77705 -0.28163 0.08736  -0.06521 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-3 O   
+18187 C CB  . LEU A-3 155 ? 0.76511 1.14570 0.79666 -0.27908 0.08857  -0.05153 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-3 CB  
+18188 C CG  . LEU A-3 155 ? 0.84754 1.20859 0.86770 -0.27000 0.08813  -0.04323 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-3 CG  
+18189 C CD1 . LEU A-3 155 ? 0.74390 1.09352 0.76799 -0.26628 0.09050  -0.03787 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-3 CD1 
+18190 C CD2 . LEU A-3 155 ? 0.76543 1.13058 0.77119 -0.26411 0.08780  -0.03448 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-3 CD2 
+18191 N N   . ASP A-3 156 ? 0.84703 1.22288 0.89269 -0.29053 0.08524  -0.07449 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-3 N   
+18192 C CA  . ASP A-3 156 ? 0.66669 1.03240 0.71141 -0.29104 0.08358  -0.07995 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-3 CA  
+18193 C C   . ASP A-3 156 ? 0.73546 1.09149 0.78832 -0.29516 0.08474  -0.08598 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-3 C   
+18194 O O   . ASP A-3 156 ? 0.78462 1.12849 0.83542 -0.29439 0.08398  -0.08897 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-3 O   
+18195 C CB  . ASP A-3 156 ? 1.03934 1.41838 1.08419 -0.29357 0.08184  -0.08536 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-3 CB  
+18196 C CG  . ASP A-3 156 ? 1.30876 1.69630 1.34467 -0.28849 0.08190  -0.07958 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-3 CG  
+18197 O OD1 . ASP A-3 156 ? 0.89769 1.27565 0.92534 -0.28280 0.08219  -0.07190 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-3 OD1 
+18198 O OD2 . ASP A-3 156 ? 1.13866 1.54215 1.17522 -0.28946 0.08187  -0.08278 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-3 OD2 
+18199 N N   . ASN A-3 157 ? 0.80990 1.17124 0.87219 -0.29946 0.08694  -0.08779 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-3 N   
+18200 C CA  . ASN A-3 157 ? 0.93559 1.28703 1.00549 -0.30284 0.08938  -0.09286 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-3 CA  
+18201 C C   . ASN A-3 157 ? 1.02038 1.35495 1.08820 -0.29630 0.09270  -0.08675 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-3 C   
+18202 O O   . ASN A-3 157 ? 1.13445 1.45725 1.20543 -0.29667 0.09545  -0.09039 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-3 O   
+18203 C CB  . ASN A-3 157 ? 1.05996 1.42413 1.14271 -0.31041 0.09059  -0.09810 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-3 CB  
+18204 C CG  . ASN A-3 157 ? 1.04561 1.42451 1.13076 -0.31612 0.08704  -0.10611 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-3 CG  
+18205 O OD1 . ASN A-3 157 ? 1.24023 1.61645 1.31922 -0.31537 0.08475  -0.10911 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-3 OD1 
+18206 N ND2 . ASN A-3 157 ? 1.17698 1.57154 1.27157 -0.32116 0.08648  -0.10952 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-3 ND2 
+18207 N N   . VAL A-3 158 ? 1.03693 1.36977 1.09853 -0.28940 0.09280  -0.07739 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-3 N   
+18208 C CA  . VAL A-3 158 ? 0.89266 1.20927 0.95120 -0.28098 0.09567  -0.07069 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-3 CA  
+18209 C C   . VAL A-3 158 ? 0.97801 1.27940 1.02520 -0.27383 0.09313  -0.06942 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-3 C   
+18210 O O   . VAL A-3 158 ? 0.97910 1.26564 1.02587 -0.27007 0.09497  -0.07153 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-3 O   
+18211 C CB  . VAL A-3 158 ? 0.75726 1.07842 0.81379 -0.27596 0.09682  -0.06026 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-3 CB  
+18212 C CG1 . VAL A-3 158 ? 0.87566 1.17843 0.92636 -0.26465 0.09911  -0.05230 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-3 CG1 
+18213 C CG2 . VAL A-3 158 ? 0.83477 1.16973 0.90489 -0.28269 0.09966  -0.06146 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-3 CG2 
+18214 N N   . PHE A-3 159 ? 0.87468 1.17984 0.91293 -0.27155 0.08917  -0.06616 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-3 N   
+18215 C CA  . PHE A-3 159 ? 0.68401 0.97526 0.71219 -0.26425 0.08614  -0.06396 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-3 CA  
+18216 C C   . PHE A-3 159 ? 0.68686 0.98107 0.71470 -0.26887 0.08303  -0.07062 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-3 C   
+18217 O O   . PHE A-3 159 ? 1.14181 1.45102 1.17178 -0.27448 0.08215  -0.07288 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-3 O   
+18218 C CB  . PHE A-3 159 ? 0.65365 0.94436 0.67134 -0.25687 0.08429  -0.05410 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-3 CB  
+18219 C CG  . PHE A-3 159 ? 0.78951 1.07421 0.80541 -0.24977 0.08702  -0.04561 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-3 CG  
+18220 C CD1 . PHE A-3 159 ? 1.02774 1.29427 1.04144 -0.24107 0.08815  -0.04372 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-3 CD1 
+18221 C CD2 . PHE A-3 159 ? 0.75341 1.05071 0.76955 -0.25075 0.08869  -0.03910 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-3 CD2 
+18222 C CE1 . PHE A-3 159 ? 0.95521 1.21555 0.96730 -0.23288 0.09114  -0.03497 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-3 CE1 
+18223 C CE2 . PHE A-3 159 ? 0.82016 1.11165 0.83494 -0.24353 0.09146  -0.03003 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-3 CE2 
+18224 C CZ  . PHE A-3 159 ? 0.78269 1.05533 0.79556 -0.23426 0.09279  -0.02768 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-3 CZ  
+18225 N N   . LYS A-3 160 ? 0.68328 0.96320 0.70856 -0.26561 0.08156  -0.07355 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-3 N   
+18226 C CA  . LYS A-3 160 ? 0.92562 1.20548 0.95004 -0.26799 0.07841  -0.07801 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-3 CA  
+18227 C C   . LYS A-3 160 ? 0.86390 1.13087 0.88038 -0.25970 0.07485  -0.07393 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-3 C   
+18228 O O   . LYS A-3 160 ? 0.92408 1.17602 0.93764 -0.25320 0.07461  -0.07348 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-3 O   
+18229 C CB  . LYS A-3 160 ? 0.89956 1.17477 0.92913 -0.27260 0.07963  -0.08603 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-3 CB  
+18230 C CG  . LYS A-3 160 ? 0.99589 1.27180 1.02545 -0.27511 0.07667  -0.08986 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-3 CG  
+18231 C CD  . LYS A-3 160 ? 1.59487 1.88788 1.62676 -0.27986 0.07592  -0.08997 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-3 CD  
+18232 C CE  . LYS A-3 160 ? 1.55329 1.84711 1.58659 -0.28179 0.07393  -0.09333 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-3 CE  
+18233 N NZ  . LYS A-3 160 ? 0.90738 1.19034 0.93722 -0.27616 0.07104  -0.09047 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-3 NZ  
+18234 N N   . VAL A-3 161 ? 0.90477 1.17750 0.91789 -0.25927 0.07230  -0.07122 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-3 N   
+18235 C CA  . VAL A-3 161 ? 0.76990 1.03142 0.77605 -0.25186 0.06856  -0.06724 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-3 CA  
+18236 C C   . VAL A-3 161 ? 0.67568 0.93199 0.68558 -0.25352 0.06590  -0.07269 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-3 C   
+18237 O O   . VAL A-3 161 ? 1.11354 1.38030 1.12827 -0.25918 0.06640  -0.07546 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-3 O   
+18238 C CB  . VAL A-3 161 ? 0.62223 0.89230 0.62219 -0.24987 0.06818  -0.06037 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-3 CB  
+18239 C CG1 . VAL A-3 161 ? 0.61196 0.87075 0.60604 -0.24344 0.06408  -0.05749 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-3 CG1 
+18240 C CG2 . VAL A-3 161 ? 0.67498 0.94771 0.66981 -0.24666 0.07039  -0.05358 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-3 CG2 
+18241 N N   . ILE A-3 162 ? 0.76174 1.00203 0.76960 -0.24782 0.06312  -0.07408 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-3 N   
+18242 C CA  . ILE A-3 162 ? 0.74321 0.97710 0.75467 -0.24828 0.05996  -0.07850 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-3 CA  
+18243 C C   . ILE A-3 162 ? 0.58267 0.80860 0.58970 -0.24162 0.05535  -0.07443 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-3 C   
+18244 O O   . ILE A-3 162 ? 0.88026 1.09386 0.88078 -0.23340 0.05287  -0.07190 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-3 O   
+18245 C CB  . ILE A-3 162 ? 0.83316 1.05536 0.84598 -0.24672 0.06009  -0.08418 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-3 CB  
+18246 C CG1 . ILE A-3 162 ? 0.71614 0.94618 0.73355 -0.25425 0.06490  -0.08863 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-3 CG1 
+18247 C CG2 . ILE A-3 162 ? 0.57046 0.78487 0.58632 -0.24576 0.05601  -0.08783 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-3 CG2 
+18248 C CD1 . ILE A-3 162 ? 0.93781 1.15712 0.95551 -0.25302 0.06637  -0.09426 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-3 CD1 
+18249 N N   . TYR A-3 163 ? 0.77014 1.00279 0.78061 -0.24438 0.05445  -0.07360 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-3 N   
+18250 C CA  . TYR A-3 163 ? 0.72196 0.94754 0.72983 -0.23905 0.05045  -0.07021 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-3 CA  
+18251 C C   . TYR A-3 163 ? 0.74549 0.96261 0.76100 -0.23921 0.04672  -0.07526 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-3 C   
+18252 O O   . TYR A-3 163 ? 0.98242 1.20692 1.00624 -0.24500 0.04836  -0.07801 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-3 O   
+18253 C CB  . TYR A-3 163 ? 0.66203 0.90049 0.66909 -0.24106 0.05297  -0.06539 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-3 CB  
+18254 C CG  . TYR A-3 163 ? 0.79818 1.02931 0.80229 -0.23571 0.04967  -0.06153 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-3 CG  
+18255 C CD1 . TYR A-3 163 ? 0.83992 1.06487 0.83256 -0.22901 0.04809  -0.05540 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-3 CD1 
+18256 C CD2 . TYR A-3 163 ? 0.93098 1.16091 0.94396 -0.23708 0.04825  -0.06361 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-3 CD2 
+18257 C CE1 . TYR A-3 163 ? 0.87792 1.09534 0.86709 -0.22408 0.04493  -0.05200 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-3 CE1 
+18258 C CE2 . TYR A-3 163 ? 1.07381 1.29667 1.08539 -0.23251 0.04541  -0.06042 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-3 CE2 
+18259 C CZ  . TYR A-3 163 ? 1.19220 1.40865 1.19141 -0.22616 0.04362  -0.05490 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-3 CZ  
+18260 O OH  . TYR A-3 163 ? 1.23745 1.44607 1.23452 -0.22158 0.04064  -0.05186 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-3 OH  
+18261 N N   . ILE A-3 164 ? 1.08451 1.28621 1.09722 -0.23219 0.04159  -0.07631 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-3 N   
+18262 C CA  . ILE A-3 164 ? 0.96284 1.15567 0.98299 -0.23150 0.03725  -0.08137 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-3 CA  
+18263 C C   . ILE A-3 164 ? 1.04213 1.23250 1.06514 -0.22930 0.03365  -0.07846 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-3 C   
+18264 O O   . ILE A-3 164 ? 0.90477 1.08554 0.92085 -0.22209 0.02957  -0.07569 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-3 O   
+18265 C CB  . ILE A-3 164 ? 0.81462 0.99238 0.83068 -0.22434 0.03360  -0.08544 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-3 CB  
+18266 C CG1 . ILE A-3 164 ? 1.11296 1.29330 1.12700 -0.22664 0.03862  -0.08828 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-3 CG1 
+18267 C CG2 . ILE A-3 164 ? 0.95426 1.12355 0.97822 -0.22330 0.02851  -0.09087 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-3 CG2 
+18268 C CD1 . ILE A-3 164 ? 1.19128 1.35752 1.20097 -0.21856 0.03675  -0.09245 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-3 CD1 
+18269 N N   . ASN A-3 165 ? 1.24154 1.44014 1.27471 -0.23489 0.03546  -0.07876 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-3 N   
+18270 C CA  . ASN A-3 165 ? 1.10652 1.30296 1.14502 -0.23322 0.03312  -0.07629 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-3 CA  
+18271 C C   . ASN A-3 165 ? 1.20128 1.38211 1.24437 -0.22854 0.02555  -0.08059 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-3 C   
+18272 O O   . ASN A-3 165 ? 1.15695 1.33262 1.20354 -0.22895 0.02353  -0.08621 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-3 O   
+18273 C CB  . ASN A-3 165 ? 1.41110 1.61964 1.46107 -0.23925 0.03769  -0.07561 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-3 CB  
+18274 C CG  . ASN A-3 165 ? 1.57199 1.78310 1.62543 -0.23760 0.03889  -0.07084 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-3 CG  
+18275 O OD1 . ASN A-3 165 ? 1.61308 1.82553 1.65664 -0.23444 0.04011  -0.06609 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-3 OD1 
+18276 N ND2 . ASN A-3 165 ? 1.77023 1.98189 1.83775 -0.23941 0.03909  -0.07162 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-3 ND2 
+18277 N N   . PRO A-3 166 ? 1.15244 1.32544 1.19506 -0.22369 0.02120  -0.07839 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-3 N   
+18278 C CA  . PRO A-3 166 ? 1.14073 1.29944 1.18969 -0.21930 0.01316  -0.08341 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-3 CA  
+18279 C C   . PRO A-3 166 ? 1.47064 1.63162 1.53601 -0.22467 0.01289  -0.08791 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-3 C   
+18280 O O   . PRO A-3 166 ? 1.43701 1.58953 1.50597 -0.22273 0.00810  -0.09399 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-3 O   
+18281 C CB  . PRO A-3 166 ? 0.92323 1.07646 0.97075 -0.21509 0.01003  -0.07933 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-3 CB  
+18282 C CG  . PRO A-3 166 ? 1.05625 1.21670 1.08971 -0.21415 0.01526  -0.07215 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-3 CG  
+18283 C CD  . PRO A-3 166 ? 1.03142 1.20756 1.06651 -0.22139 0.02317  -0.07148 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-3 CD  
+18284 N N   . LEU A-3 167 ? 1.38953 1.56186 1.46460 -0.23053 0.01827  -0.08468 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-3 N   
+18285 C CA  . LEU A-3 167 ? 1.40490 1.58064 1.49567 -0.23538 0.01918  -0.08709 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-3 CA  
+18286 C C   . LEU A-3 167 ? 1.64157 1.82941 1.73029 -0.24086 0.02596  -0.08653 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-3 C   
+18287 O O   . LEU A-3 167 ? 1.76024 1.95926 1.84386 -0.24276 0.03196  -0.08218 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-3 O   
+18288 C CB  . LEU A-3 167 ? 1.50931 1.68824 1.61367 -0.23651 0.02080  -0.08334 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-3 CB  
+18289 C CG  . LEU A-3 167 ? 1.75792 1.94801 1.85836 -0.23706 0.02814  -0.07645 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-3 CG  
+18290 C CD1 . LEU A-3 167 ? 1.97486 2.17888 2.08411 -0.24160 0.03589  -0.07385 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-3 CD1 
+18291 C CD2 . LEU A-3 167 ? 1.59524 1.77973 1.70004 -0.23360 0.02646  -0.07351 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-3 CD2 
+18292 N N   . VAL A-3 168 ? 1.75345 1.93891 1.84523 -0.24297 0.02487  -0.09117 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-3 N   
+18293 C CA  . VAL A-3 168 ? 1.93413 2.12915 2.02329 -0.24795 0.03052  -0.09129 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-3 CA  
+18294 C C   . VAL A-3 168 ? 2.09596 2.28946 2.19558 -0.25074 0.02974  -0.09395 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-3 C   
+18295 O O   . VAL A-3 168 ? 2.14831 2.33156 2.25225 -0.24841 0.02420  -0.09813 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-3 O   
+18296 C CB  . VAL A-3 168 ? 1.95105 2.14418 2.02590 -0.24697 0.03133  -0.09392 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-3 CB  
+18297 C CG1 . VAL A-3 168 ? 1.71653 1.91600 1.78169 -0.24593 0.03439  -0.08956 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-3 CG1 
+18298 C CG2 . VAL A-3 168 ? 1.61649 1.79513 1.68742 -0.24115 0.02518  -0.09889 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-3 CG2 
+18299 N N   . ASP A-3 169 ? 2.13358 2.33734 2.23684 -0.25507 0.03514  -0.09137 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-3 N   
+18300 C CA  . ASP A-3 169 ? 2.35112 2.55413 2.46148 -0.25767 0.03531  -0.09275 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-3 CA  
+18301 C C   . ASP A-3 169 ? 2.31765 2.52055 2.41617 -0.25986 0.03721  -0.09649 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-3 C   
+18302 O O   . ASP A-3 169 ? 2.21726 2.42789 2.30741 -0.26193 0.04151  -0.09546 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-3 O   
+18303 C CB  . ASP A-3 169 ? 2.49582 2.70884 2.61643 -0.25964 0.04015  -0.08709 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-3 CB  
+18304 C CG  . ASP A-3 169 ? 2.55506 2.76741 2.68172 -0.26182 0.04070  -0.08708 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-3 CG  
+18305 O OD1 . ASP A-3 169 ? 2.57828 2.79298 2.69554 -0.26432 0.04305  -0.08870 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-3 OD1 
+18306 O OD2 . ASP A-3 169 ? 2.50397 2.71318 2.64491 -0.26097 0.03887  -0.08518 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-3 OD2 
+18307 N N   . LEU A-3 170 ? 2.33257 2.52683 2.43062 -0.25917 0.03422  -0.10107 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-3 N   
+18308 C CA  . LEU A-3 170 ? 2.37664 2.56928 2.46275 -0.26045 0.03666  -0.10499 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-3 CA  
+18309 C C   . LEU A-3 170 ? 2.48027 2.68128 2.56539 -0.26547 0.04187  -0.10263 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-3 C   
+18310 O O   . LEU A-3 170 ? 2.55744 2.76189 2.63243 -0.26777 0.04570  -0.10399 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-3 O   
+18311 C CB  . LEU A-3 170 ? 2.24138 2.42270 2.32634 -0.25716 0.03266  -0.11068 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-3 CB  
+18312 C CG  . LEU A-3 170 ? 2.06664 2.24410 2.13829 -0.25655 0.03567  -0.11543 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-3 CG  
+18313 C CD1 . LEU A-3 170 ? 2.03606 2.20174 2.10437 -0.24950 0.03114  -0.12124 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-3 CD1 
+18314 C CD2 . LEU A-3 170 ? 2.07937 2.25949 2.14974 -0.26095 0.03937  -0.11536 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-3 CD2 
+18315 N N   . ASP A-3 171 ? 2.59621 2.80011 2.69201 -0.26673 0.04205  -0.09887 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-3 N   
+18316 C CA  . ASP A-3 171 ? 2.65905 2.86969 2.75308 -0.27006 0.04649  -0.09597 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-3 CA  
+18317 C C   . ASP A-3 171 ? 2.58330 2.80511 2.67353 -0.27149 0.05064  -0.09310 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-3 C   
+18318 O O   . ASP A-3 171 ? 2.47541 2.70192 2.55837 -0.27410 0.05400  -0.09318 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-3 O   
+18319 C CB  . ASP A-3 171 ? 2.64659 2.85755 2.75392 -0.26958 0.04591  -0.09127 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-3 CB  
+18320 C CG  . ASP A-3 171 ? 2.67958 2.88110 2.78922 -0.26907 0.04248  -0.09431 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-3 CG  
+18321 O OD1 . ASP A-3 171 ? 2.66074 2.85891 2.75898 -0.27043 0.04385  -0.09778 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-3 OD1 
+18322 O OD2 . ASP A-3 171 ? 2.74305 2.94065 2.86604 -0.26714 0.03861  -0.09346 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-3 OD2 
+18323 N N   . LYS A-3 172 ? 2.57185 2.79803 2.66633 -0.26952 0.05041  -0.09078 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-3 N   
+18324 C CA  . LYS A-3 172 ? 2.47210 2.70997 2.56303 -0.27014 0.05440  -0.08833 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-3 CA  
+18325 C C   . LYS A-3 172 ? 2.42052 2.65954 2.49900 -0.27222 0.05536  -0.09242 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-3 C   
+18326 O O   . LYS A-3 172 ? 2.34187 2.58889 2.41503 -0.27466 0.05852  -0.09274 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-3 O   
+18327 C CB  . LYS A-3 172 ? 2.27668 2.51897 2.37499 -0.26693 0.05471  -0.08433 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-3 CB  
+18328 C CG  . LYS A-3 172 ? 2.23768 2.48085 2.35025 -0.26456 0.05550  -0.07935 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-3 CG  
+18329 C CD  . LYS A-3 172 ? 2.27009 2.51818 2.38904 -0.26110 0.05733  -0.07536 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-3 CD  
+18330 C CE  . LYS A-3 172 ? 2.32431 2.57346 2.45915 -0.25818 0.05938  -0.06994 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-3 CE  
+18331 N NZ  . LYS A-3 172 ? 2.31762 2.57139 2.45855 -0.25437 0.06241  -0.06599 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-3 NZ  
+18332 N N   . LEU A-3 173 ? 2.49710 2.72797 2.57136 -0.27067 0.05260  -0.09550 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-3 N   
+18333 C CA  . LEU A-3 173 ? 2.63813 2.86913 2.70191 -0.27184 0.05410  -0.09870 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-3 CA  
+18334 C C   . LEU A-3 173 ? 2.67446 2.90231 2.73208 -0.27491 0.05616  -0.10264 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-3 C   
+18335 O O   . LEU A-3 173 ? 2.62495 2.85679 2.67594 -0.27749 0.05914  -0.10458 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-3 O   
+18336 C CB  . LEU A-3 173 ? 2.54659 2.76846 2.60711 -0.26753 0.05087  -0.10014 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-3 CB  
+18337 C CG  . LEU A-3 173 ? 2.39113 2.59954 2.45261 -0.26395 0.04673  -0.10358 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-3 CG  
+18338 C CD1 . LEU A-3 173 ? 2.29732 2.49925 2.34982 -0.26360 0.04853  -0.10853 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-3 CD1 
+18339 C CD2 . LEU A-3 173 ? 2.26047 2.46217 2.32319 -0.25834 0.04212  -0.10268 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-3 CD2 
+18340 N N   . PHE A-3 174 ? 2.70771 2.92851 2.76751 -0.27470 0.05486  -0.10378 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-3 N   
+18341 C CA  . PHE A-3 174 ? 2.69053 2.90831 2.74314 -0.27743 0.05754  -0.10693 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-3 CA  
+18342 C C   . PHE A-3 174 ? 2.68453 2.91191 2.73560 -0.28141 0.06082  -0.10491 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-3 C   
+18343 O O   . PHE A-3 174 ? 2.72312 2.95055 2.76610 -0.28443 0.06386  -0.10780 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-3 O   
+18344 C CB  . PHE A-3 174 ? 2.62313 2.83207 2.67817 -0.27585 0.05542  -0.10790 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-3 CB  
+18345 C CG  . PHE A-3 174 ? 2.62455 2.83098 2.67150 -0.27853 0.05876  -0.10989 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-3 CG  
+18346 C CD1 . PHE A-3 174 ? 2.54897 2.74874 2.58581 -0.27800 0.06133  -0.11509 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-3 CD1 
+18347 C CD2 . PHE A-3 174 ? 2.72504 2.93529 2.77384 -0.28073 0.05988  -0.10604 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-3 CD2 
+18348 C CE1 . PHE A-3 174 ? 2.71925 2.91639 2.74743 -0.28036 0.06519  -0.11679 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-3 CE1 
+18349 C CE2 . PHE A-3 174 ? 2.78608 2.99337 2.82561 -0.28295 0.06301  -0.10727 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-3 CE2 
+18350 C CZ  . PHE A-3 174 ? 2.81862 3.01940 2.84754 -0.28313 0.06578  -0.11284 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-3 CZ  
+18351 N N   . ALA A-3 175 ? 2.55773 2.79292 2.61638 -0.28071 0.06045  -0.10006 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-3 N   
+18352 C CA  . ALA A-3 175 ? 2.50789 2.75240 2.56473 -0.28264 0.06311  -0.09815 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-3 CA  
+18353 C C   . ALA A-3 175 ? 2.43504 2.68767 2.48675 -0.28484 0.06495  -0.10064 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-3 C   
+18354 O O   . ALA A-3 175 ? 2.31139 2.56992 2.35883 -0.28717 0.06683  -0.10159 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-3 O   
+18355 C CB  . ALA A-3 175 ? 2.44602 2.69699 2.51266 -0.27936 0.06300  -0.09209 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-3 CB  
+18356 N N   . GLN A-3 176 ? 2.51988 2.77285 2.57198 -0.28385 0.06419  -0.10155 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-3 N   
+18357 C CA  . GLN A-3 176 ? 2.46323 2.72393 2.51132 -0.28598 0.06594  -0.10358 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-3 CA  
+18358 C C   . GLN A-3 176 ? 2.48847 2.74324 2.52941 -0.28915 0.06779  -0.10854 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-3 C   
+18359 O O   . GLN A-3 176 ? 2.37255 2.63394 2.41081 -0.29244 0.06982  -0.11087 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-3 O   
+18360 C CB  . GLN A-3 176 ? 2.46182 2.72480 2.51199 -0.28317 0.06486  -0.10156 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-3 CB  
+18361 C CG  . GLN A-3 176 ? 2.49046 2.75657 2.54778 -0.27933 0.06363  -0.09669 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-3 CG  
+18362 C CD  . GLN A-3 176 ? 2.53761 2.80463 2.59468 -0.27646 0.06276  -0.09453 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-3 CD  
+18363 O OE1 . GLN A-3 176 ? 2.47357 2.74439 2.52558 -0.27740 0.06378  -0.09548 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-3 OE1 
+18364 N NE2 . GLN A-3 176 ? 2.49047 2.75363 2.55311 -0.27284 0.06094  -0.09129 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-3 NE2 
+18365 N N   . ASN A-3 177 ? 2.65951 2.90209 2.69780 -0.28778 0.06742  -0.11046 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-3 N   
+18366 C CA  . ASN A-3 177 ? 2.78521 3.02112 2.81675 -0.28917 0.07036  -0.11495 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-3 CA  
+18367 C C   . ASN A-3 177 ? 2.68910 2.92062 2.71510 -0.29197 0.07280  -0.11736 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-3 C   
+18368 O O   . ASN A-3 177 ? 2.59091 2.81730 2.61085 -0.29331 0.07649  -0.12122 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-3 O   
+18369 C CB  . ASN A-3 177 ? 2.72429 2.94922 2.75463 -0.28402 0.06917  -0.11596 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-3 CB  
+18370 C CG  . ASN A-3 177 ? 2.68289 2.91003 2.71772 -0.28026 0.06584  -0.11253 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-3 CG  
+18371 O OD1 . ASN A-3 177 ? 2.66915 2.90263 2.70378 -0.28069 0.06681  -0.11129 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-3 OD1 
+18372 N ND2 . ASN A-3 177 ? 2.80717 3.02908 2.84610 -0.27658 0.06192  -0.11084 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-3 ND2 
+18373 N N   . LYS A-3 178 ? 2.62199 2.85508 2.64957 -0.29235 0.07141  -0.11466 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-3 N   
+18374 C CA  . LYS A-3 178 ? 2.56413 2.79212 2.58475 -0.29438 0.07366  -0.11593 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-3 CA  
+18375 C C   . LYS A-3 178 ? 2.44591 2.67871 2.46070 -0.29902 0.07684  -0.11858 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-3 C   
+18376 O O   . LYS A-3 178 ? 2.33411 2.56053 2.34059 -0.30104 0.08034  -0.12155 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-3 O   
+18377 C CB  . LYS A-3 178 ? 2.49710 2.72590 2.52138 -0.29288 0.07138  -0.11103 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-3 CB  
+18378 C CG  . LYS A-3 178 ? 2.44365 2.68394 2.47404 -0.29240 0.06998  -0.10693 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-3 CG  
+18379 C CD  . LYS A-3 178 ? 2.43819 2.67835 2.47325 -0.28957 0.06860  -0.10114 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-3 CD  
+18380 C CE  . LYS A-3 178 ? 2.46892 2.72053 2.51007 -0.28713 0.06817  -0.09695 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-3 CE  
+18381 N NZ  . LYS A-3 178 ? 2.54685 2.79834 2.59379 -0.28310 0.06770  -0.09029 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-3 NZ  
+18382 N N   . LYS A-3 179 ? 2.44294 2.68690 2.46182 -0.30048 0.07581  -0.11793 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-3 N   
+18383 C CA  . LYS A-3 179 ? 2.44370 2.69316 2.45836 -0.30459 0.07752  -0.12057 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-3 CA  
+18384 C C   . LYS A-3 179 ? 2.55596 2.80113 2.56643 -0.30807 0.08157  -0.12594 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-3 C   
+18385 O O   . LYS A-3 179 ? 2.46867 2.71074 2.47227 -0.31136 0.08438  -0.12879 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-3 O   
+18386 C CB  . LYS A-3 179 ? 2.26432 2.52753 2.28501 -0.30431 0.07522  -0.11935 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-3 CB  
+18387 C CG  . LYS A-3 179 ? 2.28617 2.55447 2.30986 -0.30036 0.07278  -0.11419 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-3 CG  
+18388 C CD  . LYS A-3 179 ? 2.36167 2.62913 2.37851 -0.30106 0.07308  -0.11401 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-3 CD  
+18389 C CE  . LYS A-3 179 ? 2.32441 2.59562 2.34443 -0.29545 0.07130  -0.10770 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-3 CE  
+18390 N NZ  . LYS A-3 179 ? 2.32739 2.59048 2.35097 -0.29271 0.07102  -0.10307 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-3 NZ  
+18391 N N   . TYR A-3 180 ? 2.58610 2.83050 2.60046 -0.30683 0.08234  -0.12693 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-3 N   
+18392 C CA  . TYR A-3 180 ? 2.58160 2.82314 2.59428 -0.30931 0.08685  -0.13122 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-3 CA  
+18393 C C   . TYR A-3 180 ? 2.62759 2.85564 2.63391 -0.30683 0.09115  -0.13320 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-3 C   
+18394 O O   . TYR A-3 180 ? 2.74931 2.97332 2.75215 -0.30897 0.09656  -0.13695 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-3 O   
+18395 C CB  . TYR A-3 180 ? 2.50369 2.75134 2.52342 -0.30826 0.08615  -0.13045 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-3 CB  
+18396 C CG  . TYR A-3 180 ? 2.46881 2.71788 2.49018 -0.31178 0.09047  -0.13416 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-3 CG  
+18397 C CD1 . TYR A-3 180 ? 2.22184 2.46120 2.24168 -0.30923 0.09540  -0.13553 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-3 CD1 
+18398 C CD2 . TYR A-3 180 ? 2.33259 2.59280 2.35790 -0.31692 0.08975  -0.13637 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-3 CD2 
+18399 C CE1 . TYR A-3 180 ? 2.25284 2.49331 2.27603 -0.31207 0.10015  -0.13831 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-3 CE1 
+18400 C CE2 . TYR A-3 180 ? 2.11523 2.37695 2.14422 -0.32055 0.09360  -0.13985 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-3 CE2 
+18401 C CZ  . TYR A-3 180 ? 2.30695 2.55866 2.33536 -0.31829 0.09911  -0.14047 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-3 CZ  
+18402 O OH  . TYR A-3 180 ? 2.31439 2.56747 2.34822 -0.32158 0.10372  -0.14336 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-3 OH  
+18403 N N   . ILE A-3 181 ? 2.52475 2.74594 2.52991 -0.30195 0.08918  -0.13110 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-3 N   
+18404 C CA  . ILE A-3 181 ? 2.62698 2.83589 2.62571 -0.29810 0.09302  -0.13345 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-3 CA  
+18405 C C   . ILE A-3 181 ? 2.69897 2.90311 2.68815 -0.30125 0.09777  -0.13597 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-3 C   
+18406 O O   . ILE A-3 181 ? 2.89462 3.09285 2.87855 -0.30119 0.10425  -0.13963 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-3 O   
+18407 C CB  . ILE A-3 181 ? 2.65697 2.86048 2.65713 -0.29243 0.08874  -0.13120 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-3 CB  
+18408 C CG1 . ILE A-3 181 ? 2.62805 2.83233 2.63478 -0.28782 0.08550  -0.12956 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-3 CG1 
+18409 C CG2 . ILE A-3 181 ? 2.61403 2.80595 2.60589 -0.28858 0.09244  -0.13415 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-3 CG2 
+18410 C CD1 . ILE A-3 181 ? 2.45476 2.65373 2.46416 -0.28232 0.08047  -0.12786 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-3 CD1 
+18411 N N   . ASP A-3 191 ? 2.52160 2.65716 2.35287 -0.31233 0.15287  -0.13632 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-3 N   
+18412 C CA  . ASP A-3 191 ? 2.67191 2.81664 2.52262 -0.31505 0.14515  -0.13730 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-3 CA  
+18413 C C   . ASP A-3 191 ? 2.73486 2.88473 2.58541 -0.31865 0.13777  -0.13238 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-3 C   
+18414 O O   . ASP A-3 191 ? 2.64826 2.80152 2.50220 -0.31636 0.13070  -0.12600 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-3 O   
+18415 C CB  . ASP A-3 191 ? 2.69372 2.83872 2.55081 -0.31766 0.15087  -0.14446 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-3 CB  
+18416 C CG  . ASP A-3 191 ? 2.74130 2.89606 2.61891 -0.31939 0.14353  -0.14561 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-3 CG  
+18417 O OD1 . ASP A-3 191 ? 2.82631 2.98811 2.71137 -0.31978 0.13428  -0.14116 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-3 OD1 
+18418 O OD2 . ASP A-3 191 ? 2.64339 2.79880 2.52949 -0.31981 0.14760  -0.15055 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-3 OD2 
+18419 N N   . GLU A-3 192 ? 2.87361 3.02389 2.72079 -0.32360 0.13957  -0.13547 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-3 N   
+18420 C CA  . GLU A-3 192 ? 2.85783 3.01264 2.70372 -0.32576 0.13251  -0.13167 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-3 CA  
+18421 C C   . GLU A-3 192 ? 2.85124 2.99924 2.67760 -0.32363 0.13315  -0.12466 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-3 C   
+18422 O O   . GLU A-3 192 ? 2.77147 2.92291 2.59866 -0.32100 0.12594  -0.11764 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-3 O   
+18423 C CB  . GLU A-3 192 ? 2.76643 2.92305 2.61393 -0.33141 0.13393  -0.13780 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-3 CB  
+18424 C CG  . GLU A-3 192 ? 2.68413 2.84832 2.55151 -0.33363 0.13301  -0.14384 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-3 CG  
+18425 C CD  . GLU A-3 192 ? 2.63200 2.79033 2.50015 -0.33322 0.14282  -0.14897 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-3 CD  
+18426 O OE1 . GLU A-3 192 ? 2.64428 2.79284 2.49659 -0.33194 0.15123  -0.14918 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-3 OE1 
+18427 O OE2 . GLU A-3 192 ? 2.58672 2.75013 2.47068 -0.33334 0.14254  -0.15241 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-3 OE2 
+18428 N N   . GLY A-3 193 ? 2.95492 3.09306 2.76305 -0.32404 0.14237  -0.12592 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A-3 N   
+18429 C CA  . GLY A-3 193 ? 2.98613 3.11725 2.77401 -0.32148 0.14380  -0.11850 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A-3 CA  
+18430 C C   . GLY A-3 193 ? 3.00200 3.13414 2.79314 -0.31619 0.14040  -0.11187 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A-3 C   
+18431 O O   . GLY A-3 193 ? 3.09203 3.22192 2.87311 -0.31340 0.13762  -0.10325 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A-3 O   
+18432 N N   . ILE A-3 194 ? 2.96452 3.09972 2.77004 -0.31433 0.14044  -0.11555 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-3 N   
+18433 C CA  . ILE A-3 194 ? 2.93587 3.07307 2.74876 -0.30967 0.13580  -0.11023 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-3 CA  
+18434 C C   . ILE A-3 194 ? 2.86386 3.00993 2.69369 -0.30896 0.12542  -0.10518 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-3 C   
+18435 O O   . ILE A-3 194 ? 2.74106 2.88783 2.57154 -0.30555 0.12102  -0.09690 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-3 O   
+18436 C CB  . ILE A-3 194 ? 2.79627 2.93292 2.61794 -0.30705 0.13900  -0.11647 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-3 CB  
+18437 C CG1 . ILE A-3 194 ? 2.65704 2.78479 2.46000 -0.30423 0.14866  -0.11815 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-3 CG1 
+18438 C CG2 . ILE A-3 194 ? 2.71470 2.85693 2.55411 -0.30362 0.13078  -0.11319 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-3 CG2 
+18439 C CD1 . ILE A-3 194 ? 2.52132 2.64301 2.30948 -0.30689 0.15905  -0.12372 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-3 CD1 
+18440 N N   . LEU A-3 195 ? 2.82604 2.97915 2.66985 -0.31166 0.12194  -0.10978 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-3 N   
+18441 C CA  . LEU A-3 195 ? 2.73536 2.89756 2.59451 -0.31028 0.11312  -0.10555 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-3 CA  
+18442 C C   . LEU A-3 195 ? 2.77635 2.93831 2.62568 -0.30870 0.10987  -0.09812 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-3 C   
+18443 O O   . LEU A-3 195 ? 2.66805 2.83496 2.52601 -0.30463 0.10387  -0.09114 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-3 O   
+18444 C CB  . LEU A-3 195 ? 2.53111 2.70102 2.40467 -0.31347 0.11099  -0.11241 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-3 CB  
+18445 C CG  . LEU A-3 195 ? 2.42568 2.60634 2.31642 -0.31176 0.10297  -0.10981 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-3 CG  
+18446 C CD1 . LEU A-3 195 ? 2.07272 2.25932 1.97882 -0.31369 0.10240  -0.11636 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-3 CD1 
+18447 C CD2 . LEU A-3 195 ? 2.40936 2.59421 2.29609 -0.31206 0.09942  -0.10799 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-3 CD2 
+18448 N N   . ASN A-3 196 ? 2.86349 3.01930 2.69471 -0.31108 0.11401  -0.09924 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-3 N   
+18449 C CA  . ASN A-3 196 ? 2.88917 3.04346 2.70880 -0.30847 0.11068  -0.09202 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-3 CA  
+18450 C C   . ASN A-3 196 ? 2.92039 3.06966 2.73109 -0.30315 0.11058  -0.08124 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-3 C   
+18451 O O   . ASN A-3 196 ? 2.89395 3.04498 2.70432 -0.29808 0.10553  -0.07252 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-3 O   
+18452 C CB  . ASN A-3 196 ? 2.90580 3.05348 2.70724 -0.31242 0.11525  -0.09623 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-3 CB  
+18453 C CG  . ASN A-3 196 ? 2.77085 2.92283 2.57239 -0.31182 0.10905  -0.09606 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-3 CG  
+18454 O OD1 . ASN A-3 196 ? 2.73224 2.88900 2.53886 -0.30610 0.10239  -0.08905 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-3 OD1 
+18455 N ND2 . ASN A-3 196 ? 2.68896 2.83932 2.48553 -0.31706 0.11139  -0.10400 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-3 ND2 
+18456 N N   . ASN A-3 197 ? 2.92879 3.07201 2.73252 -0.30342 0.11632  -0.08149 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-3 N   
+18457 C CA  . ASN A-3 197 ? 2.98328 3.12249 2.78021 -0.29863 0.11621  -0.07141 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-3 CA  
+18458 C C   . ASN A-3 197 ? 2.90389 3.05045 2.72324 -0.29485 0.10974  -0.06681 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-3 C   
+18459 O O   . ASN A-3 197 ? 2.74891 2.89520 2.56850 -0.28982 0.10672  -0.05619 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-3 O   
+18460 C CB  . ASN A-3 197 ? 2.83863 2.97025 2.62199 -0.29957 0.12427  -0.07405 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-3 CB  
+18461 C CG  . ASN A-3 197 ? 2.77774 2.90314 2.54488 -0.29547 0.12595  -0.06332 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-3 CG  
+18462 O OD1 . ASN A-3 197 ? 2.87171 2.99961 2.64539 -0.29110 0.12034  -0.05341 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-3 OD1 
+18463 N ND2 . ASN A-3 197 ? 2.51872 2.63603 2.26449 -0.29634 0.13434  -0.06484 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-3 ND2 
+18464 N N   . ILE A-3 198 ? 2.88098 3.03373 2.71936 -0.29682 0.10788  -0.07419 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-3 N   
+18465 C CA  . ILE A-3 198 ? 2.81654 2.97632 2.67682 -0.29355 0.10184  -0.07047 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-3 CA  
+18466 C C   . ILE A-3 198 ? 2.68108 2.84742 2.54883 -0.29036 0.09635  -0.06490 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-3 C   
+18467 O O   . ILE A-3 198 ? 2.58053 2.75035 2.46005 -0.28533 0.09252  -0.05684 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-3 O   
+18468 C CB  . ILE A-3 198 ? 2.84145 3.00544 2.71789 -0.29604 0.10129  -0.07974 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-3 CB  
+18469 C CG1 . ILE A-3 198 ? 2.62540 2.78249 2.49256 -0.29760 0.10744  -0.08615 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-3 CG1 
+18470 C CG2 . ILE A-3 198 ? 2.73935 2.90910 2.63711 -0.29267 0.09564  -0.07588 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-3 CG2 
+18471 C CD1 . ILE A-3 198 ? 2.38409 2.54387 2.26410 -0.29893 0.10753  -0.09535 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-3 CD1 
+18472 N N   . LYS A-3 199 ? 2.68435 2.85260 2.54598 -0.29256 0.09612  -0.06920 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-3 N   
+18473 C CA  . LYS A-3 199 ? 2.55341 2.72861 2.42156 -0.28843 0.09087  -0.06525 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-3 CA  
+18474 C C   . LYS A-3 199 ? 2.55756 2.72824 2.41355 -0.28172 0.08982  -0.05342 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-3 C   
+18475 O O   . LYS A-3 199 ? 2.52253 2.69786 2.38896 -0.27480 0.08608  -0.04536 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-3 O   
+18476 C CB  . LYS A-3 199 ? 2.34914 2.52761 2.21396 -0.29259 0.09051  -0.07402 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-3 CB  
+18477 C CG  . LYS A-3 199 ? 2.20303 2.38941 2.07355 -0.28760 0.08496  -0.07152 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-3 CG  
+18478 C CD  . LYS A-3 199 ? 2.27354 2.46218 2.13873 -0.29201 0.08440  -0.08050 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-3 CD  
+18479 C CE  . LYS A-3 199 ? 1.95130 2.14907 1.82299 -0.28616 0.07846  -0.07931 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-3 CE  
+18480 N NZ  . LYS A-3 199 ? 1.94258 2.15145 1.83577 -0.28401 0.07590  -0.07995 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-3 NZ  
+18481 N N   . SER A-3 200 ? 2.63851 2.79979 2.47189 -0.28296 0.09361  -0.05172 ? ? ? ? ? ? 190 SER A-3 N   
+18482 C CA  . SER A-3 200 ? 2.69208 2.84769 2.51129 -0.27601 0.09289  -0.03942 ? ? ? ? ? ? 190 SER A-3 CA  
+18483 C C   . SER A-3 200 ? 2.69959 2.85425 2.52692 -0.27136 0.09286  -0.02931 ? ? ? ? ? ? 190 SER A-3 C   
+18484 O O   . SER A-3 200 ? 2.65913 2.81421 2.48851 -0.26320 0.09019  -0.01777 ? ? ? ? ? ? 190 SER A-3 O   
+18485 C CB  . SER A-3 200 ? 2.70213 2.84705 2.49397 -0.27889 0.09778  -0.03991 ? ? ? ? ? ? 190 SER A-3 CB  
+18486 O OG  . SER A-3 200 ? 2.73481 2.88032 2.52163 -0.28454 0.09849  -0.05069 ? ? ? ? ? ? 190 SER A-3 OG  
+18487 N N   . LEU A-3 201 ? 2.65656 2.80987 2.48923 -0.27578 0.09582  -0.03349 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-3 N   
+18488 C CA  . LEU A-3 201 ? 2.59299 2.74621 2.43657 -0.27217 0.09517  -0.02548 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-3 CA  
+18489 C C   . LEU A-3 201 ? 2.57280 2.73503 2.44234 -0.26789 0.09013  -0.02233 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-3 C   
+18490 O O   . LEU A-3 201 ? 2.47019 2.63271 2.34904 -0.26213 0.08876  -0.01178 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-3 O   
+18491 C CB  . LEU A-3 201 ? 2.46172 2.61222 2.30599 -0.27743 0.09878  -0.03296 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-3 CB  
+18492 C CG  . LEU A-3 201 ? 2.31875 2.47007 2.17781 -0.27541 0.09754  -0.02889 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-3 CG  
+18493 C CD1 . LEU A-3 201 ? 2.21663 2.36151 2.06223 -0.27830 0.10269  -0.03327 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-3 CD1 
+18494 C CD2 . LEU A-3 201 ? 2.23759 2.39676 2.12289 -0.27645 0.09341  -0.03493 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-3 CD2 
+18495 N N   . THR A-3 202 ? 2.59918 2.76886 2.48089 -0.27043 0.08788  -0.03102 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-3 N   
+18496 C CA  . THR A-3 202 ? 2.42731 2.60584 2.33188 -0.26593 0.08397  -0.02820 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-3 CA  
+18497 C C   . THR A-3 202 ? 2.36874 2.54871 2.27151 -0.25655 0.08212  -0.01696 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-3 C   
+18498 O O   . THR A-3 202 ? 2.24379 2.42734 2.16249 -0.24989 0.08076  -0.00847 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-3 O   
+18499 C CB  . THR A-3 202 ? 2.33873 2.52489 2.25310 -0.27037 0.08245  -0.03961 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-3 CB  
+18500 O OG1 . THR A-3 202 ? 2.40842 2.59268 2.32550 -0.27726 0.08426  -0.04886 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-3 OG1 
+18501 C CG2 . THR A-3 202 ? 2.24960 2.44511 2.18560 -0.26526 0.07925  -0.03661 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-3 CG2 
+18502 N N   . ASP A-3 203 ? 2.45219 2.62898 2.33581 -0.25514 0.08222  -0.01667 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-3 N   
+18503 C CA  . ASP A-3 203 ? 2.45112 2.62758 2.32960 -0.24452 0.08043  -0.00543 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-3 CA  
+18504 C C   . ASP A-3 203 ? 2.50478 2.67328 2.37583 -0.23905 0.08229  0.00840  ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-3 C   
+18505 O O   . ASP A-3 203 ? 2.52551 2.69450 2.40041 -0.22837 0.08119  0.02053  ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-3 O   
+18506 C CB  . ASP A-3 203 ? 2.43901 2.61323 2.29785 -0.24444 0.07933  -0.00964 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-3 CB  
+18507 C CG  . ASP A-3 203 ? 2.44331 2.62431 2.30763 -0.25210 0.07818  -0.02441 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-3 CG  
+18508 O OD1 . ASP A-3 203 ? 2.41764 2.60800 2.30231 -0.25244 0.07665  -0.02849 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-3 OD1 
+18509 O OD2 . ASP A-3 203 ? 2.54021 2.71700 2.38858 -0.25772 0.07911  -0.03161 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-3 OD2 
+18510 N N   . GLN A-3 204 ? 2.50837 2.66967 2.36868 -0.24542 0.08551  0.00711  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-3 N   
+18511 C CA  . GLN A-3 204 ? 2.56976 2.72416 2.42356 -0.24091 0.08745  0.02006  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-3 CA  
+18512 C C   . GLN A-3 204 ? 2.55490 2.71418 2.43485 -0.23661 0.08624  0.02721  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-3 C   
+18513 O O   . GLN A-3 204 ? 2.57509 2.73078 2.45542 -0.22960 0.08696  0.04097  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-3 O   
+18514 C CB  . GLN A-3 204 ? 2.56017 2.70714 2.39728 -0.24879 0.09163  0.01532  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-3 CB  
+18515 C CG  . GLN A-3 204 ? 2.50992 2.64919 2.33469 -0.24464 0.09418  0.02838  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-3 CG  
+18516 C CD  . GLN A-3 204 ? 2.42230 2.55502 2.22896 -0.25184 0.09912  0.02260  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-3 CD  
+18517 O OE1 . GLN A-3 204 ? 2.29820 2.43140 2.10098 -0.25937 0.10105  0.00903  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-3 OE1 
+18518 N NE2 . GLN A-3 204 ? 2.39466 2.52137 2.19019 -0.24883 0.10172  0.03322  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-3 NE2 
+18519 N N   . VAL A-3 205 ? 2.49184 2.65896 2.39394 -0.24051 0.08457  0.01846  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-3 N   
+18520 C CA  . VAL A-3 205 ? 2.41401 2.58598 2.34259 -0.23645 0.08339  0.02448  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-3 CA  
+18521 C C   . VAL A-3 205 ? 2.29032 2.46545 2.22643 -0.22439 0.08269  0.03662  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-3 C   
+18522 O O   . VAL A-3 205 ? 2.26068 2.43412 2.20621 -0.21719 0.08358  0.04966  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-3 O   
+18523 C CB  . VAL A-3 205 ? 2.22984 2.40906 2.17799 -0.24270 0.08168  0.01221  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-3 CB  
+18524 C CG1 . VAL A-3 205 ? 2.17046 2.35394 2.14605 -0.23877 0.08063  0.01817  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-3 CG1 
+18525 C CG2 . VAL A-3 205 ? 2.09148 2.26709 2.03143 -0.25270 0.08267  0.00037  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-3 CG2 
+18526 N N   . ASN A-3 206 ? 2.27917 2.45911 2.21163 -0.22127 0.08131  0.03251  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-3 N   
+18527 C CA  . ASN A-3 206 ? 2.40688 2.59134 2.34826 -0.20842 0.08090  0.04222  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-3 CA  
+18528 C C   . ASN A-3 206 ? 2.48982 2.66654 2.41634 -0.19802 0.08200  0.05770  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-3 C   
+18529 O O   . ASN A-3 206 ? 2.43651 2.61455 2.37510 -0.18619 0.08308  0.07052  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-3 O   
+18530 C CB  . ASN A-3 206 ? 2.40430 2.59573 2.34218 -0.20740 0.07888  0.03301  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-3 CB  
+18531 C CG  . ASN A-3 206 ? 2.25854 2.45773 2.21073 -0.21680 0.07799  0.01904  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-3 CG  
+18532 O OD1 . ASN A-3 206 ? 2.02506 2.22859 1.99877 -0.21722 0.07859  0.01957  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-3 OD1 
+18533 N ND2 . ASN A-3 206 ? 2.20267 2.40320 2.14305 -0.22422 0.07663  0.00679  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-3 ND2 
+18534 N N   . GLN A-3 207 ? 2.51244 2.68062 2.41239 -0.20155 0.08224  0.05732  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-3 N   
+18535 C CA  . GLN A-3 207 ? 2.55565 2.71533 2.43861 -0.19154 0.08323  0.07273  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-3 CA  
+18536 C C   . GLN A-3 207 ? 2.57396 2.73014 2.46777 -0.18912 0.08563  0.08537  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-3 C   
+18537 O O   . GLN A-3 207 ? 2.48616 2.63892 2.37984 -0.17683 0.08668  0.10159  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-3 O   
+18538 C CB  . GLN A-3 207 ? 2.55779 2.70862 2.40886 -0.19689 0.08345  0.06885  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-3 CB  
+18539 C CG  . GLN A-3 207 ? 2.50377 2.64513 2.33287 -0.18565 0.08391  0.08443  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-3 CG  
+18540 C CD  . GLN A-3 207 ? 2.45821 2.60206 2.28646 -0.17155 0.08113  0.08991  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-3 CD  
+18541 O OE1 . GLN A-3 207 ? 2.49049 2.63937 2.31687 -0.17311 0.07833  0.07843  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-3 OE1 
+18542 N NE2 . GLN A-3 207 ? 2.27909 2.41963 2.10914 -0.15688 0.08199  0.10762  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-3 NE2 
+18543 N N   . GLN A-3 208 ? 2.63086 2.78785 2.53468 -0.20003 0.08639  0.07829  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-3 N   
+18544 C CA  . GLN A-3 208 ? 2.64329 2.79771 2.55912 -0.19878 0.08806  0.08869  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-3 CA  
+18545 C C   . GLN A-3 208 ? 2.59611 2.75782 2.54543 -0.19313 0.08787  0.09376  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-3 C   
+18546 O O   . GLN A-3 208 ? 2.60181 2.76156 2.56339 -0.18733 0.08938  0.10703  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-3 O   
+18547 C CB  . GLN A-3 208 ? 2.58776 2.73998 2.50002 -0.21159 0.08867  0.07848  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-3 CB  
+18548 C CG  . GLN A-3 208 ? 2.56466 2.70798 2.44414 -0.21545 0.09087  0.07801  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-3 CG  
+18549 C CD  . GLN A-3 208 ? 2.71035 2.84637 2.57867 -0.20815 0.09303  0.09554  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-3 CD  
+18550 O OE1 . GLN A-3 208 ? 2.73043 2.86818 2.61868 -0.20209 0.09299  0.10699  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-3 OE1 
+18551 N NE2 . GLN A-3 208 ? 2.80879 2.93636 2.64517 -0.20857 0.09525  0.09812  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-3 NE2 
+18552 N N   . ILE A-3 209 ? 2.54416 2.71421 2.50872 -0.19467 0.08646  0.08374  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-3 N   
+18553 C CA  . ILE A-3 209 ? 2.44382 2.62072 2.43907 -0.18846 0.08718  0.08864  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-3 CA  
+18554 C C   . ILE A-3 209 ? 2.42998 2.60626 2.42749 -0.17191 0.08942  0.10533  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-3 C   
+18555 O O   . ILE A-3 209 ? 2.46292 2.63966 2.48130 -0.16474 0.09174  0.11736  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-3 O   
+18556 C CB  . ILE A-3 209 ? 2.36228 2.54818 2.37010 -0.19330 0.08569  0.07440  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-3 CB  
+18557 C CG1 . ILE A-3 209 ? 2.21295 2.39899 2.22322 -0.20779 0.08378  0.05994  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-3 CG1 
+18558 C CG2 . ILE A-3 209 ? 2.27707 2.46986 2.31346 -0.18474 0.08754  0.08064  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-3 CG2 
+18559 C CD1 . ILE A-3 209 ? 2.00412 2.19827 2.02676 -0.21270 0.08231  0.04691  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-3 CD1 
+18560 N N   . GLY A-3 210 ? 2.40545 2.58057 2.38247 -0.16491 0.08878  0.10624  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-3 N   
+18561 C CA  . GLY A-3 210 ? 2.42030 2.59463 2.39804 -0.14719 0.09076  0.12164  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-3 CA  
+18562 C C   . GLY A-3 210 ? 2.63008 2.79505 2.59951 -0.13999 0.09267  0.13936  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-3 C   
+18563 O O   . GLY A-3 210 ? 2.65828 2.82247 2.63721 -0.12465 0.09544  0.15520  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-3 O   
+18564 N N   . GLU A-3 211 ? 2.64902 2.80692 2.60084 -0.15016 0.09182  0.13738  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-3 N   
+18565 C CA  . GLU A-3 211 ? 2.66778 2.81674 2.60861 -0.14456 0.09366  0.15368  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-3 CA  
+18566 C C   . GLU A-3 211 ? 2.60316 2.75440 2.57432 -0.14323 0.09598  0.16290  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-3 C   
+18567 O O   . GLU A-3 211 ? 2.70130 2.84699 2.67264 -0.13452 0.09829  0.18040  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-3 O   
+18568 C CB  . GLU A-3 211 ? 2.65718 2.79883 2.57012 -0.15621 0.09284  0.14756  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-3 CB  
+18569 C CG  . GLU A-3 211 ? 2.54245 2.67810 2.42122 -0.15400 0.09144  0.14512  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-3 CG  
+18570 C CD  . GLU A-3 211 ? 2.51207 2.63820 2.37091 -0.13971 0.09268  0.16474  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-3 CD  
+18571 O OE1 . GLU A-3 211 ? 2.46210 2.58855 2.33714 -0.12664 0.09449  0.18076  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-3 OE1 
+18572 O OE2 . GLU A-3 211 ? 2.48916 2.60698 2.31591 -0.14112 0.09217  0.16461  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-3 OE2 
+18573 N N   . LYS A-3 216 ? 2.58423 2.76306 2.66225 -0.10198 0.10773  0.18077  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-3 N   
+18574 C CA  . LYS A-3 216 ? 2.65412 2.82855 2.71029 -0.08570 0.10862  0.19170  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-3 CA  
+18575 C C   . LYS A-3 216 ? 2.72635 2.90319 2.80365 -0.06505 0.11496  0.20783  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-3 C   
+18576 O O   . LYS A-3 216 ? 2.81848 2.99568 2.88457 -0.04900 0.11628  0.21302  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-3 O   
+18577 C CB  . LYS A-3 216 ? 2.60236 2.76558 2.63342 -0.08623 0.10694  0.20180  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-3 CB  
+18578 C CG  . LYS A-3 216 ? 2.67216 2.82995 2.66774 -0.07951 0.10415  0.20193  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-3 CG  
+18579 C CD  . LYS A-3 216 ? 2.68857 2.83554 2.65670 -0.08550 0.10216  0.20715  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-3 CD  
+18580 C CE  . LYS A-3 216 ? 2.66113 2.80258 2.59300 -0.08264 0.09861  0.20313  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-3 CE  
+18581 N NZ  . LYS A-3 216 ? 2.46944 2.60043 2.37295 -0.09026 0.09733  0.20631  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-3 NZ  
+18582 N N   . GLY A-3 217 ? 2.68442 2.86284 2.79309 -0.06494 0.11906  0.21553  ? ? ? ? ? ? 207 GLY A-3 N   
+18583 C CA  . GLY A-3 217 ? 2.59138 2.77222 2.72381 -0.04554 0.12645  0.23092  ? ? ? ? ? ? 207 GLY A-3 CA  
+18584 C C   . GLY A-3 217 ? 2.57333 2.76485 2.72319 -0.04183 0.12970  0.22123  ? ? ? ? ? ? 207 GLY A-3 C   
+18585 O O   . GLY A-3 217 ? 2.59054 2.78479 2.75155 -0.02240 0.13619  0.23192  ? ? ? ? ? ? 207 GLY A-3 O   
+18586 N N   . PHE A-3 218 ? 2.44765 2.64525 2.59937 -0.05923 0.12579  0.20148  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-3 N   
+18587 C CA  . PHE A-3 218 ? 2.35264 2.56065 2.51955 -0.05675 0.12893  0.19189  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-3 CA  
+18588 C C   . PHE A-3 218 ? 2.48765 2.70001 2.63061 -0.04962 0.12707  0.18389  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-3 C   
+18589 O O   . PHE A-3 218 ? 2.42476 2.64485 2.57726 -0.03709 0.13204  0.18376  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-3 O   
+18590 C CB  . PHE A-3 218 ? 2.12499 2.33737 2.30488 -0.07737 0.12558  0.17518  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-3 CB  
+18591 C CG  . PHE A-3 218 ? 2.18018 2.40299 2.37069 -0.07699 0.12801  0.16375  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-3 CG  
+18592 C CD1 . PHE A-3 218 ? 2.17341 2.40155 2.38757 -0.06198 0.13648  0.17236  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-3 CD1 
+18593 C CD2 . PHE A-3 218 ? 2.08190 2.30916 2.25865 -0.09117 0.12249  0.14489  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-3 CD2 
+18594 C CE1 . PHE A-3 218 ? 2.14438 2.38233 2.36663 -0.06128 0.13940  0.16212  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-3 CE1 
+18595 C CE2 . PHE A-3 218 ? 1.94976 2.18675 2.13513 -0.09069 0.12486  0.13511  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-3 CE2 
+18596 C CZ  . PHE A-3 218 ? 2.02414 2.26661 2.23154 -0.07586 0.13331  0.14358  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-3 CZ  
+18597 N N   . GLN A-3 219 ? 2.60087 2.80852 2.71310 -0.05688 0.12031  0.17717  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-3 N   
+18598 C CA  . GLN A-3 219 ? 2.61030 2.82216 2.70036 -0.05183 0.11743  0.16785  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-3 CA  
+18599 C C   . GLN A-3 219 ? 2.67416 2.88540 2.75903 -0.02640 0.12157  0.18193  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-3 C   
+18600 O O   . GLN A-3 219 ? 2.70449 2.92299 2.78278 -0.01724 0.12173  0.17527  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-3 O   
+18601 C CB  . GLN A-3 219 ? 2.66180 2.86747 2.72129 -0.06529 0.10971  0.15849  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-3 CB  
+18602 C CG  . GLN A-3 219 ? 2.76135 2.95489 2.80221 -0.05915 0.10863  0.17313  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-3 CG  
+18603 C CD  . GLN A-3 219 ? 2.83826 3.02571 2.84745 -0.07144 0.10201  0.16347  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-3 CD  
+18604 O OE1 . GLN A-3 219 ? 2.88054 3.07166 2.88595 -0.08847 0.09843  0.14624  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-3 OE1 
+18605 N NE2 . GLN A-3 219 ? 2.83585 3.01351 2.82185 -0.06219 0.10077  0.17504  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-3 NE2 
+18606 N N   . GLN A-3 220 ? 2.66278 2.86564 2.75058 -0.01390 0.12499  0.20149  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-3 N   
+18607 C CA  . GLN A-3 220 ? 2.69824 2.89889 2.77981 0.01224  0.12899  0.21663  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-3 CA  
+18608 C C   . GLN A-3 220 ? 2.67326 2.88066 2.78508 0.02921  0.13884  0.22604  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-3 C   
+18609 O O   . GLN A-3 220 ? 2.66843 2.87903 2.77648 0.05075  0.14258  0.23131  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-3 O   
+18610 C CB  . GLN A-3 220 ? 2.72889 2.91636 2.79671 0.01937  0.12827  0.23482  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-3 CB  
+18611 C CG  . GLN A-3 220 ? 2.69053 2.87012 2.72366 0.00743  0.11973  0.22795  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-3 CG  
+18612 C CD  . GLN A-3 220 ? 2.62890 2.80904 2.63512 0.01805  0.11545  0.22186  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-3 CD  
+18613 O OE1 . GLN A-3 220 ? 2.67566 2.85850 2.68421 0.04030  0.11898  0.22946  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-3 OE1 
+18614 N NE2 . GLN A-3 220 ? 2.38931 2.56694 2.37037 0.00274  0.10797  0.20777  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-3 NE2 
+18615 N N   . GLU A-3 221 ? 2.58665 2.79625 2.72847 0.02064  0.14333  0.22790  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-3 N   
+18616 C CA  . GLU A-3 221 ? 2.60309 2.81835 2.77530 0.03651  0.15379  0.23758  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-3 CA  
+18617 C C   . GLU A-3 221 ? 2.58073 2.80878 2.76156 0.03520  0.15636  0.22224  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-3 C   
+18618 O O   . GLU A-3 221 ? 2.53426 2.76815 2.72790 0.05493  0.16500  0.22868  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-3 O   
+18619 C CB  . GLU A-3 221 ? 2.47754 2.68951 2.67994 0.02849  0.15765  0.24640  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-3 CB  
+18620 C CG  . GLU A-3 221 ? 2.50671 2.70716 2.70613 0.03547  0.15793  0.26611  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-3 CG  
+18621 C CD  . GLU A-3 221 ? 2.57538 2.77270 2.77320 0.06514  0.16510  0.28580  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-3 CD  
+18622 O OE1 . GLU A-3 221 ? 2.44186 2.64624 2.65769 0.08099  0.17364  0.28861  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-3 OE1 
+18623 O OE2 . GLU A-3 221 ? 2.61495 2.80250 2.79254 0.07350  0.16253  0.29867  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-3 OE2 
+18624 N N   . ILE A-3 222 ? 2.50649 2.73902 2.68021 0.01323  0.14963  0.20257  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-3 N   
+18625 C CA  . ILE A-3 222 ? 2.54137 2.78607 2.72050 0.01179  0.15169  0.18818  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-3 CA  
+18626 C C   . ILE A-3 222 ? 2.63384 2.88347 2.79023 0.02713  0.15057  0.18438  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-3 C   
+18627 O O   . ILE A-3 222 ? 2.53972 2.79981 2.70283 0.03737  0.15591  0.17956  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-3 O   
+18628 C CB  . ILE A-3 222 ? 2.37142 2.61885 2.54853 -0.01506 0.14464  0.16917  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-3 CB  
+18629 C CG1 . ILE A-3 222 ? 2.18250 2.44234 2.36943 -0.01645 0.14806  0.15659  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-3 CG1 
+18630 C CG2 . ILE A-3 222 ? 2.47890 2.72215 2.62438 -0.02680 0.13447  0.15900  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-3 CG2 
+18631 C CD1 . ILE A-3 222 ? 2.08387 2.34762 2.30289 -0.00790 0.15850  0.16476  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-3 CD1 
+18632 N N   . THR A-3 223 ? 2.72588 2.96816 2.85487 0.02957  0.14373  0.18638  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-3 N   
+18633 C CA  . THR A-3 223 ? 2.74532 2.99142 2.85266 0.04535  0.14173  0.18305  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-3 CA  
+18634 C C   . THR A-3 223 ? 2.73307 2.97940 2.84864 0.07573  0.15075  0.20026  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-3 C   
+18635 O O   . THR A-3 223 ? 2.75482 3.01021 2.86774 0.09164  0.15398  0.19620  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-3 O   
+18636 C CB  . THR A-3 223 ? 2.72256 2.95951 2.79824 0.03911  0.13174  0.18043  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-3 CB  
+18637 O OG1 . THR A-3 223 ? 2.59698 2.83246 2.66739 0.01154  0.12492  0.16650  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-3 OG1 
+18638 C CG2 . THR A-3 223 ? 2.64614 2.88825 2.69971 0.05121  0.12770  0.17217  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-3 CG2 
+18639 N N   . SER A-3 224 ? 2.63709 2.87375 2.76291 0.08494  0.15524  0.21980  ? ? ? ? ? ? 214 SER A-3 N   
+18640 C CA  . SER A-3 224 ? 2.55084 2.78695 2.68741 0.11488  0.16511  0.23800  ? ? ? ? ? ? 214 SER A-3 CA  
+18641 C C   . SER A-3 224 ? 2.59221 2.84005 2.75662 0.12267  0.17600  0.23600  ? ? ? ? ? ? 214 SER A-3 C   
+18642 O O   . SER A-3 224 ? 2.56091 2.81377 2.72805 0.14820  0.18373  0.24244  ? ? ? ? ? ? 214 SER A-3 O   
+18643 C CB  . SER A-3 224 ? 2.49140 2.71511 2.63749 0.12034  0.16825  0.25950  ? ? ? ? ? ? 214 SER A-3 CB  
+18644 O OG  . SER A-3 224 ? 2.37478 2.59807 2.53677 0.14898  0.17943  0.27815  ? ? ? ? ? ? 214 SER A-3 OG  
+18645 N N   . GLU A-3 225 ? 2.56255 2.81466 2.74697 0.10167  0.17696  0.22701  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-3 N   
+18646 C CA  . GLU A-3 225 ? 2.56509 2.82823 2.77405 0.10623  0.18689  0.22323  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-3 CA  
+18647 C C   . GLU A-3 225 ? 2.60924 2.88479 2.80367 0.10486  0.18440  0.20462  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-3 C   
+18648 O O   . GLU A-3 225 ? 2.53870 2.82390 2.74223 0.12192  0.19364  0.20477  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-3 O   
+18649 C CB  . GLU A-3 225 ? 2.35010 2.61242 2.58416 0.08416  0.18777  0.21995  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-3 CB  
+18650 C CG  . GLU A-3 225 ? 2.36292 2.63556 2.62184 0.08651  0.19773  0.21556  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-3 CG  
+18651 C CD  . GLU A-3 225 ? 2.28521 2.55666 2.56535 0.06291  0.19629  0.20945  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-3 CD  
+18652 O OE1 . GLU A-3 225 ? 2.34521 2.60778 2.62326 0.04673  0.18846  0.21032  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-3 OE1 
+18653 O OE2 . GLU A-3 225 ? 2.19934 2.47869 2.49739 0.06116  0.20300  0.20359  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-3 OE2 
+18654 N N   . TYR A-3 226 ? 2.59250 2.86819 2.76456 0.08524  0.17251  0.18872  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-3 N   
+18655 C CA  . TYR A-3 226 ? 2.59166 2.87925 2.75011 0.08260  0.16934  0.17085  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-3 CA  
+18656 C C   . TYR A-3 226 ? 2.72391 3.01470 2.86358 0.10764  0.16960  0.17337  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-3 C   
+18657 O O   . TYR A-3 226 ? 2.74308 3.04607 2.88287 0.11929  0.17415  0.16621  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-3 O   
+18658 C CB  . TYR A-3 226 ? 2.54296 2.82895 2.68424 0.05506  0.15693  0.15417  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-3 CB  
+18659 C CG  . TYR A-3 226 ? 2.49854 2.79732 2.63271 0.04620  0.15410  0.13488  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-3 CG  
+18660 C CD1 . TYR A-3 226 ? 2.47894 2.78471 2.59340 0.05800  0.15090  0.12749  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-3 CD1 
+18661 C CD2 . TYR A-3 226 ? 2.35939 2.66302 2.50619 0.02621  0.15415  0.12412  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-3 CD2 
+18662 C CE1 . TYR A-3 226 ? 2.44497 2.76297 2.55366 0.04980  0.14828  0.11027  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-3 CE1 
+18663 C CE2 . TYR A-3 226 ? 2.12543 2.44053 2.26525 0.01841  0.15172  0.10762  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-3 CE2 
+18664 C CZ  . TYR A-3 226 ? 2.29750 2.62009 2.41870 0.03000  0.14896  0.10088  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-3 CZ  
+18665 O OH  . TYR A-3 226 ? 2.17107 2.50570 2.28599 0.02234  0.14654  0.08484  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-3 OH  
+18666 N N   . ARG A-3 227 ? 2.82673 3.10663 2.94937 0.11691  0.16473  0.18353  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-3 N   
+18667 C CA  . ARG A-3 227 ? 2.81087 3.09243 2.91282 0.14042  0.16300  0.18496  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-3 CA  
+18668 C C   . ARG A-3 227 ? 2.81300 3.10026 2.92988 0.17121  0.17612  0.19714  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-3 C   
+18669 O O   . ARG A-3 227 ? 2.66525 2.96206 2.77266 0.18865  0.17756  0.19089  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-3 O   
+18670 C CB  . ARG A-3 227 ? 2.66160 2.92848 2.74197 0.14378  0.15523  0.19484  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-3 CB  
+18671 C CG  . ARG A-3 227 ? 2.51688 2.78263 2.57707 0.17183  0.15385  0.20019  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-3 CG  
+18672 C CD  . ARG A-3 227 ? 2.31771 2.57475 2.34652 0.16306  0.14040  0.19405  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-3 CD  
+18673 N NE  . ARG A-3 227 ? 2.42079 2.66795 2.43234 0.18924  0.13935  0.20914  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-3 NE  
+18674 C CZ  . ARG A-3 227 ? 2.45388 2.68630 2.46162 0.19333  0.13962  0.22736  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-3 CZ  
+18675 N NH1 . ARG A-3 227 ? 2.39070 2.61705 2.41132 0.17312  0.14086  0.23247  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-3 NH1 
+18676 N NH2 . ARG A-3 227 ? 2.38349 2.60705 2.37352 0.21892  0.13840  0.24087  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-3 NH2 
+18677 N N   . SER A-3 228 ? 2.85153 3.13333 2.99244 0.17889  0.18615  0.21445  ? ? ? ? ? ? 218 SER A-3 N   
+18678 C CA  . SER A-3 228 ? 2.72648 3.01410 2.88526 0.20737  0.20061  0.22595  ? ? ? ? ? ? 218 SER A-3 CA  
+18679 C C   . SER A-3 228 ? 2.72516 3.02831 2.89788 0.20337  0.20764  0.21251  ? ? ? ? ? ? 218 SER A-3 C   
+18680 O O   . SER A-3 228 ? 2.43338 2.74575 2.60913 0.22756  0.21705  0.21401  ? ? ? ? ? ? 218 SER A-3 O   
+18681 C CB  . SER A-3 228 ? 2.66881 2.94672 2.85270 0.21451  0.20991  0.24758  ? ? ? ? ? ? 218 SER A-3 CB  
+18682 O OG  . SER A-3 228 ? 2.39644 2.67835 2.59611 0.24542  0.22453  0.26084  ? ? ? ? ? ? 218 SER A-3 OG  
+18683 N N   . LEU A-3 229 ? 2.78262 3.08875 2.96281 0.17402  0.20349  0.19948  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-3 N   
+18684 C CA  . LEU A-3 229 ? 2.65281 2.97308 2.84379 0.16886  0.20951  0.18663  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-3 CA  
+18685 C C   . LEU A-3 229 ? 2.59636 2.92796 2.76346 0.17122  0.20319  0.16960  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-3 C   
+18686 O O   . LEU A-3 229 ? 2.58752 2.93135 2.75669 0.18885  0.21158  0.16632  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-3 O   
+18687 C CB  . LEU A-3 229 ? 2.42313 2.74203 2.62779 0.13754  0.20607  0.17826  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-3 CB  
+18688 C CG  . LEU A-3 229 ? 2.16458 2.49571 2.37939 0.12557  0.21018  0.16433  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-3 CG  
+18689 C CD1 . LEU A-3 229 ? 2.04899 2.37435 2.28703 0.10499  0.21150  0.16618  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-3 CD1 
+18690 C CD2 . LEU A-3 229 ? 2.10962 2.44831 2.30132 0.10944  0.19899  0.14402  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-3 CD2 
+18691 N N   . LYS A-3 230 ? 2.68595 3.01386 2.83056 0.15399  0.18874  0.15861  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-3 N   
+18692 C CA  . LYS A-3 230 ? 2.50420 2.84224 2.62720 0.15161  0.18085  0.14097  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-3 CA  
+18693 C C   . LYS A-3 230 ? 2.57826 2.90787 2.67533 0.15639  0.16945  0.14140  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-3 C   
+18694 O O   . LYS A-3 230 ? 2.72862 3.04449 2.82098 0.14613  0.16356  0.14864  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-3 O   
+18695 C CB  . LYS A-3 230 ? 2.32002 2.66323 2.44302 0.12074  0.17430  0.12354  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-3 CB  
+18696 C CG  . LYS A-3 230 ? 2.41166 2.76739 2.51683 0.11747  0.16768  0.10507  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-3 CG  
+18697 C CD  . LYS A-3 230 ? 2.38924 2.74121 2.48216 0.08777  0.15463  0.09145  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-3 CD  
+18698 C CE  . LYS A-3 230 ? 2.11360 2.47905 2.20695 0.07302  0.15340  0.07430  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-3 CE  
+18699 N NZ  . LYS A-3 230 ? 1.88069 2.24438 1.99227 0.05348  0.15707  0.07398  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-3 NZ  
+18700 N N   . LYS A-3 231 ? 2.34818 2.68612 2.42806 0.17214  0.16635  0.13337  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-3 N   
+18701 C CA  . LYS A-3 231 ? 2.42913 2.75971 2.48312 0.17802  0.15501  0.13218  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-3 CA  
+18702 C C   . LYS A-3 231 ? 2.40377 2.72890 2.44420 0.14714  0.14172  0.11948  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-3 C   
+18703 O O   . LYS A-3 231 ? 2.24516 2.55593 2.27736 0.13895  0.13607  0.12691  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-3 O   
+18704 C CB  . LYS A-3 231 ? 2.26380 2.60629 2.30382 0.20004  0.15384  0.12333  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-3 CB  
+18705 C CG  . LYS A-3 231 ? 2.35794 2.69261 2.37115 0.20880  0.14190  0.12201  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-3 CG  
+18706 C CD  . LYS A-3 231 ? 2.17873 2.49650 2.18900 0.22437  0.14373  0.14348  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-3 CD  
+18707 C CE  . LYS A-3 231 ? 2.06270 2.37008 2.04438 0.22912  0.13082  0.14248  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-3 CE  
+18708 N NZ  . LYS A-3 231 ? 1.88019 2.17018 1.85766 0.24267  0.13248  0.16444  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-3 NZ  
+18709 N N   . SER A-3 235 ? 2.08276 2.33652 2.07238 0.00745  0.09932  0.11221  ? ? ? ? ? ? 225 SER A-3 N   
+18710 C CA  . SER A-3 235 ? 2.22041 2.46378 2.21451 -0.00776 0.09975  0.11879  ? ? ? ? ? ? 225 SER A-3 CA  
+18711 C C   . SER A-3 235 ? 2.37657 2.62648 2.39246 -0.02612 0.10257  0.11027  ? ? ? ? ? ? 225 SER A-3 C   
+18712 O O   . SER A-3 235 ? 2.21988 2.47844 2.23569 -0.03828 0.09977  0.09407  ? ? ? ? ? ? 225 SER A-3 O   
+18713 C CB  . SER A-3 235 ? 2.00582 2.23886 1.97413 -0.02120 0.09166  0.11373  ? ? ? ? ? ? 225 SER A-3 CB  
+18714 O OG  . SER A-3 235 ? 1.97710 2.20313 1.92367 -0.00416 0.08844  0.12147  ? ? ? ? ? ? 225 SER A-3 OG  
+18715 N N   . ILE A-3 236 ? 2.49166 2.73714 2.52635 -0.02757 0.10790  0.12156  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-3 N   
+18716 C CA  . ILE A-3 236 ? 2.48496 2.73541 2.54185 -0.04281 0.11066  0.11520  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-3 CA  
+18717 C C   . ILE A-3 236 ? 2.45916 2.69929 2.51547 -0.06000 0.10784  0.11707  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-3 C   
+18718 O O   . ILE A-3 236 ? 2.50381 2.73883 2.57604 -0.05750 0.11202  0.12960  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-3 O   
+18719 C CB  . ILE A-3 236 ? 2.60186 2.85789 2.68589 -0.02861 0.12016  0.12554  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-3 CB  
+18720 C CG1 . ILE A-3 236 ? 2.65585 2.92043 2.73700 -0.00628 0.12399  0.12718  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-3 CG1 
+18721 C CG2 . ILE A-3 236 ? 2.40009 2.66300 2.50475 -0.04336 0.12236  0.11600  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-3 CG2 
+18722 C CD1 . ILE A-3 236 ? 2.65445 2.93112 2.72874 -0.01209 0.12096  0.10909  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-3 CD1 
+18723 N N   . GLU A-3 237 ? 2.44035 2.67758 2.47875 -0.07701 0.10108  0.10457  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-3 N   
+18724 C CA  . GLU A-3 237 ? 2.55072 2.77807 2.58415 -0.09217 0.09842  0.10542  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-3 CA  
+18725 C C   . GLU A-3 237 ? 2.53011 2.76074 2.58233 -0.10889 0.09887  0.09659  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-3 C   
+18726 O O   . GLU A-3 237 ? 2.48629 2.71125 2.55009 -0.11397 0.10026  0.10330  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-3 O   
+18727 C CB  . GLU A-3 237 ? 2.61707 2.83874 2.62129 -0.10109 0.09196  0.09689  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-3 CB  
+18728 C CG  . GLU A-3 237 ? 2.64396 2.85241 2.63214 -0.10094 0.09088  0.10813  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-3 CG  
+18729 C CD  . GLU A-3 237 ? 2.63358 2.83609 2.59077 -0.10146 0.08580  0.10387  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-3 CD  
+18730 O OE1 . GLU A-3 237 ? 2.74557 2.94877 2.69209 -0.11686 0.08210  0.08897  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-3 OE1 
+18731 O OE2 . GLU A-3 237 ? 2.61595 2.81277 2.55971 -0.08574 0.08568  0.11571  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-3 OE2 
+18732 N N   . LEU A-3 238 ? 2.48848 2.72816 2.54368 -0.11691 0.09745  0.08176  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-3 N   
+18733 C CA  . LEU A-3 238 ? 2.42688 2.67037 2.49997 -0.13032 0.09793  0.07331  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-3 CA  
+18734 C C   . LEU A-3 238 ? 2.37053 2.60542 2.43823 -0.14677 0.09424  0.06927  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-3 C   
+18735 O O   . LEU A-3 238 ? 2.33646 2.56577 2.41642 -0.14789 0.09583  0.07768  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-3 O   
+18736 C CB  . LEU A-3 238 ? 2.55727 2.80394 2.65807 -0.12135 0.10435  0.08323  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-3 CB  
+18737 C CG  . LEU A-3 238 ? 2.47941 2.73272 2.58699 -0.10075 0.11021  0.09189  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-3 CG  
+18738 C CD1 . LEU A-3 238 ? 2.27589 2.53228 2.41293 -0.09449 0.11739  0.09996  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-3 CD1 
+18739 C CD2 . LEU A-3 238 ? 2.38272 2.64635 2.47989 -0.09850 0.10890  0.07997  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-3 CD2 
+18740 N N   . LYS A-3 239 ? 2.46912 2.70316 2.51921 -0.15905 0.08964  0.05633  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-3 N   
+18741 C CA  . LYS A-3 239 ? 2.45218 2.67795 2.49382 -0.17314 0.08683  0.05198  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-3 CA  
+18742 C C   . LYS A-3 239 ? 2.28395 2.51166 2.34281 -0.18481 0.08640  0.04396  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-3 C   
+18743 O O   . LYS A-3 239 ? 2.44630 2.67444 2.52657 -0.18200 0.08881  0.05054  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-3 O   
+18744 C CB  . LYS A-3 239 ? 2.34901 2.57240 2.36517 -0.18063 0.08307  0.04177  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-3 CB  
+18745 C CG  . LYS A-3 239 ? 2.39065 2.60610 2.38538 -0.17339 0.08244  0.05056  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-3 CG  
+18746 C CD  . LYS A-3 239 ? 2.39305 2.59847 2.38577 -0.17567 0.08356  0.06023  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-3 CD  
+18747 C CE  . LYS A-3 239 ? 2.41060 2.60876 2.38771 -0.16322 0.08428  0.07455  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-3 CE  
+18748 N NZ  . LYS A-3 239 ? 2.23892 2.44113 2.23073 -0.14596 0.08728  0.08713  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-3 NZ  
+18749 N N   . SER A-3 240 ? 2.18353 2.41192 2.23350 -0.19736 0.08334  0.02997  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-3 N   
+18750 C CA  . SER A-3 240 ? 2.41656 2.64509 2.47931 -0.20808 0.08218  0.02197  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-3 CA  
+18751 C C   . SER A-3 240 ? 2.35064 2.58304 2.40430 -0.21755 0.07975  0.00712  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-3 C   
+18752 O O   . SER A-3 240 ? 2.35737 2.58783 2.39130 -0.22081 0.07831  0.00206  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-3 O   
+18753 C CB  . SER A-3 240 ? 2.45195 2.67098 2.51243 -0.21446 0.08113  0.02436  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-3 CB  
+18754 O OG  . SER A-3 240 ? 2.48079 2.69973 2.55314 -0.22359 0.07936  0.01590  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-3 OG  
+18755 N N   . GLU A-3 241 ? 2.25629 2.49359 2.32462 -0.22186 0.07945  0.00059  ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-3 N   
+18756 C CA  . GLU A-3 241 ? 2.34116 2.58248 2.40304 -0.22999 0.07749  -0.01237 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-3 CA  
+18757 C C   . GLU A-3 241 ? 2.46473 2.69809 2.51245 -0.24047 0.07536  -0.01982 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-3 C   
+18758 O O   . GLU A-3 241 ? 2.44391 2.66915 2.48739 -0.24177 0.07537  -0.01551 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-3 O   
+18759 C CB  . GLU A-3 241 ? 2.32027 2.56716 2.40035 -0.23150 0.07777  -0.01612 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-3 CB  
+18760 C CG  . GLU A-3 241 ? 2.11774 2.37223 2.19353 -0.23543 0.07690  -0.02636 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-3 CG  
+18761 C CD  . GLU A-3 241 ? 2.18284 2.43309 2.25519 -0.24631 0.07423  -0.03636 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-3 CD  
+18762 O OE1 . GLU A-3 241 ? 2.38562 2.62925 2.46562 -0.24945 0.07312  -0.03577 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-3 OE1 
+18763 O OE2 . GLU A-3 241 ? 2.09505 2.34848 2.15744 -0.25108 0.07324  -0.04474 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-3 OE2 
+18764 N N   . MET A-3 242 ? 2.46810 2.70420 2.50840 -0.24732 0.07408  -0.03088 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-3 N   
+18765 C CA  . MET A-3 242 ? 2.47741 2.70708 2.50378 -0.25638 0.07320  -0.03921 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-3 CA  
+18766 C C   . MET A-3 242 ? 2.52495 2.74998 2.53116 -0.25614 0.07391  -0.03766 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-3 C   
+18767 O O   . MET A-3 242 ? 2.49041 2.71510 2.48389 -0.26151 0.07382  -0.04569 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-3 O   
+18768 C CB  . MET A-3 242 ? 2.48890 2.71098 2.52081 -0.26040 0.07263  -0.03959 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-3 CB  
+18769 C CG  . MET A-3 242 ? 2.55401 2.77018 2.57287 -0.26841 0.07262  -0.04914 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-3 CG  
+18770 S SD  . MET A-3 242 ? 2.52568 2.73073 2.53492 -0.27016 0.07369  -0.04632 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-3 SD  
+18771 C CE  . MET A-3 242 ? 2.48561 2.68850 2.47809 -0.26570 0.07570  -0.03732 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-3 CE  
+18772 N N   . ALA A-3 243 ? 2.51050 2.73150 2.51373 -0.24971 0.07479  -0.02700 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A-3 N   
+18773 C CA  . ALA A-3 243 ? 2.45147 2.66703 2.43399 -0.24851 0.07535  -0.02433 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A-3 CA  
+18774 C C   . ALA A-3 243 ? 2.46362 2.68541 2.43856 -0.24494 0.07428  -0.02707 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A-3 C   
+18775 O O   . ALA A-3 243 ? 2.46886 2.68636 2.42535 -0.24621 0.07408  -0.02873 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A-3 O   
+18776 C CB  . ALA A-3 243 ? 2.29118 2.50120 2.27274 -0.24093 0.07646  -0.01072 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A-3 CB  
+18777 N N   . ILE A-3 244 ? 2.47374 2.70557 2.46214 -0.24028 0.07366  -0.02792 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-3 N   
+18778 C CA  . ILE A-3 244 ? 2.44477 2.68383 2.42691 -0.23634 0.07225  -0.03161 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-3 CA  
+18779 C C   . ILE A-3 244 ? 2.40245 2.64452 2.37984 -0.24644 0.07104  -0.04490 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-3 C   
+18780 O O   . ILE A-3 244 ? 2.31697 2.55900 2.28105 -0.24803 0.06968  -0.04984 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-3 O   
+18781 C CB  . ILE A-3 244 ? 2.24618 2.49549 2.24367 -0.22604 0.07293  -0.02705 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-3 CB  
+18782 C CG1 . ILE A-3 244 ? 2.14014 2.38720 2.13600 -0.21267 0.07409  -0.01401 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-3 CG1 
+18783 C CG2 . ILE A-3 244 ? 2.07561 2.33559 2.07193 -0.22575 0.07133  -0.03591 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-3 CG2 
+18784 C CD1 . ILE A-3 244 ? 2.14873 2.38811 2.15228 -0.21081 0.07622  -0.00338 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-3 CD1 
+18785 N N   . LYS A-3 245 ? 2.34508 2.58921 2.33345 -0.25306 0.07148  -0.05062 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-3 N   
+18786 C CA  . LYS A-3 245 ? 2.37766 2.62524 2.36422 -0.26151 0.07083  -0.06210 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-3 CA  
+18787 C C   . LYS A-3 245 ? 2.47779 2.71582 2.45581 -0.27068 0.07216  -0.06739 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-3 C   
+18788 O O   . LYS A-3 245 ? 2.53181 2.77125 2.50790 -0.27742 0.07238  -0.07638 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-3 O   
+18789 C CB  . LYS A-3 245 ? 2.31433 2.57066 2.31721 -0.26154 0.07068  -0.06482 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-3 CB  
+18790 C CG  . LYS A-3 245 ? 2.32035 2.58458 2.32261 -0.26630 0.06970  -0.07448 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-3 CG  
+18791 C CD  . LYS A-3 245 ? 2.12278 2.39377 2.13896 -0.26697 0.06993  -0.07651 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-3 CD  
+18792 C CE  . LYS A-3 245 ? 2.11300 2.39125 2.14042 -0.25739 0.07075  -0.06926 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-3 CE  
+18793 N NZ  . LYS A-3 245 ? 2.01991 2.30422 2.05946 -0.25799 0.07141  -0.07096 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-3 NZ  
+18794 N N   . GLY A-3 246 ? 2.42806 2.65668 2.40106 -0.27042 0.07350  -0.06187 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A-3 N   
+18795 C CA  . GLY A-3 246 ? 2.51712 2.73683 2.48110 -0.27756 0.07558  -0.06670 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A-3 CA  
+18796 C C   . GLY A-3 246 ? 2.69412 2.91174 2.67005 -0.27958 0.07569  -0.06798 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A-3 C   
+18797 O O   . GLY A-3 246 ? 2.68839 2.91146 2.68024 -0.27670 0.07401  -0.06591 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A-3 O   
+18798 N N   . PHE A-3 247 ? 2.79361 3.00286 2.76100 -0.28409 0.07789  -0.07177 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-3 N   
+18799 C CA  . PHE A-3 247 ? 2.83718 3.04329 2.81404 -0.28519 0.07752  -0.07383 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-3 CA  
+18800 C C   . PHE A-3 247 ? 2.86050 3.07123 2.84669 -0.28785 0.07646  -0.08151 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-3 C   
+18801 O O   . PHE A-3 247 ? 2.88157 3.09120 2.87861 -0.28719 0.07485  -0.08257 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-3 O   
+18802 C CB  . PHE A-3 247 ? 2.83136 3.02757 2.79494 -0.28783 0.08068  -0.07624 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-3 CB  
+18803 C CG  . PHE A-3 247 ? 2.78217 2.97554 2.73308 -0.29277 0.08427  -0.08506 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-3 CG  
+18804 C CD1 . PHE A-3 247 ? 2.75101 2.94287 2.68673 -0.29461 0.08675  -0.08537 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-3 CD1 
+18805 C CD2 . PHE A-3 247 ? 2.76196 2.95347 2.71634 -0.29487 0.08538  -0.09279 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-3 CD2 
+18806 C CE1 . PHE A-3 247 ? 2.68629 2.87525 2.61210 -0.29927 0.09075  -0.09343 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-3 CE1 
+18807 C CE2 . PHE A-3 247 ? 2.61585 2.80446 2.56004 -0.29853 0.08967  -0.10020 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-3 CE2 
+18808 C CZ  . PHE A-3 247 ? 2.54287 2.73036 2.47349 -0.30113 0.09262  -0.10060 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-3 CZ  
+18809 N N   . PHE A-3 248 ? 2.81667 3.03234 2.79901 -0.29055 0.07706  -0.08672 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-3 N   
+18810 C CA  . PHE A-3 248 ? 2.75094 2.96996 2.74024 -0.29310 0.07665  -0.09354 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-3 CA  
+18811 C C   . PHE A-3 248 ? 2.76066 2.98844 2.76532 -0.28991 0.07357  -0.09092 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-3 C   
+18812 O O   . PHE A-3 248 ? 2.71686 2.94655 2.72834 -0.29094 0.07276  -0.09488 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-3 O   
+18813 C CB  . PHE A-3 248 ? 2.73216 2.95339 2.71295 -0.29748 0.07875  -0.09999 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-3 CB  
+18814 C CG  . PHE A-3 248 ? 2.70251 2.92727 2.68992 -0.29978 0.07880  -0.10611 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-3 CG  
+18815 C CD1 . PHE A-3 248 ? 2.47041 2.68808 2.45645 -0.30091 0.08093  -0.11051 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-3 CD1 
+18816 C CD2 . PHE A-3 248 ? 2.69635 2.93162 2.69083 -0.29982 0.07687  -0.10707 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-3 CD2 
+18817 C CE1 . PHE A-3 248 ? 2.45785 2.67816 2.44950 -0.30187 0.08107  -0.11497 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-3 CE1 
+18818 C CE2 . PHE A-3 248 ? 2.45429 2.69287 2.45428 -0.30165 0.07702  -0.11162 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-3 CE2 
+18819 C CZ  . PHE A-3 248 ? 2.49123 2.72198 2.48984 -0.30260 0.07909  -0.11516 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-3 CZ  
+18820 N N   . SER A-3 249 ? 2.78765 3.02023 2.79730 -0.28520 0.07236  -0.08381 ? ? ? ? ? ? 239 SER A-3 N   
+18821 C CA  . SER A-3 249 ? 2.76047 3.00177 2.78400 -0.28127 0.07074  -0.08098 ? ? ? ? ? ? 239 SER A-3 CA  
+18822 C C   . SER A-3 249 ? 2.77410 3.01215 2.80943 -0.28071 0.06934  -0.08056 ? ? ? ? ? ? 239 SER A-3 C   
+18823 O O   . SER A-3 249 ? 2.83927 3.08198 2.88217 -0.28071 0.06839  -0.08297 ? ? ? ? ? ? 239 SER A-3 O   
+18824 C CB  . SER A-3 249 ? 2.65428 2.89983 2.68061 -0.27465 0.07082  -0.07267 ? ? ? ? ? ? 239 SER A-3 CB  
+18825 O OG  . SER A-3 249 ? 2.51404 2.75265 2.54325 -0.27197 0.07097  -0.06584 ? ? ? ? ? ? 239 SER A-3 OG  
+18826 N N   . ASP A-3 250 ? 2.72956 2.95955 2.76624 -0.28002 0.06896  -0.07754 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-3 N   
+18827 C CA  . ASP A-3 250 ? 2.65002 2.87580 2.69780 -0.27944 0.06681  -0.07807 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-3 CA  
+18828 C C   . ASP A-3 250 ? 2.59162 2.80746 2.63098 -0.28218 0.06694  -0.08267 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-3 C   
+18829 O O   . ASP A-3 250 ? 2.63159 2.84250 2.66376 -0.28212 0.06824  -0.07984 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-3 O   
+18830 C CB  . ASP A-3 250 ? 2.55529 2.78198 2.61703 -0.27466 0.06594  -0.06969 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-3 CB  
+18831 C CG  . ASP A-3 250 ? 2.62912 2.85267 2.68533 -0.27265 0.06741  -0.06302 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-3 CG  
+18832 O OD1 . ASP A-3 250 ? 2.69811 2.92271 2.74071 -0.27333 0.06924  -0.06313 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-3 OD1 
+18833 O OD2 . ASP A-3 250 ? 2.41525 2.63502 2.48069 -0.27029 0.06661  -0.05754 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-3 OD2 
+18834 N N   . ILE A-3 251 ? 2.49270 2.70555 2.53212 -0.28363 0.06594  -0.08942 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-3 N   
+18835 C CA  . ILE A-3 251 ? 2.52635 2.73004 2.55760 -0.28456 0.06661  -0.09467 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-3 CA  
+18836 C C   . ILE A-3 251 ? 2.52139 2.72142 2.56176 -0.28234 0.06303  -0.09838 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-3 C   
+18837 O O   . ILE A-3 251 ? 2.61336 2.80871 2.64743 -0.28211 0.06365  -0.10480 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-3 O   
+18838 C CB  . ILE A-3 251 ? 2.54960 2.75184 2.56583 -0.28774 0.07065  -0.10042 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-3 CB  
+18839 C CG1 . ILE A-3 251 ? 2.55224 2.76174 2.57107 -0.28915 0.07064  -0.10285 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-3 CG1 
+18840 C CG2 . ILE A-3 251 ? 2.48539 2.68709 2.48959 -0.28958 0.07395  -0.09756 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-3 CG2 
+18841 C CD1 . ILE A-3 251 ? 2.50726 2.71560 2.51446 -0.29241 0.07468  -0.10857 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-3 CD1 
+18842 N N   . ILE A-3 252 ? 2.35731 2.55886 2.41260 -0.27996 0.05943  -0.09423 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-3 N   
+18843 C CA  . ILE A-3 252 ? 2.36630 2.56500 2.43144 -0.27755 0.05523  -0.09729 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-3 CA  
+18844 C C   . ILE A-3 252 ? 2.47169 2.66083 2.53229 -0.27579 0.05361  -0.10308 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-3 C   
+18845 O O   . ILE A-3 252 ? 2.43900 2.62455 2.49361 -0.27620 0.05525  -0.10263 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-3 O   
+18846 C CB  . ILE A-3 252 ? 2.36469 2.56658 2.44761 -0.27550 0.05232  -0.09135 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-3 CB  
+18847 C CG1 . ILE A-3 252 ? 2.33918 2.53644 2.42914 -0.27446 0.05070  -0.08830 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-3 CG1 
+18848 C CG2 . ILE A-3 252 ? 2.40775 2.61933 2.49359 -0.27565 0.05521  -0.08517 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-3 CG2 
+18849 C CD1 . ILE A-3 252 ? 2.15519 2.35428 2.26522 -0.27223 0.04790  -0.08306 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-3 CD1 
+18850 N N   . PRO A-3 253 ? 2.47021 2.65497 2.53221 -0.27294 0.05063  -0.10846 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-3 N   
+18851 C CA  . PRO A-3 253 ? 2.35075 2.52662 2.40582 -0.26965 0.04982  -0.11502 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-3 CA  
+18852 C C   . PRO A-3 253 ? 2.32425 2.49554 2.39028 -0.26687 0.04459  -0.11537 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-3 C   
+18853 O O   . PRO A-3 253 ? 2.39085 2.56482 2.47230 -0.26715 0.04087  -0.11101 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-3 O   
+18854 C CB  . PRO A-3 253 ? 2.30269 2.47597 2.35499 -0.26634 0.04855  -0.11980 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-3 CB  
+18855 C CG  . PRO A-3 253 ? 2.32131 2.50051 2.38478 -0.26722 0.04576  -0.11549 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-3 CG  
+18856 C CD  . PRO A-3 253 ? 2.44429 2.63212 2.51065 -0.27189 0.04886  -0.10895 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-3 CD  
+18857 N N   . TYR A-3 254 ? 2.24292 2.40741 2.30100 -0.26384 0.04484  -0.12083 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-3 N   
+18858 C CA  . TYR A-3 254 ? 2.24697 2.40678 2.31426 -0.26056 0.03953  -0.12298 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-3 CA  
+18859 C C   . TYR A-3 254 ? 2.21281 2.36472 2.26986 -0.25420 0.03899  -0.13203 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-3 C   
+18860 O O   . TYR A-3 254 ? 2.24098 2.39095 2.28182 -0.25357 0.04523  -0.13479 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-3 O   
+18861 C CB  . TYR A-3 254 ? 2.30708 2.46871 2.37574 -0.26343 0.04138  -0.11775 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-3 CB  
+18862 C CG  . TYR A-3 254 ? 2.41042 2.57909 2.49061 -0.26750 0.04183  -0.10817 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-3 CG  
+18863 C CD1 . TYR A-3 254 ? 2.39380 2.56763 2.46485 -0.27106 0.04749  -0.10306 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-3 CD1 
+18864 C CD2 . TYR A-3 254 ? 2.39092 2.56086 2.49154 -0.26696 0.03678  -0.10437 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-3 CD2 
+18865 C CE1 . TYR A-3 254 ? 2.29397 2.47412 2.37481 -0.27284 0.04818  -0.09436 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-3 CE1 
+18866 C CE2 . TYR A-3 254 ? 2.31953 2.49575 2.43094 -0.26913 0.03833  -0.09518 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-3 CE2 
+18867 C CZ  . TYR A-3 254 ? 2.21976 2.40111 2.32067 -0.27149 0.04406  -0.09017 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-3 CZ  
+18868 O OH  . TYR A-3 254 ? 1.94275 2.13025 2.05368 -0.27179 0.04584  -0.08109 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-3 OH  
+18869 N N   . ILE A-3 255 ? 2.16792 2.31504 2.23428 -0.24879 0.03184  -0.13670 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-3 N   
+18870 C CA  . ILE A-3 255 ? 2.28433 2.42361 2.34170 -0.24041 0.03051  -0.14560 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-3 CA  
+18871 C C   . ILE A-3 255 ? 2.18408 2.31998 2.24204 -0.23714 0.02843  -0.14970 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-3 C   
+18872 O O   . ILE A-3 255 ? 2.02876 2.16733 2.09980 -0.24059 0.02487  -0.14607 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-3 O   
+18873 C CB  . ILE A-3 255 ? 2.31492 2.45002 2.37981 -0.23477 0.02340  -0.14882 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-3 CB  
+18874 C CG1 . ILE A-3 255 ? 2.17962 2.31593 2.26517 -0.23665 0.01528  -0.14626 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-3 CG1 
+18875 C CG2 . ILE A-3 255 ? 2.21821 2.35596 2.27755 -0.23638 0.02686  -0.14573 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-3 CG2 
+18876 C CD1 . ILE A-3 255 ? 2.04289 2.17299 2.13611 -0.23046 0.00765  -0.15313 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-3 CD1 
+18877 N N   . LYS A-3 256 ? 2.13295 2.26315 2.17685 -0.22976 0.03113  -0.15719 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-3 N   
+18878 C CA  . LYS A-3 256 ? 2.04349 2.17044 2.08642 -0.22478 0.02900  -0.16263 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-3 CA  
+18879 C C   . LYS A-3 256 ? 2.23420 2.35333 2.26872 -0.21245 0.02721  -0.17279 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-3 C   
+18880 O O   . LYS A-3 256 ? 2.31610 2.43241 2.33318 -0.20731 0.03483  -0.17680 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-3 O   
+18881 C CB  . LYS A-3 256 ? 2.07809 2.20761 2.10776 -0.22864 0.03758  -0.15987 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-3 CB  
+18882 C CG  . LYS A-3 256 ? 2.20525 2.33304 2.23454 -0.22454 0.03563  -0.16406 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-3 CG  
+18883 C CD  . LYS A-3 256 ? 2.23029 2.36002 2.24319 -0.22788 0.04507  -0.16070 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-3 CD  
+18884 C CE  . LYS A-3 256 ? 2.21781 2.34670 2.22989 -0.22385 0.04338  -0.16422 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-3 CE  
+18885 N NZ  . LYS A-3 256 ? 2.18232 2.30550 2.18881 -0.21183 0.04120  -0.17598 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-3 NZ  
+18886 N N   . ASP A-3 269 ? 2.20084 2.33108 2.36553 -0.23368 -0.01798 -0.13246 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-3 N   
+18887 C CA  . ASP A-3 269 ? 2.29323 2.42724 2.45275 -0.23463 -0.01429 -0.12660 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-3 CA  
+18888 C C   . ASP A-3 269 ? 2.40607 2.53354 2.54686 -0.22773 -0.01621 -0.12991 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-3 C   
+18889 O O   . ASP A-3 269 ? 2.38447 2.51685 2.51221 -0.22883 -0.01014 -0.12612 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-3 O   
+18890 C CB  . ASP A-3 269 ? 2.32284 2.45595 2.49964 -0.23536 -0.01765 -0.12350 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-3 CB  
+18891 C CG  . ASP A-3 269 ? 2.45299 2.59168 2.62444 -0.23664 -0.01231 -0.11656 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-3 CG  
+18892 O OD1 . ASP A-3 269 ? 2.51526 2.66098 2.67312 -0.23863 -0.00542 -0.11327 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-3 OD1 
+18893 O OD2 . ASP A-3 269 ? 2.32998 2.46612 2.51078 -0.23553 -0.01489 -0.11457 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-3 OD2 
+18894 N N   . GLY A-3 270 ? 2.30403 2.42029 2.44411 -0.21991 -0.02490 -0.13690 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A-3 N   
+18895 C CA  . GLY A-3 270 ? 2.16603 2.27466 2.28842 -0.21125 -0.02703 -0.13964 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A-3 CA  
+18896 C C   . GLY A-3 270 ? 2.20574 2.31415 2.31307 -0.20846 -0.02248 -0.14305 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A-3 C   
+18897 O O   . GLY A-3 270 ? 2.00123 2.10775 2.09309 -0.20391 -0.01951 -0.14193 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A-3 O   
+18898 N N   . ARG A-3 271 ? 2.36845 2.47876 2.48017 -0.21097 -0.02129 -0.14675 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-3 N   
+18899 C CA  . ARG A-3 271 ? 2.28542 2.39554 2.38307 -0.20856 -0.01592 -0.15016 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-3 CA  
+18900 C C   . ARG A-3 271 ? 2.16210 2.28212 2.25212 -0.21624 -0.00565 -0.14385 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-3 C   
+18901 O O   . ARG A-3 271 ? 1.83070 1.94979 1.90608 -0.21316 -0.00053 -0.14477 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-3 O   
+18902 C CB  . ARG A-3 271 ? 2.27226 2.38154 2.37643 -0.20890 -0.01774 -0.15566 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-3 CB  
+18903 C CG  . ARG A-3 271 ? 1.87739 1.97687 1.98813 -0.20011 -0.02832 -0.16374 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-3 CG  
+18904 C CD  . ARG A-3 271 ? 1.76146 1.86224 1.88237 -0.20217 -0.03043 -0.16810 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-3 CD  
+18905 N NE  . ARG A-3 271 ? 2.03704 2.13969 2.14429 -0.20131 -0.02321 -0.17049 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-3 NE  
+18906 C CZ  . ARG A-3 271 ? 2.18451 2.29551 2.29089 -0.21023 -0.01520 -0.16532 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-3 CZ  
+18907 N NH1 . ARG A-3 271 ? 1.98849 2.10712 2.10706 -0.21996 -0.01321 -0.15735 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-3 NH1 
+18908 N NH2 . ARG A-3 271 ? 2.22772 2.33903 2.32005 -0.20848 -0.00872 -0.16807 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-3 NH2 
+18909 N N   . ARG A-3 272 ? 2.26210 2.39151 2.36240 -0.22557 -0.00242 -0.13758 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-3 N   
+18910 C CA  . ARG A-3 272 ? 2.18341 2.32256 2.27709 -0.23239 0.00646  -0.13208 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-3 CA  
+18911 C C   . ARG A-3 272 ? 2.17573 2.31678 2.26059 -0.23108 0.00879  -0.12844 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-3 C   
+18912 O O   . ARG A-3 272 ? 2.06874 2.21622 2.14501 -0.23471 0.01566  -0.12585 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-3 O   
+18913 C CB  . ARG A-3 272 ? 2.23053 2.37890 2.33747 -0.24067 0.00905  -0.12609 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-3 CB  
+18914 C CG  . ARG A-3 272 ? 2.23661 2.38664 2.35679 -0.24144 0.00575  -0.12180 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-3 CG  
+18915 C CD  . ARG A-3 272 ? 2.27126 2.43044 2.40466 -0.24800 0.00968  -0.11535 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-3 CD  
+18916 N NE  . ARG A-3 272 ? 2.25006 2.41905 2.37524 -0.25243 0.01758  -0.11055 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-3 NE  
+18917 C CZ  . ARG A-3 272 ? 2.28866 2.46647 2.42176 -0.25670 0.02219  -0.10435 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-3 CZ  
+18918 N NH1 . ARG A-3 272 ? 2.21210 2.39034 2.36236 -0.25739 0.02065  -0.10124 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-3 NH1 
+18919 N NH2 . ARG A-3 272 ? 2.41911 2.60539 2.54330 -0.25968 0.02850  -0.10116 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-3 NH2 
+18920 N N   . LYS A-3 273 ? 2.23096 2.36651 2.31762 -0.22591 0.00310  -0.12807 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-3 N   
+18921 C CA  . LYS A-3 273 ? 2.08995 2.22677 2.16684 -0.22382 0.00521  -0.12401 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-3 CA  
+18922 C C   . LYS A-3 273 ? 1.87383 2.00579 1.93531 -0.21782 0.00794  -0.12685 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-3 C   
+18923 O O   . LYS A-3 273 ? 1.86114 1.99836 1.91437 -0.21951 0.01353  -0.12303 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-3 O   
+18924 C CB  . LYS A-3 273 ? 1.96960 2.09991 2.05011 -0.21859 -0.00177 -0.12285 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-3 CB  
+18925 C CG  . LYS A-3 273 ? 1.85883 1.98924 1.92760 -0.21515 -0.00010 -0.11803 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-3 CG  
+18926 C CD  . LYS A-3 273 ? 1.71971 1.84409 1.79161 -0.21082 -0.00646 -0.11589 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-3 CD  
+18927 C CE  . LYS A-3 273 ? 1.38262 1.50511 1.44004 -0.20555 -0.00536 -0.11095 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-3 CE  
+18928 N NZ  . LYS A-3 273 ? 1.57053 1.70635 1.62352 -0.21249 0.00346  -0.10490 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-3 NZ  
+18929 N N   . MET A-3 274 ? 1.75930 1.88151 1.81734 -0.21026 0.00446  -0.13361 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-3 N   
+18930 C CA  . MET A-3 274 ? 1.84454 1.96155 1.88854 -0.20304 0.00819  -0.13627 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-3 CA  
+18931 C C   . MET A-3 274 ? 1.83984 1.96417 1.87952 -0.20974 0.01727  -0.13627 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-3 C   
+18932 O O   . MET A-3 274 ? 1.84376 1.96794 1.87334 -0.20729 0.02309  -0.13557 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-3 O   
+18933 C CB  . MET A-3 274 ? 1.83695 1.94162 1.87805 -0.19144 0.00233  -0.14392 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-3 CB  
+18934 C CG  . MET A-3 274 ? 1.75109 1.84677 1.79515 -0.18334 -0.00757 -0.14479 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-3 CG  
+18935 S SD  . MET A-3 274 ? 1.65740 1.75150 1.69195 -0.17905 -0.00718 -0.13709 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-3 SD  
+18936 C CE  . MET A-3 274 ? 1.17953 1.26823 1.19777 -0.16889 -0.00064 -0.13840 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-3 CE  
+18937 N N   . LEU A-3 275 ? 1.96236 2.09266 2.00967 -0.21783 0.01871  -0.13669 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-3 N   
+18938 C CA  . LEU A-3 275 ? 1.98269 2.11971 2.02514 -0.22452 0.02701  -0.13618 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-3 CA  
+18939 C C   . LEU A-3 275 ? 1.84634 1.99358 1.88791 -0.23173 0.03202  -0.13001 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-3 C   
+18940 O O   . LEU A-3 275 ? 1.95806 2.10936 1.99278 -0.23515 0.03893  -0.12987 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-3 O   
+18941 C CB  . LEU A-3 275 ? 2.17243 2.31259 2.22240 -0.23035 0.02678  -0.13715 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-3 CB  
+18942 C CG  . LEU A-3 275 ? 2.03957 2.18560 2.08377 -0.23705 0.03468  -0.13648 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-3 CG  
+18943 C CD1 . LEU A-3 275 ? 2.15762 2.29753 2.18843 -0.23146 0.03985  -0.14167 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-3 CD1 
+18944 C CD2 . LEU A-3 275 ? 1.88276 2.03155 1.93496 -0.24203 0.03354  -0.13563 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-3 CD2 
+18945 N N   . SER A-3 276 ? 1.75016 1.90176 1.79850 -0.23380 0.02884  -0.12520 ? ? ? ? ? ? 266 SER A-3 N   
+18946 C CA  . SER A-3 276 ? 1.77783 1.93949 1.82445 -0.23915 0.03335  -0.11979 ? ? ? ? ? ? 266 SER A-3 CA  
+18947 C C   . SER A-3 276 ? 1.82326 1.98200 1.85938 -0.23407 0.03590  -0.11941 ? ? ? ? ? ? 266 SER A-3 C   
+18948 O O   . SER A-3 276 ? 1.83843 2.00446 1.87060 -0.23845 0.04173  -0.11746 ? ? ? ? ? ? 266 SER A-3 O   
+18949 C CB  . SER A-3 276 ? 1.79301 1.95972 1.84834 -0.24117 0.03009  -0.11478 ? ? ? ? ? ? 266 SER A-3 CB  
+18950 O OG  . SER A-3 276 ? 2.00300 2.16171 2.05649 -0.23373 0.02472  -0.11447 ? ? ? ? ? ? 266 SER A-3 OG  
+18951 N N   . TYR A-3 277 ? 1.83515 1.98307 1.86713 -0.22425 0.03144  -0.12107 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-3 N   
+18952 C CA  . TYR A-3 277 ? 1.72623 1.86958 1.74803 -0.21742 0.03439  -0.12041 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-3 CA  
+18953 C C   . TYR A-3 277 ? 1.75643 1.89784 1.77252 -0.21684 0.04095  -0.12471 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-3 C   
+18954 O O   . TYR A-3 277 ? 1.77590 1.91982 1.78679 -0.21704 0.04703  -0.12297 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-3 O   
+18955 C CB  . TYR A-3 277 ? 1.61296 1.74371 1.63073 -0.20512 0.02780  -0.12128 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-3 CB  
+18956 C CG  . TYR A-3 277 ? 1.53170 1.66319 1.55216 -0.20456 0.02232  -0.11613 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-3 CG  
+18957 C CD1 . TYR A-3 277 ? 1.37254 1.50781 1.38728 -0.20390 0.02457  -0.10957 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-3 CD1 
+18958 C CD2 . TYR A-3 277 ? 1.69663 1.82492 1.72542 -0.20451 0.01523  -0.11769 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-3 CD2 
+18959 C CE1 . TYR A-3 277 ? 1.22761 1.36337 1.24298 -0.20304 0.02032  -0.10457 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-3 CE1 
+18960 C CE2 . TYR A-3 277 ? 1.50672 1.63510 1.53758 -0.20385 0.01100  -0.11301 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-3 CE2 
+18961 C CZ  . TYR A-3 277 ? 1.43842 1.57046 1.46159 -0.20298 0.01376  -0.10640 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-3 CZ  
+18962 O OH  . TYR A-3 277 ? 1.36734 1.49935 1.39087 -0.20203 0.01026  -0.10144 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-3 OH  
+18963 N N   . SER A-3 278 ? 1.86507 2.00216 1.88233 -0.21609 0.04020  -0.13023 ? ? ? ? ? ? 268 SER A-3 N   
+18964 C CA  . SER A-3 278 ? 1.85276 1.98797 1.86361 -0.21560 0.04727  -0.13440 ? ? ? ? ? ? 268 SER A-3 CA  
+18965 C C   . SER A-3 278 ? 1.83128 1.97741 1.84254 -0.22674 0.05423  -0.13201 ? ? ? ? ? ? 268 SER A-3 C   
+18966 O O   . SER A-3 278 ? 2.03407 2.17974 2.03923 -0.22652 0.06152  -0.13349 ? ? ? ? ? ? 268 SER A-3 O   
+18967 C CB  . SER A-3 278 ? 2.00299 2.13313 2.01496 -0.21370 0.04495  -0.14014 ? ? ? ? ? ? 268 SER A-3 CB  
+18968 O OG  . SER A-3 278 ? 2.20664 2.32713 2.21936 -0.20336 0.03747  -0.14324 ? ? ? ? ? ? 268 SER A-3 OG  
+18969 N N   . ILE A-3 279 ? 1.76252 1.91827 1.78118 -0.23584 0.05227  -0.12847 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-3 N   
+18970 C CA  . ILE A-3 279 ? 1.75246 1.91894 1.77147 -0.24539 0.05780  -0.12628 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-3 CA  
+18971 C C   . ILE A-3 279 ? 1.80038 1.97151 1.81745 -0.24550 0.06054  -0.12288 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-3 C   
+18972 O O   . ILE A-3 279 ? 1.87045 2.04584 1.88473 -0.24947 0.06667  -0.12336 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-3 O   
+18973 C CB  . ILE A-3 279 ? 1.68712 1.86237 1.71442 -0.25297 0.05507  -0.12322 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-3 CB  
+18974 C CG1 . ILE A-3 279 ? 1.67392 1.84569 1.70285 -0.25409 0.05412  -0.12590 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-3 CG1 
+18975 C CG2 . ILE A-3 279 ? 1.40775 1.59488 1.43549 -0.26102 0.05942  -0.12048 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-3 CG2 
+18976 C CD1 . ILE A-3 279 ? 1.81284 1.99231 1.85076 -0.26011 0.05200  -0.12199 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-3 CD1 
+18977 N N   . TYR A-3 280 ? 1.86965 2.03967 1.88809 -0.24093 0.05609  -0.11932 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-3 N   
+18978 C CA  . TYR A-3 280 ? 1.78566 1.96125 1.80245 -0.24121 0.05832  -0.11492 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-3 CA  
+18979 C C   . TYR A-3 280 ? 1.50026 1.67019 1.51090 -0.23599 0.06387  -0.11617 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-3 C   
+18980 O O   . TYR A-3 280 ? 1.40565 1.58259 1.41646 -0.24001 0.06868  -0.11419 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-3 O   
+18981 C CB  . TYR A-3 280 ? 1.67883 1.85248 1.69616 -0.23603 0.05253  -0.11045 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-3 CB  
+18982 C CG  . TYR A-3 280 ? 1.68443 1.86966 1.70756 -0.24283 0.05089  -0.10635 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-3 CG  
+18983 C CD1 . TYR A-3 280 ? 1.36907 1.56726 1.39457 -0.25125 0.05524  -0.10525 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-3 CD1 
+18984 C CD2 . TYR A-3 280 ? 1.58194 1.76503 1.60821 -0.24008 0.04525  -0.10385 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-3 CD2 
+18985 C CE1 . TYR A-3 280 ? 1.40326 1.61235 1.43347 -0.25577 0.05442  -0.10169 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-3 CE1 
+18986 C CE2 . TYR A-3 280 ? 1.39034 1.58403 1.42177 -0.24520 0.04509  -0.09994 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-3 CE2 
+18987 C CZ  . TYR A-3 280 ? 1.58302 1.78988 1.61609 -0.25255 0.04989  -0.09884 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-3 CZ  
+18988 O OH  . TYR A-3 280 ? 1.80874 2.02644 1.84638 -0.25602 0.05034  -0.09514 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-3 OH  
+18989 N N   . ASN A-3 281 ? 1.68493 1.84235 1.69081 -0.22636 0.06352  -0.11953 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-3 N   
+18990 C CA  . ASN A-3 281 ? 1.93575 2.08668 1.93603 -0.21929 0.06982  -0.12046 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-3 CA  
+18991 C C   . ASN A-3 281 ? 2.08721 2.24300 2.08763 -0.22676 0.07797  -0.12352 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-3 C   
+18992 O O   . ASN A-3 281 ? 2.17337 2.33165 2.17377 -0.22747 0.08412  -0.12191 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-3 O   
+18993 C CB  . ASN A-3 281 ? 1.98339 2.12014 1.97811 -0.20627 0.06795  -0.12434 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-3 CB  
+18994 C CG  . ASN A-3 281 ? 1.99464 2.12594 1.98997 -0.19998 0.05834  -0.12301 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-3 CG  
+18995 O OD1 . ASN A-3 281 ? 1.95679 2.09238 1.95412 -0.20175 0.05453  -0.11751 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-3 OD1 
+18996 N ND2 . ASN A-3 281 ? 1.97142 2.09330 1.96487 -0.19244 0.05445  -0.12828 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-3 ND2 
+18997 N N   . TYR A-3 282 ? 2.10284 2.25958 2.10347 -0.23216 0.07814  -0.12773 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-3 N   
+18998 C CA  . TYR A-3 282 ? 2.08158 2.24172 2.08064 -0.23900 0.08562  -0.13072 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-3 CA  
+18999 C C   . TYR A-3 282 ? 1.91064 2.08403 1.91502 -0.25047 0.08639  -0.12806 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-3 C   
+19000 O O   . TYR A-3 282 ? 2.12789 2.30470 2.13220 -0.25484 0.09281  -0.12912 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-3 O   
+19001 C CB  . TYR A-3 282 ? 2.11299 2.26972 2.10904 -0.24054 0.08535  -0.13514 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-3 CB  
+19002 C CG  . TYR A-3 282 ? 2.17283 2.33384 2.16628 -0.24901 0.09196  -0.13739 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-3 CG  
+19003 C CD1 . TYR A-3 282 ? 2.24681 2.40290 2.23457 -0.24642 0.10095  -0.14043 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-3 CD1 
+19004 C CD2 . TYR A-3 282 ? 2.28314 2.45250 2.27950 -0.25874 0.08951  -0.13622 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-3 CD2 
+19005 C CE1 . TYR A-3 282 ? 2.38307 2.54223 2.36765 -0.25416 0.10700  -0.14256 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-3 CE1 
+19006 C CE2 . TYR A-3 282 ? 2.36702 2.53933 2.35960 -0.26574 0.09499  -0.13805 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-3 CE2 
+19007 C CZ  . TYR A-3 282 ? 2.43429 2.60135 2.42075 -0.26385 0.10354  -0.14139 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-3 CZ  
+19008 O OH  . TYR A-3 282 ? 2.26669 2.43587 2.24863 -0.27084 0.10903  -0.14329 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-3 OH  
+19009 N N   . LEU A-3 283 ? 1.71601 1.89702 1.72540 -0.25491 0.08012  -0.12491 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-3 N   
+19010 C CA  . LEU A-3 283 ? 1.74588 1.94011 1.75986 -0.26448 0.08055  -0.12291 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-3 CA  
+19011 C C   . LEU A-3 283 ? 1.86412 2.06367 1.88008 -0.26454 0.08298  -0.12000 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-3 C   
+19012 O O   . LEU A-3 283 ? 1.79106 1.99763 1.80901 -0.27080 0.08722  -0.12112 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-3 O   
+19013 C CB  . LEU A-3 283 ? 1.81373 2.01447 1.83251 -0.26727 0.07421  -0.11996 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-3 CB  
+19014 C CG  . LEU A-3 283 ? 1.92713 2.14217 1.95068 -0.27475 0.07357  -0.11743 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-3 CG  
+19015 C CD1 . LEU A-3 283 ? 1.82241 2.04389 1.84804 -0.27322 0.07222  -0.11312 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-3 CD1 
+19016 C CD2 . LEU A-3 283 ? 2.08345 2.30422 2.10608 -0.28174 0.07829  -0.12040 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-3 CD2 
+19017 N N   . ALA A-3 284 ? 1.94199 2.13815 1.95744 -0.25743 0.08015  -0.11609 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-3 N   
+19018 C CA  . ALA A-3 284 ? 1.67690 1.87984 1.69449 -0.25781 0.08160  -0.11178 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-3 CA  
+19019 C C   . ALA A-3 284 ? 1.74959 1.94976 1.76721 -0.25671 0.08896  -0.11308 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-3 C   
+19020 O O   . ALA A-3 284 ? 1.75832 1.96764 1.78042 -0.26166 0.09166  -0.11146 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-3 O   
+19021 C CB  . ALA A-3 284 ? 1.75878 1.95713 1.77386 -0.24941 0.07701  -0.10650 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-3 CB  
+19022 N N   . LYS A-3 285 ? 1.81953 2.00741 1.83281 -0.24983 0.09267  -0.11612 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-3 N   
+19023 C CA  . LYS A-3 285 ? 1.92604 2.11018 1.93994 -0.24733 0.10097  -0.11699 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-3 CA  
+19024 C C   . LYS A-3 285 ? 1.90040 2.09218 1.91814 -0.25828 0.10590  -0.12111 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-3 C   
+19025 O O   . LYS A-3 285 ? 1.85436 2.05072 1.87746 -0.26128 0.11092  -0.12036 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-3 O   
+19026 C CB  . LYS A-3 285 ? 1.73361 1.90273 1.74102 -0.23579 0.10446  -0.11955 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-3 CB  
+19027 C CG  . LYS A-3 285 ? 1.72180 1.88649 1.72458 -0.23742 0.10420  -0.12554 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-3 CG  
+19028 C CD  . LYS A-3 285 ? 1.88849 2.04152 1.88550 -0.22853 0.11208  -0.12941 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-3 CD  
+19029 C CE  . LYS A-3 285 ? 2.09097 2.23279 2.08149 -0.21652 0.10803  -0.13114 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-3 CE  
+19030 N NZ  . LYS A-3 285 ? 1.88989 2.02137 1.87379 -0.20740 0.11653  -0.13569 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-3 NZ  
+19031 N N   . LYS A-3 286 ? 1.75126 1.94439 1.76662 -0.26415 0.10428  -0.12521 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-3 N   
+19032 C CA  . LYS A-3 286 ? 1.80192 2.00145 1.81920 -0.27408 0.10804  -0.12906 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-3 CA  
+19033 C C   . LYS A-3 286 ? 1.71308 1.92751 1.73687 -0.28285 0.10394  -0.12741 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-3 C   
+19034 O O   . LYS A-3 286 ? 1.80507 2.02627 1.83342 -0.28956 0.10728  -0.12948 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-3 O   
+19035 C CB  . LYS A-3 286 ? 1.82827 2.02326 1.83911 -0.27604 0.10778  -0.13301 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-3 CB  
+19036 C CG  . LYS A-3 286 ? 1.96060 2.14205 1.96430 -0.26616 0.10964  -0.13467 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-3 CG  
+19037 C CD  . LYS A-3 286 ? 2.04590 2.21915 2.04738 -0.26025 0.11910  -0.13662 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-3 CD  
+19038 C CE  . LYS A-3 286 ? 2.06990 2.23837 2.06465 -0.26279 0.12609  -0.14173 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-3 CE  
+19039 N NZ  . LYS A-3 286 ? 2.12384 2.28672 2.11874 -0.25882 0.13687  -0.14334 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-3 NZ  
+19040 N N   . LYS A-3 287 ? 1.70595 1.92574 1.73047 -0.28245 0.09694  -0.12404 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-3 N   
+19041 C CA  . LYS A-3 287 ? 1.63963 1.87408 1.66925 -0.28945 0.09350  -0.12282 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-3 CA  
+19042 C C   . LYS A-3 287 ? 1.56400 1.80570 1.59897 -0.28932 0.09450  -0.11951 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-3 C   
+19043 O O   . LYS A-3 287 ? 1.51294 1.76622 1.55331 -0.29599 0.09496  -0.12084 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-3 O   
+19044 C CB  . LYS A-3 287 ? 1.68788 1.92552 1.71661 -0.28830 0.08699  -0.12009 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-3 CB  
+19045 C CG  . LYS A-3 287 ? 1.56867 1.82022 1.60088 -0.29472 0.08432  -0.12020 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-3 CG  
+19046 C CD  . LYS A-3 287 ? 1.85569 2.10768 1.88619 -0.30010 0.08562  -0.12457 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-3 CD  
+19047 C CE  . LYS A-3 287 ? 1.91115 2.17737 1.94513 -0.30495 0.08323  -0.12487 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-3 CE  
+19048 N NZ  . LYS A-3 287 ? 1.88302 2.15702 1.92151 -0.30864 0.08547  -0.12671 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-3 NZ  
+19049 N N   . TYR A-3 288 ? 1.49549 1.73055 1.52888 -0.28129 0.09460  -0.11508 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-3 N   
+19050 C CA  . TYR A-3 288 ? 1.28447 1.52580 1.32174 -0.27986 0.09513  -0.11017 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-3 CA  
+19051 C C   . TYR A-3 288 ? 1.14848 1.38040 1.18667 -0.27365 0.10126  -0.10863 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-3 C   
+19052 O O   . TYR A-3 288 ? 1.31122 1.53961 1.34805 -0.26607 0.10102  -0.10260 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-3 O   
+19053 C CB  . TYR A-3 288 ? 1.31920 1.56206 1.35294 -0.27486 0.08952  -0.10429 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-3 CB  
+19054 C CG  . TYR A-3 288 ? 1.35886 1.61056 1.39250 -0.27951 0.08460  -0.10514 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-3 CG  
+19055 C CD1 . TYR A-3 288 ? 1.44900 1.71634 1.48710 -0.28639 0.08392  -0.10575 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-3 CD1 
+19056 C CD2 . TYR A-3 288 ? 1.44692 1.69145 1.47674 -0.27620 0.08082  -0.10533 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-3 CD2 
+19057 C CE1 . TYR A-3 288 ? 1.48235 1.75762 1.52037 -0.28886 0.08032  -0.10609 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-3 CE1 
+19058 C CE2 . TYR A-3 288 ? 1.33883 1.59118 1.36992 -0.27958 0.07724  -0.10531 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-3 CE2 
+19059 C CZ  . TYR A-3 288 ? 1.37351 1.64102 1.40831 -0.28540 0.07736  -0.10547 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-3 CZ  
+19060 O OH  . TYR A-3 288 ? 1.50550 1.78054 1.54151 -0.28704 0.07468  -0.10507 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-3 OH  
+19061 N N   . GLU A-3 289 ? 1.34072 1.56811 1.38085 -0.27610 0.10733  -0.11363 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-3 N   
+19062 C CA  . GLU A-3 289 ? 1.37525 1.59406 1.41765 -0.26980 0.11478  -0.11225 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-3 CA  
+19063 C C   . GLU A-3 289 ? 1.29558 1.52403 1.34771 -0.27308 0.11726  -0.10874 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-3 C   
+19064 O O   . GLU A-3 289 ? 1.57430 1.79681 1.62908 -0.26566 0.12222  -0.10423 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-3 O   
+19065 C CB  . GLU A-3 289 ? 1.78050 1.99202 1.82197 -0.27160 0.12161  -0.11871 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-3 CB  
+19066 C CG  . GLU A-3 289 ? 1.96713 2.16596 2.00820 -0.26143 0.13020  -0.11754 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-3 CG  
+19067 C CD  . GLU A-3 289 ? 1.95830 2.14735 1.99367 -0.26013 0.13638  -0.12373 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-3 CD  
+19068 O OE1 . GLU A-3 289 ? 2.01404 2.20533 2.04476 -0.26681 0.13309  -0.12825 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-3 OE1 
+19069 O OE2 . GLU A-3 289 ? 1.98023 2.15931 2.01531 -0.25168 0.14501  -0.12362 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-3 OE2 
+19070 N N   . ASP A-3 290 ? 1.30855 1.55197 1.36628 -0.28321 0.11386  -0.11049 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-3 N   
+19071 C CA  . ASP A-3 290 ? 1.18630 1.44037 1.25473 -0.28767 0.11610  -0.10858 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-3 CA  
+19072 C C   . ASP A-3 290 ? 1.13082 1.39170 1.19873 -0.28386 0.11212  -0.10064 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-3 C   
+19073 O O   . ASP A-3 290 ? 1.20147 1.47105 1.27800 -0.28619 0.11398  -0.09767 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-3 O   
+19074 C CB  . ASP A-3 290 ? 1.43194 1.69926 1.50666 -0.29980 0.11425  -0.11526 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-3 CB  
+19075 C CG  . ASP A-3 290 ? 1.54237 1.81399 1.60979 -0.30303 0.10761  -0.11824 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-3 CG  
+19076 O OD1 . ASP A-3 290 ? 1.45279 1.71377 1.51162 -0.29874 0.10683  -0.11882 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-3 OD1 
+19077 O OD2 . ASP A-3 290 ? 1.46672 1.75257 1.53746 -0.30924 0.10335  -0.11994 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-3 OD2 
+19078 N N   . LYS A-3 291 ? 1.12045 1.37763 1.17859 -0.27815 0.10686  -0.09709 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-3 N   
+19079 C CA  . LYS A-3 291 ? 1.06758 1.33093 1.12278 -0.27453 0.10298  -0.08945 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-3 CA  
+19080 C C   . LYS A-3 291 ? 1.09300 1.34186 1.13798 -0.26241 0.10127  -0.08377 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-3 C   
+19081 O O   . LYS A-3 291 ? 1.18063 1.41646 1.22089 -0.25750 0.10185  -0.08684 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-3 O   
+19082 C CB  . LYS A-3 291 ? 0.96346 1.24126 1.01747 -0.28146 0.09718  -0.09134 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-3 CB  
+19083 C CG  . LYS A-3 291 ? 1.06280 1.33691 1.11145 -0.28304 0.09361  -0.09635 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-3 CG  
+19084 C CD  . LYS A-3 291 ? 1.40157 1.69036 1.44989 -0.28813 0.08901  -0.09713 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-3 CD  
+19085 C CE  . LYS A-3 291 ? 1.05943 1.36253 1.11593 -0.29727 0.08981  -0.10268 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-3 CE  
+19086 N NZ  . LYS A-3 291 ? 1.35055 1.66065 1.40530 -0.30099 0.08618  -0.10688 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-3 NZ  
+19087 N N   . ILE A-3 292 ? 1.03992 1.29113 1.08092 -0.25711 0.09901  -0.07547 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-3 N   
+19088 C CA  . ILE A-3 292 ? 0.66512 0.90263 0.69582 -0.24472 0.09669  -0.06928 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-3 CA  
+19089 C C   . ILE A-3 292 ? 0.81216 1.04990 0.83546 -0.24528 0.08989  -0.07063 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-3 C   
+19090 O O   . ILE A-3 292 ? 1.08285 1.33310 1.10557 -0.25040 0.08687  -0.06896 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-3 O   
+19091 C CB  . ILE A-3 292 ? 0.68056 0.91947 0.70904 -0.23809 0.09754  -0.05873 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-3 CB  
+19092 C CG1 . ILE A-3 292 ? 0.68568 0.92299 0.72328 -0.23629 0.10496  -0.05653 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-3 CG1 
+19093 C CG2 . ILE A-3 292 ? 0.82780 1.05257 0.84373 -0.22498 0.09377  -0.05226 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-3 CG2 
+19094 C CD1 . ILE A-3 292 ? 0.67540 0.91424 0.71145 -0.22943 0.10617  -0.04505 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-3 CD1 
+19095 N N   . VAL A-3 293 ? 0.73019 0.95436 0.74833 -0.23948 0.08784  -0.07366 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-3 N   
+19096 C CA  . VAL A-3 293 ? 0.77690 0.99984 0.79015 -0.23982 0.08164  -0.07534 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-3 CA  
+19097 C C   . VAL A-3 293 ? 0.73336 0.94630 0.73719 -0.22858 0.07752  -0.06830 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-3 C   
+19098 O O   . VAL A-3 293 ? 0.94053 1.14012 0.94003 -0.21785 0.07863  -0.06562 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-3 O   
+19099 C CB  . VAL A-3 293 ? 0.57867 0.79379 0.59289 -0.24111 0.08129  -0.08340 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-3 CB  
+19100 C CG1 . VAL A-3 293 ? 1.40986 1.60963 1.42144 -0.23152 0.08481  -0.08447 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-3 CG1 
+19101 C CG2 . VAL A-3 293 ? 0.78317 0.99549 0.79382 -0.24011 0.07485  -0.08428 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-3 CG2 
+19102 N N   . ILE A-3 294 ? 0.87036 1.08939 0.87056 -0.23016 0.07308  -0.06516 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-3 N   
+19103 C CA  . ILE A-3 294 ? 0.68259 0.89257 0.67298 -0.22030 0.06863  -0.05846 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-3 CA  
+19104 C C   . ILE A-3 294 ? 0.92815 1.13513 0.91766 -0.22138 0.06313  -0.06214 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-3 C   
+19105 O O   . ILE A-3 294 ? 0.86097 1.07994 0.85484 -0.22996 0.06280  -0.06428 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-3 O   
+19106 C CB  . ILE A-3 294 ? 0.60989 0.82976 0.59572 -0.22027 0.06927  -0.04967 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-3 CB  
+19107 C CG1 . ILE A-3 294 ? 0.65850 0.87977 0.64609 -0.21779 0.07449  -0.04490 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-3 CG1 
+19108 C CG2 . ILE A-3 294 ? 0.58841 0.79890 0.56273 -0.21090 0.06427  -0.04305 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-3 CG2 
+19109 C CD1 . ILE A-3 294 ? 0.83457 1.06619 0.81764 -0.21768 0.07543  -0.03577 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-3 CD1 
+19110 N N   . TYR A-3 295 ? 0.82603 1.01712 0.81057 -0.21201 0.05890  -0.06287 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-3 N   
+19111 C CA  . TYR A-3 295 ? 0.89406 1.08107 0.87947 -0.21250 0.05334  -0.06646 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-3 CA  
+19112 C C   . TYR A-3 295 ? 0.90774 1.09260 0.88550 -0.20745 0.04901  -0.05962 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-3 C   
+19113 O O   . TYR A-3 295 ? 0.87298 1.04958 0.84147 -0.19783 0.04786  -0.05319 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-3 O   
+19114 C CB  . TYR A-3 295 ? 0.63728 0.80887 0.62248 -0.20546 0.05052  -0.07230 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-3 CB  
+19115 C CG  . TYR A-3 295 ? 0.81629 0.98958 0.80821 -0.21099 0.05478  -0.07979 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-3 CG  
+19116 C CD1 . TYR A-3 295 ? 0.87946 1.05150 0.87124 -0.20908 0.06085  -0.07998 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-3 CD1 
+19117 C CD2 . TYR A-3 295 ? 0.98033 1.15592 0.97858 -0.21766 0.05313  -0.08616 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-3 CD2 
+19118 C CE1 . TYR A-3 295 ? 1.04654 1.21952 1.04332 -0.21401 0.06532  -0.08674 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-3 CE1 
+19119 C CE2 . TYR A-3 295 ? 1.02527 1.20183 1.02767 -0.22237 0.05717  -0.09238 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-3 CE2 
+19120 C CZ  . TYR A-3 295 ? 0.99317 1.16832 0.99429 -0.22066 0.06330  -0.09287 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-3 CZ  
+19121 O OH  . TYR A-3 295 ? 1.07887 1.25445 1.08304 -0.22528 0.06788  -0.09898 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-3 OH  
+19122 N N   . LEU A-3 296 ? 0.95588 1.14782 0.93719 -0.21334 0.04710  -0.06053 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-3 N   
+19123 C CA  . LEU A-3 296 ? 0.76983 0.95880 0.74464 -0.20901 0.04320  -0.05511 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-3 CA  
+19124 C C   . LEU A-3 296 ? 0.90076 1.08150 0.88117 -0.20847 0.03779  -0.06052 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-3 C   
+19125 O O   . LEU A-3 296 ? 0.98113 1.17044 0.97068 -0.21634 0.03878  -0.06395 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-3 O   
+19126 C CB  . LEU A-3 296 ? 0.85672 1.06246 0.83108 -0.21563 0.04707  -0.05050 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-3 CB  
+19127 C CG  . LEU A-3 296 ? 0.99183 1.20290 0.95697 -0.21281 0.05039  -0.04233 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-3 CG  
+19128 C CD1 . LEU A-3 296 ? 0.93493 1.15353 0.90530 -0.21730 0.05528  -0.04437 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-3 CD1 
+19129 C CD2 . LEU A-3 296 ? 1.01340 1.23781 0.97463 -0.21612 0.05283  -0.03709 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-3 CD2 
+19130 N N   . ILE A-3 297 ? 0.84429 1.00843 0.81966 -0.19849 0.03199  -0.06113 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-3 N   
+19131 C CA  . ILE A-3 297 ? 0.78929 0.94399 0.77070 -0.19682 0.02589  -0.06698 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-3 CA  
+19132 C C   . ILE A-3 297 ? 0.90640 1.05457 0.88198 -0.19137 0.02079  -0.06221 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-3 C   
+19133 O O   . ILE A-3 297 ? 1.02206 1.15937 0.98583 -0.18103 0.01754  -0.05755 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-3 O   
+19134 C CB  . ILE A-3 297 ? 0.72036 0.86090 0.70081 -0.18876 0.02262  -0.07275 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-3 CB  
+19135 C CG1 . ILE A-3 297 ? 0.89865 1.04437 0.88074 -0.19195 0.02923  -0.07525 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-3 CG1 
+19136 C CG2 . ILE A-3 297 ? 0.94304 1.07771 0.93292 -0.18982 0.01726  -0.08031 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-3 CG2 
+19137 C CD1 . ILE A-3 297 ? 0.73397 0.86629 0.71370 -0.18271 0.02789  -0.08051 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-3 CD1 
+19138 N N   . GLU A-3 298 ? 0.87226 1.02643 0.85589 -0.19758 0.02039  -0.06297 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-3 N   
+19139 C CA  . GLU A-3 298 ? 0.96799 1.11689 0.94757 -0.19369 0.01659  -0.05874 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-3 CA  
+19140 C C   . GLU A-3 298 ? 0.98997 1.12780 0.97923 -0.19176 0.00938  -0.06523 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-3 C   
+19141 O O   . GLU A-3 298 ? 0.70449 0.84789 0.70790 -0.19903 0.01040  -0.07058 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-3 O   
+19142 C CB  . GLU A-3 298 ? 0.93799 1.10241 0.91983 -0.20121 0.02271  -0.05404 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-3 CB  
+19143 C CG  . GLU A-3 298 ? 1.14187 1.30154 1.11730 -0.19696 0.02056  -0.04853 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-3 CG  
+19144 C CD  . GLU A-3 298 ? 1.29800 1.47363 1.27159 -0.20225 0.02829  -0.04269 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-3 CD  
+19145 O OE1 . GLU A-3 298 ? 1.09834 1.28925 1.07822 -0.20963 0.03457  -0.04400 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-3 OE1 
+19146 O OE2 . GLU A-3 298 ? 1.41561 1.58832 1.38074 -0.19836 0.02815  -0.03690 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-3 OE2 
+19147 N N   . GLU A-3 299 ? 0.91702 1.03916 0.89880 -0.18160 0.00187  -0.06463 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-3 N   
+19148 C CA  . GLU A-3 299 ? 0.62689 0.73789 0.61791 -0.17897 -0.00613 -0.07083 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-3 CA  
+19149 C C   . GLU A-3 299 ? 0.64680 0.75804 0.65171 -0.18295 -0.00737 -0.08010 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-3 C   
+19150 O O   . GLU A-3 299 ? 0.89632 1.01148 0.91614 -0.18961 -0.00789 -0.08362 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-3 O   
+19151 C CB  . GLU A-3 299 ? 0.95769 1.07330 0.95605 -0.18413 -0.00540 -0.06819 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-3 CB  
+19152 C CG  . GLU A-3 299 ? 0.92796 1.04648 0.91272 -0.18200 -0.00205 -0.05871 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-3 CG  
+19153 C CD  . GLU A-3 299 ? 0.97997 1.08244 0.95649 -0.17258 -0.01002 -0.05680 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-3 CD  
+19154 O OE1 . GLU A-3 299 ? 1.40007 1.48947 1.38297 -0.16775 -0.01872 -0.06371 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-3 OE1 
+19155 O OE2 . GLU A-3 299 ? 1.14349 1.24636 1.10675 -0.16971 -0.00775 -0.04855 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-3 OE2 
+19156 N N   . PRO A-3 300 ? 0.75306 0.86065 0.75342 -0.17888 -0.00697 -0.08357 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-3 N   
+19157 C CA  . PRO A-3 300 ? 0.62079 0.72907 0.63251 -0.18264 -0.00729 -0.09198 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-3 CA  
+19158 C C   . PRO A-3 300 ? 0.74016 0.83574 0.75901 -0.17693 -0.01668 -0.09920 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-3 C   
+19159 O O   . PRO A-3 300 ? 0.93496 1.03191 0.96471 -0.18083 -0.01725 -0.10589 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-3 O   
+19160 C CB  . PRO A-3 300 ? 0.64192 0.74870 0.64446 -0.17812 -0.00343 -0.09302 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-3 CB  
+19161 C CG  . PRO A-3 300 ? 0.65773 0.75505 0.64516 -0.16668 -0.00589 -0.08733 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-3 CG  
+19162 C CD  . PRO A-3 300 ? 0.79660 0.89889 0.78155 -0.17001 -0.00563 -0.07976 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-3 CD  
+19163 N N   . GLU A-3 301 ? 0.84511 0.92823 0.85773 -0.16744 -0.02430 -0.09818 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-3 N   
+19164 C CA  . GLU A-3 301 ? 0.74665 0.81776 0.76707 -0.16182 -0.03427 -0.10566 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-3 CA  
+19165 C C   . GLU A-3 301 ? 0.86095 0.93742 0.89969 -0.17137 -0.03556 -0.10719 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-3 C   
+19166 O O   . GLU A-3 301 ? 0.99551 1.06398 1.04483 -0.16882 -0.04352 -0.11411 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-3 O   
+19167 C CB  . GLU A-3 301 ? 0.74717 0.80282 0.75476 -0.14826 -0.04247 -0.10382 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-3 CB  
+19168 C CG  . GLU A-3 301 ? 0.65686 0.71359 0.66125 -0.15052 -0.04243 -0.09596 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-3 CG  
+19169 C CD  . GLU A-3 301 ? 0.79998 0.86282 0.78838 -0.15008 -0.03494 -0.08570 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-3 CD  
+19170 O OE1 . GLU A-3 301 ? 0.68059 0.74655 0.66174 -0.14816 -0.02999 -0.08468 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-3 OE1 
+19171 O OE2 . GLU A-3 301 ? 1.01448 1.07903 0.99777 -0.15148 -0.03373 -0.07859 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-3 OE2 
+19172 N N   . ILE A-3 302 ? 0.89669 0.98651 0.93996 -0.18150 -0.02777 -0.10092 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-3 N   
+19173 C CA  . ILE A-3 302 ? 0.92602 1.02122 0.98727 -0.18953 -0.02747 -0.10118 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-3 CA  
+19174 C C   . ILE A-3 302 ? 0.87485 0.97332 0.95170 -0.19488 -0.02781 -0.10803 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-3 C   
+19175 O O   . ILE A-3 302 ? 0.95799 1.06411 1.03291 -0.19888 -0.02207 -0.10883 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-3 O   
+19176 C CB  . ILE A-3 302 ? 0.75125 0.86088 0.81230 -0.19745 -0.01773 -0.09286 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-3 CB  
+19177 C CG1 . ILE A-3 302 ? 0.81308 0.91893 0.85921 -0.19200 -0.01782 -0.08577 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-3 CG1 
+19178 C CG2 . ILE A-3 302 ? 0.62745 0.74392 0.70858 -0.20525 -0.01543 -0.09291 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-3 CG2 
+19179 C CD1 . ILE A-3 302 ? 0.77877 0.89902 0.82389 -0.19857 -0.00815 -0.07791 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-3 CD1 
+19180 N N   . SER A-3 303 ? 0.90455 0.99698 0.99698 -0.19490 -0.03464 -0.11287 ? ? ? ? ? ? 293 SER A-3 N   
+19181 C CA  . SER A-3 303 ? 1.15151 1.24653 1.26016 -0.19968 -0.03569 -0.11886 ? ? ? ? ? ? 293 SER A-3 CA  
+19182 C C   . SER A-3 303 ? 1.04588 1.13672 1.14581 -0.19473 -0.03740 -0.12527 ? ? ? ? ? ? 293 SER A-3 C   
+19183 O O   . SER A-3 303 ? 1.50231 1.59989 1.60759 -0.20011 -0.03325 -0.12743 ? ? ? ? ? ? 293 SER A-3 O   
+19184 C CB  . SER A-3 303 ? 1.36815 1.47837 1.48767 -0.21069 -0.02611 -0.11390 ? ? ? ? ? ? 293 SER A-3 CB  
+19185 O OG  . SER A-3 303 ? 1.83223 1.94450 1.96647 -0.21482 -0.02702 -0.11851 ? ? ? ? ? ? 293 SER A-3 OG  
+19186 N N   . LEU A-3 304 ? 0.95534 1.03453 1.04099 -0.18349 -0.04312 -0.12798 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-3 N   
+19187 C CA  . LEU A-3 304 ? 0.98629 1.06034 1.06199 -0.17624 -0.04401 -0.13386 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-3 CA  
+19188 C C   . LEU A-3 304 ? 1.08130 1.13988 1.15532 -0.16359 -0.05563 -0.14141 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-3 C   
+19189 O O   . LEU A-3 304 ? 0.82822 0.87795 0.89690 -0.15677 -0.06165 -0.13947 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-3 O   
+19190 C CB  . LEU A-3 304 ? 0.75795 0.83419 0.81491 -0.17299 -0.03708 -0.12855 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-3 CB  
+19191 C CG  . LEU A-3 304 ? 0.89400 0.96855 0.94213 -0.16800 -0.03382 -0.13320 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-3 CG  
+19192 C CD1 . LEU A-3 304 ? 0.72313 0.80857 0.78083 -0.17884 -0.02751 -0.13522 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-3 CD1 
+19193 C CD2 . LEU A-3 304 ? 0.84067 0.91593 0.87213 -0.16373 -0.02765 -0.12722 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-3 CD2 
+19194 N N   . HIS A-3 305 ? 1.02587 1.08112 1.10356 -0.15987 -0.05881 -0.15005 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-3 N   
+19195 C CA  . HIS A-3 305 ? 0.91937 0.96048 0.99549 -0.14662 -0.07013 -0.15858 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-3 CA  
+19196 C C   . HIS A-3 305 ? 1.10253 1.13363 1.15716 -0.13201 -0.07110 -0.15736 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-3 C   
+19197 O O   . HIS A-3 305 ? 1.10743 1.14309 1.14950 -0.13206 -0.06213 -0.15208 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-3 O   
+19198 C CB  . HIS A-3 305 ? 0.86412 0.90560 0.94791 -0.14564 -0.07202 -0.16808 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-3 CB  
+19199 C CG  . HIS A-3 305 ? 1.11336 1.14189 1.19931 -0.13284 -0.08459 -0.17818 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-3 CG  
+19200 N ND1 . HIS A-3 305 ? 0.86780 0.89280 0.95026 -0.12429 -0.08651 -0.18735 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-3 ND1 
+19201 C CD2 . HIS A-3 305 ? 1.10758 1.12590 1.19870 -0.12669 -0.09597 -0.18099 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-3 CD2 
+19202 C CE1 . HIS A-3 305 ? 1.06373 1.07734 1.14934 -0.11297 -0.09893 -0.19574 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-3 CE1 
+19203 N NE2 . HIS A-3 305 ? 1.04782 1.05681 1.13893 -0.11439 -0.10523 -0.19214 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-3 NE2 
+19204 N N   . ARG A-3 306 ? 0.86127 1.16012 0.88274 -0.16149 0.02920  -0.04898 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-3 N   
+19205 C CA  . ARG A-3 306 ? 0.94864 1.22588 0.96727 -0.16513 0.02297  -0.04400 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-3 CA  
+19206 C C   . ARG A-3 306 ? 0.80221 1.06922 0.82281 -0.15215 0.01472  -0.04514 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-3 C   
+19207 O O   . ARG A-3 306 ? 0.81734 1.05913 0.83138 -0.15210 0.01006  -0.04290 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-3 O   
+19208 C CB  . ARG A-3 306 ? 1.03186 1.32018 1.05521 -0.17702 0.02388  -0.03963 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-3 CB  
+19209 C CG  . ARG A-3 306 ? 0.77884 1.04997 0.80006 -0.17974 0.01753  -0.03501 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-3 CG  
+19210 C CD  . ARG A-3 306 ? 0.90516 1.18938 0.93055 -0.19083 0.01819  -0.03209 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-3 CD  
+19211 N NE  . ARG A-3 306 ? 0.94953 1.21965 0.97214 -0.19240 0.01213  -0.02800 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-3 NE  
+19212 C CZ  . ARG A-3 306 ? 0.95207 1.22658 0.97842 -0.18473 0.00522  -0.02666 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-3 CZ  
+19213 N NH1 . ARG A-3 306 ? 1.14421 1.43758 1.17865 -0.17357 0.00289  -0.02956 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-3 NH1 
+19214 N NH2 . ARG A-3 306 ? 1.11758 1.37756 1.13883 -0.18772 0.00057  -0.02220 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-3 NH2 
+19215 N N   . SER A-3 307 ? 0.79758 1.08378 0.82684 -0.14096 0.01287  -0.04859 ? ? ? ? ? ? 297 SER A-3 N   
+19216 C CA  . SER A-3 307 ? 0.71430 0.98796 0.74372 -0.12710 0.00463  -0.04916 ? ? ? ? ? ? 297 SER A-3 CA  
+19217 C C   . SER A-3 307 ? 0.72975 0.97870 0.75014 -0.11893 0.00306  -0.05350 ? ? ? ? ? ? 297 SER A-3 C   
+19218 O O   . SER A-3 307 ? 0.79169 1.01485 0.80607 -0.11497 -0.00341 -0.05164 ? ? ? ? ? ? 297 SER A-3 O   
+19219 C CB  . SER A-3 307 ? 0.72505 1.02655 0.76603 -0.11456 0.00294  -0.05272 ? ? ? ? ? ? 297 SER A-3 CB  
+19220 O OG  . SER A-3 307 ? 1.13053 1.45348 1.17583 -0.10983 0.00972  -0.05985 ? ? ? ? ? ? 297 SER A-3 OG  
+19221 N N   . MET A-3 308 ? 1.09805 1.35407 1.11622 -0.11728 0.00898  -0.05940 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-3 N   
+19222 C CA  . MET A-3 308 ? 0.81248 1.04613 0.82129 -0.11023 0.00728  -0.06472 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-3 CA  
+19223 C C   . MET A-3 308 ? 0.87624 1.08471 0.87565 -0.12156 0.00602  -0.06101 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-3 C   
+19224 O O   . MET A-3 308 ? 0.88511 1.06969 0.87722 -0.11779 0.00169  -0.06375 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-3 O   
+19225 C CB  . MET A-3 308 ? 0.81289 1.06311 0.82069 -0.10526 0.01403  -0.07237 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-3 CB  
+19226 C CG  . MET A-3 308 ? 0.85475 1.13134 0.87240 -0.09169 0.01552  -0.07817 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-3 CG  
+19227 S SD  . MET A-3 308 ? 1.87312 2.16971 1.88758 -0.08774 0.02489  -0.08726 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-3 SD  
+19228 C CE  . MET A-3 308 ? 1.72587 2.05568 1.75479 -0.07022 0.02577  -0.09445 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-3 CE  
+19229 N N   . GLN A-3 309 ? 0.89707 1.11070 0.89660 -0.13535 0.00968  -0.05538 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-3 N   
+19230 C CA  . GLN A-3 309 ? 0.75131 0.94429 0.74370 -0.14492 0.00824  -0.05197 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-3 CA  
+19231 C C   . GLN A-3 309 ? 1.01984 1.19317 1.01145 -0.14536 0.00132  -0.04828 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-3 C   
+19232 O O   . GLN A-3 309 ? 0.93138 1.08418 0.91682 -0.14784 -0.00171 -0.04886 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-3 O   
+19233 C CB  . GLN A-3 309 ? 0.75932 0.96117 0.75200 -0.15775 0.01339  -0.04681 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-3 CB  
+19234 C CG  . GLN A-3 309 ? 0.74999 0.96815 0.74079 -0.15966 0.02079  -0.04882 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-3 CG  
+19235 C CD  . GLN A-3 309 ? 0.69430 0.91732 0.68410 -0.17244 0.02562  -0.04323 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-3 CD  
+19236 O OE1 . GLN A-3 309 ? 0.79549 1.00449 0.78228 -0.17919 0.02385  -0.03929 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-3 OE1 
+19237 N NE2 . GLN A-3 309 ? 0.73334 0.97615 0.72543 -0.17608 0.03203  -0.04326 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-3 NE2 
+19238 N N   . ILE A-3 310 ? 0.85224 1.03253 0.84954 -0.14361 -0.00129 -0.04438 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-3 N   
+19239 C CA  . ILE A-3 310 ? 0.81351 0.97460 0.80797 -0.14342 -0.00784 -0.04001 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-3 CA  
+19240 C C   . ILE A-3 310 ? 0.85354 0.99551 0.84303 -0.13155 -0.01287 -0.04439 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-3 C   
+19241 O O   . ILE A-3 310 ? 0.97767 1.09477 0.96030 -0.13420 -0.01716 -0.04250 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-3 O   
+19242 C CB  . ILE A-3 310 ? 0.91646 1.09130 0.91678 -0.14353 -0.00991 -0.03469 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-3 CB  
+19243 C CG1 . ILE A-3 310 ? 0.69944 0.89196 0.70370 -0.15598 -0.00449 -0.03191 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-3 CG1 
+19244 C CG2 . ILE A-3 310 ? 0.77256 0.92663 0.76731 -0.14475 -0.01630 -0.02872 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-3 CG2 
+19245 C CD1 . ILE A-3 310 ? 0.75173 0.96297 0.76244 -0.15679 -0.00610 -0.02850 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-3 CD1 
+19246 N N   . ALA A-3 311 ? 0.89119 1.04406 0.88359 -0.11872 -0.01207 -0.05076 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A-3 N   
+19247 C CA  . ALA A-3 311 ? 0.81722 0.95001 0.80366 -0.10632 -0.01644 -0.05654 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A-3 CA  
+19248 C C   . ALA A-3 311 ? 0.92038 1.03333 0.89807 -0.11202 -0.01600 -0.06101 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A-3 C   
+19249 O O   . ALA A-3 311 ? 0.92629 1.01154 0.89621 -0.11076 -0.02102 -0.06219 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A-3 O   
+19250 C CB  . ALA A-3 311 ? 0.90132 1.05365 0.89324 -0.09099 -0.01447 -0.06391 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A-3 CB  
+19251 N N   . LEU A-3 312 ? 0.96406 1.09049 0.94213 -0.11878 -0.01031 -0.06341 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-3 N   
+19252 C CA  . LEU A-3 312 ? 1.05970 1.17108 1.02988 -0.12430 -0.01057 -0.06763 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-3 CA  
+19253 C C   . LEU A-3 312 ? 0.96054 1.05527 0.92836 -0.13693 -0.01358 -0.06175 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-3 C   
+19254 O O   . LEU A-3 312 ? 1.04032 1.11483 1.00175 -0.13990 -0.01704 -0.06505 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-3 O   
+19255 C CB  . LEU A-3 312 ? 0.96061 1.09086 0.93044 -0.12789 -0.00423 -0.07011 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-3 CB  
+19256 C CG  . LEU A-3 312 ? 0.84552 0.96553 0.80752 -0.13391 -0.00475 -0.07376 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-3 CG  
+19257 C CD1 . LEU A-3 312 ? 0.85975 0.96238 0.81433 -0.12611 -0.00872 -0.08314 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-3 CD1 
+19258 C CD2 . LEU A-3 312 ? 0.99387 1.13266 0.95404 -0.13675 0.00140  -0.07397 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-3 CD2 
+19259 N N   . SER A-3 313 ? 0.96000 1.06397 0.93291 -0.14500 -0.01209 -0.05372 ? ? ? ? ? ? 303 SER A-3 N   
+19260 C CA  . SER A-3 313 ? 1.13239 1.22395 1.10363 -0.15682 -0.01399 -0.04843 ? ? ? ? ? ? 303 SER A-3 CA  
+19261 C C   . SER A-3 313 ? 0.92585 0.99315 0.89208 -0.15564 -0.01987 -0.04667 ? ? ? ? ? ? 303 SER A-3 C   
+19262 O O   . SER A-3 313 ? 0.89176 0.94275 0.85367 -0.16417 -0.02195 -0.04640 ? ? ? ? ? ? 303 SER A-3 O   
+19263 C CB  . SER A-3 313 ? 0.75618 0.86247 0.73286 -0.16437 -0.01098 -0.04114 ? ? ? ? ? ? 303 SER A-3 CB  
+19264 O OG  . SER A-3 313 ? 1.17817 1.28776 1.15751 -0.15968 -0.01315 -0.03694 ? ? ? ? ? ? 303 SER A-3 OG  
+19265 N N   . LYS A-3 314 ? 0.86224 0.92703 0.82862 -0.14527 -0.02268 -0.04521 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-3 N   
+19266 C CA  . LYS A-3 314 ? 0.90017 0.93765 0.85903 -0.14257 -0.02866 -0.04292 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-3 CA  
+19267 C C   . LYS A-3 314 ? 0.91773 0.93273 0.86882 -0.14001 -0.03108 -0.05104 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-3 C   
+19268 O O   . LYS A-3 314 ? 1.05595 1.04502 0.99931 -0.14654 -0.03465 -0.04956 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-3 O   
+19269 C CB  . LYS A-3 314 ? 0.78852 0.82909 0.74881 -0.12882 -0.03186 -0.04031 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-3 CB  
+19270 C CG  . LYS A-3 314 ? 0.86096 0.86957 0.81102 -0.12276 -0.03863 -0.03780 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-3 CG  
+19271 C CD  . LYS A-3 314 ? 1.13615 1.15092 1.08819 -0.10738 -0.04256 -0.03455 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-3 CD  
+19272 C CE  . LYS A-3 314 ? 1.51974 1.49846 1.45920 -0.09900 -0.04977 -0.03199 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-3 CE  
+19273 N NZ  . LYS A-3 314 ? 1.65342 1.62651 1.58856 -0.10019 -0.05423 -0.02020 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-3 NZ  
+19274 N N   . GLN A-3 315 ? 1.13157 1.15621 1.08375 -0.13171 -0.02889 -0.05998 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-3 N   
+19275 C CA  . GLN A-3 315 ? 1.09353 1.09742 1.03737 -0.12892 -0.03135 -0.06918 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-3 CA  
+19276 C C   . GLN A-3 315 ? 0.89793 0.89770 0.83958 -0.14382 -0.03082 -0.07114 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-3 C   
+19277 O O   . GLN A-3 315 ? 0.99422 0.97100 0.92808 -0.14722 -0.03432 -0.07655 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-3 O   
+19278 C CB  . GLN A-3 315 ? 0.75220 0.76986 0.69694 -0.11527 -0.02877 -0.07868 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-3 CB  
+19279 C CG  . GLN A-3 315 ? 1.13332 1.12751 1.06987 -0.10171 -0.03290 -0.08670 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-3 CG  
+19280 C CD  . GLN A-3 315 ? 1.84063 1.85145 1.77794 -0.08863 -0.02933 -0.09719 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-3 CD  
+19281 O OE1 . GLN A-3 315 ? 2.02647 2.06712 1.97043 -0.08993 -0.02357 -0.09717 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-3 OE1 
+19282 N NE2 . GLN A-3 315 ? 1.94739 1.93777 1.87670 -0.07609 -0.03243 -0.10639 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-3 NE2 
+19283 N N   . LEU A-3 316 ? 0.91282 0.93442 0.86115 -0.15266 -0.02677 -0.06723 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-3 N   
+19284 C CA  . LEU A-3 316 ? 0.87429 0.89611 0.82197 -0.16492 -0.02665 -0.06934 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-3 CA  
+19285 C C   . LEU A-3 316 ? 0.94173 0.94785 0.88822 -0.17769 -0.02919 -0.06387 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-3 C   
+19286 O O   . LEU A-3 316 ? 0.95831 0.95334 0.90147 -0.18640 -0.03152 -0.06819 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-3 O   
+19287 C CB  . LEU A-3 316 ? 0.92281 0.97118 0.87687 -0.16828 -0.02170 -0.06687 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-3 CB  
+19288 C CG  . LEU A-3 316 ? 0.84991 0.91487 0.80342 -0.15910 -0.01821 -0.07203 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-3 CG  
+19289 C CD1 . LEU A-3 316 ? 0.71834 0.80421 0.67589 -0.16400 -0.01350 -0.06773 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-3 CD1 
+19290 C CD2 . LEU A-3 316 ? 0.92483 0.98112 0.87073 -0.15590 -0.02066 -0.08239 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-3 CD2 
+19291 N N   . PHE A-3 317 ? 1.05090 1.05729 0.99974 -0.17980 -0.02867 -0.05464 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-3 N   
+19292 C CA  . PHE A-3 317 ? 0.88662 0.88222 0.83407 -0.19310 -0.02968 -0.04838 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-3 CA  
+19293 C C   . PHE A-3 317 ? 0.96771 0.93397 0.90583 -0.19185 -0.03409 -0.04490 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-3 C   
+19294 O O   . PHE A-3 317 ? 1.05549 1.00081 0.98726 -0.20144 -0.03645 -0.04613 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-3 O   
+19295 C CB  . PHE A-3 317 ? 0.79543 0.81075 0.74969 -0.19800 -0.02584 -0.04031 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-3 CB  
+19296 C CG  . PHE A-3 317 ? 0.75182 0.79142 0.71333 -0.19959 -0.02161 -0.04275 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-3 CG  
+19297 C CD1 . PHE A-3 317 ? 0.94106 0.98622 0.90526 -0.20950 -0.02074 -0.04491 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-3 CD1 
+19298 C CD2 . PHE A-3 317 ? 0.85850 0.91537 0.82377 -0.19118 -0.01860 -0.04274 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-3 CD2 
+19299 C CE1 . PHE A-3 317 ? 0.86127 0.92626 0.83058 -0.20918 -0.01755 -0.04653 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-3 CE1 
+19300 C CE2 . PHE A-3 317 ? 0.78147 0.85637 0.75083 -0.19284 -0.01476 -0.04403 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-3 CE2 
+19301 C CZ  . PHE A-3 317 ? 0.65308 0.73078 0.62385 -0.20095 -0.01453 -0.04568 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-3 CZ  
+19302 N N   . GLU A-3 318 ? 1.20781 1.17205 1.14452 -0.18036 -0.03546 -0.04037 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-3 N   
+19303 C CA  . GLU A-3 318 ? 1.41049 1.34522 1.33667 -0.17740 -0.04029 -0.03554 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-3 CA  
+19304 C C   . GLU A-3 318 ? 1.35544 1.26226 1.27239 -0.17196 -0.04414 -0.04389 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-3 C   
+19305 O O   . GLU A-3 318 ? 1.78852 1.66467 1.69477 -0.17923 -0.04736 -0.04193 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-3 O   
+19306 C CB  . GLU A-3 318 ? 1.26469 1.20697 1.19222 -0.16371 -0.04182 -0.02979 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-3 CB  
+19307 C CG  . GLU A-3 318 ? 1.54000 1.49043 1.46822 -0.17121 -0.04113 -0.01857 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-3 CG  
+19308 C CD  . GLU A-3 318 ? 1.80041 1.74958 1.72598 -0.15770 -0.04528 -0.01248 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-3 CD  
+19309 O OE1 . GLU A-3 318 ? 1.70759 1.65165 1.63245 -0.14151 -0.04831 -0.01729 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-3 OE1 
+19310 O OE2 . GLU A-3 318 ? 1.79711 1.75163 1.72119 -0.16267 -0.04569 -0.00331 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-3 OE2 
+19311 N N   . GLN A-3 319 ? 1.29227 1.20826 1.21202 -0.15986 -0.04357 -0.05347 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-3 N   
+19312 C CA  . GLN A-3 319 ? 1.61581 1.50627 1.52624 -0.15345 -0.04697 -0.06323 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-3 CA  
+19313 C C   . GLN A-3 319 ? 1.66274 1.54858 1.57140 -0.16812 -0.04658 -0.07039 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-3 C   
+19314 O O   . GLN A-3 319 ? 1.65973 1.57151 1.57701 -0.17631 -0.04306 -0.07133 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-3 O   
+19315 C CB  . GLN A-3 319 ? 1.67231 1.57737 1.58612 -0.13483 -0.04584 -0.07162 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-3 CB  
+19316 C CG  . GLN A-3 319 ? 1.60660 1.52569 1.52573 -0.12020 -0.04586 -0.06575 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-3 CG  
+19317 C CD  . GLN A-3 319 ? 2.04995 1.93846 1.95911 -0.10702 -0.05177 -0.06426 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-3 CD  
+19318 O OE1 . GLN A-3 319 ? 2.32333 2.18765 2.22353 -0.09882 -0.05449 -0.07311 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-3 OE1 
+19319 N NE2 . GLN A-3 319 ? 2.03781 1.92624 1.94732 -0.10430 -0.05414 -0.05320 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-3 NE2 
+19320 N N   . SER A-3 320 ? 1.80888 1.66074 1.70576 -0.17130 -0.05066 -0.07561 ? ? ? ? ? ? 310 SER A-3 N   
+19321 C CA  . SER A-3 320 ? 1.88576 1.73178 1.78019 -0.18525 -0.05137 -0.08408 ? ? ? ? ? ? 310 SER A-3 CA  
+19322 C C   . SER A-3 320 ? 1.73254 1.58475 1.62557 -0.17556 -0.05166 -0.09804 ? ? ? ? ? ? 310 SER A-3 C   
+19323 O O   . SER A-3 320 ? 1.63427 1.47379 1.52145 -0.18405 -0.05400 -0.10744 ? ? ? ? ? ? 310 SER A-3 O   
+19324 C CB  . SER A-3 320 ? 1.99641 1.80151 1.87768 -0.19651 -0.05541 -0.08327 ? ? ? ? ? ? 310 SER A-3 CB  
+19325 O OG  . SER A-3 320 ? 2.18854 1.98956 2.06985 -0.20808 -0.05448 -0.07019 ? ? ? ? ? ? 310 SER A-3 OG  
+19326 N N   . THR A-3 321 ? 1.70889 1.58155 1.60678 -0.15882 -0.04915 -0.09989 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-3 N   
+19327 C CA  . THR A-3 321 ? 1.60713 1.48748 1.50244 -0.14904 -0.04858 -0.11289 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-3 CA  
+19328 C C   . THR A-3 321 ? 1.40469 1.31108 1.30542 -0.15932 -0.04647 -0.11691 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-3 C   
+19329 O O   . THR A-3 321 ? 1.37449 1.27788 1.26906 -0.15942 -0.04809 -0.12861 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-3 O   
+19330 C CB  . THR A-3 321 ? 1.76661 1.66486 1.66627 -0.12943 -0.04555 -0.11305 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-3 CB  
+19331 O OG1 . THR A-3 321 ? 2.12682 2.00206 2.02178 -0.11806 -0.04854 -0.10937 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-3 OG1 
+19332 C CG2 . THR A-3 321 ? 1.61624 1.52219 1.51161 -0.11900 -0.04421 -0.12681 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-3 CG2 
+19333 N N   . TYR A-3 322 ? 1.54304 1.47428 1.45422 -0.16731 -0.04330 -0.10774 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-3 N   
+19334 C CA  . TYR A-3 322 ? 1.03914 0.99592 0.95565 -0.17506 -0.04159 -0.10995 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-3 CA  
+19335 C C   . TYR A-3 322 ? 1.12370 1.07704 1.04350 -0.19337 -0.04348 -0.10632 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-3 C   
+19336 O O   . TYR A-3 322 ? 1.25660 1.22364 1.18467 -0.19990 -0.04093 -0.09677 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-3 O   
+19337 C CB  . TYR A-3 322 ? 0.96389 0.95181 0.88931 -0.16914 -0.03609 -0.10293 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-3 CB  
+19338 C CG  . TYR A-3 322 ? 1.35879 1.35687 1.28213 -0.15314 -0.03312 -0.10734 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-3 CG  
+19339 C CD1 . TYR A-3 322 ? 1.38273 1.36969 1.30445 -0.14103 -0.03326 -0.10714 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-3 CD1 
+19340 C CD2 . TYR A-3 322 ? 1.36270 1.38290 1.28552 -0.14995 -0.03004 -0.11133 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-3 CD2 
+19341 C CE1 . TYR A-3 322 ? 1.63025 1.63059 1.55169 -0.12650 -0.02995 -0.11188 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-3 CE1 
+19342 C CE2 . TYR A-3 322 ? 1.27774 1.30941 1.19846 -0.13672 -0.02628 -0.11531 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-3 CE2 
+19343 C CZ  . TYR A-3 322 ? 1.53763 1.56082 1.45864 -0.12518 -0.02598 -0.11604 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-3 CZ  
+19344 O OH  . TYR A-3 322 ? 1.42568 1.46405 1.34616 -0.11200 -0.02170 -0.12072 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-3 OH  
+19345 N N   . LYS A-3 323 ? 0.88696 0.82258 0.80016 -0.20218 -0.04778 -0.11480 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-3 N   
+19346 C CA  . LYS A-3 323 ? 0.90881 0.84303 0.82572 -0.22101 -0.04937 -0.11263 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-3 CA  
+19347 C C   . LYS A-3 323 ? 0.97303 0.94191 0.90097 -0.22650 -0.04748 -0.11095 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-3 C   
+19348 O O   . LYS A-3 323 ? 1.19227 1.17263 1.12865 -0.23527 -0.04523 -0.10264 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-3 O   
+19349 C CB  . LYS A-3 323 ? 0.89506 0.80539 0.80269 -0.23039 -0.05444 -0.12372 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-3 CB  
+19350 C CG  . LYS A-3 323 ? 1.13626 1.00624 1.03333 -0.23346 -0.05656 -0.12171 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-3 CG  
+19351 C CD  . LYS A-3 323 ? 1.10474 0.95221 0.99415 -0.24977 -0.06096 -0.13086 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-3 CD  
+19352 C CE  . LYS A-3 323 ? 1.16144 1.02309 1.05999 -0.27130 -0.06017 -0.12613 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-3 CE  
+19353 N NZ  . LYS A-3 323 ? 1.34499 1.18553 1.23658 -0.28962 -0.06421 -0.13510 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-3 NZ  
+19354 N N   . TYR A-3 324 ? 1.03534 1.02084 0.96231 -0.22056 -0.04841 -0.11874 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-3 N   
+19355 C CA  . TYR A-3 324 ? 0.78664 0.80281 0.72192 -0.22374 -0.04775 -0.11771 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-3 CA  
+19356 C C   . TYR A-3 324 ? 0.81680 0.85033 0.75110 -0.20917 -0.04434 -0.11597 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-3 C   
+19357 O O   . TYR A-3 324 ? 1.04749 1.07710 0.97311 -0.19973 -0.04503 -0.12333 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-3 O   
+19358 C CB  . TYR A-3 324 ? 0.77121 0.79257 0.70489 -0.23265 -0.05317 -0.12861 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-3 CB  
+19359 C CG  . TYR A-3 324 ? 0.87816 0.87515 0.80812 -0.24665 -0.05688 -0.13388 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-3 CG  
+19360 C CD1 . TYR A-3 324 ? 0.83866 0.83759 0.77670 -0.26250 -0.05650 -0.12891 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-3 CD1 
+19361 C CD2 . TYR A-3 324 ? 0.86117 0.83242 0.77858 -0.24455 -0.06035 -0.14416 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-3 CD2 
+19362 C CE1 . TYR A-3 324 ? 0.85657 0.83195 0.78996 -0.27736 -0.05931 -0.13314 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-3 CE1 
+19363 C CE2 . TYR A-3 324 ? 0.93982 0.88485 0.85199 -0.25847 -0.06368 -0.14895 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-3 CE2 
+19364 C CZ  . TYR A-3 324 ? 0.89546 0.84241 0.81548 -0.27561 -0.06307 -0.14297 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-3 CZ  
+19365 O OH  . TYR A-3 324 ? 0.99596 0.91560 0.90960 -0.29148 -0.06582 -0.14714 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-3 OH  
+19366 N N   . PHE A-3 325 ? 0.72619 0.77817 0.66843 -0.20791 -0.04029 -0.10660 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-3 N   
+19367 C CA  . PHE A-3 325 ? 0.73285 0.80110 0.67350 -0.19671 -0.03664 -0.10415 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-3 CA  
+19368 C C   . PHE A-3 325 ? 0.76565 0.85434 0.71424 -0.19953 -0.03436 -0.09668 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-3 C   
+19369 O O   . PHE A-3 325 ? 0.84526 0.93618 0.80193 -0.20845 -0.03435 -0.09239 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-3 O   
+19370 C CB  . PHE A-3 325 ? 0.87918 0.94055 0.81794 -0.18689 -0.03231 -0.09996 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-3 CB  
+19371 C CG  . PHE A-3 325 ? 1.00496 1.06447 0.95116 -0.19020 -0.02939 -0.08971 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-3 CG  
+19372 C CD1 . PHE A-3 325 ? 0.91059 0.98705 0.86277 -0.19028 -0.02515 -0.08172 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-3 CD1 
+19373 C CD2 . PHE A-3 325 ? 0.91954 0.95872 0.86497 -0.19287 -0.03101 -0.08810 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-3 CD2 
+19374 C CE1 . PHE A-3 325 ? 0.64417 0.71947 0.60207 -0.19358 -0.02265 -0.07331 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-3 CE1 
+19375 C CE2 . PHE A-3 325 ? 0.83670 0.87500 0.78727 -0.19569 -0.02871 -0.07858 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-3 CE2 
+19376 C CZ  . PHE A-3 325 ? 0.75664 0.81411 0.71376 -0.19626 -0.02452 -0.07166 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-3 CZ  
+19377 N N   . PHE A-3 326 ? 0.79897 0.90173 0.74404 -0.19162 -0.03213 -0.09532 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-3 N   
+19378 C CA  . PHE A-3 326 ? 0.83595 0.95427 0.78586 -0.19129 -0.02925 -0.08763 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-3 CA  
+19379 C C   . PHE A-3 326 ? 0.87288 0.99340 0.81917 -0.18340 -0.02322 -0.08185 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-3 C   
+19380 O O   . PHE A-3 326 ? 0.91693 1.03863 0.85459 -0.17627 -0.02211 -0.08523 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-3 O   
+19381 C CB  . PHE A-3 326 ? 0.74779 0.88058 0.69519 -0.19023 -0.03311 -0.09100 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-3 CB  
+19382 C CG  . PHE A-3 326 ? 0.68980 0.82701 0.64393 -0.19938 -0.03880 -0.09624 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-3 CG  
+19383 C CD1 . PHE A-3 326 ? 0.71107 0.84033 0.66151 -0.20383 -0.04388 -0.10603 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-3 CD1 
+19384 C CD2 . PHE A-3 326 ? 0.76431 0.91456 0.72851 -0.20385 -0.03887 -0.09214 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-3 CD2 
+19385 C CE1 . PHE A-3 326 ? 0.69709 0.83220 0.65428 -0.21432 -0.04892 -0.11129 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-3 CE1 
+19386 C CE2 . PHE A-3 326 ? 0.85443 1.01302 0.82638 -0.21304 -0.04363 -0.09746 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-3 CE2 
+19387 C CZ  . PHE A-3 326 ? 0.74242 0.89395 0.71111 -0.21913 -0.04866 -0.10688 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-3 CZ  
+19388 N N   . LEU A-3 327 ? 0.91398 1.03616 0.86656 -0.18547 -0.01909 -0.07370 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-3 N   
+19389 C CA  . LEU A-3 327 ? 0.85301 0.97741 0.80389 -0.18054 -0.01330 -0.06840 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-3 CA  
+19390 C C   . LEU A-3 327 ? 0.95183 1.08551 0.90304 -0.18089 -0.00975 -0.06158 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-3 C   
+19391 O O   . LEU A-3 327 ? 0.89875 1.03422 0.85633 -0.18582 -0.01003 -0.05816 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-3 O   
+19392 C CB  . LEU A-3 327 ? 0.86148 0.97796 0.81807 -0.18254 -0.01179 -0.06517 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-3 CB  
+19393 C CG  . LEU A-3 327 ? 0.70104 0.82319 0.65791 -0.17846 -0.00629 -0.06036 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-3 CG  
+19394 C CD1 . LEU A-3 327 ? 0.95227 1.07887 0.90206 -0.17047 -0.00441 -0.06492 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-3 CD1 
+19395 C CD2 . LEU A-3 327 ? 0.84122 0.95678 0.80345 -0.17954 -0.00642 -0.05752 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-3 CD2 
+19396 N N   . SER A-3 328 ? 0.88010 1.01877 0.82356 -0.17578 -0.00608 -0.05977 ? ? ? ? ? ? 318 SER A-3 N   
+19397 C CA  . SER A-3 328 ? 0.87796 1.02080 0.81900 -0.17603 -0.00185 -0.05265 ? ? ? ? ? ? 318 SER A-3 CA  
+19398 C C   . SER A-3 328 ? 0.94118 1.08513 0.88274 -0.17648 0.00441  -0.04864 ? ? ? ? ? ? 318 SER A-3 C   
+19399 O O   . SER A-3 328 ? 1.12591 1.27316 1.06287 -0.17266 0.00679  -0.05103 ? ? ? ? ? ? 318 SER A-3 O   
+19400 C CB  . SER A-3 328 ? 0.71281 0.85948 0.64230 -0.17119 -0.00250 -0.05265 ? ? ? ? ? ? 318 SER A-3 CB  
+19401 O OG  . SER A-3 328 ? 1.18183 1.32810 1.10656 -0.17127 0.00189  -0.04512 ? ? ? ? ? ? 318 SER A-3 OG  
+19402 N N   . THR A-3 329 ? 0.65581 0.79892 0.60322 -0.18126 0.00709  -0.04333 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-3 N   
+19403 C CA  . THR A-3 329 ? 0.77365 0.92004 0.72342 -0.18308 0.01215  -0.04024 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-3 CA  
+19404 C C   . THR A-3 329 ? 0.88231 1.02779 0.83198 -0.18821 0.01615  -0.03410 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-3 C   
+19405 O O   . THR A-3 329 ? 0.70345 0.84479 0.65534 -0.19043 0.01447  -0.03261 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-3 O   
+19406 C CB  . THR A-3 329 ? 0.85012 0.99505 0.80851 -0.18387 0.00996  -0.04202 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-3 CB  
+19407 O OG1 . THR A-3 329 ? 0.79053 0.94204 0.75222 -0.18539 0.01415  -0.03903 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-3 OG1 
+19408 C CG2 . THR A-3 329 ? 0.80446 0.94346 0.76877 -0.18892 0.00666  -0.04075 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-3 CG2 
+19409 N N   . HIS A-3 330 ? 0.84767 0.99762 0.79466 -0.19032 0.02175  -0.03123 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-3 N   
+19410 C CA  . HIS A-3 330 ? 1.03647 1.18443 0.98342 -0.19677 0.02596  -0.02632 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-3 CA  
+19411 C C   . HIS A-3 330 ? 1.01840 1.17304 0.97417 -0.20112 0.02725  -0.02609 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-3 C   
+19412 O O   . HIS A-3 330 ? 0.90790 1.06221 0.86380 -0.20758 0.03072  -0.02303 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-3 O   
+19413 C CB  . HIS A-3 330 ? 0.85570 1.00283 0.79164 -0.19850 0.03166  -0.02271 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-3 CB  
+19414 C CG  . HIS A-3 330 ? 1.08889 1.22500 1.01452 -0.19610 0.03084  -0.01980 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-3 CG  
+19415 N ND1 . HIS A-3 330 ? 1.41796 1.54681 1.34630 -0.19518 0.02748  -0.01942 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-3 ND1 
+19416 C CD2 . HIS A-3 330 ? 0.77583 0.90762 0.68792 -0.19358 0.03276  -0.01698 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-3 CD2 
+19417 C CE1 . HIS A-3 330 ? 1.48111 1.60198 1.39896 -0.19101 0.02681  -0.01675 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-3 CE1 
+19418 N NE2 . HIS A-3 330 ? 1.15014 1.27136 1.05704 -0.19010 0.02974  -0.01472 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-3 NE2 
+19419 N N   . SER A-3 331 ? 0.84935 1.00914 0.81160 -0.19741 0.02408  -0.02943 ? ? ? ? ? ? 321 SER A-3 N   
+19420 C CA  . SER A-3 331 ? 0.81207 0.98063 0.78185 -0.19929 0.02459  -0.02910 ? ? ? ? ? ? 321 SER A-3 CA  
+19421 C C   . SER A-3 331 ? 0.85353 1.01639 0.82885 -0.20133 0.02025  -0.02819 ? ? ? ? ? ? 321 SER A-3 C   
+19422 O O   . SER A-3 331 ? 0.95907 1.11457 0.93518 -0.19795 0.01565  -0.03021 ? ? ? ? ? ? 321 SER A-3 O   
+19423 C CB  . SER A-3 331 ? 0.79375 0.97139 0.76605 -0.19201 0.02389  -0.03311 ? ? ? ? ? ? 321 SER A-3 CB  
+19424 O OG  . SER A-3 331 ? 0.96867 1.15543 0.94907 -0.19154 0.02276  -0.03295 ? ? ? ? ? ? 321 SER A-3 OG  
+19425 N N   . PRO A-3 332 ? 0.87572 1.04139 0.85390 -0.20770 0.02165  -0.02535 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-3 N   
+19426 C CA  . PRO A-3 332 ? 0.76734 0.92882 0.74933 -0.20965 0.01772  -0.02414 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-3 CA  
+19427 C C   . PRO A-3 332 ? 0.86375 1.02811 0.84984 -0.20416 0.01345  -0.02492 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-3 C   
+19428 O O   . PRO A-3 332 ? 0.75261 0.90794 0.73892 -0.20347 0.00919  -0.02428 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-3 O   
+19429 C CB  . PRO A-3 332 ? 0.80218 0.96764 0.78450 -0.21765 0.02074  -0.02167 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-3 CB  
+19430 C CG  . PRO A-3 332 ? 0.77726 0.94259 0.75451 -0.22059 0.02612  -0.02147 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-3 CG  
+19431 C CD  . PRO A-3 332 ? 1.02209 1.19263 0.99826 -0.21465 0.02695  -0.02321 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-3 CD  
+19432 N N   . GLU A-3 333 ? 0.92602 1.10270 0.91502 -0.20005 0.01462  -0.02627 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-3 N   
+19433 C CA  . GLU A-3 333 ? 0.93084 1.11063 0.92372 -0.19227 0.01022  -0.02733 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-3 CA  
+19434 C C   . GLU A-3 333 ? 0.91796 1.08457 0.90781 -0.18477 0.00654  -0.03063 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-3 C   
+19435 O O   . GLU A-3 333 ? 1.08428 1.24513 1.07495 -0.17848 0.00179  -0.03094 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-3 O   
+19436 C CB  . GLU A-3 333 ? 0.70642 0.90624 0.70441 -0.18851 0.01286  -0.02930 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-3 CB  
+19437 C CG  . GLU A-3 333 ? 0.93010 1.14500 0.93252 -0.19601 0.01489  -0.02679 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-3 CG  
+19438 C CD  . GLU A-3 333 ? 1.14133 1.35587 1.13980 -0.20679 0.02097  -0.02558 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-3 CD  
+19439 O OE1 . GLU A-3 333 ? 0.98211 1.19065 0.97528 -0.20657 0.02444  -0.02665 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-3 OE1 
+19440 O OE2 . GLU A-3 333 ? 1.31614 1.53510 1.31556 -0.21519 0.02198  -0.02361 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-3 OE2 
+19441 N N   . LEU A-3 334 ? 0.93769 1.09846 0.92309 -0.18521 0.00823  -0.03319 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-3 N   
+19442 C CA  . LEU A-3 334 ? 0.88301 1.03129 0.86481 -0.17994 0.00458  -0.03738 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-3 CA  
+19443 C C   . LEU A-3 334 ? 0.92122 1.05414 0.90178 -0.18485 0.00047  -0.03568 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-3 C   
+19444 O O   . LEU A-3 334 ? 0.88117 1.00212 0.85867 -0.18257 -0.00301 -0.03931 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-3 O   
+19445 C CB  . LEU A-3 334 ? 0.89464 1.04482 0.87143 -0.17912 0.00741  -0.04075 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-3 CB  
+19446 C CG  . LEU A-3 334 ? 0.65238 0.79585 0.62460 -0.17200 0.00478  -0.04731 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-3 CG  
+19447 C CD1 . LEU A-3 334 ? 0.94727 1.08757 0.92144 -0.16354 0.00176  -0.05047 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-3 CD1 
+19448 C CD2 . LEU A-3 334 ? 0.94785 1.10138 0.91499 -0.16953 0.00927  -0.04974 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-3 CD2 
+19449 N N   . LEU A-3 335 ? 1.09143 1.22491 1.07384 -0.19237 0.00113  -0.03078 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-3 N   
+19450 C CA  . LEU A-3 335 ? 0.88927 1.01100 0.87065 -0.19828 -0.00172 -0.02881 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-3 CA  
+19451 C C   . LEU A-3 335 ? 0.91433 1.03326 0.89596 -0.20008 -0.00393 -0.02379 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-3 C   
+19452 O O   . LEU A-3 335 ? 0.90153 1.01446 0.88184 -0.20733 -0.00456 -0.02064 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-3 O   
+19453 C CB  . LEU A-3 335 ? 0.82952 0.95441 0.81149 -0.20556 0.00121  -0.02804 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-3 CB  
+19454 C CG  . LEU A-3 335 ? 0.65172 0.77969 0.63206 -0.20317 0.00275  -0.03186 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-3 CG  
+19455 C CD1 . LEU A-3 335 ? 0.71955 0.85032 0.70069 -0.20836 0.00490  -0.03083 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-3 CD1 
+19456 C CD2 . LEU A-3 335 ? 0.86606 0.98610 0.84422 -0.19973 -0.00125 -0.03685 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-3 CD2 
+19457 N N   . TYR A-3 336 ? 0.73085 0.85573 0.71395 -0.19335 -0.00516 -0.02301 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-3 N   
+19458 C CA  . TYR A-3 336 ? 0.76000 0.88342 0.74233 -0.19366 -0.00829 -0.01779 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-3 CA  
+19459 C C   . TYR A-3 336 ? 0.98453 1.08697 0.96092 -0.19321 -0.01328 -0.01572 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-3 C   
+19460 O O   . TYR A-3 336 ? 1.29820 1.39457 1.27084 -0.19820 -0.01516 -0.01004 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-3 O   
+19461 C CB  . TYR A-3 336 ? 0.72346 0.86060 0.70981 -0.18487 -0.00934 -0.01820 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-3 CB  
+19462 C CG  . TYR A-3 336 ? 0.74311 0.90097 0.73438 -0.18957 -0.00508 -0.01761 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-3 CG  
+19463 C CD1 . TYR A-3 336 ? 0.81518 0.97501 0.80572 -0.19948 -0.00042 -0.01723 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-3 CD1 
+19464 C CD2 . TYR A-3 336 ? 0.56590 0.74130 0.56250 -0.18415 -0.00589 -0.01785 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-3 CD2 
+19465 C CE1 . TYR A-3 336 ? 0.71943 0.89433 0.71274 -0.20480 0.00351  -0.01706 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-3 CE1 
+19466 C CE2 . TYR A-3 336 ? 0.80560 0.99980 0.80649 -0.19058 -0.00194 -0.01785 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-3 CE2 
+19467 C CZ  . TYR A-3 336 ? 0.83104 1.02297 0.82942 -0.20140 0.00284  -0.01741 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-3 CZ  
+19468 O OH  . TYR A-3 336 ? 0.94392 1.15073 0.94488 -0.20878 0.00685  -0.01777 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-3 OH  
+19469 N N   . GLU A-3 337 ? 0.62269 0.71274 0.59672 -0.18802 -0.01533 -0.02029 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-3 N   
+19470 C CA  . GLU A-3 337 ? 0.70611 0.77252 0.67305 -0.18812 -0.02003 -0.01902 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-3 CA  
+19471 C C   . GLU A-3 337 ? 0.91786 0.97439 0.88285 -0.19812 -0.01914 -0.02140 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-3 C   
+19472 O O   . GLU A-3 337 ? 0.87738 0.91350 0.83644 -0.19918 -0.02255 -0.02269 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-3 O   
+19473 C CB  . GLU A-3 337 ? 0.90014 0.95692 0.86470 -0.17483 -0.02367 -0.02346 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-3 CB  
+19474 C CG  . GLU A-3 337 ? 0.81051 0.88017 0.77862 -0.16331 -0.02510 -0.02194 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-3 CG  
+19475 C CD  . GLU A-3 337 ? 1.17579 1.23160 1.13782 -0.15985 -0.03074 -0.01484 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-3 CD  
+19476 O OE1 . GLU A-3 337 ? 1.31163 1.34573 1.26539 -0.16756 -0.03286 -0.01061 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-3 OE1 
+19477 O OE2 . GLU A-3 337 ? 1.24560 1.31296 1.21075 -0.14955 -0.03314 -0.01331 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-3 OE2 
+19478 N N   . MET A-3 338 ? 0.70017 0.77067 0.66991 -0.20543 -0.01484 -0.02229 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-3 N   
+19479 C CA  . MET A-3 338 ? 0.89204 0.95883 0.86212 -0.21353 -0.01426 -0.02564 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-3 CA  
+19480 C C   . MET A-3 338 ? 0.76764 0.82173 0.73379 -0.22404 -0.01552 -0.02125 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-3 C   
+19481 O O   . MET A-3 338 ? 0.92345 0.97897 0.88787 -0.22799 -0.01457 -0.01477 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-3 O   
+19482 C CB  . MET A-3 338 ? 0.73082 0.81596 0.70670 -0.21681 -0.00974 -0.02708 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-3 CB  
+19483 C CG  . MET A-3 338 ? 0.74016 0.83444 0.71795 -0.22300 -0.00643 -0.02181 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-3 CG  
+19484 S SD  . MET A-3 338 ? 1.15245 1.26313 1.13531 -0.22507 -0.00152 -0.02430 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-3 SD  
+19485 C CE  . MET A-3 338 ? 0.60611 0.72384 0.58895 -0.23054 0.00198  -0.01902 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-3 CE  
+19486 N N   . ASP A-3 339 ? 0.73602 0.77808 0.69995 -0.22948 -0.01753 -0.02502 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-3 N   
+19487 C CA  . ASP A-3 339 ? 0.78724 0.81726 0.74716 -0.24190 -0.01803 -0.02154 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-3 CA  
+19488 C C   . ASP A-3 339 ? 0.86865 0.89166 0.82885 -0.24810 -0.01984 -0.02854 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-3 C   
+19489 O O   . ASP A-3 339 ? 1.03134 1.04705 0.98968 -0.24083 -0.02275 -0.03483 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-3 O   
+19490 C CB  . ASP A-3 339 ? 0.90032 0.90806 0.84999 -0.24033 -0.02140 -0.01477 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-3 CB  
+19491 C CG  . ASP A-3 339 ? 1.09310 1.09321 1.03741 -0.25418 -0.02007 -0.00783 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-3 CG  
+19492 O OD1 . ASP A-3 339 ? 0.95102 0.96394 0.90086 -0.26541 -0.01634 -0.00952 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-3 OD1 
+19493 O OD2 . ASP A-3 339 ? 1.45508 1.43721 1.38924 -0.25338 -0.02272 -0.00053 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-3 OD2 
+19494 N N   . ASN A-3 340 ? 0.89161 0.91890 0.85432 -0.26186 -0.01797 -0.02807 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-3 N   
+19495 C CA  . ASN A-3 340 ? 0.69603 0.71950 0.66000 -0.27079 -0.01981 -0.03484 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-3 CA  
+19496 C C   . ASN A-3 340 ? 0.83775 0.87659 0.80822 -0.26359 -0.02088 -0.04360 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-3 C   
+19497 O O   . ASN A-3 340 ? 1.08708 1.11679 1.05488 -0.26356 -0.02458 -0.05073 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-3 O   
+19498 C CB  . ASN A-3 340 ? 0.79310 0.78480 0.74573 -0.27352 -0.02416 -0.03510 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-3 CB  
+19499 C CG  . ASN A-3 340 ? 0.84893 0.83483 0.80157 -0.28933 -0.02513 -0.03988 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-3 CG  
+19500 O OD1 . ASN A-3 340 ? 0.86046 0.86962 0.82333 -0.29616 -0.02335 -0.04460 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-3 OD1 
+19501 N ND2 . ASN A-3 340 ? 1.45862 1.41328 1.39960 -0.29521 -0.02819 -0.03886 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-3 ND2 
+19502 N N   . THR A-3 341 ? 0.90521 0.96603 0.88264 -0.25753 -0.01776 -0.04302 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-3 N   
+19503 C CA  . THR A-3 341 ? 0.70382 0.77933 0.68554 -0.25018 -0.01849 -0.04949 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-3 CA  
+19504 C C   . THR A-3 341 ? 0.74893 0.84797 0.73981 -0.25371 -0.01554 -0.04980 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-3 C   
+19505 O O   . THR A-3 341 ? 1.02701 1.13252 1.02113 -0.25957 -0.01191 -0.04501 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-3 O   
+19506 C CB  . THR A-3 341 ? 0.78376 0.86024 0.76265 -0.23643 -0.01765 -0.04845 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-3 CB  
+19507 O OG1 . THR A-3 341 ? 0.87769 0.96745 0.85856 -0.23029 -0.01801 -0.05375 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-3 OG1 
+19508 C CG2 . THR A-3 341 ? 0.60118 0.68562 0.58218 -0.23495 -0.01339 -0.04116 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-3 CG2 
+19509 N N   . ARG A-3 342 ? 0.89273 1.00463 0.88694 -0.24913 -0.01730 -0.05570 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-3 N   
+19510 C CA  . ARG A-3 342 ? 0.98731 1.12127 0.98956 -0.24848 -0.01530 -0.05637 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-3 CA  
+19511 C C   . ARG A-3 342 ? 0.67754 0.81645 0.67739 -0.23639 -0.01319 -0.05404 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-3 C   
+19512 O O   . ARG A-3 342 ? 0.79206 0.92639 0.78625 -0.22854 -0.01510 -0.05623 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-3 O   
+19513 C CB  . ARG A-3 342 ? 0.70203 0.84885 0.70946 -0.25158 -0.01940 -0.06404 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-3 CB  
+19514 C CG  . ARG A-3 342 ? 0.82188 0.99258 0.83829 -0.24917 -0.01789 -0.06475 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-3 CG  
+19515 C CD  . ARG A-3 342 ? 0.96391 1.15173 0.98899 -0.25655 -0.02153 -0.07174 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-3 CD  
+19516 N NE  . ARG A-3 342 ? 1.08458 1.29409 1.12060 -0.25917 -0.01827 -0.07126 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-3 NE  
+19517 C CZ  . ARG A-3 342 ? 0.81905 1.03524 0.86181 -0.27228 -0.01548 -0.07124 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-3 CZ  
+19518 N NH1 . ARG A-3 342 ? 0.79688 0.99751 0.83566 -0.28491 -0.01598 -0.07098 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-3 NH1 
+19519 N NH2 . ARG A-3 342 ? 0.86350 1.10180 0.91633 -0.27263 -0.01187 -0.07152 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-3 NH2 
+19520 N N   . LEU A-3 343 ? 0.84352 0.99108 0.84674 -0.23564 -0.00886 -0.04989 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-3 N   
+19521 C CA  . LEU A-3 343 ? 0.77358 0.92376 0.77373 -0.22638 -0.00617 -0.04718 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-3 CA  
+19522 C C   . LEU A-3 343 ? 0.80749 0.97220 0.81134 -0.22159 -0.00681 -0.04988 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-3 C   
+19523 O O   . LEU A-3 343 ? 0.82732 1.00374 0.83854 -0.22513 -0.00563 -0.05086 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-3 O   
+19524 C CB  . LEU A-3 343 ? 0.82862 0.97640 0.82833 -0.22843 -0.00131 -0.04149 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-3 CB  
+19525 C CG  . LEU A-3 343 ? 0.71951 0.85461 0.71550 -0.23227 -0.00135 -0.03791 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-3 CG  
+19526 C CD1 . LEU A-3 343 ? 0.91238 1.04827 0.90752 -0.23419 0.00285  -0.03281 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-3 CD1 
+19527 C CD2 . LEU A-3 343 ? 0.85524 0.98134 0.84567 -0.22537 -0.00359 -0.03875 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-3 CD2 
+19528 N N   . ILE A-3 344 ? 0.85534 1.01993 0.85358 -0.21299 -0.00870 -0.05104 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-3 N   
+19529 C CA  . ILE A-3 344 ? 0.73656 0.91265 0.73563 -0.20608 -0.01038 -0.05270 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-3 CA  
+19530 C C   . ILE A-3 344 ? 0.88978 1.05994 0.88151 -0.19873 -0.00640 -0.04756 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-3 C   
+19531 O O   . ILE A-3 344 ? 0.88211 1.04279 0.86560 -0.19610 -0.00503 -0.04524 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-3 O   
+19532 C CB  . ILE A-3 344 ? 0.65527 0.83532 0.65117 -0.20254 -0.01638 -0.05787 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-3 CB  
+19533 C CG1 . ILE A-3 344 ? 0.65343 0.83528 0.65510 -0.21203 -0.02008 -0.06347 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-3 CG1 
+19534 C CG2 . ILE A-3 344 ? 0.76640 0.96005 0.76322 -0.19461 -0.01927 -0.05917 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-3 CG2 
+19535 C CD1 . ILE A-3 344 ? 0.75259 0.93553 0.74961 -0.21004 -0.02607 -0.06977 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-3 CD1 
+19536 N N   . ARG A-3 345 ? 0.85650 1.03204 0.85094 -0.19574 -0.00421 -0.04618 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-3 N   
+19537 C CA  . ARG A-3 345 ? 0.93630 1.10303 0.92277 -0.19009 -0.00016 -0.04148 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-3 CA  
+19538 C C   . ARG A-3 345 ? 0.89544 1.06613 0.87792 -0.17975 -0.00290 -0.04167 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-3 C   
+19539 O O   . ARG A-3 345 ? 0.92549 1.10840 0.91565 -0.17677 -0.00485 -0.04463 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-3 O   
+19540 C CB  . ARG A-3 345 ? 0.82430 0.98918 0.81433 -0.19440 0.00504  -0.03967 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-3 CB  
+19541 C CG  . ARG A-3 345 ? 0.64485 0.79857 0.62605 -0.18991 0.00927  -0.03576 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-3 CG  
+19542 C CD  . ARG A-3 345 ? 0.91648 1.06791 0.90019 -0.19534 0.01427  -0.03516 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-3 CD  
+19543 N NE  . ARG A-3 345 ? 0.92285 1.06164 0.89740 -0.19206 0.01823  -0.03244 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-3 NE  
+19544 C CZ  . ARG A-3 345 ? 0.90525 1.04159 0.87781 -0.18507 0.01922  -0.03345 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-3 CZ  
+19545 N NH1 . ARG A-3 345 ? 0.64805 0.79772 0.62887 -0.17981 0.01659  -0.03737 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-3 NH1 
+19546 N NH2 . ARG A-3 345 ? 1.12196 1.24218 1.08400 -0.18329 0.02294  -0.03083 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-3 NH2 
+19547 N N   . VAL A-3 346 ? 0.91314 1.07445 0.88333 -0.17400 -0.00304 -0.03836 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-3 N   
+19548 C CA  . VAL A-3 346 ? 0.99033 1.15113 0.95275 -0.16320 -0.00573 -0.03666 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-3 CA  
+19549 C C   . VAL A-3 346 ? 0.99253 1.14058 0.94898 -0.15995 -0.00069 -0.03210 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-3 C   
+19550 O O   . VAL A-3 346 ? 1.22315 1.35756 1.17243 -0.16455 0.00464  -0.02814 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-3 O   
+19551 C CB  . VAL A-3 346 ? 0.93716 1.09256 0.88645 -0.15930 -0.00789 -0.03467 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-3 CB  
+19552 C CG1 . VAL A-3 346 ? 1.20502 1.35836 1.14392 -0.14761 -0.01124 -0.03168 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-3 CG1 
+19553 C CG2 . VAL A-3 346 ? 0.76978 0.93579 0.72397 -0.16272 -0.01280 -0.04058 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-3 CG2 
+19554 N N   . HIS A-3 347 ? 1.09554 1.24844 1.05505 -0.15195 -0.00244 -0.03329 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-3 N   
+19555 C CA  . HIS A-3 347 ? 1.25264 1.39150 1.20633 -0.14825 0.00221  -0.03031 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-3 CA  
+19556 C C   . HIS A-3 347 ? 1.46071 1.57880 1.39532 -0.14249 0.00331  -0.02353 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-3 C   
+19557 O O   . HIS A-3 347 ? 1.38616 1.50442 1.31230 -0.13757 -0.00074 -0.02130 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-3 O   
+19558 C CB  . HIS A-3 347 ? 1.11377 1.26428 1.07609 -0.13925 -0.00007 -0.03430 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-3 CB  
+19559 C CG  . HIS A-3 347 ? 1.07066 1.24086 1.05064 -0.14663 0.00079  -0.04045 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-3 CG  
+19560 N ND1 . HIS A-3 347 ? 1.11635 1.29901 1.10605 -0.14137 0.00141  -0.04488 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-3 ND1 
+19561 C CD2 . HIS A-3 347 ? 0.91946 1.09835 0.90804 -0.15891 0.00143  -0.04265 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-3 CD2 
+19562 C CE1 . HIS A-3 347 ? 1.07408 1.27344 1.07748 -0.15147 0.00291  -0.04927 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-3 CE1 
+19563 N NE2 . HIS A-3 347 ? 0.94381 1.13947 0.94606 -0.16224 0.00268  -0.04758 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-3 NE2 
+19564 N N   . SER A-3 348 ? 1.67424 1.77357 1.60084 -0.14407 0.00909  -0.02030 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-3 N   
+19565 C CA  . SER A-3 348 ? 1.48538 1.56137 1.39238 -0.14116 0.01144  -0.01323 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-3 CA  
+19566 C C   . SER A-3 348 ? 1.53606 1.60477 1.43297 -0.12567 0.00666  -0.01049 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-3 C   
+19567 O O   . SER A-3 348 ? 1.70166 1.75082 1.57979 -0.12239 0.00740  -0.00350 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-3 O   
+19568 C CB  . SER A-3 348 ? 1.64909 1.70628 1.55050 -0.14850 0.01876  -0.01158 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-3 CB  
+19569 O OG  . SER A-3 348 ? 1.43028 1.49686 1.34241 -0.16128 0.02222  -0.01460 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-3 OG  
+19570 N N   . THR A-3 349 ? 1.57589 1.66043 1.48434 -0.11608 0.00181  -0.01553 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-3 N   
+19571 C CA  . THR A-3 349 ? 1.67322 1.75308 1.57341 -0.09913 -0.00362 -0.01334 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-3 CA  
+19572 C C   . THR A-3 349 ? 1.86417 1.94983 1.75551 -0.09357 -0.01027 -0.00989 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-3 C   
+19573 O O   . THR A-3 349 ? 1.77781 1.87745 1.67426 -0.10185 -0.01157 -0.01192 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-3 O   
+19574 C CB  . THR A-3 349 ? 1.73070 1.83267 1.64869 -0.09048 -0.00713 -0.02093 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-3 CB  
+19575 O OG1 . THR A-3 349 ? 1.57149 1.70395 1.50586 -0.09457 -0.01201 -0.02657 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-3 OG1 
+19576 C CG2 . THR A-3 349 ? 1.74728 1.84649 1.67403 -0.09721 -0.00011 -0.02530 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-3 CG2 
+19577 N N   . GLU A-3 350 ? 2.11230 2.18568 1.98872 -0.07857 -0.01474 -0.00470 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-3 N   
+19578 C CA  . GLU A-3 350 ? 2.04089 2.11950 1.90617 -0.07101 -0.02198 -0.00100 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-3 CA  
+19579 C C   . GLU A-3 350 ? 1.90912 2.02236 1.79184 -0.06488 -0.03092 -0.00878 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-3 C   
+19580 O O   . GLU A-3 350 ? 1.81902 1.94275 1.69621 -0.06293 -0.03692 -0.00828 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-3 O   
+19581 C CB  . GLU A-3 350 ? 2.20549 2.25800 2.04726 -0.05615 -0.02443 0.00803  ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-3 CB  
+19582 C CG  . GLU A-3 350 ? 2.35032 2.40738 2.19777 -0.03767 -0.03008 0.00546  ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-3 CG  
+19583 C CD  . GLU A-3 350 ? 2.30084 2.34692 2.15637 -0.03927 -0.02329 0.00173  ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-3 CD  
+19584 O OE1 . GLU A-3 350 ? 2.16636 2.19608 2.01893 -0.05433 -0.01452 0.00288  ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-3 OE1 
+19585 O OE2 . GLU A-3 350 ? 2.21152 2.26699 2.07651 -0.02523 -0.02678 -0.00294 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-3 OE2 
+19586 N N   . LYS A-3 351 ? 1.92409 2.05631 1.82735 -0.06269 -0.03166 -0.01640 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-3 N   
+19587 C CA  . LYS A-3 351 ? 1.90888 2.07669 1.83083 -0.05944 -0.03942 -0.02461 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-3 CA  
+19588 C C   . LYS A-3 351 ? 1.71559 1.90011 1.64887 -0.07585 -0.03894 -0.03003 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-3 C   
+19589 O O   . LYS A-3 351 ? 1.74273 1.95502 1.68909 -0.07579 -0.04566 -0.03682 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-3 O   
+19590 C CB  . LYS A-3 351 ? 1.64095 1.82539 1.58184 -0.05389 -0.03879 -0.03136 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-3 CB  
+19591 C CG  . LYS A-3 351 ? 1.87937 2.04999 1.81077 -0.03431 -0.04067 -0.02783 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-3 CG  
+19592 C CD  . LYS A-3 351 ? 1.85362 2.03394 1.80143 -0.03139 -0.03633 -0.03461 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-3 CD  
+19593 C CE  . LYS A-3 351 ? 1.69739 1.85809 1.64414 -0.04688 -0.02542 -0.03423 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-3 CE  
+19594 N NZ  . LYS A-3 351 ? 1.72710 1.89651 1.68751 -0.04397 -0.02075 -0.04113 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-3 NZ  
+19595 N N   . VAL A-3 352 ? 1.59795 1.76618 1.52633 -0.08955 -0.03148 -0.02751 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-3 N   
+19596 C CA  . VAL A-3 352 ? 1.45391 1.63282 1.39087 -0.10398 -0.03056 -0.03211 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-3 CA  
+19597 C C   . VAL A-3 352 ? 1.41769 1.62134 1.37785 -0.11010 -0.03165 -0.04076 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-3 C   
+19598 O O   . VAL A-3 352 ? 1.31278 1.53813 1.28235 -0.11208 -0.03788 -0.04687 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-3 O   
+19599 C CB  . VAL A-3 352 ? 1.18991 1.37466 1.11729 -0.10225 -0.03693 -0.03228 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-3 CB  
+19600 C CG1 . VAL A-3 352 ? 1.08142 1.26857 1.01310 -0.11647 -0.03447 -0.03619 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-3 CG1 
+19601 C CG2 . VAL A-3 352 ? 1.49110 1.65363 1.39399 -0.09412 -0.03636 -0.02296 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-3 CG2 
+19602 N N   . VAL A-3 353 ? 1.33396 1.53457 1.30256 -0.11393 -0.02543 -0.04154 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-3 N   
+19603 C CA  . VAL A-3 353 ? 1.05193 1.27406 1.04082 -0.12227 -0.02452 -0.04875 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-3 CA  
+19604 C C   . VAL A-3 353 ? 0.98526 1.20200 0.97673 -0.13859 -0.02039 -0.04934 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-3 C   
+19605 O O   . VAL A-3 353 ? 1.08062 1.27660 1.06191 -0.14302 -0.01511 -0.04434 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-3 O   
+19606 C CB  . VAL A-3 353 ? 0.99358 1.21594 0.98894 -0.11799 -0.01959 -0.04971 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-3 CB  
+19607 C CG1 . VAL A-3 353 ? 1.15775 1.40787 1.17410 -0.12496 -0.01923 -0.05747 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-3 CG1 
+19608 C CG2 . VAL A-3 353 ? 1.38719 1.60523 1.37472 -0.09929 -0.02307 -0.04740 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-3 CG2 
+19609 N N   . CYS A-3 354 ? 1.09800 1.33334 1.10280 -0.14761 -0.02299 -0.05547 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A-3 N   
+19610 C CA  . CYS A-3 354 ? 1.04494 1.27411 1.05152 -0.16182 -0.02029 -0.05618 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A-3 CA  
+19611 C C   . CYS A-3 354 ? 0.81015 1.05070 0.83124 -0.17219 -0.01669 -0.05963 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A-3 C   
+19612 O O   . CYS A-3 354 ? 0.92298 1.18611 0.95691 -0.17264 -0.01930 -0.06503 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A-3 O   
+19613 C CB  . CYS A-3 354 ? 0.76826 1.00315 0.77348 -0.16509 -0.02657 -0.06006 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A-3 CB  
+19614 S SG  . CYS A-3 354 ? 1.08818 1.30579 1.07315 -0.15724 -0.02842 -0.05539 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A-3 SG  
+19615 N N   . SER A-3 355 ? 0.75312 0.97962 0.77188 -0.18075 -0.01074 -0.05645 ? ? ? ? ? ? 345 SER A-3 N   
+19616 C CA  . SER A-3 355 ? 0.91771 1.15144 0.94665 -0.19210 -0.00689 -0.05832 ? ? ? ? ? ? 345 SER A-3 CA  
+19617 C C   . SER A-3 355 ? 0.84430 1.06707 0.87062 -0.20343 -0.00691 -0.05735 ? ? ? ? ? ? 345 SER A-3 C   
+19618 O O   . SER A-3 355 ? 0.83076 1.03591 0.84701 -0.20252 -0.00564 -0.05327 ? ? ? ? ? ? 345 SER A-3 O   
+19619 C CB  . SER A-3 355 ? 0.75619 0.98287 0.78340 -0.19110 -0.00004 -0.05535 ? ? ? ? ? ? 345 SER A-3 CB  
+19620 O OG  . SER A-3 355 ? 0.90113 1.13341 0.92863 -0.17870 -0.00011 -0.05637 ? ? ? ? ? ? 345 SER A-3 OG  
+19621 N N   . SER A-3 356 ? 0.79500 1.02817 0.83015 -0.21396 -0.00832 -0.06120 ? ? ? ? ? ? 346 SER A-3 N   
+19622 C CA  . SER A-3 356 ? 0.85870 1.07938 0.89062 -0.22411 -0.00921 -0.06074 ? ? ? ? ? ? 346 SER A-3 CA  
+19623 C C   . SER A-3 356 ? 1.04223 1.26248 1.07848 -0.23613 -0.00462 -0.05897 ? ? ? ? ? ? 346 SER A-3 C   
+19624 O O   . SER A-3 356 ? 1.08150 1.31903 1.12716 -0.24013 -0.00226 -0.06124 ? ? ? ? ? ? 346 SER A-3 O   
+19625 C CB  . SER A-3 356 ? 0.74584 0.97382 0.78074 -0.22771 -0.01570 -0.06685 ? ? ? ? ? ? 346 SER A-3 CB  
+19626 O OG  . SER A-3 356 ? 0.99541 1.24601 1.04316 -0.23403 -0.01669 -0.07188 ? ? ? ? ? ? 346 SER A-3 OG  
+19627 N N   . HIS A-3 357 ? 0.96973 1.17114 0.99862 -0.24131 -0.00338 -0.05486 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-3 N   
+19628 C CA  . HIS A-3 357 ? 0.75386 0.95094 0.78326 -0.25260 0.00033  -0.05172 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-3 CA  
+19629 C C   . HIS A-3 357 ? 0.87186 1.05081 0.89507 -0.25940 -0.00263 -0.05054 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-3 C   
+19630 O O   . HIS A-3 357 ? 0.96210 1.12658 0.97777 -0.25295 -0.00482 -0.04924 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-3 O   
+19631 C CB  . HIS A-3 357 ? 0.99250 1.18312 1.01698 -0.24978 0.00547  -0.04629 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-3 CB  
+19632 C CG  . HIS A-3 357 ? 0.97822 1.16076 0.99935 -0.26019 0.00829  -0.04181 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-3 CG  
+19633 N ND1 . HIS A-3 357 ? 0.97156 1.16526 0.99774 -0.27042 0.01163  -0.04227 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-3 ND1 
+19634 C CD2 . HIS A-3 357 ? 0.86732 1.03255 0.87985 -0.26158 0.00808  -0.03651 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-3 CD2 
+19635 C CE1 . HIS A-3 357 ? 0.93278 1.11424 0.95188 -0.27808 0.01335  -0.03671 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-3 CE1 
+19636 N NE2 . HIS A-3 357 ? 0.80926 0.97339 0.82028 -0.27221 0.01077  -0.03315 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-3 NE2 
+19637 N N   . MET A-3 358 ? 0.94328 1.12258 0.96912 -0.27237 -0.00238 -0.05110 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-3 N   
+19638 C CA  . MET A-3 358 ? 0.83313 0.99078 0.85125 -0.27950 -0.00495 -0.04933 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-3 CA  
+19639 C C   . MET A-3 358 ? 0.70660 0.84960 0.71681 -0.28080 -0.00174 -0.04130 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-3 C   
+19640 O O   . MET A-3 358 ? 0.87552 1.02109 0.88586 -0.29054 0.00197  -0.03776 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-3 O   
+19641 C CB  . MET A-3 358 ? 0.67916 0.84103 0.70174 -0.29440 -0.00598 -0.05291 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-3 CB  
+19642 C CG  . MET A-3 358 ? 0.85647 0.99135 0.86912 -0.30208 -0.00894 -0.05135 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-3 CG  
+19643 S SD  . MET A-3 358 ? 0.93428 1.05000 0.93851 -0.28899 -0.01489 -0.05468 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-3 SD  
+19644 C CE  . MET A-3 358 ? 0.90218 0.98448 0.89451 -0.29892 -0.01753 -0.05263 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-3 CE  
+19645 N N   . TYR A-3 359 ? 0.81412 0.94369 0.81728 -0.27102 -0.00318 -0.03855 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-3 N   
+19646 C CA  . TYR A-3 359 ? 0.76891 0.88746 0.76506 -0.27041 -0.00120 -0.03134 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-3 CA  
+19647 C C   . TYR A-3 359 ? 0.87892 0.97558 0.86672 -0.27683 -0.00400 -0.02787 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-3 C   
+19648 O O   . TYR A-3 359 ? 0.64547 0.72783 0.62932 -0.27312 -0.00836 -0.03057 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-3 O   
+19649 C CB  . TYR A-3 359 ? 0.79613 0.91261 0.78951 -0.25780 -0.00156 -0.03032 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-3 CB  
+19650 C CG  . TYR A-3 359 ? 0.76845 0.87765 0.75590 -0.25661 -0.00027 -0.02370 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-3 CG  
+19651 C CD1 . TYR A-3 359 ? 0.83433 0.95378 0.82277 -0.25822 0.00406  -0.02096 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-3 CD1 
+19652 C CD2 . TYR A-3 359 ? 0.79818 0.89080 0.77877 -0.25315 -0.00380 -0.02078 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-3 CD2 
+19653 C CE1 . TYR A-3 359 ? 0.73171 0.84652 0.71446 -0.25761 0.00453  -0.01547 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-3 CE1 
+19654 C CE2 . TYR A-3 359 ? 0.86530 0.95402 0.84097 -0.25117 -0.00360 -0.01481 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-3 CE2 
+19655 C CZ  . TYR A-3 359 ? 0.80370 0.90429 0.78049 -0.25401 0.00042  -0.01215 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-3 CZ  
+19656 O OH  . TYR A-3 359 ? 0.78585 0.88448 0.75748 -0.25254 -0.00005 -0.00674 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-3 OH  
+19657 N N   . ASN A-3 360 ? 1.20700 1.29968 1.19066 -0.28607 -0.00145 -0.02190 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-3 N   
+19658 C CA  . ASN A-3 360 ? 0.88374 0.95256 0.85691 -0.29259 -0.00396 -0.01686 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-3 CA  
+19659 C C   . ASN A-3 360 ? 0.96413 1.02894 0.92966 -0.29455 -0.00169 -0.00802 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-3 C   
+19660 O O   . ASN A-3 360 ? 1.30832 1.38879 1.27669 -0.30101 0.00330  -0.00647 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-3 O   
+19661 C CB  . ASN A-3 360 ? 0.77601 0.84247 0.75027 -0.30778 -0.00361 -0.01924 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-3 CB  
+19662 C CG  . ASN A-3 360 ? 1.04231 1.08418 1.00984 -0.30881 -0.00906 -0.02190 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-3 CG  
+19663 O OD1 . ASN A-3 360 ? 1.06517 1.08398 1.02251 -0.30162 -0.01251 -0.01807 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-3 OD1 
+19664 N ND2 . ASN A-3 360 ? 0.94438 0.99161 0.91759 -0.31726 -0.01014 -0.02919 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-3 ND2 
+19665 N N   . VAL A-3 361 ? 1.08538 1.13041 1.04101 -0.28813 -0.00558 -0.00273 ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-3 N   
+19666 C CA  . VAL A-3 361 ? 0.93124 0.97139 0.87786 -0.28879 -0.00501 0.00611  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-3 CA  
+19667 C C   . VAL A-3 361 ? 0.86993 0.89071 0.80504 -0.30164 -0.00526 0.01272  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-3 C   
+19668 O O   . VAL A-3 361 ? 1.29897 1.29570 1.22709 -0.30257 -0.00941 0.01325  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-3 O   
+19669 C CB  . VAL A-3 361 ? 0.96932 1.00074 0.91160 -0.27429 -0.00968 0.00865  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-3 CB  
+19670 C CG1 . VAL A-3 361 ? 0.92046 0.94170 0.85067 -0.27537 -0.01129 0.01854  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-3 CG1 
+19671 C CG2 . VAL A-3 361 ? 0.82980 0.88271 0.78183 -0.26493 -0.00777 0.00398  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-3 CG2 
+19672 N N   . GLU A-3 362 ? 1.08977 1.11970 1.02157 -0.31190 -0.00052 0.01767  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-3 N   
+19673 C CA  . GLU A-3 362 ? 1.19894 1.21190 1.11829 -0.32619 0.00049  0.02503  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-3 CA  
+19674 C C   . GLU A-3 362 ? 1.17884 1.16457 1.08123 -0.32036 -0.00505 0.03496  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-3 C   
+19675 O O   . GLU A-3 362 ? 1.26183 1.24923 1.16366 -0.30618 -0.00867 0.03637  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-3 O   
+19676 C CB  . GLU A-3 362 ? 1.37244 1.40616 1.29270 -0.33819 0.00792  0.02708  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-3 CB  
+19677 C CG  . GLU A-3 362 ? 1.63429 1.69850 1.57218 -0.33983 0.01311  0.01710  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-3 CG  
+19678 C CD  . GLU A-3 362 ? 1.98624 2.07325 1.92546 -0.34639 0.02041  0.01788  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-3 CD  
+19679 O OE1 . GLU A-3 362 ? 1.87070 1.95059 1.79704 -0.35641 0.02285  0.02593  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-3 OE1 
+19680 O OE2 . GLU A-3 362 ? 2.01100 2.12193 1.96283 -0.34104 0.02372  0.01046  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-3 OE2 
+19681 N N   . GLU A-3 363 ? 1.24528 1.20577 1.13340 -0.33169 -0.00582 0.04203  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-3 N   
+19682 C CA  . GLU A-3 363 ? 1.36193 1.29282 1.23166 -0.32557 -0.01179 0.05245  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-3 CA  
+19683 C C   . GLU A-3 363 ? 1.42564 1.36752 1.28785 -0.32287 -0.01106 0.06058  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-3 C   
+19684 O O   . GLU A-3 363 ? 1.24924 1.17864 1.10209 -0.31033 -0.01732 0.06674  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-3 O   
+19685 C CB  . GLU A-3 363 ? 1.66512 1.56374 1.51891 -0.34022 -0.01218 0.05898  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-3 CB  
+19686 C CG  . GLU A-3 363 ? 1.97194 1.85666 1.83103 -0.34445 -0.01361 0.05050  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-3 CG  
+19687 C CD  . GLU A-3 363 ? 2.57765 2.42792 2.41952 -0.36107 -0.01374 0.05699  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-3 CD  
+19688 O OE1 . GLU A-3 363 ? 2.52198 2.35375 2.34529 -0.36606 -0.01393 0.06958  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-3 OE1 
+19689 O OE2 . GLU A-3 363 ? 2.65127 2.49241 2.49712 -0.36983 -0.01375 0.04961  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-3 OE2 
+19690 N N   . ALA A-3 364 ? 1.29303 1.25954 1.15924 -0.33388 -0.00372 0.06002  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-3 N   
+19691 C CA  . ALA A-3 364 ? 1.22715 1.20578 1.08562 -0.33237 -0.00267 0.06633  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-3 CA  
+19692 C C   . ALA A-3 364 ? 1.30608 1.30163 1.17412 -0.31541 -0.00607 0.06170  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-3 C   
+19693 O O   . ALA A-3 364 ? 1.38606 1.38197 1.24488 -0.30895 -0.00970 0.06799  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-3 O   
+19694 C CB  . ALA A-3 364 ? 1.19423 1.19700 1.05602 -0.34733 0.00674  0.06442  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-3 CB  
+19695 N N   . TYR A-3 365 ? 1.14486 1.15500 1.03057 -0.30875 -0.00507 0.05100  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-3 N   
+19696 C CA  . TYR A-3 365 ? 1.02319 1.04904 0.91828 -0.29453 -0.00744 0.04620  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-3 CA  
+19697 C C   . TYR A-3 365 ? 1.08621 1.09626 0.98044 -0.27980 -0.01522 0.04673  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-3 C   
+19698 O O   . TYR A-3 365 ? 1.14101 1.16480 1.04391 -0.26830 -0.01705 0.04237  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-3 O   
+19699 C CB  . TYR A-3 365 ? 1.05050 1.09874 0.96311 -0.29426 -0.00229 0.03516  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-3 CB  
+19700 C CG  . TYR A-3 365 ? 0.94499 1.01403 0.86085 -0.30424 0.00534  0.03268  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-3 CG  
+19701 C CD1 . TYR A-3 365 ? 1.12167 1.19159 1.03627 -0.31809 0.01040  0.03306  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-3 CD1 
+19702 C CD2 . TYR A-3 365 ? 1.06243 1.15077 0.98288 -0.29994 0.00777  0.02908  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-3 CD2 
+19703 C CE1 . TYR A-3 365 ? 1.18795 1.27918 1.10633 -0.32578 0.01780  0.02976  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-3 CE1 
+19704 C CE2 . TYR A-3 365 ? 0.95928 1.06520 0.88205 -0.30755 0.01482  0.02570  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-3 CE2 
+19705 C CZ  . TYR A-3 365 ? 0.95238 1.06061 0.87448 -0.31960 0.01988  0.02591  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-3 CZ  
+19706 O OH  . TYR A-3 365 ? 1.24434 1.37230 1.16946 -0.32575 0.02728  0.02161  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-3 OH  
+19707 N N   . GLY A-3 366 ? 1.03706 1.01842 0.92066 -0.28008 -0.01950 0.05164  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A-3 N   
+19708 C CA  . GLY A-3 366 ? 1.12110 1.08678 1.00448 -0.26492 -0.02645 0.05040  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A-3 CA  
+19709 C C   . GLY A-3 366 ? 0.93790 0.90741 0.81714 -0.25088 -0.03236 0.05534  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A-3 C   
+19710 O O   . GLY A-3 366 ? 1.20550 1.17790 1.09172 -0.23616 -0.03636 0.05092  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A-3 O   
+19711 N N   . SER A-3 367 ? 1.34760 1.31934 1.21555 -0.25519 -0.03302 0.06417  ? ? ? ? ? ? 357 SER A-3 N   
+19712 C CA  . SER A-3 367 ? 1.13020 1.10786 0.99390 -0.24209 -0.03965 0.06904  ? ? ? ? ? ? 357 SER A-3 CA  
+19713 C C   . SER A-3 367 ? 1.07055 1.08221 0.94982 -0.23693 -0.03769 0.06150  ? ? ? ? ? ? 357 SER A-3 C   
+19714 O O   . SER A-3 367 ? 1.13881 1.16061 1.01921 -0.22502 -0.04329 0.06285  ? ? ? ? ? ? 357 SER A-3 O   
+19715 C CB  . SER A-3 367 ? 0.95779 0.92737 0.80255 -0.24869 -0.04152 0.08108  ? ? ? ? ? ? 357 SER A-3 CB  
+19716 O OG  . SER A-3 367 ? 1.20050 1.13566 1.02856 -0.25474 -0.04310 0.08923  ? ? ? ? ? ? 357 SER A-3 OG  
+19717 N N   . VAL A-3 368 ? 1.00783 1.03708 0.89873 -0.24566 -0.03006 0.05364  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-3 N   
+19718 C CA  . VAL A-3 368 ? 1.14871 1.20603 1.05297 -0.24228 -0.02750 0.04632  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-3 CA  
+19719 C C   . VAL A-3 368 ? 1.13759 1.20021 1.05591 -0.24165 -0.02303 0.03659  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-3 C   
+19720 O O   . VAL A-3 368 ? 0.96099 1.04300 0.88893 -0.24407 -0.01820 0.03033  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-3 O   
+19721 C CB  . VAL A-3 368 ? 0.89240 0.96669 0.79389 -0.25314 -0.02265 0.04690  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-3 CB  
+19722 C CG1 . VAL A-3 368 ? 1.06084 1.13316 0.94767 -0.25253 -0.02790 0.05622  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-3 CG1 
+19723 C CG2 . VAL A-3 368 ? 0.76176 0.83196 0.66189 -0.26684 -0.01548 0.04570  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-3 CG2 
+19724 N N   . LYS A-3 369 ? 0.99108 1.03498 0.90917 -0.23830 -0.02492 0.03528  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-3 N   
+19725 C CA  . LYS A-3 369 ? 1.02434 1.07233 0.95366 -0.23831 -0.02123 0.02637  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-3 CA  
+19726 C C   . LYS A-3 369 ? 1.03467 1.09999 0.97495 -0.22763 -0.02136 0.02019  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-3 C   
+19727 O O   . LYS A-3 369 ? 0.76640 0.84570 0.71569 -0.23002 -0.01648 0.01390  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-3 O   
+19728 C CB  . LYS A-3 369 ? 0.98186 1.00514 0.90682 -0.23742 -0.02395 0.02576  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-3 CB  
+19729 C CG  . LYS A-3 369 ? 0.84175 0.86922 0.77686 -0.23709 -0.02119 0.01634  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-3 CG  
+19730 C CD  . LYS A-3 369 ? 1.26364 1.26577 1.19324 -0.23661 -0.02452 0.01476  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-3 CD  
+19731 C CE  . LYS A-3 369 ? 1.60907 1.59596 1.53316 -0.22186 -0.03090 0.01623  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-3 CE  
+19732 N NZ  . LYS A-3 369 ? 1.51206 1.51818 1.44658 -0.20900 -0.03079 0.00997  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-3 NZ  
+19733 N N   . LYS A-3 370 ? 1.13132 1.19643 1.07065 -0.21568 -0.02681 0.02205  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-3 N   
+19734 C CA  . LYS A-3 370 ? 1.14734 1.23073 1.09744 -0.20633 -0.02636 0.01601  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-3 CA  
+19735 C C   . LYS A-3 370 ? 0.84778 0.95533 0.80347 -0.21160 -0.02252 0.01472  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-3 C   
+19736 O O   . LYS A-3 370 ? 1.11321 1.23477 1.07765 -0.21129 -0.01840 0.00869  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-3 O   
+19737 C CB  . LYS A-3 370 ? 0.93789 1.01801 0.88663 -0.19161 -0.03313 0.01780  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-3 CB  
+19738 C CG  . LYS A-3 370 ? 1.15051 1.20446 1.09355 -0.18467 -0.03673 0.01713  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-3 CG  
+19739 C CD  . LYS A-3 370 ? 1.48027 1.53476 1.42471 -0.16705 -0.04254 0.01620  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-3 CD  
+19740 C CE  . LYS A-3 370 ? 1.43015 1.45616 1.36805 -0.15950 -0.04575 0.01387  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-3 CE  
+19741 N NZ  . LYS A-3 370 ? 1.30942 1.33303 1.25190 -0.16513 -0.04069 0.00565  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-3 NZ  
+19742 N N   . LYS A-3 371 ? 0.98304 1.09434 0.93226 -0.21696 -0.02378 0.02029  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-3 N   
+19743 C CA  . LYS A-3 371 ? 1.15279 1.28441 1.10557 -0.22364 -0.01997 0.01815  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-3 CA  
+19744 C C   . LYS A-3 371 ? 1.00917 1.14178 0.96496 -0.23317 -0.01256 0.01352  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-3 C   
+19745 O O   . LYS A-3 371 ? 0.97980 1.12584 0.94173 -0.23542 -0.00836 0.00854  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-3 O   
+19746 C CB  . LYS A-3 371 ? 1.07114 1.20512 1.01415 -0.22779 -0.02312 0.02471  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-3 CB  
+19747 C CG  . LYS A-3 371 ? 1.08689 1.23056 1.02782 -0.23988 -0.01748 0.02291  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-3 CG  
+19748 C CD  . LYS A-3 371 ? 1.09229 1.25750 1.03689 -0.24056 -0.01789 0.01998  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-3 CD  
+19749 C CE  . LYS A-3 371 ? 0.96005 1.13202 0.90293 -0.25191 -0.01133 0.01588  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-3 CE  
+19750 N NZ  . LYS A-3 371 ? 1.29567 1.45812 1.22746 -0.25943 -0.00966 0.02012  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-3 NZ  
+19751 N N   . LEU A-3 372 ? 0.93776 1.05613 0.88915 -0.23875 -0.01097 0.01503  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-3 N   
+19752 C CA  . LEU A-3 372 ? 0.88279 1.00438 0.83757 -0.24664 -0.00451 0.01064  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-3 CA  
+19753 C C   . LEU A-3 372 ? 1.08699 1.21062 1.05057 -0.24200 -0.00236 0.00420  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-3 C   
+19754 O O   . LEU A-3 372 ? 1.04401 1.17602 1.01186 -0.24472 0.00244  -0.00019 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-3 O   
+19755 C CB  . LEU A-3 372 ? 0.88882 0.99830 0.83753 -0.25455 -0.00352 0.01387  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-3 CB  
+19756 C CG  . LEU A-3 372 ? 1.06665 1.17940 1.02032 -0.26133 0.00217  0.00908  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-3 CG  
+19757 C CD1 . LEU A-3 372 ? 1.07252 1.18447 1.01933 -0.27213 0.00507  0.01270  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-3 CD1 
+19758 C CD2 . LEU A-3 372 ? 1.03827 1.14131 0.99623 -0.25865 0.00062  0.00613  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-3 CD2 
+19759 N N   . ASN A-3 373 ? 0.98180 1.09672 0.94676 -0.23444 -0.00596 0.00352  ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-3 N   
+19760 C CA  . ASN A-3 373 ? 0.97284 1.08945 0.94414 -0.23017 -0.00411 -0.00248 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-3 CA  
+19761 C C   . ASN A-3 373 ? 1.02817 1.15954 1.00455 -0.22629 -0.00178 -0.00547 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-3 C   
+19762 O O   . ASN A-3 373 ? 1.03624 1.17222 1.01587 -0.22715 0.00218  -0.00943 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-3 O   
+19763 C CB  . ASN A-3 373 ? 0.88298 0.98615 0.85302 -0.22308 -0.00846 -0.00339 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-3 CB  
+19764 C CG  . ASN A-3 373 ? 0.87850 0.96698 0.84518 -0.22920 -0.00910 -0.00336 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-3 CG  
+19765 O OD1 . ASN A-3 373 ? 0.89197 0.98486 0.86053 -0.23737 -0.00549 -0.00461 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-3 OD1 
+19766 N ND2 . ASN A-3 373 ? 0.99931 1.07048 0.96111 -0.22530 -0.01366 -0.00247 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-3 ND2 
+19767 N N   . LYS A-3 374 ? 0.85286 0.99206 0.82960 -0.22221 -0.00432 -0.00346 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-3 N   
+19768 C CA  . LYS A-3 374 ? 0.96503 1.11986 0.94705 -0.22032 -0.00174 -0.00649 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-3 CA  
+19769 C C   . LYS A-3 374 ? 0.85617 1.01769 0.83784 -0.22919 0.00342  -0.00781 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-3 C   
+19770 O O   . LYS A-3 374 ? 1.13331 1.30143 1.11770 -0.22996 0.00737  -0.01100 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-3 O   
+19771 C CB  . LYS A-3 374 ? 0.72767 0.89333 0.71149 -0.21474 -0.00597 -0.00450 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-3 CB  
+19772 C CG  . LYS A-3 374 ? 0.84653 1.00450 0.83025 -0.20350 -0.01128 -0.00380 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-3 CG  
+19773 C CD  . LYS A-3 374 ? 0.70109 0.87184 0.68705 -0.19640 -0.01620 -0.00163 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-3 CD  
+19774 C CE  . LYS A-3 374 ? 1.07336 1.23327 1.05793 -0.18325 -0.02189 -0.00103 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-3 CE  
+19775 N NZ  . LYS A-3 374 ? 1.04986 1.22408 1.03737 -0.17386 -0.02748 0.00097  ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-3 NZ  
+19776 N N   . ALA A-3 375 ? 1.04059 1.19920 1.01766 -0.23599 0.00378  -0.00548 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A-3 N   
+19777 C CA  . ALA A-3 375 ? 1.14081 1.30361 1.11654 -0.24347 0.00881  -0.00784 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A-3 CA  
+19778 C C   . ALA A-3 375 ? 1.04035 1.19611 1.01695 -0.24418 0.01281  -0.01089 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A-3 C   
+19779 O O   . ALA A-3 375 ? 1.09869 1.25592 1.07536 -0.24604 0.01706  -0.01397 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A-3 O   
+19780 C CB  . ALA A-3 375 ? 0.64365 0.80757 0.61342 -0.24992 0.00815  -0.00516 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A-3 CB  
+19781 N N   . LEU A-3 376 ? 0.89620 1.04393 0.87305 -0.24267 0.01115  -0.01013 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-3 N   
+19782 C CA  . LEU A-3 376 ? 0.77294 0.91744 0.75167 -0.24302 0.01399  -0.01330 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-3 CA  
+19783 C C   . LEU A-3 376 ? 0.93107 1.07447 0.91255 -0.23663 0.01403  -0.01602 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-3 C   
+19784 O O   . LEU A-3 376 ? 0.91594 1.05891 0.89813 -0.23572 0.01658  -0.01872 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-3 O   
+19785 C CB  . LEU A-3 376 ? 0.55112 0.69004 0.52953 -0.24593 0.01228  -0.01199 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-3 CB  
+19786 C CG  . LEU A-3 376 ? 0.64799 0.78776 0.63011 -0.24673 0.01440  -0.01570 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-3 CG  
+19787 C CD1 . LEU A-3 376 ? 0.54171 0.68802 0.52405 -0.24910 0.01937  -0.01825 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-3 CD1 
+19788 C CD2 . LEU A-3 376 ? 0.64742 0.78307 0.62961 -0.25179 0.01263  -0.01439 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-3 CD2 
+19789 N N   . SER A-3 377 ? 0.99547 1.13901 0.97781 -0.23141 0.01119  -0.01544 ? ? ? ? ? ? 367 SER A-3 N   
+19790 C CA  . SER A-3 377 ? 0.79921 0.94244 0.78272 -0.22544 0.01148  -0.01822 ? ? ? ? ? ? 367 SER A-3 CA  
+19791 C C   . SER A-3 377 ? 0.91000 1.05719 0.89216 -0.22630 0.01615  -0.01946 ? ? ? ? ? ? 367 SER A-3 C   
+19792 O O   . SER A-3 377 ? 1.02813 1.17252 1.00890 -0.22352 0.01744  -0.02128 ? ? ? ? ? ? 367 SER A-3 O   
+19793 C CB  . SER A-3 377 ? 0.83828 0.98323 0.82290 -0.21924 0.00842  -0.01808 ? ? ? ? ? ? 367 SER A-3 CB  
+19794 O OG  . SER A-3 377 ? 0.87790 1.03308 0.86380 -0.22007 0.00944  -0.01670 ? ? ? ? ? ? 367 SER A-3 OG  
+19795 N N   . SER A-3 378 ? 0.75963 0.91243 0.74107 -0.23048 0.01844  -0.01839 ? ? ? ? ? ? 368 SER A-3 N   
+19796 C CA  . SER A-3 378 ? 0.72608 0.87906 0.70442 -0.23294 0.02318  -0.01932 ? ? ? ? ? ? 368 SER A-3 CA  
+19797 C C   . SER A-3 378 ? 0.72259 0.86814 0.69766 -0.23537 0.02580  -0.02034 ? ? ? ? ? ? 368 SER A-3 C   
+19798 O O   . SER A-3 378 ? 0.81264 0.95290 0.78326 -0.23526 0.02921  -0.02093 ? ? ? ? ? ? 368 SER A-3 O   
+19799 C CB  . SER A-3 378 ? 0.70989 0.87159 0.68856 -0.23830 0.02477  -0.01879 ? ? ? ? ? ? 368 SER A-3 CB  
+19800 O OG  . SER A-3 378 ? 0.83164 1.00355 0.81471 -0.23456 0.02235  -0.01840 ? ? ? ? ? ? 368 SER A-3 OG  
+19801 N N   . ALA A-3 379 ? 0.86832 1.01314 0.84485 -0.23722 0.02449  -0.02051 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A-3 N   
+19802 C CA  . ALA A-3 379 ? 1.00633 1.14712 0.98101 -0.23835 0.02725  -0.02250 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A-3 CA  
+19803 C C   . ALA A-3 379 ? 0.91883 1.05702 0.89510 -0.23231 0.02634  -0.02400 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A-3 C   
+19804 O O   . ALA A-3 379 ? 0.75412 0.88925 0.72871 -0.23035 0.02862  -0.02594 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A-3 O   
+19805 C CB  . ALA A-3 379 ? 0.70362 0.84784 0.67914 -0.24337 0.02706  -0.02246 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A-3 CB  
+19806 N N   . LEU A-3 380 ? 0.91315 1.05270 0.89229 -0.22876 0.02269  -0.02370 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-3 N   
+19807 C CA  . LEU A-3 380 ? 0.90493 1.04426 0.88561 -0.22355 0.02092  -0.02576 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-3 CA  
+19808 C C   . LEU A-3 380 ? 0.93028 1.06491 0.90534 -0.21830 0.02270  -0.02573 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-3 C   
+19809 O O   . LEU A-3 380 ? 0.88459 1.01901 0.85944 -0.21345 0.02195  -0.02729 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-3 O   
+19810 C CB  . LEU A-3 380 ? 0.82256 0.96269 0.80587 -0.22177 0.01650  -0.02628 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-3 CB  
+19811 C CG  . LEU A-3 380 ? 0.97605 1.11628 0.96248 -0.22678 0.01420  -0.02530 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-3 CG  
+19812 C CD1 . LEU A-3 380 ? 1.02267 1.15905 1.00943 -0.22404 0.00990  -0.02628 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-3 CD1 
+19813 C CD2 . LEU A-3 380 ? 0.84017 0.98437 0.83028 -0.23123 0.01484  -0.02660 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-3 CD2 
+19814 N N   . PHE A-3 381 ? 0.71743 0.84894 0.68755 -0.21929 0.02498  -0.02373 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-3 N   
+19815 C CA  . PHE A-3 381 ? 0.91527 1.04009 0.87754 -0.21573 0.02719  -0.02247 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-3 CA  
+19816 C C   . PHE A-3 381 ? 0.76300 0.87856 0.71940 -0.21733 0.03114  -0.02200 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-3 C   
+19817 O O   . PHE A-3 381 ? 1.01007 1.11609 0.95791 -0.21392 0.03283  -0.02029 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-3 O   
+19818 C CB  . PHE A-3 381 ? 0.83836 0.96525 0.79772 -0.21742 0.02877  -0.02073 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-3 CB  
+19819 C CG  . PHE A-3 381 ? 0.85865 0.99281 0.82258 -0.21426 0.02512  -0.02208 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-3 CG  
+19820 C CD1 . PHE A-3 381 ? 0.79005 0.93011 0.76033 -0.21677 0.02328  -0.02252 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-3 CD1 
+19821 C CD2 . PHE A-3 381 ? 0.91106 1.04487 0.87159 -0.20817 0.02320  -0.02311 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-3 CD2 
+19822 C CE1 . PHE A-3 381 ? 0.91568 1.05889 0.88885 -0.21274 0.01979  -0.02414 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-3 CE1 
+19823 C CE2 . PHE A-3 381 ? 0.96476 1.10323 0.92838 -0.20505 0.01994  -0.02556 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-3 CE2 
+19824 C CZ  . PHE A-3 381 ? 0.71599 0.85804 0.68595 -0.20707 0.01834  -0.02618 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-3 CZ  
+19825 N N   . ALA A-3 382 ? 0.78752 0.90406 0.74669 -0.22224 0.03263  -0.02350 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A-3 N   
+19826 C CA  . ALA A-3 382 ? 0.90208 1.00818 0.85491 -0.22355 0.03646  -0.02442 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A-3 CA  
+19827 C C   . ALA A-3 382 ? 0.86378 0.96799 0.81762 -0.21586 0.03557  -0.02683 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A-3 C   
+19828 O O   . ALA A-3 382 ? 0.71749 0.83134 0.67837 -0.21147 0.03199  -0.02800 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A-3 O   
+19829 C CB  . ALA A-3 382 ? 0.95900 1.06813 0.91328 -0.23206 0.03849  -0.02600 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A-3 CB  
+19830 N N   . GLU A-3 383 ? 0.75058 0.84254 0.69737 -0.21419 0.03880  -0.02814 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-3 N   
+19831 C CA  . GLU A-3 383 ? 0.92458 1.01556 0.87247 -0.20505 0.03820  -0.03109 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-3 CA  
+19832 C C   . GLU A-3 383 ? 0.98458 1.08065 0.93662 -0.20760 0.04078  -0.03599 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-3 C   
+19833 O O   . GLU A-3 383 ? 1.02832 1.13484 0.98749 -0.20177 0.03975  -0.03937 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-3 O   
+19834 C CB  . GLU A-3 383 ? 1.14145 1.21249 1.07673 -0.19799 0.03962  -0.02927 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-3 CB  
+19835 C CG  . GLU A-3 383 ? 1.34371 1.41654 1.28046 -0.18446 0.03647  -0.03066 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-3 CG  
+19836 C CD  . GLU A-3 383 ? 1.24715 1.30710 1.17282 -0.17688 0.03431  -0.02558 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-3 CD  
+19837 O OE1 . GLU A-3 383 ? 1.23528 1.27315 1.14677 -0.17826 0.03755  -0.02228 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-3 OE1 
+19838 O OE2 . GLU A-3 383 ? 1.45418 1.52568 1.38427 -0.17040 0.02939  -0.02483 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-3 OE2 
+19839 N N   . ARG A-3 384 ? 1.11886 1.20987 1.06666 -0.21655 0.04416  -0.03689 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-3 N   
+19840 C CA  . ARG A-3 384 ? 0.90184 0.99830 0.85170 -0.22030 0.04689  -0.04171 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-3 CA  
+19841 C C   . ARG A-3 384 ? 0.96366 1.06738 0.91470 -0.23194 0.04692  -0.04038 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-3 C   
+19842 O O   . ARG A-3 384 ? 0.85536 0.95166 0.80055 -0.23811 0.04778  -0.03859 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-3 O   
+19843 C CB  . ARG A-3 384 ? 0.89516 0.97417 0.83491 -0.21761 0.05105  -0.04579 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-3 CB  
+19844 C CG  . ARG A-3 384 ? 1.00162 1.07426 0.94028 -0.20366 0.05059  -0.04766 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-3 CG  
+19845 C CD  . ARG A-3 384 ? 1.07845 1.12665 1.00377 -0.20026 0.05433  -0.05067 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-3 CD  
+19846 N NE  . ARG A-3 384 ? 1.10537 1.13424 1.01906 -0.20787 0.05550  -0.04634 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-3 NE  
+19847 C CZ  . ARG A-3 384 ? 1.17120 1.18788 1.07825 -0.20394 0.05386  -0.04047 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-3 CZ  
+19848 N NH1 . ARG A-3 384 ? 1.04784 1.06892 0.95810 -0.19164 0.05011  -0.03820 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-3 NH1 
+19849 N NH2 . ARG A-3 384 ? 1.09940 1.10060 0.99603 -0.21322 0.05608  -0.03690 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-3 NH2 
+19850 N N   . VAL A-3 385 ? 0.92947 1.04824 0.88767 -0.23512 0.04590  -0.04106 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-3 N   
+19851 C CA  . VAL A-3 385 ? 0.91140 1.03780 0.87035 -0.24438 0.04468  -0.03881 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-3 CA  
+19852 C C   . VAL A-3 385 ? 1.01881 1.14934 0.97469 -0.24957 0.04785  -0.04285 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-3 C   
+19853 O O   . VAL A-3 385 ? 1.11491 1.25258 1.07415 -0.24694 0.04967  -0.04594 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-3 O   
+19854 C CB  . VAL A-3 385 ? 0.85339 0.99058 0.82023 -0.24443 0.04043  -0.03497 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-3 CB  
+19855 C CG1 . VAL A-3 385 ? 0.85497 0.99824 0.82107 -0.25224 0.03867  -0.03212 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-3 CG1 
+19856 C CG2 . VAL A-3 385 ? 0.94035 1.07378 0.90894 -0.23930 0.03745  -0.03204 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-3 CG2 
+19857 N N   . LEU A-3 386 ? 1.08923 1.21734 1.03879 -0.25727 0.04861  -0.04332 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-3 N   
+19858 C CA  . LEU A-3 386 ? 0.91514 1.04761 0.85967 -0.26327 0.05121  -0.04731 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-3 CA  
+19859 C C   . LEU A-3 386 ? 0.85558 1.00028 0.80144 -0.26993 0.04768  -0.04270 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-3 C   
+19860 O O   . LEU A-3 386 ? 0.75385 0.89974 0.69888 -0.27382 0.04450  -0.03949 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-3 O   
+19861 C CB  . LEU A-3 386 ? 0.68305 0.80368 0.61788 -0.26778 0.05408  -0.05201 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-3 CB  
+19862 C CG  . LEU A-3 386 ? 0.96261 1.08787 0.89028 -0.27528 0.05623  -0.05690 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-3 CG  
+19863 C CD1 . LEU A-3 386 ? 0.84821 0.97965 0.77651 -0.27129 0.05988  -0.06129 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-3 CD1 
+19864 C CD2 . LEU A-3 386 ? 0.91873 1.02967 0.83629 -0.28036 0.05888  -0.06260 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-3 CD2 
+19865 N N   . LEU A-3 387 ? 0.93710 1.09127 0.88468 -0.27108 0.04826  -0.04221 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-3 N   
+19866 C CA  . LEU A-3 387 ? 0.78288 0.94560 0.72923 -0.27689 0.04484  -0.03680 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-3 CA  
+19867 C C   . LEU A-3 387 ? 0.89258 1.05842 0.82925 -0.28424 0.04581  -0.03916 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-3 C   
+19868 O O   . LEU A-3 387 ? 0.91921 1.08751 0.85070 -0.28642 0.05039  -0.04438 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-3 O   
+19869 C CB  . LEU A-3 387 ? 0.78450 0.95458 0.73464 -0.27712 0.04568  -0.03486 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-3 CB  
+19870 C CG  . LEU A-3 387 ? 0.73647 0.90562 0.69605 -0.27164 0.04341  -0.03238 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-3 CG  
+19871 C CD1 . LEU A-3 387 ? 0.92482 1.10182 0.88702 -0.27560 0.04386  -0.02991 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-3 CD1 
+19872 C CD2 . LEU A-3 387 ? 1.06704 1.23051 1.02839 -0.26950 0.03789  -0.02740 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-3 CD2 
+19873 N N   . ILE A-3 388 ? 0.67753 0.84504 0.61190 -0.28773 0.04143  -0.03600 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-3 N   
+19874 C CA  . ILE A-3 388 ? 0.80886 0.98204 0.73415 -0.29515 0.04067  -0.03775 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-3 CA  
+19875 C C   . ILE A-3 388 ? 0.99004 1.17171 0.91328 -0.29719 0.03507  -0.02991 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-3 C   
+19876 O O   . ILE A-3 388 ? 0.85724 1.03784 0.78630 -0.29290 0.03155  -0.02358 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-3 O   
+19877 C CB  . ILE A-3 388 ? 0.75457 0.92523 0.67833 -0.29845 0.03975  -0.04123 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-3 CB  
+19878 C CG1 . ILE A-3 388 ? 0.72085 0.89428 0.65263 -0.29538 0.03479  -0.03559 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-3 CG1 
+19879 C CG2 . ILE A-3 388 ? 0.70165 0.85905 0.62373 -0.29698 0.04549  -0.04852 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-3 CG2 
+19880 C CD1 . ILE A-3 388 ? 0.84392 1.01762 0.77573 -0.29989 0.03461  -0.03877 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-3 CD1 
+19881 N N   . GLU A-3 389 ? 1.10921 1.29802 1.02263 -0.30354 0.03395  -0.03044 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-3 N   
+19882 C CA  . GLU A-3 389 ? 1.11518 1.31028 1.02350 -0.30501 0.02844  -0.02222 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-3 CA  
+19883 C C   . GLU A-3 389 ? 1.08575 1.28594 0.99738 -0.30271 0.02081  -0.01783 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-3 C   
+19884 O O   . GLU A-3 389 ? 0.95667 1.15464 0.87327 -0.29704 0.01632  -0.01093 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-3 O   
+19885 C CB  . GLU A-3 389 ? 0.82947 1.03133 0.72417 -0.31225 0.03006  -0.02404 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-3 CB  
+19886 C CG  . GLU A-3 389 ? 0.94211 1.14858 0.82801 -0.31398 0.02437  -0.01443 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-3 CG  
+19887 C CD  . GLU A-3 389 ? 1.20155 1.40231 1.08694 -0.31350 0.02652  -0.00800 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-3 CD  
+19888 O OE1 . GLU A-3 389 ? 0.80954 1.00723 0.70146 -0.31273 0.03298  -0.01234 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-3 OE1 
+19889 O OE2 . GLU A-3 389 ? 1.32463 1.52391 1.20266 -0.31409 0.02154  0.00145  ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-3 OE2 
+19890 N N   . GLY A-3 390 ? 1.15222 1.36001 1.06143 -0.30704 0.01930  -0.02247 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A-3 N   
+19891 C CA  . GLY A-3 390 ? 1.15256 1.37096 1.06524 -0.30544 0.01191  -0.01904 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A-3 CA  
+19892 C C   . GLY A-3 390 ? 0.90361 1.12603 0.82347 -0.30778 0.01288  -0.02523 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A-3 C   
+19893 O O   . GLY A-3 390 ? 0.83891 1.05159 0.76032 -0.30985 0.01920  -0.03134 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A-3 O   
+19894 N N   . PRO A-3 391 ? 0.69889 0.93617 0.62289 -0.30748 0.00653  -0.02354 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-3 N   
+19895 C CA  . PRO A-3 391 ? 0.87835 1.12210 0.80989 -0.31143 0.00782  -0.02910 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-3 CA  
+19896 C C   . PRO A-3 391 ? 0.67787 0.92300 0.60207 -0.32330 0.01107  -0.03799 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-3 C   
+19897 O O   . PRO A-3 391 ? 1.15004 1.39066 1.07751 -0.32843 0.01539  -0.04350 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-3 O   
+19898 C CB  . PRO A-3 391 ? 0.82521 1.08876 0.76406 -0.30692 -0.00039 -0.02471 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-3 CB  
+19899 C CG  . PRO A-3 391 ? 0.66796 0.93645 0.59777 -0.30453 -0.00664 -0.01905 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-3 CG  
+19900 C CD  . PRO A-3 391 ? 0.92200 1.17116 0.84426 -0.30287 -0.00215 -0.01616 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-3 CD  
+19901 N N   . SER A-3 392 ? 1.03068 1.28069 0.94362 -0.32834 0.00923  -0.03968 ? ? ? ? ? ? 382 SER A-3 N   
+19902 C CA  . SER A-3 392 ? 1.13883 1.38832 1.04326 -0.33987 0.01243  -0.04954 ? ? ? ? ? ? 382 SER A-3 CA  
+19903 C C   . SER A-3 392 ? 1.09396 1.32077 0.99519 -0.34108 0.02165  -0.05568 ? ? ? ? ? ? 382 SER A-3 C   
+19904 O O   . SER A-3 392 ? 0.91797 1.13799 0.81591 -0.34937 0.02541  -0.06393 ? ? ? ? ? ? 382 SER A-3 O   
+19905 C CB  . SER A-3 392 ? 0.86485 1.12319 0.75597 -0.34398 0.00902  -0.05020 ? ? ? ? ? ? 382 SER A-3 CB  
+19906 O OG  . SER A-3 392 ? 1.47573 1.72245 1.35964 -0.33956 0.01279  -0.04720 ? ? ? ? ? ? 382 SER A-3 OG  
+19907 N N   . GLU A-3 393 ? 1.19354 1.40821 1.09550 -0.33282 0.02512  -0.05186 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-3 N   
+19908 C CA  . GLU A-3 393 ? 0.96776 1.16262 0.86861 -0.33098 0.03297  -0.05695 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-3 CA  
+19909 C C   . GLU A-3 393 ? 1.05293 1.23967 0.96261 -0.32898 0.03465  -0.05635 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-3 C   
+19910 O O   . GLU A-3 393 ? 1.08333 1.25405 0.98942 -0.33153 0.04006  -0.06226 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-3 O   
+19911 C CB  . GLU A-3 393 ? 0.89458 1.08367 0.79577 -0.32288 0.03558  -0.05309 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-3 CB  
+19912 C CG  . GLU A-3 393 ? 1.20771 1.40271 1.09813 -0.32584 0.03631  -0.05434 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-3 CG  
+19913 C CD  . GLU A-3 393 ? 1.29107 1.50079 1.17942 -0.32617 0.02909  -0.04585 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-3 CD  
+19914 O OE1 . GLU A-3 393 ? 1.24838 1.46681 1.14245 -0.32555 0.02270  -0.04156 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-3 OE1 
+19915 O OE2 . GLU A-3 393 ? 1.45142 1.66407 1.33188 -0.32670 0.02992  -0.04331 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-3 OE2 
+19916 N N   . LYS A-3 394 ? 1.00595 1.20242 0.92588 -0.32406 0.03020  -0.04920 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-3 N   
+19917 C CA  . LYS A-3 394 ? 1.13327 1.32449 1.06076 -0.32250 0.03205  -0.04833 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-3 CA  
+19918 C C   . LYS A-3 394 ? 1.01222 1.20775 0.93830 -0.33395 0.03286  -0.05382 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-3 C   
+19919 O O   . LYS A-3 394 ? 1.06647 1.24829 0.99160 -0.33697 0.03773  -0.05631 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-3 O   
+19920 C CB  . LYS A-3 394 ? 1.14626 1.34849 1.08447 -0.31411 0.02724  -0.04049 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-3 CB  
+19921 C CG  . LYS A-3 394 ? 1.18378 1.38359 1.12928 -0.31238 0.02934  -0.03953 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-3 CG  
+19922 C CD  . LYS A-3 394 ? 1.41452 1.62553 1.36985 -0.30317 0.02464  -0.03313 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-3 CD  
+19923 C CE  . LYS A-3 394 ? 1.06357 1.26418 1.01907 -0.29351 0.02407  -0.02883 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-3 CE  
+19924 N NZ  . LYS A-3 394 ? 1.15898 1.36670 1.12249 -0.28449 0.01954  -0.02350 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-3 NZ  
+19925 N N   . ILE A-3 395 ? 1.14864 1.36321 1.07386 -0.34098 0.02793  -0.05557 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-3 N   
+19926 C CA  . ILE A-3 395 ? 0.96071 1.18253 0.88515 -0.35402 0.02838  -0.06175 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-3 CA  
+19927 C C   . ILE A-3 395 ? 1.03452 1.23365 0.94650 -0.36261 0.03486  -0.07035 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-3 C   
+19928 O O   . ILE A-3 395 ? 0.88932 1.07819 0.79968 -0.37106 0.03901  -0.07418 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-3 O   
+19929 C CB  . ILE A-3 395 ? 1.07151 1.32074 0.99719 -0.35908 0.02072  -0.06244 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-3 CB  
+19930 C CG1 . ILE A-3 395 ? 1.14458 1.41463 1.08283 -0.34914 0.01415  -0.05420 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-3 CG1 
+19931 C CG2 . ILE A-3 395 ? 0.96172 1.21977 0.88593 -0.37494 0.02124  -0.07059 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-3 CG2 
+19932 C CD1 . ILE A-3 395 ? 1.16387 1.46156 1.10340 -0.35098 0.00534  -0.05365 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-3 CD1 
+19933 N N   . LEU A-3 396 ? 1.02274 1.21262 0.92491 -0.36049 0.03621  -0.07357 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-3 N   
+19934 C CA  . LEU A-3 396 ? 0.91716 1.08402 0.80667 -0.36628 0.04241  -0.08270 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-3 CA  
+19935 C C   . LEU A-3 396 ? 0.95220 1.09304 0.84141 -0.35927 0.04862  -0.08156 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-3 C   
+19936 O O   . LEU A-3 396 ? 0.94724 1.06808 0.82926 -0.36596 0.05319  -0.08683 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-3 O   
+19937 C CB  . LEU A-3 396 ? 0.97525 1.14184 0.85504 -0.36403 0.04274  -0.08657 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-3 CB  
+19938 C CG  . LEU A-3 396 ? 0.86546 1.00698 0.73234 -0.36545 0.04974  -0.09636 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-3 CG  
+19939 C CD1 . LEU A-3 396 ? 0.78441 0.91801 0.64205 -0.38043 0.05096  -0.10616 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-3 CD1 
+19940 C CD2 . LEU A-3 396 ? 1.09362 1.23926 0.95296 -0.36106 0.05074  -0.09913 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-3 CD2 
+19941 N N   . PHE A-3 397 ? 0.96800 1.10783 0.86388 -0.34598 0.04855  -0.07464 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-3 N   
+19942 C CA  . PHE A-3 397 ? 1.07608 1.19313 0.97111 -0.33775 0.05351  -0.07361 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-3 CA  
+19943 C C   . PHE A-3 397 ? 1.09009 1.20081 0.98850 -0.34098 0.05470  -0.07032 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-3 C   
+19944 O O   . PHE A-3 397 ? 1.05431 1.14083 0.94588 -0.34012 0.05943  -0.07190 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-3 O   
+19945 C CB  . PHE A-3 397 ? 0.83002 0.95139 0.73231 -0.32416 0.05244  -0.06750 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-3 CB  
+19946 C CG  . PHE A-3 397 ? 0.99874 1.11928 0.89571 -0.32028 0.05433  -0.07158 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-3 CG  
+19947 C CD1 . PHE A-3 397 ? 1.09517 1.20246 0.98042 -0.32442 0.05863  -0.08105 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-3 CD1 
+19948 C CD2 . PHE A-3 397 ? 1.05955 1.19226 0.96260 -0.31305 0.05228  -0.06641 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-3 CD2 
+19949 C CE1 . PHE A-3 397 ? 0.91886 1.02789 0.79934 -0.32053 0.06118  -0.08556 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-3 CE1 
+19950 C CE2 . PHE A-3 397 ? 0.80428 0.93872 0.70257 -0.31074 0.05497  -0.07014 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-3 CE2 
+19951 C CZ  . PHE A-3 397 ? 0.92888 1.05289 0.81628 -0.31404 0.05959  -0.07987 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-3 CZ  
+19952 N N   . GLU A-3 398 ? 1.04060 1.17280 0.94876 -0.34428 0.05059  -0.06563 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-3 N   
+19953 C CA  . GLU A-3 398 ? 0.94880 1.07870 0.86035 -0.34836 0.05251  -0.06274 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-3 CA  
+19954 C C   . GLU A-3 398 ? 1.04440 1.16090 0.94602 -0.36359 0.05656  -0.06933 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-3 C   
+19955 O O   . GLU A-3 398 ? 1.21014 1.30740 1.10660 -0.36637 0.06124  -0.06817 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-3 O   
+19956 C CB  . GLU A-3 398 ? 0.87754 1.03684 0.80237 -0.34816 0.04740  -0.05778 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-3 CB  
+19957 C CG  . GLU A-3 398 ? 1.36413 1.52353 1.29551 -0.34359 0.04913  -0.05203 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-3 CG  
+19958 C CD  . GLU A-3 398 ? 1.12937 1.28279 1.06444 -0.32791 0.04810  -0.04645 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-3 CD  
+19959 O OE1 . GLU A-3 398 ? 1.18484 1.35179 1.12614 -0.32062 0.04317  -0.04391 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-3 OE1 
+19960 O OE2 . GLU A-3 398 ? 1.11101 1.24562 1.04186 -0.32328 0.05195  -0.04452 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-3 OE2 
+19961 N N   . LYS A-3 399 ? 0.97805 1.10323 0.87541 -0.37423 0.05476  -0.07627 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-3 N   
+19962 C CA  . LYS A-3 399 ? 0.95647 1.06746 0.84320 -0.39045 0.05845  -0.08393 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-3 CA  
+19963 C C   . LYS A-3 399 ? 1.01425 1.08729 0.88556 -0.38763 0.06420  -0.08867 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-3 C   
+19964 O O   . LYS A-3 399 ? 1.11848 1.16664 0.98036 -0.39522 0.06909  -0.09034 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-3 O   
+19965 C CB  . LYS A-3 399 ? 0.85508 0.98728 0.74103 -0.40213 0.05412  -0.09093 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-3 CB  
+19966 C CG  . LYS A-3 399 ? 0.86500 0.97871 0.73686 -0.41882 0.05774  -0.10141 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-3 CG  
+19967 C CD  . LYS A-3 399 ? 0.86900 0.98641 0.74333 -0.43511 0.05983  -0.10188 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-3 CD  
+19968 C CE  . LYS A-3 399 ? 0.97506 1.07175 0.83410 -0.45356 0.06331  -0.11292 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-3 CE  
+19969 N NZ  . LYS A-3 399 ? 1.19615 1.30540 1.05923 -0.47341 0.06441  -0.11454 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-3 NZ  
+19970 N N   . VAL A-3 400 ? 1.15956 1.22751 1.02760 -0.37650 0.06386  -0.09084 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-3 N   
+19971 C CA  . VAL A-3 400 ? 1.16122 1.19582 1.01551 -0.37146 0.06904  -0.09652 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-3 CA  
+19972 C C   . VAL A-3 400 ? 0.99873 1.01106 0.85212 -0.36120 0.07227  -0.08998 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-3 C   
+19973 O O   . VAL A-3 400 ? 1.20019 1.18037 1.04052 -0.36333 0.07680  -0.09284 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-3 O   
+19974 C CB  . VAL A-3 400 ? 1.18822 1.22856 1.04144 -0.36122 0.06831  -0.10025 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-3 CB  
+19975 C CG1 . VAL A-3 400 ? 0.88679 0.89582 0.72898 -0.35140 0.07363  -0.10534 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-3 CG1 
+19976 C CG2 . VAL A-3 400 ? 1.05812 1.11434 0.90668 -0.37260 0.06584  -0.10801 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-3 CG2 
+19977 N N   . LEU A-3 401 ? 1.14323 1.17096 1.00912 -0.34981 0.06966  -0.08109 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-3 N   
+19978 C CA  . LEU A-3 401 ? 1.13159 1.14130 0.99645 -0.33975 0.07185  -0.07463 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-3 CA  
+19979 C C   . LEU A-3 401 ? 1.15067 1.14845 1.01020 -0.35119 0.07463  -0.07166 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-3 C   
+19980 O O   . LEU A-3 401 ? 1.10811 1.07716 0.95717 -0.34764 0.07823  -0.06928 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-3 O   
+19981 C CB  . LEU A-3 401 ? 0.81738 0.84826 0.69662 -0.32718 0.06804  -0.06673 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-3 CB  
+19982 C CG  . LEU A-3 401 ? 0.90719 0.94306 0.79029 -0.31388 0.06674  -0.06798 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-3 CG  
+19983 C CD1 . LEU A-3 401 ? 0.96157 1.01854 0.85852 -0.30500 0.06263  -0.06046 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-3 CD1 
+19984 C CD2 . LEU A-3 401 ? 0.96642 0.97481 0.84017 -0.30347 0.07042  -0.07070 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-3 CD2 
+19985 N N   . ASP A-3 402 ? 1.10780 1.12804 0.97399 -0.36499 0.07305  -0.07158 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-3 N   
+19986 C CA  . ASP A-3 402 ? 1.01447 1.02803 0.87680 -0.37807 0.07645  -0.06902 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-3 CA  
+19987 C C   . ASP A-3 402 ? 1.31748 1.29304 1.16044 -0.38799 0.08181  -0.07441 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-3 C   
+19988 O O   . ASP A-3 402 ? 1.51389 1.46451 1.34685 -0.38990 0.08605  -0.06981 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-3 O   
+19989 C CB  . ASP A-3 402 ? 1.07686 1.12521 0.95077 -0.39179 0.07364  -0.07032 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-3 CB  
+19990 C CG  . ASP A-3 402 ? 1.27433 1.32290 1.14709 -0.40616 0.07768  -0.06758 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-3 CG  
+19991 O OD1 . ASP A-3 402 ? 1.66308 1.68534 1.52602 -0.40433 0.08241  -0.06269 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-3 OD1 
+19992 O OD2 . ASP A-3 402 ? 1.24305 1.31957 1.12457 -0.41946 0.07611  -0.07020 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-3 OD2 
+19993 N N   . GLU A-3 403 ? 1.25036 1.21907 1.08609 -0.39419 0.08171  -0.08419 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-3 N   
+19994 C CA  . GLU A-3 403 ? 1.19604 1.12591 1.01199 -0.40399 0.08666  -0.09072 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-3 CA  
+19995 C C   . GLU A-3 403 ? 1.25185 1.14485 1.05554 -0.38690 0.08928  -0.08948 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-3 C   
+19996 O O   . GLU A-3 403 ? 1.33018 1.18533 1.11711 -0.39071 0.09368  -0.08898 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-3 O   
+19997 C CB  . GLU A-3 403 ? 1.34434 1.27898 1.15564 -0.41541 0.08550  -0.10284 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-3 CB  
+19998 C CG  . GLU A-3 403 ? 1.36162 1.33151 1.18323 -0.43362 0.08240  -0.10515 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-3 CG  
+19999 C CD  . GLU A-3 403 ? 1.40588 1.36657 1.22243 -0.45337 0.08640  -0.10407 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-3 CD  
+20000 O OE1 . GLU A-3 403 ? 1.38160 1.30045 1.18007 -0.45859 0.09185  -0.10573 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-3 OE1 
+20001 O OE2 . GLU A-3 403 ? 1.53438 1.52965 1.36471 -0.46355 0.08424  -0.10149 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-3 OE2 
+20002 N N   . VAL A-3 404 ? 1.25025 1.15386 1.06177 -0.36804 0.08653  -0.08877 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-3 N   
+20003 C CA  . VAL A-3 404 ? 1.27451 1.14849 1.07638 -0.35051 0.08840  -0.08935 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-3 CA  
+20004 C C   . VAL A-3 404 ? 1.21900 1.08582 1.02271 -0.33839 0.08819  -0.07806 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-3 C   
+20005 O O   . VAL A-3 404 ? 1.19395 1.02500 0.98280 -0.33240 0.09091  -0.07586 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-3 O   
+20006 C CB  . VAL A-3 404 ? 1.21407 1.10518 1.02360 -0.33725 0.08618  -0.09490 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-3 CB  
+20007 C CG1 . VAL A-3 404 ? 1.38665 1.25300 1.18923 -0.31754 0.08789  -0.09582 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-3 CG1 
+20008 C CG2 . VAL A-3 404 ? 1.27060 1.16631 1.07488 -0.34916 0.08666  -0.10651 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-3 CG2 
+20009 N N   . GLU A-3 405 ? 1.26547 1.16480 1.08602 -0.33411 0.08466  -0.07085 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-3 N   
+20010 C CA  . GLU A-3 405 ? 1.24929 1.14585 1.07215 -0.32235 0.08386  -0.06084 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-3 CA  
+20011 C C   . GLU A-3 405 ? 1.23862 1.16890 1.07664 -0.32789 0.08140  -0.05455 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-3 C   
+20012 O O   . GLU A-3 405 ? 1.22020 1.17783 1.07320 -0.31892 0.07728  -0.05280 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-3 O   
+20013 C CB  . GLU A-3 405 ? 1.02048 0.91851 0.84835 -0.30089 0.08132  -0.06059 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-3 CB  
+20014 C CG  . GLU A-3 405 ? 1.50808 1.40153 1.33647 -0.28789 0.07983  -0.05135 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-3 CG  
+20015 C CD  . GLU A-3 405 ? 1.78115 1.64147 1.59579 -0.27304 0.08084  -0.05153 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-3 CD  
+20016 O OE1 . GLU A-3 405 ? 1.69738 1.53912 1.50343 -0.27124 0.08290  -0.05962 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-3 OE1 
+20017 O OE2 . GLU A-3 405 ? 2.03721 1.89033 1.84909 -0.26230 0.07929  -0.04385 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-3 OE2 
+20018 N N   . PRO A-3 406 ? 1.16920 1.09853 1.00359 -0.34290 0.08410  -0.05137 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-3 N   
+20019 C CA  . PRO A-3 406 ? 1.02101 0.98538 0.87083 -0.34745 0.08200  -0.04678 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-3 CA  
+20020 C C   . PRO A-3 406 ? 1.15356 1.12432 1.00877 -0.33341 0.08033  -0.03837 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-3 C   
+20021 O O   . PRO A-3 406 ? 1.41409 1.41499 1.28361 -0.33231 0.07762  -0.03562 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-3 O   
+20022 C CB  . PRO A-3 406 ? 1.03404 0.99424 0.87717 -0.36803 0.08653  -0.04670 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-3 CB  
+20023 C CG  . PRO A-3 406 ? 1.21721 1.13243 1.03856 -0.37011 0.09128  -0.04634 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-3 CG  
+20024 C CD  . PRO A-3 406 ? 1.02652 0.92399 0.84277 -0.35726 0.08947  -0.05237 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-3 CD  
+20025 N N   . GLU A-3 407 ? 1.27662 1.21979 1.12014 -0.32213 0.08149  -0.03457 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-3 N   
+20026 C CA  . GLU A-3 407 ? 1.28608 1.23396 1.13279 -0.30835 0.07936  -0.02724 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-3 CA  
+20027 C C   . GLU A-3 407 ? 1.18168 1.14146 1.03901 -0.29120 0.07428  -0.02891 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-3 C   
+20028 O O   . GLU A-3 407 ? 1.18729 1.14046 1.04259 -0.27737 0.07238  -0.02468 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-3 O   
+20029 C CB  . GLU A-3 407 ? 1.43481 1.34754 1.26201 -0.30520 0.08262  -0.02143 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-3 CB  
+20030 C CG  . GLU A-3 407 ? 1.46857 1.36577 1.28275 -0.32398 0.08861  -0.01904 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-3 CG  
+20031 C CD  . GLU A-3 407 ? 2.02529 1.88414 1.81730 -0.32040 0.09170  -0.01182 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-3 CD  
+20032 O OE1 . GLU A-3 407 ? 2.10478 1.95628 1.89409 -0.30219 0.08835  -0.00758 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-3 OE1 
+20033 O OE2 . GLU A-3 407 ? 2.30005 2.13592 2.07669 -0.33608 0.09722  -0.01022 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-3 OE2 
+20034 N N   . TYR A-3 408 ? 1.16995 1.14793 1.03798 -0.29242 0.07199  -0.03493 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-3 N   
+20035 C CA  . TYR A-3 408 ? 1.22199 1.21032 1.09899 -0.27835 0.06819  -0.03680 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-3 CA  
+20036 C C   . TYR A-3 408 ? 1.07460 1.08687 0.96481 -0.27133 0.06407  -0.03206 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-3 C   
+20037 O O   . TYR A-3 408 ? 0.98953 1.00501 0.88438 -0.25856 0.06123  -0.03142 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-3 O   
+20038 C CB  . TYR A-3 408 ? 1.10984 1.10902 0.99169 -0.28294 0.06766  -0.04414 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-3 CB  
+20039 C CG  . TYR A-3 408 ? 0.94222 0.97139 0.83682 -0.29036 0.06469  -0.04396 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-3 CG  
+20040 C CD1 . TYR A-3 408 ? 0.85788 0.89443 0.75203 -0.30497 0.06574  -0.04482 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-3 CD1 
+20041 C CD2 . TYR A-3 408 ? 0.75793 0.80787 0.66463 -0.28274 0.06060  -0.04295 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-3 CD2 
+20042 C CE1 . TYR A-3 408 ? 0.91676 0.98150 0.82253 -0.30963 0.06217  -0.04454 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-3 CE1 
+20043 C CE2 . TYR A-3 408 ? 0.85698 0.93096 0.77339 -0.28802 0.05735  -0.04207 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-3 CE2 
+20044 C CZ  . TYR A-3 408 ? 0.90597 0.98767 0.82203 -0.30039 0.05783  -0.04283 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-3 CZ  
+20045 O OH  . TYR A-3 408 ? 0.93384 1.04025 0.85957 -0.30363 0.05378  -0.04184 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-3 OH  
+20046 N N   . GLU A-3 409 ? 1.02543 1.05523 0.92199 -0.27932 0.06363  -0.02942 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-3 N   
+20047 C CA  . GLU A-3 409 ? 1.18799 1.23729 1.09535 -0.27216 0.05991  -0.02561 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-3 CA  
+20048 C C   . GLU A-3 409 ? 1.27086 1.30929 1.17122 -0.26543 0.06065  -0.02019 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-3 C   
+20049 O O   . GLU A-3 409 ? 1.06856 1.11633 0.97494 -0.25548 0.05709  -0.01820 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-3 O   
+20050 C CB  . GLU A-3 409 ? 1.00308 1.07594 0.91993 -0.28077 0.05894  -0.02539 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-3 CB  
+20051 C CG  . GLU A-3 409 ? 1.38887 1.47850 1.31485 -0.28312 0.05567  -0.02909 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-3 CG  
+20052 C CD  . GLU A-3 409 ? 1.41307 1.52764 1.34983 -0.28622 0.05284  -0.02784 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-3 CD  
+20053 O OE1 . GLU A-3 409 ? 1.46983 1.59039 1.40796 -0.28701 0.05412  -0.02510 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-3 OE1 
+20054 O OE2 . GLU A-3 409 ? 1.70230 1.83070 1.64552 -0.28720 0.04933  -0.02956 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-3 OE2 
+20055 N N   . LEU A-3 410 ? 1.30397 1.32201 1.19040 -0.27140 0.06516  -0.01771 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-3 N   
+20056 C CA  . LEU A-3 410 ? 0.90297 0.90803 0.77929 -0.26501 0.06597  -0.01165 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-3 CA  
+20057 C C   . LEU A-3 410 ? 1.02750 1.02107 0.90087 -0.24912 0.06248  -0.01132 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-3 C   
+20058 O O   . LEU A-3 410 ? 1.29686 1.29253 1.16896 -0.23962 0.05989  -0.00741 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-3 O   
+20059 C CB  . LEU A-3 410 ? 0.93429 0.91539 0.79349 -0.27574 0.07191  -0.00850 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-3 CB  
+20060 C CG  . LEU A-3 410 ? 0.84856 0.84144 0.70863 -0.29230 0.07640  -0.00748 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-3 CG  
+20061 C CD1 . LEU A-3 410 ? 1.30563 1.31301 1.17538 -0.30400 0.07662  -0.01401 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-3 CD1 
+20062 C CD2 . LEU A-3 410 ? 1.15726 1.12222 0.99724 -0.30106 0.08239  -0.00239 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-3 CD2 
+20063 N N   . ASN A-3 411 ? 0.91015 0.89360 0.78267 -0.24582 0.06226  -0.01604 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-3 N   
+20064 C CA  . ASN A-3 411 ? 0.85033 0.82572 0.72156 -0.23031 0.05919  -0.01691 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-3 CA  
+20065 C C   . ASN A-3 411 ? 1.00373 1.00505 0.89224 -0.22320 0.05454  -0.02035 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-3 C   
+20066 O O   . ASN A-3 411 ? 1.36633 1.36723 1.25714 -0.21115 0.05196  -0.02233 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-3 O   
+20067 C CB  . ASN A-3 411 ? 1.37886 1.33040 1.24013 -0.22915 0.06190  -0.02120 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-3 CB  
+20068 C CG  . ASN A-3 411 ? 1.58472 1.50740 1.42772 -0.23922 0.06694  -0.01844 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-3 CG  
+20069 O OD1 . ASN A-3 411 ? 1.18512 1.10361 1.02103 -0.24468 0.06850  -0.01198 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-3 OD1 
+20070 N ND2 . ASN A-3 411 ? 1.77013 1.67232 1.60456 -0.24245 0.06990  -0.02370 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-3 ND2 
+20071 N N   . GLY A-3 412 ? 0.77121 0.79490 0.67161 -0.23037 0.05340  -0.02111 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A-3 N   
+20072 C CA  . GLY A-3 412 ? 0.95579 1.00118 0.87065 -0.22540 0.04916  -0.02334 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A-3 CA  
+20073 C C   . GLY A-3 412 ? 1.02305 1.08015 0.94613 -0.23142 0.04946  -0.02805 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A-3 C   
+20074 O O   . GLY A-3 412 ? 1.03472 1.10762 0.96832 -0.22822 0.04642  -0.02953 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A-3 O   
+20075 N N   . GLY A-3 413 ? 1.16337 1.21302 1.08096 -0.24083 0.05298  -0.03046 ? ? ? ? ? ? 403 GLY A-3 N   
+20076 C CA  . GLY A-3 413 ? 0.78703 0.84845 0.71046 -0.24684 0.05299  -0.03470 ? ? ? ? ? ? 403 GLY A-3 CA  
+20077 C C   . GLY A-3 413 ? 0.85810 0.93851 0.78977 -0.25396 0.05057  -0.03265 ? ? ? ? ? ? 403 GLY A-3 C   
+20078 O O   . GLY A-3 413 ? 1.09787 1.18126 1.02966 -0.25709 0.05036  -0.02927 ? ? ? ? ? ? 403 GLY A-3 O   
+20079 N N   . PHE A-3 414 ? 0.86075 0.95447 0.79879 -0.25600 0.04881  -0.03469 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-3 N   
+20080 C CA  . PHE A-3 414 ? 1.08309 1.19363 1.02818 -0.26064 0.04556  -0.03238 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-3 CA  
+20081 C C   . PHE A-3 414 ? 1.06961 1.18873 1.01576 -0.26535 0.04489  -0.03491 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-3 C   
+20082 O O   . PHE A-3 414 ? 0.82845 0.94682 0.77470 -0.26210 0.04584  -0.03735 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-3 O   
+20083 C CB  . PHE A-3 414 ? 0.75500 0.87357 0.70776 -0.25342 0.04170  -0.02884 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-3 CB  
+20084 C CG  . PHE A-3 414 ? 0.88389 1.01622 0.84267 -0.25592 0.03810  -0.02627 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-3 CG  
+20085 C CD1 . PHE A-3 414 ? 0.84156 0.97838 0.80100 -0.25805 0.03813  -0.02460 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-3 CD1 
+20086 C CD2 . PHE A-3 414 ? 0.89641 1.03708 0.85968 -0.25574 0.03482  -0.02541 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-3 CD2 
+20087 C CE1 . PHE A-3 414 ? 0.82302 0.97351 0.78861 -0.25811 0.03448  -0.02280 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-3 CE1 
+20088 C CE2 . PHE A-3 414 ? 0.83630 0.98684 0.80372 -0.25620 0.03088  -0.02265 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-3 CE2 
+20089 C CZ  . PHE A-3 414 ? 0.88390 1.03990 0.85305 -0.25643 0.03047  -0.02168 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-3 CZ  
+20090 N N   . LEU A-3 415 ? 0.98495 1.11400 0.93174 -0.27287 0.04324  -0.03437 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-3 N   
+20091 C CA  . LEU A-3 415 ? 0.72136 0.85977 0.66736 -0.27776 0.04177  -0.03576 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-3 CA  
+20092 C C   . LEU A-3 415 ? 0.77702 0.92806 0.72976 -0.27503 0.03657  -0.03070 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-3 C   
+20093 O O   . LEU A-3 415 ? 1.02546 1.18473 0.98199 -0.27550 0.03347  -0.02796 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-3 O   
+20094 C CB  . LEU A-3 415 ? 0.82412 0.96538 0.76498 -0.28784 0.04251  -0.03888 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-3 CB  
+20095 C CG  . LEU A-3 415 ? 0.61595 0.74125 0.54744 -0.29246 0.04768  -0.04486 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-3 CG  
+20096 C CD1 . LEU A-3 415 ? 0.72058 0.85029 0.64805 -0.30435 0.04776  -0.04796 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-3 CD1 
+20097 C CD2 . LEU A-3 415 ? 0.96548 1.08537 0.89209 -0.29015 0.05014  -0.04943 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-3 CD2 
+20098 N N   . LEU A-3 416 ? 0.77861 0.93094 0.73255 -0.27220 0.03582  -0.02967 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-3 N   
+20099 C CA  . LEU A-3 416 ? 0.81978 0.97904 0.77769 -0.27012 0.03111  -0.02461 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-3 CA  
+20100 C C   . LEU A-3 416 ? 0.90099 1.06657 0.85364 -0.27575 0.02998  -0.02372 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-3 C   
+20101 O O   . LEU A-3 416 ? 0.85851 1.02302 0.80734 -0.27813 0.03345  -0.02647 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-3 O   
+20102 C CB  . LEU A-3 416 ? 0.75949 0.91479 0.72193 -0.26433 0.03106  -0.02357 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-3 CB  
+20103 C CG  . LEU A-3 416 ? 0.77870 0.93654 0.74347 -0.26336 0.02671  -0.01874 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-3 CG  
+20104 C CD1 . LEU A-3 416 ? 0.83162 0.99185 0.79829 -0.26067 0.02197  -0.01523 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-3 CD1 
+20105 C CD2 . LEU A-3 416 ? 0.66923 0.82368 0.63887 -0.25929 0.02688  -0.01916 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-3 CD2 
+20106 N N   . GLU A-3 417 ? 0.98261 1.15585 0.93462 -0.27725 0.02513  -0.01998 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-3 N   
+20107 C CA  . GLU A-3 417 ? 0.94530 1.12484 0.89033 -0.28220 0.02294  -0.01795 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-3 CA  
+20108 C C   . GLU A-3 417 ? 0.90848 1.08579 0.85288 -0.27955 0.01946  -0.01136 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-3 C   
+20109 O O   . GLU A-3 417 ? 0.85116 1.02598 0.80046 -0.27372 0.01549  -0.00751 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-3 O   
+20110 C CB  . GLU A-3 417 ? 0.75620 0.94658 0.69987 -0.28512 0.01879  -0.01761 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-3 CB  
+20111 C CG  . GLU A-3 417 ? 1.25165 1.44736 1.20337 -0.27925 0.01437  -0.01469 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-3 CG  
+20112 C CD  . GLU A-3 417 ? 1.30099 1.51241 1.25271 -0.28193 0.00969  -0.01457 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-3 CD  
+20113 O OE1 . GLU A-3 417 ? 1.12518 1.34249 1.07031 -0.28388 0.00562  -0.01172 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-3 OE1 
+20114 O OE2 . GLU A-3 417 ? 1.59452 1.81377 1.55256 -0.28246 0.01006  -0.01728 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-3 OE2 
+20115 N N   . VAL A-3 418 ? 0.90139 1.07868 0.83885 -0.28428 0.02141  -0.01041 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-3 N   
+20116 C CA  . VAL A-3 418 ? 1.02456 1.19758 0.95899 -0.28449 0.01919  -0.00384 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-3 CA  
+20117 C C   . VAL A-3 418 ? 1.20930 1.38701 1.13188 -0.28985 0.01678  0.00042  ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-3 C   
+20118 O O   . VAL A-3 418 ? 1.38815 1.57151 1.30413 -0.29583 0.02080  -0.00347 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-3 O   
+20119 C CB  . VAL A-3 418 ? 1.06582 1.23566 1.00307 -0.28619 0.02468  -0.00621 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-3 CB  
+20120 C CG1 . VAL A-3 418 ? 1.15874 1.32372 1.10656 -0.27971 0.02486  -0.00867 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-3 CG1 
+20121 C CG2 . VAL A-3 418 ? 0.91533 1.09097 0.84965 -0.29033 0.03127  -0.01315 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-3 CG2 
+20122 N N   . GLY A-3 419 ? 1.21791 1.39278 1.13667 -0.28695 0.00998  0.00819  ? ? ? ? ? ? 409 GLY A-3 N   
+20123 C CA  . GLY A-3 419 ? 1.19828 1.37746 1.10432 -0.29070 0.00630  0.01337  ? ? ? ? ? ? 409 GLY A-3 CA  
+20124 C C   . GLY A-3 419 ? 1.23447 1.40253 1.13132 -0.29140 0.00327  0.02308  ? ? ? ? ? ? 409 GLY A-3 C   
+20125 O O   . GLY A-3 419 ? 1.73857 1.89639 1.63827 -0.28484 -0.00159 0.02805  ? ? ? ? ? ? 409 GLY A-3 O   
+20126 N N   . GLY A-3 420 ? 0.91485 1.08362 0.79945 -0.29967 0.00645  0.02573  ? ? ? ? ? ? 410 GLY A-3 N   
+20127 C CA  . GLY A-3 420 ? 0.97302 1.12998 0.84546 -0.30279 0.00427  0.03592  ? ? ? ? ? ? 410 GLY A-3 CA  
+20128 C C   . GLY A-3 420 ? 0.84746 0.99454 0.72363 -0.30730 0.00965  0.03641  ? ? ? ? ? ? 410 GLY A-3 C   
+20129 O O   . GLY A-3 420 ? 1.36411 1.50542 1.22882 -0.31542 0.01197  0.04253  ? ? ? ? ? ? 410 GLY A-3 O   
+20130 N N   . THR A-3 421 ? 0.98658 1.13258 0.87795 -0.30300 0.01166  0.03016  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-3 N   
+20131 C CA  . THR A-3 421 ? 1.06145 1.20075 0.95822 -0.30707 0.01585  0.02950  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-3 CA  
+20132 C C   . THR A-3 421 ? 1.01088 1.16420 0.91368 -0.31276 0.02485  0.02107  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-3 C   
+20133 O O   . THR A-3 421 ? 0.97487 1.13957 0.87966 -0.31133 0.02772  0.01436  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-3 O   
+20134 C CB  . THR A-3 421 ? 1.06753 1.19869 0.97653 -0.29861 0.01241  0.02714  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-3 CB  
+20135 O OG1 . THR A-3 421 ? 0.97309 1.11459 0.89265 -0.29198 0.01320  0.01929  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-3 OG1 
+20136 C CG2 . THR A-3 421 ? 1.21716 1.33307 1.11992 -0.29207 0.00392  0.03506  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-3 CG2 
+20137 N N   . TYR A-3 422 ? 1.12113 1.27351 1.02681 -0.31923 0.02925  0.02104  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-3 N   
+20138 C CA  . TYR A-3 422 ? 0.98136 1.14898 0.89551 -0.32254 0.03742  0.01240  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-3 CA  
+20139 C C   . TYR A-3 422 ? 1.20874 1.37928 1.13843 -0.31327 0.03719  0.00427  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-3 C   
+20140 O O   . TYR A-3 422 ? 1.16792 1.32867 1.10225 -0.30631 0.03153  0.00562  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-3 O   
+20141 C CB  . TYR A-3 422 ? 0.99211 1.16148 0.90597 -0.33307 0.04203  0.01466  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-3 CB  
+20142 C CG  . TYR A-3 422 ? 1.23176 1.40716 1.13136 -0.34412 0.04703  0.01895  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-3 CG  
+20143 C CD1 . TYR A-3 422 ? 1.31737 1.48034 1.19932 -0.34744 0.04257  0.02941  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-3 CD1 
+20144 C CD2 . TYR A-3 422 ? 1.28633 1.48079 1.18954 -0.35057 0.05620  0.01256  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-3 CD2 
+20145 C CE1 . TYR A-3 422 ? 1.25828 1.42656 1.12492 -0.35792 0.04722  0.03399  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-3 CE1 
+20146 C CE2 . TYR A-3 422 ? 0.97125 1.17279 0.86052 -0.36115 0.06163  0.01615  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-3 CE2 
+20147 C CZ  . TYR A-3 422 ? 1.22167 1.40951 1.09187 -0.36533 0.05718  0.02718  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-3 CZ  
+20148 O OH  . TYR A-3 422 ? 1.18003 1.37478 1.03424 -0.37622 0.06269  0.03135  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-3 OH  
+20149 N N   . PHE A-3 423 ? 1.00730 1.19133 0.94407 -0.31258 0.04353  -0.00427 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-3 N   
+20150 C CA  . PHE A-3 423 ? 0.97300 1.15904 0.92201 -0.30335 0.04355  -0.01152 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-3 CA  
+20151 C C   . PHE A-3 423 ? 0.85640 1.04404 0.81673 -0.30251 0.04333  -0.01325 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-3 C   
+20152 O O   . PHE A-3 423 ? 0.91793 1.10569 0.88719 -0.29421 0.04209  -0.01798 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-3 O   
+20153 C CB  . PHE A-3 423 ? 0.88459 1.08175 0.83502 -0.30101 0.04978  -0.02014 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-3 CB  
+20154 C CG  . PHE A-3 423 ? 1.02400 1.22079 0.96286 -0.30304 0.05040  -0.02038 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-3 CG  
+20155 C CD1 . PHE A-3 423 ? 0.93592 1.12397 0.86830 -0.30233 0.04422  -0.01497 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-3 CD1 
+20156 C CD2 . PHE A-3 423 ? 0.94782 1.15459 0.88250 -0.30536 0.05703  -0.02691 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-3 CD2 
+20157 C CE1 . PHE A-3 423 ? 1.00247 1.19271 0.92461 -0.30493 0.04410  -0.01585 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-3 CE1 
+20158 C CE2 . PHE A-3 423 ? 0.97214 1.17867 0.89521 -0.30801 0.05730  -0.02816 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-3 CE2 
+20159 C CZ  . PHE A-3 423 ? 1.25104 1.44975 1.16794 -0.30831 0.05056  -0.02254 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-3 CZ  
+20160 N N   . ASN A-3 424 ? 0.83548 1.02410 0.79473 -0.31160 0.04432  -0.00947 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-3 N   
+20161 C CA  . ASN A-3 424 ? 0.95253 1.14763 0.92346 -0.31289 0.04501  -0.01304 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-3 CA  
+20162 C C   . ASN A-3 424 ? 1.07504 1.25807 1.05127 -0.30550 0.03829  -0.01279 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-3 C   
+20163 O O   . ASN A-3 424 ? 0.81183 1.00211 0.79899 -0.30014 0.03800  -0.01870 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-3 O   
+20164 C CB  . ASN A-3 424 ? 0.78850 0.98551 0.75571 -0.32674 0.04754  -0.00857 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-3 CB  
+20165 C CG  . ASN A-3 424 ? 1.36355 1.57879 1.32848 -0.33420 0.05586  -0.01102 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-3 CG  
+20166 O OD1 . ASN A-3 424 ? 1.56914 1.78081 1.52050 -0.34041 0.05767  -0.00557 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-3 OD1 
+20167 N ND2 . ASN A-3 424 ? 1.47764 1.71389 1.45558 -0.33269 0.06087  -0.01960 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-3 ND2 
+20168 N N   . HIS A-3 425 ? 1.15065 1.31620 1.11884 -0.30416 0.03270  -0.00630 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-3 N   
+20169 C CA  . HIS A-3 425 ? 0.78314 0.93754 0.75541 -0.29712 0.02681  -0.00662 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-3 CA  
+20170 C C   . HIS A-3 425 ? 0.79207 0.95109 0.77081 -0.28584 0.02639  -0.01211 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-3 C   
+20171 O O   . HIS A-3 425 ? 0.94518 1.10431 0.93106 -0.28057 0.02424  -0.01587 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-3 O   
+20172 C CB  . HIS A-3 425 ? 0.89809 1.03402 0.86025 -0.29614 0.02118  0.00092  ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-3 CB  
+20173 C CG  . HIS A-3 425 ? 1.04136 1.16619 1.00684 -0.28805 0.01559  -0.00019 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-3 CG  
+20174 N ND1 . HIS A-3 425 ? 1.10066 1.21643 1.06792 -0.29114 0.01308  -0.00091 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-3 ND1 
+20175 C CD2 . HIS A-3 425 ? 0.66146 0.78385 0.62856 -0.27755 0.01249  -0.00145 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-3 CD2 
+20176 C CE1 . HIS A-3 425 ? 1.00814 1.11567 0.97724 -0.28189 0.00853  -0.00282 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-3 CE1 
+20177 N NE2 . HIS A-3 425 ? 0.83834 0.95064 0.80768 -0.27353 0.00838  -0.00294 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-3 NE2 
+20178 N N   . TYR A-3 426 ? 0.91733 1.07939 0.89236 -0.28280 0.02840  -0.01259 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-3 N   
+20179 C CA  . TYR A-3 426 ? 0.72945 0.89304 0.70837 -0.27378 0.02860  -0.01705 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-3 CA  
+20180 C C   . TYR A-3 426 ? 0.81738 0.99183 0.80401 -0.27083 0.03253  -0.02372 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-3 C   
+20181 O O   . TYR A-3 426 ? 0.85068 1.02423 0.84204 -0.26313 0.03110  -0.02677 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-3 O   
+20182 C CB  . TYR A-3 426 ? 0.86619 1.02921 0.83825 -0.27340 0.02972  -0.01620 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-3 CB  
+20183 C CG  . TYR A-3 426 ? 1.05892 1.21450 1.02439 -0.27418 0.02495  -0.00996 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-3 CG  
+20184 C CD1 . TYR A-3 426 ? 0.97165 1.12272 0.93856 -0.26760 0.02119  -0.00933 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-3 CD1 
+20185 C CD2 . TYR A-3 426 ? 0.83214 0.98624 0.78954 -0.28095 0.02420  -0.00457 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-3 CD2 
+20186 C CE1 . TYR A-3 426 ? 0.98600 1.13314 0.94831 -0.26652 0.01648  -0.00427 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-3 CE1 
+20187 C CE2 . TYR A-3 426 ? 0.76740 0.91479 0.71836 -0.27968 0.01888  0.00148  ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-3 CE2 
+20188 C CZ  . TYR A-3 426 ? 0.82841 0.97328 0.78277 -0.27183 0.01487  0.00121  ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-3 CZ  
+20189 O OH  . TYR A-3 426 ? 0.95419 1.09522 0.90356 -0.26885 0.00926  0.00657  ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-3 OH  
+20190 N N   . VAL A-3 427 ? 0.87368 1.05929 0.86118 -0.27616 0.03745  -0.02604 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-3 N   
+20191 C CA  . VAL A-3 427 ? 0.88389 1.08192 0.87915 -0.27136 0.04123  -0.03305 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-3 CA  
+20192 C C   . VAL A-3 427 ? 0.78741 0.99226 0.79274 -0.26991 0.03869  -0.03525 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-3 C   
+20193 O O   . VAL A-3 427 ? 0.85433 1.06400 0.86585 -0.26103 0.03805  -0.03984 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-3 O   
+20194 C CB  . VAL A-3 427 ? 0.79282 1.00362 0.78661 -0.27703 0.04776  -0.03587 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-3 CB  
+20195 C CG1 . VAL A-3 427 ? 0.83508 1.06135 0.83863 -0.27071 0.05144  -0.04374 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-3 CG1 
+20196 C CG2 . VAL A-3 427 ? 0.84376 1.04819 0.82704 -0.27739 0.04987  -0.03549 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-3 CG2 
+20197 N N   . CYS A-3 428 ? 0.82859 1.03296 0.83465 -0.27876 0.03682  -0.03200 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A-3 N   
+20198 C CA  . CYS A-3 428 ? 0.73618 0.94804 0.75168 -0.27952 0.03419  -0.03503 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A-3 CA  
+20199 C C   . CYS A-3 428 ? 0.90248 1.10492 0.91907 -0.26997 0.02848  -0.03580 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A-3 C   
+20200 O O   . CYS A-3 428 ? 0.89414 1.10628 0.91865 -0.26430 0.02674  -0.04065 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A-3 O   
+20201 C CB  . CYS A-3 428 ? 0.59469 0.80286 0.60811 -0.29263 0.03331  -0.03105 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A-3 CB  
+20202 S SG  . CYS A-3 428 ? 1.12893 1.35407 1.14292 -0.30615 0.04091  -0.03103 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A-3 SG  
+20203 N N   . THR A-3 429 ? 0.79390 0.97922 0.80241 -0.26771 0.02546  -0.03121 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-3 N   
+20204 C CA  . THR A-3 429 ? 0.66511 0.84240 0.67345 -0.25899 0.02095  -0.03197 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-3 CA  
+20205 C C   . THR A-3 429 ? 0.82980 1.01122 0.83943 -0.24888 0.02251  -0.03516 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-3 C   
+20206 O O   . THR A-3 429 ? 1.04512 1.22965 1.05829 -0.24211 0.01988  -0.03816 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-3 O   
+20207 C CB  . THR A-3 429 ? 0.71643 0.87785 0.71668 -0.25839 0.01826  -0.02685 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-3 CB  
+20208 O OG1 . THR A-3 429 ? 0.81136 0.96475 0.80916 -0.26573 0.01562  -0.02387 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-3 OG1 
+20209 C CG2 . THR A-3 429 ? 0.78916 0.94479 0.78869 -0.24912 0.01510  -0.02808 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-3 CG2 
+20210 N N   . LEU A-3 430 ? 0.78624 0.96647 0.79162 -0.24792 0.02658  -0.03457 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-3 N   
+20211 C CA  . LEU A-3 430 ? 0.85409 1.03311 0.85812 -0.23888 0.02829  -0.03713 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-3 CA  
+20212 C C   . LEU A-3 430 ? 0.78595 0.97857 0.79747 -0.23386 0.02964  -0.04248 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-3 C   
+20213 O O   . LEU A-3 430 ? 0.99205 1.18304 1.00338 -0.22407 0.02846  -0.04435 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-3 O   
+20214 C CB  . LEU A-3 430 ? 0.80944 0.98236 0.80626 -0.24056 0.03227  -0.03614 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-3 CB  
+20215 C CG  . LEU A-3 430 ? 0.73388 0.89709 0.72422 -0.24447 0.03070  -0.03139 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-3 CG  
+20216 C CD1 . LEU A-3 430 ? 0.86000 1.02010 0.84375 -0.24703 0.03442  -0.03181 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-3 CD1 
+20217 C CD2 . LEU A-3 430 ? 0.75684 0.91239 0.74586 -0.23881 0.02739  -0.02983 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-3 CD2 
+20218 N N   . ASN A-3 431 ? 0.78963 0.99657 0.80744 -0.24009 0.03215  -0.04483 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-3 N   
+20219 C CA  . ASN A-3 431 ? 1.00760 1.23213 1.03451 -0.23462 0.03368  -0.05081 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-3 CA  
+20220 C C   . ASN A-3 431 ? 0.90425 1.13674 0.93860 -0.23024 0.02811  -0.05285 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-3 C   
+20221 O O   . ASN A-3 431 ? 0.79087 1.02991 0.82873 -0.21912 0.02661  -0.05634 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-3 O   
+20222 C CB  . ASN A-3 431 ? 0.92468 1.16605 0.95711 -0.24383 0.03855  -0.05314 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-3 CB  
+20223 C CG  . ASN A-3 431 ? 0.80915 1.07249 0.85221 -0.23714 0.04108  -0.06036 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-3 CG  
+20224 O OD1 . ASN A-3 431 ? 0.88108 1.14237 0.92336 -0.22441 0.04132  -0.06348 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-3 OD1 
+20225 N ND2 . ASN A-3 431 ? 1.50844 1.79304 1.56131 -0.24569 0.04301  -0.06305 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-3 ND2 
+20226 N N   . ASP A-3 432 ? 0.90387 1.13468 0.93951 -0.23840 0.02453  -0.05087 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-3 N   
+20227 C CA  . ASP A-3 432 ? 0.93763 1.17634 0.97957 -0.23578 0.01886  -0.05380 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-3 CA  
+20228 C C   . ASP A-3 432 ? 0.78952 1.01699 0.82523 -0.22378 0.01488  -0.05280 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-3 C   
+20229 O O   . ASP A-3 432 ? 1.06816 1.30541 1.10821 -0.21629 0.01079  -0.05616 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-3 O   
+20230 C CB  . ASP A-3 432 ? 0.91171 1.14561 0.95357 -0.24764 0.01606  -0.05218 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-3 CB  
+20231 C CG  . ASP A-3 432 ? 0.89327 1.13866 0.94047 -0.26104 0.01991  -0.05270 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-3 CG  
+20232 O OD1 . ASP A-3 432 ? 1.10865 1.37028 1.16148 -0.26067 0.02484  -0.05542 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-3 OD1 
+20233 O OD2 . ASP A-3 432 ? 1.08142 1.31872 1.12622 -0.27197 0.01829  -0.05044 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-3 OD2 
+20234 N N   . LEU A-3 433 ? 0.81773 1.02609 0.84292 -0.22220 0.01600  -0.04812 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-3 N   
+20235 C CA  . LEU A-3 433 ? 0.80322 1.00012 0.82078 -0.21269 0.01346  -0.04635 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-3 CA  
+20236 C C   . LEU A-3 433 ? 0.95190 1.14693 0.96612 -0.20223 0.01566  -0.04691 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-3 C   
+20237 O O   . LEU A-3 433 ? 1.07438 1.25732 1.07987 -0.19513 0.01450  -0.04436 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-3 O   
+20238 C CB  . LEU A-3 433 ? 0.87670 1.05664 0.88537 -0.21613 0.01424  -0.04155 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-3 CB  
+20239 C CG  . LEU A-3 433 ? 0.80120 0.97773 0.81047 -0.22326 0.01118  -0.04067 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-3 CG  
+20240 C CD1 . LEU A-3 433 ? 0.82352 0.98667 0.82545 -0.22502 0.01239  -0.03625 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-3 CD1 
+20241 C CD2 . LEU A-3 433 ? 0.93195 1.11079 0.94200 -0.21923 0.00578  -0.04352 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-3 CD2 
+20242 N N   . GLY A-3 434 ? 0.94260 1.14824 0.96250 -0.20105 0.01906  -0.05021 ? ? ? ? ? ? 424 GLY A-3 N   
+20243 C CA  . GLY A-3 434 ? 1.06750 1.26865 1.08334 -0.18985 0.02102  -0.05139 ? ? ? ? ? ? 424 GLY A-3 CA  
+20244 C C   . GLY A-3 434 ? 0.90968 1.09003 0.91362 -0.19055 0.02532  -0.04809 ? ? ? ? ? ? 424 GLY A-3 C   
+20245 O O   . GLY A-3 434 ? 0.89746 1.06569 0.89359 -0.18136 0.02603  -0.04755 ? ? ? ? ? ? 424 GLY A-3 O   
+20246 N N   . ILE A-3 435 ? 0.77632 0.95171 0.77798 -0.20144 0.02790  -0.04581 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-3 N   
+20247 C CA  . ILE A-3 435 ? 0.74148 0.90023 0.73287 -0.20425 0.03158  -0.04332 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-3 CA  
+20248 C C   . ILE A-3 435 ? 0.98979 1.15202 0.98164 -0.20712 0.03675  -0.04699 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-3 C   
+20249 O O   . ILE A-3 435 ? 1.08669 1.26216 1.08488 -0.21422 0.03808  -0.04845 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-3 O   
+20250 C CB  . ILE A-3 435 ? 0.97727 1.13080 0.96589 -0.21312 0.03048  -0.03895 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-3 CB  
+20251 C CG1 . ILE A-3 435 ? 0.86394 1.01499 0.85173 -0.20959 0.02588  -0.03655 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-3 CG1 
+20252 C CG2 . ILE A-3 435 ? 0.89207 1.03267 0.87163 -0.21702 0.03400  -0.03715 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-3 CG2 
+20253 C CD1 . ILE A-3 435 ? 0.71185 0.85960 0.69816 -0.21606 0.02450  -0.03327 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-3 CD1 
+20254 N N   . THR A-3 436 ? 1.11528 1.26438 1.09897 -0.20211 0.03993  -0.04858 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-3 N   
+20255 C CA  . THR A-3 436 ? 1.01524 1.16576 0.99740 -0.20397 0.04515  -0.05334 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-3 CA  
+20256 C C   . THR A-3 436 ? 1.01944 1.16915 0.99808 -0.21688 0.04712  -0.05144 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-3 C   
+20257 O O   . THR A-3 436 ? 1.11576 1.25304 1.08720 -0.22139 0.04647  -0.04781 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-3 O   
+20258 C CB  . THR A-3 436 ? 0.85754 0.98911 0.82943 -0.19569 0.04769  -0.05569 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-3 CB  
+20259 O OG1 . THR A-3 436 ? 1.23972 1.37195 1.21397 -0.18188 0.04498  -0.05675 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-3 OG1 
+20260 C CG2 . THR A-3 436 ? 1.09734 1.22970 1.06673 -0.19712 0.05326  -0.06210 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-3 CG2 
+20261 N N   . HIS A-3 437 ? 0.97572 1.14007 0.95915 -0.22290 0.04947  -0.05374 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-3 N   
+20262 C CA  . HIS A-3 437 ? 1.01168 1.17696 0.99098 -0.23450 0.05053  -0.05130 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-3 CA  
+20263 C C   . HIS A-3 437 ? 0.91678 1.08285 0.89031 -0.23684 0.05609  -0.05678 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-3 C   
+20264 O O   . HIS A-3 437 ? 0.81795 0.99434 0.79563 -0.23232 0.05961  -0.06245 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-3 O   
+20265 C CB  . HIS A-3 437 ? 0.75354 0.93262 0.73986 -0.24142 0.04848  -0.04805 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-3 CB  
+20266 C CG  . HIS A-3 437 ? 0.78586 0.98285 0.78068 -0.24076 0.05121  -0.05238 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-3 CG  
+20267 N ND1 . HIS A-3 437 ? 1.27928 1.48601 1.27252 -0.24499 0.05675  -0.05630 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-3 ND1 
+20268 C CD2 . HIS A-3 437 ? 0.92013 1.12951 0.92548 -0.23686 0.04932  -0.05399 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-3 CD2 
+20269 C CE1 . HIS A-3 437 ? 1.31655 1.54194 1.31981 -0.24378 0.05872  -0.06003 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-3 CE1 
+20270 N NE2 . HIS A-3 437 ? 1.10474 1.33252 1.11598 -0.23908 0.05397  -0.05878 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-3 NE2 
+20271 N N   . ILE A-3 438 ? 0.90563 1.06251 0.86983 -0.24371 0.05682  -0.05583 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-3 N   
+20272 C CA  . ILE A-3 438 ? 0.99915 1.15528 0.95551 -0.24732 0.06167  -0.06151 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-3 CA  
+20273 C C   . ILE A-3 438 ? 0.88111 1.04353 0.83300 -0.25896 0.06065  -0.05779 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-3 C   
+20274 O O   . ILE A-3 438 ? 0.96275 1.12155 0.91382 -0.26305 0.05619  -0.05174 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-3 O   
+20275 C CB  . ILE A-3 438 ? 1.01013 1.14633 0.95681 -0.24440 0.06332  -0.06533 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-3 CB  
+20276 C CG1 . ILE A-3 438 ? 0.86735 0.99320 0.81640 -0.23217 0.06259  -0.06604 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-3 CG1 
+20277 C CG2 . ILE A-3 438 ? 0.94292 1.07772 0.88146 -0.24625 0.06874  -0.07354 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-3 CG2 
+20278 C CD1 . ILE A-3 438 ? 0.86716 0.96908 0.80545 -0.23108 0.06304  -0.06639 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-3 CD1 
+20279 N N   . ILE A-3 439 ? 0.89020 1.06280 0.83861 -0.26355 0.06471  -0.06142 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-3 N   
+20280 C CA  . ILE A-3 439 ? 0.98539 1.16504 0.92790 -0.27404 0.06360  -0.05722 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-3 CA  
+20281 C C   . ILE A-3 439 ? 0.97015 1.14825 0.90097 -0.27848 0.06745  -0.06362 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-3 C   
+20282 O O   . ILE A-3 439 ? 0.94153 1.12237 0.87065 -0.27496 0.07321  -0.07172 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-3 O   
+20283 C CB  . ILE A-3 439 ? 0.89754 1.09259 0.84492 -0.27797 0.06477  -0.05400 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-3 CB  
+20284 C CG1 . ILE A-3 439 ? 0.71199 0.90669 0.66885 -0.27621 0.05976  -0.04729 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-3 CG1 
+20285 C CG2 . ILE A-3 439 ? 0.85461 1.05510 0.79181 -0.28836 0.06475  -0.05020 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-3 CG2 
+20286 C CD1 . ILE A-3 439 ? 1.18686 1.38496 1.15489 -0.26725 0.06056  -0.05104 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-3 CD1 
+20287 N N   . LYS A-3 440 ? 0.83360 1.00855 0.75646 -0.28575 0.06407  -0.06066 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-3 N   
+20288 C CA  . LYS A-3 440 ? 0.82501 0.99991 0.73549 -0.29193 0.06652  -0.06655 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-3 CA  
+20289 C C   . LYS A-3 440 ? 0.96187 1.14632 0.86608 -0.30076 0.06241  -0.05972 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-3 C   
+20290 O O   . LYS A-3 440 ? 0.89952 1.08199 0.80469 -0.30275 0.05620  -0.05358 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-3 O   
+20291 C CB  . LYS A-3 440 ? 0.70166 0.86127 0.60732 -0.29197 0.06589  -0.07139 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-3 CB  
+20292 C CG  . LYS A-3 440 ? 0.90988 1.06831 0.80213 -0.29944 0.06794  -0.07881 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-3 CG  
+20293 C CD  . LYS A-3 440 ? 1.20114 1.36184 1.08814 -0.29649 0.07522  -0.08819 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-3 CD  
+20294 C CE  . LYS A-3 440 ? 1.32091 1.47888 1.19297 -0.30393 0.07732  -0.09700 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-3 CE  
+20295 N NZ  . LYS A-3 440 ? 1.46788 1.63991 1.33304 -0.31419 0.07303  -0.09185 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-3 NZ  
+20296 N N   . THR A-3 441 ? 0.78723 0.98264 0.68454 -0.30545 0.06587  -0.06063 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-3 N   
+20297 C CA  . THR A-3 441 ? 1.02523 1.22862 0.91428 -0.31318 0.06192  -0.05290 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-3 CA  
+20298 C C   . THR A-3 441 ? 1.22907 1.43967 1.10341 -0.31970 0.06583  -0.05895 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-3 C   
+20299 O O   . THR A-3 441 ? 1.11333 1.32503 0.98538 -0.31790 0.07293  -0.06895 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-3 O   
+20300 C CB  . THR A-3 441 ? 0.97677 1.18603 0.87067 -0.31397 0.06154  -0.04418 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-3 CB  
+20301 O OG1 . THR A-3 441 ? 1.26592 1.47861 1.14945 -0.32067 0.05690  -0.03535 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-3 OG1 
+20302 C CG2 . THR A-3 441 ? 0.63439 0.85354 0.52980 -0.31424 0.06997  -0.04958 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-3 CG2 
+20303 N N   . ASP A-3 442 ? 1.31667 1.53240 1.18032 -0.32646 0.06081  -0.05305 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-3 N   
+20304 C CA  . ASP A-3 442 ? 1.02667 1.25057 0.87404 -0.33351 0.06341  -0.05770 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-3 CA  
+20305 C C   . ASP A-3 442 ? 1.20762 1.44191 1.04888 -0.33752 0.06813  -0.05321 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-3 C   
+20306 O O   . ASP A-3 442 ? 1.05691 1.29138 0.90309 -0.33764 0.06607  -0.04290 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-3 O   
+20307 C CB  . ASP A-3 442 ? 0.98090 1.20754 0.81850 -0.33878 0.05501  -0.05332 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-3 CB  
+20308 C CG  . ASP A-3 442 ? 1.33521 1.55481 1.17843 -0.33742 0.05105  -0.05842 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-3 CG  
+20309 O OD1 . ASP A-3 442 ? 1.48494 1.69536 1.33287 -0.33443 0.05615  -0.06788 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-3 OD1 
+20310 O OD2 . ASP A-3 442 ? 1.54512 1.76857 1.38770 -0.33933 0.04287  -0.05289 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-3 OD2 
+20311 N N   . ASN A-3 443 ? 1.28307 1.52559 1.11266 -0.34153 0.07490  -0.06145 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-3 N   
+20312 C CA  . ASN A-3 443 ? 1.18050 1.43538 1.00092 -0.34765 0.08026  -0.05759 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-3 CA  
+20313 C C   . ASN A-3 443 ? 1.17760 1.43501 0.98141 -0.35522 0.07341  -0.04705 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-3 C   
+20314 O O   . ASN A-3 443 ? 1.46479 1.72584 1.25418 -0.35923 0.07159  -0.05160 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-3 O   
+20315 C CB  . ASN A-3 443 ? 1.08653 1.35071 0.89998 -0.34831 0.09043  -0.07123 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-3 CB  
+20316 C CG  . ASN A-3 443 ? 1.09833 1.37802 0.90692 -0.35388 0.09837  -0.06849 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-3 CG  
+20317 O OD1 . ASN A-3 443 ? 0.96122 1.24281 0.76709 -0.35970 0.09573  -0.05539 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-3 OD1 
+20318 N ND2 . ASN A-3 443 ? 1.05407 1.34458 0.86102 -0.35230 0.10847  -0.08105 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-3 ND2 
+20319 N N   . ASP A-3 444 ? 1.04969 1.30435 0.85449 -0.35693 0.06915  -0.03313 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-3 N   
+20320 C CA  . ASP A-3 444 ? 1.13362 1.38697 0.92350 -0.36132 0.06074  -0.02123 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-3 CA  
+20321 C C   . ASP A-3 444 ? 1.14390 1.40150 0.92020 -0.36940 0.06458  -0.01154 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-3 C   
+20322 O O   . ASP A-3 444 ? 0.95387 1.21435 0.73716 -0.37161 0.07233  -0.01153 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-3 O   
+20323 C CB  . ASP A-3 444 ? 1.16736 1.40924 0.96758 -0.35519 0.05047  -0.01192 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-3 CB  
+20324 C CG  . ASP A-3 444 ? 1.25565 1.49637 1.06174 -0.35052 0.04440  -0.01839 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-3 CG  
+20325 O OD1 . ASP A-3 444 ? 1.72222 1.97019 1.51739 -0.35434 0.04425  -0.02566 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-3 OD1 
+20326 O OD2 . ASP A-3 444 ? 1.06641 1.29957 0.88748 -0.34393 0.04004  -0.01657 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-3 OD2 
+20327 N N   . LEU A-3 445 ? 1.25088 1.50950 1.00710 -0.37423 0.05879  -0.00302 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-3 N   
+20328 C CA  . LEU A-3 445 ? 0.85051 1.10979 0.58899 -0.38278 0.06088  0.00890  ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-3 CA  
+20329 C C   . LEU A-3 445 ? 1.01928 1.26565 0.74911 -0.38061 0.04855  0.02480  ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-3 C   
+20330 O O   . LEU A-3 445 ? 1.32294 1.57032 1.04787 -0.37629 0.03916  0.02512  ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-3 O   
+20331 C CB  . LEU A-3 445 ? 1.12937 1.40291 0.84623 -0.39067 0.06656  0.00378  ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-3 CB  
+20332 C CG  . LEU A-3 445 ? 0.94547 1.23217 0.66850 -0.39095 0.07828  -0.01404 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-3 CG  
+20333 C CD1 . LEU A-3 445 ? 0.89730 1.19671 0.59708 -0.39740 0.08157  -0.02023 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-3 CD1 
+20334 C CD2 . LEU A-3 445 ? 0.87906 1.17129 0.61285 -0.39382 0.08938  -0.01490 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-3 CD2 
+20335 N N   . LYS A-3 446 ? 1.00789 1.24231 0.73583 -0.38346 0.04838  0.03751  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-3 N   
+20336 C CA  . LYS A-3 446 ? 1.40980 1.62784 1.12940 -0.37974 0.03686  0.05299  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-3 CA  
+20337 C C   . LYS A-3 446 ? 1.29853 1.51115 0.99131 -0.38941 0.03768  0.06692  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-3 C   
+20338 O O   . LYS A-3 446 ? 1.47541 1.68843 1.16461 -0.39937 0.04759  0.06895  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-3 O   
+20339 C CB  . LYS A-3 446 ? 1.23954 1.44175 0.97803 -0.37395 0.03444  0.05687  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-3 CB  
+20340 C CG  . LYS A-3 446 ? 1.40473 1.58755 1.13451 -0.36852 0.02278  0.07208  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-3 CG  
+20341 C CD  . LYS A-3 446 ? 1.24316 1.41223 0.99344 -0.36005 0.01911  0.07224  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-3 CD  
+20342 C CE  . LYS A-3 446 ? 1.37408 1.52371 1.11530 -0.35231 0.00704  0.08599  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-3 CE  
+20343 N NZ  . LYS A-3 446 ? 1.71291 1.87165 1.44379 -0.34579 -0.00244 0.08788  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-3 NZ  
+20344 N N   . SER A-3 447 ? 1.15049 1.35873 0.82428 -0.38658 0.02715  0.07682  ? ? ? ? ? ? 437 SER A-3 N   
+20345 C CA  . SER A-3 447 ? 1.49512 1.69534 1.13972 -0.39479 0.02638  0.09199  ? ? ? ? ? ? 437 SER A-3 CA  
+20346 C C   . SER A-3 447 ? 1.49932 1.67295 1.14167 -0.39475 0.02302  0.10730  ? ? ? ? ? ? 437 SER A-3 C   
+20347 O O   . SER A-3 447 ? 1.52104 1.68036 1.17222 -0.38328 0.01258  0.11209  ? ? ? ? ? ? 437 SER A-3 O   
+20348 C CB  . SER A-3 447 ? 1.58008 1.78521 1.20457 -0.39030 0.01501  0.09733  ? ? ? ? ? ? 437 SER A-3 CB  
+20349 O OG  . SER A-3 447 ? 1.54925 1.74694 1.18479 -0.37649 0.00174  0.10034  ? ? ? ? ? ? 437 SER A-3 OG  
+20350 N N   . LYS A-3 448 ? 1.40380 1.57089 1.03336 -0.40808 0.03211  0.11465  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-3 N   
+20351 C CA  . LYS A-3 448 ? 1.54081 1.67960 1.16373 -0.41099 0.02958  0.12978  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-3 CA  
+20352 C C   . LYS A-3 448 ? 1.58805 1.70676 1.18491 -0.40522 0.01649  0.14717  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-3 C   
+20353 O O   . LYS A-3 448 ? 1.92034 2.04764 1.49391 -0.40757 0.01406  0.15181  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-3 O   
+20354 C CB  . LYS A-3 448 ? 1.75883 1.89807 1.37268 -0.42932 0.04328  0.13322  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-3 CB  
+20355 C CG  . LYS A-3 448 ? 1.75168 1.91154 1.39211 -0.43398 0.05584  0.11670  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-3 CG  
+20356 C CD  . LYS A-3 448 ? 2.03128 2.19678 1.66271 -0.45281 0.06956  0.11989  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-3 CD  
+20357 C CE  . LYS A-3 448 ? 2.01408 2.14873 1.63411 -0.46108 0.06721  0.13663  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-3 CE  
+20358 N NZ  . LYS A-3 448 ? 2.33689 2.47785 1.94654 -0.48204 0.08097  0.14066  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-3 NZ  
+20359 N N   . LYS A-3 449 ? 1.66729 1.75901 1.26745 -0.39678 0.00770  0.15652  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-3 N   
+20360 C CA  . LYS A-3 449 ? 1.85925 1.92899 1.43574 -0.38840 -0.00573 0.17338  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-3 CA  
+20361 C C   . LYS A-3 449 ? 1.89929 1.94969 1.44221 -0.40278 -0.00185 0.19050  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-3 C   
+20362 O O   . LYS A-3 449 ? 2.09407 2.13772 1.63632 -0.41829 0.00979  0.19176  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-3 O   
+20363 C CB  . LYS A-3 449 ? 1.96848 2.01351 1.55834 -0.37426 -0.01549 0.17729  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-3 CB  
+20364 C CG  . LYS A-3 449 ? 2.07236 2.09691 1.67249 -0.38270 -0.00789 0.17782  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-3 CG  
+20365 C CD  . LYS A-3 449 ? 1.82314 1.82180 1.43356 -0.36787 -0.01809 0.18128  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-3 CD  
+20366 C CE  . LYS A-3 449 ? 2.23079 2.20663 1.84778 -0.37782 -0.01125 0.18236  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-3 CE  
+20367 N NZ  . LYS A-3 449 ? 2.36364 2.31147 1.98774 -0.36337 -0.02112 0.18547  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-3 NZ  
+20368 N N   . GLY A-3 450 ? 2.10310 2.14579 1.61746 -0.39797 -0.01180 0.20391  ? ? ? ? ? ? 440 GLY A-3 N   
+20369 C CA  . GLY A-3 450 ? 2.32462 2.34664 1.80257 -0.41056 -0.00961 0.22228  ? ? ? ? ? ? 440 GLY A-3 CA  
+20370 C C   . GLY A-3 450 ? 2.19171 2.23789 1.65333 -0.42776 0.00267  0.21935  ? ? ? ? ? ? 440 GLY A-3 C   
+20371 O O   . GLY A-3 450 ? 2.58829 2.61975 2.01645 -0.43909 0.00480  0.23520  ? ? ? ? ? ? 440 GLY A-3 O   
+20372 N N   . LYS A-3 451 ? 1.97368 2.05523 1.45632 -0.42995 0.01104  0.19973  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-3 N   
+20373 C CA  . LYS A-3 451 ? 2.00712 2.11403 1.47622 -0.44491 0.02353  0.19415  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-3 CA  
+20374 C C   . LYS A-3 451 ? 2.10174 2.24262 1.58583 -0.43716 0.02272  0.17519  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-3 C   
+20375 O O   . LYS A-3 451 ? 2.27772 2.42774 1.79342 -0.42749 0.02141  0.16083  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-3 O   
+20376 C CB  . LYS A-3 451 ? 1.87756 1.98986 1.35827 -0.46202 0.04109  0.18830  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-3 CB  
+20377 C CG  . LYS A-3 451 ? 2.24915 2.38933 1.71648 -0.47741 0.05548  0.18190  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-3 CG  
+20378 C CD  . LYS A-3 451 ? 2.26954 2.39751 1.69353 -0.48810 0.05488  0.20107  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-3 CD  
+20379 C CE  . LYS A-3 451 ? 2.02967 2.18697 1.44026 -0.50425 0.07070  0.19401  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-3 CE  
+20380 N NZ  . LYS A-3 451 ? 2.39878 2.54407 1.76497 -0.51635 0.07126  0.21354  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-3 NZ  
+20381 N N   . LYS A-3 452 ? 1.90773 2.06593 1.36757 -0.44207 0.02352  0.17521  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-3 N   
+20382 C CA  . LYS A-3 452 ? 2.11679 2.30548 1.58581 -0.43684 0.02281  0.15728  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-3 CA  
+20383 C C   . LYS A-3 452 ? 1.87971 2.09300 1.35154 -0.45018 0.04052  0.14256  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-3 C   
+20384 O O   . LYS A-3 452 ? 1.78272 1.99457 1.23741 -0.46490 0.05176  0.14959  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-3 O   
+20385 C CB  . LYS A-3 452 ? 2.32738 2.52129 1.76794 -0.43174 0.01019  0.16495  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-3 CB  
+20386 C CG  . LYS A-3 452 ? 2.46455 2.63748 1.90181 -0.41621 -0.00831 0.17916  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-3 CG  
+20387 C CD  . LYS A-3 452 ? 2.46442 2.63946 1.93915 -0.40194 -0.01442 0.16748  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-3 CD  
+20388 C CE  . LYS A-3 452 ? 2.27926 2.48565 1.76929 -0.39807 -0.01556 0.14748  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-3 CE  
+20389 N NZ  . LYS A-3 452 ? 2.12576 2.33402 1.65103 -0.38576 -0.02048 0.13675  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-3 NZ  
+20390 N N   . GLY A-3 453 ? 1.84899 2.08473 1.34239 -0.44486 0.04317  0.12183  ? ? ? ? ? ? 443 GLY A-3 N   
+20391 C CA  . GLY A-3 453 ? 1.79770 2.05679 1.29746 -0.45381 0.05926  0.10517  ? ? ? ? ? ? 443 GLY A-3 CA  
+20392 C C   . GLY A-3 453 ? 1.56562 1.82518 1.09538 -0.45570 0.07042  0.09658  ? ? ? ? ? ? 443 GLY A-3 C   
+20393 O O   . GLY A-3 453 ? 1.46330 1.74373 1.00311 -0.45997 0.08323  0.08064  ? ? ? ? ? ? 443 GLY A-3 O   
+20394 N N   . VAL A-3 454 ? 1.60616 1.84391 1.15013 -0.45196 0.06565  0.10604  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-3 N   
+20395 C CA  . VAL A-3 454 ? 1.70457 1.94241 1.27718 -0.45338 0.07452  0.09866  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-3 CA  
+20396 C C   . VAL A-3 454 ? 1.73141 1.96812 1.33417 -0.43810 0.06722  0.08717  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-3 C   
+20397 O O   . VAL A-3 454 ? 1.58825 1.81041 1.19193 -0.42756 0.05351  0.09384  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-3 O   
+20398 C CB  . VAL A-3 454 ? 1.55245 1.76626 1.11991 -0.46128 0.07492  0.11578  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-3 CB  
+20399 C CG1 . VAL A-3 454 ? 1.78490 2.00256 1.32489 -0.47940 0.08560  0.12535  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-3 CG1 
+20400 C CG2 . VAL A-3 454 ? 1.88271 2.06781 1.44042 -0.45161 0.05844  0.13155  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-3 CG2 
+20401 N N   . TYR A-3 455 ? 1.51220 1.76488 1.13909 -0.43648 0.07649  0.07000  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-3 N   
+20402 C CA  . TYR A-3 455 ? 1.46676 1.71894 1.12144 -0.42333 0.07154  0.05836  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-3 CA  
+20403 C C   . TYR A-3 455 ? 1.23508 1.48966 0.91552 -0.42390 0.08025  0.05140  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-3 C   
+20404 O O   . TYR A-3 455 ? 1.24316 1.51485 0.92636 -0.43133 0.09306  0.04345  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-3 O   
+20405 C CB  . TYR A-3 455 ? 1.38515 1.65476 1.04129 -0.41839 0.07230  0.04188  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-3 CB  
+20406 C CG  . TYR A-3 455 ? 1.64376 1.91352 1.27839 -0.41641 0.06158  0.04647  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-3 CG  
+20407 C CD1 . TYR A-3 455 ? 1.69567 1.94954 1.32546 -0.41006 0.04747  0.06016  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-3 CD1 
+20408 C CD2 . TYR A-3 455 ? 1.62719 1.91415 1.24646 -0.42025 0.06526  0.03636  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-3 CD2 
+20409 C CE1 . TYR A-3 455 ? 1.80295 2.06036 1.41422 -0.40744 0.03686  0.06410  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-3 CE1 
+20410 C CE2 . TYR A-3 455 ? 1.40454 1.69401 1.00420 -0.41896 0.05477  0.03993  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-3 CE2 
+20411 C CZ  . TYR A-3 455 ? 1.62741 1.90322 1.22373 -0.41245 0.04034  0.05403  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-3 CZ  
+20412 O OH  . TYR A-3 455 ? 1.96734 2.24882 1.54528 -0.41033 0.02904  0.05742  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-3 OH  
+20413 N N   . GLU A-3 456 ? 1.48187 1.72117 1.18105 -0.41563 0.07316  0.05396  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-3 N   
+20414 C CA  . GLU A-3 456 ? 1.36819 1.60954 1.09283 -0.41447 0.07922  0.04708  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-3 CA  
+20415 C C   . GLU A-3 456 ? 1.15170 1.40570 0.89718 -0.40424 0.08139  0.02936  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-3 C   
+20416 O O   . GLU A-3 456 ? 1.09347 1.34458 0.84006 -0.39543 0.07379  0.02528  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-3 O   
+20417 C CB  . GLU A-3 456 ? 1.11032 1.32832 0.84378 -0.41023 0.07052  0.05747  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-3 CB  
+20418 C CG  . GLU A-3 456 ? 1.52757 1.72946 1.24377 -0.42176 0.07076  0.07387  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-3 CG  
+20419 C CD  . GLU A-3 456 ? 1.92593 2.10170 1.64927 -0.41654 0.06168  0.08301  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-3 CD  
+20420 O OE1 . GLU A-3 456 ? 1.71849 1.88758 1.45357 -0.40276 0.05249  0.08001  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-3 OE1 
+20421 O OE2 . GLU A-3 456 ? 1.85970 2.02153 1.57632 -0.42691 0.06418  0.09280  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-3 OE2 
+20422 N N   . LEU A-3 457 ? 0.89593 1.16386 0.65782 -0.40554 0.09166  0.01902  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-3 N   
+20423 C CA  . LEU A-3 457 ? 1.18214 1.46013 0.96250 -0.39543 0.09468  0.00242  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-3 CA  
+20424 C C   . LEU A-3 457 ? 1.04915 1.31380 0.85074 -0.38520 0.08746  0.00224  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-3 C   
+20425 O O   . LEU A-3 457 ? 1.02076 1.29060 0.84166 -0.38183 0.09169  -0.00410 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-3 O   
+20426 C CB  . LEU A-3 457 ? 1.08681 1.38681 0.87520 -0.39918 0.10822  -0.00855 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-3 CB  
+20427 C CG  . LEU A-3 457 ? 0.90668 1.22432 0.67988 -0.40300 0.11668  -0.01771 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-3 CG  
+20428 C CD1 . LEU A-3 457 ? 1.17620 1.49163 0.92101 -0.41441 0.11540  -0.00561 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-3 CD1 
+20429 C CD2 . LEU A-3 457 ? 0.84698 1.18828 0.63143 -0.40531 0.13026  -0.02845 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-3 CD2 
+20430 N N   . LEU A-3 458 ? 1.06841 1.31749 0.86589 -0.37970 0.07617  0.00892  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-3 N   
+20431 C CA  . LEU A-3 458 ? 1.07332 1.30876 0.88772 -0.37087 0.06880  0.01090  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-3 CA  
+20432 C C   . LEU A-3 458 ? 1.03438 1.27528 0.86819 -0.36155 0.07145  -0.00293 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-3 C   
+20433 O O   . LEU A-3 458 ? 0.80936 1.04564 0.66013 -0.35648 0.07059  -0.00401 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-3 O   
+20434 C CB  . LEU A-3 458 ? 1.12186 1.34389 0.92775 -0.36607 0.05681  0.01942  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-3 CB  
+20435 C CG  . LEU A-3 458 ? 0.92859 1.13714 0.74980 -0.35650 0.04880  0.02185  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-3 CG  
+20436 C CD1 . LEU A-3 458 ? 1.06351 1.26257 0.89231 -0.35916 0.05013  0.02787  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-3 CD1 
+20437 C CD2 . LEU A-3 458 ? 0.90285 1.10242 0.71426 -0.35191 0.03752  0.03041  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-3 CD2 
+20438 N N   . GLY A-3 459 ? 1.23743 1.48662 1.06754 -0.35923 0.07450  -0.01361 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A-3 N   
+20439 C CA  . GLY A-3 459 ? 0.84906 1.09922 0.69461 -0.35013 0.07678  -0.02605 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A-3 CA  
+20440 C C   . GLY A-3 459 ? 0.86469 1.12509 0.72428 -0.34848 0.08538  -0.03278 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A-3 C   
+20441 O O   . GLY A-3 459 ? 1.10294 1.35961 0.97895 -0.34010 0.08453  -0.03721 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A-3 O   
+20442 N N   . LEU A-3 460 ? 1.13975 1.41499 0.99297 -0.35641 0.09374  -0.03365 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-3 N   
+20443 C CA  . LEU A-3 460 ? 1.06095 1.35126 0.92883 -0.35504 0.10220  -0.04078 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-3 CA  
+20444 C C   . LEU A-3 460 ? 1.06956 1.35754 0.94923 -0.35819 0.09995  -0.03242 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-3 C   
+20445 O O   . LEU A-3 460 ? 1.27491 1.57066 1.17255 -0.35262 0.10243  -0.03845 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-3 O   
+20446 C CB  . LEU A-3 460 ? 1.25865 1.56926 1.11646 -0.36312 0.11289  -0.04547 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-3 CB  
+20447 C CG  . LEU A-3 460 ? 1.16822 1.48925 1.02449 -0.35640 0.11987  -0.06114 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-3 CG  
+20448 C CD1 . LEU A-3 460 ? 1.15511 1.49726 0.99928 -0.36563 0.13047  -0.06446 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-3 CD1 
+20449 C CD2 . LEU A-3 460 ? 0.92853 1.25401 0.80605 -0.34373 0.12244  -0.07187 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-3 CD2 
+20450 N N   . ASN A-3 461 ? 0.89507 1.17173 0.76419 -0.36668 0.09489  -0.01892 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-3 N   
+20451 C CA  . ASN A-3 461 ? 1.09607 1.36859 0.97369 -0.37186 0.09339  -0.01137 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-3 CA  
+20452 C C   . ASN A-3 461 ? 1.13266 1.39432 1.02750 -0.36103 0.08651  -0.01322 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-3 C   
+20453 O O   . ASN A-3 461 ? 1.10714 1.37438 1.01664 -0.36143 0.08794  -0.01497 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-3 O   
+20454 C CB  . ASN A-3 461 ? 1.16117 1.41815 1.02073 -0.38187 0.08861  0.00379  ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-3 CB  
+20455 C CG  . ASN A-3 461 ? 1.21091 1.47841 1.05129 -0.39398 0.09573  0.00716  ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-3 CG  
+20456 O OD1 . ASN A-3 461 ? 1.00825 1.29774 0.85221 -0.39858 0.10614  -0.00080 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-3 OD1 
+20457 N ND2 . ASN A-3 461 ? 1.34735 1.60023 1.16673 -0.39857 0.09010  0.01897  ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-3 ND2 
+20458 N N   . ARG A-3 462 ? 0.92911 1.17685 0.82218 -0.35198 0.07911  -0.01310 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-3 N   
+20459 C CA  . ARG A-3 462 ? 0.89164 1.12942 0.79925 -0.34186 0.07309  -0.01475 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-3 CA  
+20460 C C   . ARG A-3 462 ? 1.09219 1.34211 1.01559 -0.33360 0.07797  -0.02677 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-3 C   
+20461 O O   . ARG A-3 462 ? 1.17009 1.41953 1.10755 -0.32900 0.07598  -0.02803 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-3 O   
+20462 C CB  . ARG A-3 462 ? 0.90981 1.13332 0.81159 -0.33527 0.06519  -0.01233 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-3 CB  
+20463 C CG  . ARG A-3 462 ? 1.04055 1.25046 0.93007 -0.33944 0.05791  0.00016  ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-3 CG  
+20464 C CD  . ARG A-3 462 ? 0.80652 1.00754 0.69394 -0.33184 0.05010  0.00112  ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-3 CD  
+20465 N NE  . ARG A-3 462 ? 1.17470 1.38376 1.05369 -0.33246 0.05230  -0.00491 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-3 NE  
+20466 C CZ  . ARG A-3 462 ? 1.45329 1.65951 1.32887 -0.32862 0.04675  -0.00573 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-3 CZ  
+20467 N NH1 . ARG A-3 462 ? 0.74640 0.94377 0.62739 -0.32268 0.03902  -0.00110 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-3 NH1 
+20468 N NH2 . ARG A-3 462 ? 1.72750 1.94124 1.59410 -0.33121 0.04919  -0.01205 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-3 NH2 
+20469 N N   . CYS A-3 463 ? 0.78250 1.04281 0.70290 -0.33097 0.08404  -0.03593 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A-3 N   
+20470 C CA  . CYS A-3 463 ? 0.78686 1.05799 0.72098 -0.32166 0.08878  -0.04731 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A-3 CA  
+20471 C C   . CYS A-3 463 ? 0.94447 1.23634 0.88942 -0.32619 0.09502  -0.04957 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A-3 C   
+20472 O O   . CYS A-3 463 ? 1.10588 1.40592 1.06662 -0.31823 0.09555  -0.05550 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A-3 O   
+20473 C CB  . CYS A-3 463 ? 0.66720 0.94143 0.59369 -0.31721 0.09373  -0.05721 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A-3 CB  
+20474 S SG  . CYS A-3 463 ? 0.94380 1.19652 0.85885 -0.31367 0.08686  -0.05652 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A-3 SG  
+20475 N N   . LEU A-3 464 ? 0.98828 1.28992 0.92472 -0.33940 0.09966  -0.04470 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-3 N   
+20476 C CA  . LEU A-3 464 ? 1.00949 1.33237 0.95672 -0.34651 0.10576  -0.04619 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-3 CA  
+20477 C C   . LEU A-3 464 ? 1.03247 1.34728 0.98917 -0.34987 0.09958  -0.03923 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-3 C   
+20478 O O   . LEU A-3 464 ? 1.07760 1.40969 1.04966 -0.35120 0.10229  -0.04340 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-3 O   
+20479 C CB  . LEU A-3 464 ? 1.02963 1.36422 0.96312 -0.36161 0.11319  -0.04216 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-3 CB  
+20480 C CG  . LEU A-3 464 ? 1.03267 1.38262 0.95787 -0.36006 0.12177  -0.05126 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-3 CG  
+20481 C CD1 . LEU A-3 464 ? 1.00699 1.36757 0.91642 -0.37651 0.12878  -0.04536 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-3 CD1 
+20482 C CD2 . LEU A-3 464 ? 0.83649 1.20962 0.77961 -0.34956 0.12831  -0.06553 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-3 CD2 
+20483 N N   . ASN A-3 465 ? 0.92750 1.21742 0.87541 -0.35104 0.09115  -0.02941 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-3 N   
+20484 C CA  . ASN A-3 465 ? 1.16873 1.44800 1.12375 -0.35373 0.08507  -0.02356 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-3 CA  
+20485 C C   . ASN A-3 465 ? 1.02348 1.30510 0.99603 -0.34082 0.08138  -0.03084 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-3 C   
+20486 O O   . ASN A-3 465 ? 0.98872 1.27479 0.97255 -0.34342 0.07959  -0.03108 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-3 O   
+20487 C CB  . ASN A-3 465 ? 1.32006 1.57205 1.26097 -0.35548 0.07691  -0.01225 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-3 CB  
+20488 C CG  . ASN A-3 465 ? 1.58400 1.82633 1.51808 -0.36923 0.07577  -0.00230 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-3 CG  
+20489 O OD1 . ASN A-3 465 ? 1.48338 1.73748 1.41275 -0.38225 0.08273  -0.00047 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-3 OD1 
+20490 N ND2 . ASN A-3 465 ? 1.46183 1.68179 1.39457 -0.36663 0.06731  0.00397  ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-3 ND2 
+20491 N N   . LEU A-3 466 ? 0.96782 1.24590 0.94169 -0.32756 0.08012  -0.03674 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-3 N   
+20492 C CA  . LEU A-3 466 ? 0.90784 1.18748 0.89600 -0.31476 0.07699  -0.04309 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-3 CA  
+20493 C C   . LEU A-3 466 ? 1.04338 1.34988 1.04647 -0.31261 0.08277  -0.05204 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-3 C   
+20494 O O   . LEU A-3 466 ? 1.45013 1.76231 1.46660 -0.30643 0.07943  -0.05517 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-3 O   
+20495 C CB  . LEU A-3 466 ? 0.79137 1.05886 0.77496 -0.30267 0.07513  -0.04674 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-3 CB  
+20496 C CG  . LEU A-3 466 ? 0.96589 1.21081 0.93788 -0.30316 0.06879  -0.03923 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-3 CG  
+20497 C CD1 . LEU A-3 466 ? 0.80749 1.04217 0.77786 -0.29224 0.06717  -0.04381 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-3 CD1 
+20498 C CD2 . LEU A-3 466 ? 0.85062 1.08420 0.82578 -0.30506 0.06184  -0.03204 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-3 CD2 
+20499 N N   . LEU A-3 467 ? 0.79633 1.12146 0.79744 -0.31722 0.09130  -0.05659 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-3 N   
+20500 C CA  . LEU A-3 467 ? 0.90733 1.26269 0.92362 -0.31519 0.09756  -0.06573 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-3 CA  
+20501 C C   . LEU A-3 467 ? 0.90115 1.27344 0.92469 -0.33054 0.09988  -0.06258 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-3 C   
+20502 O O   . LEU A-3 467 ? 0.86498 1.26702 0.90319 -0.33062 0.10510  -0.07024 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-3 O   
+20503 C CB  . LEU A-3 467 ? 0.82514 1.19512 0.83634 -0.31292 0.10660  -0.07338 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-3 CB  
+20504 C CG  . LEU A-3 467 ? 0.85075 1.21133 0.85949 -0.29600 0.10635  -0.08125 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-3 CG  
+20505 C CD1 . LEU A-3 467 ? 0.94456 1.32082 0.94768 -0.29523 0.11602  -0.08988 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-3 CD1 
+20506 C CD2 . LEU A-3 467 ? 1.04347 1.40959 1.06848 -0.28061 0.10270  -0.08741 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-3 CD2 
+20507 N N   . GLY A-3 468 ? 0.69236 1.04671 0.70592 -0.34354 0.09621  -0.05184 ? ? ? ? ? ? 458 GLY A-3 N   
+20508 C CA  . GLY A-3 468 ? 0.62976 0.99473 0.64779 -0.35999 0.09816  -0.04817 ? ? ? ? ? ? 458 GLY A-3 CA  
+20509 C C   . GLY A-3 468 ? 0.88572 1.26394 0.89422 -0.37628 0.10750  -0.04528 ? ? ? ? ? ? 458 GLY A-3 C   
+20510 O O   . GLY A-3 468 ? 0.89248 1.27380 0.90034 -0.39313 0.10928  -0.03997 ? ? ? ? ? ? 458 GLY A-3 O   
+20511 N N   . ARG A-3 469 ? 1.11202 1.49739 1.11190 -0.37263 0.11375  -0.04875 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-3 N   
+20512 C CA  . ARG A-3 469 ? 0.83783 1.23543 0.82570 -0.38799 0.12298  -0.04568 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-3 CA  
+20513 C C   . ARG A-3 469 ? 1.00069 1.36929 0.96694 -0.40099 0.11904  -0.03089 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-3 C   
+20514 O O   . ARG A-3 469 ? 0.87619 1.21550 0.83523 -0.39484 0.10954  -0.02439 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-3 O   
+20515 C CB  . ARG A-3 469 ? 1.17690 1.58548 1.15806 -0.37965 0.12962  -0.05342 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-3 CB  
+20516 C CG  . ARG A-3 469 ? 0.96807 1.40962 0.96794 -0.36891 0.13638  -0.06823 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-3 CG  
+20517 C CD  . ARG A-3 469 ? 1.54379 1.98489 1.53439 -0.35712 0.14035  -0.07611 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-3 CD  
+20518 N NE  . ARG A-3 469 ? 1.42216 1.88703 1.42887 -0.34143 0.14500  -0.09086 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-3 NE  
+20519 C CZ  . ARG A-3 469 ? 1.13884 1.59998 1.15996 -0.32475 0.13888  -0.09635 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-3 CZ  
+20520 N NH1 . ARG A-3 469 ? 1.39857 1.83900 1.42328 -0.32323 0.12875  -0.08914 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-3 NH1 
+20521 N NH2 . ARG A-3 469 ? 1.01630 1.49402 1.04719 -0.30850 0.14300  -0.10939 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-3 NH2 
+20522 N N   . GLU A-3 470 ? 1.21362 1.59123 1.16884 -0.41870 0.12668  -0.02549 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-3 N   
+20523 C CA  . GLU A-3 470 ? 1.26068 1.61076 1.19320 -0.43156 0.12346  -0.01052 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-3 CA  
+20524 C C   . GLU A-3 470 ? 1.38662 1.72429 1.29831 -0.42644 0.12264  -0.00694 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-3 C   
+20525 O O   . GLU A-3 470 ? 1.25297 1.60698 1.16601 -0.41774 0.12748  -0.01649 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-3 O   
+20526 C CB  . GLU A-3 470 ? 1.37418 1.73720 1.30142 -0.45424 0.13213  -0.00512 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-3 CB  
+20527 C CG  . GLU A-3 470 ? 1.64672 1.97677 1.55209 -0.46897 0.12772  0.01157  ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-3 CG  
+20528 C CD  . GLU A-3 470 ? 2.06274 2.36984 1.97579 -0.46968 0.11850  0.01555  ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-3 CD  
+20529 O OE1 . GLU A-3 470 ? 2.14568 2.45696 2.07816 -0.45570 0.11311  0.00679  ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-3 OE1 
+20530 O OE2 . GLU A-3 470 ? 2.21757 2.50084 2.11556 -0.48433 0.11665  0.02756  ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-3 OE2 
+20531 N N   . ASN A-3 471 ? 1.41099 1.71885 1.30297 -0.43137 0.11586  0.00658  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-3 N   
+20532 C CA  . ASN A-3 471 ? 1.15171 1.44772 1.02283 -0.42758 0.11346  0.01124  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-3 CA  
+20533 C C   . ASN A-3 471 ? 1.29311 1.61068 1.15126 -0.43798 0.12473  0.00961  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-3 C   
+20534 O O   . ASN A-3 471 ? 1.26686 1.59582 1.12142 -0.45430 0.13260  0.01353  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-3 O   
+20535 C CB  . ASN A-3 471 ? 1.16233 1.42463 1.01488 -0.43160 0.10408  0.02702  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-3 CB  
+20536 C CG  . ASN A-3 471 ? 1.24211 1.48705 1.08839 -0.41684 0.09417  0.02834  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-3 CG  
+20537 O OD1 . ASN A-3 471 ? 1.49338 1.73474 1.32080 -0.41732 0.09314  0.03282  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-3 OD1 
+20538 N ND2 . ASN A-3 471 ? 1.12234 1.35787 0.98416 -0.40425 0.08678  0.02438  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-3 ND2 
+20539 N N   . LEU A-3 472 ? 1.13537 1.45888 0.98593 -0.42929 0.12584  0.00332  ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-3 N   
+20540 C CA  . LEU A-3 472 ? 1.20564 1.54927 1.04182 -0.43771 0.13633  0.00059  ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-3 CA  
+20541 C C   . LEU A-3 472 ? 1.24683 1.57412 1.05413 -0.45142 0.13487  0.01664  ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-3 C   
+20542 O O   . LEU A-3 472 ? 1.08971 1.38833 0.88608 -0.44928 0.12398  0.02825  ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-3 O   
+20543 C CB  . LEU A-3 472 ? 0.91059 1.26213 0.74524 -0.42438 0.13718  -0.01161 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-3 CB  
+20544 C CG  . LEU A-3 472 ? 0.89852 1.27469 0.75500 -0.41361 0.14424  -0.02933 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-3 CG  
+20545 C CD1 . LEU A-3 472 ? 0.79511 1.17171 0.64482 -0.40189 0.14442  -0.04014 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-3 CD1 
+20546 C CD2 . LEU A-3 472 ? 1.16006 1.56813 1.02202 -0.42459 0.15763  -0.03417 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-3 CD2 
+20547 N N   . ASP A-3 473 ? 1.48180 1.82825 1.27610 -0.46497 0.14610  0.01724  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-3 N   
+20548 C CA  . ASP A-3 473 ? 1.21401 1.54651 0.97739 -0.47811 0.14574  0.03250  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-3 CA  
+20549 C C   . ASP A-3 473 ? 1.24183 1.56204 0.98702 -0.46814 0.13786  0.03386  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-3 C   
+20550 O O   . ASP A-3 473 ? 1.42250 1.75766 1.17244 -0.45798 0.14012  0.02022  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-3 O   
+20551 C CB  . ASP A-3 473 ? 1.53911 1.89884 1.29245 -0.49466 0.16087  0.03120  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-3 CB  
+20552 C CG  . ASP A-3 473 ? 1.80714 2.16929 1.56537 -0.51257 0.16678  0.03881  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-3 CG  
+20553 O OD1 . ASP A-3 473 ? 1.66116 2.00150 1.42926 -0.51189 0.15855  0.04500  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-3 OD1 
+20554 O OD2 . ASP A-3 473 ? 1.91537 2.30024 1.66759 -0.52627 0.17890  0.03769  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-3 OD2 
+20555 N N   . GLU A-3 474 ? 1.26593 1.55849 0.98993 -0.47096 0.12823  0.05009  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-3 N   
+20556 C CA  . GLU A-3 474 ? 1.49014 1.77346 1.19589 -0.46278 0.11990  0.05243  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-3 CA  
+20557 C C   . GLU A-3 474 ? 1.36381 1.66817 1.04914 -0.47047 0.12930  0.04850  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-3 C   
+20558 O O   . GLU A-3 474 ? 1.47201 1.79012 1.14836 -0.48532 0.14069  0.05129  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-3 O   
+20559 C CB  . GLU A-3 474 ? 1.44076 1.69192 1.12740 -0.46369 0.10759  0.07145  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-3 CB  
+20560 C CG  . GLU A-3 474 ? 1.74900 1.99389 1.40271 -0.47880 0.11063  0.08666  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-3 CG  
+20561 C CD  . GLU A-3 474 ? 2.12072 2.34217 1.76770 -0.49064 0.11000  0.10243  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-3 CD  
+20562 O OE1 . GLU A-3 474 ? 2.45279 2.67509 2.12256 -0.49287 0.11329  0.09789  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-3 OE1 
+20563 O OE2 . GLU A-3 474 ? 2.38811 2.58915 2.00589 -0.49775 0.10584  0.11941  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-3 OE2 
+20564 N N   . ILE A-3 475 ? 1.28626 1.59436 0.96428 -0.46093 0.12491  0.04110  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-3 N   
+20565 C CA  . ILE A-3 475 ? 1.49078 1.81896 1.14928 -0.46645 0.13315  0.03479  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-3 CA  
+20566 C C   . ILE A-3 475 ? 1.46126 1.77528 1.08970 -0.46726 0.12311  0.04667  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-3 C   
+20567 O O   . ILE A-3 475 ? 1.34093 1.63360 0.96890 -0.45904 0.10921  0.05495  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-3 O   
+20568 C CB  . ILE A-3 475 ? 1.17656 1.52431 0.85050 -0.45552 0.13817  0.01283  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-3 CB  
+20569 C CG1 . ILE A-3 475 ? 1.14045 1.47478 0.81436 -0.44248 0.12538  0.00899  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-3 CG1 
+20570 C CG2 . ILE A-3 475 ? 1.12118 1.47934 0.82724 -0.45030 0.14448  0.00197  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-3 CG2 
+20571 C CD1 . ILE A-3 475 ? 1.30263 1.65153 0.98377 -0.43390 0.12998  -0.01151 ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-3 CD1 
+20572 N N   . THR A-3 476 ? 1.55782 1.88598 1.16080 -0.47696 0.13035  0.04722  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-3 N   
+20573 C CA  . THR A-3 476 ? 1.56438 1.88436 1.13601 -0.47827 0.12176  0.05712  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-3 CA  
+20574 C C   . THR A-3 476 ? 1.31240 1.65362 0.87647 -0.47479 0.12565  0.04016  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-3 C   
+20575 O O   . THR A-3 476 ? 1.71512 2.07931 1.27903 -0.48059 0.13995  0.02837  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-3 O   
+20576 C CB  . THR A-3 476 ? 1.60822 1.92283 1.14978 -0.49462 0.12617  0.07538  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-3 CB  
+20577 O OG1 . THR A-3 476 ? 1.71958 2.06167 1.25257 -0.50591 0.14272  0.06652  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-3 OG1 
+20578 C CG2 . THR A-3 476 ? 1.73281 2.02762 1.28360 -0.50084 0.12588  0.08917  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-3 CG2 
+20579 N N   . ILE A-3 477 ? 1.39367 1.72811 0.95200 -0.46542 0.11311  0.03803  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-3 N   
+20580 C CA  . ILE A-3 477 ? 1.82068 2.17179 1.36869 -0.46303 0.11489  0.02227  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-3 CA  
+20581 C C   . ILE A-3 477 ? 2.00487 2.35280 1.51835 -0.46732 0.10571  0.03398  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-3 C   
+20582 O O   . ILE A-3 477 ? 1.72843 2.05803 1.23538 -0.46387 0.09200  0.04987  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-3 O   
+20583 C CB  . ILE A-3 477 ? 1.70703 2.05605 1.27927 -0.44937 0.10875  0.00629  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-3 CB  
+20584 C CG1 . ILE A-3 477 ? 1.84390 2.20919 1.40562 -0.44860 0.11290  -0.01242 ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-3 CG1 
+20585 C CG2 . ILE A-3 477 ? 1.76398 2.09424 1.33937 -0.44140 0.09129  0.01675  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-3 CG2 
+20586 C CD1 . ILE A-3 477 ? 1.75893 2.14467 1.32028 -0.45363 0.13067  -0.02595 ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-3 CD1 
+20587 N N   . ASP A-3 478 ? 1.96346 2.32993 1.45414 -0.47417 0.11323  0.02596  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-3 N   
+20588 C CA  . ASP A-3 478 ? 1.69208 2.05920 1.14668 -0.47923 0.10566  0.03616  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-3 CA  
+20589 C C   . ASP A-3 478 ? 1.69963 2.07142 1.15361 -0.47060 0.09480  0.02330  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-3 C   
+20590 O O   . ASP A-3 478 ? 1.67154 2.05874 1.12823 -0.46987 0.10193  0.00274  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-3 O   
+20591 C CB  . ASP A-3 478 ? 2.10283 2.48869 1.53069 -0.49263 0.12012  0.03465  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-3 CB  
+20592 C CG  . ASP A-3 478 ? 2.47281 2.86188 1.86136 -0.49743 0.11251  0.04286  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-3 CG  
+20593 O OD1 . ASP A-3 478 ? 2.70594 3.07923 2.07407 -0.50092 0.10388  0.06533  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-3 OD1 
+20594 O OD2 . ASP A-3 478 ? 2.32818 2.73470 1.70515 -0.49740 0.11486  0.02664  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-3 OD2 
+20595 N N   . ILE A-3 479 ? 1.62076 1.97956 1.07103 -0.46422 0.07766  0.03484  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-3 N   
+20596 C CA  . ILE A-3 479 ? 1.67167 2.03655 1.11969 -0.45781 0.06560  0.02497  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-3 CA  
+20597 C C   . ILE A-3 479 ? 2.03681 2.40464 1.44838 -0.46179 0.05527  0.03867  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-3 C   
+20598 O O   . ILE A-3 479 ? 1.96763 2.32118 1.36640 -0.46232 0.04893  0.06056  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-3 O   
+20599 C CB  . ILE A-3 479 ? 1.86908 2.22132 1.34634 -0.44577 0.05344  0.02500  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-3 CB  
+20600 C CG1 . ILE A-3 479 ? 2.19045 2.52338 1.66754 -0.44167 0.04323  0.04814  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-3 CG1 
+20601 C CG2 . ILE A-3 479 ? 1.74986 2.10011 1.26067 -0.44157 0.06350  0.01007  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-3 CG2 
+20602 C CD1 . ILE A-3 479 ? 2.08058 2.41192 1.54628 -0.43475 0.02438  0.05753  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-3 CD1 
+20603 N N   . PRO A-3 480 ? 1.86051 2.24536 1.25300 -0.46474 0.05334  0.02671  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-3 N   
+20604 C CA  . PRO A-3 480 ? 1.70518 2.09466 1.06171 -0.46789 0.04228  0.03971  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-3 CA  
+20605 C C   . PRO A-3 480 ? 1.65072 2.03171 1.01299 -0.45727 0.02171  0.05100  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-3 C   
+20606 O O   . PRO A-3 480 ? 1.93255 2.31063 1.32473 -0.44867 0.01575  0.04269  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-3 O   
+20607 C CB  . PRO A-3 480 ? 1.98352 2.39502 1.32381 -0.47312 0.04591  0.01904  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-3 CB  
+20608 C CG  . PRO A-3 480 ? 1.98199 2.39835 1.34392 -0.47469 0.06332  -0.00183 ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-3 CG  
+20609 C CD  . PRO A-3 480 ? 1.92310 2.32322 1.32271 -0.46612 0.06238  0.00052  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-3 CD  
+20610 N N   . GLU A-3 481 ? 1.87730 2.25505 1.20946 -0.45760 0.01088  0.07041  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-3 N   
+20611 C CA  . GLU A-3 481 ? 1.56142 1.93185 0.89745 -0.44583 -0.00911 0.08316  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-3 CA  
+20612 C C   . GLU A-3 481 ? 1.63357 2.02479 0.97396 -0.44158 -0.02117 0.06784  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-3 C   
+20613 O O   . GLU A-3 481 ? 1.58662 1.97684 0.94520 -0.43079 -0.03535 0.07043  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-3 O   
+20614 C CB  . GLU A-3 481 ? 1.84851 2.20775 1.14909 -0.44620 -0.01759 0.10900  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-3 CB  
+20615 C CG  . GLU A-3 481 ? 1.91435 2.25976 1.22080 -0.43164 -0.03680 0.12581  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-3 CG  
+20616 C CD  . GLU A-3 481 ? 2.02729 2.34784 1.36237 -0.42531 -0.03392 0.13325  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-3 CD  
+20617 O OE1 . GLU A-3 481 ? 2.04752 2.35979 1.39279 -0.43362 -0.01739 0.12959  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-3 OE1 
+20618 O OE2 . GLU A-3 481 ? 2.28265 2.59343 1.63017 -0.41172 -0.04835 0.14217  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-3 OE2 
+20619 N N   . ASP A-3 482 ? 1.86894 2.27988 1.19302 -0.45035 -0.01563 0.05120  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-3 N   
+20620 C CA  . ASP A-3 482 ? 1.93620 2.36692 1.26420 -0.44884 -0.02618 0.03452  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-3 CA  
+20621 C C   . ASP A-3 482 ? 1.75081 2.18107 1.11693 -0.44627 -0.02140 0.01418  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-3 C   
+20622 O O   . ASP A-3 482 ? 1.81613 2.25923 1.19217 -0.44439 -0.03153 0.00213  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-3 O   
+20623 C CB  . ASP A-3 482 ? 2.12252 2.57269 1.41786 -0.45967 -0.02195 0.02268  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-3 CB  
+20624 C CG  . ASP A-3 482 ? 2.02022 2.47163 1.31893 -0.46836 -0.00079 0.00419  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-3 CG  
+20625 O OD1 . ASP A-3 482 ? 2.03606 2.47307 1.35075 -0.46803 0.01197  0.00832  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-3 OD1 
+20626 O OD2 . ASP A-3 482 ? 2.07223 2.53970 1.35753 -0.47513 0.00288  -0.01512 ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-3 OD2 
+20627 N N   . ILE A-3 483 ? 1.70670 2.12293 1.09371 -0.44656 -0.00655 0.01041  ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-3 N   
+20628 C CA  . ILE A-3 483 ? 1.86895 2.28126 1.29091 -0.44327 -0.00160 -0.00688 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-3 CA  
+20629 C C   . ILE A-3 483 ? 1.90528 2.30409 1.35444 -0.43237 -0.01065 0.00544  ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-3 C   
+20630 O O   . ILE A-3 483 ? 1.58027 1.96275 1.03504 -0.42913 -0.00672 0.02037  ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-3 O   
+20631 C CB  . ILE A-3 483 ? 1.77399 2.18021 1.20454 -0.44771 0.01856  -0.01821 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-3 CB  
+20632 C CG1 . ILE A-3 483 ? 1.78181 2.20271 1.18463 -0.45758 0.02818  -0.03145 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-3 CG1 
+20633 C CG2 . ILE A-3 483 ? 1.81991 2.21942 1.28483 -0.44301 0.02268  -0.03460 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-3 CG2 
+20634 C CD1 . ILE A-3 483 ? 1.84379 2.27770 1.24245 -0.46043 0.02283  -0.05221 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-3 CD1 
+20635 N N   . LYS A-3 484 ? 1.89649 2.30274 1.36237 -0.42741 -0.02244 -0.00145 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-3 N   
+20636 C CA  . LYS A-3 484 ? 1.53953 1.93653 1.03090 -0.41646 -0.03167 0.00870  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-3 CA  
+20637 C C   . LYS A-3 484 ? 1.48600 1.88916 1.00494 -0.41519 -0.03377 -0.00879 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-3 C   
+20638 O O   . LYS A-3 484 ? 1.52040 1.93495 1.03555 -0.42283 -0.03113 -0.02729 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-3 O   
+20639 C CB  . LYS A-3 484 ? 1.72809 2.13037 1.20517 -0.40923 -0.04937 0.02720  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-3 CB  
+20640 C CG  . LYS A-3 484 ? 1.65118 2.03666 1.10870 -0.40684 -0.04884 0.05006  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-3 CG  
+20641 C CD  . LYS A-3 484 ? 2.03249 2.42195 1.47491 -0.39762 -0.06770 0.06758  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-3 CD  
+20642 C CE  . LYS A-3 484 ? 2.25673 2.62402 1.67778 -0.39521 -0.06763 0.09150  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-3 CE  
+20643 N NZ  . LYS A-3 484 ? 2.27612 2.64578 1.67854 -0.38486 -0.08662 0.10893  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-3 NZ  
+20644 N N   . GLY A-3 485 ? 1.60931 2.00357 1.15496 -0.40598 -0.03828 -0.00277 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A-3 N   
+20645 C CA  . GLY A-3 485 ? 1.69672 2.09764 1.26777 -0.40474 -0.04198 -0.01630 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A-3 CA  
+20646 C C   . GLY A-3 485 ? 1.40978 1.80159 0.99432 -0.41044 -0.02728 -0.03458 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A-3 C   
+20647 O O   . GLY A-3 485 ? 1.25194 1.62741 0.84396 -0.40881 -0.01538 -0.03287 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A-3 O   
+20648 N N   . LYS A-3 486 ? 1.54354 1.94584 1.13102 -0.41716 -0.02853 -0.05251 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-3 N   
+20649 C CA  . LYS A-3 486 ? 1.21300 1.60405 0.81183 -0.42177 -0.01574 -0.07065 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-3 CA  
+20650 C C   . LYS A-3 486 ? 1.37155 1.75664 0.95215 -0.42643 -0.00198 -0.07684 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-3 C   
+20651 O O   . LYS A-3 486 ? 1.21850 1.58909 0.81051 -0.42482 0.01068  -0.08380 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-3 O   
+20652 C CB  . LYS A-3 486 ? 1.23019 1.63218 0.83168 -0.42972 -0.02077 -0.08815 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-3 CB  
+20653 C CG  . LYS A-3 486 ? 1.03698 1.42465 0.64459 -0.43525 -0.00834 -0.10809 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-3 CG  
+20654 C CD  . LYS A-3 486 ? 1.22831 1.62427 0.83942 -0.44440 -0.01442 -0.12383 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-3 CD  
+20655 C CE  . LYS A-3 486 ? 1.83197 2.25206 1.42004 -0.45223 -0.02508 -0.12669 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-3 CE  
+20656 N NZ  . LYS A-3 486 ? 1.86952 2.30072 1.46271 -0.46256 -0.03224 -0.14159 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-3 NZ  
+20657 N N   . LYS A-3 487 ? 1.64215 2.03987 1.19413 -0.43175 -0.00427 -0.07448 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-3 N   
+20658 C CA  . LYS A-3 487 ? 1.60267 1.99818 1.13592 -0.43641 0.00927  -0.07992 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-3 CA  
+20659 C C   . LYS A-3 487 ? 1.45762 1.84121 0.99641 -0.43127 0.01791  -0.06537 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-3 C   
+20660 O O   . LYS A-3 487 ? 1.43451 1.81292 0.97296 -0.43279 0.03239  -0.07292 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-3 O   
+20661 C CB  . LYS A-3 487 ? 1.71059 2.12350 1.21013 -0.44352 0.00402  -0.07891 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-3 CB  
+20662 C CG  . LYS A-3 487 ? 1.76381 2.18335 1.24705 -0.45249 0.01121  -0.10153 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-3 CG  
+20663 C CD  . LYS A-3 487 ? 1.97828 2.41776 1.42945 -0.45945 0.00202  -0.10078 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-3 CD  
+20664 C CE  . LYS A-3 487 ? 1.91272 2.35782 1.34357 -0.46847 0.01102  -0.12309 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-3 CE  
+20665 N NZ  . LYS A-3 487 ? 1.98709 2.42692 1.40746 -0.46869 0.02823  -0.12434 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-3 NZ  
+20666 N N   . LYS A-3 488 ? 1.46459 1.84407 1.00875 -0.42512 0.00921  -0.04524 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-3 N   
+20667 C CA  . LYS A-3 488 ? 1.55930 1.92583 1.10885 -0.42163 0.01664  -0.03127 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-3 CA  
+20668 C C   . LYS A-3 488 ? 1.48936 1.84233 1.06961 -0.41622 0.02465  -0.03778 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-3 C   
+20669 O O   . LYS A-3 488 ? 1.20583 1.55217 0.79079 -0.41645 0.03681  -0.03738 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-3 O   
+20670 C CB  . LYS A-3 488 ? 1.71112 2.07352 1.25605 -0.41614 0.00426  -0.00860 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-3 CB  
+20671 C CG  . LYS A-3 488 ? 1.35549 1.70115 0.90781 -0.41307 0.01040  0.00617  ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-3 CG  
+20672 C CD  . LYS A-3 488 ? 1.18405 1.52181 0.72990 -0.40672 -0.00274 0.02782  ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-3 CD  
+20673 C CE  . LYS A-3 488 ? 1.08830 1.40706 0.63786 -0.40583 0.00357  0.04228  ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-3 CE  
+20674 N NZ  . LYS A-3 488 ? 1.33171 1.63863 0.87052 -0.39951 -0.00907 0.06363  ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-3 NZ  
+20675 N N   . LYS A-3 489 ? 1.61896 1.96917 1.22011 -0.41161 0.01793  -0.04366 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-3 N   
+20676 C CA  . LYS A-3 489 ? 1.28948 1.62626 0.91821 -0.40610 0.02461  -0.04926 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-3 CA  
+20677 C C   . LYS A-3 489 ? 1.33061 1.66479 0.96034 -0.40914 0.03851  -0.06765 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-3 C   
+20678 O O   . LYS A-3 489 ? 1.31919 1.64371 0.96418 -0.40490 0.04800  -0.06939 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-3 O   
+20679 C CB  . LYS A-3 489 ? 1.40002 1.73595 1.04788 -0.40198 0.01472  -0.05195 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-3 CB  
+20680 C CG  . LYS A-3 489 ? 1.40735 1.72872 1.08228 -0.39592 0.02037  -0.05591 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-3 CG  
+20681 C CD  . LYS A-3 489 ? 1.60548 1.92803 1.29595 -0.39495 0.01290  -0.06251 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-3 CD  
+20682 C CE  . LYS A-3 489 ? 1.81131 2.14492 1.50260 -0.39172 -0.00171 -0.04996 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-3 CE  
+20683 N NZ  . LYS A-3 489 ? 2.01324 2.35250 1.72051 -0.39214 -0.00826 -0.05718 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-3 NZ  
+20684 N N   . GLU A-3 490 ? 1.43126 1.77415 1.04451 -0.41582 0.03954  -0.08204 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-3 N   
+20685 C CA  . GLU A-3 490 ? 1.32567 1.66418 0.93878 -0.41725 0.05229  -0.10106 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-3 CA  
+20686 C C   . GLU A-3 490 ? 1.40411 1.74602 1.00868 -0.41758 0.06515  -0.09938 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-3 C   
+20687 O O   . GLU A-3 490 ? 1.31541 1.65125 0.93083 -0.41368 0.07666  -0.10977 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-3 O   
+20688 C CB  . GLU A-3 490 ? 1.48743 1.83345 1.08270 -0.42498 0.04979  -0.11735 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-3 CB  
+20689 C CG  . GLU A-3 490 ? 1.81354 2.15005 1.40992 -0.42519 0.06122  -0.13918 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-3 CG  
+20690 C CD  . GLU A-3 490 ? 2.45312 2.79670 2.03202 -0.42669 0.07395  -0.14612 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-3 CD  
+20691 O OE1 . GLU A-3 490 ? 2.43913 2.79752 1.99745 -0.43178 0.07251  -0.13738 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-3 OE1 
+20692 O OE2 . GLU A-3 490 ? 2.51882 2.85353 2.10408 -0.42233 0.08548  -0.16016 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-3 OE2 
+20693 N N   . ARG A-3 491 ? 1.54284 1.89508 1.12776 -0.42217 0.06345  -0.08620 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-3 N   
+20694 C CA  . ARG A-3 491 ? 1.44786 1.80520 1.02511 -0.42430 0.07613  -0.08305 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-3 CA  
+20695 C C   . ARG A-3 491 ? 1.26673 1.61442 0.86754 -0.41837 0.08030  -0.07299 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-3 C   
+20696 O O   . ARG A-3 491 ? 1.25624 1.60665 0.86382 -0.41746 0.09313  -0.07853 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-3 O   
+20697 C CB  . ARG A-3 491 ? 1.74078 2.10933 1.28904 -0.43192 0.07299  -0.06968 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-3 CB  
+20698 C CG  . ARG A-3 491 ? 2.05995 2.44203 1.58066 -0.43906 0.07316  -0.08179 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-3 CG  
+20699 C CD  . ARG A-3 491 ? 2.27703 2.67084 1.76865 -0.44688 0.07752  -0.07106 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-3 CD  
+20700 N NE  . ARG A-3 491 ? 2.50125 2.89943 1.99545 -0.44861 0.09466  -0.07490 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-3 NE  
+20701 C CZ  . ARG A-3 491 ? 2.24894 2.65640 1.72302 -0.45609 0.10198  -0.06459 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-3 CZ  
+20702 N NH1 . ARG A-3 491 ? 2.12714 2.53722 1.57486 -0.46200 0.09349  -0.04841 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-3 NH1 
+20703 N NH2 . ARG A-3 491 ? 2.28549 2.70039 1.76574 -0.45769 0.11821  -0.07040 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-3 NH2 
+20704 N N   . LEU A-3 492 ? 1.46675 1.80467 1.08054 -0.41403 0.06952  -0.05896 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-3 N   
+20705 C CA  . LEU A-3 492 ? 1.32590 1.65358 0.96231 -0.40846 0.07256  -0.05072 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-3 CA  
+20706 C C   . LEU A-3 492 ? 1.18683 1.50790 0.84682 -0.40153 0.07908  -0.06568 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-3 C   
+20707 O O   . LEU A-3 492 ? 1.15385 1.47249 0.82910 -0.39809 0.08693  -0.06494 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-3 O   
+20708 C CB  . LEU A-3 492 ? 0.90690 1.22477 0.55078 -0.40433 0.05918  -0.03405 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-3 CB  
+20709 C CG  . LEU A-3 492 ? 1.19441 1.51333 0.81686 -0.40884 0.05304  -0.01533 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-3 CG  
+20710 C CD1 . LEU A-3 492 ? 0.90588 1.21276 0.53828 -0.40202 0.04035  -0.00014 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-3 CD1 
+20711 C CD2 . LEU A-3 492 ? 1.21912 1.53968 0.83367 -0.41516 0.06484  -0.00919 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-3 CD2 
+20712 N N   . ASN A-3 493 ? 1.18982 1.50758 0.85233 -0.39977 0.07570  -0.07912 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-3 N   
+20713 C CA  . ASN A-3 493 ? 1.08421 1.39269 0.76496 -0.39322 0.08219  -0.09356 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-3 CA  
+20714 C C   . ASN A-3 493 ? 1.18055 1.49603 0.85636 -0.39295 0.09649  -0.10642 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-3 C   
+20715 O O   . ASN A-3 493 ? 1.22421 1.53470 0.91729 -0.38558 0.10392  -0.11264 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-3 O   
+20716 C CB  . ASN A-3 493 ? 1.18024 1.48186 0.86106 -0.39371 0.07581  -0.10503 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-3 CB  
+20717 C CG  . ASN A-3 493 ? 1.39541 1.69128 1.08858 -0.39175 0.06329  -0.09454 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-3 CG  
+20718 O OD1 . ASN A-3 493 ? 1.41505 1.71215 1.11263 -0.38987 0.05787  -0.07824 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-3 OD1 
+20719 N ND2 . ASN A-3 493 ? 1.63898 1.92826 1.33738 -0.39243 0.05896  -0.10428 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-3 ND2 
+20720 N N   . GLU A-3 494 ? 1.52696 1.85548 1.17902 -0.40023 0.10042  -0.11082 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-3 N   
+20721 C CA  . GLU A-3 494 ? 1.44177 1.78025 1.08823 -0.39974 0.11472  -0.12364 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-3 CA  
+20722 C C   . GLU A-3 494 ? 1.31604 1.66298 0.97319 -0.39867 0.12286  -0.11416 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-3 C   
+20723 O O   . GLU A-3 494 ? 1.62200 1.97495 1.28885 -0.39342 0.13428  -0.12489 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-3 O   
+20724 C CB  . GLU A-3 494 ? 1.64141 1.99353 1.25806 -0.40868 0.11688  -0.12939 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-3 CB  
+20725 C CG  . GLU A-3 494 ? 2.11082 2.47245 1.72000 -0.40712 0.13134  -0.14811 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-3 CG  
+20726 C CD  . GLU A-3 494 ? 2.10746 2.45507 1.72119 -0.40073 0.13253  -0.16883 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-3 CD  
+20727 O OE1 . GLU A-3 494 ? 1.66420 1.99644 1.28374 -0.40036 0.12201  -0.16863 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-3 OE1 
+20728 O OE2 . GLU A-3 494 ? 2.53372 2.88536 2.14472 -0.39617 0.14425  -0.18550 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-3 OE2 
+20729 N N   . ARG A-3 495 ? 1.27783 1.62534 0.93343 -0.40349 0.11701  -0.09449 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-3 N   
+20730 C CA  . ARG A-3 495 ? 1.44133 1.79469 1.10818 -0.40425 0.12391  -0.08497 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-3 CA  
+20731 C C   . ARG A-3 495 ? 1.34695 1.68995 1.04362 -0.39409 0.12358  -0.08677 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-3 C   
+20732 O O   . ARG A-3 495 ? 1.43743 1.78901 1.14787 -0.39160 0.13285  -0.08941 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-3 O   
+20733 C CB  . ARG A-3 495 ? 1.40967 1.76105 1.06476 -0.41230 0.11696  -0.06332 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-3 CB  
+20734 C CG  . ARG A-3 495 ? 1.30906 1.66821 0.96822 -0.41789 0.12557  -0.05351 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-3 CG  
+20735 C CD  . ARG A-3 495 ? 1.78142 2.16225 1.42583 -0.42504 0.13981  -0.06189 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-3 CD  
+20736 N NE  . ARG A-3 495 ? 1.77518 2.16438 1.41489 -0.43537 0.14657  -0.04859 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-3 NE  
+20737 C CZ  . ARG A-3 495 ? 1.62623 2.02596 1.28493 -0.43566 0.15644  -0.05096 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-3 CZ  
+20738 N NH1 . ARG A-3 495 ? 1.39603 1.79941 1.07971 -0.42444 0.16040  -0.06562 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-3 NH1 
+20739 N NH2 . ARG A-3 495 ? 1.70447 2.11129 1.35637 -0.44784 0.16226  -0.03813 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-3 NH2 
+20740 N N   . LYS A-3 496 ? 1.35904 1.68550 1.06586 -0.38835 0.11300  -0.08560 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-3 N   
+20741 C CA  . LYS A-3 496 ? 1.15242 1.46811 0.88533 -0.37854 0.11228  -0.08746 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-3 CA  
+20742 C C   . LYS A-3 496 ? 1.22493 1.54262 0.96657 -0.37051 0.12196  -0.10600 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-3 C   
+20743 O O   . LYS A-3 496 ? 1.34417 1.66421 1.10435 -0.36365 0.12732  -0.10801 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-3 O   
+20744 C CB  . LYS A-3 496 ? 1.17582 1.47503 0.91525 -0.37508 0.09973  -0.08311 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-3 CB  
+20745 C CG  . LYS A-3 496 ? 1.09874 1.39506 0.83241 -0.37967 0.08928  -0.06490 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-3 CG  
+20746 C CD  . LYS A-3 496 ? 1.12375 1.40840 0.86451 -0.37573 0.07766  -0.06299 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-3 CD  
+20747 C CE  . LYS A-3 496 ? 1.25838 1.54083 0.99388 -0.37782 0.06686  -0.04559 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-3 CE  
+20748 N NZ  . LYS A-3 496 ? 1.24798 1.52359 0.99178 -0.37362 0.05594  -0.04446 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-3 NZ  
+20749 N N   . LYS A-3 497 ? 1.18393 1.50013 0.91203 -0.37067 0.12381  -0.12012 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-3 N   
+20750 C CA  . LYS A-3 497 ? 1.12987 1.44586 0.86306 -0.36205 0.13336  -0.13854 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-3 CA  
+20751 C C   . LYS A-3 497 ? 1.18233 1.52048 0.91596 -0.36204 0.14606  -0.14229 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-3 C   
+20752 O O   . LYS A-3 497 ? 1.15519 1.49694 0.90410 -0.35188 0.15348  -0.15168 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-3 O   
+20753 C CB  . LYS A-3 497 ? 1.13273 1.44157 0.84782 -0.36400 0.13295  -0.15326 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-3 CB  
+20754 C CG  . LYS A-3 497 ? 1.41392 1.70446 1.12824 -0.36622 0.12089  -0.15079 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-3 CG  
+20755 C CD  . LYS A-3 497 ? 1.35205 1.63807 1.04623 -0.37134 0.12032  -0.16537 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-3 CD  
+20756 C CE  . LYS A-3 497 ? 1.36250 1.63942 1.05665 -0.36290 0.13005  -0.18548 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-3 CE  
+20757 N NZ  . LYS A-3 497 ? 1.57842 1.84796 1.25185 -0.36876 0.12932  -0.20082 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-3 NZ  
+20758 N N   . GLU A-3 498 ? 1.45378 1.80807 1.17043 -0.37332 0.14869  -0.13481 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-3 N   
+20759 C CA  . GLU A-3 498 ? 1.53385 1.91213 1.25054 -0.37601 0.16129  -0.13663 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-3 CA  
+20760 C C   . GLU A-3 498 ? 1.29362 1.67696 1.03349 -0.37392 0.16243  -0.12640 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-3 C   
+20761 O O   . GLU A-3 498 ? 1.19595 1.59564 0.94953 -0.36853 0.17245  -0.13444 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-3 O   
+20762 C CB  . GLU A-3 498 ? 1.52982 1.92142 1.22038 -0.39028 0.16299  -0.12849 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-3 CB  
+20763 C CG  . GLU A-3 498 ? 1.66019 2.07621 1.35026 -0.39747 0.17466  -0.12389 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-3 CG  
+20764 C CD  . GLU A-3 498 ? 1.98451 2.40942 1.64604 -0.41243 0.17510  -0.11282 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-3 CD  
+20765 O OE1 . GLU A-3 498 ? 1.73079 2.14809 1.37126 -0.41535 0.16850  -0.11413 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-3 OE1 
+20766 O OE2 . GLU A-3 498 ? 2.37356 2.81301 2.03298 -0.42182 0.18181  -0.10256 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-3 OE2 
+20767 N N   . ILE A-3 499 ? 1.40702 1.77753 1.15176 -0.37777 0.15204  -0.10946 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-3 N   
+20768 C CA  . ILE A-3 499 ? 1.38264 1.75521 1.14869 -0.37638 0.15190  -0.10018 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-3 CA  
+20769 C C   . ILE A-3 499 ? 1.34008 1.70649 1.12990 -0.36150 0.15218  -0.11070 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-3 C   
+20770 O O   . ILE A-3 499 ? 1.23367 1.61306 1.04173 -0.35750 0.15786  -0.11245 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-3 O   
+20771 C CB  . ILE A-3 499 ? 1.08192 1.43850 0.84579 -0.38244 0.14000  -0.08095 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-3 CB  
+20772 C CG1 . ILE A-3 499 ? 1.37786 1.74199 1.11988 -0.39695 0.14125  -0.06803 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-3 CG1 
+20773 C CG2 . ILE A-3 499 ? 1.10770 1.45962 0.89538 -0.37819 0.13745  -0.07427 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-3 CG2 
+20774 C CD1 . ILE A-3 499 ? 1.17217 1.51872 0.91007 -0.40137 0.12939  -0.04911 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-3 CD1 
+20775 N N   . PHE A-3 500 ? 1.26782 1.61481 1.05709 -0.35352 0.14598  -0.11780 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-3 N   
+20776 C CA  . PHE A-3 500 ? 1.09870 1.43558 0.90721 -0.33918 0.14557  -0.12667 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-3 CA  
+20777 C C   . PHE A-3 500 ? 1.32162 1.67485 1.13624 -0.33027 0.15744  -0.14273 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-3 C   
+20778 O O   . PHE A-3 500 ? 1.16719 1.52485 1.00191 -0.31985 0.15963  -0.14603 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-3 O   
+20779 C CB  . PHE A-3 500 ? 1.23263 1.54469 1.03527 -0.33501 0.13768  -0.13130 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-3 CB  
+20780 C CG  . PHE A-3 500 ? 1.17585 1.47256 0.99504 -0.32113 0.13627  -0.13818 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-3 CG  
+20781 C CD1 . PHE A-3 500 ? 1.38631 1.67910 1.20476 -0.31072 0.14285  -0.15496 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-3 CD1 
+20782 C CD2 . PHE A-3 500 ? 1.18681 1.47162 1.02067 -0.31796 0.12830  -0.12782 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-3 CD2 
+20783 C CE1 . PHE A-3 500 ? 1.25290 1.52883 1.08421 -0.29740 0.14112  -0.16008 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-3 CE1 
+20784 C CE2 . PHE A-3 500 ? 1.24585 1.51602 1.09266 -0.30545 0.12691  -0.13317 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-3 CE2 
+20785 C CZ  . PHE A-3 500 ? 1.47937 1.74436 1.32450 -0.29515 0.13312  -0.14873 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-3 CZ  
+20786 N N   . LYS A-3 501 ? 1.48287 1.84639 1.28015 -0.33338 0.16500  -0.15338 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-3 N   
+20787 C CA  . LYS A-3 501 ? 1.26837 1.64890 1.07069 -0.32365 0.17684  -0.17003 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-3 CA  
+20788 C C   . LYS A-3 501 ? 1.18871 1.60035 1.00418 -0.32681 0.18527  -0.16626 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-3 C   
+20789 O O   . LYS A-3 501 ? 1.18142 1.60767 1.01354 -0.31490 0.19210  -0.17667 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-3 O   
+20790 C CB  . LYS A-3 501 ? 1.38665 1.77076 1.16535 -0.32690 0.18303  -0.18295 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-3 CB  
+20791 C CG  . LYS A-3 501 ? 1.36933 1.76972 1.15180 -0.31494 0.19553  -0.20223 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-3 CG  
+20792 C CD  . LYS A-3 501 ? 1.48549 1.89482 1.24284 -0.32074 0.20302  -0.21401 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-3 CD  
+20793 C CE  . LYS A-3 501 ? 1.90782 2.33629 1.66983 -0.30780 0.21635  -0.23368 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-3 CE  
+20794 N NZ  . LYS A-3 501 ? 1.82694 2.26738 1.56371 -0.31397 0.22485  -0.24567 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-3 NZ  
+20795 N N   . GLN A-3 502 ? 1.23145 1.65359 1.03949 -0.34278 0.18481  -0.15155 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-3 N   
+20796 C CA  . GLN A-3 502 ? 1.07055 1.52182 0.88993 -0.34913 0.19314  -0.14724 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-3 CA  
+20797 C C   . GLN A-3 502 ? 1.09115 1.54354 0.93869 -0.34042 0.18981  -0.14459 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-3 C   
+20798 O O   . GLN A-3 502 ? 1.22026 1.69863 1.08481 -0.33515 0.19811  -0.15219 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-3 O   
+20799 C CB  . GLN A-3 502 ? 1.03141 1.48545 0.83519 -0.36863 0.19148  -0.12965 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-3 CB  
+20800 C CG  . GLN A-3 502 ? 1.08339 1.56418 0.89780 -0.37872 0.19955  -0.12312 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-3 CG  
+20801 C CD  . GLN A-3 502 ? 1.34612 1.82284 1.14257 -0.39805 0.19712  -0.10423 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-3 CD  
+20802 O OE1 . GLN A-3 502 ? 1.35288 1.80828 1.12938 -0.40238 0.18874  -0.09582 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-3 OE1 
+20803 N NE2 . GLN A-3 502 ? 1.34249 1.83960 1.14561 -0.40985 0.20423  -0.09740 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-3 NE2 
+20804 N N   . TYR A-3 503 ? 1.28356 1.71002 1.13647 -0.33861 0.17761  -0.13430 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-3 N   
+20805 C CA  . TYR A-3 503 ? 1.36807 1.79337 1.24556 -0.33079 0.17313  -0.13104 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-3 CA  
+20806 C C   . TYR A-3 503 ? 1.23158 1.64169 1.11929 -0.31145 0.16996  -0.14261 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-3 C   
+20807 O O   . TYR A-3 503 ? 0.93642 1.32529 0.83228 -0.30567 0.16047  -0.13694 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-3 O   
+20808 C CB  . TYR A-3 503 ? 0.93354 1.34015 0.81060 -0.33988 0.16230  -0.11311 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-3 CB  
+20809 C CG  . TYR A-3 503 ? 1.15034 1.56752 1.01657 -0.35846 0.16484  -0.10027 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-3 CG  
+20810 C CD1 . TYR A-3 503 ? 1.16475 1.60291 1.04433 -0.36591 0.16995  -0.09611 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-3 CD1 
+20811 C CD2 . TYR A-3 503 ? 1.18959 1.59540 1.03135 -0.36899 0.16190  -0.09213 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-3 CD2 
+20812 C CE1 . TYR A-3 503 ? 1.27732 1.72167 1.14497 -0.38419 0.17266  -0.08371 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-3 CE1 
+20813 C CE2 . TYR A-3 503 ? 1.14897 1.56109 0.97820 -0.38551 0.16395  -0.07920 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-3 CE2 
+20814 C CZ  . TYR A-3 503 ? 1.22943 1.65925 1.07107 -0.39349 0.16965  -0.07480 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-3 CZ  
+20815 O OH  . TYR A-3 503 ? 1.25623 1.68900 1.08350 -0.41124 0.17207  -0.06128 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-3 OH  
+20816 N N   . LYS A-3 504 ? 1.33476 1.75470 1.22073 -0.30105 0.17825  -0.15909 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-3 N   
+20817 C CA  . LYS A-3 504 ? 1.21997 1.62122 1.11200 -0.28233 0.17555  -0.17020 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-3 CA  
+20818 C C   . LYS A-3 504 ? 1.12355 1.53148 1.04072 -0.27006 0.17297  -0.16965 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-3 C   
+20819 O O   . LYS A-3 504 ? 1.05567 1.43936 0.97788 -0.25837 0.16566  -0.16995 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-3 O   
+20820 C CB  . LYS A-3 504 ? 1.17427 1.58351 1.05752 -0.27312 0.18536  -0.18871 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-3 CB  
+20821 C CG  . LYS A-3 504 ? 1.24600 1.62627 1.12747 -0.25589 0.18198  -0.19974 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-3 CG  
+20822 C CD  . LYS A-3 504 ? 1.58578 1.97719 1.46464 -0.24215 0.19239  -0.21950 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-3 CD  
+20823 C CE  . LYS A-3 504 ? 1.67361 2.03027 1.54827 -0.22518 0.18861  -0.22976 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-3 CE  
+20824 N NZ  . LYS A-3 504 ? 1.86865 2.23479 1.74447 -0.20720 0.19805  -0.24923 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-3 NZ  
+20825 N N   . ASN A-3 505 ? 1.27532 1.71647 1.20779 -0.27342 0.17870  -0.16863 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-3 N   
+20826 C CA  . ASN A-3 505 ? 1.17980 1.63146 1.13667 -0.26283 0.17562  -0.16823 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-3 CA  
+20827 C C   . ASN A-3 505 ? 1.20529 1.64129 1.16769 -0.27093 0.16489  -0.15215 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-3 C   
+20828 O O   . ASN A-3 505 ? 1.19895 1.62676 1.17538 -0.25954 0.15828  -0.15120 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-3 O   
+20829 C CB  . ASN A-3 505 ? 1.36733 1.86377 1.33991 -0.26463 0.18571  -0.17410 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-3 CB  
+20830 C CG  . ASN A-3 505 ? 1.56001 2.07449 1.53354 -0.24972 0.19577  -0.19267 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-3 CG  
+20831 O OD1 . ASN A-3 505 ? 1.94513 2.43621 1.91208 -0.23374 0.19378  -0.20180 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-3 OD1 
+20832 N ND2 . ASN A-3 505 ? 1.75765 2.31344 1.73899 -0.25499 0.20695  -0.19865 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-3 ND2 
+20833 N N   . GLU A-3 506 ? 1.29326 1.72419 1.24381 -0.28957 0.16286  -0.13958 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-3 N   
+20834 C CA  . GLU A-3 506 ? 1.11302 1.52660 1.06717 -0.29626 0.15261  -0.12503 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-3 CA  
+20835 C C   . GLU A-3 506 ? 0.96025 1.33899 0.90903 -0.28687 0.14309  -0.12335 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-3 C   
+20836 O O   . GLU A-3 506 ? 1.18069 1.54719 1.13935 -0.28306 0.13503  -0.11680 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-3 O   
+20837 C CB  . GLU A-3 506 ? 1.11338 1.52612 1.05326 -0.31656 0.15244  -0.11222 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-3 CB  
+20838 C CG  . GLU A-3 506 ? 1.22984 1.67380 1.16669 -0.32826 0.16392  -0.11463 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-3 CG  
+20839 C CD  . GLU A-3 506 ? 1.68776 2.16048 1.64602 -0.33125 0.16798  -0.11503 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-3 CD  
+20840 O OE1 . GLU A-3 506 ? 1.63334 2.09935 1.60667 -0.32689 0.16046  -0.11085 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-3 OE1 
+20841 O OE2 . GLU A-3 506 ? 1.97276 2.47642 1.93262 -0.33868 0.17886  -0.11992 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-3 OE2 
+20842 N N   . VAL A-3 507 ? 1.05329 1.41639 0.98595 -0.28388 0.14419  -0.12969 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-3 N   
+20843 C CA  . VAL A-3 507 ? 0.97640 1.30793 0.90419 -0.27551 0.13652  -0.12990 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-3 CA  
+20844 C C   . VAL A-3 507 ? 1.03269 1.36037 0.97449 -0.25691 0.13590  -0.13798 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-3 C   
+20845 O O   . VAL A-3 507 ? 1.00043 1.30544 0.94478 -0.25047 0.12829  -0.13398 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-3 O   
+20846 C CB  . VAL A-3 507 ? 0.91780 1.23527 0.82461 -0.27844 0.13839  -0.13620 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-3 CB  
+20847 C CG1 . VAL A-3 507 ? 1.19956 1.48528 1.10166 -0.27086 0.13164  -0.13791 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-3 CG1 
+20848 C CG2 . VAL A-3 507 ? 0.84727 1.16727 0.73927 -0.29585 0.13691  -0.12640 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-3 CG2 
+20849 N N   . GLY A-3 508 ? 1.09833 1.44879 1.04903 -0.24752 0.14380  -0.14921 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A-3 N   
+20850 C CA  . GLY A-3 508 ? 1.03522 1.38372 0.99927 -0.22800 0.14259  -0.15649 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A-3 CA  
+20851 C C   . GLY A-3 508 ? 1.15865 1.51120 1.13983 -0.22602 0.13536  -0.14736 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A-3 C   
+20852 O O   . GLY A-3 508 ? 1.09166 1.42726 1.07777 -0.21263 0.12955  -0.14752 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A-3 O   
+20853 N N   . GLU A-3 509 ? 1.05917 1.43282 1.04807 -0.23984 0.13561  -0.13924 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-3 N   
+20854 C CA  . GLU A-3 509 ? 1.10806 1.48419 1.11157 -0.24009 0.12833  -0.13080 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-3 CA  
+20855 C C   . GLU A-3 509 ? 1.21845 1.56195 1.21320 -0.24412 0.11883  -0.11988 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-3 C   
+20856 O O   . GLU A-3 509 ? 1.22856 1.56514 1.23259 -0.23862 0.11180  -0.11518 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-3 O   
+20857 C CB  . GLU A-3 509 ? 1.14135 1.54657 1.15392 -0.25544 0.13164  -0.12574 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-3 CB  
+20858 C CG  . GLU A-3 509 ? 1.25664 1.70052 1.28164 -0.25240 0.14136  -0.13648 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-3 CG  
+20859 C CD  . GLU A-3 509 ? 1.66811 2.12677 1.71280 -0.23358 0.13932  -0.14444 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-3 CD  
+20860 O OE1 . GLU A-3 509 ? 1.61051 2.05639 1.66218 -0.22841 0.13018  -0.13873 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-3 OE1 
+20861 O OE2 . GLU A-3 509 ? 1.95213 2.43606 2.00492 -0.22318 0.14673  -0.15662 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-3 OE2 
+20862 N N   . PHE A-3 510 ? 1.05935 1.38470 1.03643 -0.25342 0.11845  -0.11622 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-3 N   
+20863 C CA  . PHE A-3 510 ? 0.89400 1.19179 0.86362 -0.25701 0.10986  -0.10671 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-3 CA  
+20864 C C   . PHE A-3 510 ? 0.95819 1.23286 0.92720 -0.24257 0.10587  -0.11046 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-3 C   
+20865 O O   . PHE A-3 510 ? 1.04109 1.30109 1.01317 -0.24064 0.09865  -0.10339 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-3 O   
+20866 C CB  . PHE A-3 510 ? 1.10349 1.39120 1.05499 -0.26949 0.11021  -0.10303 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-3 CB  
+20867 C CG  . PHE A-3 510 ? 1.14296 1.44746 1.09129 -0.28468 0.11274  -0.09620 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-3 CG  
+20868 C CD1 . PHE A-3 510 ? 0.82668 1.14750 0.78779 -0.28935 0.11265  -0.09101 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-3 CD1 
+20869 C CD2 . PHE A-3 510 ? 1.09860 1.40144 1.02973 -0.29499 0.11497  -0.09476 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-3 CD2 
+20870 C CE1 . PHE A-3 510 ? 0.78369 1.11627 0.73969 -0.30454 0.11529  -0.08396 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-3 CE1 
+20871 C CE2 . PHE A-3 510 ? 1.07586 1.39143 1.00135 -0.30893 0.11720  -0.08721 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-3 CE2 
+20872 C CZ  . PHE A-3 510 ? 0.95312 1.28225 0.89068 -0.31399 0.11762  -0.08151 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-3 CZ  
+20873 N N   . LEU A-3 511 ? 1.10585 1.37571 1.06962 -0.23237 0.11074  -0.12159 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-3 N   
+20874 C CA  . LEU A-3 511 ? 1.15881 1.40226 1.11878 -0.21935 0.10739  -0.12477 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-3 CA  
+20875 C C   . LEU A-3 511 ? 1.03651 1.28383 1.01131 -0.20611 0.10330  -0.12336 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-3 C   
+20876 O O   . LEU A-3 511 ? 1.31487 1.53908 1.28699 -0.19978 0.09761  -0.11947 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-3 O   
+20877 C CB  . LEU A-3 511 ? 1.22867 1.46435 1.17868 -0.21079 0.11379  -0.13783 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-3 CB  
+20878 C CG  . LEU A-3 511 ? 1.00175 1.21710 0.93225 -0.22024 0.11487  -0.14017 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-3 CG  
+20879 C CD1 . LEU A-3 511 ? 1.13516 1.36779 1.06019 -0.23730 0.11696  -0.13615 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-3 CD1 
+20880 C CD2 . LEU A-3 511 ? 1.11696 1.32098 1.03784 -0.20945 0.12083  -0.15450 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-3 CD2 
+20881 N N   . GLY A-3 512 ? 0.99791 1.27548 0.98798 -0.20229 0.10608  -0.12653 ? ? ? ? ? ? 502 GLY A-3 N   
+20882 C CA  . GLY A-3 512 ? 1.18869 1.47406 1.19356 -0.19078 0.10115  -0.12502 ? ? ? ? ? ? 502 GLY A-3 CA  
+20883 C C   . GLY A-3 512 ? 0.96702 1.24685 0.97562 -0.19937 0.09346  -0.11316 ? ? ? ? ? ? 502 GLY A-3 C   
+20884 O O   . GLY A-3 512 ? 1.14430 1.41598 1.15782 -0.18982 0.08735  -0.11026 ? ? ? ? ? ? 502 GLY A-3 O   
+20885 N N   . GLU A-3 513 ? 0.98055 1.26385 0.98566 -0.21666 0.09350  -0.10625 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-3 N   
+20886 C CA  . GLU A-3 513 ? 0.80322 1.07902 0.81003 -0.22500 0.08650  -0.09553 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-3 CA  
+20887 C C   . GLU A-3 513 ? 0.98115 1.22671 0.97416 -0.22774 0.08229  -0.08979 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-3 C   
+20888 O O   . GLU A-3 513 ? 0.88245 1.12132 0.87464 -0.23573 0.07722  -0.08116 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-3 O   
+20889 C CB  . GLU A-3 513 ? 0.74070 1.03401 0.75013 -0.24148 0.08833  -0.09055 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-3 CB  
+20890 C CG  . GLU A-3 513 ? 0.95503 1.25268 0.97393 -0.24661 0.08226  -0.08328 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-3 CG  
+20891 C CD  . GLU A-3 513 ? 1.15648 1.47775 1.19272 -0.23889 0.08199  -0.08853 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-3 CD  
+20892 O OE1 . GLU A-3 513 ? 0.94782 1.29063 0.99071 -0.23396 0.08818  -0.09701 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-3 OE1 
+20893 O OE2 . GLU A-3 513 ? 1.46309 1.78299 1.50645 -0.23741 0.07548  -0.08478 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-3 OE2 
+20894 N N   . ARG A-3 514 ? 1.05314 1.28081 1.03543 -0.22146 0.08444  -0.09499 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-3 N   
+20895 C CA  . ARG A-3 514 ? 1.02424 1.22545 0.99345 -0.22551 0.08143  -0.09098 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-3 CA  
+20896 C C   . ARG A-3 514 ? 1.04118 1.24417 1.00318 -0.24117 0.08109  -0.08561 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-3 C   
+20897 O O   . ARG A-3 514 ? 0.93798 1.12754 0.89495 -0.24659 0.07636  -0.07899 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-3 O   
+20898 C CB  . ARG A-3 514 ? 0.91335 1.09999 0.88506 -0.22043 0.07473  -0.08444 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-3 CB  
+20899 C CG  . ARG A-3 514 ? 1.32902 1.50758 1.30303 -0.20407 0.07415  -0.08872 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-3 CG  
+20900 C CD  . ARG A-3 514 ? 1.21098 1.37281 1.18354 -0.20032 0.06799  -0.08169 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-3 CD  
+20901 N NE  . ARG A-3 514 ? 1.02449 1.17316 0.99462 -0.18458 0.06727  -0.08480 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-3 NE  
+20902 C CZ  . ARG A-3 514 ? 1.08401 1.24550 1.06441 -0.17251 0.06469  -0.08597 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-3 CZ  
+20903 N NH1 . ARG A-3 514 ? 1.20950 1.39787 1.20416 -0.17572 0.06290  -0.08494 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-3 NH1 
+20904 N NH2 . ARG A-3 514 ? 1.39316 1.53965 1.36873 -0.15704 0.06356  -0.08820 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-3 NH2 
+20905 N N   . ILE A-3 515 ? 0.97103 1.19165 0.93206 -0.24802 0.08611  -0.08835 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-3 N   
+20906 C CA  . ILE A-3 515 ? 0.96023 1.18275 0.91175 -0.26189 0.08600  -0.08345 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-3 CA  
+20907 C C   . ILE A-3 515 ? 1.05970 1.27610 0.99758 -0.26347 0.09059  -0.09128 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-3 C   
+20908 O O   . ILE A-3 515 ? 1.09017 1.31571 1.02774 -0.25848 0.09718  -0.10070 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-3 O   
+20909 C CB  . ILE A-3 515 ? 1.06272 1.30750 1.01935 -0.27039 0.08859  -0.08004 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-3 CB  
+20910 C CG1 . ILE A-3 515 ? 0.77201 1.02563 0.74401 -0.26702 0.08560  -0.07649 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-3 CG1 
+20911 C CG2 . ILE A-3 515 ? 1.05718 1.29885 1.00349 -0.28348 0.08571  -0.07124 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-3 CG2 
+20912 C CD1 . ILE A-3 515 ? 1.17902 1.41754 1.15220 -0.26799 0.07747  -0.06760 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-3 CD1 
+20913 N N   . TYR A-3 516 ? 0.88134 1.08381 0.80815 -0.27033 0.08712  -0.08824 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-3 N   
+20914 C CA  . TYR A-3 516 ? 0.86361 1.05830 0.77622 -0.27335 0.09034  -0.09607 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-3 CA  
+20915 C C   . TYR A-3 516 ? 0.96630 1.16989 0.86879 -0.28648 0.08921  -0.09143 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-3 C   
+20916 O O   . TYR A-3 516 ? 0.83873 1.03606 0.73792 -0.29257 0.08290  -0.08400 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-3 O   
+20917 C CB  . TYR A-3 516 ? 0.88704 1.05765 0.79444 -0.27058 0.08713  -0.09784 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-3 CB  
+20918 C CG  . TYR A-3 516 ? 0.96734 1.12531 0.88024 -0.25695 0.08853  -0.10260 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-3 CG  
+20919 C CD1 . TYR A-3 516 ? 1.11044 1.26468 1.03382 -0.25079 0.08408  -0.09572 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-3 CD1 
+20920 C CD2 . TYR A-3 516 ? 0.94388 1.09272 0.85014 -0.24943 0.09401  -0.11409 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-3 CD2 
+20921 C CE1 . TYR A-3 516 ? 1.01863 1.16105 0.94529 -0.23759 0.08462  -0.09919 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-3 CE1 
+20922 C CE2 . TYR A-3 516 ? 1.12395 1.25921 1.03373 -0.23534 0.09460  -0.11772 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-3 CE2 
+20923 C CZ  . TYR A-3 516 ? 1.14294 1.27537 1.06269 -0.22951 0.08967  -0.10974 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-3 CZ  
+20924 O OH  . TYR A-3 516 ? 1.14731 1.26601 1.06887 -0.21482 0.08956  -0.11251 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-3 OH  
+20925 N N   . LEU A-3 517 ? 1.06227 1.28147 0.95940 -0.29025 0.09531  -0.09583 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-3 N   
+20926 C CA  . LEU A-3 517 ? 0.78689 1.01504 0.67167 -0.30228 0.09477  -0.09142 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-3 CA  
+20927 C C   . LEU A-3 517 ? 0.88909 1.11208 0.75813 -0.30526 0.09752  -0.10141 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-3 C   
+20928 O O   . LEU A-3 517 ? 1.08599 1.31157 0.95224 -0.30023 0.10480  -0.11306 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-3 O   
+20929 C CB  . LEU A-3 517 ? 0.93892 1.18825 0.82565 -0.30669 0.10020  -0.08901 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-3 CB  
+20930 C CG  . LEU A-3 517 ? 0.88874 1.14704 0.76001 -0.31916 0.10037  -0.08351 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-3 CG  
+20931 C CD1 . LEU A-3 517 ? 1.03691 1.28897 0.90733 -0.32504 0.09148  -0.06895 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-3 CD1 
+20932 C CD2 . LEU A-3 517 ? 0.75256 1.03219 0.62328 -0.32334 0.10916  -0.08545 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-3 CD2 
+20933 N N   . SER A-3 518 ? 1.06617 1.28279 0.92514 -0.31305 0.09152  -0.09758 ? ? ? ? ? ? 508 SER A-3 N   
+20934 C CA  . SER A-3 518 ? 1.05228 1.26506 0.89527 -0.31801 0.09311  -0.10714 ? ? ? ? ? ? 508 SER A-3 CA  
+20935 C C   . SER A-3 518 ? 1.13946 1.36975 0.97028 -0.32403 0.09885  -0.11013 ? ? ? ? ? ? 508 SER A-3 C   
+20936 O O   . SER A-3 518 ? 1.08393 1.32830 0.91574 -0.32824 0.09917  -0.10097 ? ? ? ? ? ? 508 SER A-3 O   
+20937 C CB  . SER A-3 518 ? 1.02430 1.23071 0.86116 -0.32556 0.08444  -0.10192 ? ? ? ? ? ? 508 SER A-3 CB  
+20938 O OG  . SER A-3 518 ? 1.18120 1.37227 1.02794 -0.32108 0.08035  -0.10031 ? ? ? ? ? ? 508 SER A-3 OG  
+20939 N N   . GLU A-3 519 ? 1.26381 1.49196 1.08171 -0.32495 0.10378  -0.12334 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-3 N   
+20940 C CA  . GLU A-3 519 ? 1.19079 1.43604 0.99453 -0.33111 0.10972  -0.12740 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-3 CA  
+20941 C C   . GLU A-3 519 ? 1.23346 1.48686 1.02485 -0.34283 0.10304  -0.11650 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-3 C   
+20942 O O   . GLU A-3 519 ? 1.15364 1.42243 0.93980 -0.34816 0.10529  -0.10911 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-3 O   
+20943 C CB  . GLU A-3 519 ? 1.27448 1.51333 1.06540 -0.32938 0.11564  -0.14500 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-3 CB  
+20944 C CG  . GLU A-3 519 ? 1.40883 1.66650 1.18434 -0.33472 0.12318  -0.15130 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-3 CG  
+20945 C CD  . GLU A-3 519 ? 1.36544 1.61499 1.12704 -0.33257 0.12883  -0.17009 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-3 CD  
+20946 O OE1 . GLU A-3 519 ? 1.32684 1.55457 1.08590 -0.33158 0.12467  -0.17641 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-3 OE1 
+20947 O OE2 . GLU A-3 519 ? 1.43387 1.69850 1.18650 -0.33233 0.13780  -0.17893 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-3 OE2 
+20948 N N   . ILE A-3 520 ? 1.13888 1.38243 0.92519 -0.34701 0.09463  -0.11507 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-3 N   
+20949 C CA  . ILE A-3 520 ? 1.25737 1.50867 1.03346 -0.35586 0.08638  -0.10417 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-3 CA  
+20950 C C   . ILE A-3 520 ? 1.18807 1.43177 0.97787 -0.35347 0.07706  -0.09243 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-3 C   
+20951 O O   . ILE A-3 520 ? 1.12932 1.37727 0.92460 -0.35304 0.07392  -0.07923 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-3 O   
+20952 C CB  . ILE A-3 520 ? 1.30493 1.55733 1.06262 -0.36352 0.08370  -0.11314 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-3 CB  
+20953 C CG1 . ILE A-3 520 ? 1.37858 1.63732 1.12198 -0.36490 0.09370  -0.12689 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-3 CG1 
+20954 C CG2 . ILE A-3 520 ? 1.01709 1.28033 0.76387 -0.37116 0.07438  -0.10121 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-3 CG2 
+20955 C CD1 . ILE A-3 520 ? 1.58738 1.83068 1.33213 -0.35961 0.09920  -0.14419 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-3 CD1 
+20956 N N   . ASP A-3 521 ? 0.96916 1.20098 0.76388 -0.35230 0.07302  -0.09750 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-3 N   
+20957 C CA  . ASP A-3 521 ? 1.10123 1.32735 0.90911 -0.34983 0.06501  -0.08803 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-3 CA  
+20958 C C   . ASP A-3 521 ? 1.25918 1.46972 1.07362 -0.34757 0.06541  -0.09692 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-3 C   
+20959 O O   . ASP A-3 521 ? 1.16728 1.36890 0.97576 -0.34720 0.07154  -0.10974 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-3 O   
+20960 C CB  . ASP A-3 521 ? 1.28046 1.51678 1.08114 -0.35594 0.05514  -0.07893 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-3 CB  
+20961 C CG  . ASP A-3 521 ? 1.16340 1.40504 0.94859 -0.36435 0.05285  -0.08811 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-3 CG  
+20962 O OD1 . ASP A-3 521 ? 1.30547 1.53962 1.08542 -0.36591 0.05898  -0.10204 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-3 OD1 
+20963 O OD2 . ASP A-3 521 ? 1.38678 1.63984 1.16447 -0.36903 0.04450  -0.08169 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-3 OD2 
+20964 N N   . LEU A-3 522 ? 1.37938 1.58568 1.20515 -0.34604 0.05901  -0.08993 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-3 N   
+20965 C CA  . LEU A-3 522 ? 1.04421 1.23513 0.87568 -0.34523 0.05937  -0.09630 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-3 CA  
+20966 C C   . LEU A-3 522 ? 1.17594 1.36501 0.99503 -0.35509 0.05813  -0.10668 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-3 C   
+20967 O O   . LEU A-3 522 ? 1.08871 1.26090 0.90451 -0.35575 0.06265  -0.11732 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-3 O   
+20968 C CB  . LEU A-3 522 ? 1.14237 1.33306 0.98782 -0.34250 0.05306  -0.08616 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-3 CB  
+20969 C CG  . LEU A-3 522 ? 1.17515 1.35393 1.02472 -0.34520 0.05202  -0.09063 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-3 CG  
+20970 C CD1 . LEU A-3 522 ? 0.85466 1.01315 0.70882 -0.33774 0.05858  -0.09515 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-3 CD1 
+20971 C CD2 . LEU A-3 522 ? 1.01503 1.20260 0.87545 -0.34536 0.04456  -0.08099 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-3 CD2 
+20972 N N   . GLU A-3 523 ? 1.18650 1.39193 0.99778 -0.36283 0.05161  -0.10384 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-3 N   
+20973 C CA  . GLU A-3 523 ? 1.13094 1.33787 0.93129 -0.37363 0.04905  -0.11376 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-3 CA  
+20974 C C   . GLU A-3 523 ? 1.26362 1.46101 1.04895 -0.37625 0.05675  -0.12838 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-3 C   
+20975 O O   . GLU A-3 523 ? 1.17590 1.36104 0.95464 -0.38286 0.05814  -0.14010 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-3 O   
+20976 C CB  . GLU A-3 523 ? 1.30322 1.53288 1.09755 -0.37976 0.03986  -0.10739 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-3 CB  
+20977 C CG  . GLU A-3 523 ? 1.37492 1.61462 1.18338 -0.37751 0.03122  -0.09562 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-3 CG  
+20978 C CD  . GLU A-3 523 ? 1.29373 1.53486 1.11116 -0.36720 0.03037  -0.08178 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-3 CD  
+20979 O OE1 . GLU A-3 523 ? 1.12050 1.35353 0.93665 -0.36217 0.03736  -0.08147 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-3 OE1 
+20980 O OE2 . GLU A-3 523 ? 1.32021 1.57110 1.14608 -0.36421 0.02267  -0.07175 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-3 OE2 
+20981 N N   . ASN A-3 524 ? 1.06781 1.27036 0.84712 -0.37151 0.06219  -0.12842 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-3 N   
+20982 C CA  . ASN A-3 524 ? 1.08697 1.28183 0.85254 -0.37212 0.07037  -0.14321 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-3 CA  
+20983 C C   . ASN A-3 524 ? 1.07681 1.24772 0.84894 -0.36380 0.07753  -0.15110 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-3 C   
+20984 O O   . ASN A-3 524 ? 1.16561 1.32098 0.92701 -0.36575 0.08205  -0.16548 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-3 O   
+20985 C CB  . ASN A-3 524 ? 1.20346 1.41373 0.96140 -0.36966 0.07494  -0.14084 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-3 CB  
+20986 C CG  . ASN A-3 524 ? 1.09795 1.32788 0.84132 -0.37899 0.06887  -0.13684 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-3 CG  
+20987 O OD1 . ASN A-3 524 ? 1.33137 1.56453 1.05749 -0.38598 0.07017  -0.14803 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-3 OD1 
+20988 N ND2 . ASN A-3 524 ? 1.20744 1.44959 0.95649 -0.37864 0.06181  -0.12098 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-3 ND2 
+20989 N N   . ASP A-3 525 ? 1.32266 1.48911 1.11118 -0.35405 0.07827  -0.14206 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-3 N   
+20990 C CA  . ASP A-3 525 ? 1.18093 1.32435 0.97542 -0.34505 0.08361  -0.14792 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-3 CA  
+20991 C C   . ASP A-3 525 ? 1.14089 1.26446 0.93384 -0.35123 0.08064  -0.15189 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-3 C   
+20992 O O   . ASP A-3 525 ? 1.08750 1.18667 0.87573 -0.34765 0.08547  -0.16147 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-3 O   
+20993 C CB  . ASP A-3 525 ? 0.85010 0.99590 0.66206 -0.33400 0.08388  -0.13682 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-3 CB  
+20994 C CG  . ASP A-3 525 ? 1.29718 1.46178 1.11136 -0.32925 0.08782  -0.13349 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-3 CG  
+20995 O OD1 . ASP A-3 525 ? 1.63056 1.80739 1.43216 -0.33468 0.09028  -0.13837 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-3 OD1 
+20996 O OD2 . ASP A-3 525 ? 1.37800 1.54577 1.20597 -0.32093 0.08862  -0.12614 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-3 OD2 
+20997 N N   . LEU A-3 526 ? 1.09464 1.22820 0.89119 -0.36044 0.07287  -0.14464 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-3 N   
+20998 C CA  . LEU A-3 526 ? 0.98646 1.10512 0.78176 -0.36907 0.07041  -0.14851 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-3 CA  
+20999 C C   . LEU A-3 526 ? 1.21501 1.32518 0.99241 -0.38004 0.07207  -0.16368 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-3 C   
+21000 O O   . LEU A-3 526 ? 1.10113 1.18716 0.87293 -0.38503 0.07428  -0.17184 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-3 O   
+21001 C CB  . LEU A-3 526 ? 0.98416 1.12135 0.78967 -0.37545 0.06182  -0.13744 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-3 CB  
+21002 C CG  . LEU A-3 526 ? 1.00855 1.13477 0.81858 -0.38327 0.05966  -0.13783 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-3 CG  
+21003 C CD1 . LEU A-3 526 ? 1.19224 1.29484 1.00950 -0.37372 0.06440  -0.13478 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-3 CD1 
+21004 C CD2 . LEU A-3 526 ? 0.97574 1.12717 0.79663 -0.38808 0.05119  -0.12778 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-3 CD2 
+21005 N N   . TYR A-3 527 ? 1.30336 1.43187 1.07009 -0.38452 0.07106  -0.16764 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-3 N   
+21006 C CA  . TYR A-3 527 ? 1.39278 1.51418 1.14080 -0.39454 0.07287  -0.18348 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-3 CA  
+21007 C C   . TYR A-3 527 ? 1.21811 1.31179 0.95733 -0.38651 0.08235  -0.19637 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-3 C   
+21008 O O   . TYR A-3 527 ? 1.20543 1.27729 0.93177 -0.39367 0.08457  -0.20987 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-3 O   
+21009 C CB  . TYR A-3 527 ? 1.26685 1.41530 1.00432 -0.39932 0.06997  -0.18384 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-3 CB  
+21010 C CG  . TYR A-3 527 ? 1.26013 1.40484 0.97662 -0.40970 0.07152  -0.20076 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-3 CG  
+21011 C CD1 . TYR A-3 527 ? 1.40622 1.54081 1.10977 -0.40388 0.08025  -0.21306 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-3 CD1 
+21012 C CD2 . TYR A-3 527 ? 1.47410 1.62758 1.18389 -0.42523 0.06414  -0.20520 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-3 CD2 
+21013 C CE1 . TYR A-3 527 ? 1.28928 1.41970 0.97238 -0.41309 0.08185  -0.22962 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-3 CE1 
+21014 C CE2 . TYR A-3 527 ? 1.62381 1.77407 1.31350 -0.43558 0.06514  -0.22160 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-3 CE2 
+21015 C CZ  . TYR A-3 527 ? 1.35335 1.49079 1.02902 -0.42937 0.07411  -0.23387 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-3 CZ  
+21016 O OH  . TYR A-3 527 ? 1.94560 2.07884 1.60002 -0.43929 0.07538  -0.25131 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-3 OH  
+21017 N N   . SER A-3 528 ? 1.03174 1.12589 0.77773 -0.37146 0.08788  -0.19284 ? ? ? ? ? ? 518 SER A-3 N   
+21018 C CA  . SER A-3 528 ? 1.15713 1.22776 0.89643 -0.36079 0.09662  -0.20494 ? ? ? ? ? ? 518 SER A-3 CA  
+21019 C C   . SER A-3 528 ? 1.34256 1.37873 1.08355 -0.35825 0.09770  -0.20714 ? ? ? ? ? ? 518 SER A-3 C   
+21020 O O   . SER A-3 528 ? 1.16654 1.17510 0.89538 -0.35462 0.10319  -0.22049 ? ? ? ? ? ? 518 SER A-3 O   
+21021 C CB  . SER A-3 528 ? 0.99471 1.07860 0.74428 -0.34533 0.10157  -0.19958 ? ? ? ? ? ? 518 SER A-3 CB  
+21022 O OG  . SER A-3 528 ? 1.51223 1.62693 1.25962 -0.34913 0.10071  -0.19525 ? ? ? ? ? ? 518 SER A-3 OG  
+21023 N N   . ALA A-3 529 ? 1.46323 1.49922 1.21772 -0.35993 0.09270  -0.19425 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A-3 N   
+21024 C CA  . ALA A-3 529 ? 1.39910 1.40259 1.15434 -0.35768 0.09398  -0.19423 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A-3 CA  
+21025 C C   . ALA A-3 529 ? 1.48123 1.46776 1.22468 -0.37549 0.09177  -0.20163 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A-3 C   
+21026 O O   . ALA A-3 529 ? 1.37219 1.32305 1.10546 -0.37576 0.09546  -0.20922 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A-3 O   
+21027 C CB  . ALA A-3 529 ? 1.42420 1.43519 1.19802 -0.35177 0.09038  -0.17775 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A-3 CB  
+21028 N N   . ILE A-3 530 ? 1.44102 1.45228 1.18533 -0.39059 0.08556  -0.19949 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-3 N   
+21029 C CA  . ILE A-3 530 ? 1.55565 1.55715 1.29126 -0.40962 0.08273  -0.20631 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-3 CA  
+21030 C C   . ILE A-3 530 ? 1.58166 1.61022 1.30935 -0.42265 0.07804  -0.21279 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-3 C   
+21031 O O   . ILE A-3 530 ? 1.51661 1.56866 1.25095 -0.43469 0.07086  -0.20735 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-3 O   
+21032 C CB  . ILE A-3 530 ? 1.46329 1.46866 1.21289 -0.41607 0.07836  -0.19407 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-3 CB  
+21033 C CG1 . ILE A-3 530 ? 1.23149 1.27152 0.99963 -0.40844 0.07322  -0.17853 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-3 CG1 
+21034 C CG2 . ILE A-3 530 ? 1.51698 1.48532 1.26604 -0.40931 0.08335  -0.19195 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-3 CG2 
+21035 C CD1 . ILE A-3 530 ? 1.05713 1.10962 0.83878 -0.41621 0.06804  -0.16818 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-3 CD1 
+21036 N N   . GLY A-3 531 ? 1.59942 1.62616 1.31251 -0.41978 0.08194  -0.22481 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A-3 N   
+21037 C CA  . GLY A-3 531 ? 1.48671 1.53804 1.18921 -0.43200 0.07751  -0.23170 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A-3 CA  
+21038 C C   . GLY A-3 531 ? 1.45094 1.49370 1.14326 -0.45256 0.07397  -0.24237 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A-3 C   
+21039 O O   . GLY A-3 531 ? 1.43551 1.50686 1.12923 -0.46539 0.06612  -0.24067 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A-3 O   
+21040 N N   . GLU A-3 532 ? 1.54161 1.54475 1.22321 -0.45608 0.07943  -0.25355 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-3 N   
+21041 C CA  . GLU A-3 532 ? 1.54455 1.53603 1.21561 -0.47780 0.07679  -0.26454 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-3 CA  
+21042 C C   . GLU A-3 532 ? 1.48969 1.49943 1.17734 -0.48959 0.07011  -0.25270 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-3 C   
+21043 O O   . GLU A-3 532 ? 1.43200 1.45976 1.11759 -0.50852 0.06406  -0.25777 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-3 O   
+21044 C CB  . GLU A-3 532 ? 1.88972 1.82932 1.54561 -0.47809 0.08444  -0.27689 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-3 CB  
+21045 C CG  . GLU A-3 532 ? 2.17207 2.09281 1.80973 -0.46745 0.09117  -0.29211 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-3 CG  
+21046 C CD  . GLU A-3 532 ? 2.56021 2.46125 2.17474 -0.48492 0.09178  -0.31278 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-3 CD  
+21047 O OE1 . GLU A-3 532 ? 2.49652 2.38662 2.10846 -0.50479 0.08860  -0.31557 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-3 OE1 
+21048 O OE2 . GLU A-3 532 ? 2.84430 2.74151 2.44301 -0.47947 0.09571  -0.32679 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-3 OE2 
+21049 N N   . SER A-3 533 ? 1.69431 1.70201 1.39886 -0.47844 0.07105  -0.23747 ? ? ? ? ? ? 523 SER A-3 N   
+21050 C CA  . SER A-3 533 ? 1.48836 1.51379 1.20917 -0.48811 0.06575  -0.22647 ? ? ? ? ? ? 523 SER A-3 CA  
+21051 C C   . SER A-3 533 ? 1.35227 1.42713 1.08558 -0.48921 0.05675  -0.21794 ? ? ? ? ? ? 523 SER A-3 C   
+21052 O O   . SER A-3 533 ? 1.33487 1.43279 1.07526 -0.50396 0.05041  -0.21691 ? ? ? ? ? ? 523 SER A-3 O   
+21053 C CB  . SER A-3 533 ? 1.48650 1.49505 1.21989 -0.47490 0.06954  -0.21325 ? ? ? ? ? ? 523 SER A-3 CB  
+21054 O OG  . SER A-3 533 ? 1.74462 1.70584 1.46514 -0.47378 0.07695  -0.22009 ? ? ? ? ? ? 523 SER A-3 OG  
+21055 N N   . MET A-3 534 ? 1.37225 1.46408 1.10807 -0.47377 0.05602  -0.21172 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-3 N   
+21056 C CA  . MET A-3 534 ? 1.24228 1.37682 0.98787 -0.47299 0.04727  -0.20212 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-3 CA  
+21057 C C   . MET A-3 534 ? 1.52555 1.68117 1.25863 -0.48804 0.04116  -0.21292 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-3 C   
+21058 O O   . MET A-3 534 ? 1.51797 1.70734 1.25941 -0.49477 0.03207  -0.20760 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-3 O   
+21059 C CB  . MET A-3 534 ? 1.10976 1.25296 0.85881 -0.45418 0.04880  -0.19254 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-3 CB  
+21060 C CG  . MET A-3 534 ? 1.12378 1.25627 0.88864 -0.43959 0.05216  -0.17968 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-3 CG  
+21061 S SD  . MET A-3 534 ? 1.18941 1.33424 0.95889 -0.42046 0.05375  -0.16902 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-3 SD  
+21062 C CE  . MET A-3 534 ? 1.24762 1.43401 1.01966 -0.42521 0.04278  -0.16036 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-3 CE  
+21063 N N   . LYS A-3 535 ? 1.57373 1.71086 1.28648 -0.49268 0.04568  -0.22858 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-3 N   
+21064 C CA  . LYS A-3 535 ? 1.48751 1.64322 1.18623 -0.50807 0.03987  -0.24056 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-3 CA  
+21065 C C   . LYS A-3 535 ? 1.49390 1.65411 1.19625 -0.52889 0.03511  -0.24654 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-3 C   
+21066 O O   . LYS A-3 535 ? 1.54912 1.74353 1.25281 -0.54019 0.02577  -0.24781 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-3 O   
+21067 C CB  . LYS A-3 535 ? 1.42386 1.55523 1.09910 -0.50837 0.04683  -0.25766 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-3 CB  
+21068 C CG  . LYS A-3 535 ? 1.32999 1.47151 0.99869 -0.49271 0.04972  -0.25441 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-3 CG  
+21069 C CD  . LYS A-3 535 ? 1.19511 1.30969 0.84220 -0.49102 0.05846  -0.27231 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-3 CD  
+21070 C CE  . LYS A-3 535 ? 1.82299 1.95528 1.46158 -0.47941 0.06102  -0.27079 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-3 CE  
+21071 N NZ  . LYS A-3 535 ? 2.21851 2.32485 1.83882 -0.47389 0.07119  -0.28776 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-3 NZ  
+21072 N N   . ARG A-3 536 ? 1.36644 1.49316 1.07012 -0.53449 0.04132  -0.25002 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-3 N   
+21073 C CA  . ARG A-3 536 ? 1.43292 1.56220 1.13994 -0.55636 0.03820  -0.25570 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-3 CA  
+21074 C C   . ARG A-3 536 ? 1.47676 1.64306 1.20793 -0.55697 0.03102  -0.24084 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-3 C   
+21075 O O   . ARG A-3 536 ? 1.53449 1.72899 1.27146 -0.57173 0.02420  -0.24344 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-3 O   
+21076 C CB  . ARG A-3 536 ? 1.44480 1.52442 1.14458 -0.56164 0.04751  -0.26176 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-3 CB  
+21077 C CG  . ARG A-3 536 ? 1.66295 1.74224 1.36869 -0.58211 0.04636  -0.26338 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-3 CG  
+21078 C CD  . ARG A-3 536 ? 1.95380 1.98134 1.65243 -0.58467 0.05581  -0.26497 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-3 CD  
+21079 N NE  . ARG A-3 536 ? 1.83736 1.85308 1.54685 -0.56448 0.05994  -0.25031 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-3 NE  
+21080 C CZ  . ARG A-3 536 ? 2.12295 2.15290 1.85148 -0.56260 0.05897  -0.23584 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-3 CZ  
+21081 N NH1 . ARG A-3 536 ? 2.19106 2.24909 1.93138 -0.57854 0.05450  -0.23347 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-3 NH1 
+21082 N NH2 . ARG A-3 536 ? 1.90721 1.92471 1.64366 -0.54202 0.06283  -0.22310 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-3 NH2 
+21083 N N   . ILE A-3 537 ? 1.56358 1.73115 1.30971 -0.53850 0.03276  -0.22476 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-3 N   
+21084 C CA  . ILE A-3 537 ? 1.46378 1.66288 1.23266 -0.53707 0.02696  -0.21112 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-3 CA  
+21085 C C   . ILE A-3 537 ? 1.37822 1.62508 1.15284 -0.53629 0.01558  -0.20728 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-3 C   
+21086 O O   . ILE A-3 537 ? 1.55229 1.83177 1.34015 -0.54581 0.00835  -0.20525 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-3 O   
+21087 C CB  . ILE A-3 537 ? 1.36671 1.55286 1.14782 -0.51684 0.03167  -0.19604 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-3 CB  
+21088 C CG1 . ILE A-3 537 ? 1.29186 1.43792 1.07113 -0.52042 0.04071  -0.19751 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-3 CG1 
+21089 C CG2 . ILE A-3 537 ? 1.24888 1.47277 1.05168 -0.50989 0.02440  -0.18158 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-3 CG2 
+21090 C CD1 . ILE A-3 537 ? 1.15065 1.28088 0.93900 -0.50051 0.04551  -0.18446 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-3 CD1 
+21091 N N   . PHE A-3 538 ? 1.37762 1.63020 1.14200 -0.52485 0.01377  -0.20611 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-3 N   
+21092 C CA  . PHE A-3 538 ? 1.53915 1.83350 1.30674 -0.52119 0.00280  -0.19986 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-3 CA  
+21093 C C   . PHE A-3 538 ? 1.80176 2.11324 1.55306 -0.53622 -0.00335 -0.21368 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-3 C   
+21094 O O   . PHE A-3 538 ? 1.96534 2.31487 1.71948 -0.53595 -0.01418 -0.20928 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-3 O   
+21095 C CB  . PHE A-3 538 ? 1.24138 1.53480 1.00665 -0.50055 0.00378  -0.18822 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-3 CB  
+21096 C CG  . PHE A-3 538 ? 1.22656 1.51961 1.01101 -0.48518 0.00488  -0.17187 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-3 CG  
+21097 C CD1 . PHE A-3 538 ? 1.34425 1.65991 1.14807 -0.48681 -0.00090 -0.16447 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-3 CD1 
+21098 C CD2 . PHE A-3 538 ? 1.40947 1.68119 1.19283 -0.46931 0.01178  -0.16480 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-3 CD2 
+21099 C CE1 . PHE A-3 538 ? 1.28665 1.60129 1.10686 -0.47248 0.00024  -0.15052 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-3 CE1 
+21100 C CE2 . PHE A-3 538 ? 1.06248 1.33359 0.86258 -0.45600 0.01245  -0.15076 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-3 CE2 
+21101 C CZ  . PHE A-3 538 ? 1.17217 1.46354 0.98996 -0.45740 0.00670  -0.14373 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-3 CZ  
+21102 N N   . GLU A-3 539 ? 1.73661 2.02014 1.46979 -0.54816 0.00293  -0.23027 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-3 N   
+21103 C CA  . GLU A-3 539 ? 1.87748 2.17238 1.59228 -0.56363 -0.00185 -0.24604 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-3 CA  
+21104 C C   . GLU A-3 539 ? 1.86275 2.17744 1.56427 -0.55344 -0.00676 -0.24312 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-3 C   
+21105 O O   . GLU A-3 539 ? 2.05748 2.37772 1.73971 -0.56314 -0.00928 -0.25623 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-3 O   
+21106 C CB  . GLU A-3 539 ? 1.93525 2.25919 1.66307 -0.57276 -0.00859 -0.24495 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-3 CB  
+21107 C CG  . GLU A-3 539 ? 2.11528 2.48853 1.84880 -0.56857 -0.02180 -0.23727 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-3 CG  
+21108 C CD  . GLU A-3 539 ? 2.29228 2.69701 2.04797 -0.57239 -0.02799 -0.23142 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-3 CD  
+21109 O OE1 . GLU A-3 539 ? 2.57695 2.97552 2.33380 -0.58526 -0.02474 -0.24018 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-3 OE1 
+21110 O OE2 . GLU A-3 539 ? 2.44176 2.87717 2.21342 -0.56249 -0.03591 -0.21837 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-3 OE2 
+21111 N N   . ASN A-3 540 ? 1.77768 2.10153 1.48812 -0.53419 -0.00769 -0.22583 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-3 N   
+21112 C CA  . ASN A-3 540 ? 1.85242 2.19012 1.54920 -0.52382 -0.01064 -0.22070 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-3 CA  
+21113 C C   . ASN A-3 540 ? 1.86150 2.16593 1.54146 -0.51743 0.00140  -0.22813 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-3 C   
+21114 O O   . ASN A-3 540 ? 1.66567 1.93969 1.35241 -0.50993 0.01115  -0.22684 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-3 O   
+21115 C CB  . ASN A-3 540 ? 1.71169 2.06785 1.42379 -0.50666 -0.01560 -0.19933 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-3 CB  
+21116 C CG  . ASN A-3 540 ? 1.57182 1.94930 1.26943 -0.49938 -0.02189 -0.19225 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-3 CG  
+21117 O OD1 . ASN A-3 540 ? 1.64920 2.01404 1.32772 -0.49708 -0.01575 -0.19730 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-3 OD1 
+21118 N ND2 . ASN A-3 540 ? 1.44036 1.85059 1.14624 -0.49541 -0.03414 -0.18040 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-3 ND2 
+21119 N N   . GLU A-3 541 ? 2.21545 2.52746 1.87316 -0.51985 0.00055  -0.23615 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-3 N   
+21120 C CA  . GLU A-3 541 ? 2.17526 2.45913 1.81576 -0.51488 0.01226  -0.24632 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-3 CA  
+21121 C C   . GLU A-3 541 ? 2.05334 2.32701 1.70185 -0.49554 0.01962  -0.23229 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-3 C   
+21122 O O   . GLU A-3 541 ? 2.01810 2.26357 1.66212 -0.48881 0.03093  -0.23898 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-3 O   
+21123 C CB  . GLU A-3 541 ? 2.16778 2.46672 1.78229 -0.52163 0.00950  -0.25729 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-3 CB  
+21124 C CG  . GLU A-3 541 ? 2.37345 2.67490 1.97618 -0.54206 0.00472  -0.27638 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-3 CG  
+21125 C CD  . GLU A-3 541 ? 2.60711 2.86789 2.20784 -0.54916 0.01448  -0.29235 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-3 CD  
+21126 O OE1 . GLU A-3 541 ? 2.48831 2.71887 2.08426 -0.53794 0.02616  -0.29552 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-3 OE1 
+21127 O OE2 . GLU A-3 541 ? 2.88175 3.14069 2.48574 -0.56571 0.01047  -0.30139 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-3 OE2 
+21128 N N   . ASP A-3 542 ? 1.85026 2.14627 1.51048 -0.48626 0.01322  -0.21334 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-3 N   
+21129 C CA  . ASP A-3 542 ? 1.66122 1.94891 1.33113 -0.46961 0.01925  -0.19916 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-3 CA  
+21130 C C   . ASP A-3 542 ? 1.69166 1.97986 1.38701 -0.46409 0.01573  -0.18565 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-3 C   
+21131 O O   . ASP A-3 542 ? 1.65445 1.96600 1.35861 -0.46019 0.00658  -0.17156 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-3 O   
+21132 C CB  . ASP A-3 542 ? 1.81083 2.12003 1.46974 -0.46324 0.01584  -0.18810 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-3 CB  
+21133 C CG  . ASP A-3 542 ? 1.77148 2.06979 1.43641 -0.44876 0.02426  -0.17707 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-3 CG  
+21134 O OD1 . ASP A-3 542 ? 1.61781 1.89316 1.29515 -0.44265 0.03246  -0.17905 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-3 OD1 
+21135 O OD2 . ASP A-3 542 ? 1.96590 2.27871 1.62251 -0.44397 0.02250  -0.16628 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-3 OD2 
+21136 N N   . PRO A-3 543 ? 1.38964 1.65203 1.09632 -0.46294 0.02261  -0.18938 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-3 N   
+21137 C CA  . PRO A-3 543 ? 1.22741 1.49117 0.95715 -0.45817 0.01969  -0.17707 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-3 CA  
+21138 C C   . PRO A-3 543 ? 1.28921 1.55601 1.02980 -0.44196 0.02054  -0.16008 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-3 C   
+21139 O O   . PRO A-3 543 ? 1.31482 1.59379 1.07180 -0.43744 0.01459  -0.14772 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-3 O   
+21140 C CB  . PRO A-3 543 ? 1.35194 1.58314 1.08544 -0.46140 0.02812  -0.18645 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-3 CB  
+21141 C CG  . PRO A-3 543 ? 1.28893 1.49783 1.00483 -0.45891 0.03743  -0.19877 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-3 CG  
+21142 C CD  . PRO A-3 543 ? 1.51499 1.74499 1.21253 -0.46549 0.03306  -0.20501 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-3 CD  
+21143 N N   . VAL A-3 544 ? 1.26482 1.52162 0.99685 -0.43347 0.02797  -0.15975 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-3 N   
+21144 C CA  . VAL A-3 544 ? 1.02316 1.28272 0.76470 -0.42004 0.02902  -0.14423 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-3 CA  
+21145 C C   . VAL A-3 544 ? 1.08830 1.37454 0.82771 -0.41898 0.01880  -0.13140 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-3 C   
+21146 O O   . VAL A-3 544 ? 1.24133 1.53298 0.99413 -0.41065 0.01472  -0.11697 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-3 O   
+21147 C CB  . VAL A-3 544 ? 1.09699 1.34341 0.82977 -0.41300 0.03971  -0.14815 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-3 CB  
+21148 C CG1 . VAL A-3 544 ? 1.01171 1.26062 0.75540 -0.40109 0.04114  -0.13273 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-3 CG1 
+21149 C CG2 . VAL A-3 544 ? 0.98976 1.20883 0.72330 -0.41223 0.04886  -0.16135 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-3 CG2 
+21150 N N   . HIS A-3 545 ? 1.49616 1.79827 1.21743 -0.42678 0.01420  -0.13649 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-3 N   
+21151 C CA  . HIS A-3 545 ? 1.58619 1.91271 1.30284 -0.42510 0.00345  -0.12390 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-3 CA  
+21152 C C   . HIS A-3 545 ? 1.36589 1.70804 1.09859 -0.42588 -0.00738 -0.11809 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-3 C   
+21153 O O   . HIS A-3 545 ? 1.25592 1.61009 0.99546 -0.41756 -0.01483 -0.10317 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-3 O   
+21154 C CB  . HIS A-3 545 ? 1.45909 1.79973 1.15114 -0.43374 0.00055  -0.13162 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-3 CB  
+21155 C CG  . HIS A-3 545 ? 1.46376 1.82952 1.14833 -0.43228 -0.01190 -0.11915 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-3 CG  
+21156 N ND1 . HIS A-3 545 ? 1.28055 1.64815 0.96515 -0.42192 -0.01403 -0.10134 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-3 ND1 
+21157 C CD2 . HIS A-3 545 ? 1.58770 1.97713 1.26375 -0.43955 -0.02336 -0.12182 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-3 CD2 
+21158 C CE1 . HIS A-3 545 ? 1.33987 1.72898 1.01528 -0.42176 -0.02632 -0.09291 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-3 CE1 
+21159 N NE2 . HIS A-3 545 ? 1.55265 1.95718 1.22337 -0.43191 -0.03247 -0.10511 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-3 NE2 
+21160 N N   . TYR A-3 546 ? 1.27044 1.61231 1.00920 -0.43586 -0.00808 -0.12997 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-3 N   
+21161 C CA  . TYR A-3 546 ? 1.37593 1.73672 1.13118 -0.43782 -0.01756 -0.12587 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-3 CA  
+21162 C C   . TYR A-3 546 ? 1.32776 1.67813 1.10493 -0.42768 -0.01485 -0.11588 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-3 C   
+21163 O O   . TYR A-3 546 ? 1.38265 1.75105 1.17340 -0.42233 -0.02311 -0.10618 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-3 O   
+21164 C CB  . TYR A-3 546 ? 1.56313 1.92745 1.31755 -0.45411 -0.01834 -0.14206 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-3 CB  
+21165 C CG  . TYR A-3 546 ? 1.24529 1.63079 1.01900 -0.45777 -0.02635 -0.13945 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-3 CG  
+21166 C CD1 . TYR A-3 546 ? 1.38372 1.80341 1.16084 -0.45520 -0.03939 -0.13191 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-3 CD1 
+21167 C CD2 . TYR A-3 546 ? 1.05241 1.42461 0.84050 -0.46338 -0.02078 -0.14438 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-3 CD2 
+21168 C CE1 . TYR A-3 546 ? 1.34281 1.78580 1.13920 -0.45765 -0.04642 -0.13035 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-3 CE1 
+21169 C CE2 . TYR A-3 546 ? 1.28620 1.68064 1.09235 -0.46755 -0.02708 -0.14240 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-3 CE2 
+21170 C CZ  . TYR A-3 546 ? 1.33071 1.76203 1.14199 -0.46446 -0.03978 -0.13589 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-3 CZ  
+21171 O OH  . TYR A-3 546 ? 1.45863 1.91585 1.28953 -0.46776 -0.04577 -0.13475 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-3 OH  
+21172 N N   . LEU A-3 547 ? 1.38538 1.70777 1.16590 -0.42409 -0.00370 -0.11844 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-3 N   
+21173 C CA  . LEU A-3 547 ? 1.22457 1.53659 1.02413 -0.41430 -0.00102 -0.10921 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-3 CA  
+21174 C C   . LEU A-3 547 ? 1.07254 1.39192 0.87597 -0.40096 -0.00536 -0.09300 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-3 C   
+21175 O O   . LEU A-3 547 ? 1.24565 1.57038 1.06495 -0.39353 -0.00929 -0.08370 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-3 O   
+21176 C CB  . LEU A-3 547 ? 1.02160 1.30272 0.82144 -0.41223 0.01111  -0.11529 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-3 CB  
+21177 C CG  . LEU A-3 547 ? 1.16966 1.43617 0.98701 -0.40736 0.01507  -0.11169 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-3 CG  
+21178 C CD1 . LEU A-3 547 ? 0.89142 1.12768 0.70411 -0.40819 0.02580  -0.12129 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-3 CD1 
+21179 C CD2 . LEU A-3 547 ? 1.33775 1.60602 1.16681 -0.39320 0.01366  -0.09690 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-3 CD2 
+21180 N N   . GLN A-3 548 ? 1.30260 1.62158 1.09060 -0.39826 -0.00441 -0.08964 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-3 N   
+21181 C CA  . GLN A-3 548 ? 1.03231 1.35360 0.82078 -0.38722 -0.00761 -0.07414 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-3 CA  
+21182 C C   . GLN A-3 548 ? 1.14847 1.49343 0.93443 -0.38486 -0.02073 -0.06491 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-3 C   
+21183 O O   . GLN A-3 548 ? 1.26486 1.60958 1.05131 -0.37506 -0.02466 -0.05106 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-3 O   
+21184 C CB  . GLN A-3 548 ? 1.48752 1.79897 1.25975 -0.38655 -0.00036 -0.07378 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-3 CB  
+21185 C CG  . GLN A-3 548 ? 1.09784 1.38742 0.87447 -0.38507 0.01219  -0.08118 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-3 CG  
+21186 C CD  . GLN A-3 548 ? 1.46282 1.74796 1.22370 -0.38565 0.01998  -0.08358 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-3 CD  
+21187 O OE1 . GLN A-3 548 ? 1.79964 2.09682 1.54272 -0.39048 0.01714  -0.08344 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-3 OE1 
+21188 N NE2 . GLN A-3 548 ? 1.37676 1.64645 1.14400 -0.38057 0.02986  -0.08592 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-3 NE2 
+21189 N N   . LYS A-3 549 ? 1.28270 1.64764 1.06557 -0.39334 -0.02791 -0.07231 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-3 N   
+21190 C CA  . LYS A-3 549 ? 1.38552 1.77593 1.16832 -0.38930 -0.04153 -0.06378 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-3 CA  
+21191 C C   . LYS A-3 549 ? 1.19392 1.58802 0.99812 -0.37812 -0.04601 -0.05405 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-3 C   
+21192 O O   . LYS A-3 549 ? 1.32274 1.71963 1.12628 -0.36649 -0.05260 -0.04038 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-3 O   
+21193 C CB  . LYS A-3 549 ? 1.34927 1.76329 1.12823 -0.40148 -0.04826 -0.07548 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-3 CB  
+21194 C CG  . LYS A-3 549 ? 1.34759 1.76599 1.10141 -0.41038 -0.04860 -0.08249 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-3 CG  
+21195 C CD  . LYS A-3 549 ? 1.48277 1.93309 1.23249 -0.41804 -0.06097 -0.08792 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-3 CD  
+21196 C CE  . LYS A-3 549 ? 1.66520 2.12053 1.38842 -0.42776 -0.06148 -0.09633 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-3 CE  
+21197 N NZ  . LYS A-3 549 ? 1.45095 1.88940 1.16886 -0.44100 -0.05051 -0.11455 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-3 NZ  
+21198 N N   . SER A-3 550 ? 1.20880 1.60171 1.03082 -0.38154 -0.04227 -0.06105 ? ? ? ? ? ? 540 SER A-3 N   
+21199 C CA  . SER A-3 550 ? 1.35345 1.74802 1.19627 -0.37154 -0.04401 -0.05386 ? ? ? ? ? ? 540 SER A-3 CA  
+21200 C C   . SER A-3 550 ? 1.40242 1.77128 1.25375 -0.37304 -0.03173 -0.05848 ? ? ? ? ? ? 540 SER A-3 C   
+21201 O O   . SER A-3 550 ? 1.32463 1.69275 1.18279 -0.38261 -0.02744 -0.06866 ? ? ? ? ? ? 540 SER A-3 O   
+21202 C CB  . SER A-3 550 ? 1.17537 1.60024 1.03189 -0.37460 -0.05258 -0.05752 ? ? ? ? ? ? 540 SER A-3 CB  
+21203 O OG  . SER A-3 550 ? 1.68050 2.10842 1.55661 -0.36406 -0.05368 -0.05103 ? ? ? ? ? ? 540 SER A-3 OG  
+21204 N N   . LYS A-3 551 ? 1.31035 1.65803 1.16050 -0.36394 -0.02639 -0.05077 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-3 N   
+21205 C CA  . LYS A-3 551 ? 1.16570 1.48881 1.02070 -0.36464 -0.01500 -0.05531 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-3 CA  
+21206 C C   . LYS A-3 551 ? 1.20801 1.53111 1.08143 -0.36391 -0.01335 -0.05712 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-3 C   
+21207 O O   . LYS A-3 551 ? 1.41737 1.72547 1.29297 -0.36986 -0.00534 -0.06507 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-3 O   
+21208 C CB  . LYS A-3 551 ? 1.27130 1.57686 1.12346 -0.35495 -0.01095 -0.04618 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-3 CB  
+21209 C CG  . LYS A-3 551 ? 1.62947 1.93199 1.46238 -0.35768 -0.00921 -0.04548 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-3 CG  
+21210 C CD  . LYS A-3 551 ? 1.88470 2.17063 1.71668 -0.35036 -0.00381 -0.03746 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-3 CD  
+21211 C CE  . LYS A-3 551 ? 1.84029 2.10847 1.68273 -0.34889 0.00596  -0.04319 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-3 CE  
+21212 N NZ  . LYS A-3 551 ? 1.83175 2.08730 1.67528 -0.34245 0.01073  -0.03615 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-3 NZ  
+21213 N N   . LEU A-3 552 ? 1.17462 1.51384 1.06048 -0.35622 -0.02065 -0.04980 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-3 N   
+21214 C CA  . LEU A-3 552 ? 1.19552 1.53706 1.09858 -0.35545 -0.01846 -0.05130 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-3 CA  
+21215 C C   . LEU A-3 552 ? 1.18818 1.54663 1.09508 -0.36932 -0.01922 -0.06162 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-3 C   
+21216 O O   . LEU A-3 552 ? 1.10381 1.45054 1.01475 -0.37707 -0.01179 -0.06820 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-3 O   
+21217 C CB  . LEU A-3 552 ? 0.99569 1.34960 0.91089 -0.34169 -0.02542 -0.04117 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-3 CB  
+21218 C CG  . LEU A-3 552 ? 0.90090 1.23371 0.81704 -0.32908 -0.02271 -0.03210 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-3 CG  
+21219 C CD1 . LEU A-3 552 ? 0.74117 1.08541 0.66917 -0.31579 -0.02966 -0.02407 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-3 CD1 
+21220 C CD2 . LEU A-3 552 ? 0.84886 1.15898 0.76866 -0.33133 -0.01212 -0.03620 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-3 CD2 
+21221 N N   . PHE A-3 553 ? 1.15190 1.53770 1.05680 -0.37311 -0.02839 -0.06301 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-3 N   
+21222 C CA  . PHE A-3 553 ? 1.01943 1.42589 0.92972 -0.38748 -0.03004 -0.07307 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-3 CA  
+21223 C C   . PHE A-3 553 ? 1.18307 1.57134 1.08032 -0.40335 -0.02257 -0.08510 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-3 C   
+21224 O O   . PHE A-3 553 ? 0.86256 1.24800 0.76486 -0.41548 -0.01761 -0.09317 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-3 O   
+21225 C CB  . PHE A-3 553 ? 1.16016 1.60223 1.07080 -0.38698 -0.04264 -0.07199 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-3 CB  
+21226 C CG  . PHE A-3 553 ? 1.00012 1.47160 0.93089 -0.38013 -0.04907 -0.06826 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-3 CG  
+21227 C CD1 . PHE A-3 553 ? 1.12048 1.59279 1.05864 -0.36127 -0.05321 -0.05659 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-3 CD1 
+21228 C CD2 . PHE A-3 553 ? 1.19988 1.69856 1.14215 -0.39290 -0.05066 -0.07712 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-3 CD2 
+21229 C CE1 . PHE A-3 553 ? 1.02724 1.52732 0.98405 -0.35337 -0.05880 -0.05420 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-3 CE1 
+21230 C CE2 . PHE A-3 553 ? 1.11839 1.64799 1.08050 -0.38621 -0.05597 -0.07451 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-3 CE2 
+21231 C CZ  . PHE A-3 553 ? 0.93857 1.46905 0.90805 -0.36547 -0.06003 -0.06322 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-3 CZ  
+21232 N N   . ASN A-3 554 ? 1.22853 1.60324 1.10805 -0.40363 -0.02127 -0.08664 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-3 N   
+21233 C CA  . ASN A-3 554 ? 1.07398 1.43088 0.93985 -0.41727 -0.01437 -0.09926 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-3 CA  
+21234 C C   . ASN A-3 554 ? 1.15937 1.48305 1.02689 -0.41680 -0.00286 -0.10167 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-3 C   
+21235 O O   . ASN A-3 554 ? 1.14697 1.45581 1.00876 -0.42919 0.00291  -0.11249 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-3 O   
+21236 C CB  . ASN A-3 554 ? 1.32933 1.68221 1.17562 -0.41646 -0.01534 -0.10055 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-3 CB  
+21237 C CG  . ASN A-3 554 ? 1.35154 1.73601 1.19196 -0.41988 -0.02687 -0.10040 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-3 CG  
+21238 O OD1 . ASN A-3 554 ? 1.56868 1.96030 1.40103 -0.41086 -0.03225 -0.09165 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-3 OD1 
+21239 N ND2 . ASN A-3 554 ? 1.23774 1.64168 1.08169 -0.43341 -0.03100 -0.10984 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-3 ND2 
+21240 N N   . MET A-3 555 ? 1.22212 1.53277 1.09640 -0.40269 0.00022  -0.09188 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-3 N   
+21241 C CA  . MET A-3 555 ? 1.08155 1.36324 0.95822 -0.40087 0.00995  -0.09336 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-3 CA  
+21242 C C   . MET A-3 555 ? 0.95589 1.24022 0.84417 -0.40837 0.01164  -0.09557 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-3 C   
+21243 O O   . MET A-3 555 ? 1.01153 1.27268 0.89565 -0.41551 0.01915  -0.10191 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-3 O   
+21244 C CB  . MET A-3 555 ? 0.73963 1.01054 0.62155 -0.38472 0.01184  -0.08266 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-3 CB  
+21245 C CG  . MET A-3 555 ? 0.91750 1.15956 0.80041 -0.38115 0.02109  -0.08404 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-3 CG  
+21246 S SD  . MET A-3 555 ? 1.14078 1.35747 1.00593 -0.38608 0.02907  -0.09545 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-3 SD  
+21247 C CE  . MET A-3 555 ? 0.81147 1.03344 0.67054 -0.37570 0.02792  -0.08945 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-3 CE  
+21248 N N   . VAL A-3 556 ? 0.94717 1.25952 0.84935 -0.40670 0.00490  -0.09038 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-3 N   
+21249 C CA  . VAL A-3 556 ? 0.89138 1.21235 0.80497 -0.41580 0.00668  -0.09307 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-3 CA  
+21250 C C   . VAL A-3 556 ? 1.09728 1.42165 1.00340 -0.43601 0.00744  -0.10542 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-3 C   
+21251 O O   . VAL A-3 556 ? 0.86199 1.17239 0.76813 -0.44758 0.01392  -0.11063 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-3 O   
+21252 C CB  . VAL A-3 556 ? 0.82922 1.18405 0.76002 -0.40831 -0.00100 -0.08584 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-3 CB  
+21253 C CG1 . VAL A-3 556 ? 0.76795 1.13806 0.71092 -0.41990 0.00115  -0.08986 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-3 CG1 
+21254 C CG2 . VAL A-3 556 ? 0.98568 1.33172 0.92287 -0.38943 -0.00076 -0.07471 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-3 CG2 
+21255 N N   . GLU A-3 557 ? 1.15764 1.49960 1.05591 -0.44126 0.00072  -0.11026 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-3 N   
+21256 C CA  . GLU A-3 557 ? 0.95882 1.30309 0.84803 -0.46126 0.00100  -0.12341 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-3 CA  
+21257 C C   . GLU A-3 557 ? 1.09758 1.40017 0.97054 -0.46743 0.01085  -0.13143 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-3 C   
+21258 O O   . GLU A-3 557 ? 1.12494 1.41613 0.99249 -0.48441 0.01494  -0.14138 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-3 O   
+21259 C CB  . GLU A-3 557 ? 1.06921 1.43957 0.95087 -0.46360 -0.00860 -0.12666 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-3 CB  
+21260 C CG  . GLU A-3 557 ? 1.16157 1.53475 1.03171 -0.48457 -0.00912 -0.14159 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-3 CG  
+21261 C CD  . GLU A-3 557 ? 1.40442 1.80735 1.26707 -0.48622 -0.01979 -0.14424 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-3 CD  
+21262 O OE1 . GLU A-3 557 ? 1.21080 1.63495 1.07902 -0.47147 -0.02755 -0.13343 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-3 OE1 
+21263 O OE2 . GLU A-3 557 ? 1.59057 1.99433 1.44038 -0.50219 -0.02066 -0.15711 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-3 OE2 
+21264 N N   . LEU A-3 558 ? 0.98427 1.26358 0.84914 -0.45376 0.01479  -0.12750 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-3 N   
+21265 C CA  . LEU A-3 558 ? 1.01017 1.25100 0.86002 -0.45630 0.02381  -0.13528 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-3 CA  
+21266 C C   . LEU A-3 558 ? 1.02573 1.24030 0.87993 -0.45730 0.03158  -0.13369 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-3 C   
+21267 O O   . LEU A-3 558 ? 1.04221 1.23138 0.88582 -0.46911 0.03731  -0.14284 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-3 O   
+21268 C CB  . LEU A-3 558 ? 0.84100 1.06986 0.68325 -0.44081 0.02581  -0.13143 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-3 CB  
+21269 C CG  . LEU A-3 558 ? 0.94541 1.13617 0.77518 -0.43763 0.03534  -0.13787 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-3 CG  
+21270 C CD1 . LEU A-3 558 ? 1.23145 1.40840 1.04462 -0.45305 0.03783  -0.15337 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-3 CD1 
+21271 C CD2 . LEU A-3 558 ? 1.05754 1.24531 0.88328 -0.42254 0.03691  -0.13342 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-3 CD2 
+21272 N N   . VAL A-3 559 ? 0.89206 1.11097 0.76027 -0.44517 0.03174  -0.12212 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-3 N   
+21273 C CA  . VAL A-3 559 ? 1.05879 1.25205 0.92926 -0.44415 0.03906  -0.11929 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-3 CA  
+21274 C C   . VAL A-3 559 ? 0.99205 1.19022 0.86573 -0.46259 0.04048  -0.12360 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-3 C   
+21275 O O   . VAL A-3 559 ? 1.05610 1.22539 0.92390 -0.46820 0.04765  -0.12491 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-3 O   
+21276 C CB  . VAL A-3 559 ? 0.92568 1.12440 0.80950 -0.42660 0.03843  -0.10646 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-3 CB  
+21277 C CG1 . VAL A-3 559 ? 0.81501 1.00536 0.69461 -0.41071 0.03832  -0.10285 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-3 CG1 
+21278 C CG2 . VAL A-3 559 ? 0.87856 1.11565 0.77878 -0.42564 0.03113  -0.10033 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-3 CG2 
+21279 N N   . ASN A-3 560 ? 0.91024 1.14503 0.79272 -0.47262 0.03375  -0.12575 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-3 N   
+21280 C CA  . ASN A-3 560 ? 0.84977 1.09337 0.73630 -0.49246 0.03541  -0.13084 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-3 CA  
+21281 C C   . ASN A-3 560 ? 1.02945 1.24461 0.89763 -0.51058 0.04012  -0.14356 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-3 C   
+21282 O O   . ASN A-3 560 ? 1.18232 1.37906 1.04682 -0.52487 0.04628  -0.14641 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-3 O   
+21283 C CB  . ASN A-3 560 ? 0.87979 1.17352 0.78123 -0.49814 0.02634  -0.13120 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-3 CB  
+21284 C CG  . ASN A-3 560 ? 0.78030 1.10004 0.69965 -0.48026 0.02188  -0.11922 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-3 CG  
+21285 O OD1 . ASN A-3 560 ? 1.11330 1.41430 1.03479 -0.46637 0.02620  -0.11098 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-3 OD1 
+21286 N ND2 . ASN A-3 560 ? 1.10233 1.46529 1.03418 -0.47993 0.01277  -0.11861 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-3 ND2 
+21287 N N   . ASN A-3 561 ? 1.17451 1.38418 1.02964 -0.51049 0.03764  -0.15140 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-3 N   
+21288 C CA  . ASN A-3 561 ? 1.00754 1.18949 0.84352 -0.52653 0.04158  -0.16515 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-3 CA  
+21289 C C   . ASN A-3 561 ? 1.05040 1.18382 0.87019 -0.51621 0.04949  -0.16684 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-3 C   
+21290 O O   . ASN A-3 561 ? 1.35851 1.46349 1.16041 -0.52659 0.05325  -0.17878 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-3 O   
+21291 C CB  . ASN A-3 561 ? 1.18696 1.39295 1.01654 -0.53342 0.03419  -0.17462 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-3 CB  
+21292 C CG  . ASN A-3 561 ? 1.18151 1.43752 1.02675 -0.54286 0.02527  -0.17385 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-3 CG  
+21293 O OD1 . ASN A-3 561 ? 1.13204 1.39641 0.98658 -0.54901 0.02719  -0.17150 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-3 OD1 
+21294 N ND2 . ASN A-3 561 ? 1.68731 1.97456 1.53423 -0.53620 0.01629  -0.17311 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-3 ND2 
+21295 N N   . LEU A-3 562 ? 1.03009 1.15395 0.85569 -0.49581 0.05182  -0.15595 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-3 N   
+21296 C CA  . LEU A-3 562 ? 1.20840 1.29007 1.02077 -0.48414 0.05878  -0.15727 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-3 CA  
+21297 C C   . LEU A-3 562 ? 1.30859 1.35193 1.11164 -0.49367 0.06607  -0.15922 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-3 C   
+21298 O O   . LEU A-3 562 ? 1.17162 1.22009 0.98393 -0.49904 0.06725  -0.15185 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-3 O   
+21299 C CB  . LEU A-3 562 ? 1.10950 1.19505 0.93213 -0.46102 0.05866  -0.14507 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-3 CB  
+21300 C CG  . LEU A-3 562 ? 1.13213 1.23452 0.95487 -0.44816 0.05495  -0.14458 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-3 CG  
+21301 C CD1 . LEU A-3 562 ? 1.04896 1.15397 0.88263 -0.42802 0.05521  -0.13241 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-3 CD1 
+21302 C CD2 . LEU A-3 562 ? 1.23626 1.31421 1.04025 -0.44841 0.05902  -0.15680 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-3 CD2 
+21303 N N   . SER A-3 563 ? 1.34957 1.35357 1.13308 -0.49546 0.07118  -0.16914 ? ? ? ? ? ? 553 SER A-3 N   
+21304 C CA  . SER A-3 563 ? 1.23604 1.19611 1.00651 -0.50308 0.07816  -0.17083 ? ? ? ? ? ? 553 SER A-3 CA  
+21305 C C   . SER A-3 563 ? 1.55177 1.48833 1.32367 -0.48251 0.08219  -0.15988 ? ? ? ? ? ? 553 SER A-3 C   
+21306 O O   . SER A-3 563 ? 1.59097 1.54125 1.37194 -0.46263 0.08024  -0.15371 ? ? ? ? ? ? 553 SER A-3 O   
+21307 C CB  . SER A-3 563 ? 1.46243 1.38642 1.20994 -0.51136 0.08168  -0.18633 ? ? ? ? ? ? 553 SER A-3 CB  
+21308 O OG  . SER A-3 563 ? 1.81338 1.68768 1.54570 -0.51459 0.08853  -0.18675 ? ? ? ? ? ? 553 SER A-3 OG  
+21309 N N   . THR A-3 564 ? 1.53717 1.43757 1.29905 -0.48828 0.08773  -0.15734 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-3 N   
+21310 C CA  . THR A-3 564 ? 1.33339 1.20736 1.09321 -0.46895 0.09126  -0.14776 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-3 CA  
+21311 C C   . THR A-3 564 ? 1.43725 1.28311 1.18474 -0.45131 0.09337  -0.15441 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-3 C   
+21312 O O   . THR A-3 564 ? 1.36075 1.20802 1.11471 -0.42957 0.09314  -0.14767 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-3 O   
+21313 C CB  . THR A-3 564 ? 1.40700 1.24645 1.15559 -0.48021 0.09663  -0.14322 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-3 CB  
+21314 O OG1 . THR A-3 564 ? 1.52049 1.39125 1.28234 -0.49655 0.09537  -0.13743 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-3 OG1 
+21315 C CG2 . THR A-3 564 ? 1.05605 0.86973 0.80163 -0.45928 0.09929  -0.13258 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-3 CG2 
+21316 N N   . LYS A-3 565 ? 1.61516 1.43683 1.34517 -0.46045 0.09550  -0.16846 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-3 N   
+21317 C CA  . LYS A-3 565 ? 1.51158 1.31142 1.23059 -0.44350 0.09770  -0.17685 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-3 CA  
+21318 C C   . LYS A-3 565 ? 1.44409 1.28472 1.17695 -0.43085 0.09375  -0.17704 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-3 C   
+21319 O O   . LYS A-3 565 ? 1.48348 1.31786 1.21582 -0.41070 0.09545  -0.17788 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-3 O   
+21320 C CB  . LYS A-3 565 ? 1.55763 1.32483 1.25443 -0.45754 0.10070  -0.19330 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-3 CB  
+21321 C CG  . LYS A-3 565 ? 1.85671 1.59812 1.54016 -0.43984 0.10392  -0.20391 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-3 CG  
+21322 C CD  . LYS A-3 565 ? 2.12291 1.83135 1.80256 -0.41766 0.10731  -0.19635 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-3 CD  
+21323 C CE  . LYS A-3 565 ? 2.28227 1.96950 1.95084 -0.39814 0.11052  -0.20757 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-3 CE  
+21324 N NZ  . LYS A-3 565 ? 2.56728 2.22598 2.23345 -0.37468 0.11280  -0.20024 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-3 NZ  
+21325 N N   . ASP A-3 566 ? 1.31542 1.19839 1.06045 -0.44230 0.08846  -0.17600 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-3 N   
+21326 C CA  . ASP A-3 566 ? 1.54889 1.46937 1.30566 -0.43122 0.08446  -0.17410 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-3 CA  
+21327 C C   . ASP A-3 566 ? 1.41560 1.34793 1.18788 -0.41172 0.08373  -0.16025 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-3 C   
+21328 O O   . ASP A-3 566 ? 1.41293 1.35454 1.18876 -0.39598 0.08397  -0.15990 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-3 O   
+21329 C CB  . ASP A-3 566 ? 1.44233 1.40384 1.20803 -0.44677 0.07800  -0.17429 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-3 CB  
+21330 C CG  . ASP A-3 566 ? 1.69464 1.65012 1.44525 -0.46588 0.07771  -0.18943 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-3 CG  
+21331 O OD1 . ASP A-3 566 ? 1.82896 1.75620 1.56256 -0.46305 0.08196  -0.20114 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-3 OD1 
+21332 O OD2 . ASP A-3 566 ? 1.76413 1.74428 1.52009 -0.48346 0.07307  -0.19030 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-3 OD2 
+21333 N N   . CYS A-3 567 ? 1.39584 1.32894 1.17717 -0.41334 0.08312  -0.14922 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A-3 N   
+21334 C CA  . CYS A-3 567 ? 1.11942 1.06210 0.91433 -0.39565 0.08223  -0.13681 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A-3 CA  
+21335 C C   . CYS A-3 567 ? 1.28085 1.19185 1.06774 -0.37769 0.08669  -0.13777 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A-3 C   
+21336 O O   . CYS A-3 567 ? 1.40349 1.32686 1.19960 -0.36072 0.08591  -0.13322 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A-3 O   
+21337 C CB  . CYS A-3 567 ? 1.24653 1.19476 1.05030 -0.40191 0.08128  -0.12621 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A-3 CB  
+21338 S SG  . CYS A-3 567 ? 1.20948 1.20251 1.02743 -0.41882 0.07533  -0.12396 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A-3 SG  
+21339 N N   . PHE A-3 568 ? 1.26071 1.13059 1.03025 -0.38111 0.09120  -0.14381 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-3 N   
+21340 C CA  . PHE A-3 568 ? 1.34408 1.18272 1.10494 -0.36231 0.09490  -0.14549 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-3 CA  
+21341 C C   . PHE A-3 568 ? 1.41306 1.25768 1.17103 -0.35207 0.09621  -0.15630 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-3 C   
+21342 O O   . PHE A-3 568 ? 1.24925 1.09231 1.01094 -0.33225 0.09751  -0.15530 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-3 O   
+21343 C CB  . PHE A-3 568 ? 1.50049 1.28993 1.24106 -0.36855 0.09913  -0.14901 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-3 CB  
+21344 C CG  . PHE A-3 568 ? 1.57243 1.34233 1.31259 -0.36098 0.09985  -0.13658 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-3 CG  
+21345 C CD1 . PHE A-3 568 ? 1.59292 1.37141 1.33811 -0.37512 0.09893  -0.12712 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-3 CD1 
+21346 C CD2 . PHE A-3 568 ? 1.68933 1.43419 1.42387 -0.33923 0.10137  -0.13454 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-3 CD2 
+21347 C CE1 . PHE A-3 568 ? 1.44470 1.20569 1.18764 -0.36849 0.09991  -0.11560 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-3 CE1 
+21348 C CE2 . PHE A-3 568 ? 1.99268 1.71988 1.72509 -0.33190 0.10140  -0.12273 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-3 CE2 
+21349 C CZ  . PHE A-3 568 ? 1.72968 1.46421 1.46545 -0.34694 0.10086  -0.11310 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-3 CZ  
+21350 N N   . ASP A-3 569 ? 1.57963 1.43334 1.33103 -0.36557 0.09596  -0.16706 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-3 N   
+21351 C CA  . ASP A-3 569 ? 1.39941 1.26281 1.14744 -0.35713 0.09765  -0.17744 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-3 CA  
+21352 C C   . ASP A-3 569 ? 1.27715 1.18183 1.04334 -0.34703 0.09474  -0.16963 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-3 C   
+21353 O O   . ASP A-3 569 ? 1.30560 1.21528 1.07367 -0.33161 0.09735  -0.17284 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-3 O   
+21354 C CB  . ASP A-3 569 ? 1.46720 1.33286 1.20291 -0.37530 0.09742  -0.19040 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-3 CB  
+21355 C CG  . ASP A-3 569 ? 1.76893 1.58887 1.48230 -0.37857 0.10234  -0.20405 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-3 CG  
+21356 O OD1 . ASP A-3 569 ? 1.96267 1.74908 1.66980 -0.36417 0.10596  -0.20334 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-3 OD1 
+21357 O OD2 . ASP A-3 569 ? 1.85266 1.66941 1.55392 -0.39522 0.10220  -0.21571 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-3 OD2 
+21358 N N   . VAL A-3 570 ? 1.20340 1.13786 0.98291 -0.35562 0.08953  -0.15960 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-3 N   
+21359 C CA  . VAL A-3 570 ? 1.16177 1.13117 0.95724 -0.34677 0.08649  -0.15106 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-3 CA  
+21360 C C   . VAL A-3 570 ? 1.25303 1.21663 1.05814 -0.32872 0.08768  -0.14273 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-3 C   
+21361 O O   . VAL A-3 570 ? 1.37531 1.35523 1.18811 -0.31651 0.08836  -0.14137 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-3 O   
+21362 C CB  . VAL A-3 570 ? 1.02187 1.02073 0.82812 -0.35890 0.08020  -0.14252 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-3 CB  
+21363 C CG1 . VAL A-3 570 ? 1.06899 1.09675 0.89096 -0.34879 0.07693  -0.13185 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-3 CG1 
+21364 C CG2 . VAL A-3 570 ? 1.11456 1.12661 0.91241 -0.37457 0.07793  -0.15107 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-3 CG2 
+21365 N N   . PHE A-3 571 ? 1.41049 1.35150 1.21465 -0.32750 0.08800  -0.13718 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-3 N   
+21366 C CA  . PHE A-3 571 ? 1.30324 1.23884 1.11543 -0.31054 0.08825  -0.12914 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-3 CA  
+21367 C C   . PHE A-3 571 ? 1.21386 1.13178 1.01954 -0.29400 0.09256  -0.13697 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-3 C   
+21368 O O   . PHE A-3 571 ? 1.14755 1.07944 0.96395 -0.27896 0.09238  -0.13361 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-3 O   
+21369 C CB  . PHE A-3 571 ? 1.16389 1.07779 0.97316 -0.31415 0.08782  -0.12159 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-3 CB  
+21370 C CG  . PHE A-3 571 ? 1.41415 1.31941 1.22861 -0.29690 0.08762  -0.11364 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-3 CG  
+21371 C CD1 . PHE A-3 571 ? 1.38879 1.31997 1.21946 -0.29168 0.08384  -0.10335 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-3 CD1 
+21372 C CD2 . PHE A-3 571 ? 1.58831 1.45858 1.39044 -0.28555 0.09071  -0.11668 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-3 CD2 
+21373 C CE1 . PHE A-3 571 ? 1.18231 1.10708 1.01724 -0.27646 0.08306  -0.09672 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-3 CE1 
+21374 C CE2 . PHE A-3 571 ? 1.48322 1.34733 1.28964 -0.26904 0.08956  -0.10922 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-3 CE2 
+21375 C CZ  . PHE A-3 571 ? 1.26211 1.15462 1.08513 -0.26505 0.08568  -0.09945 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-3 CZ  
+21376 N N   . GLU A-3 572 ? 1.16429 1.05213 0.95266 -0.29645 0.09642  -0.14809 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-3 N   
+21377 C CA  . GLU A-3 572 ? 1.21598 1.08435 0.99712 -0.27902 0.10064  -0.15659 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-3 CA  
+21378 C C   . GLU A-3 572 ? 1.40811 1.30163 1.19278 -0.27379 0.10306  -0.16561 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-3 C   
+21379 O O   . GLU A-3 572 ? 1.53186 1.42059 1.31626 -0.25653 0.10646  -0.17162 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-3 O   
+21380 C CB  . GLU A-3 572 ? 1.45474 1.27757 1.21404 -0.28300 0.10405  -0.16582 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-3 CB  
+21381 C CG  . GLU A-3 572 ? 1.52056 1.31112 1.27287 -0.28460 0.10315  -0.15699 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-3 CG  
+21382 C CD  . GLU A-3 572 ? 1.99403 1.77266 1.74975 -0.26172 0.10283  -0.15064 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-3 CD  
+21383 O OE1 . GLU A-3 572 ? 2.06823 1.85692 1.82920 -0.24398 0.10421  -0.15620 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-3 OE1 
+21384 O OE2 . GLU A-3 572 ? 1.96639 1.72733 1.71944 -0.26158 0.10119  -0.14020 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-3 OE2 
+21385 N N   . HIS A-3 573 ? 1.43031 1.35140 1.21791 -0.28772 0.10145  -0.16658 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-3 N   
+21386 C CA  . HIS A-3 573 ? 1.41508 1.35887 1.20279 -0.28478 0.10438  -0.17505 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-3 CA  
+21387 C C   . HIS A-3 573 ? 1.18664 1.15771 0.99133 -0.27042 0.10458  -0.16861 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-3 C   
+21388 O O   . HIS A-3 573 ? 1.34341 1.32676 1.16182 -0.26854 0.10052  -0.15604 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-3 O   
+21389 C CB  . HIS A-3 573 ? 1.54366 1.51046 1.32908 -0.30324 0.10158  -0.17575 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-3 CB  
+21390 C CG  . HIS A-3 573 ? 1.38304 1.36282 1.15986 -0.30393 0.10553  -0.18772 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-3 CG  
+21391 N ND1 . HIS A-3 573 ? 1.11838 1.12883 0.90401 -0.29715 0.10721  -0.18577 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-3 ND1 
+21392 C CD2 . HIS A-3 573 ? 1.46548 1.43176 1.22460 -0.31141 0.10846  -0.20210 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-3 CD2 
+21393 C CE1 . HIS A-3 573 ? 1.44099 1.45739 1.21456 -0.30004 0.11134  -0.19801 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-3 CE1 
+21394 N NE2 . HIS A-3 573 ? 1.77225 1.76219 1.52956 -0.30821 0.11195  -0.20850 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-3 NE2 
+21395 N N   . GLU A-3 574 ? 1.55836 1.53973 1.36184 -0.26081 0.10970  -0.17820 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-3 N   
+21396 C CA  . GLU A-3 574 ? 1.33577 1.34388 1.15530 -0.24779 0.11090  -0.17397 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-3 CA  
+21397 C C   . GLU A-3 574 ? 1.11359 1.15617 0.94474 -0.25790 0.10733  -0.16337 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-3 C   
+21398 O O   . GLU A-3 574 ? 1.24128 1.30142 1.08780 -0.25115 0.10560  -0.15462 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-3 O   
+21399 C CB  . GLU A-3 574 ? 1.57845 1.59266 1.39371 -0.23671 0.11811  -0.18786 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-3 CB  
+21400 C CG  . GLU A-3 574 ? 1.76733 1.80993 1.59980 -0.22274 0.12031  -0.18541 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-3 CG  
+21401 C CD  . GLU A-3 574 ? 2.05983 2.14075 1.89947 -0.23256 0.12134  -0.18167 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-3 CD  
+21402 O OE1 . GLU A-3 574 ? 2.09026 2.17562 1.91871 -0.24701 0.12158  -0.18423 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-3 OE1 
+21403 O OE2 . GLU A-3 574 ? 2.26283 2.36897 2.11843 -0.22633 0.12168  -0.17600 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-3 OE2 
+21404 N N   . LYS A-3 575 ? 1.26705 1.31883 1.09036 -0.27382 0.10575  -0.16404 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-3 N   
+21405 C CA  . LYS A-3 575 ? 1.21622 1.29747 1.04809 -0.28261 0.10182  -0.15349 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-3 CA  
+21406 C C   . LYS A-3 575 ? 1.14293 1.22406 0.98640 -0.28452 0.09520  -0.13959 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-3 C   
+21407 O O   . LYS A-3 575 ? 1.11844 1.22137 0.97199 -0.28683 0.09199  -0.12976 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-3 O   
+21408 C CB  . LYS A-3 575 ? 1.22843 1.31788 1.04757 -0.29811 0.10048  -0.15719 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-3 CB  
+21409 C CG  . LYS A-3 575 ? 1.27765 1.37267 1.08440 -0.29757 0.10709  -0.17062 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-3 CG  
+21410 C CD  . LYS A-3 575 ? 1.16528 1.29109 0.97093 -0.30550 0.10669  -0.16617 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-3 CD  
+21411 C CE  . LYS A-3 575 ? 1.36637 1.49924 1.15791 -0.30591 0.11384  -0.17989 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-3 CE  
+21412 N NZ  . LYS A-3 575 ? 1.04173 1.15556 0.81531 -0.31389 0.11372  -0.19218 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-3 NZ  
+21413 N N   . PHE A-3 576 ? 1.07809 1.13416 0.91920 -0.28384 0.09341  -0.13866 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-3 N   
+21414 C CA  . PHE A-3 576 ? 1.10330 1.15928 0.95449 -0.28520 0.08793  -0.12638 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-3 CA  
+21415 C C   . PHE A-3 576 ? 1.25349 1.29512 1.11111 -0.27058 0.08871  -0.12358 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-3 C   
+21416 O O   . PHE A-3 576 ? 1.21465 1.23721 1.07064 -0.27100 0.08668  -0.11928 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-3 O   
+21417 C CB  . PHE A-3 576 ? 1.15943 1.20233 1.00298 -0.29866 0.08485  -0.12579 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-3 CB  
+21418 C CG  . PHE A-3 576 ? 0.97617 1.03833 0.81620 -0.31272 0.08174  -0.12602 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-3 CG  
+21419 C CD1 . PHE A-3 576 ? 1.26830 1.32770 1.09438 -0.32007 0.08429  -0.13732 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-3 CD1 
+21420 C CD2 . PHE A-3 576 ? 0.92315 1.00594 0.77295 -0.31773 0.07585  -0.11524 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-3 CD2 
+21421 C CE1 . PHE A-3 576 ? 1.20303 1.28154 1.02491 -0.33252 0.08054  -0.13729 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-3 CE1 
+21422 C CE2 . PHE A-3 576 ? 1.22045 1.32124 1.06645 -0.32895 0.07204  -0.11488 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-3 CE2 
+21423 C CZ  . PHE A-3 576 ? 1.04971 1.14918 0.88170 -0.33654 0.07414  -0.12562 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-3 CZ  
+21424 N N   . ALA A-3 577 ? 1.30240 1.35461 1.16707 -0.25782 0.09164  -0.12594 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A-3 N   
+21425 C CA  . ALA A-3 577 ? 1.24769 1.29074 1.11952 -0.24273 0.09127  -0.12304 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A-3 CA  
+21426 C C   . ALA A-3 577 ? 1.13665 1.19098 1.02127 -0.24311 0.08576  -0.11035 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A-3 C   
+21427 O O   . ALA A-3 577 ? 1.14750 1.19149 1.03598 -0.23280 0.08409  -0.10645 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A-3 O   
+21428 C CB  . ALA A-3 577 ? 1.07700 1.13374 0.95486 -0.22909 0.09563  -0.12992 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A-3 CB  
+21429 N N   . CYS A-3 578 ? 1.14076 1.21510 1.03082 -0.25405 0.08266  -0.10402 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A-3 N   
+21430 C CA  . CYS A-3 578 ? 1.04896 1.13259 0.95013 -0.25432 0.07747  -0.09296 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A-3 CA  
+21431 C C   . CYS A-3 578 ? 1.10921 1.17313 1.00631 -0.25681 0.07477  -0.08828 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A-3 C   
+21432 O O   . CYS A-3 578 ? 1.14845 1.21228 1.05268 -0.25151 0.07172  -0.08118 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A-3 O   
+21433 C CB  . CYS A-3 578 ? 1.14572 1.25131 1.05115 -0.26482 0.07463  -0.08762 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A-3 CB  
+21434 S SG  . CYS A-3 578 ? 1.13993 1.24339 1.03356 -0.28030 0.07339  -0.08969 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A-3 SG  
+21435 N N   . LEU A-3 579 ? 1.11886 1.16675 1.00402 -0.26576 0.07610  -0.09245 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-3 N   
+21436 C CA  . LEU A-3 579 ? 1.02213 1.05130 0.90248 -0.26998 0.07469  -0.08835 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-3 CA  
+21437 C C   . LEU A-3 579 ? 1.13696 1.14154 1.01237 -0.25770 0.07651  -0.08869 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-3 C   
+21438 O O   . LEU A-3 579 ? 1.19903 1.19409 1.07471 -0.25632 0.07461  -0.08165 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-3 O   
+21439 C CB  . LEU A-3 579 ? 1.20355 1.22281 1.07235 -0.28445 0.07589  -0.09364 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-3 CB  
+21440 C CG  . LEU A-3 579 ? 1.12858 1.17205 1.00117 -0.29683 0.07266  -0.09219 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-3 CG  
+21441 C CD1 . LEU A-3 579 ? 0.90020 0.93439 0.76176 -0.31147 0.07327  -0.09803 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-3 CD1 
+21442 C CD2 . LEU A-3 579 ? 0.83276 0.89345 0.71783 -0.29709 0.06774  -0.08151 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-3 CD2 
+21443 N N   . LYS A-3 580 ? 1.14167 1.13593 1.01176 -0.24789 0.08013  -0.09681 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-3 N   
+21444 C CA  . LYS A-3 580 ? 1.25654 1.22860 1.12219 -0.23311 0.08092  -0.09672 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-3 CA  
+21445 C C   . LYS A-3 580 ? 1.22512 1.21472 1.10487 -0.22103 0.07747  -0.08995 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-3 C   
+21446 O O   . LYS A-3 580 ? 1.24707 1.22163 1.12433 -0.21176 0.07568  -0.08511 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-3 O   
+21447 C CB  . LYS A-3 580 ? 1.12308 1.08156 0.98030 -0.22366 0.08545  -0.10811 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-3 CB  
+21448 C CG  . LYS A-3 580 ? 1.08635 1.00475 0.92417 -0.22552 0.08813  -0.11274 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-3 CG  
+21449 C CD  . LYS A-3 580 ? 1.80005 1.70117 1.63029 -0.20926 0.09174  -0.12278 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-3 CD  
+21450 C CE  . LYS A-3 580 ? 1.64298 1.49766 1.45205 -0.20942 0.09385  -0.12599 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-3 CE  
+21451 N NZ  . LYS A-3 580 ? 2.22378 2.05852 2.02501 -0.18996 0.09670  -0.13526 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-3 NZ  
+21452 N N   . GLU A-3 581 ? 1.02821 1.04870 0.92157 -0.22148 0.07639  -0.08948 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-3 N   
+21453 C CA  . GLU A-3 581 ? 0.96443 1.00228 0.87132 -0.21208 0.07289  -0.08387 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-3 CA  
+21454 C C   . GLU A-3 581 ? 1.04618 1.08698 0.95695 -0.21842 0.06838  -0.07393 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-3 C   
+21455 O O   . GLU A-3 581 ? 1.14276 1.18787 1.06000 -0.21010 0.06505  -0.06892 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-3 O   
+21456 C CB  . GLU A-3 581 ? 0.80047 0.86867 0.71956 -0.21221 0.07381  -0.08676 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-3 CB  
+21457 C CG  . GLU A-3 581 ? 1.03120 1.10336 0.95095 -0.20085 0.07816  -0.09639 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-3 CG  
+21458 C CD  . GLU A-3 581 ? 1.56880 1.64205 1.49554 -0.18346 0.07614  -0.09605 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-3 CD  
+21459 O OE1 . GLU A-3 581 ? 1.67349 1.75083 1.60668 -0.18170 0.07118  -0.08817 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-3 OE1 
+21460 O OE2 . GLU A-3 581 ? 1.90005 1.97111 1.82571 -0.17084 0.07924  -0.10413 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-3 OE2 
+21461 N N   . LEU A-3 582 ? 1.08827 1.12830 0.99525 -0.23257 0.06808  -0.07163 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-3 N   
+21462 C CA  . LEU A-3 582 ? 0.89435 0.93924 0.80549 -0.23795 0.06430  -0.06319 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-3 CA  
+21463 C C   . LEU A-3 582 ? 1.01802 1.03984 0.92042 -0.23461 0.06424  -0.05922 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-3 C   
+21464 O O   . LEU A-3 582 ? 1.09612 1.12168 1.00294 -0.23033 0.06118  -0.05283 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-3 O   
+21465 C CB  . LEU A-3 582 ? 1.01628 1.07009 0.92682 -0.25277 0.06378  -0.06251 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-3 CB  
+21466 C CG  . LEU A-3 582 ? 0.92478 0.98387 0.83901 -0.25859 0.06052  -0.05512 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-3 CG  
+21467 C CD1 . LEU A-3 582 ? 0.91190 0.98660 0.83778 -0.25169 0.05662  -0.04974 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-3 CD1 
+21468 C CD2 . LEU A-3 582 ? 0.85611 0.92614 0.77015 -0.27176 0.05960  -0.05553 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-3 CD2 
+21469 N N   . VAL A-3 583 ? 0.93074 0.92731 0.81921 -0.23713 0.06773  -0.06291 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-3 N   
+21470 C CA  . VAL A-3 583 ? 1.04434 1.01530 0.92152 -0.23510 0.06826  -0.05832 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-3 CA  
+21471 C C   . VAL A-3 583 ? 1.18994 1.15197 1.06615 -0.21710 0.06670  -0.05677 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-3 C   
+21472 O O   . VAL A-3 583 ? 1.30249 1.25143 1.17260 -0.21281 0.06525  -0.05011 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-3 O   
+21473 C CB  . VAL A-3 583 ? 0.79818 0.74160 0.65912 -0.24450 0.07254  -0.06284 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-3 CB  
+21474 C CG1 . VAL A-3 583 ? 0.98332 0.93929 0.84621 -0.26287 0.07303  -0.06385 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-3 CG1 
+21475 C CG2 . VAL A-3 583 ? 1.27290 1.20426 1.12781 -0.23687 0.07533  -0.07233 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-3 CG2 
+21476 N N   . GLY A-3 584 ? 1.10764 1.07845 0.98969 -0.20621 0.06689  -0.06284 ? ? ? ? ? ? 574 GLY A-3 N   
+21477 C CA  . GLY A-3 584 ? 1.18109 1.14949 1.06491 -0.18805 0.06458  -0.06214 ? ? ? ? ? ? 574 GLY A-3 CA  
+21478 C C   . GLY A-3 584 ? 1.51614 1.45063 1.38369 -0.17754 0.06651  -0.06451 ? ? ? ? ? ? 574 GLY A-3 C   
+21479 O O   . GLY A-3 584 ? 1.82835 1.75270 1.69209 -0.16377 0.06351  -0.06014 ? ? ? ? ? ? 574 GLY A-3 O   
+21480 N N   . SER A-3 585 ? 1.54041 1.45570 1.39700 -0.18321 0.07106  -0.07143 ? ? ? ? ? ? 575 SER A-3 N   
+21481 C CA  . SER A-3 585 ? 1.96237 1.84038 1.80130 -0.17322 0.07311  -0.07443 ? ? ? ? ? ? 575 SER A-3 CA  
+21482 C C   . SER A-3 585 ? 2.03637 1.92126 1.88118 -0.15167 0.07218  -0.08049 ? ? ? ? ? ? 575 SER A-3 C   
+21483 O O   . SER A-3 585 ? 1.95141 1.86771 1.81170 -0.14944 0.07269  -0.08641 ? ? ? ? ? ? 575 SER A-3 O   
+21484 C CB  . SER A-3 585 ? 2.12802 1.98408 1.95358 -0.18630 0.07825  -0.08182 ? ? ? ? ? ? 575 SER A-3 CB  
+21485 O OG  . SER A-3 585 ? 1.74991 1.62732 1.58410 -0.18781 0.08065  -0.09184 ? ? ? ? ? ? 575 SER A-3 OG  
+21486 N N   . SER B-3 1   ? 2.07510 1.70612 2.43076 -0.06687 -0.25132 -0.09461 ? ? ? ? ? ? 2   SER B-3 N   
+21487 C CA  . SER B-3 1   ? 2.25103 1.88309 2.61127 -0.07672 -0.22948 -0.10635 ? ? ? ? ? ? 2   SER B-3 CA  
+21488 C C   . SER B-3 1   ? 2.10562 1.76688 2.46290 -0.09253 -0.21565 -0.11222 ? ? ? ? ? ? 2   SER B-3 C   
+21489 O O   . SER B-3 1   ? 2.01224 1.68223 2.35133 -0.10135 -0.22097 -0.10261 ? ? ? ? ? ? 2   SER B-3 O   
+21490 C CB  . SER B-3 1   ? 2.26764 1.90655 2.66521 -0.06182 -0.22407 -0.12325 ? ? ? ? ? ? 2   SER B-3 CB  
+21491 O OG  . SER B-3 1   ? 2.00692 1.64212 2.40313 -0.07044 -0.20303 -0.13449 ? ? ? ? ? ? 2   SER B-3 OG  
+21492 N N   . ARG B-3 2   ? 2.11444 1.78806 2.48722 -0.09542 -0.19735 -0.12802 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-3 N   
+21493 C CA  . ARG B-3 2   ? 2.05730 1.75382 2.42422 -0.10954 -0.18271 -0.13401 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-3 CA  
+21494 C C   . ARG B-3 2   ? 2.04695 1.77783 2.43220 -0.10821 -0.18830 -0.13664 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-3 C   
+21495 O O   . ARG B-3 2   ? 1.87140 1.61669 2.24193 -0.12101 -0.18297 -0.13435 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-3 O   
+21496 C CB  . ARG B-3 2   ? 2.08023 1.77838 2.45759 -0.11030 -0.16192 -0.15077 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-3 CB  
+21497 C CG  . ARG B-3 2   ? 2.20010 1.91325 2.61822 -0.09539 -0.15792 -0.16582 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-3 CG  
+21498 C CD  . ARG B-3 2   ? 2.29967 2.01359 2.72216 -0.09814 -0.13378 -0.18215 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-3 CD  
+21499 N NE  . ARG B-3 2   ? 2.28258 2.01223 2.69017 -0.11215 -0.12040 -0.18489 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-3 NE  
+21500 C CZ  . ARG B-3 2   ? 2.26534 2.02483 2.69462 -0.11361 -0.11243 -0.19351 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-3 CZ  
+21501 N NH1 . ARG B-3 2   ? 2.07964 1.86044 2.55037 -0.10229 -0.11685 -0.20155 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-3 NH1 
+21502 N NH2 . ARG B-3 2   ? 2.25821 2.02629 2.66849 -0.12657 -0.09992 -0.19483 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-3 NH2 
+21503 N N   . GLU B-3 3   ? 2.09473 1.83962 2.51348 -0.09266 -0.19934 -0.14259 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-3 N   
+21504 C CA  . GLU B-3 3   ? 1.95570 1.73373 2.39447 -0.09104 -0.20752 -0.14625 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-3 CA  
+21505 C C   . GLU B-3 3   ? 1.91484 1.68671 2.32331 -0.09567 -0.22514 -0.12878 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-3 C   
+21506 O O   . GLU B-3 3   ? 1.86574 1.66036 2.27261 -0.10310 -0.22638 -0.12918 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-3 O   
+21507 C CB  . GLU B-3 3   ? 2.11037 1.90439 2.59463 -0.07181 -0.21831 -0.15738 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-3 CB  
+21508 C CG  . GLU B-3 3   ? 2.30510 2.07118 2.78639 -0.05561 -0.23698 -0.14838 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-3 CG  
+21509 C CD  . GLU B-3 3   ? 2.50307 2.28667 3.03278 -0.03493 -0.24789 -0.16115 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-3 CD  
+21510 O OE1 . GLU B-3 3   ? 2.45658 2.27637 3.02534 -0.03431 -0.24036 -0.17772 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-3 OE1 
+21511 O OE2 . GLU B-3 3   ? 2.60848 2.36908 3.13821 -0.01919 -0.26364 -0.15507 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-3 OE2 
+21512 N N   . GLN B-3 4   ? 2.04043 1.77912 2.42254 -0.09189 -0.23739 -0.11343 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-3 N   
+21513 C CA  . GLN B-3 4   ? 1.99148 1.71735 2.33793 -0.09760 -0.25040 -0.09567 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-3 CA  
+21514 C C   . GLN B-3 4   ? 2.03307 1.75508 2.34812 -0.11828 -0.23522 -0.08962 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-3 C   
+21515 O O   . GLN B-3 4   ? 1.85031 1.57361 2.14110 -0.12597 -0.24094 -0.07910 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-3 O   
+21516 C CB  . GLN B-3 4   ? 2.03802 1.72535 2.36511 -0.08727 -0.26526 -0.08148 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-3 CB  
+21517 C CG  . GLN B-3 4   ? 2.02150 1.69067 2.31026 -0.08999 -0.27970 -0.06264 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-3 CG  
+21518 C CD  . GLN B-3 4   ? 2.01723 1.64195 2.28212 -0.08110 -0.29071 -0.04800 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-3 CD  
+21519 O OE1 . GLN B-3 4   ? 2.06123 1.66703 2.33554 -0.07588 -0.28567 -0.05122 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-3 OE1 
+21520 N NE2 . GLN B-3 4   ? 1.89149 1.49640 2.12265 -0.07929 -0.30507 -0.03178 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-3 NE2 
+21521 N N   . ILE B-3 5   ? 2.04875 1.76593 2.36360 -0.12652 -0.21655 -0.09686 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-3 N   
+21522 C CA  . ILE B-3 5   ? 1.96974 1.68338 2.25707 -0.14453 -0.20360 -0.09249 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-3 CA  
+21523 C C   . ILE B-3 5   ? 1.87441 1.61984 2.16626 -0.15279 -0.19559 -0.09955 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-3 C   
+21524 O O   . ILE B-3 5   ? 1.85049 1.59892 2.11890 -0.16393 -0.19539 -0.09109 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-3 O   
+21525 C CB  . ILE B-3 5   ? 1.93830 1.63570 2.22320 -0.14887 -0.18891 -0.09943 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-3 CB  
+21526 C CG1 . ILE B-3 5   ? 2.05007 1.71342 2.32904 -0.14205 -0.19660 -0.09221 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-3 CG1 
+21527 C CG2 . ILE B-3 5   ? 1.60682 1.30341 1.86662 -0.16601 -0.17739 -0.09690 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-3 CG2 
+21528 C CD1 . ILE B-3 5   ? 2.07471 1.72092 2.35316 -0.14476 -0.18431 -0.10078 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-3 CD1 
+21529 N N   . ILE B-3 6   ? 1.77247 1.54074 2.09458 -0.14778 -0.18741 -0.11553 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-3 N   
+21530 C CA  . ILE B-3 6   ? 1.69942 1.49431 2.02527 -0.15682 -0.17605 -0.12363 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-3 CA  
+21531 C C   . ILE B-3 6   ? 1.78544 1.60004 2.11500 -0.15595 -0.19016 -0.11955 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-3 C   
+21532 O O   . ILE B-3 6   ? 1.95418 1.78462 2.27450 -0.16633 -0.18388 -0.12061 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-3 O   
+21533 C CB  . ILE B-3 6   ? 1.61657 1.42623 1.97253 -0.15273 -0.15994 -0.14235 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-3 CB  
+21534 C CG1 . ILE B-3 6   ? 1.79888 1.62041 2.19443 -0.13686 -0.17014 -0.15032 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-3 CG1 
+21535 C CG2 . ILE B-3 6   ? 1.64840 1.43593 1.99230 -0.15476 -0.14532 -0.14656 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-3 CG2 
+21536 C CD1 . ILE B-3 6   ? 1.69797 1.55391 2.12280 -0.13581 -0.17230 -0.16012 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-3 CD1 
+21537 N N   . LYS B-3 7   ? 1.75449 1.56698 2.09585 -0.14288 -0.21018 -0.11526 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-3 N   
+21538 C CA  . LYS B-3 7   ? 1.79747 1.62763 2.14147 -0.14032 -0.22634 -0.11274 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-3 CA  
+21539 C C   . LYS B-3 7   ? 1.77768 1.59476 2.07882 -0.15108 -0.23098 -0.09640 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-3 C   
+21540 O O   . LYS B-3 7   ? 1.71182 1.54602 2.00809 -0.15533 -0.23628 -0.09636 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-3 O   
+21541 C CB  . LYS B-3 7   ? 1.85150 1.67918 2.21537 -0.12146 -0.24913 -0.11210 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-3 CB  
+21542 C CG  . LYS B-3 7   ? 1.76548 1.62109 2.18167 -0.11042 -0.24839 -0.13159 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-3 CG  
+21543 C CD  . LYS B-3 7   ? 1.78160 1.63776 2.21725 -0.09054 -0.27513 -0.13101 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-3 CD  
+21544 C CE  . LYS B-3 7   ? 1.78525 1.67571 2.27930 -0.08017 -0.27517 -0.15242 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-3 CE  
+21545 N NZ  . LYS B-3 7   ? 1.86793 1.76118 2.38338 -0.05897 -0.30413 -0.15315 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-3 NZ  
+21546 N N   . ASP B-3 8   ? 1.75745 1.54440 2.02851 -0.15602 -0.22822 -0.08341 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-3 N   
+21547 C CA  . ASP B-3 8   ? 1.78755 1.56061 2.01928 -0.16665 -0.23010 -0.06814 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-3 CA  
+21548 C C   . ASP B-3 8   ? 1.79500 1.58540 2.01812 -0.18214 -0.21338 -0.07271 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-3 C   
+21549 O O   . ASP B-3 8   ? 1.79731 1.59134 2.02764 -0.18802 -0.19677 -0.08121 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-3 O   
+21550 C CB  . ASP B-3 8   ? 1.66528 1.40257 1.87259 -0.16935 -0.22843 -0.05524 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-3 CB  
+21551 C CG  . ASP B-3 8   ? 1.75288 1.47204 1.92083 -0.17834 -0.23140 -0.03846 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-3 CG  
+21552 O OD1 . ASP B-3 8   ? 2.02173 1.75465 2.17900 -0.18086 -0.23668 -0.03629 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-3 OD1 
+21553 O OD2 . ASP B-3 8   ? 1.65007 1.34036 1.79794 -0.18335 -0.22747 -0.02805 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-3 OD2 
+21554 N N   . GLY B-3 9   ? 1.62820 1.42710 1.83344 -0.18782 -0.21828 -0.06721 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B-3 N   
+21555 C CA  . GLY B-3 9   ? 1.60639 1.42127 1.80268 -0.20128 -0.20372 -0.07134 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B-3 CA  
+21556 C C   . GLY B-3 9   ? 1.79637 1.59455 1.95622 -0.21330 -0.19804 -0.05804 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B-3 C   
+21557 O O   . GLY B-3 9   ? 1.77998 1.58894 1.92979 -0.22413 -0.18609 -0.06042 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B-3 O   
+21558 N N   . GLY B-3 10  ? 1.82628 1.59702 1.96654 -0.21143 -0.20556 -0.04428 ? ? ? ? ? ? 11  GLY B-3 N   
+21559 C CA  . GLY B-3 10  ? 1.72579 1.47882 1.83433 -0.22318 -0.19865 -0.03178 ? ? ? ? ? ? 11  GLY B-3 CA  
+21560 C C   . GLY B-3 10  ? 1.82097 1.56279 1.93144 -0.23054 -0.18507 -0.03321 ? ? ? ? ? ? 11  GLY B-3 C   
+21561 O O   . GLY B-3 10  ? 1.71536 1.46521 1.84759 -0.22797 -0.17881 -0.04499 ? ? ? ? ? ? 11  GLY B-3 O   
+21562 N N   . ASN B-3 11  ? 1.71707 1.43933 1.80410 -0.24001 -0.18010 -0.02178 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-3 N   
+21563 C CA  . ASN B-3 11  ? 1.55179 1.26295 1.64182 -0.24781 -0.16895 -0.02355 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-3 CA  
+21564 C C   . ASN B-3 11  ? 1.57589 1.26778 1.67910 -0.23897 -0.17463 -0.02445 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-3 C   
+21565 O O   . ASN B-3 11  ? 1.81517 1.48460 1.90842 -0.23274 -0.18450 -0.01393 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-3 O   
+21566 C CB  . ASN B-3 11  ? 1.59023 1.28518 1.65624 -0.26041 -0.16190 -0.01167 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-3 CB  
+21567 C CG  . ASN B-3 11  ? 1.58223 1.29535 1.63524 -0.26910 -0.15488 -0.01138 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-3 CG  
+21568 O OD1 . ASN B-3 11  ? 1.61044 1.34821 1.67415 -0.26869 -0.15144 -0.02216 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-3 OD1 
+21569 N ND2 . ASN B-3 11  ? 1.73650 1.43525 1.76485 -0.27708 -0.15134 0.00095  ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-3 ND2 
+21570 N N   . ILE B-3 12  ? 1.50886 1.20676 1.63158 -0.23772 -0.16841 -0.03697 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-3 N   
+21571 C CA  . ILE B-3 12  ? 1.57241 1.25404 1.70980 -0.22856 -0.17262 -0.04060 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-3 CA  
+21572 C C   . ILE B-3 12  ? 1.53106 1.19778 1.66786 -0.23729 -0.16384 -0.04343 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-3 C   
+21573 O O   . ILE B-3 12  ? 1.41960 1.09971 1.55910 -0.24421 -0.15462 -0.05261 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-3 O   
+21574 C CB  . ILE B-3 12  ? 1.43109 1.13149 1.59346 -0.21751 -0.17319 -0.05499 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-3 CB  
+21575 C CG1 . ILE B-3 12  ? 1.49286 1.20935 1.66168 -0.20865 -0.18371 -0.05392 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-3 CG1 
+21576 C CG2 . ILE B-3 12  ? 1.40606 1.08871 1.58317 -0.20833 -0.17550 -0.05984 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-3 CG2 
+21577 C CD1 . ILE B-3 12  ? 1.60887 1.34498 1.80724 -0.19847 -0.18274 -0.06898 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-3 CD1 
+21578 N N   . LEU B-3 13  ? 1.75110 1.38898 1.88390 -0.23653 -0.16744 -0.03608 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-3 N   
+21579 C CA  . LEU B-3 13  ? 1.64609 1.26734 1.78210 -0.24406 -0.16098 -0.04009 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-3 CA  
+21580 C C   . LEU B-3 13  ? 1.66847 1.27541 1.81957 -0.23233 -0.16552 -0.04716 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-3 C   
+21581 O O   . LEU B-3 13  ? 1.79297 1.38053 1.94248 -0.22321 -0.17405 -0.03931 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-3 O   
+21582 C CB  . LEU B-3 13  ? 1.68918 1.28560 1.80836 -0.25511 -0.15851 -0.02648 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-3 CB  
+21583 C CG  . LEU B-3 13  ? 1.66854 1.24998 1.79284 -0.26677 -0.15084 -0.03084 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-3 CG  
+21584 C CD1 . LEU B-3 13  ? 1.81793 1.39184 1.92814 -0.28236 -0.14277 -0.02048 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-3 CD1 
+21585 C CD2 . LEU B-3 13  ? 1.75735 1.30788 1.88671 -0.26077 -0.15516 -0.03019 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-3 CD2 
+21586 N N   . VAL B-3 14  ? 1.64340 1.25782 1.80687 -0.23167 -0.15998 -0.06204 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-3 N   
+21587 C CA  . VAL B-3 14  ? 1.67467 1.27805 1.85253 -0.22008 -0.16209 -0.07136 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-3 CA  
+21588 C C   . VAL B-3 14  ? 1.90032 1.48135 2.07792 -0.22677 -0.15876 -0.07638 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-3 C   
+21589 O O   . VAL B-3 14  ? 1.93660 1.52426 2.11084 -0.23748 -0.15293 -0.08252 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-3 O   
+21590 C CB  . VAL B-3 14  ? 1.49042 1.11721 1.68047 -0.21256 -0.15720 -0.08586 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-3 CB  
+21591 C CG1 . VAL B-3 14  ? 1.53316 1.14605 1.73527 -0.20324 -0.15545 -0.09773 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-3 CG1 
+21592 C CG2 . VAL B-3 14  ? 1.50097 1.14759 1.69835 -0.20418 -0.16194 -0.08284 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-3 CG2 
+21593 N N   . THR B-3 15  ? 2.01815 1.57255 2.20007 -0.21996 -0.16334 -0.07456 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-3 N   
+21594 C CA  . THR B-3 15  ? 2.05665 1.58784 2.24086 -0.22464 -0.16099 -0.08159 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-3 CA  
+21595 C C   . THR B-3 15  ? 1.92835 1.45967 2.12424 -0.21259 -0.15976 -0.09713 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-3 C   
+21596 O O   . THR B-3 15  ? 1.80072 1.32398 2.00534 -0.19884 -0.16385 -0.09689 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-3 O   
+21597 C CB  . THR B-3 15  ? 2.02551 1.52229 2.20420 -0.22574 -0.16515 -0.06956 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-3 CB  
+21598 O OG1 . THR B-3 15  ? 2.15429 1.63971 2.33875 -0.20867 -0.17241 -0.06711 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-3 OG1 
+21599 C CG2 . THR B-3 15  ? 1.69989 1.19404 1.86307 -0.23587 -0.16473 -0.05287 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-3 CG2 
+21600 N N   . ALA B-3 16  ? 1.97657 1.51581 2.17163 -0.21693 -0.15414 -0.11099 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B-3 N   
+21601 C CA  . ALA B-3 16  ? 1.85658 1.39443 2.05707 -0.20637 -0.15048 -0.12656 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B-3 CA  
+21602 C C   . ALA B-3 16  ? 1.92667 1.43883 2.12516 -0.20953 -0.15088 -0.13637 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B-3 C   
+21603 O O   . ALA B-3 16  ? 1.94689 1.45426 2.14049 -0.22247 -0.15197 -0.13672 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B-3 O   
+21604 C CB  . ALA B-3 16  ? 1.96762 1.53097 2.16295 -0.20654 -0.14347 -0.13588 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B-3 CB  
+21605 N N   . GLY B-3 17  ? 2.09232 1.58855 2.29632 -0.19766 -0.14988 -0.14548 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B-3 N   
+21606 C CA  . GLY B-3 17  ? 1.96254 1.43245 2.16370 -0.19911 -0.15064 -0.15648 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B-3 CA  
+21607 C C   . GLY B-3 17  ? 2.08526 1.54805 2.28707 -0.18530 -0.14527 -0.17126 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B-3 C   
+21608 O O   . GLY B-3 17  ? 2.15195 1.63028 2.35986 -0.17489 -0.13995 -0.17263 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B-3 O   
+21609 N N   . ALA B-3 18  ? 2.17857 1.61703 2.37442 -0.18586 -0.14601 -0.18337 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B-3 N   
+21610 C CA  . ALA B-3 18  ? 2.14521 1.56873 2.33697 -0.17379 -0.14033 -0.19901 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B-3 CA  
+21611 C C   . ALA B-3 18  ? 1.92864 1.36841 2.10700 -0.16997 -0.13164 -0.21003 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B-3 C   
+21612 O O   . ALA B-3 18  ? 2.04145 1.46776 2.21225 -0.15997 -0.12436 -0.22344 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B-3 O   
+21613 C CB  . ALA B-3 18  ? 2.27014 1.68541 2.47748 -0.15904 -0.13793 -0.19632 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B-3 CB  
+21614 N N   . GLY B-3 19  ? 1.99242 1.45782 2.16537 -0.17729 -0.13101 -0.20488 ? ? ? ? ? ? 20  GLY B-3 N   
+21615 C CA  . GLY B-3 19  ? 2.01231 1.48876 2.16822 -0.17439 -0.12262 -0.21475 ? ? ? ? ? ? 20  GLY B-3 CA  
+21616 C C   . GLY B-3 19  ? 1.99464 1.48634 2.15758 -0.16434 -0.11053 -0.21502 ? ? ? ? ? ? 20  GLY B-3 C   
+21617 O O   . GLY B-3 19  ? 1.94610 1.43337 2.12664 -0.15507 -0.10763 -0.21426 ? ? ? ? ? ? 20  GLY B-3 O   
+21618 N N   . SER B-3 20  ? 1.89554 1.40561 2.04653 -0.16624 -0.10339 -0.21656 ? ? ? ? ? ? 21  SER B-3 N   
+21619 C CA  . SER B-3 20  ? 1.92797 1.45243 2.08368 -0.15872 -0.08915 -0.21962 ? ? ? ? ? ? 21  SER B-3 CA  
+21620 C C   . SER B-3 20  ? 2.01382 1.56169 2.19840 -0.15758 -0.09106 -0.20774 ? ? ? ? ? ? 21  SER B-3 C   
+21621 O O   . SER B-3 20  ? 2.01223 1.58070 2.20385 -0.15570 -0.08172 -0.20807 ? ? ? ? ? ? 21  SER B-3 O   
+21622 C CB  . SER B-3 20  ? 2.04317 1.54612 2.19438 -0.14686 -0.07716 -0.23398 ? ? ? ? ? ? 21  SER B-3 CB  
+21623 O OG  . SER B-3 20  ? 2.08249 1.56425 2.20047 -0.14654 -0.07396 -0.24603 ? ? ? ? ? ? 21  SER B-3 OG  
+21624 N N   . GLY B-3 21  ? 2.03615 1.57939 2.23636 -0.15845 -0.10329 -0.19767 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B-3 N   
+21625 C CA  . GLY B-3 21  ? 1.92055 1.48382 2.14290 -0.15694 -0.10861 -0.18551 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B-3 CA  
+21626 C C   . GLY B-3 21  ? 1.94558 1.53266 2.16181 -0.16738 -0.11143 -0.17568 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B-3 C   
+21627 O O   . GLY B-3 21  ? 1.76354 1.37217 1.99427 -0.16560 -0.11241 -0.16933 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B-3 O   
+21628 N N   . LYS B-3 22  ? 2.02142 1.60538 2.21711 -0.17786 -0.11323 -0.17543 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-3 N   
+21629 C CA  . LYS B-3 22  ? 1.84193 1.44714 2.03045 -0.18781 -0.11497 -0.16699 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-3 CA  
+21630 C C   . LYS B-3 22  ? 1.84297 1.46509 2.02382 -0.18640 -0.10290 -0.17413 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-3 C   
+21631 O O   . LYS B-3 22  ? 1.78369 1.42807 1.96889 -0.18991 -0.10207 -0.16742 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-3 O   
+21632 C CB  . LYS B-3 22  ? 1.63268 1.22926 1.80611 -0.19889 -0.12118 -0.16557 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-3 CB  
+21633 C CG  . LYS B-3 22  ? 1.87340 1.45172 2.03074 -0.19695 -0.11839 -0.18046 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-3 CG  
+21634 C CD  . LYS B-3 22  ? 1.92760 1.50149 2.07558 -0.20780 -0.12639 -0.18085 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-3 CD  
+21635 C CE  . LYS B-3 22  ? 2.19569 1.75093 2.32623 -0.20426 -0.12642 -0.19712 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-3 CE  
+21636 N NZ  . LYS B-3 22  ? 1.79977 1.32976 1.93403 -0.19624 -0.12610 -0.20449 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-3 NZ  
+21637 N N   . THR B-3 23  ? 1.79425 1.40341 1.96130 -0.18130 -0.09291 -0.18782 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-3 N   
+21638 C CA  . THR B-3 23  ? 1.67060 1.28930 1.82320 -0.18102 -0.07990 -0.19448 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-3 CA  
+21639 C C   . THR B-3 23  ? 1.68557 1.32038 1.85855 -0.17518 -0.06893 -0.19648 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-3 C   
+21640 O O   . THR B-3 23  ? 1.74835 1.40256 1.92117 -0.17898 -0.06272 -0.19455 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-3 O   
+21641 C CB  . THR B-3 23  ? 1.91337 1.50783 2.03919 -0.17659 -0.07254 -0.20830 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-3 CB  
+21642 O OG1 . THR B-3 23  ? 2.09455 1.66909 2.22804 -0.16785 -0.07003 -0.21587 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-3 OG1 
+21643 C CG2 . THR B-3 23  ? 1.88401 1.46930 1.99024 -0.18331 -0.08416 -0.20813 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-3 CG2 
+21644 N N   . THR B-3 24  ? 1.70613 1.33366 1.89889 -0.16595 -0.06627 -0.20141 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-3 N   
+21645 C CA  . THR B-3 24  ? 1.78780 1.43257 2.00580 -0.15992 -0.05552 -0.20594 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-3 CA  
+21646 C C   . THR B-3 24  ? 1.86490 1.53698 2.10579 -0.16306 -0.06615 -0.19453 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-3 C   
+21647 O O   . THR B-3 24  ? 1.75390 1.44769 2.00663 -0.16431 -0.05821 -0.19682 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-3 O   
+21648 C CB  . THR B-3 24  ? 1.76623 1.39745 2.00304 -0.14831 -0.05134 -0.21441 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-3 CB  
+21649 O OG1 . THR B-3 24  ? 2.04897 1.65267 2.26018 -0.14519 -0.04048 -0.22594 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-3 OG1 
+21650 C CG2 . THR B-3 24  ? 1.44577 1.09789 1.71472 -0.14201 -0.03971 -0.22112 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-3 CG2 
+21651 N N   . ILE B-3 25  ? 1.84280 1.51207 2.08827 -0.16457 -0.08377 -0.18253 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-3 N   
+21652 C CA  . ILE B-3 25  ? 1.74844 1.43893 2.00895 -0.16677 -0.09531 -0.17097 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-3 CA  
+21653 C C   . ILE B-3 25  ? 1.72063 1.42619 1.96345 -0.17817 -0.09410 -0.16535 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-3 C   
+21654 O O   . ILE B-3 25  ? 1.71967 1.44768 1.97386 -0.17987 -0.09612 -0.16168 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-3 O   
+21655 C CB  . ILE B-3 25  ? 1.89390 1.57055 2.15697 -0.16527 -0.11265 -0.15890 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-3 CB  
+21656 C CG1 . ILE B-3 25  ? 2.13759 1.79923 2.41969 -0.15239 -0.11388 -0.16486 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-3 CG1 
+21657 C CG2 . ILE B-3 25  ? 1.50934 1.20307 1.78008 -0.16704 -0.12531 -0.14611 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-3 CG2 
+21658 C CD1 . ILE B-3 25  ? 1.79969 1.48133 2.11431 -0.14156 -0.11092 -0.17187 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-3 CD1 
+21659 N N   . LEU B-3 26  ? 1.74016 1.43394 1.95585 -0.18548 -0.09137 -0.16569 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-3 N   
+21660 C CA  . LEU B-3 26  ? 1.65160 1.35856 1.85031 -0.19533 -0.09002 -0.16094 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-3 CA  
+21661 C C   . LEU B-3 26  ? 1.67914 1.40086 1.87855 -0.19494 -0.07512 -0.16933 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-3 C   
+21662 O O   . LEU B-3 26  ? 1.52055 1.26207 1.72259 -0.20009 -0.07553 -0.16457 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-3 O   
+21663 C CB  . LEU B-3 26  ? 1.50377 1.19507 1.67658 -0.20125 -0.09101 -0.16193 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-3 CB  
+21664 C CG  . LEU B-3 26  ? 1.29016 0.99269 1.44854 -0.21173 -0.09504 -0.15375 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-3 CG  
+21665 C CD1 . LEU B-3 26  ? 1.29735 1.00610 1.46561 -0.21655 -0.10729 -0.13940 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-3 CD1 
+21666 C CD2 . LEU B-3 26  ? 1.33167 1.02008 1.46926 -0.21542 -0.09615 -0.15850 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-3 CD2 
+21667 N N   . VAL B-3 27  ? 1.63214 1.34228 1.82775 -0.18920 -0.06071 -0.18218 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-3 N   
+21668 C CA  . VAL B-3 27  ? 1.53304 1.25281 1.72798 -0.18950 -0.04310 -0.19084 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-3 CA  
+21669 C C   . VAL B-3 27  ? 1.57703 1.32116 1.80783 -0.18709 -0.04253 -0.19168 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-3 C   
+21670 O O   . VAL B-3 27  ? 1.59538 1.35776 1.83068 -0.19205 -0.03582 -0.19278 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-3 O   
+21671 C CB  . VAL B-3 27  ? 1.52646 1.22327 1.70617 -0.18341 -0.02621 -0.20432 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-3 CB  
+21672 C CG1 . VAL B-3 27  ? 1.61560 1.31945 1.79613 -0.18406 -0.00477 -0.21344 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-3 CG1 
+21673 C CG2 . VAL B-3 27  ? 1.56831 1.24218 1.71037 -0.18521 -0.02917 -0.20477 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-3 CG2 
+21674 N N   . SER B-3 28  ? 1.65349 1.39812 1.91114 -0.17901 -0.05046 -0.19196 ? ? ? ? ? ? 29  SER B-3 N   
+21675 C CA  . SER B-3 28  ? 1.75631 1.52526 2.05159 -0.17476 -0.05294 -0.19428 ? ? ? ? ? ? 29  SER B-3 CA  
+21676 C C   . SER B-3 28  ? 1.63430 1.42251 1.93284 -0.18026 -0.06939 -0.18208 ? ? ? ? ? ? 29  SER B-3 C   
+21677 O O   . SER B-3 28  ? 1.61827 1.43025 1.93702 -0.18159 -0.06818 -0.18525 ? ? ? ? ? ? 29  SER B-3 O   
+21678 C CB  . SER B-3 28  ? 1.69189 1.45458 2.01352 -0.16286 -0.05957 -0.19730 ? ? ? ? ? ? 29  SER B-3 CB  
+21679 O OG  . SER B-3 28  ? 1.79475 1.54332 2.10653 -0.16169 -0.07844 -0.18493 ? ? ? ? ? ? 29  SER B-3 OG  
+21680 N N   . LYS B-3 29  ? 1.52419 1.30157 1.80289 -0.18390 -0.08416 -0.16883 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-3 N   
+21681 C CA  . LYS B-3 29  ? 1.43031 1.22153 1.70600 -0.18932 -0.09828 -0.15662 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-3 CA  
+21682 C C   . LYS B-3 29  ? 1.40529 1.20934 1.66487 -0.19948 -0.08920 -0.15723 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-3 C   
+21683 O O   . LYS B-3 29  ? 1.33784 1.16106 1.60479 -0.20259 -0.09506 -0.15377 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-3 O   
+21684 C CB  . LYS B-3 29  ? 1.57810 1.35118 1.83473 -0.19195 -0.11210 -0.14290 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-3 CB  
+21685 C CG  . LYS B-3 29  ? 1.39806 1.17988 1.64303 -0.19889 -0.12367 -0.12954 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-3 CG  
+21686 C CD  . LYS B-3 29  ? 1.36455 1.16056 1.63076 -0.19179 -0.13695 -0.12635 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-3 CD  
+21687 C CE  . LYS B-3 29  ? 1.42631 1.22579 1.67454 -0.19815 -0.14850 -0.11257 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-3 CE  
+21688 N NZ  . LYS B-3 29  ? 1.52779 1.33810 1.79218 -0.18978 -0.16454 -0.10945 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-3 NZ  
+21689 N N   . ILE B-3 30  ? 1.59878 1.39084 1.83473 -0.20394 -0.07572 -0.16202 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-3 N   
+21690 C CA  . ILE B-3 30  ? 1.47876 1.27932 1.69654 -0.21246 -0.06653 -0.16270 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-3 CA  
+21691 C C   . ILE B-3 30  ? 1.44947 1.26730 1.68679 -0.21225 -0.05347 -0.17330 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-3 C   
+21692 O O   . ILE B-3 30  ? 1.40940 1.24551 1.65083 -0.21782 -0.05518 -0.17122 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-3 O   
+21693 C CB  . ILE B-3 30  ? 1.47877 1.25932 1.66502 -0.21485 -0.05695 -0.16596 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-3 CB  
+21694 C CG1 . ILE B-3 30  ? 1.45892 1.22886 1.62858 -0.21847 -0.07039 -0.15565 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-3 CG1 
+21695 C CG2 . ILE B-3 30  ? 1.24896 1.03503 1.41754 -0.22075 -0.04373 -0.16975 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-3 CG2 
+21696 C CD1 . ILE B-3 30  ? 1.38836 1.14068 1.52998 -0.21980 -0.06492 -0.16004 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-3 CD1 
+21697 N N   . GLU B-3 31  ? 1.53117 1.34284 1.78143 -0.20635 -0.03924 -0.18561 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-3 N   
+21698 C CA  . GLU B-3 31  ? 1.56400 1.39068 1.83453 -0.20757 -0.02281 -0.19745 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-3 CA  
+21699 C C   . GLU B-3 31  ? 1.60992 1.46432 1.92050 -0.20534 -0.03461 -0.19823 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-3 C   
+21700 O O   . GLU B-3 31  ? 1.67179 1.54520 2.00012 -0.20972 -0.02592 -0.20593 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-3 O   
+21701 C CB  . GLU B-3 31  ? 1.39861 1.20992 1.67343 -0.20166 -0.00296 -0.21069 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-3 CB  
+21702 C CG  . GLU B-3 31  ? 1.58048 1.39006 1.88353 -0.19107 -0.01001 -0.21385 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-3 CG  
+21703 C CD  . GLU B-3 31  ? 1.98463 1.77674 2.28859 -0.18544 0.01182  -0.22744 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-3 CD  
+21704 O OE1 . GLU B-3 31  ? 1.97983 1.75521 2.25411 -0.18938 0.03089  -0.23259 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-3 OE1 
+21705 O OE2 . GLU B-3 31  ? 2.08472 1.87781 2.41707 -0.17637 0.01022  -0.23301 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-3 OE2 
+21706 N N   . ALA B-3 32  ? 1.51287 1.36864 1.83742 -0.19830 -0.05487 -0.19091 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B-3 N   
+21707 C CA  . ALA B-3 32  ? 1.58180 1.46193 1.94071 -0.19416 -0.07007 -0.19115 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B-3 CA  
+21708 C C   . ALA B-3 32  ? 1.61123 1.50380 1.95633 -0.20201 -0.08230 -0.18146 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B-3 C   
+21709 O O   . ALA B-3 32  ? 1.60354 1.51974 1.97208 -0.20310 -0.08658 -0.18671 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B-3 O   
+21710 C CB  . ALA B-3 32  ? 1.57902 1.45173 1.95209 -0.18257 -0.08823 -0.18568 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B-3 CB  
+21711 N N   . ASP B-3 33  ? 1.60996 1.48719 1.91829 -0.20764 -0.08787 -0.16835 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-3 N   
+21712 C CA  . ASP B-3 33  ? 1.52709 1.41364 1.81878 -0.21542 -0.09698 -0.15924 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-3 CA  
+21713 C C   . ASP B-3 33  ? 1.45924 1.35643 1.74469 -0.22465 -0.08038 -0.16698 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-3 C   
+21714 O O   . ASP B-3 33  ? 1.56273 1.47556 1.84906 -0.22974 -0.08640 -0.16534 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-3 O   
+21715 C CB  . ASP B-3 33  ? 1.32565 1.19317 1.58269 -0.21945 -0.10445 -0.14445 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-3 CB  
+21716 C CG  . ASP B-3 33  ? 1.55726 1.41827 1.81591 -0.21367 -0.12534 -0.13260 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-3 CG  
+21717 O OD1 . ASP B-3 33  ? 1.72491 1.59484 2.01051 -0.20451 -0.13580 -0.13592 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-3 OD1 
+21718 O OD2 . ASP B-3 33  ? 1.51505 1.36115 1.74807 -0.21804 -0.13094 -0.12031 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-3 OD2 
+21719 N N   . LEU B-3 34  ? 1.31126 1.19737 1.58740 -0.22660 -0.05949 -0.17540 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-3 N   
+21720 C CA  . LEU B-3 34  ? 1.40759 1.29956 1.67659 -0.23469 -0.04159 -0.18323 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-3 CA  
+21721 C C   . LEU B-3 34  ? 1.61543 1.53141 1.92383 -0.23493 -0.03706 -0.19577 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-3 C   
+21722 O O   . LEU B-3 34  ? 1.62977 1.55829 1.93878 -0.24289 -0.03121 -0.19965 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-3 O   
+21723 C CB  . LEU B-3 34  ? 1.29871 1.16827 1.54529 -0.23482 -0.02036 -0.18941 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-3 CB  
+21724 C CG  . LEU B-3 34  ? 1.27243 1.11938 1.48128 -0.23477 -0.02429 -0.18011 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-3 CG  
+21725 C CD1 . LEU B-3 34  ? 1.31701 1.14044 1.50429 -0.23240 -0.00510 -0.18834 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-3 CD1 
+21726 C CD2 . LEU B-3 34  ? 1.12692 0.97780 1.31149 -0.24261 -0.03019 -0.17082 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-3 CD2 
+21727 N N   . LYS B-3 35  ? 1.61435 1.53753 1.95807 -0.22626 -0.03973 -0.20321 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-3 N   
+21728 C CA  . LYS B-3 35  ? 1.64166 1.59105 2.03029 -0.22579 -0.03673 -0.21708 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-3 CA  
+21729 C C   . LYS B-3 35  ? 1.54262 1.51433 1.94684 -0.22520 -0.06167 -0.21248 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-3 C   
+21730 O O   . LYS B-3 35  ? 1.65715 1.65166 2.08668 -0.22992 -0.05993 -0.22264 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-3 O   
+21731 C CB  . LYS B-3 35  ? 1.65786 1.60864 2.08150 -0.21542 -0.03216 -0.22728 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-3 CB  
+21732 C CG  . LYS B-3 35  ? 1.70904 1.68897 2.18627 -0.21452 -0.02687 -0.24447 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-3 CG  
+21733 C CD  . LYS B-3 35  ? 1.50500 1.48544 2.01701 -0.20327 -0.02155 -0.25458 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-3 CD  
+21734 C CE  . LYS B-3 35  ? 1.63866 1.65158 2.21053 -0.20218 -0.01646 -0.27339 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-3 CE  
+21735 N NZ  . LYS B-3 35  ? 1.68861 1.70324 2.29732 -0.19035 -0.01064 -0.28407 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-3 NZ  
+21736 N N   . GLU B-3 36  ? 1.60079 1.56444 1.98872 -0.21966 -0.08459 -0.19773 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-3 N   
+21737 C CA  . GLU B-3 36  ? 1.57963 1.55907 1.97507 -0.21767 -0.10916 -0.19235 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-3 CA  
+21738 C C   . GLU B-3 36  ? 1.56474 1.54744 1.93273 -0.22937 -0.10813 -0.18745 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-3 C   
+21739 O O   . GLU B-3 36  ? 1.70332 1.70618 2.08673 -0.23142 -0.11836 -0.19227 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-3 O   
+21740 C CB  . GLU B-3 36  ? 1.73235 1.69623 2.11266 -0.20852 -0.13137 -0.17707 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-3 CB  
+21741 C CG  . GLU B-3 36  ? 1.97080 1.93369 2.38208 -0.19474 -0.13832 -0.18179 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-3 CG  
+21742 C CD  . GLU B-3 36  ? 2.17411 2.12318 2.57271 -0.18510 -0.16365 -0.16706 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-3 CD  
+21743 O OE1 . GLU B-3 36  ? 2.15010 2.09666 2.52384 -0.18824 -0.17812 -0.15561 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-3 OE1 
+21744 O OE2 . GLU B-3 36  ? 2.14482 2.08306 2.55620 -0.17429 -0.16811 -0.16689 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-3 OE2 
+21745 N N   . ASN B-3 37  ? 1.63898 1.60224 1.96701 -0.23654 -0.09685 -0.17874 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-3 N   
+21746 C CA  . ASN B-3 37  ? 1.80023 1.76387 2.09918 -0.24652 -0.09637 -0.17267 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-3 CA  
+21747 C C   . ASN B-3 37  ? 1.72385 1.69303 2.02537 -0.25557 -0.07292 -0.18507 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-3 C   
+21748 O O   . ASN B-3 37  ? 1.70095 1.65674 1.99570 -0.25644 -0.05276 -0.19004 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-3 O   
+21749 C CB  . ASN B-3 37  ? 1.70414 1.64513 1.96138 -0.24884 -0.09742 -0.15735 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-3 CB  
+21750 C CG  . ASN B-3 37  ? 1.79702 1.73896 2.02579 -0.25698 -0.10201 -0.14890 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-3 CG  
+21751 O OD1 . ASN B-3 37  ? 1.95961 1.91372 2.19064 -0.26354 -0.09561 -0.15595 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-3 OD1 
+21752 N ND2 . ASN B-3 37  ? 1.54441 1.47246 1.74655 -0.25700 -0.11196 -0.13418 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-3 ND2 
+21753 N N   . LYS B-3 38  ? 1.71316 1.69966 2.02278 -0.26202 -0.07547 -0.19047 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-3 N   
+21754 C CA  . LYS B-3 38  ? 1.81255 1.80267 2.12306 -0.27190 -0.05318 -0.20187 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-3 CA  
+21755 C C   . LYS B-3 38  ? 1.84264 1.82187 2.11162 -0.28053 -0.04849 -0.19364 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-3 C   
+21756 O O   . LYS B-3 38  ? 1.83589 1.81142 2.09699 -0.28840 -0.02843 -0.20115 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-3 O   
+21757 C CB  . LYS B-3 38  ? 1.95461 1.97264 2.30792 -0.27448 -0.05660 -0.21702 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-3 CB  
+21758 C CG  . LYS B-3 38  ? 1.86692 1.90089 2.26828 -0.26499 -0.06364 -0.22703 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-3 CG  
+21759 C CD  . LYS B-3 38  ? 1.63702 1.66298 2.05343 -0.26476 -0.03689 -0.23775 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-3 CD  
+21760 C CE  . LYS B-3 38  ? 1.65257 1.69756 2.12215 -0.25554 -0.04232 -0.24992 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-3 CE  
+21761 N NZ  . LYS B-3 38  ? 1.80197 1.83842 2.28632 -0.25593 -0.01337 -0.26162 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-3 NZ  
+21762 N N   . THR B-3 39  ? 1.74252 1.71505 1.98471 -0.27912 -0.06515 -0.17871 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-3 N   
+21763 C CA  . THR B-3 39  ? 1.49423 1.45893 1.70025 -0.28665 -0.06205 -0.17132 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-3 CA  
+21764 C C   . THR B-3 39  ? 1.44486 1.38803 1.62172 -0.28809 -0.04389 -0.16835 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-3 C   
+21765 O O   . THR B-3 39  ? 1.54391 1.47664 1.72555 -0.28349 -0.03411 -0.17184 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-3 O   
+21766 C CB  . THR B-3 39  ? 1.31646 1.27934 1.50362 -0.28463 -0.08349 -0.15673 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-3 CB  
+21767 O OG1 . THR B-3 39  ? 1.19978 1.14867 1.37947 -0.27790 -0.08945 -0.14672 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-3 OG1 
+21768 C CG2 . THR B-3 39  ? 1.60213 1.58325 1.81241 -0.28165 -0.10361 -0.15990 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-3 CG2 
+21769 N N   . HIS B-3 40  ? 1.39108 1.32672 1.53619 -0.29367 -0.04026 -0.16226 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-3 N   
+21770 C CA  . HIS B-3 40  ? 1.22043 1.13656 1.33716 -0.29431 -0.02420 -0.16112 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-3 CA  
+21771 C C   . HIS B-3 40  ? 1.31732 1.22003 1.41934 -0.28849 -0.03105 -0.15119 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-3 C   
+21772 O O   . HIS B-3 40  ? 1.35632 1.24250 1.43888 -0.28651 -0.02012 -0.15204 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-3 O   
+21773 C CB  . HIS B-3 40  ? 1.19495 1.10834 1.28490 -0.30120 -0.01862 -0.15887 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-3 CB  
+21774 C CG  . HIS B-3 40  ? 1.24265 1.15460 1.31169 -0.30149 -0.03171 -0.14569 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-3 CG  
+21775 N ND1 . HIS B-3 40  ? 1.34741 1.27110 1.42165 -0.30290 -0.04850 -0.13951 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-3 ND1 
+21776 C CD2 . HIS B-3 40  ? 1.15770 1.05715 1.20096 -0.30041 -0.02985 -0.13818 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-3 CD2 
+21777 C CE1 . HIS B-3 40  ? 1.28075 1.19776 1.33202 -0.30360 -0.05397 -0.12822 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-3 CE1 
+21778 N NE2 . HIS B-3 40  ? 1.25708 1.16146 1.29237 -0.30239 -0.04298 -0.12776 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-3 NE2 
+21779 N N   . TYR B-3 41  ? 1.20422 1.11197 1.31393 -0.28559 -0.04900 -0.14230 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-3 N   
+21780 C CA  . TYR B-3 41  ? 1.32054 1.21555 1.41816 -0.28183 -0.05509 -0.13323 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-3 CA  
+21781 C C   . TYR B-3 41  ? 1.15461 1.03847 1.26100 -0.27547 -0.04814 -0.13939 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-3 C   
+21782 O O   . TYR B-3 41  ? 1.36698 1.25576 1.49666 -0.27234 -0.04415 -0.14805 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-3 O   
+21783 C CB  . TYR B-3 41  ? 1.40240 1.30153 1.50629 -0.28021 -0.07396 -0.12272 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-3 CB  
+21784 C CG  . TYR B-3 41  ? 1.32385 1.22853 1.41165 -0.28585 -0.08115 -0.11486 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-3 CG  
+21785 C CD1 . TYR B-3 41  ? 1.28070 1.17819 1.34286 -0.29045 -0.07702 -0.10797 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-3 CD1 
+21786 C CD2 . TYR B-3 41  ? 1.42557 1.34232 1.52392 -0.28591 -0.09265 -0.11506 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-3 CD2 
+21787 C CE1 . TYR B-3 41  ? 1.33347 1.23435 1.37940 -0.29555 -0.08178 -0.10105 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-3 CE1 
+21788 C CE2 . TYR B-3 41  ? 1.44866 1.36741 1.52800 -0.29057 -0.09926 -0.10811 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-3 CE2 
+21789 C CZ  . TYR B-3 41  ? 1.36380 1.27389 1.41617 -0.29566 -0.09266 -0.10084 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-3 CZ  
+21790 O OH  . TYR B-3 41  ? 1.53869 1.44925 1.57077 -0.30028 -0.09741 -0.09425 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-3 OH  
+21791 N N   . SER B-3 42  ? 1.18860 1.05749 1.27693 -0.27345 -0.04669 -0.13583 ? ? ? ? ? ? 43  SER B-3 N   
+21792 C CA  . SER B-3 42  ? 1.33691 1.19131 1.42662 -0.26714 -0.04088 -0.14157 ? ? ? ? ? ? 43  SER B-3 CA  
+21793 C C   . SER B-3 42  ? 1.24325 1.09119 1.33691 -0.26392 -0.05415 -0.13407 ? ? ? ? ? ? 43  SER B-3 C   
+21794 O O   . SER B-3 42  ? 1.26912 1.12169 1.36129 -0.26715 -0.06566 -0.12394 ? ? ? ? ? ? 43  SER B-3 O   
+21795 C CB  . SER B-3 42  ? 1.17230 1.01107 1.23471 -0.26639 -0.02777 -0.14645 ? ? ? ? ? ? 43  SER B-3 CB  
+21796 O OG  . SER B-3 42  ? 1.38665 1.22782 1.44202 -0.27009 -0.01424 -0.15246 ? ? ? ? ? ? 43  SER B-3 OG  
+21797 N N   . ILE B-3 43  ? 1.18317 1.01795 1.28032 -0.25781 -0.05124 -0.13944 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-3 N   
+21798 C CA  . ILE B-3 43  ? 1.17997 1.00522 1.28024 -0.25497 -0.06206 -0.13424 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-3 CA  
+21799 C C   . ILE B-3 43  ? 1.25776 1.06769 1.33648 -0.25390 -0.05870 -0.13704 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-3 C   
+21800 O O   . ILE B-3 43  ? 1.36566 1.16893 1.42668 -0.25263 -0.04775 -0.14392 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-3 O   
+21801 C CB  . ILE B-3 43  ? 1.14445 0.96563 1.26704 -0.24792 -0.06409 -0.13865 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-3 CB  
+21802 C CG1 . ILE B-3 43  ? 1.27487 1.08444 1.39374 -0.24280 -0.04896 -0.15126 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-3 CG1 
+21803 C CG2 . ILE B-3 43  ? 0.95933 0.79736 1.10588 -0.24733 -0.07022 -0.13707 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-3 CG2 
+21804 C CD1 . ILE B-3 43  ? 1.07080 0.85939 1.17897 -0.23767 -0.04991 -0.15430 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-3 CD1 
+21805 N N   . ALA B-3 44  ? 1.22812 1.03105 1.30811 -0.25408 -0.06877 -0.13215 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B-3 N   
+21806 C CA  . ALA B-3 44  ? 1.16628 0.95633 1.23078 -0.25268 -0.06929 -0.13608 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B-3 CA  
+21807 C C   . ALA B-3 44  ? 1.25106 1.02903 1.32632 -0.24975 -0.07740 -0.13644 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B-3 C   
+21808 O O   . ALA B-3 44  ? 1.36988 1.15051 1.45732 -0.25367 -0.08639 -0.12779 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B-3 O   
+21809 C CB  . ALA B-3 44  ? 1.27376 1.07151 1.32843 -0.25925 -0.07300 -0.13011 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B-3 CB  
+21810 N N   . ALA B-3 45  ? 1.26298 1.02490 1.33117 -0.24280 -0.07353 -0.14642 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B-3 N   
+21811 C CA  . ALA B-3 45  ? 1.26174 1.00922 1.33731 -0.23954 -0.08058 -0.14897 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B-3 CA  
+21812 C C   . ALA B-3 45  ? 1.30082 1.03748 1.36059 -0.23895 -0.08494 -0.15499 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B-3 C   
+21813 O O   . ALA B-3 45  ? 1.38509 1.11520 1.42341 -0.23466 -0.07918 -0.16249 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B-3 O   
+21814 C CB  . ALA B-3 45  ? 1.07203 0.80791 1.15231 -0.23123 -0.07349 -0.15714 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B-3 CB  
+21815 N N   . VAL B-3 46  ? 1.18852 0.92225 1.25875 -0.24301 -0.09535 -0.15222 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-3 N   
+21816 C CA  . VAL B-3 46  ? 1.32849 1.05560 1.39072 -0.24345 -0.10218 -0.15899 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-3 CA  
+21817 C C   . VAL B-3 46  ? 1.47523 1.18444 1.54449 -0.24048 -0.10879 -0.16512 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-3 C   
+21818 O O   . VAL B-3 46  ? 1.55250 1.25952 1.63960 -0.24373 -0.11200 -0.15877 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-3 O   
+21819 C CB  . VAL B-3 46  ? 1.24350 0.98607 1.31479 -0.25350 -0.10737 -0.15166 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-3 CB  
+21820 C CG1 . VAL B-3 46  ? 1.22018 0.97711 1.27900 -0.25469 -0.10113 -0.14908 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-3 CG1 
+21821 C CG2 . VAL B-3 46  ? 1.37998 1.12693 1.47044 -0.26116 -0.10974 -0.13940 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-3 CG2 
+21822 N N   . THR B-3 47  ? 1.40565 1.09965 1.45837 -0.23354 -0.11120 -0.17765 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-3 N   
+21823 C CA  . THR B-3 47  ? 1.43303 1.10817 1.48900 -0.23043 -0.11839 -0.18583 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-3 CA  
+21824 C C   . THR B-3 47  ? 1.46775 1.14013 1.51786 -0.23100 -0.12952 -0.19538 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-3 C   
+21825 O O   . THR B-3 47  ? 1.41931 1.09732 1.45340 -0.22822 -0.13001 -0.19919 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-3 O   
+21826 C CB  . THR B-3 47  ? 1.60167 1.25610 1.64104 -0.21921 -0.11088 -0.19463 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-3 CB  
+21827 O OG1 . THR B-3 47  ? 1.66370 1.30927 1.67252 -0.21173 -0.10702 -0.20341 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-3 OG1 
+21828 C CG2 . THR B-3 47  ? 1.57785 1.23879 1.62756 -0.21810 -0.09957 -0.18742 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-3 CG2 
+21829 N N   . PHE B-3 48  ? 1.50263 1.16606 1.56702 -0.23430 -0.13908 -0.20000 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-3 N   
+21830 C CA  . PHE B-3 48  ? 1.42183 1.08530 1.48756 -0.23578 -0.15160 -0.21085 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-3 CA  
+21831 C C   . PHE B-3 48  ? 1.36153 1.00731 1.39576 -0.22250 -0.15550 -0.22549 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-3 C   
+21832 O O   . PHE B-3 48  ? 1.30726 0.95889 1.33082 -0.21941 -0.16247 -0.23221 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-3 O   
+21833 C CB  . PHE B-3 48  ? 1.30710 0.96300 1.39650 -0.24320 -0.15992 -0.21355 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-3 CB  
+21834 C CG  . PHE B-3 48  ? 1.50600 1.17901 1.62364 -0.25783 -0.15924 -0.20227 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-3 CG  
+21835 C CD1 . PHE B-3 48  ? 1.61708 1.30533 1.74981 -0.26584 -0.16581 -0.20672 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-3 CD1 
+21836 C CD2 . PHE B-3 48  ? 1.58359 1.25629 1.71195 -0.26299 -0.15173 -0.18770 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-3 CD2 
+21837 C CE1 . PHE B-3 48  ? 1.72978 1.43130 1.88680 -0.28001 -0.16213 -0.19644 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-3 CE1 
+21838 C CE2 . PHE B-3 48  ? 1.68618 1.36953 1.83438 -0.27600 -0.14986 -0.17668 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-3 CE2 
+21839 C CZ  . PHE B-3 48  ? 1.73748 1.43455 1.89948 -0.28514 -0.15367 -0.18087 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-3 CZ  
+21840 N N   . THR B-3 49  ? 1.50392 1.12631 1.52134 -0.21369 -0.15095 -0.23077 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-3 N   
+21841 C CA  . THR B-3 49  ? 1.59156 1.19052 1.57277 -0.20029 -0.15288 -0.24430 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-3 CA  
+21842 C C   . THR B-3 49  ? 1.53885 1.13335 1.49298 -0.19299 -0.13689 -0.24041 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-3 C   
+21843 O O   . THR B-3 49  ? 1.35370 0.95919 1.31984 -0.19713 -0.12388 -0.22952 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-3 O   
+21844 C CB  . THR B-3 49  ? 1.52861 1.10059 1.50370 -0.19474 -0.15550 -0.25390 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-3 CB  
+21845 O OG1 . THR B-3 49  ? 1.82416 1.36932 1.75736 -0.18075 -0.15504 -0.26625 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-3 OG1 
+21846 C CG2 . THR B-3 49  ? 1.71875 1.28836 1.70768 -0.19641 -0.14194 -0.24492 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-3 CG2 
+21847 N N   . ASN B-3 50  ? 1.77577 1.35268 1.69249 -0.18188 -0.13835 -0.25003 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-3 N   
+21848 C CA  . ASN B-3 50  ? 1.62139 1.18929 1.50828 -0.17517 -0.12168 -0.24744 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-3 CA  
+21849 C C   . ASN B-3 50  ? 1.65450 1.19991 1.52831 -0.16954 -0.10561 -0.24970 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-3 C   
+21850 O O   . ASN B-3 50  ? 1.41528 0.95914 1.27804 -0.16817 -0.08746 -0.24531 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-3 O   
+21851 C CB  . ASN B-3 50  ? 1.61797 1.16921 1.46455 -0.16397 -0.12834 -0.25666 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-3 CB  
+21852 C CG  . ASN B-3 50  ? 1.62204 1.17507 1.44710 -0.16171 -0.11370 -0.25031 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-3 CG  
+21853 O OD1 . ASN B-3 50  ? 1.57709 1.14724 1.40487 -0.16369 -0.11961 -0.24705 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-3 OD1 
+21854 N ND2 . ASN B-3 50  ? 1.78442 1.31944 1.58927 -0.15790 -0.09339 -0.24920 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-3 ND2 
+21855 N N   . LYS B-3 51  ? 1.71591 1.24396 1.59229 -0.16661 -0.11101 -0.25731 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-3 N   
+21856 C CA  . LYS B-3 51  ? 1.72948 1.23681 1.59661 -0.16103 -0.09478 -0.26025 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-3 CA  
+21857 C C   . LYS B-3 51  ? 1.69483 1.22482 1.60047 -0.16928 -0.08383 -0.24878 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-3 C   
+21858 O O   . LYS B-3 51  ? 1.80216 1.32747 1.70409 -0.16639 -0.06505 -0.24793 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-3 O   
+21859 C CB  . LYS B-3 51  ? 1.75017 1.23205 1.60956 -0.15534 -0.10432 -0.27203 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-3 CB  
+21860 C CG  . LYS B-3 51  ? 1.83668 1.29509 1.68630 -0.14867 -0.08695 -0.27657 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-3 CG  
+21861 C CD  . LYS B-3 51  ? 1.97952 1.41784 1.83173 -0.14560 -0.09762 -0.28633 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-3 CD  
+21862 C CE  . LYS B-3 51  ? 2.05560 1.47060 1.87272 -0.13817 -0.11485 -0.29975 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-3 CE  
+21863 N NZ  . LYS B-3 51  ? 1.78277 1.18010 1.60579 -0.13685 -0.12733 -0.31002 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-3 NZ  
+21864 N N   . ALA B-3 52  ? 1.54636 1.09997 1.48899 -0.17932 -0.09524 -0.24045 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B-3 N   
+21865 C CA  . ALA B-3 52  ? 1.61997 1.19341 1.59652 -0.18570 -0.08806 -0.22926 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B-3 CA  
+21866 C C   . ALA B-3 52  ? 1.61669 1.20989 1.59414 -0.18895 -0.07648 -0.22109 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B-3 C   
+21867 O O   . ALA B-3 52  ? 1.71243 1.31405 1.70562 -0.18930 -0.06453 -0.21696 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B-3 O   
+21868 C CB  . ALA B-3 52  ? 1.26718 0.85620 1.27591 -0.19543 -0.10260 -0.22155 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B-3 CB  
+21869 N N   . ALA B-3 53  ? 1.52245 1.12363 1.48472 -0.19106 -0.08036 -0.21966 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B-3 N   
+21870 C CA  . ALA B-3 53  ? 1.35822 0.97483 1.31731 -0.19391 -0.06888 -0.21316 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B-3 CA  
+21871 C C   . ALA B-3 53  ? 1.60611 1.20367 1.53991 -0.18623 -0.04942 -0.21983 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B-3 C   
+21872 O O   . ALA B-3 53  ? 1.62562 1.23506 1.57073 -0.18915 -0.03545 -0.21570 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B-3 O   
+21873 C CB  . ALA B-3 53  ? 1.45770 1.08376 1.40400 -0.19647 -0.07728 -0.21137 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B-3 CB  
+21874 N N   . LYS B-3 54  ? 1.69743 1.26414 1.59629 -0.17655 -0.04782 -0.23081 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-3 N   
+21875 C CA  . LYS B-3 54  ? 1.64203 1.18499 1.51294 -0.16932 -0.02653 -0.23748 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-3 CA  
+21876 C C   . LYS B-3 54  ? 1.53675 1.07800 1.43078 -0.16859 -0.01415 -0.23967 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-3 C   
+21877 O O   . LYS B-3 54  ? 1.48055 1.01659 1.37082 -0.16730 0.00727  -0.24213 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-3 O   
+21878 C CB  . LYS B-3 54  ? 1.72071 1.22665 1.54260 -0.15795 -0.02906 -0.24855 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-3 CB  
+21879 C CG  . LYS B-3 54  ? 1.95918 1.45183 1.74076 -0.15358 -0.02163 -0.24924 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-3 CG  
+21880 C CD  . LYS B-3 54  ? 2.24654 1.69996 1.97637 -0.14037 -0.02797 -0.26024 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-3 CD  
+21881 C CE  . LYS B-3 54  ? 2.22779 1.66274 1.91276 -0.13420 -0.01982 -0.26046 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-3 CE  
+21882 N NZ  . LYS B-3 54  ? 2.23319 1.62756 1.86362 -0.11933 -0.02914 -0.27118 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-3 NZ  
+21883 N N   . GLU B-3 55  ? 1.45820 1.00337 1.37757 -0.16941 -0.02655 -0.23943 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-3 N   
+21884 C CA  . GLU B-3 55  ? 1.56393 1.10843 1.50812 -0.16743 -0.01648 -0.24160 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-3 CA  
+21885 C C   . GLU B-3 55  ? 1.60080 1.17726 1.58338 -0.17436 -0.01031 -0.23275 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-3 C   
+21886 O O   . GLU B-3 55  ? 1.64399 1.22181 1.64125 -0.17202 0.00617  -0.23649 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-3 O   
+21887 C CB  . GLU B-3 55  ? 1.64599 1.18442 1.60591 -0.16629 -0.03247 -0.24311 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-3 CB  
+21888 C CG  . GLU B-3 55  ? 1.78487 1.31975 1.76950 -0.16226 -0.02363 -0.24616 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-3 CG  
+21889 C CD  . GLU B-3 55  ? 2.15401 1.67910 2.15117 -0.16106 -0.03924 -0.24764 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-3 CD  
+21890 O OE1 . GLU B-3 55  ? 2.19911 1.72165 2.18807 -0.16465 -0.05650 -0.24675 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-3 OE1 
+21891 O OE2 . GLU B-3 55  ? 2.21883 1.73877 2.23566 -0.15658 -0.03387 -0.25042 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-3 OE2 
+21892 N N   . ILE B-3 56  ? 1.68999 1.29227 1.68954 -0.18269 -0.02337 -0.22190 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-3 N   
+21893 C CA  . ILE B-3 56  ? 1.52982 1.16138 1.56217 -0.18875 -0.02028 -0.21370 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-3 CA  
+21894 C C   . ILE B-3 56  ? 1.53964 1.17524 1.56055 -0.19016 -0.00173 -0.21610 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-3 C   
+21895 O O   . ILE B-3 56  ? 1.60374 1.25429 1.64956 -0.19164 0.00934  -0.21669 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-3 O   
+21896 C CB  . ILE B-3 56  ? 1.41128 1.06474 1.45922 -0.19711 -0.03859 -0.20148 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-3 CB  
+21897 C CG1 . ILE B-3 56  ? 1.39580 1.04351 1.45826 -0.19688 -0.05413 -0.19904 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-3 CG1 
+21898 C CG2 . ILE B-3 56  ? 1.38488 1.06623 1.45980 -0.20265 -0.03665 -0.19337 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-3 CG2 
+21899 C CD1 . ILE B-3 56  ? 1.38155 1.04652 1.45766 -0.20572 -0.06942 -0.18710 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-3 CD1 
+21900 N N   . GLU B-3 57  ? 1.50524 1.12689 1.48909 -0.18944 0.00172  -0.21827 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-3 N   
+21901 C CA  . GLU B-3 57  ? 1.52691 1.14841 1.49594 -0.19132 0.02011  -0.22005 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-3 CA  
+21902 C C   . GLU B-3 57  ? 1.70423 1.30734 1.66778 -0.18633 0.04415  -0.23037 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-3 C   
+21903 O O   . GLU B-3 57  ? 1.58034 1.19256 1.55354 -0.19037 0.06167  -0.23197 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-3 O   
+21904 C CB  . GLU B-3 57  ? 1.46790 1.07351 1.39455 -0.18949 0.01738  -0.22026 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-3 CB  
+21905 C CG  . GLU B-3 57  ? 1.70016 1.30239 1.60739 -0.19174 0.03582  -0.22096 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-3 CG  
+21906 C CD  . GLU B-3 57  ? 1.94833 1.53373 1.81307 -0.18807 0.03087  -0.22073 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-3 CD  
+21907 O OE1 . GLU B-3 57  ? 2.05489 1.63262 1.90723 -0.18345 0.01273  -0.22145 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-3 OE1 
+21908 O OE2 . GLU B-3 57  ? 2.15878 1.73850 2.00371 -0.18958 0.04479  -0.22050 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-3 OE2 
+21909 N N   . GLY B-3 58  ? 1.61128 1.18829 1.56052 -0.17812 0.04633  -0.23820 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B-3 N   
+21910 C CA  . GLY B-3 58  ? 1.72470 1.28151 1.66670 -0.17321 0.07154  -0.24862 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B-3 CA  
+21911 C C   . GLY B-3 58  ? 1.72287 1.30424 1.71613 -0.17571 0.07932  -0.25009 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B-3 C   
+21912 O O   . GLY B-3 58  ? 1.92634 1.50637 1.92741 -0.17651 0.10338  -0.25711 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B-3 O   
+21913 N N   . ARG B-3 59  ? 1.61593 1.21926 1.64523 -0.17671 0.05930  -0.24402 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-3 N   
+21914 C CA  . ARG B-3 59  ? 1.79254 1.41853 1.87094 -0.17659 0.06284  -0.24574 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-3 CA  
+21915 C C   . ARG B-3 59  ? 1.77724 1.43780 1.88623 -0.18483 0.06271  -0.24040 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-3 C   
+21916 O O   . ARG B-3 59  ? 1.75594 1.43415 1.90198 -0.18484 0.07291  -0.24582 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-3 O   
+21917 C CB  . ARG B-3 59  ? 1.36204 0.99269 1.46289 -0.17290 0.04140  -0.24120 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-3 CB  
+21918 C CG  . ARG B-3 59  ? 1.63334 1.23138 1.71327 -0.16426 0.04309  -0.24913 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-3 CG  
+21919 C CD  . ARG B-3 59  ? 1.71213 1.31604 1.82650 -0.15952 0.03099  -0.24811 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-3 CD  
+21920 N NE  . ARG B-3 59  ? 1.78181 1.38225 1.89078 -0.16130 0.00673  -0.23976 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-3 NE  
+21921 C CZ  . ARG B-3 59  ? 1.77041 1.37288 1.90419 -0.15840 -0.00688 -0.23627 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-3 CZ  
+21922 N NH1 . ARG B-3 59  ? 1.83085 1.44053 1.99771 -0.15213 -0.00117 -0.24007 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-3 NH1 
+21923 N NH2 . ARG B-3 59  ? 1.92758 1.52409 2.05377 -0.16175 -0.02623 -0.22928 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-3 NH2 
+21924 N N   . LEU B-3 60  ? 1.60889 1.27993 1.70442 -0.19156 0.05111  -0.23098 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-3 N   
+21925 C CA  . LEU B-3 60  ? 1.62326 1.32556 1.74485 -0.19941 0.04952  -0.22613 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-3 CA  
+21926 C C   . LEU B-3 60  ? 1.84206 1.54338 1.96088 -0.20308 0.07565  -0.23485 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-3 C   
+21927 O O   . LEU B-3 60  ? 2.01410 1.74030 2.17035 -0.20689 0.08143  -0.23822 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-3 O   
+21928 C CB  . LEU B-3 60  ? 1.56755 1.27864 1.67286 -0.20548 0.03196  -0.21426 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-3 CB  
+21929 C CG  . LEU B-3 60  ? 1.53418 1.25502 1.65360 -0.20542 0.00684  -0.20402 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-3 CG  
+21930 C CD1 . LEU B-3 60  ? 1.32366 1.05065 1.42437 -0.21196 -0.00587 -0.19392 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-3 CD1 
+21931 C CD2 . LEU B-3 60  ? 1.59730 1.34314 1.76045 -0.20528 -0.00097 -0.20138 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-3 CD2 
+21932 N N   . GLY B-3 61  ? 1.90392 1.57559 1.97851 -0.20188 0.09145  -0.23910 ? ? ? ? ? ? 62  GLY B-3 N   
+21933 C CA  . GLY B-3 61  ? 2.17715 1.84188 2.24299 -0.20613 0.11865  -0.24674 ? ? ? ? ? ? 62  GLY B-3 CA  
+21934 C C   . GLY B-3 61  ? 2.15026 1.81638 2.19073 -0.21299 0.11832  -0.24064 ? ? ? ? ? ? 62  GLY B-3 C   
+21935 O O   . GLY B-3 61  ? 2.12681 1.77870 2.13139 -0.21068 0.10580  -0.23417 ? ? ? ? ? ? 62  GLY B-3 O   
+21936 N N   . TYR B-3 62  ? 2.20196 1.88567 2.26267 -0.22132 0.13175  -0.24360 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-3 N   
+21937 C CA  . TYR B-3 62  ? 2.32760 2.01156 2.36488 -0.22808 0.13344  -0.23861 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-3 CA  
+21938 C C   . TYR B-3 62  ? 2.22887 1.94002 2.27924 -0.23150 0.10514  -0.22670 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-3 C   
+21939 O O   . TYR B-3 62  ? 2.06093 1.80032 2.15193 -0.23280 0.09000  -0.22390 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-3 O   
+21940 C CB  . TYR B-3 62  ? 2.38788 2.08189 2.44504 -0.23704 0.15711  -0.24664 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-3 CB  
+21941 C CG  . TYR B-3 62  ? 2.47857 2.21353 2.59774 -0.24211 0.15018  -0.24983 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-3 CG  
+21942 C CD1 . TYR B-3 62  ? 2.53924 2.28197 2.69584 -0.23862 0.15875  -0.25955 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-3 CD1 
+21943 C CD2 . TYR B-3 62  ? 2.36262 2.12760 2.50210 -0.24942 0.13456  -0.24392 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-3 CD2 
+21944 C CE1 . TYR B-3 62  ? 2.52043 2.30107 2.73479 -0.24142 0.15005  -0.26349 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-3 CE1 
+21945 C CE2 . TYR B-3 62  ? 2.42320 2.22400 2.61660 -0.25252 0.12563  -0.24754 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-3 CE2 
+21946 C CZ  . TYR B-3 62  ? 2.48200 2.29115 2.71357 -0.24810 0.13257  -0.25747 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-3 CZ  
+21947 O OH  . TYR B-3 62  ? 2.46345 2.30883 2.74983 -0.24944 0.12133  -0.26202 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-3 OH  
+21948 N N   . SER B-3 63  ? 2.35952 2.06015 2.37364 -0.23218 0.09838  -0.21985 ? ? ? ? ? ? 64  SER B-3 N   
+21949 C CA  . SER B-3 63  ? 2.23057 1.95377 2.25262 -0.23589 0.07473  -0.20880 ? ? ? ? ? ? 64  SER B-3 CA  
+21950 C C   . SER B-3 63  ? 2.13111 1.86408 2.14668 -0.24416 0.08067  -0.20665 ? ? ? ? ? ? 64  SER B-3 C   
+21951 O O   . SER B-3 63  ? 1.78186 1.51251 1.77346 -0.24488 0.07122  -0.19964 ? ? ? ? ? ? 64  SER B-3 O   
+21952 C CB  . SER B-3 63  ? 1.91873 1.62588 1.91036 -0.22976 0.05891  -0.20302 ? ? ? ? ? ? 64  SER B-3 CB  
+21953 O OG  . SER B-3 63  ? 1.78073 1.47850 1.77909 -0.22282 0.05244  -0.20549 ? ? ? ? ? ? 64  SER B-3 OG  
+21954 N N   . SER B-3 64  ? 2.26007 2.00427 2.29865 -0.25053 0.09669  -0.21369 ? ? ? ? ? ? 65  SER B-3 N   
+21955 C CA  . SER B-3 64  ? 2.35297 2.10553 2.38706 -0.25923 0.10358  -0.21316 ? ? ? ? ? ? 65  SER B-3 CA  
+21956 C C   . SER B-3 64  ? 2.42927 2.21175 2.48233 -0.26420 0.08092  -0.20401 ? ? ? ? ? ? 65  SER B-3 C   
+21957 O O   . SER B-3 64  ? 2.22468 2.01229 2.26760 -0.27062 0.08287  -0.20186 ? ? ? ? ? ? 65  SER B-3 O   
+21958 C CB  . SER B-3 64  ? 2.24553 2.00359 2.30455 -0.26582 0.12686  -0.22494 ? ? ? ? ? ? 65  SER B-3 CB  
+21959 O OG  . SER B-3 64  ? 2.28512 2.04867 2.33893 -0.27499 0.13496  -0.22569 ? ? ? ? ? ? 65  SER B-3 OG  
+21960 N N   . ARG B-3 65  ? 2.33982 2.13892 2.41683 -0.26114 0.06036  -0.19844 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-3 N   
+21961 C CA  . ARG B-3 65  ? 2.14828 1.96908 2.23474 -0.26474 0.03897  -0.18825 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-3 CA  
+21962 C C   . ARG B-3 65  ? 2.14065 1.95044 2.19239 -0.26388 0.03048  -0.17920 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-3 C   
+21963 O O   . ARG B-3 65  ? 1.98586 1.81068 2.04080 -0.26749 0.01551  -0.17051 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-3 O   
+21964 C CB  . ARG B-3 65  ? 1.93324 1.76871 2.05032 -0.26074 0.02078  -0.18438 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-3 CB  
+21965 C CG  . ARG B-3 65  ? 1.88303 1.73376 2.04060 -0.26004 0.02548  -0.19374 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-3 CG  
+21966 C CD  . ARG B-3 65  ? 2.19116 2.06649 2.37075 -0.26756 0.02330  -0.19633 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-3 CD  
+21967 N NE  . ARG B-3 65  ? 2.09075 1.97925 2.26750 -0.26952 0.00124  -0.18468 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-3 NE  
+21968 C CZ  . ARG B-3 65  ? 1.96388 1.86662 2.16343 -0.26577 -0.01861 -0.17972 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-3 CZ  
+21969 N NH1 . ARG B-3 65  ? 1.90150 1.80951 2.13155 -0.25911 -0.02111 -0.18547 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-3 NH1 
+21970 N NH2 . ARG B-3 65  ? 1.73870 1.64843 1.92837 -0.26811 -0.03581 -0.16873 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-3 NH2 
+21971 N N   . GLY B-3 66  ? 2.03194 1.81558 2.05057 -0.25873 0.03945  -0.18158 ? ? ? ? ? ? 67  GLY B-3 N   
+21972 C CA  . GLY B-3 66  ? 1.71199 1.48733 1.70302 -0.25633 0.02925  -0.17473 ? ? ? ? ? ? 67  GLY B-3 CA  
+21973 C C   . GLY B-3 66  ? 1.54739 1.32517 1.54649 -0.25238 0.01105  -0.16911 ? ? ? ? ? ? 67  GLY B-3 C   
+21974 O O   . GLY B-3 66  ? 1.58831 1.36692 1.57515 -0.25235 -0.00003 -0.16308 ? ? ? ? ? ? 67  GLY B-3 O   
+21975 N N   . ASN B-3 67  ? 1.41334 1.19202 1.43441 -0.24923 0.00858  -0.17165 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-3 N   
+21976 C CA  . ASN B-3 67  ? 1.33601 1.11589 1.36721 -0.24634 -0.00812 -0.16641 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-3 CA  
+21977 C C   . ASN B-3 67  ? 1.23995 0.99883 1.24353 -0.24057 -0.01115 -0.16828 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-3 C   
+21978 O O   . ASN B-3 67  ? 1.49417 1.23130 1.47349 -0.23493 0.00051  -0.17605 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-3 O   
+21979 C CB  . ASN B-3 67  ? 1.36315 1.14426 1.42105 -0.24259 -0.00807 -0.17037 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-3 CB  
+21980 C CG  . ASN B-3 67  ? 1.46775 1.27125 1.55672 -0.24666 -0.00758 -0.17041 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-3 CG  
+21981 O OD1 . ASN B-3 67  ? 1.37422 1.19511 1.47072 -0.25210 -0.01746 -0.16302 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-3 OD1 
+21982 N ND2 . ASN B-3 67  ? 1.61353 1.41652 1.72103 -0.24366 0.00385  -0.17969 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-3 ND2 
+21983 N N   . PHE B-3 68  ? 1.06409 0.82840 1.07085 -0.24192 -0.02690 -0.16168 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-3 N   
+21984 C CA  . PHE B-3 68  ? 1.32993 1.07879 1.31688 -0.23695 -0.03351 -0.16448 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-3 CA  
+21985 C C   . PHE B-3 68  ? 1.34489 1.08352 1.34283 -0.23257 -0.04057 -0.16742 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-3 C   
+21986 O O   . PHE B-3 68  ? 1.25901 1.00853 1.28148 -0.23620 -0.04999 -0.16132 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-3 O   
+21987 C CB  . PHE B-3 68  ? 1.30631 1.06811 1.29348 -0.24204 -0.04485 -0.15740 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-3 CB  
+21988 C CG  . PHE B-3 68  ? 1.23737 0.98752 1.21048 -0.23714 -0.05361 -0.16193 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-3 CG  
+21989 C CD1 . PHE B-3 68  ? 1.52908 1.26710 1.47334 -0.23114 -0.05019 -0.16771 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-3 CD1 
+21990 C CD2 . PHE B-3 68  ? 1.11275 0.86303 1.10159 -0.23810 -0.06595 -0.16117 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-3 CD2 
+21991 C CE1 . PHE B-3 68  ? 1.43098 1.15952 1.36394 -0.22528 -0.06093 -0.17343 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-3 CE1 
+21992 C CE2 . PHE B-3 68  ? 1.14724 0.88872 1.12689 -0.23397 -0.07528 -0.16735 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-3 CE2 
+21993 C CZ  . PHE B-3 68  ? 1.23475 0.96650 1.18723 -0.22709 -0.07378 -0.17389 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-3 CZ  
+21994 N N   . ILE B-3 69  ? 1.37903 1.09393 1.35588 -0.22434 -0.03590 -0.17673 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-3 N   
+21995 C CA  . ILE B-3 69  ? 1.27258 0.97348 1.25433 -0.21927 -0.04236 -0.18140 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-3 CA  
+21996 C C   . ILE B-3 69  ? 1.30618 0.98927 1.26120 -0.21329 -0.05016 -0.18781 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-3 C   
+21997 O O   . ILE B-3 69  ? 1.41537 1.07804 1.33830 -0.20601 -0.04176 -0.19502 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-3 O   
+21998 C CB  . ILE B-3 69  ? 1.39295 1.07970 1.37514 -0.21372 -0.02840 -0.18869 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-3 CB  
+21999 C CG1 . ILE B-3 69  ? 1.14004 0.84703 1.15008 -0.21883 -0.02043 -0.18472 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-3 CG1 
+22000 C CG2 . ILE B-3 69  ? 1.41955 1.09312 1.40974 -0.20892 -0.03597 -0.19281 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-3 CG2 
+22001 C CD1 . ILE B-3 69  ? 1.36057 1.08630 1.40390 -0.22306 -0.03414 -0.17637 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-3 CD1 
+22002 N N   . GLY B-3 70  ? 1.25016 0.93954 1.21766 -0.21611 -0.06611 -0.18579 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B-3 N   
+22003 C CA  . GLY B-3 70  ? 1.21415 0.89079 1.16193 -0.21061 -0.07639 -0.19334 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B-3 CA  
+22004 C C   . GLY B-3 70  ? 1.34509 1.02978 1.31565 -0.21556 -0.09266 -0.19252 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B-3 C   
+22005 O O   . GLY B-3 70  ? 1.26978 0.96168 1.26625 -0.22143 -0.09497 -0.18680 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B-3 O   
+22006 N N   . THR B-3 71  ? 1.46754 1.15002 1.42838 -0.21281 -0.10394 -0.19893 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-3 N   
+22007 C CA  . THR B-3 71  ? 1.24870 0.93772 1.23167 -0.21785 -0.11897 -0.20121 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-3 CA  
+22008 C C   . THR B-3 71  ? 1.34035 1.05642 1.34960 -0.23000 -0.12084 -0.19078 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-3 C   
+22009 O O   . THR B-3 71  ? 1.41070 1.13977 1.41460 -0.23208 -0.11437 -0.18486 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-3 O   
+22010 C CB  . THR B-3 71  ? 1.24670 0.92370 1.21120 -0.20921 -0.13155 -0.21466 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-3 CB  
+22011 O OG1 . THR B-3 71  ? 1.81883 1.46670 1.74848 -0.19656 -0.12721 -0.22346 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-3 OG1 
+22012 C CG2 . THR B-3 71  ? 1.59577 1.27530 1.58482 -0.21403 -0.14668 -0.22065 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-3 CG2 
+22013 N N   . ASN B-3 72  ? 1.40037 1.12242 1.43662 -0.23837 -0.12849 -0.18863 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-3 N   
+22014 C CA  . ASN B-3 72  ? 1.14699 0.89076 1.20628 -0.25042 -0.12920 -0.17950 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-3 CA  
+22015 C C   . ASN B-3 72  ? 1.23473 0.99164 1.29002 -0.24965 -0.13310 -0.18443 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-3 C   
+22016 O O   . ASN B-3 72  ? 1.27665 1.05026 1.33520 -0.25514 -0.12708 -0.17635 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-3 O   
+22017 C CB  . ASN B-3 72  ? 1.30221 1.04461 1.38798 -0.25913 -0.13615 -0.17893 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-3 CB  
+22018 C CG  . ASN B-3 72  ? 1.59653 1.32643 1.68803 -0.25977 -0.13260 -0.17237 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-3 CG  
+22019 O OD1 . ASN B-3 72  ? 1.80858 1.52755 1.88538 -0.25127 -0.12752 -0.17371 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-3 OD1 
+22020 N ND2 . ASN B-3 72  ? 1.31056 1.04089 1.42374 -0.26963 -0.13447 -0.16553 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-3 ND2 
+22021 N N   . ASP B-3 73  ? 1.48757 1.23651 1.53536 -0.24197 -0.14407 -0.19844 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-3 N   
+22022 C CA  . ASP B-3 73  ? 1.48768 1.24878 1.53257 -0.23872 -0.15000 -0.20489 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-3 CA  
+22023 C C   . ASP B-3 73  ? 1.38839 1.14648 1.40272 -0.23041 -0.14125 -0.20212 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-3 C   
+22024 O O   . ASP B-3 73  ? 1.23176 1.00574 1.24785 -0.23196 -0.13940 -0.19970 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-3 O   
+22025 C CB  . ASP B-3 73  ? 1.26379 1.01505 1.30592 -0.23025 -0.16648 -0.22195 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-3 CB  
+22026 C CG  . ASP B-3 73  ? 1.49793 1.25653 1.57592 -0.24061 -0.17552 -0.22653 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-3 CG  
+22027 O OD1 . ASP B-3 73  ? 1.61473 1.36157 1.69992 -0.24520 -0.17327 -0.22324 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-3 OD1 
+22028 O OD2 . ASP B-3 73  ? 1.62935 1.40527 1.72974 -0.24424 -0.18433 -0.23401 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-3 OD2 
+22029 N N   . GLY B-3 74  ? 1.20759 0.94437 1.19412 -0.22194 -0.13435 -0.20283 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B-3 N   
+22030 C CA  . GLY B-3 74  ? 1.18584 0.91632 1.14263 -0.21510 -0.12381 -0.20059 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B-3 CA  
+22031 C C   . GLY B-3 74  ? 1.23191 0.97950 1.19860 -0.22478 -0.11087 -0.18721 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B-3 C   
+22032 O O   . GLY B-3 74  ? 1.15925 0.90894 1.10873 -0.22225 -0.10347 -0.18497 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B-3 O   
+22033 N N   . PHE B-3 75  ? 1.33453 1.09245 1.32690 -0.23532 -0.10867 -0.17847 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-3 N   
+22034 C CA  . PHE B-3 75  ? 1.30391 1.07694 1.30448 -0.24391 -0.09877 -0.16619 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-3 CA  
+22035 C C   . PHE B-3 75  ? 1.31825 1.11111 1.32784 -0.25023 -0.09988 -0.16219 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-3 C   
+22036 O O   . PHE B-3 75  ? 1.34618 1.14495 1.34290 -0.24991 -0.09232 -0.15888 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-3 O   
+22037 C CB  . PHE B-3 75  ? 1.19593 0.97161 1.21863 -0.25154 -0.09855 -0.15815 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-3 CB  
+22038 C CG  . PHE B-3 75  ? 1.20933 1.00039 1.24106 -0.26027 -0.09224 -0.14568 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-3 CG  
+22039 C CD1 . PHE B-3 75  ? 1.25848 1.05015 1.28005 -0.25865 -0.08288 -0.14256 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-3 CD1 
+22040 C CD2 . PHE B-3 75  ? 1.11131 0.91483 1.16088 -0.27028 -0.09527 -0.13781 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-3 CD2 
+22041 C CE1 . PHE B-3 75  ? 1.15140 0.95660 1.17997 -0.26597 -0.07930 -0.13233 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-3 CE1 
+22042 C CE2 . PHE B-3 75  ? 1.06212 0.87620 1.11460 -0.27730 -0.09016 -0.12644 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-3 CE2 
+22043 C CZ  . PHE B-3 75  ? 1.06617 0.88147 1.10789 -0.27469 -0.08350 -0.12396 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-3 CZ  
+22044 N N   . VAL B-3 76  ? 1.21614 1.01893 1.24888 -0.25653 -0.10806 -0.16307 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-3 N   
+22045 C CA  . VAL B-3 76  ? 1.26567 1.08802 1.31083 -0.26351 -0.10713 -0.15978 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-3 CA  
+22046 C C   . VAL B-3 76  ? 1.27170 1.09584 1.30091 -0.25407 -0.10967 -0.16862 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-3 C   
+22047 O O   . VAL B-3 76  ? 1.17629 1.01482 1.20730 -0.25706 -0.10523 -0.16552 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-3 O   
+22048 C CB  . VAL B-3 76  ? 1.37739 1.20825 1.45318 -0.27295 -0.11349 -0.16058 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-3 CB  
+22049 C CG1 . VAL B-3 76  ? 1.46131 1.28615 1.54825 -0.28122 -0.11053 -0.15051 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-3 CG1 
+22050 C CG2 . VAL B-3 76  ? 1.09793 0.92197 1.17889 -0.26598 -0.12652 -0.17554 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-3 CG2 
+22051 N N   . GLU B-3 77  ? 1.27739 1.08477 1.28821 -0.24162 -0.11684 -0.17973 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-3 N   
+22052 C CA  . GLU B-3 77  ? 1.23538 1.03984 1.22647 -0.23011 -0.12112 -0.18839 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-3 CA  
+22053 C C   . GLU B-3 77  ? 1.16174 0.95848 1.12335 -0.22590 -0.10833 -0.18300 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-3 C   
+22054 O O   . GLU B-3 77  ? 1.00829 0.81433 0.96466 -0.22446 -0.10557 -0.18224 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-3 O   
+22055 C CB  . GLU B-3 77  ? 1.15235 0.93671 1.12776 -0.21710 -0.13383 -0.20194 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-3 CB  
+22056 C CG  . GLU B-3 77  ? 1.60262 1.37519 1.54708 -0.20158 -0.13885 -0.21065 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-3 CG  
+22057 C CD  . GLU B-3 77  ? 1.77326 1.52334 1.69883 -0.18782 -0.15347 -0.22446 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-3 CD  
+22058 O OE1 . GLU B-3 77  ? 1.54838 1.30284 1.49773 -0.19140 -0.16492 -0.23078 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-3 OE1 
+22059 O OE2 . GLU B-3 77  ? 1.56500 1.29058 1.44966 -0.17335 -0.15326 -0.22914 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-3 OE2 
+22060 N N   . SER B-3 78  ? 1.24376 1.02373 1.18791 -0.22438 -0.09947 -0.17984 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-3 N   
+22061 C CA  . SER B-3 78  ? 1.29694 1.06645 1.21289 -0.22050 -0.08636 -0.17698 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-3 CA  
+22062 C C   . SER B-3 78  ? 1.14382 0.93091 1.07196 -0.23228 -0.07560 -0.16564 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-3 C   
+22063 O O   . SER B-3 78  ? 1.26939 1.05402 1.17919 -0.23092 -0.06605 -0.16374 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-3 O   
+22064 C CB  . SER B-3 78  ? 1.28548 1.02954 1.17936 -0.21432 -0.07933 -0.18010 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-3 CB  
+22065 O OG  . SER B-3 78  ? 1.25767 1.00777 1.17275 -0.22311 -0.07510 -0.17411 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-3 OG  
+22066 N N   . GLU B-3 79  ? 1.18522 0.98752 1.14139 -0.24339 -0.07720 -0.15829 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-3 N   
+22067 C CA  . GLU B-3 79  ? 1.17069 0.98612 1.13481 -0.25345 -0.06867 -0.14773 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-3 CA  
+22068 C C   . GLU B-3 79  ? 1.23254 1.06776 1.21216 -0.26178 -0.07002 -0.14204 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-3 C   
+22069 O O   . GLU B-3 79  ? 1.16979 1.01351 1.14666 -0.26783 -0.06255 -0.13487 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-3 O   
+22070 C CB  . GLU B-3 79  ? 1.13411 0.94900 1.11376 -0.25894 -0.06853 -0.14224 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-3 CB  
+22071 C CG  . GLU B-3 79  ? 1.24719 1.04415 1.21482 -0.25182 -0.06413 -0.14774 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-3 CG  
+22072 C CD  . GLU B-3 79  ? 1.32111 1.11157 1.26726 -0.24908 -0.05152 -0.14924 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-3 CD  
+22073 O OE1 . GLU B-3 79  ? 1.23383 1.03554 1.18634 -0.25603 -0.04551 -0.14305 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-3 OE1 
+22074 O OE2 . GLU B-3 79  ? 1.62955 1.40189 1.55100 -0.23995 -0.04771 -0.15694 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-3 OE2 
+22075 N N   . ILE B-3 80  ? 1.24677 1.08919 1.24303 -0.26261 -0.07860 -0.14585 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-3 N   
+22076 C CA  . ILE B-3 80  ? 1.07340 0.93417 1.08766 -0.27190 -0.07734 -0.14080 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-3 CA  
+22077 C C   . ILE B-3 80  ? 1.08017 0.94879 1.09640 -0.26602 -0.08158 -0.14986 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-3 C   
+22078 O O   . ILE B-3 80  ? 1.18188 1.05968 1.19266 -0.26675 -0.07539 -0.14806 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-3 O   
+22079 C CB  . ILE B-3 80  ? 1.11669 0.98163 1.15684 -0.28157 -0.08133 -0.13626 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-3 CB  
+22080 C CG1 . ILE B-3 80  ? 1.10792 0.96580 1.14595 -0.28624 -0.07803 -0.12638 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-3 CG1 
+22081 C CG2 . ILE B-3 80  ? 0.98332 0.86468 1.04140 -0.29137 -0.07771 -0.13242 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-3 CG2 
+22082 C CD1 . ILE B-3 80  ? 1.02704 0.88386 1.08569 -0.29478 -0.08138 -0.12060 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-3 CD1 
+22083 N N   . ILE B-3 81  ? 1.06144 0.92649 1.08602 -0.25950 -0.09304 -0.16052 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-3 N   
+22084 C CA  . ILE B-3 81  ? 1.14452 1.02057 1.17896 -0.25389 -0.10029 -0.17068 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-3 CA  
+22085 C C   . ILE B-3 81  ? 1.26776 1.13551 1.27223 -0.24088 -0.09882 -0.17510 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-3 C   
+22086 O O   . ILE B-3 81  ? 1.28616 1.16596 1.29161 -0.24100 -0.09400 -0.17436 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-3 O   
+22087 C CB  . ILE B-3 81  ? 0.95317 0.82634 1.00341 -0.24930 -0.11531 -0.18264 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-3 CB  
+22088 C CG1 . ILE B-3 81  ? 1.05048 0.92982 1.13057 -0.26327 -0.11515 -0.17795 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-3 CG1 
+22089 C CG2 . ILE B-3 81  ? 1.13601 1.02282 1.19974 -0.24217 -0.12513 -0.19513 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-3 CG2 
+22090 C CD1 . ILE B-3 81  ? 1.10312 0.97892 1.20063 -0.26058 -0.12952 -0.19016 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-3 CD1 
+22091 N N   . ARG B-3 82  ? 1.22424 1.06884 1.19988 -0.22936 -0.10174 -0.17970 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-3 N   
+22092 C CA  . ARG B-3 82  ? 1.10439 0.93491 1.04700 -0.21570 -0.10045 -0.18441 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-3 CA  
+22093 C C   . ARG B-3 82  ? 1.11292 0.94615 1.04151 -0.22004 -0.08539 -0.17567 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-3 C   
+22094 O O   . ARG B-3 82  ? 1.27280 1.10682 1.18958 -0.21233 -0.08505 -0.17920 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-3 O   
+22095 C CB  . ARG B-3 82  ? 1.18673 0.98692 1.09698 -0.20436 -0.10247 -0.18931 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-3 CB  
+22096 C CG  . ARG B-3 82  ? 1.43979 1.21790 1.31014 -0.18840 -0.10199 -0.19496 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-3 CG  
+22097 C CD  . ARG B-3 82  ? 1.66332 1.41165 1.50553 -0.17493 -0.10997 -0.20370 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-3 CD  
+22098 N NE  . ARG B-3 82  ? 1.55942 1.31569 1.42246 -0.17053 -0.12967 -0.21398 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-3 NE  
+22099 C CZ  . ARG B-3 82  ? 1.54898 1.28342 1.39535 -0.16062 -0.14027 -0.22279 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-3 CZ  
+22100 N NH1 . ARG B-3 82  ? 2.06469 1.76651 1.87195 -0.15382 -0.13163 -0.22216 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-3 NH1 
+22101 N NH2 . ARG B-3 82  ? 1.64523 1.39021 1.51508 -0.15791 -0.15925 -0.23324 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-3 NH2 
+22102 N N   . PRO B-3 83  ? 1.12134 0.95568 1.05039 -0.23112 -0.07387 -0.16534 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-3 N   
+22103 C CA  . PRO B-3 83  ? 1.12844 0.96395 1.04228 -0.23447 -0.06089 -0.15910 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-3 CA  
+22104 C C   . PRO B-3 83  ? 1.18734 1.04540 1.11931 -0.24184 -0.05825 -0.15537 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-3 C   
+22105 O O   . PRO B-3 83  ? 1.23454 1.09217 1.15130 -0.23875 -0.05156 -0.15533 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-3 O   
+22106 C CB  . PRO B-3 83  ? 0.88462 0.71646 0.79826 -0.24379 -0.05248 -0.15108 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-3 CB  
+22107 C CG  . PRO B-3 83  ? 1.05720 0.87905 0.97652 -0.24114 -0.05950 -0.15443 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-3 CG  
+22108 C CD  . PRO B-3 83  ? 1.09872 0.92952 1.03744 -0.23867 -0.07263 -0.16029 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-3 CD  
+22109 N N   . PHE B-3 84  ? 1.24276 1.11846 1.20552 -0.25176 -0.06175 -0.15229 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-3 N   
+22110 C CA  . PHE B-3 84  ? 1.21149 1.10595 1.18938 -0.26161 -0.05488 -0.14658 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-3 CA  
+22111 C C   . PHE B-3 84  ? 1.33787 1.24980 1.34472 -0.26195 -0.06109 -0.15329 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-3 C   
+22112 O O   . PHE B-3 84  ? 1.32090 1.24818 1.34678 -0.27283 -0.05451 -0.14834 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-3 O   
+22113 C CB  . PHE B-3 84  ? 1.08536 0.98330 1.07140 -0.27555 -0.04910 -0.13484 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-3 CB  
+22114 C CG  . PHE B-3 84  ? 1.04143 0.92550 1.00799 -0.27551 -0.04547 -0.13027 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-3 CG  
+22115 C CD1 . PHE B-3 84  ? 1.00684 0.88688 0.95212 -0.27544 -0.03645 -0.12777 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-3 CD1 
+22116 C CD2 . PHE B-3 84  ? 1.00754 0.88318 0.97949 -0.27584 -0.05064 -0.12952 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-3 CD2 
+22117 C CE1 . PHE B-3 84  ? 0.88161 0.75129 0.81427 -0.27636 -0.03265 -0.12535 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-3 CE1 
+22118 C CE2 . PHE B-3 84  ? 1.05896 0.92441 1.01806 -0.27579 -0.04662 -0.12677 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-3 CE2 
+22119 C CZ  . PHE B-3 84  ? 0.90388 0.76729 0.84481 -0.27640 -0.03760 -0.12505 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-3 CZ  
+22120 N N   . ILE B-3 85  ? 1.34979 1.25923 1.36056 -0.25029 -0.07339 -0.16521 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-3 N   
+22121 C CA  . ILE B-3 85  ? 1.19964 1.12887 1.24348 -0.25067 -0.08022 -0.17390 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-3 CA  
+22122 C C   . ILE B-3 85  ? 1.28471 1.22646 1.32916 -0.24644 -0.07469 -0.17697 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-3 C   
+22123 O O   . ILE B-3 85  ? 1.22250 1.18555 1.29727 -0.25380 -0.07082 -0.17880 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-3 O   
+22124 C CB  . ILE B-3 85  ? 1.12553 1.04893 1.17501 -0.23890 -0.09793 -0.18733 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-3 CB  
+22125 C CG1 . ILE B-3 85  ? 1.03310 0.98043 1.12333 -0.24018 -0.10593 -0.19838 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-3 CG1 
+22126 C CG2 . ILE B-3 85  ? 1.20427 1.10740 1.21686 -0.22037 -0.10397 -0.19371 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-3 CG2 
+22127 C CD1 . ILE B-3 85  ? 1.34431 1.28750 1.44129 -0.22774 -0.12600 -0.21368 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-3 CD1 
+22128 N N   . LYS B-3 86  ? 1.35433 1.28175 1.36536 -0.23479 -0.07273 -0.17777 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-3 N   
+22129 C CA  . LYS B-3 86  ? 1.14526 1.08159 1.15336 -0.22979 -0.06671 -0.18024 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-3 CA  
+22130 C C   . LYS B-3 86  ? 1.23331 1.17954 1.24470 -0.24472 -0.04968 -0.16899 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-3 C   
+22131 O O   . LYS B-3 86  ? 1.44515 1.40757 1.47123 -0.24629 -0.04330 -0.17114 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-3 O   
+22132 C CB  . LYS B-3 86  ? 1.25448 1.16759 1.22166 -0.21387 -0.06782 -0.18308 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-3 CB  
+22133 C CG  . LYS B-3 86  ? 1.02336 0.92363 0.98125 -0.19595 -0.08530 -0.19529 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-3 CG  
+22134 C CD  . LYS B-3 86  ? 1.35638 1.22637 1.26630 -0.18115 -0.08333 -0.19590 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-3 CD  
+22135 C CE  . LYS B-3 86  ? 1.31763 1.18729 1.22159 -0.16284 -0.09261 -0.20657 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-3 CE  
+22136 N NZ  . LYS B-3 86  ? 1.37243 1.24999 1.29730 -0.15176 -0.11401 -0.21999 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-3 NZ  
+22137 N N   . ASP B-3 87  ? 1.33550 1.27168 1.33286 -0.25500 -0.04252 -0.15766 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-3 N   
+22138 C CA  . ASP B-3 87  ? 1.22205 1.16520 1.21970 -0.26884 -0.02855 -0.14698 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-3 CA  
+22139 C C   . ASP B-3 87  ? 1.09745 1.05842 1.12940 -0.28106 -0.02572 -0.14508 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-3 C   
+22140 O O   . ASP B-3 87  ? 1.35741 1.32881 1.39585 -0.28882 -0.01399 -0.14139 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-3 O   
+22141 C CB  . ASP B-3 87  ? 1.25711 1.18549 1.23331 -0.27538 -0.02473 -0.13681 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-3 CB  
+22142 C CG  . ASP B-3 87  ? 1.17922 1.11178 1.15074 -0.28823 -0.01288 -0.12613 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-3 CG  
+22143 O OD1 . ASP B-3 87  ? 1.56257 1.50436 1.53585 -0.29011 -0.00446 -0.12650 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-3 OD1 
+22144 O OD2 . ASP B-3 87  ? 1.37843 1.30415 1.34375 -0.29569 -0.01253 -0.11781 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-3 OD2 
+22145 N N   . ALA B-3 88  ? 1.22429 1.18704 1.27751 -0.28316 -0.03512 -0.14803 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B-3 N   
+22146 C CA  . ALA B-3 88  ? 1.08775 1.06341 1.17270 -0.29646 -0.03086 -0.14571 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B-3 CA  
+22147 C C   . ALA B-3 88  ? 1.11755 1.11466 1.23544 -0.29461 -0.03093 -0.15748 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B-3 C   
+22148 O O   . ALA B-3 88  ? 1.11549 1.12508 1.25369 -0.30625 -0.01864 -0.15480 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B-3 O   
+22149 C CB  . ALA B-3 88  ? 1.38616 1.35418 1.48216 -0.29988 -0.04041 -0.14505 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B-3 CB  
+22150 N N   . PHE B-3 89  ? 1.28428 1.28514 1.40775 -0.27972 -0.04444 -0.17111 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-3 N   
+22151 C CA  . PHE B-3 89  ? 1.11119 1.13476 1.27253 -0.27640 -0.04879 -0.18514 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-3 CA  
+22152 C C   . PHE B-3 89  ? 1.12317 1.15292 1.27658 -0.26141 -0.05035 -0.19367 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-3 C   
+22153 O O   . PHE B-3 89  ? 1.27202 1.32265 1.45887 -0.25639 -0.05533 -0.20697 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-3 O   
+22154 C CB  . PHE B-3 89  ? 1.14462 1.17004 1.32768 -0.27086 -0.06755 -0.19714 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-3 CB  
+22155 C CG  . PHE B-3 89  ? 1.08262 1.10440 1.28169 -0.28575 -0.06616 -0.19127 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-3 CG  
+22156 C CD1 . PHE B-3 89  ? 1.34054 1.36446 1.54715 -0.30361 -0.04870 -0.17904 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-3 CD1 
+22157 C CD2 . PHE B-3 89  ? 1.19622 1.20941 1.39977 -0.28118 -0.08224 -0.19801 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-3 CD2 
+22158 C CE1 . PHE B-3 89  ? 1.52602 1.54285 1.74443 -0.31628 -0.04742 -0.17313 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-3 CE1 
+22159 C CE2 . PHE B-3 89  ? 1.33987 1.34779 1.55754 -0.29432 -0.08079 -0.19282 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-3 CE2 
+22160 C CZ  . PHE B-3 89  ? 1.33234 1.34174 1.55757 -0.31174 -0.06342 -0.18012 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-3 CZ  
+22161 N N   . GLY B-3 90  ? 0.97198 0.98430 1.08414 -0.25396 -0.04639 -0.18733 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B-3 N   
+22162 C CA  . GLY B-3 90  ? 1.24269 1.25617 1.34255 -0.23914 -0.04709 -0.19442 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B-3 CA  
+22163 C C   . GLY B-3 90  ? 1.26128 1.25637 1.33565 -0.21924 -0.06417 -0.20242 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B-3 C   
+22164 O O   . GLY B-3 90  ? 1.24131 1.22543 1.31169 -0.21637 -0.07645 -0.20460 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B-3 O   
+22165 N N   . ASN B-3 91  ? 1.33642 1.32547 1.39054 -0.20470 -0.06416 -0.20688 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-3 N   
+22166 C CA  . ASN B-3 91  ? 1.24080 1.20636 1.26211 -0.18428 -0.07822 -0.21346 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-3 CA  
+22167 C C   . ASN B-3 91  ? 1.51906 1.49410 1.56424 -0.17019 -0.10025 -0.22964 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-3 C   
+22168 O O   . ASN B-3 91  ? 1.82744 1.77974 1.84267 -0.15216 -0.11420 -0.23561 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-3 O   
+22169 C CB  . ASN B-3 91  ? 1.55416 1.50764 1.54516 -0.17262 -0.07103 -0.21317 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-3 CB  
+22170 C CG  . ASN B-3 91  ? 1.62972 1.56591 1.58734 -0.18336 -0.05278 -0.19903 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-3 CG  
+22171 O OD1 . ASN B-3 91  ? 1.73602 1.64361 1.65421 -0.17788 -0.05225 -0.19519 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-3 OD1 
+22172 N ND2 . ASN B-3 91  ? 1.73622 1.68885 1.70933 -0.19896 -0.03735 -0.19190 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-3 ND2 
+22173 N N   . ASP B-3 92  ? 1.63283 1.63924 1.72996 -0.17787 -0.10354 -0.23748 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-3 N   
+22174 C CA  . ASP B-3 92  ? 1.52790 1.54648 1.65306 -0.16507 -0.12617 -0.25504 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-3 CA  
+22175 C C   . ASP B-3 92  ? 1.55467 1.55513 1.66718 -0.16331 -0.14074 -0.25654 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-3 C   
+22176 O O   . ASP B-3 92  ? 1.79788 1.79166 1.90659 -0.14579 -0.16254 -0.26990 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-3 O   
+22177 C CB  . ASP B-3 92  ? 1.60477 1.66239 1.79334 -0.17708 -0.12333 -0.26352 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-3 CB  
+22178 C CG  . ASP B-3 92  ? 1.79247 1.86909 1.99652 -0.17782 -0.10843 -0.26409 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-3 CG  
+22179 O OD1 . ASP B-3 92  ? 1.64471 1.71620 1.83209 -0.15838 -0.11530 -0.27087 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-3 OD1 
+22180 O OD2 . ASP B-3 92  ? 1.88349 1.97773 2.11402 -0.19741 -0.08924 -0.25760 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-3 OD2 
+22181 N N   . TYR B-3 93  ? 1.40579 1.39707 1.51053 -0.18012 -0.12981 -0.24359 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-3 N   
+22182 C CA  . TYR B-3 93  ? 1.34281 1.31872 1.44023 -0.18143 -0.14050 -0.24416 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-3 CA  
+22183 C C   . TYR B-3 93  ? 1.50500 1.44311 1.54470 -0.16873 -0.14249 -0.23921 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-3 C   
+22184 O O   . TYR B-3 93  ? 1.47165 1.39568 1.47959 -0.16954 -0.12775 -0.22858 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-3 O   
+22185 C CB  . TYR B-3 93  ? 1.24526 1.22797 1.36167 -0.20461 -0.12714 -0.23242 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-3 CB  
+22186 C CG  . TYR B-3 93  ? 1.28621 1.30100 1.45858 -0.21861 -0.12428 -0.23774 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-3 CG  
+22187 C CD1 . TYR B-3 93  ? 1.17984 1.21645 1.37387 -0.22466 -0.11070 -0.23686 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-3 CD1 
+22188 C CD2 . TYR B-3 93  ? 1.26845 1.29011 1.47172 -0.22641 -0.13345 -0.24406 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-3 CD2 
+22189 C CE1 . TYR B-3 93  ? 1.18322 1.24759 1.42854 -0.23840 -0.10497 -0.24210 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-3 CE1 
+22190 C CE2 . TYR B-3 93  ? 1.26582 1.31502 1.52109 -0.24064 -0.12849 -0.24939 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-3 CE2 
+22191 C CZ  . TYR B-3 93  ? 1.33026 1.40072 1.60657 -0.24682 -0.11348 -0.24831 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-3 CZ  
+22192 O OH  . TYR B-3 93  ? 1.45261 1.54908 1.78092 -0.26195 -0.10549 -0.25395 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-3 OH  
+22193 N N   . PRO B-3 94  ? 1.50734 1.42747 1.53239 -0.15740 -0.15956 -0.24739 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-3 N   
+22194 C CA  . PRO B-3 94  ? 1.53457 1.41568 1.50291 -0.14457 -0.15996 -0.24391 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-3 CA  
+22195 C C   . PRO B-3 94  ? 1.51328 1.37825 1.46643 -0.15748 -0.14841 -0.23215 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-3 C   
+22196 O O   . PRO B-3 94  ? 1.50319 1.38157 1.48640 -0.17185 -0.14801 -0.22989 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-3 O   
+22197 C CB  . PRO B-3 94  ? 1.65806 1.52776 1.61906 -0.12509 -0.18529 -0.26019 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-3 CB  
+22198 C CG  . PRO B-3 94  ? 1.58885 1.48808 1.60451 -0.13630 -0.19544 -0.26838 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-3 CG  
+22199 C CD  . PRO B-3 94  ? 1.32390 1.25773 1.38299 -0.15416 -0.18002 -0.26243 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-3 CD  
+22200 N N   . ASP B-3 95  ? 1.46699 1.30173 1.37306 -0.15186 -0.13835 -0.22510 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-3 N   
+22201 C CA  . ASP B-3 95  ? 1.46615 1.28231 1.35435 -0.16039 -0.12832 -0.21633 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-3 CA  
+22202 C C   . ASP B-3 95  ? 1.59232 1.37469 1.44427 -0.14572 -0.13790 -0.22315 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-3 C   
+22203 O O   . ASP B-3 95  ? 1.61706 1.38367 1.45651 -0.15153 -0.13039 -0.21800 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-3 O   
+22204 C CB  . ASP B-3 95  ? 1.38467 1.19179 1.24984 -0.16758 -0.10719 -0.20400 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-3 CB  
+22205 C CG  . ASP B-3 95  ? 1.53030 1.32003 1.36047 -0.15322 -0.10404 -0.20620 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-3 CG  
+22206 O OD1 . ASP B-3 95  ? 1.68975 1.47566 1.51407 -0.13668 -0.11915 -0.21682 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-3 OD1 
+22207 O OD2 . ASP B-3 95  ? 1.39454 1.17381 1.20331 -0.15809 -0.08714 -0.19790 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-3 OD2 
+22208 N N   . ASN B-3 96  ? 1.67802 1.44782 1.51179 -0.12612 -0.15435 -0.23498 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-3 N   
+22209 C CA  . ASN B-3 96  ? 1.70416 1.43979 1.50092 -0.11046 -0.16603 -0.24296 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-3 CA  
+22210 C C   . ASN B-3 96  ? 1.73792 1.48653 1.56472 -0.10852 -0.18801 -0.25526 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-3 C   
+22211 O O   . ASN B-3 96  ? 1.70652 1.43140 1.50632 -0.09103 -0.20508 -0.26640 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-3 O   
+22212 C CB  . ASN B-3 96  ? 1.67961 1.38626 1.42925 -0.08782 -0.17199 -0.24853 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-3 CB  
+22213 C CG  . ASN B-3 96  ? 1.66761 1.39925 1.44247 -0.07859 -0.18697 -0.25742 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-3 CG  
+22214 O OD1 . ASN B-3 96  ? 1.63466 1.40440 1.46325 -0.08790 -0.19536 -0.26228 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-3 OD1 
+22215 N ND2 . ASN B-3 96  ? 1.77792 1.48708 1.51439 -0.06002 -0.18948 -0.25999 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-3 ND2 
+22216 N N   . PHE B-3 97  ? 1.79956 1.58311 1.67973 -0.12612 -0.18774 -0.25379 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-3 N   
+22217 C CA  . PHE B-3 97  ? 1.63100 1.42977 1.54608 -0.12685 -0.20730 -0.26622 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-3 CA  
+22218 C C   . PHE B-3 97  ? 1.82746 1.59841 1.71980 -0.12420 -0.21215 -0.26879 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-3 C   
+22219 O O   . PHE B-3 97  ? 1.93459 1.68417 1.79981 -0.12881 -0.19604 -0.25838 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-3 O   
+22220 C CB  . PHE B-3 97  ? 1.66210 1.49962 1.63581 -0.14864 -0.20076 -0.26192 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-3 CB  
+22221 C CG  . PHE B-3 97  ? 1.68484 1.52104 1.66036 -0.16691 -0.18024 -0.24572 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-3 CG  
+22222 C CD1 . PHE B-3 97  ? 1.69160 1.53211 1.65882 -0.17472 -0.16078 -0.23223 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-3 CD1 
+22223 C CD2 . PHE B-3 97  ? 1.49055 1.32073 1.47613 -0.17544 -0.18162 -0.24477 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-3 CD2 
+22224 C CE1 . PHE B-3 97  ? 1.63224 1.47208 1.60166 -0.19001 -0.14470 -0.21860 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-3 CE1 
+22225 C CE2 . PHE B-3 97  ? 1.51357 1.34253 1.50147 -0.19026 -0.16471 -0.23053 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-3 CE2 
+22226 C CZ  . PHE B-3 97  ? 1.67176 1.50609 1.65188 -0.19723 -0.14705 -0.21766 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-3 CZ  
+22227 N N   . THR B-3 98  ? 1.88877 1.66077 1.79421 -0.11665 -0.23467 -0.28399 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-3 N   
+22228 C CA  . THR B-3 98  ? 1.78071 1.52734 1.66772 -0.11362 -0.24182 -0.28900 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-3 CA  
+22229 C C   . THR B-3 98  ? 1.71067 1.48366 1.65196 -0.12834 -0.25057 -0.29504 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-3 C   
+22230 O O   . THR B-3 98  ? 1.77209 1.57054 1.75117 -0.12749 -0.26719 -0.30760 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-3 O   
+22231 C CB  . THR B-3 98  ? 1.87447 1.58929 1.71720 -0.08863 -0.26270 -0.30337 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-3 CB  
+22232 O OG1 . THR B-3 98  ? 2.01969 1.71059 1.81387 -0.07463 -0.25458 -0.29805 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-3 OG1 
+22233 C CG2 . THR B-3 98  ? 1.72244 1.40374 1.53484 -0.08514 -0.26494 -0.30642 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-3 CG2 
+22234 N N   . ALA B-3 99  ? 1.53038 1.29694 1.47687 -0.14173 -0.23902 -0.28675 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B-3 N   
+22235 C CA  . ALA B-3 99  ? 1.51267 1.29988 1.50787 -0.15746 -0.24367 -0.29009 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B-3 CA  
+22236 C C   . ALA B-3 99  ? 1.88863 1.65555 1.87369 -0.14802 -0.26350 -0.30551 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B-3 C   
+22237 O O   . ALA B-3 99  ? 1.82197 1.55472 1.76428 -0.13968 -0.26074 -0.30428 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B-3 O   
+22238 C CB  . ALA B-3 99  ? 1.59570 1.38556 1.60197 -0.17589 -0.22200 -0.27298 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B-3 CB  
+22239 N N   . GLU B-3 100 ? 1.91709 1.70479 1.94206 -0.14961 -0.28285 -0.32094 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-3 N   
+22240 C CA  . GLU B-3 100 ? 2.03297 1.80538 2.05582 -0.14263 -0.30391 -0.33767 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-3 CA  
+22241 C C   . GLU B-3 100 ? 1.95494 1.74756 2.03124 -0.16353 -0.30236 -0.33896 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-3 C   
+22242 O O   . GLU B-3 100 ? 1.84889 1.67602 1.97682 -0.17600 -0.30271 -0.34178 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-3 O   
+22243 C CB  . GLU B-3 100 ? 2.11136 1.88807 2.13377 -0.12434 -0.33186 -0.35825 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-3 CB  
+22244 C CG  . GLU B-3 100 ? 1.90550 1.65189 1.86519 -0.10048 -0.33607 -0.35832 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-3 CG  
+22245 C CD  . GLU B-3 100 ? 2.28763 2.03104 2.24000 -0.07912 -0.36799 -0.38018 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-3 CD  
+22246 O OE1 . GLU B-3 100 ? 2.48930 2.26310 2.49484 -0.08427 -0.38606 -0.39571 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-3 OE1 
+22247 O OE2 . GLU B-3 100 ? 2.39237 2.10192 2.28554 -0.05696 -0.37510 -0.38234 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-3 OE2 
+22248 N N   . TYR B-3 101 ? 1.88495 1.65424 1.94814 -0.16726 -0.29938 -0.33714 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-3 N   
+22249 C CA  . TYR B-3 101 ? 1.73078 1.51300 1.83883 -0.18730 -0.29488 -0.33575 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-3 CA  
+22250 C C   . TYR B-3 101 ? 1.74091 1.53739 1.88797 -0.18883 -0.31826 -0.35767 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-3 C   
+22251 O O   . TYR B-3 101 ? 1.95354 1.77628 2.15392 -0.20700 -0.31493 -0.35892 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-3 O   
+22252 C CB  . TYR B-3 101 ? 1.58179 1.33340 1.66332 -0.18914 -0.28493 -0.32782 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-3 CB  
+22253 C CG  . TYR B-3 101 ? 1.69611 1.43704 1.74812 -0.19014 -0.26119 -0.30732 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-3 CG  
+22254 C CD1 . TYR B-3 101 ? 1.76041 1.47636 1.75935 -0.17346 -0.25782 -0.30537 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-3 CD1 
+22255 C CD2 . TYR B-3 101 ? 1.67721 1.43151 1.75387 -0.20769 -0.24228 -0.29058 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-3 CD2 
+22256 C CE1 . TYR B-3 101 ? 1.81541 1.52333 1.79194 -0.17556 -0.23582 -0.28846 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-3 CE1 
+22257 C CE2 . TYR B-3 101 ? 1.70512 1.45166 1.75799 -0.20833 -0.22281 -0.27372 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-3 CE2 
+22258 C CZ  . TYR B-3 101 ? 1.83353 1.55850 1.83897 -0.19289 -0.21945 -0.27331 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-3 CZ  
+22259 O OH  . TYR B-3 101 ? 1.74655 1.46550 1.73273 -0.19470 -0.19970 -0.25824 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-3 OH  
+22260 N N   . PHE B-3 102 ? 1.96320 1.74139 2.08389 -0.17007 -0.34188 -0.37573 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-3 N   
+22261 C CA  . PHE B-3 102 ? 1.98372 1.77180 2.13948 -0.17103 -0.36633 -0.39866 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-3 CA  
+22262 C C   . PHE B-3 102 ? 1.90677 1.73275 2.10700 -0.17041 -0.38033 -0.41218 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-3 C   
+22263 O O   . PHE B-3 102 ? 1.69395 1.54466 1.95019 -0.18307 -0.38960 -0.42594 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-3 O   
+22264 C CB  . PHE B-3 102 ? 1.99427 1.74556 2.10169 -0.15017 -0.38810 -0.41397 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-3 CB  
+22265 C CG  . PHE B-3 102 ? 1.89417 1.60553 1.95042 -0.14676 -0.37304 -0.40150 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-3 CG  
+22266 C CD1 . PHE B-3 102 ? 1.81568 1.52643 1.88959 -0.16525 -0.35191 -0.38702 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-3 CD1 
+22267 C CD2 . PHE B-3 102 ? 1.95813 1.63125 1.94806 -0.12448 -0.37936 -0.40453 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-3 CD2 
+22268 C CE1 . PHE B-3 102 ? 1.77868 1.45528 1.81011 -0.16141 -0.33813 -0.37695 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-3 CE1 
+22269 C CE2 . PHE B-3 102 ? 2.05602 1.69333 2.00184 -0.12188 -0.36320 -0.39417 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-3 CE2 
+22270 C CZ  . PHE B-3 102 ? 1.92640 1.56743 1.89557 -0.14031 -0.34289 -0.38090 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-3 CZ  
+22271 N N   . ASP B-3 103 ? 2.07676 1.90771 2.25514 -0.15623 -0.38121 -0.40923 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-3 N   
+22272 C CA  . ASP B-3 103 ? 2.16125 2.02562 2.37721 -0.15078 -0.39750 -0.42447 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-3 CA  
+22273 C C   . ASP B-3 103 ? 2.15343 2.05559 2.41756 -0.16978 -0.37550 -0.41255 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-3 C   
+22274 O O   . ASP B-3 103 ? 1.99660 1.89493 2.25060 -0.18221 -0.34842 -0.39020 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-3 O   
+22275 C CB  . ASP B-3 103 ? 2.34149 2.18833 2.50602 -0.12284 -0.41216 -0.42913 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-3 CB  
+22276 C CG  . ASP B-3 103 ? 2.35936 2.16644 2.47266 -0.10200 -0.43577 -0.44288 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-3 CG  
+22277 O OD1 . ASP B-3 103 ? 2.33932 2.14389 2.47293 -0.10733 -0.45005 -0.45711 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-3 OD1 
+22278 O OD2 . ASP B-3 103 ? 2.15876 1.93476 2.20955 -0.08038 -0.43944 -0.43969 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-3 OD2 
+22279 N N   . ASN B-3 104 ? 2.12028 2.05914 2.43787 -0.17142 -0.38808 -0.42903 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-3 N   
+22280 C CA  . ASN B-3 104 ? 2.03531 2.01101 2.39698 -0.18504 -0.36990 -0.42172 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-3 CA  
+22281 C C   . ASN B-3 104 ? 1.84994 1.83508 2.24510 -0.21406 -0.34269 -0.40659 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-3 C   
+22282 O O   . ASN B-3 104 ? 1.90503 1.88916 2.28734 -0.22343 -0.31687 -0.38462 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-3 O   
+22283 C CB  . ASN B-3 104 ? 1.93165 1.90028 2.25055 -0.17204 -0.35839 -0.40659 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-3 CB  
+22284 C CG  . ASN B-3 104 ? 1.96333 1.91728 2.24334 -0.14215 -0.38427 -0.42018 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-3 CG  
+22285 O OD1 . ASN B-3 104 ? 1.90424 1.81866 2.12129 -0.12657 -0.38925 -0.41574 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-3 OD1 
+22286 N ND2 . ASN B-3 104 ? 1.95043 1.93489 2.26731 -0.13355 -0.40033 -0.43708 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-3 ND2 
+22287 N N   . GLN B-3 105 ? 1.72768 1.72017 2.16490 -0.22781 -0.34967 -0.41933 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-3 N   
+22288 C CA  . GLN B-3 105 ? 1.65246 1.65724 2.13112 -0.25575 -0.32587 -0.40895 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-3 CA  
+22289 C C   . GLN B-3 105 ? 1.56448 1.61145 2.10251 -0.26739 -0.31673 -0.41474 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-3 C   
+22290 O O   . GLN B-3 105 ? 1.76814 1.83938 2.33395 -0.25657 -0.33326 -0.43252 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-3 O   
+22291 C CB  . GLN B-3 105 ? 1.62295 1.61690 2.11573 -0.26386 -0.33049 -0.41462 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-3 CB  
+22292 C CG  . GLN B-3 105 ? 1.61761 1.57110 2.06542 -0.26435 -0.32691 -0.40351 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-3 CG  
+22293 C CD  . GLN B-3 105 ? 1.84256 1.78650 2.30659 -0.27462 -0.32630 -0.40609 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-3 CD  
+22294 O OE1 . GLN B-3 105 ? 1.78321 1.74470 2.28031 -0.27432 -0.33741 -0.42115 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-3 OE1 
+22295 N NE2 . GLN B-3 105 ? 1.99273 1.90857 2.43467 -0.28355 -0.31345 -0.39196 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-3 NE2 
+22296 N N   . PHE B-3 106 ? 1.67233 1.72650 2.22352 -0.28695 -0.28721 -0.39602 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-3 N   
+22297 C CA  . PHE B-3 106 ? 1.79142 1.88247 2.39526 -0.29964 -0.27328 -0.39944 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-3 CA  
+22298 C C   . PHE B-3 106 ? 1.58287 1.67466 2.21407 -0.32636 -0.24555 -0.38559 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-3 C   
+22299 O O   . PHE B-3 106 ? 1.46891 1.53230 2.07599 -0.33505 -0.23713 -0.37211 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-3 O   
+22300 C CB  . PHE B-3 106 ? 1.76336 1.86018 2.33917 -0.29047 -0.26015 -0.38477 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-3 CB  
+22301 C CG  . PHE B-3 106 ? 1.69137 1.75790 2.21012 -0.29176 -0.24121 -0.35699 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-3 CG  
+22302 C CD1 . PHE B-3 106 ? 1.61338 1.65088 2.07192 -0.27228 -0.25215 -0.35114 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-3 CD1 
+22303 C CD2 . PHE B-3 106 ? 1.76486 1.83110 2.29001 -0.31222 -0.21234 -0.33746 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-3 CD2 
+22304 C CE1 . PHE B-3 106 ? 1.68963 1.70237 2.10160 -0.27397 -0.23486 -0.32759 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-3 CE1 
+22305 C CE2 . PHE B-3 106 ? 1.78910 1.82944 2.26460 -0.31250 -0.19747 -0.31363 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-3 CE2 
+22306 C CZ  . PHE B-3 106 ? 1.79554 1.81111 2.21745 -0.29372 -0.20887 -0.30933 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-3 CZ  
+22307 N N   . ALA B-3 107 ? 1.56964 1.69249 2.24990 -0.33841 -0.23079 -0.38892 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B-3 N   
+22308 C CA  . ALA B-3 107 ? 1.69888 1.82167 2.40644 -0.36265 -0.20493 -0.37805 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B-3 CA  
+22309 C C   . ALA B-3 107 ? 1.85463 1.97161 2.55165 -0.37879 -0.17451 -0.35640 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B-3 C   
+22310 O O   . ALA B-3 107 ? 1.82104 1.91831 2.51231 -0.39592 -0.15497 -0.34055 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B-3 O   
+22311 C CB  . ALA B-3 107 ? 1.56226 1.71934 2.33015 -0.36800 -0.20357 -0.39453 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B-3 CB  
+22312 N N   . SER B-3 108 ? 1.90643 2.03809 2.59870 -0.37334 -0.17021 -0.35545 ? ? ? ? ? ? 109 SER B-3 N   
+22313 C CA  . SER B-3 108 ? 1.86832 1.99593 2.54659 -0.38621 -0.13969 -0.33353 ? ? ? ? ? ? 109 SER B-3 CA  
+22314 C C   . SER B-3 108 ? 1.89567 2.00719 2.51105 -0.36840 -0.14063 -0.31640 ? ? ? ? ? ? 109 SER B-3 C   
+22315 O O   . SER B-3 108 ? 1.84406 1.95794 2.43926 -0.34658 -0.16194 -0.32537 ? ? ? ? ? ? 109 SER B-3 O   
+22316 C CB  . SER B-3 108 ? 1.94354 2.10662 2.67444 -0.39701 -0.12340 -0.34282 ? ? ? ? ? ? 109 SER B-3 CB  
+22317 O OG  . SER B-3 108 ? 1.98041 2.15477 2.75434 -0.40755 -0.11815 -0.35054 ? ? ? ? ? ? 109 SER B-3 OG  
+22318 N N   . TYR B-3 109 ? 1.90456 1.99802 2.48829 -0.37805 -0.11708 -0.29194 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-3 N   
+22319 C CA  . TYR B-3 109 ? 1.85808 1.93646 2.38495 -0.36420 -0.11509 -0.27518 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-3 CA  
+22320 C C   . TYR B-3 109 ? 1.82661 1.92844 2.35622 -0.35087 -0.11778 -0.28265 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-3 C   
+22321 O O   . TYR B-3 109 ? 1.84157 1.93345 2.32892 -0.33275 -0.12715 -0.27839 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-3 O   
+22322 C CB  . TYR B-3 109 ? 1.69696 1.75593 2.19744 -0.37855 -0.08944 -0.24999 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-3 CB  
+22323 C CG  . TYR B-3 109 ? 1.58200 1.62769 2.02879 -0.36708 -0.08528 -0.23316 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-3 CG  
+22324 C CD1 . TYR B-3 109 ? 1.62311 1.64879 2.02834 -0.35144 -0.10048 -0.22953 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-3 CD1 
+22325 C CD2 . TYR B-3 109 ? 1.53393 1.58598 1.97185 -0.37269 -0.06496 -0.22154 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-3 CD2 
+22326 C CE1 . TYR B-3 109 ? 1.49866 1.51287 1.85851 -0.34237 -0.09565 -0.21552 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-3 CE1 
+22327 C CE2 . TYR B-3 109 ? 1.53883 1.57881 1.92934 -0.36306 -0.06168 -0.20750 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-3 CE2 
+22328 C CZ  . TYR B-3 109 ? 1.46080 1.48267 1.81414 -0.34834 -0.07706 -0.20482 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-3 CZ  
+22329 O OH  . TYR B-3 109 ? 1.27625 1.28685 1.58608 -0.34009 -0.07285 -0.19222 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-3 OH  
+22330 N N   . ASP B-3 110 ? 1.78943 1.92147 2.36885 -0.35950 -0.10869 -0.29424 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-3 N   
+22331 C CA  . ASP B-3 110 ? 1.75327 1.90893 2.33968 -0.34579 -0.11198 -0.30314 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-3 CA  
+22332 C C   . ASP B-3 110 ? 1.74889 1.91226 2.33780 -0.32293 -0.14429 -0.32371 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-3 C   
+22333 O O   . ASP B-3 110 ? 1.65299 1.81812 2.21644 -0.30367 -0.15314 -0.32532 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-3 O   
+22334 C CB  . ASP B-3 110 ? 1.83354 2.02081 2.47778 -0.36103 -0.09343 -0.31222 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-3 CB  
+22335 C CG  . ASP B-3 110 ? 2.00769 2.18283 2.64743 -0.38435 -0.06073 -0.29251 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-3 CG  
+22336 O OD1 . ASP B-3 110 ? 2.01183 2.16616 2.64736 -0.39785 -0.05591 -0.28436 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-3 OD1 
+22337 O OD2 . ASP B-3 110 ? 2.13925 2.32344 2.77749 -0.38853 -0.03994 -0.28527 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-3 OD2 
+22338 N N   . LYS B-3 111 ? 1.78908 1.95437 2.40577 -0.32431 -0.16246 -0.33973 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-3 N   
+22339 C CA  . LYS B-3 111 ? 1.82081 1.99045 2.43744 -0.30199 -0.19532 -0.36042 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-3 CA  
+22340 C C   . LYS B-3 111 ? 1.77507 1.91055 2.32110 -0.28244 -0.20762 -0.34958 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-3 C   
+22341 O O   . LYS B-3 111 ? 1.81544 1.95031 2.33970 -0.25970 -0.22577 -0.35818 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-3 O   
+22342 C CB  . LYS B-3 111 ? 1.67722 1.85349 2.33698 -0.30960 -0.21134 -0.37963 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-3 CB  
+22343 C CG  . LYS B-3 111 ? 1.70402 1.91353 2.43826 -0.33102 -0.19774 -0.39223 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-3 CG  
+22344 C CD  . LYS B-3 111 ? 1.81969 2.06791 2.59633 -0.32076 -0.20507 -0.41147 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-3 CD  
+22345 C CE  . LYS B-3 111 ? 1.91486 2.17110 2.69790 -0.29668 -0.24417 -0.43643 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-3 CE  
+22346 N NZ  . LYS B-3 111 ? 1.89210 2.18762 2.72088 -0.28526 -0.25358 -0.45689 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-3 NZ  
+22347 N N   . GLY B-3 112 ? 1.73841 1.84412 2.24806 -0.29064 -0.19732 -0.33104 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B-3 N   
+22348 C CA  . GLY B-3 112 ? 1.80794 1.88140 2.25429 -0.27401 -0.20612 -0.32142 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B-3 CA  
+22349 C C   . GLY B-3 112 ? 1.79186 1.86076 2.19896 -0.26270 -0.19691 -0.30931 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B-3 C   
+22350 O O   . GLY B-3 112 ? 1.71015 1.75851 2.07131 -0.24356 -0.20865 -0.30878 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B-3 O   
+22351 N N   . LEU B-3 113 ? 1.71124 1.79660 2.13373 -0.27460 -0.17476 -0.29962 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-3 N   
+22352 C CA  . LEU B-3 113 ? 1.65578 1.73807 2.04399 -0.26461 -0.16566 -0.28956 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-3 CA  
+22353 C C   . LEU B-3 113 ? 1.67847 1.77283 2.06903 -0.24255 -0.18463 -0.30682 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-3 C   
+22354 O O   . LEU B-3 113 ? 1.52002 1.59818 1.86563 -0.22612 -0.18750 -0.30182 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-3 O   
+22355 C CB  . LEU B-3 113 ? 1.46961 1.56723 1.87604 -0.28215 -0.13851 -0.27769 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-3 CB  
+22356 C CG  . LEU B-3 113 ? 1.44859 1.53174 1.84802 -0.30296 -0.11874 -0.25896 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-3 CG  
+22357 C CD1 . LEU B-3 113 ? 1.28563 1.38150 1.69759 -0.31768 -0.09276 -0.24856 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-3 CD1 
+22358 C CD2 . LEU B-3 113 ? 1.56162 1.61275 1.90501 -0.29691 -0.11942 -0.24324 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-3 CD2 
+22359 N N   . GLN B-3 114 ? 1.65658 1.77852 2.09970 -0.24155 -0.19807 -0.32788 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-3 N   
+22360 C CA  . GLN B-3 114 ? 1.65200 1.78653 2.10056 -0.21878 -0.21920 -0.34602 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-3 CA  
+22361 C C   . GLN B-3 114 ? 1.67053 1.77713 2.07635 -0.19686 -0.24598 -0.35337 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-3 C   
+22362 O O   . GLN B-3 114 ? 1.74347 1.84151 2.11948 -0.17409 -0.25927 -0.35868 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-3 O   
+22363 C CB  . GLN B-3 114 ? 1.63198 1.80642 2.15424 -0.22423 -0.22700 -0.36833 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-3 CB  
+22364 C CG  . GLN B-3 114 ? 1.72839 1.92620 2.29639 -0.25074 -0.19802 -0.36172 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-3 CG  
+22365 C CD  . GLN B-3 114 ? 2.03823 2.27868 2.67331 -0.25159 -0.19933 -0.38228 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-3 CD  
+22366 O OE1 . GLN B-3 114 ? 2.14613 2.39942 2.78009 -0.23665 -0.20143 -0.38718 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-3 OE1 
+22367 N NE2 . GLN B-3 114 ? 1.85391 2.11640 2.54953 -0.26924 -0.19738 -0.39513 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-3 NE2 
+22368 N N   . VAL B-3 115 ? 1.57879 1.66821 1.97846 -0.20282 -0.25347 -0.35373 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-3 N   
+22369 C CA  . VAL B-3 115 ? 1.71429 1.77203 2.06690 -0.18295 -0.27581 -0.35916 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-3 CA  
+22370 C C   . VAL B-3 115 ? 1.80908 1.83313 2.09344 -0.17389 -0.26417 -0.34005 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-3 C   
+22371 O O   . VAL B-3 115 ? 1.78197 1.78124 2.02036 -0.15175 -0.27896 -0.34414 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-3 O   
+22372 C CB  . VAL B-3 115 ? 1.74850 1.79489 2.11091 -0.19327 -0.28327 -0.36317 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-3 CB  
+22373 C CG1 . VAL B-3 115 ? 1.70254 1.72172 2.02698 -0.17109 -0.31092 -0.37576 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-3 CG1 
+22374 C CG2 . VAL B-3 115 ? 1.59097 1.67211 2.02672 -0.21038 -0.28503 -0.37772 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-3 CG2 
+22375 N N   . LEU B-3 116 ? 1.75712 1.77838 2.03323 -0.19087 -0.23737 -0.31945 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-3 N   
+22376 C CA  . LEU B-3 116 ? 1.65069 1.64348 1.86847 -0.18475 -0.22464 -0.30215 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-3 CA  
+22377 C C   . LEU B-3 116 ? 1.66412 1.66352 1.86864 -0.17321 -0.21985 -0.30102 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-3 C   
+22378 O O   . LEU B-3 116 ? 1.61492 1.58762 1.76765 -0.15835 -0.21993 -0.29557 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-3 O   
+22379 C CB  . LEU B-3 116 ? 1.44403 1.43219 1.65977 -0.20632 -0.20060 -0.28217 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-3 CB  
+22380 C CG  . LEU B-3 116 ? 1.37707 1.34210 1.54366 -0.20566 -0.18374 -0.26354 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-3 CG  
+22381 C CD1 . LEU B-3 116 ? 1.40890 1.33935 1.52395 -0.18819 -0.19404 -0.26504 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-3 CD1 
+22382 C CD2 . LEU B-3 116 ? 1.09607 1.06023 1.27115 -0.22674 -0.16598 -0.24779 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-3 CD2 
+22383 N N   . LYS B-3 117 ? 1.71674 1.75012 1.96757 -0.17984 -0.21464 -0.30674 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-3 N   
+22384 C CA  . LYS B-3 117 ? 1.71760 1.75867 1.95927 -0.16994 -0.20813 -0.30556 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-3 CA  
+22385 C C   . LYS B-3 117 ? 1.86235 1.90135 2.09558 -0.14318 -0.23365 -0.32361 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-3 C   
+22386 O O   . LYS B-3 117 ? 1.83001 1.84999 2.02043 -0.12649 -0.23386 -0.32006 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-3 O   
+22387 C CB  . LYS B-3 117 ? 1.56586 1.64299 1.85992 -0.18707 -0.19095 -0.30515 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-3 CB  
+22388 C CG  . LYS B-3 117 ? 1.61173 1.69941 1.90157 -0.17840 -0.18211 -0.30452 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-3 CG  
+22389 C CD  . LYS B-3 117 ? 1.54718 1.66635 1.88453 -0.19822 -0.16042 -0.30189 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-3 CD  
+22390 C CE  . LYS B-3 117 ? 1.56833 1.69758 1.90163 -0.18977 -0.15026 -0.30162 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-3 CE  
+22391 N NZ  . LYS B-3 117 ? 1.63363 1.78795 2.00452 -0.21004 -0.12500 -0.29670 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-3 NZ  
+22392 N N   . TYR B-3 118 ? 1.94062 1.99728 2.21312 -0.13830 -0.25606 -0.34354 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-3 N   
+22393 C CA  . TYR B-3 118 ? 1.84708 1.90535 2.11782 -0.11195 -0.28380 -0.36310 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-3 CA  
+22394 C C   . TYR B-3 118 ? 1.90587 1.92946 2.13299 -0.09454 -0.30782 -0.37005 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-3 C   
+22395 O O   . TYR B-3 118 ? 1.96537 1.96199 2.14344 -0.07024 -0.32070 -0.37264 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-3 O   
+22396 C CB  . TYR B-3 118 ? 1.78700 1.89091 2.13419 -0.11582 -0.29532 -0.38411 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-3 CB  
+22397 C CG  . TYR B-3 118 ? 1.79953 1.93737 2.19183 -0.13350 -0.26983 -0.37874 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-3 CG  
+22398 C CD1 . TYR B-3 118 ? 1.79296 1.93675 2.17578 -0.12237 -0.26210 -0.37649 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-3 CD1 
+22399 C CD2 . TYR B-3 118 ? 1.86076 2.02161 2.30238 -0.16106 -0.25248 -0.37590 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-3 CD2 
+22400 C CE1 . TYR B-3 118 ? 1.86623 2.03898 2.28763 -0.13825 -0.23765 -0.37198 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-3 CE1 
+22401 C CE2 . TYR B-3 118 ? 1.84043 2.02835 2.31872 -0.17716 -0.22740 -0.37076 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-3 CE2 
+22402 C CZ  . TYR B-3 118 ? 1.85039 2.04470 2.31854 -0.16566 -0.22004 -0.36907 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-3 CZ  
+22403 O OH  . TYR B-3 118 ? 1.66085 1.88023 2.16308 -0.18143 -0.19402 -0.36437 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-3 OH  
+22404 N N   . GLN B-3 119 ? 1.83721 1.85802 2.07844 -0.10611 -0.31339 -0.37313 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-3 N   
+22405 C CA  . GLN B-3 119 ? 2.01541 2.00258 2.21586 -0.09050 -0.33556 -0.38072 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-3 CA  
+22406 C C   . GLN B-3 119 ? 1.98845 1.93132 2.12100 -0.09017 -0.32043 -0.36138 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-3 C   
+22407 O O   . GLN B-3 119 ? 2.04686 1.95610 2.13689 -0.07648 -0.33519 -0.36599 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-3 O   
+22408 C CB  . GLN B-3 119 ? 1.97814 1.98072 2.22406 -0.10252 -0.34877 -0.39429 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-3 CB  
+22409 C CG  . GLN B-3 119 ? 1.79021 1.82976 2.09620 -0.09578 -0.37304 -0.42009 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-3 CG  
+22410 C CD  . GLN B-3 119 ? 1.80891 1.88805 2.19120 -0.12280 -0.36288 -0.42540 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-3 CD  
+22411 O OE1 . GLN B-3 119 ? 1.73465 1.80869 2.13007 -0.13645 -0.36425 -0.42715 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-3 OE1 
+22412 N NE2 . GLN B-3 119 ? 1.73363 1.85055 2.16577 -0.13073 -0.35128 -0.42821 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-3 NE2 
+22413 N N   . ASN B-3 120 ? 1.86736 1.80940 1.98971 -0.10490 -0.29145 -0.34097 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-3 N   
+22414 C CA  . ASN B-3 120 ? 1.88099 1.78422 1.94146 -0.10330 -0.27554 -0.32354 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-3 CA  
+22415 C C   . ASN B-3 120 ? 1.83113 1.71141 1.87505 -0.11003 -0.27624 -0.32059 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-3 C   
+22416 O O   . ASN B-3 120 ? 1.75613 1.59832 1.74466 -0.10125 -0.27229 -0.31382 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-3 O   
+22417 C CB  . ASN B-3 120 ? 1.99287 1.86414 1.99539 -0.07677 -0.28471 -0.32618 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-3 CB  
+22418 C CG  . ASN B-3 120 ? 2.01291 1.84970 1.95872 -0.07785 -0.26219 -0.30763 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-3 CG  
+22419 O OD1 . ASN B-3 120 ? 1.94684 1.78862 1.88686 -0.08192 -0.24438 -0.29696 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-3 OD1 
+22420 N ND2 . ASN B-3 120 ? 1.96297 1.76459 1.86795 -0.07456 -0.26228 -0.30471 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-3 ND2 
+22421 N N   . ILE B-3 121 ? 1.87004 1.77160 1.96157 -0.12587 -0.27990 -0.32594 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-3 N   
+22422 C CA  . ILE B-3 121 ? 1.80682 1.68805 1.88692 -0.13332 -0.27956 -0.32313 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-3 CA  
+22423 C C   . ILE B-3 121 ? 1.78529 1.68974 1.91113 -0.16011 -0.26262 -0.31359 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-3 C   
+22424 O O   . ILE B-3 121 ? 1.58531 1.52342 1.75939 -0.17212 -0.25745 -0.31525 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-3 O   
+22425 C CB  . ILE B-3 121 ? 2.05022 1.92187 2.13148 -0.12045 -0.30844 -0.34363 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-3 CB  
+22426 C CG1 . ILE B-3 121 ? 1.79855 1.71024 1.94941 -0.12971 -0.32186 -0.35975 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-3 CG1 
+22427 C CG2 . ILE B-3 121 ? 2.04209 1.88640 2.07257 -0.09185 -0.32692 -0.35319 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-3 CG2 
+22428 C CD1 . ILE B-3 121 ? 1.80738 1.72250 1.98908 -0.14734 -0.32194 -0.36224 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-3 CD1 
+22429 N N   . LEU B-3 122 ? 1.75841 1.64243 1.86721 -0.16884 -0.25339 -0.30372 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-3 N   
+22430 C CA  . LEU B-3 122 ? 1.65335 1.55052 1.79531 -0.19231 -0.23756 -0.29284 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-3 CA  
+22431 C C   . LEU B-3 122 ? 1.59411 1.48786 1.75835 -0.19705 -0.25139 -0.30428 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-3 C   
+22432 O O   . LEU B-3 122 ? 1.65606 1.52099 1.78883 -0.19109 -0.25554 -0.30426 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-3 O   
+22433 C CB  . LEU B-3 122 ? 1.74837 1.62568 1.85611 -0.19822 -0.21648 -0.27273 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-3 CB  
+22434 C CG  . LEU B-3 122 ? 1.48637 1.37557 1.62003 -0.22040 -0.19781 -0.25769 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-3 CG  
+22435 C CD1 . LEU B-3 122 ? 1.58632 1.50640 1.75460 -0.23118 -0.18837 -0.25467 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-3 CD1 
+22436 C CD2 . LEU B-3 122 ? 1.21457 1.08337 1.31146 -0.22173 -0.18145 -0.24095 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-3 CD2 
+22437 N N   . GLY B-3 123 ? 1.66641 1.58891 1.88560 -0.20833 -0.25716 -0.31463 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B-3 N   
+22438 C CA  . GLY B-3 123 ? 1.96379 1.88556 2.20978 -0.21368 -0.27131 -0.32811 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B-3 CA  
+22439 C C   . GLY B-3 123 ? 1.76455 1.68869 2.03711 -0.23691 -0.25460 -0.31669 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B-3 C   
+22440 O O   . GLY B-3 123 ? 1.80038 1.73608 2.08461 -0.25102 -0.23356 -0.30108 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B-3 O   
+22441 N N   . THR B-3 124 ? 1.79340 1.70362 2.07244 -0.23990 -0.26470 -0.32486 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-3 N   
+22442 C CA  . THR B-3 124 ? 1.77921 1.68650 2.08049 -0.26021 -0.25075 -0.31505 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-3 CA  
+22443 C C   . THR B-3 124 ? 1.75435 1.69131 2.11749 -0.27810 -0.24854 -0.32354 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-3 C   
+22444 O O   . THR B-3 124 ? 1.62223 1.58264 2.01615 -0.27398 -0.26221 -0.34145 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-3 O   
+22445 C CB  . THR B-3 124 ? 1.80451 1.68299 2.08782 -0.25646 -0.26107 -0.32058 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-3 CB  
+22446 O OG1 . THR B-3 124 ? 2.30379 2.17221 2.59430 -0.27289 -0.24427 -0.30564 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-3 OG1 
+22447 C CG2 . THR B-3 124 ? 1.84992 1.73661 2.16617 -0.25541 -0.28398 -0.34528 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-3 CG2 
+22448 N N   . TYR B-3 125 ? 1.81956 1.75423 2.20085 -0.29794 -0.23051 -0.31071 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-3 N   
+22449 C CA  . TYR B-3 125 ? 1.60021 1.55674 2.03809 -0.31768 -0.22416 -0.31739 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-3 CA  
+22450 C C   . TYR B-3 125 ? 1.83962 1.79144 2.30392 -0.32042 -0.24205 -0.33729 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-3 C   
+22451 O O   . TYR B-3 125 ? 1.94780 1.87241 2.38384 -0.31296 -0.25177 -0.33850 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-3 O   
+22452 C CB  . TYR B-3 125 ? 1.70871 1.65789 2.14938 -0.33708 -0.19789 -0.29546 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-3 CB  
+22453 C CG  . TYR B-3 125 ? 1.86103 1.83564 2.33158 -0.35063 -0.17929 -0.28981 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-3 CG  
+22454 C CD1 . TYR B-3 125 ? 1.98243 1.98844 2.49874 -0.35299 -0.18520 -0.30839 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-3 CD1 
+22455 C CD2 . TYR B-3 125 ? 1.74031 1.70708 2.19330 -0.36055 -0.15594 -0.26670 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-3 CD2 
+22456 C CE1 . TYR B-3 125 ? 2.08711 2.11588 2.63148 -0.36560 -0.16588 -0.30384 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-3 CE1 
+22457 C CE2 . TYR B-3 125 ? 1.76224 1.74900 2.23843 -0.37281 -0.13754 -0.26151 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-3 CE2 
+22458 C CZ  . TYR B-3 125 ? 2.02818 2.04580 2.55027 -0.37564 -0.14136 -0.28000 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-3 CZ  
+22459 O OH  . TYR B-3 125 ? 1.96818 2.00528 2.51403 -0.38799 -0.12086 -0.27543 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-3 OH  
+22460 N N   . SER B-3 126 ? 1.82966 1.80866 2.35018 -0.33139 -0.24602 -0.35422 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-3 N   
+22461 C CA  . SER B-3 126 ? 1.81970 1.79643 2.35809 -0.33147 -0.25802 -0.36714 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-3 CA  
+22462 C C   . SER B-3 126 ? 1.76799 1.72126 2.30548 -0.34802 -0.24270 -0.35418 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-3 C   
+22463 O O   . SER B-3 126 ? 1.79558 1.72814 2.32036 -0.34367 -0.25389 -0.36013 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-3 O   
+22464 C CB  . SER B-3 126 ? 1.68594 1.69919 2.27685 -0.33580 -0.25994 -0.38158 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-3 CB  
+22465 O OG  . SER B-3 126 ? 1.81414 1.84063 2.43748 -0.35780 -0.23291 -0.36980 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-3 OG  
+22466 N N   . ASN B-3 127 ? 1.82800 1.78199 2.37652 -0.36627 -0.21728 -0.33664 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-3 N   
+22467 C CA  . ASN B-3 127 ? 1.69719 1.62556 2.24149 -0.38116 -0.20234 -0.32281 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-3 CA  
+22468 C C   . ASN B-3 127 ? 1.90221 1.79776 2.40082 -0.37282 -0.20556 -0.31225 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-3 C   
+22469 O O   . ASN B-3 127 ? 2.01345 1.90741 2.48264 -0.36563 -0.19928 -0.29915 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-3 O   
+22470 C CB  . ASN B-3 127 ? 1.59607 1.53121 2.15969 -0.40139 -0.17438 -0.30651 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-3 CB  
+22471 C CG  . ASN B-3 127 ? 1.51746 1.42902 2.08640 -0.41799 -0.15971 -0.29603 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-3 CG  
+22472 O OD1 . ASN B-3 127 ? 1.49920 1.38157 2.04445 -0.41491 -0.16526 -0.29224 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-3 OD1 
+22473 N ND2 . ASN B-3 127 ? 1.66540 1.58783 2.26487 -0.43538 -0.14013 -0.29154 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-3 ND2 
+22474 N N   . PRO B-3 128 ? 1.65917 1.52868 2.14426 -0.37063 -0.21284 -0.31448 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-3 N   
+22475 C CA  . PRO B-3 128 ? 1.71206 1.55069 2.15484 -0.36158 -0.21448 -0.30426 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-3 CA  
+22476 C C   . PRO B-3 128 ? 1.70634 1.53274 2.13229 -0.37041 -0.19107 -0.27748 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-3 C   
+22477 O O   . PRO B-3 128 ? 1.48237 1.29424 1.86747 -0.35865 -0.18823 -0.26373 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-3 O   
+22478 C CB  . PRO B-3 128 ? 1.75432 1.57006 2.19390 -0.35959 -0.22512 -0.31382 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-3 CB  
+22479 C CG  . PRO B-3 128 ? 1.83444 1.66479 2.31448 -0.37450 -0.21938 -0.31978 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-3 CG  
+22480 C CD  . PRO B-3 128 ? 1.67728 1.54468 2.18423 -0.37507 -0.21976 -0.32699 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-3 CD  
+22481 N N   . LYS B-3 129 ? 1.81372 1.64447 2.26930 -0.39055 -0.17413 -0.27023 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-3 N   
+22482 C CA  . LYS B-3 129 ? 1.73463 1.55000 2.17122 -0.39843 -0.15322 -0.24491 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-3 CA  
+22483 C C   . LYS B-3 129 ? 1.73762 1.56954 2.15567 -0.39384 -0.14299 -0.23139 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-3 C   
+22484 O O   . LYS B-3 129 ? 1.57733 1.39484 1.96655 -0.39315 -0.13127 -0.21084 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-3 O   
+22485 C CB  . LYS B-3 129 ? 1.82637 1.63560 2.29599 -0.42152 -0.13710 -0.24153 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-3 CB  
+22486 C CG  . LYS B-3 129 ? 1.74392 1.53067 2.22314 -0.42621 -0.14302 -0.24922 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-3 CG  
+22487 C CD  . LYS B-3 129 ? 1.89388 1.64628 2.33809 -0.41792 -0.14535 -0.23745 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-3 CD  
+22488 C CE  . LYS B-3 129 ? 1.89907 1.62865 2.35049 -0.41997 -0.15331 -0.24756 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-3 CE  
+22489 N NZ  . LYS B-3 129 ? 1.78760 1.53066 2.24298 -0.40742 -0.17422 -0.27001 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-3 NZ  
+22490 N N   . LYS B-3 130 ? 1.74268 1.60388 2.17669 -0.39006 -0.14803 -0.24310 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-3 N   
+22491 C CA  . LYS B-3 130 ? 1.80685 1.68442 2.22532 -0.38586 -0.13844 -0.23233 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-3 CA  
+22492 C C   . LYS B-3 130 ? 1.72433 1.60526 2.11129 -0.36401 -0.15337 -0.23740 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-3 C   
+22493 O O   . LYS B-3 130 ? 1.65473 1.54334 2.05009 -0.35400 -0.17172 -0.25668 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-3 O   
+22494 C CB  . LYS B-3 130 ? 1.81132 1.71877 2.27063 -0.39736 -0.13045 -0.24106 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-3 CB  
+22495 C CG  . LYS B-3 130 ? 1.65021 1.55328 2.14264 -0.42068 -0.11268 -0.23756 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-3 CG  
+22496 C CD  . LYS B-3 130 ? 1.66094 1.59462 2.19356 -0.43218 -0.10099 -0.24552 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-3 CD  
+22497 C CE  . LYS B-3 130 ? 1.87310 1.81525 2.38109 -0.42904 -0.08648 -0.22964 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-3 CE  
+22498 N NZ  . LYS B-3 130 ? 1.64487 1.61552 2.19232 -0.44072 -0.07232 -0.23708 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-3 NZ  
+22499 N N   . ASN B-3 131 ? 1.50772 1.38111 1.85747 -0.35665 -0.14553 -0.22056 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-3 N   
+22500 C CA  . ASN B-3 131 ? 1.68724 1.56051 2.00358 -0.33742 -0.15508 -0.22289 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-3 CA  
+22501 C C   . ASN B-3 131 ? 1.56485 1.46094 1.88031 -0.33529 -0.14839 -0.22046 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-3 C   
+22502 O O   . ASN B-3 131 ? 1.41539 1.31556 1.72878 -0.34469 -0.13165 -0.20539 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-3 O   
+22503 C CB  . ASN B-3 131 ? 1.50751 1.35708 1.78539 -0.33054 -0.15074 -0.20780 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-3 CB  
+22504 C CG  . ASN B-3 131 ? 1.32765 1.17059 1.57157 -0.31124 -0.16052 -0.21315 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-3 CG  
+22505 O OD1 . ASN B-3 131 ? 1.37127 1.22792 1.61013 -0.30250 -0.16576 -0.22101 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-3 OD1 
+22506 N ND2 . ASN B-3 131 ? 1.36921 1.18932 1.58912 -0.30424 -0.16201 -0.20904 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-3 ND2 
+22507 N N   . PHE B-3 132 ? 1.63752 1.54616 1.95195 -0.32198 -0.16195 -0.23543 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-3 N   
+22508 C CA  . PHE B-3 132 ? 1.49791 1.42795 1.81302 -0.31853 -0.15674 -0.23501 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-3 CA  
+22509 C C   . PHE B-3 132 ? 1.40699 1.32674 1.67711 -0.30772 -0.15061 -0.22177 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-3 C   
+22510 O O   . PHE B-3 132 ? 1.28078 1.21169 1.54656 -0.31114 -0.13779 -0.21224 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-3 O   
+22511 C CB  . PHE B-3 132 ? 1.49374 1.44107 1.82735 -0.30758 -0.17488 -0.25702 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-3 CB  
+22512 C CG  . PHE B-3 132 ? 1.48779 1.45434 1.81784 -0.29998 -0.17191 -0.25791 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-3 CG  
+22513 C CD1 . PHE B-3 132 ? 1.61734 1.60603 1.97559 -0.31297 -0.15611 -0.25343 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-3 CD1 
+22514 C CD2 . PHE B-3 132 ? 1.38381 1.34365 1.68041 -0.27958 -0.18383 -0.26334 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-3 CD2 
+22515 C CE1 . PHE B-3 132 ? 1.57363 1.57933 1.92875 -0.30537 -0.15301 -0.25482 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-3 CE1 
+22516 C CE2 . PHE B-3 132 ? 1.32301 1.29817 1.61518 -0.27184 -0.18115 -0.26422 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-3 CE2 
+22517 C CZ  . PHE B-3 132 ? 1.37597 1.37507 1.69851 -0.28458 -0.16611 -0.26021 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-3 CZ  
+22518 N N   . LYS B-3 133 ? 1.51284 1.41077 1.74968 -0.29518 -0.15851 -0.22177 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-3 N   
+22519 C CA  . LYS B-3 133 ? 1.36432 1.25208 1.56113 -0.28594 -0.15153 -0.21073 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-3 CA  
+22520 C C   . LYS B-3 133 ? 1.28810 1.17308 1.47938 -0.29767 -0.13429 -0.19113 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-3 C   
+22521 O O   . LYS B-3 133 ? 1.20479 1.09529 1.37980 -0.29684 -0.12447 -0.18199 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-3 O   
+22522 C CB  . LYS B-3 133 ? 1.27603 1.13925 1.44090 -0.27182 -0.16077 -0.21533 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-3 CB  
+22523 C CG  . LYS B-3 133 ? 1.38940 1.24982 1.53734 -0.25450 -0.17518 -0.23060 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-3 CG  
+22524 C CD  . LYS B-3 133 ? 1.51088 1.34415 1.61373 -0.24048 -0.17544 -0.22924 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-3 CD  
+22525 C CE  . LYS B-3 133 ? 1.31859 1.13095 1.41634 -0.23617 -0.18597 -0.23795 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-3 CE  
+22526 N NZ  . LYS B-3 133 ? 1.71749 1.53033 1.82166 -0.22660 -0.20633 -0.25743 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-3 NZ  
+22527 N N   . PHE B-3 134 ? 1.30652 1.18111 1.50935 -0.30791 -0.13127 -0.18481 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-3 N   
+22528 C CA  . PHE B-3 134 ? 1.35557 1.22481 1.55084 -0.31749 -0.11726 -0.16637 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-3 CA  
+22529 C C   . PHE B-3 134 ? 1.38113 1.26663 1.59526 -0.33080 -0.10510 -0.16022 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-3 C   
+22530 O O   . PHE B-3 134 ? 1.36647 1.25137 1.56551 -0.33500 -0.09359 -0.14608 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-3 O   
+22531 C CB  . PHE B-3 134 ? 1.33124 1.18109 1.53031 -0.32260 -0.11831 -0.16124 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-3 CB  
+22532 C CG  . PHE B-3 134 ? 1.30484 1.13668 1.47912 -0.31046 -0.12405 -0.16147 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-3 CG  
+22533 C CD1 . PHE B-3 134 ? 1.39772 1.22207 1.56712 -0.29956 -0.13629 -0.17629 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-3 CD1 
+22534 C CD2 . PHE B-3 134 ? 1.30303 1.12508 1.45899 -0.30957 -0.11714 -0.14775 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-3 CD2 
+22535 C CE1 . PHE B-3 134 ? 1.43947 1.24561 1.58525 -0.28880 -0.13880 -0.17687 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-3 CE1 
+22536 C CE2 . PHE B-3 134 ? 1.27785 1.08514 1.41539 -0.29888 -0.12057 -0.14925 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-3 CE2 
+22537 C CZ  . PHE B-3 134 ? 1.37935 1.17806 1.51132 -0.28889 -0.13003 -0.16356 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-3 CZ  
+22538 N N   . GLN B-3 135 ? 1.30361 1.20345 1.55092 -0.33758 -0.10709 -0.17146 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-3 N   
+22539 C CA  . GLN B-3 135 ? 1.23731 1.15442 1.50355 -0.34927 -0.09362 -0.16795 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-3 CA  
+22540 C C   . GLN B-3 135 ? 1.23085 1.16250 1.48177 -0.34062 -0.09085 -0.16830 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-3 C   
+22541 O O   . GLN B-3 135 ? 1.36776 1.30596 1.61483 -0.34781 -0.07640 -0.15837 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-3 O   
+22542 C CB  . GLN B-3 135 ? 1.37095 1.30292 1.68151 -0.35806 -0.09641 -0.18292 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-3 CB  
+22543 C CG  . GLN B-3 135 ? 1.47496 1.39833 1.80681 -0.37694 -0.08384 -0.17576 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-3 CG  
+22544 C CD  . GLN B-3 135 ? 1.65711 1.59663 2.03732 -0.38667 -0.08599 -0.19292 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-3 CD  
+22545 O OE1 . GLN B-3 135 ? 1.62636 1.58652 2.02596 -0.37856 -0.09819 -0.21057 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-3 OE1 
+22546 N NE2 . GLN B-3 135 ? 1.69543 1.62465 2.09555 -0.40388 -0.07444 -0.18842 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-3 NE2 
+22547 N N   . LEU B-3 136 ? 1.28461 1.21849 1.52362 -0.32474 -0.10421 -0.17964 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-3 N   
+22548 C CA  . LEU B-3 136 ? 1.10864 1.05187 1.32899 -0.31507 -0.10192 -0.17990 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-3 CA  
+22549 C C   . LEU B-3 136 ? 1.15061 1.08018 1.33382 -0.31299 -0.09316 -0.16431 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-3 C   
+22550 O O   . LEU B-3 136 ? 1.19780 1.13478 1.37010 -0.31432 -0.08278 -0.15762 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-3 O   
+22551 C CB  . LEU B-3 136 ? 1.00895 0.95273 1.22220 -0.29766 -0.11897 -0.19601 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-3 CB  
+22552 C CG  . LEU B-3 136 ? 1.04614 0.99582 1.23789 -0.28552 -0.11798 -0.19770 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-3 CG  
+22553 C CD1 . LEU B-3 136 ? 1.21061 1.18543 1.43019 -0.29201 -0.10996 -0.20063 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-3 CD1 
+22554 C CD2 . LEU B-3 136 ? 1.06021 1.00178 1.23631 -0.26673 -0.13570 -0.21215 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-3 CD2 
+22555 N N   . ALA B-3 137 ? 1.27881 1.18898 1.44398 -0.30968 -0.09725 -0.15946 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B-3 N   
+22556 C CA  . ALA B-3 137 ? 1.19301 1.09215 1.32766 -0.30742 -0.09031 -0.14688 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B-3 CA  
+22557 C C   . ALA B-3 137 ? 1.25166 1.15217 1.38740 -0.32058 -0.07742 -0.13179 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B-3 C   
+22558 O O   . ALA B-3 137 ? 1.16759 1.06963 1.28381 -0.32036 -0.06963 -0.12374 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B-3 O   
+22559 C CB  . ALA B-3 137 ? 1.18707 1.06686 1.30824 -0.30122 -0.09707 -0.14664 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B-3 CB  
+22560 N N   . LEU B-3 138 ? 1.31423 1.21162 1.47021 -0.33202 -0.07493 -0.12797 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-3 N   
+22561 C CA  . LEU B-3 138 ? 1.25795 1.15197 1.41061 -0.34410 -0.06227 -0.11331 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-3 CA  
+22562 C C   . LEU B-3 138 ? 1.26407 1.17458 1.42153 -0.34931 -0.05106 -0.11327 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-3 C   
+22563 O O   . LEU B-3 138 ? 1.04568 0.95365 1.18459 -0.35348 -0.04097 -0.10178 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-3 O   
+22564 C CB  . LEU B-3 138 ? 1.12246 1.00575 1.29437 -0.35516 -0.06069 -0.10996 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-3 CB  
+22565 C CG  . LEU B-3 138 ? 1.38877 1.26403 1.55616 -0.36839 -0.04633 -0.09517 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-3 CG  
+22566 C CD1 . LEU B-3 138 ? 1.23573 1.09812 1.36984 -0.36461 -0.04522 -0.08084 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-3 CD1 
+22567 C CD2 . LEU B-3 138 ? 1.39824 1.25959 1.58455 -0.37914 -0.04408 -0.09320 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-3 CD2 
+22568 N N   . ASP B-3 139 ? 1.16542 1.09296 1.34797 -0.34841 -0.05331 -0.12697 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-3 N   
+22569 C CA  . ASP B-3 139 ? 1.12881 1.07396 1.31932 -0.35183 -0.04260 -0.12899 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-3 CA  
+22570 C C   . ASP B-3 139 ? 1.19810 1.14562 1.35948 -0.34132 -0.04195 -0.12719 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-3 C   
+22571 O O   . ASP B-3 139 ? 1.05853 1.01100 1.21038 -0.34574 -0.02955 -0.12075 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-3 O   
+22572 C CB  . ASP B-3 139 ? 1.14745 1.11226 1.37522 -0.35097 -0.04802 -0.14648 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-3 CB  
+22573 C CG  . ASP B-3 139 ? 1.27440 1.25875 1.51979 -0.35725 -0.03437 -0.14907 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-3 CG  
+22574 O OD1 . ASP B-3 139 ? 1.25508 1.23423 1.48606 -0.36629 -0.01820 -0.13594 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-3 OD1 
+22575 O OD2 . ASP B-3 139 ? 1.33427 1.33866 1.60752 -0.35246 -0.04014 -0.16481 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-3 OD2 
+22576 N N   . ILE B-3 140 ? 1.26715 1.20896 1.41254 -0.32772 -0.05399 -0.13305 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-3 N   
+22577 C CA  . ILE B-3 140 ? 1.15227 1.09353 1.26962 -0.31808 -0.05241 -0.13219 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-3 CA  
+22578 C C   . ILE B-3 140 ? 1.19404 1.12468 1.28574 -0.32324 -0.04379 -0.11726 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-3 C   
+22579 O O   . ILE B-3 140 ? 1.17972 1.11377 1.25469 -0.32281 -0.03576 -0.11358 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-3 O   
+22580 C CB  . ILE B-3 140 ? 1.06862 1.00131 1.17219 -0.30300 -0.06535 -0.14168 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-3 CB  
+22581 C CG1 . ILE B-3 140 ? 1.19289 1.13732 1.31503 -0.29458 -0.07490 -0.15762 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-3 CG1 
+22582 C CG2 . ILE B-3 140 ? 1.15654 1.08081 1.22629 -0.29540 -0.06137 -0.13765 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-3 CG2 
+22583 C CD1 . ILE B-3 140 ? 1.24268 1.17436 1.34543 -0.27843 -0.08771 -0.16716 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-3 CD1 
+22584 N N   . LEU B-3 141 ? 1.19406 1.11141 1.28259 -0.32759 -0.04628 -0.10921 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-3 N   
+22585 C CA  . LEU B-3 141 ? 1.17536 1.08287 1.24119 -0.33115 -0.04128 -0.09617 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-3 CA  
+22586 C C   . LEU B-3 141 ? 1.27393 1.18459 1.33656 -0.34185 -0.02862 -0.08709 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-3 C   
+22587 O O   . LEU B-3 141 ? 1.19188 1.10095 1.23211 -0.34203 -0.02317 -0.08090 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-3 O   
+22588 C CB  . LEU B-3 141 ? 1.17059 1.06344 1.23724 -0.33248 -0.04782 -0.09027 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-3 CB  
+22589 C CG  . LEU B-3 141 ? 1.16221 1.04808 1.22549 -0.32181 -0.05804 -0.09738 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-3 CG  
+22590 C CD1 . LEU B-3 141 ? 1.07191 0.94407 1.13997 -0.32370 -0.06342 -0.09166 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-3 CD1 
+22591 C CD2 . LEU B-3 141 ? 1.04316 0.92839 1.08354 -0.31452 -0.05653 -0.09780 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-3 CD2 
+22592 N N   . LYS B-3 142 ? 1.28722 1.20110 1.37150 -0.35127 -0.02288 -0.08687 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-3 N   
+22593 C CA  . LYS B-3 142 ? 1.18840 1.10237 1.26821 -0.36205 -0.00799 -0.07846 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-3 CA  
+22594 C C   . LYS B-3 142 ? 1.16258 1.09213 1.24034 -0.35960 0.00009  -0.08433 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-3 C   
+22595 O O   . LYS B-3 142 ? 1.40986 1.33649 1.46911 -0.36458 0.01144  -0.07652 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-3 O   
+22596 C CB  . LYS B-3 142 ? 1.09295 1.00554 1.19901 -0.37365 -0.00132 -0.07816 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-3 CB  
+22597 C CG  . LYS B-3 142 ? 1.21534 1.10786 1.31945 -0.37743 -0.00662 -0.06996 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-3 CG  
+22598 C CD  . LYS B-3 142 ? 1.17897 1.06856 1.31001 -0.38995 0.00170  -0.07082 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-3 CD  
+22599 C CE  . LYS B-3 142 ? 1.29881 1.16486 1.42535 -0.39310 -0.00327 -0.06220 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-3 CE  
+22600 N NZ  . LYS B-3 142 ? 1.50650 1.36755 1.66031 -0.40613 0.00559  -0.06409 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-3 NZ  
+22601 N N   . LYS B-3 143 ? 1.17152 1.11574 1.26587 -0.35101 -0.00615 -0.09822 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-3 N   
+22602 C CA  . LYS B-3 143 ? 1.10339 1.06175 1.19682 -0.34672 0.00042  -0.10471 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-3 CA  
+22603 C C   . LYS B-3 143 ? 1.01765 0.96985 1.07781 -0.33815 -0.00108 -0.10219 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-3 C   
+22604 O O   . LYS B-3 143 ? 1.31974 1.27633 1.36775 -0.33853 0.00877  -0.10113 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-3 O   
+22605 C CB  . LYS B-3 143 ? 1.25456 1.22928 1.37654 -0.33863 -0.00787 -0.12114 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-3 CB  
+22606 C CG  . LYS B-3 143 ? 1.23445 1.22038 1.39648 -0.34755 -0.00578 -0.12753 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-3 CG  
+22607 C CD  . LYS B-3 143 ? 1.35439 1.35368 1.53249 -0.35710 0.01205  -0.12760 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-3 CD  
+22608 C CE  . LYS B-3 143 ? 1.39115 1.40938 1.61757 -0.36201 0.01202  -0.14109 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-3 CE  
+22609 N NZ  . LYS B-3 143 ? 1.36505 1.37364 1.60755 -0.37065 0.00730  -0.13946 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-3 NZ  
+22610 N N   . SER B-3 144 ? 1.09151 1.03312 1.13761 -0.33091 -0.01198 -0.10196 ? ? ? ? ? ? 145 SER B-3 N   
+22611 C CA  . SER B-3 144 ? 1.29183 1.22771 1.31071 -0.32263 -0.01326 -0.10242 ? ? ? ? ? ? 145 SER B-3 CA  
+22612 C C   . SER B-3 144 ? 1.17349 1.09726 1.17080 -0.32768 -0.01198 -0.09092 ? ? ? ? ? ? 145 SER B-3 C   
+22613 O O   . SER B-3 144 ? 1.05211 0.96757 1.05276 -0.32959 -0.01856 -0.08635 ? ? ? ? ? ? 145 SER B-3 O   
+22614 C CB  . SER B-3 144 ? 1.16102 1.09258 1.17885 -0.31035 -0.02463 -0.11202 ? ? ? ? ? ? 145 SER B-3 CB  
+22615 O OG  . SER B-3 144 ? 0.99332 0.91605 0.98441 -0.30393 -0.02354 -0.11199 ? ? ? ? ? ? 145 SER B-3 OG  
+22616 N N   . LEU B-3 145 ? 1.24351 1.16617 1.21919 -0.32903 -0.00453 -0.08721 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-3 N   
+22617 C CA  . LEU B-3 145 ? 1.12942 1.04191 1.08454 -0.33251 -0.00560 -0.07840 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-3 CA  
+22618 C C   . LEU B-3 145 ? 1.30302 1.21000 1.25102 -0.32497 -0.01352 -0.08265 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-3 C   
+22619 O O   . LEU B-3 145 ? 1.29300 1.19330 1.23862 -0.32629 -0.01963 -0.07776 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-3 O   
+22620 C CB  . LEU B-3 145 ? 1.20516 1.11761 1.13893 -0.33634 0.00423  -0.07478 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-3 CB  
+22621 C CG  . LEU B-3 145 ? 1.06602 0.96959 0.97640 -0.33802 0.00143  -0.06908 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-3 CG  
+22622 C CD1 . LEU B-3 145 ? 1.07742 0.97185 0.98636 -0.34353 -0.00426 -0.05870 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-3 CD1 
+22623 C CD2 . LEU B-3 145 ? 0.96314 0.86645 0.85173 -0.34073 0.01109  -0.06827 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-3 CD2 
+22624 N N   . VAL B-3 146 ? 1.37072 1.27913 1.31495 -0.31662 -0.01286 -0.09203 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-3 N   
+22625 C CA  . VAL B-3 146 ? 1.01674 0.91719 0.95245 -0.30999 -0.01687 -0.09672 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-3 CA  
+22626 C C   . VAL B-3 146 ? 1.12050 1.01668 1.07133 -0.30730 -0.02577 -0.09799 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-3 C   
+22627 O O   . VAL B-3 146 ? 1.20045 1.09015 1.14873 -0.30577 -0.02900 -0.09789 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-3 O   
+22628 C CB  . VAL B-3 146 ? 0.95640 0.85422 0.88035 -0.30102 -0.01288 -0.10593 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-3 CB  
+22629 C CG1 . VAL B-3 146 ? 1.48528 1.37107 1.39995 -0.29422 -0.01476 -0.11133 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-3 CG1 
+22630 C CG2 . VAL B-3 146 ? 0.88915 0.78855 0.79584 -0.30368 -0.00364 -0.10470 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-3 CG2 
+22631 N N   . ALA B-3 147 ? 1.10768 1.00785 1.07636 -0.30693 -0.02953 -0.10015 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B-3 N   
+22632 C CA  . ALA B-3 147 ? 1.01641 0.91119 0.99910 -0.30466 -0.03809 -0.10194 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B-3 CA  
+22633 C C   . ALA B-3 147 ? 1.17072 1.06100 1.15688 -0.31099 -0.04101 -0.09254 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B-3 C   
+22634 O O   . ALA B-3 147 ? 1.11971 1.00277 1.10856 -0.30737 -0.04644 -0.09374 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B-3 O   
+22635 C CB  . ALA B-3 147 ? 1.07770 0.97879 1.08128 -0.30497 -0.04171 -0.10657 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B-3 CB  
+22636 N N   . ARG B-3 148 ? 1.19498 1.08768 1.17946 -0.31959 -0.03730 -0.08326 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-3 N   
+22637 C CA  . ARG B-3 148 ? 0.99966 0.88507 0.98287 -0.32389 -0.04155 -0.07376 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-3 CA  
+22638 C C   . ARG B-3 148 ? 1.03833 0.92187 1.00840 -0.32093 -0.04368 -0.07349 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-3 C   
+22639 O O   . ARG B-3 148 ? 1.00318 0.88157 0.97785 -0.31926 -0.05078 -0.07102 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-3 O   
+22640 C CB  . ARG B-3 148 ? 0.88148 0.76536 0.85987 -0.33313 -0.03616 -0.06369 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-3 CB  
+22641 C CG  . ARG B-3 148 ? 0.97662 0.86220 0.97309 -0.33835 -0.03253 -0.06397 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-3 CG  
+22642 C CD  . ARG B-3 148 ? 0.90540 0.78509 0.89412 -0.34838 -0.02418 -0.05317 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-3 CD  
+22643 N NE  . ARG B-3 148 ? 1.08400 0.96852 1.05450 -0.35049 -0.01510 -0.05178 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-3 NE  
+22644 C CZ  . ARG B-3 148 ? 1.03826 0.93347 1.01524 -0.35287 -0.00502 -0.05677 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-3 CZ  
+22645 N NH1 . ARG B-3 148 ? 1.12336 1.02760 1.12667 -0.35350 -0.00367 -0.06424 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-3 NH1 
+22646 N NH2 . ARG B-3 148 ? 0.97407 0.87141 0.93195 -0.35429 0.00334  -0.05521 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-3 NH2 
+22647 N N   . GLN B-3 149 ? 0.98519 0.87317 0.94089 -0.32022 -0.03754 -0.07695 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-3 N   
+22648 C CA  . GLN B-3 149 ? 1.03776 0.92520 0.98388 -0.31880 -0.03862 -0.07851 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-3 CA  
+22649 C C   . GLN B-3 149 ? 1.10918 0.99366 1.06351 -0.31198 -0.04075 -0.08675 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-3 C   
+22650 O O   . GLN B-3 149 ? 1.08635 0.97035 1.04507 -0.31114 -0.04483 -0.08729 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-3 O   
+22651 C CB  . GLN B-3 149 ? 1.05877 0.94961 0.98730 -0.32028 -0.03024 -0.08119 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-3 CB  
+22652 C CG  . GLN B-3 149 ? 0.96223 0.85400 0.87818 -0.32721 -0.02713 -0.07314 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-3 CG  
+22653 C CD  . GLN B-3 149 ? 1.21940 1.11317 1.11711 -0.32826 -0.01901 -0.07669 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-3 CD  
+22654 O OE1 . GLN B-3 149 ? 1.21038 1.10473 1.10567 -0.32366 -0.01375 -0.08483 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-3 OE1 
+22655 N NE2 . GLN B-3 149 ? 1.19079 1.08279 1.07265 -0.33380 -0.01796 -0.07064 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-3 NE2 
+22656 N N   . TYR B-3 150 ? 1.26122 1.14301 1.21746 -0.30656 -0.03805 -0.09389 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-3 N   
+22657 C CA  . TYR B-3 150 ? 1.10503 0.97975 1.06346 -0.29972 -0.03781 -0.10189 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-3 CA  
+22658 C C   . TYR B-3 150 ? 1.05154 0.92281 1.02682 -0.29833 -0.04573 -0.10025 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-3 C   
+22659 O O   . TYR B-3 150 ? 0.97158 0.83979 0.95167 -0.29549 -0.04575 -0.10393 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-3 O   
+22660 C CB  . TYR B-3 150 ? 0.90767 0.77650 0.85847 -0.29274 -0.03456 -0.10970 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-3 CB  
+22661 C CG  . TYR B-3 150 ? 1.12963 0.98649 1.08024 -0.28510 -0.03494 -0.11718 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-3 CG  
+22662 C CD1 . TYR B-3 150 ? 1.02608 0.87492 0.96616 -0.28251 -0.02703 -0.12241 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-3 CD1 
+22663 C CD2 . TYR B-3 150 ? 1.18387 1.03601 1.14438 -0.28101 -0.04208 -0.11965 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-3 CD2 
+22664 C CE1 . TYR B-3 150 ? 1.01093 0.84609 0.94820 -0.27572 -0.02484 -0.12927 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-3 CE1 
+22665 C CE2 . TYR B-3 150 ? 1.08627 0.92483 1.04299 -0.27360 -0.04187 -0.12676 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-3 CE2 
+22666 C CZ  . TYR B-3 150 ? 1.03605 0.86551 0.98007 -0.27081 -0.03254 -0.13123 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-3 CZ  
+22667 O OH  . TYR B-3 150 ? 1.35673 1.17005 1.29442 -0.26362 -0.02982 -0.13834 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-3 OH  
+22668 N N   . ILE B-3 151 ? 0.90044 0.77166 0.88612 -0.30051 -0.05145 -0.09544 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-3 N   
+22669 C CA  . ILE B-3 151 ? 0.94595 0.81135 0.94667 -0.29888 -0.05887 -0.09393 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-3 CA  
+22670 C C   . ILE B-3 151 ? 1.06875 0.93538 1.07358 -0.30079 -0.06343 -0.08776 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-3 C   
+22671 O O   . ILE B-3 151 ? 1.07664 0.93965 1.09205 -0.29644 -0.06725 -0.09044 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-3 O   
+22672 C CB  . ILE B-3 151 ? 0.97984 0.84373 0.99075 -0.30244 -0.06279 -0.09014 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-3 CB  
+22673 C CG1 . ILE B-3 151 ? 1.11405 0.97842 1.12527 -0.29867 -0.06136 -0.09903 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-3 CG1 
+22674 C CG2 . ILE B-3 151 ? 0.95246 0.80782 0.97735 -0.30130 -0.07023 -0.08769 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-3 CG2 
+22675 C CD1 . ILE B-3 151 ? 1.02675 0.88171 1.03608 -0.28950 -0.06322 -0.10889 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-3 CD1 
+22676 N N   . PHE B-3 152 ? 1.22650 1.09769 1.22257 -0.30646 -0.06361 -0.08014 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-3 N   
+22677 C CA  . PHE B-3 152 ? 1.21955 1.09148 1.21707 -0.30687 -0.07059 -0.07501 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-3 CA  
+22678 C C   . PHE B-3 152 ? 1.13836 1.01646 1.13902 -0.30358 -0.06870 -0.08351 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-3 C   
+22679 O O   . PHE B-3 152 ? 1.23163 1.11118 1.24507 -0.30035 -0.07548 -0.08462 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-3 O   
+22680 C CB  . PHE B-3 152 ? 1.22312 1.09549 1.20484 -0.31316 -0.07102 -0.06562 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-3 CB  
+22681 C CG  . PHE B-3 152 ? 1.49657 1.36603 1.47622 -0.31238 -0.08159 -0.05905 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-3 CG  
+22682 C CD1 . PHE B-3 152 ? 1.62283 1.48854 1.61820 -0.30668 -0.09101 -0.05918 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-3 CD1 
+22683 C CD2 . PHE B-3 152 ? 1.51313 1.38249 1.47383 -0.31625 -0.08296 -0.05330 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-3 CD2 
+22684 C CE1 . PHE B-3 152 ? 1.62008 1.48287 1.61366 -0.30399 -0.10294 -0.05378 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-3 CE1 
+22685 C CE2 . PHE B-3 152 ? 1.76517 1.63017 1.72113 -0.31389 -0.09519 -0.04786 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-3 CE2 
+22686 C CZ  . PHE B-3 152 ? 1.71014 1.57230 1.68325 -0.30730 -0.10589 -0.04813 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-3 CZ  
+22687 N N   . SER B-3 153 ? 1.02905 0.91031 1.01950 -0.30425 -0.05896 -0.09019 ? ? ? ? ? ? 154 SER B-3 N   
+22688 C CA  . SER B-3 153 ? 0.98702 0.87272 0.97977 -0.30317 -0.05430 -0.09864 ? ? ? ? ? ? 154 SER B-3 CA  
+22689 C C   . SER B-3 153 ? 1.20466 1.08548 1.21030 -0.29728 -0.05065 -0.10723 ? ? ? ? ? ? 154 SER B-3 C   
+22690 O O   . SER B-3 153 ? 1.19867 1.08380 1.21561 -0.29645 -0.04845 -0.11382 ? ? ? ? ? ? 154 SER B-3 O   
+22691 C CB  . SER B-3 153 ? 1.10410 0.99045 1.07859 -0.30590 -0.04360 -0.10256 ? ? ? ? ? ? 154 SER B-3 CB  
+22692 O OG  . SER B-3 153 ? 1.24165 1.13166 1.20313 -0.31124 -0.04551 -0.09529 ? ? ? ? ? ? 154 SER B-3 OG  
+22693 N N   . LYS B-3 154 ? 1.20750 1.07921 1.21228 -0.29330 -0.04961 -0.10824 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-3 N   
+22694 C CA  . LYS B-3 154 ? 1.03842 0.90135 1.04866 -0.28715 -0.04432 -0.11698 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-3 CA  
+22695 C C   . LYS B-3 154 ? 1.09246 0.95452 1.12365 -0.28374 -0.05229 -0.11620 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-3 C   
+22696 O O   . LYS B-3 154 ? 1.24350 1.10545 1.28677 -0.28059 -0.04815 -0.12329 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-3 O   
+22697 C CB  . LYS B-3 154 ? 1.13944 0.99096 1.13568 -0.28305 -0.04094 -0.12005 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-3 CB  
+22698 C CG  . LYS B-3 154 ? 1.09791 0.93520 1.08974 -0.27594 -0.03347 -0.12973 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-3 CG  
+22699 C CD  . LYS B-3 154 ? 1.47209 1.30393 1.44831 -0.27571 -0.01941 -0.13650 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-3 CD  
+22700 C CE  . LYS B-3 154 ? 1.24253 1.05520 1.20873 -0.26857 -0.00953 -0.14567 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-3 CE  
+22701 N NZ  . LYS B-3 154 ? 1.33090 1.14485 1.31918 -0.26746 -0.00887 -0.14895 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-3 NZ  
+22702 N N   . TYR B-3 155 ? 0.96780 0.82823 1.00411 -0.28440 -0.06249 -0.10808 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-3 N   
+22703 C CA  . TYR B-3 155 ? 1.03912 0.89449 1.09263 -0.28016 -0.07008 -0.10709 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-3 CA  
+22704 C C   . TYR B-3 155 ? 1.12697 0.98731 1.18837 -0.28219 -0.08150 -0.09745 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-3 C   
+22705 O O   . TYR B-3 155 ? 1.29464 1.15556 1.34492 -0.28748 -0.08486 -0.08852 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-3 O   
+22706 C CB  . TYR B-3 155 ? 1.02669 0.87044 1.07830 -0.27839 -0.07233 -0.10677 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-3 CB  
+22707 C CG  . TYR B-3 155 ? 1.10293 0.93932 1.14113 -0.27510 -0.06402 -0.11574 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-3 CG  
+22708 C CD1 . TYR B-3 155 ? 1.22864 1.05544 1.26669 -0.26852 -0.05770 -0.12533 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-3 CD1 
+22709 C CD2 . TYR B-3 155 ? 1.19212 1.02958 1.21647 -0.27770 -0.06242 -0.11495 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-3 CD2 
+22710 C CE1 . TYR B-3 155 ? 1.21118 1.02646 1.23082 -0.26412 -0.05080 -0.13309 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-3 CE1 
+22711 C CE2 . TYR B-3 155 ? 1.38944 1.21825 1.39916 -0.27261 -0.05717 -0.12333 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-3 CE2 
+22712 C CZ  . TYR B-3 155 ? 1.20642 1.02257 1.21142 -0.26559 -0.05177 -0.13198 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-3 CZ  
+22713 O OH  . TYR B-3 155 ? 1.26411 1.06705 1.24861 -0.25923 -0.04718 -0.13990 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-3 OH  
+22714 N N   . PHE B-3 156 ? 1.13653 0.99894 1.21604 -0.27723 -0.08723 -0.09957 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-3 N   
+22715 C CA  . PHE B-3 156 ? 1.28350 1.14655 1.36915 -0.27617 -0.10065 -0.09070 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-3 CA  
+22716 C C   . PHE B-3 156 ? 1.27888 1.12833 1.37295 -0.27180 -0.10805 -0.08602 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-3 C   
+22717 O O   . PHE B-3 156 ? 1.37171 1.21448 1.46216 -0.27179 -0.11830 -0.07563 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-3 O   
+22718 C CB  . PHE B-3 156 ? 1.16673 1.04278 1.26932 -0.27242 -0.10521 -0.09653 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-3 CB  
+22719 C CG  . PHE B-3 156 ? 1.15097 1.02777 1.27824 -0.26496 -0.10349 -0.10617 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-3 CG  
+22720 C CD1 . PHE B-3 156 ? 1.20910 1.08743 1.34088 -0.26471 -0.08863 -0.11798 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-3 CD1 
+22721 C CD2 . PHE B-3 156 ? 1.27255 1.14644 1.41683 -0.25763 -0.11587 -0.10349 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-3 CD2 
+22722 C CE1 . PHE B-3 156 ? 1.08324 0.96098 1.23681 -0.25816 -0.08459 -0.12730 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-3 CE1 
+22723 C CE2 . PHE B-3 156 ? 1.23887 1.11400 1.40754 -0.25033 -0.11321 -0.11315 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-3 CE2 
+22724 C CZ  . PHE B-3 156 ? 1.13463 1.01214 1.30841 -0.25103 -0.09679 -0.12527 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-3 CZ  
+22725 N N   . LYS B-3 157 ? 1.39637 1.23876 1.49874 -0.26787 -0.10280 -0.09344 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-3 N   
+22726 C CA  . LYS B-3 157 ? 1.37692 1.20457 1.48662 -0.26420 -0.10870 -0.09041 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-3 CA  
+22727 C C   . LYS B-3 157 ? 1.16934 0.98804 1.27465 -0.26431 -0.10091 -0.09755 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-3 C   
+22728 O O   . LYS B-3 157 ? 1.30768 1.12969 1.40870 -0.26299 -0.09131 -0.10709 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-3 O   
+22729 C CB  . LYS B-3 157 ? 1.38272 1.21018 1.51396 -0.25509 -0.11487 -0.09416 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-3 CB  
+22730 C CG  . LYS B-3 157 ? 1.29068 1.10066 1.42777 -0.25096 -0.12303 -0.08877 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-3 CG  
+22731 C CD  . LYS B-3 157 ? 1.29186 1.10158 1.45207 -0.24043 -0.12647 -0.09571 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-3 CD  
+22732 C CE  . LYS B-3 157 ? 1.36452 1.18959 1.53790 -0.23589 -0.13465 -0.09566 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-3 CE  
+22733 N NZ  . LYS B-3 157 ? 1.38380 1.20145 1.54699 -0.23541 -0.14935 -0.08182 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-3 NZ  
+22734 N N   . ILE B-3 158 ? 1.29332 1.09871 1.39824 -0.26576 -0.10533 -0.09324 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-3 N   
+22735 C CA  . ILE B-3 158 ? 1.27944 1.07548 1.38097 -0.26556 -0.10139 -0.10058 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-3 CA  
+22736 C C   . ILE B-3 158 ? 1.36778 1.14814 1.48116 -0.26072 -0.10684 -0.10184 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-3 C   
+22737 O O   . ILE B-3 158 ? 1.45747 1.22982 1.57561 -0.26257 -0.11410 -0.09261 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-3 O   
+22738 C CB  . ILE B-3 158 ? 1.17551 0.97234 1.26696 -0.27396 -0.10076 -0.09653 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-3 CB  
+22739 C CG1 . ILE B-3 158 ? 1.17450 0.98550 1.25316 -0.27747 -0.09436 -0.09682 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-3 CG1 
+22740 C CG2 . ILE B-3 158 ? 0.98746 0.77456 1.07909 -0.27282 -0.10057 -0.10524 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-3 CG2 
+22741 C CD1 . ILE B-3 158 ? 1.13288 0.94710 1.20437 -0.28471 -0.09265 -0.09447 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-3 CD1 
+22742 N N   . PHE B-3 159 ? 1.36807 1.14115 1.48341 -0.25429 -0.10260 -0.11314 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-3 N   
+22743 C CA  . PHE B-3 159 ? 1.27781 1.03442 1.40292 -0.24898 -0.10656 -0.11651 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-3 CA  
+22744 C C   . PHE B-3 159 ? 1.34196 1.08687 1.46010 -0.25216 -0.10803 -0.12114 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-3 C   
+22745 O O   . PHE B-3 159 ? 1.32117 1.06815 1.42675 -0.25226 -0.10360 -0.12873 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-3 O   
+22746 C CB  . PHE B-3 159 ? 1.33566 1.08976 1.46706 -0.23953 -0.10006 -0.12721 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-3 CB  
+22747 C CG  . PHE B-3 159 ? 1.49192 1.25953 1.63765 -0.23595 -0.09960 -0.12530 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-3 CG  
+22748 C CD1 . PHE B-3 159 ? 1.38767 1.17208 1.52941 -0.23890 -0.09360 -0.12605 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-3 CD1 
+22749 C CD2 . PHE B-3 159 ? 1.44355 1.20703 1.60808 -0.22915 -0.10588 -0.12387 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-3 CD2 
+22750 C CE1 . PHE B-3 159 ? 1.29863 1.09719 1.45687 -0.23601 -0.09448 -0.12624 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-3 CE1 
+22751 C CE2 . PHE B-3 159 ? 1.49836 1.27651 1.67968 -0.22487 -0.10762 -0.12385 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-3 CE2 
+22752 C CZ  . PHE B-3 159 ? 1.37698 1.17355 1.55618 -0.22871 -0.10216 -0.12553 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-3 CZ  
+22753 N N   . ILE B-3 160 ? 1.27850 1.01022 1.40475 -0.25439 -0.11482 -0.11716 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-3 N   
+22754 C CA  . ILE B-3 160 ? 1.29393 1.01549 1.41880 -0.25875 -0.11777 -0.12231 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-3 CA  
+22755 C C   . ILE B-3 160 ? 1.46582 1.16726 1.59803 -0.25288 -0.12126 -0.12844 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-3 C   
+22756 O O   . ILE B-3 160 ? 1.46173 1.15454 1.60380 -0.25054 -0.12448 -0.12185 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-3 O   
+22757 C CB  . ILE B-3 160 ? 1.40883 1.13247 1.53741 -0.27030 -0.12067 -0.11217 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-3 CB  
+22758 C CG1 . ILE B-3 160 ? 1.51742 1.26011 1.63757 -0.27551 -0.11632 -0.10617 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-3 CG1 
+22759 C CG2 . ILE B-3 160 ? 1.33370 1.05004 1.46662 -0.27559 -0.12367 -0.12000 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-3 CG2 
+22760 C CD1 . ILE B-3 160 ? 1.46935 1.21336 1.59140 -0.28688 -0.11626 -0.09541 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-3 CD1 
+22761 N N   . ASP B-3 161 ? 1.44772 1.14001 1.57328 -0.24961 -0.12136 -0.14130 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-3 N   
+22762 C CA  . ASP B-3 161 ? 1.56354 1.23491 1.69277 -0.24374 -0.12421 -0.14937 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-3 CA  
+22763 C C   . ASP B-3 161 ? 1.56886 1.23002 1.70290 -0.25107 -0.13156 -0.15308 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-3 C   
+22764 O O   . ASP B-3 161 ? 1.41829 1.08865 1.54879 -0.25687 -0.13357 -0.15665 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-3 O   
+22765 C CB  . ASP B-3 161 ? 1.57595 1.24021 1.69064 -0.23345 -0.11842 -0.16284 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-3 CB  
+22766 C CG  . ASP B-3 161 ? 1.73132 1.37295 1.84851 -0.22600 -0.11952 -0.17114 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-3 CG  
+22767 O OD1 . ASP B-3 161 ? 1.82975 1.46297 1.96229 -0.22728 -0.12408 -0.16528 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-3 OD1 
+22768 O OD2 . ASP B-3 161 ? 1.75450 1.38418 1.85574 -0.21837 -0.11537 -0.18350 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-3 OD2 
+22769 N N   . GLU B-3 162 ? 1.50817 1.15047 1.65217 -0.25066 -0.13554 -0.15311 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-3 N   
+22770 C CA  . GLU B-3 162 ? 1.46929 1.09893 1.62108 -0.25812 -0.14206 -0.15833 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-3 CA  
+22771 C C   . GLU B-3 162 ? 1.42730 1.06931 1.58800 -0.27204 -0.14258 -0.14985 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-3 C   
+22772 O O   . GLU B-3 162 ? 1.54844 1.19806 1.71203 -0.27822 -0.14558 -0.15766 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-3 O   
+22773 C CB  . GLU B-3 162 ? 1.53634 1.15950 1.67768 -0.25339 -0.14599 -0.17607 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-3 CB  
+22774 C CG  . GLU B-3 162 ? 1.51883 1.13022 1.64483 -0.23944 -0.14191 -0.18503 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-3 CG  
+22775 C CD  . GLU B-3 162 ? 1.66524 1.25235 1.79705 -0.23443 -0.14355 -0.18908 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-3 CD  
+22776 O OE1 . GLU B-3 162 ? 1.59130 1.17051 1.73902 -0.24112 -0.14721 -0.18200 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-3 OE1 
+22777 O OE2 . GLU B-3 162 ? 1.92051 1.49412 2.03921 -0.22361 -0.14012 -0.19948 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-3 OE2 
+22778 N N   . TYR B-3 163 ? 1.50469 1.14779 1.66953 -0.27634 -0.13963 -0.13414 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-3 N   
+22779 C CA  . TYR B-3 163 ? 1.63057 1.28409 1.80001 -0.28926 -0.13695 -0.12463 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-3 CA  
+22780 C C   . TYR B-3 163 ? 1.73702 1.37756 1.92081 -0.30118 -0.13846 -0.12676 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-3 C   
+22781 O O   . TYR B-3 163 ? 1.67268 1.32369 1.86354 -0.31304 -0.13494 -0.12394 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-3 O   
+22782 C CB  . TYR B-3 163 ? 1.52944 1.18354 1.69372 -0.28936 -0.13375 -0.10726 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-3 CB  
+22783 C CG  . TYR B-3 163 ? 1.54162 1.20872 1.70364 -0.30067 -0.12864 -0.09743 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-3 CG  
+22784 C CD1 . TYR B-3 163 ? 1.58744 1.27809 1.74429 -0.30166 -0.12566 -0.10105 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-3 CD1 
+22785 C CD2 . TYR B-3 163 ? 1.64478 1.29791 1.80746 -0.30996 -0.12564 -0.08440 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-3 CD2 
+22786 C CE1 . TYR B-3 163 ? 1.58976 1.29187 1.74449 -0.31157 -0.11996 -0.09273 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-3 CE1 
+22787 C CE2 . TYR B-3 163 ? 1.62039 1.28328 1.77882 -0.32037 -0.11887 -0.07564 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-3 CE2 
+22788 C CZ  . TYR B-3 163 ? 1.56069 1.24920 1.71631 -0.32109 -0.11612 -0.08020 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-3 CZ  
+22789 O OH  . TYR B-3 163 ? 1.62059 1.31849 1.77202 -0.33105 -0.10844 -0.07216 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-3 OH  
+22790 N N   . GLN B-3 164 ? 1.80348 1.42127 1.99304 -0.29886 -0.14250 -0.13237 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-3 N   
+22791 C CA  . GLN B-3 164 ? 1.65529 1.25915 1.86031 -0.31131 -0.14326 -0.13568 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-3 CA  
+22792 C C   . GLN B-3 164 ? 1.74862 1.36697 1.96471 -0.31730 -0.14731 -0.15195 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-3 C   
+22793 O O   . GLN B-3 164 ? 1.81675 1.43307 2.05084 -0.33094 -0.14619 -0.15486 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-3 O   
+22794 C CB  . GLN B-3 164 ? 1.67936 1.25394 1.88677 -0.30641 -0.14708 -0.13920 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-3 CB  
+22795 C CG  . GLN B-3 164 ? 1.71621 1.28641 1.92063 -0.29626 -0.15403 -0.15764 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-3 CG  
+22796 C CD  . GLN B-3 164 ? 1.58372 1.16245 1.77195 -0.28065 -0.15317 -0.15869 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-3 CD  
+22797 O OE1 . GLN B-3 164 ? 1.61330 1.19917 1.79615 -0.27643 -0.14882 -0.14592 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-3 OE1 
+22798 N NE2 . GLN B-3 164 ? 1.66678 1.24356 1.84656 -0.27212 -0.15703 -0.17461 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-3 NE2 
+22799 N N   . ASP B-3 165 ? 1.64812 1.28014 1.85399 -0.30719 -0.15188 -0.16301 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-3 N   
+22800 C CA  . ASP B-3 165 ? 1.75537 1.40120 1.96878 -0.30980 -0.15835 -0.17898 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-3 CA  
+22801 C C   . ASP B-3 165 ? 1.59108 1.26396 1.80807 -0.31593 -0.15408 -0.17487 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-3 C   
+22802 O O   . ASP B-3 165 ? 1.65309 1.33990 1.88091 -0.31889 -0.15978 -0.18764 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-3 O   
+22803 C CB  . ASP B-3 165 ? 1.66495 1.30691 1.86000 -0.29455 -0.16566 -0.19329 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-3 CB  
+22804 C CG  . ASP B-3 165 ? 1.74659 1.36175 1.94030 -0.28937 -0.17117 -0.20259 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-3 CG  
+22805 O OD1 . ASP B-3 165 ? 1.64423 1.24308 1.84924 -0.29559 -0.16851 -0.19548 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-3 OD1 
+22806 O OD2 . ASP B-3 165 ? 2.07761 1.68546 2.25645 -0.27864 -0.17787 -0.21704 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-3 OD2 
+22807 N N   . SER B-3 166 ? 1.32965 1.01007 1.53815 -0.31721 -0.14511 -0.15836 ? ? ? ? ? ? 167 SER B-3 N   
+22808 C CA  . SER B-3 166 ? 1.57904 1.28371 1.78850 -0.32234 -0.14005 -0.15438 ? ? ? ? ? ? 167 SER B-3 CA  
+22809 C C   . SER B-3 166 ? 1.54466 1.25523 1.77869 -0.33900 -0.13586 -0.15439 ? ? ? ? ? ? 167 SER B-3 C   
+22810 O O   . SER B-3 166 ? 1.67274 1.36685 1.91579 -0.34876 -0.13067 -0.14639 ? ? ? ? ? ? 167 SER B-3 O   
+22811 C CB  . SER B-3 166 ? 1.69065 1.39924 1.88364 -0.31978 -0.13201 -0.13721 ? ? ? ? ? ? 167 SER B-3 CB  
+22812 O OG  . SER B-3 166 ? 1.65465 1.34626 1.84954 -0.32602 -0.12730 -0.12321 ? ? ? ? ? ? 167 SER B-3 OG  
+22813 N N   . ASP B-3 167 ? 1.47988 1.21306 1.72503 -0.34204 -0.13732 -0.16380 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-3 N   
+22814 C CA  . ASP B-3 167 ? 1.51005 1.25346 1.78295 -0.35816 -0.13158 -0.16586 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-3 CA  
+22815 C C   . ASP B-3 167 ? 1.43530 1.18337 1.70228 -0.36689 -0.11656 -0.14749 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-3 C   
+22816 O O   . ASP B-3 167 ? 1.38430 1.12792 1.62643 -0.36012 -0.11298 -0.13391 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-3 O   
+22817 C CB  . ASP B-3 167 ? 1.47466 1.24201 1.76410 -0.35646 -0.13993 -0.18414 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-3 CB  
+22818 C CG  . ASP B-3 167 ? 1.46781 1.25352 1.73762 -0.34573 -0.14000 -0.18254 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-3 CG  
+22819 O OD1 . ASP B-3 167 ? 1.58377 1.38340 1.85478 -0.35222 -0.12898 -0.17271 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-3 OD1 
+22820 O OD2 . ASP B-3 167 ? 1.66661 1.45042 1.91780 -0.33089 -0.15010 -0.19118 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-3 OD2 
+22821 N N   . LYS B-3 168 ? 1.54720 1.30412 1.83776 -0.38232 -0.10736 -0.14802 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-3 N   
+22822 C CA  . LYS B-3 168 ? 1.48801 1.24573 1.77085 -0.39170 -0.09140 -0.13106 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-3 CA  
+22823 C C   . LYS B-3 168 ? 1.47254 1.25400 1.74214 -0.38509 -0.08935 -0.12903 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-3 C   
+22824 O O   . LYS B-3 168 ? 1.40041 1.17774 1.64613 -0.38365 -0.08187 -0.11335 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-3 O   
+22825 C CB  . LYS B-3 168 ? 1.36601 1.12399 1.67843 -0.41111 -0.07910 -0.13306 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-3 CB  
+22826 C CG  . LYS B-3 168 ? 1.61561 1.40095 1.96407 -0.41555 -0.08375 -0.15402 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-3 CG  
+22827 C CD  . LYS B-3 168 ? 1.88197 1.66884 2.26272 -0.43651 -0.06792 -0.15548 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-3 CD  
+22828 C CE  . LYS B-3 168 ? 1.82798 1.64649 2.25016 -0.44047 -0.07337 -0.17794 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-3 CE  
+22829 N NZ  . LYS B-3 168 ? 1.74975 1.57201 2.20840 -0.46225 -0.05546 -0.18076 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-3 NZ  
+22830 N N   . ASP B-3 169 ? 1.45756 1.26269 1.74141 -0.38057 -0.09657 -0.14504 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-3 N   
+22831 C CA  . ASP B-3 169 ? 1.45069 1.27572 1.71993 -0.37290 -0.09506 -0.14370 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-3 CA  
+22832 C C   . ASP B-3 169 ? 1.48632 1.30297 1.72186 -0.35785 -0.10080 -0.13731 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-3 C   
+22833 O O   . ASP B-3 169 ? 1.40119 1.22358 1.61660 -0.35478 -0.09460 -0.12731 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-3 O   
+22834 C CB  . ASP B-3 169 ? 1.63705 1.48605 1.92705 -0.36871 -0.10383 -0.16305 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-3 CB  
+22835 C CG  . ASP B-3 169 ? 1.67391 1.53810 2.00239 -0.38405 -0.09615 -0.17044 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-3 CG  
+22836 O OD1 . ASP B-3 169 ? 1.72645 1.58870 2.05751 -0.39699 -0.07901 -0.15792 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-3 OD1 
+22837 O OD2 . ASP B-3 169 ? 1.78565 1.66322 2.14179 -0.38306 -0.10705 -0.18945 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-3 OD2 
+22838 N N   . MET B-3 170 ? 1.54892 1.35164 1.77895 -0.34883 -0.11179 -0.14386 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-3 N   
+22839 C CA  . MET B-3 170 ? 1.38037 1.17362 1.58235 -0.33582 -0.11496 -0.13843 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-3 CA  
+22840 C C   . MET B-3 170 ? 1.37008 1.14930 1.55926 -0.33927 -0.10743 -0.12015 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-3 C   
+22841 O O   . MET B-3 170 ? 1.36891 1.14920 1.53751 -0.33197 -0.10583 -0.11248 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-3 O   
+22842 C CB  . MET B-3 170 ? 1.42505 1.20451 1.62532 -0.32617 -0.12657 -0.15045 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-3 CB  
+22843 C CG  . MET B-3 170 ? 1.56614 1.33692 1.74053 -0.31232 -0.12842 -0.14834 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-3 CG  
+22844 S SD  . MET B-3 170 ? 1.43440 1.18635 1.60504 -0.30146 -0.13990 -0.16370 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-3 SD  
+22845 C CE  . MET B-3 170 ? 1.37929 1.14476 1.55967 -0.29969 -0.15004 -0.18264 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-3 CE  
+22846 N N   . HIS B-3 171 ? 1.49680 1.26158 1.69758 -0.35018 -0.10309 -0.11351 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-3 N   
+22847 C CA  . HIS B-3 171 ? 1.49834 1.24614 1.68416 -0.35250 -0.09731 -0.09574 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-3 CA  
+22848 C C   . HIS B-3 171 ? 1.52052 1.27808 1.69441 -0.35822 -0.08692 -0.08394 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-3 C   
+22849 O O   . HIS B-3 171 ? 1.51546 1.26556 1.66836 -0.35414 -0.08574 -0.07117 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-3 O   
+22850 C CB  . HIS B-3 171 ? 1.64991 1.37478 1.84802 -0.36240 -0.09468 -0.09198 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-3 CB  
+22851 C CG  . HIS B-3 171 ? 1.61618 1.32025 1.79683 -0.36576 -0.08806 -0.07292 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-3 CG  
+22852 N ND1 . HIS B-3 171 ? 1.66096 1.34714 1.82604 -0.35547 -0.09447 -0.06504 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-3 ND1 
+22853 C CD2 . HIS B-3 171 ? 1.50859 1.20506 1.68324 -0.37739 -0.07582 -0.06050 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-3 CD2 
+22854 C CE1 . HIS B-3 171 ? 1.61139 1.27950 1.76047 -0.35959 -0.08859 -0.04849 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-3 CE1 
+22855 N NE2 . HIS B-3 171 ? 1.68778 1.35998 1.83990 -0.37312 -0.07655 -0.04497 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-3 NE2 
+22856 N N   . ASN B-3 172 ? 1.55042 1.32474 1.73797 -0.36714 -0.07983 -0.08892 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-3 N   
+22857 C CA  . ASN B-3 172 ? 1.37292 1.15504 1.54853 -0.37314 -0.06828 -0.07840 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-3 CA  
+22858 C C   . ASN B-3 172 ? 1.37430 1.16927 1.52841 -0.36199 -0.07141 -0.07678 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-3 C   
+22859 O O   . ASN B-3 172 ? 1.46221 1.25401 1.59573 -0.36279 -0.06582 -0.06427 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-3 O   
+22860 C CB  . ASN B-3 172 ? 1.40637 1.20586 1.60585 -0.38433 -0.05943 -0.08658 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-3 CB  
+22861 C CG  . ASN B-3 172 ? 1.41290 1.19815 1.63245 -0.39940 -0.05071 -0.08510 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-3 CG  
+22862 O OD1 . ASN B-3 172 ? 1.51193 1.27234 1.72669 -0.40068 -0.05267 -0.07869 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-3 OD1 
+22863 N ND2 . ASN B-3 172 ? 1.51760 1.31804 1.76105 -0.41100 -0.04015 -0.09162 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-3 ND2 
+22864 N N   . LEU B-3 173 ? 1.44215 1.24946 1.59883 -0.35158 -0.08011 -0.08963 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-3 N   
+22865 C CA  . LEU B-3 173 ? 1.38680 1.20433 1.52353 -0.34185 -0.08134 -0.08909 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-3 CA  
+22866 C C   . LEU B-3 173 ? 1.35671 1.16118 1.47547 -0.33521 -0.08475 -0.07954 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-3 C   
+22867 O O   . LEU B-3 173 ? 1.32442 1.13314 1.42600 -0.33339 -0.08171 -0.07197 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-3 O   
+22868 C CB  . LEU B-3 173 ? 1.28266 1.11046 1.42257 -0.33182 -0.08888 -0.10480 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-3 CB  
+22869 C CG  . LEU B-3 173 ? 1.22169 1.05807 1.34066 -0.32256 -0.08798 -0.10543 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-3 CG  
+22870 C CD1 . LEU B-3 173 ? 1.23552 1.08893 1.35344 -0.32642 -0.08075 -0.10574 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-3 CD1 
+22871 C CD2 . LEU B-3 173 ? 1.36116 1.19460 1.47467 -0.31034 -0.09581 -0.11811 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-3 CD2 
+22872 N N   . PHE B-3 174 ? 1.29225 1.08133 1.41630 -0.33121 -0.09157 -0.08081 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-3 N   
+22873 C CA  . PHE B-3 174 ? 1.35616 1.13441 1.46811 -0.32373 -0.09577 -0.07336 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-3 CA  
+22874 C C   . PHE B-3 174 ? 1.45988 1.22837 1.55971 -0.32927 -0.09217 -0.05721 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-3 C   
+22875 O O   . PHE B-3 174 ? 1.28588 1.05609 1.37123 -0.32395 -0.09418 -0.05087 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-3 O   
+22876 C CB  . PHE B-3 174 ? 1.39872 1.16106 1.52048 -0.31850 -0.10293 -0.07837 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-3 CB  
+22877 C CG  . PHE B-3 174 ? 1.43773 1.20505 1.56468 -0.31095 -0.10724 -0.09413 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-3 CG  
+22878 C CD1 . PHE B-3 174 ? 1.28694 1.06765 1.40319 -0.30398 -0.10596 -0.10042 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-3 CD1 
+22879 C CD2 . PHE B-3 174 ? 1.59424 1.34983 1.73384 -0.31065 -0.11236 -0.10282 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-3 CD2 
+22880 C CE1 . PHE B-3 174 ? 1.21703 0.99722 1.33189 -0.29609 -0.10942 -0.11424 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-3 CE1 
+22881 C CE2 . PHE B-3 174 ? 1.42663 1.18340 1.56592 -0.30269 -0.11712 -0.11749 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-3 CE2 
+22882 C CZ  . PHE B-3 174 ? 1.32581 1.09384 1.45110 -0.29502 -0.11551 -0.12280 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-3 CZ  
+22883 N N   . MET B-3 175 ? 1.53481 1.29156 1.63939 -0.34000 -0.08667 -0.05091 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-3 N   
+22884 C CA  . MET B-3 175 ? 1.50624 1.24863 1.59311 -0.34521 -0.08194 -0.03490 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-3 CA  
+22885 C C   . MET B-3 175 ? 1.40042 1.15729 1.47225 -0.34839 -0.07480 -0.03088 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-3 C   
+22886 O O   . MET B-3 175 ? 1.48644 1.23471 1.53628 -0.34721 -0.07492 -0.01924 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-3 O   
+22887 C CB  . MET B-3 175 ? 1.35237 1.07572 1.44653 -0.35724 -0.07440 -0.02966 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-3 CB  
+22888 C CG  . MET B-3 175 ? 1.33566 1.04053 1.44270 -0.35490 -0.08097 -0.03275 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-3 CG  
+22889 S SD  . MET B-3 175 ? 1.57726 1.25837 1.66569 -0.34271 -0.09155 -0.02099 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-3 SD  
+22890 C CE  . MET B-3 175 ? 1.94962 1.60561 2.01133 -0.35151 -0.08247 -0.00121 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-3 CE  
+22891 N N   . TYR B-3 176 ? 1.34785 1.12546 1.43012 -0.35155 -0.06947 -0.04083 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-3 N   
+22892 C CA  . TYR B-3 176 ? 1.25709 1.04858 1.32547 -0.35370 -0.06234 -0.03833 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-3 CA  
+22893 C C   . TYR B-3 176 ? 1.28121 1.07967 1.33361 -0.34332 -0.06920 -0.03805 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-3 C   
+22894 O O   . TYR B-3 176 ? 1.32540 1.12497 1.35816 -0.34430 -0.06612 -0.03062 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-3 O   
+22895 C CB  . TYR B-3 176 ? 1.18713 0.99928 1.27254 -0.35709 -0.05678 -0.05058 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-3 CB  
+22896 C CG  . TYR B-3 176 ? 1.15821 0.98547 1.23047 -0.35766 -0.04959 -0.05002 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-3 CG  
+22897 C CD1 . TYR B-3 176 ? 1.20700 1.03224 1.27166 -0.36775 -0.03691 -0.04209 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-3 CD1 
+22898 C CD2 . TYR B-3 176 ? 1.23880 1.07995 1.30481 -0.34830 -0.05403 -0.05765 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-3 CD2 
+22899 C CE1 . TYR B-3 176 ? 1.33508 1.17298 1.38701 -0.36793 -0.02992 -0.04215 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-3 CE1 
+22900 C CE2 . TYR B-3 176 ? 1.37677 1.22975 1.43011 -0.34874 -0.04723 -0.05747 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-3 CE2 
+22901 C CZ  . TYR B-3 176 ? 1.42704 1.27904 1.47383 -0.35829 -0.03572 -0.04993 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-3 CZ  
+22902 O OH  . TYR B-3 176 ? 1.22197 1.08470 1.25544 -0.35837 -0.02858 -0.05030 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-3 OH  
+22903 N N   . LEU B-3 177 ? 1.37062 1.17303 1.43124 -0.33373 -0.07773 -0.04687 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-3 N   
+22904 C CA  . LEU B-3 177 ? 1.41683 1.22598 1.46674 -0.32492 -0.08261 -0.04807 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-3 CA  
+22905 C C   . LEU B-3 177 ? 1.40610 1.20205 1.44500 -0.32185 -0.08926 -0.03714 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-3 C   
+22906 O O   . LEU B-3 177 ? 1.46293 1.26510 1.49010 -0.31797 -0.09202 -0.03522 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-3 O   
+22907 C CB  . LEU B-3 177 ? 1.27958 1.09347 1.34070 -0.31601 -0.08733 -0.06066 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-3 CB  
+22908 C CG  . LEU B-3 177 ? 1.25858 1.08230 1.32736 -0.31595 -0.08404 -0.07264 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-3 CG  
+22909 C CD1 . LEU B-3 177 ? 1.17700 0.99805 1.25077 -0.30634 -0.08880 -0.08386 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-3 CD1 
+22910 C CD2 . LEU B-3 177 ? 1.18338 1.02163 1.24088 -0.31729 -0.07735 -0.07426 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-3 CD2 
+22911 N N   . LYS B-3 178 ? 1.42770 1.20461 1.47012 -0.32307 -0.09265 -0.03052 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-3 N   
+22912 C CA  . LYS B-3 178 ? 1.42349 1.18483 1.45389 -0.31816 -0.10091 -0.01996 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-3 CA  
+22913 C C   . LYS B-3 178 ? 1.54321 1.29279 1.54922 -0.32488 -0.09646 -0.00649 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-3 C   
+22914 O O   . LYS B-3 178 ? 1.58842 1.33458 1.57679 -0.31990 -0.10332 -0.00007 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-3 O   
+22915 C CB  . LYS B-3 178 ? 1.47589 1.21776 1.51730 -0.31514 -0.10652 -0.01831 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-3 CB  
+22916 C CG  . LYS B-3 178 ? 1.76052 1.48330 1.78928 -0.30815 -0.11659 -0.00728 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-3 CG  
+22917 C CD  . LYS B-3 178 ? 1.72413 1.42356 1.76146 -0.30633 -0.12014 -0.00457 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-3 CD  
+22918 C CE  . LYS B-3 178 ? 1.64162 1.32400 1.67512 -0.31940 -0.10921 0.00158  ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-3 CE  
+22919 N NZ  . LYS B-3 178 ? 1.65918 1.32547 1.66420 -0.32501 -0.10449 0.01642  ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-3 NZ  
+22920 N N   . ASP B-3 179 ? 1.52853 1.27128 1.53319 -0.33612 -0.08482 -0.00290 ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-3 N   
+22921 C CA  . ASP B-3 179 ? 1.55118 1.27761 1.52992 -0.34325 -0.07758 0.01041  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-3 CA  
+22922 C C   . ASP B-3 179 ? 1.51617 1.25876 1.47986 -0.34550 -0.07188 0.00961  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-3 C   
+22923 O O   . ASP B-3 179 ? 1.82649 1.55834 1.76237 -0.34421 -0.07396 0.01909  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-3 O   
+22924 C CB  . ASP B-3 179 ? 1.59255 1.30544 1.57818 -0.35578 -0.06425 0.01358  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-3 CB  
+22925 C CG  . ASP B-3 179 ? 1.64996 1.33953 1.64404 -0.35470 -0.06898 0.01694  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-3 CG  
+22926 O OD1 . ASP B-3 179 ? 1.48325 1.16421 1.47331 -0.34338 -0.08271 0.01918  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-3 OD1 
+22927 O OD2 . ASP B-3 179 ? 1.53235 1.21247 1.53892 -0.36524 -0.05871 0.01651  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-3 OD2 
+22928 N N   . GLN B-3 180 ? 1.35443 1.12082 1.33403 -0.34802 -0.06546 -0.00184 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-3 N   
+22929 C CA  . GLN B-3 180 ? 1.42499 1.20542 1.39106 -0.35061 -0.05837 -0.00317 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-3 CA  
+22930 C C   . GLN B-3 180 ? 1.51406 1.31035 1.47760 -0.34139 -0.06736 -0.01003 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-3 C   
+22931 O O   . GLN B-3 180 ? 1.58316 1.37960 1.52520 -0.34043 -0.06862 -0.00591 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-3 O   
+22932 C CB  . GLN B-3 180 ? 1.35640 1.15255 1.34004 -0.35793 -0.04592 -0.01175 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-3 CB  
+22933 C CG  . GLN B-3 180 ? 1.43449 1.21782 1.42105 -0.36978 -0.03297 -0.00570 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-3 CG  
+22934 C CD  . GLN B-3 180 ? 1.84566 1.61182 1.80009 -0.37548 -0.02405 0.00765  ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-3 CD  
+22935 O OE1 . GLN B-3 180 ? 1.74139 1.51404 1.67582 -0.37294 -0.02366 0.00872  ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-3 OE1 
+22936 N NE2 . GLN B-3 180 ? 2.10904 1.85045 2.05590 -0.38326 -0.01628 0.01778  ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-3 NE2 
+22937 N N   . LEU B-3 181 ? 1.32772 1.13587 1.31203 -0.33500 -0.07282 -0.02102 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-3 N   
+22938 C CA  . LEU B-3 181 ? 1.37302 1.19516 1.35723 -0.32755 -0.07820 -0.02869 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-3 CA  
+22939 C C   . LEU B-3 181 ? 1.47070 1.28672 1.45481 -0.31953 -0.09118 -0.02627 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-3 C   
+22940 O O   . LEU B-3 181 ? 1.58001 1.40761 1.56541 -0.31438 -0.09521 -0.03256 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-3 O   
+22941 C CB  . LEU B-3 181 ? 1.32509 1.16011 1.32765 -0.32406 -0.07587 -0.04208 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-3 CB  
+22942 C CG  . LEU B-3 181 ? 1.09676 0.94081 1.10276 -0.32932 -0.06573 -0.04721 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-3 CG  
+22943 C CD1 . LEU B-3 181 ? 1.36655 1.22068 1.38212 -0.32288 -0.06577 -0.06046 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-3 CD1 
+22944 C CD2 . LEU B-3 181 ? 1.22238 1.07146 1.21008 -0.33456 -0.05776 -0.04283 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-3 CD2 
+22945 N N   . LYS B-3 182 ? 1.32711 1.12501 1.31103 -0.31825 -0.09745 -0.01798 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-3 N   
+22946 C CA  . LYS B-3 182 ? 1.53334 1.32407 1.51748 -0.30921 -0.11139 -0.01507 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-3 CA  
+22947 C C   . LYS B-3 182 ? 1.56474 1.36975 1.57226 -0.30108 -0.11602 -0.02766 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-3 C   
+22948 O O   . LYS B-3 182 ? 1.52571 1.34027 1.53625 -0.29504 -0.12329 -0.03173 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-3 O   
+22949 C CB  . LYS B-3 182 ? 1.50247 1.29154 1.46324 -0.30782 -0.11762 -0.00872 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-3 CB  
+22950 C CG  . LYS B-3 182 ? 1.60437 1.37360 1.53620 -0.31484 -0.11245 0.00481  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-3 CG  
+22951 C CD  . LYS B-3 182 ? 1.75633 1.49859 1.68343 -0.31368 -0.11628 0.01538  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-3 CD  
+22952 C CE  . LYS B-3 182 ? 1.69580 1.41386 1.59013 -0.32113 -0.10856 0.02938  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-3 CE  
+22953 N NZ  . LYS B-3 182 ? 1.72305 1.41015 1.60959 -0.32045 -0.11062 0.04034  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-3 NZ  
+22954 N N   . ILE B-3 183 ? 1.44462 1.25037 1.46896 -0.30117 -0.11128 -0.03466 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-3 N   
+22955 C CA  . ILE B-3 183 ? 1.33973 1.15417 1.38325 -0.29373 -0.11293 -0.04656 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-3 CA  
+22956 C C   . ILE B-3 183 ? 1.28061 1.08074 1.33695 -0.28756 -0.12084 -0.04488 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-3 C   
+22957 O O   . ILE B-3 183 ? 1.35853 1.14360 1.41471 -0.29122 -0.11992 -0.03978 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-3 O   
+22958 C CB  . ILE B-3 183 ? 1.30773 1.13000 1.35645 -0.29618 -0.10302 -0.05674 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-3 CB  
+22959 C CG1 . ILE B-3 183 ? 1.33556 1.17085 1.37116 -0.30077 -0.09535 -0.05872 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-3 CG1 
+22960 C CG2 . ILE B-3 183 ? 1.20585 1.03102 1.26941 -0.28823 -0.10314 -0.06838 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-3 CG2 
+22961 C CD1 . ILE B-3 183 ? 1.18947 1.03112 1.22711 -0.30068 -0.08724 -0.06909 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-3 CD1 
+22962 N N   . LYS B-3 184 ? 1.44284 1.24764 1.51202 -0.27844 -0.12800 -0.04990 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-3 N   
+22963 C CA  . LYS B-3 184 ? 1.38033 1.17208 1.46319 -0.27083 -0.13563 -0.04946 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-3 CA  
+22964 C C   . LYS B-3 184 ? 1.39908 1.18473 1.49232 -0.27150 -0.12911 -0.05696 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-3 C   
+22965 O O   . LYS B-3 184 ? 1.43857 1.23444 1.53459 -0.27256 -0.12089 -0.06714 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-3 O   
+22966 C CB  . LYS B-3 184 ? 1.39640 1.19906 1.49613 -0.26062 -0.14289 -0.05645 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-3 CB  
+22967 C CG  . LYS B-3 184 ? 1.57125 1.38212 1.66317 -0.25885 -0.15205 -0.05178 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-3 CG  
+22968 C CD  . LYS B-3 184 ? 1.67059 1.46174 1.75013 -0.25464 -0.16532 -0.03844 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-3 CD  
+22969 C CE  . LYS B-3 184 ? 1.69549 1.49256 1.76218 -0.25220 -0.17624 -0.03416 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-3 CE  
+22970 N NZ  . LYS B-3 184 ? 1.88059 1.68108 1.92297 -0.26306 -0.16782 -0.02979 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-3 NZ  
+22971 N N   . LEU B-3 185 ? 1.36418 1.13059 1.46080 -0.27049 -0.13324 -0.05209 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-3 N   
+22972 C CA  . LEU B-3 185 ? 1.28012 1.03788 1.38598 -0.27123 -0.12916 -0.05933 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-3 CA  
+22973 C C   . LEU B-3 185 ? 1.37894 1.12416 1.49900 -0.26135 -0.13574 -0.06200 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-3 C   
+22974 O O   . LEU B-3 185 ? 1.62933 1.36004 1.74794 -0.25798 -0.14387 -0.05254 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-3 O   
+22975 C CB  . LEU B-3 185 ? 1.40704 1.15211 1.50580 -0.28166 -0.12583 -0.05272 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-3 CB  
+22976 C CG  . LEU B-3 185 ? 1.37349 1.13123 1.46308 -0.29148 -0.11749 -0.05302 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-3 CG  
+22977 C CD1 . LEU B-3 185 ? 1.29547 1.04111 1.38526 -0.30188 -0.11340 -0.04845 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-3 CD1 
+22978 C CD2 . LEU B-3 185 ? 1.40885 1.18173 1.50290 -0.28895 -0.11266 -0.06686 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-3 CD2 
+22979 N N   . PHE B-3 186 ? 1.33345 1.08198 1.46490 -0.25600 -0.13183 -0.07485 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-3 N   
+22980 C CA  . PHE B-3 186 ? 1.33348 1.06931 1.47909 -0.24673 -0.13565 -0.07970 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-3 CA  
+22981 C C   . PHE B-3 186 ? 1.34832 1.06904 1.49353 -0.25039 -0.13258 -0.08498 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-3 C   
+22982 O O   . PHE B-3 186 ? 1.47988 1.20579 1.62265 -0.25134 -0.12611 -0.09567 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-3 O   
+22983 C CB  . PHE B-3 186 ? 1.39788 1.14688 1.55642 -0.23779 -0.13186 -0.09144 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-3 CB  
+22984 C CG  . PHE B-3 186 ? 1.38007 1.11834 1.55573 -0.22689 -0.13575 -0.09605 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-3 CG  
+22985 C CD1 . PHE B-3 186 ? 1.39081 1.11483 1.56926 -0.22419 -0.13128 -0.10495 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-3 CD1 
+22986 C CD2 . PHE B-3 186 ? 1.45433 1.19646 1.64322 -0.21842 -0.14470 -0.09235 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-3 CD2 
+22987 C CE1 . PHE B-3 186 ? 1.44093 1.15419 1.63493 -0.21377 -0.13383 -0.10967 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-3 CE1 
+22988 C CE2 . PHE B-3 186 ? 1.41951 1.15256 1.62639 -0.20724 -0.14829 -0.09727 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-3 CE2 
+22989 C CZ  . PHE B-3 186 ? 1.54938 1.26772 1.75877 -0.20517 -0.14190 -0.10577 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-3 CZ  
+22990 N N   . ILE B-3 187 ? 1.48548 1.18575 1.63171 -0.25214 -0.13767 -0.07795 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-3 N   
+22991 C CA  . ILE B-3 187 ? 1.47062 1.15609 1.61773 -0.25811 -0.13591 -0.08224 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-3 CA  
+22992 C C   . ILE B-3 187 ? 1.57537 1.24276 1.73299 -0.24920 -0.13917 -0.08859 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-3 C   
+22993 O O   . ILE B-3 187 ? 1.70461 1.36094 1.86719 -0.24205 -0.14498 -0.08215 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-3 O   
+22994 C CB  . ILE B-3 187 ? 1.52382 1.19742 1.66437 -0.26948 -0.13632 -0.07019 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-3 CB  
+22995 C CG1 . ILE B-3 187 ? 1.67176 1.36310 1.80142 -0.27782 -0.13172 -0.06446 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-3 CG1 
+22996 C CG2 . ILE B-3 187 ? 1.64237 1.30267 1.78906 -0.27674 -0.13458 -0.07671 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-3 CG2 
+22997 C CD1 . ILE B-3 187 ? 1.76769 1.44804 1.89091 -0.29037 -0.12836 -0.05412 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-3 CD1 
+22998 N N   . VAL B-3 188 ? 1.47999 1.14303 1.63952 -0.24866 -0.13613 -0.10161 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-3 N   
+22999 C CA  . VAL B-3 188 ? 1.46079 1.10455 1.62797 -0.24099 -0.13804 -0.10953 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-3 CA  
+23000 C C   . VAL B-3 188 ? 1.56730 1.19610 1.73373 -0.24923 -0.13915 -0.11485 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-3 C   
+23001 O O   . VAL B-3 188 ? 1.69626 1.33451 1.85748 -0.25494 -0.13700 -0.12226 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-3 O   
+23002 C CB  . VAL B-3 188 ? 1.51794 1.16837 1.68635 -0.23056 -0.13265 -0.12292 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-3 CB  
+23003 C CG1 . VAL B-3 188 ? 1.64062 1.26942 1.81139 -0.22508 -0.13285 -0.13408 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-3 CG1 
+23004 C CG2 . VAL B-3 188 ? 1.40329 1.06474 1.58153 -0.22135 -0.13246 -0.11960 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-3 CG2 
+23005 N N   . GLY B-3 189 ? 1.58267 1.18784 1.75507 -0.24952 -0.14312 -0.11178 ? ? ? ? ? ? 190 GLY B-3 N   
+23006 C CA  . GLY B-3 189 ? 1.81633 1.40665 1.99153 -0.25844 -0.14442 -0.11788 ? ? ? ? ? ? 190 GLY B-3 CA  
+23007 C C   . GLY B-3 189 ? 1.85401 1.41526 2.03546 -0.25450 -0.14786 -0.11858 ? ? ? ? ? ? 190 GLY B-3 C   
+23008 O O   . GLY B-3 189 ? 1.94781 1.49962 2.13132 -0.24469 -0.14979 -0.11228 ? ? ? ? ? ? 190 GLY B-3 O   
+23009 N N   . ASP B-3 190 ? 1.96012 1.50723 2.14578 -0.26201 -0.14934 -0.12732 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-3 N   
+23010 C CA  . ASP B-3 190 ? 2.12654 1.64322 2.31777 -0.26030 -0.15217 -0.12964 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-3 CA  
+23011 C C   . ASP B-3 190 ? 2.15727 1.65856 2.35333 -0.27530 -0.15125 -0.12072 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-3 C   
+23012 O O   . ASP B-3 190 ? 2.06801 1.57604 2.27017 -0.28814 -0.15026 -0.12722 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-3 O   
+23013 C CB  . ASP B-3 190 ? 2.01812 1.52666 2.20971 -0.25677 -0.15449 -0.14909 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-3 CB  
+23014 C CG  . ASP B-3 190 ? 2.14883 1.62479 2.34531 -0.25372 -0.15714 -0.15302 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-3 CG  
+23015 O OD1 . ASP B-3 190 ? 2.05581 1.51544 2.25473 -0.25121 -0.15705 -0.14047 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-3 OD1 
+23016 O OD2 . ASP B-3 190 ? 2.44874 1.91357 2.64479 -0.25313 -0.15996 -0.16896 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-3 OD2 
+23017 N N   . PRO B-3 191 ? 2.23188 1.71149 2.42550 -0.27416 -0.15111 -0.10641 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-3 N   
+23018 C CA  . PRO B-3 191 ? 2.18010 1.64074 2.37501 -0.28950 -0.14721 -0.09707 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-3 CA  
+23019 C C   . PRO B-3 191 ? 2.28515 1.72419 2.49145 -0.29817 -0.14744 -0.10909 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-3 C   
+23020 O O   . PRO B-3 191 ? 2.31423 1.74509 2.52710 -0.31470 -0.14226 -0.10665 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-3 O   
+23021 C CB  . PRO B-3 191 ? 2.14655 1.58429 2.33036 -0.28177 -0.14833 -0.07930 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-3 CB  
+23022 C CG  . PRO B-3 191 ? 2.32286 1.75990 2.50830 -0.26245 -0.15457 -0.08512 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-3 CG  
+23023 C CD  . PRO B-3 191 ? 2.26159 1.73206 2.45090 -0.25840 -0.15436 -0.09835 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-3 CD  
+23024 N N   . LYS B-3 192 ? 2.25018 1.67932 2.45956 -0.28812 -0.15247 -0.12277 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-3 N   
+23025 C CA  . LYS B-3 192 ? 2.37516 1.78255 2.59464 -0.29586 -0.15405 -0.13584 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-3 CA  
+23026 C C   . LYS B-3 192 ? 2.43745 1.86708 2.66700 -0.30637 -0.15594 -0.15175 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-3 C   
+23027 O O   . LYS B-3 192 ? 2.32468 1.78227 2.54958 -0.30083 -0.15795 -0.15755 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-3 O   
+23028 C CB  . LYS B-3 192 ? 2.28026 1.66844 2.49706 -0.28059 -0.15876 -0.14598 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-3 CB  
+23029 C CG  . LYS B-3 192 ? 2.33489 1.68589 2.54949 -0.27602 -0.15815 -0.13599 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-3 CG  
+23030 C CD  . LYS B-3 192 ? 2.21427 1.56301 2.41993 -0.27398 -0.15550 -0.11360 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-3 CD  
+23031 C CE  . LYS B-3 192 ? 2.11731 1.42690 2.31743 -0.26568 -0.15673 -0.10383 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-3 CE  
+23032 N NZ  . LYS B-3 192 ? 2.08594 1.39402 2.28669 -0.24439 -0.16191 -0.10982 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-3 NZ  
+23033 N N   . GLN B-3 193 ? 2.57919 1.99544 2.82329 -0.32145 -0.15552 -0.15937 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-3 N   
+23034 C CA  . GLN B-3 193 ? 2.58431 2.02241 2.84251 -0.33180 -0.15917 -0.17561 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-3 CA  
+23035 C C   . GLN B-3 193 ? 2.55827 2.00444 2.80951 -0.31889 -0.16906 -0.19476 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-3 C   
+23036 O O   . GLN B-3 193 ? 2.72898 2.20189 2.97997 -0.31825 -0.17316 -0.20376 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-3 O   
+23037 C CB  . GLN B-3 193 ? 2.63708 2.05751 2.91634 -0.35024 -0.15723 -0.18252 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-3 CB  
+23038 C CG  . GLN B-3 193 ? 2.49589 1.90531 2.78007 -0.36537 -0.14455 -0.16433 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-3 CG  
+23039 C CD  . GLN B-3 193 ? 2.40937 1.77969 2.67964 -0.36036 -0.14002 -0.14912 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-3 CD  
+23040 O OE1 . GLN B-3 193 ? 2.25401 1.60630 2.51572 -0.34633 -0.14636 -0.15352 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-3 OE1 
+23041 N NE2 . GLN B-3 193 ? 2.33949 1.69462 2.60584 -0.37110 -0.12866 -0.13122 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-3 NE2 
+23042 N N   . SER B-3 194 ? 2.53449 1.95531 2.77776 -0.30788 -0.17251 -0.20118 ? ? ? ? ? ? 195 SER B-3 N   
+23043 C CA  . SER B-3 194 ? 2.56374 1.98537 2.79388 -0.29367 -0.17957 -0.21791 ? ? ? ? ? ? 195 SER B-3 CA  
+23044 C C   . SER B-3 194 ? 2.25491 1.68553 2.49201 -0.30007 -0.18933 -0.23882 ? ? ? ? ? ? 195 SER B-3 C   
+23045 O O   . SER B-3 194 ? 2.03969 1.46904 2.29785 -0.31605 -0.19143 -0.24389 ? ? ? ? ? ? 195 SER B-3 O   
+23046 C CB  . SER B-3 194 ? 2.59767 2.04140 2.81100 -0.28012 -0.17629 -0.21154 ? ? ? ? ? ? 195 SER B-3 CB  
+23047 O OG  . SER B-3 194 ? 2.44196 1.87912 2.65140 -0.27276 -0.16965 -0.19457 ? ? ? ? ? ? 195 SER B-3 OG  
+23048 N N   . ILE B-3 195 ? 2.24207 1.68085 2.46136 -0.28737 -0.19527 -0.25154 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-3 N   
+23049 C CA  . ILE B-3 195 ? 2.30868 1.75148 2.52890 -0.28908 -0.20778 -0.27332 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-3 CA  
+23050 C C   . ILE B-3 195 ? 2.40306 1.87684 2.61578 -0.28612 -0.21129 -0.27622 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-3 C   
+23051 O O   . ILE B-3 195 ? 2.04814 1.53233 2.26961 -0.29097 -0.22267 -0.29185 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-3 O   
+23052 C CB  . ILE B-3 195 ? 2.24690 1.66251 2.44657 -0.27550 -0.21418 -0.28983 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-3 CB  
+23053 C CG1 . ILE B-3 195 ? 2.37274 1.79476 2.54111 -0.25784 -0.21277 -0.29274 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-3 CG1 
+23054 C CG2 . ILE B-3 195 ? 2.31334 1.69899 2.51396 -0.27271 -0.20716 -0.28257 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-3 CG2 
+23055 C CD1 . ILE B-3 195 ? 1.83519 1.22727 1.97862 -0.24330 -0.21492 -0.30687 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-3 CD1 
+23056 N N   . TYR B-3 196 ? 2.55138 2.04035 2.74975 -0.27833 -0.20265 -0.26252 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-3 N   
+23057 C CA  . TYR B-3 196 ? 2.68572 2.19872 2.87054 -0.27250 -0.20503 -0.26566 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-3 CA  
+23058 C C   . TYR B-3 196 ? 2.43910 1.97985 2.64018 -0.28364 -0.19841 -0.25059 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-3 C   
+23059 O O   . TYR B-3 196 ? 2.12449 1.66717 2.32695 -0.28523 -0.18766 -0.23238 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-3 O   
+23060 C CB  . TYR B-3 196 ? 2.85704 2.36429 3.01111 -0.25516 -0.19869 -0.26354 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-3 CB  
+23061 C CG  . TYR B-3 196 ? 2.86147 2.37841 2.99166 -0.24553 -0.20384 -0.27417 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-3 CG  
+23062 C CD1 . TYR B-3 196 ? 2.74907 2.29279 2.87776 -0.24699 -0.20029 -0.26603 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-3 CD1 
+23063 C CD2 . TYR B-3 196 ? 2.63311 2.12917 2.73880 -0.23416 -0.21214 -0.29226 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-3 CD2 
+23064 C CE1 . TYR B-3 196 ? 2.74115 2.29023 2.84539 -0.23725 -0.20487 -0.27519 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-3 CE1 
+23065 C CE2 . TYR B-3 196 ? 2.62015 2.12012 2.69863 -0.22400 -0.21707 -0.30131 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-3 CE2 
+23066 C CZ  . TYR B-3 196 ? 2.78348 2.30980 2.86170 -0.22550 -0.21337 -0.29246 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-3 CZ  
+23067 O OH  . TYR B-3 196 ? 2.27878 1.80598 2.32763 -0.21459 -0.21810 -0.30083 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-3 OH  
+23068 N N   . ILE B-3 197 ? 2.37862 1.94022 2.59180 -0.29059 -0.20540 -0.25894 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-3 N   
+23069 C CA  . ILE B-3 197 ? 2.18088 1.76945 2.40936 -0.30114 -0.19878 -0.24706 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-3 CA  
+23070 C C   . ILE B-3 197 ? 2.22793 1.83938 2.45021 -0.29597 -0.20662 -0.25764 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-3 C   
+23071 O O   . ILE B-3 197 ? 2.41844 2.02644 2.63815 -0.29089 -0.22049 -0.27685 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-3 O   
+23072 C CB  . ILE B-3 197 ? 1.96986 1.55917 2.23214 -0.32070 -0.19619 -0.24493 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-3 CB  
+23073 C CG1 . ILE B-3 197 ? 2.00949 1.59352 2.29050 -0.32604 -0.20972 -0.26739 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-3 CG1 
+23074 C CG2 . ILE B-3 197 ? 1.72584 1.29201 1.98931 -0.32528 -0.18589 -0.22902 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-3 CG2 
+23075 C CD1 . ILE B-3 197 ? 1.80972 1.42309 2.11326 -0.33344 -0.21681 -0.27904 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-3 CD1 
+23076 N N   . TRP B-3 198 ? 2.09247 1.72549 2.31024 -0.29614 -0.19862 -0.24541 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-3 N   
+23077 C CA  . TRP B-3 198 ? 1.81336 1.46972 2.02981 -0.29322 -0.20484 -0.25349 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-3 CA  
+23078 C C   . TRP B-3 198 ? 1.82993 1.50365 2.08363 -0.30848 -0.20949 -0.26123 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-3 C   
+23079 O O   . TRP B-3 198 ? 1.81406 1.48684 2.09177 -0.32369 -0.20097 -0.25266 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-3 O   
+23080 C CB  . TRP B-3 198 ? 1.87720 1.54969 2.07861 -0.28978 -0.19349 -0.23782 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-3 CB  
+23081 C CG  . TRP B-3 198 ? 1.81632 1.51740 2.03263 -0.29669 -0.19249 -0.23679 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-3 CG  
+23082 C CD1 . TRP B-3 198 ? 1.75506 1.47102 1.99094 -0.31047 -0.18157 -0.22348 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-3 CD1 
+23083 C CD2 . TRP B-3 198 ? 1.87070 1.58707 2.08125 -0.28896 -0.20220 -0.24948 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-3 CD2 
+23084 N NE1 . TRP B-3 198 ? 1.50595 1.24716 1.75134 -0.31248 -0.18287 -0.22768 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-3 NE1 
+23085 C CE2 . TRP B-3 198 ? 1.76205 1.50464 1.99328 -0.29898 -0.19624 -0.24363 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-3 CE2 
+23086 C CE3 . TRP B-3 198 ? 1.81839 1.52644 2.00597 -0.27367 -0.21545 -0.26529 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-3 CE3 
+23087 C CZ2 . TRP B-3 198 ? 1.54471 1.30752 1.77788 -0.29382 -0.20362 -0.25345 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-3 CZ2 
+23088 C CZ3 . TRP B-3 198 ? 1.84409 1.57013 2.03044 -0.26798 -0.22386 -0.27441 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-3 CZ3 
+23089 C CH2 . TRP B-3 198 ? 1.63495 1.38920 1.84578 -0.27787 -0.21822 -0.26869 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-3 CH2 
+23090 N N   . ARG B-3 199 ? 1.88891 1.57740 2.14728 -0.30394 -0.22290 -0.27819 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-3 N   
+23091 C CA  . ARG B-3 199 ? 2.00153 1.70568 2.29980 -0.31673 -0.23102 -0.29219 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-3 CA  
+23092 C C   . ARG B-3 199 ? 1.94707 1.67017 2.27662 -0.33526 -0.21591 -0.27943 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-3 C   
+23093 O O   . ARG B-3 199 ? 2.09918 1.82970 2.46652 -0.35025 -0.21692 -0.28830 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-3 O   
+23094 C CB  . ARG B-3 199 ? 2.06902 1.79038 2.36568 -0.30607 -0.24817 -0.31075 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-3 CB  
+23095 C CG  . ARG B-3 199 ? 1.94930 1.69233 2.23337 -0.29997 -0.24218 -0.30173 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-3 CG  
+23096 C CD  . ARG B-3 199 ? 1.95749 1.71329 2.23657 -0.28688 -0.26087 -0.32049 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-3 CD  
+23097 N NE  . ARG B-3 199 ? 2.09256 1.87365 2.41910 -0.29774 -0.27008 -0.33564 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-3 NE  
+23098 C CZ  . ARG B-3 199 ? 1.90046 1.71152 2.25387 -0.30577 -0.26299 -0.33222 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-3 CZ  
+23099 N NH1 . ARG B-3 199 ? 1.70170 1.52031 2.03742 -0.30444 -0.24737 -0.31380 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-3 NH1 
+23100 N NH2 . ARG B-3 199 ? 1.86397 1.69854 2.26331 -0.31510 -0.27082 -0.34791 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-3 NH2 
+23101 N N   . GLY B-3 200 ? 1.72934 1.45918 2.04385 -0.33507 -0.20129 -0.25962 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B-3 N   
+23102 C CA  . GLY B-3 200 ? 1.57555 1.31828 1.91276 -0.35185 -0.18553 -0.24626 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B-3 CA  
+23103 C C   . GLY B-3 200 ? 1.61018 1.33251 1.93345 -0.35666 -0.17074 -0.22454 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B-3 C   
+23104 O O   . GLY B-3 200 ? 1.47189 1.20179 1.79584 -0.36471 -0.15667 -0.20859 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B-3 O   
+23105 N N   . ALA B-3 201 ? 1.75481 1.45006 2.06442 -0.35095 -0.17438 -0.22423 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B-3 N   
+23106 C CA  . ALA B-3 201 ? 1.69545 1.37007 1.98992 -0.35180 -0.16324 -0.20461 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B-3 CA  
+23107 C C   . ALA B-3 201 ? 1.85439 1.51975 2.17059 -0.37053 -0.15159 -0.19529 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B-3 C   
+23108 O O   . ALA B-3 201 ? 2.02383 1.68594 2.36745 -0.38230 -0.15378 -0.20720 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B-3 O   
+23109 C CB  . ALA B-3 201 ? 1.75510 1.40302 2.03270 -0.34030 -0.17017 -0.20871 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B-3 CB  
+23110 N N   . GLU B-3 202 ? 1.72624 1.38550 2.02879 -0.37323 -0.13899 -0.17431 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-3 N   
+23111 C CA  . GLU B-3 202 ? 2.12339 1.76368 2.43504 -0.38849 -0.12627 -0.16163 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-3 CA  
+23112 C C   . GLU B-3 202 ? 2.01484 1.63032 2.29906 -0.38002 -0.12286 -0.14318 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-3 C   
+23113 O O   . GLU B-3 202 ? 1.82929 1.45266 2.09382 -0.37439 -0.11822 -0.12911 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-3 O   
+23114 C CB  . GLU B-3 202 ? 2.09715 1.75551 2.42006 -0.40216 -0.11286 -0.15420 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-3 CB  
+23115 C CG  . GLU B-3 202 ? 1.92622 1.56074 2.25412 -0.41852 -0.09716 -0.14064 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-3 CG  
+23116 C CD  . GLU B-3 202 ? 2.03645 1.68752 2.37556 -0.43281 -0.08161 -0.13484 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-3 CD  
+23117 O OE1 . GLU B-3 202 ? 2.10177 1.78430 2.44508 -0.42896 -0.08390 -0.14080 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-3 OE1 
+23118 O OE2 . GLU B-3 202 ? 2.27192 1.90237 2.61415 -0.44769 -0.06605 -0.12432 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-3 OE2 
+23119 N N   . PRO B-3 203 ? 1.98557 1.57127 2.26821 -0.37820 -0.12576 -0.14327 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-3 N   
+23120 C CA  . PRO B-3 203 ? 1.83071 1.39396 2.08914 -0.36766 -0.12454 -0.12696 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-3 CA  
+23121 C C   . PRO B-3 203 ? 2.02981 1.57967 2.27728 -0.37584 -0.11217 -0.10569 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-3 C   
+23122 O O   . PRO B-3 203 ? 2.00601 1.54150 2.23194 -0.36545 -0.11291 -0.09150 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-3 O   
+23123 C CB  . PRO B-3 203 ? 2.02358 1.55716 2.28698 -0.36528 -0.13023 -0.13461 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-3 CB  
+23124 C CG  . PRO B-3 203 ? 2.01004 1.55518 2.29504 -0.37005 -0.13798 -0.15743 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-3 CG  
+23125 C CD  . PRO B-3 203 ? 1.99476 1.56637 2.29758 -0.38387 -0.13195 -0.15983 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-3 CD  
+23126 N N   . GLU B-3 204 ? 2.14714 1.70056 2.40815 -0.39350 -0.10082 -0.10356 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-3 N   
+23127 C CA  . GLU B-3 204 ? 2.29129 1.82445 2.53717 -0.40196 -0.08726 -0.08315 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-3 CA  
+23128 C C   . GLU B-3 204 ? 2.20817 1.75699 2.43003 -0.39383 -0.08566 -0.06955 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-3 C   
+23129 O O   . GLU B-3 204 ? 2.21511 1.74229 2.41210 -0.39042 -0.08190 -0.05136 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-3 O   
+23130 C CB  . GLU B-3 204 ? 2.42117 1.95364 2.68952 -0.42418 -0.07271 -0.08612 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-3 CB  
+23131 C CG  . GLU B-3 204 ? 2.44308 1.94957 2.69251 -0.43466 -0.05547 -0.06524 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-3 CG  
+23132 C CD  . GLU B-3 204 ? 2.50638 2.03690 2.74827 -0.43899 -0.04574 -0.05804 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-3 CD  
+23133 O OE1 . GLU B-3 204 ? 2.39223 1.95158 2.66141 -0.44939 -0.04083 -0.07093 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-3 OE1 
+23134 O OE2 . GLU B-3 204 ? 2.59026 2.11096 2.79934 -0.43128 -0.04388 -0.04034 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-3 OE2 
+23135 N N   . ASN B-3 205 ? 2.12492 1.70951 2.35235 -0.39003 -0.08928 -0.07845 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-3 N   
+23136 C CA  . ASN B-3 205 ? 2.03139 1.63131 2.23693 -0.38280 -0.08785 -0.06714 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-3 CA  
+23137 C C   . ASN B-3 205 ? 1.99386 1.58415 2.17809 -0.36496 -0.09780 -0.05982 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-3 C   
+23138 O O   . ASN B-3 205 ? 1.88321 1.46865 2.04526 -0.36031 -0.09618 -0.04481 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-3 O   
+23139 C CB  . ASN B-3 205 ? 1.79520 1.43294 2.01127 -0.38156 -0.08998 -0.07955 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-3 CB  
+23140 C CG  . ASN B-3 205 ? 1.98453 1.63395 2.21188 -0.37138 -0.10313 -0.09812 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-3 CG  
+23141 O OD1 . ASN B-3 205 ? 1.94958 1.58572 2.16815 -0.35948 -0.11141 -0.09922 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-3 OD1 
+23142 N ND2 . ASN B-3 205 ? 1.93870 1.61194 2.18458 -0.37527 -0.10508 -0.11325 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-3 ND2 
+23143 N N   . PHE B-3 206 ? 2.00706 1.59450 2.19837 -0.35456 -0.10824 -0.07122 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-3 N   
+23144 C CA  . PHE B-3 206 ? 1.78393 1.36072 1.96068 -0.33815 -0.11634 -0.06579 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-3 CA  
+23145 C C   . PHE B-3 206 ? 2.01062 1.55099 2.17687 -0.33832 -0.11500 -0.05164 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-3 C   
+23146 O O   . PHE B-3 206 ? 1.90853 1.44039 2.05662 -0.32846 -0.11835 -0.03883 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-3 O   
+23147 C CB  . PHE B-3 206 ? 1.77555 1.35645 1.96212 -0.32768 -0.12531 -0.08261 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-3 CB  
+23148 C CG  . PHE B-3 206 ? 1.71325 1.28608 1.89010 -0.31076 -0.13200 -0.07971 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-3 CG  
+23149 C CD1 . PHE B-3 206 ? 1.53758 1.11678 1.70035 -0.30319 -0.13271 -0.06735 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-3 CD1 
+23150 C CD2 . PHE B-3 206 ? 1.86888 1.42815 2.05225 -0.30231 -0.13766 -0.09057 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-3 CD2 
+23151 C CE1 . PHE B-3 206 ? 1.60841 1.18321 1.76798 -0.28764 -0.13913 -0.06653 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-3 CE1 
+23152 C CE2 . PHE B-3 206 ? 1.76550 1.31885 1.94375 -0.28670 -0.14237 -0.08910 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-3 CE2 
+23153 C CZ  . PHE B-3 206 ? 1.73284 1.29528 1.90130 -0.27941 -0.14321 -0.07739 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-3 CZ  
+23154 N N   . ASN B-3 207 ? 2.13577 1.65313 2.31311 -0.34912 -0.11068 -0.05431 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-3 N   
+23155 C CA  . ASN B-3 207 ? 2.09440 1.57193 2.25911 -0.34987 -0.10808 -0.04047 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-3 CA  
+23156 C C   . ASN B-3 207 ? 2.05276 1.51958 2.19511 -0.35622 -0.09890 -0.02124 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-3 C   
+23157 O O   . ASN B-3 207 ? 2.14147 1.58013 2.26122 -0.34858 -0.10113 -0.00609 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-3 O   
+23158 C CB  . ASN B-3 207 ? 2.07166 1.52674 2.25406 -0.36270 -0.10321 -0.04857 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-3 CB  
+23159 C CG  . ASN B-3 207 ? 2.10574 1.56325 2.30443 -0.35467 -0.11352 -0.06674 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-3 CG  
+23160 O OD1 . ASN B-3 207 ? 2.09889 1.57830 2.29716 -0.34121 -0.12224 -0.07480 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-3 OD1 
+23161 N ND2 . ASN B-3 207 ? 1.92683 1.35978 2.13857 -0.36333 -0.11155 -0.07369 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-3 ND2 
+23162 N N   . GLY B-3 208 ? 1.99907 1.48667 2.14577 -0.36920 -0.08886 -0.02192 ? ? ? ? ? ? 209 GLY B-3 N   
+23163 C CA  . GLY B-3 208 ? 2.15358 1.63011 2.27624 -0.37562 -0.07847 -0.00439 ? ? ? ? ? ? 209 GLY B-3 CA  
+23164 C C   . GLY B-3 208 ? 2.12785 1.61179 2.22502 -0.36016 -0.08729 0.00628  ? ? ? ? ? ? 209 GLY B-3 C   
+23165 O O   . GLY B-3 208 ? 2.13381 1.59335 2.20207 -0.35876 -0.08449 0.02347  ? ? ? ? ? ? 209 GLY B-3 O   
+23166 N N   . LEU B-3 209 ? 2.13259 1.64846 2.23894 -0.34841 -0.09793 -0.00418 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-3 N   
+23167 C CA  . LEU B-3 209 ? 2.11296 1.63824 2.20041 -0.33393 -0.10703 0.00336  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-3 CA  
+23168 C C   . LEU B-3 209 ? 2.17852 1.67634 2.25425 -0.31911 -0.11815 0.01132  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-3 C   
+23169 O O   . LEU B-3 209 ? 2.05250 1.54421 2.10644 -0.30951 -0.12464 0.02293  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-3 O   
+23170 C CB  . LEU B-3 209 ? 1.95725 1.52141 2.05927 -0.32642 -0.11316 -0.01100 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-3 CB  
+23171 C CG  . LEU B-3 209 ? 1.72753 1.32103 1.82602 -0.33269 -0.10684 -0.01219 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-3 CG  
+23172 C CD1 . LEU B-3 209 ? 1.73175 1.32577 1.83846 -0.35080 -0.09311 -0.01348 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-3 CD1 
+23173 C CD2 . LEU B-3 209 ? 1.48320 1.10857 1.59494 -0.32473 -0.11235 -0.02716 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-3 CD2 
+23174 N N   . ILE B-3 210 ? 2.21517 1.69599 2.30518 -0.31629 -0.12141 0.00450  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-3 N   
+23175 C CA  . ILE B-3 210 ? 2.21325 1.66656 2.29410 -0.30133 -0.13182 0.01132  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-3 CA  
+23176 C C   . ILE B-3 210 ? 2.34461 1.75612 2.39737 -0.30505 -0.12749 0.03035  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-3 C   
+23177 O O   . ILE B-3 210 ? 2.40925 1.79968 2.44324 -0.29057 -0.13777 0.04111  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-3 O   
+23178 C CB  . ILE B-3 210 ? 2.07194 1.51664 2.17470 -0.29781 -0.13508 -0.00200 ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-3 CB  
+23179 C CG1 . ILE B-3 210 ? 1.91617 1.39805 2.04052 -0.29387 -0.13813 -0.02050 ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-3 CG1 
+23180 C CG2 . ILE B-3 210 ? 2.08632 1.50361 2.18201 -0.28083 -0.14583 0.00396  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-3 CG2 
+23181 C CD1 . ILE B-3 210 ? 1.81599 1.28882 1.95803 -0.28915 -0.14156 -0.03462 ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-3 CD1 
+23182 N N   . GLU B-3 211 ? 2.26991 1.66788 2.31871 -0.32395 -0.11205 0.03450  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-3 N   
+23183 C CA  . GLU B-3 211 ? 2.10751 1.45922 2.12799 -0.32987 -0.10387 0.05206  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-3 CA  
+23184 C C   . GLU B-3 211 ? 2.30032 1.64801 2.28753 -0.33150 -0.09945 0.06754  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-3 C   
+23185 O O   . GLU B-3 211 ? 2.43935 1.75114 2.39258 -0.32295 -0.10366 0.08385  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-3 O   
+23186 C CB  . GLU B-3 211 ? 2.07199 1.40770 2.10702 -0.35111 -0.08666 0.04774  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-3 CB  
+23187 C CG  . GLU B-3 211 ? 2.31262 1.64739 2.37779 -0.35096 -0.09084 0.03203  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-3 CG  
+23188 C CD  . GLU B-3 211 ? 2.57024 1.90139 2.65773 -0.37340 -0.07522 0.02310  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-3 CD  
+23189 O OE1 . GLU B-3 211 ? 2.52366 1.85807 2.60710 -0.38919 -0.06007 0.02810  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-3 OE1 
+23190 O OE2 . GLU B-3 211 ? 2.70921 2.03466 2.81957 -0.37530 -0.07797 0.01010  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-3 OE2 
+23191 N N   . ASN B-3 212 ? 2.35356 1.73526 2.34752 -0.34138 -0.09156 0.06263  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-3 N   
+23192 C CA  . ASN B-3 212 ? 2.33032 1.70445 2.29259 -0.34724 -0.08259 0.07643  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-3 CA  
+23193 C C   . ASN B-3 212 ? 2.43983 1.84949 2.39557 -0.33827 -0.09163 0.07485  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-3 C   
+23194 O O   . ASN B-3 212 ? 2.52540 1.93202 2.45576 -0.34412 -0.08337 0.08436  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-3 O   
+23195 C CB  . ASN B-3 212 ? 2.28110 1.65605 2.25285 -0.37082 -0.05950 0.07439  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-3 CB  
+23196 C CG  . ASN B-3 212 ? 2.47851 1.82342 2.46428 -0.38283 -0.04888 0.07241  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-3 CG  
+23197 O OD1 . ASN B-3 212 ? 2.44929 1.81287 2.47202 -0.38710 -0.05056 0.05593  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-3 OD1 
+23198 N ND2 . ASN B-3 212 ? 2.64628 1.94167 2.60031 -0.38813 -0.03796 0.08902  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-3 ND2 
+23199 N N   . SER B-3 213 ? 2.42666 1.86787 2.40335 -0.32508 -0.10668 0.06295  ? ? ? ? ? ? 214 SER B-3 N   
+23200 C CA  . SER B-3 213 ? 2.33173 1.80737 2.30542 -0.31827 -0.11369 0.05974  ? ? ? ? ? ? 214 SER B-3 CA  
+23201 C C   . SER B-3 213 ? 2.37434 1.83753 2.32474 -0.29966 -0.13123 0.06912  ? ? ? ? ? ? 214 SER B-3 C   
+23202 O O   . SER B-3 213 ? 2.26683 1.72285 2.22724 -0.28568 -0.14452 0.06634  ? ? ? ? ? ? 214 SER B-3 O   
+23203 C CB  . SER B-3 213 ? 2.12537 1.64271 2.13440 -0.31576 -0.11767 0.04061  ? ? ? ? ? ? 214 SER B-3 CB  
+23204 O OG  . SER B-3 213 ? 2.00526 1.55353 2.01109 -0.30987 -0.12304 0.03739  ? ? ? ? ? ? 214 SER B-3 OG  
+23205 N N   . THR B-3 214 ? 2.50424 1.96471 2.42395 -0.29893 -0.13182 0.07940  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-3 N   
+23206 C CA  . THR B-3 214 ? 2.48366 1.93653 2.38143 -0.28097 -0.15076 0.08659  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-3 CA  
+23207 C C   . THR B-3 214 ? 2.41332 1.91074 2.33054 -0.27224 -0.16206 0.07420  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-3 C   
+23208 O O   . THR B-3 214 ? 2.44147 1.94085 2.35616 -0.25557 -0.18048 0.07440  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-3 O   
+23209 C CB  . THR B-3 214 ? 2.45789 1.87972 2.30714 -0.28363 -0.14701 0.10411  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-3 CB  
+23210 O OG1 . THR B-3 214 ? 2.41605 1.85741 2.26135 -0.29903 -0.13080 0.10241  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-3 OG1 
+23211 C CG2 . THR B-3 214 ? 2.39726 1.76594 2.22107 -0.28844 -0.13796 0.11843  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-3 CG2 
+23212 N N   . ASP B-3 215 ? 2.31100 1.84338 2.24843 -0.28286 -0.15144 0.06284  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-3 N   
+23213 C CA  . ASP B-3 215 ? 2.21072 1.78254 2.16478 -0.27606 -0.15941 0.05110  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-3 CA  
+23214 C C   . ASP B-3 215 ? 1.96418 1.55205 1.95206 -0.26488 -0.16873 0.03792  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-3 C   
+23215 O O   . ASP B-3 215 ? 1.82404 1.42925 1.82086 -0.25234 -0.18175 0.03243  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-3 O   
+23216 C CB  . ASP B-3 215 ? 2.10499 1.70485 2.06713 -0.28986 -0.14466 0.04348  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-3 CB  
+23217 C CG  . ASP B-3 215 ? 2.35227 1.94004 2.28216 -0.30018 -0.13441 0.05502  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-3 CG  
+23218 O OD1 . ASP B-3 215 ? 2.41488 1.97973 2.31267 -0.29393 -0.14225 0.06741  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-3 OD1 
+23219 O OD2 . ASP B-3 215 ? 2.33428 1.93474 2.27019 -0.31378 -0.11876 0.05121  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-3 OD2 
+23220 N N   . PHE B-3 216 ? 1.96688 1.54926 1.97462 -0.26945 -0.16173 0.03173  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-3 N   
+23221 C CA  . PHE B-3 216 ? 1.91691 1.51340 1.95482 -0.25974 -0.16778 0.01818  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-3 CA  
+23222 C C   . PHE B-3 216 ? 1.93633 1.51187 1.97403 -0.24354 -0.18268 0.02273  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-3 C   
+23223 O O   . PHE B-3 216 ? 2.03208 1.57344 2.04662 -0.24153 -0.18645 0.03661  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-3 O   
+23224 C CB  . PHE B-3 216 ? 1.70735 1.30193 1.76358 -0.26903 -0.15697 0.00941  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-3 CB  
+23225 C CG  . PHE B-3 216 ? 1.71064 1.33244 1.77556 -0.28038 -0.14581 -0.00015 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-3 CG  
+23226 C CD1 . PHE B-3 216 ? 1.65537 1.30703 1.73598 -0.27525 -0.14686 -0.01346 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-3 CD1 
+23227 C CD2 . PHE B-3 216 ? 1.90483 1.52121 1.96257 -0.29581 -0.13363 0.00371  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-3 CD2 
+23228 C CE1 . PHE B-3 216 ? 1.68054 1.35392 1.76586 -0.28396 -0.13756 -0.02188 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-3 CE1 
+23229 C CE2 . PHE B-3 216 ? 1.80393 1.44583 1.87104 -0.30444 -0.12495 -0.00581 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-3 CE2 
+23230 C CZ  . PHE B-3 216 ? 1.77189 1.44118 1.85104 -0.29782 -0.12773 -0.01821 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-3 CZ  
+23231 N N   . ASN B-3 217 ? 1.78612 1.38125 1.84955 -0.23146 -0.19042 0.01054  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-3 N   
+23232 C CA  . ASN B-3 217 ? 1.78053 1.36111 1.85298 -0.21462 -0.20415 0.01084  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-3 CA  
+23233 C C   . ASN B-3 217 ? 1.80551 1.38143 1.90150 -0.21378 -0.19853 0.00018  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-3 C   
+23234 O O   . ASN B-3 217 ? 1.70488 1.30643 1.82287 -0.21481 -0.19245 -0.01446 ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-3 O   
+23235 C CB  . ASN B-3 217 ? 1.82948 1.43696 1.91695 -0.20084 -0.21695 0.00358  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-3 CB  
+23236 C CG  . ASN B-3 217 ? 1.94440 1.53415 2.01233 -0.18807 -0.23487 0.01539  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-3 CG  
+23237 O OD1 . ASN B-3 217 ? 1.95758 1.54811 2.04165 -0.17120 -0.24935 0.01145  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-3 OD1 
+23238 N ND2 . ASN B-3 217 ? 1.99051 1.56295 2.02265 -0.19529 -0.23414 0.02953  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-3 ND2 
+23239 N N   . LYS B-3 218 ? 1.98766 1.52817 2.07627 -0.21177 -0.20011 0.00744  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-3 N   
+23240 C CA  . LYS B-3 218 ? 1.91350 1.44393 2.02006 -0.21289 -0.19417 -0.00191 ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-3 CA  
+23241 C C   . LYS B-3 218 ? 1.89538 1.43081 2.02552 -0.19477 -0.20347 -0.01171 ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-3 C   
+23242 O O   . LYS B-3 218 ? 1.93988 1.46853 2.06847 -0.17988 -0.21714 -0.00623 ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-3 O   
+23243 C CB  . LYS B-3 218 ? 2.05423 1.54265 2.14347 -0.21993 -0.19028 0.00936  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-3 CB  
+23244 C CG  . LYS B-3 218 ? 1.91721 1.40108 1.98973 -0.24001 -0.17709 0.01616  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-3 CG  
+23245 C CD  . LYS B-3 218 ? 2.28203 1.72304 2.34053 -0.24819 -0.17090 0.02604  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-3 CD  
+23246 C CE  . LYS B-3 218 ? 2.36821 1.77363 2.39686 -0.23860 -0.17954 0.04402  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-3 CE  
+23247 N NZ  . LYS B-3 218 ? 2.41959 1.82997 2.42142 -0.24299 -0.17861 0.05547  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-3 NZ  
+23248 N N   . TYR B-3 219 ? 1.89293 1.43963 2.04457 -0.19550 -0.19610 -0.02693 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-3 N   
+23249 C CA  . TYR B-3 219 ? 1.83750 1.38859 2.01328 -0.17977 -0.20079 -0.03832 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-3 CA  
+23250 C C   . TYR B-3 219 ? 1.84972 1.38325 2.03320 -0.18297 -0.19292 -0.04734 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-3 C   
+23251 O O   . TYR B-3 219 ? 1.96666 1.49231 2.14101 -0.19780 -0.18430 -0.04750 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-3 O   
+23252 C CB  . TYR B-3 219 ? 1.85447 1.44473 2.04999 -0.17527 -0.19854 -0.05134 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-3 CB  
+23253 C CG  . TYR B-3 219 ? 1.80143 1.40909 1.99836 -0.16672 -0.21010 -0.04637 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-3 CG  
+23254 C CD1 . TYR B-3 219 ? 1.91596 1.52456 2.13114 -0.14852 -0.22269 -0.04896 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-3 CD1 
+23255 C CD2 . TYR B-3 219 ? 1.89317 1.51667 2.07434 -0.17628 -0.20925 -0.04024 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-3 CD2 
+23256 C CE1 . TYR B-3 219 ? 2.11692 1.74269 2.33549 -0.14010 -0.23565 -0.04620 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-3 CE1 
+23257 C CE2 . TYR B-3 219 ? 1.98452 1.62319 2.16611 -0.16848 -0.22117 -0.03693 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-3 CE2 
+23258 C CZ  . TYR B-3 219 ? 2.09777 1.73797 2.29850 -0.15043 -0.23511 -0.04024 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-3 CZ  
+23259 O OH  . TYR B-3 219 ? 2.04891 1.70543 2.25201 -0.14214 -0.24926 -0.03863 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-3 OH  
+23260 N N   . HIS B-3 220 ? 1.97066 1.49859 2.17252 -0.16855 -0.19630 -0.05605 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-3 N   
+23261 C CA  . HIS B-3 220 ? 2.16663 1.67619 2.37537 -0.16928 -0.18986 -0.06609 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-3 CA  
+23262 C C   . HIS B-3 220 ? 2.18403 1.71127 2.41645 -0.15705 -0.18647 -0.08288 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-3 C   
+23263 O O   . HIS B-3 220 ? 2.31497 1.86112 2.56287 -0.14478 -0.19173 -0.08501 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-3 O   
+23264 C CB  . HIS B-3 220 ? 2.26309 1.73150 2.46426 -0.16426 -0.19611 -0.05701 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-3 CB  
+23265 C CG  . HIS B-3 220 ? 2.45026 1.89571 2.65301 -0.17024 -0.18896 -0.06561 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-3 CG  
+23266 N ND1 . HIS B-3 220 ? 2.53594 1.96940 2.72647 -0.18847 -0.18211 -0.06364 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-3 ND1 
+23267 C CD2 . HIS B-3 220 ? 2.40223 1.83481 2.61832 -0.16042 -0.18779 -0.07742 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-3 CD2 
+23268 C CE1 . HIS B-3 220 ? 2.47831 1.89260 2.67457 -0.18976 -0.17844 -0.07418 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-3 CE1 
+23269 N NE2 . HIS B-3 220 ? 2.37170 1.78377 2.58139 -0.17280 -0.18148 -0.08230 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-3 NE2 
+23270 N N   . LEU B-3 221 ? 2.03744 1.55784 2.27263 -0.16064 -0.17726 -0.09564 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-3 N   
+23271 C CA  . LEU B-3 221 ? 2.09810 1.63016 2.35086 -0.15066 -0.17024 -0.11246 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-3 CA  
+23272 C C   . LEU B-3 221 ? 2.23198 1.73377 2.48988 -0.14262 -0.17002 -0.11904 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-3 C   
+23273 O O   . LEU B-3 221 ? 2.34081 1.81584 2.58589 -0.15086 -0.17056 -0.11616 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-3 O   
+23274 C CB  . LEU B-3 221 ? 1.89932 1.44896 2.14534 -0.16061 -0.15836 -0.12372 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-3 CB  
+23275 C CG  . LEU B-3 221 ? 1.63133 1.21574 1.88302 -0.16076 -0.15340 -0.12692 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-3 CG  
+23276 C CD1 . LEU B-3 221 ? 1.84957 1.44686 2.09653 -0.16498 -0.16226 -0.11194 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-3 CD1 
+23277 C CD2 . LEU B-3 221 ? 1.50502 1.09838 1.74313 -0.17071 -0.14236 -0.13627 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-3 CD2 
+23278 N N   . THR B-3 222 ? 2.17869 1.68505 2.45709 -0.12689 -0.16845 -0.12886 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-3 N   
+23279 C CA  . THR B-3 222 ? 2.13596 1.61428 2.42024 -0.11761 -0.16698 -0.13684 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-3 CA  
+23280 C C   . THR B-3 222 ? 2.24444 1.71542 2.51861 -0.12487 -0.15497 -0.15146 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-3 C   
+23281 O O   . THR B-3 222 ? 2.39520 1.88791 2.66681 -0.12907 -0.14551 -0.16019 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-3 O   
+23282 C CB  . THR B-3 222 ? 2.10072 1.58874 2.41275 -0.09800 -0.16773 -0.14431 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-3 CB  
+23283 O OG1 . THR B-3 222 ? 2.07582 1.57621 2.39715 -0.09066 -0.18103 -0.13226 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-3 OG1 
+23284 C CG2 . THR B-3 222 ? 1.99308 1.44822 2.31058 -0.08678 -0.16839 -0.14980 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-3 CG2 
+23285 N N   . SER B-3 223 ? 2.32062 1.75833 2.58690 -0.12599 -0.15588 -0.15435 ? ? ? ? ? ? 224 SER B-3 N   
+23286 C CA  . SER B-3 223 ? 2.44738 1.87430 2.70119 -0.13229 -0.14737 -0.16886 ? ? ? ? ? ? 224 SER B-3 CA  
+23287 C C   . SER B-3 223 ? 2.38652 1.81951 2.64900 -0.11997 -0.13584 -0.18560 ? ? ? ? ? ? 224 SER B-3 C   
+23288 O O   . SER B-3 223 ? 2.38415 1.82467 2.63425 -0.12439 -0.12643 -0.19666 ? ? ? ? ? ? 224 SER B-3 O   
+23289 C CB  . SER B-3 223 ? 2.43276 1.82168 2.67812 -0.13641 -0.15190 -0.16897 ? ? ? ? ? ? 224 SER B-3 CB  
+23290 O OG  . SER B-3 223 ? 2.45138 1.83404 2.68713 -0.15099 -0.15866 -0.15536 ? ? ? ? ? ? 224 SER B-3 OG  
+23291 N N   . ASN B-3 224 ? 2.28224 1.71065 2.56507 -0.10393 -0.13581 -0.18793 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-3 N   
+23292 C CA  . ASN B-3 224 ? 2.18500 1.61800 2.47906 -0.09198 -0.12237 -0.20442 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-3 CA  
+23293 C C   . ASN B-3 224 ? 2.25437 1.72270 2.57324 -0.08417 -0.11864 -0.20426 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-3 C   
+23294 O O   . ASN B-3 224 ? 2.38273 1.85455 2.72745 -0.06900 -0.11591 -0.21040 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-3 O   
+23295 C CB  . ASN B-3 224 ? 2.21653 1.61917 2.51952 -0.07879 -0.12264 -0.21098 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-3 CB  
+23296 C CG  . ASN B-3 224 ? 2.20206 1.56836 2.48336 -0.08713 -0.12793 -0.21085 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-3 CG  
+23297 O OD1 . ASN B-3 224 ? 2.25826 1.59919 2.54368 -0.08244 -0.13647 -0.20468 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-3 OD1 
+23298 N ND2 . ASN B-3 224 ? 2.12165 1.48445 2.37981 -0.09938 -0.12343 -0.21818 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-3 ND2 
+23299 N N   . PHE B-3 225 ? 2.29942 1.79464 2.61261 -0.09448 -0.11856 -0.19831 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-3 N   
+23300 C CA  . PHE B-3 225 ? 2.39742 1.92725 2.73472 -0.08905 -0.11568 -0.19877 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-3 CA  
+23301 C C   . PHE B-3 225 ? 2.38640 1.92574 2.73551 -0.08225 -0.09584 -0.21674 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-3 C   
+23302 O O   . PHE B-3 225 ? 2.41616 1.97647 2.79736 -0.07183 -0.09202 -0.22213 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-3 O   
+23303 C CB  . PHE B-3 225 ? 2.39371 1.94673 2.71867 -0.10273 -0.11921 -0.18885 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-3 CB  
+23304 C CG  . PHE B-3 225 ? 2.34281 1.93099 2.68738 -0.10068 -0.11161 -0.19363 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-3 CG  
+23305 C CD1 . PHE B-3 225 ? 2.29771 1.90599 2.67206 -0.09114 -0.12113 -0.18965 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-3 CD1 
+23306 C CD2 . PHE B-3 225 ? 2.22903 1.82872 2.56172 -0.10806 -0.09543 -0.20269 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-3 CD2 
+23307 C CE1 . PHE B-3 225 ? 2.27175 1.91350 2.66762 -0.09029 -0.11437 -0.19577 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-3 CE1 
+23308 C CE2 . PHE B-3 225 ? 2.15886 1.78907 2.51021 -0.10751 -0.08677 -0.20765 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-3 CE2 
+23309 C CZ  . PHE B-3 225 ? 2.24250 1.89509 2.62746 -0.09930 -0.09612 -0.20474 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-3 CZ  
+23310 N N   . ARG B-3 226 ? 2.36310 1.88634 2.68648 -0.08778 -0.08283 -0.22685 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-3 N   
+23311 C CA  . ARG B-3 226 ? 2.41821 1.94589 2.74558 -0.08245 -0.06109 -0.24338 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-3 CA  
+23312 C C   . ARG B-3 226 ? 2.42662 1.93872 2.77462 -0.06698 -0.05410 -0.25464 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-3 C   
+23313 O O   . ARG B-3 226 ? 2.46599 1.99079 2.83493 -0.05934 -0.03707 -0.26685 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-3 O   
+23314 C CB  . ARG B-3 226 ? 2.22201 1.73271 2.50918 -0.09160 -0.05069 -0.25031 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-3 CB  
+23315 C CG  . ARG B-3 226 ? 2.21951 1.73155 2.50201 -0.08778 -0.02604 -0.26579 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-3 CG  
+23316 C CD  . ARG B-3 226 ? 2.31629 1.80737 2.55284 -0.09517 -0.01858 -0.27166 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-3 CD  
+23317 N NE  . ARG B-3 226 ? 2.37708 1.88501 2.59748 -0.10763 -0.02555 -0.26196 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-3 NE  
+23318 C CZ  . ARG B-3 226 ? 2.45588 1.98185 2.67147 -0.11179 -0.01264 -0.26364 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-3 CZ  
+23319 N NH1 . ARG B-3 226 ? 2.40477 1.93507 2.63121 -0.10577 0.00919  -0.27468 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-3 NH1 
+23320 N NH2 . ARG B-3 226 ? 2.21403 1.75314 2.41418 -0.12257 -0.02055 -0.25449 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-3 NH2 
+23321 N N   . CYS B-3 227 ? 2.45691 1.94113 2.80050 -0.06248 -0.06564 -0.25136 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B-3 N   
+23322 C CA  . CYS B-3 227 ? 2.50130 1.96825 2.86364 -0.04698 -0.05977 -0.26188 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B-3 CA  
+23323 C C   . CYS B-3 227 ? 2.51649 2.00867 2.92457 -0.03379 -0.06507 -0.26007 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B-3 C   
+23324 O O   . CYS B-3 227 ? 2.50720 2.01833 2.92711 -0.03558 -0.08160 -0.24650 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B-3 O   
+23325 C CB  . CYS B-3 227 ? 2.45034 1.87947 2.79576 -0.04621 -0.07202 -0.25800 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B-3 CB  
+23326 S SG  . CYS B-3 227 ? 2.17732 1.57471 2.47391 -0.05920 -0.06781 -0.26463 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B-3 SG  
+23327 N N   . CYS B-3 228 ? 2.48419 1.97608 2.91801 -0.01979 -0.05110 -0.27477 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B-3 N   
+23328 C CA  . CYS B-3 228 ? 2.49545 2.01265 2.97779 -0.00524 -0.05645 -0.27622 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B-3 CA  
+23329 C C   . CYS B-3 228 ? 2.41897 1.91812 2.90856 0.00488  -0.07998 -0.26458 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B-3 C   
+23330 O O   . CYS B-3 228 ? 2.46566 1.92964 2.92580 0.00120  -0.08747 -0.25829 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B-3 O   
+23331 C CB  . CYS B-3 228 ? 2.46326 1.98447 2.97374 0.00712  -0.03340 -0.29651 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B-3 CB  
+23332 S SG  . CYS B-3 228 ? 2.28462 1.76442 2.79563 0.02317  -0.03148 -0.30519 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B-3 SG  
+23333 N N   . GLN B-3 229 ? 2.12988 2.17784 2.84220 -0.02318 0.11188  -0.24646 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-3 N   
+23334 C CA  . GLN B-3 229 ? 2.19024 2.23496 2.93241 -0.02204 0.08748  -0.24024 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-3 CA  
+23335 C C   . GLN B-3 229 ? 2.25733 2.29583 3.02335 -0.02197 0.08699  -0.25562 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-3 C   
+23336 O O   . GLN B-3 229 ? 2.26602 2.29941 3.03413 -0.02320 0.06863  -0.24860 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-3 O   
+23337 C CB  . GLN B-3 229 ? 2.19076 2.23697 2.97373 -0.01878 0.07740  -0.23837 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-3 CB  
+23338 C CG  . GLN B-3 229 ? 2.07407 2.11527 2.87689 -0.01862 0.04857  -0.22550 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-3 CG  
+23339 C CD  . GLN B-3 229 ? 1.96187 2.00573 2.72441 -0.02214 0.03528  -0.20299 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-3 CD  
+23340 O OE1 . GLN B-3 229 ? 1.96577 2.01680 2.70025 -0.02229 0.04221  -0.19458 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-3 OE1 
+23341 N NE2 . GLN B-3 229 ? 1.93135 1.96964 2.69131 -0.02542 0.01613  -0.19383 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-3 NE2 
+23342 N N   . ASP B-3 230 ? 2.30761 2.34655 3.09169 -0.02116 0.10713  -0.27712 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-3 N   
+23343 C CA  . ASP B-3 230 ? 2.30323 2.33718 3.11310 -0.02058 0.10725  -0.29414 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-3 CA  
+23344 C C   . ASP B-3 230 ? 2.24049 2.27065 3.01111 -0.02380 0.10835  -0.29166 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-3 C   
+23345 O O   . ASP B-3 230 ? 2.13626 2.16051 2.92115 -0.02376 0.09527  -0.29438 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-3 O   
+23346 C CB  . ASP B-3 230 ? 2.35042 2.38799 3.18722 -0.01978 0.13081  -0.31930 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-3 CB  
+23347 C CG  . ASP B-3 230 ? 2.50317 2.54499 3.38761 -0.01618 0.12827  -0.32498 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-3 CG  
+23348 O OD1 . ASP B-3 230 ? 2.55101 2.59283 3.43889 -0.01451 0.11095  -0.30759 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-3 OD1 
+23349 O OD2 . ASP B-3 230 ? 2.51319 2.55890 3.43225 -0.01522 0.14357  -0.34767 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-3 OD2 
+23350 N N   . ILE B-3 231 ? 2.26445 2.29704 2.98600 -0.02655 0.12282  -0.28675 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-3 N   
+23351 C CA  . ILE B-3 231 ? 2.13963 2.16885 2.82258 -0.02927 0.12285  -0.28414 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-3 CA  
+23352 C C   . ILE B-3 231 ? 2.04785 2.07661 2.71767 -0.03043 0.09845  -0.26354 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-3 C   
+23353 O O   . ILE B-3 231 ? 2.05603 2.08087 2.71647 -0.03233 0.09002  -0.26294 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-3 O   
+23354 C CB  . ILE B-3 231 ? 2.02389 2.05420 2.65800 -0.03163 0.14338  -0.28471 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-3 CB  
+23355 C CG1 . ILE B-3 231 ? 2.01076 2.04038 2.65557 -0.03273 0.16878  -0.30651 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-3 CG1 
+23356 C CG2 . ILE B-3 231 ? 1.96755 1.99452 2.56020 -0.03384 0.14066  -0.28040 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-3 CG2 
+23357 C CD1 . ILE B-3 231 ? 2.03248 2.05996 2.62798 -0.03624 0.18884  -0.30710 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-3 CD1 
+23358 N N   . GLN B-3 232 ? 2.04771 2.08077 2.71694 -0.02999 0.08702  -0.24696 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-3 N   
+23359 C CA  . GLN B-3 232 ? 1.96782 2.00148 2.62586 -0.03249 0.06437  -0.22781 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-3 CA  
+23360 C C   . GLN B-3 232 ? 2.00643 2.03233 2.70099 -0.03320 0.04526  -0.22897 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-3 C   
+23361 O O   . GLN B-3 232 ? 2.04077 2.06395 2.72260 -0.03712 0.03092  -0.21989 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-3 O   
+23362 C CB  . GLN B-3 232 ? 1.97359 2.01359 2.62703 -0.03201 0.05672  -0.21180 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-3 CB  
+23363 C CG  . GLN B-3 232 ? 2.07440 2.12133 2.68623 -0.03179 0.07019  -0.20656 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-3 CG  
+23364 C CD  . GLN B-3 232 ? 2.15772 2.21110 2.76926 -0.03076 0.06259  -0.19255 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-3 CD  
+23365 O OE1 . GLN B-3 232 ? 2.16215 2.21509 2.79891 -0.03111 0.04530  -0.18424 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-3 OE1 
+23366 N NE2 . GLN B-3 232 ? 2.18880 2.24702 2.77101 -0.02963 0.07470  -0.18994 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-3 NE2 
+23367 N N   . ASN B-3 233 ? 2.04160 2.06345 2.78256 -0.02967 0.04416  -0.24048 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-3 N   
+23368 C CA  . ASN B-3 233 ? 2.10932 2.12148 2.88748 -0.02970 0.02385  -0.24201 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-3 CA  
+23369 C C   . ASN B-3 233 ? 2.11508 2.12139 2.89278 -0.03081 0.02667  -0.25465 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-3 C   
+23370 O O   . ASN B-3 233 ? 2.17808 2.17621 2.96315 -0.03365 0.00750  -0.24862 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-3 O   
+23371 C CB  . ASN B-3 233 ? 2.16642 2.17607 2.99666 -0.02458 0.02185  -0.25357 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-3 CB  
+23372 C CG  . ASN B-3 233 ? 2.16985 2.18454 3.00328 -0.02329 0.01736  -0.24137 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-3 CG  
+23373 O OD1 . ASN B-3 233 ? 2.06407 2.07615 2.89172 -0.02586 -0.00310 -0.22250 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-3 OD1 
+23374 N ND2 . ASN B-3 233 ? 2.19241 2.21421 3.03484 -0.01997 0.03667  -0.25243 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-3 ND2 
+23375 N N   . TYR B-3 234 ? 2.10470 2.11430 2.87274 -0.02927 0.05022  -0.27218 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-3 N   
+23376 C CA  . TYR B-3 234 ? 2.06506 2.06953 2.83103 -0.03018 0.05405  -0.28549 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-3 CA  
+23377 C C   . TYR B-3 234 ? 2.02401 2.02854 2.74476 -0.03497 0.04847  -0.27229 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-3 C   
+23378 O O   . TYR B-3 234 ? 1.96881 1.96691 2.69238 -0.03688 0.03968  -0.27572 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-3 O   
+23379 C CB  . TYR B-3 234 ? 1.99095 1.99898 2.75611 -0.02823 0.08165  -0.30808 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-3 CB  
+23380 C CG  . TYR B-3 234 ? 2.00526 2.00872 2.76457 -0.02919 0.08797  -0.32330 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-3 CG  
+23381 C CD1 . TYR B-3 234 ? 1.93241 1.92958 2.73521 -0.02685 0.07992  -0.33860 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-3 CD1 
+23382 C CD2 . TYR B-3 234 ? 2.08482 2.08962 2.79565 -0.03209 0.10099  -0.32302 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-3 CD2 
+23383 C CE1 . TYR B-3 234 ? 1.90120 1.89439 2.69920 -0.02757 0.08548  -0.35330 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-3 CE1 
+23384 C CE2 . TYR B-3 234 ? 2.11311 2.11344 2.81781 -0.03295 0.10634  -0.33723 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-3 CE2 
+23385 C CZ  . TYR B-3 234 ? 2.05326 2.04823 2.80154 -0.03078 0.09902  -0.35241 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-3 CZ  
+23386 O OH  . TYR B-3 234 ? 2.09509 2.08581 2.83760 -0.03150 0.10419  -0.36726 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-3 OH  
+23387 N N   . SER B-3 235 ? 1.96365 1.97563 2.64433 -0.03684 0.05281  -0.25803 ? ? ? ? ? ? 236 SER B-3 N   
+23388 C CA  . SER B-3 235 ? 1.87673 1.89083 2.51512 -0.04098 0.04872  -0.24754 ? ? ? ? ? ? 236 SER B-3 CA  
+23389 C C   . SER B-3 235 ? 2.05346 2.06588 2.69479 -0.04569 0.02363  -0.22947 ? ? ? ? ? ? 236 SER B-3 C   
+23390 O O   . SER B-3 235 ? 2.17581 2.18580 2.80325 -0.04978 0.01538  -0.22664 ? ? ? ? ? ? 236 SER B-3 O   
+23391 C CB  . SER B-3 235 ? 1.82730 1.84995 2.42342 -0.04078 0.06161  -0.24035 ? ? ? ? ? ? 236 SER B-3 CB  
+23392 O OG  . SER B-3 235 ? 2.06122 2.08924 2.66311 -0.03999 0.05591  -0.22750 ? ? ? ? ? ? 236 SER B-3 OG  
+23393 N N   . ASN B-3 236 ? 2.05379 2.06711 2.71239 -0.04594 0.01134  -0.21729 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-3 N   
+23394 C CA  . ASN B-3 236 ? 2.07617 2.08841 2.73091 -0.05209 -0.01136 -0.19813 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-3 CA  
+23395 C C   . ASN B-3 236 ? 2.05399 2.05275 2.74097 -0.05485 -0.03035 -0.19929 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-3 C   
+23396 O O   . ASN B-3 236 ? 2.08930 2.08504 2.76953 -0.06197 -0.04926 -0.18371 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-3 O   
+23397 C CB  . ASN B-3 236 ? 2.11356 2.13076 2.77253 -0.05173 -0.01785 -0.18467 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-3 CB  
+23398 C CG  . ASN B-3 236 ? 2.07989 2.11023 2.70215 -0.05046 -0.00407 -0.17926 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-3 CG  
+23399 O OD1 . ASN B-3 236 ? 2.04911 2.08732 2.64089 -0.05505 -0.01019 -0.16578 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-3 OD1 
+23400 N ND2 . ASN B-3 236 ? 2.06803 2.10081 2.69362 -0.04458 0.01449  -0.19040 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-3 ND2 
+23401 N N   . LEU B-3 237 ? 2.01851 2.00890 2.73997 -0.05000 -0.02617 -0.21760 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-3 N   
+23402 C CA  . LEU B-3 237 ? 2.03963 2.01548 2.79518 -0.05178 -0.04641 -0.21911 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-3 CA  
+23403 C C   . LEU B-3 237 ? 1.99848 1.96935 2.73906 -0.05680 -0.05151 -0.22044 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-3 C   
+23404 O O   . LEU B-3 237 ? 1.99443 1.95230 2.75529 -0.06062 -0.07179 -0.21669 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-3 O   
+23405 C CB  . LEU B-3 237 ? 1.94431 1.91397 2.74729 -0.04408 -0.04146 -0.23998 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-3 CB  
+23406 C CG  . LEU B-3 237 ? 1.80789 1.77927 2.61569 -0.03972 -0.02086 -0.26430 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-3 CG  
+23407 C CD1 . LEU B-3 237 ? 1.62812 1.58688 2.45882 -0.04057 -0.03359 -0.27381 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-3 CD1 
+23408 C CD2 . LEU B-3 237 ? 1.97843 1.95446 2.81617 -0.03259 -0.00431 -0.28227 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-3 CD2 
+23409 N N   . PHE B-3 238 ? 1.97359 1.95331 2.67898 -0.05708 -0.03475 -0.22544 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-3 N   
+23410 C CA  . PHE B-3 238 ? 1.97269 1.94829 2.66456 -0.06129 -0.03854 -0.22859 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-3 CA  
+23411 C C   . PHE B-3 238 ? 2.00754 1.98602 2.67123 -0.07078 -0.05360 -0.20793 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-3 C   
+23412 O O   . PHE B-3 238 ? 2.06425 2.03529 2.72866 -0.07641 -0.06565 -0.20645 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-3 O   
+23413 C CB  . PHE B-3 238 ? 1.87323 1.85576 2.53966 -0.05755 -0.01513 -0.24394 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-3 CB  
+23414 C CG  . PHE B-3 238 ? 1.99409 1.97069 2.68953 -0.05136 -0.00329 -0.26787 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-3 CG  
+23415 C CD1 . PHE B-3 238 ? 2.00266 1.98128 2.72240 -0.04543 0.00841  -0.27831 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-3 CD1 
+23416 C CD2 . PHE B-3 238 ? 2.06435 2.03423 2.76404 -0.05181 -0.00364 -0.28095 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-3 CD2 
+23417 C CE1 . PHE B-3 238 ? 2.09664 2.07184 2.84479 -0.04047 0.02036  -0.30211 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-3 CE1 
+23418 C CE2 . PHE B-3 238 ? 2.05690 2.02266 2.78409 -0.04636 0.00778  -0.30457 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-3 CE2 
+23419 C CZ  . PHE B-3 238 ? 2.12255 2.09155 2.87418 -0.04088 0.02019  -0.31551 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-3 CZ  
+23420 N N   . ASN B-3 239 ? 2.06879 2.05840 2.70841 -0.07317 -0.05299 -0.19278 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-3 N   
+23421 C CA  . ASN B-3 239 ? 2.11184 2.10687 2.72572 -0.08296 -0.06614 -0.17397 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-3 CA  
+23422 C C   . ASN B-3 239 ? 2.19427 2.18326 2.82520 -0.08814 -0.08562 -0.15766 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-3 C   
+23423 O O   . ASN B-3 239 ? 2.23189 2.22196 2.87651 -0.08326 -0.08366 -0.15615 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-3 O   
+23424 C CB  . ASN B-3 239 ? 2.07621 2.08904 2.64933 -0.08257 -0.05285 -0.16909 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-3 CB  
+23425 C CG  . ASN B-3 239 ? 2.07720 2.09815 2.62162 -0.09226 -0.06173 -0.15716 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-3 CG  
+23426 O OD1 . ASN B-3 239 ? 2.12986 2.14637 2.68050 -0.10156 -0.07963 -0.14426 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-3 OD1 
+23427 N ND2 . ASN B-3 239 ? 1.85541 1.88797 2.36798 -0.09061 -0.04948 -0.16180 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-3 ND2 
+23428 N N   . GLU B-3 240 ? 2.16016 2.14218 2.78888 -0.09876 -0.10470 -0.14526 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-3 N   
+23429 C CA  . GLU B-3 240 ? 2.16275 2.13430 2.80772 -0.10509 -0.12587 -0.12985 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-3 CA  
+23430 C C   . GLU B-3 240 ? 2.19142 2.17624 2.81682 -0.10703 -0.12459 -0.11568 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-3 C   
+23431 O O   . GLU B-3 240 ? 2.20476 2.18319 2.84893 -0.10560 -0.13377 -0.10942 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-3 O   
+23432 C CB  . GLU B-3 240 ? 2.15951 2.12064 2.79976 -0.11818 -0.14541 -0.11867 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-3 CB  
+23433 C CG  . GLU B-3 240 ? 2.25303 2.19946 2.90700 -0.12650 -0.16937 -0.10178 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-3 CG  
+23434 C CD  . GLU B-3 240 ? 2.30027 2.22189 2.98416 -0.12958 -0.18878 -0.10414 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-3 CD  
+23435 O OE1 . GLU B-3 240 ? 2.33560 2.25284 3.03230 -0.12428 -0.18248 -0.12037 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-3 OE1 
+23436 O OE2 . GLU B-3 240 ? 2.29189 2.19743 2.98586 -0.13742 -0.21107 -0.08993 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-3 OE2 
+23437 N N   . GLU B-3 241 ? 2.19791 2.20126 2.78663 -0.10996 -0.11411 -0.11125 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-3 N   
+23438 C CA  . GLU B-3 241 ? 2.14929 2.16678 2.71900 -0.11142 -0.11240 -0.09926 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-3 CA  
+23439 C C   . GLU B-3 241 ? 2.02721 2.04771 2.60966 -0.09936 -0.09964 -0.10708 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-3 C   
+23440 O O   . GLU B-3 241 ? 1.96942 1.99423 2.55161 -0.09952 -0.10372 -0.09733 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-3 O   
+23441 C CB  . GLU B-3 241 ? 2.02986 2.06736 2.56055 -0.11552 -0.10316 -0.09636 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-3 CB  
+23442 C CG  . GLU B-3 241 ? 2.13305 2.17150 2.64888 -0.12953 -0.11563 -0.08681 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-3 CG  
+23443 C CD  . GLU B-3 241 ? 2.31656 2.35695 2.82515 -0.14161 -0.13116 -0.06779 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-3 CD  
+23444 O OE1 . GLU B-3 241 ? 2.34335 2.38577 2.85648 -0.13820 -0.13205 -0.06208 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-3 OE1 
+23445 O OE2 . GLU B-3 241 ? 2.26118 2.30098 2.75870 -0.15521 -0.14227 -0.05873 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-3 OE2 
+23446 N N   . THR B-3 242 ? 2.12048 2.13868 2.71387 -0.08961 -0.08405 -0.12483 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-3 N   
+23447 C CA  . THR B-3 242 ? 2.18296 2.20471 2.78666 -0.07924 -0.06933 -0.13371 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-3 CA  
+23448 C C   . THR B-3 242 ? 2.17441 2.18214 2.82183 -0.07443 -0.07641 -0.13947 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-3 C   
+23449 O O   . THR B-3 242 ? 2.18290 2.19392 2.84231 -0.06752 -0.06775 -0.14373 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-3 O   
+23450 C CB  . THR B-3 242 ? 2.23834 2.26501 2.82858 -0.07238 -0.04737 -0.15042 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-3 CB  
+23451 O OG1 . THR B-3 242 ? 2.16296 2.17784 2.77234 -0.07150 -0.04774 -0.16352 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-3 OG1 
+23452 C CG2 . THR B-3 242 ? 2.22231 2.26290 2.76988 -0.07571 -0.04118 -0.14556 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-3 CG2 
+23453 N N   . ARG B-3 243 ? 2.14360 2.13563 2.81602 -0.07791 -0.09270 -0.14007 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-3 N   
+23454 C CA  . ARG B-3 243 ? 2.06860 2.04636 2.78604 -0.07276 -0.10191 -0.14709 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-3 CA  
+23455 C C   . ARG B-3 243 ? 2.10462 2.08036 2.83269 -0.07370 -0.11536 -0.13357 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-3 C   
+23456 O O   . ARG B-3 243 ? 2.08944 2.05811 2.85344 -0.06681 -0.11797 -0.14145 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-3 O   
+23457 C CB  . ARG B-3 243 ? 1.99153 1.95139 2.73093 -0.07693 -0.11959 -0.14923 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-3 CB  
+23458 C CG  . ARG B-3 243 ? 2.03716 1.99624 2.77714 -0.07399 -0.10715 -0.16684 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-3 CG  
+23459 C CD  . ARG B-3 243 ? 2.10246 2.04597 2.85146 -0.08116 -0.12639 -0.16375 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-3 CD  
+23460 N NE  . ARG B-3 243 ? 2.07568 2.02075 2.81756 -0.07945 -0.11419 -0.17879 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-3 NE  
+23461 C CZ  . ARG B-3 243 ? 2.07678 2.01260 2.81578 -0.08619 -0.12578 -0.17709 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-3 CZ  
+23462 N NH1 . ARG B-3 243 ? 2.14896 2.07244 2.89036 -0.09609 -0.14974 -0.16051 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-3 NH1 
+23463 N NH2 . ARG B-3 243 ? 2.09146 2.02968 2.82377 -0.08360 -0.11322 -0.19224 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-3 NH2 
+23464 N N   . SER B-3 244 ? 2.18259 2.16501 2.88111 -0.08209 -0.12383 -0.11451 ? ? ? ? ? ? 245 SER B-3 N   
+23465 C CA  . SER B-3 244 ? 2.20729 2.18640 2.91379 -0.08417 -0.13865 -0.10081 ? ? ? ? ? ? 245 SER B-3 CA  
+23466 C C   . SER B-3 244 ? 2.23529 2.22765 2.94055 -0.07602 -0.12372 -0.10404 ? ? ? ? ? ? 245 SER B-3 C   
+23467 O O   . SER B-3 244 ? 2.30084 2.28817 3.02635 -0.07371 -0.13368 -0.09944 ? ? ? ? ? ? 245 SER B-3 O   
+23468 C CB  . SER B-3 244 ? 2.14051 2.12248 2.81496 -0.09753 -0.15295 -0.07967 ? ? ? ? ? ? 245 SER B-3 CB  
+23469 O OG  . SER B-3 244 ? 2.16893 2.17156 2.80468 -0.09957 -0.13736 -0.07730 ? ? ? ? ? ? 245 SER B-3 OG  
+23470 N N   . LEU B-3 245 ? 2.28193 2.28988 2.96349 -0.07182 -0.10110 -0.11163 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-3 N   
+23471 C CA  . LEU B-3 245 ? 2.35702 2.37736 3.03150 -0.06576 -0.08802 -0.11214 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-3 CA  
+23472 C C   . LEU B-3 245 ? 2.31639 2.33282 3.02582 -0.05557 -0.07664 -0.12888 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-3 C   
+23473 O O   . LEU B-3 245 ? 2.45557 2.47749 3.17155 -0.05106 -0.07198 -0.12812 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-3 O   
+23474 C CB  . LEU B-3 245 ? 2.31774 2.35463 2.95125 -0.06573 -0.07024 -0.11271 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-3 CB  
+23475 C CG  . LEU B-3 245 ? 2.20128 2.23933 2.82533 -0.06216 -0.05238 -0.12822 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-3 CG  
+23476 C CD1 . LEU B-3 245 ? 2.28419 2.32504 2.91629 -0.05297 -0.03131 -0.14293 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-3 CD1 
+23477 C CD2 . LEU B-3 245 ? 2.06796 2.11768 2.64977 -0.06702 -0.04812 -0.12262 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-3 CD2 
+23478 N N   . ILE B-3 246 ? 2.14167 2.14955 2.87444 -0.05220 -0.07172 -0.14479 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-3 N   
+23479 C CA  . ILE B-3 246 ? 2.17144 2.17842 2.93634 -0.04336 -0.05746 -0.16353 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-3 CA  
+23480 C C   . ILE B-3 246 ? 2.32929 2.32523 3.13954 -0.04043 -0.07474 -0.16425 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-3 C   
+23481 O O   . ILE B-3 246 ? 2.37281 2.35579 3.19625 -0.04472 -0.09815 -0.15552 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-3 O   
+23482 C CB  . ILE B-3 246 ? 2.17957 2.18346 2.95093 -0.04105 -0.04380 -0.18239 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-3 CB  
+23483 C CG1 . ILE B-3 246 ? 2.20098 2.19246 2.97972 -0.04617 -0.06193 -0.17971 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-3 CG1 
+23484 C CG2 . ILE B-3 246 ? 2.14586 2.16132 2.87576 -0.04117 -0.02167 -0.18574 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-3 CG2 
+23485 C CD1 . ILE B-3 246 ? 2.01036 1.98714 2.84029 -0.04255 -0.07571 -0.19011 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-3 CD1 
+23486 N N   . LYS B-3 247 ? 2.36292 2.36325 3.19718 -0.03337 -0.06362 -0.17492 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-3 N   
+23487 C CA  . LYS B-3 247 ? 2.39420 2.38569 3.27549 -0.02891 -0.07788 -0.17907 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-3 CA  
+23488 C C   . LYS B-3 247 ? 2.40873 2.40016 3.32942 -0.02160 -0.06273 -0.20482 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-3 C   
+23489 O O   . LYS B-3 247 ? 2.36466 2.36689 3.27378 -0.01933 -0.03677 -0.21706 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-3 O   
+23490 C CB  . LYS B-3 247 ? 2.37912 2.37737 3.25797 -0.02738 -0.08005 -0.16874 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-3 CB  
+23491 C CG  . LYS B-3 247 ? 2.36160 2.36218 3.20188 -0.03484 -0.09375 -0.14463 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-3 CG  
+23492 C CD  . LYS B-3 247 ? 2.32409 2.30872 3.17138 -0.04127 -0.12237 -0.13210 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-3 CD  
+23493 C CE  . LYS B-3 247 ? 2.11332 2.10181 2.92076 -0.05037 -0.13423 -0.10903 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-3 CE  
+23494 N NZ  . LYS B-3 247 ? 1.90095 1.87230 2.71197 -0.05866 -0.16204 -0.09572 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-3 NZ  
+23495 N N   . GLU B-3 248 ? 2.40061 2.37947 3.36759 -0.01837 -0.07935 -0.21344 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-3 N   
+23496 C CA  . GLU B-3 248 ? 2.39410 2.37352 3.40308 -0.01171 -0.06660 -0.24006 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-3 CA  
+23497 C C   . GLU B-3 248 ? 2.41494 2.40532 3.44649 -0.00605 -0.05089 -0.25130 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-3 C   
+23498 O O   . GLU B-3 248 ? 2.48320 2.47517 3.51520 -0.00550 -0.05967 -0.23906 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-3 O   
+23499 C CB  . GLU B-3 248 ? 2.34493 2.30740 3.39997 -0.00920 -0.09160 -0.24646 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-3 CB  
+23500 C CG  . GLU B-3 248 ? 2.37778 2.34079 3.47418 -0.00316 -0.07964 -0.27557 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-3 CG  
+23501 C CD  . GLU B-3 248 ? 2.29809 2.24312 3.44107 -0.00004 -0.10704 -0.28189 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-3 CD  
+23502 O OE1 . GLU B-3 248 ? 2.29447 2.22521 3.43831 -0.00272 -0.13576 -0.26296 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-3 OE1 
+23503 O OE2 . GLU B-3 248 ? 2.23985 2.18439 3.41803 0.00479  -0.10037 -0.30604 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-3 OE2 
+23504 N N   . LYS B-3 249 ? 2.41848 2.41664 3.46841 -0.00250 -0.02701 -0.27531 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-3 N   
+23505 C CA  . LYS B-3 249 ? 2.54858 2.55766 3.62357 0.00183  -0.00913 -0.28980 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-3 CA  
+23506 C C   . LYS B-3 249 ? 2.61069 2.61812 3.74641 0.00775  -0.00852 -0.31661 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-3 C   
+23507 O O   . LYS B-3 249 ? 2.57616 2.57839 3.72334 0.00809  -0.00898 -0.32912 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-3 O   
+23508 C CB  . LYS B-3 249 ? 2.55384 2.57585 3.58979 -0.00115 0.02333  -0.29470 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-3 CB  
+23509 C CG  . LYS B-3 249 ? 2.58479 2.61796 3.63974 0.00127  0.04307  -0.30702 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-3 CG  
+23510 C CD  . LYS B-3 249 ? 2.44783 2.48102 3.51363 0.00342  0.02673  -0.29209 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-3 CD  
+23511 C CE  . LYS B-3 249 ? 2.16254 2.20699 3.24829 0.00540  0.04650  -0.30465 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-3 CE  
+23512 N NZ  . LYS B-3 249 ? 1.91040 1.95436 3.01594 0.00857  0.02885  -0.29337 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-3 NZ  
+23513 N N   . ASN B-3 250 ? 2.64313 2.65576 3.81944 0.01262  -0.00766 -0.32647 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-3 N   
+23514 C CA  . ASN B-3 250 ? 2.63586 2.64887 3.87560 0.01889  -0.00810 -0.35369 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-3 CA  
+23515 C C   . ASN B-3 250 ? 2.72931 2.75349 3.97231 0.01790  0.02352  -0.37968 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-3 C   
+23516 O O   . ASN B-3 250 ? 2.76170 2.78387 4.04516 0.02152  0.02186  -0.40153 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-3 O   
+23517 C CB  . ASN B-3 250 ? 2.60315 2.62140 3.88440 0.02395  -0.01232 -0.35920 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-3 CB  
+23518 C CG  . ASN B-3 250 ? 2.53945 2.57317 3.79612 0.02105  0.01501  -0.35834 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-3 CG  
+23519 O OD1 . ASN B-3 250 ? 2.55866 2.59931 3.77154 0.01567  0.03952  -0.35769 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-3 OD1 
+23520 N ND2 . ASN B-3 250 ? 2.41346 2.45145 3.69815 0.02453  0.01003  -0.35847 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-3 ND2 
+23521 N N   . GLU B-3 251 ? 2.72095 2.75619 3.92207 0.01284  0.05185  -0.37834 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-3 N   
+23522 C CA  . GLU B-3 251 ? 2.68034 2.72547 3.87797 0.01022  0.08349  -0.40180 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-3 CA  
+23523 C C   . GLU B-3 251 ? 2.61593 2.66063 3.74553 0.00345  0.09811  -0.38867 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-3 C   
+23524 O O   . GLU B-3 251 ? 2.51338 2.55879 3.60045 0.00038  0.09858  -0.36725 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-3 O   
+23525 C CB  . GLU B-3 251 ? 2.69717 2.75674 3.91779 0.01008  0.10765  -0.41868 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-3 CB  
+23526 C CG  . GLU B-3 251 ? 2.72703 2.78948 4.01961 0.01716  0.09563  -0.43585 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-3 CG  
+23527 C CD  . GLU B-3 251 ? 2.78618 2.84890 4.12676 0.02102  0.09541  -0.46392 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-3 CD  
+23528 O OE1 . GLU B-3 251 ? 2.83882 2.90595 4.16115 0.01690  0.11746  -0.47798 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-3 OE1 
+23529 O OE2 . GLU B-3 251 ? 2.94686 3.00475 4.34325 0.02832  0.07230  -0.47228 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-3 OE2 
+23530 N N   . VAL B-3 252 ? 2.68857 2.73213 3.80902 0.00149  0.10927  -0.40238 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-3 N   
+23531 C CA  . VAL B-3 252 ? 2.62182 2.66427 3.68065 -0.00448 0.12308  -0.39339 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-3 CA  
+23532 C C   . VAL B-3 252 ? 2.51303 2.56456 3.56502 -0.00833 0.15736  -0.41682 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-3 C   
+23533 O O   . VAL B-3 252 ? 2.38719 2.44212 3.47825 -0.00663 0.16550  -0.44265 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-3 O   
+23534 C CB  . VAL B-3 252 ? 2.45587 2.48731 3.50302 -0.00455 0.10494  -0.38708 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-3 CB  
+23535 C CG1 . VAL B-3 252 ? 2.27532 2.30717 3.26798 -0.01005 0.12342  -0.38665 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-3 CG1 
+23536 C CG2 . VAL B-3 252 ? 2.40947 2.43183 3.44535 -0.00411 0.07448  -0.35915 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-3 CG2 
+23537 N N   . GLN B-3 253 ? 2.47824 2.53316 3.48011 -0.01392 0.17700  -0.40822 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-3 N   
+23538 C CA  . GLN B-3 253 ? 2.36287 2.42456 3.35065 -0.01954 0.21024  -0.42779 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-3 CA  
+23539 C C   . GLN B-3 253 ? 2.30582 2.36262 3.22625 -0.02566 0.22362  -0.41892 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-3 C   
+23540 O O   . GLN B-3 253 ? 2.27787 2.33704 3.18407 -0.03093 0.24894  -0.43666 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-3 O   
+23541 C CB  . GLN B-3 253 ? 2.40748 2.47811 3.40654 -0.02160 0.22644  -0.43144 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-3 CB  
+23542 C CG  . GLN B-3 253 ? 2.45797 2.53256 3.51442 -0.01513 0.20891  -0.43214 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-3 CG  
+23543 C CD  . GLN B-3 253 ? 2.43590 2.50518 3.47398 -0.01241 0.18528  -0.40242 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-3 CD  
+23544 O OE1 . GLN B-3 253 ? 2.43294 2.49542 3.42254 -0.01414 0.17671  -0.38173 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-3 OE1 
+23545 N NE2 . GLN B-3 253 ? 2.34108 2.41419 3.41842 -0.00829 0.17478  -0.40114 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-3 NE2 
+23546 N N   . ASN B-3 254 ? 2.32978 2.37997 3.20858 -0.02548 0.20758  -0.39315 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-3 N   
+23547 C CA  . ASN B-3 254 ? 2.34014 2.38593 3.15486 -0.03073 0.21953  -0.38427 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-3 CA  
+23548 C C   . ASN B-3 254 ? 2.37811 2.41796 3.17678 -0.03152 0.21749  -0.39077 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-3 C   
+23549 O O   . ASN B-3 254 ? 2.33701 2.37389 3.09335 -0.03645 0.23503  -0.39542 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-3 O   
+23550 C CB  . ASN B-3 254 ? 2.25103 2.29434 3.02891 -0.03008 0.20424  -0.35569 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-3 CB  
+23551 C CG  . ASN B-3 254 ? 2.29597 2.34448 3.07918 -0.03015 0.20947  -0.34896 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-3 CG  
+23552 O OD1 . ASN B-3 254 ? 2.24685 2.29541 2.99626 -0.03466 0.22836  -0.34822 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-3 OD1 
+23553 N ND2 . ASN B-3 254 ? 2.35443 2.40604 3.17950 -0.02537 0.19182  -0.34383 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-3 ND2 
+23554 N N   . VAL B-3 255 ? 2.33542 2.37219 3.16571 -0.02710 0.19577  -0.39097 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-3 N   
+23555 C CA  . VAL B-3 255 ? 2.15973 2.19034 2.97713 -0.02760 0.19086  -0.39591 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-3 CA  
+23556 C C   . VAL B-3 255 ? 2.13120 2.16431 2.99210 -0.02645 0.20163  -0.42545 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-3 C   
+23557 O O   . VAL B-3 255 ? 2.18487 2.22019 3.10176 -0.02171 0.19069  -0.43478 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-3 O   
+23558 C CB  . VAL B-3 255 ? 2.10577 2.13011 2.92728 -0.02473 0.15971  -0.37697 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-3 CB  
+23559 C CG1 . VAL B-3 255 ? 2.01002 2.02810 2.80025 -0.02687 0.15648  -0.37639 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-3 CG1 
+23560 C CG2 . VAL B-3 255 ? 2.12020 2.14564 2.91707 -0.02502 0.14764  -0.35047 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-3 CG2 
+23561 N N   . ILE B-3 256 ? 2.15795 2.19054 2.99345 -0.03070 0.22233  -0.44088 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-3 N   
+23562 C CA  . ILE B-3 256 ? 2.23039 2.26708 3.10168 -0.03072 0.23689  -0.47148 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-3 CA  
+23563 C C   . ILE B-3 256 ? 2.27005 2.29956 3.13274 -0.02994 0.22810  -0.47685 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-3 C   
+23564 O O   . ILE B-3 256 ? 2.27148 2.29473 3.08174 -0.03310 0.22821  -0.46470 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-3 O   
+23565 C CB  . ILE B-3 256 ? 2.20299 2.24557 3.05272 -0.03785 0.27135  -0.48814 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-3 CB  
+23566 C CG1 . ILE B-3 256 ? 2.21931 2.26895 3.08020 -0.03911 0.28007  -0.48343 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-3 CG1 
+23567 C CG2 . ILE B-3 256 ? 2.21009 2.25846 3.09491 -0.03873 0.28756  -0.52144 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-3 CG2 
+23568 C CD1 . ILE B-3 256 ? 2.23056 2.28869 3.16299 -0.03356 0.27282  -0.49723 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-3 CD1 
+23569 N N   . SER B-3 257 ? 2.32465 2.35485 3.23991 -0.02546 0.21975  -0.49572 ? ? ? ? ? ? 258 SER B-3 N   
+23570 C CA  . SER B-3 257 ? 2.35032 2.37410 3.26488 -0.02455 0.21268  -0.50525 ? ? ? ? ? ? 258 SER B-3 CA  
+23571 C C   . SER B-3 257 ? 2.47636 2.50715 3.41959 -0.02534 0.23453  -0.54012 ? ? ? ? ? ? 258 SER B-3 C   
+23572 O O   . SER B-3 257 ? 2.47722 2.51640 3.47360 -0.02238 0.23898  -0.55827 ? ? ? ? ? ? 258 SER B-3 O   
+23573 C CB  . SER B-3 257 ? 2.25244 2.26828 3.20330 -0.01857 0.17906  -0.49575 ? ? ? ? ? ? 258 SER B-3 CB  
+23574 O OG  . SER B-3 257 ? 2.23070 2.25041 3.24726 -0.01303 0.17183  -0.51081 ? ? ? ? ? ? 258 SER B-3 OG  
+23575 N N   . ILE B-3 258 ? 2.50352 2.53144 3.41226 -0.02939 0.24789  -0.55033 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-3 N   
+23576 C CA  . ILE B-3 258 ? 2.47090 2.50546 3.40092 -0.03114 0.26943  -0.58421 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-3 CA  
+23577 C C   . ILE B-3 258 ? 2.47623 2.50254 3.38817 -0.03090 0.26286  -0.58994 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-3 C   
+23578 O O   . ILE B-3 258 ? 2.39361 2.41196 3.24852 -0.03448 0.26184  -0.57336 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-3 O   
+23579 C CB  . ILE B-3 258 ? 2.47118 2.51302 3.36778 -0.03990 0.30467  -0.59513 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-3 CB  
+23580 C CG1 . ILE B-3 258 ? 2.57056 2.61858 3.47886 -0.04349 0.32785  -0.62978 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-3 CG1 
+23581 C CG2 . ILE B-3 258 ? 2.42710 2.46012 3.24787 -0.04574 0.30932  -0.57079 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-3 CG2 
+23582 C CD1 . ILE B-3 258 ? 2.56656 2.62091 3.44193 -0.05401 0.36349  -0.64203 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-3 CD1 
+23583 N N   . ALA B-3 259 ? 2.61534 2.64348 3.57739 -0.02629 0.25725  -0.61389 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B-3 N   
+23584 C CA  . ALA B-3 259 ? 2.65565 2.67632 3.60593 -0.02578 0.25113  -0.62225 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B-3 CA  
+23585 C C   . ALA B-3 259 ? 2.82213 2.84615 3.73028 -0.03330 0.28213  -0.64040 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B-3 C   
+23586 O O   . ALA B-3 259 ? 2.86754 2.90260 3.78788 -0.03721 0.30848  -0.66292 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B-3 O   
+23587 C CB  . ALA B-3 259 ? 2.56706 2.58822 3.58575 -0.01835 0.23569  -0.64408 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B-3 CB  
+23588 N N   . ASP B-3 260 ? 2.83363 2.84786 3.69132 -0.03595 0.27880  -0.63075 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-3 N   
+23589 C CA  . ASP B-3 260 ? 2.86322 2.87713 3.67168 -0.04357 0.30534  -0.64432 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-3 CA  
+23590 C C   . ASP B-3 260 ? 2.94249 2.96068 3.78402 -0.04240 0.31386  -0.67876 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-3 C   
+23591 O O   . ASP B-3 260 ? 2.92914 2.93987 3.76933 -0.03949 0.29982  -0.68176 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-3 O   
+23592 C CB  . ASP B-3 260 ? 2.82698 2.82856 3.57013 -0.04614 0.29658  -0.62095 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-3 CB  
+23593 C CG  . ASP B-3 260 ? 2.83067 2.82397 3.58796 -0.04000 0.26476  -0.60786 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-3 CG  
+23594 O OD1 . ASP B-3 260 ? 2.80889 2.80388 3.62485 -0.03382 0.24792  -0.61453 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-3 OD1 
+23595 O OD2 . ASP B-3 260 ? 2.91403 2.89859 3.62381 -0.04172 0.25608  -0.59102 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-3 OD2 
+23596 N N   . ASP B-3 261 ? 2.98536 3.01653 3.85796 -0.04499 0.33760  -0.70611 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-3 N   
+23597 C CA  . ASP B-3 261 ? 3.01325 3.05156 3.91677 -0.04495 0.35081  -0.74276 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-3 CA  
+23598 C C   . ASP B-3 261 ? 3.06491 3.10569 3.91783 -0.05599 0.38481  -0.75952 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-3 C   
+23599 O O   . ASP B-3 261 ? 3.10987 3.14888 3.95419 -0.05728 0.39084  -0.77909 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-3 O   
+23600 C CB  . ASP B-3 261 ? 3.02637 3.07940 4.00722 -0.04010 0.35337  -0.76653 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-3 CB  
+23601 C CG  . ASP B-3 261 ? 2.97305 3.03649 3.95446 -0.04530 0.37284  -0.76379 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-3 CG  
+23602 O OD1 . ASP B-3 261 ? 2.97923 3.03674 3.90225 -0.05188 0.38089  -0.74026 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-3 OD1 
+23603 O OD2 . ASP B-3 261 ? 2.92898 3.00648 3.97042 -0.04271 0.37956  -0.78584 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-3 OD2 
+23604 N N   . MET B-3 262 ? 3.06514 3.10873 3.88298 -0.06444 0.40631  -0.75171 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-3 N   
+23605 C CA  . MET B-3 262 ? 3.02952 3.07273 3.79234 -0.07689 0.43866  -0.76365 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-3 CA  
+23606 C C   . MET B-3 262 ? 3.01836 3.04394 3.70209 -0.08083 0.43294  -0.73561 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-3 C   
+23607 O O   . MET B-3 262 ? 3.08063 3.09735 3.75440 -0.07452 0.40663  -0.70662 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-3 O   
+23608 C CB  . MET B-3 262 ? 3.01137 3.06632 3.78206 -0.08468 0.46450  -0.77094 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-3 CB  
+23609 C CG  . MET B-3 262 ? 2.99692 3.04883 3.76099 -0.08272 0.45273  -0.73944 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-3 CG  
+23610 S SD  . MET B-3 262 ? 2.78094 2.85062 3.58387 -0.08852 0.47748  -0.75403 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-3 SD  
+23611 C CE  . MET B-3 262 ? 2.84694 2.93249 3.75161 -0.07635 0.46276  -0.78072 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-3 CE  
+23612 N N   . PRO B-3 263 ? 2.99143 3.01122 3.61702 -0.09155 0.45666  -0.74419 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-3 N   
+23613 C CA  . PRO B-3 263 ? 2.97454 2.97652 3.52395 -0.09512 0.45068  -0.71842 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-3 CA  
+23614 C C   . PRO B-3 263 ? 3.04496 3.04205 3.57210 -0.09476 0.44168  -0.68585 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-3 C   
+23615 O O   . PRO B-3 263 ? 3.10527 3.11209 3.66468 -0.09489 0.44729  -0.68436 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-3 O   
+23616 C CB  . PRO B-3 263 ? 3.00366 3.00166 3.50105 -0.10861 0.48259  -0.73660 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-3 CB  
+23617 C CG  . PRO B-3 263 ? 3.08876 3.10093 3.63547 -0.10905 0.49709  -0.77433 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-3 CG  
+23618 C CD  . PRO B-3 263 ? 3.06183 3.09004 3.68936 -0.10034 0.48724  -0.77989 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-3 CD  
+23619 N N   . ILE B-3 264 ? 3.02177 3.00390 3.49321 -0.09414 0.42721  -0.66046 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-3 N   
+23620 C CA  . ILE B-3 264 ? 2.89962 2.87675 3.34945 -0.09233 0.41450  -0.62858 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-3 CA  
+23621 C C   . ILE B-3 264 ? 2.92768 2.90536 3.35299 -0.10218 0.43938  -0.62778 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-3 C   
+23622 O O   . ILE B-3 264 ? 2.80841 2.79148 3.25362 -0.10022 0.43544  -0.61386 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-3 O   
+23623 C CB  . ILE B-3 264 ? 2.73814 2.69988 3.13077 -0.09049 0.39643  -0.60563 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-3 CB  
+23624 C CG1 . ILE B-3 264 ? 2.60426 2.56647 3.02638 -0.08085 0.36911  -0.60280 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-3 CG1 
+23625 C CG2 . ILE B-3 264 ? 2.52187 2.47855 2.88524 -0.09004 0.38728  -0.57534 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-3 CG2 
+23626 C CD1 . ILE B-3 264 ? 2.55952 2.51763 2.97277 -0.08208 0.37351  -0.62458 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-3 CD1 
+23627 N N   . SER B-3 265 ? 3.05374 3.02514 3.43467 -0.11360 0.46523  -0.64267 ? ? ? ? ? ? 266 SER B-3 N   
+23628 C CA  . SER B-3 265 ? 3.01681 2.98688 3.37064 -0.12500 0.49014  -0.64238 ? ? ? ? ? ? 266 SER B-3 CA  
+23629 C C   . SER B-3 265 ? 3.04718 3.03656 3.46471 -0.12638 0.50567  -0.66142 ? ? ? ? ? ? 266 SER B-3 C   
+23630 O O   . SER B-3 265 ? 2.98502 2.97674 3.40008 -0.13158 0.51654  -0.65354 ? ? ? ? ? ? 266 SER B-3 O   
+23631 C CB  . SER B-3 265 ? 2.99116 2.94889 3.28243 -0.13829 0.51424  -0.65544 ? ? ? ? ? ? 266 SER B-3 CB  
+23632 O OG  . SER B-3 265 ? 2.98861 2.92771 3.22087 -0.13659 0.49869  -0.63823 ? ? ? ? ? ? 266 SER B-3 OG  
+23633 N N   . ASP B-3 266 ? 3.12401 3.12728 3.60015 -0.12160 0.50625  -0.68714 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-3 N   
+23634 C CA  . ASP B-3 266 ? 3.06185 3.08463 3.60392 -0.12184 0.51944  -0.70778 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-3 CA  
+23635 C C   . ASP B-3 266 ? 3.04189 3.07106 3.63136 -0.11102 0.49623  -0.68875 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-3 C   
+23636 O O   . ASP B-3 266 ? 3.02578 3.06657 3.64928 -0.11325 0.50731  -0.69416 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-3 O   
+23637 C CB  . ASP B-3 266 ? 2.99146 3.02669 3.58376 -0.11892 0.52474  -0.74200 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-3 CB  
+23638 C CG  . ASP B-3 266 ? 2.94775 2.97944 3.49730 -0.13116 0.55190  -0.76505 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-3 CG  
+23639 O OD1 . ASP B-3 266 ? 2.94539 2.95988 3.43330 -0.13355 0.54680  -0.75312 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-3 OD1 
+23640 O OD2 . ASP B-3 266 ? 3.00427 3.05069 3.58195 -0.13868 0.57835  -0.79583 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-3 OD2 
+23641 N N   . ILE B-3 267 ? 3.01629 3.03816 3.60828 -0.09998 0.46433  -0.66690 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-3 N   
+23642 C CA  . ILE B-3 267 ? 3.00814 3.03380 3.63634 -0.09086 0.44131  -0.64588 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-3 CA  
+23643 C C   . ILE B-3 267 ? 3.06018 3.08072 3.64898 -0.09637 0.44775  -0.62314 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-3 C   
+23644 O O   . ILE B-3 267 ? 3.02665 3.05530 3.64983 -0.09374 0.44444  -0.61642 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-3 O   
+23645 C CB  . ILE B-3 267 ? 2.87928 2.89709 3.51048 -0.08020 0.40720  -0.62667 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-3 CB  
+23646 C CG1 . ILE B-3 267 ? 2.92209 2.94240 3.58640 -0.07571 0.40131  -0.64947 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-3 CG1 
+23647 C CG2 . ILE B-3 267 ? 2.66964 2.69190 3.34269 -0.07150 0.38348  -0.60761 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-3 CG2 
+23648 C CD1 . ILE B-3 267 ? 2.83815 2.84916 3.49886 -0.06749 0.37001  -0.63191 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-3 CD1 
+23649 N N   . LEU B-3 268 ? 3.09747 3.10354 3.61372 -0.10388 0.45596  -0.61124 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-3 N   
+23650 C CA  . LEU B-3 268 ? 3.07870 3.07773 3.55364 -0.10971 0.46246  -0.59065 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-3 CA  
+23651 C C   . LEU B-3 268 ? 3.07241 3.08046 3.56129 -0.12008 0.49239  -0.60789 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-3 C   
+23652 O O   . LEU B-3 268 ? 2.98061 2.99166 3.47749 -0.12089 0.49331  -0.59544 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-3 O   
+23653 C CB  . LEU B-3 268 ? 3.04133 3.02103 3.43586 -0.11545 0.46377  -0.57674 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-3 CB  
+23654 C CG  . LEU B-3 268 ? 2.98420 2.95266 3.32857 -0.12084 0.46677  -0.55351 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-3 CG  
+23655 C CD1 . LEU B-3 268 ? 3.01090 2.98289 3.37685 -0.11035 0.44066  -0.52794 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-3 CD1 
+23656 C CD2 . LEU B-3 268 ? 2.91403 2.86206 3.18099 -0.12626 0.46739  -0.54384 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-3 CD2 
+23657 N N   . LEU B-3 269 ? 3.09338 3.10652 3.58572 -0.12862 0.51750  -0.63730 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-3 N   
+23658 C CA  . LEU B-3 269 ? 3.01624 3.04051 3.52630 -0.13969 0.54780  -0.65709 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-3 CA  
+23659 C C   . LEU B-3 269 ? 3.06870 3.11343 3.66267 -0.13176 0.54245  -0.66869 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-3 C   
+23660 O O   . LEU B-3 269 ? 3.05353 3.10684 3.66606 -0.13718 0.55684  -0.67153 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-3 O   
+23661 C CB  . LEU B-3 269 ? 2.94819 2.97409 3.44144 -0.15121 0.57587  -0.68730 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-3 CB  
+23662 C CG  . LEU B-3 269 ? 2.90530 2.90998 3.31155 -0.16257 0.58721  -0.67961 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-3 CG  
+23663 C CD1 . LEU B-3 269 ? 2.91856 2.92439 3.31722 -0.16743 0.60122  -0.70739 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-3 CD1 
+23664 C CD2 . LEU B-3 269 ? 2.84712 2.84554 3.21244 -0.17846 0.61289  -0.67576 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-3 CD2 
+23665 N N   . LYS B-3 270 ? 3.14548 3.19722 3.79095 -0.11912 0.52103  -0.67568 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-3 N   
+23666 C CA  . LYS B-3 270 ? 3.22963 3.29867 3.95618 -0.11061 0.51254  -0.68718 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-3 CA  
+23667 C C   . LYS B-3 270 ? 3.19529 3.26291 3.93132 -0.10465 0.49409  -0.65921 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-3 C   
+23668 O O   . LYS B-3 270 ? 3.25215 3.33247 4.03285 -0.10467 0.50049  -0.66650 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-3 O   
+23669 C CB  . LYS B-3 270 ? 3.21862 3.29094 3.99165 -0.09852 0.49022  -0.69789 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-3 CB  
+23670 C CG  . LYS B-3 270 ? 3.20007 3.28596 4.05548 -0.08770 0.47382  -0.70578 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-3 CG  
+23671 C CD  . LYS B-3 270 ? 3.08491 3.17056 3.98126 -0.07671 0.45098  -0.71600 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-3 CD  
+23672 C CE  . LYS B-3 270 ? 2.83934 2.93562 3.81689 -0.06579 0.43211  -0.72354 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-3 CE  
+23673 N NZ  . LYS B-3 270 ? 2.79802 2.89136 3.81466 -0.05542 0.40796  -0.73260 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-3 NZ  
+23674 N N   . LEU B-3 271 ? 3.08748 3.14050 3.78250 -0.09962 0.47120  -0.62798 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-3 N   
+23675 C CA  . LEU B-3 271 ? 3.00334 3.05491 3.70394 -0.09400 0.45286  -0.60097 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-3 CA  
+23676 C C   . LEU B-3 271 ? 2.99274 3.04210 3.65837 -0.10433 0.47335  -0.59283 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-3 C   
+23677 O O   . LEU B-3 271 ? 2.87338 2.92760 3.56172 -0.10140 0.46656  -0.58088 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-3 O   
+23678 C CB  . LEU B-3 271 ? 2.85833 2.89647 3.52412 -0.08666 0.42409  -0.57209 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-3 CB  
+23679 C CG  . LEU B-3 271 ? 2.68725 2.72578 3.38824 -0.07607 0.39831  -0.57383 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-3 CG  
+23680 C CD1 . LEU B-3 271 ? 2.50038 2.52506 3.15139 -0.07310 0.37814  -0.54928 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-3 CD1 
+23681 C CD2 . LEU B-3 271 ? 2.56265 2.61013 3.32954 -0.06663 0.37800  -0.57049 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-3 CD2 
+23682 N N   . THR B-3 272 ? 3.03502 3.07601 3.64504 -0.11682 0.49778  -0.59899 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-3 N   
+23683 C CA  . THR B-3 272 ? 2.93202 2.96679 3.50049 -0.12788 0.51609  -0.58908 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-3 CA  
+23684 C C   . THR B-3 272 ? 3.00715 3.05659 3.61029 -0.13776 0.54542  -0.61397 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-3 C   
+23685 O O   . THR B-3 272 ? 2.97368 3.02394 3.57324 -0.14287 0.55351  -0.60502 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-3 O   
+23686 C CB  . THR B-3 272 ? 2.76471 2.78010 3.25148 -0.13765 0.52677  -0.58179 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-3 CB  
+23687 O OG1 . THR B-3 272 ? 2.69498 2.69876 3.15377 -0.12824 0.49973  -0.56184 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-3 OG1 
+23688 C CG2 . THR B-3 272 ? 2.52380 2.52822 2.96237 -0.14799 0.53959  -0.56600 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-3 CG2 
+23689 N N   . GLU B-3 273 ? 3.05804 3.11997 3.69665 -0.14060 0.56141  -0.64587 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-3 N   
+23690 C CA  . GLU B-3 273 ? 3.04987 3.12708 3.71769 -0.15204 0.59300  -0.67329 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-3 CA  
+23691 C C   . GLU B-3 273 ? 3.15134 3.25137 3.90995 -0.14323 0.58865  -0.69646 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-3 C   
+23692 O O   . GLU B-3 273 ? 3.18660 3.30015 3.98180 -0.14754 0.60249  -0.70675 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-3 O   
+23693 C CB  . GLU B-3 273 ? 3.04441 3.11861 3.67377 -0.16626 0.62209  -0.69605 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-3 CB  
+23694 C CG  . GLU B-3 273 ? 3.05702 3.10678 3.59421 -0.17659 0.62815  -0.67554 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-3 CG  
+23695 C CD  . GLU B-3 273 ? 3.15302 3.19958 3.65048 -0.19397 0.66115  -0.69863 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-3 CD  
+23696 O OE1 . GLU B-3 273 ? 3.25187 3.31740 3.79520 -0.19813 0.68072  -0.73176 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-3 OE1 
+23697 O OE2 . GLU B-3 273 ? 3.15043 3.17530 3.57073 -0.20367 0.66717  -0.68423 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-3 OE2 
+23698 N N   . GLU B-3 274 ? 3.25093 3.35501 4.04801 -0.13097 0.56887  -0.70532 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-3 N   
+23699 C CA  . GLU B-3 274 ? 3.64289 3.76717 4.52696 -0.12260 0.56422  -0.73015 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-3 CA  
+23700 C C   . GLU B-3 274 ? 3.29637 3.42335 4.22376 -0.11039 0.53703  -0.71116 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-3 C   
+23701 O O   . GLU B-3 274 ? 3.31691 3.46050 4.30747 -0.10803 0.54080  -0.72791 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-3 O   
+23702 C CB  . GLU B-3 274 ? 4.21788 4.34365 5.12721 -0.11437 0.55233  -0.74736 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-3 CB  
+23703 C CG  . GLU B-3 274 ? 3.55931 3.68886 4.44589 -0.12633 0.58268  -0.77625 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-3 CG  
+23704 C CD  . GLU B-3 274 ? 3.42726 3.55079 4.31238 -0.11908 0.56830  -0.78378 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-3 CD  
+23705 O OE1 . GLU B-3 274 ? 3.37619 3.50232 4.31337 -0.10457 0.54040  -0.78377 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-3 OE1 
+23706 O OE2 . GLU B-3 274 ? 3.38094 3.49589 4.21145 -0.12827 0.58420  -0.78926 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-3 OE2 
+23707 N N   . LYS B-3 275 ? 3.15816 3.26953 4.05308 -0.10280 0.50956  -0.67716 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-3 N   
+23708 C CA  . LYS B-3 275 ? 3.02866 3.14092 3.95659 -0.09233 0.48353  -0.65679 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-3 CA  
+23709 C C   . LYS B-3 275 ? 2.93866 3.04150 3.81781 -0.09709 0.48421  -0.62776 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-3 C   
+23710 O O   . LYS B-3 275 ? 2.91986 3.02682 3.82885 -0.09140 0.47072  -0.61574 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-3 O   
+23711 C CB  . LYS B-3 275 ? 2.91932 3.02308 3.86003 -0.07857 0.44712  -0.64126 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-3 CB  
+23712 C CG  . LYS B-3 275 ? 2.77509 2.88748 3.77727 -0.07099 0.43898  -0.66783 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-3 CG  
+23713 C CD  . LYS B-3 275 ? 2.59093 2.71952 3.67193 -0.06560 0.43671  -0.68606 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-3 CD  
+23714 C CE  . LYS B-3 275 ? 2.35747 2.49313 3.50150 -0.05692 0.42545  -0.71250 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-3 CE  
+23715 N NZ  . LYS B-3 275 ? 2.21206 2.36226 3.43581 -0.05008 0.41895  -0.72987 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-3 NZ  
+23716 N N   . GLN B-3 276 ? 2.94875 3.03832 3.75432 -0.10709 0.49841  -0.61669 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-3 N   
+23717 C CA  . GLN B-3 276 ? 2.90389 2.98258 3.65853 -0.11219 0.49968  -0.59015 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-3 CA  
+23718 C C   . GLN B-3 276 ? 2.86445 2.93681 3.62013 -0.09986 0.46543  -0.55954 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-3 C   
+23719 O O   . GLN B-3 276 ? 2.82951 2.90026 3.57719 -0.09999 0.46134  -0.54170 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-3 O   
+23720 C CB  . GLN B-3 276 ? 2.88592 2.97479 3.65889 -0.12170 0.52380  -0.60078 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-3 CB  
+23721 C CG  . GLN B-3 276 ? 2.80676 2.88212 3.51608 -0.13173 0.53445  -0.57966 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-3 CG  
+23722 C CD  . GLN B-3 276 ? 2.72974 2.78681 3.36185 -0.14042 0.54412  -0.57305 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-3 CD  
+23723 O OE1 . GLN B-3 276 ? 2.64582 2.68835 3.23585 -0.13451 0.52351  -0.54912 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-3 OE1 
+23724 N NE2 . GLN B-3 276 ? 2.83731 2.89511 3.45021 -0.15495 0.57550  -0.59486 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-3 NE2 
+23725 N N   . VAL B-3 277 ? 2.81009 2.87892 3.57565 -0.08970 0.44065  -0.55365 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-3 N   
+23726 C CA  . VAL B-3 277 ? 2.71507 2.77715 3.47424 -0.07978 0.40892  -0.52431 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-3 CA  
+23727 C C   . VAL B-3 277 ? 2.72063 2.76700 3.40493 -0.08272 0.40458  -0.50020 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-3 C   
+23728 O O   . VAL B-3 277 ? 2.61941 2.66099 3.29040 -0.07658 0.38222  -0.47484 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-3 O   
+23729 C CB  . VAL B-3 277 ? 2.59297 2.65704 3.39461 -0.06869 0.38291  -0.52697 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-3 CB  
+23730 C CG1 . VAL B-3 277 ? 2.50909 2.58657 3.38809 -0.06258 0.37676  -0.54220 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-3 CG1 
+23731 C CG2 . VAL B-3 277 ? 2.55532 2.61650 3.34565 -0.07092 0.39094  -0.54506 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-3 CG2 
+23732 N N   . LEU B-3 278 ? 2.75327 2.79146 3.38840 -0.09207 0.42492  -0.50805 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-3 N   
+23733 C CA  . LEU B-3 278 ? 2.68117 2.70322 3.24324 -0.09580 0.42298  -0.48735 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-3 CA  
+23734 C C   . LEU B-3 278 ? 2.56267 2.57846 3.08379 -0.10956 0.45263  -0.49372 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-3 C   
+23735 O O   . LEU B-3 278 ? 2.51781 2.53781 3.04615 -0.11817 0.47722  -0.51839 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-3 O   
+23736 C CB  . LEU B-3 278 ? 2.62712 2.64049 3.15973 -0.09362 0.41404  -0.48773 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-3 CB  
+23737 C CG  . LEU B-3 278 ? 2.42024 2.43560 2.97835 -0.08160 0.38262  -0.47603 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-3 CG  
+23738 C CD1 . LEU B-3 278 ? 2.47391 2.50003 3.09450 -0.07711 0.38033  -0.49860 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-3 CD1 
+23739 C CD2 . LEU B-3 278 ? 2.11693 2.11965 2.62171 -0.08057 0.37092  -0.46308 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-3 CD2 
+23740 N N   . ASN B-3 279 ? 2.47174 2.47711 2.94949 -0.11214 0.45010  -0.47185 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-3 N   
+23741 C CA  . ASN B-3 279 ? 2.43322 2.42892 2.86646 -0.12584 0.47541  -0.47379 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-3 CA  
+23742 C C   . ASN B-3 279 ? 2.47116 2.44735 2.83205 -0.13149 0.47837  -0.46766 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-3 C   
+23743 O O   . ASN B-3 279 ? 2.60160 2.56882 2.93320 -0.12395 0.45593  -0.44841 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-3 O   
+23744 C CB  . ASN B-3 279 ? 2.39019 2.38363 2.81673 -0.12558 0.47018  -0.45391 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-3 CB  
+23745 C CG  . ASN B-3 279 ? 2.50999 2.49012 2.88597 -0.14025 0.49391  -0.45298 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-3 CG  
+23746 O OD1 . ASN B-3 279 ? 2.68258 2.66040 3.04455 -0.15248 0.51981  -0.47225 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-3 OD1 
+23747 N ND2 . ASN B-3 279 ? 2.46985 2.44058 2.81744 -0.13969 0.48500  -0.43071 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-3 ND2 
+23748 N N   . ILE B-3 280 ? 2.42594 2.39571 2.75803 -0.14524 0.50605  -0.48466 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-3 N   
+23749 C CA  . ILE B-3 280 ? 2.39512 2.34418 2.65555 -0.15181 0.50977  -0.47990 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-3 CA  
+23750 C C   . ILE B-3 280 ? 2.50366 2.43407 2.70727 -0.15452 0.50292  -0.45452 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-3 C   
+23751 O O   . ILE B-3 280 ? 2.51243 2.42500 2.65989 -0.15403 0.49263  -0.44213 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-3 O   
+23752 C CB  . ILE B-3 280 ? 2.47399 2.42083 2.71809 -0.16713 0.54201  -0.50562 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-3 CB  
+23753 C CG1 . ILE B-3 280 ? 2.47297 2.39815 2.64578 -0.17282 0.54326  -0.50261 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-3 CG1 
+23754 C CG2 . ILE B-3 280 ? 2.45281 2.39889 2.69053 -0.18134 0.56766  -0.51022 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-3 CG2 
+23755 C CD1 . ILE B-3 280 ? 2.28048 2.20766 2.46105 -0.16150 0.52360  -0.50454 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-3 CD1 
+23756 N N   . GLU B-3 281 ? 2.60829 2.54236 2.82699 -0.15682 0.50712  -0.44686 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-3 N   
+23757 C CA  . GLU B-3 281 ? 2.66697 2.58379 2.83671 -0.15871 0.49946  -0.42321 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-3 CA  
+23758 C C   . GLU B-3 281 ? 2.65117 2.56916 2.82427 -0.14309 0.46628  -0.40016 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-3 C   
+23759 O O   . GLU B-3 281 ? 2.68093 2.58232 2.80409 -0.14231 0.45475  -0.38103 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-3 O   
+23760 C CB  . GLU B-3 281 ? 2.70983 2.63054 2.89631 -0.16709 0.51600  -0.42414 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-3 CB  
+23761 C CG  . GLU B-3 281 ? 2.71524 2.63093 2.88355 -0.18586 0.55052  -0.44383 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-3 CG  
+23762 C CD  . GLU B-3 281 ? 2.65621 2.58116 2.85554 -0.19382 0.56768  -0.44871 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-3 CD  
+23763 O OE1 . GLU B-3 281 ? 2.57721 2.52412 2.84392 -0.18511 0.56187  -0.45454 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-3 OE1 
+23764 O OE2 . GLU B-3 281 ? 2.68374 2.59312 2.83974 -0.20910 0.58629  -0.44660 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-3 OE2 
+23765 N N   . ALA B-3 282 ? 2.62802 2.56489 2.85863 -0.13112 0.45042  -0.40192 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B-3 N   
+23766 C CA  . ALA B-3 282 ? 2.53937 2.47847 2.77269 -0.11760 0.41973  -0.38179 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B-3 CA  
+23767 C C   . ALA B-3 282 ? 2.39195 2.32328 2.59459 -0.11371 0.40777  -0.38076 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B-3 C   
+23768 O O   . ALA B-3 282 ? 2.45549 2.38511 2.65408 -0.11858 0.42044  -0.39832 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B-3 O   
+23769 C CB  . ALA B-3 282 ? 2.45397 2.41406 2.75776 -0.10763 0.40659  -0.38322 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B-3 CB  
+23770 N N   . GLU B-3 283 ? 2.32953 2.25698 2.51126 -0.10499 0.38319  -0.36085 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-3 N   
+23771 C CA  . GLU B-3 283 ? 2.28441 2.20470 2.43616 -0.10116 0.37039  -0.35886 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-3 CA  
+23772 C C   . GLU B-3 283 ? 2.27683 2.21200 2.47726 -0.09481 0.36242  -0.37003 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-3 C   
+23773 O O   . GLU B-3 283 ? 2.25224 2.20256 2.50364 -0.08785 0.35080  -0.36693 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-3 O   
+23774 C CB  . GLU B-3 283 ? 2.15118 2.06579 2.27177 -0.09358 0.34622  -0.33611 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-3 CB  
+23775 C CG  . GLU B-3 283 ? 2.13087 2.06228 2.29366 -0.08289 0.32407  -0.32359 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-3 CG  
+23776 C CD  . GLU B-3 283 ? 2.10416 2.03253 2.23702 -0.07553 0.30011  -0.30621 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-3 CD  
+23777 O OE1 . GLU B-3 283 ? 1.96689 1.87987 2.04842 -0.07777 0.29963  -0.30458 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-3 OE1 
+23778 O OE2 . GLU B-3 283 ? 2.02283 1.96428 2.18340 -0.06784 0.28161  -0.29483 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-3 OE2 
+23779 N N   . LEU B-3 284 ? 2.18222 2.11172 2.36615 -0.09753 0.36814  -0.38322 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-3 N   
+23780 C CA  . LEU B-3 284 ? 2.17501 2.11583 2.40100 -0.09244 0.36155  -0.39573 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-3 CA  
+23781 C C   . LEU B-3 284 ? 2.29887 2.23165 2.49101 -0.08865 0.34610  -0.39068 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-3 C   
+23782 O O   . LEU B-3 284 ? 2.38626 2.30336 2.52431 -0.09408 0.35333  -0.39187 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-3 O   
+23783 C CB  . LEU B-3 284 ? 2.32810 2.27256 2.57635 -0.10004 0.38661  -0.42228 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-3 CB  
+23784 C CG  . LEU B-3 284 ? 2.19879 2.15750 2.50633 -0.09496 0.38282  -0.43916 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-3 CG  
+23785 C CD1 . LEU B-3 284 ? 2.14007 2.10658 2.47963 -0.10238 0.40921  -0.46410 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-3 CD1 
+23786 C CD2 . LEU B-3 284 ? 2.17194 2.12518 2.46211 -0.09252 0.37400  -0.44467 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-3 CD2 
+23787 N N   . VAL B-3 285 ? 2.27845 2.22117 2.50173 -0.07990 0.32445  -0.38505 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-3 N   
+23788 C CA  . VAL B-3 285 ? 2.27342 2.21098 2.47083 -0.07600 0.30806  -0.38008 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-3 CA  
+23789 C C   . VAL B-3 285 ? 2.18735 2.13521 2.43162 -0.07147 0.29858  -0.39026 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-3 C   
+23790 O O   . VAL B-3 285 ? 2.00376 1.96375 2.30085 -0.06789 0.29302  -0.39106 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-3 O   
+23791 C CB  . VAL B-3 285 ? 2.12102 2.05818 2.29586 -0.07020 0.28616  -0.35641 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-3 CB  
+23792 C CG1 . VAL B-3 285 ? 2.20353 2.12509 2.31952 -0.07443 0.29289  -0.34842 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-3 CG1 
+23793 C CG2 . VAL B-3 285 ? 1.95670 1.90762 2.17458 -0.06548 0.27587  -0.34507 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-3 CG2 
+23794 N N   . ILE B-3 286 ? 2.20479 2.14640 2.42877 -0.07169 0.29574  -0.39809 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-3 N   
+23795 C CA  . ILE B-3 286 ? 2.13141 2.07963 2.39400 -0.06842 0.28811  -0.41009 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-3 CA  
+23796 C C   . ILE B-3 286 ? 2.18732 2.13484 2.43590 -0.06329 0.26395  -0.39704 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-3 C   
+23797 O O   . ILE B-3 286 ? 2.11342 2.05221 2.31260 -0.06369 0.25920  -0.38761 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-3 O   
+23798 C CB  . ILE B-3 286 ? 2.10693 2.04951 2.36255 -0.07414 0.30849  -0.43499 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-3 CB  
+23799 C CG1 . ILE B-3 286 ? 1.99833 1.94829 2.29152 -0.07823 0.32963  -0.45167 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-3 CG1 
+23800 C CG2 . ILE B-3 286 ? 2.15590 2.10014 2.43040 -0.07054 0.29698  -0.44497 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-3 CG2 
+23801 C CD1 . ILE B-3 286 ? 2.15452 2.10197 2.44645 -0.08440 0.35111  -0.47843 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-3 CD1 
+23802 N N   . LEU B-3 287 ? 2.15470 2.11114 2.44773 -0.05876 0.24800  -0.39669 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-3 N   
+23803 C CA  . LEU B-3 287 ? 2.10684 2.06524 2.39469 -0.05484 0.22427  -0.38333 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-3 CA  
+23804 C C   . LEU B-3 287 ? 2.05719 2.01221 2.34995 -0.05477 0.22055  -0.39729 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-3 C   
+23805 O O   . LEU B-3 287 ? 2.04623 2.00320 2.37595 -0.05504 0.22715  -0.41438 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-3 O   
+23806 C CB  . LEU B-3 287 ? 2.12518 2.09460 2.45564 -0.05105 0.20640  -0.36938 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-3 CB  
+23807 C CG  . LEU B-3 287 ? 2.02270 1.99526 2.33455 -0.05020 0.20280  -0.35026 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-3 CG  
+23808 C CD1 . LEU B-3 287 ? 1.97765 1.96054 2.32481 -0.04716 0.18379  -0.33517 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-3 CD1 
+23809 C CD2 . LEU B-3 287 ? 2.01487 1.98161 2.27262 -0.05025 0.19746  -0.34101 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-3 CD2 
+23810 N N   . VAL B-3 288 ? 1.97547 1.92575 2.23213 -0.05412 0.20943  -0.39078 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-3 N   
+23811 C CA  . VAL B-3 288 ? 2.07831 2.02545 2.33656 -0.05376 0.20240  -0.40133 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-3 CA  
+23812 C C   . VAL B-3 288 ? 2.05064 2.00170 2.29984 -0.05130 0.17884  -0.38469 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-3 C   
+23813 O O   . VAL B-3 288 ? 1.99951 1.95418 2.22999 -0.05020 0.17094  -0.36733 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-3 O   
+23814 C CB  . VAL B-3 288 ? 2.03467 1.96954 2.24905 -0.05713 0.21784  -0.41639 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-3 CB  
+23815 C CG1 . VAL B-3 288 ? 2.01988 1.95222 2.24357 -0.06127 0.24298  -0.43479 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-3 CG1 
+23816 C CG2 . VAL B-3 288 ? 2.03417 1.96134 2.19124 -0.05767 0.21595  -0.40347 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-3 CG2 
+23817 N N   . ARG B-3 289 ? 2.00860 1.95949 2.27218 -0.05082 0.16780  -0.39108 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-3 N   
+23818 C CA  . ARG B-3 289 ? 1.89803 1.85334 2.15471 -0.04987 0.14629  -0.37754 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-3 CA  
+23819 C C   . ARG B-3 289 ? 2.03226 1.98061 2.23876 -0.04997 0.14509  -0.37942 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-3 C   
+23820 O O   . ARG B-3 289 ? 1.85830 1.81093 2.04320 -0.04898 0.13211  -0.36542 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-3 O   
+23821 C CB  . ARG B-3 289 ? 1.80552 1.76357 2.10480 -0.05004 0.13277  -0.38194 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-3 CB  
+23822 C CG  . ARG B-3 289 ? 2.00524 1.96912 2.35498 -0.04959 0.12784  -0.37736 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-3 CG  
+23823 C CD  . ARG B-3 289 ? 2.10237 2.07509 2.45302 -0.04980 0.11453  -0.35451 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-3 CD  
+23824 N NE  . ARG B-3 289 ? 2.06684 2.04361 2.40974 -0.05166 0.09528  -0.34330 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-3 NE  
+23825 C CZ  . ARG B-3 289 ? 2.04938 2.02718 2.42446 -0.05386 0.07937  -0.34051 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-3 CZ  
+23826 N NH1 . ARG B-3 289 ? 2.07081 2.04485 2.48908 -0.05345 0.07844  -0.34817 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-3 NH1 
+23827 N NH2 . ARG B-3 289 ? 2.12820 2.11053 2.49231 -0.05689 0.06354  -0.33023 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-3 NH2 
+23828 N N   . ARG B-3 290 ? 2.26288 2.20079 2.45082 -0.05120 0.15800  -0.39727 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-3 N   
+23829 C CA  . ARG B-3 290 ? 2.30648 2.23553 2.44733 -0.05127 0.15611  -0.40108 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-3 CA  
+23830 C C   . ARG B-3 290 ? 2.25224 2.16875 2.35005 -0.05341 0.17555  -0.40819 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-3 C   
+23831 O O   . ARG B-3 290 ? 2.23084 2.14597 2.33940 -0.05572 0.19295  -0.41449 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-3 O   
+23832 C CB  . ARG B-3 290 ? 2.28501 2.21069 2.43722 -0.05165 0.15168  -0.41629 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-3 CB  
+23833 C CG  . ARG B-3 290 ? 2.17103 2.10651 2.36268 -0.05091 0.13156  -0.40923 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-3 CG  
+23834 C CD  . ARG B-3 290 ? 2.27256 2.21308 2.44145 -0.05020 0.11344  -0.39478 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-3 CD  
+23835 N NE  . ARG B-3 290 ? 2.47678 2.40972 2.61577 -0.04997 0.10993  -0.40491 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-3 NE  
+23836 C CZ  . ARG B-3 290 ? 2.37134 2.29548 2.46087 -0.04894 0.11458  -0.40696 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-3 CZ  
+23837 N NH1 . ARG B-3 290 ? 2.27656 2.19769 2.33931 -0.04830 0.12297  -0.39926 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-3 NH1 
+23838 N NH2 . ARG B-3 290 ? 2.21566 2.13261 2.28165 -0.04862 0.10967  -0.41691 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-3 NH2 
+23839 N N   . ARG B-3 291 ? 2.30092 2.20766 2.34920 -0.05313 0.17189  -0.40729 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-3 N   
+23840 C CA  . ARG B-3 291 ? 2.25749 2.14883 2.25791 -0.05619 0.18817  -0.41260 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-3 CA  
+23841 C C   . ARG B-3 291 ? 2.36901 2.25168 2.36884 -0.06071 0.20748  -0.43469 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-3 C   
+23842 O O   . ARG B-3 291 ? 2.37048 2.24403 2.34828 -0.06549 0.22700  -0.44074 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-3 O   
+23843 C CB  . ARG B-3 291 ? 2.18032 2.06163 2.12857 -0.05433 0.17644  -0.40667 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-3 CB  
+23844 C CG  . ARG B-3 291 ? 2.24790 2.12923 2.19501 -0.05242 0.16276  -0.41413 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-3 CG  
+23845 C CD  . ARG B-3 291 ? 2.25068 2.12279 2.14825 -0.04989 0.14979  -0.40844 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-3 CD  
+23846 N NE  . ARG B-3 291 ? 2.21756 2.06875 2.06218 -0.05308 0.16276  -0.41438 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-3 NE  
+23847 C CZ  . ARG B-3 291 ? 2.26124 2.09884 2.05608 -0.05139 0.15340  -0.41150 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-3 CZ  
+23848 N NH1 . ARG B-3 291 ? 2.31566 2.16024 2.10821 -0.04598 0.13158  -0.40410 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-3 NH1 
+23849 N NH2 . ARG B-3 291 ? 2.32572 2.14186 2.07181 -0.05569 0.16588  -0.41659 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-3 NH2 
+23850 N N   . ASN B-3 292 ? 2.40069 2.28626 2.42459 -0.05988 0.20273  -0.44747 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-3 N   
+23851 C CA  . ASN B-3 292 ? 2.36598 2.24495 2.39191 -0.06390 0.22078  -0.47050 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-3 CA  
+23852 C C   . ASN B-3 292 ? 2.44185 2.32861 2.50938 -0.06622 0.23776  -0.47858 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-3 C   
+23853 O O   . ASN B-3 292 ? 2.55477 2.43544 2.61123 -0.07156 0.25969  -0.49484 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-3 O   
+23854 C CB  . ASN B-3 292 ? 2.28708 2.16801 2.33298 -0.06173 0.20963  -0.48216 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-3 CB  
+23855 C CG  . ASN B-3 292 ? 2.32091 2.18893 2.31627 -0.06192 0.20358  -0.48611 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-3 CG  
+23856 O OD1 . ASN B-3 292 ? 2.31442 2.16864 2.25842 -0.06511 0.21338  -0.48692 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-3 OD1 
+23857 N ND2 . ASN B-3 292 ? 2.38508 2.25637 2.39423 -0.05887 0.18667  -0.48859 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-3 ND2 
+23858 N N   . GLN B-3 293 ? 2.44134 2.34166 2.55691 -0.06273 0.22792  -0.46810 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-3 N   
+23859 C CA  . GLN B-3 293 ? 2.43668 2.34484 2.59519 -0.06407 0.24182  -0.47570 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-3 CA  
+23860 C C   . GLN B-3 293 ? 2.46652 2.37055 2.59877 -0.06839 0.25999  -0.47160 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-3 C   
+23861 O O   . GLN B-3 293 ? 2.49209 2.39899 2.64516 -0.07200 0.27924  -0.48491 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-3 O   
+23862 C CB  . GLN B-3 293 ? 2.42506 2.34638 2.63685 -0.05942 0.22446  -0.46337 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-3 CB  
+23863 C CG  . GLN B-3 293 ? 2.42584 2.35044 2.66942 -0.05641 0.20683  -0.46778 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-3 CG  
+23864 C CD  . GLN B-3 293 ? 2.20149 2.13654 2.49668 -0.05335 0.19035  -0.45579 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-3 CD  
+23865 O OE1 . GLN B-3 293 ? 2.09624 2.03699 2.40565 -0.05295 0.19248  -0.44522 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-3 OE1 
+23866 N NE2 . GLN B-3 293 ? 1.83461 1.77107 2.15704 -0.05167 0.17322  -0.45719 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-3 NE2 
+23867 N N   . ALA B-3 294 ? 2.46568 2.36306 2.55356 -0.06830 0.25402  -0.45416 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B-3 N   
+23868 C CA  . ALA B-3 294 ? 2.47569 2.36661 2.53485 -0.07294 0.27009  -0.44937 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B-3 CA  
+23869 C C   . ALA B-3 294 ? 2.56136 2.43595 2.57158 -0.08043 0.28966  -0.46401 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B-3 C   
+23870 O O   . ALA B-3 294 ? 2.54996 2.42073 2.55137 -0.08716 0.31110  -0.47053 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B-3 O   
+23871 C CB  . ALA B-3 294 ? 2.22981 2.11899 2.26130 -0.06968 0.25504  -0.42564 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B-3 CB  
+23872 N N   . ILE B-3 295 ? 2.49530 2.35987 2.47263 -0.08010 0.28264  -0.46949 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-3 N   
+23873 C CA  . ILE B-3 295 ? 2.51562 2.36264 2.44138 -0.08776 0.29959  -0.48281 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-3 CA  
+23874 C C   . ILE B-3 295 ? 2.64631 2.49767 2.59822 -0.09379 0.32315  -0.50752 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-3 C   
+23875 O O   . ILE B-3 295 ? 2.72406 2.56666 2.64859 -0.10292 0.34603  -0.51667 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-3 O   
+23876 C CB  . ILE B-3 295 ? 2.44752 2.28355 2.33607 -0.08517 0.28442  -0.48372 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-3 CB  
+23877 C CG1 . ILE B-3 295 ? 2.15474 1.98642 2.01411 -0.07982 0.26287  -0.46102 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-3 CG1 
+23878 C CG2 . ILE B-3 295 ? 2.42670 2.24379 2.26311 -0.09361 0.30171  -0.49928 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-3 CG2 
+23879 C CD1 . ILE B-3 295 ? 2.08605 1.90401 1.90032 -0.08419 0.27067  -0.44966 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-3 CD1 
+23880 N N   . GLU B-3 296 ? 2.74535 2.61027 2.75112 -0.08928 0.31793  -0.51927 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-3 N   
+23881 C CA  . GLU B-3 296 ? 2.85026 2.72086 2.88538 -0.09397 0.33894  -0.54529 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-3 CA  
+23882 C C   . GLU B-3 296 ? 2.83108 2.71111 2.89626 -0.09787 0.35710  -0.54802 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-3 C   
+23883 O O   . GLU B-3 296 ? 2.90888 2.78921 2.97448 -0.10575 0.38196  -0.56833 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-3 O   
+23884 C CB  . GLU B-3 296 ? 2.91987 2.80180 3.00856 -0.08724 0.32593  -0.55642 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-3 CB  
+23885 C CG  . GLU B-3 296 ? 2.84068 2.73670 2.98438 -0.07938 0.30667  -0.54166 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-3 CG  
+23886 C CD  . GLU B-3 296 ? 2.78845 2.69206 2.98077 -0.07371 0.29225  -0.55184 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-3 CD  
+23887 O OE1 . GLU B-3 296 ? 2.86029 2.75728 3.03525 -0.07392 0.28960  -0.56361 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-3 OE1 
+23888 O OE2 . GLU B-3 296 ? 2.67764 2.59265 2.92498 -0.06923 0.28275  -0.54799 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-3 OE2 
+23889 N N   . ILE B-3 297 ? 2.71413 2.60250 2.80455 -0.09295 0.34554  -0.52870 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-3 N   
+23890 C CA  . ILE B-3 297 ? 2.69057 2.58731 2.80759 -0.09647 0.36158  -0.52997 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-3 CA  
+23891 C C   . ILE B-3 297 ? 2.75655 2.63953 2.81637 -0.10585 0.37926  -0.52477 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-3 C   
+23892 O O   . ILE B-3 297 ? 2.76530 2.65055 2.83060 -0.11397 0.40340  -0.53719 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-3 O   
+23893 C CB  . ILE B-3 297 ? 2.50412 2.41311 2.66451 -0.08837 0.34256  -0.51076 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-3 CB  
+23894 C CG1 . ILE B-3 297 ? 2.39442 2.31524 2.61374 -0.08086 0.32663  -0.51751 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-3 CG1 
+23895 C CG2 . ILE B-3 297 ? 2.33587 2.25222 2.51900 -0.09184 0.35795  -0.51024 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-3 CG2 
+23896 C CD1 . ILE B-3 297 ? 2.21836 2.14947 2.47756 -0.07380 0.30628  -0.49826 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-3 CD1 
+23897 N N   . MET B-3 298 ? 2.74789 2.61593 2.75219 -0.10532 0.36721  -0.50700 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-3 N   
+23898 C CA  . MET B-3 298 ? 2.78682 2.63787 2.73213 -0.11437 0.38116  -0.50082 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-3 CA  
+23899 C C   . MET B-3 298 ? 2.87316 2.71232 2.78264 -0.12571 0.40494  -0.52244 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-3 C   
+23900 O O   . MET B-3 298 ? 2.90283 2.73506 2.78901 -0.13669 0.42762  -0.52732 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-3 O   
+23901 C CB  . MET B-3 298 ? 2.61806 2.45514 2.51430 -0.10998 0.35977  -0.47844 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-3 CB  
+23902 C CG  . MET B-3 298 ? 2.68708 2.50326 2.51989 -0.11861 0.37000  -0.46987 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-3 CG  
+23903 S SD  . MET B-3 298 ? 2.62677 2.42550 2.40281 -0.11229 0.34266  -0.44741 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-3 SD  
+23904 C CE  . MET B-3 298 ? 2.59470 2.38711 2.35283 -0.11032 0.33460  -0.46199 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-3 CE  
+23905 N N   . LYS B-3 299 ? 2.88959 2.72617 2.79351 -0.12400 0.40045  -0.53587 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-3 N   
+23906 C CA  . LYS B-3 299 ? 2.80968 2.63513 2.67804 -0.13496 0.42255  -0.55744 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-3 CA  
+23907 C C   . LYS B-3 299 ? 2.85098 2.69217 2.76558 -0.14113 0.44823  -0.58202 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-3 C   
+23908 O O   . LYS B-3 299 ? 2.96017 2.79408 2.84521 -0.15410 0.47435  -0.59696 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-3 O   
+23909 C CB  . LYS B-3 299 ? 2.68617 2.50532 2.53839 -0.13063 0.40925  -0.56548 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-3 CB  
+23910 C CG  . LYS B-3 299 ? 2.72215 2.52446 2.52301 -0.12580 0.38572  -0.54483 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-3 CG  
+23911 C CD  . LYS B-3 299 ? 2.51372 2.31224 2.30613 -0.12100 0.37189  -0.55402 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-3 CD  
+23912 C CE  . LYS B-3 299 ? 2.47186 2.25712 2.22481 -0.13157 0.39235  -0.57642 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-3 CE  
+23913 N NZ  . LYS B-3 299 ? 2.47678 2.23649 2.15303 -0.14131 0.40003  -0.56806 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-3 NZ  
+23914 N N   . GLU B-3 300 ? 2.76245 2.62501 2.74956 -0.13248 0.44100  -0.58708 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-3 N   
+23915 C CA  . GLU B-3 300 ? 2.90234 2.78138 2.93988 -0.13685 0.46323  -0.61223 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-3 CA  
+23916 C C   . GLU B-3 300 ? 3.00062 2.88259 3.03855 -0.14565 0.48412  -0.61016 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-3 C   
+23917 O O   . GLU B-3 300 ? 3.17658 3.06603 3.22873 -0.15513 0.51099  -0.63322 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-3 O   
+23918 C CB  . GLU B-3 300 ? 2.86267 2.76127 2.97753 -0.12464 0.44661  -0.61657 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-3 CB  
+23919 C CG  . GLU B-3 300 ? 2.97776 2.89304 3.14788 -0.12720 0.46595  -0.64715 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-3 CG  
+23920 C CD  . GLU B-3 300 ? 2.94914 2.88286 3.19758 -0.11689 0.45231  -0.64637 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-3 CD  
+23921 O OE1 . GLU B-3 300 ? 3.03900 2.97780 3.30333 -0.11583 0.45070  -0.63136 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-3 OE1 
+23922 O OE2 . GLU B-3 300 ? 2.86244 2.80440 3.15594 -0.10991 0.44229  -0.66071 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-3 OE2 
+23923 N N   . LEU B-3 301 ? 2.87609 2.75283 2.89885 -0.14304 0.47251  -0.58376 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-3 N   
+23924 C CA  . LEU B-3 301 ? 2.91702 2.79513 2.93839 -0.15087 0.48948  -0.57858 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-3 CA  
+23925 C C   . LEU B-3 301 ? 3.03871 2.89530 2.98577 -0.16588 0.50905  -0.57751 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-3 C   
+23926 O O   . LEU B-3 301 ? 3.06076 2.91896 3.00629 -0.17698 0.53253  -0.58363 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-3 O   
+23927 C CB  . LEU B-3 301 ? 2.91392 2.79525 2.95098 -0.14150 0.46774  -0.55093 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-3 CB  
+23928 C CG  . LEU B-3 301 ? 2.82005 2.72420 2.93609 -0.13268 0.46050  -0.55298 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-3 CG  
+23929 C CD1 . LEU B-3 301 ? 2.72841 2.64366 2.89073 -0.12347 0.44698  -0.56592 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-3 CD1 
+23930 C CD2 . LEU B-3 301 ? 2.60682 2.51238 2.72995 -0.12470 0.43950  -0.52486 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-3 CD2 
+23931 N N   . ASN B-3 302 ? 3.11115 2.94675 2.99604 -0.16700 0.49937  -0.56979 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-3 N   
+23932 C CA  . ASN B-3 302 ? 3.17979 2.99175 2.99058 -0.18217 0.51706  -0.56992 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-3 CA  
+23933 C C   . ASN B-3 302 ? 3.21092 3.02648 3.02049 -0.19610 0.54895  -0.60009 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-3 C   
+23934 O O   . ASN B-3 302 ? 3.17349 2.97614 2.93919 -0.21214 0.57218  -0.60374 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-3 O   
+23935 C CB  . ASN B-3 302 ? 3.13582 2.92421 2.88306 -0.17930 0.49745  -0.55701 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-3 CB  
+23936 C CG  . ASN B-3 302 ? 3.07732 2.86338 2.82467 -0.16591 0.46621  -0.52894 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-3 CG  
+23937 O OD1 . ASN B-3 302 ? 2.87048 2.66306 2.63852 -0.16325 0.46276  -0.51415 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-3 OD1 
+23938 N ND2 . ASN B-3 302 ? 3.01178 2.78930 2.73650 -0.15769 0.44355  -0.52238 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-3 ND2 
+23939 N N   . GLU B-3 303 ? 3.20768 3.04052 3.06477 -0.19080 0.55053  -0.62237 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-3 N   
+23940 C CA  . GLU B-3 303 ? 3.18295 3.02259 3.04522 -0.20322 0.58084  -0.65400 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-3 CA  
+23941 C C   . GLU B-3 303 ? 3.26475 3.12343 3.17370 -0.21044 0.60508  -0.66664 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-3 C   
+23942 O O   . GLU B-3 303 ? 3.50030 3.35969 3.39371 -0.22638 0.63594  -0.68757 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-3 O   
+23943 C CB  . GLU B-3 303 ? 3.17496 3.02792 3.07853 -0.19408 0.57321  -0.67468 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-3 CB  
+23944 C CG  . GLU B-3 303 ? 3.12618 2.96327 2.99259 -0.18569 0.54751  -0.66333 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-3 CG  
+23945 C CD  . GLU B-3 303 ? 3.00387 2.85623 2.92358 -0.17395 0.53445  -0.67923 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-3 CD  
+23946 O OE1 . GLU B-3 303 ? 2.83419 2.70928 2.82567 -0.16890 0.53830  -0.69300 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-3 OE1 
+23947 O OE2 . GLU B-3 303 ? 3.04478 2.88565 2.93513 -0.16974 0.51944  -0.67815 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-3 OE2 
+23948 N N   . GLU B-3 304 ? 3.17320 3.04761 3.13892 -0.19954 0.59185  -0.65488 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-3 N   
+23949 C CA  . GLU B-3 304 ? 3.17321 3.06786 3.19255 -0.20393 0.61113  -0.66701 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-3 CA  
+23950 C C   . GLU B-3 304 ? 3.04886 2.93334 3.03595 -0.21351 0.62064  -0.64864 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-3 C   
+23951 O O   . GLU B-3 304 ? 2.91719 2.81811 2.95063 -0.21512 0.63163  -0.65318 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-3 O   
+23952 C CB  . GLU B-3 304 ? 3.14714 3.06422 3.24950 -0.18676 0.59068  -0.66593 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-3 CB  
+23953 C CG  . GLU B-3 304 ? 3.19821 3.12687 3.34269 -0.17748 0.58177  -0.68619 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-3 CG  
+23954 C CD  . GLU B-3 304 ? 3.29203 3.23901 3.47784 -0.18508 0.60964  -0.72321 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-3 CD  
+23955 O OE1 . GLU B-3 304 ? 3.38768 3.34112 3.57594 -0.19727 0.63586  -0.73303 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-3 OE1 
+23956 O OE2 . GLU B-3 304 ? 3.24359 3.19909 3.46081 -0.17903 0.60529  -0.74329 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-3 OE2 
+23957 N N   . GLY B-3 305 ? 3.04730 2.90452 2.95724 -0.21971 0.61572  -0.62848 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B-3 N   
+23958 C CA  . GLY B-3 305 ? 3.06471 2.90885 2.93956 -0.22853 0.62198  -0.60948 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B-3 CA  
+23959 C C   . GLY B-3 305 ? 3.03319 2.87548 2.91865 -0.21454 0.59290  -0.57915 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B-3 C   
+23960 O O   . GLY B-3 305 ? 2.90278 2.72829 2.74589 -0.22029 0.59210  -0.55943 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B-3 O   
+23961 N N   . PHE B-3 306 ? 3.04400 2.90259 2.98414 -0.19698 0.56898  -0.57513 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-3 N   
+23962 C CA  . PHE B-3 306 ? 2.90347 2.76145 2.85309 -0.18391 0.54084  -0.54705 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-3 CA  
+23963 C C   . PHE B-3 306 ? 2.89564 2.72818 2.77549 -0.18189 0.52180  -0.52589 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-3 C   
+23964 O O   . PHE B-3 306 ? 2.89822 2.72192 2.75107 -0.18039 0.51524  -0.53174 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-3 O   
+23965 C CB  . PHE B-3 306 ? 2.80008 2.67966 2.81996 -0.16728 0.51976  -0.54869 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-3 CB  
+23966 C CG  . PHE B-3 306 ? 2.78958 2.69374 2.88342 -0.16667 0.53292  -0.56711 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-3 CG  
+23967 C CD1 . PHE B-3 306 ? 2.72793 2.63845 2.83947 -0.17206 0.54565  -0.56378 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-3 CD1 
+23968 C CD2 . PHE B-3 306 ? 2.79253 2.71300 2.93938 -0.16045 0.53155  -0.58840 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-3 CD2 
+23969 C CE1 . PHE B-3 306 ? 2.77298 2.70644 2.95457 -0.17098 0.55665  -0.58175 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-3 CE1 
+23970 C CE2 . PHE B-3 306 ? 2.88401 2.82651 3.10083 -0.15909 0.54183  -0.60640 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-3 CE2 
+23971 C CZ  . PHE B-3 306 ? 2.90775 2.85711 3.14231 -0.16423 0.55435  -0.60328 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-3 CZ  
+23972 N N   . ASN B-3 307 ? 2.82892 2.64973 2.68083 -0.18147 0.51216  -0.50214 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-3 N   
+23973 C CA  . ASN B-3 307 ? 2.77286 2.57060 2.56399 -0.17783 0.49103  -0.48106 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-3 CA  
+23974 C C   . ASN B-3 307 ? 2.68625 2.49456 2.50884 -0.16081 0.46031  -0.46089 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-3 C   
+23975 O O   . ASN B-3 307 ? 2.68966 2.51230 2.55446 -0.15651 0.45787  -0.45320 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-3 O   
+23976 C CB  . ASN B-3 307 ? 2.76755 2.54076 2.49664 -0.19073 0.50171  -0.46933 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-3 CB  
+23977 C CG  . ASN B-3 307 ? 2.79747 2.57984 2.55621 -0.19203 0.50742  -0.45987 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-3 CG  
+23978 O OD1 . ASN B-3 307 ? 2.87842 2.68556 2.70255 -0.18887 0.51501  -0.47000 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-3 OD1 
+23979 N ND2 . ASN B-3 307 ? 2.80486 2.56645 2.51604 -0.19643 0.50269  -0.44066 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-3 ND2 
+23980 N N   . PHE B-3 308 ? 2.66622 2.46790 2.46827 -0.15173 0.43721  -0.45300 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-3 N   
+23981 C CA  . PHE B-3 308 ? 2.57790 2.39134 2.41007 -0.13653 0.40857  -0.43601 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-3 CA  
+23982 C C   . PHE B-3 308 ? 2.56040 2.35615 2.33983 -0.13134 0.38624  -0.42160 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-3 C   
+23983 O O   . PHE B-3 308 ? 2.52070 2.30022 2.25601 -0.13596 0.38882  -0.42947 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-3 O   
+23984 C CB  . PHE B-3 308 ? 2.44616 2.28262 2.34250 -0.12768 0.40142  -0.44751 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-3 CB  
+23985 C CG  . PHE B-3 308 ? 2.53735 2.39559 2.50014 -0.12435 0.40517  -0.44898 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-3 CG  
+23986 C CD1 . PHE B-3 308 ? 2.54837 2.41745 2.54057 -0.11392 0.38377  -0.43053 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-3 CD1 
+23987 C CD2 . PHE B-3 308 ? 2.51256 2.38083 2.50896 -0.13173 0.42968  -0.46969 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-3 CD2 
+23988 C CE1 . PHE B-3 308 ? 2.53019 2.41773 2.58202 -0.11077 0.38566  -0.43157 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-3 CE1 
+23989 C CE2 . PHE B-3 308 ? 2.56347 2.45126 2.62250 -0.12800 0.43144  -0.47166 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-3 CE2 
+23990 C CZ  . PHE B-3 308 ? 2.53123 2.42769 2.61704 -0.11741 0.40882  -0.45202 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-3 CZ  
+23991 N N   . ILE B-3 309 ? 2.61020 2.40985 2.39569 -0.12161 0.36395  -0.40130 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-3 N   
+23992 C CA  . ILE B-3 309 ? 2.59289 2.38246 2.34350 -0.11372 0.33866  -0.38811 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-3 CA  
+23993 C C   . ILE B-3 309 ? 2.43093 2.24334 2.23283 -0.10080 0.31687  -0.38145 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-3 C   
+23994 O O   . ILE B-3 309 ? 2.25045 2.08001 2.09805 -0.09690 0.31487  -0.37507 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-3 O   
+23995 C CB  . ILE B-3 309 ? 2.57134 2.34232 2.27434 -0.11485 0.33101  -0.36982 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-3 CB  
+23996 C CG1 . ILE B-3 309 ? 2.58785 2.33392 2.23812 -0.12962 0.35306  -0.37548 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-3 CG1 
+23997 C CG2 . ILE B-3 309 ? 2.51125 2.27331 2.18173 -0.10588 0.30389  -0.35851 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-3 CG2 
+23998 C CD1 . ILE B-3 309 ? 2.43714 2.16458 2.04067 -0.13570 0.35771  -0.38768 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-3 CD1 
+23999 N N   . PHE B-3 310 ? 2.38480 2.19698 2.17857 -0.09493 0.30057  -0.38312 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-3 N   
+24000 C CA  . PHE B-3 310 ? 2.21806 2.05099 2.05887 -0.08485 0.28145  -0.37933 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-3 CA  
+24001 C C   . PHE B-3 310 ? 2.24238 2.07363 2.06091 -0.07676 0.25577  -0.36242 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-3 C   
+24002 O O   . PHE B-3 310 ? 2.17793 1.99265 1.94819 -0.07676 0.24816  -0.36206 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-3 O   
+24003 C CB  . PHE B-3 310 ? 2.06922 1.90634 1.92678 -0.08483 0.28323  -0.39668 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-3 CB  
+24004 C CG  . PHE B-3 310 ? 2.03013 1.87878 1.90839 -0.07575 0.25897  -0.39119 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-3 CG  
+24005 C CD1 . PHE B-3 310 ? 2.14710 2.01656 2.08123 -0.07007 0.24852  -0.38512 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-3 CD1 
+24006 C CD2 . PHE B-3 310 ? 1.99740 1.83551 1.83873 -0.07364 0.24646  -0.39239 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-3 CD2 
+24007 C CE1 . PHE B-3 310 ? 2.15156 2.03120 2.10316 -0.06355 0.22701  -0.37982 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-3 CE1 
+24008 C CE2 . PHE B-3 310 ? 1.94568 1.79535 1.80700 -0.06634 0.22496  -0.38803 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-3 CE2 
+24009 C CZ  . PHE B-3 310 ? 2.07426 1.94478 1.99032 -0.06186 0.21578  -0.38159 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-3 CZ  
+24010 N N   . ILE B-3 311 ? 2.17357 2.02220 2.02773 -0.07003 0.24222  -0.34940 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-3 N   
+24011 C CA  . ILE B-3 311 ? 2.06985 1.92176 1.91086 -0.06226 0.21815  -0.33452 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-3 CA  
+24012 C C   . ILE B-3 311 ? 2.04401 1.91047 1.91303 -0.05691 0.20246  -0.33744 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-3 C   
+24013 O O   . ILE B-3 311 ? 1.96845 1.85169 1.88820 -0.05597 0.20303  -0.34000 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-3 O   
+24014 C CB  . ILE B-3 311 ? 1.83970 1.70256 1.70050 -0.05875 0.21216  -0.31897 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-3 CB  
+24015 C CG1 . ILE B-3 311 ? 1.96281 1.84662 1.88563 -0.05794 0.21601  -0.31974 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-3 CG1 
+24016 C CG2 . ILE B-3 311 ? 1.84038 1.68632 1.66757 -0.06412 0.22529  -0.31498 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-3 CG2 
+24017 C CD1 . ILE B-3 311 ? 1.95035 1.84641 1.89388 -0.05385 0.20723  -0.30412 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-3 CD1 
+24018 N N   . PRO B-3 312 ? 2.03412 1.89382 1.87235 -0.05378 0.18810  -0.33767 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-3 N   
+24019 C CA  . PRO B-3 312 ? 2.00120 1.87509 1.86600 -0.04947 0.17273  -0.33999 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-3 CA  
+24020 C C   . PRO B-3 312 ? 2.03816 1.92730 1.91439 -0.04298 0.15123  -0.32520 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-3 C   
+24021 O O   . PRO B-3 312 ? 2.18652 2.07080 2.03572 -0.04035 0.14460  -0.31511 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-3 O   
+24022 C CB  . PRO B-3 312 ? 1.98265 1.83983 1.80561 -0.05052 0.17077  -0.35057 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-3 CB  
+24023 C CG  . PRO B-3 312 ? 1.80205 1.63870 1.57014 -0.05164 0.17205  -0.34479 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-3 CG  
+24024 C CD  . PRO B-3 312 ? 1.82289 1.65880 1.59962 -0.05555 0.18761  -0.33912 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-3 CD  
+24025 N N   . GLN B-3 313 ? 1.96510 1.87242 1.88083 -0.04086 0.14010  -0.32422 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-3 N   
+24026 C CA  . GLN B-3 313 ? 1.95187 1.87535 1.87816 -0.03614 0.12034  -0.31168 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-3 CA  
+24027 C C   . GLN B-3 313 ? 1.93692 1.85446 1.82585 -0.03263 0.10576  -0.31295 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-3 C   
+24028 O O   . GLN B-3 313 ? 1.88606 1.79713 1.76488 -0.03345 0.10412  -0.32363 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-3 O   
+24029 C CB  . GLN B-3 313 ? 1.96042 1.90326 1.93722 -0.03674 0.11287  -0.31014 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-3 CB  
+24030 C CG  . GLN B-3 313 ? 2.02555 1.96587 2.01487 -0.03900 0.11385  -0.32338 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-3 CG  
+24031 C CD  . GLN B-3 313 ? 2.00243 1.96028 2.03654 -0.03980 0.10183  -0.31953 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-3 CD  
+24032 O OE1 . GLN B-3 313 ? 1.89242 1.85083 1.95821 -0.04236 0.10688  -0.32706 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-3 OE1 
+24033 N NE2 . GLN B-3 313 ? 1.70881 1.68070 1.74554 -0.03806 0.08549  -0.30821 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-3 NE2 
+24034 N N   . THR B-3 314 ? 1.76607 1.68579 1.63556 -0.02837 0.09459  -0.30294 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-3 N   
+24035 C CA  . THR B-3 314 ? 1.63559 1.54952 1.46967 -0.02397 0.07921  -0.30403 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-3 CA  
+24036 C C   . THR B-3 314 ? 1.69581 1.63208 1.55531 -0.02141 0.06133  -0.30194 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-3 C   
+24037 O O   . THR B-3 314 ? 1.78573 1.74158 1.68612 -0.02307 0.05967  -0.29602 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-3 O   
+24038 C CB  . THR B-3 314 ? 1.73799 1.64349 1.54107 -0.02023 0.07474  -0.29527 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-3 CB  
+24039 O OG1 . THR B-3 314 ? 1.67386 1.60133 1.50528 -0.01721 0.06559  -0.28411 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-3 OG1 
+24040 C CG2 . THR B-3 314 ? 1.82098 1.70716 1.60572 -0.02460 0.09389  -0.29519 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-3 CG2 
+24041 N N   . PRO B-3 315 ? 1.58412 1.51762 1.41994 -0.01802 0.04743  -0.30704 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-3 N   
+24042 C CA  . PRO B-3 315 ? 1.52098 1.47750 1.38010 -0.01628 0.03036  -0.30526 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-3 CA  
+24043 C C   . PRO B-3 315 ? 1.48559 1.46190 1.36132 -0.01380 0.02191  -0.29338 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-3 C   
+24044 O O   . PRO B-3 315 ? 1.47387 1.47311 1.38008 -0.01532 0.01274  -0.29013 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-3 O   
+24045 C CB  . PRO B-3 315 ? 1.36031 1.30656 1.18390 -0.01213 0.01765  -0.31368 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-3 CB  
+24046 C CG  . PRO B-3 315 ? 1.43808 1.35661 1.22937 -0.01419 0.03036  -0.32238 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-3 CG  
+24047 C CD  . PRO B-3 315 ? 1.49036 1.39956 1.27959 -0.01682 0.04724  -0.31624 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-3 CD  
+24048 N N   . LEU B-3 316 ? 1.57669 1.54455 1.43261 -0.01070 0.02484  -0.28699 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-3 N   
+24049 C CA  . LEU B-3 316 ? 1.56650 1.55272 1.43837 -0.00821 0.01789  -0.27635 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-3 CA  
+24050 C C   . LEU B-3 316 ? 1.42660 1.42562 1.33786 -0.01295 0.02777  -0.26852 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-3 C   
+24051 O O   . LEU B-3 316 ? 1.42830 1.44727 1.36048 -0.01239 0.02095  -0.26015 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-3 O   
+24052 C CB  . LEU B-3 316 ? 1.51976 1.49072 1.35692 -0.00308 0.01670  -0.27248 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-3 CB  
+24053 C CG  . LEU B-3 316 ? 1.46380 1.42645 1.26535 0.00352  0.00041  -0.27750 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-3 CG  
+24054 C CD1 . LEU B-3 316 ? 1.58835 1.53112 1.35505 0.00768  -0.00002 -0.27293 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-3 CD1 
+24055 C CD2 . LEU B-3 316 ? 1.27721 1.26799 1.09999 0.00690  -0.01713 -0.27735 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-3 CD2 
+24056 N N   . ASP B-3 317 ? 1.39568 1.38391 1.31786 -0.01758 0.04311  -0.27182 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-3 N   
+24057 C CA  . ASP B-3 317 ? 1.55473 1.55341 1.51605 -0.02167 0.05124  -0.26557 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-3 CA  
+24058 C C   . ASP B-3 317 ? 1.48484 1.50435 1.48186 -0.02515 0.04149  -0.26352 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-3 C   
+24059 O O   . ASP B-3 317 ? 1.33400 1.35209 1.35357 -0.02947 0.04623  -0.26812 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-3 O   
+24060 C CB  . ASP B-3 317 ? 1.66206 1.64408 1.62717 -0.02536 0.06958  -0.27228 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-3 CB  
+24061 C CG  . ASP B-3 317 ? 1.78171 1.74394 1.71407 -0.02426 0.08141  -0.27273 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-3 CG  
+24062 O OD1 . ASP B-3 317 ? 1.76931 1.73017 1.67879 -0.02019 0.07446  -0.26622 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-3 OD1 
+24063 O OD2 . ASP B-3 317 ? 1.75046 1.69844 1.68014 -0.02792 0.09761  -0.28009 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-3 OD2 
+24064 N N   . ARG B-3 318 ? 1.63786 1.67657 1.64020 -0.02383 0.02776  -0.25702 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-3 N   
+24065 C CA  . ARG B-3 318 ? 1.27764 1.33662 1.30918 -0.02860 0.01763  -0.25447 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-3 CA  
+24066 C C   . ARG B-3 318 ? 1.28397 1.36420 1.32764 -0.02859 0.00939  -0.24385 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-3 C   
+24067 O O   . ARG B-3 318 ? 1.36766 1.45010 1.39038 -0.02300 0.00499  -0.24240 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-3 O   
+24068 C CB  . ARG B-3 318 ? 1.36429 1.42544 1.38283 -0.02823 0.00737  -0.26348 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-3 CB  
+24069 C CG  . ARG B-3 318 ? 1.14430 1.20683 1.18642 -0.03451 0.00676  -0.26812 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-3 CG  
+24070 C CD  . ARG B-3 318 ? 1.11461 1.17557 1.13944 -0.03331 -0.00197 -0.27864 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-3 CD  
+24071 N NE  . ARG B-3 318 ? 1.17985 1.25748 1.19434 -0.03055 -0.01541 -0.27750 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-3 NE  
+24072 C CZ  . ARG B-3 318 ? 1.31319 1.41374 1.34871 -0.03555 -0.02585 -0.27468 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-3 CZ  
+24073 N NH1 . ARG B-3 318 ? 1.07819 1.18592 1.14424 -0.04402 -0.02570 -0.27119 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-3 NH1 
+24074 N NH2 . ARG B-3 318 ? 1.19682 1.31320 1.22259 -0.03243 -0.03701 -0.27587 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-3 NH2 
+24075 N N   . ALA B-3 319 ? 1.52966 1.62460 1.60658 -0.03510 0.00674  -0.23675 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B-3 N   
+24076 C CA  . ALA B-3 319 ? 1.29034 1.40605 1.38028 -0.03670 -0.00013 -0.22659 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B-3 CA  
+24077 C C   . ALA B-3 319 ? 1.35558 1.48981 1.43508 -0.03581 -0.01316 -0.22932 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B-3 C   
+24078 O O   . ALA B-3 319 ? 1.37829 1.52796 1.47374 -0.04256 -0.02082 -0.22919 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B-3 O   
+24079 C CB  . ALA B-3 319 ? 1.27720 1.40177 1.40263 -0.04523 -0.00098 -0.21846 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B-3 CB  
+24080 N N   . THR B-3 320 ? 1.36573 1.49832 1.41926 -0.02788 -0.01610 -0.23232 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-3 N   
+24081 C CA  . THR B-3 320 ? 1.27928 1.42903 1.32255 -0.02512 -0.02891 -0.23709 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-3 CA  
+24082 C C   . THR B-3 320 ? 1.20319 1.36262 1.24014 -0.01969 -0.03211 -0.23226 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-3 C   
+24083 O O   . THR B-3 320 ? 1.25452 1.40091 1.28562 -0.01633 -0.02419 -0.22690 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-3 O   
+24084 C CB  . THR B-3 320 ? 1.23840 1.37330 1.25294 -0.01914 -0.03276 -0.24888 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-3 CB  
+24085 O OG1 . THR B-3 320 ? 1.28192 1.39103 1.27021 -0.01275 -0.02479 -0.24967 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-3 OG1 
+24086 C CG2 . THR B-3 320 ? 1.05454 1.18394 1.07735 -0.02474 -0.03165 -0.25492 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-3 CG2 
+24087 N N   . PRO B-3 321 ? 1.10729 1.29058 1.14690 -0.01901 -0.04357 -0.23481 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-3 N   
+24088 C CA  . PRO B-3 321 ? 1.22172 1.41665 1.25887 -0.01398 -0.04722 -0.23094 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-3 CA  
+24089 C C   . PRO B-3 321 ? 1.25764 1.43105 1.26523 -0.00324 -0.04668 -0.23327 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-3 C   
+24090 O O   . PRO B-3 321 ? 1.34458 1.51679 1.35134 0.00000  -0.04398 -0.22685 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-3 O   
+24091 C CB  . PRO B-3 321 ? 0.97926 1.20348 1.02357 -0.01513 -0.05993 -0.23756 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-3 CB  
+24092 C CG  . PRO B-3 321 ? 0.97672 1.20929 1.03791 -0.02526 -0.06017 -0.23918 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-3 CG  
+24093 C CD  . PRO B-3 321 ? 1.01178 1.21547 1.06199 -0.02430 -0.05289 -0.24114 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-3 CD  
+24094 N N   . ASN B-3 322 ? 1.30448 1.45958 1.28655 0.00189  -0.04972 -0.24203 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-3 N   
+24095 C CA  . ASN B-3 322 ? 1.21037 1.34297 1.16001 0.01124  -0.05144 -0.24426 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-3 CA  
+24096 C C   . ASN B-3 322 ? 1.11495 1.21514 1.04563 0.01048  -0.03842 -0.24314 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-3 C   
+24097 O O   . ASN B-3 322 ? 1.21381 1.29069 1.11157 0.01640  -0.04001 -0.24657 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-3 O   
+24098 C CB  . ASN B-3 322 ? 1.06796 1.20241 0.99809 0.01833  -0.06703 -0.25556 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-3 CB  
+24099 C CG  . ASN B-3 322 ? 1.12519 1.29451 1.07660 0.01822  -0.07908 -0.25952 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-3 CG  
+24100 O OD1 . ASN B-3 322 ? 1.27408 1.45710 1.23170 0.02163  -0.08316 -0.25671 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-3 OD1 
+24101 N ND2 . ASN B-3 322 ? 1.04344 1.22801 1.00663 0.01380  -0.08448 -0.26683 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-3 ND2 
+24102 N N   . ALA B-3 323 ? 1.18415 1.28207 1.13480 0.00289  -0.02586 -0.23889 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B-3 N   
+24103 C CA  . ALA B-3 323 ? 1.21691 1.28685 1.15284 0.00139  -0.01225 -0.24005 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B-3 CA  
+24104 C C   . ALA B-3 323 ? 1.47471 1.52655 1.39213 0.00496  -0.00473 -0.23483 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B-3 C   
+24105 O O   . ALA B-3 323 ? 1.47274 1.49836 1.35913 0.00674  0.00066  -0.23847 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B-3 O   
+24106 C CB  . ALA B-3 323 ? 1.27194 1.34569 1.23864 -0.00685 -0.00156 -0.23729 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B-3 CB  
+24107 N N   . THR B-3 324 ? 1.46943 1.53438 1.40435 0.00533  -0.00428 -0.22628 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-3 N   
+24108 C CA  . THR B-3 324 ? 1.48356 1.53207 1.40427 0.00790  0.00335  -0.22086 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-3 CA  
+24109 C C   . THR B-3 324 ? 1.55605 1.58931 1.43880 0.01557  -0.00636 -0.22401 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-3 C   
+24110 O O   . THR B-3 324 ? 1.42500 1.43136 1.27966 0.01621  0.00099  -0.22370 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-3 O   
+24111 C CB  . THR B-3 324 ? 1.61527 1.68278 1.56404 0.00705  0.00386  -0.21155 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-3 CB  
+24112 O OG1 . THR B-3 324 ? 1.90255 1.98201 1.88554 -0.00022 0.01068  -0.20831 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-3 OG1 
+24113 C CG2 . THR B-3 324 ? 1.52017 1.57047 1.45709 0.00897  0.01273  -0.20606 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-3 CG2 
+24114 N N   . LEU B-3 325 ? 1.53413 1.58375 1.41544 0.02099  -0.02331 -0.22757 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-3 N   
+24115 C CA  . LEU B-3 325 ? 1.40253 1.43758 1.24986 0.02928  -0.03562 -0.23123 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-3 CA  
+24116 C C   . LEU B-3 325 ? 1.45000 1.45977 1.26368 0.03002  -0.03718 -0.23909 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-3 C   
+24117 O O   . LEU B-3 325 ? 1.56106 1.54360 1.33827 0.03370  -0.03962 -0.23945 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-3 O   
+24118 C CB  . LEU B-3 325 ? 1.36054 1.42257 1.21989 0.03518  -0.05370 -0.23504 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-3 CB  
+24119 C CG  . LEU B-3 325 ? 1.35321 1.40308 1.18208 0.04514  -0.07043 -0.24057 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-3 CG  
+24120 C CD1 . LEU B-3 325 ? 1.52722 1.55343 1.33453 0.04820  -0.06693 -0.23343 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-3 CD1 
+24121 C CD2 . LEU B-3 325 ? 1.11152 1.19331 0.95979 0.05048  -0.08705 -0.24638 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-3 CD2 
+24122 N N   . LEU B-3 326 ? 1.40713 1.42425 1.23121 0.02607  -0.03633 -0.24525 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-3 N   
+24123 C CA  . LEU B-3 326 ? 1.42027 1.41441 1.21300 0.02664  -0.03831 -0.25354 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-3 CA  
+24124 C C   . LEU B-3 326 ? 1.54914 1.51156 1.31682 0.02220  -0.02159 -0.25139 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-3 C   
+24125 O O   . LEU B-3 326 ? 1.60289 1.53776 1.33021 0.02412  -0.02441 -0.25538 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-3 O   
+24126 C CB  . LEU B-3 326 ? 1.30866 1.31824 1.12169 0.02250  -0.03947 -0.26039 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-3 CB  
+24127 C CG  . LEU B-3 326 ? 1.33219 1.36722 1.15814 0.02649  -0.05775 -0.26684 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-3 CG  
+24128 C CD1 . LEU B-3 326 ? 1.16048 1.20873 1.00754 0.02043  -0.05644 -0.27247 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-3 CD1 
+24129 C CD2 . LEU B-3 326 ? 1.44380 1.46377 1.23453 0.03541  -0.07430 -0.27420 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-3 CD2 
+24130 N N   . LYS B-3 327 ? 1.51845 1.48411 1.30926 0.01576  -0.00424 -0.24568 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-3 N   
+24131 C CA  . LYS B-3 327 ? 1.39137 1.32985 1.16189 0.01068  0.01341  -0.24488 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-3 CA  
+24132 C C   . LYS B-3 327 ? 1.55873 1.47543 1.29590 0.01377  0.01196  -0.23971 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-3 C   
+24133 O O   . LYS B-3 327 ? 1.65553 1.54248 1.35565 0.01094  0.01920  -0.24169 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-3 O   
+24134 C CB  . LYS B-3 327 ? 1.45764 1.40697 1.26520 0.00400  0.03065  -0.24076 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-3 CB  
+24135 C CG  . LYS B-3 327 ? 1.39949 1.36484 1.23810 -0.00016 0.03297  -0.24571 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-3 CG  
+24136 C CD  . LYS B-3 327 ? 1.41356 1.38964 1.29106 -0.00565 0.04662  -0.24101 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-3 CD  
+24137 C CE  . LYS B-3 327 ? 1.46095 1.45243 1.37068 -0.00968 0.04602  -0.24494 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-3 CE  
+24138 N NZ  . LYS B-3 327 ? 1.52136 1.52106 1.46927 -0.01457 0.05719  -0.24067 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-3 NZ  
+24139 N N   . GLU B-3 328 ? 1.68114 1.61158 1.42986 0.01898  0.00243  -0.23322 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-3 N   
+24140 C CA  . GLU B-3 328 ? 1.70954 1.61912 1.42833 0.02219  -0.00067 -0.22798 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-3 CA  
+24141 C C   . GLU B-3 328 ? 1.68408 1.57162 1.35900 0.02789  -0.01711 -0.23307 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-3 C   
+24142 O O   . GLU B-3 328 ? 1.71000 1.56687 1.34636 0.02725  -0.01598 -0.23034 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-3 O   
+24143 C CB  . GLU B-3 328 ? 1.36475 1.29611 1.10886 0.02705  -0.00828 -0.22106 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-3 CB  
+24144 C CG  . GLU B-3 328 ? 1.62819 1.57908 1.41369 0.02166  0.00620  -0.21512 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-3 CG  
+24145 C CD  . GLU B-3 328 ? 1.78576 1.71551 1.56356 0.01471  0.02657  -0.21140 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-3 CD  
+24146 O OE1 . GLU B-3 328 ? 1.88519 1.78750 1.62642 0.01468  0.02812  -0.20982 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-3 OE1 
+24147 O OE2 . GLU B-3 328 ? 1.82365 1.76395 1.63230 0.00887  0.04071  -0.21043 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-3 OE2 
+24148 N N   . VAL B-3 329 ? 1.48256 1.38434 1.16229 0.03304  -0.03305 -0.24051 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-3 N   
+24149 C CA  . VAL B-3 329 ? 1.46580 1.34592 1.10502 0.03870  -0.04986 -0.24671 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-3 CA  
+24150 C C   . VAL B-3 329 ? 1.77863 1.62700 1.38182 0.03205  -0.03864 -0.25022 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-3 C   
+24151 O O   . VAL B-3 329 ? 1.89268 1.70912 1.44975 0.03354  -0.04604 -0.25093 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-3 O   
+24152 C CB  . VAL B-3 329 ? 1.48498 1.39050 1.14238 0.04511  -0.06834 -0.25539 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-3 CB  
+24153 C CG1 . VAL B-3 329 ? 1.58809 1.47123 1.20538 0.05216  -0.08814 -0.26249 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-3 CG1 
+24154 C CG2 . VAL B-3 329 ? 1.44661 1.38561 1.14032 0.05008  -0.07709 -0.25276 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-3 CG2 
+24155 N N   . ILE B-3 330 ? 1.69318 1.54895 1.31611 0.02429  -0.02101 -0.25276 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-3 N   
+24156 C CA  . ILE B-3 330 ? 1.81461 1.64260 1.40607 0.01712  -0.00796 -0.25744 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-3 CA  
+24157 C C   . ILE B-3 330 ? 1.85192 1.65289 1.41654 0.01092  0.00732  -0.25080 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-3 C   
+24158 O O   . ILE B-3 330 ? 1.93187 1.69974 1.44936 0.00724  0.00955  -0.25268 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-3 O   
+24159 C CB  . ILE B-3 330 ? 1.82966 1.67443 1.45384 0.01092  0.00647  -0.26302 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-3 CB  
+24160 C CG1 . ILE B-3 330 ? 1.74726 1.61593 1.39373 0.01577  -0.00909 -0.26974 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-3 CG1 
+24161 C CG2 . ILE B-3 330 ? 1.62488 1.44236 1.21839 0.00308  0.02197  -0.26916 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-3 CG2 
+24162 C CD1 . ILE B-3 330 ? 1.59627 1.44667 1.20522 0.01955  -0.02369 -0.27843 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-3 CD1 
+24163 N N   . LYS B-3 331 ? 1.77041 1.58461 1.36369 0.00894  0.01797  -0.24300 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-3 N   
+24164 C CA  . LYS B-3 331 ? 1.88265 1.67376 1.45486 0.00233  0.03340  -0.23684 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-3 CA  
+24165 C C   . LYS B-3 331 ? 1.93081 1.69337 1.45615 0.00604  0.01909  -0.23214 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-3 C   
+24166 O O   . LYS B-3 331 ? 1.95644 1.68760 1.44326 -0.00124 0.02939  -0.22974 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-3 O   
+24167 C CB  . LYS B-3 331 ? 1.75038 1.56384 1.36617 0.00096  0.04426  -0.22968 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-3 CB  
+24168 C CG  . LYS B-3 331 ? 1.91967 1.75653 1.58043 -0.00379 0.05916  -0.23354 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-3 CG  
+24169 C CD  . LYS B-3 331 ? 1.80611 1.66396 1.50889 -0.00433 0.06669  -0.22606 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-3 CD  
+24170 C CE  . LYS B-3 331 ? 1.89535 1.77457 1.64302 -0.00859 0.07863  -0.22976 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-3 CE  
+24171 N NZ  . LYS B-3 331 ? 1.95716 1.85588 1.74566 -0.00897 0.08420  -0.22242 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-3 NZ  
+24172 N N   . TYR B-3 332 ? 1.90007 1.67259 1.42794 0.01680  -0.00485 -0.23126 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-3 N   
+24173 C CA  . TYR B-3 332 ? 1.91216 1.65626 1.39614 0.02158  -0.02200 -0.22782 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-3 CA  
+24174 C C   . TYR B-3 332 ? 1.89191 1.60530 1.32663 0.02055  -0.03033 -0.23415 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-3 C   
+24175 O O   . TYR B-3 332 ? 2.13155 1.80846 1.51760 0.01838  -0.03521 -0.23035 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-3 O   
+24176 C CB  . TYR B-3 332 ? 1.92796 1.69386 1.43285 0.03407  -0.04574 -0.22720 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-3 CB  
+24177 C CG  . TYR B-3 332 ? 2.04808 1.78633 1.51052 0.04143  -0.06914 -0.22663 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-3 CG  
+24178 C CD1 . TYR B-3 332 ? 2.20890 1.91532 1.63728 0.03839  -0.06785 -0.21817 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-3 CD1 
+24179 C CD2 . TYR B-3 332 ? 1.86954 1.61300 1.32684 0.05130  -0.09343 -0.23490 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-3 CD2 
+24180 C CE1 . TYR B-3 332 ? 2.22860 1.90705 1.61749 0.04517  -0.09126 -0.21728 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-3 CE1 
+24181 C CE2 . TYR B-3 332 ? 1.97797 1.69519 1.39803 0.05886  -0.11695 -0.23517 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-3 CE2 
+24182 C CZ  . TYR B-3 332 ? 2.15813 1.84193 1.54345 0.05588  -0.11636 -0.22600 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-3 CZ  
+24183 O OH  . TYR B-3 332 ? 2.12307 1.77826 1.47073 0.06347  -0.14175 -0.22594 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-3 OH  
+24184 N N   . VAL B-3 333 ? 1.90126 1.62739 1.34653 0.02147  -0.03242 -0.24353 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-3 N   
+24185 C CA  . VAL B-3 333 ? 2.10442 1.80221 1.50384 0.02056  -0.04065 -0.25037 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-3 CA  
+24186 C C   . VAL B-3 333 ? 2.03112 1.70195 1.39984 0.00716  -0.01676 -0.25076 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-3 C   
+24187 O O   . VAL B-3 333 ? 1.90241 1.53528 1.21612 0.00313  -0.02014 -0.25039 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-3 O   
+24188 C CB  . VAL B-3 333 ? 1.97407 1.69571 1.39693 0.02609  -0.05142 -0.26095 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-3 CB  
+24189 C CG1 . VAL B-3 333 ? 1.99919 1.69200 1.37683 0.02368  -0.05631 -0.26885 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-3 CG1 
+24190 C CG2 . VAL B-3 333 ? 1.94004 1.68434 1.38471 0.03882  -0.07688 -0.26238 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-3 CG2 
+24191 N N   . LYS B-3 334 ? 2.06413 1.75369 1.46753 -0.00035 0.00745  -0.25199 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-3 N   
+24192 C CA  . LYS B-3 334 ? 2.07395 1.74303 1.45425 -0.01315 0.03140  -0.25565 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-3 CA  
+24193 C C   . LYS B-3 334 ? 2.18302 1.82420 1.53101 -0.02170 0.04394  -0.24727 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-3 C   
+24194 O O   . LYS B-3 334 ? 2.12044 1.72840 1.41946 -0.03104 0.05256  -0.24908 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-3 O   
+24195 C CB  . LYS B-3 334 ? 1.91485 1.61338 1.34613 -0.01768 0.05185  -0.26085 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-3 CB  
+24196 C CG  . LYS B-3 334 ? 1.87822 1.60078 1.33819 -0.01198 0.04216  -0.26961 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-3 CG  
+24197 C CD  . LYS B-3 334 ? 1.97568 1.67509 1.39374 -0.01371 0.03685  -0.27908 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-3 CD  
+24198 C CE  . LYS B-3 334 ? 1.92415 1.64775 1.37256 -0.00862 0.02769  -0.28818 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-3 CE  
+24199 N NZ  . LYS B-3 334 ? 1.91339 1.61476 1.32211 -0.01019 0.02247  -0.29817 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-3 NZ  
+24200 N N   . ASN B-3 335 ? 2.17116 1.82484 1.54466 -0.01950 0.04539  -0.23824 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-3 N   
+24201 C CA  . ASN B-3 335 ? 2.27393 1.90533 1.62498 -0.02840 0.05944  -0.23023 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-3 CA  
+24202 C C   . ASN B-3 335 ? 2.33781 1.94540 1.65289 -0.02259 0.03733  -0.22140 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-3 C   
+24203 O O   . ASN B-3 335 ? 2.27388 1.89897 1.61036 -0.01010 0.01588  -0.21897 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-3 O   
+24204 C CB  . ASN B-3 335 ? 2.04710 1.70645 1.45089 -0.03054 0.07673  -0.22639 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-3 CB  
+24205 C CG  . ASN B-3 335 ? 2.30069 1.97702 1.73582 -0.03814 0.10062  -0.23514 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-3 CG  
+24206 O OD1 . ASN B-3 335 ? 2.24316 1.94954 1.72163 -0.03269 0.09791  -0.23994 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-3 OD1 
+24207 N ND2 . ASN B-3 335 ? 2.42122 2.07806 1.83467 -0.05128 0.12405  -0.23780 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-3 ND2 
+24208 N N   . ASP B-3 336 ? 2.42226 1.98978 1.68296 -0.03229 0.04282  -0.21701 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-3 N   
+24209 C CA  . ASP B-3 336 ? 2.50161 2.04072 1.72402 -0.02827 0.02214  -0.20789 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-3 CA  
+24210 C C   . ASP B-3 336 ? 2.55504 2.10295 1.80194 -0.02788 0.02668  -0.19803 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-3 C   
+24211 O O   . ASP B-3 336 ? 2.51308 2.05689 1.75637 -0.01820 0.00434  -0.19199 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-3 O   
+24212 C CB  . ASP B-3 336 ? 2.60155 2.09129 1.75258 -0.04021 0.02534  -0.20608 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-3 CB  
+24213 C CG  . ASP B-3 336 ? 2.64350 2.12531 1.78673 -0.05812 0.06000  -0.20783 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-3 CG  
+24214 O OD1 . ASP B-3 336 ? 2.58416 2.09802 1.77928 -0.06022 0.08024  -0.21009 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-3 OD1 
+24215 O OD2 . ASP B-3 336 ? 2.66162 2.10530 1.74712 -0.07038 0.06674  -0.20751 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-3 OD2 
+24216 N N   . ARG B-3 337 ? 2.60298 2.16305 1.87589 -0.03790 0.05454  -0.19715 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-3 N   
+24217 C CA  . ARG B-3 337 ? 2.35938 1.92833 1.65719 -0.03789 0.05958  -0.18826 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-3 CA  
+24218 C C   . ARG B-3 337 ? 2.28651 1.89693 1.64260 -0.02390 0.04702  -0.18785 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-3 C   
+24219 O O   . ARG B-3 337 ? 2.54441 2.16059 1.91627 -0.01989 0.04162  -0.18025 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-3 O   
+24220 C CB  . ARG B-3 337 ? 2.36160 1.93334 1.67372 -0.05252 0.09287  -0.18894 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-3 CB  
+24221 C CG  . ARG B-3 337 ? 2.72386 2.25434 1.97755 -0.06893 0.10827  -0.18835 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-3 CG  
+24222 C CD  . ARG B-3 337 ? 2.75192 2.28973 2.02609 -0.08323 0.14192  -0.19089 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-3 CD  
+24223 N NE  . ARG B-3 337 ? 2.68820 2.24189 1.99907 -0.08111 0.14537  -0.18324 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-3 NE  
+24224 C CZ  . ARG B-3 337 ? 2.81017 2.33943 2.09479 -0.08756 0.14642  -0.17366 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-3 CZ  
+24225 N NH1 . ARG B-3 337 ? 2.92629 2.41240 2.14588 -0.09733 0.14416  -0.16956 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-3 NH1 
+24226 N NH2 . ARG B-3 337 ? 2.72557 2.27299 2.04911 -0.08460 0.14924  -0.16782 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-3 NH2 
+24227 N N   . TYR B-3 338 ? 2.19696 1.83589 1.58440 -0.01722 0.04252  -0.19592 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-3 N   
+24228 C CA  . TYR B-3 338 ? 2.07092 1.74896 1.51025 -0.00521 0.03001  -0.19594 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-3 CA  
+24229 C C   . TYR B-3 338 ? 2.16773 1.83934 1.59050 0.00710  -0.00018 -0.19331 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-3 C   
+24230 O O   . TYR B-3 338 ? 2.22074 1.88064 1.61690 0.01235  -0.01780 -0.19851 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-3 O   
+24231 C CB  . TYR B-3 338 ? 2.09807 1.80421 1.56945 -0.00291 0.03237  -0.20525 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-3 CB  
+24232 C CG  . TYR B-3 338 ? 2.00373 1.75219 1.53255 0.00532  0.02624  -0.20495 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-3 CG  
+24233 C CD1 . TYR B-3 338 ? 2.00787 1.77245 1.54604 0.01727  0.00154  -0.20651 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-3 CD1 
+24234 C CD2 . TYR B-3 338 ? 2.00395 1.77613 1.57742 0.00061  0.04492  -0.20374 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-3 CD2 
+24235 C CE1 . TYR B-3 338 ? 1.84967 1.65297 1.43786 0.02309  -0.00304 -0.20644 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-3 CE1 
+24236 C CE2 . TYR B-3 338 ? 1.75957 1.56829 1.38211 0.00692  0.03882  -0.20271 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-3 CE2 
+24237 C CZ  . TYR B-3 338 ? 1.71309 1.53729 1.34164 0.01753  0.01550  -0.20385 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-3 CZ  
+24238 O OH  . TYR B-3 338 ? 1.79502 1.65558 1.46996 0.02218  0.01040  -0.20299 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-3 OH  
+24239 N N   . SER B-3 339 ? 2.32895 2.00858 1.76882 0.01209  -0.00683 -0.18623 ? ? ? ? ? ? 340 SER B-3 N   
+24240 C CA  . SER B-3 339 ? 2.29715 1.96881 1.72172 0.02362  -0.03503 -0.18425 ? ? ? ? ? ? 340 SER B-3 CA  
+24241 C C   . SER B-3 339 ? 2.11055 1.81884 1.57184 0.03635  -0.05322 -0.19146 ? ? ? ? ? ? 340 SER B-3 C   
+24242 O O   . SER B-3 339 ? 2.13525 1.87815 1.63995 0.03603  -0.04337 -0.19507 ? ? ? ? ? ? 340 SER B-3 O   
+24243 C CB  . SER B-3 339 ? 2.16237 1.82976 1.59312 0.02419  -0.03525 -0.17492 ? ? ? ? ? ? 340 SER B-3 CB  
+24244 O OG  . SER B-3 339 ? 2.15639 1.82135 1.58056 0.03681  -0.06351 -0.17456 ? ? ? ? ? ? 340 SER B-3 OG  
+24245 N N   . ILE B-3 340 ? 2.02093 1.72055 1.46398 0.04725  -0.08069 -0.19394 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-3 N   
+24246 C CA  . ILE B-3 340 ? 2.09025 1.82537 1.56805 0.05937  -0.09911 -0.20179 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-3 CA  
+24247 C C   . ILE B-3 340 ? 1.99201 1.76146 1.51719 0.06336  -0.09688 -0.19841 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-3 C   
+24248 O O   . ILE B-3 340 ? 1.77626 1.58437 1.34221 0.06843  -0.10086 -0.20402 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-3 O   
+24249 C CB  . ILE B-3 340 ? 2.11756 1.83360 1.56434 0.07036  -0.12980 -0.20683 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-3 CB  
+24250 C CG1 . ILE B-3 340 ? 1.91392 1.66879 1.39769 0.08213  -0.14791 -0.21746 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-3 CG1 
+24251 C CG2 . ILE B-3 340 ? 1.87758 1.56812 1.30180 0.07381  -0.14171 -0.19930 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-3 CG2 
+24252 C CD1 . ILE B-3 340 ? 1.97807 1.75446 1.47982 0.07899  -0.13995 -0.22537 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-3 CD1 
+24253 N N   . TYR B-3 341 ? 1.99575 1.75156 1.51575 0.06031  -0.09021 -0.18927 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-3 N   
+24254 C CA  . TYR B-3 341 ? 1.84895 1.63568 1.41261 0.06329  -0.08683 -0.18572 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-3 CA  
+24255 C C   . TYR B-3 341 ? 1.64366 1.45873 1.24716 0.05546  -0.06334 -0.18481 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-3 C   
+24256 O O   . TYR B-3 341 ? 1.70012 1.55128 1.34651 0.05912  -0.06412 -0.18558 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-3 O   
+24257 C CB  . TYR B-3 341 ? 1.81431 1.57650 1.36061 0.06135  -0.08535 -0.17628 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-3 CB  
+24258 C CG  . TYR B-3 341 ? 1.95640 1.68733 1.46292 0.06899  -0.11026 -0.17629 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-3 CG  
+24259 C CD1 . TYR B-3 341 ? 1.80929 1.55518 1.32437 0.08265  -0.13682 -0.18467 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-3 CD1 
+24260 C CD2 . TYR B-3 341 ? 1.99692 1.68280 1.45732 0.06208  -0.10771 -0.16846 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-3 CD2 
+24261 C CE1 . TYR B-3 341 ? 1.88770 1.60402 1.36815 0.09053  -0.16170 -0.18553 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-3 CE1 
+24262 C CE2 . TYR B-3 341 ? 1.94986 1.60406 1.37242 0.06884  -0.13241 -0.16781 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-3 CE2 
+24263 C CZ  . TYR B-3 341 ? 1.96554 1.63479 1.39903 0.08370  -0.16012 -0.17651 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-3 CZ  
+24264 O OH  . TYR B-3 341 ? 2.03910 1.67585 1.43661 0.09128  -0.18669 -0.17666 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-3 OH  
+24265 N N   . ASP B-3 342 ? 1.83068 1.62957 1.42045 0.04447  -0.04296 -0.18368 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-3 N   
+24266 C CA  . ASP B-3 342 ? 1.77178 1.59585 1.39954 0.03765  -0.02264 -0.18437 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-3 CA  
+24267 C C   . ASP B-3 342 ? 1.74981 1.60432 1.40373 0.04218  -0.03086 -0.19236 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-3 C   
+24268 O O   . ASP B-3 342 ? 1.65687 1.54286 1.35330 0.04085  -0.02368 -0.19221 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-3 O   
+24269 C CB  . ASP B-3 342 ? 1.91042 1.70987 1.51640 0.02548  -0.00038 -0.18399 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-3 CB  
+24270 C CG  . ASP B-3 342 ? 2.05479 1.82751 1.63972 0.01853  0.01147  -0.17617 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-3 CG  
+24271 O OD1 . ASP B-3 342 ? 2.02445 1.77255 1.57572 0.02191  -0.00229 -0.17236 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-3 OD1 
+24272 O OD2 . ASP B-3 342 ? 2.26186 2.03778 1.86450 0.00947  0.03405  -0.17427 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-3 OD2 
+24273 N N   . LEU B-3 343 ? 1.80993 1.65458 1.43838 0.04705  -0.04651 -0.19934 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-3 N   
+24274 C CA  . LEU B-3 343 ? 1.84924 1.72276 1.50169 0.05132  -0.05581 -0.20766 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-3 CA  
+24275 C C   . LEU B-3 343 ? 1.66853 1.57441 1.35218 0.06031  -0.07170 -0.20913 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-3 C   
+24276 O O   . LEU B-3 343 ? 1.62260 1.56261 1.34337 0.06002  -0.07071 -0.21222 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-3 O   
+24277 C CB  . LEU B-3 343 ? 1.73673 1.58988 1.35300 0.05433  -0.06905 -0.21547 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-3 CB  
+24278 C CG  . LEU B-3 343 ? 1.44438 1.32506 1.08185 0.05905  -0.08091 -0.22536 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-3 CG  
+24279 C CD1 . LEU B-3 343 ? 1.30629 1.20803 0.97556 0.05086  -0.06288 -0.22634 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-3 CD1 
+24280 C CD2 . LEU B-3 343 ? 1.79307 1.65002 1.39165 0.06322  -0.09660 -0.23309 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-3 CD2 
+24281 N N   . ALA B-3 344 ? 1.67147 1.56684 1.34025 0.06778  -0.08653 -0.20731 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B-3 N   
+24282 C CA  . ALA B-3 344 ? 1.69939 1.62593 1.39770 0.07643  -0.10129 -0.21013 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B-3 CA  
+24283 C C   . ALA B-3 344 ? 1.42071 1.37293 1.15799 0.07216  -0.08728 -0.20335 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B-3 C   
+24284 O O   . ALA B-3 344 ? 1.37001 1.35721 1.14058 0.07576  -0.09386 -0.20655 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B-3 O   
+24285 C CB  . ALA B-3 344 ? 1.49568 1.40223 1.16851 0.08582  -0.12113 -0.21046 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B-3 CB  
+24286 N N   . ALA B-3 345 ? 1.50032 1.43598 1.23400 0.06408  -0.06811 -0.19459 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B-3 N   
+24287 C CA  . ALA B-3 345 ? 1.47072 1.42876 1.24146 0.05997  -0.05522 -0.18823 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B-3 CA  
+24288 C C   . ALA B-3 345 ? 1.60145 1.58962 1.40706 0.05503  -0.04721 -0.19064 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B-3 C   
+24289 O O   . ALA B-3 345 ? 1.65313 1.66949 1.49354 0.05437  -0.04537 -0.18792 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B-3 O   
+24290 C CB  . ALA B-3 345 ? 1.37499 1.30775 1.13454 0.05215  -0.03640 -0.17987 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B-3 CB  
+24291 N N   . GLU B-3 346 ? 1.58701 1.56863 1.38293 0.05113  -0.04304 -0.19557 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-3 N   
+24292 C CA  . GLU B-3 346 ? 1.54088 1.54880 1.36827 0.04624  -0.03724 -0.19808 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-3 CA  
+24293 C C   . GLU B-3 346 ? 1.34441 1.38356 1.18988 0.05167  -0.05401 -0.20464 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-3 C   
+24294 O O   . GLU B-3 346 ? 1.40728 1.47417 1.28499 0.04734  -0.05075 -0.20448 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-3 O   
+24295 C CB  . GLU B-3 346 ? 1.51568 1.50604 1.32678 0.04058  -0.02805 -0.20224 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-3 CB  
+24296 C CG  . GLU B-3 346 ? 1.90524 1.91854 1.74751 0.03485  -0.02188 -0.20472 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-3 CG  
+24297 C CD  . GLU B-3 346 ? 2.03698 2.06373 1.91378 0.02859  -0.00777 -0.19741 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-3 CD  
+24298 O OE1 . GLU B-3 346 ? 2.04405 2.05551 1.91674 0.02658  0.00321  -0.19168 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-3 OE1 
+24299 O OE2 . GLU B-3 346 ? 2.07149 2.12346 1.97943 0.02530  -0.00823 -0.19743 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-3 OE2 
+24300 N N   . ILE B-3 347 ? 1.24171 1.27679 1.06751 0.06059  -0.07218 -0.21080 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-3 N   
+24301 C CA  . ILE B-3 347 ? 1.35100 1.41752 1.19531 0.06592  -0.08810 -0.21909 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-3 CA  
+24302 C C   . ILE B-3 347 ? 1.47347 1.56801 1.34803 0.06687  -0.08905 -0.21538 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-3 C   
+24303 O O   . ILE B-3 347 ? 1.43052 1.51456 1.30083 0.06920  -0.08718 -0.20904 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-3 O   
+24304 C CB  . ILE B-3 347 ? 1.39133 1.44435 1.20746 0.07617  -0.10842 -0.22791 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-3 CB  
+24305 C CG1 . ILE B-3 347 ? 1.29008 1.31123 1.07171 0.07461  -0.10726 -0.23060 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-3 CG1 
+24306 C CG2 . ILE B-3 347 ? 1.33207 1.41977 1.16987 0.08135  -0.12426 -0.23907 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-3 CG2 
+24307 C CD1 . ILE B-3 347 ? 1.39396 1.39800 1.14548 0.08455  -0.12880 -0.23896 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-3 CD1 
+24308 N N   . VAL B-3 348 ? 1.57677 1.70699 1.48135 0.06428  -0.09185 -0.21942 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-3 N   
+24309 C CA  . VAL B-3 348 ? 1.27081 1.42992 1.20360 0.06399  -0.09281 -0.21670 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-3 CA  
+24310 C C   . VAL B-3 348 ? 1.40175 1.56487 1.32717 0.07507  -0.10952 -0.22292 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-3 C   
+24311 O O   . VAL B-3 348 ? 1.40895 1.57306 1.32273 0.08228  -0.12476 -0.23382 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-3 O   
+24312 C CB  . VAL B-3 348 ? 1.05153 1.24671 1.01411 0.05713  -0.09241 -0.22021 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-3 CB  
+24313 C CG1 . VAL B-3 348 ? 1.17603 1.40079 1.16484 0.05583  -0.09340 -0.21760 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-3 CG1 
+24314 C CG2 . VAL B-3 348 ? 1.40839 1.59726 1.37893 0.04657  -0.07750 -0.21403 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-3 CG2 
+24315 N N   . GLY B-3 349 ? 1.51319 1.67854 1.44668 0.07685  -0.10763 -0.21674 ? ? ? ? ? ? 350 GLY B-3 N   
+24316 C CA  . GLY B-3 349 ? 1.35116 1.51936 1.27977 0.08747  -0.12319 -0.22229 ? ? ? ? ? ? 350 GLY B-3 CA  
+24317 C C   . GLY B-3 349 ? 1.55531 1.68271 1.45041 0.09333  -0.12656 -0.21831 ? ? ? ? ? ? 350 GLY B-3 C   
+24318 O O   . GLY B-3 349 ? 1.75306 1.84977 1.62392 0.08972  -0.11875 -0.21382 ? ? ? ? ? ? 350 GLY B-3 O   
+24319 N N   . ASN B-3 350 ? 1.61776 1.74482 1.51110 0.10195  -0.13855 -0.22030 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-3 N   
+24320 C CA  . ASN B-3 350 ? 1.67520 1.76348 1.53666 0.10748  -0.14424 -0.21621 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-3 CA  
+24321 C C   . ASN B-3 350 ? 1.57442 1.65264 1.41489 0.11799  -0.16652 -0.22791 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-3 C   
+24322 O O   . ASN B-3 350 ? 1.67771 1.76966 1.52646 0.12782  -0.18392 -0.23655 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-3 O   
+24323 C CB  . ASN B-3 350 ? 1.57044 1.66156 1.44271 0.11053  -0.14483 -0.21092 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-3 CB  
+24324 C CG  . ASN B-3 350 ? 1.66421 1.71227 1.50481 0.11162  -0.14393 -0.20252 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-3 CG  
+24325 O OD1 . ASN B-3 350 ? 1.92460 1.94261 1.74015 0.10543  -0.13360 -0.19660 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-3 OD1 
+24326 N ND2 . ASN B-3 350 ? 1.57782 1.62266 1.41902 0.11886  -0.15458 -0.20236 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-3 ND2 
+24327 N N   . LEU B-3 351 ? 1.60141 1.65529 1.41506 0.11612  -0.16658 -0.22897 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-3 N   
+24328 C CA  . LEU B-3 351 ? 1.65753 1.69991 1.45028 0.12577  -0.18851 -0.24025 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-3 CA  
+24329 C C   . LEU B-3 351 ? 1.54792 1.55731 1.31262 0.13433  -0.20376 -0.23841 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-3 C   
+24330 O O   . LEU B-3 351 ? 1.50127 1.48130 1.24670 0.12977  -0.19380 -0.22637 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-3 O   
+24331 C CB  . LEU B-3 351 ? 1.69527 1.71640 1.46336 0.12083  -0.18410 -0.24077 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-3 CB  
+24332 C CG  . LEU B-3 351 ? 1.53709 1.58916 1.33011 0.11454  -0.17567 -0.24612 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-3 CG  
+24333 C CD1 . LEU B-3 351 ? 1.66602 1.69228 1.43149 0.10993  -0.17119 -0.24621 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-3 CD1 
+24334 C CD2 . LEU B-3 351 ? 1.52860 1.61769 1.34692 0.12213  -0.19296 -0.26116 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-3 CD2 
+24335 N N   . SER B-3 352 ? 1.55562 1.56977 1.31892 0.14655  -0.22857 -0.25099 ? ? ? ? ? ? 353 SER B-3 N   
+24336 C CA  . SER B-3 352 ? 1.58211 1.56379 1.31890 0.15567  -0.24694 -0.25037 ? ? ? ? ? ? 353 SER B-3 CA  
+24337 C C   . SER B-3 352 ? 1.65652 1.58824 1.34387 0.15379  -0.25105 -0.24536 ? ? ? ? ? ? 353 SER B-3 C   
+24338 O O   . SER B-3 352 ? 1.86110 1.78693 1.53673 0.14741  -0.24243 -0.24539 ? ? ? ? ? ? 353 SER B-3 O   
+24339 C CB  . SER B-3 352 ? 1.85288 1.85624 1.60648 0.17002  -0.27365 -0.26713 ? ? ? ? ? ? 353 SER B-3 CB  
+24340 O OG  . SER B-3 352 ? 1.42161 1.42752 1.16874 0.17437  -0.28697 -0.27934 ? ? ? ? ? ? 353 SER B-3 OG  
+24341 N N   . SER B-3 353 ? 1.58560 1.47987 1.24241 0.15902  -0.26498 -0.24104 ? ? ? ? ? ? 354 SER B-3 N   
+24342 C CA  . SER B-3 353 ? 1.62927 1.47255 1.23434 0.15647  -0.27045 -0.23560 ? ? ? ? ? ? 354 SER B-3 CA  
+24343 C C   . SER B-3 353 ? 1.93473 1.77471 1.52738 0.16488  -0.29266 -0.24904 ? ? ? ? ? ? 354 SER B-3 C   
+24344 O O   . SER B-3 353 ? 1.75735 1.56851 1.31566 0.15963  -0.29044 -0.24653 ? ? ? ? ? ? 354 SER B-3 O   
+24345 C CB  . SER B-3 353 ? 1.65319 1.45650 1.22834 0.15939  -0.28169 -0.22734 ? ? ? ? ? ? 354 SER B-3 CB  
+24346 O OG  . SER B-3 353 ? 2.20490 1.95652 1.72626 0.15451  -0.28522 -0.22047 ? ? ? ? ? ? 354 SER B-3 OG  
+24347 N N   . ARG B-3 354 ? 1.92651 1.79642 1.54736 0.17771  -0.31398 -0.26429 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-3 N   
+24348 C CA  . ARG B-3 354 ? 1.85073 1.72173 1.46534 0.18621  -0.33559 -0.27897 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-3 CA  
+24349 C C   . ARG B-3 354 ? 1.82619 1.72634 1.45973 0.17883  -0.31987 -0.28367 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-3 C   
+24350 O O   . ARG B-3 354 ? 1.98597 1.86878 1.59618 0.17854  -0.32632 -0.28782 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-3 O   
+24351 C CB  . ARG B-3 354 ? 1.99242 1.88996 1.63582 0.20193  -0.36225 -0.29587 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-3 CB  
+24352 C CG  . ARG B-3 354 ? 1.78044 1.68509 1.42483 0.21156  -0.38542 -0.31366 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-3 CG  
+24353 C CD  . ARG B-3 354 ? 1.92169 1.83878 1.58457 0.22858  -0.41642 -0.33039 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-3 CD  
+24354 N NE  . ARG B-3 354 ? 2.16859 2.14104 1.88451 0.23102  -0.41044 -0.34004 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-3 NE  
+24355 C CZ  . ARG B-3 354 ? 2.19316 2.18833 1.93575 0.24480  -0.43302 -0.35697 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-3 CZ  
+24356 N NH1 . ARG B-3 354 ? 2.07664 2.04409 1.80043 0.25856  -0.46485 -0.36649 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-3 NH1 
+24357 N NH2 . ARG B-3 354 ? 2.23145 2.27805 2.02055 0.24463  -0.42398 -0.36511 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-3 NH2 
+24358 N N   . GLU B-3 355 ? 1.88324 1.82644 1.55815 0.17254  -0.30003 -0.28295 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-3 N   
+24359 C CA  . GLU B-3 355 ? 1.70633 1.67577 1.39964 0.16413  -0.28418 -0.28584 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-3 CA  
+24360 C C   . GLU B-3 355 ? 1.84167 1.77871 1.50340 0.15195  -0.26435 -0.27310 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-3 C   
+24361 O O   . GLU B-3 355 ? 1.94645 1.88778 1.60627 0.14750  -0.25938 -0.27725 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-3 O   
+24362 C CB  . GLU B-3 355 ? 1.84220 1.86056 1.58344 0.15896  -0.26788 -0.28596 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-3 CB  
+24363 C CG  . GLU B-3 355 ? 1.82289 1.88258 1.60015 0.16898  -0.28484 -0.30222 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-3 CG  
+24364 C CD  . GLU B-3 355 ? 1.81602 1.92048 1.63558 0.16236  -0.26816 -0.30070 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-3 CD  
+24365 O OE1 . GLU B-3 355 ? 1.99089 2.09033 1.81299 0.15893  -0.25684 -0.28900 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-3 OE1 
+24366 O OE2 . GLU B-3 355 ? 1.89731 2.04121 1.74668 0.15988  -0.26645 -0.31103 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-3 OE2 
+24367 N N   . ILE B-3 356 ? 1.88032 1.78591 1.51833 0.14608  -0.25250 -0.25852 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-3 N   
+24368 C CA  . ILE B-3 356 ? 1.72578 1.59906 1.33182 0.13430  -0.23366 -0.24790 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-3 CA  
+24369 C C   . ILE B-3 356 ? 1.73242 1.56710 1.29282 0.13745  -0.25000 -0.25191 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-3 C   
+24370 O O   . ILE B-3 356 ? 1.92254 1.74535 1.46571 0.12997  -0.23947 -0.25132 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-3 O   
+24371 C CB  . ILE B-3 356 ? 1.76619 1.61608 1.35877 0.12701  -0.21760 -0.23271 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-3 CB  
+24372 C CG1 . ILE B-3 356 ? 1.66902 1.55444 1.30416 0.11974  -0.19453 -0.22736 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-3 CG1 
+24373 C CG2 . ILE B-3 356 ? 1.71096 1.51504 1.25637 0.11712  -0.20597 -0.22384 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-3 CG2 
+24374 C CD1 . ILE B-3 356 ? 1.76489 1.63052 1.39153 0.11204  -0.17721 -0.21343 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-3 CD1 
+24375 N N   . LYS B-3 357 ? 1.89362 1.70794 1.43410 0.14880  -0.27713 -0.25665 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-3 N   
+24376 C CA  . LYS B-3 357 ? 2.00937 1.78366 1.50383 0.15231  -0.29581 -0.26009 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-3 CA  
+24377 C C   . LYS B-3 357 ? 2.05100 1.84721 1.55887 0.15660  -0.30539 -0.27467 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-3 C   
+24378 O O   . LYS B-3 357 ? 1.93928 1.70697 1.41187 0.15421  -0.30971 -0.27585 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-3 O   
+24379 C CB  . LYS B-3 357 ? 1.93665 1.68463 1.41017 0.16432  -0.32522 -0.26218 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-3 CB  
+24380 C CG  . LYS B-3 357 ? 1.90288 1.59010 1.31313 0.16201  -0.33660 -0.25516 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-3 CG  
+24381 C CD  . LYS B-3 357 ? 2.02877 1.68854 1.42031 0.17304  -0.36518 -0.25520 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-3 CD  
+24382 C CE  . LYS B-3 357 ? 2.33685 1.93189 1.66127 0.16779  -0.37410 -0.24487 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-3 CE  
+24383 N NZ  . LYS B-3 357 ? 2.11914 1.68407 1.42417 0.17811  -0.40336 -0.24394 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-3 NZ  
+24384 N N   . GLU B-3 358 ? 2.00222 1.84870 1.55991 0.16214  -0.30848 -0.28609 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-3 N   
+24385 C CA  . GLU B-3 358 ? 2.02693 1.89742 1.60104 0.16500  -0.31608 -0.30034 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-3 CA  
+24386 C C   . GLU B-3 358 ? 1.96820 1.84688 1.54663 0.15158  -0.28973 -0.29539 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-3 C   
+24387 O O   . GLU B-3 358 ? 1.95765 1.82823 1.52172 0.15063  -0.29389 -0.30177 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-3 O   
+24388 C CB  . GLU B-3 358 ? 2.14668 2.06933 1.77255 0.17338  -0.32621 -0.31459 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-3 CB  
+24389 C CG  . GLU B-3 358 ? 2.45328 2.37145 2.07753 0.18948  -0.35913 -0.32722 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-3 CG  
+24390 C CD  . GLU B-3 358 ? 2.43977 2.40041 2.10137 0.19757  -0.37437 -0.34807 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-3 CD  
+24391 O OE1 . GLU B-3 358 ? 2.11698 2.11380 1.80854 0.18972  -0.35787 -0.35139 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-3 OE1 
+24392 O OE2 . GLU B-3 358 ? 2.55262 2.51010 2.21407 0.21148  -0.40327 -0.36159 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-3 OE2 
+24393 N N   . ILE B-3 359 ? 2.02466 1.91921 1.62385 0.14151  -0.26354 -0.28471 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-3 N   
+24394 C CA  . ILE B-3 359 ? 1.84978 1.74970 1.45381 0.12889  -0.23880 -0.27981 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-3 CA  
+24395 C C   . ILE B-3 359 ? 1.76414 1.61537 1.31728 0.12232  -0.23203 -0.27234 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-3 C   
+24396 O O   . ILE B-3 359 ? 1.94070 1.78733 1.48488 0.11648  -0.22420 -0.27512 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-3 O   
+24397 C CB  . ILE B-3 359 ? 1.82227 1.74827 1.46053 0.12041  -0.21461 -0.27026 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-3 CB  
+24398 C CG1 . ILE B-3 359 ? 1.69617 1.67419 1.38491 0.12375  -0.21841 -0.27897 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-3 CG1 
+24399 C CG2 . ILE B-3 359 ? 1.61655 1.53586 1.25165 0.10719  -0.18879 -0.26288 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-3 CG2 
+24400 C CD1 . ILE B-3 359 ? 1.67601 1.68068 1.39872 0.11469  -0.19585 -0.27002 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-3 CD1 
+24401 N N   . GLN B-3 360 ? 1.95517 1.76906 1.47342 0.12257  -0.23501 -0.26317 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-3 N   
+24402 C CA  . GLN B-3 360 ? 1.97481 1.74044 1.44032 0.11516  -0.22900 -0.25620 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-3 CA  
+24403 C C   . GLN B-3 360 ? 2.03120 1.77581 1.46544 0.12080  -0.25024 -0.26606 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-3 C   
+24404 O O   . GLN B-3 360 ? 2.08216 1.80071 1.48361 0.11293  -0.24136 -0.26440 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-3 O   
+24405 C CB  . GLN B-3 360 ? 1.82498 1.55485 1.25888 0.11436  -0.23118 -0.24490 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-3 CB  
+24406 C CG  . GLN B-3 360 ? 1.88405 1.56392 1.26213 0.10381  -0.22130 -0.23626 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-3 CG  
+24407 C CD  . GLN B-3 360 ? 1.96641 1.61235 1.31526 0.10118  -0.22179 -0.22435 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-3 CD  
+24408 O OE1 . GLN B-3 360 ? 2.32565 1.98395 1.69542 0.10870  -0.23185 -0.22293 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-3 OE1 
+24409 N NE2 . GLN B-3 360 ? 1.84229 1.44533 1.14228 0.08978  -0.21054 -0.21611 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-3 NE2 
+24410 N N   . LYS B-3 361 ? 2.01157 1.76792 1.45651 0.13443  -0.27848 -0.27740 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-3 N   
+24411 C CA  . LYS B-3 361 ? 1.94252 1.67999 1.36056 0.14105  -0.30139 -0.28800 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-3 CA  
+24412 C C   . LYS B-3 361 ? 1.96822 1.72961 1.40502 0.13652  -0.29150 -0.29635 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-3 C   
+24413 O O   . LYS B-3 361 ? 2.09146 1.82681 1.49449 0.13471  -0.29679 -0.29978 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-3 O   
+24414 C CB  . LYS B-3 361 ? 1.78110 1.53025 1.21373 0.15737  -0.33401 -0.30006 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-3 CB  
+24415 C CG  . LYS B-3 361 ? 2.05150 1.77652 1.45428 0.16603  -0.36235 -0.31127 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-3 CG  
+24416 C CD  . LYS B-3 361 ? 1.93786 1.67473 1.35845 0.18284  -0.39509 -0.32410 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-3 CD  
+24417 C CE  . LYS B-3 361 ? 2.09796 1.80417 1.48472 0.19218  -0.42618 -0.33451 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-3 CE  
+24418 N NZ  . LYS B-3 361 ? 1.99929 1.71446 1.40358 0.20936  -0.45973 -0.34791 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-3 NZ  
+24419 N N   . ILE B-3 362 ? 1.99890 1.80860 1.48819 0.13413  -0.27760 -0.29953 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-3 N   
+24420 C CA  . ILE B-3 362 ? 2.01227 1.84608 1.52255 0.12928  -0.26855 -0.30719 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-3 CA  
+24421 C C   . ILE B-3 362 ? 2.07612 1.88691 1.56229 0.11589  -0.24368 -0.29838 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-3 C   
+24422 O O   . ILE B-3 362 ? 2.16791 1.97013 1.63986 0.11312  -0.24370 -0.30444 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-3 O   
+24423 C CB  . ILE B-3 362 ? 1.73355 1.62273 1.30401 0.12858  -0.25993 -0.31136 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-3 CB  
+24424 C CG1 . ILE B-3 362 ? 1.66423 1.58030 1.25962 0.14164  -0.28595 -0.32561 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-3 CG1 
+24425 C CG2 . ILE B-3 362 ? 1.76622 1.67635 1.35745 0.11941  -0.24334 -0.31434 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-3 CG2 
+24426 C CD1 . ILE B-3 362 ? 1.56271 1.53404 1.21475 0.13980  -0.27836 -0.33128 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-3 CD1 
+24427 N N   . ILE B-3 363 ? 2.04394 1.84457 1.52575 0.10752  -0.22236 -0.28506 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-3 N   
+24428 C CA  . ILE B-3 363 ? 1.95259 1.73587 1.41761 0.09442  -0.19670 -0.27822 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-3 CA  
+24429 C C   . ILE B-3 363 ? 2.06992 1.80126 1.47293 0.09135  -0.20083 -0.27573 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-3 C   
+24430 O O   . ILE B-3 363 ? 2.31275 2.02996 1.69797 0.08199  -0.18490 -0.27566 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-3 O   
+24431 C CB  . ILE B-3 363 ? 2.04732 1.83984 1.53263 0.08640  -0.17237 -0.26621 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-3 CB  
+24432 C CG1 . ILE B-3 363 ? 1.86150 1.70298 1.40410 0.08969  -0.17121 -0.26806 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-3 CG1 
+24433 C CG2 . ILE B-3 363 ? 2.14724 1.93174 1.62809 0.07325  -0.14486 -0.26217 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-3 CG2 
+24434 C CD1 . ILE B-3 363 ? 1.77700 1.65148 1.35369 0.08698  -0.16632 -0.27625 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-3 CD1 
+24435 N N   . ASN B-3 364 ? 2.14558 1.84730 1.51429 0.09864  -0.22249 -0.27414 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-3 N   
+24436 C CA  . ASN B-3 364 ? 2.27956 1.92869 1.58488 0.09451  -0.22755 -0.27060 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-3 CA  
+24437 C C   . ASN B-3 364 ? 2.38038 2.01960 1.66541 0.09500  -0.23631 -0.28108 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-3 C   
+24438 O O   . ASN B-3 364 ? 2.45669 2.05468 1.68977 0.08822  -0.23414 -0.27839 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-3 O   
+24439 C CB  . ASN B-3 364 ? 2.09991 1.71969 1.37476 0.10348  -0.25382 -0.26755 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-3 CB  
+24440 C CG  . ASN B-3 364 ? 2.23908 1.85141 1.51451 0.09940  -0.24237 -0.25455 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-3 CG  
+24441 O OD1 . ASN B-3 364 ? 2.24586 1.86175 1.52850 0.08756  -0.21352 -0.24640 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-3 OD1 
+24442 N ND2 . ASN B-3 364 ? 2.17363 1.77557 1.44281 0.10946  -0.26561 -0.25333 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-3 ND2 
+24443 N N   . GLU B-3 365 ? 2.23659 1.91242 1.56052 0.10209  -0.24585 -0.29315 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-3 N   
+24444 C CA  . GLU B-3 365 ? 2.04165 1.71075 1.35044 0.10214  -0.25292 -0.30362 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-3 CA  
+24445 C C   . GLU B-3 365 ? 1.98257 1.65123 1.28986 0.08849  -0.22353 -0.30143 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-3 C   
+24446 O O   . GLU B-3 365 ? 2.15867 1.80592 1.43501 0.08523  -0.22508 -0.30695 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-3 O   
+24447 C CB  . GLU B-3 365 ? 1.97099 1.68149 1.32490 0.11251  -0.27012 -0.31762 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-3 CB  
+24448 C CG  . GLU B-3 365 ? 2.18937 1.90420 1.54964 0.12694  -0.30018 -0.32312 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-3 CG  
+24449 C CD  . GLU B-3 365 ? 2.41768 2.17022 1.81716 0.13637  -0.31800 -0.33959 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-3 CD  
+24450 O OE1 . GLU B-3 365 ? 2.30291 2.06782 1.71224 0.13215  -0.31147 -0.34666 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-3 OE1 
+24451 O OE2 . GLU B-3 365 ? 2.40202 2.17234 1.82336 0.14772  -0.33835 -0.34621 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-3 OE2 
+24452 N N   . LEU B-3 366 ? 2.02156 1.71298 1.36198 0.08068  -0.19747 -0.29418 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-3 N   
+24453 C CA  . LEU B-3 366 ? 2.14387 1.83593 1.48722 0.06809  -0.16930 -0.29277 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-3 CA  
+24454 C C   . LEU B-3 366 ? 2.11645 1.76559 1.40945 0.05745  -0.15365 -0.28442 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-3 C   
+24455 O O   . LEU B-3 366 ? 2.21052 1.85405 1.49719 0.04703  -0.13206 -0.28569 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-3 O   
+24456 C CB  . LEU B-3 366 ? 2.11446 1.84756 1.51500 0.06413  -0.14911 -0.28889 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-3 CB  
+24457 C CG  . LEU B-3 366 ? 1.78496 1.56423 1.23882 0.07060  -0.15827 -0.29662 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-3 CG  
+24458 C CD1 . LEU B-3 366 ? 1.49109 1.30388 0.99393 0.06412  -0.13636 -0.29101 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-3 CD1 
+24459 C CD2 . LEU B-3 366 ? 2.02664 1.80936 1.47856 0.07153  -0.16627 -0.30882 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-3 CD2 
+24460 N N   . LEU B-3 367 ? 2.17467 1.79379 1.43241 0.05925  -0.16377 -0.27651 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-3 N   
+24461 C CA  . LEU B-3 367 ? 2.45530 2.03252 1.66266 0.04762  -0.14892 -0.26811 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-3 CA  
+24462 C C   . LEU B-3 367 ? 2.48385 2.02033 1.63196 0.04445  -0.15843 -0.27282 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-3 C   
+24463 O O   . LEU B-3 367 ? 2.68680 2.18971 1.79149 0.03212  -0.14246 -0.26768 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-3 O   
+24464 C CB  . LEU B-3 367 ? 2.58228 2.14104 1.77333 0.04969  -0.15654 -0.25701 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-3 CB  
+24465 C CG  . LEU B-3 367 ? 2.13613 1.72844 1.37786 0.04996  -0.14266 -0.25041 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-3 CG  
+24466 C CD1 . LEU B-3 367 ? 2.30454 1.87560 1.52689 0.05259  -0.15275 -0.24027 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-3 CD1 
+24467 C CD2 . LEU B-3 367 ? 1.94719 1.54978 1.20645 0.03647  -0.10781 -0.24738 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-3 CD2 
+24468 N N   . VAL B-3 368 ? 2.50171 2.04010 1.64627 0.05455  -0.18364 -0.28288 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-3 N   
+24469 C CA  . VAL B-3 368 ? 2.54924 2.04931 1.63790 0.05177  -0.19378 -0.28806 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-3 CA  
+24470 C C   . VAL B-3 368 ? 2.55737 2.07168 1.65890 0.04359  -0.17248 -0.29622 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-3 C   
+24471 O O   . VAL B-3 368 ? 2.58935 2.14690 1.74777 0.04592  -0.16350 -0.30137 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-3 O   
+24472 C CB  . VAL B-3 368 ? 2.44089 1.93483 1.51951 0.06660  -0.23168 -0.29621 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-3 CB  
+24473 C CG1 . VAL B-3 368 ? 2.55038 2.05433 1.64919 0.07802  -0.25113 -0.29187 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-3 CG1 
+24474 C CG2 . VAL B-3 368 ? 2.25071 1.77951 1.36809 0.07286  -0.23761 -0.31038 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-3 CG2 
+24475 N N   . PRO B-3 369 ? 2.65575 2.13501 1.70648 0.03316  -0.16307 -0.29759 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-3 N   
+24476 C CA  . PRO B-3 369 ? 2.60091 2.09363 1.66507 0.02503  -0.14128 -0.30609 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-3 CA  
+24477 C C   . PRO B-3 369 ? 2.51793 2.01309 1.57831 0.03185  -0.16002 -0.31931 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-3 C   
+24478 O O   . PRO B-3 369 ? 2.57158 2.04082 1.59438 0.03892  -0.18752 -0.32200 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-3 O   
+24479 C CB  . PRO B-3 369 ? 2.53086 1.98339 1.53920 0.00920  -0.12037 -0.30140 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-3 CB  
+24480 C CG  . PRO B-3 369 ? 2.73234 2.14000 1.68012 0.01134  -0.14386 -0.29479 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-3 CG  
+24481 C CD  . PRO B-3 369 ? 2.68728 2.11279 1.66641 0.02577  -0.16718 -0.29002 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-3 CD  
+24482 N N   . ASN B-3 370 ? 2.40026 1.92662 1.50137 0.02948  -0.14500 -0.32776 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-3 N   
+24483 C CA  . ASN B-3 370 ? 2.53035 2.06144 1.63192 0.03336  -0.15676 -0.34123 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-3 CA  
+24484 C C   . ASN B-3 370 ? 2.57828 2.12324 1.69651 0.04885  -0.19060 -0.34674 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-3 C   
+24485 O O   . ASN B-3 370 ? 2.44398 1.96173 1.52203 0.05451  -0.21507 -0.35173 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-3 O   
+24486 C CB  . ASN B-3 370 ? 2.63523 2.12113 1.66957 0.02505  -0.15515 -0.34496 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-3 CB  
+24487 C CG  . ASN B-3 370 ? 2.62189 2.08926 1.63180 0.00903  -0.12280 -0.33899 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-3 CG  
+24488 O OD1 . ASN B-3 370 ? 2.68178 2.11673 1.64803 0.00334  -0.12104 -0.32910 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-3 OD1 
+24489 N ND2 . ASN B-3 370 ? 2.60272 2.09068 1.64168 0.00142  -0.09741 -0.34566 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-3 ND2 
+24490 N N   . ILE B-3 371 ? 2.67990 2.26818 1.85875 0.05537  -0.19190 -0.34644 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-3 N   
+24491 C CA  . ILE B-3 371 ? 2.63434 2.24317 1.83779 0.06931  -0.22109 -0.35333 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-3 CA  
+24492 C C   . ILE B-3 371 ? 2.33597 1.99276 1.60153 0.07106  -0.21662 -0.36202 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-3 C   
+24493 O O   . ILE B-3 371 ? 2.10343 1.78973 1.40530 0.08056  -0.23393 -0.36699 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-3 O   
+24494 C CB  . ILE B-3 371 ? 2.46477 2.07600 1.67474 0.07674  -0.23355 -0.34473 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-3 CB  
+24495 C CG1 . ILE B-3 371 ? 2.39155 2.00784 1.60561 0.09173  -0.26929 -0.35365 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-3 CG1 
+24496 C CG2 . ILE B-3 371 ? 2.48093 2.13235 1.74738 0.07436  -0.21436 -0.33810 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-3 CG2 
+24497 C CD1 . ILE B-3 371 ? 2.12744 1.70575 1.28930 0.09539  -0.29188 -0.36156 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-3 CD1 
+24498 N N   . ASN B-3 372 ? 2.33550 1.99980 1.61325 0.06127  -0.19324 -0.36435 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-3 N   
+24499 C CA  . ASN B-3 372 ? 2.38664 2.08531 1.70978 0.06112  -0.19066 -0.37425 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-3 CA  
+24500 C C   . ASN B-3 372 ? 2.29280 2.03763 1.67969 0.06212  -0.18404 -0.37072 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-3 C   
+24501 O O   . ASN B-3 372 ? 2.17021 1.92246 1.56781 0.06441  -0.18337 -0.36149 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-3 O   
+24502 C CB  . ASN B-3 372 ? 2.42298 2.11961 1.73682 0.07017  -0.21866 -0.38739 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-3 CB  
+24503 C CG  . ASN B-3 372 ? 2.29095 2.02523 1.65083 0.08019  -0.23769 -0.39198 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-3 CG  
+24504 O OD1 . ASN B-3 372 ? 2.15987 1.92959 1.56583 0.07938  -0.23528 -0.39866 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-3 OD1 
+24505 N ND2 . ASN B-3 372 ? 2.19083 1.91734 1.53824 0.08913  -0.25680 -0.38904 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-3 ND2 
+24506 N N   . GLN B-3 373 ? 2.34536 2.12055 1.77373 0.05998  -0.17984 -0.37807 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-3 N   
+24507 C CA  . GLN B-3 373 ? 1.75625 1.57255 1.24238 0.05766  -0.16960 -0.37364 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-3 CA  
+24508 C C   . GLN B-3 373 ? 1.87675 1.72122 1.39081 0.06696  -0.19060 -0.37636 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-3 C   
+24509 O O   . GLN B-3 373 ? 2.12553 1.99592 1.67379 0.06640  -0.18455 -0.36915 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-3 O   
+24510 C CB  . GLN B-3 373 ? 1.56429 1.39941 1.08205 0.05053  -0.15724 -0.37988 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-3 CB  
+24511 C CG  . GLN B-3 373 ? 1.98736 1.86608 1.56506 0.04817  -0.15282 -0.37796 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-3 CG  
+24512 C CD  . GLN B-3 373 ? 1.89409 1.78615 1.49947 0.04045  -0.14140 -0.38341 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-3 CD  
+24513 O OE1 . GLN B-3 373 ? 1.74218 1.61357 1.32413 0.03815  -0.13885 -0.39090 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-3 OE1 
+24514 N NE2 . GLN B-3 373 ? 1.74937 1.67529 1.40418 0.03606  -0.13500 -0.37969 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-3 NE2 
+24515 N N   . VAL B-3 374 ? 1.93781 1.77707 1.43704 0.07564  -0.21555 -0.38727 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-3 N   
+24516 C CA  . VAL B-3 374 ? 1.94439 1.81430 1.47487 0.08432  -0.23551 -0.39327 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-3 CA  
+24517 C C   . VAL B-3 374 ? 2.07994 1.94658 1.60424 0.09020  -0.24136 -0.38485 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-3 C   
+24518 O O   . VAL B-3 374 ? 2.06697 1.96759 1.63102 0.09192  -0.24189 -0.38326 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-3 O   
+24519 C CB  . VAL B-3 374 ? 1.87746 1.74023 1.39266 0.09268  -0.26161 -0.40839 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-3 CB  
+24520 C CG1 . VAL B-3 374 ? 1.84927 1.73981 1.39180 0.10295  -0.28397 -0.41586 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-3 CG1 
+24521 C CG2 . VAL B-3 374 ? 1.93639 1.81255 1.47066 0.08683  -0.25619 -0.41754 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-3 CG2 
+24522 N N   . LEU B-3 375 ? 2.16471 1.99006 1.63848 0.09272  -0.24585 -0.37936 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-3 N   
+24523 C CA  . LEU B-3 375 ? 2.07890 1.89784 1.54443 0.09880  -0.25377 -0.37177 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-3 CA  
+24524 C C   . LEU B-3 375 ? 1.92630 1.76105 1.41703 0.09160  -0.22987 -0.35855 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-3 C   
+24525 O O   . LEU B-3 375 ? 1.85684 1.70597 1.36445 0.09654  -0.23529 -0.35430 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-3 O   
+24526 C CB  . LEU B-3 375 ? 2.25689 2.02424 1.65908 0.10153  -0.26427 -0.36817 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-3 CB  
+24527 C CG  . LEU B-3 375 ? 2.07226 1.82672 1.45967 0.10982  -0.27984 -0.36246 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-3 CG  
+24528 C CD1 . LEU B-3 375 ? 2.03132 1.74740 1.36990 0.11858  -0.30844 -0.36846 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-3 CD1 
+24529 C CD2 . LEU B-3 375 ? 1.96843 1.70449 1.33901 0.10172  -0.25814 -0.34646 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-3 CD2 
+24530 N N   . ILE B-3 376 ? 2.09944 1.93203 1.59423 0.08035  -0.20420 -0.35282 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-3 N   
+24531 C CA  . ILE B-3 376 ? 2.04782 1.89553 1.56877 0.07354  -0.18200 -0.34097 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-3 CA  
+24532 C C   . ILE B-3 376 ? 1.85700 1.75266 1.43530 0.07441  -0.18272 -0.34264 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-3 C   
+24533 O O   . ILE B-3 376 ? 1.97423 1.88608 1.57441 0.07404  -0.17626 -0.33431 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-3 O   
+24534 C CB  . ILE B-3 376 ? 2.12315 1.95805 1.63772 0.06182  -0.15581 -0.33687 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-3 CB  
+24535 C CG1 . ILE B-3 376 ? 1.84953 1.63691 1.30452 0.05932  -0.15313 -0.33485 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-3 CG1 
+24536 C CG2 . ILE B-3 376 ? 1.59708 1.45044 1.14452 0.05515  -0.13407 -0.32592 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-3 CG2 
+24537 C CD1 . ILE B-3 376 ? 1.54647 1.32115 0.99394 0.04768  -0.12671 -0.33284 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-3 CD1 
+24538 N N   . ASN B-3 377 ? 1.93211 1.85092 1.53458 0.07492  -0.19073 -0.35356 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-3 N   
+24539 C CA  . ASN B-3 377 ? 1.84705 1.81139 1.50210 0.07368  -0.19082 -0.35556 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-3 CA  
+24540 C C   . ASN B-3 377 ? 1.90174 1.88332 1.56739 0.08361  -0.21008 -0.35918 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-3 C   
+24541 O O   . ASN B-3 377 ? 2.05951 2.07206 1.76038 0.08209  -0.20548 -0.35525 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-3 O   
+24542 C CB  . ASN B-3 377 ? 1.96663 1.94942 1.64268 0.07056  -0.19450 -0.36676 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-3 CB  
+24543 C CG  . ASN B-3 377 ? 1.93663 1.90378 1.60532 0.06121  -0.17634 -0.36475 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-3 CG  
+24544 O OD1 . ASN B-3 377 ? 1.79619 1.75194 1.46129 0.05486  -0.15672 -0.35437 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-3 OD1 
+24545 N ND2 . ASN B-3 377 ? 1.95025 1.91751 1.61830 0.06052  -0.18309 -0.37578 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-3 ND2 
+24546 N N   . GLN B-3 378 ? 1.88661 1.84822 1.52225 0.09388  -0.23244 -0.36725 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-3 N   
+24547 C CA  . GLN B-3 378 ? 1.91177 1.88995 1.55943 0.10448  -0.25281 -0.37313 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-3 CA  
+24548 C C   . GLN B-3 378 ? 1.87530 1.84183 1.51236 0.10676  -0.24866 -0.36120 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-3 C   
+24549 O O   . GLN B-3 378 ? 1.80000 1.79443 1.46597 0.11060  -0.25337 -0.36183 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-3 O   
+24550 C CB  . GLN B-3 378 ? 2.03525 1.99388 1.65509 0.11547  -0.28017 -0.38611 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-3 CB  
+24551 C CG  . GLN B-3 378 ? 2.21834 2.19723 1.85587 0.12742  -0.30358 -0.39582 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-3 CG  
+24552 C CD  . GLN B-3 378 ? 2.14899 2.18224 1.84343 0.12476  -0.30063 -0.40329 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-3 CD  
+24553 O OE1 . GLN B-3 378 ? 2.12952 2.18659 1.84895 0.12565  -0.29767 -0.40001 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-3 OE1 
+24554 N NE2 . GLN B-3 378 ? 2.13568 2.18851 1.84996 0.12072  -0.30130 -0.41353 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-3 NE2 
+24555 N N   . VAL B-3 379 ? 1.82827 1.75410 1.42395 0.10391  -0.23962 -0.35086 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-3 N   
+24556 C CA  . VAL B-3 379 ? 1.55358 1.46721 1.13954 0.10429  -0.23306 -0.33852 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-3 CA  
+24557 C C   . VAL B-3 379 ? 1.70406 1.65113 1.33315 0.09676  -0.21247 -0.33040 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-3 C   
+24558 O O   . VAL B-3 379 ? 1.82378 1.78331 1.46758 0.09986  -0.21343 -0.32533 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-3 O   
+24559 C CB  . VAL B-3 379 ? 1.62508 1.48995 1.15943 0.09957  -0.22352 -0.32916 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-3 CB  
+24560 C CG1 . VAL B-3 379 ? 1.61436 1.46874 1.14271 0.09765  -0.21284 -0.31567 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-3 CG1 
+24561 C CG2 . VAL B-3 379 ? 1.91362 1.74261 1.40140 0.10738  -0.24702 -0.33601 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-3 CG2 
+24562 N N   . LEU B-3 380 ? 1.78333 1.74476 1.43337 0.08690  -0.19475 -0.32935 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-3 N   
+24563 C CA  . LEU B-3 380 ? 1.60759 1.59836 1.29751 0.07905  -0.17624 -0.32131 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-3 CA  
+24564 C C   . LEU B-3 380 ? 1.53316 1.56770 1.26490 0.08222  -0.18636 -0.32761 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-3 C   
+24565 O O   . LEU B-3 380 ? 1.54353 1.59783 1.29882 0.08075  -0.17986 -0.32077 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-3 O   
+24566 C CB  . LEU B-3 380 ? 1.43815 1.43066 1.13906 0.06819  -0.15766 -0.31974 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-3 CB  
+24567 C CG  . LEU B-3 380 ? 1.62969 1.62642 1.34888 0.05893  -0.13393 -0.30728 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-3 CG  
+24568 C CD1 . LEU B-3 380 ? 1.35577 1.32124 1.04386 0.05973  -0.12644 -0.29773 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-3 CD1 
+24569 C CD2 . LEU B-3 380 ? 1.61030 1.60483 1.33767 0.04967  -0.11894 -0.30825 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-3 CD2 
+24570 N N   . ILE B-3 381 ? 1.56328 1.61405 1.30482 0.08607  -0.20200 -0.34134 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-3 N   
+24571 C CA  . ILE B-3 381 ? 1.64546 1.73887 1.42563 0.08860  -0.21193 -0.34959 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-3 CA  
+24572 C C   . ILE B-3 381 ? 1.83390 1.92752 1.60857 0.09964  -0.22725 -0.35156 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-3 C   
+24573 O O   . ILE B-3 381 ? 1.85440 1.97896 1.65923 0.09953  -0.22617 -0.35104 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-3 O   
+24574 C CB  . ILE B-3 381 ? 1.66311 1.77276 1.45449 0.08998  -0.22527 -0.36529 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-3 CB  
+24575 C CG1 . ILE B-3 381 ? 1.46494 1.57865 1.26805 0.07813  -0.20951 -0.36301 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-3 CG1 
+24576 C CG2 . ILE B-3 381 ? 1.55467 1.70835 1.38388 0.09293  -0.23673 -0.37620 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-3 CG2 
+24577 C CD1 . ILE B-3 381 ? 1.71070 1.84190 1.52774 0.07798  -0.22111 -0.37797 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-3 CD1 
+24578 N N   . ASN B-3 382 ? 1.93395 1.99205 1.66922 0.10902  -0.24222 -0.35387 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-3 N   
+24579 C CA  . ASN B-3 382 ? 1.90808 1.96162 1.63587 0.12003  -0.25840 -0.35546 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-3 CA  
+24580 C C   . ASN B-3 382 ? 1.76252 1.81334 1.49333 0.11638  -0.24303 -0.34050 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-3 C   
+24581 O O   . ASN B-3 382 ? 1.59943 1.66870 1.34789 0.12203  -0.25024 -0.34191 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-3 O   
+24582 C CB  . ASN B-3 382 ? 1.87216 1.88164 1.55223 0.12930  -0.27734 -0.35874 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-3 CB  
+24583 C CG  . ASN B-3 382 ? 1.81911 1.83254 1.49790 0.13550  -0.29750 -0.37551 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-3 CG  
+24584 O OD1 . ASN B-3 382 ? 1.85915 1.91220 1.57570 0.13761  -0.30522 -0.38819 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-3 OD1 
+24585 N ND2 . ASN B-3 382 ? 1.66819 1.64050 1.30299 0.13786  -0.30606 -0.37611 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-3 ND2 
+24586 N N   . LEU B-3 383 ? 1.62409 1.65268 1.33906 0.10706  -0.22193 -0.32713 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-3 N   
+24587 C CA  . LEU B-3 383 ? 1.61544 1.64137 1.33489 0.10290  -0.20630 -0.31314 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-3 CA  
+24588 C C   . LEU B-3 383 ? 1.65517 1.72608 1.42268 0.09787  -0.19694 -0.31188 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-3 C   
+24589 O O   . LEU B-3 383 ? 1.67866 1.76327 1.46015 0.10138  -0.19925 -0.30905 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-3 O   
+24590 C CB  . LEU B-3 383 ? 1.51224 1.50791 1.20851 0.09329  -0.18500 -0.30152 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-3 CB  
+24591 C CG  . LEU B-3 383 ? 1.62377 1.62405 1.33532 0.08614  -0.16430 -0.28782 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-3 CG  
+24592 C CD1 . LEU B-3 383 ? 1.75659 1.74149 1.45256 0.09261  -0.17103 -0.28188 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-3 CD1 
+24593 C CD2 . LEU B-3 383 ? 1.26399 1.24186 0.96155 0.07577  -0.14236 -0.28003 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-3 CD2 
+24594 N N   . PHE B-3 384 ? 1.63928 1.73262 1.43147 0.08910  -0.18676 -0.31385 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-3 N   
+24595 C CA  . PHE B-3 384 ? 1.66844 1.80160 1.50299 0.08205  -0.17706 -0.31125 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-3 CA  
+24596 C C   . PHE B-3 384 ? 1.64064 1.81133 1.50185 0.08739  -0.19298 -0.32424 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-3 C   
+24597 O O   . PHE B-3 384 ? 1.66849 1.87203 1.56147 0.08244  -0.18691 -0.32224 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-3 O   
+24598 C CB  . PHE B-3 384 ? 1.51831 1.65992 1.36889 0.07003  -0.16169 -0.30839 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-3 CB  
+24599 C CG  . PHE B-3 384 ? 1.31343 1.43156 1.15436 0.06257  -0.14141 -0.29472 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-3 CG  
+24600 C CD1 . PHE B-3 384 ? 1.36446 1.44489 1.17077 0.06279  -0.13710 -0.29323 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-3 CD1 
+24601 C CD2 . PHE B-3 384 ? 1.17441 1.30847 1.04111 0.05512  -0.12688 -0.28420 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-3 CD2 
+24602 C CE1 . PHE B-3 384 ? 1.36518 1.42630 1.16508 0.05564  -0.11765 -0.28264 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-3 CE1 
+24603 C CE2 . PHE B-3 384 ? 1.12367 1.23738 0.98474 0.04880  -0.10892 -0.27322 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-3 CE2 
+24604 C CZ  . PHE B-3 384 ? 1.14748 1.22568 0.97626 0.04905  -0.10381 -0.27301 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-3 CZ  
+24605 N N   . ALA B-3 385 ? 1.48832 1.65524 1.33766 0.09705  -0.21333 -0.33817 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B-3 N   
+24606 C CA  . ALA B-3 385 ? 1.64384 1.84675 1.51953 0.10323  -0.22919 -0.35264 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B-3 CA  
+24607 C C   . ALA B-3 385 ? 1.69839 1.90548 1.57708 0.11074  -0.23498 -0.35049 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B-3 C   
+24608 O O   . ALA B-3 385 ? 1.53586 1.78102 1.44632 0.11071  -0.23752 -0.35709 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B-3 O   
+24609 C CB  . ALA B-3 385 ? 1.65459 1.85020 1.51723 0.11284  -0.25111 -0.36901 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B-3 CB  
+24610 N N   . LYS B-3 386 ? 1.82724 1.99545 1.67265 0.11655  -0.23690 -0.34164 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-3 N   
+24611 C CA  . LYS B-3 386 ? 1.66987 1.83863 1.51699 0.12314  -0.24154 -0.33814 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-3 CA  
+24612 C C   . LYS B-3 386 ? 1.64364 1.83416 1.51623 0.11337  -0.22135 -0.32634 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-3 C   
+24613 O O   . LYS B-3 386 ? 1.91579 2.13057 1.80937 0.11650  -0.22485 -0.32874 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-3 O   
+24614 C CB  . LYS B-3 386 ? 1.59344 1.71243 1.39668 0.12950  -0.24701 -0.32995 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-3 CB  
+24615 C CG  . LYS B-3 386 ? 1.94035 2.03309 1.71386 0.13960  -0.26955 -0.34068 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-3 CG  
+24616 C CD  . LYS B-3 386 ? 2.08745 2.20475 1.88035 0.15205  -0.29417 -0.35830 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-3 CD  
+24617 C CE  . LYS B-3 386 ? 1.88036 1.99807 1.67718 0.15929  -0.30063 -0.35546 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-3 CE  
+24618 N NZ  . LYS B-3 386 ? 2.03041 2.17424 1.84949 0.17186  -0.32470 -0.37456 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-3 NZ  
+24619 N N   . LEU B-3 387 ? 1.40608 1.58821 1.27771 0.10171  -0.20094 -0.31426 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-3 N   
+24620 C CA  . LEU B-3 387 ? 1.68744 1.88776 1.58293 0.09198  -0.18255 -0.30267 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-3 CA  
+24621 C C   . LEU B-3 387 ? 1.82745 2.07256 1.76088 0.08373  -0.17878 -0.30836 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-3 C   
+24622 O O   . LEU B-3 387 ? 1.66806 1.93005 1.62218 0.07490  -0.16507 -0.29908 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-3 O   
+24623 C CB  . LEU B-3 387 ? 1.53185 1.70405 1.41249 0.08318  -0.16317 -0.28838 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-3 CB  
+24624 C CG  . LEU B-3 387 ? 1.48059 1.60662 1.32095 0.08793  -0.16304 -0.28190 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-3 CG  
+24625 C CD1 . LEU B-3 387 ? 1.27747 1.38323 1.11090 0.07783  -0.14118 -0.26926 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-3 CD1 
+24626 C CD2 . LEU B-3 387 ? 1.43599 1.55504 1.26912 0.09628  -0.17125 -0.27920 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-3 CD2 
+24627 N N   . GLU B-3 388 ? 1.89779 2.16165 1.84009 0.08580  -0.19087 -0.32334 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-3 N   
+24628 C CA  . GLU B-3 388 ? 1.80896 2.11545 1.78564 0.07665  -0.18775 -0.33007 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-3 CA  
+24629 C C   . GLU B-3 388 ? 1.69478 2.00142 1.68094 0.06182  -0.16850 -0.31771 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-3 C   
+24630 O O   . GLU B-3 388 ? 1.73067 2.06383 1.74198 0.05178  -0.15888 -0.31249 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-3 O   
+24631 C CB  . GLU B-3 388 ? 1.66782 2.00973 1.67006 0.07757  -0.19068 -0.33435 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-3 CB  
+24632 C CG  . GLU B-3 388 ? 1.71508 2.06091 1.71345 0.09264  -0.21127 -0.34904 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-3 CG  
+24633 C CD  . GLU B-3 388 ? 2.12579 2.51388 2.15443 0.09243  -0.21411 -0.35737 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-3 CD  
+24634 O OE1 . GLU B-3 388 ? 2.11062 2.53165 2.16480 0.07966  -0.20331 -0.35689 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-3 OE1 
+24635 O OE2 . GLU B-3 388 ? 2.16603 2.55380 2.19226 0.10455  -0.22735 -0.36457 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-3 OE2 
+24636 N N   . ILE B-3 389 ? 1.75456 2.03025 1.71965 0.06038  -0.16364 -0.31341 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-3 N   
+24637 C CA  . ILE B-3 389 ? 1.63186 1.90288 1.60440 0.04776  -0.14705 -0.30314 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-3 CA  
+24638 C C   . ILE B-3 389 ? 1.64437 1.90658 1.60861 0.04632  -0.15094 -0.31132 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-3 C   
+24639 O O   . ILE B-3 389 ? 1.35784 1.59128 1.29325 0.05456  -0.15831 -0.31563 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-3 O   
+24640 C CB  . ILE B-3 389 ? 1.42140 1.66001 1.37711 0.04669  -0.13332 -0.28806 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-3 CB  
+24641 C CG1 . ILE B-3 389 ? 1.65803 1.90891 1.62790 0.04557  -0.12744 -0.27883 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-3 CG1 
+24642 C CG2 . ILE B-3 389 ? 1.44239 1.67075 1.40253 0.03596  -0.11906 -0.28105 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-3 CG2 
+24643 C CD1 . ILE B-3 389 ? 1.47094 1.69367 1.42949 0.04344  -0.11309 -0.26458 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-3 CD1 
+24644 N N   . THR B-3 390 ? 2.01314 2.29899 2.00128 0.03543  -0.14659 -0.31337 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-3 N   
+24645 C CA  . THR B-3 390 ? 1.73936 2.01622 1.72170 0.03272  -0.14857 -0.31996 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-3 CA  
+24646 C C   . THR B-3 390 ? 1.59078 1.83628 1.55965 0.02767  -0.13423 -0.30872 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-3 C   
+24647 O O   . THR B-3 390 ? 1.70722 1.94733 1.68209 0.02253  -0.12117 -0.29578 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-3 O   
+24648 C CB  . THR B-3 390 ? 1.94932 2.26197 1.96220 0.02197  -0.14928 -0.32638 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-3 CB  
+24649 O OG1 . THR B-3 390 ? 1.48851 1.79241 1.49511 0.02100  -0.15382 -0.33488 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-3 OG1 
+24650 C CG2 . THR B-3 390 ? 2.04299 2.36637 2.07719 0.00775  -0.13392 -0.31269 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-3 CG2 
+24651 N N   . LEU B-3 391 ? 1.40117 1.62629 1.35246 0.02936  -0.13709 -0.31485 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-3 N   
+24652 C CA  . LEU B-3 391 ? 1.37466 1.56775 1.30920 0.02627  -0.12461 -0.30747 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-3 CA  
+24653 C C   . LEU B-3 391 ? 1.27094 1.46952 1.22003 0.01690  -0.12061 -0.31054 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-3 C   
+24654 O O   . LEU B-3 391 ? 1.47586 1.68546 1.42775 0.01775  -0.13162 -0.32231 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-3 O   
+24655 C CB  . LEU B-3 391 ? 1.18166 1.33934 1.07599 0.03653  -0.13062 -0.31151 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-3 CB  
+24656 C CG  . LEU B-3 391 ? 1.32432 1.44819 1.19697 0.03510  -0.11571 -0.30147 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-3 CG  
+24657 C CD1 . LEU B-3 391 ? 1.11558 1.24651 1.00383 0.03184  -0.10428 -0.28882 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-3 CD1 
+24658 C CD2 . LEU B-3 391 ? 1.35381 1.44499 1.18438 0.04469  -0.12368 -0.30497 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-3 CD2 
+24659 N N   . ASP B-3 392 ? 1.25737 1.44817 1.21702 0.00817  -0.10566 -0.30056 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-3 N   
+24660 C CA  . ASP B-3 392 ? 1.42822 1.62084 1.40195 -0.00085 -0.10171 -0.30268 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-3 CA  
+24661 C C   . ASP B-3 392 ? 1.37310 1.54055 1.32044 0.00423  -0.10572 -0.31240 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-3 C   
+24662 O O   . ASP B-3 392 ? 1.44539 1.58507 1.36173 0.01177  -0.10459 -0.31266 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-3 O   
+24663 C CB  . ASP B-3 392 ? 1.36416 1.54937 1.35334 -0.00958 -0.08604 -0.29047 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-3 CB  
+24664 C CG  . ASP B-3 392 ? 1.50517 1.69420 1.51350 -0.01965 -0.08329 -0.29197 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-3 CG  
+24665 O OD1 . ASP B-3 392 ? 1.47961 1.68433 1.49510 -0.02201 -0.09293 -0.30089 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-3 OD1 
+24666 O OD2 . ASP B-3 392 ? 1.24033 1.41656 1.25773 -0.02516 -0.07197 -0.28482 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-3 OD2 
+24667 N N   . THR B-3 393 ? 1.32381 1.50074 1.28264 -0.00072 -0.11064 -0.32045 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-3 N   
+24668 C CA  . THR B-3 393 ? 1.38139 1.53610 1.31658 0.00355  -0.11539 -0.33067 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-3 CA  
+24669 C C   . THR B-3 393 ? 1.44473 1.56724 1.36253 0.00248  -0.10136 -0.32584 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-3 C   
+24670 O O   . THR B-3 393 ? 1.38793 1.48321 1.27171 0.00923  -0.10273 -0.33058 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-3 O   
+24671 C CB  . THR B-3 393 ? 1.22484 1.39716 1.18041 -0.00314 -0.12176 -0.33935 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-3 CB  
+24672 O OG1 . THR B-3 393 ? 1.37609 1.57547 1.34144 -0.00033 -0.13629 -0.34808 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-3 OG1 
+24673 C CG2 . THR B-3 393 ? 1.46218 1.60945 1.39593 -0.00047 -0.12384 -0.34861 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-3 CG2 
+24674 N N   . ARG B-3 394 ? 1.33995 1.46486 1.28050 -0.00630 -0.08806 -0.31692 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-3 N   
+24675 C CA  . ARG B-3 394 ? 1.45181 1.54906 1.38053 -0.00755 -0.07376 -0.31383 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-3 CA  
+24676 C C   . ARG B-3 394 ? 1.36156 1.44169 1.26859 -0.00198 -0.06647 -0.30693 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-3 C   
+24677 O O   . ARG B-3 394 ? 1.49893 1.55203 1.38341 -0.00073 -0.05674 -0.30784 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-3 O   
+24678 C CB  . ARG B-3 394 ? 1.47787 1.58291 1.44022 -0.01787 -0.06357 -0.30717 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-3 CB  
+24679 C CG  . ARG B-3 394 ? 1.56580 1.68176 1.54720 -0.02454 -0.06949 -0.31382 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-3 CG  
+24680 C CD  . ARG B-3 394 ? 1.54000 1.65934 1.55301 -0.03456 -0.06072 -0.30657 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-3 CD  
+24681 N NE  . ARG B-3 394 ? 1.27616 1.37048 1.28240 -0.03364 -0.04704 -0.30554 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-3 NE  
+24682 C CZ  . ARG B-3 394 ? 1.50030 1.59212 1.53203 -0.04031 -0.03859 -0.30012 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-3 CZ  
+24683 N NH1 . ARG B-3 394 ? 1.60489 1.71494 1.66817 -0.04901 -0.04285 -0.29358 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-3 NH1 
+24684 N NH2 . ARG B-3 394 ? 1.26993 1.34008 1.29526 -0.03865 -0.02591 -0.30171 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-3 NH2 
+24685 N N   . GLU B-3 395 ? 1.46249 1.55813 1.37593 0.00076  -0.07059 -0.30055 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-3 N   
+24686 C CA  . GLU B-3 395 ? 1.36945 1.44851 1.26081 0.00652  -0.06576 -0.29454 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-3 CA  
+24687 C C   . GLU B-3 395 ? 1.41637 1.47243 1.26610 0.01536  -0.07483 -0.30220 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-3 C   
+24688 O O   . GLU B-3 395 ? 1.48292 1.51221 1.30442 0.01787  -0.06748 -0.29933 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-3 O   
+24689 C CB  . GLU B-3 395 ? 1.33882 1.44110 1.24787 0.00770  -0.06971 -0.28706 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-3 CB  
+24690 C CG  . GLU B-3 395 ? 1.14020 1.25241 1.07834 0.00026  -0.05721 -0.27555 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-3 CG  
+24691 C CD  . GLU B-3 395 ? 1.34673 1.47960 1.29771 0.00195  -0.06118 -0.26865 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-3 CD  
+24692 O OE1 . GLU B-3 395 ? 1.30809 1.46346 1.26549 0.00398  -0.07385 -0.27357 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-3 OE1 
+24693 O OE2 . GLU B-3 395 ? 1.27309 1.40031 1.22833 0.00128  -0.05160 -0.25928 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-3 OE2 
+24694 N N   . ILE B-3 396 ? 1.44681 1.51229 1.29187 0.01962  -0.09124 -0.31214 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-3 N   
+24695 C CA  . ILE B-3 396 ? 1.37491 1.41723 1.18010 0.02829  -0.10284 -0.31994 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-3 CA  
+24696 C C   . ILE B-3 396 ? 1.30767 1.32003 1.08674 0.02597  -0.09493 -0.32444 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-3 C   
+24697 O O   . ILE B-3 396 ? 1.51498 1.49689 1.25527 0.02955  -0.09343 -0.32431 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-3 O   
+24698 C CB  . ILE B-3 396 ? 1.33050 1.39285 1.14210 0.03357  -0.12331 -0.33088 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-3 CB  
+24699 C CG1 . ILE B-3 396 ? 1.24787 1.33828 1.08089 0.03663  -0.13080 -0.32794 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-3 CG1 
+24700 C CG2 . ILE B-3 396 ? 1.26278 1.29860 1.03324 0.04241  -0.13726 -0.33995 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-3 CG2 
+24701 C CD1 . ILE B-3 396 ? 1.19396 1.30741 1.03686 0.04186  -0.15043 -0.34037 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-3 CD1 
+24702 N N   . THR B-3 397 ? 1.26309 1.28299 1.06221 0.01927  -0.08966 -0.32865 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-3 N   
+24703 C CA  . THR B-3 397 ? 1.50394 1.49744 1.28062 0.01687  -0.08187 -0.33461 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-3 CA  
+24704 C C   . THR B-3 397 ? 1.36137 1.33502 1.12936 0.01263  -0.06160 -0.32730 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-3 C   
+24705 O O   . THR B-3 397 ? 1.80089 1.74561 1.53464 0.01265  -0.05514 -0.33118 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-3 O   
+24706 C CB  . THR B-3 397 ? 1.39455 1.40200 1.19827 0.01080  -0.08179 -0.34127 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-3 CB  
+24707 O OG1 . THR B-3 397 ? 1.65333 1.68097 1.49760 0.00316  -0.07141 -0.33301 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-3 OG1 
+24708 C CG2 . THR B-3 397 ? 1.26634 1.29283 1.07736 0.01440  -0.10142 -0.35016 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-3 CG2 
+24709 N N   . ALA B-3 398 ? 1.37295 1.36197 1.17151 0.00843  -0.05129 -0.31732 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B-3 N   
+24710 C CA  . ALA B-3 398 ? 1.55086 1.52344 1.34492 0.00472  -0.03239 -0.31101 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B-3 CA  
+24711 C C   . ALA B-3 398 ? 1.68936 1.63969 1.44476 0.00966  -0.03221 -0.30724 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B-3 C   
+24712 O O   . ALA B-3 398 ? 1.50841 1.43335 1.23883 0.00707  -0.01898 -0.30760 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B-3 O   
+24713 C CB  . ALA B-3 398 ? 1.67199 1.66658 1.50850 -0.00018 -0.02421 -0.30119 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B-3 CB  
+24714 N N   . PHE B-3 399 ? 1.74601 1.70542 1.49624 0.01626  -0.04678 -0.30410 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-3 N   
+24715 C CA  . PHE B-3 399 ? 1.75700 1.69327 1.46865 0.02149  -0.05018 -0.30081 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-3 CA  
+24716 C C   . PHE B-3 399 ? 1.59608 1.50197 1.26141 0.02381  -0.05621 -0.30932 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-3 C   
+24717 O O   . PHE B-3 399 ? 1.56353 1.43960 1.19214 0.02247  -0.04848 -0.30711 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-3 O   
+24718 C CB  . PHE B-3 399 ? 1.75595 1.71025 1.47529 0.02894  -0.06715 -0.29786 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-3 CB  
+24719 C CG  . PHE B-3 399 ? 1.87758 1.80885 1.56103 0.03465  -0.07245 -0.29348 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-3 CG  
+24720 C CD1 . PHE B-3 399 ? 1.74011 1.64644 1.38128 0.04050  -0.08678 -0.29965 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-3 CD1 
+24721 C CD2 . PHE B-3 399 ? 1.73228 1.66594 1.42423 0.03411  -0.06452 -0.28307 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-3 CD2 
+24722 C CE1 . PHE B-3 399 ? 1.58592 1.46861 1.19302 0.04521  -0.09317 -0.29494 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-3 CE1 
+24723 C CE2 . PHE B-3 399 ? 1.72054 1.63207 1.37990 0.03891  -0.07011 -0.27876 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-3 CE2 
+24724 C CZ  . PHE B-3 399 ? 1.72919 1.61452 1.34563 0.04426  -0.08461 -0.28442 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-3 CZ  
+24725 N N   . THR B-3 400 ? 1.59518 1.50783 1.26077 0.02664  -0.07028 -0.31919 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-3 N   
+24726 C CA  . THR B-3 400 ? 1.71991 1.60403 1.34127 0.02930  -0.07860 -0.32788 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-3 CA  
+24727 C C   . THR B-3 400 ? 1.68114 1.54131 1.28322 0.02151  -0.05934 -0.33037 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-3 C   
+24728 O O   . THR B-3 400 ? 1.78879 1.61634 1.34475 0.02093  -0.05687 -0.33100 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-3 O   
+24729 C CB  . THR B-3 400 ? 1.54217 1.44195 1.17479 0.03319  -0.09637 -0.33883 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-3 CB  
+24730 O OG1 . THR B-3 400 ? 1.38302 1.29844 1.02169 0.04161  -0.11645 -0.33935 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-3 OG1 
+24731 C CG2 . THR B-3 400 ? 1.72338 1.59386 1.31444 0.03411  -0.10190 -0.34866 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-3 CG2 
+24732 N N   . GLU B-3 401 ? 1.57280 1.44848 1.20970 0.01497  -0.04565 -0.33218 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-3 N   
+24733 C CA  . GLU B-3 401 ? 1.72430 1.58081 1.34830 0.00785  -0.02764 -0.33742 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-3 CA  
+24734 C C   . GLU B-3 401 ? 1.87521 1.70997 1.47592 0.00361  -0.01021 -0.33084 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-3 C   
+24735 O O   . GLU B-3 401 ? 2.02620 1.83380 1.59100 -0.00072 -0.00014 -0.33599 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-3 O   
+24736 C CB  . GLU B-3 401 ? 1.63082 1.50992 1.30275 0.00230  -0.01756 -0.33981 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-3 CB  
+24737 C CG  . GLU B-3 401 ? 2.06425 1.92721 1.73018 -0.00468 0.00129  -0.34709 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-3 CG  
+24738 C CD  . GLU B-3 401 ? 1.96294 1.84708 1.67789 -0.00930 0.00819  -0.34988 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-3 CD  
+24739 O OE1 . GLU B-3 401 ? 1.88658 1.79571 1.63429 -0.00773 -0.00377 -0.34729 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-3 OE1 
+24740 O OE2 . GLU B-3 401 ? 1.89619 1.77174 1.61699 -0.01492 0.02532  -0.35508 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-3 OE2 
+24741 N N   . VAL B-3 402 ? 1.80320 1.64966 1.42333 0.00413  -0.00611 -0.31989 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-3 N   
+24742 C CA  . VAL B-3 402 ? 1.78088 1.60808 1.38135 -0.00028 0.01034  -0.31349 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-3 CA  
+24743 C C   . VAL B-3 402 ? 1.87107 1.66680 1.41460 0.00246  0.00144  -0.31220 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-3 C   
+24744 O O   . VAL B-3 402 ? 2.03923 1.80824 1.54906 -0.00366 0.01549  -0.31165 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-3 O   
+24745 C CB  . VAL B-3 402 ? 1.79714 1.64568 1.43453 0.00004  0.01520  -0.30227 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-3 CB  
+24746 C CG1 . VAL B-3 402 ? 1.87406 1.70301 1.49150 -0.00442 0.03123  -0.29578 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-3 CG1 
+24747 C CG2 . VAL B-3 402 ? 1.68863 1.56382 1.37898 -0.00381 0.02385  -0.30308 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-3 CG2 
+24748 N N   . MET B-3 403 ? 1.85860 1.65629 1.39019 0.01115  -0.02228 -0.31226 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-3 N   
+24749 C CA  . MET B-3 403 ? 1.81525 1.58150 1.29322 0.01466  -0.03450 -0.31064 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-3 CA  
+24750 C C   . MET B-3 403 ? 1.89783 1.63320 1.32957 0.01085  -0.03341 -0.31956 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-3 C   
+24751 O O   . MET B-3 403 ? 1.85985 1.56120 1.24145 0.00811  -0.03253 -0.31691 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-3 O   
+24752 C CB  . MET B-3 403 ? 1.56439 1.34282 1.04645 0.02586  -0.06182 -0.31068 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-3 CB  
+24753 C CG  . MET B-3 403 ? 1.73882 1.54117 1.25389 0.02994  -0.06478 -0.30145 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-3 CG  
+24754 S SD  . MET B-3 403 ? 1.95126 1.72438 1.42868 0.03032  -0.06381 -0.29026 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-3 SD  
+24755 C CE  . MET B-3 403 ? 1.60480 1.34624 1.02732 0.03832  -0.09132 -0.29580 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-3 CE  
+24756 N N   . MET B-3 404 ? 1.82131 1.56691 1.26763 0.01000  -0.03369 -0.33003 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-3 N   
+24757 C CA  . MET B-3 404 ? 1.93351 1.65116 1.33594 0.00733  -0.03548 -0.33973 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-3 CA  
+24758 C C   . MET B-3 404 ? 1.99582 1.69023 1.37280 -0.00407 -0.00974 -0.34062 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-3 C   
+24759 O O   . MET B-3 404 ? 2.28853 1.94800 1.60991 -0.00779 -0.00972 -0.34189 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-3 O   
+24760 C CB  . MET B-3 404 ? 1.95888 1.69561 1.38777 0.00928  -0.04211 -0.35115 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-3 CB  
+24761 C CG  . MET B-3 404 ? 1.96964 1.73725 1.43546 0.01825  -0.06289 -0.35123 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-3 CG  
+24762 S SD  . MET B-3 404 ? 1.90747 1.66044 1.33695 0.02960  -0.09434 -0.35169 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-3 SD  
+24763 C CE  . MET B-3 404 ? 1.74735 1.49588 1.16473 0.03234  -0.10955 -0.36737 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-3 CE  
+24764 N N   . THR B-3 405 ? 1.73553 1.61407 1.61258 -0.12548 0.13842  -0.44127 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-3 N   
+24765 C CA  . THR B-3 405 ? 1.75219 1.60918 1.61919 -0.12290 0.15257  -0.44017 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-3 CA  
+24766 C C   . THR B-3 405 ? 1.74561 1.58783 1.61726 -0.12107 0.16692  -0.42431 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-3 C   
+24767 O O   . THR B-3 405 ? 1.91854 1.76691 1.81019 -0.12526 0.16634  -0.41484 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-3 O   
+24768 C CB  . THR B-3 405 ? 1.89096 1.74561 1.77856 -0.13477 0.15375  -0.44938 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-3 CB  
+24769 O OG1 . THR B-3 405 ? 2.04833 1.88242 1.92863 -0.13244 0.16814  -0.44731 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-3 OG1 
+24770 C CG2 . THR B-3 405 ? 1.82491 1.68736 1.74864 -0.14818 0.15202  -0.44462 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-3 CG2 
+24771 N N   . ASN B-3 406 ? 1.81668 1.63975 1.66992 -0.11455 0.18001  -0.42206 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-3 N   
+24772 C CA  . ASN B-3 406 ? 2.00963 1.81689 1.86825 -0.11373 0.19576  -0.40910 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-3 CA  
+24773 C C   . ASN B-3 406 ? 1.91448 1.71368 1.79845 -0.12415 0.20452  -0.41066 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-3 C   
+24774 O O   . ASN B-3 406 ? 1.87932 1.66377 1.76595 -0.12314 0.21904  -0.40308 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-3 O   
+24775 C CB  . ASN B-3 406 ? 2.07178 1.86231 1.89578 -0.10083 0.20637  -0.40527 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-3 CB  
+24776 C CG  . ASN B-3 406 ? 2.18855 1.97326 1.99198 -0.09694 0.20683  -0.41765 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-3 CG  
+24777 O OD1 . ASN B-3 406 ? 2.11822 1.90998 1.93509 -0.10458 0.20012  -0.42919 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-3 OD1 
+24778 N ND2 . ASN B-3 406 ? 2.27614 2.04746 2.04656 -0.08476 0.21488  -0.41526 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-3 ND2 
+24779 N N   . GLU B-3 407 ? 1.84455 1.65285 1.74702 -0.13404 0.19603  -0.42073 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-3 N   
+24780 C CA  . GLU B-3 407 ? 1.86116 1.66077 1.78535 -0.14327 0.20318  -0.42359 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-3 CA  
+24781 C C   . GLU B-3 407 ? 1.99729 1.79585 1.94974 -0.14923 0.20902  -0.41275 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-3 C   
+24782 O O   . GLU B-3 407 ? 1.86484 1.65019 1.82741 -0.15128 0.22111  -0.41006 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-3 O   
+24783 C CB  . GLU B-3 407 ? 1.83640 1.64548 1.77220 -0.15226 0.19180  -0.43692 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-3 CB  
+24784 C CG  . GLU B-3 407 ? 1.83419 1.63430 1.79247 -0.16210 0.19721  -0.44065 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-3 CG  
+24785 C CD  . GLU B-3 407 ? 1.80730 1.61616 1.77730 -0.17152 0.18564  -0.45322 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-3 CD  
+24786 O OE1 . GLU B-3 407 ? 1.72243 1.54541 1.68374 -0.17050 0.17370  -0.45976 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-3 OE1 
+24787 O OE2 . GLU B-3 407 ? 1.85039 1.65176 1.83833 -0.17987 0.18847  -0.45699 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-3 OE2 
+24788 N N   . PHE B-3 408 ? 2.00870 1.82180 1.97435 -0.15150 0.20035  -0.40709 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-3 N   
+24789 C CA  . PHE B-3 408 ? 1.78187 1.59650 1.77545 -0.15655 0.20396  -0.39749 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-3 CA  
+24790 C C   . PHE B-3 408 ? 1.84939 1.66155 1.83708 -0.14835 0.21003  -0.38463 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-3 C   
+24791 O O   . PHE B-3 408 ? 2.08754 1.90712 2.09617 -0.15072 0.20836  -0.37668 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-3 O   
+24792 C CB  . PHE B-3 408 ? 1.82176 1.65464 1.83718 -0.16521 0.19060  -0.39959 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-3 CB  
+24793 C CG  . PHE B-3 408 ? 1.71077 1.54695 1.73139 -0.17374 0.18351  -0.41240 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-3 CG  
+24794 C CD1 . PHE B-3 408 ? 1.67400 1.50092 1.71368 -0.18201 0.18851  -0.41561 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-3 CD1 
+24795 C CD2 . PHE B-3 408 ? 1.64417 1.49252 1.65084 -0.17325 0.17159  -0.42181 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-3 CD2 
+24796 C CE1 . PHE B-3 408 ? 1.73372 1.56234 1.77816 -0.19008 0.18199  -0.42728 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-3 CE1 
+24797 C CE2 . PHE B-3 408 ? 1.64930 1.50064 1.66214 -0.18151 0.16519  -0.43409 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-3 CE2 
+24798 C CZ  . PHE B-3 408 ? 1.64277 1.48369 1.67441 -0.19018 0.17050  -0.43648 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-3 CZ  
+24799 N N   . ASP B-3 409 ? 1.80293 1.60434 1.76240 -0.13853 0.21714  -0.38238 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-3 N   
+24800 C CA  . ASP B-3 409 ? 1.86221 1.66015 1.81376 -0.13058 0.22254  -0.37021 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-3 CA  
+24801 C C   . ASP B-3 409 ? 1.95650 1.74419 1.92948 -0.13289 0.23619  -0.36180 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-3 C   
+24802 O O   . ASP B-3 409 ? 2.07815 1.87061 2.06453 -0.13167 0.23607  -0.35232 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-3 O   
+24803 C CB  . ASP B-3 409 ? 1.87818 1.66506 1.79226 -0.11942 0.22761  -0.36991 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-3 CB  
+24804 C CG  . ASP B-3 409 ? 1.87149 1.67061 1.76341 -0.11390 0.21286  -0.37566 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-3 CG  
+24805 O OD1 . ASP B-3 409 ? 1.81769 1.63449 1.72430 -0.11991 0.19903  -0.38113 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-3 OD1 
+24806 O OD2 . ASP B-3 409 ? 1.84921 1.64030 1.70876 -0.10329 0.21526  -0.37498 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-3 OD2 
+24807 N N   . ILE B-3 410 ? 2.03207 1.80632 2.00910 -0.13580 0.24770  -0.36585 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-3 N   
+24808 C CA  . ILE B-3 410 ? 2.11510 1.87945 2.11159 -0.13721 0.26139  -0.35939 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-3 CA  
+24809 C C   . ILE B-3 410 ? 2.00596 1.78011 2.03800 -0.14495 0.25637  -0.35811 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-3 C   
+24810 O O   . ILE B-3 410 ? 2.11454 1.88518 2.16558 -0.14480 0.26454  -0.35132 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-3 O   
+24811 C CB  . ILE B-3 410 ? 2.03752 1.78572 2.02761 -0.13769 0.27474  -0.36532 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-3 CB  
+24812 C CG1 . ILE B-3 410 ? 2.00882 1.75973 2.00597 -0.14496 0.26785  -0.37758 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-3 CG1 
+24813 C CG2 . ILE B-3 410 ? 1.94667 1.68396 1.90130 -0.12872 0.28202  -0.36446 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-3 CG2 
+24814 C CD1 . ILE B-3 410 ? 1.94145 1.68960 1.96921 -0.15245 0.27206  -0.37965 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-3 CD1 
+24815 N N   . ALA B-3 411 ? 1.88798 1.67426 1.92964 -0.15155 0.24335  -0.36473 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B-3 N   
+24816 C CA  . ALA B-3 411 ? 1.90347 1.69958 1.97674 -0.15822 0.23789  -0.36264 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B-3 CA  
+24817 C C   . ALA B-3 411 ? 1.77646 1.58466 1.85779 -0.15453 0.23253  -0.35243 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B-3 C   
+24818 O O   . ALA B-3 411 ? 1.79046 1.60296 1.89798 -0.15674 0.23323  -0.34743 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B-3 O   
+24819 C CB  . ALA B-3 411 ? 1.68903 1.49488 1.76860 -0.16640 0.22554  -0.37174 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B-3 CB  
+24820 N N   . PHE B-3 412 ? 1.80842 1.62223 1.86729 -0.14818 0.22672  -0.34969 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-3 N   
+24821 C CA  . PHE B-3 412 ? 1.88175 1.70577 1.94440 -0.14323 0.22167  -0.34010 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-3 CA  
+24822 C C   . PHE B-3 412 ? 2.02735 1.83842 2.07429 -0.13432 0.23300  -0.33182 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-3 C   
+24823 O O   . PHE B-3 412 ? 2.04360 1.86091 2.08616 -0.12855 0.22856  -0.32421 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-3 O   
+24824 C CB  . PHE B-3 412 ? 1.80409 1.64521 1.85384 -0.14217 0.20541  -0.34302 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-3 CB  
+24825 C CG  . PHE B-3 412 ? 1.79754 1.65193 1.86207 -0.15158 0.19445  -0.35133 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-3 CG  
+24826 C CD1 . PHE B-3 412 ? 1.79807 1.66500 1.89157 -0.15727 0.18884  -0.34818 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-3 CD1 
+24827 C CD2 . PHE B-3 412 ? 1.78931 1.64348 1.83868 -0.15456 0.18991  -0.36239 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-3 CD2 
+24828 C CE1 . PHE B-3 412 ? 1.73649 1.61445 1.84290 -0.16640 0.17970  -0.35528 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-3 CE1 
+24829 C CE2 . PHE B-3 412 ? 1.78826 1.65383 1.85184 -0.16393 0.18040  -0.37010 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-3 CE2 
+24830 C CZ  . PHE B-3 412 ? 1.78668 1.66366 1.87843 -0.17016 0.17567  -0.36623 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-3 CZ  
+24831 N N   . ASP B-3 413 ? 2.05877 1.85181 2.09691 -0.13315 0.24756  -0.33328 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-3 N   
+24832 C CA  . ASP B-3 413 ? 2.12404 1.90312 2.14709 -0.12553 0.26018  -0.32544 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-3 CA  
+24833 C C   . ASP B-3 413 ? 2.23283 2.01209 2.28243 -0.12529 0.26641  -0.31665 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-3 C   
+24834 O O   . ASP B-3 413 ? 2.13007 1.91244 2.20888 -0.13100 0.26804  -0.31849 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-3 O   
+24835 C CB  . ASP B-3 413 ? 1.97140 1.73234 1.97989 -0.12513 0.27465  -0.33014 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-3 CB  
+24836 C CG  . ASP B-3 413 ? 2.20526 1.95066 2.19477 -0.11754 0.28874  -0.32219 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-3 CG  
+24837 O OD1 . ASP B-3 413 ? 2.03772 1.78535 2.01918 -0.11170 0.28573  -0.31362 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-3 OD1 
+24838 O OD2 . ASP B-3 413 ? 2.43112 2.16176 2.41360 -0.11746 0.30302  -0.32460 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-3 OD2 
+24839 N N   . THR B-3 414 ? 2.35170 2.12710 2.39062 -0.11807 0.26970  -0.30735 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-3 N   
+24840 C CA  . THR B-3 414 ? 2.27632 2.05154 2.33988 -0.11701 0.27586  -0.29919 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-3 CA  
+24841 C C   . THR B-3 414 ? 2.32998 2.08885 2.40321 -0.11847 0.29478  -0.29951 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-3 C   
+24842 O O   . THR B-3 414 ? 2.08912 1.84953 2.19161 -0.12010 0.29987  -0.29700 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-3 O   
+24843 C CB  . THR B-3 414 ? 2.12145 1.89638 2.17002 -0.10884 0.27351  -0.28941 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-3 CB  
+24844 O OG1 . THR B-3 414 ? 2.07047 1.82727 2.08664 -0.10330 0.28455  -0.28721 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-3 OG1 
+24845 C CG2 . THR B-3 414 ? 2.02787 1.82063 2.06765 -0.10696 0.25410  -0.29010 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-3 CG2 
+24846 N N   . ASN B-3 415 ? 2.46903 2.21307 2.51857 -0.11750 0.30518  -0.30319 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-3 N   
+24847 C CA  . ASN B-3 415 ? 2.44361 2.17266 2.50058 -0.11887 0.32368  -0.30431 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-3 CA  
+24848 C C   . ASN B-3 415 ? 2.51011 2.24320 2.59625 -0.12609 0.32420  -0.31260 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-3 C   
+24849 O O   . ASN B-3 415 ? 2.57680 2.32023 2.66907 -0.13049 0.31184  -0.31882 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-3 O   
+24850 C CB  . ASN B-3 415 ? 2.37725 2.09094 2.40042 -0.11592 0.33361  -0.30697 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-3 CB  
+24851 C CG  . ASN B-3 415 ? 2.40924 2.11623 2.40059 -0.10771 0.33413  -0.29866 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-3 CG  
+24852 O OD1 . ASN B-3 415 ? 2.39249 2.09866 2.35370 -0.10394 0.32770  -0.30137 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-3 OD1 
+24853 N ND2 . ASN B-3 415 ? 2.58434 2.28611 2.58208 -0.10443 0.34156  -0.28889 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-3 ND2 
+24854 N N   . GLU B-3 416 ? 2.46271 2.18700 2.56680 -0.12716 0.33893  -0.31295 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-3 N   
+24855 C CA  . GLU B-3 416 ? 2.48158 2.20775 2.61361 -0.13262 0.34094  -0.32083 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-3 CA  
+24856 C C   . GLU B-3 416 ? 2.45886 2.17017 2.58377 -0.13380 0.35680  -0.32741 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-3 C   
+24857 O O   . GLU B-3 416 ? 2.45716 2.15712 2.57138 -0.13059 0.37118  -0.32338 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-3 O   
+24858 C CB  . GLU B-3 416 ? 2.29283 2.02549 2.45928 -0.13218 0.34231  -0.31676 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-3 CB  
+24859 C CG  . GLU B-3 416 ? 2.24707 1.98626 2.44263 -0.13673 0.33781  -0.32419 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-3 CG  
+24860 C CD  . GLU B-3 416 ? 2.39371 2.14531 2.61916 -0.13513 0.33130  -0.31930 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-3 CD  
+24861 O OE1 . GLU B-3 416 ? 2.41586 2.17120 2.64042 -0.13072 0.33037  -0.31040 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-3 OE1 
+24862 O OE2 . GLU B-3 416 ? 2.51479 2.27208 2.76396 -0.13774 0.32683  -0.32442 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-3 OE2 
+24863 N N   . TYR B-3 417 ? 2.52849 2.23973 2.65910 -0.13846 0.35421  -0.33762 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-3 N   
+24864 C CA  . TYR B-3 417 ? 2.52492 2.22372 2.64812 -0.13965 0.36708  -0.34555 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-3 CA  
+24865 C C   . TYR B-3 417 ? 2.54169 2.24045 2.69625 -0.14317 0.37136  -0.35292 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-3 C   
+24866 O O   . TYR B-3 417 ? 2.59384 2.30187 2.76958 -0.14586 0.36045  -0.35484 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-3 O   
+24867 C CB  . TYR B-3 417 ? 2.42522 2.12225 2.52293 -0.14103 0.36019  -0.35274 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-3 CB  
+24868 C CG  . TYR B-3 417 ? 2.55561 2.25374 2.62170 -0.13659 0.35414  -0.34705 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-3 CG  
+24869 C CD1 . TYR B-3 417 ? 2.59797 2.30900 2.66217 -0.13696 0.33711  -0.34459 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-3 CD1 
+24870 C CD2 . TYR B-3 417 ? 2.57016 2.25650 2.60781 -0.13156 0.36555  -0.34446 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-3 CD2 
+24871 C CE1 . TYR B-3 417 ? 2.59963 2.31219 2.63480 -0.13205 0.33091  -0.34056 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-3 CE1 
+24872 C CE2 . TYR B-3 417 ? 2.61842 2.30492 2.62562 -0.12621 0.35965  -0.33968 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-3 CE2 
+24873 C CZ  . TYR B-3 417 ? 2.61848 2.31832 2.62475 -0.12627 0.34198  -0.33816 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-3 CZ  
+24874 O OH  . TYR B-3 417 ? 2.47315 2.17369 2.44898 -0.12016 0.33546  -0.33457 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-3 OH  
+24875 N N   . LEU B-3 418 ? 2.51026 2.19842 2.66701 -0.14275 0.38755  -0.35732 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-3 N   
+24876 C CA  . LEU B-3 418 ? 2.42751 2.11502 2.61364 -0.14486 0.39291  -0.36519 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-3 CA  
+24877 C C   . LEU B-3 418 ? 2.32450 2.01165 2.51137 -0.14883 0.38489  -0.37631 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-3 C   
+24878 O O   . LEU B-3 418 ? 2.29031 1.98372 2.49855 -0.15104 0.37545  -0.37947 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-3 O   
+24879 C CB  . LEU B-3 418 ? 2.33589 2.01309 2.52384 -0.14331 0.41296  -0.36740 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-3 CB  
+24880 C CG  . LEU B-3 418 ? 2.34836 2.02560 2.56887 -0.14408 0.42046  -0.37529 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-3 CG  
+24881 C CD1 . LEU B-3 418 ? 2.25475 1.94123 2.50365 -0.14224 0.41639  -0.36931 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-3 CD1 
+24882 C CD2 . LEU B-3 418 ? 2.33032 1.99754 2.54815 -0.14332 0.44056  -0.37916 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-3 CD2 
+24883 N N   . HIS B-3 419 ? 2.32778 2.00714 2.49097 -0.14943 0.38846  -0.38233 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-3 N   
+24884 C CA  . HIS B-3 419 ? 2.44776 2.12501 2.60994 -0.15301 0.38181  -0.39364 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-3 CA  
+24885 C C   . HIS B-3 419 ? 2.47445 2.15698 2.61750 -0.15489 0.36634  -0.39284 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-3 C   
+24886 O O   . HIS B-3 419 ? 2.42826 2.10931 2.54414 -0.15238 0.36664  -0.38943 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-3 O   
+24887 C CB  . HIS B-3 419 ? 2.57058 2.23701 2.72035 -0.15224 0.39481  -0.40225 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-3 CB  
+24888 C CG  . HIS B-3 419 ? 2.61811 2.28042 2.79021 -0.15144 0.40877  -0.40675 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-3 CG  
+24889 N ND1 . HIS B-3 419 ? 2.51032 2.17036 2.70025 -0.15325 0.40841  -0.41824 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-3 ND1 
+24890 C CD2 . HIS B-3 419 ? 2.58859 2.24876 2.76867 -0.14891 0.42337  -0.40194 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-3 CD2 
+24891 C CE1 . HIS B-3 419 ? 2.50342 2.16113 2.71154 -0.15150 0.42197  -0.42100 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-3 CE1 
+24892 N NE2 . HIS B-3 419 ? 2.55842 2.21635 2.76174 -0.14927 0.43153  -0.41126 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-3 NE2 
+24893 N N   . LYS B-3 420 ? 2.49567 2.18413 2.65276 -0.15907 0.35309  -0.39636 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-3 N   
+24894 C CA  . LYS B-3 420 ? 2.43551 2.13044 2.57902 -0.16193 0.33792  -0.39665 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-3 CA  
+24895 C C   . LYS B-3 420 ? 2.29540 1.98832 2.44840 -0.16733 0.32982  -0.40689 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-3 C   
+24896 O O   . LYS B-3 420 ? 2.24556 1.93242 2.41583 -0.16817 0.33495  -0.41301 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-3 O   
+24897 C CB  . LYS B-3 420 ? 2.37217 2.07981 2.52342 -0.16187 0.32764  -0.38663 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-3 CB  
+24898 C CG  . LYS B-3 420 ? 2.34912 2.05863 2.48773 -0.15638 0.33303  -0.37619 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-3 CG  
+24899 C CD  . LYS B-3 420 ? 2.24706 1.97009 2.39504 -0.15611 0.32168  -0.36731 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-3 CD  
+24900 C CE  . LYS B-3 420 ? 2.30768 2.03550 2.48907 -0.15705 0.32157  -0.36529 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-3 CE  
+24901 N NZ  . LYS B-3 420 ? 2.21395 1.93511 2.40717 -0.15305 0.33676  -0.36264 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-3 NZ  
+24902 N N   . ILE B-3 421 ? 2.24205 1.93980 2.38315 -0.17081 0.31697  -0.40922 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-3 N   
+24903 C CA  . ILE B-3 421 ? 2.16239 1.85925 2.31247 -0.17693 0.30697  -0.41737 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-3 CA  
+24904 C C   . ILE B-3 421 ? 2.19211 1.90145 2.34295 -0.18071 0.29232  -0.41278 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-3 C   
+24905 O O   . ILE B-3 421 ? 2.17941 1.89524 2.31121 -0.17914 0.28779  -0.40974 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-3 O   
+24906 C CB  . ILE B-3 421 ? 2.30240 1.99043 2.43458 -0.17808 0.30738  -0.42869 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-3 CB  
+24907 C CG1 . ILE B-3 421 ? 2.40515 2.08176 2.53820 -0.17457 0.32187  -0.43421 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-3 CG1 
+24908 C CG2 . ILE B-3 421 ? 2.25442 1.94164 2.39426 -0.18500 0.29543  -0.43645 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-3 CG2 
+24909 C CD1 . ILE B-3 421 ? 2.38875 2.05932 2.49524 -0.17168 0.32683  -0.44044 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-3 CD1 
+24910 N N   . PHE B-3 422 ? 2.30066 2.01359 2.47299 -0.18523 0.28509  -0.41242 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-3 N   
+24911 C CA  . PHE B-3 422 ? 2.33257 2.05846 2.50819 -0.18937 0.27179  -0.40803 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-3 CA  
+24912 C C   . PHE B-3 422 ? 2.22304 1.94640 2.40859 -0.19700 0.26299  -0.41498 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-3 C   
+24913 O O   . PHE B-3 422 ? 2.20729 1.91958 2.40393 -0.19816 0.26690  -0.42069 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-3 O   
+24914 C CB  . PHE B-3 422 ? 2.24057 1.97692 2.43326 -0.18666 0.27110  -0.39697 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-3 CB  
+24915 C CG  . PHE B-3 422 ? 2.41855 2.15130 2.63771 -0.18659 0.27433  -0.39652 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-3 CG  
+24916 C CD1 . PHE B-3 422 ? 2.47475 2.19780 2.70179 -0.18191 0.28693  -0.39842 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-3 CD1 
+24917 C CD2 . PHE B-3 422 ? 2.46604 2.20591 2.70228 -0.19064 0.26487  -0.39419 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-3 CD2 
+24918 C CE1 . PHE B-3 422 ? 2.61321 2.33369 2.86465 -0.18069 0.28928  -0.39897 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-3 CE1 
+24919 C CE2 . PHE B-3 422 ? 2.57692 2.31347 2.83634 -0.18918 0.26747  -0.39371 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-3 CE2 
+24920 C CZ  . PHE B-3 422 ? 2.70724 2.43413 2.97429 -0.18385 0.27936  -0.39650 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-3 CZ  
+24921 N N   . THR B-3 423 ? 2.19224 1.92561 2.37290 -0.20211 0.25112  -0.41495 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-3 N   
+24922 C CA  . THR B-3 423 ? 2.06774 1.80005 2.25814 -0.21038 0.24215  -0.42017 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-3 CA  
+24923 C C   . THR B-3 423 ? 2.10743 1.84528 2.32162 -0.21193 0.23935  -0.41292 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-3 C   
+24924 O O   . THR B-3 423 ? 2.23211 1.97955 2.45355 -0.20734 0.24081  -0.40369 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-3 O   
+24925 C CB  . THR B-3 423 ? 2.07684 1.81920 2.25394 -0.21545 0.23101  -0.42343 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-3 CB  
+24926 O OG1 . THR B-3 423 ? 2.05651 1.79684 2.20987 -0.21107 0.23382  -0.42798 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-3 OG1 
+24927 C CG2 . THR B-3 423 ? 2.10057 1.83751 2.28370 -0.22460 0.22373  -0.43173 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-3 CG2 
+24928 N N   . VAL B-3 424 ? 2.00231 1.73329 2.22827 -0.21800 0.23532  -0.41728 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-3 N   
+24929 C CA  . VAL B-3 424 ? 1.95503 1.69019 2.20244 -0.21938 0.23222  -0.41097 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-3 CA  
+24930 C C   . VAL B-3 424 ? 1.97154 1.72641 2.22135 -0.22102 0.22392  -0.40259 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-3 C   
+24931 O O   . VAL B-3 424 ? 2.01020 1.77365 2.27462 -0.21743 0.22389  -0.39410 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-3 O   
+24932 C CB  . VAL B-3 424 ? 1.98304 1.70653 2.23808 -0.22650 0.22816  -0.41736 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-3 CB  
+24933 C CG1 . VAL B-3 424 ? 1.94068 1.66985 2.21517 -0.22835 0.22369  -0.41024 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-3 CG1 
+24934 C CG2 . VAL B-3 424 ? 1.90045 1.60487 2.15580 -0.22320 0.23634  -0.42521 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-3 CG2 
+24935 N N   . HIS B-3 425 ? 2.01676 1.77991 2.25260 -0.22593 0.21638  -0.40559 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-3 N   
+24936 C CA  . HIS B-3 425 ? 2.00615 1.78923 2.24261 -0.22717 0.20799  -0.39904 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-3 CA  
+24937 C C   . HIS B-3 425 ? 2.08274 1.87455 2.30765 -0.21885 0.21078  -0.39340 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-3 C   
+24938 O O   . HIS B-3 425 ? 2.07061 1.87880 2.29867 -0.21752 0.20490  -0.38638 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-3 O   
+24939 C CB  . HIS B-3 425 ? 1.91969 1.70920 2.14728 -0.23591 0.19818  -0.40577 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-3 CB  
+24940 C CG  . HIS B-3 425 ? 1.99933 1.78194 2.23902 -0.24528 0.19435  -0.40989 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-3 CG  
+24941 N ND1 . HIS B-3 425 ? 2.08470 1.84846 2.32215 -0.24836 0.19778  -0.41848 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-3 ND1 
+24942 C CD2 . HIS B-3 425 ? 1.91500 1.70636 2.16852 -0.25217 0.18758  -0.40646 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-3 CD2 
+24943 C CE1 . HIS B-3 425 ? 2.10904 1.86899 2.35793 -0.25677 0.19329  -0.41993 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-3 CE1 
+24944 N NE2 . HIS B-3 425 ? 1.98912 1.76559 2.24787 -0.25942 0.18748  -0.41254 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-3 NE2 
+24945 N N   . SER B-3 426 ? 2.10046 1.88147 2.31156 -0.21316 0.21963  -0.39627 ? ? ? ? ? ? 427 SER B-3 N   
+24946 C CA  . SER B-3 426 ? 2.06405 1.85085 2.26195 -0.20523 0.22315  -0.39062 ? ? ? ? ? ? 427 SER B-3 CA  
+24947 C C   . SER B-3 426 ? 2.11778 1.91031 2.33200 -0.19960 0.22677  -0.38018 ? ? ? ? ? ? 427 SER B-3 C   
+24948 O O   . SER B-3 426 ? 2.34724 2.15313 2.55877 -0.19610 0.22245  -0.37308 ? ? ? ? ? ? 427 SER B-3 O   
+24949 C CB  . SER B-3 426 ? 2.02611 1.79860 2.20647 -0.20058 0.23333  -0.39572 ? ? ? ? ? ? 427 SER B-3 CB  
+24950 O OG  . SER B-3 426 ? 2.09178 1.86311 2.25267 -0.20345 0.22852  -0.40438 ? ? ? ? ? ? 427 SER B-3 OG  
+24951 N N   . ALA B-3 427 ? 1.88223 1.66502 2.11370 -0.19810 0.23424  -0.37980 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B-3 N   
+24952 C CA  . ALA B-3 427 ? 2.19327 1.98166 2.44286 -0.19242 0.23745  -0.37108 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B-3 CA  
+24953 C C   . ALA B-3 427 ? 2.22264 2.01357 2.49562 -0.19561 0.23293  -0.36992 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B-3 C   
+24954 O O   . ALA B-3 427 ? 2.24469 2.02803 2.53381 -0.19203 0.23955  -0.36984 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B-3 O   
+24955 C CB  . ALA B-3 427 ? 2.36100 2.13722 2.61190 -0.18574 0.25127  -0.37123 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B-3 CB  
+24956 N N   . LYS B-3 428 ? 2.18269 1.98426 2.45732 -0.20212 0.22183  -0.36946 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-3 N   
+24957 C CA  . LYS B-3 428 ? 2.02900 1.83531 2.32479 -0.20447 0.21709  -0.36624 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-3 CA  
+24958 C C   . LYS B-3 428 ? 1.97049 1.78765 2.28239 -0.19672 0.21795  -0.35690 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-3 C   
+24959 O O   . LYS B-3 428 ? 2.02516 1.84154 2.35659 -0.19474 0.21846  -0.35465 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-3 O   
+24960 C CB  . LYS B-3 428 ? 1.96981 1.78763 2.26316 -0.21322 0.20548  -0.36695 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-3 CB  
+24961 C CG  . LYS B-3 428 ? 2.07540 1.90047 2.38881 -0.21587 0.20004  -0.36227 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-3 CG  
+24962 C CD  . LYS B-3 428 ? 1.94421 1.78350 2.25460 -0.22469 0.18912  -0.36256 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-3 CD  
+24963 C CE  . LYS B-3 428 ? 1.93350 1.79116 2.23281 -0.22230 0.18338  -0.35932 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-3 CE  
+24964 N NZ  . LYS B-3 428 ? 1.81473 1.68415 2.12457 -0.21332 0.18362  -0.34977 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-3 NZ  
+24965 N N   . GLY B-3 429 ? 1.89053 1.71708 2.19416 -0.19160 0.21809  -0.35169 ? ? ? ? ? ? 430 GLY B-3 N   
+24966 C CA  . GLY B-3 429 ? 2.05842 1.89599 2.37662 -0.18412 0.21809  -0.34298 ? ? ? ? ? ? 430 GLY B-3 CA  
+24967 C C   . GLY B-3 429 ? 1.99563 1.82277 2.32102 -0.17629 0.23017  -0.34226 ? ? ? ? ? ? 430 GLY B-3 C   
+24968 O O   . GLY B-3 429 ? 2.02576 1.85097 2.37206 -0.17247 0.23332  -0.34134 ? ? ? ? ? ? 430 GLY B-3 O   
+24969 N N   . LEU B-3 430 ? 2.07018 1.89061 2.37850 -0.17358 0.23726  -0.34304 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-3 N   
+24970 C CA  . LEU B-3 430 ? 2.12305 1.93529 2.43820 -0.16648 0.24931  -0.34169 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-3 CA  
+24971 C C   . LEU B-3 430 ? 2.00230 1.79864 2.32679 -0.16692 0.25836  -0.34967 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-3 C   
+24972 O O   . LEU B-3 430 ? 1.70752 1.49514 2.02476 -0.17269 0.25713  -0.35698 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-3 O   
+24973 C CB  . LEU B-3 430 ? 2.03453 1.84226 2.32681 -0.16386 0.25535  -0.34025 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-3 CB  
+24974 C CG  . LEU B-3 430 ? 1.80661 1.60280 2.07403 -0.16795 0.25857  -0.34758 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-3 CG  
+24975 C CD1 . LEU B-3 430 ? 2.10935 1.89544 2.36216 -0.16290 0.27086  -0.34651 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-3 CD1 
+24976 C CD2 . LEU B-3 430 ? 1.69074 1.49688 1.94047 -0.17234 0.24646  -0.34782 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-3 CD2 
+24977 N N   . GLU B-3 431 ? 2.19778 1.99064 2.53903 -0.16045 0.26724  -0.34882 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-3 N   
+24978 C CA  . GLU B-3 431 ? 2.10316 1.88284 2.45670 -0.15909 0.27577  -0.35671 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-3 CA  
+24979 C C   . GLU B-3 431 ? 2.06746 1.83577 2.41273 -0.15627 0.28977  -0.36022 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-3 C   
+24980 O O   . GLU B-3 431 ? 2.04446 1.81611 2.38387 -0.15285 0.29435  -0.35437 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-3 O   
+24981 C CB  . GLU B-3 431 ? 1.98334 1.76890 2.36557 -0.15323 0.27495  -0.35466 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-3 CB  
+24982 C CG  . GLU B-3 431 ? 1.82333 1.61998 2.21655 -0.14637 0.27670  -0.34655 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-3 CG  
+24983 C CD  . GLU B-3 431 ? 1.94815 1.75612 2.36753 -0.14108 0.27057  -0.34297 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-3 CD  
+24984 O OE1 . GLU B-3 431 ? 1.82389 1.63041 2.25162 -0.14269 0.26534  -0.34632 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-3 OE1 
+24985 O OE2 . GLU B-3 431 ? 2.17385 1.99177 2.60501 -0.13495 0.27091  -0.33678 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-3 OE2 
+24986 N N   . PHE B-3 432 ? 2.14704 1.90155 2.49154 -0.15766 0.29666  -0.36989 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-3 N   
+24987 C CA  . PHE B-3 432 ? 2.18839 1.93174 2.52458 -0.15576 0.31044  -0.37470 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-3 CA  
+24988 C C   . PHE B-3 432 ? 2.26318 2.00027 2.62207 -0.15108 0.31947  -0.38135 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-3 C   
+24989 O O   . PHE B-3 432 ? 2.33446 2.07275 2.71165 -0.14968 0.31442  -0.38412 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-3 O   
+24990 C CB  . PHE B-3 432 ? 2.16364 1.89657 2.47588 -0.16113 0.31114  -0.38189 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-3 CB  
+24991 C CG  . PHE B-3 432 ? 2.20646 1.94483 2.49437 -0.16441 0.30432  -0.37694 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-3 CG  
+24992 C CD1 . PHE B-3 432 ? 2.13182 1.87792 2.41605 -0.16938 0.29061  -0.37549 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-3 CD1 
+24993 C CD2 . PHE B-3 432 ? 2.29074 2.02648 2.55925 -0.16223 0.31181  -0.37408 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-3 CD2 
+24994 C CE1 . PHE B-3 432 ? 2.23750 1.98973 2.50013 -0.17184 0.28393  -0.37235 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-3 CE1 
+24995 C CE2 . PHE B-3 432 ? 2.34418 2.08480 2.58932 -0.16394 0.30502  -0.37032 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-3 CE2 
+24996 C CZ  . PHE B-3 432 ? 2.24850 1.99797 2.49120 -0.16861 0.29076  -0.36998 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-3 CZ  
+24997 N N   . ASN B-3 433 ? 2.22536 1.95563 2.58245 -0.14837 0.33321  -0.38432 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-3 N   
+24998 C CA  . ASN B-3 433 ? 2.25712 1.98332 2.63718 -0.14334 0.34278  -0.39121 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-3 CA  
+24999 C C   . ASN B-3 433 ? 2.23582 1.95055 2.61628 -0.14493 0.34402  -0.40375 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-3 C   
+25000 O O   . ASN B-3 433 ? 2.21934 1.93349 2.61896 -0.14199 0.34063  -0.40879 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-3 O   
+25001 C CB  . ASN B-3 433 ? 2.27427 1.99760 2.65290 -0.14062 0.35775  -0.39022 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-3 CB  
+25002 C CG  . ASN B-3 433 ? 2.35531 2.08048 2.76331 -0.13446 0.36605  -0.39424 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-3 CG  
+25003 O OD1 . ASN B-3 433 ? 2.40721 2.12946 2.83158 -0.13217 0.36563  -0.40348 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-3 OD1 
+25004 N ND2 . ASN B-3 433 ? 2.21281 1.94259 2.62770 -0.13138 0.37340  -0.38774 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-3 ND2 
+25005 N N   . GLN B-3 434 ? 2.28577 1.99095 2.64453 -0.14888 0.34857  -0.40918 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-3 N   
+25006 C CA  . GLN B-3 434 ? 2.24117 1.93491 2.59754 -0.15048 0.34929  -0.42149 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-3 CA  
+25007 C C   . GLN B-3 434 ? 2.17216 1.86168 2.50359 -0.15709 0.34113  -0.42234 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-3 C   
+25008 O O   . GLN B-3 434 ? 2.16892 1.86011 2.47962 -0.15941 0.34229  -0.41759 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-3 O   
+25009 C CB  . GLN B-3 434 ? 2.28668 1.97245 2.64390 -0.14789 0.36460  -0.43051 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-3 CB  
+25010 C CG  . GLN B-3 434 ? 2.43241 2.12146 2.81715 -0.14140 0.37323  -0.43319 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-3 CG  
+25011 C CD  . GLN B-3 434 ? 2.57229 2.26904 2.96062 -0.13934 0.38080  -0.42344 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-3 CD  
+25012 O OE1 . GLN B-3 434 ? 2.62078 2.31862 2.98833 -0.14232 0.38131  -0.41527 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-3 OE1 
+25013 N NE2 . GLN B-3 434 ? 2.55021 2.25192 2.96484 -0.13374 0.38654  -0.42468 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-3 NE2 
+25014 N N   . VAL B-3 435 ? 2.06574 1.74919 2.39908 -0.15970 0.33294  -0.42885 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-3 N   
+25015 C CA  . VAL B-3 435 ? 2.05455 1.73450 2.36820 -0.16641 0.32351  -0.43030 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-3 CA  
+25016 C C   . VAL B-3 435 ? 2.01235 1.67827 2.32296 -0.16764 0.32426  -0.44337 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-3 C   
+25017 O O   . VAL B-3 435 ? 2.04084 1.70115 2.36836 -0.16403 0.32571  -0.44967 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-3 O   
+25018 C CB  . VAL B-3 435 ? 2.14264 1.83063 2.46155 -0.16987 0.30974  -0.42298 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-3 CB  
+25019 C CG1 . VAL B-3 435 ? 2.20128 1.88497 2.50264 -0.17739 0.30034  -0.42627 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-3 CG1 
+25020 C CG2 . VAL B-3 435 ? 2.20092 1.90361 2.52081 -0.16854 0.30781  -0.41058 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-3 CG2 
+25021 N N   . ILE B-3 436 ? 2.03061 1.69094 2.31938 -0.17201 0.32278  -0.44797 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-3 N   
+25022 C CA  . ILE B-3 436 ? 2.13583 1.78302 2.41884 -0.17394 0.32118  -0.46028 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-3 CA  
+25023 C C   . ILE B-3 436 ? 2.21920 1.86524 2.48970 -0.18121 0.30828  -0.45987 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-3 C   
+25024 O O   . ILE B-3 436 ? 2.24975 1.90311 2.50507 -0.18446 0.30470  -0.45436 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-3 O   
+25025 C CB  . ILE B-3 436 ? 1.96975 1.61086 2.23863 -0.17205 0.33190  -0.46827 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-3 CB  
+25026 C CG1 . ILE B-3 436 ? 1.98213 1.62499 2.26451 -0.16567 0.34575  -0.46898 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-3 CG1 
+25027 C CG2 . ILE B-3 436 ? 1.91546 1.54346 2.17856 -0.17367 0.32899  -0.48155 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-3 CG2 
+25028 C CD1 . ILE B-3 436 ? 2.08009 1.71668 2.35076 -0.16380 0.35732  -0.47789 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-3 CD1 
+25029 N N   . ILE B-3 437 ? 2.33191 1.96842 2.60866 -0.18357 0.30138  -0.46610 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-3 N   
+25030 C CA  . ILE B-3 437 ? 2.36737 2.00112 2.63464 -0.19122 0.28958  -0.46688 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-3 CA  
+25031 C C   . ILE B-3 437 ? 2.38578 2.00345 2.64626 -0.19267 0.28838  -0.48009 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-3 C   
+25032 O O   . ILE B-3 437 ? 2.48429 2.09373 2.74899 -0.18741 0.29585  -0.48834 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-3 O   
+25033 C CB  . ILE B-3 437 ? 2.30963 1.94729 2.59115 -0.19393 0.28061  -0.45960 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-3 CB  
+25034 C CG1 . ILE B-3 437 ? 2.32230 1.94718 2.61831 -0.19083 0.28036  -0.46571 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-3 CG1 
+25035 C CG2 . ILE B-3 437 ? 2.17475 1.82805 2.46661 -0.19056 0.28242  -0.44762 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-3 CG2 
+25036 C CD1 . ILE B-3 437 ? 2.09801 1.72519 2.40683 -0.19287 0.27213  -0.45864 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-3 CD1 
+25037 N N   . THR B-3 438 ? 2.19738 1.81101 2.44778 -0.19993 0.27859  -0.48262 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-3 N   
+25038 C CA  . THR B-3 438 ? 2.32505 1.92296 2.56888 -0.20223 0.27521  -0.49479 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-3 CA  
+25039 C C   . THR B-3 438 ? 2.36995 1.96030 2.62083 -0.20817 0.26485  -0.49407 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-3 C   
+25040 O O   . THR B-3 438 ? 2.28063 1.88011 2.53461 -0.21325 0.25852  -0.48506 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-3 O   
+25041 C CB  . THR B-3 438 ? 2.32198 1.92028 2.54485 -0.20547 0.27357  -0.50054 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-3 CB  
+25042 O OG1 . THR B-3 438 ? 2.41457 2.02410 2.63084 -0.21155 0.26593  -0.49325 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-3 OG1 
+25043 C CG2 . THR B-3 438 ? 2.22822 1.83111 2.44237 -0.19904 0.28498  -0.50211 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-3 CG2 
+25044 N N   . ALA B-3 439 ? 2.48374 2.05689 2.73644 -0.20748 0.26323  -0.50388 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B-3 N   
+25045 C CA  . ALA B-3 439 ? 2.43922 2.00167 2.69862 -0.21218 0.25475  -0.50332 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B-3 CA  
+25046 C C   . ALA B-3 439 ? 2.55283 2.11194 2.80099 -0.22243 0.24527  -0.50540 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B-3 C   
+25047 O O   . ALA B-3 439 ? 2.47648 2.03449 2.72997 -0.22875 0.23831  -0.49988 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B-3 O   
+25048 C CB  . ALA B-3 439 ? 2.56030 2.10405 2.82483 -0.20676 0.25628  -0.51329 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B-3 CB  
+25049 N N   . SER B-3 440 ? 2.62406 2.18194 2.85723 -0.22415 0.24495  -0.51358 ? ? ? ? ? ? 441 SER B-3 N   
+25050 C CA  . SER B-3 440 ? 2.54392 2.09779 2.76753 -0.23342 0.23569  -0.51779 ? ? ? ? ? ? 441 SER B-3 CA  
+25051 C C   . SER B-3 440 ? 2.45557 2.02554 2.67970 -0.24050 0.23024  -0.50797 ? ? ? ? ? ? 441 SER B-3 C   
+25052 O O   . SER B-3 440 ? 2.37522 1.94293 2.59551 -0.24932 0.22201  -0.51044 ? ? ? ? ? ? 441 SER B-3 O   
+25053 C CB  . SER B-3 440 ? 2.53612 2.08817 2.74355 -0.23222 0.23665  -0.52863 ? ? ? ? ? ? 441 SER B-3 CB  
+25054 O OG  . SER B-3 440 ? 2.42431 1.99269 2.62423 -0.22822 0.24249  -0.52435 ? ? ? ? ? ? 441 SER B-3 OG  
+25055 N N   . ASP B-3 441 ? 2.57874 2.16508 2.80800 -0.23683 0.23450  -0.49752 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-3 N   
+25056 C CA  . ASP B-3 441 ? 2.45143 2.05475 2.68037 -0.24254 0.22917  -0.48881 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-3 CA  
+25057 C C   . ASP B-3 441 ? 2.35111 1.95341 2.59289 -0.24901 0.22295  -0.48227 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-3 C   
+25058 O O   . ASP B-3 441 ? 2.40566 2.01641 2.64600 -0.25734 0.21577  -0.47975 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-3 O   
+25059 C CB  . ASP B-3 441 ? 2.29682 1.91693 2.52655 -0.23589 0.23550  -0.47985 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-3 CB  
+25060 C CG  . ASP B-3 441 ? 2.29423 1.91654 2.50894 -0.23031 0.24189  -0.48496 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-3 CG  
+25061 O OD1 . ASP B-3 441 ? 2.25699 1.87732 2.45755 -0.23353 0.23803  -0.49279 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-3 OD1 
+25062 O OD2 . ASP B-3 441 ? 2.36862 1.99465 2.58578 -0.22259 0.25096  -0.48130 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-3 OD2 
+25063 N N   . TYR B-3 442 ? 2.26031 1.85276 2.51448 -0.24505 0.22568  -0.47987 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-3 N   
+25064 C CA  . TYR B-3 442 ? 2.22814 1.82120 2.49487 -0.24899 0.22142  -0.47162 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-3 CA  
+25065 C C   . TYR B-3 442 ? 2.28133 1.85227 2.54914 -0.25348 0.21753  -0.47769 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-3 C   
+25066 O O   . TYR B-3 442 ? 2.37781 1.93208 2.64503 -0.24766 0.22094  -0.48509 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-3 O   
+25067 C CB  . TYR B-3 442 ? 2.32037 1.91995 2.60076 -0.23988 0.22702  -0.46326 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-3 CB  
+25068 C CG  . TYR B-3 442 ? 2.37307 1.99152 2.65230 -0.23442 0.23194  -0.45777 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-3 CG  
+25069 C CD1 . TYR B-3 442 ? 2.39307 2.00945 2.66845 -0.22633 0.24035  -0.46258 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-3 CD1 
+25070 C CD2 . TYR B-3 442 ? 2.27100 1.90896 2.55251 -0.23741 0.22828  -0.44799 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-3 CD2 
+25071 C CE1 . TYR B-3 442 ? 2.27845 1.91018 2.55182 -0.22161 0.24548  -0.45710 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-3 CE1 
+25072 C CE2 . TYR B-3 442 ? 2.19080 1.84431 2.46993 -0.23207 0.23248  -0.44286 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-3 CE2 
+25073 C CZ  . TYR B-3 442 ? 2.14980 1.79936 2.42460 -0.22432 0.24132  -0.44711 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-3 CZ  
+25074 O OH  . TYR B-3 442 ? 2.13181 1.79505 2.40342 -0.21928 0.24611  -0.44151 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-3 OH  
+25075 N N   . ASN B-3 443 ? 2.22345 1.79412 2.49274 -0.26379 0.21051  -0.47476 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-3 N   
+25076 C CA  . ASN B-3 443 ? 2.18297 1.73217 2.45383 -0.26906 0.20676  -0.47826 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-3 CA  
+25077 C C   . ASN B-3 443 ? 2.31089 1.85681 2.59459 -0.26467 0.20838  -0.46920 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-3 C   
+25078 O O   . ASN B-3 443 ? 2.31370 1.87255 2.60490 -0.26890 0.20593  -0.45918 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-3 O   
+25079 C CB  . ASN B-3 443 ? 2.03268 1.58314 2.29984 -0.28273 0.19929  -0.47945 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-3 CB  
+25080 C CG  . ASN B-3 443 ? 2.16462 1.69159 2.43311 -0.28908 0.19585  -0.48215 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-3 CG  
+25081 O OD1 . ASN B-3 443 ? 2.30287 1.80928 2.57016 -0.28302 0.19808  -0.48717 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-3 OD1 
+25082 N ND2 . ASN B-3 443 ? 2.18387 1.71339 2.45466 -0.30120 0.19053  -0.47914 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-3 ND2 
+25083 N N   . VAL B-3 444 ? 2.37186 1.90090 2.65796 -0.25569 0.21219  -0.47336 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-3 N   
+25084 C CA  . VAL B-3 444 ? 2.34688 1.87366 2.64500 -0.24858 0.21424  -0.46578 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-3 CA  
+25085 C C   . VAL B-3 444 ? 2.49415 2.00122 2.79313 -0.25349 0.21009  -0.46429 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-3 C   
+25086 O O   . VAL B-3 444 ? 2.60246 2.11075 2.91085 -0.24988 0.21040  -0.45564 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-3 O   
+25087 C CB  . VAL B-3 444 ? 2.39393 1.91439 2.69554 -0.23481 0.22078  -0.47135 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-3 CB  
+25088 C CG1 . VAL B-3 444 ? 2.35965 1.89928 2.66098 -0.23006 0.22615  -0.47147 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-3 CG1 
+25089 C CG2 . VAL B-3 444 ? 2.53360 2.02921 2.82617 -0.23344 0.22031  -0.48434 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-3 CG2 
+25090 N N   . HIS B-3 445 ? 2.52115 2.00960 2.81029 -0.26130 0.20628  -0.47240 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-3 N   
+25091 C CA  . HIS B-3 445 ? 2.62652 2.09253 2.91498 -0.26558 0.20306  -0.47132 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-3 CA  
+25092 C C   . HIS B-3 445 ? 2.61098 2.08708 2.90468 -0.27641 0.19971  -0.46033 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-3 C   
+25093 O O   . HIS B-3 445 ? 2.74027 2.20683 3.03857 -0.27579 0.19948  -0.45337 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-3 O   
+25094 C CB  . HIS B-3 445 ? 2.62604 2.06890 2.90266 -0.27115 0.19971  -0.48343 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-3 CB  
+25095 C CG  . HIS B-3 445 ? 2.69168 2.11292 2.96418 -0.25998 0.20186  -0.49289 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-3 CG  
+25096 N ND1 . HIS B-3 445 ? 2.70947 2.13431 2.97858 -0.25181 0.20525  -0.50225 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-3 ND1 
+25097 C CD2 . HIS B-3 445 ? 2.76919 2.16510 3.04002 -0.25517 0.20111  -0.49480 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-3 CD2 
+25098 C CE1 . HIS B-3 445 ? 2.73065 2.13445 2.99715 -0.24270 0.20623  -0.51019 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-3 CE1 
+25099 N NE2 . HIS B-3 445 ? 2.77794 2.16346 3.04493 -0.24413 0.20345  -0.50598 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-3 NE2 
+25100 N N   . TYR B-3 446 ? 2.37360 1.86924 2.66637 -0.28595 0.19713  -0.45898 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-3 N   
+25101 C CA  . TYR B-3 446 ? 2.25544 1.76301 2.55349 -0.29714 0.19375  -0.45006 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-3 CA  
+25102 C C   . TYR B-3 446 ? 2.30259 1.84053 2.60938 -0.29406 0.19474  -0.44026 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-3 C   
+25103 O O   . TYR B-3 446 ? 2.26497 1.81828 2.57585 -0.30341 0.19153  -0.43404 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-3 O   
+25104 C CB  . TYR B-3 446 ? 2.28366 1.79022 2.57496 -0.31145 0.18886  -0.45687 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-3 CB  
+25105 C CG  . TYR B-3 446 ? 2.20192 1.67779 2.48655 -0.31711 0.18685  -0.46426 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-3 CG  
+25106 C CD1 . TYR B-3 446 ? 1.91516 1.37722 2.20262 -0.32511 0.18561  -0.45850 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-3 CD1 
+25107 C CD2 . TYR B-3 446 ? 2.33664 1.79679 2.61165 -0.31419 0.18628  -0.47689 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-3 CD2 
+25108 C CE1 . TYR B-3 446 ? 2.10190 1.53400 2.38243 -0.33023 0.18385  -0.46492 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-3 CE1 
+25109 C CE2 . TYR B-3 446 ? 2.41770 1.84911 2.68631 -0.31895 0.18380  -0.48394 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-3 CE2 
+25110 C CZ  . TYR B-3 446 ? 2.40519 1.82198 2.67639 -0.32703 0.18258  -0.47781 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-3 CZ  
+25111 O OH  . TYR B-3 446 ? 2.29438 1.68076 2.55837 -0.33178 0.18017  -0.48454 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-3 OH  
+25112 N N   . ASN B-3 447 ? 2.47900 2.02600 2.78903 -0.28128 0.19906  -0.43926 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-3 N   
+25113 C CA  . ASN B-3 447 ? 2.61369 2.18657 2.93315 -0.27606 0.20031  -0.42932 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-3 CA  
+25114 C C   . ASN B-3 447 ? 2.45874 2.05562 2.77614 -0.28462 0.19661  -0.42732 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-3 C   
+25115 O O   . ASN B-3 447 ? 2.21479 1.83250 2.54000 -0.28498 0.19512  -0.41799 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-3 O   
+25116 C CB  . ASN B-3 447 ? 2.59498 2.16817 2.92519 -0.27381 0.20007  -0.41874 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-3 CB  
+25117 C CG  . ASN B-3 447 ? 2.51789 2.06841 2.84993 -0.26322 0.20341  -0.42080 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-3 CG  
+25118 O OD1 . ASN B-3 447 ? 2.57682 2.11885 2.90623 -0.25413 0.20700  -0.42846 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-3 OD1 
+25119 N ND2 . ASN B-3 447 ? 2.34738 1.88811 2.68354 -0.26397 0.20234  -0.41431 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-3 ND2 
+25120 N N   . ARG B-3 448 ? 2.47676 2.07148 2.78347 -0.29084 0.19463  -0.43660 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-3 N   
+25121 C CA  . ARG B-3 448 ? 2.56606 2.18357 2.86953 -0.29729 0.19086  -0.43620 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-3 CA  
+25122 C C   . ARG B-3 448 ? 2.49592 2.13244 2.79923 -0.28726 0.19405  -0.43279 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-3 C   
+25123 O O   . ARG B-3 448 ? 2.29764 1.95689 2.60409 -0.28856 0.19149  -0.42625 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-3 O   
+25124 C CB  . ARG B-3 448 ? 2.43714 2.04684 2.72906 -0.30537 0.18761  -0.44798 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-3 CB  
+25125 C CG  . ARG B-3 448 ? 2.25715 1.84807 2.54907 -0.31674 0.18409  -0.45201 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-3 CG  
+25126 C CD  . ARG B-3 448 ? 2.14952 1.73998 2.43252 -0.32613 0.17935  -0.46307 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-3 CD  
+25127 N NE  . ARG B-3 448 ? 2.35771 1.95937 2.63132 -0.31960 0.18015  -0.46898 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-3 NE  
+25128 C CZ  . ARG B-3 448 ? 1.93184 1.55671 2.20251 -0.32152 0.17711  -0.46879 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-3 CZ  
+25129 N NH1 . ARG B-3 448 ? 1.62409 1.26532 1.90145 -0.33010 0.17266  -0.46385 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-3 NH1 
+25130 N NH2 . ARG B-3 448 ? 1.86599 1.49777 2.12617 -0.31429 0.17866  -0.47392 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-3 NH2 
+25131 N N   . ASP B-3 449 ? 2.40169 2.02899 2.70131 -0.27722 0.19976  -0.43734 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-3 N   
+25132 C CA  . ASP B-3 449 ? 2.16943 1.81160 2.46773 -0.26795 0.20405  -0.43495 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-3 CA  
+25133 C C   . ASP B-3 449 ? 2.11227 1.75401 2.42227 -0.25650 0.20966  -0.42884 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-3 C   
+25134 O O   . ASP B-3 449 ? 2.10621 1.75392 2.41569 -0.24774 0.21514  -0.42880 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-3 O   
+25135 C CB  . ASP B-3 449 ? 2.26531 1.90007 2.55002 -0.26544 0.20709  -0.44546 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-3 CB  
+25136 C CG  . ASP B-3 449 ? 2.27654 1.90979 2.55016 -0.27576 0.20116  -0.45335 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-3 CG  
+25137 O OD1 . ASP B-3 449 ? 2.20714 1.85379 2.48238 -0.28399 0.19519  -0.44982 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-3 OD1 
+25138 O OD2 . ASP B-3 449 ? 2.30650 1.92594 2.57042 -0.27543 0.20227  -0.46372 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-3 OD2 
+25139 N N   . THR B-3 450 ? 2.14242 1.77702 2.46301 -0.25614 0.20859  -0.42392 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-3 N   
+25140 C CA  . THR B-3 450 ? 2.07291 1.70800 2.40573 -0.24440 0.21319  -0.41885 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-3 CA  
+25141 C C   . THR B-3 450 ? 2.02316 1.68344 2.36375 -0.24001 0.21324  -0.40921 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-3 C   
+25142 O O   . THR B-3 450 ? 2.02393 1.68861 2.37185 -0.22932 0.21844  -0.40735 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-3 O   
+25143 C CB  . THR B-3 450 ? 2.04002 1.66172 2.38083 -0.24443 0.21142  -0.41567 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-3 CB  
+25144 O OG1 . THR B-3 450 ? 2.20941 1.83606 2.54951 -0.25625 0.20527  -0.41093 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-3 OG1 
+25145 C CG2 . THR B-3 450 ? 2.10790 1.70197 2.44292 -0.24256 0.21352  -0.42568 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-3 CG2 
+25146 N N   . ASN B-3 451 ? 2.05925 1.73644 2.39882 -0.24804 0.20734  -0.40357 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-3 N   
+25147 C CA  . ASN B-3 451 ? 1.96367 1.66512 2.30889 -0.24396 0.20637  -0.39505 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-3 CA  
+25148 C C   . ASN B-3 451 ? 2.05035 1.75815 2.38630 -0.23943 0.21036  -0.39831 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-3 C   
+25149 O O   . ASN B-3 451 ? 2.08192 1.79965 2.42404 -0.23044 0.21413  -0.39354 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-3 O   
+25150 C CB  . ASN B-3 451 ? 2.01320 1.73136 2.35854 -0.25386 0.19862  -0.38977 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-3 CB  
+25151 C CG  . ASN B-3 451 ? 1.81173 1.52689 2.16771 -0.25726 0.19565  -0.38410 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-3 CG  
+25152 O OD1 . ASN B-3 451 ? 1.80709 1.50364 2.16729 -0.25357 0.19868  -0.38550 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-3 OD1 
+25153 N ND2 . ASN B-3 451 ? 1.69834 1.43184 2.05808 -0.26393 0.18974  -0.37788 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-3 ND2 
+25154 N N   . GLU B-3 452 ? 2.09406 1.79588 2.41499 -0.24532 0.20973  -0.40645 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-3 N   
+25155 C CA  . GLU B-3 452 ? 1.91045 1.61524 2.22039 -0.24041 0.21447  -0.41008 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-3 CA  
+25156 C C   . GLU B-3 452 ? 1.96534 1.65639 2.27845 -0.23095 0.22348  -0.41416 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-3 C   
+25157 O O   . GLU B-3 452 ? 1.99477 1.69161 2.30562 -0.22394 0.22937  -0.41307 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-3 O   
+25158 C CB  . GLU B-3 452 ? 1.91481 1.61562 2.20787 -0.24808 0.21139  -0.41878 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-3 CB  
+25159 C CG  . GLU B-3 452 ? 2.00740 1.72789 2.29315 -0.25340 0.20468  -0.41605 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-3 CG  
+25160 C CD  . GLU B-3 452 ? 2.26842 1.99749 2.56269 -0.26239 0.19675  -0.41189 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-3 CD  
+25161 O OE1 . GLU B-3 452 ? 2.29260 2.01036 2.59687 -0.26509 0.19662  -0.41092 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-3 OE1 
+25162 O OE2 . GLU B-3 452 ? 2.34019 2.08729 2.63060 -0.26657 0.19074  -0.40985 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-3 OE2 
+25163 N N   . HIS B-3 453 ? 2.06517 1.73778 2.38327 -0.23053 0.22480  -0.41921 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-3 N   
+25164 C CA  . HIS B-3 453 ? 2.09834 1.75887 2.42111 -0.22105 0.23295  -0.42416 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-3 CA  
+25165 C C   . HIS B-3 453 ? 2.04512 1.71517 2.38474 -0.21164 0.23629  -0.41648 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-3 C   
+25166 O O   . HIS B-3 453 ? 2.05289 1.72370 2.39619 -0.20333 0.24391  -0.41814 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-3 O   
+25167 C CB  . HIS B-3 453 ? 2.04400 1.68191 2.36664 -0.22245 0.23241  -0.43232 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-3 CB  
+25168 C CG  . HIS B-3 453 ? 2.09752 1.72378 2.42707 -0.21209 0.23981  -0.43803 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-3 CG  
+25169 N ND1 . HIS B-3 453 ? 2.15580 1.77823 2.50035 -0.20493 0.24070  -0.43528 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-3 ND1 
+25170 C CD2 . HIS B-3 453 ? 2.00033 1.61887 2.32416 -0.20729 0.24670  -0.44698 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-3 CD2 
+25171 C CE1 . HIS B-3 453 ? 2.20348 1.81648 2.55180 -0.19616 0.24755  -0.44297 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-3 CE1 
+25172 N NE2 . HIS B-3 453 ? 2.11273 1.72341 2.44888 -0.19779 0.25152  -0.45005 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-3 NE2 
+25173 N N   . TYR B-3 454 ? 2.08403 1.76169 2.43458 -0.21272 0.23087  -0.40839 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-3 N   
+25174 C CA  . TYR B-3 454 ? 2.02595 1.71445 2.39325 -0.20331 0.23295  -0.40109 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-3 CA  
+25175 C C   . TYR B-3 454 ? 1.99916 1.70628 2.36589 -0.20010 0.23518  -0.39552 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-3 C   
+25176 O O   . TYR B-3 454 ? 2.06610 1.77738 2.44320 -0.19074 0.24106  -0.39404 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-3 O   
+25177 C CB  . TYR B-3 454 ? 2.12925 1.82372 2.50656 -0.20551 0.22605  -0.39318 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-3 CB  
+25178 C CG  . TYR B-3 454 ? 2.15185 1.85748 2.54731 -0.19494 0.22722  -0.38617 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-3 CG  
+25179 C CD1 . TYR B-3 454 ? 2.20010 1.89400 2.60701 -0.18554 0.23081  -0.38949 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-3 CD1 
+25180 C CD2 . TYR B-3 454 ? 2.06898 1.79713 2.47017 -0.19368 0.22419  -0.37694 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-3 CD2 
+25181 C CE1 . TYR B-3 454 ? 2.20951 1.91431 2.63393 -0.17510 0.23148  -0.38398 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-3 CE1 
+25182 C CE2 . TYR B-3 454 ? 2.11898 1.85784 2.53754 -0.18360 0.22471  -0.37098 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-3 CE2 
+25183 C CZ  . TYR B-3 454 ? 2.22220 1.94958 2.65275 -0.17431 0.22842  -0.37461 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-3 CZ  
+25184 O OH  . TYR B-3 454 ? 2.14292 1.88164 2.59165 -0.16353 0.22855  -0.36955 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-3 OH  
+25185 N N   . VAL B-3 455 ? 1.97991 1.69809 2.33459 -0.20751 0.23044  -0.39280 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-3 N   
+25186 C CA  . VAL B-3 455 ? 1.86210 1.59535 2.21220 -0.20434 0.23247  -0.38825 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-3 CA  
+25187 C C   . VAL B-3 455 ? 1.84278 1.56640 2.18516 -0.19950 0.24215  -0.39485 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-3 C   
+25188 O O   . VAL B-3 455 ? 1.93643 1.66644 2.28363 -0.19222 0.24817  -0.39153 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-3 O   
+25189 C CB  . VAL B-3 455 ? 1.74424 1.48966 2.08075 -0.21288 0.22488  -0.38597 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-3 CB  
+25190 C CG1 . VAL B-3 455 ? 1.77982 1.53637 2.10645 -0.20907 0.22755  -0.38307 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-3 CG1 
+25191 C CG2 . VAL B-3 455 ? 1.93888 1.69810 2.28527 -0.21674 0.21616  -0.37835 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-3 CG2 
+25192 N N   . ALA B-3 456 ? 1.80871 1.51674 2.13935 -0.20353 0.24397  -0.40445 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B-3 N   
+25193 C CA  . ALA B-3 456 ? 1.90859 1.60736 2.23097 -0.19933 0.25333  -0.41154 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B-3 CA  
+25194 C C   . ALA B-3 456 ? 1.91096 1.60481 2.24939 -0.18984 0.26171  -0.41300 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B-3 C   
+25195 O O   . ALA B-3 456 ? 1.85077 1.54631 2.18847 -0.18439 0.27039  -0.41359 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B-3 O   
+25196 C CB  . ALA B-3 456 ? 2.04512 1.72785 2.35431 -0.20494 0.25249  -0.42228 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B-3 CB  
+25197 N N   . THR B-3 457 ? 2.01087 1.69845 2.36387 -0.18752 0.25945  -0.41392 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-3 N   
+25198 C CA  . THR B-3 457 ? 1.97037 1.65305 2.33947 -0.17778 0.26670  -0.41722 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-3 CA  
+25199 C C   . THR B-3 457 ? 2.01663 1.71557 2.40105 -0.17093 0.26852  -0.40827 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-3 C   
+25200 O O   . THR B-3 457 ? 2.13304 1.83183 2.52799 -0.16310 0.27695  -0.41093 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-3 O   
+25201 C CB  . THR B-3 457 ? 2.08261 1.75238 2.46061 -0.17636 0.26306  -0.42159 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-3 CB  
+25202 O OG1 . THR B-3 457 ? 2.15948 1.83679 2.54196 -0.18025 0.25395  -0.41302 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-3 OG1 
+25203 C CG2 . THR B-3 457 ? 2.12829 1.77967 2.49211 -0.18169 0.26249  -0.43203 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-3 CG2 
+25204 N N   . THR B-3 458 ? 2.06613 1.77957 2.45269 -0.17374 0.26069  -0.39825 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-3 N   
+25205 C CA  . THR B-3 458 ? 1.91584 1.64537 2.31732 -0.16705 0.26093  -0.38961 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-3 CA  
+25206 C C   . THR B-3 458 ? 1.96013 1.69874 2.35382 -0.16601 0.26603  -0.38585 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-3 C   
+25207 O O   . THR B-3 458 ? 1.94159 1.69162 2.34792 -0.15963 0.26787  -0.37977 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-3 O   
+25208 C CB  . THR B-3 458 ? 1.86307 1.60560 2.26977 -0.17004 0.25022  -0.38052 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-3 CB  
+25209 O OG1 . THR B-3 458 ? 1.89948 1.64532 2.28835 -0.18024 0.24395  -0.37892 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-3 OG1 
+25210 C CG2 . THR B-3 458 ? 1.96262 1.69675 2.38063 -0.16829 0.24660  -0.38246 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-3 CG2 
+25211 N N   . ARG B-3 459 ? 1.98929 1.72272 2.36222 -0.17157 0.26825  -0.38928 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-3 N   
+25212 C CA  . ARG B-3 459 ? 1.93631 1.67627 2.29943 -0.16986 0.27374  -0.38553 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-3 CA  
+25213 C C   . ARG B-3 459 ? 2.01527 1.74924 2.38738 -0.16255 0.28643  -0.38953 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-3 C   
+25214 O O   . ARG B-3 459 ? 2.06874 1.81088 2.44539 -0.15799 0.29112  -0.38373 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-3 O   
+25215 C CB  . ARG B-3 459 ? 1.86474 1.60041 2.20227 -0.17669 0.27267  -0.38872 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-3 CB  
+25216 C CG  . ARG B-3 459 ? 1.84468 1.58804 2.17285 -0.18442 0.26046  -0.38563 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-3 CG  
+25217 C CD  . ARG B-3 459 ? 1.84007 1.60191 2.17679 -0.18299 0.25321  -0.37494 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-3 CD  
+25218 N NE  . ARG B-3 459 ? 1.95391 1.71920 2.31015 -0.18232 0.24776  -0.37236 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-3 NE  
+25219 C CZ  . ARG B-3 459 ? 2.11743 1.89881 2.48368 -0.18126 0.24037  -0.36385 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-3 CZ  
+25220 N NH1 . ARG B-3 459 ? 2.19422 1.99006 2.55330 -0.18084 0.23677  -0.35728 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-3 NH1 
+25221 N NH2 . ARG B-3 459 ? 2.17297 1.95586 2.55606 -0.18004 0.23629  -0.36205 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-3 NH2 
+25222 N N   . ALA B-3 460 ? 2.08307 1.80286 2.45815 -0.16141 0.29212  -0.39982 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B-3 N   
+25223 C CA  . ALA B-3 460 ? 2.05421 1.76881 2.43900 -0.15487 0.30458  -0.40530 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B-3 CA  
+25224 C C   . ALA B-3 460 ? 2.09984 1.82321 2.51057 -0.14689 0.30559  -0.40155 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B-3 C   
+25225 O O   . ALA B-3 460 ? 1.98514 1.71159 2.40911 -0.14495 0.29786  -0.40001 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B-3 O   
+25226 C CB  . ALA B-3 460 ? 1.97989 1.67844 2.36330 -0.15495 0.30879  -0.41820 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B-3 CB  
+25227 N N   . LYS B-3 461 ? 2.24652 1.97374 2.66451 -0.14202 0.31542  -0.40019 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-3 N   
+25228 C CA  . LYS B-3 461 ? 2.16697 1.90387 2.61011 -0.13408 0.31687  -0.39675 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-3 CA  
+25229 C C   . LYS B-3 461 ? 2.24024 1.97020 2.70211 -0.12731 0.32649  -0.40761 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-3 C   
+25230 O O   . LYS B-3 461 ? 2.08250 1.81545 2.56544 -0.12083 0.32317  -0.40992 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-3 O   
+25231 C CB  . LYS B-3 461 ? 2.03513 1.78209 2.47596 -0.13299 0.32062  -0.38731 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-3 CB  
+25232 C CG  . LYS B-3 461 ? 2.09346 1.85187 2.56045 -0.12493 0.32093  -0.38303 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-3 CG  
+25233 C CD  . LYS B-3 461 ? 2.20695 1.97215 2.67037 -0.12395 0.32618  -0.37473 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-3 CD  
+25234 C CE  . LYS B-3 461 ? 2.22785 2.00489 2.71833 -0.11583 0.32566  -0.37076 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-3 CE  
+25235 N NZ  . LYS B-3 461 ? 2.07071 1.84379 2.58571 -0.10928 0.33329  -0.38123 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-3 NZ  
+25236 N N   . ASP B-3 462 ? 2.26034 1.98160 2.71491 -0.12820 0.33837  -0.41485 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-3 N   
+25237 C CA  . ASP B-3 462 ? 2.25575 1.97181 2.72826 -0.12198 0.34861  -0.42622 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-3 CA  
+25238 C C   . ASP B-3 462 ? 2.24006 1.94188 2.70480 -0.12353 0.34967  -0.43898 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-3 C   
+25239 O O   . ASP B-3 462 ? 2.27177 1.96967 2.75184 -0.11799 0.34759  -0.44729 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-3 O   
+25240 C CB  . ASP B-3 462 ? 2.28411 2.00161 2.75744 -0.12123 0.36284  -0.42590 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-3 CB  
+25241 C CG  . ASP B-3 462 ? 2.31367 2.04420 2.80080 -0.11759 0.36282  -0.41539 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-3 CG  
+25242 O OD1 . ASP B-3 462 ? 2.21759 1.95690 2.72242 -0.11275 0.35399  -0.41207 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-3 OD1 
+25243 O OD2 . ASP B-3 462 ? 2.31382 2.04540 2.79366 -0.11920 0.37162  -0.41043 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-3 OD2 
+25244 N N   . LYS B-3 463 ? 2.31494 2.00868 2.75572 -0.13019 0.35248  -0.44118 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-3 N   
+25245 C CA  . LYS B-3 463 ? 2.37816 2.05835 2.81044 -0.13162 0.35372  -0.45379 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-3 CA  
+25246 C C   . LYS B-3 463 ? 2.25210 1.92679 2.66031 -0.13961 0.34405  -0.45111 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-3 C   
+25247 O O   . LYS B-3 463 ? 2.17165 1.85013 2.56191 -0.14484 0.34351  -0.44352 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-3 O   
+25248 C CB  . LYS B-3 463 ? 2.32846 2.00369 2.75661 -0.13112 0.36842  -0.46229 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-3 CB  
+25249 C CG  . LYS B-3 463 ? 2.38484 2.06509 2.83832 -0.12378 0.37919  -0.46717 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-3 CG  
+25250 C CD  . LYS B-3 463 ? 2.33380 2.01161 2.80875 -0.11654 0.37492  -0.47702 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-3 CD  
+25251 C CE  . LYS B-3 463 ? 2.24223 1.92631 2.74413 -0.10872 0.38531  -0.48340 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-3 CE  
+25252 N NZ  . LYS B-3 463 ? 2.10216 1.78401 2.62439 -0.10017 0.38066  -0.49399 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-3 NZ  
+25253 N N   . LEU B-3 464 ? 2.19996 1.86529 2.60775 -0.14020 0.33641  -0.45778 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-3 N   
+25254 C CA  . LEU B-3 464 ? 2.21467 1.87329 2.60204 -0.14794 0.32719  -0.45725 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-3 CA  
+25255 C C   . LEU B-3 464 ? 2.27065 1.91437 2.64870 -0.14860 0.33016  -0.47111 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-3 C   
+25256 O O   . LEU B-3 464 ? 2.32644 1.96292 2.71736 -0.14281 0.33233  -0.48094 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-3 O   
+25257 C CB  . LEU B-3 464 ? 2.27228 1.93196 2.66602 -0.14911 0.31452  -0.45191 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-3 CB  
+25258 C CG  . LEU B-3 464 ? 2.25221 1.90334 2.62821 -0.15737 0.30487  -0.45294 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-3 CG  
+25259 C CD1 . LEU B-3 464 ? 2.23464 1.89219 2.59057 -0.16476 0.30324  -0.44671 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-3 CD1 
+25260 C CD2 . LEU B-3 464 ? 2.24624 1.89797 2.63094 -0.15806 0.29415  -0.44764 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-3 CD2 
+25261 N N   . ILE B-3 465 ? 2.30391 1.94347 2.65956 -0.15491 0.32982  -0.47252 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-3 N   
+25262 C CA  . ILE B-3 465 ? 2.33198 1.95836 2.67649 -0.15581 0.33214  -0.48557 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-3 CA  
+25263 C C   . ILE B-3 465 ? 2.27419 1.89340 2.60288 -0.16311 0.32034  -0.48576 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-3 C   
+25264 O O   . ILE B-3 465 ? 2.22021 1.84548 2.53476 -0.16900 0.31595  -0.47823 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-3 O   
+25265 C CB  . ILE B-3 465 ? 2.28836 1.91595 2.62030 -0.15588 0.34375  -0.48881 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-3 CB  
+25266 C CG1 . ILE B-3 465 ? 2.29089 1.92857 2.63679 -0.15094 0.35500  -0.48378 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-3 CG1 
+25267 C CG2 . ILE B-3 465 ? 2.34319 1.95879 2.67067 -0.15404 0.34816  -0.50422 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-3 CG2 
+25268 C CD1 . ILE B-3 465 ? 2.38018 2.01669 2.75068 -0.14344 0.36037  -0.49173 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-3 CD1 
+25269 N N   . VAL B-3 466 ? 2.32888 1.93494 2.65993 -0.16251 0.31517  -0.49486 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-3 N   
+25270 C CA  . VAL B-3 466 ? 2.28637 1.88348 2.60490 -0.16953 0.30402  -0.49603 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-3 CA  
+25271 C C   . VAL B-3 466 ? 2.48348 2.06763 2.78845 -0.17035 0.30555  -0.50951 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-3 C   
+25272 O O   . VAL B-3 466 ? 2.61255 2.18897 2.92417 -0.16422 0.31099  -0.52022 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-3 O   
+25273 C CB  . VAL B-3 466 ? 2.24670 1.83733 2.57764 -0.16852 0.29566  -0.49449 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-3 CB  
+25274 C CG1 . VAL B-3 466 ? 2.33593 1.91235 2.65443 -0.17522 0.28611  -0.49933 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-3 CG1 
+25275 C CG2 . VAL B-3 466 ? 2.21564 1.82041 2.55616 -0.16958 0.29171  -0.48023 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-3 CG2 
+25276 N N   . ILE B-3 467 ? 2.49974 2.08237 2.78615 -0.17741 0.30044  -0.50971 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-3 N   
+25277 C CA  . ILE B-3 467 ? 2.57099 2.14146 2.84346 -0.17878 0.29955  -0.52231 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-3 CA  
+25278 C C   . ILE B-3 467 ? 2.59610 2.15287 2.86726 -0.18331 0.28797  -0.52593 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-3 C   
+25279 O O   . ILE B-3 467 ? 2.67000 2.22972 2.93920 -0.19000 0.27964  -0.51783 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-3 O   
+25280 C CB  . ILE B-3 467 ? 2.49253 2.06940 2.74515 -0.18284 0.30090  -0.52141 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-3 CB  
+25281 C CG1 . ILE B-3 467 ? 2.41586 2.00046 2.66688 -0.17730 0.31441  -0.52182 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-3 CG1 
+25282 C CG2 . ILE B-3 467 ? 2.44345 2.00826 2.68129 -0.18637 0.29485  -0.53263 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-3 CG2 
+25283 C CD1 . ILE B-3 467 ? 2.16865 1.75859 2.39838 -0.17965 0.31669  -0.52098 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-3 CD1 
+25284 N N   . MET B-3 468 ? 2.63418 2.17574 2.90641 -0.17969 0.28754  -0.53830 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-3 N   
+25285 C CA  . MET B-3 468 ? 2.55163 2.07699 2.82269 -0.18308 0.27723  -0.54228 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-3 CA  
+25286 C C   . MET B-3 468 ? 2.60372 2.12098 2.85671 -0.18942 0.27146  -0.54992 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-3 C   
+25287 O O   . MET B-3 468 ? 2.67608 2.17990 2.92334 -0.18702 0.27059  -0.56271 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-3 O   
+25288 C CB  . MET B-3 468 ? 2.58239 2.09457 2.86408 -0.17474 0.27883  -0.55163 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-3 CB  
+25289 C CG  . MET B-3 468 ? 2.48580 1.98312 2.77130 -0.17632 0.26939  -0.55049 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-3 CG  
+25290 S SD  . MET B-3 468 ? 2.68560 2.19485 2.98397 -0.17872 0.26641  -0.53284 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-3 SD  
+25291 C CE  . MET B-3 468 ? 2.06723 1.59031 2.38379 -0.16726 0.27744  -0.53138 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-3 CE  
+25292 N N   . ASP B-3 469 ? 2.61655 2.14296 2.86086 -0.19725 0.26695  -0.54236 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-3 N   
+25293 C CA  . ASP B-3 469 ? 2.67600 2.19729 2.90397 -0.20332 0.26089  -0.54922 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-3 CA  
+25294 C C   . ASP B-3 469 ? 2.61328 2.11798 2.84076 -0.20945 0.25017  -0.55274 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-3 C   
+25295 O O   . ASP B-3 469 ? 2.65111 2.14358 2.86862 -0.21124 0.24577  -0.56378 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-3 O   
+25296 C CB  . ASP B-3 469 ? 2.72027 2.25816 2.93930 -0.20857 0.25985  -0.54088 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-3 CB  
+25297 C CG  . ASP B-3 469 ? 2.92056 2.45701 3.12176 -0.21161 0.25658  -0.54956 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-3 CG  
+25298 O OD1 . ASP B-3 469 ? 2.95110 2.47391 3.14781 -0.21559 0.24889  -0.55822 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-3 OD1 
+25299 O OD2 . ASP B-3 469 ? 2.99173 2.54035 3.18295 -0.20959 0.26164  -0.54779 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-3 OD2 
+25300 N N   . ASN B-3 470 ? 2.71788 2.22156 2.95579 -0.21258 0.24601  -0.54355 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-3 N   
+25301 C CA  . ASN B-3 470 ? 2.72032 2.20863 2.95760 -0.21963 0.23647  -0.54463 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-3 CA  
+25302 C C   . ASN B-3 470 ? 2.71868 2.18892 2.96405 -0.21340 0.23647  -0.54888 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-3 C   
+25303 O O   . ASN B-3 470 ? 2.62915 2.10401 2.88661 -0.20628 0.24153  -0.54381 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-3 O   
+25304 C CB  . ASN B-3 470 ? 2.59657 2.09554 2.83880 -0.22778 0.23170  -0.53155 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-3 CB  
+25305 C CG  . ASN B-3 470 ? 2.55328 2.03664 2.79485 -0.23638 0.22274  -0.53205 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-3 CG  
+25306 O OD1 . ASN B-3 470 ? 2.64591 2.11115 2.88023 -0.23794 0.21880  -0.54259 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-3 OD1 
+25307 N ND2 . ASN B-3 470 ? 2.48188 1.97212 2.73098 -0.24214 0.21957  -0.52066 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-3 ND2 
+25308 N N   . LYS B-3 471 ? 2.69745 2.14686 2.93586 -0.21554 0.23041  -0.55868 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-3 N   
+25309 C CA  . LYS B-3 471 ? 2.63698 2.06658 2.88066 -0.20964 0.22897  -0.56294 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-3 CA  
+25310 C C   . LYS B-3 471 ? 2.67100 2.09751 2.92319 -0.21328 0.22530  -0.55103 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-3 C   
+25311 O O   . LYS B-3 471 ? 2.73635 2.15613 2.99741 -0.20542 0.22716  -0.54937 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-3 O   
+25312 C CB  . LYS B-3 471 ? 2.38194 1.78905 2.61439 -0.21124 0.22275  -0.57633 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-3 CB  
+25313 C CG  . LYS B-3 471 ? 2.22788 1.62666 2.45833 -0.20031 0.22673  -0.59029 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-3 CG  
+25314 C CD  . LYS B-3 471 ? 2.10841 1.52549 2.33558 -0.19722 0.23414  -0.59422 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-3 CD  
+25315 C CE  . LYS B-3 471 ? 2.01748 1.42700 2.24297 -0.18697 0.23826  -0.60907 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-3 CE  
+25316 N NZ  . LYS B-3 471 ? 1.96212 1.38882 2.18356 -0.18425 0.24640  -0.61277 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-3 NZ  
+25317 N N   . LYS B-3 472 ? 2.74624 2.17813 2.99592 -0.22479 0.22007  -0.54319 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-3 N   
+25318 C CA  . LYS B-3 472 ? 2.75476 2.18594 3.01240 -0.22909 0.21708  -0.53124 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-3 CA  
+25319 C C   . LYS B-3 472 ? 2.74514 2.19533 3.01579 -0.22243 0.22287  -0.52061 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-3 C   
+25320 O O   . LYS B-3 472 ? 2.63731 2.08378 2.91665 -0.21979 0.22221  -0.51324 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-3 O   
+25321 C CB  . LYS B-3 472 ? 2.66822 2.10502 2.92148 -0.24321 0.21101  -0.52600 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-3 CB  
+25322 C CG  . LYS B-3 472 ? 2.70787 2.12654 2.94966 -0.25072 0.20466  -0.53650 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-3 CG  
+25323 C CD  . LYS B-3 472 ? 2.65681 2.04687 2.89728 -0.24937 0.20126  -0.54026 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-3 CD  
+25324 C CE  . LYS B-3 472 ? 2.61211 1.98355 2.84176 -0.25764 0.19439  -0.55030 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-3 CE  
+25325 N NZ  . LYS B-3 472 ? 2.54718 1.88862 2.77401 -0.25657 0.19084  -0.55337 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-3 NZ  
+25326 N N   . TYR B-3 473 ? 2.75636 2.22655 3.02812 -0.21938 0.22855  -0.51961 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-3 N   
+25327 C CA  . TYR B-3 473 ? 2.56356 2.05109 2.84812 -0.21216 0.23446  -0.51079 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-3 CA  
+25328 C C   . TYR B-3 473 ? 2.58492 2.06230 2.87849 -0.19971 0.23867  -0.51585 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-3 C   
+25329 O O   . TYR B-3 473 ? 2.58128 2.06134 2.88668 -0.19472 0.23911  -0.50847 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-3 O   
+25330 C CB  . TYR B-3 473 ? 2.63688 2.14437 2.91863 -0.21120 0.24023  -0.51006 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-3 CB  
+25331 C CG  . TYR B-3 473 ? 2.53702 2.06515 2.83069 -0.20674 0.24509  -0.49887 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-3 CG  
+25332 C CD1 . TYR B-3 473 ? 2.57873 2.10735 2.88619 -0.19617 0.25027  -0.49813 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-3 CD1 
+25333 C CD2 . TYR B-3 473 ? 2.40038 1.94776 2.69136 -0.21243 0.24430  -0.49006 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-3 CD2 
+25334 C CE1 . TYR B-3 473 ? 2.48160 2.02884 2.80073 -0.19194 0.25435  -0.48847 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-3 CE1 
+25335 C CE2 . TYR B-3 473 ? 2.43601 2.00155 2.73737 -0.20804 0.24827  -0.48014 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-3 CE2 
+25336 C CZ  . TYR B-3 473 ? 2.40247 1.96774 2.71826 -0.19800 0.25332  -0.47927 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-3 CZ  
+25337 O OH  . TYR B-3 473 ? 2.28386 1.86695 2.61094 -0.19345 0.25692  -0.46985 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-3 OH  
+25338 N N   . SER B-3 474 ? 2.66544 2.13195 2.95374 -0.19397 0.24156  -0.52916 ? ? ? ? ? ? 475 SER B-3 N   
+25339 C CA  . SER B-3 474 ? 2.66056 2.11835 2.95750 -0.18144 0.24554  -0.53618 ? ? ? ? ? ? 475 SER B-3 CA  
+25340 C C   . SER B-3 474 ? 2.64350 2.08028 2.94139 -0.17933 0.23946  -0.53651 ? ? ? ? ? ? 475 SER B-3 C   
+25341 O O   . SER B-3 474 ? 2.55458 1.98840 2.86306 -0.16884 0.24156  -0.53688 ? ? ? ? ? ? 475 SER B-3 O   
+25342 C CB  . SER B-3 474 ? 2.58801 2.03930 2.87812 -0.17646 0.24952  -0.55142 ? ? ? ? ? ? 475 SER B-3 CB  
+25343 O OG  . SER B-3 474 ? 2.37690 1.81017 2.65273 -0.18230 0.24288  -0.55974 ? ? ? ? ? ? 475 SER B-3 OG  
+25344 N N   . ASP B-3 475 ? 2.77036 2.19199 3.05718 -0.18880 0.23205  -0.53662 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-3 N   
+25345 C CA  . ASP B-3 475 ? 2.76056 2.16017 3.04629 -0.18755 0.22659  -0.53586 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-3 CA  
+25346 C C   . ASP B-3 475 ? 2.75155 2.16028 3.04814 -0.18746 0.22619  -0.52120 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-3 C   
+25347 O O   . ASP B-3 475 ? 2.80485 2.20179 3.10625 -0.17917 0.22537  -0.52025 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-3 O   
+25348 C CB  . ASP B-3 475 ? 2.75081 2.13237 3.02257 -0.19900 0.21930  -0.53903 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-3 CB  
+25349 C CG  . ASP B-3 475 ? 2.74824 2.11633 3.00905 -0.19703 0.21831  -0.55495 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-3 CG  
+25350 O OD1 . ASP B-3 475 ? 2.97001 2.33670 3.23367 -0.18542 0.22263  -0.56442 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-3 OD1 
+25351 O OD2 . ASP B-3 475 ? 2.57228 1.93179 2.82230 -0.20694 0.21306  -0.55860 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-3 OD2 
+25352 N N   . TYR B-3 476 ? 2.70523 2.13519 3.00528 -0.19587 0.22644  -0.51005 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-3 N   
+25353 C CA  . TYR B-3 476 ? 2.69825 2.13950 3.00898 -0.19578 0.22584  -0.49616 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-3 CA  
+25354 C C   . TYR B-3 476 ? 2.70633 2.15854 3.03161 -0.18165 0.23140  -0.49495 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-3 C   
+25355 O O   . TYR B-3 476 ? 2.63289 2.08592 2.96709 -0.17648 0.23040  -0.48724 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-3 O   
+25356 C CB  . TYR B-3 476 ? 2.72887 2.19198 3.03977 -0.20729 0.22459  -0.48612 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-3 CB  
+25357 C CG  . TYR B-3 476 ? 2.66706 2.13828 2.98536 -0.21128 0.22160  -0.47228 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-3 CG  
+25358 C CD1 . TYR B-3 476 ? 2.69303 2.14603 3.00707 -0.21681 0.21677  -0.46937 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-3 CD1 
+25359 C CD2 . TYR B-3 476 ? 2.44598 1.94292 2.77506 -0.20968 0.22367  -0.46210 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-3 CD2 
+25360 C CE1 . TYR B-3 476 ? 2.63439 2.09543 2.95496 -0.22062 0.21459  -0.45669 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-3 CE1 
+25361 C CE2 . TYR B-3 476 ? 2.42499 1.93069 2.76091 -0.21306 0.22065  -0.44985 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-3 CE2 
+25362 C CZ  . TYR B-3 476 ? 2.59006 2.07823 2.92179 -0.21859 0.21634  -0.44719 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-3 CZ  
+25363 O OH  . TYR B-3 476 ? 2.45712 1.95462 2.79550 -0.22205 0.21389  -0.43497 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-3 OH  
+25364 N N   . ILE B-3 477 ? 2.75307 2.21397 3.08130 -0.17516 0.23745  -0.50276 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-3 N   
+25365 C CA  . ILE B-3 477 ? 2.72311 2.19307 3.06634 -0.16151 0.24315  -0.50395 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-3 CA  
+25366 C C   . ILE B-3 477 ? 2.71300 2.16148 3.05755 -0.15027 0.24187  -0.51301 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-3 C   
+25367 O O   . ILE B-3 477 ? 2.62374 2.07296 2.97923 -0.14114 0.24163  -0.50883 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-3 O   
+25368 C CB  . ILE B-3 477 ? 2.70628 2.19024 3.05189 -0.15857 0.25084  -0.51041 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-3 CB  
+25369 C CG1 . ILE B-3 477 ? 2.63155 2.13374 2.97190 -0.16942 0.25142  -0.50224 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-3 CG1 
+25370 C CG2 . ILE B-3 477 ? 2.70420 2.20038 3.06783 -0.14580 0.25715  -0.51062 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-3 CG2 
+25371 C CD1 . ILE B-3 477 ? 2.46546 1.97978 2.80544 -0.16705 0.25947  -0.50762 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-3 CD1 
+25372 N N   . GLU B-3 478 ? 2.75360 2.18253 3.08644 -0.15008 0.24049  -0.52595 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-3 N   
+25373 C CA  . GLU B-3 478 ? 2.69173 2.09929 3.02410 -0.13840 0.23892  -0.53635 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-3 CA  
+25374 C C   . GLU B-3 478 ? 2.70862 2.09889 3.03717 -0.13878 0.23245  -0.52908 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-3 C   
+25375 O O   . GLU B-3 478 ? 2.66141 2.04057 2.99449 -0.12623 0.23174  -0.53257 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-3 O   
+25376 C CB  . GLU B-3 478 ? 2.64745 2.03806 2.96669 -0.13894 0.23797  -0.55180 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-3 CB  
+25377 C CG  . GLU B-3 478 ? 2.71002 2.11553 3.03266 -0.13635 0.24530  -0.56080 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-3 CG  
+25378 C CD  . GLU B-3 478 ? 2.74825 2.13676 3.05944 -0.13391 0.24422  -0.57766 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-3 CD  
+25379 O OE1 . GLU B-3 478 ? 2.62827 1.99295 2.92790 -0.13529 0.23708  -0.58192 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-3 OE1 
+25380 O OE2 . GLU B-3 478 ? 2.76709 2.16583 3.08063 -0.13056 0.25061  -0.58668 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-3 OE2 
+25381 N N   . THR B-3 479 ? 2.78936 2.17702 3.10949 -0.15267 0.22791  -0.51940 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-3 N   
+25382 C CA  . THR B-3 479 ? 2.76398 2.13527 3.08011 -0.15427 0.22273  -0.51146 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-3 CA  
+25383 C C   . THR B-3 479 ? 2.68404 2.07067 3.01471 -0.14720 0.22426  -0.49979 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-3 C   
+25384 O O   . THR B-3 479 ? 2.71732 2.09031 3.04921 -0.13756 0.22245  -0.49871 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-3 O   
+25385 C CB  . THR B-3 479 ? 2.78526 2.15230 3.09063 -0.17194 0.21826  -0.50452 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-3 CB  
+25386 O OG1 . THR B-3 479 ? 2.79484 2.14625 3.08691 -0.17740 0.21605  -0.51632 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-3 OG1 
+25387 C CG2 . THR B-3 479 ? 2.59836 1.94830 2.89970 -0.17449 0.21401  -0.49562 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-3 CG2 
+25388 N N   . LEU B-3 480 ? 2.67073 2.08557 3.01196 -0.15113 0.22728  -0.49117 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-3 N   
+25389 C CA  . LEU B-3 480 ? 2.65526 2.08692 3.01116 -0.14443 0.22825  -0.48019 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-3 CA  
+25390 C C   . LEU B-3 480 ? 2.69212 2.12874 3.06160 -0.12674 0.23249  -0.48756 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-3 C   
+25391 O O   . LEU B-3 480 ? 2.62982 2.07162 3.01011 -0.11705 0.23201  -0.48171 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-3 O   
+25392 C CB  . LEU B-3 480 ? 2.52363 1.98347 2.88586 -0.15410 0.22941  -0.46911 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-3 CB  
+25393 C CG  . LEU B-3 480 ? 2.39151 1.85385 2.74811 -0.16815 0.22460  -0.45681 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-3 CG  
+25394 C CD1 . LEU B-3 480 ? 2.58277 2.02616 2.92260 -0.18103 0.22121  -0.46185 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-3 CD1 
+25395 C CD2 . LEU B-3 480 ? 2.27058 1.76303 2.63517 -0.17439 0.22557  -0.44697 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-3 CD2 
+25396 N N   . MET B-3 481 ? 2.70784 2.14380 3.07759 -0.12212 0.23671  -0.50078 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-3 N   
+25397 C CA  . MET B-3 481 ? 2.65279 2.09134 3.03568 -0.10528 0.24076  -0.51021 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-3 CA  
+25398 C C   . MET B-3 481 ? 2.63600 2.04983 3.01461 -0.09364 0.23680  -0.51676 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-3 C   
+25399 O O   . MET B-3 481 ? 2.48443 1.90136 2.87574 -0.07836 0.23821  -0.52061 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-3 O   
+25400 C CB  . MET B-3 481 ? 2.65196 2.09438 3.03503 -0.10399 0.24656  -0.52366 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-3 CB  
+25401 C CG  . MET B-3 481 ? 2.54034 2.00962 2.93203 -0.10956 0.25254  -0.51821 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-3 CG  
+25402 S SD  . MET B-3 481 ? 2.62600 2.09715 3.01295 -0.11094 0.25961  -0.53277 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-3 SD  
+25403 C CE  . MET B-3 481 ? 2.50977 1.97936 2.91289 -0.09199 0.26473  -0.54760 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-3 CE  
+25404 N N   . LYS B-3 482 ? 2.72406 2.11281 3.08473 -0.10016 0.23167  -0.51843 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-3 N   
+25405 C CA  . LYS B-3 482 ? 2.76771 2.13024 3.12128 -0.08959 0.22740  -0.52312 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-3 CA  
+25406 C C   . LYS B-3 482 ? 2.73040 2.09208 3.08577 -0.08882 0.22418  -0.50827 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-3 C   
+25407 O O   . LYS B-3 482 ? 2.74933 2.09941 3.10648 -0.07446 0.22245  -0.51028 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-3 O   
+25408 C CB  . LYS B-3 482 ? 2.73008 2.06428 3.06314 -0.09666 0.22320  -0.53100 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-3 CB  
+25409 C CG  . LYS B-3 482 ? 2.64544 1.94926 2.96850 -0.08485 0.21873  -0.53766 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-3 CG  
+25410 C CD  . LYS B-3 482 ? 2.58168 1.85794 2.88517 -0.09097 0.21462  -0.54751 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-3 CD  
+25411 C CE  . LYS B-3 482 ? 2.50004 1.74457 2.79220 -0.07800 0.20999  -0.55473 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-3 CE  
+25412 N NZ  . LYS B-3 482 ? 2.51880 1.73594 2.79216 -0.08274 0.20555  -0.56575 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-3 NZ  
+25413 N N   . GLU B-3 483 ? 2.72631 2.10050 3.08101 -0.10346 0.22328  -0.49383 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-3 N   
+25414 C CA  . GLU B-3 483 ? 2.68681 2.06356 3.04442 -0.10319 0.22080  -0.47930 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-3 CA  
+25415 C C   . GLU B-3 483 ? 2.61192 2.01006 2.98918 -0.08861 0.22318  -0.47626 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-3 C   
+25416 O O   . GLU B-3 483 ? 2.57007 1.96261 2.94988 -0.07840 0.22106  -0.47113 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-3 O   
+25417 C CB  . GLU B-3 483 ? 2.75046 2.13978 3.10500 -0.12216 0.21955  -0.46590 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-3 CB  
+25418 C CG  . GLU B-3 483 ? 2.87094 2.23999 3.20746 -0.13744 0.21666  -0.46802 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-3 CG  
+25419 C CD  . GLU B-3 483 ? 2.79375 2.17333 3.12818 -0.15467 0.21476  -0.45436 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-3 CD  
+25420 O OE1 . GLU B-3 483 ? 2.82130 2.20837 3.16147 -0.15358 0.21394  -0.44227 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-3 OE1 
+25421 O OE2 . GLU B-3 483 ? 2.67737 2.05863 3.00476 -0.16890 0.21397  -0.45627 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-3 OE2 
+25422 N N   . LEU B-3 484 ? 2.63954 2.06199 3.03070 -0.08717 0.22765  -0.47936 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-3 N   
+25423 C CA  . LEU B-3 484 ? 2.62138 2.06560 3.03306 -0.07391 0.23016  -0.47751 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-3 CA  
+25424 C C   . LEU B-3 484 ? 2.57631 2.01521 2.99632 -0.05654 0.23298  -0.49368 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-3 C   
+25425 O O   . LEU B-3 484 ? 2.30117 1.75703 2.73972 -0.04403 0.23515  -0.49446 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-3 O   
+25426 C CB  . LEU B-3 484 ? 2.52906 2.00346 2.95199 -0.08243 0.23366  -0.47061 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-3 CB  
+25427 C CG  . LEU B-3 484 ? 2.40024 1.88319 2.81514 -0.10067 0.23114  -0.45708 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-3 CG  
+25428 C CD1 . LEU B-3 484 ? 2.17142 1.68366 2.59728 -0.10593 0.23451  -0.45183 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-3 CD1 
+25429 C CD2 . LEU B-3 484 ? 2.31435 1.79509 2.72818 -0.10113 0.22640  -0.44420 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-3 CD2 
+25430 N N   . LYS B-3 485 ? 2.65072 2.06712 3.05813 -0.05532 0.23271  -0.50723 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-3 N   
+25431 C CA  . LYS B-3 485 ? 2.65607 2.06704 3.07037 -0.03953 0.23527  -0.52472 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-3 CA  
+25432 C C   . LYS B-3 485 ? 2.69731 2.13541 3.13083 -0.03726 0.24229  -0.52917 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-3 C   
+25433 O O   . LYS B-3 485 ? 2.67282 2.12243 3.12437 -0.02266 0.24474  -0.53456 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-3 O   
+25434 C CB  . LYS B-3 485 ? 2.57076 1.97089 2.98934 -0.02090 0.23191  -0.52737 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-3 CB  
+25435 C CG  . LYS B-3 485 ? 2.56561 1.95270 2.98597 -0.00447 0.23265  -0.54751 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-3 CG  
+25436 C CD  . LYS B-3 485 ? 2.50746 1.87005 2.90769 -0.01110 0.23101  -0.55818 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-3 CD  
+25437 C CE  . LYS B-3 485 ? 2.27519 1.62714 2.67786 0.00532  0.23164  -0.57937 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-3 CE  
+25438 N NZ  . LYS B-3 485 ? 2.00663 1.33609 2.39015 -0.00067 0.22965  -0.59064 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-3 NZ  
+25439 N N   . ILE B-3 486 ? 2.67182 2.11989 3.10121 -0.05186 0.24568  -0.52693 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-3 N   
+25440 C CA  . ILE B-3 486 ? 2.65921 2.13101 3.10345 -0.05218 0.25315  -0.52996 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-3 CA  
+25441 C C   . ILE B-3 486 ? 2.64988 2.11265 3.08761 -0.05250 0.25725  -0.54638 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-3 C   
+25442 O O   . ILE B-3 486 ? 2.67496 2.12657 3.09525 -0.06430 0.25577  -0.54735 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-3 O   
+25443 C CB  . ILE B-3 486 ? 2.62603 2.11730 3.06991 -0.06729 0.25431  -0.51488 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-3 CB  
+25444 C CG1 . ILE B-3 486 ? 2.60480 2.10463 3.05384 -0.06751 0.24943  -0.49890 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-3 CG1 
+25445 C CG2 . ILE B-3 486 ? 2.56862 2.08269 3.02709 -0.06658 0.26245  -0.51740 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-3 CG2 
+25446 C CD1 . ILE B-3 486 ? 2.58212 2.09375 3.05193 -0.05099 0.25020  -0.49932 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-3 CD1 
+25447 N N   . LYS B-3 487 ? 2.61040 2.07876 3.06279 -0.03934 0.26234  -0.55993 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-3 N   
+25448 C CA  . LYS B-3 487 ? 2.70822 2.16968 3.15593 -0.03854 0.26673  -0.57670 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-3 CA  
+25449 C C   . LYS B-3 487 ? 2.65639 2.13487 3.10445 -0.05059 0.27405  -0.57402 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-3 C   
+25450 O O   . LYS B-3 487 ? 2.50349 1.97367 2.93746 -0.05812 0.27525  -0.58084 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-3 O   
+25451 C CB  . LYS B-3 487 ? 2.70694 2.17022 3.17143 -0.02057 0.27012  -0.59293 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-3 CB  
+25452 C CG  . LYS B-3 487 ? 2.64426 2.09625 3.10256 -0.01716 0.27288  -0.61263 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-3 CG  
+25453 C CD  . LYS B-3 487 ? 2.46988 1.89289 2.91166 -0.01057 0.26445  -0.62123 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-3 CD  
+25454 C CE  . LYS B-3 487 ? 2.34076 1.75429 2.77906 -0.00417 0.26667  -0.64287 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-3 CE  
+25455 N NZ  . LYS B-3 487 ? 2.31771 1.70281 2.74149 0.00541  0.25809  -0.65272 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-3 NZ  
+25456 N N   . ASN B-3 488 ? 2.64675 2.14855 3.11001 -0.05201 0.27879  -0.56419 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-3 N   
+25457 C CA  . ASN B-3 488 ? 2.60687 2.12485 3.07038 -0.06210 0.28629  -0.56082 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-3 CA  
+25458 C C   . ASN B-3 488 ? 2.64129 2.17612 3.10799 -0.07018 0.28500  -0.54190 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-3 C   
+25459 O O   . ASN B-3 488 ? 2.52485 2.07053 3.00717 -0.06302 0.28371  -0.53515 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-3 O   
+25460 C CB  . ASN B-3 488 ? 2.44420 1.97505 2.92595 -0.05351 0.29640  -0.57267 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-3 CB  
+25461 C CG  . ASN B-3 488 ? 2.51288 2.02976 2.99037 -0.04727 0.29861  -0.59252 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-3 CG  
+25462 O OD1 . ASN B-3 488 ? 2.54614 2.06270 3.03828 -0.03362 0.30053  -0.60524 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-3 OD1 
+25463 N ND2 . ASN B-3 488 ? 2.51169 2.01759 2.96932 -0.05675 0.29791  -0.59603 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-3 ND2 
+25464 N N   . ILE B-3 489 ? 2.71897 2.25641 3.17082 -0.08439 0.28491  -0.53414 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-3 N   
+25465 C CA  . ILE B-3 489 ? 2.64316 2.19780 3.09623 -0.09283 0.28407  -0.51753 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-3 CA  
+25466 C C   . ILE B-3 489 ? 2.47375 2.03707 2.91836 -0.10222 0.29069  -0.51723 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-3 C   
+25467 O O   . ILE B-3 489 ? 2.31215 1.89006 2.75543 -0.10950 0.29114  -0.50509 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-3 O   
+25468 C CB  . ILE B-3 489 ? 2.59793 2.14492 3.03850 -0.10104 0.27428  -0.50614 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-3 CB  
+25469 C CG1 . ILE B-3 489 ? 2.39657 1.96364 2.84408 -0.10550 0.27241  -0.48971 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-3 CG1 
+25470 C CG2 . ILE B-3 489 ? 2.48842 2.02289 2.90693 -0.11347 0.27183  -0.50837 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-3 CG2 
+25471 C CD1 . ILE B-3 489 ? 2.37127 1.95200 2.84128 -0.09318 0.27404  -0.48707 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-3 CD1 
+25472 N N   . ILE B-3 490 ? 2.49309 2.04749 2.93136 -0.10133 0.29579  -0.53097 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-3 N   
+25473 C CA  . ILE B-3 490 ? 2.47781 2.03708 2.90436 -0.10986 0.30182  -0.53204 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-3 CA  
+25474 C C   . ILE B-3 490 ? 2.60879 2.16687 3.04157 -0.10291 0.31135  -0.54765 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-3 C   
+25475 O O   . ILE B-3 490 ? 2.63739 2.18421 3.07547 -0.09404 0.31049  -0.56045 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-3 O   
+25476 C CB  . ILE B-3 490 ? 2.32390 1.87002 2.72720 -0.12081 0.29499  -0.53132 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-3 CB  
+25477 C CG1 . ILE B-3 490 ? 2.39704 1.95009 2.78745 -0.12907 0.30055  -0.53097 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-3 CG1 
+25478 C CG2 . ILE B-3 490 ? 2.21343 1.73771 2.60980 -0.11667 0.29092  -0.54508 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-3 CG2 
+25479 C CD1 . ILE B-3 490 ? 2.39872 1.97099 2.79189 -0.13372 0.30329  -0.51685 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-3 CD1 
+25480 N N   . LYS B-3 491 ? 2.58271 2.15258 3.01460 -0.10668 0.32067  -0.54673 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-3 N   
+25481 C CA  . LYS B-3 491 ? 2.56239 2.13324 2.99952 -0.10184 0.33131  -0.56073 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-3 CA  
+25482 C C   . LYS B-3 491 ? 2.52934 2.09381 2.94438 -0.11022 0.33308  -0.56496 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-3 C   
+25483 O O   . LYS B-3 491 ? 2.54539 2.11746 2.94906 -0.11864 0.33491  -0.55503 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-3 O   
+25484 C CB  . LYS B-3 491 ? 2.55700 2.14610 3.01136 -0.09901 0.34206  -0.55654 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-3 CB  
+25485 C CG  . LYS B-3 491 ? 2.49833 2.09036 2.96078 -0.09445 0.35471  -0.57062 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-3 CG  
+25486 C CD  . LYS B-3 491 ? 2.30132 1.89292 2.78644 -0.08172 0.35639  -0.58349 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-3 CD  
+25487 C CE  . LYS B-3 491 ? 2.20734 1.80453 2.70257 -0.07807 0.37003  -0.59746 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-3 CE  
+25488 N NZ  . LYS B-3 491 ? 2.27339 1.88548 2.77302 -0.08329 0.38130  -0.58822 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-3 NZ  
+25489 N N   . SER B-3 492 ? 2.54357 2.09405 2.95191 -0.10724 0.33184  -0.57996 ? ? ? ? ? ? 493 SER B-3 N   
+25490 C CA  . SER B-3 492 ? 2.68335 2.22657 3.07076 -0.11402 0.33203  -0.58562 ? ? ? ? ? ? 493 SER B-3 CA  
+25491 C C   . SER B-3 492 ? 2.63161 2.18070 3.02199 -0.11085 0.34471  -0.59733 ? ? ? ? ? ? 493 SER B-3 C   
+25492 O O   . SER B-3 492 ? 2.60785 2.15756 3.01402 -0.10178 0.34994  -0.60910 ? ? ? ? ? ? 493 SER B-3 O   
+25493 C CB  . SER B-3 492 ? 2.63276 2.15574 3.00879 -0.11345 0.32155  -0.59471 ? ? ? ? ? ? 493 SER B-3 CB  
+25494 O OG  . SER B-3 492 ? 2.52893 2.04549 2.88523 -0.11979 0.32086  -0.60039 ? ? ? ? ? ? 493 SER B-3 OG  
+25495 N N   . ILE B-3 493 ? 2.54414 2.09797 2.91929 -0.11807 0.34978  -0.59434 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-3 N   
+25496 C CA  . ILE B-3 493 ? 2.57145 2.13030 2.94596 -0.11628 0.36229  -0.60471 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-3 CA  
+25497 C C   . ILE B-3 493 ? 2.64564 2.19183 3.00303 -0.11723 0.35855  -0.61811 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-3 C   
+25498 O O   . ILE B-3 493 ? 2.57931 2.11492 2.92148 -0.12212 0.34735  -0.61572 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-3 O   
+25499 C CB  . ILE B-3 493 ? 2.59299 2.16512 2.96095 -0.12227 0.37168  -0.59310 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-3 CB  
+25500 C CG1 . ILE B-3 493 ? 2.56234 2.14727 2.94957 -0.12004 0.37660  -0.58197 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-3 CG1 
+25501 C CG2 . ILE B-3 493 ? 2.71174 2.28697 3.07431 -0.12156 0.38446  -0.60357 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-3 CG2 
+25502 C CD1 . ILE B-3 493 ? 2.55649 2.15329 2.93838 -0.12457 0.38720  -0.57158 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-3 CD1 
+25503 O OXT . ILE B-3 493 ? 2.85396 2.40051 3.21278 -0.11320 0.36648  -0.63200 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-3 OXT 
+25504 N N   . SER A-4 10  ? 1.29103 1.31760 1.21913 -0.29675 0.01249  0.03556  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-4 N   
+25505 C CA  . SER A-4 10  ? 1.46974 1.47031 1.39584 -0.29574 -0.00018 0.03878  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-4 CA  
+25506 C C   . SER A-4 10  ? 2.04470 2.04640 1.99183 -0.28367 -0.00423 0.03018  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-4 C   
+25507 O O   . SER A-4 10  ? 3.31220 3.29706 3.26252 -0.27952 -0.01533 0.02864  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-4 O   
+25508 C CB  . SER A-4 10  ? 1.23448 1.21520 1.14016 -0.29630 -0.00917 0.04410  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-4 CB  
+25509 O OG  . SER A-4 10  ? 1.73418 1.71251 1.61693 -0.31049 -0.00571 0.05283  ? ? ? ? ? ? 0   SER A-4 OG  
+25510 N N   . SER A-4 11  ? 1.24654 1.26838 1.20718 -0.27846 0.00413  0.02378  ? ? ? ? ? ? 1   SER A-4 N   
+25511 C CA  . SER A-4 11  ? 1.11595 1.14191 1.09413 -0.27023 0.00240  0.01583  ? ? ? ? ? ? 1   SER A-4 CA  
+25512 C C   . SER A-4 11  ? 1.30017 1.33998 1.29101 -0.27227 0.00893  0.01332  ? ? ? ? ? ? 1   SER A-4 C   
+25513 O O   . SER A-4 11  ? 2.79494 2.84834 2.78424 -0.27522 0.01687  0.01439  ? ? ? ? ? ? 1   SER A-4 O   
+25514 C CB  . SER A-4 11  ? 1.40559 1.43848 1.38510 -0.26293 0.00445  0.01093  ? ? ? ? ? ? 1   SER A-4 CB  
+25515 O OG  . SER A-4 11  ? 1.34040 1.37862 1.33455 -0.25840 0.00413  0.00371  ? ? ? ? ? ? 1   SER A-4 OG  
+25516 N N   . LYS A-4 12  ? 1.25111 1.28909 1.25500 -0.27024 0.00503  0.00858  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-4 N   
+25517 C CA  . LYS A-4 12  ? 1.22256 1.27317 1.23785 -0.27210 0.01038  0.00586  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-4 CA  
+25518 C C   . LYS A-4 12  ? 1.08148 1.14603 1.10013 -0.26830 0.01685  0.00240  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-4 C   
+25519 O O   . LYS A-4 12  ? 0.98080 1.05674 1.00224 -0.26988 0.02235  0.00239  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-4 O   
+25520 C CB  . LYS A-4 12  ? 1.15594 1.20338 1.18428 -0.27054 0.00456  -0.00017 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-4 CB  
+25521 C CG  . LYS A-4 12  ? 1.47330 1.50690 1.50039 -0.27477 -0.00247 0.00265  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-4 CG  
+25522 C CD  . LYS A-4 12  ? 0.71944 0.75423 0.76246 -0.27183 -0.00798 -0.00621 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-4 CD  
+25523 C CE  . LYS A-4 12  ? 0.99639 1.03133 1.04671 -0.26422 -0.01399 -0.01531 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-4 CE  
+25524 N NZ  . LYS A-4 12  ? 1.36811 1.38417 1.40829 -0.26097 -0.02403 -0.01274 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A-4 NZ  
+25525 N N   . PHE A-4 13  ? 1.07962 1.14216 1.09743 -0.26335 0.01511  -0.00092 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-4 N   
+25526 C CA  . PHE A-4 13  ? 0.85244 0.92244 0.87068 -0.26039 0.01884  -0.00372 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-4 CA  
+25527 C C   . PHE A-4 13  ? 0.92631 0.99842 0.93453 -0.25787 0.02143  -0.00132 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-4 C   
+25528 O O   . PHE A-4 13  ? 1.05899 1.12491 1.06008 -0.25565 0.01909  -0.00075 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-4 O   
+25529 C CB  . PHE A-4 13  ? 0.92145 0.98844 0.94306 -0.25851 0.01577  -0.00908 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-4 CB  
+25530 C CG  . PHE A-4 13  ? 0.90588 0.97602 0.93897 -0.26094 0.01373  -0.01447 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-4 CG  
+25531 C CD1 . PHE A-4 13  ? 1.01328 1.07812 1.05168 -0.25990 0.00758  -0.01745 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-4 CD1 
+25532 C CD2 . PHE A-4 13  ? 0.90577 0.98411 0.94370 -0.26396 0.01691  -0.01749 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-4 CD2 
+25533 C CE1 . PHE A-4 13  ? 0.91895 0.98942 0.96998 -0.26088 0.00498  -0.02517 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-4 CE1 
+25534 C CE2 . PHE A-4 13  ? 0.98882 1.07357 1.03766 -0.26668 0.01565  -0.02415 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-4 CE2 
+25535 C CZ  . PHE A-4 13  ? 0.93935 1.02159 0.99612 -0.26467 0.00987  -0.02892 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A-4 CZ  
+25536 N N   . SER A-4 14  ? 0.81033 0.89283 0.81887 -0.25758 0.02571  -0.00144 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-4 N   
+25537 C CA  . SER A-4 14  ? 0.57694 0.66623 0.57859 -0.25432 0.02811  -0.00222 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-4 CA  
+25538 C C   . SER A-4 14  ? 0.82524 0.91129 0.82458 -0.24739 0.02562  -0.00616 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-4 C   
+25539 O O   . SER A-4 14  ? 1.08838 1.16755 1.08174 -0.24472 0.02330  -0.00672 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-4 O   
+25540 C CB  . SER A-4 14  ? 0.80380 0.90867 0.80897 -0.25618 0.03279  -0.00345 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-4 CB  
+25541 O OG  . SER A-4 14  ? 1.09126 1.20651 1.09375 -0.25030 0.03404  -0.00835 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-4 OG  
+25542 N N   . ASN A-4 15  ? 0.85942 0.94847 0.86209 -0.24468 0.02499  -0.00881 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-4 N   
+25543 C CA  . ASN A-4 15  ? 0.93440 1.01556 0.93218 -0.23908 0.02060  -0.01175 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-4 CA  
+25544 C C   . ASN A-4 15  ? 0.91293 0.98980 0.91233 -0.24071 0.01833  -0.01174 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-4 C   
+25545 O O   . ASN A-4 15  ? 1.17017 1.25446 1.17597 -0.24399 0.02068  -0.01093 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-4 O   
+25546 C CB  . ASN A-4 15  ? 0.97920 1.06783 0.97414 -0.23119 0.01956  -0.01661 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-4 CB  
+25547 C CG  . ASN A-4 15  ? 1.03829 1.13892 1.03887 -0.22805 0.01968  -0.02024 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-4 CG  
+25548 O OD1 . ASN A-4 15  ? 1.13086 1.22477 1.12964 -0.22290 0.01377  -0.02279 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-4 OD1 
+25549 N ND2 . ASN A-4 15  ? 0.97092 1.08846 0.97728 -0.23174 0.02557  -0.02064 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A-4 ND2 
+25550 N N   . ILE A-4 16  ? 0.73241 0.79619 0.72428 -0.23943 0.01332  -0.01244 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-4 N   
+25551 C CA  . ILE A-4 16  ? 0.87318 0.92942 0.86126 -0.24262 0.01005  -0.01155 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-4 CA  
+25552 C C   . ILE A-4 16  ? 1.02176 1.06710 1.00033 -0.23521 0.00221  -0.01356 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-4 C   
+25553 O O   . ILE A-4 16  ? 0.81805 0.85598 0.79123 -0.23009 -0.00135 -0.01566 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-4 O   
+25554 C CB  . ILE A-4 16  ? 0.74849 0.79658 0.73352 -0.25188 0.01043  -0.01023 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-4 CB  
+25555 C CG1 . ILE A-4 16  ? 0.89839 0.93998 0.87669 -0.25797 0.00789  -0.00881 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-4 CG1 
+25556 C CG2 . ILE A-4 16  ? 0.67743 0.71406 0.65486 -0.25137 0.00746  -0.01113 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-4 CG2 
+25557 C CD1 . ILE A-4 16  ? 0.82811 0.86644 0.80320 -0.26947 0.00953  -0.00922 ? ? ? ? ? ? 6   ILE A-4 CD1 
+25558 N N   . THR A-4 17  ? 1.03953 1.08306 1.01590 -0.23382 -0.00179 -0.01363 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-4 N   
+25559 C CA  . THR A-4 17  ? 0.92846 0.95861 0.89506 -0.22552 -0.01232 -0.01610 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-4 CA  
+25560 C C   . THR A-4 17  ? 0.94111 0.95102 0.89316 -0.23322 -0.01845 -0.01126 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-4 C   
+25561 O O   . THR A-4 17  ? 1.18828 1.20359 1.14204 -0.24092 -0.01482 -0.00852 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-4 O   
+25562 C CB  . THR A-4 17  ? 1.07236 1.11798 1.04768 -0.21571 -0.01411 -0.02185 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-4 CB  
+25563 O OG1 . THR A-4 17  ? 1.20717 1.27440 1.19454 -0.21259 -0.00646 -0.02597 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-4 OG1 
+25564 C CG2 . THR A-4 17  ? 0.95004 0.98150 0.91661 -0.20396 -0.02762 -0.02695 ? ? ? ? ? ? 7   THR A-4 CG2 
+25565 N N   . ILE A-4 18  ? 0.90405 0.89014 0.84045 -0.23218 -0.02801 -0.01033 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-4 N   
+25566 C CA  . ILE A-4 18  ? 0.79264 0.75518 0.70980 -0.24214 -0.03489 -0.00464 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-4 CA  
+25567 C C   . ILE A-4 18  ? 0.94652 0.88574 0.84937 -0.23180 -0.05103 -0.00601 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-4 C   
+25568 O O   . ILE A-4 18  ? 1.32719 1.25470 1.22630 -0.22349 -0.05812 -0.00958 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-4 O   
+25569 C CB  . ILE A-4 18  ? 0.87321 0.82452 0.78137 -0.25507 -0.03201 -0.00139 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-4 CB  
+25570 C CG1 . ILE A-4 18  ? 0.70704 0.68222 0.63174 -0.26194 -0.01833 -0.00266 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-4 CG1 
+25571 C CG2 . ILE A-4 18  ? 0.89340 0.82228 0.77941 -0.26916 -0.03782 0.00476  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-4 CG2 
+25572 C CD1 . ILE A-4 18  ? 0.80881 0.77870 0.72890 -0.27304 -0.01527 -0.00242 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-4 CD1 
+25573 N N   . LYS A-4 19  ? 0.94186 0.87347 0.83648 -0.23156 -0.05813 -0.00399 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-4 N   
+25574 C CA  . LYS A-4 19  ? 1.02479 0.93313 0.90592 -0.21981 -0.07623 -0.00620 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-4 CA  
+25575 C C   . LYS A-4 19  ? 1.15105 1.02703 1.00391 -0.23259 -0.08618 0.00303  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-4 C   
+25576 O O   . LYS A-4 19  ? 1.11705 0.99951 0.96667 -0.24391 -0.08059 0.00788  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-4 O   
+25577 C CB  . LYS A-4 19  ? 0.95057 0.87949 0.84713 -0.20530 -0.07856 -0.01392 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-4 CB  
+25578 C CG  . LYS A-4 19  ? 1.04875 1.00810 0.96949 -0.19306 -0.07093 -0.02411 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-4 CG  
+25579 C CD  . LYS A-4 19  ? 1.24731 1.22848 1.18257 -0.18080 -0.07349 -0.03296 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-4 CD  
+25580 C CE  . LYS A-4 19  ? 1.69619 1.70976 1.65352 -0.17130 -0.06528 -0.04382 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-4 CE  
+25581 N NZ  . LYS A-4 19  ? 1.76313 1.80194 1.73589 -0.16093 -0.06694 -0.05421 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-4 NZ  
+25582 N N   . ASN A-4 20  ? 1.23998 1.08051 1.07109 -0.23162 -0.10130 0.00530  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-4 N   
+25583 C CA  . ASN A-4 20  ? 1.15937 0.96179 0.95785 -0.24301 -0.11511 0.01453  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-4 CA  
+25584 C C   . ASN A-4 20  ? 1.11347 0.91719 0.90017 -0.26903 -0.10289 0.02369  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-4 C   
+25585 O O   . ASN A-4 20  ? 1.38094 1.16866 1.14605 -0.28110 -0.10811 0.03097  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-4 O   
+25586 C CB  . ASN A-4 20  ? 1.19609 0.99156 0.98883 -0.23233 -0.12837 0.01330  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-4 CB  
+25587 C CG  . ASN A-4 20  ? 1.28897 1.07391 1.08607 -0.20752 -0.14641 0.00315  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-4 CG  
+25588 O OD1 . ASN A-4 20  ? 1.65900 1.40356 1.43228 -0.20367 -0.16674 0.00508  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-4 OD1 
+25589 N ND2 . ASN A-4 20  ? 1.64153 1.46300 1.46881 -0.19104 -0.13968 -0.00865 ? ? ? ? ? ? 10  ASN A-4 ND2 
+25590 N N   . PHE A-4 21  ? 1.19426 1.01783 0.99442 -0.27801 -0.08723 0.02239  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-4 N   
+25591 C CA  . PHE A-4 21  ? 1.00548 0.83572 0.79828 -0.30194 -0.07521 0.02749  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-4 CA  
+25592 C C   . PHE A-4 21  ? 1.13471 0.94284 0.91113 -0.31444 -0.07768 0.03039  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-4 C   
+25593 O O   . PHE A-4 21  ? 1.33203 1.15261 1.12452 -0.30978 -0.07112 0.02517  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-4 O   
+25594 C CB  . PHE A-4 21  ? 0.97671 0.84961 0.79970 -0.30252 -0.05607 0.02179  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-4 CB  
+25595 C CG  . PHE A-4 21  ? 1.09669 0.98163 0.91709 -0.32468 -0.04391 0.02301  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-4 CG  
+25596 C CD1 . PHE A-4 21  ? 1.20035 1.08780 1.00850 -0.34007 -0.04133 0.02654  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-4 CD1 
+25597 C CD2 . PHE A-4 21  ? 1.15162 1.04773 0.98248 -0.32993 -0.03533 0.01905  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-4 CD2 
+25598 C CE1 . PHE A-4 21  ? 1.11929 1.02268 0.92678 -0.36062 -0.02973 0.02489  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-4 CE1 
+25599 C CE2 . PHE A-4 21  ? 1.11209 1.02333 0.94315 -0.34947 -0.02463 0.01723  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-4 CE2 
+25600 C CZ  . PHE A-4 21  ? 1.03510 0.95132 0.85508 -0.36498 -0.02147 0.01952  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-4 CZ  
+25601 N N   . ARG A-4 22  ? 1.17226 0.94697 0.91534 -0.33131 -0.08750 0.03888  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-4 N   
+25602 C CA  . ARG A-4 22  ? 1.41454 1.16502 1.13718 -0.34811 -0.09040 0.04273  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-4 CA  
+25603 C C   . ARG A-4 22  ? 1.25235 0.98404 0.97835 -0.32967 -0.10214 0.03866  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-4 C   
+25604 O O   . ARG A-4 22  ? 1.35670 1.06744 1.07678 -0.31167 -0.11859 0.03798  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-4 O   
+25605 C CB  . ARG A-4 22  ? 1.16444 0.94719 0.90104 -0.36594 -0.07057 0.03913  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-4 CB  
+25606 C CG  . ARG A-4 22  ? 1.20129 1.00198 0.93258 -0.38508 -0.06044 0.04134  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-4 CG  
+25607 C CD  . ARG A-4 22  ? 1.17895 1.01444 0.92745 -0.40027 -0.04222 0.03423  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-4 CD  
+25608 N NE  . ARG A-4 22  ? 1.43079 1.28556 1.17409 -0.41955 -0.03271 0.03411  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-4 NE  
+25609 C CZ  . ARG A-4 22  ? 1.30014 1.18954 1.05895 -0.43331 -0.01735 0.02564  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-4 CZ  
+25610 N NH1 . ARG A-4 22  ? 1.33343 1.24094 1.11361 -0.42987 -0.01017 0.01724  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-4 NH1 
+25611 N NH2 . ARG A-4 22  ? 1.16303 1.07037 0.91611 -0.45029 -0.00974 0.02429  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A-4 NH2 
+25612 N N   . ASN A-4 23  ? 1.21518 0.95470 0.95120 -0.33247 -0.09518 0.03443  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-4 N   
+25613 C CA  . ASN A-4 23  ? 1.40597 1.12907 1.14497 -0.31575 -0.10595 0.02954  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-4 CA  
+25614 C C   . ASN A-4 23  ? 1.26001 1.01185 1.03017 -0.28935 -0.10239 0.01980  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-4 C   
+25615 O O   . ASN A-4 23  ? 1.50611 1.25005 1.28146 -0.27380 -0.11042 0.01363  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-4 O   
+25616 C CB  . ASN A-4 23  ? 1.11189 0.83470 0.85035 -0.32901 -0.09948 0.02797  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-4 CB  
+25617 C CG  . ASN A-4 23  ? 1.23136 0.99605 0.99158 -0.34029 -0.07797 0.02418  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-4 CG  
+25618 O OD1 . ASN A-4 23  ? 1.33201 1.12468 1.10745 -0.33839 -0.06794 0.02304  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-4 OD1 
+25619 N ND2 . ASN A-4 23  ? 1.17202 0.94095 0.93440 -0.35139 -0.07196 0.02110  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A-4 ND2 
+25620 N N   . PHE A-4 24  ? 1.02077 0.80575 0.81076 -0.28499 -0.09076 0.01779  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-4 N   
+25621 C CA  . PHE A-4 24  ? 1.05642 0.87013 0.87409 -0.26352 -0.08617 0.00916  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-4 CA  
+25622 C C   . PHE A-4 24  ? 1.12657 0.92946 0.94039 -0.24728 -0.10036 0.00708  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-4 C   
+25623 O O   . PHE A-4 24  ? 1.24070 1.05084 1.05411 -0.24943 -0.09905 0.00988  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-4 O   
+25624 C CB  . PHE A-4 24  ? 1.15006 1.00308 0.99047 -0.26813 -0.06733 0.00779  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-4 CB  
+25625 C CG  . PHE A-4 24  ? 1.04850 0.91658 0.89793 -0.27909 -0.05477 0.00649  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-4 CG  
+25626 C CD1 . PHE A-4 24  ? 1.10064 0.96269 0.93746 -0.30055 -0.05046 0.01069  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-4 CD1 
+25627 C CD2 . PHE A-4 24  ? 1.11230 1.00209 0.98248 -0.26843 -0.04755 0.00018  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-4 CD2 
+25628 C CE1 . PHE A-4 24  ? 1.08949 0.96824 0.93691 -0.30936 -0.03986 0.00706  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-4 CE1 
+25629 C CE2 . PHE A-4 24  ? 1.18396 1.08658 1.06228 -0.27700 -0.03800 -0.00177 ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-4 CE2 
+25630 C CZ  . PHE A-4 24  ? 1.00398 0.90191 0.87235 -0.29659 -0.03442 0.00089  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-4 CZ  
+25631 N N   . GLU A-4 25  ? 1.23139 1.01819 1.04337 -0.23017 -0.11473 0.00061  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-4 N   
+25632 C CA  . GLU A-4 25  ? 1.12709 0.90877 0.94033 -0.21111 -0.12918 -0.00538 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-4 CA  
+25633 C C   . GLU A-4 25  ? 1.25891 1.08536 1.10241 -0.19931 -0.11635 -0.01364 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-4 C   
+25634 O O   . GLU A-4 25  ? 1.31321 1.15188 1.16081 -0.19980 -0.11382 -0.01217 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-4 O   
+25635 C CB  . GLU A-4 25  ? 1.53432 1.29059 1.34073 -0.19457 -0.14824 -0.01328 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-4 CB  
+25636 C CG  . GLU A-4 25  ? 1.58881 1.34345 1.40023 -0.17167 -0.16480 -0.02352 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-4 CG  
+25637 C CD  . GLU A-4 25  ? 2.04341 1.77357 1.84955 -0.15395 -0.18507 -0.03380 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-4 CD  
+25638 O OE1 . GLU A-4 25  ? 2.31418 2.00989 2.10005 -0.16282 -0.19309 -0.02817 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-4 OE1 
+25639 O OE2 . GLU A-4 25  ? 2.32093 2.06773 2.14395 -0.13133 -0.19313 -0.04878 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A-4 OE2 
+25640 N N   . LYS A-4 26  ? 1.41003 1.26051 1.27329 -0.18992 -0.10838 -0.02223 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-4 N   
+25641 C CA  . LYS A-4 26  ? 1.09545 0.98846 0.98506 -0.18348 -0.09393 -0.02865 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-4 CA  
+25642 C C   . LYS A-4 26  ? 1.17542 1.08622 1.07644 -0.18690 -0.08065 -0.03022 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-4 C   
+25643 O O   . LYS A-4 26  ? 1.27632 1.18292 1.17809 -0.17750 -0.08611 -0.03722 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-4 O   
+25644 C CB  . LYS A-4 26  ? 1.02401 0.93033 0.92568 -0.16246 -0.10323 -0.04188 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-4 CB  
+25645 C CG  . LYS A-4 26  ? 1.19424 1.14337 1.11986 -0.15961 -0.08871 -0.04734 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-4 CG  
+25646 C CD  . LYS A-4 26  ? 1.47688 1.44299 1.41527 -0.14002 -0.09787 -0.06258 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-4 CD  
+25647 C CE  . LYS A-4 26  ? 1.97114 1.95251 1.92025 -0.12781 -0.09819 -0.07563 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-4 CE  
+25648 N NZ  . LYS A-4 26  ? 1.76890 1.79622 1.74122 -0.12354 -0.08520 -0.08613 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A-4 NZ  
+25649 N N   . VAL A-4 27  ? 0.98479 0.91462 0.89428 -0.19957 -0.06459 -0.02449 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-4 N   
+25650 C CA  . VAL A-4 27  ? 0.74336 0.68637 0.66096 -0.20453 -0.05328 -0.02451 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-4 CA  
+25651 C C   . VAL A-4 27  ? 0.94867 0.92433 0.88458 -0.20608 -0.03890 -0.02501 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-4 C   
+25652 O O   . VAL A-4 27  ? 1.00092 0.98357 0.93977 -0.21376 -0.03355 -0.02039 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-4 O   
+25653 C CB  . VAL A-4 27  ? 0.83994 0.76589 0.74546 -0.22118 -0.05085 -0.01680 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-4 CB  
+25654 C CG1 . VAL A-4 27  ? 0.82483 0.76870 0.74170 -0.22582 -0.03886 -0.01753 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-4 CG1 
+25655 C CG2 . VAL A-4 27  ? 1.14740 1.03945 1.03342 -0.22116 -0.06499 -0.01630 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A-4 CG2 
+25656 N N   . ASN A-4 28  ? 1.05471 1.04905 1.00129 -0.19961 -0.03327 -0.03061 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-4 N   
+25657 C CA  . ASN A-4 28  ? 0.96716 0.98850 0.92758 -0.20260 -0.02070 -0.03027 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-4 CA  
+25658 C C   . ASN A-4 28  ? 0.97845 1.00197 0.93951 -0.20824 -0.01415 -0.02804 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-4 C   
+25659 O O   . ASN A-4 28  ? 1.39056 1.41002 1.34820 -0.20274 -0.01735 -0.03226 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-4 O   
+25660 C CB  . ASN A-4 28  ? 0.84217 0.88607 0.81272 -0.19159 -0.01987 -0.03927 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-4 CB  
+25661 C CG  . ASN A-4 28  ? 1.31962 1.38839 1.30161 -0.19742 -0.00811 -0.03757 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-4 CG  
+25662 O OD1 . ASN A-4 28  ? 1.24794 1.31730 1.23082 -0.20737 -0.00076 -0.03066 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-4 OD1 
+25663 N ND2 . ASN A-4 28  ? 1.63045 1.71969 1.62134 -0.19130 -0.00722 -0.04481 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A-4 ND2 
+25664 N N   . ILE A-4 29  ? 0.85184 0.88153 0.81751 -0.21828 -0.00622 -0.02249 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-4 N   
+25665 C CA  . ILE A-4 29  ? 0.79553 0.82579 0.76198 -0.22342 -0.00186 -0.02075 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-4 CA  
+25666 C C   . ILE A-4 29  ? 0.85316 0.90044 0.82865 -0.22669 0.00611  -0.01860 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-4 C   
+25667 O O   . ILE A-4 29  ? 0.82215 0.87407 0.80302 -0.23203 0.00917  -0.01572 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-4 O   
+25668 C CB  . ILE A-4 29  ? 0.76630 0.78313 0.72813 -0.23329 -0.00291 -0.01763 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-4 CB  
+25669 C CG1 . ILE A-4 29  ? 1.02579 1.02145 0.97477 -0.23318 -0.01164 -0.01810 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-4 CG1 
+25670 C CG2 . ILE A-4 29  ? 0.71543 0.73482 0.67999 -0.23655 0.00009  -0.01827 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-4 CG2 
+25671 C CD1 . ILE A-4 29  ? 0.77272 0.75706 0.71498 -0.24641 -0.01179 -0.01510 ? ? ? ? ? ? 19  ILE A-4 CD1 
+25672 N N   . ASN A-4 30  ? 1.04167 1.09661 1.01722 -0.22421 0.00867  -0.01986 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-4 N   
+25673 C CA  . ASN A-4 30  ? 0.91145 0.97608 0.89114 -0.22923 0.01427  -0.01633 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-4 CA  
+25674 C C   . ASN A-4 30  ? 0.77159 0.82796 0.75305 -0.23528 0.01368  -0.01356 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-4 C   
+25675 O O   . ASN A-4 30  ? 0.83973 0.88646 0.81870 -0.23592 0.01039  -0.01528 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-4 O   
+25676 C CB  . ASN A-4 30  ? 0.82848 0.90180 0.80377 -0.22659 0.01640  -0.01787 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-4 CB  
+25677 C CG  . ASN A-4 30  ? 1.00574 1.09556 0.98277 -0.22236 0.01893  -0.02269 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-4 CG  
+25678 O OD1 . ASN A-4 30  ? 1.19757 1.30029 1.17788 -0.22706 0.02412  -0.02108 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-4 OD1 
+25679 N ND2 . ASN A-4 30  ? 1.05218 1.14229 1.02759 -0.21350 0.01461  -0.02988 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A-4 ND2 
+25680 N N   . LEU A-4 31  ? 0.71917 0.77993 0.70544 -0.23994 0.01623  -0.01041 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-4 N   
+25681 C CA  . LEU A-4 31  ? 0.79691 0.85276 0.78828 -0.24430 0.01451  -0.01041 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-4 CA  
+25682 C C   . LEU A-4 31  ? 0.96358 1.01851 0.95457 -0.24572 0.01350  -0.00770 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-4 C   
+25683 O O   . LEU A-4 31  ? 1.06769 1.12570 1.05281 -0.24600 0.01540  -0.00430 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-4 O   
+25684 C CB  . LEU A-4 31  ? 0.86886 0.92780 0.86781 -0.24873 0.01591  -0.01077 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-4 CB  
+25685 C CG  . LEU A-4 31  ? 0.62157 0.67734 0.61780 -0.24971 0.01526  -0.01226 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-4 CG  
+25686 C CD1 . LEU A-4 31  ? 0.76717 0.82791 0.76956 -0.25486 0.01707  -0.01219 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-4 CD1 
+25687 C CD2 . LEU A-4 31  ? 0.64915 0.69688 0.64143 -0.25195 0.01251  -0.01522 ? ? ? ? ? ? 21  LEU A-4 CD2 
+25688 N N   . ASP A-4 32  ? 0.91060 0.96116 0.90714 -0.24717 0.00970  -0.01001 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-4 N   
+25689 C CA  . ASP A-4 32  ? 0.94862 0.99378 0.94513 -0.24793 0.00544  -0.00806 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-4 CA  
+25690 C C   . ASP A-4 32  ? 0.88433 0.93035 0.89339 -0.24904 0.00189  -0.01384 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-4 C   
+25691 O O   . ASP A-4 32  ? 0.84866 0.90168 0.86493 -0.25112 0.00462  -0.01842 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-4 O   
+25692 C CB  . ASP A-4 32  ? 0.95068 0.98817 0.93760 -0.24465 0.00082  -0.00740 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-4 CB  
+25693 C CG  . ASP A-4 32  ? 1.09367 1.12222 1.07179 -0.24671 -0.00329 -0.00140 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-4 CG  
+25694 O OD1 . ASP A-4 32  ? 0.88028 0.91113 0.84818 -0.25017 0.00100  0.00438  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-4 OD1 
+25695 O OD2 . ASP A-4 32  ? 0.89014 0.90927 0.87088 -0.24535 -0.01152 -0.00312 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A-4 OD2 
+25696 N N   . ASN A-4 33  ? 0.91502 0.95367 0.92576 -0.24792 -0.00507 -0.01433 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-4 N   
+25697 C CA  . ASN A-4 33  ? 0.74429 0.78613 0.76920 -0.24730 -0.00983 -0.02277 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-4 CA  
+25698 C C   . ASN A-4 33  ? 0.77421 0.82361 0.80631 -0.24585 -0.01079 -0.03256 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-4 C   
+25699 O O   . ASN A-4 33  ? 0.86593 0.92711 0.90945 -0.24893 -0.00848 -0.04041 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-4 O   
+25700 C CB  . ASN A-4 33  ? 0.65624 0.68502 0.68031 -0.24448 -0.02027 -0.02233 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-4 CB  
+25701 C CG  . ASN A-4 33  ? 0.84502 0.86665 0.86328 -0.24898 -0.01941 -0.01372 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-4 CG  
+25702 O OD1 . ASN A-4 33  ? 0.94303 0.97035 0.95572 -0.25345 -0.01064 -0.00735 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-4 OD1 
+25703 N ND2 . ASN A-4 33  ? 0.80122 0.81018 0.82101 -0.24780 -0.02947 -0.01448 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A-4 ND2 
+25704 N N   . LYS A-4 34  ? 0.72621 0.77041 0.75126 -0.24243 -0.01379 -0.03278 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-4 N   
+25705 C CA  . LYS A-4 34  ? 0.69963 0.75126 0.73056 -0.24227 -0.01447 -0.04218 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-4 CA  
+25706 C C   . LYS A-4 34  ? 0.69282 0.74352 0.71350 -0.24457 -0.00825 -0.03786 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-4 C   
+25707 O O   . LYS A-4 34  ? 0.91031 0.95298 0.91907 -0.24143 -0.00839 -0.03118 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-4 O   
+25708 C CB  . LYS A-4 34  ? 0.68673 0.73296 0.71893 -0.23565 -0.02467 -0.04789 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-4 CB  
+25709 C CG  . LYS A-4 34  ? 0.69993 0.74261 0.74108 -0.23117 -0.03450 -0.05295 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-4 CG  
+25710 C CD  . LYS A-4 34  ? 0.66887 0.70803 0.71365 -0.22341 -0.04652 -0.06203 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-4 CD  
+25711 C CE  . LYS A-4 34  ? 0.61820 0.65096 0.67188 -0.21707 -0.05938 -0.06851 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-4 CE  
+25712 N NZ  . LYS A-4 34  ? 1.75719 1.76609 1.79404 -0.21641 -0.06523 -0.05469 ? ? ? ? ? ? 24  LYS A-4 NZ  
+25713 N N   . ASN A-4 35  ? 0.72900 0.78733 0.75317 -0.25058 -0.00352 -0.04214 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-4 N   
+25714 C CA  . ASN A-4 35  ? 0.75660 0.81023 0.77023 -0.25295 0.00025  -0.03843 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-4 CA  
+25715 C C   . ASN A-4 35  ? 0.70366 0.76140 0.71962 -0.25845 0.00001  -0.04661 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-4 C   
+25716 O O   . ASN A-4 35  ? 0.73430 0.80372 0.76040 -0.26466 0.00108  -0.05475 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-4 O   
+25717 C CB  . ASN A-4 35  ? 0.60567 0.65911 0.61552 -0.25699 0.00541  -0.03290 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-4 CB  
+25718 C CG  . ASN A-4 35  ? 0.83600 0.88961 0.84648 -0.25370 0.00651  -0.02677 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-4 CG  
+25719 O OD1 . ASN A-4 35  ? 0.89081 0.94022 0.89333 -0.24974 0.00737  -0.02099 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-4 OD1 
+25720 N ND2 . ASN A-4 35  ? 0.74119 0.80126 0.76162 -0.25594 0.00651  -0.02923 ? ? ? ? ? ? 25  ASN A-4 ND2 
+25721 N N   . VAL A-4 36  ? 0.72327 0.77292 0.73000 -0.25688 -0.00126 -0.04546 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-4 N   
+25722 C CA  . VAL A-4 36  ? 0.80756 0.85863 0.81387 -0.26351 -0.00155 -0.05231 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-4 CA  
+25723 C C   . VAL A-4 36  ? 0.83423 0.87163 0.82610 -0.26620 -0.00060 -0.04647 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-4 C   
+25724 O O   . VAL A-4 36  ? 1.00505 1.03329 0.98890 -0.25810 -0.00244 -0.04130 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-4 O   
+25725 C CB  . VAL A-4 36  ? 0.76100 0.81374 0.77090 -0.25796 -0.00687 -0.05890 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-4 CB  
+25726 C CG1 . VAL A-4 36  ? 0.60315 0.65785 0.61227 -0.26618 -0.00666 -0.06624 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-4 CG1 
+25727 C CG2 . VAL A-4 36  ? 0.79042 0.85390 0.81425 -0.25371 -0.01092 -0.06595 ? ? ? ? ? ? 26  VAL A-4 CG2 
+25728 N N   . ILE A-4 37  ? 0.76502 0.80079 0.75268 -0.27791 0.00146  -0.04797 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-4 N   
+25729 C CA  . ILE A-4 37  ? 0.88799 0.90602 0.85986 -0.28117 -0.00026 -0.04247 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-4 CA  
+25730 C C   . ILE A-4 37  ? 0.83059 0.84379 0.79731 -0.29083 -0.00195 -0.04787 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-4 C   
+25731 O O   . ILE A-4 37  ? 0.80709 0.83416 0.78170 -0.30105 0.00090  -0.05570 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-4 O   
+25732 C CB  . ILE A-4 37  ? 0.77977 0.79360 0.74516 -0.28810 0.00188  -0.03694 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-4 CB  
+25733 C CG1 . ILE A-4 37  ? 0.96699 0.95791 0.91451 -0.28830 -0.00327 -0.03097 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-4 CG1 
+25734 C CG2 . ILE A-4 37  ? 0.91525 0.94109 0.88449 -0.30352 0.00625  -0.04220 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-4 CG2 
+25735 C CD1 . ILE A-4 37  ? 1.09151 1.07560 1.03085 -0.29241 -0.00346 -0.02494 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-4 CD1 
+25736 N N   . PHE A-4 38  ? 0.75064 0.74565 0.70505 -0.28759 -0.00689 -0.04513 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-4 N   
+25737 C CA  . PHE A-4 38  ? 0.75532 0.74262 0.70346 -0.29646 -0.00953 -0.04986 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-4 CA  
+25738 C C   . PHE A-4 38  ? 0.95238 0.91331 0.88321 -0.29353 -0.01650 -0.04454 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-4 C   
+25739 O O   . PHE A-4 38  ? 0.97122 0.92468 0.89851 -0.28153 -0.01932 -0.03963 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-4 O   
+25740 C CB  . PHE A-4 38  ? 0.84707 0.84645 0.80650 -0.29008 -0.01048 -0.05805 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-4 CB  
+25741 C CG  . PHE A-4 38  ? 0.88406 0.88232 0.84511 -0.27264 -0.01323 -0.05550 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-4 CG  
+25742 C CD1 . PHE A-4 38  ? 0.93569 0.91968 0.88708 -0.26526 -0.01830 -0.05452 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-4 CD1 
+25743 C CD2 . PHE A-4 38  ? 0.83927 0.85055 0.81030 -0.26465 -0.01109 -0.05450 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-4 CD2 
+25744 C CE1 . PHE A-4 38  ? 0.84666 0.83306 0.79849 -0.25110 -0.01977 -0.05318 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-4 CE1 
+25745 C CE2 . PHE A-4 38  ? 0.86258 0.87281 0.83187 -0.25180 -0.01305 -0.05149 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-4 CE2 
+25746 C CZ  . PHE A-4 38  ? 0.90270 0.90232 0.86245 -0.24546 -0.01668 -0.05111 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A-4 CZ  
+25747 N N   . GLY A-4 39  ? 0.77129 0.71875 0.69183 -0.30467 -0.01994 -0.04676 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A-4 N   
+25748 C CA  . GLY A-4 39  ? 0.93265 0.85163 0.83623 -0.30170 -0.02906 -0.04316 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A-4 CA  
+25749 C C   . GLY A-4 39  ? 1.05472 0.95472 0.94172 -0.32190 -0.03216 -0.04209 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A-4 C   
+25750 O O   . GLY A-4 39  ? 0.93643 0.84931 0.82587 -0.33920 -0.02572 -0.04507 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A-4 O   
+25751 N N   . MET A-4 40  ? 1.42024 1.28905 1.28952 -0.31984 -0.04289 -0.03855 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-4 N   
+25752 C CA  . MET A-4 40  ? 1.16275 1.00608 1.01117 -0.34020 -0.04818 -0.03589 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-4 CA  
+25753 C C   . MET A-4 40  ? 1.37114 1.20379 1.20430 -0.35477 -0.04769 -0.02736 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-4 C   
+25754 O O   . MET A-4 40  ? 1.48948 1.31944 1.31134 -0.37866 -0.04442 -0.02640 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-4 O   
+25755 C CB  . MET A-4 40  ? 1.28715 1.09641 1.12030 -0.33223 -0.06242 -0.03521 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-4 CB  
+25756 C CG  . MET A-4 40  ? 1.47569 1.28903 1.31628 -0.32854 -0.06380 -0.04406 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-4 CG  
+25757 S SD  . MET A-4 40  ? 1.54431 1.32798 1.36324 -0.35325 -0.07081 -0.04438 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-4 SD  
+25758 C CE  . MET A-4 40  ? 1.16955 0.97830 0.99120 -0.38141 -0.05649 -0.04447 ? ? ? ? ? ? 30  MET A-4 CE  
+25759 N N   . ASN A-4 41  ? 1.24594 1.07370 1.07791 -0.34171 -0.05081 -0.02174 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-4 N   
+25760 C CA  . ASN A-4 41  ? 1.28002 1.09458 1.09549 -0.35322 -0.05246 -0.01323 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-4 CA  
+25761 C C   . ASN A-4 41  ? 1.40666 1.25327 1.23370 -0.36699 -0.03826 -0.01510 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-4 C   
+25762 O O   . ASN A-4 41  ? 1.15509 1.02587 0.99997 -0.35562 -0.03159 -0.01646 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-4 O   
+25763 C CB  . ASN A-4 41  ? 1.06469 0.86960 0.87947 -0.33313 -0.05994 -0.00909 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-4 CB  
+25764 C CG  . ASN A-4 41  ? 1.47886 1.25878 1.27034 -0.34319 -0.06722 0.00023  ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-4 CG  
+25765 O OD1 . ASN A-4 41  ? 1.62595 1.40909 1.40775 -0.36467 -0.06115 0.00401  ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-4 OD1 
+25766 N ND2 . ASN A-4 41  ? 1.62191 1.37779 1.40402 -0.32741 -0.08095 0.00293  ? ? ? ? ? ? 31  ASN A-4 ND2 
+25767 N N   . ASP A-4 42  ? 1.54085 1.38882 1.35796 -0.39215 -0.03376 -0.01632 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-4 N   
+25768 C CA  . ASP A-4 42  ? 1.29656 1.17693 1.12443 -0.40634 -0.02083 -0.02052 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-4 CA  
+25769 C C   . ASP A-4 42  ? 1.31160 1.18743 1.12932 -0.40897 -0.02085 -0.01249 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-4 C   
+25770 O O   . ASP A-4 42  ? 1.23061 1.13676 1.06450 -0.40950 -0.01106 -0.01660 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-4 O   
+25771 C CB  . ASP A-4 42  ? 1.36476 1.24948 1.18266 -0.43495 -0.01590 -0.02507 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-4 CB  
+25772 C CG  . ASP A-4 42  ? 1.70903 1.61139 1.54470 -0.43275 -0.01276 -0.03671 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-4 CG  
+25773 O OD1 . ASP A-4 42  ? 1.43988 1.36465 1.30098 -0.41220 -0.00990 -0.04336 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-4 OD1 
+25774 O OD2 . ASP A-4 42  ? 1.92430 1.81734 1.74733 -0.45230 -0.01367 -0.03912 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A-4 OD2 
+25775 N N   . ILE A-4 43  ? 1.53613 1.37373 1.32718 -0.41000 -0.03297 -0.00184 ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-4 N   
+25776 C CA  . ILE A-4 43  ? 1.40909 1.24017 1.18863 -0.41191 -0.03472 0.00587  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-4 CA  
+25777 C C   . ILE A-4 43  ? 1.38288 1.23182 1.18520 -0.38605 -0.03307 0.00425  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-4 C   
+25778 O O   . ILE A-4 43  ? 1.13872 1.00516 0.94740 -0.38689 -0.02704 0.00502  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-4 O   
+25779 C CB  . ILE A-4 43  ? 1.36069 1.14240 1.10420 -0.41823 -0.05117 0.01727  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-4 CB  
+25780 C CG1 . ILE A-4 43  ? 1.71977 1.48013 1.43830 -0.44572 -0.05355 0.01956  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-4 CG1 
+25781 C CG2 . ILE A-4 43  ? 1.14880 0.92370 0.87786 -0.42277 -0.05342 0.02511  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-4 CG2 
+25782 C CD1 . ILE A-4 43  ? 2.23790 1.97072 1.95070 -0.43790 -0.06493 0.01845  ? ? ? ? ? ? 33  ILE A-4 CD1 
+25783 N N   . GLY A-4 44  ? 1.40259 1.24834 1.21691 -0.36396 -0.03815 0.00146  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-4 N   
+25784 C CA  . GLY A-4 44  ? 1.16500 1.02825 0.99927 -0.34179 -0.03614 -0.00027 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-4 CA  
+25785 C C   . GLY A-4 44  ? 1.09309 0.99562 0.95364 -0.34060 -0.02226 -0.00694 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-4 C   
+25786 O O   . GLY A-4 44  ? 0.95354 0.87176 0.82563 -0.33250 -0.01830 -0.00647 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A-4 O   
+25787 N N   . LYS A-4 45  ? 1.06920 0.98728 0.93962 -0.34826 -0.01593 -0.01398 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-4 N   
+25788 C CA  . LYS A-4 45  ? 1.07072 1.02368 0.96591 -0.34590 -0.00549 -0.02175 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-4 CA  
+25789 C C   . LYS A-4 45  ? 1.12317 1.09245 1.01936 -0.36000 0.00157  -0.02261 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-4 C   
+25790 O O   . LYS A-4 45  ? 0.93067 0.92118 0.84402 -0.35246 0.00671  -0.02545 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-4 O   
+25791 C CB  . LYS A-4 45  ? 1.05150 1.01694 0.95669 -0.35032 -0.00237 -0.03079 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-4 CB  
+25792 C CG  . LYS A-4 45  ? 0.92920 0.87803 0.83108 -0.33898 -0.00949 -0.03074 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-4 CG  
+25793 C CD  . LYS A-4 45  ? 0.93806 0.90632 0.85658 -0.33704 -0.00595 -0.04080 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-4 CD  
+25794 C CE  . LYS A-4 45  ? 0.75185 0.73264 0.67060 -0.35831 -0.00089 -0.04838 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-4 CE  
+25795 N NZ  . LYS A-4 45  ? 1.08143 1.03657 0.97767 -0.37364 -0.00594 -0.04499 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-4 NZ  
+25796 N N   . THR A-4 46  ? 1.16106 1.12034 1.03777 -0.38154 0.00163  -0.02039 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-4 N   
+25797 C CA  . THR A-4 46  ? 0.91433 0.89083 0.78988 -0.39690 0.00875  -0.02206 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-4 CA  
+25798 C C   . THR A-4 46  ? 1.02332 0.99111 0.89288 -0.38873 0.00547  -0.01390 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-4 C   
+25799 O O   . THR A-4 46  ? 1.10518 1.09633 0.98841 -0.38781 0.01193  -0.01768 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-4 O   
+25800 C CB  . THR A-4 46  ? 0.86071 0.82719 0.71250 -0.42464 0.00959  -0.02080 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-4 CB  
+25801 O OG1 . THR A-4 46  ? 1.57974 1.55538 1.43826 -0.43212 0.01241  -0.02944 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-4 OG1 
+25802 C CG2 . THR A-4 46  ? 1.12682 1.11779 0.97892 -0.44214 0.01868  -0.02514 ? ? ? ? ? ? 36  THR A-4 CG2 
+25803 N N   . ASN A-4 47  ? 1.03170 0.96646 0.88193 -0.38181 -0.00555 -0.00402 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-4 N   
+25804 C CA  . ASN A-4 47  ? 0.94067 0.86795 0.78649 -0.37222 -0.01001 0.00231  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-4 CA  
+25805 C C   . ASN A-4 47  ? 0.97834 0.92707 0.85105 -0.35096 -0.00627 -0.00173 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-4 C   
+25806 O O   . ASN A-4 47  ? 1.16064 1.11814 1.03846 -0.34622 -0.00486 -0.00027 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-4 O   
+25807 C CB  . ASN A-4 47  ? 1.09759 0.98501 0.91867 -0.36694 -0.02493 0.01126  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-4 CB  
+25808 C CG  . ASN A-4 47  ? 1.29815 1.15791 1.08651 -0.39022 -0.03073 0.01794  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-4 CG  
+25809 O OD1 . ASN A-4 47  ? 1.17200 1.04455 0.95374 -0.41150 -0.02273 0.01720  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-4 OD1 
+25810 N ND2 . ASN A-4 47  ? 1.35116 1.17248 1.11785 -0.38699 -0.04529 0.02394  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A-4 ND2 
+25811 N N   . PHE A-4 48  ? 1.10659 1.06325 0.99512 -0.33918 -0.00490 -0.00661 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-4 N   
+25812 C CA  . PHE A-4 48  ? 0.98360 0.95974 0.89481 -0.32228 -0.00108 -0.00983 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-4 CA  
+25813 C C   . PHE A-4 48  ? 0.98296 0.98729 0.91133 -0.32770 0.00813  -0.01567 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-4 C   
+25814 O O   . PHE A-4 48  ? 1.09655 1.11183 1.03570 -0.31971 0.01015  -0.01529 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-4 O   
+25815 C CB  . PHE A-4 48  ? 0.88585 0.86338 0.80665 -0.31116 -0.00194 -0.01351 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-4 CB  
+25816 C CG  . PHE A-4 48  ? 0.93912 0.93522 0.87977 -0.29726 0.00201  -0.01617 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-4 CG  
+25817 C CD1 . PHE A-4 48  ? 0.87902 0.87239 0.82118 -0.28369 -0.00083 -0.01296 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-4 CD1 
+25818 C CD2 . PHE A-4 48  ? 0.92955 0.94549 0.88654 -0.29838 0.00767  -0.02256 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-4 CD2 
+25819 C CE1 . PHE A-4 48  ? 0.88749 0.89678 0.84485 -0.27416 0.00310  -0.01457 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-4 CE1 
+25820 C CE2 . PHE A-4 48  ? 0.94504 0.97294 0.91635 -0.28711 0.00956  -0.02362 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-4 CE2 
+25821 C CZ  . PHE A-4 48  ? 0.89153 0.91564 0.86186 -0.27632 0.00786  -0.01886 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A-4 CZ  
+25822 N N   . LEU A-4 49  ? 1.00243 1.01993 0.93443 -0.34126 0.01331  -0.02256 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-4 N   
+25823 C CA  . LEU A-4 49  ? 0.95768 1.00344 0.90740 -0.34549 0.02068  -0.03095 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-4 CA  
+25824 C C   . LEU A-4 49  ? 0.99150 1.04014 0.93271 -0.35535 0.02272  -0.02826 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-4 C   
+25825 O O   . LEU A-4 49  ? 0.90818 0.97433 0.86384 -0.35099 0.02617  -0.03191 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-4 O   
+25826 C CB  . LEU A-4 49  ? 0.81307 0.87616 0.77052 -0.35716 0.02518  -0.04202 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-4 CB  
+25827 C CG  . LEU A-4 49  ? 0.83676 0.90115 0.80527 -0.34723 0.02306  -0.04682 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-4 CG  
+25828 C CD1 . LEU A-4 49  ? 0.77500 0.86118 0.75384 -0.35882 0.02727  -0.06034 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-4 CD1 
+25829 C CD2 . LEU A-4 49  ? 0.99336 1.06389 0.97898 -0.32828 0.02155  -0.04713 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A-4 CD2 
+25830 N N   . TYR A-4 50  ? 0.98278 1.01249 0.89897 -0.36904 0.01967  -0.02168 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-4 N   
+25831 C CA  . TYR A-4 50  ? 1.08034 1.10995 0.98436 -0.37902 0.02041  -0.01803 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-4 CA  
+25832 C C   . TYR A-4 50  ? 1.11298 1.13494 1.01949 -0.36271 0.01571  -0.01174 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-4 C   
+25833 O O   . TYR A-4 50  ? 1.05565 1.09037 0.96659 -0.36421 0.01860  -0.01288 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-4 O   
+25834 C CB  . TYR A-4 50  ? 0.96567 0.97060 0.83748 -0.39786 0.01591  -0.01060 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-4 CB  
+25835 C CG  . TYR A-4 50  ? 1.33445 1.35769 1.20073 -0.42280 0.02418  -0.01768 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-4 CG  
+25836 C CD1 . TYR A-4 50  ? 1.34258 1.40425 1.23490 -0.42472 0.03413  -0.03201 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-4 CD1 
+25837 C CD2 . TYR A-4 50  ? 1.60925 1.61165 1.44358 -0.44505 0.02132  -0.01094 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-4 CD2 
+25838 C CE1 . TYR A-4 50  ? 1.58755 1.67153 1.47703 -0.44764 0.04222  -0.04145 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-4 CE1 
+25839 C CE2 . TYR A-4 50  ? 1.77509 1.79771 1.60341 -0.47060 0.03016  -0.01833 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-4 CE2 
+25840 C CZ  . TYR A-4 50  ? 1.89314 1.95841 1.75007 -0.46598 0.04083  -0.03434 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-4 CZ  
+25841 O OH  . TYR A-4 50  ? 2.08666 2.17483 1.93831 -0.47863 0.04904  -0.04383 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A-4 OH  
+25842 N N   . ALA A-4 51  ? 0.93790 0.94144 0.84250 -0.34725 0.00855  -0.00649 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-4 N   
+25843 C CA  . ALA A-4 51  ? 0.89301 0.89432 0.80302 -0.33159 0.00475  -0.00297 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-4 CA  
+25844 C C   . ALA A-4 51  ? 0.90640 0.93447 0.84245 -0.32350 0.01196  -0.00902 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-4 C   
+25845 O O   . ALA A-4 51  ? 1.04079 1.07479 0.98211 -0.31772 0.01184  -0.00785 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-4 O   
+25846 C CB  . ALA A-4 51  ? 0.87227 0.85464 0.77825 -0.31669 -0.00343 0.00045  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-4 CB  
+25847 N N   . LEU A-4 52  ? 0.90213 0.94498 0.85398 -0.32290 0.01702  -0.01574 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-4 N   
+25848 C CA  . LEU A-4 52  ? 1.05170 1.11564 1.02589 -0.31620 0.02166  -0.02144 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-4 CA  
+25849 C C   . LEU A-4 52  ? 0.89107 0.97351 0.87118 -0.32700 0.02664  -0.02774 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-4 C   
+25850 O O   . LEU A-4 52  ? 0.89261 0.98686 0.88528 -0.32208 0.02827  -0.02993 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-4 O   
+25851 C CB  . LEU A-4 52  ? 0.92596 0.99648 0.91326 -0.31083 0.02274  -0.02685 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-4 CB  
+25852 C CG  . LEU A-4 52  ? 0.84135 0.90245 0.83050 -0.29671 0.01945  -0.02251 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-4 CG  
+25853 C CD1 . LEU A-4 52  ? 1.07457 1.13793 1.07020 -0.29429 0.01915  -0.02720 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-4 CD1 
+25854 C CD2 . LEU A-4 52  ? 0.82395 0.89301 0.82455 -0.28815 0.02050  -0.02127 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A-4 CD2 
+25855 N N   . ARG A-4 53  ? 0.89759 0.98386 0.86850 -0.34273 0.02922  -0.03146 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-4 N   
+25856 C CA  . ARG A-4 53  ? 0.87640 0.98392 0.85224 -0.35446 0.03462  -0.03933 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-4 CA  
+25857 C C   . ARG A-4 53  ? 0.91727 1.01917 0.88181 -0.35643 0.03313  -0.03290 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-4 C   
+25858 O O   . ARG A-4 53  ? 0.86468 0.98425 0.84166 -0.35561 0.03612  -0.03843 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-4 O   
+25859 C CB  . ARG A-4 53  ? 0.64386 0.75810 0.60952 -0.37360 0.03844  -0.04490 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-4 CB  
+25860 C CG  . ARG A-4 53  ? 1.05549 1.17980 1.03467 -0.37224 0.03992  -0.05394 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-4 CG  
+25861 C CD  . ARG A-4 53  ? 0.98666 1.12221 0.95697 -0.39344 0.04478  -0.06127 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-4 CD  
+25862 N NE  . ARG A-4 53  ? 0.91758 1.08534 0.89936 -0.40425 0.05161  -0.07484 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-4 NE  
+25863 C CZ  . ARG A-4 53  ? 1.23496 1.42161 1.21270 -0.42159 0.05761  -0.08489 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-4 CZ  
+25864 N NH1 . ARG A-4 53  ? 0.92957 1.10433 0.89116 -0.43079 0.05759  -0.08197 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-4 NH1 
+25865 N NH2 . ARG A-4 53  ? 1.31200 1.52812 1.30021 -0.42335 0.06319  -0.09797 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A-4 NH2 
+25866 N N   . PHE A-4 54  ? 0.91751 0.99396 0.85815 -0.35857 0.02720  -0.02197 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-4 N   
+25867 C CA  . PHE A-4 54  ? 0.72305 0.79186 0.65147 -0.35901 0.02361  -0.01589 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-4 CA  
+25868 C C   . PHE A-4 54  ? 0.72211 0.80016 0.66963 -0.34288 0.02334  -0.01685 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-4 C   
+25869 O O   . PHE A-4 54  ? 0.90107 0.98689 0.84910 -0.34429 0.02379  -0.01740 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-4 O   
+25870 C CB  . PHE A-4 54  ? 0.76132 0.79715 0.66255 -0.35916 0.01379  -0.00470 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-4 CB  
+25871 C CG  . PHE A-4 54  ? 1.01338 1.03619 0.88642 -0.38036 0.01235  -0.00082 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-4 CG  
+25872 C CD1 . PHE A-4 54  ? 1.04334 1.07709 0.91529 -0.39659 0.01918  -0.00659 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-4 CD1 
+25873 C CD2 . PHE A-4 54  ? 1.16401 1.16312 1.01027 -0.38486 0.00342  0.00833  ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-4 CD2 
+25874 C CE1 . PHE A-4 54  ? 0.90763 0.93000 0.75138 -0.41935 0.01864  -0.00280 ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-4 CE1 
+25875 C CE2 . PHE A-4 54  ? 1.14686 1.13041 0.96271 -0.40673 0.00127  0.01342  ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-4 CE2 
+25876 C CZ  . PHE A-4 54  ? 1.40819 1.40377 1.22221 -0.42521 0.00960  0.00815  ? ? ? ? ? ? 44  PHE A-4 CZ  
+25877 N N   . LEU A-4 55  ? 0.81304 0.89089 0.77536 -0.32891 0.02277  -0.01724 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-4 N   
+25878 C CA  . LEU A-4 55  ? 0.80949 0.89563 0.78816 -0.31619 0.02291  -0.01778 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-4 CA  
+25879 C C   . LEU A-4 55  ? 0.87510 0.98399 0.87482 -0.31729 0.02851  -0.02673 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-4 C   
+25880 O O   . LEU A-4 55  ? 1.04969 1.16686 1.05940 -0.31258 0.02893  -0.02783 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-4 O   
+25881 C CB  . LEU A-4 55  ? 0.79692 0.87467 0.78069 -0.30312 0.02038  -0.01479 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-4 CB  
+25882 C CG  . LEU A-4 55  ? 0.84519 0.93130 0.84393 -0.29211 0.02111  -0.01497 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-4 CG  
+25883 C CD1 . LEU A-4 55  ? 0.76789 0.84882 0.75970 -0.28676 0.01666  -0.01124 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-4 CD1 
+25884 C CD2 . LEU A-4 55  ? 0.76272 0.84619 0.76770 -0.28387 0.02120  -0.01434 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-4 CD2 
+25885 N N   . LEU A-4 56  ? 0.72802 0.84736 0.73523 -0.32310 0.03184  -0.03436 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-4 N   
+25886 C CA  . LEU A-4 56  ? 0.83079 0.96893 0.86013 -0.32025 0.03425  -0.04449 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-4 CA  
+25887 C C   . LEU A-4 56  ? 0.80413 0.96303 0.83913 -0.33194 0.03836  -0.05661 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-4 C   
+25888 O O   . LEU A-4 56  ? 0.84617 1.02192 0.89972 -0.32908 0.03897  -0.06669 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-4 O   
+25889 C CB  . LEU A-4 56  ? 0.81442 0.94851 0.85391 -0.31115 0.03224  -0.04568 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-4 CB  
+25890 C CG  . LEU A-4 56  ? 0.83289 0.95155 0.86913 -0.30016 0.02923  -0.03604 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-4 CG  
+25891 C CD1 . LEU A-4 56  ? 0.68342 0.79510 0.72088 -0.29512 0.02733  -0.03594 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-4 CD1 
+25892 C CD2 . LEU A-4 56  ? 0.71507 0.83843 0.76334 -0.29381 0.02871  -0.03587 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-4 CD2 
+25893 N N   . ASP A-4 57  ? 0.82013 0.97906 0.83982 -0.34554 0.04081  -0.05697 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-4 N   
+25894 C CA  . ASP A-4 57  ? 0.99225 1.17556 1.01702 -0.35903 0.04604  -0.07034 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-4 CA  
+25895 C C   . ASP A-4 57  ? 1.10804 1.29703 1.11966 -0.37067 0.04861  -0.06905 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-4 C   
+25896 O O   . ASP A-4 57  ? 0.98419 1.15528 0.97028 -0.37940 0.04719  -0.05813 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-4 O   
+25897 C CB  . ASP A-4 57  ? 0.97018 1.15278 0.98547 -0.37010 0.04810  -0.07261 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-4 CB  
+25898 C CG  . ASP A-4 57  ? 1.13523 1.35007 1.16513 -0.38033 0.05353  -0.09127 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-4 CG  
+25899 O OD1 . ASP A-4 57  ? 1.04946 1.28657 1.09557 -0.37886 0.05527  -0.10260 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-4 OD1 
+25900 O OD2 . ASP A-4 57  ? 1.19122 1.41072 1.21761 -0.38961 0.05576  -0.09606 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A-4 OD2 
+25901 N N   . LYS A-4 58  ? 1.10986 1.32234 1.13806 -0.37045 0.05111  -0.08058 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-4 N   
+25902 C CA  . LYS A-4 58  ? 1.01295 1.23325 1.03004 -0.38066 0.05346  -0.08049 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-4 CA  
+25903 C C   . LYS A-4 58  ? 1.13669 1.36300 1.13163 -0.40300 0.05836  -0.08177 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-4 C   
+25904 O O   . LYS A-4 58  ? 1.08487 1.29909 1.05478 -0.41321 0.05742  -0.07227 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-4 O   
+25905 C CB  . LYS A-4 58  ? 1.07948 1.32670 1.12123 -0.37607 0.05513  -0.09560 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-4 CB  
+25906 C CG  . LYS A-4 58  ? 1.04169 1.30842 1.07520 -0.39060 0.05976  -0.10217 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-4 CG  
+25907 C CD  . LYS A-4 58  ? 1.24048 1.53280 1.30056 -0.38354 0.06004  -0.11822 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-4 CD  
+25908 C CE  . LYS A-4 58  ? 1.67648 1.99059 1.76315 -0.37848 0.06025  -0.13679 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-4 CE  
+25909 N NZ  . LYS A-4 58  ? 1.69514 2.02891 1.77406 -0.38896 0.06673  -0.14764 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A-4 NZ  
+25910 N N   . GLU A-4 59  ? 1.08896 1.33290 1.09114 -0.41068 0.06290  -0.09347 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-4 N   
+25911 C CA  . GLU A-4 59  ? 1.08743 1.33713 1.06637 -0.42685 0.06813  -0.09545 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-4 CA  
+25912 C C   . GLU A-4 59  ? 0.91393 1.12962 0.85973 -0.43782 0.06448  -0.07738 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-4 C   
+25913 O O   . GLU A-4 59  ? 1.19971 1.40778 1.11609 -0.45352 0.06555  -0.07146 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-4 O   
+25914 C CB  . GLU A-4 59  ? 1.19561 1.47163 1.19094 -0.42640 0.07315  -0.11317 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-4 CB  
+25915 C CG  . GLU A-4 59  ? 1.64637 1.95145 1.67832 -0.41246 0.07313  -0.13215 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-4 CG  
+25916 C CD  . GLU A-4 59  ? 1.65401 1.98256 1.69034 -0.41447 0.07664  -0.14267 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-4 CD  
+25917 O OE1 . GLU A-4 59  ? 1.25224 1.57921 1.26222 -0.42866 0.08064  -0.13701 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-4 OE1 
+25918 O OE2 . GLU A-4 59  ? 1.69850 2.04618 1.76396 -0.40220 0.07447  -0.15701 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-4 OE2 
+25919 N N   . ILE A-4 60  ? 0.98748 1.18115 0.93602 -0.43052 0.05922  -0.06869 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-4 N   
+25920 C CA  . ILE A-4 60  ? 1.13747 1.29601 1.05541 -0.43839 0.05370  -0.05258 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-4 CA  
+25921 C C   . ILE A-4 60  ? 1.05937 1.18962 0.96022 -0.42954 0.04527  -0.03755 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-4 C   
+25922 O O   . ILE A-4 60  ? 1.25970 1.35915 1.13037 -0.43683 0.03856  -0.02464 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-4 O   
+25923 C CB  . ILE A-4 60  ? 0.85866 1.00402 0.78456 -0.42767 0.05061  -0.05072 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-4 CB  
+25924 C CG1 . ILE A-4 60  ? 0.74968 0.86819 0.64517 -0.44260 0.04731  -0.04074 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-4 CG1 
+25925 C CG2 . ILE A-4 60  ? 1.12671 1.25437 1.06286 -0.40329 0.04366  -0.04266 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-4 CG2 
+25926 C CD1 . ILE A-4 60  ? 1.49435 1.63047 1.38224 -0.45824 0.05454  -0.05020 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A-4 CD1 
+25927 N N   . ARG A-4 61  ? 0.92220 1.06178 0.84180 -0.41389 0.04440  -0.03980 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-4 N   
+25928 C CA  . ARG A-4 61  ? 0.99209 1.11049 0.90125 -0.40309 0.03648  -0.02848 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-4 CA  
+25929 C C   . ARG A-4 61  ? 1.17678 1.29628 1.06563 -0.41643 0.03595  -0.02604 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-4 C   
+25930 O O   . ARG A-4 61  ? 1.15070 1.24520 1.01937 -0.41289 0.02702  -0.01475 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-4 O   
+25931 C CB  . ARG A-4 61  ? 0.88059 1.00956 0.81891 -0.38208 0.03621  -0.03240 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-4 CB  
+25932 C CG  . ARG A-4 61  ? 0.73703 0.84808 0.66923 -0.36920 0.02841  -0.02287 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-4 CG  
+25933 C CD  . ARG A-4 61  ? 0.75703 0.87819 0.71668 -0.35115 0.02893  -0.02640 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-4 CD  
+25934 N NE  . ARG A-4 61  ? 0.99678 1.14550 0.97891 -0.35243 0.03531  -0.03834 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-4 NE  
+25935 C CZ  . ARG A-4 61  ? 1.05129 1.21168 1.05617 -0.34546 0.03803  -0.04586 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-4 CZ  
+25936 N NH1 . ARG A-4 61  ? 1.11744 1.26607 1.12559 -0.33728 0.03614  -0.04211 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-4 NH1 
+25937 N NH2 . ARG A-4 61  ? 1.10949 1.29284 1.13357 -0.34621 0.04153  -0.05787 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A-4 NH2 
+25938 N N   . LYS A-4 62  ? 1.00828 1.15719 0.90201 -0.43128 0.04460  -0.03751 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-4 N   
+25939 C CA  . LYS A-4 62  ? 1.01790 1.17080 0.89199 -0.44487 0.04477  -0.03610 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-4 CA  
+25940 C C   . LYS A-4 62  ? 1.11920 1.24326 0.95038 -0.46444 0.03958  -0.02322 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-4 C   
+25941 O O   . LYS A-4 62  ? 1.20638 1.31920 1.01306 -0.47240 0.03477  -0.01625 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-4 O   
+25942 C CB  . LYS A-4 62  ? 0.94691 1.14228 0.83791 -0.45658 0.05586  -0.05407 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-4 CB  
+25943 C CG  . LYS A-4 62  ? 0.85978 1.06914 0.74777 -0.46684 0.06310  -0.06296 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-4 CG  
+25944 C CD  . LYS A-4 62  ? 0.98219 1.23365 0.89773 -0.46161 0.07179  -0.08456 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-4 CD  
+25945 C CE  . LYS A-4 62  ? 1.04087 1.30804 0.95360 -0.46975 0.07855  -0.09507 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-4 CE  
+25946 N NZ  . LYS A-4 62  ? 1.26977 1.57795 1.21383 -0.46203 0.08523  -0.11839 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A-4 NZ  
+25947 N N   . PHE A-4 63  ? 1.05757 1.16734 0.87762 -0.47277 0.03935  -0.01966 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-4 N   
+25948 C CA  . PHE A-4 63  ? 1.03113 1.11012 0.80813 -0.49371 0.03352  -0.00716 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-4 CA  
+25949 C C   . PHE A-4 63  ? 1.05992 1.09303 0.81453 -0.48067 0.01713  0.00952  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-4 C   
+25950 O O   . PHE A-4 63  ? 1.27889 1.28030 0.99369 -0.49597 0.00833  0.02150  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-4 O   
+25951 C CB  . PHE A-4 63  ? 1.12306 1.20191 0.89622 -0.50544 0.03820  -0.01000 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-4 CB  
+25952 C CG  . PHE A-4 63  ? 1.16792 1.28775 0.95322 -0.51055 0.05154  -0.02727 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-4 CG  
+25953 C CD1 . PHE A-4 63  ? 1.15195 1.30524 0.97784 -0.49514 0.05919  -0.04350 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-4 CD1 
+25954 C CD2 . PHE A-4 63  ? 0.92400 1.04814 0.67871 -0.53157 0.05537  -0.02793 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-4 CD2 
+25955 C CE1 . PHE A-4 63  ? 1.06490 1.25573 0.90283 -0.49940 0.06980  -0.06125 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-4 CE1 
+25956 C CE2 . PHE A-4 63  ? 1.15097 1.31549 0.91732 -0.53693 0.06763  -0.04600 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-4 CE2 
+25957 C CZ  . PHE A-4 63  ? 1.09116 1.28934 0.90023 -0.52018 0.07460  -0.06325 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-4 CZ  
+25958 N N   . GLY A-4 64  ? 0.81973 0.84859 0.59807 -0.45339 0.01209  0.00979  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A-4 N   
+25959 C CA  . GLY A-4 64  ? 0.90122 0.89268 0.66338 -0.43846 -0.00369 0.02181  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A-4 CA  
+25960 C C   . GLY A-4 64  ? 1.26254 1.21806 1.00370 -0.44048 -0.01291 0.03067  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A-4 C   
+25961 O O   . GLY A-4 64  ? 1.18468 1.14372 0.92432 -0.45351 -0.00654 0.02824  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A-4 O   
+25962 N N   . PHE A-4 65  ? 1.24305 1.16382 0.96861 -0.42648 -0.02921 0.03985  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-4 N   
+25963 C CA  . PHE A-4 65  ? 1.22194 1.10465 0.92837 -0.42387 -0.04141 0.04760  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-4 CA  
+25964 C C   . PHE A-4 65  ? 1.33509 1.17822 0.99284 -0.44484 -0.05375 0.05991  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-4 C   
+25965 O O   . PHE A-4 65  ? 1.43165 1.26254 1.06924 -0.44721 -0.06223 0.06535  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-4 O   
+25966 C CB  . PHE A-4 65  ? 1.33516 1.20362 1.05474 -0.39442 -0.05366 0.04791  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-4 CB  
+25967 C CG  . PHE A-4 65  ? 1.12708 1.02336 0.88661 -0.37658 -0.04383 0.03844  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-4 CG  
+25968 C CD1 . PHE A-4 65  ? 1.05343 0.94715 0.81904 -0.37749 -0.04035 0.03668  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-4 CD1 
+25969 C CD2 . PHE A-4 65  ? 1.08302 1.00623 0.87198 -0.35977 -0.03889 0.03168  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-4 CD2 
+25970 C CE1 . PHE A-4 65  ? 1.18671 1.10360 0.98553 -0.36183 -0.03247 0.02886  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-4 CE1 
+25971 C CE2 . PHE A-4 65  ? 1.17140 1.11675 0.99270 -0.34554 -0.03078 0.02436  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-4 CE2 
+25972 C CZ  . PHE A-4 65  ? 1.03040 0.97215 0.85585 -0.34643 -0.02780 0.02322  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A-4 CZ  
+25973 N N   . ASN A-4 66  ? 1.56911 1.39094 1.20671 -0.46064 -0.05547 0.06449  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-4 N   
+25974 C CA  . ASN A-4 66  ? 1.58595 1.36109 1.17366 -0.48044 -0.07013 0.07791  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-4 CA  
+25975 C C   . ASN A-4 66  ? 1.57392 1.30222 1.14828 -0.46042 -0.09255 0.08492  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-4 C   
+25976 O O   . ASN A-4 66  ? 1.59240 1.32902 1.19719 -0.43308 -0.09445 0.07828  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-4 O   
+25977 C CB  . ASN A-4 66  ? 1.36688 1.14350 0.93794 -0.51124 -0.06030 0.07861  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-4 CB  
+25978 C CG  . ASN A-4 66  ? 1.97986 1.79913 1.55554 -0.53502 -0.04115 0.07124  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-4 CG  
+25979 O OD1 . ASN A-4 66  ? 2.25856 2.06860 1.80160 -0.55627 -0.04336 0.07784  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-4 OD1 
+25980 N ND2 . ASN A-4 66  ? 1.71611 1.58246 1.33186 -0.53137 -0.02313 0.05664  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-4 ND2 
+25981 N N   . LYS A-4 67  ? 1.73557 1.41357 1.26243 -0.47495 -0.11050 0.09793  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-4 N   
+25982 C CA  . LYS A-4 67  ? 1.57391 1.20311 1.08498 -0.45679 -0.13464 0.10358  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-4 CA  
+25983 C C   . LYS A-4 67  ? 1.65365 1.28132 1.18142 -0.45044 -0.13181 0.09883  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-4 C   
+25984 O O   . LYS A-4 67  ? 1.63074 1.24189 1.17005 -0.42426 -0.14507 0.09564  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-4 O   
+25985 C CB  . LYS A-4 67  ? 1.63224 1.20346 1.08483 -0.47716 -0.15554 0.11926  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-4 CB  
+25986 C CG  . LYS A-4 67  ? 1.62580 1.14046 1.05785 -0.45996 -0.18367 0.12472  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-4 CG  
+25987 C CD  . LYS A-4 67  ? 1.90855 1.36426 1.28134 -0.48898 -0.20036 0.14070  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-4 CD  
+25988 C CE  . LYS A-4 67  ? 2.09255 1.49193 1.44806 -0.47205 -0.22808 0.14417  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-4 CE  
+25989 N NZ  . LYS A-4 67  ? 2.41612 1.75606 1.71380 -0.50311 -0.24350 0.16000  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A-4 NZ  
+25990 N N   . SER A-4 68  ? 1.66647 1.31404 1.19709 -0.47366 -0.11462 0.09666  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-4 N   
+25991 C CA  . SER A-4 68  ? 1.61514 1.26027 1.15896 -0.46993 -0.11228 0.09230  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-4 CA  
+25992 C C   . SER A-4 68  ? 1.60288 1.28825 1.19771 -0.44135 -0.10145 0.07906  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-4 C   
+25993 O O   . SER A-4 68  ? 1.64753 1.32369 1.25409 -0.42679 -0.10632 0.07545  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-4 O   
+25994 C CB  . SER A-4 68  ? 1.66704 1.32565 1.20053 -0.50360 -0.09684 0.09210  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-4 CB  
+25995 O OG  . SER A-4 68  ? 1.71304 1.42754 1.27482 -0.51079 -0.07404 0.08211  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-4 OG  
+25996 N N   . ASP A-4 69  ? 1.50155 1.23039 1.12547 -0.43390 -0.08730 0.07179  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-4 N   
+25997 C CA  . ASP A-4 69  ? 1.24001 1.00541 0.90906 -0.40971 -0.07706 0.06039  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-4 CA  
+25998 C C   . ASP A-4 69  ? 1.29491 1.04462 0.97326 -0.37938 -0.09205 0.05894  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-4 C   
+25999 O O   . ASP A-4 69  ? 1.40696 1.17646 1.11554 -0.36077 -0.08691 0.05079  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-4 O   
+26000 C CB  . ASP A-4 69  ? 1.21461 1.02597 0.90936 -0.41063 -0.06025 0.05340  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-4 CB  
+26001 C CG  . ASP A-4 69  ? 1.41522 1.25218 1.10969 -0.43724 -0.04377 0.04976  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-4 CG  
+26002 O OD1 . ASP A-4 69  ? 1.44045 1.27091 1.12784 -0.45046 -0.04109 0.04941  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-4 OD1 
+26003 O OD2 . ASP A-4 69  ? 1.49952 1.36487 1.20190 -0.44478 -0.03371 0.04580  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A-4 OD2 
+26004 N N   . TYR A-4 70  ? 1.32600 1.04188 0.97891 -0.37418 -0.11086 0.06565  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-4 N   
+26005 C CA  . TYR A-4 70  ? 1.35545 1.05827 1.01783 -0.34484 -0.12661 0.06157  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-4 CA  
+26006 C C   . TYR A-4 70  ? 1.54037 1.21372 1.19548 -0.33739 -0.13854 0.06096  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-4 C   
+26007 O O   . TYR A-4 70  ? 1.51235 1.15378 1.13814 -0.35639 -0.14448 0.06861  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-4 O   
+26008 C CB  . TYR A-4 70  ? 1.25798 0.93188 0.89460 -0.34065 -0.14568 0.06753  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-4 CB  
+26009 C CG  . TYR A-4 70  ? 1.29545 1.00185 0.94615 -0.33993 -0.13588 0.06515  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-4 CG  
+26010 C CD1 . TYR A-4 70  ? 1.32601 1.05060 0.96939 -0.36472 -0.12087 0.06896  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-4 CD1 
+26011 C CD2 . TYR A-4 70  ? 1.28938 1.01023 0.96147 -0.31482 -0.14168 0.05760  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-4 CD2 
+26012 C CE1 . TYR A-4 70  ? 1.30018 1.05424 0.95684 -0.36366 -0.11255 0.06581  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-4 CE1 
+26013 C CE2 . TYR A-4 70  ? 1.52878 1.27872 1.21387 -0.31466 -0.13310 0.05509  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-4 CE2 
+26014 C CZ  . TYR A-4 70  ? 1.59675 1.36197 1.27379 -0.33871 -0.11891 0.05949  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-4 CZ  
+26015 O OH  . TYR A-4 70  ? 1.52799 1.32189 1.21826 -0.33823 -0.11097 0.05610  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A-4 OH  
+26016 N N   . HIS A-4 71  ? 1.50836 1.19380 1.19016 -0.31064 -0.14173 0.05111  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-4 N   
+26017 C CA  . HIS A-4 71  ? 1.46177 1.12575 1.14213 -0.30083 -0.15174 0.04772  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-4 CA  
+26018 C C   . HIS A-4 71  ? 1.58273 1.18854 1.22447 -0.30107 -0.17897 0.05469  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-4 C   
+26019 O O   . HIS A-4 71  ? 1.58966 1.17715 1.22028 -0.28900 -0.19593 0.05527  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-4 O   
+26020 C CB  . HIS A-4 71  ? 1.55505 1.24649 1.27057 -0.27196 -0.15032 0.03447  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-4 CB  
+26021 C CG  . HIS A-4 71  ? 1.75181 1.42247 1.46658 -0.25864 -0.16264 0.02881  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-4 CG  
+26022 N ND1 . HIS A-4 71  ? 1.58689 1.24714 1.29490 -0.27142 -0.15825 0.03111  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-4 ND1 
+26023 C CD2 . HIS A-4 71  ? 1.71903 1.37899 1.43986 -0.23338 -0.17966 0.01932  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-4 CD2 
+26024 C CE1 . HIS A-4 71  ? 1.44373 1.08613 1.15285 -0.25468 -0.17205 0.02414  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-4 CE1 
+26025 N NE2 . HIS A-4 71  ? 1.57063 1.21313 1.28781 -0.23117 -0.18525 0.01637  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A-4 NE2 
+26026 N N   . LYS A-4 72  ? 1.65269 1.22834 1.27382 -0.31464 -0.18426 0.05948  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-4 N   
+26027 C CA  . LYS A-4 72  ? 1.58191 1.09559 1.16139 -0.31954 -0.21087 0.06779  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-4 CA  
+26028 C C   . LYS A-4 72  ? 1.75207 1.23763 1.29506 -0.33623 -0.22101 0.08038  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-4 C   
+26029 O O   . LYS A-4 72  ? 2.03413 1.46894 1.54525 -0.33128 -0.24796 0.08588  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-4 O   
+26030 C CB  . LYS A-4 72  ? 1.73553 1.22880 1.32221 -0.28731 -0.23364 0.05788  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-4 CB  
+26031 C CG  . LYS A-4 72  ? 2.03309 1.53626 1.64125 -0.27590 -0.22995 0.04780  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-4 CG  
+26032 C CD  . LYS A-4 72  ? 1.89068 1.39691 1.51972 -0.24053 -0.24532 0.03272  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-4 CD  
+26033 C CE  . LYS A-4 72  ? 1.87546 1.32495 1.47327 -0.22941 -0.27945 0.03442  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-4 CE  
+26034 N NZ  . LYS A-4 72  ? 2.04891 1.50631 1.67057 -0.19375 -0.29455 0.01598  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-4 NZ  
+26035 N N   . HIS A-4 73  ? 1.86227 1.37972 1.40874 -0.35595 -0.20058 0.08444  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-4 N   
+26036 C CA  . HIS A-4 73  ? 1.80573 1.30371 1.31838 -0.37463 -0.20656 0.09594  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-4 CA  
+26037 C C   . HIS A-4 73  ? 1.76620 1.24560 1.27335 -0.35088 -0.22820 0.09467  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-4 C   
+26038 O O   . HIS A-4 73  ? 1.96726 1.40401 1.43381 -0.36071 -0.24711 0.10554  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-4 O   
+26039 C CB  . HIS A-4 73  ? 1.87054 1.31827 1.33284 -0.40599 -0.21711 0.11028  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-4 CB  
+26040 C CG  . HIS A-4 73  ? 1.82211 1.29435 1.28810 -0.43444 -0.19380 0.11096  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-4 CG  
+26041 N ND1 . HIS A-4 73  ? 2.13088 1.56917 1.55526 -0.46830 -0.19712 0.12242  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-4 ND1 
+26042 C CD2 . HIS A-4 73  ? 1.81690 1.34481 1.32328 -0.43415 -0.16763 0.10061  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-4 CD2 
+26043 C CE1 . HIS A-4 73  ? 2.08126 1.55712 1.52282 -0.48713 -0.17313 0.11757  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-4 CE1 
+26044 N NE2 . HIS A-4 73  ? 1.90227 1.43154 1.39345 -0.46588 -0.15585 0.10433  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A-4 NE2 
+26045 N N   . ASP A-4 74  ? 1.68193 1.19402 1.22922 -0.32021 -0.22583 0.08088  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-4 N   
+26046 C CA  . ASP A-4 74  ? 1.71950 1.22527 1.27015 -0.29530 -0.24387 0.07562  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-4 CA  
+26047 C C   . ASP A-4 74  ? 1.75709 1.31242 1.33277 -0.29537 -0.22458 0.07203  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-4 C   
+26048 O O   . ASP A-4 74  ? 1.64174 1.24688 1.25827 -0.28698 -0.20355 0.06211  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-4 O   
+26049 C CB  . ASP A-4 74  ? 1.85378 1.36425 1.43199 -0.26183 -0.25511 0.06051  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-4 CB  
+26050 C CG  . ASP A-4 74  ? 1.98230 1.48873 1.56615 -0.23478 -0.27515 0.05199  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-4 CG  
+26051 O OD1 . ASP A-4 74  ? 2.00689 1.55384 1.61450 -0.22873 -0.26281 0.04672  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-4 OD1 
+26052 O OD2 . ASP A-4 74  ? 1.95464 1.41705 1.51936 -0.21932 -0.30430 0.04965  ? ? ? ? ? ? 64  ASP A-4 OD2 
+26053 N N   . THR A-4 75  ? 1.62727 1.16700 1.17674 -0.30540 -0.23267 0.08033  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-4 N   
+26054 C CA  . THR A-4 75  ? 1.40539 0.98815 0.97485 -0.30670 -0.21650 0.07725  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-4 CA  
+26055 C C   . THR A-4 75  ? 1.62804 1.23158 1.22636 -0.27517 -0.22452 0.06440  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-4 C   
+26056 O O   . THR A-4 75  ? 1.56516 1.21111 1.18895 -0.27295 -0.20891 0.05904  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-4 O   
+26057 C CB  . THR A-4 75  ? 1.61620 1.17583 1.14455 -0.33200 -0.22118 0.09084  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-4 CB  
+26058 O OG1 . THR A-4 75  ? 2.04506 1.55226 1.53807 -0.32282 -0.25291 0.09654  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-4 OG1 
+26059 C CG2 . THR A-4 75  ? 1.76869 1.31457 1.26983 -0.36643 -0.21058 0.10185  ? ? ? ? ? ? 65  THR A-4 CG2 
+26060 N N   . SER A-4 76  ? 1.57002 1.14644 1.16602 -0.25097 -0.24858 0.05793  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-4 N   
+26061 C CA  . SER A-4 76  ? 1.61376 1.21556 1.24055 -0.22078 -0.25551 0.04259  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-4 CA  
+26062 C C   . SER A-4 76  ? 1.65916 1.31842 1.33526 -0.21070 -0.23086 0.02966  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-4 C   
+26063 O O   . SER A-4 76  ? 1.61850 1.31894 1.32265 -0.20286 -0.21939 0.02171  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-4 O   
+26064 C CB  . SER A-4 76  ? 1.68710 1.24845 1.30155 -0.19661 -0.28773 0.03588  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-4 CB  
+26065 O OG  . SER A-4 76  ? 1.90698 1.50169 1.55788 -0.16676 -0.29166 0.01704  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-4 OG  
+26066 N N   . LYS A-4 77  ? 1.78697 1.44815 1.47245 -0.21166 -0.22317 0.02771  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-4 N   
+26067 C CA  . LYS A-4 77  ? 1.47636 1.18781 1.20360 -0.20487 -0.20024 0.01733  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-4 CA  
+26068 C C   . LYS A-4 77  ? 1.43744 1.18333 1.17642 -0.22518 -0.17374 0.02287  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-4 C   
+26069 O O   . LYS A-4 77  ? 1.28171 1.01311 0.99797 -0.24914 -0.16779 0.03459  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-4 O   
+26070 C CB  . LYS A-4 77  ? 1.58518 1.28674 1.31478 -0.20367 -0.19909 0.01541  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-4 CB  
+26071 C CG  . LYS A-4 77  ? 1.74579 1.41670 1.46825 -0.18143 -0.22505 0.00693  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-4 CG  
+26072 C CD  . LYS A-4 77  ? 1.96896 1.67439 1.72495 -0.15367 -0.22799 -0.01154 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-4 CD  
+26073 C CE  . LYS A-4 77  ? 1.90296 1.58215 1.65521 -0.12966 -0.25431 -0.02350 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-4 CE  
+26074 N NZ  . LYS A-4 77  ? 2.08665 1.70956 1.80077 -0.12787 -0.28444 -0.01652 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-4 NZ  
+26075 N N   . LYS A-4 78  ? 1.26395 1.05613 1.03849 -0.21603 -0.15827 0.01336  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-4 N   
+26076 C CA  . LYS A-4 78  ? 1.28803 1.11351 1.07687 -0.23187 -0.13527 0.01634  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-4 CA  
+26077 C C   . LYS A-4 78  ? 1.29027 1.13580 1.09666 -0.23899 -0.11666 0.01538  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-4 C   
+26078 O O   . LYS A-4 78  ? 1.34964 1.20164 1.17113 -0.22587 -0.11685 0.00824  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-4 O   
+26079 C CB  . LYS A-4 78  ? 1.21813 1.08005 1.03410 -0.22007 -0.12933 0.00731  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-4 CB  
+26080 C CG  . LYS A-4 78  ? 1.27189 1.16291 1.12015 -0.20066 -0.12512 -0.00604 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-4 CG  
+26081 C CD  . LYS A-4 78  ? 1.35503 1.28074 1.22733 -0.19195 -0.11988 -0.01475 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-4 CD  
+26082 C CE  . LYS A-4 78  ? 1.07576 1.02355 0.95570 -0.20903 -0.10153 -0.00937 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-4 CE  
+26083 N NZ  . LYS A-4 78  ? 1.49940 1.47897 1.40176 -0.20171 -0.09708 -0.01767 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-4 NZ  
+26084 N N   . ILE A-4 79  ? 1.29586 1.15201 1.09999 -0.25956 -0.10134 0.02148  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-4 N   
+26085 C CA  . ILE A-4 79  ? 0.93294 0.80961 0.75434 -0.26652 -0.08423 0.01983  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-4 CA  
+26086 C C   . ILE A-4 79  ? 1.07078 0.98869 0.92619 -0.25844 -0.06973 0.01208  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-4 C   
+26087 O O   . ILE A-4 79  ? 1.22152 1.15625 1.08412 -0.26036 -0.06539 0.01116  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-4 O   
+26088 C CB  . ILE A-4 79  ? 1.06118 0.93361 0.86684 -0.29154 -0.07525 0.02709  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-4 CB  
+26089 C CG1 . ILE A-4 79  ? 1.17579 1.00476 0.94435 -0.30261 -0.08980 0.03576  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-4 CG1 
+26090 C CG2 . ILE A-4 79  ? 0.93165 0.82808 0.75800 -0.29681 -0.05866 0.02331  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-4 CG2 
+26091 C CD1 . ILE A-4 79  ? 1.22057 1.04719 0.97199 -0.32985 -0.08055 0.04178  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A-4 CD1 
+26092 N N   . GLU A-4 80  ? 1.05603 0.98904 0.93084 -0.25029 -0.06272 0.00671  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-4 N   
+26093 C CA  . GLU A-4 80  ? 1.02441 0.99251 0.92822 -0.24363 -0.05033 0.00020  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-4 CA  
+26094 C C   . GLU A-4 80  ? 0.93785 0.91774 0.85362 -0.24801 -0.03836 -0.00053 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-4 C   
+26095 O O   . GLU A-4 80  ? 1.00464 0.97339 0.91676 -0.24311 -0.04214 -0.00156 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-4 O   
+26096 C CB  . GLU A-4 80  ? 1.10470 1.08180 1.02060 -0.22426 -0.05765 -0.00821 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-4 CB  
+26097 C CG  . GLU A-4 80  ? 1.07738 1.08511 1.01433 -0.22059 -0.04995 -0.01345 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-4 CG  
+26098 C CD  . GLU A-4 80  ? 1.35865 1.37610 1.30540 -0.20281 -0.05889 -0.02341 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-4 CD  
+26099 O OE1 . GLU A-4 80  ? 1.24464 1.24376 1.18172 -0.19182 -0.07252 -0.02683 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-4 OE1 
+26100 O OE2 . GLU A-4 80  ? 1.49940 1.54357 1.46413 -0.19984 -0.05285 -0.02904 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A-4 OE2 
+26101 N N   . ILE A-4 81  ? 0.75414 0.75542 0.68380 -0.25655 -0.02534 -0.00068 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-4 N   
+26102 C CA  . ILE A-4 81  ? 0.85376 0.86678 0.79553 -0.26010 -0.01515 -0.00195 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-4 CA  
+26103 C C   . ILE A-4 81  ? 0.90910 0.94832 0.87297 -0.25622 -0.00628 -0.00574 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-4 C   
+26104 O O   . ILE A-4 81  ? 0.89340 0.94413 0.86357 -0.26205 -0.00179 -0.00596 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-4 O   
+26105 C CB  . ILE A-4 81  ? 0.81745 0.82744 0.75228 -0.27623 -0.00991 0.00065  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-4 CB  
+26106 C CG1 . ILE A-4 81  ? 0.78093 0.76321 0.69088 -0.28342 -0.01856 0.00525  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-4 CG1 
+26107 C CG2 . ILE A-4 81  ? 0.79012 0.81319 0.73941 -0.27749 -0.00128 -0.00235 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-4 CG2 
+26108 C CD1 . ILE A-4 81  ? 0.80258 0.78521 0.70484 -0.30187 -0.01264 0.00642  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A-4 CD1 
+26109 N N   . ILE A-4 82  ? 0.74087 0.78897 0.71516 -0.24752 -0.00400 -0.00884 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-4 N   
+26110 C CA  . ILE A-4 82  ? 0.75183 0.82186 0.74366 -0.24532 0.00353  -0.01160 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-4 CA  
+26111 C C   . ILE A-4 82  ? 0.88276 0.95689 0.88069 -0.24821 0.00998  -0.01102 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-4 C   
+26112 O O   . ILE A-4 82  ? 0.95648 1.02235 0.94885 -0.24494 0.00797  -0.01113 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-4 O   
+26113 C CB  . ILE A-4 82  ? 0.58847 0.66882 0.58619 -0.23392 0.00056  -0.01676 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-4 CB  
+26114 C CG1 . ILE A-4 82  ? 0.61645 0.69111 0.60790 -0.22878 -0.00860 -0.01858 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-4 CG1 
+26115 C CG2 . ILE A-4 82  ? 0.74034 0.84315 0.75386 -0.23550 0.00914  -0.01893 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-4 CG2 
+26116 C CD1 . ILE A-4 82  ? 0.92195 0.97536 0.89851 -0.22071 -0.02096 -0.01956 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A-4 CD1 
+26117 N N   . LEU A-4 83  ? 0.82940 0.91484 0.83816 -0.25373 0.01633  -0.01083 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-4 N   
+26118 C CA  . LEU A-4 83  ? 0.61886 0.70680 0.63309 -0.25576 0.02048  -0.01035 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-4 CA  
+26119 C C   . LEU A-4 83  ? 0.87216 0.97288 0.89525 -0.25438 0.02439  -0.01064 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-4 C   
+26120 O O   . LEU A-4 83  ? 0.99244 1.10157 1.02326 -0.25775 0.02656  -0.01110 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-4 O   
+26121 C CB  . LEU A-4 83  ? 0.76771 0.85541 0.78607 -0.26359 0.02236  -0.01099 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-4 CB  
+26122 C CG  . LEU A-4 83  ? 0.74914 0.83766 0.77371 -0.26451 0.02400  -0.01155 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-4 CG  
+26123 C CD1 . LEU A-4 83  ? 0.92166 1.00141 0.93879 -0.26155 0.02216  -0.01100 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-4 CD1 
+26124 C CD2 . LEU A-4 83  ? 0.64603 0.73836 0.67837 -0.27038 0.02447  -0.01553 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A-4 CD2 
+26125 N N   . THR A-4 84  ? 0.91957 1.02206 0.94053 -0.25073 0.02538  -0.01065 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-4 N   
+26126 C CA  . THR A-4 84  ? 0.91738 1.03216 0.94332 -0.25235 0.02974  -0.01057 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-4 CA  
+26127 C C   . THR A-4 84  ? 0.76723 0.87651 0.79371 -0.25840 0.03125  -0.00680 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-4 C   
+26128 O O   . THR A-4 84  ? 0.72859 0.82784 0.75013 -0.25754 0.02918  -0.00565 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-4 O   
+26129 C CB  . THR A-4 84  ? 0.70134 0.82358 0.72348 -0.24651 0.03021  -0.01374 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-4 CB  
+26130 O OG1 . THR A-4 84  ? 0.94725 1.07149 0.96891 -0.23859 0.02572  -0.01870 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-4 OG1 
+26131 C CG2 . THR A-4 84  ? 0.76066 0.89935 0.78676 -0.25121 0.03597  -0.01443 ? ? ? ? ? ? 74  THR A-4 CG2 
+26132 N N   . LEU A-4 85  ? 0.68971 0.80417 0.72178 -0.26427 0.03356  -0.00533 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-4 N   
+26133 C CA  . LEU A-4 85  ? 0.70785 0.81312 0.73954 -0.26958 0.03218  -0.00188 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-4 CA  
+26134 C C   . LEU A-4 85  ? 1.05804 1.16705 1.08498 -0.27570 0.03513  0.00169  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-4 C   
+26135 O O   . LEU A-4 85  ? 0.93610 1.05990 0.96509 -0.27778 0.03966  0.00001  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-4 O   
+26136 C CB  . LEU A-4 85  ? 0.80263 0.90586 0.84360 -0.27268 0.03014  -0.00346 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-4 CB  
+26137 C CG  . LEU A-4 85  ? 0.71473 0.81590 0.75918 -0.27002 0.02792  -0.00754 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-4 CG  
+26138 C CD1 . LEU A-4 85  ? 0.71928 0.82082 0.77363 -0.27329 0.02577  -0.01104 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-4 CD1 
+26139 C CD2 . LEU A-4 85  ? 0.92049 1.01283 0.95909 -0.26707 0.02538  -0.00785 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-4 CD2 
+26140 N N   . ASP A-4 86  ? 1.05436 1.15003 1.07408 -0.27929 0.03196  0.00612  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-4 N   
+26141 C CA  . ASP A-4 86  ? 0.88148 0.97576 0.89147 -0.28806 0.03370  0.01134  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-4 CA  
+26142 C C   . ASP A-4 86  ? 0.95160 1.03051 0.96190 -0.29462 0.02818  0.01515  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-4 C   
+26143 O O   . ASP A-4 86  ? 0.99857 1.06141 1.00917 -0.29101 0.02051  0.01517  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-4 O   
+26144 C CB  . ASP A-4 86  ? 1.25485 1.34273 1.25124 -0.28705 0.03268  0.01414  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-4 CB  
+26145 C CG  . ASP A-4 86  ? 1.30673 1.39319 1.28883 -0.29860 0.03486  0.02022  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-4 CG  
+26146 O OD1 . ASP A-4 86  ? 1.29762 1.36740 1.27373 -0.30631 0.02982  0.02610  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-4 OD1 
+26147 O OD2 . ASP A-4 86  ? 1.23364 1.33544 1.20950 -0.30054 0.04107  0.01859  ? ? ? ? ? ? 76  ASP A-4 OD2 
+26148 N N   . LEU A-4 87  ? 0.91269 0.99688 0.92355 -0.30400 0.03123  0.01713  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-4 N   
+26149 C CA  . LEU A-4 87  ? 0.96718 1.03503 0.97769 -0.31105 0.02501  0.02056  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-4 CA  
+26150 C C   . LEU A-4 87  ? 1.21378 1.27098 1.20647 -0.32472 0.02462  0.02900  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-4 C   
+26151 O O   . LEU A-4 87  ? 1.18518 1.23270 1.17576 -0.33457 0.02173  0.03238  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-4 O   
+26152 C CB  . LEU A-4 87  ? 1.02119 1.10078 1.04648 -0.31248 0.02756  0.01595  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-4 CB  
+26153 C CG  . LEU A-4 87  ? 0.98258 1.07369 1.02238 -0.30181 0.02856  0.00829  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-4 CG  
+26154 C CD1 . LEU A-4 87  ? 0.85521 0.95979 0.90687 -0.30447 0.03164  0.00425  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-4 CD1 
+26155 C CD2 . LEU A-4 87  ? 0.75531 0.83246 0.79941 -0.29507 0.02060  0.00538  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-4 CD2 
+26156 N N   . SER A-4 88  ? 1.21836 1.27659 1.19661 -0.32662 0.02725  0.03246  ? ? ? ? ? ? 78  SER A-4 N   
+26157 C CA  . SER A-4 88  ? 1.05331 1.10249 1.01077 -0.34212 0.02770  0.04098  ? ? ? ? ? ? 78  SER A-4 CA  
+26158 C C   . SER A-4 88  ? 1.21713 1.23034 1.16101 -0.34556 0.01394  0.04871  ? ? ? ? ? ? 78  SER A-4 C   
+26159 O O   . SER A-4 88  ? 1.36596 1.36392 1.29344 -0.36087 0.01112  0.05681  ? ? ? ? ? ? 78  SER A-4 O   
+26160 C CB  . SER A-4 88  ? 1.14455 1.20688 1.08987 -0.34297 0.03426  0.04122  ? ? ? ? ? ? 78  SER A-4 CB  
+26161 O OG  . SER A-4 88  ? 1.40890 1.46089 1.35313 -0.33009 0.02844  0.04005  ? ? ? ? ? ? 78  SER A-4 OG  
+26162 N N   . ASN A-4 89  ? 1.16053 1.15930 1.10984 -0.33203 0.00440  0.04585  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-4 N   
+26163 C CA  . ASN A-4 89  ? 1.32479 1.28939 1.26176 -0.33239 -0.01108 0.05111  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-4 CA  
+26164 C C   . ASN A-4 89  ? 1.21351 1.16567 1.16380 -0.33018 -0.01995 0.04743  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-4 C   
+26165 O O   . ASN A-4 89  ? 1.18579 1.11785 1.13939 -0.32110 -0.03375 0.04420  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-4 O   
+26166 C CB  . ASN A-4 89  ? 1.17622 1.13317 1.11293 -0.31885 -0.01814 0.04784  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-4 CB  
+26167 C CG  . ASN A-4 89  ? 1.65289 1.61798 1.57390 -0.32122 -0.01160 0.05166  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-4 CG  
+26168 O OD1 . ASN A-4 89  ? 1.81091 1.80220 1.74049 -0.31736 -0.00004 0.04664  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-4 OD1 
+26169 N ND2 . ASN A-4 89  ? 1.85368 1.79499 1.75095 -0.32683 -0.02040 0.05993  ? ? ? ? ? ? 79  ASN A-4 ND2 
+26170 N N   . TYR A-4 90  ? 0.95679 0.92293 0.91612 -0.33762 -0.01247 0.04617  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-4 N   
+26171 C CA  . TYR A-4 90  ? 1.05485 1.01320 1.02891 -0.33514 -0.01972 0.04105  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-4 CA  
+26172 C C   . TYR A-4 90  ? 1.13329 1.05346 1.09253 -0.34110 -0.03648 0.04726  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-4 C   
+26173 O O   . TYR A-4 90  ? 1.19569 1.10256 1.16705 -0.33273 -0.04848 0.04048  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-4 O   
+26174 C CB  . TYR A-4 90  ? 1.06649 1.04770 1.05091 -0.34331 -0.00821 0.03903  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-4 CB  
+26175 C CG  . TYR A-4 90  ? 1.26959 1.23508 1.25780 -0.34994 -0.01614 0.03895  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-4 CG  
+26176 C CD1 . TYR A-4 90  ? 1.40191 1.36701 1.41020 -0.33886 -0.02295 0.02904  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-4 CD1 
+26177 C CD2 . TYR A-4 90  ? 1.14618 1.09774 1.11724 -0.36843 -0.01690 0.04812  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-4 CD2 
+26178 C CE1 . TYR A-4 90  ? 1.16240 1.11296 1.17492 -0.34404 -0.03113 0.02766  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-4 CE1 
+26179 C CE2 . TYR A-4 90  ? 1.39746 1.33203 1.37127 -0.37498 -0.02524 0.04802  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-4 CE2 
+26180 C CZ  . TYR A-4 90  ? 1.25188 1.18568 1.24713 -0.36178 -0.03276 0.03747  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-4 CZ  
+26181 O OH  . TYR A-4 90  ? 1.25559 1.17241 1.25437 -0.36751 -0.04191 0.03610  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A-4 OH  
+26182 N N   . GLU A-4 91  ? 1.50950 1.41106 1.44160 -0.35563 -0.03852 0.05945  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-4 N   
+26183 C CA  . GLU A-4 91  ? 1.57386 1.43408 1.48735 -0.36390 -0.05593 0.06721  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-4 CA  
+26184 C C   . GLU A-4 91  ? 1.44807 1.28076 1.36033 -0.34860 -0.07520 0.06378  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-4 C   
+26185 O O   . GLU A-4 91  ? 1.56612 1.36650 1.47469 -0.34739 -0.09340 0.06373  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-4 O   
+26186 C CB  . GLU A-4 91  ? 1.26225 1.10916 1.14287 -0.38578 -0.05296 0.08198  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-4 CB  
+26187 C CG  . GLU A-4 91  ? 1.39882 1.25031 1.27475 -0.40617 -0.04550 0.08665  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-4 CG  
+26188 C CD  . GLU A-4 91  ? 1.80952 1.62638 1.68439 -0.40932 -0.06254 0.08789  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-4 CD  
+26189 O OE1 . GLU A-4 91  ? 1.97201 1.75146 1.83751 -0.40119 -0.08288 0.08961  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-4 OE1 
+26190 O OE2 . GLU A-4 91  ? 2.12044 1.94750 2.00454 -0.41911 -0.05662 0.08603  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-4 OE2 
+26191 N N   . LYS A-4 92  ? 1.30793 1.15263 1.22389 -0.33637 -0.07274 0.05968  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-4 N   
+26192 C CA  . LYS A-4 92  ? 1.38804 1.20964 1.30274 -0.32204 -0.09090 0.05528  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-4 CA  
+26193 C C   . LYS A-4 92  ? 1.39108 1.23834 1.33435 -0.30299 -0.08801 0.03962  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-4 C   
+26194 O O   . LYS A-4 92  ? 1.67038 1.50511 1.61605 -0.29026 -0.10168 0.03326  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-4 O   
+26195 C CB  . LYS A-4 92  ? 1.60702 1.41042 1.49199 -0.32744 -0.09508 0.06644  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-4 CB  
+26196 C CG  . LYS A-4 92  ? 1.95151 1.72123 1.80230 -0.34756 -0.10258 0.08255  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-4 CG  
+26197 C CD  . LYS A-4 92  ? 2.10509 1.83295 1.95105 -0.34518 -0.12661 0.08262  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-4 CD  
+26198 C CE  . LYS A-4 92  ? 2.26880 1.95722 2.07568 -0.36741 -0.13592 0.10042  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-4 CE  
+26199 N NZ  . LYS A-4 92  ? 2.23425 1.90552 2.00874 -0.37327 -0.14014 0.11165  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-4 NZ  
+26200 N N   . ASP A-4 93  ? 1.34874 1.23102 1.31254 -0.30139 -0.07140 0.03293  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-4 N   
+26201 C CA  . ASP A-4 93  ? 1.43124 1.33779 1.41951 -0.28685 -0.06771 0.01888  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-4 CA  
+26202 C C   . ASP A-4 93  ? 1.29484 1.20937 1.30583 -0.28239 -0.07048 0.00763  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-4 C   
+26203 O O   . ASP A-4 93  ? 1.24398 1.16977 1.25970 -0.29033 -0.06144 0.00953  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-4 O   
+26204 C CB  . ASP A-4 93  ? 1.22061 1.15815 1.21262 -0.28807 -0.04874 0.01945  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-4 CB  
+26205 C CG  . ASP A-4 93  ? 1.18414 1.14222 1.19543 -0.27576 -0.04570 0.00700  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-4 CG  
+26206 O OD1 . ASP A-4 93  ? 1.24502 1.19685 1.26719 -0.26629 -0.05736 -0.00302 ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-4 OD1 
+26207 O OD2 . ASP A-4 93  ? 1.10714 1.08772 1.12232 -0.27602 -0.03225 0.00650  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A-4 OD2 
+26208 N N   . GLU A-4 94  ? 1.23451 1.14575 1.26043 -0.26948 -0.08300 -0.00560 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-4 N   
+26209 C CA  . GLU A-4 94  ? 1.05786 0.97864 1.10625 -0.26438 -0.08668 -0.01888 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-4 CA  
+26210 C C   . GLU A-4 94  ? 1.13463 1.09314 1.20149 -0.26311 -0.06984 -0.02696 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-4 C   
+26211 O O   . GLU A-4 94  ? 1.14406 1.11493 1.22308 -0.26574 -0.06531 -0.03164 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-4 O   
+26212 C CB  . GLU A-4 94  ? 1.15999 1.06810 1.21944 -0.25050 -0.10634 -0.03313 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-4 CB  
+26213 C CG  . GLU A-4 94  ? 1.21194 1.11159 1.28514 -0.24718 -0.11841 -0.04330 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-4 CG  
+26214 C CD  . GLU A-4 94  ? 1.47123 1.33744 1.52464 -0.25851 -0.12617 -0.02912 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-4 CD  
+26215 O OE1 . GLU A-4 94  ? 1.26065 1.09879 1.28827 -0.26464 -0.13252 -0.01484 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-4 OE1 
+26216 O OE2 . GLU A-4 94  ? 1.57840 1.44671 1.64083 -0.26264 -0.12562 -0.03216 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-4 OE2 
+26217 N N   . ASP A-4 95  ? 1.26220 1.23753 1.32987 -0.25964 -0.06136 -0.02851 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-4 N   
+26218 C CA  . ASP A-4 95  ? 0.86077 0.86721 0.94144 -0.25990 -0.04685 -0.03462 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-4 CA  
+26219 C C   . ASP A-4 95  ? 0.91173 0.92726 0.98538 -0.26949 -0.03320 -0.02421 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-4 C   
+26220 O O   . ASP A-4 95  ? 1.12843 1.16502 1.21233 -0.27067 -0.02401 -0.02882 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-4 O   
+26221 C CB  . ASP A-4 95  ? 0.91993 0.93803 1.00062 -0.25519 -0.04253 -0.03807 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-4 CB  
+26222 C CG  . ASP A-4 95  ? 1.22565 1.24356 1.31845 -0.24529 -0.05458 -0.05258 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-4 CG  
+26223 O OD1 . ASP A-4 95  ? 1.31012 1.31454 1.40919 -0.24052 -0.06851 -0.05912 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-4 OD1 
+26224 O OD2 . ASP A-4 95  ? 1.08187 1.11329 1.17842 -0.24218 -0.05094 -0.05854 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A-4 OD2 
+26225 N N   . THR A-4 96  ? 1.06942 1.07067 1.12526 -0.27676 -0.03203 -0.01107 ? ? ? ? ? ? 86  THR A-4 N   
+26226 C CA  . THR A-4 96  ? 1.04028 1.05287 1.09181 -0.28575 -0.02012 -0.00379 ? ? ? ? ? ? 86  THR A-4 CA  
+26227 C C   . THR A-4 96  ? 1.02615 1.04044 1.08788 -0.28980 -0.02149 -0.00712 ? ? ? ? ? ? 86  THR A-4 C   
+26228 O O   . THR A-4 96  ? 1.03638 1.07033 1.10577 -0.29229 -0.01184 -0.00892 ? ? ? ? ? ? 86  THR A-4 O   
+26229 C CB  . THR A-4 96  ? 1.10618 1.10607 1.13667 -0.29445 -0.01856 0.00898  ? ? ? ? ? ? 86  THR A-4 CB  
+26230 O OG1 . THR A-4 96  ? 1.15033 1.15234 1.17229 -0.29029 -0.01597 0.01108  ? ? ? ? ? ? 86  THR A-4 OG1 
+26231 C CG2 . THR A-4 96  ? 0.79981 0.81535 0.82853 -0.30401 -0.00669 0.01363  ? ? ? ? ? ? 86  THR A-4 CG2 
+26232 N N   . LYS A-4 97  ? 1.06042 1.05284 1.12205 -0.28983 -0.03487 -0.00859 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-4 N   
+26233 C CA  . LYS A-4 97  ? 0.95960 0.95163 1.03168 -0.29303 -0.03797 -0.01309 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-4 CA  
+26234 C C   . LYS A-4 97  ? 1.05440 1.06946 1.14822 -0.28520 -0.03541 -0.02755 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-4 C   
+26235 O O   . LYS A-4 97  ? 1.13764 1.16275 1.24126 -0.28830 -0.03254 -0.03153 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-4 O   
+26236 C CB  . LYS A-4 97  ? 0.97182 0.93095 1.03769 -0.29356 -0.05576 -0.01222 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-4 CB  
+26237 C CG  . LYS A-4 97  ? 1.08962 1.02307 1.12955 -0.30468 -0.05896 0.00342  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-4 CG  
+26238 C CD  . LYS A-4 97  ? 1.41362 1.30938 1.44343 -0.30144 -0.08018 0.00416  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-4 CD  
+26239 C CE  . LYS A-4 97  ? 1.31844 1.18688 1.31773 -0.31455 -0.08357 0.02104  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-4 CE  
+26240 N NZ  . LYS A-4 97  ? 1.48587 1.31379 1.47157 -0.31005 -0.10648 0.02262  ? ? ? ? ? ? 87  LYS A-4 NZ  
+26241 N N   . LYS A-4 98  ? 0.94107 0.96583 1.04195 -0.27632 -0.03616 -0.03596 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-4 N   
+26242 C CA  . LYS A-4 98  ? 0.88532 0.93538 1.00371 -0.27204 -0.03141 -0.04921 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-4 CA  
+26243 C C   . LYS A-4 98  ? 1.04386 1.11415 1.16100 -0.27777 -0.01682 -0.04472 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-4 C   
+26244 O O   . LYS A-4 98  ? 1.27814 1.36281 1.40569 -0.27923 -0.01370 -0.05112 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-4 O   
+26245 C CB  . LYS A-4 98  ? 0.65981 0.71870 0.78330 -0.26460 -0.03288 -0.05811 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-4 CB  
+26246 C CG  . LYS A-4 98  ? 0.93070 0.97713 1.06228 -0.25581 -0.04883 -0.06916 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-4 CG  
+26247 C CD  . LYS A-4 98  ? 0.86520 0.93272 1.00863 -0.24986 -0.04744 -0.08334 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-4 CD  
+26248 C CE  . LYS A-4 98  ? 0.94068 0.99429 1.07909 -0.24294 -0.05708 -0.08420 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-4 CE  
+26249 N NZ  . LYS A-4 98  ? 1.21055 1.24405 1.35503 -0.23424 -0.07659 -0.09263 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A-4 NZ  
+26250 N N   . LEU A-4 99  ? 0.83352 0.90490 0.93778 -0.28029 -0.00892 -0.03460 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-4 N   
+26251 C CA  . LEU A-4 99  ? 1.02181 1.11044 1.12429 -0.28366 0.00246  -0.03130 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-4 CA  
+26252 C C   . LEU A-4 99  ? 1.07850 1.16875 1.18190 -0.29008 0.00489  -0.02753 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-4 C   
+26253 O O   . LEU A-4 99  ? 1.06619 1.17241 1.17571 -0.29126 0.01032  -0.03072 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-4 O   
+26254 C CB  . LEU A-4 99  ? 0.67468 0.76284 0.76410 -0.28330 0.00813  -0.02323 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-4 CB  
+26255 C CG  . LEU A-4 99  ? 0.88632 0.98939 0.97258 -0.28458 0.01728  -0.02045 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-4 CG  
+26256 C CD1 . LEU A-4 99  ? 0.94449 1.06060 1.03691 -0.28273 0.01952  -0.02764 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-4 CD1 
+26257 C CD2 . LEU A-4 99  ? 0.66179 0.76228 0.73589 -0.28304 0.02064  -0.01403 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-4 CD2 
+26258 N N   . ILE A-4 100 ? 0.95807 1.03150 1.05422 -0.29531 0.00051  -0.02078 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-4 N   
+26259 C CA  . ILE A-4 100 ? 0.79958 0.87516 0.89584 -0.30379 0.00332  -0.01727 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-4 CA  
+26260 C C   . ILE A-4 100 ? 0.85655 0.93741 0.96776 -0.30311 -0.00042 -0.02648 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-4 C   
+26261 O O   . ILE A-4 100 ? 1.07727 1.17197 1.19387 -0.30716 0.00502  -0.02769 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-4 O   
+26262 C CB  . ILE A-4 100 ? 0.94448 0.99794 1.02691 -0.31234 -0.00162 -0.00789 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-4 CB  
+26263 C CG1 . ILE A-4 100 ? 0.89113 0.94130 0.95823 -0.31297 0.00215  0.00009  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-4 CG1 
+26264 C CG2 . ILE A-4 100 ? 0.80204 0.86022 0.88389 -0.32381 0.00267  -0.00454 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-4 CG2 
+26265 C CD1 . ILE A-4 100 ? 1.08906 1.16226 1.15474 -0.31437 0.01456  0.00172  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-4 CD1 
+26266 N N   . SER A-4 101 ? 0.84218 0.91393 0.96131 -0.29726 -0.01026 -0.03472 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-4 N   
+26267 C CA  . SER A-4 101 ? 0.94966 1.02596 1.08363 -0.29614 -0.01527 -0.04529 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-4 CA  
+26268 C C   . SER A-4 101 ? 0.85521 0.95895 0.99892 -0.29415 -0.00668 -0.05281 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-4 C   
+26269 O O   . SER A-4 101 ? 1.18351 1.29605 1.33728 -0.29585 -0.00710 -0.05929 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-4 O   
+26270 C CB  . SER A-4 101 ? 0.88633 0.94944 1.02801 -0.28843 -0.02878 -0.05525 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-4 CB  
+26271 O OG  . SER A-4 101 ? 1.01223 1.08733 1.15751 -0.28112 -0.02693 -0.06187 ? ? ? ? ? ? 91  SER A-4 OG  
+26272 N N   . VAL A-4 102 ? 0.77901 0.89471 0.91825 -0.29126 0.00028  -0.05183 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-4 N   
+26273 C CA  . VAL A-4 102 ? 0.81046 0.94813 0.95394 -0.29088 0.00722  -0.05729 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-4 CA  
+26274 C C   . VAL A-4 102 ? 0.83842 0.98404 0.97422 -0.29431 0.01521  -0.04910 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-4 C   
+26275 O O   . VAL A-4 102 ? 0.90579 1.06566 1.04554 -0.29555 0.01842  -0.05268 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-4 O   
+26276 C CB  . VAL A-4 102 ? 0.64285 0.78746 0.78469 -0.28718 0.00874  -0.06197 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-4 CB  
+26277 C CG1 . VAL A-4 102 ? 0.74916 0.91305 0.89024 -0.28939 0.01535  -0.06585 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-4 CG1 
+26278 C CG2 . VAL A-4 102 ? 0.67661 0.81830 0.82951 -0.28271 0.00016  -0.07363 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-4 CG2 
+26279 N N   . VAL A-4 103 ? 0.90256 1.04031 1.02768 -0.29541 0.01777  -0.03936 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-4 N   
+26280 C CA  . VAL A-4 103 ? 0.84592 0.99386 0.96555 -0.29691 0.02435  -0.03427 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-4 CA  
+26281 C C   . VAL A-4 103 ? 0.83548 0.99009 0.96193 -0.30232 0.02522  -0.03536 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-4 C   
+26282 O O   . VAL A-4 103 ? 0.88835 1.05787 1.01682 -0.30203 0.02896  -0.03706 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-4 O   
+26283 C CB  . VAL A-4 103 ? 0.84154 0.98225 0.94968 -0.29686 0.02669  -0.02604 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-4 CB  
+26284 C CG1 . VAL A-4 103 ? 0.91630 1.06998 1.02196 -0.29818 0.03232  -0.02363 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-4 CG1 
+26285 C CG2 . VAL A-4 103 ? 0.68922 0.82633 0.79082 -0.29126 0.02653  -0.02570 ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-4 CG2 
+26286 N N   . LYS A-4 104 ? 0.77511 0.91738 0.90445 -0.30748 0.02064  -0.03463 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-4 N   
+26287 C CA  . LYS A-4 104 ? 0.90677 1.05256 1.04296 -0.31443 0.02029  -0.03632 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-4 CA  
+26288 C C   . LYS A-4 104 ? 0.75756 0.91608 0.88972 -0.31964 0.02764  -0.03187 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-4 C   
+26289 O O   . LYS A-4 104 ? 1.08219 1.23392 1.20468 -0.32465 0.02963  -0.02493 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-4 O   
+26290 C CB  . LYS A-4 104 ? 0.77355 0.93167 0.92206 -0.31145 0.01880  -0.04625 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-4 CB  
+26291 C CG  . LYS A-4 104 ? 0.62282 0.77955 0.78044 -0.31775 0.01534  -0.05008 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-4 CG  
+26292 C CD  . LYS A-4 104 ? 0.98349 1.15725 1.15234 -0.31472 0.01545  -0.06014 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-4 CD  
+26293 C CE  . LYS A-4 104 ? 0.92600 1.09494 1.10566 -0.31933 0.00947  -0.06633 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-4 CE  
+26294 N NZ  . LYS A-4 104 ? 1.17729 1.36551 1.36755 -0.31681 0.01017  -0.07667 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A-4 NZ  
+26295 N N   . GLY A-4 105 ? 0.76324 0.94163 0.90241 -0.31841 0.03135  -0.03679 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A-4 N   
+26296 C CA  . GLY A-4 105 ? 0.87365 1.06819 1.01251 -0.32247 0.03732  -0.03600 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A-4 CA  
+26297 C C   . GLY A-4 105 ? 0.85436 1.06072 0.98795 -0.31460 0.04097  -0.03575 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A-4 C   
+26298 O O   . GLY A-4 105 ? 0.99186 1.21543 1.12749 -0.31599 0.04512  -0.03802 ? ? ? ? ? ? 95  GLY A-4 O   
+26299 N N   . ALA A-4 106 ? 0.52061 0.71869 0.64784 -0.30644 0.03889  -0.03422 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-4 N   
+26300 C CA  . ALA A-4 106 ? 0.72589 0.93025 0.84636 -0.29869 0.04036  -0.03371 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-4 CA  
+26301 C C   . ALA A-4 106 ? 0.95441 1.15832 1.06803 -0.30077 0.04386  -0.02955 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-4 C   
+26302 O O   . ALA A-4 106 ? 0.88546 1.09641 0.99489 -0.29395 0.04466  -0.03075 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-4 O   
+26303 C CB  . ALA A-4 106 ? 0.60498 0.79868 0.71877 -0.29206 0.03708  -0.03280 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A-4 CB  
+26304 N N   . ARG A-4 107 ? 0.98801 1.18317 1.09921 -0.31020 0.04509  -0.02511 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-4 N   
+26305 C CA  . ARG A-4 107 ? 0.79607 0.99219 0.89877 -0.31502 0.04906  -0.02108 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-4 CA  
+26306 C C   . ARG A-4 107 ? 0.88644 1.10164 0.99373 -0.32520 0.05460  -0.02410 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-4 C   
+26307 O O   . ARG A-4 107 ? 1.03258 1.25168 1.14792 -0.33176 0.05429  -0.02655 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-4 O   
+26308 C CB  . ARG A-4 107 ? 0.69861 0.87070 0.79151 -0.32066 0.04591  -0.01338 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-4 CB  
+26309 C CG  . ARG A-4 107 ? 1.08101 1.23791 1.16990 -0.31129 0.04117  -0.01187 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-4 CG  
+26310 C CD  . ARG A-4 107 ? 0.99953 1.13262 1.08152 -0.31535 0.03546  -0.00649 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-4 CD  
+26311 N NE  . ARG A-4 107 ? 0.99965 1.12631 1.06815 -0.32207 0.03735  0.00023  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-4 NE  
+26312 C CZ  . ARG A-4 107 ? 0.90630 1.02296 0.96730 -0.33464 0.03634  0.00550  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-4 CZ  
+26313 N NH1 . ARG A-4 107 ? 1.09872 1.20908 1.16548 -0.34124 0.03277  0.00467  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-4 NH1 
+26314 N NH2 . ARG A-4 107 ? 1.04504 1.15678 1.09086 -0.34171 0.03851  0.01183  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A-4 NH2 
+26315 N N   . THR A-4 108 ? 0.93149 1.16058 1.03414 -0.32703 0.05986  -0.02517 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-4 N   
+26316 C CA  . THR A-4 108 ? 0.94290 1.19322 1.04832 -0.33954 0.06662  -0.02877 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-4 CA  
+26317 C C   . THR A-4 108 ? 1.09626 1.33598 1.18626 -0.35309 0.06985  -0.02069 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-4 C   
+26318 O O   . THR A-4 108 ? 0.81792 1.04259 0.89672 -0.34854 0.06789  -0.01516 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-4 O   
+26319 C CB  . THR A-4 108 ? 0.95892 1.24099 1.07303 -0.33146 0.07030  -0.04010 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-4 CB  
+26320 O OG1 . THR A-4 108 ? 1.31336 1.62129 1.43381 -0.34466 0.07728  -0.04636 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-4 OG1 
+26321 C CG2 . THR A-4 108 ? 1.01169 1.29502 1.11701 -0.32437 0.07141  -0.04000 ? ? ? ? ? ? 98  THR A-4 CG2 
+26322 N N   . SER A-4 109 ? 1.11414 1.36085 1.20208 -0.37102 0.07442  -0.01978 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-4 N   
+26323 C CA  . SER A-4 109 ? 0.90729 1.13973 0.97629 -0.38727 0.07643  -0.01039 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-4 CA  
+26324 C C   . SER A-4 109 ? 0.97625 1.23019 1.03838 -0.38835 0.08398  -0.01375 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-4 C   
+26325 O O   . SER A-4 109 ? 1.14463 1.38309 1.18840 -0.39565 0.08403  -0.00534 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-4 O   
+26326 C CB  . SER A-4 109 ? 0.92386 1.15560 0.98992 -0.40887 0.07876  -0.00788 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-4 CB  
+26327 O OG  . SER A-4 109 ? 1.56485 1.83483 1.64496 -0.41377 0.08711  -0.01953 ? ? ? ? ? ? 99  SER A-4 OG  
+26328 N N   . ALA A-4 110 ? 1.05534 1.34484 1.13184 -0.38041 0.08931  -0.02695 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-4 N   
+26329 C CA  . ALA A-4 110 ? 0.81231 1.12614 0.88497 -0.37983 0.09592  -0.03341 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-4 CA  
+26330 C C   . ALA A-4 110 ? 0.77928 1.07485 0.84348 -0.36475 0.09089  -0.02915 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-4 C   
+26331 O O   . ALA A-4 110 ? 1.36840 1.66623 1.41952 -0.36966 0.09453  -0.02712 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-4 O   
+26332 C CB  . ALA A-4 110 ? 0.89325 1.24874 0.98588 -0.37135 0.09991  -0.05112 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A-4 CB  
+26333 N N   . ASN A-4 111 ? 0.92629 1.20466 0.99696 -0.34763 0.08281  -0.02811 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-4 N   
+26334 C CA  . ASN A-4 111 ? 0.98907 1.24833 1.05232 -0.33426 0.07748  -0.02407 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-4 CA  
+26335 C C   . ASN A-4 111 ? 0.89338 1.11650 0.94920 -0.33466 0.07031  -0.01255 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-4 C   
+26336 O O   . ASN A-4 111 ? 0.73014 0.93909 0.78817 -0.32160 0.06433  -0.01179 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-4 O   
+26337 C CB  . ASN A-4 111 ? 0.63151 0.90101 0.70635 -0.31474 0.07341  -0.03344 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-4 CB  
+26338 C CG  . ASN A-4 111 ? 1.13957 1.44554 1.22440 -0.31110 0.07787  -0.04778 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-4 CG  
+26339 O OD1 . ASN A-4 111 ? 1.32993 1.65545 1.41085 -0.32131 0.08528  -0.05135 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-4 OD1 
+26340 N ND2 . ASN A-4 111 ? 0.95066 1.26661 1.04791 -0.29665 0.07269  -0.05702 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A-4 ND2 
+26341 N N   . ALA A-4 112 ? 0.93546 1.14344 0.98192 -0.35029 0.07016  -0.00434 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-4 N   
+26342 C CA  . ALA A-4 112 ? 0.98185 1.15671 1.02342 -0.35002 0.06151  0.00408  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-4 CA  
+26343 C C   . ALA A-4 112 ? 0.84242 0.99696 0.87293 -0.34215 0.05644  0.00932  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-4 C   
+26344 O O   . ALA A-4 112 ? 0.97292 1.10526 1.00433 -0.33620 0.04848  0.01222  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-4 O   
+26345 C CB  . ALA A-4 112 ? 0.89432 1.05441 0.92597 -0.36869 0.06030  0.01148  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-4 CB  
+26346 N N   . ASP A-4 113 ? 0.90608 1.06984 0.92729 -0.34185 0.06072  0.00905  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-4 N   
+26347 C CA  . ASP A-4 113 ? 1.06258 1.20790 1.07281 -0.33509 0.05591  0.01366  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-4 CA  
+26348 C C   . ASP A-4 113 ? 0.95778 1.10351 0.97783 -0.31751 0.05277  0.00837  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-4 C   
+26349 O O   . ASP A-4 113 ? 0.90693 1.03462 0.92136 -0.31140 0.04721  0.01153  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-4 O   
+26350 C CB  . ASP A-4 113 ? 0.82184 0.97785 0.81781 -0.34160 0.06165  0.01457  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-4 CB  
+26351 C CG  . ASP A-4 113 ? 1.26672 1.41789 1.24674 -0.36241 0.06430  0.02191  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-4 CG  
+26352 O OD1 . ASP A-4 113 ? 1.36590 1.48686 1.33507 -0.36893 0.05635  0.03134  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-4 OD1 
+26353 O OD2 . ASP A-4 113 ? 1.75593 1.93352 1.73374 -0.37273 0.07367  0.01752  ? ? ? ? ? ? 103 ASP A-4 OD2 
+26354 N N   . VAL A-4 114 ? 0.77395 0.93871 0.80728 -0.31001 0.05535  0.00035  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-4 N   
+26355 C CA  . VAL A-4 114 ? 0.97005 1.13379 1.00862 -0.29551 0.05200  -0.00395 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-4 CA  
+26356 C C   . VAL A-4 114 ? 1.10429 1.26702 1.15442 -0.29172 0.04904  -0.00658 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-4 C   
+26357 O O   . VAL A-4 114 ? 0.94541 1.11751 1.00300 -0.29748 0.05103  -0.00840 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-4 O   
+26358 C CB  . VAL A-4 114 ? 0.74189 0.92640 0.78205 -0.28817 0.05524  -0.01178 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-4 CB  
+26359 C CG1 . VAL A-4 114 ? 1.28556 1.49420 1.33762 -0.28850 0.05853  -0.01979 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-4 CG1 
+26360 C CG2 . VAL A-4 114 ? 0.77162 0.94687 0.81102 -0.27481 0.04990  -0.01392 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-4 CG2 
+26361 N N   . PHE A-4 115 ? 0.90226 1.05406 0.95295 -0.28324 0.04442  -0.00703 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-4 N   
+26362 C CA  . PHE A-4 115 ? 0.85830 1.01023 0.91722 -0.28004 0.04181  -0.00996 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-4 CA  
+26363 C C   . PHE A-4 115 ? 0.79318 0.93970 0.84835 -0.27107 0.03842  -0.01175 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-4 C   
+26364 O O   . PHE A-4 115 ? 0.82795 0.96330 0.87615 -0.26880 0.03669  -0.00951 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-4 O   
+26365 C CB  . PHE A-4 115 ? 0.91326 1.05287 0.97584 -0.28501 0.03883  -0.00776 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-4 CB  
+26366 C CG  . PHE A-4 115 ? 0.72099 0.86512 0.79245 -0.28378 0.03734  -0.01194 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-4 CG  
+26367 C CD1 . PHE A-4 115 ? 0.63653 0.79404 0.71550 -0.28660 0.03947  -0.01486 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-4 CD1 
+26368 C CD2 . PHE A-4 115 ? 0.86158 0.99858 0.93357 -0.28080 0.03411  -0.01377 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-4 CD2 
+26369 C CE1 . PHE A-4 115 ? 0.84903 1.01099 0.93498 -0.28555 0.03779  -0.01886 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-4 CE1 
+26370 C CE2 . PHE A-4 115 ? 0.80078 0.94359 0.87906 -0.28111 0.03324  -0.01795 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-4 CE2 
+26371 C CZ  . PHE A-4 115 ? 0.89552 1.04992 0.98032 -0.28303 0.03477  -0.02015 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A-4 CZ  
+26372 N N   . TYR A-4 116 ? 0.89095 1.04395 0.94936 -0.26673 0.03667  -0.01560 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-4 N   
+26373 C CA  . TYR A-4 116 ? 1.02779 1.17297 1.07924 -0.25975 0.03210  -0.01660 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-4 CA  
+26374 C C   . TYR A-4 116 ? 0.97913 1.11719 1.03035 -0.26252 0.02968  -0.01616 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-4 C   
+26375 O O   . TYR A-4 116 ? 0.92022 1.06524 0.97890 -0.26629 0.03070  -0.01775 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-4 O   
+26376 C CB  . TYR A-4 116 ? 0.87009 1.02528 0.92172 -0.25196 0.02939  -0.02177 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-4 CB  
+26377 C CG  . TYR A-4 116 ? 1.09042 1.25597 1.14206 -0.24800 0.03143  -0.02515 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-4 CG  
+26378 C CD1 . TYR A-4 116 ? 1.11106 1.29223 1.16880 -0.25434 0.03799  -0.02623 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-4 CD1 
+26379 C CD2 . TYR A-4 116 ? 1.15275 1.31284 1.19743 -0.23893 0.02656  -0.02794 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-4 CD2 
+26380 C CE1 . TYR A-4 116 ? 1.10801 1.30242 1.16500 -0.25256 0.04094  -0.03051 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-4 CE1 
+26381 C CE2 . TYR A-4 116 ? 1.07844 1.25135 1.12422 -0.23494 0.02854  -0.03319 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-4 CE2 
+26382 C CZ  . TYR A-4 116 ? 1.01471 1.20652 1.06674 -0.24217 0.03639  -0.03475 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-4 CZ  
+26383 O OH  . TYR A-4 116 ? 1.35291 1.56114 1.40528 -0.24006 0.03947  -0.04106 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A-4 OH  
+26384 N N   . ILE A-4 117 ? 0.72122 0.84673 0.76353 -0.26172 0.02677  -0.01470 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-4 N   
+26385 C CA  . ILE A-4 117 ? 0.71493 0.83552 0.75400 -0.26619 0.02505  -0.01509 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-4 CA  
+26386 C C   . ILE A-4 117 ? 0.76131 0.87010 0.78595 -0.26323 0.01967  -0.01372 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-4 C   
+26387 O O   . ILE A-4 117 ? 0.84717 0.94543 0.86415 -0.26202 0.01818  -0.01209 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-4 O   
+26388 C CB  . ILE A-4 117 ? 0.75511 0.87237 0.79729 -0.27168 0.02689  -0.01571 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-4 CB  
+26389 C CG1 . ILE A-4 117 ? 0.66509 0.78941 0.72005 -0.27414 0.02916  -0.01732 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-4 CG1 
+26390 C CG2 . ILE A-4 117 ? 0.53915 0.65487 0.57641 -0.27767 0.02601  -0.01780 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-4 CG2 
+26391 C CD1 . ILE A-4 117 ? 0.63252 0.75388 0.69261 -0.27714 0.02848  -0.02029 ? ? ? ? ? ? 107 ILE A-4 CD1 
+26392 N N   . ALA A-4 118 ? 0.84148 0.94996 0.86113 -0.26222 0.01557  -0.01429 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-4 N   
+26393 C CA  . ALA A-4 118 ? 0.89294 0.98625 0.89658 -0.25828 0.00747  -0.01260 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-4 CA  
+26394 C C   . ALA A-4 118 ? 1.00828 1.09224 0.99875 -0.26691 0.00454  -0.01027 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-4 C   
+26395 O O   . ALA A-4 118 ? 0.79568 0.89012 0.79179 -0.27321 0.00816  -0.01185 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-4 O   
+26396 C CB  . ALA A-4 118 ? 0.92527 1.02372 0.93113 -0.24768 0.00190  -0.01603 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A-4 CB  
+26397 N N   . LEU A-4 119 ? 1.04176 1.10539 1.01328 -0.26800 -0.00245 -0.00672 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-4 N   
+26398 C CA  . LEU A-4 119 ? 0.73276 0.78344 0.68536 -0.27833 -0.00650 -0.00317 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-4 CA  
+26399 C C   . LEU A-4 119 ? 0.89547 0.92464 0.82955 -0.27136 -0.01991 -0.00029 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-4 C   
+26400 O O   . LEU A-4 119 ? 1.18811 1.20172 1.11483 -0.26484 -0.02623 0.00067  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-4 O   
+26401 C CB  . LEU A-4 119 ? 0.92658 0.96998 0.87063 -0.29025 -0.00272 -0.00133 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-4 CB  
+26402 C CG  . LEU A-4 119 ? 0.81415 0.84339 0.73477 -0.30529 -0.00568 0.00264  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-4 CG  
+26403 C CD1 . LEU A-4 119 ? 0.88682 0.92725 0.81210 -0.31834 0.00359  -0.00067 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-4 CD1 
+26404 C CD2 . LEU A-4 119 ? 0.70379 0.70214 0.59985 -0.30411 -0.01748 0.00874  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-4 CD2 
+26405 N N   . GLU A-4 120 ? 1.01026 1.03764 0.93668 -0.27187 -0.02558 0.00031  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-4 N   
+26406 C CA  . GLU A-4 120 ? 1.03506 1.04039 0.94340 -0.26371 -0.04114 0.00222  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-4 CA  
+26407 C C   . GLU A-4 120 ? 1.03677 1.02131 0.91687 -0.27755 -0.04748 0.00921  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-4 C   
+26408 O O   . GLU A-4 120 ? 1.30049 1.29799 1.18110 -0.28991 -0.03966 0.00956  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-4 O   
+26409 C CB  . GLU A-4 120 ? 1.21708 1.23796 1.14010 -0.24998 -0.04506 -0.00425 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-4 CB  
+26410 C CG  . GLU A-4 120 ? 1.46715 1.51086 1.41614 -0.23921 -0.03795 -0.01141 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-4 CG  
+26411 C CD  . GLU A-4 120 ? 1.59083 1.64842 1.55189 -0.22503 -0.04416 -0.01953 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-4 CD  
+26412 O OE1 . GLU A-4 120 ? 1.58959 1.63696 1.53907 -0.22123 -0.05579 -0.01981 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-4 OE1 
+26413 O OE2 . GLU A-4 120 ? 1.70002 1.77942 1.68143 -0.21833 -0.03770 -0.02615 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A-4 OE2 
+26414 N N   . SER A-4 121 ? 1.06918 1.02085 0.92342 -0.27619 -0.06223 0.01439  ? ? ? ? ? ? 111 SER A-4 N   
+26415 C CA  . SER A-4 121 ? 1.20462 1.13148 1.02611 -0.29228 -0.06928 0.02279  ? ? ? ? ? ? 111 SER A-4 CA  
+26416 C C   . SER A-4 121 ? 1.51205 1.40377 1.30885 -0.28248 -0.09134 0.02639  ? ? ? ? ? ? 111 SER A-4 C   
+26417 O O   . SER A-4 121 ? 1.42375 1.29654 1.21713 -0.27144 -0.10129 0.02558  ? ? ? ? ? ? 111 SER A-4 O   
+26418 C CB  . SER A-4 121 ? 1.26840 1.18538 1.07683 -0.31012 -0.06264 0.02764  ? ? ? ? ? ? 111 SER A-4 CB  
+26419 O OG  . SER A-4 121 ? 1.52156 1.41085 1.29375 -0.32751 -0.07078 0.03644  ? ? ? ? ? ? 111 SER A-4 OG  
+26420 N N   . LYS A-4 122 ? 1.55184 1.43434 1.33130 -0.28575 -0.10018 0.02955  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-4 N   
+26421 C CA  . LYS A-4 122 ? 1.64720 1.49104 1.39744 -0.27846 -0.12395 0.03401  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-4 CA  
+26422 C C   . LYS A-4 122 ? 1.74507 1.56107 1.45488 -0.30188 -0.12919 0.04600  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-4 C   
+26423 O O   . LYS A-4 122 ? 1.61354 1.44966 1.32307 -0.31788 -0.11659 0.04726  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-4 O   
+26424 C CB  . LYS A-4 122 ? 1.89326 1.74916 1.65718 -0.25902 -0.13342 0.02611  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-4 CB  
+26425 C CG  . LYS A-4 122 ? 2.20728 2.02447 1.94728 -0.24454 -0.16107 0.02699  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-4 CG  
+26426 C CD  . LYS A-4 122 ? 1.84087 1.63950 1.58250 -0.23176 -0.17022 0.02388  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-4 CD  
+26427 C CE  . LYS A-4 122 ? 1.99539 1.75249 1.71286 -0.21597 -0.20052 0.02331  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-4 CE  
+26428 N NZ  . LYS A-4 122 ? 2.22953 2.00519 1.96563 -0.19411 -0.21046 0.01107  ? ? ? ? ? ? 112 LYS A-4 NZ  
+26429 N N   . TYR A-4 123 ? 1.71877 1.48830 1.39355 -0.30461 -0.14822 0.05429  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-4 N   
+26430 C CA  . TYR A-4 123 ? 1.76582 1.50379 1.39683 -0.33076 -0.15338 0.06727  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-4 CA  
+26431 C C   . TYR A-4 123 ? 1.84405 1.55673 1.44561 -0.32972 -0.17256 0.07271  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-4 C   
+26432 O O   . TYR A-4 123 ? 1.91534 1.61086 1.51720 -0.30668 -0.19254 0.06890  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-4 O   
+26433 C CB  . TYR A-4 123 ? 1.80780 1.50434 1.41268 -0.33766 -0.16430 0.07472  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-4 CB  
+26434 C CG  . TYR A-4 123 ? 1.72044 1.39357 1.28490 -0.37106 -0.16214 0.08729  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-4 CG  
+26435 C CD1 . TYR A-4 123 ? 1.80902 1.51248 1.38424 -0.39248 -0.13841 0.08592  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-4 CD1 
+26436 C CD2 . TYR A-4 123 ? 1.77790 1.39867 1.29261 -0.38184 -0.18455 0.09979  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-4 CD2 
+26437 C CE1 . TYR A-4 123 ? 1.79493 1.48207 1.33435 -0.42480 -0.13513 0.09542  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-4 CE1 
+26438 C CE2 . TYR A-4 123 ? 1.85080 1.45075 1.32591 -0.41568 -0.18179 0.11159  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-4 CE2 
+26439 C CZ  . TYR A-4 123 ? 1.91510 1.55080 1.40371 -0.43760 -0.15606 0.10873  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-4 CZ  
+26440 O OH  . TYR A-4 123 ? 2.03836 1.65838 1.48871 -0.47301 -0.15202 0.11853  ? ? ? ? ? ? 113 TYR A-4 OH  
+26441 N N   . ASP A-4 124 ? 1.95934 1.67123 1.53544 -0.35473 -0.16686 0.08047  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-4 N   
+26442 C CA  . ASP A-4 124 ? 1.96252 1.64708 1.50304 -0.35915 -0.18478 0.08789  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-4 CA  
+26443 C C   . ASP A-4 124 ? 2.01756 1.64990 1.50250 -0.38403 -0.19821 0.10377  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-4 C   
+26444 O O   . ASP A-4 124 ? 2.04005 1.67865 1.51354 -0.41126 -0.18257 0.10867  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-4 O   
+26445 C CB  . ASP A-4 124 ? 2.07441 1.79800 1.62503 -0.37027 -0.16870 0.08445  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-4 CB  
+26446 C CG  . ASP A-4 124 ? 2.19016 1.89263 1.71267 -0.36775 -0.18771 0.08898  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-4 CG  
+26447 O OD1 . ASP A-4 124 ? 2.30689 1.95669 1.78417 -0.37246 -0.21138 0.10043  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-4 OD1 
+26448 O OD2 . ASP A-4 124 ? 2.16929 1.90648 1.71410 -0.36110 -0.17996 0.08103  ? ? ? ? ? ? 114 ASP A-4 OD2 
+26449 N N   . ASP A-4 125 ? 2.14943 1.73009 1.59948 -0.37508 -0.22800 0.11108  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-4 N   
+26450 C CA  . ASP A-4 125 ? 2.41574 1.93881 1.80826 -0.39890 -0.24436 0.12759  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-4 CA  
+26451 C C   . ASP A-4 125 ? 2.63444 2.15701 1.99030 -0.43202 -0.23748 0.13794  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-4 C   
+26452 O O   . ASP A-4 125 ? 2.63737 2.14617 1.96231 -0.46436 -0.22992 0.14783  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-4 O   
+26453 C CB  . ASP A-4 125 ? 2.68047 2.14540 2.04528 -0.37812 -0.28118 0.13174  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-4 CB  
+26454 C CG  . ASP A-4 125 ? 2.73699 2.20086 2.13443 -0.34759 -0.28893 0.12049  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-4 CG  
+26455 O OD1 . ASP A-4 125 ? 2.70012 2.18956 2.12455 -0.35088 -0.26912 0.11570  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-4 OD1 
+26456 O OD2 . ASP A-4 125 ? 3.04991 2.48867 2.44615 -0.32003 -0.31531 0.11531  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-4 OD2 
+26457 N N   . LYS A-4 126 ? 2.57048 2.11015 1.92937 -0.42535 -0.23960 0.13483  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-4 N   
+26458 C CA  . LYS A-4 126 ? 2.53042 2.07127 1.85368 -0.45595 -0.23391 0.14357  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-4 CA  
+26459 C C   . LYS A-4 126 ? 2.41246 2.00781 1.75860 -0.47973 -0.19944 0.13748  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-4 C   
+26460 O O   . LYS A-4 126 ? 2.55586 2.14499 1.86645 -0.51481 -0.19169 0.14615  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-4 O   
+26461 C CB  . LYS A-4 126 ? 2.65820 2.20846 1.98430 -0.44026 -0.24406 0.13950  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-4 CB  
+26462 C CG  . LYS A-4 126 ? 2.80693 2.30377 2.10846 -0.41656 -0.28064 0.14391  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-4 CG  
+26463 C CD  . LYS A-4 126 ? 2.86984 2.38038 2.17573 -0.40203 -0.28962 0.13855  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-4 CD  
+26464 C CE  . LYS A-4 126 ? 2.98855 2.44650 2.27067 -0.37687 -0.32817 0.14095  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-4 CE  
+26465 N NZ  . LYS A-4 126 ? 2.78971 2.26184 2.07619 -0.36243 -0.33786 0.13480  ? ? ? ? ? ? 116 LYS A-4 NZ  
+26466 N N   . GLU A-4 127 ? 2.30256 1.95164 1.70714 -0.46165 -0.17924 0.12184  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-4 N   
+26467 C CA  . GLU A-4 127 ? 2.24084 1.94248 1.67186 -0.47971 -0.14873 0.11343  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-4 CA  
+26468 C C   . GLU A-4 127 ? 2.29689 1.99464 1.72673 -0.49549 -0.13838 0.11528  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-4 C   
+26469 O O   . GLU A-4 127 ? 2.34075 2.08005 1.78952 -0.51228 -0.11455 0.10766  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-4 O   
+26470 C CB  . GLU A-4 127 ? 2.19092 1.94612 1.68251 -0.45454 -0.13337 0.09672  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-4 CB  
+26471 C CG  . GLU A-4 127 ? 2.50421 2.27109 2.00312 -0.43937 -0.14072 0.09244  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-4 CG  
+26472 C CD  . GLU A-4 127 ? 2.58575 2.36957 2.06289 -0.46454 -0.13218 0.09388  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-4 CD  
+26473 O OE1 . GLU A-4 127 ? 2.63880 2.44690 2.11486 -0.48973 -0.11282 0.09172  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-4 OE1 
+26474 O OE2 . GLU A-4 127 ? 1.95227 1.72707 1.41396 -0.45895 -0.14507 0.09588  ? ? ? ? ? ? 117 GLU A-4 OE2 
+26475 N N   . LEU A-4 128 ? 2.21950 1.86942 1.62892 -0.48957 -0.15653 0.12371  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-4 N   
+26476 C CA  . LEU A-4 128 ? 2.06612 1.70702 1.47360 -0.50217 -0.14981 0.12562  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-4 CA  
+26477 C C   . LEU A-4 128 ? 2.05443 1.75118 1.51693 -0.49411 -0.12417 0.11047  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-4 C   
+26478 O O   . LEU A-4 128 ? 2.03064 1.73500 1.49498 -0.51065 -0.11207 0.10937  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-4 O   
+26479 C CB  . LEU A-4 128 ? 2.06236 1.68209 1.41975 -0.54426 -0.14720 0.13733  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-4 CB  
+26480 C CG  . LEU A-4 128 ? 2.44040 2.10085 1.79142 -0.57584 -0.12524 0.13390  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-4 CG  
+26481 C CD1 . LEU A-4 128 ? 2.20819 1.91926 1.59519 -0.58691 -0.09780 0.12092  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-4 CD1 
+26482 C CD2 . LEU A-4 128 ? 2.68382 2.30236 1.96793 -0.61250 -0.13589 0.15035  ? ? ? ? ? ? 118 LEU A-4 CD2 
+26483 N N   . TYR A-4 129 ? 1.87889 1.61318 1.38564 -0.46882 -0.11691 0.09865  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-4 N   
+26484 C CA  . TYR A-4 129 ? 1.67922 1.46693 1.23471 -0.46372 -0.09302 0.08470  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-4 CA  
+26485 C C   . TYR A-4 129 ? 1.72415 1.53198 1.32228 -0.42957 -0.09412 0.07519  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-4 C   
+26486 O O   . TYR A-4 129 ? 1.72439 1.53656 1.32571 -0.41759 -0.10091 0.07363  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-4 O   
+26487 C CB  . TYR A-4 129 ? 1.79160 1.61999 1.35086 -0.48563 -0.07417 0.07865  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-4 CB  
+26488 C CG  . TYR A-4 129 ? 1.48195 1.36506 1.09189 -0.47805 -0.05237 0.06282  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-4 CG  
+26489 C CD1 . TYR A-4 129 ? 1.65888 1.56063 1.28285 -0.48924 -0.03817 0.05692  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-4 CD1 
+26490 C CD2 . TYR A-4 129 ? 1.45599 1.37082 1.09859 -0.46027 -0.04717 0.05342  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-4 CD2 
+26491 C CE1 . TYR A-4 129 ? 1.74500 1.69339 1.41365 -0.48127 -0.02096 0.04217  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-4 CE1 
+26492 C CE2 . TYR A-4 129 ? 1.01698 0.97681 0.70316 -0.45364 -0.02964 0.03954  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-4 CE2 
+26493 C CZ  . TYR A-4 129 ? 1.22445 1.19994 0.92308 -0.46355 -0.01731 0.03400  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-4 CZ  
+26494 O OH  . TYR A-4 129 ? 1.09109 1.10799 0.83163 -0.45569 -0.00257 0.01992  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-4 OH  
+26495 N N   . GLY A-4 130 ? 1.47611 1.29674 1.10569 -0.41528 -0.08741 0.06864  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-4 N   
+26496 C CA  . GLY A-4 130 ? 1.64154 1.48631 1.31240 -0.38685 -0.08510 0.05889  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-4 CA  
+26497 C C   . GLY A-4 130 ? 1.43626 1.33054 1.14647 -0.38772 -0.06265 0.04766  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-4 C   
+26498 O O   . GLY A-4 130 ? 1.08885 0.99495 0.80950 -0.39605 -0.05118 0.04465  ? ? ? ? ? ? 120 GLY A-4 O   
+26499 N N   . ASN A-4 131 ? 1.21529 1.13757 0.94719 -0.37898 -0.05747 0.04086  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-4 N   
+26500 C CA  . ASN A-4 131 ? 1.28979 1.25565 1.05726 -0.37958 -0.03866 0.02997  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-4 CA  
+26501 C C   . ASN A-4 131 ? 1.26266 1.24111 1.06441 -0.35938 -0.03457 0.02394  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-4 C   
+26502 O O   . ASN A-4 131 ? 1.13455 1.09454 0.93656 -0.34280 -0.04540 0.02622  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-4 O   
+26503 C CB  . ASN A-4 131 ? 0.94220 0.93156 0.71944 -0.37846 -0.03540 0.02471  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-4 CB  
+26504 C CG  . ASN A-4 131 ? 1.15863 1.13841 0.93982 -0.35769 -0.04851 0.02535  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-4 CG  
+26505 O OD1 . ASN A-4 131 ? 1.71564 1.66223 1.47558 -0.35009 -0.06487 0.03228  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-4 OD1 
+26506 N ND2 . ASN A-4 131 ? 0.80914 0.81829 0.61811 -0.34826 -0.04225 0.01690  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A-4 ND2 
+26507 N N   . ILE A-4 132 ? 1.23660 1.24727 1.06682 -0.36113 -0.01939 0.01529  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-4 N   
+26508 C CA  . ILE A-4 132 ? 0.82010 0.84403 0.68086 -0.34562 -0.01408 0.00991  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-4 CA  
+26509 C C   . ILE A-4 132 ? 0.87620 0.92562 0.76436 -0.33403 -0.00964 0.00287  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-4 C   
+26510 O O   . ILE A-4 132 ? 0.92281 0.99570 0.82252 -0.34157 -0.00099 -0.00337 ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-4 O   
+26511 C CB  . ILE A-4 132 ? 1.00972 1.04761 0.88153 -0.35520 -0.00264 0.00525  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-4 CB  
+26512 C CG1 . ILE A-4 132 ? 0.82887 0.84085 0.67481 -0.36629 -0.00727 0.01197  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-4 CG1 
+26513 C CG2 . ILE A-4 132 ? 0.85117 0.90396 0.75383 -0.33991 0.00263  -0.00031 ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-4 CG2 
+26514 C CD1 . ILE A-4 132 ? 0.81989 0.84691 0.67620 -0.37646 0.00337  0.00616  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A-4 CD1 
+26515 N N   . ILE A-4 133 ? 0.86104 0.90698 0.75994 -0.31626 -0.01571 0.00271  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-4 N   
+26516 C CA  . ILE A-4 133 ? 0.77108 0.83981 0.69556 -0.30573 -0.01195 -0.00371 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-4 CA  
+26517 C C   . ILE A-4 133 ? 0.87256 0.95258 0.82102 -0.29701 -0.00516 -0.00731 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-4 C   
+26518 O O   . ILE A-4 133 ? 0.93896 1.00675 0.88535 -0.28825 -0.00966 -0.00514 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-4 O   
+26519 C CB  . ILE A-4 133 ? 0.94557 1.00619 0.86468 -0.29353 -0.02369 -0.00299 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-4 CB  
+26520 C CG1 . ILE A-4 133 ? 0.89488 0.93910 0.78520 -0.30263 -0.03268 0.00201  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-4 CG1 
+26521 C CG2 . ILE A-4 133 ? 0.85761 0.94412 0.80383 -0.28485 -0.01877 -0.01039 ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-4 CG2 
+26522 C CD1 . ILE A-4 133 ? 1.00235 1.03615 0.88541 -0.28961 -0.04707 0.00199  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A-4 CD1 
+26523 N N   . LEU A-4 134 ? 0.98583 1.08793 0.95573 -0.29948 0.00460  -0.01311 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-4 N   
+26524 C CA  . LEU A-4 134 ? 0.93153 1.04254 0.92160 -0.29317 0.01036  -0.01579 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-4 CA  
+26525 C C   . LEU A-4 134 ? 0.90035 1.02472 0.90811 -0.28390 0.01096  -0.01907 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-4 C   
+26526 O O   . LEU A-4 134 ? 1.00171 1.13950 1.01838 -0.28634 0.01302  -0.02302 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-4 O   
+26527 C CB  . LEU A-4 134 ? 0.57322 0.69663 0.57456 -0.30154 0.01847  -0.02061 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-4 CB  
+26528 C CG  . LEU A-4 134 ? 0.77094 0.88659 0.75961 -0.31134 0.01987  -0.01966 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-4 CG  
+26529 C CD1 . LEU A-4 134 ? 0.93215 1.06422 0.93805 -0.31562 0.02678  -0.02761 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-4 CD1 
+26530 C CD2 . LEU A-4 134 ? 0.99008 1.08702 0.96883 -0.30581 0.01568  -0.01390 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A-4 CD2 
+26531 N N   . LYS A-4 135 ? 0.95161 1.07389 0.96448 -0.27433 0.00951  -0.01833 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-4 N   
+26532 C CA  . LYS A-4 135 ? 0.87365 1.01081 0.90308 -0.26768 0.01137  -0.02205 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-4 CA  
+26533 C C   . LYS A-4 135 ? 1.00039 1.14203 1.04139 -0.26699 0.01746  -0.02206 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-4 C   
+26534 O O   . LYS A-4 135 ? 0.90777 1.03917 0.94259 -0.26677 0.01772  -0.01928 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-4 O   
+26535 C CB  . LYS A-4 135 ? 0.79818 0.93326 0.82319 -0.25705 0.00355  -0.02342 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-4 CB  
+26536 C CG  . LYS A-4 135 ? 0.90554 1.03061 0.91499 -0.25620 -0.00582 -0.02252 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-4 CG  
+26537 C CD  . LYS A-4 135 ? 0.90412 1.02683 0.91125 -0.24291 -0.01592 -0.02605 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-4 CD  
+26538 C CE  . LYS A-4 135 ? 1.47279 1.58034 1.46106 -0.24122 -0.02825 -0.02443 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-4 CE  
+26539 N NZ  . LYS A-4 135 ? 1.70570 1.81007 1.69274 -0.22582 -0.04083 -0.02991 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-4 NZ  
+26540 N N   . TRP A-4 136 ? 0.86356 1.01930 0.91983 -0.26755 0.02177  -0.02493 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-4 N   
+26541 C CA  . TRP A-4 136 ? 0.77599 0.93428 0.84000 -0.26796 0.02637  -0.02401 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-4 CA  
+26542 C C   . TRP A-4 136 ? 0.85782 1.03158 0.93290 -0.26708 0.02874  -0.02717 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-4 C   
+26543 O O   . TRP A-4 136 ? 0.78091 0.96461 0.86044 -0.26582 0.02700  -0.03099 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-4 O   
+26544 C CB  . TRP A-4 136 ? 0.72240 0.87712 0.79151 -0.27456 0.02936  -0.02350 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-4 CB  
+26545 C CG  . TRP A-4 136 ? 0.69652 0.85961 0.77674 -0.27953 0.03052  -0.02737 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-4 CG  
+26546 C CD1 . TRP A-4 136 ? 0.74686 0.92120 0.83367 -0.27987 0.03043  -0.03047 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-4 CD1 
+26547 C CD2 . TRP A-4 136 ? 0.64806 0.80936 0.73512 -0.28398 0.03087  -0.03014 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-4 CD2 
+26548 N NE1 . TRP A-4 136 ? 0.72952 0.90812 0.82618 -0.28481 0.03104  -0.03435 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-4 NE1 
+26549 C CE2 . TRP A-4 136 ? 0.76989 0.94059 0.86720 -0.28685 0.03086  -0.03473 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-4 CE2 
+26550 C CE3 . TRP A-4 136 ? 0.79295 0.94654 0.87954 -0.28495 0.03025  -0.03069 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-4 CE3 
+26551 C CZ2 . TRP A-4 136 ? 0.95413 1.12584 1.06117 -0.29004 0.02969  -0.04020 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-4 CZ2 
+26552 C CZ3 . TRP A-4 136 ? 0.76116 0.91701 0.85808 -0.28761 0.02883  -0.03674 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-4 CZ3 
+26553 C CH2 . TRP A-4 136 ? 0.70416 0.86856 0.81118 -0.28985 0.02830  -0.04160 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A-4 CH2 
+26554 N N   . GLY A-4 137 ? 0.69657 0.87300 0.77510 -0.26880 0.03269  -0.02585 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A-4 N   
+26555 C CA  . GLY A-4 137 ? 0.99732 1.19003 1.08493 -0.27112 0.03624  -0.02900 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A-4 CA  
+26556 C C   . GLY A-4 137 ? 0.90346 1.09841 0.98838 -0.27232 0.03996  -0.02737 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A-4 C   
+26557 O O   . GLY A-4 137 ? 0.81497 0.99946 0.89133 -0.26874 0.03885  -0.02454 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A-4 O   
+26558 N N   . SER A-4 138 ? 1.03193 1.24173 1.12358 -0.27877 0.04468  -0.02957 ? ? ? ? ? ? 128 SER A-4 N   
+26559 C CA  . SER A-4 138 ? 0.82722 1.04206 0.91474 -0.28310 0.04934  -0.02827 ? ? ? ? ? ? 128 SER A-4 CA  
+26560 C C   . SER A-4 138 ? 0.70736 0.93792 0.79495 -0.27425 0.04927  -0.03542 ? ? ? ? ? ? 128 SER A-4 C   
+26561 O O   . SER A-4 138 ? 0.88258 1.11297 0.96347 -0.27381 0.05132  -0.03458 ? ? ? ? ? ? 128 SER A-4 O   
+26562 C CB  . SER A-4 138 ? 0.53702 0.76197 0.62926 -0.29635 0.05469  -0.02795 ? ? ? ? ? ? 128 SER A-4 CB  
+26563 O OG  . SER A-4 138 ? 1.21560 1.44506 1.30050 -0.30335 0.05962  -0.02591 ? ? ? ? ? ? 128 SER A-4 OG  
+26564 N N   . GLU A-4 139 ? 1.04846 1.29254 1.14352 -0.26640 0.04583  -0.04348 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-4 N   
+26565 C CA  . GLU A-4 139 ? 0.97937 1.23880 1.07661 -0.25544 0.04304  -0.05307 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-4 CA  
+26566 C C   . GLU A-4 139 ? 0.96699 1.20871 1.05698 -0.24249 0.03289  -0.05284 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-4 C   
+26567 O O   . GLU A-4 139 ? 1.11858 1.35090 1.20769 -0.24120 0.02811  -0.05083 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-4 O   
+26568 C CB  . GLU A-4 139 ? 0.86083 1.14998 0.97219 -0.25518 0.04459  -0.06461 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-4 CB  
+26569 C CG  . GLU A-4 139 ? 1.14639 1.45244 1.26387 -0.27144 0.05460  -0.06446 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-4 CG  
+26570 C CD  . GLU A-4 139 ? 1.15360 1.44965 1.27392 -0.28064 0.05523  -0.05825 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-4 CD  
+26571 O OE1 . GLU A-4 139 ? 1.46746 1.74205 1.58334 -0.27608 0.04961  -0.05247 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-4 OE1 
+26572 O OE2 . GLU A-4 139 ? 1.33795 1.64850 1.46480 -0.29322 0.06132  -0.05999 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-4 OE2 
+26573 N N   . LEU A-4 140 ? 1.06569 1.30228 1.14904 -0.23395 0.02927  -0.05499 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-4 N   
+26574 C CA  . LEU A-4 140 ? 0.90251 1.11787 0.97559 -0.22329 0.01859  -0.05381 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-4 CA  
+26575 C C   . LEU A-4 140 ? 0.94368 1.16512 1.02043 -0.21233 0.00874  -0.06247 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-4 C   
+26576 O O   . LEU A-4 140 ? 1.28211 1.48172 1.34755 -0.20681 -0.00118 -0.05915 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-4 O   
+26577 C CB  . LEU A-4 140 ? 0.88465 1.09325 0.95045 -0.21678 0.01643  -0.05517 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-4 CB  
+26578 C CG  . LEU A-4 140 ? 1.16014 1.34253 1.21243 -0.20754 0.00506  -0.05301 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-4 CG  
+26579 C CD1 . LEU A-4 140 ? 1.16465 1.32316 1.20653 -0.21569 0.00458  -0.04161 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-4 CD1 
+26580 C CD2 . LEU A-4 140 ? 0.57563 0.75397 0.62278 -0.20282 0.00463  -0.05486 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-4 CD2 
+26581 N N   . ASP A-4 141 ? 1.03400 1.28436 1.12527 -0.20990 0.01069  -0.07373 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-4 N   
+26582 C CA  . ASP A-4 141 ? 1.20204 1.45969 1.29808 -0.19747 -0.00046 -0.08401 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-4 CA  
+26583 C C   . ASP A-4 141 ? 1.10652 1.35742 1.20179 -0.20194 -0.00273 -0.07928 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-4 C   
+26584 O O   . ASP A-4 141 ? 1.29018 1.52653 1.37726 -0.19307 -0.01524 -0.08007 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-4 O   
+26585 C CB  . ASP A-4 141 ? 1.37719 1.67299 1.49137 -0.19317 0.00251  -0.10048 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-4 CB  
+26586 C CG  . ASP A-4 141 ? 1.64274 1.94611 1.75764 -0.18134 -0.00195 -0.11090 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-4 CG  
+26587 O OD1 . ASP A-4 141 ? 1.73445 2.01022 1.83504 -0.17556 -0.00878 -0.10470 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-4 OD1 
+26588 O OD2 . ASP A-4 141 ? 1.63550 1.97396 1.76572 -0.17829 0.00140  -0.12641 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A-4 OD2 
+26589 N N   . ASN A-4 142 ? 0.96674 1.22653 1.06901 -0.21575 0.00811  -0.07454 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-4 N   
+26590 C CA  . ASN A-4 142 ? 1.11540 1.37267 1.21901 -0.21992 0.00641  -0.07210 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-4 CA  
+26591 C C   . ASN A-4 142 ? 1.06699 1.30404 1.16210 -0.23145 0.01145  -0.05949 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-4 C   
+26592 O O   . ASN A-4 142 ? 1.27949 1.52353 1.38229 -0.24131 0.01778  -0.05779 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-4 O   
+26593 C CB  . ASN A-4 142 ? 0.89684 1.18492 1.01888 -0.22494 0.01255  -0.08096 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-4 CB  
+26594 C CG  . ASN A-4 142 ? 1.59155 1.88997 1.71991 -0.23967 0.02600  -0.07738 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-4 CG  
+26595 O OD1 . ASN A-4 142 ? 1.87473 2.16085 1.99504 -0.24365 0.03017  -0.07026 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-4 OD1 
+26596 N ND2 . ASN A-4 142 ? 1.46940 1.78880 1.61080 -0.24843 0.03190  -0.08213 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A-4 ND2 
+26597 N N   . LEU A-4 143 ? 0.78486 0.99770 0.86491 -0.23017 0.00804  -0.05202 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-4 N   
+26598 C CA  . LEU A-4 143 ? 0.88038 1.07698 0.95339 -0.23996 0.01166  -0.04285 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-4 CA  
+26599 C C   . LEU A-4 143 ? 1.04493 1.24035 1.11662 -0.24286 0.00839  -0.04276 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-4 C   
+26600 O O   . LEU A-4 143 ? 0.78917 0.98296 0.85547 -0.23569 -0.00058 -0.04608 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-4 O   
+26601 C CB  . LEU A-4 143 ? 0.75235 0.92564 0.80923 -0.23818 0.00776  -0.03672 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-4 CB  
+26602 C CG  . LEU A-4 143 ? 1.01568 1.18791 1.07219 -0.23579 0.01087  -0.03628 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-4 CG  
+26603 C CD1 . LEU A-4 143 ? 0.84806 0.99657 0.88817 -0.23326 0.00507  -0.03139 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-4 CD1 
+26604 C CD2 . LEU A-4 143 ? 0.76771 0.94589 0.83187 -0.24558 0.02102  -0.03290 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A-4 CD2 
+26605 N N   . ILE A-4 144 ? 0.80421 1.00009 0.88041 -0.25293 0.01462  -0.03973 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-4 N   
+26606 C CA  . ILE A-4 144 ? 0.76688 0.96492 0.84339 -0.25696 0.01293  -0.04086 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-4 CA  
+26607 C C   . ILE A-4 144 ? 0.83623 1.01915 0.90140 -0.26370 0.01342  -0.03567 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-4 C   
+26608 O O   . ILE A-4 144 ? 0.81627 0.99161 0.88018 -0.26712 0.01740  -0.03223 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-4 O   
+26609 C CB  . ILE A-4 144 ? 0.61581 0.83132 0.70987 -0.26301 0.01900  -0.04501 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-4 CB  
+26610 C CG1 . ILE A-4 144 ? 0.77226 0.98400 0.87192 -0.27075 0.02603  -0.04153 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-4 CG1 
+26611 C CG2 . ILE A-4 144 ? 0.75137 0.98598 0.85665 -0.25831 0.01897  -0.05181 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-4 CG2 
+26612 C CD1 . ILE A-4 144 ? 0.64004 0.84769 0.74214 -0.27770 0.02730  -0.04147 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-4 CD1 
+26613 N N   . ASP A-4 145 ? 0.89978 1.08007 0.95640 -0.26615 0.00926  -0.03604 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-4 N   
+26614 C CA  . ASP A-4 145 ? 0.81905 0.98946 0.86412 -0.27454 0.01031  -0.03295 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-4 CA  
+26615 C C   . ASP A-4 145 ? 0.74105 0.92006 0.80035 -0.28152 0.01814  -0.03566 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-4 C   
+26616 O O   . ASP A-4 145 ? 0.74180 0.93378 0.81629 -0.28261 0.02074  -0.04027 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-4 O   
+26617 C CB  . ASP A-4 145 ? 0.78102 0.95028 0.81376 -0.27774 0.00497  -0.03362 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-4 CB  
+26618 C CG  . ASP A-4 145 ? 0.91830 1.07176 0.93171 -0.27106 -0.00604 -0.03007 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-4 CG  
+26619 O OD1 . ASP A-4 145 ? 1.25550 1.40001 1.26663 -0.26335 -0.00933 -0.02824 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-4 OD1 
+26620 O OD2 . ASP A-4 145 ? 1.02517 1.17418 1.02481 -0.27327 -0.01249 -0.02956 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A-4 OD2 
+26621 N N   . ILE A-4 146 ? 0.79792 0.96898 0.85245 -0.28589 0.02070  -0.03363 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-4 N   
+26622 C CA  . ILE A-4 146 ? 0.76387 0.94144 0.83131 -0.29089 0.02563  -0.03784 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-4 CA  
+26623 C C   . ILE A-4 146 ? 0.87849 1.06779 0.94940 -0.29693 0.02627  -0.04434 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-4 C   
+26624 O O   . ILE A-4 146 ? 0.69104 0.87907 0.74759 -0.30231 0.02502  -0.04415 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-4 O   
+26625 C CB  . ILE A-4 146 ? 0.81201 0.98067 0.87351 -0.29362 0.02716  -0.03616 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-4 CB  
+26626 C CG1 . ILE A-4 146 ? 0.87302 1.03081 0.93093 -0.28732 0.02633  -0.03034 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-4 CG1 
+26627 C CG2 . ILE A-4 146 ? 0.79071 0.96686 0.86681 -0.29689 0.02997  -0.04289 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-4 CG2 
+26628 C CD1 . ILE A-4 146 ? 0.95256 1.10172 1.00548 -0.28935 0.02740  -0.02903 ? ? ? ? ? ? 136 ILE A-4 CD1 
+26629 N N   . PRO A-4 147 ? 0.72328 0.92342 0.81143 -0.29720 0.02778  -0.05029 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-4 N   
+26630 C CA  . PRO A-4 147 ? 0.77940 0.99268 0.87207 -0.30206 0.02798  -0.05808 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-4 CA  
+26631 C C   . PRO A-4 147 ? 0.75614 0.97436 0.84618 -0.30893 0.03020  -0.06391 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-4 C   
+26632 O O   . PRO A-4 147 ? 0.87639 1.09176 0.97215 -0.30877 0.03149  -0.06579 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-4 O   
+26633 C CB  . PRO A-4 147 ? 0.50771 0.72781 0.62054 -0.30027 0.02819  -0.06324 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-4 CB  
+26634 C CG  . PRO A-4 147 ? 0.68709 0.89616 0.80437 -0.29740 0.02872  -0.05879 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-4 CG  
+26635 C CD  . PRO A-4 147 ? 0.72753 0.92704 0.83016 -0.29418 0.02877  -0.05020 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A-4 CD  
+26636 N N   . GLY A-4 148 ? 1.06356 1.29080 1.14445 -0.31551 0.03045  -0.06765 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A-4 N   
+26637 C CA  . GLY A-4 148 ? 1.04266 1.28043 1.12084 -0.32440 0.03370  -0.07538 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A-4 CA  
+26638 C C   . GLY A-4 148 ? 0.89264 1.14714 0.96859 -0.33123 0.03443  -0.08320 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A-4 C   
+26639 O O   . GLY A-4 148 ? 0.99528 1.24865 1.06471 -0.32978 0.03148  -0.07974 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A-4 O   
+26640 N N   . ARG A-4 149 ? 0.72495 0.99715 0.80697 -0.33854 0.03813  -0.09530 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-4 N   
+26641 C CA  . ARG A-4 149 ? 0.98026 1.27298 1.06075 -0.34660 0.03992  -0.10544 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-4 CA  
+26642 C C   . ARG A-4 149 ? 0.94093 1.24662 1.00980 -0.36025 0.04518  -0.11184 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-4 C   
+26643 O O   . ARG A-4 149 ? 0.86159 1.18200 0.94678 -0.36083 0.04796  -0.12428 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-4 O   
+26644 C CB  . ARG A-4 149 ? 0.80632 1.11517 0.91425 -0.34061 0.03886  -0.11949 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-4 CB  
+26645 C CG  . ARG A-4 149 ? 0.88851 1.21952 0.99623 -0.34743 0.04018  -0.13068 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-4 CG  
+26646 C CD  . ARG A-4 149 ? 0.80296 1.14485 0.93752 -0.33961 0.03706  -0.14310 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-4 CD  
+26647 N NE  . ARG A-4 149 ? 0.70819 1.07125 0.84237 -0.34526 0.03791  -0.15373 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-4 NE  
+26648 C CZ  . ARG A-4 149 ? 1.11163 1.48557 1.26621 -0.33999 0.03475  -0.16532 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-4 CZ  
+26649 N NH1 . ARG A-4 149 ? 1.71805 2.08136 1.89358 -0.32991 0.02994  -0.16686 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-4 NH1 
+26650 N NH2 . ARG A-4 149 ? 1.38174 1.77654 1.53409 -0.34589 0.03591  -0.17549 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A-4 NH2 
+26651 N N   . GLY A-4 150 ? 0.73024 1.03028 0.77049 -0.37163 0.04574  -0.10395 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A-4 N   
+26652 C CA  . GLY A-4 150 ? 0.84603 1.15833 0.87063 -0.38865 0.05145  -0.10892 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A-4 CA  
+26653 C C   . GLY A-4 150 ? 0.81844 1.11176 0.83006 -0.39153 0.05183  -0.09904 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A-4 C   
+26654 O O   . GLY A-4 150 ? 0.93842 1.20382 0.93130 -0.38835 0.04662  -0.08304 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A-4 O   
+26655 N N   . ASN A-4 151 ? 0.72040 1.03000 0.74317 -0.39681 0.05721  -0.11016 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-4 N   
+26656 C CA  . ASN A-4 151 ? 0.89949 1.19458 0.91167 -0.40077 0.05816  -0.10310 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-4 CA  
+26657 C C   . ASN A-4 151 ? 0.81703 1.10269 0.85188 -0.38413 0.05536  -0.10281 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-4 C   
+26658 O O   . ASN A-4 151 ? 1.03098 1.30562 1.06014 -0.38558 0.05581  -0.09818 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-4 O   
+26659 C CB  . ASN A-4 151 ? 0.89936 1.21927 0.90707 -0.41884 0.06599  -0.11579 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-4 CB  
+26660 C CG  . ASN A-4 151 ? 1.08061 1.40566 1.05815 -0.43679 0.06904  -0.11367 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-4 CG  
+26661 O OD1 . ASN A-4 151 ? 1.26715 1.62026 1.24813 -0.44126 0.07472  -0.12870 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-4 OD1 
+26662 N ND2 . ASN A-4 151 ? 1.24803 1.54368 1.19368 -0.44537 0.06417  -0.09502 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A-4 ND2 
+26663 N N   . ILE A-4 152 ? 0.81992 1.10845 0.87846 -0.36955 0.05209  -0.10731 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-4 N   
+26664 C CA  . ILE A-4 152 ? 0.79287 1.07091 0.87025 -0.35521 0.04864  -0.10647 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-4 CA  
+26665 C C   . ILE A-4 152 ? 0.92960 1.18858 1.00823 -0.34343 0.04368  -0.09477 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-4 C   
+26666 O O   . ILE A-4 152 ? 1.01369 1.27629 1.09103 -0.34318 0.04254  -0.09429 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-4 O   
+26667 C CB  . ILE A-4 152 ? 0.69281 0.99260 0.79912 -0.34988 0.04816  -0.12556 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-4 CB  
+26668 C CG1 . ILE A-4 152 ? 0.79699 1.11087 0.91669 -0.34689 0.04656  -0.13477 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-4 CG1 
+26669 C CG2 . ILE A-4 152 ? 0.76999 1.09363 0.87784 -0.36119 0.05335  -0.14001 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-4 CG2 
+26670 C CD1 . ILE A-4 152 ? 1.03023 1.33058 1.16731 -0.33238 0.03997  -0.13241 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A-4 CD1 
+26671 N N   . ASN A-4 153 ? 0.97672 1.21737 1.05794 -0.33428 0.04097  -0.08627 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-4 N   
+26672 C CA  . ASN A-4 153 ? 1.14188 1.36829 1.22660 -0.32403 0.03725  -0.07717 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-4 CA  
+26673 C C   . ASN A-4 153 ? 0.90057 1.12207 1.00352 -0.31504 0.03482  -0.07953 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-4 C   
+26674 O O   . ASN A-4 153 ? 0.81000 1.03725 0.92253 -0.31493 0.03460  -0.08805 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-4 O   
+26675 C CB  . ASN A-4 153 ? 0.80637 1.01310 0.87055 -0.32272 0.03550  -0.06268 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-4 CB  
+26676 C CG  . ASN A-4 153 ? 0.87769 1.07265 0.93366 -0.32338 0.03596  -0.05809 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-4 CG  
+26677 O OD1 . ASN A-4 153 ? 1.09153 1.29267 1.15840 -0.32367 0.03754  -0.06508 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-4 OD1 
+26678 N ND2 . ASN A-4 153 ? 1.15898 1.33654 1.19609 -0.32273 0.03338  -0.04729 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A-4 ND2 
+26679 N N   . ALA A-4 154 ? 0.75313 1.18537 0.82568 -0.30613 0.08606  -0.08408 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-4 N   
+26680 C CA  . ALA A-4 154 ? 0.70736 1.12423 0.78707 -0.30728 0.08833  -0.08266 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-4 CA  
+26681 C C   . ALA A-4 154 ? 0.85203 1.24874 0.92100 -0.29985 0.08949  -0.07513 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-4 C   
+26682 O O   . ALA A-4 154 ? 0.78819 1.16930 0.86043 -0.29949 0.09107  -0.07641 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-4 O   
+26683 C CB  . ALA A-4 154 ? 0.78386 1.20833 0.87322 -0.30900 0.09066  -0.07837 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A-4 CB  
+26684 N N   . LEU A-4 155 ? 0.89936 1.29601 0.95521 -0.29338 0.08884  -0.06757 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-4 N   
+26685 C CA  . LEU A-4 155 ? 0.73848 1.11598 0.78396 -0.28570 0.08899  -0.06075 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-4 CA  
+26686 C C   . LEU A-4 155 ? 0.68074 1.04667 0.72453 -0.28607 0.08709  -0.06710 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-4 C   
+26687 O O   . LEU A-4 155 ? 0.73625 1.08432 0.77705 -0.28163 0.08736  -0.06521 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-4 O   
+26688 C CB  . LEU A-4 155 ? 0.76511 1.14570 0.79666 -0.27908 0.08857  -0.05153 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-4 CB  
+26689 C CG  . LEU A-4 155 ? 0.84754 1.20859 0.86770 -0.27000 0.08813  -0.04323 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-4 CG  
+26690 C CD1 . LEU A-4 155 ? 0.74390 1.09352 0.76799 -0.26628 0.09050  -0.03787 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-4 CD1 
+26691 C CD2 . LEU A-4 155 ? 0.76543 1.13058 0.77119 -0.26411 0.08780  -0.03448 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A-4 CD2 
+26692 N N   . ASP A-4 156 ? 0.84703 1.22288 0.89269 -0.29053 0.08524  -0.07449 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-4 N   
+26693 C CA  . ASP A-4 156 ? 0.66669 1.03240 0.71141 -0.29104 0.08358  -0.07995 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-4 CA  
+26694 C C   . ASP A-4 156 ? 0.73546 1.09149 0.78832 -0.29516 0.08474  -0.08598 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-4 C   
+26695 O O   . ASP A-4 156 ? 0.78462 1.12849 0.83542 -0.29439 0.08398  -0.08897 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-4 O   
+26696 C CB  . ASP A-4 156 ? 1.03934 1.41838 1.08419 -0.29357 0.08184  -0.08536 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-4 CB  
+26697 C CG  . ASP A-4 156 ? 1.30876 1.69630 1.34467 -0.28849 0.08190  -0.07958 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-4 CG  
+26698 O OD1 . ASP A-4 156 ? 0.89769 1.27565 0.92534 -0.28280 0.08219  -0.07190 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-4 OD1 
+26699 O OD2 . ASP A-4 156 ? 1.13866 1.54215 1.17522 -0.28946 0.08187  -0.08278 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A-4 OD2 
+26700 N N   . ASN A-4 157 ? 0.80990 1.17124 0.87219 -0.29946 0.08694  -0.08779 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-4 N   
+26701 C CA  . ASN A-4 157 ? 0.93559 1.28703 1.00549 -0.30284 0.08938  -0.09286 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-4 CA  
+26702 C C   . ASN A-4 157 ? 1.02038 1.35495 1.08820 -0.29630 0.09270  -0.08675 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-4 C   
+26703 O O   . ASN A-4 157 ? 1.13445 1.45725 1.20543 -0.29667 0.09545  -0.09039 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-4 O   
+26704 C CB  . ASN A-4 157 ? 1.05996 1.42413 1.14271 -0.31041 0.09059  -0.09810 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-4 CB  
+26705 C CG  . ASN A-4 157 ? 1.04561 1.42451 1.13076 -0.31612 0.08704  -0.10611 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-4 CG  
+26706 O OD1 . ASN A-4 157 ? 1.24023 1.61645 1.31922 -0.31537 0.08475  -0.10911 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-4 OD1 
+26707 N ND2 . ASN A-4 157 ? 1.17698 1.57154 1.27157 -0.32116 0.08648  -0.10952 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A-4 ND2 
+26708 N N   . VAL A-4 158 ? 1.03693 1.36977 1.09853 -0.28940 0.09280  -0.07739 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-4 N   
+26709 C CA  . VAL A-4 158 ? 0.89266 1.20927 0.95120 -0.28098 0.09567  -0.07069 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-4 CA  
+26710 C C   . VAL A-4 158 ? 0.97801 1.27940 1.02520 -0.27383 0.09313  -0.06942 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-4 C   
+26711 O O   . VAL A-4 158 ? 0.97910 1.26564 1.02587 -0.27007 0.09497  -0.07153 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-4 O   
+26712 C CB  . VAL A-4 158 ? 0.75726 1.07842 0.81379 -0.27596 0.09682  -0.06026 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-4 CB  
+26713 C CG1 . VAL A-4 158 ? 0.87566 1.17843 0.92636 -0.26465 0.09911  -0.05230 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-4 CG1 
+26714 C CG2 . VAL A-4 158 ? 0.83477 1.16973 0.90489 -0.28269 0.09966  -0.06146 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-4 CG2 
+26715 N N   . PHE A-4 159 ? 0.87468 1.17984 0.91293 -0.27155 0.08917  -0.06616 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-4 N   
+26716 C CA  . PHE A-4 159 ? 0.68401 0.97526 0.71219 -0.26425 0.08614  -0.06396 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-4 CA  
+26717 C C   . PHE A-4 159 ? 0.68686 0.98107 0.71470 -0.26887 0.08303  -0.07062 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-4 C   
+26718 O O   . PHE A-4 159 ? 1.14181 1.45102 1.17178 -0.27448 0.08215  -0.07288 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-4 O   
+26719 C CB  . PHE A-4 159 ? 0.65365 0.94436 0.67134 -0.25687 0.08429  -0.05410 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-4 CB  
+26720 C CG  . PHE A-4 159 ? 0.78951 1.07421 0.80541 -0.24977 0.08702  -0.04561 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-4 CG  
+26721 C CD1 . PHE A-4 159 ? 1.02774 1.29427 1.04144 -0.24107 0.08815  -0.04372 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-4 CD1 
+26722 C CD2 . PHE A-4 159 ? 0.75341 1.05071 0.76955 -0.25075 0.08869  -0.03910 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-4 CD2 
+26723 C CE1 . PHE A-4 159 ? 0.95521 1.21555 0.96730 -0.23288 0.09114  -0.03497 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-4 CE1 
+26724 C CE2 . PHE A-4 159 ? 0.82016 1.11165 0.83494 -0.24353 0.09146  -0.03003 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-4 CE2 
+26725 C CZ  . PHE A-4 159 ? 0.78269 1.05533 0.79556 -0.23426 0.09279  -0.02768 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A-4 CZ  
+26726 N N   . LYS A-4 160 ? 0.68328 0.96320 0.70856 -0.26561 0.08156  -0.07355 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-4 N   
+26727 C CA  . LYS A-4 160 ? 0.92562 1.20548 0.95004 -0.26799 0.07841  -0.07801 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-4 CA  
+26728 C C   . LYS A-4 160 ? 0.86390 1.13087 0.88038 -0.25970 0.07485  -0.07393 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-4 C   
+26729 O O   . LYS A-4 160 ? 0.92408 1.17602 0.93764 -0.25320 0.07461  -0.07348 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-4 O   
+26730 C CB  . LYS A-4 160 ? 0.89956 1.17477 0.92913 -0.27260 0.07963  -0.08603 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-4 CB  
+26731 C CG  . LYS A-4 160 ? 0.99589 1.27180 1.02545 -0.27511 0.07667  -0.08986 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-4 CG  
+26732 C CD  . LYS A-4 160 ? 1.59487 1.88788 1.62676 -0.27986 0.07592  -0.08997 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-4 CD  
+26733 C CE  . LYS A-4 160 ? 1.55329 1.84711 1.58659 -0.28179 0.07393  -0.09333 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-4 CE  
+26734 N NZ  . LYS A-4 160 ? 0.90738 1.19034 0.93722 -0.27616 0.07104  -0.09047 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A-4 NZ  
+26735 N N   . VAL A-4 161 ? 0.90477 1.17750 0.91789 -0.25927 0.07230  -0.07122 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-4 N   
+26736 C CA  . VAL A-4 161 ? 0.76990 1.03142 0.77605 -0.25186 0.06856  -0.06724 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-4 CA  
+26737 C C   . VAL A-4 161 ? 0.67568 0.93199 0.68558 -0.25352 0.06590  -0.07269 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-4 C   
+26738 O O   . VAL A-4 161 ? 1.11354 1.38030 1.12827 -0.25918 0.06640  -0.07546 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-4 O   
+26739 C CB  . VAL A-4 161 ? 0.62223 0.89230 0.62219 -0.24987 0.06818  -0.06037 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-4 CB  
+26740 C CG1 . VAL A-4 161 ? 0.61196 0.87075 0.60604 -0.24344 0.06408  -0.05749 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-4 CG1 
+26741 C CG2 . VAL A-4 161 ? 0.67498 0.94771 0.66981 -0.24666 0.07039  -0.05358 ? ? ? ? ? ? 151 VAL A-4 CG2 
+26742 N N   . ILE A-4 162 ? 0.76174 1.00203 0.76960 -0.24782 0.06312  -0.07408 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-4 N   
+26743 C CA  . ILE A-4 162 ? 0.74321 0.97710 0.75467 -0.24828 0.05996  -0.07850 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-4 CA  
+26744 C C   . ILE A-4 162 ? 0.58267 0.80860 0.58970 -0.24162 0.05535  -0.07443 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-4 C   
+26745 O O   . ILE A-4 162 ? 0.88026 1.09386 0.88078 -0.23340 0.05287  -0.07190 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-4 O   
+26746 C CB  . ILE A-4 162 ? 0.83316 1.05536 0.84598 -0.24672 0.06009  -0.08418 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-4 CB  
+26747 C CG1 . ILE A-4 162 ? 0.71614 0.94618 0.73355 -0.25425 0.06490  -0.08863 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-4 CG1 
+26748 C CG2 . ILE A-4 162 ? 0.57046 0.78487 0.58632 -0.24576 0.05601  -0.08783 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-4 CG2 
+26749 C CD1 . ILE A-4 162 ? 0.93781 1.15712 0.95551 -0.25302 0.06637  -0.09426 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A-4 CD1 
+26750 N N   . TYR A-4 163 ? 0.77014 1.00279 0.78061 -0.24438 0.05445  -0.07360 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-4 N   
+26751 C CA  . TYR A-4 163 ? 0.72196 0.94754 0.72983 -0.23905 0.05045  -0.07021 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-4 CA  
+26752 C C   . TYR A-4 163 ? 0.74549 0.96261 0.76100 -0.23921 0.04672  -0.07526 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-4 C   
+26753 O O   . TYR A-4 163 ? 0.98242 1.20692 1.00624 -0.24500 0.04836  -0.07801 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-4 O   
+26754 C CB  . TYR A-4 163 ? 0.66203 0.90049 0.66909 -0.24106 0.05297  -0.06539 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-4 CB  
+26755 C CG  . TYR A-4 163 ? 0.79818 1.02931 0.80229 -0.23571 0.04967  -0.06153 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-4 CG  
+26756 C CD1 . TYR A-4 163 ? 0.83992 1.06487 0.83256 -0.22901 0.04809  -0.05540 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-4 CD1 
+26757 C CD2 . TYR A-4 163 ? 0.93098 1.16091 0.94396 -0.23708 0.04825  -0.06361 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-4 CD2 
+26758 C CE1 . TYR A-4 163 ? 0.87792 1.09534 0.86709 -0.22408 0.04493  -0.05200 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-4 CE1 
+26759 C CE2 . TYR A-4 163 ? 1.07381 1.29667 1.08539 -0.23251 0.04541  -0.06042 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-4 CE2 
+26760 C CZ  . TYR A-4 163 ? 1.19220 1.40865 1.19141 -0.22616 0.04362  -0.05490 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-4 CZ  
+26761 O OH  . TYR A-4 163 ? 1.23745 1.44607 1.23452 -0.22158 0.04064  -0.05186 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A-4 OH  
+26762 N N   . ILE A-4 164 ? 1.08451 1.28621 1.09722 -0.23219 0.04159  -0.07631 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-4 N   
+26763 C CA  . ILE A-4 164 ? 0.96284 1.15567 0.98299 -0.23150 0.03725  -0.08137 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-4 CA  
+26764 C C   . ILE A-4 164 ? 1.04213 1.23250 1.06514 -0.22930 0.03365  -0.07846 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-4 C   
+26765 O O   . ILE A-4 164 ? 0.90477 1.08554 0.92085 -0.22209 0.02957  -0.07569 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-4 O   
+26766 C CB  . ILE A-4 164 ? 0.81462 0.99238 0.83068 -0.22434 0.03360  -0.08544 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-4 CB  
+26767 C CG1 . ILE A-4 164 ? 1.11296 1.29330 1.12700 -0.22664 0.03862  -0.08828 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-4 CG1 
+26768 C CG2 . ILE A-4 164 ? 0.95426 1.12355 0.97822 -0.22330 0.02851  -0.09087 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-4 CG2 
+26769 C CD1 . ILE A-4 164 ? 1.19128 1.35752 1.20097 -0.21856 0.03675  -0.09245 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A-4 CD1 
+26770 N N   . ASN A-4 165 ? 1.24154 1.44014 1.27471 -0.23489 0.03546  -0.07876 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-4 N   
+26771 C CA  . ASN A-4 165 ? 1.10652 1.30296 1.14502 -0.23322 0.03312  -0.07629 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-4 CA  
+26772 C C   . ASN A-4 165 ? 1.20128 1.38211 1.24437 -0.22854 0.02555  -0.08059 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-4 C   
+26773 O O   . ASN A-4 165 ? 1.15695 1.33262 1.20354 -0.22895 0.02353  -0.08621 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-4 O   
+26774 C CB  . ASN A-4 165 ? 1.41110 1.61964 1.46107 -0.23925 0.03769  -0.07561 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-4 CB  
+26775 C CG  . ASN A-4 165 ? 1.57199 1.78310 1.62543 -0.23760 0.03889  -0.07084 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-4 CG  
+26776 O OD1 . ASN A-4 165 ? 1.61308 1.82553 1.65664 -0.23444 0.04011  -0.06609 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-4 OD1 
+26777 N ND2 . ASN A-4 165 ? 1.77023 1.98189 1.83775 -0.23941 0.03909  -0.07162 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A-4 ND2 
+26778 N N   . PRO A-4 166 ? 1.15244 1.32544 1.19506 -0.22369 0.02120  -0.07839 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-4 N   
+26779 C CA  . PRO A-4 166 ? 1.14073 1.29944 1.18969 -0.21930 0.01316  -0.08341 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-4 CA  
+26780 C C   . PRO A-4 166 ? 1.47064 1.63162 1.53601 -0.22467 0.01289  -0.08791 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-4 C   
+26781 O O   . PRO A-4 166 ? 1.43701 1.58953 1.50597 -0.22273 0.00810  -0.09399 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-4 O   
+26782 C CB  . PRO A-4 166 ? 0.92323 1.07646 0.97075 -0.21509 0.01003  -0.07933 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-4 CB  
+26783 C CG  . PRO A-4 166 ? 1.05625 1.21670 1.08971 -0.21415 0.01526  -0.07215 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-4 CG  
+26784 C CD  . PRO A-4 166 ? 1.03142 1.20756 1.06651 -0.22139 0.02317  -0.07148 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A-4 CD  
+26785 N N   . LEU A-4 167 ? 1.38953 1.56186 1.46460 -0.23053 0.01827  -0.08468 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-4 N   
+26786 C CA  . LEU A-4 167 ? 1.40490 1.58064 1.49567 -0.23538 0.01918  -0.08709 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-4 CA  
+26787 C C   . LEU A-4 167 ? 1.64157 1.82941 1.73029 -0.24086 0.02596  -0.08653 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-4 C   
+26788 O O   . LEU A-4 167 ? 1.76024 1.95926 1.84386 -0.24276 0.03196  -0.08218 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-4 O   
+26789 C CB  . LEU A-4 167 ? 1.50931 1.68824 1.61367 -0.23651 0.02080  -0.08334 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-4 CB  
+26790 C CG  . LEU A-4 167 ? 1.75792 1.94801 1.85836 -0.23706 0.02814  -0.07645 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-4 CG  
+26791 C CD1 . LEU A-4 167 ? 1.97486 2.17888 2.08411 -0.24160 0.03589  -0.07385 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-4 CD1 
+26792 C CD2 . LEU A-4 167 ? 1.59524 1.77973 1.70004 -0.23360 0.02646  -0.07351 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A-4 CD2 
+26793 N N   . VAL A-4 168 ? 1.75345 1.93891 1.84523 -0.24297 0.02487  -0.09117 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-4 N   
+26794 C CA  . VAL A-4 168 ? 1.93413 2.12915 2.02329 -0.24795 0.03052  -0.09129 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-4 CA  
+26795 C C   . VAL A-4 168 ? 2.09596 2.28946 2.19558 -0.25074 0.02974  -0.09395 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-4 C   
+26796 O O   . VAL A-4 168 ? 2.14831 2.33156 2.25225 -0.24841 0.02420  -0.09813 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-4 O   
+26797 C CB  . VAL A-4 168 ? 1.95105 2.14418 2.02590 -0.24697 0.03133  -0.09392 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-4 CB  
+26798 C CG1 . VAL A-4 168 ? 1.71653 1.91600 1.78169 -0.24593 0.03439  -0.08956 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-4 CG1 
+26799 C CG2 . VAL A-4 168 ? 1.61649 1.79513 1.68742 -0.24115 0.02518  -0.09889 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A-4 CG2 
+26800 N N   . ASP A-4 169 ? 2.13358 2.33734 2.23684 -0.25507 0.03514  -0.09137 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-4 N   
+26801 C CA  . ASP A-4 169 ? 2.35112 2.55413 2.46148 -0.25767 0.03531  -0.09275 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-4 CA  
+26802 C C   . ASP A-4 169 ? 2.31765 2.52055 2.41617 -0.25986 0.03721  -0.09649 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-4 C   
+26803 O O   . ASP A-4 169 ? 2.21726 2.42789 2.30741 -0.26193 0.04151  -0.09546 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-4 O   
+26804 C CB  . ASP A-4 169 ? 2.49582 2.70884 2.61643 -0.25964 0.04015  -0.08709 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-4 CB  
+26805 C CG  . ASP A-4 169 ? 2.55506 2.76741 2.68172 -0.26182 0.04070  -0.08708 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-4 CG  
+26806 O OD1 . ASP A-4 169 ? 2.57828 2.79298 2.69554 -0.26432 0.04305  -0.08870 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-4 OD1 
+26807 O OD2 . ASP A-4 169 ? 2.50397 2.71318 2.64491 -0.26097 0.03887  -0.08518 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A-4 OD2 
+26808 N N   . LEU A-4 170 ? 2.33257 2.52683 2.43062 -0.25917 0.03422  -0.10107 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-4 N   
+26809 C CA  . LEU A-4 170 ? 2.37664 2.56928 2.46275 -0.26045 0.03666  -0.10499 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-4 CA  
+26810 C C   . LEU A-4 170 ? 2.48027 2.68128 2.56539 -0.26547 0.04187  -0.10263 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-4 C   
+26811 O O   . LEU A-4 170 ? 2.55744 2.76189 2.63243 -0.26777 0.04570  -0.10399 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-4 O   
+26812 C CB  . LEU A-4 170 ? 2.24138 2.42270 2.32634 -0.25716 0.03266  -0.11068 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-4 CB  
+26813 C CG  . LEU A-4 170 ? 2.06664 2.24410 2.13829 -0.25655 0.03567  -0.11543 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-4 CG  
+26814 C CD1 . LEU A-4 170 ? 2.03606 2.20174 2.10437 -0.24950 0.03114  -0.12124 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-4 CD1 
+26815 C CD2 . LEU A-4 170 ? 2.07937 2.25949 2.14974 -0.26095 0.03937  -0.11536 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A-4 CD2 
+26816 N N   . ASP A-4 171 ? 2.59621 2.80011 2.69201 -0.26673 0.04205  -0.09887 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-4 N   
+26817 C CA  . ASP A-4 171 ? 2.65905 2.86969 2.75308 -0.27006 0.04649  -0.09597 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-4 CA  
+26818 C C   . ASP A-4 171 ? 2.58330 2.80511 2.67353 -0.27149 0.05064  -0.09310 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-4 C   
+26819 O O   . ASP A-4 171 ? 2.47541 2.70192 2.55837 -0.27410 0.05400  -0.09318 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-4 O   
+26820 C CB  . ASP A-4 171 ? 2.64659 2.85755 2.75392 -0.26958 0.04591  -0.09127 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-4 CB  
+26821 C CG  . ASP A-4 171 ? 2.67958 2.88110 2.78922 -0.26907 0.04248  -0.09431 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-4 CG  
+26822 O OD1 . ASP A-4 171 ? 2.66074 2.85891 2.75898 -0.27043 0.04385  -0.09778 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-4 OD1 
+26823 O OD2 . ASP A-4 171 ? 2.74305 2.94065 2.86604 -0.26714 0.03861  -0.09346 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A-4 OD2 
+26824 N N   . LYS A-4 172 ? 2.57185 2.79803 2.66633 -0.26952 0.05041  -0.09078 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-4 N   
+26825 C CA  . LYS A-4 172 ? 2.47210 2.70997 2.56303 -0.27014 0.05440  -0.08833 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-4 CA  
+26826 C C   . LYS A-4 172 ? 2.42052 2.65954 2.49900 -0.27222 0.05536  -0.09242 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-4 C   
+26827 O O   . LYS A-4 172 ? 2.34187 2.58889 2.41503 -0.27466 0.05852  -0.09274 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-4 O   
+26828 C CB  . LYS A-4 172 ? 2.27668 2.51897 2.37499 -0.26693 0.05471  -0.08433 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-4 CB  
+26829 C CG  . LYS A-4 172 ? 2.23768 2.48085 2.35025 -0.26456 0.05550  -0.07935 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-4 CG  
+26830 C CD  . LYS A-4 172 ? 2.27009 2.51818 2.38904 -0.26110 0.05733  -0.07536 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-4 CD  
+26831 C CE  . LYS A-4 172 ? 2.32431 2.57346 2.45915 -0.25818 0.05938  -0.06994 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-4 CE  
+26832 N NZ  . LYS A-4 172 ? 2.31762 2.57139 2.45855 -0.25437 0.06241  -0.06599 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A-4 NZ  
+26833 N N   . LEU A-4 173 ? 2.49710 2.72797 2.57136 -0.27067 0.05260  -0.09550 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-4 N   
+26834 C CA  . LEU A-4 173 ? 2.63813 2.86913 2.70191 -0.27184 0.05410  -0.09870 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-4 CA  
+26835 C C   . LEU A-4 173 ? 2.67446 2.90231 2.73208 -0.27491 0.05616  -0.10264 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-4 C   
+26836 O O   . LEU A-4 173 ? 2.62495 2.85679 2.67594 -0.27749 0.05914  -0.10458 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-4 O   
+26837 C CB  . LEU A-4 173 ? 2.54659 2.76846 2.60711 -0.26753 0.05087  -0.10014 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-4 CB  
+26838 C CG  . LEU A-4 173 ? 2.39113 2.59954 2.45261 -0.26395 0.04673  -0.10358 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-4 CG  
+26839 C CD1 . LEU A-4 173 ? 2.29732 2.49925 2.34982 -0.26360 0.04853  -0.10853 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-4 CD1 
+26840 C CD2 . LEU A-4 173 ? 2.26047 2.46217 2.32319 -0.25834 0.04212  -0.10268 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A-4 CD2 
+26841 N N   . PHE A-4 174 ? 2.70771 2.92851 2.76751 -0.27470 0.05486  -0.10378 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-4 N   
+26842 C CA  . PHE A-4 174 ? 2.69053 2.90831 2.74314 -0.27743 0.05754  -0.10693 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-4 CA  
+26843 C C   . PHE A-4 174 ? 2.68453 2.91191 2.73560 -0.28141 0.06082  -0.10491 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-4 C   
+26844 O O   . PHE A-4 174 ? 2.72312 2.95055 2.76610 -0.28443 0.06386  -0.10780 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-4 O   
+26845 C CB  . PHE A-4 174 ? 2.62313 2.83207 2.67817 -0.27585 0.05542  -0.10790 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-4 CB  
+26846 C CG  . PHE A-4 174 ? 2.62455 2.83098 2.67150 -0.27853 0.05876  -0.10989 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-4 CG  
+26847 C CD1 . PHE A-4 174 ? 2.54897 2.74874 2.58581 -0.27800 0.06133  -0.11509 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-4 CD1 
+26848 C CD2 . PHE A-4 174 ? 2.72504 2.93529 2.77384 -0.28073 0.05988  -0.10604 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-4 CD2 
+26849 C CE1 . PHE A-4 174 ? 2.71925 2.91639 2.74743 -0.28036 0.06519  -0.11679 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-4 CE1 
+26850 C CE2 . PHE A-4 174 ? 2.78608 2.99337 2.82561 -0.28295 0.06301  -0.10727 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-4 CE2 
+26851 C CZ  . PHE A-4 174 ? 2.81862 3.01940 2.84754 -0.28313 0.06578  -0.11284 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-4 CZ  
+26852 N N   . ALA A-4 175 ? 2.55773 2.79292 2.61638 -0.28071 0.06045  -0.10006 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-4 N   
+26853 C CA  . ALA A-4 175 ? 2.50789 2.75240 2.56473 -0.28264 0.06311  -0.09815 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-4 CA  
+26854 C C   . ALA A-4 175 ? 2.43504 2.68767 2.48675 -0.28484 0.06495  -0.10064 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-4 C   
+26855 O O   . ALA A-4 175 ? 2.31139 2.56992 2.35883 -0.28717 0.06683  -0.10159 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-4 O   
+26856 C CB  . ALA A-4 175 ? 2.44602 2.69699 2.51266 -0.27936 0.06300  -0.09209 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A-4 CB  
+26857 N N   . GLN A-4 176 ? 2.51988 2.77285 2.57198 -0.28385 0.06419  -0.10155 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-4 N   
+26858 C CA  . GLN A-4 176 ? 2.46323 2.72393 2.51132 -0.28598 0.06594  -0.10358 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-4 CA  
+26859 C C   . GLN A-4 176 ? 2.48847 2.74324 2.52941 -0.28915 0.06779  -0.10854 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-4 C   
+26860 O O   . GLN A-4 176 ? 2.37255 2.63394 2.41081 -0.29244 0.06982  -0.11087 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-4 O   
+26861 C CB  . GLN A-4 176 ? 2.46182 2.72480 2.51199 -0.28317 0.06486  -0.10156 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-4 CB  
+26862 C CG  . GLN A-4 176 ? 2.49046 2.75657 2.54778 -0.27933 0.06363  -0.09669 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-4 CG  
+26863 C CD  . GLN A-4 176 ? 2.53761 2.80463 2.59468 -0.27646 0.06276  -0.09453 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-4 CD  
+26864 O OE1 . GLN A-4 176 ? 2.47357 2.74439 2.52558 -0.27740 0.06378  -0.09548 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-4 OE1 
+26865 N NE2 . GLN A-4 176 ? 2.49047 2.75363 2.55311 -0.27284 0.06094  -0.09129 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A-4 NE2 
+26866 N N   . ASN A-4 177 ? 2.65951 2.90209 2.69780 -0.28778 0.06742  -0.11046 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-4 N   
+26867 C CA  . ASN A-4 177 ? 2.78521 3.02112 2.81675 -0.28917 0.07036  -0.11495 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-4 CA  
+26868 C C   . ASN A-4 177 ? 2.68910 2.92062 2.71510 -0.29197 0.07280  -0.11736 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-4 C   
+26869 O O   . ASN A-4 177 ? 2.59091 2.81730 2.61085 -0.29331 0.07649  -0.12122 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-4 O   
+26870 C CB  . ASN A-4 177 ? 2.72429 2.94922 2.75463 -0.28402 0.06917  -0.11596 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-4 CB  
+26871 C CG  . ASN A-4 177 ? 2.68289 2.91003 2.71772 -0.28026 0.06584  -0.11253 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-4 CG  
+26872 O OD1 . ASN A-4 177 ? 2.66915 2.90263 2.70378 -0.28069 0.06681  -0.11129 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-4 OD1 
+26873 N ND2 . ASN A-4 177 ? 2.80717 3.02908 2.84610 -0.27658 0.06192  -0.11084 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-4 ND2 
+26874 N N   . LYS A-4 178 ? 2.62199 2.85508 2.64957 -0.29235 0.07141  -0.11466 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-4 N   
+26875 C CA  . LYS A-4 178 ? 2.56413 2.79212 2.58475 -0.29438 0.07366  -0.11593 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-4 CA  
+26876 C C   . LYS A-4 178 ? 2.44591 2.67871 2.46070 -0.29902 0.07684  -0.11858 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-4 C   
+26877 O O   . LYS A-4 178 ? 2.33411 2.56053 2.34059 -0.30104 0.08034  -0.12155 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-4 O   
+26878 C CB  . LYS A-4 178 ? 2.49710 2.72590 2.52138 -0.29288 0.07138  -0.11103 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-4 CB  
+26879 C CG  . LYS A-4 178 ? 2.44365 2.68394 2.47404 -0.29240 0.06998  -0.10693 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-4 CG  
+26880 C CD  . LYS A-4 178 ? 2.43819 2.67835 2.47325 -0.28957 0.06860  -0.10114 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-4 CD  
+26881 C CE  . LYS A-4 178 ? 2.46892 2.72053 2.51007 -0.28713 0.06817  -0.09695 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-4 CE  
+26882 N NZ  . LYS A-4 178 ? 2.54685 2.79834 2.59379 -0.28310 0.06770  -0.09029 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A-4 NZ  
+26883 N N   . LYS A-4 179 ? 2.44294 2.68690 2.46182 -0.30048 0.07581  -0.11793 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-4 N   
+26884 C CA  . LYS A-4 179 ? 2.44370 2.69316 2.45836 -0.30459 0.07752  -0.12057 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-4 CA  
+26885 C C   . LYS A-4 179 ? 2.55596 2.80113 2.56643 -0.30807 0.08157  -0.12594 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-4 C   
+26886 O O   . LYS A-4 179 ? 2.46867 2.71074 2.47227 -0.31136 0.08438  -0.12879 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-4 O   
+26887 C CB  . LYS A-4 179 ? 2.26432 2.52753 2.28501 -0.30431 0.07522  -0.11935 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-4 CB  
+26888 C CG  . LYS A-4 179 ? 2.28617 2.55447 2.30986 -0.30036 0.07278  -0.11419 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-4 CG  
+26889 C CD  . LYS A-4 179 ? 2.36167 2.62913 2.37851 -0.30106 0.07308  -0.11401 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-4 CD  
+26890 C CE  . LYS A-4 179 ? 2.32441 2.59562 2.34443 -0.29545 0.07130  -0.10770 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-4 CE  
+26891 N NZ  . LYS A-4 179 ? 2.32739 2.59048 2.35097 -0.29271 0.07102  -0.10307 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A-4 NZ  
+26892 N N   . TYR A-4 180 ? 2.58610 2.83050 2.60046 -0.30683 0.08234  -0.12693 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-4 N   
+26893 C CA  . TYR A-4 180 ? 2.58160 2.82314 2.59428 -0.30931 0.08685  -0.13122 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-4 CA  
+26894 C C   . TYR A-4 180 ? 2.62759 2.85564 2.63391 -0.30683 0.09115  -0.13320 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-4 C   
+26895 O O   . TYR A-4 180 ? 2.74931 2.97332 2.75215 -0.30897 0.09656  -0.13695 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-4 O   
+26896 C CB  . TYR A-4 180 ? 2.50369 2.75134 2.52342 -0.30826 0.08615  -0.13045 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-4 CB  
+26897 C CG  . TYR A-4 180 ? 2.46881 2.71788 2.49018 -0.31178 0.09047  -0.13416 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-4 CG  
+26898 C CD1 . TYR A-4 180 ? 2.22184 2.46120 2.24168 -0.30923 0.09540  -0.13553 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-4 CD1 
+26899 C CD2 . TYR A-4 180 ? 2.33259 2.59280 2.35790 -0.31692 0.08975  -0.13637 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-4 CD2 
+26900 C CE1 . TYR A-4 180 ? 2.25284 2.49331 2.27603 -0.31207 0.10015  -0.13831 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-4 CE1 
+26901 C CE2 . TYR A-4 180 ? 2.11523 2.37695 2.14422 -0.32055 0.09360  -0.13985 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-4 CE2 
+26902 C CZ  . TYR A-4 180 ? 2.30695 2.55866 2.33536 -0.31829 0.09911  -0.14047 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-4 CZ  
+26903 O OH  . TYR A-4 180 ? 2.31439 2.56747 2.34822 -0.32158 0.10372  -0.14336 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A-4 OH  
+26904 N N   . ILE A-4 181 ? 2.52475 2.74594 2.52991 -0.30195 0.08918  -0.13110 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-4 N   
+26905 C CA  . ILE A-4 181 ? 2.62698 2.83589 2.62571 -0.29810 0.09302  -0.13345 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-4 CA  
+26906 C C   . ILE A-4 181 ? 2.69897 2.90311 2.68815 -0.30125 0.09777  -0.13597 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-4 C   
+26907 O O   . ILE A-4 181 ? 2.89462 3.09285 2.87855 -0.30119 0.10425  -0.13963 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-4 O   
+26908 C CB  . ILE A-4 181 ? 2.65697 2.86048 2.65713 -0.29243 0.08874  -0.13120 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-4 CB  
+26909 C CG1 . ILE A-4 181 ? 2.62805 2.83233 2.63478 -0.28782 0.08550  -0.12956 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-4 CG1 
+26910 C CG2 . ILE A-4 181 ? 2.61403 2.80595 2.60589 -0.28858 0.09244  -0.13415 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-4 CG2 
+26911 C CD1 . ILE A-4 181 ? 2.45476 2.65373 2.46416 -0.28232 0.08047  -0.12786 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A-4 CD1 
+26912 N N   . ASP A-4 191 ? 2.52160 2.65716 2.35287 -0.31233 0.15287  -0.13632 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-4 N   
+26913 C CA  . ASP A-4 191 ? 2.67191 2.81664 2.52262 -0.31505 0.14515  -0.13730 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-4 CA  
+26914 C C   . ASP A-4 191 ? 2.73486 2.88473 2.58541 -0.31865 0.13777  -0.13238 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-4 C   
+26915 O O   . ASP A-4 191 ? 2.64826 2.80152 2.50220 -0.31636 0.13070  -0.12600 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-4 O   
+26916 C CB  . ASP A-4 191 ? 2.69372 2.83872 2.55081 -0.31766 0.15087  -0.14446 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-4 CB  
+26917 C CG  . ASP A-4 191 ? 2.74130 2.89606 2.61891 -0.31939 0.14353  -0.14561 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-4 CG  
+26918 O OD1 . ASP A-4 191 ? 2.82631 2.98811 2.71137 -0.31978 0.13428  -0.14116 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-4 OD1 
+26919 O OD2 . ASP A-4 191 ? 2.64339 2.79880 2.52949 -0.31981 0.14760  -0.15055 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-4 OD2 
+26920 N N   . GLU A-4 192 ? 2.87361 3.02389 2.72079 -0.32360 0.13957  -0.13547 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-4 N   
+26921 C CA  . GLU A-4 192 ? 2.85783 3.01264 2.70372 -0.32576 0.13251  -0.13167 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-4 CA  
+26922 C C   . GLU A-4 192 ? 2.85124 2.99924 2.67760 -0.32363 0.13315  -0.12466 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-4 C   
+26923 O O   . GLU A-4 192 ? 2.77147 2.92291 2.59866 -0.32100 0.12594  -0.11764 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-4 O   
+26924 C CB  . GLU A-4 192 ? 2.76643 2.92305 2.61393 -0.33141 0.13393  -0.13780 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-4 CB  
+26925 C CG  . GLU A-4 192 ? 2.68413 2.84832 2.55151 -0.33363 0.13301  -0.14384 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-4 CG  
+26926 C CD  . GLU A-4 192 ? 2.63200 2.79033 2.50015 -0.33322 0.14282  -0.14897 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-4 CD  
+26927 O OE1 . GLU A-4 192 ? 2.64428 2.79284 2.49659 -0.33194 0.15123  -0.14918 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-4 OE1 
+26928 O OE2 . GLU A-4 192 ? 2.58672 2.75013 2.47068 -0.33334 0.14254  -0.15241 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A-4 OE2 
+26929 N N   . GLY A-4 193 ? 2.95492 3.09306 2.76305 -0.32404 0.14237  -0.12592 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A-4 N   
+26930 C CA  . GLY A-4 193 ? 2.98613 3.11725 2.77401 -0.32148 0.14380  -0.11850 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A-4 CA  
+26931 C C   . GLY A-4 193 ? 3.00200 3.13414 2.79314 -0.31619 0.14040  -0.11187 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A-4 C   
+26932 O O   . GLY A-4 193 ? 3.09203 3.22192 2.87311 -0.31340 0.13762  -0.10325 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A-4 O   
+26933 N N   . ILE A-4 194 ? 2.96452 3.09972 2.77004 -0.31433 0.14044  -0.11555 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-4 N   
+26934 C CA  . ILE A-4 194 ? 2.93587 3.07307 2.74876 -0.30967 0.13580  -0.11023 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-4 CA  
+26935 C C   . ILE A-4 194 ? 2.86386 3.00993 2.69369 -0.30896 0.12542  -0.10518 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-4 C   
+26936 O O   . ILE A-4 194 ? 2.74106 2.88783 2.57154 -0.30555 0.12102  -0.09690 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-4 O   
+26937 C CB  . ILE A-4 194 ? 2.79627 2.93292 2.61794 -0.30705 0.13900  -0.11647 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-4 CB  
+26938 C CG1 . ILE A-4 194 ? 2.65704 2.78479 2.46000 -0.30423 0.14866  -0.11815 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-4 CG1 
+26939 C CG2 . ILE A-4 194 ? 2.71470 2.85693 2.55411 -0.30362 0.13078  -0.11319 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-4 CG2 
+26940 C CD1 . ILE A-4 194 ? 2.52132 2.64301 2.30948 -0.30689 0.15905  -0.12372 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A-4 CD1 
+26941 N N   . LEU A-4 195 ? 2.82604 2.97915 2.66985 -0.31166 0.12194  -0.10978 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-4 N   
+26942 C CA  . LEU A-4 195 ? 2.73536 2.89756 2.59451 -0.31028 0.11312  -0.10555 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-4 CA  
+26943 C C   . LEU A-4 195 ? 2.77635 2.93831 2.62568 -0.30870 0.10987  -0.09812 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-4 C   
+26944 O O   . LEU A-4 195 ? 2.66805 2.83496 2.52601 -0.30463 0.10387  -0.09114 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-4 O   
+26945 C CB  . LEU A-4 195 ? 2.53111 2.70102 2.40467 -0.31347 0.11099  -0.11241 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-4 CB  
+26946 C CG  . LEU A-4 195 ? 2.42568 2.60634 2.31642 -0.31176 0.10297  -0.10981 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-4 CG  
+26947 C CD1 . LEU A-4 195 ? 2.07272 2.25932 1.97882 -0.31369 0.10240  -0.11636 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-4 CD1 
+26948 C CD2 . LEU A-4 195 ? 2.40936 2.59421 2.29609 -0.31206 0.09942  -0.10799 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A-4 CD2 
+26949 N N   . ASN A-4 196 ? 2.86349 3.01930 2.69471 -0.31108 0.11401  -0.09924 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-4 N   
+26950 C CA  . ASN A-4 196 ? 2.88917 3.04346 2.70880 -0.30847 0.11068  -0.09202 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-4 CA  
+26951 C C   . ASN A-4 196 ? 2.92039 3.06966 2.73109 -0.30315 0.11058  -0.08124 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-4 C   
+26952 O O   . ASN A-4 196 ? 2.89395 3.04498 2.70432 -0.29808 0.10553  -0.07252 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-4 O   
+26953 C CB  . ASN A-4 196 ? 2.90580 3.05348 2.70724 -0.31242 0.11525  -0.09623 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-4 CB  
+26954 C CG  . ASN A-4 196 ? 2.77085 2.92283 2.57239 -0.31182 0.10905  -0.09606 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-4 CG  
+26955 O OD1 . ASN A-4 196 ? 2.73224 2.88900 2.53886 -0.30610 0.10239  -0.08905 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-4 OD1 
+26956 N ND2 . ASN A-4 196 ? 2.68896 2.83932 2.48553 -0.31706 0.11139  -0.10400 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A-4 ND2 
+26957 N N   . ASN A-4 197 ? 2.92879 3.07201 2.73252 -0.30342 0.11632  -0.08149 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-4 N   
+26958 C CA  . ASN A-4 197 ? 2.98328 3.12249 2.78021 -0.29863 0.11621  -0.07141 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-4 CA  
+26959 C C   . ASN A-4 197 ? 2.90389 3.05045 2.72324 -0.29485 0.10974  -0.06681 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-4 C   
+26960 O O   . ASN A-4 197 ? 2.74891 2.89520 2.56850 -0.28982 0.10672  -0.05619 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-4 O   
+26961 C CB  . ASN A-4 197 ? 2.83863 2.97025 2.62199 -0.29957 0.12427  -0.07405 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-4 CB  
+26962 C CG  . ASN A-4 197 ? 2.77774 2.90314 2.54488 -0.29547 0.12595  -0.06332 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-4 CG  
+26963 O OD1 . ASN A-4 197 ? 2.87171 2.99961 2.64539 -0.29110 0.12034  -0.05341 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-4 OD1 
+26964 N ND2 . ASN A-4 197 ? 2.51872 2.63603 2.26449 -0.29634 0.13434  -0.06484 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A-4 ND2 
+26965 N N   . ILE A-4 198 ? 2.88098 3.03373 2.71936 -0.29682 0.10788  -0.07419 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-4 N   
+26966 C CA  . ILE A-4 198 ? 2.81654 2.97632 2.67682 -0.29355 0.10184  -0.07047 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-4 CA  
+26967 C C   . ILE A-4 198 ? 2.68108 2.84742 2.54883 -0.29036 0.09635  -0.06490 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-4 C   
+26968 O O   . ILE A-4 198 ? 2.58053 2.75035 2.46005 -0.28533 0.09252  -0.05684 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-4 O   
+26969 C CB  . ILE A-4 198 ? 2.84145 3.00544 2.71789 -0.29604 0.10129  -0.07974 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-4 CB  
+26970 C CG1 . ILE A-4 198 ? 2.62540 2.78249 2.49256 -0.29760 0.10744  -0.08615 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-4 CG1 
+26971 C CG2 . ILE A-4 198 ? 2.73935 2.90910 2.63711 -0.29267 0.09564  -0.07588 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-4 CG2 
+26972 C CD1 . ILE A-4 198 ? 2.38409 2.54387 2.26410 -0.29893 0.10753  -0.09535 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A-4 CD1 
+26973 N N   . LYS A-4 199 ? 2.68435 2.85260 2.54598 -0.29256 0.09612  -0.06920 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-4 N   
+26974 C CA  . LYS A-4 199 ? 2.55341 2.72861 2.42156 -0.28843 0.09087  -0.06525 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-4 CA  
+26975 C C   . LYS A-4 199 ? 2.55756 2.72824 2.41355 -0.28172 0.08982  -0.05342 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-4 C   
+26976 O O   . LYS A-4 199 ? 2.52253 2.69786 2.38896 -0.27480 0.08608  -0.04536 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-4 O   
+26977 C CB  . LYS A-4 199 ? 2.34914 2.52761 2.21396 -0.29259 0.09051  -0.07402 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-4 CB  
+26978 C CG  . LYS A-4 199 ? 2.20303 2.38941 2.07355 -0.28760 0.08496  -0.07152 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-4 CG  
+26979 C CD  . LYS A-4 199 ? 2.27354 2.46218 2.13873 -0.29201 0.08440  -0.08050 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-4 CD  
+26980 C CE  . LYS A-4 199 ? 1.95130 2.14907 1.82299 -0.28616 0.07846  -0.07931 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-4 CE  
+26981 N NZ  . LYS A-4 199 ? 1.94258 2.15145 1.83577 -0.28401 0.07590  -0.07995 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A-4 NZ  
+26982 N N   . SER A-4 200 ? 2.63851 2.79979 2.47189 -0.28296 0.09361  -0.05172 ? ? ? ? ? ? 190 SER A-4 N   
+26983 C CA  . SER A-4 200 ? 2.69208 2.84769 2.51129 -0.27601 0.09289  -0.03942 ? ? ? ? ? ? 190 SER A-4 CA  
+26984 C C   . SER A-4 200 ? 2.69959 2.85425 2.52692 -0.27136 0.09286  -0.02931 ? ? ? ? ? ? 190 SER A-4 C   
+26985 O O   . SER A-4 200 ? 2.65913 2.81421 2.48851 -0.26320 0.09019  -0.01777 ? ? ? ? ? ? 190 SER A-4 O   
+26986 C CB  . SER A-4 200 ? 2.70213 2.84705 2.49397 -0.27889 0.09778  -0.03991 ? ? ? ? ? ? 190 SER A-4 CB  
+26987 O OG  . SER A-4 200 ? 2.73481 2.88032 2.52163 -0.28454 0.09849  -0.05069 ? ? ? ? ? ? 190 SER A-4 OG  
+26988 N N   . LEU A-4 201 ? 2.65656 2.80987 2.48923 -0.27578 0.09582  -0.03349 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-4 N   
+26989 C CA  . LEU A-4 201 ? 2.59299 2.74621 2.43657 -0.27217 0.09517  -0.02548 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-4 CA  
+26990 C C   . LEU A-4 201 ? 2.57280 2.73503 2.44234 -0.26789 0.09013  -0.02233 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-4 C   
+26991 O O   . LEU A-4 201 ? 2.47019 2.63271 2.34904 -0.26213 0.08876  -0.01178 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-4 O   
+26992 C CB  . LEU A-4 201 ? 2.46172 2.61222 2.30599 -0.27743 0.09878  -0.03296 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-4 CB  
+26993 C CG  . LEU A-4 201 ? 2.31875 2.47007 2.17781 -0.27541 0.09754  -0.02889 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-4 CG  
+26994 C CD1 . LEU A-4 201 ? 2.21663 2.36151 2.06223 -0.27830 0.10269  -0.03327 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-4 CD1 
+26995 C CD2 . LEU A-4 201 ? 2.23759 2.39676 2.12289 -0.27645 0.09341  -0.03493 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A-4 CD2 
+26996 N N   . THR A-4 202 ? 2.59918 2.76886 2.48089 -0.27043 0.08788  -0.03102 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-4 N   
+26997 C CA  . THR A-4 202 ? 2.42731 2.60584 2.33188 -0.26593 0.08397  -0.02820 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-4 CA  
+26998 C C   . THR A-4 202 ? 2.36874 2.54871 2.27151 -0.25655 0.08212  -0.01696 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-4 C   
+26999 O O   . THR A-4 202 ? 2.24379 2.42734 2.16249 -0.24989 0.08076  -0.00847 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-4 O   
+27000 C CB  . THR A-4 202 ? 2.33873 2.52489 2.25310 -0.27037 0.08245  -0.03961 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-4 CB  
+27001 O OG1 . THR A-4 202 ? 2.40842 2.59268 2.32550 -0.27726 0.08426  -0.04886 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-4 OG1 
+27002 C CG2 . THR A-4 202 ? 2.24960 2.44511 2.18560 -0.26526 0.07925  -0.03661 ? ? ? ? ? ? 192 THR A-4 CG2 
+27003 N N   . ASP A-4 203 ? 2.45219 2.62898 2.33581 -0.25514 0.08222  -0.01667 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-4 N   
+27004 C CA  . ASP A-4 203 ? 2.45112 2.62758 2.32960 -0.24452 0.08043  -0.00543 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-4 CA  
+27005 C C   . ASP A-4 203 ? 2.50478 2.67328 2.37583 -0.23905 0.08229  0.00840  ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-4 C   
+27006 O O   . ASP A-4 203 ? 2.52551 2.69450 2.40041 -0.22837 0.08119  0.02053  ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-4 O   
+27007 C CB  . ASP A-4 203 ? 2.43901 2.61323 2.29785 -0.24444 0.07933  -0.00964 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-4 CB  
+27008 C CG  . ASP A-4 203 ? 2.44331 2.62431 2.30763 -0.25210 0.07818  -0.02441 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-4 CG  
+27009 O OD1 . ASP A-4 203 ? 2.41764 2.60800 2.30231 -0.25244 0.07665  -0.02849 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-4 OD1 
+27010 O OD2 . ASP A-4 203 ? 2.54021 2.71700 2.38858 -0.25772 0.07911  -0.03161 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A-4 OD2 
+27011 N N   . GLN A-4 204 ? 2.50837 2.66967 2.36868 -0.24542 0.08551  0.00711  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-4 N   
+27012 C CA  . GLN A-4 204 ? 2.56976 2.72416 2.42356 -0.24091 0.08745  0.02006  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-4 CA  
+27013 C C   . GLN A-4 204 ? 2.55490 2.71418 2.43485 -0.23661 0.08624  0.02721  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-4 C   
+27014 O O   . GLN A-4 204 ? 2.57509 2.73078 2.45542 -0.22960 0.08696  0.04097  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-4 O   
+27015 C CB  . GLN A-4 204 ? 2.56017 2.70714 2.39728 -0.24879 0.09163  0.01532  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-4 CB  
+27016 C CG  . GLN A-4 204 ? 2.50992 2.64919 2.33469 -0.24464 0.09418  0.02838  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-4 CG  
+27017 C CD  . GLN A-4 204 ? 2.42230 2.55502 2.22896 -0.25184 0.09912  0.02260  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-4 CD  
+27018 O OE1 . GLN A-4 204 ? 2.29820 2.43140 2.10098 -0.25937 0.10105  0.00903  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-4 OE1 
+27019 N NE2 . GLN A-4 204 ? 2.39466 2.52137 2.19019 -0.24883 0.10172  0.03322  ? ? ? ? ? ? 194 GLN A-4 NE2 
+27020 N N   . VAL A-4 205 ? 2.49184 2.65896 2.39394 -0.24051 0.08457  0.01846  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-4 N   
+27021 C CA  . VAL A-4 205 ? 2.41401 2.58598 2.34259 -0.23645 0.08339  0.02448  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-4 CA  
+27022 C C   . VAL A-4 205 ? 2.29032 2.46545 2.22643 -0.22439 0.08269  0.03662  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-4 C   
+27023 O O   . VAL A-4 205 ? 2.26068 2.43412 2.20621 -0.21719 0.08358  0.04966  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-4 O   
+27024 C CB  . VAL A-4 205 ? 2.22984 2.40906 2.17799 -0.24270 0.08168  0.01221  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-4 CB  
+27025 C CG1 . VAL A-4 205 ? 2.17046 2.35394 2.14605 -0.23877 0.08063  0.01817  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-4 CG1 
+27026 C CG2 . VAL A-4 205 ? 2.09148 2.26709 2.03143 -0.25270 0.08267  0.00037  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-4 CG2 
+27027 N N   . ASN A-4 206 ? 2.27917 2.45911 2.21163 -0.22127 0.08131  0.03251  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-4 N   
+27028 C CA  . ASN A-4 206 ? 2.40688 2.59134 2.34826 -0.20842 0.08090  0.04222  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-4 CA  
+27029 C C   . ASN A-4 206 ? 2.48982 2.66654 2.41634 -0.19802 0.08200  0.05770  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-4 C   
+27030 O O   . ASN A-4 206 ? 2.43651 2.61455 2.37510 -0.18619 0.08308  0.07052  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-4 O   
+27031 C CB  . ASN A-4 206 ? 2.40430 2.59573 2.34218 -0.20740 0.07888  0.03301  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-4 CB  
+27032 C CG  . ASN A-4 206 ? 2.25854 2.45773 2.21073 -0.21680 0.07799  0.01904  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-4 CG  
+27033 O OD1 . ASN A-4 206 ? 2.02506 2.22859 1.99877 -0.21722 0.07859  0.01957  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-4 OD1 
+27034 N ND2 . ASN A-4 206 ? 2.20267 2.40320 2.14305 -0.22422 0.07663  0.00679  ? ? ? ? ? ? 196 ASN A-4 ND2 
+27035 N N   . GLN A-4 207 ? 2.51244 2.68062 2.41239 -0.20155 0.08224  0.05732  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-4 N   
+27036 C CA  . GLN A-4 207 ? 2.55565 2.71533 2.43861 -0.19154 0.08323  0.07273  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-4 CA  
+27037 C C   . GLN A-4 207 ? 2.57396 2.73014 2.46777 -0.18912 0.08563  0.08537  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-4 C   
+27038 O O   . GLN A-4 207 ? 2.48616 2.63892 2.37984 -0.17683 0.08668  0.10159  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-4 O   
+27039 C CB  . GLN A-4 207 ? 2.55779 2.70862 2.40886 -0.19689 0.08345  0.06885  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-4 CB  
+27040 C CG  . GLN A-4 207 ? 2.50377 2.64513 2.33287 -0.18565 0.08391  0.08443  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-4 CG  
+27041 C CD  . GLN A-4 207 ? 2.45821 2.60206 2.28646 -0.17155 0.08113  0.08991  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-4 CD  
+27042 O OE1 . GLN A-4 207 ? 2.49049 2.63937 2.31687 -0.17311 0.07833  0.07843  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-4 OE1 
+27043 N NE2 . GLN A-4 207 ? 2.27909 2.41963 2.10914 -0.15688 0.08199  0.10762  ? ? ? ? ? ? 197 GLN A-4 NE2 
+27044 N N   . GLN A-4 208 ? 2.63086 2.78785 2.53468 -0.20003 0.08639  0.07829  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-4 N   
+27045 C CA  . GLN A-4 208 ? 2.64329 2.79771 2.55912 -0.19878 0.08806  0.08869  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-4 CA  
+27046 C C   . GLN A-4 208 ? 2.59611 2.75782 2.54543 -0.19313 0.08787  0.09376  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-4 C   
+27047 O O   . GLN A-4 208 ? 2.60181 2.76156 2.56339 -0.18733 0.08938  0.10703  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-4 O   
+27048 C CB  . GLN A-4 208 ? 2.58776 2.73998 2.50002 -0.21159 0.08867  0.07848  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-4 CB  
+27049 C CG  . GLN A-4 208 ? 2.56466 2.70798 2.44414 -0.21545 0.09087  0.07801  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-4 CG  
+27050 C CD  . GLN A-4 208 ? 2.71035 2.84637 2.57867 -0.20815 0.09303  0.09554  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-4 CD  
+27051 O OE1 . GLN A-4 208 ? 2.73043 2.86818 2.61868 -0.20209 0.09299  0.10699  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-4 OE1 
+27052 N NE2 . GLN A-4 208 ? 2.80879 2.93636 2.64517 -0.20857 0.09525  0.09812  ? ? ? ? ? ? 198 GLN A-4 NE2 
+27053 N N   . ILE A-4 209 ? 2.54416 2.71421 2.50872 -0.19467 0.08646  0.08374  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-4 N   
+27054 C CA  . ILE A-4 209 ? 2.44382 2.62072 2.43907 -0.18846 0.08718  0.08864  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-4 CA  
+27055 C C   . ILE A-4 209 ? 2.42998 2.60626 2.42749 -0.17191 0.08942  0.10533  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-4 C   
+27056 O O   . ILE A-4 209 ? 2.46292 2.63966 2.48130 -0.16474 0.09174  0.11736  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-4 O   
+27057 C CB  . ILE A-4 209 ? 2.36228 2.54818 2.37010 -0.19330 0.08569  0.07440  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-4 CB  
+27058 C CG1 . ILE A-4 209 ? 2.21295 2.39899 2.22322 -0.20779 0.08378  0.05994  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-4 CG1 
+27059 C CG2 . ILE A-4 209 ? 2.27707 2.46986 2.31346 -0.18474 0.08754  0.08064  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-4 CG2 
+27060 C CD1 . ILE A-4 209 ? 2.00412 2.19827 2.02676 -0.21270 0.08231  0.04691  ? ? ? ? ? ? 199 ILE A-4 CD1 
+27061 N N   . GLY A-4 210 ? 2.40545 2.58057 2.38247 -0.16491 0.08878  0.10624  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-4 N   
+27062 C CA  . GLY A-4 210 ? 2.42030 2.59463 2.39804 -0.14719 0.09076  0.12164  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-4 CA  
+27063 C C   . GLY A-4 210 ? 2.63008 2.79505 2.59951 -0.13999 0.09267  0.13936  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-4 C   
+27064 O O   . GLY A-4 210 ? 2.65828 2.82247 2.63721 -0.12465 0.09544  0.15520  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-4 O   
+27065 N N   . GLU A-4 211 ? 2.64902 2.80692 2.60084 -0.15016 0.09182  0.13738  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-4 N   
+27066 C CA  . GLU A-4 211 ? 2.66778 2.81674 2.60861 -0.14456 0.09366  0.15368  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-4 CA  
+27067 C C   . GLU A-4 211 ? 2.60316 2.75440 2.57432 -0.14323 0.09598  0.16290  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-4 C   
+27068 O O   . GLU A-4 211 ? 2.70130 2.84699 2.67264 -0.13452 0.09829  0.18040  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-4 O   
+27069 C CB  . GLU A-4 211 ? 2.65718 2.79883 2.57012 -0.15621 0.09284  0.14756  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-4 CB  
+27070 C CG  . GLU A-4 211 ? 2.54245 2.67810 2.42122 -0.15400 0.09144  0.14512  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-4 CG  
+27071 C CD  . GLU A-4 211 ? 2.51207 2.63820 2.37091 -0.13971 0.09268  0.16474  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-4 CD  
+27072 O OE1 . GLU A-4 211 ? 2.46210 2.58855 2.33714 -0.12664 0.09449  0.18076  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-4 OE1 
+27073 O OE2 . GLU A-4 211 ? 2.48916 2.60698 2.31591 -0.14112 0.09217  0.16461  ? ? ? ? ? ? 201 GLU A-4 OE2 
+27074 N N   . LYS A-4 216 ? 2.58423 2.76306 2.66225 -0.10198 0.10773  0.18077  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-4 N   
+27075 C CA  . LYS A-4 216 ? 2.65412 2.82855 2.71029 -0.08570 0.10862  0.19170  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-4 CA  
+27076 C C   . LYS A-4 216 ? 2.72635 2.90319 2.80365 -0.06505 0.11496  0.20783  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-4 C   
+27077 O O   . LYS A-4 216 ? 2.81848 2.99568 2.88457 -0.04900 0.11628  0.21302  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-4 O   
+27078 C CB  . LYS A-4 216 ? 2.60236 2.76558 2.63342 -0.08623 0.10694  0.20180  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-4 CB  
+27079 C CG  . LYS A-4 216 ? 2.67216 2.82995 2.66774 -0.07951 0.10415  0.20193  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-4 CG  
+27080 C CD  . LYS A-4 216 ? 2.68857 2.83554 2.65670 -0.08550 0.10216  0.20715  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-4 CD  
+27081 C CE  . LYS A-4 216 ? 2.66113 2.80258 2.59300 -0.08264 0.09861  0.20313  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-4 CE  
+27082 N NZ  . LYS A-4 216 ? 2.46944 2.60043 2.37295 -0.09026 0.09733  0.20631  ? ? ? ? ? ? 206 LYS A-4 NZ  
+27083 N N   . GLY A-4 217 ? 2.68442 2.86284 2.79309 -0.06494 0.11906  0.21553  ? ? ? ? ? ? 207 GLY A-4 N   
+27084 C CA  . GLY A-4 217 ? 2.59138 2.77222 2.72381 -0.04554 0.12645  0.23092  ? ? ? ? ? ? 207 GLY A-4 CA  
+27085 C C   . GLY A-4 217 ? 2.57333 2.76485 2.72319 -0.04183 0.12970  0.22123  ? ? ? ? ? ? 207 GLY A-4 C   
+27086 O O   . GLY A-4 217 ? 2.59054 2.78479 2.75155 -0.02240 0.13619  0.23192  ? ? ? ? ? ? 207 GLY A-4 O   
+27087 N N   . PHE A-4 218 ? 2.44765 2.64525 2.59937 -0.05923 0.12579  0.20148  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-4 N   
+27088 C CA  . PHE A-4 218 ? 2.35264 2.56065 2.51955 -0.05675 0.12893  0.19189  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-4 CA  
+27089 C C   . PHE A-4 218 ? 2.48765 2.70001 2.63061 -0.04962 0.12707  0.18389  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-4 C   
+27090 O O   . PHE A-4 218 ? 2.42476 2.64485 2.57726 -0.03709 0.13204  0.18376  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-4 O   
+27091 C CB  . PHE A-4 218 ? 2.12499 2.33737 2.30488 -0.07737 0.12558  0.17518  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-4 CB  
+27092 C CG  . PHE A-4 218 ? 2.18018 2.40299 2.37069 -0.07699 0.12801  0.16375  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-4 CG  
+27093 C CD1 . PHE A-4 218 ? 2.17341 2.40155 2.38757 -0.06198 0.13648  0.17236  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-4 CD1 
+27094 C CD2 . PHE A-4 218 ? 2.08190 2.30916 2.25865 -0.09117 0.12249  0.14489  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-4 CD2 
+27095 C CE1 . PHE A-4 218 ? 2.14438 2.38233 2.36663 -0.06128 0.13940  0.16212  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-4 CE1 
+27096 C CE2 . PHE A-4 218 ? 1.94976 2.18675 2.13513 -0.09069 0.12486  0.13511  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-4 CE2 
+27097 C CZ  . PHE A-4 218 ? 2.02414 2.26661 2.23154 -0.07586 0.13331  0.14358  ? ? ? ? ? ? 208 PHE A-4 CZ  
+27098 N N   . GLN A-4 219 ? 2.60087 2.80852 2.71310 -0.05688 0.12031  0.17717  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-4 N   
+27099 C CA  . GLN A-4 219 ? 2.61030 2.82216 2.70036 -0.05183 0.11743  0.16785  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-4 CA  
+27100 C C   . GLN A-4 219 ? 2.67416 2.88540 2.75903 -0.02640 0.12157  0.18193  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-4 C   
+27101 O O   . GLN A-4 219 ? 2.70449 2.92299 2.78278 -0.01724 0.12173  0.17527  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-4 O   
+27102 C CB  . GLN A-4 219 ? 2.66180 2.86747 2.72129 -0.06529 0.10971  0.15849  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-4 CB  
+27103 C CG  . GLN A-4 219 ? 2.76135 2.95489 2.80221 -0.05915 0.10863  0.17313  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-4 CG  
+27104 C CD  . GLN A-4 219 ? 2.83826 3.02571 2.84745 -0.07144 0.10201  0.16347  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-4 CD  
+27105 O OE1 . GLN A-4 219 ? 2.88054 3.07166 2.88595 -0.08847 0.09843  0.14624  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-4 OE1 
+27106 N NE2 . GLN A-4 219 ? 2.83585 3.01351 2.82185 -0.06219 0.10077  0.17504  ? ? ? ? ? ? 209 GLN A-4 NE2 
+27107 N N   . GLN A-4 220 ? 2.66278 2.86564 2.75058 -0.01390 0.12499  0.20149  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-4 N   
+27108 C CA  . GLN A-4 220 ? 2.69824 2.89889 2.77981 0.01224  0.12899  0.21663  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-4 CA  
+27109 C C   . GLN A-4 220 ? 2.67326 2.88066 2.78508 0.02921  0.13884  0.22604  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-4 C   
+27110 O O   . GLN A-4 220 ? 2.66843 2.87903 2.77648 0.05075  0.14258  0.23131  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-4 O   
+27111 C CB  . GLN A-4 220 ? 2.72889 2.91636 2.79671 0.01937  0.12827  0.23482  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-4 CB  
+27112 C CG  . GLN A-4 220 ? 2.69053 2.87012 2.72366 0.00743  0.11973  0.22795  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-4 CG  
+27113 C CD  . GLN A-4 220 ? 2.62890 2.80904 2.63512 0.01805  0.11545  0.22186  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-4 CD  
+27114 O OE1 . GLN A-4 220 ? 2.67566 2.85850 2.68421 0.04030  0.11898  0.22946  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-4 OE1 
+27115 N NE2 . GLN A-4 220 ? 2.38931 2.56694 2.37037 0.00274  0.10797  0.20777  ? ? ? ? ? ? 210 GLN A-4 NE2 
+27116 N N   . GLU A-4 221 ? 2.58665 2.79625 2.72847 0.02064  0.14333  0.22790  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-4 N   
+27117 C CA  . GLU A-4 221 ? 2.60309 2.81835 2.77530 0.03651  0.15379  0.23758  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-4 CA  
+27118 C C   . GLU A-4 221 ? 2.58073 2.80878 2.76156 0.03520  0.15636  0.22224  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-4 C   
+27119 O O   . GLU A-4 221 ? 2.53426 2.76815 2.72790 0.05493  0.16500  0.22868  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-4 O   
+27120 C CB  . GLU A-4 221 ? 2.47754 2.68951 2.67994 0.02849  0.15765  0.24640  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-4 CB  
+27121 C CG  . GLU A-4 221 ? 2.50671 2.70716 2.70613 0.03547  0.15793  0.26611  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-4 CG  
+27122 C CD  . GLU A-4 221 ? 2.57538 2.77270 2.77320 0.06514  0.16510  0.28580  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-4 CD  
+27123 O OE1 . GLU A-4 221 ? 2.44186 2.64624 2.65769 0.08099  0.17364  0.28861  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-4 OE1 
+27124 O OE2 . GLU A-4 221 ? 2.61495 2.80250 2.79254 0.07350  0.16253  0.29867  ? ? ? ? ? ? 211 GLU A-4 OE2 
+27125 N N   . ILE A-4 222 ? 2.50649 2.73902 2.68021 0.01323  0.14963  0.20257  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-4 N   
+27126 C CA  . ILE A-4 222 ? 2.54137 2.78607 2.72050 0.01179  0.15169  0.18818  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-4 CA  
+27127 C C   . ILE A-4 222 ? 2.63384 2.88347 2.79023 0.02713  0.15057  0.18438  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-4 C   
+27128 O O   . ILE A-4 222 ? 2.53972 2.79981 2.70283 0.03737  0.15591  0.17956  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-4 O   
+27129 C CB  . ILE A-4 222 ? 2.37142 2.61885 2.54853 -0.01506 0.14464  0.16917  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-4 CB  
+27130 C CG1 . ILE A-4 222 ? 2.18250 2.44234 2.36943 -0.01645 0.14806  0.15659  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-4 CG1 
+27131 C CG2 . ILE A-4 222 ? 2.47890 2.72215 2.62438 -0.02680 0.13447  0.15900  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-4 CG2 
+27132 C CD1 . ILE A-4 222 ? 2.08387 2.34762 2.30289 -0.00790 0.15850  0.16476  ? ? ? ? ? ? 212 ILE A-4 CD1 
+27133 N N   . THR A-4 223 ? 2.72588 2.96816 2.85487 0.02957  0.14373  0.18638  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-4 N   
+27134 C CA  . THR A-4 223 ? 2.74532 2.99142 2.85266 0.04535  0.14173  0.18305  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-4 CA  
+27135 C C   . THR A-4 223 ? 2.73307 2.97940 2.84864 0.07573  0.15075  0.20026  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-4 C   
+27136 O O   . THR A-4 223 ? 2.75482 3.01021 2.86774 0.09164  0.15398  0.19620  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-4 O   
+27137 C CB  . THR A-4 223 ? 2.72256 2.95951 2.79824 0.03911  0.13174  0.18043  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-4 CB  
+27138 O OG1 . THR A-4 223 ? 2.59698 2.83246 2.66739 0.01154  0.12492  0.16650  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-4 OG1 
+27139 C CG2 . THR A-4 223 ? 2.64614 2.88825 2.69971 0.05121  0.12770  0.17217  ? ? ? ? ? ? 213 THR A-4 CG2 
+27140 N N   . SER A-4 224 ? 2.63709 2.87375 2.76291 0.08494  0.15524  0.21980  ? ? ? ? ? ? 214 SER A-4 N   
+27141 C CA  . SER A-4 224 ? 2.55084 2.78695 2.68741 0.11488  0.16511  0.23800  ? ? ? ? ? ? 214 SER A-4 CA  
+27142 C C   . SER A-4 224 ? 2.59221 2.84005 2.75662 0.12267  0.17600  0.23600  ? ? ? ? ? ? 214 SER A-4 C   
+27143 O O   . SER A-4 224 ? 2.56091 2.81377 2.72805 0.14820  0.18373  0.24244  ? ? ? ? ? ? 214 SER A-4 O   
+27144 C CB  . SER A-4 224 ? 2.49140 2.71511 2.63749 0.12034  0.16825  0.25950  ? ? ? ? ? ? 214 SER A-4 CB  
+27145 O OG  . SER A-4 224 ? 2.37478 2.59807 2.53677 0.14898  0.17943  0.27815  ? ? ? ? ? ? 214 SER A-4 OG  
+27146 N N   . GLU A-4 225 ? 2.56255 2.81466 2.74697 0.10167  0.17696  0.22701  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-4 N   
+27147 C CA  . GLU A-4 225 ? 2.56509 2.82823 2.77405 0.10623  0.18689  0.22323  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-4 CA  
+27148 C C   . GLU A-4 225 ? 2.60924 2.88479 2.80367 0.10486  0.18440  0.20462  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-4 C   
+27149 O O   . GLU A-4 225 ? 2.53870 2.82390 2.74223 0.12192  0.19364  0.20477  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-4 O   
+27150 C CB  . GLU A-4 225 ? 2.35010 2.61242 2.58416 0.08416  0.18777  0.21995  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-4 CB  
+27151 C CG  . GLU A-4 225 ? 2.36292 2.63556 2.62184 0.08651  0.19773  0.21556  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-4 CG  
+27152 C CD  . GLU A-4 225 ? 2.28521 2.55666 2.56535 0.06291  0.19629  0.20945  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-4 CD  
+27153 O OE1 . GLU A-4 225 ? 2.34521 2.60778 2.62326 0.04673  0.18846  0.21032  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-4 OE1 
+27154 O OE2 . GLU A-4 225 ? 2.19934 2.47869 2.49739 0.06116  0.20300  0.20359  ? ? ? ? ? ? 215 GLU A-4 OE2 
+27155 N N   . TYR A-4 226 ? 2.59250 2.86819 2.76456 0.08524  0.17251  0.18872  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-4 N   
+27156 C CA  . TYR A-4 226 ? 2.59166 2.87925 2.75011 0.08260  0.16934  0.17085  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-4 CA  
+27157 C C   . TYR A-4 226 ? 2.72391 3.01470 2.86358 0.10764  0.16960  0.17337  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-4 C   
+27158 O O   . TYR A-4 226 ? 2.74308 3.04607 2.88287 0.11929  0.17415  0.16621  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-4 O   
+27159 C CB  . TYR A-4 226 ? 2.54296 2.82895 2.68424 0.05506  0.15693  0.15417  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-4 CB  
+27160 C CG  . TYR A-4 226 ? 2.49854 2.79732 2.63271 0.04620  0.15410  0.13488  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-4 CG  
+27161 C CD1 . TYR A-4 226 ? 2.47894 2.78471 2.59340 0.05800  0.15090  0.12749  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-4 CD1 
+27162 C CD2 . TYR A-4 226 ? 2.35939 2.66302 2.50619 0.02621  0.15415  0.12412  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-4 CD2 
+27163 C CE1 . TYR A-4 226 ? 2.44497 2.76297 2.55366 0.04980  0.14828  0.11027  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-4 CE1 
+27164 C CE2 . TYR A-4 226 ? 2.12543 2.44053 2.26525 0.01841  0.15172  0.10762  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-4 CE2 
+27165 C CZ  . TYR A-4 226 ? 2.29750 2.62009 2.41870 0.03000  0.14896  0.10088  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-4 CZ  
+27166 O OH  . TYR A-4 226 ? 2.17107 2.50570 2.28599 0.02234  0.14654  0.08484  ? ? ? ? ? ? 216 TYR A-4 OH  
+27167 N N   . ARG A-4 227 ? 2.82673 3.10663 2.94937 0.11691  0.16473  0.18353  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-4 N   
+27168 C CA  . ARG A-4 227 ? 2.81087 3.09243 2.91282 0.14042  0.16300  0.18496  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-4 CA  
+27169 C C   . ARG A-4 227 ? 2.81300 3.10026 2.92988 0.17121  0.17612  0.19714  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-4 C   
+27170 O O   . ARG A-4 227 ? 2.66525 2.96206 2.77266 0.18865  0.17756  0.19089  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-4 O   
+27171 C CB  . ARG A-4 227 ? 2.66160 2.92848 2.74197 0.14378  0.15523  0.19484  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-4 CB  
+27172 C CG  . ARG A-4 227 ? 2.51688 2.78263 2.57707 0.17183  0.15385  0.20019  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-4 CG  
+27173 C CD  . ARG A-4 227 ? 2.31771 2.57475 2.34652 0.16306  0.14040  0.19405  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-4 CD  
+27174 N NE  . ARG A-4 227 ? 2.42079 2.66795 2.43234 0.18924  0.13935  0.20914  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-4 NE  
+27175 C CZ  . ARG A-4 227 ? 2.45388 2.68630 2.46162 0.19333  0.13962  0.22736  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-4 CZ  
+27176 N NH1 . ARG A-4 227 ? 2.39070 2.61705 2.41132 0.17312  0.14086  0.23247  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-4 NH1 
+27177 N NH2 . ARG A-4 227 ? 2.38349 2.60705 2.37352 0.21892  0.13840  0.24087  ? ? ? ? ? ? 217 ARG A-4 NH2 
+27178 N N   . SER A-4 228 ? 2.85153 3.13333 2.99244 0.17889  0.18615  0.21445  ? ? ? ? ? ? 218 SER A-4 N   
+27179 C CA  . SER A-4 228 ? 2.72648 3.01410 2.88526 0.20737  0.20061  0.22595  ? ? ? ? ? ? 218 SER A-4 CA  
+27180 C C   . SER A-4 228 ? 2.72516 3.02831 2.89788 0.20337  0.20764  0.21251  ? ? ? ? ? ? 218 SER A-4 C   
+27181 O O   . SER A-4 228 ? 2.43338 2.74575 2.60913 0.22756  0.21705  0.21401  ? ? ? ? ? ? 218 SER A-4 O   
+27182 C CB  . SER A-4 228 ? 2.66881 2.94672 2.85270 0.21451  0.20991  0.24758  ? ? ? ? ? ? 218 SER A-4 CB  
+27183 O OG  . SER A-4 228 ? 2.39644 2.67835 2.59611 0.24542  0.22453  0.26084  ? ? ? ? ? ? 218 SER A-4 OG  
+27184 N N   . LEU A-4 229 ? 2.78262 3.08875 2.96281 0.17402  0.20349  0.19948  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-4 N   
+27185 C CA  . LEU A-4 229 ? 2.65281 2.97308 2.84379 0.16886  0.20951  0.18663  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-4 CA  
+27186 C C   . LEU A-4 229 ? 2.59636 2.92796 2.76346 0.17122  0.20319  0.16960  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-4 C   
+27187 O O   . LEU A-4 229 ? 2.58752 2.93135 2.75669 0.18885  0.21158  0.16632  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-4 O   
+27188 C CB  . LEU A-4 229 ? 2.42313 2.74203 2.62779 0.13754  0.20607  0.17826  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-4 CB  
+27189 C CG  . LEU A-4 229 ? 2.16458 2.49571 2.37939 0.12557  0.21018  0.16433  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-4 CG  
+27190 C CD1 . LEU A-4 229 ? 2.04899 2.37435 2.28703 0.10499  0.21150  0.16618  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-4 CD1 
+27191 C CD2 . LEU A-4 229 ? 2.10962 2.44831 2.30132 0.10944  0.19899  0.14402  ? ? ? ? ? ? 219 LEU A-4 CD2 
+27192 N N   . LYS A-4 230 ? 2.68595 3.01386 2.83056 0.15399  0.18874  0.15861  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-4 N   
+27193 C CA  . LYS A-4 230 ? 2.50420 2.84224 2.62720 0.15161  0.18085  0.14097  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-4 CA  
+27194 C C   . LYS A-4 230 ? 2.57826 2.90787 2.67533 0.15639  0.16945  0.14140  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-4 C   
+27195 O O   . LYS A-4 230 ? 2.72862 3.04449 2.82098 0.14613  0.16356  0.14864  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-4 O   
+27196 C CB  . LYS A-4 230 ? 2.32002 2.66323 2.44302 0.12074  0.17430  0.12354  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-4 CB  
+27197 C CG  . LYS A-4 230 ? 2.41166 2.76739 2.51683 0.11747  0.16768  0.10507  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-4 CG  
+27198 C CD  . LYS A-4 230 ? 2.38924 2.74121 2.48216 0.08777  0.15463  0.09145  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-4 CD  
+27199 C CE  . LYS A-4 230 ? 2.11360 2.47905 2.20695 0.07302  0.15340  0.07430  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-4 CE  
+27200 N NZ  . LYS A-4 230 ? 1.88069 2.24438 1.99227 0.05348  0.15707  0.07398  ? ? ? ? ? ? 220 LYS A-4 NZ  
+27201 N N   . LYS A-4 231 ? 2.34818 2.68612 2.42806 0.17214  0.16635  0.13337  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-4 N   
+27202 C CA  . LYS A-4 231 ? 2.42913 2.75971 2.48312 0.17802  0.15501  0.13218  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-4 CA  
+27203 C C   . LYS A-4 231 ? 2.40377 2.72890 2.44420 0.14714  0.14172  0.11948  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-4 C   
+27204 O O   . LYS A-4 231 ? 2.24516 2.55593 2.27736 0.13895  0.13607  0.12691  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-4 O   
+27205 C CB  . LYS A-4 231 ? 2.26380 2.60629 2.30382 0.20004  0.15384  0.12333  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-4 CB  
+27206 C CG  . LYS A-4 231 ? 2.35794 2.69261 2.37115 0.20880  0.14190  0.12201  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-4 CG  
+27207 C CD  . LYS A-4 231 ? 2.17873 2.49650 2.18900 0.22437  0.14373  0.14348  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-4 CD  
+27208 C CE  . LYS A-4 231 ? 2.06270 2.37008 2.04438 0.22912  0.13082  0.14248  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-4 CE  
+27209 N NZ  . LYS A-4 231 ? 1.88019 2.17018 1.85766 0.24267  0.13248  0.16444  ? ? ? ? ? ? 221 LYS A-4 NZ  
+27210 N N   . SER A-4 235 ? 2.08276 2.33652 2.07238 0.00745  0.09932  0.11221  ? ? ? ? ? ? 225 SER A-4 N   
+27211 C CA  . SER A-4 235 ? 2.22041 2.46378 2.21451 -0.00776 0.09975  0.11879  ? ? ? ? ? ? 225 SER A-4 CA  
+27212 C C   . SER A-4 235 ? 2.37657 2.62648 2.39246 -0.02612 0.10257  0.11027  ? ? ? ? ? ? 225 SER A-4 C   
+27213 O O   . SER A-4 235 ? 2.21988 2.47844 2.23569 -0.03828 0.09977  0.09407  ? ? ? ? ? ? 225 SER A-4 O   
+27214 C CB  . SER A-4 235 ? 2.00582 2.23886 1.97413 -0.02120 0.09166  0.11373  ? ? ? ? ? ? 225 SER A-4 CB  
+27215 O OG  . SER A-4 235 ? 1.97710 2.20313 1.92367 -0.00416 0.08844  0.12147  ? ? ? ? ? ? 225 SER A-4 OG  
+27216 N N   . ILE A-4 236 ? 2.49166 2.73714 2.52635 -0.02757 0.10790  0.12156  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-4 N   
+27217 C CA  . ILE A-4 236 ? 2.48496 2.73541 2.54185 -0.04281 0.11066  0.11520  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-4 CA  
+27218 C C   . ILE A-4 236 ? 2.45916 2.69929 2.51547 -0.06000 0.10784  0.11707  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-4 C   
+27219 O O   . ILE A-4 236 ? 2.50381 2.73883 2.57604 -0.05750 0.11202  0.12960  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-4 O   
+27220 C CB  . ILE A-4 236 ? 2.60186 2.85789 2.68589 -0.02861 0.12016  0.12554  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-4 CB  
+27221 C CG1 . ILE A-4 236 ? 2.65585 2.92043 2.73700 -0.00628 0.12399  0.12718  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-4 CG1 
+27222 C CG2 . ILE A-4 236 ? 2.40009 2.66300 2.50475 -0.04336 0.12236  0.11600  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-4 CG2 
+27223 C CD1 . ILE A-4 236 ? 2.65445 2.93112 2.72874 -0.01209 0.12096  0.10909  ? ? ? ? ? ? 226 ILE A-4 CD1 
+27224 N N   . GLU A-4 237 ? 2.44035 2.67758 2.47875 -0.07701 0.10108  0.10457  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-4 N   
+27225 C CA  . GLU A-4 237 ? 2.55072 2.77807 2.58415 -0.09217 0.09842  0.10542  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-4 CA  
+27226 C C   . GLU A-4 237 ? 2.53011 2.76074 2.58233 -0.10889 0.09887  0.09659  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-4 C   
+27227 O O   . GLU A-4 237 ? 2.48629 2.71125 2.55009 -0.11397 0.10026  0.10330  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-4 O   
+27228 C CB  . GLU A-4 237 ? 2.61707 2.83874 2.62129 -0.10109 0.09196  0.09689  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-4 CB  
+27229 C CG  . GLU A-4 237 ? 2.64396 2.85241 2.63214 -0.10094 0.09088  0.10813  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-4 CG  
+27230 C CD  . GLU A-4 237 ? 2.63358 2.83609 2.59077 -0.10146 0.08580  0.10387  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-4 CD  
+27231 O OE1 . GLU A-4 237 ? 2.74557 2.94877 2.69209 -0.11686 0.08210  0.08897  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-4 OE1 
+27232 O OE2 . GLU A-4 237 ? 2.61595 2.81277 2.55971 -0.08574 0.08568  0.11571  ? ? ? ? ? ? 227 GLU A-4 OE2 
+27233 N N   . LEU A-4 238 ? 2.48848 2.72816 2.54368 -0.11691 0.09745  0.08176  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-4 N   
+27234 C CA  . LEU A-4 238 ? 2.42688 2.67037 2.49997 -0.13032 0.09793  0.07331  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-4 CA  
+27235 C C   . LEU A-4 238 ? 2.37053 2.60542 2.43823 -0.14677 0.09424  0.06927  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-4 C   
+27236 O O   . LEU A-4 238 ? 2.33646 2.56577 2.41642 -0.14789 0.09583  0.07768  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-4 O   
+27237 C CB  . LEU A-4 238 ? 2.55727 2.80394 2.65807 -0.12135 0.10435  0.08323  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-4 CB  
+27238 C CG  . LEU A-4 238 ? 2.47941 2.73272 2.58699 -0.10075 0.11021  0.09189  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-4 CG  
+27239 C CD1 . LEU A-4 238 ? 2.27589 2.53228 2.41293 -0.09449 0.11739  0.09996  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-4 CD1 
+27240 C CD2 . LEU A-4 238 ? 2.38272 2.64635 2.47989 -0.09850 0.10890  0.07997  ? ? ? ? ? ? 228 LEU A-4 CD2 
+27241 N N   . LYS A-4 239 ? 2.46912 2.70316 2.51921 -0.15905 0.08964  0.05633  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-4 N   
+27242 C CA  . LYS A-4 239 ? 2.45218 2.67795 2.49382 -0.17314 0.08683  0.05198  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-4 CA  
+27243 C C   . LYS A-4 239 ? 2.28395 2.51166 2.34281 -0.18481 0.08640  0.04396  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-4 C   
+27244 O O   . LYS A-4 239 ? 2.44630 2.67444 2.52657 -0.18200 0.08881  0.05054  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-4 O   
+27245 C CB  . LYS A-4 239 ? 2.34901 2.57240 2.36517 -0.18063 0.08307  0.04177  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-4 CB  
+27246 C CG  . LYS A-4 239 ? 2.39065 2.60610 2.38538 -0.17339 0.08244  0.05056  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-4 CG  
+27247 C CD  . LYS A-4 239 ? 2.39305 2.59847 2.38577 -0.17567 0.08356  0.06023  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-4 CD  
+27248 C CE  . LYS A-4 239 ? 2.41060 2.60876 2.38771 -0.16322 0.08428  0.07455  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-4 CE  
+27249 N NZ  . LYS A-4 239 ? 2.23892 2.44113 2.23073 -0.14596 0.08728  0.08713  ? ? ? ? ? ? 229 LYS A-4 NZ  
+27250 N N   . SER A-4 240 ? 2.18353 2.41192 2.23350 -0.19736 0.08334  0.02997  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-4 N   
+27251 C CA  . SER A-4 240 ? 2.41656 2.64509 2.47931 -0.20808 0.08218  0.02197  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-4 CA  
+27252 C C   . SER A-4 240 ? 2.35064 2.58304 2.40430 -0.21755 0.07975  0.00712  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-4 C   
+27253 O O   . SER A-4 240 ? 2.35737 2.58783 2.39130 -0.22081 0.07831  0.00206  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-4 O   
+27254 C CB  . SER A-4 240 ? 2.45195 2.67098 2.51243 -0.21446 0.08113  0.02436  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-4 CB  
+27255 O OG  . SER A-4 240 ? 2.48079 2.69973 2.55314 -0.22359 0.07936  0.01590  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-4 OG  
+27256 N N   . GLU A-4 241 ? 2.25629 2.49359 2.32462 -0.22186 0.07945  0.00059  ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-4 N   
+27257 C CA  . GLU A-4 241 ? 2.34116 2.58248 2.40304 -0.22999 0.07749  -0.01237 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-4 CA  
+27258 C C   . GLU A-4 241 ? 2.46473 2.69809 2.51245 -0.24047 0.07536  -0.01982 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-4 C   
+27259 O O   . GLU A-4 241 ? 2.44391 2.66915 2.48739 -0.24177 0.07537  -0.01551 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-4 O   
+27260 C CB  . GLU A-4 241 ? 2.32027 2.56716 2.40035 -0.23150 0.07777  -0.01612 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-4 CB  
+27261 C CG  . GLU A-4 241 ? 2.11774 2.37223 2.19353 -0.23543 0.07690  -0.02636 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-4 CG  
+27262 C CD  . GLU A-4 241 ? 2.18284 2.43309 2.25519 -0.24631 0.07423  -0.03636 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-4 CD  
+27263 O OE1 . GLU A-4 241 ? 2.38562 2.62925 2.46562 -0.24945 0.07312  -0.03577 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-4 OE1 
+27264 O OE2 . GLU A-4 241 ? 2.09505 2.34848 2.15744 -0.25108 0.07324  -0.04474 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A-4 OE2 
+27265 N N   . MET A-4 242 ? 2.46810 2.70420 2.50840 -0.24732 0.07408  -0.03088 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-4 N   
+27266 C CA  . MET A-4 242 ? 2.47741 2.70708 2.50378 -0.25638 0.07320  -0.03921 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-4 CA  
+27267 C C   . MET A-4 242 ? 2.52495 2.74998 2.53116 -0.25614 0.07391  -0.03766 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-4 C   
+27268 O O   . MET A-4 242 ? 2.49041 2.71510 2.48389 -0.26151 0.07382  -0.04569 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-4 O   
+27269 C CB  . MET A-4 242 ? 2.48890 2.71098 2.52081 -0.26040 0.07263  -0.03959 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-4 CB  
+27270 C CG  . MET A-4 242 ? 2.55401 2.77018 2.57287 -0.26841 0.07262  -0.04914 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-4 CG  
+27271 S SD  . MET A-4 242 ? 2.52568 2.73073 2.53492 -0.27016 0.07369  -0.04632 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-4 SD  
+27272 C CE  . MET A-4 242 ? 2.48561 2.68850 2.47809 -0.26570 0.07570  -0.03732 ? ? ? ? ? ? 232 MET A-4 CE  
+27273 N N   . ALA A-4 243 ? 2.51050 2.73150 2.51373 -0.24971 0.07479  -0.02700 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A-4 N   
+27274 C CA  . ALA A-4 243 ? 2.45147 2.66703 2.43399 -0.24851 0.07535  -0.02433 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A-4 CA  
+27275 C C   . ALA A-4 243 ? 2.46362 2.68541 2.43856 -0.24494 0.07428  -0.02707 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A-4 C   
+27276 O O   . ALA A-4 243 ? 2.46886 2.68636 2.42535 -0.24621 0.07408  -0.02873 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A-4 O   
+27277 C CB  . ALA A-4 243 ? 2.29118 2.50120 2.27274 -0.24093 0.07646  -0.01072 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A-4 CB  
+27278 N N   . ILE A-4 244 ? 2.47374 2.70557 2.46214 -0.24028 0.07366  -0.02792 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-4 N   
+27279 C CA  . ILE A-4 244 ? 2.44477 2.68383 2.42691 -0.23634 0.07225  -0.03161 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-4 CA  
+27280 C C   . ILE A-4 244 ? 2.40245 2.64452 2.37984 -0.24644 0.07104  -0.04490 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-4 C   
+27281 O O   . ILE A-4 244 ? 2.31697 2.55900 2.28105 -0.24803 0.06968  -0.04984 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-4 O   
+27282 C CB  . ILE A-4 244 ? 2.24618 2.49549 2.24367 -0.22604 0.07293  -0.02705 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-4 CB  
+27283 C CG1 . ILE A-4 244 ? 2.14014 2.38720 2.13600 -0.21267 0.07409  -0.01401 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-4 CG1 
+27284 C CG2 . ILE A-4 244 ? 2.07561 2.33559 2.07193 -0.22575 0.07133  -0.03591 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-4 CG2 
+27285 C CD1 . ILE A-4 244 ? 2.14873 2.38811 2.15228 -0.21081 0.07622  -0.00338 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A-4 CD1 
+27286 N N   . LYS A-4 245 ? 2.34508 2.58921 2.33345 -0.25306 0.07148  -0.05062 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-4 N   
+27287 C CA  . LYS A-4 245 ? 2.37766 2.62524 2.36422 -0.26151 0.07083  -0.06210 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-4 CA  
+27288 C C   . LYS A-4 245 ? 2.47779 2.71582 2.45581 -0.27068 0.07216  -0.06739 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-4 C   
+27289 O O   . LYS A-4 245 ? 2.53181 2.77125 2.50790 -0.27742 0.07238  -0.07638 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-4 O   
+27290 C CB  . LYS A-4 245 ? 2.31433 2.57066 2.31721 -0.26154 0.07068  -0.06482 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-4 CB  
+27291 C CG  . LYS A-4 245 ? 2.32035 2.58458 2.32261 -0.26630 0.06970  -0.07448 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-4 CG  
+27292 C CD  . LYS A-4 245 ? 2.12278 2.39377 2.13896 -0.26697 0.06993  -0.07651 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-4 CD  
+27293 C CE  . LYS A-4 245 ? 2.11300 2.39125 2.14042 -0.25739 0.07075  -0.06926 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-4 CE  
+27294 N NZ  . LYS A-4 245 ? 2.01991 2.30422 2.05946 -0.25799 0.07141  -0.07096 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A-4 NZ  
+27295 N N   . GLY A-4 246 ? 2.42806 2.65668 2.40106 -0.27042 0.07350  -0.06187 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A-4 N   
+27296 C CA  . GLY A-4 246 ? 2.51712 2.73683 2.48110 -0.27756 0.07558  -0.06670 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A-4 CA  
+27297 C C   . GLY A-4 246 ? 2.69412 2.91174 2.67005 -0.27958 0.07569  -0.06798 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A-4 C   
+27298 O O   . GLY A-4 246 ? 2.68839 2.91146 2.68024 -0.27670 0.07401  -0.06591 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A-4 O   
+27299 N N   . PHE A-4 247 ? 2.79361 3.00286 2.76100 -0.28409 0.07789  -0.07177 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-4 N   
+27300 C CA  . PHE A-4 247 ? 2.83718 3.04329 2.81404 -0.28519 0.07752  -0.07383 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-4 CA  
+27301 C C   . PHE A-4 247 ? 2.86050 3.07123 2.84669 -0.28785 0.07646  -0.08151 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-4 C   
+27302 O O   . PHE A-4 247 ? 2.88157 3.09120 2.87861 -0.28719 0.07485  -0.08257 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-4 O   
+27303 C CB  . PHE A-4 247 ? 2.83136 3.02757 2.79494 -0.28783 0.08068  -0.07624 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-4 CB  
+27304 C CG  . PHE A-4 247 ? 2.78217 2.97554 2.73308 -0.29277 0.08427  -0.08506 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-4 CG  
+27305 C CD1 . PHE A-4 247 ? 2.75101 2.94287 2.68673 -0.29461 0.08675  -0.08537 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-4 CD1 
+27306 C CD2 . PHE A-4 247 ? 2.76196 2.95347 2.71634 -0.29487 0.08538  -0.09279 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-4 CD2 
+27307 C CE1 . PHE A-4 247 ? 2.68629 2.87525 2.61210 -0.29927 0.09075  -0.09343 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-4 CE1 
+27308 C CE2 . PHE A-4 247 ? 2.61585 2.80446 2.56004 -0.29853 0.08967  -0.10020 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-4 CE2 
+27309 C CZ  . PHE A-4 247 ? 2.54287 2.73036 2.47349 -0.30113 0.09262  -0.10060 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A-4 CZ  
+27310 N N   . PHE A-4 248 ? 2.81667 3.03234 2.79901 -0.29055 0.07706  -0.08672 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-4 N   
+27311 C CA  . PHE A-4 248 ? 2.75094 2.96996 2.74024 -0.29310 0.07665  -0.09354 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-4 CA  
+27312 C C   . PHE A-4 248 ? 2.76066 2.98844 2.76532 -0.28991 0.07357  -0.09092 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-4 C   
+27313 O O   . PHE A-4 248 ? 2.71686 2.94655 2.72834 -0.29094 0.07276  -0.09488 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-4 O   
+27314 C CB  . PHE A-4 248 ? 2.73216 2.95339 2.71295 -0.29748 0.07875  -0.09999 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-4 CB  
+27315 C CG  . PHE A-4 248 ? 2.70251 2.92727 2.68992 -0.29978 0.07880  -0.10611 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-4 CG  
+27316 C CD1 . PHE A-4 248 ? 2.47041 2.68808 2.45645 -0.30091 0.08093  -0.11051 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-4 CD1 
+27317 C CD2 . PHE A-4 248 ? 2.69635 2.93162 2.69083 -0.29982 0.07687  -0.10707 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-4 CD2 
+27318 C CE1 . PHE A-4 248 ? 2.45785 2.67816 2.44950 -0.30187 0.08107  -0.11497 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-4 CE1 
+27319 C CE2 . PHE A-4 248 ? 2.45429 2.69287 2.45428 -0.30165 0.07702  -0.11162 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-4 CE2 
+27320 C CZ  . PHE A-4 248 ? 2.49123 2.72198 2.48984 -0.30260 0.07909  -0.11516 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A-4 CZ  
+27321 N N   . SER A-4 249 ? 2.78765 3.02023 2.79730 -0.28520 0.07236  -0.08381 ? ? ? ? ? ? 239 SER A-4 N   
+27322 C CA  . SER A-4 249 ? 2.76047 3.00177 2.78400 -0.28127 0.07074  -0.08098 ? ? ? ? ? ? 239 SER A-4 CA  
+27323 C C   . SER A-4 249 ? 2.77410 3.01215 2.80943 -0.28071 0.06934  -0.08056 ? ? ? ? ? ? 239 SER A-4 C   
+27324 O O   . SER A-4 249 ? 2.83927 3.08198 2.88217 -0.28071 0.06839  -0.08297 ? ? ? ? ? ? 239 SER A-4 O   
+27325 C CB  . SER A-4 249 ? 2.65428 2.89983 2.68061 -0.27465 0.07082  -0.07267 ? ? ? ? ? ? 239 SER A-4 CB  
+27326 O OG  . SER A-4 249 ? 2.51404 2.75265 2.54325 -0.27197 0.07097  -0.06584 ? ? ? ? ? ? 239 SER A-4 OG  
+27327 N N   . ASP A-4 250 ? 2.72956 2.95955 2.76624 -0.28002 0.06896  -0.07754 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-4 N   
+27328 C CA  . ASP A-4 250 ? 2.65002 2.87580 2.69780 -0.27944 0.06681  -0.07807 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-4 CA  
+27329 C C   . ASP A-4 250 ? 2.59162 2.80746 2.63098 -0.28218 0.06694  -0.08267 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-4 C   
+27330 O O   . ASP A-4 250 ? 2.63159 2.84250 2.66376 -0.28212 0.06824  -0.07984 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-4 O   
+27331 C CB  . ASP A-4 250 ? 2.55529 2.78198 2.61703 -0.27466 0.06594  -0.06969 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-4 CB  
+27332 C CG  . ASP A-4 250 ? 2.62912 2.85267 2.68533 -0.27265 0.06741  -0.06302 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-4 CG  
+27333 O OD1 . ASP A-4 250 ? 2.69811 2.92271 2.74071 -0.27333 0.06924  -0.06313 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-4 OD1 
+27334 O OD2 . ASP A-4 250 ? 2.41525 2.63502 2.48069 -0.27029 0.06661  -0.05754 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A-4 OD2 
+27335 N N   . ILE A-4 251 ? 2.49270 2.70555 2.53212 -0.28363 0.06594  -0.08942 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-4 N   
+27336 C CA  . ILE A-4 251 ? 2.52635 2.73004 2.55760 -0.28456 0.06661  -0.09467 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-4 CA  
+27337 C C   . ILE A-4 251 ? 2.52139 2.72142 2.56176 -0.28234 0.06303  -0.09838 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-4 C   
+27338 O O   . ILE A-4 251 ? 2.61336 2.80871 2.64743 -0.28211 0.06365  -0.10480 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-4 O   
+27339 C CB  . ILE A-4 251 ? 2.54960 2.75184 2.56583 -0.28774 0.07065  -0.10042 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-4 CB  
+27340 C CG1 . ILE A-4 251 ? 2.55224 2.76174 2.57107 -0.28915 0.07064  -0.10285 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-4 CG1 
+27341 C CG2 . ILE A-4 251 ? 2.48539 2.68709 2.48959 -0.28958 0.07395  -0.09756 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-4 CG2 
+27342 C CD1 . ILE A-4 251 ? 2.50726 2.71560 2.51446 -0.29241 0.07468  -0.10857 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A-4 CD1 
+27343 N N   . ILE A-4 252 ? 2.35731 2.55886 2.41260 -0.27996 0.05943  -0.09423 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-4 N   
+27344 C CA  . ILE A-4 252 ? 2.36630 2.56500 2.43144 -0.27755 0.05523  -0.09729 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-4 CA  
+27345 C C   . ILE A-4 252 ? 2.47169 2.66083 2.53229 -0.27579 0.05361  -0.10308 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-4 C   
+27346 O O   . ILE A-4 252 ? 2.43900 2.62455 2.49361 -0.27620 0.05525  -0.10263 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-4 O   
+27347 C CB  . ILE A-4 252 ? 2.36469 2.56658 2.44761 -0.27550 0.05232  -0.09135 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-4 CB  
+27348 C CG1 . ILE A-4 252 ? 2.33918 2.53644 2.42914 -0.27446 0.05070  -0.08830 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-4 CG1 
+27349 C CG2 . ILE A-4 252 ? 2.40775 2.61933 2.49359 -0.27565 0.05521  -0.08517 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-4 CG2 
+27350 C CD1 . ILE A-4 252 ? 2.15519 2.35428 2.26522 -0.27223 0.04790  -0.08306 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A-4 CD1 
+27351 N N   . PRO A-4 253 ? 2.47021 2.65497 2.53221 -0.27294 0.05063  -0.10846 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-4 N   
+27352 C CA  . PRO A-4 253 ? 2.35075 2.52662 2.40582 -0.26965 0.04982  -0.11502 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-4 CA  
+27353 C C   . PRO A-4 253 ? 2.32425 2.49554 2.39028 -0.26687 0.04459  -0.11537 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-4 C   
+27354 O O   . PRO A-4 253 ? 2.39085 2.56482 2.47230 -0.26715 0.04087  -0.11101 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-4 O   
+27355 C CB  . PRO A-4 253 ? 2.30269 2.47597 2.35499 -0.26634 0.04855  -0.11980 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-4 CB  
+27356 C CG  . PRO A-4 253 ? 2.32131 2.50051 2.38478 -0.26722 0.04576  -0.11549 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-4 CG  
+27357 C CD  . PRO A-4 253 ? 2.44429 2.63212 2.51065 -0.27189 0.04886  -0.10895 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A-4 CD  
+27358 N N   . TYR A-4 254 ? 2.24292 2.40741 2.30100 -0.26384 0.04484  -0.12083 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-4 N   
+27359 C CA  . TYR A-4 254 ? 2.24697 2.40678 2.31426 -0.26056 0.03953  -0.12298 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-4 CA  
+27360 C C   . TYR A-4 254 ? 2.21281 2.36472 2.26986 -0.25420 0.03899  -0.13203 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-4 C   
+27361 O O   . TYR A-4 254 ? 2.24098 2.39095 2.28182 -0.25357 0.04523  -0.13479 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-4 O   
+27362 C CB  . TYR A-4 254 ? 2.30708 2.46871 2.37574 -0.26343 0.04138  -0.11775 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-4 CB  
+27363 C CG  . TYR A-4 254 ? 2.41042 2.57909 2.49061 -0.26750 0.04183  -0.10817 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-4 CG  
+27364 C CD1 . TYR A-4 254 ? 2.39380 2.56763 2.46485 -0.27106 0.04749  -0.10306 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-4 CD1 
+27365 C CD2 . TYR A-4 254 ? 2.39092 2.56086 2.49154 -0.26696 0.03678  -0.10437 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-4 CD2 
+27366 C CE1 . TYR A-4 254 ? 2.29397 2.47412 2.37481 -0.27284 0.04818  -0.09436 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-4 CE1 
+27367 C CE2 . TYR A-4 254 ? 2.31953 2.49575 2.43094 -0.26913 0.03833  -0.09518 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-4 CE2 
+27368 C CZ  . TYR A-4 254 ? 2.21976 2.40111 2.32067 -0.27149 0.04406  -0.09017 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-4 CZ  
+27369 O OH  . TYR A-4 254 ? 1.94275 2.13025 2.05368 -0.27179 0.04584  -0.08109 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A-4 OH  
+27370 N N   . ILE A-4 255 ? 2.16792 2.31504 2.23428 -0.24879 0.03184  -0.13670 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-4 N   
+27371 C CA  . ILE A-4 255 ? 2.28433 2.42361 2.34170 -0.24041 0.03051  -0.14560 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-4 CA  
+27372 C C   . ILE A-4 255 ? 2.18408 2.31998 2.24204 -0.23714 0.02843  -0.14970 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-4 C   
+27373 O O   . ILE A-4 255 ? 2.02876 2.16733 2.09980 -0.24059 0.02487  -0.14607 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-4 O   
+27374 C CB  . ILE A-4 255 ? 2.31492 2.45002 2.37981 -0.23477 0.02340  -0.14882 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-4 CB  
+27375 C CG1 . ILE A-4 255 ? 2.17962 2.31593 2.26517 -0.23665 0.01528  -0.14626 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-4 CG1 
+27376 C CG2 . ILE A-4 255 ? 2.21821 2.35596 2.27755 -0.23638 0.02686  -0.14573 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-4 CG2 
+27377 C CD1 . ILE A-4 255 ? 2.04289 2.17299 2.13611 -0.23046 0.00765  -0.15313 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A-4 CD1 
+27378 N N   . LYS A-4 256 ? 2.13295 2.26315 2.17685 -0.22976 0.03113  -0.15719 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-4 N   
+27379 C CA  . LYS A-4 256 ? 2.04349 2.17044 2.08642 -0.22478 0.02900  -0.16263 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-4 CA  
+27380 C C   . LYS A-4 256 ? 2.23420 2.35333 2.26872 -0.21245 0.02721  -0.17279 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-4 C   
+27381 O O   . LYS A-4 256 ? 2.31610 2.43241 2.33318 -0.20731 0.03483  -0.17680 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-4 O   
+27382 C CB  . LYS A-4 256 ? 2.07809 2.20761 2.10776 -0.22864 0.03758  -0.15987 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-4 CB  
+27383 C CG  . LYS A-4 256 ? 2.20525 2.33304 2.23454 -0.22454 0.03563  -0.16406 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-4 CG  
+27384 C CD  . LYS A-4 256 ? 2.23029 2.36002 2.24319 -0.22788 0.04507  -0.16070 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-4 CD  
+27385 C CE  . LYS A-4 256 ? 2.21781 2.34670 2.22989 -0.22385 0.04338  -0.16422 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-4 CE  
+27386 N NZ  . LYS A-4 256 ? 2.18232 2.30550 2.18881 -0.21183 0.04120  -0.17598 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A-4 NZ  
+27387 N N   . ASP A-4 269 ? 2.20084 2.33108 2.36553 -0.23368 -0.01798 -0.13246 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-4 N   
+27388 C CA  . ASP A-4 269 ? 2.29323 2.42724 2.45275 -0.23463 -0.01429 -0.12660 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-4 CA  
+27389 C C   . ASP A-4 269 ? 2.40607 2.53354 2.54686 -0.22773 -0.01621 -0.12991 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-4 C   
+27390 O O   . ASP A-4 269 ? 2.38447 2.51685 2.51221 -0.22883 -0.01014 -0.12612 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-4 O   
+27391 C CB  . ASP A-4 269 ? 2.32284 2.45595 2.49964 -0.23536 -0.01765 -0.12350 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-4 CB  
+27392 C CG  . ASP A-4 269 ? 2.45299 2.59168 2.62444 -0.23664 -0.01231 -0.11656 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-4 CG  
+27393 O OD1 . ASP A-4 269 ? 2.51526 2.66098 2.67312 -0.23863 -0.00542 -0.11327 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-4 OD1 
+27394 O OD2 . ASP A-4 269 ? 2.32998 2.46612 2.51078 -0.23553 -0.01489 -0.11457 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A-4 OD2 
+27395 N N   . GLY A-4 270 ? 2.30403 2.42029 2.44411 -0.21991 -0.02490 -0.13690 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A-4 N   
+27396 C CA  . GLY A-4 270 ? 2.16603 2.27466 2.28842 -0.21125 -0.02703 -0.13964 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A-4 CA  
+27397 C C   . GLY A-4 270 ? 2.20574 2.31415 2.31307 -0.20846 -0.02248 -0.14305 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A-4 C   
+27398 O O   . GLY A-4 270 ? 2.00123 2.10775 2.09309 -0.20391 -0.01951 -0.14193 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A-4 O   
+27399 N N   . ARG A-4 271 ? 2.36845 2.47876 2.48017 -0.21097 -0.02129 -0.14675 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-4 N   
+27400 C CA  . ARG A-4 271 ? 2.28542 2.39554 2.38307 -0.20856 -0.01592 -0.15016 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-4 CA  
+27401 C C   . ARG A-4 271 ? 2.16210 2.28212 2.25212 -0.21624 -0.00565 -0.14385 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-4 C   
+27402 O O   . ARG A-4 271 ? 1.83070 1.94979 1.90608 -0.21316 -0.00053 -0.14477 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-4 O   
+27403 C CB  . ARG A-4 271 ? 2.27226 2.38154 2.37643 -0.20890 -0.01774 -0.15566 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-4 CB  
+27404 C CG  . ARG A-4 271 ? 1.87739 1.97687 1.98813 -0.20011 -0.02832 -0.16374 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-4 CG  
+27405 C CD  . ARG A-4 271 ? 1.76146 1.86224 1.88237 -0.20217 -0.03043 -0.16810 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-4 CD  
+27406 N NE  . ARG A-4 271 ? 2.03704 2.13969 2.14429 -0.20131 -0.02321 -0.17049 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-4 NE  
+27407 C CZ  . ARG A-4 271 ? 2.18451 2.29551 2.29089 -0.21023 -0.01520 -0.16532 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-4 CZ  
+27408 N NH1 . ARG A-4 271 ? 1.98849 2.10712 2.10706 -0.21996 -0.01321 -0.15735 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-4 NH1 
+27409 N NH2 . ARG A-4 271 ? 2.22772 2.33903 2.32005 -0.20848 -0.00872 -0.16807 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A-4 NH2 
+27410 N N   . ARG A-4 272 ? 2.26210 2.39151 2.36240 -0.22557 -0.00242 -0.13758 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-4 N   
+27411 C CA  . ARG A-4 272 ? 2.18341 2.32256 2.27709 -0.23239 0.00646  -0.13208 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-4 CA  
+27412 C C   . ARG A-4 272 ? 2.17573 2.31678 2.26059 -0.23108 0.00879  -0.12844 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-4 C   
+27413 O O   . ARG A-4 272 ? 2.06874 2.21622 2.14501 -0.23471 0.01566  -0.12585 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-4 O   
+27414 C CB  . ARG A-4 272 ? 2.23053 2.37890 2.33747 -0.24067 0.00905  -0.12609 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-4 CB  
+27415 C CG  . ARG A-4 272 ? 2.23661 2.38664 2.35679 -0.24144 0.00575  -0.12180 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-4 CG  
+27416 C CD  . ARG A-4 272 ? 2.27126 2.43044 2.40466 -0.24800 0.00968  -0.11535 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-4 CD  
+27417 N NE  . ARG A-4 272 ? 2.25006 2.41905 2.37524 -0.25243 0.01758  -0.11055 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-4 NE  
+27418 C CZ  . ARG A-4 272 ? 2.28866 2.46647 2.42176 -0.25670 0.02219  -0.10435 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-4 CZ  
+27419 N NH1 . ARG A-4 272 ? 2.21210 2.39034 2.36236 -0.25739 0.02065  -0.10124 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-4 NH1 
+27420 N NH2 . ARG A-4 272 ? 2.41911 2.60539 2.54330 -0.25968 0.02850  -0.10116 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A-4 NH2 
+27421 N N   . LYS A-4 273 ? 2.23096 2.36651 2.31762 -0.22591 0.00310  -0.12807 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-4 N   
+27422 C CA  . LYS A-4 273 ? 2.08995 2.22677 2.16684 -0.22382 0.00521  -0.12401 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-4 CA  
+27423 C C   . LYS A-4 273 ? 1.87383 2.00579 1.93531 -0.21782 0.00794  -0.12685 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-4 C   
+27424 O O   . LYS A-4 273 ? 1.86114 1.99836 1.91437 -0.21951 0.01353  -0.12303 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-4 O   
+27425 C CB  . LYS A-4 273 ? 1.96960 2.09991 2.05011 -0.21859 -0.00177 -0.12285 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-4 CB  
+27426 C CG  . LYS A-4 273 ? 1.85883 1.98924 1.92760 -0.21515 -0.00010 -0.11803 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-4 CG  
+27427 C CD  . LYS A-4 273 ? 1.71971 1.84409 1.79161 -0.21082 -0.00646 -0.11589 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-4 CD  
+27428 C CE  . LYS A-4 273 ? 1.38262 1.50511 1.44004 -0.20555 -0.00536 -0.11095 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-4 CE  
+27429 N NZ  . LYS A-4 273 ? 1.57053 1.70635 1.62352 -0.21249 0.00346  -0.10490 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A-4 NZ  
+27430 N N   . MET A-4 274 ? 1.75930 1.88151 1.81734 -0.21026 0.00446  -0.13361 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-4 N   
+27431 C CA  . MET A-4 274 ? 1.84454 1.96155 1.88854 -0.20304 0.00819  -0.13627 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-4 CA  
+27432 C C   . MET A-4 274 ? 1.83984 1.96417 1.87952 -0.20974 0.01727  -0.13627 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-4 C   
+27433 O O   . MET A-4 274 ? 1.84376 1.96794 1.87334 -0.20729 0.02309  -0.13557 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-4 O   
+27434 C CB  . MET A-4 274 ? 1.83695 1.94162 1.87805 -0.19144 0.00233  -0.14392 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-4 CB  
+27435 C CG  . MET A-4 274 ? 1.75109 1.84677 1.79515 -0.18334 -0.00757 -0.14479 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-4 CG  
+27436 S SD  . MET A-4 274 ? 1.65740 1.75150 1.69195 -0.17905 -0.00718 -0.13709 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-4 SD  
+27437 C CE  . MET A-4 274 ? 1.17953 1.26823 1.19777 -0.16889 -0.00064 -0.13840 ? ? ? ? ? ? 264 MET A-4 CE  
+27438 N N   . LEU A-4 275 ? 1.96236 2.09266 2.00967 -0.21783 0.01871  -0.13669 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-4 N   
+27439 C CA  . LEU A-4 275 ? 1.98269 2.11971 2.02514 -0.22452 0.02701  -0.13618 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-4 CA  
+27440 C C   . LEU A-4 275 ? 1.84634 1.99358 1.88791 -0.23173 0.03202  -0.13001 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-4 C   
+27441 O O   . LEU A-4 275 ? 1.95806 2.10936 1.99278 -0.23515 0.03893  -0.12987 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-4 O   
+27442 C CB  . LEU A-4 275 ? 2.17243 2.31259 2.22240 -0.23035 0.02678  -0.13715 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-4 CB  
+27443 C CG  . LEU A-4 275 ? 2.03957 2.18560 2.08377 -0.23705 0.03468  -0.13648 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-4 CG  
+27444 C CD1 . LEU A-4 275 ? 2.15762 2.29753 2.18843 -0.23146 0.03985  -0.14167 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-4 CD1 
+27445 C CD2 . LEU A-4 275 ? 1.88276 2.03155 1.93496 -0.24203 0.03354  -0.13563 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-4 CD2 
+27446 N N   . SER A-4 276 ? 1.75016 1.90176 1.79850 -0.23380 0.02884  -0.12520 ? ? ? ? ? ? 266 SER A-4 N   
+27447 C CA  . SER A-4 276 ? 1.77783 1.93949 1.82445 -0.23915 0.03335  -0.11979 ? ? ? ? ? ? 266 SER A-4 CA  
+27448 C C   . SER A-4 276 ? 1.82326 1.98200 1.85938 -0.23407 0.03590  -0.11941 ? ? ? ? ? ? 266 SER A-4 C   
+27449 O O   . SER A-4 276 ? 1.83843 2.00446 1.87060 -0.23845 0.04173  -0.11746 ? ? ? ? ? ? 266 SER A-4 O   
+27450 C CB  . SER A-4 276 ? 1.79301 1.95972 1.84834 -0.24117 0.03009  -0.11478 ? ? ? ? ? ? 266 SER A-4 CB  
+27451 O OG  . SER A-4 276 ? 2.00300 2.16171 2.05649 -0.23373 0.02472  -0.11447 ? ? ? ? ? ? 266 SER A-4 OG  
+27452 N N   . TYR A-4 277 ? 1.83515 1.98307 1.86713 -0.22425 0.03144  -0.12107 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-4 N   
+27453 C CA  . TYR A-4 277 ? 1.72623 1.86958 1.74803 -0.21742 0.03439  -0.12041 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-4 CA  
+27454 C C   . TYR A-4 277 ? 1.75643 1.89784 1.77252 -0.21684 0.04095  -0.12471 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-4 C   
+27455 O O   . TYR A-4 277 ? 1.77590 1.91982 1.78679 -0.21704 0.04703  -0.12297 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-4 O   
+27456 C CB  . TYR A-4 277 ? 1.61296 1.74371 1.63073 -0.20512 0.02780  -0.12128 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-4 CB  
+27457 C CG  . TYR A-4 277 ? 1.53170 1.66319 1.55216 -0.20456 0.02232  -0.11613 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-4 CG  
+27458 C CD1 . TYR A-4 277 ? 1.37254 1.50781 1.38728 -0.20390 0.02457  -0.10957 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-4 CD1 
+27459 C CD2 . TYR A-4 277 ? 1.69663 1.82492 1.72542 -0.20451 0.01523  -0.11769 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-4 CD2 
+27460 C CE1 . TYR A-4 277 ? 1.22761 1.36337 1.24298 -0.20304 0.02032  -0.10457 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-4 CE1 
+27461 C CE2 . TYR A-4 277 ? 1.50672 1.63510 1.53758 -0.20385 0.01100  -0.11301 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-4 CE2 
+27462 C CZ  . TYR A-4 277 ? 1.43842 1.57046 1.46159 -0.20298 0.01376  -0.10640 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-4 CZ  
+27463 O OH  . TYR A-4 277 ? 1.36734 1.49935 1.39087 -0.20203 0.01026  -0.10144 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A-4 OH  
+27464 N N   . SER A-4 278 ? 1.86507 2.00216 1.88233 -0.21609 0.04020  -0.13023 ? ? ? ? ? ? 268 SER A-4 N   
+27465 C CA  . SER A-4 278 ? 1.85276 1.98797 1.86361 -0.21560 0.04727  -0.13440 ? ? ? ? ? ? 268 SER A-4 CA  
+27466 C C   . SER A-4 278 ? 1.83128 1.97741 1.84254 -0.22674 0.05423  -0.13201 ? ? ? ? ? ? 268 SER A-4 C   
+27467 O O   . SER A-4 278 ? 2.03407 2.17974 2.03923 -0.22652 0.06152  -0.13349 ? ? ? ? ? ? 268 SER A-4 O   
+27468 C CB  . SER A-4 278 ? 2.00299 2.13313 2.01496 -0.21370 0.04495  -0.14014 ? ? ? ? ? ? 268 SER A-4 CB  
+27469 O OG  . SER A-4 278 ? 2.20664 2.32713 2.21936 -0.20336 0.03747  -0.14324 ? ? ? ? ? ? 268 SER A-4 OG  
+27470 N N   . ILE A-4 279 ? 1.76252 1.91827 1.78118 -0.23584 0.05227  -0.12847 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-4 N   
+27471 C CA  . ILE A-4 279 ? 1.75246 1.91894 1.77147 -0.24539 0.05780  -0.12628 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-4 CA  
+27472 C C   . ILE A-4 279 ? 1.80038 1.97151 1.81745 -0.24550 0.06054  -0.12288 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-4 C   
+27473 O O   . ILE A-4 279 ? 1.87045 2.04584 1.88473 -0.24947 0.06667  -0.12336 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-4 O   
+27474 C CB  . ILE A-4 279 ? 1.68712 1.86237 1.71442 -0.25297 0.05507  -0.12322 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-4 CB  
+27475 C CG1 . ILE A-4 279 ? 1.67392 1.84569 1.70285 -0.25409 0.05412  -0.12590 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-4 CG1 
+27476 C CG2 . ILE A-4 279 ? 1.40775 1.59488 1.43549 -0.26102 0.05942  -0.12048 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-4 CG2 
+27477 C CD1 . ILE A-4 279 ? 1.81284 1.99231 1.85076 -0.26011 0.05200  -0.12199 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A-4 CD1 
+27478 N N   . TYR A-4 280 ? 1.86965 2.03967 1.88809 -0.24093 0.05609  -0.11932 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-4 N   
+27479 C CA  . TYR A-4 280 ? 1.78566 1.96125 1.80245 -0.24121 0.05832  -0.11492 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-4 CA  
+27480 C C   . TYR A-4 280 ? 1.50026 1.67019 1.51090 -0.23599 0.06387  -0.11617 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-4 C   
+27481 O O   . TYR A-4 280 ? 1.40565 1.58259 1.41646 -0.24001 0.06868  -0.11419 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-4 O   
+27482 C CB  . TYR A-4 280 ? 1.67883 1.85248 1.69616 -0.23603 0.05253  -0.11045 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-4 CB  
+27483 C CG  . TYR A-4 280 ? 1.68443 1.86966 1.70756 -0.24283 0.05089  -0.10635 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-4 CG  
+27484 C CD1 . TYR A-4 280 ? 1.36907 1.56726 1.39457 -0.25125 0.05524  -0.10525 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-4 CD1 
+27485 C CD2 . TYR A-4 280 ? 1.58194 1.76503 1.60821 -0.24008 0.04525  -0.10385 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-4 CD2 
+27486 C CE1 . TYR A-4 280 ? 1.40326 1.61235 1.43347 -0.25577 0.05442  -0.10169 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-4 CE1 
+27487 C CE2 . TYR A-4 280 ? 1.39034 1.58403 1.42177 -0.24520 0.04509  -0.09994 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-4 CE2 
+27488 C CZ  . TYR A-4 280 ? 1.58302 1.78988 1.61609 -0.25255 0.04989  -0.09884 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-4 CZ  
+27489 O OH  . TYR A-4 280 ? 1.80874 2.02644 1.84638 -0.25602 0.05034  -0.09514 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A-4 OH  
+27490 N N   . ASN A-4 281 ? 1.68493 1.84235 1.69081 -0.22636 0.06352  -0.11953 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-4 N   
+27491 C CA  . ASN A-4 281 ? 1.93575 2.08668 1.93603 -0.21929 0.06982  -0.12046 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-4 CA  
+27492 C C   . ASN A-4 281 ? 2.08721 2.24300 2.08763 -0.22676 0.07797  -0.12352 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-4 C   
+27493 O O   . ASN A-4 281 ? 2.17337 2.33165 2.17377 -0.22747 0.08412  -0.12191 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-4 O   
+27494 C CB  . ASN A-4 281 ? 1.98339 2.12014 1.97811 -0.20627 0.06795  -0.12434 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-4 CB  
+27495 C CG  . ASN A-4 281 ? 1.99464 2.12594 1.98997 -0.19998 0.05834  -0.12301 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-4 CG  
+27496 O OD1 . ASN A-4 281 ? 1.95679 2.09238 1.95412 -0.20175 0.05453  -0.11751 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-4 OD1 
+27497 N ND2 . ASN A-4 281 ? 1.97142 2.09330 1.96487 -0.19244 0.05445  -0.12828 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A-4 ND2 
+27498 N N   . TYR A-4 282 ? 2.10284 2.25958 2.10347 -0.23216 0.07814  -0.12773 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-4 N   
+27499 C CA  . TYR A-4 282 ? 2.08158 2.24172 2.08064 -0.23900 0.08562  -0.13072 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-4 CA  
+27500 C C   . TYR A-4 282 ? 1.91064 2.08403 1.91502 -0.25047 0.08639  -0.12806 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-4 C   
+27501 O O   . TYR A-4 282 ? 2.12789 2.30470 2.13220 -0.25484 0.09281  -0.12912 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-4 O   
+27502 C CB  . TYR A-4 282 ? 2.11299 2.26972 2.10904 -0.24054 0.08535  -0.13514 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-4 CB  
+27503 C CG  . TYR A-4 282 ? 2.17283 2.33384 2.16628 -0.24901 0.09196  -0.13739 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-4 CG  
+27504 C CD1 . TYR A-4 282 ? 2.24681 2.40290 2.23457 -0.24642 0.10095  -0.14043 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-4 CD1 
+27505 C CD2 . TYR A-4 282 ? 2.28314 2.45250 2.27950 -0.25874 0.08951  -0.13622 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-4 CD2 
+27506 C CE1 . TYR A-4 282 ? 2.38307 2.54223 2.36765 -0.25416 0.10700  -0.14256 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-4 CE1 
+27507 C CE2 . TYR A-4 282 ? 2.36702 2.53933 2.35960 -0.26574 0.09499  -0.13805 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-4 CE2 
+27508 C CZ  . TYR A-4 282 ? 2.43429 2.60135 2.42075 -0.26385 0.10354  -0.14139 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-4 CZ  
+27509 O OH  . TYR A-4 282 ? 2.26669 2.43587 2.24863 -0.27084 0.10903  -0.14329 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A-4 OH  
+27510 N N   . LEU A-4 283 ? 1.71601 1.89702 1.72540 -0.25491 0.08012  -0.12491 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-4 N   
+27511 C CA  . LEU A-4 283 ? 1.74588 1.94011 1.75986 -0.26448 0.08055  -0.12291 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-4 CA  
+27512 C C   . LEU A-4 283 ? 1.86412 2.06367 1.88008 -0.26454 0.08298  -0.12000 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-4 C   
+27513 O O   . LEU A-4 283 ? 1.79106 1.99763 1.80901 -0.27080 0.08722  -0.12112 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-4 O   
+27514 C CB  . LEU A-4 283 ? 1.81373 2.01447 1.83251 -0.26727 0.07421  -0.11996 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-4 CB  
+27515 C CG  . LEU A-4 283 ? 1.92713 2.14217 1.95068 -0.27475 0.07357  -0.11743 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-4 CG  
+27516 C CD1 . LEU A-4 283 ? 1.82241 2.04389 1.84804 -0.27322 0.07222  -0.11312 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-4 CD1 
+27517 C CD2 . LEU A-4 283 ? 2.08345 2.30422 2.10608 -0.28174 0.07829  -0.12040 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A-4 CD2 
+27518 N N   . ALA A-4 284 ? 1.94199 2.13815 1.95744 -0.25743 0.08015  -0.11609 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-4 N   
+27519 C CA  . ALA A-4 284 ? 1.67690 1.87984 1.69449 -0.25781 0.08160  -0.11178 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-4 CA  
+27520 C C   . ALA A-4 284 ? 1.74959 1.94976 1.76721 -0.25671 0.08896  -0.11308 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-4 C   
+27521 O O   . ALA A-4 284 ? 1.75832 1.96764 1.78042 -0.26166 0.09166  -0.11146 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-4 O   
+27522 C CB  . ALA A-4 284 ? 1.75878 1.95713 1.77386 -0.24941 0.07701  -0.10650 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-4 CB  
+27523 N N   . LYS A-4 285 ? 1.81953 2.00741 1.83281 -0.24983 0.09267  -0.11612 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-4 N   
+27524 C CA  . LYS A-4 285 ? 1.92604 2.11018 1.93994 -0.24733 0.10097  -0.11699 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-4 CA  
+27525 C C   . LYS A-4 285 ? 1.90040 2.09218 1.91814 -0.25828 0.10590  -0.12111 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-4 C   
+27526 O O   . LYS A-4 285 ? 1.85436 2.05072 1.87746 -0.26128 0.11092  -0.12036 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-4 O   
+27527 C CB  . LYS A-4 285 ? 1.73361 1.90273 1.74102 -0.23579 0.10446  -0.11955 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-4 CB  
+27528 C CG  . LYS A-4 285 ? 1.72180 1.88649 1.72458 -0.23742 0.10420  -0.12554 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-4 CG  
+27529 C CD  . LYS A-4 285 ? 1.88849 2.04152 1.88550 -0.22853 0.11208  -0.12941 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-4 CD  
+27530 C CE  . LYS A-4 285 ? 2.09097 2.23279 2.08149 -0.21652 0.10803  -0.13114 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-4 CE  
+27531 N NZ  . LYS A-4 285 ? 1.88989 2.02137 1.87379 -0.20740 0.11653  -0.13569 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A-4 NZ  
+27532 N N   . LYS A-4 286 ? 1.75126 1.94439 1.76662 -0.26415 0.10428  -0.12521 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-4 N   
+27533 C CA  . LYS A-4 286 ? 1.80192 2.00145 1.81920 -0.27408 0.10804  -0.12906 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-4 CA  
+27534 C C   . LYS A-4 286 ? 1.71308 1.92751 1.73687 -0.28285 0.10394  -0.12741 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-4 C   
+27535 O O   . LYS A-4 286 ? 1.80507 2.02627 1.83342 -0.28956 0.10728  -0.12948 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-4 O   
+27536 C CB  . LYS A-4 286 ? 1.82827 2.02326 1.83911 -0.27604 0.10778  -0.13301 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-4 CB  
+27537 C CG  . LYS A-4 286 ? 1.96060 2.14205 1.96430 -0.26616 0.10964  -0.13467 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-4 CG  
+27538 C CD  . LYS A-4 286 ? 2.04590 2.21915 2.04738 -0.26025 0.11910  -0.13662 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-4 CD  
+27539 C CE  . LYS A-4 286 ? 2.06990 2.23837 2.06465 -0.26279 0.12609  -0.14173 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-4 CE  
+27540 N NZ  . LYS A-4 286 ? 2.12384 2.28672 2.11874 -0.25882 0.13687  -0.14334 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A-4 NZ  
+27541 N N   . LYS A-4 287 ? 1.70595 1.92574 1.73047 -0.28245 0.09694  -0.12404 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-4 N   
+27542 C CA  . LYS A-4 287 ? 1.63963 1.87408 1.66925 -0.28945 0.09350  -0.12282 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-4 CA  
+27543 C C   . LYS A-4 287 ? 1.56400 1.80570 1.59897 -0.28932 0.09450  -0.11951 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-4 C   
+27544 O O   . LYS A-4 287 ? 1.51294 1.76622 1.55331 -0.29599 0.09496  -0.12084 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-4 O   
+27545 C CB  . LYS A-4 287 ? 1.68788 1.92552 1.71661 -0.28830 0.08699  -0.12009 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-4 CB  
+27546 C CG  . LYS A-4 287 ? 1.56867 1.82022 1.60088 -0.29472 0.08432  -0.12020 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-4 CG  
+27547 C CD  . LYS A-4 287 ? 1.85569 2.10768 1.88619 -0.30010 0.08562  -0.12457 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-4 CD  
+27548 C CE  . LYS A-4 287 ? 1.91115 2.17737 1.94513 -0.30495 0.08323  -0.12487 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-4 CE  
+27549 N NZ  . LYS A-4 287 ? 1.88302 2.15702 1.92151 -0.30864 0.08547  -0.12671 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A-4 NZ  
+27550 N N   . TYR A-4 288 ? 1.49549 1.73055 1.52888 -0.28129 0.09460  -0.11508 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-4 N   
+27551 C CA  . TYR A-4 288 ? 1.28447 1.52580 1.32174 -0.27986 0.09513  -0.11017 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-4 CA  
+27552 C C   . TYR A-4 288 ? 1.14848 1.38040 1.18667 -0.27365 0.10126  -0.10863 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-4 C   
+27553 O O   . TYR A-4 288 ? 1.31122 1.53961 1.34805 -0.26607 0.10102  -0.10260 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-4 O   
+27554 C CB  . TYR A-4 288 ? 1.31920 1.56206 1.35294 -0.27486 0.08952  -0.10429 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-4 CB  
+27555 C CG  . TYR A-4 288 ? 1.35886 1.61056 1.39250 -0.27951 0.08460  -0.10514 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-4 CG  
+27556 C CD1 . TYR A-4 288 ? 1.44900 1.71634 1.48710 -0.28639 0.08392  -0.10575 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-4 CD1 
+27557 C CD2 . TYR A-4 288 ? 1.44692 1.69145 1.47674 -0.27620 0.08082  -0.10533 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-4 CD2 
+27558 C CE1 . TYR A-4 288 ? 1.48235 1.75762 1.52037 -0.28886 0.08032  -0.10609 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-4 CE1 
+27559 C CE2 . TYR A-4 288 ? 1.33883 1.59118 1.36992 -0.27958 0.07724  -0.10531 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-4 CE2 
+27560 C CZ  . TYR A-4 288 ? 1.37351 1.64102 1.40831 -0.28540 0.07736  -0.10547 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-4 CZ  
+27561 O OH  . TYR A-4 288 ? 1.50550 1.78054 1.54151 -0.28704 0.07468  -0.10507 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A-4 OH  
+27562 N N   . GLU A-4 289 ? 1.34072 1.56811 1.38085 -0.27610 0.10733  -0.11363 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-4 N   
+27563 C CA  . GLU A-4 289 ? 1.37525 1.59406 1.41765 -0.26980 0.11478  -0.11225 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-4 CA  
+27564 C C   . GLU A-4 289 ? 1.29558 1.52403 1.34771 -0.27308 0.11726  -0.10874 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-4 C   
+27565 O O   . GLU A-4 289 ? 1.57430 1.79681 1.62908 -0.26566 0.12222  -0.10423 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-4 O   
+27566 C CB  . GLU A-4 289 ? 1.78050 1.99202 1.82197 -0.27160 0.12161  -0.11871 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-4 CB  
+27567 C CG  . GLU A-4 289 ? 1.96713 2.16596 2.00820 -0.26143 0.13020  -0.11754 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-4 CG  
+27568 C CD  . GLU A-4 289 ? 1.95830 2.14735 1.99367 -0.26013 0.13638  -0.12373 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-4 CD  
+27569 O OE1 . GLU A-4 289 ? 2.01404 2.20533 2.04476 -0.26681 0.13309  -0.12825 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-4 OE1 
+27570 O OE2 . GLU A-4 289 ? 1.98023 2.15931 2.01531 -0.25168 0.14501  -0.12362 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A-4 OE2 
+27571 N N   . ASP A-4 290 ? 1.30855 1.55197 1.36628 -0.28321 0.11386  -0.11049 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-4 N   
+27572 C CA  . ASP A-4 290 ? 1.18630 1.44037 1.25473 -0.28767 0.11610  -0.10858 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-4 CA  
+27573 C C   . ASP A-4 290 ? 1.13082 1.39170 1.19873 -0.28386 0.11212  -0.10064 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-4 C   
+27574 O O   . ASP A-4 290 ? 1.20147 1.47105 1.27800 -0.28619 0.11398  -0.09767 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-4 O   
+27575 C CB  . ASP A-4 290 ? 1.43194 1.69926 1.50666 -0.29980 0.11425  -0.11526 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-4 CB  
+27576 C CG  . ASP A-4 290 ? 1.54237 1.81399 1.60979 -0.30303 0.10761  -0.11824 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-4 CG  
+27577 O OD1 . ASP A-4 290 ? 1.45279 1.71377 1.51162 -0.29874 0.10683  -0.11882 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-4 OD1 
+27578 O OD2 . ASP A-4 290 ? 1.46672 1.75257 1.53746 -0.30924 0.10335  -0.11994 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A-4 OD2 
+27579 N N   . LYS A-4 291 ? 1.12045 1.37763 1.17859 -0.27815 0.10686  -0.09709 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-4 N   
+27580 C CA  . LYS A-4 291 ? 1.06758 1.33093 1.12278 -0.27453 0.10298  -0.08945 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-4 CA  
+27581 C C   . LYS A-4 291 ? 1.09300 1.34186 1.13798 -0.26241 0.10127  -0.08377 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-4 C   
+27582 O O   . LYS A-4 291 ? 1.18063 1.41646 1.22089 -0.25750 0.10185  -0.08684 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-4 O   
+27583 C CB  . LYS A-4 291 ? 0.96346 1.24126 1.01747 -0.28146 0.09718  -0.09134 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-4 CB  
+27584 C CG  . LYS A-4 291 ? 1.06280 1.33691 1.11145 -0.28304 0.09361  -0.09635 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-4 CG  
+27585 C CD  . LYS A-4 291 ? 1.40157 1.69036 1.44989 -0.28813 0.08901  -0.09713 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-4 CD  
+27586 C CE  . LYS A-4 291 ? 1.05943 1.36253 1.11593 -0.29727 0.08981  -0.10268 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-4 CE  
+27587 N NZ  . LYS A-4 291 ? 1.35055 1.66065 1.40530 -0.30099 0.08618  -0.10688 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A-4 NZ  
+27588 N N   . ILE A-4 292 ? 1.03992 1.29113 1.08092 -0.25711 0.09901  -0.07547 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-4 N   
+27589 C CA  . ILE A-4 292 ? 0.66512 0.90263 0.69582 -0.24472 0.09669  -0.06928 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-4 CA  
+27590 C C   . ILE A-4 292 ? 0.81216 1.04990 0.83546 -0.24528 0.08989  -0.07063 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-4 C   
+27591 O O   . ILE A-4 292 ? 1.08285 1.33310 1.10557 -0.25040 0.08687  -0.06896 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-4 O   
+27592 C CB  . ILE A-4 292 ? 0.68056 0.91947 0.70904 -0.23809 0.09754  -0.05873 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-4 CB  
+27593 C CG1 . ILE A-4 292 ? 0.68568 0.92299 0.72328 -0.23629 0.10496  -0.05653 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-4 CG1 
+27594 C CG2 . ILE A-4 292 ? 0.82780 1.05257 0.84373 -0.22498 0.09377  -0.05226 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-4 CG2 
+27595 C CD1 . ILE A-4 292 ? 0.67540 0.91424 0.71145 -0.22943 0.10617  -0.04505 ? ? ? ? ? ? 282 ILE A-4 CD1 
+27596 N N   . VAL A-4 293 ? 0.73019 0.95436 0.74833 -0.23948 0.08784  -0.07366 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-4 N   
+27597 C CA  . VAL A-4 293 ? 0.77690 0.99984 0.79015 -0.23982 0.08164  -0.07534 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-4 CA  
+27598 C C   . VAL A-4 293 ? 0.73336 0.94630 0.73719 -0.22858 0.07752  -0.06830 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-4 C   
+27599 O O   . VAL A-4 293 ? 0.94053 1.14012 0.94003 -0.21785 0.07863  -0.06562 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-4 O   
+27600 C CB  . VAL A-4 293 ? 0.57867 0.79379 0.59289 -0.24111 0.08129  -0.08340 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-4 CB  
+27601 C CG1 . VAL A-4 293 ? 1.40986 1.60963 1.42144 -0.23152 0.08481  -0.08447 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-4 CG1 
+27602 C CG2 . VAL A-4 293 ? 0.78317 0.99549 0.79382 -0.24011 0.07485  -0.08428 ? ? ? ? ? ? 283 VAL A-4 CG2 
+27603 N N   . ILE A-4 294 ? 0.87036 1.08939 0.87056 -0.23016 0.07308  -0.06516 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-4 N   
+27604 C CA  . ILE A-4 294 ? 0.68259 0.89257 0.67298 -0.22030 0.06863  -0.05846 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-4 CA  
+27605 C C   . ILE A-4 294 ? 0.92815 1.13513 0.91766 -0.22138 0.06313  -0.06214 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-4 C   
+27606 O O   . ILE A-4 294 ? 0.86097 1.07994 0.85484 -0.22996 0.06280  -0.06428 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-4 O   
+27607 C CB  . ILE A-4 294 ? 0.60989 0.82976 0.59572 -0.22027 0.06927  -0.04967 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-4 CB  
+27608 C CG1 . ILE A-4 294 ? 0.65850 0.87977 0.64609 -0.21779 0.07449  -0.04490 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-4 CG1 
+27609 C CG2 . ILE A-4 294 ? 0.58841 0.79890 0.56273 -0.21090 0.06427  -0.04305 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-4 CG2 
+27610 C CD1 . ILE A-4 294 ? 0.83457 1.06619 0.81764 -0.21768 0.07543  -0.03577 ? ? ? ? ? ? 284 ILE A-4 CD1 
+27611 N N   . TYR A-4 295 ? 0.82603 1.01712 0.81057 -0.21201 0.05890  -0.06287 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-4 N   
+27612 C CA  . TYR A-4 295 ? 0.89406 1.08107 0.87947 -0.21250 0.05334  -0.06646 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-4 CA  
+27613 C C   . TYR A-4 295 ? 0.90774 1.09260 0.88550 -0.20745 0.04901  -0.05962 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-4 C   
+27614 O O   . TYR A-4 295 ? 0.87298 1.04958 0.84147 -0.19783 0.04786  -0.05319 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-4 O   
+27615 C CB  . TYR A-4 295 ? 0.63728 0.80887 0.62248 -0.20546 0.05052  -0.07230 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-4 CB  
+27616 C CG  . TYR A-4 295 ? 0.81629 0.98958 0.80821 -0.21099 0.05478  -0.07979 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-4 CG  
+27617 C CD1 . TYR A-4 295 ? 0.87946 1.05150 0.87124 -0.20908 0.06085  -0.07998 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-4 CD1 
+27618 C CD2 . TYR A-4 295 ? 0.98033 1.15592 0.97858 -0.21766 0.05313  -0.08616 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-4 CD2 
+27619 C CE1 . TYR A-4 295 ? 1.04654 1.21952 1.04332 -0.21401 0.06532  -0.08674 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-4 CE1 
+27620 C CE2 . TYR A-4 295 ? 1.02527 1.20183 1.02767 -0.22237 0.05717  -0.09238 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-4 CE2 
+27621 C CZ  . TYR A-4 295 ? 0.99317 1.16832 0.99429 -0.22066 0.06330  -0.09287 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-4 CZ  
+27622 O OH  . TYR A-4 295 ? 1.07887 1.25445 1.08304 -0.22528 0.06788  -0.09898 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A-4 OH  
+27623 N N   . LEU A-4 296 ? 0.95588 1.14782 0.93719 -0.21334 0.04710  -0.06053 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-4 N   
+27624 C CA  . LEU A-4 296 ? 0.76983 0.95880 0.74464 -0.20901 0.04320  -0.05511 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-4 CA  
+27625 C C   . LEU A-4 296 ? 0.90076 1.08150 0.88117 -0.20847 0.03779  -0.06052 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-4 C   
+27626 O O   . LEU A-4 296 ? 0.98113 1.17044 0.97068 -0.21634 0.03878  -0.06395 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-4 O   
+27627 C CB  . LEU A-4 296 ? 0.85672 1.06246 0.83108 -0.21563 0.04707  -0.05050 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-4 CB  
+27628 C CG  . LEU A-4 296 ? 0.99183 1.20290 0.95697 -0.21281 0.05039  -0.04233 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-4 CG  
+27629 C CD1 . LEU A-4 296 ? 0.93493 1.15353 0.90530 -0.21730 0.05528  -0.04437 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-4 CD1 
+27630 C CD2 . LEU A-4 296 ? 1.01340 1.23781 0.97463 -0.21612 0.05283  -0.03709 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A-4 CD2 
+27631 N N   . ILE A-4 297 ? 0.84429 1.00843 0.81966 -0.19849 0.03199  -0.06113 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-4 N   
+27632 C CA  . ILE A-4 297 ? 0.78929 0.94399 0.77070 -0.19682 0.02589  -0.06698 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-4 CA  
+27633 C C   . ILE A-4 297 ? 0.90640 1.05457 0.88198 -0.19137 0.02079  -0.06221 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-4 C   
+27634 O O   . ILE A-4 297 ? 1.02206 1.15937 0.98583 -0.18103 0.01754  -0.05755 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-4 O   
+27635 C CB  . ILE A-4 297 ? 0.72036 0.86090 0.70081 -0.18876 0.02262  -0.07275 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-4 CB  
+27636 C CG1 . ILE A-4 297 ? 0.89865 1.04437 0.88074 -0.19195 0.02923  -0.07525 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-4 CG1 
+27637 C CG2 . ILE A-4 297 ? 0.94304 1.07771 0.93292 -0.18982 0.01726  -0.08031 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-4 CG2 
+27638 C CD1 . ILE A-4 297 ? 0.73397 0.86629 0.71370 -0.18271 0.02789  -0.08051 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-4 CD1 
+27639 N N   . GLU A-4 298 ? 0.87226 1.02643 0.85589 -0.19758 0.02039  -0.06297 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-4 N   
+27640 C CA  . GLU A-4 298 ? 0.96799 1.11689 0.94757 -0.19369 0.01659  -0.05874 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-4 CA  
+27641 C C   . GLU A-4 298 ? 0.98997 1.12780 0.97923 -0.19176 0.00938  -0.06523 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-4 C   
+27642 O O   . GLU A-4 298 ? 0.70449 0.84789 0.70790 -0.19903 0.01040  -0.07058 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-4 O   
+27643 C CB  . GLU A-4 298 ? 0.93799 1.10241 0.91983 -0.20121 0.02271  -0.05404 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-4 CB  
+27644 C CG  . GLU A-4 298 ? 1.14187 1.30154 1.11730 -0.19696 0.02056  -0.04853 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-4 CG  
+27645 C CD  . GLU A-4 298 ? 1.29800 1.47363 1.27159 -0.20225 0.02829  -0.04269 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-4 CD  
+27646 O OE1 . GLU A-4 298 ? 1.09834 1.28925 1.07822 -0.20963 0.03457  -0.04400 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-4 OE1 
+27647 O OE2 . GLU A-4 298 ? 1.41561 1.58832 1.38074 -0.19836 0.02815  -0.03690 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A-4 OE2 
+27648 N N   . GLU A-4 299 ? 0.91702 1.03916 0.89880 -0.18160 0.00187  -0.06463 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-4 N   
+27649 C CA  . GLU A-4 299 ? 0.62689 0.73789 0.61791 -0.17897 -0.00613 -0.07083 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-4 CA  
+27650 C C   . GLU A-4 299 ? 0.64680 0.75804 0.65171 -0.18295 -0.00737 -0.08010 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-4 C   
+27651 O O   . GLU A-4 299 ? 0.89632 1.01148 0.91614 -0.18961 -0.00789 -0.08362 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-4 O   
+27652 C CB  . GLU A-4 299 ? 0.95769 1.07330 0.95605 -0.18413 -0.00540 -0.06819 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-4 CB  
+27653 C CG  . GLU A-4 299 ? 0.92796 1.04648 0.91272 -0.18200 -0.00205 -0.05871 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-4 CG  
+27654 C CD  . GLU A-4 299 ? 0.97997 1.08244 0.95649 -0.17258 -0.01002 -0.05680 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-4 CD  
+27655 O OE1 . GLU A-4 299 ? 1.40007 1.48947 1.38297 -0.16775 -0.01872 -0.06371 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-4 OE1 
+27656 O OE2 . GLU A-4 299 ? 1.14349 1.24636 1.10675 -0.16971 -0.00775 -0.04855 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A-4 OE2 
+27657 N N   . PRO A-4 300 ? 0.75306 0.86065 0.75342 -0.17888 -0.00697 -0.08357 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-4 N   
+27658 C CA  . PRO A-4 300 ? 0.62079 0.72907 0.63251 -0.18264 -0.00729 -0.09198 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-4 CA  
+27659 C C   . PRO A-4 300 ? 0.74016 0.83574 0.75901 -0.17693 -0.01668 -0.09920 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-4 C   
+27660 O O   . PRO A-4 300 ? 0.93496 1.03191 0.96471 -0.18083 -0.01725 -0.10589 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-4 O   
+27661 C CB  . PRO A-4 300 ? 0.64192 0.74870 0.64446 -0.17812 -0.00343 -0.09302 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-4 CB  
+27662 C CG  . PRO A-4 300 ? 0.65773 0.75505 0.64516 -0.16668 -0.00589 -0.08733 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-4 CG  
+27663 C CD  . PRO A-4 300 ? 0.79660 0.89889 0.78155 -0.17001 -0.00563 -0.07976 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A-4 CD  
+27664 N N   . GLU A-4 301 ? 0.84511 0.92823 0.85773 -0.16744 -0.02430 -0.09818 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-4 N   
+27665 C CA  . GLU A-4 301 ? 0.74665 0.81776 0.76707 -0.16182 -0.03427 -0.10566 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-4 CA  
+27666 C C   . GLU A-4 301 ? 0.86095 0.93742 0.89969 -0.17137 -0.03556 -0.10719 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-4 C   
+27667 O O   . GLU A-4 301 ? 0.99551 1.06398 1.04483 -0.16882 -0.04352 -0.11411 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-4 O   
+27668 C CB  . GLU A-4 301 ? 0.74717 0.80282 0.75476 -0.14826 -0.04247 -0.10382 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-4 CB  
+27669 C CG  . GLU A-4 301 ? 0.65686 0.71359 0.66125 -0.15052 -0.04243 -0.09596 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-4 CG  
+27670 C CD  . GLU A-4 301 ? 0.79998 0.86282 0.78838 -0.15008 -0.03494 -0.08570 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-4 CD  
+27671 O OE1 . GLU A-4 301 ? 0.68059 0.74655 0.66174 -0.14816 -0.02999 -0.08468 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-4 OE1 
+27672 O OE2 . GLU A-4 301 ? 1.01448 1.07903 0.99777 -0.15148 -0.03373 -0.07859 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A-4 OE2 
+27673 N N   . ILE A-4 302 ? 0.89669 0.98651 0.93996 -0.18150 -0.02777 -0.10092 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-4 N   
+27674 C CA  . ILE A-4 302 ? 0.92602 1.02122 0.98727 -0.18953 -0.02747 -0.10118 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-4 CA  
+27675 C C   . ILE A-4 302 ? 0.87485 0.97332 0.95170 -0.19488 -0.02781 -0.10803 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-4 C   
+27676 O O   . ILE A-4 302 ? 0.95799 1.06411 1.03291 -0.19888 -0.02207 -0.10883 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-4 O   
+27677 C CB  . ILE A-4 302 ? 0.75125 0.86088 0.81230 -0.19745 -0.01773 -0.09286 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-4 CB  
+27678 C CG1 . ILE A-4 302 ? 0.81308 0.91893 0.85921 -0.19200 -0.01782 -0.08577 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-4 CG1 
+27679 C CG2 . ILE A-4 302 ? 0.62745 0.74392 0.70858 -0.20525 -0.01543 -0.09291 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-4 CG2 
+27680 C CD1 . ILE A-4 302 ? 0.77877 0.89902 0.82389 -0.19857 -0.00815 -0.07791 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A-4 CD1 
+27681 N N   . SER A-4 303 ? 0.90455 0.99698 0.99698 -0.19490 -0.03464 -0.11287 ? ? ? ? ? ? 293 SER A-4 N   
+27682 C CA  . SER A-4 303 ? 1.15151 1.24653 1.26016 -0.19968 -0.03569 -0.11886 ? ? ? ? ? ? 293 SER A-4 CA  
+27683 C C   . SER A-4 303 ? 1.04588 1.13672 1.14581 -0.19473 -0.03740 -0.12527 ? ? ? ? ? ? 293 SER A-4 C   
+27684 O O   . SER A-4 303 ? 1.50231 1.59989 1.60759 -0.20011 -0.03325 -0.12743 ? ? ? ? ? ? 293 SER A-4 O   
+27685 C CB  . SER A-4 303 ? 1.36815 1.47837 1.48767 -0.21069 -0.02611 -0.11390 ? ? ? ? ? ? 293 SER A-4 CB  
+27686 O OG  . SER A-4 303 ? 1.83223 1.94450 1.96647 -0.21482 -0.02702 -0.11851 ? ? ? ? ? ? 293 SER A-4 OG  
+27687 N N   . LEU A-4 304 ? 0.95534 1.03453 1.04099 -0.18349 -0.04312 -0.12798 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-4 N   
+27688 C CA  . LEU A-4 304 ? 0.98629 1.06034 1.06199 -0.17624 -0.04401 -0.13386 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-4 CA  
+27689 C C   . LEU A-4 304 ? 1.08130 1.13988 1.15532 -0.16359 -0.05563 -0.14141 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-4 C   
+27690 O O   . LEU A-4 304 ? 0.82822 0.87795 0.89690 -0.15677 -0.06165 -0.13947 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-4 O   
+27691 C CB  . LEU A-4 304 ? 0.75795 0.83419 0.81491 -0.17299 -0.03708 -0.12855 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-4 CB  
+27692 C CG  . LEU A-4 304 ? 0.89400 0.96855 0.94213 -0.16800 -0.03382 -0.13320 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-4 CG  
+27693 C CD1 . LEU A-4 304 ? 0.72313 0.80857 0.78083 -0.17884 -0.02751 -0.13522 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-4 CD1 
+27694 C CD2 . LEU A-4 304 ? 0.84067 0.91593 0.87213 -0.16373 -0.02765 -0.12722 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A-4 CD2 
+27695 N N   . HIS A-4 305 ? 1.02587 1.08112 1.10356 -0.15987 -0.05881 -0.15005 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-4 N   
+27696 C CA  . HIS A-4 305 ? 0.91937 0.96048 0.99549 -0.14662 -0.07013 -0.15858 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-4 CA  
+27697 C C   . HIS A-4 305 ? 1.10253 1.13363 1.15716 -0.13201 -0.07110 -0.15736 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-4 C   
+27698 O O   . HIS A-4 305 ? 1.10743 1.14309 1.14950 -0.13206 -0.06213 -0.15208 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-4 O   
+27699 C CB  . HIS A-4 305 ? 0.86412 0.90560 0.94791 -0.14564 -0.07202 -0.16808 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-4 CB  
+27700 C CG  . HIS A-4 305 ? 1.11336 1.14189 1.19931 -0.13284 -0.08459 -0.17818 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-4 CG  
+27701 N ND1 . HIS A-4 305 ? 0.86780 0.89280 0.95026 -0.12429 -0.08651 -0.18735 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-4 ND1 
+27702 C CD2 . HIS A-4 305 ? 1.10758 1.12590 1.19870 -0.12669 -0.09597 -0.18099 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-4 CD2 
+27703 C CE1 . HIS A-4 305 ? 1.06373 1.07734 1.14934 -0.11297 -0.09893 -0.19574 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-4 CE1 
+27704 N NE2 . HIS A-4 305 ? 1.04782 1.05681 1.13893 -0.11439 -0.10523 -0.19214 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A-4 NE2 
+27705 N N   . ARG A-4 306 ? 0.86127 1.16012 0.88274 -0.16149 0.02920  -0.04898 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-4 N   
+27706 C CA  . ARG A-4 306 ? 0.94864 1.22588 0.96727 -0.16513 0.02297  -0.04400 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-4 CA  
+27707 C C   . ARG A-4 306 ? 0.80221 1.06922 0.82281 -0.15215 0.01472  -0.04514 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-4 C   
+27708 O O   . ARG A-4 306 ? 0.81734 1.05913 0.83138 -0.15210 0.01006  -0.04290 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-4 O   
+27709 C CB  . ARG A-4 306 ? 1.03186 1.32018 1.05521 -0.17702 0.02388  -0.03963 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-4 CB  
+27710 C CG  . ARG A-4 306 ? 0.77884 1.04997 0.80006 -0.17974 0.01753  -0.03501 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-4 CG  
+27711 C CD  . ARG A-4 306 ? 0.90516 1.18938 0.93055 -0.19083 0.01819  -0.03209 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-4 CD  
+27712 N NE  . ARG A-4 306 ? 0.94953 1.21965 0.97214 -0.19240 0.01213  -0.02800 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-4 NE  
+27713 C CZ  . ARG A-4 306 ? 0.95207 1.22658 0.97842 -0.18473 0.00522  -0.02666 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-4 CZ  
+27714 N NH1 . ARG A-4 306 ? 1.14421 1.43758 1.17865 -0.17357 0.00289  -0.02956 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-4 NH1 
+27715 N NH2 . ARG A-4 306 ? 1.11758 1.37756 1.13883 -0.18772 0.00057  -0.02220 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A-4 NH2 
+27716 N N   . SER A-4 307 ? 0.79758 1.08378 0.82684 -0.14096 0.01287  -0.04859 ? ? ? ? ? ? 297 SER A-4 N   
+27717 C CA  . SER A-4 307 ? 0.71430 0.98796 0.74372 -0.12710 0.00463  -0.04916 ? ? ? ? ? ? 297 SER A-4 CA  
+27718 C C   . SER A-4 307 ? 0.72975 0.97870 0.75014 -0.11893 0.00306  -0.05350 ? ? ? ? ? ? 297 SER A-4 C   
+27719 O O   . SER A-4 307 ? 0.79169 1.01485 0.80607 -0.11497 -0.00341 -0.05164 ? ? ? ? ? ? 297 SER A-4 O   
+27720 C CB  . SER A-4 307 ? 0.72505 1.02655 0.76603 -0.11456 0.00294  -0.05272 ? ? ? ? ? ? 297 SER A-4 CB  
+27721 O OG  . SER A-4 307 ? 1.13053 1.45348 1.17583 -0.10983 0.00972  -0.05985 ? ? ? ? ? ? 297 SER A-4 OG  
+27722 N N   . MET A-4 308 ? 1.09805 1.35407 1.11622 -0.11728 0.00898  -0.05940 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-4 N   
+27723 C CA  . MET A-4 308 ? 0.81248 1.04613 0.82129 -0.11023 0.00728  -0.06472 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-4 CA  
+27724 C C   . MET A-4 308 ? 0.87624 1.08471 0.87565 -0.12156 0.00602  -0.06101 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-4 C   
+27725 O O   . MET A-4 308 ? 0.88511 1.06969 0.87722 -0.11779 0.00169  -0.06375 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-4 O   
+27726 C CB  . MET A-4 308 ? 0.81289 1.06311 0.82069 -0.10526 0.01403  -0.07237 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-4 CB  
+27727 C CG  . MET A-4 308 ? 0.85475 1.13134 0.87240 -0.09169 0.01552  -0.07817 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-4 CG  
+27728 S SD  . MET A-4 308 ? 1.87312 2.16971 1.88758 -0.08774 0.02489  -0.08726 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-4 SD  
+27729 C CE  . MET A-4 308 ? 1.72587 2.05568 1.75479 -0.07022 0.02577  -0.09445 ? ? ? ? ? ? 298 MET A-4 CE  
+27730 N N   . GLN A-4 309 ? 0.89707 1.11070 0.89660 -0.13535 0.00968  -0.05538 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-4 N   
+27731 C CA  . GLN A-4 309 ? 0.75131 0.94429 0.74370 -0.14492 0.00824  -0.05197 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-4 CA  
+27732 C C   . GLN A-4 309 ? 1.01984 1.19317 1.01145 -0.14536 0.00132  -0.04828 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-4 C   
+27733 O O   . GLN A-4 309 ? 0.93138 1.08418 0.91682 -0.14784 -0.00171 -0.04886 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-4 O   
+27734 C CB  . GLN A-4 309 ? 0.75932 0.96117 0.75200 -0.15775 0.01339  -0.04681 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-4 CB  
+27735 C CG  . GLN A-4 309 ? 0.74999 0.96815 0.74079 -0.15966 0.02079  -0.04882 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-4 CG  
+27736 C CD  . GLN A-4 309 ? 0.69430 0.91732 0.68410 -0.17244 0.02562  -0.04323 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-4 CD  
+27737 O OE1 . GLN A-4 309 ? 0.79549 1.00449 0.78228 -0.17919 0.02385  -0.03929 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-4 OE1 
+27738 N NE2 . GLN A-4 309 ? 0.73334 0.97615 0.72543 -0.17608 0.03203  -0.04326 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-4 NE2 
+27739 N N   . ILE A-4 310 ? 0.85224 1.03253 0.84954 -0.14361 -0.00129 -0.04438 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-4 N   
+27740 C CA  . ILE A-4 310 ? 0.81351 0.97460 0.80797 -0.14342 -0.00784 -0.04001 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-4 CA  
+27741 C C   . ILE A-4 310 ? 0.85354 0.99551 0.84303 -0.13155 -0.01287 -0.04439 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-4 C   
+27742 O O   . ILE A-4 310 ? 0.97767 1.09477 0.96030 -0.13420 -0.01716 -0.04250 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-4 O   
+27743 C CB  . ILE A-4 310 ? 0.91646 1.09130 0.91678 -0.14353 -0.00991 -0.03469 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-4 CB  
+27744 C CG1 . ILE A-4 310 ? 0.69944 0.89196 0.70370 -0.15598 -0.00449 -0.03191 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-4 CG1 
+27745 C CG2 . ILE A-4 310 ? 0.77256 0.92663 0.76731 -0.14475 -0.01630 -0.02872 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-4 CG2 
+27746 C CD1 . ILE A-4 310 ? 0.75173 0.96297 0.76244 -0.15679 -0.00610 -0.02850 ? ? ? ? ? ? 300 ILE A-4 CD1 
+27747 N N   . ALA A-4 311 ? 0.89119 1.04406 0.88359 -0.11872 -0.01207 -0.05076 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A-4 N   
+27748 C CA  . ALA A-4 311 ? 0.81722 0.95001 0.80366 -0.10632 -0.01644 -0.05654 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A-4 CA  
+27749 C C   . ALA A-4 311 ? 0.92038 1.03333 0.89807 -0.11202 -0.01600 -0.06101 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A-4 C   
+27750 O O   . ALA A-4 311 ? 0.92629 1.01154 0.89621 -0.11076 -0.02102 -0.06219 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A-4 O   
+27751 C CB  . ALA A-4 311 ? 0.90132 1.05365 0.89324 -0.09099 -0.01447 -0.06391 ? ? ? ? ? ? 301 ALA A-4 CB  
+27752 N N   . LEU A-4 312 ? 0.96406 1.09049 0.94213 -0.11878 -0.01031 -0.06341 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-4 N   
+27753 C CA  . LEU A-4 312 ? 1.05970 1.17108 1.02988 -0.12430 -0.01057 -0.06763 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-4 CA  
+27754 C C   . LEU A-4 312 ? 0.96054 1.05527 0.92836 -0.13693 -0.01358 -0.06175 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-4 C   
+27755 O O   . LEU A-4 312 ? 1.04032 1.11483 1.00175 -0.13990 -0.01704 -0.06505 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-4 O   
+27756 C CB  . LEU A-4 312 ? 0.96061 1.09086 0.93044 -0.12789 -0.00423 -0.07011 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-4 CB  
+27757 C CG  . LEU A-4 312 ? 0.84552 0.96553 0.80752 -0.13391 -0.00475 -0.07376 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-4 CG  
+27758 C CD1 . LEU A-4 312 ? 0.85975 0.96238 0.81433 -0.12611 -0.00872 -0.08314 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-4 CD1 
+27759 C CD2 . LEU A-4 312 ? 0.99387 1.13266 0.95404 -0.13675 0.00140  -0.07397 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A-4 CD2 
+27760 N N   . SER A-4 313 ? 0.96000 1.06397 0.93291 -0.14500 -0.01209 -0.05372 ? ? ? ? ? ? 303 SER A-4 N   
+27761 C CA  . SER A-4 313 ? 1.13239 1.22395 1.10363 -0.15682 -0.01399 -0.04843 ? ? ? ? ? ? 303 SER A-4 CA  
+27762 C C   . SER A-4 313 ? 0.92585 0.99315 0.89208 -0.15564 -0.01987 -0.04667 ? ? ? ? ? ? 303 SER A-4 C   
+27763 O O   . SER A-4 313 ? 0.89176 0.94275 0.85367 -0.16417 -0.02195 -0.04640 ? ? ? ? ? ? 303 SER A-4 O   
+27764 C CB  . SER A-4 313 ? 0.75618 0.86247 0.73286 -0.16437 -0.01098 -0.04114 ? ? ? ? ? ? 303 SER A-4 CB  
+27765 O OG  . SER A-4 313 ? 1.17817 1.28776 1.15751 -0.15968 -0.01315 -0.03694 ? ? ? ? ? ? 303 SER A-4 OG  
+27766 N N   . LYS A-4 314 ? 0.86224 0.92703 0.82862 -0.14527 -0.02268 -0.04521 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-4 N   
+27767 C CA  . LYS A-4 314 ? 0.90017 0.93765 0.85903 -0.14257 -0.02866 -0.04292 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-4 CA  
+27768 C C   . LYS A-4 314 ? 0.91773 0.93273 0.86882 -0.14001 -0.03108 -0.05104 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-4 C   
+27769 O O   . LYS A-4 314 ? 1.05595 1.04502 0.99931 -0.14654 -0.03465 -0.04956 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-4 O   
+27770 C CB  . LYS A-4 314 ? 0.78852 0.82909 0.74881 -0.12882 -0.03186 -0.04031 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-4 CB  
+27771 C CG  . LYS A-4 314 ? 0.86096 0.86957 0.81102 -0.12276 -0.03863 -0.03780 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-4 CG  
+27772 C CD  . LYS A-4 314 ? 1.13615 1.15092 1.08819 -0.10738 -0.04256 -0.03455 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-4 CD  
+27773 C CE  . LYS A-4 314 ? 1.51974 1.49846 1.45920 -0.09900 -0.04977 -0.03199 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-4 CE  
+27774 N NZ  . LYS A-4 314 ? 1.65342 1.62651 1.58856 -0.10019 -0.05423 -0.02020 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-4 NZ  
+27775 N N   . GLN A-4 315 ? 1.13157 1.15621 1.08375 -0.13171 -0.02889 -0.05998 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-4 N   
+27776 C CA  . GLN A-4 315 ? 1.09353 1.09742 1.03737 -0.12892 -0.03135 -0.06918 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-4 CA  
+27777 C C   . GLN A-4 315 ? 0.89793 0.89770 0.83958 -0.14382 -0.03082 -0.07114 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-4 C   
+27778 O O   . GLN A-4 315 ? 0.99422 0.97100 0.92808 -0.14722 -0.03432 -0.07655 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-4 O   
+27779 C CB  . GLN A-4 315 ? 0.75220 0.76986 0.69694 -0.11527 -0.02877 -0.07868 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-4 CB  
+27780 C CG  . GLN A-4 315 ? 1.13332 1.12751 1.06987 -0.10171 -0.03290 -0.08670 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-4 CG  
+27781 C CD  . GLN A-4 315 ? 1.84063 1.85145 1.77794 -0.08863 -0.02933 -0.09719 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-4 CD  
+27782 O OE1 . GLN A-4 315 ? 2.02647 2.06712 1.97043 -0.08993 -0.02357 -0.09717 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-4 OE1 
+27783 N NE2 . GLN A-4 315 ? 1.94739 1.93777 1.87670 -0.07609 -0.03243 -0.10639 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A-4 NE2 
+27784 N N   . LEU A-4 316 ? 0.91282 0.93442 0.86115 -0.15266 -0.02677 -0.06723 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-4 N   
+27785 C CA  . LEU A-4 316 ? 0.87429 0.89611 0.82197 -0.16492 -0.02665 -0.06934 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-4 CA  
+27786 C C   . LEU A-4 316 ? 0.94173 0.94785 0.88822 -0.17769 -0.02919 -0.06387 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-4 C   
+27787 O O   . LEU A-4 316 ? 0.95831 0.95334 0.90147 -0.18640 -0.03152 -0.06819 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-4 O   
+27788 C CB  . LEU A-4 316 ? 0.92281 0.97118 0.87687 -0.16828 -0.02170 -0.06687 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-4 CB  
+27789 C CG  . LEU A-4 316 ? 0.84991 0.91487 0.80342 -0.15910 -0.01821 -0.07203 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-4 CG  
+27790 C CD1 . LEU A-4 316 ? 0.71834 0.80421 0.67589 -0.16400 -0.01350 -0.06773 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-4 CD1 
+27791 C CD2 . LEU A-4 316 ? 0.92483 0.98112 0.87073 -0.15590 -0.02066 -0.08239 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-4 CD2 
+27792 N N   . PHE A-4 317 ? 1.05090 1.05729 0.99974 -0.17980 -0.02867 -0.05464 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-4 N   
+27793 C CA  . PHE A-4 317 ? 0.88662 0.88222 0.83407 -0.19310 -0.02968 -0.04838 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-4 CA  
+27794 C C   . PHE A-4 317 ? 0.96771 0.93397 0.90583 -0.19185 -0.03409 -0.04490 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-4 C   
+27795 O O   . PHE A-4 317 ? 1.05549 1.00081 0.98726 -0.20144 -0.03645 -0.04613 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-4 O   
+27796 C CB  . PHE A-4 317 ? 0.79543 0.81075 0.74969 -0.19800 -0.02584 -0.04031 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-4 CB  
+27797 C CG  . PHE A-4 317 ? 0.75182 0.79142 0.71333 -0.19959 -0.02161 -0.04275 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-4 CG  
+27798 C CD1 . PHE A-4 317 ? 0.94106 0.98622 0.90526 -0.20950 -0.02074 -0.04491 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-4 CD1 
+27799 C CD2 . PHE A-4 317 ? 0.85850 0.91537 0.82377 -0.19118 -0.01860 -0.04274 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-4 CD2 
+27800 C CE1 . PHE A-4 317 ? 0.86127 0.92626 0.83058 -0.20918 -0.01755 -0.04653 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-4 CE1 
+27801 C CE2 . PHE A-4 317 ? 0.78147 0.85637 0.75083 -0.19284 -0.01476 -0.04403 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-4 CE2 
+27802 C CZ  . PHE A-4 317 ? 0.65308 0.73078 0.62385 -0.20095 -0.01453 -0.04568 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A-4 CZ  
+27803 N N   . GLU A-4 318 ? 1.20781 1.17205 1.14452 -0.18036 -0.03546 -0.04037 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-4 N   
+27804 C CA  . GLU A-4 318 ? 1.41049 1.34522 1.33667 -0.17740 -0.04029 -0.03554 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-4 CA  
+27805 C C   . GLU A-4 318 ? 1.35544 1.26226 1.27239 -0.17196 -0.04414 -0.04389 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-4 C   
+27806 O O   . GLU A-4 318 ? 1.78852 1.66467 1.69477 -0.17923 -0.04736 -0.04193 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-4 O   
+27807 C CB  . GLU A-4 318 ? 1.26469 1.20697 1.19222 -0.16371 -0.04182 -0.02979 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-4 CB  
+27808 C CG  . GLU A-4 318 ? 1.54000 1.49043 1.46822 -0.17121 -0.04113 -0.01857 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-4 CG  
+27809 C CD  . GLU A-4 318 ? 1.80041 1.74958 1.72598 -0.15770 -0.04528 -0.01248 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-4 CD  
+27810 O OE1 . GLU A-4 318 ? 1.70759 1.65165 1.63245 -0.14151 -0.04831 -0.01729 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-4 OE1 
+27811 O OE2 . GLU A-4 318 ? 1.79711 1.75163 1.72119 -0.16267 -0.04569 -0.00331 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A-4 OE2 
+27812 N N   . GLN A-4 319 ? 1.29227 1.20826 1.21202 -0.15986 -0.04357 -0.05347 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-4 N   
+27813 C CA  . GLN A-4 319 ? 1.61581 1.50627 1.52624 -0.15345 -0.04697 -0.06323 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-4 CA  
+27814 C C   . GLN A-4 319 ? 1.66274 1.54858 1.57140 -0.16812 -0.04658 -0.07039 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-4 C   
+27815 O O   . GLN A-4 319 ? 1.65973 1.57151 1.57701 -0.17631 -0.04306 -0.07133 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-4 O   
+27816 C CB  . GLN A-4 319 ? 1.67231 1.57737 1.58612 -0.13483 -0.04584 -0.07162 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-4 CB  
+27817 C CG  . GLN A-4 319 ? 1.60660 1.52569 1.52573 -0.12020 -0.04586 -0.06575 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-4 CG  
+27818 C CD  . GLN A-4 319 ? 2.04995 1.93846 1.95911 -0.10702 -0.05177 -0.06426 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-4 CD  
+27819 O OE1 . GLN A-4 319 ? 2.32333 2.18765 2.22353 -0.09882 -0.05449 -0.07311 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-4 OE1 
+27820 N NE2 . GLN A-4 319 ? 2.03781 1.92624 1.94732 -0.10430 -0.05414 -0.05320 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A-4 NE2 
+27821 N N   . SER A-4 320 ? 1.80888 1.66074 1.70576 -0.17130 -0.05066 -0.07561 ? ? ? ? ? ? 310 SER A-4 N   
+27822 C CA  . SER A-4 320 ? 1.88576 1.73178 1.78019 -0.18525 -0.05137 -0.08408 ? ? ? ? ? ? 310 SER A-4 CA  
+27823 C C   . SER A-4 320 ? 1.73254 1.58475 1.62557 -0.17556 -0.05166 -0.09804 ? ? ? ? ? ? 310 SER A-4 C   
+27824 O O   . SER A-4 320 ? 1.63427 1.47379 1.52145 -0.18405 -0.05400 -0.10744 ? ? ? ? ? ? 310 SER A-4 O   
+27825 C CB  . SER A-4 320 ? 1.99641 1.80151 1.87768 -0.19651 -0.05541 -0.08327 ? ? ? ? ? ? 310 SER A-4 CB  
+27826 O OG  . SER A-4 320 ? 2.18854 1.98956 2.06985 -0.20808 -0.05448 -0.07019 ? ? ? ? ? ? 310 SER A-4 OG  
+27827 N N   . THR A-4 321 ? 1.70889 1.58155 1.60678 -0.15882 -0.04915 -0.09989 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-4 N   
+27828 C CA  . THR A-4 321 ? 1.60713 1.48748 1.50244 -0.14904 -0.04858 -0.11289 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-4 CA  
+27829 C C   . THR A-4 321 ? 1.40469 1.31108 1.30542 -0.15932 -0.04647 -0.11691 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-4 C   
+27830 O O   . THR A-4 321 ? 1.37449 1.27788 1.26906 -0.15942 -0.04809 -0.12861 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-4 O   
+27831 C CB  . THR A-4 321 ? 1.76661 1.66486 1.66627 -0.12943 -0.04555 -0.11305 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-4 CB  
+27832 O OG1 . THR A-4 321 ? 2.12682 2.00206 2.02178 -0.11806 -0.04854 -0.10937 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-4 OG1 
+27833 C CG2 . THR A-4 321 ? 1.61624 1.52219 1.51161 -0.11900 -0.04421 -0.12681 ? ? ? ? ? ? 311 THR A-4 CG2 
+27834 N N   . TYR A-4 322 ? 1.54304 1.47428 1.45422 -0.16731 -0.04330 -0.10774 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-4 N   
+27835 C CA  . TYR A-4 322 ? 1.03914 0.99592 0.95565 -0.17506 -0.04159 -0.10995 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-4 CA  
+27836 C C   . TYR A-4 322 ? 1.12370 1.07704 1.04350 -0.19337 -0.04348 -0.10632 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-4 C   
+27837 O O   . TYR A-4 322 ? 1.25660 1.22364 1.18467 -0.19990 -0.04093 -0.09677 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-4 O   
+27838 C CB  . TYR A-4 322 ? 0.96389 0.95181 0.88931 -0.16914 -0.03609 -0.10293 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-4 CB  
+27839 C CG  . TYR A-4 322 ? 1.35879 1.35687 1.28213 -0.15314 -0.03312 -0.10734 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-4 CG  
+27840 C CD1 . TYR A-4 322 ? 1.38273 1.36969 1.30445 -0.14103 -0.03326 -0.10714 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-4 CD1 
+27841 C CD2 . TYR A-4 322 ? 1.36270 1.38290 1.28552 -0.14995 -0.03004 -0.11133 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-4 CD2 
+27842 C CE1 . TYR A-4 322 ? 1.63025 1.63059 1.55169 -0.12650 -0.02995 -0.11188 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-4 CE1 
+27843 C CE2 . TYR A-4 322 ? 1.27774 1.30941 1.19846 -0.13672 -0.02628 -0.11531 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-4 CE2 
+27844 C CZ  . TYR A-4 322 ? 1.53763 1.56082 1.45864 -0.12518 -0.02598 -0.11604 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-4 CZ  
+27845 O OH  . TYR A-4 322 ? 1.42568 1.46405 1.34616 -0.11200 -0.02170 -0.12072 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A-4 OH  
+27846 N N   . LYS A-4 323 ? 0.88696 0.82258 0.80016 -0.20218 -0.04778 -0.11480 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-4 N   
+27847 C CA  . LYS A-4 323 ? 0.90881 0.84303 0.82572 -0.22101 -0.04937 -0.11263 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-4 CA  
+27848 C C   . LYS A-4 323 ? 0.97303 0.94191 0.90097 -0.22650 -0.04748 -0.11095 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-4 C   
+27849 O O   . LYS A-4 323 ? 1.19227 1.17263 1.12865 -0.23527 -0.04523 -0.10264 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-4 O   
+27850 C CB  . LYS A-4 323 ? 0.89506 0.80539 0.80269 -0.23039 -0.05444 -0.12372 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-4 CB  
+27851 C CG  . LYS A-4 323 ? 1.13626 1.00624 1.03333 -0.23346 -0.05656 -0.12171 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-4 CG  
+27852 C CD  . LYS A-4 323 ? 1.10474 0.95221 0.99415 -0.24977 -0.06096 -0.13086 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-4 CD  
+27853 C CE  . LYS A-4 323 ? 1.16144 1.02309 1.05999 -0.27130 -0.06017 -0.12613 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-4 CE  
+27854 N NZ  . LYS A-4 323 ? 1.34499 1.18553 1.23658 -0.28962 -0.06421 -0.13510 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A-4 NZ  
+27855 N N   . TYR A-4 324 ? 1.03534 1.02084 0.96231 -0.22056 -0.04841 -0.11874 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-4 N   
+27856 C CA  . TYR A-4 324 ? 0.78664 0.80281 0.72192 -0.22374 -0.04775 -0.11771 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-4 CA  
+27857 C C   . TYR A-4 324 ? 0.81680 0.85033 0.75110 -0.20917 -0.04434 -0.11597 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-4 C   
+27858 O O   . TYR A-4 324 ? 1.04749 1.07710 0.97311 -0.19973 -0.04503 -0.12333 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-4 O   
+27859 C CB  . TYR A-4 324 ? 0.77121 0.79257 0.70489 -0.23265 -0.05317 -0.12861 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-4 CB  
+27860 C CG  . TYR A-4 324 ? 0.87816 0.87515 0.80812 -0.24665 -0.05688 -0.13388 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-4 CG  
+27861 C CD1 . TYR A-4 324 ? 0.83866 0.83759 0.77670 -0.26250 -0.05650 -0.12891 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-4 CD1 
+27862 C CD2 . TYR A-4 324 ? 0.86117 0.83242 0.77858 -0.24455 -0.06035 -0.14416 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-4 CD2 
+27863 C CE1 . TYR A-4 324 ? 0.85657 0.83195 0.78996 -0.27736 -0.05931 -0.13314 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-4 CE1 
+27864 C CE2 . TYR A-4 324 ? 0.93982 0.88485 0.85199 -0.25847 -0.06368 -0.14895 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-4 CE2 
+27865 C CZ  . TYR A-4 324 ? 0.89546 0.84241 0.81548 -0.27561 -0.06307 -0.14297 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-4 CZ  
+27866 O OH  . TYR A-4 324 ? 0.99596 0.91560 0.90960 -0.29148 -0.06582 -0.14714 ? ? ? ? ? ? 314 TYR A-4 OH  
+27867 N N   . PHE A-4 325 ? 0.72619 0.77817 0.66843 -0.20791 -0.04029 -0.10660 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-4 N   
+27868 C CA  . PHE A-4 325 ? 0.73285 0.80110 0.67350 -0.19671 -0.03664 -0.10415 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-4 CA  
+27869 C C   . PHE A-4 325 ? 0.76565 0.85434 0.71424 -0.19953 -0.03436 -0.09668 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-4 C   
+27870 O O   . PHE A-4 325 ? 0.84526 0.93618 0.80193 -0.20845 -0.03435 -0.09239 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-4 O   
+27871 C CB  . PHE A-4 325 ? 0.87918 0.94055 0.81794 -0.18689 -0.03231 -0.09996 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-4 CB  
+27872 C CG  . PHE A-4 325 ? 1.00496 1.06447 0.95116 -0.19020 -0.02939 -0.08971 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-4 CG  
+27873 C CD1 . PHE A-4 325 ? 0.91059 0.98705 0.86277 -0.19028 -0.02515 -0.08172 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-4 CD1 
+27874 C CD2 . PHE A-4 325 ? 0.91954 0.95872 0.86497 -0.19287 -0.03101 -0.08810 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-4 CD2 
+27875 C CE1 . PHE A-4 325 ? 0.64417 0.71947 0.60207 -0.19358 -0.02265 -0.07331 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-4 CE1 
+27876 C CE2 . PHE A-4 325 ? 0.83670 0.87500 0.78727 -0.19569 -0.02871 -0.07858 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-4 CE2 
+27877 C CZ  . PHE A-4 325 ? 0.75664 0.81411 0.71376 -0.19626 -0.02452 -0.07166 ? ? ? ? ? ? 315 PHE A-4 CZ  
+27878 N N   . PHE A-4 326 ? 0.79897 0.90173 0.74404 -0.19162 -0.03213 -0.09532 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-4 N   
+27879 C CA  . PHE A-4 326 ? 0.83595 0.95427 0.78586 -0.19129 -0.02925 -0.08763 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-4 CA  
+27880 C C   . PHE A-4 326 ? 0.87288 0.99340 0.81917 -0.18340 -0.02322 -0.08185 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-4 C   
+27881 O O   . PHE A-4 326 ? 0.91693 1.03863 0.85459 -0.17627 -0.02211 -0.08523 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-4 O   
+27882 C CB  . PHE A-4 326 ? 0.74779 0.88058 0.69519 -0.19023 -0.03311 -0.09100 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-4 CB  
+27883 C CG  . PHE A-4 326 ? 0.68980 0.82701 0.64393 -0.19938 -0.03880 -0.09624 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-4 CG  
+27884 C CD1 . PHE A-4 326 ? 0.71107 0.84033 0.66151 -0.20383 -0.04388 -0.10603 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-4 CD1 
+27885 C CD2 . PHE A-4 326 ? 0.76431 0.91456 0.72851 -0.20385 -0.03887 -0.09214 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-4 CD2 
+27886 C CE1 . PHE A-4 326 ? 0.69709 0.83220 0.65428 -0.21432 -0.04892 -0.11129 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-4 CE1 
+27887 C CE2 . PHE A-4 326 ? 0.85443 1.01302 0.82638 -0.21304 -0.04363 -0.09746 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-4 CE2 
+27888 C CZ  . PHE A-4 326 ? 0.74242 0.89395 0.71111 -0.21913 -0.04866 -0.10688 ? ? ? ? ? ? 316 PHE A-4 CZ  
+27889 N N   . LEU A-4 327 ? 0.91398 1.03616 0.86656 -0.18547 -0.01909 -0.07370 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-4 N   
+27890 C CA  . LEU A-4 327 ? 0.85301 0.97741 0.80389 -0.18054 -0.01330 -0.06840 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-4 CA  
+27891 C C   . LEU A-4 327 ? 0.95183 1.08551 0.90304 -0.18089 -0.00975 -0.06158 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-4 C   
+27892 O O   . LEU A-4 327 ? 0.89875 1.03422 0.85633 -0.18582 -0.01003 -0.05816 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-4 O   
+27893 C CB  . LEU A-4 327 ? 0.86148 0.97796 0.81807 -0.18254 -0.01179 -0.06517 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-4 CB  
+27894 C CG  . LEU A-4 327 ? 0.70104 0.82319 0.65791 -0.17846 -0.00629 -0.06036 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-4 CG  
+27895 C CD1 . LEU A-4 327 ? 0.95227 1.07887 0.90206 -0.17047 -0.00441 -0.06492 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-4 CD1 
+27896 C CD2 . LEU A-4 327 ? 0.84122 0.95678 0.80345 -0.17954 -0.00642 -0.05752 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A-4 CD2 
+27897 N N   . SER A-4 328 ? 0.88010 1.01877 0.82356 -0.17578 -0.00608 -0.05977 ? ? ? ? ? ? 318 SER A-4 N   
+27898 C CA  . SER A-4 328 ? 0.87796 1.02080 0.81900 -0.17603 -0.00185 -0.05265 ? ? ? ? ? ? 318 SER A-4 CA  
+27899 C C   . SER A-4 328 ? 0.94118 1.08513 0.88274 -0.17648 0.00441  -0.04864 ? ? ? ? ? ? 318 SER A-4 C   
+27900 O O   . SER A-4 328 ? 1.12591 1.27316 1.06287 -0.17266 0.00679  -0.05103 ? ? ? ? ? ? 318 SER A-4 O   
+27901 C CB  . SER A-4 328 ? 0.71281 0.85948 0.64230 -0.17119 -0.00250 -0.05265 ? ? ? ? ? ? 318 SER A-4 CB  
+27902 O OG  . SER A-4 328 ? 1.18183 1.32810 1.10656 -0.17127 0.00189  -0.04512 ? ? ? ? ? ? 318 SER A-4 OG  
+27903 N N   . THR A-4 329 ? 0.65581 0.79892 0.60322 -0.18126 0.00709  -0.04333 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-4 N   
+27904 C CA  . THR A-4 329 ? 0.77365 0.92004 0.72342 -0.18308 0.01215  -0.04024 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-4 CA  
+27905 C C   . THR A-4 329 ? 0.88231 1.02779 0.83198 -0.18821 0.01615  -0.03410 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-4 C   
+27906 O O   . THR A-4 329 ? 0.70345 0.84479 0.65534 -0.19043 0.01447  -0.03261 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-4 O   
+27907 C CB  . THR A-4 329 ? 0.85012 0.99505 0.80851 -0.18387 0.00996  -0.04202 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-4 CB  
+27908 O OG1 . THR A-4 329 ? 0.79053 0.94204 0.75222 -0.18539 0.01415  -0.03903 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-4 OG1 
+27909 C CG2 . THR A-4 329 ? 0.80446 0.94346 0.76877 -0.18892 0.00666  -0.04075 ? ? ? ? ? ? 319 THR A-4 CG2 
+27910 N N   . HIS A-4 330 ? 0.84767 0.99762 0.79466 -0.19032 0.02175  -0.03123 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-4 N   
+27911 C CA  . HIS A-4 330 ? 1.03647 1.18443 0.98342 -0.19677 0.02596  -0.02632 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-4 CA  
+27912 C C   . HIS A-4 330 ? 1.01840 1.17304 0.97417 -0.20112 0.02725  -0.02609 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-4 C   
+27913 O O   . HIS A-4 330 ? 0.90790 1.06221 0.86380 -0.20758 0.03072  -0.02303 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-4 O   
+27914 C CB  . HIS A-4 330 ? 0.85570 1.00283 0.79164 -0.19850 0.03166  -0.02271 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-4 CB  
+27915 C CG  . HIS A-4 330 ? 1.08889 1.22500 1.01452 -0.19610 0.03084  -0.01980 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-4 CG  
+27916 N ND1 . HIS A-4 330 ? 1.41796 1.54681 1.34630 -0.19518 0.02748  -0.01942 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-4 ND1 
+27917 C CD2 . HIS A-4 330 ? 0.77583 0.90762 0.68792 -0.19358 0.03276  -0.01698 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-4 CD2 
+27918 C CE1 . HIS A-4 330 ? 1.48111 1.60198 1.39896 -0.19101 0.02681  -0.01675 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-4 CE1 
+27919 N NE2 . HIS A-4 330 ? 1.15014 1.27136 1.05704 -0.19010 0.02974  -0.01472 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A-4 NE2 
+27920 N N   . SER A-4 331 ? 0.84935 1.00914 0.81160 -0.19741 0.02408  -0.02943 ? ? ? ? ? ? 321 SER A-4 N   
+27921 C CA  . SER A-4 331 ? 0.81207 0.98063 0.78185 -0.19929 0.02459  -0.02910 ? ? ? ? ? ? 321 SER A-4 CA  
+27922 C C   . SER A-4 331 ? 0.85353 1.01639 0.82885 -0.20133 0.02025  -0.02819 ? ? ? ? ? ? 321 SER A-4 C   
+27923 O O   . SER A-4 331 ? 0.95907 1.11457 0.93518 -0.19795 0.01565  -0.03021 ? ? ? ? ? ? 321 SER A-4 O   
+27924 C CB  . SER A-4 331 ? 0.79375 0.97139 0.76605 -0.19201 0.02389  -0.03311 ? ? ? ? ? ? 321 SER A-4 CB  
+27925 O OG  . SER A-4 331 ? 0.96867 1.15543 0.94907 -0.19154 0.02276  -0.03295 ? ? ? ? ? ? 321 SER A-4 OG  
+27926 N N   . PRO A-4 332 ? 0.87572 1.04139 0.85390 -0.20770 0.02165  -0.02535 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-4 N   
+27927 C CA  . PRO A-4 332 ? 0.76734 0.92882 0.74933 -0.20965 0.01772  -0.02414 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-4 CA  
+27928 C C   . PRO A-4 332 ? 0.86375 1.02811 0.84984 -0.20416 0.01345  -0.02492 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-4 C   
+27929 O O   . PRO A-4 332 ? 0.75261 0.90794 0.73892 -0.20347 0.00919  -0.02428 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-4 O   
+27930 C CB  . PRO A-4 332 ? 0.80218 0.96764 0.78450 -0.21765 0.02074  -0.02167 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-4 CB  
+27931 C CG  . PRO A-4 332 ? 0.77726 0.94259 0.75451 -0.22059 0.02612  -0.02147 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-4 CG  
+27932 C CD  . PRO A-4 332 ? 1.02209 1.19263 0.99826 -0.21465 0.02695  -0.02321 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A-4 CD  
+27933 N N   . GLU A-4 333 ? 0.92602 1.10270 0.91502 -0.20005 0.01462  -0.02627 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-4 N   
+27934 C CA  . GLU A-4 333 ? 0.93084 1.11063 0.92372 -0.19227 0.01022  -0.02733 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-4 CA  
+27935 C C   . GLU A-4 333 ? 0.91796 1.08457 0.90781 -0.18477 0.00654  -0.03063 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-4 C   
+27936 O O   . GLU A-4 333 ? 1.08428 1.24513 1.07495 -0.17848 0.00179  -0.03094 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-4 O   
+27937 C CB  . GLU A-4 333 ? 0.70642 0.90624 0.70441 -0.18851 0.01286  -0.02930 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-4 CB  
+27938 C CG  . GLU A-4 333 ? 0.93010 1.14500 0.93252 -0.19601 0.01489  -0.02679 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-4 CG  
+27939 C CD  . GLU A-4 333 ? 1.14133 1.35587 1.13980 -0.20679 0.02097  -0.02558 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-4 CD  
+27940 O OE1 . GLU A-4 333 ? 0.98211 1.19065 0.97528 -0.20657 0.02444  -0.02665 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-4 OE1 
+27941 O OE2 . GLU A-4 333 ? 1.31614 1.53510 1.31556 -0.21519 0.02198  -0.02361 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-4 OE2 
+27942 N N   . LEU A-4 334 ? 0.93769 1.09846 0.92309 -0.18521 0.00823  -0.03319 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-4 N   
+27943 C CA  . LEU A-4 334 ? 0.88301 1.03129 0.86481 -0.17994 0.00458  -0.03738 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-4 CA  
+27944 C C   . LEU A-4 334 ? 0.92122 1.05414 0.90178 -0.18485 0.00047  -0.03568 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-4 C   
+27945 O O   . LEU A-4 334 ? 0.88117 1.00212 0.85867 -0.18257 -0.00301 -0.03931 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-4 O   
+27946 C CB  . LEU A-4 334 ? 0.89464 1.04482 0.87143 -0.17912 0.00741  -0.04075 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-4 CB  
+27947 C CG  . LEU A-4 334 ? 0.65238 0.79585 0.62460 -0.17200 0.00478  -0.04731 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-4 CG  
+27948 C CD1 . LEU A-4 334 ? 0.94727 1.08757 0.92144 -0.16354 0.00176  -0.05047 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-4 CD1 
+27949 C CD2 . LEU A-4 334 ? 0.94785 1.10138 0.91499 -0.16953 0.00927  -0.04974 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A-4 CD2 
+27950 N N   . LEU A-4 335 ? 1.09143 1.22491 1.07384 -0.19237 0.00113  -0.03078 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-4 N   
+27951 C CA  . LEU A-4 335 ? 0.88927 1.01100 0.87065 -0.19828 -0.00172 -0.02881 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-4 CA  
+27952 C C   . LEU A-4 335 ? 0.91433 1.03326 0.89596 -0.20008 -0.00393 -0.02379 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-4 C   
+27953 O O   . LEU A-4 335 ? 0.90153 1.01446 0.88184 -0.20733 -0.00456 -0.02064 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-4 O   
+27954 C CB  . LEU A-4 335 ? 0.82952 0.95441 0.81149 -0.20556 0.00121  -0.02804 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-4 CB  
+27955 C CG  . LEU A-4 335 ? 0.65172 0.77969 0.63206 -0.20317 0.00275  -0.03186 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-4 CG  
+27956 C CD1 . LEU A-4 335 ? 0.71955 0.85032 0.70069 -0.20836 0.00490  -0.03083 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-4 CD1 
+27957 C CD2 . LEU A-4 335 ? 0.86606 0.98610 0.84422 -0.19973 -0.00125 -0.03685 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A-4 CD2 
+27958 N N   . TYR A-4 336 ? 0.73085 0.85573 0.71395 -0.19335 -0.00516 -0.02301 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-4 N   
+27959 C CA  . TYR A-4 336 ? 0.76000 0.88342 0.74233 -0.19366 -0.00829 -0.01779 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-4 CA  
+27960 C C   . TYR A-4 336 ? 0.98453 1.08697 0.96092 -0.19321 -0.01328 -0.01572 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-4 C   
+27961 O O   . TYR A-4 336 ? 1.29820 1.39457 1.27084 -0.19820 -0.01516 -0.01004 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-4 O   
+27962 C CB  . TYR A-4 336 ? 0.72346 0.86060 0.70981 -0.18487 -0.00934 -0.01820 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-4 CB  
+27963 C CG  . TYR A-4 336 ? 0.74311 0.90097 0.73438 -0.18957 -0.00508 -0.01761 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-4 CG  
+27964 C CD1 . TYR A-4 336 ? 0.81518 0.97501 0.80572 -0.19948 -0.00042 -0.01723 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-4 CD1 
+27965 C CD2 . TYR A-4 336 ? 0.56590 0.74130 0.56250 -0.18415 -0.00589 -0.01785 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-4 CD2 
+27966 C CE1 . TYR A-4 336 ? 0.71943 0.89433 0.71274 -0.20480 0.00351  -0.01706 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-4 CE1 
+27967 C CE2 . TYR A-4 336 ? 0.80560 0.99980 0.80649 -0.19058 -0.00194 -0.01785 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-4 CE2 
+27968 C CZ  . TYR A-4 336 ? 0.83104 1.02297 0.82942 -0.20140 0.00284  -0.01741 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-4 CZ  
+27969 O OH  . TYR A-4 336 ? 0.94392 1.15073 0.94488 -0.20878 0.00685  -0.01777 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A-4 OH  
+27970 N N   . GLU A-4 337 ? 0.62269 0.71274 0.59672 -0.18802 -0.01533 -0.02029 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-4 N   
+27971 C CA  . GLU A-4 337 ? 0.70611 0.77252 0.67305 -0.18812 -0.02003 -0.01902 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-4 CA  
+27972 C C   . GLU A-4 337 ? 0.91786 0.97439 0.88285 -0.19812 -0.01914 -0.02140 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-4 C   
+27973 O O   . GLU A-4 337 ? 0.87738 0.91350 0.83644 -0.19918 -0.02255 -0.02269 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-4 O   
+27974 C CB  . GLU A-4 337 ? 0.90014 0.95692 0.86470 -0.17483 -0.02367 -0.02346 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-4 CB  
+27975 C CG  . GLU A-4 337 ? 0.81051 0.88017 0.77862 -0.16331 -0.02510 -0.02194 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-4 CG  
+27976 C CD  . GLU A-4 337 ? 1.17579 1.23160 1.13782 -0.15985 -0.03074 -0.01484 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-4 CD  
+27977 O OE1 . GLU A-4 337 ? 1.31163 1.34573 1.26539 -0.16756 -0.03286 -0.01061 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-4 OE1 
+27978 O OE2 . GLU A-4 337 ? 1.24560 1.31296 1.21075 -0.14955 -0.03314 -0.01331 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A-4 OE2 
+27979 N N   . MET A-4 338 ? 0.70017 0.77067 0.66991 -0.20543 -0.01484 -0.02229 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-4 N   
+27980 C CA  . MET A-4 338 ? 0.89204 0.95883 0.86212 -0.21353 -0.01426 -0.02564 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-4 CA  
+27981 C C   . MET A-4 338 ? 0.76764 0.82173 0.73379 -0.22404 -0.01552 -0.02125 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-4 C   
+27982 O O   . MET A-4 338 ? 0.92345 0.97897 0.88787 -0.22799 -0.01457 -0.01477 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-4 O   
+27983 C CB  . MET A-4 338 ? 0.73082 0.81596 0.70670 -0.21681 -0.00974 -0.02708 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-4 CB  
+27984 C CG  . MET A-4 338 ? 0.74016 0.83444 0.71795 -0.22300 -0.00643 -0.02181 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-4 CG  
+27985 S SD  . MET A-4 338 ? 1.15245 1.26313 1.13531 -0.22507 -0.00152 -0.02430 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-4 SD  
+27986 C CE  . MET A-4 338 ? 0.60611 0.72384 0.58895 -0.23054 0.00198  -0.01902 ? ? ? ? ? ? 328 MET A-4 CE  
+27987 N N   . ASP A-4 339 ? 0.73602 0.77808 0.69995 -0.22948 -0.01753 -0.02502 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-4 N   
+27988 C CA  . ASP A-4 339 ? 0.78724 0.81726 0.74716 -0.24190 -0.01803 -0.02154 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-4 CA  
+27989 C C   . ASP A-4 339 ? 0.86865 0.89166 0.82885 -0.24810 -0.01984 -0.02854 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-4 C   
+27990 O O   . ASP A-4 339 ? 1.03134 1.04705 0.98968 -0.24083 -0.02275 -0.03483 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-4 O   
+27991 C CB  . ASP A-4 339 ? 0.90032 0.90806 0.84999 -0.24033 -0.02140 -0.01477 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-4 CB  
+27992 C CG  . ASP A-4 339 ? 1.09310 1.09321 1.03741 -0.25418 -0.02007 -0.00783 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-4 CG  
+27993 O OD1 . ASP A-4 339 ? 0.95102 0.96394 0.90086 -0.26541 -0.01634 -0.00952 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-4 OD1 
+27994 O OD2 . ASP A-4 339 ? 1.45508 1.43721 1.38924 -0.25338 -0.02272 -0.00053 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A-4 OD2 
+27995 N N   . ASN A-4 340 ? 0.89161 0.91890 0.85432 -0.26186 -0.01797 -0.02807 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-4 N   
+27996 C CA  . ASN A-4 340 ? 0.69603 0.71950 0.66000 -0.27079 -0.01981 -0.03484 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-4 CA  
+27997 C C   . ASN A-4 340 ? 0.83775 0.87659 0.80822 -0.26359 -0.02088 -0.04360 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-4 C   
+27998 O O   . ASN A-4 340 ? 1.08708 1.11679 1.05488 -0.26356 -0.02458 -0.05073 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-4 O   
+27999 C CB  . ASN A-4 340 ? 0.79310 0.78480 0.74573 -0.27352 -0.02416 -0.03510 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-4 CB  
+28000 C CG  . ASN A-4 340 ? 0.84893 0.83483 0.80157 -0.28933 -0.02513 -0.03988 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-4 CG  
+28001 O OD1 . ASN A-4 340 ? 0.86046 0.86962 0.82333 -0.29616 -0.02335 -0.04460 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-4 OD1 
+28002 N ND2 . ASN A-4 340 ? 1.45862 1.41328 1.39960 -0.29521 -0.02819 -0.03886 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A-4 ND2 
+28003 N N   . THR A-4 341 ? 0.90521 0.96603 0.88264 -0.25753 -0.01776 -0.04302 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-4 N   
+28004 C CA  . THR A-4 341 ? 0.70382 0.77933 0.68554 -0.25018 -0.01849 -0.04949 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-4 CA  
+28005 C C   . THR A-4 341 ? 0.74893 0.84797 0.73981 -0.25371 -0.01554 -0.04980 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-4 C   
+28006 O O   . THR A-4 341 ? 1.02701 1.13252 1.02113 -0.25957 -0.01191 -0.04501 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-4 O   
+28007 C CB  . THR A-4 341 ? 0.78376 0.86024 0.76265 -0.23643 -0.01765 -0.04845 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-4 CB  
+28008 O OG1 . THR A-4 341 ? 0.87769 0.96745 0.85856 -0.23029 -0.01801 -0.05375 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-4 OG1 
+28009 C CG2 . THR A-4 341 ? 0.60118 0.68562 0.58218 -0.23495 -0.01339 -0.04116 ? ? ? ? ? ? 331 THR A-4 CG2 
+28010 N N   . ARG A-4 342 ? 0.89273 1.00463 0.88694 -0.24913 -0.01730 -0.05570 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-4 N   
+28011 C CA  . ARG A-4 342 ? 0.98731 1.12127 0.98956 -0.24848 -0.01530 -0.05637 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-4 CA  
+28012 C C   . ARG A-4 342 ? 0.67754 0.81645 0.67739 -0.23639 -0.01319 -0.05404 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-4 C   
+28013 O O   . ARG A-4 342 ? 0.79206 0.92639 0.78625 -0.22854 -0.01510 -0.05623 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-4 O   
+28014 C CB  . ARG A-4 342 ? 0.70203 0.84885 0.70946 -0.25158 -0.01940 -0.06404 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-4 CB  
+28015 C CG  . ARG A-4 342 ? 0.82188 0.99258 0.83829 -0.24917 -0.01789 -0.06475 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-4 CG  
+28016 C CD  . ARG A-4 342 ? 0.96391 1.15173 0.98899 -0.25655 -0.02153 -0.07174 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-4 CD  
+28017 N NE  . ARG A-4 342 ? 1.08458 1.29409 1.12060 -0.25917 -0.01827 -0.07126 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-4 NE  
+28018 C CZ  . ARG A-4 342 ? 0.81905 1.03524 0.86181 -0.27228 -0.01548 -0.07124 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-4 CZ  
+28019 N NH1 . ARG A-4 342 ? 0.79688 0.99751 0.83566 -0.28491 -0.01598 -0.07098 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-4 NH1 
+28020 N NH2 . ARG A-4 342 ? 0.86350 1.10180 0.91633 -0.27263 -0.01187 -0.07152 ? ? ? ? ? ? 332 ARG A-4 NH2 
+28021 N N   . LEU A-4 343 ? 0.84352 0.99108 0.84674 -0.23564 -0.00886 -0.04989 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-4 N   
+28022 C CA  . LEU A-4 343 ? 0.77358 0.92376 0.77373 -0.22638 -0.00617 -0.04718 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-4 CA  
+28023 C C   . LEU A-4 343 ? 0.80749 0.97220 0.81134 -0.22159 -0.00681 -0.04988 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-4 C   
+28024 O O   . LEU A-4 343 ? 0.82732 1.00374 0.83854 -0.22513 -0.00563 -0.05086 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-4 O   
+28025 C CB  . LEU A-4 343 ? 0.82862 0.97640 0.82833 -0.22843 -0.00131 -0.04149 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-4 CB  
+28026 C CG  . LEU A-4 343 ? 0.71951 0.85461 0.71550 -0.23227 -0.00135 -0.03791 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-4 CG  
+28027 C CD1 . LEU A-4 343 ? 0.91238 1.04827 0.90752 -0.23419 0.00285  -0.03281 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-4 CD1 
+28028 C CD2 . LEU A-4 343 ? 0.85524 0.98134 0.84567 -0.22537 -0.00359 -0.03875 ? ? ? ? ? ? 333 LEU A-4 CD2 
+28029 N N   . ILE A-4 344 ? 0.85534 1.01993 0.85358 -0.21299 -0.00870 -0.05104 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-4 N   
+28030 C CA  . ILE A-4 344 ? 0.73656 0.91265 0.73563 -0.20608 -0.01038 -0.05270 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-4 CA  
+28031 C C   . ILE A-4 344 ? 0.88978 1.05994 0.88151 -0.19873 -0.00640 -0.04756 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-4 C   
+28032 O O   . ILE A-4 344 ? 0.88211 1.04279 0.86560 -0.19610 -0.00503 -0.04524 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-4 O   
+28033 C CB  . ILE A-4 344 ? 0.65527 0.83532 0.65117 -0.20254 -0.01638 -0.05787 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-4 CB  
+28034 C CG1 . ILE A-4 344 ? 0.65343 0.83528 0.65510 -0.21203 -0.02008 -0.06347 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-4 CG1 
+28035 C CG2 . ILE A-4 344 ? 0.76640 0.96005 0.76322 -0.19461 -0.01927 -0.05917 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-4 CG2 
+28036 C CD1 . ILE A-4 344 ? 0.75259 0.93553 0.74961 -0.21004 -0.02607 -0.06977 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A-4 CD1 
+28037 N N   . ARG A-4 345 ? 0.85650 1.03204 0.85094 -0.19574 -0.00421 -0.04618 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-4 N   
+28038 C CA  . ARG A-4 345 ? 0.93630 1.10303 0.92277 -0.19009 -0.00016 -0.04148 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-4 CA  
+28039 C C   . ARG A-4 345 ? 0.89544 1.06613 0.87792 -0.17975 -0.00290 -0.04167 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-4 C   
+28040 O O   . ARG A-4 345 ? 0.92549 1.10840 0.91565 -0.17677 -0.00485 -0.04463 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-4 O   
+28041 C CB  . ARG A-4 345 ? 0.82430 0.98918 0.81433 -0.19440 0.00504  -0.03967 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-4 CB  
+28042 C CG  . ARG A-4 345 ? 0.64485 0.79857 0.62605 -0.18991 0.00927  -0.03576 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-4 CG  
+28043 C CD  . ARG A-4 345 ? 0.91648 1.06791 0.90019 -0.19534 0.01427  -0.03516 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-4 CD  
+28044 N NE  . ARG A-4 345 ? 0.92285 1.06164 0.89740 -0.19206 0.01823  -0.03244 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-4 NE  
+28045 C CZ  . ARG A-4 345 ? 0.90525 1.04159 0.87781 -0.18507 0.01922  -0.03345 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-4 CZ  
+28046 N NH1 . ARG A-4 345 ? 0.64805 0.79772 0.62887 -0.17981 0.01659  -0.03737 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-4 NH1 
+28047 N NH2 . ARG A-4 345 ? 1.12196 1.24218 1.08400 -0.18329 0.02294  -0.03083 ? ? ? ? ? ? 335 ARG A-4 NH2 
+28048 N N   . VAL A-4 346 ? 0.91314 1.07445 0.88333 -0.17400 -0.00304 -0.03836 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-4 N   
+28049 C CA  . VAL A-4 346 ? 0.99033 1.15113 0.95275 -0.16320 -0.00573 -0.03666 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-4 CA  
+28050 C C   . VAL A-4 346 ? 0.99253 1.14058 0.94898 -0.15995 -0.00069 -0.03210 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-4 C   
+28051 O O   . VAL A-4 346 ? 1.22315 1.35756 1.17243 -0.16455 0.00464  -0.02814 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-4 O   
+28052 C CB  . VAL A-4 346 ? 0.93716 1.09256 0.88645 -0.15930 -0.00789 -0.03467 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-4 CB  
+28053 C CG1 . VAL A-4 346 ? 1.20502 1.35836 1.14392 -0.14761 -0.01124 -0.03168 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-4 CG1 
+28054 C CG2 . VAL A-4 346 ? 0.76978 0.93579 0.72397 -0.16272 -0.01280 -0.04058 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A-4 CG2 
+28055 N N   . HIS A-4 347 ? 1.09554 1.24844 1.05505 -0.15195 -0.00244 -0.03329 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-4 N   
+28056 C CA  . HIS A-4 347 ? 1.25264 1.39150 1.20633 -0.14825 0.00221  -0.03031 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-4 CA  
+28057 C C   . HIS A-4 347 ? 1.46071 1.57880 1.39532 -0.14249 0.00331  -0.02353 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-4 C   
+28058 O O   . HIS A-4 347 ? 1.38616 1.50442 1.31230 -0.13757 -0.00074 -0.02130 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-4 O   
+28059 C CB  . HIS A-4 347 ? 1.11377 1.26428 1.07609 -0.13925 -0.00007 -0.03430 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-4 CB  
+28060 C CG  . HIS A-4 347 ? 1.07066 1.24086 1.05064 -0.14663 0.00079  -0.04045 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-4 CG  
+28061 N ND1 . HIS A-4 347 ? 1.11635 1.29901 1.10605 -0.14137 0.00141  -0.04488 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-4 ND1 
+28062 C CD2 . HIS A-4 347 ? 0.91946 1.09835 0.90804 -0.15891 0.00143  -0.04265 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-4 CD2 
+28063 C CE1 . HIS A-4 347 ? 1.07408 1.27344 1.07748 -0.15147 0.00291  -0.04927 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-4 CE1 
+28064 N NE2 . HIS A-4 347 ? 0.94381 1.13947 0.94606 -0.16224 0.00268  -0.04758 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A-4 NE2 
+28065 N N   . SER A-4 348 ? 1.67424 1.77357 1.60084 -0.14407 0.00909  -0.02030 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-4 N   
+28066 C CA  . SER A-4 348 ? 1.48538 1.56137 1.39238 -0.14116 0.01144  -0.01323 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-4 CA  
+28067 C C   . SER A-4 348 ? 1.53606 1.60477 1.43297 -0.12567 0.00666  -0.01049 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-4 C   
+28068 O O   . SER A-4 348 ? 1.70166 1.75082 1.57979 -0.12239 0.00740  -0.00350 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-4 O   
+28069 C CB  . SER A-4 348 ? 1.64909 1.70628 1.55050 -0.14850 0.01876  -0.01158 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-4 CB  
+28070 O OG  . SER A-4 348 ? 1.43028 1.49686 1.34241 -0.16128 0.02222  -0.01460 ? ? ? ? ? ? 338 SER A-4 OG  
+28071 N N   . THR A-4 349 ? 1.57589 1.66043 1.48434 -0.11608 0.00181  -0.01553 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-4 N   
+28072 C CA  . THR A-4 349 ? 1.67322 1.75308 1.57341 -0.09913 -0.00362 -0.01334 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-4 CA  
+28073 C C   . THR A-4 349 ? 1.86417 1.94983 1.75551 -0.09357 -0.01027 -0.00989 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-4 C   
+28074 O O   . THR A-4 349 ? 1.77781 1.87745 1.67426 -0.10185 -0.01157 -0.01192 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-4 O   
+28075 C CB  . THR A-4 349 ? 1.73070 1.83267 1.64869 -0.09048 -0.00713 -0.02093 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-4 CB  
+28076 O OG1 . THR A-4 349 ? 1.57149 1.70395 1.50586 -0.09457 -0.01201 -0.02657 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-4 OG1 
+28077 C CG2 . THR A-4 349 ? 1.74728 1.84649 1.67403 -0.09721 -0.00011 -0.02530 ? ? ? ? ? ? 339 THR A-4 CG2 
+28078 N N   . GLU A-4 350 ? 2.11230 2.18568 1.98872 -0.07857 -0.01474 -0.00470 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-4 N   
+28079 C CA  . GLU A-4 350 ? 2.04089 2.11950 1.90617 -0.07101 -0.02198 -0.00100 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-4 CA  
+28080 C C   . GLU A-4 350 ? 1.90912 2.02236 1.79184 -0.06488 -0.03092 -0.00878 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-4 C   
+28081 O O   . GLU A-4 350 ? 1.81902 1.94275 1.69621 -0.06293 -0.03692 -0.00828 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-4 O   
+28082 C CB  . GLU A-4 350 ? 2.20549 2.25800 2.04726 -0.05615 -0.02443 0.00803  ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-4 CB  
+28083 C CG  . GLU A-4 350 ? 2.35032 2.40738 2.19777 -0.03767 -0.03008 0.00546  ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-4 CG  
+28084 C CD  . GLU A-4 350 ? 2.30084 2.34692 2.15637 -0.03927 -0.02329 0.00173  ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-4 CD  
+28085 O OE1 . GLU A-4 350 ? 2.16636 2.19608 2.01893 -0.05433 -0.01452 0.00288  ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-4 OE1 
+28086 O OE2 . GLU A-4 350 ? 2.21152 2.26699 2.07651 -0.02523 -0.02678 -0.00294 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A-4 OE2 
+28087 N N   . LYS A-4 351 ? 1.92409 2.05631 1.82735 -0.06269 -0.03166 -0.01640 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-4 N   
+28088 C CA  . LYS A-4 351 ? 1.90888 2.07669 1.83083 -0.05944 -0.03942 -0.02461 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-4 CA  
+28089 C C   . LYS A-4 351 ? 1.71559 1.90011 1.64887 -0.07585 -0.03894 -0.03003 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-4 C   
+28090 O O   . LYS A-4 351 ? 1.74273 1.95502 1.68909 -0.07579 -0.04566 -0.03682 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-4 O   
+28091 C CB  . LYS A-4 351 ? 1.64095 1.82539 1.58184 -0.05389 -0.03879 -0.03136 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-4 CB  
+28092 C CG  . LYS A-4 351 ? 1.87937 2.04999 1.81077 -0.03431 -0.04067 -0.02783 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-4 CG  
+28093 C CD  . LYS A-4 351 ? 1.85362 2.03394 1.80143 -0.03139 -0.03633 -0.03461 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-4 CD  
+28094 C CE  . LYS A-4 351 ? 1.69739 1.85809 1.64414 -0.04688 -0.02542 -0.03423 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-4 CE  
+28095 N NZ  . LYS A-4 351 ? 1.72710 1.89651 1.68751 -0.04397 -0.02075 -0.04113 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A-4 NZ  
+28096 N N   . VAL A-4 352 ? 1.59795 1.76618 1.52633 -0.08955 -0.03148 -0.02751 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-4 N   
+28097 C CA  . VAL A-4 352 ? 1.45391 1.63282 1.39087 -0.10398 -0.03056 -0.03211 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-4 CA  
+28098 C C   . VAL A-4 352 ? 1.41769 1.62134 1.37785 -0.11010 -0.03165 -0.04076 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-4 C   
+28099 O O   . VAL A-4 352 ? 1.31278 1.53813 1.28235 -0.11208 -0.03788 -0.04687 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-4 O   
+28100 C CB  . VAL A-4 352 ? 1.18991 1.37466 1.11729 -0.10225 -0.03693 -0.03228 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-4 CB  
+28101 C CG1 . VAL A-4 352 ? 1.08142 1.26857 1.01310 -0.11647 -0.03447 -0.03619 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-4 CG1 
+28102 C CG2 . VAL A-4 352 ? 1.49110 1.65363 1.39399 -0.09412 -0.03636 -0.02296 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A-4 CG2 
+28103 N N   . VAL A-4 353 ? 1.33396 1.53457 1.30256 -0.11393 -0.02543 -0.04154 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-4 N   
+28104 C CA  . VAL A-4 353 ? 1.05193 1.27406 1.04082 -0.12227 -0.02452 -0.04875 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-4 CA  
+28105 C C   . VAL A-4 353 ? 0.98526 1.20200 0.97673 -0.13859 -0.02039 -0.04934 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-4 C   
+28106 O O   . VAL A-4 353 ? 1.08062 1.27660 1.06191 -0.14302 -0.01511 -0.04434 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-4 O   
+28107 C CB  . VAL A-4 353 ? 0.99358 1.21594 0.98894 -0.11799 -0.01959 -0.04971 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-4 CB  
+28108 C CG1 . VAL A-4 353 ? 1.15775 1.40787 1.17410 -0.12496 -0.01923 -0.05747 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-4 CG1 
+28109 C CG2 . VAL A-4 353 ? 1.38719 1.60523 1.37472 -0.09929 -0.02307 -0.04740 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A-4 CG2 
+28110 N N   . CYS A-4 354 ? 1.09800 1.33334 1.10280 -0.14761 -0.02299 -0.05547 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A-4 N   
+28111 C CA  . CYS A-4 354 ? 1.04494 1.27411 1.05152 -0.16182 -0.02029 -0.05618 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A-4 CA  
+28112 C C   . CYS A-4 354 ? 0.81015 1.05070 0.83124 -0.17219 -0.01669 -0.05963 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A-4 C   
+28113 O O   . CYS A-4 354 ? 0.92298 1.18611 0.95691 -0.17264 -0.01930 -0.06503 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A-4 O   
+28114 C CB  . CYS A-4 354 ? 0.76826 1.00315 0.77348 -0.16509 -0.02657 -0.06006 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A-4 CB  
+28115 S SG  . CYS A-4 354 ? 1.08818 1.30579 1.07315 -0.15724 -0.02842 -0.05539 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A-4 SG  
+28116 N N   . SER A-4 355 ? 0.75312 0.97962 0.77188 -0.18075 -0.01074 -0.05645 ? ? ? ? ? ? 345 SER A-4 N   
+28117 C CA  . SER A-4 355 ? 0.91771 1.15144 0.94665 -0.19210 -0.00689 -0.05832 ? ? ? ? ? ? 345 SER A-4 CA  
+28118 C C   . SER A-4 355 ? 0.84430 1.06707 0.87062 -0.20343 -0.00691 -0.05735 ? ? ? ? ? ? 345 SER A-4 C   
+28119 O O   . SER A-4 355 ? 0.83076 1.03591 0.84701 -0.20252 -0.00564 -0.05327 ? ? ? ? ? ? 345 SER A-4 O   
+28120 C CB  . SER A-4 355 ? 0.75619 0.98287 0.78340 -0.19110 -0.00004 -0.05535 ? ? ? ? ? ? 345 SER A-4 CB  
+28121 O OG  . SER A-4 355 ? 0.90113 1.13341 0.92863 -0.17870 -0.00011 -0.05637 ? ? ? ? ? ? 345 SER A-4 OG  
+28122 N N   . SER A-4 356 ? 0.79500 1.02817 0.83015 -0.21396 -0.00832 -0.06120 ? ? ? ? ? ? 346 SER A-4 N   
+28123 C CA  . SER A-4 356 ? 0.85870 1.07938 0.89062 -0.22411 -0.00921 -0.06074 ? ? ? ? ? ? 346 SER A-4 CA  
+28124 C C   . SER A-4 356 ? 1.04223 1.26248 1.07848 -0.23613 -0.00462 -0.05897 ? ? ? ? ? ? 346 SER A-4 C   
+28125 O O   . SER A-4 356 ? 1.08150 1.31903 1.12716 -0.24013 -0.00226 -0.06124 ? ? ? ? ? ? 346 SER A-4 O   
+28126 C CB  . SER A-4 356 ? 0.74584 0.97382 0.78074 -0.22771 -0.01570 -0.06685 ? ? ? ? ? ? 346 SER A-4 CB  
+28127 O OG  . SER A-4 356 ? 0.99541 1.24601 1.04316 -0.23403 -0.01669 -0.07188 ? ? ? ? ? ? 346 SER A-4 OG  
+28128 N N   . HIS A-4 357 ? 0.96973 1.17114 0.99862 -0.24131 -0.00338 -0.05486 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-4 N   
+28129 C CA  . HIS A-4 357 ? 0.75386 0.95094 0.78326 -0.25260 0.00033  -0.05172 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-4 CA  
+28130 C C   . HIS A-4 357 ? 0.87186 1.05081 0.89507 -0.25940 -0.00263 -0.05054 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-4 C   
+28131 O O   . HIS A-4 357 ? 0.96210 1.12658 0.97777 -0.25295 -0.00482 -0.04924 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-4 O   
+28132 C CB  . HIS A-4 357 ? 0.99250 1.18312 1.01698 -0.24978 0.00547  -0.04629 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-4 CB  
+28133 C CG  . HIS A-4 357 ? 0.97822 1.16076 0.99935 -0.26019 0.00829  -0.04181 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-4 CG  
+28134 N ND1 . HIS A-4 357 ? 0.97156 1.16526 0.99774 -0.27042 0.01163  -0.04227 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-4 ND1 
+28135 C CD2 . HIS A-4 357 ? 0.86732 1.03255 0.87985 -0.26158 0.00808  -0.03651 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-4 CD2 
+28136 C CE1 . HIS A-4 357 ? 0.93278 1.11424 0.95188 -0.27808 0.01335  -0.03671 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-4 CE1 
+28137 N NE2 . HIS A-4 357 ? 0.80926 0.97339 0.82028 -0.27221 0.01077  -0.03315 ? ? ? ? ? ? 347 HIS A-4 NE2 
+28138 N N   . MET A-4 358 ? 0.94328 1.12258 0.96912 -0.27237 -0.00238 -0.05110 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-4 N   
+28139 C CA  . MET A-4 358 ? 0.83313 0.99078 0.85125 -0.27950 -0.00495 -0.04933 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-4 CA  
+28140 C C   . MET A-4 358 ? 0.70660 0.84960 0.71681 -0.28080 -0.00174 -0.04130 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-4 C   
+28141 O O   . MET A-4 358 ? 0.87552 1.02109 0.88586 -0.29054 0.00197  -0.03776 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-4 O   
+28142 C CB  . MET A-4 358 ? 0.67916 0.84103 0.70174 -0.29440 -0.00598 -0.05291 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-4 CB  
+28143 C CG  . MET A-4 358 ? 0.85647 0.99135 0.86912 -0.30208 -0.00894 -0.05135 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-4 CG  
+28144 S SD  . MET A-4 358 ? 0.93428 1.05000 0.93851 -0.28899 -0.01489 -0.05468 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-4 SD  
+28145 C CE  . MET A-4 358 ? 0.90218 0.98448 0.89451 -0.29892 -0.01753 -0.05263 ? ? ? ? ? ? 348 MET A-4 CE  
+28146 N N   . TYR A-4 359 ? 0.81412 0.94369 0.81728 -0.27102 -0.00318 -0.03855 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-4 N   
+28147 C CA  . TYR A-4 359 ? 0.76891 0.88746 0.76506 -0.27041 -0.00120 -0.03134 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-4 CA  
+28148 C C   . TYR A-4 359 ? 0.87892 0.97558 0.86672 -0.27683 -0.00400 -0.02787 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-4 C   
+28149 O O   . TYR A-4 359 ? 0.64547 0.72783 0.62932 -0.27312 -0.00836 -0.03057 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-4 O   
+28150 C CB  . TYR A-4 359 ? 0.79613 0.91261 0.78951 -0.25780 -0.00156 -0.03032 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-4 CB  
+28151 C CG  . TYR A-4 359 ? 0.76845 0.87765 0.75590 -0.25661 -0.00027 -0.02370 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-4 CG  
+28152 C CD1 . TYR A-4 359 ? 0.83433 0.95378 0.82277 -0.25822 0.00406  -0.02096 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-4 CD1 
+28153 C CD2 . TYR A-4 359 ? 0.79818 0.89080 0.77877 -0.25315 -0.00380 -0.02078 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-4 CD2 
+28154 C CE1 . TYR A-4 359 ? 0.73171 0.84652 0.71446 -0.25761 0.00453  -0.01547 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-4 CE1 
+28155 C CE2 . TYR A-4 359 ? 0.86530 0.95402 0.84097 -0.25117 -0.00360 -0.01481 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-4 CE2 
+28156 C CZ  . TYR A-4 359 ? 0.80370 0.90429 0.78049 -0.25401 0.00042  -0.01215 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-4 CZ  
+28157 O OH  . TYR A-4 359 ? 0.78585 0.88448 0.75748 -0.25254 -0.00005 -0.00674 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A-4 OH  
+28158 N N   . ASN A-4 360 ? 1.20700 1.29968 1.19066 -0.28607 -0.00145 -0.02190 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-4 N   
+28159 C CA  . ASN A-4 360 ? 0.88374 0.95256 0.85691 -0.29259 -0.00396 -0.01686 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-4 CA  
+28160 C C   . ASN A-4 360 ? 0.96413 1.02894 0.92966 -0.29455 -0.00169 -0.00802 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-4 C   
+28161 O O   . ASN A-4 360 ? 1.30832 1.38879 1.27669 -0.30101 0.00330  -0.00647 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-4 O   
+28162 C CB  . ASN A-4 360 ? 0.77601 0.84247 0.75027 -0.30778 -0.00361 -0.01924 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-4 CB  
+28163 C CG  . ASN A-4 360 ? 1.04231 1.08418 1.00984 -0.30881 -0.00906 -0.02190 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-4 CG  
+28164 O OD1 . ASN A-4 360 ? 1.06517 1.08398 1.02251 -0.30162 -0.01251 -0.01807 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-4 OD1 
+28165 N ND2 . ASN A-4 360 ? 0.94438 0.99161 0.91759 -0.31726 -0.01014 -0.02919 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A-4 ND2 
+28166 N N   . VAL A-4 361 ? 1.08538 1.13041 1.04101 -0.28813 -0.00558 -0.00273 ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-4 N   
+28167 C CA  . VAL A-4 361 ? 0.93124 0.97139 0.87786 -0.28879 -0.00501 0.00611  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-4 CA  
+28168 C C   . VAL A-4 361 ? 0.86993 0.89071 0.80504 -0.30164 -0.00526 0.01272  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-4 C   
+28169 O O   . VAL A-4 361 ? 1.29897 1.29570 1.22709 -0.30257 -0.00941 0.01325  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-4 O   
+28170 C CB  . VAL A-4 361 ? 0.96932 1.00074 0.91160 -0.27429 -0.00968 0.00865  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-4 CB  
+28171 C CG1 . VAL A-4 361 ? 0.92046 0.94170 0.85067 -0.27537 -0.01129 0.01854  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-4 CG1 
+28172 C CG2 . VAL A-4 361 ? 0.82980 0.88271 0.78183 -0.26493 -0.00777 0.00398  ? ? ? ? ? ? 351 VAL A-4 CG2 
+28173 N N   . GLU A-4 362 ? 1.08977 1.11970 1.02157 -0.31190 -0.00052 0.01767  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-4 N   
+28174 C CA  . GLU A-4 362 ? 1.19894 1.21190 1.11829 -0.32619 0.00049  0.02503  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-4 CA  
+28175 C C   . GLU A-4 362 ? 1.17884 1.16457 1.08123 -0.32036 -0.00505 0.03496  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-4 C   
+28176 O O   . GLU A-4 362 ? 1.26183 1.24923 1.16366 -0.30618 -0.00867 0.03637  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-4 O   
+28177 C CB  . GLU A-4 362 ? 1.37244 1.40616 1.29270 -0.33819 0.00792  0.02708  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-4 CB  
+28178 C CG  . GLU A-4 362 ? 1.63429 1.69850 1.57218 -0.33983 0.01311  0.01710  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-4 CG  
+28179 C CD  . GLU A-4 362 ? 1.98624 2.07325 1.92546 -0.34639 0.02041  0.01788  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-4 CD  
+28180 O OE1 . GLU A-4 362 ? 1.87070 1.95059 1.79704 -0.35641 0.02285  0.02593  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-4 OE1 
+28181 O OE2 . GLU A-4 362 ? 2.01100 2.12193 1.96283 -0.34104 0.02372  0.01046  ? ? ? ? ? ? 352 GLU A-4 OE2 
+28182 N N   . GLU A-4 363 ? 1.24528 1.20577 1.13340 -0.33169 -0.00582 0.04203  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-4 N   
+28183 C CA  . GLU A-4 363 ? 1.36193 1.29282 1.23166 -0.32557 -0.01179 0.05245  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-4 CA  
+28184 C C   . GLU A-4 363 ? 1.42564 1.36752 1.28785 -0.32287 -0.01106 0.06058  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-4 C   
+28185 O O   . GLU A-4 363 ? 1.24924 1.17864 1.10209 -0.31033 -0.01732 0.06674  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-4 O   
+28186 C CB  . GLU A-4 363 ? 1.66512 1.56374 1.51891 -0.34022 -0.01218 0.05898  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-4 CB  
+28187 C CG  . GLU A-4 363 ? 1.97194 1.85666 1.83103 -0.34445 -0.01361 0.05050  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-4 CG  
+28188 C CD  . GLU A-4 363 ? 2.57765 2.42792 2.41952 -0.36107 -0.01374 0.05699  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-4 CD  
+28189 O OE1 . GLU A-4 363 ? 2.52198 2.35375 2.34529 -0.36606 -0.01393 0.06958  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-4 OE1 
+28190 O OE2 . GLU A-4 363 ? 2.65127 2.49241 2.49712 -0.36983 -0.01375 0.04961  ? ? ? ? ? ? 353 GLU A-4 OE2 
+28191 N N   . ALA A-4 364 ? 1.29303 1.25954 1.15924 -0.33388 -0.00372 0.06002  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-4 N   
+28192 C CA  . ALA A-4 364 ? 1.22715 1.20578 1.08562 -0.33237 -0.00267 0.06633  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-4 CA  
+28193 C C   . ALA A-4 364 ? 1.30608 1.30163 1.17412 -0.31541 -0.00607 0.06170  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-4 C   
+28194 O O   . ALA A-4 364 ? 1.38606 1.38197 1.24488 -0.30895 -0.00970 0.06799  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-4 O   
+28195 C CB  . ALA A-4 364 ? 1.19423 1.19700 1.05602 -0.34733 0.00674  0.06442  ? ? ? ? ? ? 354 ALA A-4 CB  
+28196 N N   . TYR A-4 365 ? 1.14486 1.15500 1.03057 -0.30875 -0.00507 0.05100  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-4 N   
+28197 C CA  . TYR A-4 365 ? 1.02319 1.04904 0.91828 -0.29453 -0.00744 0.04620  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-4 CA  
+28198 C C   . TYR A-4 365 ? 1.08621 1.09626 0.98044 -0.27980 -0.01522 0.04673  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-4 C   
+28199 O O   . TYR A-4 365 ? 1.14101 1.16480 1.04391 -0.26830 -0.01705 0.04237  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-4 O   
+28200 C CB  . TYR A-4 365 ? 1.05050 1.09874 0.96311 -0.29426 -0.00229 0.03516  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-4 CB  
+28201 C CG  . TYR A-4 365 ? 0.94499 1.01403 0.86085 -0.30424 0.00534  0.03268  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-4 CG  
+28202 C CD1 . TYR A-4 365 ? 1.12167 1.19159 1.03627 -0.31809 0.01040  0.03306  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-4 CD1 
+28203 C CD2 . TYR A-4 365 ? 1.06243 1.15077 0.98288 -0.29994 0.00777  0.02908  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-4 CD2 
+28204 C CE1 . TYR A-4 365 ? 1.18795 1.27918 1.10633 -0.32578 0.01780  0.02976  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-4 CE1 
+28205 C CE2 . TYR A-4 365 ? 0.95928 1.06520 0.88205 -0.30755 0.01482  0.02570  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-4 CE2 
+28206 C CZ  . TYR A-4 365 ? 0.95238 1.06061 0.87448 -0.31960 0.01988  0.02591  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-4 CZ  
+28207 O OH  . TYR A-4 365 ? 1.24434 1.37230 1.16946 -0.32575 0.02728  0.02161  ? ? ? ? ? ? 355 TYR A-4 OH  
+28208 N N   . GLY A-4 366 ? 1.03706 1.01842 0.92066 -0.28008 -0.01950 0.05164  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A-4 N   
+28209 C CA  . GLY A-4 366 ? 1.12110 1.08678 1.00448 -0.26492 -0.02645 0.05040  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A-4 CA  
+28210 C C   . GLY A-4 366 ? 0.93790 0.90741 0.81714 -0.25088 -0.03236 0.05534  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A-4 C   
+28211 O O   . GLY A-4 366 ? 1.20550 1.17790 1.09172 -0.23616 -0.03636 0.05092  ? ? ? ? ? ? 356 GLY A-4 O   
+28212 N N   . SER A-4 367 ? 1.34760 1.31934 1.21555 -0.25519 -0.03302 0.06417  ? ? ? ? ? ? 357 SER A-4 N   
+28213 C CA  . SER A-4 367 ? 1.13020 1.10786 0.99390 -0.24209 -0.03965 0.06904  ? ? ? ? ? ? 357 SER A-4 CA  
+28214 C C   . SER A-4 367 ? 1.07055 1.08221 0.94982 -0.23693 -0.03769 0.06150  ? ? ? ? ? ? 357 SER A-4 C   
+28215 O O   . SER A-4 367 ? 1.13881 1.16061 1.01921 -0.22502 -0.04329 0.06285  ? ? ? ? ? ? 357 SER A-4 O   
+28216 C CB  . SER A-4 367 ? 0.95779 0.92737 0.80255 -0.24869 -0.04152 0.08108  ? ? ? ? ? ? 357 SER A-4 CB  
+28217 O OG  . SER A-4 367 ? 1.20050 1.13566 1.02856 -0.25474 -0.04310 0.08923  ? ? ? ? ? ? 357 SER A-4 OG  
+28218 N N   . VAL A-4 368 ? 1.00783 1.03708 0.89873 -0.24566 -0.03006 0.05364  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-4 N   
+28219 C CA  . VAL A-4 368 ? 1.14871 1.20603 1.05297 -0.24228 -0.02750 0.04632  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-4 CA  
+28220 C C   . VAL A-4 368 ? 1.13759 1.20021 1.05591 -0.24165 -0.02303 0.03659  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-4 C   
+28221 O O   . VAL A-4 368 ? 0.96099 1.04300 0.88893 -0.24407 -0.01820 0.03033  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-4 O   
+28222 C CB  . VAL A-4 368 ? 0.89240 0.96669 0.79389 -0.25314 -0.02265 0.04690  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-4 CB  
+28223 C CG1 . VAL A-4 368 ? 1.06084 1.13316 0.94767 -0.25253 -0.02790 0.05622  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-4 CG1 
+28224 C CG2 . VAL A-4 368 ? 0.76176 0.83196 0.66189 -0.26684 -0.01548 0.04570  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A-4 CG2 
+28225 N N   . LYS A-4 369 ? 0.99108 1.03498 0.90917 -0.23830 -0.02492 0.03528  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-4 N   
+28226 C CA  . LYS A-4 369 ? 1.02434 1.07233 0.95366 -0.23831 -0.02123 0.02637  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-4 CA  
+28227 C C   . LYS A-4 369 ? 1.03467 1.09999 0.97495 -0.22763 -0.02136 0.02019  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-4 C   
+28228 O O   . LYS A-4 369 ? 0.76640 0.84570 0.71569 -0.23002 -0.01648 0.01390  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-4 O   
+28229 C CB  . LYS A-4 369 ? 0.98186 1.00514 0.90682 -0.23742 -0.02395 0.02576  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-4 CB  
+28230 C CG  . LYS A-4 369 ? 0.84175 0.86922 0.77686 -0.23709 -0.02119 0.01634  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-4 CG  
+28231 C CD  . LYS A-4 369 ? 1.26364 1.26577 1.19324 -0.23661 -0.02452 0.01476  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-4 CD  
+28232 C CE  . LYS A-4 369 ? 1.60907 1.59596 1.53316 -0.22186 -0.03090 0.01623  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-4 CE  
+28233 N NZ  . LYS A-4 369 ? 1.51206 1.51818 1.44658 -0.20900 -0.03079 0.00997  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A-4 NZ  
+28234 N N   . LYS A-4 370 ? 1.13132 1.19643 1.07065 -0.21568 -0.02681 0.02205  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-4 N   
+28235 C CA  . LYS A-4 370 ? 1.14734 1.23073 1.09744 -0.20633 -0.02636 0.01601  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-4 CA  
+28236 C C   . LYS A-4 370 ? 0.84778 0.95533 0.80347 -0.21160 -0.02252 0.01472  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-4 C   
+28237 O O   . LYS A-4 370 ? 1.11321 1.23477 1.07765 -0.21129 -0.01840 0.00869  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-4 O   
+28238 C CB  . LYS A-4 370 ? 0.93789 1.01801 0.88663 -0.19161 -0.03313 0.01780  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-4 CB  
+28239 C CG  . LYS A-4 370 ? 1.15051 1.20446 1.09355 -0.18467 -0.03673 0.01713  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-4 CG  
+28240 C CD  . LYS A-4 370 ? 1.48027 1.53476 1.42471 -0.16705 -0.04254 0.01620  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-4 CD  
+28241 C CE  . LYS A-4 370 ? 1.43015 1.45616 1.36805 -0.15950 -0.04575 0.01387  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-4 CE  
+28242 N NZ  . LYS A-4 370 ? 1.30942 1.33303 1.25190 -0.16513 -0.04069 0.00565  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A-4 NZ  
+28243 N N   . LYS A-4 371 ? 0.98304 1.09434 0.93226 -0.21696 -0.02378 0.02029  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-4 N   
+28244 C CA  . LYS A-4 371 ? 1.15279 1.28441 1.10557 -0.22364 -0.01997 0.01815  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-4 CA  
+28245 C C   . LYS A-4 371 ? 1.00917 1.14178 0.96496 -0.23317 -0.01256 0.01352  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-4 C   
+28246 O O   . LYS A-4 371 ? 0.97980 1.12584 0.94173 -0.23542 -0.00836 0.00854  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-4 O   
+28247 C CB  . LYS A-4 371 ? 1.07114 1.20512 1.01415 -0.22779 -0.02312 0.02471  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-4 CB  
+28248 C CG  . LYS A-4 371 ? 1.08689 1.23056 1.02782 -0.23988 -0.01748 0.02291  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-4 CG  
+28249 C CD  . LYS A-4 371 ? 1.09229 1.25750 1.03689 -0.24056 -0.01789 0.01998  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-4 CD  
+28250 C CE  . LYS A-4 371 ? 0.96005 1.13202 0.90293 -0.25191 -0.01133 0.01588  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-4 CE  
+28251 N NZ  . LYS A-4 371 ? 1.29567 1.45812 1.22746 -0.25943 -0.00966 0.02012  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A-4 NZ  
+28252 N N   . LEU A-4 372 ? 0.93776 1.05613 0.88915 -0.23875 -0.01097 0.01503  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-4 N   
+28253 C CA  . LEU A-4 372 ? 0.88279 1.00438 0.83757 -0.24664 -0.00451 0.01064  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-4 CA  
+28254 C C   . LEU A-4 372 ? 1.08699 1.21062 1.05057 -0.24200 -0.00236 0.00420  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-4 C   
+28255 O O   . LEU A-4 372 ? 1.04401 1.17602 1.01186 -0.24472 0.00244  -0.00019 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-4 O   
+28256 C CB  . LEU A-4 372 ? 0.88882 0.99830 0.83753 -0.25455 -0.00352 0.01387  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-4 CB  
+28257 C CG  . LEU A-4 372 ? 1.06665 1.17940 1.02032 -0.26133 0.00217  0.00908  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-4 CG  
+28258 C CD1 . LEU A-4 372 ? 1.07252 1.18447 1.01933 -0.27213 0.00507  0.01270  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-4 CD1 
+28259 C CD2 . LEU A-4 372 ? 1.03827 1.14131 0.99623 -0.25865 0.00062  0.00613  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A-4 CD2 
+28260 N N   . ASN A-4 373 ? 0.98180 1.09672 0.94676 -0.23444 -0.00596 0.00352  ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-4 N   
+28261 C CA  . ASN A-4 373 ? 0.97284 1.08945 0.94414 -0.23017 -0.00411 -0.00248 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-4 CA  
+28262 C C   . ASN A-4 373 ? 1.02817 1.15954 1.00455 -0.22629 -0.00178 -0.00547 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-4 C   
+28263 O O   . ASN A-4 373 ? 1.03624 1.17222 1.01587 -0.22715 0.00218  -0.00943 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-4 O   
+28264 C CB  . ASN A-4 373 ? 0.88298 0.98615 0.85302 -0.22308 -0.00846 -0.00339 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-4 CB  
+28265 C CG  . ASN A-4 373 ? 0.87850 0.96698 0.84518 -0.22920 -0.00910 -0.00336 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-4 CG  
+28266 O OD1 . ASN A-4 373 ? 0.89197 0.98486 0.86053 -0.23737 -0.00549 -0.00461 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-4 OD1 
+28267 N ND2 . ASN A-4 373 ? 0.99931 1.07048 0.96111 -0.22530 -0.01366 -0.00247 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A-4 ND2 
+28268 N N   . LYS A-4 374 ? 0.85286 0.99206 0.82960 -0.22221 -0.00432 -0.00346 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-4 N   
+28269 C CA  . LYS A-4 374 ? 0.96503 1.11986 0.94705 -0.22032 -0.00174 -0.00649 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-4 CA  
+28270 C C   . LYS A-4 374 ? 0.85617 1.01769 0.83784 -0.22919 0.00342  -0.00781 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-4 C   
+28271 O O   . LYS A-4 374 ? 1.13331 1.30143 1.11770 -0.22996 0.00737  -0.01100 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-4 O   
+28272 C CB  . LYS A-4 374 ? 0.72767 0.89333 0.71149 -0.21474 -0.00597 -0.00450 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-4 CB  
+28273 C CG  . LYS A-4 374 ? 0.84653 1.00450 0.83025 -0.20350 -0.01128 -0.00380 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-4 CG  
+28274 C CD  . LYS A-4 374 ? 0.70109 0.87184 0.68705 -0.19640 -0.01620 -0.00163 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-4 CD  
+28275 C CE  . LYS A-4 374 ? 1.07336 1.23327 1.05793 -0.18325 -0.02189 -0.00103 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-4 CE  
+28276 N NZ  . LYS A-4 374 ? 1.04986 1.22408 1.03737 -0.17386 -0.02748 0.00097  ? ? ? ? ? ? 364 LYS A-4 NZ  
+28277 N N   . ALA A-4 375 ? 1.04059 1.19920 1.01766 -0.23599 0.00378  -0.00548 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A-4 N   
+28278 C CA  . ALA A-4 375 ? 1.14081 1.30361 1.11654 -0.24347 0.00881  -0.00784 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A-4 CA  
+28279 C C   . ALA A-4 375 ? 1.04035 1.19611 1.01695 -0.24418 0.01281  -0.01089 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A-4 C   
+28280 O O   . ALA A-4 375 ? 1.09869 1.25592 1.07536 -0.24604 0.01706  -0.01397 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A-4 O   
+28281 C CB  . ALA A-4 375 ? 0.64365 0.80757 0.61342 -0.24992 0.00815  -0.00516 ? ? ? ? ? ? 365 ALA A-4 CB  
+28282 N N   . LEU A-4 376 ? 0.89620 1.04393 0.87305 -0.24267 0.01115  -0.01013 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-4 N   
+28283 C CA  . LEU A-4 376 ? 0.77294 0.91744 0.75167 -0.24302 0.01399  -0.01330 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-4 CA  
+28284 C C   . LEU A-4 376 ? 0.93107 1.07447 0.91255 -0.23663 0.01403  -0.01602 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-4 C   
+28285 O O   . LEU A-4 376 ? 0.91594 1.05891 0.89813 -0.23572 0.01658  -0.01872 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-4 O   
+28286 C CB  . LEU A-4 376 ? 0.55112 0.69004 0.52953 -0.24593 0.01228  -0.01199 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-4 CB  
+28287 C CG  . LEU A-4 376 ? 0.64799 0.78776 0.63011 -0.24673 0.01440  -0.01570 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-4 CG  
+28288 C CD1 . LEU A-4 376 ? 0.54171 0.68802 0.52405 -0.24910 0.01937  -0.01825 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-4 CD1 
+28289 C CD2 . LEU A-4 376 ? 0.64742 0.78307 0.62961 -0.25179 0.01263  -0.01439 ? ? ? ? ? ? 366 LEU A-4 CD2 
+28290 N N   . SER A-4 377 ? 0.99547 1.13901 0.97781 -0.23141 0.01119  -0.01544 ? ? ? ? ? ? 367 SER A-4 N   
+28291 C CA  . SER A-4 377 ? 0.79921 0.94244 0.78272 -0.22544 0.01148  -0.01822 ? ? ? ? ? ? 367 SER A-4 CA  
+28292 C C   . SER A-4 377 ? 0.91000 1.05719 0.89216 -0.22630 0.01615  -0.01946 ? ? ? ? ? ? 367 SER A-4 C   
+28293 O O   . SER A-4 377 ? 1.02813 1.17252 1.00890 -0.22352 0.01744  -0.02128 ? ? ? ? ? ? 367 SER A-4 O   
+28294 C CB  . SER A-4 377 ? 0.83828 0.98323 0.82290 -0.21924 0.00842  -0.01808 ? ? ? ? ? ? 367 SER A-4 CB  
+28295 O OG  . SER A-4 377 ? 0.87790 1.03308 0.86380 -0.22007 0.00944  -0.01670 ? ? ? ? ? ? 367 SER A-4 OG  
+28296 N N   . SER A-4 378 ? 0.75963 0.91243 0.74107 -0.23048 0.01844  -0.01839 ? ? ? ? ? ? 368 SER A-4 N   
+28297 C CA  . SER A-4 378 ? 0.72608 0.87906 0.70442 -0.23294 0.02318  -0.01932 ? ? ? ? ? ? 368 SER A-4 CA  
+28298 C C   . SER A-4 378 ? 0.72259 0.86814 0.69766 -0.23537 0.02580  -0.02034 ? ? ? ? ? ? 368 SER A-4 C   
+28299 O O   . SER A-4 378 ? 0.81264 0.95290 0.78326 -0.23526 0.02921  -0.02093 ? ? ? ? ? ? 368 SER A-4 O   
+28300 C CB  . SER A-4 378 ? 0.70989 0.87159 0.68856 -0.23830 0.02477  -0.01879 ? ? ? ? ? ? 368 SER A-4 CB  
+28301 O OG  . SER A-4 378 ? 0.83164 1.00355 0.81471 -0.23456 0.02235  -0.01840 ? ? ? ? ? ? 368 SER A-4 OG  
+28302 N N   . ALA A-4 379 ? 0.86832 1.01314 0.84485 -0.23722 0.02449  -0.02051 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A-4 N   
+28303 C CA  . ALA A-4 379 ? 1.00633 1.14712 0.98101 -0.23835 0.02725  -0.02250 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A-4 CA  
+28304 C C   . ALA A-4 379 ? 0.91883 1.05702 0.89510 -0.23231 0.02634  -0.02400 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A-4 C   
+28305 O O   . ALA A-4 379 ? 0.75412 0.88925 0.72871 -0.23035 0.02862  -0.02594 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A-4 O   
+28306 C CB  . ALA A-4 379 ? 0.70362 0.84784 0.67914 -0.24337 0.02706  -0.02246 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A-4 CB  
+28307 N N   . LEU A-4 380 ? 0.91315 1.05270 0.89229 -0.22876 0.02269  -0.02370 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-4 N   
+28308 C CA  . LEU A-4 380 ? 0.90493 1.04426 0.88561 -0.22355 0.02092  -0.02576 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-4 CA  
+28309 C C   . LEU A-4 380 ? 0.93028 1.06491 0.90534 -0.21830 0.02270  -0.02573 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-4 C   
+28310 O O   . LEU A-4 380 ? 0.88459 1.01901 0.85944 -0.21345 0.02195  -0.02729 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-4 O   
+28311 C CB  . LEU A-4 380 ? 0.82256 0.96269 0.80587 -0.22177 0.01650  -0.02628 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-4 CB  
+28312 C CG  . LEU A-4 380 ? 0.97605 1.11628 0.96248 -0.22678 0.01420  -0.02530 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-4 CG  
+28313 C CD1 . LEU A-4 380 ? 1.02267 1.15905 1.00943 -0.22404 0.00990  -0.02628 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-4 CD1 
+28314 C CD2 . LEU A-4 380 ? 0.84017 0.98437 0.83028 -0.23123 0.01484  -0.02660 ? ? ? ? ? ? 370 LEU A-4 CD2 
+28315 N N   . PHE A-4 381 ? 0.71743 0.84894 0.68755 -0.21929 0.02498  -0.02373 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-4 N   
+28316 C CA  . PHE A-4 381 ? 0.91527 1.04009 0.87754 -0.21573 0.02719  -0.02247 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-4 CA  
+28317 C C   . PHE A-4 381 ? 0.76300 0.87856 0.71940 -0.21733 0.03114  -0.02200 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-4 C   
+28318 O O   . PHE A-4 381 ? 1.01007 1.11609 0.95791 -0.21392 0.03283  -0.02029 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-4 O   
+28319 C CB  . PHE A-4 381 ? 0.83836 0.96525 0.79772 -0.21742 0.02877  -0.02073 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-4 CB  
+28320 C CG  . PHE A-4 381 ? 0.85865 0.99281 0.82258 -0.21426 0.02512  -0.02208 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-4 CG  
+28321 C CD1 . PHE A-4 381 ? 0.79005 0.93011 0.76033 -0.21677 0.02328  -0.02252 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-4 CD1 
+28322 C CD2 . PHE A-4 381 ? 0.91106 1.04487 0.87159 -0.20817 0.02320  -0.02311 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-4 CD2 
+28323 C CE1 . PHE A-4 381 ? 0.91568 1.05889 0.88885 -0.21274 0.01979  -0.02414 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-4 CE1 
+28324 C CE2 . PHE A-4 381 ? 0.96476 1.10323 0.92838 -0.20505 0.01994  -0.02556 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-4 CE2 
+28325 C CZ  . PHE A-4 381 ? 0.71599 0.85804 0.68595 -0.20707 0.01834  -0.02618 ? ? ? ? ? ? 371 PHE A-4 CZ  
+28326 N N   . ALA A-4 382 ? 0.78752 0.90406 0.74669 -0.22224 0.03263  -0.02350 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A-4 N   
+28327 C CA  . ALA A-4 382 ? 0.90208 1.00818 0.85491 -0.22355 0.03646  -0.02442 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A-4 CA  
+28328 C C   . ALA A-4 382 ? 0.86378 0.96799 0.81762 -0.21586 0.03557  -0.02683 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A-4 C   
+28329 O O   . ALA A-4 382 ? 0.71749 0.83134 0.67837 -0.21147 0.03199  -0.02800 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A-4 O   
+28330 C CB  . ALA A-4 382 ? 0.95900 1.06813 0.91328 -0.23206 0.03849  -0.02600 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A-4 CB  
+28331 N N   . GLU A-4 383 ? 0.75058 0.84254 0.69737 -0.21419 0.03880  -0.02814 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-4 N   
+28332 C CA  . GLU A-4 383 ? 0.92458 1.01556 0.87247 -0.20505 0.03820  -0.03109 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-4 CA  
+28333 C C   . GLU A-4 383 ? 0.98458 1.08065 0.93662 -0.20760 0.04078  -0.03599 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-4 C   
+28334 O O   . GLU A-4 383 ? 1.02832 1.13484 0.98749 -0.20177 0.03975  -0.03937 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-4 O   
+28335 C CB  . GLU A-4 383 ? 1.14145 1.21249 1.07673 -0.19799 0.03962  -0.02927 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-4 CB  
+28336 C CG  . GLU A-4 383 ? 1.34371 1.41654 1.28046 -0.18446 0.03647  -0.03066 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-4 CG  
+28337 C CD  . GLU A-4 383 ? 1.24715 1.30710 1.17282 -0.17688 0.03431  -0.02558 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-4 CD  
+28338 O OE1 . GLU A-4 383 ? 1.23528 1.27315 1.14677 -0.17826 0.03755  -0.02228 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-4 OE1 
+28339 O OE2 . GLU A-4 383 ? 1.45418 1.52568 1.38427 -0.17040 0.02939  -0.02483 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A-4 OE2 
+28340 N N   . ARG A-4 384 ? 1.11886 1.20987 1.06666 -0.21655 0.04416  -0.03689 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-4 N   
+28341 C CA  . ARG A-4 384 ? 0.90184 0.99830 0.85170 -0.22030 0.04689  -0.04171 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-4 CA  
+28342 C C   . ARG A-4 384 ? 0.96366 1.06738 0.91470 -0.23194 0.04692  -0.04038 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-4 C   
+28343 O O   . ARG A-4 384 ? 0.85536 0.95166 0.80055 -0.23811 0.04778  -0.03859 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-4 O   
+28344 C CB  . ARG A-4 384 ? 0.89516 0.97417 0.83491 -0.21761 0.05105  -0.04579 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-4 CB  
+28345 C CG  . ARG A-4 384 ? 1.00162 1.07426 0.94028 -0.20366 0.05059  -0.04766 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-4 CG  
+28346 C CD  . ARG A-4 384 ? 1.07845 1.12665 1.00377 -0.20026 0.05433  -0.05067 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-4 CD  
+28347 N NE  . ARG A-4 384 ? 1.10537 1.13424 1.01906 -0.20787 0.05550  -0.04634 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-4 NE  
+28348 C CZ  . ARG A-4 384 ? 1.17120 1.18788 1.07825 -0.20394 0.05386  -0.04047 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-4 CZ  
+28349 N NH1 . ARG A-4 384 ? 1.04784 1.06892 0.95810 -0.19164 0.05011  -0.03820 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-4 NH1 
+28350 N NH2 . ARG A-4 384 ? 1.09940 1.10060 0.99603 -0.21322 0.05608  -0.03690 ? ? ? ? ? ? 374 ARG A-4 NH2 
+28351 N N   . VAL A-4 385 ? 0.92947 1.04824 0.88767 -0.23512 0.04590  -0.04106 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-4 N   
+28352 C CA  . VAL A-4 385 ? 0.91140 1.03780 0.87035 -0.24438 0.04468  -0.03881 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-4 CA  
+28353 C C   . VAL A-4 385 ? 1.01881 1.14934 0.97469 -0.24957 0.04785  -0.04285 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-4 C   
+28354 O O   . VAL A-4 385 ? 1.11491 1.25258 1.07415 -0.24694 0.04967  -0.04594 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-4 O   
+28355 C CB  . VAL A-4 385 ? 0.85339 0.99058 0.82023 -0.24443 0.04043  -0.03497 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-4 CB  
+28356 C CG1 . VAL A-4 385 ? 0.85497 0.99824 0.82107 -0.25224 0.03867  -0.03212 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-4 CG1 
+28357 C CG2 . VAL A-4 385 ? 0.94035 1.07378 0.90894 -0.23930 0.03745  -0.03204 ? ? ? ? ? ? 375 VAL A-4 CG2 
+28358 N N   . LEU A-4 386 ? 1.08923 1.21734 1.03879 -0.25727 0.04861  -0.04332 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-4 N   
+28359 C CA  . LEU A-4 386 ? 0.91514 1.04761 0.85967 -0.26327 0.05121  -0.04731 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-4 CA  
+28360 C C   . LEU A-4 386 ? 0.85558 1.00028 0.80144 -0.26993 0.04768  -0.04270 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-4 C   
+28361 O O   . LEU A-4 386 ? 0.75385 0.89974 0.69888 -0.27382 0.04450  -0.03949 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-4 O   
+28362 C CB  . LEU A-4 386 ? 0.68305 0.80368 0.61788 -0.26778 0.05408  -0.05201 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-4 CB  
+28363 C CG  . LEU A-4 386 ? 0.96261 1.08787 0.89028 -0.27528 0.05623  -0.05690 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-4 CG  
+28364 C CD1 . LEU A-4 386 ? 0.84821 0.97965 0.77651 -0.27129 0.05988  -0.06129 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-4 CD1 
+28365 C CD2 . LEU A-4 386 ? 0.91873 1.02967 0.83629 -0.28036 0.05888  -0.06260 ? ? ? ? ? ? 376 LEU A-4 CD2 
+28366 N N   . LEU A-4 387 ? 0.93710 1.09127 0.88468 -0.27108 0.04826  -0.04221 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-4 N   
+28367 C CA  . LEU A-4 387 ? 0.78288 0.94560 0.72923 -0.27689 0.04484  -0.03680 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-4 CA  
+28368 C C   . LEU A-4 387 ? 0.89258 1.05842 0.82925 -0.28424 0.04581  -0.03916 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-4 C   
+28369 O O   . LEU A-4 387 ? 0.91921 1.08751 0.85070 -0.28642 0.05039  -0.04438 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-4 O   
+28370 C CB  . LEU A-4 387 ? 0.78450 0.95458 0.73464 -0.27712 0.04568  -0.03486 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-4 CB  
+28371 C CG  . LEU A-4 387 ? 0.73647 0.90562 0.69605 -0.27164 0.04341  -0.03238 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-4 CG  
+28372 C CD1 . LEU A-4 387 ? 0.92482 1.10182 0.88702 -0.27560 0.04386  -0.02991 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-4 CD1 
+28373 C CD2 . LEU A-4 387 ? 1.06704 1.23051 1.02839 -0.26950 0.03789  -0.02740 ? ? ? ? ? ? 377 LEU A-4 CD2 
+28374 N N   . ILE A-4 388 ? 0.67753 0.84504 0.61190 -0.28773 0.04143  -0.03600 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-4 N   
+28375 C CA  . ILE A-4 388 ? 0.80886 0.98204 0.73415 -0.29515 0.04067  -0.03775 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-4 CA  
+28376 C C   . ILE A-4 388 ? 0.99004 1.17171 0.91328 -0.29719 0.03507  -0.02991 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-4 C   
+28377 O O   . ILE A-4 388 ? 0.85724 1.03784 0.78630 -0.29290 0.03155  -0.02358 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-4 O   
+28378 C CB  . ILE A-4 388 ? 0.75457 0.92523 0.67833 -0.29845 0.03975  -0.04123 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-4 CB  
+28379 C CG1 . ILE A-4 388 ? 0.72085 0.89428 0.65263 -0.29538 0.03479  -0.03559 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-4 CG1 
+28380 C CG2 . ILE A-4 388 ? 0.70165 0.85905 0.62373 -0.29698 0.04549  -0.04852 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-4 CG2 
+28381 C CD1 . ILE A-4 388 ? 0.84392 1.01762 0.77573 -0.29989 0.03461  -0.03877 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A-4 CD1 
+28382 N N   . GLU A-4 389 ? 1.10921 1.29802 1.02263 -0.30354 0.03395  -0.03044 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-4 N   
+28383 C CA  . GLU A-4 389 ? 1.11518 1.31028 1.02350 -0.30501 0.02844  -0.02222 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-4 CA  
+28384 C C   . GLU A-4 389 ? 1.08575 1.28594 0.99738 -0.30271 0.02081  -0.01783 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-4 C   
+28385 O O   . GLU A-4 389 ? 0.95667 1.15464 0.87327 -0.29704 0.01632  -0.01093 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-4 O   
+28386 C CB  . GLU A-4 389 ? 0.82947 1.03133 0.72417 -0.31225 0.03006  -0.02404 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-4 CB  
+28387 C CG  . GLU A-4 389 ? 0.94211 1.14858 0.82801 -0.31398 0.02437  -0.01443 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-4 CG  
+28388 C CD  . GLU A-4 389 ? 1.20155 1.40231 1.08694 -0.31350 0.02652  -0.00800 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-4 CD  
+28389 O OE1 . GLU A-4 389 ? 0.80954 1.00723 0.70146 -0.31273 0.03298  -0.01234 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-4 OE1 
+28390 O OE2 . GLU A-4 389 ? 1.32463 1.52391 1.20266 -0.31409 0.02154  0.00145  ? ? ? ? ? ? 379 GLU A-4 OE2 
+28391 N N   . GLY A-4 390 ? 1.15222 1.36001 1.06143 -0.30704 0.01930  -0.02247 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A-4 N   
+28392 C CA  . GLY A-4 390 ? 1.15256 1.37096 1.06524 -0.30544 0.01191  -0.01904 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A-4 CA  
+28393 C C   . GLY A-4 390 ? 0.90361 1.12603 0.82347 -0.30778 0.01288  -0.02523 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A-4 C   
+28394 O O   . GLY A-4 390 ? 0.83891 1.05159 0.76032 -0.30985 0.01920  -0.03134 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A-4 O   
+28395 N N   . PRO A-4 391 ? 0.69889 0.93617 0.62289 -0.30748 0.00653  -0.02354 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-4 N   
+28396 C CA  . PRO A-4 391 ? 0.87835 1.12210 0.80989 -0.31143 0.00782  -0.02910 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-4 CA  
+28397 C C   . PRO A-4 391 ? 0.67787 0.92300 0.60207 -0.32330 0.01107  -0.03799 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-4 C   
+28398 O O   . PRO A-4 391 ? 1.15004 1.39066 1.07751 -0.32843 0.01539  -0.04350 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-4 O   
+28399 C CB  . PRO A-4 391 ? 0.82521 1.08876 0.76406 -0.30692 -0.00039 -0.02471 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-4 CB  
+28400 C CG  . PRO A-4 391 ? 0.66796 0.93645 0.59777 -0.30453 -0.00664 -0.01905 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-4 CG  
+28401 C CD  . PRO A-4 391 ? 0.92200 1.17116 0.84426 -0.30287 -0.00215 -0.01616 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A-4 CD  
+28402 N N   . SER A-4 392 ? 1.03068 1.28069 0.94362 -0.32834 0.00923  -0.03968 ? ? ? ? ? ? 382 SER A-4 N   
+28403 C CA  . SER A-4 392 ? 1.13883 1.38832 1.04326 -0.33987 0.01243  -0.04954 ? ? ? ? ? ? 382 SER A-4 CA  
+28404 C C   . SER A-4 392 ? 1.09396 1.32077 0.99519 -0.34108 0.02165  -0.05568 ? ? ? ? ? ? 382 SER A-4 C   
+28405 O O   . SER A-4 392 ? 0.91797 1.13799 0.81591 -0.34937 0.02541  -0.06393 ? ? ? ? ? ? 382 SER A-4 O   
+28406 C CB  . SER A-4 392 ? 0.86485 1.12319 0.75597 -0.34398 0.00902  -0.05020 ? ? ? ? ? ? 382 SER A-4 CB  
+28407 O OG  . SER A-4 392 ? 1.47573 1.72245 1.35964 -0.33956 0.01279  -0.04720 ? ? ? ? ? ? 382 SER A-4 OG  
+28408 N N   . GLU A-4 393 ? 1.19354 1.40821 1.09550 -0.33282 0.02512  -0.05186 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-4 N   
+28409 C CA  . GLU A-4 393 ? 0.96776 1.16262 0.86861 -0.33098 0.03297  -0.05695 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-4 CA  
+28410 C C   . GLU A-4 393 ? 1.05293 1.23967 0.96261 -0.32898 0.03465  -0.05635 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-4 C   
+28411 O O   . GLU A-4 393 ? 1.08333 1.25405 0.98942 -0.33153 0.04006  -0.06226 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-4 O   
+28412 C CB  . GLU A-4 393 ? 0.89458 1.08367 0.79577 -0.32288 0.03558  -0.05309 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-4 CB  
+28413 C CG  . GLU A-4 393 ? 1.20771 1.40271 1.09813 -0.32584 0.03631  -0.05434 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-4 CG  
+28414 C CD  . GLU A-4 393 ? 1.29107 1.50079 1.17942 -0.32617 0.02909  -0.04585 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-4 CD  
+28415 O OE1 . GLU A-4 393 ? 1.24838 1.46681 1.14245 -0.32555 0.02270  -0.04156 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-4 OE1 
+28416 O OE2 . GLU A-4 393 ? 1.45142 1.66407 1.33188 -0.32670 0.02992  -0.04331 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A-4 OE2 
+28417 N N   . LYS A-4 394 ? 1.00595 1.20242 0.92588 -0.32406 0.03020  -0.04920 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-4 N   
+28418 C CA  . LYS A-4 394 ? 1.13327 1.32449 1.06076 -0.32250 0.03205  -0.04833 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-4 CA  
+28419 C C   . LYS A-4 394 ? 1.01222 1.20775 0.93830 -0.33395 0.03286  -0.05382 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-4 C   
+28420 O O   . LYS A-4 394 ? 1.06647 1.24829 0.99160 -0.33697 0.03773  -0.05631 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-4 O   
+28421 C CB  . LYS A-4 394 ? 1.14626 1.34849 1.08447 -0.31411 0.02724  -0.04049 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-4 CB  
+28422 C CG  . LYS A-4 394 ? 1.18378 1.38359 1.12928 -0.31238 0.02934  -0.03953 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-4 CG  
+28423 C CD  . LYS A-4 394 ? 1.41452 1.62553 1.36985 -0.30317 0.02464  -0.03313 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-4 CD  
+28424 C CE  . LYS A-4 394 ? 1.06357 1.26418 1.01907 -0.29351 0.02407  -0.02883 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-4 CE  
+28425 N NZ  . LYS A-4 394 ? 1.15898 1.36670 1.12249 -0.28449 0.01954  -0.02350 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A-4 NZ  
+28426 N N   . ILE A-4 395 ? 1.14864 1.36321 1.07386 -0.34098 0.02793  -0.05557 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-4 N   
+28427 C CA  . ILE A-4 395 ? 0.96071 1.18253 0.88515 -0.35402 0.02838  -0.06175 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-4 CA  
+28428 C C   . ILE A-4 395 ? 1.03452 1.23365 0.94650 -0.36261 0.03486  -0.07035 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-4 C   
+28429 O O   . ILE A-4 395 ? 0.88932 1.07819 0.79968 -0.37106 0.03901  -0.07418 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-4 O   
+28430 C CB  . ILE A-4 395 ? 1.07151 1.32074 0.99719 -0.35908 0.02072  -0.06244 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-4 CB  
+28431 C CG1 . ILE A-4 395 ? 1.14458 1.41463 1.08283 -0.34914 0.01415  -0.05420 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-4 CG1 
+28432 C CG2 . ILE A-4 395 ? 0.96172 1.21977 0.88593 -0.37494 0.02124  -0.07059 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-4 CG2 
+28433 C CD1 . ILE A-4 395 ? 1.16387 1.46156 1.10340 -0.35098 0.00534  -0.05365 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A-4 CD1 
+28434 N N   . LEU A-4 396 ? 1.02274 1.21262 0.92491 -0.36049 0.03621  -0.07357 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-4 N   
+28435 C CA  . LEU A-4 396 ? 0.91716 1.08402 0.80667 -0.36628 0.04241  -0.08270 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-4 CA  
+28436 C C   . LEU A-4 396 ? 0.95220 1.09304 0.84141 -0.35927 0.04862  -0.08156 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-4 C   
+28437 O O   . LEU A-4 396 ? 0.94724 1.06808 0.82926 -0.36596 0.05319  -0.08683 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-4 O   
+28438 C CB  . LEU A-4 396 ? 0.97525 1.14184 0.85504 -0.36403 0.04274  -0.08657 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-4 CB  
+28439 C CG  . LEU A-4 396 ? 0.86546 1.00698 0.73234 -0.36545 0.04974  -0.09636 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-4 CG  
+28440 C CD1 . LEU A-4 396 ? 0.78441 0.91801 0.64205 -0.38043 0.05096  -0.10616 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-4 CD1 
+28441 C CD2 . LEU A-4 396 ? 1.09362 1.23926 0.95296 -0.36106 0.05074  -0.09913 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A-4 CD2 
+28442 N N   . PHE A-4 397 ? 0.96800 1.10783 0.86388 -0.34598 0.04855  -0.07464 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-4 N   
+28443 C CA  . PHE A-4 397 ? 1.07608 1.19313 0.97111 -0.33775 0.05351  -0.07361 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-4 CA  
+28444 C C   . PHE A-4 397 ? 1.09009 1.20081 0.98850 -0.34098 0.05470  -0.07032 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-4 C   
+28445 O O   . PHE A-4 397 ? 1.05431 1.14083 0.94588 -0.34012 0.05943  -0.07190 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-4 O   
+28446 C CB  . PHE A-4 397 ? 0.83002 0.95139 0.73231 -0.32416 0.05244  -0.06750 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-4 CB  
+28447 C CG  . PHE A-4 397 ? 0.99874 1.11928 0.89571 -0.32028 0.05433  -0.07158 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-4 CG  
+28448 C CD1 . PHE A-4 397 ? 1.09517 1.20246 0.98042 -0.32442 0.05863  -0.08105 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-4 CD1 
+28449 C CD2 . PHE A-4 397 ? 1.05955 1.19226 0.96260 -0.31305 0.05228  -0.06641 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-4 CD2 
+28450 C CE1 . PHE A-4 397 ? 0.91886 1.02789 0.79934 -0.32053 0.06118  -0.08556 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-4 CE1 
+28451 C CE2 . PHE A-4 397 ? 0.80428 0.93872 0.70257 -0.31074 0.05497  -0.07014 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-4 CE2 
+28452 C CZ  . PHE A-4 397 ? 0.92888 1.05289 0.81628 -0.31404 0.05959  -0.07987 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A-4 CZ  
+28453 N N   . GLU A-4 398 ? 1.04060 1.17280 0.94876 -0.34428 0.05059  -0.06563 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-4 N   
+28454 C CA  . GLU A-4 398 ? 0.94880 1.07870 0.86035 -0.34836 0.05251  -0.06274 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-4 CA  
+28455 C C   . GLU A-4 398 ? 1.04440 1.16090 0.94602 -0.36359 0.05656  -0.06933 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-4 C   
+28456 O O   . GLU A-4 398 ? 1.21014 1.30740 1.10660 -0.36637 0.06124  -0.06817 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-4 O   
+28457 C CB  . GLU A-4 398 ? 0.87754 1.03684 0.80237 -0.34816 0.04740  -0.05778 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-4 CB  
+28458 C CG  . GLU A-4 398 ? 1.36413 1.52353 1.29551 -0.34359 0.04913  -0.05203 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-4 CG  
+28459 C CD  . GLU A-4 398 ? 1.12937 1.28279 1.06444 -0.32791 0.04810  -0.04645 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-4 CD  
+28460 O OE1 . GLU A-4 398 ? 1.18484 1.35179 1.12614 -0.32062 0.04317  -0.04391 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-4 OE1 
+28461 O OE2 . GLU A-4 398 ? 1.11101 1.24562 1.04186 -0.32328 0.05195  -0.04452 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A-4 OE2 
+28462 N N   . LYS A-4 399 ? 0.97805 1.10323 0.87541 -0.37423 0.05476  -0.07627 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-4 N   
+28463 C CA  . LYS A-4 399 ? 0.95647 1.06746 0.84320 -0.39045 0.05845  -0.08393 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-4 CA  
+28464 C C   . LYS A-4 399 ? 1.01425 1.08729 0.88556 -0.38763 0.06420  -0.08867 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-4 C   
+28465 O O   . LYS A-4 399 ? 1.11848 1.16664 0.98036 -0.39522 0.06909  -0.09034 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-4 O   
+28466 C CB  . LYS A-4 399 ? 0.85508 0.98728 0.74103 -0.40213 0.05412  -0.09093 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-4 CB  
+28467 C CG  . LYS A-4 399 ? 0.86500 0.97871 0.73686 -0.41882 0.05774  -0.10141 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-4 CG  
+28468 C CD  . LYS A-4 399 ? 0.86900 0.98641 0.74333 -0.43511 0.05983  -0.10188 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-4 CD  
+28469 C CE  . LYS A-4 399 ? 0.97506 1.07175 0.83410 -0.45356 0.06331  -0.11292 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-4 CE  
+28470 N NZ  . LYS A-4 399 ? 1.19615 1.30540 1.05923 -0.47341 0.06441  -0.11454 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A-4 NZ  
+28471 N N   . VAL A-4 400 ? 1.15956 1.22751 1.02760 -0.37650 0.06386  -0.09084 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-4 N   
+28472 C CA  . VAL A-4 400 ? 1.16122 1.19582 1.01551 -0.37146 0.06904  -0.09652 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-4 CA  
+28473 C C   . VAL A-4 400 ? 0.99873 1.01106 0.85212 -0.36120 0.07227  -0.08998 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-4 C   
+28474 O O   . VAL A-4 400 ? 1.20019 1.18037 1.04052 -0.36333 0.07680  -0.09284 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-4 O   
+28475 C CB  . VAL A-4 400 ? 1.18822 1.22856 1.04144 -0.36122 0.06831  -0.10025 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-4 CB  
+28476 C CG1 . VAL A-4 400 ? 0.88679 0.89582 0.72898 -0.35140 0.07363  -0.10534 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-4 CG1 
+28477 C CG2 . VAL A-4 400 ? 1.05812 1.11434 0.90668 -0.37260 0.06584  -0.10801 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A-4 CG2 
+28478 N N   . LEU A-4 401 ? 1.14323 1.17096 1.00912 -0.34981 0.06966  -0.08109 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-4 N   
+28479 C CA  . LEU A-4 401 ? 1.13159 1.14130 0.99645 -0.33975 0.07185  -0.07463 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-4 CA  
+28480 C C   . LEU A-4 401 ? 1.15067 1.14845 1.01020 -0.35119 0.07463  -0.07166 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-4 C   
+28481 O O   . LEU A-4 401 ? 1.10811 1.07716 0.95717 -0.34764 0.07823  -0.06928 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-4 O   
+28482 C CB  . LEU A-4 401 ? 0.81738 0.84826 0.69662 -0.32718 0.06804  -0.06673 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-4 CB  
+28483 C CG  . LEU A-4 401 ? 0.90719 0.94306 0.79029 -0.31388 0.06674  -0.06798 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-4 CG  
+28484 C CD1 . LEU A-4 401 ? 0.96157 1.01854 0.85852 -0.30500 0.06263  -0.06046 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-4 CD1 
+28485 C CD2 . LEU A-4 401 ? 0.96642 0.97481 0.84017 -0.30347 0.07042  -0.07070 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A-4 CD2 
+28486 N N   . ASP A-4 402 ? 1.10780 1.12804 0.97399 -0.36499 0.07305  -0.07158 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-4 N   
+28487 C CA  . ASP A-4 402 ? 1.01447 1.02803 0.87680 -0.37807 0.07645  -0.06902 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-4 CA  
+28488 C C   . ASP A-4 402 ? 1.31748 1.29304 1.16044 -0.38799 0.08181  -0.07441 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-4 C   
+28489 O O   . ASP A-4 402 ? 1.51389 1.46451 1.34685 -0.38990 0.08605  -0.06981 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-4 O   
+28490 C CB  . ASP A-4 402 ? 1.07686 1.12521 0.95077 -0.39179 0.07364  -0.07032 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-4 CB  
+28491 C CG  . ASP A-4 402 ? 1.27433 1.32290 1.14709 -0.40616 0.07768  -0.06758 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-4 CG  
+28492 O OD1 . ASP A-4 402 ? 1.66308 1.68534 1.52602 -0.40433 0.08241  -0.06269 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-4 OD1 
+28493 O OD2 . ASP A-4 402 ? 1.24305 1.31957 1.12457 -0.41946 0.07611  -0.07020 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A-4 OD2 
+28494 N N   . GLU A-4 403 ? 1.25036 1.21907 1.08609 -0.39419 0.08171  -0.08419 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-4 N   
+28495 C CA  . GLU A-4 403 ? 1.19604 1.12591 1.01199 -0.40399 0.08666  -0.09072 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-4 CA  
+28496 C C   . GLU A-4 403 ? 1.25185 1.14485 1.05554 -0.38690 0.08928  -0.08948 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-4 C   
+28497 O O   . GLU A-4 403 ? 1.33018 1.18533 1.11711 -0.39071 0.09368  -0.08898 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-4 O   
+28498 C CB  . GLU A-4 403 ? 1.34434 1.27898 1.15564 -0.41541 0.08550  -0.10284 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-4 CB  
+28499 C CG  . GLU A-4 403 ? 1.36162 1.33151 1.18323 -0.43362 0.08240  -0.10515 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-4 CG  
+28500 C CD  . GLU A-4 403 ? 1.40588 1.36657 1.22243 -0.45337 0.08640  -0.10407 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-4 CD  
+28501 O OE1 . GLU A-4 403 ? 1.38160 1.30045 1.18007 -0.45859 0.09185  -0.10573 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-4 OE1 
+28502 O OE2 . GLU A-4 403 ? 1.53438 1.52965 1.36471 -0.46355 0.08424  -0.10149 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A-4 OE2 
+28503 N N   . VAL A-4 404 ? 1.25025 1.15386 1.06177 -0.36804 0.08653  -0.08877 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-4 N   
+28504 C CA  . VAL A-4 404 ? 1.27451 1.14849 1.07638 -0.35051 0.08840  -0.08935 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-4 CA  
+28505 C C   . VAL A-4 404 ? 1.21900 1.08582 1.02271 -0.33839 0.08819  -0.07806 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-4 C   
+28506 O O   . VAL A-4 404 ? 1.19395 1.02500 0.98280 -0.33240 0.09091  -0.07586 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-4 O   
+28507 C CB  . VAL A-4 404 ? 1.21407 1.10518 1.02360 -0.33725 0.08618  -0.09490 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-4 CB  
+28508 C CG1 . VAL A-4 404 ? 1.38665 1.25300 1.18923 -0.31754 0.08789  -0.09582 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-4 CG1 
+28509 C CG2 . VAL A-4 404 ? 1.27060 1.16631 1.07488 -0.34916 0.08666  -0.10651 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A-4 CG2 
+28510 N N   . GLU A-4 405 ? 1.26547 1.16480 1.08602 -0.33411 0.08466  -0.07085 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-4 N   
+28511 C CA  . GLU A-4 405 ? 1.24929 1.14585 1.07215 -0.32235 0.08386  -0.06084 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-4 CA  
+28512 C C   . GLU A-4 405 ? 1.23862 1.16890 1.07664 -0.32789 0.08140  -0.05455 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-4 C   
+28513 O O   . GLU A-4 405 ? 1.22020 1.17783 1.07320 -0.31892 0.07728  -0.05280 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-4 O   
+28514 C CB  . GLU A-4 405 ? 1.02048 0.91851 0.84835 -0.30089 0.08132  -0.06059 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-4 CB  
+28515 C CG  . GLU A-4 405 ? 1.50808 1.40153 1.33647 -0.28789 0.07983  -0.05135 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-4 CG  
+28516 C CD  . GLU A-4 405 ? 1.78115 1.64147 1.59579 -0.27304 0.08084  -0.05153 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-4 CD  
+28517 O OE1 . GLU A-4 405 ? 1.69738 1.53912 1.50343 -0.27124 0.08290  -0.05962 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-4 OE1 
+28518 O OE2 . GLU A-4 405 ? 2.03721 1.89033 1.84909 -0.26230 0.07929  -0.04385 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A-4 OE2 
+28519 N N   . PRO A-4 406 ? 1.16920 1.09853 1.00359 -0.34290 0.08410  -0.05137 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-4 N   
+28520 C CA  . PRO A-4 406 ? 1.02101 0.98538 0.87083 -0.34745 0.08200  -0.04678 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-4 CA  
+28521 C C   . PRO A-4 406 ? 1.15356 1.12432 1.00877 -0.33341 0.08033  -0.03837 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-4 C   
+28522 O O   . PRO A-4 406 ? 1.41409 1.41499 1.28361 -0.33231 0.07762  -0.03562 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-4 O   
+28523 C CB  . PRO A-4 406 ? 1.03404 0.99424 0.87717 -0.36803 0.08653  -0.04670 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-4 CB  
+28524 C CG  . PRO A-4 406 ? 1.21721 1.13243 1.03856 -0.37011 0.09128  -0.04634 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-4 CG  
+28525 C CD  . PRO A-4 406 ? 1.02652 0.92399 0.84277 -0.35726 0.08947  -0.05237 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A-4 CD  
+28526 N N   . GLU A-4 407 ? 1.27662 1.21979 1.12014 -0.32213 0.08149  -0.03457 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-4 N   
+28527 C CA  . GLU A-4 407 ? 1.28608 1.23396 1.13279 -0.30835 0.07936  -0.02724 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-4 CA  
+28528 C C   . GLU A-4 407 ? 1.18168 1.14146 1.03901 -0.29120 0.07428  -0.02891 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-4 C   
+28529 O O   . GLU A-4 407 ? 1.18729 1.14046 1.04259 -0.27737 0.07238  -0.02468 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-4 O   
+28530 C CB  . GLU A-4 407 ? 1.43481 1.34754 1.26201 -0.30520 0.08262  -0.02143 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-4 CB  
+28531 C CG  . GLU A-4 407 ? 1.46857 1.36577 1.28275 -0.32398 0.08861  -0.01904 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-4 CG  
+28532 C CD  . GLU A-4 407 ? 2.02529 1.88414 1.81730 -0.32040 0.09170  -0.01182 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-4 CD  
+28533 O OE1 . GLU A-4 407 ? 2.10478 1.95628 1.89409 -0.30219 0.08835  -0.00758 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-4 OE1 
+28534 O OE2 . GLU A-4 407 ? 2.30005 2.13592 2.07669 -0.33608 0.09722  -0.01022 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A-4 OE2 
+28535 N N   . TYR A-4 408 ? 1.16995 1.14793 1.03798 -0.29242 0.07199  -0.03493 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-4 N   
+28536 C CA  . TYR A-4 408 ? 1.22199 1.21032 1.09899 -0.27835 0.06819  -0.03680 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-4 CA  
+28537 C C   . TYR A-4 408 ? 1.07460 1.08687 0.96481 -0.27133 0.06407  -0.03206 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-4 C   
+28538 O O   . TYR A-4 408 ? 0.98953 1.00501 0.88438 -0.25856 0.06123  -0.03142 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-4 O   
+28539 C CB  . TYR A-4 408 ? 1.10984 1.10902 0.99169 -0.28294 0.06766  -0.04414 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-4 CB  
+28540 C CG  . TYR A-4 408 ? 0.94222 0.97139 0.83682 -0.29036 0.06469  -0.04396 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-4 CG  
+28541 C CD1 . TYR A-4 408 ? 0.85788 0.89443 0.75203 -0.30497 0.06574  -0.04482 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-4 CD1 
+28542 C CD2 . TYR A-4 408 ? 0.75793 0.80787 0.66463 -0.28274 0.06060  -0.04295 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-4 CD2 
+28543 C CE1 . TYR A-4 408 ? 0.91676 0.98150 0.82253 -0.30963 0.06217  -0.04454 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-4 CE1 
+28544 C CE2 . TYR A-4 408 ? 0.85698 0.93096 0.77339 -0.28802 0.05735  -0.04207 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-4 CE2 
+28545 C CZ  . TYR A-4 408 ? 0.90597 0.98767 0.82203 -0.30039 0.05783  -0.04283 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-4 CZ  
+28546 O OH  . TYR A-4 408 ? 0.93384 1.04025 0.85957 -0.30363 0.05378  -0.04184 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A-4 OH  
+28547 N N   . GLU A-4 409 ? 1.02543 1.05523 0.92199 -0.27932 0.06363  -0.02942 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-4 N   
+28548 C CA  . GLU A-4 409 ? 1.18799 1.23729 1.09535 -0.27216 0.05991  -0.02561 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-4 CA  
+28549 C C   . GLU A-4 409 ? 1.27086 1.30929 1.17122 -0.26543 0.06065  -0.02019 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-4 C   
+28550 O O   . GLU A-4 409 ? 1.06856 1.11633 0.97494 -0.25548 0.05709  -0.01820 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-4 O   
+28551 C CB  . GLU A-4 409 ? 1.00308 1.07594 0.91993 -0.28077 0.05894  -0.02539 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-4 CB  
+28552 C CG  . GLU A-4 409 ? 1.38887 1.47850 1.31485 -0.28312 0.05567  -0.02909 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-4 CG  
+28553 C CD  . GLU A-4 409 ? 1.41307 1.52764 1.34983 -0.28622 0.05284  -0.02784 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-4 CD  
+28554 O OE1 . GLU A-4 409 ? 1.46983 1.59039 1.40796 -0.28701 0.05412  -0.02510 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-4 OE1 
+28555 O OE2 . GLU A-4 409 ? 1.70230 1.83070 1.64552 -0.28720 0.04933  -0.02956 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A-4 OE2 
+28556 N N   . LEU A-4 410 ? 1.30397 1.32201 1.19040 -0.27140 0.06516  -0.01771 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-4 N   
+28557 C CA  . LEU A-4 410 ? 0.90297 0.90803 0.77929 -0.26501 0.06597  -0.01165 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-4 CA  
+28558 C C   . LEU A-4 410 ? 1.02750 1.02107 0.90087 -0.24912 0.06248  -0.01132 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-4 C   
+28559 O O   . LEU A-4 410 ? 1.29686 1.29253 1.16896 -0.23962 0.05989  -0.00741 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-4 O   
+28560 C CB  . LEU A-4 410 ? 0.93429 0.91539 0.79349 -0.27574 0.07191  -0.00850 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-4 CB  
+28561 C CG  . LEU A-4 410 ? 0.84856 0.84144 0.70863 -0.29230 0.07640  -0.00748 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-4 CG  
+28562 C CD1 . LEU A-4 410 ? 1.30563 1.31301 1.17538 -0.30400 0.07662  -0.01401 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-4 CD1 
+28563 C CD2 . LEU A-4 410 ? 1.15726 1.12222 0.99724 -0.30106 0.08239  -0.00239 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A-4 CD2 
+28564 N N   . ASN A-4 411 ? 0.91015 0.89360 0.78267 -0.24582 0.06226  -0.01604 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-4 N   
+28565 C CA  . ASN A-4 411 ? 0.85033 0.82572 0.72156 -0.23031 0.05919  -0.01691 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-4 CA  
+28566 C C   . ASN A-4 411 ? 1.00373 1.00505 0.89224 -0.22320 0.05454  -0.02035 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-4 C   
+28567 O O   . ASN A-4 411 ? 1.36633 1.36723 1.25714 -0.21115 0.05196  -0.02233 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-4 O   
+28568 C CB  . ASN A-4 411 ? 1.37886 1.33040 1.24013 -0.22915 0.06190  -0.02120 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-4 CB  
+28569 C CG  . ASN A-4 411 ? 1.58472 1.50740 1.42772 -0.23922 0.06694  -0.01844 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-4 CG  
+28570 O OD1 . ASN A-4 411 ? 1.18512 1.10361 1.02103 -0.24468 0.06850  -0.01198 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-4 OD1 
+28571 N ND2 . ASN A-4 411 ? 1.77013 1.67232 1.60456 -0.24245 0.06990  -0.02370 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A-4 ND2 
+28572 N N   . GLY A-4 412 ? 0.77121 0.79490 0.67161 -0.23037 0.05340  -0.02111 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A-4 N   
+28573 C CA  . GLY A-4 412 ? 0.95579 1.00118 0.87065 -0.22540 0.04916  -0.02334 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A-4 CA  
+28574 C C   . GLY A-4 412 ? 1.02305 1.08015 0.94613 -0.23142 0.04946  -0.02805 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A-4 C   
+28575 O O   . GLY A-4 412 ? 1.03472 1.10762 0.96832 -0.22822 0.04642  -0.02953 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A-4 O   
+28576 N N   . GLY A-4 413 ? 1.16337 1.21302 1.08096 -0.24083 0.05298  -0.03046 ? ? ? ? ? ? 403 GLY A-4 N   
+28577 C CA  . GLY A-4 413 ? 0.78703 0.84845 0.71046 -0.24684 0.05299  -0.03470 ? ? ? ? ? ? 403 GLY A-4 CA  
+28578 C C   . GLY A-4 413 ? 0.85810 0.93851 0.78977 -0.25396 0.05057  -0.03265 ? ? ? ? ? ? 403 GLY A-4 C   
+28579 O O   . GLY A-4 413 ? 1.09787 1.18126 1.02966 -0.25709 0.05036  -0.02927 ? ? ? ? ? ? 403 GLY A-4 O   
+28580 N N   . PHE A-4 414 ? 0.86075 0.95447 0.79879 -0.25600 0.04881  -0.03469 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-4 N   
+28581 C CA  . PHE A-4 414 ? 1.08309 1.19363 1.02818 -0.26064 0.04556  -0.03238 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-4 CA  
+28582 C C   . PHE A-4 414 ? 1.06961 1.18873 1.01576 -0.26535 0.04489  -0.03491 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-4 C   
+28583 O O   . PHE A-4 414 ? 0.82845 0.94682 0.77470 -0.26210 0.04584  -0.03735 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-4 O   
+28584 C CB  . PHE A-4 414 ? 0.75500 0.87357 0.70776 -0.25342 0.04170  -0.02884 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-4 CB  
+28585 C CG  . PHE A-4 414 ? 0.88389 1.01622 0.84267 -0.25592 0.03810  -0.02627 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-4 CG  
+28586 C CD1 . PHE A-4 414 ? 0.84156 0.97838 0.80100 -0.25805 0.03813  -0.02460 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-4 CD1 
+28587 C CD2 . PHE A-4 414 ? 0.89641 1.03708 0.85968 -0.25574 0.03482  -0.02541 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-4 CD2 
+28588 C CE1 . PHE A-4 414 ? 0.82302 0.97351 0.78861 -0.25811 0.03448  -0.02280 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-4 CE1 
+28589 C CE2 . PHE A-4 414 ? 0.83630 0.98684 0.80372 -0.25620 0.03088  -0.02265 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-4 CE2 
+28590 C CZ  . PHE A-4 414 ? 0.88390 1.03990 0.85305 -0.25643 0.03047  -0.02168 ? ? ? ? ? ? 404 PHE A-4 CZ  
+28591 N N   . LEU A-4 415 ? 0.98495 1.11400 0.93174 -0.27287 0.04324  -0.03437 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-4 N   
+28592 C CA  . LEU A-4 415 ? 0.72136 0.85977 0.66736 -0.27776 0.04177  -0.03576 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-4 CA  
+28593 C C   . LEU A-4 415 ? 0.77702 0.92806 0.72976 -0.27503 0.03657  -0.03070 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-4 C   
+28594 O O   . LEU A-4 415 ? 1.02546 1.18473 0.98199 -0.27550 0.03347  -0.02796 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-4 O   
+28595 C CB  . LEU A-4 415 ? 0.82412 0.96538 0.76498 -0.28784 0.04251  -0.03888 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-4 CB  
+28596 C CG  . LEU A-4 415 ? 0.61595 0.74125 0.54744 -0.29246 0.04768  -0.04486 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-4 CG  
+28597 C CD1 . LEU A-4 415 ? 0.72058 0.85029 0.64805 -0.30435 0.04776  -0.04796 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-4 CD1 
+28598 C CD2 . LEU A-4 415 ? 0.96548 1.08537 0.89209 -0.29015 0.05014  -0.04943 ? ? ? ? ? ? 405 LEU A-4 CD2 
+28599 N N   . LEU A-4 416 ? 0.77861 0.93094 0.73255 -0.27220 0.03582  -0.02967 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-4 N   
+28600 C CA  . LEU A-4 416 ? 0.81978 0.97904 0.77769 -0.27012 0.03111  -0.02461 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-4 CA  
+28601 C C   . LEU A-4 416 ? 0.90099 1.06657 0.85364 -0.27575 0.02998  -0.02372 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-4 C   
+28602 O O   . LEU A-4 416 ? 0.85851 1.02302 0.80734 -0.27813 0.03345  -0.02647 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-4 O   
+28603 C CB  . LEU A-4 416 ? 0.75949 0.91479 0.72193 -0.26433 0.03106  -0.02357 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-4 CB  
+28604 C CG  . LEU A-4 416 ? 0.77870 0.93654 0.74347 -0.26336 0.02671  -0.01874 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-4 CG  
+28605 C CD1 . LEU A-4 416 ? 0.83162 0.99185 0.79829 -0.26067 0.02197  -0.01523 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-4 CD1 
+28606 C CD2 . LEU A-4 416 ? 0.66923 0.82368 0.63887 -0.25929 0.02688  -0.01916 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A-4 CD2 
+28607 N N   . GLU A-4 417 ? 0.98261 1.15585 0.93462 -0.27725 0.02513  -0.01998 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-4 N   
+28608 C CA  . GLU A-4 417 ? 0.94530 1.12484 0.89033 -0.28220 0.02294  -0.01795 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-4 CA  
+28609 C C   . GLU A-4 417 ? 0.90848 1.08579 0.85288 -0.27955 0.01946  -0.01136 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-4 C   
+28610 O O   . GLU A-4 417 ? 0.85116 1.02598 0.80046 -0.27372 0.01549  -0.00751 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-4 O   
+28611 C CB  . GLU A-4 417 ? 0.75620 0.94658 0.69987 -0.28512 0.01879  -0.01761 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-4 CB  
+28612 C CG  . GLU A-4 417 ? 1.25165 1.44736 1.20337 -0.27925 0.01437  -0.01469 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-4 CG  
+28613 C CD  . GLU A-4 417 ? 1.30099 1.51241 1.25271 -0.28193 0.00969  -0.01457 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-4 CD  
+28614 O OE1 . GLU A-4 417 ? 1.12518 1.34249 1.07031 -0.28388 0.00562  -0.01172 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-4 OE1 
+28615 O OE2 . GLU A-4 417 ? 1.59452 1.81377 1.55256 -0.28246 0.01006  -0.01728 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A-4 OE2 
+28616 N N   . VAL A-4 418 ? 0.90139 1.07868 0.83885 -0.28428 0.02141  -0.01041 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-4 N   
+28617 C CA  . VAL A-4 418 ? 1.02456 1.19758 0.95899 -0.28449 0.01919  -0.00384 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-4 CA  
+28618 C C   . VAL A-4 418 ? 1.20930 1.38701 1.13188 -0.28985 0.01678  0.00042  ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-4 C   
+28619 O O   . VAL A-4 418 ? 1.38815 1.57151 1.30413 -0.29583 0.02080  -0.00347 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-4 O   
+28620 C CB  . VAL A-4 418 ? 1.06582 1.23566 1.00307 -0.28619 0.02468  -0.00621 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-4 CB  
+28621 C CG1 . VAL A-4 418 ? 1.15874 1.32372 1.10656 -0.27971 0.02486  -0.00867 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-4 CG1 
+28622 C CG2 . VAL A-4 418 ? 0.91533 1.09097 0.84965 -0.29033 0.03127  -0.01315 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A-4 CG2 
+28623 N N   . GLY A-4 419 ? 1.21791 1.39278 1.13667 -0.28695 0.00998  0.00819  ? ? ? ? ? ? 409 GLY A-4 N   
+28624 C CA  . GLY A-4 419 ? 1.19828 1.37746 1.10432 -0.29070 0.00630  0.01337  ? ? ? ? ? ? 409 GLY A-4 CA  
+28625 C C   . GLY A-4 419 ? 1.23447 1.40253 1.13132 -0.29140 0.00327  0.02308  ? ? ? ? ? ? 409 GLY A-4 C   
+28626 O O   . GLY A-4 419 ? 1.73857 1.89639 1.63827 -0.28484 -0.00159 0.02805  ? ? ? ? ? ? 409 GLY A-4 O   
+28627 N N   . GLY A-4 420 ? 0.91485 1.08362 0.79945 -0.29967 0.00645  0.02573  ? ? ? ? ? ? 410 GLY A-4 N   
+28628 C CA  . GLY A-4 420 ? 0.97302 1.12998 0.84546 -0.30279 0.00427  0.03592  ? ? ? ? ? ? 410 GLY A-4 CA  
+28629 C C   . GLY A-4 420 ? 0.84746 0.99454 0.72363 -0.30730 0.00965  0.03641  ? ? ? ? ? ? 410 GLY A-4 C   
+28630 O O   . GLY A-4 420 ? 1.36411 1.50542 1.22882 -0.31542 0.01197  0.04253  ? ? ? ? ? ? 410 GLY A-4 O   
+28631 N N   . THR A-4 421 ? 0.98658 1.13258 0.87795 -0.30300 0.01166  0.03016  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-4 N   
+28632 C CA  . THR A-4 421 ? 1.06145 1.20075 0.95822 -0.30707 0.01585  0.02950  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-4 CA  
+28633 C C   . THR A-4 421 ? 1.01088 1.16420 0.91368 -0.31276 0.02485  0.02107  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-4 C   
+28634 O O   . THR A-4 421 ? 0.97487 1.13957 0.87966 -0.31133 0.02772  0.01436  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-4 O   
+28635 C CB  . THR A-4 421 ? 1.06753 1.19869 0.97653 -0.29861 0.01241  0.02714  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-4 CB  
+28636 O OG1 . THR A-4 421 ? 0.97309 1.11459 0.89265 -0.29198 0.01320  0.01929  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-4 OG1 
+28637 C CG2 . THR A-4 421 ? 1.21716 1.33307 1.11992 -0.29207 0.00392  0.03506  ? ? ? ? ? ? 411 THR A-4 CG2 
+28638 N N   . TYR A-4 422 ? 1.12113 1.27351 1.02681 -0.31923 0.02925  0.02104  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-4 N   
+28639 C CA  . TYR A-4 422 ? 0.98136 1.14898 0.89551 -0.32254 0.03742  0.01240  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-4 CA  
+28640 C C   . TYR A-4 422 ? 1.20874 1.37928 1.13843 -0.31327 0.03719  0.00427  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-4 C   
+28641 O O   . TYR A-4 422 ? 1.16792 1.32867 1.10225 -0.30631 0.03153  0.00562  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-4 O   
+28642 C CB  . TYR A-4 422 ? 0.99211 1.16148 0.90597 -0.33307 0.04203  0.01466  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-4 CB  
+28643 C CG  . TYR A-4 422 ? 1.23176 1.40716 1.13136 -0.34412 0.04703  0.01895  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-4 CG  
+28644 C CD1 . TYR A-4 422 ? 1.31737 1.48034 1.19932 -0.34744 0.04257  0.02941  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-4 CD1 
+28645 C CD2 . TYR A-4 422 ? 1.28633 1.48079 1.18954 -0.35057 0.05620  0.01256  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-4 CD2 
+28646 C CE1 . TYR A-4 422 ? 1.25828 1.42656 1.12492 -0.35792 0.04722  0.03399  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-4 CE1 
+28647 C CE2 . TYR A-4 422 ? 0.97125 1.17279 0.86052 -0.36115 0.06163  0.01615  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-4 CE2 
+28648 C CZ  . TYR A-4 422 ? 1.22167 1.40951 1.09187 -0.36533 0.05718  0.02718  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-4 CZ  
+28649 O OH  . TYR A-4 422 ? 1.18003 1.37478 1.03424 -0.37622 0.06269  0.03135  ? ? ? ? ? ? 412 TYR A-4 OH  
+28650 N N   . PHE A-4 423 ? 1.00730 1.19133 0.94407 -0.31258 0.04353  -0.00427 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-4 N   
+28651 C CA  . PHE A-4 423 ? 0.97300 1.15904 0.92201 -0.30335 0.04355  -0.01152 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-4 CA  
+28652 C C   . PHE A-4 423 ? 0.85640 1.04404 0.81673 -0.30251 0.04333  -0.01325 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-4 C   
+28653 O O   . PHE A-4 423 ? 0.91793 1.10569 0.88719 -0.29421 0.04209  -0.01798 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-4 O   
+28654 C CB  . PHE A-4 423 ? 0.88459 1.08175 0.83502 -0.30101 0.04978  -0.02014 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-4 CB  
+28655 C CG  . PHE A-4 423 ? 1.02400 1.22079 0.96286 -0.30304 0.05040  -0.02038 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-4 CG  
+28656 C CD1 . PHE A-4 423 ? 0.93592 1.12397 0.86830 -0.30233 0.04422  -0.01497 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-4 CD1 
+28657 C CD2 . PHE A-4 423 ? 0.94782 1.15459 0.88250 -0.30536 0.05703  -0.02691 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-4 CD2 
+28658 C CE1 . PHE A-4 423 ? 1.00247 1.19271 0.92461 -0.30493 0.04410  -0.01585 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-4 CE1 
+28659 C CE2 . PHE A-4 423 ? 0.97214 1.17867 0.89521 -0.30801 0.05730  -0.02816 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-4 CE2 
+28660 C CZ  . PHE A-4 423 ? 1.25104 1.44975 1.16794 -0.30831 0.05056  -0.02254 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A-4 CZ  
+28661 N N   . ASN A-4 424 ? 0.83548 1.02410 0.79473 -0.31160 0.04432  -0.00947 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-4 N   
+28662 C CA  . ASN A-4 424 ? 0.95253 1.14763 0.92346 -0.31289 0.04501  -0.01304 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-4 CA  
+28663 C C   . ASN A-4 424 ? 1.07504 1.25807 1.05127 -0.30550 0.03829  -0.01279 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-4 C   
+28664 O O   . ASN A-4 424 ? 0.81183 1.00211 0.79899 -0.30014 0.03800  -0.01870 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-4 O   
+28665 C CB  . ASN A-4 424 ? 0.78850 0.98551 0.75571 -0.32674 0.04754  -0.00857 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-4 CB  
+28666 C CG  . ASN A-4 424 ? 1.36355 1.57879 1.32848 -0.33420 0.05586  -0.01102 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-4 CG  
+28667 O OD1 . ASN A-4 424 ? 1.56914 1.78081 1.52050 -0.34041 0.05767  -0.00557 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-4 OD1 
+28668 N ND2 . ASN A-4 424 ? 1.47764 1.71389 1.45558 -0.33269 0.06087  -0.01960 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A-4 ND2 
+28669 N N   . HIS A-4 425 ? 1.15065 1.31620 1.11884 -0.30416 0.03270  -0.00630 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-4 N   
+28670 C CA  . HIS A-4 425 ? 0.78314 0.93754 0.75541 -0.29712 0.02681  -0.00662 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-4 CA  
+28671 C C   . HIS A-4 425 ? 0.79207 0.95109 0.77081 -0.28584 0.02639  -0.01211 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-4 C   
+28672 O O   . HIS A-4 425 ? 0.94518 1.10431 0.93106 -0.28057 0.02424  -0.01587 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-4 O   
+28673 C CB  . HIS A-4 425 ? 0.89809 1.03402 0.86025 -0.29614 0.02118  0.00092  ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-4 CB  
+28674 C CG  . HIS A-4 425 ? 1.04136 1.16619 1.00684 -0.28805 0.01559  -0.00019 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-4 CG  
+28675 N ND1 . HIS A-4 425 ? 1.10066 1.21643 1.06792 -0.29114 0.01308  -0.00091 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-4 ND1 
+28676 C CD2 . HIS A-4 425 ? 0.66146 0.78385 0.62856 -0.27755 0.01249  -0.00145 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-4 CD2 
+28677 C CE1 . HIS A-4 425 ? 1.00814 1.11567 0.97724 -0.28189 0.00853  -0.00282 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-4 CE1 
+28678 N NE2 . HIS A-4 425 ? 0.83834 0.95064 0.80768 -0.27353 0.00838  -0.00294 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A-4 NE2 
+28679 N N   . TYR A-4 426 ? 0.91733 1.07939 0.89236 -0.28280 0.02840  -0.01259 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-4 N   
+28680 C CA  . TYR A-4 426 ? 0.72945 0.89304 0.70837 -0.27378 0.02860  -0.01705 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-4 CA  
+28681 C C   . TYR A-4 426 ? 0.81738 0.99183 0.80401 -0.27083 0.03253  -0.02372 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-4 C   
+28682 O O   . TYR A-4 426 ? 0.85068 1.02423 0.84204 -0.26313 0.03110  -0.02677 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-4 O   
+28683 C CB  . TYR A-4 426 ? 0.86619 1.02921 0.83825 -0.27340 0.02972  -0.01620 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-4 CB  
+28684 C CG  . TYR A-4 426 ? 1.05892 1.21450 1.02439 -0.27418 0.02495  -0.00996 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-4 CG  
+28685 C CD1 . TYR A-4 426 ? 0.97165 1.12272 0.93856 -0.26760 0.02119  -0.00933 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-4 CD1 
+28686 C CD2 . TYR A-4 426 ? 0.83214 0.98624 0.78954 -0.28095 0.02420  -0.00457 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-4 CD2 
+28687 C CE1 . TYR A-4 426 ? 0.98600 1.13314 0.94831 -0.26652 0.01648  -0.00427 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-4 CE1 
+28688 C CE2 . TYR A-4 426 ? 0.76740 0.91479 0.71836 -0.27968 0.01888  0.00148  ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-4 CE2 
+28689 C CZ  . TYR A-4 426 ? 0.82841 0.97328 0.78277 -0.27183 0.01487  0.00121  ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-4 CZ  
+28690 O OH  . TYR A-4 426 ? 0.95419 1.09522 0.90356 -0.26885 0.00926  0.00657  ? ? ? ? ? ? 416 TYR A-4 OH  
+28691 N N   . VAL A-4 427 ? 0.87368 1.05929 0.86118 -0.27616 0.03745  -0.02604 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-4 N   
+28692 C CA  . VAL A-4 427 ? 0.88389 1.08192 0.87915 -0.27136 0.04123  -0.03305 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-4 CA  
+28693 C C   . VAL A-4 427 ? 0.78741 0.99226 0.79274 -0.26991 0.03869  -0.03525 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-4 C   
+28694 O O   . VAL A-4 427 ? 0.85433 1.06400 0.86585 -0.26103 0.03805  -0.03984 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-4 O   
+28695 C CB  . VAL A-4 427 ? 0.79282 1.00362 0.78661 -0.27703 0.04776  -0.03587 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-4 CB  
+28696 C CG1 . VAL A-4 427 ? 0.83508 1.06135 0.83863 -0.27071 0.05144  -0.04374 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-4 CG1 
+28697 C CG2 . VAL A-4 427 ? 0.84376 1.04819 0.82704 -0.27739 0.04987  -0.03549 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A-4 CG2 
+28698 N N   . CYS A-4 428 ? 0.82859 1.03296 0.83465 -0.27876 0.03682  -0.03200 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A-4 N   
+28699 C CA  . CYS A-4 428 ? 0.73618 0.94804 0.75168 -0.27952 0.03419  -0.03503 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A-4 CA  
+28700 C C   . CYS A-4 428 ? 0.90248 1.10492 0.91907 -0.26997 0.02848  -0.03580 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A-4 C   
+28701 O O   . CYS A-4 428 ? 0.89414 1.10628 0.91865 -0.26430 0.02674  -0.04065 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A-4 O   
+28702 C CB  . CYS A-4 428 ? 0.59469 0.80286 0.60811 -0.29263 0.03331  -0.03105 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A-4 CB  
+28703 S SG  . CYS A-4 428 ? 1.12893 1.35407 1.14292 -0.30615 0.04091  -0.03103 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A-4 SG  
+28704 N N   . THR A-4 429 ? 0.79390 0.97922 0.80241 -0.26771 0.02546  -0.03121 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-4 N   
+28705 C CA  . THR A-4 429 ? 0.66511 0.84240 0.67345 -0.25899 0.02095  -0.03197 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-4 CA  
+28706 C C   . THR A-4 429 ? 0.82980 1.01122 0.83943 -0.24888 0.02251  -0.03516 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-4 C   
+28707 O O   . THR A-4 429 ? 1.04512 1.22965 1.05829 -0.24211 0.01988  -0.03816 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-4 O   
+28708 C CB  . THR A-4 429 ? 0.71643 0.87785 0.71668 -0.25839 0.01826  -0.02685 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-4 CB  
+28709 O OG1 . THR A-4 429 ? 0.81136 0.96475 0.80916 -0.26573 0.01562  -0.02387 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-4 OG1 
+28710 C CG2 . THR A-4 429 ? 0.78916 0.94479 0.78869 -0.24912 0.01510  -0.02808 ? ? ? ? ? ? 419 THR A-4 CG2 
+28711 N N   . LEU A-4 430 ? 0.78624 0.96647 0.79162 -0.24792 0.02658  -0.03457 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-4 N   
+28712 C CA  . LEU A-4 430 ? 0.85409 1.03311 0.85812 -0.23888 0.02829  -0.03713 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-4 CA  
+28713 C C   . LEU A-4 430 ? 0.78595 0.97857 0.79747 -0.23386 0.02964  -0.04248 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-4 C   
+28714 O O   . LEU A-4 430 ? 0.99205 1.18304 1.00338 -0.22407 0.02846  -0.04435 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-4 O   
+28715 C CB  . LEU A-4 430 ? 0.80944 0.98236 0.80626 -0.24056 0.03227  -0.03614 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-4 CB  
+28716 C CG  . LEU A-4 430 ? 0.73388 0.89709 0.72422 -0.24447 0.03070  -0.03139 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-4 CG  
+28717 C CD1 . LEU A-4 430 ? 0.86000 1.02010 0.84375 -0.24703 0.03442  -0.03181 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-4 CD1 
+28718 C CD2 . LEU A-4 430 ? 0.75684 0.91239 0.74586 -0.23881 0.02739  -0.02983 ? ? ? ? ? ? 420 LEU A-4 CD2 
+28719 N N   . ASN A-4 431 ? 0.78963 0.99657 0.80744 -0.24009 0.03215  -0.04483 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-4 N   
+28720 C CA  . ASN A-4 431 ? 1.00760 1.23213 1.03451 -0.23462 0.03368  -0.05081 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-4 CA  
+28721 C C   . ASN A-4 431 ? 0.90425 1.13674 0.93860 -0.23024 0.02811  -0.05285 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-4 C   
+28722 O O   . ASN A-4 431 ? 0.79087 1.02991 0.82873 -0.21912 0.02661  -0.05634 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-4 O   
+28723 C CB  . ASN A-4 431 ? 0.92468 1.16605 0.95711 -0.24383 0.03855  -0.05314 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-4 CB  
+28724 C CG  . ASN A-4 431 ? 0.80915 1.07249 0.85221 -0.23714 0.04108  -0.06036 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-4 CG  
+28725 O OD1 . ASN A-4 431 ? 0.88108 1.14237 0.92336 -0.22441 0.04132  -0.06348 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-4 OD1 
+28726 N ND2 . ASN A-4 431 ? 1.50844 1.79304 1.56131 -0.24569 0.04301  -0.06305 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A-4 ND2 
+28727 N N   . ASP A-4 432 ? 0.90387 1.13468 0.93951 -0.23840 0.02453  -0.05087 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-4 N   
+28728 C CA  . ASP A-4 432 ? 0.93763 1.17634 0.97957 -0.23578 0.01886  -0.05380 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-4 CA  
+28729 C C   . ASP A-4 432 ? 0.78952 1.01699 0.82523 -0.22378 0.01488  -0.05280 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-4 C   
+28730 O O   . ASP A-4 432 ? 1.06816 1.30541 1.10821 -0.21629 0.01079  -0.05616 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-4 O   
+28731 C CB  . ASP A-4 432 ? 0.91171 1.14561 0.95357 -0.24764 0.01606  -0.05218 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-4 CB  
+28732 C CG  . ASP A-4 432 ? 0.89327 1.13866 0.94047 -0.26104 0.01991  -0.05270 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-4 CG  
+28733 O OD1 . ASP A-4 432 ? 1.10865 1.37028 1.16148 -0.26067 0.02484  -0.05542 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-4 OD1 
+28734 O OD2 . ASP A-4 432 ? 1.08142 1.31872 1.12622 -0.27197 0.01829  -0.05044 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A-4 OD2 
+28735 N N   . LEU A-4 433 ? 0.81773 1.02609 0.84292 -0.22220 0.01600  -0.04812 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-4 N   
+28736 C CA  . LEU A-4 433 ? 0.80322 1.00012 0.82078 -0.21269 0.01346  -0.04635 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-4 CA  
+28737 C C   . LEU A-4 433 ? 0.95190 1.14693 0.96612 -0.20223 0.01566  -0.04691 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-4 C   
+28738 O O   . LEU A-4 433 ? 1.07438 1.25732 1.07987 -0.19513 0.01450  -0.04436 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-4 O   
+28739 C CB  . LEU A-4 433 ? 0.87670 1.05664 0.88537 -0.21613 0.01424  -0.04155 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-4 CB  
+28740 C CG  . LEU A-4 433 ? 0.80120 0.97773 0.81047 -0.22326 0.01118  -0.04067 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-4 CG  
+28741 C CD1 . LEU A-4 433 ? 0.82352 0.98667 0.82545 -0.22502 0.01239  -0.03625 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-4 CD1 
+28742 C CD2 . LEU A-4 433 ? 0.93195 1.11079 0.94200 -0.21923 0.00578  -0.04352 ? ? ? ? ? ? 423 LEU A-4 CD2 
+28743 N N   . GLY A-4 434 ? 0.94260 1.14824 0.96250 -0.20105 0.01906  -0.05021 ? ? ? ? ? ? 424 GLY A-4 N   
+28744 C CA  . GLY A-4 434 ? 1.06750 1.26865 1.08334 -0.18985 0.02102  -0.05139 ? ? ? ? ? ? 424 GLY A-4 CA  
+28745 C C   . GLY A-4 434 ? 0.90968 1.09003 0.91362 -0.19055 0.02532  -0.04809 ? ? ? ? ? ? 424 GLY A-4 C   
+28746 O O   . GLY A-4 434 ? 0.89746 1.06569 0.89359 -0.18136 0.02603  -0.04755 ? ? ? ? ? ? 424 GLY A-4 O   
+28747 N N   . ILE A-4 435 ? 0.77632 0.95171 0.77798 -0.20144 0.02790  -0.04581 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-4 N   
+28748 C CA  . ILE A-4 435 ? 0.74148 0.90023 0.73287 -0.20425 0.03158  -0.04332 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-4 CA  
+28749 C C   . ILE A-4 435 ? 0.98979 1.15202 0.98164 -0.20712 0.03675  -0.04699 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-4 C   
+28750 O O   . ILE A-4 435 ? 1.08669 1.26216 1.08488 -0.21422 0.03808  -0.04845 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-4 O   
+28751 C CB  . ILE A-4 435 ? 0.97727 1.13080 0.96589 -0.21312 0.03048  -0.03895 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-4 CB  
+28752 C CG1 . ILE A-4 435 ? 0.86394 1.01499 0.85173 -0.20959 0.02588  -0.03655 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-4 CG1 
+28753 C CG2 . ILE A-4 435 ? 0.89207 1.03267 0.87163 -0.21702 0.03400  -0.03715 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-4 CG2 
+28754 C CD1 . ILE A-4 435 ? 0.71185 0.85960 0.69816 -0.21606 0.02450  -0.03327 ? ? ? ? ? ? 425 ILE A-4 CD1 
+28755 N N   . THR A-4 436 ? 1.11528 1.26438 1.09897 -0.20211 0.03993  -0.04858 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-4 N   
+28756 C CA  . THR A-4 436 ? 1.01524 1.16576 0.99740 -0.20397 0.04515  -0.05334 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-4 CA  
+28757 C C   . THR A-4 436 ? 1.01944 1.16915 0.99808 -0.21688 0.04712  -0.05144 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-4 C   
+28758 O O   . THR A-4 436 ? 1.11576 1.25304 1.08720 -0.22139 0.04647  -0.04781 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-4 O   
+28759 C CB  . THR A-4 436 ? 0.85754 0.98911 0.82943 -0.19569 0.04769  -0.05569 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-4 CB  
+28760 O OG1 . THR A-4 436 ? 1.23972 1.37195 1.21397 -0.18188 0.04498  -0.05675 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-4 OG1 
+28761 C CG2 . THR A-4 436 ? 1.09734 1.22970 1.06673 -0.19712 0.05326  -0.06210 ? ? ? ? ? ? 426 THR A-4 CG2 
+28762 N N   . HIS A-4 437 ? 0.97572 1.14007 0.95915 -0.22290 0.04947  -0.05374 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-4 N   
+28763 C CA  . HIS A-4 437 ? 1.01168 1.17696 0.99098 -0.23450 0.05053  -0.05130 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-4 CA  
+28764 C C   . HIS A-4 437 ? 0.91678 1.08285 0.89031 -0.23684 0.05609  -0.05678 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-4 C   
+28765 O O   . HIS A-4 437 ? 0.81795 0.99434 0.79563 -0.23232 0.05961  -0.06245 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-4 O   
+28766 C CB  . HIS A-4 437 ? 0.75354 0.93262 0.73986 -0.24142 0.04848  -0.04805 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-4 CB  
+28767 C CG  . HIS A-4 437 ? 0.78586 0.98285 0.78068 -0.24076 0.05121  -0.05238 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-4 CG  
+28768 N ND1 . HIS A-4 437 ? 1.27928 1.48601 1.27252 -0.24499 0.05675  -0.05630 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-4 ND1 
+28769 C CD2 . HIS A-4 437 ? 0.92013 1.12951 0.92548 -0.23686 0.04932  -0.05399 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-4 CD2 
+28770 C CE1 . HIS A-4 437 ? 1.31655 1.54194 1.31981 -0.24378 0.05872  -0.06003 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-4 CE1 
+28771 N NE2 . HIS A-4 437 ? 1.10474 1.33252 1.11598 -0.23908 0.05397  -0.05878 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A-4 NE2 
+28772 N N   . ILE A-4 438 ? 0.90563 1.06251 0.86983 -0.24371 0.05682  -0.05583 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-4 N   
+28773 C CA  . ILE A-4 438 ? 0.99915 1.15528 0.95551 -0.24732 0.06167  -0.06151 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-4 CA  
+28774 C C   . ILE A-4 438 ? 0.88111 1.04353 0.83300 -0.25896 0.06065  -0.05779 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-4 C   
+28775 O O   . ILE A-4 438 ? 0.96275 1.12155 0.91382 -0.26305 0.05619  -0.05174 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-4 O   
+28776 C CB  . ILE A-4 438 ? 1.01013 1.14633 0.95681 -0.24440 0.06332  -0.06533 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-4 CB  
+28777 C CG1 . ILE A-4 438 ? 0.86735 0.99320 0.81640 -0.23217 0.06259  -0.06604 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-4 CG1 
+28778 C CG2 . ILE A-4 438 ? 0.94292 1.07772 0.88146 -0.24625 0.06874  -0.07354 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-4 CG2 
+28779 C CD1 . ILE A-4 438 ? 0.86716 0.96908 0.80545 -0.23108 0.06304  -0.06639 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A-4 CD1 
+28780 N N   . ILE A-4 439 ? 0.89020 1.06280 0.83861 -0.26355 0.06471  -0.06142 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-4 N   
+28781 C CA  . ILE A-4 439 ? 0.98539 1.16504 0.92790 -0.27404 0.06360  -0.05722 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-4 CA  
+28782 C C   . ILE A-4 439 ? 0.97015 1.14825 0.90097 -0.27848 0.06745  -0.06362 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-4 C   
+28783 O O   . ILE A-4 439 ? 0.94153 1.12237 0.87065 -0.27496 0.07321  -0.07172 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-4 O   
+28784 C CB  . ILE A-4 439 ? 0.89754 1.09259 0.84492 -0.27797 0.06477  -0.05400 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-4 CB  
+28785 C CG1 . ILE A-4 439 ? 0.71199 0.90669 0.66885 -0.27621 0.05976  -0.04729 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-4 CG1 
+28786 C CG2 . ILE A-4 439 ? 0.85461 1.05510 0.79181 -0.28836 0.06475  -0.05020 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-4 CG2 
+28787 C CD1 . ILE A-4 439 ? 1.18686 1.38496 1.15489 -0.26725 0.06056  -0.05104 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A-4 CD1 
+28788 N N   . LYS A-4 440 ? 0.83360 1.00855 0.75646 -0.28575 0.06407  -0.06066 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-4 N   
+28789 C CA  . LYS A-4 440 ? 0.82501 0.99991 0.73549 -0.29193 0.06652  -0.06655 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-4 CA  
+28790 C C   . LYS A-4 440 ? 0.96187 1.14632 0.86608 -0.30076 0.06241  -0.05972 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-4 C   
+28791 O O   . LYS A-4 440 ? 0.89952 1.08199 0.80469 -0.30275 0.05620  -0.05358 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-4 O   
+28792 C CB  . LYS A-4 440 ? 0.70166 0.86127 0.60732 -0.29197 0.06589  -0.07139 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-4 CB  
+28793 C CG  . LYS A-4 440 ? 0.90988 1.06831 0.80213 -0.29944 0.06794  -0.07881 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-4 CG  
+28794 C CD  . LYS A-4 440 ? 1.20114 1.36184 1.08814 -0.29649 0.07522  -0.08819 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-4 CD  
+28795 C CE  . LYS A-4 440 ? 1.32091 1.47888 1.19297 -0.30393 0.07732  -0.09700 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-4 CE  
+28796 N NZ  . LYS A-4 440 ? 1.46788 1.63991 1.33304 -0.31419 0.07303  -0.09185 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A-4 NZ  
+28797 N N   . THR A-4 441 ? 0.78723 0.98264 0.68454 -0.30545 0.06587  -0.06063 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-4 N   
+28798 C CA  . THR A-4 441 ? 1.02523 1.22862 0.91428 -0.31318 0.06192  -0.05290 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-4 CA  
+28799 C C   . THR A-4 441 ? 1.22907 1.43967 1.10341 -0.31970 0.06583  -0.05895 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-4 C   
+28800 O O   . THR A-4 441 ? 1.11333 1.32503 0.98538 -0.31790 0.07293  -0.06895 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-4 O   
+28801 C CB  . THR A-4 441 ? 0.97677 1.18603 0.87067 -0.31397 0.06154  -0.04418 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-4 CB  
+28802 O OG1 . THR A-4 441 ? 1.26592 1.47861 1.14945 -0.32067 0.05690  -0.03535 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-4 OG1 
+28803 C CG2 . THR A-4 441 ? 0.63439 0.85354 0.52980 -0.31424 0.06997  -0.04958 ? ? ? ? ? ? 431 THR A-4 CG2 
+28804 N N   . ASP A-4 442 ? 1.31667 1.53240 1.18032 -0.32646 0.06081  -0.05305 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-4 N   
+28805 C CA  . ASP A-4 442 ? 1.02667 1.25057 0.87404 -0.33351 0.06341  -0.05770 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-4 CA  
+28806 C C   . ASP A-4 442 ? 1.20762 1.44191 1.04888 -0.33752 0.06813  -0.05321 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-4 C   
+28807 O O   . ASP A-4 442 ? 1.05691 1.29138 0.90309 -0.33764 0.06607  -0.04290 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-4 O   
+28808 C CB  . ASP A-4 442 ? 0.98090 1.20754 0.81850 -0.33878 0.05501  -0.05332 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-4 CB  
+28809 C CG  . ASP A-4 442 ? 1.33521 1.55481 1.17843 -0.33742 0.05105  -0.05842 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-4 CG  
+28810 O OD1 . ASP A-4 442 ? 1.48494 1.69536 1.33287 -0.33443 0.05615  -0.06788 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-4 OD1 
+28811 O OD2 . ASP A-4 442 ? 1.54512 1.76857 1.38770 -0.33933 0.04287  -0.05289 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A-4 OD2 
+28812 N N   . ASN A-4 443 ? 1.28307 1.52559 1.11266 -0.34153 0.07490  -0.06145 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-4 N   
+28813 C CA  . ASN A-4 443 ? 1.18050 1.43538 1.00092 -0.34765 0.08026  -0.05759 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-4 CA  
+28814 C C   . ASN A-4 443 ? 1.17760 1.43501 0.98141 -0.35522 0.07341  -0.04705 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-4 C   
+28815 O O   . ASN A-4 443 ? 1.46479 1.72584 1.25418 -0.35923 0.07159  -0.05160 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-4 O   
+28816 C CB  . ASN A-4 443 ? 1.08653 1.35071 0.89998 -0.34831 0.09043  -0.07123 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-4 CB  
+28817 C CG  . ASN A-4 443 ? 1.09833 1.37802 0.90692 -0.35388 0.09837  -0.06849 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-4 CG  
+28818 O OD1 . ASN A-4 443 ? 0.96122 1.24281 0.76709 -0.35970 0.09573  -0.05539 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-4 OD1 
+28819 N ND2 . ASN A-4 443 ? 1.05407 1.34458 0.86102 -0.35230 0.10847  -0.08105 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A-4 ND2 
+28820 N N   . ASP A-4 444 ? 1.04969 1.30435 0.85449 -0.35693 0.06915  -0.03313 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-4 N   
+28821 C CA  . ASP A-4 444 ? 1.13362 1.38697 0.92350 -0.36132 0.06074  -0.02123 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-4 CA  
+28822 C C   . ASP A-4 444 ? 1.14390 1.40150 0.92020 -0.36940 0.06458  -0.01154 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-4 C   
+28823 O O   . ASP A-4 444 ? 0.95387 1.21435 0.73716 -0.37161 0.07233  -0.01153 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-4 O   
+28824 C CB  . ASP A-4 444 ? 1.16736 1.40924 0.96758 -0.35519 0.05047  -0.01192 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-4 CB  
+28825 C CG  . ASP A-4 444 ? 1.25565 1.49637 1.06174 -0.35052 0.04440  -0.01839 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-4 CG  
+28826 O OD1 . ASP A-4 444 ? 1.72222 1.97019 1.51739 -0.35434 0.04425  -0.02566 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-4 OD1 
+28827 O OD2 . ASP A-4 444 ? 1.06641 1.29957 0.88748 -0.34393 0.04004  -0.01657 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A-4 OD2 
+28828 N N   . LEU A-4 445 ? 1.25088 1.50950 1.00710 -0.37423 0.05879  -0.00302 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-4 N   
+28829 C CA  . LEU A-4 445 ? 0.85051 1.10979 0.58899 -0.38278 0.06088  0.00890  ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-4 CA  
+28830 C C   . LEU A-4 445 ? 1.01928 1.26565 0.74911 -0.38061 0.04855  0.02480  ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-4 C   
+28831 O O   . LEU A-4 445 ? 1.32294 1.57032 1.04787 -0.37629 0.03916  0.02512  ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-4 O   
+28832 C CB  . LEU A-4 445 ? 1.12937 1.40291 0.84623 -0.39067 0.06656  0.00378  ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-4 CB  
+28833 C CG  . LEU A-4 445 ? 0.94547 1.23217 0.66850 -0.39095 0.07828  -0.01404 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-4 CG  
+28834 C CD1 . LEU A-4 445 ? 0.89730 1.19671 0.59708 -0.39740 0.08157  -0.02023 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-4 CD1 
+28835 C CD2 . LEU A-4 445 ? 0.87906 1.17129 0.61285 -0.39382 0.08938  -0.01490 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A-4 CD2 
+28836 N N   . LYS A-4 446 ? 1.00789 1.24231 0.73583 -0.38346 0.04838  0.03751  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-4 N   
+28837 C CA  . LYS A-4 446 ? 1.40980 1.62784 1.12940 -0.37974 0.03686  0.05299  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-4 CA  
+28838 C C   . LYS A-4 446 ? 1.29853 1.51115 0.99131 -0.38941 0.03768  0.06692  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-4 C   
+28839 O O   . LYS A-4 446 ? 1.47541 1.68843 1.16461 -0.39937 0.04759  0.06895  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-4 O   
+28840 C CB  . LYS A-4 446 ? 1.23954 1.44175 0.97803 -0.37395 0.03444  0.05687  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-4 CB  
+28841 C CG  . LYS A-4 446 ? 1.40473 1.58755 1.13451 -0.36852 0.02278  0.07208  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-4 CG  
+28842 C CD  . LYS A-4 446 ? 1.24316 1.41223 0.99344 -0.36005 0.01911  0.07224  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-4 CD  
+28843 C CE  . LYS A-4 446 ? 1.37408 1.52371 1.11530 -0.35231 0.00704  0.08599  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-4 CE  
+28844 N NZ  . LYS A-4 446 ? 1.71291 1.87165 1.44379 -0.34579 -0.00244 0.08788  ? ? ? ? ? ? 436 LYS A-4 NZ  
+28845 N N   . SER A-4 447 ? 1.15049 1.35873 0.82428 -0.38658 0.02715  0.07682  ? ? ? ? ? ? 437 SER A-4 N   
+28846 C CA  . SER A-4 447 ? 1.49512 1.69534 1.13972 -0.39479 0.02638  0.09199  ? ? ? ? ? ? 437 SER A-4 CA  
+28847 C C   . SER A-4 447 ? 1.49932 1.67295 1.14167 -0.39475 0.02302  0.10730  ? ? ? ? ? ? 437 SER A-4 C   
+28848 O O   . SER A-4 447 ? 1.52104 1.68036 1.17222 -0.38328 0.01258  0.11209  ? ? ? ? ? ? 437 SER A-4 O   
+28849 C CB  . SER A-4 447 ? 1.58008 1.78521 1.20457 -0.39030 0.01501  0.09733  ? ? ? ? ? ? 437 SER A-4 CB  
+28850 O OG  . SER A-4 447 ? 1.54925 1.74694 1.18479 -0.37649 0.00174  0.10034  ? ? ? ? ? ? 437 SER A-4 OG  
+28851 N N   . LYS A-4 448 ? 1.40380 1.57089 1.03336 -0.40808 0.03211  0.11465  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-4 N   
+28852 C CA  . LYS A-4 448 ? 1.54081 1.67960 1.16373 -0.41099 0.02958  0.12978  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-4 CA  
+28853 C C   . LYS A-4 448 ? 1.58805 1.70676 1.18491 -0.40522 0.01649  0.14717  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-4 C   
+28854 O O   . LYS A-4 448 ? 1.92034 2.04764 1.49391 -0.40757 0.01406  0.15181  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-4 O   
+28855 C CB  . LYS A-4 448 ? 1.75883 1.89807 1.37268 -0.42932 0.04328  0.13322  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-4 CB  
+28856 C CG  . LYS A-4 448 ? 1.75168 1.91154 1.39211 -0.43398 0.05584  0.11670  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-4 CG  
+28857 C CD  . LYS A-4 448 ? 2.03128 2.19678 1.66271 -0.45281 0.06956  0.11989  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-4 CD  
+28858 C CE  . LYS A-4 448 ? 2.01408 2.14873 1.63411 -0.46108 0.06721  0.13663  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-4 CE  
+28859 N NZ  . LYS A-4 448 ? 2.33689 2.47785 1.94654 -0.48204 0.08097  0.14066  ? ? ? ? ? ? 438 LYS A-4 NZ  
+28860 N N   . LYS A-4 449 ? 1.66729 1.75901 1.26745 -0.39678 0.00770  0.15652  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-4 N   
+28861 C CA  . LYS A-4 449 ? 1.85925 1.92899 1.43574 -0.38840 -0.00573 0.17338  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-4 CA  
+28862 C C   . LYS A-4 449 ? 1.89929 1.94969 1.44221 -0.40278 -0.00185 0.19050  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-4 C   
+28863 O O   . LYS A-4 449 ? 2.09407 2.13772 1.63632 -0.41829 0.00979  0.19176  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-4 O   
+28864 C CB  . LYS A-4 449 ? 1.96848 2.01351 1.55834 -0.37426 -0.01549 0.17729  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-4 CB  
+28865 C CG  . LYS A-4 449 ? 2.07236 2.09691 1.67249 -0.38270 -0.00789 0.17782  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-4 CG  
+28866 C CD  . LYS A-4 449 ? 1.82314 1.82180 1.43356 -0.36787 -0.01809 0.18128  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-4 CD  
+28867 C CE  . LYS A-4 449 ? 2.23079 2.20663 1.84778 -0.37782 -0.01125 0.18236  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-4 CE  
+28868 N NZ  . LYS A-4 449 ? 2.36364 2.31147 1.98774 -0.36337 -0.02112 0.18547  ? ? ? ? ? ? 439 LYS A-4 NZ  
+28869 N N   . GLY A-4 450 ? 2.10310 2.14579 1.61746 -0.39797 -0.01180 0.20391  ? ? ? ? ? ? 440 GLY A-4 N   
+28870 C CA  . GLY A-4 450 ? 2.32462 2.34664 1.80257 -0.41056 -0.00961 0.22228  ? ? ? ? ? ? 440 GLY A-4 CA  
+28871 C C   . GLY A-4 450 ? 2.19171 2.23789 1.65333 -0.42776 0.00267  0.21935  ? ? ? ? ? ? 440 GLY A-4 C   
+28872 O O   . GLY A-4 450 ? 2.58829 2.61975 2.01645 -0.43909 0.00480  0.23520  ? ? ? ? ? ? 440 GLY A-4 O   
+28873 N N   . LYS A-4 451 ? 1.97368 2.05523 1.45632 -0.42995 0.01104  0.19973  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-4 N   
+28874 C CA  . LYS A-4 451 ? 2.00712 2.11403 1.47622 -0.44491 0.02353  0.19415  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-4 CA  
+28875 C C   . LYS A-4 451 ? 2.10174 2.24262 1.58583 -0.43716 0.02272  0.17519  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-4 C   
+28876 O O   . LYS A-4 451 ? 2.27772 2.42774 1.79342 -0.42749 0.02141  0.16083  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-4 O   
+28877 C CB  . LYS A-4 451 ? 1.87756 1.98986 1.35827 -0.46202 0.04109  0.18830  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-4 CB  
+28878 C CG  . LYS A-4 451 ? 2.24915 2.38933 1.71648 -0.47741 0.05548  0.18190  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-4 CG  
+28879 C CD  . LYS A-4 451 ? 2.26954 2.39751 1.69353 -0.48810 0.05488  0.20107  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-4 CD  
+28880 C CE  . LYS A-4 451 ? 2.02967 2.18697 1.44026 -0.50425 0.07070  0.19401  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-4 CE  
+28881 N NZ  . LYS A-4 451 ? 2.39878 2.54407 1.76497 -0.51635 0.07126  0.21354  ? ? ? ? ? ? 441 LYS A-4 NZ  
+28882 N N   . LYS A-4 452 ? 1.90773 2.06593 1.36757 -0.44207 0.02352  0.17521  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-4 N   
+28883 C CA  . LYS A-4 452 ? 2.11679 2.30548 1.58581 -0.43684 0.02281  0.15728  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-4 CA  
+28884 C C   . LYS A-4 452 ? 1.87971 2.09300 1.35154 -0.45018 0.04052  0.14256  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-4 C   
+28885 O O   . LYS A-4 452 ? 1.78272 1.99457 1.23741 -0.46490 0.05176  0.14959  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-4 O   
+28886 C CB  . LYS A-4 452 ? 2.32738 2.52129 1.76794 -0.43174 0.01019  0.16495  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-4 CB  
+28887 C CG  . LYS A-4 452 ? 2.46455 2.63748 1.90181 -0.41621 -0.00831 0.17916  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-4 CG  
+28888 C CD  . LYS A-4 452 ? 2.46442 2.63946 1.93915 -0.40194 -0.01442 0.16748  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-4 CD  
+28889 C CE  . LYS A-4 452 ? 2.27926 2.48565 1.76929 -0.39807 -0.01556 0.14748  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-4 CE  
+28890 N NZ  . LYS A-4 452 ? 2.12576 2.33402 1.65103 -0.38576 -0.02048 0.13675  ? ? ? ? ? ? 442 LYS A-4 NZ  
+28891 N N   . GLY A-4 453 ? 1.84899 2.08473 1.34239 -0.44486 0.04317  0.12183  ? ? ? ? ? ? 443 GLY A-4 N   
+28892 C CA  . GLY A-4 453 ? 1.79770 2.05679 1.29746 -0.45381 0.05926  0.10517  ? ? ? ? ? ? 443 GLY A-4 CA  
+28893 C C   . GLY A-4 453 ? 1.56562 1.82518 1.09538 -0.45570 0.07042  0.09658  ? ? ? ? ? ? 443 GLY A-4 C   
+28894 O O   . GLY A-4 453 ? 1.46330 1.74373 1.00311 -0.45997 0.08323  0.08064  ? ? ? ? ? ? 443 GLY A-4 O   
+28895 N N   . VAL A-4 454 ? 1.60616 1.84391 1.15013 -0.45196 0.06565  0.10604  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-4 N   
+28896 C CA  . VAL A-4 454 ? 1.70457 1.94241 1.27718 -0.45338 0.07452  0.09866  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-4 CA  
+28897 C C   . VAL A-4 454 ? 1.73141 1.96812 1.33417 -0.43810 0.06722  0.08717  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-4 C   
+28898 O O   . VAL A-4 454 ? 1.58825 1.81041 1.19193 -0.42756 0.05351  0.09384  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-4 O   
+28899 C CB  . VAL A-4 454 ? 1.55245 1.76626 1.11991 -0.46128 0.07492  0.11578  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-4 CB  
+28900 C CG1 . VAL A-4 454 ? 1.78490 2.00256 1.32489 -0.47940 0.08560  0.12535  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-4 CG1 
+28901 C CG2 . VAL A-4 454 ? 1.88271 2.06781 1.44042 -0.45161 0.05844  0.13155  ? ? ? ? ? ? 444 VAL A-4 CG2 
+28902 N N   . TYR A-4 455 ? 1.51220 1.76488 1.13909 -0.43648 0.07649  0.07000  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-4 N   
+28903 C CA  . TYR A-4 455 ? 1.46676 1.71894 1.12144 -0.42333 0.07154  0.05836  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-4 CA  
+28904 C C   . TYR A-4 455 ? 1.23508 1.48966 0.91552 -0.42390 0.08025  0.05140  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-4 C   
+28905 O O   . TYR A-4 455 ? 1.24316 1.51485 0.92636 -0.43133 0.09306  0.04345  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-4 O   
+28906 C CB  . TYR A-4 455 ? 1.38515 1.65476 1.04129 -0.41839 0.07230  0.04188  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-4 CB  
+28907 C CG  . TYR A-4 455 ? 1.64376 1.91352 1.27839 -0.41641 0.06158  0.04647  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-4 CG  
+28908 C CD1 . TYR A-4 455 ? 1.69567 1.94954 1.32546 -0.41006 0.04747  0.06016  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-4 CD1 
+28909 C CD2 . TYR A-4 455 ? 1.62719 1.91415 1.24646 -0.42025 0.06526  0.03636  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-4 CD2 
+28910 C CE1 . TYR A-4 455 ? 1.80295 2.06036 1.41422 -0.40744 0.03686  0.06410  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-4 CE1 
+28911 C CE2 . TYR A-4 455 ? 1.40454 1.69401 1.00420 -0.41896 0.05477  0.03993  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-4 CE2 
+28912 C CZ  . TYR A-4 455 ? 1.62741 1.90322 1.22373 -0.41245 0.04034  0.05403  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-4 CZ  
+28913 O OH  . TYR A-4 455 ? 1.96734 2.24882 1.54528 -0.41033 0.02904  0.05742  ? ? ? ? ? ? 445 TYR A-4 OH  
+28914 N N   . GLU A-4 456 ? 1.48187 1.72117 1.18105 -0.41563 0.07316  0.05396  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-4 N   
+28915 C CA  . GLU A-4 456 ? 1.36819 1.60954 1.09283 -0.41447 0.07922  0.04708  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-4 CA  
+28916 C C   . GLU A-4 456 ? 1.15170 1.40570 0.89718 -0.40424 0.08139  0.02936  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-4 C   
+28917 O O   . GLU A-4 456 ? 1.09347 1.34458 0.84006 -0.39543 0.07379  0.02528  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-4 O   
+28918 C CB  . GLU A-4 456 ? 1.11032 1.32832 0.84378 -0.41023 0.07052  0.05747  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-4 CB  
+28919 C CG  . GLU A-4 456 ? 1.52757 1.72946 1.24377 -0.42176 0.07076  0.07387  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-4 CG  
+28920 C CD  . GLU A-4 456 ? 1.92593 2.10170 1.64927 -0.41654 0.06168  0.08301  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-4 CD  
+28921 O OE1 . GLU A-4 456 ? 1.71849 1.88758 1.45357 -0.40276 0.05249  0.08001  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-4 OE1 
+28922 O OE2 . GLU A-4 456 ? 1.85970 2.02153 1.57632 -0.42691 0.06418  0.09280  ? ? ? ? ? ? 446 GLU A-4 OE2 
+28923 N N   . LEU A-4 457 ? 0.89593 1.16386 0.65782 -0.40554 0.09166  0.01902  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-4 N   
+28924 C CA  . LEU A-4 457 ? 1.18214 1.46013 0.96250 -0.39543 0.09468  0.00242  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-4 CA  
+28925 C C   . LEU A-4 457 ? 1.04915 1.31380 0.85074 -0.38520 0.08746  0.00224  ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-4 C   
+28926 O O   . LEU A-4 457 ? 1.02076 1.29060 0.84166 -0.38183 0.09169  -0.00410 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-4 O   
+28927 C CB  . LEU A-4 457 ? 1.08681 1.38681 0.87520 -0.39918 0.10822  -0.00855 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-4 CB  
+28928 C CG  . LEU A-4 457 ? 0.90668 1.22432 0.67988 -0.40300 0.11668  -0.01771 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-4 CG  
+28929 C CD1 . LEU A-4 457 ? 1.17620 1.49163 0.92101 -0.41441 0.11540  -0.00561 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-4 CD1 
+28930 C CD2 . LEU A-4 457 ? 0.84698 1.18828 0.63143 -0.40531 0.13026  -0.02845 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A-4 CD2 
+28931 N N   . LEU A-4 458 ? 1.06841 1.31749 0.86589 -0.37970 0.07617  0.00892  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-4 N   
+28932 C CA  . LEU A-4 458 ? 1.07332 1.30876 0.88772 -0.37087 0.06880  0.01090  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-4 CA  
+28933 C C   . LEU A-4 458 ? 1.03438 1.27528 0.86819 -0.36155 0.07145  -0.00293 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-4 C   
+28934 O O   . LEU A-4 458 ? 0.80936 1.04564 0.66013 -0.35648 0.07059  -0.00401 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-4 O   
+28935 C CB  . LEU A-4 458 ? 1.12186 1.34389 0.92775 -0.36607 0.05681  0.01942  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-4 CB  
+28936 C CG  . LEU A-4 458 ? 0.92859 1.13714 0.74980 -0.35650 0.04880  0.02185  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-4 CG  
+28937 C CD1 . LEU A-4 458 ? 1.06351 1.26257 0.89231 -0.35916 0.05013  0.02787  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-4 CD1 
+28938 C CD2 . LEU A-4 458 ? 0.90285 1.10242 0.71426 -0.35191 0.03752  0.03041  ? ? ? ? ? ? 448 LEU A-4 CD2 
+28939 N N   . GLY A-4 459 ? 1.23743 1.48662 1.06754 -0.35923 0.07450  -0.01361 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A-4 N   
+28940 C CA  . GLY A-4 459 ? 0.84906 1.09922 0.69461 -0.35013 0.07678  -0.02605 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A-4 CA  
+28941 C C   . GLY A-4 459 ? 0.86469 1.12509 0.72428 -0.34848 0.08538  -0.03278 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A-4 C   
+28942 O O   . GLY A-4 459 ? 1.10294 1.35961 0.97895 -0.34010 0.08453  -0.03721 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A-4 O   
+28943 N N   . LEU A-4 460 ? 1.13975 1.41499 0.99297 -0.35641 0.09374  -0.03365 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-4 N   
+28944 C CA  . LEU A-4 460 ? 1.06095 1.35126 0.92883 -0.35504 0.10220  -0.04078 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-4 CA  
+28945 C C   . LEU A-4 460 ? 1.06956 1.35754 0.94923 -0.35819 0.09995  -0.03242 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-4 C   
+28946 O O   . LEU A-4 460 ? 1.27491 1.57066 1.17255 -0.35262 0.10243  -0.03845 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-4 O   
+28947 C CB  . LEU A-4 460 ? 1.25865 1.56926 1.11646 -0.36312 0.11289  -0.04547 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-4 CB  
+28948 C CG  . LEU A-4 460 ? 1.16822 1.48925 1.02449 -0.35640 0.11987  -0.06114 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-4 CG  
+28949 C CD1 . LEU A-4 460 ? 1.15511 1.49726 0.99928 -0.36563 0.13047  -0.06446 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-4 CD1 
+28950 C CD2 . LEU A-4 460 ? 0.92853 1.25401 0.80605 -0.34373 0.12244  -0.07187 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A-4 CD2 
+28951 N N   . ASN A-4 461 ? 0.89507 1.17173 0.76419 -0.36668 0.09489  -0.01892 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-4 N   
+28952 C CA  . ASN A-4 461 ? 1.09607 1.36859 0.97369 -0.37186 0.09339  -0.01137 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-4 CA  
+28953 C C   . ASN A-4 461 ? 1.13266 1.39432 1.02750 -0.36103 0.08651  -0.01322 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-4 C   
+28954 O O   . ASN A-4 461 ? 1.10714 1.37438 1.01664 -0.36143 0.08794  -0.01497 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-4 O   
+28955 C CB  . ASN A-4 461 ? 1.16117 1.41815 1.02073 -0.38187 0.08861  0.00379  ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-4 CB  
+28956 C CG  . ASN A-4 461 ? 1.21091 1.47841 1.05129 -0.39398 0.09573  0.00716  ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-4 CG  
+28957 O OD1 . ASN A-4 461 ? 1.00825 1.29774 0.85221 -0.39858 0.10614  -0.00080 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-4 OD1 
+28958 N ND2 . ASN A-4 461 ? 1.34735 1.60023 1.16673 -0.39857 0.09010  0.01897  ? ? ? ? ? ? 451 ASN A-4 ND2 
+28959 N N   . ARG A-4 462 ? 0.92911 1.17685 0.82218 -0.35198 0.07911  -0.01310 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-4 N   
+28960 C CA  . ARG A-4 462 ? 0.89164 1.12942 0.79925 -0.34186 0.07309  -0.01475 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-4 CA  
+28961 C C   . ARG A-4 462 ? 1.09219 1.34211 1.01559 -0.33360 0.07797  -0.02677 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-4 C   
+28962 O O   . ARG A-4 462 ? 1.17009 1.41953 1.10755 -0.32900 0.07598  -0.02803 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-4 O   
+28963 C CB  . ARG A-4 462 ? 0.90981 1.13332 0.81159 -0.33527 0.06519  -0.01233 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-4 CB  
+28964 C CG  . ARG A-4 462 ? 1.04055 1.25046 0.93007 -0.33944 0.05791  0.00016  ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-4 CG  
+28965 C CD  . ARG A-4 462 ? 0.80652 1.00754 0.69394 -0.33184 0.05010  0.00112  ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-4 CD  
+28966 N NE  . ARG A-4 462 ? 1.17470 1.38376 1.05369 -0.33246 0.05230  -0.00491 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-4 NE  
+28967 C CZ  . ARG A-4 462 ? 1.45329 1.65951 1.32887 -0.32862 0.04675  -0.00573 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-4 CZ  
+28968 N NH1 . ARG A-4 462 ? 0.74640 0.94377 0.62739 -0.32268 0.03902  -0.00110 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-4 NH1 
+28969 N NH2 . ARG A-4 462 ? 1.72750 1.94124 1.59410 -0.33121 0.04919  -0.01205 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A-4 NH2 
+28970 N N   . CYS A-4 463 ? 0.78250 1.04281 0.70290 -0.33097 0.08404  -0.03593 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A-4 N   
+28971 C CA  . CYS A-4 463 ? 0.78686 1.05799 0.72098 -0.32166 0.08878  -0.04731 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A-4 CA  
+28972 C C   . CYS A-4 463 ? 0.94447 1.23634 0.88942 -0.32619 0.09502  -0.04957 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A-4 C   
+28973 O O   . CYS A-4 463 ? 1.10588 1.40592 1.06662 -0.31823 0.09555  -0.05550 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A-4 O   
+28974 C CB  . CYS A-4 463 ? 0.66720 0.94143 0.59369 -0.31721 0.09373  -0.05721 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A-4 CB  
+28975 S SG  . CYS A-4 463 ? 0.94380 1.19652 0.85885 -0.31367 0.08686  -0.05652 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A-4 SG  
+28976 N N   . LEU A-4 464 ? 0.98828 1.28992 0.92472 -0.33940 0.09966  -0.04470 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-4 N   
+28977 C CA  . LEU A-4 464 ? 1.00949 1.33237 0.95672 -0.34651 0.10576  -0.04619 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-4 CA  
+28978 C C   . LEU A-4 464 ? 1.03247 1.34728 0.98917 -0.34987 0.09958  -0.03923 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-4 C   
+28979 O O   . LEU A-4 464 ? 1.07760 1.40969 1.04966 -0.35120 0.10229  -0.04340 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-4 O   
+28980 C CB  . LEU A-4 464 ? 1.02963 1.36422 0.96312 -0.36161 0.11319  -0.04216 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-4 CB  
+28981 C CG  . LEU A-4 464 ? 1.03267 1.38262 0.95787 -0.36006 0.12177  -0.05126 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-4 CG  
+28982 C CD1 . LEU A-4 464 ? 1.00699 1.36757 0.91642 -0.37651 0.12878  -0.04536 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-4 CD1 
+28983 C CD2 . LEU A-4 464 ? 0.83649 1.20962 0.77961 -0.34956 0.12831  -0.06553 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A-4 CD2 
+28984 N N   . ASN A-4 465 ? 0.92750 1.21742 0.87541 -0.35104 0.09115  -0.02941 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-4 N   
+28985 C CA  . ASN A-4 465 ? 1.16873 1.44800 1.12375 -0.35373 0.08507  -0.02356 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-4 CA  
+28986 C C   . ASN A-4 465 ? 1.02348 1.30510 0.99603 -0.34082 0.08138  -0.03084 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-4 C   
+28987 O O   . ASN A-4 465 ? 0.98872 1.27479 0.97255 -0.34342 0.07959  -0.03108 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-4 O   
+28988 C CB  . ASN A-4 465 ? 1.32006 1.57205 1.26097 -0.35548 0.07691  -0.01225 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-4 CB  
+28989 C CG  . ASN A-4 465 ? 1.58400 1.82633 1.51808 -0.36923 0.07577  -0.00230 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-4 CG  
+28990 O OD1 . ASN A-4 465 ? 1.48338 1.73748 1.41275 -0.38225 0.08273  -0.00047 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-4 OD1 
+28991 N ND2 . ASN A-4 465 ? 1.46183 1.68179 1.39457 -0.36663 0.06731  0.00397  ? ? ? ? ? ? 455 ASN A-4 ND2 
+28992 N N   . LEU A-4 466 ? 0.96782 1.24590 0.94169 -0.32756 0.08012  -0.03674 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-4 N   
+28993 C CA  . LEU A-4 466 ? 0.90784 1.18748 0.89600 -0.31476 0.07699  -0.04309 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-4 CA  
+28994 C C   . LEU A-4 466 ? 1.04338 1.34988 1.04647 -0.31261 0.08277  -0.05204 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-4 C   
+28995 O O   . LEU A-4 466 ? 1.45013 1.76231 1.46660 -0.30643 0.07943  -0.05517 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-4 O   
+28996 C CB  . LEU A-4 466 ? 0.79137 1.05886 0.77496 -0.30267 0.07513  -0.04674 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-4 CB  
+28997 C CG  . LEU A-4 466 ? 0.96589 1.21081 0.93788 -0.30316 0.06879  -0.03923 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-4 CG  
+28998 C CD1 . LEU A-4 466 ? 0.80749 1.04217 0.77786 -0.29224 0.06717  -0.04381 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-4 CD1 
+28999 C CD2 . LEU A-4 466 ? 0.85062 1.08420 0.82578 -0.30506 0.06184  -0.03204 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A-4 CD2 
+29000 N N   . LEU A-4 467 ? 0.79633 1.12146 0.79744 -0.31722 0.09130  -0.05659 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-4 N   
+29001 C CA  . LEU A-4 467 ? 0.90733 1.26269 0.92362 -0.31519 0.09756  -0.06573 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-4 CA  
+29002 C C   . LEU A-4 467 ? 0.90115 1.27344 0.92469 -0.33054 0.09988  -0.06258 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-4 C   
+29003 O O   . LEU A-4 467 ? 0.86498 1.26702 0.90319 -0.33062 0.10510  -0.07024 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-4 O   
+29004 C CB  . LEU A-4 467 ? 0.82514 1.19512 0.83634 -0.31292 0.10660  -0.07338 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-4 CB  
+29005 C CG  . LEU A-4 467 ? 0.85075 1.21133 0.85949 -0.29600 0.10635  -0.08125 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-4 CG  
+29006 C CD1 . LEU A-4 467 ? 0.94456 1.32082 0.94768 -0.29523 0.11602  -0.08988 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-4 CD1 
+29007 C CD2 . LEU A-4 467 ? 1.04347 1.40959 1.06848 -0.28061 0.10270  -0.08741 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A-4 CD2 
+29008 N N   . GLY A-4 468 ? 0.69236 1.04671 0.70592 -0.34354 0.09621  -0.05184 ? ? ? ? ? ? 458 GLY A-4 N   
+29009 C CA  . GLY A-4 468 ? 0.62976 0.99473 0.64779 -0.35999 0.09816  -0.04817 ? ? ? ? ? ? 458 GLY A-4 CA  
+29010 C C   . GLY A-4 468 ? 0.88572 1.26394 0.89422 -0.37628 0.10750  -0.04528 ? ? ? ? ? ? 458 GLY A-4 C   
+29011 O O   . GLY A-4 468 ? 0.89248 1.27380 0.90034 -0.39313 0.10928  -0.03997 ? ? ? ? ? ? 458 GLY A-4 O   
+29012 N N   . ARG A-4 469 ? 1.11202 1.49739 1.11190 -0.37263 0.11375  -0.04875 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-4 N   
+29013 C CA  . ARG A-4 469 ? 0.83783 1.23543 0.82570 -0.38799 0.12298  -0.04568 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-4 CA  
+29014 C C   . ARG A-4 469 ? 1.00069 1.36929 0.96694 -0.40099 0.11904  -0.03089 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-4 C   
+29015 O O   . ARG A-4 469 ? 0.87619 1.21550 0.83523 -0.39484 0.10954  -0.02439 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-4 O   
+29016 C CB  . ARG A-4 469 ? 1.17690 1.58548 1.15806 -0.37965 0.12962  -0.05342 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-4 CB  
+29017 C CG  . ARG A-4 469 ? 0.96807 1.40962 0.96794 -0.36891 0.13638  -0.06823 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-4 CG  
+29018 C CD  . ARG A-4 469 ? 1.54379 1.98489 1.53439 -0.35712 0.14035  -0.07611 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-4 CD  
+29019 N NE  . ARG A-4 469 ? 1.42216 1.88703 1.42887 -0.34143 0.14500  -0.09086 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-4 NE  
+29020 C CZ  . ARG A-4 469 ? 1.13884 1.59998 1.15996 -0.32475 0.13888  -0.09635 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-4 CZ  
+29021 N NH1 . ARG A-4 469 ? 1.39857 1.83900 1.42328 -0.32323 0.12875  -0.08914 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-4 NH1 
+29022 N NH2 . ARG A-4 469 ? 1.01630 1.49402 1.04719 -0.30850 0.14300  -0.10939 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A-4 NH2 
+29023 N N   . GLU A-4 470 ? 1.21362 1.59123 1.16884 -0.41870 0.12668  -0.02549 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-4 N   
+29024 C CA  . GLU A-4 470 ? 1.26068 1.61076 1.19320 -0.43156 0.12346  -0.01052 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-4 CA  
+29025 C C   . GLU A-4 470 ? 1.38662 1.72429 1.29831 -0.42644 0.12264  -0.00694 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-4 C   
+29026 O O   . GLU A-4 470 ? 1.25297 1.60698 1.16601 -0.41774 0.12748  -0.01649 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-4 O   
+29027 C CB  . GLU A-4 470 ? 1.37418 1.73720 1.30142 -0.45424 0.13213  -0.00512 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-4 CB  
+29028 C CG  . GLU A-4 470 ? 1.64672 1.97677 1.55209 -0.46897 0.12772  0.01157  ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-4 CG  
+29029 C CD  . GLU A-4 470 ? 2.06274 2.36984 1.97579 -0.46968 0.11850  0.01555  ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-4 CD  
+29030 O OE1 . GLU A-4 470 ? 2.14568 2.45696 2.07816 -0.45570 0.11311  0.00679  ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-4 OE1 
+29031 O OE2 . GLU A-4 470 ? 2.21757 2.50084 2.11556 -0.48433 0.11665  0.02756  ? ? ? ? ? ? 460 GLU A-4 OE2 
+29032 N N   . ASN A-4 471 ? 1.41099 1.71885 1.30297 -0.43137 0.11586  0.00658  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-4 N   
+29033 C CA  . ASN A-4 471 ? 1.15171 1.44772 1.02283 -0.42758 0.11346  0.01124  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-4 CA  
+29034 C C   . ASN A-4 471 ? 1.29311 1.61068 1.15126 -0.43798 0.12473  0.00961  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-4 C   
+29035 O O   . ASN A-4 471 ? 1.26686 1.59582 1.12142 -0.45430 0.13260  0.01353  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-4 O   
+29036 C CB  . ASN A-4 471 ? 1.16233 1.42463 1.01488 -0.43160 0.10408  0.02702  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-4 CB  
+29037 C CG  . ASN A-4 471 ? 1.24211 1.48705 1.08839 -0.41684 0.09417  0.02834  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-4 CG  
+29038 O OD1 . ASN A-4 471 ? 1.49338 1.73474 1.32080 -0.41732 0.09314  0.03282  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-4 OD1 
+29039 N ND2 . ASN A-4 471 ? 1.12234 1.35787 0.98416 -0.40425 0.08678  0.02438  ? ? ? ? ? ? 461 ASN A-4 ND2 
+29040 N N   . LEU A-4 472 ? 1.13537 1.45888 0.98593 -0.42929 0.12584  0.00332  ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-4 N   
+29041 C CA  . LEU A-4 472 ? 1.20564 1.54927 1.04182 -0.43771 0.13633  0.00059  ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-4 CA  
+29042 C C   . LEU A-4 472 ? 1.24683 1.57412 1.05413 -0.45142 0.13487  0.01664  ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-4 C   
+29043 O O   . LEU A-4 472 ? 1.08971 1.38833 0.88608 -0.44928 0.12398  0.02825  ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-4 O   
+29044 C CB  . LEU A-4 472 ? 0.91059 1.26213 0.74524 -0.42438 0.13718  -0.01161 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-4 CB  
+29045 C CG  . LEU A-4 472 ? 0.89852 1.27469 0.75500 -0.41361 0.14424  -0.02933 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-4 CG  
+29046 C CD1 . LEU A-4 472 ? 0.79511 1.17171 0.64482 -0.40189 0.14442  -0.04014 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-4 CD1 
+29047 C CD2 . LEU A-4 472 ? 1.16006 1.56813 1.02202 -0.42459 0.15763  -0.03417 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A-4 CD2 
+29048 N N   . ASP A-4 473 ? 1.48180 1.82825 1.27610 -0.46497 0.14610  0.01724  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-4 N   
+29049 C CA  . ASP A-4 473 ? 1.21401 1.54651 0.97739 -0.47811 0.14574  0.03250  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-4 CA  
+29050 C C   . ASP A-4 473 ? 1.24183 1.56204 0.98702 -0.46814 0.13786  0.03386  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-4 C   
+29051 O O   . ASP A-4 473 ? 1.42250 1.75766 1.17244 -0.45798 0.14012  0.02022  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-4 O   
+29052 C CB  . ASP A-4 473 ? 1.53911 1.89884 1.29245 -0.49466 0.16087  0.03120  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-4 CB  
+29053 C CG  . ASP A-4 473 ? 1.80714 2.16929 1.56537 -0.51257 0.16678  0.03881  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-4 CG  
+29054 O OD1 . ASP A-4 473 ? 1.66116 2.00150 1.42926 -0.51189 0.15855  0.04500  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-4 OD1 
+29055 O OD2 . ASP A-4 473 ? 1.91537 2.30024 1.66759 -0.52627 0.17890  0.03769  ? ? ? ? ? ? 463 ASP A-4 OD2 
+29056 N N   . GLU A-4 474 ? 1.26593 1.55849 0.98993 -0.47096 0.12823  0.05009  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-4 N   
+29057 C CA  . GLU A-4 474 ? 1.49014 1.77346 1.19589 -0.46278 0.11990  0.05243  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-4 CA  
+29058 C C   . GLU A-4 474 ? 1.36381 1.66817 1.04914 -0.47047 0.12930  0.04850  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-4 C   
+29059 O O   . GLU A-4 474 ? 1.47201 1.79012 1.14836 -0.48532 0.14069  0.05129  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-4 O   
+29060 C CB  . GLU A-4 474 ? 1.44076 1.69192 1.12740 -0.46369 0.10759  0.07145  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-4 CB  
+29061 C CG  . GLU A-4 474 ? 1.74900 1.99389 1.40271 -0.47880 0.11063  0.08666  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-4 CG  
+29062 C CD  . GLU A-4 474 ? 2.12072 2.34217 1.76770 -0.49064 0.11000  0.10243  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-4 CD  
+29063 O OE1 . GLU A-4 474 ? 2.45279 2.67509 2.12256 -0.49287 0.11329  0.09789  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-4 OE1 
+29064 O OE2 . GLU A-4 474 ? 2.38811 2.58915 2.00589 -0.49775 0.10584  0.11941  ? ? ? ? ? ? 464 GLU A-4 OE2 
+29065 N N   . ILE A-4 475 ? 1.28626 1.59436 0.96428 -0.46093 0.12491  0.04110  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-4 N   
+29066 C CA  . ILE A-4 475 ? 1.49078 1.81896 1.14928 -0.46645 0.13315  0.03479  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-4 CA  
+29067 C C   . ILE A-4 475 ? 1.46126 1.77528 1.08970 -0.46726 0.12311  0.04667  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-4 C   
+29068 O O   . ILE A-4 475 ? 1.34093 1.63360 0.96890 -0.45904 0.10921  0.05495  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-4 O   
+29069 C CB  . ILE A-4 475 ? 1.17656 1.52431 0.85050 -0.45552 0.13817  0.01283  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-4 CB  
+29070 C CG1 . ILE A-4 475 ? 1.14045 1.47478 0.81436 -0.44248 0.12538  0.00899  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-4 CG1 
+29071 C CG2 . ILE A-4 475 ? 1.12118 1.47934 0.82724 -0.45030 0.14448  0.00197  ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-4 CG2 
+29072 C CD1 . ILE A-4 475 ? 1.30263 1.65153 0.98377 -0.43390 0.12998  -0.01151 ? ? ? ? ? ? 465 ILE A-4 CD1 
+29073 N N   . THR A-4 476 ? 1.55782 1.88598 1.16080 -0.47696 0.13035  0.04722  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-4 N   
+29074 C CA  . THR A-4 476 ? 1.56438 1.88436 1.13601 -0.47827 0.12176  0.05712  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-4 CA  
+29075 C C   . THR A-4 476 ? 1.31240 1.65362 0.87647 -0.47479 0.12565  0.04016  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-4 C   
+29076 O O   . THR A-4 476 ? 1.71512 2.07931 1.27903 -0.48059 0.13995  0.02837  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-4 O   
+29077 C CB  . THR A-4 476 ? 1.60822 1.92283 1.14978 -0.49462 0.12617  0.07538  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-4 CB  
+29078 O OG1 . THR A-4 476 ? 1.71958 2.06167 1.25257 -0.50591 0.14272  0.06652  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-4 OG1 
+29079 C CG2 . THR A-4 476 ? 1.73281 2.02762 1.28360 -0.50084 0.12588  0.08917  ? ? ? ? ? ? 466 THR A-4 CG2 
+29080 N N   . ILE A-4 477 ? 1.39367 1.72811 0.95200 -0.46542 0.11311  0.03803  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-4 N   
+29081 C CA  . ILE A-4 477 ? 1.82068 2.17179 1.36869 -0.46303 0.11489  0.02227  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-4 CA  
+29082 C C   . ILE A-4 477 ? 2.00487 2.35280 1.51835 -0.46732 0.10571  0.03398  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-4 C   
+29083 O O   . ILE A-4 477 ? 1.72843 2.05803 1.23538 -0.46387 0.09200  0.04987  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-4 O   
+29084 C CB  . ILE A-4 477 ? 1.70703 2.05605 1.27927 -0.44937 0.10875  0.00629  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-4 CB  
+29085 C CG1 . ILE A-4 477 ? 1.84390 2.20919 1.40562 -0.44860 0.11290  -0.01242 ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-4 CG1 
+29086 C CG2 . ILE A-4 477 ? 1.76398 2.09424 1.33937 -0.44140 0.09129  0.01675  ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-4 CG2 
+29087 C CD1 . ILE A-4 477 ? 1.75893 2.14467 1.32028 -0.45363 0.13067  -0.02595 ? ? ? ? ? ? 467 ILE A-4 CD1 
+29088 N N   . ASP A-4 478 ? 1.96346 2.32993 1.45414 -0.47417 0.11323  0.02596  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-4 N   
+29089 C CA  . ASP A-4 478 ? 1.69208 2.05920 1.14668 -0.47923 0.10566  0.03616  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-4 CA  
+29090 C C   . ASP A-4 478 ? 1.69963 2.07142 1.15361 -0.47060 0.09480  0.02330  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-4 C   
+29091 O O   . ASP A-4 478 ? 1.67154 2.05874 1.12823 -0.46987 0.10193  0.00274  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-4 O   
+29092 C CB  . ASP A-4 478 ? 2.10283 2.48869 1.53069 -0.49263 0.12012  0.03465  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-4 CB  
+29093 C CG  . ASP A-4 478 ? 2.47281 2.86188 1.86136 -0.49743 0.11251  0.04286  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-4 CG  
+29094 O OD1 . ASP A-4 478 ? 2.70594 3.07923 2.07407 -0.50092 0.10388  0.06533  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-4 OD1 
+29095 O OD2 . ASP A-4 478 ? 2.32818 2.73470 1.70515 -0.49740 0.11486  0.02664  ? ? ? ? ? ? 468 ASP A-4 OD2 
+29096 N N   . ILE A-4 479 ? 1.62076 1.97956 1.07103 -0.46422 0.07766  0.03484  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-4 N   
+29097 C CA  . ILE A-4 479 ? 1.67167 2.03655 1.11969 -0.45781 0.06560  0.02497  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-4 CA  
+29098 C C   . ILE A-4 479 ? 2.03681 2.40464 1.44838 -0.46179 0.05527  0.03867  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-4 C   
+29099 O O   . ILE A-4 479 ? 1.96763 2.32118 1.36640 -0.46232 0.04893  0.06056  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-4 O   
+29100 C CB  . ILE A-4 479 ? 1.86908 2.22132 1.34634 -0.44577 0.05344  0.02500  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-4 CB  
+29101 C CG1 . ILE A-4 479 ? 2.19045 2.52338 1.66754 -0.44167 0.04323  0.04814  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-4 CG1 
+29102 C CG2 . ILE A-4 479 ? 1.74986 2.10011 1.26067 -0.44157 0.06350  0.01007  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-4 CG2 
+29103 C CD1 . ILE A-4 479 ? 2.08058 2.41192 1.54628 -0.43475 0.02438  0.05753  ? ? ? ? ? ? 469 ILE A-4 CD1 
+29104 N N   . PRO A-4 480 ? 1.86051 2.24536 1.25300 -0.46474 0.05334  0.02671  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-4 N   
+29105 C CA  . PRO A-4 480 ? 1.70518 2.09466 1.06171 -0.46789 0.04228  0.03971  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-4 CA  
+29106 C C   . PRO A-4 480 ? 1.65072 2.03171 1.01299 -0.45727 0.02171  0.05100  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-4 C   
+29107 O O   . PRO A-4 480 ? 1.93255 2.31063 1.32473 -0.44867 0.01575  0.04269  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-4 O   
+29108 C CB  . PRO A-4 480 ? 1.98352 2.39502 1.32381 -0.47312 0.04591  0.01904  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-4 CB  
+29109 C CG  . PRO A-4 480 ? 1.98199 2.39835 1.34392 -0.47469 0.06332  -0.00183 ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-4 CG  
+29110 C CD  . PRO A-4 480 ? 1.92310 2.32322 1.32271 -0.46612 0.06238  0.00052  ? ? ? ? ? ? 470 PRO A-4 CD  
+29111 N N   . GLU A-4 481 ? 1.87730 2.25505 1.20946 -0.45760 0.01088  0.07041  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-4 N   
+29112 C CA  . GLU A-4 481 ? 1.56142 1.93185 0.89745 -0.44583 -0.00911 0.08316  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-4 CA  
+29113 C C   . GLU A-4 481 ? 1.63357 2.02479 0.97396 -0.44158 -0.02117 0.06784  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-4 C   
+29114 O O   . GLU A-4 481 ? 1.58662 1.97684 0.94520 -0.43079 -0.03535 0.07043  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-4 O   
+29115 C CB  . GLU A-4 481 ? 1.84851 2.20775 1.14909 -0.44620 -0.01759 0.10900  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-4 CB  
+29116 C CG  . GLU A-4 481 ? 1.91435 2.25976 1.22080 -0.43164 -0.03680 0.12581  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-4 CG  
+29117 C CD  . GLU A-4 481 ? 2.02729 2.34784 1.36237 -0.42531 -0.03392 0.13325  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-4 CD  
+29118 O OE1 . GLU A-4 481 ? 2.04752 2.35979 1.39279 -0.43362 -0.01739 0.12959  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-4 OE1 
+29119 O OE2 . GLU A-4 481 ? 2.28265 2.59343 1.63017 -0.41172 -0.04835 0.14217  ? ? ? ? ? ? 471 GLU A-4 OE2 
+29120 N N   . ASP A-4 482 ? 1.86894 2.27988 1.19302 -0.45035 -0.01563 0.05120  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-4 N   
+29121 C CA  . ASP A-4 482 ? 1.93620 2.36692 1.26420 -0.44884 -0.02618 0.03452  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-4 CA  
+29122 C C   . ASP A-4 482 ? 1.75081 2.18107 1.11693 -0.44627 -0.02140 0.01418  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-4 C   
+29123 O O   . ASP A-4 482 ? 1.81613 2.25923 1.19217 -0.44439 -0.03153 0.00213  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-4 O   
+29124 C CB  . ASP A-4 482 ? 2.12252 2.57269 1.41786 -0.45967 -0.02195 0.02268  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-4 CB  
+29125 C CG  . ASP A-4 482 ? 2.02022 2.47163 1.31893 -0.46836 -0.00079 0.00419  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-4 CG  
+29126 O OD1 . ASP A-4 482 ? 2.03606 2.47307 1.35075 -0.46803 0.01197  0.00832  ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-4 OD1 
+29127 O OD2 . ASP A-4 482 ? 2.07223 2.53970 1.35753 -0.47513 0.00288  -0.01512 ? ? ? ? ? ? 472 ASP A-4 OD2 
+29128 N N   . ILE A-4 483 ? 1.70670 2.12293 1.09371 -0.44656 -0.00655 0.01041  ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-4 N   
+29129 C CA  . ILE A-4 483 ? 1.86895 2.28126 1.29091 -0.44327 -0.00160 -0.00688 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-4 CA  
+29130 C C   . ILE A-4 483 ? 1.90528 2.30409 1.35444 -0.43237 -0.01065 0.00544  ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-4 C   
+29131 O O   . ILE A-4 483 ? 1.58027 1.96275 1.03504 -0.42913 -0.00672 0.02037  ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-4 O   
+29132 C CB  . ILE A-4 483 ? 1.77399 2.18021 1.20454 -0.44771 0.01856  -0.01821 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-4 CB  
+29133 C CG1 . ILE A-4 483 ? 1.78181 2.20271 1.18463 -0.45758 0.02818  -0.03145 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-4 CG1 
+29134 C CG2 . ILE A-4 483 ? 1.81991 2.21942 1.28483 -0.44301 0.02268  -0.03460 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-4 CG2 
+29135 C CD1 . ILE A-4 483 ? 1.84379 2.27770 1.24245 -0.46043 0.02283  -0.05221 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A-4 CD1 
+29136 N N   . LYS A-4 484 ? 1.89649 2.30274 1.36237 -0.42741 -0.02244 -0.00145 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-4 N   
+29137 C CA  . LYS A-4 484 ? 1.53953 1.93653 1.03090 -0.41646 -0.03167 0.00870  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-4 CA  
+29138 C C   . LYS A-4 484 ? 1.48600 1.88916 1.00494 -0.41519 -0.03377 -0.00879 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-4 C   
+29139 O O   . LYS A-4 484 ? 1.52040 1.93495 1.03555 -0.42283 -0.03113 -0.02729 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-4 O   
+29140 C CB  . LYS A-4 484 ? 1.72809 2.13037 1.20517 -0.40923 -0.04937 0.02720  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-4 CB  
+29141 C CG  . LYS A-4 484 ? 1.65118 2.03666 1.10870 -0.40684 -0.04884 0.05006  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-4 CG  
+29142 C CD  . LYS A-4 484 ? 2.03249 2.42195 1.47491 -0.39762 -0.06770 0.06758  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-4 CD  
+29143 C CE  . LYS A-4 484 ? 2.25673 2.62402 1.67778 -0.39521 -0.06763 0.09150  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-4 CE  
+29144 N NZ  . LYS A-4 484 ? 2.27612 2.64578 1.67854 -0.38486 -0.08662 0.10893  ? ? ? ? ? ? 474 LYS A-4 NZ  
+29145 N N   . GLY A-4 485 ? 1.60931 2.00357 1.15496 -0.40598 -0.03828 -0.00277 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A-4 N   
+29146 C CA  . GLY A-4 485 ? 1.69672 2.09764 1.26777 -0.40474 -0.04198 -0.01630 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A-4 CA  
+29147 C C   . GLY A-4 485 ? 1.40978 1.80159 0.99432 -0.41044 -0.02728 -0.03458 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A-4 C   
+29148 O O   . GLY A-4 485 ? 1.25194 1.62741 0.84396 -0.40881 -0.01538 -0.03287 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A-4 O   
+29149 N N   . LYS A-4 486 ? 1.54354 1.94584 1.13102 -0.41716 -0.02853 -0.05251 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-4 N   
+29150 C CA  . LYS A-4 486 ? 1.21300 1.60405 0.81183 -0.42177 -0.01574 -0.07065 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-4 CA  
+29151 C C   . LYS A-4 486 ? 1.37155 1.75664 0.95215 -0.42643 -0.00198 -0.07684 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-4 C   
+29152 O O   . LYS A-4 486 ? 1.21850 1.58909 0.81051 -0.42482 0.01068  -0.08380 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-4 O   
+29153 C CB  . LYS A-4 486 ? 1.23019 1.63218 0.83168 -0.42972 -0.02077 -0.08815 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-4 CB  
+29154 C CG  . LYS A-4 486 ? 1.03698 1.42465 0.64459 -0.43525 -0.00834 -0.10809 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-4 CG  
+29155 C CD  . LYS A-4 486 ? 1.22831 1.62427 0.83942 -0.44440 -0.01442 -0.12383 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-4 CD  
+29156 C CE  . LYS A-4 486 ? 1.83197 2.25206 1.42004 -0.45223 -0.02508 -0.12669 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-4 CE  
+29157 N NZ  . LYS A-4 486 ? 1.86952 2.30072 1.46271 -0.46256 -0.03224 -0.14159 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A-4 NZ  
+29158 N N   . LYS A-4 487 ? 1.64215 2.03987 1.19413 -0.43175 -0.00427 -0.07448 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-4 N   
+29159 C CA  . LYS A-4 487 ? 1.60267 1.99818 1.13592 -0.43641 0.00927  -0.07992 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-4 CA  
+29160 C C   . LYS A-4 487 ? 1.45762 1.84121 0.99641 -0.43127 0.01791  -0.06537 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-4 C   
+29161 O O   . LYS A-4 487 ? 1.43451 1.81292 0.97296 -0.43279 0.03239  -0.07292 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-4 O   
+29162 C CB  . LYS A-4 487 ? 1.71059 2.12350 1.21013 -0.44352 0.00402  -0.07891 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-4 CB  
+29163 C CG  . LYS A-4 487 ? 1.76381 2.18335 1.24705 -0.45249 0.01121  -0.10153 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-4 CG  
+29164 C CD  . LYS A-4 487 ? 1.97828 2.41776 1.42945 -0.45945 0.00202  -0.10078 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-4 CD  
+29165 C CE  . LYS A-4 487 ? 1.91272 2.35782 1.34357 -0.46847 0.01102  -0.12309 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-4 CE  
+29166 N NZ  . LYS A-4 487 ? 1.98709 2.42692 1.40746 -0.46869 0.02823  -0.12434 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A-4 NZ  
+29167 N N   . LYS A-4 488 ? 1.46459 1.84407 1.00875 -0.42512 0.00921  -0.04524 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-4 N   
+29168 C CA  . LYS A-4 488 ? 1.55930 1.92583 1.10885 -0.42163 0.01664  -0.03127 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-4 CA  
+29169 C C   . LYS A-4 488 ? 1.48936 1.84233 1.06961 -0.41622 0.02465  -0.03778 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-4 C   
+29170 O O   . LYS A-4 488 ? 1.20583 1.55217 0.79079 -0.41645 0.03681  -0.03738 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-4 O   
+29171 C CB  . LYS A-4 488 ? 1.71112 2.07352 1.25605 -0.41614 0.00426  -0.00860 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-4 CB  
+29172 C CG  . LYS A-4 488 ? 1.35549 1.70115 0.90781 -0.41307 0.01040  0.00617  ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-4 CG  
+29173 C CD  . LYS A-4 488 ? 1.18405 1.52181 0.72990 -0.40672 -0.00274 0.02782  ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-4 CD  
+29174 C CE  . LYS A-4 488 ? 1.08830 1.40706 0.63786 -0.40583 0.00357  0.04228  ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-4 CE  
+29175 N NZ  . LYS A-4 488 ? 1.33171 1.63863 0.87052 -0.39951 -0.00907 0.06363  ? ? ? ? ? ? 478 LYS A-4 NZ  
+29176 N N   . LYS A-4 489 ? 1.61896 1.96917 1.22011 -0.41161 0.01793  -0.04366 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-4 N   
+29177 C CA  . LYS A-4 489 ? 1.28948 1.62626 0.91821 -0.40610 0.02461  -0.04926 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-4 CA  
+29178 C C   . LYS A-4 489 ? 1.33061 1.66479 0.96034 -0.40914 0.03851  -0.06765 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-4 C   
+29179 O O   . LYS A-4 489 ? 1.31919 1.64371 0.96418 -0.40490 0.04800  -0.06939 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-4 O   
+29180 C CB  . LYS A-4 489 ? 1.40002 1.73595 1.04788 -0.40198 0.01472  -0.05195 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-4 CB  
+29181 C CG  . LYS A-4 489 ? 1.40735 1.72872 1.08228 -0.39592 0.02037  -0.05591 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-4 CG  
+29182 C CD  . LYS A-4 489 ? 1.60548 1.92803 1.29595 -0.39495 0.01290  -0.06251 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-4 CD  
+29183 C CE  . LYS A-4 489 ? 1.81131 2.14492 1.50260 -0.39172 -0.00171 -0.04996 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-4 CE  
+29184 N NZ  . LYS A-4 489 ? 2.01324 2.35250 1.72051 -0.39214 -0.00826 -0.05718 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A-4 NZ  
+29185 N N   . GLU A-4 490 ? 1.43126 1.77415 1.04451 -0.41582 0.03954  -0.08204 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-4 N   
+29186 C CA  . GLU A-4 490 ? 1.32567 1.66418 0.93878 -0.41725 0.05229  -0.10106 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-4 CA  
+29187 C C   . GLU A-4 490 ? 1.40411 1.74602 1.00868 -0.41758 0.06515  -0.09938 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-4 C   
+29188 O O   . GLU A-4 490 ? 1.31541 1.65125 0.93083 -0.41368 0.07666  -0.10977 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-4 O   
+29189 C CB  . GLU A-4 490 ? 1.48743 1.83345 1.08270 -0.42498 0.04979  -0.11735 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-4 CB  
+29190 C CG  . GLU A-4 490 ? 1.81354 2.15005 1.40992 -0.42519 0.06122  -0.13918 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-4 CG  
+29191 C CD  . GLU A-4 490 ? 2.45312 2.79670 2.03202 -0.42669 0.07395  -0.14612 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-4 CD  
+29192 O OE1 . GLU A-4 490 ? 2.43913 2.79752 1.99745 -0.43178 0.07251  -0.13738 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-4 OE1 
+29193 O OE2 . GLU A-4 490 ? 2.51882 2.85353 2.10408 -0.42233 0.08548  -0.16016 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A-4 OE2 
+29194 N N   . ARG A-4 491 ? 1.54284 1.89508 1.12776 -0.42217 0.06345  -0.08620 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-4 N   
+29195 C CA  . ARG A-4 491 ? 1.44786 1.80520 1.02511 -0.42430 0.07613  -0.08305 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-4 CA  
+29196 C C   . ARG A-4 491 ? 1.26673 1.61442 0.86754 -0.41837 0.08030  -0.07299 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-4 C   
+29197 O O   . ARG A-4 491 ? 1.25624 1.60665 0.86382 -0.41746 0.09313  -0.07853 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-4 O   
+29198 C CB  . ARG A-4 491 ? 1.74078 2.10933 1.28904 -0.43192 0.07299  -0.06968 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-4 CB  
+29199 C CG  . ARG A-4 491 ? 2.05995 2.44203 1.58066 -0.43906 0.07316  -0.08179 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-4 CG  
+29200 C CD  . ARG A-4 491 ? 2.27703 2.67084 1.76865 -0.44688 0.07752  -0.07106 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-4 CD  
+29201 N NE  . ARG A-4 491 ? 2.50125 2.89943 1.99545 -0.44861 0.09466  -0.07490 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-4 NE  
+29202 C CZ  . ARG A-4 491 ? 2.24894 2.65640 1.72302 -0.45609 0.10198  -0.06459 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-4 CZ  
+29203 N NH1 . ARG A-4 491 ? 2.12714 2.53722 1.57486 -0.46200 0.09349  -0.04841 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-4 NH1 
+29204 N NH2 . ARG A-4 491 ? 2.28549 2.70039 1.76574 -0.45769 0.11821  -0.07040 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A-4 NH2 
+29205 N N   . LEU A-4 492 ? 1.46675 1.80467 1.08054 -0.41403 0.06952  -0.05896 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-4 N   
+29206 C CA  . LEU A-4 492 ? 1.32590 1.65358 0.96231 -0.40846 0.07256  -0.05072 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-4 CA  
+29207 C C   . LEU A-4 492 ? 1.18683 1.50790 0.84682 -0.40153 0.07908  -0.06568 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-4 C   
+29208 O O   . LEU A-4 492 ? 1.15385 1.47249 0.82910 -0.39809 0.08693  -0.06494 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-4 O   
+29209 C CB  . LEU A-4 492 ? 0.90690 1.22477 0.55078 -0.40433 0.05918  -0.03405 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-4 CB  
+29210 C CG  . LEU A-4 492 ? 1.19441 1.51333 0.81686 -0.40884 0.05304  -0.01533 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-4 CG  
+29211 C CD1 . LEU A-4 492 ? 0.90588 1.21276 0.53828 -0.40202 0.04035  -0.00014 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-4 CD1 
+29212 C CD2 . LEU A-4 492 ? 1.21912 1.53968 0.83367 -0.41516 0.06484  -0.00919 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A-4 CD2 
+29213 N N   . ASN A-4 493 ? 1.18982 1.50758 0.85233 -0.39977 0.07570  -0.07912 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-4 N   
+29214 C CA  . ASN A-4 493 ? 1.08421 1.39269 0.76496 -0.39322 0.08219  -0.09356 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-4 CA  
+29215 C C   . ASN A-4 493 ? 1.18055 1.49603 0.85636 -0.39295 0.09649  -0.10642 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-4 C   
+29216 O O   . ASN A-4 493 ? 1.22421 1.53470 0.91729 -0.38558 0.10392  -0.11264 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-4 O   
+29217 C CB  . ASN A-4 493 ? 1.18024 1.48186 0.86106 -0.39371 0.07581  -0.10503 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-4 CB  
+29218 C CG  . ASN A-4 493 ? 1.39541 1.69128 1.08858 -0.39175 0.06329  -0.09454 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-4 CG  
+29219 O OD1 . ASN A-4 493 ? 1.41505 1.71215 1.11263 -0.38987 0.05787  -0.07824 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-4 OD1 
+29220 N ND2 . ASN A-4 493 ? 1.63898 1.92826 1.33738 -0.39243 0.05896  -0.10428 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A-4 ND2 
+29221 N N   . GLU A-4 494 ? 1.52696 1.85548 1.17902 -0.40023 0.10042  -0.11082 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-4 N   
+29222 C CA  . GLU A-4 494 ? 1.44177 1.78025 1.08823 -0.39974 0.11472  -0.12364 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-4 CA  
+29223 C C   . GLU A-4 494 ? 1.31604 1.66298 0.97319 -0.39867 0.12286  -0.11416 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-4 C   
+29224 O O   . GLU A-4 494 ? 1.62200 1.97495 1.28885 -0.39342 0.13428  -0.12489 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-4 O   
+29225 C CB  . GLU A-4 494 ? 1.64141 1.99353 1.25806 -0.40868 0.11688  -0.12939 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-4 CB  
+29226 C CG  . GLU A-4 494 ? 2.11082 2.47245 1.72000 -0.40712 0.13134  -0.14811 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-4 CG  
+29227 C CD  . GLU A-4 494 ? 2.10746 2.45507 1.72119 -0.40073 0.13253  -0.16883 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-4 CD  
+29228 O OE1 . GLU A-4 494 ? 1.66420 1.99644 1.28374 -0.40036 0.12201  -0.16863 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-4 OE1 
+29229 O OE2 . GLU A-4 494 ? 2.53372 2.88536 2.14472 -0.39617 0.14425  -0.18550 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A-4 OE2 
+29230 N N   . ARG A-4 495 ? 1.27783 1.62534 0.93343 -0.40349 0.11701  -0.09449 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-4 N   
+29231 C CA  . ARG A-4 495 ? 1.44133 1.79469 1.10818 -0.40425 0.12391  -0.08497 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-4 CA  
+29232 C C   . ARG A-4 495 ? 1.34695 1.68995 1.04362 -0.39409 0.12358  -0.08677 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-4 C   
+29233 O O   . ARG A-4 495 ? 1.43743 1.78901 1.14787 -0.39160 0.13285  -0.08941 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-4 O   
+29234 C CB  . ARG A-4 495 ? 1.40967 1.76105 1.06476 -0.41230 0.11696  -0.06332 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-4 CB  
+29235 C CG  . ARG A-4 495 ? 1.30906 1.66821 0.96822 -0.41789 0.12557  -0.05351 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-4 CG  
+29236 C CD  . ARG A-4 495 ? 1.78142 2.16225 1.42583 -0.42504 0.13981  -0.06189 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-4 CD  
+29237 N NE  . ARG A-4 495 ? 1.77518 2.16438 1.41489 -0.43537 0.14657  -0.04859 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-4 NE  
+29238 C CZ  . ARG A-4 495 ? 1.62623 2.02596 1.28493 -0.43566 0.15644  -0.05096 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-4 CZ  
+29239 N NH1 . ARG A-4 495 ? 1.39603 1.79941 1.07971 -0.42444 0.16040  -0.06562 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-4 NH1 
+29240 N NH2 . ARG A-4 495 ? 1.70447 2.11129 1.35637 -0.44784 0.16226  -0.03813 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A-4 NH2 
+29241 N N   . LYS A-4 496 ? 1.35904 1.68550 1.06586 -0.38835 0.11300  -0.08560 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-4 N   
+29242 C CA  . LYS A-4 496 ? 1.15242 1.46811 0.88533 -0.37854 0.11228  -0.08746 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-4 CA  
+29243 C C   . LYS A-4 496 ? 1.22493 1.54262 0.96657 -0.37051 0.12196  -0.10600 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-4 C   
+29244 O O   . LYS A-4 496 ? 1.34417 1.66421 1.10435 -0.36365 0.12732  -0.10801 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-4 O   
+29245 C CB  . LYS A-4 496 ? 1.17582 1.47503 0.91525 -0.37508 0.09973  -0.08311 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-4 CB  
+29246 C CG  . LYS A-4 496 ? 1.09874 1.39506 0.83241 -0.37967 0.08928  -0.06490 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-4 CG  
+29247 C CD  . LYS A-4 496 ? 1.12375 1.40840 0.86451 -0.37573 0.07766  -0.06299 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-4 CD  
+29248 C CE  . LYS A-4 496 ? 1.25838 1.54083 0.99388 -0.37782 0.06686  -0.04559 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-4 CE  
+29249 N NZ  . LYS A-4 496 ? 1.24798 1.52359 0.99178 -0.37362 0.05594  -0.04446 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A-4 NZ  
+29250 N N   . LYS A-4 497 ? 1.18393 1.50013 0.91203 -0.37067 0.12381  -0.12012 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-4 N   
+29251 C CA  . LYS A-4 497 ? 1.12987 1.44586 0.86306 -0.36205 0.13336  -0.13854 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-4 CA  
+29252 C C   . LYS A-4 497 ? 1.18233 1.52048 0.91596 -0.36204 0.14606  -0.14229 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-4 C   
+29253 O O   . LYS A-4 497 ? 1.15519 1.49694 0.90410 -0.35188 0.15348  -0.15168 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-4 O   
+29254 C CB  . LYS A-4 497 ? 1.13273 1.44157 0.84782 -0.36400 0.13295  -0.15326 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-4 CB  
+29255 C CG  . LYS A-4 497 ? 1.41392 1.70446 1.12824 -0.36622 0.12089  -0.15079 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-4 CG  
+29256 C CD  . LYS A-4 497 ? 1.35205 1.63807 1.04623 -0.37134 0.12032  -0.16537 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-4 CD  
+29257 C CE  . LYS A-4 497 ? 1.36250 1.63942 1.05665 -0.36290 0.13005  -0.18548 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-4 CE  
+29258 N NZ  . LYS A-4 497 ? 1.57842 1.84796 1.25185 -0.36876 0.12932  -0.20082 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A-4 NZ  
+29259 N N   . GLU A-4 498 ? 1.45378 1.80807 1.17043 -0.37332 0.14869  -0.13481 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-4 N   
+29260 C CA  . GLU A-4 498 ? 1.53385 1.91213 1.25054 -0.37601 0.16129  -0.13663 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-4 CA  
+29261 C C   . GLU A-4 498 ? 1.29362 1.67696 1.03349 -0.37392 0.16243  -0.12640 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-4 C   
+29262 O O   . GLU A-4 498 ? 1.19595 1.59564 0.94953 -0.36853 0.17245  -0.13444 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-4 O   
+29263 C CB  . GLU A-4 498 ? 1.52982 1.92142 1.22038 -0.39028 0.16299  -0.12849 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-4 CB  
+29264 C CG  . GLU A-4 498 ? 1.66019 2.07621 1.35026 -0.39747 0.17466  -0.12389 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-4 CG  
+29265 C CD  . GLU A-4 498 ? 1.98451 2.40942 1.64604 -0.41243 0.17510  -0.11282 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-4 CD  
+29266 O OE1 . GLU A-4 498 ? 1.73079 2.14809 1.37126 -0.41535 0.16850  -0.11413 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-4 OE1 
+29267 O OE2 . GLU A-4 498 ? 2.37356 2.81301 2.03298 -0.42182 0.18181  -0.10256 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A-4 OE2 
+29268 N N   . ILE A-4 499 ? 1.40702 1.77753 1.15176 -0.37777 0.15204  -0.10946 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-4 N   
+29269 C CA  . ILE A-4 499 ? 1.38264 1.75521 1.14869 -0.37638 0.15190  -0.10018 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-4 CA  
+29270 C C   . ILE A-4 499 ? 1.34008 1.70649 1.12990 -0.36150 0.15218  -0.11070 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-4 C   
+29271 O O   . ILE A-4 499 ? 1.23367 1.61306 1.04173 -0.35750 0.15786  -0.11245 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-4 O   
+29272 C CB  . ILE A-4 499 ? 1.08192 1.43850 0.84579 -0.38244 0.14000  -0.08095 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-4 CB  
+29273 C CG1 . ILE A-4 499 ? 1.37786 1.74199 1.11988 -0.39695 0.14125  -0.06803 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-4 CG1 
+29274 C CG2 . ILE A-4 499 ? 1.10770 1.45962 0.89538 -0.37819 0.13745  -0.07427 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-4 CG2 
+29275 C CD1 . ILE A-4 499 ? 1.17217 1.51872 0.91007 -0.40137 0.12939  -0.04911 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A-4 CD1 
+29276 N N   . PHE A-4 500 ? 1.26782 1.61481 1.05709 -0.35352 0.14598  -0.11780 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-4 N   
+29277 C CA  . PHE A-4 500 ? 1.09870 1.43558 0.90721 -0.33918 0.14557  -0.12667 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-4 CA  
+29278 C C   . PHE A-4 500 ? 1.32162 1.67485 1.13624 -0.33027 0.15744  -0.14273 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-4 C   
+29279 O O   . PHE A-4 500 ? 1.16719 1.52485 1.00191 -0.31985 0.15963  -0.14603 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-4 O   
+29280 C CB  . PHE A-4 500 ? 1.23263 1.54469 1.03527 -0.33501 0.13768  -0.13130 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-4 CB  
+29281 C CG  . PHE A-4 500 ? 1.17585 1.47256 0.99504 -0.32113 0.13627  -0.13818 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-4 CG  
+29282 C CD1 . PHE A-4 500 ? 1.38631 1.67910 1.20476 -0.31072 0.14285  -0.15496 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-4 CD1 
+29283 C CD2 . PHE A-4 500 ? 1.18681 1.47162 1.02067 -0.31796 0.12830  -0.12782 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-4 CD2 
+29284 C CE1 . PHE A-4 500 ? 1.25290 1.52883 1.08421 -0.29740 0.14112  -0.16008 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-4 CE1 
+29285 C CE2 . PHE A-4 500 ? 1.24585 1.51602 1.09266 -0.30545 0.12691  -0.13317 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-4 CE2 
+29286 C CZ  . PHE A-4 500 ? 1.47937 1.74436 1.32450 -0.29515 0.13312  -0.14873 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A-4 CZ  
+29287 N N   . LYS A-4 501 ? 1.48287 1.84639 1.28015 -0.33338 0.16500  -0.15338 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-4 N   
+29288 C CA  . LYS A-4 501 ? 1.26837 1.64890 1.07069 -0.32365 0.17684  -0.17003 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-4 CA  
+29289 C C   . LYS A-4 501 ? 1.18871 1.60035 1.00418 -0.32681 0.18527  -0.16626 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-4 C   
+29290 O O   . LYS A-4 501 ? 1.18142 1.60767 1.01354 -0.31490 0.19210  -0.17667 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-4 O   
+29291 C CB  . LYS A-4 501 ? 1.38665 1.77076 1.16535 -0.32690 0.18303  -0.18295 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-4 CB  
+29292 C CG  . LYS A-4 501 ? 1.36933 1.76972 1.15180 -0.31494 0.19553  -0.20223 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-4 CG  
+29293 C CD  . LYS A-4 501 ? 1.48549 1.89482 1.24284 -0.32074 0.20302  -0.21401 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-4 CD  
+29294 C CE  . LYS A-4 501 ? 1.90782 2.33629 1.66983 -0.30780 0.21635  -0.23368 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-4 CE  
+29295 N NZ  . LYS A-4 501 ? 1.82694 2.26738 1.56371 -0.31397 0.22485  -0.24567 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A-4 NZ  
+29296 N N   . GLN A-4 502 ? 1.23145 1.65359 1.03949 -0.34278 0.18481  -0.15155 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-4 N   
+29297 C CA  . GLN A-4 502 ? 1.07055 1.52182 0.88993 -0.34913 0.19314  -0.14724 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-4 CA  
+29298 C C   . GLN A-4 502 ? 1.09115 1.54354 0.93869 -0.34042 0.18981  -0.14459 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-4 C   
+29299 O O   . GLN A-4 502 ? 1.22026 1.69863 1.08481 -0.33515 0.19811  -0.15219 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-4 O   
+29300 C CB  . GLN A-4 502 ? 1.03141 1.48545 0.83519 -0.36863 0.19148  -0.12965 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-4 CB  
+29301 C CG  . GLN A-4 502 ? 1.08339 1.56418 0.89780 -0.37872 0.19955  -0.12312 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-4 CG  
+29302 C CD  . GLN A-4 502 ? 1.34612 1.82284 1.14257 -0.39805 0.19712  -0.10423 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-4 CD  
+29303 O OE1 . GLN A-4 502 ? 1.35288 1.80828 1.12938 -0.40238 0.18874  -0.09582 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-4 OE1 
+29304 N NE2 . GLN A-4 502 ? 1.34249 1.83960 1.14561 -0.40985 0.20423  -0.09740 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A-4 NE2 
+29305 N N   . TYR A-4 503 ? 1.28356 1.71002 1.13647 -0.33861 0.17761  -0.13430 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-4 N   
+29306 C CA  . TYR A-4 503 ? 1.36807 1.79337 1.24556 -0.33079 0.17313  -0.13104 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-4 CA  
+29307 C C   . TYR A-4 503 ? 1.23158 1.64169 1.11929 -0.31145 0.16996  -0.14261 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-4 C   
+29308 O O   . TYR A-4 503 ? 0.93642 1.32529 0.83228 -0.30567 0.16047  -0.13694 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-4 O   
+29309 C CB  . TYR A-4 503 ? 0.93354 1.34015 0.81060 -0.33988 0.16230  -0.11311 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-4 CB  
+29310 C CG  . TYR A-4 503 ? 1.15034 1.56752 1.01657 -0.35846 0.16484  -0.10027 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-4 CG  
+29311 C CD1 . TYR A-4 503 ? 1.16475 1.60291 1.04433 -0.36591 0.16995  -0.09611 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-4 CD1 
+29312 C CD2 . TYR A-4 503 ? 1.18959 1.59540 1.03135 -0.36899 0.16190  -0.09213 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-4 CD2 
+29313 C CE1 . TYR A-4 503 ? 1.27732 1.72167 1.14497 -0.38419 0.17266  -0.08371 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-4 CE1 
+29314 C CE2 . TYR A-4 503 ? 1.14897 1.56109 0.97820 -0.38551 0.16395  -0.07920 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-4 CE2 
+29315 C CZ  . TYR A-4 503 ? 1.22943 1.65925 1.07107 -0.39349 0.16965  -0.07480 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-4 CZ  
+29316 O OH  . TYR A-4 503 ? 1.25623 1.68900 1.08350 -0.41124 0.17207  -0.06128 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A-4 OH  
+29317 N N   . LYS A-4 504 ? 1.33476 1.75470 1.22073 -0.30105 0.17825  -0.15909 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-4 N   
+29318 C CA  . LYS A-4 504 ? 1.21997 1.62122 1.11200 -0.28233 0.17555  -0.17020 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-4 CA  
+29319 C C   . LYS A-4 504 ? 1.12355 1.53148 1.04072 -0.27006 0.17297  -0.16965 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-4 C   
+29320 O O   . LYS A-4 504 ? 1.05567 1.43936 0.97788 -0.25837 0.16566  -0.16995 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-4 O   
+29321 C CB  . LYS A-4 504 ? 1.17427 1.58351 1.05752 -0.27312 0.18536  -0.18871 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-4 CB  
+29322 C CG  . LYS A-4 504 ? 1.24600 1.62627 1.12747 -0.25589 0.18198  -0.19974 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-4 CG  
+29323 C CD  . LYS A-4 504 ? 1.58578 1.97719 1.46464 -0.24215 0.19239  -0.21950 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-4 CD  
+29324 C CE  . LYS A-4 504 ? 1.67361 2.03027 1.54827 -0.22518 0.18861  -0.22976 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-4 CE  
+29325 N NZ  . LYS A-4 504 ? 1.86865 2.23479 1.74447 -0.20720 0.19805  -0.24923 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A-4 NZ  
+29326 N N   . ASN A-4 505 ? 1.27532 1.71647 1.20779 -0.27342 0.17870  -0.16863 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-4 N   
+29327 C CA  . ASN A-4 505 ? 1.17980 1.63146 1.13667 -0.26283 0.17562  -0.16823 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-4 CA  
+29328 C C   . ASN A-4 505 ? 1.20529 1.64129 1.16769 -0.27093 0.16489  -0.15215 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-4 C   
+29329 O O   . ASN A-4 505 ? 1.19895 1.62676 1.17538 -0.25954 0.15828  -0.15120 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-4 O   
+29330 C CB  . ASN A-4 505 ? 1.36733 1.86377 1.33991 -0.26463 0.18571  -0.17410 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-4 CB  
+29331 C CG  . ASN A-4 505 ? 1.56001 2.07449 1.53354 -0.24972 0.19577  -0.19267 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-4 CG  
+29332 O OD1 . ASN A-4 505 ? 1.94513 2.43621 1.91208 -0.23374 0.19378  -0.20180 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-4 OD1 
+29333 N ND2 . ASN A-4 505 ? 1.75765 2.31344 1.73899 -0.25499 0.20695  -0.19865 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A-4 ND2 
+29334 N N   . GLU A-4 506 ? 1.29326 1.72419 1.24381 -0.28957 0.16286  -0.13958 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-4 N   
+29335 C CA  . GLU A-4 506 ? 1.11302 1.52660 1.06717 -0.29626 0.15261  -0.12503 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-4 CA  
+29336 C C   . GLU A-4 506 ? 0.96025 1.33899 0.90903 -0.28687 0.14309  -0.12335 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-4 C   
+29337 O O   . GLU A-4 506 ? 1.18069 1.54719 1.13935 -0.28306 0.13503  -0.11680 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-4 O   
+29338 C CB  . GLU A-4 506 ? 1.11338 1.52612 1.05326 -0.31656 0.15244  -0.11222 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-4 CB  
+29339 C CG  . GLU A-4 506 ? 1.22984 1.67380 1.16669 -0.32826 0.16392  -0.11463 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-4 CG  
+29340 C CD  . GLU A-4 506 ? 1.68776 2.16048 1.64602 -0.33125 0.16798  -0.11503 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-4 CD  
+29341 O OE1 . GLU A-4 506 ? 1.63334 2.09935 1.60667 -0.32689 0.16046  -0.11085 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-4 OE1 
+29342 O OE2 . GLU A-4 506 ? 1.97276 2.47642 1.93262 -0.33868 0.17886  -0.11992 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A-4 OE2 
+29343 N N   . VAL A-4 507 ? 1.05329 1.41639 0.98595 -0.28388 0.14419  -0.12969 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-4 N   
+29344 C CA  . VAL A-4 507 ? 0.97640 1.30793 0.90419 -0.27551 0.13652  -0.12990 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-4 CA  
+29345 C C   . VAL A-4 507 ? 1.03269 1.36037 0.97449 -0.25691 0.13590  -0.13798 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-4 C   
+29346 O O   . VAL A-4 507 ? 1.00043 1.30544 0.94478 -0.25047 0.12829  -0.13398 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-4 O   
+29347 C CB  . VAL A-4 507 ? 0.91780 1.23527 0.82461 -0.27844 0.13839  -0.13620 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-4 CB  
+29348 C CG1 . VAL A-4 507 ? 1.19956 1.48528 1.10166 -0.27086 0.13164  -0.13791 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-4 CG1 
+29349 C CG2 . VAL A-4 507 ? 0.84727 1.16727 0.73927 -0.29585 0.13691  -0.12640 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A-4 CG2 
+29350 N N   . GLY A-4 508 ? 1.09833 1.44879 1.04903 -0.24752 0.14380  -0.14921 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A-4 N   
+29351 C CA  . GLY A-4 508 ? 1.03522 1.38372 0.99927 -0.22800 0.14259  -0.15649 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A-4 CA  
+29352 C C   . GLY A-4 508 ? 1.15865 1.51120 1.13983 -0.22602 0.13536  -0.14736 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A-4 C   
+29353 O O   . GLY A-4 508 ? 1.09166 1.42726 1.07777 -0.21263 0.12955  -0.14752 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A-4 O   
+29354 N N   . GLU A-4 509 ? 1.05917 1.43282 1.04807 -0.23984 0.13561  -0.13924 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-4 N   
+29355 C CA  . GLU A-4 509 ? 1.10806 1.48419 1.11157 -0.24009 0.12833  -0.13080 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-4 CA  
+29356 C C   . GLU A-4 509 ? 1.21845 1.56195 1.21320 -0.24412 0.11883  -0.11988 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-4 C   
+29357 O O   . GLU A-4 509 ? 1.22856 1.56514 1.23259 -0.23862 0.11180  -0.11518 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-4 O   
+29358 C CB  . GLU A-4 509 ? 1.14135 1.54657 1.15392 -0.25544 0.13164  -0.12574 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-4 CB  
+29359 C CG  . GLU A-4 509 ? 1.25664 1.70052 1.28164 -0.25240 0.14136  -0.13648 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-4 CG  
+29360 C CD  . GLU A-4 509 ? 1.66811 2.12677 1.71280 -0.23358 0.13932  -0.14444 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-4 CD  
+29361 O OE1 . GLU A-4 509 ? 1.61051 2.05639 1.66218 -0.22841 0.13018  -0.13873 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-4 OE1 
+29362 O OE2 . GLU A-4 509 ? 1.95213 2.43606 2.00492 -0.22318 0.14673  -0.15662 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A-4 OE2 
+29363 N N   . PHE A-4 510 ? 1.05935 1.38470 1.03643 -0.25342 0.11845  -0.11622 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-4 N   
+29364 C CA  . PHE A-4 510 ? 0.89400 1.19179 0.86362 -0.25701 0.10986  -0.10671 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-4 CA  
+29365 C C   . PHE A-4 510 ? 0.95819 1.23286 0.92720 -0.24257 0.10587  -0.11046 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-4 C   
+29366 O O   . PHE A-4 510 ? 1.04109 1.30109 1.01317 -0.24064 0.09865  -0.10339 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-4 O   
+29367 C CB  . PHE A-4 510 ? 1.10349 1.39120 1.05499 -0.26949 0.11021  -0.10303 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-4 CB  
+29368 C CG  . PHE A-4 510 ? 1.14296 1.44746 1.09129 -0.28468 0.11274  -0.09620 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-4 CG  
+29369 C CD1 . PHE A-4 510 ? 0.82668 1.14750 0.78779 -0.28935 0.11265  -0.09101 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-4 CD1 
+29370 C CD2 . PHE A-4 510 ? 1.09860 1.40144 1.02973 -0.29499 0.11497  -0.09476 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-4 CD2 
+29371 C CE1 . PHE A-4 510 ? 0.78369 1.11627 0.73969 -0.30454 0.11529  -0.08396 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-4 CE1 
+29372 C CE2 . PHE A-4 510 ? 1.07586 1.39143 1.00135 -0.30893 0.11720  -0.08721 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-4 CE2 
+29373 C CZ  . PHE A-4 510 ? 0.95312 1.28225 0.89068 -0.31399 0.11762  -0.08151 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A-4 CZ  
+29374 N N   . LEU A-4 511 ? 1.10585 1.37571 1.06962 -0.23237 0.11074  -0.12159 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-4 N   
+29375 C CA  . LEU A-4 511 ? 1.15881 1.40226 1.11878 -0.21935 0.10739  -0.12477 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-4 CA  
+29376 C C   . LEU A-4 511 ? 1.03651 1.28383 1.01131 -0.20611 0.10330  -0.12336 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-4 C   
+29377 O O   . LEU A-4 511 ? 1.31487 1.53908 1.28699 -0.19978 0.09761  -0.11947 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-4 O   
+29378 C CB  . LEU A-4 511 ? 1.22867 1.46435 1.17868 -0.21079 0.11379  -0.13783 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-4 CB  
+29379 C CG  . LEU A-4 511 ? 1.00175 1.21710 0.93225 -0.22024 0.11487  -0.14017 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-4 CG  
+29380 C CD1 . LEU A-4 511 ? 1.13516 1.36779 1.06019 -0.23730 0.11696  -0.13615 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-4 CD1 
+29381 C CD2 . LEU A-4 511 ? 1.11696 1.32098 1.03784 -0.20945 0.12083  -0.15450 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A-4 CD2 
+29382 N N   . GLY A-4 512 ? 0.99791 1.27548 0.98798 -0.20229 0.10608  -0.12653 ? ? ? ? ? ? 502 GLY A-4 N   
+29383 C CA  . GLY A-4 512 ? 1.18869 1.47406 1.19356 -0.19078 0.10115  -0.12502 ? ? ? ? ? ? 502 GLY A-4 CA  
+29384 C C   . GLY A-4 512 ? 0.96702 1.24685 0.97562 -0.19937 0.09346  -0.11316 ? ? ? ? ? ? 502 GLY A-4 C   
+29385 O O   . GLY A-4 512 ? 1.14430 1.41598 1.15782 -0.18982 0.08735  -0.11026 ? ? ? ? ? ? 502 GLY A-4 O   
+29386 N N   . GLU A-4 513 ? 0.98055 1.26385 0.98566 -0.21666 0.09350  -0.10625 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-4 N   
+29387 C CA  . GLU A-4 513 ? 0.80322 1.07902 0.81003 -0.22500 0.08650  -0.09553 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-4 CA  
+29388 C C   . GLU A-4 513 ? 0.98115 1.22671 0.97416 -0.22774 0.08229  -0.08979 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-4 C   
+29389 O O   . GLU A-4 513 ? 0.88245 1.12132 0.87464 -0.23573 0.07722  -0.08116 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-4 O   
+29390 C CB  . GLU A-4 513 ? 0.74070 1.03401 0.75013 -0.24148 0.08833  -0.09055 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-4 CB  
+29391 C CG  . GLU A-4 513 ? 0.95503 1.25268 0.97393 -0.24661 0.08226  -0.08328 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-4 CG  
+29392 C CD  . GLU A-4 513 ? 1.15648 1.47775 1.19272 -0.23889 0.08199  -0.08853 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-4 CD  
+29393 O OE1 . GLU A-4 513 ? 0.94782 1.29063 0.99071 -0.23396 0.08818  -0.09701 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-4 OE1 
+29394 O OE2 . GLU A-4 513 ? 1.46309 1.78299 1.50645 -0.23741 0.07548  -0.08478 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A-4 OE2 
+29395 N N   . ARG A-4 514 ? 1.05314 1.28081 1.03543 -0.22146 0.08444  -0.09499 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-4 N   
+29396 C CA  . ARG A-4 514 ? 1.02424 1.22545 0.99345 -0.22551 0.08143  -0.09098 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-4 CA  
+29397 C C   . ARG A-4 514 ? 1.04118 1.24417 1.00318 -0.24117 0.08109  -0.08561 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-4 C   
+29398 O O   . ARG A-4 514 ? 0.93798 1.12754 0.89495 -0.24659 0.07636  -0.07899 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-4 O   
+29399 C CB  . ARG A-4 514 ? 0.91335 1.09999 0.88506 -0.22043 0.07473  -0.08444 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-4 CB  
+29400 C CG  . ARG A-4 514 ? 1.32902 1.50758 1.30303 -0.20407 0.07415  -0.08872 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-4 CG  
+29401 C CD  . ARG A-4 514 ? 1.21098 1.37281 1.18354 -0.20032 0.06799  -0.08169 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-4 CD  
+29402 N NE  . ARG A-4 514 ? 1.02449 1.17316 0.99462 -0.18458 0.06727  -0.08480 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-4 NE  
+29403 C CZ  . ARG A-4 514 ? 1.08401 1.24550 1.06441 -0.17251 0.06469  -0.08597 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-4 CZ  
+29404 N NH1 . ARG A-4 514 ? 1.20950 1.39787 1.20416 -0.17572 0.06290  -0.08494 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-4 NH1 
+29405 N NH2 . ARG A-4 514 ? 1.39316 1.53965 1.36873 -0.15704 0.06356  -0.08820 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A-4 NH2 
+29406 N N   . ILE A-4 515 ? 0.97103 1.19165 0.93206 -0.24802 0.08611  -0.08835 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-4 N   
+29407 C CA  . ILE A-4 515 ? 0.96023 1.18275 0.91175 -0.26189 0.08600  -0.08345 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-4 CA  
+29408 C C   . ILE A-4 515 ? 1.05970 1.27610 0.99758 -0.26347 0.09059  -0.09128 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-4 C   
+29409 O O   . ILE A-4 515 ? 1.09017 1.31571 1.02774 -0.25848 0.09718  -0.10070 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-4 O   
+29410 C CB  . ILE A-4 515 ? 1.06272 1.30750 1.01935 -0.27039 0.08859  -0.08004 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-4 CB  
+29411 C CG1 . ILE A-4 515 ? 0.77201 1.02563 0.74401 -0.26702 0.08560  -0.07649 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-4 CG1 
+29412 C CG2 . ILE A-4 515 ? 1.05718 1.29885 1.00349 -0.28348 0.08571  -0.07124 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-4 CG2 
+29413 C CD1 . ILE A-4 515 ? 1.17902 1.41754 1.15220 -0.26799 0.07747  -0.06760 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A-4 CD1 
+29414 N N   . TYR A-4 516 ? 0.88134 1.08381 0.80815 -0.27033 0.08712  -0.08824 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-4 N   
+29415 C CA  . TYR A-4 516 ? 0.86361 1.05830 0.77622 -0.27335 0.09034  -0.09607 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-4 CA  
+29416 C C   . TYR A-4 516 ? 0.96630 1.16989 0.86879 -0.28648 0.08921  -0.09143 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-4 C   
+29417 O O   . TYR A-4 516 ? 0.83873 1.03606 0.73792 -0.29257 0.08290  -0.08400 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-4 O   
+29418 C CB  . TYR A-4 516 ? 0.88704 1.05765 0.79444 -0.27058 0.08713  -0.09784 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-4 CB  
+29419 C CG  . TYR A-4 516 ? 0.96734 1.12531 0.88024 -0.25695 0.08853  -0.10260 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-4 CG  
+29420 C CD1 . TYR A-4 516 ? 1.11044 1.26468 1.03382 -0.25079 0.08408  -0.09572 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-4 CD1 
+29421 C CD2 . TYR A-4 516 ? 0.94388 1.09272 0.85014 -0.24943 0.09401  -0.11409 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-4 CD2 
+29422 C CE1 . TYR A-4 516 ? 1.01863 1.16105 0.94529 -0.23759 0.08462  -0.09919 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-4 CE1 
+29423 C CE2 . TYR A-4 516 ? 1.12395 1.25921 1.03373 -0.23534 0.09460  -0.11772 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-4 CE2 
+29424 C CZ  . TYR A-4 516 ? 1.14294 1.27537 1.06269 -0.22951 0.08967  -0.10974 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-4 CZ  
+29425 O OH  . TYR A-4 516 ? 1.14731 1.26601 1.06887 -0.21482 0.08956  -0.11251 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A-4 OH  
+29426 N N   . LEU A-4 517 ? 1.06227 1.28147 0.95940 -0.29025 0.09531  -0.09583 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-4 N   
+29427 C CA  . LEU A-4 517 ? 0.78689 1.01504 0.67167 -0.30228 0.09477  -0.09142 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-4 CA  
+29428 C C   . LEU A-4 517 ? 0.88909 1.11208 0.75813 -0.30526 0.09752  -0.10141 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-4 C   
+29429 O O   . LEU A-4 517 ? 1.08599 1.31157 0.95224 -0.30023 0.10480  -0.11306 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-4 O   
+29430 C CB  . LEU A-4 517 ? 0.93892 1.18825 0.82565 -0.30669 0.10020  -0.08901 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-4 CB  
+29431 C CG  . LEU A-4 517 ? 0.88874 1.14704 0.76001 -0.31916 0.10037  -0.08351 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-4 CG  
+29432 C CD1 . LEU A-4 517 ? 1.03691 1.28897 0.90733 -0.32504 0.09148  -0.06895 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-4 CD1 
+29433 C CD2 . LEU A-4 517 ? 0.75256 1.03219 0.62328 -0.32334 0.10916  -0.08545 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A-4 CD2 
+29434 N N   . SER A-4 518 ? 1.06617 1.28279 0.92514 -0.31305 0.09152  -0.09758 ? ? ? ? ? ? 508 SER A-4 N   
+29435 C CA  . SER A-4 518 ? 1.05228 1.26506 0.89527 -0.31801 0.09311  -0.10714 ? ? ? ? ? ? 508 SER A-4 CA  
+29436 C C   . SER A-4 518 ? 1.13946 1.36975 0.97028 -0.32403 0.09885  -0.11013 ? ? ? ? ? ? 508 SER A-4 C   
+29437 O O   . SER A-4 518 ? 1.08393 1.32830 0.91574 -0.32824 0.09917  -0.10097 ? ? ? ? ? ? 508 SER A-4 O   
+29438 C CB  . SER A-4 518 ? 1.02430 1.23071 0.86116 -0.32556 0.08444  -0.10192 ? ? ? ? ? ? 508 SER A-4 CB  
+29439 O OG  . SER A-4 518 ? 1.18120 1.37227 1.02794 -0.32108 0.08035  -0.10031 ? ? ? ? ? ? 508 SER A-4 OG  
+29440 N N   . GLU A-4 519 ? 1.26381 1.49196 1.08171 -0.32495 0.10378  -0.12334 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-4 N   
+29441 C CA  . GLU A-4 519 ? 1.19079 1.43604 0.99453 -0.33111 0.10972  -0.12740 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-4 CA  
+29442 C C   . GLU A-4 519 ? 1.23346 1.48686 1.02485 -0.34283 0.10304  -0.11650 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-4 C   
+29443 O O   . GLU A-4 519 ? 1.15364 1.42243 0.93980 -0.34816 0.10529  -0.10911 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-4 O   
+29444 C CB  . GLU A-4 519 ? 1.27448 1.51333 1.06540 -0.32938 0.11564  -0.14500 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-4 CB  
+29445 C CG  . GLU A-4 519 ? 1.40883 1.66650 1.18434 -0.33472 0.12318  -0.15130 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-4 CG  
+29446 C CD  . GLU A-4 519 ? 1.36544 1.61499 1.12704 -0.33257 0.12883  -0.17009 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-4 CD  
+29447 O OE1 . GLU A-4 519 ? 1.32684 1.55457 1.08590 -0.33158 0.12467  -0.17641 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-4 OE1 
+29448 O OE2 . GLU A-4 519 ? 1.43387 1.69850 1.18650 -0.33233 0.13780  -0.17893 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A-4 OE2 
+29449 N N   . ILE A-4 520 ? 1.13888 1.38243 0.92519 -0.34701 0.09463  -0.11507 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-4 N   
+29450 C CA  . ILE A-4 520 ? 1.25737 1.50867 1.03346 -0.35586 0.08638  -0.10417 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-4 CA  
+29451 C C   . ILE A-4 520 ? 1.18807 1.43177 0.97787 -0.35347 0.07706  -0.09243 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-4 C   
+29452 O O   . ILE A-4 520 ? 1.12932 1.37727 0.92460 -0.35304 0.07392  -0.07923 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-4 O   
+29453 C CB  . ILE A-4 520 ? 1.30493 1.55733 1.06262 -0.36352 0.08370  -0.11314 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-4 CB  
+29454 C CG1 . ILE A-4 520 ? 1.37858 1.63732 1.12198 -0.36490 0.09370  -0.12689 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-4 CG1 
+29455 C CG2 . ILE A-4 520 ? 1.01709 1.28033 0.76387 -0.37116 0.07438  -0.10121 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-4 CG2 
+29456 C CD1 . ILE A-4 520 ? 1.58738 1.83068 1.33213 -0.35961 0.09920  -0.14419 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A-4 CD1 
+29457 N N   . ASP A-4 521 ? 0.96916 1.20098 0.76388 -0.35230 0.07302  -0.09750 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-4 N   
+29458 C CA  . ASP A-4 521 ? 1.10123 1.32735 0.90911 -0.34983 0.06501  -0.08803 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-4 CA  
+29459 C C   . ASP A-4 521 ? 1.25918 1.46972 1.07362 -0.34757 0.06541  -0.09692 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-4 C   
+29460 O O   . ASP A-4 521 ? 1.16728 1.36890 0.97576 -0.34720 0.07154  -0.10974 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-4 O   
+29461 C CB  . ASP A-4 521 ? 1.28046 1.51678 1.08114 -0.35594 0.05514  -0.07893 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-4 CB  
+29462 C CG  . ASP A-4 521 ? 1.16340 1.40504 0.94859 -0.36435 0.05285  -0.08811 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-4 CG  
+29463 O OD1 . ASP A-4 521 ? 1.30547 1.53962 1.08542 -0.36591 0.05898  -0.10204 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-4 OD1 
+29464 O OD2 . ASP A-4 521 ? 1.38678 1.63984 1.16447 -0.36903 0.04450  -0.08169 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A-4 OD2 
+29465 N N   . LEU A-4 522 ? 1.37938 1.58568 1.20515 -0.34604 0.05901  -0.08993 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-4 N   
+29466 C CA  . LEU A-4 522 ? 1.04421 1.23513 0.87568 -0.34523 0.05937  -0.09630 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-4 CA  
+29467 C C   . LEU A-4 522 ? 1.17594 1.36501 0.99503 -0.35509 0.05813  -0.10668 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-4 C   
+29468 O O   . LEU A-4 522 ? 1.08871 1.26090 0.90451 -0.35575 0.06265  -0.11732 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-4 O   
+29469 C CB  . LEU A-4 522 ? 1.14237 1.33306 0.98782 -0.34250 0.05306  -0.08616 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-4 CB  
+29470 C CG  . LEU A-4 522 ? 1.17515 1.35393 1.02472 -0.34520 0.05202  -0.09063 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-4 CG  
+29471 C CD1 . LEU A-4 522 ? 0.85466 1.01315 0.70882 -0.33774 0.05858  -0.09515 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-4 CD1 
+29472 C CD2 . LEU A-4 522 ? 1.01503 1.20260 0.87545 -0.34536 0.04456  -0.08099 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A-4 CD2 
+29473 N N   . GLU A-4 523 ? 1.18650 1.39193 0.99778 -0.36283 0.05161  -0.10384 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-4 N   
+29474 C CA  . GLU A-4 523 ? 1.13094 1.33787 0.93129 -0.37363 0.04905  -0.11376 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-4 CA  
+29475 C C   . GLU A-4 523 ? 1.26362 1.46101 1.04895 -0.37625 0.05675  -0.12838 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-4 C   
+29476 O O   . GLU A-4 523 ? 1.17590 1.36104 0.95464 -0.38286 0.05814  -0.14010 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-4 O   
+29477 C CB  . GLU A-4 523 ? 1.30322 1.53288 1.09755 -0.37976 0.03986  -0.10739 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-4 CB  
+29478 C CG  . GLU A-4 523 ? 1.37492 1.61462 1.18338 -0.37751 0.03122  -0.09562 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-4 CG  
+29479 C CD  . GLU A-4 523 ? 1.29373 1.53486 1.11116 -0.36720 0.03037  -0.08178 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-4 CD  
+29480 O OE1 . GLU A-4 523 ? 1.12050 1.35353 0.93665 -0.36217 0.03736  -0.08147 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-4 OE1 
+29481 O OE2 . GLU A-4 523 ? 1.32021 1.57110 1.14608 -0.36421 0.02267  -0.07175 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A-4 OE2 
+29482 N N   . ASN A-4 524 ? 1.06781 1.27036 0.84712 -0.37151 0.06219  -0.12842 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-4 N   
+29483 C CA  . ASN A-4 524 ? 1.08697 1.28183 0.85254 -0.37212 0.07037  -0.14321 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-4 CA  
+29484 C C   . ASN A-4 524 ? 1.07681 1.24772 0.84894 -0.36380 0.07753  -0.15110 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-4 C   
+29485 O O   . ASN A-4 524 ? 1.16561 1.32098 0.92701 -0.36575 0.08205  -0.16548 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-4 O   
+29486 C CB  . ASN A-4 524 ? 1.20346 1.41373 0.96140 -0.36966 0.07494  -0.14084 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-4 CB  
+29487 C CG  . ASN A-4 524 ? 1.09795 1.32788 0.84132 -0.37899 0.06887  -0.13684 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-4 CG  
+29488 O OD1 . ASN A-4 524 ? 1.33137 1.56453 1.05749 -0.38598 0.07017  -0.14803 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-4 OD1 
+29489 N ND2 . ASN A-4 524 ? 1.20744 1.44959 0.95649 -0.37864 0.06181  -0.12098 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A-4 ND2 
+29490 N N   . ASP A-4 525 ? 1.32266 1.48911 1.11118 -0.35405 0.07827  -0.14206 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-4 N   
+29491 C CA  . ASP A-4 525 ? 1.18093 1.32435 0.97542 -0.34505 0.08361  -0.14792 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-4 CA  
+29492 C C   . ASP A-4 525 ? 1.14089 1.26446 0.93384 -0.35123 0.08064  -0.15189 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-4 C   
+29493 O O   . ASP A-4 525 ? 1.08750 1.18667 0.87573 -0.34765 0.08547  -0.16147 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-4 O   
+29494 C CB  . ASP A-4 525 ? 0.85010 0.99590 0.66206 -0.33400 0.08388  -0.13682 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-4 CB  
+29495 C CG  . ASP A-4 525 ? 1.29718 1.46178 1.11136 -0.32925 0.08782  -0.13349 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-4 CG  
+29496 O OD1 . ASP A-4 525 ? 1.63056 1.80739 1.43216 -0.33468 0.09028  -0.13837 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-4 OD1 
+29497 O OD2 . ASP A-4 525 ? 1.37800 1.54577 1.20597 -0.32093 0.08862  -0.12614 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A-4 OD2 
+29498 N N   . LEU A-4 526 ? 1.09464 1.22820 0.89119 -0.36044 0.07287  -0.14464 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-4 N   
+29499 C CA  . LEU A-4 526 ? 0.98646 1.10512 0.78176 -0.36907 0.07041  -0.14851 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-4 CA  
+29500 C C   . LEU A-4 526 ? 1.21501 1.32518 0.99241 -0.38004 0.07207  -0.16368 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-4 C   
+29501 O O   . LEU A-4 526 ? 1.10113 1.18716 0.87293 -0.38503 0.07428  -0.17184 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-4 O   
+29502 C CB  . LEU A-4 526 ? 0.98416 1.12135 0.78967 -0.37545 0.06182  -0.13744 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-4 CB  
+29503 C CG  . LEU A-4 526 ? 1.00855 1.13477 0.81858 -0.38327 0.05966  -0.13783 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-4 CG  
+29504 C CD1 . LEU A-4 526 ? 1.19224 1.29484 1.00950 -0.37372 0.06440  -0.13478 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-4 CD1 
+29505 C CD2 . LEU A-4 526 ? 0.97574 1.12717 0.79663 -0.38808 0.05119  -0.12778 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A-4 CD2 
+29506 N N   . TYR A-4 527 ? 1.30336 1.43187 1.07009 -0.38452 0.07106  -0.16764 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-4 N   
+29507 C CA  . TYR A-4 527 ? 1.39278 1.51418 1.14080 -0.39454 0.07287  -0.18348 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-4 CA  
+29508 C C   . TYR A-4 527 ? 1.21811 1.31179 0.95733 -0.38651 0.08235  -0.19637 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-4 C   
+29509 O O   . TYR A-4 527 ? 1.20543 1.27729 0.93177 -0.39367 0.08457  -0.20987 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-4 O   
+29510 C CB  . TYR A-4 527 ? 1.26685 1.41530 1.00432 -0.39932 0.06997  -0.18384 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-4 CB  
+29511 C CG  . TYR A-4 527 ? 1.26013 1.40484 0.97662 -0.40970 0.07152  -0.20076 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-4 CG  
+29512 C CD1 . TYR A-4 527 ? 1.40622 1.54081 1.10977 -0.40388 0.08025  -0.21306 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-4 CD1 
+29513 C CD2 . TYR A-4 527 ? 1.47410 1.62758 1.18389 -0.42523 0.06414  -0.20520 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-4 CD2 
+29514 C CE1 . TYR A-4 527 ? 1.28928 1.41970 0.97238 -0.41309 0.08185  -0.22962 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-4 CE1 
+29515 C CE2 . TYR A-4 527 ? 1.62381 1.77407 1.31350 -0.43558 0.06514  -0.22160 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-4 CE2 
+29516 C CZ  . TYR A-4 527 ? 1.35335 1.49079 1.02902 -0.42937 0.07411  -0.23387 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-4 CZ  
+29517 O OH  . TYR A-4 527 ? 1.94560 2.07884 1.60002 -0.43929 0.07538  -0.25131 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A-4 OH  
+29518 N N   . SER A-4 528 ? 1.03174 1.12589 0.77773 -0.37146 0.08788  -0.19284 ? ? ? ? ? ? 518 SER A-4 N   
+29519 C CA  . SER A-4 528 ? 1.15713 1.22776 0.89643 -0.36079 0.09662  -0.20494 ? ? ? ? ? ? 518 SER A-4 CA  
+29520 C C   . SER A-4 528 ? 1.34256 1.37873 1.08355 -0.35825 0.09770  -0.20714 ? ? ? ? ? ? 518 SER A-4 C   
+29521 O O   . SER A-4 528 ? 1.16654 1.17510 0.89538 -0.35462 0.10319  -0.22049 ? ? ? ? ? ? 518 SER A-4 O   
+29522 C CB  . SER A-4 528 ? 0.99471 1.07860 0.74428 -0.34533 0.10157  -0.19958 ? ? ? ? ? ? 518 SER A-4 CB  
+29523 O OG  . SER A-4 528 ? 1.51223 1.62693 1.25962 -0.34913 0.10071  -0.19525 ? ? ? ? ? ? 518 SER A-4 OG  
+29524 N N   . ALA A-4 529 ? 1.46323 1.49922 1.21772 -0.35993 0.09270  -0.19425 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A-4 N   
+29525 C CA  . ALA A-4 529 ? 1.39910 1.40259 1.15434 -0.35768 0.09398  -0.19423 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A-4 CA  
+29526 C C   . ALA A-4 529 ? 1.48123 1.46776 1.22468 -0.37549 0.09177  -0.20163 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A-4 C   
+29527 O O   . ALA A-4 529 ? 1.37219 1.32305 1.10546 -0.37576 0.09546  -0.20922 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A-4 O   
+29528 C CB  . ALA A-4 529 ? 1.42420 1.43519 1.19802 -0.35177 0.09038  -0.17775 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A-4 CB  
+29529 N N   . ILE A-4 530 ? 1.44102 1.45228 1.18533 -0.39059 0.08556  -0.19949 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-4 N   
+29530 C CA  . ILE A-4 530 ? 1.55565 1.55715 1.29126 -0.40962 0.08273  -0.20631 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-4 CA  
+29531 C C   . ILE A-4 530 ? 1.58166 1.61022 1.30935 -0.42265 0.07804  -0.21279 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-4 C   
+29532 O O   . ILE A-4 530 ? 1.51661 1.56866 1.25095 -0.43469 0.07086  -0.20735 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-4 O   
+29533 C CB  . ILE A-4 530 ? 1.46329 1.46866 1.21289 -0.41607 0.07836  -0.19407 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-4 CB  
+29534 C CG1 . ILE A-4 530 ? 1.23149 1.27152 0.99963 -0.40844 0.07322  -0.17853 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-4 CG1 
+29535 C CG2 . ILE A-4 530 ? 1.51698 1.48532 1.26604 -0.40931 0.08335  -0.19195 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-4 CG2 
+29536 C CD1 . ILE A-4 530 ? 1.05713 1.10962 0.83878 -0.41621 0.06804  -0.16818 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A-4 CD1 
+29537 N N   . GLY A-4 531 ? 1.59942 1.62616 1.31251 -0.41978 0.08194  -0.22481 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A-4 N   
+29538 C CA  . GLY A-4 531 ? 1.48671 1.53804 1.18921 -0.43200 0.07751  -0.23170 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A-4 CA  
+29539 C C   . GLY A-4 531 ? 1.45094 1.49370 1.14326 -0.45256 0.07397  -0.24237 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A-4 C   
+29540 O O   . GLY A-4 531 ? 1.43551 1.50686 1.12923 -0.46539 0.06612  -0.24067 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A-4 O   
+29541 N N   . GLU A-4 532 ? 1.54161 1.54475 1.22321 -0.45608 0.07943  -0.25355 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-4 N   
+29542 C CA  . GLU A-4 532 ? 1.54455 1.53603 1.21561 -0.47780 0.07679  -0.26454 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-4 CA  
+29543 C C   . GLU A-4 532 ? 1.48969 1.49943 1.17734 -0.48959 0.07011  -0.25270 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-4 C   
+29544 O O   . GLU A-4 532 ? 1.43200 1.45976 1.11759 -0.50852 0.06406  -0.25777 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-4 O   
+29545 C CB  . GLU A-4 532 ? 1.88972 1.82932 1.54561 -0.47809 0.08444  -0.27689 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-4 CB  
+29546 C CG  . GLU A-4 532 ? 2.17207 2.09281 1.80973 -0.46745 0.09117  -0.29211 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-4 CG  
+29547 C CD  . GLU A-4 532 ? 2.56021 2.46125 2.17474 -0.48492 0.09178  -0.31278 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-4 CD  
+29548 O OE1 . GLU A-4 532 ? 2.49652 2.38662 2.10846 -0.50479 0.08860  -0.31557 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-4 OE1 
+29549 O OE2 . GLU A-4 532 ? 2.84430 2.74151 2.44301 -0.47947 0.09571  -0.32679 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A-4 OE2 
+29550 N N   . SER A-4 533 ? 1.69431 1.70201 1.39886 -0.47844 0.07105  -0.23747 ? ? ? ? ? ? 523 SER A-4 N   
+29551 C CA  . SER A-4 533 ? 1.48836 1.51379 1.20917 -0.48811 0.06575  -0.22647 ? ? ? ? ? ? 523 SER A-4 CA  
+29552 C C   . SER A-4 533 ? 1.35227 1.42713 1.08558 -0.48921 0.05675  -0.21794 ? ? ? ? ? ? 523 SER A-4 C   
+29553 O O   . SER A-4 533 ? 1.33487 1.43279 1.07526 -0.50396 0.05041  -0.21691 ? ? ? ? ? ? 523 SER A-4 O   
+29554 C CB  . SER A-4 533 ? 1.48650 1.49505 1.21989 -0.47490 0.06954  -0.21325 ? ? ? ? ? ? 523 SER A-4 CB  
+29555 O OG  . SER A-4 533 ? 1.74462 1.70584 1.46514 -0.47378 0.07695  -0.22009 ? ? ? ? ? ? 523 SER A-4 OG  
+29556 N N   . MET A-4 534 ? 1.37225 1.46408 1.10807 -0.47377 0.05602  -0.21172 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-4 N   
+29557 C CA  . MET A-4 534 ? 1.24228 1.37682 0.98787 -0.47299 0.04727  -0.20212 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-4 CA  
+29558 C C   . MET A-4 534 ? 1.52555 1.68117 1.25863 -0.48804 0.04116  -0.21292 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-4 C   
+29559 O O   . MET A-4 534 ? 1.51797 1.70734 1.25941 -0.49477 0.03207  -0.20760 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-4 O   
+29560 C CB  . MET A-4 534 ? 1.10976 1.25296 0.85881 -0.45418 0.04880  -0.19254 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-4 CB  
+29561 C CG  . MET A-4 534 ? 1.12378 1.25627 0.88864 -0.43959 0.05216  -0.17968 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-4 CG  
+29562 S SD  . MET A-4 534 ? 1.18941 1.33424 0.95889 -0.42046 0.05375  -0.16902 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-4 SD  
+29563 C CE  . MET A-4 534 ? 1.24762 1.43401 1.01966 -0.42521 0.04278  -0.16036 ? ? ? ? ? ? 524 MET A-4 CE  
+29564 N N   . LYS A-4 535 ? 1.57373 1.71086 1.28648 -0.49268 0.04568  -0.22858 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-4 N   
+29565 C CA  . LYS A-4 535 ? 1.48751 1.64322 1.18623 -0.50807 0.03987  -0.24056 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-4 CA  
+29566 C C   . LYS A-4 535 ? 1.49390 1.65411 1.19625 -0.52889 0.03511  -0.24654 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-4 C   
+29567 O O   . LYS A-4 535 ? 1.54912 1.74353 1.25281 -0.54019 0.02577  -0.24781 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-4 O   
+29568 C CB  . LYS A-4 535 ? 1.42386 1.55523 1.09910 -0.50837 0.04683  -0.25766 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-4 CB  
+29569 C CG  . LYS A-4 535 ? 1.32999 1.47151 0.99869 -0.49271 0.04972  -0.25441 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-4 CG  
+29570 C CD  . LYS A-4 535 ? 1.19511 1.30969 0.84220 -0.49102 0.05846  -0.27231 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-4 CD  
+29571 C CE  . LYS A-4 535 ? 1.82299 1.95528 1.46158 -0.47941 0.06102  -0.27079 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-4 CE  
+29572 N NZ  . LYS A-4 535 ? 2.21851 2.32485 1.83882 -0.47389 0.07119  -0.28776 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A-4 NZ  
+29573 N N   . ARG A-4 536 ? 1.36644 1.49316 1.07012 -0.53449 0.04132  -0.25002 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-4 N   
+29574 C CA  . ARG A-4 536 ? 1.43292 1.56220 1.13994 -0.55636 0.03820  -0.25570 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-4 CA  
+29575 C C   . ARG A-4 536 ? 1.47676 1.64306 1.20793 -0.55697 0.03102  -0.24084 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-4 C   
+29576 O O   . ARG A-4 536 ? 1.53449 1.72899 1.27146 -0.57173 0.02420  -0.24344 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-4 O   
+29577 C CB  . ARG A-4 536 ? 1.44480 1.52442 1.14458 -0.56164 0.04751  -0.26176 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-4 CB  
+29578 C CG  . ARG A-4 536 ? 1.66295 1.74224 1.36869 -0.58211 0.04636  -0.26338 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-4 CG  
+29579 C CD  . ARG A-4 536 ? 1.95380 1.98134 1.65243 -0.58467 0.05581  -0.26497 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-4 CD  
+29580 N NE  . ARG A-4 536 ? 1.83736 1.85308 1.54685 -0.56448 0.05994  -0.25031 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-4 NE  
+29581 C CZ  . ARG A-4 536 ? 2.12295 2.15290 1.85148 -0.56260 0.05897  -0.23584 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-4 CZ  
+29582 N NH1 . ARG A-4 536 ? 2.19106 2.24909 1.93138 -0.57854 0.05450  -0.23347 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-4 NH1 
+29583 N NH2 . ARG A-4 536 ? 1.90721 1.92471 1.64366 -0.54202 0.06283  -0.22310 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A-4 NH2 
+29584 N N   . ILE A-4 537 ? 1.56358 1.73115 1.30971 -0.53850 0.03276  -0.22476 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-4 N   
+29585 C CA  . ILE A-4 537 ? 1.46378 1.66288 1.23266 -0.53707 0.02696  -0.21112 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-4 CA  
+29586 C C   . ILE A-4 537 ? 1.37822 1.62508 1.15284 -0.53629 0.01558  -0.20728 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-4 C   
+29587 O O   . ILE A-4 537 ? 1.55229 1.83177 1.34015 -0.54581 0.00835  -0.20525 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-4 O   
+29588 C CB  . ILE A-4 537 ? 1.36671 1.55286 1.14782 -0.51684 0.03167  -0.19604 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-4 CB  
+29589 C CG1 . ILE A-4 537 ? 1.29186 1.43792 1.07113 -0.52042 0.04071  -0.19751 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-4 CG1 
+29590 C CG2 . ILE A-4 537 ? 1.24888 1.47277 1.05168 -0.50989 0.02440  -0.18158 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-4 CG2 
+29591 C CD1 . ILE A-4 537 ? 1.15065 1.28088 0.93900 -0.50051 0.04551  -0.18446 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A-4 CD1 
+29592 N N   . PHE A-4 538 ? 1.37762 1.63020 1.14200 -0.52485 0.01377  -0.20611 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-4 N   
+29593 C CA  . PHE A-4 538 ? 1.53915 1.83350 1.30674 -0.52119 0.00280  -0.19986 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-4 CA  
+29594 C C   . PHE A-4 538 ? 1.80176 2.11324 1.55306 -0.53622 -0.00335 -0.21368 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-4 C   
+29595 O O   . PHE A-4 538 ? 1.96534 2.31487 1.71948 -0.53595 -0.01418 -0.20928 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-4 O   
+29596 C CB  . PHE A-4 538 ? 1.24138 1.53480 1.00665 -0.50055 0.00378  -0.18822 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-4 CB  
+29597 C CG  . PHE A-4 538 ? 1.22656 1.51961 1.01101 -0.48518 0.00488  -0.17187 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-4 CG  
+29598 C CD1 . PHE A-4 538 ? 1.34425 1.65991 1.14807 -0.48681 -0.00090 -0.16447 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-4 CD1 
+29599 C CD2 . PHE A-4 538 ? 1.40947 1.68119 1.19283 -0.46931 0.01178  -0.16480 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-4 CD2 
+29600 C CE1 . PHE A-4 538 ? 1.28665 1.60129 1.10686 -0.47248 0.00024  -0.15052 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-4 CE1 
+29601 C CE2 . PHE A-4 538 ? 1.06248 1.33359 0.86258 -0.45600 0.01245  -0.15076 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-4 CE2 
+29602 C CZ  . PHE A-4 538 ? 1.17217 1.46354 0.98996 -0.45740 0.00670  -0.14373 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A-4 CZ  
+29603 N N   . GLU A-4 539 ? 1.73661 2.02014 1.46979 -0.54816 0.00293  -0.23027 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-4 N   
+29604 C CA  . GLU A-4 539 ? 1.87748 2.17238 1.59228 -0.56363 -0.00185 -0.24604 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-4 CA  
+29605 C C   . GLU A-4 539 ? 1.86275 2.17744 1.56427 -0.55344 -0.00676 -0.24312 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-4 C   
+29606 O O   . GLU A-4 539 ? 2.05748 2.37772 1.73971 -0.56314 -0.00928 -0.25623 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-4 O   
+29607 C CB  . GLU A-4 539 ? 1.93525 2.25919 1.66307 -0.57276 -0.00859 -0.24495 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-4 CB  
+29608 C CG  . GLU A-4 539 ? 2.11528 2.48853 1.84880 -0.56857 -0.02180 -0.23727 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-4 CG  
+29609 C CD  . GLU A-4 539 ? 2.29228 2.69701 2.04797 -0.57239 -0.02799 -0.23142 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-4 CD  
+29610 O OE1 . GLU A-4 539 ? 2.57695 2.97552 2.33380 -0.58526 -0.02474 -0.24018 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-4 OE1 
+29611 O OE2 . GLU A-4 539 ? 2.44176 2.87717 2.21342 -0.56249 -0.03591 -0.21837 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A-4 OE2 
+29612 N N   . ASN A-4 540 ? 1.77768 2.10153 1.48812 -0.53419 -0.00769 -0.22583 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-4 N   
+29613 C CA  . ASN A-4 540 ? 1.85242 2.19012 1.54920 -0.52382 -0.01064 -0.22070 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-4 CA  
+29614 C C   . ASN A-4 540 ? 1.86150 2.16593 1.54146 -0.51743 0.00140  -0.22813 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-4 C   
+29615 O O   . ASN A-4 540 ? 1.66567 1.93969 1.35241 -0.50993 0.01115  -0.22684 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-4 O   
+29616 C CB  . ASN A-4 540 ? 1.71169 2.06785 1.42379 -0.50666 -0.01560 -0.19933 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-4 CB  
+29617 C CG  . ASN A-4 540 ? 1.57182 1.94930 1.26943 -0.49938 -0.02189 -0.19225 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-4 CG  
+29618 O OD1 . ASN A-4 540 ? 1.64920 2.01404 1.32772 -0.49708 -0.01575 -0.19730 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-4 OD1 
+29619 N ND2 . ASN A-4 540 ? 1.44036 1.85059 1.14624 -0.49541 -0.03414 -0.18040 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A-4 ND2 
+29620 N N   . GLU A-4 541 ? 2.21545 2.52746 1.87316 -0.51985 0.00055  -0.23615 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-4 N   
+29621 C CA  . GLU A-4 541 ? 2.17526 2.45913 1.81576 -0.51488 0.01226  -0.24632 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-4 CA  
+29622 C C   . GLU A-4 541 ? 2.05334 2.32701 1.70185 -0.49554 0.01962  -0.23229 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-4 C   
+29623 O O   . GLU A-4 541 ? 2.01810 2.26357 1.66212 -0.48881 0.03093  -0.23898 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-4 O   
+29624 C CB  . GLU A-4 541 ? 2.16778 2.46672 1.78229 -0.52163 0.00950  -0.25729 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-4 CB  
+29625 C CG  . GLU A-4 541 ? 2.37345 2.67490 1.97618 -0.54206 0.00472  -0.27638 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-4 CG  
+29626 C CD  . GLU A-4 541 ? 2.60711 2.86789 2.20784 -0.54916 0.01448  -0.29235 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-4 CD  
+29627 O OE1 . GLU A-4 541 ? 2.48831 2.71887 2.08426 -0.53794 0.02616  -0.29552 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-4 OE1 
+29628 O OE2 . GLU A-4 541 ? 2.88175 3.14069 2.48574 -0.56571 0.01047  -0.30139 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A-4 OE2 
+29629 N N   . ASP A-4 542 ? 1.85026 2.14627 1.51048 -0.48626 0.01322  -0.21334 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-4 N   
+29630 C CA  . ASP A-4 542 ? 1.66122 1.94891 1.33113 -0.46961 0.01925  -0.19916 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-4 CA  
+29631 C C   . ASP A-4 542 ? 1.69166 1.97986 1.38701 -0.46409 0.01573  -0.18565 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-4 C   
+29632 O O   . ASP A-4 542 ? 1.65445 1.96600 1.35861 -0.46019 0.00658  -0.17156 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-4 O   
+29633 C CB  . ASP A-4 542 ? 1.81083 2.12003 1.46974 -0.46324 0.01584  -0.18810 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-4 CB  
+29634 C CG  . ASP A-4 542 ? 1.77148 2.06979 1.43641 -0.44876 0.02426  -0.17707 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-4 CG  
+29635 O OD1 . ASP A-4 542 ? 1.61781 1.89316 1.29515 -0.44265 0.03246  -0.17905 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-4 OD1 
+29636 O OD2 . ASP A-4 542 ? 1.96590 2.27871 1.62251 -0.44397 0.02250  -0.16628 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A-4 OD2 
+29637 N N   . PRO A-4 543 ? 1.38964 1.65203 1.09632 -0.46294 0.02261  -0.18938 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-4 N   
+29638 C CA  . PRO A-4 543 ? 1.22741 1.49117 0.95715 -0.45817 0.01969  -0.17707 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-4 CA  
+29639 C C   . PRO A-4 543 ? 1.28921 1.55601 1.02980 -0.44196 0.02054  -0.16008 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-4 C   
+29640 O O   . PRO A-4 543 ? 1.31482 1.59379 1.07180 -0.43744 0.01459  -0.14772 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-4 O   
+29641 C CB  . PRO A-4 543 ? 1.35194 1.58314 1.08544 -0.46140 0.02812  -0.18645 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-4 CB  
+29642 C CG  . PRO A-4 543 ? 1.28893 1.49783 1.00483 -0.45891 0.03743  -0.19877 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-4 CG  
+29643 C CD  . PRO A-4 543 ? 1.51499 1.74499 1.21253 -0.46549 0.03306  -0.20501 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A-4 CD  
+29644 N N   . VAL A-4 544 ? 1.26482 1.52162 0.99685 -0.43347 0.02797  -0.15975 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-4 N   
+29645 C CA  . VAL A-4 544 ? 1.02316 1.28272 0.76470 -0.42004 0.02902  -0.14423 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-4 CA  
+29646 C C   . VAL A-4 544 ? 1.08830 1.37454 0.82771 -0.41898 0.01880  -0.13140 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-4 C   
+29647 O O   . VAL A-4 544 ? 1.24133 1.53298 0.99413 -0.41065 0.01472  -0.11697 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-4 O   
+29648 C CB  . VAL A-4 544 ? 1.09699 1.34341 0.82977 -0.41300 0.03971  -0.14815 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-4 CB  
+29649 C CG1 . VAL A-4 544 ? 1.01171 1.26062 0.75540 -0.40109 0.04114  -0.13273 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-4 CG1 
+29650 C CG2 . VAL A-4 544 ? 0.98976 1.20883 0.72330 -0.41223 0.04886  -0.16135 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A-4 CG2 
+29651 N N   . HIS A-4 545 ? 1.49616 1.79827 1.21743 -0.42678 0.01420  -0.13649 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-4 N   
+29652 C CA  . HIS A-4 545 ? 1.58619 1.91271 1.30284 -0.42510 0.00345  -0.12390 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-4 CA  
+29653 C C   . HIS A-4 545 ? 1.36589 1.70804 1.09859 -0.42588 -0.00738 -0.11809 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-4 C   
+29654 O O   . HIS A-4 545 ? 1.25592 1.61009 0.99546 -0.41756 -0.01483 -0.10317 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-4 O   
+29655 C CB  . HIS A-4 545 ? 1.45909 1.79973 1.15114 -0.43374 0.00055  -0.13162 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-4 CB  
+29656 C CG  . HIS A-4 545 ? 1.46376 1.82952 1.14833 -0.43228 -0.01190 -0.11915 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-4 CG  
+29657 N ND1 . HIS A-4 545 ? 1.28055 1.64815 0.96515 -0.42192 -0.01403 -0.10134 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-4 ND1 
+29658 C CD2 . HIS A-4 545 ? 1.58770 1.97713 1.26375 -0.43955 -0.02336 -0.12182 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-4 CD2 
+29659 C CE1 . HIS A-4 545 ? 1.33987 1.72898 1.01528 -0.42176 -0.02632 -0.09291 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-4 CE1 
+29660 N NE2 . HIS A-4 545 ? 1.55265 1.95718 1.22337 -0.43191 -0.03247 -0.10511 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A-4 NE2 
+29661 N N   . TYR A-4 546 ? 1.27044 1.61231 1.00920 -0.43586 -0.00808 -0.12997 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-4 N   
+29662 C CA  . TYR A-4 546 ? 1.37593 1.73672 1.13118 -0.43782 -0.01756 -0.12587 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-4 CA  
+29663 C C   . TYR A-4 546 ? 1.32776 1.67813 1.10493 -0.42768 -0.01485 -0.11588 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-4 C   
+29664 O O   . TYR A-4 546 ? 1.38265 1.75105 1.17340 -0.42233 -0.02311 -0.10618 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-4 O   
+29665 C CB  . TYR A-4 546 ? 1.56313 1.92745 1.31755 -0.45411 -0.01834 -0.14206 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-4 CB  
+29666 C CG  . TYR A-4 546 ? 1.24529 1.63079 1.01900 -0.45777 -0.02635 -0.13945 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-4 CG  
+29667 C CD1 . TYR A-4 546 ? 1.38372 1.80341 1.16084 -0.45520 -0.03939 -0.13191 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-4 CD1 
+29668 C CD2 . TYR A-4 546 ? 1.05241 1.42461 0.84050 -0.46338 -0.02078 -0.14438 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-4 CD2 
+29669 C CE1 . TYR A-4 546 ? 1.34281 1.78580 1.13920 -0.45765 -0.04642 -0.13035 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-4 CE1 
+29670 C CE2 . TYR A-4 546 ? 1.28620 1.68064 1.09235 -0.46755 -0.02708 -0.14240 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-4 CE2 
+29671 C CZ  . TYR A-4 546 ? 1.33071 1.76203 1.14199 -0.46446 -0.03978 -0.13589 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-4 CZ  
+29672 O OH  . TYR A-4 546 ? 1.45863 1.91585 1.28953 -0.46776 -0.04577 -0.13475 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A-4 OH  
+29673 N N   . LEU A-4 547 ? 1.38538 1.70777 1.16590 -0.42409 -0.00370 -0.11844 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-4 N   
+29674 C CA  . LEU A-4 547 ? 1.22457 1.53659 1.02413 -0.41430 -0.00102 -0.10921 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-4 CA  
+29675 C C   . LEU A-4 547 ? 1.07254 1.39192 0.87597 -0.40096 -0.00536 -0.09300 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-4 C   
+29676 O O   . LEU A-4 547 ? 1.24565 1.57038 1.06495 -0.39353 -0.00929 -0.08370 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-4 O   
+29677 C CB  . LEU A-4 547 ? 1.02160 1.30272 0.82144 -0.41223 0.01111  -0.11529 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-4 CB  
+29678 C CG  . LEU A-4 547 ? 1.16966 1.43617 0.98701 -0.40736 0.01507  -0.11169 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-4 CG  
+29679 C CD1 . LEU A-4 547 ? 0.89142 1.12768 0.70411 -0.40819 0.02580  -0.12129 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-4 CD1 
+29680 C CD2 . LEU A-4 547 ? 1.33775 1.60602 1.16681 -0.39320 0.01366  -0.09690 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A-4 CD2 
+29681 N N   . GLN A-4 548 ? 1.30260 1.62158 1.09060 -0.39826 -0.00441 -0.08964 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-4 N   
+29682 C CA  . GLN A-4 548 ? 1.03231 1.35360 0.82078 -0.38722 -0.00761 -0.07414 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-4 CA  
+29683 C C   . GLN A-4 548 ? 1.14847 1.49343 0.93443 -0.38486 -0.02073 -0.06491 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-4 C   
+29684 O O   . GLN A-4 548 ? 1.26486 1.60958 1.05131 -0.37506 -0.02466 -0.05106 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-4 O   
+29685 C CB  . GLN A-4 548 ? 1.48752 1.79897 1.25975 -0.38655 -0.00036 -0.07378 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-4 CB  
+29686 C CG  . GLN A-4 548 ? 1.09784 1.38742 0.87447 -0.38507 0.01219  -0.08118 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-4 CG  
+29687 C CD  . GLN A-4 548 ? 1.46282 1.74796 1.22370 -0.38565 0.01998  -0.08358 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-4 CD  
+29688 O OE1 . GLN A-4 548 ? 1.79964 2.09682 1.54272 -0.39048 0.01714  -0.08344 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-4 OE1 
+29689 N NE2 . GLN A-4 548 ? 1.37676 1.64645 1.14400 -0.38057 0.02986  -0.08592 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A-4 NE2 
+29690 N N   . LYS A-4 549 ? 1.28270 1.64764 1.06557 -0.39334 -0.02791 -0.07231 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-4 N   
+29691 C CA  . LYS A-4 549 ? 1.38552 1.77593 1.16832 -0.38930 -0.04153 -0.06378 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-4 CA  
+29692 C C   . LYS A-4 549 ? 1.19392 1.58802 0.99812 -0.37812 -0.04601 -0.05405 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-4 C   
+29693 O O   . LYS A-4 549 ? 1.32274 1.71963 1.12628 -0.36649 -0.05260 -0.04038 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-4 O   
+29694 C CB  . LYS A-4 549 ? 1.34927 1.76329 1.12823 -0.40148 -0.04826 -0.07548 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-4 CB  
+29695 C CG  . LYS A-4 549 ? 1.34759 1.76599 1.10141 -0.41038 -0.04860 -0.08249 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-4 CG  
+29696 C CD  . LYS A-4 549 ? 1.48277 1.93309 1.23249 -0.41804 -0.06097 -0.08792 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-4 CD  
+29697 C CE  . LYS A-4 549 ? 1.66520 2.12053 1.38842 -0.42776 -0.06148 -0.09633 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-4 CE  
+29698 N NZ  . LYS A-4 549 ? 1.45095 1.88940 1.16886 -0.44100 -0.05051 -0.11455 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A-4 NZ  
+29699 N N   . SER A-4 550 ? 1.20880 1.60171 1.03082 -0.38154 -0.04227 -0.06105 ? ? ? ? ? ? 540 SER A-4 N   
+29700 C CA  . SER A-4 550 ? 1.35345 1.74802 1.19627 -0.37154 -0.04401 -0.05386 ? ? ? ? ? ? 540 SER A-4 CA  
+29701 C C   . SER A-4 550 ? 1.40242 1.77128 1.25375 -0.37304 -0.03173 -0.05848 ? ? ? ? ? ? 540 SER A-4 C   
+29702 O O   . SER A-4 550 ? 1.32463 1.69275 1.18279 -0.38261 -0.02744 -0.06866 ? ? ? ? ? ? 540 SER A-4 O   
+29703 C CB  . SER A-4 550 ? 1.17537 1.60024 1.03189 -0.37460 -0.05258 -0.05752 ? ? ? ? ? ? 540 SER A-4 CB  
+29704 O OG  . SER A-4 550 ? 1.68050 2.10842 1.55661 -0.36406 -0.05368 -0.05103 ? ? ? ? ? ? 540 SER A-4 OG  
+29705 N N   . LYS A-4 551 ? 1.31035 1.65803 1.16050 -0.36394 -0.02639 -0.05077 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-4 N   
+29706 C CA  . LYS A-4 551 ? 1.16570 1.48881 1.02070 -0.36464 -0.01500 -0.05531 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-4 CA  
+29707 C C   . LYS A-4 551 ? 1.20801 1.53111 1.08143 -0.36391 -0.01335 -0.05712 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-4 C   
+29708 O O   . LYS A-4 551 ? 1.41737 1.72547 1.29297 -0.36986 -0.00534 -0.06507 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-4 O   
+29709 C CB  . LYS A-4 551 ? 1.27130 1.57686 1.12346 -0.35495 -0.01095 -0.04618 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-4 CB  
+29710 C CG  . LYS A-4 551 ? 1.62947 1.93199 1.46238 -0.35768 -0.00921 -0.04548 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-4 CG  
+29711 C CD  . LYS A-4 551 ? 1.88470 2.17063 1.71668 -0.35036 -0.00381 -0.03746 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-4 CD  
+29712 C CE  . LYS A-4 551 ? 1.84029 2.10847 1.68273 -0.34889 0.00596  -0.04319 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-4 CE  
+29713 N NZ  . LYS A-4 551 ? 1.83175 2.08730 1.67528 -0.34245 0.01073  -0.03615 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A-4 NZ  
+29714 N N   . LEU A-4 552 ? 1.17462 1.51384 1.06048 -0.35622 -0.02065 -0.04980 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-4 N   
+29715 C CA  . LEU A-4 552 ? 1.19552 1.53706 1.09858 -0.35545 -0.01846 -0.05130 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-4 CA  
+29716 C C   . LEU A-4 552 ? 1.18818 1.54663 1.09508 -0.36932 -0.01922 -0.06162 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-4 C   
+29717 O O   . LEU A-4 552 ? 1.10381 1.45054 1.01475 -0.37707 -0.01179 -0.06820 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-4 O   
+29718 C CB  . LEU A-4 552 ? 0.99569 1.34960 0.91089 -0.34169 -0.02542 -0.04117 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-4 CB  
+29719 C CG  . LEU A-4 552 ? 0.90090 1.23371 0.81704 -0.32908 -0.02271 -0.03210 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-4 CG  
+29720 C CD1 . LEU A-4 552 ? 0.74117 1.08541 0.66917 -0.31579 -0.02966 -0.02407 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-4 CD1 
+29721 C CD2 . LEU A-4 552 ? 0.84886 1.15898 0.76866 -0.33133 -0.01212 -0.03620 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A-4 CD2 
+29722 N N   . PHE A-4 553 ? 1.15190 1.53770 1.05680 -0.37311 -0.02839 -0.06301 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-4 N   
+29723 C CA  . PHE A-4 553 ? 1.01943 1.42589 0.92972 -0.38748 -0.03004 -0.07307 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-4 CA  
+29724 C C   . PHE A-4 553 ? 1.18307 1.57134 1.08032 -0.40335 -0.02257 -0.08510 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-4 C   
+29725 O O   . PHE A-4 553 ? 0.86256 1.24800 0.76486 -0.41548 -0.01761 -0.09317 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-4 O   
+29726 C CB  . PHE A-4 553 ? 1.16016 1.60223 1.07080 -0.38698 -0.04264 -0.07199 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-4 CB  
+29727 C CG  . PHE A-4 553 ? 1.00012 1.47160 0.93089 -0.38013 -0.04907 -0.06826 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-4 CG  
+29728 C CD1 . PHE A-4 553 ? 1.12048 1.59279 1.05864 -0.36127 -0.05321 -0.05659 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-4 CD1 
+29729 C CD2 . PHE A-4 553 ? 1.19988 1.69856 1.14215 -0.39290 -0.05066 -0.07712 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-4 CD2 
+29730 C CE1 . PHE A-4 553 ? 1.02724 1.52732 0.98405 -0.35337 -0.05880 -0.05420 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-4 CE1 
+29731 C CE2 . PHE A-4 553 ? 1.11839 1.64799 1.08050 -0.38621 -0.05597 -0.07451 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-4 CE2 
+29732 C CZ  . PHE A-4 553 ? 0.93857 1.46905 0.90805 -0.36547 -0.06003 -0.06322 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A-4 CZ  
+29733 N N   . ASN A-4 554 ? 1.22853 1.60324 1.10805 -0.40363 -0.02127 -0.08664 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-4 N   
+29734 C CA  . ASN A-4 554 ? 1.07398 1.43088 0.93985 -0.41727 -0.01437 -0.09926 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-4 CA  
+29735 C C   . ASN A-4 554 ? 1.15937 1.48305 1.02689 -0.41680 -0.00286 -0.10167 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-4 C   
+29736 O O   . ASN A-4 554 ? 1.14697 1.45581 1.00876 -0.42919 0.00291  -0.11249 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-4 O   
+29737 C CB  . ASN A-4 554 ? 1.32933 1.68221 1.17562 -0.41646 -0.01534 -0.10055 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-4 CB  
+29738 C CG  . ASN A-4 554 ? 1.35154 1.73601 1.19196 -0.41988 -0.02687 -0.10040 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-4 CG  
+29739 O OD1 . ASN A-4 554 ? 1.56868 1.96030 1.40103 -0.41086 -0.03225 -0.09165 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-4 OD1 
+29740 N ND2 . ASN A-4 554 ? 1.23774 1.64168 1.08169 -0.43341 -0.03100 -0.10984 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A-4 ND2 
+29741 N N   . MET A-4 555 ? 1.22212 1.53277 1.09640 -0.40269 0.00022  -0.09188 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-4 N   
+29742 C CA  . MET A-4 555 ? 1.08155 1.36324 0.95822 -0.40087 0.00995  -0.09336 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-4 CA  
+29743 C C   . MET A-4 555 ? 0.95589 1.24022 0.84417 -0.40837 0.01164  -0.09557 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-4 C   
+29744 O O   . MET A-4 555 ? 1.01153 1.27268 0.89565 -0.41551 0.01915  -0.10191 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-4 O   
+29745 C CB  . MET A-4 555 ? 0.73963 1.01054 0.62155 -0.38472 0.01184  -0.08266 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-4 CB  
+29746 C CG  . MET A-4 555 ? 0.91750 1.15956 0.80041 -0.38115 0.02109  -0.08404 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-4 CG  
+29747 S SD  . MET A-4 555 ? 1.14078 1.35747 1.00593 -0.38608 0.02907  -0.09545 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-4 SD  
+29748 C CE  . MET A-4 555 ? 0.81147 1.03344 0.67054 -0.37570 0.02792  -0.08945 ? ? ? ? ? ? 545 MET A-4 CE  
+29749 N N   . VAL A-4 556 ? 0.94717 1.25952 0.84935 -0.40670 0.00490  -0.09038 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-4 N   
+29750 C CA  . VAL A-4 556 ? 0.89138 1.21235 0.80497 -0.41580 0.00668  -0.09307 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-4 CA  
+29751 C C   . VAL A-4 556 ? 1.09728 1.42165 1.00340 -0.43601 0.00744  -0.10542 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-4 C   
+29752 O O   . VAL A-4 556 ? 0.86199 1.17239 0.76813 -0.44758 0.01392  -0.11063 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-4 O   
+29753 C CB  . VAL A-4 556 ? 0.82922 1.18405 0.76002 -0.40831 -0.00100 -0.08584 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-4 CB  
+29754 C CG1 . VAL A-4 556 ? 0.76795 1.13806 0.71092 -0.41990 0.00115  -0.08986 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-4 CG1 
+29755 C CG2 . VAL A-4 556 ? 0.98568 1.33172 0.92287 -0.38943 -0.00076 -0.07471 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A-4 CG2 
+29756 N N   . GLU A-4 557 ? 1.15764 1.49960 1.05591 -0.44126 0.00072  -0.11026 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-4 N   
+29757 C CA  . GLU A-4 557 ? 0.95882 1.30309 0.84803 -0.46126 0.00100  -0.12341 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-4 CA  
+29758 C C   . GLU A-4 557 ? 1.09758 1.40017 0.97054 -0.46743 0.01085  -0.13143 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-4 C   
+29759 O O   . GLU A-4 557 ? 1.12494 1.41613 0.99249 -0.48441 0.01494  -0.14138 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-4 O   
+29760 C CB  . GLU A-4 557 ? 1.06921 1.43957 0.95087 -0.46360 -0.00860 -0.12666 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-4 CB  
+29761 C CG  . GLU A-4 557 ? 1.16157 1.53475 1.03171 -0.48457 -0.00912 -0.14159 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-4 CG  
+29762 C CD  . GLU A-4 557 ? 1.40442 1.80735 1.26707 -0.48622 -0.01979 -0.14424 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-4 CD  
+29763 O OE1 . GLU A-4 557 ? 1.21080 1.63495 1.07902 -0.47147 -0.02755 -0.13343 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-4 OE1 
+29764 O OE2 . GLU A-4 557 ? 1.59057 1.99433 1.44038 -0.50219 -0.02066 -0.15711 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A-4 OE2 
+29765 N N   . LEU A-4 558 ? 0.98427 1.26358 0.84914 -0.45376 0.01479  -0.12750 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-4 N   
+29766 C CA  . LEU A-4 558 ? 1.01017 1.25100 0.86002 -0.45630 0.02381  -0.13528 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-4 CA  
+29767 C C   . LEU A-4 558 ? 1.02573 1.24030 0.87993 -0.45730 0.03158  -0.13369 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-4 C   
+29768 O O   . LEU A-4 558 ? 1.04221 1.23138 0.88582 -0.46911 0.03731  -0.14284 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-4 O   
+29769 C CB  . LEU A-4 558 ? 0.84100 1.06986 0.68325 -0.44081 0.02581  -0.13143 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-4 CB  
+29770 C CG  . LEU A-4 558 ? 0.94541 1.13617 0.77518 -0.43763 0.03534  -0.13787 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-4 CG  
+29771 C CD1 . LEU A-4 558 ? 1.23145 1.40840 1.04462 -0.45305 0.03783  -0.15337 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-4 CD1 
+29772 C CD2 . LEU A-4 558 ? 1.05754 1.24531 0.88328 -0.42254 0.03691  -0.13342 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A-4 CD2 
+29773 N N   . VAL A-4 559 ? 0.89206 1.11097 0.76027 -0.44517 0.03174  -0.12212 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-4 N   
+29774 C CA  . VAL A-4 559 ? 1.05879 1.25205 0.92926 -0.44415 0.03906  -0.11929 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-4 CA  
+29775 C C   . VAL A-4 559 ? 0.99205 1.19022 0.86573 -0.46259 0.04048  -0.12360 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-4 C   
+29776 O O   . VAL A-4 559 ? 1.05610 1.22539 0.92390 -0.46820 0.04765  -0.12491 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-4 O   
+29777 C CB  . VAL A-4 559 ? 0.92568 1.12440 0.80950 -0.42660 0.03843  -0.10646 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-4 CB  
+29778 C CG1 . VAL A-4 559 ? 0.81501 1.00536 0.69461 -0.41071 0.03832  -0.10285 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-4 CG1 
+29779 C CG2 . VAL A-4 559 ? 0.87856 1.11565 0.77878 -0.42564 0.03113  -0.10033 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A-4 CG2 
+29780 N N   . ASN A-4 560 ? 0.91024 1.14503 0.79272 -0.47262 0.03375  -0.12575 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-4 N   
+29781 C CA  . ASN A-4 560 ? 0.84977 1.09337 0.73630 -0.49246 0.03541  -0.13084 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-4 CA  
+29782 C C   . ASN A-4 560 ? 1.02945 1.24461 0.89763 -0.51058 0.04012  -0.14356 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-4 C   
+29783 O O   . ASN A-4 560 ? 1.18232 1.37906 1.04682 -0.52487 0.04628  -0.14641 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-4 O   
+29784 C CB  . ASN A-4 560 ? 0.87979 1.17352 0.78123 -0.49814 0.02634  -0.13120 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-4 CB  
+29785 C CG  . ASN A-4 560 ? 0.78030 1.10004 0.69965 -0.48026 0.02188  -0.11922 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-4 CG  
+29786 O OD1 . ASN A-4 560 ? 1.11330 1.41430 1.03479 -0.46637 0.02620  -0.11098 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-4 OD1 
+29787 N ND2 . ASN A-4 560 ? 1.10233 1.46529 1.03418 -0.47993 0.01277  -0.11861 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A-4 ND2 
+29788 N N   . ASN A-4 561 ? 1.17451 1.38418 1.02964 -0.51049 0.03764  -0.15140 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-4 N   
+29789 C CA  . ASN A-4 561 ? 1.00754 1.18949 0.84352 -0.52653 0.04158  -0.16515 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-4 CA  
+29790 C C   . ASN A-4 561 ? 1.05040 1.18382 0.87019 -0.51621 0.04949  -0.16684 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-4 C   
+29791 O O   . ASN A-4 561 ? 1.35851 1.46349 1.16041 -0.52659 0.05325  -0.17878 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-4 O   
+29792 C CB  . ASN A-4 561 ? 1.18696 1.39295 1.01654 -0.53342 0.03419  -0.17462 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-4 CB  
+29793 C CG  . ASN A-4 561 ? 1.18151 1.43752 1.02675 -0.54286 0.02527  -0.17385 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-4 CG  
+29794 O OD1 . ASN A-4 561 ? 1.13204 1.39641 0.98658 -0.54901 0.02719  -0.17150 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-4 OD1 
+29795 N ND2 . ASN A-4 561 ? 1.68731 1.97456 1.53423 -0.53620 0.01629  -0.17311 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A-4 ND2 
+29796 N N   . LEU A-4 562 ? 1.03009 1.15395 0.85569 -0.49581 0.05182  -0.15595 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-4 N   
+29797 C CA  . LEU A-4 562 ? 1.20840 1.29007 1.02077 -0.48414 0.05878  -0.15727 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-4 CA  
+29798 C C   . LEU A-4 562 ? 1.30859 1.35193 1.11164 -0.49367 0.06607  -0.15922 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-4 C   
+29799 O O   . LEU A-4 562 ? 1.17162 1.22009 0.98393 -0.49904 0.06725  -0.15185 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-4 O   
+29800 C CB  . LEU A-4 562 ? 1.10950 1.19505 0.93213 -0.46102 0.05866  -0.14507 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-4 CB  
+29801 C CG  . LEU A-4 562 ? 1.13213 1.23452 0.95487 -0.44816 0.05495  -0.14458 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-4 CG  
+29802 C CD1 . LEU A-4 562 ? 1.04896 1.15397 0.88263 -0.42802 0.05521  -0.13241 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-4 CD1 
+29803 C CD2 . LEU A-4 562 ? 1.23626 1.31421 1.04025 -0.44841 0.05902  -0.15680 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A-4 CD2 
+29804 N N   . SER A-4 563 ? 1.34957 1.35357 1.13308 -0.49546 0.07118  -0.16914 ? ? ? ? ? ? 553 SER A-4 N   
+29805 C CA  . SER A-4 563 ? 1.23604 1.19611 1.00651 -0.50308 0.07816  -0.17083 ? ? ? ? ? ? 553 SER A-4 CA  
+29806 C C   . SER A-4 563 ? 1.55177 1.48833 1.32367 -0.48251 0.08219  -0.15988 ? ? ? ? ? ? 553 SER A-4 C   
+29807 O O   . SER A-4 563 ? 1.59097 1.54125 1.37194 -0.46263 0.08024  -0.15371 ? ? ? ? ? ? 553 SER A-4 O   
+29808 C CB  . SER A-4 563 ? 1.46243 1.38642 1.20994 -0.51136 0.08168  -0.18633 ? ? ? ? ? ? 553 SER A-4 CB  
+29809 O OG  . SER A-4 563 ? 1.81338 1.68768 1.54570 -0.51459 0.08853  -0.18675 ? ? ? ? ? ? 553 SER A-4 OG  
+29810 N N   . THR A-4 564 ? 1.53717 1.43757 1.29905 -0.48828 0.08773  -0.15734 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-4 N   
+29811 C CA  . THR A-4 564 ? 1.33339 1.20736 1.09321 -0.46895 0.09126  -0.14776 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-4 CA  
+29812 C C   . THR A-4 564 ? 1.43725 1.28311 1.18474 -0.45131 0.09337  -0.15441 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-4 C   
+29813 O O   . THR A-4 564 ? 1.36075 1.20802 1.11471 -0.42957 0.09314  -0.14767 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-4 O   
+29814 C CB  . THR A-4 564 ? 1.40700 1.24645 1.15559 -0.48021 0.09663  -0.14322 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-4 CB  
+29815 O OG1 . THR A-4 564 ? 1.52049 1.39125 1.28234 -0.49655 0.09537  -0.13743 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-4 OG1 
+29816 C CG2 . THR A-4 564 ? 1.05605 0.86973 0.80163 -0.45928 0.09929  -0.13258 ? ? ? ? ? ? 554 THR A-4 CG2 
+29817 N N   . LYS A-4 565 ? 1.61516 1.43683 1.34517 -0.46045 0.09550  -0.16846 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-4 N   
+29818 C CA  . LYS A-4 565 ? 1.51158 1.31142 1.23059 -0.44350 0.09770  -0.17685 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-4 CA  
+29819 C C   . LYS A-4 565 ? 1.44409 1.28472 1.17695 -0.43085 0.09375  -0.17704 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-4 C   
+29820 O O   . LYS A-4 565 ? 1.48348 1.31786 1.21582 -0.41070 0.09545  -0.17788 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-4 O   
+29821 C CB  . LYS A-4 565 ? 1.55763 1.32483 1.25443 -0.45754 0.10070  -0.19330 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-4 CB  
+29822 C CG  . LYS A-4 565 ? 1.85671 1.59812 1.54016 -0.43984 0.10392  -0.20391 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-4 CG  
+29823 C CD  . LYS A-4 565 ? 2.12291 1.83135 1.80256 -0.41766 0.10731  -0.19635 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-4 CD  
+29824 C CE  . LYS A-4 565 ? 2.28227 1.96950 1.95084 -0.39814 0.11052  -0.20757 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-4 CE  
+29825 N NZ  . LYS A-4 565 ? 2.56728 2.22598 2.23345 -0.37468 0.11280  -0.20024 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A-4 NZ  
+29826 N N   . ASP A-4 566 ? 1.31542 1.19839 1.06045 -0.44230 0.08846  -0.17600 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-4 N   
+29827 C CA  . ASP A-4 566 ? 1.54889 1.46937 1.30566 -0.43122 0.08446  -0.17410 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-4 CA  
+29828 C C   . ASP A-4 566 ? 1.41560 1.34793 1.18788 -0.41172 0.08373  -0.16025 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-4 C   
+29829 O O   . ASP A-4 566 ? 1.41293 1.35454 1.18876 -0.39598 0.08397  -0.15990 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-4 O   
+29830 C CB  . ASP A-4 566 ? 1.44233 1.40384 1.20803 -0.44677 0.07800  -0.17429 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-4 CB  
+29831 C CG  . ASP A-4 566 ? 1.69464 1.65012 1.44525 -0.46588 0.07771  -0.18943 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-4 CG  
+29832 O OD1 . ASP A-4 566 ? 1.82896 1.75620 1.56256 -0.46305 0.08196  -0.20114 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-4 OD1 
+29833 O OD2 . ASP A-4 566 ? 1.76413 1.74428 1.52009 -0.48346 0.07307  -0.19030 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A-4 OD2 
+29834 N N   . CYS A-4 567 ? 1.39584 1.32894 1.17717 -0.41334 0.08312  -0.14922 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A-4 N   
+29835 C CA  . CYS A-4 567 ? 1.11942 1.06210 0.91433 -0.39565 0.08223  -0.13681 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A-4 CA  
+29836 C C   . CYS A-4 567 ? 1.28085 1.19185 1.06774 -0.37769 0.08669  -0.13777 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A-4 C   
+29837 O O   . CYS A-4 567 ? 1.40349 1.32686 1.19960 -0.36072 0.08591  -0.13322 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A-4 O   
+29838 C CB  . CYS A-4 567 ? 1.24653 1.19476 1.05030 -0.40191 0.08128  -0.12621 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A-4 CB  
+29839 S SG  . CYS A-4 567 ? 1.20948 1.20251 1.02743 -0.41882 0.07533  -0.12396 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A-4 SG  
+29840 N N   . PHE A-4 568 ? 1.26071 1.13059 1.03025 -0.38111 0.09120  -0.14381 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-4 N   
+29841 C CA  . PHE A-4 568 ? 1.34408 1.18272 1.10494 -0.36231 0.09490  -0.14549 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-4 CA  
+29842 C C   . PHE A-4 568 ? 1.41306 1.25768 1.17103 -0.35207 0.09621  -0.15630 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-4 C   
+29843 O O   . PHE A-4 568 ? 1.24925 1.09231 1.01094 -0.33225 0.09751  -0.15530 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-4 O   
+29844 C CB  . PHE A-4 568 ? 1.50049 1.28993 1.24106 -0.36855 0.09913  -0.14901 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-4 CB  
+29845 C CG  . PHE A-4 568 ? 1.57243 1.34233 1.31259 -0.36098 0.09985  -0.13658 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-4 CG  
+29846 C CD1 . PHE A-4 568 ? 1.59292 1.37141 1.33811 -0.37512 0.09893  -0.12712 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-4 CD1 
+29847 C CD2 . PHE A-4 568 ? 1.68933 1.43419 1.42387 -0.33923 0.10137  -0.13454 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-4 CD2 
+29848 C CE1 . PHE A-4 568 ? 1.44470 1.20569 1.18764 -0.36849 0.09991  -0.11560 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-4 CE1 
+29849 C CE2 . PHE A-4 568 ? 1.99268 1.71988 1.72509 -0.33190 0.10140  -0.12273 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-4 CE2 
+29850 C CZ  . PHE A-4 568 ? 1.72968 1.46421 1.46545 -0.34694 0.10086  -0.11310 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A-4 CZ  
+29851 N N   . ASP A-4 569 ? 1.57963 1.43334 1.33103 -0.36557 0.09596  -0.16706 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-4 N   
+29852 C CA  . ASP A-4 569 ? 1.39941 1.26281 1.14744 -0.35713 0.09765  -0.17744 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-4 CA  
+29853 C C   . ASP A-4 569 ? 1.27715 1.18183 1.04334 -0.34703 0.09474  -0.16963 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-4 C   
+29854 O O   . ASP A-4 569 ? 1.30560 1.21528 1.07367 -0.33161 0.09735  -0.17284 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-4 O   
+29855 C CB  . ASP A-4 569 ? 1.46720 1.33286 1.20291 -0.37530 0.09742  -0.19040 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-4 CB  
+29856 C CG  . ASP A-4 569 ? 1.76893 1.58887 1.48230 -0.37857 0.10234  -0.20405 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-4 CG  
+29857 O OD1 . ASP A-4 569 ? 1.96267 1.74908 1.66980 -0.36417 0.10596  -0.20334 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-4 OD1 
+29858 O OD2 . ASP A-4 569 ? 1.85266 1.66941 1.55392 -0.39522 0.10220  -0.21571 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A-4 OD2 
+29859 N N   . VAL A-4 570 ? 1.20340 1.13786 0.98291 -0.35562 0.08953  -0.15960 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-4 N   
+29860 C CA  . VAL A-4 570 ? 1.16177 1.13117 0.95724 -0.34677 0.08649  -0.15106 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-4 CA  
+29861 C C   . VAL A-4 570 ? 1.25303 1.21663 1.05814 -0.32872 0.08768  -0.14273 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-4 C   
+29862 O O   . VAL A-4 570 ? 1.37531 1.35523 1.18811 -0.31651 0.08836  -0.14137 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-4 O   
+29863 C CB  . VAL A-4 570 ? 1.02187 1.02073 0.82812 -0.35890 0.08020  -0.14252 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-4 CB  
+29864 C CG1 . VAL A-4 570 ? 1.06899 1.09675 0.89096 -0.34879 0.07693  -0.13185 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-4 CG1 
+29865 C CG2 . VAL A-4 570 ? 1.11456 1.12661 0.91241 -0.37457 0.07793  -0.15107 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A-4 CG2 
+29866 N N   . PHE A-4 571 ? 1.41049 1.35150 1.21465 -0.32750 0.08800  -0.13718 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-4 N   
+29867 C CA  . PHE A-4 571 ? 1.30324 1.23884 1.11543 -0.31054 0.08825  -0.12914 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-4 CA  
+29868 C C   . PHE A-4 571 ? 1.21386 1.13178 1.01954 -0.29400 0.09256  -0.13697 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-4 C   
+29869 O O   . PHE A-4 571 ? 1.14755 1.07944 0.96395 -0.27896 0.09238  -0.13361 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-4 O   
+29870 C CB  . PHE A-4 571 ? 1.16389 1.07779 0.97316 -0.31415 0.08782  -0.12159 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-4 CB  
+29871 C CG  . PHE A-4 571 ? 1.41415 1.31941 1.22861 -0.29690 0.08762  -0.11364 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-4 CG  
+29872 C CD1 . PHE A-4 571 ? 1.38879 1.31997 1.21946 -0.29168 0.08384  -0.10335 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-4 CD1 
+29873 C CD2 . PHE A-4 571 ? 1.58831 1.45858 1.39044 -0.28555 0.09071  -0.11668 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-4 CD2 
+29874 C CE1 . PHE A-4 571 ? 1.18231 1.10708 1.01724 -0.27646 0.08306  -0.09672 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-4 CE1 
+29875 C CE2 . PHE A-4 571 ? 1.48322 1.34733 1.28964 -0.26904 0.08956  -0.10922 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-4 CE2 
+29876 C CZ  . PHE A-4 571 ? 1.26211 1.15462 1.08513 -0.26505 0.08568  -0.09945 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A-4 CZ  
+29877 N N   . GLU A-4 572 ? 1.16429 1.05213 0.95266 -0.29645 0.09642  -0.14809 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-4 N   
+29878 C CA  . GLU A-4 572 ? 1.21598 1.08435 0.99712 -0.27902 0.10064  -0.15659 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-4 CA  
+29879 C C   . GLU A-4 572 ? 1.40811 1.30163 1.19278 -0.27379 0.10306  -0.16561 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-4 C   
+29880 O O   . GLU A-4 572 ? 1.53186 1.42059 1.31626 -0.25653 0.10646  -0.17162 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-4 O   
+29881 C CB  . GLU A-4 572 ? 1.45474 1.27757 1.21404 -0.28300 0.10405  -0.16582 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-4 CB  
+29882 C CG  . GLU A-4 572 ? 1.52056 1.31112 1.27287 -0.28460 0.10315  -0.15699 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-4 CG  
+29883 C CD  . GLU A-4 572 ? 1.99403 1.77266 1.74975 -0.26172 0.10283  -0.15064 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-4 CD  
+29884 O OE1 . GLU A-4 572 ? 2.06823 1.85692 1.82920 -0.24398 0.10421  -0.15620 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-4 OE1 
+29885 O OE2 . GLU A-4 572 ? 1.96639 1.72733 1.71944 -0.26158 0.10119  -0.14020 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A-4 OE2 
+29886 N N   . HIS A-4 573 ? 1.43031 1.35140 1.21791 -0.28772 0.10145  -0.16658 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-4 N   
+29887 C CA  . HIS A-4 573 ? 1.41508 1.35887 1.20279 -0.28478 0.10438  -0.17505 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-4 CA  
+29888 C C   . HIS A-4 573 ? 1.18664 1.15771 0.99133 -0.27042 0.10458  -0.16861 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-4 C   
+29889 O O   . HIS A-4 573 ? 1.34341 1.32676 1.16182 -0.26854 0.10052  -0.15604 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-4 O   
+29890 C CB  . HIS A-4 573 ? 1.54366 1.51046 1.32908 -0.30324 0.10158  -0.17575 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-4 CB  
+29891 C CG  . HIS A-4 573 ? 1.38304 1.36282 1.15986 -0.30393 0.10553  -0.18772 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-4 CG  
+29892 N ND1 . HIS A-4 573 ? 1.11838 1.12883 0.90401 -0.29715 0.10721  -0.18577 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-4 ND1 
+29893 C CD2 . HIS A-4 573 ? 1.46548 1.43176 1.22460 -0.31141 0.10846  -0.20210 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-4 CD2 
+29894 C CE1 . HIS A-4 573 ? 1.44099 1.45739 1.21456 -0.30004 0.11134  -0.19801 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-4 CE1 
+29895 N NE2 . HIS A-4 573 ? 1.77225 1.76219 1.52956 -0.30821 0.11195  -0.20850 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A-4 NE2 
+29896 N N   . GLU A-4 574 ? 1.55836 1.53973 1.36184 -0.26081 0.10970  -0.17820 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-4 N   
+29897 C CA  . GLU A-4 574 ? 1.33577 1.34388 1.15530 -0.24779 0.11090  -0.17397 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-4 CA  
+29898 C C   . GLU A-4 574 ? 1.11359 1.15617 0.94474 -0.25790 0.10733  -0.16337 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-4 C   
+29899 O O   . GLU A-4 574 ? 1.24128 1.30142 1.08780 -0.25115 0.10560  -0.15462 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-4 O   
+29900 C CB  . GLU A-4 574 ? 1.57845 1.59266 1.39371 -0.23671 0.11811  -0.18786 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-4 CB  
+29901 C CG  . GLU A-4 574 ? 1.76733 1.80993 1.59980 -0.22274 0.12031  -0.18541 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-4 CG  
+29902 C CD  . GLU A-4 574 ? 2.05983 2.14075 1.89947 -0.23256 0.12134  -0.18167 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-4 CD  
+29903 O OE1 . GLU A-4 574 ? 2.09026 2.17562 1.91871 -0.24701 0.12158  -0.18423 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-4 OE1 
+29904 O OE2 . GLU A-4 574 ? 2.26283 2.36897 2.11843 -0.22633 0.12168  -0.17600 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A-4 OE2 
+29905 N N   . LYS A-4 575 ? 1.26705 1.31883 1.09036 -0.27382 0.10575  -0.16404 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-4 N   
+29906 C CA  . LYS A-4 575 ? 1.21622 1.29747 1.04809 -0.28261 0.10182  -0.15349 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-4 CA  
+29907 C C   . LYS A-4 575 ? 1.14293 1.22406 0.98640 -0.28452 0.09520  -0.13959 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-4 C   
+29908 O O   . LYS A-4 575 ? 1.11844 1.22137 0.97199 -0.28683 0.09199  -0.12976 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-4 O   
+29909 C CB  . LYS A-4 575 ? 1.22843 1.31788 1.04757 -0.29811 0.10048  -0.15719 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-4 CB  
+29910 C CG  . LYS A-4 575 ? 1.27765 1.37267 1.08440 -0.29757 0.10709  -0.17062 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-4 CG  
+29911 C CD  . LYS A-4 575 ? 1.16528 1.29109 0.97093 -0.30550 0.10669  -0.16617 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-4 CD  
+29912 C CE  . LYS A-4 575 ? 1.36637 1.49924 1.15791 -0.30591 0.11384  -0.17989 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-4 CE  
+29913 N NZ  . LYS A-4 575 ? 1.04173 1.15556 0.81531 -0.31389 0.11372  -0.19218 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A-4 NZ  
+29914 N N   . PHE A-4 576 ? 1.07809 1.13416 0.91920 -0.28384 0.09341  -0.13866 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-4 N   
+29915 C CA  . PHE A-4 576 ? 1.10330 1.15928 0.95449 -0.28520 0.08793  -0.12638 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-4 CA  
+29916 C C   . PHE A-4 576 ? 1.25349 1.29512 1.11111 -0.27058 0.08871  -0.12358 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-4 C   
+29917 O O   . PHE A-4 576 ? 1.21465 1.23721 1.07064 -0.27100 0.08668  -0.11928 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-4 O   
+29918 C CB  . PHE A-4 576 ? 1.15943 1.20233 1.00298 -0.29866 0.08485  -0.12579 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-4 CB  
+29919 C CG  . PHE A-4 576 ? 0.97617 1.03833 0.81620 -0.31272 0.08174  -0.12602 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-4 CG  
+29920 C CD1 . PHE A-4 576 ? 1.26830 1.32770 1.09438 -0.32007 0.08429  -0.13732 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-4 CD1 
+29921 C CD2 . PHE A-4 576 ? 0.92315 1.00594 0.77295 -0.31773 0.07585  -0.11524 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-4 CD2 
+29922 C CE1 . PHE A-4 576 ? 1.20303 1.28154 1.02491 -0.33252 0.08054  -0.13729 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-4 CE1 
+29923 C CE2 . PHE A-4 576 ? 1.22045 1.32124 1.06645 -0.32895 0.07204  -0.11488 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-4 CE2 
+29924 C CZ  . PHE A-4 576 ? 1.04971 1.14918 0.88170 -0.33654 0.07414  -0.12562 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A-4 CZ  
+29925 N N   . ALA A-4 577 ? 1.30240 1.35461 1.16707 -0.25782 0.09164  -0.12594 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A-4 N   
+29926 C CA  . ALA A-4 577 ? 1.24769 1.29074 1.11952 -0.24273 0.09127  -0.12304 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A-4 CA  
+29927 C C   . ALA A-4 577 ? 1.13665 1.19098 1.02127 -0.24311 0.08576  -0.11035 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A-4 C   
+29928 O O   . ALA A-4 577 ? 1.14750 1.19149 1.03598 -0.23280 0.08409  -0.10645 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A-4 O   
+29929 C CB  . ALA A-4 577 ? 1.07700 1.13374 0.95486 -0.22909 0.09563  -0.12992 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A-4 CB  
+29930 N N   . CYS A-4 578 ? 1.14076 1.21510 1.03082 -0.25405 0.08266  -0.10402 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A-4 N   
+29931 C CA  . CYS A-4 578 ? 1.04896 1.13259 0.95013 -0.25432 0.07747  -0.09296 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A-4 CA  
+29932 C C   . CYS A-4 578 ? 1.10921 1.17313 1.00631 -0.25681 0.07477  -0.08828 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A-4 C   
+29933 O O   . CYS A-4 578 ? 1.14845 1.21228 1.05268 -0.25151 0.07172  -0.08118 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A-4 O   
+29934 C CB  . CYS A-4 578 ? 1.14572 1.25131 1.05115 -0.26482 0.07463  -0.08762 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A-4 CB  
+29935 S SG  . CYS A-4 578 ? 1.13993 1.24339 1.03356 -0.28030 0.07339  -0.08969 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A-4 SG  
+29936 N N   . LEU A-4 579 ? 1.11886 1.16675 1.00402 -0.26576 0.07610  -0.09245 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-4 N   
+29937 C CA  . LEU A-4 579 ? 1.02213 1.05130 0.90248 -0.26998 0.07469  -0.08835 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-4 CA  
+29938 C C   . LEU A-4 579 ? 1.13696 1.14154 1.01237 -0.25770 0.07651  -0.08869 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-4 C   
+29939 O O   . LEU A-4 579 ? 1.19903 1.19409 1.07471 -0.25632 0.07461  -0.08165 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-4 O   
+29940 C CB  . LEU A-4 579 ? 1.20355 1.22281 1.07235 -0.28445 0.07589  -0.09364 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-4 CB  
+29941 C CG  . LEU A-4 579 ? 1.12858 1.17205 1.00117 -0.29683 0.07266  -0.09219 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-4 CG  
+29942 C CD1 . LEU A-4 579 ? 0.90020 0.93439 0.76176 -0.31147 0.07327  -0.09803 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-4 CD1 
+29943 C CD2 . LEU A-4 579 ? 0.83276 0.89345 0.71783 -0.29709 0.06774  -0.08151 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A-4 CD2 
+29944 N N   . LYS A-4 580 ? 1.14167 1.13593 1.01176 -0.24789 0.08013  -0.09681 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-4 N   
+29945 C CA  . LYS A-4 580 ? 1.25654 1.22860 1.12219 -0.23311 0.08092  -0.09672 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-4 CA  
+29946 C C   . LYS A-4 580 ? 1.22512 1.21472 1.10487 -0.22103 0.07747  -0.08995 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-4 C   
+29947 O O   . LYS A-4 580 ? 1.24707 1.22163 1.12433 -0.21176 0.07568  -0.08511 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-4 O   
+29948 C CB  . LYS A-4 580 ? 1.12308 1.08156 0.98030 -0.22366 0.08545  -0.10811 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-4 CB  
+29949 C CG  . LYS A-4 580 ? 1.08635 1.00475 0.92417 -0.22552 0.08813  -0.11274 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-4 CG  
+29950 C CD  . LYS A-4 580 ? 1.80005 1.70117 1.63029 -0.20926 0.09174  -0.12278 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-4 CD  
+29951 C CE  . LYS A-4 580 ? 1.64298 1.49766 1.45205 -0.20942 0.09385  -0.12599 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-4 CE  
+29952 N NZ  . LYS A-4 580 ? 2.22378 2.05852 2.02501 -0.18996 0.09670  -0.13526 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A-4 NZ  
+29953 N N   . GLU A-4 581 ? 1.02821 1.04870 0.92157 -0.22148 0.07639  -0.08948 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-4 N   
+29954 C CA  . GLU A-4 581 ? 0.96443 1.00228 0.87132 -0.21208 0.07289  -0.08387 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-4 CA  
+29955 C C   . GLU A-4 581 ? 1.04618 1.08698 0.95695 -0.21842 0.06838  -0.07393 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-4 C   
+29956 O O   . GLU A-4 581 ? 1.14276 1.18787 1.06000 -0.21010 0.06505  -0.06892 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-4 O   
+29957 C CB  . GLU A-4 581 ? 0.80047 0.86867 0.71956 -0.21221 0.07381  -0.08676 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-4 CB  
+29958 C CG  . GLU A-4 581 ? 1.03120 1.10336 0.95095 -0.20085 0.07816  -0.09639 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-4 CG  
+29959 C CD  . GLU A-4 581 ? 1.56880 1.64205 1.49554 -0.18346 0.07614  -0.09605 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-4 CD  
+29960 O OE1 . GLU A-4 581 ? 1.67349 1.75083 1.60668 -0.18170 0.07118  -0.08817 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-4 OE1 
+29961 O OE2 . GLU A-4 581 ? 1.90005 1.97111 1.82571 -0.17084 0.07924  -0.10413 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A-4 OE2 
+29962 N N   . LEU A-4 582 ? 1.08827 1.12830 0.99525 -0.23257 0.06808  -0.07163 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-4 N   
+29963 C CA  . LEU A-4 582 ? 0.89435 0.93924 0.80549 -0.23795 0.06430  -0.06319 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-4 CA  
+29964 C C   . LEU A-4 582 ? 1.01802 1.03984 0.92042 -0.23461 0.06424  -0.05922 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-4 C   
+29965 O O   . LEU A-4 582 ? 1.09612 1.12168 1.00294 -0.23033 0.06118  -0.05283 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-4 O   
+29966 C CB  . LEU A-4 582 ? 1.01628 1.07009 0.92682 -0.25277 0.06378  -0.06251 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-4 CB  
+29967 C CG  . LEU A-4 582 ? 0.92478 0.98387 0.83901 -0.25859 0.06052  -0.05512 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-4 CG  
+29968 C CD1 . LEU A-4 582 ? 0.91190 0.98660 0.83778 -0.25169 0.05662  -0.04974 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-4 CD1 
+29969 C CD2 . LEU A-4 582 ? 0.85611 0.92614 0.77015 -0.27176 0.05960  -0.05553 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A-4 CD2 
+29970 N N   . VAL A-4 583 ? 0.93074 0.92731 0.81921 -0.23713 0.06773  -0.06291 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-4 N   
+29971 C CA  . VAL A-4 583 ? 1.04434 1.01530 0.92152 -0.23510 0.06826  -0.05832 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-4 CA  
+29972 C C   . VAL A-4 583 ? 1.18994 1.15197 1.06615 -0.21710 0.06670  -0.05677 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-4 C   
+29973 O O   . VAL A-4 583 ? 1.30249 1.25143 1.17260 -0.21281 0.06525  -0.05011 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-4 O   
+29974 C CB  . VAL A-4 583 ? 0.79818 0.74160 0.65912 -0.24450 0.07254  -0.06284 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-4 CB  
+29975 C CG1 . VAL A-4 583 ? 0.98332 0.93929 0.84621 -0.26287 0.07303  -0.06385 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-4 CG1 
+29976 C CG2 . VAL A-4 583 ? 1.27290 1.20426 1.12781 -0.23687 0.07533  -0.07233 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A-4 CG2 
+29977 N N   . GLY A-4 584 ? 1.10764 1.07845 0.98969 -0.20621 0.06689  -0.06284 ? ? ? ? ? ? 574 GLY A-4 N   
+29978 C CA  . GLY A-4 584 ? 1.18109 1.14949 1.06491 -0.18805 0.06458  -0.06214 ? ? ? ? ? ? 574 GLY A-4 CA  
+29979 C C   . GLY A-4 584 ? 1.51614 1.45063 1.38369 -0.17754 0.06651  -0.06451 ? ? ? ? ? ? 574 GLY A-4 C   
+29980 O O   . GLY A-4 584 ? 1.82835 1.75270 1.69209 -0.16377 0.06351  -0.06014 ? ? ? ? ? ? 574 GLY A-4 O   
+29981 N N   . SER A-4 585 ? 1.54041 1.45570 1.39700 -0.18321 0.07106  -0.07143 ? ? ? ? ? ? 575 SER A-4 N   
+29982 C CA  . SER A-4 585 ? 1.96237 1.84038 1.80130 -0.17322 0.07311  -0.07443 ? ? ? ? ? ? 575 SER A-4 CA  
+29983 C C   . SER A-4 585 ? 2.03637 1.92126 1.88118 -0.15167 0.07218  -0.08049 ? ? ? ? ? ? 575 SER A-4 C   
+29984 O O   . SER A-4 585 ? 1.95141 1.86771 1.81170 -0.14944 0.07269  -0.08641 ? ? ? ? ? ? 575 SER A-4 O   
+29985 C CB  . SER A-4 585 ? 2.12802 1.98408 1.95358 -0.18630 0.07825  -0.08182 ? ? ? ? ? ? 575 SER A-4 CB  
+29986 O OG  . SER A-4 585 ? 1.74991 1.62732 1.58410 -0.18781 0.08065  -0.09184 ? ? ? ? ? ? 575 SER A-4 OG  
+29987 N N   . SER B-4 1   ? 2.07510 1.70612 2.43076 -0.06687 -0.25132 -0.09461 ? ? ? ? ? ? 2   SER B-4 N   
+29988 C CA  . SER B-4 1   ? 2.25103 1.88309 2.61127 -0.07672 -0.22948 -0.10635 ? ? ? ? ? ? 2   SER B-4 CA  
+29989 C C   . SER B-4 1   ? 2.10562 1.76688 2.46290 -0.09253 -0.21565 -0.11222 ? ? ? ? ? ? 2   SER B-4 C   
+29990 O O   . SER B-4 1   ? 2.01224 1.68223 2.35133 -0.10135 -0.22097 -0.10261 ? ? ? ? ? ? 2   SER B-4 O   
+29991 C CB  . SER B-4 1   ? 2.26764 1.90655 2.66521 -0.06182 -0.22407 -0.12325 ? ? ? ? ? ? 2   SER B-4 CB  
+29992 O OG  . SER B-4 1   ? 2.00692 1.64212 2.40313 -0.07044 -0.20303 -0.13449 ? ? ? ? ? ? 2   SER B-4 OG  
+29993 N N   . ARG B-4 2   ? 2.11444 1.78806 2.48722 -0.09542 -0.19735 -0.12802 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-4 N   
+29994 C CA  . ARG B-4 2   ? 2.05730 1.75382 2.42422 -0.10954 -0.18271 -0.13401 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-4 CA  
+29995 C C   . ARG B-4 2   ? 2.04695 1.77783 2.43220 -0.10821 -0.18830 -0.13664 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-4 C   
+29996 O O   . ARG B-4 2   ? 1.87140 1.61669 2.24193 -0.12101 -0.18297 -0.13435 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-4 O   
+29997 C CB  . ARG B-4 2   ? 2.08023 1.77838 2.45759 -0.11030 -0.16192 -0.15077 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-4 CB  
+29998 C CG  . ARG B-4 2   ? 2.20010 1.91325 2.61822 -0.09539 -0.15792 -0.16582 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-4 CG  
+29999 C CD  . ARG B-4 2   ? 2.29967 2.01359 2.72216 -0.09814 -0.13378 -0.18215 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-4 CD  
+30000 N NE  . ARG B-4 2   ? 2.28258 2.01223 2.69017 -0.11215 -0.12040 -0.18489 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-4 NE  
+30001 C CZ  . ARG B-4 2   ? 2.26534 2.02483 2.69462 -0.11361 -0.11243 -0.19351 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-4 CZ  
+30002 N NH1 . ARG B-4 2   ? 2.07964 1.86044 2.55037 -0.10229 -0.11685 -0.20155 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-4 NH1 
+30003 N NH2 . ARG B-4 2   ? 2.25821 2.02629 2.66849 -0.12657 -0.09992 -0.19483 ? ? ? ? ? ? 3   ARG B-4 NH2 
+30004 N N   . GLU B-4 3   ? 2.09473 1.83962 2.51348 -0.09266 -0.19934 -0.14259 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-4 N   
+30005 C CA  . GLU B-4 3   ? 1.95570 1.73373 2.39447 -0.09104 -0.20752 -0.14625 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-4 CA  
+30006 C C   . GLU B-4 3   ? 1.91484 1.68671 2.32331 -0.09567 -0.22514 -0.12878 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-4 C   
+30007 O O   . GLU B-4 3   ? 1.86574 1.66036 2.27261 -0.10310 -0.22638 -0.12918 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-4 O   
+30008 C CB  . GLU B-4 3   ? 2.11037 1.90439 2.59463 -0.07181 -0.21831 -0.15738 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-4 CB  
+30009 C CG  . GLU B-4 3   ? 2.30510 2.07118 2.78639 -0.05561 -0.23698 -0.14838 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-4 CG  
+30010 C CD  . GLU B-4 3   ? 2.50307 2.28667 3.03278 -0.03493 -0.24789 -0.16115 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-4 CD  
+30011 O OE1 . GLU B-4 3   ? 2.45658 2.27637 3.02534 -0.03431 -0.24036 -0.17772 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-4 OE1 
+30012 O OE2 . GLU B-4 3   ? 2.60848 2.36908 3.13821 -0.01919 -0.26364 -0.15507 ? ? ? ? ? ? 4   GLU B-4 OE2 
+30013 N N   . GLN B-4 4   ? 2.04043 1.77912 2.42254 -0.09189 -0.23739 -0.11343 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-4 N   
+30014 C CA  . GLN B-4 4   ? 1.99148 1.71735 2.33793 -0.09760 -0.25040 -0.09567 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-4 CA  
+30015 C C   . GLN B-4 4   ? 2.03307 1.75508 2.34812 -0.11828 -0.23522 -0.08962 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-4 C   
+30016 O O   . GLN B-4 4   ? 1.85031 1.57361 2.14110 -0.12597 -0.24094 -0.07910 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-4 O   
+30017 C CB  . GLN B-4 4   ? 2.03802 1.72535 2.36511 -0.08727 -0.26526 -0.08148 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-4 CB  
+30018 C CG  . GLN B-4 4   ? 2.02150 1.69067 2.31026 -0.08999 -0.27970 -0.06264 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-4 CG  
+30019 C CD  . GLN B-4 4   ? 2.01723 1.64195 2.28212 -0.08110 -0.29071 -0.04800 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-4 CD  
+30020 O OE1 . GLN B-4 4   ? 2.06123 1.66703 2.33554 -0.07588 -0.28567 -0.05122 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-4 OE1 
+30021 N NE2 . GLN B-4 4   ? 1.89149 1.49640 2.12265 -0.07929 -0.30507 -0.03178 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B-4 NE2 
+30022 N N   . ILE B-4 5   ? 2.04875 1.76593 2.36360 -0.12652 -0.21655 -0.09686 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-4 N   
+30023 C CA  . ILE B-4 5   ? 1.96974 1.68338 2.25707 -0.14453 -0.20360 -0.09249 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-4 CA  
+30024 C C   . ILE B-4 5   ? 1.87441 1.61984 2.16626 -0.15279 -0.19559 -0.09955 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-4 C   
+30025 O O   . ILE B-4 5   ? 1.85049 1.59892 2.11890 -0.16393 -0.19539 -0.09109 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-4 O   
+30026 C CB  . ILE B-4 5   ? 1.93830 1.63570 2.22320 -0.14887 -0.18891 -0.09943 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-4 CB  
+30027 C CG1 . ILE B-4 5   ? 2.05007 1.71342 2.32904 -0.14205 -0.19660 -0.09221 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-4 CG1 
+30028 C CG2 . ILE B-4 5   ? 1.60682 1.30341 1.86662 -0.16601 -0.17739 -0.09690 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-4 CG2 
+30029 C CD1 . ILE B-4 5   ? 2.07471 1.72092 2.35316 -0.14476 -0.18431 -0.10078 ? ? ? ? ? ? 6   ILE B-4 CD1 
+30030 N N   . ILE B-4 6   ? 1.77247 1.54074 2.09458 -0.14778 -0.18741 -0.11553 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-4 N   
+30031 C CA  . ILE B-4 6   ? 1.69942 1.49431 2.02527 -0.15682 -0.17605 -0.12363 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-4 CA  
+30032 C C   . ILE B-4 6   ? 1.78544 1.60004 2.11500 -0.15595 -0.19016 -0.11955 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-4 C   
+30033 O O   . ILE B-4 6   ? 1.95418 1.78462 2.27450 -0.16633 -0.18388 -0.12061 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-4 O   
+30034 C CB  . ILE B-4 6   ? 1.61657 1.42623 1.97253 -0.15273 -0.15994 -0.14235 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-4 CB  
+30035 C CG1 . ILE B-4 6   ? 1.79888 1.62041 2.19443 -0.13686 -0.17014 -0.15032 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-4 CG1 
+30036 C CG2 . ILE B-4 6   ? 1.64840 1.43593 1.99230 -0.15476 -0.14532 -0.14656 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-4 CG2 
+30037 C CD1 . ILE B-4 6   ? 1.69797 1.55391 2.12280 -0.13581 -0.17230 -0.16012 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B-4 CD1 
+30038 N N   . LYS B-4 7   ? 1.75449 1.56698 2.09585 -0.14288 -0.21018 -0.11526 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-4 N   
+30039 C CA  . LYS B-4 7   ? 1.79747 1.62763 2.14147 -0.14032 -0.22634 -0.11274 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-4 CA  
+30040 C C   . LYS B-4 7   ? 1.77768 1.59476 2.07882 -0.15108 -0.23098 -0.09640 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-4 C   
+30041 O O   . LYS B-4 7   ? 1.71182 1.54602 2.00809 -0.15533 -0.23628 -0.09636 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-4 O   
+30042 C CB  . LYS B-4 7   ? 1.85150 1.67918 2.21537 -0.12146 -0.24913 -0.11210 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-4 CB  
+30043 C CG  . LYS B-4 7   ? 1.76548 1.62109 2.18167 -0.11042 -0.24839 -0.13159 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-4 CG  
+30044 C CD  . LYS B-4 7   ? 1.78160 1.63776 2.21725 -0.09054 -0.27513 -0.13101 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-4 CD  
+30045 C CE  . LYS B-4 7   ? 1.78525 1.67571 2.27930 -0.08017 -0.27517 -0.15242 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-4 CE  
+30046 N NZ  . LYS B-4 7   ? 1.86793 1.76118 2.38338 -0.05897 -0.30413 -0.15315 ? ? ? ? ? ? 8   LYS B-4 NZ  
+30047 N N   . ASP B-4 8   ? 1.75745 1.54440 2.02851 -0.15602 -0.22822 -0.08341 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-4 N   
+30048 C CA  . ASP B-4 8   ? 1.78755 1.56061 2.01928 -0.16665 -0.23010 -0.06814 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-4 CA  
+30049 C C   . ASP B-4 8   ? 1.79500 1.58540 2.01812 -0.18214 -0.21338 -0.07271 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-4 C   
+30050 O O   . ASP B-4 8   ? 1.79731 1.59134 2.02764 -0.18802 -0.19677 -0.08121 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-4 O   
+30051 C CB  . ASP B-4 8   ? 1.66528 1.40257 1.87259 -0.16935 -0.22843 -0.05524 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-4 CB  
+30052 C CG  . ASP B-4 8   ? 1.75288 1.47204 1.92083 -0.17834 -0.23140 -0.03846 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-4 CG  
+30053 O OD1 . ASP B-4 8   ? 2.02173 1.75465 2.17900 -0.18086 -0.23668 -0.03629 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-4 OD1 
+30054 O OD2 . ASP B-4 8   ? 1.65007 1.34036 1.79794 -0.18335 -0.22747 -0.02805 ? ? ? ? ? ? 9   ASP B-4 OD2 
+30055 N N   . GLY B-4 9   ? 1.62820 1.42710 1.83344 -0.18782 -0.21828 -0.06721 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B-4 N   
+30056 C CA  . GLY B-4 9   ? 1.60639 1.42127 1.80268 -0.20128 -0.20372 -0.07134 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B-4 CA  
+30057 C C   . GLY B-4 9   ? 1.79637 1.59455 1.95622 -0.21330 -0.19804 -0.05804 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B-4 C   
+30058 O O   . GLY B-4 9   ? 1.77998 1.58894 1.92979 -0.22413 -0.18609 -0.06042 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B-4 O   
+30059 N N   . GLY B-4 10  ? 1.82628 1.59702 1.96654 -0.21143 -0.20556 -0.04428 ? ? ? ? ? ? 11  GLY B-4 N   
+30060 C CA  . GLY B-4 10  ? 1.72579 1.47882 1.83433 -0.22318 -0.19865 -0.03178 ? ? ? ? ? ? 11  GLY B-4 CA  
+30061 C C   . GLY B-4 10  ? 1.82097 1.56279 1.93144 -0.23054 -0.18507 -0.03321 ? ? ? ? ? ? 11  GLY B-4 C   
+30062 O O   . GLY B-4 10  ? 1.71536 1.46521 1.84759 -0.22797 -0.17881 -0.04499 ? ? ? ? ? ? 11  GLY B-4 O   
+30063 N N   . ASN B-4 11  ? 1.71707 1.43933 1.80410 -0.24001 -0.18010 -0.02178 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-4 N   
+30064 C CA  . ASN B-4 11  ? 1.55179 1.26295 1.64182 -0.24781 -0.16895 -0.02355 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-4 CA  
+30065 C C   . ASN B-4 11  ? 1.57589 1.26778 1.67910 -0.23897 -0.17463 -0.02445 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-4 C   
+30066 O O   . ASN B-4 11  ? 1.81517 1.48460 1.90842 -0.23274 -0.18450 -0.01393 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-4 O   
+30067 C CB  . ASN B-4 11  ? 1.59023 1.28518 1.65624 -0.26041 -0.16190 -0.01167 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-4 CB  
+30068 C CG  . ASN B-4 11  ? 1.58223 1.29535 1.63524 -0.26910 -0.15488 -0.01138 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-4 CG  
+30069 O OD1 . ASN B-4 11  ? 1.61044 1.34821 1.67415 -0.26869 -0.15144 -0.02216 ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-4 OD1 
+30070 N ND2 . ASN B-4 11  ? 1.73650 1.43525 1.76485 -0.27708 -0.15134 0.00095  ? ? ? ? ? ? 12  ASN B-4 ND2 
+30071 N N   . ILE B-4 12  ? 1.50886 1.20676 1.63158 -0.23772 -0.16841 -0.03697 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-4 N   
+30072 C CA  . ILE B-4 12  ? 1.57241 1.25404 1.70980 -0.22856 -0.17262 -0.04060 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-4 CA  
+30073 C C   . ILE B-4 12  ? 1.53106 1.19778 1.66786 -0.23729 -0.16384 -0.04343 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-4 C   
+30074 O O   . ILE B-4 12  ? 1.41960 1.09971 1.55910 -0.24421 -0.15462 -0.05261 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-4 O   
+30075 C CB  . ILE B-4 12  ? 1.43109 1.13149 1.59346 -0.21751 -0.17319 -0.05499 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-4 CB  
+30076 C CG1 . ILE B-4 12  ? 1.49286 1.20935 1.66168 -0.20865 -0.18371 -0.05392 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-4 CG1 
+30077 C CG2 . ILE B-4 12  ? 1.40606 1.08871 1.58317 -0.20833 -0.17550 -0.05984 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-4 CG2 
+30078 C CD1 . ILE B-4 12  ? 1.60887 1.34498 1.80724 -0.19847 -0.18274 -0.06898 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B-4 CD1 
+30079 N N   . LEU B-4 13  ? 1.75110 1.38898 1.88390 -0.23653 -0.16744 -0.03608 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-4 N   
+30080 C CA  . LEU B-4 13  ? 1.64609 1.26734 1.78210 -0.24406 -0.16098 -0.04009 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-4 CA  
+30081 C C   . LEU B-4 13  ? 1.66847 1.27541 1.81957 -0.23233 -0.16552 -0.04716 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-4 C   
+30082 O O   . LEU B-4 13  ? 1.79297 1.38053 1.94248 -0.22321 -0.17405 -0.03931 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-4 O   
+30083 C CB  . LEU B-4 13  ? 1.68918 1.28560 1.80836 -0.25511 -0.15851 -0.02648 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-4 CB  
+30084 C CG  . LEU B-4 13  ? 1.66854 1.24998 1.79284 -0.26677 -0.15084 -0.03084 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-4 CG  
+30085 C CD1 . LEU B-4 13  ? 1.81793 1.39184 1.92814 -0.28236 -0.14277 -0.02048 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-4 CD1 
+30086 C CD2 . LEU B-4 13  ? 1.75735 1.30788 1.88671 -0.26077 -0.15516 -0.03019 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B-4 CD2 
+30087 N N   . VAL B-4 14  ? 1.64340 1.25782 1.80687 -0.23167 -0.15998 -0.06204 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-4 N   
+30088 C CA  . VAL B-4 14  ? 1.67467 1.27805 1.85253 -0.22008 -0.16209 -0.07136 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-4 CA  
+30089 C C   . VAL B-4 14  ? 1.90032 1.48135 2.07792 -0.22677 -0.15876 -0.07638 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-4 C   
+30090 O O   . VAL B-4 14  ? 1.93660 1.52426 2.11084 -0.23748 -0.15293 -0.08252 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-4 O   
+30091 C CB  . VAL B-4 14  ? 1.49042 1.11721 1.68047 -0.21256 -0.15720 -0.08586 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-4 CB  
+30092 C CG1 . VAL B-4 14  ? 1.53316 1.14605 1.73527 -0.20324 -0.15545 -0.09773 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-4 CG1 
+30093 C CG2 . VAL B-4 14  ? 1.50097 1.14759 1.69835 -0.20418 -0.16194 -0.08284 ? ? ? ? ? ? 15  VAL B-4 CG2 
+30094 N N   . THR B-4 15  ? 2.01815 1.57255 2.20007 -0.21996 -0.16334 -0.07456 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-4 N   
+30095 C CA  . THR B-4 15  ? 2.05665 1.58784 2.24086 -0.22464 -0.16099 -0.08159 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-4 CA  
+30096 C C   . THR B-4 15  ? 1.92835 1.45967 2.12424 -0.21259 -0.15976 -0.09713 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-4 C   
+30097 O O   . THR B-4 15  ? 1.80072 1.32398 2.00534 -0.19884 -0.16385 -0.09689 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-4 O   
+30098 C CB  . THR B-4 15  ? 2.02551 1.52229 2.20420 -0.22574 -0.16515 -0.06956 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-4 CB  
+30099 O OG1 . THR B-4 15  ? 2.15429 1.63971 2.33875 -0.20867 -0.17241 -0.06711 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-4 OG1 
+30100 C CG2 . THR B-4 15  ? 1.69989 1.19404 1.86307 -0.23587 -0.16473 -0.05287 ? ? ? ? ? ? 16  THR B-4 CG2 
+30101 N N   . ALA B-4 16  ? 1.97657 1.51581 2.17163 -0.21693 -0.15414 -0.11099 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B-4 N   
+30102 C CA  . ALA B-4 16  ? 1.85658 1.39443 2.05707 -0.20637 -0.15048 -0.12656 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B-4 CA  
+30103 C C   . ALA B-4 16  ? 1.92667 1.43883 2.12516 -0.20953 -0.15088 -0.13637 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B-4 C   
+30104 O O   . ALA B-4 16  ? 1.94689 1.45426 2.14049 -0.22247 -0.15197 -0.13672 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B-4 O   
+30105 C CB  . ALA B-4 16  ? 1.96762 1.53097 2.16295 -0.20654 -0.14347 -0.13588 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B-4 CB  
+30106 N N   . GLY B-4 17  ? 2.09232 1.58855 2.29632 -0.19766 -0.14988 -0.14548 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B-4 N   
+30107 C CA  . GLY B-4 17  ? 1.96254 1.43245 2.16370 -0.19911 -0.15064 -0.15648 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B-4 CA  
+30108 C C   . GLY B-4 17  ? 2.08526 1.54805 2.28707 -0.18530 -0.14527 -0.17126 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B-4 C   
+30109 O O   . GLY B-4 17  ? 2.15195 1.63028 2.35986 -0.17489 -0.13995 -0.17263 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B-4 O   
+30110 N N   . ALA B-4 18  ? 2.17857 1.61703 2.37442 -0.18586 -0.14601 -0.18337 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B-4 N   
+30111 C CA  . ALA B-4 18  ? 2.14521 1.56873 2.33697 -0.17379 -0.14033 -0.19901 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B-4 CA  
+30112 C C   . ALA B-4 18  ? 1.92864 1.36841 2.10700 -0.16997 -0.13164 -0.21003 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B-4 C   
+30113 O O   . ALA B-4 18  ? 2.04145 1.46776 2.21225 -0.15997 -0.12436 -0.22344 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B-4 O   
+30114 C CB  . ALA B-4 18  ? 2.27014 1.68541 2.47748 -0.15904 -0.13793 -0.19632 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B-4 CB  
+30115 N N   . GLY B-4 19  ? 1.99242 1.45782 2.16537 -0.17729 -0.13101 -0.20488 ? ? ? ? ? ? 20  GLY B-4 N   
+30116 C CA  . GLY B-4 19  ? 2.01231 1.48876 2.16822 -0.17439 -0.12262 -0.21475 ? ? ? ? ? ? 20  GLY B-4 CA  
+30117 C C   . GLY B-4 19  ? 1.99464 1.48634 2.15758 -0.16434 -0.11053 -0.21502 ? ? ? ? ? ? 20  GLY B-4 C   
+30118 O O   . GLY B-4 19  ? 1.94610 1.43337 2.12664 -0.15507 -0.10763 -0.21426 ? ? ? ? ? ? 20  GLY B-4 O   
+30119 N N   . SER B-4 20  ? 1.89554 1.40561 2.04653 -0.16624 -0.10339 -0.21656 ? ? ? ? ? ? 21  SER B-4 N   
+30120 C CA  . SER B-4 20  ? 1.92797 1.45243 2.08368 -0.15872 -0.08915 -0.21962 ? ? ? ? ? ? 21  SER B-4 CA  
+30121 C C   . SER B-4 20  ? 2.01382 1.56169 2.19840 -0.15758 -0.09106 -0.20774 ? ? ? ? ? ? 21  SER B-4 C   
+30122 O O   . SER B-4 20  ? 2.01223 1.58070 2.20385 -0.15570 -0.08172 -0.20807 ? ? ? ? ? ? 21  SER B-4 O   
+30123 C CB  . SER B-4 20  ? 2.04317 1.54612 2.19438 -0.14686 -0.07716 -0.23398 ? ? ? ? ? ? 21  SER B-4 CB  
+30124 O OG  . SER B-4 20  ? 2.08249 1.56425 2.20047 -0.14654 -0.07396 -0.24603 ? ? ? ? ? ? 21  SER B-4 OG  
+30125 N N   . GLY B-4 21  ? 2.03615 1.57939 2.23636 -0.15845 -0.10329 -0.19767 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B-4 N   
+30126 C CA  . GLY B-4 21  ? 1.92055 1.48382 2.14290 -0.15694 -0.10861 -0.18551 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B-4 CA  
+30127 C C   . GLY B-4 21  ? 1.94558 1.53266 2.16181 -0.16738 -0.11143 -0.17568 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B-4 C   
+30128 O O   . GLY B-4 21  ? 1.76354 1.37217 1.99427 -0.16560 -0.11241 -0.16933 ? ? ? ? ? ? 22  GLY B-4 O   
+30129 N N   . LYS B-4 22  ? 2.02142 1.60538 2.21711 -0.17786 -0.11323 -0.17543 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-4 N   
+30130 C CA  . LYS B-4 22  ? 1.84193 1.44714 2.03045 -0.18781 -0.11497 -0.16699 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-4 CA  
+30131 C C   . LYS B-4 22  ? 1.84297 1.46509 2.02382 -0.18640 -0.10290 -0.17413 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-4 C   
+30132 O O   . LYS B-4 22  ? 1.78369 1.42807 1.96889 -0.18991 -0.10207 -0.16742 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-4 O   
+30133 C CB  . LYS B-4 22  ? 1.63268 1.22926 1.80611 -0.19889 -0.12118 -0.16557 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-4 CB  
+30134 C CG  . LYS B-4 22  ? 1.87340 1.45172 2.03074 -0.19695 -0.11839 -0.18046 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-4 CG  
+30135 C CD  . LYS B-4 22  ? 1.92760 1.50149 2.07558 -0.20780 -0.12639 -0.18085 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-4 CD  
+30136 C CE  . LYS B-4 22  ? 2.19569 1.75093 2.32623 -0.20426 -0.12642 -0.19712 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-4 CE  
+30137 N NZ  . LYS B-4 22  ? 1.79977 1.32976 1.93403 -0.19624 -0.12610 -0.20449 ? ? ? ? ? ? 23  LYS B-4 NZ  
+30138 N N   . THR B-4 23  ? 1.79425 1.40341 1.96130 -0.18130 -0.09291 -0.18782 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-4 N   
+30139 C CA  . THR B-4 23  ? 1.67060 1.28930 1.82320 -0.18102 -0.07990 -0.19448 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-4 CA  
+30140 C C   . THR B-4 23  ? 1.68557 1.32038 1.85855 -0.17518 -0.06893 -0.19648 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-4 C   
+30141 O O   . THR B-4 23  ? 1.74835 1.40256 1.92117 -0.17898 -0.06272 -0.19455 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-4 O   
+30142 C CB  . THR B-4 23  ? 1.91337 1.50783 2.03919 -0.17659 -0.07254 -0.20830 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-4 CB  
+30143 O OG1 . THR B-4 23  ? 2.09455 1.66909 2.22804 -0.16785 -0.07003 -0.21587 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-4 OG1 
+30144 C CG2 . THR B-4 23  ? 1.88401 1.46930 1.99024 -0.18331 -0.08416 -0.20813 ? ? ? ? ? ? 24  THR B-4 CG2 
+30145 N N   . THR B-4 24  ? 1.70613 1.33366 1.89889 -0.16595 -0.06627 -0.20141 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-4 N   
+30146 C CA  . THR B-4 24  ? 1.78780 1.43257 2.00580 -0.15992 -0.05552 -0.20594 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-4 CA  
+30147 C C   . THR B-4 24  ? 1.86490 1.53698 2.10579 -0.16306 -0.06615 -0.19453 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-4 C   
+30148 O O   . THR B-4 24  ? 1.75390 1.44769 2.00663 -0.16431 -0.05821 -0.19682 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-4 O   
+30149 C CB  . THR B-4 24  ? 1.76623 1.39745 2.00304 -0.14831 -0.05134 -0.21441 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-4 CB  
+30150 O OG1 . THR B-4 24  ? 2.04897 1.65267 2.26018 -0.14519 -0.04048 -0.22594 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-4 OG1 
+30151 C CG2 . THR B-4 24  ? 1.44577 1.09789 1.71472 -0.14201 -0.03971 -0.22112 ? ? ? ? ? ? 25  THR B-4 CG2 
+30152 N N   . ILE B-4 25  ? 1.84280 1.51207 2.08827 -0.16457 -0.08377 -0.18253 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-4 N   
+30153 C CA  . ILE B-4 25  ? 1.74844 1.43893 2.00895 -0.16677 -0.09531 -0.17097 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-4 CA  
+30154 C C   . ILE B-4 25  ? 1.72063 1.42619 1.96345 -0.17817 -0.09410 -0.16535 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-4 C   
+30155 O O   . ILE B-4 25  ? 1.71967 1.44768 1.97386 -0.17987 -0.09612 -0.16168 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-4 O   
+30156 C CB  . ILE B-4 25  ? 1.89390 1.57055 2.15697 -0.16527 -0.11265 -0.15890 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-4 CB  
+30157 C CG1 . ILE B-4 25  ? 2.13759 1.79923 2.41969 -0.15239 -0.11388 -0.16486 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-4 CG1 
+30158 C CG2 . ILE B-4 25  ? 1.50934 1.20307 1.78008 -0.16704 -0.12531 -0.14611 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-4 CG2 
+30159 C CD1 . ILE B-4 25  ? 1.79969 1.48133 2.11431 -0.14156 -0.11092 -0.17187 ? ? ? ? ? ? 26  ILE B-4 CD1 
+30160 N N   . LEU B-4 26  ? 1.74016 1.43394 1.95585 -0.18548 -0.09137 -0.16569 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-4 N   
+30161 C CA  . LEU B-4 26  ? 1.65160 1.35856 1.85031 -0.19533 -0.09002 -0.16094 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-4 CA  
+30162 C C   . LEU B-4 26  ? 1.67914 1.40086 1.87855 -0.19494 -0.07512 -0.16933 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-4 C   
+30163 O O   . LEU B-4 26  ? 1.52055 1.26207 1.72259 -0.20009 -0.07553 -0.16457 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-4 O   
+30164 C CB  . LEU B-4 26  ? 1.50377 1.19507 1.67658 -0.20125 -0.09101 -0.16193 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-4 CB  
+30165 C CG  . LEU B-4 26  ? 1.29016 0.99269 1.44854 -0.21173 -0.09504 -0.15375 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-4 CG  
+30166 C CD1 . LEU B-4 26  ? 1.29735 1.00610 1.46561 -0.21655 -0.10729 -0.13940 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-4 CD1 
+30167 C CD2 . LEU B-4 26  ? 1.33167 1.02008 1.46926 -0.21542 -0.09615 -0.15850 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B-4 CD2 
+30168 N N   . VAL B-4 27  ? 1.63214 1.34228 1.82775 -0.18920 -0.06071 -0.18218 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-4 N   
+30169 C CA  . VAL B-4 27  ? 1.53304 1.25281 1.72798 -0.18950 -0.04310 -0.19084 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-4 CA  
+30170 C C   . VAL B-4 27  ? 1.57703 1.32116 1.80783 -0.18709 -0.04253 -0.19168 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-4 C   
+30171 O O   . VAL B-4 27  ? 1.59538 1.35776 1.83068 -0.19205 -0.03582 -0.19278 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-4 O   
+30172 C CB  . VAL B-4 27  ? 1.52646 1.22327 1.70617 -0.18341 -0.02621 -0.20432 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-4 CB  
+30173 C CG1 . VAL B-4 27  ? 1.61560 1.31945 1.79613 -0.18406 -0.00477 -0.21344 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-4 CG1 
+30174 C CG2 . VAL B-4 27  ? 1.56831 1.24218 1.71037 -0.18521 -0.02917 -0.20477 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B-4 CG2 
+30175 N N   . SER B-4 28  ? 1.65349 1.39812 1.91114 -0.17901 -0.05046 -0.19196 ? ? ? ? ? ? 29  SER B-4 N   
+30176 C CA  . SER B-4 28  ? 1.75631 1.52526 2.05159 -0.17476 -0.05294 -0.19428 ? ? ? ? ? ? 29  SER B-4 CA  
+30177 C C   . SER B-4 28  ? 1.63430 1.42251 1.93284 -0.18026 -0.06939 -0.18208 ? ? ? ? ? ? 29  SER B-4 C   
+30178 O O   . SER B-4 28  ? 1.61827 1.43025 1.93702 -0.18159 -0.06818 -0.18525 ? ? ? ? ? ? 29  SER B-4 O   
+30179 C CB  . SER B-4 28  ? 1.69189 1.45458 2.01352 -0.16286 -0.05957 -0.19730 ? ? ? ? ? ? 29  SER B-4 CB  
+30180 O OG  . SER B-4 28  ? 1.79475 1.54332 2.10653 -0.16169 -0.07844 -0.18493 ? ? ? ? ? ? 29  SER B-4 OG  
+30181 N N   . LYS B-4 29  ? 1.52419 1.30157 1.80289 -0.18390 -0.08416 -0.16883 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-4 N   
+30182 C CA  . LYS B-4 29  ? 1.43031 1.22153 1.70600 -0.18932 -0.09828 -0.15662 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-4 CA  
+30183 C C   . LYS B-4 29  ? 1.40529 1.20934 1.66487 -0.19948 -0.08920 -0.15723 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-4 C   
+30184 O O   . LYS B-4 29  ? 1.33784 1.16106 1.60479 -0.20259 -0.09506 -0.15377 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-4 O   
+30185 C CB  . LYS B-4 29  ? 1.57810 1.35118 1.83473 -0.19195 -0.11210 -0.14290 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-4 CB  
+30186 C CG  . LYS B-4 29  ? 1.39806 1.17988 1.64303 -0.19889 -0.12367 -0.12954 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-4 CG  
+30187 C CD  . LYS B-4 29  ? 1.36455 1.16056 1.63076 -0.19179 -0.13695 -0.12635 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-4 CD  
+30188 C CE  . LYS B-4 29  ? 1.42631 1.22579 1.67454 -0.19815 -0.14850 -0.11257 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-4 CE  
+30189 N NZ  . LYS B-4 29  ? 1.52779 1.33810 1.79218 -0.18978 -0.16454 -0.10945 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B-4 NZ  
+30190 N N   . ILE B-4 30  ? 1.59878 1.39084 1.83473 -0.20394 -0.07572 -0.16202 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-4 N   
+30191 C CA  . ILE B-4 30  ? 1.47876 1.27932 1.69654 -0.21246 -0.06653 -0.16270 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-4 CA  
+30192 C C   . ILE B-4 30  ? 1.44947 1.26730 1.68679 -0.21225 -0.05347 -0.17330 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-4 C   
+30193 O O   . ILE B-4 30  ? 1.40940 1.24551 1.65083 -0.21782 -0.05518 -0.17122 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-4 O   
+30194 C CB  . ILE B-4 30  ? 1.47877 1.25932 1.66502 -0.21485 -0.05695 -0.16596 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-4 CB  
+30195 C CG1 . ILE B-4 30  ? 1.45892 1.22886 1.62858 -0.21847 -0.07039 -0.15565 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-4 CG1 
+30196 C CG2 . ILE B-4 30  ? 1.24896 1.03503 1.41754 -0.22075 -0.04373 -0.16975 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-4 CG2 
+30197 C CD1 . ILE B-4 30  ? 1.38836 1.14068 1.52998 -0.21980 -0.06492 -0.16004 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B-4 CD1 
+30198 N N   . GLU B-4 31  ? 1.53117 1.34284 1.78143 -0.20635 -0.03924 -0.18561 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-4 N   
+30199 C CA  . GLU B-4 31  ? 1.56400 1.39068 1.83453 -0.20757 -0.02281 -0.19745 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-4 CA  
+30200 C C   . GLU B-4 31  ? 1.60992 1.46432 1.92050 -0.20534 -0.03461 -0.19823 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-4 C   
+30201 O O   . GLU B-4 31  ? 1.67179 1.54520 2.00012 -0.20972 -0.02592 -0.20593 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-4 O   
+30202 C CB  . GLU B-4 31  ? 1.39861 1.20992 1.67343 -0.20166 -0.00296 -0.21069 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-4 CB  
+30203 C CG  . GLU B-4 31  ? 1.58048 1.39006 1.88353 -0.19107 -0.01001 -0.21385 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-4 CG  
+30204 C CD  . GLU B-4 31  ? 1.98463 1.77674 2.28859 -0.18544 0.01182  -0.22744 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-4 CD  
+30205 O OE1 . GLU B-4 31  ? 1.97983 1.75521 2.25411 -0.18938 0.03089  -0.23259 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-4 OE1 
+30206 O OE2 . GLU B-4 31  ? 2.08472 1.87781 2.41707 -0.17637 0.01022  -0.23301 ? ? ? ? ? ? 32  GLU B-4 OE2 
+30207 N N   . ALA B-4 32  ? 1.51287 1.36864 1.83742 -0.19830 -0.05487 -0.19091 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B-4 N   
+30208 C CA  . ALA B-4 32  ? 1.58180 1.46193 1.94071 -0.19416 -0.07007 -0.19115 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B-4 CA  
+30209 C C   . ALA B-4 32  ? 1.61123 1.50380 1.95633 -0.20201 -0.08230 -0.18146 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B-4 C   
+30210 O O   . ALA B-4 32  ? 1.60354 1.51974 1.97208 -0.20310 -0.08658 -0.18671 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B-4 O   
+30211 C CB  . ALA B-4 32  ? 1.57902 1.45173 1.95209 -0.18257 -0.08823 -0.18568 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B-4 CB  
+30212 N N   . ASP B-4 33  ? 1.60996 1.48719 1.91829 -0.20764 -0.08787 -0.16835 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-4 N   
+30213 C CA  . ASP B-4 33  ? 1.52709 1.41364 1.81878 -0.21542 -0.09698 -0.15924 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-4 CA  
+30214 C C   . ASP B-4 33  ? 1.45924 1.35643 1.74469 -0.22465 -0.08038 -0.16698 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-4 C   
+30215 O O   . ASP B-4 33  ? 1.56273 1.47556 1.84906 -0.22974 -0.08640 -0.16534 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-4 O   
+30216 C CB  . ASP B-4 33  ? 1.32565 1.19317 1.58269 -0.21945 -0.10445 -0.14445 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-4 CB  
+30217 C CG  . ASP B-4 33  ? 1.55726 1.41827 1.81591 -0.21367 -0.12534 -0.13260 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-4 CG  
+30218 O OD1 . ASP B-4 33  ? 1.72491 1.59484 2.01051 -0.20451 -0.13580 -0.13592 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-4 OD1 
+30219 O OD2 . ASP B-4 33  ? 1.51505 1.36115 1.74807 -0.21804 -0.13094 -0.12031 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B-4 OD2 
+30220 N N   . LEU B-4 34  ? 1.31126 1.19737 1.58740 -0.22660 -0.05949 -0.17540 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-4 N   
+30221 C CA  . LEU B-4 34  ? 1.40759 1.29956 1.67659 -0.23469 -0.04159 -0.18323 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-4 CA  
+30222 C C   . LEU B-4 34  ? 1.61543 1.53141 1.92383 -0.23493 -0.03706 -0.19577 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-4 C   
+30223 O O   . LEU B-4 34  ? 1.62977 1.55829 1.93878 -0.24289 -0.03121 -0.19965 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-4 O   
+30224 C CB  . LEU B-4 34  ? 1.29871 1.16827 1.54529 -0.23482 -0.02036 -0.18941 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-4 CB  
+30225 C CG  . LEU B-4 34  ? 1.27243 1.11938 1.48128 -0.23477 -0.02429 -0.18011 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-4 CG  
+30226 C CD1 . LEU B-4 34  ? 1.31701 1.14044 1.50429 -0.23240 -0.00510 -0.18834 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-4 CD1 
+30227 C CD2 . LEU B-4 34  ? 1.12692 0.97780 1.31149 -0.24261 -0.03019 -0.17082 ? ? ? ? ? ? 35  LEU B-4 CD2 
+30228 N N   . LYS B-4 35  ? 1.61435 1.53753 1.95807 -0.22626 -0.03973 -0.20321 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-4 N   
+30229 C CA  . LYS B-4 35  ? 1.64166 1.59105 2.03029 -0.22579 -0.03673 -0.21708 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-4 CA  
+30230 C C   . LYS B-4 35  ? 1.54262 1.51433 1.94684 -0.22520 -0.06167 -0.21248 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-4 C   
+30231 O O   . LYS B-4 35  ? 1.65715 1.65166 2.08668 -0.22992 -0.05993 -0.22264 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-4 O   
+30232 C CB  . LYS B-4 35  ? 1.65786 1.60864 2.08150 -0.21542 -0.03216 -0.22728 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-4 CB  
+30233 C CG  . LYS B-4 35  ? 1.70904 1.68897 2.18627 -0.21452 -0.02687 -0.24447 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-4 CG  
+30234 C CD  . LYS B-4 35  ? 1.50500 1.48544 2.01701 -0.20327 -0.02155 -0.25458 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-4 CD  
+30235 C CE  . LYS B-4 35  ? 1.63866 1.65158 2.21053 -0.20218 -0.01646 -0.27339 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-4 CE  
+30236 N NZ  . LYS B-4 35  ? 1.68861 1.70324 2.29732 -0.19035 -0.01064 -0.28407 ? ? ? ? ? ? 36  LYS B-4 NZ  
+30237 N N   . GLU B-4 36  ? 1.60079 1.56444 1.98872 -0.21966 -0.08459 -0.19773 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-4 N   
+30238 C CA  . GLU B-4 36  ? 1.57963 1.55907 1.97507 -0.21767 -0.10916 -0.19235 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-4 CA  
+30239 C C   . GLU B-4 36  ? 1.56474 1.54744 1.93273 -0.22937 -0.10813 -0.18745 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-4 C   
+30240 O O   . GLU B-4 36  ? 1.70332 1.70618 2.08673 -0.23142 -0.11836 -0.19227 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-4 O   
+30241 C CB  . GLU B-4 36  ? 1.73235 1.69623 2.11266 -0.20852 -0.13137 -0.17707 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-4 CB  
+30242 C CG  . GLU B-4 36  ? 1.97080 1.93369 2.38208 -0.19474 -0.13832 -0.18179 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-4 CG  
+30243 C CD  . GLU B-4 36  ? 2.17411 2.12318 2.57271 -0.18510 -0.16365 -0.16706 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-4 CD  
+30244 O OE1 . GLU B-4 36  ? 2.15010 2.09666 2.52384 -0.18824 -0.17812 -0.15561 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-4 OE1 
+30245 O OE2 . GLU B-4 36  ? 2.14482 2.08306 2.55620 -0.17429 -0.16811 -0.16689 ? ? ? ? ? ? 37  GLU B-4 OE2 
+30246 N N   . ASN B-4 37  ? 1.63898 1.60224 1.96701 -0.23654 -0.09685 -0.17874 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-4 N   
+30247 C CA  . ASN B-4 37  ? 1.80023 1.76387 2.09918 -0.24652 -0.09637 -0.17267 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-4 CA  
+30248 C C   . ASN B-4 37  ? 1.72385 1.69303 2.02537 -0.25557 -0.07292 -0.18507 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-4 C   
+30249 O O   . ASN B-4 37  ? 1.70095 1.65674 1.99570 -0.25644 -0.05276 -0.19004 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-4 O   
+30250 C CB  . ASN B-4 37  ? 1.70414 1.64513 1.96138 -0.24884 -0.09742 -0.15735 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-4 CB  
+30251 C CG  . ASN B-4 37  ? 1.79702 1.73896 2.02579 -0.25698 -0.10201 -0.14890 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-4 CG  
+30252 O OD1 . ASN B-4 37  ? 1.95961 1.91372 2.19064 -0.26354 -0.09561 -0.15595 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-4 OD1 
+30253 N ND2 . ASN B-4 37  ? 1.54441 1.47246 1.74655 -0.25700 -0.11196 -0.13418 ? ? ? ? ? ? 38  ASN B-4 ND2 
+30254 N N   . LYS B-4 38  ? 1.71316 1.69966 2.02278 -0.26202 -0.07547 -0.19047 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-4 N   
+30255 C CA  . LYS B-4 38  ? 1.81255 1.80267 2.12306 -0.27190 -0.05318 -0.20187 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-4 CA  
+30256 C C   . LYS B-4 38  ? 1.84264 1.82187 2.11162 -0.28053 -0.04849 -0.19364 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-4 C   
+30257 O O   . LYS B-4 38  ? 1.83589 1.81142 2.09699 -0.28840 -0.02843 -0.20115 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-4 O   
+30258 C CB  . LYS B-4 38  ? 1.95461 1.97264 2.30792 -0.27448 -0.05660 -0.21702 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-4 CB  
+30259 C CG  . LYS B-4 38  ? 1.86692 1.90089 2.26828 -0.26499 -0.06364 -0.22703 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-4 CG  
+30260 C CD  . LYS B-4 38  ? 1.63702 1.66298 2.05343 -0.26476 -0.03689 -0.23775 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-4 CD  
+30261 C CE  . LYS B-4 38  ? 1.65257 1.69756 2.12215 -0.25554 -0.04232 -0.24992 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-4 CE  
+30262 N NZ  . LYS B-4 38  ? 1.80197 1.83842 2.28632 -0.25593 -0.01337 -0.26162 ? ? ? ? ? ? 39  LYS B-4 NZ  
+30263 N N   . THR B-4 39  ? 1.74252 1.71505 1.98471 -0.27912 -0.06515 -0.17871 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-4 N   
+30264 C CA  . THR B-4 39  ? 1.49423 1.45893 1.70025 -0.28665 -0.06205 -0.17132 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-4 CA  
+30265 C C   . THR B-4 39  ? 1.44486 1.38803 1.62172 -0.28809 -0.04389 -0.16835 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-4 C   
+30266 O O   . THR B-4 39  ? 1.54391 1.47664 1.72555 -0.28349 -0.03411 -0.17184 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-4 O   
+30267 C CB  . THR B-4 39  ? 1.31646 1.27934 1.50362 -0.28463 -0.08349 -0.15673 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-4 CB  
+30268 O OG1 . THR B-4 39  ? 1.19978 1.14867 1.37947 -0.27790 -0.08945 -0.14672 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-4 OG1 
+30269 C CG2 . THR B-4 39  ? 1.60213 1.58325 1.81241 -0.28165 -0.10361 -0.15990 ? ? ? ? ? ? 40  THR B-4 CG2 
+30270 N N   . HIS B-4 40  ? 1.39108 1.32672 1.53619 -0.29367 -0.04026 -0.16226 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-4 N   
+30271 C CA  . HIS B-4 40  ? 1.22043 1.13656 1.33716 -0.29431 -0.02420 -0.16112 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-4 CA  
+30272 C C   . HIS B-4 40  ? 1.31732 1.22003 1.41934 -0.28849 -0.03105 -0.15119 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-4 C   
+30273 O O   . HIS B-4 40  ? 1.35632 1.24250 1.43888 -0.28651 -0.02012 -0.15204 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-4 O   
+30274 C CB  . HIS B-4 40  ? 1.19495 1.10834 1.28490 -0.30120 -0.01862 -0.15887 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-4 CB  
+30275 C CG  . HIS B-4 40  ? 1.24265 1.15460 1.31169 -0.30149 -0.03171 -0.14569 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-4 CG  
+30276 N ND1 . HIS B-4 40  ? 1.34741 1.27110 1.42165 -0.30290 -0.04850 -0.13951 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-4 ND1 
+30277 C CD2 . HIS B-4 40  ? 1.15770 1.05715 1.20096 -0.30041 -0.02985 -0.13818 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-4 CD2 
+30278 C CE1 . HIS B-4 40  ? 1.28075 1.19776 1.33202 -0.30360 -0.05397 -0.12822 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-4 CE1 
+30279 N NE2 . HIS B-4 40  ? 1.25708 1.16146 1.29237 -0.30239 -0.04298 -0.12776 ? ? ? ? ? ? 41  HIS B-4 NE2 
+30280 N N   . TYR B-4 41  ? 1.20422 1.11197 1.31393 -0.28559 -0.04900 -0.14230 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-4 N   
+30281 C CA  . TYR B-4 41  ? 1.32054 1.21555 1.41816 -0.28183 -0.05509 -0.13323 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-4 CA  
+30282 C C   . TYR B-4 41  ? 1.15461 1.03847 1.26100 -0.27547 -0.04814 -0.13939 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-4 C   
+30283 O O   . TYR B-4 41  ? 1.36698 1.25576 1.49666 -0.27234 -0.04415 -0.14805 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-4 O   
+30284 C CB  . TYR B-4 41  ? 1.40240 1.30153 1.50629 -0.28021 -0.07396 -0.12272 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-4 CB  
+30285 C CG  . TYR B-4 41  ? 1.32385 1.22853 1.41165 -0.28585 -0.08115 -0.11486 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-4 CG  
+30286 C CD1 . TYR B-4 41  ? 1.28070 1.17819 1.34286 -0.29045 -0.07702 -0.10797 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-4 CD1 
+30287 C CD2 . TYR B-4 41  ? 1.42557 1.34232 1.52392 -0.28591 -0.09265 -0.11506 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-4 CD2 
+30288 C CE1 . TYR B-4 41  ? 1.33347 1.23435 1.37940 -0.29555 -0.08178 -0.10105 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-4 CE1 
+30289 C CE2 . TYR B-4 41  ? 1.44866 1.36741 1.52800 -0.29057 -0.09926 -0.10811 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-4 CE2 
+30290 C CZ  . TYR B-4 41  ? 1.36380 1.27389 1.41617 -0.29566 -0.09266 -0.10084 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-4 CZ  
+30291 O OH  . TYR B-4 41  ? 1.53869 1.44925 1.57077 -0.30028 -0.09741 -0.09425 ? ? ? ? ? ? 42  TYR B-4 OH  
+30292 N N   . SER B-4 42  ? 1.18860 1.05749 1.27693 -0.27345 -0.04669 -0.13583 ? ? ? ? ? ? 43  SER B-4 N   
+30293 C CA  . SER B-4 42  ? 1.33691 1.19131 1.42662 -0.26714 -0.04088 -0.14157 ? ? ? ? ? ? 43  SER B-4 CA  
+30294 C C   . SER B-4 42  ? 1.24325 1.09119 1.33691 -0.26392 -0.05415 -0.13407 ? ? ? ? ? ? 43  SER B-4 C   
+30295 O O   . SER B-4 42  ? 1.26912 1.12169 1.36129 -0.26715 -0.06566 -0.12394 ? ? ? ? ? ? 43  SER B-4 O   
+30296 C CB  . SER B-4 42  ? 1.17230 1.01107 1.23471 -0.26639 -0.02777 -0.14645 ? ? ? ? ? ? 43  SER B-4 CB  
+30297 O OG  . SER B-4 42  ? 1.38665 1.22782 1.44202 -0.27009 -0.01424 -0.15246 ? ? ? ? ? ? 43  SER B-4 OG  
+30298 N N   . ILE B-4 43  ? 1.18317 1.01795 1.28032 -0.25781 -0.05124 -0.13944 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-4 N   
+30299 C CA  . ILE B-4 43  ? 1.17997 1.00522 1.28024 -0.25497 -0.06206 -0.13424 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-4 CA  
+30300 C C   . ILE B-4 43  ? 1.25776 1.06769 1.33648 -0.25390 -0.05870 -0.13704 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-4 C   
+30301 O O   . ILE B-4 43  ? 1.36566 1.16893 1.42668 -0.25263 -0.04775 -0.14392 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-4 O   
+30302 C CB  . ILE B-4 43  ? 1.14445 0.96563 1.26704 -0.24792 -0.06409 -0.13865 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-4 CB  
+30303 C CG1 . ILE B-4 43  ? 1.27487 1.08444 1.39374 -0.24280 -0.04896 -0.15126 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-4 CG1 
+30304 C CG2 . ILE B-4 43  ? 0.95933 0.79736 1.10588 -0.24733 -0.07022 -0.13707 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-4 CG2 
+30305 C CD1 . ILE B-4 43  ? 1.07080 0.85939 1.17897 -0.23767 -0.04991 -0.15430 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B-4 CD1 
+30306 N N   . ALA B-4 44  ? 1.22812 1.03105 1.30811 -0.25408 -0.06877 -0.13215 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B-4 N   
+30307 C CA  . ALA B-4 44  ? 1.16628 0.95633 1.23078 -0.25268 -0.06929 -0.13608 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B-4 CA  
+30308 C C   . ALA B-4 44  ? 1.25106 1.02903 1.32632 -0.24975 -0.07740 -0.13644 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B-4 C   
+30309 O O   . ALA B-4 44  ? 1.36988 1.15051 1.45732 -0.25367 -0.08639 -0.12779 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B-4 O   
+30310 C CB  . ALA B-4 44  ? 1.27376 1.07151 1.32843 -0.25925 -0.07300 -0.13011 ? ? ? ? ? ? 45  ALA B-4 CB  
+30311 N N   . ALA B-4 45  ? 1.26298 1.02490 1.33117 -0.24280 -0.07353 -0.14642 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B-4 N   
+30312 C CA  . ALA B-4 45  ? 1.26174 1.00922 1.33731 -0.23954 -0.08058 -0.14897 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B-4 CA  
+30313 C C   . ALA B-4 45  ? 1.30082 1.03748 1.36059 -0.23895 -0.08494 -0.15499 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B-4 C   
+30314 O O   . ALA B-4 45  ? 1.38509 1.11520 1.42341 -0.23466 -0.07918 -0.16249 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B-4 O   
+30315 C CB  . ALA B-4 45  ? 1.07203 0.80791 1.15231 -0.23123 -0.07349 -0.15714 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B-4 CB  
+30316 N N   . VAL B-4 46  ? 1.18852 0.92225 1.25875 -0.24301 -0.09535 -0.15222 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-4 N   
+30317 C CA  . VAL B-4 46  ? 1.32849 1.05560 1.39072 -0.24345 -0.10218 -0.15899 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-4 CA  
+30318 C C   . VAL B-4 46  ? 1.47523 1.18444 1.54449 -0.24048 -0.10879 -0.16512 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-4 C   
+30319 O O   . VAL B-4 46  ? 1.55250 1.25952 1.63960 -0.24373 -0.11200 -0.15877 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-4 O   
+30320 C CB  . VAL B-4 46  ? 1.24350 0.98607 1.31479 -0.25350 -0.10737 -0.15166 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-4 CB  
+30321 C CG1 . VAL B-4 46  ? 1.22018 0.97711 1.27900 -0.25469 -0.10113 -0.14908 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-4 CG1 
+30322 C CG2 . VAL B-4 46  ? 1.37998 1.12693 1.47044 -0.26116 -0.10974 -0.13940 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B-4 CG2 
+30323 N N   . THR B-4 47  ? 1.40565 1.09965 1.45837 -0.23354 -0.11120 -0.17765 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-4 N   
+30324 C CA  . THR B-4 47  ? 1.43303 1.10817 1.48900 -0.23043 -0.11839 -0.18583 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-4 CA  
+30325 C C   . THR B-4 47  ? 1.46775 1.14013 1.51786 -0.23100 -0.12952 -0.19538 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-4 C   
+30326 O O   . THR B-4 47  ? 1.41931 1.09732 1.45340 -0.22822 -0.13001 -0.19919 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-4 O   
+30327 C CB  . THR B-4 47  ? 1.60167 1.25610 1.64104 -0.21921 -0.11088 -0.19463 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-4 CB  
+30328 O OG1 . THR B-4 47  ? 1.66370 1.30927 1.67252 -0.21173 -0.10702 -0.20341 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-4 OG1 
+30329 C CG2 . THR B-4 47  ? 1.57785 1.23879 1.62756 -0.21810 -0.09957 -0.18742 ? ? ? ? ? ? 48  THR B-4 CG2 
+30330 N N   . PHE B-4 48  ? 1.50263 1.16606 1.56702 -0.23430 -0.13908 -0.20000 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-4 N   
+30331 C CA  . PHE B-4 48  ? 1.42183 1.08530 1.48756 -0.23578 -0.15160 -0.21085 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-4 CA  
+30332 C C   . PHE B-4 48  ? 1.36153 1.00731 1.39576 -0.22250 -0.15550 -0.22549 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-4 C   
+30333 O O   . PHE B-4 48  ? 1.30726 0.95889 1.33082 -0.21941 -0.16247 -0.23221 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-4 O   
+30334 C CB  . PHE B-4 48  ? 1.30710 0.96300 1.39650 -0.24320 -0.15992 -0.21355 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-4 CB  
+30335 C CG  . PHE B-4 48  ? 1.50600 1.17901 1.62364 -0.25783 -0.15924 -0.20227 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-4 CG  
+30336 C CD1 . PHE B-4 48  ? 1.61708 1.30533 1.74981 -0.26584 -0.16581 -0.20672 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-4 CD1 
+30337 C CD2 . PHE B-4 48  ? 1.58359 1.25629 1.71195 -0.26299 -0.15173 -0.18770 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-4 CD2 
+30338 C CE1 . PHE B-4 48  ? 1.72978 1.43130 1.88680 -0.28001 -0.16213 -0.19644 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-4 CE1 
+30339 C CE2 . PHE B-4 48  ? 1.68618 1.36953 1.83438 -0.27600 -0.14986 -0.17668 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-4 CE2 
+30340 C CZ  . PHE B-4 48  ? 1.73748 1.43455 1.89948 -0.28514 -0.15367 -0.18087 ? ? ? ? ? ? 49  PHE B-4 CZ  
+30341 N N   . THR B-4 49  ? 1.50392 1.12631 1.52134 -0.21369 -0.15095 -0.23077 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-4 N   
+30342 C CA  . THR B-4 49  ? 1.59156 1.19052 1.57277 -0.20029 -0.15288 -0.24430 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-4 CA  
+30343 C C   . THR B-4 49  ? 1.53885 1.13335 1.49298 -0.19299 -0.13689 -0.24041 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-4 C   
+30344 O O   . THR B-4 49  ? 1.35370 0.95919 1.31984 -0.19713 -0.12388 -0.22952 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-4 O   
+30345 C CB  . THR B-4 49  ? 1.52861 1.10059 1.50370 -0.19474 -0.15550 -0.25390 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-4 CB  
+30346 O OG1 . THR B-4 49  ? 1.82416 1.36932 1.75736 -0.18075 -0.15504 -0.26625 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-4 OG1 
+30347 C CG2 . THR B-4 49  ? 1.71875 1.28836 1.70768 -0.19641 -0.14194 -0.24492 ? ? ? ? ? ? 50  THR B-4 CG2 
+30348 N N   . ASN B-4 50  ? 1.77577 1.35268 1.69249 -0.18188 -0.13835 -0.25003 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-4 N   
+30349 C CA  . ASN B-4 50  ? 1.62139 1.18929 1.50828 -0.17517 -0.12168 -0.24744 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-4 CA  
+30350 C C   . ASN B-4 50  ? 1.65450 1.19991 1.52831 -0.16954 -0.10561 -0.24970 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-4 C   
+30351 O O   . ASN B-4 50  ? 1.41528 0.95914 1.27804 -0.16817 -0.08746 -0.24531 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-4 O   
+30352 C CB  . ASN B-4 50  ? 1.61797 1.16921 1.46455 -0.16397 -0.12834 -0.25666 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-4 CB  
+30353 C CG  . ASN B-4 50  ? 1.62204 1.17507 1.44710 -0.16171 -0.11370 -0.25031 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-4 CG  
+30354 O OD1 . ASN B-4 50  ? 1.57709 1.14724 1.40487 -0.16369 -0.11961 -0.24705 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-4 OD1 
+30355 N ND2 . ASN B-4 50  ? 1.78442 1.31944 1.58927 -0.15790 -0.09339 -0.24920 ? ? ? ? ? ? 51  ASN B-4 ND2 
+30356 N N   . LYS B-4 51  ? 1.71591 1.24396 1.59229 -0.16661 -0.11101 -0.25731 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-4 N   
+30357 C CA  . LYS B-4 51  ? 1.72948 1.23681 1.59661 -0.16103 -0.09478 -0.26025 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-4 CA  
+30358 C C   . LYS B-4 51  ? 1.69483 1.22482 1.60047 -0.16928 -0.08383 -0.24878 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-4 C   
+30359 O O   . LYS B-4 51  ? 1.80216 1.32747 1.70409 -0.16639 -0.06505 -0.24793 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-4 O   
+30360 C CB  . LYS B-4 51  ? 1.75017 1.23205 1.60956 -0.15534 -0.10432 -0.27203 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-4 CB  
+30361 C CG  . LYS B-4 51  ? 1.83668 1.29509 1.68630 -0.14867 -0.08695 -0.27657 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-4 CG  
+30362 C CD  . LYS B-4 51  ? 1.97952 1.41784 1.83173 -0.14560 -0.09762 -0.28633 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-4 CD  
+30363 C CE  . LYS B-4 51  ? 2.05560 1.47060 1.87272 -0.13817 -0.11485 -0.29975 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-4 CE  
+30364 N NZ  . LYS B-4 51  ? 1.78277 1.18010 1.60579 -0.13685 -0.12733 -0.31002 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B-4 NZ  
+30365 N N   . ALA B-4 52  ? 1.54636 1.09997 1.48899 -0.17932 -0.09524 -0.24045 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B-4 N   
+30366 C CA  . ALA B-4 52  ? 1.61997 1.19341 1.59652 -0.18570 -0.08806 -0.22926 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B-4 CA  
+30367 C C   . ALA B-4 52  ? 1.61669 1.20989 1.59414 -0.18895 -0.07648 -0.22109 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B-4 C   
+30368 O O   . ALA B-4 52  ? 1.71243 1.31405 1.70562 -0.18930 -0.06453 -0.21696 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B-4 O   
+30369 C CB  . ALA B-4 52  ? 1.26718 0.85620 1.27591 -0.19543 -0.10260 -0.22155 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B-4 CB  
+30370 N N   . ALA B-4 53  ? 1.52245 1.12363 1.48472 -0.19106 -0.08036 -0.21966 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B-4 N   
+30371 C CA  . ALA B-4 53  ? 1.35822 0.97483 1.31731 -0.19391 -0.06888 -0.21316 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B-4 CA  
+30372 C C   . ALA B-4 53  ? 1.60611 1.20367 1.53991 -0.18623 -0.04942 -0.21983 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B-4 C   
+30373 O O   . ALA B-4 53  ? 1.62562 1.23506 1.57073 -0.18915 -0.03545 -0.21570 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B-4 O   
+30374 C CB  . ALA B-4 53  ? 1.45770 1.08376 1.40400 -0.19647 -0.07728 -0.21137 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B-4 CB  
+30375 N N   . LYS B-4 54  ? 1.69743 1.26414 1.59629 -0.17655 -0.04782 -0.23081 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-4 N   
+30376 C CA  . LYS B-4 54  ? 1.64203 1.18499 1.51294 -0.16932 -0.02653 -0.23748 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-4 CA  
+30377 C C   . LYS B-4 54  ? 1.53675 1.07800 1.43078 -0.16859 -0.01415 -0.23967 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-4 C   
+30378 O O   . LYS B-4 54  ? 1.48055 1.01659 1.37082 -0.16730 0.00727  -0.24213 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-4 O   
+30379 C CB  . LYS B-4 54  ? 1.72071 1.22665 1.54260 -0.15795 -0.02906 -0.24855 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-4 CB  
+30380 C CG  . LYS B-4 54  ? 1.95918 1.45183 1.74076 -0.15358 -0.02163 -0.24924 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-4 CG  
+30381 C CD  . LYS B-4 54  ? 2.24654 1.69996 1.97637 -0.14037 -0.02797 -0.26024 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-4 CD  
+30382 C CE  . LYS B-4 54  ? 2.22779 1.66274 1.91276 -0.13420 -0.01982 -0.26046 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-4 CE  
+30383 N NZ  . LYS B-4 54  ? 2.23319 1.62756 1.86362 -0.11933 -0.02914 -0.27118 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B-4 NZ  
+30384 N N   . GLU B-4 55  ? 1.45820 1.00337 1.37757 -0.16941 -0.02655 -0.23943 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-4 N   
+30385 C CA  . GLU B-4 55  ? 1.56393 1.10843 1.50812 -0.16743 -0.01648 -0.24160 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-4 CA  
+30386 C C   . GLU B-4 55  ? 1.60080 1.17726 1.58338 -0.17436 -0.01031 -0.23275 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-4 C   
+30387 O O   . GLU B-4 55  ? 1.64399 1.22181 1.64125 -0.17202 0.00617  -0.23649 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-4 O   
+30388 C CB  . GLU B-4 55  ? 1.64599 1.18442 1.60591 -0.16629 -0.03247 -0.24311 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-4 CB  
+30389 C CG  . GLU B-4 55  ? 1.78487 1.31975 1.76950 -0.16226 -0.02363 -0.24616 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-4 CG  
+30390 C CD  . GLU B-4 55  ? 2.15401 1.67910 2.15117 -0.16106 -0.03924 -0.24764 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-4 CD  
+30391 O OE1 . GLU B-4 55  ? 2.19911 1.72165 2.18807 -0.16465 -0.05650 -0.24675 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-4 OE1 
+30392 O OE2 . GLU B-4 55  ? 2.21883 1.73877 2.23566 -0.15658 -0.03387 -0.25042 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B-4 OE2 
+30393 N N   . ILE B-4 56  ? 1.68999 1.29227 1.68954 -0.18269 -0.02337 -0.22190 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-4 N   
+30394 C CA  . ILE B-4 56  ? 1.52982 1.16138 1.56217 -0.18875 -0.02028 -0.21370 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-4 CA  
+30395 C C   . ILE B-4 56  ? 1.53964 1.17524 1.56055 -0.19016 -0.00173 -0.21610 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-4 C   
+30396 O O   . ILE B-4 56  ? 1.60374 1.25429 1.64956 -0.19164 0.00934  -0.21669 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-4 O   
+30397 C CB  . ILE B-4 56  ? 1.41128 1.06474 1.45922 -0.19711 -0.03859 -0.20148 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-4 CB  
+30398 C CG1 . ILE B-4 56  ? 1.39580 1.04351 1.45826 -0.19688 -0.05413 -0.19904 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-4 CG1 
+30399 C CG2 . ILE B-4 56  ? 1.38488 1.06623 1.45980 -0.20265 -0.03665 -0.19337 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-4 CG2 
+30400 C CD1 . ILE B-4 56  ? 1.38155 1.04652 1.45766 -0.20572 -0.06942 -0.18710 ? ? ? ? ? ? 57  ILE B-4 CD1 
+30401 N N   . GLU B-4 57  ? 1.50524 1.12689 1.48909 -0.18944 0.00172  -0.21827 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-4 N   
+30402 C CA  . GLU B-4 57  ? 1.52691 1.14841 1.49594 -0.19132 0.02011  -0.22005 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-4 CA  
+30403 C C   . GLU B-4 57  ? 1.70423 1.30734 1.66778 -0.18633 0.04415  -0.23037 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-4 C   
+30404 O O   . GLU B-4 57  ? 1.58034 1.19256 1.55354 -0.19037 0.06167  -0.23197 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-4 O   
+30405 C CB  . GLU B-4 57  ? 1.46790 1.07351 1.39455 -0.18949 0.01738  -0.22026 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-4 CB  
+30406 C CG  . GLU B-4 57  ? 1.70016 1.30239 1.60739 -0.19174 0.03582  -0.22096 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-4 CG  
+30407 C CD  . GLU B-4 57  ? 1.94833 1.53373 1.81307 -0.18807 0.03087  -0.22073 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-4 CD  
+30408 O OE1 . GLU B-4 57  ? 2.05489 1.63262 1.90723 -0.18345 0.01273  -0.22145 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-4 OE1 
+30409 O OE2 . GLU B-4 57  ? 2.15878 1.73850 2.00371 -0.18958 0.04479  -0.22050 ? ? ? ? ? ? 58  GLU B-4 OE2 
+30410 N N   . GLY B-4 58  ? 1.61128 1.18829 1.56052 -0.17812 0.04633  -0.23820 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B-4 N   
+30411 C CA  . GLY B-4 58  ? 1.72470 1.28151 1.66670 -0.17321 0.07154  -0.24862 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B-4 CA  
+30412 C C   . GLY B-4 58  ? 1.72287 1.30424 1.71613 -0.17571 0.07932  -0.25009 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B-4 C   
+30413 O O   . GLY B-4 58  ? 1.92634 1.50637 1.92741 -0.17651 0.10338  -0.25711 ? ? ? ? ? ? 59  GLY B-4 O   
+30414 N N   . ARG B-4 59  ? 1.61593 1.21926 1.64523 -0.17671 0.05930  -0.24402 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-4 N   
+30415 C CA  . ARG B-4 59  ? 1.79254 1.41853 1.87094 -0.17659 0.06284  -0.24574 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-4 CA  
+30416 C C   . ARG B-4 59  ? 1.77724 1.43780 1.88623 -0.18483 0.06271  -0.24040 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-4 C   
+30417 O O   . ARG B-4 59  ? 1.75594 1.43415 1.90198 -0.18484 0.07291  -0.24582 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-4 O   
+30418 C CB  . ARG B-4 59  ? 1.36204 0.99269 1.46289 -0.17290 0.04140  -0.24120 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-4 CB  
+30419 C CG  . ARG B-4 59  ? 1.63334 1.23138 1.71327 -0.16426 0.04309  -0.24913 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-4 CG  
+30420 C CD  . ARG B-4 59  ? 1.71213 1.31604 1.82650 -0.15952 0.03099  -0.24811 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-4 CD  
+30421 N NE  . ARG B-4 59  ? 1.78181 1.38225 1.89078 -0.16130 0.00673  -0.23976 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-4 NE  
+30422 C CZ  . ARG B-4 59  ? 1.77041 1.37288 1.90419 -0.15840 -0.00688 -0.23627 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-4 CZ  
+30423 N NH1 . ARG B-4 59  ? 1.83085 1.44053 1.99771 -0.15213 -0.00117 -0.24007 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-4 NH1 
+30424 N NH2 . ARG B-4 59  ? 1.92758 1.52409 2.05377 -0.16175 -0.02623 -0.22928 ? ? ? ? ? ? 60  ARG B-4 NH2 
+30425 N N   . LEU B-4 60  ? 1.60889 1.27993 1.70442 -0.19156 0.05111  -0.23098 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-4 N   
+30426 C CA  . LEU B-4 60  ? 1.62326 1.32556 1.74485 -0.19941 0.04952  -0.22613 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-4 CA  
+30427 C C   . LEU B-4 60  ? 1.84206 1.54338 1.96088 -0.20308 0.07565  -0.23485 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-4 C   
+30428 O O   . LEU B-4 60  ? 2.01410 1.74030 2.17035 -0.20689 0.08143  -0.23822 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-4 O   
+30429 C CB  . LEU B-4 60  ? 1.56755 1.27864 1.67286 -0.20548 0.03196  -0.21426 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-4 CB  
+30430 C CG  . LEU B-4 60  ? 1.53418 1.25502 1.65360 -0.20542 0.00684  -0.20402 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-4 CG  
+30431 C CD1 . LEU B-4 60  ? 1.32366 1.05065 1.42437 -0.21196 -0.00587 -0.19392 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-4 CD1 
+30432 C CD2 . LEU B-4 60  ? 1.59730 1.34314 1.76045 -0.20528 -0.00097 -0.20138 ? ? ? ? ? ? 61  LEU B-4 CD2 
+30433 N N   . GLY B-4 61  ? 1.90392 1.57559 1.97851 -0.20188 0.09145  -0.23910 ? ? ? ? ? ? 62  GLY B-4 N   
+30434 C CA  . GLY B-4 61  ? 2.17715 1.84188 2.24299 -0.20613 0.11865  -0.24674 ? ? ? ? ? ? 62  GLY B-4 CA  
+30435 C C   . GLY B-4 61  ? 2.15026 1.81638 2.19073 -0.21299 0.11832  -0.24064 ? ? ? ? ? ? 62  GLY B-4 C   
+30436 O O   . GLY B-4 61  ? 2.12681 1.77870 2.13139 -0.21068 0.10580  -0.23417 ? ? ? ? ? ? 62  GLY B-4 O   
+30437 N N   . TYR B-4 62  ? 2.20196 1.88567 2.26267 -0.22132 0.13175  -0.24360 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-4 N   
+30438 C CA  . TYR B-4 62  ? 2.32760 2.01156 2.36488 -0.22808 0.13344  -0.23861 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-4 CA  
+30439 C C   . TYR B-4 62  ? 2.22887 1.94002 2.27924 -0.23150 0.10514  -0.22670 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-4 C   
+30440 O O   . TYR B-4 62  ? 2.06093 1.80032 2.15193 -0.23280 0.09000  -0.22390 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-4 O   
+30441 C CB  . TYR B-4 62  ? 2.38788 2.08189 2.44504 -0.23704 0.15711  -0.24664 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-4 CB  
+30442 C CG  . TYR B-4 62  ? 2.47857 2.21353 2.59774 -0.24211 0.15018  -0.24983 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-4 CG  
+30443 C CD1 . TYR B-4 62  ? 2.53924 2.28197 2.69584 -0.23862 0.15875  -0.25955 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-4 CD1 
+30444 C CD2 . TYR B-4 62  ? 2.36262 2.12760 2.50210 -0.24942 0.13456  -0.24392 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-4 CD2 
+30445 C CE1 . TYR B-4 62  ? 2.52043 2.30107 2.73479 -0.24142 0.15005  -0.26349 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-4 CE1 
+30446 C CE2 . TYR B-4 62  ? 2.42320 2.22400 2.61660 -0.25252 0.12563  -0.24754 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-4 CE2 
+30447 C CZ  . TYR B-4 62  ? 2.48200 2.29115 2.71357 -0.24810 0.13257  -0.25747 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-4 CZ  
+30448 O OH  . TYR B-4 62  ? 2.46345 2.30883 2.74983 -0.24944 0.12133  -0.26202 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B-4 OH  
+30449 N N   . SER B-4 63  ? 2.35952 2.06015 2.37364 -0.23218 0.09838  -0.21985 ? ? ? ? ? ? 64  SER B-4 N   
+30450 C CA  . SER B-4 63  ? 2.23057 1.95377 2.25262 -0.23589 0.07473  -0.20880 ? ? ? ? ? ? 64  SER B-4 CA  
+30451 C C   . SER B-4 63  ? 2.13111 1.86408 2.14668 -0.24416 0.08067  -0.20665 ? ? ? ? ? ? 64  SER B-4 C   
+30452 O O   . SER B-4 63  ? 1.78186 1.51251 1.77346 -0.24488 0.07122  -0.19964 ? ? ? ? ? ? 64  SER B-4 O   
+30453 C CB  . SER B-4 63  ? 1.91873 1.62588 1.91036 -0.22976 0.05891  -0.20302 ? ? ? ? ? ? 64  SER B-4 CB  
+30454 O OG  . SER B-4 63  ? 1.78073 1.47850 1.77909 -0.22282 0.05244  -0.20549 ? ? ? ? ? ? 64  SER B-4 OG  
+30455 N N   . SER B-4 64  ? 2.26007 2.00427 2.29865 -0.25053 0.09669  -0.21369 ? ? ? ? ? ? 65  SER B-4 N   
+30456 C CA  . SER B-4 64  ? 2.35297 2.10553 2.38706 -0.25923 0.10358  -0.21316 ? ? ? ? ? ? 65  SER B-4 CA  
+30457 C C   . SER B-4 64  ? 2.42927 2.21175 2.48233 -0.26420 0.08092  -0.20401 ? ? ? ? ? ? 65  SER B-4 C   
+30458 O O   . SER B-4 64  ? 2.22468 2.01229 2.26760 -0.27062 0.08287  -0.20186 ? ? ? ? ? ? 65  SER B-4 O   
+30459 C CB  . SER B-4 64  ? 2.24553 2.00359 2.30455 -0.26582 0.12686  -0.22494 ? ? ? ? ? ? 65  SER B-4 CB  
+30460 O OG  . SER B-4 64  ? 2.28512 2.04867 2.33893 -0.27499 0.13496  -0.22569 ? ? ? ? ? ? 65  SER B-4 OG  
+30461 N N   . ARG B-4 65  ? 2.33982 2.13892 2.41683 -0.26114 0.06036  -0.19844 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-4 N   
+30462 C CA  . ARG B-4 65  ? 2.14828 1.96908 2.23474 -0.26474 0.03897  -0.18825 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-4 CA  
+30463 C C   . ARG B-4 65  ? 2.14065 1.95044 2.19239 -0.26388 0.03048  -0.17920 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-4 C   
+30464 O O   . ARG B-4 65  ? 1.98586 1.81068 2.04080 -0.26749 0.01551  -0.17051 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-4 O   
+30465 C CB  . ARG B-4 65  ? 1.93324 1.76871 2.05032 -0.26074 0.02078  -0.18438 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-4 CB  
+30466 C CG  . ARG B-4 65  ? 1.88303 1.73376 2.04060 -0.26004 0.02548  -0.19374 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-4 CG  
+30467 C CD  . ARG B-4 65  ? 2.19116 2.06649 2.37075 -0.26756 0.02330  -0.19633 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-4 CD  
+30468 N NE  . ARG B-4 65  ? 2.09075 1.97925 2.26750 -0.26952 0.00124  -0.18468 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-4 NE  
+30469 C CZ  . ARG B-4 65  ? 1.96388 1.86662 2.16343 -0.26577 -0.01861 -0.17972 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-4 CZ  
+30470 N NH1 . ARG B-4 65  ? 1.90150 1.80951 2.13155 -0.25911 -0.02111 -0.18547 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-4 NH1 
+30471 N NH2 . ARG B-4 65  ? 1.73870 1.64843 1.92837 -0.26811 -0.03581 -0.16873 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B-4 NH2 
+30472 N N   . GLY B-4 66  ? 2.03194 1.81558 2.05057 -0.25873 0.03945  -0.18158 ? ? ? ? ? ? 67  GLY B-4 N   
+30473 C CA  . GLY B-4 66  ? 1.71199 1.48733 1.70302 -0.25633 0.02925  -0.17473 ? ? ? ? ? ? 67  GLY B-4 CA  
+30474 C C   . GLY B-4 66  ? 1.54739 1.32517 1.54649 -0.25238 0.01105  -0.16911 ? ? ? ? ? ? 67  GLY B-4 C   
+30475 O O   . GLY B-4 66  ? 1.58831 1.36692 1.57515 -0.25235 -0.00003 -0.16308 ? ? ? ? ? ? 67  GLY B-4 O   
+30476 N N   . ASN B-4 67  ? 1.41334 1.19202 1.43441 -0.24923 0.00858  -0.17165 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-4 N   
+30477 C CA  . ASN B-4 67  ? 1.33601 1.11589 1.36721 -0.24634 -0.00812 -0.16641 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-4 CA  
+30478 C C   . ASN B-4 67  ? 1.23995 0.99883 1.24353 -0.24057 -0.01115 -0.16828 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-4 C   
+30479 O O   . ASN B-4 67  ? 1.49417 1.23130 1.47349 -0.23493 0.00051  -0.17605 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-4 O   
+30480 C CB  . ASN B-4 67  ? 1.36315 1.14426 1.42105 -0.24259 -0.00807 -0.17037 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-4 CB  
+30481 C CG  . ASN B-4 67  ? 1.46775 1.27125 1.55672 -0.24666 -0.00758 -0.17041 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-4 CG  
+30482 O OD1 . ASN B-4 67  ? 1.37422 1.19511 1.47072 -0.25210 -0.01746 -0.16302 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-4 OD1 
+30483 N ND2 . ASN B-4 67  ? 1.61353 1.41652 1.72103 -0.24366 0.00385  -0.17969 ? ? ? ? ? ? 68  ASN B-4 ND2 
+30484 N N   . PHE B-4 68  ? 1.06409 0.82840 1.07085 -0.24192 -0.02690 -0.16168 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-4 N   
+30485 C CA  . PHE B-4 68  ? 1.32993 1.07879 1.31688 -0.23695 -0.03351 -0.16448 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-4 CA  
+30486 C C   . PHE B-4 68  ? 1.34489 1.08352 1.34283 -0.23257 -0.04057 -0.16742 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-4 C   
+30487 O O   . PHE B-4 68  ? 1.25901 1.00853 1.28148 -0.23620 -0.04999 -0.16132 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-4 O   
+30488 C CB  . PHE B-4 68  ? 1.30631 1.06811 1.29348 -0.24204 -0.04485 -0.15740 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-4 CB  
+30489 C CG  . PHE B-4 68  ? 1.23737 0.98752 1.21048 -0.23714 -0.05361 -0.16193 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-4 CG  
+30490 C CD1 . PHE B-4 68  ? 1.52908 1.26710 1.47334 -0.23114 -0.05019 -0.16771 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-4 CD1 
+30491 C CD2 . PHE B-4 68  ? 1.11275 0.86303 1.10159 -0.23810 -0.06595 -0.16117 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-4 CD2 
+30492 C CE1 . PHE B-4 68  ? 1.43098 1.15952 1.36394 -0.22528 -0.06093 -0.17343 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-4 CE1 
+30493 C CE2 . PHE B-4 68  ? 1.14724 0.88872 1.12689 -0.23397 -0.07528 -0.16735 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-4 CE2 
+30494 C CZ  . PHE B-4 68  ? 1.23475 0.96650 1.18723 -0.22709 -0.07378 -0.17389 ? ? ? ? ? ? 69  PHE B-4 CZ  
+30495 N N   . ILE B-4 69  ? 1.37903 1.09393 1.35588 -0.22434 -0.03590 -0.17673 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-4 N   
+30496 C CA  . ILE B-4 69  ? 1.27258 0.97348 1.25433 -0.21927 -0.04236 -0.18140 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-4 CA  
+30497 C C   . ILE B-4 69  ? 1.30618 0.98927 1.26120 -0.21329 -0.05016 -0.18781 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-4 C   
+30498 O O   . ILE B-4 69  ? 1.41537 1.07804 1.33830 -0.20601 -0.04176 -0.19502 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-4 O   
+30499 C CB  . ILE B-4 69  ? 1.39295 1.07970 1.37514 -0.21372 -0.02840 -0.18869 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-4 CB  
+30500 C CG1 . ILE B-4 69  ? 1.14004 0.84703 1.15008 -0.21883 -0.02043 -0.18472 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-4 CG1 
+30501 C CG2 . ILE B-4 69  ? 1.41955 1.09312 1.40974 -0.20892 -0.03597 -0.19281 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-4 CG2 
+30502 C CD1 . ILE B-4 69  ? 1.36057 1.08630 1.40390 -0.22306 -0.03414 -0.17637 ? ? ? ? ? ? 70  ILE B-4 CD1 
+30503 N N   . GLY B-4 70  ? 1.25016 0.93954 1.21766 -0.21611 -0.06611 -0.18579 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B-4 N   
+30504 C CA  . GLY B-4 70  ? 1.21415 0.89079 1.16193 -0.21061 -0.07639 -0.19334 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B-4 CA  
+30505 C C   . GLY B-4 70  ? 1.34509 1.02978 1.31565 -0.21556 -0.09266 -0.19252 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B-4 C   
+30506 O O   . GLY B-4 70  ? 1.26978 0.96168 1.26625 -0.22143 -0.09497 -0.18680 ? ? ? ? ? ? 71  GLY B-4 O   
+30507 N N   . THR B-4 71  ? 1.46754 1.15002 1.42838 -0.21281 -0.10394 -0.19893 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-4 N   
+30508 C CA  . THR B-4 71  ? 1.24870 0.93772 1.23167 -0.21785 -0.11897 -0.20121 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-4 CA  
+30509 C C   . THR B-4 71  ? 1.34035 1.05642 1.34960 -0.23000 -0.12084 -0.19078 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-4 C   
+30510 O O   . THR B-4 71  ? 1.41070 1.13977 1.41460 -0.23208 -0.11437 -0.18486 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-4 O   
+30511 C CB  . THR B-4 71  ? 1.24670 0.92370 1.21120 -0.20921 -0.13155 -0.21466 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-4 CB  
+30512 O OG1 . THR B-4 71  ? 1.81883 1.46670 1.74848 -0.19656 -0.12721 -0.22346 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-4 OG1 
+30513 C CG2 . THR B-4 71  ? 1.59577 1.27530 1.58482 -0.21403 -0.14668 -0.22065 ? ? ? ? ? ? 72  THR B-4 CG2 
+30514 N N   . ASN B-4 72  ? 1.40037 1.12242 1.43662 -0.23837 -0.12849 -0.18863 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-4 N   
+30515 C CA  . ASN B-4 72  ? 1.14699 0.89076 1.20628 -0.25042 -0.12920 -0.17950 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-4 CA  
+30516 C C   . ASN B-4 72  ? 1.23473 0.99164 1.29002 -0.24965 -0.13310 -0.18443 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-4 C   
+30517 O O   . ASN B-4 72  ? 1.27665 1.05026 1.33520 -0.25514 -0.12708 -0.17635 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-4 O   
+30518 C CB  . ASN B-4 72  ? 1.30221 1.04461 1.38798 -0.25913 -0.13615 -0.17893 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-4 CB  
+30519 C CG  . ASN B-4 72  ? 1.59653 1.32643 1.68803 -0.25977 -0.13260 -0.17237 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-4 CG  
+30520 O OD1 . ASN B-4 72  ? 1.80858 1.52755 1.88538 -0.25127 -0.12752 -0.17371 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-4 OD1 
+30521 N ND2 . ASN B-4 72  ? 1.31056 1.04089 1.42374 -0.26963 -0.13447 -0.16553 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B-4 ND2 
+30522 N N   . ASP B-4 73  ? 1.48757 1.23651 1.53536 -0.24197 -0.14407 -0.19844 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-4 N   
+30523 C CA  . ASP B-4 73  ? 1.48768 1.24878 1.53257 -0.23872 -0.15000 -0.20489 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-4 CA  
+30524 C C   . ASP B-4 73  ? 1.38839 1.14648 1.40272 -0.23041 -0.14125 -0.20212 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-4 C   
+30525 O O   . ASP B-4 73  ? 1.23176 1.00574 1.24785 -0.23196 -0.13940 -0.19970 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-4 O   
+30526 C CB  . ASP B-4 73  ? 1.26379 1.01505 1.30592 -0.23025 -0.16648 -0.22195 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-4 CB  
+30527 C CG  . ASP B-4 73  ? 1.49793 1.25653 1.57592 -0.24061 -0.17552 -0.22653 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-4 CG  
+30528 O OD1 . ASP B-4 73  ? 1.61473 1.36157 1.69992 -0.24520 -0.17327 -0.22324 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-4 OD1 
+30529 O OD2 . ASP B-4 73  ? 1.62935 1.40527 1.72974 -0.24424 -0.18433 -0.23401 ? ? ? ? ? ? 74  ASP B-4 OD2 
+30530 N N   . GLY B-4 74  ? 1.20759 0.94437 1.19412 -0.22194 -0.13435 -0.20283 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B-4 N   
+30531 C CA  . GLY B-4 74  ? 1.18584 0.91632 1.14263 -0.21510 -0.12381 -0.20059 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B-4 CA  
+30532 C C   . GLY B-4 74  ? 1.23191 0.97950 1.19860 -0.22478 -0.11087 -0.18721 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B-4 C   
+30533 O O   . GLY B-4 74  ? 1.15925 0.90894 1.10873 -0.22225 -0.10347 -0.18497 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B-4 O   
+30534 N N   . PHE B-4 75  ? 1.33453 1.09245 1.32690 -0.23532 -0.10867 -0.17847 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-4 N   
+30535 C CA  . PHE B-4 75  ? 1.30391 1.07694 1.30448 -0.24391 -0.09877 -0.16619 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-4 CA  
+30536 C C   . PHE B-4 75  ? 1.31825 1.11111 1.32784 -0.25023 -0.09988 -0.16219 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-4 C   
+30537 O O   . PHE B-4 75  ? 1.34618 1.14495 1.34290 -0.24991 -0.09232 -0.15888 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-4 O   
+30538 C CB  . PHE B-4 75  ? 1.19593 0.97161 1.21863 -0.25154 -0.09855 -0.15815 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-4 CB  
+30539 C CG  . PHE B-4 75  ? 1.20933 1.00039 1.24106 -0.26027 -0.09224 -0.14568 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-4 CG  
+30540 C CD1 . PHE B-4 75  ? 1.25848 1.05015 1.28005 -0.25865 -0.08288 -0.14256 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-4 CD1 
+30541 C CD2 . PHE B-4 75  ? 1.11131 0.91483 1.16088 -0.27028 -0.09527 -0.13781 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-4 CD2 
+30542 C CE1 . PHE B-4 75  ? 1.15140 0.95660 1.17997 -0.26597 -0.07930 -0.13233 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-4 CE1 
+30543 C CE2 . PHE B-4 75  ? 1.06212 0.87620 1.11460 -0.27730 -0.09016 -0.12644 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-4 CE2 
+30544 C CZ  . PHE B-4 75  ? 1.06617 0.88147 1.10789 -0.27469 -0.08350 -0.12396 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B-4 CZ  
+30545 N N   . VAL B-4 76  ? 1.21614 1.01893 1.24888 -0.25653 -0.10806 -0.16307 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-4 N   
+30546 C CA  . VAL B-4 76  ? 1.26567 1.08802 1.31083 -0.26351 -0.10713 -0.15978 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-4 CA  
+30547 C C   . VAL B-4 76  ? 1.27170 1.09584 1.30091 -0.25407 -0.10967 -0.16862 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-4 C   
+30548 O O   . VAL B-4 76  ? 1.17629 1.01482 1.20730 -0.25706 -0.10523 -0.16552 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-4 O   
+30549 C CB  . VAL B-4 76  ? 1.37739 1.20825 1.45318 -0.27295 -0.11349 -0.16058 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-4 CB  
+30550 C CG1 . VAL B-4 76  ? 1.46131 1.28615 1.54825 -0.28122 -0.11053 -0.15051 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-4 CG1 
+30551 C CG2 . VAL B-4 76  ? 1.09793 0.92197 1.17889 -0.26598 -0.12652 -0.17554 ? ? ? ? ? ? 77  VAL B-4 CG2 
+30552 N N   . GLU B-4 77  ? 1.27739 1.08477 1.28821 -0.24162 -0.11684 -0.17973 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-4 N   
+30553 C CA  . GLU B-4 77  ? 1.23538 1.03984 1.22647 -0.23011 -0.12112 -0.18839 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-4 CA  
+30554 C C   . GLU B-4 77  ? 1.16174 0.95848 1.12335 -0.22590 -0.10833 -0.18300 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-4 C   
+30555 O O   . GLU B-4 77  ? 1.00829 0.81433 0.96466 -0.22446 -0.10557 -0.18224 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-4 O   
+30556 C CB  . GLU B-4 77  ? 1.15235 0.93671 1.12776 -0.21710 -0.13383 -0.20194 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-4 CB  
+30557 C CG  . GLU B-4 77  ? 1.60262 1.37519 1.54708 -0.20158 -0.13885 -0.21065 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-4 CG  
+30558 C CD  . GLU B-4 77  ? 1.77326 1.52334 1.69883 -0.18782 -0.15347 -0.22446 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-4 CD  
+30559 O OE1 . GLU B-4 77  ? 1.54838 1.30284 1.49773 -0.19140 -0.16492 -0.23078 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-4 OE1 
+30560 O OE2 . GLU B-4 77  ? 1.56500 1.29058 1.44966 -0.17335 -0.15326 -0.22914 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B-4 OE2 
+30561 N N   . SER B-4 78  ? 1.24376 1.02373 1.18791 -0.22438 -0.09947 -0.17984 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-4 N   
+30562 C CA  . SER B-4 78  ? 1.29694 1.06645 1.21289 -0.22050 -0.08636 -0.17698 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-4 CA  
+30563 C C   . SER B-4 78  ? 1.14382 0.93091 1.07196 -0.23228 -0.07560 -0.16564 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-4 C   
+30564 O O   . SER B-4 78  ? 1.26939 1.05402 1.17919 -0.23092 -0.06605 -0.16374 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-4 O   
+30565 C CB  . SER B-4 78  ? 1.28548 1.02954 1.17936 -0.21432 -0.07933 -0.18010 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-4 CB  
+30566 O OG  . SER B-4 78  ? 1.25767 1.00777 1.17275 -0.22311 -0.07510 -0.17411 ? ? ? ? ? ? 79  SER B-4 OG  
+30567 N N   . GLU B-4 79  ? 1.18522 0.98752 1.14139 -0.24339 -0.07720 -0.15829 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-4 N   
+30568 C CA  . GLU B-4 79  ? 1.17069 0.98612 1.13481 -0.25345 -0.06867 -0.14773 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-4 CA  
+30569 C C   . GLU B-4 79  ? 1.23254 1.06776 1.21216 -0.26178 -0.07002 -0.14204 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-4 C   
+30570 O O   . GLU B-4 79  ? 1.16979 1.01351 1.14666 -0.26783 -0.06255 -0.13487 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-4 O   
+30571 C CB  . GLU B-4 79  ? 1.13411 0.94900 1.11376 -0.25894 -0.06853 -0.14224 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-4 CB  
+30572 C CG  . GLU B-4 79  ? 1.24719 1.04415 1.21482 -0.25182 -0.06413 -0.14774 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-4 CG  
+30573 C CD  . GLU B-4 79  ? 1.32111 1.11157 1.26726 -0.24908 -0.05152 -0.14924 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-4 CD  
+30574 O OE1 . GLU B-4 79  ? 1.23383 1.03554 1.18634 -0.25603 -0.04551 -0.14305 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-4 OE1 
+30575 O OE2 . GLU B-4 79  ? 1.62955 1.40189 1.55100 -0.23995 -0.04771 -0.15694 ? ? ? ? ? ? 80  GLU B-4 OE2 
+30576 N N   . ILE B-4 80  ? 1.24677 1.08919 1.24303 -0.26261 -0.07860 -0.14585 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-4 N   
+30577 C CA  . ILE B-4 80  ? 1.07340 0.93417 1.08766 -0.27190 -0.07734 -0.14080 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-4 CA  
+30578 C C   . ILE B-4 80  ? 1.08017 0.94879 1.09640 -0.26602 -0.08158 -0.14986 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-4 C   
+30579 O O   . ILE B-4 80  ? 1.18188 1.05968 1.19266 -0.26675 -0.07539 -0.14806 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-4 O   
+30580 C CB  . ILE B-4 80  ? 1.11669 0.98163 1.15684 -0.28157 -0.08133 -0.13626 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-4 CB  
+30581 C CG1 . ILE B-4 80  ? 1.10792 0.96580 1.14595 -0.28624 -0.07803 -0.12638 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-4 CG1 
+30582 C CG2 . ILE B-4 80  ? 0.98332 0.86468 1.04140 -0.29137 -0.07771 -0.13242 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-4 CG2 
+30583 C CD1 . ILE B-4 80  ? 1.02704 0.88386 1.08569 -0.29478 -0.08138 -0.12060 ? ? ? ? ? ? 81  ILE B-4 CD1 
+30584 N N   . ILE B-4 81  ? 1.06144 0.92649 1.08602 -0.25950 -0.09304 -0.16052 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-4 N   
+30585 C CA  . ILE B-4 81  ? 1.14452 1.02057 1.17896 -0.25389 -0.10029 -0.17068 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-4 CA  
+30586 C C   . ILE B-4 81  ? 1.26776 1.13551 1.27223 -0.24088 -0.09882 -0.17510 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-4 C   
+30587 O O   . ILE B-4 81  ? 1.28616 1.16596 1.29161 -0.24100 -0.09400 -0.17436 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-4 O   
+30588 C CB  . ILE B-4 81  ? 0.95317 0.82634 1.00341 -0.24930 -0.11531 -0.18264 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-4 CB  
+30589 C CG1 . ILE B-4 81  ? 1.05048 0.92982 1.13057 -0.26327 -0.11515 -0.17795 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-4 CG1 
+30590 C CG2 . ILE B-4 81  ? 1.13601 1.02282 1.19974 -0.24217 -0.12513 -0.19513 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-4 CG2 
+30591 C CD1 . ILE B-4 81  ? 1.10312 0.97892 1.20063 -0.26058 -0.12952 -0.19016 ? ? ? ? ? ? 82  ILE B-4 CD1 
+30592 N N   . ARG B-4 82  ? 1.22424 1.06884 1.19988 -0.22936 -0.10174 -0.17970 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-4 N   
+30593 C CA  . ARG B-4 82  ? 1.10439 0.93491 1.04700 -0.21570 -0.10045 -0.18441 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-4 CA  
+30594 C C   . ARG B-4 82  ? 1.11292 0.94615 1.04151 -0.22004 -0.08539 -0.17567 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-4 C   
+30595 O O   . ARG B-4 82  ? 1.27280 1.10682 1.18958 -0.21233 -0.08505 -0.17920 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-4 O   
+30596 C CB  . ARG B-4 82  ? 1.18673 0.98692 1.09698 -0.20436 -0.10247 -0.18931 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-4 CB  
+30597 C CG  . ARG B-4 82  ? 1.43979 1.21790 1.31014 -0.18840 -0.10199 -0.19496 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-4 CG  
+30598 C CD  . ARG B-4 82  ? 1.66332 1.41165 1.50553 -0.17493 -0.10997 -0.20370 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-4 CD  
+30599 N NE  . ARG B-4 82  ? 1.55942 1.31569 1.42246 -0.17053 -0.12967 -0.21398 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-4 NE  
+30600 C CZ  . ARG B-4 82  ? 1.54898 1.28342 1.39535 -0.16062 -0.14027 -0.22279 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-4 CZ  
+30601 N NH1 . ARG B-4 82  ? 2.06469 1.76651 1.87195 -0.15382 -0.13163 -0.22216 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-4 NH1 
+30602 N NH2 . ARG B-4 82  ? 1.64523 1.39021 1.51508 -0.15791 -0.15925 -0.23324 ? ? ? ? ? ? 83  ARG B-4 NH2 
+30603 N N   . PRO B-4 83  ? 1.12134 0.95568 1.05039 -0.23112 -0.07387 -0.16534 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-4 N   
+30604 C CA  . PRO B-4 83  ? 1.12844 0.96395 1.04228 -0.23447 -0.06089 -0.15910 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-4 CA  
+30605 C C   . PRO B-4 83  ? 1.18734 1.04540 1.11931 -0.24184 -0.05825 -0.15537 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-4 C   
+30606 O O   . PRO B-4 83  ? 1.23454 1.09217 1.15130 -0.23875 -0.05156 -0.15533 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-4 O   
+30607 C CB  . PRO B-4 83  ? 0.88462 0.71646 0.79826 -0.24379 -0.05248 -0.15108 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-4 CB  
+30608 C CG  . PRO B-4 83  ? 1.05720 0.87905 0.97652 -0.24114 -0.05950 -0.15443 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-4 CG  
+30609 C CD  . PRO B-4 83  ? 1.09872 0.92952 1.03744 -0.23867 -0.07263 -0.16029 ? ? ? ? ? ? 84  PRO B-4 CD  
+30610 N N   . PHE B-4 84  ? 1.24276 1.11846 1.20552 -0.25176 -0.06175 -0.15229 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-4 N   
+30611 C CA  . PHE B-4 84  ? 1.21149 1.10595 1.18938 -0.26161 -0.05488 -0.14658 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-4 CA  
+30612 C C   . PHE B-4 84  ? 1.33787 1.24980 1.34472 -0.26195 -0.06109 -0.15329 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-4 C   
+30613 O O   . PHE B-4 84  ? 1.32090 1.24818 1.34678 -0.27283 -0.05451 -0.14834 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-4 O   
+30614 C CB  . PHE B-4 84  ? 1.08536 0.98330 1.07140 -0.27555 -0.04910 -0.13484 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-4 CB  
+30615 C CG  . PHE B-4 84  ? 1.04143 0.92550 1.00799 -0.27551 -0.04547 -0.13027 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-4 CG  
+30616 C CD1 . PHE B-4 84  ? 1.00684 0.88688 0.95212 -0.27544 -0.03645 -0.12777 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-4 CD1 
+30617 C CD2 . PHE B-4 84  ? 1.00754 0.88318 0.97949 -0.27584 -0.05064 -0.12952 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-4 CD2 
+30618 C CE1 . PHE B-4 84  ? 0.88161 0.75129 0.81427 -0.27636 -0.03265 -0.12535 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-4 CE1 
+30619 C CE2 . PHE B-4 84  ? 1.05896 0.92441 1.01806 -0.27579 -0.04662 -0.12677 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-4 CE2 
+30620 C CZ  . PHE B-4 84  ? 0.90388 0.76729 0.84481 -0.27640 -0.03760 -0.12505 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B-4 CZ  
+30621 N N   . ILE B-4 85  ? 1.34979 1.25923 1.36056 -0.25029 -0.07339 -0.16521 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-4 N   
+30622 C CA  . ILE B-4 85  ? 1.19964 1.12887 1.24348 -0.25067 -0.08022 -0.17390 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-4 CA  
+30623 C C   . ILE B-4 85  ? 1.28471 1.22646 1.32916 -0.24644 -0.07469 -0.17697 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-4 C   
+30624 O O   . ILE B-4 85  ? 1.22250 1.18555 1.29727 -0.25380 -0.07082 -0.17880 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-4 O   
+30625 C CB  . ILE B-4 85  ? 1.12553 1.04893 1.17501 -0.23890 -0.09793 -0.18733 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-4 CB  
+30626 C CG1 . ILE B-4 85  ? 1.03310 0.98043 1.12333 -0.24018 -0.10593 -0.19838 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-4 CG1 
+30627 C CG2 . ILE B-4 85  ? 1.20427 1.10740 1.21686 -0.22037 -0.10397 -0.19371 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-4 CG2 
+30628 C CD1 . ILE B-4 85  ? 1.34431 1.28750 1.44129 -0.22774 -0.12600 -0.21368 ? ? ? ? ? ? 86  ILE B-4 CD1 
+30629 N N   . LYS B-4 86  ? 1.35433 1.28175 1.36536 -0.23479 -0.07273 -0.17777 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-4 N   
+30630 C CA  . LYS B-4 86  ? 1.14526 1.08159 1.15336 -0.22979 -0.06671 -0.18024 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-4 CA  
+30631 C C   . LYS B-4 86  ? 1.23331 1.17954 1.24470 -0.24472 -0.04968 -0.16899 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-4 C   
+30632 O O   . LYS B-4 86  ? 1.44515 1.40757 1.47123 -0.24629 -0.04330 -0.17114 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-4 O   
+30633 C CB  . LYS B-4 86  ? 1.25448 1.16759 1.22166 -0.21387 -0.06782 -0.18308 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-4 CB  
+30634 C CG  . LYS B-4 86  ? 1.02336 0.92363 0.98125 -0.19595 -0.08530 -0.19529 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-4 CG  
+30635 C CD  . LYS B-4 86  ? 1.35638 1.22637 1.26630 -0.18115 -0.08333 -0.19590 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-4 CD  
+30636 C CE  . LYS B-4 86  ? 1.31763 1.18729 1.22159 -0.16284 -0.09261 -0.20657 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-4 CE  
+30637 N NZ  . LYS B-4 86  ? 1.37243 1.24999 1.29730 -0.15176 -0.11401 -0.21999 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B-4 NZ  
+30638 N N   . ASP B-4 87  ? 1.33550 1.27168 1.33286 -0.25500 -0.04252 -0.15766 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-4 N   
+30639 C CA  . ASP B-4 87  ? 1.22205 1.16520 1.21970 -0.26884 -0.02855 -0.14698 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-4 CA  
+30640 C C   . ASP B-4 87  ? 1.09745 1.05842 1.12940 -0.28106 -0.02572 -0.14508 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-4 C   
+30641 O O   . ASP B-4 87  ? 1.35741 1.32881 1.39585 -0.28882 -0.01399 -0.14139 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-4 O   
+30642 C CB  . ASP B-4 87  ? 1.25711 1.18549 1.23331 -0.27538 -0.02473 -0.13681 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-4 CB  
+30643 C CG  . ASP B-4 87  ? 1.17922 1.11178 1.15074 -0.28823 -0.01288 -0.12613 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-4 CG  
+30644 O OD1 . ASP B-4 87  ? 1.56257 1.50436 1.53585 -0.29011 -0.00446 -0.12650 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-4 OD1 
+30645 O OD2 . ASP B-4 87  ? 1.37843 1.30415 1.34375 -0.29569 -0.01253 -0.11781 ? ? ? ? ? ? 88  ASP B-4 OD2 
+30646 N N   . ALA B-4 88  ? 1.22429 1.18704 1.27751 -0.28316 -0.03512 -0.14803 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B-4 N   
+30647 C CA  . ALA B-4 88  ? 1.08775 1.06341 1.17270 -0.29646 -0.03086 -0.14571 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B-4 CA  
+30648 C C   . ALA B-4 88  ? 1.11755 1.11466 1.23544 -0.29461 -0.03093 -0.15748 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B-4 C   
+30649 O O   . ALA B-4 88  ? 1.11549 1.12508 1.25369 -0.30625 -0.01864 -0.15480 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B-4 O   
+30650 C CB  . ALA B-4 88  ? 1.38616 1.35418 1.48216 -0.29988 -0.04041 -0.14505 ? ? ? ? ? ? 89  ALA B-4 CB  
+30651 N N   . PHE B-4 89  ? 1.28428 1.28514 1.40775 -0.27972 -0.04444 -0.17111 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-4 N   
+30652 C CA  . PHE B-4 89  ? 1.11119 1.13476 1.27253 -0.27640 -0.04879 -0.18514 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-4 CA  
+30653 C C   . PHE B-4 89  ? 1.12317 1.15292 1.27658 -0.26141 -0.05035 -0.19367 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-4 C   
+30654 O O   . PHE B-4 89  ? 1.27202 1.32265 1.45887 -0.25639 -0.05533 -0.20697 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-4 O   
+30655 C CB  . PHE B-4 89  ? 1.14462 1.17004 1.32768 -0.27086 -0.06755 -0.19714 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-4 CB  
+30656 C CG  . PHE B-4 89  ? 1.08262 1.10440 1.28169 -0.28575 -0.06616 -0.19127 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-4 CG  
+30657 C CD1 . PHE B-4 89  ? 1.34054 1.36446 1.54715 -0.30361 -0.04870 -0.17904 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-4 CD1 
+30658 C CD2 . PHE B-4 89  ? 1.19622 1.20941 1.39977 -0.28118 -0.08224 -0.19801 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-4 CD2 
+30659 C CE1 . PHE B-4 89  ? 1.52602 1.54285 1.74443 -0.31628 -0.04742 -0.17313 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-4 CE1 
+30660 C CE2 . PHE B-4 89  ? 1.33987 1.34779 1.55754 -0.29432 -0.08079 -0.19282 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-4 CE2 
+30661 C CZ  . PHE B-4 89  ? 1.33234 1.34174 1.55757 -0.31174 -0.06342 -0.18012 ? ? ? ? ? ? 90  PHE B-4 CZ  
+30662 N N   . GLY B-4 90  ? 0.97198 0.98430 1.08414 -0.25396 -0.04639 -0.18733 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B-4 N   
+30663 C CA  . GLY B-4 90  ? 1.24269 1.25617 1.34255 -0.23914 -0.04709 -0.19442 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B-4 CA  
+30664 C C   . GLY B-4 90  ? 1.26128 1.25637 1.33565 -0.21924 -0.06417 -0.20242 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B-4 C   
+30665 O O   . GLY B-4 90  ? 1.24131 1.22543 1.31169 -0.21637 -0.07645 -0.20460 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B-4 O   
+30666 N N   . ASN B-4 91  ? 1.33642 1.32547 1.39054 -0.20470 -0.06416 -0.20688 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-4 N   
+30667 C CA  . ASN B-4 91  ? 1.24080 1.20636 1.26211 -0.18428 -0.07822 -0.21346 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-4 CA  
+30668 C C   . ASN B-4 91  ? 1.51906 1.49410 1.56424 -0.17019 -0.10025 -0.22964 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-4 C   
+30669 O O   . ASN B-4 91  ? 1.82744 1.77974 1.84267 -0.15216 -0.11420 -0.23561 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-4 O   
+30670 C CB  . ASN B-4 91  ? 1.55416 1.50764 1.54516 -0.17262 -0.07103 -0.21317 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-4 CB  
+30671 C CG  . ASN B-4 91  ? 1.62972 1.56591 1.58734 -0.18336 -0.05278 -0.19903 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-4 CG  
+30672 O OD1 . ASN B-4 91  ? 1.73602 1.64361 1.65421 -0.17788 -0.05225 -0.19519 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-4 OD1 
+30673 N ND2 . ASN B-4 91  ? 1.73622 1.68885 1.70933 -0.19896 -0.03735 -0.19190 ? ? ? ? ? ? 92  ASN B-4 ND2 
+30674 N N   . ASP B-4 92  ? 1.63283 1.63924 1.72996 -0.17787 -0.10354 -0.23748 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-4 N   
+30675 C CA  . ASP B-4 92  ? 1.52790 1.54648 1.65306 -0.16507 -0.12617 -0.25504 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-4 CA  
+30676 C C   . ASP B-4 92  ? 1.55467 1.55513 1.66718 -0.16331 -0.14074 -0.25654 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-4 C   
+30677 O O   . ASP B-4 92  ? 1.79788 1.79166 1.90659 -0.14579 -0.16254 -0.26990 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-4 O   
+30678 C CB  . ASP B-4 92  ? 1.60477 1.66239 1.79334 -0.17708 -0.12333 -0.26352 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-4 CB  
+30679 C CG  . ASP B-4 92  ? 1.79247 1.86909 1.99652 -0.17782 -0.10843 -0.26409 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-4 CG  
+30680 O OD1 . ASP B-4 92  ? 1.64471 1.71620 1.83209 -0.15838 -0.11530 -0.27087 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-4 OD1 
+30681 O OD2 . ASP B-4 92  ? 1.88349 1.97773 2.11402 -0.19741 -0.08924 -0.25760 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B-4 OD2 
+30682 N N   . TYR B-4 93  ? 1.40579 1.39707 1.51053 -0.18012 -0.12981 -0.24359 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-4 N   
+30683 C CA  . TYR B-4 93  ? 1.34281 1.31872 1.44023 -0.18143 -0.14050 -0.24416 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-4 CA  
+30684 C C   . TYR B-4 93  ? 1.50500 1.44311 1.54470 -0.16873 -0.14249 -0.23921 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-4 C   
+30685 O O   . TYR B-4 93  ? 1.47165 1.39568 1.47959 -0.16954 -0.12775 -0.22858 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-4 O   
+30686 C CB  . TYR B-4 93  ? 1.24526 1.22797 1.36167 -0.20461 -0.12714 -0.23242 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-4 CB  
+30687 C CG  . TYR B-4 93  ? 1.28621 1.30100 1.45858 -0.21861 -0.12428 -0.23774 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-4 CG  
+30688 C CD1 . TYR B-4 93  ? 1.17984 1.21645 1.37387 -0.22466 -0.11070 -0.23686 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-4 CD1 
+30689 C CD2 . TYR B-4 93  ? 1.26845 1.29011 1.47172 -0.22641 -0.13345 -0.24406 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-4 CD2 
+30690 C CE1 . TYR B-4 93  ? 1.18322 1.24759 1.42854 -0.23840 -0.10497 -0.24210 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-4 CE1 
+30691 C CE2 . TYR B-4 93  ? 1.26582 1.31502 1.52109 -0.24064 -0.12849 -0.24939 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-4 CE2 
+30692 C CZ  . TYR B-4 93  ? 1.33026 1.40072 1.60657 -0.24682 -0.11348 -0.24831 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-4 CZ  
+30693 O OH  . TYR B-4 93  ? 1.45261 1.54908 1.78092 -0.26195 -0.10549 -0.25395 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B-4 OH  
+30694 N N   . PRO B-4 94  ? 1.50734 1.42747 1.53239 -0.15740 -0.15956 -0.24739 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-4 N   
+30695 C CA  . PRO B-4 94  ? 1.53457 1.41568 1.50291 -0.14457 -0.15996 -0.24391 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-4 CA  
+30696 C C   . PRO B-4 94  ? 1.51328 1.37825 1.46643 -0.15748 -0.14841 -0.23215 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-4 C   
+30697 O O   . PRO B-4 94  ? 1.50319 1.38157 1.48640 -0.17185 -0.14801 -0.22989 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-4 O   
+30698 C CB  . PRO B-4 94  ? 1.65806 1.52776 1.61906 -0.12509 -0.18529 -0.26019 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-4 CB  
+30699 C CG  . PRO B-4 94  ? 1.58885 1.48808 1.60451 -0.13630 -0.19544 -0.26838 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-4 CG  
+30700 C CD  . PRO B-4 94  ? 1.32390 1.25773 1.38299 -0.15416 -0.18002 -0.26243 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B-4 CD  
+30701 N N   . ASP B-4 95  ? 1.46699 1.30173 1.37306 -0.15186 -0.13835 -0.22510 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-4 N   
+30702 C CA  . ASP B-4 95  ? 1.46615 1.28231 1.35435 -0.16039 -0.12832 -0.21633 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-4 CA  
+30703 C C   . ASP B-4 95  ? 1.59232 1.37469 1.44427 -0.14572 -0.13790 -0.22315 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-4 C   
+30704 O O   . ASP B-4 95  ? 1.61706 1.38367 1.45651 -0.15153 -0.13039 -0.21800 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-4 O   
+30705 C CB  . ASP B-4 95  ? 1.38467 1.19179 1.24984 -0.16758 -0.10719 -0.20400 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-4 CB  
+30706 C CG  . ASP B-4 95  ? 1.53030 1.32003 1.36047 -0.15322 -0.10404 -0.20620 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-4 CG  
+30707 O OD1 . ASP B-4 95  ? 1.68975 1.47566 1.51407 -0.13668 -0.11915 -0.21682 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-4 OD1 
+30708 O OD2 . ASP B-4 95  ? 1.39454 1.17381 1.20331 -0.15809 -0.08714 -0.19790 ? ? ? ? ? ? 96  ASP B-4 OD2 
+30709 N N   . ASN B-4 96  ? 1.67802 1.44782 1.51179 -0.12612 -0.15435 -0.23498 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-4 N   
+30710 C CA  . ASN B-4 96  ? 1.70416 1.43979 1.50092 -0.11046 -0.16603 -0.24296 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-4 CA  
+30711 C C   . ASN B-4 96  ? 1.73792 1.48653 1.56472 -0.10852 -0.18801 -0.25526 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-4 C   
+30712 O O   . ASN B-4 96  ? 1.70652 1.43140 1.50632 -0.09103 -0.20508 -0.26640 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-4 O   
+30713 C CB  . ASN B-4 96  ? 1.67961 1.38626 1.42925 -0.08782 -0.17199 -0.24853 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-4 CB  
+30714 C CG  . ASN B-4 96  ? 1.66761 1.39925 1.44247 -0.07859 -0.18697 -0.25742 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-4 CG  
+30715 O OD1 . ASN B-4 96  ? 1.63466 1.40440 1.46325 -0.08790 -0.19536 -0.26228 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-4 OD1 
+30716 N ND2 . ASN B-4 96  ? 1.77792 1.48708 1.51439 -0.06002 -0.18948 -0.25999 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B-4 ND2 
+30717 N N   . PHE B-4 97  ? 1.79956 1.58311 1.67973 -0.12612 -0.18774 -0.25379 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-4 N   
+30718 C CA  . PHE B-4 97  ? 1.63100 1.42977 1.54608 -0.12685 -0.20730 -0.26622 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-4 CA  
+30719 C C   . PHE B-4 97  ? 1.82746 1.59841 1.71980 -0.12420 -0.21215 -0.26879 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-4 C   
+30720 O O   . PHE B-4 97  ? 1.93459 1.68417 1.79981 -0.12881 -0.19604 -0.25838 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-4 O   
+30721 C CB  . PHE B-4 97  ? 1.66210 1.49962 1.63581 -0.14864 -0.20076 -0.26192 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-4 CB  
+30722 C CG  . PHE B-4 97  ? 1.68484 1.52104 1.66036 -0.16691 -0.18024 -0.24572 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-4 CG  
+30723 C CD1 . PHE B-4 97  ? 1.69160 1.53211 1.65882 -0.17472 -0.16078 -0.23223 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-4 CD1 
+30724 C CD2 . PHE B-4 97  ? 1.49055 1.32073 1.47613 -0.17544 -0.18162 -0.24477 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-4 CD2 
+30725 C CE1 . PHE B-4 97  ? 1.63224 1.47208 1.60166 -0.19001 -0.14470 -0.21860 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-4 CE1 
+30726 C CE2 . PHE B-4 97  ? 1.51357 1.34253 1.50147 -0.19026 -0.16471 -0.23053 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-4 CE2 
+30727 C CZ  . PHE B-4 97  ? 1.67176 1.50609 1.65188 -0.19723 -0.14705 -0.21766 ? ? ? ? ? ? 98  PHE B-4 CZ  
+30728 N N   . THR B-4 98  ? 1.88877 1.66077 1.79421 -0.11665 -0.23467 -0.28399 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-4 N   
+30729 C CA  . THR B-4 98  ? 1.78071 1.52734 1.66772 -0.11362 -0.24182 -0.28900 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-4 CA  
+30730 C C   . THR B-4 98  ? 1.71067 1.48366 1.65196 -0.12834 -0.25057 -0.29504 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-4 C   
+30731 O O   . THR B-4 98  ? 1.77209 1.57054 1.75117 -0.12749 -0.26719 -0.30760 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-4 O   
+30732 C CB  . THR B-4 98  ? 1.87447 1.58929 1.71720 -0.08863 -0.26270 -0.30337 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-4 CB  
+30733 O OG1 . THR B-4 98  ? 2.01969 1.71059 1.81387 -0.07463 -0.25458 -0.29805 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-4 OG1 
+30734 C CG2 . THR B-4 98  ? 1.72244 1.40374 1.53484 -0.08514 -0.26494 -0.30642 ? ? ? ? ? ? 99  THR B-4 CG2 
+30735 N N   . ALA B-4 99  ? 1.53038 1.29694 1.47687 -0.14173 -0.23902 -0.28675 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B-4 N   
+30736 C CA  . ALA B-4 99  ? 1.51267 1.29988 1.50787 -0.15746 -0.24367 -0.29009 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B-4 CA  
+30737 C C   . ALA B-4 99  ? 1.88863 1.65555 1.87369 -0.14802 -0.26350 -0.30551 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B-4 C   
+30738 O O   . ALA B-4 99  ? 1.82197 1.55472 1.76428 -0.13968 -0.26074 -0.30428 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B-4 O   
+30739 C CB  . ALA B-4 99  ? 1.59570 1.38556 1.60197 -0.17589 -0.22200 -0.27298 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B-4 CB  
+30740 N N   . GLU B-4 100 ? 1.91709 1.70479 1.94206 -0.14961 -0.28285 -0.32094 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-4 N   
+30741 C CA  . GLU B-4 100 ? 2.03297 1.80538 2.05582 -0.14263 -0.30391 -0.33767 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-4 CA  
+30742 C C   . GLU B-4 100 ? 1.95494 1.74756 2.03124 -0.16353 -0.30236 -0.33896 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-4 C   
+30743 O O   . GLU B-4 100 ? 1.84889 1.67602 1.97682 -0.17600 -0.30271 -0.34178 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-4 O   
+30744 C CB  . GLU B-4 100 ? 2.11136 1.88807 2.13377 -0.12434 -0.33186 -0.35825 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-4 CB  
+30745 C CG  . GLU B-4 100 ? 1.90550 1.65189 1.86519 -0.10048 -0.33607 -0.35832 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-4 CG  
+30746 C CD  . GLU B-4 100 ? 2.28763 2.03104 2.24000 -0.07912 -0.36799 -0.38018 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-4 CD  
+30747 O OE1 . GLU B-4 100 ? 2.48930 2.26310 2.49484 -0.08427 -0.38606 -0.39571 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-4 OE1 
+30748 O OE2 . GLU B-4 100 ? 2.39237 2.10192 2.28554 -0.05696 -0.37510 -0.38234 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B-4 OE2 
+30749 N N   . TYR B-4 101 ? 1.88495 1.65424 1.94814 -0.16726 -0.29938 -0.33714 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-4 N   
+30750 C CA  . TYR B-4 101 ? 1.73078 1.51300 1.83883 -0.18730 -0.29488 -0.33575 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-4 CA  
+30751 C C   . TYR B-4 101 ? 1.74091 1.53739 1.88797 -0.18883 -0.31826 -0.35767 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-4 C   
+30752 O O   . TYR B-4 101 ? 1.95354 1.77628 2.15392 -0.20700 -0.31493 -0.35892 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-4 O   
+30753 C CB  . TYR B-4 101 ? 1.58179 1.33340 1.66332 -0.18914 -0.28493 -0.32782 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-4 CB  
+30754 C CG  . TYR B-4 101 ? 1.69611 1.43704 1.74812 -0.19014 -0.26119 -0.30732 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-4 CG  
+30755 C CD1 . TYR B-4 101 ? 1.76041 1.47636 1.75935 -0.17346 -0.25782 -0.30537 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-4 CD1 
+30756 C CD2 . TYR B-4 101 ? 1.67721 1.43151 1.75387 -0.20769 -0.24228 -0.29058 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-4 CD2 
+30757 C CE1 . TYR B-4 101 ? 1.81541 1.52333 1.79194 -0.17556 -0.23582 -0.28846 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-4 CE1 
+30758 C CE2 . TYR B-4 101 ? 1.70512 1.45166 1.75799 -0.20833 -0.22281 -0.27372 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-4 CE2 
+30759 C CZ  . TYR B-4 101 ? 1.83353 1.55850 1.83897 -0.19289 -0.21945 -0.27331 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-4 CZ  
+30760 O OH  . TYR B-4 101 ? 1.74655 1.46550 1.73273 -0.19470 -0.19970 -0.25824 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B-4 OH  
+30761 N N   . PHE B-4 102 ? 1.96320 1.74139 2.08389 -0.17007 -0.34188 -0.37573 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-4 N   
+30762 C CA  . PHE B-4 102 ? 1.98372 1.77180 2.13948 -0.17103 -0.36633 -0.39866 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-4 CA  
+30763 C C   . PHE B-4 102 ? 1.90677 1.73275 2.10700 -0.17041 -0.38033 -0.41218 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-4 C   
+30764 O O   . PHE B-4 102 ? 1.69395 1.54466 1.95019 -0.18307 -0.38960 -0.42594 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-4 O   
+30765 C CB  . PHE B-4 102 ? 1.99427 1.74556 2.10169 -0.15017 -0.38810 -0.41397 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-4 CB  
+30766 C CG  . PHE B-4 102 ? 1.89417 1.60553 1.95042 -0.14676 -0.37304 -0.40150 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-4 CG  
+30767 C CD1 . PHE B-4 102 ? 1.81568 1.52643 1.88959 -0.16525 -0.35191 -0.38702 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-4 CD1 
+30768 C CD2 . PHE B-4 102 ? 1.95813 1.63125 1.94806 -0.12448 -0.37936 -0.40453 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-4 CD2 
+30769 C CE1 . PHE B-4 102 ? 1.77868 1.45528 1.81011 -0.16141 -0.33813 -0.37695 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-4 CE1 
+30770 C CE2 . PHE B-4 102 ? 2.05602 1.69333 2.00184 -0.12188 -0.36320 -0.39417 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-4 CE2 
+30771 C CZ  . PHE B-4 102 ? 1.92640 1.56743 1.89557 -0.14031 -0.34289 -0.38090 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B-4 CZ  
+30772 N N   . ASP B-4 103 ? 2.07676 1.90771 2.25514 -0.15623 -0.38121 -0.40923 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-4 N   
+30773 C CA  . ASP B-4 103 ? 2.16125 2.02562 2.37721 -0.15078 -0.39750 -0.42447 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-4 CA  
+30774 C C   . ASP B-4 103 ? 2.15343 2.05559 2.41756 -0.16978 -0.37550 -0.41255 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-4 C   
+30775 O O   . ASP B-4 103 ? 1.99660 1.89493 2.25060 -0.18221 -0.34842 -0.39020 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-4 O   
+30776 C CB  . ASP B-4 103 ? 2.34149 2.18833 2.50602 -0.12284 -0.41216 -0.42913 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-4 CB  
+30777 C CG  . ASP B-4 103 ? 2.35936 2.16644 2.47266 -0.10200 -0.43577 -0.44288 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-4 CG  
+30778 O OD1 . ASP B-4 103 ? 2.33932 2.14389 2.47293 -0.10733 -0.45005 -0.45711 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-4 OD1 
+30779 O OD2 . ASP B-4 103 ? 2.15876 1.93476 2.20955 -0.08038 -0.43944 -0.43969 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B-4 OD2 
+30780 N N   . ASN B-4 104 ? 2.12028 2.05914 2.43787 -0.17142 -0.38808 -0.42903 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-4 N   
+30781 C CA  . ASN B-4 104 ? 2.03531 2.01101 2.39698 -0.18504 -0.36990 -0.42172 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-4 CA  
+30782 C C   . ASN B-4 104 ? 1.84994 1.83508 2.24510 -0.21406 -0.34269 -0.40659 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-4 C   
+30783 O O   . ASN B-4 104 ? 1.90503 1.88916 2.28734 -0.22343 -0.31687 -0.38462 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-4 O   
+30784 C CB  . ASN B-4 104 ? 1.93165 1.90028 2.25055 -0.17204 -0.35839 -0.40659 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-4 CB  
+30785 C CG  . ASN B-4 104 ? 1.96333 1.91728 2.24334 -0.14215 -0.38427 -0.42018 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-4 CG  
+30786 O OD1 . ASN B-4 104 ? 1.90424 1.81866 2.12129 -0.12657 -0.38925 -0.41574 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-4 OD1 
+30787 N ND2 . ASN B-4 104 ? 1.95043 1.93489 2.26731 -0.13355 -0.40033 -0.43708 ? ? ? ? ? ? 105 ASN B-4 ND2 
+30788 N N   . GLN B-4 105 ? 1.72768 1.72017 2.16490 -0.22781 -0.34967 -0.41933 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-4 N   
+30789 C CA  . GLN B-4 105 ? 1.65246 1.65724 2.13112 -0.25575 -0.32587 -0.40895 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-4 CA  
+30790 C C   . GLN B-4 105 ? 1.56448 1.61145 2.10251 -0.26739 -0.31673 -0.41474 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-4 C   
+30791 O O   . GLN B-4 105 ? 1.76814 1.83938 2.33395 -0.25657 -0.33326 -0.43252 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-4 O   
+30792 C CB  . GLN B-4 105 ? 1.62295 1.61690 2.11573 -0.26386 -0.33049 -0.41462 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-4 CB  
+30793 C CG  . GLN B-4 105 ? 1.61761 1.57110 2.06542 -0.26435 -0.32691 -0.40351 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-4 CG  
+30794 C CD  . GLN B-4 105 ? 1.84256 1.78650 2.30659 -0.27462 -0.32630 -0.40609 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-4 CD  
+30795 O OE1 . GLN B-4 105 ? 1.78321 1.74470 2.28031 -0.27432 -0.33741 -0.42115 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-4 OE1 
+30796 N NE2 . GLN B-4 105 ? 1.99273 1.90857 2.43467 -0.28355 -0.31345 -0.39196 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B-4 NE2 
+30797 N N   . PHE B-4 106 ? 1.67233 1.72650 2.22352 -0.28695 -0.28721 -0.39602 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-4 N   
+30798 C CA  . PHE B-4 106 ? 1.79142 1.88247 2.39526 -0.29964 -0.27328 -0.39944 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-4 CA  
+30799 C C   . PHE B-4 106 ? 1.58287 1.67466 2.21407 -0.32636 -0.24555 -0.38559 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-4 C   
+30800 O O   . PHE B-4 106 ? 1.46891 1.53230 2.07599 -0.33505 -0.23713 -0.37211 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-4 O   
+30801 C CB  . PHE B-4 106 ? 1.76336 1.86018 2.33917 -0.29047 -0.26015 -0.38477 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-4 CB  
+30802 C CG  . PHE B-4 106 ? 1.69137 1.75790 2.21012 -0.29176 -0.24121 -0.35699 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-4 CG  
+30803 C CD1 . PHE B-4 106 ? 1.61338 1.65088 2.07192 -0.27228 -0.25215 -0.35114 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-4 CD1 
+30804 C CD2 . PHE B-4 106 ? 1.76486 1.83110 2.29001 -0.31222 -0.21234 -0.33746 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-4 CD2 
+30805 C CE1 . PHE B-4 106 ? 1.68963 1.70237 2.10160 -0.27397 -0.23486 -0.32759 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-4 CE1 
+30806 C CE2 . PHE B-4 106 ? 1.78910 1.82944 2.26460 -0.31250 -0.19747 -0.31363 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-4 CE2 
+30807 C CZ  . PHE B-4 106 ? 1.79554 1.81111 2.21745 -0.29372 -0.20887 -0.30933 ? ? ? ? ? ? 107 PHE B-4 CZ  
+30808 N N   . ALA B-4 107 ? 1.56964 1.69249 2.24990 -0.33841 -0.23079 -0.38892 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B-4 N   
+30809 C CA  . ALA B-4 107 ? 1.69888 1.82167 2.40644 -0.36265 -0.20493 -0.37805 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B-4 CA  
+30810 C C   . ALA B-4 107 ? 1.85463 1.97161 2.55165 -0.37879 -0.17451 -0.35640 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B-4 C   
+30811 O O   . ALA B-4 107 ? 1.82104 1.91831 2.51231 -0.39592 -0.15497 -0.34055 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B-4 O   
+30812 C CB  . ALA B-4 107 ? 1.56226 1.71934 2.33015 -0.36800 -0.20357 -0.39453 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B-4 CB  
+30813 N N   . SER B-4 108 ? 1.90643 2.03809 2.59870 -0.37334 -0.17021 -0.35545 ? ? ? ? ? ? 109 SER B-4 N   
+30814 C CA  . SER B-4 108 ? 1.86832 1.99593 2.54659 -0.38621 -0.13969 -0.33353 ? ? ? ? ? ? 109 SER B-4 CA  
+30815 C C   . SER B-4 108 ? 1.89567 2.00719 2.51105 -0.36840 -0.14063 -0.31640 ? ? ? ? ? ? 109 SER B-4 C   
+30816 O O   . SER B-4 108 ? 1.84406 1.95794 2.43926 -0.34658 -0.16194 -0.32537 ? ? ? ? ? ? 109 SER B-4 O   
+30817 C CB  . SER B-4 108 ? 1.94354 2.10662 2.67444 -0.39701 -0.12340 -0.34282 ? ? ? ? ? ? 109 SER B-4 CB  
+30818 O OG  . SER B-4 108 ? 1.98041 2.15477 2.75434 -0.40755 -0.11815 -0.35054 ? ? ? ? ? ? 109 SER B-4 OG  
+30819 N N   . TYR B-4 109 ? 1.90456 1.99802 2.48829 -0.37805 -0.11708 -0.29194 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-4 N   
+30820 C CA  . TYR B-4 109 ? 1.85808 1.93646 2.38495 -0.36420 -0.11509 -0.27518 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-4 CA  
+30821 C C   . TYR B-4 109 ? 1.82661 1.92844 2.35622 -0.35087 -0.11778 -0.28265 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-4 C   
+30822 O O   . TYR B-4 109 ? 1.84157 1.93345 2.32892 -0.33275 -0.12715 -0.27839 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-4 O   
+30823 C CB  . TYR B-4 109 ? 1.69696 1.75593 2.19744 -0.37855 -0.08944 -0.24999 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-4 CB  
+30824 C CG  . TYR B-4 109 ? 1.58200 1.62769 2.02879 -0.36708 -0.08528 -0.23316 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-4 CG  
+30825 C CD1 . TYR B-4 109 ? 1.62311 1.64879 2.02834 -0.35144 -0.10048 -0.22953 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-4 CD1 
+30826 C CD2 . TYR B-4 109 ? 1.53393 1.58598 1.97185 -0.37269 -0.06496 -0.22154 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-4 CD2 
+30827 C CE1 . TYR B-4 109 ? 1.49866 1.51287 1.85851 -0.34237 -0.09565 -0.21552 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-4 CE1 
+30828 C CE2 . TYR B-4 109 ? 1.53883 1.57881 1.92934 -0.36306 -0.06168 -0.20750 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-4 CE2 
+30829 C CZ  . TYR B-4 109 ? 1.46080 1.48267 1.81414 -0.34834 -0.07706 -0.20482 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-4 CZ  
+30830 O OH  . TYR B-4 109 ? 1.27625 1.28685 1.58608 -0.34009 -0.07285 -0.19222 ? ? ? ? ? ? 110 TYR B-4 OH  
+30831 N N   . ASP B-4 110 ? 1.78943 1.92147 2.36885 -0.35950 -0.10869 -0.29424 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-4 N   
+30832 C CA  . ASP B-4 110 ? 1.75327 1.90893 2.33968 -0.34579 -0.11198 -0.30314 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-4 CA  
+30833 C C   . ASP B-4 110 ? 1.74889 1.91226 2.33780 -0.32293 -0.14429 -0.32371 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-4 C   
+30834 O O   . ASP B-4 110 ? 1.65299 1.81812 2.21644 -0.30367 -0.15314 -0.32532 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-4 O   
+30835 C CB  . ASP B-4 110 ? 1.83354 2.02081 2.47778 -0.36103 -0.09343 -0.31222 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-4 CB  
+30836 C CG  . ASP B-4 110 ? 2.00769 2.18283 2.64743 -0.38435 -0.06073 -0.29251 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-4 CG  
+30837 O OD1 . ASP B-4 110 ? 2.01183 2.16616 2.64736 -0.39785 -0.05591 -0.28436 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-4 OD1 
+30838 O OD2 . ASP B-4 110 ? 2.13925 2.32344 2.77749 -0.38853 -0.03994 -0.28527 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B-4 OD2 
+30839 N N   . LYS B-4 111 ? 1.78908 1.95437 2.40577 -0.32431 -0.16246 -0.33973 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-4 N   
+30840 C CA  . LYS B-4 111 ? 1.82081 1.99045 2.43744 -0.30199 -0.19532 -0.36042 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-4 CA  
+30841 C C   . LYS B-4 111 ? 1.77507 1.91055 2.32110 -0.28244 -0.20762 -0.34958 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-4 C   
+30842 O O   . LYS B-4 111 ? 1.81544 1.95031 2.33970 -0.25970 -0.22577 -0.35818 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-4 O   
+30843 C CB  . LYS B-4 111 ? 1.67722 1.85349 2.33698 -0.30960 -0.21134 -0.37963 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-4 CB  
+30844 C CG  . LYS B-4 111 ? 1.70402 1.91353 2.43826 -0.33102 -0.19774 -0.39223 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-4 CG  
+30845 C CD  . LYS B-4 111 ? 1.81969 2.06791 2.59633 -0.32076 -0.20507 -0.41147 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-4 CD  
+30846 C CE  . LYS B-4 111 ? 1.91486 2.17110 2.69790 -0.29668 -0.24417 -0.43643 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-4 CE  
+30847 N NZ  . LYS B-4 111 ? 1.89210 2.18762 2.72088 -0.28526 -0.25358 -0.45689 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B-4 NZ  
+30848 N N   . GLY B-4 112 ? 1.73841 1.84412 2.24806 -0.29064 -0.19732 -0.33104 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B-4 N   
+30849 C CA  . GLY B-4 112 ? 1.80794 1.88140 2.25429 -0.27401 -0.20612 -0.32142 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B-4 CA  
+30850 C C   . GLY B-4 112 ? 1.79186 1.86076 2.19896 -0.26270 -0.19691 -0.30931 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B-4 C   
+30851 O O   . GLY B-4 112 ? 1.71015 1.75851 2.07131 -0.24356 -0.20865 -0.30878 ? ? ? ? ? ? 113 GLY B-4 O   
+30852 N N   . LEU B-4 113 ? 1.71124 1.79660 2.13373 -0.27460 -0.17476 -0.29962 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-4 N   
+30853 C CA  . LEU B-4 113 ? 1.65578 1.73807 2.04399 -0.26461 -0.16566 -0.28956 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-4 CA  
+30854 C C   . LEU B-4 113 ? 1.67847 1.77283 2.06903 -0.24255 -0.18463 -0.30682 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-4 C   
+30855 O O   . LEU B-4 113 ? 1.52002 1.59818 1.86563 -0.22612 -0.18750 -0.30182 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-4 O   
+30856 C CB  . LEU B-4 113 ? 1.46961 1.56723 1.87604 -0.28215 -0.13851 -0.27769 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-4 CB  
+30857 C CG  . LEU B-4 113 ? 1.44859 1.53174 1.84802 -0.30296 -0.11874 -0.25896 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-4 CG  
+30858 C CD1 . LEU B-4 113 ? 1.28563 1.38150 1.69759 -0.31768 -0.09276 -0.24856 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-4 CD1 
+30859 C CD2 . LEU B-4 113 ? 1.56162 1.61275 1.90501 -0.29691 -0.11942 -0.24324 ? ? ? ? ? ? 114 LEU B-4 CD2 
+30860 N N   . GLN B-4 114 ? 1.65658 1.77852 2.09970 -0.24155 -0.19807 -0.32788 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-4 N   
+30861 C CA  . GLN B-4 114 ? 1.65200 1.78653 2.10056 -0.21878 -0.21920 -0.34602 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-4 CA  
+30862 C C   . GLN B-4 114 ? 1.67053 1.77713 2.07635 -0.19686 -0.24598 -0.35337 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-4 C   
+30863 O O   . GLN B-4 114 ? 1.74347 1.84151 2.11948 -0.17409 -0.25927 -0.35868 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-4 O   
+30864 C CB  . GLN B-4 114 ? 1.63198 1.80642 2.15424 -0.22423 -0.22700 -0.36833 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-4 CB  
+30865 C CG  . GLN B-4 114 ? 1.72839 1.92620 2.29639 -0.25074 -0.19802 -0.36172 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-4 CG  
+30866 C CD  . GLN B-4 114 ? 2.03823 2.27868 2.67331 -0.25159 -0.19933 -0.38228 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-4 CD  
+30867 O OE1 . GLN B-4 114 ? 2.14613 2.39942 2.78009 -0.23665 -0.20143 -0.38718 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-4 OE1 
+30868 N NE2 . GLN B-4 114 ? 1.85391 2.11640 2.54953 -0.26924 -0.19738 -0.39513 ? ? ? ? ? ? 115 GLN B-4 NE2 
+30869 N N   . VAL B-4 115 ? 1.57879 1.66821 1.97846 -0.20282 -0.25347 -0.35373 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-4 N   
+30870 C CA  . VAL B-4 115 ? 1.71429 1.77203 2.06690 -0.18295 -0.27581 -0.35916 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-4 CA  
+30871 C C   . VAL B-4 115 ? 1.80908 1.83313 2.09344 -0.17389 -0.26417 -0.34005 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-4 C   
+30872 O O   . VAL B-4 115 ? 1.78197 1.78124 2.02036 -0.15175 -0.27896 -0.34414 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-4 O   
+30873 C CB  . VAL B-4 115 ? 1.74850 1.79489 2.11091 -0.19327 -0.28327 -0.36317 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-4 CB  
+30874 C CG1 . VAL B-4 115 ? 1.70254 1.72172 2.02698 -0.17109 -0.31092 -0.37576 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-4 CG1 
+30875 C CG2 . VAL B-4 115 ? 1.59097 1.67211 2.02672 -0.21038 -0.28503 -0.37772 ? ? ? ? ? ? 116 VAL B-4 CG2 
+30876 N N   . LEU B-4 116 ? 1.75712 1.77838 2.03323 -0.19087 -0.23737 -0.31945 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-4 N   
+30877 C CA  . LEU B-4 116 ? 1.65069 1.64348 1.86847 -0.18475 -0.22464 -0.30215 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-4 CA  
+30878 C C   . LEU B-4 116 ? 1.66412 1.66352 1.86864 -0.17321 -0.21985 -0.30102 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-4 C   
+30879 O O   . LEU B-4 116 ? 1.61492 1.58762 1.76765 -0.15835 -0.21993 -0.29557 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-4 O   
+30880 C CB  . LEU B-4 116 ? 1.44403 1.43219 1.65977 -0.20632 -0.20060 -0.28217 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-4 CB  
+30881 C CG  . LEU B-4 116 ? 1.37707 1.34210 1.54366 -0.20566 -0.18374 -0.26354 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-4 CG  
+30882 C CD1 . LEU B-4 116 ? 1.40890 1.33935 1.52395 -0.18819 -0.19404 -0.26504 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-4 CD1 
+30883 C CD2 . LEU B-4 116 ? 1.09607 1.06023 1.27115 -0.22674 -0.16598 -0.24779 ? ? ? ? ? ? 117 LEU B-4 CD2 
+30884 N N   . LYS B-4 117 ? 1.71674 1.75012 1.96757 -0.17984 -0.21464 -0.30674 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-4 N   
+30885 C CA  . LYS B-4 117 ? 1.71760 1.75867 1.95927 -0.16994 -0.20813 -0.30556 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-4 CA  
+30886 C C   . LYS B-4 117 ? 1.86235 1.90135 2.09558 -0.14318 -0.23365 -0.32361 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-4 C   
+30887 O O   . LYS B-4 117 ? 1.83001 1.84999 2.02043 -0.12649 -0.23386 -0.32006 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-4 O   
+30888 C CB  . LYS B-4 117 ? 1.56586 1.64299 1.85992 -0.18707 -0.19095 -0.30515 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-4 CB  
+30889 C CG  . LYS B-4 117 ? 1.61173 1.69941 1.90157 -0.17840 -0.18211 -0.30452 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-4 CG  
+30890 C CD  . LYS B-4 117 ? 1.54718 1.66635 1.88453 -0.19822 -0.16042 -0.30189 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-4 CD  
+30891 C CE  . LYS B-4 117 ? 1.56833 1.69758 1.90163 -0.18977 -0.15026 -0.30162 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-4 CE  
+30892 N NZ  . LYS B-4 117 ? 1.63363 1.78795 2.00452 -0.21004 -0.12500 -0.29670 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B-4 NZ  
+30893 N N   . TYR B-4 118 ? 1.94062 1.99728 2.21312 -0.13830 -0.25606 -0.34354 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-4 N   
+30894 C CA  . TYR B-4 118 ? 1.84708 1.90535 2.11782 -0.11195 -0.28380 -0.36310 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-4 CA  
+30895 C C   . TYR B-4 118 ? 1.90587 1.92946 2.13299 -0.09454 -0.30782 -0.37005 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-4 C   
+30896 O O   . TYR B-4 118 ? 1.96537 1.96199 2.14344 -0.07024 -0.32070 -0.37264 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-4 O   
+30897 C CB  . TYR B-4 118 ? 1.78700 1.89091 2.13419 -0.11582 -0.29532 -0.38411 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-4 CB  
+30898 C CG  . TYR B-4 118 ? 1.79953 1.93737 2.19183 -0.13350 -0.26983 -0.37874 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-4 CG  
+30899 C CD1 . TYR B-4 118 ? 1.79296 1.93675 2.17578 -0.12237 -0.26210 -0.37649 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-4 CD1 
+30900 C CD2 . TYR B-4 118 ? 1.86076 2.02161 2.30238 -0.16106 -0.25248 -0.37590 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-4 CD2 
+30901 C CE1 . TYR B-4 118 ? 1.86623 2.03898 2.28763 -0.13825 -0.23765 -0.37198 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-4 CE1 
+30902 C CE2 . TYR B-4 118 ? 1.84043 2.02835 2.31872 -0.17716 -0.22740 -0.37076 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-4 CE2 
+30903 C CZ  . TYR B-4 118 ? 1.85039 2.04470 2.31854 -0.16566 -0.22004 -0.36907 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-4 CZ  
+30904 O OH  . TYR B-4 118 ? 1.66085 1.88023 2.16308 -0.18143 -0.19402 -0.36437 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B-4 OH  
+30905 N N   . GLN B-4 119 ? 1.83721 1.85802 2.07844 -0.10611 -0.31339 -0.37313 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-4 N   
+30906 C CA  . GLN B-4 119 ? 2.01541 2.00258 2.21586 -0.09050 -0.33556 -0.38072 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-4 CA  
+30907 C C   . GLN B-4 119 ? 1.98845 1.93132 2.12100 -0.09017 -0.32043 -0.36138 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-4 C   
+30908 O O   . GLN B-4 119 ? 2.04686 1.95610 2.13689 -0.07648 -0.33519 -0.36599 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-4 O   
+30909 C CB  . GLN B-4 119 ? 1.97814 1.98072 2.22406 -0.10252 -0.34877 -0.39429 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-4 CB  
+30910 C CG  . GLN B-4 119 ? 1.79021 1.82976 2.09620 -0.09578 -0.37304 -0.42009 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-4 CG  
+30911 C CD  . GLN B-4 119 ? 1.80891 1.88805 2.19120 -0.12280 -0.36288 -0.42540 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-4 CD  
+30912 O OE1 . GLN B-4 119 ? 1.73465 1.80869 2.13007 -0.13645 -0.36425 -0.42715 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-4 OE1 
+30913 N NE2 . GLN B-4 119 ? 1.73363 1.85055 2.16577 -0.13073 -0.35128 -0.42821 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B-4 NE2 
+30914 N N   . ASN B-4 120 ? 1.86736 1.80940 1.98971 -0.10490 -0.29145 -0.34097 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-4 N   
+30915 C CA  . ASN B-4 120 ? 1.88099 1.78422 1.94146 -0.10330 -0.27554 -0.32354 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-4 CA  
+30916 C C   . ASN B-4 120 ? 1.83113 1.71141 1.87505 -0.11003 -0.27624 -0.32059 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-4 C   
+30917 O O   . ASN B-4 120 ? 1.75613 1.59832 1.74466 -0.10125 -0.27229 -0.31382 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-4 O   
+30918 C CB  . ASN B-4 120 ? 1.99287 1.86414 1.99539 -0.07677 -0.28471 -0.32618 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-4 CB  
+30919 C CG  . ASN B-4 120 ? 2.01291 1.84970 1.95872 -0.07785 -0.26219 -0.30763 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-4 CG  
+30920 O OD1 . ASN B-4 120 ? 1.94684 1.78862 1.88686 -0.08192 -0.24438 -0.29696 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-4 OD1 
+30921 N ND2 . ASN B-4 120 ? 1.96297 1.76459 1.86795 -0.07456 -0.26228 -0.30471 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B-4 ND2 
+30922 N N   . ILE B-4 121 ? 1.87004 1.77160 1.96157 -0.12587 -0.27990 -0.32594 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-4 N   
+30923 C CA  . ILE B-4 121 ? 1.80682 1.68805 1.88692 -0.13332 -0.27956 -0.32313 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-4 CA  
+30924 C C   . ILE B-4 121 ? 1.78529 1.68974 1.91113 -0.16011 -0.26262 -0.31359 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-4 C   
+30925 O O   . ILE B-4 121 ? 1.58531 1.52342 1.75939 -0.17212 -0.25745 -0.31525 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-4 O   
+30926 C CB  . ILE B-4 121 ? 2.05022 1.92187 2.13148 -0.12045 -0.30844 -0.34363 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-4 CB  
+30927 C CG1 . ILE B-4 121 ? 1.79855 1.71024 1.94941 -0.12971 -0.32186 -0.35975 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-4 CG1 
+30928 C CG2 . ILE B-4 121 ? 2.04209 1.88640 2.07257 -0.09185 -0.32692 -0.35319 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-4 CG2 
+30929 C CD1 . ILE B-4 121 ? 1.80738 1.72250 1.98908 -0.14734 -0.32194 -0.36224 ? ? ? ? ? ? 122 ILE B-4 CD1 
+30930 N N   . LEU B-4 122 ? 1.75841 1.64243 1.86721 -0.16884 -0.25339 -0.30372 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-4 N   
+30931 C CA  . LEU B-4 122 ? 1.65335 1.55052 1.79531 -0.19231 -0.23756 -0.29284 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-4 CA  
+30932 C C   . LEU B-4 122 ? 1.59411 1.48786 1.75835 -0.19705 -0.25139 -0.30428 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-4 C   
+30933 O O   . LEU B-4 122 ? 1.65606 1.52099 1.78883 -0.19109 -0.25554 -0.30426 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-4 O   
+30934 C CB  . LEU B-4 122 ? 1.74837 1.62568 1.85611 -0.19822 -0.21648 -0.27273 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-4 CB  
+30935 C CG  . LEU B-4 122 ? 1.48637 1.37557 1.62003 -0.22040 -0.19781 -0.25769 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-4 CG  
+30936 C CD1 . LEU B-4 122 ? 1.58632 1.50640 1.75460 -0.23118 -0.18837 -0.25467 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-4 CD1 
+30937 C CD2 . LEU B-4 122 ? 1.21457 1.08337 1.31146 -0.22173 -0.18145 -0.24095 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B-4 CD2 
+30938 N N   . GLY B-4 123 ? 1.66641 1.58891 1.88560 -0.20833 -0.25716 -0.31463 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B-4 N   
+30939 C CA  . GLY B-4 123 ? 1.96379 1.88556 2.20978 -0.21368 -0.27131 -0.32811 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B-4 CA  
+30940 C C   . GLY B-4 123 ? 1.76455 1.68869 2.03711 -0.23691 -0.25460 -0.31669 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B-4 C   
+30941 O O   . GLY B-4 123 ? 1.80038 1.73608 2.08461 -0.25102 -0.23356 -0.30108 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B-4 O   
+30942 N N   . THR B-4 124 ? 1.79340 1.70362 2.07244 -0.23990 -0.26470 -0.32486 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-4 N   
+30943 C CA  . THR B-4 124 ? 1.77921 1.68650 2.08049 -0.26021 -0.25075 -0.31505 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-4 CA  
+30944 C C   . THR B-4 124 ? 1.75435 1.69131 2.11749 -0.27810 -0.24854 -0.32354 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-4 C   
+30945 O O   . THR B-4 124 ? 1.62223 1.58264 2.01615 -0.27398 -0.26221 -0.34145 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-4 O   
+30946 C CB  . THR B-4 124 ? 1.80451 1.68299 2.08782 -0.25646 -0.26107 -0.32058 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-4 CB  
+30947 O OG1 . THR B-4 124 ? 2.30379 2.17221 2.59430 -0.27289 -0.24427 -0.30564 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-4 OG1 
+30948 C CG2 . THR B-4 124 ? 1.84992 1.73661 2.16617 -0.25541 -0.28398 -0.34528 ? ? ? ? ? ? 125 THR B-4 CG2 
+30949 N N   . TYR B-4 125 ? 1.81956 1.75423 2.20085 -0.29794 -0.23051 -0.31071 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-4 N   
+30950 C CA  . TYR B-4 125 ? 1.60021 1.55674 2.03809 -0.31768 -0.22416 -0.31739 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-4 CA  
+30951 C C   . TYR B-4 125 ? 1.83962 1.79144 2.30392 -0.32042 -0.24205 -0.33729 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-4 C   
+30952 O O   . TYR B-4 125 ? 1.94780 1.87241 2.38384 -0.31296 -0.25177 -0.33850 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-4 O   
+30953 C CB  . TYR B-4 125 ? 1.70871 1.65789 2.14938 -0.33708 -0.19789 -0.29546 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-4 CB  
+30954 C CG  . TYR B-4 125 ? 1.86103 1.83564 2.33158 -0.35063 -0.17929 -0.28981 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-4 CG  
+30955 C CD1 . TYR B-4 125 ? 1.98243 1.98844 2.49874 -0.35299 -0.18520 -0.30839 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-4 CD1 
+30956 C CD2 . TYR B-4 125 ? 1.74031 1.70708 2.19330 -0.36055 -0.15594 -0.26670 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-4 CD2 
+30957 C CE1 . TYR B-4 125 ? 2.08711 2.11588 2.63148 -0.36560 -0.16588 -0.30384 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-4 CE1 
+30958 C CE2 . TYR B-4 125 ? 1.76224 1.74900 2.23843 -0.37281 -0.13754 -0.26151 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-4 CE2 
+30959 C CZ  . TYR B-4 125 ? 2.02818 2.04580 2.55027 -0.37564 -0.14136 -0.28000 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-4 CZ  
+30960 O OH  . TYR B-4 125 ? 1.96818 2.00528 2.51403 -0.38799 -0.12086 -0.27543 ? ? ? ? ? ? 126 TYR B-4 OH  
+30961 N N   . SER B-4 126 ? 1.82966 1.80866 2.35018 -0.33139 -0.24602 -0.35422 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-4 N   
+30962 C CA  . SER B-4 126 ? 1.81970 1.79643 2.35809 -0.33147 -0.25802 -0.36714 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-4 CA  
+30963 C C   . SER B-4 126 ? 1.76799 1.72126 2.30548 -0.34802 -0.24270 -0.35418 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-4 C   
+30964 O O   . SER B-4 126 ? 1.79558 1.72814 2.32036 -0.34367 -0.25389 -0.36013 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-4 O   
+30965 C CB  . SER B-4 126 ? 1.68594 1.69919 2.27685 -0.33580 -0.25994 -0.38158 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-4 CB  
+30966 O OG  . SER B-4 126 ? 1.81414 1.84063 2.43748 -0.35780 -0.23291 -0.36980 ? ? ? ? ? ? 127 SER B-4 OG  
+30967 N N   . ASN B-4 127 ? 1.82800 1.78199 2.37652 -0.36627 -0.21728 -0.33664 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-4 N   
+30968 C CA  . ASN B-4 127 ? 1.69719 1.62556 2.24149 -0.38116 -0.20234 -0.32281 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-4 CA  
+30969 C C   . ASN B-4 127 ? 1.90221 1.79776 2.40082 -0.37282 -0.20556 -0.31225 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-4 C   
+30970 O O   . ASN B-4 127 ? 2.01345 1.90741 2.48264 -0.36563 -0.19928 -0.29915 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-4 O   
+30971 C CB  . ASN B-4 127 ? 1.59607 1.53121 2.15969 -0.40139 -0.17438 -0.30651 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-4 CB  
+30972 C CG  . ASN B-4 127 ? 1.51746 1.42902 2.08640 -0.41799 -0.15971 -0.29603 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-4 CG  
+30973 O OD1 . ASN B-4 127 ? 1.49920 1.38157 2.04445 -0.41491 -0.16526 -0.29224 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-4 OD1 
+30974 N ND2 . ASN B-4 127 ? 1.66540 1.58783 2.26487 -0.43538 -0.14013 -0.29154 ? ? ? ? ? ? 128 ASN B-4 ND2 
+30975 N N   . PRO B-4 128 ? 1.65917 1.52868 2.14426 -0.37063 -0.21284 -0.31448 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-4 N   
+30976 C CA  . PRO B-4 128 ? 1.71206 1.55069 2.15484 -0.36158 -0.21448 -0.30426 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-4 CA  
+30977 C C   . PRO B-4 128 ? 1.70634 1.53274 2.13229 -0.37041 -0.19107 -0.27748 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-4 C   
+30978 O O   . PRO B-4 128 ? 1.48237 1.29424 1.86747 -0.35865 -0.18823 -0.26373 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-4 O   
+30979 C CB  . PRO B-4 128 ? 1.75432 1.57006 2.19390 -0.35959 -0.22512 -0.31382 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-4 CB  
+30980 C CG  . PRO B-4 128 ? 1.83444 1.66479 2.31448 -0.37450 -0.21938 -0.31978 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-4 CG  
+30981 C CD  . PRO B-4 128 ? 1.67728 1.54468 2.18423 -0.37507 -0.21976 -0.32699 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B-4 CD  
+30982 N N   . LYS B-4 129 ? 1.81372 1.64447 2.26930 -0.39055 -0.17413 -0.27023 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-4 N   
+30983 C CA  . LYS B-4 129 ? 1.73463 1.55000 2.17122 -0.39843 -0.15322 -0.24491 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-4 CA  
+30984 C C   . LYS B-4 129 ? 1.73762 1.56954 2.15567 -0.39384 -0.14299 -0.23139 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-4 C   
+30985 O O   . LYS B-4 129 ? 1.57733 1.39484 1.96655 -0.39315 -0.13127 -0.21084 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-4 O   
+30986 C CB  . LYS B-4 129 ? 1.82637 1.63560 2.29599 -0.42152 -0.13710 -0.24153 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-4 CB  
+30987 C CG  . LYS B-4 129 ? 1.74392 1.53067 2.22314 -0.42621 -0.14302 -0.24922 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-4 CG  
+30988 C CD  . LYS B-4 129 ? 1.89388 1.64628 2.33809 -0.41792 -0.14535 -0.23745 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-4 CD  
+30989 C CE  . LYS B-4 129 ? 1.89907 1.62865 2.35049 -0.41997 -0.15331 -0.24756 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-4 CE  
+30990 N NZ  . LYS B-4 129 ? 1.78760 1.53066 2.24298 -0.40742 -0.17422 -0.27001 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B-4 NZ  
+30991 N N   . LYS B-4 130 ? 1.74268 1.60388 2.17669 -0.39006 -0.14803 -0.24310 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-4 N   
+30992 C CA  . LYS B-4 130 ? 1.80685 1.68442 2.22532 -0.38586 -0.13844 -0.23233 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-4 CA  
+30993 C C   . LYS B-4 130 ? 1.72433 1.60526 2.11129 -0.36401 -0.15337 -0.23740 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-4 C   
+30994 O O   . LYS B-4 130 ? 1.65473 1.54334 2.05009 -0.35400 -0.17172 -0.25668 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-4 O   
+30995 C CB  . LYS B-4 130 ? 1.81132 1.71877 2.27063 -0.39736 -0.13045 -0.24106 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-4 CB  
+30996 C CG  . LYS B-4 130 ? 1.65021 1.55328 2.14264 -0.42068 -0.11268 -0.23756 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-4 CG  
+30997 C CD  . LYS B-4 130 ? 1.66094 1.59462 2.19356 -0.43218 -0.10099 -0.24552 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-4 CD  
+30998 C CE  . LYS B-4 130 ? 1.87310 1.81525 2.38109 -0.42904 -0.08648 -0.22964 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-4 CE  
+30999 N NZ  . LYS B-4 130 ? 1.64487 1.61552 2.19232 -0.44072 -0.07232 -0.23708 ? ? ? ? ? ? 131 LYS B-4 NZ  
+31000 N N   . ASN B-4 131 ? 1.50772 1.38111 1.85747 -0.35665 -0.14553 -0.22056 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-4 N   
+31001 C CA  . ASN B-4 131 ? 1.68724 1.56051 2.00358 -0.33742 -0.15508 -0.22289 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-4 CA  
+31002 C C   . ASN B-4 131 ? 1.56485 1.46094 1.88031 -0.33529 -0.14839 -0.22046 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-4 C   
+31003 O O   . ASN B-4 131 ? 1.41539 1.31556 1.72878 -0.34469 -0.13165 -0.20539 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-4 O   
+31004 C CB  . ASN B-4 131 ? 1.50751 1.35708 1.78539 -0.33054 -0.15074 -0.20780 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-4 CB  
+31005 C CG  . ASN B-4 131 ? 1.32765 1.17059 1.57157 -0.31124 -0.16052 -0.21315 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-4 CG  
+31006 O OD1 . ASN B-4 131 ? 1.37127 1.22792 1.61013 -0.30250 -0.16576 -0.22101 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-4 OD1 
+31007 N ND2 . ASN B-4 131 ? 1.36921 1.18932 1.58912 -0.30424 -0.16201 -0.20904 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B-4 ND2 
+31008 N N   . PHE B-4 132 ? 1.63752 1.54616 1.95195 -0.32198 -0.16195 -0.23543 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-4 N   
+31009 C CA  . PHE B-4 132 ? 1.49791 1.42795 1.81302 -0.31853 -0.15674 -0.23501 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-4 CA  
+31010 C C   . PHE B-4 132 ? 1.40699 1.32674 1.67711 -0.30772 -0.15061 -0.22177 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-4 C   
+31011 O O   . PHE B-4 132 ? 1.28078 1.21169 1.54656 -0.31114 -0.13779 -0.21224 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-4 O   
+31012 C CB  . PHE B-4 132 ? 1.49374 1.44107 1.82735 -0.30758 -0.17488 -0.25702 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-4 CB  
+31013 C CG  . PHE B-4 132 ? 1.48779 1.45434 1.81784 -0.29998 -0.17191 -0.25791 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-4 CG  
+31014 C CD1 . PHE B-4 132 ? 1.61734 1.60603 1.97559 -0.31297 -0.15611 -0.25343 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-4 CD1 
+31015 C CD2 . PHE B-4 132 ? 1.38381 1.34365 1.68041 -0.27958 -0.18383 -0.26334 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-4 CD2 
+31016 C CE1 . PHE B-4 132 ? 1.57363 1.57933 1.92875 -0.30537 -0.15301 -0.25482 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-4 CE1 
+31017 C CE2 . PHE B-4 132 ? 1.32301 1.29817 1.61518 -0.27184 -0.18115 -0.26422 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-4 CE2 
+31018 C CZ  . PHE B-4 132 ? 1.37597 1.37507 1.69851 -0.28458 -0.16611 -0.26021 ? ? ? ? ? ? 133 PHE B-4 CZ  
+31019 N N   . LYS B-4 133 ? 1.51284 1.41077 1.74968 -0.29518 -0.15851 -0.22177 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-4 N   
+31020 C CA  . LYS B-4 133 ? 1.36432 1.25208 1.56113 -0.28594 -0.15153 -0.21073 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-4 CA  
+31021 C C   . LYS B-4 133 ? 1.28810 1.17308 1.47938 -0.29767 -0.13429 -0.19113 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-4 C   
+31022 O O   . LYS B-4 133 ? 1.20479 1.09529 1.37980 -0.29684 -0.12447 -0.18199 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-4 O   
+31023 C CB  . LYS B-4 133 ? 1.27603 1.13925 1.44090 -0.27182 -0.16077 -0.21533 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-4 CB  
+31024 C CG  . LYS B-4 133 ? 1.38940 1.24982 1.53734 -0.25450 -0.17518 -0.23060 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-4 CG  
+31025 C CD  . LYS B-4 133 ? 1.51088 1.34415 1.61373 -0.24048 -0.17544 -0.22924 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-4 CD  
+31026 C CE  . LYS B-4 133 ? 1.31859 1.13095 1.41634 -0.23617 -0.18597 -0.23795 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-4 CE  
+31027 N NZ  . LYS B-4 133 ? 1.71749 1.53033 1.82166 -0.22660 -0.20633 -0.25743 ? ? ? ? ? ? 134 LYS B-4 NZ  
+31028 N N   . PHE B-4 134 ? 1.30652 1.18111 1.50935 -0.30791 -0.13127 -0.18481 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-4 N   
+31029 C CA  . PHE B-4 134 ? 1.35557 1.22481 1.55084 -0.31749 -0.11726 -0.16637 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-4 CA  
+31030 C C   . PHE B-4 134 ? 1.38113 1.26663 1.59526 -0.33080 -0.10510 -0.16022 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-4 C   
+31031 O O   . PHE B-4 134 ? 1.36647 1.25137 1.56551 -0.33500 -0.09359 -0.14608 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-4 O   
+31032 C CB  . PHE B-4 134 ? 1.33124 1.18109 1.53031 -0.32260 -0.11831 -0.16124 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-4 CB  
+31033 C CG  . PHE B-4 134 ? 1.30484 1.13668 1.47912 -0.31046 -0.12405 -0.16147 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-4 CG  
+31034 C CD1 . PHE B-4 134 ? 1.39772 1.22207 1.56712 -0.29956 -0.13629 -0.17629 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-4 CD1 
+31035 C CD2 . PHE B-4 134 ? 1.30303 1.12508 1.45899 -0.30957 -0.11714 -0.14775 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-4 CD2 
+31036 C CE1 . PHE B-4 134 ? 1.43947 1.24561 1.58525 -0.28880 -0.13880 -0.17687 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-4 CE1 
+31037 C CE2 . PHE B-4 134 ? 1.27785 1.08514 1.41539 -0.29888 -0.12057 -0.14925 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-4 CE2 
+31038 C CZ  . PHE B-4 134 ? 1.37935 1.17806 1.51132 -0.28889 -0.13003 -0.16356 ? ? ? ? ? ? 135 PHE B-4 CZ  
+31039 N N   . GLN B-4 135 ? 1.30361 1.20345 1.55092 -0.33758 -0.10709 -0.17146 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-4 N   
+31040 C CA  . GLN B-4 135 ? 1.23731 1.15442 1.50355 -0.34927 -0.09362 -0.16795 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-4 CA  
+31041 C C   . GLN B-4 135 ? 1.23085 1.16250 1.48177 -0.34062 -0.09085 -0.16830 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-4 C   
+31042 O O   . GLN B-4 135 ? 1.36776 1.30596 1.61483 -0.34781 -0.07640 -0.15837 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-4 O   
+31043 C CB  . GLN B-4 135 ? 1.37095 1.30292 1.68151 -0.35806 -0.09641 -0.18292 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-4 CB  
+31044 C CG  . GLN B-4 135 ? 1.47496 1.39833 1.80681 -0.37694 -0.08384 -0.17576 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-4 CG  
+31045 C CD  . GLN B-4 135 ? 1.65711 1.59663 2.03732 -0.38667 -0.08599 -0.19292 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-4 CD  
+31046 O OE1 . GLN B-4 135 ? 1.62636 1.58652 2.02596 -0.37856 -0.09819 -0.21057 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-4 OE1 
+31047 N NE2 . GLN B-4 135 ? 1.69543 1.62465 2.09555 -0.40388 -0.07444 -0.18842 ? ? ? ? ? ? 136 GLN B-4 NE2 
+31048 N N   . LEU B-4 136 ? 1.28461 1.21849 1.52362 -0.32474 -0.10421 -0.17964 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-4 N   
+31049 C CA  . LEU B-4 136 ? 1.10864 1.05187 1.32899 -0.31507 -0.10192 -0.17990 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-4 CA  
+31050 C C   . LEU B-4 136 ? 1.15061 1.08018 1.33382 -0.31299 -0.09316 -0.16431 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-4 C   
+31051 O O   . LEU B-4 136 ? 1.19780 1.13478 1.37010 -0.31432 -0.08278 -0.15762 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-4 O   
+31052 C CB  . LEU B-4 136 ? 1.00895 0.95273 1.22220 -0.29766 -0.11897 -0.19601 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-4 CB  
+31053 C CG  . LEU B-4 136 ? 1.04614 0.99582 1.23789 -0.28552 -0.11798 -0.19770 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-4 CG  
+31054 C CD1 . LEU B-4 136 ? 1.21061 1.18543 1.43019 -0.29201 -0.10996 -0.20063 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-4 CD1 
+31055 C CD2 . LEU B-4 136 ? 1.06021 1.00178 1.23631 -0.26673 -0.13570 -0.21215 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B-4 CD2 
+31056 N N   . ALA B-4 137 ? 1.27881 1.18898 1.44398 -0.30968 -0.09725 -0.15946 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B-4 N   
+31057 C CA  . ALA B-4 137 ? 1.19301 1.09215 1.32766 -0.30742 -0.09031 -0.14688 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B-4 CA  
+31058 C C   . ALA B-4 137 ? 1.25166 1.15217 1.38740 -0.32058 -0.07742 -0.13179 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B-4 C   
+31059 O O   . ALA B-4 137 ? 1.16759 1.06963 1.28381 -0.32036 -0.06963 -0.12374 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B-4 O   
+31060 C CB  . ALA B-4 137 ? 1.18707 1.06686 1.30824 -0.30122 -0.09707 -0.14664 ? ? ? ? ? ? 138 ALA B-4 CB  
+31061 N N   . LEU B-4 138 ? 1.31423 1.21162 1.47021 -0.33202 -0.07493 -0.12797 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-4 N   
+31062 C CA  . LEU B-4 138 ? 1.25795 1.15197 1.41061 -0.34410 -0.06227 -0.11331 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-4 CA  
+31063 C C   . LEU B-4 138 ? 1.26407 1.17458 1.42153 -0.34931 -0.05106 -0.11327 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-4 C   
+31064 O O   . LEU B-4 138 ? 1.04568 0.95365 1.18459 -0.35348 -0.04097 -0.10178 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-4 O   
+31065 C CB  . LEU B-4 138 ? 1.12246 1.00575 1.29437 -0.35516 -0.06069 -0.10996 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-4 CB  
+31066 C CG  . LEU B-4 138 ? 1.38877 1.26403 1.55616 -0.36839 -0.04633 -0.09517 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-4 CG  
+31067 C CD1 . LEU B-4 138 ? 1.23573 1.09812 1.36984 -0.36461 -0.04522 -0.08084 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-4 CD1 
+31068 C CD2 . LEU B-4 138 ? 1.39824 1.25959 1.58455 -0.37914 -0.04408 -0.09320 ? ? ? ? ? ? 139 LEU B-4 CD2 
+31069 N N   . ASP B-4 139 ? 1.16542 1.09296 1.34797 -0.34841 -0.05331 -0.12697 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-4 N   
+31070 C CA  . ASP B-4 139 ? 1.12881 1.07396 1.31932 -0.35183 -0.04260 -0.12899 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-4 CA  
+31071 C C   . ASP B-4 139 ? 1.19810 1.14562 1.35948 -0.34132 -0.04195 -0.12719 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-4 C   
+31072 O O   . ASP B-4 139 ? 1.05853 1.01100 1.21038 -0.34574 -0.02955 -0.12075 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-4 O   
+31073 C CB  . ASP B-4 139 ? 1.14745 1.11226 1.37522 -0.35097 -0.04802 -0.14648 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-4 CB  
+31074 C CG  . ASP B-4 139 ? 1.27440 1.25875 1.51979 -0.35725 -0.03437 -0.14907 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-4 CG  
+31075 O OD1 . ASP B-4 139 ? 1.25508 1.23423 1.48606 -0.36629 -0.01820 -0.13594 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-4 OD1 
+31076 O OD2 . ASP B-4 139 ? 1.33427 1.33866 1.60752 -0.35246 -0.04014 -0.16481 ? ? ? ? ? ? 140 ASP B-4 OD2 
+31077 N N   . ILE B-4 140 ? 1.26715 1.20896 1.41254 -0.32772 -0.05399 -0.13305 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-4 N   
+31078 C CA  . ILE B-4 140 ? 1.15227 1.09353 1.26962 -0.31808 -0.05241 -0.13219 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-4 CA  
+31079 C C   . ILE B-4 140 ? 1.19404 1.12468 1.28574 -0.32324 -0.04379 -0.11726 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-4 C   
+31080 O O   . ILE B-4 140 ? 1.17972 1.11377 1.25469 -0.32281 -0.03576 -0.11358 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-4 O   
+31081 C CB  . ILE B-4 140 ? 1.06862 1.00131 1.17219 -0.30300 -0.06535 -0.14168 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-4 CB  
+31082 C CG1 . ILE B-4 140 ? 1.19289 1.13732 1.31503 -0.29458 -0.07490 -0.15762 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-4 CG1 
+31083 C CG2 . ILE B-4 140 ? 1.15654 1.08081 1.22629 -0.29540 -0.06137 -0.13765 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-4 CG2 
+31084 C CD1 . ILE B-4 140 ? 1.24268 1.17436 1.34543 -0.27843 -0.08771 -0.16716 ? ? ? ? ? ? 141 ILE B-4 CD1 
+31085 N N   . LEU B-4 141 ? 1.19406 1.11141 1.28259 -0.32759 -0.04628 -0.10921 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-4 N   
+31086 C CA  . LEU B-4 141 ? 1.17536 1.08287 1.24119 -0.33115 -0.04128 -0.09617 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-4 CA  
+31087 C C   . LEU B-4 141 ? 1.27393 1.18459 1.33656 -0.34185 -0.02862 -0.08709 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-4 C   
+31088 O O   . LEU B-4 141 ? 1.19188 1.10095 1.23211 -0.34203 -0.02317 -0.08090 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-4 O   
+31089 C CB  . LEU B-4 141 ? 1.17059 1.06344 1.23724 -0.33248 -0.04782 -0.09027 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-4 CB  
+31090 C CG  . LEU B-4 141 ? 1.16221 1.04808 1.22549 -0.32181 -0.05804 -0.09738 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-4 CG  
+31091 C CD1 . LEU B-4 141 ? 1.07191 0.94407 1.13997 -0.32370 -0.06342 -0.09166 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-4 CD1 
+31092 C CD2 . LEU B-4 141 ? 1.04316 0.92839 1.08354 -0.31452 -0.05653 -0.09780 ? ? ? ? ? ? 142 LEU B-4 CD2 
+31093 N N   . LYS B-4 142 ? 1.28722 1.20110 1.37150 -0.35127 -0.02288 -0.08687 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-4 N   
+31094 C CA  . LYS B-4 142 ? 1.18840 1.10237 1.26821 -0.36205 -0.00799 -0.07846 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-4 CA  
+31095 C C   . LYS B-4 142 ? 1.16258 1.09213 1.24034 -0.35960 0.00009  -0.08433 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-4 C   
+31096 O O   . LYS B-4 142 ? 1.40986 1.33649 1.46911 -0.36458 0.01144  -0.07652 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-4 O   
+31097 C CB  . LYS B-4 142 ? 1.09295 1.00554 1.19901 -0.37365 -0.00132 -0.07816 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-4 CB  
+31098 C CG  . LYS B-4 142 ? 1.21534 1.10786 1.31945 -0.37743 -0.00662 -0.06996 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-4 CG  
+31099 C CD  . LYS B-4 142 ? 1.17897 1.06856 1.31001 -0.38995 0.00170  -0.07082 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-4 CD  
+31100 C CE  . LYS B-4 142 ? 1.29881 1.16486 1.42535 -0.39310 -0.00327 -0.06220 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-4 CE  
+31101 N NZ  . LYS B-4 142 ? 1.50650 1.36755 1.66031 -0.40613 0.00559  -0.06409 ? ? ? ? ? ? 143 LYS B-4 NZ  
+31102 N N   . LYS B-4 143 ? 1.17152 1.11574 1.26587 -0.35101 -0.00615 -0.09822 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-4 N   
+31103 C CA  . LYS B-4 143 ? 1.10339 1.06175 1.19682 -0.34672 0.00042  -0.10471 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-4 CA  
+31104 C C   . LYS B-4 143 ? 1.01765 0.96985 1.07781 -0.33815 -0.00108 -0.10219 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-4 C   
+31105 O O   . LYS B-4 143 ? 1.31974 1.27633 1.36775 -0.33853 0.00877  -0.10113 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-4 O   
+31106 C CB  . LYS B-4 143 ? 1.25456 1.22928 1.37654 -0.33863 -0.00787 -0.12114 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-4 CB  
+31107 C CG  . LYS B-4 143 ? 1.23445 1.22038 1.39648 -0.34755 -0.00578 -0.12753 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-4 CG  
+31108 C CD  . LYS B-4 143 ? 1.35439 1.35368 1.53249 -0.35710 0.01205  -0.12760 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-4 CD  
+31109 C CE  . LYS B-4 143 ? 1.39115 1.40938 1.61757 -0.36201 0.01202  -0.14109 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-4 CE  
+31110 N NZ  . LYS B-4 143 ? 1.36505 1.37364 1.60755 -0.37065 0.00730  -0.13946 ? ? ? ? ? ? 144 LYS B-4 NZ  
+31111 N N   . SER B-4 144 ? 1.09151 1.03312 1.13761 -0.33091 -0.01198 -0.10196 ? ? ? ? ? ? 145 SER B-4 N   
+31112 C CA  . SER B-4 144 ? 1.29183 1.22771 1.31071 -0.32263 -0.01326 -0.10242 ? ? ? ? ? ? 145 SER B-4 CA  
+31113 C C   . SER B-4 144 ? 1.17349 1.09726 1.17080 -0.32768 -0.01198 -0.09092 ? ? ? ? ? ? 145 SER B-4 C   
+31114 O O   . SER B-4 144 ? 1.05211 0.96757 1.05276 -0.32959 -0.01856 -0.08635 ? ? ? ? ? ? 145 SER B-4 O   
+31115 C CB  . SER B-4 144 ? 1.16102 1.09258 1.17885 -0.31035 -0.02463 -0.11202 ? ? ? ? ? ? 145 SER B-4 CB  
+31116 O OG  . SER B-4 144 ? 0.99332 0.91605 0.98441 -0.30393 -0.02354 -0.11199 ? ? ? ? ? ? 145 SER B-4 OG  
+31117 N N   . LEU B-4 145 ? 1.24351 1.16617 1.21919 -0.32903 -0.00453 -0.08721 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-4 N   
+31118 C CA  . LEU B-4 145 ? 1.12942 1.04191 1.08454 -0.33251 -0.00560 -0.07840 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-4 CA  
+31119 C C   . LEU B-4 145 ? 1.30302 1.21000 1.25102 -0.32497 -0.01352 -0.08265 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-4 C   
+31120 O O   . LEU B-4 145 ? 1.29300 1.19330 1.23862 -0.32629 -0.01963 -0.07776 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-4 O   
+31121 C CB  . LEU B-4 145 ? 1.20516 1.11761 1.13893 -0.33634 0.00423  -0.07478 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-4 CB  
+31122 C CG  . LEU B-4 145 ? 1.06602 0.96959 0.97640 -0.33802 0.00143  -0.06908 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-4 CG  
+31123 C CD1 . LEU B-4 145 ? 1.07742 0.97185 0.98636 -0.34353 -0.00426 -0.05870 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-4 CD1 
+31124 C CD2 . LEU B-4 145 ? 0.96314 0.86645 0.85173 -0.34073 0.01109  -0.06827 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B-4 CD2 
+31125 N N   . VAL B-4 146 ? 1.37072 1.27913 1.31495 -0.31662 -0.01286 -0.09203 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-4 N   
+31126 C CA  . VAL B-4 146 ? 1.01674 0.91719 0.95245 -0.30999 -0.01687 -0.09672 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-4 CA  
+31127 C C   . VAL B-4 146 ? 1.12050 1.01668 1.07133 -0.30730 -0.02577 -0.09799 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-4 C   
+31128 O O   . VAL B-4 146 ? 1.20045 1.09015 1.14873 -0.30577 -0.02900 -0.09789 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-4 O   
+31129 C CB  . VAL B-4 146 ? 0.95640 0.85422 0.88035 -0.30102 -0.01288 -0.10593 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-4 CB  
+31130 C CG1 . VAL B-4 146 ? 1.48528 1.37107 1.39995 -0.29422 -0.01476 -0.11133 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-4 CG1 
+31131 C CG2 . VAL B-4 146 ? 0.88915 0.78855 0.79584 -0.30368 -0.00364 -0.10470 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B-4 CG2 
+31132 N N   . ALA B-4 147 ? 1.10768 1.00785 1.07636 -0.30693 -0.02953 -0.10015 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B-4 N   
+31133 C CA  . ALA B-4 147 ? 1.01641 0.91119 0.99910 -0.30466 -0.03809 -0.10194 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B-4 CA  
+31134 C C   . ALA B-4 147 ? 1.17072 1.06100 1.15688 -0.31099 -0.04101 -0.09254 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B-4 C   
+31135 O O   . ALA B-4 147 ? 1.11971 1.00277 1.10856 -0.30737 -0.04644 -0.09374 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B-4 O   
+31136 C CB  . ALA B-4 147 ? 1.07770 0.97879 1.08128 -0.30497 -0.04171 -0.10657 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B-4 CB  
+31137 N N   . ARG B-4 148 ? 1.19498 1.08768 1.17946 -0.31959 -0.03730 -0.08326 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-4 N   
+31138 C CA  . ARG B-4 148 ? 0.99966 0.88507 0.98287 -0.32389 -0.04155 -0.07376 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-4 CA  
+31139 C C   . ARG B-4 148 ? 1.03833 0.92187 1.00840 -0.32093 -0.04368 -0.07349 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-4 C   
+31140 O O   . ARG B-4 148 ? 1.00318 0.88157 0.97785 -0.31926 -0.05078 -0.07102 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-4 O   
+31141 C CB  . ARG B-4 148 ? 0.88148 0.76536 0.85987 -0.33313 -0.03616 -0.06369 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-4 CB  
+31142 C CG  . ARG B-4 148 ? 0.97662 0.86220 0.97309 -0.33835 -0.03253 -0.06397 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-4 CG  
+31143 C CD  . ARG B-4 148 ? 0.90540 0.78509 0.89412 -0.34838 -0.02418 -0.05317 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-4 CD  
+31144 N NE  . ARG B-4 148 ? 1.08400 0.96852 1.05450 -0.35049 -0.01510 -0.05178 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-4 NE  
+31145 C CZ  . ARG B-4 148 ? 1.03826 0.93347 1.01524 -0.35287 -0.00502 -0.05677 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-4 CZ  
+31146 N NH1 . ARG B-4 148 ? 1.12336 1.02760 1.12667 -0.35350 -0.00367 -0.06424 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-4 NH1 
+31147 N NH2 . ARG B-4 148 ? 0.97407 0.87141 0.93195 -0.35429 0.00334  -0.05521 ? ? ? ? ? ? 149 ARG B-4 NH2 
+31148 N N   . GLN B-4 149 ? 0.98519 0.87317 0.94089 -0.32022 -0.03754 -0.07695 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-4 N   
+31149 C CA  . GLN B-4 149 ? 1.03776 0.92520 0.98388 -0.31880 -0.03862 -0.07851 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-4 CA  
+31150 C C   . GLN B-4 149 ? 1.10918 0.99366 1.06351 -0.31198 -0.04075 -0.08675 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-4 C   
+31151 O O   . GLN B-4 149 ? 1.08635 0.97035 1.04507 -0.31114 -0.04483 -0.08729 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-4 O   
+31152 C CB  . GLN B-4 149 ? 1.05877 0.94961 0.98730 -0.32028 -0.03024 -0.08119 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-4 CB  
+31153 C CG  . GLN B-4 149 ? 0.96223 0.85400 0.87818 -0.32721 -0.02713 -0.07314 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-4 CG  
+31154 C CD  . GLN B-4 149 ? 1.21940 1.11317 1.11711 -0.32826 -0.01901 -0.07669 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-4 CD  
+31155 O OE1 . GLN B-4 149 ? 1.21038 1.10473 1.10567 -0.32366 -0.01375 -0.08483 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-4 OE1 
+31156 N NE2 . GLN B-4 149 ? 1.19079 1.08279 1.07265 -0.33380 -0.01796 -0.07064 ? ? ? ? ? ? 150 GLN B-4 NE2 
+31157 N N   . TYR B-4 150 ? 1.26122 1.14301 1.21746 -0.30656 -0.03805 -0.09389 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-4 N   
+31158 C CA  . TYR B-4 150 ? 1.10503 0.97975 1.06346 -0.29972 -0.03781 -0.10189 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-4 CA  
+31159 C C   . TYR B-4 150 ? 1.05154 0.92281 1.02682 -0.29833 -0.04573 -0.10025 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-4 C   
+31160 O O   . TYR B-4 150 ? 0.97158 0.83979 0.95167 -0.29549 -0.04575 -0.10393 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-4 O   
+31161 C CB  . TYR B-4 150 ? 0.90767 0.77650 0.85847 -0.29274 -0.03456 -0.10970 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-4 CB  
+31162 C CG  . TYR B-4 150 ? 1.12963 0.98649 1.08024 -0.28510 -0.03494 -0.11718 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-4 CG  
+31163 C CD1 . TYR B-4 150 ? 1.02608 0.87492 0.96616 -0.28251 -0.02703 -0.12241 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-4 CD1 
+31164 C CD2 . TYR B-4 150 ? 1.18387 1.03601 1.14438 -0.28101 -0.04208 -0.11965 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-4 CD2 
+31165 C CE1 . TYR B-4 150 ? 1.01093 0.84609 0.94820 -0.27572 -0.02484 -0.12927 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-4 CE1 
+31166 C CE2 . TYR B-4 150 ? 1.08627 0.92483 1.04299 -0.27360 -0.04187 -0.12676 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-4 CE2 
+31167 C CZ  . TYR B-4 150 ? 1.03605 0.86551 0.98007 -0.27081 -0.03254 -0.13123 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-4 CZ  
+31168 O OH  . TYR B-4 150 ? 1.35673 1.17005 1.29442 -0.26362 -0.02982 -0.13834 ? ? ? ? ? ? 151 TYR B-4 OH  
+31169 N N   . ILE B-4 151 ? 0.90044 0.77166 0.88612 -0.30051 -0.05145 -0.09544 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-4 N   
+31170 C CA  . ILE B-4 151 ? 0.94595 0.81135 0.94667 -0.29888 -0.05887 -0.09393 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-4 CA  
+31171 C C   . ILE B-4 151 ? 1.06875 0.93538 1.07358 -0.30079 -0.06343 -0.08776 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-4 C   
+31172 O O   . ILE B-4 151 ? 1.07664 0.93965 1.09205 -0.29644 -0.06725 -0.09044 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-4 O   
+31173 C CB  . ILE B-4 151 ? 0.97984 0.84373 0.99075 -0.30244 -0.06279 -0.09014 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-4 CB  
+31174 C CG1 . ILE B-4 151 ? 1.11405 0.97842 1.12527 -0.29867 -0.06136 -0.09903 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-4 CG1 
+31175 C CG2 . ILE B-4 151 ? 0.95246 0.80782 0.97735 -0.30130 -0.07023 -0.08769 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-4 CG2 
+31176 C CD1 . ILE B-4 151 ? 1.02675 0.88171 1.03608 -0.28950 -0.06322 -0.10889 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B-4 CD1 
+31177 N N   . PHE B-4 152 ? 1.22650 1.09769 1.22257 -0.30646 -0.06361 -0.08014 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-4 N   
+31178 C CA  . PHE B-4 152 ? 1.21955 1.09148 1.21707 -0.30687 -0.07059 -0.07501 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-4 CA  
+31179 C C   . PHE B-4 152 ? 1.13836 1.01646 1.13902 -0.30358 -0.06870 -0.08351 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-4 C   
+31180 O O   . PHE B-4 152 ? 1.23163 1.11118 1.24507 -0.30035 -0.07548 -0.08462 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-4 O   
+31181 C CB  . PHE B-4 152 ? 1.22312 1.09549 1.20484 -0.31316 -0.07102 -0.06562 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-4 CB  
+31182 C CG  . PHE B-4 152 ? 1.49657 1.36603 1.47622 -0.31238 -0.08159 -0.05905 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-4 CG  
+31183 C CD1 . PHE B-4 152 ? 1.62283 1.48854 1.61820 -0.30668 -0.09101 -0.05918 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-4 CD1 
+31184 C CD2 . PHE B-4 152 ? 1.51313 1.38249 1.47383 -0.31625 -0.08296 -0.05330 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-4 CD2 
+31185 C CE1 . PHE B-4 152 ? 1.62008 1.48287 1.61366 -0.30399 -0.10294 -0.05378 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-4 CE1 
+31186 C CE2 . PHE B-4 152 ? 1.76517 1.63017 1.72113 -0.31389 -0.09519 -0.04786 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-4 CE2 
+31187 C CZ  . PHE B-4 152 ? 1.71014 1.57230 1.68325 -0.30730 -0.10589 -0.04813 ? ? ? ? ? ? 153 PHE B-4 CZ  
+31188 N N   . SER B-4 153 ? 1.02905 0.91031 1.01950 -0.30425 -0.05896 -0.09019 ? ? ? ? ? ? 154 SER B-4 N   
+31189 C CA  . SER B-4 153 ? 0.98702 0.87272 0.97977 -0.30317 -0.05430 -0.09864 ? ? ? ? ? ? 154 SER B-4 CA  
+31190 C C   . SER B-4 153 ? 1.20466 1.08548 1.21030 -0.29728 -0.05065 -0.10723 ? ? ? ? ? ? 154 SER B-4 C   
+31191 O O   . SER B-4 153 ? 1.19867 1.08380 1.21561 -0.29645 -0.04845 -0.11382 ? ? ? ? ? ? 154 SER B-4 O   
+31192 C CB  . SER B-4 153 ? 1.10410 0.99045 1.07859 -0.30590 -0.04360 -0.10256 ? ? ? ? ? ? 154 SER B-4 CB  
+31193 O OG  . SER B-4 153 ? 1.24165 1.13166 1.20313 -0.31124 -0.04551 -0.09529 ? ? ? ? ? ? 154 SER B-4 OG  
+31194 N N   . LYS B-4 154 ? 1.20750 1.07921 1.21228 -0.29330 -0.04961 -0.10824 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-4 N   
+31195 C CA  . LYS B-4 154 ? 1.03842 0.90135 1.04866 -0.28715 -0.04432 -0.11698 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-4 CA  
+31196 C C   . LYS B-4 154 ? 1.09246 0.95452 1.12365 -0.28374 -0.05229 -0.11620 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-4 C   
+31197 O O   . LYS B-4 154 ? 1.24350 1.10545 1.28677 -0.28059 -0.04815 -0.12329 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-4 O   
+31198 C CB  . LYS B-4 154 ? 1.13944 0.99096 1.13568 -0.28305 -0.04094 -0.12005 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-4 CB  
+31199 C CG  . LYS B-4 154 ? 1.09791 0.93520 1.08974 -0.27594 -0.03347 -0.12973 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-4 CG  
+31200 C CD  . LYS B-4 154 ? 1.47209 1.30393 1.44831 -0.27571 -0.01941 -0.13650 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-4 CD  
+31201 C CE  . LYS B-4 154 ? 1.24253 1.05520 1.20873 -0.26857 -0.00953 -0.14567 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-4 CE  
+31202 N NZ  . LYS B-4 154 ? 1.33090 1.14485 1.31918 -0.26746 -0.00887 -0.14895 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B-4 NZ  
+31203 N N   . TYR B-4 155 ? 0.96780 0.82823 1.00411 -0.28440 -0.06249 -0.10808 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-4 N   
+31204 C CA  . TYR B-4 155 ? 1.03912 0.89449 1.09263 -0.28016 -0.07008 -0.10709 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-4 CA  
+31205 C C   . TYR B-4 155 ? 1.12697 0.98731 1.18837 -0.28219 -0.08150 -0.09745 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-4 C   
+31206 O O   . TYR B-4 155 ? 1.29464 1.15556 1.34492 -0.28748 -0.08486 -0.08852 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-4 O   
+31207 C CB  . TYR B-4 155 ? 1.02669 0.87044 1.07830 -0.27839 -0.07233 -0.10677 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-4 CB  
+31208 C CG  . TYR B-4 155 ? 1.10293 0.93932 1.14113 -0.27510 -0.06402 -0.11574 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-4 CG  
+31209 C CD1 . TYR B-4 155 ? 1.22864 1.05544 1.26669 -0.26852 -0.05770 -0.12533 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-4 CD1 
+31210 C CD2 . TYR B-4 155 ? 1.19212 1.02958 1.21647 -0.27770 -0.06242 -0.11495 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-4 CD2 
+31211 C CE1 . TYR B-4 155 ? 1.21118 1.02646 1.23082 -0.26412 -0.05080 -0.13309 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-4 CE1 
+31212 C CE2 . TYR B-4 155 ? 1.38944 1.21825 1.39916 -0.27261 -0.05717 -0.12333 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-4 CE2 
+31213 C CZ  . TYR B-4 155 ? 1.20642 1.02257 1.21142 -0.26559 -0.05177 -0.13198 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-4 CZ  
+31214 O OH  . TYR B-4 155 ? 1.26411 1.06705 1.24861 -0.25923 -0.04718 -0.13990 ? ? ? ? ? ? 156 TYR B-4 OH  
+31215 N N   . PHE B-4 156 ? 1.13653 0.99894 1.21604 -0.27723 -0.08723 -0.09957 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-4 N   
+31216 C CA  . PHE B-4 156 ? 1.28350 1.14655 1.36915 -0.27617 -0.10065 -0.09070 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-4 CA  
+31217 C C   . PHE B-4 156 ? 1.27888 1.12833 1.37295 -0.27180 -0.10805 -0.08602 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-4 C   
+31218 O O   . PHE B-4 156 ? 1.37171 1.21448 1.46216 -0.27179 -0.11830 -0.07563 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-4 O   
+31219 C CB  . PHE B-4 156 ? 1.16673 1.04278 1.26932 -0.27242 -0.10521 -0.09653 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-4 CB  
+31220 C CG  . PHE B-4 156 ? 1.15097 1.02777 1.27824 -0.26496 -0.10349 -0.10617 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-4 CG  
+31221 C CD1 . PHE B-4 156 ? 1.20910 1.08743 1.34088 -0.26471 -0.08863 -0.11798 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-4 CD1 
+31222 C CD2 . PHE B-4 156 ? 1.27255 1.14644 1.41683 -0.25763 -0.11587 -0.10349 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-4 CD2 
+31223 C CE1 . PHE B-4 156 ? 1.08324 0.96098 1.23681 -0.25816 -0.08459 -0.12730 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-4 CE1 
+31224 C CE2 . PHE B-4 156 ? 1.23887 1.11400 1.40754 -0.25033 -0.11321 -0.11315 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-4 CE2 
+31225 C CZ  . PHE B-4 156 ? 1.13463 1.01214 1.30841 -0.25103 -0.09679 -0.12527 ? ? ? ? ? ? 157 PHE B-4 CZ  
+31226 N N   . LYS B-4 157 ? 1.39637 1.23876 1.49874 -0.26787 -0.10280 -0.09344 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-4 N   
+31227 C CA  . LYS B-4 157 ? 1.37692 1.20457 1.48662 -0.26420 -0.10870 -0.09041 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-4 CA  
+31228 C C   . LYS B-4 157 ? 1.16934 0.98804 1.27465 -0.26431 -0.10091 -0.09755 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-4 C   
+31229 O O   . LYS B-4 157 ? 1.30768 1.12969 1.40870 -0.26299 -0.09131 -0.10709 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-4 O   
+31230 C CB  . LYS B-4 157 ? 1.38272 1.21018 1.51396 -0.25509 -0.11487 -0.09416 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-4 CB  
+31231 C CG  . LYS B-4 157 ? 1.29068 1.10066 1.42777 -0.25096 -0.12303 -0.08877 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-4 CG  
+31232 C CD  . LYS B-4 157 ? 1.29186 1.10158 1.45207 -0.24043 -0.12647 -0.09571 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-4 CD  
+31233 C CE  . LYS B-4 157 ? 1.36452 1.18959 1.53790 -0.23589 -0.13465 -0.09566 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-4 CE  
+31234 N NZ  . LYS B-4 157 ? 1.38380 1.20145 1.54699 -0.23541 -0.14935 -0.08182 ? ? ? ? ? ? 158 LYS B-4 NZ  
+31235 N N   . ILE B-4 158 ? 1.29332 1.09871 1.39824 -0.26576 -0.10533 -0.09324 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-4 N   
+31236 C CA  . ILE B-4 158 ? 1.27944 1.07548 1.38097 -0.26556 -0.10139 -0.10058 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-4 CA  
+31237 C C   . ILE B-4 158 ? 1.36778 1.14814 1.48116 -0.26072 -0.10684 -0.10184 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-4 C   
+31238 O O   . ILE B-4 158 ? 1.45747 1.22982 1.57561 -0.26257 -0.11410 -0.09261 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-4 O   
+31239 C CB  . ILE B-4 158 ? 1.17551 0.97234 1.26696 -0.27396 -0.10076 -0.09653 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-4 CB  
+31240 C CG1 . ILE B-4 158 ? 1.17450 0.98550 1.25316 -0.27747 -0.09436 -0.09682 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-4 CG1 
+31241 C CG2 . ILE B-4 158 ? 0.98746 0.77456 1.07909 -0.27282 -0.10057 -0.10524 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-4 CG2 
+31242 C CD1 . ILE B-4 158 ? 1.13288 0.94710 1.20437 -0.28471 -0.09265 -0.09447 ? ? ? ? ? ? 159 ILE B-4 CD1 
+31243 N N   . PHE B-4 159 ? 1.36807 1.14115 1.48341 -0.25429 -0.10260 -0.11314 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-4 N   
+31244 C CA  . PHE B-4 159 ? 1.27781 1.03442 1.40292 -0.24898 -0.10656 -0.11651 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-4 CA  
+31245 C C   . PHE B-4 159 ? 1.34196 1.08687 1.46010 -0.25216 -0.10803 -0.12114 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-4 C   
+31246 O O   . PHE B-4 159 ? 1.32117 1.06815 1.42675 -0.25226 -0.10360 -0.12873 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-4 O   
+31247 C CB  . PHE B-4 159 ? 1.33566 1.08976 1.46706 -0.23953 -0.10006 -0.12721 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-4 CB  
+31248 C CG  . PHE B-4 159 ? 1.49192 1.25953 1.63765 -0.23595 -0.09960 -0.12530 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-4 CG  
+31249 C CD1 . PHE B-4 159 ? 1.38767 1.17208 1.52941 -0.23890 -0.09360 -0.12605 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-4 CD1 
+31250 C CD2 . PHE B-4 159 ? 1.44355 1.20703 1.60808 -0.22915 -0.10588 -0.12387 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-4 CD2 
+31251 C CE1 . PHE B-4 159 ? 1.29863 1.09719 1.45687 -0.23601 -0.09448 -0.12624 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-4 CE1 
+31252 C CE2 . PHE B-4 159 ? 1.49836 1.27651 1.67968 -0.22487 -0.10762 -0.12385 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-4 CE2 
+31253 C CZ  . PHE B-4 159 ? 1.37698 1.17355 1.55618 -0.22871 -0.10216 -0.12553 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B-4 CZ  
+31254 N N   . ILE B-4 160 ? 1.27850 1.01022 1.40475 -0.25439 -0.11482 -0.11716 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-4 N   
+31255 C CA  . ILE B-4 160 ? 1.29393 1.01549 1.41880 -0.25875 -0.11777 -0.12231 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-4 CA  
+31256 C C   . ILE B-4 160 ? 1.46582 1.16726 1.59803 -0.25288 -0.12126 -0.12844 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-4 C   
+31257 O O   . ILE B-4 160 ? 1.46173 1.15454 1.60380 -0.25054 -0.12448 -0.12185 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-4 O   
+31258 C CB  . ILE B-4 160 ? 1.40883 1.13247 1.53741 -0.27030 -0.12067 -0.11217 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-4 CB  
+31259 C CG1 . ILE B-4 160 ? 1.51742 1.26011 1.63757 -0.27551 -0.11632 -0.10617 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-4 CG1 
+31260 C CG2 . ILE B-4 160 ? 1.33370 1.05004 1.46662 -0.27559 -0.12367 -0.12000 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-4 CG2 
+31261 C CD1 . ILE B-4 160 ? 1.46935 1.21336 1.59140 -0.28688 -0.11626 -0.09541 ? ? ? ? ? ? 161 ILE B-4 CD1 
+31262 N N   . ASP B-4 161 ? 1.44772 1.14001 1.57328 -0.24961 -0.12136 -0.14130 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-4 N   
+31263 C CA  . ASP B-4 161 ? 1.56354 1.23491 1.69277 -0.24374 -0.12421 -0.14937 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-4 CA  
+31264 C C   . ASP B-4 161 ? 1.56886 1.23002 1.70290 -0.25107 -0.13156 -0.15308 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-4 C   
+31265 O O   . ASP B-4 161 ? 1.41829 1.08865 1.54879 -0.25687 -0.13357 -0.15665 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-4 O   
+31266 C CB  . ASP B-4 161 ? 1.57595 1.24021 1.69064 -0.23345 -0.11842 -0.16284 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-4 CB  
+31267 C CG  . ASP B-4 161 ? 1.73132 1.37295 1.84851 -0.22600 -0.11952 -0.17114 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-4 CG  
+31268 O OD1 . ASP B-4 161 ? 1.82975 1.46297 1.96229 -0.22728 -0.12408 -0.16528 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-4 OD1 
+31269 O OD2 . ASP B-4 161 ? 1.75450 1.38418 1.85574 -0.21837 -0.11537 -0.18350 ? ? ? ? ? ? 162 ASP B-4 OD2 
+31270 N N   . GLU B-4 162 ? 1.50817 1.15047 1.65217 -0.25066 -0.13554 -0.15311 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-4 N   
+31271 C CA  . GLU B-4 162 ? 1.46929 1.09893 1.62108 -0.25812 -0.14206 -0.15833 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-4 CA  
+31272 C C   . GLU B-4 162 ? 1.42730 1.06931 1.58800 -0.27204 -0.14258 -0.14985 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-4 C   
+31273 O O   . GLU B-4 162 ? 1.54844 1.19806 1.71203 -0.27822 -0.14558 -0.15766 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-4 O   
+31274 C CB  . GLU B-4 162 ? 1.53634 1.15950 1.67768 -0.25339 -0.14599 -0.17607 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-4 CB  
+31275 C CG  . GLU B-4 162 ? 1.51883 1.13022 1.64483 -0.23944 -0.14191 -0.18503 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-4 CG  
+31276 C CD  . GLU B-4 162 ? 1.66524 1.25235 1.79705 -0.23443 -0.14355 -0.18908 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-4 CD  
+31277 O OE1 . GLU B-4 162 ? 1.59130 1.17051 1.73902 -0.24112 -0.14721 -0.18200 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-4 OE1 
+31278 O OE2 . GLU B-4 162 ? 1.92051 1.49412 2.03921 -0.22361 -0.14012 -0.19948 ? ? ? ? ? ? 163 GLU B-4 OE2 
+31279 N N   . TYR B-4 163 ? 1.50469 1.14779 1.66953 -0.27634 -0.13963 -0.13414 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-4 N   
+31280 C CA  . TYR B-4 163 ? 1.63057 1.28409 1.80001 -0.28926 -0.13695 -0.12463 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-4 CA  
+31281 C C   . TYR B-4 163 ? 1.73702 1.37756 1.92081 -0.30118 -0.13846 -0.12676 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-4 C   
+31282 O O   . TYR B-4 163 ? 1.67268 1.32369 1.86354 -0.31304 -0.13494 -0.12394 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-4 O   
+31283 C CB  . TYR B-4 163 ? 1.52944 1.18354 1.69372 -0.28936 -0.13375 -0.10726 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-4 CB  
+31284 C CG  . TYR B-4 163 ? 1.54162 1.20872 1.70364 -0.30067 -0.12864 -0.09743 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-4 CG  
+31285 C CD1 . TYR B-4 163 ? 1.58744 1.27809 1.74429 -0.30166 -0.12566 -0.10105 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-4 CD1 
+31286 C CD2 . TYR B-4 163 ? 1.64478 1.29791 1.80746 -0.30996 -0.12564 -0.08440 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-4 CD2 
+31287 C CE1 . TYR B-4 163 ? 1.58976 1.29187 1.74449 -0.31157 -0.11996 -0.09273 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-4 CE1 
+31288 C CE2 . TYR B-4 163 ? 1.62039 1.28328 1.77882 -0.32037 -0.11887 -0.07564 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-4 CE2 
+31289 C CZ  . TYR B-4 163 ? 1.56069 1.24920 1.71631 -0.32109 -0.11612 -0.08020 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-4 CZ  
+31290 O OH  . TYR B-4 163 ? 1.62059 1.31849 1.77202 -0.33105 -0.10844 -0.07216 ? ? ? ? ? ? 164 TYR B-4 OH  
+31291 N N   . GLN B-4 164 ? 1.80348 1.42127 1.99304 -0.29886 -0.14250 -0.13237 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-4 N   
+31292 C CA  . GLN B-4 164 ? 1.65529 1.25915 1.86031 -0.31131 -0.14326 -0.13568 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-4 CA  
+31293 C C   . GLN B-4 164 ? 1.74862 1.36697 1.96471 -0.31730 -0.14731 -0.15195 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-4 C   
+31294 O O   . GLN B-4 164 ? 1.81675 1.43307 2.05084 -0.33094 -0.14619 -0.15486 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-4 O   
+31295 C CB  . GLN B-4 164 ? 1.67936 1.25394 1.88677 -0.30641 -0.14708 -0.13920 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-4 CB  
+31296 C CG  . GLN B-4 164 ? 1.71621 1.28641 1.92063 -0.29626 -0.15403 -0.15764 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-4 CG  
+31297 C CD  . GLN B-4 164 ? 1.58372 1.16245 1.77195 -0.28065 -0.15317 -0.15869 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-4 CD  
+31298 O OE1 . GLN B-4 164 ? 1.61330 1.19917 1.79615 -0.27643 -0.14882 -0.14592 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-4 OE1 
+31299 N NE2 . GLN B-4 164 ? 1.66678 1.24356 1.84656 -0.27212 -0.15703 -0.17461 ? ? ? ? ? ? 165 GLN B-4 NE2 
+31300 N N   . ASP B-4 165 ? 1.64812 1.28014 1.85399 -0.30719 -0.15188 -0.16301 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-4 N   
+31301 C CA  . ASP B-4 165 ? 1.75537 1.40120 1.96878 -0.30980 -0.15835 -0.17898 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-4 CA  
+31302 C C   . ASP B-4 165 ? 1.59108 1.26396 1.80807 -0.31593 -0.15408 -0.17487 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-4 C   
+31303 O O   . ASP B-4 165 ? 1.65309 1.33990 1.88091 -0.31889 -0.15978 -0.18764 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-4 O   
+31304 C CB  . ASP B-4 165 ? 1.66495 1.30691 1.86000 -0.29455 -0.16566 -0.19329 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-4 CB  
+31305 C CG  . ASP B-4 165 ? 1.74659 1.36175 1.94030 -0.28937 -0.17117 -0.20259 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-4 CG  
+31306 O OD1 . ASP B-4 165 ? 1.64423 1.24308 1.84924 -0.29559 -0.16851 -0.19548 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-4 OD1 
+31307 O OD2 . ASP B-4 165 ? 2.07761 1.68546 2.25645 -0.27864 -0.17787 -0.21704 ? ? ? ? ? ? 166 ASP B-4 OD2 
+31308 N N   . SER B-4 166 ? 1.32965 1.01007 1.53815 -0.31721 -0.14511 -0.15836 ? ? ? ? ? ? 167 SER B-4 N   
+31309 C CA  . SER B-4 166 ? 1.57904 1.28371 1.78850 -0.32234 -0.14005 -0.15438 ? ? ? ? ? ? 167 SER B-4 CA  
+31310 C C   . SER B-4 166 ? 1.54466 1.25523 1.77869 -0.33900 -0.13586 -0.15439 ? ? ? ? ? ? 167 SER B-4 C   
+31311 O O   . SER B-4 166 ? 1.67274 1.36685 1.91579 -0.34876 -0.13067 -0.14639 ? ? ? ? ? ? 167 SER B-4 O   
+31312 C CB  . SER B-4 166 ? 1.69065 1.39924 1.88364 -0.31978 -0.13201 -0.13721 ? ? ? ? ? ? 167 SER B-4 CB  
+31313 O OG  . SER B-4 166 ? 1.65465 1.34626 1.84954 -0.32602 -0.12730 -0.12321 ? ? ? ? ? ? 167 SER B-4 OG  
+31314 N N   . ASP B-4 167 ? 1.47988 1.21306 1.72503 -0.34204 -0.13732 -0.16380 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-4 N   
+31315 C CA  . ASP B-4 167 ? 1.51005 1.25346 1.78295 -0.35816 -0.13158 -0.16586 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-4 CA  
+31316 C C   . ASP B-4 167 ? 1.43530 1.18337 1.70228 -0.36689 -0.11656 -0.14749 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-4 C   
+31317 O O   . ASP B-4 167 ? 1.38430 1.12792 1.62643 -0.36012 -0.11298 -0.13391 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-4 O   
+31318 C CB  . ASP B-4 167 ? 1.47466 1.24201 1.76410 -0.35646 -0.13993 -0.18414 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-4 CB  
+31319 C CG  . ASP B-4 167 ? 1.46781 1.25352 1.73762 -0.34573 -0.14000 -0.18254 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-4 CG  
+31320 O OD1 . ASP B-4 167 ? 1.58377 1.38340 1.85478 -0.35222 -0.12898 -0.17271 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-4 OD1 
+31321 O OD2 . ASP B-4 167 ? 1.66661 1.45042 1.91780 -0.33089 -0.15010 -0.19118 ? ? ? ? ? ? 168 ASP B-4 OD2 
+31322 N N   . LYS B-4 168 ? 1.54720 1.30412 1.83776 -0.38232 -0.10736 -0.14802 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-4 N   
+31323 C CA  . LYS B-4 168 ? 1.48801 1.24573 1.77085 -0.39170 -0.09140 -0.13106 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-4 CA  
+31324 C C   . LYS B-4 168 ? 1.47254 1.25400 1.74214 -0.38509 -0.08935 -0.12903 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-4 C   
+31325 O O   . LYS B-4 168 ? 1.40041 1.17774 1.64613 -0.38365 -0.08187 -0.11335 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-4 O   
+31326 C CB  . LYS B-4 168 ? 1.36601 1.12399 1.67843 -0.41111 -0.07910 -0.13306 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-4 CB  
+31327 C CG  . LYS B-4 168 ? 1.61561 1.40095 1.96407 -0.41555 -0.08375 -0.15402 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-4 CG  
+31328 C CD  . LYS B-4 168 ? 1.88197 1.66884 2.26272 -0.43651 -0.06792 -0.15548 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-4 CD  
+31329 C CE  . LYS B-4 168 ? 1.82798 1.64649 2.25016 -0.44047 -0.07337 -0.17794 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-4 CE  
+31330 N NZ  . LYS B-4 168 ? 1.74975 1.57201 2.20840 -0.46225 -0.05546 -0.18076 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B-4 NZ  
+31331 N N   . ASP B-4 169 ? 1.45756 1.26269 1.74141 -0.38057 -0.09657 -0.14504 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-4 N   
+31332 C CA  . ASP B-4 169 ? 1.45069 1.27572 1.71993 -0.37290 -0.09506 -0.14370 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-4 CA  
+31333 C C   . ASP B-4 169 ? 1.48632 1.30297 1.72186 -0.35785 -0.10080 -0.13731 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-4 C   
+31334 O O   . ASP B-4 169 ? 1.40119 1.22358 1.61660 -0.35478 -0.09460 -0.12731 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-4 O   
+31335 C CB  . ASP B-4 169 ? 1.63705 1.48605 1.92705 -0.36871 -0.10383 -0.16305 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-4 CB  
+31336 C CG  . ASP B-4 169 ? 1.67391 1.53810 2.00239 -0.38405 -0.09615 -0.17044 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-4 CG  
+31337 O OD1 . ASP B-4 169 ? 1.72645 1.58870 2.05751 -0.39699 -0.07901 -0.15792 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-4 OD1 
+31338 O OD2 . ASP B-4 169 ? 1.78565 1.66322 2.14179 -0.38306 -0.10705 -0.18945 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B-4 OD2 
+31339 N N   . MET B-4 170 ? 1.54892 1.35164 1.77895 -0.34883 -0.11179 -0.14386 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-4 N   
+31340 C CA  . MET B-4 170 ? 1.38037 1.17362 1.58235 -0.33582 -0.11496 -0.13843 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-4 CA  
+31341 C C   . MET B-4 170 ? 1.37008 1.14930 1.55926 -0.33927 -0.10743 -0.12015 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-4 C   
+31342 O O   . MET B-4 170 ? 1.36891 1.14920 1.53751 -0.33197 -0.10583 -0.11248 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-4 O   
+31343 C CB  . MET B-4 170 ? 1.42505 1.20451 1.62532 -0.32617 -0.12657 -0.15045 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-4 CB  
+31344 C CG  . MET B-4 170 ? 1.56614 1.33692 1.74053 -0.31232 -0.12842 -0.14834 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-4 CG  
+31345 S SD  . MET B-4 170 ? 1.43440 1.18635 1.60504 -0.30146 -0.13990 -0.16370 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-4 SD  
+31346 C CE  . MET B-4 170 ? 1.37929 1.14476 1.55967 -0.29969 -0.15004 -0.18264 ? ? ? ? ? ? 171 MET B-4 CE  
+31347 N N   . HIS B-4 171 ? 1.49680 1.26158 1.69758 -0.35018 -0.10309 -0.11351 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-4 N   
+31348 C CA  . HIS B-4 171 ? 1.49834 1.24614 1.68416 -0.35250 -0.09731 -0.09574 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-4 CA  
+31349 C C   . HIS B-4 171 ? 1.52052 1.27808 1.69441 -0.35822 -0.08692 -0.08394 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-4 C   
+31350 O O   . HIS B-4 171 ? 1.51546 1.26556 1.66836 -0.35414 -0.08574 -0.07117 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-4 O   
+31351 C CB  . HIS B-4 171 ? 1.64991 1.37478 1.84802 -0.36240 -0.09468 -0.09198 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-4 CB  
+31352 C CG  . HIS B-4 171 ? 1.61618 1.32025 1.79683 -0.36576 -0.08806 -0.07292 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-4 CG  
+31353 N ND1 . HIS B-4 171 ? 1.66096 1.34714 1.82604 -0.35547 -0.09447 -0.06504 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-4 ND1 
+31354 C CD2 . HIS B-4 171 ? 1.50859 1.20506 1.68324 -0.37739 -0.07582 -0.06050 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-4 CD2 
+31355 C CE1 . HIS B-4 171 ? 1.61139 1.27950 1.76047 -0.35959 -0.08859 -0.04849 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-4 CE1 
+31356 N NE2 . HIS B-4 171 ? 1.68778 1.35998 1.83990 -0.37312 -0.07655 -0.04497 ? ? ? ? ? ? 172 HIS B-4 NE2 
+31357 N N   . ASN B-4 172 ? 1.55042 1.32474 1.73797 -0.36714 -0.07983 -0.08892 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-4 N   
+31358 C CA  . ASN B-4 172 ? 1.37292 1.15504 1.54853 -0.37314 -0.06828 -0.07840 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-4 CA  
+31359 C C   . ASN B-4 172 ? 1.37430 1.16927 1.52841 -0.36199 -0.07141 -0.07678 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-4 C   
+31360 O O   . ASN B-4 172 ? 1.46221 1.25401 1.59573 -0.36279 -0.06582 -0.06427 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-4 O   
+31361 C CB  . ASN B-4 172 ? 1.40637 1.20586 1.60585 -0.38433 -0.05943 -0.08658 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-4 CB  
+31362 C CG  . ASN B-4 172 ? 1.41290 1.19815 1.63245 -0.39940 -0.05071 -0.08510 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-4 CG  
+31363 O OD1 . ASN B-4 172 ? 1.51193 1.27234 1.72669 -0.40068 -0.05267 -0.07869 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-4 OD1 
+31364 N ND2 . ASN B-4 172 ? 1.51760 1.31804 1.76105 -0.41100 -0.04015 -0.09162 ? ? ? ? ? ? 173 ASN B-4 ND2 
+31365 N N   . LEU B-4 173 ? 1.44215 1.24946 1.59883 -0.35158 -0.08011 -0.08963 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-4 N   
+31366 C CA  . LEU B-4 173 ? 1.38680 1.20433 1.52353 -0.34185 -0.08134 -0.08909 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-4 CA  
+31367 C C   . LEU B-4 173 ? 1.35671 1.16118 1.47547 -0.33521 -0.08475 -0.07954 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-4 C   
+31368 O O   . LEU B-4 173 ? 1.32442 1.13314 1.42600 -0.33339 -0.08171 -0.07197 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-4 O   
+31369 C CB  . LEU B-4 173 ? 1.28266 1.11046 1.42257 -0.33182 -0.08888 -0.10480 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-4 CB  
+31370 C CG  . LEU B-4 173 ? 1.22169 1.05807 1.34066 -0.32256 -0.08798 -0.10543 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-4 CG  
+31371 C CD1 . LEU B-4 173 ? 1.23552 1.08893 1.35344 -0.32642 -0.08075 -0.10574 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-4 CD1 
+31372 C CD2 . LEU B-4 173 ? 1.36116 1.19460 1.47467 -0.31034 -0.09581 -0.11811 ? ? ? ? ? ? 174 LEU B-4 CD2 
+31373 N N   . PHE B-4 174 ? 1.29225 1.08133 1.41630 -0.33121 -0.09157 -0.08081 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-4 N   
+31374 C CA  . PHE B-4 174 ? 1.35616 1.13441 1.46811 -0.32373 -0.09577 -0.07336 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-4 CA  
+31375 C C   . PHE B-4 174 ? 1.45988 1.22837 1.55971 -0.32927 -0.09217 -0.05721 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-4 C   
+31376 O O   . PHE B-4 174 ? 1.28588 1.05609 1.37123 -0.32395 -0.09418 -0.05087 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-4 O   
+31377 C CB  . PHE B-4 174 ? 1.39872 1.16106 1.52048 -0.31850 -0.10293 -0.07837 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-4 CB  
+31378 C CG  . PHE B-4 174 ? 1.43773 1.20505 1.56468 -0.31095 -0.10724 -0.09413 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-4 CG  
+31379 C CD1 . PHE B-4 174 ? 1.28694 1.06765 1.40319 -0.30398 -0.10596 -0.10042 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-4 CD1 
+31380 C CD2 . PHE B-4 174 ? 1.59424 1.34983 1.73384 -0.31065 -0.11236 -0.10282 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-4 CD2 
+31381 C CE1 . PHE B-4 174 ? 1.21703 0.99722 1.33189 -0.29609 -0.10942 -0.11424 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-4 CE1 
+31382 C CE2 . PHE B-4 174 ? 1.42663 1.18340 1.56592 -0.30269 -0.11712 -0.11749 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-4 CE2 
+31383 C CZ  . PHE B-4 174 ? 1.32581 1.09384 1.45110 -0.29502 -0.11551 -0.12280 ? ? ? ? ? ? 175 PHE B-4 CZ  
+31384 N N   . MET B-4 175 ? 1.53481 1.29156 1.63939 -0.34000 -0.08667 -0.05091 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-4 N   
+31385 C CA  . MET B-4 175 ? 1.50624 1.24863 1.59311 -0.34521 -0.08194 -0.03490 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-4 CA  
+31386 C C   . MET B-4 175 ? 1.40042 1.15729 1.47225 -0.34839 -0.07480 -0.03088 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-4 C   
+31387 O O   . MET B-4 175 ? 1.48644 1.23471 1.53628 -0.34721 -0.07492 -0.01924 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-4 O   
+31388 C CB  . MET B-4 175 ? 1.35237 1.07572 1.44653 -0.35724 -0.07440 -0.02966 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-4 CB  
+31389 C CG  . MET B-4 175 ? 1.33566 1.04053 1.44270 -0.35490 -0.08097 -0.03275 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-4 CG  
+31390 S SD  . MET B-4 175 ? 1.57726 1.25837 1.66569 -0.34271 -0.09155 -0.02099 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-4 SD  
+31391 C CE  . MET B-4 175 ? 1.94962 1.60561 2.01133 -0.35151 -0.08247 -0.00121 ? ? ? ? ? ? 176 MET B-4 CE  
+31392 N N   . TYR B-4 176 ? 1.34785 1.12546 1.43012 -0.35155 -0.06947 -0.04083 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-4 N   
+31393 C CA  . TYR B-4 176 ? 1.25709 1.04858 1.32547 -0.35370 -0.06234 -0.03833 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-4 CA  
+31394 C C   . TYR B-4 176 ? 1.28121 1.07967 1.33361 -0.34332 -0.06920 -0.03805 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-4 C   
+31395 O O   . TYR B-4 176 ? 1.32540 1.12497 1.35816 -0.34430 -0.06612 -0.03062 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-4 O   
+31396 C CB  . TYR B-4 176 ? 1.18713 0.99928 1.27254 -0.35709 -0.05678 -0.05058 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-4 CB  
+31397 C CG  . TYR B-4 176 ? 1.15821 0.98547 1.23047 -0.35766 -0.04959 -0.05002 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-4 CG  
+31398 C CD1 . TYR B-4 176 ? 1.20700 1.03224 1.27166 -0.36775 -0.03691 -0.04209 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-4 CD1 
+31399 C CD2 . TYR B-4 176 ? 1.23880 1.07995 1.30481 -0.34830 -0.05403 -0.05765 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-4 CD2 
+31400 C CE1 . TYR B-4 176 ? 1.33508 1.17298 1.38701 -0.36793 -0.02992 -0.04215 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-4 CE1 
+31401 C CE2 . TYR B-4 176 ? 1.37677 1.22975 1.43011 -0.34874 -0.04723 -0.05747 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-4 CE2 
+31402 C CZ  . TYR B-4 176 ? 1.42704 1.27904 1.47383 -0.35829 -0.03572 -0.04993 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-4 CZ  
+31403 O OH  . TYR B-4 176 ? 1.22197 1.08470 1.25544 -0.35837 -0.02858 -0.05030 ? ? ? ? ? ? 177 TYR B-4 OH  
+31404 N N   . LEU B-4 177 ? 1.37062 1.17303 1.43124 -0.33373 -0.07773 -0.04687 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-4 N   
+31405 C CA  . LEU B-4 177 ? 1.41683 1.22598 1.46674 -0.32492 -0.08261 -0.04807 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-4 CA  
+31406 C C   . LEU B-4 177 ? 1.40610 1.20205 1.44500 -0.32185 -0.08926 -0.03714 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-4 C   
+31407 O O   . LEU B-4 177 ? 1.46293 1.26510 1.49010 -0.31797 -0.09202 -0.03522 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-4 O   
+31408 C CB  . LEU B-4 177 ? 1.27958 1.09347 1.34070 -0.31601 -0.08733 -0.06066 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-4 CB  
+31409 C CG  . LEU B-4 177 ? 1.25858 1.08230 1.32736 -0.31595 -0.08404 -0.07264 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-4 CG  
+31410 C CD1 . LEU B-4 177 ? 1.17700 0.99805 1.25077 -0.30634 -0.08880 -0.08386 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-4 CD1 
+31411 C CD2 . LEU B-4 177 ? 1.18338 1.02163 1.24088 -0.31729 -0.07735 -0.07426 ? ? ? ? ? ? 178 LEU B-4 CD2 
+31412 N N   . LYS B-4 178 ? 1.42770 1.20461 1.47012 -0.32307 -0.09265 -0.03052 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-4 N   
+31413 C CA  . LYS B-4 178 ? 1.42349 1.18483 1.45389 -0.31816 -0.10091 -0.01996 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-4 CA  
+31414 C C   . LYS B-4 178 ? 1.54321 1.29279 1.54922 -0.32488 -0.09646 -0.00649 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-4 C   
+31415 O O   . LYS B-4 178 ? 1.58842 1.33458 1.57679 -0.31990 -0.10332 -0.00007 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-4 O   
+31416 C CB  . LYS B-4 178 ? 1.47589 1.21776 1.51730 -0.31514 -0.10652 -0.01831 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-4 CB  
+31417 C CG  . LYS B-4 178 ? 1.76052 1.48330 1.78928 -0.30815 -0.11659 -0.00728 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-4 CG  
+31418 C CD  . LYS B-4 178 ? 1.72413 1.42356 1.76146 -0.30633 -0.12014 -0.00457 ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-4 CD  
+31419 C CE  . LYS B-4 178 ? 1.64162 1.32400 1.67512 -0.31940 -0.10921 0.00158  ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-4 CE  
+31420 N NZ  . LYS B-4 178 ? 1.65918 1.32547 1.66420 -0.32501 -0.10449 0.01642  ? ? ? ? ? ? 179 LYS B-4 NZ  
+31421 N N   . ASP B-4 179 ? 1.52853 1.27128 1.53319 -0.33612 -0.08482 -0.00290 ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-4 N   
+31422 C CA  . ASP B-4 179 ? 1.55118 1.27761 1.52992 -0.34325 -0.07758 0.01041  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-4 CA  
+31423 C C   . ASP B-4 179 ? 1.51617 1.25876 1.47986 -0.34550 -0.07188 0.00961  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-4 C   
+31424 O O   . ASP B-4 179 ? 1.82649 1.55834 1.76237 -0.34421 -0.07396 0.01909  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-4 O   
+31425 C CB  . ASP B-4 179 ? 1.59255 1.30544 1.57818 -0.35578 -0.06425 0.01358  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-4 CB  
+31426 C CG  . ASP B-4 179 ? 1.64996 1.33953 1.64404 -0.35470 -0.06898 0.01694  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-4 CG  
+31427 O OD1 . ASP B-4 179 ? 1.48325 1.16421 1.47331 -0.34338 -0.08271 0.01918  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-4 OD1 
+31428 O OD2 . ASP B-4 179 ? 1.53235 1.21247 1.53892 -0.36524 -0.05871 0.01651  ? ? ? ? ? ? 180 ASP B-4 OD2 
+31429 N N   . GLN B-4 180 ? 1.35443 1.12082 1.33403 -0.34802 -0.06546 -0.00184 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-4 N   
+31430 C CA  . GLN B-4 180 ? 1.42499 1.20542 1.39106 -0.35061 -0.05837 -0.00317 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-4 CA  
+31431 C C   . GLN B-4 180 ? 1.51406 1.31035 1.47760 -0.34139 -0.06736 -0.01003 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-4 C   
+31432 O O   . GLN B-4 180 ? 1.58316 1.37960 1.52520 -0.34043 -0.06862 -0.00591 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-4 O   
+31433 C CB  . GLN B-4 180 ? 1.35640 1.15255 1.34004 -0.35793 -0.04592 -0.01175 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-4 CB  
+31434 C CG  . GLN B-4 180 ? 1.43449 1.21782 1.42105 -0.36978 -0.03297 -0.00570 ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-4 CG  
+31435 C CD  . GLN B-4 180 ? 1.84566 1.61182 1.80009 -0.37548 -0.02405 0.00765  ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-4 CD  
+31436 O OE1 . GLN B-4 180 ? 1.74139 1.51404 1.67582 -0.37294 -0.02366 0.00872  ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-4 OE1 
+31437 N NE2 . GLN B-4 180 ? 2.10904 1.85045 2.05590 -0.38326 -0.01628 0.01778  ? ? ? ? ? ? 181 GLN B-4 NE2 
+31438 N N   . LEU B-4 181 ? 1.32772 1.13587 1.31203 -0.33500 -0.07282 -0.02102 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-4 N   
+31439 C CA  . LEU B-4 181 ? 1.37302 1.19516 1.35723 -0.32755 -0.07820 -0.02869 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-4 CA  
+31440 C C   . LEU B-4 181 ? 1.47070 1.28672 1.45481 -0.31953 -0.09118 -0.02627 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-4 C   
+31441 O O   . LEU B-4 181 ? 1.58001 1.40761 1.56541 -0.31438 -0.09521 -0.03256 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-4 O   
+31442 C CB  . LEU B-4 181 ? 1.32509 1.16011 1.32765 -0.32406 -0.07587 -0.04208 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-4 CB  
+31443 C CG  . LEU B-4 181 ? 1.09676 0.94081 1.10276 -0.32932 -0.06573 -0.04721 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-4 CG  
+31444 C CD1 . LEU B-4 181 ? 1.36655 1.22068 1.38212 -0.32288 -0.06577 -0.06046 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-4 CD1 
+31445 C CD2 . LEU B-4 181 ? 1.22238 1.07146 1.21008 -0.33456 -0.05776 -0.04283 ? ? ? ? ? ? 182 LEU B-4 CD2 
+31446 N N   . LYS B-4 182 ? 1.32711 1.12501 1.31103 -0.31825 -0.09745 -0.01798 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-4 N   
+31447 C CA  . LYS B-4 182 ? 1.53334 1.32407 1.51748 -0.30921 -0.11139 -0.01507 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-4 CA  
+31448 C C   . LYS B-4 182 ? 1.56474 1.36975 1.57226 -0.30108 -0.11602 -0.02766 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-4 C   
+31449 O O   . LYS B-4 182 ? 1.52571 1.34027 1.53625 -0.29504 -0.12329 -0.03173 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-4 O   
+31450 C CB  . LYS B-4 182 ? 1.50247 1.29154 1.46324 -0.30782 -0.11762 -0.00872 ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-4 CB  
+31451 C CG  . LYS B-4 182 ? 1.60437 1.37360 1.53620 -0.31484 -0.11245 0.00481  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-4 CG  
+31452 C CD  . LYS B-4 182 ? 1.75633 1.49859 1.68343 -0.31368 -0.11628 0.01538  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-4 CD  
+31453 C CE  . LYS B-4 182 ? 1.69580 1.41386 1.59013 -0.32113 -0.10856 0.02938  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-4 CE  
+31454 N NZ  . LYS B-4 182 ? 1.72305 1.41015 1.60959 -0.32045 -0.11062 0.04034  ? ? ? ? ? ? 183 LYS B-4 NZ  
+31455 N N   . ILE B-4 183 ? 1.44462 1.25037 1.46896 -0.30117 -0.11128 -0.03466 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-4 N   
+31456 C CA  . ILE B-4 183 ? 1.33973 1.15417 1.38325 -0.29373 -0.11293 -0.04656 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-4 CA  
+31457 C C   . ILE B-4 183 ? 1.28061 1.08074 1.33695 -0.28756 -0.12084 -0.04488 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-4 C   
+31458 O O   . ILE B-4 183 ? 1.35853 1.14360 1.41471 -0.29122 -0.11992 -0.03978 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-4 O   
+31459 C CB  . ILE B-4 183 ? 1.30773 1.13000 1.35645 -0.29618 -0.10302 -0.05674 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-4 CB  
+31460 C CG1 . ILE B-4 183 ? 1.33556 1.17085 1.37116 -0.30077 -0.09535 -0.05872 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-4 CG1 
+31461 C CG2 . ILE B-4 183 ? 1.20585 1.03102 1.26941 -0.28823 -0.10314 -0.06838 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-4 CG2 
+31462 C CD1 . ILE B-4 183 ? 1.18947 1.03112 1.22711 -0.30068 -0.08724 -0.06909 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B-4 CD1 
+31463 N N   . LYS B-4 184 ? 1.44284 1.24764 1.51202 -0.27844 -0.12800 -0.04990 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-4 N   
+31464 C CA  . LYS B-4 184 ? 1.38033 1.17208 1.46319 -0.27083 -0.13563 -0.04946 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-4 CA  
+31465 C C   . LYS B-4 184 ? 1.39908 1.18473 1.49232 -0.27150 -0.12911 -0.05696 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-4 C   
+31466 O O   . LYS B-4 184 ? 1.43857 1.23444 1.53459 -0.27256 -0.12089 -0.06714 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-4 O   
+31467 C CB  . LYS B-4 184 ? 1.39640 1.19906 1.49613 -0.26062 -0.14289 -0.05645 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-4 CB  
+31468 C CG  . LYS B-4 184 ? 1.57125 1.38212 1.66317 -0.25885 -0.15205 -0.05178 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-4 CG  
+31469 C CD  . LYS B-4 184 ? 1.67059 1.46174 1.75013 -0.25464 -0.16532 -0.03844 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-4 CD  
+31470 C CE  . LYS B-4 184 ? 1.69549 1.49256 1.76218 -0.25220 -0.17624 -0.03416 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-4 CE  
+31471 N NZ  . LYS B-4 184 ? 1.88059 1.68108 1.92297 -0.26306 -0.16782 -0.02979 ? ? ? ? ? ? 185 LYS B-4 NZ  
+31472 N N   . LEU B-4 185 ? 1.36418 1.13059 1.46080 -0.27049 -0.13324 -0.05209 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-4 N   
+31473 C CA  . LEU B-4 185 ? 1.28012 1.03788 1.38598 -0.27123 -0.12916 -0.05933 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-4 CA  
+31474 C C   . LEU B-4 185 ? 1.37894 1.12416 1.49900 -0.26135 -0.13574 -0.06200 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-4 C   
+31475 O O   . LEU B-4 185 ? 1.62933 1.36004 1.74794 -0.25798 -0.14387 -0.05254 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-4 O   
+31476 C CB  . LEU B-4 185 ? 1.40704 1.15211 1.50580 -0.28166 -0.12583 -0.05272 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-4 CB  
+31477 C CG  . LEU B-4 185 ? 1.37349 1.13123 1.46308 -0.29148 -0.11749 -0.05302 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-4 CG  
+31478 C CD1 . LEU B-4 185 ? 1.29547 1.04111 1.38526 -0.30188 -0.11340 -0.04845 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-4 CD1 
+31479 C CD2 . LEU B-4 185 ? 1.40885 1.18173 1.50290 -0.28895 -0.11266 -0.06686 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B-4 CD2 
+31480 N N   . PHE B-4 186 ? 1.33345 1.08198 1.46490 -0.25600 -0.13183 -0.07485 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-4 N   
+31481 C CA  . PHE B-4 186 ? 1.33348 1.06931 1.47909 -0.24673 -0.13565 -0.07970 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-4 CA  
+31482 C C   . PHE B-4 186 ? 1.34832 1.06904 1.49353 -0.25039 -0.13258 -0.08498 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-4 C   
+31483 O O   . PHE B-4 186 ? 1.47988 1.20579 1.62265 -0.25134 -0.12611 -0.09567 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-4 O   
+31484 C CB  . PHE B-4 186 ? 1.39788 1.14688 1.55642 -0.23779 -0.13186 -0.09144 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-4 CB  
+31485 C CG  . PHE B-4 186 ? 1.38007 1.11834 1.55573 -0.22689 -0.13575 -0.09605 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-4 CG  
+31486 C CD1 . PHE B-4 186 ? 1.39081 1.11483 1.56926 -0.22419 -0.13128 -0.10495 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-4 CD1 
+31487 C CD2 . PHE B-4 186 ? 1.45433 1.19646 1.64322 -0.21842 -0.14470 -0.09235 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-4 CD2 
+31488 C CE1 . PHE B-4 186 ? 1.44093 1.15419 1.63493 -0.21377 -0.13383 -0.10967 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-4 CE1 
+31489 C CE2 . PHE B-4 186 ? 1.41951 1.15256 1.62639 -0.20724 -0.14829 -0.09727 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-4 CE2 
+31490 C CZ  . PHE B-4 186 ? 1.54938 1.26772 1.75877 -0.20517 -0.14190 -0.10577 ? ? ? ? ? ? 187 PHE B-4 CZ  
+31491 N N   . ILE B-4 187 ? 1.48548 1.18575 1.63171 -0.25214 -0.13767 -0.07795 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-4 N   
+31492 C CA  . ILE B-4 187 ? 1.47062 1.15609 1.61773 -0.25811 -0.13591 -0.08224 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-4 CA  
+31493 C C   . ILE B-4 187 ? 1.57537 1.24276 1.73299 -0.24920 -0.13917 -0.08859 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-4 C   
+31494 O O   . ILE B-4 187 ? 1.70461 1.36094 1.86719 -0.24205 -0.14498 -0.08215 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-4 O   
+31495 C CB  . ILE B-4 187 ? 1.52382 1.19742 1.66437 -0.26948 -0.13632 -0.07019 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-4 CB  
+31496 C CG1 . ILE B-4 187 ? 1.67176 1.36310 1.80142 -0.27782 -0.13172 -0.06446 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-4 CG1 
+31497 C CG2 . ILE B-4 187 ? 1.64237 1.30267 1.78906 -0.27674 -0.13458 -0.07671 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-4 CG2 
+31498 C CD1 . ILE B-4 187 ? 1.76769 1.44804 1.89091 -0.29037 -0.12836 -0.05412 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B-4 CD1 
+31499 N N   . VAL B-4 188 ? 1.47999 1.14303 1.63952 -0.24866 -0.13613 -0.10161 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-4 N   
+31500 C CA  . VAL B-4 188 ? 1.46079 1.10455 1.62797 -0.24099 -0.13804 -0.10953 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-4 CA  
+31501 C C   . VAL B-4 188 ? 1.56730 1.19610 1.73373 -0.24923 -0.13915 -0.11485 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-4 C   
+31502 O O   . VAL B-4 188 ? 1.69626 1.33451 1.85748 -0.25494 -0.13700 -0.12226 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-4 O   
+31503 C CB  . VAL B-4 188 ? 1.51794 1.16837 1.68635 -0.23056 -0.13265 -0.12292 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-4 CB  
+31504 C CG1 . VAL B-4 188 ? 1.64062 1.26942 1.81139 -0.22508 -0.13285 -0.13408 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-4 CG1 
+31505 C CG2 . VAL B-4 188 ? 1.40329 1.06474 1.58153 -0.22135 -0.13246 -0.11960 ? ? ? ? ? ? 189 VAL B-4 CG2 
+31506 N N   . GLY B-4 189 ? 1.58267 1.18784 1.75507 -0.24952 -0.14312 -0.11178 ? ? ? ? ? ? 190 GLY B-4 N   
+31507 C CA  . GLY B-4 189 ? 1.81633 1.40665 1.99153 -0.25844 -0.14442 -0.11788 ? ? ? ? ? ? 190 GLY B-4 CA  
+31508 C C   . GLY B-4 189 ? 1.85401 1.41526 2.03546 -0.25450 -0.14786 -0.11858 ? ? ? ? ? ? 190 GLY B-4 C   
+31509 O O   . GLY B-4 189 ? 1.94781 1.49962 2.13132 -0.24469 -0.14979 -0.11228 ? ? ? ? ? ? 190 GLY B-4 O   
+31510 N N   . ASP B-4 190 ? 1.96012 1.50723 2.14578 -0.26201 -0.14934 -0.12732 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-4 N   
+31511 C CA  . ASP B-4 190 ? 2.12654 1.64322 2.31777 -0.26030 -0.15217 -0.12964 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-4 CA  
+31512 C C   . ASP B-4 190 ? 2.15727 1.65856 2.35333 -0.27530 -0.15125 -0.12072 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-4 C   
+31513 O O   . ASP B-4 190 ? 2.06801 1.57604 2.27017 -0.28814 -0.15026 -0.12722 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-4 O   
+31514 C CB  . ASP B-4 190 ? 2.01812 1.52666 2.20971 -0.25677 -0.15449 -0.14909 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-4 CB  
+31515 C CG  . ASP B-4 190 ? 2.14883 1.62479 2.34531 -0.25372 -0.15714 -0.15302 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-4 CG  
+31516 O OD1 . ASP B-4 190 ? 2.05581 1.51544 2.25473 -0.25121 -0.15705 -0.14047 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-4 OD1 
+31517 O OD2 . ASP B-4 190 ? 2.44874 1.91357 2.64479 -0.25313 -0.15996 -0.16896 ? ? ? ? ? ? 191 ASP B-4 OD2 
+31518 N N   . PRO B-4 191 ? 2.23188 1.71149 2.42550 -0.27416 -0.15111 -0.10641 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-4 N   
+31519 C CA  . PRO B-4 191 ? 2.18010 1.64074 2.37501 -0.28950 -0.14721 -0.09707 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-4 CA  
+31520 C C   . PRO B-4 191 ? 2.28515 1.72419 2.49145 -0.29817 -0.14744 -0.10909 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-4 C   
+31521 O O   . PRO B-4 191 ? 2.31423 1.74509 2.52710 -0.31470 -0.14226 -0.10665 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-4 O   
+31522 C CB  . PRO B-4 191 ? 2.14655 1.58429 2.33036 -0.28177 -0.14833 -0.07930 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-4 CB  
+31523 C CG  . PRO B-4 191 ? 2.32286 1.75990 2.50830 -0.26245 -0.15457 -0.08512 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-4 CG  
+31524 C CD  . PRO B-4 191 ? 2.26159 1.73206 2.45090 -0.25840 -0.15436 -0.09835 ? ? ? ? ? ? 192 PRO B-4 CD  
+31525 N N   . LYS B-4 192 ? 2.25018 1.67932 2.45956 -0.28812 -0.15247 -0.12277 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-4 N   
+31526 C CA  . LYS B-4 192 ? 2.37516 1.78255 2.59464 -0.29586 -0.15405 -0.13584 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-4 CA  
+31527 C C   . LYS B-4 192 ? 2.43745 1.86708 2.66700 -0.30637 -0.15594 -0.15175 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-4 C   
+31528 O O   . LYS B-4 192 ? 2.32468 1.78227 2.54958 -0.30083 -0.15795 -0.15755 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-4 O   
+31529 C CB  . LYS B-4 192 ? 2.28026 1.66844 2.49706 -0.28059 -0.15876 -0.14598 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-4 CB  
+31530 C CG  . LYS B-4 192 ? 2.33489 1.68589 2.54949 -0.27602 -0.15815 -0.13599 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-4 CG  
+31531 C CD  . LYS B-4 192 ? 2.21427 1.56301 2.41993 -0.27398 -0.15550 -0.11360 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-4 CD  
+31532 C CE  . LYS B-4 192 ? 2.11731 1.42690 2.31743 -0.26568 -0.15673 -0.10383 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-4 CE  
+31533 N NZ  . LYS B-4 192 ? 2.08594 1.39402 2.28669 -0.24439 -0.16191 -0.10982 ? ? ? ? ? ? 193 LYS B-4 NZ  
+31534 N N   . GLN B-4 193 ? 2.57919 1.99544 2.82329 -0.32145 -0.15552 -0.15937 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-4 N   
+31535 C CA  . GLN B-4 193 ? 2.58431 2.02241 2.84251 -0.33180 -0.15917 -0.17561 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-4 CA  
+31536 C C   . GLN B-4 193 ? 2.55827 2.00444 2.80951 -0.31889 -0.16906 -0.19476 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-4 C   
+31537 O O   . GLN B-4 193 ? 2.72898 2.20189 2.97997 -0.31825 -0.17316 -0.20376 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-4 O   
+31538 C CB  . GLN B-4 193 ? 2.63708 2.05751 2.91634 -0.35024 -0.15723 -0.18252 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-4 CB  
+31539 C CG  . GLN B-4 193 ? 2.49589 1.90531 2.78007 -0.36537 -0.14455 -0.16433 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-4 CG  
+31540 C CD  . GLN B-4 193 ? 2.40937 1.77969 2.67964 -0.36036 -0.14002 -0.14912 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-4 CD  
+31541 O OE1 . GLN B-4 193 ? 2.25401 1.60630 2.51572 -0.34633 -0.14636 -0.15352 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-4 OE1 
+31542 N NE2 . GLN B-4 193 ? 2.33949 1.69462 2.60584 -0.37110 -0.12866 -0.13122 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B-4 NE2 
+31543 N N   . SER B-4 194 ? 2.53449 1.95531 2.77776 -0.30788 -0.17251 -0.20118 ? ? ? ? ? ? 195 SER B-4 N   
+31544 C CA  . SER B-4 194 ? 2.56374 1.98537 2.79388 -0.29367 -0.17957 -0.21791 ? ? ? ? ? ? 195 SER B-4 CA  
+31545 C C   . SER B-4 194 ? 2.25491 1.68553 2.49201 -0.30007 -0.18933 -0.23882 ? ? ? ? ? ? 195 SER B-4 C   
+31546 O O   . SER B-4 194 ? 2.03969 1.46904 2.29785 -0.31605 -0.19143 -0.24389 ? ? ? ? ? ? 195 SER B-4 O   
+31547 C CB  . SER B-4 194 ? 2.59767 2.04140 2.81100 -0.28012 -0.17629 -0.21154 ? ? ? ? ? ? 195 SER B-4 CB  
+31548 O OG  . SER B-4 194 ? 2.44196 1.87912 2.65140 -0.27276 -0.16965 -0.19457 ? ? ? ? ? ? 195 SER B-4 OG  
+31549 N N   . ILE B-4 195 ? 2.24207 1.68085 2.46136 -0.28737 -0.19527 -0.25154 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-4 N   
+31550 C CA  . ILE B-4 195 ? 2.30868 1.75148 2.52890 -0.28908 -0.20778 -0.27332 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-4 CA  
+31551 C C   . ILE B-4 195 ? 2.40306 1.87684 2.61578 -0.28612 -0.21129 -0.27622 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-4 C   
+31552 O O   . ILE B-4 195 ? 2.04814 1.53233 2.26961 -0.29097 -0.22267 -0.29185 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-4 O   
+31553 C CB  . ILE B-4 195 ? 2.24690 1.66251 2.44657 -0.27550 -0.21418 -0.28983 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-4 CB  
+31554 C CG1 . ILE B-4 195 ? 2.37274 1.79476 2.54111 -0.25784 -0.21277 -0.29274 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-4 CG1 
+31555 C CG2 . ILE B-4 195 ? 2.31334 1.69899 2.51396 -0.27271 -0.20716 -0.28257 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-4 CG2 
+31556 C CD1 . ILE B-4 195 ? 1.83519 1.22727 1.97862 -0.24330 -0.21492 -0.30687 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B-4 CD1 
+31557 N N   . TYR B-4 196 ? 2.55138 2.04035 2.74975 -0.27833 -0.20265 -0.26252 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-4 N   
+31558 C CA  . TYR B-4 196 ? 2.68572 2.19872 2.87054 -0.27250 -0.20503 -0.26566 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-4 CA  
+31559 C C   . TYR B-4 196 ? 2.43910 1.97985 2.64018 -0.28364 -0.19841 -0.25059 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-4 C   
+31560 O O   . TYR B-4 196 ? 2.12449 1.66717 2.32695 -0.28523 -0.18766 -0.23238 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-4 O   
+31561 C CB  . TYR B-4 196 ? 2.85704 2.36429 3.01111 -0.25516 -0.19869 -0.26354 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-4 CB  
+31562 C CG  . TYR B-4 196 ? 2.86147 2.37841 2.99166 -0.24553 -0.20384 -0.27417 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-4 CG  
+31563 C CD1 . TYR B-4 196 ? 2.74907 2.29279 2.87776 -0.24699 -0.20029 -0.26603 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-4 CD1 
+31564 C CD2 . TYR B-4 196 ? 2.63311 2.12917 2.73880 -0.23416 -0.21214 -0.29226 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-4 CD2 
+31565 C CE1 . TYR B-4 196 ? 2.74115 2.29023 2.84539 -0.23725 -0.20487 -0.27519 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-4 CE1 
+31566 C CE2 . TYR B-4 196 ? 2.62015 2.12012 2.69863 -0.22400 -0.21707 -0.30131 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-4 CE2 
+31567 C CZ  . TYR B-4 196 ? 2.78348 2.30980 2.86170 -0.22550 -0.21337 -0.29246 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-4 CZ  
+31568 O OH  . TYR B-4 196 ? 2.27878 1.80598 2.32763 -0.21459 -0.21810 -0.30083 ? ? ? ? ? ? 197 TYR B-4 OH  
+31569 N N   . ILE B-4 197 ? 2.37862 1.94022 2.59180 -0.29059 -0.20540 -0.25894 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-4 N   
+31570 C CA  . ILE B-4 197 ? 2.18088 1.76945 2.40936 -0.30114 -0.19878 -0.24706 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-4 CA  
+31571 C C   . ILE B-4 197 ? 2.22793 1.83938 2.45021 -0.29597 -0.20662 -0.25764 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-4 C   
+31572 O O   . ILE B-4 197 ? 2.41844 2.02644 2.63815 -0.29089 -0.22049 -0.27685 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-4 O   
+31573 C CB  . ILE B-4 197 ? 1.96986 1.55917 2.23214 -0.32070 -0.19619 -0.24493 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-4 CB  
+31574 C CG1 . ILE B-4 197 ? 2.00949 1.59352 2.29050 -0.32604 -0.20972 -0.26739 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-4 CG1 
+31575 C CG2 . ILE B-4 197 ? 1.72584 1.29201 1.98931 -0.32528 -0.18589 -0.22902 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-4 CG2 
+31576 C CD1 . ILE B-4 197 ? 1.80972 1.42309 2.11326 -0.33344 -0.21681 -0.27904 ? ? ? ? ? ? 198 ILE B-4 CD1 
+31577 N N   . TRP B-4 198 ? 2.09247 1.72549 2.31024 -0.29614 -0.19862 -0.24541 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-4 N   
+31578 C CA  . TRP B-4 198 ? 1.81336 1.46972 2.02981 -0.29322 -0.20484 -0.25349 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-4 CA  
+31579 C C   . TRP B-4 198 ? 1.82993 1.50365 2.08363 -0.30848 -0.20949 -0.26123 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-4 C   
+31580 O O   . TRP B-4 198 ? 1.81406 1.48684 2.09177 -0.32369 -0.20097 -0.25266 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-4 O   
+31581 C CB  . TRP B-4 198 ? 1.87720 1.54969 2.07861 -0.28978 -0.19349 -0.23782 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-4 CB  
+31582 C CG  . TRP B-4 198 ? 1.81632 1.51740 2.03263 -0.29669 -0.19249 -0.23679 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-4 CG  
+31583 C CD1 . TRP B-4 198 ? 1.75506 1.47102 1.99094 -0.31047 -0.18157 -0.22348 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-4 CD1 
+31584 C CD2 . TRP B-4 198 ? 1.87070 1.58707 2.08125 -0.28896 -0.20220 -0.24948 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-4 CD2 
+31585 N NE1 . TRP B-4 198 ? 1.50595 1.24716 1.75134 -0.31248 -0.18287 -0.22768 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-4 NE1 
+31586 C CE2 . TRP B-4 198 ? 1.76205 1.50464 1.99328 -0.29898 -0.19624 -0.24363 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-4 CE2 
+31587 C CE3 . TRP B-4 198 ? 1.81839 1.52644 2.00597 -0.27367 -0.21545 -0.26529 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-4 CE3 
+31588 C CZ2 . TRP B-4 198 ? 1.54471 1.30752 1.77788 -0.29382 -0.20362 -0.25345 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-4 CZ2 
+31589 C CZ3 . TRP B-4 198 ? 1.84409 1.57013 2.03044 -0.26798 -0.22386 -0.27441 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-4 CZ3 
+31590 C CH2 . TRP B-4 198 ? 1.63495 1.38920 1.84578 -0.27787 -0.21822 -0.26869 ? ? ? ? ? ? 199 TRP B-4 CH2 
+31591 N N   . ARG B-4 199 ? 1.88891 1.57740 2.14728 -0.30394 -0.22290 -0.27819 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-4 N   
+31592 C CA  . ARG B-4 199 ? 2.00153 1.70568 2.29980 -0.31673 -0.23102 -0.29219 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-4 CA  
+31593 C C   . ARG B-4 199 ? 1.94707 1.67017 2.27662 -0.33526 -0.21591 -0.27943 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-4 C   
+31594 O O   . ARG B-4 199 ? 2.09918 1.82970 2.46652 -0.35025 -0.21692 -0.28830 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-4 O   
+31595 C CB  . ARG B-4 199 ? 2.06902 1.79038 2.36568 -0.30607 -0.24817 -0.31075 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-4 CB  
+31596 C CG  . ARG B-4 199 ? 1.94930 1.69233 2.23337 -0.29997 -0.24218 -0.30173 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-4 CG  
+31597 C CD  . ARG B-4 199 ? 1.95749 1.71329 2.23657 -0.28688 -0.26087 -0.32049 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-4 CD  
+31598 N NE  . ARG B-4 199 ? 2.09256 1.87365 2.41910 -0.29774 -0.27008 -0.33564 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-4 NE  
+31599 C CZ  . ARG B-4 199 ? 1.90046 1.71152 2.25387 -0.30577 -0.26299 -0.33222 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-4 CZ  
+31600 N NH1 . ARG B-4 199 ? 1.70170 1.52031 2.03742 -0.30444 -0.24737 -0.31380 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-4 NH1 
+31601 N NH2 . ARG B-4 199 ? 1.86397 1.69854 2.26331 -0.31510 -0.27082 -0.34791 ? ? ? ? ? ? 200 ARG B-4 NH2 
+31602 N N   . GLY B-4 200 ? 1.72934 1.45918 2.04385 -0.33507 -0.20129 -0.25962 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B-4 N   
+31603 C CA  . GLY B-4 200 ? 1.57555 1.31828 1.91276 -0.35185 -0.18553 -0.24626 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B-4 CA  
+31604 C C   . GLY B-4 200 ? 1.61018 1.33251 1.93345 -0.35666 -0.17074 -0.22454 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B-4 C   
+31605 O O   . GLY B-4 200 ? 1.47189 1.20179 1.79584 -0.36471 -0.15667 -0.20859 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B-4 O   
+31606 N N   . ALA B-4 201 ? 1.75481 1.45006 2.06442 -0.35095 -0.17438 -0.22423 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B-4 N   
+31607 C CA  . ALA B-4 201 ? 1.69545 1.37007 1.98992 -0.35180 -0.16324 -0.20461 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B-4 CA  
+31608 C C   . ALA B-4 201 ? 1.85439 1.51975 2.17059 -0.37053 -0.15159 -0.19529 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B-4 C   
+31609 O O   . ALA B-4 201 ? 2.02383 1.68594 2.36745 -0.38230 -0.15378 -0.20720 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B-4 O   
+31610 C CB  . ALA B-4 201 ? 1.75510 1.40302 2.03270 -0.34030 -0.17017 -0.20871 ? ? ? ? ? ? 202 ALA B-4 CB  
+31611 N N   . GLU B-4 202 ? 1.72624 1.38550 2.02879 -0.37323 -0.13899 -0.17431 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-4 N   
+31612 C CA  . GLU B-4 202 ? 2.12339 1.76368 2.43504 -0.38849 -0.12627 -0.16163 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-4 CA  
+31613 C C   . GLU B-4 202 ? 2.01484 1.63032 2.29906 -0.38002 -0.12286 -0.14318 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-4 C   
+31614 O O   . GLU B-4 202 ? 1.82929 1.45266 2.09382 -0.37439 -0.11822 -0.12911 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-4 O   
+31615 C CB  . GLU B-4 202 ? 2.09715 1.75551 2.42006 -0.40216 -0.11286 -0.15420 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-4 CB  
+31616 C CG  . GLU B-4 202 ? 1.92622 1.56074 2.25412 -0.41852 -0.09716 -0.14064 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-4 CG  
+31617 C CD  . GLU B-4 202 ? 2.03645 1.68752 2.37556 -0.43281 -0.08161 -0.13484 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-4 CD  
+31618 O OE1 . GLU B-4 202 ? 2.10177 1.78430 2.44508 -0.42896 -0.08390 -0.14080 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-4 OE1 
+31619 O OE2 . GLU B-4 202 ? 2.27192 1.90237 2.61415 -0.44769 -0.06605 -0.12432 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B-4 OE2 
+31620 N N   . PRO B-4 203 ? 1.98557 1.57127 2.26821 -0.37820 -0.12576 -0.14327 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-4 N   
+31621 C CA  . PRO B-4 203 ? 1.83071 1.39396 2.08914 -0.36766 -0.12454 -0.12696 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-4 CA  
+31622 C C   . PRO B-4 203 ? 2.02981 1.57967 2.27728 -0.37584 -0.11217 -0.10569 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-4 C   
+31623 O O   . PRO B-4 203 ? 2.00601 1.54150 2.23194 -0.36545 -0.11291 -0.09150 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-4 O   
+31624 C CB  . PRO B-4 203 ? 2.02358 1.55716 2.28698 -0.36528 -0.13023 -0.13461 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-4 CB  
+31625 C CG  . PRO B-4 203 ? 2.01004 1.55518 2.29504 -0.37005 -0.13798 -0.15743 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-4 CG  
+31626 C CD  . PRO B-4 203 ? 1.99476 1.56637 2.29758 -0.38387 -0.13195 -0.15983 ? ? ? ? ? ? 204 PRO B-4 CD  
+31627 N N   . GLU B-4 204 ? 2.14714 1.70056 2.40815 -0.39350 -0.10082 -0.10356 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-4 N   
+31628 C CA  . GLU B-4 204 ? 2.29129 1.82445 2.53717 -0.40196 -0.08726 -0.08315 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-4 CA  
+31629 C C   . GLU B-4 204 ? 2.20817 1.75699 2.43003 -0.39383 -0.08566 -0.06955 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-4 C   
+31630 O O   . GLU B-4 204 ? 2.21511 1.74229 2.41210 -0.39042 -0.08190 -0.05136 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-4 O   
+31631 C CB  . GLU B-4 204 ? 2.42117 1.95364 2.68952 -0.42418 -0.07271 -0.08612 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-4 CB  
+31632 C CG  . GLU B-4 204 ? 2.44308 1.94957 2.69251 -0.43466 -0.05547 -0.06524 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-4 CG  
+31633 C CD  . GLU B-4 204 ? 2.50638 2.03690 2.74827 -0.43899 -0.04574 -0.05804 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-4 CD  
+31634 O OE1 . GLU B-4 204 ? 2.39223 1.95158 2.66141 -0.44939 -0.04083 -0.07093 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-4 OE1 
+31635 O OE2 . GLU B-4 204 ? 2.59026 2.11096 2.79934 -0.43128 -0.04388 -0.04034 ? ? ? ? ? ? 205 GLU B-4 OE2 
+31636 N N   . ASN B-4 205 ? 2.12492 1.70951 2.35235 -0.39003 -0.08928 -0.07845 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-4 N   
+31637 C CA  . ASN B-4 205 ? 2.03139 1.63131 2.23693 -0.38280 -0.08785 -0.06714 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-4 CA  
+31638 C C   . ASN B-4 205 ? 1.99386 1.58415 2.17809 -0.36496 -0.09780 -0.05982 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-4 C   
+31639 O O   . ASN B-4 205 ? 1.88321 1.46865 2.04526 -0.36031 -0.09618 -0.04481 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-4 O   
+31640 C CB  . ASN B-4 205 ? 1.79520 1.43294 2.01127 -0.38156 -0.08998 -0.07955 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-4 CB  
+31641 C CG  . ASN B-4 205 ? 1.98453 1.63395 2.21188 -0.37138 -0.10313 -0.09812 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-4 CG  
+31642 O OD1 . ASN B-4 205 ? 1.94958 1.58572 2.16815 -0.35948 -0.11141 -0.09922 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-4 OD1 
+31643 N ND2 . ASN B-4 205 ? 1.93870 1.61194 2.18458 -0.37527 -0.10508 -0.11325 ? ? ? ? ? ? 206 ASN B-4 ND2 
+31644 N N   . PHE B-4 206 ? 2.00706 1.59450 2.19837 -0.35456 -0.10824 -0.07122 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-4 N   
+31645 C CA  . PHE B-4 206 ? 1.78393 1.36072 1.96068 -0.33815 -0.11634 -0.06579 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-4 CA  
+31646 C C   . PHE B-4 206 ? 2.01062 1.55099 2.17687 -0.33832 -0.11500 -0.05164 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-4 C   
+31647 O O   . PHE B-4 206 ? 1.90853 1.44039 2.05662 -0.32846 -0.11835 -0.03883 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-4 O   
+31648 C CB  . PHE B-4 206 ? 1.77555 1.35645 1.96212 -0.32768 -0.12531 -0.08261 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-4 CB  
+31649 C CG  . PHE B-4 206 ? 1.71325 1.28608 1.89010 -0.31076 -0.13200 -0.07971 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-4 CG  
+31650 C CD1 . PHE B-4 206 ? 1.53758 1.11678 1.70035 -0.30319 -0.13271 -0.06735 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-4 CD1 
+31651 C CD2 . PHE B-4 206 ? 1.86888 1.42815 2.05225 -0.30231 -0.13766 -0.09057 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-4 CD2 
+31652 C CE1 . PHE B-4 206 ? 1.60841 1.18321 1.76798 -0.28764 -0.13913 -0.06653 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-4 CE1 
+31653 C CE2 . PHE B-4 206 ? 1.76550 1.31885 1.94375 -0.28670 -0.14237 -0.08910 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-4 CE2 
+31654 C CZ  . PHE B-4 206 ? 1.73284 1.29528 1.90130 -0.27941 -0.14321 -0.07739 ? ? ? ? ? ? 207 PHE B-4 CZ  
+31655 N N   . ASN B-4 207 ? 2.13577 1.65313 2.31311 -0.34912 -0.11068 -0.05431 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-4 N   
+31656 C CA  . ASN B-4 207 ? 2.09440 1.57193 2.25911 -0.34987 -0.10808 -0.04047 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-4 CA  
+31657 C C   . ASN B-4 207 ? 2.05276 1.51958 2.19511 -0.35622 -0.09890 -0.02124 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-4 C   
+31658 O O   . ASN B-4 207 ? 2.14147 1.58013 2.26122 -0.34858 -0.10113 -0.00609 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-4 O   
+31659 C CB  . ASN B-4 207 ? 2.07166 1.52674 2.25406 -0.36270 -0.10321 -0.04857 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-4 CB  
+31660 C CG  . ASN B-4 207 ? 2.10574 1.56325 2.30443 -0.35467 -0.11352 -0.06674 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-4 CG  
+31661 O OD1 . ASN B-4 207 ? 2.09889 1.57830 2.29716 -0.34121 -0.12224 -0.07480 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-4 OD1 
+31662 N ND2 . ASN B-4 207 ? 1.92683 1.35978 2.13857 -0.36333 -0.11155 -0.07369 ? ? ? ? ? ? 208 ASN B-4 ND2 
+31663 N N   . GLY B-4 208 ? 1.99907 1.48667 2.14577 -0.36920 -0.08886 -0.02192 ? ? ? ? ? ? 209 GLY B-4 N   
+31664 C CA  . GLY B-4 208 ? 2.15358 1.63011 2.27624 -0.37562 -0.07847 -0.00439 ? ? ? ? ? ? 209 GLY B-4 CA  
+31665 C C   . GLY B-4 208 ? 2.12785 1.61179 2.22502 -0.36016 -0.08729 0.00628  ? ? ? ? ? ? 209 GLY B-4 C   
+31666 O O   . GLY B-4 208 ? 2.13381 1.59335 2.20207 -0.35876 -0.08449 0.02347  ? ? ? ? ? ? 209 GLY B-4 O   
+31667 N N   . LEU B-4 209 ? 2.13259 1.64846 2.23894 -0.34841 -0.09793 -0.00418 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-4 N   
+31668 C CA  . LEU B-4 209 ? 2.11296 1.63824 2.20041 -0.33393 -0.10703 0.00336  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-4 CA  
+31669 C C   . LEU B-4 209 ? 2.17852 1.67634 2.25425 -0.31911 -0.11815 0.01132  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-4 C   
+31670 O O   . LEU B-4 209 ? 2.05250 1.54421 2.10644 -0.30951 -0.12464 0.02293  ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-4 O   
+31671 C CB  . LEU B-4 209 ? 1.95725 1.52141 2.05927 -0.32642 -0.11316 -0.01100 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-4 CB  
+31672 C CG  . LEU B-4 209 ? 1.72753 1.32103 1.82602 -0.33269 -0.10684 -0.01219 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-4 CG  
+31673 C CD1 . LEU B-4 209 ? 1.73175 1.32577 1.83846 -0.35080 -0.09311 -0.01348 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-4 CD1 
+31674 C CD2 . LEU B-4 209 ? 1.48320 1.10857 1.59494 -0.32473 -0.11235 -0.02716 ? ? ? ? ? ? 210 LEU B-4 CD2 
+31675 N N   . ILE B-4 210 ? 2.21517 1.69599 2.30518 -0.31629 -0.12141 0.00450  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-4 N   
+31676 C CA  . ILE B-4 210 ? 2.21325 1.66656 2.29410 -0.30133 -0.13182 0.01132  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-4 CA  
+31677 C C   . ILE B-4 210 ? 2.34461 1.75612 2.39737 -0.30505 -0.12749 0.03035  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-4 C   
+31678 O O   . ILE B-4 210 ? 2.40925 1.79968 2.44324 -0.29057 -0.13777 0.04111  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-4 O   
+31679 C CB  . ILE B-4 210 ? 2.07194 1.51664 2.17470 -0.29781 -0.13508 -0.00200 ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-4 CB  
+31680 C CG1 . ILE B-4 210 ? 1.91617 1.39805 2.04052 -0.29387 -0.13813 -0.02050 ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-4 CG1 
+31681 C CG2 . ILE B-4 210 ? 2.08632 1.50361 2.18201 -0.28083 -0.14583 0.00396  ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-4 CG2 
+31682 C CD1 . ILE B-4 210 ? 1.81599 1.28882 1.95803 -0.28915 -0.14156 -0.03462 ? ? ? ? ? ? 211 ILE B-4 CD1 
+31683 N N   . GLU B-4 211 ? 2.26991 1.66788 2.31871 -0.32395 -0.11205 0.03450  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-4 N   
+31684 C CA  . GLU B-4 211 ? 2.10751 1.45922 2.12799 -0.32987 -0.10387 0.05206  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-4 CA  
+31685 C C   . GLU B-4 211 ? 2.30032 1.64801 2.28753 -0.33150 -0.09945 0.06754  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-4 C   
+31686 O O   . GLU B-4 211 ? 2.43935 1.75114 2.39258 -0.32295 -0.10366 0.08385  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-4 O   
+31687 C CB  . GLU B-4 211 ? 2.07199 1.40770 2.10702 -0.35111 -0.08666 0.04774  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-4 CB  
+31688 C CG  . GLU B-4 211 ? 2.31262 1.64739 2.37779 -0.35096 -0.09084 0.03203  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-4 CG  
+31689 C CD  . GLU B-4 211 ? 2.57024 1.90139 2.65773 -0.37340 -0.07522 0.02310  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-4 CD  
+31690 O OE1 . GLU B-4 211 ? 2.52366 1.85807 2.60710 -0.38919 -0.06007 0.02810  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-4 OE1 
+31691 O OE2 . GLU B-4 211 ? 2.70921 2.03466 2.81957 -0.37530 -0.07797 0.01010  ? ? ? ? ? ? 212 GLU B-4 OE2 
+31692 N N   . ASN B-4 212 ? 2.35356 1.73526 2.34752 -0.34138 -0.09156 0.06263  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-4 N   
+31693 C CA  . ASN B-4 212 ? 2.33032 1.70445 2.29259 -0.34724 -0.08259 0.07643  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-4 CA  
+31694 C C   . ASN B-4 212 ? 2.43983 1.84949 2.39557 -0.33827 -0.09163 0.07485  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-4 C   
+31695 O O   . ASN B-4 212 ? 2.52540 1.93202 2.45576 -0.34412 -0.08337 0.08436  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-4 O   
+31696 C CB  . ASN B-4 212 ? 2.28110 1.65605 2.25285 -0.37082 -0.05950 0.07439  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-4 CB  
+31697 C CG  . ASN B-4 212 ? 2.47851 1.82342 2.46428 -0.38283 -0.04888 0.07241  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-4 CG  
+31698 O OD1 . ASN B-4 212 ? 2.44929 1.81287 2.47202 -0.38710 -0.05056 0.05593  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-4 OD1 
+31699 N ND2 . ASN B-4 212 ? 2.64628 1.94167 2.60031 -0.38813 -0.03796 0.08902  ? ? ? ? ? ? 213 ASN B-4 ND2 
+31700 N N   . SER B-4 213 ? 2.42666 1.86787 2.40335 -0.32508 -0.10668 0.06295  ? ? ? ? ? ? 214 SER B-4 N   
+31701 C CA  . SER B-4 213 ? 2.33173 1.80737 2.30542 -0.31827 -0.11369 0.05974  ? ? ? ? ? ? 214 SER B-4 CA  
+31702 C C   . SER B-4 213 ? 2.37434 1.83753 2.32474 -0.29966 -0.13123 0.06912  ? ? ? ? ? ? 214 SER B-4 C   
+31703 O O   . SER B-4 213 ? 2.26683 1.72285 2.22724 -0.28568 -0.14452 0.06634  ? ? ? ? ? ? 214 SER B-4 O   
+31704 C CB  . SER B-4 213 ? 2.12537 1.64271 2.13440 -0.31576 -0.11767 0.04061  ? ? ? ? ? ? 214 SER B-4 CB  
+31705 O OG  . SER B-4 213 ? 2.00526 1.55353 2.01109 -0.30987 -0.12304 0.03739  ? ? ? ? ? ? 214 SER B-4 OG  
+31706 N N   . THR B-4 214 ? 2.50424 1.96471 2.42395 -0.29893 -0.13182 0.07940  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-4 N   
+31707 C CA  . THR B-4 214 ? 2.48366 1.93653 2.38143 -0.28097 -0.15076 0.08659  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-4 CA  
+31708 C C   . THR B-4 214 ? 2.41332 1.91074 2.33054 -0.27224 -0.16206 0.07420  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-4 C   
+31709 O O   . THR B-4 214 ? 2.44147 1.94085 2.35616 -0.25557 -0.18048 0.07440  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-4 O   
+31710 C CB  . THR B-4 214 ? 2.45789 1.87972 2.30714 -0.28363 -0.14701 0.10411  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-4 CB  
+31711 O OG1 . THR B-4 214 ? 2.41605 1.85741 2.26135 -0.29903 -0.13080 0.10241  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-4 OG1 
+31712 C CG2 . THR B-4 214 ? 2.39726 1.76594 2.22107 -0.28844 -0.13796 0.11843  ? ? ? ? ? ? 215 THR B-4 CG2 
+31713 N N   . ASP B-4 215 ? 2.31100 1.84338 2.24843 -0.28286 -0.15144 0.06284  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-4 N   
+31714 C CA  . ASP B-4 215 ? 2.21072 1.78254 2.16478 -0.27606 -0.15941 0.05110  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-4 CA  
+31715 C C   . ASP B-4 215 ? 1.96418 1.55205 1.95206 -0.26488 -0.16873 0.03792  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-4 C   
+31716 O O   . ASP B-4 215 ? 1.82404 1.42925 1.82086 -0.25234 -0.18175 0.03243  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-4 O   
+31717 C CB  . ASP B-4 215 ? 2.10499 1.70485 2.06713 -0.28986 -0.14466 0.04348  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-4 CB  
+31718 C CG  . ASP B-4 215 ? 2.35227 1.94004 2.28216 -0.30018 -0.13441 0.05502  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-4 CG  
+31719 O OD1 . ASP B-4 215 ? 2.41488 1.97973 2.31267 -0.29393 -0.14225 0.06741  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-4 OD1 
+31720 O OD2 . ASP B-4 215 ? 2.33428 1.93474 2.27019 -0.31378 -0.11876 0.05121  ? ? ? ? ? ? 216 ASP B-4 OD2 
+31721 N N   . PHE B-4 216 ? 1.96688 1.54926 1.97462 -0.26945 -0.16173 0.03173  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-4 N   
+31722 C CA  . PHE B-4 216 ? 1.91691 1.51340 1.95482 -0.25974 -0.16778 0.01818  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-4 CA  
+31723 C C   . PHE B-4 216 ? 1.93633 1.51187 1.97403 -0.24354 -0.18268 0.02273  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-4 C   
+31724 O O   . PHE B-4 216 ? 2.03208 1.57344 2.04662 -0.24153 -0.18645 0.03661  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-4 O   
+31725 C CB  . PHE B-4 216 ? 1.70735 1.30193 1.76358 -0.26903 -0.15697 0.00941  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-4 CB  
+31726 C CG  . PHE B-4 216 ? 1.71064 1.33244 1.77556 -0.28038 -0.14581 -0.00015 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-4 CG  
+31727 C CD1 . PHE B-4 216 ? 1.65537 1.30703 1.73598 -0.27525 -0.14686 -0.01346 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-4 CD1 
+31728 C CD2 . PHE B-4 216 ? 1.90483 1.52121 1.96257 -0.29581 -0.13363 0.00371  ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-4 CD2 
+31729 C CE1 . PHE B-4 216 ? 1.68054 1.35392 1.76586 -0.28396 -0.13756 -0.02188 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-4 CE1 
+31730 C CE2 . PHE B-4 216 ? 1.80393 1.44583 1.87104 -0.30444 -0.12495 -0.00581 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-4 CE2 
+31731 C CZ  . PHE B-4 216 ? 1.77189 1.44118 1.85104 -0.29782 -0.12773 -0.01821 ? ? ? ? ? ? 217 PHE B-4 CZ  
+31732 N N   . ASN B-4 217 ? 1.78612 1.38125 1.84955 -0.23146 -0.19042 0.01054  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-4 N   
+31733 C CA  . ASN B-4 217 ? 1.78053 1.36111 1.85298 -0.21462 -0.20415 0.01084  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-4 CA  
+31734 C C   . ASN B-4 217 ? 1.80551 1.38143 1.90150 -0.21378 -0.19853 0.00018  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-4 C   
+31735 O O   . ASN B-4 217 ? 1.70488 1.30643 1.82287 -0.21481 -0.19245 -0.01446 ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-4 O   
+31736 C CB  . ASN B-4 217 ? 1.82948 1.43696 1.91695 -0.20084 -0.21695 0.00358  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-4 CB  
+31737 C CG  . ASN B-4 217 ? 1.94440 1.53415 2.01233 -0.18807 -0.23487 0.01539  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-4 CG  
+31738 O OD1 . ASN B-4 217 ? 1.95758 1.54811 2.04165 -0.17120 -0.24935 0.01145  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-4 OD1 
+31739 N ND2 . ASN B-4 217 ? 1.99051 1.56295 2.02265 -0.19529 -0.23414 0.02953  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B-4 ND2 
+31740 N N   . LYS B-4 218 ? 1.98766 1.52817 2.07627 -0.21177 -0.20011 0.00744  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-4 N   
+31741 C CA  . LYS B-4 218 ? 1.91350 1.44393 2.02006 -0.21289 -0.19417 -0.00191 ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-4 CA  
+31742 C C   . LYS B-4 218 ? 1.89538 1.43081 2.02552 -0.19477 -0.20347 -0.01171 ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-4 C   
+31743 O O   . LYS B-4 218 ? 1.93988 1.46853 2.06847 -0.17988 -0.21714 -0.00623 ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-4 O   
+31744 C CB  . LYS B-4 218 ? 2.05423 1.54265 2.14347 -0.21993 -0.19028 0.00936  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-4 CB  
+31745 C CG  . LYS B-4 218 ? 1.91721 1.40108 1.98973 -0.24001 -0.17709 0.01616  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-4 CG  
+31746 C CD  . LYS B-4 218 ? 2.28203 1.72304 2.34053 -0.24819 -0.17090 0.02604  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-4 CD  
+31747 C CE  . LYS B-4 218 ? 2.36821 1.77363 2.39686 -0.23860 -0.17954 0.04402  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-4 CE  
+31748 N NZ  . LYS B-4 218 ? 2.41959 1.82997 2.42142 -0.24299 -0.17861 0.05547  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B-4 NZ  
+31749 N N   . TYR B-4 219 ? 1.89293 1.43963 2.04457 -0.19550 -0.19610 -0.02693 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-4 N   
+31750 C CA  . TYR B-4 219 ? 1.83750 1.38859 2.01328 -0.17977 -0.20079 -0.03832 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-4 CA  
+31751 C C   . TYR B-4 219 ? 1.84972 1.38325 2.03320 -0.18297 -0.19292 -0.04734 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-4 C   
+31752 O O   . TYR B-4 219 ? 1.96666 1.49231 2.14101 -0.19780 -0.18430 -0.04750 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-4 O   
+31753 C CB  . TYR B-4 219 ? 1.85447 1.44473 2.04999 -0.17527 -0.19854 -0.05134 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-4 CB  
+31754 C CG  . TYR B-4 219 ? 1.80143 1.40909 1.99836 -0.16672 -0.21010 -0.04637 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-4 CG  
+31755 C CD1 . TYR B-4 219 ? 1.91596 1.52456 2.13114 -0.14852 -0.22269 -0.04896 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-4 CD1 
+31756 C CD2 . TYR B-4 219 ? 1.89317 1.51667 2.07434 -0.17628 -0.20925 -0.04024 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-4 CD2 
+31757 C CE1 . TYR B-4 219 ? 2.11692 1.74269 2.33549 -0.14010 -0.23565 -0.04620 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-4 CE1 
+31758 C CE2 . TYR B-4 219 ? 1.98452 1.62319 2.16611 -0.16848 -0.22117 -0.03693 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-4 CE2 
+31759 C CZ  . TYR B-4 219 ? 2.09777 1.73797 2.29850 -0.15043 -0.23511 -0.04024 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-4 CZ  
+31760 O OH  . TYR B-4 219 ? 2.04891 1.70543 2.25201 -0.14214 -0.24926 -0.03863 ? ? ? ? ? ? 220 TYR B-4 OH  
+31761 N N   . HIS B-4 220 ? 1.97066 1.49859 2.17252 -0.16855 -0.19630 -0.05605 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-4 N   
+31762 C CA  . HIS B-4 220 ? 2.16663 1.67619 2.37537 -0.16928 -0.18986 -0.06609 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-4 CA  
+31763 C C   . HIS B-4 220 ? 2.18403 1.71127 2.41645 -0.15705 -0.18647 -0.08288 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-4 C   
+31764 O O   . HIS B-4 220 ? 2.31497 1.86112 2.56287 -0.14478 -0.19173 -0.08501 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-4 O   
+31765 C CB  . HIS B-4 220 ? 2.26309 1.73150 2.46426 -0.16426 -0.19611 -0.05701 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-4 CB  
+31766 C CG  . HIS B-4 220 ? 2.45026 1.89571 2.65301 -0.17024 -0.18896 -0.06561 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-4 CG  
+31767 N ND1 . HIS B-4 220 ? 2.53594 1.96940 2.72647 -0.18847 -0.18211 -0.06364 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-4 ND1 
+31768 C CD2 . HIS B-4 220 ? 2.40223 1.83481 2.61832 -0.16042 -0.18779 -0.07742 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-4 CD2 
+31769 C CE1 . HIS B-4 220 ? 2.47831 1.89260 2.67457 -0.18976 -0.17844 -0.07418 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-4 CE1 
+31770 N NE2 . HIS B-4 220 ? 2.37170 1.78377 2.58139 -0.17280 -0.18148 -0.08230 ? ? ? ? ? ? 221 HIS B-4 NE2 
+31771 N N   . LEU B-4 221 ? 2.03744 1.55784 2.27263 -0.16064 -0.17726 -0.09564 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-4 N   
+31772 C CA  . LEU B-4 221 ? 2.09810 1.63016 2.35086 -0.15066 -0.17024 -0.11246 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-4 CA  
+31773 C C   . LEU B-4 221 ? 2.23198 1.73377 2.48988 -0.14262 -0.17002 -0.11904 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-4 C   
+31774 O O   . LEU B-4 221 ? 2.34081 1.81584 2.58589 -0.15086 -0.17056 -0.11616 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-4 O   
+31775 C CB  . LEU B-4 221 ? 1.89932 1.44896 2.14534 -0.16061 -0.15836 -0.12372 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-4 CB  
+31776 C CG  . LEU B-4 221 ? 1.63133 1.21574 1.88302 -0.16076 -0.15340 -0.12692 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-4 CG  
+31777 C CD1 . LEU B-4 221 ? 1.84957 1.44686 2.09653 -0.16498 -0.16226 -0.11194 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-4 CD1 
+31778 C CD2 . LEU B-4 221 ? 1.50502 1.09838 1.74313 -0.17071 -0.14236 -0.13627 ? ? ? ? ? ? 222 LEU B-4 CD2 
+31779 N N   . THR B-4 222 ? 2.17869 1.68505 2.45709 -0.12689 -0.16845 -0.12886 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-4 N   
+31780 C CA  . THR B-4 222 ? 2.13596 1.61428 2.42024 -0.11761 -0.16698 -0.13684 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-4 CA  
+31781 C C   . THR B-4 222 ? 2.24444 1.71542 2.51861 -0.12487 -0.15497 -0.15146 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-4 C   
+31782 O O   . THR B-4 222 ? 2.39520 1.88791 2.66681 -0.12907 -0.14551 -0.16019 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-4 O   
+31783 C CB  . THR B-4 222 ? 2.10072 1.58874 2.41275 -0.09800 -0.16773 -0.14431 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-4 CB  
+31784 O OG1 . THR B-4 222 ? 2.07582 1.57621 2.39715 -0.09066 -0.18103 -0.13226 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-4 OG1 
+31785 C CG2 . THR B-4 222 ? 1.99308 1.44822 2.31058 -0.08678 -0.16839 -0.14980 ? ? ? ? ? ? 223 THR B-4 CG2 
+31786 N N   . SER B-4 223 ? 2.32062 1.75833 2.58690 -0.12599 -0.15588 -0.15435 ? ? ? ? ? ? 224 SER B-4 N   
+31787 C CA  . SER B-4 223 ? 2.44738 1.87430 2.70119 -0.13229 -0.14737 -0.16886 ? ? ? ? ? ? 224 SER B-4 CA  
+31788 C C   . SER B-4 223 ? 2.38652 1.81951 2.64900 -0.11997 -0.13584 -0.18560 ? ? ? ? ? ? 224 SER B-4 C   
+31789 O O   . SER B-4 223 ? 2.38415 1.82467 2.63425 -0.12439 -0.12643 -0.19666 ? ? ? ? ? ? 224 SER B-4 O   
+31790 C CB  . SER B-4 223 ? 2.43276 1.82168 2.67812 -0.13641 -0.15190 -0.16897 ? ? ? ? ? ? 224 SER B-4 CB  
+31791 O OG  . SER B-4 223 ? 2.45138 1.83404 2.68713 -0.15099 -0.15866 -0.15536 ? ? ? ? ? ? 224 SER B-4 OG  
+31792 N N   . ASN B-4 224 ? 2.28224 1.71065 2.56507 -0.10393 -0.13581 -0.18793 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-4 N   
+31793 C CA  . ASN B-4 224 ? 2.18500 1.61800 2.47906 -0.09198 -0.12237 -0.20442 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-4 CA  
+31794 C C   . ASN B-4 224 ? 2.25437 1.72270 2.57324 -0.08417 -0.11864 -0.20426 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-4 C   
+31795 O O   . ASN B-4 224 ? 2.38273 1.85455 2.72745 -0.06900 -0.11591 -0.21040 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-4 O   
+31796 C CB  . ASN B-4 224 ? 2.21653 1.61917 2.51952 -0.07879 -0.12264 -0.21098 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-4 CB  
+31797 C CG  . ASN B-4 224 ? 2.20206 1.56836 2.48336 -0.08713 -0.12793 -0.21085 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-4 CG  
+31798 O OD1 . ASN B-4 224 ? 2.25826 1.59919 2.54368 -0.08244 -0.13647 -0.20468 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-4 OD1 
+31799 N ND2 . ASN B-4 224 ? 2.12165 1.48445 2.37981 -0.09938 -0.12343 -0.21818 ? ? ? ? ? ? 225 ASN B-4 ND2 
+31800 N N   . PHE B-4 225 ? 2.29942 1.79464 2.61261 -0.09448 -0.11856 -0.19831 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-4 N   
+31801 C CA  . PHE B-4 225 ? 2.39742 1.92725 2.73472 -0.08905 -0.11568 -0.19877 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-4 CA  
+31802 C C   . PHE B-4 225 ? 2.38640 1.92574 2.73551 -0.08225 -0.09584 -0.21674 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-4 C   
+31803 O O   . PHE B-4 225 ? 2.41616 1.97647 2.79736 -0.07183 -0.09202 -0.22213 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-4 O   
+31804 C CB  . PHE B-4 225 ? 2.39371 1.94673 2.71867 -0.10273 -0.11921 -0.18885 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-4 CB  
+31805 C CG  . PHE B-4 225 ? 2.34281 1.93099 2.68738 -0.10068 -0.11161 -0.19363 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-4 CG  
+31806 C CD1 . PHE B-4 225 ? 2.29771 1.90599 2.67206 -0.09114 -0.12113 -0.18965 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-4 CD1 
+31807 C CD2 . PHE B-4 225 ? 2.22903 1.82872 2.56172 -0.10806 -0.09543 -0.20269 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-4 CD2 
+31808 C CE1 . PHE B-4 225 ? 2.27175 1.91350 2.66762 -0.09029 -0.11437 -0.19577 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-4 CE1 
+31809 C CE2 . PHE B-4 225 ? 2.15886 1.78907 2.51021 -0.10751 -0.08677 -0.20765 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-4 CE2 
+31810 C CZ  . PHE B-4 225 ? 2.24250 1.89509 2.62746 -0.09930 -0.09612 -0.20474 ? ? ? ? ? ? 226 PHE B-4 CZ  
+31811 N N   . ARG B-4 226 ? 2.36310 1.88634 2.68648 -0.08778 -0.08283 -0.22685 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-4 N   
+31812 C CA  . ARG B-4 226 ? 2.41821 1.94589 2.74558 -0.08245 -0.06109 -0.24338 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-4 CA  
+31813 C C   . ARG B-4 226 ? 2.42662 1.93872 2.77462 -0.06698 -0.05410 -0.25464 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-4 C   
+31814 O O   . ARG B-4 226 ? 2.46599 1.99079 2.83493 -0.05934 -0.03707 -0.26685 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-4 O   
+31815 C CB  . ARG B-4 226 ? 2.22201 1.73271 2.50918 -0.09160 -0.05069 -0.25031 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-4 CB  
+31816 C CG  . ARG B-4 226 ? 2.21951 1.73155 2.50201 -0.08778 -0.02604 -0.26579 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-4 CG  
+31817 C CD  . ARG B-4 226 ? 2.31629 1.80737 2.55284 -0.09517 -0.01858 -0.27166 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-4 CD  
+31818 N NE  . ARG B-4 226 ? 2.37708 1.88501 2.59748 -0.10763 -0.02555 -0.26196 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-4 NE  
+31819 C CZ  . ARG B-4 226 ? 2.45588 1.98185 2.67147 -0.11179 -0.01264 -0.26364 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-4 CZ  
+31820 N NH1 . ARG B-4 226 ? 2.40477 1.93507 2.63121 -0.10577 0.00919  -0.27468 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-4 NH1 
+31821 N NH2 . ARG B-4 226 ? 2.21403 1.75314 2.41418 -0.12257 -0.02055 -0.25449 ? ? ? ? ? ? 227 ARG B-4 NH2 
+31822 N N   . CYS B-4 227 ? 2.45691 1.94113 2.80050 -0.06248 -0.06564 -0.25136 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B-4 N   
+31823 C CA  . CYS B-4 227 ? 2.50130 1.96825 2.86364 -0.04698 -0.05977 -0.26188 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B-4 CA  
+31824 C C   . CYS B-4 227 ? 2.51649 2.00867 2.92457 -0.03379 -0.06507 -0.26007 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B-4 C   
+31825 O O   . CYS B-4 227 ? 2.50720 2.01833 2.92711 -0.03558 -0.08160 -0.24650 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B-4 O   
+31826 C CB  . CYS B-4 227 ? 2.45034 1.87947 2.79576 -0.04621 -0.07202 -0.25800 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B-4 CB  
+31827 S SG  . CYS B-4 227 ? 2.17732 1.57471 2.47391 -0.05920 -0.06781 -0.26463 ? ? ? ? ? ? 228 CYS B-4 SG  
+31828 N N   . CYS B-4 228 ? 2.48419 1.97608 2.91801 -0.01979 -0.05110 -0.27477 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B-4 N   
+31829 C CA  . CYS B-4 228 ? 2.49545 2.01265 2.97779 -0.00524 -0.05645 -0.27622 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B-4 CA  
+31830 C C   . CYS B-4 228 ? 2.41897 1.91812 2.90856 0.00488  -0.07998 -0.26458 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B-4 C   
+31831 O O   . CYS B-4 228 ? 2.46566 1.92964 2.92580 0.00120  -0.08747 -0.25829 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B-4 O   
+31832 C CB  . CYS B-4 228 ? 2.46326 1.98447 2.97374 0.00712  -0.03340 -0.29651 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B-4 CB  
+31833 S SG  . CYS B-4 228 ? 2.28462 1.76442 2.79563 0.02317  -0.03148 -0.30519 ? ? ? ? ? ? 229 CYS B-4 SG  
+31834 N N   . GLN B-4 229 ? 2.12988 2.17784 2.84220 -0.02318 0.11188  -0.24646 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-4 N   
+31835 C CA  . GLN B-4 229 ? 2.19024 2.23496 2.93241 -0.02204 0.08748  -0.24024 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-4 CA  
+31836 C C   . GLN B-4 229 ? 2.25733 2.29583 3.02335 -0.02197 0.08699  -0.25562 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-4 C   
+31837 O O   . GLN B-4 229 ? 2.26602 2.29941 3.03413 -0.02320 0.06863  -0.24860 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-4 O   
+31838 C CB  . GLN B-4 229 ? 2.19076 2.23697 2.97373 -0.01878 0.07740  -0.23837 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-4 CB  
+31839 C CG  . GLN B-4 229 ? 2.07407 2.11527 2.87689 -0.01862 0.04857  -0.22550 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-4 CG  
+31840 C CD  . GLN B-4 229 ? 1.96187 2.00573 2.72441 -0.02214 0.03528  -0.20299 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-4 CD  
+31841 O OE1 . GLN B-4 229 ? 1.96577 2.01680 2.70025 -0.02229 0.04221  -0.19458 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-4 OE1 
+31842 N NE2 . GLN B-4 229 ? 1.93135 1.96964 2.69131 -0.02542 0.01613  -0.19383 ? ? ? ? ? ? 230 GLN B-4 NE2 
+31843 N N   . ASP B-4 230 ? 2.30761 2.34655 3.09169 -0.02116 0.10713  -0.27712 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-4 N   
+31844 C CA  . ASP B-4 230 ? 2.30323 2.33718 3.11310 -0.02058 0.10725  -0.29414 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-4 CA  
+31845 C C   . ASP B-4 230 ? 2.24049 2.27065 3.01111 -0.02380 0.10835  -0.29166 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-4 C   
+31846 O O   . ASP B-4 230 ? 2.13626 2.16051 2.92115 -0.02376 0.09527  -0.29438 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-4 O   
+31847 C CB  . ASP B-4 230 ? 2.35042 2.38799 3.18722 -0.01978 0.13081  -0.31930 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-4 CB  
+31848 C CG  . ASP B-4 230 ? 2.50317 2.54499 3.38761 -0.01618 0.12827  -0.32498 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-4 CG  
+31849 O OD1 . ASP B-4 230 ? 2.55101 2.59283 3.43889 -0.01451 0.11095  -0.30759 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-4 OD1 
+31850 O OD2 . ASP B-4 230 ? 2.51319 2.55890 3.43225 -0.01522 0.14357  -0.34767 ? ? ? ? ? ? 231 ASP B-4 OD2 
+31851 N N   . ILE B-4 231 ? 2.26445 2.29704 2.98600 -0.02655 0.12282  -0.28675 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-4 N   
+31852 C CA  . ILE B-4 231 ? 2.13963 2.16885 2.82258 -0.02927 0.12285  -0.28414 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-4 CA  
+31853 C C   . ILE B-4 231 ? 2.04785 2.07661 2.71767 -0.03043 0.09845  -0.26354 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-4 C   
+31854 O O   . ILE B-4 231 ? 2.05603 2.08087 2.71647 -0.03233 0.09002  -0.26294 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-4 O   
+31855 C CB  . ILE B-4 231 ? 2.02389 2.05420 2.65800 -0.03163 0.14338  -0.28471 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-4 CB  
+31856 C CG1 . ILE B-4 231 ? 2.01076 2.04038 2.65557 -0.03273 0.16878  -0.30651 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-4 CG1 
+31857 C CG2 . ILE B-4 231 ? 1.96755 1.99452 2.56020 -0.03384 0.14066  -0.28040 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-4 CG2 
+31858 C CD1 . ILE B-4 231 ? 2.03248 2.05996 2.62798 -0.03624 0.18884  -0.30710 ? ? ? ? ? ? 232 ILE B-4 CD1 
+31859 N N   . GLN B-4 232 ? 2.04771 2.08077 2.71694 -0.02999 0.08702  -0.24696 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-4 N   
+31860 C CA  . GLN B-4 232 ? 1.96782 2.00148 2.62586 -0.03249 0.06437  -0.22781 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-4 CA  
+31861 C C   . GLN B-4 232 ? 2.00643 2.03233 2.70099 -0.03320 0.04526  -0.22897 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-4 C   
+31862 O O   . GLN B-4 232 ? 2.04077 2.06395 2.72260 -0.03712 0.03092  -0.21989 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-4 O   
+31863 C CB  . GLN B-4 232 ? 1.97359 2.01359 2.62703 -0.03201 0.05672  -0.21180 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-4 CB  
+31864 C CG  . GLN B-4 232 ? 2.07440 2.12133 2.68623 -0.03179 0.07019  -0.20656 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-4 CG  
+31865 C CD  . GLN B-4 232 ? 2.15772 2.21110 2.76926 -0.03076 0.06259  -0.19255 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-4 CD  
+31866 O OE1 . GLN B-4 232 ? 2.16215 2.21509 2.79891 -0.03111 0.04530  -0.18424 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-4 OE1 
+31867 N NE2 . GLN B-4 232 ? 2.18880 2.24702 2.77101 -0.02963 0.07470  -0.18994 ? ? ? ? ? ? 233 GLN B-4 NE2 
+31868 N N   . ASN B-4 233 ? 2.04160 2.06345 2.78256 -0.02967 0.04416  -0.24048 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-4 N   
+31869 C CA  . ASN B-4 233 ? 2.10932 2.12148 2.88748 -0.02970 0.02385  -0.24201 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-4 CA  
+31870 C C   . ASN B-4 233 ? 2.11508 2.12139 2.89278 -0.03081 0.02667  -0.25465 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-4 C   
+31871 O O   . ASN B-4 233 ? 2.17808 2.17621 2.96315 -0.03365 0.00750  -0.24862 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-4 O   
+31872 C CB  . ASN B-4 233 ? 2.16642 2.17607 2.99666 -0.02458 0.02185  -0.25357 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-4 CB  
+31873 C CG  . ASN B-4 233 ? 2.16985 2.18454 3.00328 -0.02329 0.01736  -0.24137 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-4 CG  
+31874 O OD1 . ASN B-4 233 ? 2.06407 2.07615 2.89172 -0.02586 -0.00310 -0.22250 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-4 OD1 
+31875 N ND2 . ASN B-4 233 ? 2.19241 2.21421 3.03484 -0.01997 0.03667  -0.25243 ? ? ? ? ? ? 234 ASN B-4 ND2 
+31876 N N   . TYR B-4 234 ? 2.10470 2.11430 2.87274 -0.02927 0.05022  -0.27218 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-4 N   
+31877 C CA  . TYR B-4 234 ? 2.06506 2.06953 2.83103 -0.03018 0.05405  -0.28549 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-4 CA  
+31878 C C   . TYR B-4 234 ? 2.02401 2.02854 2.74476 -0.03497 0.04847  -0.27229 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-4 C   
+31879 O O   . TYR B-4 234 ? 1.96881 1.96691 2.69238 -0.03688 0.03968  -0.27572 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-4 O   
+31880 C CB  . TYR B-4 234 ? 1.99095 1.99898 2.75611 -0.02823 0.08165  -0.30808 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-4 CB  
+31881 C CG  . TYR B-4 234 ? 2.00526 2.00872 2.76457 -0.02919 0.08797  -0.32330 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-4 CG  
+31882 C CD1 . TYR B-4 234 ? 1.93241 1.92958 2.73521 -0.02685 0.07992  -0.33860 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-4 CD1 
+31883 C CD2 . TYR B-4 234 ? 2.08482 2.08962 2.79565 -0.03209 0.10099  -0.32302 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-4 CD2 
+31884 C CE1 . TYR B-4 234 ? 1.90120 1.89439 2.69920 -0.02757 0.08548  -0.35330 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-4 CE1 
+31885 C CE2 . TYR B-4 234 ? 2.11311 2.11344 2.81781 -0.03295 0.10634  -0.33723 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-4 CE2 
+31886 C CZ  . TYR B-4 234 ? 2.05326 2.04823 2.80154 -0.03078 0.09902  -0.35241 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-4 CZ  
+31887 O OH  . TYR B-4 234 ? 2.09509 2.08581 2.83760 -0.03150 0.10419  -0.36726 ? ? ? ? ? ? 235 TYR B-4 OH  
+31888 N N   . SER B-4 235 ? 1.96365 1.97563 2.64433 -0.03684 0.05281  -0.25803 ? ? ? ? ? ? 236 SER B-4 N   
+31889 C CA  . SER B-4 235 ? 1.87673 1.89083 2.51512 -0.04098 0.04872  -0.24754 ? ? ? ? ? ? 236 SER B-4 CA  
+31890 C C   . SER B-4 235 ? 2.05346 2.06588 2.69479 -0.04569 0.02363  -0.22947 ? ? ? ? ? ? 236 SER B-4 C   
+31891 O O   . SER B-4 235 ? 2.17581 2.18580 2.80325 -0.04978 0.01538  -0.22664 ? ? ? ? ? ? 236 SER B-4 O   
+31892 C CB  . SER B-4 235 ? 1.82730 1.84995 2.42342 -0.04078 0.06161  -0.24035 ? ? ? ? ? ? 236 SER B-4 CB  
+31893 O OG  . SER B-4 235 ? 2.06122 2.08924 2.66311 -0.03999 0.05591  -0.22750 ? ? ? ? ? ? 236 SER B-4 OG  
+31894 N N   . ASN B-4 236 ? 2.05379 2.06711 2.71239 -0.04594 0.01134  -0.21729 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-4 N   
+31895 C CA  . ASN B-4 236 ? 2.07617 2.08841 2.73091 -0.05209 -0.01136 -0.19813 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-4 CA  
+31896 C C   . ASN B-4 236 ? 2.05399 2.05275 2.74097 -0.05485 -0.03035 -0.19929 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-4 C   
+31897 O O   . ASN B-4 236 ? 2.08930 2.08504 2.76953 -0.06197 -0.04926 -0.18371 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-4 O   
+31898 C CB  . ASN B-4 236 ? 2.11356 2.13076 2.77253 -0.05173 -0.01785 -0.18467 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-4 CB  
+31899 C CG  . ASN B-4 236 ? 2.07989 2.11023 2.70215 -0.05046 -0.00407 -0.17926 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-4 CG  
+31900 O OD1 . ASN B-4 236 ? 2.04911 2.08732 2.64089 -0.05505 -0.01019 -0.16578 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-4 OD1 
+31901 N ND2 . ASN B-4 236 ? 2.06803 2.10081 2.69362 -0.04458 0.01449  -0.19040 ? ? ? ? ? ? 237 ASN B-4 ND2 
+31902 N N   . LEU B-4 237 ? 2.01851 2.00890 2.73997 -0.05000 -0.02617 -0.21760 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-4 N   
+31903 C CA  . LEU B-4 237 ? 2.03963 2.01548 2.79518 -0.05178 -0.04641 -0.21911 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-4 CA  
+31904 C C   . LEU B-4 237 ? 1.99848 1.96935 2.73906 -0.05680 -0.05151 -0.22044 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-4 C   
+31905 O O   . LEU B-4 237 ? 1.99443 1.95230 2.75529 -0.06062 -0.07179 -0.21669 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-4 O   
+31906 C CB  . LEU B-4 237 ? 1.94431 1.91397 2.74729 -0.04408 -0.04146 -0.23998 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-4 CB  
+31907 C CG  . LEU B-4 237 ? 1.80789 1.77927 2.61569 -0.03972 -0.02086 -0.26430 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-4 CG  
+31908 C CD1 . LEU B-4 237 ? 1.62812 1.58688 2.45882 -0.04057 -0.03359 -0.27381 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-4 CD1 
+31909 C CD2 . LEU B-4 237 ? 1.97843 1.95446 2.81617 -0.03259 -0.00431 -0.28227 ? ? ? ? ? ? 238 LEU B-4 CD2 
+31910 N N   . PHE B-4 238 ? 1.97359 1.95331 2.67898 -0.05708 -0.03475 -0.22544 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-4 N   
+31911 C CA  . PHE B-4 238 ? 1.97269 1.94829 2.66456 -0.06129 -0.03854 -0.22859 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-4 CA  
+31912 C C   . PHE B-4 238 ? 2.00754 1.98602 2.67123 -0.07078 -0.05360 -0.20793 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-4 C   
+31913 O O   . PHE B-4 238 ? 2.06425 2.03529 2.72866 -0.07641 -0.06565 -0.20645 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-4 O   
+31914 C CB  . PHE B-4 238 ? 1.87323 1.85576 2.53966 -0.05755 -0.01513 -0.24394 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-4 CB  
+31915 C CG  . PHE B-4 238 ? 1.99409 1.97069 2.68953 -0.05136 -0.00329 -0.26787 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-4 CG  
+31916 C CD1 . PHE B-4 238 ? 2.00266 1.98128 2.72240 -0.04543 0.00841  -0.27831 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-4 CD1 
+31917 C CD2 . PHE B-4 238 ? 2.06435 2.03423 2.76404 -0.05181 -0.00364 -0.28095 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-4 CD2 
+31918 C CE1 . PHE B-4 238 ? 2.09664 2.07184 2.84479 -0.04047 0.02036  -0.30211 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-4 CE1 
+31919 C CE2 . PHE B-4 238 ? 2.05690 2.02266 2.78409 -0.04636 0.00778  -0.30457 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-4 CE2 
+31920 C CZ  . PHE B-4 238 ? 2.12255 2.09155 2.87418 -0.04088 0.02019  -0.31551 ? ? ? ? ? ? 239 PHE B-4 CZ  
+31921 N N   . ASN B-4 239 ? 2.06879 2.05840 2.70841 -0.07317 -0.05299 -0.19278 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-4 N   
+31922 C CA  . ASN B-4 239 ? 2.11184 2.10687 2.72572 -0.08296 -0.06614 -0.17397 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-4 CA  
+31923 C C   . ASN B-4 239 ? 2.19427 2.18326 2.82520 -0.08814 -0.08562 -0.15766 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-4 C   
+31924 O O   . ASN B-4 239 ? 2.23189 2.22196 2.87651 -0.08326 -0.08366 -0.15615 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-4 O   
+31925 C CB  . ASN B-4 239 ? 2.07621 2.08904 2.64933 -0.08257 -0.05285 -0.16909 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-4 CB  
+31926 C CG  . ASN B-4 239 ? 2.07720 2.09815 2.62162 -0.09226 -0.06173 -0.15716 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-4 CG  
+31927 O OD1 . ASN B-4 239 ? 2.12986 2.14637 2.68050 -0.10156 -0.07963 -0.14426 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-4 OD1 
+31928 N ND2 . ASN B-4 239 ? 1.85541 1.88797 2.36798 -0.09061 -0.04948 -0.16180 ? ? ? ? ? ? 240 ASN B-4 ND2 
+31929 N N   . GLU B-4 240 ? 2.16016 2.14218 2.78888 -0.09876 -0.10470 -0.14526 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-4 N   
+31930 C CA  . GLU B-4 240 ? 2.16275 2.13430 2.80772 -0.10509 -0.12587 -0.12985 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-4 CA  
+31931 C C   . GLU B-4 240 ? 2.19142 2.17624 2.81682 -0.10703 -0.12459 -0.11568 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-4 C   
+31932 O O   . GLU B-4 240 ? 2.20476 2.18319 2.84893 -0.10560 -0.13377 -0.10942 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-4 O   
+31933 C CB  . GLU B-4 240 ? 2.15951 2.12064 2.79976 -0.11818 -0.14541 -0.11867 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-4 CB  
+31934 C CG  . GLU B-4 240 ? 2.25303 2.19946 2.90700 -0.12650 -0.16937 -0.10178 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-4 CG  
+31935 C CD  . GLU B-4 240 ? 2.30027 2.22189 2.98416 -0.12958 -0.18878 -0.10414 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-4 CD  
+31936 O OE1 . GLU B-4 240 ? 2.33560 2.25284 3.03230 -0.12428 -0.18248 -0.12037 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-4 OE1 
+31937 O OE2 . GLU B-4 240 ? 2.29189 2.19743 2.98586 -0.13742 -0.21107 -0.08993 ? ? ? ? ? ? 241 GLU B-4 OE2 
+31938 N N   . GLU B-4 241 ? 2.19791 2.20126 2.78663 -0.10996 -0.11411 -0.11125 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-4 N   
+31939 C CA  . GLU B-4 241 ? 2.14929 2.16678 2.71900 -0.11142 -0.11240 -0.09926 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-4 CA  
+31940 C C   . GLU B-4 241 ? 2.02721 2.04771 2.60966 -0.09936 -0.09964 -0.10708 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-4 C   
+31941 O O   . GLU B-4 241 ? 1.96942 1.99423 2.55161 -0.09952 -0.10372 -0.09733 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-4 O   
+31942 C CB  . GLU B-4 241 ? 2.02986 2.06736 2.56055 -0.11552 -0.10316 -0.09636 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-4 CB  
+31943 C CG  . GLU B-4 241 ? 2.13305 2.17150 2.64888 -0.12953 -0.11563 -0.08681 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-4 CG  
+31944 C CD  . GLU B-4 241 ? 2.31656 2.35695 2.82515 -0.14161 -0.13116 -0.06779 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-4 CD  
+31945 O OE1 . GLU B-4 241 ? 2.34335 2.38577 2.85648 -0.13820 -0.13205 -0.06208 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-4 OE1 
+31946 O OE2 . GLU B-4 241 ? 2.26118 2.30098 2.75870 -0.15521 -0.14227 -0.05873 ? ? ? ? ? ? 242 GLU B-4 OE2 
+31947 N N   . THR B-4 242 ? 2.12048 2.13868 2.71387 -0.08961 -0.08405 -0.12483 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-4 N   
+31948 C CA  . THR B-4 242 ? 2.18296 2.20471 2.78666 -0.07924 -0.06933 -0.13371 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-4 CA  
+31949 C C   . THR B-4 242 ? 2.17441 2.18214 2.82183 -0.07443 -0.07641 -0.13947 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-4 C   
+31950 O O   . THR B-4 242 ? 2.18290 2.19392 2.84231 -0.06752 -0.06775 -0.14373 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-4 O   
+31951 C CB  . THR B-4 242 ? 2.23834 2.26501 2.82858 -0.07238 -0.04737 -0.15042 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-4 CB  
+31952 O OG1 . THR B-4 242 ? 2.16296 2.17784 2.77234 -0.07150 -0.04774 -0.16352 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-4 OG1 
+31953 C CG2 . THR B-4 242 ? 2.22231 2.26290 2.76988 -0.07571 -0.04118 -0.14556 ? ? ? ? ? ? 243 THR B-4 CG2 
+31954 N N   . ARG B-4 243 ? 2.14360 2.13563 2.81602 -0.07791 -0.09270 -0.14007 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-4 N   
+31955 C CA  . ARG B-4 243 ? 2.06860 2.04636 2.78604 -0.07276 -0.10191 -0.14709 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-4 CA  
+31956 C C   . ARG B-4 243 ? 2.10462 2.08036 2.83269 -0.07370 -0.11536 -0.13357 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-4 C   
+31957 O O   . ARG B-4 243 ? 2.08944 2.05811 2.85344 -0.06681 -0.11797 -0.14145 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-4 O   
+31958 C CB  . ARG B-4 243 ? 1.99153 1.95139 2.73093 -0.07693 -0.11959 -0.14923 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-4 CB  
+31959 C CG  . ARG B-4 243 ? 2.03716 1.99624 2.77714 -0.07399 -0.10715 -0.16684 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-4 CG  
+31960 C CD  . ARG B-4 243 ? 2.10246 2.04597 2.85146 -0.08116 -0.12639 -0.16375 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-4 CD  
+31961 N NE  . ARG B-4 243 ? 2.07568 2.02075 2.81756 -0.07945 -0.11419 -0.17879 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-4 NE  
+31962 C CZ  . ARG B-4 243 ? 2.07678 2.01260 2.81578 -0.08619 -0.12578 -0.17709 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-4 CZ  
+31963 N NH1 . ARG B-4 243 ? 2.14896 2.07244 2.89036 -0.09609 -0.14974 -0.16051 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-4 NH1 
+31964 N NH2 . ARG B-4 243 ? 2.09146 2.02968 2.82377 -0.08360 -0.11322 -0.19224 ? ? ? ? ? ? 244 ARG B-4 NH2 
+31965 N N   . SER B-4 244 ? 2.18259 2.16501 2.88111 -0.08209 -0.12383 -0.11451 ? ? ? ? ? ? 245 SER B-4 N   
+31966 C CA  . SER B-4 244 ? 2.20729 2.18640 2.91379 -0.08417 -0.13865 -0.10081 ? ? ? ? ? ? 245 SER B-4 CA  
+31967 C C   . SER B-4 244 ? 2.23529 2.22765 2.94055 -0.07602 -0.12372 -0.10404 ? ? ? ? ? ? 245 SER B-4 C   
+31968 O O   . SER B-4 244 ? 2.30084 2.28817 3.02635 -0.07371 -0.13368 -0.09944 ? ? ? ? ? ? 245 SER B-4 O   
+31969 C CB  . SER B-4 244 ? 2.14051 2.12248 2.81496 -0.09753 -0.15295 -0.07967 ? ? ? ? ? ? 245 SER B-4 CB  
+31970 O OG  . SER B-4 244 ? 2.16893 2.17156 2.80468 -0.09957 -0.13736 -0.07730 ? ? ? ? ? ? 245 SER B-4 OG  
+31971 N N   . LEU B-4 245 ? 2.28193 2.28988 2.96349 -0.07182 -0.10110 -0.11163 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-4 N   
+31972 C CA  . LEU B-4 245 ? 2.35702 2.37736 3.03150 -0.06576 -0.08802 -0.11214 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-4 CA  
+31973 C C   . LEU B-4 245 ? 2.31639 2.33282 3.02582 -0.05557 -0.07664 -0.12888 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-4 C   
+31974 O O   . LEU B-4 245 ? 2.45557 2.47749 3.17155 -0.05106 -0.07198 -0.12812 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-4 O   
+31975 C CB  . LEU B-4 245 ? 2.31774 2.35463 2.95125 -0.06573 -0.07024 -0.11271 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-4 CB  
+31976 C CG  . LEU B-4 245 ? 2.20128 2.23933 2.82533 -0.06216 -0.05238 -0.12822 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-4 CG  
+31977 C CD1 . LEU B-4 245 ? 2.28419 2.32504 2.91629 -0.05297 -0.03131 -0.14293 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-4 CD1 
+31978 C CD2 . LEU B-4 245 ? 2.06796 2.11768 2.64977 -0.06702 -0.04812 -0.12262 ? ? ? ? ? ? 246 LEU B-4 CD2 
+31979 N N   . ILE B-4 246 ? 2.14167 2.14955 2.87444 -0.05220 -0.07172 -0.14479 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-4 N   
+31980 C CA  . ILE B-4 246 ? 2.17144 2.17842 2.93634 -0.04336 -0.05746 -0.16353 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-4 CA  
+31981 C C   . ILE B-4 246 ? 2.32929 2.32523 3.13954 -0.04043 -0.07474 -0.16425 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-4 C   
+31982 O O   . ILE B-4 246 ? 2.37281 2.35579 3.19625 -0.04472 -0.09815 -0.15552 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-4 O   
+31983 C CB  . ILE B-4 246 ? 2.17957 2.18346 2.95093 -0.04105 -0.04380 -0.18239 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-4 CB  
+31984 C CG1 . ILE B-4 246 ? 2.20098 2.19246 2.97972 -0.04617 -0.06193 -0.17971 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-4 CG1 
+31985 C CG2 . ILE B-4 246 ? 2.14586 2.16132 2.87576 -0.04117 -0.02167 -0.18574 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-4 CG2 
+31986 C CD1 . ILE B-4 246 ? 2.01036 1.98714 2.84029 -0.04255 -0.07571 -0.19011 ? ? ? ? ? ? 247 ILE B-4 CD1 
+31987 N N   . LYS B-4 247 ? 2.36292 2.36325 3.19718 -0.03337 -0.06362 -0.17492 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-4 N   
+31988 C CA  . LYS B-4 247 ? 2.39420 2.38569 3.27549 -0.02891 -0.07788 -0.17907 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-4 CA  
+31989 C C   . LYS B-4 247 ? 2.40873 2.40016 3.32942 -0.02160 -0.06273 -0.20482 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-4 C   
+31990 O O   . LYS B-4 247 ? 2.36466 2.36689 3.27378 -0.01933 -0.03677 -0.21706 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-4 O   
+31991 C CB  . LYS B-4 247 ? 2.37912 2.37737 3.25797 -0.02738 -0.08005 -0.16874 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-4 CB  
+31992 C CG  . LYS B-4 247 ? 2.36160 2.36218 3.20188 -0.03484 -0.09375 -0.14463 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-4 CG  
+31993 C CD  . LYS B-4 247 ? 2.32409 2.30872 3.17138 -0.04127 -0.12237 -0.13210 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-4 CD  
+31994 C CE  . LYS B-4 247 ? 2.11332 2.10181 2.92076 -0.05037 -0.13423 -0.10903 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-4 CE  
+31995 N NZ  . LYS B-4 247 ? 1.90095 1.87230 2.71197 -0.05866 -0.16204 -0.09572 ? ? ? ? ? ? 248 LYS B-4 NZ  
+31996 N N   . GLU B-4 248 ? 2.40061 2.37947 3.36759 -0.01837 -0.07935 -0.21344 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-4 N   
+31997 C CA  . GLU B-4 248 ? 2.39410 2.37352 3.40308 -0.01171 -0.06660 -0.24006 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-4 CA  
+31998 C C   . GLU B-4 248 ? 2.41494 2.40532 3.44649 -0.00605 -0.05089 -0.25130 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-4 C   
+31999 O O   . GLU B-4 248 ? 2.48320 2.47517 3.51520 -0.00550 -0.05967 -0.23906 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-4 O   
+32000 C CB  . GLU B-4 248 ? 2.34493 2.30740 3.39997 -0.00920 -0.09160 -0.24646 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-4 CB  
+32001 C CG  . GLU B-4 248 ? 2.37778 2.34079 3.47418 -0.00316 -0.07964 -0.27557 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-4 CG  
+32002 C CD  . GLU B-4 248 ? 2.29809 2.24312 3.44107 -0.00004 -0.10704 -0.28189 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-4 CD  
+32003 O OE1 . GLU B-4 248 ? 2.29447 2.22521 3.43831 -0.00272 -0.13576 -0.26296 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-4 OE1 
+32004 O OE2 . GLU B-4 248 ? 2.23985 2.18439 3.41803 0.00479  -0.10037 -0.30604 ? ? ? ? ? ? 249 GLU B-4 OE2 
+32005 N N   . LYS B-4 249 ? 2.41848 2.41664 3.46841 -0.00250 -0.02701 -0.27531 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-4 N   
+32006 C CA  . LYS B-4 249 ? 2.54858 2.55766 3.62357 0.00183  -0.00913 -0.28980 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-4 CA  
+32007 C C   . LYS B-4 249 ? 2.61069 2.61812 3.74641 0.00775  -0.00852 -0.31661 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-4 C   
+32008 O O   . LYS B-4 249 ? 2.57616 2.57839 3.72334 0.00809  -0.00898 -0.32912 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-4 O   
+32009 C CB  . LYS B-4 249 ? 2.55384 2.57585 3.58979 -0.00115 0.02333  -0.29470 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-4 CB  
+32010 C CG  . LYS B-4 249 ? 2.58479 2.61796 3.63974 0.00127  0.04307  -0.30702 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-4 CG  
+32011 C CD  . LYS B-4 249 ? 2.44783 2.48102 3.51363 0.00342  0.02673  -0.29209 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-4 CD  
+32012 C CE  . LYS B-4 249 ? 2.16254 2.20699 3.24829 0.00540  0.04650  -0.30465 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-4 CE  
+32013 N NZ  . LYS B-4 249 ? 1.91040 1.95436 3.01594 0.00857  0.02885  -0.29337 ? ? ? ? ? ? 250 LYS B-4 NZ  
+32014 N N   . ASN B-4 250 ? 2.64313 2.65576 3.81944 0.01262  -0.00766 -0.32647 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-4 N   
+32015 C CA  . ASN B-4 250 ? 2.63586 2.64887 3.87560 0.01889  -0.00810 -0.35369 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-4 CA  
+32016 C C   . ASN B-4 250 ? 2.72931 2.75349 3.97231 0.01790  0.02352  -0.37968 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-4 C   
+32017 O O   . ASN B-4 250 ? 2.76170 2.78387 4.04516 0.02152  0.02186  -0.40153 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-4 O   
+32018 C CB  . ASN B-4 250 ? 2.60315 2.62140 3.88440 0.02395  -0.01232 -0.35920 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-4 CB  
+32019 C CG  . ASN B-4 250 ? 2.53945 2.57317 3.79612 0.02105  0.01501  -0.35834 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-4 CG  
+32020 O OD1 . ASN B-4 250 ? 2.55866 2.59931 3.77154 0.01567  0.03952  -0.35769 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-4 OD1 
+32021 N ND2 . ASN B-4 250 ? 2.41346 2.45145 3.69815 0.02453  0.01003  -0.35847 ? ? ? ? ? ? 251 ASN B-4 ND2 
+32022 N N   . GLU B-4 251 ? 2.72095 2.75619 3.92207 0.01284  0.05185  -0.37834 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-4 N   
+32023 C CA  . GLU B-4 251 ? 2.68034 2.72547 3.87797 0.01022  0.08349  -0.40180 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-4 CA  
+32024 C C   . GLU B-4 251 ? 2.61593 2.66063 3.74553 0.00345  0.09811  -0.38867 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-4 C   
+32025 O O   . GLU B-4 251 ? 2.51338 2.55879 3.60045 0.00038  0.09858  -0.36725 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-4 O   
+32026 C CB  . GLU B-4 251 ? 2.69717 2.75674 3.91779 0.01008  0.10765  -0.41868 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-4 CB  
+32027 C CG  . GLU B-4 251 ? 2.72703 2.78948 4.01961 0.01716  0.09563  -0.43585 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-4 CG  
+32028 C CD  . GLU B-4 251 ? 2.78618 2.84890 4.12676 0.02102  0.09541  -0.46392 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-4 CD  
+32029 O OE1 . GLU B-4 251 ? 2.83882 2.90595 4.16115 0.01690  0.11746  -0.47798 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-4 OE1 
+32030 O OE2 . GLU B-4 251 ? 2.94686 3.00475 4.34325 0.02832  0.07230  -0.47228 ? ? ? ? ? ? 252 GLU B-4 OE2 
+32031 N N   . VAL B-4 252 ? 2.68857 2.73213 3.80902 0.00149  0.10927  -0.40238 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-4 N   
+32032 C CA  . VAL B-4 252 ? 2.62182 2.66427 3.68065 -0.00448 0.12308  -0.39339 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-4 CA  
+32033 C C   . VAL B-4 252 ? 2.51303 2.56456 3.56502 -0.00833 0.15736  -0.41682 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-4 C   
+32034 O O   . VAL B-4 252 ? 2.38719 2.44212 3.47825 -0.00663 0.16550  -0.44265 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-4 O   
+32035 C CB  . VAL B-4 252 ? 2.45587 2.48731 3.50302 -0.00455 0.10494  -0.38708 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-4 CB  
+32036 C CG1 . VAL B-4 252 ? 2.27532 2.30717 3.26798 -0.01005 0.12342  -0.38665 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-4 CG1 
+32037 C CG2 . VAL B-4 252 ? 2.40947 2.43183 3.44535 -0.00411 0.07448  -0.35915 ? ? ? ? ? ? 253 VAL B-4 CG2 
+32038 N N   . GLN B-4 253 ? 2.47824 2.53316 3.48011 -0.01392 0.17700  -0.40822 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-4 N   
+32039 C CA  . GLN B-4 253 ? 2.36287 2.42456 3.35065 -0.01954 0.21024  -0.42779 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-4 CA  
+32040 C C   . GLN B-4 253 ? 2.30582 2.36262 3.22625 -0.02566 0.22362  -0.41892 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-4 C   
+32041 O O   . GLN B-4 253 ? 2.27787 2.33704 3.18407 -0.03093 0.24894  -0.43666 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-4 O   
+32042 C CB  . GLN B-4 253 ? 2.40748 2.47811 3.40654 -0.02160 0.22644  -0.43144 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-4 CB  
+32043 C CG  . GLN B-4 253 ? 2.45797 2.53256 3.51442 -0.01513 0.20891  -0.43214 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-4 CG  
+32044 C CD  . GLN B-4 253 ? 2.43590 2.50518 3.47398 -0.01241 0.18528  -0.40242 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-4 CD  
+32045 O OE1 . GLN B-4 253 ? 2.43294 2.49542 3.42254 -0.01414 0.17671  -0.38173 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-4 OE1 
+32046 N NE2 . GLN B-4 253 ? 2.34108 2.41419 3.41842 -0.00829 0.17478  -0.40114 ? ? ? ? ? ? 254 GLN B-4 NE2 
+32047 N N   . ASN B-4 254 ? 2.32978 2.37997 3.20858 -0.02548 0.20758  -0.39315 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-4 N   
+32048 C CA  . ASN B-4 254 ? 2.34014 2.38593 3.15486 -0.03073 0.21953  -0.38427 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-4 CA  
+32049 C C   . ASN B-4 254 ? 2.37811 2.41796 3.17678 -0.03152 0.21749  -0.39077 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-4 C   
+32050 O O   . ASN B-4 254 ? 2.33701 2.37389 3.09335 -0.03645 0.23503  -0.39542 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-4 O   
+32051 C CB  . ASN B-4 254 ? 2.25103 2.29434 3.02891 -0.03008 0.20424  -0.35569 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-4 CB  
+32052 C CG  . ASN B-4 254 ? 2.29597 2.34448 3.07918 -0.03015 0.20947  -0.34896 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-4 CG  
+32053 O OD1 . ASN B-4 254 ? 2.24685 2.29541 2.99626 -0.03466 0.22836  -0.34822 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-4 OD1 
+32054 N ND2 . ASN B-4 254 ? 2.35443 2.40604 3.17950 -0.02537 0.19182  -0.34383 ? ? ? ? ? ? 255 ASN B-4 ND2 
+32055 N N   . VAL B-4 255 ? 2.33542 2.37219 3.16571 -0.02710 0.19577  -0.39097 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-4 N   
+32056 C CA  . VAL B-4 255 ? 2.15973 2.19034 2.97713 -0.02760 0.19086  -0.39591 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-4 CA  
+32057 C C   . VAL B-4 255 ? 2.13120 2.16431 2.99210 -0.02645 0.20163  -0.42545 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-4 C   
+32058 O O   . VAL B-4 255 ? 2.18487 2.22019 3.10176 -0.02171 0.19069  -0.43478 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-4 O   
+32059 C CB  . VAL B-4 255 ? 2.10577 2.13011 2.92728 -0.02473 0.15971  -0.37697 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-4 CB  
+32060 C CG1 . VAL B-4 255 ? 2.01002 2.02810 2.80025 -0.02687 0.15648  -0.37639 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-4 CG1 
+32061 C CG2 . VAL B-4 255 ? 2.12020 2.14564 2.91707 -0.02502 0.14764  -0.35047 ? ? ? ? ? ? 256 VAL B-4 CG2 
+32062 N N   . ILE B-4 256 ? 2.15795 2.19054 2.99345 -0.03070 0.22233  -0.44088 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-4 N   
+32063 C CA  . ILE B-4 256 ? 2.23039 2.26708 3.10168 -0.03072 0.23689  -0.47148 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-4 CA  
+32064 C C   . ILE B-4 256 ? 2.27005 2.29956 3.13274 -0.02994 0.22810  -0.47685 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-4 C   
+32065 O O   . ILE B-4 256 ? 2.27148 2.29473 3.08174 -0.03310 0.22821  -0.46470 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-4 O   
+32066 C CB  . ILE B-4 256 ? 2.20299 2.24557 3.05272 -0.03785 0.27135  -0.48814 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-4 CB  
+32067 C CG1 . ILE B-4 256 ? 2.21931 2.26895 3.08020 -0.03911 0.28007  -0.48343 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-4 CG1 
+32068 C CG2 . ILE B-4 256 ? 2.21009 2.25846 3.09491 -0.03873 0.28756  -0.52144 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-4 CG2 
+32069 C CD1 . ILE B-4 256 ? 2.23056 2.28869 3.16299 -0.03356 0.27282  -0.49723 ? ? ? ? ? ? 257 ILE B-4 CD1 
+32070 N N   . SER B-4 257 ? 2.32465 2.35485 3.23991 -0.02546 0.21975  -0.49572 ? ? ? ? ? ? 258 SER B-4 N   
+32071 C CA  . SER B-4 257 ? 2.35032 2.37410 3.26488 -0.02455 0.21268  -0.50525 ? ? ? ? ? ? 258 SER B-4 CA  
+32072 C C   . SER B-4 257 ? 2.47636 2.50715 3.41959 -0.02534 0.23453  -0.54012 ? ? ? ? ? ? 258 SER B-4 C   
+32073 O O   . SER B-4 257 ? 2.47722 2.51640 3.47360 -0.02238 0.23898  -0.55827 ? ? ? ? ? ? 258 SER B-4 O   
+32074 C CB  . SER B-4 257 ? 2.25244 2.26828 3.20330 -0.01857 0.17906  -0.49575 ? ? ? ? ? ? 258 SER B-4 CB  
+32075 O OG  . SER B-4 257 ? 2.23070 2.25041 3.24726 -0.01303 0.17183  -0.51081 ? ? ? ? ? ? 258 SER B-4 OG  
+32076 N N   . ILE B-4 258 ? 2.50352 2.53144 3.41226 -0.02939 0.24789  -0.55033 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-4 N   
+32077 C CA  . ILE B-4 258 ? 2.47090 2.50546 3.40092 -0.03114 0.26943  -0.58421 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-4 CA  
+32078 C C   . ILE B-4 258 ? 2.47623 2.50254 3.38817 -0.03090 0.26286  -0.58994 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-4 C   
+32079 O O   . ILE B-4 258 ? 2.39361 2.41196 3.24852 -0.03448 0.26184  -0.57336 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-4 O   
+32080 C CB  . ILE B-4 258 ? 2.47118 2.51302 3.36778 -0.03990 0.30467  -0.59513 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-4 CB  
+32081 C CG1 . ILE B-4 258 ? 2.57056 2.61858 3.47886 -0.04349 0.32785  -0.62978 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-4 CG1 
+32082 C CG2 . ILE B-4 258 ? 2.42710 2.46012 3.24787 -0.04574 0.30932  -0.57079 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-4 CG2 
+32083 C CD1 . ILE B-4 258 ? 2.56656 2.62091 3.44193 -0.05401 0.36349  -0.64203 ? ? ? ? ? ? 259 ILE B-4 CD1 
+32084 N N   . ALA B-4 259 ? 2.61534 2.64348 3.57739 -0.02629 0.25725  -0.61389 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B-4 N   
+32085 C CA  . ALA B-4 259 ? 2.65565 2.67632 3.60593 -0.02578 0.25113  -0.62225 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B-4 CA  
+32086 C C   . ALA B-4 259 ? 2.82213 2.84615 3.73028 -0.03330 0.28213  -0.64040 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B-4 C   
+32087 O O   . ALA B-4 259 ? 2.86754 2.90260 3.78788 -0.03721 0.30848  -0.66292 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B-4 O   
+32088 C CB  . ALA B-4 259 ? 2.56706 2.58822 3.58575 -0.01835 0.23569  -0.64408 ? ? ? ? ? ? 260 ALA B-4 CB  
+32089 N N   . ASP B-4 260 ? 2.83363 2.84786 3.69132 -0.03595 0.27880  -0.63075 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-4 N   
+32090 C CA  . ASP B-4 260 ? 2.86322 2.87713 3.67168 -0.04357 0.30534  -0.64432 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-4 CA  
+32091 C C   . ASP B-4 260 ? 2.94249 2.96068 3.78402 -0.04240 0.31386  -0.67876 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-4 C   
+32092 O O   . ASP B-4 260 ? 2.92914 2.93987 3.76933 -0.03949 0.29982  -0.68176 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-4 O   
+32093 C CB  . ASP B-4 260 ? 2.82698 2.82856 3.57013 -0.04614 0.29658  -0.62095 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-4 CB  
+32094 C CG  . ASP B-4 260 ? 2.83067 2.82397 3.58796 -0.04000 0.26476  -0.60786 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-4 CG  
+32095 O OD1 . ASP B-4 260 ? 2.80889 2.80388 3.62485 -0.03382 0.24792  -0.61453 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-4 OD1 
+32096 O OD2 . ASP B-4 260 ? 2.91403 2.89859 3.62381 -0.04172 0.25608  -0.59102 ? ? ? ? ? ? 261 ASP B-4 OD2 
+32097 N N   . ASP B-4 261 ? 2.98536 3.01653 3.85796 -0.04499 0.33760  -0.70611 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-4 N   
+32098 C CA  . ASP B-4 261 ? 3.01325 3.05156 3.91677 -0.04495 0.35081  -0.74276 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-4 CA  
+32099 C C   . ASP B-4 261 ? 3.06491 3.10569 3.91783 -0.05599 0.38481  -0.75952 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-4 C   
+32100 O O   . ASP B-4 261 ? 3.10987 3.14888 3.95419 -0.05728 0.39084  -0.77909 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-4 O   
+32101 C CB  . ASP B-4 261 ? 3.02637 3.07940 4.00722 -0.04010 0.35337  -0.76653 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-4 CB  
+32102 C CG  . ASP B-4 261 ? 2.97305 3.03649 3.95446 -0.04530 0.37284  -0.76379 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-4 CG  
+32103 O OD1 . ASP B-4 261 ? 2.97923 3.03674 3.90225 -0.05188 0.38089  -0.74026 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-4 OD1 
+32104 O OD2 . ASP B-4 261 ? 2.92898 3.00648 3.97042 -0.04271 0.37956  -0.78584 ? ? ? ? ? ? 262 ASP B-4 OD2 
+32105 N N   . MET B-4 262 ? 3.06514 3.10873 3.88298 -0.06444 0.40631  -0.75171 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-4 N   
+32106 C CA  . MET B-4 262 ? 3.02952 3.07273 3.79234 -0.07689 0.43866  -0.76365 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-4 CA  
+32107 C C   . MET B-4 262 ? 3.01836 3.04394 3.70209 -0.08083 0.43294  -0.73561 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-4 C   
+32108 O O   . MET B-4 262 ? 3.08063 3.09735 3.75440 -0.07452 0.40663  -0.70662 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-4 O   
+32109 C CB  . MET B-4 262 ? 3.01137 3.06632 3.78206 -0.08468 0.46450  -0.77094 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-4 CB  
+32110 C CG  . MET B-4 262 ? 2.99692 3.04883 3.76099 -0.08272 0.45273  -0.73944 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-4 CG  
+32111 S SD  . MET B-4 262 ? 2.78094 2.85062 3.58387 -0.08852 0.47748  -0.75403 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-4 SD  
+32112 C CE  . MET B-4 262 ? 2.84694 2.93249 3.75161 -0.07635 0.46276  -0.78072 ? ? ? ? ? ? 263 MET B-4 CE  
+32113 N N   . PRO B-4 263 ? 2.99143 3.01122 3.61702 -0.09155 0.45666  -0.74419 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-4 N   
+32114 C CA  . PRO B-4 263 ? 2.97454 2.97652 3.52395 -0.09512 0.45068  -0.71842 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-4 CA  
+32115 C C   . PRO B-4 263 ? 3.04496 3.04205 3.57210 -0.09476 0.44168  -0.68585 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-4 C   
+32116 O O   . PRO B-4 263 ? 3.10527 3.11209 3.66468 -0.09489 0.44729  -0.68436 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-4 O   
+32117 C CB  . PRO B-4 263 ? 3.00366 3.00166 3.50105 -0.10861 0.48259  -0.73660 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-4 CB  
+32118 C CG  . PRO B-4 263 ? 3.08876 3.10093 3.63547 -0.10905 0.49709  -0.77433 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-4 CG  
+32119 C CD  . PRO B-4 263 ? 3.06183 3.09004 3.68936 -0.10034 0.48724  -0.77989 ? ? ? ? ? ? 264 PRO B-4 CD  
+32120 N N   . ILE B-4 264 ? 3.02177 3.00390 3.49321 -0.09414 0.42721  -0.66046 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-4 N   
+32121 C CA  . ILE B-4 264 ? 2.89962 2.87675 3.34945 -0.09233 0.41450  -0.62858 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-4 CA  
+32122 C C   . ILE B-4 264 ? 2.92768 2.90536 3.35299 -0.10218 0.43938  -0.62778 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-4 C   
+32123 O O   . ILE B-4 264 ? 2.80841 2.79148 3.25362 -0.10022 0.43544  -0.61386 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-4 O   
+32124 C CB  . ILE B-4 264 ? 2.73814 2.69988 3.13077 -0.09049 0.39643  -0.60563 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-4 CB  
+32125 C CG1 . ILE B-4 264 ? 2.60426 2.56647 3.02638 -0.08085 0.36911  -0.60280 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-4 CG1 
+32126 C CG2 . ILE B-4 264 ? 2.52187 2.47855 2.88524 -0.09004 0.38728  -0.57534 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-4 CG2 
+32127 C CD1 . ILE B-4 264 ? 2.55952 2.51763 2.97277 -0.08208 0.37351  -0.62458 ? ? ? ? ? ? 265 ILE B-4 CD1 
+32128 N N   . SER B-4 265 ? 3.05374 3.02514 3.43467 -0.11360 0.46523  -0.64267 ? ? ? ? ? ? 266 SER B-4 N   
+32129 C CA  . SER B-4 265 ? 3.01681 2.98688 3.37064 -0.12500 0.49014  -0.64238 ? ? ? ? ? ? 266 SER B-4 CA  
+32130 C C   . SER B-4 265 ? 3.04718 3.03656 3.46471 -0.12638 0.50567  -0.66142 ? ? ? ? ? ? 266 SER B-4 C   
+32131 O O   . SER B-4 265 ? 2.98502 2.97674 3.40008 -0.13158 0.51654  -0.65354 ? ? ? ? ? ? 266 SER B-4 O   
+32132 C CB  . SER B-4 265 ? 2.99116 2.94889 3.28243 -0.13829 0.51424  -0.65544 ? ? ? ? ? ? 266 SER B-4 CB  
+32133 O OG  . SER B-4 265 ? 2.98861 2.92771 3.22087 -0.13659 0.49869  -0.63823 ? ? ? ? ? ? 266 SER B-4 OG  
+32134 N N   . ASP B-4 266 ? 3.12401 3.12728 3.60015 -0.12160 0.50625  -0.68714 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-4 N   
+32135 C CA  . ASP B-4 266 ? 3.06185 3.08463 3.60392 -0.12184 0.51944  -0.70778 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-4 CA  
+32136 C C   . ASP B-4 266 ? 3.04189 3.07106 3.63136 -0.11102 0.49623  -0.68875 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-4 C   
+32137 O O   . ASP B-4 266 ? 3.02578 3.06657 3.64928 -0.11325 0.50731  -0.69416 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-4 O   
+32138 C CB  . ASP B-4 266 ? 2.99146 3.02669 3.58376 -0.11892 0.52474  -0.74200 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-4 CB  
+32139 C CG  . ASP B-4 266 ? 2.94775 2.97944 3.49730 -0.13116 0.55190  -0.76505 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-4 CG  
+32140 O OD1 . ASP B-4 266 ? 2.94539 2.95988 3.43330 -0.13355 0.54680  -0.75312 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-4 OD1 
+32141 O OD2 . ASP B-4 266 ? 3.00427 3.05069 3.58195 -0.13868 0.57835  -0.79583 ? ? ? ? ? ? 267 ASP B-4 OD2 
+32142 N N   . ILE B-4 267 ? 3.01629 3.03816 3.60828 -0.09998 0.46433  -0.66690 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-4 N   
+32143 C CA  . ILE B-4 267 ? 3.00814 3.03380 3.63634 -0.09086 0.44131  -0.64588 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-4 CA  
+32144 C C   . ILE B-4 267 ? 3.06018 3.08072 3.64898 -0.09637 0.44775  -0.62314 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-4 C   
+32145 O O   . ILE B-4 267 ? 3.02665 3.05530 3.64983 -0.09374 0.44444  -0.61642 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-4 O   
+32146 C CB  . ILE B-4 267 ? 2.87928 2.89709 3.51048 -0.08020 0.40720  -0.62667 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-4 CB  
+32147 C CG1 . ILE B-4 267 ? 2.92209 2.94240 3.58640 -0.07571 0.40131  -0.64947 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-4 CG1 
+32148 C CG2 . ILE B-4 267 ? 2.66964 2.69190 3.34269 -0.07150 0.38348  -0.60761 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-4 CG2 
+32149 C CD1 . ILE B-4 267 ? 2.83815 2.84916 3.49886 -0.06749 0.37001  -0.63191 ? ? ? ? ? ? 268 ILE B-4 CD1 
+32150 N N   . LEU B-4 268 ? 3.09747 3.10354 3.61372 -0.10388 0.45596  -0.61124 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-4 N   
+32151 C CA  . LEU B-4 268 ? 3.07870 3.07773 3.55364 -0.10971 0.46246  -0.59065 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-4 CA  
+32152 C C   . LEU B-4 268 ? 3.07241 3.08046 3.56129 -0.12008 0.49239  -0.60789 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-4 C   
+32153 O O   . LEU B-4 268 ? 2.98061 2.99166 3.47749 -0.12089 0.49331  -0.59544 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-4 O   
+32154 C CB  . LEU B-4 268 ? 3.04133 3.02103 3.43586 -0.11545 0.46377  -0.57674 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-4 CB  
+32155 C CG  . LEU B-4 268 ? 2.98420 2.95266 3.32857 -0.12084 0.46677  -0.55351 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-4 CG  
+32156 C CD1 . LEU B-4 268 ? 3.01090 2.98289 3.37685 -0.11035 0.44066  -0.52794 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-4 CD1 
+32157 C CD2 . LEU B-4 268 ? 2.91403 2.86206 3.18099 -0.12626 0.46739  -0.54384 ? ? ? ? ? ? 269 LEU B-4 CD2 
+32158 N N   . LEU B-4 269 ? 3.09338 3.10652 3.58572 -0.12862 0.51750  -0.63730 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-4 N   
+32159 C CA  . LEU B-4 269 ? 3.01624 3.04051 3.52630 -0.13969 0.54780  -0.65709 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-4 CA  
+32160 C C   . LEU B-4 269 ? 3.06870 3.11343 3.66267 -0.13176 0.54245  -0.66869 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-4 C   
+32161 O O   . LEU B-4 269 ? 3.05353 3.10684 3.66606 -0.13718 0.55684  -0.67153 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-4 O   
+32162 C CB  . LEU B-4 269 ? 2.94819 2.97409 3.44144 -0.15121 0.57587  -0.68730 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-4 CB  
+32163 C CG  . LEU B-4 269 ? 2.90530 2.90998 3.31155 -0.16257 0.58721  -0.67961 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-4 CG  
+32164 C CD1 . LEU B-4 269 ? 2.91856 2.92439 3.31722 -0.16743 0.60122  -0.70739 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-4 CD1 
+32165 C CD2 . LEU B-4 269 ? 2.84712 2.84554 3.21244 -0.17846 0.61289  -0.67576 ? ? ? ? ? ? 270 LEU B-4 CD2 
+32166 N N   . LYS B-4 270 ? 3.14548 3.19722 3.79095 -0.11912 0.52103  -0.67568 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-4 N   
+32167 C CA  . LYS B-4 270 ? 3.22963 3.29867 3.95618 -0.11061 0.51254  -0.68718 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-4 CA  
+32168 C C   . LYS B-4 270 ? 3.19529 3.26291 3.93132 -0.10465 0.49409  -0.65921 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-4 C   
+32169 O O   . LYS B-4 270 ? 3.25215 3.33247 4.03285 -0.10467 0.50049  -0.66650 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-4 O   
+32170 C CB  . LYS B-4 270 ? 3.21862 3.29094 3.99165 -0.09852 0.49022  -0.69789 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-4 CB  
+32171 C CG  . LYS B-4 270 ? 3.20007 3.28596 4.05548 -0.08770 0.47382  -0.70578 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-4 CG  
+32172 C CD  . LYS B-4 270 ? 3.08491 3.17056 3.98126 -0.07671 0.45098  -0.71600 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-4 CD  
+32173 C CE  . LYS B-4 270 ? 2.83934 2.93562 3.81689 -0.06579 0.43211  -0.72354 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-4 CE  
+32174 N NZ  . LYS B-4 270 ? 2.79802 2.89136 3.81466 -0.05542 0.40796  -0.73260 ? ? ? ? ? ? 271 LYS B-4 NZ  
+32175 N N   . LEU B-4 271 ? 3.08748 3.14050 3.78250 -0.09962 0.47120  -0.62798 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-4 N   
+32176 C CA  . LEU B-4 271 ? 3.00334 3.05491 3.70394 -0.09400 0.45286  -0.60097 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-4 CA  
+32177 C C   . LEU B-4 271 ? 2.99274 3.04210 3.65837 -0.10433 0.47335  -0.59283 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-4 C   
+32178 O O   . LEU B-4 271 ? 2.87338 2.92760 3.56172 -0.10140 0.46656  -0.58088 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-4 O   
+32179 C CB  . LEU B-4 271 ? 2.85833 2.89647 3.52412 -0.08666 0.42409  -0.57209 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-4 CB  
+32180 C CG  . LEU B-4 271 ? 2.68725 2.72578 3.38824 -0.07607 0.39831  -0.57383 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-4 CG  
+32181 C CD1 . LEU B-4 271 ? 2.50038 2.52506 3.15139 -0.07310 0.37814  -0.54928 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-4 CD1 
+32182 C CD2 . LEU B-4 271 ? 2.56265 2.61013 3.32954 -0.06663 0.37800  -0.57049 ? ? ? ? ? ? 272 LEU B-4 CD2 
+32183 N N   . THR B-4 272 ? 3.03502 3.07601 3.64504 -0.11682 0.49778  -0.59899 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-4 N   
+32184 C CA  . THR B-4 272 ? 2.93202 2.96679 3.50049 -0.12788 0.51609  -0.58908 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-4 CA  
+32185 C C   . THR B-4 272 ? 3.00715 3.05659 3.61029 -0.13776 0.54542  -0.61397 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-4 C   
+32186 O O   . THR B-4 272 ? 2.97368 3.02394 3.57324 -0.14287 0.55351  -0.60502 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-4 O   
+32187 C CB  . THR B-4 272 ? 2.76471 2.78010 3.25148 -0.13765 0.52677  -0.58179 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-4 CB  
+32188 O OG1 . THR B-4 272 ? 2.69498 2.69876 3.15377 -0.12824 0.49973  -0.56184 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-4 OG1 
+32189 C CG2 . THR B-4 272 ? 2.52380 2.52822 2.96237 -0.14799 0.53959  -0.56600 ? ? ? ? ? ? 273 THR B-4 CG2 
+32190 N N   . GLU B-4 273 ? 3.05804 3.11997 3.69665 -0.14060 0.56141  -0.64587 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-4 N   
+32191 C CA  . GLU B-4 273 ? 3.04987 3.12708 3.71769 -0.15204 0.59300  -0.67329 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-4 CA  
+32192 C C   . GLU B-4 273 ? 3.15134 3.25137 3.90995 -0.14323 0.58865  -0.69646 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-4 C   
+32193 O O   . GLU B-4 273 ? 3.18660 3.30015 3.98180 -0.14754 0.60249  -0.70675 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-4 O   
+32194 C CB  . GLU B-4 273 ? 3.04441 3.11861 3.67377 -0.16626 0.62209  -0.69605 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-4 CB  
+32195 C CG  . GLU B-4 273 ? 3.05702 3.10678 3.59421 -0.17659 0.62815  -0.67554 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-4 CG  
+32196 C CD  . GLU B-4 273 ? 3.15302 3.19958 3.65048 -0.19397 0.66115  -0.69863 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-4 CD  
+32197 O OE1 . GLU B-4 273 ? 3.25187 3.31740 3.79520 -0.19813 0.68072  -0.73176 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-4 OE1 
+32198 O OE2 . GLU B-4 273 ? 3.15043 3.17530 3.57073 -0.20367 0.66717  -0.68423 ? ? ? ? ? ? 274 GLU B-4 OE2 
+32199 N N   . GLU B-4 274 ? 3.25093 3.35501 4.04801 -0.13097 0.56887  -0.70532 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-4 N   
+32200 C CA  . GLU B-4 274 ? 3.64289 3.76717 4.52696 -0.12260 0.56422  -0.73015 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-4 CA  
+32201 C C   . GLU B-4 274 ? 3.29637 3.42335 4.22376 -0.11039 0.53703  -0.71116 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-4 C   
+32202 O O   . GLU B-4 274 ? 3.31691 3.46050 4.30747 -0.10803 0.54080  -0.72791 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-4 O   
+32203 C CB  . GLU B-4 274 ? 4.21788 4.34365 5.12721 -0.11437 0.55233  -0.74736 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-4 CB  
+32204 C CG  . GLU B-4 274 ? 3.55931 3.68886 4.44589 -0.12633 0.58268  -0.77625 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-4 CG  
+32205 C CD  . GLU B-4 274 ? 3.42726 3.55079 4.31238 -0.11908 0.56830  -0.78378 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-4 CD  
+32206 O OE1 . GLU B-4 274 ? 3.37619 3.50232 4.31337 -0.10457 0.54040  -0.78377 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-4 OE1 
+32207 O OE2 . GLU B-4 274 ? 3.38094 3.49589 4.21145 -0.12827 0.58420  -0.78926 ? ? ? ? ? ? 275 GLU B-4 OE2 
+32208 N N   . LYS B-4 275 ? 3.15816 3.26953 4.05308 -0.10280 0.50956  -0.67716 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-4 N   
+32209 C CA  . LYS B-4 275 ? 3.02866 3.14092 3.95659 -0.09233 0.48353  -0.65679 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-4 CA  
+32210 C C   . LYS B-4 275 ? 2.93866 3.04150 3.81781 -0.09709 0.48421  -0.62776 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-4 C   
+32211 O O   . LYS B-4 275 ? 2.91986 3.02682 3.82885 -0.09140 0.47072  -0.61574 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-4 O   
+32212 C CB  . LYS B-4 275 ? 2.91932 3.02308 3.86003 -0.07857 0.44712  -0.64126 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-4 CB  
+32213 C CG  . LYS B-4 275 ? 2.77509 2.88748 3.77727 -0.07099 0.43898  -0.66783 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-4 CG  
+32214 C CD  . LYS B-4 275 ? 2.59093 2.71952 3.67193 -0.06560 0.43671  -0.68606 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-4 CD  
+32215 C CE  . LYS B-4 275 ? 2.35747 2.49313 3.50150 -0.05692 0.42545  -0.71250 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-4 CE  
+32216 N NZ  . LYS B-4 275 ? 2.21206 2.36226 3.43581 -0.05008 0.41895  -0.72987 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B-4 NZ  
+32217 N N   . GLN B-4 276 ? 2.94875 3.03832 3.75432 -0.10709 0.49841  -0.61669 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-4 N   
+32218 C CA  . GLN B-4 276 ? 2.90389 2.98258 3.65853 -0.11219 0.49968  -0.59015 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-4 CA  
+32219 C C   . GLN B-4 276 ? 2.86445 2.93681 3.62013 -0.09986 0.46543  -0.55954 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-4 C   
+32220 O O   . GLN B-4 276 ? 2.82951 2.90026 3.57719 -0.09999 0.46134  -0.54170 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-4 O   
+32221 C CB  . GLN B-4 276 ? 2.88592 2.97479 3.65889 -0.12170 0.52380  -0.60078 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-4 CB  
+32222 C CG  . GLN B-4 276 ? 2.80676 2.88212 3.51608 -0.13173 0.53445  -0.57966 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-4 CG  
+32223 C CD  . GLN B-4 276 ? 2.72974 2.78681 3.36185 -0.14042 0.54412  -0.57305 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-4 CD  
+32224 O OE1 . GLN B-4 276 ? 2.64582 2.68835 3.23585 -0.13451 0.52351  -0.54912 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-4 OE1 
+32225 N NE2 . GLN B-4 276 ? 2.83731 2.89511 3.45021 -0.15495 0.57550  -0.59486 ? ? ? ? ? ? 277 GLN B-4 NE2 
+32226 N N   . VAL B-4 277 ? 2.81009 2.87892 3.57565 -0.08970 0.44065  -0.55365 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-4 N   
+32227 C CA  . VAL B-4 277 ? 2.71507 2.77715 3.47424 -0.07978 0.40892  -0.52431 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-4 CA  
+32228 C C   . VAL B-4 277 ? 2.72063 2.76700 3.40493 -0.08272 0.40458  -0.50020 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-4 C   
+32229 O O   . VAL B-4 277 ? 2.61941 2.66099 3.29040 -0.07658 0.38222  -0.47484 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-4 O   
+32230 C CB  . VAL B-4 277 ? 2.59297 2.65704 3.39461 -0.06869 0.38291  -0.52697 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-4 CB  
+32231 C CG1 . VAL B-4 277 ? 2.50909 2.58657 3.38809 -0.06258 0.37676  -0.54220 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-4 CG1 
+32232 C CG2 . VAL B-4 277 ? 2.55532 2.61650 3.34565 -0.07092 0.39094  -0.54506 ? ? ? ? ? ? 278 VAL B-4 CG2 
+32233 N N   . LEU B-4 278 ? 2.75327 2.79146 3.38840 -0.09207 0.42492  -0.50805 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-4 N   
+32234 C CA  . LEU B-4 278 ? 2.68117 2.70322 3.24324 -0.09580 0.42298  -0.48735 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-4 CA  
+32235 C C   . LEU B-4 278 ? 2.56267 2.57846 3.08379 -0.10956 0.45263  -0.49372 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-4 C   
+32236 O O   . LEU B-4 278 ? 2.51781 2.53781 3.04615 -0.11817 0.47722  -0.51839 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-4 O   
+32237 C CB  . LEU B-4 278 ? 2.62712 2.64049 3.15973 -0.09362 0.41404  -0.48773 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-4 CB  
+32238 C CG  . LEU B-4 278 ? 2.42024 2.43560 2.97835 -0.08160 0.38262  -0.47603 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-4 CG  
+32239 C CD1 . LEU B-4 278 ? 2.47391 2.50003 3.09450 -0.07711 0.38033  -0.49860 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-4 CD1 
+32240 C CD2 . LEU B-4 278 ? 2.11693 2.11965 2.62171 -0.08057 0.37092  -0.46308 ? ? ? ? ? ? 279 LEU B-4 CD2 
+32241 N N   . ASN B-4 279 ? 2.47174 2.47711 2.94949 -0.11214 0.45010  -0.47185 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-4 N   
+32242 C CA  . ASN B-4 279 ? 2.43322 2.42892 2.86646 -0.12584 0.47541  -0.47379 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-4 CA  
+32243 C C   . ASN B-4 279 ? 2.47116 2.44735 2.83205 -0.13149 0.47837  -0.46766 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-4 C   
+32244 O O   . ASN B-4 279 ? 2.60160 2.56882 2.93320 -0.12395 0.45593  -0.44841 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-4 O   
+32245 C CB  . ASN B-4 279 ? 2.39019 2.38363 2.81673 -0.12558 0.47018  -0.45391 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-4 CB  
+32246 C CG  . ASN B-4 279 ? 2.50999 2.49012 2.88597 -0.14025 0.49391  -0.45298 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-4 CG  
+32247 O OD1 . ASN B-4 279 ? 2.68258 2.66040 3.04455 -0.15248 0.51981  -0.47225 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-4 OD1 
+32248 N ND2 . ASN B-4 279 ? 2.46985 2.44058 2.81744 -0.13969 0.48500  -0.43071 ? ? ? ? ? ? 280 ASN B-4 ND2 
+32249 N N   . ILE B-4 280 ? 2.42594 2.39571 2.75803 -0.14524 0.50605  -0.48466 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-4 N   
+32250 C CA  . ILE B-4 280 ? 2.39512 2.34418 2.65555 -0.15181 0.50977  -0.47990 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-4 CA  
+32251 C C   . ILE B-4 280 ? 2.50366 2.43407 2.70727 -0.15452 0.50292  -0.45452 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-4 C   
+32252 O O   . ILE B-4 280 ? 2.51243 2.42500 2.65989 -0.15403 0.49263  -0.44213 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-4 O   
+32253 C CB  . ILE B-4 280 ? 2.47399 2.42083 2.71809 -0.16713 0.54201  -0.50562 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-4 CB  
+32254 C CG1 . ILE B-4 280 ? 2.47297 2.39815 2.64578 -0.17282 0.54326  -0.50261 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-4 CG1 
+32255 C CG2 . ILE B-4 280 ? 2.45281 2.39889 2.69053 -0.18134 0.56766  -0.51022 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-4 CG2 
+32256 C CD1 . ILE B-4 280 ? 2.28048 2.20766 2.46105 -0.16150 0.52360  -0.50454 ? ? ? ? ? ? 281 ILE B-4 CD1 
+32257 N N   . GLU B-4 281 ? 2.60829 2.54236 2.82699 -0.15682 0.50712  -0.44686 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-4 N   
+32258 C CA  . GLU B-4 281 ? 2.66697 2.58379 2.83671 -0.15871 0.49946  -0.42321 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-4 CA  
+32259 C C   . GLU B-4 281 ? 2.65117 2.56916 2.82427 -0.14309 0.46628  -0.40016 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-4 C   
+32260 O O   . GLU B-4 281 ? 2.68093 2.58232 2.80409 -0.14231 0.45475  -0.38103 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-4 O   
+32261 C CB  . GLU B-4 281 ? 2.70983 2.63054 2.89631 -0.16709 0.51600  -0.42414 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-4 CB  
+32262 C CG  . GLU B-4 281 ? 2.71524 2.63093 2.88355 -0.18586 0.55052  -0.44383 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-4 CG  
+32263 C CD  . GLU B-4 281 ? 2.65621 2.58116 2.85554 -0.19382 0.56768  -0.44871 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-4 CD  
+32264 O OE1 . GLU B-4 281 ? 2.57721 2.52412 2.84392 -0.18511 0.56187  -0.45454 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-4 OE1 
+32265 O OE2 . GLU B-4 281 ? 2.68374 2.59312 2.83974 -0.20910 0.58629  -0.44660 ? ? ? ? ? ? 282 GLU B-4 OE2 
+32266 N N   . ALA B-4 282 ? 2.62802 2.56489 2.85863 -0.13112 0.45042  -0.40192 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B-4 N   
+32267 C CA  . ALA B-4 282 ? 2.53937 2.47847 2.77269 -0.11760 0.41973  -0.38179 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B-4 CA  
+32268 C C   . ALA B-4 282 ? 2.39195 2.32328 2.59459 -0.11371 0.40777  -0.38076 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B-4 C   
+32269 O O   . ALA B-4 282 ? 2.45549 2.38511 2.65408 -0.11858 0.42044  -0.39832 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B-4 O   
+32270 C CB  . ALA B-4 282 ? 2.45397 2.41406 2.75776 -0.10763 0.40659  -0.38322 ? ? ? ? ? ? 283 ALA B-4 CB  
+32271 N N   . GLU B-4 283 ? 2.32953 2.25698 2.51126 -0.10499 0.38319  -0.36085 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-4 N   
+32272 C CA  . GLU B-4 283 ? 2.28441 2.20470 2.43616 -0.10116 0.37039  -0.35886 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-4 CA  
+32273 C C   . GLU B-4 283 ? 2.27683 2.21200 2.47726 -0.09481 0.36242  -0.37003 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-4 C   
+32274 O O   . GLU B-4 283 ? 2.25224 2.20256 2.50364 -0.08785 0.35080  -0.36693 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-4 O   
+32275 C CB  . GLU B-4 283 ? 2.15118 2.06579 2.27177 -0.09358 0.34622  -0.33611 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-4 CB  
+32276 C CG  . GLU B-4 283 ? 2.13087 2.06228 2.29366 -0.08289 0.32407  -0.32359 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-4 CG  
+32277 C CD  . GLU B-4 283 ? 2.10416 2.03253 2.23702 -0.07553 0.30011  -0.30621 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-4 CD  
+32278 O OE1 . GLU B-4 283 ? 1.96689 1.87987 2.04842 -0.07777 0.29963  -0.30458 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-4 OE1 
+32279 O OE2 . GLU B-4 283 ? 2.02283 1.96428 2.18340 -0.06784 0.28161  -0.29483 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B-4 OE2 
+32280 N N   . LEU B-4 284 ? 2.18222 2.11172 2.36615 -0.09753 0.36814  -0.38322 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-4 N   
+32281 C CA  . LEU B-4 284 ? 2.17501 2.11583 2.40100 -0.09244 0.36155  -0.39573 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-4 CA  
+32282 C C   . LEU B-4 284 ? 2.29887 2.23165 2.49101 -0.08865 0.34610  -0.39068 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-4 C   
+32283 O O   . LEU B-4 284 ? 2.38626 2.30336 2.52431 -0.09408 0.35333  -0.39187 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-4 O   
+32284 C CB  . LEU B-4 284 ? 2.32810 2.27256 2.57635 -0.10004 0.38661  -0.42228 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-4 CB  
+32285 C CG  . LEU B-4 284 ? 2.19879 2.15750 2.50633 -0.09496 0.38282  -0.43916 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-4 CG  
+32286 C CD1 . LEU B-4 284 ? 2.14007 2.10658 2.47963 -0.10238 0.40921  -0.46410 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-4 CD1 
+32287 C CD2 . LEU B-4 284 ? 2.17194 2.12518 2.46211 -0.09252 0.37400  -0.44467 ? ? ? ? ? ? 285 LEU B-4 CD2 
+32288 N N   . VAL B-4 285 ? 2.27845 2.22117 2.50173 -0.07990 0.32445  -0.38505 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-4 N   
+32289 C CA  . VAL B-4 285 ? 2.27342 2.21098 2.47083 -0.07600 0.30806  -0.38008 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-4 CA  
+32290 C C   . VAL B-4 285 ? 2.18735 2.13521 2.43162 -0.07147 0.29858  -0.39026 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-4 C   
+32291 O O   . VAL B-4 285 ? 2.00376 1.96375 2.30085 -0.06789 0.29302  -0.39106 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-4 O   
+32292 C CB  . VAL B-4 285 ? 2.12102 2.05818 2.29586 -0.07020 0.28616  -0.35641 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-4 CB  
+32293 C CG1 . VAL B-4 285 ? 2.20353 2.12509 2.31952 -0.07443 0.29289  -0.34842 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-4 CG1 
+32294 C CG2 . VAL B-4 285 ? 1.95670 1.90762 2.17458 -0.06548 0.27587  -0.34507 ? ? ? ? ? ? 286 VAL B-4 CG2 
+32295 N N   . ILE B-4 286 ? 2.20479 2.14640 2.42877 -0.07169 0.29574  -0.39809 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-4 N   
+32296 C CA  . ILE B-4 286 ? 2.13141 2.07963 2.39400 -0.06842 0.28811  -0.41009 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-4 CA  
+32297 C C   . ILE B-4 286 ? 2.18732 2.13484 2.43590 -0.06329 0.26395  -0.39704 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-4 C   
+32298 O O   . ILE B-4 286 ? 2.11342 2.05221 2.31260 -0.06369 0.25920  -0.38761 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-4 O   
+32299 C CB  . ILE B-4 286 ? 2.10693 2.04951 2.36255 -0.07414 0.30849  -0.43499 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-4 CB  
+32300 C CG1 . ILE B-4 286 ? 1.99833 1.94829 2.29152 -0.07823 0.32963  -0.45167 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-4 CG1 
+32301 C CG2 . ILE B-4 286 ? 2.15590 2.10014 2.43040 -0.07054 0.29698  -0.44497 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-4 CG2 
+32302 C CD1 . ILE B-4 286 ? 2.15452 2.10197 2.44645 -0.08440 0.35111  -0.47843 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B-4 CD1 
+32303 N N   . LEU B-4 287 ? 2.15470 2.11114 2.44773 -0.05876 0.24800  -0.39669 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-4 N   
+32304 C CA  . LEU B-4 287 ? 2.10684 2.06524 2.39469 -0.05484 0.22427  -0.38333 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-4 CA  
+32305 C C   . LEU B-4 287 ? 2.05719 2.01221 2.34995 -0.05477 0.22055  -0.39729 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-4 C   
+32306 O O   . LEU B-4 287 ? 2.04623 2.00320 2.37595 -0.05504 0.22715  -0.41438 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-4 O   
+32307 C CB  . LEU B-4 287 ? 2.12518 2.09460 2.45564 -0.05105 0.20640  -0.36938 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-4 CB  
+32308 C CG  . LEU B-4 287 ? 2.02270 1.99526 2.33455 -0.05020 0.20280  -0.35026 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-4 CG  
+32309 C CD1 . LEU B-4 287 ? 1.97765 1.96054 2.32481 -0.04716 0.18379  -0.33517 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-4 CD1 
+32310 C CD2 . LEU B-4 287 ? 2.01487 1.98161 2.27262 -0.05025 0.19746  -0.34101 ? ? ? ? ? ? 288 LEU B-4 CD2 
+32311 N N   . VAL B-4 288 ? 1.97547 1.92575 2.23213 -0.05412 0.20943  -0.39078 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-4 N   
+32312 C CA  . VAL B-4 288 ? 2.07831 2.02545 2.33656 -0.05376 0.20240  -0.40133 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-4 CA  
+32313 C C   . VAL B-4 288 ? 2.05064 2.00170 2.29984 -0.05130 0.17884  -0.38469 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-4 C   
+32314 O O   . VAL B-4 288 ? 1.99951 1.95418 2.22999 -0.05020 0.17094  -0.36733 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-4 O   
+32315 C CB  . VAL B-4 288 ? 2.03467 1.96954 2.24905 -0.05713 0.21784  -0.41639 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-4 CB  
+32316 C CG1 . VAL B-4 288 ? 2.01988 1.95222 2.24357 -0.06127 0.24298  -0.43479 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-4 CG1 
+32317 C CG2 . VAL B-4 288 ? 2.03417 1.96134 2.19124 -0.05767 0.21595  -0.40347 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B-4 CG2 
+32318 N N   . ARG B-4 289 ? 2.00860 1.95949 2.27218 -0.05082 0.16780  -0.39108 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-4 N   
+32319 C CA  . ARG B-4 289 ? 1.89803 1.85334 2.15471 -0.04987 0.14629  -0.37754 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-4 CA  
+32320 C C   . ARG B-4 289 ? 2.03226 1.98061 2.23876 -0.04997 0.14509  -0.37942 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-4 C   
+32321 O O   . ARG B-4 289 ? 1.85830 1.81093 2.04320 -0.04898 0.13211  -0.36542 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-4 O   
+32322 C CB  . ARG B-4 289 ? 1.80552 1.76357 2.10480 -0.05004 0.13277  -0.38194 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-4 CB  
+32323 C CG  . ARG B-4 289 ? 2.00524 1.96912 2.35498 -0.04959 0.12784  -0.37736 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-4 CG  
+32324 C CD  . ARG B-4 289 ? 2.10237 2.07509 2.45302 -0.04980 0.11453  -0.35451 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-4 CD  
+32325 N NE  . ARG B-4 289 ? 2.06684 2.04361 2.40974 -0.05166 0.09528  -0.34330 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-4 NE  
+32326 C CZ  . ARG B-4 289 ? 2.04938 2.02718 2.42446 -0.05386 0.07937  -0.34051 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-4 CZ  
+32327 N NH1 . ARG B-4 289 ? 2.07081 2.04485 2.48908 -0.05345 0.07844  -0.34817 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-4 NH1 
+32328 N NH2 . ARG B-4 289 ? 2.12820 2.11053 2.49231 -0.05689 0.06354  -0.33023 ? ? ? ? ? ? 290 ARG B-4 NH2 
+32329 N N   . ARG B-4 290 ? 2.26288 2.20079 2.45082 -0.05120 0.15800  -0.39727 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-4 N   
+32330 C CA  . ARG B-4 290 ? 2.30648 2.23553 2.44733 -0.05127 0.15611  -0.40108 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-4 CA  
+32331 C C   . ARG B-4 290 ? 2.25224 2.16875 2.35005 -0.05341 0.17555  -0.40819 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-4 C   
+32332 O O   . ARG B-4 290 ? 2.23084 2.14597 2.33940 -0.05572 0.19295  -0.41449 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-4 O   
+32333 C CB  . ARG B-4 290 ? 2.28501 2.21069 2.43722 -0.05165 0.15168  -0.41629 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-4 CB  
+32334 C CG  . ARG B-4 290 ? 2.17103 2.10651 2.36268 -0.05091 0.13156  -0.40923 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-4 CG  
+32335 C CD  . ARG B-4 290 ? 2.27256 2.21308 2.44145 -0.05020 0.11344  -0.39478 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-4 CD  
+32336 N NE  . ARG B-4 290 ? 2.47678 2.40972 2.61577 -0.04997 0.10993  -0.40491 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-4 NE  
+32337 C CZ  . ARG B-4 290 ? 2.37134 2.29548 2.46087 -0.04894 0.11458  -0.40696 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-4 CZ  
+32338 N NH1 . ARG B-4 290 ? 2.27656 2.19769 2.33931 -0.04830 0.12297  -0.39926 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-4 NH1 
+32339 N NH2 . ARG B-4 290 ? 2.21566 2.13261 2.28165 -0.04862 0.10967  -0.41691 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B-4 NH2 
+32340 N N   . ARG B-4 291 ? 2.30092 2.20766 2.34920 -0.05313 0.17189  -0.40729 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-4 N   
+32341 C CA  . ARG B-4 291 ? 2.25749 2.14883 2.25791 -0.05619 0.18817  -0.41260 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-4 CA  
+32342 C C   . ARG B-4 291 ? 2.36901 2.25168 2.36884 -0.06071 0.20748  -0.43469 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-4 C   
+32343 O O   . ARG B-4 291 ? 2.37048 2.24403 2.34828 -0.06549 0.22700  -0.44074 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-4 O   
+32344 C CB  . ARG B-4 291 ? 2.18032 2.06163 2.12857 -0.05433 0.17644  -0.40667 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-4 CB  
+32345 C CG  . ARG B-4 291 ? 2.24790 2.12923 2.19501 -0.05242 0.16276  -0.41413 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-4 CG  
+32346 C CD  . ARG B-4 291 ? 2.25068 2.12279 2.14825 -0.04989 0.14979  -0.40844 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-4 CD  
+32347 N NE  . ARG B-4 291 ? 2.21756 2.06875 2.06218 -0.05308 0.16276  -0.41438 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-4 NE  
+32348 C CZ  . ARG B-4 291 ? 2.26124 2.09884 2.05608 -0.05139 0.15340  -0.41150 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-4 CZ  
+32349 N NH1 . ARG B-4 291 ? 2.31566 2.16024 2.10821 -0.04598 0.13158  -0.40410 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-4 NH1 
+32350 N NH2 . ARG B-4 291 ? 2.32572 2.14186 2.07181 -0.05569 0.16588  -0.41659 ? ? ? ? ? ? 292 ARG B-4 NH2 
+32351 N N   . ASN B-4 292 ? 2.40069 2.28626 2.42459 -0.05988 0.20273  -0.44747 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-4 N   
+32352 C CA  . ASN B-4 292 ? 2.36598 2.24495 2.39191 -0.06390 0.22078  -0.47050 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-4 CA  
+32353 C C   . ASN B-4 292 ? 2.44185 2.32861 2.50938 -0.06622 0.23776  -0.47858 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-4 C   
+32354 O O   . ASN B-4 292 ? 2.55477 2.43544 2.61123 -0.07156 0.25969  -0.49484 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-4 O   
+32355 C CB  . ASN B-4 292 ? 2.28708 2.16801 2.33298 -0.06173 0.20963  -0.48216 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-4 CB  
+32356 C CG  . ASN B-4 292 ? 2.32091 2.18893 2.31627 -0.06192 0.20358  -0.48611 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-4 CG  
+32357 O OD1 . ASN B-4 292 ? 2.31442 2.16864 2.25842 -0.06511 0.21338  -0.48692 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-4 OD1 
+32358 N ND2 . ASN B-4 292 ? 2.38508 2.25637 2.39423 -0.05887 0.18667  -0.48859 ? ? ? ? ? ? 293 ASN B-4 ND2 
+32359 N N   . GLN B-4 293 ? 2.44134 2.34166 2.55691 -0.06273 0.22792  -0.46810 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-4 N   
+32360 C CA  . GLN B-4 293 ? 2.43668 2.34484 2.59519 -0.06407 0.24182  -0.47570 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-4 CA  
+32361 C C   . GLN B-4 293 ? 2.46652 2.37055 2.59877 -0.06839 0.25999  -0.47160 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-4 C   
+32362 O O   . GLN B-4 293 ? 2.49209 2.39899 2.64516 -0.07200 0.27924  -0.48491 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-4 O   
+32363 C CB  . GLN B-4 293 ? 2.42506 2.34638 2.63685 -0.05942 0.22446  -0.46337 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-4 CB  
+32364 C CG  . GLN B-4 293 ? 2.42584 2.35044 2.66942 -0.05641 0.20683  -0.46778 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-4 CG  
+32365 C CD  . GLN B-4 293 ? 2.20149 2.13654 2.49668 -0.05335 0.19035  -0.45579 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-4 CD  
+32366 O OE1 . GLN B-4 293 ? 2.09624 2.03699 2.40565 -0.05295 0.19248  -0.44522 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-4 OE1 
+32367 N NE2 . GLN B-4 293 ? 1.83461 1.77107 2.15704 -0.05167 0.17322  -0.45719 ? ? ? ? ? ? 294 GLN B-4 NE2 
+32368 N N   . ALA B-4 294 ? 2.46568 2.36306 2.55356 -0.06830 0.25402  -0.45416 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B-4 N   
+32369 C CA  . ALA B-4 294 ? 2.47569 2.36661 2.53485 -0.07294 0.27009  -0.44937 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B-4 CA  
+32370 C C   . ALA B-4 294 ? 2.56136 2.43595 2.57158 -0.08043 0.28966  -0.46401 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B-4 C   
+32371 O O   . ALA B-4 294 ? 2.54996 2.42073 2.55137 -0.08716 0.31110  -0.47053 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B-4 O   
+32372 C CB  . ALA B-4 294 ? 2.22981 2.11899 2.26130 -0.06968 0.25504  -0.42564 ? ? ? ? ? ? 295 ALA B-4 CB  
+32373 N N   . ILE B-4 295 ? 2.49530 2.35987 2.47263 -0.08010 0.28264  -0.46949 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-4 N   
+32374 C CA  . ILE B-4 295 ? 2.51562 2.36264 2.44138 -0.08776 0.29959  -0.48281 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-4 CA  
+32375 C C   . ILE B-4 295 ? 2.64631 2.49767 2.59822 -0.09379 0.32315  -0.50752 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-4 C   
+32376 O O   . ILE B-4 295 ? 2.72406 2.56666 2.64859 -0.10292 0.34603  -0.51667 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-4 O   
+32377 C CB  . ILE B-4 295 ? 2.44752 2.28355 2.33607 -0.08517 0.28442  -0.48372 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-4 CB  
+32378 C CG1 . ILE B-4 295 ? 2.15474 1.98642 2.01411 -0.07982 0.26287  -0.46102 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-4 CG1 
+32379 C CG2 . ILE B-4 295 ? 2.42670 2.24379 2.26311 -0.09361 0.30171  -0.49928 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-4 CG2 
+32380 C CD1 . ILE B-4 295 ? 2.08605 1.90401 1.90032 -0.08419 0.27067  -0.44966 ? ? ? ? ? ? 296 ILE B-4 CD1 
+32381 N N   . GLU B-4 296 ? 2.74535 2.61027 2.75112 -0.08928 0.31793  -0.51927 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-4 N   
+32382 C CA  . GLU B-4 296 ? 2.85026 2.72086 2.88538 -0.09397 0.33894  -0.54529 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-4 CA  
+32383 C C   . GLU B-4 296 ? 2.83108 2.71111 2.89626 -0.09787 0.35710  -0.54802 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-4 C   
+32384 O O   . GLU B-4 296 ? 2.90888 2.78921 2.97448 -0.10575 0.38196  -0.56833 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-4 O   
+32385 C CB  . GLU B-4 296 ? 2.91987 2.80180 3.00856 -0.08724 0.32593  -0.55642 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-4 CB  
+32386 C CG  . GLU B-4 296 ? 2.84068 2.73670 2.98438 -0.07938 0.30667  -0.54166 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-4 CG  
+32387 C CD  . GLU B-4 296 ? 2.78845 2.69206 2.98077 -0.07371 0.29225  -0.55184 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-4 CD  
+32388 O OE1 . GLU B-4 296 ? 2.86029 2.75728 3.03525 -0.07392 0.28960  -0.56361 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-4 OE1 
+32389 O OE2 . GLU B-4 296 ? 2.67764 2.59265 2.92498 -0.06923 0.28275  -0.54799 ? ? ? ? ? ? 297 GLU B-4 OE2 
+32390 N N   . ILE B-4 297 ? 2.71413 2.60250 2.80455 -0.09295 0.34554  -0.52870 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-4 N   
+32391 C CA  . ILE B-4 297 ? 2.69057 2.58731 2.80759 -0.09647 0.36158  -0.52997 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-4 CA  
+32392 C C   . ILE B-4 297 ? 2.75655 2.63953 2.81637 -0.10585 0.37926  -0.52477 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-4 C   
+32393 O O   . ILE B-4 297 ? 2.76530 2.65055 2.83060 -0.11397 0.40340  -0.53719 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-4 O   
+32394 C CB  . ILE B-4 297 ? 2.50412 2.41311 2.66451 -0.08837 0.34256  -0.51076 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-4 CB  
+32395 C CG1 . ILE B-4 297 ? 2.39442 2.31524 2.61374 -0.08086 0.32663  -0.51751 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-4 CG1 
+32396 C CG2 . ILE B-4 297 ? 2.33587 2.25222 2.51900 -0.09184 0.35795  -0.51024 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-4 CG2 
+32397 C CD1 . ILE B-4 297 ? 2.21836 2.14947 2.47756 -0.07380 0.30628  -0.49826 ? ? ? ? ? ? 298 ILE B-4 CD1 
+32398 N N   . MET B-4 298 ? 2.74789 2.61593 2.75219 -0.10532 0.36721  -0.50700 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-4 N   
+32399 C CA  . MET B-4 298 ? 2.78682 2.63787 2.73213 -0.11437 0.38116  -0.50082 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-4 CA  
+32400 C C   . MET B-4 298 ? 2.87316 2.71232 2.78264 -0.12571 0.40494  -0.52244 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-4 C   
+32401 O O   . MET B-4 298 ? 2.90283 2.73506 2.78901 -0.13669 0.42762  -0.52732 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-4 O   
+32402 C CB  . MET B-4 298 ? 2.61806 2.45514 2.51430 -0.10998 0.35977  -0.47844 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-4 CB  
+32403 C CG  . MET B-4 298 ? 2.68708 2.50326 2.51989 -0.11861 0.37000  -0.46987 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-4 CG  
+32404 S SD  . MET B-4 298 ? 2.62677 2.42550 2.40281 -0.11229 0.34266  -0.44741 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-4 SD  
+32405 C CE  . MET B-4 298 ? 2.59470 2.38711 2.35283 -0.11032 0.33460  -0.46199 ? ? ? ? ? ? 299 MET B-4 CE  
+32406 N N   . LYS B-4 299 ? 2.88959 2.72617 2.79351 -0.12400 0.40045  -0.53587 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-4 N   
+32407 C CA  . LYS B-4 299 ? 2.80968 2.63513 2.67804 -0.13496 0.42255  -0.55744 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-4 CA  
+32408 C C   . LYS B-4 299 ? 2.85098 2.69217 2.76558 -0.14113 0.44823  -0.58202 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-4 C   
+32409 O O   . LYS B-4 299 ? 2.96017 2.79408 2.84521 -0.15410 0.47435  -0.59696 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-4 O   
+32410 C CB  . LYS B-4 299 ? 2.68617 2.50532 2.53839 -0.13063 0.40925  -0.56548 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-4 CB  
+32411 C CG  . LYS B-4 299 ? 2.72215 2.52446 2.52301 -0.12580 0.38572  -0.54483 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-4 CG  
+32412 C CD  . LYS B-4 299 ? 2.51372 2.31224 2.30613 -0.12100 0.37189  -0.55402 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-4 CD  
+32413 C CE  . LYS B-4 299 ? 2.47186 2.25712 2.22481 -0.13157 0.39235  -0.57642 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-4 CE  
+32414 N NZ  . LYS B-4 299 ? 2.47678 2.23649 2.15303 -0.14131 0.40003  -0.56806 ? ? ? ? ? ? 300 LYS B-4 NZ  
+32415 N N   . GLU B-4 300 ? 2.76245 2.62501 2.74956 -0.13248 0.44100  -0.58708 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-4 N   
+32416 C CA  . GLU B-4 300 ? 2.90234 2.78138 2.93988 -0.13685 0.46323  -0.61223 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-4 CA  
+32417 C C   . GLU B-4 300 ? 3.00062 2.88259 3.03855 -0.14565 0.48412  -0.61016 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-4 C   
+32418 O O   . GLU B-4 300 ? 3.17658 3.06603 3.22873 -0.15513 0.51099  -0.63322 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-4 O   
+32419 C CB  . GLU B-4 300 ? 2.86267 2.76127 2.97753 -0.12464 0.44661  -0.61657 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-4 CB  
+32420 C CG  . GLU B-4 300 ? 2.97776 2.89304 3.14788 -0.12720 0.46595  -0.64715 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-4 CG  
+32421 C CD  . GLU B-4 300 ? 2.94914 2.88286 3.19758 -0.11689 0.45231  -0.64637 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-4 CD  
+32422 O OE1 . GLU B-4 300 ? 3.03900 2.97780 3.30333 -0.11583 0.45070  -0.63136 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-4 OE1 
+32423 O OE2 . GLU B-4 300 ? 2.86244 2.80440 3.15594 -0.10991 0.44229  -0.66071 ? ? ? ? ? ? 301 GLU B-4 OE2 
+32424 N N   . LEU B-4 301 ? 2.87609 2.75283 2.89885 -0.14304 0.47251  -0.58376 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-4 N   
+32425 C CA  . LEU B-4 301 ? 2.91702 2.79513 2.93839 -0.15087 0.48948  -0.57858 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-4 CA  
+32426 C C   . LEU B-4 301 ? 3.03871 2.89530 2.98577 -0.16588 0.50905  -0.57751 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-4 C   
+32427 O O   . LEU B-4 301 ? 3.06076 2.91896 3.00629 -0.17698 0.53253  -0.58363 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-4 O   
+32428 C CB  . LEU B-4 301 ? 2.91392 2.79525 2.95098 -0.14150 0.46774  -0.55093 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-4 CB  
+32429 C CG  . LEU B-4 301 ? 2.82005 2.72420 2.93609 -0.13268 0.46050  -0.55298 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-4 CG  
+32430 C CD1 . LEU B-4 301 ? 2.72841 2.64366 2.89073 -0.12347 0.44698  -0.56592 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-4 CD1 
+32431 C CD2 . LEU B-4 301 ? 2.60682 2.51238 2.72995 -0.12470 0.43950  -0.52486 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B-4 CD2 
+32432 N N   . ASN B-4 302 ? 3.11115 2.94675 2.99604 -0.16700 0.49937  -0.56979 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-4 N   
+32433 C CA  . ASN B-4 302 ? 3.17979 2.99175 2.99058 -0.18217 0.51706  -0.56992 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-4 CA  
+32434 C C   . ASN B-4 302 ? 3.21092 3.02648 3.02049 -0.19610 0.54895  -0.60009 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-4 C   
+32435 O O   . ASN B-4 302 ? 3.17349 2.97614 2.93919 -0.21214 0.57218  -0.60374 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-4 O   
+32436 C CB  . ASN B-4 302 ? 3.13582 2.92421 2.88306 -0.17930 0.49745  -0.55701 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-4 CB  
+32437 C CG  . ASN B-4 302 ? 3.07732 2.86338 2.82467 -0.16591 0.46621  -0.52894 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-4 CG  
+32438 O OD1 . ASN B-4 302 ? 2.87048 2.66306 2.63852 -0.16325 0.46276  -0.51415 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-4 OD1 
+32439 N ND2 . ASN B-4 302 ? 3.01178 2.78930 2.73650 -0.15769 0.44355  -0.52238 ? ? ? ? ? ? 303 ASN B-4 ND2 
+32440 N N   . GLU B-4 303 ? 3.20768 3.04052 3.06477 -0.19080 0.55053  -0.62237 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-4 N   
+32441 C CA  . GLU B-4 303 ? 3.18295 3.02259 3.04522 -0.20322 0.58084  -0.65400 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-4 CA  
+32442 C C   . GLU B-4 303 ? 3.26475 3.12343 3.17370 -0.21044 0.60508  -0.66664 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-4 C   
+32443 O O   . GLU B-4 303 ? 3.50030 3.35969 3.39371 -0.22638 0.63594  -0.68757 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-4 O   
+32444 C CB  . GLU B-4 303 ? 3.17496 3.02792 3.07853 -0.19408 0.57321  -0.67468 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-4 CB  
+32445 C CG  . GLU B-4 303 ? 3.12618 2.96327 2.99259 -0.18569 0.54751  -0.66333 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-4 CG  
+32446 C CD  . GLU B-4 303 ? 3.00387 2.85623 2.92358 -0.17395 0.53445  -0.67923 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-4 CD  
+32447 O OE1 . GLU B-4 303 ? 2.83419 2.70928 2.82567 -0.16890 0.53830  -0.69300 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-4 OE1 
+32448 O OE2 . GLU B-4 303 ? 3.04478 2.88565 2.93513 -0.16974 0.51944  -0.67815 ? ? ? ? ? ? 304 GLU B-4 OE2 
+32449 N N   . GLU B-4 304 ? 3.17320 3.04761 3.13892 -0.19954 0.59185  -0.65488 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-4 N   
+32450 C CA  . GLU B-4 304 ? 3.17321 3.06786 3.19255 -0.20393 0.61113  -0.66701 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-4 CA  
+32451 C C   . GLU B-4 304 ? 3.04886 2.93334 3.03595 -0.21351 0.62064  -0.64864 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-4 C   
+32452 O O   . GLU B-4 304 ? 2.91719 2.81811 2.95063 -0.21512 0.63163  -0.65318 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-4 O   
+32453 C CB  . GLU B-4 304 ? 3.14714 3.06422 3.24950 -0.18676 0.59068  -0.66593 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-4 CB  
+32454 C CG  . GLU B-4 304 ? 3.19821 3.12687 3.34269 -0.17748 0.58177  -0.68619 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-4 CG  
+32455 C CD  . GLU B-4 304 ? 3.29203 3.23901 3.47784 -0.18508 0.60964  -0.72321 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-4 CD  
+32456 O OE1 . GLU B-4 304 ? 3.38768 3.34112 3.57594 -0.19727 0.63586  -0.73303 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-4 OE1 
+32457 O OE2 . GLU B-4 304 ? 3.24359 3.19909 3.46081 -0.17903 0.60529  -0.74329 ? ? ? ? ? ? 305 GLU B-4 OE2 
+32458 N N   . GLY B-4 305 ? 3.04730 2.90452 2.95724 -0.21971 0.61572  -0.62848 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B-4 N   
+32459 C CA  . GLY B-4 305 ? 3.06471 2.90885 2.93956 -0.22853 0.62198  -0.60948 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B-4 CA  
+32460 C C   . GLY B-4 305 ? 3.03319 2.87548 2.91865 -0.21454 0.59290  -0.57915 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B-4 C   
+32461 O O   . GLY B-4 305 ? 2.90278 2.72829 2.74589 -0.22029 0.59210  -0.55943 ? ? ? ? ? ? 306 GLY B-4 O   
+32462 N N   . PHE B-4 306 ? 3.04400 2.90259 2.98414 -0.19698 0.56898  -0.57513 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-4 N   
+32463 C CA  . PHE B-4 306 ? 2.90347 2.76145 2.85309 -0.18391 0.54084  -0.54705 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-4 CA  
+32464 C C   . PHE B-4 306 ? 2.89564 2.72818 2.77549 -0.18189 0.52180  -0.52589 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-4 C   
+32465 O O   . PHE B-4 306 ? 2.89822 2.72192 2.75107 -0.18039 0.51524  -0.53174 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-4 O   
+32466 C CB  . PHE B-4 306 ? 2.80008 2.67966 2.81996 -0.16728 0.51976  -0.54869 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-4 CB  
+32467 C CG  . PHE B-4 306 ? 2.78958 2.69374 2.88342 -0.16667 0.53292  -0.56711 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-4 CG  
+32468 C CD1 . PHE B-4 306 ? 2.72793 2.63845 2.83947 -0.17206 0.54565  -0.56378 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-4 CD1 
+32469 C CD2 . PHE B-4 306 ? 2.79253 2.71300 2.93938 -0.16045 0.53155  -0.58840 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-4 CD2 
+32470 C CE1 . PHE B-4 306 ? 2.77298 2.70644 2.95457 -0.17098 0.55665  -0.58175 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-4 CE1 
+32471 C CE2 . PHE B-4 306 ? 2.88401 2.82651 3.10083 -0.15909 0.54183  -0.60640 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-4 CE2 
+32472 C CZ  . PHE B-4 306 ? 2.90775 2.85711 3.14231 -0.16423 0.55435  -0.60328 ? ? ? ? ? ? 307 PHE B-4 CZ  
+32473 N N   . ASN B-4 307 ? 2.82892 2.64973 2.68083 -0.18147 0.51216  -0.50214 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-4 N   
+32474 C CA  . ASN B-4 307 ? 2.77286 2.57060 2.56399 -0.17783 0.49103  -0.48106 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-4 CA  
+32475 C C   . ASN B-4 307 ? 2.68625 2.49456 2.50884 -0.16081 0.46031  -0.46089 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-4 C   
+32476 O O   . ASN B-4 307 ? 2.68966 2.51230 2.55446 -0.15651 0.45787  -0.45320 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-4 O   
+32477 C CB  . ASN B-4 307 ? 2.76755 2.54076 2.49664 -0.19073 0.50171  -0.46933 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-4 CB  
+32478 C CG  . ASN B-4 307 ? 2.79747 2.57984 2.55621 -0.19203 0.50742  -0.45987 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-4 CG  
+32479 O OD1 . ASN B-4 307 ? 2.87842 2.68556 2.70255 -0.18887 0.51501  -0.47000 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-4 OD1 
+32480 N ND2 . ASN B-4 307 ? 2.80486 2.56645 2.51604 -0.19643 0.50269  -0.44066 ? ? ? ? ? ? 308 ASN B-4 ND2 
+32481 N N   . PHE B-4 308 ? 2.66622 2.46790 2.46827 -0.15173 0.43721  -0.45300 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-4 N   
+32482 C CA  . PHE B-4 308 ? 2.57790 2.39134 2.41007 -0.13653 0.40857  -0.43601 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-4 CA  
+32483 C C   . PHE B-4 308 ? 2.56040 2.35615 2.33983 -0.13134 0.38624  -0.42160 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-4 C   
+32484 O O   . PHE B-4 308 ? 2.52070 2.30022 2.25601 -0.13596 0.38882  -0.42947 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-4 O   
+32485 C CB  . PHE B-4 308 ? 2.44616 2.28262 2.34250 -0.12768 0.40142  -0.44751 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-4 CB  
+32486 C CG  . PHE B-4 308 ? 2.53735 2.39559 2.50014 -0.12435 0.40517  -0.44898 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-4 CG  
+32487 C CD1 . PHE B-4 308 ? 2.54837 2.41745 2.54057 -0.11392 0.38377  -0.43053 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-4 CD1 
+32488 C CD2 . PHE B-4 308 ? 2.51256 2.38083 2.50896 -0.13173 0.42968  -0.46969 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-4 CD2 
+32489 C CE1 . PHE B-4 308 ? 2.53019 2.41773 2.58202 -0.11077 0.38566  -0.43157 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-4 CE1 
+32490 C CE2 . PHE B-4 308 ? 2.56347 2.45126 2.62250 -0.12800 0.43144  -0.47166 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-4 CE2 
+32491 C CZ  . PHE B-4 308 ? 2.53123 2.42769 2.61704 -0.11741 0.40882  -0.45202 ? ? ? ? ? ? 309 PHE B-4 CZ  
+32492 N N   . ILE B-4 309 ? 2.61020 2.40985 2.39569 -0.12161 0.36395  -0.40130 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-4 N   
+32493 C CA  . ILE B-4 309 ? 2.59289 2.38246 2.34350 -0.11372 0.33866  -0.38811 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-4 CA  
+32494 C C   . ILE B-4 309 ? 2.43093 2.24334 2.23283 -0.10080 0.31687  -0.38145 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-4 C   
+32495 O O   . ILE B-4 309 ? 2.25045 2.08001 2.09805 -0.09690 0.31487  -0.37507 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-4 O   
+32496 C CB  . ILE B-4 309 ? 2.57134 2.34232 2.27434 -0.11485 0.33101  -0.36982 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-4 CB  
+32497 C CG1 . ILE B-4 309 ? 2.58785 2.33392 2.23812 -0.12962 0.35306  -0.37548 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-4 CG1 
+32498 C CG2 . ILE B-4 309 ? 2.51125 2.27331 2.18173 -0.10588 0.30389  -0.35851 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-4 CG2 
+32499 C CD1 . ILE B-4 309 ? 2.43714 2.16458 2.04067 -0.13570 0.35771  -0.38768 ? ? ? ? ? ? 310 ILE B-4 CD1 
+32500 N N   . PHE B-4 310 ? 2.38480 2.19698 2.17857 -0.09493 0.30057  -0.38312 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-4 N   
+32501 C CA  . PHE B-4 310 ? 2.21806 2.05099 2.05887 -0.08485 0.28145  -0.37933 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-4 CA  
+32502 C C   . PHE B-4 310 ? 2.24238 2.07363 2.06091 -0.07676 0.25577  -0.36242 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-4 C   
+32503 O O   . PHE B-4 310 ? 2.17793 1.99265 1.94819 -0.07676 0.24816  -0.36206 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-4 O   
+32504 C CB  . PHE B-4 310 ? 2.06922 1.90634 1.92678 -0.08483 0.28323  -0.39668 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-4 CB  
+32505 C CG  . PHE B-4 310 ? 2.03013 1.87878 1.90839 -0.07575 0.25897  -0.39119 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-4 CG  
+32506 C CD1 . PHE B-4 310 ? 2.14710 2.01656 2.08123 -0.07007 0.24852  -0.38512 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-4 CD1 
+32507 C CD2 . PHE B-4 310 ? 1.99740 1.83551 1.83873 -0.07364 0.24646  -0.39239 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-4 CD2 
+32508 C CE1 . PHE B-4 310 ? 2.15156 2.03120 2.10316 -0.06355 0.22701  -0.37982 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-4 CE1 
+32509 C CE2 . PHE B-4 310 ? 1.94568 1.79535 1.80700 -0.06634 0.22496  -0.38803 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-4 CE2 
+32510 C CZ  . PHE B-4 310 ? 2.07426 1.94478 1.99032 -0.06186 0.21578  -0.38159 ? ? ? ? ? ? 311 PHE B-4 CZ  
+32511 N N   . ILE B-4 311 ? 2.17357 2.02220 2.02773 -0.07003 0.24222  -0.34940 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-4 N   
+32512 C CA  . ILE B-4 311 ? 2.06985 1.92176 1.91086 -0.06226 0.21815  -0.33452 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-4 CA  
+32513 C C   . ILE B-4 311 ? 2.04401 1.91047 1.91303 -0.05691 0.20246  -0.33744 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-4 C   
+32514 O O   . ILE B-4 311 ? 1.96845 1.85169 1.88820 -0.05597 0.20303  -0.34000 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-4 O   
+32515 C CB  . ILE B-4 311 ? 1.83970 1.70256 1.70050 -0.05875 0.21216  -0.31897 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-4 CB  
+32516 C CG1 . ILE B-4 311 ? 1.96281 1.84662 1.88563 -0.05794 0.21601  -0.31974 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-4 CG1 
+32517 C CG2 . ILE B-4 311 ? 1.84038 1.68632 1.66757 -0.06412 0.22529  -0.31498 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-4 CG2 
+32518 C CD1 . ILE B-4 311 ? 1.95035 1.84641 1.89388 -0.05385 0.20723  -0.30412 ? ? ? ? ? ? 312 ILE B-4 CD1 
+32519 N N   . PRO B-4 312 ? 2.03412 1.89382 1.87235 -0.05378 0.18810  -0.33767 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-4 N   
+32520 C CA  . PRO B-4 312 ? 2.00120 1.87509 1.86600 -0.04947 0.17273  -0.33999 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-4 CA  
+32521 C C   . PRO B-4 312 ? 2.03816 1.92730 1.91439 -0.04298 0.15123  -0.32520 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-4 C   
+32522 O O   . PRO B-4 312 ? 2.18652 2.07080 2.03572 -0.04035 0.14460  -0.31511 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-4 O   
+32523 C CB  . PRO B-4 312 ? 1.98265 1.83983 1.80561 -0.05052 0.17077  -0.35057 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-4 CB  
+32524 C CG  . PRO B-4 312 ? 1.80205 1.63870 1.57014 -0.05164 0.17205  -0.34479 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-4 CG  
+32525 C CD  . PRO B-4 312 ? 1.82289 1.65880 1.59962 -0.05555 0.18761  -0.33912 ? ? ? ? ? ? 313 PRO B-4 CD  
+32526 N N   . GLN B-4 313 ? 1.96510 1.87242 1.88083 -0.04086 0.14010  -0.32422 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-4 N   
+32527 C CA  . GLN B-4 313 ? 1.95187 1.87535 1.87816 -0.03614 0.12034  -0.31168 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-4 CA  
+32528 C C   . GLN B-4 313 ? 1.93692 1.85446 1.82585 -0.03263 0.10576  -0.31295 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-4 C   
+32529 O O   . GLN B-4 313 ? 1.88606 1.79713 1.76488 -0.03345 0.10412  -0.32363 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-4 O   
+32530 C CB  . GLN B-4 313 ? 1.96042 1.90326 1.93722 -0.03674 0.11287  -0.31014 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-4 CB  
+32531 C CG  . GLN B-4 313 ? 2.02555 1.96587 2.01487 -0.03900 0.11385  -0.32338 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-4 CG  
+32532 C CD  . GLN B-4 313 ? 2.00243 1.96028 2.03654 -0.03980 0.10183  -0.31953 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-4 CD  
+32533 O OE1 . GLN B-4 313 ? 1.89242 1.85083 1.95821 -0.04236 0.10688  -0.32706 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-4 OE1 
+32534 N NE2 . GLN B-4 313 ? 1.70881 1.68070 1.74554 -0.03806 0.08549  -0.30821 ? ? ? ? ? ? 314 GLN B-4 NE2 
+32535 N N   . THR B-4 314 ? 1.76607 1.68579 1.63556 -0.02837 0.09459  -0.30294 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-4 N   
+32536 C CA  . THR B-4 314 ? 1.63559 1.54952 1.46967 -0.02397 0.07921  -0.30403 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-4 CA  
+32537 C C   . THR B-4 314 ? 1.69581 1.63208 1.55531 -0.02141 0.06133  -0.30194 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-4 C   
+32538 O O   . THR B-4 314 ? 1.78573 1.74158 1.68612 -0.02307 0.05967  -0.29602 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-4 O   
+32539 C CB  . THR B-4 314 ? 1.73799 1.64349 1.54107 -0.02023 0.07474  -0.29527 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-4 CB  
+32540 O OG1 . THR B-4 314 ? 1.67386 1.60133 1.50528 -0.01721 0.06559  -0.28411 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-4 OG1 
+32541 C CG2 . THR B-4 314 ? 1.82098 1.70716 1.60572 -0.02460 0.09389  -0.29519 ? ? ? ? ? ? 315 THR B-4 CG2 
+32542 N N   . PRO B-4 315 ? 1.58412 1.51762 1.41994 -0.01802 0.04743  -0.30704 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-4 N   
+32543 C CA  . PRO B-4 315 ? 1.52098 1.47750 1.38010 -0.01628 0.03036  -0.30526 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-4 CA  
+32544 C C   . PRO B-4 315 ? 1.48559 1.46190 1.36132 -0.01380 0.02191  -0.29338 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-4 C   
+32545 O O   . PRO B-4 315 ? 1.47387 1.47311 1.38008 -0.01532 0.01274  -0.29013 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-4 O   
+32546 C CB  . PRO B-4 315 ? 1.36031 1.30656 1.18390 -0.01213 0.01765  -0.31368 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-4 CB  
+32547 C CG  . PRO B-4 315 ? 1.43808 1.35661 1.22937 -0.01419 0.03036  -0.32238 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-4 CG  
+32548 C CD  . PRO B-4 315 ? 1.49036 1.39956 1.27959 -0.01682 0.04724  -0.31624 ? ? ? ? ? ? 316 PRO B-4 CD  
+32549 N N   . LEU B-4 316 ? 1.57669 1.54455 1.43261 -0.01070 0.02484  -0.28699 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-4 N   
+32550 C CA  . LEU B-4 316 ? 1.56650 1.55272 1.43837 -0.00821 0.01789  -0.27635 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-4 CA  
+32551 C C   . LEU B-4 316 ? 1.42660 1.42562 1.33786 -0.01295 0.02777  -0.26852 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-4 C   
+32552 O O   . LEU B-4 316 ? 1.42830 1.44727 1.36048 -0.01239 0.02095  -0.26015 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-4 O   
+32553 C CB  . LEU B-4 316 ? 1.51976 1.49072 1.35692 -0.00308 0.01670  -0.27248 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-4 CB  
+32554 C CG  . LEU B-4 316 ? 1.46380 1.42645 1.26535 0.00352  0.00041  -0.27750 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-4 CG  
+32555 C CD1 . LEU B-4 316 ? 1.58835 1.53112 1.35505 0.00768  -0.00002 -0.27293 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-4 CD1 
+32556 C CD2 . LEU B-4 316 ? 1.27721 1.26799 1.09999 0.00690  -0.01713 -0.27735 ? ? ? ? ? ? 317 LEU B-4 CD2 
+32557 N N   . ASP B-4 317 ? 1.39568 1.38391 1.31786 -0.01758 0.04311  -0.27182 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-4 N   
+32558 C CA  . ASP B-4 317 ? 1.55473 1.55341 1.51605 -0.02167 0.05124  -0.26557 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-4 CA  
+32559 C C   . ASP B-4 317 ? 1.48484 1.50435 1.48186 -0.02515 0.04149  -0.26352 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-4 C   
+32560 O O   . ASP B-4 317 ? 1.33400 1.35209 1.35357 -0.02947 0.04623  -0.26812 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-4 O   
+32561 C CB  . ASP B-4 317 ? 1.66206 1.64408 1.62717 -0.02536 0.06958  -0.27228 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-4 CB  
+32562 C CG  . ASP B-4 317 ? 1.78171 1.74394 1.71407 -0.02426 0.08141  -0.27273 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-4 CG  
+32563 O OD1 . ASP B-4 317 ? 1.76931 1.73017 1.67879 -0.02019 0.07446  -0.26622 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-4 OD1 
+32564 O OD2 . ASP B-4 317 ? 1.75046 1.69844 1.68014 -0.02792 0.09761  -0.28009 ? ? ? ? ? ? 318 ASP B-4 OD2 
+32565 N N   . ARG B-4 318 ? 1.63786 1.67657 1.64020 -0.02383 0.02776  -0.25702 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-4 N   
+32566 C CA  . ARG B-4 318 ? 1.27764 1.33662 1.30918 -0.02860 0.01763  -0.25447 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-4 CA  
+32567 C C   . ARG B-4 318 ? 1.28397 1.36420 1.32764 -0.02859 0.00939  -0.24385 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-4 C   
+32568 O O   . ARG B-4 318 ? 1.36766 1.45010 1.39038 -0.02300 0.00499  -0.24240 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-4 O   
+32569 C CB  . ARG B-4 318 ? 1.36429 1.42544 1.38283 -0.02823 0.00737  -0.26348 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-4 CB  
+32570 C CG  . ARG B-4 318 ? 1.14430 1.20683 1.18642 -0.03451 0.00676  -0.26812 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-4 CG  
+32571 C CD  . ARG B-4 318 ? 1.11461 1.17557 1.13944 -0.03331 -0.00197 -0.27864 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-4 CD  
+32572 N NE  . ARG B-4 318 ? 1.17985 1.25748 1.19434 -0.03055 -0.01541 -0.27750 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-4 NE  
+32573 C CZ  . ARG B-4 318 ? 1.31319 1.41374 1.34871 -0.03555 -0.02585 -0.27468 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-4 CZ  
+32574 N NH1 . ARG B-4 318 ? 1.07819 1.18592 1.14424 -0.04402 -0.02570 -0.27119 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-4 NH1 
+32575 N NH2 . ARG B-4 318 ? 1.19682 1.31320 1.22259 -0.03243 -0.03701 -0.27587 ? ? ? ? ? ? 319 ARG B-4 NH2 
+32576 N N   . ALA B-4 319 ? 1.52966 1.62460 1.60658 -0.03510 0.00674  -0.23675 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B-4 N   
+32577 C CA  . ALA B-4 319 ? 1.29034 1.40605 1.38028 -0.03670 -0.00013 -0.22659 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B-4 CA  
+32578 C C   . ALA B-4 319 ? 1.35558 1.48981 1.43508 -0.03581 -0.01316 -0.22932 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B-4 C   
+32579 O O   . ALA B-4 319 ? 1.37829 1.52796 1.47374 -0.04256 -0.02082 -0.22919 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B-4 O   
+32580 C CB  . ALA B-4 319 ? 1.27720 1.40177 1.40263 -0.04523 -0.00098 -0.21846 ? ? ? ? ? ? 320 ALA B-4 CB  
+32581 N N   . THR B-4 320 ? 1.36573 1.49832 1.41926 -0.02788 -0.01610 -0.23232 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-4 N   
+32582 C CA  . THR B-4 320 ? 1.27928 1.42903 1.32255 -0.02512 -0.02891 -0.23709 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-4 CA  
+32583 C C   . THR B-4 320 ? 1.20319 1.36262 1.24014 -0.01969 -0.03211 -0.23226 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-4 C   
+32584 O O   . THR B-4 320 ? 1.25452 1.40091 1.28562 -0.01633 -0.02419 -0.22690 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-4 O   
+32585 C CB  . THR B-4 320 ? 1.23840 1.37330 1.25294 -0.01914 -0.03276 -0.24888 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-4 CB  
+32586 O OG1 . THR B-4 320 ? 1.28192 1.39103 1.27021 -0.01275 -0.02479 -0.24967 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-4 OG1 
+32587 C CG2 . THR B-4 320 ? 1.05454 1.18394 1.07735 -0.02474 -0.03165 -0.25492 ? ? ? ? ? ? 321 THR B-4 CG2 
+32588 N N   . PRO B-4 321 ? 1.10729 1.29058 1.14690 -0.01901 -0.04357 -0.23481 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-4 N   
+32589 C CA  . PRO B-4 321 ? 1.22172 1.41665 1.25887 -0.01398 -0.04722 -0.23094 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-4 CA  
+32590 C C   . PRO B-4 321 ? 1.25764 1.43105 1.26523 -0.00324 -0.04668 -0.23327 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-4 C   
+32591 O O   . PRO B-4 321 ? 1.34458 1.51679 1.35134 0.00000  -0.04398 -0.22685 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-4 O   
+32592 C CB  . PRO B-4 321 ? 0.97926 1.20348 1.02357 -0.01513 -0.05993 -0.23756 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-4 CB  
+32593 C CG  . PRO B-4 321 ? 0.97672 1.20929 1.03791 -0.02526 -0.06017 -0.23918 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-4 CG  
+32594 C CD  . PRO B-4 321 ? 1.01178 1.21547 1.06199 -0.02430 -0.05289 -0.24114 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B-4 CD  
+32595 N N   . ASN B-4 322 ? 1.30448 1.45958 1.28655 0.00189  -0.04972 -0.24203 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-4 N   
+32596 C CA  . ASN B-4 322 ? 1.21037 1.34297 1.16001 0.01124  -0.05144 -0.24426 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-4 CA  
+32597 C C   . ASN B-4 322 ? 1.11495 1.21514 1.04563 0.01048  -0.03842 -0.24314 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-4 C   
+32598 O O   . ASN B-4 322 ? 1.21381 1.29069 1.11157 0.01640  -0.04001 -0.24657 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-4 O   
+32599 C CB  . ASN B-4 322 ? 1.06796 1.20241 0.99809 0.01833  -0.06703 -0.25556 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-4 CB  
+32600 C CG  . ASN B-4 322 ? 1.12519 1.29451 1.07660 0.01822  -0.07908 -0.25952 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-4 CG  
+32601 O OD1 . ASN B-4 322 ? 1.27408 1.45710 1.23170 0.02163  -0.08316 -0.25671 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-4 OD1 
+32602 N ND2 . ASN B-4 322 ? 1.04344 1.22801 1.00663 0.01380  -0.08448 -0.26683 ? ? ? ? ? ? 323 ASN B-4 ND2 
+32603 N N   . ALA B-4 323 ? 1.18415 1.28207 1.13480 0.00289  -0.02586 -0.23889 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B-4 N   
+32604 C CA  . ALA B-4 323 ? 1.21691 1.28685 1.15284 0.00139  -0.01225 -0.24005 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B-4 CA  
+32605 C C   . ALA B-4 323 ? 1.47471 1.52655 1.39213 0.00496  -0.00473 -0.23483 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B-4 C   
+32606 O O   . ALA B-4 323 ? 1.47274 1.49836 1.35913 0.00674  0.00066  -0.23847 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B-4 O   
+32607 C CB  . ALA B-4 323 ? 1.27194 1.34569 1.23864 -0.00685 -0.00156 -0.23729 ? ? ? ? ? ? 324 ALA B-4 CB  
+32608 N N   . THR B-4 324 ? 1.46943 1.53438 1.40435 0.00533  -0.00428 -0.22628 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-4 N   
+32609 C CA  . THR B-4 324 ? 1.48356 1.53207 1.40427 0.00790  0.00335  -0.22086 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-4 CA  
+32610 C C   . THR B-4 324 ? 1.55605 1.58931 1.43880 0.01557  -0.00636 -0.22401 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-4 C   
+32611 O O   . THR B-4 324 ? 1.42500 1.43136 1.27966 0.01621  0.00099  -0.22370 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-4 O   
+32612 C CB  . THR B-4 324 ? 1.61527 1.68278 1.56404 0.00705  0.00386  -0.21155 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-4 CB  
+32613 O OG1 . THR B-4 324 ? 1.90255 1.98201 1.88554 -0.00022 0.01068  -0.20831 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-4 OG1 
+32614 C CG2 . THR B-4 324 ? 1.52017 1.57047 1.45709 0.00897  0.01273  -0.20606 ? ? ? ? ? ? 325 THR B-4 CG2 
+32615 N N   . LEU B-4 325 ? 1.53413 1.58375 1.41544 0.02099  -0.02331 -0.22757 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-4 N   
+32616 C CA  . LEU B-4 325 ? 1.40253 1.43758 1.24986 0.02928  -0.03562 -0.23123 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-4 CA  
+32617 C C   . LEU B-4 325 ? 1.45000 1.45977 1.26368 0.03002  -0.03718 -0.23909 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-4 C   
+32618 O O   . LEU B-4 325 ? 1.56106 1.54360 1.33827 0.03370  -0.03962 -0.23945 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-4 O   
+32619 C CB  . LEU B-4 325 ? 1.36054 1.42257 1.21989 0.03518  -0.05370 -0.23504 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-4 CB  
+32620 C CG  . LEU B-4 325 ? 1.35321 1.40308 1.18208 0.04514  -0.07043 -0.24057 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-4 CG  
+32621 C CD1 . LEU B-4 325 ? 1.52722 1.55343 1.33453 0.04820  -0.06693 -0.23343 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-4 CD1 
+32622 C CD2 . LEU B-4 325 ? 1.11152 1.19331 0.95979 0.05048  -0.08705 -0.24638 ? ? ? ? ? ? 326 LEU B-4 CD2 
+32623 N N   . LEU B-4 326 ? 1.40713 1.42425 1.23121 0.02607  -0.03633 -0.24525 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-4 N   
+32624 C CA  . LEU B-4 326 ? 1.42027 1.41441 1.21300 0.02664  -0.03831 -0.25354 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-4 CA  
+32625 C C   . LEU B-4 326 ? 1.54914 1.51156 1.31682 0.02220  -0.02159 -0.25139 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-4 C   
+32626 O O   . LEU B-4 326 ? 1.60289 1.53776 1.33021 0.02412  -0.02441 -0.25538 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-4 O   
+32627 C CB  . LEU B-4 326 ? 1.30866 1.31824 1.12169 0.02250  -0.03947 -0.26039 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-4 CB  
+32628 C CG  . LEU B-4 326 ? 1.33219 1.36722 1.15814 0.02649  -0.05775 -0.26684 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-4 CG  
+32629 C CD1 . LEU B-4 326 ? 1.16048 1.20873 1.00754 0.02043  -0.05644 -0.27247 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-4 CD1 
+32630 C CD2 . LEU B-4 326 ? 1.44380 1.46377 1.23453 0.03541  -0.07430 -0.27420 ? ? ? ? ? ? 327 LEU B-4 CD2 
+32631 N N   . LYS B-4 327 ? 1.51845 1.48411 1.30926 0.01576  -0.00424 -0.24568 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-4 N   
+32632 C CA  . LYS B-4 327 ? 1.39137 1.32985 1.16189 0.01068  0.01341  -0.24488 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-4 CA  
+32633 C C   . LYS B-4 327 ? 1.55873 1.47543 1.29590 0.01377  0.01196  -0.23971 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-4 C   
+32634 O O   . LYS B-4 327 ? 1.65553 1.54248 1.35565 0.01094  0.01920  -0.24169 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-4 O   
+32635 C CB  . LYS B-4 327 ? 1.45764 1.40697 1.26520 0.00400  0.03065  -0.24076 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-4 CB  
+32636 C CG  . LYS B-4 327 ? 1.39949 1.36484 1.23810 -0.00016 0.03297  -0.24571 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-4 CG  
+32637 C CD  . LYS B-4 327 ? 1.41356 1.38964 1.29106 -0.00565 0.04662  -0.24101 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-4 CD  
+32638 C CE  . LYS B-4 327 ? 1.46095 1.45243 1.37068 -0.00968 0.04602  -0.24494 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-4 CE  
+32639 N NZ  . LYS B-4 327 ? 1.52136 1.52106 1.46927 -0.01457 0.05719  -0.24067 ? ? ? ? ? ? 328 LYS B-4 NZ  
+32640 N N   . GLU B-4 328 ? 1.68114 1.61158 1.42986 0.01898  0.00243  -0.23322 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-4 N   
+32641 C CA  . GLU B-4 328 ? 1.70954 1.61912 1.42833 0.02219  -0.00067 -0.22798 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-4 CA  
+32642 C C   . GLU B-4 328 ? 1.68408 1.57162 1.35900 0.02789  -0.01711 -0.23307 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-4 C   
+32643 O O   . GLU B-4 328 ? 1.71000 1.56687 1.34636 0.02725  -0.01598 -0.23034 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-4 O   
+32644 C CB  . GLU B-4 328 ? 1.36475 1.29611 1.10886 0.02705  -0.00828 -0.22106 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-4 CB  
+32645 C CG  . GLU B-4 328 ? 1.62819 1.57908 1.41369 0.02166  0.00620  -0.21512 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-4 CG  
+32646 C CD  . GLU B-4 328 ? 1.78576 1.71551 1.56356 0.01471  0.02657  -0.21140 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-4 CD  
+32647 O OE1 . GLU B-4 328 ? 1.88519 1.78750 1.62642 0.01468  0.02812  -0.20982 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-4 OE1 
+32648 O OE2 . GLU B-4 328 ? 1.82365 1.76395 1.63230 0.00887  0.04071  -0.21043 ? ? ? ? ? ? 329 GLU B-4 OE2 
+32649 N N   . VAL B-4 329 ? 1.48256 1.38434 1.16229 0.03304  -0.03305 -0.24051 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-4 N   
+32650 C CA  . VAL B-4 329 ? 1.46580 1.34592 1.10502 0.03870  -0.04986 -0.24671 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-4 CA  
+32651 C C   . VAL B-4 329 ? 1.77863 1.62700 1.38182 0.03205  -0.03864 -0.25022 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-4 C   
+32652 O O   . VAL B-4 329 ? 1.89268 1.70912 1.44975 0.03354  -0.04604 -0.25093 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-4 O   
+32653 C CB  . VAL B-4 329 ? 1.48498 1.39050 1.14238 0.04511  -0.06834 -0.25539 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-4 CB  
+32654 C CG1 . VAL B-4 329 ? 1.58809 1.47123 1.20538 0.05216  -0.08814 -0.26249 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-4 CG1 
+32655 C CG2 . VAL B-4 329 ? 1.44661 1.38561 1.14032 0.05008  -0.07709 -0.25276 ? ? ? ? ? ? 330 VAL B-4 CG2 
+32656 N N   . ILE B-4 330 ? 1.69318 1.54895 1.31611 0.02429  -0.02101 -0.25276 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-4 N   
+32657 C CA  . ILE B-4 330 ? 1.81461 1.64260 1.40607 0.01712  -0.00796 -0.25744 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-4 CA  
+32658 C C   . ILE B-4 330 ? 1.85192 1.65289 1.41654 0.01092  0.00732  -0.25080 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-4 C   
+32659 O O   . ILE B-4 330 ? 1.93187 1.69974 1.44936 0.00724  0.00955  -0.25268 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-4 O   
+32660 C CB  . ILE B-4 330 ? 1.82966 1.67443 1.45384 0.01092  0.00647  -0.26302 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-4 CB  
+32661 C CG1 . ILE B-4 330 ? 1.74726 1.61593 1.39373 0.01577  -0.00909 -0.26974 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-4 CG1 
+32662 C CG2 . ILE B-4 330 ? 1.62488 1.44236 1.21839 0.00308  0.02197  -0.26916 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-4 CG2 
+32663 C CD1 . ILE B-4 330 ? 1.59627 1.44667 1.20522 0.01955  -0.02369 -0.27843 ? ? ? ? ? ? 331 ILE B-4 CD1 
+32664 N N   . LYS B-4 331 ? 1.77041 1.58461 1.36369 0.00894  0.01797  -0.24300 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-4 N   
+32665 C CA  . LYS B-4 331 ? 1.88265 1.67376 1.45486 0.00233  0.03340  -0.23684 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-4 CA  
+32666 C C   . LYS B-4 331 ? 1.93081 1.69337 1.45615 0.00604  0.01909  -0.23214 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-4 C   
+32667 O O   . LYS B-4 331 ? 1.95644 1.68760 1.44326 -0.00124 0.02939  -0.22974 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-4 O   
+32668 C CB  . LYS B-4 331 ? 1.75038 1.56384 1.36617 0.00096  0.04426  -0.22968 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-4 CB  
+32669 C CG  . LYS B-4 331 ? 1.91967 1.75653 1.58043 -0.00379 0.05916  -0.23354 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-4 CG  
+32670 C CD  . LYS B-4 331 ? 1.80611 1.66396 1.50889 -0.00433 0.06669  -0.22606 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-4 CD  
+32671 C CE  . LYS B-4 331 ? 1.89535 1.77457 1.64302 -0.00859 0.07863  -0.22976 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-4 CE  
+32672 N NZ  . LYS B-4 331 ? 1.95716 1.85588 1.74566 -0.00897 0.08420  -0.22242 ? ? ? ? ? ? 332 LYS B-4 NZ  
+32673 N N   . TYR B-4 332 ? 1.90007 1.67259 1.42794 0.01680  -0.00485 -0.23126 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-4 N   
+32674 C CA  . TYR B-4 332 ? 1.91216 1.65626 1.39614 0.02158  -0.02200 -0.22782 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-4 CA  
+32675 C C   . TYR B-4 332 ? 1.89191 1.60530 1.32663 0.02055  -0.03033 -0.23415 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-4 C   
+32676 O O   . TYR B-4 332 ? 2.13155 1.80846 1.51760 0.01838  -0.03521 -0.23035 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-4 O   
+32677 C CB  . TYR B-4 332 ? 1.92796 1.69386 1.43285 0.03407  -0.04574 -0.22720 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-4 CB  
+32678 C CG  . TYR B-4 332 ? 2.04808 1.78633 1.51052 0.04143  -0.06914 -0.22663 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-4 CG  
+32679 C CD1 . TYR B-4 332 ? 2.20890 1.91532 1.63728 0.03839  -0.06785 -0.21817 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-4 CD1 
+32680 C CD2 . TYR B-4 332 ? 1.86954 1.61300 1.32684 0.05130  -0.09343 -0.23490 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-4 CD2 
+32681 C CE1 . TYR B-4 332 ? 2.22860 1.90705 1.61749 0.04517  -0.09126 -0.21728 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-4 CE1 
+32682 C CE2 . TYR B-4 332 ? 1.97797 1.69519 1.39803 0.05886  -0.11695 -0.23517 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-4 CE2 
+32683 C CZ  . TYR B-4 332 ? 2.15813 1.84193 1.54345 0.05588  -0.11636 -0.22600 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-4 CZ  
+32684 O OH  . TYR B-4 332 ? 2.12307 1.77826 1.47073 0.06347  -0.14175 -0.22594 ? ? ? ? ? ? 333 TYR B-4 OH  
+32685 N N   . VAL B-4 333 ? 1.90126 1.62739 1.34653 0.02147  -0.03242 -0.24353 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-4 N   
+32686 C CA  . VAL B-4 333 ? 2.10442 1.80221 1.50384 0.02056  -0.04065 -0.25037 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-4 CA  
+32687 C C   . VAL B-4 333 ? 2.03112 1.70195 1.39984 0.00716  -0.01676 -0.25076 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-4 C   
+32688 O O   . VAL B-4 333 ? 1.90241 1.53528 1.21612 0.00313  -0.02014 -0.25039 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-4 O   
+32689 C CB  . VAL B-4 333 ? 1.97407 1.69571 1.39693 0.02609  -0.05142 -0.26095 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-4 CB  
+32690 C CG1 . VAL B-4 333 ? 1.99919 1.69200 1.37683 0.02368  -0.05631 -0.26885 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-4 CG1 
+32691 C CG2 . VAL B-4 333 ? 1.94004 1.68434 1.38471 0.03882  -0.07688 -0.26238 ? ? ? ? ? ? 334 VAL B-4 CG2 
+32692 N N   . LYS B-4 334 ? 2.06413 1.75369 1.46753 -0.00035 0.00745  -0.25199 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-4 N   
+32693 C CA  . LYS B-4 334 ? 2.07395 1.74303 1.45425 -0.01315 0.03140  -0.25565 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-4 CA  
+32694 C C   . LYS B-4 334 ? 2.18302 1.82420 1.53101 -0.02170 0.04394  -0.24727 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-4 C   
+32695 O O   . LYS B-4 334 ? 2.12044 1.72840 1.41946 -0.03104 0.05256  -0.24908 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-4 O   
+32696 C CB  . LYS B-4 334 ? 1.91485 1.61338 1.34613 -0.01768 0.05185  -0.26085 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-4 CB  
+32697 C CG  . LYS B-4 334 ? 1.87822 1.60078 1.33819 -0.01198 0.04216  -0.26961 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-4 CG  
+32698 C CD  . LYS B-4 334 ? 1.97568 1.67509 1.39374 -0.01371 0.03685  -0.27908 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-4 CD  
+32699 C CE  . LYS B-4 334 ? 1.92415 1.64775 1.37256 -0.00862 0.02769  -0.28818 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-4 CE  
+32700 N NZ  . LYS B-4 334 ? 1.91339 1.61476 1.32211 -0.01019 0.02247  -0.29817 ? ? ? ? ? ? 335 LYS B-4 NZ  
+32701 N N   . ASN B-4 335 ? 2.17116 1.82484 1.54466 -0.01950 0.04539  -0.23824 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-4 N   
+32702 C CA  . ASN B-4 335 ? 2.27393 1.90533 1.62498 -0.02840 0.05944  -0.23023 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-4 CA  
+32703 C C   . ASN B-4 335 ? 2.33781 1.94540 1.65289 -0.02259 0.03733  -0.22140 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-4 C   
+32704 O O   . ASN B-4 335 ? 2.27388 1.89897 1.61036 -0.01010 0.01588  -0.21897 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-4 O   
+32705 C CB  . ASN B-4 335 ? 2.04710 1.70645 1.45089 -0.03054 0.07673  -0.22639 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-4 CB  
+32706 C CG  . ASN B-4 335 ? 2.30069 1.97702 1.73582 -0.03814 0.10062  -0.23514 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-4 CG  
+32707 O OD1 . ASN B-4 335 ? 2.24316 1.94954 1.72163 -0.03269 0.09791  -0.23994 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-4 OD1 
+32708 N ND2 . ASN B-4 335 ? 2.42122 2.07806 1.83467 -0.05128 0.12405  -0.23780 ? ? ? ? ? ? 336 ASN B-4 ND2 
+32709 N N   . ASP B-4 336 ? 2.42226 1.98978 1.68296 -0.03229 0.04282  -0.21701 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-4 N   
+32710 C CA  . ASP B-4 336 ? 2.50161 2.04072 1.72402 -0.02827 0.02214  -0.20789 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-4 CA  
+32711 C C   . ASP B-4 336 ? 2.55504 2.10295 1.80194 -0.02788 0.02668  -0.19803 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-4 C   
+32712 O O   . ASP B-4 336 ? 2.51308 2.05689 1.75637 -0.01820 0.00434  -0.19199 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-4 O   
+32713 C CB  . ASP B-4 336 ? 2.60155 2.09129 1.75258 -0.04021 0.02534  -0.20608 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-4 CB  
+32714 C CG  . ASP B-4 336 ? 2.64350 2.12531 1.78673 -0.05812 0.06000  -0.20783 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-4 CG  
+32715 O OD1 . ASP B-4 336 ? 2.58416 2.09802 1.77928 -0.06022 0.08024  -0.21009 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-4 OD1 
+32716 O OD2 . ASP B-4 336 ? 2.66162 2.10530 1.74712 -0.07038 0.06674  -0.20751 ? ? ? ? ? ? 337 ASP B-4 OD2 
+32717 N N   . ARG B-4 337 ? 2.60298 2.16305 1.87589 -0.03790 0.05454  -0.19715 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-4 N   
+32718 C CA  . ARG B-4 337 ? 2.35938 1.92833 1.65719 -0.03789 0.05958  -0.18826 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-4 CA  
+32719 C C   . ARG B-4 337 ? 2.28651 1.89693 1.64260 -0.02390 0.04702  -0.18785 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-4 C   
+32720 O O   . ARG B-4 337 ? 2.54441 2.16059 1.91627 -0.01989 0.04162  -0.18025 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-4 O   
+32721 C CB  . ARG B-4 337 ? 2.36160 1.93334 1.67372 -0.05252 0.09287  -0.18894 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-4 CB  
+32722 C CG  . ARG B-4 337 ? 2.72386 2.25434 1.97755 -0.06893 0.10827  -0.18835 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-4 CG  
+32723 C CD  . ARG B-4 337 ? 2.75192 2.28973 2.02609 -0.08323 0.14192  -0.19089 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-4 CD  
+32724 N NE  . ARG B-4 337 ? 2.68820 2.24189 1.99907 -0.08111 0.14537  -0.18324 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-4 NE  
+32725 C CZ  . ARG B-4 337 ? 2.81017 2.33943 2.09479 -0.08756 0.14642  -0.17366 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-4 CZ  
+32726 N NH1 . ARG B-4 337 ? 2.92629 2.41240 2.14588 -0.09733 0.14416  -0.16956 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-4 NH1 
+32727 N NH2 . ARG B-4 337 ? 2.72557 2.27299 2.04911 -0.08460 0.14924  -0.16782 ? ? ? ? ? ? 338 ARG B-4 NH2 
+32728 N N   . TYR B-4 338 ? 2.19696 1.83589 1.58440 -0.01722 0.04252  -0.19592 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-4 N   
+32729 C CA  . TYR B-4 338 ? 2.07092 1.74896 1.51025 -0.00521 0.03001  -0.19594 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-4 CA  
+32730 C C   . TYR B-4 338 ? 2.16773 1.83934 1.59050 0.00710  -0.00018 -0.19331 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-4 C   
+32731 O O   . TYR B-4 338 ? 2.22074 1.88064 1.61690 0.01235  -0.01780 -0.19851 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-4 O   
+32732 C CB  . TYR B-4 338 ? 2.09807 1.80421 1.56945 -0.00291 0.03237  -0.20525 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-4 CB  
+32733 C CG  . TYR B-4 338 ? 2.00373 1.75219 1.53255 0.00532  0.02624  -0.20495 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-4 CG  
+32734 C CD1 . TYR B-4 338 ? 2.00787 1.77245 1.54604 0.01727  0.00154  -0.20651 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-4 CD1 
+32735 C CD2 . TYR B-4 338 ? 2.00395 1.77613 1.57742 0.00061  0.04492  -0.20374 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-4 CD2 
+32736 C CE1 . TYR B-4 338 ? 1.84967 1.65297 1.43786 0.02309  -0.00304 -0.20644 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-4 CE1 
+32737 C CE2 . TYR B-4 338 ? 1.75957 1.56829 1.38211 0.00692  0.03882  -0.20271 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-4 CE2 
+32738 C CZ  . TYR B-4 338 ? 1.71309 1.53729 1.34164 0.01753  0.01550  -0.20385 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-4 CZ  
+32739 O OH  . TYR B-4 338 ? 1.79502 1.65558 1.46996 0.02218  0.01040  -0.20299 ? ? ? ? ? ? 339 TYR B-4 OH  
+32740 N N   . SER B-4 339 ? 2.32895 2.00858 1.76882 0.01209  -0.00683 -0.18623 ? ? ? ? ? ? 340 SER B-4 N   
+32741 C CA  . SER B-4 339 ? 2.29715 1.96881 1.72172 0.02362  -0.03503 -0.18425 ? ? ? ? ? ? 340 SER B-4 CA  
+32742 C C   . SER B-4 339 ? 2.11055 1.81884 1.57184 0.03635  -0.05322 -0.19146 ? ? ? ? ? ? 340 SER B-4 C   
+32743 O O   . SER B-4 339 ? 2.13525 1.87815 1.63995 0.03603  -0.04337 -0.19507 ? ? ? ? ? ? 340 SER B-4 O   
+32744 C CB  . SER B-4 339 ? 2.16237 1.82976 1.59312 0.02419  -0.03525 -0.17492 ? ? ? ? ? ? 340 SER B-4 CB  
+32745 O OG  . SER B-4 339 ? 2.15639 1.82135 1.58056 0.03681  -0.06351 -0.17456 ? ? ? ? ? ? 340 SER B-4 OG  
+32746 N N   . ILE B-4 340 ? 2.02093 1.72055 1.46398 0.04725  -0.08069 -0.19394 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-4 N   
+32747 C CA  . ILE B-4 340 ? 2.09025 1.82537 1.56805 0.05937  -0.09911 -0.20179 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-4 CA  
+32748 C C   . ILE B-4 340 ? 1.99201 1.76146 1.51719 0.06336  -0.09688 -0.19841 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-4 C   
+32749 O O   . ILE B-4 340 ? 1.77626 1.58437 1.34221 0.06843  -0.10086 -0.20402 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-4 O   
+32750 C CB  . ILE B-4 340 ? 2.11756 1.83360 1.56434 0.07036  -0.12980 -0.20683 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-4 CB  
+32751 C CG1 . ILE B-4 340 ? 1.91392 1.66879 1.39769 0.08213  -0.14791 -0.21746 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-4 CG1 
+32752 C CG2 . ILE B-4 340 ? 1.87758 1.56812 1.30180 0.07381  -0.14171 -0.19930 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-4 CG2 
+32753 C CD1 . ILE B-4 340 ? 1.97807 1.75446 1.47982 0.07899  -0.13995 -0.22537 ? ? ? ? ? ? 341 ILE B-4 CD1 
+32754 N N   . TYR B-4 341 ? 1.99575 1.75156 1.51575 0.06031  -0.09021 -0.18927 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-4 N   
+32755 C CA  . TYR B-4 341 ? 1.84895 1.63568 1.41261 0.06329  -0.08683 -0.18572 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-4 CA  
+32756 C C   . TYR B-4 341 ? 1.64366 1.45873 1.24716 0.05546  -0.06334 -0.18481 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-4 C   
+32757 O O   . TYR B-4 341 ? 1.70012 1.55128 1.34651 0.05912  -0.06412 -0.18558 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-4 O   
+32758 C CB  . TYR B-4 341 ? 1.81431 1.57650 1.36061 0.06135  -0.08535 -0.17628 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-4 CB  
+32759 C CG  . TYR B-4 341 ? 1.95640 1.68733 1.46292 0.06899  -0.11026 -0.17629 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-4 CG  
+32760 C CD1 . TYR B-4 341 ? 1.80929 1.55518 1.32437 0.08265  -0.13682 -0.18467 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-4 CD1 
+32761 C CD2 . TYR B-4 341 ? 1.99692 1.68280 1.45732 0.06208  -0.10771 -0.16846 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-4 CD2 
+32762 C CE1 . TYR B-4 341 ? 1.88770 1.60402 1.36815 0.09053  -0.16170 -0.18553 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-4 CE1 
+32763 C CE2 . TYR B-4 341 ? 1.94986 1.60406 1.37242 0.06884  -0.13241 -0.16781 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-4 CE2 
+32764 C CZ  . TYR B-4 341 ? 1.96554 1.63479 1.39903 0.08370  -0.16012 -0.17651 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-4 CZ  
+32765 O OH  . TYR B-4 341 ? 2.03910 1.67585 1.43661 0.09128  -0.18669 -0.17666 ? ? ? ? ? ? 342 TYR B-4 OH  
+32766 N N   . ASP B-4 342 ? 1.83068 1.62957 1.42045 0.04447  -0.04296 -0.18368 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-4 N   
+32767 C CA  . ASP B-4 342 ? 1.77178 1.59585 1.39954 0.03765  -0.02264 -0.18437 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-4 CA  
+32768 C C   . ASP B-4 342 ? 1.74981 1.60432 1.40373 0.04218  -0.03086 -0.19236 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-4 C   
+32769 O O   . ASP B-4 342 ? 1.65687 1.54286 1.35330 0.04085  -0.02368 -0.19221 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-4 O   
+32770 C CB  . ASP B-4 342 ? 1.91042 1.70987 1.51640 0.02548  -0.00038 -0.18399 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-4 CB  
+32771 C CG  . ASP B-4 342 ? 2.05479 1.82751 1.63972 0.01853  0.01147  -0.17617 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-4 CG  
+32772 O OD1 . ASP B-4 342 ? 2.02445 1.77255 1.57572 0.02191  -0.00229 -0.17236 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-4 OD1 
+32773 O OD2 . ASP B-4 342 ? 2.26186 2.03778 1.86450 0.00947  0.03405  -0.17427 ? ? ? ? ? ? 343 ASP B-4 OD2 
+32774 N N   . LEU B-4 343 ? 1.80993 1.65458 1.43838 0.04705  -0.04651 -0.19934 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-4 N   
+32775 C CA  . LEU B-4 343 ? 1.84924 1.72276 1.50169 0.05132  -0.05581 -0.20766 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-4 CA  
+32776 C C   . LEU B-4 343 ? 1.66853 1.57441 1.35218 0.06031  -0.07170 -0.20913 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-4 C   
+32777 O O   . LEU B-4 343 ? 1.62260 1.56261 1.34337 0.06002  -0.07071 -0.21222 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-4 O   
+32778 C CB  . LEU B-4 343 ? 1.73673 1.58988 1.35300 0.05433  -0.06905 -0.21547 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-4 CB  
+32779 C CG  . LEU B-4 343 ? 1.44438 1.32506 1.08185 0.05905  -0.08091 -0.22536 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-4 CG  
+32780 C CD1 . LEU B-4 343 ? 1.30629 1.20803 0.97556 0.05086  -0.06288 -0.22634 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-4 CD1 
+32781 C CD2 . LEU B-4 343 ? 1.79307 1.65002 1.39165 0.06322  -0.09660 -0.23309 ? ? ? ? ? ? 344 LEU B-4 CD2 
+32782 N N   . ALA B-4 344 ? 1.67147 1.56684 1.34025 0.06778  -0.08653 -0.20731 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B-4 N   
+32783 C CA  . ALA B-4 344 ? 1.69939 1.62593 1.39770 0.07643  -0.10129 -0.21013 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B-4 CA  
+32784 C C   . ALA B-4 344 ? 1.42071 1.37293 1.15799 0.07216  -0.08728 -0.20335 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B-4 C   
+32785 O O   . ALA B-4 344 ? 1.37001 1.35721 1.14058 0.07576  -0.09386 -0.20655 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B-4 O   
+32786 C CB  . ALA B-4 344 ? 1.49568 1.40223 1.16851 0.08582  -0.12113 -0.21046 ? ? ? ? ? ? 345 ALA B-4 CB  
+32787 N N   . ALA B-4 345 ? 1.50032 1.43598 1.23400 0.06408  -0.06811 -0.19459 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B-4 N   
+32788 C CA  . ALA B-4 345 ? 1.47072 1.42876 1.24146 0.05997  -0.05522 -0.18823 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B-4 CA  
+32789 C C   . ALA B-4 345 ? 1.60145 1.58962 1.40706 0.05503  -0.04721 -0.19064 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B-4 C   
+32790 O O   . ALA B-4 345 ? 1.65313 1.66949 1.49354 0.05437  -0.04537 -0.18792 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B-4 O   
+32791 C CB  . ALA B-4 345 ? 1.37499 1.30775 1.13454 0.05215  -0.03640 -0.17987 ? ? ? ? ? ? 346 ALA B-4 CB  
+32792 N N   . GLU B-4 346 ? 1.58701 1.56863 1.38293 0.05113  -0.04304 -0.19557 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-4 N   
+32793 C CA  . GLU B-4 346 ? 1.54088 1.54880 1.36827 0.04624  -0.03724 -0.19808 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-4 CA  
+32794 C C   . GLU B-4 346 ? 1.34441 1.38356 1.18988 0.05167  -0.05401 -0.20464 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-4 C   
+32795 O O   . GLU B-4 346 ? 1.40728 1.47417 1.28499 0.04734  -0.05075 -0.20448 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-4 O   
+32796 C CB  . GLU B-4 346 ? 1.51568 1.50604 1.32678 0.04058  -0.02805 -0.20224 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-4 CB  
+32797 C CG  . GLU B-4 346 ? 1.90524 1.91854 1.74751 0.03485  -0.02188 -0.20472 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-4 CG  
+32798 C CD  . GLU B-4 346 ? 2.03698 2.06373 1.91378 0.02859  -0.00777 -0.19741 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-4 CD  
+32799 O OE1 . GLU B-4 346 ? 2.04405 2.05551 1.91674 0.02658  0.00321  -0.19168 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-4 OE1 
+32800 O OE2 . GLU B-4 346 ? 2.07149 2.12346 1.97943 0.02530  -0.00823 -0.19743 ? ? ? ? ? ? 347 GLU B-4 OE2 
+32801 N N   . ILE B-4 347 ? 1.24171 1.27679 1.06751 0.06059  -0.07218 -0.21080 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-4 N   
+32802 C CA  . ILE B-4 347 ? 1.35100 1.41752 1.19531 0.06592  -0.08810 -0.21909 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-4 CA  
+32803 C C   . ILE B-4 347 ? 1.47347 1.56801 1.34803 0.06687  -0.08905 -0.21538 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-4 C   
+32804 O O   . ILE B-4 347 ? 1.43052 1.51456 1.30083 0.06920  -0.08718 -0.20904 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-4 O   
+32805 C CB  . ILE B-4 347 ? 1.39133 1.44435 1.20746 0.07617  -0.10842 -0.22791 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-4 CB  
+32806 C CG1 . ILE B-4 347 ? 1.29008 1.31123 1.07171 0.07461  -0.10726 -0.23060 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-4 CG1 
+32807 C CG2 . ILE B-4 347 ? 1.33207 1.41977 1.16987 0.08135  -0.12426 -0.23907 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-4 CG2 
+32808 C CD1 . ILE B-4 347 ? 1.39396 1.39800 1.14548 0.08455  -0.12880 -0.23896 ? ? ? ? ? ? 348 ILE B-4 CD1 
+32809 N N   . VAL B-4 348 ? 1.57677 1.70699 1.48135 0.06428  -0.09185 -0.21942 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-4 N   
+32810 C CA  . VAL B-4 348 ? 1.27081 1.42992 1.20360 0.06399  -0.09281 -0.21670 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-4 CA  
+32811 C C   . VAL B-4 348 ? 1.40175 1.56487 1.32717 0.07507  -0.10952 -0.22292 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-4 C   
+32812 O O   . VAL B-4 348 ? 1.40895 1.57306 1.32273 0.08228  -0.12476 -0.23382 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-4 O   
+32813 C CB  . VAL B-4 348 ? 1.05153 1.24671 1.01411 0.05713  -0.09241 -0.22021 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-4 CB  
+32814 C CG1 . VAL B-4 348 ? 1.17603 1.40079 1.16484 0.05583  -0.09340 -0.21760 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-4 CG1 
+32815 C CG2 . VAL B-4 348 ? 1.40839 1.59726 1.37893 0.04657  -0.07750 -0.21403 ? ? ? ? ? ? 349 VAL B-4 CG2 
+32816 N N   . GLY B-4 349 ? 1.51319 1.67854 1.44668 0.07685  -0.10763 -0.21674 ? ? ? ? ? ? 350 GLY B-4 N   
+32817 C CA  . GLY B-4 349 ? 1.35116 1.51936 1.27977 0.08747  -0.12319 -0.22229 ? ? ? ? ? ? 350 GLY B-4 CA  
+32818 C C   . GLY B-4 349 ? 1.55531 1.68271 1.45041 0.09333  -0.12656 -0.21831 ? ? ? ? ? ? 350 GLY B-4 C   
+32819 O O   . GLY B-4 349 ? 1.75306 1.84977 1.62392 0.08972  -0.11875 -0.21382 ? ? ? ? ? ? 350 GLY B-4 O   
+32820 N N   . ASN B-4 350 ? 1.61776 1.74482 1.51110 0.10195  -0.13855 -0.22030 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-4 N   
+32821 C CA  . ASN B-4 350 ? 1.67520 1.76348 1.53666 0.10748  -0.14424 -0.21621 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-4 CA  
+32822 C C   . ASN B-4 350 ? 1.57442 1.65264 1.41489 0.11799  -0.16652 -0.22791 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-4 C   
+32823 O O   . ASN B-4 350 ? 1.67771 1.76966 1.52646 0.12782  -0.18392 -0.23655 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-4 O   
+32824 C CB  . ASN B-4 350 ? 1.57044 1.66156 1.44271 0.11053  -0.14483 -0.21092 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-4 CB  
+32825 C CG  . ASN B-4 350 ? 1.66421 1.71227 1.50481 0.11162  -0.14393 -0.20252 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-4 CG  
+32826 O OD1 . ASN B-4 350 ? 1.92460 1.94261 1.74015 0.10543  -0.13360 -0.19660 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-4 OD1 
+32827 N ND2 . ASN B-4 350 ? 1.57782 1.62266 1.41902 0.11886  -0.15458 -0.20236 ? ? ? ? ? ? 351 ASN B-4 ND2 
+32828 N N   . LEU B-4 351 ? 1.60141 1.65529 1.41506 0.11612  -0.16658 -0.22897 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-4 N   
+32829 C CA  . LEU B-4 351 ? 1.65753 1.69991 1.45028 0.12577  -0.18851 -0.24025 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-4 CA  
+32830 C C   . LEU B-4 351 ? 1.54792 1.55731 1.31262 0.13433  -0.20376 -0.23841 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-4 C   
+32831 O O   . LEU B-4 351 ? 1.50127 1.48130 1.24670 0.12977  -0.19380 -0.22637 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-4 O   
+32832 C CB  . LEU B-4 351 ? 1.69527 1.71640 1.46336 0.12083  -0.18410 -0.24077 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-4 CB  
+32833 C CG  . LEU B-4 351 ? 1.53709 1.58916 1.33011 0.11454  -0.17567 -0.24612 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-4 CG  
+32834 C CD1 . LEU B-4 351 ? 1.66602 1.69228 1.43149 0.10993  -0.17119 -0.24621 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-4 CD1 
+32835 C CD2 . LEU B-4 351 ? 1.52860 1.61769 1.34692 0.12213  -0.19296 -0.26116 ? ? ? ? ? ? 352 LEU B-4 CD2 
+32836 N N   . SER B-4 352 ? 1.55562 1.56977 1.31892 0.14655  -0.22857 -0.25099 ? ? ? ? ? ? 353 SER B-4 N   
+32837 C CA  . SER B-4 352 ? 1.58211 1.56379 1.31890 0.15567  -0.24694 -0.25037 ? ? ? ? ? ? 353 SER B-4 CA  
+32838 C C   . SER B-4 352 ? 1.65652 1.58824 1.34387 0.15379  -0.25105 -0.24536 ? ? ? ? ? ? 353 SER B-4 C   
+32839 O O   . SER B-4 352 ? 1.86110 1.78693 1.53673 0.14741  -0.24243 -0.24539 ? ? ? ? ? ? 353 SER B-4 O   
+32840 C CB  . SER B-4 352 ? 1.85288 1.85624 1.60648 0.17002  -0.27365 -0.26713 ? ? ? ? ? ? 353 SER B-4 CB  
+32841 O OG  . SER B-4 352 ? 1.42161 1.42752 1.16874 0.17437  -0.28697 -0.27934 ? ? ? ? ? ? 353 SER B-4 OG  
+32842 N N   . SER B-4 353 ? 1.58560 1.47987 1.24241 0.15902  -0.26498 -0.24104 ? ? ? ? ? ? 354 SER B-4 N   
+32843 C CA  . SER B-4 353 ? 1.62927 1.47255 1.23434 0.15647  -0.27045 -0.23560 ? ? ? ? ? ? 354 SER B-4 CA  
+32844 C C   . SER B-4 353 ? 1.93473 1.77471 1.52738 0.16488  -0.29266 -0.24904 ? ? ? ? ? ? 354 SER B-4 C   
+32845 O O   . SER B-4 353 ? 1.75735 1.56851 1.31566 0.15963  -0.29044 -0.24653 ? ? ? ? ? ? 354 SER B-4 O   
+32846 C CB  . SER B-4 353 ? 1.65319 1.45650 1.22834 0.15939  -0.28169 -0.22734 ? ? ? ? ? ? 354 SER B-4 CB  
+32847 O OG  . SER B-4 353 ? 2.20490 1.95652 1.72626 0.15451  -0.28522 -0.22047 ? ? ? ? ? ? 354 SER B-4 OG  
+32848 N N   . ARG B-4 354 ? 1.92651 1.79642 1.54736 0.17771  -0.31398 -0.26429 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-4 N   
+32849 C CA  . ARG B-4 354 ? 1.85073 1.72173 1.46534 0.18621  -0.33559 -0.27897 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-4 CA  
+32850 C C   . ARG B-4 354 ? 1.82619 1.72634 1.45973 0.17883  -0.31987 -0.28367 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-4 C   
+32851 O O   . ARG B-4 354 ? 1.98597 1.86878 1.59618 0.17854  -0.32632 -0.28782 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-4 O   
+32852 C CB  . ARG B-4 354 ? 1.99242 1.88996 1.63582 0.20193  -0.36225 -0.29587 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-4 CB  
+32853 C CG  . ARG B-4 354 ? 1.78044 1.68509 1.42483 0.21156  -0.38542 -0.31366 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-4 CG  
+32854 C CD  . ARG B-4 354 ? 1.92169 1.83878 1.58457 0.22858  -0.41642 -0.33039 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-4 CD  
+32855 N NE  . ARG B-4 354 ? 2.16859 2.14104 1.88451 0.23102  -0.41044 -0.34004 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-4 NE  
+32856 C CZ  . ARG B-4 354 ? 2.19316 2.18833 1.93575 0.24480  -0.43302 -0.35697 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-4 CZ  
+32857 N NH1 . ARG B-4 354 ? 2.07664 2.04409 1.80043 0.25856  -0.46485 -0.36649 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-4 NH1 
+32858 N NH2 . ARG B-4 354 ? 2.23145 2.27805 2.02055 0.24463  -0.42398 -0.36511 ? ? ? ? ? ? 355 ARG B-4 NH2 
+32859 N N   . GLU B-4 355 ? 1.88324 1.82644 1.55815 0.17254  -0.30003 -0.28295 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-4 N   
+32860 C CA  . GLU B-4 355 ? 1.70633 1.67577 1.39964 0.16413  -0.28418 -0.28584 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-4 CA  
+32861 C C   . GLU B-4 355 ? 1.84167 1.77871 1.50340 0.15195  -0.26435 -0.27310 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-4 C   
+32862 O O   . GLU B-4 355 ? 1.94645 1.88778 1.60627 0.14750  -0.25938 -0.27725 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-4 O   
+32863 C CB  . GLU B-4 355 ? 1.84220 1.86056 1.58344 0.15896  -0.26788 -0.28596 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-4 CB  
+32864 C CG  . GLU B-4 355 ? 1.82289 1.88258 1.60015 0.16898  -0.28484 -0.30222 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-4 CG  
+32865 C CD  . GLU B-4 355 ? 1.81602 1.92048 1.63558 0.16236  -0.26816 -0.30070 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-4 CD  
+32866 O OE1 . GLU B-4 355 ? 1.99089 2.09033 1.81299 0.15893  -0.25684 -0.28900 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-4 OE1 
+32867 O OE2 . GLU B-4 355 ? 1.89731 2.04121 1.74668 0.15988  -0.26645 -0.31103 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B-4 OE2 
+32868 N N   . ILE B-4 356 ? 1.88032 1.78591 1.51833 0.14608  -0.25250 -0.25852 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-4 N   
+32869 C CA  . ILE B-4 356 ? 1.72578 1.59906 1.33182 0.13430  -0.23366 -0.24790 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-4 CA  
+32870 C C   . ILE B-4 356 ? 1.73242 1.56710 1.29282 0.13745  -0.25000 -0.25191 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-4 C   
+32871 O O   . ILE B-4 356 ? 1.92254 1.74535 1.46571 0.12997  -0.23947 -0.25132 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-4 O   
+32872 C CB  . ILE B-4 356 ? 1.76619 1.61608 1.35877 0.12701  -0.21760 -0.23271 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-4 CB  
+32873 C CG1 . ILE B-4 356 ? 1.66902 1.55444 1.30416 0.11974  -0.19453 -0.22736 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-4 CG1 
+32874 C CG2 . ILE B-4 356 ? 1.71096 1.51504 1.25637 0.11712  -0.20597 -0.22384 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-4 CG2 
+32875 C CD1 . ILE B-4 356 ? 1.76489 1.63052 1.39153 0.11204  -0.17721 -0.21343 ? ? ? ? ? ? 357 ILE B-4 CD1 
+32876 N N   . LYS B-4 357 ? 1.89362 1.70794 1.43410 0.14880  -0.27713 -0.25665 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-4 N   
+32877 C CA  . LYS B-4 357 ? 2.00937 1.78366 1.50383 0.15231  -0.29581 -0.26009 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-4 CA  
+32878 C C   . LYS B-4 357 ? 2.05100 1.84721 1.55887 0.15660  -0.30539 -0.27467 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-4 C   
+32879 O O   . LYS B-4 357 ? 1.93928 1.70697 1.41187 0.15421  -0.30971 -0.27585 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-4 O   
+32880 C CB  . LYS B-4 357 ? 1.93665 1.68463 1.41017 0.16432  -0.32522 -0.26218 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-4 CB  
+32881 C CG  . LYS B-4 357 ? 1.90288 1.59010 1.31313 0.16201  -0.33660 -0.25516 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-4 CG  
+32882 C CD  . LYS B-4 357 ? 2.02877 1.68854 1.42031 0.17304  -0.36518 -0.25520 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-4 CD  
+32883 C CE  . LYS B-4 357 ? 2.33685 1.93189 1.66127 0.16779  -0.37410 -0.24487 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-4 CE  
+32884 N NZ  . LYS B-4 357 ? 2.11914 1.68407 1.42417 0.17811  -0.40336 -0.24394 ? ? ? ? ? ? 358 LYS B-4 NZ  
+32885 N N   . GLU B-4 358 ? 2.00222 1.84870 1.55991 0.16214  -0.30848 -0.28609 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-4 N   
+32886 C CA  . GLU B-4 358 ? 2.02693 1.89742 1.60104 0.16500  -0.31608 -0.30034 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-4 CA  
+32887 C C   . GLU B-4 358 ? 1.96820 1.84688 1.54663 0.15158  -0.28973 -0.29539 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-4 C   
+32888 O O   . GLU B-4 358 ? 1.95765 1.82823 1.52172 0.15063  -0.29389 -0.30177 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-4 O   
+32889 C CB  . GLU B-4 358 ? 2.14668 2.06933 1.77255 0.17338  -0.32621 -0.31459 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-4 CB  
+32890 C CG  . GLU B-4 358 ? 2.45328 2.37145 2.07753 0.18948  -0.35913 -0.32722 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-4 CG  
+32891 C CD  . GLU B-4 358 ? 2.43977 2.40041 2.10137 0.19757  -0.37437 -0.34807 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-4 CD  
+32892 O OE1 . GLU B-4 358 ? 2.11698 2.11380 1.80854 0.18972  -0.35787 -0.35139 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-4 OE1 
+32893 O OE2 . GLU B-4 358 ? 2.55262 2.51010 2.21407 0.21148  -0.40327 -0.36159 ? ? ? ? ? ? 359 GLU B-4 OE2 
+32894 N N   . ILE B-4 359 ? 2.02466 1.91921 1.62385 0.14151  -0.26354 -0.28471 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-4 N   
+32895 C CA  . ILE B-4 359 ? 1.84978 1.74970 1.45381 0.12889  -0.23880 -0.27981 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-4 CA  
+32896 C C   . ILE B-4 359 ? 1.76414 1.61537 1.31728 0.12232  -0.23203 -0.27234 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-4 C   
+32897 O O   . ILE B-4 359 ? 1.94070 1.78733 1.48488 0.11648  -0.22420 -0.27512 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-4 O   
+32898 C CB  . ILE B-4 359 ? 1.82227 1.74827 1.46053 0.12041  -0.21461 -0.27026 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-4 CB  
+32899 C CG1 . ILE B-4 359 ? 1.69617 1.67419 1.38491 0.12375  -0.21841 -0.27897 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-4 CG1 
+32900 C CG2 . ILE B-4 359 ? 1.61655 1.53586 1.25165 0.10719  -0.18879 -0.26288 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-4 CG2 
+32901 C CD1 . ILE B-4 359 ? 1.67601 1.68068 1.39872 0.11469  -0.19585 -0.27002 ? ? ? ? ? ? 360 ILE B-4 CD1 
+32902 N N   . GLN B-4 360 ? 1.95517 1.76906 1.47342 0.12257  -0.23501 -0.26317 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-4 N   
+32903 C CA  . GLN B-4 360 ? 1.97481 1.74044 1.44032 0.11516  -0.22900 -0.25620 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-4 CA  
+32904 C C   . GLN B-4 360 ? 2.03120 1.77581 1.46544 0.12080  -0.25024 -0.26606 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-4 C   
+32905 O O   . GLN B-4 360 ? 2.08216 1.80071 1.48361 0.11293  -0.24136 -0.26440 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-4 O   
+32906 C CB  . GLN B-4 360 ? 1.82498 1.55485 1.25888 0.11436  -0.23118 -0.24490 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-4 CB  
+32907 C CG  . GLN B-4 360 ? 1.88405 1.56392 1.26213 0.10381  -0.22130 -0.23626 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-4 CG  
+32908 C CD  . GLN B-4 360 ? 1.96641 1.61235 1.31526 0.10118  -0.22179 -0.22435 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-4 CD  
+32909 O OE1 . GLN B-4 360 ? 2.32565 1.98395 1.69542 0.10870  -0.23185 -0.22293 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-4 OE1 
+32910 N NE2 . GLN B-4 360 ? 1.84229 1.44533 1.14228 0.08978  -0.21054 -0.21611 ? ? ? ? ? ? 361 GLN B-4 NE2 
+32911 N N   . LYS B-4 361 ? 2.01157 1.76792 1.45651 0.13443  -0.27848 -0.27740 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-4 N   
+32912 C CA  . LYS B-4 361 ? 1.94252 1.67999 1.36056 0.14105  -0.30139 -0.28800 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-4 CA  
+32913 C C   . LYS B-4 361 ? 1.96822 1.72961 1.40502 0.13652  -0.29150 -0.29635 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-4 C   
+32914 O O   . LYS B-4 361 ? 2.09146 1.82681 1.49449 0.13471  -0.29679 -0.29978 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-4 O   
+32915 C CB  . LYS B-4 361 ? 1.78110 1.53025 1.21373 0.15737  -0.33401 -0.30006 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-4 CB  
+32916 C CG  . LYS B-4 361 ? 2.05150 1.77652 1.45428 0.16603  -0.36235 -0.31127 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-4 CG  
+32917 C CD  . LYS B-4 361 ? 1.93786 1.67473 1.35845 0.18284  -0.39509 -0.32410 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-4 CD  
+32918 C CE  . LYS B-4 361 ? 2.09796 1.80417 1.48472 0.19218  -0.42618 -0.33451 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-4 CE  
+32919 N NZ  . LYS B-4 361 ? 1.99929 1.71446 1.40358 0.20936  -0.45973 -0.34791 ? ? ? ? ? ? 362 LYS B-4 NZ  
+32920 N N   . ILE B-4 362 ? 1.99890 1.80860 1.48819 0.13413  -0.27760 -0.29953 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-4 N   
+32921 C CA  . ILE B-4 362 ? 2.01227 1.84608 1.52255 0.12928  -0.26855 -0.30719 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-4 CA  
+32922 C C   . ILE B-4 362 ? 2.07612 1.88691 1.56229 0.11589  -0.24368 -0.29838 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-4 C   
+32923 O O   . ILE B-4 362 ? 2.16791 1.97013 1.63986 0.11312  -0.24370 -0.30444 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-4 O   
+32924 C CB  . ILE B-4 362 ? 1.73355 1.62273 1.30401 0.12858  -0.25993 -0.31136 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-4 CB  
+32925 C CG1 . ILE B-4 362 ? 1.66423 1.58030 1.25962 0.14164  -0.28595 -0.32561 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-4 CG1 
+32926 C CG2 . ILE B-4 362 ? 1.76622 1.67635 1.35745 0.11941  -0.24334 -0.31434 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-4 CG2 
+32927 C CD1 . ILE B-4 362 ? 1.56271 1.53404 1.21475 0.13980  -0.27836 -0.33128 ? ? ? ? ? ? 363 ILE B-4 CD1 
+32928 N N   . ILE B-4 363 ? 2.04394 1.84457 1.52575 0.10752  -0.22236 -0.28506 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-4 N   
+32929 C CA  . ILE B-4 363 ? 1.95259 1.73587 1.41761 0.09442  -0.19670 -0.27822 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-4 CA  
+32930 C C   . ILE B-4 363 ? 2.06992 1.80126 1.47293 0.09135  -0.20083 -0.27573 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-4 C   
+32931 O O   . ILE B-4 363 ? 2.31275 2.02996 1.69797 0.08199  -0.18490 -0.27566 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-4 O   
+32932 C CB  . ILE B-4 363 ? 2.04732 1.83984 1.53263 0.08640  -0.17237 -0.26621 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-4 CB  
+32933 C CG1 . ILE B-4 363 ? 1.86150 1.70298 1.40410 0.08969  -0.17121 -0.26806 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-4 CG1 
+32934 C CG2 . ILE B-4 363 ? 2.14724 1.93174 1.62809 0.07325  -0.14486 -0.26217 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-4 CG2 
+32935 C CD1 . ILE B-4 363 ? 1.77700 1.65148 1.35369 0.08698  -0.16632 -0.27625 ? ? ? ? ? ? 364 ILE B-4 CD1 
+32936 N N   . ASN B-4 364 ? 2.14558 1.84730 1.51429 0.09864  -0.22249 -0.27414 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-4 N   
+32937 C CA  . ASN B-4 364 ? 2.27956 1.92869 1.58488 0.09451  -0.22755 -0.27060 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-4 CA  
+32938 C C   . ASN B-4 364 ? 2.38038 2.01960 1.66541 0.09500  -0.23631 -0.28108 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-4 C   
+32939 O O   . ASN B-4 364 ? 2.45669 2.05468 1.68977 0.08822  -0.23414 -0.27839 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-4 O   
+32940 C CB  . ASN B-4 364 ? 2.09991 1.71969 1.37476 0.10348  -0.25382 -0.26755 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-4 CB  
+32941 C CG  . ASN B-4 364 ? 2.23908 1.85141 1.51451 0.09940  -0.24237 -0.25455 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-4 CG  
+32942 O OD1 . ASN B-4 364 ? 2.24586 1.86175 1.52850 0.08756  -0.21352 -0.24640 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-4 OD1 
+32943 N ND2 . ASN B-4 364 ? 2.17363 1.77557 1.44281 0.10946  -0.26561 -0.25333 ? ? ? ? ? ? 365 ASN B-4 ND2 
+32944 N N   . GLU B-4 365 ? 2.23659 1.91242 1.56052 0.10209  -0.24585 -0.29315 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-4 N   
+32945 C CA  . GLU B-4 365 ? 2.04165 1.71075 1.35044 0.10214  -0.25292 -0.30362 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-4 CA  
+32946 C C   . GLU B-4 365 ? 1.98257 1.65123 1.28986 0.08849  -0.22353 -0.30143 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-4 C   
+32947 O O   . GLU B-4 365 ? 2.15867 1.80592 1.43501 0.08523  -0.22508 -0.30695 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-4 O   
+32948 C CB  . GLU B-4 365 ? 1.97099 1.68149 1.32490 0.11251  -0.27012 -0.31762 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-4 CB  
+32949 C CG  . GLU B-4 365 ? 2.18937 1.90420 1.54964 0.12694  -0.30018 -0.32312 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-4 CG  
+32950 C CD  . GLU B-4 365 ? 2.41768 2.17022 1.81716 0.13637  -0.31800 -0.33959 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-4 CD  
+32951 O OE1 . GLU B-4 365 ? 2.30291 2.06782 1.71224 0.13215  -0.31147 -0.34666 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-4 OE1 
+32952 O OE2 . GLU B-4 365 ? 2.40202 2.17234 1.82336 0.14772  -0.33835 -0.34621 ? ? ? ? ? ? 366 GLU B-4 OE2 
+32953 N N   . LEU B-4 366 ? 2.02156 1.71298 1.36198 0.08068  -0.19747 -0.29418 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-4 N   
+32954 C CA  . LEU B-4 366 ? 2.14387 1.83593 1.48722 0.06809  -0.16930 -0.29277 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-4 CA  
+32955 C C   . LEU B-4 366 ? 2.11645 1.76559 1.40945 0.05745  -0.15365 -0.28442 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-4 C   
+32956 O O   . LEU B-4 366 ? 2.21052 1.85405 1.49719 0.04703  -0.13206 -0.28569 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-4 O   
+32957 C CB  . LEU B-4 366 ? 2.11446 1.84756 1.51500 0.06413  -0.14911 -0.28889 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-4 CB  
+32958 C CG  . LEU B-4 366 ? 1.78496 1.56423 1.23882 0.07060  -0.15827 -0.29662 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-4 CG  
+32959 C CD1 . LEU B-4 366 ? 1.49109 1.30388 0.99393 0.06412  -0.13636 -0.29101 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-4 CD1 
+32960 C CD2 . LEU B-4 366 ? 2.02664 1.80936 1.47856 0.07153  -0.16627 -0.30882 ? ? ? ? ? ? 367 LEU B-4 CD2 
+32961 N N   . LEU B-4 367 ? 2.17467 1.79379 1.43241 0.05925  -0.16377 -0.27651 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-4 N   
+32962 C CA  . LEU B-4 367 ? 2.45530 2.03252 1.66266 0.04762  -0.14892 -0.26811 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-4 CA  
+32963 C C   . LEU B-4 367 ? 2.48385 2.02033 1.63196 0.04445  -0.15843 -0.27282 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-4 C   
+32964 O O   . LEU B-4 367 ? 2.68680 2.18971 1.79149 0.03212  -0.14246 -0.26768 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-4 O   
+32965 C CB  . LEU B-4 367 ? 2.58228 2.14104 1.77333 0.04969  -0.15654 -0.25701 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-4 CB  
+32966 C CG  . LEU B-4 367 ? 2.13613 1.72844 1.37786 0.04996  -0.14266 -0.25041 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-4 CG  
+32967 C CD1 . LEU B-4 367 ? 2.30454 1.87560 1.52689 0.05259  -0.15275 -0.24027 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-4 CD1 
+32968 C CD2 . LEU B-4 367 ? 1.94719 1.54978 1.20645 0.03647  -0.10781 -0.24738 ? ? ? ? ? ? 368 LEU B-4 CD2 
+32969 N N   . VAL B-4 368 ? 2.50171 2.04010 1.64627 0.05455  -0.18364 -0.28288 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-4 N   
+32970 C CA  . VAL B-4 368 ? 2.54924 2.04931 1.63790 0.05177  -0.19378 -0.28806 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-4 CA  
+32971 C C   . VAL B-4 368 ? 2.55737 2.07168 1.65890 0.04359  -0.17248 -0.29622 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-4 C   
+32972 O O   . VAL B-4 368 ? 2.58935 2.14690 1.74777 0.04592  -0.16350 -0.30137 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-4 O   
+32973 C CB  . VAL B-4 368 ? 2.44089 1.93483 1.51951 0.06660  -0.23168 -0.29621 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-4 CB  
+32974 C CG1 . VAL B-4 368 ? 2.55038 2.05433 1.64919 0.07802  -0.25113 -0.29187 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-4 CG1 
+32975 C CG2 . VAL B-4 368 ? 2.25071 1.77951 1.36809 0.07286  -0.23761 -0.31038 ? ? ? ? ? ? 369 VAL B-4 CG2 
+32976 N N   . PRO B-4 369 ? 2.65575 2.13501 1.70648 0.03316  -0.16307 -0.29759 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-4 N   
+32977 C CA  . PRO B-4 369 ? 2.60091 2.09363 1.66507 0.02503  -0.14128 -0.30609 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-4 CA  
+32978 C C   . PRO B-4 369 ? 2.51793 2.01309 1.57831 0.03185  -0.16002 -0.31931 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-4 C   
+32979 O O   . PRO B-4 369 ? 2.57158 2.04082 1.59438 0.03892  -0.18752 -0.32200 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-4 O   
+32980 C CB  . PRO B-4 369 ? 2.53086 1.98339 1.53920 0.00920  -0.12037 -0.30140 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-4 CB  
+32981 C CG  . PRO B-4 369 ? 2.73234 2.14000 1.68012 0.01134  -0.14386 -0.29479 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-4 CG  
+32982 C CD  . PRO B-4 369 ? 2.68728 2.11279 1.66641 0.02577  -0.16718 -0.29002 ? ? ? ? ? ? 370 PRO B-4 CD  
+32983 N N   . ASN B-4 370 ? 2.40026 1.92662 1.50137 0.02948  -0.14500 -0.32776 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-4 N   
+32984 C CA  . ASN B-4 370 ? 2.53035 2.06144 1.63192 0.03336  -0.15676 -0.34123 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-4 CA  
+32985 C C   . ASN B-4 370 ? 2.57828 2.12324 1.69651 0.04885  -0.19060 -0.34674 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-4 C   
+32986 O O   . ASN B-4 370 ? 2.44398 1.96173 1.52203 0.05451  -0.21507 -0.35173 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-4 O   
+32987 C CB  . ASN B-4 370 ? 2.63523 2.12113 1.66957 0.02505  -0.15515 -0.34496 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-4 CB  
+32988 C CG  . ASN B-4 370 ? 2.62189 2.08926 1.63180 0.00903  -0.12280 -0.33899 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-4 CG  
+32989 O OD1 . ASN B-4 370 ? 2.68178 2.11673 1.64803 0.00334  -0.12104 -0.32910 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-4 OD1 
+32990 N ND2 . ASN B-4 370 ? 2.60272 2.09068 1.64168 0.00142  -0.09741 -0.34566 ? ? ? ? ? ? 371 ASN B-4 ND2 
+32991 N N   . ILE B-4 371 ? 2.67990 2.26818 1.85875 0.05537  -0.19190 -0.34644 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-4 N   
+32992 C CA  . ILE B-4 371 ? 2.63434 2.24317 1.83779 0.06931  -0.22109 -0.35333 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-4 CA  
+32993 C C   . ILE B-4 371 ? 2.33597 1.99276 1.60153 0.07106  -0.21662 -0.36202 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-4 C   
+32994 O O   . ILE B-4 371 ? 2.10343 1.78973 1.40530 0.08056  -0.23393 -0.36699 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-4 O   
+32995 C CB  . ILE B-4 371 ? 2.46477 2.07600 1.67474 0.07674  -0.23355 -0.34473 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-4 CB  
+32996 C CG1 . ILE B-4 371 ? 2.39155 2.00784 1.60561 0.09173  -0.26929 -0.35365 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-4 CG1 
+32997 C CG2 . ILE B-4 371 ? 2.48093 2.13235 1.74738 0.07436  -0.21436 -0.33810 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-4 CG2 
+32998 C CD1 . ILE B-4 371 ? 2.12744 1.70575 1.28930 0.09539  -0.29188 -0.36156 ? ? ? ? ? ? 372 ILE B-4 CD1 
+32999 N N   . ASN B-4 372 ? 2.33550 1.99980 1.61325 0.06127  -0.19324 -0.36435 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-4 N   
+33000 C CA  . ASN B-4 372 ? 2.38664 2.08531 1.70978 0.06112  -0.19066 -0.37425 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-4 CA  
+33001 C C   . ASN B-4 372 ? 2.29280 2.03763 1.67969 0.06212  -0.18404 -0.37072 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-4 C   
+33002 O O   . ASN B-4 372 ? 2.17021 1.92246 1.56781 0.06441  -0.18337 -0.36149 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-4 O   
+33003 C CB  . ASN B-4 372 ? 2.42298 2.11961 1.73682 0.07017  -0.21866 -0.38739 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-4 CB  
+33004 C CG  . ASN B-4 372 ? 2.29095 2.02523 1.65083 0.08019  -0.23769 -0.39198 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-4 CG  
+33005 O OD1 . ASN B-4 372 ? 2.15987 1.92959 1.56583 0.07938  -0.23528 -0.39866 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-4 OD1 
+33006 N ND2 . ASN B-4 372 ? 2.19083 1.91734 1.53824 0.08913  -0.25680 -0.38904 ? ? ? ? ? ? 373 ASN B-4 ND2 
+33007 N N   . GLN B-4 373 ? 2.34536 2.12055 1.77373 0.05998  -0.17984 -0.37807 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-4 N   
+33008 C CA  . GLN B-4 373 ? 1.75625 1.57255 1.24238 0.05766  -0.16960 -0.37364 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-4 CA  
+33009 C C   . GLN B-4 373 ? 1.87675 1.72122 1.39081 0.06696  -0.19060 -0.37636 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-4 C   
+33010 O O   . GLN B-4 373 ? 2.12553 1.99592 1.67379 0.06640  -0.18455 -0.36915 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-4 O   
+33011 C CB  . GLN B-4 373 ? 1.56429 1.39941 1.08205 0.05053  -0.15724 -0.37988 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-4 CB  
+33012 C CG  . GLN B-4 373 ? 1.98736 1.86608 1.56506 0.04817  -0.15282 -0.37796 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-4 CG  
+33013 C CD  . GLN B-4 373 ? 1.89409 1.78615 1.49947 0.04045  -0.14140 -0.38341 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-4 CD  
+33014 O OE1 . GLN B-4 373 ? 1.74218 1.61357 1.32413 0.03815  -0.13885 -0.39090 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-4 OE1 
+33015 N NE2 . GLN B-4 373 ? 1.74937 1.67529 1.40418 0.03606  -0.13500 -0.37969 ? ? ? ? ? ? 374 GLN B-4 NE2 
+33016 N N   . VAL B-4 374 ? 1.93781 1.77707 1.43704 0.07564  -0.21555 -0.38727 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-4 N   
+33017 C CA  . VAL B-4 374 ? 1.94439 1.81430 1.47487 0.08432  -0.23551 -0.39327 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-4 CA  
+33018 C C   . VAL B-4 374 ? 2.07994 1.94658 1.60424 0.09020  -0.24136 -0.38485 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-4 C   
+33019 O O   . VAL B-4 374 ? 2.06697 1.96759 1.63102 0.09192  -0.24189 -0.38326 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-4 O   
+33020 C CB  . VAL B-4 374 ? 1.87746 1.74023 1.39266 0.09268  -0.26161 -0.40839 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-4 CB  
+33021 C CG1 . VAL B-4 374 ? 1.84927 1.73981 1.39180 0.10295  -0.28397 -0.41586 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-4 CG1 
+33022 C CG2 . VAL B-4 374 ? 1.93639 1.81255 1.47066 0.08683  -0.25619 -0.41754 ? ? ? ? ? ? 375 VAL B-4 CG2 
+33023 N N   . LEU B-4 375 ? 2.16471 1.99006 1.63848 0.09272  -0.24585 -0.37936 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-4 N   
+33024 C CA  . LEU B-4 375 ? 2.07890 1.89784 1.54443 0.09880  -0.25377 -0.37177 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-4 CA  
+33025 C C   . LEU B-4 375 ? 1.92630 1.76105 1.41703 0.09160  -0.22987 -0.35855 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-4 C   
+33026 O O   . LEU B-4 375 ? 1.85684 1.70597 1.36445 0.09654  -0.23529 -0.35430 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-4 O   
+33027 C CB  . LEU B-4 375 ? 2.25689 2.02424 1.65908 0.10153  -0.26427 -0.36817 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-4 CB  
+33028 C CG  . LEU B-4 375 ? 2.07226 1.82672 1.45967 0.10982  -0.27984 -0.36246 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-4 CG  
+33029 C CD1 . LEU B-4 375 ? 2.03132 1.74740 1.36990 0.11858  -0.30844 -0.36846 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-4 CD1 
+33030 C CD2 . LEU B-4 375 ? 1.96843 1.70449 1.33901 0.10172  -0.25814 -0.34646 ? ? ? ? ? ? 376 LEU B-4 CD2 
+33031 N N   . ILE B-4 376 ? 2.09944 1.93203 1.59423 0.08035  -0.20420 -0.35282 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-4 N   
+33032 C CA  . ILE B-4 376 ? 2.04782 1.89553 1.56877 0.07354  -0.18200 -0.34097 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-4 CA  
+33033 C C   . ILE B-4 376 ? 1.85700 1.75266 1.43530 0.07441  -0.18272 -0.34264 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-4 C   
+33034 O O   . ILE B-4 376 ? 1.97423 1.88608 1.57441 0.07404  -0.17626 -0.33431 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-4 O   
+33035 C CB  . ILE B-4 376 ? 2.12315 1.95805 1.63772 0.06182  -0.15581 -0.33687 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-4 CB  
+33036 C CG1 . ILE B-4 376 ? 1.84953 1.63691 1.30452 0.05932  -0.15313 -0.33485 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-4 CG1 
+33037 C CG2 . ILE B-4 376 ? 1.59708 1.45044 1.14452 0.05515  -0.13407 -0.32592 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-4 CG2 
+33038 C CD1 . ILE B-4 376 ? 1.54647 1.32115 0.99394 0.04768  -0.12671 -0.33284 ? ? ? ? ? ? 377 ILE B-4 CD1 
+33039 N N   . ASN B-4 377 ? 1.93211 1.85092 1.53458 0.07492  -0.19073 -0.35356 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-4 N   
+33040 C CA  . ASN B-4 377 ? 1.84705 1.81139 1.50210 0.07368  -0.19082 -0.35556 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-4 CA  
+33041 C C   . ASN B-4 377 ? 1.90174 1.88332 1.56739 0.08361  -0.21008 -0.35918 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-4 C   
+33042 O O   . ASN B-4 377 ? 2.05951 2.07206 1.76038 0.08209  -0.20548 -0.35525 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-4 O   
+33043 C CB  . ASN B-4 377 ? 1.96663 1.94942 1.64268 0.07056  -0.19450 -0.36676 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-4 CB  
+33044 C CG  . ASN B-4 377 ? 1.93663 1.90378 1.60532 0.06121  -0.17634 -0.36475 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-4 CG  
+33045 O OD1 . ASN B-4 377 ? 1.79619 1.75194 1.46129 0.05486  -0.15672 -0.35437 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-4 OD1 
+33046 N ND2 . ASN B-4 377 ? 1.95025 1.91751 1.61830 0.06052  -0.18309 -0.37578 ? ? ? ? ? ? 378 ASN B-4 ND2 
+33047 N N   . GLN B-4 378 ? 1.88661 1.84822 1.52225 0.09388  -0.23244 -0.36725 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-4 N   
+33048 C CA  . GLN B-4 378 ? 1.91177 1.88995 1.55943 0.10448  -0.25281 -0.37313 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-4 CA  
+33049 C C   . GLN B-4 378 ? 1.87530 1.84183 1.51236 0.10676  -0.24866 -0.36120 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-4 C   
+33050 O O   . GLN B-4 378 ? 1.80000 1.79443 1.46597 0.11060  -0.25337 -0.36183 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-4 O   
+33051 C CB  . GLN B-4 378 ? 2.03525 1.99388 1.65509 0.11547  -0.28017 -0.38611 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-4 CB  
+33052 C CG  . GLN B-4 378 ? 2.21834 2.19723 1.85587 0.12742  -0.30358 -0.39582 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-4 CG  
+33053 C CD  . GLN B-4 378 ? 2.14899 2.18224 1.84343 0.12476  -0.30063 -0.40329 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-4 CD  
+33054 O OE1 . GLN B-4 378 ? 2.12952 2.18659 1.84895 0.12565  -0.29767 -0.40001 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-4 OE1 
+33055 N NE2 . GLN B-4 378 ? 2.13568 2.18851 1.84996 0.12072  -0.30130 -0.41353 ? ? ? ? ? ? 379 GLN B-4 NE2 
+33056 N N   . VAL B-4 379 ? 1.82827 1.75410 1.42395 0.10391  -0.23962 -0.35086 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-4 N   
+33057 C CA  . VAL B-4 379 ? 1.55358 1.46721 1.13954 0.10429  -0.23306 -0.33852 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-4 CA  
+33058 C C   . VAL B-4 379 ? 1.70406 1.65113 1.33315 0.09676  -0.21247 -0.33040 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-4 C   
+33059 O O   . VAL B-4 379 ? 1.82378 1.78331 1.46758 0.09986  -0.21343 -0.32533 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-4 O   
+33060 C CB  . VAL B-4 379 ? 1.62508 1.48995 1.15943 0.09957  -0.22352 -0.32916 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-4 CB  
+33061 C CG1 . VAL B-4 379 ? 1.61436 1.46874 1.14271 0.09765  -0.21284 -0.31567 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-4 CG1 
+33062 C CG2 . VAL B-4 379 ? 1.91362 1.74261 1.40140 0.10738  -0.24702 -0.33601 ? ? ? ? ? ? 380 VAL B-4 CG2 
+33063 N N   . LEU B-4 380 ? 1.78333 1.74476 1.43337 0.08690  -0.19475 -0.32935 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-4 N   
+33064 C CA  . LEU B-4 380 ? 1.60759 1.59836 1.29751 0.07905  -0.17624 -0.32131 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-4 CA  
+33065 C C   . LEU B-4 380 ? 1.53316 1.56770 1.26490 0.08222  -0.18636 -0.32761 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-4 C   
+33066 O O   . LEU B-4 380 ? 1.54353 1.59783 1.29882 0.08075  -0.17986 -0.32077 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-4 O   
+33067 C CB  . LEU B-4 380 ? 1.43815 1.43066 1.13906 0.06819  -0.15766 -0.31974 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-4 CB  
+33068 C CG  . LEU B-4 380 ? 1.62969 1.62642 1.34888 0.05893  -0.13393 -0.30728 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-4 CG  
+33069 C CD1 . LEU B-4 380 ? 1.35577 1.32124 1.04386 0.05973  -0.12644 -0.29773 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-4 CD1 
+33070 C CD2 . LEU B-4 380 ? 1.61030 1.60483 1.33767 0.04967  -0.11894 -0.30825 ? ? ? ? ? ? 381 LEU B-4 CD2 
+33071 N N   . ILE B-4 381 ? 1.56328 1.61405 1.30482 0.08607  -0.20200 -0.34134 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-4 N   
+33072 C CA  . ILE B-4 381 ? 1.64546 1.73887 1.42563 0.08860  -0.21193 -0.34959 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-4 CA  
+33073 C C   . ILE B-4 381 ? 1.83390 1.92752 1.60857 0.09964  -0.22725 -0.35156 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-4 C   
+33074 O O   . ILE B-4 381 ? 1.85440 1.97896 1.65923 0.09953  -0.22617 -0.35104 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-4 O   
+33075 C CB  . ILE B-4 381 ? 1.66311 1.77276 1.45449 0.08998  -0.22527 -0.36529 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-4 CB  
+33076 C CG1 . ILE B-4 381 ? 1.46494 1.57865 1.26805 0.07813  -0.20951 -0.36301 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-4 CG1 
+33077 C CG2 . ILE B-4 381 ? 1.55467 1.70835 1.38388 0.09293  -0.23673 -0.37620 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-4 CG2 
+33078 C CD1 . ILE B-4 381 ? 1.71070 1.84190 1.52774 0.07798  -0.22111 -0.37797 ? ? ? ? ? ? 382 ILE B-4 CD1 
+33079 N N   . ASN B-4 382 ? 1.93395 1.99205 1.66922 0.10902  -0.24222 -0.35387 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-4 N   
+33080 C CA  . ASN B-4 382 ? 1.90808 1.96162 1.63587 0.12003  -0.25840 -0.35546 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-4 CA  
+33081 C C   . ASN B-4 382 ? 1.76252 1.81334 1.49333 0.11638  -0.24303 -0.34050 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-4 C   
+33082 O O   . ASN B-4 382 ? 1.59943 1.66870 1.34789 0.12203  -0.25024 -0.34191 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-4 O   
+33083 C CB  . ASN B-4 382 ? 1.87216 1.88164 1.55223 0.12930  -0.27734 -0.35874 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-4 CB  
+33084 C CG  . ASN B-4 382 ? 1.81911 1.83254 1.49790 0.13550  -0.29750 -0.37551 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-4 CG  
+33085 O OD1 . ASN B-4 382 ? 1.85915 1.91220 1.57570 0.13761  -0.30522 -0.38819 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-4 OD1 
+33086 N ND2 . ASN B-4 382 ? 1.66819 1.64050 1.30299 0.13786  -0.30606 -0.37611 ? ? ? ? ? ? 383 ASN B-4 ND2 
+33087 N N   . LEU B-4 383 ? 1.62409 1.65268 1.33906 0.10706  -0.22193 -0.32713 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-4 N   
+33088 C CA  . LEU B-4 383 ? 1.61544 1.64137 1.33489 0.10290  -0.20630 -0.31314 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-4 CA  
+33089 C C   . LEU B-4 383 ? 1.65517 1.72608 1.42268 0.09787  -0.19694 -0.31188 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-4 C   
+33090 O O   . LEU B-4 383 ? 1.67866 1.76327 1.46015 0.10138  -0.19925 -0.30905 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-4 O   
+33091 C CB  . LEU B-4 383 ? 1.51224 1.50791 1.20851 0.09329  -0.18500 -0.30152 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-4 CB  
+33092 C CG  . LEU B-4 383 ? 1.62377 1.62405 1.33532 0.08614  -0.16430 -0.28782 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-4 CG  
+33093 C CD1 . LEU B-4 383 ? 1.75659 1.74149 1.45256 0.09261  -0.17103 -0.28188 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-4 CD1 
+33094 C CD2 . LEU B-4 383 ? 1.26399 1.24186 0.96155 0.07577  -0.14236 -0.28003 ? ? ? ? ? ? 384 LEU B-4 CD2 
+33095 N N   . PHE B-4 384 ? 1.63928 1.73262 1.43147 0.08910  -0.18676 -0.31385 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-4 N   
+33096 C CA  . PHE B-4 384 ? 1.66844 1.80160 1.50299 0.08205  -0.17706 -0.31125 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-4 CA  
+33097 C C   . PHE B-4 384 ? 1.64064 1.81133 1.50185 0.08739  -0.19298 -0.32424 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-4 C   
+33098 O O   . PHE B-4 384 ? 1.66849 1.87203 1.56147 0.08244  -0.18691 -0.32224 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-4 O   
+33099 C CB  . PHE B-4 384 ? 1.51831 1.65992 1.36889 0.07003  -0.16169 -0.30839 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-4 CB  
+33100 C CG  . PHE B-4 384 ? 1.31343 1.43156 1.15436 0.06257  -0.14141 -0.29472 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-4 CG  
+33101 C CD1 . PHE B-4 384 ? 1.36446 1.44489 1.17077 0.06279  -0.13710 -0.29323 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-4 CD1 
+33102 C CD2 . PHE B-4 384 ? 1.17441 1.30847 1.04111 0.05512  -0.12688 -0.28420 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-4 CD2 
+33103 C CE1 . PHE B-4 384 ? 1.36518 1.42630 1.16508 0.05564  -0.11765 -0.28264 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-4 CE1 
+33104 C CE2 . PHE B-4 384 ? 1.12367 1.23738 0.98474 0.04880  -0.10892 -0.27322 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-4 CE2 
+33105 C CZ  . PHE B-4 384 ? 1.14748 1.22568 0.97626 0.04905  -0.10381 -0.27301 ? ? ? ? ? ? 385 PHE B-4 CZ  
+33106 N N   . ALA B-4 385 ? 1.48832 1.65524 1.33766 0.09705  -0.21333 -0.33817 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B-4 N   
+33107 C CA  . ALA B-4 385 ? 1.64384 1.84675 1.51953 0.10323  -0.22919 -0.35264 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B-4 CA  
+33108 C C   . ALA B-4 385 ? 1.69839 1.90548 1.57708 0.11074  -0.23498 -0.35049 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B-4 C   
+33109 O O   . ALA B-4 385 ? 1.53586 1.78102 1.44632 0.11071  -0.23752 -0.35709 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B-4 O   
+33110 C CB  . ALA B-4 385 ? 1.65459 1.85020 1.51723 0.11284  -0.25111 -0.36901 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B-4 CB  
+33111 N N   . LYS B-4 386 ? 1.82724 1.99545 1.67265 0.11655  -0.23690 -0.34164 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-4 N   
+33112 C CA  . LYS B-4 386 ? 1.66987 1.83863 1.51699 0.12314  -0.24154 -0.33814 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-4 CA  
+33113 C C   . LYS B-4 386 ? 1.64364 1.83416 1.51623 0.11337  -0.22135 -0.32634 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-4 C   
+33114 O O   . LYS B-4 386 ? 1.91579 2.13057 1.80937 0.11650  -0.22485 -0.32874 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-4 O   
+33115 C CB  . LYS B-4 386 ? 1.59344 1.71243 1.39668 0.12950  -0.24701 -0.32995 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-4 CB  
+33116 C CG  . LYS B-4 386 ? 1.94035 2.03309 1.71386 0.13960  -0.26955 -0.34068 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-4 CG  
+33117 C CD  . LYS B-4 386 ? 2.08745 2.20475 1.88035 0.15205  -0.29417 -0.35830 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-4 CD  
+33118 C CE  . LYS B-4 386 ? 1.88036 1.99807 1.67718 0.15929  -0.30063 -0.35546 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-4 CE  
+33119 N NZ  . LYS B-4 386 ? 2.03041 2.17424 1.84949 0.17186  -0.32470 -0.37456 ? ? ? ? ? ? 387 LYS B-4 NZ  
+33120 N N   . LEU B-4 387 ? 1.40608 1.58821 1.27771 0.10171  -0.20094 -0.31426 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-4 N   
+33121 C CA  . LEU B-4 387 ? 1.68744 1.88776 1.58293 0.09198  -0.18255 -0.30267 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-4 CA  
+33122 C C   . LEU B-4 387 ? 1.82745 2.07256 1.76088 0.08373  -0.17878 -0.30836 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-4 C   
+33123 O O   . LEU B-4 387 ? 1.66806 1.93005 1.62218 0.07490  -0.16507 -0.29908 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-4 O   
+33124 C CB  . LEU B-4 387 ? 1.53185 1.70405 1.41249 0.08318  -0.16317 -0.28838 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-4 CB  
+33125 C CG  . LEU B-4 387 ? 1.48059 1.60662 1.32095 0.08793  -0.16304 -0.28190 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-4 CG  
+33126 C CD1 . LEU B-4 387 ? 1.27747 1.38323 1.11090 0.07783  -0.14118 -0.26926 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-4 CD1 
+33127 C CD2 . LEU B-4 387 ? 1.43599 1.55504 1.26912 0.09628  -0.17125 -0.27920 ? ? ? ? ? ? 388 LEU B-4 CD2 
+33128 N N   . GLU B-4 388 ? 1.89779 2.16165 1.84009 0.08580  -0.19087 -0.32334 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-4 N   
+33129 C CA  . GLU B-4 388 ? 1.80896 2.11545 1.78564 0.07665  -0.18775 -0.33007 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-4 CA  
+33130 C C   . GLU B-4 388 ? 1.69478 2.00142 1.68094 0.06182  -0.16850 -0.31771 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-4 C   
+33131 O O   . GLU B-4 388 ? 1.73067 2.06383 1.74198 0.05178  -0.15888 -0.31249 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-4 O   
+33132 C CB  . GLU B-4 388 ? 1.66782 2.00973 1.67006 0.07757  -0.19068 -0.33435 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-4 CB  
+33133 C CG  . GLU B-4 388 ? 1.71508 2.06091 1.71345 0.09264  -0.21127 -0.34904 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-4 CG  
+33134 C CD  . GLU B-4 388 ? 2.12579 2.51388 2.15443 0.09243  -0.21411 -0.35737 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-4 CD  
+33135 O OE1 . GLU B-4 388 ? 2.11062 2.53165 2.16480 0.07966  -0.20331 -0.35689 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-4 OE1 
+33136 O OE2 . GLU B-4 388 ? 2.16603 2.55380 2.19226 0.10455  -0.22735 -0.36457 ? ? ? ? ? ? 389 GLU B-4 OE2 
+33137 N N   . ILE B-4 389 ? 1.75456 2.03025 1.71965 0.06038  -0.16364 -0.31341 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-4 N   
+33138 C CA  . ILE B-4 389 ? 1.63186 1.90288 1.60440 0.04776  -0.14705 -0.30314 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-4 CA  
+33139 C C   . ILE B-4 389 ? 1.64437 1.90658 1.60861 0.04632  -0.15094 -0.31132 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-4 C   
+33140 O O   . ILE B-4 389 ? 1.35784 1.59128 1.29325 0.05456  -0.15831 -0.31563 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-4 O   
+33141 C CB  . ILE B-4 389 ? 1.42140 1.66001 1.37711 0.04669  -0.13332 -0.28806 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-4 CB  
+33142 C CG1 . ILE B-4 389 ? 1.65803 1.90891 1.62790 0.04557  -0.12744 -0.27883 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-4 CG1 
+33143 C CG2 . ILE B-4 389 ? 1.44239 1.67075 1.40253 0.03596  -0.11906 -0.28105 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-4 CG2 
+33144 C CD1 . ILE B-4 389 ? 1.47094 1.69367 1.42949 0.04344  -0.11309 -0.26458 ? ? ? ? ? ? 390 ILE B-4 CD1 
+33145 N N   . THR B-4 390 ? 2.01314 2.29899 2.00128 0.03543  -0.14659 -0.31337 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-4 N   
+33146 C CA  . THR B-4 390 ? 1.73936 2.01622 1.72170 0.03272  -0.14857 -0.31996 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-4 CA  
+33147 C C   . THR B-4 390 ? 1.59078 1.83628 1.55965 0.02767  -0.13423 -0.30872 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-4 C   
+33148 O O   . THR B-4 390 ? 1.70722 1.94733 1.68209 0.02253  -0.12117 -0.29578 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-4 O   
+33149 C CB  . THR B-4 390 ? 1.94932 2.26197 1.96220 0.02197  -0.14928 -0.32638 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-4 CB  
+33150 O OG1 . THR B-4 390 ? 1.48851 1.79241 1.49511 0.02100  -0.15382 -0.33488 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-4 OG1 
+33151 C CG2 . THR B-4 390 ? 2.04299 2.36637 2.07719 0.00775  -0.13392 -0.31269 ? ? ? ? ? ? 391 THR B-4 CG2 
+33152 N N   . LEU B-4 391 ? 1.40117 1.62629 1.35246 0.02936  -0.13709 -0.31485 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-4 N   
+33153 C CA  . LEU B-4 391 ? 1.37466 1.56775 1.30920 0.02627  -0.12461 -0.30747 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-4 CA  
+33154 C C   . LEU B-4 391 ? 1.27094 1.46952 1.22003 0.01690  -0.12061 -0.31054 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-4 C   
+33155 O O   . LEU B-4 391 ? 1.47586 1.68546 1.42775 0.01775  -0.13162 -0.32231 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-4 O   
+33156 C CB  . LEU B-4 391 ? 1.18166 1.33934 1.07599 0.03653  -0.13062 -0.31151 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-4 CB  
+33157 C CG  . LEU B-4 391 ? 1.32432 1.44819 1.19697 0.03510  -0.11571 -0.30147 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-4 CG  
+33158 C CD1 . LEU B-4 391 ? 1.11558 1.24651 1.00383 0.03184  -0.10428 -0.28882 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-4 CD1 
+33159 C CD2 . LEU B-4 391 ? 1.35381 1.44499 1.18438 0.04469  -0.12368 -0.30497 ? ? ? ? ? ? 392 LEU B-4 CD2 
+33160 N N   . ASP B-4 392 ? 1.25737 1.44817 1.21702 0.00817  -0.10566 -0.30056 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-4 N   
+33161 C CA  . ASP B-4 392 ? 1.42822 1.62084 1.40195 -0.00085 -0.10171 -0.30268 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-4 CA  
+33162 C C   . ASP B-4 392 ? 1.37310 1.54055 1.32044 0.00423  -0.10572 -0.31240 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-4 C   
+33163 O O   . ASP B-4 392 ? 1.44539 1.58507 1.36173 0.01177  -0.10459 -0.31266 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-4 O   
+33164 C CB  . ASP B-4 392 ? 1.36416 1.54937 1.35334 -0.00958 -0.08604 -0.29047 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-4 CB  
+33165 C CG  . ASP B-4 392 ? 1.50517 1.69420 1.51350 -0.01965 -0.08329 -0.29197 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-4 CG  
+33166 O OD1 . ASP B-4 392 ? 1.47961 1.68433 1.49510 -0.02201 -0.09293 -0.30089 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-4 OD1 
+33167 O OD2 . ASP B-4 392 ? 1.24033 1.41656 1.25773 -0.02516 -0.07197 -0.28482 ? ? ? ? ? ? 393 ASP B-4 OD2 
+33168 N N   . THR B-4 393 ? 1.32381 1.50074 1.28264 -0.00072 -0.11064 -0.32045 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-4 N   
+33169 C CA  . THR B-4 393 ? 1.38139 1.53610 1.31658 0.00355  -0.11539 -0.33067 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-4 CA  
+33170 C C   . THR B-4 393 ? 1.44473 1.56724 1.36253 0.00248  -0.10136 -0.32584 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-4 C   
+33171 O O   . THR B-4 393 ? 1.38793 1.48321 1.27171 0.00923  -0.10273 -0.33058 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-4 O   
+33172 C CB  . THR B-4 393 ? 1.22484 1.39716 1.18041 -0.00314 -0.12176 -0.33935 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-4 CB  
+33173 O OG1 . THR B-4 393 ? 1.37609 1.57547 1.34144 -0.00033 -0.13629 -0.34808 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-4 OG1 
+33174 C CG2 . THR B-4 393 ? 1.46218 1.60945 1.39593 -0.00047 -0.12384 -0.34861 ? ? ? ? ? ? 394 THR B-4 CG2 
+33175 N N   . ARG B-4 394 ? 1.33995 1.46486 1.28050 -0.00630 -0.08806 -0.31692 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-4 N   
+33176 C CA  . ARG B-4 394 ? 1.45181 1.54906 1.38053 -0.00755 -0.07376 -0.31383 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-4 CA  
+33177 C C   . ARG B-4 394 ? 1.36156 1.44169 1.26859 -0.00198 -0.06647 -0.30693 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-4 C   
+33178 O O   . ARG B-4 394 ? 1.49893 1.55203 1.38341 -0.00073 -0.05674 -0.30784 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-4 O   
+33179 C CB  . ARG B-4 394 ? 1.47787 1.58291 1.44022 -0.01787 -0.06357 -0.30717 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-4 CB  
+33180 C CG  . ARG B-4 394 ? 1.56580 1.68176 1.54720 -0.02454 -0.06949 -0.31382 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-4 CG  
+33181 C CD  . ARG B-4 394 ? 1.54000 1.65934 1.55301 -0.03456 -0.06072 -0.30657 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-4 CD  
+33182 N NE  . ARG B-4 394 ? 1.27616 1.37048 1.28240 -0.03364 -0.04704 -0.30554 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-4 NE  
+33183 C CZ  . ARG B-4 394 ? 1.50030 1.59212 1.53203 -0.04031 -0.03859 -0.30012 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-4 CZ  
+33184 N NH1 . ARG B-4 394 ? 1.60489 1.71494 1.66817 -0.04901 -0.04285 -0.29358 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-4 NH1 
+33185 N NH2 . ARG B-4 394 ? 1.26993 1.34008 1.29526 -0.03865 -0.02591 -0.30171 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B-4 NH2 
+33186 N N   . GLU B-4 395 ? 1.46249 1.55813 1.37593 0.00076  -0.07059 -0.30055 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-4 N   
+33187 C CA  . GLU B-4 395 ? 1.36945 1.44851 1.26081 0.00652  -0.06576 -0.29454 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-4 CA  
+33188 C C   . GLU B-4 395 ? 1.41637 1.47243 1.26610 0.01536  -0.07483 -0.30220 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-4 C   
+33189 O O   . GLU B-4 395 ? 1.48292 1.51221 1.30442 0.01787  -0.06748 -0.29933 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-4 O   
+33190 C CB  . GLU B-4 395 ? 1.33882 1.44110 1.24787 0.00770  -0.06971 -0.28706 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-4 CB  
+33191 C CG  . GLU B-4 395 ? 1.14020 1.25241 1.07834 0.00026  -0.05721 -0.27555 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-4 CG  
+33192 C CD  . GLU B-4 395 ? 1.34673 1.47960 1.29771 0.00195  -0.06118 -0.26865 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-4 CD  
+33193 O OE1 . GLU B-4 395 ? 1.30809 1.46346 1.26549 0.00398  -0.07385 -0.27357 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-4 OE1 
+33194 O OE2 . GLU B-4 395 ? 1.27309 1.40031 1.22833 0.00128  -0.05160 -0.25928 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B-4 OE2 
+33195 N N   . ILE B-4 396 ? 1.44681 1.51229 1.29187 0.01962  -0.09124 -0.31214 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-4 N   
+33196 C CA  . ILE B-4 396 ? 1.37491 1.41723 1.18010 0.02829  -0.10284 -0.31994 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-4 CA  
+33197 C C   . ILE B-4 396 ? 1.30767 1.32003 1.08674 0.02597  -0.09493 -0.32444 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-4 C   
+33198 O O   . ILE B-4 396 ? 1.51498 1.49689 1.25527 0.02955  -0.09343 -0.32431 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-4 O   
+33199 C CB  . ILE B-4 396 ? 1.33050 1.39285 1.14210 0.03357  -0.12331 -0.33088 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-4 CB  
+33200 C CG1 . ILE B-4 396 ? 1.24787 1.33828 1.08089 0.03663  -0.13080 -0.32794 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-4 CG1 
+33201 C CG2 . ILE B-4 396 ? 1.26278 1.29860 1.03324 0.04241  -0.13726 -0.33995 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-4 CG2 
+33202 C CD1 . ILE B-4 396 ? 1.19396 1.30741 1.03686 0.04186  -0.15043 -0.34037 ? ? ? ? ? ? 397 ILE B-4 CD1 
+33203 N N   . THR B-4 397 ? 1.26309 1.28299 1.06221 0.01927  -0.08966 -0.32865 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-4 N   
+33204 C CA  . THR B-4 397 ? 1.50394 1.49744 1.28062 0.01687  -0.08187 -0.33461 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-4 CA  
+33205 C C   . THR B-4 397 ? 1.36137 1.33502 1.12936 0.01263  -0.06160 -0.32730 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-4 C   
+33206 O O   . THR B-4 397 ? 1.80089 1.74561 1.53464 0.01265  -0.05514 -0.33118 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-4 O   
+33207 C CB  . THR B-4 397 ? 1.39455 1.40200 1.19827 0.01080  -0.08179 -0.34127 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-4 CB  
+33208 O OG1 . THR B-4 397 ? 1.65333 1.68097 1.49760 0.00316  -0.07141 -0.33301 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-4 OG1 
+33209 C CG2 . THR B-4 397 ? 1.26634 1.29283 1.07736 0.01440  -0.10142 -0.35016 ? ? ? ? ? ? 398 THR B-4 CG2 
+33210 N N   . ALA B-4 398 ? 1.37295 1.36197 1.17151 0.00843  -0.05129 -0.31732 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B-4 N   
+33211 C CA  . ALA B-4 398 ? 1.55086 1.52344 1.34492 0.00472  -0.03239 -0.31101 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B-4 CA  
+33212 C C   . ALA B-4 398 ? 1.68936 1.63969 1.44476 0.00966  -0.03221 -0.30724 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B-4 C   
+33213 O O   . ALA B-4 398 ? 1.50841 1.43335 1.23883 0.00707  -0.01898 -0.30760 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B-4 O   
+33214 C CB  . ALA B-4 398 ? 1.67199 1.66658 1.50850 -0.00018 -0.02421 -0.30119 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B-4 CB  
+33215 N N   . PHE B-4 399 ? 1.74601 1.70542 1.49624 0.01626  -0.04678 -0.30410 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-4 N   
+33216 C CA  . PHE B-4 399 ? 1.75700 1.69327 1.46865 0.02149  -0.05018 -0.30081 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-4 CA  
+33217 C C   . PHE B-4 399 ? 1.59608 1.50197 1.26141 0.02381  -0.05621 -0.30932 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-4 C   
+33218 O O   . PHE B-4 399 ? 1.56353 1.43960 1.19214 0.02247  -0.04848 -0.30711 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-4 O   
+33219 C CB  . PHE B-4 399 ? 1.75595 1.71025 1.47529 0.02894  -0.06715 -0.29786 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-4 CB  
+33220 C CG  . PHE B-4 399 ? 1.87758 1.80885 1.56103 0.03465  -0.07245 -0.29348 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-4 CG  
+33221 C CD1 . PHE B-4 399 ? 1.74011 1.64644 1.38128 0.04050  -0.08678 -0.29965 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-4 CD1 
+33222 C CD2 . PHE B-4 399 ? 1.73228 1.66594 1.42423 0.03411  -0.06452 -0.28307 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-4 CD2 
+33223 C CE1 . PHE B-4 399 ? 1.58592 1.46861 1.19302 0.04521  -0.09317 -0.29494 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-4 CE1 
+33224 C CE2 . PHE B-4 399 ? 1.72054 1.63207 1.37990 0.03891  -0.07011 -0.27876 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-4 CE2 
+33225 C CZ  . PHE B-4 399 ? 1.72919 1.61452 1.34563 0.04426  -0.08461 -0.28442 ? ? ? ? ? ? 400 PHE B-4 CZ  
+33226 N N   . THR B-4 400 ? 1.59518 1.50783 1.26077 0.02664  -0.07028 -0.31919 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-4 N   
+33227 C CA  . THR B-4 400 ? 1.71991 1.60403 1.34127 0.02930  -0.07860 -0.32788 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-4 CA  
+33228 C C   . THR B-4 400 ? 1.68114 1.54131 1.28322 0.02151  -0.05934 -0.33037 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-4 C   
+33229 O O   . THR B-4 400 ? 1.78879 1.61634 1.34475 0.02093  -0.05687 -0.33100 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-4 O   
+33230 C CB  . THR B-4 400 ? 1.54217 1.44195 1.17479 0.03319  -0.09637 -0.33883 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-4 CB  
+33231 O OG1 . THR B-4 400 ? 1.38302 1.29844 1.02169 0.04161  -0.11645 -0.33935 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-4 OG1 
+33232 C CG2 . THR B-4 400 ? 1.72338 1.59386 1.31444 0.03411  -0.10190 -0.34866 ? ? ? ? ? ? 401 THR B-4 CG2 
+33233 N N   . GLU B-4 401 ? 1.57280 1.44848 1.20970 0.01497  -0.04565 -0.33218 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-4 N   
+33234 C CA  . GLU B-4 401 ? 1.72430 1.58081 1.34830 0.00785  -0.02764 -0.33742 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-4 CA  
+33235 C C   . GLU B-4 401 ? 1.87521 1.70997 1.47592 0.00361  -0.01021 -0.33084 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-4 C   
+33236 O O   . GLU B-4 401 ? 2.02620 1.83380 1.59100 -0.00072 -0.00014 -0.33599 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-4 O   
+33237 C CB  . GLU B-4 401 ? 1.63082 1.50992 1.30275 0.00230  -0.01756 -0.33981 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-4 CB  
+33238 C CG  . GLU B-4 401 ? 2.06425 1.92721 1.73018 -0.00468 0.00129  -0.34709 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-4 CG  
+33239 C CD  . GLU B-4 401 ? 1.96294 1.84708 1.67789 -0.00930 0.00819  -0.34988 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-4 CD  
+33240 O OE1 . GLU B-4 401 ? 1.88658 1.79571 1.63429 -0.00773 -0.00377 -0.34729 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-4 OE1 
+33241 O OE2 . GLU B-4 401 ? 1.89619 1.77174 1.61699 -0.01492 0.02532  -0.35508 ? ? ? ? ? ? 402 GLU B-4 OE2 
+33242 N N   . VAL B-4 402 ? 1.80320 1.64966 1.42333 0.00413  -0.00611 -0.31989 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-4 N   
+33243 C CA  . VAL B-4 402 ? 1.78088 1.60808 1.38135 -0.00028 0.01034  -0.31349 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-4 CA  
+33244 C C   . VAL B-4 402 ? 1.87107 1.66680 1.41460 0.00246  0.00144  -0.31220 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-4 C   
+33245 O O   . VAL B-4 402 ? 2.03923 1.80824 1.54906 -0.00366 0.01549  -0.31165 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-4 O   
+33246 C CB  . VAL B-4 402 ? 1.79714 1.64568 1.43453 0.00004  0.01520  -0.30227 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-4 CB  
+33247 C CG1 . VAL B-4 402 ? 1.87406 1.70301 1.49150 -0.00442 0.03123  -0.29578 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-4 CG1 
+33248 C CG2 . VAL B-4 402 ? 1.68863 1.56382 1.37898 -0.00381 0.02385  -0.30308 ? ? ? ? ? ? 403 VAL B-4 CG2 
+33249 N N   . MET B-4 403 ? 1.85860 1.65629 1.39019 0.01115  -0.02228 -0.31226 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-4 N   
+33250 C CA  . MET B-4 403 ? 1.81525 1.58150 1.29322 0.01466  -0.03450 -0.31064 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-4 CA  
+33251 C C   . MET B-4 403 ? 1.89783 1.63320 1.32957 0.01085  -0.03341 -0.31956 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-4 C   
+33252 O O   . MET B-4 403 ? 1.85985 1.56120 1.24145 0.00811  -0.03253 -0.31691 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-4 O   
+33253 C CB  . MET B-4 403 ? 1.56439 1.34282 1.04645 0.02586  -0.06182 -0.31068 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-4 CB  
+33254 C CG  . MET B-4 403 ? 1.73882 1.54117 1.25389 0.02994  -0.06478 -0.30145 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-4 CG  
+33255 S SD  . MET B-4 403 ? 1.95126 1.72438 1.42868 0.03032  -0.06381 -0.29026 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-4 SD  
+33256 C CE  . MET B-4 403 ? 1.60480 1.34624 1.02732 0.03832  -0.09132 -0.29580 ? ? ? ? ? ? 404 MET B-4 CE  
+33257 N N   . MET B-4 404 ? 1.82131 1.56691 1.26763 0.01000  -0.03369 -0.33003 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-4 N   
+33258 C CA  . MET B-4 404 ? 1.93351 1.65116 1.33594 0.00733  -0.03548 -0.33973 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-4 CA  
+33259 C C   . MET B-4 404 ? 1.99582 1.69023 1.37280 -0.00407 -0.00974 -0.34062 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-4 C   
+33260 O O   . MET B-4 404 ? 2.28853 1.94800 1.60991 -0.00779 -0.00972 -0.34189 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-4 O   
+33261 C CB  . MET B-4 404 ? 1.95888 1.69561 1.38777 0.00928  -0.04211 -0.35115 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-4 CB  
+33262 C CG  . MET B-4 404 ? 1.96964 1.73725 1.43546 0.01825  -0.06289 -0.35123 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-4 CG  
+33263 S SD  . MET B-4 404 ? 1.90747 1.66044 1.33695 0.02960  -0.09434 -0.35169 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-4 SD  
+33264 C CE  . MET B-4 404 ? 1.74735 1.49588 1.16473 0.03234  -0.10955 -0.36737 ? ? ? ? ? ? 405 MET B-4 CE  
+33265 N N   . THR B-4 405 ? 1.73553 1.61407 1.61258 -0.12548 0.13842  -0.44127 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-4 N   
+33266 C CA  . THR B-4 405 ? 1.75219 1.60918 1.61919 -0.12290 0.15257  -0.44017 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-4 CA  
+33267 C C   . THR B-4 405 ? 1.74561 1.58783 1.61726 -0.12107 0.16692  -0.42431 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-4 C   
+33268 O O   . THR B-4 405 ? 1.91854 1.76691 1.81019 -0.12526 0.16634  -0.41484 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-4 O   
+33269 C CB  . THR B-4 405 ? 1.89096 1.74561 1.77856 -0.13477 0.15375  -0.44938 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-4 CB  
+33270 O OG1 . THR B-4 405 ? 2.04833 1.88242 1.92863 -0.13244 0.16814  -0.44731 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-4 OG1 
+33271 C CG2 . THR B-4 405 ? 1.82491 1.68736 1.74864 -0.14818 0.15202  -0.44462 ? ? ? ? ? ? 406 THR B-4 CG2 
+33272 N N   . ASN B-4 406 ? 1.81668 1.63975 1.66992 -0.11455 0.18001  -0.42206 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-4 N   
+33273 C CA  . ASN B-4 406 ? 2.00963 1.81689 1.86825 -0.11373 0.19576  -0.40910 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-4 CA  
+33274 C C   . ASN B-4 406 ? 1.91448 1.71368 1.79845 -0.12415 0.20452  -0.41066 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-4 C   
+33275 O O   . ASN B-4 406 ? 1.87932 1.66377 1.76595 -0.12314 0.21904  -0.40308 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-4 O   
+33276 C CB  . ASN B-4 406 ? 2.07178 1.86231 1.89578 -0.10083 0.20637  -0.40527 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-4 CB  
+33277 C CG  . ASN B-4 406 ? 2.18855 1.97326 1.99198 -0.09694 0.20683  -0.41765 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-4 CG  
+33278 O OD1 . ASN B-4 406 ? 2.11822 1.90998 1.93509 -0.10458 0.20012  -0.42919 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-4 OD1 
+33279 N ND2 . ASN B-4 406 ? 2.27614 2.04746 2.04656 -0.08476 0.21488  -0.41526 ? ? ? ? ? ? 407 ASN B-4 ND2 
+33280 N N   . GLU B-4 407 ? 1.84455 1.65285 1.74702 -0.13404 0.19603  -0.42073 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-4 N   
+33281 C CA  . GLU B-4 407 ? 1.86116 1.66077 1.78535 -0.14327 0.20318  -0.42359 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-4 CA  
+33282 C C   . GLU B-4 407 ? 1.99729 1.79585 1.94974 -0.14923 0.20902  -0.41275 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-4 C   
+33283 O O   . GLU B-4 407 ? 1.86484 1.65019 1.82741 -0.15128 0.22111  -0.41006 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-4 O   
+33284 C CB  . GLU B-4 407 ? 1.83640 1.64548 1.77220 -0.15226 0.19180  -0.43692 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-4 CB  
+33285 C CG  . GLU B-4 407 ? 1.83419 1.63430 1.79247 -0.16210 0.19721  -0.44065 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-4 CG  
+33286 C CD  . GLU B-4 407 ? 1.80730 1.61616 1.77730 -0.17152 0.18564  -0.45322 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-4 CD  
+33287 O OE1 . GLU B-4 407 ? 1.72243 1.54541 1.68374 -0.17050 0.17370  -0.45976 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-4 OE1 
+33288 O OE2 . GLU B-4 407 ? 1.85039 1.65176 1.83833 -0.17987 0.18847  -0.45699 ? ? ? ? ? ? 408 GLU B-4 OE2 
+33289 N N   . PHE B-4 408 ? 2.00870 1.82180 1.97435 -0.15150 0.20035  -0.40709 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-4 N   
+33290 C CA  . PHE B-4 408 ? 1.78187 1.59650 1.77545 -0.15655 0.20396  -0.39749 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-4 CA  
+33291 C C   . PHE B-4 408 ? 1.84939 1.66155 1.83708 -0.14835 0.21003  -0.38463 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-4 C   
+33292 O O   . PHE B-4 408 ? 2.08754 1.90712 2.09617 -0.15072 0.20836  -0.37668 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-4 O   
+33293 C CB  . PHE B-4 408 ? 1.82176 1.65464 1.83718 -0.16521 0.19060  -0.39959 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-4 CB  
+33294 C CG  . PHE B-4 408 ? 1.71077 1.54695 1.73139 -0.17374 0.18351  -0.41240 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-4 CG  
+33295 C CD1 . PHE B-4 408 ? 1.67400 1.50092 1.71368 -0.18201 0.18851  -0.41561 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-4 CD1 
+33296 C CD2 . PHE B-4 408 ? 1.64417 1.49252 1.65084 -0.17325 0.17159  -0.42181 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-4 CD2 
+33297 C CE1 . PHE B-4 408 ? 1.73372 1.56234 1.77816 -0.19008 0.18199  -0.42728 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-4 CE1 
+33298 C CE2 . PHE B-4 408 ? 1.64930 1.50064 1.66214 -0.18151 0.16519  -0.43409 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-4 CE2 
+33299 C CZ  . PHE B-4 408 ? 1.64277 1.48369 1.67441 -0.19018 0.17050  -0.43648 ? ? ? ? ? ? 409 PHE B-4 CZ  
+33300 N N   . ASP B-4 409 ? 1.80293 1.60434 1.76240 -0.13853 0.21714  -0.38238 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-4 N   
+33301 C CA  . ASP B-4 409 ? 1.86221 1.66015 1.81376 -0.13058 0.22254  -0.37021 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-4 CA  
+33302 C C   . ASP B-4 409 ? 1.95650 1.74419 1.92948 -0.13289 0.23619  -0.36180 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-4 C   
+33303 O O   . ASP B-4 409 ? 2.07815 1.87061 2.06453 -0.13167 0.23607  -0.35232 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-4 O   
+33304 C CB  . ASP B-4 409 ? 1.87818 1.66506 1.79226 -0.11942 0.22761  -0.36991 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-4 CB  
+33305 C CG  . ASP B-4 409 ? 1.87149 1.67061 1.76341 -0.11390 0.21286  -0.37566 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-4 CG  
+33306 O OD1 . ASP B-4 409 ? 1.81769 1.63449 1.72430 -0.11991 0.19903  -0.38113 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-4 OD1 
+33307 O OD2 . ASP B-4 409 ? 1.84921 1.64030 1.70876 -0.10329 0.21526  -0.37498 ? ? ? ? ? ? 410 ASP B-4 OD2 
+33308 N N   . ILE B-4 410 ? 2.03207 1.80632 2.00910 -0.13580 0.24770  -0.36585 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-4 N   
+33309 C CA  . ILE B-4 410 ? 2.11510 1.87945 2.11159 -0.13721 0.26139  -0.35939 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-4 CA  
+33310 C C   . ILE B-4 410 ? 2.00596 1.78011 2.03800 -0.14495 0.25637  -0.35811 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-4 C   
+33311 O O   . ILE B-4 410 ? 2.11454 1.88518 2.16558 -0.14480 0.26454  -0.35132 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-4 O   
+33312 C CB  . ILE B-4 410 ? 2.03752 1.78572 2.02761 -0.13769 0.27474  -0.36532 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-4 CB  
+33313 C CG1 . ILE B-4 410 ? 2.00882 1.75973 2.00597 -0.14496 0.26785  -0.37758 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-4 CG1 
+33314 C CG2 . ILE B-4 410 ? 1.94667 1.68396 1.90130 -0.12872 0.28202  -0.36446 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-4 CG2 
+33315 C CD1 . ILE B-4 410 ? 1.94145 1.68960 1.96921 -0.15245 0.27206  -0.37965 ? ? ? ? ? ? 411 ILE B-4 CD1 
+33316 N N   . ALA B-4 411 ? 1.88798 1.67426 1.92964 -0.15155 0.24335  -0.36473 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B-4 N   
+33317 C CA  . ALA B-4 411 ? 1.90347 1.69958 1.97674 -0.15822 0.23789  -0.36264 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B-4 CA  
+33318 C C   . ALA B-4 411 ? 1.77646 1.58466 1.85779 -0.15453 0.23253  -0.35243 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B-4 C   
+33319 O O   . ALA B-4 411 ? 1.79046 1.60296 1.89798 -0.15674 0.23323  -0.34743 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B-4 O   
+33320 C CB  . ALA B-4 411 ? 1.68903 1.49488 1.76860 -0.16640 0.22554  -0.37174 ? ? ? ? ? ? 412 ALA B-4 CB  
+33321 N N   . PHE B-4 412 ? 1.80842 1.62223 1.86729 -0.14818 0.22672  -0.34969 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-4 N   
+33322 C CA  . PHE B-4 412 ? 1.88175 1.70577 1.94440 -0.14323 0.22167  -0.34010 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-4 CA  
+33323 C C   . PHE B-4 412 ? 2.02735 1.83842 2.07429 -0.13432 0.23300  -0.33182 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-4 C   
+33324 O O   . PHE B-4 412 ? 2.04360 1.86091 2.08616 -0.12855 0.22856  -0.32421 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-4 O   
+33325 C CB  . PHE B-4 412 ? 1.80409 1.64521 1.85384 -0.14217 0.20541  -0.34302 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-4 CB  
+33326 C CG  . PHE B-4 412 ? 1.79754 1.65193 1.86207 -0.15158 0.19445  -0.35133 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-4 CG  
+33327 C CD1 . PHE B-4 412 ? 1.79807 1.66500 1.89157 -0.15727 0.18884  -0.34818 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-4 CD1 
+33328 C CD2 . PHE B-4 412 ? 1.78931 1.64348 1.83868 -0.15456 0.18991  -0.36239 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-4 CD2 
+33329 C CE1 . PHE B-4 412 ? 1.73649 1.61445 1.84290 -0.16640 0.17970  -0.35528 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-4 CE1 
+33330 C CE2 . PHE B-4 412 ? 1.78826 1.65383 1.85184 -0.16393 0.18040  -0.37010 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-4 CE2 
+33331 C CZ  . PHE B-4 412 ? 1.78668 1.66366 1.87843 -0.17016 0.17567  -0.36623 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B-4 CZ  
+33332 N N   . ASP B-4 413 ? 2.05877 1.85181 2.09691 -0.13315 0.24756  -0.33328 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-4 N   
+33333 C CA  . ASP B-4 413 ? 2.12404 1.90312 2.14709 -0.12553 0.26018  -0.32544 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-4 CA  
+33334 C C   . ASP B-4 413 ? 2.23283 2.01209 2.28243 -0.12529 0.26641  -0.31665 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-4 C   
+33335 O O   . ASP B-4 413 ? 2.13007 1.91244 2.20888 -0.13100 0.26804  -0.31849 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-4 O   
+33336 C CB  . ASP B-4 413 ? 1.97140 1.73234 1.97989 -0.12513 0.27465  -0.33014 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-4 CB  
+33337 C CG  . ASP B-4 413 ? 2.20526 1.95066 2.19477 -0.11754 0.28874  -0.32219 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-4 CG  
+33338 O OD1 . ASP B-4 413 ? 2.03772 1.78535 2.01918 -0.11170 0.28573  -0.31362 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-4 OD1 
+33339 O OD2 . ASP B-4 413 ? 2.43112 2.16176 2.41360 -0.11746 0.30302  -0.32460 ? ? ? ? ? ? 414 ASP B-4 OD2 
+33340 N N   . THR B-4 414 ? 2.35170 2.12710 2.39062 -0.11807 0.26970  -0.30735 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-4 N   
+33341 C CA  . THR B-4 414 ? 2.27632 2.05154 2.33988 -0.11701 0.27586  -0.29919 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-4 CA  
+33342 C C   . THR B-4 414 ? 2.32998 2.08885 2.40321 -0.11847 0.29478  -0.29951 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-4 C   
+33343 O O   . THR B-4 414 ? 2.08912 1.84953 2.19161 -0.12010 0.29987  -0.29700 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-4 O   
+33344 C CB  . THR B-4 414 ? 2.12145 1.89638 2.17002 -0.10884 0.27351  -0.28941 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-4 CB  
+33345 O OG1 . THR B-4 414 ? 2.07047 1.82727 2.08664 -0.10330 0.28455  -0.28721 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-4 OG1 
+33346 C CG2 . THR B-4 414 ? 2.02787 1.82063 2.06765 -0.10696 0.25410  -0.29010 ? ? ? ? ? ? 415 THR B-4 CG2 
+33347 N N   . ASN B-4 415 ? 2.46903 2.21307 2.51857 -0.11750 0.30518  -0.30319 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-4 N   
+33348 C CA  . ASN B-4 415 ? 2.44361 2.17266 2.50058 -0.11887 0.32368  -0.30431 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-4 CA  
+33349 C C   . ASN B-4 415 ? 2.51011 2.24320 2.59625 -0.12609 0.32420  -0.31260 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-4 C   
+33350 O O   . ASN B-4 415 ? 2.57680 2.32023 2.66907 -0.13049 0.31184  -0.31882 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-4 O   
+33351 C CB  . ASN B-4 415 ? 2.37725 2.09094 2.40042 -0.11592 0.33361  -0.30697 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-4 CB  
+33352 C CG  . ASN B-4 415 ? 2.40924 2.11623 2.40059 -0.10771 0.33413  -0.29866 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-4 CG  
+33353 O OD1 . ASN B-4 415 ? 2.39249 2.09866 2.35370 -0.10394 0.32770  -0.30137 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-4 OD1 
+33354 N ND2 . ASN B-4 415 ? 2.58434 2.28611 2.58208 -0.10443 0.34156  -0.28889 ? ? ? ? ? ? 416 ASN B-4 ND2 
+33355 N N   . GLU B-4 416 ? 2.46271 2.18700 2.56680 -0.12716 0.33893  -0.31295 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-4 N   
+33356 C CA  . GLU B-4 416 ? 2.48158 2.20775 2.61361 -0.13262 0.34094  -0.32083 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-4 CA  
+33357 C C   . GLU B-4 416 ? 2.45886 2.17017 2.58377 -0.13380 0.35680  -0.32741 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-4 C   
+33358 O O   . GLU B-4 416 ? 2.45716 2.15712 2.57138 -0.13059 0.37118  -0.32338 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-4 O   
+33359 C CB  . GLU B-4 416 ? 2.29283 2.02549 2.45928 -0.13218 0.34231  -0.31676 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-4 CB  
+33360 C CG  . GLU B-4 416 ? 2.24707 1.98626 2.44263 -0.13673 0.33781  -0.32419 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-4 CG  
+33361 C CD  . GLU B-4 416 ? 2.39371 2.14531 2.61916 -0.13513 0.33130  -0.31930 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-4 CD  
+33362 O OE1 . GLU B-4 416 ? 2.41586 2.17120 2.64042 -0.13072 0.33037  -0.31040 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-4 OE1 
+33363 O OE2 . GLU B-4 416 ? 2.51479 2.27208 2.76396 -0.13774 0.32683  -0.32442 ? ? ? ? ? ? 417 GLU B-4 OE2 
+33364 N N   . TYR B-4 417 ? 2.52849 2.23973 2.65910 -0.13846 0.35421  -0.33762 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-4 N   
+33365 C CA  . TYR B-4 417 ? 2.52492 2.22372 2.64812 -0.13965 0.36708  -0.34555 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-4 CA  
+33366 C C   . TYR B-4 417 ? 2.54169 2.24045 2.69625 -0.14317 0.37136  -0.35292 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-4 C   
+33367 O O   . TYR B-4 417 ? 2.59384 2.30187 2.76958 -0.14586 0.36045  -0.35484 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-4 O   
+33368 C CB  . TYR B-4 417 ? 2.42522 2.12225 2.52293 -0.14103 0.36019  -0.35274 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-4 CB  
+33369 C CG  . TYR B-4 417 ? 2.55561 2.25374 2.62170 -0.13659 0.35414  -0.34705 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-4 CG  
+33370 C CD1 . TYR B-4 417 ? 2.59797 2.30900 2.66217 -0.13696 0.33711  -0.34459 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-4 CD1 
+33371 C CD2 . TYR B-4 417 ? 2.57016 2.25650 2.60781 -0.13156 0.36555  -0.34446 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-4 CD2 
+33372 C CE1 . TYR B-4 417 ? 2.59963 2.31219 2.63480 -0.13205 0.33091  -0.34056 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-4 CE1 
+33373 C CE2 . TYR B-4 417 ? 2.61842 2.30492 2.62562 -0.12621 0.35965  -0.33968 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-4 CE2 
+33374 C CZ  . TYR B-4 417 ? 2.61848 2.31832 2.62475 -0.12627 0.34198  -0.33816 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-4 CZ  
+33375 O OH  . TYR B-4 417 ? 2.47315 2.17369 2.44898 -0.12016 0.33546  -0.33457 ? ? ? ? ? ? 418 TYR B-4 OH  
+33376 N N   . LEU B-4 418 ? 2.51026 2.19842 2.66701 -0.14275 0.38755  -0.35732 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-4 N   
+33377 C CA  . LEU B-4 418 ? 2.42751 2.11502 2.61364 -0.14486 0.39291  -0.36519 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-4 CA  
+33378 C C   . LEU B-4 418 ? 2.32450 2.01165 2.51137 -0.14883 0.38489  -0.37631 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-4 C   
+33379 O O   . LEU B-4 418 ? 2.29031 1.98372 2.49855 -0.15104 0.37545  -0.37947 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-4 O   
+33380 C CB  . LEU B-4 418 ? 2.33589 2.01309 2.52384 -0.14331 0.41296  -0.36740 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-4 CB  
+33381 C CG  . LEU B-4 418 ? 2.34836 2.02560 2.56887 -0.14408 0.42046  -0.37529 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-4 CG  
+33382 C CD1 . LEU B-4 418 ? 2.25475 1.94123 2.50365 -0.14224 0.41639  -0.36931 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-4 CD1 
+33383 C CD2 . LEU B-4 418 ? 2.33032 1.99754 2.54815 -0.14332 0.44056  -0.37916 ? ? ? ? ? ? 419 LEU B-4 CD2 
+33384 N N   . HIS B-4 419 ? 2.32778 2.00714 2.49097 -0.14943 0.38846  -0.38233 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-4 N   
+33385 C CA  . HIS B-4 419 ? 2.44776 2.12501 2.60994 -0.15301 0.38181  -0.39364 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-4 CA  
+33386 C C   . HIS B-4 419 ? 2.47445 2.15698 2.61750 -0.15489 0.36634  -0.39284 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-4 C   
+33387 O O   . HIS B-4 419 ? 2.42826 2.10931 2.54414 -0.15238 0.36664  -0.38943 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-4 O   
+33388 C CB  . HIS B-4 419 ? 2.57058 2.23701 2.72035 -0.15224 0.39481  -0.40225 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-4 CB  
+33389 C CG  . HIS B-4 419 ? 2.61811 2.28042 2.79021 -0.15144 0.40877  -0.40675 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-4 CG  
+33390 N ND1 . HIS B-4 419 ? 2.51032 2.17036 2.70025 -0.15325 0.40841  -0.41824 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-4 ND1 
+33391 C CD2 . HIS B-4 419 ? 2.58859 2.24876 2.76867 -0.14891 0.42337  -0.40194 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-4 CD2 
+33392 C CE1 . HIS B-4 419 ? 2.50342 2.16113 2.71154 -0.15150 0.42197  -0.42100 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-4 CE1 
+33393 N NE2 . HIS B-4 419 ? 2.55842 2.21635 2.76174 -0.14927 0.43153  -0.41126 ? ? ? ? ? ? 420 HIS B-4 NE2 
+33394 N N   . LYS B-4 420 ? 2.49567 2.18413 2.65276 -0.15907 0.35309  -0.39636 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-4 N   
+33395 C CA  . LYS B-4 420 ? 2.43551 2.13044 2.57902 -0.16193 0.33792  -0.39665 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-4 CA  
+33396 C C   . LYS B-4 420 ? 2.29540 1.98832 2.44840 -0.16733 0.32982  -0.40689 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-4 C   
+33397 O O   . LYS B-4 420 ? 2.24556 1.93242 2.41583 -0.16817 0.33495  -0.41301 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-4 O   
+33398 C CB  . LYS B-4 420 ? 2.37217 2.07981 2.52342 -0.16187 0.32764  -0.38663 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-4 CB  
+33399 C CG  . LYS B-4 420 ? 2.34912 2.05863 2.48773 -0.15638 0.33303  -0.37619 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-4 CG  
+33400 C CD  . LYS B-4 420 ? 2.24706 1.97009 2.39504 -0.15611 0.32168  -0.36731 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-4 CD  
+33401 C CE  . LYS B-4 420 ? 2.30768 2.03550 2.48907 -0.15705 0.32157  -0.36529 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-4 CE  
+33402 N NZ  . LYS B-4 420 ? 2.21395 1.93511 2.40717 -0.15305 0.33676  -0.36264 ? ? ? ? ? ? 421 LYS B-4 NZ  
+33403 N N   . ILE B-4 421 ? 2.24205 1.93980 2.38315 -0.17081 0.31697  -0.40922 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-4 N   
+33404 C CA  . ILE B-4 421 ? 2.16239 1.85925 2.31247 -0.17693 0.30697  -0.41737 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-4 CA  
+33405 C C   . ILE B-4 421 ? 2.19211 1.90145 2.34295 -0.18071 0.29232  -0.41278 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-4 C   
+33406 O O   . ILE B-4 421 ? 2.17941 1.89524 2.31121 -0.17914 0.28779  -0.40974 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-4 O   
+33407 C CB  . ILE B-4 421 ? 2.30240 1.99043 2.43458 -0.17808 0.30738  -0.42869 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-4 CB  
+33408 C CG1 . ILE B-4 421 ? 2.40515 2.08176 2.53820 -0.17457 0.32187  -0.43421 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-4 CG1 
+33409 C CG2 . ILE B-4 421 ? 2.25442 1.94164 2.39426 -0.18500 0.29543  -0.43645 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-4 CG2 
+33410 C CD1 . ILE B-4 421 ? 2.38875 2.05932 2.49524 -0.17168 0.32683  -0.44044 ? ? ? ? ? ? 422 ILE B-4 CD1 
+33411 N N   . PHE B-4 422 ? 2.30066 2.01359 2.47299 -0.18523 0.28509  -0.41242 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-4 N   
+33412 C CA  . PHE B-4 422 ? 2.33257 2.05846 2.50819 -0.18937 0.27179  -0.40803 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-4 CA  
+33413 C C   . PHE B-4 422 ? 2.22304 1.94640 2.40859 -0.19700 0.26299  -0.41498 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-4 C   
+33414 O O   . PHE B-4 422 ? 2.20729 1.91958 2.40393 -0.19816 0.26690  -0.42069 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-4 O   
+33415 C CB  . PHE B-4 422 ? 2.24057 1.97692 2.43326 -0.18666 0.27110  -0.39697 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-4 CB  
+33416 C CG  . PHE B-4 422 ? 2.41855 2.15130 2.63771 -0.18659 0.27433  -0.39652 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-4 CG  
+33417 C CD1 . PHE B-4 422 ? 2.47475 2.19780 2.70179 -0.18191 0.28693  -0.39842 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-4 CD1 
+33418 C CD2 . PHE B-4 422 ? 2.46604 2.20591 2.70228 -0.19064 0.26487  -0.39419 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-4 CD2 
+33419 C CE1 . PHE B-4 422 ? 2.61321 2.33369 2.86465 -0.18069 0.28928  -0.39897 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-4 CE1 
+33420 C CE2 . PHE B-4 422 ? 2.57692 2.31347 2.83634 -0.18918 0.26747  -0.39371 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-4 CE2 
+33421 C CZ  . PHE B-4 422 ? 2.70724 2.43413 2.97429 -0.18385 0.27936  -0.39650 ? ? ? ? ? ? 423 PHE B-4 CZ  
+33422 N N   . THR B-4 423 ? 2.19224 1.92561 2.37290 -0.20211 0.25112  -0.41495 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-4 N   
+33423 C CA  . THR B-4 423 ? 2.06774 1.80005 2.25814 -0.21038 0.24215  -0.42017 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-4 CA  
+33424 C C   . THR B-4 423 ? 2.10743 1.84528 2.32162 -0.21193 0.23935  -0.41292 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-4 C   
+33425 O O   . THR B-4 423 ? 2.23211 1.97955 2.45355 -0.20734 0.24081  -0.40369 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-4 O   
+33426 C CB  . THR B-4 423 ? 2.07684 1.81920 2.25394 -0.21545 0.23101  -0.42343 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-4 CB  
+33427 O OG1 . THR B-4 423 ? 2.05651 1.79684 2.20987 -0.21107 0.23382  -0.42798 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-4 OG1 
+33428 C CG2 . THR B-4 423 ? 2.10057 1.83751 2.28370 -0.22460 0.22373  -0.43173 ? ? ? ? ? ? 424 THR B-4 CG2 
+33429 N N   . VAL B-4 424 ? 2.00231 1.73329 2.22827 -0.21800 0.23532  -0.41728 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-4 N   
+33430 C CA  . VAL B-4 424 ? 1.95503 1.69019 2.20244 -0.21938 0.23222  -0.41097 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-4 CA  
+33431 C C   . VAL B-4 424 ? 1.97154 1.72641 2.22135 -0.22102 0.22392  -0.40259 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-4 C   
+33432 O O   . VAL B-4 424 ? 2.01020 1.77365 2.27462 -0.21743 0.22389  -0.39410 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-4 O   
+33433 C CB  . VAL B-4 424 ? 1.98304 1.70653 2.23808 -0.22650 0.22816  -0.41736 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-4 CB  
+33434 C CG1 . VAL B-4 424 ? 1.94068 1.66985 2.21517 -0.22835 0.22369  -0.41024 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-4 CG1 
+33435 C CG2 . VAL B-4 424 ? 1.90045 1.60487 2.15580 -0.22320 0.23634  -0.42521 ? ? ? ? ? ? 425 VAL B-4 CG2 
+33436 N N   . HIS B-4 425 ? 2.01676 1.77991 2.25260 -0.22593 0.21638  -0.40559 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-4 N   
+33437 C CA  . HIS B-4 425 ? 2.00615 1.78923 2.24261 -0.22717 0.20799  -0.39904 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-4 CA  
+33438 C C   . HIS B-4 425 ? 2.08274 1.87455 2.30765 -0.21885 0.21078  -0.39340 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-4 C   
+33439 O O   . HIS B-4 425 ? 2.07061 1.87880 2.29867 -0.21752 0.20490  -0.38638 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-4 O   
+33440 C CB  . HIS B-4 425 ? 1.91969 1.70920 2.14728 -0.23591 0.19818  -0.40577 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-4 CB  
+33441 C CG  . HIS B-4 425 ? 1.99933 1.78194 2.23902 -0.24528 0.19435  -0.40989 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-4 CG  
+33442 N ND1 . HIS B-4 425 ? 2.08470 1.84846 2.32215 -0.24836 0.19778  -0.41848 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-4 ND1 
+33443 C CD2 . HIS B-4 425 ? 1.91500 1.70636 2.16852 -0.25217 0.18758  -0.40646 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-4 CD2 
+33444 C CE1 . HIS B-4 425 ? 2.10904 1.86899 2.35793 -0.25677 0.19329  -0.41993 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-4 CE1 
+33445 N NE2 . HIS B-4 425 ? 1.98912 1.76559 2.24787 -0.25942 0.18748  -0.41254 ? ? ? ? ? ? 426 HIS B-4 NE2 
+33446 N N   . SER B-4 426 ? 2.10046 1.88147 2.31156 -0.21316 0.21963  -0.39627 ? ? ? ? ? ? 427 SER B-4 N   
+33447 C CA  . SER B-4 426 ? 2.06405 1.85085 2.26195 -0.20523 0.22315  -0.39062 ? ? ? ? ? ? 427 SER B-4 CA  
+33448 C C   . SER B-4 426 ? 2.11778 1.91031 2.33200 -0.19960 0.22677  -0.38018 ? ? ? ? ? ? 427 SER B-4 C   
+33449 O O   . SER B-4 426 ? 2.34724 2.15313 2.55877 -0.19610 0.22245  -0.37308 ? ? ? ? ? ? 427 SER B-4 O   
+33450 C CB  . SER B-4 426 ? 2.02611 1.79860 2.20647 -0.20058 0.23333  -0.39572 ? ? ? ? ? ? 427 SER B-4 CB  
+33451 O OG  . SER B-4 426 ? 2.09178 1.86311 2.25267 -0.20345 0.22852  -0.40438 ? ? ? ? ? ? 427 SER B-4 OG  
+33452 N N   . ALA B-4 427 ? 1.88223 1.66502 2.11370 -0.19810 0.23424  -0.37980 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B-4 N   
+33453 C CA  . ALA B-4 427 ? 2.19327 1.98166 2.44286 -0.19242 0.23745  -0.37108 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B-4 CA  
+33454 C C   . ALA B-4 427 ? 2.22264 2.01357 2.49562 -0.19561 0.23293  -0.36992 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B-4 C   
+33455 O O   . ALA B-4 427 ? 2.24469 2.02803 2.53381 -0.19203 0.23955  -0.36984 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B-4 O   
+33456 C CB  . ALA B-4 427 ? 2.36100 2.13722 2.61190 -0.18574 0.25127  -0.37123 ? ? ? ? ? ? 428 ALA B-4 CB  
+33457 N N   . LYS B-4 428 ? 2.18269 1.98426 2.45732 -0.20212 0.22183  -0.36946 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-4 N   
+33458 C CA  . LYS B-4 428 ? 2.02900 1.83531 2.32479 -0.20447 0.21709  -0.36624 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-4 CA  
+33459 C C   . LYS B-4 428 ? 1.97049 1.78765 2.28239 -0.19672 0.21795  -0.35690 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-4 C   
+33460 O O   . LYS B-4 428 ? 2.02516 1.84154 2.35659 -0.19474 0.21846  -0.35465 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-4 O   
+33461 C CB  . LYS B-4 428 ? 1.96981 1.78763 2.26316 -0.21322 0.20548  -0.36695 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-4 CB  
+33462 C CG  . LYS B-4 428 ? 2.07540 1.90047 2.38881 -0.21587 0.20004  -0.36227 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-4 CG  
+33463 C CD  . LYS B-4 428 ? 1.94421 1.78350 2.25460 -0.22469 0.18912  -0.36256 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-4 CD  
+33464 C CE  . LYS B-4 428 ? 1.93350 1.79116 2.23281 -0.22230 0.18338  -0.35932 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-4 CE  
+33465 N NZ  . LYS B-4 428 ? 1.81473 1.68415 2.12457 -0.21332 0.18362  -0.34977 ? ? ? ? ? ? 429 LYS B-4 NZ  
+33466 N N   . GLY B-4 429 ? 1.89053 1.71708 2.19416 -0.19160 0.21809  -0.35169 ? ? ? ? ? ? 430 GLY B-4 N   
+33467 C CA  . GLY B-4 429 ? 2.05842 1.89599 2.37662 -0.18412 0.21809  -0.34298 ? ? ? ? ? ? 430 GLY B-4 CA  
+33468 C C   . GLY B-4 429 ? 1.99563 1.82277 2.32102 -0.17629 0.23017  -0.34226 ? ? ? ? ? ? 430 GLY B-4 C   
+33469 O O   . GLY B-4 429 ? 2.02576 1.85097 2.37206 -0.17247 0.23332  -0.34134 ? ? ? ? ? ? 430 GLY B-4 O   
+33470 N N   . LEU B-4 430 ? 2.07018 1.89061 2.37850 -0.17358 0.23726  -0.34304 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-4 N   
+33471 C CA  . LEU B-4 430 ? 2.12305 1.93529 2.43820 -0.16648 0.24931  -0.34169 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-4 CA  
+33472 C C   . LEU B-4 430 ? 2.00230 1.79864 2.32679 -0.16692 0.25836  -0.34967 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-4 C   
+33473 O O   . LEU B-4 430 ? 1.70752 1.49514 2.02476 -0.17269 0.25713  -0.35698 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-4 O   
+33474 C CB  . LEU B-4 430 ? 2.03453 1.84226 2.32681 -0.16386 0.25535  -0.34025 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-4 CB  
+33475 C CG  . LEU B-4 430 ? 1.80661 1.60280 2.07403 -0.16795 0.25857  -0.34758 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-4 CG  
+33476 C CD1 . LEU B-4 430 ? 2.10935 1.89544 2.36216 -0.16290 0.27086  -0.34651 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-4 CD1 
+33477 C CD2 . LEU B-4 430 ? 1.69074 1.49688 1.94047 -0.17234 0.24646  -0.34782 ? ? ? ? ? ? 431 LEU B-4 CD2 
+33478 N N   . GLU B-4 431 ? 2.19778 1.99064 2.53903 -0.16045 0.26724  -0.34882 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-4 N   
+33479 C CA  . GLU B-4 431 ? 2.10316 1.88284 2.45670 -0.15909 0.27577  -0.35671 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-4 CA  
+33480 C C   . GLU B-4 431 ? 2.06746 1.83577 2.41273 -0.15627 0.28977  -0.36022 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-4 C   
+33481 O O   . GLU B-4 431 ? 2.04446 1.81611 2.38387 -0.15285 0.29435  -0.35437 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-4 O   
+33482 C CB  . GLU B-4 431 ? 1.98334 1.76890 2.36557 -0.15323 0.27495  -0.35466 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-4 CB  
+33483 C CG  . GLU B-4 431 ? 1.82333 1.61998 2.21655 -0.14637 0.27670  -0.34655 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-4 CG  
+33484 C CD  . GLU B-4 431 ? 1.94815 1.75612 2.36753 -0.14108 0.27057  -0.34297 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-4 CD  
+33485 O OE1 . GLU B-4 431 ? 1.82389 1.63041 2.25162 -0.14269 0.26534  -0.34632 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-4 OE1 
+33486 O OE2 . GLU B-4 431 ? 2.17385 1.99177 2.60501 -0.13495 0.27091  -0.33678 ? ? ? ? ? ? 432 GLU B-4 OE2 
+33487 N N   . PHE B-4 432 ? 2.14704 1.90155 2.49154 -0.15766 0.29666  -0.36989 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-4 N   
+33488 C CA  . PHE B-4 432 ? 2.18839 1.93174 2.52458 -0.15576 0.31044  -0.37470 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-4 CA  
+33489 C C   . PHE B-4 432 ? 2.26318 2.00027 2.62207 -0.15108 0.31947  -0.38135 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-4 C   
+33490 O O   . PHE B-4 432 ? 2.33446 2.07275 2.71165 -0.14968 0.31442  -0.38412 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-4 O   
+33491 C CB  . PHE B-4 432 ? 2.16364 1.89657 2.47588 -0.16113 0.31114  -0.38189 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-4 CB  
+33492 C CG  . PHE B-4 432 ? 2.20646 1.94483 2.49437 -0.16441 0.30432  -0.37694 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-4 CG  
+33493 C CD1 . PHE B-4 432 ? 2.13182 1.87792 2.41605 -0.16938 0.29061  -0.37549 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-4 CD1 
+33494 C CD2 . PHE B-4 432 ? 2.29074 2.02648 2.55925 -0.16223 0.31181  -0.37408 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-4 CD2 
+33495 C CE1 . PHE B-4 432 ? 2.23750 1.98973 2.50013 -0.17184 0.28393  -0.37235 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-4 CE1 
+33496 C CE2 . PHE B-4 432 ? 2.34418 2.08480 2.58932 -0.16394 0.30502  -0.37032 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-4 CE2 
+33497 C CZ  . PHE B-4 432 ? 2.24850 1.99797 2.49120 -0.16861 0.29076  -0.36998 ? ? ? ? ? ? 433 PHE B-4 CZ  
+33498 N N   . ASN B-4 433 ? 2.22536 1.95563 2.58245 -0.14837 0.33321  -0.38432 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-4 N   
+33499 C CA  . ASN B-4 433 ? 2.25712 1.98332 2.63718 -0.14334 0.34278  -0.39121 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-4 CA  
+33500 C C   . ASN B-4 433 ? 2.23582 1.95055 2.61628 -0.14493 0.34402  -0.40375 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-4 C   
+33501 O O   . ASN B-4 433 ? 2.21934 1.93349 2.61896 -0.14199 0.34063  -0.40879 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-4 O   
+33502 C CB  . ASN B-4 433 ? 2.27427 1.99760 2.65290 -0.14062 0.35775  -0.39022 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-4 CB  
+33503 C CG  . ASN B-4 433 ? 2.35531 2.08048 2.76331 -0.13446 0.36605  -0.39424 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-4 CG  
+33504 O OD1 . ASN B-4 433 ? 2.40721 2.12946 2.83158 -0.13217 0.36563  -0.40348 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-4 OD1 
+33505 N ND2 . ASN B-4 433 ? 2.21281 1.94259 2.62770 -0.13138 0.37340  -0.38774 ? ? ? ? ? ? 434 ASN B-4 ND2 
+33506 N N   . GLN B-4 434 ? 2.28577 1.99095 2.64453 -0.14888 0.34857  -0.40918 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-4 N   
+33507 C CA  . GLN B-4 434 ? 2.24117 1.93491 2.59754 -0.15048 0.34929  -0.42149 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-4 CA  
+33508 C C   . GLN B-4 434 ? 2.17216 1.86168 2.50359 -0.15709 0.34113  -0.42234 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-4 C   
+33509 O O   . GLN B-4 434 ? 2.16892 1.86011 2.47962 -0.15941 0.34229  -0.41759 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-4 O   
+33510 C CB  . GLN B-4 434 ? 2.28668 1.97245 2.64390 -0.14789 0.36460  -0.43051 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-4 CB  
+33511 C CG  . GLN B-4 434 ? 2.43241 2.12146 2.81715 -0.14140 0.37323  -0.43319 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-4 CG  
+33512 C CD  . GLN B-4 434 ? 2.57229 2.26904 2.96062 -0.13934 0.38080  -0.42344 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-4 CD  
+33513 O OE1 . GLN B-4 434 ? 2.62078 2.31862 2.98833 -0.14232 0.38131  -0.41527 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-4 OE1 
+33514 N NE2 . GLN B-4 434 ? 2.55021 2.25192 2.96484 -0.13374 0.38654  -0.42468 ? ? ? ? ? ? 435 GLN B-4 NE2 
+33515 N N   . VAL B-4 435 ? 2.06574 1.74919 2.39908 -0.15970 0.33294  -0.42885 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-4 N   
+33516 C CA  . VAL B-4 435 ? 2.05455 1.73450 2.36820 -0.16641 0.32351  -0.43030 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-4 CA  
+33517 C C   . VAL B-4 435 ? 2.01235 1.67827 2.32296 -0.16764 0.32426  -0.44337 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-4 C   
+33518 O O   . VAL B-4 435 ? 2.04084 1.70115 2.36836 -0.16403 0.32571  -0.44967 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-4 O   
+33519 C CB  . VAL B-4 435 ? 2.14264 1.83063 2.46155 -0.16987 0.30974  -0.42298 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-4 CB  
+33520 C CG1 . VAL B-4 435 ? 2.20128 1.88497 2.50264 -0.17739 0.30034  -0.42627 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-4 CG1 
+33521 C CG2 . VAL B-4 435 ? 2.20092 1.90361 2.52081 -0.16854 0.30781  -0.41058 ? ? ? ? ? ? 436 VAL B-4 CG2 
+33522 N N   . ILE B-4 436 ? 2.03061 1.69094 2.31938 -0.17201 0.32278  -0.44797 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-4 N   
+33523 C CA  . ILE B-4 436 ? 2.13583 1.78302 2.41884 -0.17394 0.32118  -0.46028 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-4 CA  
+33524 C C   . ILE B-4 436 ? 2.21920 1.86524 2.48970 -0.18121 0.30828  -0.45987 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-4 C   
+33525 O O   . ILE B-4 436 ? 2.24975 1.90311 2.50507 -0.18446 0.30470  -0.45436 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-4 O   
+33526 C CB  . ILE B-4 436 ? 1.96975 1.61086 2.23863 -0.17205 0.33190  -0.46827 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-4 CB  
+33527 C CG1 . ILE B-4 436 ? 1.98213 1.62499 2.26451 -0.16567 0.34575  -0.46898 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-4 CG1 
+33528 C CG2 . ILE B-4 436 ? 1.91546 1.54346 2.17856 -0.17367 0.32899  -0.48155 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-4 CG2 
+33529 C CD1 . ILE B-4 436 ? 2.08009 1.71668 2.35076 -0.16380 0.35732  -0.47789 ? ? ? ? ? ? 437 ILE B-4 CD1 
+33530 N N   . ILE B-4 437 ? 2.33191 1.96842 2.60866 -0.18357 0.30138  -0.46610 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-4 N   
+33531 C CA  . ILE B-4 437 ? 2.36737 2.00112 2.63464 -0.19122 0.28958  -0.46688 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-4 CA  
+33532 C C   . ILE B-4 437 ? 2.38578 2.00345 2.64626 -0.19267 0.28838  -0.48009 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-4 C   
+33533 O O   . ILE B-4 437 ? 2.48429 2.09373 2.74899 -0.18741 0.29585  -0.48834 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-4 O   
+33534 C CB  . ILE B-4 437 ? 2.30963 1.94729 2.59115 -0.19393 0.28061  -0.45960 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-4 CB  
+33535 C CG1 . ILE B-4 437 ? 2.32230 1.94718 2.61831 -0.19083 0.28036  -0.46571 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-4 CG1 
+33536 C CG2 . ILE B-4 437 ? 2.17475 1.82805 2.46661 -0.19056 0.28242  -0.44762 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-4 CG2 
+33537 C CD1 . ILE B-4 437 ? 2.09801 1.72519 2.40683 -0.19287 0.27213  -0.45864 ? ? ? ? ? ? 438 ILE B-4 CD1 
+33538 N N   . THR B-4 438 ? 2.19738 1.81101 2.44778 -0.19993 0.27859  -0.48262 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-4 N   
+33539 C CA  . THR B-4 438 ? 2.32505 1.92296 2.56888 -0.20223 0.27521  -0.49479 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-4 CA  
+33540 C C   . THR B-4 438 ? 2.36995 1.96030 2.62083 -0.20817 0.26485  -0.49407 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-4 C   
+33541 O O   . THR B-4 438 ? 2.28063 1.88011 2.53461 -0.21325 0.25852  -0.48506 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-4 O   
+33542 C CB  . THR B-4 438 ? 2.32198 1.92028 2.54485 -0.20547 0.27357  -0.50054 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-4 CB  
+33543 O OG1 . THR B-4 438 ? 2.41457 2.02410 2.63084 -0.21155 0.26593  -0.49325 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-4 OG1 
+33544 C CG2 . THR B-4 438 ? 2.22822 1.83111 2.44237 -0.19904 0.28498  -0.50211 ? ? ? ? ? ? 439 THR B-4 CG2 
+33545 N N   . ALA B-4 439 ? 2.48374 2.05689 2.73644 -0.20748 0.26323  -0.50388 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B-4 N   
+33546 C CA  . ALA B-4 439 ? 2.43922 2.00167 2.69862 -0.21218 0.25475  -0.50332 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B-4 CA  
+33547 C C   . ALA B-4 439 ? 2.55283 2.11194 2.80099 -0.22243 0.24527  -0.50540 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B-4 C   
+33548 O O   . ALA B-4 439 ? 2.47648 2.03449 2.72997 -0.22875 0.23831  -0.49988 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B-4 O   
+33549 C CB  . ALA B-4 439 ? 2.56030 2.10405 2.82483 -0.20676 0.25628  -0.51329 ? ? ? ? ? ? 440 ALA B-4 CB  
+33550 N N   . SER B-4 440 ? 2.62406 2.18194 2.85723 -0.22415 0.24495  -0.51358 ? ? ? ? ? ? 441 SER B-4 N   
+33551 C CA  . SER B-4 440 ? 2.54392 2.09779 2.76753 -0.23342 0.23569  -0.51779 ? ? ? ? ? ? 441 SER B-4 CA  
+33552 C C   . SER B-4 440 ? 2.45557 2.02554 2.67970 -0.24050 0.23024  -0.50797 ? ? ? ? ? ? 441 SER B-4 C   
+33553 O O   . SER B-4 440 ? 2.37522 1.94293 2.59551 -0.24932 0.22201  -0.51044 ? ? ? ? ? ? 441 SER B-4 O   
+33554 C CB  . SER B-4 440 ? 2.53612 2.08817 2.74355 -0.23222 0.23665  -0.52863 ? ? ? ? ? ? 441 SER B-4 CB  
+33555 O OG  . SER B-4 440 ? 2.42431 1.99269 2.62423 -0.22822 0.24249  -0.52435 ? ? ? ? ? ? 441 SER B-4 OG  
+33556 N N   . ASP B-4 441 ? 2.57874 2.16508 2.80800 -0.23683 0.23450  -0.49752 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-4 N   
+33557 C CA  . ASP B-4 441 ? 2.45143 2.05475 2.68037 -0.24254 0.22917  -0.48881 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-4 CA  
+33558 C C   . ASP B-4 441 ? 2.35111 1.95341 2.59289 -0.24901 0.22295  -0.48227 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-4 C   
+33559 O O   . ASP B-4 441 ? 2.40566 2.01641 2.64600 -0.25734 0.21577  -0.47975 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-4 O   
+33560 C CB  . ASP B-4 441 ? 2.29682 1.91693 2.52655 -0.23589 0.23550  -0.47985 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-4 CB  
+33561 C CG  . ASP B-4 441 ? 2.29423 1.91654 2.50894 -0.23031 0.24189  -0.48496 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-4 CG  
+33562 O OD1 . ASP B-4 441 ? 2.25699 1.87732 2.45755 -0.23353 0.23803  -0.49279 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-4 OD1 
+33563 O OD2 . ASP B-4 441 ? 2.36862 1.99465 2.58578 -0.22259 0.25096  -0.48130 ? ? ? ? ? ? 442 ASP B-4 OD2 
+33564 N N   . TYR B-4 442 ? 2.26031 1.85276 2.51448 -0.24505 0.22568  -0.47987 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-4 N   
+33565 C CA  . TYR B-4 442 ? 2.22814 1.82120 2.49487 -0.24899 0.22142  -0.47162 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-4 CA  
+33566 C C   . TYR B-4 442 ? 2.28133 1.85227 2.54914 -0.25348 0.21753  -0.47769 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-4 C   
+33567 O O   . TYR B-4 442 ? 2.37781 1.93208 2.64503 -0.24766 0.22094  -0.48509 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-4 O   
+33568 C CB  . TYR B-4 442 ? 2.32037 1.91995 2.60076 -0.23988 0.22702  -0.46326 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-4 CB  
+33569 C CG  . TYR B-4 442 ? 2.37307 1.99152 2.65230 -0.23442 0.23194  -0.45777 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-4 CG  
+33570 C CD1 . TYR B-4 442 ? 2.39307 2.00945 2.66845 -0.22633 0.24035  -0.46258 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-4 CD1 
+33571 C CD2 . TYR B-4 442 ? 2.27100 1.90896 2.55251 -0.23741 0.22828  -0.44799 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-4 CD2 
+33572 C CE1 . TYR B-4 442 ? 2.27845 1.91018 2.55182 -0.22161 0.24548  -0.45710 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-4 CE1 
+33573 C CE2 . TYR B-4 442 ? 2.19080 1.84431 2.46993 -0.23207 0.23248  -0.44286 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-4 CE2 
+33574 C CZ  . TYR B-4 442 ? 2.14980 1.79936 2.42460 -0.22432 0.24132  -0.44711 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-4 CZ  
+33575 O OH  . TYR B-4 442 ? 2.13181 1.79505 2.40342 -0.21928 0.24611  -0.44151 ? ? ? ? ? ? 443 TYR B-4 OH  
+33576 N N   . ASN B-4 443 ? 2.22345 1.79412 2.49274 -0.26379 0.21051  -0.47476 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-4 N   
+33577 C CA  . ASN B-4 443 ? 2.18297 1.73217 2.45383 -0.26906 0.20676  -0.47826 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-4 CA  
+33578 C C   . ASN B-4 443 ? 2.31089 1.85681 2.59459 -0.26467 0.20838  -0.46920 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-4 C   
+33579 O O   . ASN B-4 443 ? 2.31370 1.87255 2.60490 -0.26890 0.20593  -0.45918 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-4 O   
+33580 C CB  . ASN B-4 443 ? 2.03268 1.58314 2.29984 -0.28273 0.19929  -0.47945 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-4 CB  
+33581 C CG  . ASN B-4 443 ? 2.16462 1.69159 2.43311 -0.28908 0.19585  -0.48215 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-4 CG  
+33582 O OD1 . ASN B-4 443 ? 2.30287 1.80928 2.57016 -0.28302 0.19808  -0.48717 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-4 OD1 
+33583 N ND2 . ASN B-4 443 ? 2.18387 1.71339 2.45466 -0.30120 0.19053  -0.47914 ? ? ? ? ? ? 444 ASN B-4 ND2 
+33584 N N   . VAL B-4 444 ? 2.37186 1.90090 2.65796 -0.25569 0.21219  -0.47336 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-4 N   
+33585 C CA  . VAL B-4 444 ? 2.34688 1.87366 2.64500 -0.24858 0.21424  -0.46578 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-4 CA  
+33586 C C   . VAL B-4 444 ? 2.49415 2.00122 2.79313 -0.25349 0.21009  -0.46429 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-4 C   
+33587 O O   . VAL B-4 444 ? 2.60246 2.11075 2.91085 -0.24988 0.21040  -0.45564 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-4 O   
+33588 C CB  . VAL B-4 444 ? 2.39393 1.91439 2.69554 -0.23481 0.22078  -0.47135 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-4 CB  
+33589 C CG1 . VAL B-4 444 ? 2.35965 1.89928 2.66098 -0.23006 0.22615  -0.47147 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-4 CG1 
+33590 C CG2 . VAL B-4 444 ? 2.53360 2.02921 2.82617 -0.23344 0.22031  -0.48434 ? ? ? ? ? ? 445 VAL B-4 CG2 
+33591 N N   . HIS B-4 445 ? 2.52115 2.00960 2.81029 -0.26130 0.20628  -0.47240 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-4 N   
+33592 C CA  . HIS B-4 445 ? 2.62652 2.09253 2.91498 -0.26558 0.20306  -0.47132 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-4 CA  
+33593 C C   . HIS B-4 445 ? 2.61098 2.08708 2.90468 -0.27641 0.19971  -0.46033 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-4 C   
+33594 O O   . HIS B-4 445 ? 2.74027 2.20683 3.03857 -0.27579 0.19948  -0.45337 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-4 O   
+33595 C CB  . HIS B-4 445 ? 2.62604 2.06890 2.90266 -0.27115 0.19971  -0.48343 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-4 CB  
+33596 C CG  . HIS B-4 445 ? 2.69168 2.11292 2.96418 -0.25998 0.20186  -0.49289 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-4 CG  
+33597 N ND1 . HIS B-4 445 ? 2.70947 2.13431 2.97858 -0.25181 0.20525  -0.50225 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-4 ND1 
+33598 C CD2 . HIS B-4 445 ? 2.76919 2.16510 3.04002 -0.25517 0.20111  -0.49480 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-4 CD2 
+33599 C CE1 . HIS B-4 445 ? 2.73065 2.13445 2.99715 -0.24270 0.20623  -0.51019 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-4 CE1 
+33600 N NE2 . HIS B-4 445 ? 2.77794 2.16346 3.04493 -0.24413 0.20345  -0.50598 ? ? ? ? ? ? 446 HIS B-4 NE2 
+33601 N N   . TYR B-4 446 ? 2.37360 1.86924 2.66637 -0.28595 0.19713  -0.45898 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-4 N   
+33602 C CA  . TYR B-4 446 ? 2.25544 1.76301 2.55349 -0.29714 0.19375  -0.45006 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-4 CA  
+33603 C C   . TYR B-4 446 ? 2.30259 1.84053 2.60938 -0.29406 0.19474  -0.44026 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-4 C   
+33604 O O   . TYR B-4 446 ? 2.26497 1.81828 2.57585 -0.30341 0.19153  -0.43404 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-4 O   
+33605 C CB  . TYR B-4 446 ? 2.28366 1.79022 2.57496 -0.31145 0.18886  -0.45687 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-4 CB  
+33606 C CG  . TYR B-4 446 ? 2.20192 1.67779 2.48655 -0.31711 0.18685  -0.46426 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-4 CG  
+33607 C CD1 . TYR B-4 446 ? 1.91516 1.37722 2.20262 -0.32511 0.18561  -0.45850 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-4 CD1 
+33608 C CD2 . TYR B-4 446 ? 2.33664 1.79679 2.61165 -0.31419 0.18628  -0.47689 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-4 CD2 
+33609 C CE1 . TYR B-4 446 ? 2.10190 1.53400 2.38243 -0.33023 0.18385  -0.46492 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-4 CE1 
+33610 C CE2 . TYR B-4 446 ? 2.41770 1.84911 2.68631 -0.31895 0.18380  -0.48394 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-4 CE2 
+33611 C CZ  . TYR B-4 446 ? 2.40519 1.82198 2.67639 -0.32703 0.18258  -0.47781 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-4 CZ  
+33612 O OH  . TYR B-4 446 ? 2.29438 1.68076 2.55837 -0.33178 0.18017  -0.48454 ? ? ? ? ? ? 447 TYR B-4 OH  
+33613 N N   . ASN B-4 447 ? 2.47900 2.02600 2.78903 -0.28128 0.19906  -0.43926 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-4 N   
+33614 C CA  . ASN B-4 447 ? 2.61369 2.18657 2.93315 -0.27606 0.20031  -0.42932 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-4 CA  
+33615 C C   . ASN B-4 447 ? 2.45874 2.05562 2.77614 -0.28462 0.19661  -0.42732 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-4 C   
+33616 O O   . ASN B-4 447 ? 2.21479 1.83250 2.54000 -0.28498 0.19512  -0.41799 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-4 O   
+33617 C CB  . ASN B-4 447 ? 2.59498 2.16817 2.92519 -0.27381 0.20007  -0.41874 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-4 CB  
+33618 C CG  . ASN B-4 447 ? 2.51789 2.06841 2.84993 -0.26322 0.20341  -0.42080 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-4 CG  
+33619 O OD1 . ASN B-4 447 ? 2.57682 2.11885 2.90623 -0.25413 0.20700  -0.42846 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-4 OD1 
+33620 N ND2 . ASN B-4 447 ? 2.34738 1.88811 2.68354 -0.26397 0.20234  -0.41431 ? ? ? ? ? ? 448 ASN B-4 ND2 
+33621 N N   . ARG B-4 448 ? 2.47676 2.07148 2.78347 -0.29084 0.19463  -0.43660 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-4 N   
+33622 C CA  . ARG B-4 448 ? 2.56606 2.18357 2.86953 -0.29729 0.19086  -0.43620 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-4 CA  
+33623 C C   . ARG B-4 448 ? 2.49592 2.13244 2.79923 -0.28726 0.19405  -0.43279 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-4 C   
+33624 O O   . ARG B-4 448 ? 2.29764 1.95689 2.60409 -0.28856 0.19149  -0.42625 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-4 O   
+33625 C CB  . ARG B-4 448 ? 2.43714 2.04684 2.72906 -0.30537 0.18761  -0.44798 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-4 CB  
+33626 C CG  . ARG B-4 448 ? 2.25715 1.84807 2.54907 -0.31674 0.18409  -0.45201 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-4 CG  
+33627 C CD  . ARG B-4 448 ? 2.14952 1.73998 2.43252 -0.32613 0.17935  -0.46307 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-4 CD  
+33628 N NE  . ARG B-4 448 ? 2.35771 1.95937 2.63132 -0.31960 0.18015  -0.46898 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-4 NE  
+33629 C CZ  . ARG B-4 448 ? 1.93184 1.55671 2.20251 -0.32152 0.17711  -0.46879 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-4 CZ  
+33630 N NH1 . ARG B-4 448 ? 1.62409 1.26532 1.90145 -0.33010 0.17266  -0.46385 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-4 NH1 
+33631 N NH2 . ARG B-4 448 ? 1.86599 1.49777 2.12617 -0.31429 0.17866  -0.47392 ? ? ? ? ? ? 449 ARG B-4 NH2 
+33632 N N   . ASP B-4 449 ? 2.40169 2.02899 2.70131 -0.27722 0.19976  -0.43734 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-4 N   
+33633 C CA  . ASP B-4 449 ? 2.16943 1.81160 2.46773 -0.26795 0.20405  -0.43495 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-4 CA  
+33634 C C   . ASP B-4 449 ? 2.11227 1.75401 2.42227 -0.25650 0.20966  -0.42884 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-4 C   
+33635 O O   . ASP B-4 449 ? 2.10621 1.75392 2.41569 -0.24774 0.21514  -0.42880 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-4 O   
+33636 C CB  . ASP B-4 449 ? 2.26531 1.90007 2.55002 -0.26544 0.20709  -0.44546 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-4 CB  
+33637 C CG  . ASP B-4 449 ? 2.27654 1.90979 2.55016 -0.27576 0.20116  -0.45335 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-4 CG  
+33638 O OD1 . ASP B-4 449 ? 2.20714 1.85379 2.48238 -0.28399 0.19519  -0.44982 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-4 OD1 
+33639 O OD2 . ASP B-4 449 ? 2.30650 1.92594 2.57042 -0.27543 0.20227  -0.46372 ? ? ? ? ? ? 450 ASP B-4 OD2 
+33640 N N   . THR B-4 450 ? 2.14242 1.77702 2.46301 -0.25614 0.20859  -0.42392 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-4 N   
+33641 C CA  . THR B-4 450 ? 2.07291 1.70800 2.40573 -0.24440 0.21319  -0.41885 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-4 CA  
+33642 C C   . THR B-4 450 ? 2.02316 1.68344 2.36375 -0.24001 0.21324  -0.40921 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-4 C   
+33643 O O   . THR B-4 450 ? 2.02393 1.68861 2.37185 -0.22932 0.21844  -0.40735 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-4 O   
+33644 C CB  . THR B-4 450 ? 2.04002 1.66172 2.38083 -0.24443 0.21142  -0.41567 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-4 CB  
+33645 O OG1 . THR B-4 450 ? 2.20941 1.83606 2.54951 -0.25625 0.20527  -0.41093 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-4 OG1 
+33646 C CG2 . THR B-4 450 ? 2.10790 1.70197 2.44292 -0.24256 0.21352  -0.42568 ? ? ? ? ? ? 451 THR B-4 CG2 
+33647 N N   . ASN B-4 451 ? 2.05925 1.73644 2.39882 -0.24804 0.20734  -0.40357 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-4 N   
+33648 C CA  . ASN B-4 451 ? 1.96367 1.66512 2.30889 -0.24396 0.20637  -0.39505 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-4 CA  
+33649 C C   . ASN B-4 451 ? 2.05035 1.75815 2.38630 -0.23943 0.21036  -0.39831 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-4 C   
+33650 O O   . ASN B-4 451 ? 2.08192 1.79965 2.42404 -0.23044 0.21413  -0.39354 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-4 O   
+33651 C CB  . ASN B-4 451 ? 2.01320 1.73136 2.35854 -0.25386 0.19862  -0.38977 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-4 CB  
+33652 C CG  . ASN B-4 451 ? 1.81173 1.52689 2.16771 -0.25726 0.19565  -0.38410 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-4 CG  
+33653 O OD1 . ASN B-4 451 ? 1.80709 1.50364 2.16729 -0.25357 0.19868  -0.38550 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-4 OD1 
+33654 N ND2 . ASN B-4 451 ? 1.69834 1.43184 2.05808 -0.26393 0.18974  -0.37788 ? ? ? ? ? ? 452 ASN B-4 ND2 
+33655 N N   . GLU B-4 452 ? 2.09406 1.79588 2.41499 -0.24532 0.20973  -0.40645 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-4 N   
+33656 C CA  . GLU B-4 452 ? 1.91045 1.61524 2.22039 -0.24041 0.21447  -0.41008 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-4 CA  
+33657 C C   . GLU B-4 452 ? 1.96534 1.65639 2.27845 -0.23095 0.22348  -0.41416 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-4 C   
+33658 O O   . GLU B-4 452 ? 1.99477 1.69161 2.30562 -0.22394 0.22937  -0.41307 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-4 O   
+33659 C CB  . GLU B-4 452 ? 1.91481 1.61562 2.20787 -0.24808 0.21139  -0.41878 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-4 CB  
+33660 C CG  . GLU B-4 452 ? 2.00740 1.72789 2.29315 -0.25340 0.20468  -0.41605 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-4 CG  
+33661 C CD  . GLU B-4 452 ? 2.26842 1.99749 2.56269 -0.26239 0.19675  -0.41189 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-4 CD  
+33662 O OE1 . GLU B-4 452 ? 2.29260 2.01036 2.59687 -0.26509 0.19662  -0.41092 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-4 OE1 
+33663 O OE2 . GLU B-4 452 ? 2.34019 2.08729 2.63060 -0.26657 0.19074  -0.40985 ? ? ? ? ? ? 453 GLU B-4 OE2 
+33664 N N   . HIS B-4 453 ? 2.06517 1.73778 2.38327 -0.23053 0.22480  -0.41921 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-4 N   
+33665 C CA  . HIS B-4 453 ? 2.09834 1.75887 2.42111 -0.22105 0.23295  -0.42416 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-4 CA  
+33666 C C   . HIS B-4 453 ? 2.04512 1.71517 2.38474 -0.21164 0.23629  -0.41648 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-4 C   
+33667 O O   . HIS B-4 453 ? 2.05289 1.72370 2.39619 -0.20333 0.24391  -0.41814 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-4 O   
+33668 C CB  . HIS B-4 453 ? 2.04400 1.68191 2.36664 -0.22245 0.23241  -0.43232 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-4 CB  
+33669 C CG  . HIS B-4 453 ? 2.09752 1.72378 2.42707 -0.21209 0.23981  -0.43803 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-4 CG  
+33670 N ND1 . HIS B-4 453 ? 2.15580 1.77823 2.50035 -0.20493 0.24070  -0.43528 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-4 ND1 
+33671 C CD2 . HIS B-4 453 ? 2.00033 1.61887 2.32416 -0.20729 0.24670  -0.44698 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-4 CD2 
+33672 C CE1 . HIS B-4 453 ? 2.20348 1.81648 2.55180 -0.19616 0.24755  -0.44297 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-4 CE1 
+33673 N NE2 . HIS B-4 453 ? 2.11273 1.72341 2.44888 -0.19779 0.25152  -0.45005 ? ? ? ? ? ? 454 HIS B-4 NE2 
+33674 N N   . TYR B-4 454 ? 2.08403 1.76169 2.43458 -0.21272 0.23087  -0.40839 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-4 N   
+33675 C CA  . TYR B-4 454 ? 2.02595 1.71445 2.39325 -0.20331 0.23295  -0.40109 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-4 CA  
+33676 C C   . TYR B-4 454 ? 1.99916 1.70628 2.36589 -0.20010 0.23518  -0.39552 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-4 C   
+33677 O O   . TYR B-4 454 ? 2.06610 1.77738 2.44320 -0.19074 0.24106  -0.39404 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-4 O   
+33678 C CB  . TYR B-4 454 ? 2.12925 1.82372 2.50656 -0.20551 0.22605  -0.39318 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-4 CB  
+33679 C CG  . TYR B-4 454 ? 2.15185 1.85748 2.54731 -0.19494 0.22722  -0.38617 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-4 CG  
+33680 C CD1 . TYR B-4 454 ? 2.20010 1.89400 2.60701 -0.18554 0.23081  -0.38949 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-4 CD1 
+33681 C CD2 . TYR B-4 454 ? 2.06898 1.79713 2.47017 -0.19368 0.22419  -0.37694 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-4 CD2 
+33682 C CE1 . TYR B-4 454 ? 2.20951 1.91431 2.63393 -0.17510 0.23148  -0.38398 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-4 CE1 
+33683 C CE2 . TYR B-4 454 ? 2.11898 1.85784 2.53754 -0.18360 0.22471  -0.37098 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-4 CE2 
+33684 C CZ  . TYR B-4 454 ? 2.22220 1.94958 2.65275 -0.17431 0.22842  -0.37461 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-4 CZ  
+33685 O OH  . TYR B-4 454 ? 2.14292 1.88164 2.59165 -0.16353 0.22855  -0.36955 ? ? ? ? ? ? 455 TYR B-4 OH  
+33686 N N   . VAL B-4 455 ? 1.97991 1.69809 2.33459 -0.20751 0.23044  -0.39280 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-4 N   
+33687 C CA  . VAL B-4 455 ? 1.86210 1.59535 2.21220 -0.20434 0.23247  -0.38825 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-4 CA  
+33688 C C   . VAL B-4 455 ? 1.84278 1.56640 2.18516 -0.19950 0.24215  -0.39485 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-4 C   
+33689 O O   . VAL B-4 455 ? 1.93643 1.66644 2.28363 -0.19222 0.24817  -0.39153 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-4 O   
+33690 C CB  . VAL B-4 455 ? 1.74424 1.48966 2.08075 -0.21288 0.22488  -0.38597 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-4 CB  
+33691 C CG1 . VAL B-4 455 ? 1.77982 1.53637 2.10645 -0.20907 0.22755  -0.38307 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-4 CG1 
+33692 C CG2 . VAL B-4 455 ? 1.93888 1.69810 2.28527 -0.21674 0.21616  -0.37835 ? ? ? ? ? ? 456 VAL B-4 CG2 
+33693 N N   . ALA B-4 456 ? 1.80871 1.51674 2.13935 -0.20353 0.24397  -0.40445 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B-4 N   
+33694 C CA  . ALA B-4 456 ? 1.90859 1.60736 2.23097 -0.19933 0.25333  -0.41154 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B-4 CA  
+33695 C C   . ALA B-4 456 ? 1.91096 1.60481 2.24939 -0.18984 0.26171  -0.41300 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B-4 C   
+33696 O O   . ALA B-4 456 ? 1.85077 1.54631 2.18847 -0.18439 0.27039  -0.41359 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B-4 O   
+33697 C CB  . ALA B-4 456 ? 2.04512 1.72785 2.35431 -0.20494 0.25249  -0.42228 ? ? ? ? ? ? 457 ALA B-4 CB  
+33698 N N   . THR B-4 457 ? 2.01087 1.69845 2.36387 -0.18752 0.25945  -0.41392 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-4 N   
+33699 C CA  . THR B-4 457 ? 1.97037 1.65305 2.33947 -0.17778 0.26670  -0.41722 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-4 CA  
+33700 C C   . THR B-4 457 ? 2.01663 1.71557 2.40105 -0.17093 0.26852  -0.40827 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-4 C   
+33701 O O   . THR B-4 457 ? 2.13304 1.83183 2.52799 -0.16310 0.27695  -0.41093 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-4 O   
+33702 C CB  . THR B-4 457 ? 2.08261 1.75238 2.46061 -0.17636 0.26306  -0.42159 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-4 CB  
+33703 O OG1 . THR B-4 457 ? 2.15948 1.83679 2.54196 -0.18025 0.25395  -0.41302 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-4 OG1 
+33704 C CG2 . THR B-4 457 ? 2.12829 1.77967 2.49211 -0.18169 0.26249  -0.43203 ? ? ? ? ? ? 458 THR B-4 CG2 
+33705 N N   . THR B-4 458 ? 2.06613 1.77957 2.45269 -0.17374 0.26069  -0.39825 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-4 N   
+33706 C CA  . THR B-4 458 ? 1.91584 1.64537 2.31732 -0.16705 0.26093  -0.38961 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-4 CA  
+33707 C C   . THR B-4 458 ? 1.96013 1.69874 2.35382 -0.16601 0.26603  -0.38585 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-4 C   
+33708 O O   . THR B-4 458 ? 1.94159 1.69162 2.34792 -0.15963 0.26787  -0.37977 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-4 O   
+33709 C CB  . THR B-4 458 ? 1.86307 1.60560 2.26977 -0.17004 0.25022  -0.38052 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-4 CB  
+33710 O OG1 . THR B-4 458 ? 1.89948 1.64532 2.28835 -0.18024 0.24395  -0.37892 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-4 OG1 
+33711 C CG2 . THR B-4 458 ? 1.96262 1.69675 2.38063 -0.16829 0.24660  -0.38246 ? ? ? ? ? ? 459 THR B-4 CG2 
+33712 N N   . ARG B-4 459 ? 1.98929 1.72272 2.36222 -0.17157 0.26825  -0.38928 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-4 N   
+33713 C CA  . ARG B-4 459 ? 1.93631 1.67627 2.29943 -0.16986 0.27374  -0.38553 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-4 CA  
+33714 C C   . ARG B-4 459 ? 2.01527 1.74924 2.38738 -0.16255 0.28643  -0.38953 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-4 C   
+33715 O O   . ARG B-4 459 ? 2.06874 1.81088 2.44539 -0.15799 0.29112  -0.38373 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-4 O   
+33716 C CB  . ARG B-4 459 ? 1.86474 1.60041 2.20227 -0.17669 0.27267  -0.38872 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-4 CB  
+33717 C CG  . ARG B-4 459 ? 1.84468 1.58804 2.17285 -0.18442 0.26046  -0.38563 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-4 CG  
+33718 C CD  . ARG B-4 459 ? 1.84007 1.60191 2.17679 -0.18299 0.25321  -0.37494 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-4 CD  
+33719 N NE  . ARG B-4 459 ? 1.95391 1.71920 2.31015 -0.18232 0.24776  -0.37236 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-4 NE  
+33720 C CZ  . ARG B-4 459 ? 2.11743 1.89881 2.48368 -0.18126 0.24037  -0.36385 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-4 CZ  
+33721 N NH1 . ARG B-4 459 ? 2.19422 1.99006 2.55330 -0.18084 0.23677  -0.35728 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-4 NH1 
+33722 N NH2 . ARG B-4 459 ? 2.17297 1.95586 2.55606 -0.18004 0.23629  -0.36205 ? ? ? ? ? ? 460 ARG B-4 NH2 
+33723 N N   . ALA B-4 460 ? 2.08307 1.80286 2.45815 -0.16141 0.29212  -0.39982 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B-4 N   
+33724 C CA  . ALA B-4 460 ? 2.05421 1.76881 2.43900 -0.15487 0.30458  -0.40530 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B-4 CA  
+33725 C C   . ALA B-4 460 ? 2.09984 1.82321 2.51057 -0.14689 0.30559  -0.40155 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B-4 C   
+33726 O O   . ALA B-4 460 ? 1.98514 1.71159 2.40911 -0.14495 0.29786  -0.40001 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B-4 O   
+33727 C CB  . ALA B-4 460 ? 1.97989 1.67844 2.36330 -0.15495 0.30879  -0.41820 ? ? ? ? ? ? 461 ALA B-4 CB  
+33728 N N   . LYS B-4 461 ? 2.24652 1.97374 2.66451 -0.14202 0.31542  -0.40019 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-4 N   
+33729 C CA  . LYS B-4 461 ? 2.16697 1.90387 2.61011 -0.13408 0.31687  -0.39675 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-4 CA  
+33730 C C   . LYS B-4 461 ? 2.24024 1.97020 2.70211 -0.12731 0.32649  -0.40761 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-4 C   
+33731 O O   . LYS B-4 461 ? 2.08250 1.81545 2.56544 -0.12083 0.32317  -0.40992 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-4 O   
+33732 C CB  . LYS B-4 461 ? 2.03513 1.78209 2.47596 -0.13299 0.32062  -0.38731 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-4 CB  
+33733 C CG  . LYS B-4 461 ? 2.09346 1.85187 2.56045 -0.12493 0.32093  -0.38303 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-4 CG  
+33734 C CD  . LYS B-4 461 ? 2.20695 1.97215 2.67037 -0.12395 0.32618  -0.37473 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-4 CD  
+33735 C CE  . LYS B-4 461 ? 2.22785 2.00489 2.71833 -0.11583 0.32566  -0.37076 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-4 CE  
+33736 N NZ  . LYS B-4 461 ? 2.07071 1.84379 2.58571 -0.10928 0.33329  -0.38123 ? ? ? ? ? ? 462 LYS B-4 NZ  
+33737 N N   . ASP B-4 462 ? 2.26034 1.98160 2.71491 -0.12820 0.33837  -0.41485 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-4 N   
+33738 C CA  . ASP B-4 462 ? 2.25575 1.97181 2.72826 -0.12198 0.34861  -0.42622 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-4 CA  
+33739 C C   . ASP B-4 462 ? 2.24006 1.94188 2.70480 -0.12353 0.34967  -0.43898 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-4 C   
+33740 O O   . ASP B-4 462 ? 2.27177 1.96967 2.75184 -0.11799 0.34759  -0.44729 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-4 O   
+33741 C CB  . ASP B-4 462 ? 2.28411 2.00161 2.75744 -0.12123 0.36284  -0.42590 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-4 CB  
+33742 C CG  . ASP B-4 462 ? 2.31367 2.04420 2.80080 -0.11759 0.36282  -0.41539 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-4 CG  
+33743 O OD1 . ASP B-4 462 ? 2.21759 1.95690 2.72242 -0.11275 0.35399  -0.41207 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-4 OD1 
+33744 O OD2 . ASP B-4 462 ? 2.31382 2.04540 2.79366 -0.11920 0.37162  -0.41043 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B-4 OD2 
+33745 N N   . LYS B-4 463 ? 2.31494 2.00868 2.75572 -0.13019 0.35248  -0.44118 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-4 N   
+33746 C CA  . LYS B-4 463 ? 2.37816 2.05835 2.81044 -0.13162 0.35372  -0.45379 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-4 CA  
+33747 C C   . LYS B-4 463 ? 2.25210 1.92679 2.66031 -0.13961 0.34405  -0.45111 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-4 C   
+33748 O O   . LYS B-4 463 ? 2.17165 1.85013 2.56191 -0.14484 0.34351  -0.44352 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-4 O   
+33749 C CB  . LYS B-4 463 ? 2.32846 2.00369 2.75661 -0.13112 0.36842  -0.46229 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-4 CB  
+33750 C CG  . LYS B-4 463 ? 2.38484 2.06509 2.83832 -0.12378 0.37919  -0.46717 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-4 CG  
+33751 C CD  . LYS B-4 463 ? 2.33380 2.01161 2.80875 -0.11654 0.37492  -0.47702 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-4 CD  
+33752 C CE  . LYS B-4 463 ? 2.24223 1.92631 2.74413 -0.10872 0.38531  -0.48340 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-4 CE  
+33753 N NZ  . LYS B-4 463 ? 2.10216 1.78401 2.62439 -0.10017 0.38066  -0.49399 ? ? ? ? ? ? 464 LYS B-4 NZ  
+33754 N N   . LEU B-4 464 ? 2.19996 1.86529 2.60775 -0.14020 0.33641  -0.45778 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-4 N   
+33755 C CA  . LEU B-4 464 ? 2.21467 1.87329 2.60204 -0.14794 0.32719  -0.45725 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-4 CA  
+33756 C C   . LEU B-4 464 ? 2.27065 1.91437 2.64870 -0.14860 0.33016  -0.47111 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-4 C   
+33757 O O   . LEU B-4 464 ? 2.32644 1.96292 2.71736 -0.14281 0.33233  -0.48094 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-4 O   
+33758 C CB  . LEU B-4 464 ? 2.27228 1.93196 2.66602 -0.14911 0.31452  -0.45191 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-4 CB  
+33759 C CG  . LEU B-4 464 ? 2.25221 1.90334 2.62821 -0.15737 0.30487  -0.45294 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-4 CG  
+33760 C CD1 . LEU B-4 464 ? 2.23464 1.89219 2.59057 -0.16476 0.30324  -0.44671 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-4 CD1 
+33761 C CD2 . LEU B-4 464 ? 2.24624 1.89797 2.63094 -0.15806 0.29415  -0.44764 ? ? ? ? ? ? 465 LEU B-4 CD2 
+33762 N N   . ILE B-4 465 ? 2.30391 1.94347 2.65956 -0.15491 0.32982  -0.47252 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-4 N   
+33763 C CA  . ILE B-4 465 ? 2.33198 1.95836 2.67649 -0.15581 0.33214  -0.48557 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-4 CA  
+33764 C C   . ILE B-4 465 ? 2.27419 1.89340 2.60288 -0.16311 0.32034  -0.48576 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-4 C   
+33765 O O   . ILE B-4 465 ? 2.22021 1.84548 2.53476 -0.16900 0.31595  -0.47823 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-4 O   
+33766 C CB  . ILE B-4 465 ? 2.28836 1.91595 2.62030 -0.15588 0.34375  -0.48881 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-4 CB  
+33767 C CG1 . ILE B-4 465 ? 2.29089 1.92857 2.63679 -0.15094 0.35500  -0.48378 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-4 CG1 
+33768 C CG2 . ILE B-4 465 ? 2.34319 1.95879 2.67067 -0.15404 0.34816  -0.50422 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-4 CG2 
+33769 C CD1 . ILE B-4 465 ? 2.38018 2.01669 2.75068 -0.14344 0.36037  -0.49173 ? ? ? ? ? ? 466 ILE B-4 CD1 
+33770 N N   . VAL B-4 466 ? 2.32888 1.93494 2.65993 -0.16251 0.31517  -0.49486 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-4 N   
+33771 C CA  . VAL B-4 466 ? 2.28637 1.88348 2.60490 -0.16953 0.30402  -0.49603 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-4 CA  
+33772 C C   . VAL B-4 466 ? 2.48348 2.06763 2.78845 -0.17035 0.30555  -0.50951 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-4 C   
+33773 O O   . VAL B-4 466 ? 2.61255 2.18897 2.92417 -0.16422 0.31099  -0.52022 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-4 O   
+33774 C CB  . VAL B-4 466 ? 2.24670 1.83733 2.57764 -0.16852 0.29566  -0.49449 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-4 CB  
+33775 C CG1 . VAL B-4 466 ? 2.33593 1.91235 2.65443 -0.17522 0.28611  -0.49933 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-4 CG1 
+33776 C CG2 . VAL B-4 466 ? 2.21564 1.82041 2.55616 -0.16958 0.29171  -0.48023 ? ? ? ? ? ? 467 VAL B-4 CG2 
+33777 N N   . ILE B-4 467 ? 2.49974 2.08237 2.78615 -0.17741 0.30044  -0.50971 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-4 N   
+33778 C CA  . ILE B-4 467 ? 2.57099 2.14146 2.84346 -0.17878 0.29955  -0.52231 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-4 CA  
+33779 C C   . ILE B-4 467 ? 2.59610 2.15287 2.86726 -0.18331 0.28797  -0.52593 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-4 C   
+33780 O O   . ILE B-4 467 ? 2.67000 2.22972 2.93920 -0.19000 0.27964  -0.51783 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-4 O   
+33781 C CB  . ILE B-4 467 ? 2.49253 2.06940 2.74515 -0.18284 0.30090  -0.52141 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-4 CB  
+33782 C CG1 . ILE B-4 467 ? 2.41586 2.00046 2.66688 -0.17730 0.31441  -0.52182 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-4 CG1 
+33783 C CG2 . ILE B-4 467 ? 2.44345 2.00826 2.68129 -0.18637 0.29485  -0.53263 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-4 CG2 
+33784 C CD1 . ILE B-4 467 ? 2.16865 1.75859 2.39838 -0.17965 0.31669  -0.52098 ? ? ? ? ? ? 468 ILE B-4 CD1 
+33785 N N   . MET B-4 468 ? 2.63418 2.17574 2.90641 -0.17969 0.28754  -0.53830 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-4 N   
+33786 C CA  . MET B-4 468 ? 2.55163 2.07699 2.82269 -0.18308 0.27723  -0.54228 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-4 CA  
+33787 C C   . MET B-4 468 ? 2.60372 2.12098 2.85671 -0.18942 0.27146  -0.54992 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-4 C   
+33788 O O   . MET B-4 468 ? 2.67608 2.17990 2.92334 -0.18702 0.27059  -0.56271 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-4 O   
+33789 C CB  . MET B-4 468 ? 2.58239 2.09457 2.86408 -0.17474 0.27883  -0.55163 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-4 CB  
+33790 C CG  . MET B-4 468 ? 2.48580 1.98312 2.77130 -0.17632 0.26939  -0.55049 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-4 CG  
+33791 S SD  . MET B-4 468 ? 2.68560 2.19485 2.98397 -0.17872 0.26641  -0.53284 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-4 SD  
+33792 C CE  . MET B-4 468 ? 2.06723 1.59031 2.38379 -0.16726 0.27744  -0.53138 ? ? ? ? ? ? 469 MET B-4 CE  
+33793 N N   . ASP B-4 469 ? 2.61655 2.14296 2.86086 -0.19725 0.26695  -0.54236 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-4 N   
+33794 C CA  . ASP B-4 469 ? 2.67600 2.19729 2.90397 -0.20332 0.26089  -0.54922 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-4 CA  
+33795 C C   . ASP B-4 469 ? 2.61328 2.11798 2.84076 -0.20945 0.25017  -0.55274 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-4 C   
+33796 O O   . ASP B-4 469 ? 2.65111 2.14358 2.86862 -0.21124 0.24577  -0.56378 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-4 O   
+33797 C CB  . ASP B-4 469 ? 2.72027 2.25816 2.93930 -0.20857 0.25985  -0.54088 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-4 CB  
+33798 C CG  . ASP B-4 469 ? 2.92056 2.45701 3.12176 -0.21161 0.25658  -0.54956 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-4 CG  
+33799 O OD1 . ASP B-4 469 ? 2.95110 2.47391 3.14781 -0.21559 0.24889  -0.55822 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-4 OD1 
+33800 O OD2 . ASP B-4 469 ? 2.99173 2.54035 3.18295 -0.20959 0.26164  -0.54779 ? ? ? ? ? ? 470 ASP B-4 OD2 
+33801 N N   . ASN B-4 470 ? 2.71788 2.22156 2.95579 -0.21258 0.24601  -0.54355 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-4 N   
+33802 C CA  . ASN B-4 470 ? 2.72032 2.20863 2.95760 -0.21963 0.23647  -0.54463 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-4 CA  
+33803 C C   . ASN B-4 470 ? 2.71868 2.18892 2.96405 -0.21340 0.23647  -0.54888 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-4 C   
+33804 O O   . ASN B-4 470 ? 2.62915 2.10401 2.88661 -0.20628 0.24153  -0.54381 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-4 O   
+33805 C CB  . ASN B-4 470 ? 2.59657 2.09554 2.83880 -0.22778 0.23170  -0.53155 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-4 CB  
+33806 C CG  . ASN B-4 470 ? 2.55328 2.03664 2.79485 -0.23638 0.22274  -0.53205 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-4 CG  
+33807 O OD1 . ASN B-4 470 ? 2.64591 2.11115 2.88023 -0.23794 0.21880  -0.54259 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-4 OD1 
+33808 N ND2 . ASN B-4 470 ? 2.48188 1.97212 2.73098 -0.24214 0.21957  -0.52066 ? ? ? ? ? ? 471 ASN B-4 ND2 
+33809 N N   . LYS B-4 471 ? 2.69745 2.14686 2.93586 -0.21554 0.23041  -0.55868 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-4 N   
+33810 C CA  . LYS B-4 471 ? 2.63698 2.06658 2.88066 -0.20964 0.22897  -0.56294 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-4 CA  
+33811 C C   . LYS B-4 471 ? 2.67100 2.09751 2.92319 -0.21328 0.22530  -0.55103 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-4 C   
+33812 O O   . LYS B-4 471 ? 2.73635 2.15613 2.99741 -0.20542 0.22716  -0.54937 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-4 O   
+33813 C CB  . LYS B-4 471 ? 2.38194 1.78905 2.61439 -0.21124 0.22275  -0.57633 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-4 CB  
+33814 C CG  . LYS B-4 471 ? 2.22788 1.62666 2.45833 -0.20031 0.22673  -0.59029 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-4 CG  
+33815 C CD  . LYS B-4 471 ? 2.10841 1.52549 2.33558 -0.19722 0.23414  -0.59422 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-4 CD  
+33816 C CE  . LYS B-4 471 ? 2.01748 1.42700 2.24297 -0.18697 0.23826  -0.60907 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-4 CE  
+33817 N NZ  . LYS B-4 471 ? 1.96212 1.38882 2.18356 -0.18425 0.24640  -0.61277 ? ? ? ? ? ? 472 LYS B-4 NZ  
+33818 N N   . LYS B-4 472 ? 2.74624 2.17813 2.99592 -0.22479 0.22007  -0.54319 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-4 N   
+33819 C CA  . LYS B-4 472 ? 2.75476 2.18594 3.01240 -0.22909 0.21708  -0.53124 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-4 CA  
+33820 C C   . LYS B-4 472 ? 2.74514 2.19533 3.01579 -0.22243 0.22287  -0.52061 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-4 C   
+33821 O O   . LYS B-4 472 ? 2.63731 2.08378 2.91665 -0.21979 0.22221  -0.51324 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-4 O   
+33822 C CB  . LYS B-4 472 ? 2.66822 2.10502 2.92148 -0.24321 0.21101  -0.52600 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-4 CB  
+33823 C CG  . LYS B-4 472 ? 2.70787 2.12654 2.94966 -0.25072 0.20466  -0.53650 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-4 CG  
+33824 C CD  . LYS B-4 472 ? 2.65681 2.04687 2.89728 -0.24937 0.20126  -0.54026 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-4 CD  
+33825 C CE  . LYS B-4 472 ? 2.61211 1.98355 2.84176 -0.25764 0.19439  -0.55030 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-4 CE  
+33826 N NZ  . LYS B-4 472 ? 2.54718 1.88862 2.77401 -0.25657 0.19084  -0.55337 ? ? ? ? ? ? 473 LYS B-4 NZ  
+33827 N N   . TYR B-4 473 ? 2.75636 2.22655 3.02812 -0.21938 0.22855  -0.51961 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-4 N   
+33828 C CA  . TYR B-4 473 ? 2.56356 2.05109 2.84812 -0.21216 0.23446  -0.51079 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-4 CA  
+33829 C C   . TYR B-4 473 ? 2.58492 2.06230 2.87849 -0.19971 0.23867  -0.51585 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-4 C   
+33830 O O   . TYR B-4 473 ? 2.58128 2.06134 2.88668 -0.19472 0.23911  -0.50847 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-4 O   
+33831 C CB  . TYR B-4 473 ? 2.63688 2.14437 2.91863 -0.21120 0.24023  -0.51006 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-4 CB  
+33832 C CG  . TYR B-4 473 ? 2.53702 2.06515 2.83069 -0.20674 0.24509  -0.49887 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-4 CG  
+33833 C CD1 . TYR B-4 473 ? 2.57873 2.10735 2.88619 -0.19617 0.25027  -0.49813 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-4 CD1 
+33834 C CD2 . TYR B-4 473 ? 2.40038 1.94776 2.69136 -0.21243 0.24430  -0.49006 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-4 CD2 
+33835 C CE1 . TYR B-4 473 ? 2.48160 2.02884 2.80073 -0.19194 0.25435  -0.48847 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-4 CE1 
+33836 C CE2 . TYR B-4 473 ? 2.43601 2.00155 2.73737 -0.20804 0.24827  -0.48014 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-4 CE2 
+33837 C CZ  . TYR B-4 473 ? 2.40247 1.96774 2.71826 -0.19800 0.25332  -0.47927 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-4 CZ  
+33838 O OH  . TYR B-4 473 ? 2.28386 1.86695 2.61094 -0.19345 0.25692  -0.46985 ? ? ? ? ? ? 474 TYR B-4 OH  
+33839 N N   . SER B-4 474 ? 2.66544 2.13195 2.95374 -0.19397 0.24156  -0.52916 ? ? ? ? ? ? 475 SER B-4 N   
+33840 C CA  . SER B-4 474 ? 2.66056 2.11835 2.95750 -0.18144 0.24554  -0.53618 ? ? ? ? ? ? 475 SER B-4 CA  
+33841 C C   . SER B-4 474 ? 2.64350 2.08028 2.94139 -0.17933 0.23946  -0.53651 ? ? ? ? ? ? 475 SER B-4 C   
+33842 O O   . SER B-4 474 ? 2.55458 1.98840 2.86306 -0.16884 0.24156  -0.53688 ? ? ? ? ? ? 475 SER B-4 O   
+33843 C CB  . SER B-4 474 ? 2.58801 2.03930 2.87812 -0.17646 0.24952  -0.55142 ? ? ? ? ? ? 475 SER B-4 CB  
+33844 O OG  . SER B-4 474 ? 2.37690 1.81017 2.65273 -0.18230 0.24288  -0.55974 ? ? ? ? ? ? 475 SER B-4 OG  
+33845 N N   . ASP B-4 475 ? 2.77036 2.19199 3.05718 -0.18880 0.23205  -0.53662 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-4 N   
+33846 C CA  . ASP B-4 475 ? 2.76056 2.16017 3.04629 -0.18755 0.22659  -0.53586 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-4 CA  
+33847 C C   . ASP B-4 475 ? 2.75155 2.16028 3.04814 -0.18746 0.22619  -0.52120 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-4 C   
+33848 O O   . ASP B-4 475 ? 2.80485 2.20179 3.10625 -0.17917 0.22537  -0.52025 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-4 O   
+33849 C CB  . ASP B-4 475 ? 2.75081 2.13237 3.02257 -0.19900 0.21930  -0.53903 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-4 CB  
+33850 C CG  . ASP B-4 475 ? 2.74824 2.11633 3.00905 -0.19703 0.21831  -0.55495 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-4 CG  
+33851 O OD1 . ASP B-4 475 ? 2.97001 2.33670 3.23367 -0.18542 0.22263  -0.56442 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-4 OD1 
+33852 O OD2 . ASP B-4 475 ? 2.57228 1.93179 2.82230 -0.20694 0.21306  -0.55860 ? ? ? ? ? ? 476 ASP B-4 OD2 
+33853 N N   . TYR B-4 476 ? 2.70523 2.13519 3.00528 -0.19587 0.22644  -0.51005 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-4 N   
+33854 C CA  . TYR B-4 476 ? 2.69825 2.13950 3.00898 -0.19578 0.22584  -0.49616 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-4 CA  
+33855 C C   . TYR B-4 476 ? 2.70633 2.15854 3.03161 -0.18165 0.23140  -0.49495 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-4 C   
+33856 O O   . TYR B-4 476 ? 2.63289 2.08592 2.96709 -0.17648 0.23040  -0.48724 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-4 O   
+33857 C CB  . TYR B-4 476 ? 2.72887 2.19198 3.03977 -0.20729 0.22459  -0.48612 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-4 CB  
+33858 C CG  . TYR B-4 476 ? 2.66706 2.13828 2.98536 -0.21128 0.22160  -0.47228 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-4 CG  
+33859 C CD1 . TYR B-4 476 ? 2.69303 2.14603 3.00707 -0.21681 0.21677  -0.46937 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-4 CD1 
+33860 C CD2 . TYR B-4 476 ? 2.44598 1.94292 2.77506 -0.20968 0.22367  -0.46210 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-4 CD2 
+33861 C CE1 . TYR B-4 476 ? 2.63439 2.09543 2.95496 -0.22062 0.21459  -0.45669 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-4 CE1 
+33862 C CE2 . TYR B-4 476 ? 2.42499 1.93069 2.76091 -0.21306 0.22065  -0.44985 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-4 CE2 
+33863 C CZ  . TYR B-4 476 ? 2.59006 2.07823 2.92179 -0.21859 0.21634  -0.44719 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-4 CZ  
+33864 O OH  . TYR B-4 476 ? 2.45712 1.95462 2.79550 -0.22205 0.21389  -0.43497 ? ? ? ? ? ? 477 TYR B-4 OH  
+33865 N N   . ILE B-4 477 ? 2.75307 2.21397 3.08130 -0.17516 0.23745  -0.50276 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-4 N   
+33866 C CA  . ILE B-4 477 ? 2.72311 2.19307 3.06634 -0.16151 0.24315  -0.50395 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-4 CA  
+33867 C C   . ILE B-4 477 ? 2.71300 2.16148 3.05755 -0.15027 0.24187  -0.51301 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-4 C   
+33868 O O   . ILE B-4 477 ? 2.62374 2.07296 2.97923 -0.14114 0.24163  -0.50883 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-4 O   
+33869 C CB  . ILE B-4 477 ? 2.70628 2.19024 3.05189 -0.15857 0.25084  -0.51041 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-4 CB  
+33870 C CG1 . ILE B-4 477 ? 2.63155 2.13374 2.97190 -0.16942 0.25142  -0.50224 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-4 CG1 
+33871 C CG2 . ILE B-4 477 ? 2.70420 2.20038 3.06783 -0.14580 0.25715  -0.51062 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-4 CG2 
+33872 C CD1 . ILE B-4 477 ? 2.46546 1.97978 2.80544 -0.16705 0.25947  -0.50762 ? ? ? ? ? ? 478 ILE B-4 CD1 
+33873 N N   . GLU B-4 478 ? 2.75360 2.18253 3.08644 -0.15008 0.24049  -0.52595 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-4 N   
+33874 C CA  . GLU B-4 478 ? 2.69173 2.09929 3.02410 -0.13840 0.23892  -0.53635 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-4 CA  
+33875 C C   . GLU B-4 478 ? 2.70862 2.09889 3.03717 -0.13878 0.23245  -0.52908 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-4 C   
+33876 O O   . GLU B-4 478 ? 2.66141 2.04057 2.99449 -0.12623 0.23174  -0.53257 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-4 O   
+33877 C CB  . GLU B-4 478 ? 2.64745 2.03806 2.96669 -0.13894 0.23797  -0.55180 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-4 CB  
+33878 C CG  . GLU B-4 478 ? 2.71002 2.11553 3.03266 -0.13635 0.24530  -0.56080 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-4 CG  
+33879 C CD  . GLU B-4 478 ? 2.74825 2.13676 3.05944 -0.13391 0.24422  -0.57766 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-4 CD  
+33880 O OE1 . GLU B-4 478 ? 2.62827 1.99295 2.92790 -0.13529 0.23708  -0.58192 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-4 OE1 
+33881 O OE2 . GLU B-4 478 ? 2.76709 2.16583 3.08063 -0.13056 0.25061  -0.58668 ? ? ? ? ? ? 479 GLU B-4 OE2 
+33882 N N   . THR B-4 479 ? 2.78936 2.17702 3.10949 -0.15267 0.22791  -0.51940 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-4 N   
+33883 C CA  . THR B-4 479 ? 2.76398 2.13527 3.08011 -0.15427 0.22273  -0.51146 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-4 CA  
+33884 C C   . THR B-4 479 ? 2.68404 2.07067 3.01471 -0.14720 0.22426  -0.49979 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-4 C   
+33885 O O   . THR B-4 479 ? 2.71732 2.09031 3.04921 -0.13756 0.22245  -0.49871 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-4 O   
+33886 C CB  . THR B-4 479 ? 2.78526 2.15230 3.09063 -0.17194 0.21826  -0.50452 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-4 CB  
+33887 O OG1 . THR B-4 479 ? 2.79484 2.14625 3.08691 -0.17740 0.21605  -0.51632 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-4 OG1 
+33888 C CG2 . THR B-4 479 ? 2.59836 1.94830 2.89970 -0.17449 0.21401  -0.49562 ? ? ? ? ? ? 480 THR B-4 CG2 
+33889 N N   . LEU B-4 480 ? 2.67073 2.08557 3.01196 -0.15113 0.22728  -0.49117 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-4 N   
+33890 C CA  . LEU B-4 480 ? 2.65526 2.08692 3.01116 -0.14443 0.22825  -0.48019 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-4 CA  
+33891 C C   . LEU B-4 480 ? 2.69212 2.12874 3.06160 -0.12674 0.23249  -0.48756 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-4 C   
+33892 O O   . LEU B-4 480 ? 2.62982 2.07162 3.01011 -0.11705 0.23201  -0.48171 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-4 O   
+33893 C CB  . LEU B-4 480 ? 2.52363 1.98347 2.88586 -0.15410 0.22941  -0.46911 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-4 CB  
+33894 C CG  . LEU B-4 480 ? 2.39151 1.85385 2.74811 -0.16815 0.22460  -0.45681 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-4 CG  
+33895 C CD1 . LEU B-4 480 ? 2.58277 2.02616 2.92260 -0.18103 0.22121  -0.46185 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-4 CD1 
+33896 C CD2 . LEU B-4 480 ? 2.27058 1.76303 2.63517 -0.17439 0.22557  -0.44697 ? ? ? ? ? ? 481 LEU B-4 CD2 
+33897 N N   . MET B-4 481 ? 2.70784 2.14380 3.07759 -0.12212 0.23671  -0.50078 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-4 N   
+33898 C CA  . MET B-4 481 ? 2.65279 2.09134 3.03568 -0.10528 0.24076  -0.51021 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-4 CA  
+33899 C C   . MET B-4 481 ? 2.63600 2.04983 3.01461 -0.09364 0.23680  -0.51676 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-4 C   
+33900 O O   . MET B-4 481 ? 2.48443 1.90136 2.87574 -0.07836 0.23821  -0.52061 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-4 O   
+33901 C CB  . MET B-4 481 ? 2.65196 2.09438 3.03503 -0.10399 0.24656  -0.52366 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-4 CB  
+33902 C CG  . MET B-4 481 ? 2.54034 2.00962 2.93203 -0.10956 0.25254  -0.51821 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-4 CG  
+33903 S SD  . MET B-4 481 ? 2.62600 2.09715 3.01295 -0.11094 0.25961  -0.53277 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-4 SD  
+33904 C CE  . MET B-4 481 ? 2.50977 1.97936 2.91289 -0.09199 0.26473  -0.54760 ? ? ? ? ? ? 482 MET B-4 CE  
+33905 N N   . LYS B-4 482 ? 2.72406 2.11281 3.08473 -0.10016 0.23167  -0.51843 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-4 N   
+33906 C CA  . LYS B-4 482 ? 2.76771 2.13024 3.12128 -0.08959 0.22740  -0.52312 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-4 CA  
+33907 C C   . LYS B-4 482 ? 2.73040 2.09208 3.08577 -0.08882 0.22418  -0.50827 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-4 C   
+33908 O O   . LYS B-4 482 ? 2.74933 2.09941 3.10648 -0.07446 0.22245  -0.51028 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-4 O   
+33909 C CB  . LYS B-4 482 ? 2.73008 2.06428 3.06314 -0.09666 0.22320  -0.53100 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-4 CB  
+33910 C CG  . LYS B-4 482 ? 2.64544 1.94926 2.96850 -0.08485 0.21873  -0.53766 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-4 CG  
+33911 C CD  . LYS B-4 482 ? 2.58168 1.85794 2.88517 -0.09097 0.21462  -0.54751 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-4 CD  
+33912 C CE  . LYS B-4 482 ? 2.50004 1.74457 2.79220 -0.07800 0.20999  -0.55473 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-4 CE  
+33913 N NZ  . LYS B-4 482 ? 2.51880 1.73594 2.79216 -0.08274 0.20555  -0.56575 ? ? ? ? ? ? 483 LYS B-4 NZ  
+33914 N N   . GLU B-4 483 ? 2.72631 2.10050 3.08101 -0.10346 0.22328  -0.49383 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-4 N   
+33915 C CA  . GLU B-4 483 ? 2.68681 2.06356 3.04442 -0.10319 0.22080  -0.47930 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-4 CA  
+33916 C C   . GLU B-4 483 ? 2.61192 2.01006 2.98918 -0.08861 0.22318  -0.47626 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-4 C   
+33917 O O   . GLU B-4 483 ? 2.57007 1.96261 2.94988 -0.07840 0.22106  -0.47113 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-4 O   
+33918 C CB  . GLU B-4 483 ? 2.75046 2.13978 3.10500 -0.12216 0.21955  -0.46590 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-4 CB  
+33919 C CG  . GLU B-4 483 ? 2.87094 2.23999 3.20746 -0.13744 0.21666  -0.46802 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-4 CG  
+33920 C CD  . GLU B-4 483 ? 2.79375 2.17333 3.12818 -0.15467 0.21476  -0.45436 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-4 CD  
+33921 O OE1 . GLU B-4 483 ? 2.82130 2.20837 3.16147 -0.15358 0.21394  -0.44227 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-4 OE1 
+33922 O OE2 . GLU B-4 483 ? 2.67737 2.05863 3.00476 -0.16890 0.21397  -0.45627 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B-4 OE2 
+33923 N N   . LEU B-4 484 ? 2.63954 2.06199 3.03070 -0.08717 0.22765  -0.47936 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-4 N   
+33924 C CA  . LEU B-4 484 ? 2.62138 2.06560 3.03306 -0.07391 0.23016  -0.47751 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-4 CA  
+33925 C C   . LEU B-4 484 ? 2.57631 2.01521 2.99632 -0.05654 0.23298  -0.49368 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-4 C   
+33926 O O   . LEU B-4 484 ? 2.30117 1.75703 2.73972 -0.04403 0.23515  -0.49446 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-4 O   
+33927 C CB  . LEU B-4 484 ? 2.52906 2.00346 2.95199 -0.08243 0.23366  -0.47061 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-4 CB  
+33928 C CG  . LEU B-4 484 ? 2.40024 1.88319 2.81514 -0.10067 0.23114  -0.45708 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-4 CG  
+33929 C CD1 . LEU B-4 484 ? 2.17142 1.68366 2.59728 -0.10593 0.23451  -0.45183 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-4 CD1 
+33930 C CD2 . LEU B-4 484 ? 2.31435 1.79509 2.72818 -0.10113 0.22640  -0.44420 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B-4 CD2 
+33931 N N   . LYS B-4 485 ? 2.65072 2.06712 3.05813 -0.05532 0.23271  -0.50723 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-4 N   
+33932 C CA  . LYS B-4 485 ? 2.65607 2.06704 3.07037 -0.03953 0.23527  -0.52472 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-4 CA  
+33933 C C   . LYS B-4 485 ? 2.69731 2.13541 3.13083 -0.03726 0.24229  -0.52917 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-4 C   
+33934 O O   . LYS B-4 485 ? 2.67282 2.12243 3.12437 -0.02266 0.24474  -0.53456 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-4 O   
+33935 C CB  . LYS B-4 485 ? 2.57076 1.97089 2.98934 -0.02090 0.23191  -0.52737 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-4 CB  
+33936 C CG  . LYS B-4 485 ? 2.56561 1.95270 2.98597 -0.00447 0.23265  -0.54751 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-4 CG  
+33937 C CD  . LYS B-4 485 ? 2.50746 1.87005 2.90769 -0.01110 0.23101  -0.55818 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-4 CD  
+33938 C CE  . LYS B-4 485 ? 2.27519 1.62714 2.67786 0.00532  0.23164  -0.57937 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-4 CE  
+33939 N NZ  . LYS B-4 485 ? 2.00663 1.33609 2.39015 -0.00067 0.22965  -0.59064 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B-4 NZ  
+33940 N N   . ILE B-4 486 ? 2.67182 2.11989 3.10121 -0.05186 0.24568  -0.52693 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-4 N   
+33941 C CA  . ILE B-4 486 ? 2.65921 2.13101 3.10345 -0.05218 0.25315  -0.52996 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-4 CA  
+33942 C C   . ILE B-4 486 ? 2.64988 2.11265 3.08761 -0.05250 0.25725  -0.54638 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-4 C   
+33943 O O   . ILE B-4 486 ? 2.67496 2.12657 3.09525 -0.06430 0.25577  -0.54735 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-4 O   
+33944 C CB  . ILE B-4 486 ? 2.62603 2.11730 3.06991 -0.06729 0.25431  -0.51488 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-4 CB  
+33945 C CG1 . ILE B-4 486 ? 2.60480 2.10463 3.05384 -0.06751 0.24943  -0.49890 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-4 CG1 
+33946 C CG2 . ILE B-4 486 ? 2.56862 2.08269 3.02709 -0.06658 0.26245  -0.51740 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-4 CG2 
+33947 C CD1 . ILE B-4 486 ? 2.58212 2.09375 3.05193 -0.05099 0.25020  -0.49932 ? ? ? ? ? ? 487 ILE B-4 CD1 
+33948 N N   . LYS B-4 487 ? 2.61040 2.07876 3.06279 -0.03934 0.26234  -0.55993 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-4 N   
+33949 C CA  . LYS B-4 487 ? 2.70822 2.16968 3.15593 -0.03854 0.26673  -0.57670 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-4 CA  
+33950 C C   . LYS B-4 487 ? 2.65639 2.13487 3.10445 -0.05059 0.27405  -0.57402 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-4 C   
+33951 O O   . LYS B-4 487 ? 2.50349 1.97367 2.93746 -0.05812 0.27525  -0.58084 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-4 O   
+33952 C CB  . LYS B-4 487 ? 2.70694 2.17022 3.17143 -0.02057 0.27012  -0.59293 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-4 CB  
+33953 C CG  . LYS B-4 487 ? 2.64426 2.09625 3.10256 -0.01716 0.27288  -0.61263 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-4 CG  
+33954 C CD  . LYS B-4 487 ? 2.46988 1.89289 2.91166 -0.01057 0.26445  -0.62123 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-4 CD  
+33955 C CE  . LYS B-4 487 ? 2.34076 1.75429 2.77906 -0.00417 0.26667  -0.64287 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-4 CE  
+33956 N NZ  . LYS B-4 487 ? 2.31771 1.70281 2.74149 0.00541  0.25809  -0.65272 ? ? ? ? ? ? 488 LYS B-4 NZ  
+33957 N N   . ASN B-4 488 ? 2.64675 2.14855 3.11001 -0.05201 0.27879  -0.56419 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-4 N   
+33958 C CA  . ASN B-4 488 ? 2.60687 2.12485 3.07038 -0.06210 0.28629  -0.56082 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-4 CA  
+33959 C C   . ASN B-4 488 ? 2.64129 2.17612 3.10799 -0.07018 0.28500  -0.54190 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-4 C   
+33960 O O   . ASN B-4 488 ? 2.52485 2.07053 3.00717 -0.06302 0.28371  -0.53515 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-4 O   
+33961 C CB  . ASN B-4 488 ? 2.44420 1.97505 2.92595 -0.05351 0.29640  -0.57267 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-4 CB  
+33962 C CG  . ASN B-4 488 ? 2.51288 2.02976 2.99037 -0.04727 0.29861  -0.59252 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-4 CG  
+33963 O OD1 . ASN B-4 488 ? 2.54614 2.06270 3.03828 -0.03362 0.30053  -0.60524 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-4 OD1 
+33964 N ND2 . ASN B-4 488 ? 2.51169 2.01759 2.96932 -0.05675 0.29791  -0.59603 ? ? ? ? ? ? 489 ASN B-4 ND2 
+33965 N N   . ILE B-4 489 ? 2.71897 2.25641 3.17082 -0.08439 0.28491  -0.53414 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-4 N   
+33966 C CA  . ILE B-4 489 ? 2.64316 2.19780 3.09623 -0.09283 0.28407  -0.51753 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-4 CA  
+33967 C C   . ILE B-4 489 ? 2.47375 2.03707 2.91836 -0.10222 0.29069  -0.51723 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-4 C   
+33968 O O   . ILE B-4 489 ? 2.31215 1.89006 2.75543 -0.10950 0.29114  -0.50509 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-4 O   
+33969 C CB  . ILE B-4 489 ? 2.59793 2.14492 3.03850 -0.10104 0.27428  -0.50614 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-4 CB  
+33970 C CG1 . ILE B-4 489 ? 2.39657 1.96364 2.84408 -0.10550 0.27241  -0.48971 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-4 CG1 
+33971 C CG2 . ILE B-4 489 ? 2.48842 2.02289 2.90693 -0.11347 0.27183  -0.50837 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-4 CG2 
+33972 C CD1 . ILE B-4 489 ? 2.37127 1.95200 2.84128 -0.09318 0.27404  -0.48707 ? ? ? ? ? ? 490 ILE B-4 CD1 
+33973 N N   . ILE B-4 490 ? 2.49309 2.04749 2.93136 -0.10133 0.29579  -0.53097 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-4 N   
+33974 C CA  . ILE B-4 490 ? 2.47781 2.03708 2.90436 -0.10986 0.30182  -0.53204 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-4 CA  
+33975 C C   . ILE B-4 490 ? 2.60879 2.16687 3.04157 -0.10291 0.31135  -0.54765 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-4 C   
+33976 O O   . ILE B-4 490 ? 2.63739 2.18421 3.07547 -0.09404 0.31049  -0.56045 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-4 O   
+33977 C CB  . ILE B-4 490 ? 2.32390 1.87002 2.72720 -0.12081 0.29499  -0.53132 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-4 CB  
+33978 C CG1 . ILE B-4 490 ? 2.39704 1.95009 2.78745 -0.12907 0.30055  -0.53097 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-4 CG1 
+33979 C CG2 . ILE B-4 490 ? 2.21343 1.73771 2.60980 -0.11667 0.29092  -0.54508 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-4 CG2 
+33980 C CD1 . ILE B-4 490 ? 2.39872 1.97099 2.79189 -0.13372 0.30329  -0.51685 ? ? ? ? ? ? 491 ILE B-4 CD1 
+33981 N N   . LYS B-4 491 ? 2.58271 2.15258 3.01460 -0.10668 0.32067  -0.54673 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-4 N   
+33982 C CA  . LYS B-4 491 ? 2.56239 2.13324 2.99952 -0.10184 0.33131  -0.56073 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-4 CA  
+33983 C C   . LYS B-4 491 ? 2.52934 2.09381 2.94438 -0.11022 0.33308  -0.56496 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-4 C   
+33984 O O   . LYS B-4 491 ? 2.54539 2.11746 2.94906 -0.11864 0.33491  -0.55503 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-4 O   
+33985 C CB  . LYS B-4 491 ? 2.55700 2.14610 3.01136 -0.09901 0.34206  -0.55654 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-4 CB  
+33986 C CG  . LYS B-4 491 ? 2.49833 2.09036 2.96078 -0.09445 0.35471  -0.57062 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-4 CG  
+33987 C CD  . LYS B-4 491 ? 2.30132 1.89292 2.78644 -0.08172 0.35639  -0.58349 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-4 CD  
+33988 C CE  . LYS B-4 491 ? 2.20734 1.80453 2.70257 -0.07807 0.37003  -0.59746 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-4 CE  
+33989 N NZ  . LYS B-4 491 ? 2.27339 1.88548 2.77302 -0.08329 0.38130  -0.58822 ? ? ? ? ? ? 492 LYS B-4 NZ  
+33990 N N   . SER B-4 492 ? 2.54357 2.09405 2.95191 -0.10724 0.33184  -0.57996 ? ? ? ? ? ? 493 SER B-4 N   
+33991 C CA  . SER B-4 492 ? 2.68335 2.22657 3.07076 -0.11402 0.33203  -0.58562 ? ? ? ? ? ? 493 SER B-4 CA  
+33992 C C   . SER B-4 492 ? 2.63161 2.18070 3.02199 -0.11085 0.34471  -0.59733 ? ? ? ? ? ? 493 SER B-4 C   
+33993 O O   . SER B-4 492 ? 2.60785 2.15756 3.01402 -0.10178 0.34994  -0.60910 ? ? ? ? ? ? 493 SER B-4 O   
+33994 C CB  . SER B-4 492 ? 2.63276 2.15574 3.00879 -0.11345 0.32155  -0.59471 ? ? ? ? ? ? 493 SER B-4 CB  
+33995 O OG  . SER B-4 492 ? 2.52893 2.04549 2.88523 -0.11979 0.32086  -0.60039 ? ? ? ? ? ? 493 SER B-4 OG  
+33996 N N   . ILE B-4 493 ? 2.54414 2.09797 2.91929 -0.11807 0.34978  -0.59434 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-4 N   
+33997 C CA  . ILE B-4 493 ? 2.57145 2.13030 2.94596 -0.11628 0.36229  -0.60471 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-4 CA  
+33998 C C   . ILE B-4 493 ? 2.64564 2.19183 3.00303 -0.11723 0.35855  -0.61811 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-4 C   
+33999 O O   . ILE B-4 493 ? 2.57931 2.11492 2.92148 -0.12212 0.34735  -0.61572 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-4 O   
+34000 C CB  . ILE B-4 493 ? 2.59299 2.16512 2.96095 -0.12227 0.37168  -0.59310 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-4 CB  
+34001 C CG1 . ILE B-4 493 ? 2.56234 2.14727 2.94957 -0.12004 0.37660  -0.58197 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-4 CG1 
+34002 C CG2 . ILE B-4 493 ? 2.71174 2.28697 3.07431 -0.12156 0.38446  -0.60357 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-4 CG2 
+34003 C CD1 . ILE B-4 493 ? 2.55649 2.15329 2.93838 -0.12457 0.38720  -0.57158 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-4 CD1 
+34004 O OXT . ILE B-4 493 ? 2.85396 2.40051 3.21278 -0.11320 0.36648  -0.63200 ? ? ? ? ? ? 494 ILE B-4 OXT 
+# 
diff --git a/public/gabija/8u7i-assembly1_BcGajAB_4_4mer_gad1.cif b/public/gabija/8u7i-assembly1_BcGajAB_4_4mer_gad1.cif
new file mode 100644
index 0000000000000000000000000000000000000000..ba46da78cba76aed15e0bb9e2096a76a0f5d680e
--- /dev/null
+++ b/public/gabija/8u7i-assembly1_BcGajAB_4_4mer_gad1.cif
@@ -0,0 +1,48479 @@
+data_XXXX
+# 
+loop_
+_audit_author.name 
+_audit_author.pdbx_ordinal 
+_audit_author.identifier_ORCID 
+"Antine, S.P."    1 0000-0003-0843-2986 
+"Johnson, A.G."   2 0000-0002-4040-9797 
+"Mooney, S.E."    3 0009-0004-8605-1841 
+"Mayer, M.L."     4 0000-0001-9738-786X 
+"Kranzsuch, P.J." 5 0000-0002-4943-733X 
+# 
+_struct.entry_id                     XXXX 
+_struct.title                        "Structure of the phage immune evasion protein Gad1 bound to the Gabija GajAB complex" 
+_struct.pdbx_model_details           ? 
+_struct.pdbx_formula_weight          ? 
+_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
+_struct.pdbx_model_type_details      ? 
+_struct.pdbx_CASP_flag               N 
+# 
+_struct_keywords.entry_id        XXXX 
+_struct_keywords.text            "viral immune evasion, phage, bacteria, anti-phage defense complex, DNA nuclease, DNA helicase, VIRAL PROTEIN" 
+_struct_keywords.pdbx_keywords   "VIRAL PROTEIN" 
+# 
+_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
+_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
+_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
+_exptl.absorpt_correction_type    ? 
+_exptl.absorpt_process_details    ? 
+_exptl.entry_id                   XXXX 
+_exptl.crystals_number            ? 
+_exptl.details                    ? 
+_exptl.method                     "ELECTRON MICROSCOPY" 
+_exptl.method_details             ? 
+# 
+loop_
+_citation.abstract 
+_citation.abstract_id_CAS 
+_citation.book_id_ISBN 
+_citation.book_publisher 
+_citation.book_publisher_city 
+_citation.book_title 
+_citation.coordinate_linkage 
+_citation.country 
+_citation.database_id_Medline 
+_citation.details 
+_citation.id 
+_citation.journal_abbrev 
+_citation.journal_id_ASTM 
+_citation.journal_id_CSD 
+_citation.journal_id_ISSN 
+_citation.journal_full 
+_citation.journal_issue 
+_citation.journal_volume 
+_citation.language 
+_citation.page_first 
+_citation.page_last 
+_citation.title 
+_citation.year 
+_citation.database_id_CSD 
+_citation.pdbx_database_id_DOI 
+_citation.pdbx_database_id_PubMed 
+_citation.pdbx_database_id_patent 
+_citation.unpublished_flag 
+? ? ? ? ? ? ? UK ? ? primary Nature            NATUAS 0006 1476-4687 ? ? ? ? ? ? "Structural basis of Gabija anti-phage defence and viral immune evasion." 2023 ? 10.1038/s41586-023-06855-2 37992757 ? ? 
+? ? ? ? ? ? ? ?  ? ? 1       "To Be Published" ?      0353 ?         ? ? ? ? ? ? "Phages overcome bacterial immunity via diverse anti-defense proteins"    ?    ? ?                          ?        ? ? 
+# 
+loop_
+_citation_author.citation_id 
+_citation_author.name 
+_citation_author.ordinal 
+_citation_author.identifier_ORCID 
+primary "Antine, S.P."    1  0000-0003-0843-2986 
+primary "Johnson, A.G."   2  0000-0002-4040-9797 
+primary "Mooney, S.E."    3  ?                   
+primary "Leavitt, A."     4  ?                   
+primary "Mayer, M.L."     5  ?                   
+primary "Yirmiya, E."     6  ?                   
+primary "Amitai, G."      7  0000-0002-2954-2503 
+primary "Sorek, R."       8  0000-0002-3872-4982 
+primary "Kranzusch, P.J." 9  0000-0002-4943-733X 
+1       "Yirmiya, E."     10 0000-0002-1907-9244 
+1       "Leavitt, A."     11 0000-0001-9137-9543 
+1       "Lu, A."          12 ?                   
+1       "Avraham, C."     13 ?                   
+1       "Osterman, I."    14 ?                   
+1       "Garb, J."        15 ?                   
+1       "Antine, S.P."    16 0000-0003-0843-2986 
+1       "Mooney, S.E."    17 0009-0004-8605-1841 
+1       "Hobbs, S.J."     18 ?                   
+1       "Kranzusch, P.J." 19 0000-0002-4943-733X 
+1       "Amitai, G."      20 0000-0002-2954-2503 
+1       "Sorek, R."       21 0000-0002-3872-4982 
+# 
+loop_
+_entity_poly.entity_id 
+_entity_poly.type 
+_entity_poly.nstd_linkage 
+_entity_poly.nstd_monomer 
+_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code 
+_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can 
+_entity_poly.pdbx_strand_id 
+_entity_poly.pdbx_target_identifier 
+1 "polypeptide(L)" no no 
+;MGSSHHHHHHGSGVKTENNDHINLKVAGQDGSVVQFKIKRHTPLSKLMKAYCERQGLSMRQIRFRFDGQPINETDTPAQL
+EMEDEDTIDVFQQQTGGSKFSNITIKNFRNFEKVNINLDNKNVIFGMNDIGKTNFLYALRFLLDKEIRKFGFNKSDYHKH
+DTSKKIEIILTLDLSNYEKDEDTKKLISVVKGARTSANADVFYIALESKYDDKELYGNIILKWGSELDNLIDIPGRGNIN
+ALDNVFKVIYINPLVDLDKLFAQNKKYIFEESQGNESDEGILNNIKSLTDQVNQQIGEMTIIKGFQQEITSEYRSLKKEE
+VSIELKSEMAIKGFFSDIIPYIKKDGDSNYYPTSGDGRRKMLSYSIYNYLAKKKYEDKIVIYLIEEPEISLHRSMQIALS
+KQLFEQSTYKYFFLSTHSPELLYEMDNTRLIRVHSTEKVVCSSHMYNVEEAYGSVKKKLNKALSSALFAERVLLIEGPSE
+KILFEKVLDEVEPEYELNGGFLLEVGGTYFNHYVCTLNDLGITHIIKTDNDLKSKKGKKGVYELLGLNRCLNLLGRENLD
+EITIDIPEDIKGKKKKERLNERKKEIFKQYKNEVGEFLGERIYLSEIDLENDLYSAIGESMKRIFENEDPVHYLQKSKLF
+NMVELVNNLSTKDCFDVFEHEKFACLKELVGSDRG
+;
+;MGSSHHHHHHGSGVKTENNDHINLKVAGQDGSVVQFKIKRHTPLSKLMKAYCERQGLSMRQIRFRFDGQPINETDTPAQL
+EMEDEDTIDVFQQQTGGSKFSNITIKNFRNFEKVNINLDNKNVIFGMNDIGKTNFLYALRFLLDKEIRKFGFNKSDYHKH
+DTSKKIEIILTLDLSNYEKDEDTKKLISVVKGARTSANADVFYIALESKYDDKELYGNIILKWGSELDNLIDIPGRGNIN
+ALDNVFKVIYINPLVDLDKLFAQNKKYIFEESQGNESDEGILNNIKSLTDQVNQQIGEMTIIKGFQQEITSEYRSLKKEE
+VSIELKSEMAIKGFFSDIIPYIKKDGDSNYYPTSGDGRRKMLSYSIYNYLAKKKYEDKIVIYLIEEPEISLHRSMQIALS
+KQLFEQSTYKYFFLSTHSPELLYEMDNTRLIRVHSTEKVVCSSHMYNVEEAYGSVKKKLNKALSSALFAERVLLIEGPSE
+KILFEKVLDEVEPEYELNGGFLLEVGGTYFNHYVCTLNDLGITHIIKTDNDLKSKKGKKGVYELLGLNRCLNLLGRENLD
+EITIDIPEDIKGKKKKERLNERKKEIFKQYKNEVGEFLGERIYLSEIDLENDLYSAIGESMKRIFENEDPVHYLQKSKLF
+NMVELVNNLSTKDCFDVFEHEKFACLKELVGSDRG
+;
+A,B,C,D         ? 
+2 "polypeptide(L)" no no 
+;MSREQIIKDGGNILVTAGAGSGKTTILVSKIEADLKENKTHYSIAAVTFTNKAAKEIEGRLGYSSRGNFIGTNDGFVESE
+IIRPFIKDAFGNDYPDNFTAEYFDNQFASYDKGLQVLKYQNILGTYSNPKKNFKFQLALDILKKSLVARQYIFSKYFKIF
+IDEYQDSDKDMHNLFMYLKDQLKIKLFIVGDPKQSIYIWRGAEPENFNGLIENSTDFNKYHLTSNFRCCQDIQNYSNLFN
+EETRSLIKEKNEVQNVISIADDMPISDILLKLTEEKQVLNIEAELVILVRRRNQAIEIMKELNEEGFNFIFIPQTPLDRA
+TPNATLLKEVIKYVKNDRYSIYDLAAEIVGNLSSREIKEIQKIINELLVPNINQVLINQVLINLFAKLEITLDTREITAF
+TEVMMTNEFDIAFDTNEYLHKIFTVHSAKGLEFNQVIITASDYNVHYNRDTNEHYVATTRAKDKLIVIMDNKKYSDYIET
+LMKELKIKNIIKSI
+;
+;MSREQIIKDGGNILVTAGAGSGKTTILVSKIEADLKENKTHYSIAAVTFTNKAAKEIEGRLGYSSRGNFIGTNDGFVESE
+IIRPFIKDAFGNDYPDNFTAEYFDNQFASYDKGLQVLKYQNILGTYSNPKKNFKFQLALDILKKSLVARQYIFSKYFKIF
+IDEYQDSDKDMHNLFMYLKDQLKIKLFIVGDPKQSIYIWRGAEPENFNGLIENSTDFNKYHLTSNFRCCQDIQNYSNLFN
+EETRSLIKEKNEVQNVISIADDMPISDILLKLTEEKQVLNIEAELVILVRRRNQAIEIMKELNEEGFNFIFIPQTPLDRA
+TPNATLLKEVIKYVKNDRYSIYDLAAEIVGNLSSREIKEIQKIINELLVPNINQVLINQVLINLFAKLEITLDTREITAF
+TEVMMTNEFDIAFDTNEYLHKIFTVHSAKGLEFNQVIITASDYNVHYNRDTNEHYVATTRAKDKLIVIMDNKKYSDYIET
+LMKELKIKNIIKSI
+;
+E,F,G,H         ? 
+3 "polypeptide(L)" no no 
+;MKLIGIKTSNCFLVSDNIEGKRYFHSQLDELLFDGKRATETYKSDWFKLEKEPSVIEKQMPAKKINHRYELKEGFQESEL
+TPKVIKASYIGEDSEYYEVKGLYDLKFEEIPQQNEKIEFEMNVIEEIDGELKLQSHNFNLNYNLLDRIQTHPMLLETKPC
+YLSQEESYKIIRNHIKANINPKFARITSDYDFCLTVVKVLELYKPHEYIVDLNAMYKRRKPKLEKRFQTKREVEIYKVAP
+KAYQSYPIVEPFSGKDVEDLKSNIKKFLDDLMAKINEPLVECKCCKGRGVILNEN
+;
+;MKLIGIKTSNCFLVSDNIEGKRYFHSQLDELLFDGKRATETYKSDWFKLEKEPSVIEKQMPAKKINHRYELKEGFQESEL
+TPKVIKASYIGEDSEYYEVKGLYDLKFEEIPQQNEKIEFEMNVIEEIDGELKLQSHNFNLNYNLLDRIQTHPMLLETKPC
+YLSQEESYKIIRNHIKANINPKFARITSDYDFCLTVVKVLELYKPHEYIVDLNAMYKRRKPKLEKRFQTKREVEIYKVAP
+KAYQSYPIVEPFSGKDVEDLKSNIKKFLDDLMAKINEPLVECKCCKGRGVILNEN
+;
+I,J,K,L,M,N,O,P ? 
+# 
+loop_
+_entity_poly_seq.entity_id 
+_entity_poly_seq.num 
+_entity_poly_seq.mon_id 
+_entity_poly_seq.hetero 
+1 1   MET n 
+1 2   GLY n 
+1 3   SER n 
+1 4   SER n 
+1 5   HIS n 
+1 6   HIS n 
+1 7   HIS n 
+1 8   HIS n 
+1 9   HIS n 
+1 10  HIS n 
+1 11  GLY n 
+1 12  SER n 
+1 13  GLY n 
+1 14  VAL n 
+1 15  LYS n 
+1 16  THR n 
+1 17  GLU n 
+1 18  ASN n 
+1 19  ASN n 
+1 20  ASP n 
+1 21  HIS n 
+1 22  ILE n 
+1 23  ASN n 
+1 24  LEU n 
+1 25  LYS n 
+1 26  VAL n 
+1 27  ALA n 
+1 28  GLY n 
+1 29  GLN n 
+1 30  ASP n 
+1 31  GLY n 
+1 32  SER n 
+1 33  VAL n 
+1 34  VAL n 
+1 35  GLN n 
+1 36  PHE n 
+1 37  LYS n 
+1 38  ILE n 
+1 39  LYS n 
+1 40  ARG n 
+1 41  HIS n 
+1 42  THR n 
+1 43  PRO n 
+1 44  LEU n 
+1 45  SER n 
+1 46  LYS n 
+1 47  LEU n 
+1 48  MET n 
+1 49  LYS n 
+1 50  ALA n 
+1 51  TYR n 
+1 52  CYS n 
+1 53  GLU n 
+1 54  ARG n 
+1 55  GLN n 
+1 56  GLY n 
+1 57  LEU n 
+1 58  SER n 
+1 59  MET n 
+1 60  ARG n 
+1 61  GLN n 
+1 62  ILE n 
+1 63  ARG n 
+1 64  PHE n 
+1 65  ARG n 
+1 66  PHE n 
+1 67  ASP n 
+1 68  GLY n 
+1 69  GLN n 
+1 70  PRO n 
+1 71  ILE n 
+1 72  ASN n 
+1 73  GLU n 
+1 74  THR n 
+1 75  ASP n 
+1 76  THR n 
+1 77  PRO n 
+1 78  ALA n 
+1 79  GLN n 
+1 80  LEU n 
+1 81  GLU n 
+1 82  MET n 
+1 83  GLU n 
+1 84  ASP n 
+1 85  GLU n 
+1 86  ASP n 
+1 87  THR n 
+1 88  ILE n 
+1 89  ASP n 
+1 90  VAL n 
+1 91  PHE n 
+1 92  GLN n 
+1 93  GLN n 
+1 94  GLN n 
+1 95  THR n 
+1 96  GLY n 
+1 97  GLY n 
+1 98  SER n 
+1 99  LYS n 
+1 100 PHE n 
+1 101 SER n 
+1 102 ASN n 
+1 103 ILE n 
+1 104 THR n 
+1 105 ILE n 
+1 106 LYS n 
+1 107 ASN n 
+1 108 PHE n 
+1 109 ARG n 
+1 110 ASN n 
+1 111 PHE n 
+1 112 GLU n 
+1 113 LYS n 
+1 114 VAL n 
+1 115 ASN n 
+1 116 ILE n 
+1 117 ASN n 
+1 118 LEU n 
+1 119 ASP n 
+1 120 ASN n 
+1 121 LYS n 
+1 122 ASN n 
+1 123 VAL n 
+1 124 ILE n 
+1 125 PHE n 
+1 126 GLY n 
+1 127 MET n 
+1 128 ASN n 
+1 129 ASP n 
+1 130 ILE n 
+1 131 GLY n 
+1 132 LYS n 
+1 133 THR n 
+1 134 ASN n 
+1 135 PHE n 
+1 136 LEU n 
+1 137 TYR n 
+1 138 ALA n 
+1 139 LEU n 
+1 140 ARG n 
+1 141 PHE n 
+1 142 LEU n 
+1 143 LEU n 
+1 144 ASP n 
+1 145 LYS n 
+1 146 GLU n 
+1 147 ILE n 
+1 148 ARG n 
+1 149 LYS n 
+1 150 PHE n 
+1 151 GLY n 
+1 152 PHE n 
+1 153 ASN n 
+1 154 LYS n 
+1 155 SER n 
+1 156 ASP n 
+1 157 TYR n 
+1 158 HIS n 
+1 159 LYS n 
+1 160 HIS n 
+1 161 ASP n 
+1 162 THR n 
+1 163 SER n 
+1 164 LYS n 
+1 165 LYS n 
+1 166 ILE n 
+1 167 GLU n 
+1 168 ILE n 
+1 169 ILE n 
+1 170 LEU n 
+1 171 THR n 
+1 172 LEU n 
+1 173 ASP n 
+1 174 LEU n 
+1 175 SER n 
+1 176 ASN n 
+1 177 TYR n 
+1 178 GLU n 
+1 179 LYS n 
+1 180 ASP n 
+1 181 GLU n 
+1 182 ASP n 
+1 183 THR n 
+1 184 LYS n 
+1 185 LYS n 
+1 186 LEU n 
+1 187 ILE n 
+1 188 SER n 
+1 189 VAL n 
+1 190 VAL n 
+1 191 LYS n 
+1 192 GLY n 
+1 193 ALA n 
+1 194 ARG n 
+1 195 THR n 
+1 196 SER n 
+1 197 ALA n 
+1 198 ASN n 
+1 199 ALA n 
+1 200 ASP n 
+1 201 VAL n 
+1 202 PHE n 
+1 203 TYR n 
+1 204 ILE n 
+1 205 ALA n 
+1 206 LEU n 
+1 207 GLU n 
+1 208 SER n 
+1 209 LYS n 
+1 210 TYR n 
+1 211 ASP n 
+1 212 ASP n 
+1 213 LYS n 
+1 214 GLU n 
+1 215 LEU n 
+1 216 TYR n 
+1 217 GLY n 
+1 218 ASN n 
+1 219 ILE n 
+1 220 ILE n 
+1 221 LEU n 
+1 222 LYS n 
+1 223 TRP n 
+1 224 GLY n 
+1 225 SER n 
+1 226 GLU n 
+1 227 LEU n 
+1 228 ASP n 
+1 229 ASN n 
+1 230 LEU n 
+1 231 ILE n 
+1 232 ASP n 
+1 233 ILE n 
+1 234 PRO n 
+1 235 GLY n 
+1 236 ARG n 
+1 237 GLY n 
+1 238 ASN n 
+1 239 ILE n 
+1 240 ASN n 
+1 241 ALA n 
+1 242 LEU n 
+1 243 ASP n 
+1 244 ASN n 
+1 245 VAL n 
+1 246 PHE n 
+1 247 LYS n 
+1 248 VAL n 
+1 249 ILE n 
+1 250 TYR n 
+1 251 ILE n 
+1 252 ASN n 
+1 253 PRO n 
+1 254 LEU n 
+1 255 VAL n 
+1 256 ASP n 
+1 257 LEU n 
+1 258 ASP n 
+1 259 LYS n 
+1 260 LEU n 
+1 261 PHE n 
+1 262 ALA n 
+1 263 GLN n 
+1 264 ASN n 
+1 265 LYS n 
+1 266 LYS n 
+1 267 TYR n 
+1 268 ILE n 
+1 269 PHE n 
+1 270 GLU n 
+1 271 GLU n 
+1 272 SER n 
+1 273 GLN n 
+1 274 GLY n 
+1 275 ASN n 
+1 276 GLU n 
+1 277 SER n 
+1 278 ASP n 
+1 279 GLU n 
+1 280 GLY n 
+1 281 ILE n 
+1 282 LEU n 
+1 283 ASN n 
+1 284 ASN n 
+1 285 ILE n 
+1 286 LYS n 
+1 287 SER n 
+1 288 LEU n 
+1 289 THR n 
+1 290 ASP n 
+1 291 GLN n 
+1 292 VAL n 
+1 293 ASN n 
+1 294 GLN n 
+1 295 GLN n 
+1 296 ILE n 
+1 297 GLY n 
+1 298 GLU n 
+1 299 MET n 
+1 300 THR n 
+1 301 ILE n 
+1 302 ILE n 
+1 303 LYS n 
+1 304 GLY n 
+1 305 PHE n 
+1 306 GLN n 
+1 307 GLN n 
+1 308 GLU n 
+1 309 ILE n 
+1 310 THR n 
+1 311 SER n 
+1 312 GLU n 
+1 313 TYR n 
+1 314 ARG n 
+1 315 SER n 
+1 316 LEU n 
+1 317 LYS n 
+1 318 LYS n 
+1 319 GLU n 
+1 320 GLU n 
+1 321 VAL n 
+1 322 SER n 
+1 323 ILE n 
+1 324 GLU n 
+1 325 LEU n 
+1 326 LYS n 
+1 327 SER n 
+1 328 GLU n 
+1 329 MET n 
+1 330 ALA n 
+1 331 ILE n 
+1 332 LYS n 
+1 333 GLY n 
+1 334 PHE n 
+1 335 PHE n 
+1 336 SER n 
+1 337 ASP n 
+1 338 ILE n 
+1 339 ILE n 
+1 340 PRO n 
+1 341 TYR n 
+1 342 ILE n 
+1 343 LYS n 
+1 344 LYS n 
+1 345 ASP n 
+1 346 GLY n 
+1 347 ASP n 
+1 348 SER n 
+1 349 ASN n 
+1 350 TYR n 
+1 351 TYR n 
+1 352 PRO n 
+1 353 THR n 
+1 354 SER n 
+1 355 GLY n 
+1 356 ASP n 
+1 357 GLY n 
+1 358 ARG n 
+1 359 ARG n 
+1 360 LYS n 
+1 361 MET n 
+1 362 LEU n 
+1 363 SER n 
+1 364 TYR n 
+1 365 SER n 
+1 366 ILE n 
+1 367 TYR n 
+1 368 ASN n 
+1 369 TYR n 
+1 370 LEU n 
+1 371 ALA n 
+1 372 LYS n 
+1 373 LYS n 
+1 374 LYS n 
+1 375 TYR n 
+1 376 GLU n 
+1 377 ASP n 
+1 378 LYS n 
+1 379 ILE n 
+1 380 VAL n 
+1 381 ILE n 
+1 382 TYR n 
+1 383 LEU n 
+1 384 ILE n 
+1 385 GLU n 
+1 386 GLU n 
+1 387 PRO n 
+1 388 GLU n 
+1 389 ILE n 
+1 390 SER n 
+1 391 LEU n 
+1 392 HIS n 
+1 393 ARG n 
+1 394 SER n 
+1 395 MET n 
+1 396 GLN n 
+1 397 ILE n 
+1 398 ALA n 
+1 399 LEU n 
+1 400 SER n 
+1 401 LYS n 
+1 402 GLN n 
+1 403 LEU n 
+1 404 PHE n 
+1 405 GLU n 
+1 406 GLN n 
+1 407 SER n 
+1 408 THR n 
+1 409 TYR n 
+1 410 LYS n 
+1 411 TYR n 
+1 412 PHE n 
+1 413 PHE n 
+1 414 LEU n 
+1 415 SER n 
+1 416 THR n 
+1 417 HIS n 
+1 418 SER n 
+1 419 PRO n 
+1 420 GLU n 
+1 421 LEU n 
+1 422 LEU n 
+1 423 TYR n 
+1 424 GLU n 
+1 425 MET n 
+1 426 ASP n 
+1 427 ASN n 
+1 428 THR n 
+1 429 ARG n 
+1 430 LEU n 
+1 431 ILE n 
+1 432 ARG n 
+1 433 VAL n 
+1 434 HIS n 
+1 435 SER n 
+1 436 THR n 
+1 437 GLU n 
+1 438 LYS n 
+1 439 VAL n 
+1 440 VAL n 
+1 441 CYS n 
+1 442 SER n 
+1 443 SER n 
+1 444 HIS n 
+1 445 MET n 
+1 446 TYR n 
+1 447 ASN n 
+1 448 VAL n 
+1 449 GLU n 
+1 450 GLU n 
+1 451 ALA n 
+1 452 TYR n 
+1 453 GLY n 
+1 454 SER n 
+1 455 VAL n 
+1 456 LYS n 
+1 457 LYS n 
+1 458 LYS n 
+1 459 LEU n 
+1 460 ASN n 
+1 461 LYS n 
+1 462 ALA n 
+1 463 LEU n 
+1 464 SER n 
+1 465 SER n 
+1 466 ALA n 
+1 467 LEU n 
+1 468 PHE n 
+1 469 ALA n 
+1 470 GLU n 
+1 471 ARG n 
+1 472 VAL n 
+1 473 LEU n 
+1 474 LEU n 
+1 475 ILE n 
+1 476 GLU n 
+1 477 GLY n 
+1 478 PRO n 
+1 479 SER n 
+1 480 GLU n 
+1 481 LYS n 
+1 482 ILE n 
+1 483 LEU n 
+1 484 PHE n 
+1 485 GLU n 
+1 486 LYS n 
+1 487 VAL n 
+1 488 LEU n 
+1 489 ASP n 
+1 490 GLU n 
+1 491 VAL n 
+1 492 GLU n 
+1 493 PRO n 
+1 494 GLU n 
+1 495 TYR n 
+1 496 GLU n 
+1 497 LEU n 
+1 498 ASN n 
+1 499 GLY n 
+1 500 GLY n 
+1 501 PHE n 
+1 502 LEU n 
+1 503 LEU n 
+1 504 GLU n 
+1 505 VAL n 
+1 506 GLY n 
+1 507 GLY n 
+1 508 THR n 
+1 509 TYR n 
+1 510 PHE n 
+1 511 ASN n 
+1 512 HIS n 
+1 513 TYR n 
+1 514 VAL n 
+1 515 CYS n 
+1 516 THR n 
+1 517 LEU n 
+1 518 ASN n 
+1 519 ASP n 
+1 520 LEU n 
+1 521 GLY n 
+1 522 ILE n 
+1 523 THR n 
+1 524 HIS n 
+1 525 ILE n 
+1 526 ILE n 
+1 527 LYS n 
+1 528 THR n 
+1 529 ASP n 
+1 530 ASN n 
+1 531 ASP n 
+1 532 LEU n 
+1 533 LYS n 
+1 534 SER n 
+1 535 LYS n 
+1 536 LYS n 
+1 537 GLY n 
+1 538 LYS n 
+1 539 LYS n 
+1 540 GLY n 
+1 541 VAL n 
+1 542 TYR n 
+1 543 GLU n 
+1 544 LEU n 
+1 545 LEU n 
+1 546 GLY n 
+1 547 LEU n 
+1 548 ASN n 
+1 549 ARG n 
+1 550 CYS n 
+1 551 LEU n 
+1 552 ASN n 
+1 553 LEU n 
+1 554 LEU n 
+1 555 GLY n 
+1 556 ARG n 
+1 557 GLU n 
+1 558 ASN n 
+1 559 LEU n 
+1 560 ASP n 
+1 561 GLU n 
+1 562 ILE n 
+1 563 THR n 
+1 564 ILE n 
+1 565 ASP n 
+1 566 ILE n 
+1 567 PRO n 
+1 568 GLU n 
+1 569 ASP n 
+1 570 ILE n 
+1 571 LYS n 
+1 572 GLY n 
+1 573 LYS n 
+1 574 LYS n 
+1 575 LYS n 
+1 576 LYS n 
+1 577 GLU n 
+1 578 ARG n 
+1 579 LEU n 
+1 580 ASN n 
+1 581 GLU n 
+1 582 ARG n 
+1 583 LYS n 
+1 584 LYS n 
+1 585 GLU n 
+1 586 ILE n 
+1 587 PHE n 
+1 588 LYS n 
+1 589 GLN n 
+1 590 TYR n 
+1 591 LYS n 
+1 592 ASN n 
+1 593 GLU n 
+1 594 VAL n 
+1 595 GLY n 
+1 596 GLU n 
+1 597 PHE n 
+1 598 LEU n 
+1 599 GLY n 
+1 600 GLU n 
+1 601 ARG n 
+1 602 ILE n 
+1 603 TYR n 
+1 604 LEU n 
+1 605 SER n 
+1 606 GLU n 
+1 607 ILE n 
+1 608 ASP n 
+1 609 LEU n 
+1 610 GLU n 
+1 611 ASN n 
+1 612 ASP n 
+1 613 LEU n 
+1 614 TYR n 
+1 615 SER n 
+1 616 ALA n 
+1 617 ILE n 
+1 618 GLY n 
+1 619 GLU n 
+1 620 SER n 
+1 621 MET n 
+1 622 LYS n 
+1 623 ARG n 
+1 624 ILE n 
+1 625 PHE n 
+1 626 GLU n 
+1 627 ASN n 
+1 628 GLU n 
+1 629 ASP n 
+1 630 PRO n 
+1 631 VAL n 
+1 632 HIS n 
+1 633 TYR n 
+1 634 LEU n 
+1 635 GLN n 
+1 636 LYS n 
+1 637 SER n 
+1 638 LYS n 
+1 639 LEU n 
+1 640 PHE n 
+1 641 ASN n 
+1 642 MET n 
+1 643 VAL n 
+1 644 GLU n 
+1 645 LEU n 
+1 646 VAL n 
+1 647 ASN n 
+1 648 ASN n 
+1 649 LEU n 
+1 650 SER n 
+1 651 THR n 
+1 652 LYS n 
+1 653 ASP n 
+1 654 CYS n 
+1 655 PHE n 
+1 656 ASP n 
+1 657 VAL n 
+1 658 PHE n 
+1 659 GLU n 
+1 660 HIS n 
+1 661 GLU n 
+1 662 LYS n 
+1 663 PHE n 
+1 664 ALA n 
+1 665 CYS n 
+1 666 LEU n 
+1 667 LYS n 
+1 668 GLU n 
+1 669 LEU n 
+1 670 VAL n 
+1 671 GLY n 
+1 672 SER n 
+1 673 ASP n 
+1 674 ARG n 
+1 675 GLY n 
+2 1   MET n 
+2 2   SER n 
+2 3   ARG n 
+2 4   GLU n 
+2 5   GLN n 
+2 6   ILE n 
+2 7   ILE n 
+2 8   LYS n 
+2 9   ASP n 
+2 10  GLY n 
+2 11  GLY n 
+2 12  ASN n 
+2 13  ILE n 
+2 14  LEU n 
+2 15  VAL n 
+2 16  THR n 
+2 17  ALA n 
+2 18  GLY n 
+2 19  ALA n 
+2 20  GLY n 
+2 21  SER n 
+2 22  GLY n 
+2 23  LYS n 
+2 24  THR n 
+2 25  THR n 
+2 26  ILE n 
+2 27  LEU n 
+2 28  VAL n 
+2 29  SER n 
+2 30  LYS n 
+2 31  ILE n 
+2 32  GLU n 
+2 33  ALA n 
+2 34  ASP n 
+2 35  LEU n 
+2 36  LYS n 
+2 37  GLU n 
+2 38  ASN n 
+2 39  LYS n 
+2 40  THR n 
+2 41  HIS n 
+2 42  TYR n 
+2 43  SER n 
+2 44  ILE n 
+2 45  ALA n 
+2 46  ALA n 
+2 47  VAL n 
+2 48  THR n 
+2 49  PHE n 
+2 50  THR n 
+2 51  ASN n 
+2 52  LYS n 
+2 53  ALA n 
+2 54  ALA n 
+2 55  LYS n 
+2 56  GLU n 
+2 57  ILE n 
+2 58  GLU n 
+2 59  GLY n 
+2 60  ARG n 
+2 61  LEU n 
+2 62  GLY n 
+2 63  TYR n 
+2 64  SER n 
+2 65  SER n 
+2 66  ARG n 
+2 67  GLY n 
+2 68  ASN n 
+2 69  PHE n 
+2 70  ILE n 
+2 71  GLY n 
+2 72  THR n 
+2 73  ASN n 
+2 74  ASP n 
+2 75  GLY n 
+2 76  PHE n 
+2 77  VAL n 
+2 78  GLU n 
+2 79  SER n 
+2 80  GLU n 
+2 81  ILE n 
+2 82  ILE n 
+2 83  ARG n 
+2 84  PRO n 
+2 85  PHE n 
+2 86  ILE n 
+2 87  LYS n 
+2 88  ASP n 
+2 89  ALA n 
+2 90  PHE n 
+2 91  GLY n 
+2 92  ASN n 
+2 93  ASP n 
+2 94  TYR n 
+2 95  PRO n 
+2 96  ASP n 
+2 97  ASN n 
+2 98  PHE n 
+2 99  THR n 
+2 100 ALA n 
+2 101 GLU n 
+2 102 TYR n 
+2 103 PHE n 
+2 104 ASP n 
+2 105 ASN n 
+2 106 GLN n 
+2 107 PHE n 
+2 108 ALA n 
+2 109 SER n 
+2 110 TYR n 
+2 111 ASP n 
+2 112 LYS n 
+2 113 GLY n 
+2 114 LEU n 
+2 115 GLN n 
+2 116 VAL n 
+2 117 LEU n 
+2 118 LYS n 
+2 119 TYR n 
+2 120 GLN n 
+2 121 ASN n 
+2 122 ILE n 
+2 123 LEU n 
+2 124 GLY n 
+2 125 THR n 
+2 126 TYR n 
+2 127 SER n 
+2 128 ASN n 
+2 129 PRO n 
+2 130 LYS n 
+2 131 LYS n 
+2 132 ASN n 
+2 133 PHE n 
+2 134 LYS n 
+2 135 PHE n 
+2 136 GLN n 
+2 137 LEU n 
+2 138 ALA n 
+2 139 LEU n 
+2 140 ASP n 
+2 141 ILE n 
+2 142 LEU n 
+2 143 LYS n 
+2 144 LYS n 
+2 145 SER n 
+2 146 LEU n 
+2 147 VAL n 
+2 148 ALA n 
+2 149 ARG n 
+2 150 GLN n 
+2 151 TYR n 
+2 152 ILE n 
+2 153 PHE n 
+2 154 SER n 
+2 155 LYS n 
+2 156 TYR n 
+2 157 PHE n 
+2 158 LYS n 
+2 159 ILE n 
+2 160 PHE n 
+2 161 ILE n 
+2 162 ASP n 
+2 163 GLU n 
+2 164 TYR n 
+2 165 GLN n 
+2 166 ASP n 
+2 167 SER n 
+2 168 ASP n 
+2 169 LYS n 
+2 170 ASP n 
+2 171 MET n 
+2 172 HIS n 
+2 173 ASN n 
+2 174 LEU n 
+2 175 PHE n 
+2 176 MET n 
+2 177 TYR n 
+2 178 LEU n 
+2 179 LYS n 
+2 180 ASP n 
+2 181 GLN n 
+2 182 LEU n 
+2 183 LYS n 
+2 184 ILE n 
+2 185 LYS n 
+2 186 LEU n 
+2 187 PHE n 
+2 188 ILE n 
+2 189 VAL n 
+2 190 GLY n 
+2 191 ASP n 
+2 192 PRO n 
+2 193 LYS n 
+2 194 GLN n 
+2 195 SER n 
+2 196 ILE n 
+2 197 TYR n 
+2 198 ILE n 
+2 199 TRP n 
+2 200 ARG n 
+2 201 GLY n 
+2 202 ALA n 
+2 203 GLU n 
+2 204 PRO n 
+2 205 GLU n 
+2 206 ASN n 
+2 207 PHE n 
+2 208 ASN n 
+2 209 GLY n 
+2 210 LEU n 
+2 211 ILE n 
+2 212 GLU n 
+2 213 ASN n 
+2 214 SER n 
+2 215 THR n 
+2 216 ASP n 
+2 217 PHE n 
+2 218 ASN n 
+2 219 LYS n 
+2 220 TYR n 
+2 221 HIS n 
+2 222 LEU n 
+2 223 THR n 
+2 224 SER n 
+2 225 ASN n 
+2 226 PHE n 
+2 227 ARG n 
+2 228 CYS n 
+2 229 CYS n 
+2 230 GLN n 
+2 231 ASP n 
+2 232 ILE n 
+2 233 GLN n 
+2 234 ASN n 
+2 235 TYR n 
+2 236 SER n 
+2 237 ASN n 
+2 238 LEU n 
+2 239 PHE n 
+2 240 ASN n 
+2 241 GLU n 
+2 242 GLU n 
+2 243 THR n 
+2 244 ARG n 
+2 245 SER n 
+2 246 LEU n 
+2 247 ILE n 
+2 248 LYS n 
+2 249 GLU n 
+2 250 LYS n 
+2 251 ASN n 
+2 252 GLU n 
+2 253 VAL n 
+2 254 GLN n 
+2 255 ASN n 
+2 256 VAL n 
+2 257 ILE n 
+2 258 SER n 
+2 259 ILE n 
+2 260 ALA n 
+2 261 ASP n 
+2 262 ASP n 
+2 263 MET n 
+2 264 PRO n 
+2 265 ILE n 
+2 266 SER n 
+2 267 ASP n 
+2 268 ILE n 
+2 269 LEU n 
+2 270 LEU n 
+2 271 LYS n 
+2 272 LEU n 
+2 273 THR n 
+2 274 GLU n 
+2 275 GLU n 
+2 276 LYS n 
+2 277 GLN n 
+2 278 VAL n 
+2 279 LEU n 
+2 280 ASN n 
+2 281 ILE n 
+2 282 GLU n 
+2 283 ALA n 
+2 284 GLU n 
+2 285 LEU n 
+2 286 VAL n 
+2 287 ILE n 
+2 288 LEU n 
+2 289 VAL n 
+2 290 ARG n 
+2 291 ARG n 
+2 292 ARG n 
+2 293 ASN n 
+2 294 GLN n 
+2 295 ALA n 
+2 296 ILE n 
+2 297 GLU n 
+2 298 ILE n 
+2 299 MET n 
+2 300 LYS n 
+2 301 GLU n 
+2 302 LEU n 
+2 303 ASN n 
+2 304 GLU n 
+2 305 GLU n 
+2 306 GLY n 
+2 307 PHE n 
+2 308 ASN n 
+2 309 PHE n 
+2 310 ILE n 
+2 311 PHE n 
+2 312 ILE n 
+2 313 PRO n 
+2 314 GLN n 
+2 315 THR n 
+2 316 PRO n 
+2 317 LEU n 
+2 318 ASP n 
+2 319 ARG n 
+2 320 ALA n 
+2 321 THR n 
+2 322 PRO n 
+2 323 ASN n 
+2 324 ALA n 
+2 325 THR n 
+2 326 LEU n 
+2 327 LEU n 
+2 328 LYS n 
+2 329 GLU n 
+2 330 VAL n 
+2 331 ILE n 
+2 332 LYS n 
+2 333 TYR n 
+2 334 VAL n 
+2 335 LYS n 
+2 336 ASN n 
+2 337 ASP n 
+2 338 ARG n 
+2 339 TYR n 
+2 340 SER n 
+2 341 ILE n 
+2 342 TYR n 
+2 343 ASP n 
+2 344 LEU n 
+2 345 ALA n 
+2 346 ALA n 
+2 347 GLU n 
+2 348 ILE n 
+2 349 VAL n 
+2 350 GLY n 
+2 351 ASN n 
+2 352 LEU n 
+2 353 SER n 
+2 354 SER n 
+2 355 ARG n 
+2 356 GLU n 
+2 357 ILE n 
+2 358 LYS n 
+2 359 GLU n 
+2 360 ILE n 
+2 361 GLN n 
+2 362 LYS n 
+2 363 ILE n 
+2 364 ILE n 
+2 365 ASN n 
+2 366 GLU n 
+2 367 LEU n 
+2 368 LEU n 
+2 369 VAL n 
+2 370 PRO n 
+2 371 ASN n 
+2 372 ILE n 
+2 373 ASN n 
+2 374 GLN n 
+2 375 VAL n 
+2 376 LEU n 
+2 377 ILE n 
+2 378 ASN n 
+2 379 GLN n 
+2 380 VAL n 
+2 381 LEU n 
+2 382 ILE n 
+2 383 ASN n 
+2 384 LEU n 
+2 385 PHE n 
+2 386 ALA n 
+2 387 LYS n 
+2 388 LEU n 
+2 389 GLU n 
+2 390 ILE n 
+2 391 THR n 
+2 392 LEU n 
+2 393 ASP n 
+2 394 THR n 
+2 395 ARG n 
+2 396 GLU n 
+2 397 ILE n 
+2 398 THR n 
+2 399 ALA n 
+2 400 PHE n 
+2 401 THR n 
+2 402 GLU n 
+2 403 VAL n 
+2 404 MET n 
+2 405 MET n 
+2 406 THR n 
+2 407 ASN n 
+2 408 GLU n 
+2 409 PHE n 
+2 410 ASP n 
+2 411 ILE n 
+2 412 ALA n 
+2 413 PHE n 
+2 414 ASP n 
+2 415 THR n 
+2 416 ASN n 
+2 417 GLU n 
+2 418 TYR n 
+2 419 LEU n 
+2 420 HIS n 
+2 421 LYS n 
+2 422 ILE n 
+2 423 PHE n 
+2 424 THR n 
+2 425 VAL n 
+2 426 HIS n 
+2 427 SER n 
+2 428 ALA n 
+2 429 LYS n 
+2 430 GLY n 
+2 431 LEU n 
+2 432 GLU n 
+2 433 PHE n 
+2 434 ASN n 
+2 435 GLN n 
+2 436 VAL n 
+2 437 ILE n 
+2 438 ILE n 
+2 439 THR n 
+2 440 ALA n 
+2 441 SER n 
+2 442 ASP n 
+2 443 TYR n 
+2 444 ASN n 
+2 445 VAL n 
+2 446 HIS n 
+2 447 TYR n 
+2 448 ASN n 
+2 449 ARG n 
+2 450 ASP n 
+2 451 THR n 
+2 452 ASN n 
+2 453 GLU n 
+2 454 HIS n 
+2 455 TYR n 
+2 456 VAL n 
+2 457 ALA n 
+2 458 THR n 
+2 459 THR n 
+2 460 ARG n 
+2 461 ALA n 
+2 462 LYS n 
+2 463 ASP n 
+2 464 LYS n 
+2 465 LEU n 
+2 466 ILE n 
+2 467 VAL n 
+2 468 ILE n 
+2 469 MET n 
+2 470 ASP n 
+2 471 ASN n 
+2 472 LYS n 
+2 473 LYS n 
+2 474 TYR n 
+2 475 SER n 
+2 476 ASP n 
+2 477 TYR n 
+2 478 ILE n 
+2 479 GLU n 
+2 480 THR n 
+2 481 LEU n 
+2 482 MET n 
+2 483 LYS n 
+2 484 GLU n 
+2 485 LEU n 
+2 486 LYS n 
+2 487 ILE n 
+2 488 LYS n 
+2 489 ASN n 
+2 490 ILE n 
+2 491 ILE n 
+2 492 LYS n 
+2 493 SER n 
+2 494 ILE n 
+3 1   MET n 
+3 2   LYS n 
+3 3   LEU n 
+3 4   ILE n 
+3 5   GLY n 
+3 6   ILE n 
+3 7   LYS n 
+3 8   THR n 
+3 9   SER n 
+3 10  ASN n 
+3 11  CYS n 
+3 12  PHE n 
+3 13  LEU n 
+3 14  VAL n 
+3 15  SER n 
+3 16  ASP n 
+3 17  ASN n 
+3 18  ILE n 
+3 19  GLU n 
+3 20  GLY n 
+3 21  LYS n 
+3 22  ARG n 
+3 23  TYR n 
+3 24  PHE n 
+3 25  HIS n 
+3 26  SER n 
+3 27  GLN n 
+3 28  LEU n 
+3 29  ASP n 
+3 30  GLU n 
+3 31  LEU n 
+3 32  LEU n 
+3 33  PHE n 
+3 34  ASP n 
+3 35  GLY n 
+3 36  LYS n 
+3 37  ARG n 
+3 38  ALA n 
+3 39  THR n 
+3 40  GLU n 
+3 41  THR n 
+3 42  TYR n 
+3 43  LYS n 
+3 44  SER n 
+3 45  ASP n 
+3 46  TRP n 
+3 47  PHE n 
+3 48  LYS n 
+3 49  LEU n 
+3 50  GLU n 
+3 51  LYS n 
+3 52  GLU n 
+3 53  PRO n 
+3 54  SER n 
+3 55  VAL n 
+3 56  ILE n 
+3 57  GLU n 
+3 58  LYS n 
+3 59  GLN n 
+3 60  MET n 
+3 61  PRO n 
+3 62  ALA n 
+3 63  LYS n 
+3 64  LYS n 
+3 65  ILE n 
+3 66  ASN n 
+3 67  HIS n 
+3 68  ARG n 
+3 69  TYR n 
+3 70  GLU n 
+3 71  LEU n 
+3 72  LYS n 
+3 73  GLU n 
+3 74  GLY n 
+3 75  PHE n 
+3 76  GLN n 
+3 77  GLU n 
+3 78  SER n 
+3 79  GLU n 
+3 80  LEU n 
+3 81  THR n 
+3 82  PRO n 
+3 83  LYS n 
+3 84  VAL n 
+3 85  ILE n 
+3 86  LYS n 
+3 87  ALA n 
+3 88  SER n 
+3 89  TYR n 
+3 90  ILE n 
+3 91  GLY n 
+3 92  GLU n 
+3 93  ASP n 
+3 94  SER n 
+3 95  GLU n 
+3 96  TYR n 
+3 97  TYR n 
+3 98  GLU n 
+3 99  VAL n 
+3 100 LYS n 
+3 101 GLY n 
+3 102 LEU n 
+3 103 TYR n 
+3 104 ASP n 
+3 105 LEU n 
+3 106 LYS n 
+3 107 PHE n 
+3 108 GLU n 
+3 109 GLU n 
+3 110 ILE n 
+3 111 PRO n 
+3 112 GLN n 
+3 113 GLN n 
+3 114 ASN n 
+3 115 GLU n 
+3 116 LYS n 
+3 117 ILE n 
+3 118 GLU n 
+3 119 PHE n 
+3 120 GLU n 
+3 121 MET n 
+3 122 ASN n 
+3 123 VAL n 
+3 124 ILE n 
+3 125 GLU n 
+3 126 GLU n 
+3 127 ILE n 
+3 128 ASP n 
+3 129 GLY n 
+3 130 GLU n 
+3 131 LEU n 
+3 132 LYS n 
+3 133 LEU n 
+3 134 GLN n 
+3 135 SER n 
+3 136 HIS n 
+3 137 ASN n 
+3 138 PHE n 
+3 139 ASN n 
+3 140 LEU n 
+3 141 ASN n 
+3 142 TYR n 
+3 143 ASN n 
+3 144 LEU n 
+3 145 LEU n 
+3 146 ASP n 
+3 147 ARG n 
+3 148 ILE n 
+3 149 GLN n 
+3 150 THR n 
+3 151 HIS n 
+3 152 PRO n 
+3 153 MET n 
+3 154 LEU n 
+3 155 LEU n 
+3 156 GLU n 
+3 157 THR n 
+3 158 LYS n 
+3 159 PRO n 
+3 160 CYS n 
+3 161 TYR n 
+3 162 LEU n 
+3 163 SER n 
+3 164 GLN n 
+3 165 GLU n 
+3 166 GLU n 
+3 167 SER n 
+3 168 TYR n 
+3 169 LYS n 
+3 170 ILE n 
+3 171 ILE n 
+3 172 ARG n 
+3 173 ASN n 
+3 174 HIS n 
+3 175 ILE n 
+3 176 LYS n 
+3 177 ALA n 
+3 178 ASN n 
+3 179 ILE n 
+3 180 ASN n 
+3 181 PRO n 
+3 182 LYS n 
+3 183 PHE n 
+3 184 ALA n 
+3 185 ARG n 
+3 186 ILE n 
+3 187 THR n 
+3 188 SER n 
+3 189 ASP n 
+3 190 TYR n 
+3 191 ASP n 
+3 192 PHE n 
+3 193 CYS n 
+3 194 LEU n 
+3 195 THR n 
+3 196 VAL n 
+3 197 VAL n 
+3 198 LYS n 
+3 199 VAL n 
+3 200 LEU n 
+3 201 GLU n 
+3 202 LEU n 
+3 203 TYR n 
+3 204 LYS n 
+3 205 PRO n 
+3 206 HIS n 
+3 207 GLU n 
+3 208 TYR n 
+3 209 ILE n 
+3 210 VAL n 
+3 211 ASP n 
+3 212 LEU n 
+3 213 ASN n 
+3 214 ALA n 
+3 215 MET n 
+3 216 TYR n 
+3 217 LYS n 
+3 218 ARG n 
+3 219 ARG n 
+3 220 LYS n 
+3 221 PRO n 
+3 222 LYS n 
+3 223 LEU n 
+3 224 GLU n 
+3 225 LYS n 
+3 226 ARG n 
+3 227 PHE n 
+3 228 GLN n 
+3 229 THR n 
+3 230 LYS n 
+3 231 ARG n 
+3 232 GLU n 
+3 233 VAL n 
+3 234 GLU n 
+3 235 ILE n 
+3 236 TYR n 
+3 237 LYS n 
+3 238 VAL n 
+3 239 ALA n 
+3 240 PRO n 
+3 241 LYS n 
+3 242 ALA n 
+3 243 TYR n 
+3 244 GLN n 
+3 245 SER n 
+3 246 TYR n 
+3 247 PRO n 
+3 248 ILE n 
+3 249 VAL n 
+3 250 GLU n 
+3 251 PRO n 
+3 252 PHE n 
+3 253 SER n 
+3 254 GLY n 
+3 255 LYS n 
+3 256 ASP n 
+3 257 VAL n 
+3 258 GLU n 
+3 259 ASP n 
+3 260 LEU n 
+3 261 LYS n 
+3 262 SER n 
+3 263 ASN n 
+3 264 ILE n 
+3 265 LYS n 
+3 266 LYS n 
+3 267 PHE n 
+3 268 LEU n 
+3 269 ASP n 
+3 270 ASP n 
+3 271 LEU n 
+3 272 MET n 
+3 273 ALA n 
+3 274 LYS n 
+3 275 ILE n 
+3 276 ASN n 
+3 277 GLU n 
+3 278 PRO n 
+3 279 LEU n 
+3 280 VAL n 
+3 281 GLU n 
+3 282 CYS n 
+3 283 LYS n 
+3 284 CYS n 
+3 285 CYS n 
+3 286 LYS n 
+3 287 GLY n 
+3 288 ARG n 
+3 289 GLY n 
+3 290 VAL n 
+3 291 ILE n 
+3 292 LEU n 
+3 293 ASN n 
+3 294 GLU n 
+3 295 ASN n 
+# 
+loop_
+_entity.id 
+_entity.type 
+_entity.src_method 
+_entity.pdbx_description 
+_entity.formula_weight 
+_entity.pdbx_number_of_molecules 
+_entity.pdbx_ec 
+_entity.pdbx_mutation 
+_entity.pdbx_fragment 
+_entity.details 
+1 polymer man "Endonuclease GajA"     78045.656 4 ? ? ? ? 
+2 polymer man "Gabija protein GajB"   57139.992 4 ? ? ? ? 
+3 polymer man "Gabija Anti-Defense 1" 34919.184 8 ? ? ? ? 
+# 
+loop_
+_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
+_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
+_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
+_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
+_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
+_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
+_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
+_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
+_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
+_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
+_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
+_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
+A 1 1   MET 1   -96 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 2   GLY 2   -95 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 3   SER 3   -94 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 4   SER 4   -93 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 5   HIS 5   -92 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 6   HIS 6   -91 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 7   HIS 7   -90 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 8   HIS 8   -89 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 9   HIS 9   -88 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 10  HIS 10  -87 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 11  GLY 11  -86 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 12  SER 12  -85 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 13  GLY 13  -84 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 14  VAL 14  -83 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 15  LYS 15  -82 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 16  THR 16  -81 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 17  GLU 17  -80 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 18  ASN 18  -79 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 19  ASN 19  -78 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 20  ASP 20  -77 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 21  HIS 21  -76 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 22  ILE 22  -75 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 23  ASN 23  -74 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 24  LEU 24  -73 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 25  LYS 25  -72 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 26  VAL 26  -71 -71 VAL VAL A ? n 
+A 1 27  ALA 27  -70 -70 ALA ALA A ? n 
+A 1 28  GLY 28  -69 -69 GLY GLY A ? n 
+A 1 29  GLN 29  -68 -68 GLN GLN A ? n 
+A 1 30  ASP 30  -67 -67 ASP ASP A ? n 
+A 1 31  GLY 31  -66 -66 GLY GLY A ? n 
+A 1 32  SER 32  -65 -65 SER SER A ? n 
+A 1 33  VAL 33  -64 -64 VAL VAL A ? n 
+A 1 34  VAL 34  -63 -63 VAL VAL A ? n 
+A 1 35  GLN 35  -62 -62 GLN GLN A ? n 
+A 1 36  PHE 36  -61 -61 PHE PHE A ? n 
+A 1 37  LYS 37  -60 -60 LYS LYS A ? n 
+A 1 38  ILE 38  -59 -59 ILE ILE A ? n 
+A 1 39  LYS 39  -58 -58 LYS LYS A ? n 
+A 1 40  ARG 40  -57 -57 ARG ARG A ? n 
+A 1 41  HIS 41  -56 -56 HIS HIS A ? n 
+A 1 42  THR 42  -55 -55 THR THR A ? n 
+A 1 43  PRO 43  -54 -54 PRO PRO A ? n 
+A 1 44  LEU 44  -53 -53 LEU LEU A ? n 
+A 1 45  SER 45  -52 -52 SER SER A ? n 
+A 1 46  LYS 46  -51 -51 LYS LYS A ? n 
+A 1 47  LEU 47  -50 -50 LEU LEU A ? n 
+A 1 48  MET 48  -49 -49 MET MET A ? n 
+A 1 49  LYS 49  -48 -48 LYS LYS A ? n 
+A 1 50  ALA 50  -47 -47 ALA ALA A ? n 
+A 1 51  TYR 51  -46 -46 TYR TYR A ? n 
+A 1 52  CYS 52  -45 -45 CYS CYS A ? n 
+A 1 53  GLU 53  -44 -44 GLU GLU A ? n 
+A 1 54  ARG 54  -43 -43 ARG ARG A ? n 
+A 1 55  GLN 55  -42 -42 GLN GLN A ? n 
+A 1 56  GLY 56  -41 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 57  LEU 57  -40 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 58  SER 58  -39 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 59  MET 59  -38 -38 MET MET A ? n 
+A 1 60  ARG 60  -37 -37 ARG ARG A ? n 
+A 1 61  GLN 61  -36 -36 GLN GLN A ? n 
+A 1 62  ILE 62  -35 -35 ILE ILE A ? n 
+A 1 63  ARG 63  -34 -34 ARG ARG A ? n 
+A 1 64  PHE 64  -33 -33 PHE PHE A ? n 
+A 1 65  ARG 65  -32 -32 ARG ARG A ? n 
+A 1 66  PHE 66  -31 -31 PHE PHE A ? n 
+A 1 67  ASP 67  -30 -30 ASP ASP A ? n 
+A 1 68  GLY 68  -29 -29 GLY GLY A ? n 
+A 1 69  GLN 69  -28 -28 GLN GLN A ? n 
+A 1 70  PRO 70  -27 -27 PRO PRO A ? n 
+A 1 71  ILE 71  -26 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 72  ASN 72  -25 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 73  GLU 73  -24 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 74  THR 74  -23 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 75  ASP 75  -22 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 76  THR 76  -21 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 77  PRO 77  -20 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 78  ALA 78  -19 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 79  GLN 79  -18 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 80  LEU 80  -17 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 81  GLU 81  -16 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 82  MET 82  -15 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 83  GLU 83  -14 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 84  ASP 84  -13 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 85  GLU 85  -12 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 86  ASP 86  -11 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 87  THR 87  -10 -10 THR THR A ? n 
+A 1 88  ILE 88  -9  -9  ILE ILE A ? n 
+A 1 89  ASP 89  -8  -8  ASP ASP A ? n 
+A 1 90  VAL 90  -7  -7  VAL VAL A ? n 
+A 1 91  PHE 91  -6  -6  PHE PHE A ? n 
+A 1 92  GLN 92  -5  -5  GLN GLN A ? n 
+A 1 93  GLN 93  -4  -4  GLN GLN A ? n 
+A 1 94  GLN 94  -3  -3  GLN GLN A ? n 
+A 1 95  THR 95  -2  -2  THR THR A ? n 
+A 1 96  GLY 96  -1  -1  GLY GLY A ? n 
+A 1 97  GLY 97  0   0   GLY GLY A ? n 
+A 1 98  SER 98  1   1   SER SER A ? n 
+A 1 99  LYS 99  2   2   LYS LYS A ? n 
+A 1 100 PHE 100 3   3   PHE PHE A ? n 
+A 1 101 SER 101 4   4   SER SER A ? n 
+A 1 102 ASN 102 5   5   ASN ASN A ? n 
+A 1 103 ILE 103 6   6   ILE ILE A ? n 
+A 1 104 THR 104 7   7   THR THR A ? n 
+A 1 105 ILE 105 8   8   ILE ILE A ? n 
+A 1 106 LYS 106 9   9   LYS LYS A ? n 
+A 1 107 ASN 107 10  10  ASN ASN A ? n 
+A 1 108 PHE 108 11  11  PHE PHE A ? n 
+A 1 109 ARG 109 12  12  ARG ARG A ? n 
+A 1 110 ASN 110 13  13  ASN ASN A ? n 
+A 1 111 PHE 111 14  14  PHE PHE A ? n 
+A 1 112 GLU 112 15  15  GLU GLU A ? n 
+A 1 113 LYS 113 16  16  LYS LYS A ? n 
+A 1 114 VAL 114 17  17  VAL VAL A ? n 
+A 1 115 ASN 115 18  18  ASN ASN A ? n 
+A 1 116 ILE 116 19  19  ILE ILE A ? n 
+A 1 117 ASN 117 20  20  ASN ASN A ? n 
+A 1 118 LEU 118 21  21  LEU LEU A ? n 
+A 1 119 ASP 119 22  22  ASP ASP A ? n 
+A 1 120 ASN 120 23  23  ASN ASN A ? n 
+A 1 121 LYS 121 24  24  LYS LYS A ? n 
+A 1 122 ASN 122 25  25  ASN ASN A ? n 
+A 1 123 VAL 123 26  26  VAL VAL A ? n 
+A 1 124 ILE 124 27  27  ILE ILE A ? n 
+A 1 125 PHE 125 28  28  PHE PHE A ? n 
+A 1 126 GLY 126 29  29  GLY GLY A ? n 
+A 1 127 MET 127 30  30  MET MET A ? n 
+A 1 128 ASN 128 31  31  ASN ASN A ? n 
+A 1 129 ASP 129 32  32  ASP ASP A ? n 
+A 1 130 ILE 130 33  33  ILE ILE A ? n 
+A 1 131 GLY 131 34  34  GLY GLY A ? n 
+A 1 132 LYS 132 35  35  LYS LYS A ? n 
+A 1 133 THR 133 36  36  THR THR A ? n 
+A 1 134 ASN 134 37  37  ASN ASN A ? n 
+A 1 135 PHE 135 38  38  PHE PHE A ? n 
+A 1 136 LEU 136 39  39  LEU LEU A ? n 
+A 1 137 TYR 137 40  40  TYR TYR A ? n 
+A 1 138 ALA 138 41  41  ALA ALA A ? n 
+A 1 139 LEU 139 42  42  LEU LEU A ? n 
+A 1 140 ARG 140 43  43  ARG ARG A ? n 
+A 1 141 PHE 141 44  44  PHE PHE A ? n 
+A 1 142 LEU 142 45  45  LEU LEU A ? n 
+A 1 143 LEU 143 46  46  LEU LEU A ? n 
+A 1 144 ASP 144 47  47  ASP ASP A ? n 
+A 1 145 LYS 145 48  48  LYS LYS A ? n 
+A 1 146 GLU 146 49  49  GLU GLU A ? n 
+A 1 147 ILE 147 50  50  ILE ILE A ? n 
+A 1 148 ARG 148 51  51  ARG ARG A ? n 
+A 1 149 LYS 149 52  52  LYS LYS A ? n 
+A 1 150 PHE 150 53  53  PHE PHE A ? n 
+A 1 151 GLY 151 54  54  GLY GLY A ? n 
+A 1 152 PHE 152 55  55  PHE PHE A ? n 
+A 1 153 ASN 153 56  56  ASN ASN A ? n 
+A 1 154 LYS 154 57  57  LYS LYS A ? n 
+A 1 155 SER 155 58  58  SER SER A ? n 
+A 1 156 ASP 156 59  59  ASP ASP A ? n 
+A 1 157 TYR 157 60  60  TYR TYR A ? n 
+A 1 158 HIS 158 61  61  HIS HIS A ? n 
+A 1 159 LYS 159 62  62  LYS LYS A ? n 
+A 1 160 HIS 160 63  63  HIS HIS A ? n 
+A 1 161 ASP 161 64  64  ASP ASP A ? n 
+A 1 162 THR 162 65  65  THR THR A ? n 
+A 1 163 SER 163 66  66  SER SER A ? n 
+A 1 164 LYS 164 67  67  LYS LYS A ? n 
+A 1 165 LYS 165 68  68  LYS LYS A ? n 
+A 1 166 ILE 166 69  69  ILE ILE A ? n 
+A 1 167 GLU 167 70  70  GLU GLU A ? n 
+A 1 168 ILE 168 71  71  ILE ILE A ? n 
+A 1 169 ILE 169 72  72  ILE ILE A ? n 
+A 1 170 LEU 170 73  73  LEU LEU A ? n 
+A 1 171 THR 171 74  74  THR THR A ? n 
+A 1 172 LEU 172 75  75  LEU LEU A ? n 
+A 1 173 ASP 173 76  76  ASP ASP A ? n 
+A 1 174 LEU 174 77  77  LEU LEU A ? n 
+A 1 175 SER 175 78  78  SER SER A ? n 
+A 1 176 ASN 176 79  79  ASN ASN A ? n 
+A 1 177 TYR 177 80  80  TYR TYR A ? n 
+A 1 178 GLU 178 81  81  GLU GLU A ? n 
+A 1 179 LYS 179 82  82  LYS LYS A ? n 
+A 1 180 ASP 180 83  83  ASP ASP A ? n 
+A 1 181 GLU 181 84  84  GLU GLU A ? n 
+A 1 182 ASP 182 85  85  ASP ASP A ? n 
+A 1 183 THR 183 86  86  THR THR A ? n 
+A 1 184 LYS 184 87  87  LYS LYS A ? n 
+A 1 185 LYS 185 88  88  LYS LYS A ? n 
+A 1 186 LEU 186 89  89  LEU LEU A ? n 
+A 1 187 ILE 187 90  90  ILE ILE A ? n 
+A 1 188 SER 188 91  91  SER SER A ? n 
+A 1 189 VAL 189 92  92  VAL VAL A ? n 
+A 1 190 VAL 190 93  93  VAL VAL A ? n 
+A 1 191 LYS 191 94  94  LYS LYS A ? n 
+A 1 192 GLY 192 95  95  GLY GLY A ? n 
+A 1 193 ALA 193 96  96  ALA ALA A ? n 
+A 1 194 ARG 194 97  97  ARG ARG A ? n 
+A 1 195 THR 195 98  98  THR THR A ? n 
+A 1 196 SER 196 99  99  SER SER A ? n 
+A 1 197 ALA 197 100 100 ALA ALA A ? n 
+A 1 198 ASN 198 101 101 ASN ASN A ? n 
+A 1 199 ALA 199 102 102 ALA ALA A ? n 
+A 1 200 ASP 200 103 103 ASP ASP A ? n 
+A 1 201 VAL 201 104 104 VAL VAL A ? n 
+A 1 202 PHE 202 105 105 PHE PHE A ? n 
+A 1 203 TYR 203 106 106 TYR TYR A ? n 
+A 1 204 ILE 204 107 107 ILE ILE A ? n 
+A 1 205 ALA 205 108 108 ALA ALA A ? n 
+A 1 206 LEU 206 109 109 LEU LEU A ? n 
+A 1 207 GLU 207 110 110 GLU GLU A ? n 
+A 1 208 SER 208 111 111 SER SER A ? n 
+A 1 209 LYS 209 112 112 LYS LYS A ? n 
+A 1 210 TYR 210 113 113 TYR TYR A ? n 
+A 1 211 ASP 211 114 114 ASP ASP A ? n 
+A 1 212 ASP 212 115 115 ASP ASP A ? n 
+A 1 213 LYS 213 116 116 LYS LYS A ? n 
+A 1 214 GLU 214 117 117 GLU GLU A ? n 
+A 1 215 LEU 215 118 118 LEU LEU A ? n 
+A 1 216 TYR 216 119 119 TYR TYR A ? n 
+A 1 217 GLY 217 120 120 GLY GLY A ? n 
+A 1 218 ASN 218 121 121 ASN ASN A ? n 
+A 1 219 ILE 219 122 122 ILE ILE A ? n 
+A 1 220 ILE 220 123 123 ILE ILE A ? n 
+A 1 221 LEU 221 124 124 LEU LEU A ? n 
+A 1 222 LYS 222 125 125 LYS LYS A ? n 
+A 1 223 TRP 223 126 126 TRP TRP A ? n 
+A 1 224 GLY 224 127 127 GLY GLY A ? n 
+A 1 225 SER 225 128 128 SER SER A ? n 
+A 1 226 GLU 226 129 129 GLU GLU A ? n 
+A 1 227 LEU 227 130 130 LEU LEU A ? n 
+A 1 228 ASP 228 131 131 ASP ASP A ? n 
+A 1 229 ASN 229 132 132 ASN ASN A ? n 
+A 1 230 LEU 230 133 133 LEU LEU A ? n 
+A 1 231 ILE 231 134 134 ILE ILE A ? n 
+A 1 232 ASP 232 135 135 ASP ASP A ? n 
+A 1 233 ILE 233 136 136 ILE ILE A ? n 
+A 1 234 PRO 234 137 137 PRO PRO A ? n 
+A 1 235 GLY 235 138 138 GLY GLY A ? n 
+A 1 236 ARG 236 139 139 ARG ARG A ? n 
+A 1 237 GLY 237 140 140 GLY GLY A ? n 
+A 1 238 ASN 238 141 141 ASN ASN A ? n 
+A 1 239 ILE 239 142 142 ILE ILE A ? n 
+A 1 240 ASN 240 143 143 ASN ASN A ? n 
+A 1 241 ALA 241 144 144 ALA ALA A ? n 
+A 1 242 LEU 242 145 145 LEU LEU A ? n 
+A 1 243 ASP 243 146 146 ASP ASP A ? n 
+A 1 244 ASN 244 147 147 ASN ASN A ? n 
+A 1 245 VAL 245 148 148 VAL VAL A ? n 
+A 1 246 PHE 246 149 149 PHE PHE A ? n 
+A 1 247 LYS 247 150 150 LYS LYS A ? n 
+A 1 248 VAL 248 151 151 VAL VAL A ? n 
+A 1 249 ILE 249 152 152 ILE ILE A ? n 
+A 1 250 TYR 250 153 153 TYR TYR A ? n 
+A 1 251 ILE 251 154 154 ILE ILE A ? n 
+A 1 252 ASN 252 155 155 ASN ASN A ? n 
+A 1 253 PRO 253 156 156 PRO PRO A ? n 
+A 1 254 LEU 254 157 157 LEU LEU A ? n 
+A 1 255 VAL 255 158 158 VAL VAL A ? n 
+A 1 256 ASP 256 159 159 ASP ASP A ? n 
+A 1 257 LEU 257 160 160 LEU LEU A ? n 
+A 1 258 ASP 258 161 161 ASP ASP A ? n 
+A 1 259 LYS 259 162 162 LYS LYS A ? n 
+A 1 260 LEU 260 163 163 LEU LEU A ? n 
+A 1 261 PHE 261 164 164 PHE PHE A ? n 
+A 1 262 ALA 262 165 165 ALA ALA A ? n 
+A 1 263 GLN 263 166 166 GLN GLN A ? n 
+A 1 264 ASN 264 167 167 ASN ASN A ? n 
+A 1 265 LYS 265 168 168 LYS LYS A ? n 
+A 1 266 LYS 266 169 169 LYS LYS A ? n 
+A 1 267 TYR 267 170 170 TYR TYR A ? n 
+A 1 268 ILE 268 171 171 ILE ILE A ? n 
+A 1 269 PHE 269 172 172 PHE PHE A ? n 
+A 1 270 GLU 270 173 173 GLU GLU A ? n 
+A 1 271 GLU 271 174 174 GLU GLU A ? n 
+A 1 272 SER 272 175 175 SER SER A ? n 
+A 1 273 GLN 273 176 176 GLN GLN A ? n 
+A 1 274 GLY 274 177 177 GLY GLY A ? n 
+A 1 275 ASN 275 178 178 ASN ASN A ? n 
+A 1 276 GLU 276 179 179 GLU GLU A ? n 
+A 1 277 SER 277 180 180 SER SER A ? n 
+A 1 278 ASP 278 181 181 ASP ASP A ? n 
+A 1 279 GLU 279 182 182 GLU GLU A ? n 
+A 1 280 GLY 280 183 183 GLY GLY A ? n 
+A 1 281 ILE 281 184 184 ILE ILE A ? n 
+A 1 282 LEU 282 185 185 LEU LEU A ? n 
+A 1 283 ASN 283 186 186 ASN ASN A ? n 
+A 1 284 ASN 284 187 187 ASN ASN A ? n 
+A 1 285 ILE 285 188 188 ILE ILE A ? n 
+A 1 286 LYS 286 189 189 LYS LYS A ? n 
+A 1 287 SER 287 190 190 SER SER A ? n 
+A 1 288 LEU 288 191 191 LEU LEU A ? n 
+A 1 289 THR 289 192 192 THR THR A ? n 
+A 1 290 ASP 290 193 193 ASP ASP A ? n 
+A 1 291 GLN 291 194 194 GLN GLN A ? n 
+A 1 292 VAL 292 195 195 VAL VAL A ? n 
+A 1 293 ASN 293 196 196 ASN ASN A ? n 
+A 1 294 GLN 294 197 197 GLN GLN A ? n 
+A 1 295 GLN 295 198 198 GLN GLN A ? n 
+A 1 296 ILE 296 199 199 ILE ILE A ? n 
+A 1 297 GLY 297 200 200 GLY GLY A ? n 
+A 1 298 GLU 298 201 201 GLU GLU A ? n 
+A 1 299 MET 299 202 202 MET MET A ? n 
+A 1 300 THR 300 203 203 THR THR A ? n 
+A 1 301 ILE 301 204 204 ILE ILE A ? n 
+A 1 302 ILE 302 205 205 ILE ILE A ? n 
+A 1 303 LYS 303 206 206 LYS LYS A ? n 
+A 1 304 GLY 304 207 207 GLY GLY A ? n 
+A 1 305 PHE 305 208 208 PHE PHE A ? n 
+A 1 306 GLN 306 209 209 GLN GLN A ? n 
+A 1 307 GLN 307 210 210 GLN GLN A ? n 
+A 1 308 GLU 308 211 211 GLU GLU A ? n 
+A 1 309 ILE 309 212 212 ILE ILE A ? n 
+A 1 310 THR 310 213 213 THR THR A ? n 
+A 1 311 SER 311 214 214 SER SER A ? n 
+A 1 312 GLU 312 215 215 GLU GLU A ? n 
+A 1 313 TYR 313 216 216 TYR TYR A ? n 
+A 1 314 ARG 314 217 217 ARG ARG A ? n 
+A 1 315 SER 315 218 218 SER SER A ? n 
+A 1 316 LEU 316 219 219 LEU LEU A ? n 
+A 1 317 LYS 317 220 220 LYS LYS A ? n 
+A 1 318 LYS 318 221 221 LYS LYS A ? n 
+A 1 319 GLU 319 222 222 GLU GLU A ? n 
+A 1 320 GLU 320 223 223 GLU GLU A ? n 
+A 1 321 VAL 321 224 224 VAL VAL A ? n 
+A 1 322 SER 322 225 225 SER SER A ? n 
+A 1 323 ILE 323 226 226 ILE ILE A ? n 
+A 1 324 GLU 324 227 227 GLU GLU A ? n 
+A 1 325 LEU 325 228 228 LEU LEU A ? n 
+A 1 326 LYS 326 229 229 LYS LYS A ? n 
+A 1 327 SER 327 230 230 SER SER A ? n 
+A 1 328 GLU 328 231 231 GLU GLU A ? n 
+A 1 329 MET 329 232 232 MET MET A ? n 
+A 1 330 ALA 330 233 233 ALA ALA A ? n 
+A 1 331 ILE 331 234 234 ILE ILE A ? n 
+A 1 332 LYS 332 235 235 LYS LYS A ? n 
+A 1 333 GLY 333 236 236 GLY GLY A ? n 
+A 1 334 PHE 334 237 237 PHE PHE A ? n 
+A 1 335 PHE 335 238 238 PHE PHE A ? n 
+A 1 336 SER 336 239 239 SER SER A ? n 
+A 1 337 ASP 337 240 240 ASP ASP A ? n 
+A 1 338 ILE 338 241 241 ILE ILE A ? n 
+A 1 339 ILE 339 242 242 ILE ILE A ? n 
+A 1 340 PRO 340 243 243 PRO PRO A ? n 
+A 1 341 TYR 341 244 244 TYR TYR A ? n 
+A 1 342 ILE 342 245 245 ILE ILE A ? n 
+A 1 343 LYS 343 246 246 LYS LYS A ? n 
+A 1 344 LYS 344 247 247 LYS LYS A ? n 
+A 1 345 ASP 345 248 248 ASP ASP A ? n 
+A 1 346 GLY 346 249 249 GLY GLY A ? n 
+A 1 347 ASP 347 250 250 ASP ASP A ? n 
+A 1 348 SER 348 251 251 SER SER A ? n 
+A 1 349 ASN 349 252 252 ASN ASN A ? n 
+A 1 350 TYR 350 253 253 TYR TYR A ? n 
+A 1 351 TYR 351 254 254 TYR TYR A ? n 
+A 1 352 PRO 352 255 255 PRO PRO A ? n 
+A 1 353 THR 353 256 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 354 SER 354 257 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 355 GLY 355 258 258 GLY GLY A ? n 
+A 1 356 ASP 356 259 259 ASP ASP A ? n 
+A 1 357 GLY 357 260 260 GLY GLY A ? n 
+A 1 358 ARG 358 261 261 ARG ARG A ? n 
+A 1 359 ARG 359 262 262 ARG ARG A ? n 
+A 1 360 LYS 360 263 263 LYS LYS A ? n 
+A 1 361 MET 361 264 264 MET MET A ? n 
+A 1 362 LEU 362 265 265 LEU LEU A ? n 
+A 1 363 SER 363 266 266 SER SER A ? n 
+A 1 364 TYR 364 267 267 TYR TYR A ? n 
+A 1 365 SER 365 268 268 SER SER A ? n 
+A 1 366 ILE 366 269 269 ILE ILE A ? n 
+A 1 367 TYR 367 270 270 TYR TYR A ? n 
+A 1 368 ASN 368 271 271 ASN ASN A ? n 
+A 1 369 TYR 369 272 272 TYR TYR A ? n 
+A 1 370 LEU 370 273 273 LEU LEU A ? n 
+A 1 371 ALA 371 274 274 ALA ALA A ? n 
+A 1 372 LYS 372 275 275 LYS LYS A ? n 
+A 1 373 LYS 373 276 276 LYS LYS A ? n 
+A 1 374 LYS 374 277 277 LYS LYS A ? n 
+A 1 375 TYR 375 278 278 TYR TYR A ? n 
+A 1 376 GLU 376 279 279 GLU GLU A ? n 
+A 1 377 ASP 377 280 280 ASP ASP A ? n 
+A 1 378 LYS 378 281 281 LYS LYS A ? n 
+A 1 379 ILE 379 282 282 ILE ILE A ? n 
+A 1 380 VAL 380 283 283 VAL VAL A ? n 
+A 1 381 ILE 381 284 284 ILE ILE A ? n 
+A 1 382 TYR 382 285 285 TYR TYR A ? n 
+A 1 383 LEU 383 286 286 LEU LEU A ? n 
+A 1 384 ILE 384 287 287 ILE ILE A ? n 
+A 1 385 GLU 385 288 288 GLU GLU A ? n 
+A 1 386 GLU 386 289 289 GLU GLU A ? n 
+A 1 387 PRO 387 290 290 PRO PRO A ? n 
+A 1 388 GLU 388 291 291 GLU GLU A ? n 
+A 1 389 ILE 389 292 292 ILE ILE A ? n 
+A 1 390 SER 390 293 293 SER SER A ? n 
+A 1 391 LEU 391 294 294 LEU LEU A ? n 
+A 1 392 HIS 392 295 295 HIS HIS A ? n 
+A 1 393 ARG 393 296 296 ARG ARG A ? n 
+A 1 394 SER 394 297 297 SER SER A ? n 
+A 1 395 MET 395 298 298 MET MET A ? n 
+A 1 396 GLN 396 299 299 GLN GLN A ? n 
+A 1 397 ILE 397 300 300 ILE ILE A ? n 
+A 1 398 ALA 398 301 301 ALA ALA A ? n 
+A 1 399 LEU 399 302 302 LEU LEU A ? n 
+A 1 400 SER 400 303 303 SER SER A ? n 
+A 1 401 LYS 401 304 304 LYS LYS A ? n 
+A 1 402 GLN 402 305 305 GLN GLN A ? n 
+A 1 403 LEU 403 306 306 LEU LEU A ? n 
+A 1 404 PHE 404 307 307 PHE PHE A ? n 
+A 1 405 GLU 405 308 308 GLU GLU A ? n 
+A 1 406 GLN 406 309 309 GLN GLN A ? n 
+A 1 407 SER 407 310 310 SER SER A ? n 
+A 1 408 THR 408 311 311 THR THR A ? n 
+A 1 409 TYR 409 312 312 TYR TYR A ? n 
+A 1 410 LYS 410 313 313 LYS LYS A ? n 
+A 1 411 TYR 411 314 314 TYR TYR A ? n 
+A 1 412 PHE 412 315 315 PHE PHE A ? n 
+A 1 413 PHE 413 316 316 PHE PHE A ? n 
+A 1 414 LEU 414 317 317 LEU LEU A ? n 
+A 1 415 SER 415 318 318 SER SER A ? n 
+A 1 416 THR 416 319 319 THR THR A ? n 
+A 1 417 HIS 417 320 320 HIS HIS A ? n 
+A 1 418 SER 418 321 321 SER SER A ? n 
+A 1 419 PRO 419 322 322 PRO PRO A ? n 
+A 1 420 GLU 420 323 323 GLU GLU A ? n 
+A 1 421 LEU 421 324 324 LEU LEU A ? n 
+A 1 422 LEU 422 325 325 LEU LEU A ? n 
+A 1 423 TYR 423 326 326 TYR TYR A ? n 
+A 1 424 GLU 424 327 327 GLU GLU A ? n 
+A 1 425 MET 425 328 328 MET MET A ? n 
+A 1 426 ASP 426 329 329 ASP ASP A ? n 
+A 1 427 ASN 427 330 330 ASN ASN A ? n 
+A 1 428 THR 428 331 331 THR THR A ? n 
+A 1 429 ARG 429 332 332 ARG ARG A ? n 
+A 1 430 LEU 430 333 333 LEU LEU A ? n 
+A 1 431 ILE 431 334 334 ILE ILE A ? n 
+A 1 432 ARG 432 335 335 ARG ARG A ? n 
+A 1 433 VAL 433 336 336 VAL VAL A ? n 
+A 1 434 HIS 434 337 337 HIS HIS A ? n 
+A 1 435 SER 435 338 338 SER SER A ? n 
+A 1 436 THR 436 339 339 THR THR A ? n 
+A 1 437 GLU 437 340 340 GLU GLU A ? n 
+A 1 438 LYS 438 341 341 LYS LYS A ? n 
+A 1 439 VAL 439 342 342 VAL VAL A ? n 
+A 1 440 VAL 440 343 343 VAL VAL A ? n 
+A 1 441 CYS 441 344 344 CYS CYS A ? n 
+A 1 442 SER 442 345 345 SER SER A ? n 
+A 1 443 SER 443 346 346 SER SER A ? n 
+A 1 444 HIS 444 347 347 HIS HIS A ? n 
+A 1 445 MET 445 348 348 MET MET A ? n 
+A 1 446 TYR 446 349 349 TYR TYR A ? n 
+A 1 447 ASN 447 350 350 ASN ASN A ? n 
+A 1 448 VAL 448 351 351 VAL VAL A ? n 
+A 1 449 GLU 449 352 352 GLU GLU A ? n 
+A 1 450 GLU 450 353 353 GLU GLU A ? n 
+A 1 451 ALA 451 354 354 ALA ALA A ? n 
+A 1 452 TYR 452 355 355 TYR TYR A ? n 
+A 1 453 GLY 453 356 356 GLY GLY A ? n 
+A 1 454 SER 454 357 357 SER SER A ? n 
+A 1 455 VAL 455 358 358 VAL VAL A ? n 
+A 1 456 LYS 456 359 359 LYS LYS A ? n 
+A 1 457 LYS 457 360 360 LYS LYS A ? n 
+A 1 458 LYS 458 361 361 LYS LYS A ? n 
+A 1 459 LEU 459 362 362 LEU LEU A ? n 
+A 1 460 ASN 460 363 363 ASN ASN A ? n 
+A 1 461 LYS 461 364 364 LYS LYS A ? n 
+A 1 462 ALA 462 365 365 ALA ALA A ? n 
+A 1 463 LEU 463 366 366 LEU LEU A ? n 
+A 1 464 SER 464 367 367 SER SER A ? n 
+A 1 465 SER 465 368 368 SER SER A ? n 
+A 1 466 ALA 466 369 369 ALA ALA A ? n 
+A 1 467 LEU 467 370 370 LEU LEU A ? n 
+A 1 468 PHE 468 371 371 PHE PHE A ? n 
+A 1 469 ALA 469 372 372 ALA ALA A ? n 
+A 1 470 GLU 470 373 373 GLU GLU A ? n 
+A 1 471 ARG 471 374 374 ARG ARG A ? n 
+A 1 472 VAL 472 375 375 VAL VAL A ? n 
+A 1 473 LEU 473 376 376 LEU LEU A ? n 
+A 1 474 LEU 474 377 377 LEU LEU A ? n 
+A 1 475 ILE 475 378 378 ILE ILE A ? n 
+A 1 476 GLU 476 379 379 GLU GLU A ? n 
+A 1 477 GLY 477 380 380 GLY GLY A ? n 
+A 1 478 PRO 478 381 381 PRO PRO A ? n 
+A 1 479 SER 479 382 382 SER SER A ? n 
+A 1 480 GLU 480 383 383 GLU GLU A ? n 
+A 1 481 LYS 481 384 384 LYS LYS A ? n 
+A 1 482 ILE 482 385 385 ILE ILE A ? n 
+A 1 483 LEU 483 386 386 LEU LEU A ? n 
+A 1 484 PHE 484 387 387 PHE PHE A ? n 
+A 1 485 GLU 485 388 388 GLU GLU A ? n 
+A 1 486 LYS 486 389 389 LYS LYS A ? n 
+A 1 487 VAL 487 390 390 VAL VAL A ? n 
+A 1 488 LEU 488 391 391 LEU LEU A ? n 
+A 1 489 ASP 489 392 392 ASP ASP A ? n 
+A 1 490 GLU 490 393 393 GLU GLU A ? n 
+A 1 491 VAL 491 394 394 VAL VAL A ? n 
+A 1 492 GLU 492 395 395 GLU GLU A ? n 
+A 1 493 PRO 493 396 396 PRO PRO A ? n 
+A 1 494 GLU 494 397 397 GLU GLU A ? n 
+A 1 495 TYR 495 398 398 TYR TYR A ? n 
+A 1 496 GLU 496 399 399 GLU GLU A ? n 
+A 1 497 LEU 497 400 400 LEU LEU A ? n 
+A 1 498 ASN 498 401 401 ASN ASN A ? n 
+A 1 499 GLY 499 402 402 GLY GLY A ? n 
+A 1 500 GLY 500 403 403 GLY GLY A ? n 
+A 1 501 PHE 501 404 404 PHE PHE A ? n 
+A 1 502 LEU 502 405 405 LEU LEU A ? n 
+A 1 503 LEU 503 406 406 LEU LEU A ? n 
+A 1 504 GLU 504 407 407 GLU GLU A ? n 
+A 1 505 VAL 505 408 408 VAL VAL A ? n 
+A 1 506 GLY 506 409 409 GLY GLY A ? n 
+A 1 507 GLY 507 410 410 GLY GLY A ? n 
+A 1 508 THR 508 411 411 THR THR A ? n 
+A 1 509 TYR 509 412 412 TYR TYR A ? n 
+A 1 510 PHE 510 413 413 PHE PHE A ? n 
+A 1 511 ASN 511 414 414 ASN ASN A ? n 
+A 1 512 HIS 512 415 415 HIS HIS A ? n 
+A 1 513 TYR 513 416 416 TYR TYR A ? n 
+A 1 514 VAL 514 417 417 VAL VAL A ? n 
+A 1 515 CYS 515 418 418 CYS CYS A ? n 
+A 1 516 THR 516 419 419 THR THR A ? n 
+A 1 517 LEU 517 420 420 LEU LEU A ? n 
+A 1 518 ASN 518 421 421 ASN ASN A ? n 
+A 1 519 ASP 519 422 422 ASP ASP A ? n 
+A 1 520 LEU 520 423 423 LEU LEU A ? n 
+A 1 521 GLY 521 424 424 GLY GLY A ? n 
+A 1 522 ILE 522 425 425 ILE ILE A ? n 
+A 1 523 THR 523 426 426 THR THR A ? n 
+A 1 524 HIS 524 427 427 HIS HIS A ? n 
+A 1 525 ILE 525 428 428 ILE ILE A ? n 
+A 1 526 ILE 526 429 429 ILE ILE A ? n 
+A 1 527 LYS 527 430 430 LYS LYS A ? n 
+A 1 528 THR 528 431 431 THR THR A ? n 
+A 1 529 ASP 529 432 432 ASP ASP A ? n 
+A 1 530 ASN 530 433 433 ASN ASN A ? n 
+A 1 531 ASP 531 434 434 ASP ASP A ? n 
+A 1 532 LEU 532 435 435 LEU LEU A ? n 
+A 1 533 LYS 533 436 436 LYS LYS A ? n 
+A 1 534 SER 534 437 437 SER SER A ? n 
+A 1 535 LYS 535 438 438 LYS LYS A ? n 
+A 1 536 LYS 536 439 439 LYS LYS A ? n 
+A 1 537 GLY 537 440 440 GLY GLY A ? n 
+A 1 538 LYS 538 441 441 LYS LYS A ? n 
+A 1 539 LYS 539 442 442 LYS LYS A ? n 
+A 1 540 GLY 540 443 443 GLY GLY A ? n 
+A 1 541 VAL 541 444 444 VAL VAL A ? n 
+A 1 542 TYR 542 445 445 TYR TYR A ? n 
+A 1 543 GLU 543 446 446 GLU GLU A ? n 
+A 1 544 LEU 544 447 447 LEU LEU A ? n 
+A 1 545 LEU 545 448 448 LEU LEU A ? n 
+A 1 546 GLY 546 449 449 GLY GLY A ? n 
+A 1 547 LEU 547 450 450 LEU LEU A ? n 
+A 1 548 ASN 548 451 451 ASN ASN A ? n 
+A 1 549 ARG 549 452 452 ARG ARG A ? n 
+A 1 550 CYS 550 453 453 CYS CYS A ? n 
+A 1 551 LEU 551 454 454 LEU LEU A ? n 
+A 1 552 ASN 552 455 455 ASN ASN A ? n 
+A 1 553 LEU 553 456 456 LEU LEU A ? n 
+A 1 554 LEU 554 457 457 LEU LEU A ? n 
+A 1 555 GLY 555 458 458 GLY GLY A ? n 
+A 1 556 ARG 556 459 459 ARG ARG A ? n 
+A 1 557 GLU 557 460 460 GLU GLU A ? n 
+A 1 558 ASN 558 461 461 ASN ASN A ? n 
+A 1 559 LEU 559 462 462 LEU LEU A ? n 
+A 1 560 ASP 560 463 463 ASP ASP A ? n 
+A 1 561 GLU 561 464 464 GLU GLU A ? n 
+A 1 562 ILE 562 465 465 ILE ILE A ? n 
+A 1 563 THR 563 466 466 THR THR A ? n 
+A 1 564 ILE 564 467 467 ILE ILE A ? n 
+A 1 565 ASP 565 468 468 ASP ASP A ? n 
+A 1 566 ILE 566 469 469 ILE ILE A ? n 
+A 1 567 PRO 567 470 470 PRO PRO A ? n 
+A 1 568 GLU 568 471 471 GLU GLU A ? n 
+A 1 569 ASP 569 472 472 ASP ASP A ? n 
+A 1 570 ILE 570 473 473 ILE ILE A ? n 
+A 1 571 LYS 571 474 474 LYS LYS A ? n 
+A 1 572 GLY 572 475 475 GLY GLY A ? n 
+A 1 573 LYS 573 476 476 LYS LYS A ? n 
+A 1 574 LYS 574 477 477 LYS LYS A ? n 
+A 1 575 LYS 575 478 478 LYS LYS A ? n 
+A 1 576 LYS 576 479 479 LYS LYS A ? n 
+A 1 577 GLU 577 480 480 GLU GLU A ? n 
+A 1 578 ARG 578 481 481 ARG ARG A ? n 
+A 1 579 LEU 579 482 482 LEU LEU A ? n 
+A 1 580 ASN 580 483 483 ASN ASN A ? n 
+A 1 581 GLU 581 484 484 GLU GLU A ? n 
+A 1 582 ARG 582 485 485 ARG ARG A ? n 
+A 1 583 LYS 583 486 486 LYS LYS A ? n 
+A 1 584 LYS 584 487 487 LYS LYS A ? n 
+A 1 585 GLU 585 488 488 GLU GLU A ? n 
+A 1 586 ILE 586 489 489 ILE ILE A ? n 
+A 1 587 PHE 587 490 490 PHE PHE A ? n 
+A 1 588 LYS 588 491 491 LYS LYS A ? n 
+A 1 589 GLN 589 492 492 GLN GLN A ? n 
+A 1 590 TYR 590 493 493 TYR TYR A ? n 
+A 1 591 LYS 591 494 494 LYS LYS A ? n 
+A 1 592 ASN 592 495 495 ASN ASN A ? n 
+A 1 593 GLU 593 496 496 GLU GLU A ? n 
+A 1 594 VAL 594 497 497 VAL VAL A ? n 
+A 1 595 GLY 595 498 498 GLY GLY A ? n 
+A 1 596 GLU 596 499 499 GLU GLU A ? n 
+A 1 597 PHE 597 500 500 PHE PHE A ? n 
+A 1 598 LEU 598 501 501 LEU LEU A ? n 
+A 1 599 GLY 599 502 502 GLY GLY A ? n 
+A 1 600 GLU 600 503 503 GLU GLU A ? n 
+A 1 601 ARG 601 504 504 ARG ARG A ? n 
+A 1 602 ILE 602 505 505 ILE ILE A ? n 
+A 1 603 TYR 603 506 506 TYR TYR A ? n 
+A 1 604 LEU 604 507 507 LEU LEU A ? n 
+A 1 605 SER 605 508 508 SER SER A ? n 
+A 1 606 GLU 606 509 509 GLU GLU A ? n 
+A 1 607 ILE 607 510 510 ILE ILE A ? n 
+A 1 608 ASP 608 511 511 ASP ASP A ? n 
+A 1 609 LEU 609 512 512 LEU LEU A ? n 
+A 1 610 GLU 610 513 513 GLU GLU A ? n 
+A 1 611 ASN 611 514 514 ASN ASN A ? n 
+A 1 612 ASP 612 515 515 ASP ASP A ? n 
+A 1 613 LEU 613 516 516 LEU LEU A ? n 
+A 1 614 TYR 614 517 517 TYR TYR A ? n 
+A 1 615 SER 615 518 518 SER SER A ? n 
+A 1 616 ALA 616 519 519 ALA ALA A ? n 
+A 1 617 ILE 617 520 520 ILE ILE A ? n 
+A 1 618 GLY 618 521 521 GLY GLY A ? n 
+A 1 619 GLU 619 522 522 GLU GLU A ? n 
+A 1 620 SER 620 523 523 SER SER A ? n 
+A 1 621 MET 621 524 524 MET MET A ? n 
+A 1 622 LYS 622 525 525 LYS LYS A ? n 
+A 1 623 ARG 623 526 526 ARG ARG A ? n 
+A 1 624 ILE 624 527 527 ILE ILE A ? n 
+A 1 625 PHE 625 528 528 PHE PHE A ? n 
+A 1 626 GLU 626 529 529 GLU GLU A ? n 
+A 1 627 ASN 627 530 530 ASN ASN A ? n 
+A 1 628 GLU 628 531 531 GLU GLU A ? n 
+A 1 629 ASP 629 532 532 ASP ASP A ? n 
+A 1 630 PRO 630 533 533 PRO PRO A ? n 
+A 1 631 VAL 631 534 534 VAL VAL A ? n 
+A 1 632 HIS 632 535 535 HIS HIS A ? n 
+A 1 633 TYR 633 536 536 TYR TYR A ? n 
+A 1 634 LEU 634 537 537 LEU LEU A ? n 
+A 1 635 GLN 635 538 538 GLN GLN A ? n 
+A 1 636 LYS 636 539 539 LYS LYS A ? n 
+A 1 637 SER 637 540 540 SER SER A ? n 
+A 1 638 LYS 638 541 541 LYS LYS A ? n 
+A 1 639 LEU 639 542 542 LEU LEU A ? n 
+A 1 640 PHE 640 543 543 PHE PHE A ? n 
+A 1 641 ASN 641 544 544 ASN ASN A ? n 
+A 1 642 MET 642 545 545 MET MET A ? n 
+A 1 643 VAL 643 546 546 VAL VAL A ? n 
+A 1 644 GLU 644 547 547 GLU GLU A ? n 
+A 1 645 LEU 645 548 548 LEU LEU A ? n 
+A 1 646 VAL 646 549 549 VAL VAL A ? n 
+A 1 647 ASN 647 550 550 ASN ASN A ? n 
+A 1 648 ASN 648 551 551 ASN ASN A ? n 
+A 1 649 LEU 649 552 552 LEU LEU A ? n 
+A 1 650 SER 650 553 553 SER SER A ? n 
+A 1 651 THR 651 554 554 THR THR A ? n 
+A 1 652 LYS 652 555 555 LYS LYS A ? n 
+A 1 653 ASP 653 556 556 ASP ASP A ? n 
+A 1 654 CYS 654 557 557 CYS CYS A ? n 
+A 1 655 PHE 655 558 558 PHE PHE A ? n 
+A 1 656 ASP 656 559 559 ASP ASP A ? n 
+A 1 657 VAL 657 560 560 VAL VAL A ? n 
+A 1 658 PHE 658 561 561 PHE PHE A ? n 
+A 1 659 GLU 659 562 562 GLU GLU A ? n 
+A 1 660 HIS 660 563 563 HIS HIS A ? n 
+A 1 661 GLU 661 564 564 GLU GLU A ? n 
+A 1 662 LYS 662 565 565 LYS LYS A ? n 
+A 1 663 PHE 663 566 566 PHE PHE A ? n 
+A 1 664 ALA 664 567 567 ALA ALA A ? n 
+A 1 665 CYS 665 568 568 CYS CYS A ? n 
+A 1 666 LEU 666 569 569 LEU LEU A ? n 
+A 1 667 LYS 667 570 570 LYS LYS A ? n 
+A 1 668 GLU 668 571 571 GLU GLU A ? n 
+A 1 669 LEU 669 572 572 LEU LEU A ? n 
+A 1 670 VAL 670 573 573 VAL VAL A ? n 
+A 1 671 GLY 671 574 574 GLY GLY A ? n 
+A 1 672 SER 672 575 575 SER SER A ? n 
+A 1 673 ASP 673 576 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 674 ARG 674 577 ?   ?   ?   A ? n 
+A 1 675 GLY 675 578 ?   ?   ?   A ? n 
+B 1 1   MET 1   -96 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 2   GLY 2   -95 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 3   SER 3   -94 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 4   SER 4   -93 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 5   HIS 5   -92 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 6   HIS 6   -91 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 7   HIS 7   -90 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 8   HIS 8   -89 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 9   HIS 9   -88 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 10  HIS 10  -87 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 11  GLY 11  -86 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 12  SER 12  -85 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 13  GLY 13  -84 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 14  VAL 14  -83 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 15  LYS 15  -82 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 16  THR 16  -81 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 17  GLU 17  -80 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 18  ASN 18  -79 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 19  ASN 19  -78 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 20  ASP 20  -77 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 21  HIS 21  -76 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 22  ILE 22  -75 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 23  ASN 23  -74 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 24  LEU 24  -73 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 25  LYS 25  -72 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 26  VAL 26  -71 -71 VAL VAL B ? n 
+B 1 27  ALA 27  -70 -70 ALA ALA B ? n 
+B 1 28  GLY 28  -69 -69 GLY GLY B ? n 
+B 1 29  GLN 29  -68 -68 GLN GLN B ? n 
+B 1 30  ASP 30  -67 -67 ASP ASP B ? n 
+B 1 31  GLY 31  -66 -66 GLY GLY B ? n 
+B 1 32  SER 32  -65 -65 SER SER B ? n 
+B 1 33  VAL 33  -64 -64 VAL VAL B ? n 
+B 1 34  VAL 34  -63 -63 VAL VAL B ? n 
+B 1 35  GLN 35  -62 -62 GLN GLN B ? n 
+B 1 36  PHE 36  -61 -61 PHE PHE B ? n 
+B 1 37  LYS 37  -60 -60 LYS LYS B ? n 
+B 1 38  ILE 38  -59 -59 ILE ILE B ? n 
+B 1 39  LYS 39  -58 -58 LYS LYS B ? n 
+B 1 40  ARG 40  -57 -57 ARG ARG B ? n 
+B 1 41  HIS 41  -56 -56 HIS HIS B ? n 
+B 1 42  THR 42  -55 -55 THR THR B ? n 
+B 1 43  PRO 43  -54 -54 PRO PRO B ? n 
+B 1 44  LEU 44  -53 -53 LEU LEU B ? n 
+B 1 45  SER 45  -52 -52 SER SER B ? n 
+B 1 46  LYS 46  -51 -51 LYS LYS B ? n 
+B 1 47  LEU 47  -50 -50 LEU LEU B ? n 
+B 1 48  MET 48  -49 -49 MET MET B ? n 
+B 1 49  LYS 49  -48 -48 LYS LYS B ? n 
+B 1 50  ALA 50  -47 -47 ALA ALA B ? n 
+B 1 51  TYR 51  -46 -46 TYR TYR B ? n 
+B 1 52  CYS 52  -45 -45 CYS CYS B ? n 
+B 1 53  GLU 53  -44 -44 GLU GLU B ? n 
+B 1 54  ARG 54  -43 -43 ARG ARG B ? n 
+B 1 55  GLN 55  -42 -42 GLN GLN B ? n 
+B 1 56  GLY 56  -41 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 57  LEU 57  -40 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 58  SER 58  -39 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 59  MET 59  -38 -38 MET MET B ? n 
+B 1 60  ARG 60  -37 -37 ARG ARG B ? n 
+B 1 61  GLN 61  -36 -36 GLN GLN B ? n 
+B 1 62  ILE 62  -35 -35 ILE ILE B ? n 
+B 1 63  ARG 63  -34 -34 ARG ARG B ? n 
+B 1 64  PHE 64  -33 -33 PHE PHE B ? n 
+B 1 65  ARG 65  -32 -32 ARG ARG B ? n 
+B 1 66  PHE 66  -31 -31 PHE PHE B ? n 
+B 1 67  ASP 67  -30 -30 ASP ASP B ? n 
+B 1 68  GLY 68  -29 -29 GLY GLY B ? n 
+B 1 69  GLN 69  -28 -28 GLN GLN B ? n 
+B 1 70  PRO 70  -27 -27 PRO PRO B ? n 
+B 1 71  ILE 71  -26 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 72  ASN 72  -25 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 73  GLU 73  -24 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 74  THR 74  -23 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 75  ASP 75  -22 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 76  THR 76  -21 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 77  PRO 77  -20 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 78  ALA 78  -19 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 79  GLN 79  -18 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 80  LEU 80  -17 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 81  GLU 81  -16 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 82  MET 82  -15 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 83  GLU 83  -14 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 84  ASP 84  -13 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 85  GLU 85  -12 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 86  ASP 86  -11 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 87  THR 87  -10 -10 THR THR B ? n 
+B 1 88  ILE 88  -9  -9  ILE ILE B ? n 
+B 1 89  ASP 89  -8  -8  ASP ASP B ? n 
+B 1 90  VAL 90  -7  -7  VAL VAL B ? n 
+B 1 91  PHE 91  -6  -6  PHE PHE B ? n 
+B 1 92  GLN 92  -5  -5  GLN GLN B ? n 
+B 1 93  GLN 93  -4  -4  GLN GLN B ? n 
+B 1 94  GLN 94  -3  -3  GLN GLN B ? n 
+B 1 95  THR 95  -2  -2  THR THR B ? n 
+B 1 96  GLY 96  -1  -1  GLY GLY B ? n 
+B 1 97  GLY 97  0   0   GLY GLY B ? n 
+B 1 98  SER 98  1   1   SER SER B ? n 
+B 1 99  LYS 99  2   2   LYS LYS B ? n 
+B 1 100 PHE 100 3   3   PHE PHE B ? n 
+B 1 101 SER 101 4   4   SER SER B ? n 
+B 1 102 ASN 102 5   5   ASN ASN B ? n 
+B 1 103 ILE 103 6   6   ILE ILE B ? n 
+B 1 104 THR 104 7   7   THR THR B ? n 
+B 1 105 ILE 105 8   8   ILE ILE B ? n 
+B 1 106 LYS 106 9   9   LYS LYS B ? n 
+B 1 107 ASN 107 10  10  ASN ASN B ? n 
+B 1 108 PHE 108 11  11  PHE PHE B ? n 
+B 1 109 ARG 109 12  12  ARG ARG B ? n 
+B 1 110 ASN 110 13  13  ASN ASN B ? n 
+B 1 111 PHE 111 14  14  PHE PHE B ? n 
+B 1 112 GLU 112 15  15  GLU GLU B ? n 
+B 1 113 LYS 113 16  16  LYS LYS B ? n 
+B 1 114 VAL 114 17  17  VAL VAL B ? n 
+B 1 115 ASN 115 18  18  ASN ASN B ? n 
+B 1 116 ILE 116 19  19  ILE ILE B ? n 
+B 1 117 ASN 117 20  20  ASN ASN B ? n 
+B 1 118 LEU 118 21  21  LEU LEU B ? n 
+B 1 119 ASP 119 22  22  ASP ASP B ? n 
+B 1 120 ASN 120 23  23  ASN ASN B ? n 
+B 1 121 LYS 121 24  24  LYS LYS B ? n 
+B 1 122 ASN 122 25  25  ASN ASN B ? n 
+B 1 123 VAL 123 26  26  VAL VAL B ? n 
+B 1 124 ILE 124 27  27  ILE ILE B ? n 
+B 1 125 PHE 125 28  28  PHE PHE B ? n 
+B 1 126 GLY 126 29  29  GLY GLY B ? n 
+B 1 127 MET 127 30  30  MET MET B ? n 
+B 1 128 ASN 128 31  31  ASN ASN B ? n 
+B 1 129 ASP 129 32  32  ASP ASP B ? n 
+B 1 130 ILE 130 33  33  ILE ILE B ? n 
+B 1 131 GLY 131 34  34  GLY GLY B ? n 
+B 1 132 LYS 132 35  35  LYS LYS B ? n 
+B 1 133 THR 133 36  36  THR THR B ? n 
+B 1 134 ASN 134 37  37  ASN ASN B ? n 
+B 1 135 PHE 135 38  38  PHE PHE B ? n 
+B 1 136 LEU 136 39  39  LEU LEU B ? n 
+B 1 137 TYR 137 40  40  TYR TYR B ? n 
+B 1 138 ALA 138 41  41  ALA ALA B ? n 
+B 1 139 LEU 139 42  42  LEU LEU B ? n 
+B 1 140 ARG 140 43  43  ARG ARG B ? n 
+B 1 141 PHE 141 44  44  PHE PHE B ? n 
+B 1 142 LEU 142 45  45  LEU LEU B ? n 
+B 1 143 LEU 143 46  46  LEU LEU B ? n 
+B 1 144 ASP 144 47  47  ASP ASP B ? n 
+B 1 145 LYS 145 48  48  LYS LYS B ? n 
+B 1 146 GLU 146 49  49  GLU GLU B ? n 
+B 1 147 ILE 147 50  50  ILE ILE B ? n 
+B 1 148 ARG 148 51  51  ARG ARG B ? n 
+B 1 149 LYS 149 52  52  LYS LYS B ? n 
+B 1 150 PHE 150 53  53  PHE PHE B ? n 
+B 1 151 GLY 151 54  54  GLY GLY B ? n 
+B 1 152 PHE 152 55  55  PHE PHE B ? n 
+B 1 153 ASN 153 56  56  ASN ASN B ? n 
+B 1 154 LYS 154 57  57  LYS LYS B ? n 
+B 1 155 SER 155 58  58  SER SER B ? n 
+B 1 156 ASP 156 59  59  ASP ASP B ? n 
+B 1 157 TYR 157 60  60  TYR TYR B ? n 
+B 1 158 HIS 158 61  61  HIS HIS B ? n 
+B 1 159 LYS 159 62  62  LYS LYS B ? n 
+B 1 160 HIS 160 63  63  HIS HIS B ? n 
+B 1 161 ASP 161 64  64  ASP ASP B ? n 
+B 1 162 THR 162 65  65  THR THR B ? n 
+B 1 163 SER 163 66  66  SER SER B ? n 
+B 1 164 LYS 164 67  67  LYS LYS B ? n 
+B 1 165 LYS 165 68  68  LYS LYS B ? n 
+B 1 166 ILE 166 69  69  ILE ILE B ? n 
+B 1 167 GLU 167 70  70  GLU GLU B ? n 
+B 1 168 ILE 168 71  71  ILE ILE B ? n 
+B 1 169 ILE 169 72  72  ILE ILE B ? n 
+B 1 170 LEU 170 73  73  LEU LEU B ? n 
+B 1 171 THR 171 74  74  THR THR B ? n 
+B 1 172 LEU 172 75  75  LEU LEU B ? n 
+B 1 173 ASP 173 76  76  ASP ASP B ? n 
+B 1 174 LEU 174 77  77  LEU LEU B ? n 
+B 1 175 SER 175 78  78  SER SER B ? n 
+B 1 176 ASN 176 79  79  ASN ASN B ? n 
+B 1 177 TYR 177 80  80  TYR TYR B ? n 
+B 1 178 GLU 178 81  81  GLU GLU B ? n 
+B 1 179 LYS 179 82  82  LYS LYS B ? n 
+B 1 180 ASP 180 83  83  ASP ASP B ? n 
+B 1 181 GLU 181 84  84  GLU GLU B ? n 
+B 1 182 ASP 182 85  85  ASP ASP B ? n 
+B 1 183 THR 183 86  86  THR THR B ? n 
+B 1 184 LYS 184 87  87  LYS LYS B ? n 
+B 1 185 LYS 185 88  88  LYS LYS B ? n 
+B 1 186 LEU 186 89  89  LEU LEU B ? n 
+B 1 187 ILE 187 90  90  ILE ILE B ? n 
+B 1 188 SER 188 91  91  SER SER B ? n 
+B 1 189 VAL 189 92  92  VAL VAL B ? n 
+B 1 190 VAL 190 93  93  VAL VAL B ? n 
+B 1 191 LYS 191 94  94  LYS LYS B ? n 
+B 1 192 GLY 192 95  95  GLY GLY B ? n 
+B 1 193 ALA 193 96  96  ALA ALA B ? n 
+B 1 194 ARG 194 97  97  ARG ARG B ? n 
+B 1 195 THR 195 98  98  THR THR B ? n 
+B 1 196 SER 196 99  99  SER SER B ? n 
+B 1 197 ALA 197 100 100 ALA ALA B ? n 
+B 1 198 ASN 198 101 101 ASN ASN B ? n 
+B 1 199 ALA 199 102 102 ALA ALA B ? n 
+B 1 200 ASP 200 103 103 ASP ASP B ? n 
+B 1 201 VAL 201 104 104 VAL VAL B ? n 
+B 1 202 PHE 202 105 105 PHE PHE B ? n 
+B 1 203 TYR 203 106 106 TYR TYR B ? n 
+B 1 204 ILE 204 107 107 ILE ILE B ? n 
+B 1 205 ALA 205 108 108 ALA ALA B ? n 
+B 1 206 LEU 206 109 109 LEU LEU B ? n 
+B 1 207 GLU 207 110 110 GLU GLU B ? n 
+B 1 208 SER 208 111 111 SER SER B ? n 
+B 1 209 LYS 209 112 112 LYS LYS B ? n 
+B 1 210 TYR 210 113 113 TYR TYR B ? n 
+B 1 211 ASP 211 114 114 ASP ASP B ? n 
+B 1 212 ASP 212 115 115 ASP ASP B ? n 
+B 1 213 LYS 213 116 116 LYS LYS B ? n 
+B 1 214 GLU 214 117 117 GLU GLU B ? n 
+B 1 215 LEU 215 118 118 LEU LEU B ? n 
+B 1 216 TYR 216 119 119 TYR TYR B ? n 
+B 1 217 GLY 217 120 120 GLY GLY B ? n 
+B 1 218 ASN 218 121 121 ASN ASN B ? n 
+B 1 219 ILE 219 122 122 ILE ILE B ? n 
+B 1 220 ILE 220 123 123 ILE ILE B ? n 
+B 1 221 LEU 221 124 124 LEU LEU B ? n 
+B 1 222 LYS 222 125 125 LYS LYS B ? n 
+B 1 223 TRP 223 126 126 TRP TRP B ? n 
+B 1 224 GLY 224 127 127 GLY GLY B ? n 
+B 1 225 SER 225 128 128 SER SER B ? n 
+B 1 226 GLU 226 129 129 GLU GLU B ? n 
+B 1 227 LEU 227 130 130 LEU LEU B ? n 
+B 1 228 ASP 228 131 131 ASP ASP B ? n 
+B 1 229 ASN 229 132 132 ASN ASN B ? n 
+B 1 230 LEU 230 133 133 LEU LEU B ? n 
+B 1 231 ILE 231 134 134 ILE ILE B ? n 
+B 1 232 ASP 232 135 135 ASP ASP B ? n 
+B 1 233 ILE 233 136 136 ILE ILE B ? n 
+B 1 234 PRO 234 137 137 PRO PRO B ? n 
+B 1 235 GLY 235 138 138 GLY GLY B ? n 
+B 1 236 ARG 236 139 139 ARG ARG B ? n 
+B 1 237 GLY 237 140 140 GLY GLY B ? n 
+B 1 238 ASN 238 141 141 ASN ASN B ? n 
+B 1 239 ILE 239 142 142 ILE ILE B ? n 
+B 1 240 ASN 240 143 143 ASN ASN B ? n 
+B 1 241 ALA 241 144 144 ALA ALA B ? n 
+B 1 242 LEU 242 145 145 LEU LEU B ? n 
+B 1 243 ASP 243 146 146 ASP ASP B ? n 
+B 1 244 ASN 244 147 147 ASN ASN B ? n 
+B 1 245 VAL 245 148 148 VAL VAL B ? n 
+B 1 246 PHE 246 149 149 PHE PHE B ? n 
+B 1 247 LYS 247 150 150 LYS LYS B ? n 
+B 1 248 VAL 248 151 151 VAL VAL B ? n 
+B 1 249 ILE 249 152 152 ILE ILE B ? n 
+B 1 250 TYR 250 153 153 TYR TYR B ? n 
+B 1 251 ILE 251 154 154 ILE ILE B ? n 
+B 1 252 ASN 252 155 155 ASN ASN B ? n 
+B 1 253 PRO 253 156 156 PRO PRO B ? n 
+B 1 254 LEU 254 157 157 LEU LEU B ? n 
+B 1 255 VAL 255 158 158 VAL VAL B ? n 
+B 1 256 ASP 256 159 159 ASP ASP B ? n 
+B 1 257 LEU 257 160 160 LEU LEU B ? n 
+B 1 258 ASP 258 161 161 ASP ASP B ? n 
+B 1 259 LYS 259 162 162 LYS LYS B ? n 
+B 1 260 LEU 260 163 163 LEU LEU B ? n 
+B 1 261 PHE 261 164 164 PHE PHE B ? n 
+B 1 262 ALA 262 165 165 ALA ALA B ? n 
+B 1 263 GLN 263 166 166 GLN GLN B ? n 
+B 1 264 ASN 264 167 167 ASN ASN B ? n 
+B 1 265 LYS 265 168 168 LYS LYS B ? n 
+B 1 266 LYS 266 169 169 LYS LYS B ? n 
+B 1 267 TYR 267 170 170 TYR TYR B ? n 
+B 1 268 ILE 268 171 171 ILE ILE B ? n 
+B 1 269 PHE 269 172 172 PHE PHE B ? n 
+B 1 270 GLU 270 173 173 GLU GLU B ? n 
+B 1 271 GLU 271 174 174 GLU GLU B ? n 
+B 1 272 SER 272 175 175 SER SER B ? n 
+B 1 273 GLN 273 176 176 GLN GLN B ? n 
+B 1 274 GLY 274 177 177 GLY GLY B ? n 
+B 1 275 ASN 275 178 178 ASN ASN B ? n 
+B 1 276 GLU 276 179 179 GLU GLU B ? n 
+B 1 277 SER 277 180 180 SER SER B ? n 
+B 1 278 ASP 278 181 181 ASP ASP B ? n 
+B 1 279 GLU 279 182 182 GLU GLU B ? n 
+B 1 280 GLY 280 183 183 GLY GLY B ? n 
+B 1 281 ILE 281 184 184 ILE ILE B ? n 
+B 1 282 LEU 282 185 185 LEU LEU B ? n 
+B 1 283 ASN 283 186 186 ASN ASN B ? n 
+B 1 284 ASN 284 187 187 ASN ASN B ? n 
+B 1 285 ILE 285 188 188 ILE ILE B ? n 
+B 1 286 LYS 286 189 189 LYS LYS B ? n 
+B 1 287 SER 287 190 190 SER SER B ? n 
+B 1 288 LEU 288 191 191 LEU LEU B ? n 
+B 1 289 THR 289 192 192 THR THR B ? n 
+B 1 290 ASP 290 193 193 ASP ASP B ? n 
+B 1 291 GLN 291 194 194 GLN GLN B ? n 
+B 1 292 VAL 292 195 195 VAL VAL B ? n 
+B 1 293 ASN 293 196 196 ASN ASN B ? n 
+B 1 294 GLN 294 197 197 GLN GLN B ? n 
+B 1 295 GLN 295 198 198 GLN GLN B ? n 
+B 1 296 ILE 296 199 199 ILE ILE B ? n 
+B 1 297 GLY 297 200 200 GLY GLY B ? n 
+B 1 298 GLU 298 201 201 GLU GLU B ? n 
+B 1 299 MET 299 202 202 MET MET B ? n 
+B 1 300 THR 300 203 203 THR THR B ? n 
+B 1 301 ILE 301 204 204 ILE ILE B ? n 
+B 1 302 ILE 302 205 205 ILE ILE B ? n 
+B 1 303 LYS 303 206 206 LYS LYS B ? n 
+B 1 304 GLY 304 207 207 GLY GLY B ? n 
+B 1 305 PHE 305 208 208 PHE PHE B ? n 
+B 1 306 GLN 306 209 209 GLN GLN B ? n 
+B 1 307 GLN 307 210 210 GLN GLN B ? n 
+B 1 308 GLU 308 211 211 GLU GLU B ? n 
+B 1 309 ILE 309 212 212 ILE ILE B ? n 
+B 1 310 THR 310 213 213 THR THR B ? n 
+B 1 311 SER 311 214 214 SER SER B ? n 
+B 1 312 GLU 312 215 215 GLU GLU B ? n 
+B 1 313 TYR 313 216 216 TYR TYR B ? n 
+B 1 314 ARG 314 217 217 ARG ARG B ? n 
+B 1 315 SER 315 218 218 SER SER B ? n 
+B 1 316 LEU 316 219 219 LEU LEU B ? n 
+B 1 317 LYS 317 220 220 LYS LYS B ? n 
+B 1 318 LYS 318 221 221 LYS LYS B ? n 
+B 1 319 GLU 319 222 222 GLU GLU B ? n 
+B 1 320 GLU 320 223 223 GLU GLU B ? n 
+B 1 321 VAL 321 224 224 VAL VAL B ? n 
+B 1 322 SER 322 225 225 SER SER B ? n 
+B 1 323 ILE 323 226 226 ILE ILE B ? n 
+B 1 324 GLU 324 227 227 GLU GLU B ? n 
+B 1 325 LEU 325 228 228 LEU LEU B ? n 
+B 1 326 LYS 326 229 229 LYS LYS B ? n 
+B 1 327 SER 327 230 230 SER SER B ? n 
+B 1 328 GLU 328 231 231 GLU GLU B ? n 
+B 1 329 MET 329 232 232 MET MET B ? n 
+B 1 330 ALA 330 233 233 ALA ALA B ? n 
+B 1 331 ILE 331 234 234 ILE ILE B ? n 
+B 1 332 LYS 332 235 235 LYS LYS B ? n 
+B 1 333 GLY 333 236 236 GLY GLY B ? n 
+B 1 334 PHE 334 237 237 PHE PHE B ? n 
+B 1 335 PHE 335 238 238 PHE PHE B ? n 
+B 1 336 SER 336 239 239 SER SER B ? n 
+B 1 337 ASP 337 240 240 ASP ASP B ? n 
+B 1 338 ILE 338 241 241 ILE ILE B ? n 
+B 1 339 ILE 339 242 242 ILE ILE B ? n 
+B 1 340 PRO 340 243 243 PRO PRO B ? n 
+B 1 341 TYR 341 244 244 TYR TYR B ? n 
+B 1 342 ILE 342 245 245 ILE ILE B ? n 
+B 1 343 LYS 343 246 246 LYS LYS B ? n 
+B 1 344 LYS 344 247 247 LYS LYS B ? n 
+B 1 345 ASP 345 248 248 ASP ASP B ? n 
+B 1 346 GLY 346 249 249 GLY GLY B ? n 
+B 1 347 ASP 347 250 250 ASP ASP B ? n 
+B 1 348 SER 348 251 251 SER SER B ? n 
+B 1 349 ASN 349 252 252 ASN ASN B ? n 
+B 1 350 TYR 350 253 253 TYR TYR B ? n 
+B 1 351 TYR 351 254 254 TYR TYR B ? n 
+B 1 352 PRO 352 255 255 PRO PRO B ? n 
+B 1 353 THR 353 256 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 354 SER 354 257 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 355 GLY 355 258 258 GLY GLY B ? n 
+B 1 356 ASP 356 259 259 ASP ASP B ? n 
+B 1 357 GLY 357 260 260 GLY GLY B ? n 
+B 1 358 ARG 358 261 261 ARG ARG B ? n 
+B 1 359 ARG 359 262 262 ARG ARG B ? n 
+B 1 360 LYS 360 263 263 LYS LYS B ? n 
+B 1 361 MET 361 264 264 MET MET B ? n 
+B 1 362 LEU 362 265 265 LEU LEU B ? n 
+B 1 363 SER 363 266 266 SER SER B ? n 
+B 1 364 TYR 364 267 267 TYR TYR B ? n 
+B 1 365 SER 365 268 268 SER SER B ? n 
+B 1 366 ILE 366 269 269 ILE ILE B ? n 
+B 1 367 TYR 367 270 270 TYR TYR B ? n 
+B 1 368 ASN 368 271 271 ASN ASN B ? n 
+B 1 369 TYR 369 272 272 TYR TYR B ? n 
+B 1 370 LEU 370 273 273 LEU LEU B ? n 
+B 1 371 ALA 371 274 274 ALA ALA B ? n 
+B 1 372 LYS 372 275 275 LYS LYS B ? n 
+B 1 373 LYS 373 276 276 LYS LYS B ? n 
+B 1 374 LYS 374 277 277 LYS LYS B ? n 
+B 1 375 TYR 375 278 278 TYR TYR B ? n 
+B 1 376 GLU 376 279 279 GLU GLU B ? n 
+B 1 377 ASP 377 280 280 ASP ASP B ? n 
+B 1 378 LYS 378 281 281 LYS LYS B ? n 
+B 1 379 ILE 379 282 282 ILE ILE B ? n 
+B 1 380 VAL 380 283 283 VAL VAL B ? n 
+B 1 381 ILE 381 284 284 ILE ILE B ? n 
+B 1 382 TYR 382 285 285 TYR TYR B ? n 
+B 1 383 LEU 383 286 286 LEU LEU B ? n 
+B 1 384 ILE 384 287 287 ILE ILE B ? n 
+B 1 385 GLU 385 288 288 GLU GLU B ? n 
+B 1 386 GLU 386 289 289 GLU GLU B ? n 
+B 1 387 PRO 387 290 290 PRO PRO B ? n 
+B 1 388 GLU 388 291 291 GLU GLU B ? n 
+B 1 389 ILE 389 292 292 ILE ILE B ? n 
+B 1 390 SER 390 293 293 SER SER B ? n 
+B 1 391 LEU 391 294 294 LEU LEU B ? n 
+B 1 392 HIS 392 295 295 HIS HIS B ? n 
+B 1 393 ARG 393 296 296 ARG ARG B ? n 
+B 1 394 SER 394 297 297 SER SER B ? n 
+B 1 395 MET 395 298 298 MET MET B ? n 
+B 1 396 GLN 396 299 299 GLN GLN B ? n 
+B 1 397 ILE 397 300 300 ILE ILE B ? n 
+B 1 398 ALA 398 301 301 ALA ALA B ? n 
+B 1 399 LEU 399 302 302 LEU LEU B ? n 
+B 1 400 SER 400 303 303 SER SER B ? n 
+B 1 401 LYS 401 304 304 LYS LYS B ? n 
+B 1 402 GLN 402 305 305 GLN GLN B ? n 
+B 1 403 LEU 403 306 306 LEU LEU B ? n 
+B 1 404 PHE 404 307 307 PHE PHE B ? n 
+B 1 405 GLU 405 308 308 GLU GLU B ? n 
+B 1 406 GLN 406 309 309 GLN GLN B ? n 
+B 1 407 SER 407 310 310 SER SER B ? n 
+B 1 408 THR 408 311 311 THR THR B ? n 
+B 1 409 TYR 409 312 312 TYR TYR B ? n 
+B 1 410 LYS 410 313 313 LYS LYS B ? n 
+B 1 411 TYR 411 314 314 TYR TYR B ? n 
+B 1 412 PHE 412 315 315 PHE PHE B ? n 
+B 1 413 PHE 413 316 316 PHE PHE B ? n 
+B 1 414 LEU 414 317 317 LEU LEU B ? n 
+B 1 415 SER 415 318 318 SER SER B ? n 
+B 1 416 THR 416 319 319 THR THR B ? n 
+B 1 417 HIS 417 320 320 HIS HIS B ? n 
+B 1 418 SER 418 321 321 SER SER B ? n 
+B 1 419 PRO 419 322 322 PRO PRO B ? n 
+B 1 420 GLU 420 323 323 GLU GLU B ? n 
+B 1 421 LEU 421 324 324 LEU LEU B ? n 
+B 1 422 LEU 422 325 325 LEU LEU B ? n 
+B 1 423 TYR 423 326 326 TYR TYR B ? n 
+B 1 424 GLU 424 327 327 GLU GLU B ? n 
+B 1 425 MET 425 328 328 MET MET B ? n 
+B 1 426 ASP 426 329 329 ASP ASP B ? n 
+B 1 427 ASN 427 330 330 ASN ASN B ? n 
+B 1 428 THR 428 331 331 THR THR B ? n 
+B 1 429 ARG 429 332 332 ARG ARG B ? n 
+B 1 430 LEU 430 333 333 LEU LEU B ? n 
+B 1 431 ILE 431 334 334 ILE ILE B ? n 
+B 1 432 ARG 432 335 335 ARG ARG B ? n 
+B 1 433 VAL 433 336 336 VAL VAL B ? n 
+B 1 434 HIS 434 337 337 HIS HIS B ? n 
+B 1 435 SER 435 338 338 SER SER B ? n 
+B 1 436 THR 436 339 339 THR THR B ? n 
+B 1 437 GLU 437 340 340 GLU GLU B ? n 
+B 1 438 LYS 438 341 341 LYS LYS B ? n 
+B 1 439 VAL 439 342 342 VAL VAL B ? n 
+B 1 440 VAL 440 343 343 VAL VAL B ? n 
+B 1 441 CYS 441 344 344 CYS CYS B ? n 
+B 1 442 SER 442 345 345 SER SER B ? n 
+B 1 443 SER 443 346 346 SER SER B ? n 
+B 1 444 HIS 444 347 347 HIS HIS B ? n 
+B 1 445 MET 445 348 348 MET MET B ? n 
+B 1 446 TYR 446 349 349 TYR TYR B ? n 
+B 1 447 ASN 447 350 350 ASN ASN B ? n 
+B 1 448 VAL 448 351 351 VAL VAL B ? n 
+B 1 449 GLU 449 352 352 GLU GLU B ? n 
+B 1 450 GLU 450 353 353 GLU GLU B ? n 
+B 1 451 ALA 451 354 354 ALA ALA B ? n 
+B 1 452 TYR 452 355 355 TYR TYR B ? n 
+B 1 453 GLY 453 356 356 GLY GLY B ? n 
+B 1 454 SER 454 357 357 SER SER B ? n 
+B 1 455 VAL 455 358 358 VAL VAL B ? n 
+B 1 456 LYS 456 359 359 LYS LYS B ? n 
+B 1 457 LYS 457 360 360 LYS LYS B ? n 
+B 1 458 LYS 458 361 361 LYS LYS B ? n 
+B 1 459 LEU 459 362 362 LEU LEU B ? n 
+B 1 460 ASN 460 363 363 ASN ASN B ? n 
+B 1 461 LYS 461 364 364 LYS LYS B ? n 
+B 1 462 ALA 462 365 365 ALA ALA B ? n 
+B 1 463 LEU 463 366 366 LEU LEU B ? n 
+B 1 464 SER 464 367 367 SER SER B ? n 
+B 1 465 SER 465 368 368 SER SER B ? n 
+B 1 466 ALA 466 369 369 ALA ALA B ? n 
+B 1 467 LEU 467 370 370 LEU LEU B ? n 
+B 1 468 PHE 468 371 371 PHE PHE B ? n 
+B 1 469 ALA 469 372 372 ALA ALA B ? n 
+B 1 470 GLU 470 373 373 GLU GLU B ? n 
+B 1 471 ARG 471 374 374 ARG ARG B ? n 
+B 1 472 VAL 472 375 375 VAL VAL B ? n 
+B 1 473 LEU 473 376 376 LEU LEU B ? n 
+B 1 474 LEU 474 377 377 LEU LEU B ? n 
+B 1 475 ILE 475 378 378 ILE ILE B ? n 
+B 1 476 GLU 476 379 379 GLU GLU B ? n 
+B 1 477 GLY 477 380 380 GLY GLY B ? n 
+B 1 478 PRO 478 381 381 PRO PRO B ? n 
+B 1 479 SER 479 382 382 SER SER B ? n 
+B 1 480 GLU 480 383 383 GLU GLU B ? n 
+B 1 481 LYS 481 384 384 LYS LYS B ? n 
+B 1 482 ILE 482 385 385 ILE ILE B ? n 
+B 1 483 LEU 483 386 386 LEU LEU B ? n 
+B 1 484 PHE 484 387 387 PHE PHE B ? n 
+B 1 485 GLU 485 388 388 GLU GLU B ? n 
+B 1 486 LYS 486 389 389 LYS LYS B ? n 
+B 1 487 VAL 487 390 390 VAL VAL B ? n 
+B 1 488 LEU 488 391 391 LEU LEU B ? n 
+B 1 489 ASP 489 392 392 ASP ASP B ? n 
+B 1 490 GLU 490 393 393 GLU GLU B ? n 
+B 1 491 VAL 491 394 394 VAL VAL B ? n 
+B 1 492 GLU 492 395 395 GLU GLU B ? n 
+B 1 493 PRO 493 396 396 PRO PRO B ? n 
+B 1 494 GLU 494 397 397 GLU GLU B ? n 
+B 1 495 TYR 495 398 398 TYR TYR B ? n 
+B 1 496 GLU 496 399 399 GLU GLU B ? n 
+B 1 497 LEU 497 400 400 LEU LEU B ? n 
+B 1 498 ASN 498 401 401 ASN ASN B ? n 
+B 1 499 GLY 499 402 402 GLY GLY B ? n 
+B 1 500 GLY 500 403 403 GLY GLY B ? n 
+B 1 501 PHE 501 404 404 PHE PHE B ? n 
+B 1 502 LEU 502 405 405 LEU LEU B ? n 
+B 1 503 LEU 503 406 406 LEU LEU B ? n 
+B 1 504 GLU 504 407 407 GLU GLU B ? n 
+B 1 505 VAL 505 408 408 VAL VAL B ? n 
+B 1 506 GLY 506 409 409 GLY GLY B ? n 
+B 1 507 GLY 507 410 410 GLY GLY B ? n 
+B 1 508 THR 508 411 411 THR THR B ? n 
+B 1 509 TYR 509 412 412 TYR TYR B ? n 
+B 1 510 PHE 510 413 413 PHE PHE B ? n 
+B 1 511 ASN 511 414 414 ASN ASN B ? n 
+B 1 512 HIS 512 415 415 HIS HIS B ? n 
+B 1 513 TYR 513 416 416 TYR TYR B ? n 
+B 1 514 VAL 514 417 417 VAL VAL B ? n 
+B 1 515 CYS 515 418 418 CYS CYS B ? n 
+B 1 516 THR 516 419 419 THR THR B ? n 
+B 1 517 LEU 517 420 420 LEU LEU B ? n 
+B 1 518 ASN 518 421 421 ASN ASN B ? n 
+B 1 519 ASP 519 422 422 ASP ASP B ? n 
+B 1 520 LEU 520 423 423 LEU LEU B ? n 
+B 1 521 GLY 521 424 424 GLY GLY B ? n 
+B 1 522 ILE 522 425 425 ILE ILE B ? n 
+B 1 523 THR 523 426 426 THR THR B ? n 
+B 1 524 HIS 524 427 427 HIS HIS B ? n 
+B 1 525 ILE 525 428 428 ILE ILE B ? n 
+B 1 526 ILE 526 429 429 ILE ILE B ? n 
+B 1 527 LYS 527 430 430 LYS LYS B ? n 
+B 1 528 THR 528 431 431 THR THR B ? n 
+B 1 529 ASP 529 432 432 ASP ASP B ? n 
+B 1 530 ASN 530 433 433 ASN ASN B ? n 
+B 1 531 ASP 531 434 434 ASP ASP B ? n 
+B 1 532 LEU 532 435 435 LEU LEU B ? n 
+B 1 533 LYS 533 436 436 LYS LYS B ? n 
+B 1 534 SER 534 437 437 SER SER B ? n 
+B 1 535 LYS 535 438 438 LYS LYS B ? n 
+B 1 536 LYS 536 439 439 LYS LYS B ? n 
+B 1 537 GLY 537 440 440 GLY GLY B ? n 
+B 1 538 LYS 538 441 441 LYS LYS B ? n 
+B 1 539 LYS 539 442 442 LYS LYS B ? n 
+B 1 540 GLY 540 443 443 GLY GLY B ? n 
+B 1 541 VAL 541 444 444 VAL VAL B ? n 
+B 1 542 TYR 542 445 445 TYR TYR B ? n 
+B 1 543 GLU 543 446 446 GLU GLU B ? n 
+B 1 544 LEU 544 447 447 LEU LEU B ? n 
+B 1 545 LEU 545 448 448 LEU LEU B ? n 
+B 1 546 GLY 546 449 449 GLY GLY B ? n 
+B 1 547 LEU 547 450 450 LEU LEU B ? n 
+B 1 548 ASN 548 451 451 ASN ASN B ? n 
+B 1 549 ARG 549 452 452 ARG ARG B ? n 
+B 1 550 CYS 550 453 453 CYS CYS B ? n 
+B 1 551 LEU 551 454 454 LEU LEU B ? n 
+B 1 552 ASN 552 455 455 ASN ASN B ? n 
+B 1 553 LEU 553 456 456 LEU LEU B ? n 
+B 1 554 LEU 554 457 457 LEU LEU B ? n 
+B 1 555 GLY 555 458 458 GLY GLY B ? n 
+B 1 556 ARG 556 459 459 ARG ARG B ? n 
+B 1 557 GLU 557 460 460 GLU GLU B ? n 
+B 1 558 ASN 558 461 461 ASN ASN B ? n 
+B 1 559 LEU 559 462 462 LEU LEU B ? n 
+B 1 560 ASP 560 463 463 ASP ASP B ? n 
+B 1 561 GLU 561 464 464 GLU GLU B ? n 
+B 1 562 ILE 562 465 465 ILE ILE B ? n 
+B 1 563 THR 563 466 466 THR THR B ? n 
+B 1 564 ILE 564 467 467 ILE ILE B ? n 
+B 1 565 ASP 565 468 468 ASP ASP B ? n 
+B 1 566 ILE 566 469 469 ILE ILE B ? n 
+B 1 567 PRO 567 470 470 PRO PRO B ? n 
+B 1 568 GLU 568 471 471 GLU GLU B ? n 
+B 1 569 ASP 569 472 472 ASP ASP B ? n 
+B 1 570 ILE 570 473 473 ILE ILE B ? n 
+B 1 571 LYS 571 474 474 LYS LYS B ? n 
+B 1 572 GLY 572 475 475 GLY GLY B ? n 
+B 1 573 LYS 573 476 476 LYS LYS B ? n 
+B 1 574 LYS 574 477 477 LYS LYS B ? n 
+B 1 575 LYS 575 478 478 LYS LYS B ? n 
+B 1 576 LYS 576 479 479 LYS LYS B ? n 
+B 1 577 GLU 577 480 480 GLU GLU B ? n 
+B 1 578 ARG 578 481 481 ARG ARG B ? n 
+B 1 579 LEU 579 482 482 LEU LEU B ? n 
+B 1 580 ASN 580 483 483 ASN ASN B ? n 
+B 1 581 GLU 581 484 484 GLU GLU B ? n 
+B 1 582 ARG 582 485 485 ARG ARG B ? n 
+B 1 583 LYS 583 486 486 LYS LYS B ? n 
+B 1 584 LYS 584 487 487 LYS LYS B ? n 
+B 1 585 GLU 585 488 488 GLU GLU B ? n 
+B 1 586 ILE 586 489 489 ILE ILE B ? n 
+B 1 587 PHE 587 490 490 PHE PHE B ? n 
+B 1 588 LYS 588 491 491 LYS LYS B ? n 
+B 1 589 GLN 589 492 492 GLN GLN B ? n 
+B 1 590 TYR 590 493 493 TYR TYR B ? n 
+B 1 591 LYS 591 494 494 LYS LYS B ? n 
+B 1 592 ASN 592 495 495 ASN ASN B ? n 
+B 1 593 GLU 593 496 496 GLU GLU B ? n 
+B 1 594 VAL 594 497 497 VAL VAL B ? n 
+B 1 595 GLY 595 498 498 GLY GLY B ? n 
+B 1 596 GLU 596 499 499 GLU GLU B ? n 
+B 1 597 PHE 597 500 500 PHE PHE B ? n 
+B 1 598 LEU 598 501 501 LEU LEU B ? n 
+B 1 599 GLY 599 502 502 GLY GLY B ? n 
+B 1 600 GLU 600 503 503 GLU GLU B ? n 
+B 1 601 ARG 601 504 504 ARG ARG B ? n 
+B 1 602 ILE 602 505 505 ILE ILE B ? n 
+B 1 603 TYR 603 506 506 TYR TYR B ? n 
+B 1 604 LEU 604 507 507 LEU LEU B ? n 
+B 1 605 SER 605 508 508 SER SER B ? n 
+B 1 606 GLU 606 509 509 GLU GLU B ? n 
+B 1 607 ILE 607 510 510 ILE ILE B ? n 
+B 1 608 ASP 608 511 511 ASP ASP B ? n 
+B 1 609 LEU 609 512 512 LEU LEU B ? n 
+B 1 610 GLU 610 513 513 GLU GLU B ? n 
+B 1 611 ASN 611 514 514 ASN ASN B ? n 
+B 1 612 ASP 612 515 515 ASP ASP B ? n 
+B 1 613 LEU 613 516 516 LEU LEU B ? n 
+B 1 614 TYR 614 517 517 TYR TYR B ? n 
+B 1 615 SER 615 518 518 SER SER B ? n 
+B 1 616 ALA 616 519 519 ALA ALA B ? n 
+B 1 617 ILE 617 520 520 ILE ILE B ? n 
+B 1 618 GLY 618 521 521 GLY GLY B ? n 
+B 1 619 GLU 619 522 522 GLU GLU B ? n 
+B 1 620 SER 620 523 523 SER SER B ? n 
+B 1 621 MET 621 524 524 MET MET B ? n 
+B 1 622 LYS 622 525 525 LYS LYS B ? n 
+B 1 623 ARG 623 526 526 ARG ARG B ? n 
+B 1 624 ILE 624 527 527 ILE ILE B ? n 
+B 1 625 PHE 625 528 528 PHE PHE B ? n 
+B 1 626 GLU 626 529 529 GLU GLU B ? n 
+B 1 627 ASN 627 530 530 ASN ASN B ? n 
+B 1 628 GLU 628 531 531 GLU GLU B ? n 
+B 1 629 ASP 629 532 532 ASP ASP B ? n 
+B 1 630 PRO 630 533 533 PRO PRO B ? n 
+B 1 631 VAL 631 534 534 VAL VAL B ? n 
+B 1 632 HIS 632 535 535 HIS HIS B ? n 
+B 1 633 TYR 633 536 536 TYR TYR B ? n 
+B 1 634 LEU 634 537 537 LEU LEU B ? n 
+B 1 635 GLN 635 538 538 GLN GLN B ? n 
+B 1 636 LYS 636 539 539 LYS LYS B ? n 
+B 1 637 SER 637 540 540 SER SER B ? n 
+B 1 638 LYS 638 541 541 LYS LYS B ? n 
+B 1 639 LEU 639 542 542 LEU LEU B ? n 
+B 1 640 PHE 640 543 543 PHE PHE B ? n 
+B 1 641 ASN 641 544 544 ASN ASN B ? n 
+B 1 642 MET 642 545 545 MET MET B ? n 
+B 1 643 VAL 643 546 546 VAL VAL B ? n 
+B 1 644 GLU 644 547 547 GLU GLU B ? n 
+B 1 645 LEU 645 548 548 LEU LEU B ? n 
+B 1 646 VAL 646 549 549 VAL VAL B ? n 
+B 1 647 ASN 647 550 550 ASN ASN B ? n 
+B 1 648 ASN 648 551 551 ASN ASN B ? n 
+B 1 649 LEU 649 552 552 LEU LEU B ? n 
+B 1 650 SER 650 553 553 SER SER B ? n 
+B 1 651 THR 651 554 554 THR THR B ? n 
+B 1 652 LYS 652 555 555 LYS LYS B ? n 
+B 1 653 ASP 653 556 556 ASP ASP B ? n 
+B 1 654 CYS 654 557 557 CYS CYS B ? n 
+B 1 655 PHE 655 558 558 PHE PHE B ? n 
+B 1 656 ASP 656 559 559 ASP ASP B ? n 
+B 1 657 VAL 657 560 560 VAL VAL B ? n 
+B 1 658 PHE 658 561 561 PHE PHE B ? n 
+B 1 659 GLU 659 562 562 GLU GLU B ? n 
+B 1 660 HIS 660 563 563 HIS HIS B ? n 
+B 1 661 GLU 661 564 564 GLU GLU B ? n 
+B 1 662 LYS 662 565 565 LYS LYS B ? n 
+B 1 663 PHE 663 566 566 PHE PHE B ? n 
+B 1 664 ALA 664 567 567 ALA ALA B ? n 
+B 1 665 CYS 665 568 568 CYS CYS B ? n 
+B 1 666 LEU 666 569 569 LEU LEU B ? n 
+B 1 667 LYS 667 570 570 LYS LYS B ? n 
+B 1 668 GLU 668 571 571 GLU GLU B ? n 
+B 1 669 LEU 669 572 572 LEU LEU B ? n 
+B 1 670 VAL 670 573 573 VAL VAL B ? n 
+B 1 671 GLY 671 574 574 GLY GLY B ? n 
+B 1 672 SER 672 575 575 SER SER B ? n 
+B 1 673 ASP 673 576 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 674 ARG 674 577 ?   ?   ?   B ? n 
+B 1 675 GLY 675 578 ?   ?   ?   B ? n 
+C 1 1   MET 1   -96 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 2   GLY 2   -95 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 3   SER 3   -94 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 4   SER 4   -93 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 5   HIS 5   -92 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 6   HIS 6   -91 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 7   HIS 7   -90 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 8   HIS 8   -89 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 9   HIS 9   -88 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 10  HIS 10  -87 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 11  GLY 11  -86 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 12  SER 12  -85 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 13  GLY 13  -84 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 14  VAL 14  -83 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 15  LYS 15  -82 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 16  THR 16  -81 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 17  GLU 17  -80 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 18  ASN 18  -79 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 19  ASN 19  -78 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 20  ASP 20  -77 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 21  HIS 21  -76 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 22  ILE 22  -75 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 23  ASN 23  -74 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 24  LEU 24  -73 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 25  LYS 25  -72 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 26  VAL 26  -71 -71 VAL VAL C ? n 
+C 1 27  ALA 27  -70 -70 ALA ALA C ? n 
+C 1 28  GLY 28  -69 -69 GLY GLY C ? n 
+C 1 29  GLN 29  -68 -68 GLN GLN C ? n 
+C 1 30  ASP 30  -67 -67 ASP ASP C ? n 
+C 1 31  GLY 31  -66 -66 GLY GLY C ? n 
+C 1 32  SER 32  -65 -65 SER SER C ? n 
+C 1 33  VAL 33  -64 -64 VAL VAL C ? n 
+C 1 34  VAL 34  -63 -63 VAL VAL C ? n 
+C 1 35  GLN 35  -62 -62 GLN GLN C ? n 
+C 1 36  PHE 36  -61 -61 PHE PHE C ? n 
+C 1 37  LYS 37  -60 -60 LYS LYS C ? n 
+C 1 38  ILE 38  -59 -59 ILE ILE C ? n 
+C 1 39  LYS 39  -58 -58 LYS LYS C ? n 
+C 1 40  ARG 40  -57 -57 ARG ARG C ? n 
+C 1 41  HIS 41  -56 -56 HIS HIS C ? n 
+C 1 42  THR 42  -55 -55 THR THR C ? n 
+C 1 43  PRO 43  -54 -54 PRO PRO C ? n 
+C 1 44  LEU 44  -53 -53 LEU LEU C ? n 
+C 1 45  SER 45  -52 -52 SER SER C ? n 
+C 1 46  LYS 46  -51 -51 LYS LYS C ? n 
+C 1 47  LEU 47  -50 -50 LEU LEU C ? n 
+C 1 48  MET 48  -49 -49 MET MET C ? n 
+C 1 49  LYS 49  -48 -48 LYS LYS C ? n 
+C 1 50  ALA 50  -47 -47 ALA ALA C ? n 
+C 1 51  TYR 51  -46 -46 TYR TYR C ? n 
+C 1 52  CYS 52  -45 -45 CYS CYS C ? n 
+C 1 53  GLU 53  -44 -44 GLU GLU C ? n 
+C 1 54  ARG 54  -43 -43 ARG ARG C ? n 
+C 1 55  GLN 55  -42 -42 GLN GLN C ? n 
+C 1 56  GLY 56  -41 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 57  LEU 57  -40 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 58  SER 58  -39 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 59  MET 59  -38 -38 MET MET C ? n 
+C 1 60  ARG 60  -37 -37 ARG ARG C ? n 
+C 1 61  GLN 61  -36 -36 GLN GLN C ? n 
+C 1 62  ILE 62  -35 -35 ILE ILE C ? n 
+C 1 63  ARG 63  -34 -34 ARG ARG C ? n 
+C 1 64  PHE 64  -33 -33 PHE PHE C ? n 
+C 1 65  ARG 65  -32 -32 ARG ARG C ? n 
+C 1 66  PHE 66  -31 -31 PHE PHE C ? n 
+C 1 67  ASP 67  -30 -30 ASP ASP C ? n 
+C 1 68  GLY 68  -29 -29 GLY GLY C ? n 
+C 1 69  GLN 69  -28 -28 GLN GLN C ? n 
+C 1 70  PRO 70  -27 -27 PRO PRO C ? n 
+C 1 71  ILE 71  -26 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 72  ASN 72  -25 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 73  GLU 73  -24 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 74  THR 74  -23 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 75  ASP 75  -22 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 76  THR 76  -21 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 77  PRO 77  -20 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 78  ALA 78  -19 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 79  GLN 79  -18 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 80  LEU 80  -17 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 81  GLU 81  -16 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 82  MET 82  -15 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 83  GLU 83  -14 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 84  ASP 84  -13 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 85  GLU 85  -12 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 86  ASP 86  -11 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 87  THR 87  -10 -10 THR THR C ? n 
+C 1 88  ILE 88  -9  -9  ILE ILE C ? n 
+C 1 89  ASP 89  -8  -8  ASP ASP C ? n 
+C 1 90  VAL 90  -7  -7  VAL VAL C ? n 
+C 1 91  PHE 91  -6  -6  PHE PHE C ? n 
+C 1 92  GLN 92  -5  -5  GLN GLN C ? n 
+C 1 93  GLN 93  -4  -4  GLN GLN C ? n 
+C 1 94  GLN 94  -3  -3  GLN GLN C ? n 
+C 1 95  THR 95  -2  -2  THR THR C ? n 
+C 1 96  GLY 96  -1  -1  GLY GLY C ? n 
+C 1 97  GLY 97  0   0   GLY GLY C ? n 
+C 1 98  SER 98  1   1   SER SER C ? n 
+C 1 99  LYS 99  2   2   LYS LYS C ? n 
+C 1 100 PHE 100 3   3   PHE PHE C ? n 
+C 1 101 SER 101 4   4   SER SER C ? n 
+C 1 102 ASN 102 5   5   ASN ASN C ? n 
+C 1 103 ILE 103 6   6   ILE ILE C ? n 
+C 1 104 THR 104 7   7   THR THR C ? n 
+C 1 105 ILE 105 8   8   ILE ILE C ? n 
+C 1 106 LYS 106 9   9   LYS LYS C ? n 
+C 1 107 ASN 107 10  10  ASN ASN C ? n 
+C 1 108 PHE 108 11  11  PHE PHE C ? n 
+C 1 109 ARG 109 12  12  ARG ARG C ? n 
+C 1 110 ASN 110 13  13  ASN ASN C ? n 
+C 1 111 PHE 111 14  14  PHE PHE C ? n 
+C 1 112 GLU 112 15  15  GLU GLU C ? n 
+C 1 113 LYS 113 16  16  LYS LYS C ? n 
+C 1 114 VAL 114 17  17  VAL VAL C ? n 
+C 1 115 ASN 115 18  18  ASN ASN C ? n 
+C 1 116 ILE 116 19  19  ILE ILE C ? n 
+C 1 117 ASN 117 20  20  ASN ASN C ? n 
+C 1 118 LEU 118 21  21  LEU LEU C ? n 
+C 1 119 ASP 119 22  22  ASP ASP C ? n 
+C 1 120 ASN 120 23  23  ASN ASN C ? n 
+C 1 121 LYS 121 24  24  LYS LYS C ? n 
+C 1 122 ASN 122 25  25  ASN ASN C ? n 
+C 1 123 VAL 123 26  26  VAL VAL C ? n 
+C 1 124 ILE 124 27  27  ILE ILE C ? n 
+C 1 125 PHE 125 28  28  PHE PHE C ? n 
+C 1 126 GLY 126 29  29  GLY GLY C ? n 
+C 1 127 MET 127 30  30  MET MET C ? n 
+C 1 128 ASN 128 31  31  ASN ASN C ? n 
+C 1 129 ASP 129 32  32  ASP ASP C ? n 
+C 1 130 ILE 130 33  33  ILE ILE C ? n 
+C 1 131 GLY 131 34  34  GLY GLY C ? n 
+C 1 132 LYS 132 35  35  LYS LYS C ? n 
+C 1 133 THR 133 36  36  THR THR C ? n 
+C 1 134 ASN 134 37  37  ASN ASN C ? n 
+C 1 135 PHE 135 38  38  PHE PHE C ? n 
+C 1 136 LEU 136 39  39  LEU LEU C ? n 
+C 1 137 TYR 137 40  40  TYR TYR C ? n 
+C 1 138 ALA 138 41  41  ALA ALA C ? n 
+C 1 139 LEU 139 42  42  LEU LEU C ? n 
+C 1 140 ARG 140 43  43  ARG ARG C ? n 
+C 1 141 PHE 141 44  44  PHE PHE C ? n 
+C 1 142 LEU 142 45  45  LEU LEU C ? n 
+C 1 143 LEU 143 46  46  LEU LEU C ? n 
+C 1 144 ASP 144 47  47  ASP ASP C ? n 
+C 1 145 LYS 145 48  48  LYS LYS C ? n 
+C 1 146 GLU 146 49  49  GLU GLU C ? n 
+C 1 147 ILE 147 50  50  ILE ILE C ? n 
+C 1 148 ARG 148 51  51  ARG ARG C ? n 
+C 1 149 LYS 149 52  52  LYS LYS C ? n 
+C 1 150 PHE 150 53  53  PHE PHE C ? n 
+C 1 151 GLY 151 54  54  GLY GLY C ? n 
+C 1 152 PHE 152 55  55  PHE PHE C ? n 
+C 1 153 ASN 153 56  56  ASN ASN C ? n 
+C 1 154 LYS 154 57  57  LYS LYS C ? n 
+C 1 155 SER 155 58  58  SER SER C ? n 
+C 1 156 ASP 156 59  59  ASP ASP C ? n 
+C 1 157 TYR 157 60  60  TYR TYR C ? n 
+C 1 158 HIS 158 61  61  HIS HIS C ? n 
+C 1 159 LYS 159 62  62  LYS LYS C ? n 
+C 1 160 HIS 160 63  63  HIS HIS C ? n 
+C 1 161 ASP 161 64  64  ASP ASP C ? n 
+C 1 162 THR 162 65  65  THR THR C ? n 
+C 1 163 SER 163 66  66  SER SER C ? n 
+C 1 164 LYS 164 67  67  LYS LYS C ? n 
+C 1 165 LYS 165 68  68  LYS LYS C ? n 
+C 1 166 ILE 166 69  69  ILE ILE C ? n 
+C 1 167 GLU 167 70  70  GLU GLU C ? n 
+C 1 168 ILE 168 71  71  ILE ILE C ? n 
+C 1 169 ILE 169 72  72  ILE ILE C ? n 
+C 1 170 LEU 170 73  73  LEU LEU C ? n 
+C 1 171 THR 171 74  74  THR THR C ? n 
+C 1 172 LEU 172 75  75  LEU LEU C ? n 
+C 1 173 ASP 173 76  76  ASP ASP C ? n 
+C 1 174 LEU 174 77  77  LEU LEU C ? n 
+C 1 175 SER 175 78  78  SER SER C ? n 
+C 1 176 ASN 176 79  79  ASN ASN C ? n 
+C 1 177 TYR 177 80  80  TYR TYR C ? n 
+C 1 178 GLU 178 81  81  GLU GLU C ? n 
+C 1 179 LYS 179 82  82  LYS LYS C ? n 
+C 1 180 ASP 180 83  83  ASP ASP C ? n 
+C 1 181 GLU 181 84  84  GLU GLU C ? n 
+C 1 182 ASP 182 85  85  ASP ASP C ? n 
+C 1 183 THR 183 86  86  THR THR C ? n 
+C 1 184 LYS 184 87  87  LYS LYS C ? n 
+C 1 185 LYS 185 88  88  LYS LYS C ? n 
+C 1 186 LEU 186 89  89  LEU LEU C ? n 
+C 1 187 ILE 187 90  90  ILE ILE C ? n 
+C 1 188 SER 188 91  91  SER SER C ? n 
+C 1 189 VAL 189 92  92  VAL VAL C ? n 
+C 1 190 VAL 190 93  93  VAL VAL C ? n 
+C 1 191 LYS 191 94  94  LYS LYS C ? n 
+C 1 192 GLY 192 95  95  GLY GLY C ? n 
+C 1 193 ALA 193 96  96  ALA ALA C ? n 
+C 1 194 ARG 194 97  97  ARG ARG C ? n 
+C 1 195 THR 195 98  98  THR THR C ? n 
+C 1 196 SER 196 99  99  SER SER C ? n 
+C 1 197 ALA 197 100 100 ALA ALA C ? n 
+C 1 198 ASN 198 101 101 ASN ASN C ? n 
+C 1 199 ALA 199 102 102 ALA ALA C ? n 
+C 1 200 ASP 200 103 103 ASP ASP C ? n 
+C 1 201 VAL 201 104 104 VAL VAL C ? n 
+C 1 202 PHE 202 105 105 PHE PHE C ? n 
+C 1 203 TYR 203 106 106 TYR TYR C ? n 
+C 1 204 ILE 204 107 107 ILE ILE C ? n 
+C 1 205 ALA 205 108 108 ALA ALA C ? n 
+C 1 206 LEU 206 109 109 LEU LEU C ? n 
+C 1 207 GLU 207 110 110 GLU GLU C ? n 
+C 1 208 SER 208 111 111 SER SER C ? n 
+C 1 209 LYS 209 112 112 LYS LYS C ? n 
+C 1 210 TYR 210 113 113 TYR TYR C ? n 
+C 1 211 ASP 211 114 114 ASP ASP C ? n 
+C 1 212 ASP 212 115 115 ASP ASP C ? n 
+C 1 213 LYS 213 116 116 LYS LYS C ? n 
+C 1 214 GLU 214 117 117 GLU GLU C ? n 
+C 1 215 LEU 215 118 118 LEU LEU C ? n 
+C 1 216 TYR 216 119 119 TYR TYR C ? n 
+C 1 217 GLY 217 120 120 GLY GLY C ? n 
+C 1 218 ASN 218 121 121 ASN ASN C ? n 
+C 1 219 ILE 219 122 122 ILE ILE C ? n 
+C 1 220 ILE 220 123 123 ILE ILE C ? n 
+C 1 221 LEU 221 124 124 LEU LEU C ? n 
+C 1 222 LYS 222 125 125 LYS LYS C ? n 
+C 1 223 TRP 223 126 126 TRP TRP C ? n 
+C 1 224 GLY 224 127 127 GLY GLY C ? n 
+C 1 225 SER 225 128 128 SER SER C ? n 
+C 1 226 GLU 226 129 129 GLU GLU C ? n 
+C 1 227 LEU 227 130 130 LEU LEU C ? n 
+C 1 228 ASP 228 131 131 ASP ASP C ? n 
+C 1 229 ASN 229 132 132 ASN ASN C ? n 
+C 1 230 LEU 230 133 133 LEU LEU C ? n 
+C 1 231 ILE 231 134 134 ILE ILE C ? n 
+C 1 232 ASP 232 135 135 ASP ASP C ? n 
+C 1 233 ILE 233 136 136 ILE ILE C ? n 
+C 1 234 PRO 234 137 137 PRO PRO C ? n 
+C 1 235 GLY 235 138 138 GLY GLY C ? n 
+C 1 236 ARG 236 139 139 ARG ARG C ? n 
+C 1 237 GLY 237 140 140 GLY GLY C ? n 
+C 1 238 ASN 238 141 141 ASN ASN C ? n 
+C 1 239 ILE 239 142 142 ILE ILE C ? n 
+C 1 240 ASN 240 143 143 ASN ASN C ? n 
+C 1 241 ALA 241 144 144 ALA ALA C ? n 
+C 1 242 LEU 242 145 145 LEU LEU C ? n 
+C 1 243 ASP 243 146 146 ASP ASP C ? n 
+C 1 244 ASN 244 147 147 ASN ASN C ? n 
+C 1 245 VAL 245 148 148 VAL VAL C ? n 
+C 1 246 PHE 246 149 149 PHE PHE C ? n 
+C 1 247 LYS 247 150 150 LYS LYS C ? n 
+C 1 248 VAL 248 151 151 VAL VAL C ? n 
+C 1 249 ILE 249 152 152 ILE ILE C ? n 
+C 1 250 TYR 250 153 153 TYR TYR C ? n 
+C 1 251 ILE 251 154 154 ILE ILE C ? n 
+C 1 252 ASN 252 155 155 ASN ASN C ? n 
+C 1 253 PRO 253 156 156 PRO PRO C ? n 
+C 1 254 LEU 254 157 157 LEU LEU C ? n 
+C 1 255 VAL 255 158 158 VAL VAL C ? n 
+C 1 256 ASP 256 159 159 ASP ASP C ? n 
+C 1 257 LEU 257 160 160 LEU LEU C ? n 
+C 1 258 ASP 258 161 161 ASP ASP C ? n 
+C 1 259 LYS 259 162 162 LYS LYS C ? n 
+C 1 260 LEU 260 163 163 LEU LEU C ? n 
+C 1 261 PHE 261 164 164 PHE PHE C ? n 
+C 1 262 ALA 262 165 165 ALA ALA C ? n 
+C 1 263 GLN 263 166 166 GLN GLN C ? n 
+C 1 264 ASN 264 167 167 ASN ASN C ? n 
+C 1 265 LYS 265 168 168 LYS LYS C ? n 
+C 1 266 LYS 266 169 169 LYS LYS C ? n 
+C 1 267 TYR 267 170 170 TYR TYR C ? n 
+C 1 268 ILE 268 171 171 ILE ILE C ? n 
+C 1 269 PHE 269 172 172 PHE PHE C ? n 
+C 1 270 GLU 270 173 173 GLU GLU C ? n 
+C 1 271 GLU 271 174 174 GLU GLU C ? n 
+C 1 272 SER 272 175 175 SER SER C ? n 
+C 1 273 GLN 273 176 176 GLN GLN C ? n 
+C 1 274 GLY 274 177 177 GLY GLY C ? n 
+C 1 275 ASN 275 178 178 ASN ASN C ? n 
+C 1 276 GLU 276 179 179 GLU GLU C ? n 
+C 1 277 SER 277 180 180 SER SER C ? n 
+C 1 278 ASP 278 181 181 ASP ASP C ? n 
+C 1 279 GLU 279 182 182 GLU GLU C ? n 
+C 1 280 GLY 280 183 183 GLY GLY C ? n 
+C 1 281 ILE 281 184 184 ILE ILE C ? n 
+C 1 282 LEU 282 185 185 LEU LEU C ? n 
+C 1 283 ASN 283 186 186 ASN ASN C ? n 
+C 1 284 ASN 284 187 187 ASN ASN C ? n 
+C 1 285 ILE 285 188 188 ILE ILE C ? n 
+C 1 286 LYS 286 189 189 LYS LYS C ? n 
+C 1 287 SER 287 190 190 SER SER C ? n 
+C 1 288 LEU 288 191 191 LEU LEU C ? n 
+C 1 289 THR 289 192 192 THR THR C ? n 
+C 1 290 ASP 290 193 193 ASP ASP C ? n 
+C 1 291 GLN 291 194 194 GLN GLN C ? n 
+C 1 292 VAL 292 195 195 VAL VAL C ? n 
+C 1 293 ASN 293 196 196 ASN ASN C ? n 
+C 1 294 GLN 294 197 197 GLN GLN C ? n 
+C 1 295 GLN 295 198 198 GLN GLN C ? n 
+C 1 296 ILE 296 199 199 ILE ILE C ? n 
+C 1 297 GLY 297 200 200 GLY GLY C ? n 
+C 1 298 GLU 298 201 201 GLU GLU C ? n 
+C 1 299 MET 299 202 202 MET MET C ? n 
+C 1 300 THR 300 203 203 THR THR C ? n 
+C 1 301 ILE 301 204 204 ILE ILE C ? n 
+C 1 302 ILE 302 205 205 ILE ILE C ? n 
+C 1 303 LYS 303 206 206 LYS LYS C ? n 
+C 1 304 GLY 304 207 207 GLY GLY C ? n 
+C 1 305 PHE 305 208 208 PHE PHE C ? n 
+C 1 306 GLN 306 209 209 GLN GLN C ? n 
+C 1 307 GLN 307 210 210 GLN GLN C ? n 
+C 1 308 GLU 308 211 211 GLU GLU C ? n 
+C 1 309 ILE 309 212 212 ILE ILE C ? n 
+C 1 310 THR 310 213 213 THR THR C ? n 
+C 1 311 SER 311 214 214 SER SER C ? n 
+C 1 312 GLU 312 215 215 GLU GLU C ? n 
+C 1 313 TYR 313 216 216 TYR TYR C ? n 
+C 1 314 ARG 314 217 217 ARG ARG C ? n 
+C 1 315 SER 315 218 218 SER SER C ? n 
+C 1 316 LEU 316 219 219 LEU LEU C ? n 
+C 1 317 LYS 317 220 220 LYS LYS C ? n 
+C 1 318 LYS 318 221 221 LYS LYS C ? n 
+C 1 319 GLU 319 222 222 GLU GLU C ? n 
+C 1 320 GLU 320 223 223 GLU GLU C ? n 
+C 1 321 VAL 321 224 224 VAL VAL C ? n 
+C 1 322 SER 322 225 225 SER SER C ? n 
+C 1 323 ILE 323 226 226 ILE ILE C ? n 
+C 1 324 GLU 324 227 227 GLU GLU C ? n 
+C 1 325 LEU 325 228 228 LEU LEU C ? n 
+C 1 326 LYS 326 229 229 LYS LYS C ? n 
+C 1 327 SER 327 230 230 SER SER C ? n 
+C 1 328 GLU 328 231 231 GLU GLU C ? n 
+C 1 329 MET 329 232 232 MET MET C ? n 
+C 1 330 ALA 330 233 233 ALA ALA C ? n 
+C 1 331 ILE 331 234 234 ILE ILE C ? n 
+C 1 332 LYS 332 235 235 LYS LYS C ? n 
+C 1 333 GLY 333 236 236 GLY GLY C ? n 
+C 1 334 PHE 334 237 237 PHE PHE C ? n 
+C 1 335 PHE 335 238 238 PHE PHE C ? n 
+C 1 336 SER 336 239 239 SER SER C ? n 
+C 1 337 ASP 337 240 240 ASP ASP C ? n 
+C 1 338 ILE 338 241 241 ILE ILE C ? n 
+C 1 339 ILE 339 242 242 ILE ILE C ? n 
+C 1 340 PRO 340 243 243 PRO PRO C ? n 
+C 1 341 TYR 341 244 244 TYR TYR C ? n 
+C 1 342 ILE 342 245 245 ILE ILE C ? n 
+C 1 343 LYS 343 246 246 LYS LYS C ? n 
+C 1 344 LYS 344 247 247 LYS LYS C ? n 
+C 1 345 ASP 345 248 248 ASP ASP C ? n 
+C 1 346 GLY 346 249 249 GLY GLY C ? n 
+C 1 347 ASP 347 250 250 ASP ASP C ? n 
+C 1 348 SER 348 251 251 SER SER C ? n 
+C 1 349 ASN 349 252 252 ASN ASN C ? n 
+C 1 350 TYR 350 253 253 TYR TYR C ? n 
+C 1 351 TYR 351 254 254 TYR TYR C ? n 
+C 1 352 PRO 352 255 255 PRO PRO C ? n 
+C 1 353 THR 353 256 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 354 SER 354 257 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 355 GLY 355 258 258 GLY GLY C ? n 
+C 1 356 ASP 356 259 259 ASP ASP C ? n 
+C 1 357 GLY 357 260 260 GLY GLY C ? n 
+C 1 358 ARG 358 261 261 ARG ARG C ? n 
+C 1 359 ARG 359 262 262 ARG ARG C ? n 
+C 1 360 LYS 360 263 263 LYS LYS C ? n 
+C 1 361 MET 361 264 264 MET MET C ? n 
+C 1 362 LEU 362 265 265 LEU LEU C ? n 
+C 1 363 SER 363 266 266 SER SER C ? n 
+C 1 364 TYR 364 267 267 TYR TYR C ? n 
+C 1 365 SER 365 268 268 SER SER C ? n 
+C 1 366 ILE 366 269 269 ILE ILE C ? n 
+C 1 367 TYR 367 270 270 TYR TYR C ? n 
+C 1 368 ASN 368 271 271 ASN ASN C ? n 
+C 1 369 TYR 369 272 272 TYR TYR C ? n 
+C 1 370 LEU 370 273 273 LEU LEU C ? n 
+C 1 371 ALA 371 274 274 ALA ALA C ? n 
+C 1 372 LYS 372 275 275 LYS LYS C ? n 
+C 1 373 LYS 373 276 276 LYS LYS C ? n 
+C 1 374 LYS 374 277 277 LYS LYS C ? n 
+C 1 375 TYR 375 278 278 TYR TYR C ? n 
+C 1 376 GLU 376 279 279 GLU GLU C ? n 
+C 1 377 ASP 377 280 280 ASP ASP C ? n 
+C 1 378 LYS 378 281 281 LYS LYS C ? n 
+C 1 379 ILE 379 282 282 ILE ILE C ? n 
+C 1 380 VAL 380 283 283 VAL VAL C ? n 
+C 1 381 ILE 381 284 284 ILE ILE C ? n 
+C 1 382 TYR 382 285 285 TYR TYR C ? n 
+C 1 383 LEU 383 286 286 LEU LEU C ? n 
+C 1 384 ILE 384 287 287 ILE ILE C ? n 
+C 1 385 GLU 385 288 288 GLU GLU C ? n 
+C 1 386 GLU 386 289 289 GLU GLU C ? n 
+C 1 387 PRO 387 290 290 PRO PRO C ? n 
+C 1 388 GLU 388 291 291 GLU GLU C ? n 
+C 1 389 ILE 389 292 292 ILE ILE C ? n 
+C 1 390 SER 390 293 293 SER SER C ? n 
+C 1 391 LEU 391 294 294 LEU LEU C ? n 
+C 1 392 HIS 392 295 295 HIS HIS C ? n 
+C 1 393 ARG 393 296 296 ARG ARG C ? n 
+C 1 394 SER 394 297 297 SER SER C ? n 
+C 1 395 MET 395 298 298 MET MET C ? n 
+C 1 396 GLN 396 299 299 GLN GLN C ? n 
+C 1 397 ILE 397 300 300 ILE ILE C ? n 
+C 1 398 ALA 398 301 301 ALA ALA C ? n 
+C 1 399 LEU 399 302 302 LEU LEU C ? n 
+C 1 400 SER 400 303 303 SER SER C ? n 
+C 1 401 LYS 401 304 304 LYS LYS C ? n 
+C 1 402 GLN 402 305 305 GLN GLN C ? n 
+C 1 403 LEU 403 306 306 LEU LEU C ? n 
+C 1 404 PHE 404 307 307 PHE PHE C ? n 
+C 1 405 GLU 405 308 308 GLU GLU C ? n 
+C 1 406 GLN 406 309 309 GLN GLN C ? n 
+C 1 407 SER 407 310 310 SER SER C ? n 
+C 1 408 THR 408 311 311 THR THR C ? n 
+C 1 409 TYR 409 312 312 TYR TYR C ? n 
+C 1 410 LYS 410 313 313 LYS LYS C ? n 
+C 1 411 TYR 411 314 314 TYR TYR C ? n 
+C 1 412 PHE 412 315 315 PHE PHE C ? n 
+C 1 413 PHE 413 316 316 PHE PHE C ? n 
+C 1 414 LEU 414 317 317 LEU LEU C ? n 
+C 1 415 SER 415 318 318 SER SER C ? n 
+C 1 416 THR 416 319 319 THR THR C ? n 
+C 1 417 HIS 417 320 320 HIS HIS C ? n 
+C 1 418 SER 418 321 321 SER SER C ? n 
+C 1 419 PRO 419 322 322 PRO PRO C ? n 
+C 1 420 GLU 420 323 323 GLU GLU C ? n 
+C 1 421 LEU 421 324 324 LEU LEU C ? n 
+C 1 422 LEU 422 325 325 LEU LEU C ? n 
+C 1 423 TYR 423 326 326 TYR TYR C ? n 
+C 1 424 GLU 424 327 327 GLU GLU C ? n 
+C 1 425 MET 425 328 328 MET MET C ? n 
+C 1 426 ASP 426 329 329 ASP ASP C ? n 
+C 1 427 ASN 427 330 330 ASN ASN C ? n 
+C 1 428 THR 428 331 331 THR THR C ? n 
+C 1 429 ARG 429 332 332 ARG ARG C ? n 
+C 1 430 LEU 430 333 333 LEU LEU C ? n 
+C 1 431 ILE 431 334 334 ILE ILE C ? n 
+C 1 432 ARG 432 335 335 ARG ARG C ? n 
+C 1 433 VAL 433 336 336 VAL VAL C ? n 
+C 1 434 HIS 434 337 337 HIS HIS C ? n 
+C 1 435 SER 435 338 338 SER SER C ? n 
+C 1 436 THR 436 339 339 THR THR C ? n 
+C 1 437 GLU 437 340 340 GLU GLU C ? n 
+C 1 438 LYS 438 341 341 LYS LYS C ? n 
+C 1 439 VAL 439 342 342 VAL VAL C ? n 
+C 1 440 VAL 440 343 343 VAL VAL C ? n 
+C 1 441 CYS 441 344 344 CYS CYS C ? n 
+C 1 442 SER 442 345 345 SER SER C ? n 
+C 1 443 SER 443 346 346 SER SER C ? n 
+C 1 444 HIS 444 347 347 HIS HIS C ? n 
+C 1 445 MET 445 348 348 MET MET C ? n 
+C 1 446 TYR 446 349 349 TYR TYR C ? n 
+C 1 447 ASN 447 350 350 ASN ASN C ? n 
+C 1 448 VAL 448 351 351 VAL VAL C ? n 
+C 1 449 GLU 449 352 352 GLU GLU C ? n 
+C 1 450 GLU 450 353 353 GLU GLU C ? n 
+C 1 451 ALA 451 354 354 ALA ALA C ? n 
+C 1 452 TYR 452 355 355 TYR TYR C ? n 
+C 1 453 GLY 453 356 356 GLY GLY C ? n 
+C 1 454 SER 454 357 357 SER SER C ? n 
+C 1 455 VAL 455 358 358 VAL VAL C ? n 
+C 1 456 LYS 456 359 359 LYS LYS C ? n 
+C 1 457 LYS 457 360 360 LYS LYS C ? n 
+C 1 458 LYS 458 361 361 LYS LYS C ? n 
+C 1 459 LEU 459 362 362 LEU LEU C ? n 
+C 1 460 ASN 460 363 363 ASN ASN C ? n 
+C 1 461 LYS 461 364 364 LYS LYS C ? n 
+C 1 462 ALA 462 365 365 ALA ALA C ? n 
+C 1 463 LEU 463 366 366 LEU LEU C ? n 
+C 1 464 SER 464 367 367 SER SER C ? n 
+C 1 465 SER 465 368 368 SER SER C ? n 
+C 1 466 ALA 466 369 369 ALA ALA C ? n 
+C 1 467 LEU 467 370 370 LEU LEU C ? n 
+C 1 468 PHE 468 371 371 PHE PHE C ? n 
+C 1 469 ALA 469 372 372 ALA ALA C ? n 
+C 1 470 GLU 470 373 373 GLU GLU C ? n 
+C 1 471 ARG 471 374 374 ARG ARG C ? n 
+C 1 472 VAL 472 375 375 VAL VAL C ? n 
+C 1 473 LEU 473 376 376 LEU LEU C ? n 
+C 1 474 LEU 474 377 377 LEU LEU C ? n 
+C 1 475 ILE 475 378 378 ILE ILE C ? n 
+C 1 476 GLU 476 379 379 GLU GLU C ? n 
+C 1 477 GLY 477 380 380 GLY GLY C ? n 
+C 1 478 PRO 478 381 381 PRO PRO C ? n 
+C 1 479 SER 479 382 382 SER SER C ? n 
+C 1 480 GLU 480 383 383 GLU GLU C ? n 
+C 1 481 LYS 481 384 384 LYS LYS C ? n 
+C 1 482 ILE 482 385 385 ILE ILE C ? n 
+C 1 483 LEU 483 386 386 LEU LEU C ? n 
+C 1 484 PHE 484 387 387 PHE PHE C ? n 
+C 1 485 GLU 485 388 388 GLU GLU C ? n 
+C 1 486 LYS 486 389 389 LYS LYS C ? n 
+C 1 487 VAL 487 390 390 VAL VAL C ? n 
+C 1 488 LEU 488 391 391 LEU LEU C ? n 
+C 1 489 ASP 489 392 392 ASP ASP C ? n 
+C 1 490 GLU 490 393 393 GLU GLU C ? n 
+C 1 491 VAL 491 394 394 VAL VAL C ? n 
+C 1 492 GLU 492 395 395 GLU GLU C ? n 
+C 1 493 PRO 493 396 396 PRO PRO C ? n 
+C 1 494 GLU 494 397 397 GLU GLU C ? n 
+C 1 495 TYR 495 398 398 TYR TYR C ? n 
+C 1 496 GLU 496 399 399 GLU GLU C ? n 
+C 1 497 LEU 497 400 400 LEU LEU C ? n 
+C 1 498 ASN 498 401 401 ASN ASN C ? n 
+C 1 499 GLY 499 402 402 GLY GLY C ? n 
+C 1 500 GLY 500 403 403 GLY GLY C ? n 
+C 1 501 PHE 501 404 404 PHE PHE C ? n 
+C 1 502 LEU 502 405 405 LEU LEU C ? n 
+C 1 503 LEU 503 406 406 LEU LEU C ? n 
+C 1 504 GLU 504 407 407 GLU GLU C ? n 
+C 1 505 VAL 505 408 408 VAL VAL C ? n 
+C 1 506 GLY 506 409 409 GLY GLY C ? n 
+C 1 507 GLY 507 410 410 GLY GLY C ? n 
+C 1 508 THR 508 411 411 THR THR C ? n 
+C 1 509 TYR 509 412 412 TYR TYR C ? n 
+C 1 510 PHE 510 413 413 PHE PHE C ? n 
+C 1 511 ASN 511 414 414 ASN ASN C ? n 
+C 1 512 HIS 512 415 415 HIS HIS C ? n 
+C 1 513 TYR 513 416 416 TYR TYR C ? n 
+C 1 514 VAL 514 417 417 VAL VAL C ? n 
+C 1 515 CYS 515 418 418 CYS CYS C ? n 
+C 1 516 THR 516 419 419 THR THR C ? n 
+C 1 517 LEU 517 420 420 LEU LEU C ? n 
+C 1 518 ASN 518 421 421 ASN ASN C ? n 
+C 1 519 ASP 519 422 422 ASP ASP C ? n 
+C 1 520 LEU 520 423 423 LEU LEU C ? n 
+C 1 521 GLY 521 424 424 GLY GLY C ? n 
+C 1 522 ILE 522 425 425 ILE ILE C ? n 
+C 1 523 THR 523 426 426 THR THR C ? n 
+C 1 524 HIS 524 427 427 HIS HIS C ? n 
+C 1 525 ILE 525 428 428 ILE ILE C ? n 
+C 1 526 ILE 526 429 429 ILE ILE C ? n 
+C 1 527 LYS 527 430 430 LYS LYS C ? n 
+C 1 528 THR 528 431 431 THR THR C ? n 
+C 1 529 ASP 529 432 432 ASP ASP C ? n 
+C 1 530 ASN 530 433 433 ASN ASN C ? n 
+C 1 531 ASP 531 434 434 ASP ASP C ? n 
+C 1 532 LEU 532 435 435 LEU LEU C ? n 
+C 1 533 LYS 533 436 436 LYS LYS C ? n 
+C 1 534 SER 534 437 437 SER SER C ? n 
+C 1 535 LYS 535 438 438 LYS LYS C ? n 
+C 1 536 LYS 536 439 439 LYS LYS C ? n 
+C 1 537 GLY 537 440 440 GLY GLY C ? n 
+C 1 538 LYS 538 441 441 LYS LYS C ? n 
+C 1 539 LYS 539 442 442 LYS LYS C ? n 
+C 1 540 GLY 540 443 443 GLY GLY C ? n 
+C 1 541 VAL 541 444 444 VAL VAL C ? n 
+C 1 542 TYR 542 445 445 TYR TYR C ? n 
+C 1 543 GLU 543 446 446 GLU GLU C ? n 
+C 1 544 LEU 544 447 447 LEU LEU C ? n 
+C 1 545 LEU 545 448 448 LEU LEU C ? n 
+C 1 546 GLY 546 449 449 GLY GLY C ? n 
+C 1 547 LEU 547 450 450 LEU LEU C ? n 
+C 1 548 ASN 548 451 451 ASN ASN C ? n 
+C 1 549 ARG 549 452 452 ARG ARG C ? n 
+C 1 550 CYS 550 453 453 CYS CYS C ? n 
+C 1 551 LEU 551 454 454 LEU LEU C ? n 
+C 1 552 ASN 552 455 455 ASN ASN C ? n 
+C 1 553 LEU 553 456 456 LEU LEU C ? n 
+C 1 554 LEU 554 457 457 LEU LEU C ? n 
+C 1 555 GLY 555 458 458 GLY GLY C ? n 
+C 1 556 ARG 556 459 459 ARG ARG C ? n 
+C 1 557 GLU 557 460 460 GLU GLU C ? n 
+C 1 558 ASN 558 461 461 ASN ASN C ? n 
+C 1 559 LEU 559 462 462 LEU LEU C ? n 
+C 1 560 ASP 560 463 463 ASP ASP C ? n 
+C 1 561 GLU 561 464 464 GLU GLU C ? n 
+C 1 562 ILE 562 465 465 ILE ILE C ? n 
+C 1 563 THR 563 466 466 THR THR C ? n 
+C 1 564 ILE 564 467 467 ILE ILE C ? n 
+C 1 565 ASP 565 468 468 ASP ASP C ? n 
+C 1 566 ILE 566 469 469 ILE ILE C ? n 
+C 1 567 PRO 567 470 470 PRO PRO C ? n 
+C 1 568 GLU 568 471 471 GLU GLU C ? n 
+C 1 569 ASP 569 472 472 ASP ASP C ? n 
+C 1 570 ILE 570 473 473 ILE ILE C ? n 
+C 1 571 LYS 571 474 474 LYS LYS C ? n 
+C 1 572 GLY 572 475 475 GLY GLY C ? n 
+C 1 573 LYS 573 476 476 LYS LYS C ? n 
+C 1 574 LYS 574 477 477 LYS LYS C ? n 
+C 1 575 LYS 575 478 478 LYS LYS C ? n 
+C 1 576 LYS 576 479 479 LYS LYS C ? n 
+C 1 577 GLU 577 480 480 GLU GLU C ? n 
+C 1 578 ARG 578 481 481 ARG ARG C ? n 
+C 1 579 LEU 579 482 482 LEU LEU C ? n 
+C 1 580 ASN 580 483 483 ASN ASN C ? n 
+C 1 581 GLU 581 484 484 GLU GLU C ? n 
+C 1 582 ARG 582 485 485 ARG ARG C ? n 
+C 1 583 LYS 583 486 486 LYS LYS C ? n 
+C 1 584 LYS 584 487 487 LYS LYS C ? n 
+C 1 585 GLU 585 488 488 GLU GLU C ? n 
+C 1 586 ILE 586 489 489 ILE ILE C ? n 
+C 1 587 PHE 587 490 490 PHE PHE C ? n 
+C 1 588 LYS 588 491 491 LYS LYS C ? n 
+C 1 589 GLN 589 492 492 GLN GLN C ? n 
+C 1 590 TYR 590 493 493 TYR TYR C ? n 
+C 1 591 LYS 591 494 494 LYS LYS C ? n 
+C 1 592 ASN 592 495 495 ASN ASN C ? n 
+C 1 593 GLU 593 496 496 GLU GLU C ? n 
+C 1 594 VAL 594 497 497 VAL VAL C ? n 
+C 1 595 GLY 595 498 498 GLY GLY C ? n 
+C 1 596 GLU 596 499 499 GLU GLU C ? n 
+C 1 597 PHE 597 500 500 PHE PHE C ? n 
+C 1 598 LEU 598 501 501 LEU LEU C ? n 
+C 1 599 GLY 599 502 502 GLY GLY C ? n 
+C 1 600 GLU 600 503 503 GLU GLU C ? n 
+C 1 601 ARG 601 504 504 ARG ARG C ? n 
+C 1 602 ILE 602 505 505 ILE ILE C ? n 
+C 1 603 TYR 603 506 506 TYR TYR C ? n 
+C 1 604 LEU 604 507 507 LEU LEU C ? n 
+C 1 605 SER 605 508 508 SER SER C ? n 
+C 1 606 GLU 606 509 509 GLU GLU C ? n 
+C 1 607 ILE 607 510 510 ILE ILE C ? n 
+C 1 608 ASP 608 511 511 ASP ASP C ? n 
+C 1 609 LEU 609 512 512 LEU LEU C ? n 
+C 1 610 GLU 610 513 513 GLU GLU C ? n 
+C 1 611 ASN 611 514 514 ASN ASN C ? n 
+C 1 612 ASP 612 515 515 ASP ASP C ? n 
+C 1 613 LEU 613 516 516 LEU LEU C ? n 
+C 1 614 TYR 614 517 517 TYR TYR C ? n 
+C 1 615 SER 615 518 518 SER SER C ? n 
+C 1 616 ALA 616 519 519 ALA ALA C ? n 
+C 1 617 ILE 617 520 520 ILE ILE C ? n 
+C 1 618 GLY 618 521 521 GLY GLY C ? n 
+C 1 619 GLU 619 522 522 GLU GLU C ? n 
+C 1 620 SER 620 523 523 SER SER C ? n 
+C 1 621 MET 621 524 524 MET MET C ? n 
+C 1 622 LYS 622 525 525 LYS LYS C ? n 
+C 1 623 ARG 623 526 526 ARG ARG C ? n 
+C 1 624 ILE 624 527 527 ILE ILE C ? n 
+C 1 625 PHE 625 528 528 PHE PHE C ? n 
+C 1 626 GLU 626 529 529 GLU GLU C ? n 
+C 1 627 ASN 627 530 530 ASN ASN C ? n 
+C 1 628 GLU 628 531 531 GLU GLU C ? n 
+C 1 629 ASP 629 532 532 ASP ASP C ? n 
+C 1 630 PRO 630 533 533 PRO PRO C ? n 
+C 1 631 VAL 631 534 534 VAL VAL C ? n 
+C 1 632 HIS 632 535 535 HIS HIS C ? n 
+C 1 633 TYR 633 536 536 TYR TYR C ? n 
+C 1 634 LEU 634 537 537 LEU LEU C ? n 
+C 1 635 GLN 635 538 538 GLN GLN C ? n 
+C 1 636 LYS 636 539 539 LYS LYS C ? n 
+C 1 637 SER 637 540 540 SER SER C ? n 
+C 1 638 LYS 638 541 541 LYS LYS C ? n 
+C 1 639 LEU 639 542 542 LEU LEU C ? n 
+C 1 640 PHE 640 543 543 PHE PHE C ? n 
+C 1 641 ASN 641 544 544 ASN ASN C ? n 
+C 1 642 MET 642 545 545 MET MET C ? n 
+C 1 643 VAL 643 546 546 VAL VAL C ? n 
+C 1 644 GLU 644 547 547 GLU GLU C ? n 
+C 1 645 LEU 645 548 548 LEU LEU C ? n 
+C 1 646 VAL 646 549 549 VAL VAL C ? n 
+C 1 647 ASN 647 550 550 ASN ASN C ? n 
+C 1 648 ASN 648 551 551 ASN ASN C ? n 
+C 1 649 LEU 649 552 552 LEU LEU C ? n 
+C 1 650 SER 650 553 553 SER SER C ? n 
+C 1 651 THR 651 554 554 THR THR C ? n 
+C 1 652 LYS 652 555 555 LYS LYS C ? n 
+C 1 653 ASP 653 556 556 ASP ASP C ? n 
+C 1 654 CYS 654 557 557 CYS CYS C ? n 
+C 1 655 PHE 655 558 558 PHE PHE C ? n 
+C 1 656 ASP 656 559 559 ASP ASP C ? n 
+C 1 657 VAL 657 560 560 VAL VAL C ? n 
+C 1 658 PHE 658 561 561 PHE PHE C ? n 
+C 1 659 GLU 659 562 562 GLU GLU C ? n 
+C 1 660 HIS 660 563 563 HIS HIS C ? n 
+C 1 661 GLU 661 564 564 GLU GLU C ? n 
+C 1 662 LYS 662 565 565 LYS LYS C ? n 
+C 1 663 PHE 663 566 566 PHE PHE C ? n 
+C 1 664 ALA 664 567 567 ALA ALA C ? n 
+C 1 665 CYS 665 568 568 CYS CYS C ? n 
+C 1 666 LEU 666 569 569 LEU LEU C ? n 
+C 1 667 LYS 667 570 570 LYS LYS C ? n 
+C 1 668 GLU 668 571 571 GLU GLU C ? n 
+C 1 669 LEU 669 572 572 LEU LEU C ? n 
+C 1 670 VAL 670 573 573 VAL VAL C ? n 
+C 1 671 GLY 671 574 574 GLY GLY C ? n 
+C 1 672 SER 672 575 575 SER SER C ? n 
+C 1 673 ASP 673 576 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 674 ARG 674 577 ?   ?   ?   C ? n 
+C 1 675 GLY 675 578 ?   ?   ?   C ? n 
+D 1 1   MET 1   -96 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 2   GLY 2   -95 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 3   SER 3   -94 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 4   SER 4   -93 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 5   HIS 5   -92 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 6   HIS 6   -91 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 7   HIS 7   -90 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 8   HIS 8   -89 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 9   HIS 9   -88 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 10  HIS 10  -87 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 11  GLY 11  -86 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 12  SER 12  -85 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 13  GLY 13  -84 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 14  VAL 14  -83 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 15  LYS 15  -82 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 16  THR 16  -81 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 17  GLU 17  -80 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 18  ASN 18  -79 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 19  ASN 19  -78 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 20  ASP 20  -77 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 21  HIS 21  -76 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 22  ILE 22  -75 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 23  ASN 23  -74 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 24  LEU 24  -73 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 25  LYS 25  -72 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 26  VAL 26  -71 -71 VAL VAL D ? n 
+D 1 27  ALA 27  -70 -70 ALA ALA D ? n 
+D 1 28  GLY 28  -69 -69 GLY GLY D ? n 
+D 1 29  GLN 29  -68 -68 GLN GLN D ? n 
+D 1 30  ASP 30  -67 -67 ASP ASP D ? n 
+D 1 31  GLY 31  -66 -66 GLY GLY D ? n 
+D 1 32  SER 32  -65 -65 SER SER D ? n 
+D 1 33  VAL 33  -64 -64 VAL VAL D ? n 
+D 1 34  VAL 34  -63 -63 VAL VAL D ? n 
+D 1 35  GLN 35  -62 -62 GLN GLN D ? n 
+D 1 36  PHE 36  -61 -61 PHE PHE D ? n 
+D 1 37  LYS 37  -60 -60 LYS LYS D ? n 
+D 1 38  ILE 38  -59 -59 ILE ILE D ? n 
+D 1 39  LYS 39  -58 -58 LYS LYS D ? n 
+D 1 40  ARG 40  -57 -57 ARG ARG D ? n 
+D 1 41  HIS 41  -56 -56 HIS HIS D ? n 
+D 1 42  THR 42  -55 -55 THR THR D ? n 
+D 1 43  PRO 43  -54 -54 PRO PRO D ? n 
+D 1 44  LEU 44  -53 -53 LEU LEU D ? n 
+D 1 45  SER 45  -52 -52 SER SER D ? n 
+D 1 46  LYS 46  -51 -51 LYS LYS D ? n 
+D 1 47  LEU 47  -50 -50 LEU LEU D ? n 
+D 1 48  MET 48  -49 -49 MET MET D ? n 
+D 1 49  LYS 49  -48 -48 LYS LYS D ? n 
+D 1 50  ALA 50  -47 -47 ALA ALA D ? n 
+D 1 51  TYR 51  -46 -46 TYR TYR D ? n 
+D 1 52  CYS 52  -45 -45 CYS CYS D ? n 
+D 1 53  GLU 53  -44 -44 GLU GLU D ? n 
+D 1 54  ARG 54  -43 -43 ARG ARG D ? n 
+D 1 55  GLN 55  -42 -42 GLN GLN D ? n 
+D 1 56  GLY 56  -41 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 57  LEU 57  -40 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 58  SER 58  -39 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 59  MET 59  -38 -38 MET MET D ? n 
+D 1 60  ARG 60  -37 -37 ARG ARG D ? n 
+D 1 61  GLN 61  -36 -36 GLN GLN D ? n 
+D 1 62  ILE 62  -35 -35 ILE ILE D ? n 
+D 1 63  ARG 63  -34 -34 ARG ARG D ? n 
+D 1 64  PHE 64  -33 -33 PHE PHE D ? n 
+D 1 65  ARG 65  -32 -32 ARG ARG D ? n 
+D 1 66  PHE 66  -31 -31 PHE PHE D ? n 
+D 1 67  ASP 67  -30 -30 ASP ASP D ? n 
+D 1 68  GLY 68  -29 -29 GLY GLY D ? n 
+D 1 69  GLN 69  -28 -28 GLN GLN D ? n 
+D 1 70  PRO 70  -27 -27 PRO PRO D ? n 
+D 1 71  ILE 71  -26 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 72  ASN 72  -25 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 73  GLU 73  -24 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 74  THR 74  -23 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 75  ASP 75  -22 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 76  THR 76  -21 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 77  PRO 77  -20 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 78  ALA 78  -19 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 79  GLN 79  -18 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 80  LEU 80  -17 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 81  GLU 81  -16 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 82  MET 82  -15 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 83  GLU 83  -14 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 84  ASP 84  -13 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 85  GLU 85  -12 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 86  ASP 86  -11 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 87  THR 87  -10 -10 THR THR D ? n 
+D 1 88  ILE 88  -9  -9  ILE ILE D ? n 
+D 1 89  ASP 89  -8  -8  ASP ASP D ? n 
+D 1 90  VAL 90  -7  -7  VAL VAL D ? n 
+D 1 91  PHE 91  -6  -6  PHE PHE D ? n 
+D 1 92  GLN 92  -5  -5  GLN GLN D ? n 
+D 1 93  GLN 93  -4  -4  GLN GLN D ? n 
+D 1 94  GLN 94  -3  -3  GLN GLN D ? n 
+D 1 95  THR 95  -2  -2  THR THR D ? n 
+D 1 96  GLY 96  -1  -1  GLY GLY D ? n 
+D 1 97  GLY 97  0   0   GLY GLY D ? n 
+D 1 98  SER 98  1   1   SER SER D ? n 
+D 1 99  LYS 99  2   2   LYS LYS D ? n 
+D 1 100 PHE 100 3   3   PHE PHE D ? n 
+D 1 101 SER 101 4   4   SER SER D ? n 
+D 1 102 ASN 102 5   5   ASN ASN D ? n 
+D 1 103 ILE 103 6   6   ILE ILE D ? n 
+D 1 104 THR 104 7   7   THR THR D ? n 
+D 1 105 ILE 105 8   8   ILE ILE D ? n 
+D 1 106 LYS 106 9   9   LYS LYS D ? n 
+D 1 107 ASN 107 10  10  ASN ASN D ? n 
+D 1 108 PHE 108 11  11  PHE PHE D ? n 
+D 1 109 ARG 109 12  12  ARG ARG D ? n 
+D 1 110 ASN 110 13  13  ASN ASN D ? n 
+D 1 111 PHE 111 14  14  PHE PHE D ? n 
+D 1 112 GLU 112 15  15  GLU GLU D ? n 
+D 1 113 LYS 113 16  16  LYS LYS D ? n 
+D 1 114 VAL 114 17  17  VAL VAL D ? n 
+D 1 115 ASN 115 18  18  ASN ASN D ? n 
+D 1 116 ILE 116 19  19  ILE ILE D ? n 
+D 1 117 ASN 117 20  20  ASN ASN D ? n 
+D 1 118 LEU 118 21  21  LEU LEU D ? n 
+D 1 119 ASP 119 22  22  ASP ASP D ? n 
+D 1 120 ASN 120 23  23  ASN ASN D ? n 
+D 1 121 LYS 121 24  24  LYS LYS D ? n 
+D 1 122 ASN 122 25  25  ASN ASN D ? n 
+D 1 123 VAL 123 26  26  VAL VAL D ? n 
+D 1 124 ILE 124 27  27  ILE ILE D ? n 
+D 1 125 PHE 125 28  28  PHE PHE D ? n 
+D 1 126 GLY 126 29  29  GLY GLY D ? n 
+D 1 127 MET 127 30  30  MET MET D ? n 
+D 1 128 ASN 128 31  31  ASN ASN D ? n 
+D 1 129 ASP 129 32  32  ASP ASP D ? n 
+D 1 130 ILE 130 33  33  ILE ILE D ? n 
+D 1 131 GLY 131 34  34  GLY GLY D ? n 
+D 1 132 LYS 132 35  35  LYS LYS D ? n 
+D 1 133 THR 133 36  36  THR THR D ? n 
+D 1 134 ASN 134 37  37  ASN ASN D ? n 
+D 1 135 PHE 135 38  38  PHE PHE D ? n 
+D 1 136 LEU 136 39  39  LEU LEU D ? n 
+D 1 137 TYR 137 40  40  TYR TYR D ? n 
+D 1 138 ALA 138 41  41  ALA ALA D ? n 
+D 1 139 LEU 139 42  42  LEU LEU D ? n 
+D 1 140 ARG 140 43  43  ARG ARG D ? n 
+D 1 141 PHE 141 44  44  PHE PHE D ? n 
+D 1 142 LEU 142 45  45  LEU LEU D ? n 
+D 1 143 LEU 143 46  46  LEU LEU D ? n 
+D 1 144 ASP 144 47  47  ASP ASP D ? n 
+D 1 145 LYS 145 48  48  LYS LYS D ? n 
+D 1 146 GLU 146 49  49  GLU GLU D ? n 
+D 1 147 ILE 147 50  50  ILE ILE D ? n 
+D 1 148 ARG 148 51  51  ARG ARG D ? n 
+D 1 149 LYS 149 52  52  LYS LYS D ? n 
+D 1 150 PHE 150 53  53  PHE PHE D ? n 
+D 1 151 GLY 151 54  54  GLY GLY D ? n 
+D 1 152 PHE 152 55  55  PHE PHE D ? n 
+D 1 153 ASN 153 56  56  ASN ASN D ? n 
+D 1 154 LYS 154 57  57  LYS LYS D ? n 
+D 1 155 SER 155 58  58  SER SER D ? n 
+D 1 156 ASP 156 59  59  ASP ASP D ? n 
+D 1 157 TYR 157 60  60  TYR TYR D ? n 
+D 1 158 HIS 158 61  61  HIS HIS D ? n 
+D 1 159 LYS 159 62  62  LYS LYS D ? n 
+D 1 160 HIS 160 63  63  HIS HIS D ? n 
+D 1 161 ASP 161 64  64  ASP ASP D ? n 
+D 1 162 THR 162 65  65  THR THR D ? n 
+D 1 163 SER 163 66  66  SER SER D ? n 
+D 1 164 LYS 164 67  67  LYS LYS D ? n 
+D 1 165 LYS 165 68  68  LYS LYS D ? n 
+D 1 166 ILE 166 69  69  ILE ILE D ? n 
+D 1 167 GLU 167 70  70  GLU GLU D ? n 
+D 1 168 ILE 168 71  71  ILE ILE D ? n 
+D 1 169 ILE 169 72  72  ILE ILE D ? n 
+D 1 170 LEU 170 73  73  LEU LEU D ? n 
+D 1 171 THR 171 74  74  THR THR D ? n 
+D 1 172 LEU 172 75  75  LEU LEU D ? n 
+D 1 173 ASP 173 76  76  ASP ASP D ? n 
+D 1 174 LEU 174 77  77  LEU LEU D ? n 
+D 1 175 SER 175 78  78  SER SER D ? n 
+D 1 176 ASN 176 79  79  ASN ASN D ? n 
+D 1 177 TYR 177 80  80  TYR TYR D ? n 
+D 1 178 GLU 178 81  81  GLU GLU D ? n 
+D 1 179 LYS 179 82  82  LYS LYS D ? n 
+D 1 180 ASP 180 83  83  ASP ASP D ? n 
+D 1 181 GLU 181 84  84  GLU GLU D ? n 
+D 1 182 ASP 182 85  85  ASP ASP D ? n 
+D 1 183 THR 183 86  86  THR THR D ? n 
+D 1 184 LYS 184 87  87  LYS LYS D ? n 
+D 1 185 LYS 185 88  88  LYS LYS D ? n 
+D 1 186 LEU 186 89  89  LEU LEU D ? n 
+D 1 187 ILE 187 90  90  ILE ILE D ? n 
+D 1 188 SER 188 91  91  SER SER D ? n 
+D 1 189 VAL 189 92  92  VAL VAL D ? n 
+D 1 190 VAL 190 93  93  VAL VAL D ? n 
+D 1 191 LYS 191 94  94  LYS LYS D ? n 
+D 1 192 GLY 192 95  95  GLY GLY D ? n 
+D 1 193 ALA 193 96  96  ALA ALA D ? n 
+D 1 194 ARG 194 97  97  ARG ARG D ? n 
+D 1 195 THR 195 98  98  THR THR D ? n 
+D 1 196 SER 196 99  99  SER SER D ? n 
+D 1 197 ALA 197 100 100 ALA ALA D ? n 
+D 1 198 ASN 198 101 101 ASN ASN D ? n 
+D 1 199 ALA 199 102 102 ALA ALA D ? n 
+D 1 200 ASP 200 103 103 ASP ASP D ? n 
+D 1 201 VAL 201 104 104 VAL VAL D ? n 
+D 1 202 PHE 202 105 105 PHE PHE D ? n 
+D 1 203 TYR 203 106 106 TYR TYR D ? n 
+D 1 204 ILE 204 107 107 ILE ILE D ? n 
+D 1 205 ALA 205 108 108 ALA ALA D ? n 
+D 1 206 LEU 206 109 109 LEU LEU D ? n 
+D 1 207 GLU 207 110 110 GLU GLU D ? n 
+D 1 208 SER 208 111 111 SER SER D ? n 
+D 1 209 LYS 209 112 112 LYS LYS D ? n 
+D 1 210 TYR 210 113 113 TYR TYR D ? n 
+D 1 211 ASP 211 114 114 ASP ASP D ? n 
+D 1 212 ASP 212 115 115 ASP ASP D ? n 
+D 1 213 LYS 213 116 116 LYS LYS D ? n 
+D 1 214 GLU 214 117 117 GLU GLU D ? n 
+D 1 215 LEU 215 118 118 LEU LEU D ? n 
+D 1 216 TYR 216 119 119 TYR TYR D ? n 
+D 1 217 GLY 217 120 120 GLY GLY D ? n 
+D 1 218 ASN 218 121 121 ASN ASN D ? n 
+D 1 219 ILE 219 122 122 ILE ILE D ? n 
+D 1 220 ILE 220 123 123 ILE ILE D ? n 
+D 1 221 LEU 221 124 124 LEU LEU D ? n 
+D 1 222 LYS 222 125 125 LYS LYS D ? n 
+D 1 223 TRP 223 126 126 TRP TRP D ? n 
+D 1 224 GLY 224 127 127 GLY GLY D ? n 
+D 1 225 SER 225 128 128 SER SER D ? n 
+D 1 226 GLU 226 129 129 GLU GLU D ? n 
+D 1 227 LEU 227 130 130 LEU LEU D ? n 
+D 1 228 ASP 228 131 131 ASP ASP D ? n 
+D 1 229 ASN 229 132 132 ASN ASN D ? n 
+D 1 230 LEU 230 133 133 LEU LEU D ? n 
+D 1 231 ILE 231 134 134 ILE ILE D ? n 
+D 1 232 ASP 232 135 135 ASP ASP D ? n 
+D 1 233 ILE 233 136 136 ILE ILE D ? n 
+D 1 234 PRO 234 137 137 PRO PRO D ? n 
+D 1 235 GLY 235 138 138 GLY GLY D ? n 
+D 1 236 ARG 236 139 139 ARG ARG D ? n 
+D 1 237 GLY 237 140 140 GLY GLY D ? n 
+D 1 238 ASN 238 141 141 ASN ASN D ? n 
+D 1 239 ILE 239 142 142 ILE ILE D ? n 
+D 1 240 ASN 240 143 143 ASN ASN D ? n 
+D 1 241 ALA 241 144 144 ALA ALA D ? n 
+D 1 242 LEU 242 145 145 LEU LEU D ? n 
+D 1 243 ASP 243 146 146 ASP ASP D ? n 
+D 1 244 ASN 244 147 147 ASN ASN D ? n 
+D 1 245 VAL 245 148 148 VAL VAL D ? n 
+D 1 246 PHE 246 149 149 PHE PHE D ? n 
+D 1 247 LYS 247 150 150 LYS LYS D ? n 
+D 1 248 VAL 248 151 151 VAL VAL D ? n 
+D 1 249 ILE 249 152 152 ILE ILE D ? n 
+D 1 250 TYR 250 153 153 TYR TYR D ? n 
+D 1 251 ILE 251 154 154 ILE ILE D ? n 
+D 1 252 ASN 252 155 155 ASN ASN D ? n 
+D 1 253 PRO 253 156 156 PRO PRO D ? n 
+D 1 254 LEU 254 157 157 LEU LEU D ? n 
+D 1 255 VAL 255 158 158 VAL VAL D ? n 
+D 1 256 ASP 256 159 159 ASP ASP D ? n 
+D 1 257 LEU 257 160 160 LEU LEU D ? n 
+D 1 258 ASP 258 161 161 ASP ASP D ? n 
+D 1 259 LYS 259 162 162 LYS LYS D ? n 
+D 1 260 LEU 260 163 163 LEU LEU D ? n 
+D 1 261 PHE 261 164 164 PHE PHE D ? n 
+D 1 262 ALA 262 165 165 ALA ALA D ? n 
+D 1 263 GLN 263 166 166 GLN GLN D ? n 
+D 1 264 ASN 264 167 167 ASN ASN D ? n 
+D 1 265 LYS 265 168 168 LYS LYS D ? n 
+D 1 266 LYS 266 169 169 LYS LYS D ? n 
+D 1 267 TYR 267 170 170 TYR TYR D ? n 
+D 1 268 ILE 268 171 171 ILE ILE D ? n 
+D 1 269 PHE 269 172 172 PHE PHE D ? n 
+D 1 270 GLU 270 173 173 GLU GLU D ? n 
+D 1 271 GLU 271 174 174 GLU GLU D ? n 
+D 1 272 SER 272 175 175 SER SER D ? n 
+D 1 273 GLN 273 176 176 GLN GLN D ? n 
+D 1 274 GLY 274 177 177 GLY GLY D ? n 
+D 1 275 ASN 275 178 178 ASN ASN D ? n 
+D 1 276 GLU 276 179 179 GLU GLU D ? n 
+D 1 277 SER 277 180 180 SER SER D ? n 
+D 1 278 ASP 278 181 181 ASP ASP D ? n 
+D 1 279 GLU 279 182 182 GLU GLU D ? n 
+D 1 280 GLY 280 183 183 GLY GLY D ? n 
+D 1 281 ILE 281 184 184 ILE ILE D ? n 
+D 1 282 LEU 282 185 185 LEU LEU D ? n 
+D 1 283 ASN 283 186 186 ASN ASN D ? n 
+D 1 284 ASN 284 187 187 ASN ASN D ? n 
+D 1 285 ILE 285 188 188 ILE ILE D ? n 
+D 1 286 LYS 286 189 189 LYS LYS D ? n 
+D 1 287 SER 287 190 190 SER SER D ? n 
+D 1 288 LEU 288 191 191 LEU LEU D ? n 
+D 1 289 THR 289 192 192 THR THR D ? n 
+D 1 290 ASP 290 193 193 ASP ASP D ? n 
+D 1 291 GLN 291 194 194 GLN GLN D ? n 
+D 1 292 VAL 292 195 195 VAL VAL D ? n 
+D 1 293 ASN 293 196 196 ASN ASN D ? n 
+D 1 294 GLN 294 197 197 GLN GLN D ? n 
+D 1 295 GLN 295 198 198 GLN GLN D ? n 
+D 1 296 ILE 296 199 199 ILE ILE D ? n 
+D 1 297 GLY 297 200 200 GLY GLY D ? n 
+D 1 298 GLU 298 201 201 GLU GLU D ? n 
+D 1 299 MET 299 202 202 MET MET D ? n 
+D 1 300 THR 300 203 203 THR THR D ? n 
+D 1 301 ILE 301 204 204 ILE ILE D ? n 
+D 1 302 ILE 302 205 205 ILE ILE D ? n 
+D 1 303 LYS 303 206 206 LYS LYS D ? n 
+D 1 304 GLY 304 207 207 GLY GLY D ? n 
+D 1 305 PHE 305 208 208 PHE PHE D ? n 
+D 1 306 GLN 306 209 209 GLN GLN D ? n 
+D 1 307 GLN 307 210 210 GLN GLN D ? n 
+D 1 308 GLU 308 211 211 GLU GLU D ? n 
+D 1 309 ILE 309 212 212 ILE ILE D ? n 
+D 1 310 THR 310 213 213 THR THR D ? n 
+D 1 311 SER 311 214 214 SER SER D ? n 
+D 1 312 GLU 312 215 215 GLU GLU D ? n 
+D 1 313 TYR 313 216 216 TYR TYR D ? n 
+D 1 314 ARG 314 217 217 ARG ARG D ? n 
+D 1 315 SER 315 218 218 SER SER D ? n 
+D 1 316 LEU 316 219 219 LEU LEU D ? n 
+D 1 317 LYS 317 220 220 LYS LYS D ? n 
+D 1 318 LYS 318 221 221 LYS LYS D ? n 
+D 1 319 GLU 319 222 222 GLU GLU D ? n 
+D 1 320 GLU 320 223 223 GLU GLU D ? n 
+D 1 321 VAL 321 224 224 VAL VAL D ? n 
+D 1 322 SER 322 225 225 SER SER D ? n 
+D 1 323 ILE 323 226 226 ILE ILE D ? n 
+D 1 324 GLU 324 227 227 GLU GLU D ? n 
+D 1 325 LEU 325 228 228 LEU LEU D ? n 
+D 1 326 LYS 326 229 229 LYS LYS D ? n 
+D 1 327 SER 327 230 230 SER SER D ? n 
+D 1 328 GLU 328 231 231 GLU GLU D ? n 
+D 1 329 MET 329 232 232 MET MET D ? n 
+D 1 330 ALA 330 233 233 ALA ALA D ? n 
+D 1 331 ILE 331 234 234 ILE ILE D ? n 
+D 1 332 LYS 332 235 235 LYS LYS D ? n 
+D 1 333 GLY 333 236 236 GLY GLY D ? n 
+D 1 334 PHE 334 237 237 PHE PHE D ? n 
+D 1 335 PHE 335 238 238 PHE PHE D ? n 
+D 1 336 SER 336 239 239 SER SER D ? n 
+D 1 337 ASP 337 240 240 ASP ASP D ? n 
+D 1 338 ILE 338 241 241 ILE ILE D ? n 
+D 1 339 ILE 339 242 242 ILE ILE D ? n 
+D 1 340 PRO 340 243 243 PRO PRO D ? n 
+D 1 341 TYR 341 244 244 TYR TYR D ? n 
+D 1 342 ILE 342 245 245 ILE ILE D ? n 
+D 1 343 LYS 343 246 246 LYS LYS D ? n 
+D 1 344 LYS 344 247 247 LYS LYS D ? n 
+D 1 345 ASP 345 248 248 ASP ASP D ? n 
+D 1 346 GLY 346 249 249 GLY GLY D ? n 
+D 1 347 ASP 347 250 250 ASP ASP D ? n 
+D 1 348 SER 348 251 251 SER SER D ? n 
+D 1 349 ASN 349 252 252 ASN ASN D ? n 
+D 1 350 TYR 350 253 253 TYR TYR D ? n 
+D 1 351 TYR 351 254 254 TYR TYR D ? n 
+D 1 352 PRO 352 255 255 PRO PRO D ? n 
+D 1 353 THR 353 256 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 354 SER 354 257 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 355 GLY 355 258 258 GLY GLY D ? n 
+D 1 356 ASP 356 259 259 ASP ASP D ? n 
+D 1 357 GLY 357 260 260 GLY GLY D ? n 
+D 1 358 ARG 358 261 261 ARG ARG D ? n 
+D 1 359 ARG 359 262 262 ARG ARG D ? n 
+D 1 360 LYS 360 263 263 LYS LYS D ? n 
+D 1 361 MET 361 264 264 MET MET D ? n 
+D 1 362 LEU 362 265 265 LEU LEU D ? n 
+D 1 363 SER 363 266 266 SER SER D ? n 
+D 1 364 TYR 364 267 267 TYR TYR D ? n 
+D 1 365 SER 365 268 268 SER SER D ? n 
+D 1 366 ILE 366 269 269 ILE ILE D ? n 
+D 1 367 TYR 367 270 270 TYR TYR D ? n 
+D 1 368 ASN 368 271 271 ASN ASN D ? n 
+D 1 369 TYR 369 272 272 TYR TYR D ? n 
+D 1 370 LEU 370 273 273 LEU LEU D ? n 
+D 1 371 ALA 371 274 274 ALA ALA D ? n 
+D 1 372 LYS 372 275 275 LYS LYS D ? n 
+D 1 373 LYS 373 276 276 LYS LYS D ? n 
+D 1 374 LYS 374 277 277 LYS LYS D ? n 
+D 1 375 TYR 375 278 278 TYR TYR D ? n 
+D 1 376 GLU 376 279 279 GLU GLU D ? n 
+D 1 377 ASP 377 280 280 ASP ASP D ? n 
+D 1 378 LYS 378 281 281 LYS LYS D ? n 
+D 1 379 ILE 379 282 282 ILE ILE D ? n 
+D 1 380 VAL 380 283 283 VAL VAL D ? n 
+D 1 381 ILE 381 284 284 ILE ILE D ? n 
+D 1 382 TYR 382 285 285 TYR TYR D ? n 
+D 1 383 LEU 383 286 286 LEU LEU D ? n 
+D 1 384 ILE 384 287 287 ILE ILE D ? n 
+D 1 385 GLU 385 288 288 GLU GLU D ? n 
+D 1 386 GLU 386 289 289 GLU GLU D ? n 
+D 1 387 PRO 387 290 290 PRO PRO D ? n 
+D 1 388 GLU 388 291 291 GLU GLU D ? n 
+D 1 389 ILE 389 292 292 ILE ILE D ? n 
+D 1 390 SER 390 293 293 SER SER D ? n 
+D 1 391 LEU 391 294 294 LEU LEU D ? n 
+D 1 392 HIS 392 295 295 HIS HIS D ? n 
+D 1 393 ARG 393 296 296 ARG ARG D ? n 
+D 1 394 SER 394 297 297 SER SER D ? n 
+D 1 395 MET 395 298 298 MET MET D ? n 
+D 1 396 GLN 396 299 299 GLN GLN D ? n 
+D 1 397 ILE 397 300 300 ILE ILE D ? n 
+D 1 398 ALA 398 301 301 ALA ALA D ? n 
+D 1 399 LEU 399 302 302 LEU LEU D ? n 
+D 1 400 SER 400 303 303 SER SER D ? n 
+D 1 401 LYS 401 304 304 LYS LYS D ? n 
+D 1 402 GLN 402 305 305 GLN GLN D ? n 
+D 1 403 LEU 403 306 306 LEU LEU D ? n 
+D 1 404 PHE 404 307 307 PHE PHE D ? n 
+D 1 405 GLU 405 308 308 GLU GLU D ? n 
+D 1 406 GLN 406 309 309 GLN GLN D ? n 
+D 1 407 SER 407 310 310 SER SER D ? n 
+D 1 408 THR 408 311 311 THR THR D ? n 
+D 1 409 TYR 409 312 312 TYR TYR D ? n 
+D 1 410 LYS 410 313 313 LYS LYS D ? n 
+D 1 411 TYR 411 314 314 TYR TYR D ? n 
+D 1 412 PHE 412 315 315 PHE PHE D ? n 
+D 1 413 PHE 413 316 316 PHE PHE D ? n 
+D 1 414 LEU 414 317 317 LEU LEU D ? n 
+D 1 415 SER 415 318 318 SER SER D ? n 
+D 1 416 THR 416 319 319 THR THR D ? n 
+D 1 417 HIS 417 320 320 HIS HIS D ? n 
+D 1 418 SER 418 321 321 SER SER D ? n 
+D 1 419 PRO 419 322 322 PRO PRO D ? n 
+D 1 420 GLU 420 323 323 GLU GLU D ? n 
+D 1 421 LEU 421 324 324 LEU LEU D ? n 
+D 1 422 LEU 422 325 325 LEU LEU D ? n 
+D 1 423 TYR 423 326 326 TYR TYR D ? n 
+D 1 424 GLU 424 327 327 GLU GLU D ? n 
+D 1 425 MET 425 328 328 MET MET D ? n 
+D 1 426 ASP 426 329 329 ASP ASP D ? n 
+D 1 427 ASN 427 330 330 ASN ASN D ? n 
+D 1 428 THR 428 331 331 THR THR D ? n 
+D 1 429 ARG 429 332 332 ARG ARG D ? n 
+D 1 430 LEU 430 333 333 LEU LEU D ? n 
+D 1 431 ILE 431 334 334 ILE ILE D ? n 
+D 1 432 ARG 432 335 335 ARG ARG D ? n 
+D 1 433 VAL 433 336 336 VAL VAL D ? n 
+D 1 434 HIS 434 337 337 HIS HIS D ? n 
+D 1 435 SER 435 338 338 SER SER D ? n 
+D 1 436 THR 436 339 339 THR THR D ? n 
+D 1 437 GLU 437 340 340 GLU GLU D ? n 
+D 1 438 LYS 438 341 341 LYS LYS D ? n 
+D 1 439 VAL 439 342 342 VAL VAL D ? n 
+D 1 440 VAL 440 343 343 VAL VAL D ? n 
+D 1 441 CYS 441 344 344 CYS CYS D ? n 
+D 1 442 SER 442 345 345 SER SER D ? n 
+D 1 443 SER 443 346 346 SER SER D ? n 
+D 1 444 HIS 444 347 347 HIS HIS D ? n 
+D 1 445 MET 445 348 348 MET MET D ? n 
+D 1 446 TYR 446 349 349 TYR TYR D ? n 
+D 1 447 ASN 447 350 350 ASN ASN D ? n 
+D 1 448 VAL 448 351 351 VAL VAL D ? n 
+D 1 449 GLU 449 352 352 GLU GLU D ? n 
+D 1 450 GLU 450 353 353 GLU GLU D ? n 
+D 1 451 ALA 451 354 354 ALA ALA D ? n 
+D 1 452 TYR 452 355 355 TYR TYR D ? n 
+D 1 453 GLY 453 356 356 GLY GLY D ? n 
+D 1 454 SER 454 357 357 SER SER D ? n 
+D 1 455 VAL 455 358 358 VAL VAL D ? n 
+D 1 456 LYS 456 359 359 LYS LYS D ? n 
+D 1 457 LYS 457 360 360 LYS LYS D ? n 
+D 1 458 LYS 458 361 361 LYS LYS D ? n 
+D 1 459 LEU 459 362 362 LEU LEU D ? n 
+D 1 460 ASN 460 363 363 ASN ASN D ? n 
+D 1 461 LYS 461 364 364 LYS LYS D ? n 
+D 1 462 ALA 462 365 365 ALA ALA D ? n 
+D 1 463 LEU 463 366 366 LEU LEU D ? n 
+D 1 464 SER 464 367 367 SER SER D ? n 
+D 1 465 SER 465 368 368 SER SER D ? n 
+D 1 466 ALA 466 369 369 ALA ALA D ? n 
+D 1 467 LEU 467 370 370 LEU LEU D ? n 
+D 1 468 PHE 468 371 371 PHE PHE D ? n 
+D 1 469 ALA 469 372 372 ALA ALA D ? n 
+D 1 470 GLU 470 373 373 GLU GLU D ? n 
+D 1 471 ARG 471 374 374 ARG ARG D ? n 
+D 1 472 VAL 472 375 375 VAL VAL D ? n 
+D 1 473 LEU 473 376 376 LEU LEU D ? n 
+D 1 474 LEU 474 377 377 LEU LEU D ? n 
+D 1 475 ILE 475 378 378 ILE ILE D ? n 
+D 1 476 GLU 476 379 379 GLU GLU D ? n 
+D 1 477 GLY 477 380 380 GLY GLY D ? n 
+D 1 478 PRO 478 381 381 PRO PRO D ? n 
+D 1 479 SER 479 382 382 SER SER D ? n 
+D 1 480 GLU 480 383 383 GLU GLU D ? n 
+D 1 481 LYS 481 384 384 LYS LYS D ? n 
+D 1 482 ILE 482 385 385 ILE ILE D ? n 
+D 1 483 LEU 483 386 386 LEU LEU D ? n 
+D 1 484 PHE 484 387 387 PHE PHE D ? n 
+D 1 485 GLU 485 388 388 GLU GLU D ? n 
+D 1 486 LYS 486 389 389 LYS LYS D ? n 
+D 1 487 VAL 487 390 390 VAL VAL D ? n 
+D 1 488 LEU 488 391 391 LEU LEU D ? n 
+D 1 489 ASP 489 392 392 ASP ASP D ? n 
+D 1 490 GLU 490 393 393 GLU GLU D ? n 
+D 1 491 VAL 491 394 394 VAL VAL D ? n 
+D 1 492 GLU 492 395 395 GLU GLU D ? n 
+D 1 493 PRO 493 396 396 PRO PRO D ? n 
+D 1 494 GLU 494 397 397 GLU GLU D ? n 
+D 1 495 TYR 495 398 398 TYR TYR D ? n 
+D 1 496 GLU 496 399 399 GLU GLU D ? n 
+D 1 497 LEU 497 400 400 LEU LEU D ? n 
+D 1 498 ASN 498 401 401 ASN ASN D ? n 
+D 1 499 GLY 499 402 402 GLY GLY D ? n 
+D 1 500 GLY 500 403 403 GLY GLY D ? n 
+D 1 501 PHE 501 404 404 PHE PHE D ? n 
+D 1 502 LEU 502 405 405 LEU LEU D ? n 
+D 1 503 LEU 503 406 406 LEU LEU D ? n 
+D 1 504 GLU 504 407 407 GLU GLU D ? n 
+D 1 505 VAL 505 408 408 VAL VAL D ? n 
+D 1 506 GLY 506 409 409 GLY GLY D ? n 
+D 1 507 GLY 507 410 410 GLY GLY D ? n 
+D 1 508 THR 508 411 411 THR THR D ? n 
+D 1 509 TYR 509 412 412 TYR TYR D ? n 
+D 1 510 PHE 510 413 413 PHE PHE D ? n 
+D 1 511 ASN 511 414 414 ASN ASN D ? n 
+D 1 512 HIS 512 415 415 HIS HIS D ? n 
+D 1 513 TYR 513 416 416 TYR TYR D ? n 
+D 1 514 VAL 514 417 417 VAL VAL D ? n 
+D 1 515 CYS 515 418 418 CYS CYS D ? n 
+D 1 516 THR 516 419 419 THR THR D ? n 
+D 1 517 LEU 517 420 420 LEU LEU D ? n 
+D 1 518 ASN 518 421 421 ASN ASN D ? n 
+D 1 519 ASP 519 422 422 ASP ASP D ? n 
+D 1 520 LEU 520 423 423 LEU LEU D ? n 
+D 1 521 GLY 521 424 424 GLY GLY D ? n 
+D 1 522 ILE 522 425 425 ILE ILE D ? n 
+D 1 523 THR 523 426 426 THR THR D ? n 
+D 1 524 HIS 524 427 427 HIS HIS D ? n 
+D 1 525 ILE 525 428 428 ILE ILE D ? n 
+D 1 526 ILE 526 429 429 ILE ILE D ? n 
+D 1 527 LYS 527 430 430 LYS LYS D ? n 
+D 1 528 THR 528 431 431 THR THR D ? n 
+D 1 529 ASP 529 432 432 ASP ASP D ? n 
+D 1 530 ASN 530 433 433 ASN ASN D ? n 
+D 1 531 ASP 531 434 434 ASP ASP D ? n 
+D 1 532 LEU 532 435 435 LEU LEU D ? n 
+D 1 533 LYS 533 436 436 LYS LYS D ? n 
+D 1 534 SER 534 437 437 SER SER D ? n 
+D 1 535 LYS 535 438 438 LYS LYS D ? n 
+D 1 536 LYS 536 439 439 LYS LYS D ? n 
+D 1 537 GLY 537 440 440 GLY GLY D ? n 
+D 1 538 LYS 538 441 441 LYS LYS D ? n 
+D 1 539 LYS 539 442 442 LYS LYS D ? n 
+D 1 540 GLY 540 443 443 GLY GLY D ? n 
+D 1 541 VAL 541 444 444 VAL VAL D ? n 
+D 1 542 TYR 542 445 445 TYR TYR D ? n 
+D 1 543 GLU 543 446 446 GLU GLU D ? n 
+D 1 544 LEU 544 447 447 LEU LEU D ? n 
+D 1 545 LEU 545 448 448 LEU LEU D ? n 
+D 1 546 GLY 546 449 449 GLY GLY D ? n 
+D 1 547 LEU 547 450 450 LEU LEU D ? n 
+D 1 548 ASN 548 451 451 ASN ASN D ? n 
+D 1 549 ARG 549 452 452 ARG ARG D ? n 
+D 1 550 CYS 550 453 453 CYS CYS D ? n 
+D 1 551 LEU 551 454 454 LEU LEU D ? n 
+D 1 552 ASN 552 455 455 ASN ASN D ? n 
+D 1 553 LEU 553 456 456 LEU LEU D ? n 
+D 1 554 LEU 554 457 457 LEU LEU D ? n 
+D 1 555 GLY 555 458 458 GLY GLY D ? n 
+D 1 556 ARG 556 459 459 ARG ARG D ? n 
+D 1 557 GLU 557 460 460 GLU GLU D ? n 
+D 1 558 ASN 558 461 461 ASN ASN D ? n 
+D 1 559 LEU 559 462 462 LEU LEU D ? n 
+D 1 560 ASP 560 463 463 ASP ASP D ? n 
+D 1 561 GLU 561 464 464 GLU GLU D ? n 
+D 1 562 ILE 562 465 465 ILE ILE D ? n 
+D 1 563 THR 563 466 466 THR THR D ? n 
+D 1 564 ILE 564 467 467 ILE ILE D ? n 
+D 1 565 ASP 565 468 468 ASP ASP D ? n 
+D 1 566 ILE 566 469 469 ILE ILE D ? n 
+D 1 567 PRO 567 470 470 PRO PRO D ? n 
+D 1 568 GLU 568 471 471 GLU GLU D ? n 
+D 1 569 ASP 569 472 472 ASP ASP D ? n 
+D 1 570 ILE 570 473 473 ILE ILE D ? n 
+D 1 571 LYS 571 474 474 LYS LYS D ? n 
+D 1 572 GLY 572 475 475 GLY GLY D ? n 
+D 1 573 LYS 573 476 476 LYS LYS D ? n 
+D 1 574 LYS 574 477 477 LYS LYS D ? n 
+D 1 575 LYS 575 478 478 LYS LYS D ? n 
+D 1 576 LYS 576 479 479 LYS LYS D ? n 
+D 1 577 GLU 577 480 480 GLU GLU D ? n 
+D 1 578 ARG 578 481 481 ARG ARG D ? n 
+D 1 579 LEU 579 482 482 LEU LEU D ? n 
+D 1 580 ASN 580 483 483 ASN ASN D ? n 
+D 1 581 GLU 581 484 484 GLU GLU D ? n 
+D 1 582 ARG 582 485 485 ARG ARG D ? n 
+D 1 583 LYS 583 486 486 LYS LYS D ? n 
+D 1 584 LYS 584 487 487 LYS LYS D ? n 
+D 1 585 GLU 585 488 488 GLU GLU D ? n 
+D 1 586 ILE 586 489 489 ILE ILE D ? n 
+D 1 587 PHE 587 490 490 PHE PHE D ? n 
+D 1 588 LYS 588 491 491 LYS LYS D ? n 
+D 1 589 GLN 589 492 492 GLN GLN D ? n 
+D 1 590 TYR 590 493 493 TYR TYR D ? n 
+D 1 591 LYS 591 494 494 LYS LYS D ? n 
+D 1 592 ASN 592 495 495 ASN ASN D ? n 
+D 1 593 GLU 593 496 496 GLU GLU D ? n 
+D 1 594 VAL 594 497 497 VAL VAL D ? n 
+D 1 595 GLY 595 498 498 GLY GLY D ? n 
+D 1 596 GLU 596 499 499 GLU GLU D ? n 
+D 1 597 PHE 597 500 500 PHE PHE D ? n 
+D 1 598 LEU 598 501 501 LEU LEU D ? n 
+D 1 599 GLY 599 502 502 GLY GLY D ? n 
+D 1 600 GLU 600 503 503 GLU GLU D ? n 
+D 1 601 ARG 601 504 504 ARG ARG D ? n 
+D 1 602 ILE 602 505 505 ILE ILE D ? n 
+D 1 603 TYR 603 506 506 TYR TYR D ? n 
+D 1 604 LEU 604 507 507 LEU LEU D ? n 
+D 1 605 SER 605 508 508 SER SER D ? n 
+D 1 606 GLU 606 509 509 GLU GLU D ? n 
+D 1 607 ILE 607 510 510 ILE ILE D ? n 
+D 1 608 ASP 608 511 511 ASP ASP D ? n 
+D 1 609 LEU 609 512 512 LEU LEU D ? n 
+D 1 610 GLU 610 513 513 GLU GLU D ? n 
+D 1 611 ASN 611 514 514 ASN ASN D ? n 
+D 1 612 ASP 612 515 515 ASP ASP D ? n 
+D 1 613 LEU 613 516 516 LEU LEU D ? n 
+D 1 614 TYR 614 517 517 TYR TYR D ? n 
+D 1 615 SER 615 518 518 SER SER D ? n 
+D 1 616 ALA 616 519 519 ALA ALA D ? n 
+D 1 617 ILE 617 520 520 ILE ILE D ? n 
+D 1 618 GLY 618 521 521 GLY GLY D ? n 
+D 1 619 GLU 619 522 522 GLU GLU D ? n 
+D 1 620 SER 620 523 523 SER SER D ? n 
+D 1 621 MET 621 524 524 MET MET D ? n 
+D 1 622 LYS 622 525 525 LYS LYS D ? n 
+D 1 623 ARG 623 526 526 ARG ARG D ? n 
+D 1 624 ILE 624 527 527 ILE ILE D ? n 
+D 1 625 PHE 625 528 528 PHE PHE D ? n 
+D 1 626 GLU 626 529 529 GLU GLU D ? n 
+D 1 627 ASN 627 530 530 ASN ASN D ? n 
+D 1 628 GLU 628 531 531 GLU GLU D ? n 
+D 1 629 ASP 629 532 532 ASP ASP D ? n 
+D 1 630 PRO 630 533 533 PRO PRO D ? n 
+D 1 631 VAL 631 534 534 VAL VAL D ? n 
+D 1 632 HIS 632 535 535 HIS HIS D ? n 
+D 1 633 TYR 633 536 536 TYR TYR D ? n 
+D 1 634 LEU 634 537 537 LEU LEU D ? n 
+D 1 635 GLN 635 538 538 GLN GLN D ? n 
+D 1 636 LYS 636 539 539 LYS LYS D ? n 
+D 1 637 SER 637 540 540 SER SER D ? n 
+D 1 638 LYS 638 541 541 LYS LYS D ? n 
+D 1 639 LEU 639 542 542 LEU LEU D ? n 
+D 1 640 PHE 640 543 543 PHE PHE D ? n 
+D 1 641 ASN 641 544 544 ASN ASN D ? n 
+D 1 642 MET 642 545 545 MET MET D ? n 
+D 1 643 VAL 643 546 546 VAL VAL D ? n 
+D 1 644 GLU 644 547 547 GLU GLU D ? n 
+D 1 645 LEU 645 548 548 LEU LEU D ? n 
+D 1 646 VAL 646 549 549 VAL VAL D ? n 
+D 1 647 ASN 647 550 550 ASN ASN D ? n 
+D 1 648 ASN 648 551 551 ASN ASN D ? n 
+D 1 649 LEU 649 552 552 LEU LEU D ? n 
+D 1 650 SER 650 553 553 SER SER D ? n 
+D 1 651 THR 651 554 554 THR THR D ? n 
+D 1 652 LYS 652 555 555 LYS LYS D ? n 
+D 1 653 ASP 653 556 556 ASP ASP D ? n 
+D 1 654 CYS 654 557 557 CYS CYS D ? n 
+D 1 655 PHE 655 558 558 PHE PHE D ? n 
+D 1 656 ASP 656 559 559 ASP ASP D ? n 
+D 1 657 VAL 657 560 560 VAL VAL D ? n 
+D 1 658 PHE 658 561 561 PHE PHE D ? n 
+D 1 659 GLU 659 562 562 GLU GLU D ? n 
+D 1 660 HIS 660 563 563 HIS HIS D ? n 
+D 1 661 GLU 661 564 564 GLU GLU D ? n 
+D 1 662 LYS 662 565 565 LYS LYS D ? n 
+D 1 663 PHE 663 566 566 PHE PHE D ? n 
+D 1 664 ALA 664 567 567 ALA ALA D ? n 
+D 1 665 CYS 665 568 568 CYS CYS D ? n 
+D 1 666 LEU 666 569 569 LEU LEU D ? n 
+D 1 667 LYS 667 570 570 LYS LYS D ? n 
+D 1 668 GLU 668 571 571 GLU GLU D ? n 
+D 1 669 LEU 669 572 572 LEU LEU D ? n 
+D 1 670 VAL 670 573 573 VAL VAL D ? n 
+D 1 671 GLY 671 574 574 GLY GLY D ? n 
+D 1 672 SER 672 575 575 SER SER D ? n 
+D 1 673 ASP 673 576 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 674 ARG 674 577 ?   ?   ?   D ? n 
+D 1 675 GLY 675 578 ?   ?   ?   D ? n 
+E 2 1   MET 1   1   ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 2   SER 2   2   2   SER SER E ? n 
+E 2 3   ARG 3   3   3   ARG ARG E ? n 
+E 2 4   GLU 4   4   4   GLU GLU E ? n 
+E 2 5   GLN 5   5   5   GLN GLN E ? n 
+E 2 6   ILE 6   6   6   ILE ILE E ? n 
+E 2 7   ILE 7   7   7   ILE ILE E ? n 
+E 2 8   LYS 8   8   8   LYS LYS E ? n 
+E 2 9   ASP 9   9   9   ASP ASP E ? n 
+E 2 10  GLY 10  10  10  GLY GLY E ? n 
+E 2 11  GLY 11  11  11  GLY GLY E ? n 
+E 2 12  ASN 12  12  12  ASN ASN E ? n 
+E 2 13  ILE 13  13  13  ILE ILE E ? n 
+E 2 14  LEU 14  14  14  LEU LEU E ? n 
+E 2 15  VAL 15  15  15  VAL VAL E ? n 
+E 2 16  THR 16  16  16  THR THR E ? n 
+E 2 17  ALA 17  17  17  ALA ALA E ? n 
+E 2 18  GLY 18  18  18  GLY GLY E ? n 
+E 2 19  ALA 19  19  19  ALA ALA E ? n 
+E 2 20  GLY 20  20  20  GLY GLY E ? n 
+E 2 21  SER 21  21  21  SER SER E ? n 
+E 2 22  GLY 22  22  22  GLY GLY E ? n 
+E 2 23  LYS 23  23  23  LYS LYS E ? n 
+E 2 24  THR 24  24  24  THR THR E ? n 
+E 2 25  THR 25  25  25  THR THR E ? n 
+E 2 26  ILE 26  26  26  ILE ILE E ? n 
+E 2 27  LEU 27  27  27  LEU LEU E ? n 
+E 2 28  VAL 28  28  28  VAL VAL E ? n 
+E 2 29  SER 29  29  29  SER SER E ? n 
+E 2 30  LYS 30  30  30  LYS LYS E ? n 
+E 2 31  ILE 31  31  31  ILE ILE E ? n 
+E 2 32  GLU 32  32  32  GLU GLU E ? n 
+E 2 33  ALA 33  33  33  ALA ALA E ? n 
+E 2 34  ASP 34  34  34  ASP ASP E ? n 
+E 2 35  LEU 35  35  35  LEU LEU E ? n 
+E 2 36  LYS 36  36  36  LYS LYS E ? n 
+E 2 37  GLU 37  37  37  GLU GLU E ? n 
+E 2 38  ASN 38  38  38  ASN ASN E ? n 
+E 2 39  LYS 39  39  39  LYS LYS E ? n 
+E 2 40  THR 40  40  40  THR THR E ? n 
+E 2 41  HIS 41  41  41  HIS HIS E ? n 
+E 2 42  TYR 42  42  42  TYR TYR E ? n 
+E 2 43  SER 43  43  43  SER SER E ? n 
+E 2 44  ILE 44  44  44  ILE ILE E ? n 
+E 2 45  ALA 45  45  45  ALA ALA E ? n 
+E 2 46  ALA 46  46  46  ALA ALA E ? n 
+E 2 47  VAL 47  47  47  VAL VAL E ? n 
+E 2 48  THR 48  48  48  THR THR E ? n 
+E 2 49  PHE 49  49  49  PHE PHE E ? n 
+E 2 50  THR 50  50  50  THR THR E ? n 
+E 2 51  ASN 51  51  51  ASN ASN E ? n 
+E 2 52  LYS 52  52  52  LYS LYS E ? n 
+E 2 53  ALA 53  53  53  ALA ALA E ? n 
+E 2 54  ALA 54  54  54  ALA ALA E ? n 
+E 2 55  LYS 55  55  55  LYS LYS E ? n 
+E 2 56  GLU 56  56  56  GLU GLU E ? n 
+E 2 57  ILE 57  57  57  ILE ILE E ? n 
+E 2 58  GLU 58  58  58  GLU GLU E ? n 
+E 2 59  GLY 59  59  59  GLY GLY E ? n 
+E 2 60  ARG 60  60  60  ARG ARG E ? n 
+E 2 61  LEU 61  61  61  LEU LEU E ? n 
+E 2 62  GLY 62  62  62  GLY GLY E ? n 
+E 2 63  TYR 63  63  63  TYR TYR E ? n 
+E 2 64  SER 64  64  64  SER SER E ? n 
+E 2 65  SER 65  65  65  SER SER E ? n 
+E 2 66  ARG 66  66  66  ARG ARG E ? n 
+E 2 67  GLY 67  67  67  GLY GLY E ? n 
+E 2 68  ASN 68  68  68  ASN ASN E ? n 
+E 2 69  PHE 69  69  69  PHE PHE E ? n 
+E 2 70  ILE 70  70  70  ILE ILE E ? n 
+E 2 71  GLY 71  71  71  GLY GLY E ? n 
+E 2 72  THR 72  72  72  THR THR E ? n 
+E 2 73  ASN 73  73  73  ASN ASN E ? n 
+E 2 74  ASP 74  74  74  ASP ASP E ? n 
+E 2 75  GLY 75  75  75  GLY GLY E ? n 
+E 2 76  PHE 76  76  76  PHE PHE E ? n 
+E 2 77  VAL 77  77  77  VAL VAL E ? n 
+E 2 78  GLU 78  78  78  GLU GLU E ? n 
+E 2 79  SER 79  79  79  SER SER E ? n 
+E 2 80  GLU 80  80  80  GLU GLU E ? n 
+E 2 81  ILE 81  81  81  ILE ILE E ? n 
+E 2 82  ILE 82  82  82  ILE ILE E ? n 
+E 2 83  ARG 83  83  83  ARG ARG E ? n 
+E 2 84  PRO 84  84  84  PRO PRO E ? n 
+E 2 85  PHE 85  85  85  PHE PHE E ? n 
+E 2 86  ILE 86  86  86  ILE ILE E ? n 
+E 2 87  LYS 87  87  87  LYS LYS E ? n 
+E 2 88  ASP 88  88  88  ASP ASP E ? n 
+E 2 89  ALA 89  89  89  ALA ALA E ? n 
+E 2 90  PHE 90  90  90  PHE PHE E ? n 
+E 2 91  GLY 91  91  91  GLY GLY E ? n 
+E 2 92  ASN 92  92  92  ASN ASN E ? n 
+E 2 93  ASP 93  93  93  ASP ASP E ? n 
+E 2 94  TYR 94  94  94  TYR TYR E ? n 
+E 2 95  PRO 95  95  95  PRO PRO E ? n 
+E 2 96  ASP 96  96  96  ASP ASP E ? n 
+E 2 97  ASN 97  97  97  ASN ASN E ? n 
+E 2 98  PHE 98  98  98  PHE PHE E ? n 
+E 2 99  THR 99  99  99  THR THR E ? n 
+E 2 100 ALA 100 100 100 ALA ALA E ? n 
+E 2 101 GLU 101 101 101 GLU GLU E ? n 
+E 2 102 TYR 102 102 102 TYR TYR E ? n 
+E 2 103 PHE 103 103 103 PHE PHE E ? n 
+E 2 104 ASP 104 104 104 ASP ASP E ? n 
+E 2 105 ASN 105 105 105 ASN ASN E ? n 
+E 2 106 GLN 106 106 106 GLN GLN E ? n 
+E 2 107 PHE 107 107 107 PHE PHE E ? n 
+E 2 108 ALA 108 108 108 ALA ALA E ? n 
+E 2 109 SER 109 109 109 SER SER E ? n 
+E 2 110 TYR 110 110 110 TYR TYR E ? n 
+E 2 111 ASP 111 111 111 ASP ASP E ? n 
+E 2 112 LYS 112 112 112 LYS LYS E ? n 
+E 2 113 GLY 113 113 113 GLY GLY E ? n 
+E 2 114 LEU 114 114 114 LEU LEU E ? n 
+E 2 115 GLN 115 115 115 GLN GLN E ? n 
+E 2 116 VAL 116 116 116 VAL VAL E ? n 
+E 2 117 LEU 117 117 117 LEU LEU E ? n 
+E 2 118 LYS 118 118 118 LYS LYS E ? n 
+E 2 119 TYR 119 119 119 TYR TYR E ? n 
+E 2 120 GLN 120 120 120 GLN GLN E ? n 
+E 2 121 ASN 121 121 121 ASN ASN E ? n 
+E 2 122 ILE 122 122 122 ILE ILE E ? n 
+E 2 123 LEU 123 123 123 LEU LEU E ? n 
+E 2 124 GLY 124 124 124 GLY GLY E ? n 
+E 2 125 THR 125 125 125 THR THR E ? n 
+E 2 126 TYR 126 126 126 TYR TYR E ? n 
+E 2 127 SER 127 127 127 SER SER E ? n 
+E 2 128 ASN 128 128 128 ASN ASN E ? n 
+E 2 129 PRO 129 129 129 PRO PRO E ? n 
+E 2 130 LYS 130 130 130 LYS LYS E ? n 
+E 2 131 LYS 131 131 131 LYS LYS E ? n 
+E 2 132 ASN 132 132 132 ASN ASN E ? n 
+E 2 133 PHE 133 133 133 PHE PHE E ? n 
+E 2 134 LYS 134 134 134 LYS LYS E ? n 
+E 2 135 PHE 135 135 135 PHE PHE E ? n 
+E 2 136 GLN 136 136 136 GLN GLN E ? n 
+E 2 137 LEU 137 137 137 LEU LEU E ? n 
+E 2 138 ALA 138 138 138 ALA ALA E ? n 
+E 2 139 LEU 139 139 139 LEU LEU E ? n 
+E 2 140 ASP 140 140 140 ASP ASP E ? n 
+E 2 141 ILE 141 141 141 ILE ILE E ? n 
+E 2 142 LEU 142 142 142 LEU LEU E ? n 
+E 2 143 LYS 143 143 143 LYS LYS E ? n 
+E 2 144 LYS 144 144 144 LYS LYS E ? n 
+E 2 145 SER 145 145 145 SER SER E ? n 
+E 2 146 LEU 146 146 146 LEU LEU E ? n 
+E 2 147 VAL 147 147 147 VAL VAL E ? n 
+E 2 148 ALA 148 148 148 ALA ALA E ? n 
+E 2 149 ARG 149 149 149 ARG ARG E ? n 
+E 2 150 GLN 150 150 150 GLN GLN E ? n 
+E 2 151 TYR 151 151 151 TYR TYR E ? n 
+E 2 152 ILE 152 152 152 ILE ILE E ? n 
+E 2 153 PHE 153 153 153 PHE PHE E ? n 
+E 2 154 SER 154 154 154 SER SER E ? n 
+E 2 155 LYS 155 155 155 LYS LYS E ? n 
+E 2 156 TYR 156 156 156 TYR TYR E ? n 
+E 2 157 PHE 157 157 157 PHE PHE E ? n 
+E 2 158 LYS 158 158 158 LYS LYS E ? n 
+E 2 159 ILE 159 159 159 ILE ILE E ? n 
+E 2 160 PHE 160 160 160 PHE PHE E ? n 
+E 2 161 ILE 161 161 161 ILE ILE E ? n 
+E 2 162 ASP 162 162 162 ASP ASP E ? n 
+E 2 163 GLU 163 163 163 GLU GLU E ? n 
+E 2 164 TYR 164 164 164 TYR TYR E ? n 
+E 2 165 GLN 165 165 165 GLN GLN E ? n 
+E 2 166 ASP 166 166 166 ASP ASP E ? n 
+E 2 167 SER 167 167 167 SER SER E ? n 
+E 2 168 ASP 168 168 168 ASP ASP E ? n 
+E 2 169 LYS 169 169 169 LYS LYS E ? n 
+E 2 170 ASP 170 170 170 ASP ASP E ? n 
+E 2 171 MET 171 171 171 MET MET E ? n 
+E 2 172 HIS 172 172 172 HIS HIS E ? n 
+E 2 173 ASN 173 173 173 ASN ASN E ? n 
+E 2 174 LEU 174 174 174 LEU LEU E ? n 
+E 2 175 PHE 175 175 175 PHE PHE E ? n 
+E 2 176 MET 176 176 176 MET MET E ? n 
+E 2 177 TYR 177 177 177 TYR TYR E ? n 
+E 2 178 LEU 178 178 178 LEU LEU E ? n 
+E 2 179 LYS 179 179 179 LYS LYS E ? n 
+E 2 180 ASP 180 180 180 ASP ASP E ? n 
+E 2 181 GLN 181 181 181 GLN GLN E ? n 
+E 2 182 LEU 182 182 182 LEU LEU E ? n 
+E 2 183 LYS 183 183 183 LYS LYS E ? n 
+E 2 184 ILE 184 184 184 ILE ILE E ? n 
+E 2 185 LYS 185 185 185 LYS LYS E ? n 
+E 2 186 LEU 186 186 186 LEU LEU E ? n 
+E 2 187 PHE 187 187 187 PHE PHE E ? n 
+E 2 188 ILE 188 188 188 ILE ILE E ? n 
+E 2 189 VAL 189 189 189 VAL VAL E ? n 
+E 2 190 GLY 190 190 190 GLY GLY E ? n 
+E 2 191 ASP 191 191 191 ASP ASP E ? n 
+E 2 192 PRO 192 192 192 PRO PRO E ? n 
+E 2 193 LYS 193 193 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 194 GLN 194 194 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 195 SER 195 195 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 196 ILE 196 196 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 197 TYR 197 197 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 198 ILE 198 198 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 199 TRP 199 199 199 TRP TRP E ? n 
+E 2 200 ARG 200 200 200 ARG ARG E ? n 
+E 2 201 GLY 201 201 201 GLY GLY E ? n 
+E 2 202 ALA 202 202 202 ALA ALA E ? n 
+E 2 203 GLU 203 203 203 GLU GLU E ? n 
+E 2 204 PRO 204 204 204 PRO PRO E ? n 
+E 2 205 GLU 205 205 205 GLU GLU E ? n 
+E 2 206 ASN 206 206 206 ASN ASN E ? n 
+E 2 207 PHE 207 207 207 PHE PHE E ? n 
+E 2 208 ASN 208 208 208 ASN ASN E ? n 
+E 2 209 GLY 209 209 209 GLY GLY E ? n 
+E 2 210 LEU 210 210 210 LEU LEU E ? n 
+E 2 211 ILE 211 211 211 ILE ILE E ? n 
+E 2 212 GLU 212 212 212 GLU GLU E ? n 
+E 2 213 ASN 213 213 213 ASN ASN E ? n 
+E 2 214 SER 214 214 214 SER SER E ? n 
+E 2 215 THR 215 215 215 THR THR E ? n 
+E 2 216 ASP 216 216 216 ASP ASP E ? n 
+E 2 217 PHE 217 217 217 PHE PHE E ? n 
+E 2 218 ASN 218 218 218 ASN ASN E ? n 
+E 2 219 LYS 219 219 219 LYS LYS E ? n 
+E 2 220 TYR 220 220 220 TYR TYR E ? n 
+E 2 221 HIS 221 221 221 HIS HIS E ? n 
+E 2 222 LEU 222 222 222 LEU LEU E ? n 
+E 2 223 THR 223 223 223 THR THR E ? n 
+E 2 224 SER 224 224 224 SER SER E ? n 
+E 2 225 ASN 225 225 225 ASN ASN E ? n 
+E 2 226 PHE 226 226 226 PHE PHE E ? n 
+E 2 227 ARG 227 227 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 228 CYS 228 228 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 229 CYS 229 229 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 230 GLN 230 230 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 231 ASP 231 231 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 232 ILE 232 232 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 233 GLN 233 233 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 234 ASN 234 234 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 235 TYR 235 235 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 236 SER 236 236 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 237 ASN 237 237 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 238 LEU 238 238 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 239 PHE 239 239 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 240 ASN 240 240 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 241 GLU 241 241 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 242 GLU 242 242 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 243 THR 243 243 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 244 ARG 244 244 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 245 SER 245 245 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 246 LEU 246 246 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 247 ILE 247 247 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 248 LYS 248 248 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 249 GLU 249 249 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 250 LYS 250 250 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 251 ASN 251 251 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 252 GLU 252 252 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 253 VAL 253 253 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 254 GLN 254 254 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 255 ASN 255 255 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 256 VAL 256 256 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 257 ILE 257 257 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 258 SER 258 258 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 259 ILE 259 259 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 260 ALA 260 260 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 261 ASP 261 261 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 262 ASP 262 262 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 263 MET 263 263 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 264 PRO 264 264 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 265 ILE 265 265 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 266 SER 266 266 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 267 ASP 267 267 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 268 ILE 268 268 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 269 LEU 269 269 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 270 LEU 270 270 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 271 LYS 271 271 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 272 LEU 272 272 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 273 THR 273 273 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 274 GLU 274 274 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 275 GLU 275 275 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 276 LYS 276 276 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 277 GLN 277 277 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 278 VAL 278 278 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 279 LEU 279 279 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 280 ASN 280 280 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 281 ILE 281 281 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 282 GLU 282 282 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 283 ALA 283 283 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 284 GLU 284 284 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 285 LEU 285 285 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 286 VAL 286 286 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 287 ILE 287 287 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 288 LEU 288 288 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 289 VAL 289 289 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 290 ARG 290 290 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 291 ARG 291 291 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 292 ARG 292 292 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 293 ASN 293 293 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 294 GLN 294 294 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 295 ALA 295 295 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 296 ILE 296 296 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 297 GLU 297 297 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 298 ILE 298 298 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 299 MET 299 299 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 300 LYS 300 300 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 301 GLU 301 301 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 302 LEU 302 302 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 303 ASN 303 303 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 304 GLU 304 304 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 305 GLU 305 305 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 306 GLY 306 306 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 307 PHE 307 307 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 308 ASN 308 308 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 309 PHE 309 309 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 310 ILE 310 310 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 311 PHE 311 311 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 312 ILE 312 312 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 313 PRO 313 313 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 314 GLN 314 314 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 315 THR 315 315 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 316 PRO 316 316 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 317 LEU 317 317 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 318 ASP 318 318 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 319 ARG 319 319 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 320 ALA 320 320 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 321 THR 321 321 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 322 PRO 322 322 322 PRO PRO E ? n 
+E 2 323 ASN 323 323 323 ASN ASN E ? n 
+E 2 324 ALA 324 324 324 ALA ALA E ? n 
+E 2 325 THR 325 325 325 THR THR E ? n 
+E 2 326 LEU 326 326 326 LEU LEU E ? n 
+E 2 327 LEU 327 327 327 LEU LEU E ? n 
+E 2 328 LYS 328 328 328 LYS LYS E ? n 
+E 2 329 GLU 329 329 329 GLU GLU E ? n 
+E 2 330 VAL 330 330 330 VAL VAL E ? n 
+E 2 331 ILE 331 331 331 ILE ILE E ? n 
+E 2 332 LYS 332 332 332 LYS LYS E ? n 
+E 2 333 TYR 333 333 333 TYR TYR E ? n 
+E 2 334 VAL 334 334 334 VAL VAL E ? n 
+E 2 335 LYS 335 335 335 LYS LYS E ? n 
+E 2 336 ASN 336 336 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 337 ASP 337 337 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 338 ARG 338 338 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 339 TYR 339 339 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 340 SER 340 340 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 341 ILE 341 341 341 ILE ILE E ? n 
+E 2 342 TYR 342 342 342 TYR TYR E ? n 
+E 2 343 ASP 343 343 343 ASP ASP E ? n 
+E 2 344 LEU 344 344 344 LEU LEU E ? n 
+E 2 345 ALA 345 345 345 ALA ALA E ? n 
+E 2 346 ALA 346 346 346 ALA ALA E ? n 
+E 2 347 GLU 347 347 347 GLU GLU E ? n 
+E 2 348 ILE 348 348 348 ILE ILE E ? n 
+E 2 349 VAL 349 349 349 VAL VAL E ? n 
+E 2 350 GLY 350 350 350 GLY GLY E ? n 
+E 2 351 ASN 351 351 351 ASN ASN E ? n 
+E 2 352 LEU 352 352 352 LEU LEU E ? n 
+E 2 353 SER 353 353 353 SER SER E ? n 
+E 2 354 SER 354 354 354 SER SER E ? n 
+E 2 355 ARG 355 355 355 ARG ARG E ? n 
+E 2 356 GLU 356 356 356 GLU GLU E ? n 
+E 2 357 ILE 357 357 357 ILE ILE E ? n 
+E 2 358 LYS 358 358 358 LYS LYS E ? n 
+E 2 359 GLU 359 359 359 GLU GLU E ? n 
+E 2 360 ILE 360 360 360 ILE ILE E ? n 
+E 2 361 GLN 361 361 361 GLN GLN E ? n 
+E 2 362 LYS 362 362 362 LYS LYS E ? n 
+E 2 363 ILE 363 363 363 ILE ILE E ? n 
+E 2 364 ILE 364 364 364 ILE ILE E ? n 
+E 2 365 ASN 365 365 365 ASN ASN E ? n 
+E 2 366 GLU 366 366 366 GLU GLU E ? n 
+E 2 367 LEU 367 367 367 LEU LEU E ? n 
+E 2 368 LEU 368 368 368 LEU LEU E ? n 
+E 2 369 VAL 369 369 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 370 PRO 370 370 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 371 ASN 371 371 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 372 ILE 372 372 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 373 ASN 373 373 373 ASN ASN E ? n 
+E 2 374 GLN 374 374 374 GLN GLN E ? n 
+E 2 375 VAL 375 375 375 VAL VAL E ? n 
+E 2 376 LEU 376 376 376 LEU LEU E ? n 
+E 2 377 ILE 377 377 377 ILE ILE E ? n 
+E 2 378 ASN 378 378 378 ASN ASN E ? n 
+E 2 379 GLN 379 379 379 GLN GLN E ? n 
+E 2 380 VAL 380 380 380 VAL VAL E ? n 
+E 2 381 LEU 381 381 381 LEU LEU E ? n 
+E 2 382 ILE 382 382 382 ILE ILE E ? n 
+E 2 383 ASN 383 383 383 ASN ASN E ? n 
+E 2 384 LEU 384 384 384 LEU LEU E ? n 
+E 2 385 PHE 385 385 385 PHE PHE E ? n 
+E 2 386 ALA 386 386 386 ALA ALA E ? n 
+E 2 387 LYS 387 387 387 LYS LYS E ? n 
+E 2 388 LEU 388 388 388 LEU LEU E ? n 
+E 2 389 GLU 389 389 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 390 ILE 390 390 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 391 THR 391 391 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 392 LEU 392 392 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 393 ASP 393 393 393 ASP ASP E ? n 
+E 2 394 THR 394 394 394 THR THR E ? n 
+E 2 395 ARG 395 395 395 ARG ARG E ? n 
+E 2 396 GLU 396 396 396 GLU GLU E ? n 
+E 2 397 ILE 397 397 397 ILE ILE E ? n 
+E 2 398 THR 398 398 398 THR THR E ? n 
+E 2 399 ALA 399 399 399 ALA ALA E ? n 
+E 2 400 PHE 400 400 400 PHE PHE E ? n 
+E 2 401 THR 401 401 401 THR THR E ? n 
+E 2 402 GLU 402 402 402 GLU GLU E ? n 
+E 2 403 VAL 403 403 403 VAL VAL E ? n 
+E 2 404 MET 404 404 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 405 MET 405 405 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 406 THR 406 406 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 407 ASN 407 407 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 408 GLU 408 408 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 409 PHE 409 409 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 410 ASP 410 410 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 411 ILE 411 411 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 412 ALA 412 412 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 413 PHE 413 413 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 414 ASP 414 414 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 415 THR 415 415 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 416 ASN 416 416 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 417 GLU 417 417 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 418 TYR 418 418 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 419 LEU 419 419 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 420 HIS 420 420 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 421 LYS 421 421 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 422 ILE 422 422 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 423 PHE 423 423 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 424 THR 424 424 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 425 VAL 425 425 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 426 HIS 426 426 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 427 SER 427 427 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 428 ALA 428 428 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 429 LYS 429 429 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 430 GLY 430 430 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 431 LEU 431 431 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 432 GLU 432 432 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 433 PHE 433 433 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 434 ASN 434 434 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 435 GLN 435 435 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 436 VAL 436 436 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 437 ILE 437 437 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 438 ILE 438 438 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 439 THR 439 439 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 440 ALA 440 440 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 441 SER 441 441 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 442 ASP 442 442 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 443 TYR 443 443 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 444 ASN 444 444 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 445 VAL 445 445 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 446 HIS 446 446 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 447 TYR 447 447 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 448 ASN 448 448 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 449 ARG 449 449 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 450 ASP 450 450 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 451 THR 451 451 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 452 ASN 452 452 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 453 GLU 453 453 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 454 HIS 454 454 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 455 TYR 455 455 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 456 VAL 456 456 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 457 ALA 457 457 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 458 THR 458 458 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 459 THR 459 459 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 460 ARG 460 460 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 461 ALA 461 461 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 462 LYS 462 462 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 463 ASP 463 463 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 464 LYS 464 464 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 465 LEU 465 465 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 466 ILE 466 466 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 467 VAL 467 467 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 468 ILE 468 468 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 469 MET 469 469 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 470 ASP 470 470 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 471 ASN 471 471 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 472 LYS 472 472 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 473 LYS 473 473 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 474 TYR 474 474 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 475 SER 475 475 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 476 ASP 476 476 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 477 TYR 477 477 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 478 ILE 478 478 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 479 GLU 479 479 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 480 THR 480 480 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 481 LEU 481 481 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 482 MET 482 482 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 483 LYS 483 483 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 484 GLU 484 484 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 485 LEU 485 485 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 486 LYS 486 486 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 487 ILE 487 487 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 488 LYS 488 488 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 489 ASN 489 489 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 490 ILE 490 490 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 491 ILE 491 491 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 492 LYS 492 492 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 493 SER 493 493 ?   ?   ?   E ? n 
+E 2 494 ILE 494 494 ?   ?   ?   E ? n 
+F 2 1   MET 1   1   ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 2   SER 2   2   2   SER SER F ? n 
+F 2 3   ARG 3   3   3   ARG ARG F ? n 
+F 2 4   GLU 4   4   4   GLU GLU F ? n 
+F 2 5   GLN 5   5   5   GLN GLN F ? n 
+F 2 6   ILE 6   6   6   ILE ILE F ? n 
+F 2 7   ILE 7   7   7   ILE ILE F ? n 
+F 2 8   LYS 8   8   8   LYS LYS F ? n 
+F 2 9   ASP 9   9   9   ASP ASP F ? n 
+F 2 10  GLY 10  10  10  GLY GLY F ? n 
+F 2 11  GLY 11  11  11  GLY GLY F ? n 
+F 2 12  ASN 12  12  12  ASN ASN F ? n 
+F 2 13  ILE 13  13  13  ILE ILE F ? n 
+F 2 14  LEU 14  14  14  LEU LEU F ? n 
+F 2 15  VAL 15  15  15  VAL VAL F ? n 
+F 2 16  THR 16  16  16  THR THR F ? n 
+F 2 17  ALA 17  17  17  ALA ALA F ? n 
+F 2 18  GLY 18  18  18  GLY GLY F ? n 
+F 2 19  ALA 19  19  19  ALA ALA F ? n 
+F 2 20  GLY 20  20  20  GLY GLY F ? n 
+F 2 21  SER 21  21  21  SER SER F ? n 
+F 2 22  GLY 22  22  22  GLY GLY F ? n 
+F 2 23  LYS 23  23  23  LYS LYS F ? n 
+F 2 24  THR 24  24  24  THR THR F ? n 
+F 2 25  THR 25  25  25  THR THR F ? n 
+F 2 26  ILE 26  26  26  ILE ILE F ? n 
+F 2 27  LEU 27  27  27  LEU LEU F ? n 
+F 2 28  VAL 28  28  28  VAL VAL F ? n 
+F 2 29  SER 29  29  29  SER SER F ? n 
+F 2 30  LYS 30  30  30  LYS LYS F ? n 
+F 2 31  ILE 31  31  31  ILE ILE F ? n 
+F 2 32  GLU 32  32  32  GLU GLU F ? n 
+F 2 33  ALA 33  33  33  ALA ALA F ? n 
+F 2 34  ASP 34  34  34  ASP ASP F ? n 
+F 2 35  LEU 35  35  35  LEU LEU F ? n 
+F 2 36  LYS 36  36  36  LYS LYS F ? n 
+F 2 37  GLU 37  37  37  GLU GLU F ? n 
+F 2 38  ASN 38  38  38  ASN ASN F ? n 
+F 2 39  LYS 39  39  39  LYS LYS F ? n 
+F 2 40  THR 40  40  40  THR THR F ? n 
+F 2 41  HIS 41  41  41  HIS HIS F ? n 
+F 2 42  TYR 42  42  42  TYR TYR F ? n 
+F 2 43  SER 43  43  43  SER SER F ? n 
+F 2 44  ILE 44  44  44  ILE ILE F ? n 
+F 2 45  ALA 45  45  45  ALA ALA F ? n 
+F 2 46  ALA 46  46  46  ALA ALA F ? n 
+F 2 47  VAL 47  47  47  VAL VAL F ? n 
+F 2 48  THR 48  48  48  THR THR F ? n 
+F 2 49  PHE 49  49  49  PHE PHE F ? n 
+F 2 50  THR 50  50  50  THR THR F ? n 
+F 2 51  ASN 51  51  51  ASN ASN F ? n 
+F 2 52  LYS 52  52  52  LYS LYS F ? n 
+F 2 53  ALA 53  53  53  ALA ALA F ? n 
+F 2 54  ALA 54  54  54  ALA ALA F ? n 
+F 2 55  LYS 55  55  55  LYS LYS F ? n 
+F 2 56  GLU 56  56  56  GLU GLU F ? n 
+F 2 57  ILE 57  57  57  ILE ILE F ? n 
+F 2 58  GLU 58  58  58  GLU GLU F ? n 
+F 2 59  GLY 59  59  59  GLY GLY F ? n 
+F 2 60  ARG 60  60  60  ARG ARG F ? n 
+F 2 61  LEU 61  61  61  LEU LEU F ? n 
+F 2 62  GLY 62  62  62  GLY GLY F ? n 
+F 2 63  TYR 63  63  63  TYR TYR F ? n 
+F 2 64  SER 64  64  64  SER SER F ? n 
+F 2 65  SER 65  65  65  SER SER F ? n 
+F 2 66  ARG 66  66  66  ARG ARG F ? n 
+F 2 67  GLY 67  67  67  GLY GLY F ? n 
+F 2 68  ASN 68  68  68  ASN ASN F ? n 
+F 2 69  PHE 69  69  69  PHE PHE F ? n 
+F 2 70  ILE 70  70  70  ILE ILE F ? n 
+F 2 71  GLY 71  71  71  GLY GLY F ? n 
+F 2 72  THR 72  72  72  THR THR F ? n 
+F 2 73  ASN 73  73  73  ASN ASN F ? n 
+F 2 74  ASP 74  74  74  ASP ASP F ? n 
+F 2 75  GLY 75  75  75  GLY GLY F ? n 
+F 2 76  PHE 76  76  76  PHE PHE F ? n 
+F 2 77  VAL 77  77  77  VAL VAL F ? n 
+F 2 78  GLU 78  78  78  GLU GLU F ? n 
+F 2 79  SER 79  79  79  SER SER F ? n 
+F 2 80  GLU 80  80  80  GLU GLU F ? n 
+F 2 81  ILE 81  81  81  ILE ILE F ? n 
+F 2 82  ILE 82  82  82  ILE ILE F ? n 
+F 2 83  ARG 83  83  83  ARG ARG F ? n 
+F 2 84  PRO 84  84  84  PRO PRO F ? n 
+F 2 85  PHE 85  85  85  PHE PHE F ? n 
+F 2 86  ILE 86  86  86  ILE ILE F ? n 
+F 2 87  LYS 87  87  87  LYS LYS F ? n 
+F 2 88  ASP 88  88  88  ASP ASP F ? n 
+F 2 89  ALA 89  89  89  ALA ALA F ? n 
+F 2 90  PHE 90  90  90  PHE PHE F ? n 
+F 2 91  GLY 91  91  91  GLY GLY F ? n 
+F 2 92  ASN 92  92  92  ASN ASN F ? n 
+F 2 93  ASP 93  93  93  ASP ASP F ? n 
+F 2 94  TYR 94  94  94  TYR TYR F ? n 
+F 2 95  PRO 95  95  95  PRO PRO F ? n 
+F 2 96  ASP 96  96  96  ASP ASP F ? n 
+F 2 97  ASN 97  97  97  ASN ASN F ? n 
+F 2 98  PHE 98  98  98  PHE PHE F ? n 
+F 2 99  THR 99  99  99  THR THR F ? n 
+F 2 100 ALA 100 100 100 ALA ALA F ? n 
+F 2 101 GLU 101 101 101 GLU GLU F ? n 
+F 2 102 TYR 102 102 102 TYR TYR F ? n 
+F 2 103 PHE 103 103 103 PHE PHE F ? n 
+F 2 104 ASP 104 104 104 ASP ASP F ? n 
+F 2 105 ASN 105 105 105 ASN ASN F ? n 
+F 2 106 GLN 106 106 106 GLN GLN F ? n 
+F 2 107 PHE 107 107 107 PHE PHE F ? n 
+F 2 108 ALA 108 108 108 ALA ALA F ? n 
+F 2 109 SER 109 109 109 SER SER F ? n 
+F 2 110 TYR 110 110 110 TYR TYR F ? n 
+F 2 111 ASP 111 111 111 ASP ASP F ? n 
+F 2 112 LYS 112 112 112 LYS LYS F ? n 
+F 2 113 GLY 113 113 113 GLY GLY F ? n 
+F 2 114 LEU 114 114 114 LEU LEU F ? n 
+F 2 115 GLN 115 115 115 GLN GLN F ? n 
+F 2 116 VAL 116 116 116 VAL VAL F ? n 
+F 2 117 LEU 117 117 117 LEU LEU F ? n 
+F 2 118 LYS 118 118 118 LYS LYS F ? n 
+F 2 119 TYR 119 119 119 TYR TYR F ? n 
+F 2 120 GLN 120 120 120 GLN GLN F ? n 
+F 2 121 ASN 121 121 121 ASN ASN F ? n 
+F 2 122 ILE 122 122 122 ILE ILE F ? n 
+F 2 123 LEU 123 123 123 LEU LEU F ? n 
+F 2 124 GLY 124 124 124 GLY GLY F ? n 
+F 2 125 THR 125 125 125 THR THR F ? n 
+F 2 126 TYR 126 126 126 TYR TYR F ? n 
+F 2 127 SER 127 127 127 SER SER F ? n 
+F 2 128 ASN 128 128 128 ASN ASN F ? n 
+F 2 129 PRO 129 129 129 PRO PRO F ? n 
+F 2 130 LYS 130 130 130 LYS LYS F ? n 
+F 2 131 LYS 131 131 131 LYS LYS F ? n 
+F 2 132 ASN 132 132 132 ASN ASN F ? n 
+F 2 133 PHE 133 133 133 PHE PHE F ? n 
+F 2 134 LYS 134 134 134 LYS LYS F ? n 
+F 2 135 PHE 135 135 135 PHE PHE F ? n 
+F 2 136 GLN 136 136 136 GLN GLN F ? n 
+F 2 137 LEU 137 137 137 LEU LEU F ? n 
+F 2 138 ALA 138 138 138 ALA ALA F ? n 
+F 2 139 LEU 139 139 139 LEU LEU F ? n 
+F 2 140 ASP 140 140 140 ASP ASP F ? n 
+F 2 141 ILE 141 141 141 ILE ILE F ? n 
+F 2 142 LEU 142 142 142 LEU LEU F ? n 
+F 2 143 LYS 143 143 143 LYS LYS F ? n 
+F 2 144 LYS 144 144 144 LYS LYS F ? n 
+F 2 145 SER 145 145 145 SER SER F ? n 
+F 2 146 LEU 146 146 146 LEU LEU F ? n 
+F 2 147 VAL 147 147 147 VAL VAL F ? n 
+F 2 148 ALA 148 148 148 ALA ALA F ? n 
+F 2 149 ARG 149 149 149 ARG ARG F ? n 
+F 2 150 GLN 150 150 150 GLN GLN F ? n 
+F 2 151 TYR 151 151 151 TYR TYR F ? n 
+F 2 152 ILE 152 152 152 ILE ILE F ? n 
+F 2 153 PHE 153 153 153 PHE PHE F ? n 
+F 2 154 SER 154 154 154 SER SER F ? n 
+F 2 155 LYS 155 155 155 LYS LYS F ? n 
+F 2 156 TYR 156 156 156 TYR TYR F ? n 
+F 2 157 PHE 157 157 157 PHE PHE F ? n 
+F 2 158 LYS 158 158 158 LYS LYS F ? n 
+F 2 159 ILE 159 159 159 ILE ILE F ? n 
+F 2 160 PHE 160 160 160 PHE PHE F ? n 
+F 2 161 ILE 161 161 161 ILE ILE F ? n 
+F 2 162 ASP 162 162 162 ASP ASP F ? n 
+F 2 163 GLU 163 163 163 GLU GLU F ? n 
+F 2 164 TYR 164 164 164 TYR TYR F ? n 
+F 2 165 GLN 165 165 165 GLN GLN F ? n 
+F 2 166 ASP 166 166 166 ASP ASP F ? n 
+F 2 167 SER 167 167 167 SER SER F ? n 
+F 2 168 ASP 168 168 168 ASP ASP F ? n 
+F 2 169 LYS 169 169 169 LYS LYS F ? n 
+F 2 170 ASP 170 170 170 ASP ASP F ? n 
+F 2 171 MET 171 171 171 MET MET F ? n 
+F 2 172 HIS 172 172 172 HIS HIS F ? n 
+F 2 173 ASN 173 173 173 ASN ASN F ? n 
+F 2 174 LEU 174 174 174 LEU LEU F ? n 
+F 2 175 PHE 175 175 175 PHE PHE F ? n 
+F 2 176 MET 176 176 176 MET MET F ? n 
+F 2 177 TYR 177 177 177 TYR TYR F ? n 
+F 2 178 LEU 178 178 178 LEU LEU F ? n 
+F 2 179 LYS 179 179 179 LYS LYS F ? n 
+F 2 180 ASP 180 180 180 ASP ASP F ? n 
+F 2 181 GLN 181 181 181 GLN GLN F ? n 
+F 2 182 LEU 182 182 182 LEU LEU F ? n 
+F 2 183 LYS 183 183 183 LYS LYS F ? n 
+F 2 184 ILE 184 184 184 ILE ILE F ? n 
+F 2 185 LYS 185 185 185 LYS LYS F ? n 
+F 2 186 LEU 186 186 186 LEU LEU F ? n 
+F 2 187 PHE 187 187 187 PHE PHE F ? n 
+F 2 188 ILE 188 188 188 ILE ILE F ? n 
+F 2 189 VAL 189 189 189 VAL VAL F ? n 
+F 2 190 GLY 190 190 190 GLY GLY F ? n 
+F 2 191 ASP 191 191 191 ASP ASP F ? n 
+F 2 192 PRO 192 192 192 PRO PRO F ? n 
+F 2 193 LYS 193 193 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 194 GLN 194 194 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 195 SER 195 195 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 196 ILE 196 196 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 197 TYR 197 197 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 198 ILE 198 198 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 199 TRP 199 199 199 TRP TRP F ? n 
+F 2 200 ARG 200 200 200 ARG ARG F ? n 
+F 2 201 GLY 201 201 201 GLY GLY F ? n 
+F 2 202 ALA 202 202 202 ALA ALA F ? n 
+F 2 203 GLU 203 203 203 GLU GLU F ? n 
+F 2 204 PRO 204 204 204 PRO PRO F ? n 
+F 2 205 GLU 205 205 205 GLU GLU F ? n 
+F 2 206 ASN 206 206 206 ASN ASN F ? n 
+F 2 207 PHE 207 207 207 PHE PHE F ? n 
+F 2 208 ASN 208 208 208 ASN ASN F ? n 
+F 2 209 GLY 209 209 209 GLY GLY F ? n 
+F 2 210 LEU 210 210 210 LEU LEU F ? n 
+F 2 211 ILE 211 211 211 ILE ILE F ? n 
+F 2 212 GLU 212 212 212 GLU GLU F ? n 
+F 2 213 ASN 213 213 213 ASN ASN F ? n 
+F 2 214 SER 214 214 214 SER SER F ? n 
+F 2 215 THR 215 215 215 THR THR F ? n 
+F 2 216 ASP 216 216 216 ASP ASP F ? n 
+F 2 217 PHE 217 217 217 PHE PHE F ? n 
+F 2 218 ASN 218 218 218 ASN ASN F ? n 
+F 2 219 LYS 219 219 219 LYS LYS F ? n 
+F 2 220 TYR 220 220 220 TYR TYR F ? n 
+F 2 221 HIS 221 221 221 HIS HIS F ? n 
+F 2 222 LEU 222 222 222 LEU LEU F ? n 
+F 2 223 THR 223 223 223 THR THR F ? n 
+F 2 224 SER 224 224 224 SER SER F ? n 
+F 2 225 ASN 225 225 225 ASN ASN F ? n 
+F 2 226 PHE 226 226 226 PHE PHE F ? n 
+F 2 227 ARG 227 227 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 228 CYS 228 228 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 229 CYS 229 229 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 230 GLN 230 230 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 231 ASP 231 231 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 232 ILE 232 232 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 233 GLN 233 233 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 234 ASN 234 234 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 235 TYR 235 235 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 236 SER 236 236 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 237 ASN 237 237 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 238 LEU 238 238 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 239 PHE 239 239 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 240 ASN 240 240 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 241 GLU 241 241 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 242 GLU 242 242 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 243 THR 243 243 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 244 ARG 244 244 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 245 SER 245 245 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 246 LEU 246 246 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 247 ILE 247 247 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 248 LYS 248 248 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 249 GLU 249 249 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 250 LYS 250 250 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 251 ASN 251 251 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 252 GLU 252 252 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 253 VAL 253 253 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 254 GLN 254 254 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 255 ASN 255 255 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 256 VAL 256 256 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 257 ILE 257 257 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 258 SER 258 258 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 259 ILE 259 259 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 260 ALA 260 260 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 261 ASP 261 261 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 262 ASP 262 262 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 263 MET 263 263 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 264 PRO 264 264 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 265 ILE 265 265 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 266 SER 266 266 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 267 ASP 267 267 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 268 ILE 268 268 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 269 LEU 269 269 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 270 LEU 270 270 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 271 LYS 271 271 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 272 LEU 272 272 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 273 THR 273 273 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 274 GLU 274 274 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 275 GLU 275 275 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 276 LYS 276 276 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 277 GLN 277 277 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 278 VAL 278 278 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 279 LEU 279 279 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 280 ASN 280 280 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 281 ILE 281 281 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 282 GLU 282 282 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 283 ALA 283 283 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 284 GLU 284 284 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 285 LEU 285 285 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 286 VAL 286 286 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 287 ILE 287 287 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 288 LEU 288 288 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 289 VAL 289 289 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 290 ARG 290 290 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 291 ARG 291 291 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 292 ARG 292 292 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 293 ASN 293 293 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 294 GLN 294 294 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 295 ALA 295 295 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 296 ILE 296 296 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 297 GLU 297 297 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 298 ILE 298 298 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 299 MET 299 299 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 300 LYS 300 300 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 301 GLU 301 301 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 302 LEU 302 302 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 303 ASN 303 303 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 304 GLU 304 304 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 305 GLU 305 305 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 306 GLY 306 306 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 307 PHE 307 307 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 308 ASN 308 308 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 309 PHE 309 309 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 310 ILE 310 310 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 311 PHE 311 311 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 312 ILE 312 312 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 313 PRO 313 313 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 314 GLN 314 314 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 315 THR 315 315 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 316 PRO 316 316 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 317 LEU 317 317 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 318 ASP 318 318 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 319 ARG 319 319 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 320 ALA 320 320 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 321 THR 321 321 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 322 PRO 322 322 322 PRO PRO F ? n 
+F 2 323 ASN 323 323 323 ASN ASN F ? n 
+F 2 324 ALA 324 324 324 ALA ALA F ? n 
+F 2 325 THR 325 325 325 THR THR F ? n 
+F 2 326 LEU 326 326 326 LEU LEU F ? n 
+F 2 327 LEU 327 327 327 LEU LEU F ? n 
+F 2 328 LYS 328 328 328 LYS LYS F ? n 
+F 2 329 GLU 329 329 329 GLU GLU F ? n 
+F 2 330 VAL 330 330 330 VAL VAL F ? n 
+F 2 331 ILE 331 331 331 ILE ILE F ? n 
+F 2 332 LYS 332 332 332 LYS LYS F ? n 
+F 2 333 TYR 333 333 333 TYR TYR F ? n 
+F 2 334 VAL 334 334 334 VAL VAL F ? n 
+F 2 335 LYS 335 335 335 LYS LYS F ? n 
+F 2 336 ASN 336 336 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 337 ASP 337 337 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 338 ARG 338 338 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 339 TYR 339 339 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 340 SER 340 340 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 341 ILE 341 341 341 ILE ILE F ? n 
+F 2 342 TYR 342 342 342 TYR TYR F ? n 
+F 2 343 ASP 343 343 343 ASP ASP F ? n 
+F 2 344 LEU 344 344 344 LEU LEU F ? n 
+F 2 345 ALA 345 345 345 ALA ALA F ? n 
+F 2 346 ALA 346 346 346 ALA ALA F ? n 
+F 2 347 GLU 347 347 347 GLU GLU F ? n 
+F 2 348 ILE 348 348 348 ILE ILE F ? n 
+F 2 349 VAL 349 349 349 VAL VAL F ? n 
+F 2 350 GLY 350 350 350 GLY GLY F ? n 
+F 2 351 ASN 351 351 351 ASN ASN F ? n 
+F 2 352 LEU 352 352 352 LEU LEU F ? n 
+F 2 353 SER 353 353 353 SER SER F ? n 
+F 2 354 SER 354 354 354 SER SER F ? n 
+F 2 355 ARG 355 355 355 ARG ARG F ? n 
+F 2 356 GLU 356 356 356 GLU GLU F ? n 
+F 2 357 ILE 357 357 357 ILE ILE F ? n 
+F 2 358 LYS 358 358 358 LYS LYS F ? n 
+F 2 359 GLU 359 359 359 GLU GLU F ? n 
+F 2 360 ILE 360 360 360 ILE ILE F ? n 
+F 2 361 GLN 361 361 361 GLN GLN F ? n 
+F 2 362 LYS 362 362 362 LYS LYS F ? n 
+F 2 363 ILE 363 363 363 ILE ILE F ? n 
+F 2 364 ILE 364 364 364 ILE ILE F ? n 
+F 2 365 ASN 365 365 365 ASN ASN F ? n 
+F 2 366 GLU 366 366 366 GLU GLU F ? n 
+F 2 367 LEU 367 367 367 LEU LEU F ? n 
+F 2 368 LEU 368 368 368 LEU LEU F ? n 
+F 2 369 VAL 369 369 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 370 PRO 370 370 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 371 ASN 371 371 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 372 ILE 372 372 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 373 ASN 373 373 373 ASN ASN F ? n 
+F 2 374 GLN 374 374 374 GLN GLN F ? n 
+F 2 375 VAL 375 375 375 VAL VAL F ? n 
+F 2 376 LEU 376 376 376 LEU LEU F ? n 
+F 2 377 ILE 377 377 377 ILE ILE F ? n 
+F 2 378 ASN 378 378 378 ASN ASN F ? n 
+F 2 379 GLN 379 379 379 GLN GLN F ? n 
+F 2 380 VAL 380 380 380 VAL VAL F ? n 
+F 2 381 LEU 381 381 381 LEU LEU F ? n 
+F 2 382 ILE 382 382 382 ILE ILE F ? n 
+F 2 383 ASN 383 383 383 ASN ASN F ? n 
+F 2 384 LEU 384 384 384 LEU LEU F ? n 
+F 2 385 PHE 385 385 385 PHE PHE F ? n 
+F 2 386 ALA 386 386 386 ALA ALA F ? n 
+F 2 387 LYS 387 387 387 LYS LYS F ? n 
+F 2 388 LEU 388 388 388 LEU LEU F ? n 
+F 2 389 GLU 389 389 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 390 ILE 390 390 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 391 THR 391 391 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 392 LEU 392 392 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 393 ASP 393 393 393 ASP ASP F ? n 
+F 2 394 THR 394 394 394 THR THR F ? n 
+F 2 395 ARG 395 395 395 ARG ARG F ? n 
+F 2 396 GLU 396 396 396 GLU GLU F ? n 
+F 2 397 ILE 397 397 397 ILE ILE F ? n 
+F 2 398 THR 398 398 398 THR THR F ? n 
+F 2 399 ALA 399 399 399 ALA ALA F ? n 
+F 2 400 PHE 400 400 400 PHE PHE F ? n 
+F 2 401 THR 401 401 401 THR THR F ? n 
+F 2 402 GLU 402 402 402 GLU GLU F ? n 
+F 2 403 VAL 403 403 403 VAL VAL F ? n 
+F 2 404 MET 404 404 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 405 MET 405 405 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 406 THR 406 406 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 407 ASN 407 407 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 408 GLU 408 408 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 409 PHE 409 409 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 410 ASP 410 410 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 411 ILE 411 411 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 412 ALA 412 412 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 413 PHE 413 413 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 414 ASP 414 414 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 415 THR 415 415 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 416 ASN 416 416 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 417 GLU 417 417 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 418 TYR 418 418 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 419 LEU 419 419 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 420 HIS 420 420 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 421 LYS 421 421 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 422 ILE 422 422 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 423 PHE 423 423 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 424 THR 424 424 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 425 VAL 425 425 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 426 HIS 426 426 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 427 SER 427 427 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 428 ALA 428 428 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 429 LYS 429 429 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 430 GLY 430 430 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 431 LEU 431 431 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 432 GLU 432 432 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 433 PHE 433 433 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 434 ASN 434 434 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 435 GLN 435 435 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 436 VAL 436 436 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 437 ILE 437 437 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 438 ILE 438 438 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 439 THR 439 439 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 440 ALA 440 440 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 441 SER 441 441 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 442 ASP 442 442 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 443 TYR 443 443 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 444 ASN 444 444 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 445 VAL 445 445 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 446 HIS 446 446 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 447 TYR 447 447 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 448 ASN 448 448 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 449 ARG 449 449 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 450 ASP 450 450 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 451 THR 451 451 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 452 ASN 452 452 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 453 GLU 453 453 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 454 HIS 454 454 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 455 TYR 455 455 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 456 VAL 456 456 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 457 ALA 457 457 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 458 THR 458 458 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 459 THR 459 459 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 460 ARG 460 460 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 461 ALA 461 461 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 462 LYS 462 462 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 463 ASP 463 463 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 464 LYS 464 464 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 465 LEU 465 465 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 466 ILE 466 466 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 467 VAL 467 467 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 468 ILE 468 468 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 469 MET 469 469 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 470 ASP 470 470 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 471 ASN 471 471 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 472 LYS 472 472 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 473 LYS 473 473 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 474 TYR 474 474 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 475 SER 475 475 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 476 ASP 476 476 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 477 TYR 477 477 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 478 ILE 478 478 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 479 GLU 479 479 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 480 THR 480 480 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 481 LEU 481 481 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 482 MET 482 482 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 483 LYS 483 483 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 484 GLU 484 484 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 485 LEU 485 485 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 486 LYS 486 486 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 487 ILE 487 487 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 488 LYS 488 488 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 489 ASN 489 489 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 490 ILE 490 490 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 491 ILE 491 491 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 492 LYS 492 492 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 493 SER 493 493 ?   ?   ?   F ? n 
+F 2 494 ILE 494 494 ?   ?   ?   F ? n 
+G 2 1   MET 1   1   ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 2   SER 2   2   2   SER SER G ? n 
+G 2 3   ARG 3   3   3   ARG ARG G ? n 
+G 2 4   GLU 4   4   4   GLU GLU G ? n 
+G 2 5   GLN 5   5   5   GLN GLN G ? n 
+G 2 6   ILE 6   6   6   ILE ILE G ? n 
+G 2 7   ILE 7   7   7   ILE ILE G ? n 
+G 2 8   LYS 8   8   8   LYS LYS G ? n 
+G 2 9   ASP 9   9   9   ASP ASP G ? n 
+G 2 10  GLY 10  10  10  GLY GLY G ? n 
+G 2 11  GLY 11  11  11  GLY GLY G ? n 
+G 2 12  ASN 12  12  12  ASN ASN G ? n 
+G 2 13  ILE 13  13  13  ILE ILE G ? n 
+G 2 14  LEU 14  14  14  LEU LEU G ? n 
+G 2 15  VAL 15  15  15  VAL VAL G ? n 
+G 2 16  THR 16  16  16  THR THR G ? n 
+G 2 17  ALA 17  17  17  ALA ALA G ? n 
+G 2 18  GLY 18  18  18  GLY GLY G ? n 
+G 2 19  ALA 19  19  19  ALA ALA G ? n 
+G 2 20  GLY 20  20  20  GLY GLY G ? n 
+G 2 21  SER 21  21  21  SER SER G ? n 
+G 2 22  GLY 22  22  22  GLY GLY G ? n 
+G 2 23  LYS 23  23  23  LYS LYS G ? n 
+G 2 24  THR 24  24  24  THR THR G ? n 
+G 2 25  THR 25  25  25  THR THR G ? n 
+G 2 26  ILE 26  26  26  ILE ILE G ? n 
+G 2 27  LEU 27  27  27  LEU LEU G ? n 
+G 2 28  VAL 28  28  28  VAL VAL G ? n 
+G 2 29  SER 29  29  29  SER SER G ? n 
+G 2 30  LYS 30  30  30  LYS LYS G ? n 
+G 2 31  ILE 31  31  31  ILE ILE G ? n 
+G 2 32  GLU 32  32  32  GLU GLU G ? n 
+G 2 33  ALA 33  33  33  ALA ALA G ? n 
+G 2 34  ASP 34  34  34  ASP ASP G ? n 
+G 2 35  LEU 35  35  35  LEU LEU G ? n 
+G 2 36  LYS 36  36  36  LYS LYS G ? n 
+G 2 37  GLU 37  37  37  GLU GLU G ? n 
+G 2 38  ASN 38  38  38  ASN ASN G ? n 
+G 2 39  LYS 39  39  39  LYS LYS G ? n 
+G 2 40  THR 40  40  40  THR THR G ? n 
+G 2 41  HIS 41  41  41  HIS HIS G ? n 
+G 2 42  TYR 42  42  42  TYR TYR G ? n 
+G 2 43  SER 43  43  43  SER SER G ? n 
+G 2 44  ILE 44  44  44  ILE ILE G ? n 
+G 2 45  ALA 45  45  45  ALA ALA G ? n 
+G 2 46  ALA 46  46  46  ALA ALA G ? n 
+G 2 47  VAL 47  47  47  VAL VAL G ? n 
+G 2 48  THR 48  48  48  THR THR G ? n 
+G 2 49  PHE 49  49  49  PHE PHE G ? n 
+G 2 50  THR 50  50  50  THR THR G ? n 
+G 2 51  ASN 51  51  51  ASN ASN G ? n 
+G 2 52  LYS 52  52  52  LYS LYS G ? n 
+G 2 53  ALA 53  53  53  ALA ALA G ? n 
+G 2 54  ALA 54  54  54  ALA ALA G ? n 
+G 2 55  LYS 55  55  55  LYS LYS G ? n 
+G 2 56  GLU 56  56  56  GLU GLU G ? n 
+G 2 57  ILE 57  57  57  ILE ILE G ? n 
+G 2 58  GLU 58  58  58  GLU GLU G ? n 
+G 2 59  GLY 59  59  59  GLY GLY G ? n 
+G 2 60  ARG 60  60  60  ARG ARG G ? n 
+G 2 61  LEU 61  61  61  LEU LEU G ? n 
+G 2 62  GLY 62  62  62  GLY GLY G ? n 
+G 2 63  TYR 63  63  63  TYR TYR G ? n 
+G 2 64  SER 64  64  64  SER SER G ? n 
+G 2 65  SER 65  65  65  SER SER G ? n 
+G 2 66  ARG 66  66  66  ARG ARG G ? n 
+G 2 67  GLY 67  67  67  GLY GLY G ? n 
+G 2 68  ASN 68  68  68  ASN ASN G ? n 
+G 2 69  PHE 69  69  69  PHE PHE G ? n 
+G 2 70  ILE 70  70  70  ILE ILE G ? n 
+G 2 71  GLY 71  71  71  GLY GLY G ? n 
+G 2 72  THR 72  72  72  THR THR G ? n 
+G 2 73  ASN 73  73  73  ASN ASN G ? n 
+G 2 74  ASP 74  74  74  ASP ASP G ? n 
+G 2 75  GLY 75  75  75  GLY GLY G ? n 
+G 2 76  PHE 76  76  76  PHE PHE G ? n 
+G 2 77  VAL 77  77  77  VAL VAL G ? n 
+G 2 78  GLU 78  78  78  GLU GLU G ? n 
+G 2 79  SER 79  79  79  SER SER G ? n 
+G 2 80  GLU 80  80  80  GLU GLU G ? n 
+G 2 81  ILE 81  81  81  ILE ILE G ? n 
+G 2 82  ILE 82  82  82  ILE ILE G ? n 
+G 2 83  ARG 83  83  83  ARG ARG G ? n 
+G 2 84  PRO 84  84  84  PRO PRO G ? n 
+G 2 85  PHE 85  85  85  PHE PHE G ? n 
+G 2 86  ILE 86  86  86  ILE ILE G ? n 
+G 2 87  LYS 87  87  87  LYS LYS G ? n 
+G 2 88  ASP 88  88  88  ASP ASP G ? n 
+G 2 89  ALA 89  89  89  ALA ALA G ? n 
+G 2 90  PHE 90  90  90  PHE PHE G ? n 
+G 2 91  GLY 91  91  91  GLY GLY G ? n 
+G 2 92  ASN 92  92  92  ASN ASN G ? n 
+G 2 93  ASP 93  93  93  ASP ASP G ? n 
+G 2 94  TYR 94  94  94  TYR TYR G ? n 
+G 2 95  PRO 95  95  95  PRO PRO G ? n 
+G 2 96  ASP 96  96  96  ASP ASP G ? n 
+G 2 97  ASN 97  97  97  ASN ASN G ? n 
+G 2 98  PHE 98  98  98  PHE PHE G ? n 
+G 2 99  THR 99  99  99  THR THR G ? n 
+G 2 100 ALA 100 100 100 ALA ALA G ? n 
+G 2 101 GLU 101 101 101 GLU GLU G ? n 
+G 2 102 TYR 102 102 102 TYR TYR G ? n 
+G 2 103 PHE 103 103 103 PHE PHE G ? n 
+G 2 104 ASP 104 104 104 ASP ASP G ? n 
+G 2 105 ASN 105 105 105 ASN ASN G ? n 
+G 2 106 GLN 106 106 106 GLN GLN G ? n 
+G 2 107 PHE 107 107 107 PHE PHE G ? n 
+G 2 108 ALA 108 108 108 ALA ALA G ? n 
+G 2 109 SER 109 109 109 SER SER G ? n 
+G 2 110 TYR 110 110 110 TYR TYR G ? n 
+G 2 111 ASP 111 111 111 ASP ASP G ? n 
+G 2 112 LYS 112 112 112 LYS LYS G ? n 
+G 2 113 GLY 113 113 113 GLY GLY G ? n 
+G 2 114 LEU 114 114 114 LEU LEU G ? n 
+G 2 115 GLN 115 115 115 GLN GLN G ? n 
+G 2 116 VAL 116 116 116 VAL VAL G ? n 
+G 2 117 LEU 117 117 117 LEU LEU G ? n 
+G 2 118 LYS 118 118 118 LYS LYS G ? n 
+G 2 119 TYR 119 119 119 TYR TYR G ? n 
+G 2 120 GLN 120 120 120 GLN GLN G ? n 
+G 2 121 ASN 121 121 121 ASN ASN G ? n 
+G 2 122 ILE 122 122 122 ILE ILE G ? n 
+G 2 123 LEU 123 123 123 LEU LEU G ? n 
+G 2 124 GLY 124 124 124 GLY GLY G ? n 
+G 2 125 THR 125 125 125 THR THR G ? n 
+G 2 126 TYR 126 126 126 TYR TYR G ? n 
+G 2 127 SER 127 127 127 SER SER G ? n 
+G 2 128 ASN 128 128 128 ASN ASN G ? n 
+G 2 129 PRO 129 129 129 PRO PRO G ? n 
+G 2 130 LYS 130 130 130 LYS LYS G ? n 
+G 2 131 LYS 131 131 131 LYS LYS G ? n 
+G 2 132 ASN 132 132 132 ASN ASN G ? n 
+G 2 133 PHE 133 133 133 PHE PHE G ? n 
+G 2 134 LYS 134 134 134 LYS LYS G ? n 
+G 2 135 PHE 135 135 135 PHE PHE G ? n 
+G 2 136 GLN 136 136 136 GLN GLN G ? n 
+G 2 137 LEU 137 137 137 LEU LEU G ? n 
+G 2 138 ALA 138 138 138 ALA ALA G ? n 
+G 2 139 LEU 139 139 139 LEU LEU G ? n 
+G 2 140 ASP 140 140 140 ASP ASP G ? n 
+G 2 141 ILE 141 141 141 ILE ILE G ? n 
+G 2 142 LEU 142 142 142 LEU LEU G ? n 
+G 2 143 LYS 143 143 143 LYS LYS G ? n 
+G 2 144 LYS 144 144 144 LYS LYS G ? n 
+G 2 145 SER 145 145 145 SER SER G ? n 
+G 2 146 LEU 146 146 146 LEU LEU G ? n 
+G 2 147 VAL 147 147 147 VAL VAL G ? n 
+G 2 148 ALA 148 148 148 ALA ALA G ? n 
+G 2 149 ARG 149 149 149 ARG ARG G ? n 
+G 2 150 GLN 150 150 150 GLN GLN G ? n 
+G 2 151 TYR 151 151 151 TYR TYR G ? n 
+G 2 152 ILE 152 152 152 ILE ILE G ? n 
+G 2 153 PHE 153 153 153 PHE PHE G ? n 
+G 2 154 SER 154 154 154 SER SER G ? n 
+G 2 155 LYS 155 155 155 LYS LYS G ? n 
+G 2 156 TYR 156 156 156 TYR TYR G ? n 
+G 2 157 PHE 157 157 157 PHE PHE G ? n 
+G 2 158 LYS 158 158 158 LYS LYS G ? n 
+G 2 159 ILE 159 159 159 ILE ILE G ? n 
+G 2 160 PHE 160 160 160 PHE PHE G ? n 
+G 2 161 ILE 161 161 161 ILE ILE G ? n 
+G 2 162 ASP 162 162 162 ASP ASP G ? n 
+G 2 163 GLU 163 163 163 GLU GLU G ? n 
+G 2 164 TYR 164 164 164 TYR TYR G ? n 
+G 2 165 GLN 165 165 165 GLN GLN G ? n 
+G 2 166 ASP 166 166 166 ASP ASP G ? n 
+G 2 167 SER 167 167 167 SER SER G ? n 
+G 2 168 ASP 168 168 168 ASP ASP G ? n 
+G 2 169 LYS 169 169 169 LYS LYS G ? n 
+G 2 170 ASP 170 170 170 ASP ASP G ? n 
+G 2 171 MET 171 171 171 MET MET G ? n 
+G 2 172 HIS 172 172 172 HIS HIS G ? n 
+G 2 173 ASN 173 173 173 ASN ASN G ? n 
+G 2 174 LEU 174 174 174 LEU LEU G ? n 
+G 2 175 PHE 175 175 175 PHE PHE G ? n 
+G 2 176 MET 176 176 176 MET MET G ? n 
+G 2 177 TYR 177 177 177 TYR TYR G ? n 
+G 2 178 LEU 178 178 178 LEU LEU G ? n 
+G 2 179 LYS 179 179 179 LYS LYS G ? n 
+G 2 180 ASP 180 180 180 ASP ASP G ? n 
+G 2 181 GLN 181 181 181 GLN GLN G ? n 
+G 2 182 LEU 182 182 182 LEU LEU G ? n 
+G 2 183 LYS 183 183 183 LYS LYS G ? n 
+G 2 184 ILE 184 184 184 ILE ILE G ? n 
+G 2 185 LYS 185 185 185 LYS LYS G ? n 
+G 2 186 LEU 186 186 186 LEU LEU G ? n 
+G 2 187 PHE 187 187 187 PHE PHE G ? n 
+G 2 188 ILE 188 188 188 ILE ILE G ? n 
+G 2 189 VAL 189 189 189 VAL VAL G ? n 
+G 2 190 GLY 190 190 190 GLY GLY G ? n 
+G 2 191 ASP 191 191 191 ASP ASP G ? n 
+G 2 192 PRO 192 192 192 PRO PRO G ? n 
+G 2 193 LYS 193 193 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 194 GLN 194 194 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 195 SER 195 195 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 196 ILE 196 196 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 197 TYR 197 197 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 198 ILE 198 198 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 199 TRP 199 199 199 TRP TRP G ? n 
+G 2 200 ARG 200 200 200 ARG ARG G ? n 
+G 2 201 GLY 201 201 201 GLY GLY G ? n 
+G 2 202 ALA 202 202 202 ALA ALA G ? n 
+G 2 203 GLU 203 203 203 GLU GLU G ? n 
+G 2 204 PRO 204 204 204 PRO PRO G ? n 
+G 2 205 GLU 205 205 205 GLU GLU G ? n 
+G 2 206 ASN 206 206 206 ASN ASN G ? n 
+G 2 207 PHE 207 207 207 PHE PHE G ? n 
+G 2 208 ASN 208 208 208 ASN ASN G ? n 
+G 2 209 GLY 209 209 209 GLY GLY G ? n 
+G 2 210 LEU 210 210 210 LEU LEU G ? n 
+G 2 211 ILE 211 211 211 ILE ILE G ? n 
+G 2 212 GLU 212 212 212 GLU GLU G ? n 
+G 2 213 ASN 213 213 213 ASN ASN G ? n 
+G 2 214 SER 214 214 214 SER SER G ? n 
+G 2 215 THR 215 215 215 THR THR G ? n 
+G 2 216 ASP 216 216 216 ASP ASP G ? n 
+G 2 217 PHE 217 217 217 PHE PHE G ? n 
+G 2 218 ASN 218 218 218 ASN ASN G ? n 
+G 2 219 LYS 219 219 219 LYS LYS G ? n 
+G 2 220 TYR 220 220 220 TYR TYR G ? n 
+G 2 221 HIS 221 221 221 HIS HIS G ? n 
+G 2 222 LEU 222 222 222 LEU LEU G ? n 
+G 2 223 THR 223 223 223 THR THR G ? n 
+G 2 224 SER 224 224 224 SER SER G ? n 
+G 2 225 ASN 225 225 225 ASN ASN G ? n 
+G 2 226 PHE 226 226 226 PHE PHE G ? n 
+G 2 227 ARG 227 227 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 228 CYS 228 228 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 229 CYS 229 229 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 230 GLN 230 230 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 231 ASP 231 231 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 232 ILE 232 232 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 233 GLN 233 233 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 234 ASN 234 234 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 235 TYR 235 235 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 236 SER 236 236 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 237 ASN 237 237 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 238 LEU 238 238 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 239 PHE 239 239 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 240 ASN 240 240 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 241 GLU 241 241 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 242 GLU 242 242 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 243 THR 243 243 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 244 ARG 244 244 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 245 SER 245 245 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 246 LEU 246 246 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 247 ILE 247 247 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 248 LYS 248 248 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 249 GLU 249 249 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 250 LYS 250 250 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 251 ASN 251 251 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 252 GLU 252 252 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 253 VAL 253 253 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 254 GLN 254 254 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 255 ASN 255 255 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 256 VAL 256 256 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 257 ILE 257 257 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 258 SER 258 258 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 259 ILE 259 259 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 260 ALA 260 260 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 261 ASP 261 261 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 262 ASP 262 262 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 263 MET 263 263 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 264 PRO 264 264 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 265 ILE 265 265 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 266 SER 266 266 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 267 ASP 267 267 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 268 ILE 268 268 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 269 LEU 269 269 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 270 LEU 270 270 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 271 LYS 271 271 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 272 LEU 272 272 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 273 THR 273 273 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 274 GLU 274 274 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 275 GLU 275 275 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 276 LYS 276 276 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 277 GLN 277 277 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 278 VAL 278 278 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 279 LEU 279 279 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 280 ASN 280 280 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 281 ILE 281 281 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 282 GLU 282 282 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 283 ALA 283 283 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 284 GLU 284 284 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 285 LEU 285 285 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 286 VAL 286 286 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 287 ILE 287 287 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 288 LEU 288 288 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 289 VAL 289 289 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 290 ARG 290 290 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 291 ARG 291 291 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 292 ARG 292 292 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 293 ASN 293 293 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 294 GLN 294 294 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 295 ALA 295 295 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 296 ILE 296 296 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 297 GLU 297 297 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 298 ILE 298 298 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 299 MET 299 299 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 300 LYS 300 300 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 301 GLU 301 301 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 302 LEU 302 302 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 303 ASN 303 303 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 304 GLU 304 304 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 305 GLU 305 305 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 306 GLY 306 306 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 307 PHE 307 307 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 308 ASN 308 308 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 309 PHE 309 309 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 310 ILE 310 310 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 311 PHE 311 311 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 312 ILE 312 312 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 313 PRO 313 313 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 314 GLN 314 314 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 315 THR 315 315 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 316 PRO 316 316 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 317 LEU 317 317 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 318 ASP 318 318 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 319 ARG 319 319 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 320 ALA 320 320 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 321 THR 321 321 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 322 PRO 322 322 322 PRO PRO G ? n 
+G 2 323 ASN 323 323 323 ASN ASN G ? n 
+G 2 324 ALA 324 324 324 ALA ALA G ? n 
+G 2 325 THR 325 325 325 THR THR G ? n 
+G 2 326 LEU 326 326 326 LEU LEU G ? n 
+G 2 327 LEU 327 327 327 LEU LEU G ? n 
+G 2 328 LYS 328 328 328 LYS LYS G ? n 
+G 2 329 GLU 329 329 329 GLU GLU G ? n 
+G 2 330 VAL 330 330 330 VAL VAL G ? n 
+G 2 331 ILE 331 331 331 ILE ILE G ? n 
+G 2 332 LYS 332 332 332 LYS LYS G ? n 
+G 2 333 TYR 333 333 333 TYR TYR G ? n 
+G 2 334 VAL 334 334 334 VAL VAL G ? n 
+G 2 335 LYS 335 335 335 LYS LYS G ? n 
+G 2 336 ASN 336 336 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 337 ASP 337 337 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 338 ARG 338 338 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 339 TYR 339 339 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 340 SER 340 340 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 341 ILE 341 341 341 ILE ILE G ? n 
+G 2 342 TYR 342 342 342 TYR TYR G ? n 
+G 2 343 ASP 343 343 343 ASP ASP G ? n 
+G 2 344 LEU 344 344 344 LEU LEU G ? n 
+G 2 345 ALA 345 345 345 ALA ALA G ? n 
+G 2 346 ALA 346 346 346 ALA ALA G ? n 
+G 2 347 GLU 347 347 347 GLU GLU G ? n 
+G 2 348 ILE 348 348 348 ILE ILE G ? n 
+G 2 349 VAL 349 349 349 VAL VAL G ? n 
+G 2 350 GLY 350 350 350 GLY GLY G ? n 
+G 2 351 ASN 351 351 351 ASN ASN G ? n 
+G 2 352 LEU 352 352 352 LEU LEU G ? n 
+G 2 353 SER 353 353 353 SER SER G ? n 
+G 2 354 SER 354 354 354 SER SER G ? n 
+G 2 355 ARG 355 355 355 ARG ARG G ? n 
+G 2 356 GLU 356 356 356 GLU GLU G ? n 
+G 2 357 ILE 357 357 357 ILE ILE G ? n 
+G 2 358 LYS 358 358 358 LYS LYS G ? n 
+G 2 359 GLU 359 359 359 GLU GLU G ? n 
+G 2 360 ILE 360 360 360 ILE ILE G ? n 
+G 2 361 GLN 361 361 361 GLN GLN G ? n 
+G 2 362 LYS 362 362 362 LYS LYS G ? n 
+G 2 363 ILE 363 363 363 ILE ILE G ? n 
+G 2 364 ILE 364 364 364 ILE ILE G ? n 
+G 2 365 ASN 365 365 365 ASN ASN G ? n 
+G 2 366 GLU 366 366 366 GLU GLU G ? n 
+G 2 367 LEU 367 367 367 LEU LEU G ? n 
+G 2 368 LEU 368 368 368 LEU LEU G ? n 
+G 2 369 VAL 369 369 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 370 PRO 370 370 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 371 ASN 371 371 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 372 ILE 372 372 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 373 ASN 373 373 373 ASN ASN G ? n 
+G 2 374 GLN 374 374 374 GLN GLN G ? n 
+G 2 375 VAL 375 375 375 VAL VAL G ? n 
+G 2 376 LEU 376 376 376 LEU LEU G ? n 
+G 2 377 ILE 377 377 377 ILE ILE G ? n 
+G 2 378 ASN 378 378 378 ASN ASN G ? n 
+G 2 379 GLN 379 379 379 GLN GLN G ? n 
+G 2 380 VAL 380 380 380 VAL VAL G ? n 
+G 2 381 LEU 381 381 381 LEU LEU G ? n 
+G 2 382 ILE 382 382 382 ILE ILE G ? n 
+G 2 383 ASN 383 383 383 ASN ASN G ? n 
+G 2 384 LEU 384 384 384 LEU LEU G ? n 
+G 2 385 PHE 385 385 385 PHE PHE G ? n 
+G 2 386 ALA 386 386 386 ALA ALA G ? n 
+G 2 387 LYS 387 387 387 LYS LYS G ? n 
+G 2 388 LEU 388 388 388 LEU LEU G ? n 
+G 2 389 GLU 389 389 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 390 ILE 390 390 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 391 THR 391 391 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 392 LEU 392 392 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 393 ASP 393 393 393 ASP ASP G ? n 
+G 2 394 THR 394 394 394 THR THR G ? n 
+G 2 395 ARG 395 395 395 ARG ARG G ? n 
+G 2 396 GLU 396 396 396 GLU GLU G ? n 
+G 2 397 ILE 397 397 397 ILE ILE G ? n 
+G 2 398 THR 398 398 398 THR THR G ? n 
+G 2 399 ALA 399 399 399 ALA ALA G ? n 
+G 2 400 PHE 400 400 400 PHE PHE G ? n 
+G 2 401 THR 401 401 401 THR THR G ? n 
+G 2 402 GLU 402 402 402 GLU GLU G ? n 
+G 2 403 VAL 403 403 403 VAL VAL G ? n 
+G 2 404 MET 404 404 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 405 MET 405 405 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 406 THR 406 406 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 407 ASN 407 407 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 408 GLU 408 408 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 409 PHE 409 409 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 410 ASP 410 410 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 411 ILE 411 411 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 412 ALA 412 412 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 413 PHE 413 413 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 414 ASP 414 414 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 415 THR 415 415 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 416 ASN 416 416 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 417 GLU 417 417 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 418 TYR 418 418 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 419 LEU 419 419 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 420 HIS 420 420 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 421 LYS 421 421 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 422 ILE 422 422 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 423 PHE 423 423 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 424 THR 424 424 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 425 VAL 425 425 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 426 HIS 426 426 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 427 SER 427 427 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 428 ALA 428 428 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 429 LYS 429 429 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 430 GLY 430 430 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 431 LEU 431 431 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 432 GLU 432 432 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 433 PHE 433 433 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 434 ASN 434 434 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 435 GLN 435 435 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 436 VAL 436 436 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 437 ILE 437 437 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 438 ILE 438 438 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 439 THR 439 439 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 440 ALA 440 440 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 441 SER 441 441 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 442 ASP 442 442 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 443 TYR 443 443 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 444 ASN 444 444 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 445 VAL 445 445 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 446 HIS 446 446 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 447 TYR 447 447 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 448 ASN 448 448 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 449 ARG 449 449 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 450 ASP 450 450 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 451 THR 451 451 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 452 ASN 452 452 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 453 GLU 453 453 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 454 HIS 454 454 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 455 TYR 455 455 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 456 VAL 456 456 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 457 ALA 457 457 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 458 THR 458 458 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 459 THR 459 459 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 460 ARG 460 460 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 461 ALA 461 461 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 462 LYS 462 462 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 463 ASP 463 463 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 464 LYS 464 464 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 465 LEU 465 465 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 466 ILE 466 466 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 467 VAL 467 467 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 468 ILE 468 468 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 469 MET 469 469 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 470 ASP 470 470 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 471 ASN 471 471 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 472 LYS 472 472 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 473 LYS 473 473 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 474 TYR 474 474 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 475 SER 475 475 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 476 ASP 476 476 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 477 TYR 477 477 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 478 ILE 478 478 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 479 GLU 479 479 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 480 THR 480 480 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 481 LEU 481 481 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 482 MET 482 482 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 483 LYS 483 483 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 484 GLU 484 484 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 485 LEU 485 485 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 486 LYS 486 486 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 487 ILE 487 487 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 488 LYS 488 488 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 489 ASN 489 489 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 490 ILE 490 490 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 491 ILE 491 491 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 492 LYS 492 492 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 493 SER 493 493 ?   ?   ?   G ? n 
+G 2 494 ILE 494 494 ?   ?   ?   G ? n 
+H 2 1   MET 1   1   ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 2   SER 2   2   2   SER SER H ? n 
+H 2 3   ARG 3   3   3   ARG ARG H ? n 
+H 2 4   GLU 4   4   4   GLU GLU H ? n 
+H 2 5   GLN 5   5   5   GLN GLN H ? n 
+H 2 6   ILE 6   6   6   ILE ILE H ? n 
+H 2 7   ILE 7   7   7   ILE ILE H ? n 
+H 2 8   LYS 8   8   8   LYS LYS H ? n 
+H 2 9   ASP 9   9   9   ASP ASP H ? n 
+H 2 10  GLY 10  10  10  GLY GLY H ? n 
+H 2 11  GLY 11  11  11  GLY GLY H ? n 
+H 2 12  ASN 12  12  12  ASN ASN H ? n 
+H 2 13  ILE 13  13  13  ILE ILE H ? n 
+H 2 14  LEU 14  14  14  LEU LEU H ? n 
+H 2 15  VAL 15  15  15  VAL VAL H ? n 
+H 2 16  THR 16  16  16  THR THR H ? n 
+H 2 17  ALA 17  17  17  ALA ALA H ? n 
+H 2 18  GLY 18  18  18  GLY GLY H ? n 
+H 2 19  ALA 19  19  19  ALA ALA H ? n 
+H 2 20  GLY 20  20  20  GLY GLY H ? n 
+H 2 21  SER 21  21  21  SER SER H ? n 
+H 2 22  GLY 22  22  22  GLY GLY H ? n 
+H 2 23  LYS 23  23  23  LYS LYS H ? n 
+H 2 24  THR 24  24  24  THR THR H ? n 
+H 2 25  THR 25  25  25  THR THR H ? n 
+H 2 26  ILE 26  26  26  ILE ILE H ? n 
+H 2 27  LEU 27  27  27  LEU LEU H ? n 
+H 2 28  VAL 28  28  28  VAL VAL H ? n 
+H 2 29  SER 29  29  29  SER SER H ? n 
+H 2 30  LYS 30  30  30  LYS LYS H ? n 
+H 2 31  ILE 31  31  31  ILE ILE H ? n 
+H 2 32  GLU 32  32  32  GLU GLU H ? n 
+H 2 33  ALA 33  33  33  ALA ALA H ? n 
+H 2 34  ASP 34  34  34  ASP ASP H ? n 
+H 2 35  LEU 35  35  35  LEU LEU H ? n 
+H 2 36  LYS 36  36  36  LYS LYS H ? n 
+H 2 37  GLU 37  37  37  GLU GLU H ? n 
+H 2 38  ASN 38  38  38  ASN ASN H ? n 
+H 2 39  LYS 39  39  39  LYS LYS H ? n 
+H 2 40  THR 40  40  40  THR THR H ? n 
+H 2 41  HIS 41  41  41  HIS HIS H ? n 
+H 2 42  TYR 42  42  42  TYR TYR H ? n 
+H 2 43  SER 43  43  43  SER SER H ? n 
+H 2 44  ILE 44  44  44  ILE ILE H ? n 
+H 2 45  ALA 45  45  45  ALA ALA H ? n 
+H 2 46  ALA 46  46  46  ALA ALA H ? n 
+H 2 47  VAL 47  47  47  VAL VAL H ? n 
+H 2 48  THR 48  48  48  THR THR H ? n 
+H 2 49  PHE 49  49  49  PHE PHE H ? n 
+H 2 50  THR 50  50  50  THR THR H ? n 
+H 2 51  ASN 51  51  51  ASN ASN H ? n 
+H 2 52  LYS 52  52  52  LYS LYS H ? n 
+H 2 53  ALA 53  53  53  ALA ALA H ? n 
+H 2 54  ALA 54  54  54  ALA ALA H ? n 
+H 2 55  LYS 55  55  55  LYS LYS H ? n 
+H 2 56  GLU 56  56  56  GLU GLU H ? n 
+H 2 57  ILE 57  57  57  ILE ILE H ? n 
+H 2 58  GLU 58  58  58  GLU GLU H ? n 
+H 2 59  GLY 59  59  59  GLY GLY H ? n 
+H 2 60  ARG 60  60  60  ARG ARG H ? n 
+H 2 61  LEU 61  61  61  LEU LEU H ? n 
+H 2 62  GLY 62  62  62  GLY GLY H ? n 
+H 2 63  TYR 63  63  63  TYR TYR H ? n 
+H 2 64  SER 64  64  64  SER SER H ? n 
+H 2 65  SER 65  65  65  SER SER H ? n 
+H 2 66  ARG 66  66  66  ARG ARG H ? n 
+H 2 67  GLY 67  67  67  GLY GLY H ? n 
+H 2 68  ASN 68  68  68  ASN ASN H ? n 
+H 2 69  PHE 69  69  69  PHE PHE H ? n 
+H 2 70  ILE 70  70  70  ILE ILE H ? n 
+H 2 71  GLY 71  71  71  GLY GLY H ? n 
+H 2 72  THR 72  72  72  THR THR H ? n 
+H 2 73  ASN 73  73  73  ASN ASN H ? n 
+H 2 74  ASP 74  74  74  ASP ASP H ? n 
+H 2 75  GLY 75  75  75  GLY GLY H ? n 
+H 2 76  PHE 76  76  76  PHE PHE H ? n 
+H 2 77  VAL 77  77  77  VAL VAL H ? n 
+H 2 78  GLU 78  78  78  GLU GLU H ? n 
+H 2 79  SER 79  79  79  SER SER H ? n 
+H 2 80  GLU 80  80  80  GLU GLU H ? n 
+H 2 81  ILE 81  81  81  ILE ILE H ? n 
+H 2 82  ILE 82  82  82  ILE ILE H ? n 
+H 2 83  ARG 83  83  83  ARG ARG H ? n 
+H 2 84  PRO 84  84  84  PRO PRO H ? n 
+H 2 85  PHE 85  85  85  PHE PHE H ? n 
+H 2 86  ILE 86  86  86  ILE ILE H ? n 
+H 2 87  LYS 87  87  87  LYS LYS H ? n 
+H 2 88  ASP 88  88  88  ASP ASP H ? n 
+H 2 89  ALA 89  89  89  ALA ALA H ? n 
+H 2 90  PHE 90  90  90  PHE PHE H ? n 
+H 2 91  GLY 91  91  91  GLY GLY H ? n 
+H 2 92  ASN 92  92  92  ASN ASN H ? n 
+H 2 93  ASP 93  93  93  ASP ASP H ? n 
+H 2 94  TYR 94  94  94  TYR TYR H ? n 
+H 2 95  PRO 95  95  95  PRO PRO H ? n 
+H 2 96  ASP 96  96  96  ASP ASP H ? n 
+H 2 97  ASN 97  97  97  ASN ASN H ? n 
+H 2 98  PHE 98  98  98  PHE PHE H ? n 
+H 2 99  THR 99  99  99  THR THR H ? n 
+H 2 100 ALA 100 100 100 ALA ALA H ? n 
+H 2 101 GLU 101 101 101 GLU GLU H ? n 
+H 2 102 TYR 102 102 102 TYR TYR H ? n 
+H 2 103 PHE 103 103 103 PHE PHE H ? n 
+H 2 104 ASP 104 104 104 ASP ASP H ? n 
+H 2 105 ASN 105 105 105 ASN ASN H ? n 
+H 2 106 GLN 106 106 106 GLN GLN H ? n 
+H 2 107 PHE 107 107 107 PHE PHE H ? n 
+H 2 108 ALA 108 108 108 ALA ALA H ? n 
+H 2 109 SER 109 109 109 SER SER H ? n 
+H 2 110 TYR 110 110 110 TYR TYR H ? n 
+H 2 111 ASP 111 111 111 ASP ASP H ? n 
+H 2 112 LYS 112 112 112 LYS LYS H ? n 
+H 2 113 GLY 113 113 113 GLY GLY H ? n 
+H 2 114 LEU 114 114 114 LEU LEU H ? n 
+H 2 115 GLN 115 115 115 GLN GLN H ? n 
+H 2 116 VAL 116 116 116 VAL VAL H ? n 
+H 2 117 LEU 117 117 117 LEU LEU H ? n 
+H 2 118 LYS 118 118 118 LYS LYS H ? n 
+H 2 119 TYR 119 119 119 TYR TYR H ? n 
+H 2 120 GLN 120 120 120 GLN GLN H ? n 
+H 2 121 ASN 121 121 121 ASN ASN H ? n 
+H 2 122 ILE 122 122 122 ILE ILE H ? n 
+H 2 123 LEU 123 123 123 LEU LEU H ? n 
+H 2 124 GLY 124 124 124 GLY GLY H ? n 
+H 2 125 THR 125 125 125 THR THR H ? n 
+H 2 126 TYR 126 126 126 TYR TYR H ? n 
+H 2 127 SER 127 127 127 SER SER H ? n 
+H 2 128 ASN 128 128 128 ASN ASN H ? n 
+H 2 129 PRO 129 129 129 PRO PRO H ? n 
+H 2 130 LYS 130 130 130 LYS LYS H ? n 
+H 2 131 LYS 131 131 131 LYS LYS H ? n 
+H 2 132 ASN 132 132 132 ASN ASN H ? n 
+H 2 133 PHE 133 133 133 PHE PHE H ? n 
+H 2 134 LYS 134 134 134 LYS LYS H ? n 
+H 2 135 PHE 135 135 135 PHE PHE H ? n 
+H 2 136 GLN 136 136 136 GLN GLN H ? n 
+H 2 137 LEU 137 137 137 LEU LEU H ? n 
+H 2 138 ALA 138 138 138 ALA ALA H ? n 
+H 2 139 LEU 139 139 139 LEU LEU H ? n 
+H 2 140 ASP 140 140 140 ASP ASP H ? n 
+H 2 141 ILE 141 141 141 ILE ILE H ? n 
+H 2 142 LEU 142 142 142 LEU LEU H ? n 
+H 2 143 LYS 143 143 143 LYS LYS H ? n 
+H 2 144 LYS 144 144 144 LYS LYS H ? n 
+H 2 145 SER 145 145 145 SER SER H ? n 
+H 2 146 LEU 146 146 146 LEU LEU H ? n 
+H 2 147 VAL 147 147 147 VAL VAL H ? n 
+H 2 148 ALA 148 148 148 ALA ALA H ? n 
+H 2 149 ARG 149 149 149 ARG ARG H ? n 
+H 2 150 GLN 150 150 150 GLN GLN H ? n 
+H 2 151 TYR 151 151 151 TYR TYR H ? n 
+H 2 152 ILE 152 152 152 ILE ILE H ? n 
+H 2 153 PHE 153 153 153 PHE PHE H ? n 
+H 2 154 SER 154 154 154 SER SER H ? n 
+H 2 155 LYS 155 155 155 LYS LYS H ? n 
+H 2 156 TYR 156 156 156 TYR TYR H ? n 
+H 2 157 PHE 157 157 157 PHE PHE H ? n 
+H 2 158 LYS 158 158 158 LYS LYS H ? n 
+H 2 159 ILE 159 159 159 ILE ILE H ? n 
+H 2 160 PHE 160 160 160 PHE PHE H ? n 
+H 2 161 ILE 161 161 161 ILE ILE H ? n 
+H 2 162 ASP 162 162 162 ASP ASP H ? n 
+H 2 163 GLU 163 163 163 GLU GLU H ? n 
+H 2 164 TYR 164 164 164 TYR TYR H ? n 
+H 2 165 GLN 165 165 165 GLN GLN H ? n 
+H 2 166 ASP 166 166 166 ASP ASP H ? n 
+H 2 167 SER 167 167 167 SER SER H ? n 
+H 2 168 ASP 168 168 168 ASP ASP H ? n 
+H 2 169 LYS 169 169 169 LYS LYS H ? n 
+H 2 170 ASP 170 170 170 ASP ASP H ? n 
+H 2 171 MET 171 171 171 MET MET H ? n 
+H 2 172 HIS 172 172 172 HIS HIS H ? n 
+H 2 173 ASN 173 173 173 ASN ASN H ? n 
+H 2 174 LEU 174 174 174 LEU LEU H ? n 
+H 2 175 PHE 175 175 175 PHE PHE H ? n 
+H 2 176 MET 176 176 176 MET MET H ? n 
+H 2 177 TYR 177 177 177 TYR TYR H ? n 
+H 2 178 LEU 178 178 178 LEU LEU H ? n 
+H 2 179 LYS 179 179 179 LYS LYS H ? n 
+H 2 180 ASP 180 180 180 ASP ASP H ? n 
+H 2 181 GLN 181 181 181 GLN GLN H ? n 
+H 2 182 LEU 182 182 182 LEU LEU H ? n 
+H 2 183 LYS 183 183 183 LYS LYS H ? n 
+H 2 184 ILE 184 184 184 ILE ILE H ? n 
+H 2 185 LYS 185 185 185 LYS LYS H ? n 
+H 2 186 LEU 186 186 186 LEU LEU H ? n 
+H 2 187 PHE 187 187 187 PHE PHE H ? n 
+H 2 188 ILE 188 188 188 ILE ILE H ? n 
+H 2 189 VAL 189 189 189 VAL VAL H ? n 
+H 2 190 GLY 190 190 190 GLY GLY H ? n 
+H 2 191 ASP 191 191 191 ASP ASP H ? n 
+H 2 192 PRO 192 192 192 PRO PRO H ? n 
+H 2 193 LYS 193 193 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 194 GLN 194 194 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 195 SER 195 195 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 196 ILE 196 196 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 197 TYR 197 197 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 198 ILE 198 198 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 199 TRP 199 199 199 TRP TRP H ? n 
+H 2 200 ARG 200 200 200 ARG ARG H ? n 
+H 2 201 GLY 201 201 201 GLY GLY H ? n 
+H 2 202 ALA 202 202 202 ALA ALA H ? n 
+H 2 203 GLU 203 203 203 GLU GLU H ? n 
+H 2 204 PRO 204 204 204 PRO PRO H ? n 
+H 2 205 GLU 205 205 205 GLU GLU H ? n 
+H 2 206 ASN 206 206 206 ASN ASN H ? n 
+H 2 207 PHE 207 207 207 PHE PHE H ? n 
+H 2 208 ASN 208 208 208 ASN ASN H ? n 
+H 2 209 GLY 209 209 209 GLY GLY H ? n 
+H 2 210 LEU 210 210 210 LEU LEU H ? n 
+H 2 211 ILE 211 211 211 ILE ILE H ? n 
+H 2 212 GLU 212 212 212 GLU GLU H ? n 
+H 2 213 ASN 213 213 213 ASN ASN H ? n 
+H 2 214 SER 214 214 214 SER SER H ? n 
+H 2 215 THR 215 215 215 THR THR H ? n 
+H 2 216 ASP 216 216 216 ASP ASP H ? n 
+H 2 217 PHE 217 217 217 PHE PHE H ? n 
+H 2 218 ASN 218 218 218 ASN ASN H ? n 
+H 2 219 LYS 219 219 219 LYS LYS H ? n 
+H 2 220 TYR 220 220 220 TYR TYR H ? n 
+H 2 221 HIS 221 221 221 HIS HIS H ? n 
+H 2 222 LEU 222 222 222 LEU LEU H ? n 
+H 2 223 THR 223 223 223 THR THR H ? n 
+H 2 224 SER 224 224 224 SER SER H ? n 
+H 2 225 ASN 225 225 225 ASN ASN H ? n 
+H 2 226 PHE 226 226 226 PHE PHE H ? n 
+H 2 227 ARG 227 227 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 228 CYS 228 228 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 229 CYS 229 229 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 230 GLN 230 230 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 231 ASP 231 231 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 232 ILE 232 232 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 233 GLN 233 233 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 234 ASN 234 234 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 235 TYR 235 235 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 236 SER 236 236 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 237 ASN 237 237 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 238 LEU 238 238 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 239 PHE 239 239 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 240 ASN 240 240 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 241 GLU 241 241 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 242 GLU 242 242 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 243 THR 243 243 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 244 ARG 244 244 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 245 SER 245 245 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 246 LEU 246 246 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 247 ILE 247 247 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 248 LYS 248 248 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 249 GLU 249 249 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 250 LYS 250 250 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 251 ASN 251 251 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 252 GLU 252 252 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 253 VAL 253 253 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 254 GLN 254 254 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 255 ASN 255 255 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 256 VAL 256 256 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 257 ILE 257 257 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 258 SER 258 258 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 259 ILE 259 259 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 260 ALA 260 260 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 261 ASP 261 261 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 262 ASP 262 262 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 263 MET 263 263 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 264 PRO 264 264 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 265 ILE 265 265 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 266 SER 266 266 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 267 ASP 267 267 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 268 ILE 268 268 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 269 LEU 269 269 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 270 LEU 270 270 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 271 LYS 271 271 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 272 LEU 272 272 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 273 THR 273 273 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 274 GLU 274 274 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 275 GLU 275 275 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 276 LYS 276 276 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 277 GLN 277 277 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 278 VAL 278 278 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 279 LEU 279 279 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 280 ASN 280 280 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 281 ILE 281 281 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 282 GLU 282 282 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 283 ALA 283 283 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 284 GLU 284 284 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 285 LEU 285 285 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 286 VAL 286 286 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 287 ILE 287 287 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 288 LEU 288 288 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 289 VAL 289 289 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 290 ARG 290 290 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 291 ARG 291 291 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 292 ARG 292 292 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 293 ASN 293 293 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 294 GLN 294 294 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 295 ALA 295 295 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 296 ILE 296 296 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 297 GLU 297 297 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 298 ILE 298 298 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 299 MET 299 299 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 300 LYS 300 300 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 301 GLU 301 301 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 302 LEU 302 302 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 303 ASN 303 303 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 304 GLU 304 304 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 305 GLU 305 305 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 306 GLY 306 306 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 307 PHE 307 307 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 308 ASN 308 308 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 309 PHE 309 309 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 310 ILE 310 310 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 311 PHE 311 311 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 312 ILE 312 312 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 313 PRO 313 313 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 314 GLN 314 314 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 315 THR 315 315 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 316 PRO 316 316 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 317 LEU 317 317 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 318 ASP 318 318 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 319 ARG 319 319 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 320 ALA 320 320 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 321 THR 321 321 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 322 PRO 322 322 322 PRO PRO H ? n 
+H 2 323 ASN 323 323 323 ASN ASN H ? n 
+H 2 324 ALA 324 324 324 ALA ALA H ? n 
+H 2 325 THR 325 325 325 THR THR H ? n 
+H 2 326 LEU 326 326 326 LEU LEU H ? n 
+H 2 327 LEU 327 327 327 LEU LEU H ? n 
+H 2 328 LYS 328 328 328 LYS LYS H ? n 
+H 2 329 GLU 329 329 329 GLU GLU H ? n 
+H 2 330 VAL 330 330 330 VAL VAL H ? n 
+H 2 331 ILE 331 331 331 ILE ILE H ? n 
+H 2 332 LYS 332 332 332 LYS LYS H ? n 
+H 2 333 TYR 333 333 333 TYR TYR H ? n 
+H 2 334 VAL 334 334 334 VAL VAL H ? n 
+H 2 335 LYS 335 335 335 LYS LYS H ? n 
+H 2 336 ASN 336 336 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 337 ASP 337 337 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 338 ARG 338 338 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 339 TYR 339 339 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 340 SER 340 340 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 341 ILE 341 341 341 ILE ILE H ? n 
+H 2 342 TYR 342 342 342 TYR TYR H ? n 
+H 2 343 ASP 343 343 343 ASP ASP H ? n 
+H 2 344 LEU 344 344 344 LEU LEU H ? n 
+H 2 345 ALA 345 345 345 ALA ALA H ? n 
+H 2 346 ALA 346 346 346 ALA ALA H ? n 
+H 2 347 GLU 347 347 347 GLU GLU H ? n 
+H 2 348 ILE 348 348 348 ILE ILE H ? n 
+H 2 349 VAL 349 349 349 VAL VAL H ? n 
+H 2 350 GLY 350 350 350 GLY GLY H ? n 
+H 2 351 ASN 351 351 351 ASN ASN H ? n 
+H 2 352 LEU 352 352 352 LEU LEU H ? n 
+H 2 353 SER 353 353 353 SER SER H ? n 
+H 2 354 SER 354 354 354 SER SER H ? n 
+H 2 355 ARG 355 355 355 ARG ARG H ? n 
+H 2 356 GLU 356 356 356 GLU GLU H ? n 
+H 2 357 ILE 357 357 357 ILE ILE H ? n 
+H 2 358 LYS 358 358 358 LYS LYS H ? n 
+H 2 359 GLU 359 359 359 GLU GLU H ? n 
+H 2 360 ILE 360 360 360 ILE ILE H ? n 
+H 2 361 GLN 361 361 361 GLN GLN H ? n 
+H 2 362 LYS 362 362 362 LYS LYS H ? n 
+H 2 363 ILE 363 363 363 ILE ILE H ? n 
+H 2 364 ILE 364 364 364 ILE ILE H ? n 
+H 2 365 ASN 365 365 365 ASN ASN H ? n 
+H 2 366 GLU 366 366 366 GLU GLU H ? n 
+H 2 367 LEU 367 367 367 LEU LEU H ? n 
+H 2 368 LEU 368 368 368 LEU LEU H ? n 
+H 2 369 VAL 369 369 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 370 PRO 370 370 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 371 ASN 371 371 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 372 ILE 372 372 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 373 ASN 373 373 373 ASN ASN H ? n 
+H 2 374 GLN 374 374 374 GLN GLN H ? n 
+H 2 375 VAL 375 375 375 VAL VAL H ? n 
+H 2 376 LEU 376 376 376 LEU LEU H ? n 
+H 2 377 ILE 377 377 377 ILE ILE H ? n 
+H 2 378 ASN 378 378 378 ASN ASN H ? n 
+H 2 379 GLN 379 379 379 GLN GLN H ? n 
+H 2 380 VAL 380 380 380 VAL VAL H ? n 
+H 2 381 LEU 381 381 381 LEU LEU H ? n 
+H 2 382 ILE 382 382 382 ILE ILE H ? n 
+H 2 383 ASN 383 383 383 ASN ASN H ? n 
+H 2 384 LEU 384 384 384 LEU LEU H ? n 
+H 2 385 PHE 385 385 385 PHE PHE H ? n 
+H 2 386 ALA 386 386 386 ALA ALA H ? n 
+H 2 387 LYS 387 387 387 LYS LYS H ? n 
+H 2 388 LEU 388 388 388 LEU LEU H ? n 
+H 2 389 GLU 389 389 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 390 ILE 390 390 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 391 THR 391 391 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 392 LEU 392 392 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 393 ASP 393 393 393 ASP ASP H ? n 
+H 2 394 THR 394 394 394 THR THR H ? n 
+H 2 395 ARG 395 395 395 ARG ARG H ? n 
+H 2 396 GLU 396 396 396 GLU GLU H ? n 
+H 2 397 ILE 397 397 397 ILE ILE H ? n 
+H 2 398 THR 398 398 398 THR THR H ? n 
+H 2 399 ALA 399 399 399 ALA ALA H ? n 
+H 2 400 PHE 400 400 400 PHE PHE H ? n 
+H 2 401 THR 401 401 401 THR THR H ? n 
+H 2 402 GLU 402 402 402 GLU GLU H ? n 
+H 2 403 VAL 403 403 403 VAL VAL H ? n 
+H 2 404 MET 404 404 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 405 MET 405 405 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 406 THR 406 406 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 407 ASN 407 407 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 408 GLU 408 408 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 409 PHE 409 409 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 410 ASP 410 410 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 411 ILE 411 411 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 412 ALA 412 412 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 413 PHE 413 413 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 414 ASP 414 414 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 415 THR 415 415 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 416 ASN 416 416 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 417 GLU 417 417 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 418 TYR 418 418 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 419 LEU 419 419 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 420 HIS 420 420 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 421 LYS 421 421 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 422 ILE 422 422 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 423 PHE 423 423 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 424 THR 424 424 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 425 VAL 425 425 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 426 HIS 426 426 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 427 SER 427 427 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 428 ALA 428 428 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 429 LYS 429 429 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 430 GLY 430 430 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 431 LEU 431 431 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 432 GLU 432 432 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 433 PHE 433 433 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 434 ASN 434 434 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 435 GLN 435 435 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 436 VAL 436 436 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 437 ILE 437 437 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 438 ILE 438 438 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 439 THR 439 439 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 440 ALA 440 440 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 441 SER 441 441 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 442 ASP 442 442 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 443 TYR 443 443 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 444 ASN 444 444 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 445 VAL 445 445 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 446 HIS 446 446 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 447 TYR 447 447 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 448 ASN 448 448 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 449 ARG 449 449 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 450 ASP 450 450 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 451 THR 451 451 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 452 ASN 452 452 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 453 GLU 453 453 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 454 HIS 454 454 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 455 TYR 455 455 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 456 VAL 456 456 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 457 ALA 457 457 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 458 THR 458 458 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 459 THR 459 459 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 460 ARG 460 460 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 461 ALA 461 461 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 462 LYS 462 462 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 463 ASP 463 463 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 464 LYS 464 464 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 465 LEU 465 465 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 466 ILE 466 466 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 467 VAL 467 467 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 468 ILE 468 468 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 469 MET 469 469 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 470 ASP 470 470 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 471 ASN 471 471 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 472 LYS 472 472 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 473 LYS 473 473 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 474 TYR 474 474 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 475 SER 475 475 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 476 ASP 476 476 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 477 TYR 477 477 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 478 ILE 478 478 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 479 GLU 479 479 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 480 THR 480 480 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 481 LEU 481 481 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 482 MET 482 482 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 483 LYS 483 483 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 484 GLU 484 484 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 485 LEU 485 485 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 486 LYS 486 486 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 487 ILE 487 487 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 488 LYS 488 488 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 489 ASN 489 489 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 490 ILE 490 490 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 491 ILE 491 491 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 492 LYS 492 492 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 493 SER 493 493 ?   ?   ?   H ? n 
+H 2 494 ILE 494 494 ?   ?   ?   H ? n 
+I 3 1   MET 1   1   ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 2   LYS 2   2   ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 3   LEU 3   3   ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 4   ILE 4   4   ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 5   GLY 5   5   ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 6   ILE 6   6   ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 7   LYS 7   7   ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 8   THR 8   8   ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 9   SER 9   9   ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 10  ASN 10  10  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 11  CYS 11  11  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 12  PHE 12  12  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 13  LEU 13  13  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 14  VAL 14  14  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 15  SER 15  15  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 16  ASP 16  16  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 17  ASN 17  17  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 18  ILE 18  18  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 19  GLU 19  19  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 20  GLY 20  20  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 21  LYS 21  21  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 22  ARG 22  22  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 23  TYR 23  23  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 24  PHE 24  24  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 25  HIS 25  25  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 26  SER 26  26  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 27  GLN 27  27  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 28  LEU 28  28  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 29  ASP 29  29  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 30  GLU 30  30  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 31  LEU 31  31  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 32  LEU 32  32  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 33  PHE 33  33  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 34  ASP 34  34  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 35  GLY 35  35  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 36  LYS 36  36  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 37  ARG 37  37  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 38  ALA 38  38  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 39  THR 39  39  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 40  GLU 40  40  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 41  THR 41  41  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 42  TYR 42  42  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 43  LYS 43  43  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 44  SER 44  44  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 45  ASP 45  45  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 46  TRP 46  46  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 47  PHE 47  47  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 48  LYS 48  48  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 49  LEU 49  49  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 50  GLU 50  50  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 51  LYS 51  51  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 52  GLU 52  52  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 53  PRO 53  53  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 54  SER 54  54  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 55  VAL 55  55  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 56  ILE 56  56  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 57  GLU 57  57  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 58  LYS 58  58  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 59  GLN 59  59  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 60  MET 60  60  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 61  PRO 61  61  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 62  ALA 62  62  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 63  LYS 63  63  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 64  LYS 64  64  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 65  ILE 65  65  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 66  ASN 66  66  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 67  HIS 67  67  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 68  ARG 68  68  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 69  TYR 69  69  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 70  GLU 70  70  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 71  LEU 71  71  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 72  LYS 72  72  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 73  GLU 73  73  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 74  GLY 74  74  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 75  PHE 75  75  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 76  GLN 76  76  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 77  GLU 77  77  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 78  SER 78  78  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 79  GLU 79  79  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 80  LEU 80  80  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 81  THR 81  81  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 82  PRO 82  82  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 83  LYS 83  83  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 84  VAL 84  84  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 85  ILE 85  85  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 86  LYS 86  86  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 87  ALA 87  87  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 88  SER 88  88  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 89  TYR 89  89  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 90  ILE 90  90  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 91  GLY 91  91  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 92  GLU 92  92  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 93  ASP 93  93  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 94  SER 94  94  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 95  GLU 95  95  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 96  TYR 96  96  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 97  TYR 97  97  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 98  GLU 98  98  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 99  VAL 99  99  ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 100 LYS 100 100 ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 101 GLY 101 101 ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 102 LEU 102 102 ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 103 TYR 103 103 ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 104 ASP 104 104 ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 105 LEU 105 105 ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 106 LYS 106 106 ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 107 PHE 107 107 ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 108 GLU 108 108 ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 109 GLU 109 109 ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 110 ILE 110 110 ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 111 PRO 111 111 ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 112 GLN 112 112 ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 113 GLN 113 113 ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 114 ASN 114 114 ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 115 GLU 115 115 ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 116 LYS 116 116 ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 117 ILE 117 117 ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 118 GLU 118 118 ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 119 PHE 119 119 ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 120 GLU 120 120 ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 121 MET 121 121 ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 122 ASN 122 122 ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 123 VAL 123 123 ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 124 ILE 124 124 ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 125 GLU 125 125 ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 126 GLU 126 126 ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 127 ILE 127 127 ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 128 ASP 128 128 ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 129 GLY 129 129 ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 130 GLU 130 130 ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 131 LEU 131 131 ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 132 LYS 132 132 132 LYS LYS I ? n 
+I 3 133 LEU 133 133 133 LEU LEU I ? n 
+I 3 134 GLN 134 134 134 GLN GLN I ? n 
+I 3 135 SER 135 135 135 SER SER I ? n 
+I 3 136 HIS 136 136 136 HIS HIS I ? n 
+I 3 137 ASN 137 137 137 ASN ASN I ? n 
+I 3 138 PHE 138 138 138 PHE PHE I ? n 
+I 3 139 ASN 139 139 139 ASN ASN I ? n 
+I 3 140 LEU 140 140 140 LEU LEU I ? n 
+I 3 141 ASN 141 141 141 ASN ASN I ? n 
+I 3 142 TYR 142 142 142 TYR TYR I ? n 
+I 3 143 ASN 143 143 143 ASN ASN I ? n 
+I 3 144 LEU 144 144 144 LEU LEU I ? n 
+I 3 145 LEU 145 145 145 LEU LEU I ? n 
+I 3 146 ASP 146 146 146 ASP ASP I ? n 
+I 3 147 ARG 147 147 147 ARG ARG I ? n 
+I 3 148 ILE 148 148 148 ILE ILE I ? n 
+I 3 149 GLN 149 149 149 GLN GLN I ? n 
+I 3 150 THR 150 150 150 THR THR I ? n 
+I 3 151 HIS 151 151 151 HIS HIS I ? n 
+I 3 152 PRO 152 152 152 PRO PRO I ? n 
+I 3 153 MET 153 153 153 MET MET I ? n 
+I 3 154 LEU 154 154 154 LEU LEU I ? n 
+I 3 155 LEU 155 155 155 LEU LEU I ? n 
+I 3 156 GLU 156 156 156 GLU GLU I ? n 
+I 3 157 THR 157 157 157 THR THR I ? n 
+I 3 158 LYS 158 158 158 LYS LYS I ? n 
+I 3 159 PRO 159 159 159 PRO PRO I ? n 
+I 3 160 CYS 160 160 160 CYS CYS I ? n 
+I 3 161 TYR 161 161 161 TYR TYR I ? n 
+I 3 162 LEU 162 162 162 LEU LEU I ? n 
+I 3 163 SER 163 163 163 SER SER I ? n 
+I 3 164 GLN 164 164 164 GLN GLN I ? n 
+I 3 165 GLU 165 165 165 GLU GLU I ? n 
+I 3 166 GLU 166 166 166 GLU GLU I ? n 
+I 3 167 SER 167 167 167 SER SER I ? n 
+I 3 168 TYR 168 168 168 TYR TYR I ? n 
+I 3 169 LYS 169 169 169 LYS LYS I ? n 
+I 3 170 ILE 170 170 170 ILE ILE I ? n 
+I 3 171 ILE 171 171 171 ILE ILE I ? n 
+I 3 172 ARG 172 172 172 ARG ARG I ? n 
+I 3 173 ASN 173 173 173 ASN ASN I ? n 
+I 3 174 HIS 174 174 174 HIS HIS I ? n 
+I 3 175 ILE 175 175 175 ILE ILE I ? n 
+I 3 176 LYS 176 176 176 LYS LYS I ? n 
+I 3 177 ALA 177 177 177 ALA ALA I ? n 
+I 3 178 ASN 178 178 178 ASN ASN I ? n 
+I 3 179 ILE 179 179 179 ILE ILE I ? n 
+I 3 180 ASN 180 180 180 ASN ASN I ? n 
+I 3 181 PRO 181 181 181 PRO PRO I ? n 
+I 3 182 LYS 182 182 182 LYS LYS I ? n 
+I 3 183 PHE 183 183 183 PHE PHE I ? n 
+I 3 184 ALA 184 184 184 ALA ALA I ? n 
+I 3 185 ARG 185 185 185 ARG ARG I ? n 
+I 3 186 ILE 186 186 186 ILE ILE I ? n 
+I 3 187 THR 187 187 187 THR THR I ? n 
+I 3 188 SER 188 188 188 SER SER I ? n 
+I 3 189 ASP 189 189 189 ASP ASP I ? n 
+I 3 190 TYR 190 190 190 TYR TYR I ? n 
+I 3 191 ASP 191 191 191 ASP ASP I ? n 
+I 3 192 PHE 192 192 192 PHE PHE I ? n 
+I 3 193 CYS 193 193 193 CYS CYS I ? n 
+I 3 194 LEU 194 194 194 LEU LEU I ? n 
+I 3 195 THR 195 195 195 THR THR I ? n 
+I 3 196 VAL 196 196 196 VAL VAL I ? n 
+I 3 197 VAL 197 197 197 VAL VAL I ? n 
+I 3 198 LYS 198 198 198 LYS LYS I ? n 
+I 3 199 VAL 199 199 199 VAL VAL I ? n 
+I 3 200 LEU 200 200 200 LEU LEU I ? n 
+I 3 201 GLU 201 201 201 GLU GLU I ? n 
+I 3 202 LEU 202 202 202 LEU LEU I ? n 
+I 3 203 TYR 203 203 203 TYR TYR I ? n 
+I 3 204 LYS 204 204 204 LYS LYS I ? n 
+I 3 205 PRO 205 205 205 PRO PRO I ? n 
+I 3 206 HIS 206 206 206 HIS HIS I ? n 
+I 3 207 GLU 207 207 207 GLU GLU I ? n 
+I 3 208 TYR 208 208 208 TYR TYR I ? n 
+I 3 209 ILE 209 209 209 ILE ILE I ? n 
+I 3 210 VAL 210 210 210 VAL VAL I ? n 
+I 3 211 ASP 211 211 211 ASP ASP I ? n 
+I 3 212 LEU 212 212 212 LEU LEU I ? n 
+I 3 213 ASN 213 213 213 ASN ASN I ? n 
+I 3 214 ALA 214 214 214 ALA ALA I ? n 
+I 3 215 MET 215 215 215 MET MET I ? n 
+I 3 216 TYR 216 216 216 TYR TYR I ? n 
+I 3 217 LYS 217 217 217 LYS LYS I ? n 
+I 3 218 ARG 218 218 218 ARG ARG I ? n 
+I 3 219 ARG 219 219 219 ARG ARG I ? n 
+I 3 220 LYS 220 220 220 LYS LYS I ? n 
+I 3 221 PRO 221 221 221 PRO PRO I ? n 
+I 3 222 LYS 222 222 222 LYS LYS I ? n 
+I 3 223 LEU 223 223 223 LEU LEU I ? n 
+I 3 224 GLU 224 224 224 GLU GLU I ? n 
+I 3 225 LYS 225 225 225 LYS LYS I ? n 
+I 3 226 ARG 226 226 226 ARG ARG I ? n 
+I 3 227 PHE 227 227 227 PHE PHE I ? n 
+I 3 228 GLN 228 228 228 GLN GLN I ? n 
+I 3 229 THR 229 229 229 THR THR I ? n 
+I 3 230 LYS 230 230 230 LYS LYS I ? n 
+I 3 231 ARG 231 231 231 ARG ARG I ? n 
+I 3 232 GLU 232 232 232 GLU GLU I ? n 
+I 3 233 VAL 233 233 233 VAL VAL I ? n 
+I 3 234 GLU 234 234 234 GLU GLU I ? n 
+I 3 235 ILE 235 235 235 ILE ILE I ? n 
+I 3 236 TYR 236 236 236 TYR TYR I ? n 
+I 3 237 LYS 237 237 237 LYS LYS I ? n 
+I 3 238 VAL 238 238 238 VAL VAL I ? n 
+I 3 239 ALA 239 239 239 ALA ALA I ? n 
+I 3 240 PRO 240 240 240 PRO PRO I ? n 
+I 3 241 LYS 241 241 241 LYS LYS I ? n 
+I 3 242 ALA 242 242 242 ALA ALA I ? n 
+I 3 243 TYR 243 243 243 TYR TYR I ? n 
+I 3 244 GLN 244 244 244 GLN GLN I ? n 
+I 3 245 SER 245 245 245 SER SER I ? n 
+I 3 246 TYR 246 246 246 TYR TYR I ? n 
+I 3 247 PRO 247 247 247 PRO PRO I ? n 
+I 3 248 ILE 248 248 248 ILE ILE I ? n 
+I 3 249 VAL 249 249 249 VAL VAL I ? n 
+I 3 250 GLU 250 250 250 GLU GLU I ? n 
+I 3 251 PRO 251 251 251 PRO PRO I ? n 
+I 3 252 PHE 252 252 252 PHE PHE I ? n 
+I 3 253 SER 253 253 253 SER SER I ? n 
+I 3 254 GLY 254 254 254 GLY GLY I ? n 
+I 3 255 LYS 255 255 255 LYS LYS I ? n 
+I 3 256 ASP 256 256 256 ASP ASP I ? n 
+I 3 257 VAL 257 257 257 VAL VAL I ? n 
+I 3 258 GLU 258 258 258 GLU GLU I ? n 
+I 3 259 ASP 259 259 259 ASP ASP I ? n 
+I 3 260 LEU 260 260 260 LEU LEU I ? n 
+I 3 261 LYS 261 261 261 LYS LYS I ? n 
+I 3 262 SER 262 262 262 SER SER I ? n 
+I 3 263 ASN 263 263 263 ASN ASN I ? n 
+I 3 264 ILE 264 264 264 ILE ILE I ? n 
+I 3 265 LYS 265 265 265 LYS LYS I ? n 
+I 3 266 LYS 266 266 266 LYS LYS I ? n 
+I 3 267 PHE 267 267 267 PHE PHE I ? n 
+I 3 268 LEU 268 268 268 LEU LEU I ? n 
+I 3 269 ASP 269 269 269 ASP ASP I ? n 
+I 3 270 ASP 270 270 270 ASP ASP I ? n 
+I 3 271 LEU 271 271 271 LEU LEU I ? n 
+I 3 272 MET 272 272 272 MET MET I ? n 
+I 3 273 ALA 273 273 273 ALA ALA I ? n 
+I 3 274 LYS 274 274 274 LYS LYS I ? n 
+I 3 275 ILE 275 275 275 ILE ILE I ? n 
+I 3 276 ASN 276 276 276 ASN ASN I ? n 
+I 3 277 GLU 277 277 277 GLU GLU I ? n 
+I 3 278 PRO 278 278 278 PRO PRO I ? n 
+I 3 279 LEU 279 279 279 LEU LEU I ? n 
+I 3 280 VAL 280 280 280 VAL VAL I ? n 
+I 3 281 GLU 281 281 281 GLU GLU I ? n 
+I 3 282 CYS 282 282 282 CYS CYS I ? n 
+I 3 283 LYS 283 283 283 LYS LYS I ? n 
+I 3 284 CYS 284 284 284 CYS CYS I ? n 
+I 3 285 CYS 285 285 285 CYS CYS I ? n 
+I 3 286 LYS 286 286 286 LYS LYS I ? n 
+I 3 287 GLY 287 287 287 GLY GLY I ? n 
+I 3 288 ARG 288 288 288 ARG ARG I ? n 
+I 3 289 GLY 289 289 289 GLY GLY I ? n 
+I 3 290 VAL 290 290 290 VAL VAL I ? n 
+I 3 291 ILE 291 291 291 ILE ILE I ? n 
+I 3 292 LEU 292 292 292 LEU LEU I ? n 
+I 3 293 ASN 293 293 293 ASN ASN I ? n 
+I 3 294 GLU 294 294 ?   ?   ?   I ? n 
+I 3 295 ASN 295 295 ?   ?   ?   I ? n 
+J 3 1   MET 1   1   ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 2   LYS 2   2   ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 3   LEU 3   3   ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 4   ILE 4   4   ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 5   GLY 5   5   ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 6   ILE 6   6   ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 7   LYS 7   7   ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 8   THR 8   8   ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 9   SER 9   9   ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 10  ASN 10  10  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 11  CYS 11  11  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 12  PHE 12  12  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 13  LEU 13  13  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 14  VAL 14  14  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 15  SER 15  15  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 16  ASP 16  16  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 17  ASN 17  17  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 18  ILE 18  18  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 19  GLU 19  19  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 20  GLY 20  20  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 21  LYS 21  21  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 22  ARG 22  22  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 23  TYR 23  23  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 24  PHE 24  24  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 25  HIS 25  25  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 26  SER 26  26  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 27  GLN 27  27  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 28  LEU 28  28  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 29  ASP 29  29  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 30  GLU 30  30  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 31  LEU 31  31  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 32  LEU 32  32  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 33  PHE 33  33  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 34  ASP 34  34  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 35  GLY 35  35  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 36  LYS 36  36  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 37  ARG 37  37  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 38  ALA 38  38  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 39  THR 39  39  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 40  GLU 40  40  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 41  THR 41  41  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 42  TYR 42  42  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 43  LYS 43  43  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 44  SER 44  44  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 45  ASP 45  45  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 46  TRP 46  46  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 47  PHE 47  47  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 48  LYS 48  48  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 49  LEU 49  49  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 50  GLU 50  50  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 51  LYS 51  51  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 52  GLU 52  52  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 53  PRO 53  53  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 54  SER 54  54  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 55  VAL 55  55  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 56  ILE 56  56  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 57  GLU 57  57  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 58  LYS 58  58  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 59  GLN 59  59  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 60  MET 60  60  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 61  PRO 61  61  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 62  ALA 62  62  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 63  LYS 63  63  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 64  LYS 64  64  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 65  ILE 65  65  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 66  ASN 66  66  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 67  HIS 67  67  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 68  ARG 68  68  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 69  TYR 69  69  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 70  GLU 70  70  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 71  LEU 71  71  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 72  LYS 72  72  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 73  GLU 73  73  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 74  GLY 74  74  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 75  PHE 75  75  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 76  GLN 76  76  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 77  GLU 77  77  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 78  SER 78  78  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 79  GLU 79  79  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 80  LEU 80  80  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 81  THR 81  81  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 82  PRO 82  82  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 83  LYS 83  83  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 84  VAL 84  84  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 85  ILE 85  85  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 86  LYS 86  86  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 87  ALA 87  87  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 88  SER 88  88  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 89  TYR 89  89  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 90  ILE 90  90  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 91  GLY 91  91  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 92  GLU 92  92  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 93  ASP 93  93  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 94  SER 94  94  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 95  GLU 95  95  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 96  TYR 96  96  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 97  TYR 97  97  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 98  GLU 98  98  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 99  VAL 99  99  ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 100 LYS 100 100 ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 101 GLY 101 101 ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 102 LEU 102 102 ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 103 TYR 103 103 ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 104 ASP 104 104 ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 105 LEU 105 105 ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 106 LYS 106 106 ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 107 PHE 107 107 ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 108 GLU 108 108 ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 109 GLU 109 109 ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 110 ILE 110 110 ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 111 PRO 111 111 ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 112 GLN 112 112 ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 113 GLN 113 113 ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 114 ASN 114 114 ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 115 GLU 115 115 ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 116 LYS 116 116 ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 117 ILE 117 117 ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 118 GLU 118 118 ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 119 PHE 119 119 ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 120 GLU 120 120 ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 121 MET 121 121 ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 122 ASN 122 122 ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 123 VAL 123 123 ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 124 ILE 124 124 ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 125 GLU 125 125 ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 126 GLU 126 126 ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 127 ILE 127 127 ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 128 ASP 128 128 ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 129 GLY 129 129 ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 130 GLU 130 130 ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 131 LEU 131 131 ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 132 LYS 132 132 132 LYS LYS J ? n 
+J 3 133 LEU 133 133 133 LEU LEU J ? n 
+J 3 134 GLN 134 134 134 GLN GLN J ? n 
+J 3 135 SER 135 135 135 SER SER J ? n 
+J 3 136 HIS 136 136 136 HIS HIS J ? n 
+J 3 137 ASN 137 137 137 ASN ASN J ? n 
+J 3 138 PHE 138 138 138 PHE PHE J ? n 
+J 3 139 ASN 139 139 139 ASN ASN J ? n 
+J 3 140 LEU 140 140 140 LEU LEU J ? n 
+J 3 141 ASN 141 141 141 ASN ASN J ? n 
+J 3 142 TYR 142 142 142 TYR TYR J ? n 
+J 3 143 ASN 143 143 143 ASN ASN J ? n 
+J 3 144 LEU 144 144 144 LEU LEU J ? n 
+J 3 145 LEU 145 145 145 LEU LEU J ? n 
+J 3 146 ASP 146 146 146 ASP ASP J ? n 
+J 3 147 ARG 147 147 147 ARG ARG J ? n 
+J 3 148 ILE 148 148 148 ILE ILE J ? n 
+J 3 149 GLN 149 149 149 GLN GLN J ? n 
+J 3 150 THR 150 150 150 THR THR J ? n 
+J 3 151 HIS 151 151 151 HIS HIS J ? n 
+J 3 152 PRO 152 152 152 PRO PRO J ? n 
+J 3 153 MET 153 153 153 MET MET J ? n 
+J 3 154 LEU 154 154 154 LEU LEU J ? n 
+J 3 155 LEU 155 155 155 LEU LEU J ? n 
+J 3 156 GLU 156 156 156 GLU GLU J ? n 
+J 3 157 THR 157 157 157 THR THR J ? n 
+J 3 158 LYS 158 158 158 LYS LYS J ? n 
+J 3 159 PRO 159 159 159 PRO PRO J ? n 
+J 3 160 CYS 160 160 160 CYS CYS J ? n 
+J 3 161 TYR 161 161 161 TYR TYR J ? n 
+J 3 162 LEU 162 162 162 LEU LEU J ? n 
+J 3 163 SER 163 163 163 SER SER J ? n 
+J 3 164 GLN 164 164 164 GLN GLN J ? n 
+J 3 165 GLU 165 165 165 GLU GLU J ? n 
+J 3 166 GLU 166 166 166 GLU GLU J ? n 
+J 3 167 SER 167 167 167 SER SER J ? n 
+J 3 168 TYR 168 168 168 TYR TYR J ? n 
+J 3 169 LYS 169 169 169 LYS LYS J ? n 
+J 3 170 ILE 170 170 170 ILE ILE J ? n 
+J 3 171 ILE 171 171 171 ILE ILE J ? n 
+J 3 172 ARG 172 172 172 ARG ARG J ? n 
+J 3 173 ASN 173 173 173 ASN ASN J ? n 
+J 3 174 HIS 174 174 174 HIS HIS J ? n 
+J 3 175 ILE 175 175 175 ILE ILE J ? n 
+J 3 176 LYS 176 176 176 LYS LYS J ? n 
+J 3 177 ALA 177 177 177 ALA ALA J ? n 
+J 3 178 ASN 178 178 178 ASN ASN J ? n 
+J 3 179 ILE 179 179 179 ILE ILE J ? n 
+J 3 180 ASN 180 180 180 ASN ASN J ? n 
+J 3 181 PRO 181 181 181 PRO PRO J ? n 
+J 3 182 LYS 182 182 182 LYS LYS J ? n 
+J 3 183 PHE 183 183 183 PHE PHE J ? n 
+J 3 184 ALA 184 184 184 ALA ALA J ? n 
+J 3 185 ARG 185 185 185 ARG ARG J ? n 
+J 3 186 ILE 186 186 186 ILE ILE J ? n 
+J 3 187 THR 187 187 187 THR THR J ? n 
+J 3 188 SER 188 188 188 SER SER J ? n 
+J 3 189 ASP 189 189 189 ASP ASP J ? n 
+J 3 190 TYR 190 190 190 TYR TYR J ? n 
+J 3 191 ASP 191 191 191 ASP ASP J ? n 
+J 3 192 PHE 192 192 192 PHE PHE J ? n 
+J 3 193 CYS 193 193 193 CYS CYS J ? n 
+J 3 194 LEU 194 194 194 LEU LEU J ? n 
+J 3 195 THR 195 195 195 THR THR J ? n 
+J 3 196 VAL 196 196 196 VAL VAL J ? n 
+J 3 197 VAL 197 197 197 VAL VAL J ? n 
+J 3 198 LYS 198 198 198 LYS LYS J ? n 
+J 3 199 VAL 199 199 199 VAL VAL J ? n 
+J 3 200 LEU 200 200 200 LEU LEU J ? n 
+J 3 201 GLU 201 201 201 GLU GLU J ? n 
+J 3 202 LEU 202 202 202 LEU LEU J ? n 
+J 3 203 TYR 203 203 203 TYR TYR J ? n 
+J 3 204 LYS 204 204 204 LYS LYS J ? n 
+J 3 205 PRO 205 205 205 PRO PRO J ? n 
+J 3 206 HIS 206 206 206 HIS HIS J ? n 
+J 3 207 GLU 207 207 207 GLU GLU J ? n 
+J 3 208 TYR 208 208 208 TYR TYR J ? n 
+J 3 209 ILE 209 209 209 ILE ILE J ? n 
+J 3 210 VAL 210 210 210 VAL VAL J ? n 
+J 3 211 ASP 211 211 211 ASP ASP J ? n 
+J 3 212 LEU 212 212 212 LEU LEU J ? n 
+J 3 213 ASN 213 213 213 ASN ASN J ? n 
+J 3 214 ALA 214 214 214 ALA ALA J ? n 
+J 3 215 MET 215 215 215 MET MET J ? n 
+J 3 216 TYR 216 216 216 TYR TYR J ? n 
+J 3 217 LYS 217 217 217 LYS LYS J ? n 
+J 3 218 ARG 218 218 218 ARG ARG J ? n 
+J 3 219 ARG 219 219 219 ARG ARG J ? n 
+J 3 220 LYS 220 220 220 LYS LYS J ? n 
+J 3 221 PRO 221 221 221 PRO PRO J ? n 
+J 3 222 LYS 222 222 222 LYS LYS J ? n 
+J 3 223 LEU 223 223 223 LEU LEU J ? n 
+J 3 224 GLU 224 224 224 GLU GLU J ? n 
+J 3 225 LYS 225 225 225 LYS LYS J ? n 
+J 3 226 ARG 226 226 226 ARG ARG J ? n 
+J 3 227 PHE 227 227 227 PHE PHE J ? n 
+J 3 228 GLN 228 228 228 GLN GLN J ? n 
+J 3 229 THR 229 229 229 THR THR J ? n 
+J 3 230 LYS 230 230 230 LYS LYS J ? n 
+J 3 231 ARG 231 231 231 ARG ARG J ? n 
+J 3 232 GLU 232 232 232 GLU GLU J ? n 
+J 3 233 VAL 233 233 233 VAL VAL J ? n 
+J 3 234 GLU 234 234 234 GLU GLU J ? n 
+J 3 235 ILE 235 235 235 ILE ILE J ? n 
+J 3 236 TYR 236 236 236 TYR TYR J ? n 
+J 3 237 LYS 237 237 237 LYS LYS J ? n 
+J 3 238 VAL 238 238 238 VAL VAL J ? n 
+J 3 239 ALA 239 239 239 ALA ALA J ? n 
+J 3 240 PRO 240 240 240 PRO PRO J ? n 
+J 3 241 LYS 241 241 241 LYS LYS J ? n 
+J 3 242 ALA 242 242 242 ALA ALA J ? n 
+J 3 243 TYR 243 243 243 TYR TYR J ? n 
+J 3 244 GLN 244 244 244 GLN GLN J ? n 
+J 3 245 SER 245 245 245 SER SER J ? n 
+J 3 246 TYR 246 246 246 TYR TYR J ? n 
+J 3 247 PRO 247 247 247 PRO PRO J ? n 
+J 3 248 ILE 248 248 248 ILE ILE J ? n 
+J 3 249 VAL 249 249 249 VAL VAL J ? n 
+J 3 250 GLU 250 250 250 GLU GLU J ? n 
+J 3 251 PRO 251 251 251 PRO PRO J ? n 
+J 3 252 PHE 252 252 252 PHE PHE J ? n 
+J 3 253 SER 253 253 253 SER SER J ? n 
+J 3 254 GLY 254 254 254 GLY GLY J ? n 
+J 3 255 LYS 255 255 255 LYS LYS J ? n 
+J 3 256 ASP 256 256 256 ASP ASP J ? n 
+J 3 257 VAL 257 257 257 VAL VAL J ? n 
+J 3 258 GLU 258 258 258 GLU GLU J ? n 
+J 3 259 ASP 259 259 259 ASP ASP J ? n 
+J 3 260 LEU 260 260 260 LEU LEU J ? n 
+J 3 261 LYS 261 261 261 LYS LYS J ? n 
+J 3 262 SER 262 262 262 SER SER J ? n 
+J 3 263 ASN 263 263 263 ASN ASN J ? n 
+J 3 264 ILE 264 264 264 ILE ILE J ? n 
+J 3 265 LYS 265 265 265 LYS LYS J ? n 
+J 3 266 LYS 266 266 266 LYS LYS J ? n 
+J 3 267 PHE 267 267 267 PHE PHE J ? n 
+J 3 268 LEU 268 268 268 LEU LEU J ? n 
+J 3 269 ASP 269 269 269 ASP ASP J ? n 
+J 3 270 ASP 270 270 270 ASP ASP J ? n 
+J 3 271 LEU 271 271 271 LEU LEU J ? n 
+J 3 272 MET 272 272 272 MET MET J ? n 
+J 3 273 ALA 273 273 273 ALA ALA J ? n 
+J 3 274 LYS 274 274 274 LYS LYS J ? n 
+J 3 275 ILE 275 275 275 ILE ILE J ? n 
+J 3 276 ASN 276 276 276 ASN ASN J ? n 
+J 3 277 GLU 277 277 277 GLU GLU J ? n 
+J 3 278 PRO 278 278 278 PRO PRO J ? n 
+J 3 279 LEU 279 279 279 LEU LEU J ? n 
+J 3 280 VAL 280 280 280 VAL VAL J ? n 
+J 3 281 GLU 281 281 281 GLU GLU J ? n 
+J 3 282 CYS 282 282 282 CYS CYS J ? n 
+J 3 283 LYS 283 283 283 LYS LYS J ? n 
+J 3 284 CYS 284 284 284 CYS CYS J ? n 
+J 3 285 CYS 285 285 285 CYS CYS J ? n 
+J 3 286 LYS 286 286 286 LYS LYS J ? n 
+J 3 287 GLY 287 287 287 GLY GLY J ? n 
+J 3 288 ARG 288 288 288 ARG ARG J ? n 
+J 3 289 GLY 289 289 289 GLY GLY J ? n 
+J 3 290 VAL 290 290 290 VAL VAL J ? n 
+J 3 291 ILE 291 291 291 ILE ILE J ? n 
+J 3 292 LEU 292 292 292 LEU LEU J ? n 
+J 3 293 ASN 293 293 293 ASN ASN J ? n 
+J 3 294 GLU 294 294 ?   ?   ?   J ? n 
+J 3 295 ASN 295 295 ?   ?   ?   J ? n 
+K 3 1   MET 1   1   ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 2   LYS 2   2   ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 3   LEU 3   3   ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 4   ILE 4   4   ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 5   GLY 5   5   ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 6   ILE 6   6   ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 7   LYS 7   7   ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 8   THR 8   8   ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 9   SER 9   9   ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 10  ASN 10  10  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 11  CYS 11  11  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 12  PHE 12  12  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 13  LEU 13  13  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 14  VAL 14  14  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 15  SER 15  15  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 16  ASP 16  16  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 17  ASN 17  17  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 18  ILE 18  18  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 19  GLU 19  19  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 20  GLY 20  20  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 21  LYS 21  21  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 22  ARG 22  22  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 23  TYR 23  23  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 24  PHE 24  24  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 25  HIS 25  25  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 26  SER 26  26  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 27  GLN 27  27  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 28  LEU 28  28  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 29  ASP 29  29  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 30  GLU 30  30  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 31  LEU 31  31  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 32  LEU 32  32  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 33  PHE 33  33  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 34  ASP 34  34  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 35  GLY 35  35  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 36  LYS 36  36  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 37  ARG 37  37  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 38  ALA 38  38  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 39  THR 39  39  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 40  GLU 40  40  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 41  THR 41  41  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 42  TYR 42  42  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 43  LYS 43  43  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 44  SER 44  44  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 45  ASP 45  45  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 46  TRP 46  46  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 47  PHE 47  47  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 48  LYS 48  48  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 49  LEU 49  49  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 50  GLU 50  50  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 51  LYS 51  51  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 52  GLU 52  52  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 53  PRO 53  53  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 54  SER 54  54  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 55  VAL 55  55  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 56  ILE 56  56  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 57  GLU 57  57  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 58  LYS 58  58  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 59  GLN 59  59  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 60  MET 60  60  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 61  PRO 61  61  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 62  ALA 62  62  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 63  LYS 63  63  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 64  LYS 64  64  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 65  ILE 65  65  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 66  ASN 66  66  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 67  HIS 67  67  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 68  ARG 68  68  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 69  TYR 69  69  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 70  GLU 70  70  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 71  LEU 71  71  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 72  LYS 72  72  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 73  GLU 73  73  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 74  GLY 74  74  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 75  PHE 75  75  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 76  GLN 76  76  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 77  GLU 77  77  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 78  SER 78  78  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 79  GLU 79  79  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 80  LEU 80  80  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 81  THR 81  81  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 82  PRO 82  82  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 83  LYS 83  83  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 84  VAL 84  84  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 85  ILE 85  85  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 86  LYS 86  86  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 87  ALA 87  87  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 88  SER 88  88  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 89  TYR 89  89  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 90  ILE 90  90  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 91  GLY 91  91  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 92  GLU 92  92  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 93  ASP 93  93  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 94  SER 94  94  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 95  GLU 95  95  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 96  TYR 96  96  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 97  TYR 97  97  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 98  GLU 98  98  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 99  VAL 99  99  ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 100 LYS 100 100 ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 101 GLY 101 101 ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 102 LEU 102 102 ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 103 TYR 103 103 ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 104 ASP 104 104 ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 105 LEU 105 105 ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 106 LYS 106 106 ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 107 PHE 107 107 ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 108 GLU 108 108 ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 109 GLU 109 109 ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 110 ILE 110 110 ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 111 PRO 111 111 ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 112 GLN 112 112 ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 113 GLN 113 113 ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 114 ASN 114 114 ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 115 GLU 115 115 ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 116 LYS 116 116 ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 117 ILE 117 117 ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 118 GLU 118 118 ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 119 PHE 119 119 ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 120 GLU 120 120 ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 121 MET 121 121 ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 122 ASN 122 122 ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 123 VAL 123 123 ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 124 ILE 124 124 ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 125 GLU 125 125 ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 126 GLU 126 126 ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 127 ILE 127 127 ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 128 ASP 128 128 ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 129 GLY 129 129 ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 130 GLU 130 130 ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 131 LEU 131 131 ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 132 LYS 132 132 132 LYS LYS K ? n 
+K 3 133 LEU 133 133 133 LEU LEU K ? n 
+K 3 134 GLN 134 134 134 GLN GLN K ? n 
+K 3 135 SER 135 135 135 SER SER K ? n 
+K 3 136 HIS 136 136 136 HIS HIS K ? n 
+K 3 137 ASN 137 137 137 ASN ASN K ? n 
+K 3 138 PHE 138 138 138 PHE PHE K ? n 
+K 3 139 ASN 139 139 139 ASN ASN K ? n 
+K 3 140 LEU 140 140 140 LEU LEU K ? n 
+K 3 141 ASN 141 141 141 ASN ASN K ? n 
+K 3 142 TYR 142 142 142 TYR TYR K ? n 
+K 3 143 ASN 143 143 143 ASN ASN K ? n 
+K 3 144 LEU 144 144 144 LEU LEU K ? n 
+K 3 145 LEU 145 145 145 LEU LEU K ? n 
+K 3 146 ASP 146 146 146 ASP ASP K ? n 
+K 3 147 ARG 147 147 147 ARG ARG K ? n 
+K 3 148 ILE 148 148 148 ILE ILE K ? n 
+K 3 149 GLN 149 149 149 GLN GLN K ? n 
+K 3 150 THR 150 150 150 THR THR K ? n 
+K 3 151 HIS 151 151 151 HIS HIS K ? n 
+K 3 152 PRO 152 152 152 PRO PRO K ? n 
+K 3 153 MET 153 153 153 MET MET K ? n 
+K 3 154 LEU 154 154 154 LEU LEU K ? n 
+K 3 155 LEU 155 155 155 LEU LEU K ? n 
+K 3 156 GLU 156 156 156 GLU GLU K ? n 
+K 3 157 THR 157 157 157 THR THR K ? n 
+K 3 158 LYS 158 158 158 LYS LYS K ? n 
+K 3 159 PRO 159 159 159 PRO PRO K ? n 
+K 3 160 CYS 160 160 160 CYS CYS K ? n 
+K 3 161 TYR 161 161 161 TYR TYR K ? n 
+K 3 162 LEU 162 162 162 LEU LEU K ? n 
+K 3 163 SER 163 163 163 SER SER K ? n 
+K 3 164 GLN 164 164 164 GLN GLN K ? n 
+K 3 165 GLU 165 165 165 GLU GLU K ? n 
+K 3 166 GLU 166 166 166 GLU GLU K ? n 
+K 3 167 SER 167 167 167 SER SER K ? n 
+K 3 168 TYR 168 168 168 TYR TYR K ? n 
+K 3 169 LYS 169 169 169 LYS LYS K ? n 
+K 3 170 ILE 170 170 170 ILE ILE K ? n 
+K 3 171 ILE 171 171 171 ILE ILE K ? n 
+K 3 172 ARG 172 172 172 ARG ARG K ? n 
+K 3 173 ASN 173 173 173 ASN ASN K ? n 
+K 3 174 HIS 174 174 174 HIS HIS K ? n 
+K 3 175 ILE 175 175 175 ILE ILE K ? n 
+K 3 176 LYS 176 176 176 LYS LYS K ? n 
+K 3 177 ALA 177 177 177 ALA ALA K ? n 
+K 3 178 ASN 178 178 178 ASN ASN K ? n 
+K 3 179 ILE 179 179 179 ILE ILE K ? n 
+K 3 180 ASN 180 180 180 ASN ASN K ? n 
+K 3 181 PRO 181 181 181 PRO PRO K ? n 
+K 3 182 LYS 182 182 182 LYS LYS K ? n 
+K 3 183 PHE 183 183 183 PHE PHE K ? n 
+K 3 184 ALA 184 184 184 ALA ALA K ? n 
+K 3 185 ARG 185 185 185 ARG ARG K ? n 
+K 3 186 ILE 186 186 186 ILE ILE K ? n 
+K 3 187 THR 187 187 187 THR THR K ? n 
+K 3 188 SER 188 188 188 SER SER K ? n 
+K 3 189 ASP 189 189 189 ASP ASP K ? n 
+K 3 190 TYR 190 190 190 TYR TYR K ? n 
+K 3 191 ASP 191 191 191 ASP ASP K ? n 
+K 3 192 PHE 192 192 192 PHE PHE K ? n 
+K 3 193 CYS 193 193 193 CYS CYS K ? n 
+K 3 194 LEU 194 194 194 LEU LEU K ? n 
+K 3 195 THR 195 195 195 THR THR K ? n 
+K 3 196 VAL 196 196 196 VAL VAL K ? n 
+K 3 197 VAL 197 197 197 VAL VAL K ? n 
+K 3 198 LYS 198 198 198 LYS LYS K ? n 
+K 3 199 VAL 199 199 199 VAL VAL K ? n 
+K 3 200 LEU 200 200 200 LEU LEU K ? n 
+K 3 201 GLU 201 201 201 GLU GLU K ? n 
+K 3 202 LEU 202 202 202 LEU LEU K ? n 
+K 3 203 TYR 203 203 203 TYR TYR K ? n 
+K 3 204 LYS 204 204 204 LYS LYS K ? n 
+K 3 205 PRO 205 205 205 PRO PRO K ? n 
+K 3 206 HIS 206 206 206 HIS HIS K ? n 
+K 3 207 GLU 207 207 207 GLU GLU K ? n 
+K 3 208 TYR 208 208 208 TYR TYR K ? n 
+K 3 209 ILE 209 209 209 ILE ILE K ? n 
+K 3 210 VAL 210 210 210 VAL VAL K ? n 
+K 3 211 ASP 211 211 211 ASP ASP K ? n 
+K 3 212 LEU 212 212 212 LEU LEU K ? n 
+K 3 213 ASN 213 213 213 ASN ASN K ? n 
+K 3 214 ALA 214 214 214 ALA ALA K ? n 
+K 3 215 MET 215 215 215 MET MET K ? n 
+K 3 216 TYR 216 216 216 TYR TYR K ? n 
+K 3 217 LYS 217 217 217 LYS LYS K ? n 
+K 3 218 ARG 218 218 218 ARG ARG K ? n 
+K 3 219 ARG 219 219 219 ARG ARG K ? n 
+K 3 220 LYS 220 220 220 LYS LYS K ? n 
+K 3 221 PRO 221 221 221 PRO PRO K ? n 
+K 3 222 LYS 222 222 222 LYS LYS K ? n 
+K 3 223 LEU 223 223 223 LEU LEU K ? n 
+K 3 224 GLU 224 224 224 GLU GLU K ? n 
+K 3 225 LYS 225 225 225 LYS LYS K ? n 
+K 3 226 ARG 226 226 226 ARG ARG K ? n 
+K 3 227 PHE 227 227 227 PHE PHE K ? n 
+K 3 228 GLN 228 228 228 GLN GLN K ? n 
+K 3 229 THR 229 229 229 THR THR K ? n 
+K 3 230 LYS 230 230 230 LYS LYS K ? n 
+K 3 231 ARG 231 231 231 ARG ARG K ? n 
+K 3 232 GLU 232 232 232 GLU GLU K ? n 
+K 3 233 VAL 233 233 233 VAL VAL K ? n 
+K 3 234 GLU 234 234 234 GLU GLU K ? n 
+K 3 235 ILE 235 235 235 ILE ILE K ? n 
+K 3 236 TYR 236 236 236 TYR TYR K ? n 
+K 3 237 LYS 237 237 237 LYS LYS K ? n 
+K 3 238 VAL 238 238 238 VAL VAL K ? n 
+K 3 239 ALA 239 239 239 ALA ALA K ? n 
+K 3 240 PRO 240 240 240 PRO PRO K ? n 
+K 3 241 LYS 241 241 241 LYS LYS K ? n 
+K 3 242 ALA 242 242 242 ALA ALA K ? n 
+K 3 243 TYR 243 243 243 TYR TYR K ? n 
+K 3 244 GLN 244 244 244 GLN GLN K ? n 
+K 3 245 SER 245 245 245 SER SER K ? n 
+K 3 246 TYR 246 246 246 TYR TYR K ? n 
+K 3 247 PRO 247 247 247 PRO PRO K ? n 
+K 3 248 ILE 248 248 248 ILE ILE K ? n 
+K 3 249 VAL 249 249 249 VAL VAL K ? n 
+K 3 250 GLU 250 250 250 GLU GLU K ? n 
+K 3 251 PRO 251 251 251 PRO PRO K ? n 
+K 3 252 PHE 252 252 252 PHE PHE K ? n 
+K 3 253 SER 253 253 253 SER SER K ? n 
+K 3 254 GLY 254 254 254 GLY GLY K ? n 
+K 3 255 LYS 255 255 255 LYS LYS K ? n 
+K 3 256 ASP 256 256 256 ASP ASP K ? n 
+K 3 257 VAL 257 257 257 VAL VAL K ? n 
+K 3 258 GLU 258 258 258 GLU GLU K ? n 
+K 3 259 ASP 259 259 259 ASP ASP K ? n 
+K 3 260 LEU 260 260 260 LEU LEU K ? n 
+K 3 261 LYS 261 261 261 LYS LYS K ? n 
+K 3 262 SER 262 262 262 SER SER K ? n 
+K 3 263 ASN 263 263 263 ASN ASN K ? n 
+K 3 264 ILE 264 264 264 ILE ILE K ? n 
+K 3 265 LYS 265 265 265 LYS LYS K ? n 
+K 3 266 LYS 266 266 266 LYS LYS K ? n 
+K 3 267 PHE 267 267 267 PHE PHE K ? n 
+K 3 268 LEU 268 268 268 LEU LEU K ? n 
+K 3 269 ASP 269 269 269 ASP ASP K ? n 
+K 3 270 ASP 270 270 270 ASP ASP K ? n 
+K 3 271 LEU 271 271 271 LEU LEU K ? n 
+K 3 272 MET 272 272 272 MET MET K ? n 
+K 3 273 ALA 273 273 273 ALA ALA K ? n 
+K 3 274 LYS 274 274 274 LYS LYS K ? n 
+K 3 275 ILE 275 275 275 ILE ILE K ? n 
+K 3 276 ASN 276 276 276 ASN ASN K ? n 
+K 3 277 GLU 277 277 277 GLU GLU K ? n 
+K 3 278 PRO 278 278 278 PRO PRO K ? n 
+K 3 279 LEU 279 279 279 LEU LEU K ? n 
+K 3 280 VAL 280 280 280 VAL VAL K ? n 
+K 3 281 GLU 281 281 281 GLU GLU K ? n 
+K 3 282 CYS 282 282 282 CYS CYS K ? n 
+K 3 283 LYS 283 283 283 LYS LYS K ? n 
+K 3 284 CYS 284 284 284 CYS CYS K ? n 
+K 3 285 CYS 285 285 285 CYS CYS K ? n 
+K 3 286 LYS 286 286 286 LYS LYS K ? n 
+K 3 287 GLY 287 287 287 GLY GLY K ? n 
+K 3 288 ARG 288 288 288 ARG ARG K ? n 
+K 3 289 GLY 289 289 289 GLY GLY K ? n 
+K 3 290 VAL 290 290 290 VAL VAL K ? n 
+K 3 291 ILE 291 291 291 ILE ILE K ? n 
+K 3 292 LEU 292 292 292 LEU LEU K ? n 
+K 3 293 ASN 293 293 293 ASN ASN K ? n 
+K 3 294 GLU 294 294 ?   ?   ?   K ? n 
+K 3 295 ASN 295 295 ?   ?   ?   K ? n 
+L 3 1   MET 1   1   ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 2   LYS 2   2   ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 3   LEU 3   3   ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 4   ILE 4   4   ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 5   GLY 5   5   ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 6   ILE 6   6   ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 7   LYS 7   7   ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 8   THR 8   8   ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 9   SER 9   9   ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 10  ASN 10  10  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 11  CYS 11  11  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 12  PHE 12  12  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 13  LEU 13  13  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 14  VAL 14  14  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 15  SER 15  15  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 16  ASP 16  16  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 17  ASN 17  17  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 18  ILE 18  18  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 19  GLU 19  19  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 20  GLY 20  20  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 21  LYS 21  21  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 22  ARG 22  22  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 23  TYR 23  23  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 24  PHE 24  24  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 25  HIS 25  25  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 26  SER 26  26  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 27  GLN 27  27  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 28  LEU 28  28  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 29  ASP 29  29  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 30  GLU 30  30  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 31  LEU 31  31  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 32  LEU 32  32  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 33  PHE 33  33  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 34  ASP 34  34  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 35  GLY 35  35  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 36  LYS 36  36  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 37  ARG 37  37  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 38  ALA 38  38  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 39  THR 39  39  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 40  GLU 40  40  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 41  THR 41  41  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 42  TYR 42  42  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 43  LYS 43  43  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 44  SER 44  44  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 45  ASP 45  45  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 46  TRP 46  46  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 47  PHE 47  47  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 48  LYS 48  48  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 49  LEU 49  49  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 50  GLU 50  50  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 51  LYS 51  51  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 52  GLU 52  52  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 53  PRO 53  53  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 54  SER 54  54  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 55  VAL 55  55  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 56  ILE 56  56  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 57  GLU 57  57  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 58  LYS 58  58  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 59  GLN 59  59  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 60  MET 60  60  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 61  PRO 61  61  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 62  ALA 62  62  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 63  LYS 63  63  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 64  LYS 64  64  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 65  ILE 65  65  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 66  ASN 66  66  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 67  HIS 67  67  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 68  ARG 68  68  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 69  TYR 69  69  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 70  GLU 70  70  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 71  LEU 71  71  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 72  LYS 72  72  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 73  GLU 73  73  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 74  GLY 74  74  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 75  PHE 75  75  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 76  GLN 76  76  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 77  GLU 77  77  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 78  SER 78  78  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 79  GLU 79  79  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 80  LEU 80  80  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 81  THR 81  81  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 82  PRO 82  82  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 83  LYS 83  83  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 84  VAL 84  84  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 85  ILE 85  85  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 86  LYS 86  86  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 87  ALA 87  87  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 88  SER 88  88  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 89  TYR 89  89  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 90  ILE 90  90  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 91  GLY 91  91  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 92  GLU 92  92  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 93  ASP 93  93  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 94  SER 94  94  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 95  GLU 95  95  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 96  TYR 96  96  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 97  TYR 97  97  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 98  GLU 98  98  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 99  VAL 99  99  ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 100 LYS 100 100 ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 101 GLY 101 101 ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 102 LEU 102 102 ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 103 TYR 103 103 ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 104 ASP 104 104 ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 105 LEU 105 105 ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 106 LYS 106 106 ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 107 PHE 107 107 ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 108 GLU 108 108 ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 109 GLU 109 109 ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 110 ILE 110 110 ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 111 PRO 111 111 ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 112 GLN 112 112 ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 113 GLN 113 113 ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 114 ASN 114 114 ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 115 GLU 115 115 ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 116 LYS 116 116 ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 117 ILE 117 117 ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 118 GLU 118 118 ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 119 PHE 119 119 ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 120 GLU 120 120 ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 121 MET 121 121 ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 122 ASN 122 122 ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 123 VAL 123 123 ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 124 ILE 124 124 ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 125 GLU 125 125 ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 126 GLU 126 126 ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 127 ILE 127 127 ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 128 ASP 128 128 ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 129 GLY 129 129 ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 130 GLU 130 130 ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 131 LEU 131 131 ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 132 LYS 132 132 132 LYS LYS L ? n 
+L 3 133 LEU 133 133 133 LEU LEU L ? n 
+L 3 134 GLN 134 134 134 GLN GLN L ? n 
+L 3 135 SER 135 135 135 SER SER L ? n 
+L 3 136 HIS 136 136 136 HIS HIS L ? n 
+L 3 137 ASN 137 137 137 ASN ASN L ? n 
+L 3 138 PHE 138 138 138 PHE PHE L ? n 
+L 3 139 ASN 139 139 139 ASN ASN L ? n 
+L 3 140 LEU 140 140 140 LEU LEU L ? n 
+L 3 141 ASN 141 141 141 ASN ASN L ? n 
+L 3 142 TYR 142 142 142 TYR TYR L ? n 
+L 3 143 ASN 143 143 143 ASN ASN L ? n 
+L 3 144 LEU 144 144 144 LEU LEU L ? n 
+L 3 145 LEU 145 145 145 LEU LEU L ? n 
+L 3 146 ASP 146 146 146 ASP ASP L ? n 
+L 3 147 ARG 147 147 147 ARG ARG L ? n 
+L 3 148 ILE 148 148 148 ILE ILE L ? n 
+L 3 149 GLN 149 149 149 GLN GLN L ? n 
+L 3 150 THR 150 150 150 THR THR L ? n 
+L 3 151 HIS 151 151 151 HIS HIS L ? n 
+L 3 152 PRO 152 152 152 PRO PRO L ? n 
+L 3 153 MET 153 153 153 MET MET L ? n 
+L 3 154 LEU 154 154 154 LEU LEU L ? n 
+L 3 155 LEU 155 155 155 LEU LEU L ? n 
+L 3 156 GLU 156 156 156 GLU GLU L ? n 
+L 3 157 THR 157 157 157 THR THR L ? n 
+L 3 158 LYS 158 158 158 LYS LYS L ? n 
+L 3 159 PRO 159 159 159 PRO PRO L ? n 
+L 3 160 CYS 160 160 160 CYS CYS L ? n 
+L 3 161 TYR 161 161 161 TYR TYR L ? n 
+L 3 162 LEU 162 162 162 LEU LEU L ? n 
+L 3 163 SER 163 163 163 SER SER L ? n 
+L 3 164 GLN 164 164 164 GLN GLN L ? n 
+L 3 165 GLU 165 165 165 GLU GLU L ? n 
+L 3 166 GLU 166 166 166 GLU GLU L ? n 
+L 3 167 SER 167 167 167 SER SER L ? n 
+L 3 168 TYR 168 168 168 TYR TYR L ? n 
+L 3 169 LYS 169 169 169 LYS LYS L ? n 
+L 3 170 ILE 170 170 170 ILE ILE L ? n 
+L 3 171 ILE 171 171 171 ILE ILE L ? n 
+L 3 172 ARG 172 172 172 ARG ARG L ? n 
+L 3 173 ASN 173 173 173 ASN ASN L ? n 
+L 3 174 HIS 174 174 174 HIS HIS L ? n 
+L 3 175 ILE 175 175 175 ILE ILE L ? n 
+L 3 176 LYS 176 176 176 LYS LYS L ? n 
+L 3 177 ALA 177 177 177 ALA ALA L ? n 
+L 3 178 ASN 178 178 178 ASN ASN L ? n 
+L 3 179 ILE 179 179 179 ILE ILE L ? n 
+L 3 180 ASN 180 180 180 ASN ASN L ? n 
+L 3 181 PRO 181 181 181 PRO PRO L ? n 
+L 3 182 LYS 182 182 182 LYS LYS L ? n 
+L 3 183 PHE 183 183 183 PHE PHE L ? n 
+L 3 184 ALA 184 184 184 ALA ALA L ? n 
+L 3 185 ARG 185 185 185 ARG ARG L ? n 
+L 3 186 ILE 186 186 186 ILE ILE L ? n 
+L 3 187 THR 187 187 187 THR THR L ? n 
+L 3 188 SER 188 188 188 SER SER L ? n 
+L 3 189 ASP 189 189 189 ASP ASP L ? n 
+L 3 190 TYR 190 190 190 TYR TYR L ? n 
+L 3 191 ASP 191 191 191 ASP ASP L ? n 
+L 3 192 PHE 192 192 192 PHE PHE L ? n 
+L 3 193 CYS 193 193 193 CYS CYS L ? n 
+L 3 194 LEU 194 194 194 LEU LEU L ? n 
+L 3 195 THR 195 195 195 THR THR L ? n 
+L 3 196 VAL 196 196 196 VAL VAL L ? n 
+L 3 197 VAL 197 197 197 VAL VAL L ? n 
+L 3 198 LYS 198 198 198 LYS LYS L ? n 
+L 3 199 VAL 199 199 199 VAL VAL L ? n 
+L 3 200 LEU 200 200 200 LEU LEU L ? n 
+L 3 201 GLU 201 201 201 GLU GLU L ? n 
+L 3 202 LEU 202 202 202 LEU LEU L ? n 
+L 3 203 TYR 203 203 203 TYR TYR L ? n 
+L 3 204 LYS 204 204 204 LYS LYS L ? n 
+L 3 205 PRO 205 205 205 PRO PRO L ? n 
+L 3 206 HIS 206 206 206 HIS HIS L ? n 
+L 3 207 GLU 207 207 207 GLU GLU L ? n 
+L 3 208 TYR 208 208 208 TYR TYR L ? n 
+L 3 209 ILE 209 209 209 ILE ILE L ? n 
+L 3 210 VAL 210 210 210 VAL VAL L ? n 
+L 3 211 ASP 211 211 211 ASP ASP L ? n 
+L 3 212 LEU 212 212 212 LEU LEU L ? n 
+L 3 213 ASN 213 213 213 ASN ASN L ? n 
+L 3 214 ALA 214 214 214 ALA ALA L ? n 
+L 3 215 MET 215 215 215 MET MET L ? n 
+L 3 216 TYR 216 216 216 TYR TYR L ? n 
+L 3 217 LYS 217 217 217 LYS LYS L ? n 
+L 3 218 ARG 218 218 218 ARG ARG L ? n 
+L 3 219 ARG 219 219 219 ARG ARG L ? n 
+L 3 220 LYS 220 220 220 LYS LYS L ? n 
+L 3 221 PRO 221 221 221 PRO PRO L ? n 
+L 3 222 LYS 222 222 222 LYS LYS L ? n 
+L 3 223 LEU 223 223 223 LEU LEU L ? n 
+L 3 224 GLU 224 224 224 GLU GLU L ? n 
+L 3 225 LYS 225 225 225 LYS LYS L ? n 
+L 3 226 ARG 226 226 226 ARG ARG L ? n 
+L 3 227 PHE 227 227 227 PHE PHE L ? n 
+L 3 228 GLN 228 228 228 GLN GLN L ? n 
+L 3 229 THR 229 229 229 THR THR L ? n 
+L 3 230 LYS 230 230 230 LYS LYS L ? n 
+L 3 231 ARG 231 231 231 ARG ARG L ? n 
+L 3 232 GLU 232 232 232 GLU GLU L ? n 
+L 3 233 VAL 233 233 233 VAL VAL L ? n 
+L 3 234 GLU 234 234 234 GLU GLU L ? n 
+L 3 235 ILE 235 235 235 ILE ILE L ? n 
+L 3 236 TYR 236 236 236 TYR TYR L ? n 
+L 3 237 LYS 237 237 237 LYS LYS L ? n 
+L 3 238 VAL 238 238 238 VAL VAL L ? n 
+L 3 239 ALA 239 239 239 ALA ALA L ? n 
+L 3 240 PRO 240 240 240 PRO PRO L ? n 
+L 3 241 LYS 241 241 241 LYS LYS L ? n 
+L 3 242 ALA 242 242 242 ALA ALA L ? n 
+L 3 243 TYR 243 243 243 TYR TYR L ? n 
+L 3 244 GLN 244 244 244 GLN GLN L ? n 
+L 3 245 SER 245 245 245 SER SER L ? n 
+L 3 246 TYR 246 246 246 TYR TYR L ? n 
+L 3 247 PRO 247 247 247 PRO PRO L ? n 
+L 3 248 ILE 248 248 248 ILE ILE L ? n 
+L 3 249 VAL 249 249 249 VAL VAL L ? n 
+L 3 250 GLU 250 250 250 GLU GLU L ? n 
+L 3 251 PRO 251 251 251 PRO PRO L ? n 
+L 3 252 PHE 252 252 252 PHE PHE L ? n 
+L 3 253 SER 253 253 253 SER SER L ? n 
+L 3 254 GLY 254 254 254 GLY GLY L ? n 
+L 3 255 LYS 255 255 255 LYS LYS L ? n 
+L 3 256 ASP 256 256 256 ASP ASP L ? n 
+L 3 257 VAL 257 257 257 VAL VAL L ? n 
+L 3 258 GLU 258 258 258 GLU GLU L ? n 
+L 3 259 ASP 259 259 259 ASP ASP L ? n 
+L 3 260 LEU 260 260 260 LEU LEU L ? n 
+L 3 261 LYS 261 261 261 LYS LYS L ? n 
+L 3 262 SER 262 262 262 SER SER L ? n 
+L 3 263 ASN 263 263 263 ASN ASN L ? n 
+L 3 264 ILE 264 264 264 ILE ILE L ? n 
+L 3 265 LYS 265 265 265 LYS LYS L ? n 
+L 3 266 LYS 266 266 266 LYS LYS L ? n 
+L 3 267 PHE 267 267 267 PHE PHE L ? n 
+L 3 268 LEU 268 268 268 LEU LEU L ? n 
+L 3 269 ASP 269 269 269 ASP ASP L ? n 
+L 3 270 ASP 270 270 270 ASP ASP L ? n 
+L 3 271 LEU 271 271 271 LEU LEU L ? n 
+L 3 272 MET 272 272 272 MET MET L ? n 
+L 3 273 ALA 273 273 273 ALA ALA L ? n 
+L 3 274 LYS 274 274 274 LYS LYS L ? n 
+L 3 275 ILE 275 275 275 ILE ILE L ? n 
+L 3 276 ASN 276 276 276 ASN ASN L ? n 
+L 3 277 GLU 277 277 277 GLU GLU L ? n 
+L 3 278 PRO 278 278 278 PRO PRO L ? n 
+L 3 279 LEU 279 279 279 LEU LEU L ? n 
+L 3 280 VAL 280 280 280 VAL VAL L ? n 
+L 3 281 GLU 281 281 281 GLU GLU L ? n 
+L 3 282 CYS 282 282 282 CYS CYS L ? n 
+L 3 283 LYS 283 283 283 LYS LYS L ? n 
+L 3 284 CYS 284 284 284 CYS CYS L ? n 
+L 3 285 CYS 285 285 285 CYS CYS L ? n 
+L 3 286 LYS 286 286 286 LYS LYS L ? n 
+L 3 287 GLY 287 287 287 GLY GLY L ? n 
+L 3 288 ARG 288 288 288 ARG ARG L ? n 
+L 3 289 GLY 289 289 289 GLY GLY L ? n 
+L 3 290 VAL 290 290 290 VAL VAL L ? n 
+L 3 291 ILE 291 291 291 ILE ILE L ? n 
+L 3 292 LEU 292 292 292 LEU LEU L ? n 
+L 3 293 ASN 293 293 293 ASN ASN L ? n 
+L 3 294 GLU 294 294 ?   ?   ?   L ? n 
+L 3 295 ASN 295 295 ?   ?   ?   L ? n 
+M 3 1   MET 1   1   ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 2   LYS 2   2   ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 3   LEU 3   3   ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 4   ILE 4   4   ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 5   GLY 5   5   ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 6   ILE 6   6   ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 7   LYS 7   7   ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 8   THR 8   8   ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 9   SER 9   9   ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 10  ASN 10  10  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 11  CYS 11  11  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 12  PHE 12  12  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 13  LEU 13  13  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 14  VAL 14  14  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 15  SER 15  15  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 16  ASP 16  16  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 17  ASN 17  17  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 18  ILE 18  18  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 19  GLU 19  19  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 20  GLY 20  20  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 21  LYS 21  21  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 22  ARG 22  22  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 23  TYR 23  23  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 24  PHE 24  24  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 25  HIS 25  25  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 26  SER 26  26  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 27  GLN 27  27  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 28  LEU 28  28  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 29  ASP 29  29  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 30  GLU 30  30  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 31  LEU 31  31  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 32  LEU 32  32  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 33  PHE 33  33  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 34  ASP 34  34  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 35  GLY 35  35  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 36  LYS 36  36  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 37  ARG 37  37  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 38  ALA 38  38  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 39  THR 39  39  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 40  GLU 40  40  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 41  THR 41  41  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 42  TYR 42  42  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 43  LYS 43  43  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 44  SER 44  44  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 45  ASP 45  45  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 46  TRP 46  46  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 47  PHE 47  47  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 48  LYS 48  48  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 49  LEU 49  49  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 50  GLU 50  50  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 51  LYS 51  51  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 52  GLU 52  52  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 53  PRO 53  53  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 54  SER 54  54  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 55  VAL 55  55  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 56  ILE 56  56  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 57  GLU 57  57  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 58  LYS 58  58  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 59  GLN 59  59  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 60  MET 60  60  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 61  PRO 61  61  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 62  ALA 62  62  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 63  LYS 63  63  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 64  LYS 64  64  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 65  ILE 65  65  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 66  ASN 66  66  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 67  HIS 67  67  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 68  ARG 68  68  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 69  TYR 69  69  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 70  GLU 70  70  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 71  LEU 71  71  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 72  LYS 72  72  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 73  GLU 73  73  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 74  GLY 74  74  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 75  PHE 75  75  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 76  GLN 76  76  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 77  GLU 77  77  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 78  SER 78  78  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 79  GLU 79  79  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 80  LEU 80  80  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 81  THR 81  81  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 82  PRO 82  82  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 83  LYS 83  83  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 84  VAL 84  84  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 85  ILE 85  85  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 86  LYS 86  86  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 87  ALA 87  87  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 88  SER 88  88  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 89  TYR 89  89  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 90  ILE 90  90  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 91  GLY 91  91  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 92  GLU 92  92  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 93  ASP 93  93  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 94  SER 94  94  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 95  GLU 95  95  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 96  TYR 96  96  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 97  TYR 97  97  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 98  GLU 98  98  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 99  VAL 99  99  ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 100 LYS 100 100 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 101 GLY 101 101 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 102 LEU 102 102 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 103 TYR 103 103 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 104 ASP 104 104 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 105 LEU 105 105 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 106 LYS 106 106 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 107 PHE 107 107 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 108 GLU 108 108 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 109 GLU 109 109 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 110 ILE 110 110 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 111 PRO 111 111 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 112 GLN 112 112 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 113 GLN 113 113 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 114 ASN 114 114 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 115 GLU 115 115 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 116 LYS 116 116 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 117 ILE 117 117 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 118 GLU 118 118 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 119 PHE 119 119 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 120 GLU 120 120 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 121 MET 121 121 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 122 ASN 122 122 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 123 VAL 123 123 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 124 ILE 124 124 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 125 GLU 125 125 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 126 GLU 126 126 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 127 ILE 127 127 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 128 ASP 128 128 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 129 GLY 129 129 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 130 GLU 130 130 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 131 LEU 131 131 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 132 LYS 132 132 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 133 LEU 133 133 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 134 GLN 134 134 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 135 SER 135 135 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 136 HIS 136 136 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 137 ASN 137 137 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 138 PHE 138 138 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 139 ASN 139 139 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 140 LEU 140 140 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 141 ASN 141 141 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 142 TYR 142 142 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 143 ASN 143 143 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 144 LEU 144 144 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 145 LEU 145 145 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 146 ASP 146 146 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 147 ARG 147 147 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 148 ILE 148 148 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 149 GLN 149 149 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 150 THR 150 150 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 151 HIS 151 151 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 152 PRO 152 152 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 153 MET 153 153 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 154 LEU 154 154 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 155 LEU 155 155 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 156 GLU 156 156 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 157 THR 157 157 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 158 LYS 158 158 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 159 PRO 159 159 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 160 CYS 160 160 160 CYS CYS M ? n 
+M 3 161 TYR 161 161 161 TYR TYR M ? n 
+M 3 162 LEU 162 162 162 LEU LEU M ? n 
+M 3 163 SER 163 163 163 SER SER M ? n 
+M 3 164 GLN 164 164 164 GLN GLN M ? n 
+M 3 165 GLU 165 165 165 GLU GLU M ? n 
+M 3 166 GLU 166 166 166 GLU GLU M ? n 
+M 3 167 SER 167 167 167 SER SER M ? n 
+M 3 168 TYR 168 168 168 TYR TYR M ? n 
+M 3 169 LYS 169 169 169 LYS LYS M ? n 
+M 3 170 ILE 170 170 170 ILE ILE M ? n 
+M 3 171 ILE 171 171 171 ILE ILE M ? n 
+M 3 172 ARG 172 172 172 ARG ARG M ? n 
+M 3 173 ASN 173 173 173 ASN ASN M ? n 
+M 3 174 HIS 174 174 174 HIS HIS M ? n 
+M 3 175 ILE 175 175 175 ILE ILE M ? n 
+M 3 176 LYS 176 176 176 LYS LYS M ? n 
+M 3 177 ALA 177 177 177 ALA ALA M ? n 
+M 3 178 ASN 178 178 178 ASN ASN M ? n 
+M 3 179 ILE 179 179 179 ILE ILE M ? n 
+M 3 180 ASN 180 180 180 ASN ASN M ? n 
+M 3 181 PRO 181 181 181 PRO PRO M ? n 
+M 3 182 LYS 182 182 182 LYS LYS M ? n 
+M 3 183 PHE 183 183 183 PHE PHE M ? n 
+M 3 184 ALA 184 184 184 ALA ALA M ? n 
+M 3 185 ARG 185 185 185 ARG ARG M ? n 
+M 3 186 ILE 186 186 186 ILE ILE M ? n 
+M 3 187 THR 187 187 187 THR THR M ? n 
+M 3 188 SER 188 188 188 SER SER M ? n 
+M 3 189 ASP 189 189 189 ASP ASP M ? n 
+M 3 190 TYR 190 190 190 TYR TYR M ? n 
+M 3 191 ASP 191 191 191 ASP ASP M ? n 
+M 3 192 PHE 192 192 192 PHE PHE M ? n 
+M 3 193 CYS 193 193 193 CYS CYS M ? n 
+M 3 194 LEU 194 194 194 LEU LEU M ? n 
+M 3 195 THR 195 195 195 THR THR M ? n 
+M 3 196 VAL 196 196 196 VAL VAL M ? n 
+M 3 197 VAL 197 197 197 VAL VAL M ? n 
+M 3 198 LYS 198 198 198 LYS LYS M ? n 
+M 3 199 VAL 199 199 199 VAL VAL M ? n 
+M 3 200 LEU 200 200 200 LEU LEU M ? n 
+M 3 201 GLU 201 201 201 GLU GLU M ? n 
+M 3 202 LEU 202 202 202 LEU LEU M ? n 
+M 3 203 TYR 203 203 203 TYR TYR M ? n 
+M 3 204 LYS 204 204 204 LYS LYS M ? n 
+M 3 205 PRO 205 205 205 PRO PRO M ? n 
+M 3 206 HIS 206 206 206 HIS HIS M ? n 
+M 3 207 GLU 207 207 207 GLU GLU M ? n 
+M 3 208 TYR 208 208 208 TYR TYR M ? n 
+M 3 209 ILE 209 209 209 ILE ILE M ? n 
+M 3 210 VAL 210 210 210 VAL VAL M ? n 
+M 3 211 ASP 211 211 211 ASP ASP M ? n 
+M 3 212 LEU 212 212 212 LEU LEU M ? n 
+M 3 213 ASN 213 213 213 ASN ASN M ? n 
+M 3 214 ALA 214 214 214 ALA ALA M ? n 
+M 3 215 MET 215 215 215 MET MET M ? n 
+M 3 216 TYR 216 216 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 217 LYS 217 217 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 218 ARG 218 218 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 219 ARG 219 219 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 220 LYS 220 220 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 221 PRO 221 221 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 222 LYS 222 222 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 223 LEU 223 223 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 224 GLU 224 224 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 225 LYS 225 225 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 226 ARG 226 226 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 227 PHE 227 227 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 228 GLN 228 228 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 229 THR 229 229 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 230 LYS 230 230 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 231 ARG 231 231 231 ARG ARG M ? n 
+M 3 232 GLU 232 232 232 GLU GLU M ? n 
+M 3 233 VAL 233 233 233 VAL VAL M ? n 
+M 3 234 GLU 234 234 234 GLU GLU M ? n 
+M 3 235 ILE 235 235 235 ILE ILE M ? n 
+M 3 236 TYR 236 236 236 TYR TYR M ? n 
+M 3 237 LYS 237 237 237 LYS LYS M ? n 
+M 3 238 VAL 238 238 238 VAL VAL M ? n 
+M 3 239 ALA 239 239 239 ALA ALA M ? n 
+M 3 240 PRO 240 240 240 PRO PRO M ? n 
+M 3 241 LYS 241 241 241 LYS LYS M ? n 
+M 3 242 ALA 242 242 242 ALA ALA M ? n 
+M 3 243 TYR 243 243 243 TYR TYR M ? n 
+M 3 244 GLN 244 244 244 GLN GLN M ? n 
+M 3 245 SER 245 245 245 SER SER M ? n 
+M 3 246 TYR 246 246 246 TYR TYR M ? n 
+M 3 247 PRO 247 247 247 PRO PRO M ? n 
+M 3 248 ILE 248 248 248 ILE ILE M ? n 
+M 3 249 VAL 249 249 249 VAL VAL M ? n 
+M 3 250 GLU 250 250 250 GLU GLU M ? n 
+M 3 251 PRO 251 251 251 PRO PRO M ? n 
+M 3 252 PHE 252 252 252 PHE PHE M ? n 
+M 3 253 SER 253 253 253 SER SER M ? n 
+M 3 254 GLY 254 254 254 GLY GLY M ? n 
+M 3 255 LYS 255 255 255 LYS LYS M ? n 
+M 3 256 ASP 256 256 256 ASP ASP M ? n 
+M 3 257 VAL 257 257 257 VAL VAL M ? n 
+M 3 258 GLU 258 258 258 GLU GLU M ? n 
+M 3 259 ASP 259 259 259 ASP ASP M ? n 
+M 3 260 LEU 260 260 260 LEU LEU M ? n 
+M 3 261 LYS 261 261 261 LYS LYS M ? n 
+M 3 262 SER 262 262 262 SER SER M ? n 
+M 3 263 ASN 263 263 263 ASN ASN M ? n 
+M 3 264 ILE 264 264 264 ILE ILE M ? n 
+M 3 265 LYS 265 265 265 LYS LYS M ? n 
+M 3 266 LYS 266 266 266 LYS LYS M ? n 
+M 3 267 PHE 267 267 267 PHE PHE M ? n 
+M 3 268 LEU 268 268 268 LEU LEU M ? n 
+M 3 269 ASP 269 269 269 ASP ASP M ? n 
+M 3 270 ASP 270 270 270 ASP ASP M ? n 
+M 3 271 LEU 271 271 271 LEU LEU M ? n 
+M 3 272 MET 272 272 272 MET MET M ? n 
+M 3 273 ALA 273 273 273 ALA ALA M ? n 
+M 3 274 LYS 274 274 274 LYS LYS M ? n 
+M 3 275 ILE 275 275 275 ILE ILE M ? n 
+M 3 276 ASN 276 276 276 ASN ASN M ? n 
+M 3 277 GLU 277 277 277 GLU GLU M ? n 
+M 3 278 PRO 278 278 278 PRO PRO M ? n 
+M 3 279 LEU 279 279 279 LEU LEU M ? n 
+M 3 280 VAL 280 280 280 VAL VAL M ? n 
+M 3 281 GLU 281 281 281 GLU GLU M ? n 
+M 3 282 CYS 282 282 282 CYS CYS M ? n 
+M 3 283 LYS 283 283 283 LYS LYS M ? n 
+M 3 284 CYS 284 284 284 CYS CYS M ? n 
+M 3 285 CYS 285 285 285 CYS CYS M ? n 
+M 3 286 LYS 286 286 286 LYS LYS M ? n 
+M 3 287 GLY 287 287 287 GLY GLY M ? n 
+M 3 288 ARG 288 288 288 ARG ARG M ? n 
+M 3 289 GLY 289 289 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 290 VAL 290 290 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 291 ILE 291 291 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 292 LEU 292 292 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 293 ASN 293 293 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 294 GLU 294 294 ?   ?   ?   M ? n 
+M 3 295 ASN 295 295 ?   ?   ?   M ? n 
+N 3 1   MET 1   1   ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 2   LYS 2   2   ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 3   LEU 3   3   ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 4   ILE 4   4   ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 5   GLY 5   5   ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 6   ILE 6   6   ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 7   LYS 7   7   ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 8   THR 8   8   ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 9   SER 9   9   ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 10  ASN 10  10  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 11  CYS 11  11  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 12  PHE 12  12  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 13  LEU 13  13  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 14  VAL 14  14  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 15  SER 15  15  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 16  ASP 16  16  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 17  ASN 17  17  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 18  ILE 18  18  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 19  GLU 19  19  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 20  GLY 20  20  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 21  LYS 21  21  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 22  ARG 22  22  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 23  TYR 23  23  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 24  PHE 24  24  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 25  HIS 25  25  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 26  SER 26  26  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 27  GLN 27  27  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 28  LEU 28  28  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 29  ASP 29  29  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 30  GLU 30  30  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 31  LEU 31  31  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 32  LEU 32  32  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 33  PHE 33  33  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 34  ASP 34  34  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 35  GLY 35  35  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 36  LYS 36  36  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 37  ARG 37  37  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 38  ALA 38  38  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 39  THR 39  39  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 40  GLU 40  40  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 41  THR 41  41  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 42  TYR 42  42  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 43  LYS 43  43  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 44  SER 44  44  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 45  ASP 45  45  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 46  TRP 46  46  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 47  PHE 47  47  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 48  LYS 48  48  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 49  LEU 49  49  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 50  GLU 50  50  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 51  LYS 51  51  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 52  GLU 52  52  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 53  PRO 53  53  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 54  SER 54  54  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 55  VAL 55  55  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 56  ILE 56  56  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 57  GLU 57  57  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 58  LYS 58  58  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 59  GLN 59  59  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 60  MET 60  60  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 61  PRO 61  61  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 62  ALA 62  62  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 63  LYS 63  63  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 64  LYS 64  64  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 65  ILE 65  65  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 66  ASN 66  66  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 67  HIS 67  67  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 68  ARG 68  68  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 69  TYR 69  69  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 70  GLU 70  70  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 71  LEU 71  71  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 72  LYS 72  72  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 73  GLU 73  73  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 74  GLY 74  74  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 75  PHE 75  75  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 76  GLN 76  76  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 77  GLU 77  77  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 78  SER 78  78  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 79  GLU 79  79  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 80  LEU 80  80  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 81  THR 81  81  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 82  PRO 82  82  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 83  LYS 83  83  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 84  VAL 84  84  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 85  ILE 85  85  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 86  LYS 86  86  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 87  ALA 87  87  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 88  SER 88  88  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 89  TYR 89  89  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 90  ILE 90  90  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 91  GLY 91  91  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 92  GLU 92  92  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 93  ASP 93  93  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 94  SER 94  94  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 95  GLU 95  95  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 96  TYR 96  96  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 97  TYR 97  97  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 98  GLU 98  98  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 99  VAL 99  99  ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 100 LYS 100 100 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 101 GLY 101 101 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 102 LEU 102 102 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 103 TYR 103 103 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 104 ASP 104 104 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 105 LEU 105 105 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 106 LYS 106 106 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 107 PHE 107 107 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 108 GLU 108 108 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 109 GLU 109 109 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 110 ILE 110 110 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 111 PRO 111 111 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 112 GLN 112 112 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 113 GLN 113 113 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 114 ASN 114 114 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 115 GLU 115 115 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 116 LYS 116 116 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 117 ILE 117 117 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 118 GLU 118 118 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 119 PHE 119 119 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 120 GLU 120 120 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 121 MET 121 121 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 122 ASN 122 122 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 123 VAL 123 123 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 124 ILE 124 124 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 125 GLU 125 125 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 126 GLU 126 126 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 127 ILE 127 127 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 128 ASP 128 128 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 129 GLY 129 129 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 130 GLU 130 130 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 131 LEU 131 131 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 132 LYS 132 132 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 133 LEU 133 133 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 134 GLN 134 134 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 135 SER 135 135 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 136 HIS 136 136 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 137 ASN 137 137 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 138 PHE 138 138 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 139 ASN 139 139 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 140 LEU 140 140 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 141 ASN 141 141 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 142 TYR 142 142 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 143 ASN 143 143 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 144 LEU 144 144 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 145 LEU 145 145 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 146 ASP 146 146 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 147 ARG 147 147 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 148 ILE 148 148 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 149 GLN 149 149 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 150 THR 150 150 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 151 HIS 151 151 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 152 PRO 152 152 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 153 MET 153 153 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 154 LEU 154 154 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 155 LEU 155 155 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 156 GLU 156 156 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 157 THR 157 157 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 158 LYS 158 158 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 159 PRO 159 159 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 160 CYS 160 160 160 CYS CYS N ? n 
+N 3 161 TYR 161 161 161 TYR TYR N ? n 
+N 3 162 LEU 162 162 162 LEU LEU N ? n 
+N 3 163 SER 163 163 163 SER SER N ? n 
+N 3 164 GLN 164 164 164 GLN GLN N ? n 
+N 3 165 GLU 165 165 165 GLU GLU N ? n 
+N 3 166 GLU 166 166 166 GLU GLU N ? n 
+N 3 167 SER 167 167 167 SER SER N ? n 
+N 3 168 TYR 168 168 168 TYR TYR N ? n 
+N 3 169 LYS 169 169 169 LYS LYS N ? n 
+N 3 170 ILE 170 170 170 ILE ILE N ? n 
+N 3 171 ILE 171 171 171 ILE ILE N ? n 
+N 3 172 ARG 172 172 172 ARG ARG N ? n 
+N 3 173 ASN 173 173 173 ASN ASN N ? n 
+N 3 174 HIS 174 174 174 HIS HIS N ? n 
+N 3 175 ILE 175 175 175 ILE ILE N ? n 
+N 3 176 LYS 176 176 176 LYS LYS N ? n 
+N 3 177 ALA 177 177 177 ALA ALA N ? n 
+N 3 178 ASN 178 178 178 ASN ASN N ? n 
+N 3 179 ILE 179 179 179 ILE ILE N ? n 
+N 3 180 ASN 180 180 180 ASN ASN N ? n 
+N 3 181 PRO 181 181 181 PRO PRO N ? n 
+N 3 182 LYS 182 182 182 LYS LYS N ? n 
+N 3 183 PHE 183 183 183 PHE PHE N ? n 
+N 3 184 ALA 184 184 184 ALA ALA N ? n 
+N 3 185 ARG 185 185 185 ARG ARG N ? n 
+N 3 186 ILE 186 186 186 ILE ILE N ? n 
+N 3 187 THR 187 187 187 THR THR N ? n 
+N 3 188 SER 188 188 188 SER SER N ? n 
+N 3 189 ASP 189 189 189 ASP ASP N ? n 
+N 3 190 TYR 190 190 190 TYR TYR N ? n 
+N 3 191 ASP 191 191 191 ASP ASP N ? n 
+N 3 192 PHE 192 192 192 PHE PHE N ? n 
+N 3 193 CYS 193 193 193 CYS CYS N ? n 
+N 3 194 LEU 194 194 194 LEU LEU N ? n 
+N 3 195 THR 195 195 195 THR THR N ? n 
+N 3 196 VAL 196 196 196 VAL VAL N ? n 
+N 3 197 VAL 197 197 197 VAL VAL N ? n 
+N 3 198 LYS 198 198 198 LYS LYS N ? n 
+N 3 199 VAL 199 199 199 VAL VAL N ? n 
+N 3 200 LEU 200 200 200 LEU LEU N ? n 
+N 3 201 GLU 201 201 201 GLU GLU N ? n 
+N 3 202 LEU 202 202 202 LEU LEU N ? n 
+N 3 203 TYR 203 203 203 TYR TYR N ? n 
+N 3 204 LYS 204 204 204 LYS LYS N ? n 
+N 3 205 PRO 205 205 205 PRO PRO N ? n 
+N 3 206 HIS 206 206 206 HIS HIS N ? n 
+N 3 207 GLU 207 207 207 GLU GLU N ? n 
+N 3 208 TYR 208 208 208 TYR TYR N ? n 
+N 3 209 ILE 209 209 209 ILE ILE N ? n 
+N 3 210 VAL 210 210 210 VAL VAL N ? n 
+N 3 211 ASP 211 211 211 ASP ASP N ? n 
+N 3 212 LEU 212 212 212 LEU LEU N ? n 
+N 3 213 ASN 213 213 213 ASN ASN N ? n 
+N 3 214 ALA 214 214 214 ALA ALA N ? n 
+N 3 215 MET 215 215 215 MET MET N ? n 
+N 3 216 TYR 216 216 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 217 LYS 217 217 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 218 ARG 218 218 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 219 ARG 219 219 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 220 LYS 220 220 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 221 PRO 221 221 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 222 LYS 222 222 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 223 LEU 223 223 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 224 GLU 224 224 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 225 LYS 225 225 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 226 ARG 226 226 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 227 PHE 227 227 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 228 GLN 228 228 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 229 THR 229 229 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 230 LYS 230 230 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 231 ARG 231 231 231 ARG ARG N ? n 
+N 3 232 GLU 232 232 232 GLU GLU N ? n 
+N 3 233 VAL 233 233 233 VAL VAL N ? n 
+N 3 234 GLU 234 234 234 GLU GLU N ? n 
+N 3 235 ILE 235 235 235 ILE ILE N ? n 
+N 3 236 TYR 236 236 236 TYR TYR N ? n 
+N 3 237 LYS 237 237 237 LYS LYS N ? n 
+N 3 238 VAL 238 238 238 VAL VAL N ? n 
+N 3 239 ALA 239 239 239 ALA ALA N ? n 
+N 3 240 PRO 240 240 240 PRO PRO N ? n 
+N 3 241 LYS 241 241 241 LYS LYS N ? n 
+N 3 242 ALA 242 242 242 ALA ALA N ? n 
+N 3 243 TYR 243 243 243 TYR TYR N ? n 
+N 3 244 GLN 244 244 244 GLN GLN N ? n 
+N 3 245 SER 245 245 245 SER SER N ? n 
+N 3 246 TYR 246 246 246 TYR TYR N ? n 
+N 3 247 PRO 247 247 247 PRO PRO N ? n 
+N 3 248 ILE 248 248 248 ILE ILE N ? n 
+N 3 249 VAL 249 249 249 VAL VAL N ? n 
+N 3 250 GLU 250 250 250 GLU GLU N ? n 
+N 3 251 PRO 251 251 251 PRO PRO N ? n 
+N 3 252 PHE 252 252 252 PHE PHE N ? n 
+N 3 253 SER 253 253 253 SER SER N ? n 
+N 3 254 GLY 254 254 254 GLY GLY N ? n 
+N 3 255 LYS 255 255 255 LYS LYS N ? n 
+N 3 256 ASP 256 256 256 ASP ASP N ? n 
+N 3 257 VAL 257 257 257 VAL VAL N ? n 
+N 3 258 GLU 258 258 258 GLU GLU N ? n 
+N 3 259 ASP 259 259 259 ASP ASP N ? n 
+N 3 260 LEU 260 260 260 LEU LEU N ? n 
+N 3 261 LYS 261 261 261 LYS LYS N ? n 
+N 3 262 SER 262 262 262 SER SER N ? n 
+N 3 263 ASN 263 263 263 ASN ASN N ? n 
+N 3 264 ILE 264 264 264 ILE ILE N ? n 
+N 3 265 LYS 265 265 265 LYS LYS N ? n 
+N 3 266 LYS 266 266 266 LYS LYS N ? n 
+N 3 267 PHE 267 267 267 PHE PHE N ? n 
+N 3 268 LEU 268 268 268 LEU LEU N ? n 
+N 3 269 ASP 269 269 269 ASP ASP N ? n 
+N 3 270 ASP 270 270 270 ASP ASP N ? n 
+N 3 271 LEU 271 271 271 LEU LEU N ? n 
+N 3 272 MET 272 272 272 MET MET N ? n 
+N 3 273 ALA 273 273 273 ALA ALA N ? n 
+N 3 274 LYS 274 274 274 LYS LYS N ? n 
+N 3 275 ILE 275 275 275 ILE ILE N ? n 
+N 3 276 ASN 276 276 276 ASN ASN N ? n 
+N 3 277 GLU 277 277 277 GLU GLU N ? n 
+N 3 278 PRO 278 278 278 PRO PRO N ? n 
+N 3 279 LEU 279 279 279 LEU LEU N ? n 
+N 3 280 VAL 280 280 280 VAL VAL N ? n 
+N 3 281 GLU 281 281 281 GLU GLU N ? n 
+N 3 282 CYS 282 282 282 CYS CYS N ? n 
+N 3 283 LYS 283 283 283 LYS LYS N ? n 
+N 3 284 CYS 284 284 284 CYS CYS N ? n 
+N 3 285 CYS 285 285 285 CYS CYS N ? n 
+N 3 286 LYS 286 286 286 LYS LYS N ? n 
+N 3 287 GLY 287 287 287 GLY GLY N ? n 
+N 3 288 ARG 288 288 288 ARG ARG N ? n 
+N 3 289 GLY 289 289 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 290 VAL 290 290 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 291 ILE 291 291 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 292 LEU 292 292 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 293 ASN 293 293 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 294 GLU 294 294 ?   ?   ?   N ? n 
+N 3 295 ASN 295 295 ?   ?   ?   N ? n 
+O 3 1   MET 1   1   ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 2   LYS 2   2   ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 3   LEU 3   3   ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 4   ILE 4   4   ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 5   GLY 5   5   ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 6   ILE 6   6   ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 7   LYS 7   7   ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 8   THR 8   8   ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 9   SER 9   9   ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 10  ASN 10  10  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 11  CYS 11  11  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 12  PHE 12  12  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 13  LEU 13  13  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 14  VAL 14  14  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 15  SER 15  15  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 16  ASP 16  16  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 17  ASN 17  17  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 18  ILE 18  18  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 19  GLU 19  19  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 20  GLY 20  20  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 21  LYS 21  21  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 22  ARG 22  22  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 23  TYR 23  23  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 24  PHE 24  24  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 25  HIS 25  25  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 26  SER 26  26  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 27  GLN 27  27  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 28  LEU 28  28  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 29  ASP 29  29  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 30  GLU 30  30  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 31  LEU 31  31  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 32  LEU 32  32  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 33  PHE 33  33  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 34  ASP 34  34  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 35  GLY 35  35  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 36  LYS 36  36  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 37  ARG 37  37  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 38  ALA 38  38  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 39  THR 39  39  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 40  GLU 40  40  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 41  THR 41  41  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 42  TYR 42  42  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 43  LYS 43  43  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 44  SER 44  44  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 45  ASP 45  45  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 46  TRP 46  46  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 47  PHE 47  47  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 48  LYS 48  48  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 49  LEU 49  49  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 50  GLU 50  50  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 51  LYS 51  51  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 52  GLU 52  52  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 53  PRO 53  53  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 54  SER 54  54  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 55  VAL 55  55  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 56  ILE 56  56  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 57  GLU 57  57  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 58  LYS 58  58  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 59  GLN 59  59  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 60  MET 60  60  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 61  PRO 61  61  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 62  ALA 62  62  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 63  LYS 63  63  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 64  LYS 64  64  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 65  ILE 65  65  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 66  ASN 66  66  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 67  HIS 67  67  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 68  ARG 68  68  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 69  TYR 69  69  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 70  GLU 70  70  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 71  LEU 71  71  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 72  LYS 72  72  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 73  GLU 73  73  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 74  GLY 74  74  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 75  PHE 75  75  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 76  GLN 76  76  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 77  GLU 77  77  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 78  SER 78  78  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 79  GLU 79  79  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 80  LEU 80  80  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 81  THR 81  81  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 82  PRO 82  82  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 83  LYS 83  83  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 84  VAL 84  84  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 85  ILE 85  85  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 86  LYS 86  86  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 87  ALA 87  87  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 88  SER 88  88  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 89  TYR 89  89  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 90  ILE 90  90  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 91  GLY 91  91  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 92  GLU 92  92  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 93  ASP 93  93  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 94  SER 94  94  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 95  GLU 95  95  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 96  TYR 96  96  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 97  TYR 97  97  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 98  GLU 98  98  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 99  VAL 99  99  ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 100 LYS 100 100 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 101 GLY 101 101 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 102 LEU 102 102 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 103 TYR 103 103 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 104 ASP 104 104 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 105 LEU 105 105 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 106 LYS 106 106 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 107 PHE 107 107 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 108 GLU 108 108 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 109 GLU 109 109 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 110 ILE 110 110 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 111 PRO 111 111 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 112 GLN 112 112 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 113 GLN 113 113 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 114 ASN 114 114 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 115 GLU 115 115 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 116 LYS 116 116 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 117 ILE 117 117 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 118 GLU 118 118 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 119 PHE 119 119 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 120 GLU 120 120 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 121 MET 121 121 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 122 ASN 122 122 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 123 VAL 123 123 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 124 ILE 124 124 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 125 GLU 125 125 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 126 GLU 126 126 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 127 ILE 127 127 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 128 ASP 128 128 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 129 GLY 129 129 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 130 GLU 130 130 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 131 LEU 131 131 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 132 LYS 132 132 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 133 LEU 133 133 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 134 GLN 134 134 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 135 SER 135 135 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 136 HIS 136 136 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 137 ASN 137 137 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 138 PHE 138 138 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 139 ASN 139 139 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 140 LEU 140 140 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 141 ASN 141 141 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 142 TYR 142 142 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 143 ASN 143 143 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 144 LEU 144 144 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 145 LEU 145 145 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 146 ASP 146 146 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 147 ARG 147 147 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 148 ILE 148 148 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 149 GLN 149 149 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 150 THR 150 150 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 151 HIS 151 151 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 152 PRO 152 152 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 153 MET 153 153 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 154 LEU 154 154 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 155 LEU 155 155 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 156 GLU 156 156 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 157 THR 157 157 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 158 LYS 158 158 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 159 PRO 159 159 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 160 CYS 160 160 160 CYS CYS O ? n 
+O 3 161 TYR 161 161 161 TYR TYR O ? n 
+O 3 162 LEU 162 162 162 LEU LEU O ? n 
+O 3 163 SER 163 163 163 SER SER O ? n 
+O 3 164 GLN 164 164 164 GLN GLN O ? n 
+O 3 165 GLU 165 165 165 GLU GLU O ? n 
+O 3 166 GLU 166 166 166 GLU GLU O ? n 
+O 3 167 SER 167 167 167 SER SER O ? n 
+O 3 168 TYR 168 168 168 TYR TYR O ? n 
+O 3 169 LYS 169 169 169 LYS LYS O ? n 
+O 3 170 ILE 170 170 170 ILE ILE O ? n 
+O 3 171 ILE 171 171 171 ILE ILE O ? n 
+O 3 172 ARG 172 172 172 ARG ARG O ? n 
+O 3 173 ASN 173 173 173 ASN ASN O ? n 
+O 3 174 HIS 174 174 174 HIS HIS O ? n 
+O 3 175 ILE 175 175 175 ILE ILE O ? n 
+O 3 176 LYS 176 176 176 LYS LYS O ? n 
+O 3 177 ALA 177 177 177 ALA ALA O ? n 
+O 3 178 ASN 178 178 178 ASN ASN O ? n 
+O 3 179 ILE 179 179 179 ILE ILE O ? n 
+O 3 180 ASN 180 180 180 ASN ASN O ? n 
+O 3 181 PRO 181 181 181 PRO PRO O ? n 
+O 3 182 LYS 182 182 182 LYS LYS O ? n 
+O 3 183 PHE 183 183 183 PHE PHE O ? n 
+O 3 184 ALA 184 184 184 ALA ALA O ? n 
+O 3 185 ARG 185 185 185 ARG ARG O ? n 
+O 3 186 ILE 186 186 186 ILE ILE O ? n 
+O 3 187 THR 187 187 187 THR THR O ? n 
+O 3 188 SER 188 188 188 SER SER O ? n 
+O 3 189 ASP 189 189 189 ASP ASP O ? n 
+O 3 190 TYR 190 190 190 TYR TYR O ? n 
+O 3 191 ASP 191 191 191 ASP ASP O ? n 
+O 3 192 PHE 192 192 192 PHE PHE O ? n 
+O 3 193 CYS 193 193 193 CYS CYS O ? n 
+O 3 194 LEU 194 194 194 LEU LEU O ? n 
+O 3 195 THR 195 195 195 THR THR O ? n 
+O 3 196 VAL 196 196 196 VAL VAL O ? n 
+O 3 197 VAL 197 197 197 VAL VAL O ? n 
+O 3 198 LYS 198 198 198 LYS LYS O ? n 
+O 3 199 VAL 199 199 199 VAL VAL O ? n 
+O 3 200 LEU 200 200 200 LEU LEU O ? n 
+O 3 201 GLU 201 201 201 GLU GLU O ? n 
+O 3 202 LEU 202 202 202 LEU LEU O ? n 
+O 3 203 TYR 203 203 203 TYR TYR O ? n 
+O 3 204 LYS 204 204 204 LYS LYS O ? n 
+O 3 205 PRO 205 205 205 PRO PRO O ? n 
+O 3 206 HIS 206 206 206 HIS HIS O ? n 
+O 3 207 GLU 207 207 207 GLU GLU O ? n 
+O 3 208 TYR 208 208 208 TYR TYR O ? n 
+O 3 209 ILE 209 209 209 ILE ILE O ? n 
+O 3 210 VAL 210 210 210 VAL VAL O ? n 
+O 3 211 ASP 211 211 211 ASP ASP O ? n 
+O 3 212 LEU 212 212 212 LEU LEU O ? n 
+O 3 213 ASN 213 213 213 ASN ASN O ? n 
+O 3 214 ALA 214 214 214 ALA ALA O ? n 
+O 3 215 MET 215 215 215 MET MET O ? n 
+O 3 216 TYR 216 216 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 217 LYS 217 217 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 218 ARG 218 218 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 219 ARG 219 219 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 220 LYS 220 220 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 221 PRO 221 221 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 222 LYS 222 222 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 223 LEU 223 223 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 224 GLU 224 224 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 225 LYS 225 225 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 226 ARG 226 226 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 227 PHE 227 227 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 228 GLN 228 228 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 229 THR 229 229 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 230 LYS 230 230 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 231 ARG 231 231 231 ARG ARG O ? n 
+O 3 232 GLU 232 232 232 GLU GLU O ? n 
+O 3 233 VAL 233 233 233 VAL VAL O ? n 
+O 3 234 GLU 234 234 234 GLU GLU O ? n 
+O 3 235 ILE 235 235 235 ILE ILE O ? n 
+O 3 236 TYR 236 236 236 TYR TYR O ? n 
+O 3 237 LYS 237 237 237 LYS LYS O ? n 
+O 3 238 VAL 238 238 238 VAL VAL O ? n 
+O 3 239 ALA 239 239 239 ALA ALA O ? n 
+O 3 240 PRO 240 240 240 PRO PRO O ? n 
+O 3 241 LYS 241 241 241 LYS LYS O ? n 
+O 3 242 ALA 242 242 242 ALA ALA O ? n 
+O 3 243 TYR 243 243 243 TYR TYR O ? n 
+O 3 244 GLN 244 244 244 GLN GLN O ? n 
+O 3 245 SER 245 245 245 SER SER O ? n 
+O 3 246 TYR 246 246 246 TYR TYR O ? n 
+O 3 247 PRO 247 247 247 PRO PRO O ? n 
+O 3 248 ILE 248 248 248 ILE ILE O ? n 
+O 3 249 VAL 249 249 249 VAL VAL O ? n 
+O 3 250 GLU 250 250 250 GLU GLU O ? n 
+O 3 251 PRO 251 251 251 PRO PRO O ? n 
+O 3 252 PHE 252 252 252 PHE PHE O ? n 
+O 3 253 SER 253 253 253 SER SER O ? n 
+O 3 254 GLY 254 254 254 GLY GLY O ? n 
+O 3 255 LYS 255 255 255 LYS LYS O ? n 
+O 3 256 ASP 256 256 256 ASP ASP O ? n 
+O 3 257 VAL 257 257 257 VAL VAL O ? n 
+O 3 258 GLU 258 258 258 GLU GLU O ? n 
+O 3 259 ASP 259 259 259 ASP ASP O ? n 
+O 3 260 LEU 260 260 260 LEU LEU O ? n 
+O 3 261 LYS 261 261 261 LYS LYS O ? n 
+O 3 262 SER 262 262 262 SER SER O ? n 
+O 3 263 ASN 263 263 263 ASN ASN O ? n 
+O 3 264 ILE 264 264 264 ILE ILE O ? n 
+O 3 265 LYS 265 265 265 LYS LYS O ? n 
+O 3 266 LYS 266 266 266 LYS LYS O ? n 
+O 3 267 PHE 267 267 267 PHE PHE O ? n 
+O 3 268 LEU 268 268 268 LEU LEU O ? n 
+O 3 269 ASP 269 269 269 ASP ASP O ? n 
+O 3 270 ASP 270 270 270 ASP ASP O ? n 
+O 3 271 LEU 271 271 271 LEU LEU O ? n 
+O 3 272 MET 272 272 272 MET MET O ? n 
+O 3 273 ALA 273 273 273 ALA ALA O ? n 
+O 3 274 LYS 274 274 274 LYS LYS O ? n 
+O 3 275 ILE 275 275 275 ILE ILE O ? n 
+O 3 276 ASN 276 276 276 ASN ASN O ? n 
+O 3 277 GLU 277 277 277 GLU GLU O ? n 
+O 3 278 PRO 278 278 278 PRO PRO O ? n 
+O 3 279 LEU 279 279 279 LEU LEU O ? n 
+O 3 280 VAL 280 280 280 VAL VAL O ? n 
+O 3 281 GLU 281 281 281 GLU GLU O ? n 
+O 3 282 CYS 282 282 282 CYS CYS O ? n 
+O 3 283 LYS 283 283 283 LYS LYS O ? n 
+O 3 284 CYS 284 284 284 CYS CYS O ? n 
+O 3 285 CYS 285 285 285 CYS CYS O ? n 
+O 3 286 LYS 286 286 286 LYS LYS O ? n 
+O 3 287 GLY 287 287 287 GLY GLY O ? n 
+O 3 288 ARG 288 288 288 ARG ARG O ? n 
+O 3 289 GLY 289 289 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 290 VAL 290 290 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 291 ILE 291 291 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 292 LEU 292 292 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 293 ASN 293 293 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 294 GLU 294 294 ?   ?   ?   O ? n 
+O 3 295 ASN 295 295 ?   ?   ?   O ? n 
+P 3 1   MET 1   1   ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 2   LYS 2   2   ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 3   LEU 3   3   ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 4   ILE 4   4   ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 5   GLY 5   5   ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 6   ILE 6   6   ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 7   LYS 7   7   ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 8   THR 8   8   ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 9   SER 9   9   ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 10  ASN 10  10  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 11  CYS 11  11  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 12  PHE 12  12  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 13  LEU 13  13  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 14  VAL 14  14  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 15  SER 15  15  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 16  ASP 16  16  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 17  ASN 17  17  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 18  ILE 18  18  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 19  GLU 19  19  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 20  GLY 20  20  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 21  LYS 21  21  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 22  ARG 22  22  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 23  TYR 23  23  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 24  PHE 24  24  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 25  HIS 25  25  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 26  SER 26  26  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 27  GLN 27  27  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 28  LEU 28  28  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 29  ASP 29  29  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 30  GLU 30  30  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 31  LEU 31  31  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 32  LEU 32  32  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 33  PHE 33  33  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 34  ASP 34  34  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 35  GLY 35  35  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 36  LYS 36  36  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 37  ARG 37  37  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 38  ALA 38  38  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 39  THR 39  39  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 40  GLU 40  40  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 41  THR 41  41  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 42  TYR 42  42  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 43  LYS 43  43  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 44  SER 44  44  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 45  ASP 45  45  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 46  TRP 46  46  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 47  PHE 47  47  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 48  LYS 48  48  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 49  LEU 49  49  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 50  GLU 50  50  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 51  LYS 51  51  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 52  GLU 52  52  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 53  PRO 53  53  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 54  SER 54  54  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 55  VAL 55  55  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 56  ILE 56  56  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 57  GLU 57  57  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 58  LYS 58  58  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 59  GLN 59  59  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 60  MET 60  60  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 61  PRO 61  61  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 62  ALA 62  62  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 63  LYS 63  63  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 64  LYS 64  64  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 65  ILE 65  65  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 66  ASN 66  66  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 67  HIS 67  67  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 68  ARG 68  68  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 69  TYR 69  69  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 70  GLU 70  70  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 71  LEU 71  71  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 72  LYS 72  72  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 73  GLU 73  73  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 74  GLY 74  74  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 75  PHE 75  75  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 76  GLN 76  76  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 77  GLU 77  77  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 78  SER 78  78  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 79  GLU 79  79  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 80  LEU 80  80  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 81  THR 81  81  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 82  PRO 82  82  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 83  LYS 83  83  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 84  VAL 84  84  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 85  ILE 85  85  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 86  LYS 86  86  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 87  ALA 87  87  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 88  SER 88  88  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 89  TYR 89  89  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 90  ILE 90  90  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 91  GLY 91  91  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 92  GLU 92  92  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 93  ASP 93  93  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 94  SER 94  94  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 95  GLU 95  95  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 96  TYR 96  96  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 97  TYR 97  97  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 98  GLU 98  98  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 99  VAL 99  99  ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 100 LYS 100 100 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 101 GLY 101 101 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 102 LEU 102 102 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 103 TYR 103 103 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 104 ASP 104 104 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 105 LEU 105 105 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 106 LYS 106 106 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 107 PHE 107 107 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 108 GLU 108 108 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 109 GLU 109 109 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 110 ILE 110 110 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 111 PRO 111 111 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 112 GLN 112 112 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 113 GLN 113 113 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 114 ASN 114 114 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 115 GLU 115 115 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 116 LYS 116 116 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 117 ILE 117 117 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 118 GLU 118 118 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 119 PHE 119 119 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 120 GLU 120 120 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 121 MET 121 121 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 122 ASN 122 122 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 123 VAL 123 123 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 124 ILE 124 124 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 125 GLU 125 125 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 126 GLU 126 126 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 127 ILE 127 127 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 128 ASP 128 128 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 129 GLY 129 129 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 130 GLU 130 130 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 131 LEU 131 131 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 132 LYS 132 132 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 133 LEU 133 133 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 134 GLN 134 134 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 135 SER 135 135 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 136 HIS 136 136 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 137 ASN 137 137 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 138 PHE 138 138 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 139 ASN 139 139 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 140 LEU 140 140 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 141 ASN 141 141 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 142 TYR 142 142 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 143 ASN 143 143 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 144 LEU 144 144 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 145 LEU 145 145 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 146 ASP 146 146 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 147 ARG 147 147 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 148 ILE 148 148 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 149 GLN 149 149 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 150 THR 150 150 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 151 HIS 151 151 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 152 PRO 152 152 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 153 MET 153 153 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 154 LEU 154 154 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 155 LEU 155 155 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 156 GLU 156 156 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 157 THR 157 157 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 158 LYS 158 158 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 159 PRO 159 159 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 160 CYS 160 160 160 CYS CYS P ? n 
+P 3 161 TYR 161 161 161 TYR TYR P ? n 
+P 3 162 LEU 162 162 162 LEU LEU P ? n 
+P 3 163 SER 163 163 163 SER SER P ? n 
+P 3 164 GLN 164 164 164 GLN GLN P ? n 
+P 3 165 GLU 165 165 165 GLU GLU P ? n 
+P 3 166 GLU 166 166 166 GLU GLU P ? n 
+P 3 167 SER 167 167 167 SER SER P ? n 
+P 3 168 TYR 168 168 168 TYR TYR P ? n 
+P 3 169 LYS 169 169 169 LYS LYS P ? n 
+P 3 170 ILE 170 170 170 ILE ILE P ? n 
+P 3 171 ILE 171 171 171 ILE ILE P ? n 
+P 3 172 ARG 172 172 172 ARG ARG P ? n 
+P 3 173 ASN 173 173 173 ASN ASN P ? n 
+P 3 174 HIS 174 174 174 HIS HIS P ? n 
+P 3 175 ILE 175 175 175 ILE ILE P ? n 
+P 3 176 LYS 176 176 176 LYS LYS P ? n 
+P 3 177 ALA 177 177 177 ALA ALA P ? n 
+P 3 178 ASN 178 178 178 ASN ASN P ? n 
+P 3 179 ILE 179 179 179 ILE ILE P ? n 
+P 3 180 ASN 180 180 180 ASN ASN P ? n 
+P 3 181 PRO 181 181 181 PRO PRO P ? n 
+P 3 182 LYS 182 182 182 LYS LYS P ? n 
+P 3 183 PHE 183 183 183 PHE PHE P ? n 
+P 3 184 ALA 184 184 184 ALA ALA P ? n 
+P 3 185 ARG 185 185 185 ARG ARG P ? n 
+P 3 186 ILE 186 186 186 ILE ILE P ? n 
+P 3 187 THR 187 187 187 THR THR P ? n 
+P 3 188 SER 188 188 188 SER SER P ? n 
+P 3 189 ASP 189 189 189 ASP ASP P ? n 
+P 3 190 TYR 190 190 190 TYR TYR P ? n 
+P 3 191 ASP 191 191 191 ASP ASP P ? n 
+P 3 192 PHE 192 192 192 PHE PHE P ? n 
+P 3 193 CYS 193 193 193 CYS CYS P ? n 
+P 3 194 LEU 194 194 194 LEU LEU P ? n 
+P 3 195 THR 195 195 195 THR THR P ? n 
+P 3 196 VAL 196 196 196 VAL VAL P ? n 
+P 3 197 VAL 197 197 197 VAL VAL P ? n 
+P 3 198 LYS 198 198 198 LYS LYS P ? n 
+P 3 199 VAL 199 199 199 VAL VAL P ? n 
+P 3 200 LEU 200 200 200 LEU LEU P ? n 
+P 3 201 GLU 201 201 201 GLU GLU P ? n 
+P 3 202 LEU 202 202 202 LEU LEU P ? n 
+P 3 203 TYR 203 203 203 TYR TYR P ? n 
+P 3 204 LYS 204 204 204 LYS LYS P ? n 
+P 3 205 PRO 205 205 205 PRO PRO P ? n 
+P 3 206 HIS 206 206 206 HIS HIS P ? n 
+P 3 207 GLU 207 207 207 GLU GLU P ? n 
+P 3 208 TYR 208 208 208 TYR TYR P ? n 
+P 3 209 ILE 209 209 209 ILE ILE P ? n 
+P 3 210 VAL 210 210 210 VAL VAL P ? n 
+P 3 211 ASP 211 211 211 ASP ASP P ? n 
+P 3 212 LEU 212 212 212 LEU LEU P ? n 
+P 3 213 ASN 213 213 213 ASN ASN P ? n 
+P 3 214 ALA 214 214 214 ALA ALA P ? n 
+P 3 215 MET 215 215 215 MET MET P ? n 
+P 3 216 TYR 216 216 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 217 LYS 217 217 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 218 ARG 218 218 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 219 ARG 219 219 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 220 LYS 220 220 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 221 PRO 221 221 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 222 LYS 222 222 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 223 LEU 223 223 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 224 GLU 224 224 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 225 LYS 225 225 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 226 ARG 226 226 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 227 PHE 227 227 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 228 GLN 228 228 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 229 THR 229 229 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 230 LYS 230 230 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 231 ARG 231 231 231 ARG ARG P ? n 
+P 3 232 GLU 232 232 232 GLU GLU P ? n 
+P 3 233 VAL 233 233 233 VAL VAL P ? n 
+P 3 234 GLU 234 234 234 GLU GLU P ? n 
+P 3 235 ILE 235 235 235 ILE ILE P ? n 
+P 3 236 TYR 236 236 236 TYR TYR P ? n 
+P 3 237 LYS 237 237 237 LYS LYS P ? n 
+P 3 238 VAL 238 238 238 VAL VAL P ? n 
+P 3 239 ALA 239 239 239 ALA ALA P ? n 
+P 3 240 PRO 240 240 240 PRO PRO P ? n 
+P 3 241 LYS 241 241 241 LYS LYS P ? n 
+P 3 242 ALA 242 242 242 ALA ALA P ? n 
+P 3 243 TYR 243 243 243 TYR TYR P ? n 
+P 3 244 GLN 244 244 244 GLN GLN P ? n 
+P 3 245 SER 245 245 245 SER SER P ? n 
+P 3 246 TYR 246 246 246 TYR TYR P ? n 
+P 3 247 PRO 247 247 247 PRO PRO P ? n 
+P 3 248 ILE 248 248 248 ILE ILE P ? n 
+P 3 249 VAL 249 249 249 VAL VAL P ? n 
+P 3 250 GLU 250 250 250 GLU GLU P ? n 
+P 3 251 PRO 251 251 251 PRO PRO P ? n 
+P 3 252 PHE 252 252 252 PHE PHE P ? n 
+P 3 253 SER 253 253 253 SER SER P ? n 
+P 3 254 GLY 254 254 254 GLY GLY P ? n 
+P 3 255 LYS 255 255 255 LYS LYS P ? n 
+P 3 256 ASP 256 256 256 ASP ASP P ? n 
+P 3 257 VAL 257 257 257 VAL VAL P ? n 
+P 3 258 GLU 258 258 258 GLU GLU P ? n 
+P 3 259 ASP 259 259 259 ASP ASP P ? n 
+P 3 260 LEU 260 260 260 LEU LEU P ? n 
+P 3 261 LYS 261 261 261 LYS LYS P ? n 
+P 3 262 SER 262 262 262 SER SER P ? n 
+P 3 263 ASN 263 263 263 ASN ASN P ? n 
+P 3 264 ILE 264 264 264 ILE ILE P ? n 
+P 3 265 LYS 265 265 265 LYS LYS P ? n 
+P 3 266 LYS 266 266 266 LYS LYS P ? n 
+P 3 267 PHE 267 267 267 PHE PHE P ? n 
+P 3 268 LEU 268 268 268 LEU LEU P ? n 
+P 3 269 ASP 269 269 269 ASP ASP P ? n 
+P 3 270 ASP 270 270 270 ASP ASP P ? n 
+P 3 271 LEU 271 271 271 LEU LEU P ? n 
+P 3 272 MET 272 272 272 MET MET P ? n 
+P 3 273 ALA 273 273 273 ALA ALA P ? n 
+P 3 274 LYS 274 274 274 LYS LYS P ? n 
+P 3 275 ILE 275 275 275 ILE ILE P ? n 
+P 3 276 ASN 276 276 276 ASN ASN P ? n 
+P 3 277 GLU 277 277 277 GLU GLU P ? n 
+P 3 278 PRO 278 278 278 PRO PRO P ? n 
+P 3 279 LEU 279 279 279 LEU LEU P ? n 
+P 3 280 VAL 280 280 280 VAL VAL P ? n 
+P 3 281 GLU 281 281 281 GLU GLU P ? n 
+P 3 282 CYS 282 282 282 CYS CYS P ? n 
+P 3 283 LYS 283 283 283 LYS LYS P ? n 
+P 3 284 CYS 284 284 284 CYS CYS P ? n 
+P 3 285 CYS 285 285 285 CYS CYS P ? n 
+P 3 286 LYS 286 286 286 LYS LYS P ? n 
+P 3 287 GLY 287 287 287 GLY GLY P ? n 
+P 3 288 ARG 288 288 288 ARG ARG P ? n 
+P 3 289 GLY 289 289 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 290 VAL 290 290 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 291 ILE 291 291 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 292 LEU 292 292 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 293 ASN 293 293 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 294 GLU 294 294 ?   ?   ?   P ? n 
+P 3 295 ASN 295 295 ?   ?   ?   P ? n 
+# 
+loop_
+_chem_comp.id 
+_chem_comp.type 
+_chem_comp.mon_nstd_flag 
+_chem_comp.name 
+_chem_comp.pdbx_synonyms 
+_chem_comp.formula 
+_chem_comp.formula_weight 
+ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ? "C3 H7 N O2"     89.093  
+ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
+ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
+ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"     133.103 
+CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE        ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
+GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
+GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"     147.129 
+GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
+HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
+ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
+LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
+LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
+MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
+PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
+PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
+SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
+THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
+TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
+TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
+VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
+# 
+loop_
+_struct_asym.id 
+_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
+_struct_asym.pdbx_modified 
+_struct_asym.entity_id 
+_struct_asym.details 
+A N N 1 ? 
+B N N 1 ? 
+C N N 1 ? 
+D N N 1 ? 
+E N N 2 ? 
+F N N 2 ? 
+G N N 2 ? 
+H N N 2 ? 
+I N N 3 ? 
+J N N 3 ? 
+K N N 3 ? 
+L N N 3 ? 
+M N N 3 ? 
+N N N 3 ? 
+O N N 3 ? 
+P N N 3 ? 
+# 
+_struct_conf_type.id          HELX_P 
+_struct_conf_type.criteria    ? 
+_struct_conf_type.reference   ? 
+# 
+loop_
+_struct_conf.conf_type_id 
+_struct_conf.id 
+_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
+_struct_conf.beg_label_comp_id 
+_struct_conf.beg_label_asym_id 
+_struct_conf.beg_label_seq_id 
+_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
+_struct_conf.end_label_comp_id 
+_struct_conf.end_label_asym_id 
+_struct_conf.end_label_seq_id 
+_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
+_struct_conf.beg_auth_comp_id 
+_struct_conf.beg_auth_asym_id 
+_struct_conf.beg_auth_seq_id 
+_struct_conf.end_auth_comp_id 
+_struct_conf.end_auth_asym_id 
+_struct_conf.end_auth_seq_id 
+_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
+_struct_conf.details 
+_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
+HELX_P HELX_P1   AA1 LEU A 44  ? GLN A 55  ? LEU A -53 GLN A -42 1 ? 12 
+HELX_P HELX_P2   AA2 ASN A 128 ? ASP A 144 ? ASN A 31  ASP A 47  1 ? 17 
+HELX_P HELX_P3   AA3 ASP A 144 ? LYS A 149 ? ASP A 47  LYS A 52  1 ? 6  
+HELX_P HELX_P4   AA4 TYR A 157 ? ASP A 161 ? TYR A 60  ASP A 64  5 ? 5  
+HELX_P HELX_P5   AA5 ASP A 180 ? LYS A 191 ? ASP A 83  LYS A 94  1 ? 12 
+HELX_P HELX_P6   AA6 GLY A 192 ? ARG A 194 ? GLY A 95  ARG A 97  5 ? 3  
+HELX_P HELX_P7   AA7 THR A 195 ? ALA A 199 ? THR A 98  ALA A 102 5 ? 5  
+HELX_P HELX_P8   AA8 ALA A 241 ? VAL A 245 ? ALA A 144 VAL A 148 1 ? 5  
+HELX_P HELX_P9   AA9 ASP A 256 ? SER A 272 ? ASP A 159 SER A 175 1 ? 17 
+HELX_P HELX_P10  AB1 ASN A 275 ? GLU A 298 ? ASN A 178 GLU A 201 1 ? 24 
+HELX_P HELX_P11  AB2 MET A 299 ? LYS A 317 ? MET A 202 LYS A 220 1 ? 19 
+HELX_P HELX_P12  AB3 GLU A 328 ? GLY A 333 ? GLU A 231 GLY A 236 1 ? 6  
+HELX_P HELX_P13  AB4 PHE A 334 ? SER A 336 ? PHE A 237 SER A 239 5 ? 3  
+HELX_P HELX_P14  AB5 ASP A 356 ? LYS A 374 ? ASP A 259 LYS A 277 1 ? 19 
+HELX_P HELX_P15  AB6 HIS A 392 ? GLU A 405 ? HIS A 295 GLU A 308 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P16  AB7 SER A 418 ? TYR A 423 ? SER A 321 TYR A 326 5 ? 6  
+HELX_P HELX_P17  AB8 GLU A 450 ? SER A 454 ? GLU A 353 SER A 357 5 ? 5  
+HELX_P HELX_P18  AB9 VAL A 455 ? LEU A 467 ? VAL A 358 LEU A 370 1 ? 13 
+HELX_P HELX_P19  AC1 GLY A 477 ? GLU A 492 ? GLY A 380 GLU A 395 1 ? 16 
+HELX_P HELX_P20  AC2 GLU A 494 ? GLY A 499 ? GLU A 397 GLY A 402 1 ? 6  
+HELX_P HELX_P21  AC3 PHE A 510 ? LEU A 520 ? PHE A 413 LEU A 423 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P22  AC4 LEU A 544 ? GLY A 555 ? LEU A 447 GLY A 458 1 ? 12 
+HELX_P HELX_P23  AC5 GLY A 572 ? TYR A 590 ? GLY A 475 TYR A 493 1 ? 19 
+HELX_P HELX_P24  AC6 TYR A 590 ? GLU A 600 ? TYR A 493 GLU A 503 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P25  AC7 ASP A 608 ? ILE A 617 ? ASP A 511 ILE A 520 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P26  AC8 ILE A 617 ? GLU A 626 ? ILE A 520 GLU A 529 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P27  AC9 ASP A 629 ? SER A 637 ? ASP A 532 SER A 540 1 ? 9  
+HELX_P HELX_P28  AD1 SER A 637 ? LEU A 649 ? SER A 540 LEU A 552 1 ? 13 
+HELX_P HELX_P29  AD2 SER A 650 ? HIS A 660 ? SER A 553 HIS A 563 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P30  AD3 PHE A 663 ? GLY A 671 ? PHE A 566 GLY A 574 1 ? 9  
+HELX_P HELX_P31  AD4 LEU B 44  ? GLN B 55  ? LEU B -53 GLN B -42 1 ? 12 
+HELX_P HELX_P32  AD5 ASN B 128 ? ASP B 144 ? ASN B 31  ASP B 47  1 ? 17 
+HELX_P HELX_P33  AD6 ASP B 144 ? LYS B 149 ? ASP B 47  LYS B 52  1 ? 6  
+HELX_P HELX_P34  AD7 TYR B 157 ? ASP B 161 ? TYR B 60  ASP B 64  5 ? 5  
+HELX_P HELX_P35  AD8 ASP B 180 ? LYS B 191 ? ASP B 83  LYS B 94  1 ? 12 
+HELX_P HELX_P36  AD9 GLY B 192 ? ARG B 194 ? GLY B 95  ARG B 97  5 ? 3  
+HELX_P HELX_P37  AE1 ALA B 241 ? VAL B 245 ? ALA B 144 VAL B 148 1 ? 5  
+HELX_P HELX_P38  AE2 ASP B 256 ? GLU B 271 ? ASP B 159 GLU B 174 1 ? 16 
+HELX_P HELX_P39  AE3 ASN B 275 ? GLU B 298 ? ASN B 178 GLU B 201 1 ? 24 
+HELX_P HELX_P40  AE4 MET B 299 ? LYS B 317 ? MET B 202 LYS B 220 1 ? 19 
+HELX_P HELX_P41  AE5 GLU B 328 ? GLY B 333 ? GLU B 231 GLY B 236 1 ? 6  
+HELX_P HELX_P42  AE6 PHE B 334 ? SER B 336 ? PHE B 237 SER B 239 5 ? 3  
+HELX_P HELX_P43  AE7 ASP B 356 ? LYS B 374 ? ASP B 259 LYS B 277 1 ? 19 
+HELX_P HELX_P44  AE8 HIS B 392 ? GLU B 405 ? HIS B 295 GLU B 308 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P45  AE9 SER B 418 ? TYR B 423 ? SER B 321 TYR B 326 5 ? 6  
+HELX_P HELX_P46  AF1 GLU B 450 ? SER B 454 ? GLU B 353 SER B 357 5 ? 5  
+HELX_P HELX_P47  AF2 VAL B 455 ? LEU B 467 ? VAL B 358 LEU B 370 1 ? 13 
+HELX_P HELX_P48  AF3 GLY B 477 ? GLU B 492 ? GLY B 380 GLU B 395 1 ? 16 
+HELX_P HELX_P49  AF4 GLU B 494 ? GLY B 499 ? GLU B 397 GLY B 402 1 ? 6  
+HELX_P HELX_P50  AF5 PHE B 510 ? LEU B 520 ? PHE B 413 LEU B 423 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P51  AF6 LEU B 544 ? GLY B 555 ? LEU B 447 GLY B 458 1 ? 12 
+HELX_P HELX_P52  AF7 GLY B 572 ? TYR B 590 ? GLY B 475 TYR B 493 1 ? 19 
+HELX_P HELX_P53  AF8 TYR B 590 ? GLU B 600 ? TYR B 493 GLU B 503 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P54  AF9 ASP B 608 ? ILE B 617 ? ASP B 511 ILE B 520 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P55  AG1 GLY B 618 ? GLU B 626 ? GLY B 521 GLU B 529 1 ? 9  
+HELX_P HELX_P56  AG2 ASP B 629 ? SER B 637 ? ASP B 532 SER B 540 1 ? 9  
+HELX_P HELX_P57  AG3 SER B 637 ? LEU B 649 ? SER B 540 LEU B 552 1 ? 13 
+HELX_P HELX_P58  AG4 SER B 650 ? HIS B 660 ? SER B 553 HIS B 563 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P59  AG5 PHE B 663 ? GLY B 671 ? PHE B 566 GLY B 574 1 ? 9  
+HELX_P HELX_P60  AG6 LEU C 44  ? GLN C 55  ? LEU C -53 GLN C -42 1 ? 12 
+HELX_P HELX_P61  AG7 ASN C 128 ? ASP C 144 ? ASN C 31  ASP C 47  1 ? 17 
+HELX_P HELX_P62  AG8 ASP C 144 ? LYS C 149 ? ASP C 47  LYS C 52  1 ? 6  
+HELX_P HELX_P63  AG9 TYR C 157 ? ASP C 161 ? TYR C 60  ASP C 64  5 ? 5  
+HELX_P HELX_P64  AH1 ASP C 180 ? LYS C 191 ? ASP C 83  LYS C 94  1 ? 12 
+HELX_P HELX_P65  AH2 GLY C 192 ? ARG C 194 ? GLY C 95  ARG C 97  5 ? 3  
+HELX_P HELX_P66  AH3 ALA C 241 ? VAL C 245 ? ALA C 144 VAL C 148 1 ? 5  
+HELX_P HELX_P67  AH4 ASP C 256 ? SER C 272 ? ASP C 159 SER C 175 1 ? 17 
+HELX_P HELX_P68  AH5 ASN C 275 ? GLU C 298 ? ASN C 178 GLU C 201 1 ? 24 
+HELX_P HELX_P69  AH6 MET C 299 ? LYS C 317 ? MET C 202 LYS C 220 1 ? 19 
+HELX_P HELX_P70  AH7 GLU C 328 ? GLY C 333 ? GLU C 231 GLY C 236 1 ? 6  
+HELX_P HELX_P71  AH8 PHE C 334 ? SER C 336 ? PHE C 237 SER C 239 5 ? 3  
+HELX_P HELX_P72  AH9 ASP C 356 ? LYS C 374 ? ASP C 259 LYS C 277 1 ? 19 
+HELX_P HELX_P73  AI1 HIS C 392 ? GLU C 405 ? HIS C 295 GLU C 308 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P74  AI2 SER C 418 ? TYR C 423 ? SER C 321 TYR C 326 5 ? 6  
+HELX_P HELX_P75  AI3 GLU C 450 ? SER C 454 ? GLU C 353 SER C 357 5 ? 5  
+HELX_P HELX_P76  AI4 VAL C 455 ? LEU C 467 ? VAL C 358 LEU C 370 1 ? 13 
+HELX_P HELX_P77  AI5 GLY C 477 ? GLU C 492 ? GLY C 380 GLU C 395 1 ? 16 
+HELX_P HELX_P78  AI6 GLU C 494 ? GLY C 499 ? GLU C 397 GLY C 402 1 ? 6  
+HELX_P HELX_P79  AI7 PHE C 510 ? LEU C 520 ? PHE C 413 LEU C 423 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P80  AI8 LEU C 544 ? GLY C 555 ? LEU C 447 GLY C 458 1 ? 12 
+HELX_P HELX_P81  AI9 GLY C 572 ? TYR C 590 ? GLY C 475 TYR C 493 1 ? 19 
+HELX_P HELX_P82  AJ1 TYR C 590 ? GLU C 600 ? TYR C 493 GLU C 503 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P83  AJ2 ASP C 608 ? GLU C 626 ? ASP C 511 GLU C 529 1 ? 19 
+HELX_P HELX_P84  AJ3 ASP C 629 ? SER C 637 ? ASP C 532 SER C 540 1 ? 9  
+HELX_P HELX_P85  AJ4 SER C 637 ? LEU C 649 ? SER C 540 LEU C 552 1 ? 13 
+HELX_P HELX_P86  AJ5 SER C 650 ? HIS C 660 ? SER C 553 HIS C 563 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P87  AJ6 PHE C 663 ? GLY C 671 ? PHE C 566 GLY C 574 1 ? 9  
+HELX_P HELX_P88  AJ7 LEU D 44  ? GLN D 55  ? LEU D -53 GLN D -42 1 ? 12 
+HELX_P HELX_P89  AJ8 ASN D 128 ? ASP D 144 ? ASN D 31  ASP D 47  1 ? 17 
+HELX_P HELX_P90  AJ9 ASP D 144 ? LYS D 149 ? ASP D 47  LYS D 52  1 ? 6  
+HELX_P HELX_P91  AK1 TYR D 157 ? ASP D 161 ? TYR D 60  ASP D 64  5 ? 5  
+HELX_P HELX_P92  AK2 ASP D 180 ? LYS D 191 ? ASP D 83  LYS D 94  1 ? 12 
+HELX_P HELX_P93  AK3 GLY D 192 ? ARG D 194 ? GLY D 95  ARG D 97  5 ? 3  
+HELX_P HELX_P94  AK4 THR D 195 ? ALA D 199 ? THR D 98  ALA D 102 5 ? 5  
+HELX_P HELX_P95  AK5 ALA D 241 ? VAL D 245 ? ALA D 144 VAL D 148 1 ? 5  
+HELX_P HELX_P96  AK6 ASP D 256 ? SER D 272 ? ASP D 159 SER D 175 1 ? 17 
+HELX_P HELX_P97  AK7 ASN D 275 ? GLU D 298 ? ASN D 178 GLU D 201 1 ? 24 
+HELX_P HELX_P98  AK8 MET D 299 ? LYS D 317 ? MET D 202 LYS D 220 1 ? 19 
+HELX_P HELX_P99  AK9 GLU D 328 ? GLY D 333 ? GLU D 231 GLY D 236 1 ? 6  
+HELX_P HELX_P100 AL1 PHE D 334 ? SER D 336 ? PHE D 237 SER D 239 5 ? 3  
+HELX_P HELX_P101 AL2 ASP D 356 ? LYS D 374 ? ASP D 259 LYS D 277 1 ? 19 
+HELX_P HELX_P102 AL3 HIS D 392 ? GLU D 405 ? HIS D 295 GLU D 308 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P103 AL4 SER D 418 ? TYR D 423 ? SER D 321 TYR D 326 5 ? 6  
+HELX_P HELX_P104 AL5 GLU D 450 ? SER D 454 ? GLU D 353 SER D 357 5 ? 5  
+HELX_P HELX_P105 AL6 VAL D 455 ? LEU D 467 ? VAL D 358 LEU D 370 1 ? 13 
+HELX_P HELX_P106 AL7 GLY D 477 ? GLU D 492 ? GLY D 380 GLU D 395 1 ? 16 
+HELX_P HELX_P107 AL8 GLU D 494 ? GLY D 499 ? GLU D 397 GLY D 402 1 ? 6  
+HELX_P HELX_P108 AL9 PHE D 510 ? LEU D 520 ? PHE D 413 LEU D 423 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P109 AM1 LEU D 544 ? GLY D 555 ? LEU D 447 GLY D 458 1 ? 12 
+HELX_P HELX_P110 AM2 GLY D 572 ? TYR D 590 ? GLY D 475 TYR D 493 1 ? 19 
+HELX_P HELX_P111 AM3 TYR D 590 ? GLU D 600 ? TYR D 493 GLU D 503 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P112 AM4 ASP D 608 ? ILE D 617 ? ASP D 511 ILE D 520 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P113 AM5 ILE D 617 ? GLU D 626 ? ILE D 520 GLU D 529 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P114 AM6 ASP D 629 ? SER D 637 ? ASP D 532 SER D 540 1 ? 9  
+HELX_P HELX_P115 AM7 SER D 637 ? LEU D 649 ? SER D 540 LEU D 552 1 ? 13 
+HELX_P HELX_P116 AM8 SER D 650 ? HIS D 660 ? SER D 553 HIS D 563 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P117 AM9 PHE D 663 ? GLY D 671 ? PHE D 566 GLY D 574 1 ? 9  
+HELX_P HELX_P118 AN1 ARG E 3   ? ASP E 9   ? ARG E 3   ASP E 9   1 ? 7  
+HELX_P HELX_P119 AN2 GLY E 22  ? ASN E 38  ? GLY E 22  ASN E 38  1 ? 17 
+HELX_P HELX_P120 AN3 THR E 50  ? GLY E 62  ? THR E 50  GLY E 62  1 ? 13 
+HELX_P HELX_P121 AN4 ASN E 73  ? ILE E 81  ? ASN E 73  ILE E 81  1 ? 9  
+HELX_P HELX_P122 AN5 ILE E 81  ? GLY E 91  ? ILE E 81  GLY E 91  1 ? 11 
+HELX_P HELX_P123 AN6 SER E 109 ? ASN E 121 ? SER E 109 ASN E 121 1 ? 13 
+HELX_P HELX_P124 AN7 ASN E 132 ? SER E 145 ? ASN E 132 SER E 145 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P125 AN8 SER E 145 ? LYS E 155 ? SER E 145 LYS E 155 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P126 AN9 GLU E 163 ? SER E 167 ? GLU E 163 SER E 167 5 ? 5  
+HELX_P HELX_P127 AO1 ASP E 168 ? GLN E 181 ? ASP E 168 GLN E 181 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P128 AO2 GLU E 203 ? SER E 214 ? GLU E 203 SER E 214 1 ? 12 
+HELX_P HELX_P129 AO3 PRO E 322 ? LEU E 326 ? PRO E 322 LEU E 326 5 ? 5  
+HELX_P HELX_P130 AO4 LEU E 327 ? LYS E 335 ? LEU E 327 LYS E 335 1 ? 9  
+HELX_P HELX_P131 AO5 TYR E 342 ? ILE E 348 ? TYR E 342 ILE E 348 1 ? 7  
+HELX_P HELX_P132 AO6 SER E 353 ? LEU E 368 ? SER E 353 LEU E 368 1 ? 16 
+HELX_P HELX_P133 AO7 GLN E 374 ? LEU E 388 ? GLN E 374 LEU E 388 1 ? 15 
+HELX_P HELX_P134 AO8 THR E 394 ? VAL E 403 ? THR E 394 VAL E 403 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P135 AO9 ARG F 3   ? ASP F 9   ? ARG F 3   ASP F 9   1 ? 7  
+HELX_P HELX_P136 AP1 LYS F 23  ? ASN F 38  ? LYS F 23  ASN F 38  1 ? 16 
+HELX_P HELX_P137 AP2 THR F 50  ? GLY F 62  ? THR F 50  GLY F 62  1 ? 13 
+HELX_P HELX_P138 AP3 ASN F 73  ? ILE F 81  ? ASN F 73  ILE F 81  1 ? 9  
+HELX_P HELX_P139 AP4 ILE F 81  ? GLY F 91  ? ILE F 81  GLY F 91  1 ? 11 
+HELX_P HELX_P140 AP5 SER F 109 ? ASN F 121 ? SER F 109 ASN F 121 1 ? 13 
+HELX_P HELX_P141 AP6 ASN F 132 ? SER F 145 ? ASN F 132 SER F 145 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P142 AP7 SER F 145 ? LYS F 155 ? SER F 145 LYS F 155 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P143 AP8 TYR F 164 ? SER F 167 ? TYR F 164 SER F 167 5 ? 4  
+HELX_P HELX_P144 AP9 ASP F 168 ? GLN F 181 ? ASP F 168 GLN F 181 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P145 AQ1 GLU F 203 ? SER F 214 ? GLU F 203 SER F 214 1 ? 12 
+HELX_P HELX_P146 AQ2 ASN F 323 ? LYS F 335 ? ASN F 323 LYS F 335 1 ? 13 
+HELX_P HELX_P147 AQ3 TYR F 342 ? ILE F 348 ? TYR F 342 ILE F 348 1 ? 7  
+HELX_P HELX_P148 AQ4 SER F 353 ? LEU F 368 ? SER F 353 LEU F 368 1 ? 16 
+HELX_P HELX_P149 AQ5 GLN F 374 ? LEU F 388 ? GLN F 374 LEU F 388 1 ? 15 
+HELX_P HELX_P150 AQ6 THR F 394 ? VAL F 403 ? THR F 394 VAL F 403 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P151 AQ7 ARG G 3   ? ASP G 9   ? ARG G 3   ASP G 9   1 ? 7  
+HELX_P HELX_P152 AQ8 GLY G 22  ? ASN G 38  ? GLY G 22  ASN G 38  1 ? 17 
+HELX_P HELX_P153 AQ9 THR G 50  ? GLY G 62  ? THR G 50  GLY G 62  1 ? 13 
+HELX_P HELX_P154 AR1 ASN G 73  ? ILE G 81  ? ASN G 73  ILE G 81  1 ? 9  
+HELX_P HELX_P155 AR2 ILE G 81  ? GLY G 91  ? ILE G 81  GLY G 91  1 ? 11 
+HELX_P HELX_P156 AR3 SER G 109 ? ASN G 121 ? SER G 109 ASN G 121 1 ? 13 
+HELX_P HELX_P157 AR4 ASN G 132 ? SER G 145 ? ASN G 132 SER G 145 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P158 AR5 SER G 145 ? LYS G 155 ? SER G 145 LYS G 155 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P159 AR6 GLU G 163 ? SER G 167 ? GLU G 163 SER G 167 5 ? 5  
+HELX_P HELX_P160 AR7 ASP G 168 ? GLN G 181 ? ASP G 168 GLN G 181 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P161 AR8 GLU G 203 ? SER G 214 ? GLU G 203 SER G 214 1 ? 12 
+HELX_P HELX_P162 AR9 ASN G 323 ? LYS G 335 ? ASN G 323 LYS G 335 1 ? 13 
+HELX_P HELX_P163 AS1 TYR G 342 ? ILE G 348 ? TYR G 342 ILE G 348 1 ? 7  
+HELX_P HELX_P164 AS2 SER G 353 ? LEU G 368 ? SER G 353 LEU G 368 1 ? 16 
+HELX_P HELX_P165 AS3 GLN G 374 ? LEU G 388 ? GLN G 374 LEU G 388 1 ? 15 
+HELX_P HELX_P166 AS4 THR G 394 ? VAL G 403 ? THR G 394 VAL G 403 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P167 AS5 ARG H 3   ? ASP H 9   ? ARG H 3   ASP H 9   1 ? 7  
+HELX_P HELX_P168 AS6 GLY H 20  ? ASN H 38  ? GLY H 20  ASN H 38  1 ? 19 
+HELX_P HELX_P169 AS7 THR H 50  ? GLY H 59  ? THR H 50  GLY H 59  1 ? 10 
+HELX_P HELX_P170 AS8 ASN H 73  ? ILE H 81  ? ASN H 73  ILE H 81  1 ? 9  
+HELX_P HELX_P171 AS9 ILE H 81  ? GLY H 91  ? ILE H 81  GLY H 91  1 ? 11 
+HELX_P HELX_P172 AT1 SER H 109 ? ASN H 121 ? SER H 109 ASN H 121 1 ? 13 
+HELX_P HELX_P173 AT2 ASN H 132 ? SER H 145 ? ASN H 132 SER H 145 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P174 AT3 SER H 145 ? LYS H 155 ? SER H 145 LYS H 155 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P175 AT4 GLU H 163 ? SER H 167 ? GLU H 163 SER H 167 5 ? 5  
+HELX_P HELX_P176 AT5 ASP H 168 ? GLN H 181 ? ASP H 168 GLN H 181 1 ? 14 
+HELX_P HELX_P177 AT6 PRO H 204 ? SER H 214 ? PRO H 204 SER H 214 1 ? 11 
+HELX_P HELX_P178 AT7 ASN H 323 ? LYS H 335 ? ASN H 323 LYS H 335 1 ? 13 
+HELX_P HELX_P179 AT8 TYR H 342 ? ILE H 348 ? TYR H 342 ILE H 348 1 ? 7  
+HELX_P HELX_P180 AT9 SER H 353 ? ASN H 365 ? SER H 353 ASN H 365 1 ? 13 
+HELX_P HELX_P181 AU1 GLN H 374 ? LEU H 388 ? GLN H 374 LEU H 388 1 ? 15 
+HELX_P HELX_P182 AU2 THR H 394 ? VAL H 403 ? THR H 394 VAL H 403 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P183 AU3 HIS I 151 ? GLU I 156 ? HIS I 151 GLU I 156 5 ? 6  
+HELX_P HELX_P184 AU4 SER I 163 ? ILE I 179 ? SER I 163 ILE I 179 1 ? 17 
+HELX_P HELX_P185 AU5 ASP I 256 ? GLU I 277 ? ASP I 256 GLU I 277 1 ? 22 
+HELX_P HELX_P186 AU6 LYS I 283 ? LYS I 286 ? LYS I 283 LYS I 286 5 ? 4  
+HELX_P HELX_P187 AU7 ASN J 143 ? THR J 150 ? ASN J 143 THR J 150 1 ? 8  
+HELX_P HELX_P188 AU8 PRO J 152 ? LYS J 158 ? PRO J 152 LYS J 158 5 ? 7  
+HELX_P HELX_P189 AU9 SER J 163 ? ILE J 179 ? SER J 163 ILE J 179 1 ? 17 
+HELX_P HELX_P190 AV1 ASP J 256 ? ASN J 276 ? ASP J 256 ASN J 276 1 ? 21 
+HELX_P HELX_P191 AV2 LYS J 283 ? LYS J 286 ? LYS J 283 LYS J 286 5 ? 4  
+HELX_P HELX_P192 AV3 ASN K 143 ? ILE K 148 ? ASN K 143 ILE K 148 1 ? 6  
+HELX_P HELX_P193 AV4 HIS K 151 ? LEU K 155 ? HIS K 151 LEU K 155 5 ? 5  
+HELX_P HELX_P194 AV5 SER K 163 ? ILE K 179 ? SER K 163 ILE K 179 1 ? 17 
+HELX_P HELX_P195 AV6 ASP K 256 ? ASN K 276 ? ASP K 256 ASN K 276 1 ? 21 
+HELX_P HELX_P196 AV7 HIS L 151 ? GLU L 156 ? HIS L 151 GLU L 156 1 ? 6  
+HELX_P HELX_P197 AV8 SER L 163 ? ILE L 179 ? SER L 163 ILE L 179 1 ? 17 
+HELX_P HELX_P198 AV9 ASP L 256 ? GLU L 277 ? ASP L 256 GLU L 277 1 ? 22 
+HELX_P HELX_P199 AW1 LYS L 283 ? LYS L 286 ? LYS L 283 LYS L 286 5 ? 4  
+HELX_P HELX_P200 AW2 SER M 163 ? ILE M 179 ? SER M 163 ILE M 179 1 ? 17 
+HELX_P HELX_P201 AW3 GLU M 207 ? MET M 215 ? GLU M 207 MET M 215 1 ? 9  
+HELX_P HELX_P202 AW4 ASP M 256 ? GLU M 277 ? ASP M 256 GLU M 277 1 ? 22 
+HELX_P HELX_P203 AW5 SER N 163 ? ILE N 179 ? SER N 163 ILE N 179 1 ? 17 
+HELX_P HELX_P204 AW6 TYR N 208 ? MET N 215 ? TYR N 208 MET N 215 1 ? 8  
+HELX_P HELX_P205 AW7 ASP N 256 ? GLU N 277 ? ASP N 256 GLU N 277 1 ? 22 
+HELX_P HELX_P206 AW8 SER O 163 ? ILE O 179 ? SER O 163 ILE O 179 1 ? 17 
+HELX_P HELX_P207 AW9 HIS O 206 ? MET O 215 ? HIS O 206 MET O 215 1 ? 10 
+HELX_P HELX_P208 AX1 ASP O 256 ? ASN O 276 ? ASP O 256 ASN O 276 1 ? 21 
+HELX_P HELX_P209 AX2 CYS O 282 ? LYS O 286 ? CYS O 282 LYS O 286 5 ? 5  
+HELX_P HELX_P210 AX3 SER P 163 ? ILE P 179 ? SER P 163 ILE P 179 1 ? 17 
+HELX_P HELX_P211 AX4 GLU P 207 ? MET P 215 ? GLU P 207 MET P 215 1 ? 9  
+HELX_P HELX_P212 AX5 ASP P 256 ? ASN P 276 ? ASP P 256 ASN P 276 1 ? 21 
+# 
+loop_
+_struct_sheet.id 
+_struct_sheet.type 
+_struct_sheet.number_strands 
+_struct_sheet.details 
+AA1 ? 3 ? 
+AA2 ? 6 ? 
+AA3 ? 6 ? 
+AA4 ? 2 ? 
+AA5 ? 2 ? 
+AA6 ? 2 ? 
+AA7 ? 2 ? 
+AA8 ? 4 ? 
+AA9 ? 3 ? 
+AB1 ? 3 ? 
+AB2 ? 6 ? 
+AB3 ? 6 ? 
+AB4 ? 2 ? 
+AB5 ? 2 ? 
+AB6 ? 2 ? 
+AB7 ? 4 ? 
+AB8 ? 3 ? 
+AB9 ? 3 ? 
+AC1 ? 6 ? 
+AC2 ? 6 ? 
+AC3 ? 2 ? 
+AC4 ? 4 ? 
+AC5 ? 3 ? 
+AC6 ? 3 ? 
+AC7 ? 6 ? 
+AC8 ? 6 ? 
+AC9 ? 2 ? 
+AD1 ? 2 ? 
+AD2 ? 4 ? 
+AD3 ? 3 ? 
+AD4 ? 6 ? 
+AD5 ? 6 ? 
+AD6 ? 6 ? 
+AD7 ? 2 ? 
+AD8 ? 6 ? 
+AD9 ? 2 ? 
+AE1 ? 2 ? 
+AE2 ? 3 ? 
+AE3 ? 2 ? 
+AE4 ? 2 ? 
+AE5 ? 3 ? 
+AE6 ? 2 ? 
+AE7 ? 2 ? 
+AE8 ? 3 ? 
+AE9 ? 2 ? 
+AF1 ? 2 ? 
+AF2 ? 3 ? 
+AF3 ? 2 ? 
+AF4 ? 2 ? 
+AF5 ? 3 ? 
+AF6 ? 3 ? 
+AF7 ? 3 ? 
+AF8 ? 3 ? 
+# 
+loop_
+_struct_sheet_order.sheet_id 
+_struct_sheet_order.range_id_1 
+_struct_sheet_order.range_id_2 
+_struct_sheet_order.offset 
+_struct_sheet_order.sense 
+AA1 1 2 ? anti-parallel 
+AA1 2 3 ? anti-parallel 
+AA2 1 2 ? anti-parallel 
+AA2 2 3 ? anti-parallel 
+AA2 3 4 ? anti-parallel 
+AA2 4 5 ? anti-parallel 
+AA2 5 6 ? anti-parallel 
+AA3 1 2 ? parallel      
+AA3 2 3 ? parallel      
+AA3 3 4 ? parallel      
+AA3 4 5 ? parallel      
+AA3 5 6 ? anti-parallel 
+AA4 1 2 ? anti-parallel 
+AA5 1 2 ? anti-parallel 
+AA6 1 2 ? anti-parallel 
+AA7 1 2 ? anti-parallel 
+AA8 1 2 ? parallel      
+AA8 2 3 ? parallel      
+AA8 3 4 ? parallel      
+AA9 1 2 ? anti-parallel 
+AA9 2 3 ? anti-parallel 
+AB1 1 2 ? anti-parallel 
+AB1 2 3 ? anti-parallel 
+AB2 1 2 ? anti-parallel 
+AB2 2 3 ? anti-parallel 
+AB2 3 4 ? anti-parallel 
+AB2 4 5 ? anti-parallel 
+AB2 5 6 ? anti-parallel 
+AB3 1 2 ? parallel      
+AB3 2 3 ? parallel      
+AB3 3 4 ? parallel      
+AB3 4 5 ? parallel      
+AB3 5 6 ? anti-parallel 
+AB4 1 2 ? anti-parallel 
+AB5 1 2 ? anti-parallel 
+AB6 1 2 ? anti-parallel 
+AB7 1 2 ? parallel      
+AB7 2 3 ? parallel      
+AB7 3 4 ? parallel      
+AB8 1 2 ? anti-parallel 
+AB8 2 3 ? anti-parallel 
+AB9 1 2 ? anti-parallel 
+AB9 2 3 ? anti-parallel 
+AC1 1 2 ? anti-parallel 
+AC1 2 3 ? anti-parallel 
+AC1 3 4 ? anti-parallel 
+AC1 4 5 ? anti-parallel 
+AC1 5 6 ? anti-parallel 
+AC2 1 2 ? parallel      
+AC2 2 3 ? parallel      
+AC2 3 4 ? parallel      
+AC2 4 5 ? parallel      
+AC2 5 6 ? anti-parallel 
+AC3 1 2 ? anti-parallel 
+AC4 1 2 ? parallel      
+AC4 2 3 ? parallel      
+AC4 3 4 ? parallel      
+AC5 1 2 ? anti-parallel 
+AC5 2 3 ? anti-parallel 
+AC6 1 2 ? anti-parallel 
+AC6 2 3 ? anti-parallel 
+AC7 1 2 ? anti-parallel 
+AC7 2 3 ? anti-parallel 
+AC7 3 4 ? anti-parallel 
+AC7 4 5 ? anti-parallel 
+AC7 5 6 ? anti-parallel 
+AC8 1 2 ? parallel      
+AC8 2 3 ? parallel      
+AC8 3 4 ? parallel      
+AC8 4 5 ? parallel      
+AC8 5 6 ? anti-parallel 
+AC9 1 2 ? anti-parallel 
+AD1 1 2 ? anti-parallel 
+AD2 1 2 ? parallel      
+AD2 2 3 ? parallel      
+AD2 3 4 ? parallel      
+AD3 1 2 ? anti-parallel 
+AD3 2 3 ? anti-parallel 
+AD4 1 2 ? parallel      
+AD4 2 3 ? parallel      
+AD4 3 4 ? parallel      
+AD4 4 5 ? parallel      
+AD4 5 6 ? parallel      
+AD5 1 2 ? parallel      
+AD5 2 3 ? parallel      
+AD5 3 4 ? parallel      
+AD5 4 5 ? parallel      
+AD5 5 6 ? parallel      
+AD6 1 2 ? parallel      
+AD6 2 3 ? parallel      
+AD6 3 4 ? parallel      
+AD6 4 5 ? parallel      
+AD6 5 6 ? parallel      
+AD7 1 2 ? parallel      
+AD8 1 2 ? parallel      
+AD8 2 3 ? parallel      
+AD8 3 4 ? parallel      
+AD8 4 5 ? parallel      
+AD8 5 6 ? parallel      
+AD9 1 2 ? parallel      
+AE1 1 2 ? anti-parallel 
+AE2 1 2 ? anti-parallel 
+AE2 2 3 ? anti-parallel 
+AE3 1 2 ? anti-parallel 
+AE4 1 2 ? anti-parallel 
+AE5 1 2 ? anti-parallel 
+AE5 2 3 ? anti-parallel 
+AE6 1 2 ? anti-parallel 
+AE7 1 2 ? anti-parallel 
+AE8 1 2 ? anti-parallel 
+AE8 2 3 ? anti-parallel 
+AE9 1 2 ? anti-parallel 
+AF1 1 2 ? anti-parallel 
+AF2 1 2 ? anti-parallel 
+AF2 2 3 ? anti-parallel 
+AF3 1 2 ? anti-parallel 
+AF4 1 2 ? anti-parallel 
+AF5 1 2 ? anti-parallel 
+AF5 2 3 ? anti-parallel 
+AF6 1 2 ? anti-parallel 
+AF6 2 3 ? anti-parallel 
+AF7 1 2 ? anti-parallel 
+AF7 2 3 ? anti-parallel 
+AF8 1 2 ? anti-parallel 
+AF8 2 3 ? anti-parallel 
+# 
+loop_
+_struct_sheet_range.sheet_id 
+_struct_sheet_range.id 
+_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
+_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
+_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
+_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
+_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
+_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
+_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
+_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
+_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
+_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
+_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
+_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
+_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
+_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
+AA1 1 GLN A 69  ? PRO A 70  ? GLN A -28 PRO A -27 
+AA1 2 ARG A 63  ? PHE A 66  ? ARG A -34 PHE A -31 
+AA1 3 ILE A 88  ? PHE A 91  ? ILE A -9  PHE A -6  
+AA2 1 PHE A 111 ? ASN A 117 ? PHE A 14  ASN A 20  
+AA2 2 PHE A 100 ? PHE A 108 ? PHE A 3   PHE A 11  
+AA2 3 ILE A 166 ? ASP A 173 ? ILE A 69  ASP A 76  
+AA2 4 VAL A 201 ? SER A 208 ? VAL A 104 SER A 111 
+AA2 5 ILE A 220 ? GLY A 224 ? ILE A 123 GLY A 127 
+AA2 6 ILE A 231 ? ASP A 232 ? ILE A 134 ASP A 135 
+AA3 1 PHE A 246 ? ILE A 251 ? PHE A 149 ILE A 154 
+AA3 2 ILE A 379 ? GLU A 385 ? ILE A 282 GLU A 288 
+AA3 3 TYR A 411 ? SER A 415 ? TYR A 314 SER A 318 
+AA3 4 LYS A 121 ? GLY A 126 ? LYS A 24  GLY A 29  
+AA3 5 THR A 428 ? VAL A 433 ? THR A 331 VAL A 336 
+AA3 6 CYS A 441 ? TYR A 446 ? CYS A 344 TYR A 349 
+AA4 1 TYR A 210 ? ASP A 211 ? TYR A 113 ASP A 114 
+AA4 2 TYR A 216 ? GLY A 217 ? TYR A 119 GLY A 120 
+AA5 1 GLY A 235 ? ARG A 236 ? GLY A 138 ARG A 139 
+AA5 2 ILE A 239 ? ASN A 240 ? ILE A 142 ASN A 143 
+AA6 1 VAL A 321 ? SER A 327 ? VAL A 224 SER A 230 
+AA6 2 ILE D 338 ? LYS D 344 ? ILE D 241 LYS D 247 
+AA7 1 ILE A 338 ? LYS A 344 ? ILE A 241 LYS A 247 
+AA7 2 VAL D 321 ? SER D 327 ? VAL D 224 SER D 230 
+AA8 1 GLY A 500 ? GLU A 504 ? GLY A 403 GLU A 407 
+AA8 2 ARG A 471 ? ILE A 475 ? ARG A 374 ILE A 378 
+AA8 3 THR A 523 ? ASP A 529 ? THR A 426 ASP A 432 
+AA8 4 ILE A 602 ? SER A 605 ? ILE A 505 SER A 508 
+AA9 1 LYS A 533 ? SER A 534 ? LYS A 436 SER A 437 
+AA9 2 VAL A 541 ? GLU A 543 ? VAL A 444 GLU A 446 
+AA9 3 ILE A 562 ? THR A 563 ? ILE A 465 THR A 466 
+AB1 1 GLN B 69  ? PRO B 70  ? GLN B -28 PRO B -27 
+AB1 2 ARG B 63  ? PHE B 66  ? ARG B -34 PHE B -31 
+AB1 3 ILE B 88  ? PHE B 91  ? ILE B -9  PHE B -6  
+AB2 1 PHE B 111 ? ASN B 117 ? PHE B 14  ASN B 20  
+AB2 2 PHE B 100 ? PHE B 108 ? PHE B 3   PHE B 11  
+AB2 3 ILE B 166 ? ASP B 173 ? ILE B 69  ASP B 76  
+AB2 4 VAL B 201 ? ASP B 211 ? VAL B 104 ASP B 114 
+AB2 5 TYR B 216 ? GLY B 224 ? TYR B 119 GLY B 127 
+AB2 6 ILE B 231 ? ASP B 232 ? ILE B 134 ASP B 135 
+AB3 1 PHE B 246 ? ILE B 251 ? PHE B 149 ILE B 154 
+AB3 2 ILE B 379 ? GLU B 385 ? ILE B 282 GLU B 288 
+AB3 3 TYR B 411 ? SER B 415 ? TYR B 314 SER B 318 
+AB3 4 LYS B 121 ? GLY B 126 ? LYS B 24  GLY B 29  
+AB3 5 THR B 428 ? VAL B 433 ? THR B 331 VAL B 336 
+AB3 6 CYS B 441 ? TYR B 446 ? CYS B 344 TYR B 349 
+AB4 1 GLY B 235 ? ARG B 236 ? GLY B 138 ARG B 139 
+AB4 2 ILE B 239 ? ASN B 240 ? ILE B 142 ASN B 143 
+AB5 1 VAL B 321 ? SER B 327 ? VAL B 224 SER B 230 
+AB5 2 ILE C 338 ? LYS C 344 ? ILE C 241 LYS C 247 
+AB6 1 ILE B 338 ? LYS B 344 ? ILE B 241 LYS B 247 
+AB6 2 VAL C 321 ? SER C 327 ? VAL C 224 SER C 230 
+AB7 1 GLY B 500 ? GLU B 504 ? GLY B 403 GLU B 407 
+AB7 2 ARG B 471 ? ILE B 475 ? ARG B 374 ILE B 378 
+AB7 3 THR B 523 ? ASP B 529 ? THR B 426 ASP B 432 
+AB7 4 ILE B 602 ? SER B 605 ? ILE B 505 SER B 508 
+AB8 1 LYS B 533 ? SER B 534 ? LYS B 436 SER B 437 
+AB8 2 VAL B 541 ? GLU B 543 ? VAL B 444 GLU B 446 
+AB8 3 ILE B 562 ? THR B 563 ? ILE B 465 THR B 466 
+AB9 1 GLN C 69  ? PRO C 70  ? GLN C -28 PRO C -27 
+AB9 2 PHE C 64  ? PHE C 66  ? PHE C -33 PHE C -31 
+AB9 3 ILE C 88  ? VAL C 90  ? ILE C -9  VAL C -7  
+AC1 1 PHE C 111 ? ASN C 117 ? PHE C 14  ASN C 20  
+AC1 2 PHE C 100 ? PHE C 108 ? PHE C 3   PHE C 11  
+AC1 3 ILE C 166 ? ASP C 173 ? ILE C 69  ASP C 76  
+AC1 4 VAL C 201 ? ASP C 211 ? VAL C 104 ASP C 114 
+AC1 5 TYR C 216 ? GLY C 224 ? TYR C 119 GLY C 127 
+AC1 6 ILE C 231 ? ASP C 232 ? ILE C 134 ASP C 135 
+AC2 1 PHE C 246 ? ILE C 251 ? PHE C 149 ILE C 154 
+AC2 2 ILE C 379 ? GLU C 385 ? ILE C 282 GLU C 288 
+AC2 3 TYR C 411 ? SER C 415 ? TYR C 314 SER C 318 
+AC2 4 LYS C 121 ? GLY C 126 ? LYS C 24  GLY C 29  
+AC2 5 THR C 428 ? VAL C 433 ? THR C 331 VAL C 336 
+AC2 6 CYS C 441 ? TYR C 446 ? CYS C 344 TYR C 349 
+AC3 1 GLY C 235 ? ARG C 236 ? GLY C 138 ARG C 139 
+AC3 2 ILE C 239 ? ASN C 240 ? ILE C 142 ASN C 143 
+AC4 1 GLY C 500 ? GLU C 504 ? GLY C 403 GLU C 407 
+AC4 2 ARG C 471 ? ILE C 475 ? ARG C 374 ILE C 378 
+AC4 3 THR C 523 ? ASP C 529 ? THR C 426 ASP C 432 
+AC4 4 ILE C 602 ? SER C 605 ? ILE C 505 SER C 508 
+AC5 1 LYS C 533 ? SER C 534 ? LYS C 436 SER C 437 
+AC5 2 VAL C 541 ? GLU C 543 ? VAL C 444 GLU C 446 
+AC5 3 ILE C 562 ? THR C 563 ? ILE C 465 THR C 466 
+AC6 1 GLN D 69  ? PRO D 70  ? GLN D -28 PRO D -27 
+AC6 2 ARG D 63  ? PHE D 66  ? ARG D -34 PHE D -31 
+AC6 3 ILE D 88  ? PHE D 91  ? ILE D -9  PHE D -6  
+AC7 1 PHE D 111 ? ASN D 117 ? PHE D 14  ASN D 20  
+AC7 2 PHE D 100 ? PHE D 108 ? PHE D 3   PHE D 11  
+AC7 3 ILE D 166 ? ASP D 173 ? ILE D 69  ASP D 76  
+AC7 4 VAL D 201 ? SER D 208 ? VAL D 104 SER D 111 
+AC7 5 ILE D 220 ? GLY D 224 ? ILE D 123 GLY D 127 
+AC7 6 ILE D 231 ? ASP D 232 ? ILE D 134 ASP D 135 
+AC8 1 PHE D 246 ? ILE D 251 ? PHE D 149 ILE D 154 
+AC8 2 ILE D 379 ? GLU D 385 ? ILE D 282 GLU D 288 
+AC8 3 TYR D 411 ? SER D 415 ? TYR D 314 SER D 318 
+AC8 4 LYS D 121 ? GLY D 126 ? LYS D 24  GLY D 29  
+AC8 5 THR D 428 ? VAL D 433 ? THR D 331 VAL D 336 
+AC8 6 CYS D 441 ? TYR D 446 ? CYS D 344 TYR D 349 
+AC9 1 TYR D 210 ? ASP D 211 ? TYR D 113 ASP D 114 
+AC9 2 TYR D 216 ? GLY D 217 ? TYR D 119 GLY D 120 
+AD1 1 GLY D 235 ? ARG D 236 ? GLY D 138 ARG D 139 
+AD1 2 ILE D 239 ? ASN D 240 ? ILE D 142 ASN D 143 
+AD2 1 GLY D 500 ? GLU D 504 ? GLY D 403 GLU D 407 
+AD2 2 ARG D 471 ? ILE D 475 ? ARG D 374 ILE D 378 
+AD2 3 THR D 523 ? ASP D 529 ? THR D 426 ASP D 432 
+AD2 4 ILE D 602 ? SER D 605 ? ILE D 505 SER D 508 
+AD3 1 LYS D 533 ? SER D 534 ? LYS D 436 SER D 437 
+AD3 2 VAL D 541 ? GLU D 543 ? VAL D 444 GLU D 446 
+AD3 3 ILE D 562 ? THR D 563 ? ILE D 465 THR D 466 
+AD4 1 PHE E 69  ? THR E 72  ? PHE E 69  THR E 72  
+AD4 2 SER E 43  ? THR E 48  ? SER E 43  THR E 48  
+AD4 3 TYR E 156 ? ILE E 161 ? TYR E 156 ILE E 161 
+AD4 4 LYS E 185 ? VAL E 189 ? LYS E 185 VAL E 189 
+AD4 5 ILE E 13  ? VAL E 15  ? ILE E 13  VAL E 15  
+AD4 6 ASN E 218 ? TYR E 220 ? ASN E 218 TYR E 220 
+AD5 1 PHE F 69  ? THR F 72  ? PHE F 69  THR F 72  
+AD5 2 SER F 43  ? THR F 48  ? SER F 43  THR F 48  
+AD5 3 TYR F 156 ? ASP F 162 ? TYR F 156 ASP F 162 
+AD5 4 LYS F 185 ? VAL F 189 ? LYS F 185 VAL F 189 
+AD5 5 ILE F 13  ? VAL F 15  ? ILE F 13  VAL F 15  
+AD5 6 ASN F 218 ? TYR F 220 ? ASN F 218 TYR F 220 
+AD6 1 PHE G 69  ? THR G 72  ? PHE G 69  THR G 72  
+AD6 2 SER G 43  ? THR G 48  ? SER G 43  THR G 48  
+AD6 3 TYR G 156 ? ILE G 161 ? TYR G 156 ILE G 161 
+AD6 4 LYS G 185 ? VAL G 189 ? LYS G 185 VAL G 189 
+AD6 5 ILE G 13  ? VAL G 15  ? ILE G 13  VAL G 15  
+AD6 6 ASN G 218 ? TYR G 220 ? ASN G 218 TYR G 220 
+AD7 1 GLN G 106 ? PHE G 107 ? GLN G 106 PHE G 107 
+AD7 2 THR G 125 ? TYR G 126 ? THR G 125 TYR G 126 
+AD8 1 PHE H 69  ? THR H 72  ? PHE H 69  THR H 72  
+AD8 2 SER H 43  ? THR H 48  ? SER H 43  THR H 48  
+AD8 3 TYR H 156 ? ILE H 161 ? TYR H 156 ILE H 161 
+AD8 4 LYS H 185 ? VAL H 189 ? LYS H 185 VAL H 189 
+AD8 5 ILE H 13  ? VAL H 15  ? ILE H 13  VAL H 15  
+AD8 6 ASN H 218 ? TYR H 220 ? ASN H 218 TYR H 220 
+AD9 1 ALA H 100 ? GLU H 101 ? ALA H 100 GLU H 101 
+AD9 2 LEU H 123 ? GLY H 124 ? LEU H 123 GLY H 124 
+AE1 1 CYS I 160 ? TYR I 161 ? CYS I 160 TYR I 161 
+AE1 2 SER I 253 ? GLY I 254 ? SER I 253 GLY I 254 
+AE2 1 ALA I 184 ? ASP I 189 ? ALA I 184 ASP I 189 
+AE2 2 LEU I 194 ? ASP I 211 ? LEU I 194 ASP I 211 
+AE2 3 LEU I 223 ? VAL I 238 ? LEU I 223 VAL I 238 
+AE3 1 VAL I 280 ? GLU I 281 ? VAL I 280 GLU I 281 
+AE3 2 VAL I 290 ? ILE I 291 ? VAL I 290 ILE I 291 
+AE4 1 CYS J 160 ? TYR J 161 ? CYS J 160 TYR J 161 
+AE4 2 SER J 253 ? GLY J 254 ? SER J 253 GLY J 254 
+AE5 1 ALA J 184 ? ASP J 189 ? ALA J 184 ASP J 189 
+AE5 2 LEU J 194 ? ASP J 211 ? LEU J 194 ASP J 211 
+AE5 3 LEU J 223 ? VAL J 238 ? LEU J 223 VAL J 238 
+AE6 1 VAL J 280 ? GLU J 281 ? VAL J 280 GLU J 281 
+AE6 2 VAL J 290 ? ILE J 291 ? VAL J 290 ILE J 291 
+AE7 1 CYS K 160 ? TYR K 161 ? CYS K 160 TYR K 161 
+AE7 2 SER K 253 ? GLY K 254 ? SER K 253 GLY K 254 
+AE8 1 ALA K 184 ? ASP K 189 ? ALA K 184 ASP K 189 
+AE8 2 LEU K 194 ? ASP K 211 ? LEU K 194 ASP K 211 
+AE8 3 LEU K 223 ? VAL K 238 ? LEU K 223 VAL K 238 
+AE9 1 VAL K 280 ? GLU K 281 ? VAL K 280 GLU K 281 
+AE9 2 VAL K 290 ? ILE K 291 ? VAL K 290 ILE K 291 
+AF1 1 CYS L 160 ? TYR L 161 ? CYS L 160 TYR L 161 
+AF1 2 SER L 253 ? GLY L 254 ? SER L 253 GLY L 254 
+AF2 1 ALA L 184 ? ASP L 189 ? ALA L 184 ASP L 189 
+AF2 2 LEU L 194 ? GLU L 207 ? LEU L 194 GLU L 207 
+AF2 3 PHE L 227 ? VAL L 238 ? PHE L 227 VAL L 238 
+AF3 1 VAL L 210 ? ASP L 211 ? VAL L 210 ASP L 211 
+AF3 2 LEU L 223 ? GLU L 224 ? LEU L 223 GLU L 224 
+AF4 1 LEU L 279 ? GLU L 281 ? LEU L 279 GLU L 281 
+AF4 2 VAL L 290 ? LEU L 292 ? VAL L 290 LEU L 292 
+AF5 1 ALA M 184 ? ASP M 189 ? ALA M 184 ASP M 189 
+AF5 2 LEU M 194 ? LYS M 198 ? LEU M 194 LYS M 198 
+AF5 3 VAL M 233 ? VAL M 238 ? VAL M 233 VAL M 238 
+AF6 1 ALA N 184 ? ASP N 189 ? ALA N 184 ASP N 189 
+AF6 2 LEU N 194 ? LYS N 198 ? LEU N 194 LYS N 198 
+AF6 3 GLU N 234 ? VAL N 238 ? GLU N 234 VAL N 238 
+AF7 1 ALA O 184 ? TYR O 190 ? ALA O 184 TYR O 190 
+AF7 2 CYS O 193 ? LYS O 198 ? CYS O 193 LYS O 198 
+AF7 3 GLU O 234 ? VAL O 238 ? GLU O 234 VAL O 238 
+AF8 1 ALA P 184 ? TYR P 190 ? ALA P 184 TYR P 190 
+AF8 2 CYS P 193 ? LYS P 198 ? CYS P 193 LYS P 198 
+AF8 3 GLU P 234 ? VAL P 238 ? GLU P 234 VAL P 238 
+# 
+_atom_sites.entry_id                    XXXX 
+_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][1]   ? 
+_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][2]   ? 
+_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][3]   ? 
+_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][1]   ? 
+_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][2]   ? 
+_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][3]   ? 
+_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][1]   ? 
+_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][2]   ? 
+_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][3]   ? 
+_atom_sites.Cartn_transf_vector[1]      ? 
+_atom_sites.Cartn_transf_vector[2]      ? 
+_atom_sites.Cartn_transf_vector[3]      ? 
+_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
+_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   1.000000 
+_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
+_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
+_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
+_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   1.000000 
+_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
+_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
+_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
+_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   1.000000 
+_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
+_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
+_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
+_atom_sites.solution_primary            ? 
+_atom_sites.solution_secondary          ? 
+_atom_sites.solution_hydrogens          ? 
+_atom_sites.special_details             ? 
+# 
+loop_
+_atom_type.symbol 
+C 
+N 
+O 
+S 
+# 
+_entry.id   XXXX 
+# 
+loop_
+_pdbx_chain_remapping.entity_id 
+_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
+_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
+_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
+_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
+_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
+1 A A A A 1 
+1 B B B B 1 
+1 C C C C 1 
+1 D D D D 1 
+2 E E E E 1 
+2 F F F F 1 
+2 G G G G 1 
+2 H H H H 1 
+3 I I I I 1 
+3 J J J J 1 
+3 K K K K 1 
+3 L L L L 1 
+3 M M M M 1 
+3 N N N N 1 
+3 O O O O 1 
+3 P P P P 1 
+# 
+loop_
+_pdbx_entity_remapping.entity_id 
+_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
+1 1 
+2 2 
+3 3 
+# 
+loop_
+_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
+AA1 1 2 O GLN A 69  ? O GLN A -28 N PHE A 66  ? N PHE A -31 
+AA1 2 3 N ARG A 65  ? N ARG A -32 O ASP A 89  ? O ASP A -8  
+AA2 1 2 O VAL A 114 ? O VAL A 17  N ILE A 105 ? N ILE A 8   
+AA2 2 3 N THR A 104 ? N THR A 7   O ILE A 169 ? O ILE A 72  
+AA2 3 4 N LEU A 172 ? N LEU A 75  O PHE A 202 ? O PHE A 105 
+AA2 4 5 N ALA A 205 ? N ALA A 108 O LYS A 222 ? O LYS A 125 
+AA2 5 6 N TRP A 223 ? N TRP A 126 O ILE A 231 ? O ILE A 134 
+AA3 1 2 N LYS A 247 ? N LYS A 150 O ILE A 379 ? O ILE A 282 
+AA3 2 3 N TYR A 382 ? N TYR A 285 O PHE A 413 ? O PHE A 316 
+AA3 3 4 O LEU A 414 ? O LEU A 317 N ILE A 124 ? N ILE A 27  
+AA3 4 5 N VAL A 123 ? N VAL A 26  O ILE A 431 ? O ILE A 334 
+AA3 5 6 N LEU A 430 ? N LEU A 333 O HIS A 444 ? O HIS A 347 
+AA4 1 2 N ASP A 211 ? N ASP A 114 O TYR A 216 ? O TYR A 119 
+AA5 1 2 N ARG A 236 ? N ARG A 139 O ILE A 239 ? O ILE A 142 
+AA6 1 2 N GLU A 324 ? N GLU A 227 O TYR D 341 ? O TYR D 244 
+AA7 1 2 N LYS A 343 ? N LYS A 246 O SER D 322 ? O SER D 225 
+AA8 1 2 O PHE A 501 ? O PHE A 404 N LEU A 473 ? N LEU A 376 
+AA8 2 3 N LEU A 474 ? N LEU A 377 O ILE A 525 ? O ILE A 428 
+AA8 3 4 N ILE A 526 ? N ILE A 429 O TYR A 603 ? O TYR A 506 
+AA9 1 2 N LYS A 533 ? N LYS A 436 O GLU A 543 ? O GLU A 446 
+AA9 2 3 N TYR A 542 ? N TYR A 445 O ILE A 562 ? O ILE A 465 
+AB1 1 2 O GLN B 69  ? O GLN B -28 N PHE B 66  ? N PHE B -31 
+AB1 2 3 N ARG B 65  ? N ARG B -32 O ASP B 89  ? O ASP B -8  
+AB2 1 2 O ILE B 116 ? O ILE B 19  N ILE B 103 ? N ILE B 6   
+AB2 2 3 N THR B 104 ? N THR B 7   O ILE B 169 ? O ILE B 72  
+AB2 3 4 N LEU B 172 ? N LEU B 75  O PHE B 202 ? O PHE B 105 
+AB2 4 5 N ALA B 205 ? N ALA B 108 O LYS B 222 ? O LYS B 125 
+AB2 5 6 N TRP B 223 ? N TRP B 126 O ILE B 231 ? O ILE B 134 
+AB3 1 2 N LYS B 247 ? N LYS B 150 O ILE B 379 ? O ILE B 282 
+AB3 2 3 N TYR B 382 ? N TYR B 285 O PHE B 413 ? O PHE B 316 
+AB3 3 4 O LEU B 414 ? O LEU B 317 N ILE B 124 ? N ILE B 27  
+AB3 4 5 N VAL B 123 ? N VAL B 26  O ILE B 431 ? O ILE B 334 
+AB3 5 6 N LEU B 430 ? N LEU B 333 O HIS B 444 ? O HIS B 347 
+AB4 1 2 N ARG B 236 ? N ARG B 139 O ILE B 239 ? O ILE B 142 
+AB5 1 2 N SER B 322 ? N SER B 225 O LYS C 343 ? O LYS C 246 
+AB6 1 2 N LYS B 343 ? N LYS B 246 O SER C 322 ? O SER C 225 
+AB7 1 2 O PHE B 501 ? O PHE B 404 N LEU B 473 ? N LEU B 376 
+AB7 2 3 N LEU B 474 ? N LEU B 377 O ILE B 525 ? O ILE B 428 
+AB7 3 4 N ILE B 526 ? N ILE B 429 O TYR B 603 ? O TYR B 506 
+AB8 1 2 N LYS B 533 ? N LYS B 436 O GLU B 543 ? O GLU B 446 
+AB8 2 3 N TYR B 542 ? N TYR B 445 O ILE B 562 ? O ILE B 465 
+AB9 1 2 O GLN C 69  ? O GLN C -28 N PHE C 66  ? N PHE C -31 
+AB9 2 3 N ARG C 65  ? N ARG C -32 O ASP C 89  ? O ASP C -8  
+AC1 1 2 O VAL C 114 ? O VAL C 17  N ILE C 105 ? N ILE C 8   
+AC1 2 3 N THR C 104 ? N THR C 7   O ILE C 169 ? O ILE C 72  
+AC1 3 4 N LEU C 172 ? N LEU C 75  O PHE C 202 ? O PHE C 105 
+AC1 4 5 N ALA C 205 ? N ALA C 108 O LYS C 222 ? O LYS C 125 
+AC1 5 6 N TRP C 223 ? N TRP C 126 O ILE C 231 ? O ILE C 134 
+AC2 1 2 N LYS C 247 ? N LYS C 150 O ILE C 379 ? O ILE C 282 
+AC2 2 3 N TYR C 382 ? N TYR C 285 O PHE C 413 ? O PHE C 316 
+AC2 3 4 O LEU C 414 ? O LEU C 317 N ASN C 122 ? N ASN C 25  
+AC2 4 5 N VAL C 123 ? N VAL C 26  O ILE C 431 ? O ILE C 334 
+AC2 5 6 N LEU C 430 ? N LEU C 333 O HIS C 444 ? O HIS C 347 
+AC3 1 2 N ARG C 236 ? N ARG C 139 O ILE C 239 ? O ILE C 142 
+AC4 1 2 O PHE C 501 ? O PHE C 404 N LEU C 473 ? N LEU C 376 
+AC4 2 3 N LEU C 474 ? N LEU C 377 O ILE C 525 ? O ILE C 428 
+AC4 3 4 N ILE C 526 ? N ILE C 429 O TYR C 603 ? O TYR C 506 
+AC5 1 2 N LYS C 533 ? N LYS C 436 O GLU C 543 ? O GLU C 446 
+AC5 2 3 N TYR C 542 ? N TYR C 445 O ILE C 562 ? O ILE C 465 
+AC6 1 2 O GLN D 69  ? O GLN D -28 N PHE D 66  ? N PHE D -31 
+AC6 2 3 N ARG D 65  ? N ARG D -32 O ASP D 89  ? O ASP D -8  
+AC7 1 2 O VAL D 114 ? O VAL D 17  N ILE D 105 ? N ILE D 8   
+AC7 2 3 N THR D 104 ? N THR D 7   O ILE D 169 ? O ILE D 72  
+AC7 3 4 N LEU D 172 ? N LEU D 75  O PHE D 202 ? O PHE D 105 
+AC7 4 5 N ALA D 205 ? N ALA D 108 O LYS D 222 ? O LYS D 125 
+AC7 5 6 N TRP D 223 ? N TRP D 126 O ILE D 231 ? O ILE D 134 
+AC8 1 2 N LYS D 247 ? N LYS D 150 O ILE D 379 ? O ILE D 282 
+AC8 2 3 N TYR D 382 ? N TYR D 285 O PHE D 413 ? O PHE D 316 
+AC8 3 4 O LEU D 414 ? O LEU D 317 N ILE D 124 ? N ILE D 27  
+AC8 4 5 N VAL D 123 ? N VAL D 26  O ILE D 431 ? O ILE D 334 
+AC8 5 6 N LEU D 430 ? N LEU D 333 O HIS D 444 ? O HIS D 347 
+AC9 1 2 N ASP D 211 ? N ASP D 114 O TYR D 216 ? O TYR D 119 
+AD1 1 2 N ARG D 236 ? N ARG D 139 O ILE D 239 ? O ILE D 142 
+AD2 1 2 O PHE D 501 ? O PHE D 404 N LEU D 473 ? N LEU D 376 
+AD2 2 3 N LEU D 474 ? N LEU D 377 O ILE D 525 ? O ILE D 428 
+AD2 3 4 N ILE D 526 ? N ILE D 429 O TYR D 603 ? O TYR D 506 
+AD3 1 2 N LYS D 533 ? N LYS D 436 O GLU D 543 ? O GLU D 446 
+AD3 2 3 N TYR D 542 ? N TYR D 445 O ILE D 562 ? O ILE D 465 
+AD4 1 2 O PHE E 69  ? O PHE E 69  N ALA E 46  ? N ALA E 46  
+AD4 2 3 N ALA E 45  ? N ALA E 45  O PHE E 160 ? O PHE E 160 
+AD4 3 4 N ILE E 161 ? N ILE E 161 O PHE E 187 ? O PHE E 187 
+AD4 4 5 O ILE E 188 ? O ILE E 188 N VAL E 15  ? N VAL E 15  
+AD4 5 6 N LEU E 14  ? N LEU E 14  O ASN E 218 ? O ASN E 218 
+AD5 1 2 O PHE F 69  ? O PHE F 69  N ALA F 46  ? N ALA F 46  
+AD5 2 3 N ALA F 45  ? N ALA F 45  O PHE F 160 ? O PHE F 160 
+AD5 3 4 N ILE F 161 ? N ILE F 161 O PHE F 187 ? O PHE F 187 
+AD5 4 5 O LEU F 186 ? O LEU F 186 N ILE F 13  ? N ILE F 13  
+AD5 5 6 N LEU F 14  ? N LEU F 14  O ASN F 218 ? O ASN F 218 
+AD6 1 2 O PHE G 69  ? O PHE G 69  N ALA G 46  ? N ALA G 46  
+AD6 2 3 N ALA G 45  ? N ALA G 45  O PHE G 160 ? O PHE G 160 
+AD6 3 4 N ILE G 161 ? N ILE G 161 O PHE G 187 ? O PHE G 187 
+AD6 4 5 O ILE G 188 ? O ILE G 188 N VAL G 15  ? N VAL G 15  
+AD6 5 6 N LEU G 14  ? N LEU G 14  O ASN G 218 ? O ASN G 218 
+AD7 1 2 N PHE G 107 ? N PHE G 107 O THR G 125 ? O THR G 125 
+AD8 1 2 O PHE H 69  ? O PHE H 69  N ALA H 46  ? N ALA H 46  
+AD8 2 3 N ALA H 45  ? N ALA H 45  O PHE H 160 ? O PHE H 160 
+AD8 3 4 N ILE H 159 ? N ILE H 159 O PHE H 187 ? O PHE H 187 
+AD8 4 5 O ILE H 188 ? O ILE H 188 N ILE H 13  ? N ILE H 13  
+AD8 5 6 N LEU H 14  ? N LEU H 14  O ASN H 218 ? O ASN H 218 
+AD9 1 2 N GLU H 101 ? N GLU H 101 O LEU H 123 ? O LEU H 123 
+AE1 1 2 N CYS I 160 ? N CYS I 160 O GLY I 254 ? O GLY I 254 
+AE2 1 2 N SER I 188 ? N SER I 188 O THR I 195 ? O THR I 195 
+AE2 2 3 N VAL I 196 ? N VAL I 196 O TYR I 236 ? O TYR I 236 
+AE3 1 2 N VAL I 280 ? N VAL I 280 O ILE I 291 ? O ILE I 291 
+AE4 1 2 N CYS J 160 ? N CYS J 160 O GLY J 254 ? O GLY J 254 
+AE5 1 2 N ARG J 185 ? N ARG J 185 O VAL J 197 ? O VAL J 197 
+AE5 2 3 N LYS J 198 ? N LYS J 198 O VAL J 233 ? O VAL J 233 
+AE6 1 2 N VAL J 280 ? N VAL J 280 O ILE J 291 ? O ILE J 291 
+AE7 1 2 N CYS K 160 ? N CYS K 160 O GLY K 254 ? O GLY K 254 
+AE8 1 2 N ARG K 185 ? N ARG K 185 O VAL K 197 ? O VAL K 197 
+AE8 2 3 N LYS K 198 ? N LYS K 198 O VAL K 233 ? O VAL K 233 
+AE9 1 2 N VAL K 280 ? N VAL K 280 O ILE K 291 ? O ILE K 291 
+AF1 1 2 N CYS L 160 ? N CYS L 160 O GLY L 254 ? O GLY L 254 
+AF2 1 2 N ARG L 185 ? N ARG L 185 O VAL L 197 ? O VAL L 197 
+AF2 2 3 N VAL L 196 ? N VAL L 196 O TYR L 236 ? O TYR L 236 
+AF3 1 2 N VAL L 210 ? N VAL L 210 O GLU L 224 ? O GLU L 224 
+AF4 1 2 N VAL L 280 ? N VAL L 280 O ILE L 291 ? O ILE L 291 
+AF5 1 2 N ARG M 185 ? N ARG M 185 O VAL M 197 ? O VAL M 197 
+AF5 2 3 N VAL M 196 ? N VAL M 196 O TYR M 236 ? O TYR M 236 
+AF6 1 2 N ARG N 185 ? N ARG N 185 O VAL N 197 ? O VAL N 197 
+AF6 2 3 N LEU N 194 ? N LEU N 194 O VAL N 238 ? O VAL N 238 
+AF7 1 2 N ARG O 185 ? N ARG O 185 O VAL O 197 ? O VAL O 197 
+AF7 2 3 N VAL O 196 ? N VAL O 196 O ILE O 235 ? O ILE O 235 
+AF8 1 2 N ARG P 185 ? N ARG P 185 O VAL P 197 ? O VAL P 197 
+AF8 2 3 N VAL P 196 ? N VAL P 196 O TYR P 236 ? O TYR P 236 
+# 
+loop_
+_atom_site.group_PDB 
+_atom_site.id 
+_atom_site.type_symbol 
+_atom_site.label_atom_id 
+_atom_site.label_alt_id 
+_atom_site.label_comp_id 
+_atom_site.label_asym_id 
+_atom_site.label_entity_id 
+_atom_site.label_seq_id 
+_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
+_atom_site.Cartn_x 
+_atom_site.Cartn_y 
+_atom_site.Cartn_z 
+_atom_site.occupancy 
+_atom_site.B_iso_or_equiv 
+_atom_site.Cartn_x_esd 
+_atom_site.Cartn_y_esd 
+_atom_site.Cartn_z_esd 
+_atom_site.occupancy_esd 
+_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
+_atom_site.pdbx_formal_charge 
+_atom_site.auth_seq_id 
+_atom_site.auth_comp_id 
+_atom_site.auth_asym_id 
+_atom_site.auth_atom_id 
+_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
+ATOM 1     N N   . VAL A 1 26  ? 194.983 188.696 169.993 1.000 279.41477 ? ? ? ? ? ? -71 VAL A N   1 
+ATOM 2     C CA  . VAL A 1 26  ? 194.468 189.158 168.711 1.000 280.54666 ? ? ? ? ? ? -71 VAL A CA  1 
+ATOM 3     C C   . VAL A 1 26  ? 195.015 188.289 167.585 1.000 281.37888 ? ? ? ? ? ? -71 VAL A C   1 
+ATOM 4     O O   . VAL A 1 26  ? 196.225 188.093 167.473 1.000 282.22791 ? ? ? ? ? ? -71 VAL A O   1 
+ATOM 5     C CB  . VAL A 1 26  ? 194.806 190.643 168.477 1.000 279.88671 ? ? ? ? ? ? -71 VAL A CB  1 
+ATOM 6     C CG1 . VAL A 1 26  ? 196.172 190.972 169.050 1.000 279.94059 ? ? ? ? ? ? -71 VAL A CG1 1 
+ATOM 7     C CG2 . VAL A 1 26  ? 194.748 190.982 166.995 1.000 280.31711 ? ? ? ? ? ? -71 VAL A CG2 1 
+ATOM 8     N N   . ALA A 1 27  ? 194.117 187.769 166.754 1.000 274.49125 ? ? ? ? ? ? -70 ALA A N   1 
+ATOM 9     C CA  . ALA A 1 27  ? 194.476 186.895 165.646 1.000 272.95118 ? ? ? ? ? ? -70 ALA A CA  1 
+ATOM 10    C C   . ALA A 1 27  ? 194.240 187.619 164.329 1.000 272.94034 ? ? ? ? ? ? -70 ALA A C   1 
+ATOM 11    O O   . ALA A 1 27  ? 193.143 188.133 164.085 1.000 273.90470 ? ? ? ? ? ? -70 ALA A O   1 
+ATOM 12    C CB  . ALA A 1 27  ? 193.668 185.597 165.688 1.000 272.19860 ? ? ? ? ? ? -70 ALA A CB  1 
+ATOM 13    N N   . GLY A 1 28  ? 195.269 187.656 163.483 1.000 277.39975 ? ? ? ? ? ? -69 GLY A N   1 
+ATOM 14    C CA  . GLY A 1 28  ? 195.152 188.322 162.206 1.000 276.84253 ? ? ? ? ? ? -69 GLY A CA  1 
+ATOM 15    C C   . GLY A 1 28  ? 194.348 187.525 161.197 1.000 277.47424 ? ? ? ? ? ? -69 GLY A C   1 
+ATOM 16    O O   . GLY A 1 28  ? 194.076 186.337 161.367 1.000 278.67841 ? ? ? ? ? ? -69 GLY A O   1 
+ATOM 17    N N   . GLN A 1 29  ? 193.957 188.211 160.120 1.000 252.87414 ? ? ? ? ? ? -68 GLN A N   1 
+ATOM 18    C CA  . GLN A 1 29  ? 193.194 187.555 159.063 1.000 252.38872 ? ? ? ? ? ? -68 GLN A CA  1 
+ATOM 19    C C   . GLN A 1 29  ? 194.051 186.553 158.300 1.000 253.79856 ? ? ? ? ? ? -68 GLN A C   1 
+ATOM 20    O O   . GLN A 1 29  ? 193.554 185.510 157.860 1.000 253.96284 ? ? ? ? ? ? -68 GLN A O   1 
+ATOM 21    C CB  . GLN A 1 29  ? 192.612 188.598 158.111 1.000 250.80677 ? ? ? ? ? ? -68 GLN A CB  1 
+ATOM 22    C CG  . GLN A 1 29  ? 191.241 188.238 157.563 1.000 250.74910 ? ? ? ? ? ? -68 GLN A CG  1 
+ATOM 23    C CD  . GLN A 1 29  ? 190.412 189.460 157.223 1.000 250.67216 ? ? ? ? ? ? -68 GLN A CD  1 
+ATOM 24    O OE1 . GLN A 1 29  ? 189.380 189.713 157.843 1.000 251.25038 ? ? ? ? ? ? -68 GLN A OE1 1 
+ATOM 25    N NE2 . GLN A 1 29  ? 190.859 190.223 156.234 1.000 249.19152 ? ? ? ? ? ? -68 GLN A NE2 1 
+ATOM 26    N N   . ASP A 1 30  ? 195.339 186.851 158.130 1.000 276.93406 ? ? ? ? ? ? -67 ASP A N   1 
+ATOM 27    C CA  . ASP A 1 30  ? 196.254 185.992 157.393 1.000 276.77755 ? ? ? ? ? ? -67 ASP A CA  1 
+ATOM 28    C C   . ASP A 1 30  ? 196.932 184.952 158.279 1.000 276.90930 ? ? ? ? ? ? -67 ASP A C   1 
+ATOM 29    O O   . ASP A 1 30  ? 197.962 184.392 157.885 1.000 276.60093 ? ? ? ? ? ? -67 ASP A O   1 
+ATOM 30    C CB  . ASP A 1 30  ? 197.310 186.840 156.680 1.000 276.24645 ? ? ? ? ? ? -67 ASP A CB  1 
+ATOM 31    C CG  . ASP A 1 30  ? 197.786 188.007 157.523 1.000 276.02081 ? ? ? ? ? ? -67 ASP A CG  1 
+ATOM 32    O OD1 . ASP A 1 30  ? 197.535 187.999 158.747 1.000 276.28492 ? ? ? ? ? ? -67 ASP A OD1 1 
+ATOM 33    O OD2 . ASP A 1 30  ? 198.410 188.932 156.962 1.000 276.07650 ? ? ? ? ? ? -67 ASP A OD2 1 
+ATOM 34    N N   . GLY A 1 31  ? 196.381 184.680 159.459 1.000 282.95550 ? ? ? ? ? ? -66 GLY A N   1 
+ATOM 35    C CA  . GLY A 1 31  ? 196.947 183.704 160.364 1.000 281.82397 ? ? ? ? ? ? -66 GLY A CA  1 
+ATOM 36    C C   . GLY A 1 31  ? 197.975 184.240 161.336 1.000 281.96015 ? ? ? ? ? ? -66 GLY A C   1 
+ATOM 37    O O   . GLY A 1 31  ? 198.435 183.483 162.202 1.000 281.81134 ? ? ? ? ? ? -66 GLY A O   1 
+ATOM 38    N N   . SER A 1 32  ? 198.354 185.510 161.225 1.000 286.11221 ? ? ? ? ? ? -65 SER A N   1 
+ATOM 39    C CA  . SER A 1 32  ? 199.303 186.091 162.164 1.000 285.63482 ? ? ? ? ? ? -65 SER A CA  1 
+ATOM 40    C C   . SER A 1 32  ? 198.674 186.219 163.545 1.000 286.52259 ? ? ? ? ? ? -65 SER A C   1 
+ATOM 41    O O   . SER A 1 32  ? 197.505 186.590 163.682 1.000 288.01045 ? ? ? ? ? ? -65 SER A O   1 
+ATOM 42    C CB  . SER A 1 32  ? 199.770 187.459 161.669 1.000 284.85280 ? ? ? ? ? ? -65 SER A CB  1 
+ATOM 43    O OG  . SER A 1 32  ? 199.078 188.503 162.333 1.000 284.73977 ? ? ? ? ? ? -65 SER A OG  1 
+ATOM 44    N N   . VAL A 1 33  ? 199.457 185.907 164.574 1.000 287.45071 ? ? ? ? ? ? -64 VAL A N   1 
+ATOM 45    C CA  . VAL A 1 33  ? 199.008 185.964 165.960 1.000 287.27957 ? ? ? ? ? ? -64 VAL A CA  1 
+ATOM 46    C C   . VAL A 1 33  ? 199.908 186.929 166.718 1.000 287.75581 ? ? ? ? ? ? -64 VAL A C   1 
+ATOM 47    O O   . VAL A 1 33  ? 201.137 186.820 166.654 1.000 287.88677 ? ? ? ? ? ? -64 VAL A O   1 
+ATOM 48    C CB  . VAL A 1 33  ? 199.019 184.574 166.621 1.000 286.45745 ? ? ? ? ? ? -64 VAL A CB  1 
+ATOM 49    C CG1 . VAL A 1 33  ? 198.421 184.649 168.017 1.000 286.72001 ? ? ? ? ? ? -64 VAL A CG1 1 
+ATOM 50    C CG2 . VAL A 1 33  ? 198.259 183.572 165.765 1.000 285.69856 ? ? ? ? ? ? -64 VAL A CG2 1 
+ATOM 51    N N   . VAL A 1 34  ? 199.293 187.870 167.431 1.000 293.23031 ? ? ? ? ? ? -63 VAL A N   1 
+ATOM 52    C CA  . VAL A 1 34  ? 200.004 188.860 168.229 1.000 292.93332 ? ? ? ? ? ? -63 VAL A CA  1 
+ATOM 53    C C   . VAL A 1 34  ? 199.497 188.778 169.661 1.000 293.46396 ? ? ? ? ? ? -63 VAL A C   1 
+ATOM 54    O O   . VAL A 1 34  ? 198.289 188.668 169.896 1.000 293.61515 ? ? ? ? ? ? -63 VAL A O   1 
+ATOM 55    C CB  . VAL A 1 34  ? 199.823 190.286 167.665 1.000 291.66557 ? ? ? ? ? ? -63 VAL A CB  1 
+ATOM 56    C CG1 . VAL A 1 34  ? 200.704 191.272 168.416 1.000 291.57405 ? ? ? ? ? ? -63 VAL A CG1 1 
+ATOM 57    C CG2 . VAL A 1 34  ? 200.137 190.314 166.178 1.000 291.26620 ? ? ? ? ? ? -63 VAL A CG2 1 
+ATOM 58    N N   . GLN A 1 35  ? 200.422 188.822 170.615 1.000 296.44666 ? ? ? ? ? ? -62 GLN A N   1 
+ATOM 59    C CA  . GLN A 1 35  ? 200.093 188.755 172.032 1.000 295.97912 ? ? ? ? ? ? -62 GLN A CA  1 
+ATOM 60    C C   . GLN A 1 35  ? 200.183 190.145 172.646 1.000 295.78496 ? ? ? ? ? ? -62 GLN A C   1 
+ATOM 61    O O   . GLN A 1 35  ? 201.153 190.872 172.410 1.000 295.66144 ? ? ? ? ? ? -62 GLN A O   1 
+ATOM 62    C CB  . GLN A 1 35  ? 201.028 187.793 172.766 1.000 295.47396 ? ? ? ? ? ? -62 GLN A CB  1 
+ATOM 63    C CG  . GLN A 1 35  ? 200.527 186.360 172.815 1.000 295.12673 ? ? ? ? ? ? -62 GLN A CG  1 
+ATOM 64    C CD  . GLN A 1 35  ? 200.866 185.583 171.560 1.000 295.45308 ? ? ? ? ? ? -62 GLN A CD  1 
+ATOM 65    O OE1 . GLN A 1 35  ? 201.644 186.041 170.724 1.000 296.16492 ? ? ? ? ? ? -62 GLN A OE1 1 
+ATOM 66    N NE2 . GLN A 1 35  ? 200.280 184.399 171.421 1.000 295.28180 ? ? ? ? ? ? -62 GLN A NE2 1 
+ATOM 67    N N   . PHE A 1 36  ? 199.171 190.510 173.430 1.000 289.55069 ? ? ? ? ? ? -61 PHE A N   1 
+ATOM 68    C CA  . PHE A 1 36  ? 199.120 191.803 174.093 1.000 288.98673 ? ? ? ? ? ? -61 PHE A CA  1 
+ATOM 69    C C   . PHE A 1 36  ? 198.702 191.617 175.544 1.000 288.47536 ? ? ? ? ? ? -61 PHE A C   1 
+ATOM 70    O O   . PHE A 1 36  ? 198.014 190.653 175.890 1.000 288.00635 ? ? ? ? ? ? -61 PHE A O   1 
+ATOM 71    C CB  . PHE A 1 36  ? 198.148 192.759 173.391 1.000 288.73093 ? ? ? ? ? ? -61 PHE A CB  1 
+ATOM 72    C CG  . PHE A 1 36  ? 198.710 193.394 172.154 1.000 288.24116 ? ? ? ? ? ? -61 PHE A CG  1 
+ATOM 73    C CD1 . PHE A 1 36  ? 199.922 194.062 172.191 1.000 287.77633 ? ? ? ? ? ? -61 PHE A CD1 1 
+ATOM 74    C CD2 . PHE A 1 36  ? 198.026 193.324 170.953 1.000 288.19557 ? ? ? ? ? ? -61 PHE A CD2 1 
+ATOM 75    C CE1 . PHE A 1 36  ? 200.440 194.648 171.052 1.000 287.67102 ? ? ? ? ? ? -61 PHE A CE1 1 
+ATOM 76    C CE2 . PHE A 1 36  ? 198.538 193.907 169.811 1.000 287.80393 ? ? ? ? ? ? -61 PHE A CE2 1 
+ATOM 77    C CZ  . PHE A 1 36  ? 199.746 194.570 169.861 1.000 287.91657 ? ? ? ? ? ? -61 PHE A CZ  1 
+ATOM 78    N N   . LYS A 1 37  ? 199.126 192.552 176.390 1.000 290.42707 ? ? ? ? ? ? -60 LYS A N   1 
+ATOM 79    C CA  . LYS A 1 37  ? 198.772 192.515 177.802 1.000 290.72575 ? ? ? ? ? ? -60 LYS A CA  1 
+ATOM 80    C C   . LYS A 1 37  ? 197.396 193.133 178.012 1.000 291.58328 ? ? ? ? ? ? -60 LYS A C   1 
+ATOM 81    O O   . LYS A 1 37  ? 197.106 194.216 177.495 1.000 291.38969 ? ? ? ? ? ? -60 LYS A O   1 
+ATOM 82    C CB  . LYS A 1 37  ? 199.819 193.253 178.636 1.000 290.78966 ? ? ? ? ? ? -60 LYS A CB  1 
+ATOM 83    C CG  . LYS A 1 37  ? 200.522 192.377 179.658 1.000 290.53262 ? ? ? ? ? ? -60 LYS A CG  1 
+ATOM 84    C CD  . LYS A 1 37  ? 201.608 193.145 180.392 1.000 290.39322 ? ? ? ? ? ? -60 LYS A CD  1 
+ATOM 85    C CE  . LYS A 1 37  ? 202.277 192.281 181.448 1.000 290.44081 ? ? ? ? ? ? -60 LYS A CE  1 
+ATOM 86    N NZ  . LYS A 1 37  ? 202.765 193.088 182.600 1.000 290.12642 ? ? ? ? ? ? -60 LYS A NZ  1 
+ATOM 87    N N   . ILE A 1 38  ? 196.553 192.445 178.776 1.000 296.91492 ? ? ? ? ? ? -59 ILE A N   1 
+ATOM 88    C CA  . ILE A 1 38  ? 195.190 192.882 179.049 1.000 297.08464 ? ? ? ? ? ? -59 ILE A CA  1 
+ATOM 89    C C   . ILE A 1 38  ? 195.130 193.456 180.456 1.000 296.31077 ? ? ? ? ? ? -59 ILE A C   1 
+ATOM 90    O O   . ILE A 1 38  ? 195.715 192.900 181.394 1.000 295.29954 ? ? ? ? ? ? -59 ILE A O   1 
+ATOM 91    C CB  . ILE A 1 38  ? 194.177 191.732 178.862 1.000 296.80905 ? ? ? ? ? ? -59 ILE A CB  1 
+ATOM 92    C CG1 . ILE A 1 38  ? 194.558 190.507 179.702 1.000 295.54879 ? ? ? ? ? ? -59 ILE A CG1 1 
+ATOM 93    C CG2 . ILE A 1 38  ? 194.067 191.355 177.391 1.000 296.14148 ? ? ? ? ? ? -59 ILE A CG2 1 
+ATOM 94    C CD1 . ILE A 1 38  ? 193.809 190.391 181.017 1.000 294.48850 ? ? ? ? ? ? -59 ILE A CD1 1 
+ATOM 95    N N   . LYS A 1 39  ? 194.440 194.585 180.597 1.000 305.62660 ? ? ? ? ? ? -58 LYS A N   1 
+ATOM 96    C CA  . LYS A 1 39  ? 194.307 195.270 181.873 1.000 305.85350 ? ? ? ? ? ? -58 LYS A CA  1 
+ATOM 97    C C   . LYS A 1 39  ? 192.832 195.449 182.205 1.000 306.78098 ? ? ? ? ? ? -58 LYS A C   1 
+ATOM 98    O O   . LYS A 1 39  ? 191.997 195.646 181.318 1.000 306.90270 ? ? ? ? ? ? -58 LYS A O   1 
+ATOM 99    C CB  . LYS A 1 39  ? 195.009 196.636 181.854 1.000 305.01213 ? ? ? ? ? ? -58 LYS A CB  1 
+ATOM 100   C CG  . LYS A 1 39  ? 196.498 196.575 181.557 1.000 303.60763 ? ? ? ? ? ? -58 LYS A CG  1 
+ATOM 101   C CD  . LYS A 1 39  ? 197.201 195.557 182.437 1.000 304.10748 ? ? ? ? ? ? -58 LYS A CD  1 
+ATOM 102   C CE  . LYS A 1 39  ? 198.502 195.091 181.805 1.000 304.48272 ? ? ? ? ? ? -58 LYS A CE  1 
+ATOM 103   N NZ  . LYS A 1 39  ? 199.097 193.943 182.544 1.000 304.55870 ? ? ? ? ? ? -58 LYS A NZ  1 
+ATOM 104   N N   . ARG A 1 40  ? 192.522 195.378 183.496 1.000 329.07724 ? ? ? ? ? ? -57 ARG A N   1 
+ATOM 105   C CA  . ARG A 1 40  ? 191.152 195.492 183.974 1.000 328.94162 ? ? ? ? ? ? -57 ARG A CA  1 
+ATOM 106   C C   . ARG A 1 40  ? 190.734 196.957 184.031 1.000 329.61722 ? ? ? ? ? ? -57 ARG A C   1 
+ATOM 107   O O   . ARG A 1 40  ? 191.539 197.831 184.366 1.000 330.30201 ? ? ? ? ? ? -57 ARG A O   1 
+ATOM 108   C CB  . ARG A 1 40  ? 191.015 194.844 185.353 1.000 328.41758 ? ? ? ? ? ? -57 ARG A CB  1 
+ATOM 109   C CG  . ARG A 1 40  ? 189.595 194.784 185.880 1.000 328.25421 ? ? ? ? ? ? -57 ARG A CG  1 
+ATOM 110   C CD  . ARG A 1 40  ? 188.762 193.773 185.111 1.000 328.20194 ? ? ? ? ? ? -57 ARG A CD  1 
+ATOM 111   N NE  . ARG A 1 40  ? 187.385 193.731 185.587 1.000 328.78472 ? ? ? ? ? ? -57 ARG A NE  1 
+ATOM 112   C CZ  . ARG A 1 40  ? 186.405 194.485 185.108 1.000 328.62089 ? ? ? ? ? ? -57 ARG A CZ  1 
+ATOM 113   N NH1 . ARG A 1 40  ? 186.615 195.356 184.134 1.000 328.60255 ? ? ? ? ? ? -57 ARG A NH1 1 
+ATOM 114   N NH2 . ARG A 1 40  ? 185.184 194.364 185.620 1.000 328.50719 ? ? ? ? ? ? -57 ARG A NH2 1 
+ATOM 115   N N   . HIS A 1 41  ? 189.466 197.214 183.706 1.000 333.67015 ? ? ? ? ? ? -56 HIS A N   1 
+ATOM 116   C CA  . HIS A 1 41  ? 188.920 198.567 183.600 1.000 333.11428 ? ? ? ? ? ? -56 HIS A CA  1 
+ATOM 117   C C   . HIS A 1 41  ? 189.765 199.422 182.656 1.000 333.18183 ? ? ? ? ? ? -56 HIS A C   1 
+ATOM 118   O O   . HIS A 1 41  ? 190.264 200.491 183.012 1.000 333.31415 ? ? ? ? ? ? -56 HIS A O   1 
+ATOM 119   C CB  . HIS A 1 41  ? 188.799 199.237 184.973 1.000 332.84961 ? ? ? ? ? ? -56 HIS A CB  1 
+ATOM 120   C CG  . HIS A 1 41  ? 188.452 198.298 186.086 1.000 332.86745 ? ? ? ? ? ? -56 HIS A CG  1 
+ATOM 121   N ND1 . HIS A 1 41  ? 187.274 197.582 186.118 1.000 332.74936 ? ? ? ? ? ? -56 HIS A ND1 1 
+ATOM 122   C CD2 . HIS A 1 41  ? 189.121 197.971 187.217 1.000 332.75912 ? ? ? ? ? ? -56 HIS A CD2 1 
+ATOM 123   C CE1 . HIS A 1 41  ? 187.236 196.850 187.217 1.000 332.70846 ? ? ? ? ? ? -56 HIS A CE1 1 
+ATOM 124   N NE2 . HIS A 1 41  ? 188.345 197.067 187.901 1.000 332.51134 ? ? ? ? ? ? -56 HIS A NE2 1 
+ATOM 125   N N   . THR A 1 42  ? 189.920 198.927 181.427 1.000 329.68626 ? ? ? ? ? ? -55 THR A N   1 
+ATOM 126   C CA  . THR A 1 42  ? 190.759 199.591 180.442 1.000 329.24188 ? ? ? ? ? ? -55 THR A CA  1 
+ATOM 127   C C   . THR A 1 42  ? 190.082 199.572 179.076 1.000 329.10882 ? ? ? ? ? ? -55 THR A C   1 
+ATOM 128   O O   . THR A 1 42  ? 189.644 198.501 178.618 1.000 328.91368 ? ? ? ? ? ? -55 THR A O   1 
+ATOM 129   C CB  . THR A 1 42  ? 192.134 198.925 180.363 1.000 329.07116 ? ? ? ? ? ? -55 THR A CB  1 
+ATOM 130   O OG1 . THR A 1 42  ? 192.543 198.526 181.676 1.000 329.60018 ? ? ? ? ? ? -55 THR A OG1 1 
+ATOM 131   C CG2 . THR A 1 42  ? 193.159 199.888 179.791 1.000 328.66907 ? ? ? ? ? ? -55 THR A CG2 1 
+ATOM 132   N N   . PRO A 1 43  ? 189.972 200.720 178.412 1.000 326.08950 ? ? ? ? ? ? -54 PRO A N   1 
+ATOM 133   C CA  . PRO A 1 43  ? 189.408 200.737 177.059 1.000 325.75327 ? ? ? ? ? ? -54 PRO A CA  1 
+ATOM 134   C C   . PRO A 1 43  ? 190.290 199.981 176.079 1.000 325.78322 ? ? ? ? ? ? -54 PRO A C   1 
+ATOM 135   O O   . PRO A 1 43  ? 191.510 199.897 176.237 1.000 325.84716 ? ? ? ? ? ? -54 PRO A O   1 
+ATOM 136   C CB  . PRO A 1 43  ? 189.349 202.231 176.714 1.000 325.27316 ? ? ? ? ? ? -54 PRO A CB  1 
+ATOM 137   C CG  . PRO A 1 43  ? 189.425 202.939 178.032 1.000 325.13725 ? ? ? ? ? ? -54 PRO A CG  1 
+ATOM 138   C CD  . PRO A 1 43  ? 190.281 202.073 178.900 1.000 325.49754 ? ? ? ? ? ? -54 PRO A CD  1 
+ATOM 139   N N   . LEU A 1 44  ? 189.650 199.427 175.052 1.000 319.52401 ? ? ? ? ? ? -53 LEU A N   1 
+ATOM 140   C CA  . LEU A 1 44  ? 190.360 198.670 174.030 1.000 319.33951 ? ? ? ? ? ? -53 LEU A CA  1 
+ATOM 141   C C   . LEU A 1 44  ? 191.020 199.558 172.985 1.000 320.01282 ? ? ? ? ? ? -53 LEU A C   1 
+ATOM 142   O O   . LEU A 1 44  ? 191.722 199.037 172.112 1.000 320.97139 ? ? ? ? ? ? -53 LEU A O   1 
+ATOM 143   C CB  . LEU A 1 44  ? 189.405 197.693 173.338 1.000 318.71163 ? ? ? ? ? ? -53 LEU A CB  1 
+ATOM 144   C CG  . LEU A 1 44  ? 189.275 196.289 173.935 1.000 318.31116 ? ? ? ? ? ? -53 LEU A CG  1 
+ATOM 145   C CD1 . LEU A 1 44  ? 190.630 195.598 173.977 1.000 318.41012 ? ? ? ? ? ? -53 LEU A CD1 1 
+ATOM 146   C CD2 . LEU A 1 44  ? 188.642 196.328 175.319 1.000 318.04623 ? ? ? ? ? ? -53 LEU A CD2 1 
+ATOM 147   N N   . SER A 1 45  ? 190.815 200.876 173.054 1.000 313.24187 ? ? ? ? ? ? -52 SER A N   1 
+ATOM 148   C CA  . SER A 1 45  ? 191.345 201.770 172.029 1.000 312.31573 ? ? ? ? ? ? -52 SER A CA  1 
+ATOM 149   C C   . SER A 1 45  ? 192.868 201.728 171.981 1.000 312.43360 ? ? ? ? ? ? -52 SER A C   1 
+ATOM 150   O O   . SER A 1 45  ? 193.461 201.751 170.896 1.000 312.73298 ? ? ? ? ? ? -52 SER A O   1 
+ATOM 151   C CB  . SER A 1 45  ? 190.856 203.196 172.276 1.000 311.57023 ? ? ? ? ? ? -52 SER A CB  1 
+ATOM 152   O OG  . SER A 1 45  ? 189.480 203.210 172.615 1.000 311.20608 ? ? ? ? ? ? -52 SER A OG  1 
+ATOM 153   N N   . LYS A 1 46  ? 193.518 201.676 173.146 1.000 309.30911 ? ? ? ? ? ? -51 LYS A N   1 
+ATOM 154   C CA  . LYS A 1 46  ? 194.977 201.627 173.172 1.000 308.96033 ? ? ? ? ? ? -51 LYS A CA  1 
+ATOM 155   C C   . LYS A 1 46  ? 195.501 200.362 172.505 1.000 309.76643 ? ? ? ? ? ? -51 LYS A C   1 
+ATOM 156   O O   . LYS A 1 46  ? 196.494 200.405 171.769 1.000 309.71258 ? ? ? ? ? ? -51 LYS A O   1 
+ATOM 157   C CB  . LYS A 1 46  ? 195.482 201.725 174.612 1.000 308.09680 ? ? ? ? ? ? -51 LYS A CB  1 
+ATOM 158   C CG  . LYS A 1 46  ? 194.762 200.815 175.592 1.000 308.44474 ? ? ? ? ? ? -51 LYS A CG  1 
+ATOM 159   C CD  . LYS A 1 46  ? 195.200 201.089 177.020 1.000 308.36321 ? ? ? ? ? ? -51 LYS A CD  1 
+ATOM 160   C CE  . LYS A 1 46  ? 194.755 202.467 177.480 1.000 308.19651 ? ? ? ? ? ? -51 LYS A CE  1 
+ATOM 161   N NZ  . LYS A 1 46  ? 195.178 202.745 178.880 1.000 308.04698 ? ? ? ? ? ? -51 LYS A NZ  1 
+ATOM 162   N N   . LEU A 1 47  ? 194.850 199.223 172.754 1.000 310.61264 ? ? ? ? ? ? -50 LEU A N   1 
+ATOM 163   C CA  . LEU A 1 47  ? 195.254 197.983 172.099 1.000 309.93321 ? ? ? ? ? ? -50 LEU A CA  1 
+ATOM 164   C C   . LEU A 1 47  ? 195.033 198.060 170.595 1.000 310.22426 ? ? ? ? ? ? -50 LEU A C   1 
+ATOM 165   O O   . LEU A 1 47  ? 195.853 197.565 169.812 1.000 310.12748 ? ? ? ? ? ? -50 LEU A O   1 
+ATOM 166   C CB  . LEU A 1 47  ? 194.493 196.801 172.698 1.000 309.26069 ? ? ? ? ? ? -50 LEU A CB  1 
+ATOM 167   C CG  . LEU A 1 47  ? 195.162 195.429 172.586 1.000 308.23337 ? ? ? ? ? ? -50 LEU A CG  1 
+ATOM 168   C CD1 . LEU A 1 47  ? 194.935 194.621 173.853 1.000 308.03819 ? ? ? ? ? ? -50 LEU A CD1 1 
+ATOM 169   C CD2 . LEU A 1 47  ? 194.651 194.675 171.369 1.000 308.76976 ? ? ? ? ? ? -50 LEU A CD2 1 
+ATOM 170   N N   . MET A 1 48  ? 193.922 198.670 170.171 1.000 306.03768 ? ? ? ? ? ? -49 MET A N   1 
+ATOM 171   C CA  . MET A 1 48  ? 193.673 198.845 168.744 1.000 305.20700 ? ? ? ? ? ? -49 MET A CA  1 
+ATOM 172   C C   . MET A 1 48  ? 194.730 199.736 168.105 1.000 305.67334 ? ? ? ? ? ? -49 MET A C   1 
+ATOM 173   O O   . MET A 1 48  ? 195.212 199.448 167.003 1.000 306.42854 ? ? ? ? ? ? -49 MET A O   1 
+ATOM 174   C CB  . MET A 1 48  ? 192.277 199.428 168.523 1.000 305.02222 ? ? ? ? ? ? -49 MET A CB  1 
+ATOM 175   C CG  . MET A 1 48  ? 191.148 198.558 169.047 1.000 304.49185 ? ? ? ? ? ? -49 MET A CG  1 
+ATOM 176   S SD  . MET A 1 48  ? 189.644 199.496 169.375 1.000 302.92389 ? ? ? ? ? ? -49 MET A SD  1 
+ATOM 177   C CE  . MET A 1 48  ? 188.418 198.458 168.584 1.000 302.00293 ? ? ? ? ? ? -49 MET A CE  1 
+ATOM 178   N N   . LYS A 1 49  ? 195.100 200.827 168.781 1.000 307.51712 ? ? ? ? ? ? -48 LYS A N   1 
+ATOM 179   C CA  . LYS A 1 49  ? 196.139 201.706 168.255 1.000 306.17237 ? ? ? ? ? ? -48 LYS A CA  1 
+ATOM 180   C C   . LYS A 1 49  ? 197.478 200.985 168.165 1.000 306.69787 ? ? ? ? ? ? -48 LYS A C   1 
+ATOM 181   O O   . LYS A 1 49  ? 198.214 201.146 167.184 1.000 307.13219 ? ? ? ? ? ? -48 LYS A O   1 
+ATOM 182   C CB  . LYS A 1 49  ? 196.264 202.954 169.129 1.000 305.13182 ? ? ? ? ? ? -48 LYS A CB  1 
+ATOM 183   C CG  . LYS A 1 49  ? 195.110 203.934 168.995 1.000 304.93520 ? ? ? ? ? ? -48 LYS A CG  1 
+ATOM 184   C CD  . LYS A 1 49  ? 194.901 204.707 170.287 1.000 305.29077 ? ? ? ? ? ? -48 LYS A CD  1 
+ATOM 185   C CE  . LYS A 1 49  ? 193.780 205.725 170.155 1.000 305.11468 ? ? ? ? ? ? -48 LYS A CE  1 
+ATOM 186   N NZ  . LYS A 1 49  ? 192.773 205.322 169.138 1.000 304.64378 ? ? ? ? ? ? -48 LYS A NZ  1 
+ATOM 187   N N   . ALA A 1 50  ? 197.813 200.189 169.183 1.000 309.06854 ? ? ? ? ? ? -47 ALA A N   1 
+ATOM 188   C CA  . ALA A 1 50  ? 199.075 199.456 169.169 1.000 308.48421 ? ? ? ? ? ? -47 ALA A CA  1 
+ATOM 189   C C   . ALA A 1 50  ? 199.118 198.449 168.027 1.000 309.00007 ? ? ? ? ? ? -47 ALA A C   1 
+ATOM 190   O O   . ALA A 1 50  ? 200.145 198.306 167.354 1.000 309.38294 ? ? ? ? ? ? -47 ALA A O   1 
+ATOM 191   C CB  . ALA A 1 50  ? 199.291 198.757 170.510 1.000 307.41172 ? ? ? ? ? ? -47 ALA A CB  1 
+ATOM 192   N N   . TYR A 1 51  ? 198.012 197.736 167.798 1.000 297.40017 ? ? ? ? ? ? -46 TYR A N   1 
+ATOM 193   C CA  . TYR A 1 51  ? 197.968 196.770 166.705 1.000 296.21976 ? ? ? ? ? ? -46 TYR A CA  1 
+ATOM 194   C C   . TYR A 1 51  ? 198.094 197.462 165.353 1.000 296.74381 ? ? ? ? ? ? -46 TYR A C   1 
+ATOM 195   O O   . TYR A 1 51  ? 198.778 196.961 164.453 1.000 296.39838 ? ? ? ? ? ? -46 TYR A O   1 
+ATOM 196   C CB  . TYR A 1 51  ? 196.677 195.956 166.776 1.000 295.36377 ? ? ? ? ? ? -46 TYR A CB  1 
+ATOM 197   C CG  . TYR A 1 51  ? 196.553 194.907 165.695 1.000 294.37118 ? ? ? ? ? ? -46 TYR A CG  1 
+ATOM 198   C CD1 . TYR A 1 51  ? 197.219 193.693 165.799 1.000 293.78314 ? ? ? ? ? ? -46 TYR A CD1 1 
+ATOM 199   C CD2 . TYR A 1 51  ? 195.769 195.129 164.571 1.000 294.62400 ? ? ? ? ? ? -46 TYR A CD2 1 
+ATOM 200   C CE1 . TYR A 1 51  ? 197.108 192.731 164.813 1.000 294.11029 ? ? ? ? ? ? -46 TYR A CE1 1 
+ATOM 201   C CE2 . TYR A 1 51  ? 195.653 194.174 163.581 1.000 294.08552 ? ? ? ? ? ? -46 TYR A CE2 1 
+ATOM 202   C CZ  . TYR A 1 51  ? 196.323 192.977 163.707 1.000 294.08868 ? ? ? ? ? ? -46 TYR A CZ  1 
+ATOM 203   O OH  . TYR A 1 51  ? 196.208 192.024 162.722 1.000 293.66875 ? ? ? ? ? ? -46 TYR A OH  1 
+ATOM 204   N N   . CYS A 1 52  ? 197.432 198.610 165.190 1.000 308.22826 ? ? ? ? ? ? -45 CYS A N   1 
+ATOM 205   C CA  . CYS A 1 52  ? 197.531 199.350 163.935 1.000 307.33604 ? ? ? ? ? ? -45 CYS A CA  1 
+ATOM 206   C C   . CYS A 1 52  ? 198.951 199.844 163.696 1.000 307.73229 ? ? ? ? ? ? -45 CYS A C   1 
+ATOM 207   O O   . CYS A 1 52  ? 199.455 199.788 162.568 1.000 307.44651 ? ? ? ? ? ? -45 CYS A O   1 
+ATOM 208   C CB  . CYS A 1 52  ? 196.552 200.522 163.939 1.000 306.49980 ? ? ? ? ? ? -45 CYS A CB  1 
+ATOM 209   S SG  . CYS A 1 52  ? 194.818 200.036 163.880 1.000 307.98144 ? ? ? ? ? ? -45 CYS A SG  1 
+ATOM 210   N N   . GLU A 1 53  ? 199.611 200.337 164.747 1.000 310.93953 ? ? ? ? ? ? -44 GLU A N   1 
+ATOM 211   C CA  . GLU A 1 53  ? 200.986 200.801 164.605 1.000 310.09398 ? ? ? ? ? ? -44 GLU A CA  1 
+ATOM 212   C C   . GLU A 1 53  ? 201.921 199.652 164.250 1.000 309.61754 ? ? ? ? ? ? -44 GLU A C   1 
+ATOM 213   O O   . GLU A 1 53  ? 202.856 199.827 163.460 1.000 308.79871 ? ? ? ? ? ? -44 GLU A O   1 
+ATOM 214   C CB  . GLU A 1 53  ? 201.440 201.493 165.890 1.000 309.96934 ? ? ? ? ? ? -44 GLU A CB  1 
+ATOM 215   C CG  . GLU A 1 53  ? 200.805 202.856 166.108 1.000 309.41709 ? ? ? ? ? ? -44 GLU A CG  1 
+ATOM 216   C CD  . GLU A 1 53  ? 201.451 203.626 167.241 1.000 308.88146 ? ? ? ? ? ? -44 GLU A CD  1 
+ATOM 217   O OE1 . GLU A 1 53  ? 202.295 203.043 167.952 1.000 309.23356 ? ? ? ? ? ? -44 GLU A OE1 1 
+ATOM 218   O OE2 . GLU A 1 53  ? 201.113 204.815 167.421 1.000 308.48951 ? ? ? ? ? ? -44 GLU A OE2 1 
+ATOM 219   N N   . ARG A 1 54  ? 201.688 198.472 164.830 1.000 302.98208 ? ? ? ? ? ? -43 ARG A N   1 
+ATOM 220   C CA  . ARG A 1 54  ? 202.486 197.303 164.475 1.000 301.96334 ? ? ? ? ? ? -43 ARG A CA  1 
+ATOM 221   C C   . ARG A 1 54  ? 202.289 196.925 163.012 1.000 302.08068 ? ? ? ? ? ? -43 ARG A C   1 
+ATOM 222   O O   . ARG A 1 54  ? 203.251 196.577 162.317 1.000 302.33582 ? ? ? ? ? ? -43 ARG A O   1 
+ATOM 223   C CB  . ARG A 1 54  ? 202.128 196.129 165.385 1.000 301.62731 ? ? ? ? ? ? -43 ARG A CB  1 
+ATOM 224   C CG  . ARG A 1 54  ? 203.082 194.952 165.286 1.000 301.28672 ? ? ? ? ? ? -43 ARG A CG  1 
+ATOM 225   C CD  . ARG A 1 54  ? 202.885 193.982 166.441 1.000 301.21457 ? ? ? ? ? ? -43 ARG A CD  1 
+ATOM 226   N NE  . ARG A 1 54  ? 203.818 194.228 167.534 1.000 301.45295 ? ? ? ? ? ? -43 ARG A NE  1 
+ATOM 227   C CZ  . ARG A 1 54  ? 203.591 195.059 168.543 1.000 301.54059 ? ? ? ? ? ? -43 ARG A CZ  1 
+ATOM 228   N NH1 . ARG A 1 54  ? 202.468 195.752 168.630 1.000 301.70244 ? ? ? ? ? ? -43 ARG A NH1 1 
+ATOM 229   N NH2 . ARG A 1 54  ? 204.516 195.197 169.490 1.000 300.96046 ? ? ? ? ? ? -43 ARG A NH2 1 
+ATOM 230   N N   . GLN A 1 55  ? 201.053 196.988 162.527 1.000 302.04511 ? ? ? ? ? ? -42 GLN A N   1 
+ATOM 231   C CA  . GLN A 1 55  ? 200.757 196.665 161.137 1.000 301.36335 ? ? ? ? ? ? -42 GLN A CA  1 
+ATOM 232   C C   . GLN A 1 55  ? 200.890 197.896 160.248 1.000 300.95894 ? ? ? ? ? ? -42 GLN A C   1 
+ATOM 233   O O   . GLN A 1 55  ? 200.341 197.940 159.147 1.000 300.45478 ? ? ? ? ? ? -42 GLN A O   1 
+ATOM 234   C CB  . GLN A 1 55  ? 199.351 196.075 161.012 1.000 300.97166 ? ? ? ? ? ? -42 GLN A CB  1 
+ATOM 235   C CG  . GLN A 1 55  ? 199.119 194.838 161.862 1.000 301.20385 ? ? ? ? ? ? -42 GLN A CG  1 
+ATOM 236   C CD  . GLN A 1 55  ? 200.289 193.876 161.821 1.000 301.61374 ? ? ? ? ? ? -42 GLN A CD  1 
+ATOM 237   O OE1 . GLN A 1 55  ? 200.654 193.369 160.760 1.000 301.01881 ? ? ? ? ? ? -42 GLN A OE1 1 
+ATOM 238   N NE2 . GLN A 1 55  ? 200.884 193.618 162.979 1.000 302.13839 ? ? ? ? ? ? -42 GLN A NE2 1 
+ATOM 239   N N   . MET A 1 59  ? 193.521 202.368 160.755 1.000 262.74479 ? ? ? ? ? ? -38 MET A N   1 
+ATOM 240   C CA  . MET A 1 59  ? 192.601 202.100 161.854 1.000 264.16941 ? ? ? ? ? ? -38 MET A CA  1 
+ATOM 241   C C   . MET A 1 59  ? 191.159 202.037 161.364 1.000 264.91262 ? ? ? ? ? ? -38 MET A C   1 
+ATOM 242   O O   . MET A 1 59  ? 190.392 201.163 161.771 1.000 265.85194 ? ? ? ? ? ? -38 MET A O   1 
+ATOM 243   C CB  . MET A 1 59  ? 192.741 203.164 162.943 1.000 262.91572 ? ? ? ? ? ? -38 MET A CB  1 
+ATOM 244   C CG  . MET A 1 59  ? 191.707 203.054 164.051 1.000 262.90933 ? ? ? ? ? ? -38 MET A CG  1 
+ATOM 245   S SD  . MET A 1 59  ? 192.211 201.940 165.374 1.000 264.49887 ? ? ? ? ? ? -38 MET A SD  1 
+ATOM 246   C CE  . MET A 1 59  ? 192.217 203.057 166.772 1.000 262.80072 ? ? ? ? ? ? -38 MET A CE  1 
+ATOM 247   N N   . ARG A 1 60  ? 190.792 202.976 160.491 1.000 249.76955 ? ? ? ? ? ? -37 ARG A N   1 
+ATOM 248   C CA  . ARG A 1 60  ? 189.442 202.983 159.938 1.000 248.90699 ? ? ? ? ? ? -37 ARG A CA  1 
+ATOM 249   C C   . ARG A 1 60  ? 189.184 201.746 159.088 1.000 249.03147 ? ? ? ? ? ? -37 ARG A C   1 
+ATOM 250   O O   . ARG A 1 60  ? 188.095 201.163 159.143 1.000 248.95770 ? ? ? ? ? ? -37 ARG A O   1 
+ATOM 251   C CB  . ARG A 1 60  ? 189.217 204.254 159.120 1.000 247.44875 ? ? ? ? ? ? -37 ARG A CB  1 
+ATOM 252   C CG  . ARG A 1 60  ? 190.339 204.564 158.142 1.000 247.51613 ? ? ? ? ? ? -37 ARG A CG  1 
+ATOM 253   C CD  . ARG A 1 60  ? 190.216 205.968 157.578 1.000 248.38730 ? ? ? ? ? ? -37 ARG A CD  1 
+ATOM 254   N NE  . ARG A 1 60  ? 191.123 206.180 156.457 1.000 249.75387 ? ? ? ? ? ? -37 ARG A NE  1 
+ATOM 255   C CZ  . ARG A 1 60  ? 190.746 206.592 155.255 1.000 249.12456 ? ? ? ? ? ? -37 ARG A CZ  1 
+ATOM 256   N NH1 . ARG A 1 60  ? 189.478 206.851 154.980 1.000 248.59027 ? ? ? ? ? ? -37 ARG A NH1 1 
+ATOM 257   N NH2 . ARG A 1 60  ? 191.663 206.747 154.305 1.000 249.19580 ? ? ? ? ? ? -37 ARG A NH2 1 
+ATOM 258   N N   . GLN A 1 61  ? 190.173 201.334 158.290 1.000 233.77855 ? ? ? ? ? ? -36 GLN A N   1 
+ATOM 259   C CA  . GLN A 1 61  ? 189.990 200.181 157.415 1.000 233.66084 ? ? ? ? ? ? -36 GLN A CA  1 
+ATOM 260   C C   . GLN A 1 61  ? 189.799 198.898 158.214 1.000 234.17213 ? ? ? ? ? ? -36 GLN A C   1 
+ATOM 261   O O   . GLN A 1 61  ? 188.963 198.058 157.863 1.000 233.42390 ? ? ? ? ? ? -36 GLN A O   1 
+ATOM 262   C CB  . GLN A 1 61  ? 191.181 200.050 156.466 1.000 231.82217 ? ? ? ? ? ? -36 GLN A CB  1 
+ATOM 263   C CG  . GLN A 1 61  ? 191.592 201.355 155.801 1.000 231.32824 ? ? ? ? ? ? -36 GLN A CG  1 
+ATOM 264   C CD  . GLN A 1 61  ? 190.800 201.645 154.539 1.000 232.82922 ? ? ? ? ? ? -36 GLN A CD  1 
+ATOM 265   O OE1 . GLN A 1 61  ? 189.591 201.422 154.483 1.000 233.56435 ? ? ? ? ? ? -36 GLN A OE1 1 
+ATOM 266   N NE2 . GLN A 1 61  ? 191.483 202.147 153.517 1.000 232.58160 ? ? ? ? ? ? -36 GLN A NE2 1 
+ATOM 267   N N   . ILE A 1 62  ? 190.560 198.729 159.288 1.000 233.28599 ? ? ? ? ? ? -35 ILE A N   1 
+ATOM 268   C CA  . ILE A 1 62  ? 190.502 197.498 160.066 1.000 231.37308 ? ? ? ? ? ? -35 ILE A CA  1 
+ATOM 269   C C   . ILE A 1 62  ? 189.302 197.531 161.002 1.000 230.43026 ? ? ? ? ? ? -35 ILE A C   1 
+ATOM 270   O O   . ILE A 1 62  ? 188.886 198.588 161.488 1.000 229.99807 ? ? ? ? ? ? -35 ILE A O   1 
+ATOM 271   C CB  . ILE A 1 62  ? 191.817 197.273 160.839 1.000 229.95158 ? ? ? ? ? ? -35 ILE A CB  1 
+ATOM 272   C CG1 . ILE A 1 62  ? 192.158 198.496 161.690 1.000 231.07824 ? ? ? ? ? ? -35 ILE A CG1 1 
+ATOM 273   C CG2 . ILE A 1 62  ? 192.951 196.955 159.878 1.000 228.30352 ? ? ? ? ? ? -35 ILE A CG2 1 
+ATOM 274   C CD1 . ILE A 1 62  ? 191.784 198.352 163.145 1.000 230.37099 ? ? ? ? ? ? -35 ILE A CD1 1 
+ATOM 275   N N   . ARG A 1 63  ? 188.737 196.352 161.252 1.000 202.73246 ? ? ? ? ? ? -34 ARG A N   1 
+ATOM 276   C CA  . ARG A 1 63  ? 187.626 196.185 162.176 1.000 201.41002 ? ? ? ? ? ? -34 ARG A CA  1 
+ATOM 277   C C   . ARG A 1 63  ? 187.980 195.106 163.188 1.000 204.41099 ? ? ? ? ? ? -34 ARG A C   1 
+ATOM 278   O O   . ARG A 1 63  ? 188.585 194.088 162.846 1.000 206.82597 ? ? ? ? ? ? -34 ARG A O   1 
+ATOM 279   C CB  . ARG A 1 63  ? 186.332 195.810 161.442 1.000 200.52943 ? ? ? ? ? ? -34 ARG A CB  1 
+ATOM 280   C CG  . ARG A 1 63  ? 185.102 196.561 161.919 1.000 201.33647 ? ? ? ? ? ? -34 ARG A CG  1 
+ATOM 281   C CD  . ARG A 1 63  ? 183.869 196.149 161.131 1.000 200.73396 ? ? ? ? ? ? -34 ARG A CD  1 
+ATOM 282   N NE  . ARG A 1 63  ? 183.749 196.889 159.881 1.000 200.31666 ? ? ? ? ? ? -34 ARG A NE  1 
+ATOM 283   C CZ  . ARG A 1 63  ? 182.993 197.966 159.718 1.000 198.50919 ? ? ? ? ? ? -34 ARG A CZ  1 
+ATOM 284   N NH1 . ARG A 1 63  ? 182.271 198.460 160.710 1.000 197.86424 ? ? ? ? ? ? -34 ARG A NH1 1 
+ATOM 285   N NH2 . ARG A 1 63  ? 182.961 198.562 158.530 1.000 196.08390 ? ? ? ? ? ? -34 ARG A NH2 1 
+ATOM 286   N N   . PHE A 1 64  ? 187.596 195.338 164.439 1.000 234.32886 ? ? ? ? ? ? -33 PHE A N   1 
+ATOM 287   C CA  . PHE A 1 64  ? 187.913 194.438 165.539 1.000 235.15898 ? ? ? ? ? ? -33 PHE A CA  1 
+ATOM 288   C C   . PHE A 1 64  ? 186.649 193.734 166.006 1.000 234.17258 ? ? ? ? ? ? -33 PHE A C   1 
+ATOM 289   O O   . PHE A 1 64  ? 185.654 194.387 166.336 1.000 233.44363 ? ? ? ? ? ? -33 PHE A O   1 
+ATOM 290   C CB  . PHE A 1 64  ? 188.556 195.199 166.699 1.000 235.10106 ? ? ? ? ? ? -33 PHE A CB  1 
+ATOM 291   C CG  . PHE A 1 64  ? 190.047 195.317 166.590 1.000 234.99449 ? ? ? ? ? ? -33 PHE A CG  1 
+ATOM 292   C CD1 . PHE A 1 64  ? 190.859 194.219 166.810 1.000 233.98579 ? ? ? ? ? ? -33 PHE A CD1 1 
+ATOM 293   C CD2 . PHE A 1 64  ? 190.636 196.524 166.261 1.000 234.54980 ? ? ? ? ? ? -33 PHE A CD2 1 
+ATOM 294   C CE1 . PHE A 1 64  ? 192.231 194.324 166.710 1.000 234.45640 ? ? ? ? ? ? -33 PHE A CE1 1 
+ATOM 295   C CE2 . PHE A 1 64  ? 192.008 196.635 166.160 1.000 234.98086 ? ? ? ? ? ? -33 PHE A CE2 1 
+ATOM 296   C CZ  . PHE A 1 64  ? 192.806 195.533 166.383 1.000 235.33570 ? ? ? ? ? ? -33 PHE A CZ  1 
+ATOM 297   N N   . ARG A 1 65  ? 186.694 192.404 166.035 1.000 208.93116 ? ? ? ? ? ? -32 ARG A N   1 
+ATOM 298   C CA  . ARG A 1 65  ? 185.552 191.583 166.411 1.000 207.65814 ? ? ? ? ? ? -32 ARG A CA  1 
+ATOM 299   C C   . ARG A 1 65  ? 185.994 190.543 167.428 1.000 208.47849 ? ? ? ? ? ? -32 ARG A C   1 
+ATOM 300   O O   . ARG A 1 65  ? 187.046 189.917 167.263 1.000 210.63394 ? ? ? ? ? ? -32 ARG A O   1 
+ATOM 301   C CB  . ARG A 1 65  ? 184.938 190.903 165.180 1.000 207.15707 ? ? ? ? ? ? -32 ARG A CB  1 
+ATOM 302   C CG  . ARG A 1 65  ? 184.229 189.595 165.477 1.000 207.43425 ? ? ? ? ? ? -32 ARG A CG  1 
+ATOM 303   C CD  . ARG A 1 65  ? 184.203 188.683 164.262 1.000 207.93491 ? ? ? ? ? ? -32 ARG A CD  1 
+ATOM 304   N NE  . ARG A 1 65  ? 185.442 188.738 163.495 1.000 209.80123 ? ? ? ? ? ? -32 ARG A NE  1 
+ATOM 305   C CZ  . ARG A 1 65  ? 185.664 188.047 162.385 1.000 207.51487 ? ? ? ? ? ? -32 ARG A CZ  1 
+ATOM 306   N NH1 . ARG A 1 65  ? 184.754 187.224 161.890 1.000 203.83984 ? ? ? ? ? ? -32 ARG A NH1 1 
+ATOM 307   N NH2 . ARG A 1 65  ? 186.827 188.184 161.755 1.000 206.24075 ? ? ? ? ? ? -32 ARG A NH2 1 
+ATOM 308   N N   . PHE A 1 66  ? 185.195 190.365 168.478 1.000 211.27729 ? ? ? ? ? ? -31 PHE A N   1 
+ATOM 309   C CA  . PHE A 1 66  ? 185.447 189.358 169.501 1.000 211.47837 ? ? ? ? ? ? -31 PHE A CA  1 
+ATOM 310   C C   . PHE A 1 66  ? 184.253 188.418 169.570 1.000 212.13611 ? ? ? ? ? ? -31 PHE A C   1 
+ATOM 311   O O   . PHE A 1 66  ? 183.149 188.841 169.931 1.000 213.78625 ? ? ? ? ? ? -31 PHE A O   1 
+ATOM 312   C CB  . PHE A 1 66  ? 185.700 190.003 170.864 1.000 209.98791 ? ? ? ? ? ? -31 PHE A CB  1 
+ATOM 313   C CG  . PHE A 1 66  ? 185.678 189.029 172.006 1.000 210.59190 ? ? ? ? ? ? -31 PHE A CG  1 
+ATOM 314   C CD1 . PHE A 1 66  ? 186.651 188.049 172.117 1.000 210.58127 ? ? ? ? ? ? -31 PHE A CD1 1 
+ATOM 315   C CD2 . PHE A 1 66  ? 184.683 189.088 172.967 1.000 210.42867 ? ? ? ? ? ? -31 PHE A CD2 1 
+ATOM 316   C CE1 . PHE A 1 66  ? 186.633 187.150 173.165 1.000 210.09298 ? ? ? ? ? ? -31 PHE A CE1 1 
+ATOM 317   C CE2 . PHE A 1 66  ? 184.660 188.192 174.017 1.000 211.11876 ? ? ? ? ? ? -31 PHE A CE2 1 
+ATOM 318   C CZ  . PHE A 1 66  ? 185.636 187.221 174.117 1.000 210.29950 ? ? ? ? ? ? -31 PHE A CZ  1 
+ATOM 319   N N   . ASP A 1 67  ? 184.480 187.148 169.232 1.000 188.82386 ? ? ? ? ? ? -30 ASP A N   1 
+ATOM 320   C CA  . ASP A 1 67  ? 183.443 186.116 169.275 1.000 188.23639 ? ? ? ? ? ? -30 ASP A CA  1 
+ATOM 321   C C   . ASP A 1 67  ? 182.225 186.515 168.445 1.000 188.97476 ? ? ? ? ? ? -30 ASP A C   1 
+ATOM 322   O O   . ASP A 1 67  ? 181.077 186.304 168.843 1.000 187.40471 ? ? ? ? ? ? -30 ASP A O   1 
+ATOM 323   C CB  . ASP A 1 67  ? 183.042 185.802 170.717 1.000 186.92924 ? ? ? ? ? ? -30 ASP A CB  1 
+ATOM 324   C CG  . ASP A 1 67  ? 182.527 184.387 170.881 1.000 187.88864 ? ? ? ? ? ? -30 ASP A CG  1 
+ATOM 325   O OD1 . ASP A 1 67  ? 183.357 183.460 170.986 1.000 188.17400 ? ? ? ? ? ? -30 ASP A OD1 1 
+ATOM 326   O OD2 . ASP A 1 67  ? 181.292 184.201 170.904 1.000 186.99234 ? ? ? ? ? ? -30 ASP A OD2 1 
+ATOM 327   N N   . GLY A 1 68  ? 182.478 187.099 167.277 1.000 185.61062 ? ? ? ? ? ? -29 GLY A N   1 
+ATOM 328   C CA  . GLY A 1 68  ? 181.417 187.501 166.381 1.000 183.06970 ? ? ? ? ? ? -29 GLY A CA  1 
+ATOM 329   C C   . GLY A 1 68  ? 180.789 188.843 166.682 1.000 186.37617 ? ? ? ? ? ? -29 GLY A C   1 
+ATOM 330   O O   . GLY A 1 68  ? 179.891 189.265 165.943 1.000 183.67728 ? ? ? ? ? ? -29 GLY A O   1 
+ATOM 331   N N   . GLN A 1 69  ? 181.226 189.528 167.735 1.000 207.68188 ? ? ? ? ? ? -28 GLN A N   1 
+ATOM 332   C CA  . GLN A 1 69  ? 180.698 190.829 168.098 1.000 205.02101 ? ? ? ? ? ? -28 GLN A CA  1 
+ATOM 333   C C   . GLN A 1 69  ? 181.788 191.883 167.962 1.000 205.02390 ? ? ? ? ? ? -28 GLN A C   1 
+ATOM 334   O O   . GLN A 1 69  ? 182.921 191.655 168.408 1.000 207.28334 ? ? ? ? ? ? -28 GLN A O   1 
+ATOM 335   C CB  . GLN A 1 69  ? 180.157 190.818 169.536 1.000 204.79075 ? ? ? ? ? ? -28 GLN A CB  1 
+ATOM 336   C CG  . GLN A 1 69  ? 179.354 189.577 169.882 1.000 205.30307 ? ? ? ? ? ? -28 GLN A CG  1 
+ATOM 337   C CD  . GLN A 1 69  ? 177.893 189.705 169.499 1.000 206.41703 ? ? ? ? ? ? -28 GLN A CD  1 
+ATOM 338   O OE1 . GLN A 1 69  ? 177.393 190.808 169.279 1.000 207.10932 ? ? ? ? ? ? -28 GLN A OE1 1 
+ATOM 339   N NE2 . GLN A 1 69  ? 177.201 188.575 169.411 1.000 204.36040 ? ? ? ? ? ? -28 GLN A NE2 1 
+ATOM 340   N N   . PRO A 1 70  ? 181.496 193.040 167.351 1.000 193.09346 ? ? ? ? ? ? -27 PRO A N   1 
+ATOM 341   C CA  . PRO A 1 70  ? 182.464 194.129 167.169 1.000 192.48350 ? ? ? ? ? ? -27 PRO A CA  1 
+ATOM 342   C C   . PRO A 1 70  ? 182.998 194.675 168.490 1.000 191.15626 ? ? ? ? ? ? -27 PRO A C   1 
+ATOM 343   O O   . PRO A 1 70  ? 182.275 194.644 169.485 1.000 191.27621 ? ? ? ? ? ? -27 PRO A O   1 
+ATOM 344   C CB  . PRO A 1 70  ? 181.653 195.199 166.430 1.000 189.70126 ? ? ? ? ? ? -27 PRO A CB  1 
+ATOM 345   C CG  . PRO A 1 70  ? 180.546 194.452 165.774 1.000 188.86699 ? ? ? ? ? ? -27 PRO A CG  1 
+ATOM 346   C CD  . PRO A 1 70  ? 180.204 193.342 166.715 1.000 190.65921 ? ? ? ? ? ? -27 PRO A CD  1 
+ATOM 347   N N   . THR A 1 87  ? 191.028 185.827 172.296 1.000 251.85018 ? ? ? ? ? ? -10 THR A N   1 
+ATOM 348   C CA  . THR A 1 87  ? 191.541 186.236 170.995 1.000 253.16524 ? ? ? ? ? ? -10 THR A CA  1 
+ATOM 349   C C   . THR A 1 87  ? 190.569 187.175 170.288 1.000 253.93532 ? ? ? ? ? ? -10 THR A C   1 
+ATOM 350   O O   . THR A 1 87  ? 189.352 187.028 170.403 1.000 253.73335 ? ? ? ? ? ? -10 THR A O   1 
+ATOM 351   C CB  . THR A 1 87  ? 191.820 185.019 170.093 1.000 252.78834 ? ? ? ? ? ? -10 THR A CB  1 
+ATOM 352   O OG1 . THR A 1 87  ? 192.112 185.463 168.762 1.000 253.47441 ? ? ? ? ? ? -10 THR A OG1 1 
+ATOM 353   C CG2 . THR A 1 87  ? 190.618 184.088 170.063 1.000 252.11491 ? ? ? ? ? ? -10 THR A CG2 1 
+ATOM 354   N N   . ILE A 1 88  ? 191.114 188.145 169.560 1.000 251.45706 ? ? ? ? ? ? -9  ILE A N   1 
+ATOM 355   C CA  . ILE A 1 88  ? 190.326 189.137 168.839 1.000 250.55023 ? ? ? ? ? ? -9  ILE A CA  1 
+ATOM 356   C C   . ILE A 1 88  ? 190.637 189.000 167.357 1.000 251.24913 ? ? ? ? ? ? -9  ILE A C   1 
+ATOM 357   O O   . ILE A 1 88  ? 191.795 189.138 166.945 1.000 253.65380 ? ? ? ? ? ? -9  ILE A O   1 
+ATOM 358   C CB  . ILE A 1 88  ? 190.618 190.565 169.327 1.000 248.37957 ? ? ? ? ? ? -9  ILE A CB  1 
+ATOM 359   C CG1 . ILE A 1 88  ? 190.695 190.608 170.853 1.000 247.79109 ? ? ? ? ? ? -9  ILE A CG1 1 
+ATOM 360   C CG2 . ILE A 1 88  ? 189.556 191.526 168.822 1.000 247.89520 ? ? ? ? ? ? -9  ILE A CG2 1 
+ATOM 361   C CD1 . ILE A 1 88  ? 189.392 190.278 171.539 1.000 248.08419 ? ? ? ? ? ? -9  ILE A CD1 1 
+ATOM 362   N N   . ASP A 1 89  ? 189.610 188.732 166.558 1.000 231.58069 ? ? ? ? ? ? -8  ASP A N   1 
+ATOM 363   C CA  . ASP A 1 89  ? 189.778 188.672 165.116 1.000 230.22829 ? ? ? ? ? ? -8  ASP A CA  1 
+ATOM 364   C C   . ASP A 1 89  ? 189.823 190.078 164.532 1.000 229.30172 ? ? ? ? ? ? -8  ASP A C   1 
+ATOM 365   O O   . ASP A 1 89  ? 189.310 191.034 165.119 1.000 229.23943 ? ? ? ? ? ? -8  ASP A O   1 
+ATOM 366   C CB  . ASP A 1 89  ? 188.646 187.871 164.473 1.000 229.35487 ? ? ? ? ? ? -8  ASP A CB  1 
+ATOM 367   C CG  . ASP A 1 89  ? 188.660 186.411 164.881 1.000 228.97189 ? ? ? ? ? ? -8  ASP A CG  1 
+ATOM 368   O OD1 . ASP A 1 89  ? 189.551 185.670 164.416 1.000 229.41645 ? ? ? ? ? ? -8  ASP A OD1 1 
+ATOM 369   O OD2 . ASP A 1 89  ? 187.779 186.003 165.667 1.000 227.91346 ? ? ? ? ? ? -8  ASP A OD2 1 
+ATOM 370   N N   . VAL A 1 90  ? 190.450 190.198 163.366 1.000 232.45801 ? ? ? ? ? ? -7  VAL A N   1 
+ATOM 371   C CA  . VAL A 1 90  ? 190.580 191.479 162.685 1.000 230.90316 ? ? ? ? ? ? -7  VAL A CA  1 
+ATOM 372   C C   . VAL A 1 90  ? 189.994 191.359 161.286 1.000 230.86926 ? ? ? ? ? ? -7  VAL A C   1 
+ATOM 373   O O   . VAL A 1 90  ? 189.868 190.263 160.730 1.000 232.21509 ? ? ? ? ? ? -7  VAL A O   1 
+ATOM 374   C CB  . VAL A 1 90  ? 192.046 191.961 162.621 1.000 230.59184 ? ? ? ? ? ? -7  VAL A CB  1 
+ATOM 375   C CG1 . VAL A 1 90  ? 192.667 191.965 164.009 1.000 231.46082 ? ? ? ? ? ? -7  VAL A CG1 1 
+ATOM 376   C CG2 . VAL A 1 90  ? 192.852 191.093 161.670 1.000 231.95302 ? ? ? ? ? ? -7  VAL A CG2 1 
+ATOM 377   N N   . PHE A 1 91  ? 189.626 192.505 160.724 1.000 208.92582 ? ? ? ? ? ? -6  PHE A N   1 
+ATOM 378   C CA  . PHE A 1 91  ? 189.019 192.596 159.402 1.000 210.55907 ? ? ? ? ? ? -6  PHE A CA  1 
+ATOM 379   C C   . PHE A 1 91  ? 189.827 193.582 158.570 1.000 211.23538 ? ? ? ? ? ? -6  PHE A C   1 
+ATOM 380   O O   . PHE A 1 91  ? 189.762 194.792 158.807 1.000 210.48369 ? ? ? ? ? ? -6  PHE A O   1 
+ATOM 381   C CB  . PHE A 1 91  ? 187.563 193.042 159.514 1.000 210.84167 ? ? ? ? ? ? -6  PHE A CB  1 
+ATOM 382   C CG  . PHE A 1 91  ? 186.768 192.850 158.261 1.000 211.38654 ? ? ? ? ? ? -6  PHE A CG  1 
+ATOM 383   C CD1 . PHE A 1 91  ? 186.890 191.691 157.516 1.000 210.31416 ? ? ? ? ? ? -6  PHE A CD1 1 
+ATOM 384   C CD2 . PHE A 1 91  ? 185.893 193.831 157.829 1.000 209.23161 ? ? ? ? ? ? -6  PHE A CD2 1 
+ATOM 385   C CE1 . PHE A 1 91  ? 186.154 191.517 156.363 1.000 208.92909 ? ? ? ? ? ? -6  PHE A CE1 1 
+ATOM 386   C CE2 . PHE A 1 91  ? 185.156 193.662 156.678 1.000 207.01313 ? ? ? ? ? ? -6  PHE A CE2 1 
+ATOM 387   C CZ  . PHE A 1 91  ? 185.286 192.505 155.946 1.000 208.08474 ? ? ? ? ? ? -6  PHE A CZ  1 
+ATOM 388   N N   . GLN A 1 92  ? 190.569 193.072 157.588 1.000 216.59456 ? ? ? ? ? ? -5  GLN A N   1 
+ATOM 389   C CA  . GLN A 1 92  ? 191.546 193.874 156.863 1.000 215.40361 ? ? ? ? ? ? -5  GLN A CA  1 
+ATOM 390   C C   . GLN A 1 92  ? 190.958 194.565 155.636 1.000 216.12637 ? ? ? ? ? ? -5  GLN A C   1 
+ATOM 391   O O   . GLN A 1 92  ? 191.693 194.851 154.684 1.000 215.96588 ? ? ? ? ? ? -5  GLN A O   1 
+ATOM 392   C CB  . GLN A 1 92  ? 192.744 193.011 156.463 1.000 214.09491 ? ? ? ? ? ? -5  GLN A CB  1 
+ATOM 393   C CG  . GLN A 1 92  ? 194.078 193.737 156.555 1.000 214.27911 ? ? ? ? ? ? -5  GLN A CG  1 
+ATOM 394   C CD  . GLN A 1 92  ? 195.248 192.864 156.155 1.000 215.24628 ? ? ? ? ? ? -5  GLN A CD  1 
+ATOM 395   O OE1 . GLN A 1 92  ? 195.200 191.641 156.287 1.000 214.62795 ? ? ? ? ? ? -5  GLN A OE1 1 
+ATOM 396   N NE2 . GLN A 1 92  ? 196.311 193.489 155.661 1.000 216.24621 ? ? ? ? ? ? -5  GLN A NE2 1 
+ATOM 397   N N   . GLN A 1 93  ? 189.654 194.832 155.640 1.000 205.71666 ? ? ? ? ? ? -4  GLN A N   1 
+ATOM 398   C CA  . GLN A 1 93  ? 188.989 195.677 154.634 1.000 204.72848 ? ? ? ? ? ? -4  GLN A CA  1 
+ATOM 399   C C   . GLN A 1 93  ? 189.138 195.014 153.266 1.000 204.07829 ? ? ? ? ? ? -4  GLN A C   1 
+ATOM 400   O O   . GLN A 1 93  ? 188.782 193.833 153.123 1.000 201.80601 ? ? ? ? ? ? -4  GLN A O   1 
+ATOM 401   C CB  . GLN A 1 93  ? 189.544 197.094 154.751 1.000 205.57273 ? ? ? ? ? ? -4  GLN A CB  1 
+ATOM 402   C CG  . GLN A 1 93  ? 188.712 198.164 154.061 1.000 205.26726 ? ? ? ? ? ? -4  GLN A CG  1 
+ATOM 403   C CD  . GLN A 1 93  ? 187.246 198.099 154.434 1.000 205.34480 ? ? ? ? ? ? -4  GLN A CD  1 
+ATOM 404   O OE1 . GLN A 1 93  ? 186.377 198.037 153.566 1.000 204.98898 ? ? ? ? ? ? -4  GLN A OE1 1 
+ATOM 405   N NE2 . GLN A 1 93  ? 186.963 198.115 155.732 1.000 204.03710 ? ? ? ? ? ? -4  GLN A NE2 1 
+ATOM 406   N N   . GLN A 1 94  ? 189.648 195.709 152.250 1.000 190.22260 ? ? ? ? ? ? -3  GLN A N   1 
+ATOM 407   C CA  . GLN A 1 94  ? 189.695 195.197 150.881 1.000 190.91382 ? ? ? ? ? ? -3  GLN A CA  1 
+ATOM 408   C C   . GLN A 1 94  ? 190.826 194.186 150.760 1.000 190.05210 ? ? ? ? ? ? -3  GLN A C   1 
+ATOM 409   O O   . GLN A 1 94  ? 191.979 194.532 150.498 1.000 186.44587 ? ? ? ? ? ? -3  GLN A O   1 
+ATOM 410   C CB  . GLN A 1 94  ? 189.864 196.337 149.886 1.000 187.84149 ? ? ? ? ? ? -3  GLN A CB  1 
+ATOM 411   C CG  . GLN A 1 94  ? 188.601 196.685 149.120 1.000 186.73667 ? ? ? ? ? ? -3  GLN A CG  1 
+ATOM 412   C CD  . GLN A 1 94  ? 188.393 195.790 147.914 1.000 187.80812 ? ? ? ? ? ? -3  GLN A CD  1 
+ATOM 413   O OE1 . GLN A 1 94  ? 189.217 194.924 147.619 1.000 187.26990 ? ? ? ? ? ? -3  GLN A OE1 1 
+ATOM 414   N NE2 . GLN A 1 94  ? 187.287 195.997 147.207 1.000 186.13369 ? ? ? ? ? ? -3  GLN A NE2 1 
+ATOM 415   N N   . THR A 1 95  ? 190.486 192.916 150.951 1.000 188.28752 ? ? ? ? ? ? -2  THR A N   1 
+ATOM 416   C CA  . THR A 1 95  ? 191.406 191.809 150.756 1.000 186.01773 ? ? ? ? ? ? -2  THR A CA  1 
+ATOM 417   C C   . THR A 1 95  ? 190.710 190.736 149.933 1.000 184.49789 ? ? ? ? ? ? -2  THR A C   1 
+ATOM 418   O O   . THR A 1 95  ? 189.492 190.763 149.737 1.000 179.67846 ? ? ? ? ? ? -2  THR A O   1 
+ATOM 419   C CB  . THR A 1 95  ? 191.887 191.221 152.090 1.000 186.20258 ? ? ? ? ? ? -2  THR A CB  1 
+ATOM 420   O OG1 . THR A 1 95  ? 190.756 190.809 152.868 1.000 185.62030 ? ? ? ? ? ? -2  THR A OG1 1 
+ATOM 421   C CG2 . THR A 1 95  ? 192.693 192.246 152.871 1.000 184.90063 ? ? ? ? ? ? -2  THR A CG2 1 
+ATOM 422   N N   . GLY A 1 96  ? 191.495 189.780 149.449 1.000 175.20159 ? ? ? ? ? ? -1  GLY A N   1 
+ATOM 423   C CA  . GLY A 1 96  ? 190.915 188.669 148.725 1.000 172.55060 ? ? ? ? ? ? -1  GLY A CA  1 
+ATOM 424   C C   . GLY A 1 96  ? 190.478 187.587 149.686 1.000 173.56994 ? ? ? ? ? ? -1  GLY A C   1 
+ATOM 425   O O   . GLY A 1 96  ? 191.285 186.759 150.118 1.000 174.24319 ? ? ? ? ? ? -1  GLY A O   1 
+ATOM 426   N N   . GLY A 1 97  ? 189.190 187.586 150.026 1.000 143.33603 ? ? ? ? ? ? 0   GLY A N   1 
+ATOM 427   C CA  . GLY A 1 97  ? 188.673 186.663 151.014 1.000 139.96140 ? ? ? ? ? ? 0   GLY A CA  1 
+ATOM 428   C C   . GLY A 1 97  ? 187.246 186.283 150.695 1.000 138.10672 ? ? ? ? ? ? 0   GLY A C   1 
+ATOM 429   O O   . GLY A 1 97  ? 186.636 186.791 149.753 1.000 136.08711 ? ? ? ? ? ? 0   GLY A O   1 
+ATOM 430   N N   . SER A 1 98  ? 186.720 185.372 151.504 1.000 109.80101 ? ? ? ? ? ? 1   SER A N   1 
+ATOM 431   C CA  . SER A 1 98  ? 185.373 184.879 151.296 1.000 103.15080 ? ? ? ? ? ? 1   SER A CA  1 
+ATOM 432   C C   . SER A 1 98  ? 184.347 185.951 151.635 1.000 104.25579 ? ? ? ? ? ? 1   SER A C   1 
+ATOM 433   O O   . SER A 1 98  ? 184.607 186.884 152.397 1.000 110.71458 ? ? ? ? ? ? 1   SER A O   1 
+ATOM 434   C CB  . SER A 1 98  ? 185.120 183.645 152.155 1.000 107.34893 ? ? ? ? ? ? 1   SER A CB  1 
+ATOM 435   O OG  . SER A 1 98  ? 185.158 183.984 153.528 1.000 116.34929 ? ? ? ? ? ? 1   SER A OG  1 
+ATOM 436   N N   . LYS A 1 99  ? 183.162 185.810 151.041 1.000 100.25751 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A N   1 
+ATOM 437   C CA  . LYS A 1 99  ? 182.034 186.625 151.468 1.000 99.90055  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CA  1 
+ATOM 438   C C   . LYS A 1 99  ? 181.662 186.318 152.909 1.000 104.55276 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A C   1 
+ATOM 439   O O   . LYS A 1 99  ? 181.418 187.230 153.703 1.000 113.10357 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A O   1 
+ATOM 440   C CB  . LYS A 1 99  ? 180.840 186.390 150.550 1.000 97.93498  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CB  1 
+ATOM 441   C CG  . LYS A 1 99  ? 180.875 187.190 149.268 1.000 105.87473 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CG  1 
+ATOM 442   C CD  . LYS A 1 99  ? 180.174 186.447 148.151 1.000 106.56164 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CD  1 
+ATOM 443   C CE  . LYS A 1 99  ? 178.861 185.859 148.627 1.000 108.78597 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CE  1 
+ATOM 444   N NZ  . LYS A 1 99  ? 177.958 186.901 149.179 1.000 112.76170 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A NZ  1 
+ATOM 445   N N   . PHE A 1 100 ? 181.636 185.039 153.269 1.000 83.61149  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A N   1 
+ATOM 446   C CA  . PHE A 1 100 ? 181.234 184.621 154.604 1.000 80.85558  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A CA  1 
+ATOM 447   C C   . PHE A 1 100 ? 182.380 184.840 155.579 1.000 90.09550  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A C   1 
+ATOM 448   O O   . PHE A 1 100 ? 183.470 184.290 155.397 1.000 103.82134 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A O   1 
+ATOM 449   C CB  . PHE A 1 100 ? 180.810 183.157 154.594 1.000 73.57290  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A CB  1 
+ATOM 450   C CG  . PHE A 1 100 ? 179.793 182.835 153.548 1.000 82.62404  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A CG  1 
+ATOM 451   C CD1 . PHE A 1 100 ? 180.181 182.467 152.277 1.000 89.87821  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A CD1 1 
+ATOM 452   C CD2 . PHE A 1 100 ? 178.446 182.912 153.832 1.000 91.80868  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A CD2 1 
+ATOM 453   C CE1 . PHE A 1 100 ? 179.246 182.179 151.314 1.000 97.94417  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A CE1 1 
+ATOM 454   C CE2 . PHE A 1 100 ? 177.508 182.624 152.872 1.000 84.16004  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A CE2 1 
+ATOM 455   C CZ  . PHE A 1 100 ? 177.908 182.258 151.612 1.000 91.26956  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A CZ  1 
+ATOM 456   N N   . SER A 1 101 ? 182.135 185.641 156.613 1.000 88.31805  ? ? ? ? ? ? 4   SER A N   1 
+ATOM 457   C CA  . SER A 1 101 ? 183.147 185.901 157.628 1.000 84.39145  ? ? ? ? ? ? 4   SER A CA  1 
+ATOM 458   C C   . SER A 1 101 ? 183.014 184.934 158.798 1.000 90.43611  ? ? ? ? ? ? 4   SER A C   1 
+ATOM 459   O O   . SER A 1 101 ? 183.949 184.190 159.104 1.000 106.92037 ? ? ? ? ? ? 4   SER A O   1 
+ATOM 460   C CB  . SER A 1 101 ? 183.048 187.349 158.112 1.000 90.81024  ? ? ? ? ? ? 4   SER A CB  1 
+ATOM 461   O OG  . SER A 1 101 ? 183.340 188.250 157.063 1.000 106.85899 ? ? ? ? ? ? 4   SER A OG  1 
+ATOM 462   N N   . ASN A 1 102 ? 181.861 184.932 159.455 1.000 67.56039  ? ? ? ? ? ? 5   ASN A N   1 
+ATOM 463   C CA  . ASN A 1 102 ? 181.645 184.048 160.589 1.000 78.06768  ? ? ? ? ? ? 5   ASN A CA  1 
+ATOM 464   C C   . ASN A 1 102 ? 180.151 183.916 160.832 1.000 72.76796  ? ? ? ? ? ? 5   ASN A C   1 
+ATOM 465   O O   . ASN A 1 102 ? 179.345 184.677 160.297 1.000 89.32444  ? ? ? ? ? ? 5   ASN A O   1 
+ATOM 466   C CB  . ASN A 1 102 ? 182.364 184.559 161.838 1.000 87.47023  ? ? ? ? ? ? 5   ASN A CB  1 
+ATOM 467   C CG  . ASN A 1 102 ? 181.687 185.757 162.448 1.000 91.88663  ? ? ? ? ? ? 5   ASN A CG  1 
+ATOM 468   O OD1 . ASN A 1 102 ? 181.911 186.889 162.029 1.000 100.04469 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A OD1 1 
+ATOM 469   N ND2 . ASN A 1 102 ? 180.859 185.517 163.454 1.000 93.63074  ? ? ? ? ? ? 5   ASN A ND2 1 
+ATOM 470   N N   . ILE A 1 103 ? 179.792 182.929 161.644 1.000 67.19683  ? ? ? ? ? ? 6   ILE A N   1 
+ATOM 471   C CA  . ILE A 1 103 ? 178.409 182.684 162.026 1.000 63.34098  ? ? ? ? ? ? 6   ILE A CA  1 
+ATOM 472   C C   . ILE A 1 103 ? 178.342 182.522 163.536 1.000 75.47176  ? ? ? ? ? ? 6   ILE A C   1 
+ATOM 473   O O   . ILE A 1 103 ? 179.203 181.875 164.140 1.000 94.61446  ? ? ? ? ? ? 6   ILE A O   1 
+ATOM 474   C CB  . ILE A 1 103 ? 177.826 181.447 161.311 1.000 63.34128  ? ? ? ? ? ? 6   ILE A CB  1 
+ATOM 475   C CG1 . ILE A 1 103 ? 176.373 181.228 161.722 1.000 75.11085  ? ? ? ? ? ? 6   ILE A CG1 1 
+ATOM 476   C CG2 . ILE A 1 103 ? 178.646 180.213 161.604 1.000 75.85513  ? ? ? ? ? ? 6   ILE A CG2 1 
+ATOM 477   C CD1 . ILE A 1 103 ? 175.572 180.451 160.721 1.000 78.40109  ? ? ? ? ? ? 6   ILE A CD1 1 
+ATOM 478   N N   . THR A 1 104 ? 177.336 183.135 164.149 1.000 83.29687  ? ? ? ? ? ? 7   THR A N   1 
+ATOM 479   C CA  . THR A 1 104 ? 177.111 183.043 165.583 1.000 75.89976  ? ? ? ? ? ? 7   THR A CA  1 
+ATOM 480   C C   . THR A 1 104 ? 175.797 182.324 165.833 1.000 77.55261  ? ? ? ? ? ? 7   THR A C   1 
+ATOM 481   O O   . THR A 1 104 ? 174.778 182.663 165.228 1.000 103.16714 ? ? ? ? ? ? 7   THR A O   1 
+ATOM 482   C CB  . THR A 1 104 ? 177.081 184.426 166.231 1.000 86.23020  ? ? ? ? ? ? 7   THR A CB  1 
+ATOM 483   O OG1 . THR A 1 104 ? 178.217 185.182 165.798 1.000 95.17136  ? ? ? ? ? ? 7   THR A OG1 1 
+ATOM 484   C CG2 . THR A 1 104 ? 177.112 184.301 167.738 1.000 89.81415  ? ? ? ? ? ? 7   THR A CG2 1 
+ATOM 485   N N   . ILE A 1 105 ? 175.825 181.333 166.715 1.000 64.25527  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A N   1 
+ATOM 486   C CA  . ILE A 1 105 ? 174.648 180.552 167.071 1.000 69.23750  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CA  1 
+ATOM 487   C C   . ILE A 1 105 ? 174.454 180.671 168.572 1.000 81.08105  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A C   1 
+ATOM 488   O O   . ILE A 1 105 ? 175.386 180.416 169.343 1.000 103.10660 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A O   1 
+ATOM 489   C CB  . ILE A 1 105 ? 174.791 179.084 166.650 1.000 65.07043  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CB  1 
+ATOM 490   C CG1 . ILE A 1 105 ? 175.331 178.997 165.225 1.000 70.65055  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CG1 1 
+ATOM 491   C CG2 . ILE A 1 105 ? 173.466 178.374 166.761 1.000 69.41485  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CG2 1 
+ATOM 492   C CD1 . ILE A 1 105 ? 175.314 177.611 164.652 1.000 76.58781  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CD1 1 
+ATOM 493   N N   . LYS A 1 106 ? 173.254 181.061 168.989 1.000 87.53041  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A N   1 
+ATOM 494   C CA  . LYS A 1 106 ? 172.951 181.268 170.397 1.000 79.61988  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A CA  1 
+ATOM 495   C C   . LYS A 1 106 ? 171.688 180.512 170.767 1.000 79.92445  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A C   1 
+ATOM 496   O O   . LYS A 1 106 ? 170.666 180.636 170.088 1.000 101.81141 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A O   1 
+ATOM 497   C CB  . LYS A 1 106 ? 172.781 182.753 170.713 1.000 84.98467  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A CB  1 
+ATOM 498   C CG  . LYS A 1 106 ? 174.086 183.489 170.897 1.000 87.34635  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A CG  1 
+ATOM 499   C CD  . LYS A 1 106 ? 174.132 184.739 170.046 1.000 99.93363  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A CD  1 
+ATOM 500   C CE  . LYS A 1 106 ? 174.204 185.983 170.909 1.000 99.21209  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A CE  1 
+ATOM 501   N NZ  . LYS A 1 106 ? 174.460 187.203 170.099 1.000 105.29796 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A NZ  1 
+ATOM 502   N N   . ASN A 1 107 ? 171.770 179.724 171.838 1.000 87.24758  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A N   1 
+ATOM 503   C CA  . ASN A 1 107 ? 170.616 179.060 172.441 1.000 86.82478  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A CA  1 
+ATOM 504   C C   . ASN A 1 107 ? 169.879 178.155 171.462 1.000 89.90182  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A C   1 
+ATOM 505   O O   . ASN A 1 107 ? 168.707 177.838 171.665 1.000 101.53263 ? ? ? ? ? ? 10  ASN A O   1 
+ATOM 506   C CB  . ASN A 1 107 ? 169.644 180.076 173.043 1.000 84.25704  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A CB  1 
+ATOM 507   C CG  . ASN A 1 107 ? 170.325 181.055 173.966 1.000 96.69668  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A CG  1 
+ATOM 508   O OD1 . ASN A 1 107 ? 171.135 180.670 174.805 1.000 103.27585 ? ? ? ? ? ? 10  ASN A OD1 1 
+ATOM 509   N ND2 . ASN A 1 107 ? 169.997 182.330 173.822 1.000 101.76310 ? ? ? ? ? ? 10  ASN A ND2 1 
+ATOM 510   N N   . PHE A 1 108 ? 170.544 177.720 170.399 1.000 73.69743  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A N   1 
+ATOM 511   C CA  . PHE A 1 108 ? 169.937 176.831 169.417 1.000 69.29039  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CA  1 
+ATOM 512   C C   . PHE A 1 108 ? 170.403 175.410 169.697 1.000 82.78744  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A C   1 
+ATOM 513   O O   . PHE A 1 108 ? 171.563 175.074 169.449 1.000 105.01336 ? ? ? ? ? ? 11  PHE A O   1 
+ATOM 514   C CB  . PHE A 1 108 ? 170.295 177.249 167.996 1.000 72.42112  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CB  1 
+ATOM 515   C CG  . PHE A 1 108 ? 169.835 176.280 166.950 1.000 74.17415  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CG  1 
+ATOM 516   C CD1 . PHE A 1 108 ? 168.506 176.220 166.582 1.000 85.41590  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CD1 1 
+ATOM 517   C CD2 . PHE A 1 108 ? 170.729 175.428 166.337 1.000 81.64814  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CD2 1 
+ATOM 518   C CE1 . PHE A 1 108 ? 168.082 175.330 165.623 1.000 86.62280  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CE1 1 
+ATOM 519   C CE2 . PHE A 1 108 ? 170.307 174.538 165.379 1.000 86.18245  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CE2 1 
+ATOM 520   C CZ  . PHE A 1 108 ? 168.983 174.489 165.022 1.000 80.19964  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A CZ  1 
+ATOM 521   N N   . ARG A 1 109 ? 169.492 174.581 170.203 1.000 92.11572  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A N   1 
+ATOM 522   C CA  . ARG A 1 109 ? 169.775 173.184 170.506 1.000 86.64534  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A CA  1 
+ATOM 523   C C   . ARG A 1 109 ? 171.014 173.041 171.380 1.000 95.73463  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A C   1 
+ATOM 524   O O   . ARG A 1 109 ? 171.034 173.499 172.525 1.000 102.03171 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A O   1 
+ATOM 525   C CB  . ARG A 1 109 ? 169.946 172.385 169.216 1.000 81.49234  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A CB  1 
+ATOM 526   C CG  . ARG A 1 109 ? 168.860 172.630 168.194 1.000 77.28185  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A CG  1 
+ATOM 527   C CD  . ARG A 1 109 ? 168.307 171.327 167.664 1.000 85.98185  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A CD  1 
+ATOM 528   N NE  . ARG A 1 109 ? 167.320 171.538 166.614 1.000 96.11953  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A NE  1 
+ATOM 529   C CZ  . ARG A 1 109 ? 167.389 171.005 165.403 1.000 95.45361  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A CZ  1 
+ATOM 530   N NH1 . ARG A 1 109 ? 168.396 170.226 165.048 1.000 102.01153 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A NH1 1 
+ATOM 531   N NH2 . ARG A 1 109 ? 166.422 171.257 164.527 1.000 86.24960  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A NH2 1 
+ATOM 532   N N   . ASN A 1 110 ? 172.050 172.400 170.840 1.000 97.76020  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A N   1 
+ATOM 533   C CA  . ASN A 1 110 ? 173.279 172.195 171.597 1.000 91.59495  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A CA  1 
+ATOM 534   C C   . ASN A 1 110 ? 174.005 173.506 171.856 1.000 99.00534  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A C   1 
+ATOM 535   O O   . ASN A 1 110 ? 174.566 173.708 172.937 1.000 109.06674 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A O   1 
+ATOM 536   C CB  . ASN A 1 110 ? 174.200 171.241 170.846 1.000 89.74957  ? ? ? ? ? ? 13  ASN A CB  1 
+ATOM 537   C CG  . ASN A 1 110 ? 173.625 169.861 170.711 1.000 102.77419 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A CG  1 
+ATOM 538   O OD1 . ASN A 1 110 ? 174.179 169.020 170.009 1.000 111.86862 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A OD1 1 
+ATOM 539   N ND2 . ASN A 1 110 ? 172.513 169.609 171.387 1.000 106.65713 ? ? ? ? ? ? 13  ASN A ND2 1 
+ATOM 540   N N   . PHE A 1 111 ? 174.018 174.398 170.874 1.000 87.08279  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A N   1 
+ATOM 541   C CA  . PHE A 1 111 ? 174.881 175.574 170.903 1.000 85.76212  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A CA  1 
+ATOM 542   C C   . PHE A 1 111 ? 174.348 176.575 171.916 1.000 89.75780  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A C   1 
+ATOM 543   O O   . PHE A 1 111 ? 173.371 177.278 171.659 1.000 107.09882 ? ? ? ? ? ? 14  PHE A O   1 
+ATOM 544   C CB  . PHE A 1 111 ? 174.966 176.199 169.517 1.000 84.73001  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A CB  1 
+ATOM 545   C CG  . PHE A 1 111 ? 175.435 175.254 168.452 1.000 79.70480  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A CG  1 
+ATOM 546   C CD1 . PHE A 1 111 ? 174.574 174.327 167.899 1.000 83.93605  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A CD1 1 
+ATOM 547   C CD2 . PHE A 1 111 ? 176.735 175.301 167.996 1.000 88.11362  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A CD2 1 
+ATOM 548   C CE1 . PHE A 1 111 ? 175.005 173.464 166.924 1.000 87.99812  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A CE1 1 
+ATOM 549   C CE2 . PHE A 1 111 ? 177.168 174.440 167.017 1.000 91.56643  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A CE2 1 
+ATOM 550   C CZ  . PHE A 1 111 ? 176.302 173.521 166.482 1.000 88.03308  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A CZ  1 
+ATOM 551   N N   . GLU A 1 112 ? 174.985 176.640 173.085 1.000 102.83604 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A N   1 
+ATOM 552   C CA  . GLU A 1 112 ? 174.655 177.694 174.035 1.000 103.86556 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A CA  1 
+ATOM 553   C C   . GLU A 1 112 ? 175.070 179.056 173.498 1.000 109.82844 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A C   1 
+ATOM 554   O O   . GLU A 1 112 ? 174.266 179.994 173.461 1.000 118.37848 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A O   1 
+ATOM 555   C CB  . GLU A 1 112 ? 175.330 177.416 175.376 1.000 114.67269 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A CB  1 
+ATOM 556   C CG  . GLU A 1 112 ? 174.641 178.052 176.563 1.000 116.20625 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A CG  1 
+ATOM 557   C CD  . GLU A 1 112 ? 175.485 179.123 177.216 1.000 126.44536 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A CD  1 
+ATOM 558   O OE1 . GLU A 1 112 ? 176.726 179.054 177.101 1.000 130.04615 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A OE1 1 
+ATOM 559   O OE2 . GLU A 1 112 ? 174.909 180.036 177.843 1.000 125.87521 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A OE2 1 
+ATOM 560   N N   . LYS A 1 113 ? 176.324 179.180 173.073 1.000 104.26680 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A N   1 
+ATOM 561   C CA  . LYS A 1 113 ? 176.804 180.389 172.410 1.000 106.35749 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A CA  1 
+ATOM 562   C C   . LYS A 1 113 ? 178.076 180.005 171.673 1.000 109.07901 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A C   1 
+ATOM 563   O O   . LYS A 1 113 ? 179.093 179.718 172.310 1.000 117.58098 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A O   1 
+ATOM 564   C CB  . LYS A 1 113 ? 177.059 181.505 173.411 1.000 109.50858 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A CB  1 
+ATOM 565   C CG  . LYS A 1 113 ? 177.970 182.598 172.890 1.000 111.44351 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A CG  1 
+ATOM 566   C CD  . LYS A 1 113 ? 177.403 183.971 173.183 1.000 116.38272 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A CD  1 
+ATOM 567   C CE  . LYS A 1 113 ? 178.398 185.060 172.828 1.000 116.12848 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A CE  1 
+ATOM 568   N NZ  . LYS A 1 113 ? 178.586 185.173 171.355 1.000 118.03928 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A NZ  1 
+ATOM 569   N N   . VAL A 1 114 ? 178.021 179.991 170.346 1.000 95.00834  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A N   1 
+ATOM 570   C CA  . VAL A 1 114 ? 179.122 179.499 169.531 1.000 92.31448  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A CA  1 
+ATOM 571   C C   . VAL A 1 114 ? 179.351 180.466 168.382 1.000 88.99735  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A C   1 
+ATOM 572   O O   . VAL A 1 114 ? 178.404 180.846 167.689 1.000 108.48560 ? ? ? ? ? ? 17  VAL A O   1 
+ATOM 573   C CB  . VAL A 1 114 ? 178.837 178.082 168.999 1.000 87.88417  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A CB  1 
+ATOM 574   C CG1 . VAL A 1 114 ? 179.822 177.716 167.926 1.000 94.46445  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A CG1 1 
+ATOM 575   C CG2 . VAL A 1 114 ? 178.890 177.077 170.128 1.000 98.65758  ? ? ? ? ? ? 17  VAL A CG2 1 
+ATOM 576   N N   . ASN A 1 115 ? 180.603 180.864 168.180 1.000 89.91735  ? ? ? ? ? ? 18  ASN A N   1 
+ATOM 577   C CA  . ASN A 1 115 ? 180.993 181.705 167.058 1.000 93.34890  ? ? ? ? ? ? 18  ASN A CA  1 
+ATOM 578   C C   . ASN A 1 115 ? 182.022 180.952 166.231 1.000 104.48667 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A C   1 
+ATOM 579   O O   . ASN A 1 115 ? 183.061 180.543 166.756 1.000 116.19593 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A O   1 
+ATOM 580   C CB  . ASN A 1 115 ? 181.560 183.039 167.539 1.000 96.07739  ? ? ? ? ? ? 18  ASN A CB  1 
+ATOM 581   C CG  . ASN A 1 115 ? 182.214 183.822 166.427 1.000 108.09066 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A CG  1 
+ATOM 582   O OD1 . ASN A 1 115 ? 181.554 184.250 165.484 1.000 111.89506 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A OD1 1 
+ATOM 583   N ND2 . ASN A 1 115 ? 183.522 184.009 166.527 1.000 112.35619 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A ND2 1 
+ATOM 584   N N   . ILE A 1 116 ? 181.736 180.773 164.946 1.000 84.31387  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A N   1 
+ATOM 585   C CA  . ILE A 1 116 ? 182.569 179.980 164.051 1.000 73.48062  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CA  1 
+ATOM 586   C C   . ILE A 1 116 ? 182.959 180.844 162.865 1.000 76.50944  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A C   1 
+ATOM 587   O O   . ILE A 1 116 ? 182.088 181.397 162.187 1.000 97.80847  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A O   1 
+ATOM 588   C CB  . ILE A 1 116 ? 181.843 178.715 163.573 1.000 66.70119  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CB  1 
+ATOM 589   C CG1 . ILE A 1 116 ? 181.476 177.830 164.755 1.000 75.01238  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CG1 1 
+ATOM 590   C CG2 . ILE A 1 116 ? 182.703 177.953 162.597 1.000 81.42498  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CG2 1 
+ATOM 591   C CD1 . ILE A 1 116 ? 180.385 176.849 164.447 1.000 83.42381  ? ? ? ? ? ? 19  ILE A CD1 1 
+ATOM 592   N N   . ASN A 1 117 ? 184.257 180.950 162.608 1.000 81.91592  ? ? ? ? ? ? 20  ASN A N   1 
+ATOM 593   C CA  . ASN A 1 117 ? 184.719 181.611 161.398 1.000 76.14504  ? ? ? ? ? ? 20  ASN A CA  1 
+ATOM 594   C C   . ASN A 1 117 ? 184.442 180.733 160.186 1.000 88.35369  ? ? ? ? ? ? 20  ASN A C   1 
+ATOM 595   O O   . ASN A 1 117 ? 184.408 179.505 160.278 1.000 104.29345 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A O   1 
+ATOM 596   C CB  . ASN A 1 117 ? 186.208 181.920 161.492 1.000 85.15836  ? ? ? ? ? ? 20  ASN A CB  1 
+ATOM 597   C CG  . ASN A 1 117 ? 186.485 183.196 162.242 1.000 94.54232  ? ? ? ? ? ? 20  ASN A CG  1 
+ATOM 598   O OD1 . ASN A 1 117 ? 186.655 184.255 161.644 1.000 103.88328 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A OD1 1 
+ATOM 599   N ND2 . ASN A 1 117 ? 186.533 183.105 163.561 1.000 98.62849  ? ? ? ? ? ? 20  ASN A ND2 1 
+ATOM 600   N N   . LEU A 1 118 ? 184.245 181.371 159.038 1.000 83.33756  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A N   1 
+ATOM 601   C CA  . LEU A 1 118 ? 183.822 180.669 157.838 1.000 74.54740  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A CA  1 
+ATOM 602   C C   . LEU A 1 118 ? 184.672 181.089 156.650 1.000 81.63110  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A C   1 
+ATOM 603   O O   . LEU A 1 118 ? 185.470 182.024 156.717 1.000 90.76229  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A O   1 
+ATOM 604   C CB  . LEU A 1 118 ? 182.345 180.935 157.530 1.000 73.95459  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A CB  1 
+ATOM 605   C CG  . LEU A 1 118 ? 181.315 180.416 158.525 1.000 69.94640  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A CG  1 
+ATOM 606   C CD1 . LEU A 1 118 ? 179.927 180.637 157.982 1.000 82.47594  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A CD1 1 
+ATOM 607   C CD2 . LEU A 1 118 ? 181.547 178.953 158.808 1.000 76.18176  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A CD2 1 
+ATOM 608   N N   . ASP A 1 119 ? 184.483 180.366 155.551 1.000 81.13329  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A N   1 
+ATOM 609   C CA  . ASP A 1 119 ? 185.071 180.703 154.267 1.000 73.49158  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A CA  1 
+ATOM 610   C C   . ASP A 1 119 ? 184.118 180.214 153.186 1.000 85.62354  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A C   1 
+ATOM 611   O O   . ASP A 1 119 ? 183.019 179.737 153.476 1.000 100.60494 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A O   1 
+ATOM 612   C CB  . ASP A 1 119 ? 186.465 180.095 154.116 1.000 82.79723  ? ? ? ? ? ? 22  ASP A CB  1 
+ATOM 613   C CG  . ASP A 1 119 ? 187.306 180.817 153.088 1.000 100.48278 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A CG  1 
+ATOM 614   O OD1 . ASP A 1 119 ? 187.742 181.952 153.366 1.000 106.43051 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A OD1 1 
+ATOM 615   O OD2 . ASP A 1 119 ? 187.529 180.253 151.999 1.000 101.11242 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A OD2 1 
+ATOM 616   N N   . ASN A 1 120 ? 184.539 180.341 151.929 1.000 79.39072  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A N   1 
+ATOM 617   C CA  . ASN A 1 120 ? 183.718 179.845 150.830 1.000 71.19395  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A CA  1 
+ATOM 618   C C   . ASN A 1 120 ? 183.500 178.345 150.950 1.000 82.34528  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A C   1 
+ATOM 619   O O   . ASN A 1 120 ? 182.364 177.865 150.896 1.000 94.27074  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A O   1 
+ATOM 620   C CB  . ASN A 1 120 ? 184.370 180.189 149.494 1.000 74.27436  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A CB  1 
+ATOM 621   C CG  . ASN A 1 120 ? 184.231 181.646 149.143 1.000 84.79097  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A CG  1 
+ATOM 622   O OD1 . ASN A 1 120 ? 183.461 182.372 149.763 1.000 90.49301  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A OD1 1 
+ATOM 623   N ND2 . ASN A 1 120 ? 184.981 182.087 148.145 1.000 88.71334  ? ? ? ? ? ? 23  ASN A ND2 1 
+ATOM 624   N N   . LYS A 1 121 ? 184.576 177.590 151.129 1.000 75.15534  ? ? ? ? ? ? 24  LYS A N   1 
+ATOM 625   C CA  . LYS A 1 121 ? 184.507 176.148 151.315 1.000 63.35784  ? ? ? ? ? ? 24  LYS A CA  1 
+ATOM 626   C C   . LYS A 1 121 ? 184.778 175.840 152.778 1.000 70.36690  ? ? ? ? ? ? 24  LYS A C   1 
+ATOM 627   O O   . LYS A 1 121 ? 185.823 176.221 153.311 1.000 95.56102  ? ? ? ? ? ? 24  LYS A O   1 
+ATOM 628   C CB  . LYS A 1 121 ? 185.512 175.433 150.417 1.000 65.07544  ? ? ? ? ? ? 24  LYS A CB  1 
+ATOM 629   C CG  . LYS A 1 121 ? 185.545 175.948 148.997 1.000 68.73343  ? ? ? ? ? ? 24  LYS A CG  1 
+ATOM 630   C CD  . LYS A 1 121 ? 186.666 175.308 148.214 1.000 74.91811  ? ? ? ? ? ? 24  LYS A CD  1 
+ATOM 631   C CE  . LYS A 1 121 ? 186.615 175.710 146.758 1.000 74.79710  ? ? ? ? ? ? 24  LYS A CE  1 
+ATOM 632   N NZ  . LYS A 1 121 ? 185.911 174.697 145.936 1.000 85.47275  ? ? ? ? ? ? 24  LYS A NZ  1 
+ATOM 633   N N   . ASN A 1 122 ? 183.841 175.154 153.423 1.000 61.83672  ? ? ? ? ? ? 25  ASN A N   1 
+ATOM 634   C CA  . ASN A 1 122 ? 183.940 174.843 154.840 1.000 64.46124  ? ? ? ? ? ? 25  ASN A CA  1 
+ATOM 635   C C   . ASN A 1 122 ? 183.720 173.355 155.044 1.000 66.97921  ? ? ? ? ? ? 25  ASN A C   1 
+ATOM 636   O O   . ASN A 1 122 ? 182.797 172.777 154.465 1.000 91.99584  ? ? ? ? ? ? 25  ASN A O   1 
+ATOM 637   C CB  . ASN A 1 122 ? 182.920 175.641 155.651 1.000 64.88541  ? ? ? ? ? ? 25  ASN A CB  1 
+ATOM 638   C CG  . ASN A 1 122 ? 182.872 177.093 155.250 1.000 78.73624  ? ? ? ? ? ? 25  ASN A CG  1 
+ATOM 639   O OD1 . ASN A 1 122 ? 183.636 177.911 155.752 1.000 93.04220  ? ? ? ? ? ? 25  ASN A OD1 1 
+ATOM 640   N ND2 . ASN A 1 122 ? 181.973 177.423 154.338 1.000 80.77511  ? ? ? ? ? ? 25  ASN A ND2 1 
+ATOM 641   N N   . VAL A 1 123 ? 184.565 172.741 155.864 1.000 64.60055  ? ? ? ? ? ? 26  VAL A N   1 
+ATOM 642   C CA  . VAL A 1 123 ? 184.453 171.331 156.211 1.000 69.55643  ? ? ? ? ? ? 26  VAL A CA  1 
+ATOM 643   C C   . VAL A 1 123 ? 184.287 171.239 157.717 1.000 70.15963  ? ? ? ? ? ? 26  VAL A C   1 
+ATOM 644   O O   . VAL A 1 123 ? 185.112 171.770 158.468 1.000 88.75969  ? ? ? ? ? ? 26  VAL A O   1 
+ATOM 645   C CB  . VAL A 1 123 ? 185.675 170.526 155.750 1.000 63.74076  ? ? ? ? ? ? 26  VAL A CB  1 
+ATOM 646   C CG1 . VAL A 1 123 ? 185.414 169.047 155.912 1.000 62.17111  ? ? ? ? ? ? 26  VAL A CG1 1 
+ATOM 647   C CG2 . VAL A 1 123 ? 186.010 170.850 154.314 1.000 75.35606  ? ? ? ? ? ? 26  VAL A CG2 1 
+ATOM 648   N N   . ILE A 1 124 ? 183.231 170.567 158.158 1.000 70.33295  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A N   1 
+ATOM 649   C CA  . ILE A 1 124 ? 182.949 170.389 159.576 1.000 73.93803  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CA  1 
+ATOM 650   C C   . ILE A 1 124 ? 183.061 168.910 159.912 1.000 78.98778  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A C   1 
+ATOM 651   O O   . ILE A 1 124 ? 182.483 168.061 159.225 1.000 95.61979  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A O   1 
+ATOM 652   C CB  . ILE A 1 124 ? 181.571 170.955 159.959 1.000 77.20604  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CB  1 
+ATOM 653   C CG1 . ILE A 1 124 ? 181.295 170.714 161.441 1.000 80.17445  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CG1 1 
+ATOM 654   C CG2 . ILE A 1 124 ? 180.474 170.379 159.091 1.000 80.68173  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CG2 1 
+ATOM 655   C CD1 . ILE A 1 124 ? 180.601 171.854 162.119 1.000 85.62551  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CD1 1 
+ATOM 656   N N   . PHE A 1 125 ? 183.823 168.605 160.957 1.000 75.59430  ? ? ? ? ? ? 28  PHE A N   1 
+ATOM 657   C CA  . PHE A 1 125 ? 184.065 167.233 161.367 1.000 76.51975  ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CA  1 
+ATOM 658   C C   . PHE A 1 125 ? 184.258 167.209 162.872 1.000 80.09714  ? ? ? ? ? ? 28  PHE A C   1 
+ATOM 659   O O   . PHE A 1 125 ? 184.424 168.248 163.512 1.000 89.13580  ? ? ? ? ? ? 28  PHE A O   1 
+ATOM 660   C CB  . PHE A 1 125 ? 185.287 166.641 160.660 1.000 76.10696  ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CB  1 
+ATOM 661   C CG  . PHE A 1 125 ? 186.533 167.453 160.829 1.000 72.81778  ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CG  1 
+ATOM 662   C CD1 . PHE A 1 125 ? 186.816 168.493 159.969 1.000 70.81604  ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CD1 1 
+ATOM 663   C CD2 . PHE A 1 125 ? 187.421 167.179 161.848 1.000 73.67927  ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CD2 1 
+ATOM 664   C CE1 . PHE A 1 125 ? 187.953 169.241 160.123 1.000 72.64655  ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CE1 1 
+ATOM 665   C CE2 . PHE A 1 125 ? 188.561 167.927 162.004 1.000 78.57320  ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CE2 1 
+ATOM 666   C CZ  . PHE A 1 125 ? 188.826 168.959 161.140 1.000 78.72601  ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CZ  1 
+ATOM 667   N N   . GLY A 1 126 ? 184.228 166.016 163.433 1.000 82.28073  ? ? ? ? ? ? 29  GLY A N   1 
+ATOM 668   C CA  . GLY A 1 126 ? 184.432 165.857 164.859 1.000 82.98748  ? ? ? ? ? ? 29  GLY A CA  1 
+ATOM 669   C C   . GLY A 1 126 ? 183.626 164.697 165.395 1.000 96.65418  ? ? ? ? ? ? 29  GLY A C   1 
+ATOM 670   O O   . GLY A 1 126 ? 182.817 164.090 164.702 1.000 105.48491 ? ? ? ? ? ? 29  GLY A O   1 
+ATOM 671   N N   . MET A 1 127 ? 183.866 164.398 166.670 1.000 108.51966 ? ? ? ? ? ? 30  MET A N   1 
+ATOM 672   C CA  . MET A 1 127 ? 183.193 163.269 167.297 1.000 107.21707 ? ? ? ? ? ? 30  MET A CA  1 
+ATOM 673   C C   . MET A 1 127 ? 181.739 163.588 167.620 1.000 111.75177 ? ? ? ? ? ? 30  MET A C   1 
+ATOM 674   O O   . MET A 1 127 ? 180.888 162.694 167.584 1.000 116.71196 ? ? ? ? ? ? 30  MET A O   1 
+ATOM 675   C CB  . MET A 1 127 ? 183.946 162.855 168.559 1.000 105.06368 ? ? ? ? ? ? 30  MET A CB  1 
+ATOM 676   C CG  . MET A 1 127 ? 183.326 161.694 169.305 1.000 115.99019 ? ? ? ? ? ? 30  MET A CG  1 
+ATOM 677   S SD  . MET A 1 127 ? 184.248 160.167 169.078 1.000 132.83686 ? ? ? ? ? ? 30  MET A SD  1 
+ATOM 678   C CE  . MET A 1 127 ? 185.883 160.703 169.564 1.000 117.37435 ? ? ? ? ? ? 30  MET A CE  1 
+ATOM 679   N N   . ASN A 1 128 ? 181.434 164.847 167.921 1.000 109.00850 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A N   1 
+ATOM 680   C CA  . ASN A 1 128 ? 180.088 165.260 168.313 1.000 103.93916 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A CA  1 
+ATOM 681   C C   . ASN A 1 128 ? 179.201 165.277 167.076 1.000 102.88902 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A C   1 
+ATOM 682   O O   . ASN A 1 128 ? 179.154 166.252 166.329 1.000 111.79693 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A O   1 
+ATOM 683   C CB  . ASN A 1 128 ? 180.129 166.622 168.990 1.000 100.31210 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A CB  1 
+ATOM 684   C CG  . ASN A 1 128 ? 178.832 166.971 169.676 1.000 108.96129 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A CG  1 
+ATOM 685   O OD1 . ASN A 1 128 ? 177.876 166.201 169.650 1.000 114.19232 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A OD1 1 
+ATOM 686   N ND2 . ASN A 1 128 ? 178.794 168.135 170.305 1.000 108.43837 ? ? ? ? ? ? 31  ASN A ND2 1 
+ATOM 687   N N   . ASP A 1 129 ? 178.482 164.174 166.858 1.000 114.49412 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A N   1 
+ATOM 688   C CA  . ASP A 1 129 ? 177.657 164.053 165.661 1.000 114.02143 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A CA  1 
+ATOM 689   C C   . ASP A 1 129 ? 176.454 164.985 165.707 1.000 119.10732 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A C   1 
+ATOM 690   O O   . ASP A 1 129 ? 176.059 165.543 164.678 1.000 121.95205 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A O   1 
+ATOM 691   C CB  . ASP A 1 129 ? 177.201 162.608 165.482 1.000 117.87731 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A CB  1 
+ATOM 692   C CG  . ASP A 1 129 ? 177.982 161.884 164.409 1.000 127.79486 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A CG  1 
+ATOM 693   O OD1 . ASP A 1 129 ? 177.410 160.982 163.762 1.000 131.96009 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A OD1 1 
+ATOM 694   O OD2 . ASP A 1 129 ? 179.167 162.219 164.210 1.000 127.66643 ? ? ? ? ? ? 32  ASP A OD2 1 
+ATOM 695   N N   . ILE A 1 130 ? 175.847 165.152 166.882 1.000 113.50389 ? ? ? ? ? ? 33  ILE A N   1 
+ATOM 696   C CA  . ILE A 1 130 ? 174.702 166.050 166.996 1.000 108.16583 ? ? ? ? ? ? 33  ILE A CA  1 
+ATOM 697   C C   . ILE A 1 130 ? 175.130 167.488 166.749 1.000 102.38374 ? ? ? ? ? ? 33  ILE A C   1 
+ATOM 698   O O   . ILE A 1 130 ? 174.395 168.276 166.144 1.000 110.35301 ? ? ? ? ? ? 33  ILE A O   1 
+ATOM 699   C CB  . ILE A 1 130 ? 174.023 165.885 168.366 1.000 104.14063 ? ? ? ? ? ? 33  ILE A CB  1 
+ATOM 700   C CG1 . ILE A 1 130 ? 173.652 164.426 168.596 1.000 107.25933 ? ? ? ? ? ? 33  ILE A CG1 1 
+ATOM 701   C CG2 . ILE A 1 130 ? 172.766 166.717 168.434 1.000 112.28223 ? ? ? ? ? ? 33  ILE A CG2 1 
+ATOM 702   C CD1 . ILE A 1 130 ? 172.619 163.919 167.620 1.000 108.99944 ? ? ? ? ? ? 33  ILE A CD1 1 
+ATOM 703   N N   . GLY A 1 131 ? 176.325 167.853 167.211 1.000 93.76002  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A N   1 
+ATOM 704   C CA  . GLY A 1 131 ? 176.818 169.197 166.963 1.000 87.49546  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A CA  1 
+ATOM 705   C C   . GLY A 1 131 ? 177.000 169.485 165.487 1.000 88.95470  ? ? ? ? ? ? 34  GLY A C   1 
+ATOM 706   O O   . GLY A 1 131 ? 176.686 170.576 165.011 1.000 100.00914 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A O   1 
+ATOM 707   N N   . LYS A 1 132 ? 177.519 168.509 164.742 1.000 88.36588  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A N   1 
+ATOM 708   C CA  . LYS A 1 132 ? 177.695 168.698 163.307 1.000 87.90079  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A CA  1 
+ATOM 709   C C   . LYS A 1 132 ? 176.355 168.808 162.595 1.000 97.11816  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A C   1 
+ATOM 710   O O   . LYS A 1 132 ? 176.180 169.655 161.713 1.000 108.01801 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A O   1 
+ATOM 711   C CB  . LYS A 1 132 ? 178.515 167.554 162.720 1.000 91.27888  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A CB  1 
+ATOM 712   C CG  . LYS A 1 132 ? 179.953 167.517 163.188 1.000 89.05330  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A CG  1 
+ATOM 713   C CD  . LYS A 1 132 ? 180.552 166.130 163.046 1.000 99.14738  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A CD  1 
+ATOM 714   C CE  . LYS A 1 132 ? 179.907 165.356 161.915 1.000 95.99593  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A CE  1 
+ATOM 715   N NZ  . LYS A 1 132 ? 180.817 164.325 161.364 1.000 93.47379  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A NZ  1 
+ATOM 716   N N   . THR A 1 133 ? 175.400 167.951 162.956 1.000 100.98610 ? ? ? ? ? ? 36  THR A N   1 
+ATOM 717   C CA  . THR A 1 133 ? 174.092 167.993 162.314 1.000 99.41583  ? ? ? ? ? ? 36  THR A CA  1 
+ATOM 718   C C   . THR A 1 133 ? 173.364 169.291 162.629 1.000 100.22477 ? ? ? ? ? ? 36  THR A C   1 
+ATOM 719   O O   . THR A 1 133 ? 172.774 169.913 161.739 1.000 104.11338 ? ? ? ? ? ? 36  THR A O   1 
+ATOM 720   C CB  . THR A 1 133 ? 173.256 166.793 162.751 1.000 103.58916 ? ? ? ? ? ? 36  THR A CB  1 
+ATOM 721   O OG1 . THR A 1 133 ? 173.804 165.599 162.182 1.000 110.33774 ? ? ? ? ? ? 36  THR A OG1 1 
+ATOM 722   C CG2 . THR A 1 133 ? 171.824 166.945 162.289 1.000 103.73571 ? ? ? ? ? ? 36  THR A CG2 1 
+ATOM 723   N N   . ASN A 1 134 ? 173.401 169.722 163.890 1.000 93.78529  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A N   1 
+ATOM 724   C CA  . ASN A 1 134 ? 172.706 170.944 164.269 1.000 82.08037  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A CA  1 
+ATOM 725   C C   . ASN A 1 134 ? 173.336 172.171 163.629 1.000 88.69032  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A C   1 
+ATOM 726   O O   . ASN A 1 134 ? 172.630 173.137 163.325 1.000 111.22993 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A O   1 
+ATOM 727   C CB  . ASN A 1 134 ? 172.686 171.089 165.786 1.000 86.38631  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A CB  1 
+ATOM 728   C CG  . ASN A 1 134 ? 171.770 170.092 166.449 1.000 99.06875  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A CG  1 
+ATOM 729   O OD1 . ASN A 1 134 ? 170.959 169.446 165.790 1.000 98.52849  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A OD1 1 
+ATOM 730   N ND2 . ASN A 1 134 ? 171.891 169.961 167.761 1.000 99.79910  ? ? ? ? ? ? 37  ASN A ND2 1 
+ATOM 731   N N   . PHE A 1 135 ? 174.652 172.159 163.423 1.000 78.80932  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A N   1 
+ATOM 732   C CA  . PHE A 1 135 ? 175.299 173.273 162.741 1.000 77.87589  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A CA  1 
+ATOM 733   C C   . PHE A 1 135 ? 174.770 173.422 161.323 1.000 84.23812  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A C   1 
+ATOM 734   O O   . PHE A 1 135 ? 174.506 174.535 160.859 1.000 97.28316  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A O   1 
+ATOM 735   C CB  . PHE A 1 135 ? 176.813 173.076 162.735 1.000 75.84793  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A CB  1 
+ATOM 736   C CG  . PHE A 1 135 ? 177.544 174.047 161.861 1.000 79.97363  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A CG  1 
+ATOM 737   C CD1 . PHE A 1 135 ? 177.835 175.317 162.312 1.000 79.37201  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A CD1 1 
+ATOM 738   C CD2 . PHE A 1 135 ? 177.942 173.689 160.589 1.000 92.67501  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A CD2 1 
+ATOM 739   C CE1 . PHE A 1 135 ? 178.505 176.210 161.509 1.000 82.09507  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A CE1 1 
+ATOM 740   C CE2 . PHE A 1 135 ? 178.612 174.579 159.786 1.000 95.78554  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A CE2 1 
+ATOM 741   C CZ  . PHE A 1 135 ? 178.893 175.840 160.247 1.000 89.30075  ? ? ? ? ? ? 38  PHE A CZ  1 
+ATOM 742   N N   . LEU A 1 136 ? 174.612 172.303 160.615 1.000 79.15403  ? ? ? ? ? ? 39  LEU A N   1 
+ATOM 743   C CA  . LEU A 1 136 ? 174.056 172.358 159.269 1.000 81.61293  ? ? ? ? ? ? 39  LEU A CA  1 
+ATOM 744   C C   . LEU A 1 136 ? 172.607 172.820 159.293 1.000 90.40917  ? ? ? ? ? ? 39  LEU A C   1 
+ATOM 745   O O   . LEU A 1 136 ? 172.166 173.551 158.401 1.000 98.45320  ? ? ? ? ? ? 39  LEU A O   1 
+ATOM 746   C CB  . LEU A 1 136 ? 174.171 170.992 158.597 1.000 83.08731  ? ? ? ? ? ? 39  LEU A CB  1 
+ATOM 747   C CG  . LEU A 1 136 ? 175.528 170.625 157.999 1.000 84.69311  ? ? ? ? ? ? 39  LEU A CG  1 
+ATOM 748   C CD1 . LEU A 1 136 ? 175.352 169.616 156.885 1.000 91.17430  ? ? ? ? ? ? 39  LEU A CD1 1 
+ATOM 749   C CD2 . LEU A 1 136 ? 176.248 171.854 157.488 1.000 86.74761  ? ? ? ? ? ? 39  LEU A CD2 1 
+ATOM 750   N N   . TYR A 1 137 ? 171.849 172.399 160.306 1.000 98.77399  ? ? ? ? ? ? 40  TYR A N   1 
+ATOM 751   C CA  . TYR A 1 137 ? 170.463 172.834 160.421 1.000 94.11439  ? ? ? ? ? ? 40  TYR A CA  1 
+ATOM 752   C C   . TYR A 1 137 ? 170.362 174.324 160.702 1.000 95.56434  ? ? ? ? ? ? 40  TYR A C   1 
+ATOM 753   O O   . TYR A 1 137 ? 169.451 174.986 160.196 1.000 105.83652 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A O   1 
+ATOM 754   C CB  . TYR A 1 137 ? 169.752 172.040 161.510 1.000 89.04738  ? ? ? ? ? ? 40  TYR A CB  1 
+ATOM 755   C CG  . TYR A 1 137 ? 168.937 170.902 160.963 1.000 96.43634  ? ? ? ? ? ? 40  TYR A CG  1 
+ATOM 756   C CD1 . TYR A 1 137 ? 168.048 171.106 159.922 1.000 100.58097 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A CD1 1 
+ATOM 757   C CD2 . TYR A 1 137 ? 169.071 169.621 161.469 1.000 102.66723 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A CD2 1 
+ATOM 758   C CE1 . TYR A 1 137 ? 167.305 170.070 159.409 1.000 102.89145 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A CE1 1 
+ATOM 759   C CE2 . TYR A 1 137 ? 168.332 168.577 160.962 1.000 105.36433 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A CE2 1 
+ATOM 760   C CZ  . TYR A 1 137 ? 167.450 168.808 159.932 1.000 110.39094 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A CZ  1 
+ATOM 761   O OH  . TYR A 1 137 ? 166.708 167.770 159.420 1.000 119.37222 ? ? ? ? ? ? 40  TYR A OH  1 
+ATOM 762   N N   . ALA A 1 138 ? 171.276 174.867 161.506 1.000 73.83624  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A N   1 
+ATOM 763   C CA  . ALA A 1 138 ? 171.267 176.302 161.761 1.000 68.31987  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A CA  1 
+ATOM 764   C C   . ALA A 1 138 ? 171.459 177.085 160.473 1.000 78.51822  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A C   1 
+ATOM 765   O O   . ALA A 1 138 ? 170.880 178.162 160.298 1.000 98.77597  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A O   1 
+ATOM 766   C CB  . ALA A 1 138 ? 172.350 176.661 162.773 1.000 74.48028  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A CB  1 
+ATOM 767   N N   . LEU A 1 139 ? 172.276 176.565 159.560 1.000 81.97544  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A N   1 
+ATOM 768   C CA  . LEU A 1 139 ? 172.434 177.211 158.264 1.000 78.72574  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CA  1 
+ATOM 769   C C   . LEU A 1 139 ? 171.167 177.087 157.432 1.000 84.19900  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A C   1 
+ATOM 770   O O   . LEU A 1 139 ? 170.786 178.024 156.723 1.000 94.51967  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A O   1 
+ATOM 771   C CB  . LEU A 1 139 ? 173.621 176.605 157.524 1.000 80.04426  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CB  1 
+ATOM 772   C CG  . LEU A 1 139 ? 174.983 177.109 157.982 1.000 81.32089  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CG  1 
+ATOM 773   C CD1 . LEU A 1 139 ? 176.055 176.151 157.530 1.000 90.52175  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CD1 1 
+ATOM 774   C CD2 . LEU A 1 139 ? 175.238 178.497 157.440 1.000 79.60669  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CD2 1 
+ATOM 775   N N   . ARG A 1 140 ? 170.509 175.930 157.493 1.000 86.30130  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A N   1 
+ATOM 776   C CA  . ARG A 1 140 ? 169.273 175.743 156.743 1.000 89.36231  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A CA  1 
+ATOM 777   C C   . ARG A 1 140 ? 168.172 176.658 157.257 1.000 98.57178  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A C   1 
+ATOM 778   O O   . ARG A 1 140 ? 167.433 177.255 156.470 1.000 107.38206 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A O   1 
+ATOM 779   C CB  . ARG A 1 140 ? 168.833 174.285 156.816 1.000 87.27235  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A CB  1 
+ATOM 780   C CG  . ARG A 1 140 ? 169.564 173.381 155.860 1.000 83.09245  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A CG  1 
+ATOM 781   C CD  . ARG A 1 140 ? 169.104 171.952 155.998 1.000 86.35622  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A CD  1 
+ATOM 782   N NE  . ARG A 1 140 ? 168.210 171.577 154.912 1.000 95.24177  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A NE  1 
+ATOM 783   C CZ  . ARG A 1 140 ? 167.516 170.450 154.874 1.000 103.47989 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A CZ  1 
+ATOM 784   N NH1 . ARG A 1 140 ? 167.593 169.559 155.847 1.000 96.28230  ? ? ? ? ? ? 43  ARG A NH1 1 
+ATOM 785   N NH2 . ARG A 1 140 ? 166.725 170.211 153.833 1.000 105.02633 ? ? ? ? ? ? 43  ARG A NH2 1 
+ATOM 786   N N   . PHE A 1 141 ? 168.047 176.783 158.577 1.000 87.92275  ? ? ? ? ? ? 44  PHE A N   1 
+ATOM 787   C CA  . PHE A 1 141 ? 167.023 177.656 159.134 1.000 74.20430  ? ? ? ? ? ? 44  PHE A CA  1 
+ATOM 788   C C   . PHE A 1 141 ? 167.241 179.096 158.699 1.000 79.18010  ? ? ? ? ? ? 44  PHE A C   1 
+ATOM 789   O O   . PHE A 1 141 ? 166.282 179.822 158.420 1.000 98.15916  ? ? ? ? ? ? 44  PHE A O   1 
+ATOM 790   C CB  . PHE A 1 141 ? 167.015 177.554 160.655 1.000 72.78121  ? ? ? ? ? ? 44  PHE A CB  1 
+ATOM 791   C CG  . PHE A 1 141 ? 166.078 176.517 161.180 1.000 84.13698  ? ? ? ? ? ? 44  PHE A CG  1 
+ATOM 792   C CD1 . PHE A 1 141 ? 164.714 176.681 161.070 1.000 92.30662  ? ? ? ? ? ? 44  PHE A CD1 1 
+ATOM 793   C CD2 . PHE A 1 141 ? 166.561 175.374 161.783 1.000 90.81230  ? ? ? ? ? ? 44  PHE A CD2 1 
+ATOM 794   C CE1 . PHE A 1 141 ? 163.851 175.727 161.550 1.000 93.39596  ? ? ? ? ? ? 44  PHE A CE1 1 
+ATOM 795   C CE2 . PHE A 1 141 ? 165.702 174.418 162.264 1.000 91.33114  ? ? ? ? ? ? 44  PHE A CE2 1 
+ATOM 796   C CZ  . PHE A 1 141 ? 164.345 174.594 162.148 1.000 91.05703  ? ? ? ? ? ? 44  PHE A CZ  1 
+ATOM 797   N N   . LEU A 1 142 ? 168.497 179.525 158.635 1.000 82.69071  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A N   1 
+ATOM 798   C CA  . LEU A 1 142 ? 168.786 180.900 158.253 1.000 77.42740  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CA  1 
+ATOM 799   C C   . LEU A 1 142 ? 168.530 181.137 156.772 1.000 84.78495  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A C   1 
+ATOM 800   O O   . LEU A 1 142 ? 167.960 182.166 156.395 1.000 99.56943  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A O   1 
+ATOM 801   C CB  . LEU A 1 142 ? 170.229 181.239 158.603 1.000 72.75231  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CB  1 
+ATOM 802   C CG  . LEU A 1 142 ? 170.656 182.678 158.350 1.000 80.69347  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CG  1 
+ATOM 803   C CD1 . LEU A 1 142 ? 169.958 183.606 159.310 1.000 85.27400  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD1 1 
+ATOM 804   C CD2 . LEU A 1 142 ? 172.149 182.793 158.492 1.000 87.23537  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD2 1 
+ATOM 805   N N   . LEU A 1 143 ? 168.935 180.200 155.915 1.000 84.62225  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A N   1 
+ATOM 806   C CA  . LEU A 1 143 ? 168.982 180.456 154.483 1.000 85.24505  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CA  1 
+ATOM 807   C C   . LEU A 1 143 ? 167.991 179.653 153.655 1.000 96.59717  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A C   1 
+ATOM 808   O O   . LEU A 1 143 ? 167.678 180.070 152.537 1.000 104.58955 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A O   1 
+ATOM 809   C CB  . LEU A 1 143 ? 170.394 180.185 153.947 1.000 90.57961  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CB  1 
+ATOM 810   C CG  . LEU A 1 143 ? 171.502 181.048 154.541 1.000 93.52760  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CG  1 
+ATOM 811   C CD1 . LEU A 1 143 ? 172.857 180.484 154.179 1.000 94.41631  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CD1 1 
+ATOM 812   C CD2 . LEU A 1 143 ? 171.369 182.474 154.058 1.000 86.86350  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CD2 1 
+ATOM 813   N N   . ASP A 1 144 ? 167.493 178.529 154.154 1.000 102.92967 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A N   1 
+ATOM 814   C CA  . ASP A 1 144 ? 166.599 177.671 153.387 1.000 102.99757 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A CA  1 
+ATOM 815   C C   . ASP A 1 144 ? 165.156 178.000 153.743 1.000 109.19605 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A C   1 
+ATOM 816   O O   . ASP A 1 144 ? 164.769 177.931 154.914 1.000 117.10298 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A O   1 
+ATOM 817   C CB  . ASP A 1 144 ? 166.891 176.195 153.647 1.000 106.73031 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A CB  1 
+ATOM 818   C CG  . ASP A 1 144 ? 166.306 175.292 152.586 1.000 116.20202 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A CG  1 
+ATOM 819   O OD1 . ASP A 1 144 ? 165.599 175.802 151.694 1.000 117.93025 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A OD1 1 
+ATOM 820   O OD2 . ASP A 1 144 ? 166.554 174.070 152.644 1.000 116.16971 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A OD2 1 
+ATOM 821   N N   . LYS A 1 145 ? 164.366 178.351 152.730 1.000 108.44508 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A N   1 
+ATOM 822   C CA  . LYS A 1 145 ? 162.970 178.699 152.958 1.000 101.89878 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A CA  1 
+ATOM 823   C C   . LYS A 1 145 ? 162.170 177.502 153.454 1.000 101.02353 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A C   1 
+ATOM 824   O O   . LYS A 1 145 ? 161.310 177.644 154.330 1.000 108.40919 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A O   1 
+ATOM 825   C CB  . LYS A 1 145 ? 162.363 179.257 151.674 1.000 104.45509 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A CB  1 
+ATOM 826   C CG  . LYS A 1 145 ? 160.866 179.471 151.730 1.000 115.97648 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A CG  1 
+ATOM 827   C CD  . LYS A 1 145 ? 160.313 179.794 150.356 1.000 111.58346 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A CD  1 
+ATOM 828   C CE  . LYS A 1 145 ? 160.626 178.688 149.367 1.000 111.18201 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A CE  1 
+ATOM 829   N NZ  . LYS A 1 145 ? 160.746 179.207 147.979 1.000 110.62223 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A NZ  1 
+ATOM 830   N N   . GLU A 1 146 ? 162.438 176.316 152.908 1.000 102.88499 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A N   1 
+ATOM 831   C CA  . GLU A 1 146 ? 161.633 175.146 153.243 1.000 105.98925 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CA  1 
+ATOM 832   C C   . GLU A 1 146 ? 161.789 174.754 154.705 1.000 107.98440 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A C   1 
+ATOM 833   O O   . GLU A 1 146 ? 160.813 174.375 155.359 1.000 119.91537 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A O   1 
+ATOM 834   C CB  . GLU A 1 146 ? 162.005 173.979 152.333 1.000 109.57080 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CB  1 
+ATOM 835   C CG  . GLU A 1 146 ? 162.122 174.362 150.871 1.000 120.55004 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CG  1 
+ATOM 836   C CD  . GLU A 1 146 ? 160.785 174.713 150.247 1.000 130.56520 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CD  1 
+ATOM 837   O OE1 . GLU A 1 146 ? 159.738 174.359 150.828 1.000 129.30558 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A OE1 1 
+ATOM 838   O OE2 . GLU A 1 146 ? 160.781 175.348 149.173 1.000 129.58565 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A OE2 1 
+ATOM 839   N N   . ILE A 1 147 ? 163.010 174.810 155.231 1.000 87.10323  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A N   1 
+ATOM 840   C CA  . ILE A 1 147 ? 163.210 174.493 156.640 1.000 93.32965  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A CA  1 
+ATOM 841   C C   . ILE A 1 147 ? 162.639 175.594 157.521 1.000 90.88097  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A C   1 
+ATOM 842   O O   . ILE A 1 147 ? 162.028 175.324 158.561 1.000 92.12184  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A O   1 
+ATOM 843   C CB  . ILE A 1 147 ? 164.701 174.249 156.923 1.000 95.77529  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A CB  1 
+ATOM 844   C CG1 . ILE A 1 147 ? 165.163 172.975 156.225 1.000 94.98793  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A CG1 1 
+ATOM 845   C CG2 . ILE A 1 147 ? 164.951 174.131 158.409 1.000 93.52660  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A CG2 1 
+ATOM 846   C CD1 . ILE A 1 147 ? 164.307 171.778 156.535 1.000 95.76415  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A CD1 1 
+ATOM 847   N N   . ARG A 1 148 ? 162.814 176.851 157.113 1.000 79.96563  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A N   1 
+ATOM 848   C CA  . ARG A 1 148 ? 162.429 177.973 157.961 1.000 77.97099  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CA  1 
+ATOM 849   C C   . ARG A 1 148 ? 160.923 178.067 158.152 1.000 92.25831  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A C   1 
+ATOM 850   O O   . ARG A 1 148 ? 160.464 178.522 159.205 1.000 102.53323 ? ? ? ? ? ? 51  ARG A O   1 
+ATOM 851   C CB  . ARG A 1 148 ? 162.960 179.272 157.368 1.000 74.64123  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CB  1 
+ATOM 852   C CG  . ARG A 1 148 ? 163.072 180.392 158.362 1.000 80.85546  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CG  1 
+ATOM 853   C CD  . ARG A 1 148 ? 163.526 181.665 157.692 1.000 86.08235  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CD  1 
+ATOM 854   N NE  . ARG A 1 148 ? 163.206 181.683 156.272 1.000 89.67277  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A NE  1 
+ATOM 855   C CZ  . ARG A 1 148 ? 164.106 181.798 155.306 1.000 94.79608  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A CZ  1 
+ATOM 856   N NH1 . ARG A 1 148 ? 165.397 181.881 155.573 1.000 97.00148  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A NH1 1 
+ATOM 857   N NH2 . ARG A 1 148 ? 163.699 181.831 154.042 1.000 96.78488  ? ? ? ? ? ? 51  ARG A NH2 1 
+ATOM 858   N N   . LYS A 1 149 ? 160.140 177.652 157.157 1.000 89.76114  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A N   1 
+ATOM 859   C CA  . LYS A 1 149 ? 158.697 177.848 157.215 1.000 77.32043  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A CA  1 
+ATOM 860   C C   . LYS A 1 149 ? 158.039 177.050 158.330 1.000 82.87100  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A C   1 
+ATOM 861   O O   . LYS A 1 149 ? 156.888 177.330 158.676 1.000 98.97156  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A O   1 
+ATOM 862   C CB  . LYS A 1 149 ? 158.067 177.474 155.879 1.000 81.19908  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A CB  1 
+ATOM 863   C CG  . LYS A 1 149 ? 158.102 175.996 155.590 1.000 83.43350  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A CG  1 
+ATOM 864   C CD  . LYS A 1 149 ? 157.530 175.689 154.228 1.000 89.04882  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A CD  1 
+ATOM 865   C CE  . LYS A 1 149 ? 157.517 174.200 153.971 1.000 89.42767  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A CE  1 
+ATOM 866   N NZ  . LYS A 1 149 ? 157.783 173.894 152.543 1.000 98.33404  ? ? ? ? ? ? 52  LYS A NZ  1 
+ATOM 867   N N   . PHE A 1 150 ? 158.731 176.066 158.897 1.000 83.15355  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A N   1 
+ATOM 868   C CA  . PHE A 1 150 ? 158.138 175.240 159.938 1.000 82.94783  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CA  1 
+ATOM 869   C C   . PHE A 1 150 ? 158.267 175.840 161.328 1.000 88.66079  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A C   1 
+ATOM 870   O O   . PHE A 1 150 ? 157.637 175.333 162.260 1.000 99.45987  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A O   1 
+ATOM 871   C CB  . PHE A 1 150 ? 158.769 173.851 159.926 1.000 84.81263  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CB  1 
+ATOM 872   C CG  . PHE A 1 150 ? 158.299 172.990 158.799 1.000 90.51896  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CG  1 
+ATOM 873   C CD1 . PHE A 1 150 ? 157.077 172.355 158.865 1.000 93.81246  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CD1 1 
+ATOM 874   C CD2 . PHE A 1 150 ? 159.075 172.822 157.671 1.000 95.03150  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CD2 1 
+ATOM 875   C CE1 . PHE A 1 150 ? 156.641 171.565 157.829 1.000 100.37172 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CE1 1 
+ATOM 876   C CE2 . PHE A 1 150 ? 158.642 172.033 156.632 1.000 95.78146  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CE2 1 
+ATOM 877   C CZ  . PHE A 1 150 ? 157.424 171.404 156.711 1.000 97.92243  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A CZ  1 
+ATOM 878   N N   . GLY A 1 151 ? 159.056 176.892 161.498 1.000 81.63334  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A N   1 
+ATOM 879   C CA  . GLY A 1 151 ? 159.221 177.491 162.803 1.000 75.94773  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A CA  1 
+ATOM 880   C C   . GLY A 1 151 ? 160.070 176.636 163.719 1.000 83.49022  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A C   1 
+ATOM 881   O O   . GLY A 1 151 ? 160.601 175.592 163.346 1.000 94.44123  ? ? ? ? ? ? 54  GLY A O   1 
+ATOM 882   N N   . PHE A 1 152 ? 160.189 177.096 164.958 1.000 90.15201  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A N   1 
+ATOM 883   C CA  . PHE A 1 152 ? 160.987 176.429 165.974 1.000 85.92169  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A CA  1 
+ATOM 884   C C   . PHE A 1 152 ? 160.072 175.729 166.965 1.000 97.81896  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A C   1 
+ATOM 885   O O   . PHE A 1 152 ? 159.106 176.325 167.451 1.000 105.54413 ? ? ? ? ? ? 55  PHE A O   1 
+ATOM 886   C CB  . PHE A 1 152 ? 161.882 177.425 166.707 1.000 83.33907  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A CB  1 
+ATOM 887   C CG  . PHE A 1 152 ? 163.136 177.765 165.969 1.000 90.94682  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A CG  1 
+ATOM 888   C CD1 . PHE A 1 152 ? 163.804 176.807 165.238 1.000 96.46225  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A CD1 1 
+ATOM 889   C CD2 . PHE A 1 152 ? 163.647 179.044 166.006 1.000 90.29714  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A CD2 1 
+ATOM 890   C CE1 . PHE A 1 152 ? 164.956 177.120 164.561 1.000 96.69277  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A CE1 1 
+ATOM 891   C CE2 . PHE A 1 152 ? 164.797 179.362 165.331 1.000 90.73868  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A CE2 1 
+ATOM 892   C CZ  . PHE A 1 152 ? 165.453 178.400 164.608 1.000 96.51718  ? ? ? ? ? ? 55  PHE A CZ  1 
+ATOM 893   N N   . ASN A 1 153 ? 160.376 174.470 167.260 1.000 114.82210 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A N   1 
+ATOM 894   C CA  . ASN A 1 153 ? 159.654 173.734 168.282 1.000 103.82404 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A CA  1 
+ATOM 895   C C   . ASN A 1 153 ? 160.200 174.093 169.659 1.000 107.91524 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A C   1 
+ATOM 896   O O   . ASN A 1 153 ? 161.099 174.923 169.805 1.000 113.17406 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A O   1 
+ATOM 897   C CB  . ASN A 1 153 ? 159.762 172.234 168.035 1.000 102.60536 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A CB  1 
+ATOM 898   C CG  . ASN A 1 153 ? 159.091 171.810 166.754 1.000 117.24865 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A CG  1 
+ATOM 899   O OD1 . ASN A 1 153 ? 158.466 172.618 166.071 1.000 122.47082 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A OD1 1 
+ATOM 900   N ND2 . ASN A 1 153 ? 159.218 170.534 166.416 1.000 118.30221 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A ND2 1 
+ATOM 901   N N   . LYS A 1 154 ? 159.644 173.460 170.689 1.000 119.75729 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A N   1 
+ATOM 902   C CA  . LYS A 1 154 ? 160.207 173.613 172.023 1.000 121.90655 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CA  1 
+ATOM 903   C C   . LYS A 1 154 ? 161.571 172.949 172.123 1.000 121.74084 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A C   1 
+ATOM 904   O O   . LYS A 1 154 ? 162.440 173.423 172.861 1.000 119.00979 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A O   1 
+ATOM 905   C CB  . LYS A 1 154 ? 159.254 173.032 173.065 1.000 124.87848 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CB  1 
+ATOM 906   C CG  . LYS A 1 154 ? 159.609 173.386 174.494 1.000 128.15381 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CG  1 
+ATOM 907   C CD  . LYS A 1 154 ? 159.333 172.229 175.435 1.000 127.96922 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CD  1 
+ATOM 908   C CE  . LYS A 1 154 ? 159.035 172.725 176.838 1.000 130.79315 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CE  1 
+ATOM 909   N NZ  . LYS A 1 154 ? 160.227 173.355 177.469 1.000 132.21099 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A NZ  1 
+ATOM 910   N N   . SER A 1 155 ? 161.775 171.857 171.385 1.000 119.11822 ? ? ? ? ? ? 58  SER A N   1 
+ATOM 911   C CA  . SER A 1 155 ? 163.044 171.143 171.439 1.000 116.25901 ? ? ? ? ? ? 58  SER A CA  1 
+ATOM 912   C C   . SER A 1 155 ? 164.176 171.945 170.815 1.000 116.76915 ? ? ? ? ? ? 58  SER A C   1 
+ATOM 913   O O   . SER A 1 155 ? 165.342 171.749 171.174 1.000 119.89837 ? ? ? ? ? ? 58  SER A O   1 
+ATOM 914   C CB  . SER A 1 155 ? 162.910 169.794 170.739 1.000 115.44987 ? ? ? ? ? ? 58  SER A CB  1 
+ATOM 915   O OG  . SER A 1 155 ? 162.696 169.968 169.351 1.000 109.82865 ? ? ? ? ? ? 58  SER A OG  1 
+ATOM 916   N N   . ASP A 1 156 ? 163.861 172.846 169.885 1.000 109.90168 ? ? ? ? ? ? 59  ASP A N   1 
+ATOM 917   C CA  . ASP A 1 156 ? 164.902 173.595 169.196 1.000 95.56921  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A CA  1 
+ATOM 918   C C   . ASP A 1 156 ? 165.575 174.624 170.090 1.000 100.52891 ? ? ? ? ? ? 59  ASP A C   1 
+ATOM 919   O O   . ASP A 1 156 ? 166.587 175.204 169.688 1.000 112.12201 ? ? ? ? ? ? 59  ASP A O   1 
+ATOM 920   C CB  . ASP A 1 156 ? 164.324 174.281 167.962 1.000 104.81740 ? ? ? ? ? ? 59  ASP A CB  1 
+ATOM 921   C CG  . ASP A 1 156 ? 163.841 173.292 166.929 1.000 116.69905 ? ? ? ? ? ? 59  ASP A CG  1 
+ATOM 922   O OD1 . ASP A 1 156 ? 164.139 172.092 167.077 1.000 118.93972 ? ? ? ? ? ? 59  ASP A OD1 1 
+ATOM 923   O OD2 . ASP A 1 156 ? 163.163 173.708 165.970 1.000 119.56213 ? ? ? ? ? ? 59  ASP A OD2 1 
+ATOM 924   N N   . TYR A 1 157 ? 165.043 174.871 171.279 1.000 98.74133  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A N   1 
+ATOM 925   C CA  . TYR A 1 157 ? 165.669 175.813 172.191 1.000 99.07917  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A CA  1 
+ATOM 926   C C   . TYR A 1 157 ? 166.674 175.096 173.080 1.000 104.07945 ? ? ? ? ? ? 60  TYR A C   1 
+ATOM 927   O O   . TYR A 1 157 ? 166.521 173.915 173.399 1.000 112.84313 ? ? ? ? ? ? 60  TYR A O   1 
+ATOM 928   C CB  . TYR A 1 157 ? 164.616 176.520 173.040 1.000 97.66415  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A CB  1 
+ATOM 929   C CG  . TYR A 1 157 ? 163.760 177.471 172.243 1.000 98.27144  ? ? ? ? ? ? 60  TYR A CG  1 
+ATOM 930   C CD1 . TYR A 1 157 ? 162.758 176.998 171.413 1.000 101.31975 ? ? ? ? ? ? 60  TYR A CD1 1 
+ATOM 931   C CD2 . TYR A 1 157 ? 163.964 178.838 172.307 1.000 100.03165 ? ? ? ? ? ? 60  TYR A CD2 1 
+ATOM 932   C CE1 . TYR A 1 157 ? 161.981 177.856 170.677 1.000 100.51699 ? ? ? ? ? ? 60  TYR A CE1 1 
+ATOM 933   C CE2 . TYR A 1 157 ? 163.191 179.704 171.574 1.000 103.28767 ? ? ? ? ? ? 60  TYR A CE2 1 
+ATOM 934   C CZ  . TYR A 1 157 ? 162.201 179.207 170.760 1.000 106.53298 ? ? ? ? ? ? 60  TYR A CZ  1 
+ATOM 935   O OH  . TYR A 1 157 ? 161.423 180.064 170.024 1.000 120.14509 ? ? ? ? ? ? 60  TYR A OH  1 
+ATOM 936   N N   . HIS A 1 158 ? 167.718 175.821 173.468 1.000 99.98790  ? ? ? ? ? ? 61  HIS A N   1 
+ATOM 937   C CA  . HIS A 1 158 ? 168.781 175.221 174.261 1.000 100.55339 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A CA  1 
+ATOM 938   C C   . HIS A 1 158 ? 168.243 174.756 175.604 1.000 108.93092 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A C   1 
+ATOM 939   O O   . HIS A 1 158 ? 167.583 175.514 176.318 1.000 113.32163 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A O   1 
+ATOM 940   C CB  . HIS A 1 158 ? 169.914 176.218 174.469 1.000 105.63447 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A CB  1 
+ATOM 941   C CG  . HIS A 1 158 ? 171.106 175.634 175.154 1.000 107.94332 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A CG  1 
+ATOM 942   N ND1 . HIS A 1 158 ? 171.585 174.374 174.868 1.000 105.29091 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A ND1 1 
+ATOM 943   C CD2 . HIS A 1 158 ? 171.915 176.134 176.116 1.000 106.76529 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A CD2 1 
+ATOM 944   C CE1 . HIS A 1 158 ? 172.640 174.126 175.621 1.000 108.94802 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A CE1 1 
+ATOM 945   N NE2 . HIS A 1 158 ? 172.862 175.178 176.387 1.000 106.74827 ? ? ? ? ? ? 61  HIS A NE2 1 
+ATOM 946   N N   . LYS A 1 159 ? 168.531 173.501 175.942 1.000 114.37621 ? ? ? ? ? ? 62  LYS A N   1 
+ATOM 947   C CA  . LYS A 1 159 ? 168.060 172.870 177.171 1.000 111.77411 ? ? ? ? ? ? 62  LYS A CA  1 
+ATOM 948   C C   . LYS A 1 159 ? 166.545 172.933 177.304 1.000 112.53744 ? ? ? ? ? ? 62  LYS A C   1 
+ATOM 949   O O   . LYS A 1 159 ? 166.016 172.889 178.418 1.000 119.16949 ? ? ? ? ? ? 62  LYS A O   1 
+ATOM 950   C CB  . LYS A 1 159 ? 168.725 173.493 178.402 1.000 106.90909 ? ? ? ? ? ? 62  LYS A CB  1 
+ATOM 951   C CG  . LYS A 1 159 ? 169.849 172.655 178.978 1.000 114.75708 ? ? ? ? ? ? 62  LYS A CG  1 
+ATOM 952   C CD  . LYS A 1 159 ? 170.687 173.453 179.957 1.000 116.75591 ? ? ? ? ? ? 62  LYS A CD  1 
+ATOM 953   C CE  . LYS A 1 159 ? 171.212 174.725 179.322 1.000 112.96596 ? ? ? ? ? ? 62  LYS A CE  1 
+ATOM 954   N NZ  . LYS A 1 159 ? 172.320 175.319 180.118 1.000 115.77859 ? ? ? ? ? ? 62  LYS A NZ  1 
+ATOM 955   N N   . HIS A 1 160 ? 165.841 173.044 176.178 1.000 107.14454 ? ? ? ? ? ? 63  HIS A N   1 
+ATOM 956   C CA  . HIS A 1 160 ? 164.389 173.191 176.134 1.000 100.13052 ? ? ? ? ? ? 63  HIS A CA  1 
+ATOM 957   C C   . HIS A 1 160 ? 163.907 174.399 176.926 1.000 105.07400 ? ? ? ? ? ? 63  HIS A C   1 
+ATOM 958   O O   . HIS A 1 160 ? 162.741 174.461 177.321 1.000 114.07722 ? ? ? ? ? ? 63  HIS A O   1 
+ATOM 959   C CB  . HIS A 1 160 ? 163.688 171.921 176.623 1.000 99.37923  ? ? ? ? ? ? 63  HIS A CB  1 
+ATOM 960   C CG  . HIS A 1 160 ? 163.916 170.733 175.745 1.000 107.86026 ? ? ? ? ? ? 63  HIS A CG  1 
+ATOM 961   N ND1 . HIS A 1 160 ? 162.893 169.908 175.330 1.000 115.03922 ? ? ? ? ? ? 63  HIS A ND1 1 
+ATOM 962   C CD2 . HIS A 1 160 ? 165.048 170.231 175.200 1.000 109.11374 ? ? ? ? ? ? 63  HIS A CD2 1 
+ATOM 963   C CE1 . HIS A 1 160 ? 163.386 168.949 174.568 1.000 111.47397 ? ? ? ? ? ? 63  HIS A CE1 1 
+ATOM 964   N NE2 . HIS A 1 160 ? 164.692 169.122 174.473 1.000 111.98538 ? ? ? ? ? ? 63  HIS A NE2 1 
+ATOM 965   N N   . ASP A 1 161 ? 164.788 175.368 177.160 1.000 112.71740 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A N   1 
+ATOM 966   C CA  . ASP A 1 161 ? 164.452 176.575 177.908 1.000 113.96987 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CA  1 
+ATOM 967   C C   . ASP A 1 161 ? 163.922 177.603 176.920 1.000 121.20105 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A C   1 
+ATOM 968   O O   . ASP A 1 161 ? 164.692 178.316 176.274 1.000 124.52570 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A O   1 
+ATOM 969   C CB  . ASP A 1 161 ? 165.670 177.097 178.659 1.000 117.24392 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CB  1 
+ATOM 970   C CG  . ASP A 1 161 ? 165.320 178.168 179.671 1.000 123.04781 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CG  1 
+ATOM 971   O OD1 . ASP A 1 161 ? 164.227 178.761 179.571 1.000 124.40316 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD1 1 
+ATOM 972   O OD2 . ASP A 1 161 ? 166.145 178.423 180.571 1.000 124.90831 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD2 1 
+ATOM 973   N N   . THR A 1 162 ? 162.598 177.685 176.806 1.000 114.30737 ? ? ? ? ? ? 65  THR A N   1 
+ATOM 974   C CA  . THR A 1 162 ? 161.983 178.602 175.859 1.000 112.15360 ? ? ? ? ? ? 65  THR A CA  1 
+ATOM 975   C C   . THR A 1 162 ? 162.079 180.056 176.292 1.000 110.57071 ? ? ? ? ? ? 65  THR A C   1 
+ATOM 976   O O   . THR A 1 162 ? 161.776 180.942 175.488 1.000 112.50095 ? ? ? ? ? ? 65  THR A O   1 
+ATOM 977   C CB  . THR A 1 162 ? 160.522 178.227 175.648 1.000 113.09133 ? ? ? ? ? ? 65  THR A CB  1 
+ATOM 978   O OG1 . THR A 1 162 ? 159.817 178.355 176.887 1.000 123.65224 ? ? ? ? ? ? 65  THR A OG1 1 
+ATOM 979   C CG2 . THR A 1 162 ? 160.418 176.800 175.164 1.000 106.07763 ? ? ? ? ? ? 65  THR A CG2 1 
+ATOM 980   N N   . SER A 1 163 ? 162.478 180.326 177.535 1.000 107.59451 ? ? ? ? ? ? 66  SER A N   1 
+ATOM 981   C CA  . SER A 1 163 ? 162.642 181.709 177.967 1.000 113.80920 ? ? ? ? ? ? 66  SER A CA  1 
+ATOM 982   C C   . SER A 1 163 ? 163.760 182.394 177.195 1.000 120.30787 ? ? ? ? ? ? 66  SER A C   1 
+ATOM 983   O O   . SER A 1 163 ? 163.646 183.570 176.833 1.000 121.99649 ? ? ? ? ? ? 66  SER A O   1 
+ATOM 984   C CB  . SER A 1 163 ? 162.916 181.762 179.467 1.000 117.56775 ? ? ? ? ? ? 66  SER A CB  1 
+ATOM 985   O OG  . SER A 1 163 ? 164.275 181.482 179.744 1.000 121.92825 ? ? ? ? ? ? 66  SER A OG  1 
+ATOM 986   N N   . LYS A 1 164 ? 164.852 181.679 176.945 1.000 121.17757 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A N   1 
+ATOM 987   C CA  . LYS A 1 164 ? 165.949 182.234 176.169 1.000 117.03703 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CA  1 
+ATOM 988   C C   . LYS A 1 164 ? 165.586 182.267 174.692 1.000 119.96364 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A C   1 
+ATOM 989   O O   . LYS A 1 164 ? 164.891 181.382 174.187 1.000 118.28099 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A O   1 
+ATOM 990   C CB  . LYS A 1 164 ? 167.216 181.411 176.386 1.000 120.14906 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CB  1 
+ATOM 991   C CG  . LYS A 1 164 ? 167.666 181.355 177.834 1.000 122.38799 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CG  1 
+ATOM 992   C CD  . LYS A 1 164 ? 168.883 180.466 178.000 1.000 120.33412 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CD  1 
+ATOM 993   C CE  . LYS A 1 164 ? 168.560 179.026 177.643 1.000 120.74780 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CE  1 
+ATOM 994   N NZ  . LYS A 1 164 ? 169.686 178.109 177.964 1.000 121.28127 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A NZ  1 
+ATOM 995   N N   . LYS A 1 165 ? 166.060 183.293 173.996 1.000 105.04303 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A N   1 
+ATOM 996   C CA  . LYS A 1 165 ? 165.746 183.480 172.589 1.000 105.23789 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CA  1 
+ATOM 997   C C   . LYS A 1 165 ? 166.855 182.912 171.713 1.000 107.91871 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A C   1 
+ATOM 998   O O   . LYS A 1 165 ? 168.032 182.915 172.082 1.000 111.04708 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A O   1 
+ATOM 999   C CB  . LYS A 1 165 ? 165.523 184.960 172.275 1.000 97.51287  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CB  1 
+ATOM 1000  C CG  . LYS A 1 165 ? 166.706 185.662 171.654 1.000 101.25574 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CG  1 
+ATOM 1001  C CD  . LYS A 1 165 ? 166.487 187.158 171.617 1.000 105.68266 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CD  1 
+ATOM 1002  C CE  . LYS A 1 165 ? 165.601 187.550 170.455 1.000 109.58969 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CE  1 
+ATOM 1003  N NZ  . LYS A 1 165 ? 165.961 188.893 169.931 1.000 111.63579 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A NZ  1 
+ATOM 1004  N N   . ILE A 1 166 ? 166.461 182.406 170.552 1.000 95.23419  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A N   1 
+ATOM 1005  C CA  . ILE A 1 166 ? 167.387 181.806 169.602 1.000 78.19368  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A CA  1 
+ATOM 1006  C C   . ILE A 1 166 ? 167.906 182.892 168.674 1.000 91.85873  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A C   1 
+ATOM 1007  O O   . ILE A 1 166 ? 167.125 183.673 168.121 1.000 111.14984 ? ? ? ? ? ? 69  ILE A O   1 
+ATOM 1008  C CB  . ILE A 1 166 ? 166.704 180.686 168.804 1.000 68.37380  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A CB  1 
+ATOM 1009  C CG1 . ILE A 1 166 ? 166.426 179.487 169.702 1.000 86.64608  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A CG1 1 
+ATOM 1010  C CG2 . ILE A 1 166 ? 167.560 180.272 167.633 1.000 82.21571  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A CG2 1 
+ATOM 1011  C CD1 . ILE A 1 166 ? 165.620 178.414 169.031 1.000 89.76986  ? ? ? ? ? ? 69  ILE A CD1 1 
+ATOM 1012  N N   . GLU A 1 167 ? 169.222 182.950 168.506 1.000 93.65103  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A N   1 
+ATOM 1013  C CA  . GLU A 1 167 ? 169.847 183.917 167.618 1.000 88.13435  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A CA  1 
+ATOM 1014  C C   . GLU A 1 167 ? 170.850 183.203 166.729 1.000 95.08155  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A C   1 
+ATOM 1015  O O   . GLU A 1 167 ? 171.721 182.485 167.225 1.000 113.63240 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A O   1 
+ATOM 1016  C CB  . GLU A 1 167 ? 170.542 185.025 168.406 1.000 95.90527  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A CB  1 
+ATOM 1017  C CG  . GLU A 1 167 ? 169.606 186.104 168.890 1.000 107.42100 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A CG  1 
+ATOM 1018  C CD  . GLU A 1 167 ? 170.077 187.488 168.511 1.000 121.57986 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A CD  1 
+ATOM 1019  O OE1 . GLU A 1 167 ? 170.006 187.832 167.313 1.000 119.50952 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A OE1 1 
+ATOM 1020  O OE2 . GLU A 1 167 ? 170.522 188.233 169.409 1.000 121.89469 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A OE2 1 
+ATOM 1021  N N   . ILE A 1 168 ? 170.722 183.401 165.423 1.000 79.63143  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A N   1 
+ATOM 1022  C CA  . ILE A 1 168 ? 171.652 182.864 164.440 1.000 71.60125  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CA  1 
+ATOM 1023  C C   . ILE A 1 168 ? 172.037 184.018 163.532 1.000 75.96487  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A C   1 
+ATOM 1024  O O   . ILE A 1 168 ? 171.218 184.481 162.732 1.000 103.34642 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A O   1 
+ATOM 1025  C CB  . ILE A 1 168 ? 171.046 181.711 163.634 1.000 64.08497  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CB  1 
+ATOM 1026  C CG1 . ILE A 1 168 ? 170.795 180.507 164.535 1.000 70.97272  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CG1 1 
+ATOM 1027  C CG2 . ILE A 1 168 ? 171.961 181.325 162.498 1.000 72.67816  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CG2 1 
+ATOM 1028  C CD1 . ILE A 1 168 ? 169.988 179.425 163.877 1.000 75.40982  ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CD1 1 
+ATOM 1029  N N   . ILE A 1 169 ? 173.273 184.488 163.653 1.000 67.02834  ? ? ? ? ? ? 72  ILE A N   1 
+ATOM 1030  C CA  . ILE A 1 169 ? 173.744 185.664 162.935 1.000 64.36424  ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CA  1 
+ATOM 1031  C C   . ILE A 1 169 ? 174.867 185.247 162.003 1.000 72.17746  ? ? ? ? ? ? 72  ILE A C   1 
+ATOM 1032  O O   . ILE A 1 169 ? 175.844 184.630 162.439 1.000 102.47469 ? ? ? ? ? ? 72  ILE A O   1 
+ATOM 1033  C CB  . ILE A 1 169 ? 174.226 186.760 163.899 1.000 73.39115  ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CB  1 
+ATOM 1034  C CG1 . ILE A 1 169 ? 173.246 186.908 165.059 1.000 76.91887  ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CG1 1 
+ATOM 1035  C CG2 . ILE A 1 169 ? 174.398 188.069 163.160 1.000 72.56113  ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CG2 1 
+ATOM 1036  C CD1 . ILE A 1 169 ? 173.466 188.147 165.881 1.000 84.33586  ? ? ? ? ? ? 72  ILE A CD1 1 
+ATOM 1037  N N   . LEU A 1 170 ? 174.733 185.593 160.731 1.000 73.30745  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A N   1 
+ATOM 1038  C CA  . LEU A 1 170 ? 175.764 185.352 159.736 1.000 76.82319  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CA  1 
+ATOM 1039  C C   . LEU A 1 170 ? 176.349 186.685 159.300 1.000 82.45904  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A C   1 
+ATOM 1040  O O   . LEU A 1 170 ? 175.610 187.586 158.894 1.000 104.63116 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A O   1 
+ATOM 1041  C CB  . LEU A 1 170 ? 175.199 184.603 158.532 1.000 74.77260  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CB  1 
+ATOM 1042  C CG  . LEU A 1 170 ? 176.115 184.457 157.322 1.000 84.81742  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CG  1 
+ATOM 1043  C CD1 . LEU A 1 170 ? 177.087 183.319 157.531 1.000 92.22696  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CD1 1 
+ATOM 1044  C CD2 . LEU A 1 170 ? 175.290 184.229 156.078 1.000 93.83228  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CD2 1 
+ATOM 1045  N N   . THR A 1 171 ? 177.666 186.808 159.387 1.000 76.15382  ? ? ? ? ? ? 74  THR A N   1 
+ATOM 1046  C CA  . THR A 1 171 ? 178.364 188.021 158.992 1.000 69.86518  ? ? ? ? ? ? 74  THR A CA  1 
+ATOM 1047  C C   . THR A 1 171 ? 178.974 187.820 157.616 1.000 79.02875  ? ? ? ? ? ? 74  THR A C   1 
+ATOM 1048  O O   . THR A 1 171 ? 179.616 186.798 157.361 1.000 98.04903  ? ? ? ? ? ? 74  THR A O   1 
+ATOM 1049  C CB  . THR A 1 171 ? 179.451 188.383 160.000 1.000 87.84752  ? ? ? ? ? ? 74  THR A CB  1 
+ATOM 1050  O OG1 . THR A 1 171 ? 178.890 188.416 161.316 1.000 93.57741  ? ? ? ? ? ? 74  THR A OG1 1 
+ATOM 1051  C CG2 . THR A 1 171 ? 180.038 189.739 159.676 1.000 80.97785  ? ? ? ? ? ? 74  THR A CG2 1 
+ATOM 1052  N N   . LEU A 1 172 ? 178.774 188.792 156.735 1.000 90.19175  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A N   1 
+ATOM 1053  C CA  . LEU A 1 172 ? 179.260 188.716 155.370 1.000 89.03251  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CA  1 
+ATOM 1054  C C   . LEU A 1 172 ? 180.238 189.847 155.096 1.000 92.37465  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A C   1 
+ATOM 1055  O O   . LEU A 1 172 ? 180.226 190.879 155.771 1.000 104.86946 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A O   1 
+ATOM 1056  C CB  . LEU A 1 172 ? 178.112 188.777 154.367 1.000 86.45123  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CB  1 
+ATOM 1057  C CG  . LEU A 1 172 ? 177.068 187.677 154.514 1.000 88.95167  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CG  1 
+ATOM 1058  C CD1 . LEU A 1 172 ? 175.813 188.065 153.787 1.000 97.11544  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CD1 1 
+ATOM 1059  C CD2 . LEU A 1 172 ? 177.605 186.376 153.972 1.000 95.37796  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CD2 1 
+ATOM 1060  N N   . ASP A 1 173 ? 181.090 189.636 154.102 1.000 117.12502 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A N   1 
+ATOM 1061  C CA  . ASP A 1 173 ? 182.071 190.623 153.680 1.000 116.79467 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CA  1 
+ATOM 1062  C C   . ASP A 1 173 ? 181.728 191.101 152.277 1.000 121.51123 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A C   1 
+ATOM 1063  O O   . ASP A 1 173 ? 181.578 190.289 151.359 1.000 128.02785 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A O   1 
+ATOM 1064  C CB  . ASP A 1 173 ? 183.479 190.029 153.712 1.000 121.78322 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CB  1 
+ATOM 1065  C CG  . ASP A 1 173 ? 184.530 190.976 153.168 1.000 133.63017 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CG  1 
+ATOM 1066  O OD1 . ASP A 1 173 ? 184.253 192.187 153.050 1.000 142.05902 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A OD1 1 
+ATOM 1067  O OD2 . ASP A 1 173 ? 185.643 190.505 152.857 1.000 134.60074 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A OD2 1 
+ATOM 1068  N N   . LEU A 1 174 ? 181.610 192.418 152.113 1.000 107.25686 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A N   1 
+ATOM 1069  C CA  . LEU A 1 174 ? 181.310 193.017 150.819 1.000 108.53924 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CA  1 
+ATOM 1070  C C   . LEU A 1 174 ? 182.414 193.959 150.356 1.000 116.96253 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A C   1 
+ATOM 1071  O O   . LEU A 1 174 ? 182.159 194.852 149.544 1.000 123.68084 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A O   1 
+ATOM 1072  C CB  . LEU A 1 174 ? 179.974 193.756 150.867 1.000 106.30968 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CB  1 
+ATOM 1073  C CG  . LEU A 1 174 ? 178.837 193.036 151.587 1.000 104.49599 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CG  1 
+ATOM 1074  C CD1 . LEU A 1 174 ? 177.624 193.933 151.683 1.000 110.36069 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CD1 1 
+ATOM 1075  C CD2 . LEU A 1 174 ? 178.494 191.751 150.869 1.000 110.18610 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CD2 1 
+ATOM 1076  N N   . SER A 1 175 ? 183.635 193.782 150.863 1.000 133.22337 ? ? ? ? ? ? 78  SER A N   1 
+ATOM 1077  C CA  . SER A 1 175 ? 184.725 194.674 150.488 1.000 129.76457 ? ? ? ? ? ? 78  SER A CA  1 
+ATOM 1078  C C   . SER A 1 175 ? 185.058 194.554 149.007 1.000 134.21995 ? ? ? ? ? ? 78  SER A C   1 
+ATOM 1079  O O   . SER A 1 175 ? 185.246 195.565 148.322 1.000 142.49292 ? ? ? ? ? ? 78  SER A O   1 
+ATOM 1080  C CB  . SER A 1 175 ? 185.956 194.380 151.340 1.000 134.07686 ? ? ? ? ? ? 78  SER A CB  1 
+ATOM 1081  O OG  . SER A 1 175 ? 186.174 192.985 151.442 1.000 142.30005 ? ? ? ? ? ? 78  SER A OG  1 
+ATOM 1082  N N   . ASN A 1 176 ? 185.129 193.329 148.492 1.000 132.89319 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A N   1 
+ATOM 1083  C CA  . ASN A 1 176 ? 185.454 193.108 147.083 1.000 136.17401 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A CA  1 
+ATOM 1084  C C   . ASN A 1 176 ? 184.193 193.216 146.227 1.000 137.57225 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A C   1 
+ATOM 1085  O O   . ASN A 1 176 ? 183.770 192.279 145.553 1.000 141.24215 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A O   1 
+ATOM 1086  C CB  . ASN A 1 176 ? 186.138 191.759 146.906 1.000 139.28747 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A CB  1 
+ATOM 1087  C CG  . ASN A 1 176 ? 185.431 190.649 147.646 1.000 145.13115 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A CG  1 
+ATOM 1088  O OD1 . ASN A 1 176 ? 184.560 190.901 148.477 1.000 144.96969 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A OD1 1 
+ATOM 1089  N ND2 . ASN A 1 176 ? 185.803 189.409 147.352 1.000 144.55906 ? ? ? ? ? ? 79  ASN A ND2 1 
+ATOM 1090  N N   . TYR A 1 177 ? 183.593 194.406 146.271 1.000 132.12290 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A N   1 
+ATOM 1091  C CA  . TYR A 1 177 ? 182.326 194.630 145.584 1.000 130.56465 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CA  1 
+ATOM 1092  C C   . TYR A 1 177 ? 182.479 194.509 144.073 1.000 133.48454 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A C   1 
+ATOM 1093  O O   . TYR A 1 177 ? 181.654 193.871 143.411 1.000 141.91909 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A O   1 
+ATOM 1094  C CB  . TYR A 1 177 ? 181.772 196.002 145.962 1.000 124.93264 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CB  1 
+ATOM 1095  C CG  . TYR A 1 177 ? 181.088 196.735 144.833 1.000 130.92290 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CG  1 
+ATOM 1096  C CD1 . TYR A 1 177 ? 181.658 197.868 144.276 1.000 133.18008 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CD1 1 
+ATOM 1097  C CD2 . TYR A 1 177 ? 179.856 196.317 144.349 1.000 134.32218 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CD2 1 
+ATOM 1098  C CE1 . TYR A 1 177 ? 181.038 198.548 143.251 1.000 137.68594 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CE1 1 
+ATOM 1099  C CE2 . TYR A 1 177 ? 179.228 196.991 143.323 1.000 134.08085 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CE2 1 
+ATOM 1100  C CZ  . TYR A 1 177 ? 179.823 198.107 142.779 1.000 137.16325 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CZ  1 
+ATOM 1101  O OH  . TYR A 1 177 ? 179.204 198.787 141.758 1.000 132.51367 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A OH  1 
+ATOM 1102  N N   . GLU A 1 178 ? 183.525 195.107 143.510 1.000 142.28395 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A N   1 
+ATOM 1103  C CA  . GLU A 1 178 ? 183.688 195.132 142.063 1.000 143.50467 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A CA  1 
+ATOM 1104  C C   . GLU A 1 178 ? 184.330 193.870 141.508 1.000 146.45435 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A C   1 
+ATOM 1105  O O   . GLU A 1 178 ? 184.088 193.531 140.345 1.000 144.44741 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A O   1 
+ATOM 1106  C CB  . GLU A 1 178 ? 184.516 196.351 141.648 1.000 141.56151 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A CB  1 
+ATOM 1107  C CG  . GLU A 1 178 ? 185.968 196.295 142.079 1.000 146.98498 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A CG  1 
+ATOM 1108  C CD  . GLU A 1 178 ? 186.161 196.671 143.534 1.000 152.86895 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A CD  1 
+ATOM 1109  O OE1 . GLU A 1 178 ? 185.153 196.936 144.222 1.000 152.47737 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A OE1 1 
+ATOM 1110  O OE2 . GLU A 1 178 ? 187.322 196.700 143.992 1.000 152.11240 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A OE2 1 
+ATOM 1111  N N   . LYS A 1 179 ? 185.139 193.171 142.302 1.000 151.21411 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A N   1 
+ATOM 1112  C CA  . LYS A 1 179 ? 185.756 191.940 141.827 1.000 150.22729 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CA  1 
+ATOM 1113  C C   . LYS A 1 179 ? 184.770 190.781 141.793 1.000 152.54980 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A C   1 
+ATOM 1114  O O   . LYS A 1 179 ? 184.840 189.941 140.890 1.000 151.90734 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A O   1 
+ATOM 1115  C CB  . LYS A 1 179 ? 186.949 191.574 142.709 1.000 147.65831 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CB  1 
+ATOM 1116  C CG  . LYS A 1 179 ? 188.109 192.547 142.625 1.000 149.70393 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CG  1 
+ATOM 1117  C CD  . LYS A 1 179 ? 188.423 192.911 141.187 1.000 149.72552 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CD  1 
+ATOM 1118  C CE  . LYS A 1 179 ? 189.592 193.876 141.114 1.000 152.27065 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CE  1 
+ATOM 1119  N NZ  . LYS A 1 179 ? 189.665 194.743 142.322 1.000 153.32145 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A NZ  1 
+ATOM 1120  N N   . ASP A 1 180 ? 183.852 190.721 142.752 1.000 142.11766 ? ? ? ? ? ? 83  ASP A N   1 
+ATOM 1121  C CA  . ASP A 1 180 ? 182.969 189.578 142.932 1.000 138.54003 ? ? ? ? ? ? 83  ASP A CA  1 
+ATOM 1122  C C   . ASP A 1 180 ? 181.584 189.898 142.393 1.000 134.13314 ? ? ? ? ? ? 83  ASP A C   1 
+ATOM 1123  O O   . ASP A 1 180 ? 180.981 190.904 142.776 1.000 134.62996 ? ? ? ? ? ? 83  ASP A O   1 
+ATOM 1124  C CB  . ASP A 1 180 ? 182.880 189.191 144.408 1.000 137.80217 ? ? ? ? ? ? 83  ASP A CB  1 
+ATOM 1125  C CG  . ASP A 1 180 ? 182.380 187.780 144.608 1.000 143.60636 ? ? ? ? ? ? 83  ASP A CG  1 
+ATOM 1126  O OD1 . ASP A 1 180 ? 182.188 187.069 143.601 1.000 146.45026 ? ? ? ? ? ? 83  ASP A OD1 1 
+ATOM 1127  O OD2 . ASP A 1 180 ? 182.178 187.379 145.773 1.000 140.68795 ? ? ? ? ? ? 83  ASP A OD2 1 
+ATOM 1128  N N   . GLU A 1 181 ? 181.085 189.038 141.506 1.000 126.28107 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A N   1 
+ATOM 1129  C CA  . GLU A 1 181 ? 179.730 189.199 140.999 1.000 127.21115 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A CA  1 
+ATOM 1130  C C   . GLU A 1 181 ? 178.686 188.791 142.027 1.000 125.96923 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A C   1 
+ATOM 1131  O O   . GLU A 1 181 ? 177.585 189.350 142.038 1.000 133.82935 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A O   1 
+ATOM 1132  C CB  . GLU A 1 181 ? 179.546 188.386 139.719 1.000 128.75947 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A CB  1 
+ATOM 1133  C CG  . GLU A 1 181 ? 178.675 189.062 138.676 1.000 133.43204 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A CG  1 
+ATOM 1134  C CD  . GLU A 1 181 ? 179.207 190.418 138.260 1.000 137.91134 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A CD  1 
+ATOM 1135  O OE1 . GLU A 1 181 ? 180.441 190.568 138.153 1.000 136.74514 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A OE1 1 
+ATOM 1136  O OE2 . GLU A 1 181 ? 178.388 191.335 138.038 1.000 136.19951 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A OE2 1 
+ATOM 1137  N N   . ASP A 1 182 ? 179.005 187.825 142.889 1.000 110.38447 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A N   1 
+ATOM 1138  C CA  . ASP A 1 182 ? 178.052 187.399 143.906 1.000 109.49177 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A CA  1 
+ATOM 1139  C C   . ASP A 1 182 ? 177.804 188.489 144.936 1.000 114.62937 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A C   1 
+ATOM 1140  O O   . ASP A 1 182 ? 176.710 188.562 145.505 1.000 123.58156 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A O   1 
+ATOM 1141  C CB  . ASP A 1 182 ? 178.545 186.125 144.583 1.000 114.33861 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A CB  1 
+ATOM 1142  C CG  . ASP A 1 182 ? 178.657 184.967 143.619 1.000 125.84167 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A CG  1 
+ATOM 1143  O OD1 . ASP A 1 182 ? 178.202 185.108 142.467 1.000 131.31930 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A OD1 1 
+ATOM 1144  O OD2 . ASP A 1 182 ? 179.203 183.916 144.007 1.000 126.14172 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A OD2 1 
+ATOM 1145  N N   . THR A 1 183 ? 178.800 189.334 145.198 1.000 112.91118 ? ? ? ? ? ? 86  THR A N   1 
+ATOM 1146  C CA  . THR A 1 183 ? 178.574 190.482 146.067 1.000 108.89689 ? ? ? ? ? ? 86  THR A CA  1 
+ATOM 1147  C C   . THR A 1 183 ? 177.550 191.427 145.455 1.000 113.95704 ? ? ? ? ? ? 86  THR A C   1 
+ATOM 1148  O O   . THR A 1 183 ? 176.697 191.975 146.161 1.000 121.06561 ? ? ? ? ? ? 86  THR A O   1 
+ATOM 1149  C CB  . THR A 1 183 ? 179.892 191.207 146.329 1.000 115.92012 ? ? ? ? ? ? 86  THR A CB  1 
+ATOM 1150  O OG1 . THR A 1 183 ? 180.779 190.338 147.040 1.000 119.52585 ? ? ? ? ? ? 86  THR A OG1 1 
+ATOM 1151  C CG2 . THR A 1 183 ? 179.661 192.450 147.155 1.000 115.29320 ? ? ? ? ? ? 86  THR A CG2 1 
+ATOM 1152  N N   . LYS A 1 184 ? 177.614 191.622 144.138 1.000 107.58714 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A N   1 
+ATOM 1153  C CA  . LYS A 1 184 ? 176.632 192.463 143.466 1.000 105.45224 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A CA  1 
+ATOM 1154  C C   . LYS A 1 184 ? 175.239 191.856 143.543 1.000 105.63556 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A C   1 
+ATOM 1155  O O   . LYS A 1 184 ? 174.242 192.581 143.625 1.000 112.56266 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A O   1 
+ATOM 1156  C CB  . LYS A 1 184 ? 177.044 192.684 142.014 1.000 107.15187 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A CB  1 
+ATOM 1157  C CG  . LYS A 1 184 ? 178.415 193.305 141.866 1.000 107.72407 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A CG  1 
+ATOM 1158  C CD  . LYS A 1 184 ? 178.527 194.099 140.584 1.000 111.68570 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A CD  1 
+ATOM 1159  C CE  . LYS A 1 184 ? 179.949 194.574 140.367 1.000 114.23969 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A CE  1 
+ATOM 1160  N NZ  . LYS A 1 184 ? 180.927 193.465 140.499 1.000 113.87364 ? ? ? ? ? ? 87  LYS A NZ  1 
+ATOM 1161  N N   . LYS A 1 185 ? 175.148 190.525 143.511 1.000 100.30454 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A N   1 
+ATOM 1162  C CA  . LYS A 1 185 ? 173.851 189.874 143.655 1.000 96.74257  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A CA  1 
+ATOM 1163  C C   . LYS A 1 185 ? 173.225 190.196 145.002 1.000 97.32427  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A C   1 
+ATOM 1164  O O   . LYS A 1 185 ? 172.022 190.460 145.090 1.000 109.00787 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A O   1 
+ATOM 1165  C CB  . LYS A 1 185 ? 173.996 188.363 143.490 1.000 94.25707  ? ? ? ? ? ? 88  LYS A CB  1 
+ATOM 1166  C CG  . LYS A 1 185 ? 174.445 187.925 142.116 1.000 101.78905 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A CG  1 
+ATOM 1167  C CD  . LYS A 1 185 ? 174.238 186.438 141.926 1.000 100.44281 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A CD  1 
+ATOM 1168  C CE  . LYS A 1 185 ? 175.324 185.843 141.059 1.000 105.10571 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A CE  1 
+ATOM 1169  N NZ  . LYS A 1 185 ? 175.535 184.405 141.361 1.000 102.02260 ? ? ? ? ? ? 88  LYS A NZ  1 
+ATOM 1170  N N   . LEU A 1 186 ? 174.026 190.172 146.066 1.000 95.99855  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A N   1 
+ATOM 1171  C CA  . LEU A 1 186 ? 173.502 190.470 147.392 1.000 91.52117  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A CA  1 
+ATOM 1172  C C   . LEU A 1 186 ? 173.158 191.945 147.536 1.000 90.32512  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A C   1 
+ATOM 1173  O O   . LEU A 1 186 ? 172.127 192.292 148.120 1.000 97.30951  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A O   1 
+ATOM 1174  C CB  . LEU A 1 186 ? 174.512 190.052 148.454 1.000 87.86078  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A CB  1 
+ATOM 1175  C CG  . LEU A 1 186 ? 174.124 190.347 149.897 1.000 90.56629  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A CG  1 
+ATOM 1176  C CD1 . LEU A 1 186 ? 172.882 189.572 150.280 1.000 91.66219  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A CD1 1 
+ATOM 1177  C CD2 . LEU A 1 186 ? 175.271 190.005 150.814 1.000 99.67256  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A CD2 1 
+ATOM 1178  N N   . ILE A 1 187 ? 174.006 192.827 147.006 1.000 88.68823  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A N   1 
+ATOM 1179  C CA  . ILE A 1 187 ? 173.789 194.260 147.170 1.000 91.38488  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CA  1 
+ATOM 1180  C C   . ILE A 1 187 ? 172.513 194.695 146.465 1.000 95.58472  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A C   1 
+ATOM 1181  O O   . ILE A 1 187 ? 171.770 195.546 146.967 1.000 101.44692 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A O   1 
+ATOM 1182  C CB  . ILE A 1 187 ? 175.014 195.040 146.667 1.000 88.38233  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CB  1 
+ATOM 1183  C CG1 . ILE A 1 187 ? 176.169 194.907 147.654 1.000 88.98262  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CG1 1 
+ATOM 1184  C CG2 . ILE A 1 187 ? 174.677 196.499 146.459 1.000 92.53425  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CG2 1 
+ATOM 1185  C CD1 . ILE A 1 187 ? 177.480 195.399 147.111 1.000 95.80341  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A CD1 1 
+ATOM 1186  N N   . SER A 1 188 ? 172.230 194.115 145.298 1.000 91.83160  ? ? ? ? ? ? 91  SER A N   1 
+ATOM 1187  C CA  . SER A 1 188 ? 171.048 194.516 144.544 1.000 92.24584  ? ? ? ? ? ? 91  SER A CA  1 
+ATOM 1188  C C   . SER A 1 188 ? 169.771 194.225 145.317 1.000 99.35296  ? ? ? ? ? ? 91  SER A C   1 
+ATOM 1189  O O   . SER A 1 188 ? 168.835 195.030 145.309 1.000 112.41739 ? ? ? ? ? ? 91  SER A O   1 
+ATOM 1190  C CB  . SER A 1 188 ? 171.027 193.807 143.193 1.000 99.82791  ? ? ? ? ? ? 91  SER A CB  1 
+ATOM 1191  O OG  . SER A 1 188 ? 170.559 192.480 143.330 1.000 107.27269 ? ? ? ? ? ? 91  SER A OG  1 
+ATOM 1192  N N   . VAL A 1 189 ? 169.706 193.072 145.980 1.000 93.12967  ? ? ? ? ? ? 92  VAL A N   1 
+ATOM 1193  C CA  . VAL A 1 189 ? 168.525 192.735 146.767 1.000 87.85928  ? ? ? ? ? ? 92  VAL A CA  1 
+ATOM 1194  C C   . VAL A 1 189 ? 168.449 193.592 148.023 1.000 95.32647  ? ? ? ? ? ? 92  VAL A C   1 
+ATOM 1195  O O   . VAL A 1 189 ? 167.370 194.049 148.415 1.000 104.20359 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A O   1 
+ATOM 1196  C CB  . VAL A 1 189 ? 168.528 191.234 147.101 1.000 85.79541  ? ? ? ? ? ? 92  VAL A CB  1 
+ATOM 1197  C CG1 . VAL A 1 189 ? 167.525 190.931 148.186 1.000 97.18806  ? ? ? ? ? ? 92  VAL A CG1 1 
+ATOM 1198  C CG2 . VAL A 1 189 ? 168.223 190.425 145.860 1.000 97.36725  ? ? ? ? ? ? 92  VAL A CG2 1 
+ATOM 1199  N N   . VAL A 1 190 ? 169.591 193.827 148.673 1.000 92.35410  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A N   1 
+ATOM 1200  C CA  . VAL A 1 190 ? 169.598 194.496 149.971 1.000 83.48928  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A CA  1 
+ATOM 1201  C C   . VAL A 1 190 ? 169.076 195.921 149.851 1.000 92.20367  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A C   1 
+ATOM 1202  O O   . VAL A 1 190 ? 168.277 196.375 150.679 1.000 96.78874  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A O   1 
+ATOM 1203  C CB  . VAL A 1 190 ? 171.012 194.459 150.573 1.000 80.90844  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A CB  1 
+ATOM 1204  C CG1 . VAL A 1 190 ? 171.147 195.493 151.662 1.000 88.11545  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A CG1 1 
+ATOM 1205  C CG2 . VAL A 1 190 ? 171.308 193.080 151.107 1.000 88.43345  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A CG2 1 
+ATOM 1206  N N   . LYS A 1 191 ? 169.526 196.650 148.832 1.000 99.17272  ? ? ? ? ? ? 94  LYS A N   1 
+ATOM 1207  C CA  . LYS A 1 191 ? 169.064 198.010 148.535 1.000 97.24369  ? ? ? ? ? ? 94  LYS A CA  1 
+ATOM 1208  C C   . LYS A 1 191 ? 169.450 198.921 149.694 1.000 104.18644 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A C   1 
+ATOM 1209  O O   . LYS A 1 191 ? 170.655 199.071 149.959 1.000 109.14612 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A O   1 
+ATOM 1210  C CB  . LYS A 1 191 ? 167.575 197.964 148.194 1.000 98.65941  ? ? ? ? ? ? 94  LYS A CB  1 
+ATOM 1211  C CG  . LYS A 1 191 ? 167.085 199.168 147.419 1.000 105.01434 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A CG  1 
+ATOM 1212  C CD  . LYS A 1 191 ? 165.583 199.134 147.246 1.000 109.95590 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A CD  1 
+ATOM 1213  C CE  . LYS A 1 191 ? 165.089 200.376 146.536 1.000 108.22766 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A CE  1 
+ATOM 1214  N NZ  . LYS A 1 191 ? 163.941 200.080 145.642 1.000 110.66479 ? ? ? ? ? ? 94  LYS A NZ  1 
+ATOM 1215  N N   . GLY A 1 192 ? 168.508 199.540 150.394 1.000 98.74427  ? ? ? ? ? ? 95  GLY A N   1 
+ATOM 1216  C CA  . GLY A 1 192 ? 168.797 200.568 151.368 1.000 95.20583  ? ? ? ? ? ? 95  GLY A CA  1 
+ATOM 1217  C C   . GLY A 1 192 ? 169.088 200.103 152.775 1.000 93.74641  ? ? ? ? ? ? 95  GLY A C   1 
+ATOM 1218  O O   . GLY A 1 192 ? 169.253 200.943 153.663 1.000 95.96577  ? ? ? ? ? ? 95  GLY A O   1 
+ATOM 1219  N N   . ALA A 1 193 ? 169.156 198.795 153.017 1.000 91.18426  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A N   1 
+ATOM 1220  C CA  . ALA A 1 193 ? 169.462 198.311 154.356 1.000 92.45901  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A CA  1 
+ATOM 1221  C C   . ALA A 1 193 ? 170.910 198.555 154.754 1.000 101.55974 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A C   1 
+ATOM 1222  O O   . ALA A 1 193 ? 171.254 198.354 155.923 1.000 109.01860 ? ? ? ? ? ? 96  ALA A O   1 
+ATOM 1223  C CB  . ALA A 1 193 ? 169.142 196.822 154.463 1.000 91.91643  ? ? ? ? ? ? 96  ALA A CB  1 
+ATOM 1224  N N   . ARG A 1 194 ? 171.757 198.977 153.824 1.000 106.48706 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A N   1 
+ATOM 1225  C CA  . ARG A 1 194 ? 173.165 199.205 154.094 1.000 100.53648 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A CA  1 
+ATOM 1226  C C   . ARG A 1 194 ? 173.421 200.662 154.464 1.000 107.23357 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A C   1 
+ATOM 1227  O O   . ARG A 1 194 ? 172.577 201.540 154.280 1.000 111.29846 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A O   1 
+ATOM 1228  C CB  . ARG A 1 194 ? 174.005 198.823 152.880 1.000 92.60709  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A CB  1 
+ATOM 1229  C CG  . ARG A 1 194 ? 174.133 197.340 152.664 1.000 95.11573  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A CG  1 
+ATOM 1230  C CD  . ARG A 1 194 ? 174.711 197.051 151.300 1.000 99.52995  ? ? ? ? ? ? 97  ARG A CD  1 
+ATOM 1231  N NE  . ARG A 1 194 ? 176.162 197.162 151.298 1.000 103.70908 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A NE  1 
+ATOM 1232  C CZ  . ARG A 1 194 ? 176.854 197.863 150.413 1.000 106.55740 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A CZ  1 
+ATOM 1233  N NH1 . ARG A 1 194 ? 176.256 198.529 149.441 1.000 105.53441 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A NH1 1 
+ATOM 1234  N NH2 . ARG A 1 194 ? 178.179 197.893 150.502 1.000 110.18139 ? ? ? ? ? ? 97  ARG A NH2 1 
+ATOM 1235  N N   . THR A 1 195 ? 174.616 200.911 154.989 1.000 118.43555 ? ? ? ? ? ? 98  THR A N   1 
+ATOM 1236  C CA  . THR A 1 195 ? 175.082 202.252 155.301 1.000 116.90628 ? ? ? ? ? ? 98  THR A CA  1 
+ATOM 1237  C C   . THR A 1 195 ? 176.457 202.448 154.684 1.000 119.72684 ? ? ? ? ? ? 98  THR A C   1 
+ATOM 1238  O O   . THR A 1 195 ? 177.289 201.537 154.707 1.000 126.26297 ? ? ? ? ? ? 98  THR A O   1 
+ATOM 1239  C CB  . THR A 1 195 ? 175.150 202.489 156.810 1.000 117.52945 ? ? ? ? ? ? 98  THR A CB  1 
+ATOM 1240  O OG1 . THR A 1 195 ? 173.973 201.958 157.430 1.000 124.01635 ? ? ? ? ? ? 98  THR A OG1 1 
+ATOM 1241  C CG2 . THR A 1 195 ? 175.242 203.972 157.109 1.000 115.13485 ? ? ? ? ? ? 98  THR A CG2 1 
+ATOM 1242  N N   . SER A 1 196 ? 176.690 203.639 154.128 1.000 122.03548 ? ? ? ? ? ? 99  SER A N   1 
+ATOM 1243  C CA  . SER A 1 196 ? 177.956 203.898 153.450 1.000 121.60076 ? ? ? ? ? ? 99  SER A CA  1 
+ATOM 1244  C C   . SER A 1 196 ? 179.137 203.807 154.404 1.000 126.64413 ? ? ? ? ? ? 99  SER A C   1 
+ATOM 1245  O O   . SER A 1 196 ? 180.256 203.502 153.977 1.000 124.89961 ? ? ? ? ? ? 99  SER A O   1 
+ATOM 1246  C CB  . SER A 1 196 ? 177.921 205.270 152.781 1.000 122.79126 ? ? ? ? ? ? 99  SER A CB  1 
+ATOM 1247  O OG  . SER A 1 196 ? 179.129 205.528 152.091 1.000 130.94771 ? ? ? ? ? ? 99  SER A OG  1 
+ATOM 1248  N N   . ALA A 1 197 ? 178.916 204.073 155.692 1.000 127.62243 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A N   1 
+ATOM 1249  C CA  . ALA A 1 197 ? 179.993 203.941 156.666 1.000 124.40572 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A CA  1 
+ATOM 1250  C C   . ALA A 1 197 ? 180.435 202.491 156.810 1.000 130.08878 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A C   1 
+ATOM 1251  O O   . ALA A 1 197 ? 181.632 202.211 156.935 1.000 133.54197 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A O   1 
+ATOM 1252  C CB  . ALA A 1 197 ? 179.550 204.503 158.015 1.000 118.55804 ? ? ? ? ? ? 100 ALA A CB  1 
+ATOM 1253  N N   . ASN A 1 198 ? 179.487 201.559 156.797 1.000 130.19077 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A N   1 
+ATOM 1254  C CA  . ASN A 1 198 ? 179.756 200.136 156.968 1.000 127.16741 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A CA  1 
+ATOM 1255  C C   . ASN A 1 198 ? 179.520 199.365 155.675 1.000 127.46560 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A C   1 
+ATOM 1256  O O   . ASN A 1 198 ? 178.964 198.267 155.680 1.000 133.40226 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A O   1 
+ATOM 1257  C CB  . ASN A 1 198 ? 178.903 199.558 158.092 1.000 127.94207 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A CB  1 
+ATOM 1258  C CG  . ASN A 1 198 ? 179.010 200.357 159.367 1.000 130.40664 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A CG  1 
+ATOM 1259  O OD1 . ASN A 1 198 ? 179.832 201.263 159.477 1.000 132.98906 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A OD1 1 
+ATOM 1260  N ND2 . ASN A 1 198 ? 178.179 200.024 160.344 1.000 130.14178 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A ND2 1 
+ATOM 1261  N N   . ALA A 1 199 ? 179.940 199.939 154.548 1.000 115.03212 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A N   1 
+ATOM 1262  C CA  . ALA A 1 199 ? 179.692 199.318 153.254 1.000 119.23219 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A CA  1 
+ATOM 1263  C C   . ALA A 1 199 ? 180.428 197.997 153.082 1.000 124.74862 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A C   1 
+ATOM 1264  O O   . ALA A 1 199 ? 180.126 197.256 152.142 1.000 129.03542 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A O   1 
+ATOM 1265  C CB  . ALA A 1 199 ? 180.084 200.275 152.131 1.000 117.95533 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A CB  1 
+ATOM 1266  N N   . ASP A 1 200 ? 181.387 197.687 153.954 1.000 135.42998 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A N   1 
+ATOM 1267  C CA  . ASP A 1 200 ? 182.168 196.468 153.791 1.000 134.07903 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A CA  1 
+ATOM 1268  C C   . ASP A 1 200 ? 181.541 195.274 154.495 1.000 131.77016 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A C   1 
+ATOM 1269  O O   . ASP A 1 200 ? 181.721 194.136 154.050 1.000 134.92506 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A O   1 
+ATOM 1270  C CB  . ASP A 1 200 ? 183.585 196.684 154.313 1.000 140.53715 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A CB  1 
+ATOM 1271  C CG  . ASP A 1 200 ? 183.606 197.399 155.645 1.000 147.85239 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A CG  1 
+ATOM 1272  O OD1 . ASP A 1 200 ? 182.520 197.776 156.132 1.000 145.57358 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A OD1 1 
+ATOM 1273  O OD2 . ASP A 1 200 ? 184.704 197.583 156.209 1.000 150.31610 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A OD2 1 
+ATOM 1274  N N   . VAL A 1 201 ? 180.808 195.502 155.577 1.000 100.50963 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A N   1 
+ATOM 1275  C CA  . VAL A 1 201 ? 180.265 194.422 156.384 1.000 101.05588 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CA  1 
+ATOM 1276  C C   . VAL A 1 201 ? 178.756 194.358 156.187 1.000 104.83053 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A C   1 
+ATOM 1277  O O   . VAL A 1 201 ? 178.112 195.320 155.759 1.000 111.10176 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A O   1 
+ATOM 1278  C CB  . VAL A 1 201 ? 180.621 194.592 157.874 1.000 100.47699 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CB  1 
+ATOM 1279  C CG1 . VAL A 1 201 ? 179.632 195.511 158.556 1.000 105.91024 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CG1 1 
+ATOM 1280  C CG2 . VAL A 1 201 ? 180.670 193.246 158.567 1.000 103.68065 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CG2 1 
+ATOM 1281  N N   . PHE A 1 202 ? 178.193 193.193 156.490 1.000 87.98444  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A N   1 
+ATOM 1282  C CA  . PHE A 1 202 ? 176.757 192.987 156.416 1.000 85.03867  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A CA  1 
+ATOM 1283  C C   . PHE A 1 202 ? 176.381 191.827 157.322 1.000 91.35834  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A C   1 
+ATOM 1284  O O   . PHE A 1 202 ? 177.145 190.873 157.477 1.000 108.35418 ? ? ? ? ? ? 105 PHE A O   1 
+ATOM 1285  C CB  . PHE A 1 202 ? 176.296 192.707 154.985 1.000 79.73884  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A CB  1 
+ATOM 1286  C CG  . PHE A 1 202 ? 174.828 192.896 154.783 1.000 86.55498  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A CG  1 
+ATOM 1287  C CD1 . PHE A 1 202 ? 174.265 194.152 154.869 1.000 89.92084  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A CD1 1 
+ATOM 1288  C CD2 . PHE A 1 202 ? 174.009 191.818 154.522 1.000 88.10423  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A CD2 1 
+ATOM 1289  C CE1 . PHE A 1 202 ? 172.917 194.328 154.691 1.000 87.22446  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A CE1 1 
+ATOM 1290  C CE2 . PHE A 1 202 ? 172.660 191.991 154.343 1.000 88.40176  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A CE2 1 
+ATOM 1291  C CZ  . PHE A 1 202 ? 172.113 193.247 154.431 1.000 89.23124  ? ? ? ? ? ? 105 PHE A CZ  1 
+ATOM 1292  N N   . TYR A 1 203 ? 175.197 191.915 157.916 1.000 83.41671  ? ? ? ? ? ? 106 TYR A N   1 
+ATOM 1293  C CA  . TYR A 1 203 ? 174.717 190.905 158.846 1.000 75.13262  ? ? ? ? ? ? 106 TYR A CA  1 
+ATOM 1294  C C   . TYR A 1 203 ? 173.362 190.392 158.397 1.000 80.95711  ? ? ? ? ? ? 106 TYR A C   1 
+ATOM 1295  O O   . TYR A 1 203 ? 172.513 191.167 157.956 1.000 104.34243 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A O   1 
+ATOM 1296  C CB  . TYR A 1 203 ? 174.598 191.459 160.262 1.000 86.23282  ? ? ? ? ? ? 106 TYR A CB  1 
+ATOM 1297  C CG  . TYR A 1 203 ? 175.881 192.022 160.811 1.000 90.37826  ? ? ? ? ? ? 106 TYR A CG  1 
+ATOM 1298  C CD1 . TYR A 1 203 ? 176.228 193.342 160.592 1.000 89.61497  ? ? ? ? ? ? 106 TYR A CD1 1 
+ATOM 1299  C CD2 . TYR A 1 203 ? 176.742 191.234 161.552 1.000 90.96302  ? ? ? ? ? ? 106 TYR A CD2 1 
+ATOM 1300  C CE1 . TYR A 1 203 ? 177.396 193.860 161.090 1.000 91.82544  ? ? ? ? ? ? 106 TYR A CE1 1 
+ATOM 1301  C CE2 . TYR A 1 203 ? 177.912 191.744 162.055 1.000 96.46051  ? ? ? ? ? ? 106 TYR A CE2 1 
+ATOM 1302  C CZ  . TYR A 1 203 ? 178.234 193.058 161.821 1.000 98.64353  ? ? ? ? ? ? 106 TYR A CZ  1 
+ATOM 1303  O OH  . TYR A 1 203 ? 179.404 193.573 162.323 1.000 107.11009 ? ? ? ? ? ? 106 TYR A OH  1 
+ATOM 1304  N N   . ILE A 1 204 ? 173.167 189.084 158.508 1.000 64.35651  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A N   1 
+ATOM 1305  C CA  . ILE A 1 204 ? 171.868 188.456 158.320 1.000 64.05464  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A CA  1 
+ATOM 1306  C C   . ILE A 1 204 ? 171.548 187.708 159.601 1.000 74.65456  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A C   1 
+ATOM 1307  O O   . ILE A 1 204 ? 172.222 186.728 159.935 1.000 94.17893  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A O   1 
+ATOM 1308  C CB  . ILE A 1 204 ? 171.854 187.510 157.113 1.000 65.66244  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A CB  1 
+ATOM 1309  C CG1 . ILE A 1 204 ? 171.950 188.306 155.818 1.000 73.38942  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A CG1 1 
+ATOM 1310  C CG2 . ILE A 1 204 ? 170.598 186.674 157.113 1.000 75.39021  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A CG2 1 
+ATOM 1311  C CD1 . ILE A 1 204 ? 172.379 187.482 154.645 1.000 77.65321  ? ? ? ? ? ? 107 ILE A CD1 1 
+ATOM 1312  N N   . ALA A 1 205 ? 170.529 188.164 160.317 1.000 73.58594  ? ? ? ? ? ? 108 ALA A N   1 
+ATOM 1313  C CA  . ALA A 1 205 ? 170.232 187.664 161.648 1.000 70.37512  ? ? ? ? ? ? 108 ALA A CA  1 
+ATOM 1314  C C   . ALA A 1 205 ? 168.896 186.943 161.659 1.000 72.90932  ? ? ? ? ? ? 108 ALA A C   1 
+ATOM 1315  O O   . ALA A 1 205 ? 167.966 187.324 160.946 1.000 97.53960  ? ? ? ? ? ? 108 ALA A O   1 
+ATOM 1316  C CB  . ALA A 1 205 ? 170.212 188.797 162.669 1.000 74.58369  ? ? ? ? ? ? 108 ALA A CB  1 
+ATOM 1317  N N   . LEU A 1 206 ? 168.814 185.898 162.472 1.000 78.33161  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A N   1 
+ATOM 1318  C CA  . LEU A 1 206 ? 167.582 185.162 162.705 1.000 74.38766  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A CA  1 
+ATOM 1319  C C   . LEU A 1 206 ? 167.286 185.227 164.194 1.000 82.55544  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A C   1 
+ATOM 1320  O O   . LEU A 1 206 ? 168.131 184.851 165.011 1.000 101.48257 ? ? ? ? ? ? 109 LEU A O   1 
+ATOM 1321  C CB  . LEU A 1 206 ? 167.716 183.715 162.231 1.000 74.94671  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A CB  1 
+ATOM 1322  C CG  . LEU A 1 206 ? 166.629 182.684 162.521 1.000 80.81272  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A CG  1 
+ATOM 1323  C CD1 . LEU A 1 206 ? 166.625 181.656 161.415 1.000 87.38448  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A CD1 1 
+ATOM 1324  C CD2 . LEU A 1 206 ? 166.847 182.000 163.852 1.000 82.04477  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A CD2 1 
+ATOM 1325  N N   . GLU A 1 207 ? 166.101 185.708 164.545 1.000 99.37827  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A N   1 
+ATOM 1326  C CA  . GLU A 1 207 ? 165.673 185.784 165.931 1.000 96.30068  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CA  1 
+ATOM 1327  C C   . GLU A 1 207 ? 164.388 184.995 166.106 1.000 104.83033 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A C   1 
+ATOM 1328  O O   . GLU A 1 207 ? 163.574 184.893 165.186 1.000 116.51216 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A O   1 
+ATOM 1329  C CB  . GLU A 1 207 ? 165.454 187.229 166.374 1.000 98.16444  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CB  1 
+ATOM 1330  C CG  . GLU A 1 207 ? 166.732 188.008 166.579 1.000 115.20229 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CG  1 
+ATOM 1331  C CD  . GLU A 1 207 ? 166.870 189.151 165.599 1.000 126.15923 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CD  1 
+ATOM 1332  O OE1 . GLU A 1 207 ? 165.977 189.304 164.741 1.000 122.74150 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A OE1 1 
+ATOM 1333  O OE2 . GLU A 1 207 ? 167.870 189.895 165.684 1.000 122.75464 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A OE2 1 
+ATOM 1334  N N   . SER A 1 208 ? 164.213 184.430 167.294 1.000 96.03506  ? ? ? ? ? ? 111 SER A N   1 
+ATOM 1335  C CA  . SER A 1 208 ? 163.013 183.661 167.587 1.000 95.60887  ? ? ? ? ? ? 111 SER A CA  1 
+ATOM 1336  C C   . SER A 1 208 ? 162.779 183.657 169.085 1.000 102.44124 ? ? ? ? ? ? 111 SER A C   1 
+ATOM 1337  O O   . SER A 1 208 ? 163.646 183.222 169.848 1.000 111.32994 ? ? ? ? ? ? 111 SER A O   1 
+ATOM 1338  C CB  . SER A 1 208 ? 163.135 182.236 167.063 1.000 94.24565  ? ? ? ? ? ? 111 SER A CB  1 
+ATOM 1339  O OG  . SER A 1 208 ? 162.114 181.417 167.599 1.000 102.00164 ? ? ? ? ? ? 111 SER A OG  1 
+ATOM 1340  N N   . LYS A 1 209 ? 161.614 184.141 169.498 1.000 108.57119 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A N   1 
+ATOM 1341  C CA  . LYS A 1 209 ? 161.170 184.069 170.880 1.000 106.13851 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A CA  1 
+ATOM 1342  C C   . LYS A 1 209 ? 159.941 183.179 170.936 1.000 112.54549 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A C   1 
+ATOM 1343  O O   . LYS A 1 209 ? 158.982 183.393 170.187 1.000 113.45448 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A O   1 
+ATOM 1344  C CB  . LYS A 1 209 ? 160.856 185.458 171.433 1.000 105.31390 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A CB  1 
+ATOM 1345  C CG  . LYS A 1 209 ? 161.973 186.459 171.228 1.000 110.42841 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A CG  1 
+ATOM 1346  C CD  . LYS A 1 209 ? 161.623 187.803 171.830 1.000 115.82470 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A CD  1 
+ATOM 1347  C CE  . LYS A 1 209 ? 161.591 187.729 173.345 1.000 121.37121 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A CE  1 
+ATOM 1348  N NZ  . LYS A 1 209 ? 162.932 187.433 173.916 1.000 119.15315 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A NZ  1 
+ATOM 1349  N N   . TYR A 1 210 ? 159.977 182.177 171.806 1.000 114.31990 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A N   1 
+ATOM 1350  C CA  . TYR A 1 210 ? 158.874 181.235 171.896 1.000 109.07046 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A CA  1 
+ATOM 1351  C C   . TYR A 1 210 ? 157.618 181.920 172.414 1.000 121.28204 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A C   1 
+ATOM 1352  O O   . TYR A 1 210 ? 157.668 182.787 173.289 1.000 126.01771 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A O   1 
+ATOM 1353  C CB  . TYR A 1 210 ? 159.237 180.069 172.808 1.000 107.62415 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A CB  1 
+ATOM 1354  C CG  . TYR A 1 210 ? 158.397 178.840 172.574 1.000 106.96290 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A CG  1 
+ATOM 1355  C CD1 . TYR A 1 210 ? 158.368 178.227 171.335 1.000 111.05183 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A CD1 1 
+ATOM 1356  C CD2 . TYR A 1 210 ? 157.630 178.295 173.590 1.000 111.53368 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A CD2 1 
+ATOM 1357  C CE1 . TYR A 1 210 ? 157.603 177.105 171.114 1.000 116.58008 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A CE1 1 
+ATOM 1358  C CE2 . TYR A 1 210 ? 156.863 177.173 173.379 1.000 114.96064 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A CE2 1 
+ATOM 1359  C CZ  . TYR A 1 210 ? 156.853 176.583 172.138 1.000 116.06971 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A CZ  1 
+ATOM 1360  O OH  . TYR A 1 210 ? 156.089 175.462 171.917 1.000 118.51846 ? ? ? ? ? ? 113 TYR A OH  1 
+ATOM 1361  N N   . ASP A 1 211 ? 156.481 181.518 171.860 1.000 140.07968 ? ? ? ? ? ? 114 ASP A N   1 
+ATOM 1362  C CA  . ASP A 1 211 ? 155.177 182.010 172.284 1.000 137.70825 ? ? ? ? ? ? 114 ASP A CA  1 
+ATOM 1363  C C   . ASP A 1 211 ? 154.515 180.916 173.109 1.000 140.25834 ? ? ? ? ? ? 114 ASP A C   1 
+ATOM 1364  O O   . ASP A 1 211 ? 153.970 179.956 172.554 1.000 138.28835 ? ? ? ? ? ? 114 ASP A O   1 
+ATOM 1365  C CB  . ASP A 1 211 ? 154.319 182.394 171.084 1.000 140.89945 ? ? ? ? ? ? 114 ASP A CB  1 
+ATOM 1366  C CG  . ASP A 1 211 ? 153.201 183.341 171.451 1.000 145.90093 ? ? ? ? ? ? 114 ASP A CG  1 
+ATOM 1367  O OD1 . ASP A 1 211 ? 153.089 183.696 172.642 1.000 146.96027 ? ? ? ? ? ? 114 ASP A OD1 1 
+ATOM 1368  O OD2 . ASP A 1 211 ? 152.439 183.738 170.548 1.000 147.67219 ? ? ? ? ? ? 114 ASP A OD2 1 
+ATOM 1369  N N   . ASP A 1 212 ? 154.567 181.062 174.434 1.000 150.12201 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A N   1 
+ATOM 1370  C CA  . ASP A 1 212 ? 153.981 180.057 175.311 1.000 149.81286 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CA  1 
+ATOM 1371  C C   . ASP A 1 212 ? 152.473 179.970 175.132 1.000 150.17455 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A C   1 
+ATOM 1372  O O   . ASP A 1 212 ? 151.888 178.901 175.329 1.000 150.65588 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A O   1 
+ATOM 1373  C CB  . ASP A 1 212 ? 154.322 180.366 176.766 1.000 151.58236 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CB  1 
+ATOM 1374  C CG  . ASP A 1 212 ? 155.735 180.876 176.934 1.000 155.88718 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CG  1 
+ATOM 1375  O OD1 . ASP A 1 212 ? 156.650 180.048 177.120 1.000 154.62825 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A OD1 1 
+ATOM 1376  O OD2 . ASP A 1 212 ? 155.930 182.108 176.880 1.000 156.52236 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A OD2 1 
+ATOM 1377  N N   . LYS A 1 213 ? 151.829 181.080 174.776 1.000 137.16523 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A N   1 
+ATOM 1378  C CA  . LYS A 1 213 ? 150.391 181.052 174.540 1.000 135.56179 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A CA  1 
+ATOM 1379  C C   . LYS A 1 213 ? 150.042 180.173 173.346 1.000 136.11459 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A C   1 
+ATOM 1380  O O   . LYS A 1 213 ? 149.093 179.384 173.406 1.000 137.43624 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A O   1 
+ATOM 1381  C CB  . LYS A 1 213 ? 149.873 182.474 174.334 1.000 136.61184 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A CB  1 
+ATOM 1382  C CG  . LYS A 1 213 ? 148.397 182.558 173.997 1.000 139.22307 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A CG  1 
+ATOM 1383  C CD  . LYS A 1 213 ? 147.537 182.370 175.231 1.000 137.89040 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A CD  1 
+ATOM 1384  C CE  . LYS A 1 213 ? 146.061 182.409 174.880 1.000 135.77349 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A CE  1 
+ATOM 1385  N NZ  . LYS A 1 213 ? 145.838 182.322 173.411 1.000 136.67934 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A NZ  1 
+ATOM 1386  N N   . GLU A 1 214 ? 150.800 180.286 172.258 1.000 140.88835 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A N   1 
+ATOM 1387  C CA  . GLU A 1 214 ? 150.501 179.571 171.026 1.000 141.68477 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A CA  1 
+ATOM 1388  C C   . GLU A 1 214 ? 151.327 178.306 170.841 1.000 142.86015 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A C   1 
+ATOM 1389  O O   . GLU A 1 214 ? 151.114 177.592 169.857 1.000 142.37077 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A O   1 
+ATOM 1390  C CB  . GLU A 1 214 ? 150.709 180.491 169.820 1.000 142.01908 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A CB  1 
+ATOM 1391  C CG  . GLU A 1 214 ? 149.991 181.821 169.922 1.000 147.13772 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A CG  1 
+ATOM 1392  C CD  . GLU A 1 214 ? 148.489 181.684 169.789 1.000 152.42765 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A CD  1 
+ATOM 1393  O OE1 . GLU A 1 214 ? 148.032 180.716 169.146 1.000 152.94417 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A OE1 1 
+ATOM 1394  O OE2 . GLU A 1 214 ? 147.764 182.549 170.325 1.000 151.54200 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A OE2 1 
+ATOM 1395  N N   . LEU A 1 215 ? 152.253 178.010 171.755 1.000 128.84946 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A N   1 
+ATOM 1396  C CA  . LEU A 1 215 ? 153.130 176.845 171.631 1.000 126.91177 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A CA  1 
+ATOM 1397  C C   . LEU A 1 215 ? 153.870 176.854 170.296 1.000 127.14989 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A C   1 
+ATOM 1398  O O   . LEU A 1 215 ? 153.986 175.832 169.618 1.000 125.80310 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A O   1 
+ATOM 1399  C CB  . LEU A 1 215 ? 152.349 175.539 171.803 1.000 130.47259 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A CB  1 
+ATOM 1400  C CG  . LEU A 1 215 ? 152.183 174.921 173.194 1.000 136.35990 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A CG  1 
+ATOM 1401  C CD1 . LEU A 1 215 ? 153.378 174.043 173.526 1.000 135.67330 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A CD1 1 
+ATOM 1402  C CD2 . LEU A 1 215 ? 151.985 175.976 174.262 1.000 131.42421 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A CD2 1 
+ATOM 1403  N N   . TYR A 1 216 ? 154.373 178.023 169.912 1.000 119.11297 ? ? ? ? ? ? 119 TYR A N   1 
+ATOM 1404  C CA  . TYR A 1 216 ? 154.989 178.198 168.606 1.000 110.67859 ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CA  1 
+ATOM 1405  C C   . TYR A 1 216 ? 156.160 179.159 168.710 1.000 117.67584 ? ? ? ? ? ? 119 TYR A C   1 
+ATOM 1406  O O   . TYR A 1 216 ? 156.095 180.154 169.435 1.000 125.32168 ? ? ? ? ? ? 119 TYR A O   1 
+ATOM 1407  C CB  . TYR A 1 216 ? 153.971 178.724 167.591 1.000 112.46290 ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CB  1 
+ATOM 1408  C CG  . TYR A 1 216 ? 154.497 178.841 166.183 1.000 111.86928 ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CG  1 
+ATOM 1409  C CD1 . TYR A 1 216 ? 154.612 177.725 165.372 1.000 116.46449 ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CD1 1 
+ATOM 1410  C CD2 . TYR A 1 216 ? 154.861 180.071 165.659 1.000 111.61616 ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CD2 1 
+ATOM 1411  C CE1 . TYR A 1 216 ? 155.083 177.828 164.084 1.000 116.63975 ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CE1 1 
+ATOM 1412  C CE2 . TYR A 1 216 ? 155.333 180.182 164.371 1.000 111.55129 ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CE2 1 
+ATOM 1413  C CZ  . TYR A 1 216 ? 155.442 179.057 163.589 1.000 115.80213 ? ? ? ? ? ? 119 TYR A CZ  1 
+ATOM 1414  O OH  . TYR A 1 216 ? 155.912 179.161 162.304 1.000 122.25610 ? ? ? ? ? ? 119 TYR A OH  1 
+ATOM 1415  N N   . GLY A 1 217 ? 157.228 178.853 167.982 1.000 108.21489 ? ? ? ? ? ? 120 GLY A N   1 
+ATOM 1416  C CA  . GLY A 1 217 ? 158.363 179.747 167.884 1.000 106.77926 ? ? ? ? ? ? 120 GLY A CA  1 
+ATOM 1417  C C   . GLY A 1 217 ? 158.460 180.359 166.505 1.000 107.70941 ? ? ? ? ? ? 120 GLY A C   1 
+ATOM 1418  O O   . GLY A 1 217 ? 158.670 179.649 165.520 1.000 112.37350 ? ? ? ? ? ? 120 GLY A O   1 
+ATOM 1419  N N   . ASN A 1 218 ? 158.308 181.674 166.419 1.000 96.39089  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A N   1 
+ATOM 1420  C CA  . ASN A 1 218 ? 158.271 182.373 165.144 1.000 92.03115  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A CA  1 
+ATOM 1421  C C   . ASN A 1 218 ? 159.673 182.825 164.767 1.000 100.06435 ? ? ? ? ? ? 121 ASN A C   1 
+ATOM 1422  O O   . ASN A 1 218 ? 160.375 183.427 165.584 1.000 107.78673 ? ? ? ? ? ? 121 ASN A O   1 
+ATOM 1423  C CB  . ASN A 1 218 ? 157.331 183.575 165.213 1.000 94.33802  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A CB  1 
+ATOM 1424  C CG  . ASN A 1 218 ? 157.048 184.168 163.855 1.000 98.06120  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A CG  1 
+ATOM 1425  O OD1 . ASN A 1 218 ? 157.073 183.470 162.845 1.000 99.79504  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A OD1 1 
+ATOM 1426  N ND2 . ASN A 1 218 ? 156.774 185.463 163.821 1.000 98.06794  ? ? ? ? ? ? 121 ASN A ND2 1 
+ATOM 1427  N N   . ILE A 1 219 ? 160.074 182.536 163.536 1.000 95.55534  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A N   1 
+ATOM 1428  C CA  . ILE A 1 219 ? 161.380 182.936 163.030 1.000 85.61830  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A CA  1 
+ATOM 1429  C C   . ILE A 1 219 ? 161.232 184.266 162.308 1.000 85.72567  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A C   1 
+ATOM 1430  O O   . ILE A 1 219 ? 160.468 184.376 161.344 1.000 98.12013  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A O   1 
+ATOM 1431  C CB  . ILE A 1 219 ? 161.968 181.872 162.096 1.000 82.89381  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A CB  1 
+ATOM 1432  C CG1 . ILE A 1 219 ? 162.439 180.660 162.890 1.000 81.61831  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A CG1 1 
+ATOM 1433  C CG2 . ILE A 1 219 ? 163.115 182.450 161.308 1.000 89.79787  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A CG2 1 
+ATOM 1434  C CD1 . ILE A 1 219 ? 162.198 179.360 162.187 1.000 83.14876  ? ? ? ? ? ? 122 ILE A CD1 1 
+ATOM 1435  N N   . ILE A 1 220 ? 161.967 185.272 162.765 1.000 72.40995  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A N   1 
+ATOM 1436  C CA  . ILE A 1 220 ? 161.962 186.595 162.158 1.000 78.35905  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A CA  1 
+ATOM 1437  C C   . ILE A 1 220 ? 163.367 186.894 161.666 1.000 87.21953  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A C   1 
+ATOM 1438  O O   . ILE A 1 220 ? 164.325 186.846 162.445 1.000 97.43210  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A O   1 
+ATOM 1439  C CB  . ILE A 1 220 ? 161.493 187.671 163.151 1.000 87.02475  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A CB  1 
+ATOM 1440  C CG1 . ILE A 1 220 ? 160.183 187.244 163.805 1.000 91.59562  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A CG1 1 
+ATOM 1441  C CG2 . ILE A 1 220 ? 161.336 189.002 162.447 1.000 89.51931  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A CG2 1 
+ATOM 1442  C CD1 . ILE A 1 220 ? 159.464 188.358 164.510 1.000 96.25373  ? ? ? ? ? ? 123 ILE A CD1 1 
+ATOM 1443  N N   . LEU A 1 221 ? 163.489 187.210 160.383 1.000 82.73511  ? ? ? ? ? ? 124 LEU A N   1 
+ATOM 1444  C CA  . LEU A 1 221 ? 164.776 187.476 159.762 1.000 74.18007  ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CA  1 
+ATOM 1445  C C   . LEU A 1 221 ? 165.014 188.974 159.684 1.000 85.43293  ? ? ? ? ? ? 124 LEU A C   1 
+ATOM 1446  O O   . LEU A 1 221 ? 164.126 189.728 159.275 1.000 99.89557  ? ? ? ? ? ? 124 LEU A O   1 
+ATOM 1447  C CB  . LEU A 1 221 ? 164.844 186.867 158.364 1.000 69.24607  ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CB  1 
+ATOM 1448  C CG  . LEU A 1 221 ? 164.774 185.349 158.271 1.000 76.62309  ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CG  1 
+ATOM 1449  C CD1 . LEU A 1 221 ? 164.892 184.931 156.829 1.000 88.76453  ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CD1 1 
+ATOM 1450  C CD2 . LEU A 1 221 ? 165.868 184.719 159.096 1.000 86.59002  ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CD2 1 
+ATOM 1451  N N   . LYS A 1 222 ? 166.209 189.400 160.074 1.000 76.63676  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A N   1 
+ATOM 1452  C CA  . LYS A 1 222 ? 166.616 190.790 159.976 1.000 70.83956  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A CA  1 
+ATOM 1453  C C   . LYS A 1 222 ? 167.959 190.868 159.271 1.000 75.31556  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A C   1 
+ATOM 1454  O O   . LYS A 1 222 ? 168.729 189.907 159.256 1.000 97.83125  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A O   1 
+ATOM 1455  C CB  . LYS A 1 222 ? 166.717 191.449 161.351 1.000 78.12590  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A CB  1 
+ATOM 1456  C CG  . LYS A 1 222 ? 165.531 191.208 162.248 1.000 84.85066  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A CG  1 
+ATOM 1457  C CD  . LYS A 1 222 ? 165.482 192.243 163.350 1.000 89.85271  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A CD  1 
+ATOM 1458  C CE  . LYS A 1 222 ? 164.250 192.076 164.209 1.000 95.94252  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A CE  1 
+ATOM 1459  N NZ  . LYS A 1 222 ? 164.372 192.829 165.484 1.000 103.58013 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A NZ  1 
+ATOM 1460  N N   . TRP A 1 223 ? 168.237 192.025 158.681 1.000 74.40833  ? ? ? ? ? ? 126 TRP A N   1 
+ATOM 1461  C CA  . TRP A 1 223 ? 169.532 192.231 158.053 1.000 73.18955  ? ? ? ? ? ? 126 TRP A CA  1 
+ATOM 1462  C C   . TRP A 1 223 ? 169.885 193.708 158.099 1.000 81.64234  ? ? ? ? ? ? 126 TRP A C   1 
+ATOM 1463  O O   . TRP A 1 223 ? 169.045 194.557 158.397 1.000 96.08178  ? ? ? ? ? ? 126 TRP A O   1 
+ATOM 1464  C CB  . TRP A 1 223 ? 169.559 191.693 156.616 1.000 77.38685  ? ? ? ? ? ? 126 TRP A CB  1 
+ATOM 1465  C CG  . TRP A 1 223 ? 168.635 192.355 155.635 1.000 80.68860  ? ? ? ? ? ? 126 TRP A CG  1 
+ATOM 1466  C CD1 . TRP A 1 223 ? 167.893 193.480 155.824 1.000 81.85328  ? ? ? ? ? ? 126 TRP A CD1 1 
+ATOM 1467  C CD2 . TRP A 1 223 ? 168.371 191.923 154.299 1.000 79.95350  ? ? ? ? ? ? 126 TRP A CD2 1 
+ATOM 1468  N NE1 . TRP A 1 223 ? 167.184 193.775 154.691 1.000 82.17575  ? ? ? ? ? ? 126 TRP A NE1 1 
+ATOM 1469  C CE2 . TRP A 1 223 ? 167.460 192.831 153.739 1.000 82.23084  ? ? ? ? ? ? 126 TRP A CE2 1 
+ATOM 1470  C CE3 . TRP A 1 223 ? 168.817 190.853 153.523 1.000 80.83412  ? ? ? ? ? ? 126 TRP A CE3 1 
+ATOM 1471  C CZ2 . TRP A 1 223 ? 166.986 192.703 152.443 1.000 87.32373  ? ? ? ? ? ? 126 TRP A CZ2 1 
+ATOM 1472  C CZ3 . TRP A 1 223 ? 168.345 190.728 152.238 1.000 85.36989  ? ? ? ? ? ? 126 TRP A CZ3 1 
+ATOM 1473  C CH2 . TRP A 1 223 ? 167.439 191.646 151.710 1.000 88.97010  ? ? ? ? ? ? 126 TRP A CH2 1 
+ATOM 1474  N N   . GLY A 1 224 ? 171.145 193.995 157.817 1.000 84.87339  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A N   1 
+ATOM 1475  C CA  . GLY A 1 224 ? 171.628 195.360 157.821 1.000 84.70733  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A CA  1 
+ATOM 1476  C C   . GLY A 1 224 ? 173.119 195.400 158.041 1.000 86.54591  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A C   1 
+ATOM 1477  O O   . GLY A 1 224 ? 173.746 194.413 158.420 1.000 97.15649  ? ? ? ? ? ? 127 GLY A O   1 
+ATOM 1478  N N   . SER A 1 225 ? 173.687 196.577 157.790 1.000 106.00328 ? ? ? ? ? ? 128 SER A N   1 
+ATOM 1479  C CA  . SER A 1 225 ? 175.123 196.751 157.958 1.000 103.91459 ? ? ? ? ? ? 128 SER A CA  1 
+ATOM 1480  C C   . SER A 1 225 ? 175.507 196.993 159.409 1.000 107.92102 ? ? ? ? ? ? 128 SER A C   1 
+ATOM 1481  O O   . SER A 1 225 ? 176.645 196.716 159.797 1.000 119.03055 ? ? ? ? ? ? 128 SER A O   1 
+ATOM 1482  C CB  . SER A 1 225 ? 175.617 197.905 157.090 1.000 109.82691 ? ? ? ? ? ? 128 SER A CB  1 
+ATOM 1483  O OG  . SER A 1 225 ? 174.818 199.056 157.281 1.000 118.46314 ? ? ? ? ? ? 128 SER A OG  1 
+ATOM 1484  N N   . GLU A 1 226 ? 174.588 197.505 160.219 1.000 117.11678 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A N   1 
+ATOM 1485  C CA  . GLU A 1 226 ? 174.846 197.779 161.625 1.000 116.46236 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A CA  1 
+ATOM 1486  C C   . GLU A 1 226 ? 174.208 196.693 162.476 1.000 115.03830 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A C   1 
+ATOM 1487  O O   . GLU A 1 226 ? 173.009 196.433 162.358 1.000 125.12660 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A O   1 
+ATOM 1488  C CB  . GLU A 1 226 ? 174.299 199.148 162.021 1.000 122.82949 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A CB  1 
+ATOM 1489  C CG  . GLU A 1 226 ? 175.234 200.297 161.718 1.000 129.93239 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A CG  1 
+ATOM 1490  C CD  . GLU A 1 226 ? 175.022 200.867 160.333 1.000 136.45904 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A CD  1 
+ATOM 1491  O OE1 . GLU A 1 226 ? 173.877 200.820 159.838 1.000 138.06356 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A OE1 1 
+ATOM 1492  O OE2 . GLU A 1 226 ? 176.002 201.360 159.738 1.000 135.18244 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A OE2 1 
+ATOM 1493  N N   . LEU A 1 227 ? 175.009 196.070 163.339 1.000 101.36588 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A N   1 
+ATOM 1494  C CA  . LEU A 1 227 ? 174.505 194.958 164.134 1.000 108.44769 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A CA  1 
+ATOM 1495  C C   . LEU A 1 227 ? 173.522 195.418 165.200 1.000 108.76946 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A C   1 
+ATOM 1496  O O   . LEU A 1 227 ? 172.605 194.670 165.556 1.000 108.02215 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A O   1 
+ATOM 1497  C CB  . LEU A 1 227 ? 175.667 194.206 164.776 1.000 107.95495 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A CB  1 
+ATOM 1498  C CG  . LEU A 1 227 ? 175.347 192.836 165.371 1.000 104.27229 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A CG  1 
+ATOM 1499  C CD1 . LEU A 1 227 ? 174.372 192.085 164.491 1.000 104.94883 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A CD1 1 
+ATOM 1500  C CD2 . LEU A 1 227 ? 176.618 192.038 165.558 1.000 110.77976 ? ? ? ? ? ? 130 LEU A CD2 1 
+ATOM 1501  N N   . ASP A 1 228 ? 173.696 196.631 165.726 1.000 125.26477 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A N   1 
+ATOM 1502  C CA  . ASP A 1 228 ? 172.826 197.096 166.801 1.000 124.85006 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A CA  1 
+ATOM 1503  C C   . ASP A 1 228 ? 171.385 197.246 166.330 1.000 126.37936 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A C   1 
+ATOM 1504  O O   . ASP A 1 228 ? 170.451 196.860 167.041 1.000 128.86186 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A O   1 
+ATOM 1505  C CB  . ASP A 1 228 ? 173.349 198.415 167.366 1.000 128.53229 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A CB  1 
+ATOM 1506  C CG  . ASP A 1 228 ? 173.759 199.385 166.285 1.000 134.39644 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A CG  1 
+ATOM 1507  O OD1 . ASP A 1 228 ? 173.577 199.053 165.097 1.000 137.57838 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A OD1 1 
+ATOM 1508  O OD2 . ASP A 1 228 ? 174.263 200.477 166.619 1.000 135.29339 ? ? ? ? ? ? 131 ASP A OD2 1 
+ATOM 1509  N N   . ASN A 1 229 ? 171.180 197.799 165.137 1.000 120.73041 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A N   1 
+ATOM 1510  C CA  . ASN A 1 229 ? 169.844 197.959 164.576 1.000 119.63680 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A CA  1 
+ATOM 1511  C C   . ASN A 1 229 ? 169.777 197.264 163.223 1.000 118.76946 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A C   1 
+ATOM 1512  O O   . ASN A 1 229 ? 170.488 197.640 162.286 1.000 119.35904 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A O   1 
+ATOM 1513  C CB  . ASN A 1 229 ? 169.463 199.438 164.461 1.000 117.55022 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A CB  1 
+ATOM 1514  C CG  . ASN A 1 229 ? 170.320 200.192 163.469 1.000 126.01228 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A CG  1 
+ATOM 1515  O OD1 . ASN A 1 229 ? 171.541 200.060 163.463 1.000 128.75936 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A OD1 1 
+ATOM 1516  N ND2 . ASN A 1 229 ? 169.682 200.982 162.616 1.000 124.73703 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A ND2 1 
+ATOM 1517  N N   . LEU A 1 230 ? 168.930 196.245 163.129 1.000 103.73622 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A N   1 
+ATOM 1518  C CA  . LEU A 1 230 ? 168.706 195.513 161.893 1.000 102.74076 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A CA  1 
+ATOM 1519  C C   . LEU A 1 230 ? 167.227 195.579 161.558 1.000 107.74077 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A C   1 
+ATOM 1520  O O   . LEU A 1 230 ? 166.382 195.355 162.429 1.000 112.70121 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A O   1 
+ATOM 1521  C CB  . LEU A 1 230 ? 169.151 194.055 162.019 1.000 102.49304 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A CB  1 
+ATOM 1522  C CG  . LEU A 1 230 ? 170.608 193.777 162.378 1.000 97.96558  ? ? ? ? ? ? 133 LEU A CG  1 
+ATOM 1523  C CD1 . LEU A 1 230 ? 170.744 192.376 162.921 1.000 98.35381  ? ? ? ? ? ? 133 LEU A CD1 1 
+ATOM 1524  C CD2 . LEU A 1 230 ? 171.488 193.951 161.167 1.000 100.41910 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A CD2 1 
+ATOM 1525  N N   . ILE A 1 231 ? 166.918 195.882 160.317 1.000 95.23916  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A N   1 
+ATOM 1526  C CA  . ILE A 1 231 ? 165.534 195.962 159.873 1.000 94.12791  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A CA  1 
+ATOM 1527  C C   . ILE A 1 231 ? 165.090 194.588 159.403 1.000 93.87508  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A C   1 
+ATOM 1528  O O   . ILE A 1 231 ? 165.905 193.751 159.007 1.000 107.23696 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A O   1 
+ATOM 1529  C CB  . ILE A 1 231 ? 165.366 197.018 158.764 1.000 97.41231  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A CB  1 
+ATOM 1530  C CG1 . ILE A 1 231 ? 166.148 196.609 157.521 1.000 101.46650 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A CG1 1 
+ATOM 1531  C CG2 . ILE A 1 231 ? 165.834 198.370 159.252 1.000 96.67437  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A CG2 1 
+ATOM 1532  C CD1 . ILE A 1 231 ? 165.540 197.107 156.237 1.000 98.83204  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A CD1 1 
+ATOM 1533  N N   . ASP A 1 232 ? 163.785 194.347 159.455 1.000 92.41866  ? ? ? ? ? ? 135 ASP A N   1 
+ATOM 1534  C CA  . ASP A 1 232 ? 163.248 193.076 158.996 1.000 89.86925  ? ? ? ? ? ? 135 ASP A CA  1 
+ATOM 1535  C C   . ASP A 1 232 ? 163.423 192.940 157.492 1.000 89.48724  ? ? ? ? ? ? 135 ASP A C   1 
+ATOM 1536  O O   . ASP A 1 232 ? 163.295 193.912 156.745 1.000 95.82153  ? ? ? ? ? ? 135 ASP A O   1 
+ATOM 1537  C CB  . ASP A 1 232 ? 161.771 192.963 159.360 1.000 97.25557  ? ? ? ? ? ? 135 ASP A CB  1 
+ATOM 1538  C CG  . ASP A 1 232 ? 161.532 193.068 160.845 1.000 114.14540 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A CG  1 
+ATOM 1539  O OD1 . ASP A 1 232 ? 162.520 193.154 161.599 1.000 119.00988 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A OD1 1 
+ATOM 1540  O OD2 . ASP A 1 232 ? 160.356 193.066 161.261 1.000 116.30764 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A OD2 1 
+ATOM 1541  N N   . ILE A 1 233 ? 163.716 191.725 157.047 1.000 77.61184  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A N   1 
+ATOM 1542  C CA  . ILE A 1 233 ? 163.859 191.456 155.622 1.000 75.77783  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CA  1 
+ATOM 1543  C C   . ILE A 1 233 ? 162.482 191.572 154.984 1.000 88.31029  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A C   1 
+ATOM 1544  O O   . ILE A 1 233 ? 161.554 190.857 155.386 1.000 97.12250  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A O   1 
+ATOM 1545  C CB  . ILE A 1 233 ? 164.477 190.074 155.371 1.000 83.27706  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CB  1 
+ATOM 1546  C CG1 . ILE A 1 233 ? 165.823 189.961 156.078 1.000 82.46118  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CG1 1 
+ATOM 1547  C CG2 . ILE A 1 233 ? 164.643 189.833 153.890 1.000 83.45340  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CG2 1 
+ATOM 1548  C CD1 . ILE A 1 233 ? 166.583 188.711 155.736 1.000 82.29284  ? ? ? ? ? ? 136 ILE A CD1 1 
+ATOM 1549  N N   . PRO A 1 234 ? 162.298 192.454 154.008 1.000 81.91073  ? ? ? ? ? ? 137 PRO A N   1 
+ATOM 1550  C CA  . PRO A 1 234 ? 160.979 192.598 153.388 1.000 82.69909  ? ? ? ? ? ? 137 PRO A CA  1 
+ATOM 1551  C C   . PRO A 1 234 ? 160.580 191.350 152.623 1.000 91.74511  ? ? ? ? ? ? 137 PRO A C   1 
+ATOM 1552  O O   . PRO A 1 234 ? 161.419 190.626 152.084 1.000 103.13335 ? ? ? ? ? ? 137 PRO A O   1 
+ATOM 1553  C CB  . PRO A 1 234 ? 161.160 193.793 152.447 1.000 79.40700  ? ? ? ? ? ? 137 PRO A CB  1 
+ATOM 1554  C CG  . PRO A 1 234 ? 162.617 193.847 152.187 1.000 83.30441  ? ? ? ? ? ? 137 PRO A CG  1 
+ATOM 1555  C CD  . PRO A 1 234 ? 163.280 193.389 153.442 1.000 84.82170  ? ? ? ? ? ? 137 PRO A CD  1 
+ATOM 1556  N N   . GLY A 1 235 ? 159.279 191.103 152.582 1.000 99.30923  ? ? ? ? ? ? 138 GLY A N   1 
+ATOM 1557  C CA  . GLY A 1 235 ? 158.766 189.948 151.875 1.000 94.44830  ? ? ? ? ? ? 138 GLY A CA  1 
+ATOM 1558  C C   . GLY A 1 235 ? 157.264 190.015 151.746 1.000 101.93019 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A C   1 
+ATOM 1559  O O   . GLY A 1 235 ? 156.587 190.726 152.494 1.000 112.69461 ? ? ? ? ? ? 138 GLY A O   1 
+ATOM 1560  N N   . ARG A 1 236 ? 156.753 189.258 150.781 1.000 99.88089  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A N   1 
+ATOM 1561  C CA  . ARG A 1 236 ? 155.325 189.182 150.506 1.000 93.03906  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CA  1 
+ATOM 1562  C C   . ARG A 1 236 ? 154.891 187.728 150.589 1.000 93.69550  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A C   1 
+ATOM 1563  O O   . ARG A 1 236 ? 155.408 186.882 149.854 1.000 105.11304 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A O   1 
+ATOM 1564  C CB  . ARG A 1 236 ? 155.001 189.760 149.131 1.000 93.77370  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CB  1 
+ATOM 1565  C CG  . ARG A 1 236 ? 155.128 191.262 149.053 1.000 101.88252 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CG  1 
+ATOM 1566  C CD  . ARG A 1 236 ? 153.786 191.904 148.788 1.000 97.12902  ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CD  1 
+ATOM 1567  N NE  . ARG A 1 236 ? 153.232 191.493 147.506 1.000 101.25503 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A NE  1 
+ATOM 1568  C CZ  . ARG A 1 236 ? 152.068 191.910 147.029 1.000 107.53968 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CZ  1 
+ATOM 1569  N NH1 . ARG A 1 236 ? 151.305 192.750 147.707 1.000 105.51242 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A NH1 1 
+ATOM 1570  N NH2 . ARG A 1 236 ? 151.660 191.473 145.842 1.000 110.61428 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A NH2 1 
+ATOM 1571  N N   . GLY A 1 237 ? 153.943 187.444 151.469 1.000 78.66590  ? ? ? ? ? ? 140 GLY A N   1 
+ATOM 1572  C CA  . GLY A 1 237 ? 153.450 186.084 151.585 1.000 84.37712  ? ? ? ? ? ? 140 GLY A CA  1 
+ATOM 1573  C C   . GLY A 1 237 ? 154.500 185.164 152.168 1.000 89.73901  ? ? ? ? ? ? 140 GLY A C   1 
+ATOM 1574  O O   . GLY A 1 237 ? 155.046 185.412 153.247 1.000 100.60695 ? ? ? ? ? ? 140 GLY A O   1 
+ATOM 1575  N N   . ASN A 1 238 ? 154.788 184.079 151.451 1.000 90.63898  ? ? ? ? ? ? 141 ASN A N   1 
+ATOM 1576  C CA  . ASN A 1 238 ? 155.696 183.064 151.968 1.000 96.55361  ? ? ? ? ? ? 141 ASN A CA  1 
+ATOM 1577  C C   . ASN A 1 238 ? 157.158 183.400 151.713 1.000 105.51591 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A C   1 
+ATOM 1578  O O   . ASN A 1 238 ? 158.027 182.966 152.476 1.000 111.78336 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A O   1 
+ATOM 1579  C CB  . ASN A 1 238 ? 155.363 181.705 151.355 1.000 96.59264  ? ? ? ? ? ? 141 ASN A CB  1 
+ATOM 1580  C CG  . ASN A 1 238 ? 153.984 181.219 151.734 1.000 101.61457 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A CG  1 
+ATOM 1581  O OD1 . ASN A 1 238 ? 153.460 181.567 152.789 1.000 106.13536 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A OD1 1 
+ATOM 1582  N ND2 . ASN A 1 238 ? 153.387 180.409 150.873 1.000 107.50246 ? ? ? ? ? ? 141 ASN A ND2 1 
+ATOM 1583  N N   . ILE A 1 239 ? 157.453 184.152 150.664 1.000 96.90401  ? ? ? ? ? ? 142 ILE A N   1 
+ATOM 1584  C CA  . ILE A 1 239 ? 158.830 184.429 150.292 1.000 90.88727  ? ? ? ? ? ? 142 ILE A CA  1 
+ATOM 1585  C C   . ILE A 1 239 ? 159.231 185.807 150.799 1.000 97.58187  ? ? ? ? ? ? 142 ILE A C   1 
+ATOM 1586  O O   . ILE A 1 239 ? 158.399 186.693 151.002 1.000 104.06848 ? ? ? ? ? ? 142 ILE A O   1 
+ATOM 1587  C CB  . ILE A 1 239 ? 159.032 184.316 148.770 1.000 91.82050  ? ? ? ? ? ? 142 ILE A CB  1 
+ATOM 1588  C CG1 . ILE A 1 239 ? 158.234 185.395 148.043 1.000 94.59651  ? ? ? ? ? ? 142 ILE A CG1 1 
+ATOM 1589  C CG2 . ILE A 1 239 ? 158.611 182.947 148.283 1.000 93.63716  ? ? ? ? ? ? 142 ILE A CG2 1 
+ATOM 1590  C CD1 . ILE A 1 239 ? 159.080 186.514 147.486 1.000 99.22347  ? ? ? ? ? ? 142 ILE A CD1 1 
+ATOM 1591  N N   . ASN A 1 240 ? 160.531 185.988 151.007 1.000 98.65223  ? ? ? ? ? ? 143 ASN A N   1 
+ATOM 1592  C CA  . ASN A 1 240 ? 161.104 187.266 151.395 1.000 95.27629  ? ? ? ? ? ? 143 ASN A CA  1 
+ATOM 1593  C C   . ASN A 1 240 ? 162.258 187.591 150.457 1.000 96.57790  ? ? ? ? ? ? 143 ASN A C   1 
+ATOM 1594  O O   . ASN A 1 240 ? 162.626 186.793 149.592 1.000 104.81380 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A O   1 
+ATOM 1595  C CB  . ASN A 1 240 ? 161.564 187.253 152.856 1.000 88.08367  ? ? ? ? ? ? 143 ASN A CB  1 
+ATOM 1596  C CG  . ASN A 1 240 ? 162.448 186.079 153.172 1.000 93.74490  ? ? ? ? ? ? 143 ASN A CG  1 
+ATOM 1597  O OD1 . ASN A 1 240 ? 162.693 185.229 152.322 1.000 105.37591 ? ? ? ? ? ? 143 ASN A OD1 1 
+ATOM 1598  N ND2 . ASN A 1 240 ? 162.932 186.019 154.402 1.000 95.30687  ? ? ? ? ? ? 143 ASN A ND2 1 
+ATOM 1599  N N   . ALA A 1 241 ? 162.831 188.783 150.632 1.000 97.90256  ? ? ? ? ? ? 144 ALA A N   1 
+ATOM 1600  C CA  . ALA A 1 241 ? 163.880 189.236 149.727 1.000 92.41511  ? ? ? ? ? ? 144 ALA A CA  1 
+ATOM 1601  C C   . ALA A 1 241 ? 165.105 188.337 149.785 1.000 94.86479  ? ? ? ? ? ? 144 ALA A C   1 
+ATOM 1602  O O   . ALA A 1 241 ? 165.824 188.206 148.789 1.000 103.90409 ? ? ? ? ? ? 144 ALA A O   1 
+ATOM 1603  C CB  . ALA A 1 241 ? 164.266 190.676 150.052 1.000 90.53571  ? ? ? ? ? ? 144 ALA A CB  1 
+ATOM 1604  N N   . LEU A 1 242 ? 165.359 187.708 150.931 1.000 93.15837  ? ? ? ? ? ? 145 LEU A N   1 
+ATOM 1605  C CA  . LEU A 1 242 ? 166.536 186.860 151.061 1.000 87.43398  ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CA  1 
+ATOM 1606  C C   . LEU A 1 242 ? 166.440 185.619 150.187 1.000 87.65084  ? ? ? ? ? ? 145 LEU A C   1 
+ATOM 1607  O O   . LEU A 1 242 ? 167.459 185.134 149.689 1.000 103.53186 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A O   1 
+ATOM 1608  C CB  . LEU A 1 242 ? 166.736 186.461 152.519 1.000 94.68020  ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CB  1 
+ATOM 1609  C CG  . LEU A 1 242 ? 168.087 185.832 152.840 1.000 93.91328  ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CG  1 
+ATOM 1610  C CD1 . LEU A 1 242 ? 169.157 186.900 152.855 1.000 92.50349  ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CD1 1 
+ATOM 1611  C CD2 . LEU A 1 242 ? 168.031 185.109 154.167 1.000 94.56423  ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CD2 1 
+ATOM 1612  N N   . ASP A 1 243 ? 165.235 185.087 149.993 1.000 103.07778 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A N   1 
+ATOM 1613  C CA  . ASP A 1 243 ? 165.079 183.882 149.190 1.000 105.53635 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A CA  1 
+ATOM 1614  C C   . ASP A 1 243 ? 165.395 184.116 147.722 1.000 105.94661 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A C   1 
+ATOM 1615  O O   . ASP A 1 243 ? 165.603 183.148 146.985 1.000 115.01766 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A O   1 
+ATOM 1616  C CB  . ASP A 1 243 ? 163.661 183.340 149.339 1.000 114.24395 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A CB  1 
+ATOM 1617  C CG  . ASP A 1 243 ? 163.414 182.731 150.701 1.000 125.01803 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A CG  1 
+ATOM 1618  O OD1 . ASP A 1 243 ? 164.399 182.485 151.427 1.000 125.75562 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A OD1 1 
+ATOM 1619  O OD2 . ASP A 1 243 ? 162.238 182.504 151.050 1.000 128.82808 ? ? ? ? ? ? 146 ASP A OD2 1 
+ATOM 1620  N N   . ASN A 1 244 ? 165.423 185.371 147.276 1.000 103.84411 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A N   1 
+ATOM 1621  C CA  . ASN A 1 244 ? 165.751 185.657 145.887 1.000 109.66726 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A CA  1 
+ATOM 1622  C C   . ASN A 1 244 ? 167.245 185.566 145.614 1.000 113.76036 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A C   1 
+ATOM 1623  O O   . ASN A 1 244 ? 167.643 185.308 144.474 1.000 117.93585 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A O   1 
+ATOM 1624  C CB  . ASN A 1 244 ? 165.241 187.043 145.497 1.000 113.41739 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A CB  1 
+ATOM 1625  C CG  . ASN A 1 244 ? 163.786 187.246 145.851 1.000 120.45807 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A CG  1 
+ATOM 1626  O OD1 . ASN A 1 244 ? 163.023 186.287 145.960 1.000 118.13506 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A OD1 1 
+ATOM 1627  N ND2 . ASN A 1 244 ? 163.391 188.499 146.030 1.000 116.41793 ? ? ? ? ? ? 147 ASN A ND2 1 
+ATOM 1628  N N   . VAL A 1 245 ? 168.082 185.776 146.626 1.000 98.27738  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A N   1 
+ATOM 1629  C CA  . VAL A 1 245 ? 169.519 185.871 146.400 1.000 96.85501  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A CA  1 
+ATOM 1630  C C   . VAL A 1 245 ? 170.215 184.568 146.772 1.000 95.31711  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A C   1 
+ATOM 1631  O O   . VAL A 1 245 ? 171.192 184.174 146.128 1.000 109.52580 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A O   1 
+ATOM 1632  C CB  . VAL A 1 245 ? 170.118 187.063 147.169 1.000 92.97484  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A CB  1 
+ATOM 1633  C CG1 . VAL A 1 245 ? 169.840 186.948 148.649 1.000 96.62376  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A CG1 1 
+ATOM 1634  C CG2 . VAL A 1 245 ? 171.607 187.164 146.918 1.000 105.17369 ? ? ? ? ? ? 148 VAL A CG2 1 
+ATOM 1635  N N   . PHE A 1 246 ? 169.721 183.882 147.795 1.000 76.51358  ? ? ? ? ? ? 149 PHE A N   1 
+ATOM 1636  C CA  . PHE A 1 246 ? 170.377 182.693 148.321 1.000 75.22163  ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CA  1 
+ATOM 1637  C C   . PHE A 1 246 ? 169.619 181.445 147.903 1.000 85.97359  ? ? ? ? ? ? 149 PHE A C   1 
+ATOM 1638  O O   . PHE A 1 246 ? 168.401 181.362 148.082 1.000 104.03353 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A O   1 
+ATOM 1639  C CB  . PHE A 1 246 ? 170.486 182.753 149.843 1.000 71.74269  ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CB  1 
+ATOM 1640  C CG  . PHE A 1 246 ? 171.647 183.557 150.328 1.000 71.95469  ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CG  1 
+ATOM 1641  C CD1 . PHE A 1 246 ? 172.933 183.211 149.979 1.000 82.36898  ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CD1 1 
+ATOM 1642  C CD2 . PHE A 1 246 ? 171.453 184.663 151.129 1.000 83.19378  ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CD2 1 
+ATOM 1643  C CE1 . PHE A 1 246 ? 174.003 183.948 150.419 1.000 88.37807  ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CE1 1 
+ATOM 1644  C CE2 . PHE A 1 246 ? 172.522 185.404 151.572 1.000 85.70949  ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CE2 1 
+ATOM 1645  C CZ  . PHE A 1 246 ? 173.798 185.046 151.217 1.000 91.44354  ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CZ  1 
+ATOM 1646  N N   . LYS A 1 247 ? 170.344 180.480 147.351 1.000 85.31454  ? ? ? ? ? ? 150 LYS A N   1 
+ATOM 1647  C CA  . LYS A 1 247 ? 169.801 179.176 147.002 1.000 72.76430  ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CA  1 
+ATOM 1648  C C   . LYS A 1 247 ? 170.608 178.120 147.736 1.000 87.25810  ? ? ? ? ? ? 150 LYS A C   1 
+ATOM 1649  O O   . LYS A 1 247 ? 171.828 178.042 147.569 1.000 109.22406 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A O   1 
+ATOM 1650  C CB  . LYS A 1 247 ? 169.854 178.944 145.493 1.000 81.38559  ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CB  1 
+ATOM 1651  C CG  . LYS A 1 247 ? 169.419 177.561 145.070 1.000 89.76577  ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CG  1 
+ATOM 1652  C CD  . LYS A 1 247 ? 167.911 177.461 145.019 1.000 97.69725  ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CD  1 
+ATOM 1653  C CE  . LYS A 1 247 ? 167.464 176.030 144.813 1.000 96.31194  ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CE  1 
+ATOM 1654  N NZ  . LYS A 1 247 ? 166.396 175.651 145.774 1.000 101.24473 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A NZ  1 
+ATOM 1655  N N   . VAL A 1 248 ? 169.937 177.317 148.549 1.000 73.14044  ? ? ? ? ? ? 151 VAL A N   1 
+ATOM 1656  C CA  . VAL A 1 248 ? 170.586 176.270 149.323 1.000 76.86740  ? ? ? ? ? ? 151 VAL A CA  1 
+ATOM 1657  C C   . VAL A 1 248 ? 170.230 174.933 148.699 1.000 87.15166  ? ? ? ? ? ? 151 VAL A C   1 
+ATOM 1658  O O   . VAL A 1 248 ? 169.054 174.560 148.636 1.000 97.99742  ? ? ? ? ? ? 151 VAL A O   1 
+ATOM 1659  C CB  . VAL A 1 248 ? 170.167 176.319 150.798 1.000 75.98121  ? ? ? ? ? ? 151 VAL A CB  1 
+ATOM 1660  C CG1 . VAL A 1 248 ? 170.562 175.038 151.496 1.000 73.22542  ? ? ? ? ? ? 151 VAL A CG1 1 
+ATOM 1661  C CG2 . VAL A 1 248 ? 170.801 177.507 151.480 1.000 77.22007  ? ? ? ? ? ? 151 VAL A CG2 1 
+ATOM 1662  N N   . ILE A 1 249 ? 171.242 174.211 148.234 1.000 78.68147  ? ? ? ? ? ? 152 ILE A N   1 
+ATOM 1663  C CA  . ILE A 1 249 ? 171.066 172.885 147.661 1.000 71.57400  ? ? ? ? ? ? 152 ILE A CA  1 
+ATOM 1664  C C   . ILE A 1 249 ? 171.597 171.879 148.665 1.000 75.80669  ? ? ? ? ? ? 152 ILE A C   1 
+ATOM 1665  O O   . ILE A 1 249 ? 172.801 171.838 148.938 1.000 94.50923  ? ? ? ? ? ? 152 ILE A O   1 
+ATOM 1666  C CB  . ILE A 1 249 ? 171.778 172.748 146.310 1.000 66.71987  ? ? ? ? ? ? 152 ILE A CB  1 
+ATOM 1667  C CG1 . ILE A 1 249 ? 171.023 173.526 145.239 1.000 79.36725  ? ? ? ? ? ? 152 ILE A CG1 1 
+ATOM 1668  C CG2 . ILE A 1 249 ? 171.878 171.296 145.915 1.000 80.30122  ? ? ? ? ? ? 152 ILE A CG2 1 
+ATOM 1669  C CD1 . ILE A 1 249 ? 171.770 173.645 143.947 1.000 91.53553  ? ? ? ? ? ? 152 ILE A CD1 1 
+ATOM 1670  N N   . TYR A 1 250 ? 170.702 171.074 149.218 1.000 90.08447  ? ? ? ? ? ? 153 TYR A N   1 
+ATOM 1671  C CA  . TYR A 1 250 ? 171.048 170.105 150.247 1.000 88.51406  ? ? ? ? ? ? 153 TYR A CA  1 
+ATOM 1672  C C   . TYR A 1 250 ? 171.267 168.756 149.580 1.000 96.98390  ? ? ? ? ? ? 153 TYR A C   1 
+ATOM 1673  O O   . TYR A 1 250 ? 170.313 168.118 149.127 1.000 114.01192 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A O   1 
+ATOM 1674  C CB  . TYR A 1 250 ? 169.951 170.026 151.303 1.000 85.32604  ? ? ? ? ? ? 153 TYR A CB  1 
+ATOM 1675  C CG  . TYR A 1 250 ? 170.281 169.115 152.453 1.000 100.53176 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A CG  1 
+ATOM 1676  C CD1 . TYR A 1 250 ? 171.296 169.430 153.340 1.000 105.48379 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A CD1 1 
+ATOM 1677  C CD2 . TYR A 1 250 ? 169.579 167.939 152.653 1.000 106.81543 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A CD2 1 
+ATOM 1678  C CE1 . TYR A 1 250 ? 171.603 168.599 154.395 1.000 102.51686 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A CE1 1 
+ATOM 1679  C CE2 . TYR A 1 250 ? 169.878 167.102 153.704 1.000 109.30547 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A CE2 1 
+ATOM 1680  C CZ  . TYR A 1 250 ? 170.890 167.437 154.571 1.000 107.60937 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A CZ  1 
+ATOM 1681  O OH  . TYR A 1 250 ? 171.191 166.604 155.622 1.000 111.74143 ? ? ? ? ? ? 153 TYR A OH  1 
+ATOM 1682  N N   . ILE A 1 251 ? 172.520 168.324 149.520 1.000 90.71717  ? ? ? ? ? ? 154 ILE A N   1 
+ATOM 1683  C CA  . ILE A 1 251 ? 172.882 167.040 148.938 1.000 89.65949  ? ? ? ? ? ? 154 ILE A CA  1 
+ATOM 1684  C C   . ILE A 1 251 ? 172.965 166.019 150.061 1.000 101.96364 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A C   1 
+ATOM 1685  O O   . ILE A 1 251 ? 173.795 166.146 150.968 1.000 112.68180 ? ? ? ? ? ? 154 ILE A O   1 
+ATOM 1686  C CB  . ILE A 1 251 ? 174.210 167.122 148.175 1.000 84.81509  ? ? ? ? ? ? 154 ILE A CB  1 
+ATOM 1687  C CG1 . ILE A 1 251 ? 174.197 168.303 147.209 1.000 86.18471  ? ? ? ? ? ? 154 ILE A CG1 1 
+ATOM 1688  C CG2 . ILE A 1 251 ? 174.470 165.830 147.439 1.000 89.44312  ? ? ? ? ? ? 154 ILE A CG2 1 
+ATOM 1689  C CD1 . ILE A 1 251 ? 175.372 168.326 146.275 1.000 82.45874  ? ? ? ? ? ? 154 ILE A CD1 1 
+ATOM 1690  N N   . ASN A 1 252 ? 172.110 165.016 150.006 1.000 127.28572 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A N   1 
+ATOM 1691  C CA  . ASN A 1 252 ? 172.172 163.921 150.950 1.000 129.67661 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A CA  1 
+ATOM 1692  C C   . ASN A 1 252 ? 172.692 162.670 150.250 1.000 130.25592 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A C   1 
+ATOM 1693  O O   . ASN A 1 252 ? 172.461 162.488 149.051 1.000 124.91415 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A O   1 
+ATOM 1694  C CB  . ASN A 1 252 ? 170.793 163.637 151.556 1.000 126.16088 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A CB  1 
+ATOM 1695  C CG  . ASN A 1 252 ? 169.743 163.365 150.506 1.000 133.14290 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A CG  1 
+ATOM 1696  O OD1 . ASN A 1 252 ? 169.881 163.773 149.353 1.000 133.96484 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A OD1 1 
+ATOM 1697  N ND2 . ASN A 1 252 ? 168.684 162.665 150.895 1.000 129.85817 ? ? ? ? ? ? 155 ASN A ND2 1 
+ATOM 1698  N N   . PRO A 1 253 ? 173.409 161.796 150.961 1.000 138.30700 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A N   1 
+ATOM 1699  C CA  . PRO A 1 253 ? 173.994 160.627 150.285 1.000 143.04398 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A CA  1 
+ATOM 1700  C C   . PRO A 1 253 ? 172.958 159.709 149.670 1.000 145.93184 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A C   1 
+ATOM 1701  O O   . PRO A 1 253 ? 173.229 159.083 148.638 1.000 147.02014 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A O   1 
+ATOM 1702  C CB  . PRO A 1 253 ? 174.785 159.925 151.396 1.000 139.41728 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A CB  1 
+ATOM 1703  C CG  . PRO A 1 253 ? 174.276 160.464 152.673 1.000 137.27192 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A CG  1 
+ATOM 1704  C CD  . PRO A 1 253 ? 173.514 161.722 152.428 1.000 136.86609 ? ? ? ? ? ? 156 PRO A CD  1 
+ATOM 1705  N N   . LEU A 1 254 ? 171.774 159.614 150.266 1.000 156.48054 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A N   1 
+ATOM 1706  C CA  . LEU A 1 254 ? 170.710 158.749 149.767 1.000 154.66973 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A CA  1 
+ATOM 1707  C C   . LEU A 1 254 ? 169.781 159.602 148.912 1.000 157.07531 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A C   1 
+ATOM 1708  O O   . LEU A 1 254 ? 168.753 160.095 149.377 1.000 161.13649 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A O   1 
+ATOM 1709  C CB  . LEU A 1 254 ? 169.973 158.085 150.922 1.000 157.02588 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A CB  1 
+ATOM 1710  C CG  . LEU A 1 254 ? 170.876 157.631 152.069 1.000 157.86277 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A CG  1 
+ATOM 1711  C CD1 . LEU A 1 254 ? 170.090 157.513 153.362 1.000 158.74118 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A CD1 1 
+ATOM 1712  C CD2 . LEU A 1 254 ? 171.555 156.316 151.723 1.000 156.32787 ? ? ? ? ? ? 157 LEU A CD2 1 
+ATOM 1713  N N   . VAL A 1 255 ? 170.153 159.780 147.648 1.000 151.73327 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A N   1 
+ATOM 1714  C CA  . VAL A 1 255 ? 169.357 160.534 146.690 1.000 153.92461 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A CA  1 
+ATOM 1715  C C   . VAL A 1 255 ? 169.076 159.642 145.491 1.000 155.72547 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A C   1 
+ATOM 1716  O O   . VAL A 1 255 ? 170.003 159.079 144.899 1.000 153.49112 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A O   1 
+ATOM 1717  C CB  . VAL A 1 255 ? 170.060 161.835 146.254 1.000 152.50510 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A CB  1 
+ATOM 1718  C CG1 . VAL A 1 255 ? 171.518 161.572 145.906 1.000 149.39135 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A CG1 1 
+ATOM 1719  C CG2 . VAL A 1 255 ? 169.333 162.456 145.072 1.000 149.59051 ? ? ? ? ? ? 158 VAL A CG2 1 
+ATOM 1720  N N   . ASP A 1 256 ? 167.801 159.502 145.145 1.000 166.59148 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A N   1 
+ATOM 1721  C CA  . ASP A 1 256 ? 167.424 158.724 143.975 1.000 165.55792 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A CA  1 
+ATOM 1722  C C   . ASP A 1 256 ? 167.773 159.506 142.718 1.000 163.61378 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A C   1 
+ATOM 1723  O O   . ASP A 1 256 ? 167.423 160.684 142.593 1.000 163.33420 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A O   1 
+ATOM 1724  C CB  . ASP A 1 256 ? 165.933 158.395 144.002 1.000 166.46679 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A CB  1 
+ATOM 1725  C CG  . ASP A 1 256 ? 165.470 157.698 142.739 1.000 169.85008 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A CG  1 
+ATOM 1726  O OD1 . ASP A 1 256 ? 166.115 156.707 142.337 1.000 170.64970 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A OD1 1 
+ATOM 1727  O OD2 . ASP A 1 256 ? 164.465 158.142 142.144 1.000 169.48391 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A OD2 1 
+ATOM 1728  N N   . LEU A 1 257 ? 168.472 158.852 141.792 1.000 142.44547 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A N   1 
+ATOM 1729  C CA  . LEU A 1 257 ? 168.923 159.543 140.591 1.000 142.23962 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A CA  1 
+ATOM 1730  C C   . LEU A 1 257 ? 167.746 159.991 139.736 1.000 147.18078 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A C   1 
+ATOM 1731  O O   . LEU A 1 257 ? 167.657 161.163 139.352 1.000 147.85518 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A O   1 
+ATOM 1732  C CB  . LEU A 1 257 ? 169.859 158.642 139.791 1.000 142.08515 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A CB  1 
+ATOM 1733  C CG  . LEU A 1 257 ? 169.960 158.990 138.310 1.000 141.56141 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A CG  1 
+ATOM 1734  C CD1 . LEU A 1 257 ? 170.575 160.359 138.156 1.000 136.90601 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A CD1 1 
+ATOM 1735  C CD2 . LEU A 1 257 ? 170.780 157.951 137.583 1.000 142.07085 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A CD2 1 
+ATOM 1736  N N   . ASP A 1 258 ? 166.832 159.071 139.423 1.000 150.97129 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A N   1 
+ATOM 1737  C CA  . ASP A 1 258 ? 165.694 159.427 138.584 1.000 144.40701 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CA  1 
+ATOM 1738  C C   . ASP A 1 258 ? 164.836 160.495 139.243 1.000 142.32579 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A C   1 
+ATOM 1739  O O   . ASP A 1 258 ? 164.221 161.314 138.551 1.000 145.73095 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A O   1 
+ATOM 1740  C CB  . ASP A 1 258 ? 164.864 158.183 138.273 1.000 149.44908 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CB  1 
+ATOM 1741  C CG  . ASP A 1 258 ? 165.540 157.270 137.269 1.000 155.75498 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A CG  1 
+ATOM 1742  O OD1 . ASP A 1 258 ? 166.495 157.719 136.603 1.000 155.61902 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD1 1 
+ATOM 1743  O OD2 . ASP A 1 258 ? 165.117 156.101 137.147 1.000 158.73377 ? ? ? ? ? ? 161 ASP A OD2 1 
+ATOM 1744  N N   . LYS A 1 259 ? 164.784 160.502 140.575 1.000 142.34129 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A N   1 
+ATOM 1745  C CA  . LYS A 1 259 ? 164.126 161.592 141.284 1.000 146.18492 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A CA  1 
+ATOM 1746  C C   . LYS A 1 259 ? 164.857 162.902 141.007 1.000 144.71321 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A C   1 
+ATOM 1747  O O   . LYS A 1 259 ? 164.228 163.926 140.719 1.000 141.87060 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A O   1 
+ATOM 1748  C CB  . LYS A 1 259 ? 164.094 161.255 142.781 1.000 148.22776 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A CB  1 
+ATOM 1749  C CG  . LYS A 1 259 ? 163.663 162.310 143.822 1.000 151.42317 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A CG  1 
+ATOM 1750  C CD  . LYS A 1 259 ? 162.787 163.443 143.315 1.000 150.22524 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A CD  1 
+ATOM 1751  C CE  . LYS A 1 259 ? 162.303 164.304 144.470 1.000 148.84924 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A CE  1 
+ATOM 1752  N NZ  . LYS A 1 259 ? 163.388 164.549 145.460 1.000 147.51316 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A NZ  1 
+ATOM 1753  N N   . LEU A 1 260 ? 166.191 162.875 141.049 1.000 138.37410 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A N   1 
+ATOM 1754  C CA  . LEU A 1 260 ? 166.973 164.078 140.785 1.000 136.13028 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A CA  1 
+ATOM 1755  C C   . LEU A 1 260 ? 166.787 164.557 139.351 1.000 134.09522 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A C   1 
+ATOM 1756  O O   . LEU A 1 260 ? 166.689 165.761 139.093 1.000 136.64824 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A O   1 
+ATOM 1757  C CB  . LEU A 1 260 ? 168.451 163.819 141.076 1.000 134.43968 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A CB  1 
+ATOM 1758  C CG  . LEU A 1 260 ? 169.407 164.940 140.671 1.000 130.20895 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A CG  1 
+ATOM 1759  C CD1 . LEU A 1 260 ? 169.168 166.171 141.520 1.000 133.05210 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A CD1 1 
+ATOM 1760  C CD2 . LEU A 1 260 ? 170.848 164.485 140.781 1.000 131.50149 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A CD2 1 
+ATOM 1761  N N   . PHE A 1 261 ? 166.753 163.628 138.396 1.000 126.79541 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A N   1 
+ATOM 1762  C CA  . PHE A 1 261 ? 166.541 164.034 137.013 1.000 124.77475 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A CA  1 
+ATOM 1763  C C   . PHE A 1 261 ? 165.112 164.501 136.783 1.000 128.45874 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A C   1 
+ATOM 1764  O O   . PHE A 1 261 ? 164.852 165.256 135.842 1.000 129.34085 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A O   1 
+ATOM 1765  C CB  . PHE A 1 261 ? 166.885 162.887 136.065 1.000 120.00067 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A CB  1 
+ATOM 1766  C CG  . PHE A 1 261 ? 166.819 163.264 134.616 1.000 117.25072 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A CG  1 
+ATOM 1767  C CD1 . PHE A 1 261 ? 167.904 163.847 133.991 1.000 119.62672 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A CD1 1 
+ATOM 1768  C CD2 . PHE A 1 261 ? 165.676 163.029 133.877 1.000 122.93522 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A CD2 1 
+ATOM 1769  C CE1 . PHE A 1 261 ? 167.847 164.195 132.660 1.000 124.19982 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A CE1 1 
+ATOM 1770  C CE2 . PHE A 1 261 ? 165.614 163.376 132.547 1.000 126.49776 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A CE2 1 
+ATOM 1771  C CZ  . PHE A 1 261 ? 166.700 163.959 131.938 1.000 125.41913 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A CZ  1 
+ATOM 1772  N N   . ALA A 1 262 ? 164.179 164.077 137.637 1.000 136.34240 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A N   1 
+ATOM 1773  C CA  . ALA A 1 262 ? 162.774 164.397 137.415 1.000 130.69221 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A CA  1 
+ATOM 1774  C C   . ALA A 1 262 ? 162.515 165.896 137.499 1.000 133.20878 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A C   1 
+ATOM 1775  O O   . ALA A 1 262 ? 161.897 166.474 136.599 1.000 132.89075 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A O   1 
+ATOM 1776  C CB  . ALA A 1 262 ? 161.902 163.649 138.421 1.000 130.61694 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A CB  1 
+ATOM 1777  N N   . GLN A 1 263 ? 162.972 166.546 138.571 1.000 143.78690 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A N   1 
+ATOM 1778  C CA  . GLN A 1 263 ? 162.658 167.960 138.745 1.000 144.41893 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A CA  1 
+ATOM 1779  C C   . GLN A 1 263 ? 163.432 168.819 137.755 1.000 146.75544 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A C   1 
+ATOM 1780  O O   . GLN A 1 263 ? 162.889 169.767 137.177 1.000 147.44851 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A O   1 
+ATOM 1781  C CB  . GLN A 1 263 ? 162.955 168.410 140.174 1.000 143.42266 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A CB  1 
+ATOM 1782  C CG  . GLN A 1 263 ? 162.853 167.331 141.227 1.000 146.47697 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A CG  1 
+ATOM 1783  C CD  . GLN A 1 263 ? 164.214 166.824 141.635 1.000 149.96578 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A CD  1 
+ATOM 1784  O OE1 . GLN A 1 263 ? 165.183 166.972 140.898 1.000 148.77779 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A OE1 1 
+ATOM 1785  N NE2 . GLN A 1 263 ? 164.302 166.244 142.822 1.000 148.82352 ? ? ? ? ? ? 166 GLN A NE2 1 
+ATOM 1786  N N   . ASN A 1 264 ? 164.703 168.500 137.544 1.000 137.86179 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A N   1 
+ATOM 1787  C CA  . ASN A 1 264 ? 165.576 169.347 136.748 1.000 136.77974 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A CA  1 
+ATOM 1788  C C   . ASN A 1 264 ? 165.410 169.154 135.249 1.000 140.40403 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A C   1 
+ATOM 1789  O O   . ASN A 1 264 ? 165.864 170.009 134.483 1.000 142.36771 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A O   1 
+ATOM 1790  C CB  . ASN A 1 264 ? 167.035 169.100 137.133 1.000 139.00440 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A CB  1 
+ATOM 1791  C CG  . ASN A 1 264 ? 167.258 169.175 138.627 1.000 144.02385 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A CG  1 
+ATOM 1792  O OD1 . ASN A 1 264 ? 167.468 170.253 139.180 1.000 143.52656 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A OD1 1 
+ATOM 1793  N ND2 . ASN A 1 264 ? 167.208 168.028 139.291 1.000 147.74527 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A ND2 1 
+ATOM 1794  N N   . LYS A 1 265 ? 164.769 168.069 134.807 1.000 136.72256 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A N   1 
+ATOM 1795  C CA  . LYS A 1 265 ? 164.597 167.865 133.373 1.000 137.28034 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A CA  1 
+ATOM 1796  C C   . LYS A 1 265 ? 163.738 168.955 132.756 1.000 136.20254 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A C   1 
+ATOM 1797  O O   . LYS A 1 265 ? 163.867 169.245 131.562 1.000 134.82520 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A O   1 
+ATOM 1798  C CB  . LYS A 1 265 ? 163.990 166.490 133.096 1.000 134.31429 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A CB  1 
+ATOM 1799  C CG  . LYS A 1 265 ? 162.531 166.353 133.478 1.000 132.52418 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A CG  1 
+ATOM 1800  C CD  . LYS A 1 265 ? 161.785 165.498 132.474 1.000 131.21182 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A CD  1 
+ATOM 1801  C CE  . LYS A 1 265 ? 160.377 165.192 132.947 1.000 131.81421 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A CE  1 
+ATOM 1802  N NZ  . LYS A 1 265 ? 160.292 163.855 133.589 1.000 132.08693 ? ? ? ? ? ? 168 LYS A NZ  1 
+ATOM 1803  N N   . LYS A 1 266 ? 162.857 169.567 133.548 1.000 142.78279 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A N   1 
+ATOM 1804  C CA  . LYS A 1 266 ? 162.045 170.663 133.038 1.000 141.31441 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A CA  1 
+ATOM 1805  C C   . LYS A 1 266 ? 162.920 171.828 132.602 1.000 142.54971 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A C   1 
+ATOM 1806  O O   . LYS A 1 266 ? 162.823 172.300 131.465 1.000 142.28928 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A O   1 
+ATOM 1807  C CB  . LYS A 1 266 ? 161.044 171.109 134.103 1.000 140.42187 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A CB  1 
+ATOM 1808  C CG  . LYS A 1 266 ? 160.376 172.442 133.814 1.000 143.43795 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A CG  1 
+ATOM 1809  C CD  . LYS A 1 266 ? 159.585 172.399 132.520 1.000 144.19436 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A CD  1 
+ATOM 1810  C CE  . LYS A 1 266 ? 158.780 173.672 132.333 1.000 145.68084 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A CE  1 
+ATOM 1811  N NZ  . LYS A 1 266 ? 159.584 174.880 132.659 1.000 146.15122 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A NZ  1 
+ATOM 1812  N N   . TYR A 1 267 ? 163.802 172.289 133.490 1.000 150.46989 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A N   1 
+ATOM 1813  C CA  . TYR A 1 267 ? 164.631 173.447 133.172 1.000 151.68065 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A CA  1 
+ATOM 1814  C C   . TYR A 1 267 ? 165.605 173.143 132.043 1.000 150.65738 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A C   1 
+ATOM 1815  O O   . TYR A 1 267 ? 165.823 173.980 131.161 1.000 155.16020 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A O   1 
+ATOM 1816  C CB  . TYR A 1 267 ? 165.385 173.918 134.418 1.000 148.98059 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A CB  1 
+ATOM 1817  C CG  . TYR A 1 267 ? 166.732 174.549 134.123 1.000 155.79573 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A CG  1 
+ATOM 1818  C CD1 . TYR A 1 267 ? 167.881 173.773 133.994 1.000 157.12082 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A CD1 1 
+ATOM 1819  C CD2 . TYR A 1 267 ? 166.850 175.920 133.948 1.000 154.86908 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A CD2 1 
+ATOM 1820  C CE1 . TYR A 1 267 ? 169.103 174.347 133.713 1.000 158.40709 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A CE1 1 
+ATOM 1821  C CE2 . TYR A 1 267 ? 168.071 176.502 133.668 1.000 154.18934 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A CE2 1 
+ATOM 1822  C CZ  . TYR A 1 267 ? 169.193 175.710 133.552 1.000 156.75066 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A CZ  1 
+ATOM 1823  O OH  . TYR A 1 267 ? 170.411 176.282 133.273 1.000 153.97041 ? ? ? ? ? ? 170 TYR A OH  1 
+ATOM 1824  N N   . ILE A 1 268 ? 166.206 171.951 132.060 1.000 135.70783 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A N   1 
+ATOM 1825  C CA  . ILE A 1 268 ? 167.334 171.666 131.178 1.000 139.72914 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CA  1 
+ATOM 1826  C C   . ILE A 1 268 ? 166.933 171.794 129.716 1.000 145.64206 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A C   1 
+ATOM 1827  O O   . ILE A 1 268 ? 167.755 172.162 128.867 1.000 147.70932 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A O   1 
+ATOM 1828  C CB  . ILE A 1 268 ? 167.904 170.269 131.495 1.000 138.71768 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CB  1 
+ATOM 1829  C CG1 . ILE A 1 268 ? 168.562 170.265 132.871 1.000 141.47563 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CG1 1 
+ATOM 1830  C CG2 . ILE A 1 268 ? 168.943 169.867 130.477 1.000 138.70656 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CG2 1 
+ATOM 1831  C CD1 . ILE A 1 268 ? 168.799 168.881 133.424 1.000 141.34376 ? ? ? ? ? ? 171 ILE A CD1 1 
+ATOM 1832  N N   . PHE A 1 269 ? 165.667 171.535 129.398 1.000 149.93701 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A N   1 
+ATOM 1833  C CA  . PHE A 1 269 ? 165.211 171.517 128.018 1.000 148.47628 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CA  1 
+ATOM 1834  C C   . PHE A 1 269 ? 164.352 172.710 127.629 1.000 149.12030 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A C   1 
+ATOM 1835  O O   . PHE A 1 269 ? 164.133 172.923 126.433 1.000 148.82396 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A O   1 
+ATOM 1836  C CB  . PHE A 1 269 ? 164.445 170.218 127.742 1.000 150.38160 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CB  1 
+ATOM 1837  C CG  . PHE A 1 269 ? 165.217 168.983 128.097 1.000 151.79070 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CG  1 
+ATOM 1838  C CD1 . PHE A 1 269 ? 166.593 168.950 127.962 1.000 149.74340 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CD1 1 
+ATOM 1839  C CD2 . PHE A 1 269 ? 164.574 167.869 128.595 1.000 153.08051 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CD2 1 
+ATOM 1840  C CE1 . PHE A 1 269 ? 167.305 167.820 128.291 1.000 151.64396 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CE1 1 
+ATOM 1841  C CE2 . PHE A 1 269 ? 165.283 166.739 128.931 1.000 156.16191 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CE2 1 
+ATOM 1842  C CZ  . PHE A 1 269 ? 166.649 166.717 128.782 1.000 155.13864 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CZ  1 
+ATOM 1843  N N   . GLU A 1 270 ? 163.860 173.492 128.588 1.000 164.93443 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A N   1 
+ATOM 1844  C CA  . GLU A 1 270 ? 163.194 174.739 128.236 1.000 167.65977 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A CA  1 
+ATOM 1845  C C   . GLU A 1 270 ? 164.175 175.895 128.129 1.000 169.60640 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A C   1 
+ATOM 1846  O O   . GLU A 1 270 ? 163.932 176.839 127.370 1.000 168.86212 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A O   1 
+ATOM 1847  C CB  . GLU A 1 270 ? 162.099 175.076 129.255 1.000 166.46417 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A CB  1 
+ATOM 1848  C CG  . GLU A 1 270 ? 162.575 175.261 130.690 1.000 169.40251 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A CG  1 
+ATOM 1849  C CD  . GLU A 1 270 ? 163.117 176.650 130.962 1.000 172.50961 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A CD  1 
+ATOM 1850  O OE1 . GLU A 1 270 ? 162.688 177.601 130.276 1.000 171.88208 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A OE1 1 
+ATOM 1851  O OE2 . GLU A 1 270 ? 163.976 176.789 131.857 1.000 173.40928 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A OE2 1 
+ATOM 1852  N N   . GLU A 1 271 ? 165.278 175.835 128.878 1.000 183.35402 ? ? ? ? ? ? 174 GLU A N   1 
+ATOM 1853  C CA  . GLU A 1 271 ? 166.275 176.897 128.829 1.000 184.62523 ? ? ? ? ? ? 174 GLU A CA  1 
+ATOM 1854  C C   . GLU A 1 271 ? 166.933 176.978 127.458 1.000 185.86729 ? ? ? ? ? ? 174 GLU A C   1 
+ATOM 1855  O O   . GLU A 1 271 ? 167.158 178.076 126.935 1.000 185.63406 ? ? ? ? ? ? 174 GLU A O   1 
+ATOM 1856  C CB  . GLU A 1 271 ? 167.320 176.672 129.921 1.000 184.80822 ? ? ? ? ? ? 174 GLU A CB  1 
+ATOM 1857  C CG  . GLU A 1 271 ? 168.289 177.823 130.117 1.000 186.05173 ? ? ? ? ? ? 174 GLU A CG  1 
+ATOM 1858  C CD  . GLU A 1 271 ? 169.598 177.607 129.388 1.000 187.42355 ? ? ? ? ? ? 174 GLU A CD  1 
+ATOM 1859  O OE1 . GLU A 1 271 ? 169.907 176.444 129.053 1.000 185.66808 ? ? ? ? ? ? 174 GLU A OE1 1 
+ATOM 1860  O OE2 . GLU A 1 271 ? 170.320 178.599 129.153 1.000 187.56711 ? ? ? ? ? ? 174 GLU A OE2 1 
+ATOM 1861  N N   . SER A 1 272 ? 167.243 175.832 126.859 1.000 181.29018 ? ? ? ? ? ? 175 SER A N   1 
+ATOM 1862  C CA  . SER A 1 272 ? 167.888 175.822 125.556 1.000 180.35652 ? ? ? ? ? ? 175 SER A CA  1 
+ATOM 1863  C C   . SER A 1 272 ? 166.917 176.266 124.468 1.000 180.29914 ? ? ? ? ? ? 175 SER A C   1 
+ATOM 1864  O O   . SER A 1 272 ? 165.697 176.140 124.599 1.000 178.28542 ? ? ? ? ? ? 175 SER A O   1 
+ATOM 1865  C CB  . SER A 1 272 ? 168.428 174.429 125.237 1.000 177.25441 ? ? ? ? ? ? 175 SER A CB  1 
+ATOM 1866  O OG  . SER A 1 272 ? 169.158 174.434 124.023 1.000 176.64658 ? ? ? ? ? ? 175 SER A OG  1 
+ATOM 1867  N N   . GLN A 1 273 ? 167.477 176.793 123.384 1.000 181.00290 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A N   1 
+ATOM 1868  C CA  . GLN A 1 273 ? 166.677 177.266 122.268 1.000 179.39598 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A CA  1 
+ATOM 1869  C C   . GLN A 1 273 ? 166.234 176.100 121.389 1.000 179.54857 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A C   1 
+ATOM 1870  O O   . GLN A 1 273 ? 166.778 174.994 121.454 1.000 180.73061 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A O   1 
+ATOM 1871  C CB  . GLN A 1 273 ? 167.463 178.279 121.436 1.000 178.43362 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A CB  1 
+ATOM 1872  C CG  . GLN A 1 273 ? 167.920 179.496 122.218 1.000 180.10202 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A CG  1 
+ATOM 1873  C CD  . GLN A 1 273 ? 166.763 180.270 122.816 1.000 182.12788 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A CD  1 
+ATOM 1874  O OE1 . GLN A 1 273 ? 165.726 180.450 122.179 1.000 182.64799 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A OE1 1 
+ATOM 1875  N NE2 . GLN A 1 273 ? 166.935 180.732 124.049 1.000 180.47881 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A NE2 1 
+ATOM 1876  N N   . GLY A 1 274 ? 165.231 176.363 120.557 1.000 164.30719 ? ? ? ? ? ? 177 GLY A N   1 
+ATOM 1877  C CA  . GLY A 1 274 ? 164.737 175.364 119.631 1.000 160.95811 ? ? ? ? ? ? 177 GLY A CA  1 
+ATOM 1878  C C   . GLY A 1 274 ? 164.710 175.857 118.200 1.000 160.96606 ? ? ? ? ? ? 177 GLY A C   1 
+ATOM 1879  O O   . GLY A 1 274 ? 164.007 176.820 117.882 1.000 163.17649 ? ? ? ? ? ? 177 GLY A O   1 
+ATOM 1880  N N   . ASN A 1 275 ? 165.469 175.205 117.326 1.000 154.03817 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A N   1 
+ATOM 1881  C CA  . ASN A 1 275 ? 165.548 175.607 115.932 1.000 157.02712 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A CA  1 
+ATOM 1882  C C   . ASN A 1 275 ? 164.399 174.976 115.147 1.000 158.01739 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A C   1 
+ATOM 1883  O O   . ASN A 1 275 ? 163.478 174.383 115.713 1.000 160.28366 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A O   1 
+ATOM 1884  C CB  . ASN A 1 275 ? 166.909 175.233 115.352 1.000 157.65980 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A CB  1 
+ATOM 1885  C CG  . ASN A 1 275 ? 167.320 173.818 115.695 1.000 158.34316 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A CG  1 
+ATOM 1886  O OD1 . ASN A 1 275 ? 166.495 172.907 115.715 1.000 160.26958 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A OD1 1 
+ATOM 1887  N ND2 . ASN A 1 275 ? 168.604 173.625 115.965 1.000 156.78142 ? ? ? ? ? ? 178 ASN A ND2 1 
+ATOM 1888  N N   . GLU A 1 276 ? 164.444 175.106 113.820 1.000 160.53749 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A N   1 
+ATOM 1889  C CA  . GLU A 1 276 ? 163.389 174.540 112.985 1.000 162.39443 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A CA  1 
+ATOM 1890  C C   . GLU A 1 276 ? 163.449 173.020 112.962 1.000 162.47533 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A C   1 
+ATOM 1891  O O   . GLU A 1 276 ? 162.408 172.354 112.990 1.000 163.52479 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A O   1 
+ATOM 1892  C CB  . GLU A 1 276 ? 163.485 175.103 111.569 1.000 161.81693 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A CB  1 
+ATOM 1893  C CG  . GLU A 1 276 ? 162.798 176.444 111.392 1.000 164.47269 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A CG  1 
+ATOM 1894  C CD  . GLU A 1 276 ? 161.391 176.455 111.960 1.000 168.89786 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A CD  1 
+ATOM 1895  O OE1 . GLU A 1 276 ? 160.441 176.194 111.193 1.000 167.70519 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A OE1 1 
+ATOM 1896  O OE2 . GLU A 1 276 ? 161.232 176.718 113.170 1.000 170.22172 ? ? ? ? ? ? 179 GLU A OE2 1 
+ATOM 1897  N N   . SER A 1 277 ? 164.655 172.453 112.905 1.000 150.02316 ? ? ? ? ? ? 180 SER A N   1 
+ATOM 1898  C CA  . SER A 1 277 ? 164.781 171.002 112.857 1.000 150.91192 ? ? ? ? ? ? 180 SER A CA  1 
+ATOM 1899  C C   . SER A 1 277 ? 164.226 170.359 114.120 1.000 151.87998 ? ? ? ? ? ? 180 SER A C   1 
+ATOM 1900  O O   . SER A 1 277 ? 163.543 169.331 114.054 1.000 153.00436 ? ? ? ? ? ? 180 SER A O   1 
+ATOM 1901  C CB  . SER A 1 277 ? 166.243 170.612 112.651 1.000 151.68936 ? ? ? ? ? ? 180 SER A CB  1 
+ATOM 1902  O OG  . SER A 1 277 ? 167.066 171.197 113.643 1.000 153.86767 ? ? ? ? ? ? 180 SER A OG  1 
+ATOM 1903  N N   . ASP A 1 278 ? 164.506 170.953 115.281 1.000 145.67127 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A N   1 
+ATOM 1904  C CA  . ASP A 1 278 ? 163.984 170.411 116.531 1.000 142.33419 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A CA  1 
+ATOM 1905  C C   . ASP A 1 278 ? 162.464 170.475 116.568 1.000 141.63920 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A C   1 
+ATOM 1906  O O   . ASP A 1 278 ? 161.808 169.536 117.032 1.000 147.68548 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A O   1 
+ATOM 1907  C CB  . ASP A 1 278 ? 164.583 171.162 117.717 1.000 146.55878 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A CB  1 
+ATOM 1908  C CG  . ASP A 1 278 ? 165.780 170.451 118.306 1.000 149.38649 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A CG  1 
+ATOM 1909  O OD1 . ASP A 1 278 ? 166.474 169.738 117.553 1.000 146.24029 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A OD1 1 
+ATOM 1910  O OD2 . ASP A 1 278 ? 166.028 170.604 119.520 1.000 150.59958 ? ? ? ? ? ? 181 ASP A OD2 1 
+ATOM 1911  N N   . GLU A 1 279 ? 161.886 171.577 116.088 1.000 141.57790 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A N   1 
+ATOM 1912  C CA  . GLU A 1 279 ? 160.433 171.694 116.074 1.000 143.06437 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CA  1 
+ATOM 1913  C C   . GLU A 1 279 ? 159.805 170.643 115.170 1.000 142.76248 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A C   1 
+ATOM 1914  O O   . GLU A 1 279 ? 158.773 170.056 115.512 1.000 144.61433 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A O   1 
+ATOM 1915  C CB  . GLU A 1 279 ? 160.023 173.097 115.633 1.000 145.06039 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CB  1 
+ATOM 1916  C CG  . GLU A 1 279 ? 159.437 173.935 116.749 1.000 148.75658 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CG  1 
+ATOM 1917  C CD  . GLU A 1 279 ? 158.097 173.415 117.223 1.000 153.27142 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CD  1 
+ATOM 1918  O OE1 . GLU A 1 279 ? 157.409 172.733 116.436 1.000 153.42331 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A OE1 1 
+ATOM 1919  O OE2 . GLU A 1 279 ? 157.732 173.686 118.386 1.000 155.72535 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A OE2 1 
+ATOM 1920  N N   . GLY A 1 280 ? 160.410 170.395 114.008 1.000 125.52434 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A N   1 
+ATOM 1921  C CA  . GLY A 1 280 ? 159.906 169.347 113.139 1.000 124.40544 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A CA  1 
+ATOM 1922  C C   . GLY A 1 280 ? 159.999 167.975 113.774 1.000 126.77279 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A C   1 
+ATOM 1923  O O   . GLY A 1 280 ? 159.078 167.163 113.660 1.000 130.01536 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A O   1 
+ATOM 1924  N N   . ILE A 1 281 ? 161.113 167.697 114.452 1.000 122.21042 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A N   1 
+ATOM 1925  C CA  . ILE A 1 281 ? 161.264 166.424 115.148 1.000 115.63062 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A CA  1 
+ATOM 1926  C C   . ILE A 1 281 ? 160.266 166.322 116.291 1.000 113.78406 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A C   1 
+ATOM 1927  O O   . ILE A 1 281 ? 159.681 165.260 116.533 1.000 120.67185 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A O   1 
+ATOM 1928  C CB  . ILE A 1 281 ? 162.712 166.257 115.641 1.000 117.85343 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A CB  1 
+ATOM 1929  C CG1 . ILE A 1 281 ? 163.657 166.107 114.451 1.000 120.63657 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A CG1 1 
+ATOM 1930  C CG2 . ILE A 1 281 ? 162.825 165.062 116.566 1.000 116.46208 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A CG2 1 
+ATOM 1931  C CD1 . ILE A 1 281 ? 165.006 165.541 114.810 1.000 120.79332 ? ? ? ? ? ? 184 ILE A CD1 1 
+ATOM 1932  N N   . LEU A 1 282 ? 160.052 167.425 117.010 1.000 113.11368 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A N   1 
+ATOM 1933  C CA  . LEU A 1 282 ? 159.107 167.411 118.119 1.000 113.92984 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CA  1 
+ATOM 1934  C C   . LEU A 1 282 ? 157.696 167.100 117.641 1.000 118.73978 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A C   1 
+ATOM 1935  O O   . LEU A 1 282 ? 156.976 166.322 118.275 1.000 122.01381 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A O   1 
+ATOM 1936  C CB  . LEU A 1 282 ? 159.142 168.751 118.848 1.000 116.47000 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CB  1 
+ATOM 1937  C CG  . LEU A 1 282 ? 159.082 168.678 120.371 1.000 121.25758 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CG  1 
+ATOM 1938  C CD1 . LEU A 1 282 ? 160.206 167.818 120.890 1.000 122.91687 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CD1 1 
+ATOM 1939  C CD2 . LEU A 1 282 ? 159.165 170.067 120.967 1.000 122.27209 ? ? ? ? ? ? 185 LEU A CD2 1 
+ATOM 1940  N N   . ASN A 1 283 ? 157.281 167.701 116.526 1.000 121.50473 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A N   1 
+ATOM 1941  C CA  . ASN A 1 283 ? 155.963 167.401 115.981 1.000 118.43073 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A CA  1 
+ATOM 1942  C C   . ASN A 1 283 ? 155.904 165.981 115.439 1.000 121.61980 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A C   1 
+ATOM 1943  O O   . ASN A 1 283 ? 154.875 165.307 115.554 1.000 129.47390 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A O   1 
+ATOM 1944  C CB  . ASN A 1 283 ? 155.604 168.409 114.894 1.000 121.38511 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A CB  1 
+ATOM 1945  C CG  . ASN A 1 283 ? 155.232 169.760 115.458 1.000 126.43613 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A CG  1 
+ATOM 1946  O OD1 . ASN A 1 283 ? 155.039 169.908 116.663 1.000 123.10983 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A OD1 1 
+ATOM 1947  N ND2 . ASN A 1 283 ? 155.129 170.755 114.589 1.000 127.44751 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A ND2 1 
+ATOM 1948  N N   . ASN A 1 284 ? 156.998 165.511 114.839 1.000 106.20814 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A N   1 
+ATOM 1949  C CA  . ASN A 1 284 ? 157.022 164.154 114.305 1.000 101.72331 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A CA  1 
+ATOM 1950  C C   . ASN A 1 284 ? 156.866 163.120 115.410 1.000 109.71624 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A C   1 
+ATOM 1951  O O   . ASN A 1 284 ? 156.179 162.109 115.230 1.000 116.97148 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A O   1 
+ATOM 1952  C CB  . ASN A 1 284 ? 158.318 163.919 113.535 1.000 107.83333 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A CB  1 
+ATOM 1953  C CG  . ASN A 1 284 ? 158.420 162.515 112.994 1.000 117.01088 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A CG  1 
+ATOM 1954  O OD1 . ASN A 1 284 ? 157.431 161.938 112.548 1.000 117.56007 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A OD1 1 
+ATOM 1955  N ND2 . ASN A 1 284 ? 159.620 161.952 113.031 1.000 119.02376 ? ? ? ? ? ? 187 ASN A ND2 1 
+ATOM 1956  N N   . ILE A 1 285 ? 157.505 163.348 116.557 1.000 108.55663 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A N   1 
+ATOM 1957  C CA  . ILE A 1 285 ? 157.381 162.416 117.672 1.000 103.17463 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A CA  1 
+ATOM 1958  C C   . ILE A 1 285 ? 155.942 162.362 118.163 1.000 108.31700 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A C   1 
+ATOM 1959  O O   . ILE A 1 285 ? 155.411 161.284 118.450 1.000 122.10358 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A O   1 
+ATOM 1960  C CB  . ILE A 1 285 ? 158.350 162.802 118.801 1.000 105.08943 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A CB  1 
+ATOM 1961  C CG1 . ILE A 1 285 ? 159.785 162.484 118.396 1.000 110.91808 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A CG1 1 
+ATOM 1962  C CG2 . ILE A 1 285 ? 158.000 162.067 120.077 1.000 107.97083 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A CG2 1 
+ATOM 1963  C CD1 . ILE A 1 285 ? 160.798 162.865 119.438 1.000 111.93814 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A CD1 1 
+ATOM 1964  N N   . LYS A 1 286 ? 155.288 163.520 118.264 1.000 110.66594 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A N   1 
+ATOM 1965  C CA  . LYS A 1 286 ? 153.898 163.548 118.705 1.000 111.46622 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A CA  1 
+ATOM 1966  C C   . LYS A 1 286 ? 153.014 162.723 117.782 1.000 113.43599 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A C   1 
+ATOM 1967  O O   . LYS A 1 286 ? 152.095 162.036 118.241 1.000 122.36859 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A O   1 
+ATOM 1968  C CB  . LYS A 1 286 ? 153.403 164.990 118.778 1.000 112.60488 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A CB  1 
+ATOM 1969  C CG  . LYS A 1 286 ? 154.101 165.817 119.837 1.000 118.83807 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A CG  1 
+ATOM 1970  C CD  . LYS A 1 286 ? 153.713 167.279 119.746 1.000 122.27276 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A CD  1 
+ATOM 1971  C CE  . LYS A 1 286 ? 152.283 167.498 120.191 1.000 124.63763 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A CE  1 
+ATOM 1972  N NZ  . LYS A 1 286 ? 151.951 168.946 120.264 1.000 120.90918 ? ? ? ? ? ? 189 LYS A NZ  1 
+ATOM 1973  N N   . SER A 1 287 ? 153.275 162.779 116.477 1.000 113.19463 ? ? ? ? ? ? 190 SER A N   1 
+ATOM 1974  C CA  . SER A 1 287 ? 152.539 161.934 115.544 1.000 112.54958 ? ? ? ? ? ? 190 SER A CA  1 
+ATOM 1975  C C   . SER A 1 287 ? 152.832 160.460 115.788 1.000 113.04916 ? ? ? ? ? ? 190 SER A C   1 
+ATOM 1976  O O   . SER A 1 287 ? 151.927 159.622 115.722 1.000 123.02114 ? ? ? ? ? ? 190 SER A O   1 
+ATOM 1977  C CB  . SER A 1 287 ? 152.884 162.318 114.109 1.000 115.68190 ? ? ? ? ? ? 190 SER A CB  1 
+ATOM 1978  O OG  . SER A 1 287 ? 152.262 163.538 113.751 1.000 122.99720 ? ? ? ? ? ? 190 SER A OG  1 
+ATOM 1979  N N   . LEU A 1 288 ? 154.092 160.124 116.065 1.000 106.51960 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A N   1 
+ATOM 1980  C CA  . LEU A 1 288 ? 154.449 158.730 116.301 1.000 103.06566 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CA  1 
+ATOM 1981  C C   . LEU A 1 288 ? 153.759 158.183 117.542 1.000 107.18092 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A C   1 
+ATOM 1982  O O   . LEU A 1 288 ? 153.247 157.059 117.529 1.000 114.20116 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A O   1 
+ATOM 1983  C CB  . LEU A 1 288 ? 155.962 158.593 116.434 1.000 108.01631 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CB  1 
+ATOM 1984  C CG  . LEU A 1 288 ? 156.767 158.666 115.141 1.000 110.41846 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CG  1 
+ATOM 1985  C CD1 . LEU A 1 288 ? 158.241 158.777 115.458 1.000 113.55546 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CD1 1 
+ATOM 1986  C CD2 . LEU A 1 288 ? 156.496 157.450 114.286 1.000 112.28763 ? ? ? ? ? ? 191 LEU A CD2 1 
+ATOM 1987  N N   . THR A 1 289 ? 153.738 158.957 118.626 1.000 109.80595 ? ? ? ? ? ? 192 THR A N   1 
+ATOM 1988  C CA  . THR A 1 289 ? 153.077 158.495 119.841 1.000 107.79614 ? ? ? ? ? ? 192 THR A CA  1 
+ATOM 1989  C C   . THR A 1 289 ? 151.573 158.387 119.640 1.000 113.91502 ? ? ? ? ? ? 192 THR A C   1 
+ATOM 1990  O O   . THR A 1 289 ? 150.934 157.477 120.178 1.000 124.45123 ? ? ? ? ? ? 192 THR A O   1 
+ATOM 1991  C CB  . THR A 1 289 ? 153.394 159.427 121.005 1.000 108.00578 ? ? ? ? ? ? 192 THR A CB  1 
+ATOM 1992  O OG1 . THR A 1 289 ? 153.183 160.784 120.600 1.000 116.25411 ? ? ? ? ? ? 192 THR A OG1 1 
+ATOM 1993  C CG2 . THR A 1 289 ? 154.833 159.256 121.438 1.000 108.58534 ? ? ? ? ? ? 192 THR A CG2 1 
+ATOM 1994  N N   . ASP A 1 290 ? 150.989 159.309 118.873 1.000 116.36021 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A N   1 
+ATOM 1995  C CA  . ASP A 1 290 ? 149.567 159.217 118.566 1.000 113.12453 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A CA  1 
+ATOM 1996  C C   . ASP A 1 290 ? 149.256 157.944 117.795 1.000 114.38179 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A C   1 
+ATOM 1997  O O   . ASP A 1 290 ? 148.243 157.285 118.050 1.000 122.19943 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A O   1 
+ATOM 1998  C CB  . ASP A 1 290 ? 149.121 160.443 117.775 1.000 120.22551 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A CB  1 
+ATOM 1999  C CG  . ASP A 1 290 ? 148.762 161.608 118.667 1.000 129.67523 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A CG  1 
+ATOM 2000  O OD1 . ASP A 1 290 ? 148.675 161.408 119.895 1.000 133.24813 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A OD1 1 
+ATOM 2001  O OD2 . ASP A 1 290 ? 148.569 162.724 118.144 1.000 131.46311 ? ? ? ? ? ? 193 ASP A OD2 1 
+ATOM 2002  N N   . GLN A 1 291 ? 150.116 157.584 116.842 1.000 106.93302 ? ? ? ? ? ? 194 GLN A N   1 
+ATOM 2003  C CA  . GLN A 1 291 ? 149.917 156.346 116.101 1.000 103.62767 ? ? ? ? ? ? 194 GLN A CA  1 
+ATOM 2004  C C   . GLN A 1 291 ? 150.064 155.126 116.999 1.000 108.25835 ? ? ? ? ? ? 194 GLN A C   1 
+ATOM 2005  O O   . GLN A 1 291 ? 149.389 154.115 116.782 1.000 119.03722 ? ? ? ? ? ? 194 GLN A O   1 
+ATOM 2006  C CB  . GLN A 1 291 ? 150.897 156.272 114.933 1.000 106.66949 ? ? ? ? ? ? 194 GLN A CB  1 
+ATOM 2007  C CG  . GLN A 1 291 ? 150.799 155.005 114.108 1.000 113.77768 ? ? ? ? ? ? 194 GLN A CG  1 
+ATOM 2008  C CD  . GLN A 1 291 ? 149.590 154.985 113.200 1.000 117.35459 ? ? ? ? ? ? 194 GLN A CD  1 
+ATOM 2009  O OE1 . GLN A 1 291 ? 148.812 155.936 113.159 1.000 119.60253 ? ? ? ? ? ? 194 GLN A OE1 1 
+ATOM 2010  N NE2 . GLN A 1 291 ? 149.427 153.897 112.461 1.000 115.69481 ? ? ? ? ? ? 194 GLN A NE2 1 
+ATOM 2011  N N   . VAL A 1 292 ? 150.934 155.199 118.006 1.000 101.91225 ? ? ? ? ? ? 195 VAL A N   1 
+ATOM 2012  C CA  . VAL A 1 292 ? 151.085 154.086 118.939 1.000 100.51138 ? ? ? ? ? ? 195 VAL A CA  1 
+ATOM 2013  C C   . VAL A 1 292 ? 149.780 153.845 119.684 1.000 104.47735 ? ? ? ? ? ? 195 VAL A C   1 
+ATOM 2014  O O   . VAL A 1 292 ? 149.329 152.705 119.833 1.000 116.91646 ? ? ? ? ? ? 195 VAL A O   1 
+ATOM 2015  C CB  . VAL A 1 292 ? 152.248 154.354 119.910 1.000 101.92739 ? ? ? ? ? ? 195 VAL A CB  1 
+ATOM 2016  C CG1 . VAL A 1 292 ? 152.048 153.593 121.204 1.000 100.79230 ? ? ? ? ? ? 195 VAL A CG1 1 
+ATOM 2017  C CG2 . VAL A 1 292 ? 153.561 153.970 119.270 1.000 109.69786 ? ? ? ? ? ? 195 VAL A CG2 1 
+ATOM 2018  N N   . ASN A 1 293 ? 149.150 154.921 120.157 1.000 107.71543 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A N   1 
+ATOM 2019  C CA  . ASN A 1 293 ? 147.872 154.783 120.844 1.000 106.19662 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A CA  1 
+ATOM 2020  C C   . ASN A 1 293 ? 146.798 154.265 119.900 1.000 111.09216 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A C   1 
+ATOM 2021  O O   . ASN A 1 293 ? 145.955 153.452 120.293 1.000 117.58034 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A O   1 
+ATOM 2022  C CB  . ASN A 1 293 ? 147.455 156.120 121.448 1.000 107.07748 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A CB  1 
+ATOM 2023  C CG  . ASN A 1 293 ? 147.732 156.196 122.928 1.000 112.18235 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A CG  1 
+ATOM 2024  O OD1 . ASN A 1 293 ? 148.034 155.190 123.566 1.000 116.14040 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A OD1 1 
+ATOM 2025  N ND2 . ASN A 1 293 ? 147.631 157.393 123.487 1.000 115.78603 ? ? ? ? ? ? 196 ASN A ND2 1 
+ATOM 2026  N N   . GLN A 1 294 ? 146.806 154.733 118.653 1.000 110.86647 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A N   1 
+ATOM 2027  C CA  . GLN A 1 294 ? 145.841 154.245 117.675 1.000 107.16119 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A CA  1 
+ATOM 2028  C C   . GLN A 1 294 ? 146.035 152.760 117.402 1.000 108.22230 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A C   1 
+ATOM 2029  O O   . GLN A 1 294 ? 145.060 152.007 117.310 1.000 114.14353 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A O   1 
+ATOM 2030  C CB  . GLN A 1 294 ? 145.960 155.047 116.383 1.000 109.94035 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A CB  1 
+ATOM 2031  C CG  . GLN A 1 294 ? 144.736 154.978 115.503 1.000 116.54557 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A CG  1 
+ATOM 2032  C CD  . GLN A 1 294 ? 145.039 154.391 114.144 1.000 126.06535 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A CD  1 
+ATOM 2033  O OE1 . GLN A 1 294 ? 145.863 153.487 114.016 1.000 122.25378 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A OE1 1 
+ATOM 2034  N NE2 . GLN A 1 294 ? 144.374 154.904 113.117 1.000 126.02362 ? ? ? ? ? ? 197 GLN A NE2 1 
+ATOM 2035  N N   . GLN A 1 295 ? 147.286 152.321 117.266 1.000 111.47166 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A N   1 
+ATOM 2036  C CA  . GLN A 1 295 ? 147.550 150.910 117.007 1.000 110.69780 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CA  1 
+ATOM 2037  C C   . GLN A 1 295 ? 147.176 150.048 118.203 1.000 112.36062 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A C   1 
+ATOM 2038  O O   . GLN A 1 295 ? 146.765 148.895 118.040 1.000 122.38361 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A O   1 
+ATOM 2039  C CB  . GLN A 1 295 ? 149.018 150.708 116.643 1.000 112.34646 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CB  1 
+ATOM 2040  C CG  . GLN A 1 295 ? 149.374 151.173 115.250 1.000 117.35799 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CG  1 
+ATOM 2041  C CD  . GLN A 1 295 ? 148.630 150.410 114.181 1.000 120.51390 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CD  1 
+ATOM 2042  O OE1 . GLN A 1 295 ? 149.008 149.298 113.821 1.000 120.72196 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A OE1 1 
+ATOM 2043  N NE2 . GLN A 1 295 ? 147.562 151.005 113.665 1.000 120.55622 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A NE2 1 
+ATOM 2044  N N   . ILE A 1 296 ? 147.328 150.584 119.413 1.000 104.71999 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A N   1 
+ATOM 2045  C CA  . ILE A 1 296 ? 146.917 149.853 120.606 1.000 100.71811 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A CA  1 
+ATOM 2046  C C   . ILE A 1 296 ? 145.420 149.585 120.570 1.000 108.20354 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A C   1 
+ATOM 2047  O O   . ILE A 1 296 ? 144.962 148.482 120.889 1.000 112.16545 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A O   1 
+ATOM 2048  C CB  . ILE A 1 296 ? 147.329 150.629 121.870 1.000 101.56717 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A CB  1 
+ATOM 2049  C CG1 . ILE A 1 296 ? 148.817 150.439 122.147 1.000 105.01154 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A CG1 1 
+ATOM 2050  C CG2 . ILE A 1 296 ? 146.514 150.190 123.061 1.000 107.22064 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A CG2 1 
+ATOM 2051  C CD1 . ILE A 1 296 ? 149.337 151.310 123.258 1.000 108.19325 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A CD1 1 
+ATOM 2052  N N   . GLY A 1 297 ? 144.635 150.583 120.165 1.000 116.65373 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A N   1 
+ATOM 2053  C CA  . GLY A 1 297 ? 143.198 150.408 120.086 1.000 115.18576 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A CA  1 
+ATOM 2054  C C   . GLY A 1 297 ? 142.746 149.494 118.968 1.000 114.91763 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A C   1 
+ATOM 2055  O O   . GLY A 1 297 ? 141.576 149.104 118.938 1.000 124.43211 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A O   1 
+ATOM 2056  N N   . GLU A 1 298 ? 143.642 149.151 118.044 1.000 122.84248 ? ? ? ? ? ? 201 GLU A N   1 
+ATOM 2057  C CA  . GLU A 1 298 ? 143.285 148.276 116.936 1.000 123.09884 ? ? ? ? ? ? 201 GLU A CA  1 
+ATOM 2058  C C   . GLU A 1 298 ? 143.452 146.799 117.259 1.000 122.55167 ? ? ? ? ? ? 201 GLU A C   1 
+ATOM 2059  O O   . GLU A 1 298 ? 143.035 145.960 116.456 1.000 124.83388 ? ? ? ? ? ? 201 GLU A O   1 
+ATOM 2060  C CB  . GLU A 1 298 ? 144.123 148.619 115.700 1.000 125.01987 ? ? ? ? ? ? 201 GLU A CB  1 
+ATOM 2061  C CG  . GLU A 1 298 ? 143.858 149.983 115.032 1.000 129.40602 ? ? ? ? ? ? 201 GLU A CG  1 
+ATOM 2062  C CD  . GLU A 1 298 ? 142.390 150.396 114.913 1.000 137.15283 ? ? ? ? ? ? 201 GLU A CD  1 
+ATOM 2063  O OE1 . GLU A 1 298 ? 141.475 149.559 115.067 1.000 136.70983 ? ? ? ? ? ? 201 GLU A OE1 1 
+ATOM 2064  O OE2 . GLU A 1 298 ? 142.148 151.594 114.657 1.000 138.89527 ? ? ? ? ? ? 201 GLU A OE2 1 
+ATOM 2065  N N   . MET A 1 299 ? 144.049 146.457 118.395 1.000 120.74028 ? ? ? ? ? ? 202 MET A N   1 
+ATOM 2066  C CA  . MET A 1 299 ? 144.234 145.055 118.734 1.000 122.26162 ? ? ? ? ? ? 202 MET A CA  1 
+ATOM 2067  C C   . MET A 1 299 ? 142.921 144.413 119.153 1.000 130.29015 ? ? ? ? ? ? 202 MET A C   1 
+ATOM 2068  O O   . MET A 1 299 ? 142.096 145.020 119.837 1.000 137.29774 ? ? ? ? ? ? 202 MET A O   1 
+ATOM 2069  C CB  . MET A 1 299 ? 145.258 144.900 119.849 1.000 124.98759 ? ? ? ? ? ? 202 MET A CB  1 
+ATOM 2070  C CG  . MET A 1 299 ? 146.398 145.872 119.768 1.000 130.15990 ? ? ? ? ? ? 202 MET A CG  1 
+ATOM 2071  S SD  . MET A 1 299 ? 147.859 144.997 120.300 1.000 138.16018 ? ? ? ? ? ? 202 MET A SD  1 
+ATOM 2072  C CE  . MET A 1 299 ? 147.768 143.659 119.119 1.000 134.46689 ? ? ? ? ? ? 202 MET A CE  1 
+ATOM 2073  N N   . THR A 1 300 ? 142.740 143.157 118.743 1.000 137.34845 ? ? ? ? ? ? 203 THR A N   1 
+ATOM 2074  C CA  . THR A 1 300 ? 141.513 142.442 119.074 1.000 136.24670 ? ? ? ? ? ? 203 THR A CA  1 
+ATOM 2075  C C   . THR A 1 300 ? 141.396 142.197 120.572 1.000 133.63367 ? ? ? ? ? ? 203 THR A C   1 
+ATOM 2076  O O   . THR A 1 300 ? 140.322 142.390 121.153 1.000 137.34726 ? ? ? ? ? ? 203 THR A O   1 
+ATOM 2077  C CB  . THR A 1 300 ? 141.457 141.116 118.319 1.000 136.39245 ? ? ? ? ? ? 203 THR A CB  1 
+ATOM 2078  O OG1 . THR A 1 300 ? 142.387 140.197 118.903 1.000 136.73956 ? ? ? ? ? ? 203 THR A OG1 1 
+ATOM 2079  C CG2 . THR A 1 300 ? 141.805 141.324 116.857 1.000 135.00243 ? ? ? ? ? ? 203 THR A CG2 1 
+ATOM 2080  N N   . ILE A 1 301 ? 142.484 141.771 121.215 1.000 121.79518 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A N   1 
+ATOM 2081  C CA  . ILE A 1 301 ? 142.407 141.430 122.631 1.000 126.64764 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A CA  1 
+ATOM 2082  C C   . ILE A 1 301 ? 142.175 142.677 123.473 1.000 130.34235 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A C   1 
+ATOM 2083  O O   . ILE A 1 301 ? 141.435 142.644 124.461 1.000 135.00860 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A O   1 
+ATOM 2084  C CB  . ILE A 1 301 ? 143.666 140.662 123.070 1.000 124.11206 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A CB  1 
+ATOM 2085  C CG1 . ILE A 1 301 ? 144.914 141.534 122.958 1.000 127.42546 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A CG1 1 
+ATOM 2086  C CG2 . ILE A 1 301 ? 143.839 139.412 122.233 1.000 128.42913 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A CG2 1 
+ATOM 2087  C CD1 . ILE A 1 301 ? 145.498 141.922 124.292 1.000 128.63904 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A CD1 1 
+ATOM 2088  N N   . ILE A 1 302 ? 142.802 143.794 123.103 1.000 121.77517 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A N   1 
+ATOM 2089  C CA  . ILE A 1 302 ? 142.575 145.036 123.830 1.000 119.12292 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A CA  1 
+ATOM 2090  C C   . ILE A 1 302 ? 141.186 145.580 123.532 1.000 120.24873 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A C   1 
+ATOM 2091  O O   . ILE A 1 302 ? 140.473 146.029 124.436 1.000 128.46237 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A O   1 
+ATOM 2092  C CB  . ILE A 1 302 ? 143.679 146.053 123.500 1.000 118.53417 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A CB  1 
+ATOM 2093  C CG1 . ILE A 1 302 ? 144.889 145.805 124.399 1.000 121.14245 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A CG1 1 
+ATOM 2094  C CG2 . ILE A 1 302 ? 143.172 147.472 123.668 1.000 117.20159 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A CG2 1 
+ATOM 2095  C CD1 . ILE A 1 302 ? 145.937 146.869 124.319 1.000 125.91552 ? ? ? ? ? ? 205 ILE A CD1 1 
+ATOM 2096  N N   . LYS A 1 303 ? 140.774 145.540 122.265 1.000 118.92772 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A N   1 
+ATOM 2097  C CA  . LYS A 1 303 ? 139.432 145.989 121.913 1.000 119.77618 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A CA  1 
+ATOM 2098  C C   . LYS A 1 303 ? 138.376 145.124 122.582 1.000 124.95736 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A C   1 
+ATOM 2099  O O   . LYS A 1 303 ? 137.323 145.623 122.994 1.000 130.38549 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A O   1 
+ATOM 2100  C CB  . LYS A 1 303 ? 139.254 145.975 120.397 1.000 120.71713 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A CB  1 
+ATOM 2101  C CG  . LYS A 1 303 ? 138.132 146.851 119.888 1.000 125.98487 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A CG  1 
+ATOM 2102  C CD  . LYS A 1 303 ? 137.901 146.621 118.407 1.000 127.86525 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A CD  1 
+ATOM 2103  C CE  . LYS A 1 303 ? 139.209 146.660 117.636 1.000 125.43305 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A CE  1 
+ATOM 2104  N NZ  . LYS A 1 303 ? 138.997 146.496 116.174 1.000 124.90786 ? ? ? ? ? ? 206 LYS A NZ  1 
+ATOM 2105  N N   . GLY A 1 304 ? 138.637 143.822 122.692 1.000 116.27486 ? ? ? ? ? ? 207 GLY A N   1 
+ATOM 2106  C CA  . GLY A 1 304 ? 137.702 142.950 123.379 1.000 113.95419 ? ? ? ? ? ? 207 GLY A CA  1 
+ATOM 2107  C C   . GLY A 1 304 ? 137.555 143.291 124.849 1.000 112.83160 ? ? ? ? ? ? 207 GLY A C   1 
+ATOM 2108  O O   . GLY A 1 304 ? 136.443 143.331 125.377 1.000 118.78079 ? ? ? ? ? ? 207 GLY A O   1 
+ATOM 2109  N N   . PHE A 1 305 ? 138.675 143.546 125.528 1.000 106.98879 ? ? ? ? ? ? 208 PHE A N   1 
+ATOM 2110  C CA  . PHE A 1 305 ? 138.612 143.848 126.953 1.000 111.46579 ? ? ? ? ? ? 208 PHE A CA  1 
+ATOM 2111  C C   . PHE A 1 305 ? 137.894 145.163 127.213 1.000 111.23602 ? ? ? ? ? ? 208 PHE A C   1 
+ATOM 2112  O O   . PHE A 1 305 ? 136.990 145.229 128.052 1.000 125.45712 ? ? ? ? ? ? 208 PHE A O   1 
+ATOM 2113  C CB  . PHE A 1 305 ? 140.014 143.891 127.551 1.000 113.07213 ? ? ? ? ? ? 208 PHE A CB  1 
+ATOM 2114  C CG  . PHE A 1 305 ? 140.073 144.536 128.905 1.000 110.70385 ? ? ? ? ? ? 208 PHE A CG  1 
+ATOM 2115  C CD1 . PHE A 1 305 ? 139.788 143.810 130.042 1.000 116.17809 ? ? ? ? ? ? 208 PHE A CD1 1 
+ATOM 2116  C CD2 . PHE A 1 305 ? 140.414 145.868 129.040 1.000 112.20866 ? ? ? ? ? ? 208 PHE A CD2 1 
+ATOM 2117  C CE1 . PHE A 1 305 ? 139.841 144.400 131.286 1.000 119.42235 ? ? ? ? ? ? 208 PHE A CE1 1 
+ATOM 2118  C CE2 . PHE A 1 305 ? 140.467 146.461 130.282 1.000 111.45935 ? ? ? ? ? ? 208 PHE A CE2 1 
+ATOM 2119  C CZ  . PHE A 1 305 ? 140.181 145.726 131.405 1.000 112.22001 ? ? ? ? ? ? 208 PHE A CZ  1 
+ATOM 2120  N N   . GLN A 1 306 ? 138.284 146.225 126.508 1.000 112.08324 ? ? ? ? ? ? 209 GLN A N   1 
+ATOM 2121  C CA  . GLN A 1 306 ? 137.702 147.531 126.792 1.000 115.08845 ? ? ? ? ? ? 209 GLN A CA  1 
+ATOM 2122  C C   . GLN A 1 306 ? 136.233 147.586 126.404 1.000 118.10614 ? ? ? ? ? ? 209 GLN A C   1 
+ATOM 2123  O O   . GLN A 1 306 ? 135.482 148.401 126.948 1.000 121.54046 ? ? ? ? ? ? 209 GLN A O   1 
+ATOM 2124  C CB  . GLN A 1 306 ? 138.492 148.631 126.087 1.000 120.18162 ? ? ? ? ? ? 209 GLN A CB  1 
+ATOM 2125  C CG  . GLN A 1 306 ? 138.371 148.642 124.584 1.000 117.98524 ? ? ? ? ? ? 209 GLN A CG  1 
+ATOM 2126  C CD  . GLN A 1 306 ? 139.306 149.645 123.948 1.000 122.91146 ? ? ? ? ? ? 209 GLN A CD  1 
+ATOM 2127  O OE1 . GLN A 1 306 ? 140.216 150.157 124.597 1.000 118.44652 ? ? ? ? ? ? 209 GLN A OE1 1 
+ATOM 2128  N NE2 . GLN A 1 306 ? 139.086 149.935 122.673 1.000 126.57074 ? ? ? ? ? ? 209 GLN A NE2 1 
+ATOM 2129  N N   . GLN A 1 307 ? 135.804 146.736 125.472 1.000 125.49828 ? ? ? ? ? ? 210 GLN A N   1 
+ATOM 2130  C CA  . GLN A 1 307 ? 134.377 146.612 125.201 1.000 124.41063 ? ? ? ? ? ? 210 GLN A CA  1 
+ATOM 2131  C C   . GLN A 1 307 ? 133.669 145.897 126.340 1.000 122.43441 ? ? ? ? ? ? 210 GLN A C   1 
+ATOM 2132  O O   . GLN A 1 307 ? 132.575 146.298 126.753 1.000 129.79997 ? ? ? ? ? ? 210 GLN A O   1 
+ATOM 2133  C CB  . GLN A 1 307 ? 134.155 145.872 123.885 1.000 124.48744 ? ? ? ? ? ? 210 GLN A CB  1 
+ATOM 2134  C CG  . GLN A 1 307 ? 133.649 146.751 122.764 1.000 128.45076 ? ? ? ? ? ? 210 GLN A CG  1 
+ATOM 2135  C CD  . GLN A 1 307 ? 133.769 146.086 121.415 1.000 131.71116 ? ? ? ? ? ? 210 GLN A CD  1 
+ATOM 2136  O OE1 . GLN A 1 307 ? 133.718 144.862 121.309 1.000 130.24788 ? ? ? ? ? ? 210 GLN A OE1 1 
+ATOM 2137  N NE2 . GLN A 1 307 ? 133.931 146.889 120.371 1.000 132.61270 ? ? ? ? ? ? 210 GLN A NE2 1 
+ATOM 2138  N N   . GLU A 1 308 ? 134.278 144.832 126.860 1.000 120.67177 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A N   1 
+ATOM 2139  C CA  . GLU A 1 308 ? 133.666 144.085 127.951 1.000 122.49916 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A CA  1 
+ATOM 2140  C C   . GLU A 1 308 ? 133.616 144.912 129.228 1.000 122.61091 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A C   1 
+ATOM 2141  O O   . GLU A 1 308 ? 132.577 144.978 129.894 1.000 128.89505 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A O   1 
+ATOM 2142  C CB  . GLU A 1 308 ? 134.432 142.787 128.183 1.000 123.84486 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A CB  1 
+ATOM 2143  C CG  . GLU A 1 308 ? 134.074 142.080 129.469 1.000 132.38906 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A CG  1 
+ATOM 2144  C CD  . GLU A 1 308 ? 132.861 141.186 129.318 1.000 143.57139 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A CD  1 
+ATOM 2145  O OE1 . GLU A 1 308 ? 132.459 140.919 128.166 1.000 141.89930 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A OE1 1 
+ATOM 2146  O OE2 . GLU A 1 308 ? 132.310 140.750 130.351 1.000 143.40228 ? ? ? ? ? ? 211 GLU A OE2 1 
+ATOM 2147  N N   . ILE A 1 309 ? 134.729 145.556 129.584 1.000 108.34463 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A N   1 
+ATOM 2148  C CA  . ILE A 1 309 ? 134.765 146.348 130.807 1.000 104.09320 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A CA  1 
+ATOM 2149  C C   . ILE A 1 309 ? 133.843 147.554 130.701 1.000 104.23113 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A C   1 
+ATOM 2150  O O   . ILE A 1 309 ? 133.352 148.056 131.717 1.000 117.77396 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A O   1 
+ATOM 2151  C CB  . ILE A 1 309 ? 136.210 146.763 131.133 1.000 110.91904 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A CB  1 
+ATOM 2152  C CG1 . ILE A 1 309 ? 136.344 147.119 132.611 1.000 107.83826 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A CG1 1 
+ATOM 2153  C CG2 . ILE A 1 309 ? 136.645 147.924 130.272 1.000 115.76425 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A CG2 1 
+ATOM 2154  C CD1 . ILE A 1 309 ? 136.107 145.958 133.527 1.000 116.35868 ? ? ? ? ? ? 212 ILE A CD1 1 
+ATOM 2155  N N   . THR A 1 310 ? 133.599 148.050 129.487 1.000 113.37654 ? ? ? ? ? ? 213 THR A N   1 
+ATOM 2156  C CA  . THR A 1 310 ? 132.637 149.132 129.324 1.000 115.44757 ? ? ? ? ? ? 213 THR A CA  1 
+ATOM 2157  C C   . THR A 1 310 ? 131.230 148.655 129.650 1.000 119.11134 ? ? ? ? ? ? 213 THR A C   1 
+ATOM 2158  O O   . THR A 1 310 ? 130.486 149.335 130.365 1.000 124.98492 ? ? ? ? ? ? 213 THR A O   1 
+ATOM 2159  C CB  . THR A 1 310 ? 132.704 149.688 127.903 1.000 119.86444 ? ? ? ? ? ? 213 THR A CB  1 
+ATOM 2160  O OG1 . THR A 1 310 ? 133.789 150.616 127.806 1.000 126.16710 ? ? ? ? ? ? 213 THR A OG1 1 
+ATOM 2161  C CG2 . THR A 1 310 ? 131.415 150.401 127.543 1.000 116.98448 ? ? ? ? ? ? 213 THR A CG2 1 
+ATOM 2162  N N   . SER A 1 311 ? 130.856 147.475 129.153 1.000 120.99450 ? ? ? ? ? ? 214 SER A N   1 
+ATOM 2163  C CA  . SER A 1 311 ? 129.547 146.919 129.474 1.000 118.88409 ? ? ? ? ? ? 214 SER A CA  1 
+ATOM 2164  C C   . SER A 1 311 ? 129.416 146.661 130.967 1.000 122.32757 ? ? ? ? ? ? 214 SER A C   1 
+ATOM 2165  O O   . SER A 1 311 ? 128.356 146.902 131.555 1.000 126.19491 ? ? ? ? ? ? 214 SER A O   1 
+ATOM 2166  C CB  . SER A 1 311 ? 129.317 145.631 128.689 1.000 120.46406 ? ? ? ? ? ? 214 SER A CB  1 
+ATOM 2167  O OG  . SER A 1 311 ? 129.629 144.501 129.481 1.000 118.94491 ? ? ? ? ? ? 214 SER A OG  1 
+ATOM 2168  N N   . GLU A 1 312 ? 130.484 146.170 131.596 1.000 122.70467 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A N   1 
+ATOM 2169  C CA  . GLU A 1 312 ? 130.466 145.979 133.041 1.000 118.75341 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A CA  1 
+ATOM 2170  C C   . GLU A 1 312 ? 130.238 147.297 133.763 1.000 118.74294 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A C   1 
+ATOM 2171  O O   . GLU A 1 312 ? 129.471 147.361 134.729 1.000 125.78998 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A O   1 
+ATOM 2172  C CB  . GLU A 1 312 ? 131.774 145.340 133.501 1.000 117.36585 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A CB  1 
+ATOM 2173  C CG  . GLU A 1 312 ? 131.591 144.133 134.390 1.000 124.88525 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A CG  1 
+ATOM 2174  C CD  . GLU A 1 312 ? 131.071 142.932 133.633 1.000 136.56886 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A CD  1 
+ATOM 2175  O OE1 . GLU A 1 312 ? 131.841 142.349 132.842 1.000 135.66821 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A OE1 1 
+ATOM 2176  O OE2 . GLU A 1 312 ? 129.893 142.570 133.827 1.000 137.58749 ? ? ? ? ? ? 215 GLU A OE2 1 
+ATOM 2177  N N   . TYR A 1 313 ? 130.899 148.362 133.312 1.000 117.65993 ? ? ? ? ? ? 216 TYR A N   1 
+ATOM 2178  C CA  . TYR A 1 313 ? 130.692 149.667 133.925 1.000 111.07097 ? ? ? ? ? ? 216 TYR A CA  1 
+ATOM 2179  C C   . TYR A 1 313 ? 129.286 150.189 133.674 1.000 116.68666 ? ? ? ? ? ? 216 TYR A C   1 
+ATOM 2180  O O   . TYR A 1 313 ? 128.679 150.797 134.561 1.000 126.47540 ? ? ? ? ? ? 216 TYR A O   1 
+ATOM 2181  C CB  . TYR A 1 313 ? 131.723 150.665 133.411 1.000 118.54515 ? ? ? ? ? ? 216 TYR A CB  1 
+ATOM 2182  C CG  . TYR A 1 313 ? 131.770 151.912 134.246 1.000 115.94581 ? ? ? ? ? ? 216 TYR A CG  1 
+ATOM 2183  C CD1 . TYR A 1 313 ? 130.994 153.013 133.925 1.000 119.53699 ? ? ? ? ? ? 216 TYR A CD1 1 
+ATOM 2184  C CD2 . TYR A 1 313 ? 132.565 151.979 135.373 1.000 117.74780 ? ? ? ? ? ? 216 TYR A CD2 1 
+ATOM 2185  C CE1 . TYR A 1 313 ? 131.025 154.150 134.694 1.000 122.68240 ? ? ? ? ? ? 216 TYR A CE1 1 
+ATOM 2186  C CE2 . TYR A 1 313 ? 132.599 153.109 136.146 1.000 121.05320 ? ? ? ? ? ? 216 TYR A CE2 1 
+ATOM 2187  C CZ  . TYR A 1 313 ? 131.832 154.190 135.803 1.000 124.05180 ? ? ? ? ? ? 216 TYR A CZ  1 
+ATOM 2188  O OH  . TYR A 1 313 ? 131.875 155.312 136.587 1.000 129.54993 ? ? ? ? ? ? 216 TYR A OH  1 
+ATOM 2189  N N   . ARG A 1 314 ? 128.759 149.984 132.466 1.000 128.99959 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A N   1 
+ATOM 2190  C CA  . ARG A 1 314 ? 127.411 150.454 132.170 1.000 132.03709 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CA  1 
+ATOM 2191  C C   . ARG A 1 314 ? 126.383 149.755 133.049 1.000 136.04894 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A C   1 
+ATOM 2192  O O   . ARG A 1 314 ? 125.442 150.388 133.539 1.000 135.26367 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A O   1 
+ATOM 2193  C CB  . ARG A 1 314 ? 127.091 150.241 130.692 1.000 132.47812 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CB  1 
+ATOM 2194  C CG  . ARG A 1 314 ? 127.964 151.044 129.750 1.000 130.74224 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CG  1 
+ATOM 2195  C CD  . ARG A 1 314 ? 127.270 152.310 129.299 1.000 133.73892 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CD  1 
+ATOM 2196  N NE  . ARG A 1 314 ? 128.138 153.134 128.468 1.000 134.46584 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A NE  1 
+ATOM 2197  C CZ  . ARG A 1 314 ? 128.111 153.148 127.144 1.000 132.04478 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CZ  1 
+ATOM 2198  N NH1 . ARG A 1 314 ? 127.269 152.390 126.463 1.000 128.08415 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A NH1 1 
+ATOM 2199  N NH2 . ARG A 1 314 ? 128.949 153.943 126.486 1.000 135.09080 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A NH2 1 
+ATOM 2200  N N   . SER A 1 315 ? 126.552 148.450 133.266 1.000 134.49576 ? ? ? ? ? ? 218 SER A N   1 
+ATOM 2201  C CA  . SER A 1 315 ? 125.653 147.729 134.159 1.000 132.43812 ? ? ? ? ? ? 218 SER A CA  1 
+ATOM 2202  C C   . SER A 1 315 ? 125.758 148.256 135.583 1.000 131.21817 ? ? ? ? ? ? 218 SER A C   1 
+ATOM 2203  O O   . SER A 1 315 ? 124.752 148.345 136.297 1.000 132.24270 ? ? ? ? ? ? 218 SER A O   1 
+ATOM 2204  C CB  . SER A 1 315 ? 125.960 146.235 134.118 1.000 132.81669 ? ? ? ? ? ? 218 SER A CB  1 
+ATOM 2205  O OG  . SER A 1 315 ? 126.694 145.841 135.262 1.000 129.23105 ? ? ? ? ? ? 218 SER A OG  1 
+ATOM 2206  N N   . LEU A 1 316 ? 126.971 148.601 136.017 1.000 125.31710 ? ? ? ? ? ? 219 LEU A N   1 
+ATOM 2207  C CA  . LEU A 1 316 ? 127.157 149.174 137.346 1.000 120.82285 ? ? ? ? ? ? 219 LEU A CA  1 
+ATOM 2208  C C   . LEU A 1 316 ? 126.369 150.465 137.506 1.000 119.79638 ? ? ? ? ? ? 219 LEU A C   1 
+ATOM 2209  O O   . LEU A 1 316 ? 125.646 150.649 138.490 1.000 126.27043 ? ? ? ? ? ? 219 LEU A O   1 
+ATOM 2210  C CB  . LEU A 1 316 ? 128.642 149.420 137.599 1.000 125.98886 ? ? ? ? ? ? 219 LEU A CB  1 
+ATOM 2211  C CG  . LEU A 1 316 ? 129.185 149.031 138.969 1.000 121.58861 ? ? ? ? ? ? 219 LEU A CG  1 
+ATOM 2212  C CD1 . LEU A 1 316 ? 128.466 147.818 139.473 1.000 114.87181 ? ? ? ? ? ? 219 LEU A CD1 1 
+ATOM 2213  C CD2 . LEU A 1 316 ? 130.667 148.754 138.877 1.000 128.19201 ? ? ? ? ? ? 219 LEU A CD2 1 
+ATOM 2214  N N   . LYS A 1 317 ? 126.497 151.375 136.546 1.000 134.97667 ? ? ? ? ? ? 220 LYS A N   1 
+ATOM 2215  C CA  . LYS A 1 317 ? 125.810 152.655 136.608 1.000 135.11427 ? ? ? ? ? ? 220 LYS A CA  1 
+ATOM 2216  C C   . LYS A 1 317 ? 125.457 153.082 135.194 1.000 138.33390 ? ? ? ? ? ? 220 LYS A C   1 
+ATOM 2217  O O   . LYS A 1 317 ? 126.302 153.015 134.296 1.000 141.27769 ? ? ? ? ? ? 220 LYS A O   1 
+ATOM 2218  C CB  . LYS A 1 317 ? 126.682 153.710 137.297 1.000 129.05182 ? ? ? ? ? ? 220 LYS A CB  1 
+ATOM 2219  C CG  . LYS A 1 317 ? 126.593 155.100 136.697 1.000 130.97639 ? ? ? ? ? ? 220 LYS A CG  1 
+ATOM 2220  C CD  . LYS A 1 317 ? 127.325 156.115 137.561 1.000 136.87443 ? ? ? ? ? ? 220 LYS A CD  1 
+ATOM 2221  C CE  . LYS A 1 317 ? 128.716 155.626 137.937 1.000 139.07087 ? ? ? ? ? ? 220 LYS A CE  1 
+ATOM 2222  N NZ  . LYS A 1 317 ? 129.433 156.604 138.802 1.000 136.51536 ? ? ? ? ? ? 220 LYS A NZ  1 
+ATOM 2223  N N   . LYS A 1 318 ? 124.212 153.515 134.997 1.000 137.68724 ? ? ? ? ? ? 221 LYS A N   1 
+ATOM 2224  C CA  . LYS A 1 318 ? 123.734 153.922 133.677 1.000 138.13746 ? ? ? ? ? ? 221 LYS A CA  1 
+ATOM 2225  C C   . LYS A 1 318 ? 124.316 155.293 133.349 1.000 137.76258 ? ? ? ? ? ? 221 LYS A C   1 
+ATOM 2226  O O   . LYS A 1 318 ? 123.667 156.335 133.474 1.000 136.94775 ? ? ? ? ? ? 221 LYS A O   1 
+ATOM 2227  C CB  . LYS A 1 318 ? 122.210 153.931 133.631 1.000 138.07259 ? ? ? ? ? ? 221 LYS A CB  1 
+ATOM 2228  C CG  . LYS A 1 318 ? 121.560 153.440 132.322 1.000 140.61346 ? ? ? ? ? ? 221 LYS A CG  1 
+ATOM 2229  C CD  . LYS A 1 318 ? 122.216 152.234 131.621 1.000 140.16986 ? ? ? ? ? ? 221 LYS A CD  1 
+ATOM 2230  C CE  . LYS A 1 318 ? 122.552 151.068 132.552 1.000 139.58607 ? ? ? ? ? ? 221 LYS A CE  1 
+ATOM 2231  N NZ  . LYS A 1 318 ? 123.246 149.964 131.832 1.000 138.75632 ? ? ? ? ? ? 221 LYS A NZ  1 
+ATOM 2232  N N   . GLU A 1 319 ? 125.574 155.284 132.921 1.000 149.71178 ? ? ? ? ? ? 222 GLU A N   1 
+ATOM 2233  C CA  . GLU A 1 319 ? 126.278 156.488 132.509 1.000 150.11207 ? ? ? ? ? ? 222 GLU A CA  1 
+ATOM 2234  C C   . GLU A 1 319 ? 126.827 156.293 131.104 1.000 152.16574 ? ? ? ? ? ? 222 GLU A C   1 
+ATOM 2235  O O   . GLU A 1 319 ? 127.312 155.211 130.762 1.000 153.76615 ? ? ? ? ? ? 222 GLU A O   1 
+ATOM 2236  C CB  . GLU A 1 319 ? 127.413 156.825 133.477 1.000 150.47639 ? ? ? ? ? ? 222 GLU A CB  1 
+ATOM 2237  C CG  . GLU A 1 319 ? 127.646 158.314 133.659 1.000 150.15378 ? ? ? ? ? ? 222 GLU A CG  1 
+ATOM 2238  C CD  . GLU A 1 319 ? 128.911 158.614 134.434 1.000 152.97290 ? ? ? ? ? ? 222 GLU A CD  1 
+ATOM 2239  O OE1 . GLU A 1 319 ? 129.308 157.779 135.274 1.000 151.56828 ? ? ? ? ? ? 222 GLU A OE1 1 
+ATOM 2240  O OE2 . GLU A 1 319 ? 129.510 159.686 134.206 1.000 154.62332 ? ? ? ? ? ? 222 GLU A OE2 1 
+ATOM 2241  N N   . GLU A 1 320 ? 126.746 157.345 130.291 1.000 158.30951 ? ? ? ? ? ? 223 GLU A N   1 
+ATOM 2242  C CA  . GLU A 1 320 ? 127.191 157.287 128.899 1.000 158.54437 ? ? ? ? ? ? 223 GLU A CA  1 
+ATOM 2243  C C   . GLU A 1 320 ? 128.691 157.557 128.849 1.000 157.74509 ? ? ? ? ? ? 223 GLU A C   1 
+ATOM 2244  O O   . GLU A 1 320 ? 129.155 158.653 128.523 1.000 158.23195 ? ? ? ? ? ? 223 GLU A O   1 
+ATOM 2245  C CB  . GLU A 1 320 ? 126.412 158.279 128.046 1.000 159.93729 ? ? ? ? ? ? 223 GLU A CB  1 
+ATOM 2246  C CG  . GLU A 1 320 ? 126.283 157.871 126.591 1.000 162.59347 ? ? ? ? ? ? 223 GLU A CG  1 
+ATOM 2247  C CD  . GLU A 1 320 ? 125.417 156.642 126.403 1.000 164.73429 ? ? ? ? ? ? 223 GLU A CD  1 
+ATOM 2248  O OE1 . GLU A 1 320 ? 124.620 156.324 127.310 1.000 163.47624 ? ? ? ? ? ? 223 GLU A OE1 1 
+ATOM 2249  O OE2 . GLU A 1 320 ? 125.531 155.994 125.342 1.000 166.73192 ? ? ? ? ? ? 223 GLU A OE2 1 
+ATOM 2250  N N   . VAL A 1 321 ? 129.466 156.526 129.182 1.000 134.80009 ? ? ? ? ? ? 224 VAL A N   1 
+ATOM 2251  C CA  . VAL A 1 321 ? 130.918 156.609 129.191 1.000 134.02464 ? ? ? ? ? ? 224 VAL A CA  1 
+ATOM 2252  C C   . VAL A 1 321 ? 131.493 155.370 128.524 1.000 135.79184 ? ? ? ? ? ? 224 VAL A C   1 
+ATOM 2253  O O   . VAL A 1 321 ? 130.813 154.359 128.337 1.000 135.56220 ? ? ? ? ? ? 224 VAL A O   1 
+ATOM 2254  C CB  . VAL A 1 321 ? 131.489 156.754 130.616 1.000 131.73412 ? ? ? ? ? ? 224 VAL A CB  1 
+ATOM 2255  C CG1 . VAL A 1 321 ? 131.011 158.043 131.258 1.000 134.76957 ? ? ? ? ? ? 224 VAL A CG1 1 
+ATOM 2256  C CG2 . VAL A 1 321 ? 131.099 155.558 131.455 1.000 133.73474 ? ? ? ? ? ? 224 VAL A CG2 1 
+ATOM 2257  N N   . SER A 1 322 ? 132.769 155.465 128.161 1.000 137.79959 ? ? ? ? ? ? 225 SER A N   1 
+ATOM 2258  C CA  . SER A 1 322 ? 133.506 154.352 127.587 1.000 134.79821 ? ? ? ? ? ? 225 SER A CA  1 
+ATOM 2259  C C   . SER A 1 322 ? 134.882 154.293 128.228 1.000 132.76492 ? ? ? ? ? ? 225 SER A C   1 
+ATOM 2260  O O   . SER A 1 322 ? 135.407 155.306 128.694 1.000 139.63276 ? ? ? ? ? ? 225 SER A O   1 
+ATOM 2261  C CB  . SER A 1 322 ? 133.638 154.485 126.068 1.000 136.56786 ? ? ? ? ? ? 225 SER A CB  1 
+ATOM 2262  O OG  . SER A 1 322 ? 132.400 154.846 125.485 1.000 142.17906 ? ? ? ? ? ? 225 SER A OG  1 
+ATOM 2263  N N   . ILE A 1 323 ? 135.461 153.098 128.252 1.000 115.86459 ? ? ? ? ? ? 226 ILE A N   1 
+ATOM 2264  C CA  . ILE A 1 323 ? 136.777 152.870 128.835 1.000 119.21035 ? ? ? ? ? ? 226 ILE A CA  1 
+ATOM 2265  C C   . ILE A 1 323 ? 137.729 152.483 127.716 1.000 125.65750 ? ? ? ? ? ? 226 ILE A C   1 
+ATOM 2266  O O   . ILE A 1 323 ? 137.418 151.604 126.904 1.000 130.21920 ? ? ? ? ? ? 226 ILE A O   1 
+ATOM 2267  C CB  . ILE A 1 323 ? 136.741 151.786 129.926 1.000 115.69081 ? ? ? ? ? ? 226 ILE A CB  1 
+ATOM 2268  C CG1 . ILE A 1 323 ? 136.254 152.368 131.252 1.000 120.09137 ? ? ? ? ? ? 226 ILE A CG1 1 
+ATOM 2269  C CG2 . ILE A 1 323 ? 138.117 151.188 130.121 1.000 118.80670 ? ? ? ? ? ? 226 ILE A CG2 1 
+ATOM 2270  C CD1 . ILE A 1 323 ? 134.767 152.604 131.321 1.000 126.31146 ? ? ? ? ? ? 226 ILE A CD1 1 
+ATOM 2271  N N   . GLU A 1 324 ? 138.880 153.146 127.664 1.000 128.71694 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A N   1 
+ATOM 2272  C CA  . GLU A 1 324 ? 139.898 152.885 126.660 1.000 119.56601 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A CA  1 
+ATOM 2273  C C   . GLU A 1 324 ? 141.226 152.598 127.340 1.000 123.75033 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A C   1 
+ATOM 2274  O O   . GLU A 1 324 ? 141.569 153.230 128.342 1.000 130.70634 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A O   1 
+ATOM 2275  C CB  . GLU A 1 324 ? 140.049 154.068 125.707 1.000 124.98140 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A CB  1 
+ATOM 2276  C CG  . GLU A 1 324 ? 138.737 154.611 125.185 1.000 131.96872 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A CG  1 
+ATOM 2277  C CD  . GLU A 1 324 ? 138.675 154.621 123.674 1.000 138.20225 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A CD  1 
+ATOM 2278  O OE1 . GLU A 1 324 ? 139.725 154.851 123.039 1.000 139.65185 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A OE1 1 
+ATOM 2279  O OE2 . GLU A 1 324 ? 137.579 154.398 123.120 1.000 138.02175 ? ? ? ? ? ? 227 GLU A OE2 1 
+ATOM 2280  N N   . LEU A 1 325 ? 141.966 151.640 126.795 1.000 114.68354 ? ? ? ? ? ? 228 LEU A N   1 
+ATOM 2281  C CA  . LEU A 1 325 ? 143.307 151.312 127.269 1.000 116.17969 ? ? ? ? ? ? 228 LEU A CA  1 
+ATOM 2282  C C   . LEU A 1 325 ? 144.304 152.044 126.383 1.000 119.89628 ? ? ? ? ? ? 228 LEU A C   1 
+ATOM 2283  O O   . LEU A 1 325 ? 144.539 151.648 125.240 1.000 123.00225 ? ? ? ? ? ? 228 LEU A O   1 
+ATOM 2284  C CB  . LEU A 1 325 ? 143.551 149.810 127.237 1.000 115.25190 ? ? ? ? ? ? 228 LEU A CB  1 
+ATOM 2285  C CG  . LEU A 1 325 ? 142.820 148.951 128.257 1.000 119.19858 ? ? ? ? ? ? 228 LEU A CG  1 
+ATOM 2286  C CD1 . LEU A 1 325 ? 143.293 147.523 128.129 1.000 122.49127 ? ? ? ? ? ? 228 LEU A CD1 1 
+ATOM 2287  C CD2 . LEU A 1 325 ? 143.075 149.474 129.648 1.000 120.78378 ? ? ? ? ? ? 228 LEU A CD2 1 
+ATOM 2288  N N   . LYS A 1 326 ? 144.898 153.106 126.912 1.000 107.49900 ? ? ? ? ? ? 229 LYS A N   1 
+ATOM 2289  C CA  . LYS A 1 326 ? 145.868 153.901 126.182 1.000 101.76343 ? ? ? ? ? ? 229 LYS A CA  1 
+ATOM 2290  C C   . LYS A 1 326 ? 147.171 153.969 126.961 1.000 108.31893 ? ? ? ? ? ? 229 LYS A C   1 
+ATOM 2291  O O   . LYS A 1 326 ? 147.176 153.966 128.194 1.000 120.73676 ? ? ? ? ? ? 229 LYS A O   1 
+ATOM 2292  C CB  . LYS A 1 326 ? 145.343 155.313 125.918 1.000 104.48746 ? ? ? ? ? ? 229 LYS A CB  1 
+ATOM 2293  C CG  . LYS A 1 326 ? 144.096 155.355 125.058 1.000 110.85862 ? ? ? ? ? ? 229 LYS A CG  1 
+ATOM 2294  C CD  . LYS A 1 326 ? 144.214 154.426 123.865 1.000 115.94181 ? ? ? ? ? ? 229 LYS A CD  1 
+ATOM 2295  C CE  . LYS A 1 326 ? 143.286 154.835 122.738 1.000 110.63635 ? ? ? ? ? ? 229 LYS A CE  1 
+ATOM 2296  N NZ  . LYS A 1 326 ? 143.295 156.302 122.520 1.000 112.59878 ? ? ? ? ? ? 229 LYS A NZ  1 
+ATOM 2297  N N   . SER A 1 327 ? 148.278 154.022 126.229 1.000 115.37744 ? ? ? ? ? ? 230 SER A N   1 
+ATOM 2298  C CA  . SER A 1 327 ? 149.583 154.130 126.862 1.000 112.80969 ? ? ? ? ? ? 230 SER A CA  1 
+ATOM 2299  C C   . SER A 1 327 ? 149.726 155.478 127.552 1.000 118.51100 ? ? ? ? ? ? 230 SER A C   1 
+ATOM 2300  O O   . SER A 1 327 ? 149.364 156.519 126.999 1.000 123.18368 ? ? ? ? ? ? 230 SER A O   1 
+ATOM 2301  C CB  . SER A 1 327 ? 150.692 153.949 125.832 1.000 114.57682 ? ? ? ? ? ? 230 SER A CB  1 
+ATOM 2302  O OG  . SER A 1 327 ? 151.960 153.976 126.456 1.000 124.32968 ? ? ? ? ? ? 230 SER A OG  1 
+ATOM 2303  N N   . GLU A 1 328 ? 150.254 155.452 128.775 1.000 125.35144 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A N   1 
+ATOM 2304  C CA  . GLU A 1 328 ? 150.363 156.675 129.560 1.000 121.26645 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A CA  1 
+ATOM 2305  C C   . GLU A 1 328 ? 151.327 157.664 128.918 1.000 128.72817 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A C   1 
+ATOM 2306  O O   . GLU A 1 328 ? 151.049 158.867 128.873 1.000 132.82913 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A O   1 
+ATOM 2307  C CB  . GLU A 1 328 ? 150.802 156.338 130.982 1.000 127.17202 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A CB  1 
+ATOM 2308  C CG  . GLU A 1 328 ? 151.259 157.523 131.801 1.000 131.77566 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A CG  1 
+ATOM 2309  C CD  . GLU A 1 328 ? 150.651 157.520 133.187 1.000 139.21673 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A CD  1 
+ATOM 2310  O OE1 . GLU A 1 328 ? 150.417 158.611 133.745 1.000 141.16070 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A OE1 1 
+ATOM 2311  O OE2 . GLU A 1 328 ? 150.408 156.419 133.723 1.000 141.51644 ? ? ? ? ? ? 231 GLU A OE2 1 
+ATOM 2312  N N   . MET A 1 329 ? 152.464 157.178 128.418 1.000 121.21251 ? ? ? ? ? ? 232 MET A N   1 
+ATOM 2313  C CA  . MET A 1 329 ? 153.426 158.068 127.776 1.000 113.54993 ? ? ? ? ? ? 232 MET A CA  1 
+ATOM 2314  C C   . MET A 1 329 ? 152.839 158.708 126.527 1.000 114.59845 ? ? ? ? ? ? 232 MET A C   1 
+ATOM 2315  O O   . MET A 1 329 ? 153.025 159.905 126.290 1.000 122.12181 ? ? ? ? ? ? 232 MET A O   1 
+ATOM 2316  C CB  . MET A 1 329 ? 154.702 157.306 127.427 1.000 115.97808 ? ? ? ? ? ? 232 MET A CB  1 
+ATOM 2317  C CG  . MET A 1 329 ? 155.800 158.179 126.845 1.000 115.64306 ? ? ? ? ? ? 232 MET A CG  1 
+ATOM 2318  S SD  . MET A 1 329 ? 155.750 158.335 125.050 1.000 129.36423 ? ? ? ? ? ? 232 MET A SD  1 
+ATOM 2319  C CE  . MET A 1 329 ? 156.955 157.109 124.565 1.000 116.08620 ? ? ? ? ? ? 232 MET A CE  1 
+ATOM 2320  N N   . ALA A 1 330 ? 152.131 157.924 125.713 1.000 101.67173 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A N   1 
+ATOM 2321  C CA  . ALA A 1 330 ? 151.582 158.456 124.473 1.000 101.96973 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A CA  1 
+ATOM 2322  C C   . ALA A 1 330 ? 150.540 159.532 124.735 1.000 107.82838 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A C   1 
+ATOM 2323  O O   . ALA A 1 330 ? 150.288 160.376 123.870 1.000 114.60130 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A O   1 
+ATOM 2324  C CB  . ALA A 1 330 ? 150.986 157.327 123.638 1.000 106.45026 ? ? ? ? ? ? 233 ALA A CB  1 
+ATOM 2325  N N   . ILE A 1 331 ? 149.923 159.519 125.914 1.000 109.51725 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A N   1 
+ATOM 2326  C CA  . ILE A 1 331 ? 148.965 160.559 126.264 1.000 110.65185 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A CA  1 
+ATOM 2327  C C   . ILE A 1 331 ? 149.684 161.806 126.759 1.000 112.91091 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A C   1 
+ATOM 2328  O O   . ILE A 1 331 ? 149.355 162.929 126.364 1.000 117.33712 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A O   1 
+ATOM 2329  C CB  . ILE A 1 331 ? 147.967 160.031 127.309 1.000 109.85923 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A CB  1 
+ATOM 2330  C CG1 . ILE A 1 331 ? 147.081 158.948 126.695 1.000 108.51852 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A CG1 1 
+ATOM 2331  C CG2 . ILE A 1 331 ? 147.124 161.162 127.858 1.000 111.91499 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A CG2 1 
+ATOM 2332  C CD1 . ILE A 1 331 ? 146.005 159.485 125.791 1.000 113.47314 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A CD1 1 
+ATOM 2333  N N   . LYS A 1 332 ? 150.675 161.628 127.629 1.000 111.18359 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A N   1 
+ATOM 2334  C CA  . LYS A 1 332 ? 151.415 162.742 128.204 1.000 108.32717 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A CA  1 
+ATOM 2335  C C   . LYS A 1 332 ? 152.542 163.248 127.317 1.000 114.35455 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A C   1 
+ATOM 2336  O O   . LYS A 1 332 ? 153.061 164.339 127.570 1.000 117.38318 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A O   1 
+ATOM 2337  C CB  . LYS A 1 332 ? 152.008 162.341 129.554 1.000 111.04729 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A CB  1 
+ATOM 2338  C CG  . LYS A 1 332 ? 151.000 161.895 130.578 1.000 114.64073 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A CG  1 
+ATOM 2339  C CD  . LYS A 1 332 ? 151.284 162.567 131.902 1.000 118.12728 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A CD  1 
+ATOM 2340  C CE  . LYS A 1 332 ? 150.925 161.667 133.062 1.000 118.94699 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A CE  1 
+ATOM 2341  N NZ  . LYS A 1 332 ? 152.023 160.717 133.376 1.000 123.05958 ? ? ? ? ? ? 235 LYS A NZ  1 
+ATOM 2342  N N   . GLY A 1 333 ? 152.934 162.497 126.299 1.000 115.11540 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A N   1 
+ATOM 2343  C CA  . GLY A 1 333 ? 154.082 162.855 125.497 1.000 106.93414 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A CA  1 
+ATOM 2344  C C   . GLY A 1 333 ? 155.358 162.195 125.991 1.000 108.62853 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A C   1 
+ATOM 2345  O O   . GLY A 1 333 ? 155.462 161.738 127.127 1.000 118.97482 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A O   1 
+ATOM 2346  N N   . PHE A 1 334 ? 156.351 162.154 125.100 1.000 114.94436 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A N   1 
+ATOM 2347  C CA  . PHE A 1 334 ? 157.610 161.492 125.425 1.000 114.15333 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A CA  1 
+ATOM 2348  C C   . PHE A 1 334 ? 158.325 162.173 126.580 1.000 118.60519 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A C   1 
+ATOM 2349  O O   . PHE A 1 334 ? 159.110 161.533 127.288 1.000 120.18625 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A O   1 
+ATOM 2350  C CB  . PHE A 1 334 ? 158.518 161.464 124.199 1.000 110.36758 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A CB  1 
+ATOM 2351  C CG  . PHE A 1 334 ? 159.160 162.784 123.896 1.000 118.53341 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A CG  1 
+ATOM 2352  C CD1 . PHE A 1 334 ? 158.456 163.774 123.240 1.000 119.40098 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A CD1 1 
+ATOM 2353  C CD2 . PHE A 1 334 ? 160.464 163.038 124.276 1.000 120.26034 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A CD2 1 
+ATOM 2354  C CE1 . PHE A 1 334 ? 159.042 164.987 122.964 1.000 119.88007 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A CE1 1 
+ATOM 2355  C CE2 . PHE A 1 334 ? 161.053 164.250 124.004 1.000 119.56129 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A CE2 1 
+ATOM 2356  C CZ  . PHE A 1 334 ? 160.342 165.225 123.347 1.000 121.57506 ? ? ? ? ? ? 237 PHE A CZ  1 
+ATOM 2357  N N   . PHE A 1 335 ? 158.078 163.466 126.782 1.000 122.90060 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A N   1 
+ATOM 2358  C CA  . PHE A 1 335 ? 158.795 164.209 127.809 1.000 117.79672 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A CA  1 
+ATOM 2359  C C   . PHE A 1 335 ? 158.483 163.702 129.208 1.000 119.97085 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A C   1 
+ATOM 2360  O O   . PHE A 1 335 ? 159.309 163.850 130.115 1.000 127.77119 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A O   1 
+ATOM 2361  C CB  . PHE A 1 335 ? 158.451 165.691 127.712 1.000 120.40906 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A CB  1 
+ATOM 2362  C CG  . PHE A 1 335 ? 159.307 166.563 128.571 1.000 127.78908 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A CG  1 
+ATOM 2363  C CD1 . PHE A 1 335 ? 160.573 166.927 128.164 1.000 124.98843 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A CD1 1 
+ATOM 2364  C CD2 . PHE A 1 335 ? 158.852 167.003 129.800 1.000 131.04407 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A CD2 1 
+ATOM 2365  C CE1 . PHE A 1 335 ? 161.359 167.729 128.955 1.000 125.01073 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A CE1 1 
+ATOM 2366  C CE2 . PHE A 1 335 ? 159.636 167.805 130.596 1.000 128.04749 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A CE2 1 
+ATOM 2367  C CZ  . PHE A 1 335 ? 160.893 168.167 130.173 1.000 129.09030 ? ? ? ? ? ? 238 PHE A CZ  1 
+ATOM 2368  N N   . SER A 1 336 ? 157.308 163.108 129.405 1.000 116.91920 ? ? ? ? ? ? 239 SER A N   1 
+ATOM 2369  C CA  . SER A 1 336 ? 156.872 162.768 130.754 1.000 115.07442 ? ? ? ? ? ? 239 SER A CA  1 
+ATOM 2370  C C   . SER A 1 336 ? 157.749 161.692 131.380 1.000 119.60606 ? ? ? ? ? ? 239 SER A C   1 
+ATOM 2371  O O   . SER A 1 336 ? 157.989 161.712 132.591 1.000 126.96140 ? ? ? ? ? ? 239 SER A O   1 
+ATOM 2372  C CB  . SER A 1 336 ? 155.414 162.320 130.732 1.000 121.32494 ? ? ? ? ? ? 239 SER A CB  1 
+ATOM 2373  O OG  . SER A 1 336 ? 155.262 161.133 129.977 1.000 128.33620 ? ? ? ? ? ? 239 SER A OG  1 
+ATOM 2374  N N   . ASP A 1 337 ? 158.234 160.744 130.582 1.000 121.14244 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A N   1 
+ATOM 2375  C CA  . ASP A 1 337 ? 158.928 159.579 131.115 1.000 121.64164 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A CA  1 
+ATOM 2376  C C   . ASP A 1 337 ? 160.365 159.455 130.631 1.000 121.90904 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A C   1 
+ATOM 2377  O O   . ASP A 1 337 ? 160.956 158.379 130.756 1.000 125.68838 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A O   1 
+ATOM 2378  C CB  . ASP A 1 337 ? 158.152 158.309 130.771 1.000 124.85896 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A CB  1 
+ATOM 2379  C CG  . ASP A 1 337 ? 158.356 157.876 129.338 1.000 133.69046 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A CG  1 
+ATOM 2380  O OD1 . ASP A 1 337 ? 158.464 158.757 128.462 1.000 138.53854 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A OD1 1 
+ATOM 2381  O OD2 . ASP A 1 337 ? 158.409 156.655 129.086 1.000 139.54415 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A OD2 1 
+ATOM 2382  N N   . ILE A 1 338 ? 160.949 160.520 130.087 1.000 110.40485 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A N   1 
+ATOM 2383  C CA  . ILE A 1 338 ? 162.322 160.440 129.608 1.000 109.43924 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A CA  1 
+ATOM 2384  C C   . ILE A 1 338 ? 163.271 160.390 130.798 1.000 114.08101 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A C   1 
+ATOM 2385  O O   . ILE A 1 338 ? 163.119 161.140 131.771 1.000 123.42182 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A O   1 
+ATOM 2386  C CB  . ILE A 1 338 ? 162.629 161.610 128.661 1.000 109.11522 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A CB  1 
+ATOM 2387  C CG1 . ILE A 1 338 ? 163.887 161.323 127.846 1.000 115.33354 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A CG1 1 
+ATOM 2388  C CG2 . ILE A 1 338 ? 162.745 162.928 129.407 1.000 110.88591 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A CG2 1 
+ATOM 2389  C CD1 . ILE A 1 338 ? 164.336 162.490 127.011 1.000 117.98412 ? ? ? ? ? ? 241 ILE A CD1 1 
+ATOM 2390  N N   . ILE A 1 339 ? 164.226 159.463 130.752 1.000 111.09280 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A N   1 
+ATOM 2391  C CA  . ILE A 1 339 ? 165.184 159.286 131.846 1.000 112.10087 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A CA  1 
+ATOM 2392  C C   . ILE A 1 339 ? 166.548 158.965 131.270 1.000 112.43821 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A C   1 
+ATOM 2393  O O   . ILE A 1 339 ? 166.672 158.420 130.166 1.000 118.34919 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A O   1 
+ATOM 2394  C CB  . ILE A 1 339 ? 164.756 158.158 132.811 1.000 115.70450 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A CB  1 
+ATOM 2395  C CG1 . ILE A 1 339 ? 164.503 156.864 132.044 1.000 113.15596 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A CG1 1 
+ATOM 2396  C CG2 . ILE A 1 339 ? 163.530 158.557 133.609 1.000 112.00113 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A CG2 1 
+ATOM 2397  C CD1 . ILE A 1 339 ? 164.650 155.631 132.893 1.000 111.87074 ? ? ? ? ? ? 242 ILE A CD1 1 
+ATOM 2398  N N   . PRO A 1 340 ? 167.605 159.303 132.006 1.000 105.85747 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A N   1 
+ATOM 2399  C CA  . PRO A 1 340 ? 168.953 158.955 131.549 1.000 104.23401 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A CA  1 
+ATOM 2400  C C   . PRO A 1 340 ? 169.219 157.465 131.670 1.000 107.76751 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A C   1 
+ATOM 2401  O O   . PRO A 1 340 ? 168.720 156.789 132.571 1.000 112.98001 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A O   1 
+ATOM 2402  C CB  . PRO A 1 340 ? 169.861 159.759 132.483 1.000 101.91400 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A CB  1 
+ATOM 2403  C CG  . PRO A 1 340 ? 169.058 159.931 133.710 1.000 109.27239 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A CG  1 
+ATOM 2404  C CD  . PRO A 1 340 ? 167.637 160.076 133.258 1.000 109.38004 ? ? ? ? ? ? 243 PRO A CD  1 
+ATOM 2405  N N   . TYR A 1 341 ? 170.029 156.958 130.745 1.000 117.49626 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A N   1 
+ATOM 2406  C CA  . TYR A 1 341 ? 170.403 155.552 130.716 1.000 113.09172 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A CA  1 
+ATOM 2407  C C   . TYR A 1 341 ? 171.911 155.438 130.585 1.000 121.97783 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A C   1 
+ATOM 2408  O O   . TYR A 1 341 ? 172.508 156.058 129.701 1.000 127.35333 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A O   1 
+ATOM 2409  C CB  . TYR A 1 341 ? 169.724 154.819 129.558 1.000 121.32412 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A CB  1 
+ATOM 2410  C CG  . TYR A 1 341 ? 168.351 154.294 129.891 1.000 119.96826 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A CG  1 
+ATOM 2411  C CD1 . TYR A 1 341 ? 168.194 153.108 130.587 1.000 121.30061 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A CD1 1 
+ATOM 2412  C CD2 . TYR A 1 341 ? 167.214 154.984 129.510 1.000 119.53411 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A CD2 1 
+ATOM 2413  C CE1 . TYR A 1 341 ? 166.945 152.626 130.895 1.000 121.89746 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A CE1 1 
+ATOM 2414  C CE2 . TYR A 1 341 ? 165.961 154.509 129.813 1.000 119.22861 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A CE2 1 
+ATOM 2415  C CZ  . TYR A 1 341 ? 165.832 153.330 130.506 1.000 123.37452 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A CZ  1 
+ATOM 2416  O OH  . TYR A 1 341 ? 164.582 152.850 130.812 1.000 127.90877 ? ? ? ? ? ? 244 TYR A OH  1 
+ATOM 2417  N N   . ILE A 1 342 ? 172.522 154.642 131.457 1.000 137.71873 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A N   1 
+ATOM 2418  C CA  . ILE A 1 342 ? 173.954 154.377 131.380 1.000 133.73544 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A CA  1 
+ATOM 2419  C C   . ILE A 1 342 ? 174.172 153.344 130.283 1.000 133.53379 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A C   1 
+ATOM 2420  O O   . ILE A 1 342 ? 173.707 152.207 130.385 1.000 142.68394 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A O   1 
+ATOM 2421  C CB  . ILE A 1 342 ? 174.513 153.889 132.719 1.000 137.15966 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A CB  1 
+ATOM 2422  C CG1 . ILE A 1 342 ? 174.672 155.061 133.680 1.000 137.35334 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A CG1 1 
+ATOM 2423  C CG2 . ILE A 1 342 ? 175.850 153.204 132.513 1.000 135.98661 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A CG2 1 
+ATOM 2424  C CD1 . ILE A 1 342 ? 175.794 155.982 133.297 1.000 137.63799 ? ? ? ? ? ? 245 ILE A CD1 1 
+ATOM 2425  N N   . LYS A 1 343 ? 174.869 153.739 129.227 1.000 141.19708 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A N   1 
+ATOM 2426  C CA  . LYS A 1 343 ? 175.131 152.868 128.090 1.000 146.31737 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A CA  1 
+ATOM 2427  C C   . LYS A 1 343 ? 176.628 152.603 128.026 1.000 145.12005 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A C   1 
+ATOM 2428  O O   . LYS A 1 343 ? 177.417 153.519 127.771 1.000 146.18670 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A O   1 
+ATOM 2429  C CB  . LYS A 1 343 ? 174.622 153.497 126.796 1.000 146.70200 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A CB  1 
+ATOM 2430  C CG  . LYS A 1 343 ? 175.253 152.935 125.539 1.000 147.26129 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A CG  1 
+ATOM 2431  C CD  . LYS A 1 343 ? 174.358 153.158 124.334 1.000 147.55388 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A CD  1 
+ATOM 2432  C CE  . LYS A 1 343 ? 174.972 152.567 123.078 1.000 147.92003 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A CE  1 
+ATOM 2433  N NZ  . LYS A 1 343 ? 176.041 151.584 123.399 1.000 150.19421 ? ? ? ? ? ? 246 LYS A NZ  1 
+ATOM 2434  N N   . LYS A 1 344 ? 177.018 151.357 128.273 1.000 162.88654 ? ? ? ? ? ? 247 LYS A N   1 
+ATOM 2435  C CA  . LYS A 1 344 ? 178.410 150.971 128.111 1.000 165.46916 ? ? ? ? ? ? 247 LYS A CA  1 
+ATOM 2436  C C   . LYS A 1 344 ? 178.791 151.035 126.639 1.000 166.34855 ? ? ? ? ? ? 247 LYS A C   1 
+ATOM 2437  O O   . LYS A 1 344 ? 178.030 150.611 125.766 1.000 166.44006 ? ? ? ? ? ? 247 LYS A O   1 
+ATOM 2438  C CB  . LYS A 1 344 ? 178.641 149.562 128.654 1.000 164.00373 ? ? ? ? ? ? 247 LYS A CB  1 
+ATOM 2439  C CG  . LYS A 1 344 ? 178.143 149.355 130.071 1.000 163.58213 ? ? ? ? ? ? 247 LYS A CG  1 
+ATOM 2440  C CD  . LYS A 1 344 ? 178.930 150.194 131.060 1.000 165.70331 ? ? ? ? ? ? 247 LYS A CD  1 
+ATOM 2441  C CE  . LYS A 1 344 ? 180.356 149.687 131.198 1.000 164.61427 ? ? ? ? ? ? 247 LYS A CE  1 
+ATOM 2442  N NZ  . LYS A 1 344 ? 181.077 150.355 132.316 1.000 163.14819 ? ? ? ? ? ? 247 LYS A NZ  1 
+ATOM 2443  N N   . ASP A 1 345 ? 179.973 151.581 126.365 1.000 178.97463 ? ? ? ? ? ? 248 ASP A N   1 
+ATOM 2444  C CA  . ASP A 1 345 ? 180.426 151.705 124.987 1.000 179.64782 ? ? ? ? ? ? 248 ASP A CA  1 
+ATOM 2445  C C   . ASP A 1 345 ? 180.597 150.329 124.361 1.000 179.02787 ? ? ? ? ? ? 248 ASP A C   1 
+ATOM 2446  O O   . ASP A 1 345 ? 181.167 149.420 124.971 1.000 176.88241 ? ? ? ? ? ? 248 ASP A O   1 
+ATOM 2447  C CB  . ASP A 1 345 ? 181.735 152.490 124.930 1.000 181.37658 ? ? ? ? ? ? 248 ASP A CB  1 
+ATOM 2448  C CG  . ASP A 1 345 ? 181.528 153.977 125.135 1.000 182.26079 ? ? ? ? ? ? 248 ASP A CG  1 
+ATOM 2449  O OD1 . ASP A 1 345 ? 181.129 154.661 124.169 1.000 182.02563 ? ? ? ? ? ? 248 ASP A OD1 1 
+ATOM 2450  O OD2 . ASP A 1 345 ? 181.758 154.464 126.261 1.000 182.67406 ? ? ? ? ? ? 248 ASP A OD2 1 
+ATOM 2451  N N   . GLY A 1 346 ? 180.094 150.178 123.139 1.000 173.50121 ? ? ? ? ? ? 249 GLY A N   1 
+ATOM 2452  C CA  . GLY A 1 346 ? 180.091 148.899 122.467 1.000 174.28464 ? ? ? ? ? ? 249 GLY A CA  1 
+ATOM 2453  C C   . GLY A 1 346 ? 178.969 147.969 122.871 1.000 174.85178 ? ? ? ? ? ? 249 GLY A C   1 
+ATOM 2454  O O   . GLY A 1 346 ? 178.921 146.835 122.378 1.000 173.16093 ? ? ? ? ? ? 249 GLY A O   1 
+ATOM 2455  N N   . ASP A 1 347 ? 178.068 148.405 123.748 1.000 173.78912 ? ? ? ? ? ? 250 ASP A N   1 
+ATOM 2456  C CA  . ASP A 1 347 ? 176.953 147.592 124.212 1.000 170.49463 ? ? ? ? ? ? 250 ASP A CA  1 
+ATOM 2457  C C   . ASP A 1 347 ? 175.646 148.269 123.831 1.000 171.96741 ? ? ? ? ? ? 250 ASP A C   1 
+ATOM 2458  O O   . ASP A 1 347 ? 175.443 149.449 124.134 1.000 173.73540 ? ? ? ? ? ? 250 ASP A O   1 
+ATOM 2459  C CB  . ASP A 1 347 ? 177.023 147.380 125.726 1.000 166.84214 ? ? ? ? ? ? 250 ASP A CB  1 
+ATOM 2460  C CG  . ASP A 1 347 ? 176.250 146.161 126.178 1.000 169.80192 ? ? ? ? ? ? 250 ASP A CG  1 
+ATOM 2461  O OD1 . ASP A 1 347 ? 175.330 145.731 125.451 1.000 171.62243 ? ? ? ? ? ? 250 ASP A OD1 1 
+ATOM 2462  O OD2 . ASP A 1 347 ? 176.561 145.630 127.265 1.000 171.17972 ? ? ? ? ? ? 250 ASP A OD2 1 
+ATOM 2463  N N   . SER A 1 348 ? 174.762 147.519 123.172 1.000 171.26163 ? ? ? ? ? ? 251 SER A N   1 
+ATOM 2464  C CA  . SER A 1 348 ? 173.490 148.078 122.727 1.000 171.64604 ? ? ? ? ? ? 251 SER A CA  1 
+ATOM 2465  C C   . SER A 1 348 ? 172.479 148.202 123.860 1.000 173.12147 ? ? ? ? ? ? 251 SER A C   1 
+ATOM 2466  O O   . SER A 1 348 ? 171.556 149.018 123.770 1.000 172.61731 ? ? ? ? ? ? 251 SER A O   1 
+ATOM 2467  C CB  . SER A 1 348 ? 172.906 147.219 121.606 1.000 171.60673 ? ? ? ? ? ? 251 SER A CB  1 
+ATOM 2468  O OG  . SER A 1 348 ? 172.267 146.070 122.131 1.000 173.58083 ? ? ? ? ? ? 251 SER A OG  1 
+ATOM 2469  N N   . ASN A 1 349 ? 172.628 147.410 124.918 1.000 170.11319 ? ? ? ? ? ? 252 ASN A N   1 
+ATOM 2470  C CA  . ASN A 1 349 ? 171.639 147.390 125.985 1.000 166.15873 ? ? ? ? ? ? 252 ASN A CA  1 
+ATOM 2471  C C   . ASN A 1 349 ? 171.651 148.690 126.780 1.000 167.20266 ? ? ? ? ? ? 252 ASN A C   1 
+ATOM 2472  O O   . ASN A 1 349 ? 172.665 149.387 126.868 1.000 166.26158 ? ? ? ? ? ? 252 ASN A O   1 
+ATOM 2473  C CB  . ASN A 1 349 ? 171.889 146.210 126.923 1.000 165.16907 ? ? ? ? ? ? 252 ASN A CB  1 
+ATOM 2474  C CG  . ASN A 1 349 ? 171.576 144.879 126.276 1.000 167.58167 ? ? ? ? ? ? 252 ASN A CG  1 
+ATOM 2475  O OD1 . ASN A 1 349 ? 170.813 144.809 125.314 1.000 168.52275 ? ? ? ? ? ? 252 ASN A OD1 1 
+ATOM 2476  N ND2 . ASN A 1 349 ? 172.164 143.813 126.804 1.000 168.97636 ? ? ? ? ? ? 252 ASN A ND2 1 
+ATOM 2477  N N   . TYR A 1 350 ? 170.499 149.011 127.361 1.000 155.23146 ? ? ? ? ? ? 253 TYR A N   1 
+ATOM 2478  C CA  . TYR A 1 350 ? 170.336 150.167 128.229 1.000 154.33783 ? ? ? ? ? ? 253 TYR A CA  1 
+ATOM 2479  C C   . TYR A 1 350 ? 170.096 149.680 129.650 1.000 156.74020 ? ? ? ? ? ? 253 TYR A C   1 
+ATOM 2480  O O   . TYR A 1 350 ? 169.244 148.816 129.879 1.000 154.27861 ? ? ? ? ? ? 253 TYR A O   1 
+ATOM 2481  C CB  . TYR A 1 350 ? 169.176 151.046 127.761 1.000 149.26642 ? ? ? ? ? ? 253 TYR A CB  1 
+ATOM 2482  C CG  . TYR A 1 350 ? 169.350 151.571 126.358 1.000 151.24252 ? ? ? ? ? ? 253 TYR A CG  1 
+ATOM 2483  C CD1 . TYR A 1 350 ? 168.972 150.812 125.261 1.000 152.57982 ? ? ? ? ? ? 253 TYR A CD1 1 
+ATOM 2484  C CD2 . TYR A 1 350 ? 169.899 152.823 126.128 1.000 153.86380 ? ? ? ? ? ? 253 TYR A CD2 1 
+ATOM 2485  C CE1 . TYR A 1 350 ? 169.130 151.286 123.977 1.000 156.50361 ? ? ? ? ? ? 253 TYR A CE1 1 
+ATOM 2486  C CE2 . TYR A 1 350 ? 170.062 153.306 124.847 1.000 154.77794 ? ? ? ? ? ? 253 TYR A CE2 1 
+ATOM 2487  C CZ  . TYR A 1 350 ? 169.677 152.532 123.776 1.000 156.09278 ? ? ? ? ? ? 253 TYR A CZ  1 
+ATOM 2488  O OH  . TYR A 1 350 ? 169.837 153.010 122.496 1.000 153.17839 ? ? ? ? ? ? 253 TYR A OH  1 
+ATOM 2489  N N   . TYR A 1 351 ? 170.845 150.234 130.599 1.000 160.12470 ? ? ? ? ? ? 254 TYR A N   1 
+ATOM 2490  C CA  . TYR A 1 351 ? 170.848 149.738 131.959 1.000 159.32779 ? ? ? ? ? ? 254 TYR A CA  1 
+ATOM 2491  C C   . TYR A 1 351 ? 170.320 150.801 132.911 1.000 162.30462 ? ? ? ? ? ? 254 TYR A C   1 
+ATOM 2492  O O   . TYR A 1 351 ? 170.870 151.909 132.964 1.000 155.62426 ? ? ? ? ? ? 254 TYR A O   1 
+ATOM 2493  C CB  . TYR A 1 351 ? 172.264 149.305 132.397 1.000 156.45219 ? ? ? ? ? ? 254 TYR A CB  1 
+ATOM 2494  C CG  . TYR A 1 351 ? 172.980 148.368 131.442 1.000 155.37662 ? ? ? ? ? ? 254 TYR A CG  1 
+ATOM 2495  C CD1 . TYR A 1 351 ? 173.317 148.763 130.153 1.000 156.01690 ? ? ? ? ? ? 254 TYR A CD1 1 
+ATOM 2496  C CD2 . TYR A 1 351 ? 173.310 147.079 131.835 1.000 156.26172 ? ? ? ? ? ? 254 TYR A CD2 1 
+ATOM 2497  C CE1 . TYR A 1 351 ? 173.964 147.906 129.290 1.000 158.00335 ? ? ? ? ? ? 254 TYR A CE1 1 
+ATOM 2498  C CE2 . TYR A 1 351 ? 173.956 146.216 130.978 1.000 158.34122 ? ? ? ? ? ? 254 TYR A CE2 1 
+ATOM 2499  C CZ  . TYR A 1 351 ? 174.281 146.634 129.707 1.000 160.55285 ? ? ? ? ? ? 254 TYR A CZ  1 
+ATOM 2500  O OH  . TYR A 1 351 ? 174.926 145.774 128.851 1.000 159.94071 ? ? ? ? ? ? 254 TYR A OH  1 
+ATOM 2501  N N   . PRO A 1 352 ? 169.260 150.508 133.677 1.000 170.78877 ? ? ? ? ? ? 255 PRO A N   1 
+ATOM 2502  C CA  . PRO A 1 352 ? 168.709 151.412 134.689 1.000 168.23315 ? ? ? ? ? ? 255 PRO A CA  1 
+ATOM 2503  C C   . PRO A 1 352 ? 169.542 151.420 135.964 1.000 166.97428 ? ? ? ? ? ? 255 PRO A C   1 
+ATOM 2504  O O   . PRO A 1 352 ? 170.739 151.698 135.886 1.000 161.67973 ? ? ? ? ? ? 255 PRO A O   1 
+ATOM 2505  C CB  . PRO A 1 352 ? 167.322 150.829 134.951 1.000 164.04876 ? ? ? ? ? ? 255 PRO A CB  1 
+ATOM 2506  C CG  . PRO A 1 352 ? 167.498 149.373 134.712 1.000 162.66154 ? ? ? ? ? ? 255 PRO A CG  1 
+ATOM 2507  C CD  . PRO A 1 352 ? 168.490 149.255 133.584 1.000 162.76596 ? ? ? ? ? ? 255 PRO A CD  1 
+ATOM 2508  N N   . GLY A 1 355 ? 174.201 148.951 137.598 1.000 157.98756 ? ? ? ? ? ? 258 GLY A N   1 
+ATOM 2509  C CA  . GLY A 1 355 ? 175.242 149.390 138.508 1.000 157.75838 ? ? ? ? ? ? 258 GLY A CA  1 
+ATOM 2510  C C   . GLY A 1 355 ? 174.792 150.505 139.431 1.000 160.84434 ? ? ? ? ? ? 258 GLY A C   1 
+ATOM 2511  O O   . GLY A 1 355 ? 174.480 151.605 138.981 1.000 161.68919 ? ? ? ? ? ? 258 GLY A O   1 
+ATOM 2512  N N   . ASP A 1 356 ? 174.753 150.214 140.732 1.000 158.69927 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A N   1 
+ATOM 2513  C CA  . ASP A 1 356 ? 174.339 151.224 141.699 1.000 156.44452 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A CA  1 
+ATOM 2514  C C   . ASP A 1 356 ? 175.403 152.300 141.864 1.000 158.45940 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A C   1 
+ATOM 2515  O O   . ASP A 1 356 ? 175.083 153.493 141.913 1.000 159.51222 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A O   1 
+ATOM 2516  C CB  . ASP A 1 356 ? 174.031 150.568 143.043 1.000 155.97323 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A CB  1 
+ATOM 2517  C CG  . ASP A 1 356 ? 173.365 151.518 144.013 1.000 157.70708 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A CG  1 
+ATOM 2518  O OD1 . ASP A 1 356 ? 172.463 152.268 143.586 1.000 158.17784 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A OD1 1 
+ATOM 2519  O OD2 . ASP A 1 356 ? 173.741 151.513 145.203 1.000 158.63620 ? ? ? ? ? ? 259 ASP A OD2 1 
+ATOM 2520  N N   . GLY A 1 357 ? 176.674 151.899 141.949 1.000 146.17546 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A N   1 
+ATOM 2521  C CA  . GLY A 1 357 ? 177.739 152.877 142.101 1.000 141.44907 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A CA  1 
+ATOM 2522  C C   . GLY A 1 357 ? 177.839 153.818 140.918 1.000 144.73555 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A C   1 
+ATOM 2523  O O   . GLY A 1 357 ? 178.139 155.004 141.077 1.000 139.08019 ? ? ? ? ? ? 260 GLY A O   1 
+ATOM 2524  N N   . ARG A 1 358 ? 177.591 153.300 139.713 1.000 153.20420 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A N   1 
+ATOM 2525  C CA  . ARG A 1 358 ? 177.580 154.150 138.529 1.000 150.00631 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A CA  1 
+ATOM 2526  C C   . ARG A 1 358 ? 176.503 155.219 138.637 1.000 148.00660 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A C   1 
+ATOM 2527  O O   . ARG A 1 358 ? 176.736 156.385 138.298 1.000 150.61544 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A O   1 
+ATOM 2528  C CB  . ARG A 1 358 ? 177.365 153.294 137.282 1.000 145.72723 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A CB  1 
+ATOM 2529  C CG  . ARG A 1 358 ? 178.622 153.055 136.471 1.000 145.56209 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A CG  1 
+ATOM 2530  C CD  . ARG A 1 358 ? 178.478 151.848 135.567 1.000 145.98470 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A CD  1 
+ATOM 2531  N NE  . ARG A 1 358 ? 179.723 151.095 135.476 1.000 155.07393 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A NE  1 
+ATOM 2532  C CZ  . ARG A 1 358 ? 180.149 150.239 136.395 1.000 156.67040 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A CZ  1 
+ATOM 2533  N NH1 . ARG A 1 358 ? 179.452 150.003 137.495 1.000 152.49548 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A NH1 1 
+ATOM 2534  N NH2 . ARG A 1 358 ? 181.302 149.605 136.207 1.000 153.29644 ? ? ? ? ? ? 261 ARG A NH2 1 
+ATOM 2535  N N   . ARG A 1 359 ? 175.317 154.841 139.115 1.000 139.24597 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A N   1 
+ATOM 2536  C CA  . ARG A 1 359 ? 174.236 155.807 139.266 1.000 143.17672 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A CA  1 
+ATOM 2537  C C   . ARG A 1 359 ? 174.531 156.800 140.382 1.000 141.24683 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A C   1 
+ATOM 2538  O O   . ARG A 1 359 ? 174.148 157.972 140.293 1.000 142.30141 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A O   1 
+ATOM 2539  C CB  . ARG A 1 359 ? 172.919 155.076 139.520 1.000 143.06496 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A CB  1 
+ATOM 2540  C CG  . ARG A 1 359 ? 172.519 154.146 138.385 1.000 144.74480 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A CG  1 
+ATOM 2541  C CD  . ARG A 1 359 ? 171.053 153.741 138.457 1.000 140.13552 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A CD  1 
+ATOM 2542  N NE  . ARG A 1 359 ? 170.179 154.627 137.696 1.000 141.61088 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A NE  1 
+ATOM 2543  C CZ  . ARG A 1 359 ? 170.170 154.733 136.373 1.000 143.35416 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A CZ  1 
+ATOM 2544  N NH1 . ARG A 1 359 ? 171.002 154.038 135.615 1.000 142.48706 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A NH1 1 
+ATOM 2545  N NH2 . ARG A 1 359 ? 169.303 155.559 135.795 1.000 139.38968 ? ? ? ? ? ? 262 ARG A NH2 1 
+ATOM 2546  N N   . LYS A 1 360 ? 175.202 156.352 141.445 1.000 140.48823 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A N   1 
+ATOM 2547  C CA  . LYS A 1 360 ? 175.529 157.258 142.541 1.000 141.39472 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A CA  1 
+ATOM 2548  C C   . LYS A 1 360 ? 176.485 158.352 142.088 1.000 138.23024 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A C   1 
+ATOM 2549  O O   . LYS A 1 360 ? 176.309 159.525 142.436 1.000 137.70753 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A O   1 
+ATOM 2550  C CB  . LYS A 1 360 ? 176.128 156.479 143.711 1.000 141.43088 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A CB  1 
+ATOM 2551  C CG  . LYS A 1 360 ? 175.167 155.497 144.357 1.000 143.26154 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A CG  1 
+ATOM 2552  C CD  . LYS A 1 360 ? 175.649 155.063 145.730 1.000 142.47473 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A CD  1 
+ATOM 2553  C CE  . LYS A 1 360 ? 176.498 153.807 145.648 1.000 141.73730 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A CE  1 
+ATOM 2554  N NZ  . LYS A 1 360 ? 177.866 154.085 145.138 1.000 141.69268 ? ? ? ? ? ? 263 LYS A NZ  1 
+ATOM 2555  N N   . MET A 1 361 ? 177.505 157.990 141.309 1.000 129.41206 ? ? ? ? ? ? 264 MET A N   1 
+ATOM 2556  C CA  . MET A 1 361 ? 178.473 158.987 140.870 1.000 130.81563 ? ? ? ? ? ? 264 MET A CA  1 
+ATOM 2557  C C   . MET A 1 361 ? 177.866 159.933 139.844 1.000 130.17746 ? ? ? ? ? ? 264 MET A C   1 
+ATOM 2558  O O   . MET A 1 361 ? 178.105 161.144 139.893 1.000 130.38585 ? ? ? ? ? ? 264 MET A O   1 
+ATOM 2559  C CB  . MET A 1 361 ? 179.714 158.304 140.302 1.000 130.86423 ? ? ? ? ? ? 264 MET A CB  1 
+ATOM 2560  C CG  . MET A 1 361 ? 180.998 159.050 140.605 1.000 135.24849 ? ? ? ? ? ? 264 MET A CG  1 
+ATOM 2561  S SD  . MET A 1 361 ? 181.183 159.346 142.373 1.000 145.55897 ? ? ? ? ? ? 264 MET A SD  1 
+ATOM 2562  C CE  . MET A 1 361 ? 181.618 161.080 142.388 1.000 128.93344 ? ? ? ? ? ? 264 MET A CE  1 
+ATOM 2563  N N   . LEU A 1 362 ? 177.074 159.403 138.912 1.000 128.60852 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A N   1 
+ATOM 2564  C CA  . LEU A 1 362 ? 176.490 160.251 137.882 1.000 126.74936 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A CA  1 
+ATOM 2565  C C   . LEU A 1 362 ? 175.487 161.235 138.462 1.000 121.25115 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A C   1 
+ATOM 2566  O O   . LEU A 1 362 ? 175.256 162.291 137.864 1.000 123.89844 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A O   1 
+ATOM 2567  C CB  . LEU A 1 362 ? 175.845 159.386 136.793 1.000 128.13260 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A CB  1 
+ATOM 2568  C CG  . LEU A 1 362 ? 174.849 159.974 135.789 1.000 130.14651 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A CG  1 
+ATOM 2569  C CD1 . LEU A 1 362 ? 174.883 159.157 134.532 1.000 128.83216 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A CD1 1 
+ATOM 2570  C CD2 . LEU A 1 362 ? 173.444 159.972 136.315 1.000 129.50449 ? ? ? ? ? ? 265 LEU A CD2 1 
+ATOM 2571  N N   . SER A 1 363 ? 174.894 160.920 139.613 1.000 107.37563 ? ? ? ? ? ? 266 SER A N   1 
+ATOM 2572  C CA  . SER A 1 363 ? 174.011 161.876 140.268 1.000 109.35362 ? ? ? ? ? ? 266 SER A CA  1 
+ATOM 2573  C C   . SER A 1 363 ? 174.750 163.165 140.596 1.000 115.34067 ? ? ? ? ? ? 266 SER A C   1 
+ATOM 2574  O O   . SER A 1 363 ? 174.153 164.246 140.617 1.000 118.13220 ? ? ? ? ? ? 266 SER A O   1 
+ATOM 2575  C CB  . SER A 1 363 ? 173.417 161.258 141.531 1.000 113.17328 ? ? ? ? ? ? 266 SER A CB  1 
+ATOM 2576  O OG  . SER A 1 363 ? 172.771 162.241 142.317 1.000 122.33515 ? ? ? ? ? ? 266 SER A OG  1 
+ATOM 2577  N N   . TYR A 1 364 ? 176.054 163.071 140.858 1.000 119.02399 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A N   1 
+ATOM 2578  C CA  . TYR A 1 364 ? 176.849 164.275 141.059 1.000 117.17719 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A CA  1 
+ATOM 2579  C C   . TYR A 1 364 ? 177.122 164.988 139.744 1.000 116.22165 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A C   1 
+ATOM 2580  O O   . TYR A 1 364 ? 177.278 166.214 139.729 1.000 117.58129 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A O   1 
+ATOM 2581  C CB  . TYR A 1 364 ? 178.158 163.929 141.765 1.000 115.15471 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A CB  1 
+ATOM 2582  C CG  . TYR A 1 364 ? 177.993 163.702 143.248 1.000 117.57237 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A CG  1 
+ATOM 2583  C CD1 . TYR A 1 364 ? 177.882 164.770 144.125 1.000 112.22958 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A CD1 1 
+ATOM 2584  C CD2 . TYR A 1 364 ? 177.932 162.420 143.769 1.000 115.24664 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A CD2 1 
+ATOM 2585  C CE1 . TYR A 1 364 ? 177.724 164.566 145.477 1.000 112.53215 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A CE1 1 
+ATOM 2586  C CE2 . TYR A 1 364 ? 177.773 162.207 145.119 1.000 112.13394 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A CE2 1 
+ATOM 2587  C CZ  . TYR A 1 364 ? 177.670 163.282 145.969 1.000 116.30420 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A CZ  1 
+ATOM 2588  O OH  . TYR A 1 364 ? 177.511 163.070 147.317 1.000 118.71107 ? ? ? ? ? ? 267 TYR A OH  1 
+ATOM 2589  N N   . SER A 1 365 ? 177.185 164.246 138.636 1.000 115.80480 ? ? ? ? ? ? 268 SER A N   1 
+ATOM 2590  C CA  . SER A 1 365 ? 177.410 164.876 137.340 1.000 112.82322 ? ? ? ? ? ? 268 SER A CA  1 
+ATOM 2591  C C   . SER A 1 365 ? 176.267 165.813 136.981 1.000 115.29407 ? ? ? ? ? ? 268 SER A C   1 
+ATOM 2592  O O   . SER A 1 365 ? 176.491 166.892 136.422 1.000 125.86819 ? ? ? ? ? ? 268 SER A O   1 
+ATOM 2593  C CB  . SER A 1 365 ? 177.591 163.812 136.261 1.000 116.86679 ? ? ? ? ? ? 268 SER A CB  1 
+ATOM 2594  O OG  . SER A 1 365 ? 178.330 162.711 136.754 1.000 120.57350 ? ? ? ? ? ? 268 SER A OG  1 
+ATOM 2595  N N   . ILE A 1 366 ? 175.032 165.415 137.288 1.000 106.93382 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A N   1 
+ATOM 2596  C CA  . ILE A 1 366 ? 173.899 166.316 137.106 1.000 107.10557 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A CA  1 
+ATOM 2597  C C   . ILE A 1 366 ? 174.070 167.557 137.966 1.000 114.20546 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A C   1 
+ATOM 2598  O O   . ILE A 1 366 ? 173.819 168.682 137.519 1.000 119.90355 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A O   1 
+ATOM 2599  C CB  . ILE A 1 366 ? 172.580 165.585 137.415 1.000 109.91788 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A CB  1 
+ATOM 2600  C CG1 . ILE A 1 366 ? 172.193 164.684 136.248 1.000 113.46138 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A CG1 1 
+ATOM 2601  C CG2 . ILE A 1 366 ? 171.473 166.572 137.702 1.000 110.06347 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A CG2 1 
+ATOM 2602  C CD1 . ILE A 1 366 ? 171.739 163.324 136.658 1.000 116.97154 ? ? ? ? ? ? 269 ILE A CD1 1 
+ATOM 2603  N N   . TYR A 1 367 ? 174.508 167.373 139.212 1.000 112.55856 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A N   1 
+ATOM 2604  C CA  . TYR A 1 367 ? 174.767 168.517 140.077 1.000 109.41848 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A CA  1 
+ATOM 2605  C C   . TYR A 1 367 ? 175.858 169.404 139.496 1.000 106.10439 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A C   1 
+ATOM 2606  O O   . TYR A 1 367 ? 175.751 170.634 139.530 1.000 101.76043 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A O   1 
+ATOM 2607  C CB  . TYR A 1 367 ? 175.150 168.035 141.473 1.000 109.54101 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A CB  1 
+ATOM 2608  C CG  . TYR A 1 367 ? 173.963 167.757 142.361 1.000 110.22515 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A CG  1 
+ATOM 2609  C CD1 . TYR A 1 367 ? 172.939 168.680 142.489 1.000 105.60157 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A CD1 1 
+ATOM 2610  C CD2 . TYR A 1 367 ? 173.865 166.567 143.066 1.000 105.38340 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A CD2 1 
+ATOM 2611  C CE1 . TYR A 1 367 ? 171.852 168.428 143.296 1.000 111.83724 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A CE1 1 
+ATOM 2612  C CE2 . TYR A 1 367 ? 172.782 166.307 143.875 1.000 107.39917 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A CE2 1 
+ATOM 2613  C CZ  . TYR A 1 367 ? 171.779 167.241 143.988 1.000 114.84995 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A CZ  1 
+ATOM 2614  O OH  . TYR A 1 367 ? 170.697 166.986 144.795 1.000 109.07104 ? ? ? ? ? ? 270 TYR A OH  1 
+ATOM 2615  N N   . ASN A 1 368 ? 176.916 168.796 138.956 1.000 112.17133 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A N   1 
+ATOM 2616  C CA  . ASN A 1 368 ? 177.956 169.572 138.289 1.000 109.60317 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A CA  1 
+ATOM 2617  C C   . ASN A 1 368 ? 177.401 170.295 137.072 1.000 107.89684 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A C   1 
+ATOM 2618  O O   . ASN A 1 368 ? 177.693 171.474 136.850 1.000 113.84734 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A O   1 
+ATOM 2619  C CB  . ASN A 1 368 ? 179.115 168.664 137.882 1.000 106.64424 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A CB  1 
+ATOM 2620  C CG  . ASN A 1 368 ? 179.784 168.012 139.066 1.000 115.17086 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A CG  1 
+ATOM 2621  O OD1 . ASN A 1 368 ? 179.331 168.146 140.200 1.000 126.12311 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A OD1 1 
+ATOM 2622  N ND2 . ASN A 1 368 ? 180.873 167.300 138.811 1.000 112.06979 ? ? ? ? ? ? 271 ASN A ND2 1 
+ATOM 2623  N N   . TYR A 1 369 ? 176.596 169.599 136.267 1.000 114.87302 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A N   1 
+ATOM 2624  C CA  . TYR A 1 369 ? 176.040 170.214 135.067 1.000 117.02235 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A CA  1 
+ATOM 2625  C C   . TYR A 1 369 ? 175.134 171.385 135.417 1.000 117.47955 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A C   1 
+ATOM 2626  O O   . TYR A 1 369 ? 175.214 172.449 134.794 1.000 124.89252 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A O   1 
+ATOM 2627  C CB  . TYR A 1 369 ? 175.278 169.171 134.249 1.000 118.92307 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A CB  1 
+ATOM 2628  C CG  . TYR A 1 369 ? 174.438 169.758 133.138 1.000 117.36052 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A CG  1 
+ATOM 2629  C CD1 . TYR A 1 369 ? 174.991 170.033 131.899 1.000 115.94622 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A CD1 1 
+ATOM 2630  C CD2 . TYR A 1 369 ? 173.091 170.029 133.328 1.000 117.47307 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A CD2 1 
+ATOM 2631  C CE1 . TYR A 1 369 ? 174.232 170.569 130.884 1.000 117.09243 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A CE1 1 
+ATOM 2632  C CE2 . TYR A 1 369 ? 172.325 170.566 132.319 1.000 120.03339 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A CE2 1 
+ATOM 2633  C CZ  . TYR A 1 369 ? 172.900 170.833 131.100 1.000 120.69162 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A CZ  1 
+ATOM 2634  O OH  . TYR A 1 369 ? 172.138 171.367 130.089 1.000 121.26758 ? ? ? ? ? ? 272 TYR A OH  1 
+ATOM 2635  N N   . LEU A 1 370 ? 174.262 171.207 136.409 1.000 107.69220 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A N   1 
+ATOM 2636  C CA  . LEU A 1 370 ? 173.378 172.293 136.812 1.000 112.90315 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A CA  1 
+ATOM 2637  C C   . LEU A 1 370 ? 174.167 173.454 137.397 1.000 118.81055 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A C   1 
+ATOM 2638  O O   . LEU A 1 370 ? 173.860 174.621 137.127 1.000 117.93806 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A O   1 
+ATOM 2639  C CB  . LEU A 1 370 ? 172.350 171.786 137.816 1.000 113.93920 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A CB  1 
+ATOM 2640  C CG  . LEU A 1 370 ? 171.273 170.875 137.239 1.000 111.37907 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A CG  1 
+ATOM 2641  C CD1 . LEU A 1 370 ? 170.644 170.055 138.342 1.000 116.15632 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A CD1 1 
+ATOM 2642  C CD2 . LEU A 1 370 ? 170.227 171.696 136.518 1.000 112.56705 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A CD2 1 
+ATOM 2643  N N   . ALA A 1 371 ? 175.194 173.153 138.194 1.000 115.43288 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A N   1 
+ATOM 2644  C CA  . ALA A 1 371 ? 175.972 174.206 138.835 1.000 113.79194 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A CA  1 
+ATOM 2645  C C   . ALA A 1 371 ? 176.563 175.171 137.819 1.000 116.46247 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A C   1 
+ATOM 2646  O O   . ALA A 1 371 ? 176.745 176.355 138.122 1.000 120.93920 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A O   1 
+ATOM 2647  C CB  . ALA A 1 371 ? 177.081 173.592 139.684 1.000 111.27348 ? ? ? ? ? ? 274 ALA A CB  1 
+ATOM 2648  N N   . LYS A 1 372 ? 176.867 174.690 136.614 1.000 121.95665 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A N   1 
+ATOM 2649  C CA  . LYS A 1 372 ? 177.449 175.562 135.603 1.000 119.65369 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A CA  1 
+ATOM 2650  C C   . LYS A 1 372 ? 176.438 176.583 135.096 1.000 126.51479 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A C   1 
+ATOM 2651  O O   . LYS A 1 372 ? 176.795 177.734 134.826 1.000 132.01410 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A O   1 
+ATOM 2652  C CB  . LYS A 1 372 ? 177.991 174.731 134.443 1.000 120.71524 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A CB  1 
+ATOM 2653  C CG  . LYS A 1 372 ? 178.847 173.559 134.874 1.000 125.93980 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A CG  1 
+ATOM 2654  C CD  . LYS A 1 372 ? 180.325 173.861 134.758 1.000 126.05658 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A CD  1 
+ATOM 2655  C CE  . LYS A 1 372 ? 181.151 172.759 135.396 1.000 126.80491 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A CE  1 
+ATOM 2656  N NZ  . LYS A 1 372 ? 181.675 171.803 134.385 1.000 123.99609 ? ? ? ? ? ? 275 LYS A NZ  1 
+ATOM 2657  N N   . LYS A 1 373 ? 175.172 176.184 134.952 1.000 130.59637 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A N   1 
+ATOM 2658  C CA  . LYS A 1 373 ? 174.225 177.024 134.234 1.000 131.95797 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A CA  1 
+ATOM 2659  C C   . LYS A 1 373 ? 172.829 177.124 134.836 1.000 133.14768 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A C   1 
+ATOM 2660  O O   . LYS A 1 373 ? 172.002 177.850 134.277 1.000 139.89356 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A O   1 
+ATOM 2661  C CB  . LYS A 1 373 ? 174.096 176.530 132.787 1.000 133.17853 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A CB  1 
+ATOM 2662  C CG  . LYS A 1 373 ? 173.512 175.134 132.672 1.000 133.28992 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A CG  1 
+ATOM 2663  C CD  . LYS A 1 373 ? 173.844 174.509 131.331 1.000 137.43446 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A CD  1 
+ATOM 2664  C CE  . LYS A 1 373 ? 175.343 174.345 131.160 1.000 135.89082 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A CE  1 
+ATOM 2665  N NZ  . LYS A 1 373 ? 175.710 174.063 129.746 1.000 132.86433 ? ? ? ? ? ? 276 LYS A NZ  1 
+ATOM 2666  N N   . LYS A 1 374 ? 172.518 176.423 135.925 1.000 133.46343 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A N   1 
+ATOM 2667  C CA  . LYS A 1 374 ? 171.146 176.464 136.425 1.000 135.71612 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A CA  1 
+ATOM 2668  C C   . LYS A 1 374 ? 170.848 177.777 137.140 1.000 135.50992 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A C   1 
+ATOM 2669  O O   . LYS A 1 374 ? 169.790 178.381 136.930 1.000 130.79115 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A O   1 
+ATOM 2670  C CB  . LYS A 1 374 ? 170.875 175.278 137.347 1.000 139.74895 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A CB  1 
+ATOM 2671  C CG  . LYS A 1 374 ? 169.534 175.352 138.053 1.000 140.67230 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A CG  1 
+ATOM 2672  C CD  . LYS A 1 374 ? 168.385 175.122 137.097 1.000 139.72078 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A CD  1 
+ATOM 2673  C CE  . LYS A 1 374 ? 167.049 175.128 137.818 1.000 135.85128 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A CE  1 
+ATOM 2674  N NZ  . LYS A 1 374 ? 166.647 176.501 138.215 1.000 137.07879 ? ? ? ? ? ? 277 LYS A NZ  1 
+ATOM 2675  N N   . TYR A 1 375 ? 171.764 178.236 137.988 1.000 122.31850 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A N   1 
+ATOM 2676  C CA  . TYR A 1 375 ? 171.553 179.423 138.813 1.000 115.09860 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A CA  1 
+ATOM 2677  C C   . TYR A 1 375 ? 172.686 180.411 138.565 1.000 117.89089 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A C   1 
+ATOM 2678  O O   . TYR A 1 375 ? 173.694 180.399 139.273 1.000 128.35202 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A O   1 
+ATOM 2679  C CB  . TYR A 1 375 ? 171.481 179.068 140.285 1.000 117.54365 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A CB  1 
+ATOM 2680  C CG  . TYR A 1 375 ? 170.475 178.006 140.648 1.000 119.32007 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A CG  1 
+ATOM 2681  C CD1 . TYR A 1 375 ? 169.117 178.279 140.639 1.000 118.67807 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A CD1 1 
+ATOM 2682  C CD2 . TYR A 1 375 ? 170.887 176.741 141.035 1.000 120.45068 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A CD2 1 
+ATOM 2683  C CE1 . TYR A 1 375 ? 168.196 177.315 140.987 1.000 121.22095 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A CE1 1 
+ATOM 2684  C CE2 . TYR A 1 375 ? 169.974 175.772 141.388 1.000 122.50528 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A CE2 1 
+ATOM 2685  C CZ  . TYR A 1 375 ? 168.629 176.064 141.359 1.000 125.04312 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A CZ  1 
+ATOM 2686  O OH  . TYR A 1 375 ? 167.712 175.099 141.705 1.000 126.15285 ? ? ? ? ? ? 278 TYR A OH  1 
+ATOM 2687  N N   . GLU A 1 376 ? 172.520 181.271 137.569 1.000 130.15528 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A N   1 
+ATOM 2688  C CA  . GLU A 1 376 ? 173.455 182.364 137.357 1.000 134.79223 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A CA  1 
+ATOM 2689  C C   . GLU A 1 376 ? 173.010 183.651 138.032 1.000 135.04486 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A C   1 
+ATOM 2690  O O   . GLU A 1 376 ? 173.721 184.656 137.946 1.000 138.43200 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A O   1 
+ATOM 2691  C CB  . GLU A 1 376 ? 173.654 182.617 135.862 1.000 137.30081 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A CB  1 
+ATOM 2692  C CG  . GLU A 1 376 ? 173.965 181.376 135.051 1.000 139.09932 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A CG  1 
+ATOM 2693  C CD  . GLU A 1 376 ? 172.726 180.760 134.436 1.000 147.48533 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A CD  1 
+ATOM 2694  O OE1 . GLU A 1 376 ? 171.688 180.690 135.127 1.000 148.29552 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A OE1 1 
+ATOM 2695  O OE2 . GLU A 1 376 ? 172.788 180.349 133.258 1.000 147.75300 ? ? ? ? ? ? 279 GLU A OE2 1 
+ATOM 2696  N N   . ASP A 1 377 ? 171.859 183.646 138.700 1.000 117.46422 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A N   1 
+ATOM 2697  C CA  . ASP A 1 377 ? 171.297 184.850 139.290 1.000 119.94202 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A CA  1 
+ATOM 2698  C C   . ASP A 1 377 ? 171.210 184.784 140.807 1.000 123.84762 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A C   1 
+ATOM 2699  O O   . ASP A 1 377 ? 170.600 185.665 141.419 1.000 129.82611 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A O   1 
+ATOM 2700  C CB  . ASP A 1 377 ? 169.912 185.120 138.706 1.000 129.24673 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A CB  1 
+ATOM 2701  C CG  . ASP A 1 377 ? 169.107 183.854 138.520 1.000 135.26050 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A CG  1 
+ATOM 2702  O OD1 . ASP A 1 377 ? 169.684 182.849 138.056 1.000 133.42082 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A OD1 1 
+ATOM 2703  O OD2 . ASP A 1 377 ? 167.902 183.860 138.840 1.000 136.88277 ? ? ? ? ? ? 280 ASP A OD2 1 
+ATOM 2704  N N   . LYS A 1 378 ? 171.797 183.767 141.432 1.000 103.39265 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A N   1 
+ATOM 2705  C CA  . LYS A 1 378 ? 171.731 183.658 142.879 1.000 104.59836 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A CA  1 
+ATOM 2706  C C   . LYS A 1 378 ? 172.986 182.983 143.404 1.000 98.74711  ? ? ? ? ? ? 281 LYS A C   1 
+ATOM 2707  O O   . LYS A 1 378 ? 173.695 182.286 142.677 1.000 106.60172 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A O   1 
+ATOM 2708  C CB  . LYS A 1 378 ? 170.487 182.890 143.329 1.000 99.47758  ? ? ? ? ? ? 281 LYS A CB  1 
+ATOM 2709  C CG  . LYS A 1 378 ? 170.022 181.833 142.364 1.000 103.73321 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A CG  1 
+ATOM 2710  C CD  . LYS A 1 378 ? 168.677 181.293 142.794 1.000 113.54857 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A CD  1 
+ATOM 2711  C CE  . LYS A 1 378 ? 167.673 182.415 142.969 1.000 104.11346 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A CE  1 
+ATOM 2712  N NZ  . LYS A 1 378 ? 166.439 181.944 143.647 1.000 107.63719 ? ? ? ? ? ? 281 LYS A NZ  1 
+ATOM 2713  N N   . ILE A 1 379 ? 173.250 183.210 144.685 1.000 86.68596  ? ? ? ? ? ? 282 ILE A N   1 
+ATOM 2714  C CA  . ILE A 1 379 ? 174.374 182.585 145.369 1.000 80.46766  ? ? ? ? ? ? 282 ILE A CA  1 
+ATOM 2715  C C   . ILE A 1 379 ? 173.944 181.199 145.824 1.000 85.79732  ? ? ? ? ? ? 282 ILE A C   1 
+ATOM 2716  O O   . ILE A 1 379 ? 172.998 181.058 146.603 1.000 97.50702  ? ? ? ? ? ? 282 ILE A O   1 
+ATOM 2717  C CB  . ILE A 1 379 ? 174.837 183.437 146.557 1.000 75.92915  ? ? ? ? ? ? 282 ILE A CB  1 
+ATOM 2718  C CG1 . ILE A 1 379 ? 175.293 184.810 146.072 1.000 90.49124  ? ? ? ? ? ? 282 ILE A CG1 1 
+ATOM 2719  C CG2 . ILE A 1 379 ? 175.946 182.740 147.309 1.000 87.04758  ? ? ? ? ? ? 282 ILE A CG2 1 
+ATOM 2720  C CD1 . ILE A 1 379 ? 175.103 185.899 147.088 1.000 94.96657  ? ? ? ? ? ? 282 ILE A CD1 1 
+ATOM 2721  N N   . VAL A 1 380 ? 174.636 180.176 145.343 1.000 76.88289  ? ? ? ? ? ? 283 VAL A N   1 
+ATOM 2722  C CA  . VAL A 1 380 ? 174.272 178.792 145.608 1.000 73.87788  ? ? ? ? ? ? 283 VAL A CA  1 
+ATOM 2723  C C   . VAL A 1 380 ? 175.194 178.234 146.678 1.000 80.57128  ? ? ? ? ? ? 283 VAL A C   1 
+ATOM 2724  O O   . VAL A 1 380 ? 176.420 178.244 146.520 1.000 98.66155  ? ? ? ? ? ? 283 VAL A O   1 
+ATOM 2725  C CB  . VAL A 1 380 ? 174.341 177.945 144.330 1.000 73.87969  ? ? ? ? ? ? 283 VAL A CB  1 
+ATOM 2726  C CG1 . VAL A 1 380 ? 173.749 176.582 144.583 1.000 76.61508  ? ? ? ? ? ? 283 VAL A CG1 1 
+ATOM 2727  C CG2 . VAL A 1 380 ? 173.608 178.638 143.210 1.000 79.01144  ? ? ? ? ? ? 283 VAL A CG2 1 
+ATOM 2728  N N   . ILE A 1 381 ? 174.607 177.742 147.762 1.000 67.38537  ? ? ? ? ? ? 284 ILE A N   1 
+ATOM 2729  C CA  . ILE A 1 381 ? 175.344 177.141 148.864 1.000 71.44428  ? ? ? ? ? ? 284 ILE A CA  1 
+ATOM 2730  C C   . ILE A 1 381 ? 174.976 175.670 148.914 1.000 79.14138  ? ? ? ? ? ? 284 ILE A C   1 
+ATOM 2731  O O   . ILE A 1 381 ? 173.792 175.325 148.990 1.000 96.94317  ? ? ? ? ? ? 284 ILE A O   1 
+ATOM 2732  C CB  . ILE A 1 381 ? 175.035 177.829 150.200 1.000 67.83226  ? ? ? ? ? ? 284 ILE A CB  1 
+ATOM 2733  C CG1 . ILE A 1 381 ? 175.691 179.202 150.253 1.000 72.71754  ? ? ? ? ? ? 284 ILE A CG1 1 
+ATOM 2734  C CG2 . ILE A 1 381 ? 175.510 176.982 151.357 1.000 79.10951  ? ? ? ? ? ? 284 ILE A CG2 1 
+ATOM 2735  C CD1 . ILE A 1 381 ? 174.740 180.302 150.586 1.000 83.31751  ? ? ? ? ? ? 284 ILE A CD1 1 
+ATOM 2736  N N   . TYR A 1 382 ? 175.981 174.807 148.872 1.000 68.98898  ? ? ? ? ? ? 285 TYR A N   1 
+ATOM 2737  C CA  . TYR A 1 382 ? 175.776 173.367 148.906 1.000 68.74007  ? ? ? ? ? ? 285 TYR A CA  1 
+ATOM 2738  C C   . TYR A 1 382 ? 176.023 172.864 150.318 1.000 69.14309  ? ? ? ? ? ? 285 TYR A C   1 
+ATOM 2739  O O   . TYR A 1 382 ? 177.091 173.099 150.886 1.000 80.69707  ? ? ? ? ? ? 285 TYR A O   1 
+ATOM 2740  C CB  . TYR A 1 382 ? 176.703 172.660 147.922 1.000 74.10956  ? ? ? ? ? ? 285 TYR A CB  1 
+ATOM 2741  C CG  . TYR A 1 382 ? 176.451 173.027 146.488 1.000 71.60831  ? ? ? ? ? ? 285 TYR A CG  1 
+ATOM 2742  C CD1 . TYR A 1 382 ? 177.094 174.105 145.909 1.000 73.97562  ? ? ? ? ? ? 285 TYR A CD1 1 
+ATOM 2743  C CD2 . TYR A 1 382 ? 175.566 172.299 145.713 1.000 74.75250  ? ? ? ? ? ? 285 TYR A CD2 1 
+ATOM 2744  C CE1 . TYR A 1 382 ? 176.864 174.447 144.602 1.000 77.46696  ? ? ? ? ? ? 285 TYR A CE1 1 
+ATOM 2745  C CE2 . TYR A 1 382 ? 175.330 172.634 144.405 1.000 78.05190  ? ? ? ? ? ? 285 TYR A CE2 1 
+ATOM 2746  C CZ  . TYR A 1 382 ? 175.982 173.709 143.855 1.000 84.59463  ? ? ? ? ? ? 285 TYR A CZ  1 
+ATOM 2747  O OH  . TYR A 1 382 ? 175.749 174.049 142.547 1.000 99.64246  ? ? ? ? ? ? 285 TYR A OH  1 
+ATOM 2748  N N   . LEU A 1 383 ? 175.040 172.184 150.884 1.000 72.64238  ? ? ? ? ? ? 286 LEU A N   1 
+ATOM 2749  C CA  . LEU A 1 383 ? 175.193 171.530 152.176 1.000 76.86156  ? ? ? ? ? ? 286 LEU A CA  1 
+ATOM 2750  C C   . LEU A 1 383 ? 175.316 170.039 151.903 1.000 84.57010  ? ? ? ? ? ? 286 LEU A C   1 
+ATOM 2751  O O   . LEU A 1 383 ? 174.317 169.353 151.682 1.000 101.53465 ? ? ? ? ? ? 286 LEU A O   1 
+ATOM 2752  C CB  . LEU A 1 383 ? 174.023 171.850 153.095 1.000 70.20850  ? ? ? ? ? ? 286 LEU A CB  1 
+ATOM 2753  C CG  . LEU A 1 383 ? 173.788 173.339 153.327 1.000 76.90545  ? ? ? ? ? ? 286 LEU A CG  1 
+ATOM 2754  C CD1 . LEU A 1 383 ? 172.740 173.538 154.384 1.000 81.78900  ? ? ? ? ? ? 286 LEU A CD1 1 
+ATOM 2755  C CD2 . LEU A 1 383 ? 175.070 174.026 153.728 1.000 82.08148  ? ? ? ? ? ? 286 LEU A CD2 1 
+ATOM 2756  N N   . ILE A 1 384 ? 176.544 169.543 151.910 1.000 77.29701  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A N   1 
+ATOM 2757  C CA  . ILE A 1 384 ? 176.837 168.155 151.589 1.000 75.94112  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A CA  1 
+ATOM 2758  C C   . ILE A 1 384 ? 177.097 167.433 152.900 1.000 83.12963  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A C   1 
+ATOM 2759  O O   . ILE A 1 384 ? 178.088 167.703 153.584 1.000 107.20724 ? ? ? ? ? ? 287 ILE A O   1 
+ATOM 2760  C CB  . ILE A 1 384 ? 178.031 168.045 150.636 1.000 72.66982  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A CB  1 
+ATOM 2761  C CG1 . ILE A 1 384 ? 178.000 169.195 149.637 1.000 72.41871  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A CG1 1 
+ATOM 2762  C CG2 . ILE A 1 384 ? 177.993 166.736 149.897 1.000 81.83818  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A CG2 1 
+ATOM 2763  C CD1 . ILE A 1 384 ? 179.308 169.440 148.958 1.000 83.65373  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A CD1 1 
+ATOM 2764  N N   . GLU A 1 385 ? 176.209 166.514 153.258 1.000 92.37286  ? ? ? ? ? ? 288 GLU A N   1 
+ATOM 2765  C CA  . GLU A 1 385 ? 176.245 165.852 154.553 1.000 95.24993  ? ? ? ? ? ? 288 GLU A CA  1 
+ATOM 2766  C C   . GLU A 1 385 ? 176.593 164.384 154.362 1.000 109.87626 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A C   1 
+ATOM 2767  O O   . GLU A 1 385 ? 175.837 163.643 153.727 1.000 124.35607 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A O   1 
+ATOM 2768  C CB  . GLU A 1 385 ? 174.906 165.999 155.271 1.000 100.04204 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A CB  1 
+ATOM 2769  C CG  . GLU A 1 385 ? 174.715 165.028 156.414 1.000 113.76326 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A CG  1 
+ATOM 2770  C CD  . GLU A 1 385 ? 174.187 165.698 157.662 1.000 124.74861 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A CD  1 
+ATOM 2771  O OE1 . GLU A 1 385 ? 173.155 166.393 157.571 1.000 127.81008 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A OE1 1 
+ATOM 2772  O OE2 . GLU A 1 385 ? 174.806 165.533 158.734 1.000 121.88000 ? ? ? ? ? ? 288 GLU A OE2 1 
+ATOM 2773  N N   . GLU A 1 386 ? 177.728 163.974 154.920 1.000 109.12086 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A N   1 
+ATOM 2774  C CA  . GLU A 1 386 ? 178.186 162.590 154.890 1.000 104.87229 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A CA  1 
+ATOM 2775  C C   . GLU A 1 386 ? 178.138 161.979 153.487 1.000 108.91493 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A C   1 
+ATOM 2776  O O   . GLU A 1 386 ? 177.431 160.994 153.257 1.000 120.60023 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A O   1 
+ATOM 2777  C CB  . GLU A 1 386 ? 177.382 161.743 155.867 1.000 109.94069 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A CB  1 
+ATOM 2778  C CG  . GLU A 1 386 ? 177.112 162.410 157.202 1.000 116.05584 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A CG  1 
+ATOM 2779  C CD  . GLU A 1 386 ? 178.140 162.056 158.252 1.000 123.71422 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A CD  1 
+ATOM 2780  O OE1 . GLU A 1 386 ? 179.302 161.800 157.884 1.000 129.20165 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A OE1 1 
+ATOM 2781  O OE2 . GLU A 1 386 ? 177.787 162.029 159.448 1.000 127.25679 ? ? ? ? ? ? 289 GLU A OE2 1 
+ATOM 2782  N N   . PRO A 1 387 ? 178.875 162.541 152.527 1.000 92.07900  ? ? ? ? ? ? 290 PRO A N   1 
+ATOM 2783  C CA  . PRO A 1 387 ? 178.866 161.959 151.178 1.000 97.32270  ? ? ? ? ? ? 290 PRO A CA  1 
+ATOM 2784  C C   . PRO A 1 387 ? 179.435 160.559 151.129 1.000 105.46684 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A C   1 
+ATOM 2785  O O   . PRO A 1 387 ? 179.090 159.787 150.227 1.000 113.10291 ? ? ? ? ? ? 290 PRO A O   1 
+ATOM 2786  C CB  . PRO A 1 387 ? 179.726 162.936 150.367 1.000 97.20360  ? ? ? ? ? ? 290 PRO A CB  1 
+ATOM 2787  C CG  . PRO A 1 387 ? 179.927 164.111 151.235 1.000 98.65604  ? ? ? ? ? ? 290 PRO A CG  1 
+ATOM 2788  C CD  . PRO A 1 387 ? 179.839 163.641 152.632 1.000 92.22778  ? ? ? ? ? ? 290 PRO A CD  1 
+ATOM 2789  N N   . GLU A 1 388 ? 180.300 160.206 152.077 1.000 103.82544 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A N   1 
+ATOM 2790  C CA  . GLU A 1 388 ? 180.993 158.928 152.051 1.000 93.82557  ? ? ? ? ? ? 291 GLU A CA  1 
+ATOM 2791  C C   . GLU A 1 388 ? 180.084 157.750 152.355 1.000 102.58215 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A C   1 
+ATOM 2792  O O   . GLU A 1 388 ? 180.527 156.605 152.227 1.000 112.28069 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A O   1 
+ATOM 2793  C CB  . GLU A 1 388 ? 182.150 158.950 153.044 1.000 105.99680 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A CB  1 
+ATOM 2794  C CG  . GLU A 1 388 ? 181.718 158.825 154.487 1.000 110.40337 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A CG  1 
+ATOM 2795  C CD  . GLU A 1 388 ? 181.493 160.168 155.142 1.000 113.18961 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A CD  1 
+ATOM 2796  O OE1 . GLU A 1 388 ? 181.899 161.192 154.559 1.000 115.02599 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A OE1 1 
+ATOM 2797  O OE2 . GLU A 1 388 ? 180.912 160.200 156.244 1.000 119.49675 ? ? ? ? ? ? 291 GLU A OE2 1 
+ATOM 2798  N N   . ILE A 1 389 ? 178.841 157.995 152.766 1.000 93.60337  ? ? ? ? ? ? 292 ILE A N   1 
+ATOM 2799  C CA  . ILE A 1 389 ? 177.942 156.905 153.117 1.000 94.44953  ? ? ? ? ? ? 292 ILE A CA  1 
+ATOM 2800  C C   . ILE A 1 389 ? 177.689 156.050 151.886 1.000 104.23368 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A C   1 
+ATOM 2801  O O   . ILE A 1 389 ? 177.205 156.540 150.858 1.000 100.80847 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A O   1 
+ATOM 2802  C CB  . ILE A 1 389 ? 176.640 157.452 153.704 1.000 90.66757  ? ? ? ? ? ? 292 ILE A CB  1 
+ATOM 2803  C CG1 . ILE A 1 389 ? 176.841 157.815 155.172 1.000 92.59996  ? ? ? ? ? ? 292 ILE A CG1 1 
+ATOM 2804  C CG2 . ILE A 1 389 ? 175.526 156.437 153.569 1.000 96.00483  ? ? ? ? ? ? 292 ILE A CG2 1 
+ATOM 2805  C CD1 . ILE A 1 389 ? 175.630 158.436 155.810 1.000 101.15756 ? ? ? ? ? ? 292 ILE A CD1 1 
+ATOM 2806  N N   . SER A 1 390 ? 178.025 154.763 151.986 1.000 119.75512 ? ? ? ? ? ? 293 SER A N   1 
+ATOM 2807  C CA  . SER A 1 390 ? 177.849 153.800 150.899 1.000 113.93107 ? ? ? ? ? ? 293 SER A CA  1 
+ATOM 2808  C C   . SER A 1 390 ? 178.546 154.262 149.622 1.000 113.69664 ? ? ? ? ? ? 293 SER A C   1 
+ATOM 2809  O O   . SER A 1 390 ? 178.019 154.117 148.518 1.000 121.58901 ? ? ? ? ? ? 293 SER A O   1 
+ATOM 2810  C CB  . SER A 1 390 ? 176.367 153.526 150.642 1.000 118.82629 ? ? ? ? ? ? 293 SER A CB  1 
+ATOM 2811  O OG  . SER A 1 390 ? 175.913 152.433 151.419 1.000 118.68360 ? ? ? ? ? ? 293 SER A OG  1 
+ATOM 2812  N N   . LEU A 1 391 ? 179.742 154.823 149.773 1.000 100.15918 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A N   1 
+ATOM 2813  C CA  . LEU A 1 391 ? 180.542 155.286 148.649 1.000 90.42607  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CA  1 
+ATOM 2814  C C   . LEU A 1 391 ? 181.919 154.651 148.734 1.000 93.82161  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A C   1 
+ATOM 2815  O O   . LEU A 1 391 ? 182.560 154.695 149.788 1.000 106.69183 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A O   1 
+ATOM 2816  C CB  . LEU A 1 391 ? 180.661 156.810 148.647 1.000 86.89564  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CB  1 
+ATOM 2817  C CG  . LEU A 1 391 ? 180.930 157.472 147.301 1.000 86.02516  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CG  1 
+ATOM 2818  C CD1 . LEU A 1 391 ? 179.815 157.152 146.335 1.000 92.78211  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CD1 1 
+ATOM 2819  C CD2 . LEU A 1 391 ? 181.070 158.968 147.475 1.000 91.37093  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CD2 1 
+ATOM 2820  N N   . HIS A 1 392 ? 182.368 154.061 147.631 1.000 89.34572  ? ? ? ? ? ? 295 HIS A N   1 
+ATOM 2821  C CA  . HIS A 1 392 ? 183.684 153.446 147.596 1.000 87.30156  ? ? ? ? ? ? 295 HIS A CA  1 
+ATOM 2822  C C   . HIS A 1 392 ? 184.763 154.500 147.798 1.000 94.74014  ? ? ? ? ? ? 295 HIS A C   1 
+ATOM 2823  O O   . HIS A 1 392 ? 184.609 155.657 147.407 1.000 106.24052 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A O   1 
+ATOM 2824  C CB  . HIS A 1 392 ? 183.896 152.722 146.270 1.000 89.16062  ? ? ? ? ? ? 295 HIS A CB  1 
+ATOM 2825  C CG  . HIS A 1 392 ? 185.031 151.750 146.289 1.000 94.52808  ? ? ? ? ? ? 295 HIS A CG  1 
+ATOM 2826  N ND1 . HIS A 1 392 ? 186.259 152.029 145.732 1.000 94.04100  ? ? ? ? ? ? 295 HIS A ND1 1 
+ATOM 2827  C CD2 . HIS A 1 392 ? 185.126 150.501 146.800 1.000 100.38843 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A CD2 1 
+ATOM 2828  C CE1 . HIS A 1 392 ? 187.061 150.994 145.899 1.000 94.72260  ? ? ? ? ? ? 295 HIS A CE1 1 
+ATOM 2829  N NE2 . HIS A 1 392 ? 186.397 150.053 146.543 1.000 101.29734 ? ? ? ? ? ? 295 HIS A NE2 1 
+ATOM 2830  N N   . ARG A 1 393 ? 185.868 154.089 148.424 1.000 85.82017  ? ? ? ? ? ? 296 ARG A N   1 
+ATOM 2831  C CA  . ARG A 1 393 ? 186.900 155.057 148.778 1.000 80.28395  ? ? ? ? ? ? 296 ARG A CA  1 
+ATOM 2832  C C   . ARG A 1 393 ? 187.527 155.691 147.546 1.000 84.81655  ? ? ? ? ? ? 296 ARG A C   1 
+ATOM 2833  O O   . ARG A 1 393 ? 187.996 156.830 147.611 1.000 107.37688 ? ? ? ? ? ? 296 ARG A O   1 
+ATOM 2834  C CB  . ARG A 1 393 ? 187.973 154.404 149.648 1.000 80.08936  ? ? ? ? ? ? 296 ARG A CB  1 
+ATOM 2835  C CG  . ARG A 1 393 ? 189.013 153.617 148.890 1.000 92.06913  ? ? ? ? ? ? 296 ARG A CG  1 
+ATOM 2836  C CD  . ARG A 1 393 ? 190.119 153.151 149.812 1.000 94.75360  ? ? ? ? ? ? 296 ARG A CD  1 
+ATOM 2837  N NE  . ARG A 1 393 ? 190.985 154.243 150.235 1.000 90.54620  ? ? ? ? ? ? 296 ARG A NE  1 
+ATOM 2838  C CZ  . ARG A 1 393 ? 192.008 154.700 149.528 1.000 95.27936  ? ? ? ? ? ? 296 ARG A CZ  1 
+ATOM 2839  N NH1 . ARG A 1 393 ? 192.311 154.194 148.346 1.000 87.68693  ? ? ? ? ? ? 296 ARG A NH1 1 
+ATOM 2840  N NH2 . ARG A 1 393 ? 192.747 155.689 150.021 1.000 91.12931  ? ? ? ? ? ? 296 ARG A NH2 1 
+ATOM 2841  N N   . SER A 1 394 ? 187.546 154.980 146.419 1.000 85.70236  ? ? ? ? ? ? 297 SER A N   1 
+ATOM 2842  C CA  . SER A 1 394 ? 188.034 155.586 145.187 1.000 82.75703  ? ? ? ? ? ? 297 SER A CA  1 
+ATOM 2843  C C   . SER A 1 394 ? 187.097 156.685 144.714 1.000 88.64777  ? ? ? ? ? ? 297 SER A C   1 
+ATOM 2844  O O   . SER A 1 394 ? 187.543 157.706 144.180 1.000 97.41706  ? ? ? ? ? ? 297 SER A O   1 
+ATOM 2845  C CB  . SER A 1 394 ? 188.203 154.522 144.107 1.000 92.70717  ? ? ? ? ? ? 297 SER A CB  1 
+ATOM 2846  O OG  . SER A 1 394 ? 186.946 154.051 143.663 1.000 107.02017 ? ? ? ? ? ? 297 SER A OG  1 
+ATOM 2847  N N   . MET A 1 395 ? 185.790 156.494 144.896 1.000 99.46480  ? ? ? ? ? ? 298 MET A N   1 
+ATOM 2848  C CA  . MET A 1 395 ? 184.839 157.537 144.536 1.000 91.27792  ? ? ? ? ? ? 298 MET A CA  1 
+ATOM 2849  C C   . MET A 1 395 ? 184.856 158.677 145.540 1.000 97.51356  ? ? ? ? ? ? 298 MET A C   1 
+ATOM 2850  O O   . MET A 1 395 ? 184.516 159.811 145.191 1.000 111.21712 ? ? ? ? ? ? 298 MET A O   1 
+ATOM 2851  C CB  . MET A 1 395 ? 183.435 156.952 144.421 1.000 97.33818  ? ? ? ? ? ? 298 MET A CB  1 
+ATOM 2852  C CG  . MET A 1 395 ? 183.222 156.110 143.182 1.000 104.81469 ? ? ? ? ? ? 298 MET A CG  1 
+ATOM 2853  S SD  . MET A 1 395 ? 181.486 155.724 142.911 1.000 139.99488 ? ? ? ? ? ? 298 MET A SD  1 
+ATOM 2854  C CE  . MET A 1 395 ? 181.286 154.301 143.975 1.000 116.46547 ? ? ? ? ? ? 298 MET A CE  1 
+ATOM 2855  N N   . GLN A 1 396 ? 185.234 158.398 146.788 1.000 87.45506  ? ? ? ? ? ? 299 GLN A N   1 
+ATOM 2856  C CA  . GLN A 1 396 ? 185.386 159.466 147.768 1.000 70.47802  ? ? ? ? ? ? 299 GLN A CA  1 
+ATOM 2857  C C   . GLN A 1 396 ? 186.509 160.412 147.374 1.000 80.12046  ? ? ? ? ? ? 299 GLN A C   1 
+ATOM 2858  O O   . GLN A 1 396 ? 186.395 161.629 147.546 1.000 97.51436  ? ? ? ? ? ? 299 GLN A O   1 
+ATOM 2859  C CB  . GLN A 1 396 ? 185.648 158.879 149.151 1.000 75.53678  ? ? ? ? ? ? 299 GLN A CB  1 
+ATOM 2860  C CG  . GLN A 1 396 ? 184.444 158.225 149.784 1.000 85.69266  ? ? ? ? ? ? 299 GLN A CG  1 
+ATOM 2861  C CD  . GLN A 1 396 ? 184.782 157.547 151.088 1.000 90.83213  ? ? ? ? ? ? 299 GLN A CD  1 
+ATOM 2862  O OE1 . GLN A 1 396 ? 185.533 158.081 151.899 1.000 100.94431 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A OE1 1 
+ATOM 2863  N NE2 . GLN A 1 396 ? 184.229 156.362 151.300 1.000 91.08803  ? ? ? ? ? ? 299 GLN A NE2 1 
+ATOM 2864  N N   . ILE A 1 397 ? 187.610 159.870 146.853 1.000 79.90999  ? ? ? ? ? ? 300 ILE A N   1 
+ATOM 2865  C CA  . ILE A 1 397 ? 188.698 160.715 146.378 1.000 71.34887  ? ? ? ? ? ? 300 ILE A CA  1 
+ATOM 2866  C C   . ILE A 1 397 ? 188.263 161.499 145.150 1.000 82.46061  ? ? ? ? ? ? 300 ILE A C   1 
+ATOM 2867  O O   . ILE A 1 397 ? 188.651 162.658 144.968 1.000 99.45422  ? ? ? ? ? ? 300 ILE A O   1 
+ATOM 2868  C CB  . ILE A 1 397 ? 189.947 159.866 146.095 1.000 69.51049  ? ? ? ? ? ? 300 ILE A CB  1 
+ATOM 2869  C CG1 . ILE A 1 397 ? 190.301 159.026 147.316 1.000 73.07192  ? ? ? ? ? ? 300 ILE A CG1 1 
+ATOM 2870  C CG2 . ILE A 1 397 ? 191.115 160.749 145.728 1.000 79.66155  ? ? ? ? ? ? 300 ILE A CG2 1 
+ATOM 2871  C CD1 . ILE A 1 397 ? 191.383 158.022 147.057 1.000 82.10901  ? ? ? ? ? ? 300 ILE A CD1 1 
+ATOM 2872  N N   . ALA A 1 398 ? 187.460 160.881 144.285 1.000 84.38870  ? ? ? ? ? ? 301 ALA A N   1 
+ATOM 2873  C CA  . ALA A 1 398 ? 186.945 161.589 143.120 1.000 78.66437  ? ? ? ? ? ? 301 ALA A CA  1 
+ATOM 2874  C C   . ALA A 1 398 ? 186.069 162.758 143.535 1.000 82.21105  ? ? ? ? ? ? 301 ALA A C   1 
+ATOM 2875  O O   . ALA A 1 398 ? 186.153 163.845 142.956 1.000 94.96956  ? ? ? ? ? ? 301 ALA A O   1 
+ATOM 2876  C CB  . ALA A 1 398 ? 186.165 160.629 142.226 1.000 80.92474  ? ? ? ? ? ? 301 ALA A CB  1 
+ATOM 2877  N N   . LEU A 1 399 ? 185.216 162.551 144.536 1.000 85.83210  ? ? ? ? ? ? 302 LEU A N   1 
+ATOM 2878  C CA  . LEU A 1 399 ? 184.395 163.639 145.046 1.000 75.41737  ? ? ? ? ? ? 302 LEU A CA  1 
+ATOM 2879  C C   . LEU A 1 399 ? 185.250 164.708 145.710 1.000 78.73179  ? ? ? ? ? ? 302 LEU A C   1 
+ATOM 2880  O O   . LEU A 1 399 ? 184.935 165.899 145.631 1.000 102.45161 ? ? ? ? ? ? 302 LEU A O   1 
+ATOM 2881  C CB  . LEU A 1 399 ? 183.362 163.092 146.023 1.000 79.18296  ? ? ? ? ? ? 302 LEU A CB  1 
+ATOM 2882  C CG  . LEU A 1 399 ? 182.294 164.067 146.501 1.000 88.36099  ? ? ? ? ? ? 302 LEU A CG  1 
+ATOM 2883  C CD1 . LEU A 1 399 ? 181.781 164.900 145.348 1.000 96.40270  ? ? ? ? ? ? 302 LEU A CD1 1 
+ATOM 2884  C CD2 . LEU A 1 399 ? 181.168 163.298 147.141 1.000 86.91063  ? ? ? ? ? ? 302 LEU A CD2 1 
+ATOM 2885  N N   . SER A 1 400 ? 186.332 164.301 146.372 1.000 80.98774  ? ? ? ? ? ? 303 SER A N   1 
+ATOM 2886  C CA  . SER A 1 400 ? 187.220 165.272 146.999 1.000 76.85193  ? ? ? ? ? ? 303 SER A CA  1 
+ATOM 2887  C C   . SER A 1 400 ? 187.855 166.185 145.963 1.000 86.25246  ? ? ? ? ? ? 303 SER A C   1 
+ATOM 2888  O O   . SER A 1 400 ? 187.994 167.391 146.190 1.000 103.50754 ? ? ? ? ? ? 303 SER A O   1 
+ATOM 2889  C CB  . SER A 1 400 ? 188.297 164.552 147.803 1.000 83.45088  ? ? ? ? ? ? 303 SER A CB  1 
+ATOM 2890  O OG  . SER A 1 400 ? 188.969 165.451 148.662 1.000 96.61896  ? ? ? ? ? ? 303 SER A OG  1 
+ATOM 2891  N N   . LYS A 1 401 ? 188.255 165.628 144.822 1.000 91.55909  ? ? ? ? ? ? 304 LYS A N   1 
+ATOM 2892  C CA  . LYS A 1 401 ? 188.848 166.447 143.773 1.000 83.51097  ? ? ? ? ? ? 304 LYS A CA  1 
+ATOM 2893  C C   . LYS A 1 401 ? 187.841 167.448 143.225 1.000 84.97275  ? ? ? ? ? ? 304 LYS A C   1 
+ATOM 2894  O O   . LYS A 1 401 ? 188.193 168.592 142.925 1.000 97.38905  ? ? ? ? ? ? 304 LYS A O   1 
+ATOM 2895  C CB  . LYS A 1 401 ? 189.388 165.555 142.659 1.000 84.34249  ? ? ? ? ? ? 304 LYS A CB  1 
+ATOM 2896  C CG  . LYS A 1 401 ? 189.959 166.317 141.486 1.000 93.09381  ? ? ? ? ? ? 304 LYS A CG  1 
+ATOM 2897  C CD  . LYS A 1 401 ? 190.450 165.377 140.407 1.000 97.84080  ? ? ? ? ? ? 304 LYS A CD  1 
+ATOM 2898  C CE  . LYS A 1 401 ? 191.949 165.494 140.220 1.000 104.78980 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A CE  1 
+ATOM 2899  N NZ  . LYS A 1 401 ? 192.682 165.239 141.487 1.000 106.92673 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A NZ  1 
+ATOM 2900  N N   . GLN A 1 402 ? 186.581 167.035 143.086 1.000 88.91005  ? ? ? ? ? ? 305 GLN A N   1 
+ATOM 2901  C CA  . GLN A 1 402 ? 185.552 167.946 142.599 1.000 89.72539  ? ? ? ? ? ? 305 GLN A CA  1 
+ATOM 2902  C C   . GLN A 1 402 ? 185.340 169.107 143.557 1.000 103.76433 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A C   1 
+ATOM 2903  O O   . GLN A 1 402 ? 185.187 170.256 143.130 1.000 109.18883 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A O   1 
+ATOM 2904  C CB  . GLN A 1 402 ? 184.241 167.195 142.396 1.000 91.37152  ? ? ? ? ? ? 305 GLN A CB  1 
+ATOM 2905  C CG  . GLN A 1 402 ? 184.135 166.495 141.070 1.000 105.85635 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A CG  1 
+ATOM 2906  C CD  . GLN A 1 402 ? 184.337 167.429 139.902 1.000 119.60006 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A CD  1 
+ATOM 2907  O OE1 . GLN A 1 402 ? 183.688 168.470 139.806 1.000 121.26874 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A OE1 1 
+ATOM 2908  N NE2 . GLN A 1 402 ? 185.241 167.064 139.003 1.000 113.85060 ? ? ? ? ? ? 305 GLN A NE2 1 
+ATOM 2909  N N   . LEU A 1 403 ? 185.317 168.825 144.858 1.000 90.44280  ? ? ? ? ? ? 306 LEU A N   1 
+ATOM 2910  C CA  . LEU A 1 403 ? 184.990 169.857 145.833 1.000 69.36790  ? ? ? ? ? ? 306 LEU A CA  1 
+ATOM 2911  C C   . LEU A 1 403 ? 186.074 170.921 145.910 1.000 80.92309  ? ? ? ? ? ? 306 LEU A C   1 
+ATOM 2912  O O   . LEU A 1 403 ? 185.771 172.115 146.000 1.000 96.63284  ? ? ? ? ? ? 306 LEU A O   1 
+ATOM 2913  C CB  . LEU A 1 403 ? 184.769 169.222 147.202 1.000 68.17755  ? ? ? ? ? ? 306 LEU A CB  1 
+ATOM 2914  C CG  . LEU A 1 403 ? 183.506 168.382 147.345 1.000 70.71156  ? ? ? ? ? ? 306 LEU A CG  1 
+ATOM 2915  C CD1 . LEU A 1 403 ? 183.301 167.986 148.787 1.000 78.51682  ? ? ? ? ? ? 306 LEU A CD1 1 
+ATOM 2916  C CD2 . LEU A 1 403 ? 182.311 169.145 146.829 1.000 78.54261  ? ? ? ? ? ? 306 LEU A CD2 1 
+ATOM 2917  N N   . PHE A 1 404 ? 187.339 170.517 145.869 1.000 74.21741  ? ? ? ? ? ? 307 PHE A N   1 
+ATOM 2918  C CA  . PHE A 1 404 ? 188.437 171.430 146.151 1.000 79.20022  ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CA  1 
+ATOM 2919  C C   . PHE A 1 404 ? 189.217 171.848 144.915 1.000 88.10324  ? ? ? ? ? ? 307 PHE A C   1 
+ATOM 2920  O O   . PHE A 1 404 ? 189.559 173.025 144.780 1.000 98.44608  ? ? ? ? ? ? 307 PHE A O   1 
+ATOM 2921  C CB  . PHE A 1 404 ? 189.385 170.796 147.167 1.000 76.51297  ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CB  1 
+ATOM 2922  C CG  . PHE A 1 404 ? 188.727 170.466 148.469 1.000 79.75947  ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CG  1 
+ATOM 2923  C CD1 . PHE A 1 404 ? 188.415 171.460 149.371 1.000 83.20573  ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CD1 1 
+ATOM 2924  C CD2 . PHE A 1 404 ? 188.407 169.162 148.785 1.000 81.10255  ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CD2 1 
+ATOM 2925  C CE1 . PHE A 1 404 ? 187.804 171.158 150.563 1.000 79.47416  ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CE1 1 
+ATOM 2926  C CE2 . PHE A 1 404 ? 187.796 168.857 149.976 1.000 78.00173  ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CE2 1 
+ATOM 2927  C CZ  . PHE A 1 404 ? 187.496 169.856 150.866 1.000 76.43983  ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CZ  1 
+ATOM 2928  N N   . GLU A 1 405 ? 189.522 170.919 144.010 1.000 111.48901 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A N   1 
+ATOM 2929  C CA  . GLU A 1 405 ? 190.281 171.288 142.821 1.000 111.94008 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A CA  1 
+ATOM 2930  C C   . GLU A 1 405 ? 189.420 172.051 141.824 1.000 113.74772 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A C   1 
+ATOM 2931  O O   . GLU A 1 405 ? 189.865 173.051 141.250 1.000 119.00315 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A O   1 
+ATOM 2932  C CB  . GLU A 1 405 ? 190.878 170.045 142.169 1.000 116.30676 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A CB  1 
+ATOM 2933  C CG  . GLU A 1 405 ? 191.691 169.187 143.113 1.000 128.12875 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A CG  1 
+ATOM 2934  C CD  . GLU A 1 405 ? 193.135 169.069 142.681 1.000 130.47205 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A CD  1 
+ATOM 2935  O OE1 . GLU A 1 405 ? 193.389 169.070 141.459 1.000 129.95914 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A OE1 1 
+ATOM 2936  O OE2 . GLU A 1 405 ? 194.016 168.978 143.561 1.000 129.70404 ? ? ? ? ? ? 308 GLU A OE2 1 
+ATOM 2937  N N   . GLN A 1 406 ? 188.191 171.601 141.604 1.000 116.17374 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A N   1 
+ATOM 2938  C CA  . GLN A 1 406 ? 187.331 172.238 140.624 1.000 119.22848 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A CA  1 
+ATOM 2939  C C   . GLN A 1 406 ? 186.712 173.509 141.196 1.000 122.97346 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A C   1 
+ATOM 2940  O O   . GLN A 1 406 ? 186.757 173.775 142.399 1.000 120.34045 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A O   1 
+ATOM 2941  C CB  . GLN A 1 406 ? 186.235 171.280 140.165 1.000 118.77192 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A CB  1 
+ATOM 2942  C CG  . GLN A 1 406 ? 186.743 169.980 139.571 1.000 122.29110 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A CG  1 
+ATOM 2943  C CD  . GLN A 1 406 ? 187.912 170.180 138.632 1.000 125.21846 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A CD  1 
+ATOM 2944  O OE1 . GLN A 1 406 ? 187.862 171.011 137.726 1.000 125.09264 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A OE1 1 
+ATOM 2945  N NE2 . GLN A 1 406 ? 188.973 169.412 138.840 1.000 122.86281 ? ? ? ? ? ? 309 GLN A NE2 1 
+ATOM 2946  N N   . SER A 1 407 ? 186.130 174.305 140.304 1.000 124.57713 ? ? ? ? ? ? 310 SER A N   1 
+ATOM 2947  C CA  . SER A 1 407 ? 185.412 175.515 140.672 1.000 123.78740 ? ? ? ? ? ? 310 SER A CA  1 
+ATOM 2948  C C   . SER A 1 407 ? 183.903 175.329 140.621 1.000 119.11211 ? ? ? ? ? ? 310 SER A C   1 
+ATOM 2949  O O   . SER A 1 407 ? 183.165 176.318 140.622 1.000 117.91928 ? ? ? ? ? ? 310 SER A O   1 
+ATOM 2950  C CB  . SER A 1 407 ? 185.828 176.670 139.762 1.000 123.18355 ? ? ? ? ? ? 310 SER A CB  1 
+ATOM 2951  O OG  . SER A 1 407 ? 187.224 176.898 139.840 1.000 123.46406 ? ? ? ? ? ? 310 SER A OG  1 
+ATOM 2952  N N   . THR A 1 408 ? 183.433 174.083 140.564 1.000 111.73474 ? ? ? ? ? ? 311 THR A N   1 
+ATOM 2953  C CA  . THR A 1 408 ? 182.004 173.828 140.430 1.000 110.40940 ? ? ? ? ? ? 311 THR A CA  1 
+ATOM 2954  C C   . THR A 1 408 ? 181.238 174.305 141.655 1.000 108.69375 ? ? ? ? ? ? 311 THR A C   1 
+ATOM 2955  O O   . THR A 1 408 ? 180.226 175.004 141.534 1.000 113.39798 ? ? ? ? ? ? 311 THR A O   1 
+ATOM 2956  C CB  . THR A 1 408 ? 181.765 172.338 140.199 1.000 116.88871 ? ? ? ? ? ? 311 THR A CB  1 
+ATOM 2957  O OG1 . THR A 1 408 ? 182.696 171.851 139.226 1.000 120.63848 ? ? ? ? ? ? 311 THR A OG1 1 
+ATOM 2958  C CG2 . THR A 1 408 ? 180.358 172.099 139.705 1.000 117.26202 ? ? ? ? ? ? 311 THR A CG2 1 
+ATOM 2959  N N   . TYR A 1 409 ? 181.706 173.941 142.844 1.000 96.75059  ? ? ? ? ? ? 312 TYR A N   1 
+ATOM 2960  C CA  . TYR A 1 409 ? 181.030 174.275 144.094 1.000 95.98019  ? ? ? ? ? ? 312 TYR A CA  1 
+ATOM 2961  C C   . TYR A 1 409 ? 181.789 175.428 144.735 1.000 93.80193  ? ? ? ? ? ? 312 TYR A C   1 
+ATOM 2962  O O   . TYR A 1 409 ? 182.727 175.228 145.504 1.000 100.89495 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A O   1 
+ATOM 2963  C CB  . TYR A 1 409 ? 180.962 173.061 145.009 1.000 93.73573  ? ? ? ? ? ? 312 TYR A CB  1 
+ATOM 2964  C CG  . TYR A 1 409 ? 180.454 171.821 144.319 1.000 91.80445  ? ? ? ? ? ? 312 TYR A CG  1 
+ATOM 2965  C CD1 . TYR A 1 409 ? 179.100 171.545 144.262 1.000 100.39901 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A CD1 1 
+ATOM 2966  C CD2 . TYR A 1 409 ? 181.328 170.930 143.722 1.000 97.25698  ? ? ? ? ? ? 312 TYR A CD2 1 
+ATOM 2967  C CE1 . TYR A 1 409 ? 178.631 170.417 143.632 1.000 96.70502  ? ? ? ? ? ? 312 TYR A CE1 1 
+ATOM 2968  C CE2 . TYR A 1 409 ? 180.867 169.800 143.089 1.000 101.77603 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A CE2 1 
+ATOM 2969  C CZ  . TYR A 1 409 ? 179.517 169.549 143.048 1.000 99.04353  ? ? ? ? ? ? 312 TYR A CZ  1 
+ATOM 2970  O OH  . TYR A 1 409 ? 179.050 168.422 142.419 1.000 109.82255 ? ? ? ? ? ? 312 TYR A OH  1 
+ATOM 2971  N N   . LYS A 1 410 ? 181.378 176.651 144.404 1.000 80.02013  ? ? ? ? ? ? 313 LYS A N   1 
+ATOM 2972  C CA  . LYS A 1 410 ? 182.070 177.823 144.924 1.000 82.07577  ? ? ? ? ? ? 313 LYS A CA  1 
+ATOM 2973  C C   . LYS A 1 410 ? 181.906 177.941 146.433 1.000 87.23102  ? ? ? ? ? ? 313 LYS A C   1 
+ATOM 2974  O O   . LYS A 1 410 ? 182.879 178.201 147.148 1.000 98.76355  ? ? ? ? ? ? 313 LYS A O   1 
+ATOM 2975  C CB  . LYS A 1 410 ? 181.563 179.080 144.226 1.000 87.39505  ? ? ? ? ? ? 313 LYS A CB  1 
+ATOM 2976  C CG  . LYS A 1 410 ? 182.498 180.260 144.352 1.000 92.24263  ? ? ? ? ? ? 313 LYS A CG  1 
+ATOM 2977  C CD  . LYS A 1 410 ? 181.927 181.491 143.688 1.000 98.31915  ? ? ? ? ? ? 313 LYS A CD  1 
+ATOM 2978  C CE  . LYS A 1 410 ? 182.830 182.689 143.905 1.000 102.74347 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A CE  1 
+ATOM 2979  N NZ  . LYS A 1 410 ? 182.230 183.940 143.371 1.000 104.96684 ? ? ? ? ? ? 313 LYS A NZ  1 
+ATOM 2980  N N   . TYR A 1 411 ? 180.690 177.750 146.937 1.000 73.33056  ? ? ? ? ? ? 314 TYR A N   1 
+ATOM 2981  C CA  . TYR A 1 411 ? 180.412 177.806 148.366 1.000 72.28613  ? ? ? ? ? ? 314 TYR A CA  1 
+ATOM 2982  C C   . TYR A 1 411 ? 179.780 176.492 148.784 1.000 77.31016  ? ? ? ? ? ? 314 TYR A C   1 
+ATOM 2983  O O   . TYR A 1 411 ? 178.804 176.055 148.170 1.000 97.53567  ? ? ? ? ? ? 314 TYR A O   1 
+ATOM 2984  C CB  . TYR A 1 411 ? 179.474 178.962 148.711 1.000 65.08970  ? ? ? ? ? ? 314 TYR A CB  1 
+ATOM 2985  C CG  . TYR A 1 411 ? 179.759 180.242 147.978 1.000 68.70543  ? ? ? ? ? ? 314 TYR A CG  1 
+ATOM 2986  C CD1 . TYR A 1 411 ? 180.755 181.098 148.404 1.000 83.17833  ? ? ? ? ? ? 314 TYR A CD1 1 
+ATOM 2987  C CD2 . TYR A 1 411 ? 179.023 180.599 146.866 1.000 79.14293  ? ? ? ? ? ? 314 TYR A CD2 1 
+ATOM 2988  C CE1 . TYR A 1 411 ? 181.014 182.270 147.740 1.000 83.40934  ? ? ? ? ? ? 314 TYR A CE1 1 
+ATOM 2989  C CE2 . TYR A 1 411 ? 179.275 181.765 146.196 1.000 83.41716  ? ? ? ? ? ? 314 TYR A CE2 1 
+ATOM 2990  C CZ  . TYR A 1 411 ? 180.272 182.598 146.636 1.000 84.10640  ? ? ? ? ? ? 314 TYR A CZ  1 
+ATOM 2991  O OH  . TYR A 1 411 ? 180.528 183.770 145.968 1.000 97.64474  ? ? ? ? ? ? 314 TYR A OH  1 
+ATOM 2992  N N   . PHE A 1 412 ? 180.319 175.870 149.827 1.000 61.94976  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A N   1 
+ATOM 2993  C CA  . PHE A 1 412 ? 179.688 174.675 150.359 1.000 63.68823  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CA  1 
+ATOM 2994  C C   . PHE A 1 412 ? 180.078 174.482 151.813 1.000 66.07127  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A C   1 
+ATOM 2995  O O   . PHE A 1 412 ? 181.085 175.015 152.280 1.000 86.27844  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A O   1 
+ATOM 2996  C CB  . PHE A 1 412 ? 180.039 173.425 149.537 1.000 68.53865  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CB  1 
+ATOM 2997  C CG  . PHE A 1 412 ? 181.489 173.038 149.582 1.000 68.13181  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CG  1 
+ATOM 2998  C CD1 . PHE A 1 412 ? 181.989 172.269 150.615 1.000 70.63438  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CD1 1 
+ATOM 2999  C CD2 . PHE A 1 412 ? 182.343 173.412 148.568 1.000 74.73341  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CD2 1 
+ATOM 3000  C CE1 . PHE A 1 412 ? 183.311 171.907 150.647 1.000 72.68659  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CE1 1 
+ATOM 3001  C CE2 . PHE A 1 412 ? 183.665 173.047 148.597 1.000 75.57773  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CE2 1 
+ATOM 3002  C CZ  . PHE A 1 412 ? 184.149 172.295 149.637 1.000 77.25353  ? ? ? ? ? ? 315 PHE A CZ  1 
+ATOM 3003  N N   . PHE A 1 413 ? 179.254 173.719 152.522 1.000 58.96982  ? ? ? ? ? ? 316 PHE A N   1 
+ATOM 3004  C CA  . PHE A 1 413 ? 179.543 173.253 153.869 1.000 66.05788  ? ? ? ? ? ? 316 PHE A CA  1 
+ATOM 3005  C C   . PHE A 1 413 ? 179.503 171.735 153.848 1.000 76.53389  ? ? ? ? ? ? 316 PHE A C   1 
+ATOM 3006  O O   . PHE A 1 413 ? 178.445 171.144 153.615 1.000 94.18212  ? ? ? ? ? ? 316 PHE A O   1 
+ATOM 3007  C CB  . PHE A 1 413 ? 178.535 173.799 154.877 1.000 64.18212  ? ? ? ? ? ? 316 PHE A CB  1 
+ATOM 3008  C CG  . PHE A 1 413 ? 178.639 175.273 155.100 1.000 76.95994  ? ? ? ? ? ? 316 PHE A CG  1 
+ATOM 3009  C CD1 . PHE A 1 413 ? 178.068 176.162 154.212 1.000 81.06854  ? ? ? ? ? ? 316 PHE A CD1 1 
+ATOM 3010  C CD2 . PHE A 1 413 ? 179.302 175.770 156.202 1.000 74.91238  ? ? ? ? ? ? 316 PHE A CD2 1 
+ATOM 3011  C CE1 . PHE A 1 413 ? 178.163 177.517 154.417 1.000 74.86333  ? ? ? ? ? ? 316 PHE A CE1 1 
+ATOM 3012  C CE2 . PHE A 1 413 ? 179.397 177.123 156.411 1.000 79.38322  ? ? ? ? ? ? 316 PHE A CE2 1 
+ATOM 3013  C CZ  . PHE A 1 413 ? 178.829 177.998 155.517 1.000 77.44238  ? ? ? ? ? ? 316 PHE A CZ  1 
+ATOM 3014  N N   . LEU A 1 414 ? 180.645 171.108 154.086 1.000 72.86317  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A N   1 
+ATOM 3015  C CA  . LEU A 1 414 ? 180.784 169.665 153.971 1.000 61.44609  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CA  1 
+ATOM 3016  C C   . LEU A 1 414 ? 180.933 169.066 155.360 1.000 69.67749  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A C   1 
+ATOM 3017  O O   . LEU A 1 414 ? 181.830 169.453 156.112 1.000 88.31923  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A O   1 
+ATOM 3018  C CB  . LEU A 1 414 ? 181.982 169.308 153.097 1.000 72.28966  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CB  1 
+ATOM 3019  C CG  . LEU A 1 414 ? 182.429 167.852 153.126 1.000 78.45822  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CG  1 
+ATOM 3020  C CD1 . LEU A 1 414 ? 181.571 167.056 152.190 1.000 75.55761  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CD1 1 
+ATOM 3021  C CD2 . LEU A 1 414 ? 183.882 167.739 152.733 1.000 86.67387  ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CD2 1 
+ATOM 3022  N N   . SER A 1 415 ? 180.054 168.132 155.697 1.000 73.73092  ? ? ? ? ? ? 318 SER A N   1 
+ATOM 3023  C CA  . SER A 1 415 ? 180.124 167.389 156.948 1.000 76.86758  ? ? ? ? ? ? 318 SER A CA  1 
+ATOM 3024  C C   . SER A 1 415 ? 180.528 165.961 156.624 1.000 90.68889  ? ? ? ? ? ? 318 SER A C   1 
+ATOM 3025  O O   . SER A 1 415 ? 179.799 165.254 155.923 1.000 105.77960 ? ? ? ? ? ? 318 SER A O   1 
+ATOM 3026  C CB  . SER A 1 415 ? 178.785 167.419 157.679 1.000 98.52973  ? ? ? ? ? ? 318 SER A CB  1 
+ATOM 3027  O OG  . SER A 1 415 ? 178.737 166.429 158.687 1.000 104.67665 ? ? ? ? ? ? 318 SER A OG  1 
+ATOM 3028  N N   . THR A 1 416 ? 181.682 165.537 157.129 1.000 89.75544  ? ? ? ? ? ? 319 THR A N   1 
+ATOM 3029  C CA  . THR A 1 416 ? 182.250 164.264 156.722 1.000 87.70918  ? ? ? ? ? ? 319 THR A CA  1 
+ATOM 3030  C C   . THR A 1 416 ? 182.817 163.520 157.919 1.000 89.27114  ? ? ? ? ? ? 319 THR A C   1 
+ATOM 3031  O O   . THR A 1 416 ? 183.195 164.118 158.928 1.000 99.13013  ? ? ? ? ? ? 319 THR A O   1 
+ATOM 3032  C CB  . THR A 1 416 ? 183.344 164.453 155.668 1.000 89.13320  ? ? ? ? ? ? 319 THR A CB  1 
+ATOM 3033  O OG1 . THR A 1 416 ? 183.734 163.177 155.154 1.000 96.06701  ? ? ? ? ? ? 319 THR A OG1 1 
+ATOM 3034  C CG2 . THR A 1 416 ? 184.551 165.140 156.268 1.000 84.55695  ? ? ? ? ? ? 319 THR A CG2 1 
+ATOM 3035  N N   . HIS A 1 417 ? 182.859 162.195 157.792 1.000 100.16131 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A N   1 
+ATOM 3036  C CA  . HIS A 1 417 ? 183.505 161.327 158.759 1.000 91.89642  ? ? ? ? ? ? 320 HIS A CA  1 
+ATOM 3037  C C   . HIS A 1 417 ? 184.694 160.577 158.188 1.000 94.80632  ? ? ? ? ? ? 320 HIS A C   1 
+ATOM 3038  O O   . HIS A 1 417 ? 185.376 159.874 158.941 1.000 102.72582 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A O   1 
+ATOM 3039  C CB  . HIS A 1 417 ? 182.507 160.302 159.318 1.000 90.82050  ? ? ? ? ? ? 320 HIS A CB  1 
+ATOM 3040  C CG  . HIS A 1 417 ? 181.954 160.665 160.659 1.000 105.36645 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A CG  1 
+ATOM 3041  N ND1 . HIS A 1 417 ? 182.748 161.093 161.700 1.000 113.24842 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A ND1 1 
+ATOM 3042  C CD2 . HIS A 1 417 ? 180.685 160.662 161.130 1.000 104.64990 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A CD2 1 
+ATOM 3043  C CE1 . HIS A 1 417 ? 181.992 161.339 162.754 1.000 112.33759 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A CE1 1 
+ATOM 3044  N NE2 . HIS A 1 417 ? 180.737 161.086 162.435 1.000 113.40250 ? ? ? ? ? ? 320 HIS A NE2 1 
+ATOM 3045  N N   . SER A 1 418 ? 184.961 160.699 156.900 1.000 86.21504  ? ? ? ? ? ? 321 SER A N   1 
+ATOM 3046  C CA  . SER A 1 418 ? 185.973 159.884 156.252 1.000 89.24901  ? ? ? ? ? ? 321 SER A CA  1 
+ATOM 3047  C C   . SER A 1 418 ? 187.155 160.736 155.836 1.000 94.73707  ? ? ? ? ? ? 321 SER A C   1 
+ATOM 3048  O O   . SER A 1 418 ? 186.964 161.788 155.213 1.000 95.58777  ? ? ? ? ? ? 321 SER A O   1 
+ATOM 3049  C CB  . SER A 1 418 ? 185.391 159.185 155.029 1.000 89.59935  ? ? ? ? ? ? 321 SER A CB  1 
+ATOM 3050  O OG  . SER A 1 418 ? 185.940 159.717 153.841 1.000 102.74761 ? ? ? ? ? ? 321 SER A OG  1 
+ATOM 3051  N N   . PRO A 1 419 ? 188.380 160.320 156.162 1.000 91.07605  ? ? ? ? ? ? 322 PRO A N   1 
+ATOM 3052  C CA  . PRO A 1 419 ? 189.554 161.095 155.743 1.000 83.65943  ? ? ? ? ? ? 322 PRO A CA  1 
+ATOM 3053  C C   . PRO A 1 419 ? 189.752 161.144 154.243 1.000 92.17381  ? ? ? ? ? ? 322 PRO A C   1 
+ATOM 3054  O O   . PRO A 1 419 ? 190.459 162.037 153.764 1.000 101.17652 ? ? ? ? ? ? 322 PRO A O   1 
+ATOM 3055  C CB  . PRO A 1 419 ? 190.720 160.370 156.428 1.000 88.46828  ? ? ? ? ? ? 322 PRO A CB  1 
+ATOM 3056  C CG  . PRO A 1 419 ? 190.097 159.489 157.454 1.000 93.41042  ? ? ? ? ? ? 322 PRO A CG  1 
+ATOM 3057  C CD  . PRO A 1 419 ? 188.746 159.139 156.954 1.000 92.40013  ? ? ? ? ? ? 322 PRO A CD  1 
+ATOM 3058  N N   . GLU A 1 420 ? 189.161 160.220 153.485 1.000 96.97321  ? ? ? ? ? ? 323 GLU A N   1 
+ATOM 3059  C CA  . GLU A 1 420 ? 189.387 160.194 152.044 1.000 83.22968  ? ? ? ? ? ? 323 GLU A CA  1 
+ATOM 3060  C C   . GLU A 1 420 ? 188.800 161.416 151.356 1.000 89.71916  ? ? ? ? ? ? 323 GLU A C   1 
+ATOM 3061  O O   . GLU A 1 420 ? 189.343 161.875 150.348 1.000 105.65467 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A O   1 
+ATOM 3062  C CB  . GLU A 1 420 ? 188.801 158.920 151.444 1.000 89.37366  ? ? ? ? ? ? 323 GLU A CB  1 
+ATOM 3063  C CG  . GLU A 1 420 ? 189.756 157.749 151.449 1.000 104.00242 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A CG  1 
+ATOM 3064  C CD  . GLU A 1 420 ? 189.706 156.967 152.743 1.000 112.37210 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A CD  1 
+ATOM 3065  O OE1 . GLU A 1 420 ? 188.609 156.853 153.328 1.000 109.00043 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A OE1 1 
+ATOM 3066  O OE2 . GLU A 1 420 ? 190.762 156.463 153.176 1.000 112.88915 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A OE2 1 
+ATOM 3067  N N   . LEU A 1 421 ? 187.703 161.957 151.881 1.000 84.21337  ? ? ? ? ? ? 324 LEU A N   1 
+ATOM 3068  C CA  . LEU A 1 421 ? 187.108 163.152 151.300 1.000 87.38447  ? ? ? ? ? ? 324 LEU A CA  1 
+ATOM 3069  C C   . LEU A 1 421 ? 187.979 164.386 151.469 1.000 97.22781  ? ? ? ? ? ? 324 LEU A C   1 
+ATOM 3070  O O   . LEU A 1 421 ? 187.701 165.408 150.837 1.000 111.15077 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A O   1 
+ATOM 3071  C CB  . LEU A 1 421 ? 185.735 163.401 151.917 1.000 81.88214  ? ? ? ? ? ? 324 LEU A CB  1 
+ATOM 3072  C CG  . LEU A 1 421 ? 184.563 162.874 151.096 1.000 87.91287  ? ? ? ? ? ? 324 LEU A CG  1 
+ATOM 3073  C CD1 . LEU A 1 421 ? 183.363 162.643 151.975 1.000 104.18120 ? ? ? ? ? ? 324 LEU A CD1 1 
+ATOM 3074  C CD2 . LEU A 1 421 ? 184.229 163.855 150.000 1.000 96.32418  ? ? ? ? ? ? 324 LEU A CD2 1 
+ATOM 3075  N N   . LEU A 1 422 ? 189.017 164.317 152.298 1.000 84.40482  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A N   1 
+ATOM 3076  C CA  . LEU A 1 422 ? 189.916 165.438 152.531 1.000 77.38466  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CA  1 
+ATOM 3077  C C   . LEU A 1 422 ? 191.269 165.239 151.863 1.000 86.08368  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A C   1 
+ATOM 3078  O O   . LEU A 1 422 ? 192.226 165.942 152.191 1.000 102.10191 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A O   1 
+ATOM 3079  C CB  . LEU A 1 422 ? 190.093 165.660 154.031 1.000 82.02350  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CB  1 
+ATOM 3080  C CG  . LEU A 1 422 ? 188.816 165.935 154.820 1.000 81.16704  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CG  1 
+ATOM 3081  C CD1 . LEU A 1 422 ? 189.149 166.390 156.221 1.000 85.97053  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CD1 1 
+ATOM 3082  C CD2 . LEU A 1 422 ? 187.979 166.973 154.110 1.000 84.75473  ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CD2 1 
+ATOM 3083  N N   . TYR A 1 423 ? 191.369 164.289 150.934 1.000 81.21682  ? ? ? ? ? ? 326 TYR A N   1 
+ATOM 3084  C CA  . TYR A 1 423 ? 192.654 164.007 150.305 1.000 79.48399  ? ? ? ? ? ? 326 TYR A CA  1 
+ATOM 3085  C C   . TYR A 1 423 ? 193.121 165.170 149.443 1.000 93.47739  ? ? ? ? ? ? 326 TYR A C   1 
+ATOM 3086  O O   . TYR A 1 423 ? 194.325 165.419 149.327 1.000 106.33704 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A O   1 
+ATOM 3087  C CB  . TYR A 1 423 ? 192.561 162.734 149.471 1.000 83.96833  ? ? ? ? ? ? 326 TYR A CB  1 
+ATOM 3088  C CG  . TYR A 1 423 ? 192.931 161.487 150.227 1.000 84.69020  ? ? ? ? ? ? 326 TYR A CG  1 
+ATOM 3089  C CD1 . TYR A 1 423 ? 192.888 161.456 151.609 1.000 91.70776  ? ? ? ? ? ? 326 TYR A CD1 1 
+ATOM 3090  C CD2 . TYR A 1 423 ? 193.324 160.341 149.560 1.000 83.61830  ? ? ? ? ? ? 326 TYR A CD2 1 
+ATOM 3091  C CE1 . TYR A 1 423 ? 193.222 160.323 152.304 1.000 88.81921  ? ? ? ? ? ? 326 TYR A CE1 1 
+ATOM 3092  C CE2 . TYR A 1 423 ? 193.662 159.203 150.248 1.000 91.96044  ? ? ? ? ? ? 326 TYR A CE2 1 
+ATOM 3093  C CZ  . TYR A 1 423 ? 193.609 159.199 151.620 1.000 95.36904  ? ? ? ? ? ? 326 TYR A CZ  1 
+ATOM 3094  O OH  . TYR A 1 423 ? 193.945 158.063 152.315 1.000 105.34427 ? ? ? ? ? ? 326 TYR A OH  1 
+ATOM 3095  N N   . GLU A 1 424 ? 192.189 165.885 148.822 1.000 100.64456 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A N   1 
+ATOM 3096  C CA  . GLU A 1 424 ? 192.515 167.004 147.953 1.000 102.00736 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A CA  1 
+ATOM 3097  C C   . GLU A 1 424 ? 192.233 168.350 148.599 1.000 105.06394 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A C   1 
+ATOM 3098  O O   . GLU A 1 424 ? 192.222 169.366 147.898 1.000 108.14739 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A O   1 
+ATOM 3099  C CB  . GLU A 1 424 ? 191.743 166.893 146.641 1.000 102.63904 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A CB  1 
+ATOM 3100  C CG  . GLU A 1 424 ? 191.847 165.540 145.979 1.000 112.56941 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A CG  1 
+ATOM 3101  C CD  . GLU A 1 424 ? 193.094 165.407 145.137 1.000 123.51490 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A CD  1 
+ATOM 3102  O OE1 . GLU A 1 424 ? 193.704 166.446 144.817 1.000 121.42568 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A OE1 1 
+ATOM 3103  O OE2 . GLU A 1 424 ? 193.463 164.265 144.794 1.000 124.47954 ? ? ? ? ? ? 327 GLU A OE2 1 
+ATOM 3104  N N   . MET A 1 425 ? 192.005 168.383 149.908 1.000 91.63580  ? ? ? ? ? ? 328 MET A N   1 
+ATOM 3105  C CA  . MET A 1 425 ? 191.597 169.617 150.564 1.000 89.10888  ? ? ? ? ? ? 328 MET A CA  1 
+ATOM 3106  C C   . MET A 1 425 ? 192.664 170.692 150.415 1.000 93.01880  ? ? ? ? ? ? 328 MET A C   1 
+ATOM 3107  O O   . MET A 1 425 ? 193.863 170.425 150.517 1.000 105.38870 ? ? ? ? ? ? 328 MET A O   1 
+ATOM 3108  C CB  . MET A 1 425 ? 191.296 169.355 152.039 1.000 84.88476  ? ? ? ? ? ? 328 MET A CB  1 
+ATOM 3109  C CG  . MET A 1 425 ? 192.511 169.093 152.898 1.000 98.68749  ? ? ? ? ? ? 328 MET A CG  1 
+ATOM 3110  S SD  . MET A 1 425 ? 192.143 169.094 154.656 1.000 118.80526 ? ? ? ? ? ? 328 MET A SD  1 
+ATOM 3111  C CE  . MET A 1 425 ? 193.549 168.184 155.279 1.000 90.00890  ? ? ? ? ? ? 328 MET A CE  1 
+ATOM 3112  N N   . ASP A 1 426 ? 192.214 171.913 150.140 1.000 94.46277  ? ? ? ? ? ? 329 ASP A N   1 
+ATOM 3113  C CA  . ASP A 1 426 ? 193.084 173.065 149.964 1.000 91.26805  ? ? ? ? ? ? 329 ASP A CA  1 
+ATOM 3114  C C   . ASP A 1 426 ? 192.219 174.308 149.876 1.000 96.69020  ? ? ? ? ? ? 329 ASP A C   1 
+ATOM 3115  O O   . ASP A 1 426 ? 191.132 174.266 149.298 1.000 108.20098 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A O   1 
+ATOM 3116  C CB  . ASP A 1 426 ? 193.945 172.933 148.703 1.000 99.86447  ? ? ? ? ? ? 329 ASP A CB  1 
+ATOM 3117  C CG  . ASP A 1 426 ? 195.030 173.982 148.630 1.000 111.99308 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A CG  1 
+ATOM 3118  O OD1 . ASP A 1 426 ? 195.197 174.734 149.609 1.000 115.09726 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A OD1 1 
+ATOM 3119  O OD2 . ASP A 1 426 ? 195.718 174.057 147.593 1.000 112.42091 ? ? ? ? ? ? 329 ASP A OD2 1 
+ATOM 3120  N N   . ASN A 1 427 ? 192.710 175.407 150.446 1.000 89.89448  ? ? ? ? ? ? 330 ASN A N   1 
+ATOM 3121  C CA  . ASN A 1 427 ? 192.003 176.685 150.442 1.000 85.58145  ? ? ? ? ? ? 330 ASN A CA  1 
+ATOM 3122  C C   . ASN A 1 427 ? 190.597 176.528 151.011 1.000 86.81663  ? ? ? ? ? ? 330 ASN A C   1 
+ATOM 3123  O O   . ASN A 1 427 ? 189.620 177.074 150.499 1.000 97.97567  ? ? ? ? ? ? 330 ASN A O   1 
+ATOM 3124  C CB  . ASN A 1 427 ? 191.967 177.285 149.038 1.000 85.96071  ? ? ? ? ? ? 330 ASN A CB  1 
+ATOM 3125  C CG  . ASN A 1 427 ? 191.546 178.736 149.038 1.000 97.39673  ? ? ? ? ? ? 330 ASN A CG  1 
+ATOM 3126  O OD1 . ASN A 1 427 ? 191.853 179.481 149.965 1.000 100.91256 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A OD1 1 
+ATOM 3127  N ND2 . ASN A 1 427 ? 190.834 179.144 147.998 1.000 100.22531 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A ND2 1 
+ATOM 3128  N N   . THR A 1 428 ? 190.501 175.762 152.091 1.000 84.19485  ? ? ? ? ? ? 331 THR A N   1 
+ATOM 3129  C CA  . THR A 1 428 ? 189.229 175.492 152.733 1.000 78.09545  ? ? ? ? ? ? 331 THR A CA  1 
+ATOM 3130  C C   . THR A 1 428 ? 189.346 175.811 154.212 1.000 80.77455  ? ? ? ? ? ? 331 THR A C   1 
+ATOM 3131  O O   . THR A 1 428 ? 190.440 175.853 154.775 1.000 99.39611  ? ? ? ? ? ? 331 THR A O   1 
+ATOM 3132  C CB  . THR A 1 428 ? 188.793 174.036 152.548 1.000 85.31711  ? ? ? ? ? ? 331 THR A CB  1 
+ATOM 3133  O OG1 . THR A 1 428 ? 187.575 173.809 153.262 1.000 96.82510  ? ? ? ? ? ? 331 THR A OG1 1 
+ATOM 3134  C CG2 . THR A 1 428 ? 189.851 173.098 153.079 1.000 92.05377  ? ? ? ? ? ? 331 THR A CG2 1 
+ATOM 3135  N N   . ARG A 1 429 ? 188.202 176.043 154.836 1.000 74.32559  ? ? ? ? ? ? 332 ARG A N   1 
+ATOM 3136  C CA  . ARG A 1 429 ? 188.131 176.302 156.264 1.000 66.93050  ? ? ? ? ? ? 332 ARG A CA  1 
+ATOM 3137  C C   . ARG A 1 429 ? 187.712 175.021 156.970 1.000 72.32321  ? ? ? ? ? ? 332 ARG A C   1 
+ATOM 3138  O O   . ARG A 1 429 ? 186.674 174.440 156.640 1.000 88.08063  ? ? ? ? ? ? 332 ARG A O   1 
+ATOM 3139  C CB  . ARG A 1 429 ? 187.153 177.435 156.558 1.000 76.22457  ? ? ? ? ? ? 332 ARG A CB  1 
+ATOM 3140  C CG  . ARG A 1 429 ? 186.698 177.490 157.987 1.000 78.04990  ? ? ? ? ? ? 332 ARG A CG  1 
+ATOM 3141  C CD  . ARG A 1 429 ? 187.733 178.156 158.855 1.000 84.57863  ? ? ? ? ? ? 332 ARG A CD  1 
+ATOM 3142  N NE  . ARG A 1 429 ? 188.085 179.494 158.401 1.000 85.15720  ? ? ? ? ? ? 332 ARG A NE  1 
+ATOM 3143  C CZ  . ARG A 1 429 ? 188.672 180.407 159.161 1.000 83.46129  ? ? ? ? ? ? 332 ARG A CZ  1 
+ATOM 3144  N NH1 . ARG A 1 429 ? 188.968 180.167 160.425 1.000 73.79787  ? ? ? ? ? ? 332 ARG A NH1 1 
+ATOM 3145  N NH2 . ARG A 1 429 ? 188.967 181.592 158.638 1.000 87.80931  ? ? ? ? ? ? 332 ARG A NH2 1 
+ATOM 3146  N N   . LEU A 1 430 ? 188.518 174.579 157.928 1.000 77.09839  ? ? ? ? ? ? 333 LEU A N   1 
+ATOM 3147  C CA  . LEU A 1 430 ? 188.251 173.357 158.672 1.000 73.27586  ? ? ? ? ? ? 333 LEU A CA  1 
+ATOM 3148  C C   . LEU A 1 430 ? 187.650 173.717 160.022 1.000 73.86497  ? ? ? ? ? ? 333 LEU A C   1 
+ATOM 3149  O O   . LEU A 1 430 ? 188.257 174.459 160.797 1.000 90.28642  ? ? ? ? ? ? 333 LEU A O   1 
+ATOM 3150  C CB  . LEU A 1 430 ? 189.524 172.537 158.860 1.000 75.87599  ? ? ? ? ? ? 333 LEU A CB  1 
+ATOM 3151  C CG  . LEU A 1 430 ? 190.292 172.146 157.603 1.000 67.85429  ? ? ? ? ? ? 333 LEU A CG  1 
+ATOM 3152  C CD1 . LEU A 1 430 ? 191.690 171.715 157.971 1.000 68.81484  ? ? ? ? ? ? 333 LEU A CD1 1 
+ATOM 3153  C CD2 . LEU A 1 430 ? 189.569 171.041 156.872 1.000 69.59342  ? ? ? ? ? ? 333 LEU A CD2 1 
+ATOM 3154  N N   . ILE A 1 431 ? 186.464 173.188 160.299 1.000 66.51487  ? ? ? ? ? ? 334 ILE A N   1 
+ATOM 3155  C CA  . ILE A 1 431 ? 185.766 173.410 161.556 1.000 66.70658  ? ? ? ? ? ? 334 ILE A CA  1 
+ATOM 3156  C C   . ILE A 1 431 ? 185.680 172.080 162.284 1.000 77.55750  ? ? ? ? ? ? 334 ILE A C   1 
+ATOM 3157  O O   . ILE A 1 431 ? 185.136 171.109 161.749 1.000 90.04954  ? ? ? ? ? ? 334 ILE A O   1 
+ATOM 3158  C CB  . ILE A 1 431 ? 184.365 173.998 161.327 1.000 69.00028  ? ? ? ? ? ? 334 ILE A CB  1 
+ATOM 3159  C CG1 . ILE A 1 431 ? 184.446 175.248 160.454 1.000 71.10000  ? ? ? ? ? ? 334 ILE A CG1 1 
+ATOM 3160  C CG2 . ILE A 1 431 ? 183.702 174.310 162.649 1.000 77.94746  ? ? ? ? ? ? 334 ILE A CG2 1 
+ATOM 3161  C CD1 . ILE A 1 431 ? 183.359 175.330 159.423 1.000 72.84124  ? ? ? ? ? ? 334 ILE A CD1 1 
+ATOM 3162  N N   . ARG A 1 432 ? 186.209 172.033 163.499 1.000 83.81855  ? ? ? ? ? ? 335 ARG A N   1 
+ATOM 3163  C CA  . ARG A 1 432 ? 186.245 170.807 164.280 1.000 73.39070  ? ? ? ? ? ? 335 ARG A CA  1 
+ATOM 3164  C C   . ARG A 1 432 ? 185.364 170.959 165.507 1.000 80.23491  ? ? ? ? ? ? 335 ARG A C   1 
+ATOM 3165  O O   . ARG A 1 432 ? 185.540 171.896 166.289 1.000 97.50982  ? ? ? ? ? ? 335 ARG A O   1 
+ATOM 3166  C CB  . ARG A 1 432 ? 187.672 170.461 164.695 1.000 76.40690  ? ? ? ? ? ? 335 ARG A CB  1 
+ATOM 3167  C CG  . ARG A 1 432 ? 187.767 169.221 165.550 1.000 79.19539  ? ? ? ? ? ? 335 ARG A CG  1 
+ATOM 3168  C CD  . ARG A 1 432 ? 189.163 169.038 166.087 1.000 84.38487  ? ? ? ? ? ? 335 ARG A CD  1 
+ATOM 3169  N NE  . ARG A 1 432 ? 189.236 167.937 167.036 1.000 84.28194  ? ? ? ? ? ? 335 ARG A NE  1 
+ATOM 3170  C CZ  . ARG A 1 432 ? 189.472 168.084 168.330 1.000 88.58269  ? ? ? ? ? ? 335 ARG A CZ  1 
+ATOM 3171  N NH1 . ARG A 1 432 ? 189.661 169.277 168.865 1.000 91.15498  ? ? ? ? ? ? 335 ARG A NH1 1 
+ATOM 3172  N NH2 . ARG A 1 432 ? 189.518 167.008 169.107 1.000 80.14345  ? ? ? ? ? ? 335 ARG A NH2 1 
+ATOM 3173  N N   . VAL A 1 433 ? 184.424 170.038 165.672 1.000 79.33825  ? ? ? ? ? ? 336 VAL A N   1 
+ATOM 3174  C CA  . VAL A 1 433 ? 183.552 170.018 166.837 1.000 83.25256  ? ? ? ? ? ? 336 VAL A CA  1 
+ATOM 3175  C C   . VAL A 1 433 ? 184.183 169.109 167.880 1.000 96.01227  ? ? ? ? ? ? 336 VAL A C   1 
+ATOM 3176  O O   . VAL A 1 433 ? 184.412 167.923 167.625 1.000 101.24590 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A O   1 
+ATOM 3177  C CB  . VAL A 1 433 ? 182.142 169.541 166.468 1.000 81.48079  ? ? ? ? ? ? 336 VAL A CB  1 
+ATOM 3178  C CG1 . VAL A 1 433 ? 181.163 169.917 167.554 1.000 93.57630  ? ? ? ? ? ? 336 VAL A CG1 1 
+ATOM 3179  C CG2 . VAL A 1 433 ? 181.719 170.143 165.152 1.000 90.58727  ? ? ? ? ? ? 336 VAL A CG2 1 
+ATOM 3180  N N   . HIS A 1 434 ? 184.464 169.662 169.054 1.000 96.58442  ? ? ? ? ? ? 337 HIS A N   1 
+ATOM 3181  C CA  . HIS A 1 434 ? 185.140 168.899 170.088 1.000 93.35715  ? ? ? ? ? ? 337 HIS A CA  1 
+ATOM 3182  C C   . HIS A 1 434 ? 184.218 167.822 170.648 1.000 105.97179 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A C   1 
+ATOM 3183  O O   . HIS A 1 434 ? 182.991 167.907 170.563 1.000 108.97763 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A O   1 
+ATOM 3184  C CB  . HIS A 1 434 ? 185.617 169.817 171.210 1.000 93.16925  ? ? ? ? ? ? 337 HIS A CB  1 
+ATOM 3185  C CG  . HIS A 1 434 ? 186.610 170.844 170.770 1.000 96.24429  ? ? ? ? ? ? 337 HIS A CG  1 
+ATOM 3186  N ND1 . HIS A 1 434 ? 187.406 171.534 171.656 1.000 104.33814 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A ND1 1 
+ATOM 3187  C CD2 . HIS A 1 434 ? 186.934 171.300 169.538 1.000 96.22022  ? ? ? ? ? ? 337 HIS A CD2 1 
+ATOM 3188  C CE1 . HIS A 1 434 ? 188.179 172.371 170.989 1.000 102.80838 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A CE1 1 
+ATOM 3189  N NE2 . HIS A 1 434 ? 187.912 172.249 169.702 1.000 100.56479 ? ? ? ? ? ? 337 HIS A NE2 1 
+ATOM 3190  N N   . SER A 1 435 ? 184.834 166.791 171.229 1.000 123.73375 ? ? ? ? ? ? 338 SER A N   1 
+ATOM 3191  C CA  . SER A 1 435 ? 184.079 165.655 171.742 1.000 124.40256 ? ? ? ? ? ? 338 SER A CA  1 
+ATOM 3192  C C   . SER A 1 435 ? 183.212 166.021 172.937 1.000 125.66126 ? ? ? ? ? ? 338 SER A C   1 
+ATOM 3193  O O   . SER A 1 435 ? 182.297 165.264 173.275 1.000 124.88095 ? ? ? ? ? ? 338 SER A O   1 
+ATOM 3194  C CB  . SER A 1 435 ? 185.032 164.529 172.129 1.000 123.04843 ? ? ? ? ? ? 338 SER A CB  1 
+ATOM 3195  O OG  . SER A 1 435 ? 186.220 164.593 171.363 1.000 123.93153 ? ? ? ? ? ? 338 SER A OG  1 
+ATOM 3196  N N   . THR A 1 436 ? 183.478 167.151 173.579 1.000 138.76318 ? ? ? ? ? ? 339 THR A N   1 
+ATOM 3197  C CA  . THR A 1 436 ? 182.717 167.546 174.752 1.000 136.27662 ? ? ? ? ? ? 339 THR A CA  1 
+ATOM 3198  C C   . THR A 1 436 ? 181.265 167.823 174.385 1.000 138.56357 ? ? ? ? ? ? 339 THR A C   1 
+ATOM 3199  O O   . THR A 1 436 ? 180.953 168.272 173.280 1.000 142.15201 ? ? ? ? ? ? 339 THR A O   1 
+ATOM 3200  C CB  . THR A 1 436 ? 183.332 168.787 175.390 1.000 135.75484 ? ? ? ? ? ? 339 THR A CB  1 
+ATOM 3201  O OG1 . THR A 1 436 ? 182.846 169.954 174.718 1.000 139.95835 ? ? ? ? ? ? 339 THR A OG1 1 
+ATOM 3202  C CG2 . THR A 1 436 ? 184.844 168.743 175.268 1.000 132.75515 ? ? ? ? ? ? 339 THR A CG2 1 
+ATOM 3203  N N   . GLU A 1 437 ? 180.369 167.542 175.333 1.000 146.15676 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A N   1 
+ATOM 3204  C CA  . GLU A 1 437 ? 178.951 167.819 175.135 1.000 146.41251 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A CA  1 
+ATOM 3205  C C   . GLU A 1 437 ? 178.654 169.311 175.120 1.000 144.84143 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A C   1 
+ATOM 3206  O O   . GLU A 1 437 ? 177.584 169.713 174.653 1.000 141.08411 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A O   1 
+ATOM 3207  C CB  . GLU A 1 437 ? 178.105 167.153 176.228 1.000 148.34507 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A CB  1 
+ATOM 3208  C CG  . GLU A 1 437 ? 178.303 167.650 177.681 1.000 148.03367 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A CG  1 
+ATOM 3209  C CD  . GLU A 1 437 ? 179.750 167.793 178.150 1.000 152.31550 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A CD  1 
+ATOM 3210  O OE1 . GLU A 1 437 ? 179.966 168.476 179.174 1.000 153.09310 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A OE1 1 
+ATOM 3211  O OE2 . GLU A 1 437 ? 180.662 167.188 177.548 1.000 153.10549 ? ? ? ? ? ? 340 GLU A OE2 1 
+ATOM 3212  N N   . LYS A 1 438 ? 179.571 170.135 175.630 1.000 134.52977 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A N   1 
+ATOM 3213  C CA  . LYS A 1 438 ? 179.376 171.579 175.653 1.000 133.56674 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A CA  1 
+ATOM 3214  C C   . LYS A 1 438 ? 179.334 172.174 174.249 1.000 137.15817 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A C   1 
+ATOM 3215  O O   . LYS A 1 438 ? 178.796 173.272 174.070 1.000 137.71720 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A O   1 
+ATOM 3216  C CB  . LYS A 1 438 ? 180.483 172.217 176.501 1.000 130.06586 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A CB  1 
+ATOM 3217  C CG  . LYS A 1 438 ? 180.809 173.669 176.208 1.000 135.33834 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A CG  1 
+ATOM 3218  C CD  . LYS A 1 438 ? 179.904 174.608 176.982 1.000 137.55528 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A CD  1 
+ATOM 3219  C CE  . LYS A 1 438 ? 180.570 175.956 177.200 1.000 137.10177 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A CE  1 
+ATOM 3220  N NZ  . LYS A 1 438 ? 181.629 176.230 176.190 1.000 137.21042 ? ? ? ? ? ? 341 LYS A NZ  1 
+ATOM 3221  N N   . VAL A 1 439 ? 179.850 171.450 173.254 1.000 121.29185 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A N   1 
+ATOM 3222  C CA  . VAL A 1 439 ? 179.897 171.879 171.859 1.000 111.35306 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A CA  1 
+ATOM 3223  C C   . VAL A 1 439 ? 180.813 173.083 171.718 1.000 110.64801 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A C   1 
+ATOM 3224  O O   . VAL A 1 439 ? 180.356 174.228 171.635 1.000 110.35582 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A O   1 
+ATOM 3225  C CB  . VAL A 1 439 ? 178.495 172.174 171.297 1.000 106.62430 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A CB  1 
+ATOM 3226  C CG1 . VAL A 1 439 ? 178.567 172.422 169.803 1.000 101.60832 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A CG1 1 
+ATOM 3227  C CG2 . VAL A 1 439 ? 177.580 171.013 171.586 1.000 117.14953 ? ? ? ? ? ? 342 VAL A CG2 1 
+ATOM 3228  N N   . VAL A 1 440 ? 182.104 172.828 171.719 1.000 107.73319 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A N   1 
+ATOM 3229  C CA  . VAL A 1 440 ? 183.105 173.820 171.361 1.000 105.26634 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A CA  1 
+ATOM 3230  C C   . VAL A 1 440 ? 183.534 173.558 169.928 1.000 109.28195 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A C   1 
+ATOM 3231  O O   . VAL A 1 440 ? 183.727 172.407 169.525 1.000 112.93006 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A O   1 
+ATOM 3232  C CB  . VAL A 1 440 ? 184.303 173.762 172.323 1.000 106.20390 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A CB  1 
+ATOM 3233  C CG1 . VAL A 1 440 ? 185.106 175.043 172.239 1.000 106.33849 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A CG1 1 
+ATOM 3234  C CG2 . VAL A 1 440 ? 183.824 173.522 173.737 1.000 108.61195 ? ? ? ? ? ? 343 VAL A CG2 1 
+ATOM 3235  N N   . CYS A 1 441 ? 183.671 174.623 169.147 1.000 102.00339 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A N   1 
+ATOM 3236  C CA  . CYS A 1 441 ? 184.061 174.522 167.750 1.000 98.69699  ? ? ? ? ? ? 344 CYS A CA  1 
+ATOM 3237  C C   . CYS A 1 441 ? 185.358 175.284 167.535 1.000 107.29062 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A C   1 
+ATOM 3238  O O   . CYS A 1 441 ? 185.445 176.471 167.859 1.000 113.84722 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A O   1 
+ATOM 3239  C CB  . CYS A 1 441 ? 182.970 175.071 166.831 1.000 97.28090  ? ? ? ? ? ? 344 CYS A CB  1 
+ATOM 3240  S SG  . CYS A 1 441 ? 181.603 173.937 166.537 1.000 123.53820 ? ? ? ? ? ? 344 CYS A SG  1 
+ATOM 3241  N N   . SER A 1 442 ? 186.357 174.601 166.990 1.000 91.71060  ? ? ? ? ? ? 345 SER A N   1 
+ATOM 3242  C CA  . SER A 1 442 ? 187.630 175.210 166.637 1.000 85.97828  ? ? ? ? ? ? 345 SER A CA  1 
+ATOM 3243  C C   . SER A 1 442 ? 187.728 175.293 165.124 1.000 89.69005  ? ? ? ? ? ? 345 SER A C   1 
+ATOM 3244  O O   . SER A 1 442 ? 187.408 174.329 164.423 1.000 100.95859 ? ? ? ? ? ? 345 SER A O   1 
+ATOM 3245  C CB  . SER A 1 442 ? 188.801 174.413 167.206 1.000 91.54730  ? ? ? ? ? ? 345 SER A CB  1 
+ATOM 3246  O OG  . SER A 1 442 ? 188.614 174.160 168.584 1.000 99.51280  ? ? ? ? ? ? 345 SER A OG  1 
+ATOM 3247  N N   . SER A 1 443 ? 188.166 176.440 164.628 1.000 88.56238  ? ? ? ? ? ? 346 SER A N   1 
+ATOM 3248  C CA  . SER A 1 443 ? 188.184 176.730 163.205 1.000 83.76653  ? ? ? ? ? ? 346 SER A CA  1 
+ATOM 3249  C C   . SER A 1 443 ? 189.593 177.082 162.758 1.000 93.78872  ? ? ? ? ? ? 346 SER A C   1 
+ATOM 3250  O O   . SER A 1 443 ? 190.304 177.826 163.439 1.000 101.83606 ? ? ? ? ? ? 346 SER A O   1 
+ATOM 3251  C CB  . SER A 1 443 ? 187.232 177.875 162.884 1.000 88.18847  ? ? ? ? ? ? 346 SER A CB  1 
+ATOM 3252  O OG  . SER A 1 443 ? 187.720 178.648 161.810 1.000 92.51334  ? ? ? ? ? ? 346 SER A OG  1 
+ATOM 3253  N N   . HIS A 1 444 ? 189.991 176.543 161.611 1.000 83.52792  ? ? ? ? ? ? 347 HIS A N   1 
+ATOM 3254  C CA  . HIS A 1 444 ? 191.286 176.831 161.019 1.000 81.10691  ? ? ? ? ? ? 347 HIS A CA  1 
+ATOM 3255  C C   . HIS A 1 444 ? 191.119 176.995 159.519 1.000 86.37304  ? ? ? ? ? ? 347 HIS A C   1 
+ATOM 3256  O O   . HIS A 1 444 ? 190.400 176.221 158.883 1.000 98.18926  ? ? ? ? ? ? 347 HIS A O   1 
+ATOM 3257  C CB  . HIS A 1 444 ? 192.295 175.719 161.311 1.000 85.22645  ? ? ? ? ? ? 347 HIS A CB  1 
+ATOM 3258  C CG  . HIS A 1 444 ? 193.598 175.885 160.597 1.000 90.87048  ? ? ? ? ? ? 347 HIS A CG  1 
+ATOM 3259  N ND1 . HIS A 1 444 ? 194.491 176.887 160.904 1.000 93.23396  ? ? ? ? ? ? 347 HIS A ND1 1 
+ATOM 3260  C CD2 . HIS A 1 444 ? 194.159 175.176 159.591 1.000 94.62986  ? ? ? ? ? ? 347 HIS A CD2 1 
+ATOM 3261  C CE1 . HIS A 1 444 ? 195.546 176.789 160.117 1.000 91.13569  ? ? ? ? ? ? 347 HIS A CE1 1 
+ATOM 3262  N NE2 . HIS A 1 444 ? 195.370 175.759 159.311 1.000 95.47679  ? ? ? ? ? ? 347 HIS A NE2 1 
+ATOM 3263  N N   . MET A 1 445 ? 191.781 178.000 158.957 1.000 83.11611  ? ? ? ? ? ? 348 MET A N   1 
+ATOM 3264  C CA  . MET A 1 445 ? 191.748 178.232 157.516 1.000 78.49187  ? ? ? ? ? ? 348 MET A CA  1 
+ATOM 3265  C C   . MET A 1 445 ? 192.907 177.467 156.899 1.000 91.69097  ? ? ? ? ? ? 348 MET A C   1 
+ATOM 3266  O O   . MET A 1 445 ? 194.067 177.859 157.031 1.000 97.21646  ? ? ? ? ? ? 348 MET A O   1 
+ATOM 3267  C CB  . MET A 1 445 ? 191.827 179.718 157.199 1.000 86.44685  ? ? ? ? ? ? 348 MET A CB  1 
+ATOM 3268  C CG  . MET A 1 445 ? 191.948 180.007 155.722 1.000 89.25034  ? ? ? ? ? ? 348 MET A CG  1 
+ATOM 3269  S SD  . MET A 1 445 ? 190.408 179.687 154.853 1.000 111.37673 ? ? ? ? ? ? 348 MET A SD  1 
+ATOM 3270  C CE  . MET A 1 445 ? 190.961 179.767 153.157 1.000 93.43521  ? ? ? ? ? ? 348 MET A CE  1 
+ATOM 3271  N N   . TYR A 1 446 ? 192.593 176.372 156.218 1.000 94.60187  ? ? ? ? ? ? 349 TYR A N   1 
+ATOM 3272  C CA  . TYR A 1 446 ? 193.618 175.472 155.713 1.000 89.25788  ? ? ? ? ? ? 349 TYR A CA  1 
+ATOM 3273  C C   . TYR A 1 446 ? 194.115 175.949 154.357 1.000 88.83535  ? ? ? ? ? ? 349 TYR A C   1 
+ATOM 3274  O O   . TYR A 1 446 ? 193.324 176.138 153.429 1.000 103.54212 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A O   1 
+ATOM 3275  C CB  . TYR A 1 446 ? 193.074 174.053 155.610 1.000 90.86598  ? ? ? ? ? ? 349 TYR A CB  1 
+ATOM 3276  C CG  . TYR A 1 446 ? 194.108 173.048 155.184 1.000 88.55731  ? ? ? ? ? ? 349 TYR A CG  1 
+ATOM 3277  C CD1 . TYR A 1 446 ? 195.055 172.582 156.078 1.000 86.93759  ? ? ? ? ? ? 349 TYR A CD1 1 
+ATOM 3278  C CD2 . TYR A 1 446 ? 194.142 172.570 153.888 1.000 90.98509  ? ? ? ? ? ? 349 TYR A CD2 1 
+ATOM 3279  C CE1 . TYR A 1 446 ? 196.001 171.667 155.694 1.000 82.75842  ? ? ? ? ? ? 349 TYR A CE1 1 
+ATOM 3280  C CE2 . TYR A 1 446 ? 195.085 171.655 153.496 1.000 91.68775  ? ? ? ? ? ? 349 TYR A CE2 1 
+ATOM 3281  C CZ  . TYR A 1 446 ? 196.013 171.207 154.402 1.000 85.92669  ? ? ? ? ? ? 349 TYR A CZ  1 
+ATOM 3282  O OH  . TYR A 1 446 ? 196.958 170.292 154.013 1.000 101.75845 ? ? ? ? ? ? 349 TYR A OH  1 
+ATOM 3283  N N   . ASN A 1 447 ? 195.424 176.138 154.245 1.000 96.03953  ? ? ? ? ? ? 350 ASN A N   1 
+ATOM 3284  C CA  . ASN A 1 447 ? 196.062 176.464 152.983 1.000 92.55070  ? ? ? ? ? ? 350 ASN A CA  1 
+ATOM 3285  C C   . ASN A 1 447 ? 197.368 175.698 152.885 1.000 101.86325 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A C   1 
+ATOM 3286  O O   . ASN A 1 447 ? 198.018 175.424 153.895 1.000 116.56709 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A O   1 
+ATOM 3287  C CB  . ASN A 1 447 ? 196.331 177.965 152.850 1.000 93.23604  ? ? ? ? ? ? 350 ASN A CB  1 
+ATOM 3288  C CG  . ASN A 1 447 ? 195.181 178.708 152.219 1.000 107.18266 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A CG  1 
+ATOM 3289  O OD1 . ASN A 1 447 ? 194.860 178.500 151.051 1.000 112.03499 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A OD1 1 
+ATOM 3290  N ND2 . ASN A 1 447 ? 194.554 179.587 152.987 1.000 109.43552 ? ? ? ? ? ? 350 ASN A ND2 1 
+ATOM 3291  N N   . VAL A 1 448 ? 197.748 175.356 151.661 1.000 103.03845 ? ? ? ? ? ? 351 VAL A N   1 
+ATOM 3292  C CA  . VAL A 1 448 ? 199.025 174.713 151.383 1.000 106.83270 ? ? ? ? ? ? 351 VAL A CA  1 
+ATOM 3293  C C   . VAL A 1 448 ? 199.884 175.713 150.626 1.000 111.70096 ? ? ? ? ? ? 351 VAL A C   1 
+ATOM 3294  O O   . VAL A 1 448 ? 199.490 176.199 149.560 1.000 115.94950 ? ? ? ? ? ? 351 VAL A O   1 
+ATOM 3295  C CB  . VAL A 1 448 ? 198.848 173.412 150.588 1.000 103.61150 ? ? ? ? ? ? 351 VAL A CB  1 
+ATOM 3296  C CG1 . VAL A 1 448 ? 200.183 172.729 150.401 1.000 102.54248 ? ? ? ? ? ? 351 VAL A CG1 1 
+ATOM 3297  C CG2 . VAL A 1 448 ? 197.883 172.492 151.300 1.000 101.19097 ? ? ? ? ? ? 351 VAL A CG2 1 
+ATOM 3298  N N   . GLU A 1 449 ? 201.053 176.020 151.177 1.000 134.23891 ? ? ? ? ? ? 352 GLU A N   1 
+ATOM 3299  C CA  . GLU A 1 449 ? 201.917 177.033 150.600 1.000 132.03605 ? ? ? ? ? ? 352 GLU A CA  1 
+ATOM 3300  C C   . GLU A 1 449 ? 202.532 176.534 149.295 1.000 133.34397 ? ? ? ? ? ? 352 GLU A C   1 
+ATOM 3301  O O   . GLU A 1 449 ? 202.433 175.359 148.934 1.000 140.81307 ? ? ? ? ? ? 352 GLU A O   1 
+ATOM 3302  C CB  . GLU A 1 449 ? 203.014 177.423 151.589 1.000 131.60439 ? ? ? ? ? ? 352 GLU A CB  1 
+ATOM 3303  C CG  . GLU A 1 449 ? 202.502 177.917 152.935 1.000 139.31520 ? ? ? ? ? ? 352 GLU A CG  1 
+ATOM 3304  C CD  . GLU A 1 449 ? 202.134 176.788 153.883 1.000 147.95894 ? ? ? ? ? ? 352 GLU A CD  1 
+ATOM 3305  O OE1 . GLU A 1 449 ? 202.120 175.619 153.446 1.000 145.05000 ? ? ? ? ? ? 352 GLU A OE1 1 
+ATOM 3306  O OE2 . GLU A 1 449 ? 201.856 177.070 155.068 1.000 146.61222 ? ? ? ? ? ? 352 GLU A OE2 1 
+ATOM 3307  N N   . GLU A 1 450 ? 203.174 177.456 148.577 1.000 139.97227 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A N   1 
+ATOM 3308  C CA  . GLU A 1 450 ? 203.832 177.089 147.329 1.000 141.01070 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A CA  1 
+ATOM 3309  C C   . GLU A 1 450 ? 205.040 176.196 147.573 1.000 141.14326 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A C   1 
+ATOM 3310  O O   . GLU A 1 450 ? 205.396 175.389 146.707 1.000 143.61859 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A O   1 
+ATOM 3311  C CB  . GLU A 1 450 ? 204.248 178.345 146.566 1.000 142.77688 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A CB  1 
+ATOM 3312  C CG  . GLU A 1 450 ? 203.082 179.209 146.124 1.000 147.96470 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A CG  1 
+ATOM 3313  C CD  . GLU A 1 450 ? 202.078 178.447 145.285 1.000 151.64342 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A CD  1 
+ATOM 3314  O OE1 . GLU A 1 450 ? 202.504 177.666 144.408 1.000 151.76476 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A OE1 1 
+ATOM 3315  O OE2 . GLU A 1 450 ? 200.862 178.626 145.501 1.000 150.60370 ? ? ? ? ? ? 353 GLU A OE2 1 
+ATOM 3316  N N   . ALA A 1 451 ? 205.683 176.329 148.733 1.000 133.37227 ? ? ? ? ? ? 354 ALA A N   1 
+ATOM 3317  C CA  . ALA A 1 451 ? 206.815 175.467 149.054 1.000 137.03375 ? ? ? ? ? ? 354 ALA A CA  1 
+ATOM 3318  C C   . ALA A 1 451 ? 206.386 174.011 149.161 1.000 138.42046 ? ? ? ? ? ? 354 ALA A C   1 
+ATOM 3319  O O   . ALA A 1 451 ? 207.107 173.108 148.723 1.000 138.23030 ? ? ? ? ? ? 354 ALA A O   1 
+ATOM 3320  C CB  . ALA A 1 451 ? 207.474 175.928 150.352 1.000 133.28041 ? ? ? ? ? ? 354 ALA A CB  1 
+ATOM 3321  N N   . TYR A 1 452 ? 205.214 173.763 149.737 1.000 128.60039 ? ? ? ? ? ? 355 TYR A N   1 
+ATOM 3322  C CA  . TYR A 1 452 ? 204.700 172.415 149.922 1.000 121.54653 ? ? ? ? ? ? 355 TYR A CA  1 
+ATOM 3323  C C   . TYR A 1 452 ? 203.914 171.914 148.720 1.000 125.99245 ? ? ? ? ? ? 355 TYR A C   1 
+ATOM 3324  O O   . TYR A 1 452 ? 203.321 170.834 148.791 1.000 131.36887 ? ? ? ? ? ? 355 TYR A O   1 
+ATOM 3325  C CB  . TYR A 1 452 ? 203.817 172.355 151.169 1.000 123.46666 ? ? ? ? ? ? 355 TYR A CB  1 
+ATOM 3326  C CG  . TYR A 1 452 ? 204.537 172.660 152.461 1.000 123.60567 ? ? ? ? ? ? 355 TYR A CG  1 
+ATOM 3327  C CD1 . TYR A 1 452 ? 204.741 173.966 152.872 1.000 128.57933 ? ? ? ? ? ? 355 TYR A CD1 1 
+ATOM 3328  C CD2 . TYR A 1 452 ? 205.000 171.639 153.275 1.000 125.75120 ? ? ? ? ? ? 355 TYR A CD2 1 
+ATOM 3329  C CE1 . TYR A 1 452 ? 205.392 174.248 154.053 1.000 132.35295 ? ? ? ? ? ? 355 TYR A CE1 1 
+ATOM 3330  C CE2 . TYR A 1 452 ? 205.651 171.911 154.458 1.000 126.27303 ? ? ? ? ? ? 355 TYR A CE2 1 
+ATOM 3331  C CZ  . TYR A 1 452 ? 205.845 173.218 154.842 1.000 130.96061 ? ? ? ? ? ? 355 TYR A CZ  1 
+ATOM 3332  O OH  . TYR A 1 452 ? 206.495 173.495 156.021 1.000 127.35820 ? ? ? ? ? ? 355 TYR A OH  1 
+ATOM 3333  N N   . GLY A 1 453 ? 203.889 172.672 147.625 1.000 114.51249 ? ? ? ? ? ? 356 GLY A N   1 
+ATOM 3334  C CA  . GLY A 1 453 ? 203.096 172.272 146.476 1.000 110.71272 ? ? ? ? ? ? 356 GLY A CA  1 
+ATOM 3335  C C   . GLY A 1 453 ? 203.546 170.964 145.859 1.000 116.90730 ? ? ? ? ? ? 356 GLY A C   1 
+ATOM 3336  O O   . GLY A 1 453 ? 202.726 170.205 145.338 1.000 120.42407 ? ? ? ? ? ? 356 GLY A O   1 
+ATOM 3337  N N   . SER A 1 454 ? 204.848 170.684 145.901 1.000 113.69895 ? ? ? ? ? ? 357 SER A N   1 
+ATOM 3338  C CA  . SER A 1 454 ? 205.354 169.459 145.294 1.000 109.64844 ? ? ? ? ? ? 357 SER A CA  1 
+ATOM 3339  C C   . SER A 1 454 ? 205.042 168.233 146.139 1.000 110.48666 ? ? ? ? ? ? 357 SER A C   1 
+ATOM 3340  O O   . SER A 1 454 ? 204.929 167.127 145.602 1.000 113.42875 ? ? ? ? ? ? 357 SER A O   1 
+ATOM 3341  C CB  . SER A 1 454 ? 206.856 169.577 145.061 1.000 113.93232 ? ? ? ? ? ? 357 SER A CB  1 
+ATOM 3342  O OG  . SER A 1 454 ? 207.126 170.203 143.821 1.000 119.92602 ? ? ? ? ? ? 357 SER A OG  1 
+ATOM 3343  N N   . VAL A 1 455 ? 204.903 168.400 147.449 1.000 100.76935 ? ? ? ? ? ? 358 VAL A N   1 
+ATOM 3344  C CA  . VAL A 1 455 ? 204.590 167.297 148.344 1.000 94.24744  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A CA  1 
+ATOM 3345  C C   . VAL A 1 455 ? 203.152 167.385 148.850 1.000 96.11460  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A C   1 
+ATOM 3346  O O   . VAL A 1 455 ? 202.811 166.764 149.850 1.000 104.26467 ? ? ? ? ? ? 358 VAL A O   1 
+ATOM 3347  C CB  . VAL A 1 455 ? 205.586 167.228 149.512 1.000 90.87622  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A CB  1 
+ATOM 3348  C CG1 . VAL A 1 455 ? 206.988 167.005 148.992 1.000 99.26501  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A CG1 1 
+ATOM 3349  C CG2 . VAL A 1 455 ? 205.522 168.497 150.332 1.000 96.15761  ? ? ? ? ? ? 358 VAL A CG2 1 
+ATOM 3350  N N   . LYS A 1 456 ? 202.303 168.146 148.158 1.000 97.64829  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A N   1 
+ATOM 3351  C CA  . LYS A 1 456 ? 200.948 168.384 148.644 1.000 93.33050  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A CA  1 
+ATOM 3352  C C   . LYS A 1 456 ? 200.142 167.094 148.715 1.000 92.99480  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A C   1 
+ATOM 3353  O O   . LYS A 1 456 ? 199.396 166.875 149.676 1.000 95.67533  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A O   1 
+ATOM 3354  C CB  . LYS A 1 456 ? 200.250 169.406 147.751 1.000 92.83730  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A CB  1 
+ATOM 3355  C CG  . LYS A 1 456 ? 198.738 169.329 147.777 1.000 98.52389  ? ? ? ? ? ? 359 LYS A CG  1 
+ATOM 3356  C CD  . LYS A 1 456 ? 198.119 170.707 147.677 1.000 100.73486 ? ? ? ? ? ? 359 LYS A CD  1 
+ATOM 3357  C CE  . LYS A 1 456 ? 196.806 170.661 146.922 1.000 101.25301 ? ? ? ? ? ? 359 LYS A CE  1 
+ATOM 3358  N NZ  . LYS A 1 456 ? 196.033 169.436 147.252 1.000 109.02498 ? ? ? ? ? ? 359 LYS A NZ  1 
+ATOM 3359  N N   . LYS A 1 457 ? 200.273 166.230 147.709 1.000 101.48269 ? ? ? ? ? ? 360 LYS A N   1 
+ATOM 3360  C CA  . LYS A 1 457 ? 199.491 164.998 147.688 1.000 102.31467 ? ? ? ? ? ? 360 LYS A CA  1 
+ATOM 3361  C C   . LYS A 1 457 ? 199.857 164.092 148.855 1.000 99.45497  ? ? ? ? ? ? 360 LYS A C   1 
+ATOM 3362  O O   . LYS A 1 457 ? 198.980 163.590 149.564 1.000 108.30231 ? ? ? ? ? ? 360 LYS A O   1 
+ATOM 3363  C CB  . LYS A 1 457 ? 199.694 164.272 146.359 1.000 104.78097 ? ? ? ? ? ? 360 LYS A CB  1 
+ATOM 3364  C CG  . LYS A 1 457 ? 198.988 164.911 145.179 1.000 106.49415 ? ? ? ? ? ? 360 LYS A CG  1 
+ATOM 3365  C CD  . LYS A 1 457 ? 197.656 165.511 145.585 1.000 109.80053 ? ? ? ? ? ? 360 LYS A CD  1 
+ATOM 3366  C CE  . LYS A 1 457 ? 196.911 166.049 144.379 1.000 107.75358 ? ? ? ? ? ? 360 LYS A CE  1 
+ATOM 3367  N NZ  . LYS A 1 457 ? 197.030 165.137 143.212 1.000 110.56358 ? ? ? ? ? ? 360 LYS A NZ  1 
+ATOM 3368  N N   . LYS A 1 458 ? 201.154 163.867 149.067 1.000 99.06545  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A N   1 
+ATOM 3369  C CA  . LYS A 1 458 ? 201.585 163.034 150.184 1.000 100.62183 ? ? ? ? ? ? 361 LYS A CA  1 
+ATOM 3370  C C   . LYS A 1 458 ? 201.243 163.682 151.517 1.000 102.99241 ? ? ? ? ? ? 361 LYS A C   1 
+ATOM 3371  O O   . LYS A 1 458 ? 200.816 163.003 152.457 1.000 107.42000 ? ? ? ? ? ? 361 LYS A O   1 
+ATOM 3372  C CB  . LYS A 1 458 ? 203.086 162.767 150.085 1.000 99.66832  ? ? ? ? ? ? 361 LYS A CB  1 
+ATOM 3373  C CG  . LYS A 1 458 ? 203.675 162.086 151.302 1.000 100.02601 ? ? ? ? ? ? 361 LYS A CG  1 
+ATOM 3374  C CD  . LYS A 1 458 ? 204.817 162.895 151.881 1.000 101.00858 ? ? ? ? ? ? 361 LYS A CD  1 
+ATOM 3375  C CE  . LYS A 1 458 ? 205.127 162.465 153.303 1.000 109.09194 ? ? ? ? ? ? 361 LYS A CE  1 
+ATOM 3376  N NZ  . LYS A 1 458 ? 205.603 161.057 153.364 1.000 107.35784 ? ? ? ? ? ? 361 LYS A NZ  1 
+ATOM 3377  N N   . LEU A 1 459 ? 201.427 164.998 151.616 1.000 102.09785 ? ? ? ? ? ? 362 LEU A N   1 
+ATOM 3378  C CA  . LEU A 1 459 ? 201.165 165.701 152.866 1.000 93.31324  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A CA  1 
+ATOM 3379  C C   . LEU A 1 459 ? 199.692 165.641 153.248 1.000 93.85134  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A C   1 
+ATOM 3380  O O   . LEU A 1 459 ? 199.356 165.446 154.420 1.000 97.07879  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A O   1 
+ATOM 3381  C CB  . LEU A 1 459 ? 201.634 167.148 152.738 1.000 88.26463  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A CB  1 
+ATOM 3382  C CG  . LEU A 1 459 ? 201.398 168.118 153.885 1.000 92.43314  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A CG  1 
+ATOM 3383  C CD1 . LEU A 1 459 ? 202.626 168.977 154.078 1.000 96.17343  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A CD1 1 
+ATOM 3384  C CD2 . LEU A 1 459 ? 200.198 168.975 153.569 1.000 96.18970  ? ? ? ? ? ? 362 LEU A CD2 1 
+ATOM 3385  N N   . ASN A 1 460 ? 198.798 165.817 152.275 1.000 97.55726  ? ? ? ? ? ? 363 ASN A N   1 
+ATOM 3386  C CA  . ASN A 1 460 ? 197.371 165.826 152.576 1.000 87.86681  ? ? ? ? ? ? 363 ASN A CA  1 
+ATOM 3387  C C   . ASN A 1 460 ? 196.877 164.450 152.998 1.000 87.54900  ? ? ? ? ? ? 363 ASN A C   1 
+ATOM 3388  O O   . ASN A 1 460 ? 196.020 164.338 153.880 1.000 99.22845  ? ? ? ? ? ? 363 ASN A O   1 
+ATOM 3389  C CB  . ASN A 1 460 ? 196.584 166.323 151.368 1.000 93.25072  ? ? ? ? ? ? 363 ASN A CB  1 
+ATOM 3390  C CG  . ASN A 1 460 ? 196.296 167.800 151.433 1.000 92.81752  ? ? ? ? ? ? 363 ASN A CG  1 
+ATOM 3391  O OD1 . ASN A 1 460 ? 196.516 168.439 152.457 1.000 104.70887 ? ? ? ? ? ? 363 ASN A OD1 1 
+ATOM 3392  N ND2 . ASN A 1 460 ? 195.800 168.353 150.337 1.000 94.57743  ? ? ? ? ? ? 363 ASN A ND2 1 
+ATOM 3393  N N   . LYS A 1 461 ? 197.391 163.392 152.368 1.000 91.99753  ? ? ? ? ? ? 364 LYS A N   1 
+ATOM 3394  C CA  . LYS A 1 461 ? 196.948 162.045 152.709 1.000 89.61949  ? ? ? ? ? ? 364 LYS A CA  1 
+ATOM 3395  C C   . LYS A 1 461 ? 197.284 161.704 154.152 1.000 94.38647  ? ? ? ? ? ? 364 LYS A C   1 
+ATOM 3396  O O   . LYS A 1 461 ? 196.476 161.092 154.859 1.000 97.65707  ? ? ? ? ? ? 364 LYS A O   1 
+ATOM 3397  C CB  . LYS A 1 461 ? 197.579 161.029 151.762 1.000 93.11870  ? ? ? ? ? ? 364 LYS A CB  1 
+ATOM 3398  C CG  . LYS A 1 461 ? 197.071 161.110 150.339 1.000 99.40837  ? ? ? ? ? ? 364 LYS A CG  1 
+ATOM 3399  C CD  . LYS A 1 461 ? 197.334 159.820 149.589 1.000 99.16318  ? ? ? ? ? ? 364 LYS A CD  1 
+ATOM 3400  C CE  . LYS A 1 461 ? 197.931 160.093 148.224 1.000 101.26154 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A CE  1 
+ATOM 3401  N NZ  . LYS A 1 461 ? 196.892 160.109 147.163 1.000 101.57698 ? ? ? ? ? ? 364 LYS A NZ  1 
+ATOM 3402  N N   . ALA A 1 462 ? 198.476 162.085 154.605 1.000 95.04880  ? ? ? ? ? ? 365 ALA A N   1 
+ATOM 3403  C CA  . ALA A 1 462 ? 198.858 161.819 155.985 1.000 93.71245  ? ? ? ? ? ? 365 ALA A CA  1 
+ATOM 3404  C C   . ALA A 1 462 ? 198.058 162.675 156.958 1.000 92.82632  ? ? ? ? ? ? 365 ALA A C   1 
+ATOM 3405  O O   . ALA A 1 462 ? 197.580 162.176 157.982 1.000 93.15172  ? ? ? ? ? ? 365 ALA A O   1 
+ATOM 3406  C CB  . ALA A 1 462 ? 200.355 162.057 156.162 1.000 94.07769  ? ? ? ? ? ? 365 ALA A CB  1 
+ATOM 3407  N N   . LEU A 1 463 ? 197.893 163.961 156.651 1.000 88.76868  ? ? ? ? ? ? 366 LEU A N   1 
+ATOM 3408  C CA  . LEU A 1 463 ? 197.237 164.879 157.573 1.000 81.85950  ? ? ? ? ? ? 366 LEU A CA  1 
+ATOM 3409  C C   . LEU A 1 463 ? 195.746 164.612 157.707 1.000 84.02901  ? ? ? ? ? ? 366 LEU A C   1 
+ATOM 3410  O O   . LEU A 1 463 ? 195.170 164.888 158.763 1.000 96.42635  ? ? ? ? ? ? 366 LEU A O   1 
+ATOM 3411  C CB  . LEU A 1 463 ? 197.460 166.320 157.122 1.000 85.10322  ? ? ? ? ? ? 366 LEU A CB  1 
+ATOM 3412  C CG  . LEU A 1 463 ? 197.066 167.416 158.110 1.000 80.73953  ? ? ? ? ? ? 366 LEU A CG  1 
+ATOM 3413  C CD1 . LEU A 1 463 ? 197.580 167.096 159.496 1.000 90.42137  ? ? ? ? ? ? 366 LEU A CD1 1 
+ATOM 3414  C CD2 . LEU A 1 463 ? 197.581 168.759 157.645 1.000 88.64461  ? ? ? ? ? ? 366 LEU A CD2 1 
+ATOM 3415  N N   . SER A 1 464 ? 195.106 164.083 156.664 1.000 90.00937  ? ? ? ? ? ? 367 SER A N   1 
+ATOM 3416  C CA  . SER A 1 464 ? 193.656 163.922 156.693 1.000 85.26859  ? ? ? ? ? ? 367 SER A CA  1 
+ATOM 3417  C C   . SER A 1 464 ? 193.223 162.961 157.791 1.000 92.46955  ? ? ? ? ? ? 367 SER A C   1 
+ATOM 3418  O O   . SER A 1 464 ? 192.185 163.164 158.427 1.000 106.37259 ? ? ? ? ? ? 367 SER A O   1 
+ATOM 3419  C CB  . SER A 1 464 ? 193.154 163.442 155.335 1.000 94.27897  ? ? ? ? ? ? 367 SER A CB  1 
+ATOM 3420  O OG  . SER A 1 464 ? 194.052 162.508 154.770 1.000 110.42269 ? ? ? ? ? ? 367 SER A OG  1 
+ATOM 3421  N N   . SER A 1 465 ? 193.998 161.901 158.022 1.000 90.18382  ? ? ? ? ? ? 368 SER A N   1 
+ATOM 3422  C CA  . SER A 1 465 ? 193.651 160.966 159.085 1.000 90.62078  ? ? ? ? ? ? 368 SER A CA  1 
+ATOM 3423  C C   . SER A 1 465 ? 193.920 161.554 160.462 1.000 92.29014  ? ? ? ? ? ? 368 SER A C   1 
+ATOM 3424  O O   . SER A 1 465 ? 193.224 161.216 161.424 1.000 94.58267  ? ? ? ? ? ? 368 SER A O   1 
+ATOM 3425  C CB  . SER A 1 465 ? 194.420 159.662 158.909 1.000 97.66001  ? ? ? ? ? ? 368 SER A CB  1 
+ATOM 3426  O OG  . SER A 1 465 ? 194.020 158.996 157.727 1.000 102.13524 ? ? ? ? ? ? 368 SER A OG  1 
+ATOM 3427  N N   . ALA A 1 466 ? 194.919 162.428 160.577 1.000 86.75809  ? ? ? ? ? ? 369 ALA A N   1 
+ATOM 3428  C CA  . ALA A 1 466 ? 195.246 163.024 161.865 1.000 77.80138  ? ? ? ? ? ? 369 ALA A CA  1 
+ATOM 3429  C C   . ALA A 1 466 ? 194.175 163.988 162.348 1.000 80.34044  ? ? ? ? ? ? 369 ALA A C   1 
+ATOM 3430  O O   . ALA A 1 466 ? 194.075 164.224 163.554 1.000 95.32253  ? ? ? ? ? ? 369 ALA A O   1 
+ATOM 3431  C CB  . ALA A 1 466 ? 196.588 163.745 161.786 1.000 80.00176  ? ? ? ? ? ? 369 ALA A CB  1 
+ATOM 3432  N N   . LEU A 1 467 ? 193.381 164.553 161.438 1.000 79.70141  ? ? ? ? ? ? 370 LEU A N   1 
+ATOM 3433  C CA  . LEU A 1 467 ? 192.345 165.494 161.846 1.000 72.69476  ? ? ? ? ? ? 370 LEU A CA  1 
+ATOM 3434  C C   . LEU A 1 467 ? 191.306 164.833 162.736 1.000 80.45455  ? ? ? ? ? ? 370 LEU A C   1 
+ATOM 3435  O O   . LEU A 1 467 ? 190.718 165.493 163.597 1.000 91.86958  ? ? ? ? ? ? 370 LEU A O   1 
+ATOM 3436  C CB  . LEU A 1 467 ? 191.675 166.098 160.616 1.000 72.35223  ? ? ? ? ? ? 370 LEU A CB  1 
+ATOM 3437  C CG  . LEU A 1 467 ? 192.565 166.938 159.704 1.000 76.69930  ? ? ? ? ? ? 370 LEU A CG  1 
+ATOM 3438  C CD1 . LEU A 1 467 ? 191.732 167.600 158.633 1.000 79.52192  ? ? ? ? ? ? 370 LEU A CD1 1 
+ATOM 3439  C CD2 . LEU A 1 467 ? 193.322 167.971 160.502 1.000 76.99461  ? ? ? ? ? ? 370 LEU A CD2 1 
+ATOM 3440  N N   . PHE A 1 468 ? 191.060 163.543 162.542 1.000 72.71185  ? ? ? ? ? ? 371 PHE A N   1 
+ATOM 3441  C CA  . PHE A 1 468 ? 190.086 162.808 163.344 1.000 76.20441  ? ? ? ? ? ? 371 PHE A CA  1 
+ATOM 3442  C C   . PHE A 1 468 ? 190.746 162.141 164.544 1.000 89.01999  ? ? ? ? ? ? 371 PHE A C   1 
+ATOM 3443  O O   . PHE A 1 468 ? 190.580 160.949 164.787 1.000 99.62179  ? ? ? ? ? ? 371 PHE A O   1 
+ATOM 3444  C CB  . PHE A 1 468 ? 189.372 161.781 162.477 1.000 81.38258  ? ? ? ? ? ? 371 PHE A CB  1 
+ATOM 3445  C CG  . PHE A 1 468 ? 188.768 162.353 161.232 1.000 85.18631  ? ? ? ? ? ? 371 PHE A CG  1 
+ATOM 3446  C CD1 . PHE A 1 468 ? 189.516 162.478 160.079 1.000 84.68125  ? ? ? ? ? ? 371 PHE A CD1 1 
+ATOM 3447  C CD2 . PHE A 1 468 ? 187.452 162.762 161.213 1.000 87.51663  ? ? ? ? ? ? 371 PHE A CD2 1 
+ATOM 3448  C CE1 . PHE A 1 468 ? 188.964 163.004 158.938 1.000 81.51618  ? ? ? ? ? ? 371 PHE A CE1 1 
+ATOM 3449  C CE2 . PHE A 1 468 ? 186.898 163.287 160.072 1.000 87.74063  ? ? ? ? ? ? 371 PHE A CE2 1 
+ATOM 3450  C CZ  . PHE A 1 468 ? 187.655 163.409 158.934 1.000 76.85353  ? ? ? ? ? ? 371 PHE A CZ  1 
+ATOM 3451  N N   . ALA A 1 469 ? 191.499 162.919 165.316 1.000 90.82143  ? ? ? ? ? ? 372 ALA A N   1 
+ATOM 3452  C CA  . ALA A 1 469 ? 192.236 162.381 166.447 1.000 79.64032  ? ? ? ? ? ? 372 ALA A CA  1 
+ATOM 3453  C C   . ALA A 1 469 ? 192.311 163.435 167.537 1.000 92.60005  ? ? ? ? ? ? 372 ALA A C   1 
+ATOM 3454  O O   . ALA A 1 469 ? 192.114 164.626 167.291 1.000 105.11378 ? ? ? ? ? ? 372 ALA A O   1 
+ATOM 3455  C CB  . ALA A 1 469 ? 193.641 161.932 166.042 1.000 78.50035  ? ? ? ? ? ? 372 ALA A CB  1 
+ATOM 3456  N N   . GLU A 1 470 ? 192.597 162.981 168.754 1.000 100.35218 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A N   1 
+ATOM 3457  C CA  . GLU A 1 470 ? 192.737 163.885 169.887 1.000 97.19712  ? ? ? ? ? ? 373 GLU A CA  1 
+ATOM 3458  C C   . GLU A 1 470 ? 194.195 164.238 170.149 1.000 98.84265  ? ? ? ? ? ? 373 GLU A C   1 
+ATOM 3459  O O   . GLU A 1 470 ? 194.523 165.404 170.382 1.000 105.07715 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A O   1 
+ATOM 3460  C CB  . GLU A 1 470 ? 192.115 163.263 171.138 1.000 102.07827 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A CB  1 
+ATOM 3461  C CG  . GLU A 1 470 ? 190.712 162.729 170.935 1.000 114.63861 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A CG  1 
+ATOM 3462  C CD  . GLU A 1 470 ? 189.663 163.820 170.893 1.000 123.66427 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A CD  1 
+ATOM 3463  O OE1 . GLU A 1 470 ? 188.463 163.484 170.818 1.000 120.50444 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A OE1 1 
+ATOM 3464  O OE2 . GLU A 1 470 ? 190.030 165.012 170.950 1.000 126.28085 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A OE2 1 
+ATOM 3465  N N   . ARG A 1 471 ? 195.074 163.244 170.118 1.000 84.69158  ? ? ? ? ? ? 374 ARG A N   1 
+ATOM 3466  C CA  . ARG A 1 471 ? 196.497 163.435 170.346 1.000 81.07068  ? ? ? ? ? ? 374 ARG A CA  1 
+ATOM 3467  C C   . ARG A 1 471 ? 197.260 162.873 169.160 1.000 85.10357  ? ? ? ? ? ? 374 ARG A C   1 
+ATOM 3468  O O   . ARG A 1 471 ? 197.083 161.705 168.804 1.000 97.09271  ? ? ? ? ? ? 374 ARG A O   1 
+ATOM 3469  C CB  . ARG A 1 471 ? 196.942 162.744 171.633 1.000 87.37926  ? ? ? ? ? ? 374 ARG A CB  1 
+ATOM 3470  C CG  . ARG A 1 471 ? 196.690 163.545 172.886 1.000 89.29665  ? ? ? ? ? ? 374 ARG A CG  1 
+ATOM 3471  C CD  . ARG A 1 471 ? 196.347 162.635 174.043 1.000 88.17791  ? ? ? ? ? ? 374 ARG A CD  1 
+ATOM 3472  N NE  . ARG A 1 471 ? 194.937 162.272 174.041 1.000 90.67971  ? ? ? ? ? ? 374 ARG A NE  1 
+ATOM 3473  C CZ  . ARG A 1 471 ? 194.480 161.051 173.808 1.000 97.80529  ? ? ? ? ? ? 374 ARG A CZ  1 
+ATOM 3474  N NH1 . ARG A 1 471 ? 195.297 160.045 173.550 1.000 99.18984  ? ? ? ? ? ? 374 ARG A NH1 1 
+ATOM 3475  N NH2 . ARG A 1 471 ? 193.169 160.833 173.834 1.000 94.77771  ? ? ? ? ? ? 374 ARG A NH2 1 
+ATOM 3476  N N   . VAL A 1 472 ? 198.104 163.699 168.554 1.000 79.81057  ? ? ? ? ? ? 375 VAL A N   1 
+ATOM 3477  C CA  . VAL A 1 472 ? 198.876 163.313 167.382 1.000 81.18070  ? ? ? ? ? ? 375 VAL A CA  1 
+ATOM 3478  C C   . VAL A 1 472 ? 200.352 163.422 167.722 1.000 83.63159  ? ? ? ? ? ? 375 VAL A C   1 
+ATOM 3479  O O   . VAL A 1 472 ? 200.817 164.483 168.151 1.000 95.54305  ? ? ? ? ? ? 375 VAL A O   1 
+ATOM 3480  C CB  . VAL A 1 472 ? 198.531 164.185 166.163 1.000 74.46660  ? ? ? ? ? ? 375 VAL A CB  1 
+ATOM 3481  C CG1 . VAL A 1 472 ? 199.360 163.771 164.976 1.000 77.71443  ? ? ? ? ? ? 375 VAL A CG1 1 
+ATOM 3482  C CG2 . VAL A 1 472 ? 197.059 164.073 165.842 1.000 79.85797  ? ? ? ? ? ? 375 VAL A CG2 1 
+ATOM 3483  N N   . LEU A 1 473 ? 201.084 162.331 167.531 1.000 79.14907  ? ? ? ? ? ? 376 LEU A N   1 
+ATOM 3484  C CA  . LEU A 1 473 ? 202.523 162.302 167.742 1.000 75.15085  ? ? ? ? ? ? 376 LEU A CA  1 
+ATOM 3485  C C   . LEU A 1 473 ? 203.206 162.355 166.385 1.000 83.68393  ? ? ? ? ? ? 376 LEU A C   1 
+ATOM 3486  O O   . LEU A 1 473 ? 202.981 161.483 165.541 1.000 93.59164  ? ? ? ? ? ? 376 LEU A O   1 
+ATOM 3487  C CB  . LEU A 1 473 ? 202.942 161.052 168.513 1.000 76.60837  ? ? ? ? ? ? 376 LEU A CB  1 
+ATOM 3488  C CG  . LEU A 1 473 ? 204.444 160.804 168.647 1.000 77.51200  ? ? ? ? ? ? 376 LEU A CG  1 
+ATOM 3489  C CD1 . LEU A 1 473 ? 205.126 161.991 169.281 1.000 82.23748  ? ? ? ? ? ? 376 LEU A CD1 1 
+ATOM 3490  C CD2 . LEU A 1 473 ? 204.700 159.562 169.466 1.000 86.26814  ? ? ? ? ? ? 376 LEU A CD2 1 
+ATOM 3491  N N   . LEU A 1 474 ? 204.030 163.374 166.178 1.000 84.33360  ? ? ? ? ? ? 377 LEU A N   1 
+ATOM 3492  C CA  . LEU A 1 474 ? 204.711 163.577 164.908 1.000 79.33386  ? ? ? ? ? ? 377 LEU A CA  1 
+ATOM 3493  C C   . LEU A 1 474 ? 206.064 162.880 164.946 1.000 89.15957  ? ? ? ? ? ? 377 LEU A C   1 
+ATOM 3494  O O   . LEU A 1 474 ? 206.953 163.285 165.699 1.000 99.68758  ? ? ? ? ? ? 377 LEU A O   1 
+ATOM 3495  C CB  . LEU A 1 474 ? 204.884 165.065 164.619 1.000 82.90315  ? ? ? ? ? ? 377 LEU A CB  1 
+ATOM 3496  C CG  . LEU A 1 474 ? 203.768 165.778 163.858 1.000 82.64494  ? ? ? ? ? ? 377 LEU A CG  1 
+ATOM 3497  C CD1 . LEU A 1 474 ? 202.495 165.816 164.668 1.000 81.30826  ? ? ? ? ? ? 377 LEU A CD1 1 
+ATOM 3498  C CD2 . LEU A 1 474 ? 204.203 167.180 163.499 1.000 89.75679  ? ? ? ? ? ? 377 LEU A CD2 1 
+ATOM 3499  N N   . ILE A 1 475 ? 206.218 161.841 164.131 1.000 98.18673  ? ? ? ? ? ? 378 ILE A N   1 
+ATOM 3500  C CA  . ILE A 1 475 ? 207.463 161.096 164.035 1.000 91.91112  ? ? ? ? ? ? 378 ILE A CA  1 
+ATOM 3501  C C   . ILE A 1 475 ? 208.048 161.322 162.649 1.000 93.14920  ? ? ? ? ? ? 378 ILE A C   1 
+ATOM 3502  O O   . ILE A 1 475 ? 207.432 161.941 161.784 1.000 107.57084 ? ? ? ? ? ? 378 ILE A O   1 
+ATOM 3503  C CB  . ILE A 1 475 ? 207.269 159.597 164.314 1.000 90.72279  ? ? ? ? ? ? 378 ILE A CB  1 
+ATOM 3504  C CG1 . ILE A 1 475 ? 206.019 159.088 163.603 1.000 91.56254  ? ? ? ? ? ? 378 ILE A CG1 1 
+ATOM 3505  C CG2 . ILE A 1 475 ? 207.160 159.353 165.801 1.000 95.66215  ? ? ? ? ? ? 378 ILE A CG2 1 
+ATOM 3506  C CD1 . ILE A 1 475 ? 205.741 157.631 163.836 1.000 96.11493  ? ? ? ? ? ? 378 ILE A CD1 1 
+ATOM 3507  N N   . GLU A 1 476 ? 209.259 160.810 162.445 1.000 106.10087 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A N   1 
+ATOM 3508  C CA  . GLU A 1 476 ? 209.980 161.089 161.208 1.000 107.75076 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A CA  1 
+ATOM 3509  C C   . GLU A 1 476 ? 209.675 160.071 160.114 1.000 116.11965 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A C   1 
+ATOM 3510  O O   . GLU A 1 476 ? 209.163 160.431 159.050 1.000 125.07673 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A O   1 
+ATOM 3511  C CB  . GLU A 1 476 ? 211.486 161.142 161.479 1.000 116.52722 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A CB  1 
+ATOM 3512  C CG  . GLU A 1 476 ? 212.319 161.333 160.226 1.000 121.24722 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A CG  1 
+ATOM 3513  C CD  . GLU A 1 476 ? 212.393 162.783 159.787 1.000 126.10365 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A CD  1 
+ATOM 3514  O OE1 . GLU A 1 476 ? 211.720 163.633 160.405 1.000 128.07609 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A OE1 1 
+ATOM 3515  O OE2 . GLU A 1 476 ? 213.125 163.073 158.818 1.000 122.08663 ? ? ? ? ? ? 379 GLU A OE2 1 
+ATOM 3516  N N   . GLY A 1 477 ? 209.978 158.802 160.356 1.000 114.92224 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A N   1 
+ATOM 3517  C CA  . GLY A 1 477 ? 209.853 157.802 159.326 1.000 114.98143 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A CA  1 
+ATOM 3518  C C   . GLY A 1 477 ? 209.206 156.521 159.802 1.000 116.42156 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A C   1 
+ATOM 3519  O O   . GLY A 1 477 ? 208.626 156.453 160.888 1.000 124.44165 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A O   1 
+ATOM 3520  N N   . PRO A 1 478 ? 209.293 155.471 158.981 1.000 112.52305 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A N   1 
+ATOM 3521  C CA  . PRO A 1 478 ? 208.688 154.190 159.364 1.000 109.97075 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A CA  1 
+ATOM 3522  C C   . PRO A 1 478 ? 209.432 153.469 160.468 1.000 110.93556 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A C   1 
+ATOM 3523  O O   . PRO A 1 478 ? 208.804 152.697 161.204 1.000 119.86790 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A O   1 
+ATOM 3524  C CB  . PRO A 1 478 ? 208.725 153.376 158.060 1.000 112.93776 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A CB  1 
+ATOM 3525  C CG  . PRO A 1 478 ? 209.150 154.341 156.986 1.000 115.14593 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A CG  1 
+ATOM 3526  C CD  . PRO A 1 478 ? 209.943 155.396 157.667 1.000 113.87541 ? ? ? ? ? ? 381 PRO A CD  1 
+ATOM 3527  N N   . SER A 1 479 ? 210.740 153.685 160.607 1.000 105.20568 ? ? ? ? ? ? 382 SER A N   1 
+ATOM 3528  C CA  . SER A 1 479 ? 211.488 153.021 161.668 1.000 104.60968 ? ? ? ? ? ? 382 SER A CA  1 
+ATOM 3529  C C   . SER A 1 479 ? 210.979 153.446 163.038 1.000 109.33506 ? ? ? ? ? ? 382 SER A C   1 
+ATOM 3530  O O   . SER A 1 479 ? 210.826 152.616 163.940 1.000 117.43746 ? ? ? ? ? ? 382 SER A O   1 
+ATOM 3531  C CB  . SER A 1 479 ? 212.977 153.321 161.526 1.000 106.63196 ? ? ? ? ? ? 382 SER A CB  1 
+ATOM 3532  O OG  . SER A 1 479 ? 213.342 154.438 162.312 1.000 116.77141 ? ? ? ? ? ? 382 SER A OG  1 
+ATOM 3533  N N   . GLU A 1 480 ? 210.716 154.741 163.214 1.000 104.94278 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A N   1 
+ATOM 3534  C CA  . GLU A 1 480 ? 210.087 155.202 164.445 1.000 103.79942 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A CA  1 
+ATOM 3535  C C   . GLU A 1 480 ? 208.688 154.625 164.589 1.000 104.95176 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A C   1 
+ATOM 3536  O O   . GLU A 1 480 ? 208.276 154.237 165.687 1.000 114.56935 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A O   1 
+ATOM 3537  C CB  . GLU A 1 480 ? 210.041 156.728 164.471 1.000 108.64845 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A CB  1 
+ATOM 3538  C CG  . GLU A 1 480 ? 211.402 157.385 164.578 1.000 117.81498 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A CG  1 
+ATOM 3539  C CD  . GLU A 1 480 ? 212.038 157.631 163.225 1.000 119.23619 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A CD  1 
+ATOM 3540  O OE1 . GLU A 1 480 ? 211.385 157.349 162.200 1.000 117.76599 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A OE1 1 
+ATOM 3541  O OE2 . GLU A 1 480 ? 213.192 158.105 163.185 1.000 119.70959 ? ? ? ? ? ? 383 GLU A OE2 1 
+ATOM 3542  N N   . LYS A 1 481 ? 207.940 154.565 163.487 1.000 100.65240 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A N   1 
+ATOM 3543  C CA  . LYS A 1 481 ? 206.587 154.026 163.537 1.000 100.75875 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A CA  1 
+ATOM 3544  C C   . LYS A 1 481 ? 206.594 152.547 163.894 1.000 105.87812 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A C   1 
+ATOM 3545  O O   . LYS A 1 481 ? 205.738 152.082 164.653 1.000 110.03621 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A O   1 
+ATOM 3546  C CB  . LYS A 1 481 ? 205.886 154.253 162.200 1.000 103.57370 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A CB  1 
+ATOM 3547  C CG  . LYS A 1 481 ? 204.577 153.512 162.056 1.000 106.51159 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A CG  1 
+ATOM 3548  C CD  . LYS A 1 481 ? 203.825 153.970 160.828 1.000 106.66131 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A CD  1 
+ATOM 3549  C CE  . LYS A 1 481 ? 202.909 155.131 161.148 1.000 105.07673 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A CE  1 
+ATOM 3550  N NZ  . LYS A 1 481 ? 202.545 155.887 159.921 1.000 111.44985 ? ? ? ? ? ? 384 LYS A NZ  1 
+ATOM 3551  N N   . ILE A 1 482 ? 207.552 151.791 163.356 1.000 110.56837 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A N   1 
+ATOM 3552  C CA  . ILE A 1 482 ? 207.626 150.363 163.650 1.000 99.70378  ? ? ? ? ? ? 385 ILE A CA  1 
+ATOM 3553  C C   . ILE A 1 482 ? 207.884 150.138 165.133 1.000 101.22975 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A C   1 
+ATOM 3554  O O   . ILE A 1 482 ? 207.232 149.309 165.777 1.000 105.69320 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A O   1 
+ATOM 3555  C CB  . ILE A 1 482 ? 208.709 149.694 162.785 1.000 96.04421  ? ? ? ? ? ? 385 ILE A CB  1 
+ATOM 3556  C CG1 . ILE A 1 482 ? 208.190 149.463 161.369 1.000 107.61733 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A CG1 1 
+ATOM 3557  C CG2 . ILE A 1 482 ? 209.150 148.385 163.399 1.000 96.26732  ? ? ? ? ? ? 385 ILE A CG2 1 
+ATOM 3558  C CD1 . ILE A 1 482 ? 209.273 149.129 160.379 1.000 103.49705 ? ? ? ? ? ? 385 ILE A CD1 1 
+ATOM 3559  N N   . LEU A 1 483 ? 208.837 150.878 165.699 1.000 97.55830  ? ? ? ? ? ? 386 LEU A N   1 
+ATOM 3560  C CA  . LEU A 1 483 ? 209.165 150.707 167.109 1.000 94.52414  ? ? ? ? ? ? 386 LEU A CA  1 
+ATOM 3561  C C   . LEU A 1 483 ? 208.023 151.171 168.001 1.000 94.83858  ? ? ? ? ? ? 386 LEU A C   1 
+ATOM 3562  O O   . LEU A 1 483 ? 207.636 150.475 168.946 1.000 103.79630 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A O   1 
+ATOM 3563  C CB  . LEU A 1 483 ? 210.447 151.466 167.441 1.000 89.27795  ? ? ? ? ? ? 386 LEU A CB  1 
+ATOM 3564  C CG  . LEU A 1 483 ? 210.669 151.749 168.924 1.000 90.61024  ? ? ? ? ? ? 386 LEU A CG  1 
+ATOM 3565  C CD1 . LEU A 1 483 ? 211.248 150.530 169.609 1.000 93.68282  ? ? ? ? ? ? 386 LEU A CD1 1 
+ATOM 3566  C CD2 . LEU A 1 483 ? 211.575 152.947 169.104 1.000 95.53776  ? ? ? ? ? ? 386 LEU A CD2 1 
+ATOM 3567  N N   . PHE A 1 484 ? 207.468 152.348 167.715 1.000 94.63502  ? ? ? ? ? ? 387 PHE A N   1 
+ATOM 3568  C CA  . PHE A 1 484 ? 206.424 152.895 168.574 1.000 87.80297  ? ? ? ? ? ? 387 PHE A CA  1 
+ATOM 3569  C C   . PHE A 1 484 ? 205.146 152.076 168.485 1.000 97.43130  ? ? ? ? ? ? 387 PHE A C   1 
+ATOM 3570  O O   . PHE A 1 484 ? 204.426 151.935 169.477 1.000 108.18167 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A O   1 
+ATOM 3571  C CB  . PHE A 1 484 ? 206.156 154.352 168.212 1.000 92.64098  ? ? ? ? ? ? 387 PHE A CB  1 
+ATOM 3572  C CG  . PHE A 1 484 ? 207.217 155.292 168.690 1.000 99.03730  ? ? ? ? ? ? 387 PHE A CG  1 
+ATOM 3573  C CD1 . PHE A 1 484 ? 208.150 154.883 169.623 1.000 105.56697 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A CD1 1 
+ATOM 3574  C CD2 . PHE A 1 484 ? 207.284 156.583 168.209 1.000 100.14084 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A CD2 1 
+ATOM 3575  C CE1 . PHE A 1 484 ? 209.127 155.742 170.064 1.000 107.52609 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A CE1 1 
+ATOM 3576  C CE2 . PHE A 1 484 ? 208.260 157.445 168.648 1.000 99.54203  ? ? ? ? ? ? 387 PHE A CE2 1 
+ATOM 3577  C CZ  . PHE A 1 484 ? 209.181 157.024 169.576 1.000 103.28646 ? ? ? ? ? ? 387 PHE A CZ  1 
+ATOM 3578  N N   . GLU A 1 485 ? 204.842 151.534 167.306 1.000 108.92191 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A N   1 
+ATOM 3579  C CA  . GLU A 1 485 ? 203.664 150.686 167.177 1.000 105.30287 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A CA  1 
+ATOM 3580  C C   . GLU A 1 485 ? 203.810 149.416 168.002 1.000 109.53571 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A C   1 
+ATOM 3581  O O   . GLU A 1 485 ? 202.840 148.944 168.603 1.000 119.41889 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A O   1 
+ATOM 3582  C CB  . GLU A 1 485 ? 203.416 150.347 165.709 1.000 112.20763 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A CB  1 
+ATOM 3583  C CG  . GLU A 1 485 ? 201.964 150.083 165.373 1.000 118.03571 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A CG  1 
+ATOM 3584  C CD  . GLU A 1 485 ? 201.193 151.351 165.075 1.000 121.01966 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A CD  1 
+ATOM 3585  O OE1 . GLU A 1 485 ? 201.377 151.915 163.978 1.000 121.68143 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A OE1 1 
+ATOM 3586  O OE2 . GLU A 1 485 ? 200.399 151.781 165.936 1.000 124.79946 ? ? ? ? ? ? 388 GLU A OE2 1 
+ATOM 3587  N N   . LYS A 1 486 ? 205.013 148.840 168.034 1.000 99.27161  ? ? ? ? ? ? 389 LYS A N   1 
+ATOM 3588  C CA  . LYS A 1 486 ? 205.241 147.650 168.846 1.000 92.48280  ? ? ? ? ? ? 389 LYS A CA  1 
+ATOM 3589  C C   . LYS A 1 486 ? 205.190 147.981 170.331 1.000 98.43736  ? ? ? ? ? ? 389 LYS A C   1 
+ATOM 3590  O O   . LYS A 1 486 ? 204.567 147.261 171.118 1.000 109.19790 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A O   1 
+ATOM 3591  C CB  . LYS A 1 486 ? 206.583 147.018 168.487 1.000 95.18602  ? ? ? ? ? ? 389 LYS A CB  1 
+ATOM 3592  C CG  . LYS A 1 486 ? 206.983 145.877 169.401 1.000 96.63981  ? ? ? ? ? ? 389 LYS A CG  1 
+ATOM 3593  C CD  . LYS A 1 486 ? 205.969 144.750 169.343 1.000 103.87638 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A CD  1 
+ATOM 3594  C CE  . LYS A 1 486 ? 206.434 143.545 170.136 1.000 101.66647 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A CE  1 
+ATOM 3595  N NZ  . LYS A 1 486 ? 207.523 143.905 171.077 1.000 109.06125 ? ? ? ? ? ? 389 LYS A NZ  1 
+ATOM 3596  N N   . VAL A 1 487 ? 205.847 149.069 170.734 1.000 95.22839  ? ? ? ? ? ? 390 VAL A N   1 
+ATOM 3597  C CA  . VAL A 1 487 ? 205.861 149.446 172.143 1.000 90.94454  ? ? ? ? ? ? 390 VAL A CA  1 
+ATOM 3598  C C   . VAL A 1 487 ? 204.454 149.770 172.620 1.000 98.13921  ? ? ? ? ? ? 390 VAL A C   1 
+ATOM 3599  O O   . VAL A 1 487 ? 204.032 149.335 173.698 1.000 109.72634 ? ? ? ? ? ? 390 VAL A O   1 
+ATOM 3600  C CB  . VAL A 1 487 ? 206.820 150.627 172.371 1.000 90.63155  ? ? ? ? ? ? 390 VAL A CB  1 
+ATOM 3601  C CG1 . VAL A 1 487 ? 206.570 151.254 173.725 1.000 91.76604  ? ? ? ? ? ? 390 VAL A CG1 1 
+ATOM 3602  C CG2 . VAL A 1 487 ? 208.257 150.168 172.253 1.000 97.96543  ? ? ? ? ? ? 390 VAL A CG2 1 
+ATOM 3603  N N   . LEU A 1 488 ? 203.703 150.532 171.826 1.000 105.05096 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A N   1 
+ATOM 3604  C CA  . LEU A 1 488 ? 202.339 150.868 172.212 1.000 98.30110  ? ? ? ? ? ? 391 LEU A CA  1 
+ATOM 3605  C C   . LEU A 1 488 ? 201.449 149.635 172.216 1.000 104.70784 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A C   1 
+ATOM 3606  O O   . LEU A 1 488 ? 200.516 149.542 173.018 1.000 119.47795 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A O   1 
+ATOM 3607  C CB  . LEU A 1 488 ? 201.777 151.933 171.278 1.000 101.48564 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A CB  1 
+ATOM 3608  C CG  . LEU A 1 488 ? 202.273 153.349 171.552 1.000 103.41682 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A CG  1 
+ATOM 3609  C CD1 . LEU A 1 488 ? 202.023 154.233 170.352 1.000 108.79026 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A CD1 1 
+ATOM 3610  C CD2 . LEU A 1 488 ? 201.605 153.915 172.787 1.000 104.69900 ? ? ? ? ? ? 391 LEU A CD2 1 
+ATOM 3611  N N   . ASP A 1 489 ? 201.722 148.678 171.330 1.000 112.18353 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A N   1 
+ATOM 3612  C CA  . ASP A 1 489 ? 200.931 147.453 171.304 1.000 113.67002 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A CA  1 
+ATOM 3613  C C   . ASP A 1 489 ? 201.048 146.701 172.623 1.000 118.69178 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A C   1 
+ATOM 3614  O O   . ASP A 1 489 ? 200.051 146.198 173.152 1.000 125.05959 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A O   1 
+ATOM 3615  C CB  . ASP A 1 489 ? 201.378 146.573 170.139 1.000 121.41721 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A CB  1 
+ATOM 3616  C CG  . ASP A 1 489 ? 200.464 145.386 169.911 1.000 126.10222 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A CG  1 
+ATOM 3617  O OD1 . ASP A 1 489 ? 199.441 145.265 170.614 1.000 132.82859 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A OD1 1 
+ATOM 3618  O OD2 . ASP A 1 489 ? 200.774 144.566 169.022 1.000 126.56795 ? ? ? ? ? ? 392 ASP A OD2 1 
+ATOM 3619  N N   . GLU A 1 490 ? 202.259 146.619 173.174 1.000 122.59465 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A N   1 
+ATOM 3620  C CA  . GLU A 1 490 ? 202.450 145.881 174.416 1.000 120.15766 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A CA  1 
+ATOM 3621  C C   . GLU A 1 490 ? 202.012 146.686 175.631 1.000 122.14443 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A C   1 
+ATOM 3622  O O   . GLU A 1 490 ? 201.718 146.105 176.680 1.000 127.32961 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A O   1 
+ATOM 3623  C CB  . GLU A 1 490 ? 203.912 145.468 174.557 1.000 117.25878 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A CB  1 
+ATOM 3624  C CG  . GLU A 1 490 ? 204.440 144.659 173.390 1.000 126.14645 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A CG  1 
+ATOM 3625  C CD  . GLU A 1 490 ? 204.167 143.176 173.531 1.000 133.76356 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A CD  1 
+ATOM 3626  O OE1 . GLU A 1 490 ? 202.994 142.800 173.735 1.000 130.97554 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A OE1 1 
+ATOM 3627  O OE2 . GLU A 1 490 ? 205.127 142.384 173.437 1.000 136.51528 ? ? ? ? ? ? 393 GLU A OE2 1 
+ATOM 3628  N N   . VAL A 1 491 ? 201.958 148.010 175.516 1.000 112.19765 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A N   1 
+ATOM 3629  C CA  . VAL A 1 491 ? 201.689 148.860 176.670 1.000 107.39938 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A CA  1 
+ATOM 3630  C C   . VAL A 1 491 ? 200.250 149.353 176.649 1.000 109.30340 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A C   1 
+ATOM 3631  O O   . VAL A 1 491 ? 199.485 149.105 177.586 1.000 115.32440 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A O   1 
+ATOM 3632  C CB  . VAL A 1 491 ? 202.668 150.044 176.720 1.000 113.61288 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A CB  1 
+ATOM 3633  C CG1 . VAL A 1 491 ? 202.190 151.071 177.720 1.000 115.88936 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A CG1 1 
+ATOM 3634  C CG2 . VAL A 1 491 ? 204.057 149.559 177.075 1.000 114.62672 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A CG2 1 
+ATOM 3635  N N   . GLU A 1 492 ? 199.874 150.060 175.588 1.000 118.10076 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A N   1 
+ATOM 3636  C CA  . GLU A 1 492 ? 198.549 150.664 175.462 1.000 114.91723 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A CA  1 
+ATOM 3637  C C   . GLU A 1 492 ? 197.960 150.251 174.122 1.000 119.23080 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A C   1 
+ATOM 3638  O O   . GLU A 1 492 ? 197.920 151.041 173.172 1.000 125.71081 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A O   1 
+ATOM 3639  C CB  . GLU A 1 492 ? 198.634 152.186 175.591 1.000 115.60758 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A CB  1 
+ATOM 3640  C CG  . GLU A 1 492 ? 197.320 152.983 175.508 1.000 125.29627 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A CG  1 
+ATOM 3641  C CD  . GLU A 1 492 ? 196.222 152.532 176.465 1.000 131.58777 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A CD  1 
+ATOM 3642  O OE1 . GLU A 1 492 ? 195.605 153.419 177.090 1.000 133.21071 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A OE1 1 
+ATOM 3643  O OE2 . GLU A 1 492 ? 195.939 151.323 176.584 1.000 132.14017 ? ? ? ? ? ? 395 GLU A OE2 1 
+ATOM 3644  N N   . PRO A 1 493 ? 197.512 149.000 174.005 1.000 114.45935 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A N   1 
+ATOM 3645  C CA  . PRO A 1 493 ? 197.105 148.490 172.686 1.000 116.43324 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A CA  1 
+ATOM 3646  C C   . PRO A 1 493 ? 195.947 149.242 172.058 1.000 118.22548 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A C   1 
+ATOM 3647  O O   . PRO A 1 493 ? 195.826 149.244 170.827 1.000 121.38222 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A O   1 
+ATOM 3648  C CB  . PRO A 1 493 ? 196.740 147.027 172.973 1.000 115.57103 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A CB  1 
+ATOM 3649  C CG  . PRO A 1 493 ? 196.529 146.952 174.440 1.000 114.19655 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A CG  1 
+ATOM 3650  C CD  . PRO A 1 493 ? 197.421 147.973 175.052 1.000 110.81677 ? ? ? ? ? ? 396 PRO A CD  1 
+ATOM 3651  N N   . GLU A 1 494 ? 195.090 149.882 172.850 1.000 121.12296 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A N   1 
+ATOM 3652  C CA  . GLU A 1 494 ? 193.946 150.613 172.312 1.000 118.50506 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A CA  1 
+ATOM 3653  C C   . GLU A 1 494 ? 194.167 152.120 172.335 1.000 116.02889 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A C   1 
+ATOM 3654  O O   . GLU A 1 494 ? 193.232 152.895 172.547 1.000 124.93566 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A O   1 
+ATOM 3655  C CB  . GLU A 1 494 ? 192.666 150.235 173.057 1.000 122.88783 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A CB  1 
+ATOM 3656  C CG  . GLU A 1 494 ? 192.567 150.674 174.517 1.000 130.42205 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A CG  1 
+ATOM 3657  C CD  . GLU A 1 494 ? 193.477 149.903 175.450 1.000 137.52443 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A CD  1 
+ATOM 3658  O OE1 . GLU A 1 494 ? 194.220 149.020 174.976 1.000 136.92569 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A OE1 1 
+ATOM 3659  O OE2 . GLU A 1 494 ? 193.439 150.173 176.668 1.000 138.49981 ? ? ? ? ? ? 397 GLU A OE2 1 
+ATOM 3660  N N   . TYR A 1 495 ? 195.402 152.563 172.098 1.000 99.09698  ? ? ? ? ? ? 398 TYR A N   1 
+ATOM 3661  C CA  . TYR A 1 495 ? 195.672 153.995 172.044 1.000 97.88889  ? ? ? ? ? ? 398 TYR A CA  1 
+ATOM 3662  C C   . TYR A 1 495 ? 194.959 154.655 170.872 1.000 106.94233 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A C   1 
+ATOM 3663  O O   . TYR A 1 495 ? 194.558 155.819 170.970 1.000 114.84511 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A O   1 
+ATOM 3664  C CB  . TYR A 1 495 ? 197.176 154.243 171.959 1.000 95.90741  ? ? ? ? ? ? 398 TYR A CB  1 
+ATOM 3665  C CG  . TYR A 1 495 ? 197.739 154.081 170.572 1.000 97.02478  ? ? ? ? ? ? 398 TYR A CG  1 
+ATOM 3666  C CD1 . TYR A 1 495 ? 198.012 152.826 170.057 1.000 98.40915  ? ? ? ? ? ? 398 TYR A CD1 1 
+ATOM 3667  C CD2 . TYR A 1 495 ? 197.991 155.183 169.773 1.000 99.55590  ? ? ? ? ? ? 398 TYR A CD2 1 
+ATOM 3668  C CE1 . TYR A 1 495 ? 198.520 152.674 168.790 1.000 96.91799  ? ? ? ? ? ? 398 TYR A CE1 1 
+ATOM 3669  C CE2 . TYR A 1 495 ? 198.497 155.040 168.505 1.000 101.44566 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A CE2 1 
+ATOM 3670  C CZ  . TYR A 1 495 ? 198.760 153.785 168.018 1.000 102.43265 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A CZ  1 
+ATOM 3671  O OH  . TYR A 1 495 ? 199.269 153.642 166.751 1.000 111.31854 ? ? ? ? ? ? 398 TYR A OH  1 
+ATOM 3672  N N   . GLU A 1 496 ? 194.802 153.939 169.757 1.000 110.03079 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A N   1 
+ATOM 3673  C CA  . GLU A 1 496 ? 194.084 154.492 168.616 1.000 101.67803 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A CA  1 
+ATOM 3674  C C   . GLU A 1 496 ? 192.609 154.689 168.925 1.000 103.79155 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A C   1 
+ATOM 3675  O O   . GLU A 1 496 ? 191.996 155.642 168.435 1.000 107.11619 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A O   1 
+ATOM 3676  C CB  . GLU A 1 496 ? 194.249 153.582 167.402 1.000 106.69563 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A CB  1 
+ATOM 3677  C CG  . GLU A 1 496 ? 195.371 153.980 166.467 1.000 110.71149 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A CG  1 
+ATOM 3678  C CD  . GLU A 1 496 ? 194.910 154.909 165.365 1.000 120.03150 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A CD  1 
+ATOM 3679  O OE1 . GLU A 1 496 ? 193.973 155.696 165.602 1.000 122.52693 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A OE1 1 
+ATOM 3680  O OE2 . GLU A 1 496 ? 195.485 154.853 164.259 1.000 118.95950 ? ? ? ? ? ? 399 GLU A OE2 1 
+ATOM 3681  N N   . LEU A 1 497 ? 192.022 153.792 169.718 1.000 101.74217 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A N   1 
+ATOM 3682  C CA  . LEU A 1 497 ? 190.624 153.940 170.102 1.000 98.90579  ? ? ? ? ? ? 400 LEU A CA  1 
+ATOM 3683  C C   . LEU A 1 497 ? 190.414 155.200 170.926 1.000 97.96539  ? ? ? ? ? ? 400 LEU A C   1 
+ATOM 3684  O O   . LEU A 1 497 ? 189.408 155.899 170.764 1.000 110.18373 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A O   1 
+ATOM 3685  C CB  . LEU A 1 497 ? 190.161 152.718 170.894 1.000 97.89491  ? ? ? ? ? ? 400 LEU A CB  1 
+ATOM 3686  C CG  . LEU A 1 497 ? 189.773 151.419 170.189 1.000 99.26485  ? ? ? ? ? ? 400 LEU A CG  1 
+ATOM 3687  C CD1 . LEU A 1 497 ? 190.896 150.876 169.333 1.000 105.09866 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A CD1 1 
+ATOM 3688  C CD2 . LEU A 1 497 ? 189.356 150.393 171.219 1.000 105.99767 ? ? ? ? ? ? 400 LEU A CD2 1 
+ATOM 3689  N N   . ASN A 1 498 ? 191.351 155.502 171.824 1.000 96.76608  ? ? ? ? ? ? 401 ASN A N   1 
+ATOM 3690  C CA  . ASN A 1 498 ? 191.189 156.634 172.723 1.000 101.56410 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A CA  1 
+ATOM 3691  C C   . ASN A 1 498 ? 191.426 157.968 172.033 1.000 111.12577 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A C   1 
+ATOM 3692  O O   . ASN A 1 498 ? 191.076 159.009 172.596 1.000 120.60065 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A O   1 
+ATOM 3693  C CB  . ASN A 1 498 ? 192.132 156.486 173.912 1.000 109.47972 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A CB  1 
+ATOM 3694  C CG  . ASN A 1 498 ? 191.973 155.156 174.611 1.000 120.59284 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A CG  1 
+ATOM 3695  O OD1 . ASN A 1 498 ? 191.009 154.432 174.374 1.000 118.09886 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A OD1 1 
+ATOM 3696  N ND2 . ASN A 1 498 ? 192.923 154.824 175.474 1.000 122.26136 ? ? ? ? ? ? 401 ASN A ND2 1 
+ATOM 3697  N N   . GLY A 1 499 ? 192.012 157.967 170.842 1.000 98.65116  ? ? ? ? ? ? 402 GLY A N   1 
+ATOM 3698  C CA  . GLY A 1 499 ? 192.216 159.204 170.119 1.000 89.82011  ? ? ? ? ? ? 402 GLY A CA  1 
+ATOM 3699  C C   . GLY A 1 499 ? 193.656 159.451 169.730 1.000 93.05909  ? ? ? ? ? ? 402 GLY A C   1 
+ATOM 3700  O O   . GLY A 1 499 ? 193.971 160.479 169.127 1.000 108.42919 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A O   1 
+ATOM 3701  N N   . GLY A 1 500 ? 194.542 158.524 170.073 1.000 89.60711  ? ? ? ? ? ? 403 GLY A N   1 
+ATOM 3702  C CA  . GLY A 1 500 ? 195.928 158.663 169.684 1.000 85.94763  ? ? ? ? ? ? 403 GLY A CA  1 
+ATOM 3703  C C   . GLY A 1 500 ? 196.122 158.420 168.200 1.000 90.13644  ? ? ? ? ? ? 403 GLY A C   1 
+ATOM 3704  O O   . GLY A 1 500 ? 195.336 157.738 167.547 1.000 100.16750 ? ? ? ? ? ? 403 GLY A O   1 
+ATOM 3705  N N   . PHE A 1 501 ? 197.190 158.999 167.660 1.000 80.25007  ? ? ? ? ? ? 404 PHE A N   1 
+ATOM 3706  C CA  . PHE A 1 501 ? 197.499 158.841 166.249 1.000 77.63099  ? ? ? ? ? ? 404 PHE A CA  1 
+ATOM 3707  C C   . PHE A 1 501 ? 198.982 159.087 166.032 1.000 86.18928  ? ? ? ? ? ? 404 PHE A C   1 
+ATOM 3708  O O   . PHE A 1 501 ? 199.550 160.025 166.593 1.000 93.81881  ? ? ? ? ? ? 404 PHE A O   1 
+ATOM 3709  C CB  . PHE A 1 501 ? 196.674 159.797 165.385 1.000 77.48989  ? ? ? ? ? ? 404 PHE A CB  1 
+ATOM 3710  C CG  . PHE A 1 501 ? 196.829 159.565 163.915 1.000 82.06737  ? ? ? ? ? ? 404 PHE A CG  1 
+ATOM 3711  C CD1 . PHE A 1 501 ? 196.213 158.494 163.303 1.000 87.09224  ? ? ? ? ? ? 404 PHE A CD1 1 
+ATOM 3712  C CD2 . PHE A 1 501 ? 197.595 160.415 163.147 1.000 84.00830  ? ? ? ? ? ? 404 PHE A CD2 1 
+ATOM 3713  C CE1 . PHE A 1 501 ? 196.358 158.279 161.955 1.000 82.84033  ? ? ? ? ? ? 404 PHE A CE1 1 
+ATOM 3714  C CE2 . PHE A 1 501 ? 197.742 160.202 161.800 1.000 81.90665  ? ? ? ? ? ? 404 PHE A CE2 1 
+ATOM 3715  C CZ  . PHE A 1 501 ? 197.124 159.134 161.203 1.000 78.67516  ? ? ? ? ? ? 404 PHE A CZ  1 
+ATOM 3716  N N   . LEU A 1 502 ? 199.597 158.242 165.215 1.000 89.77737  ? ? ? ? ? ? 405 LEU A N   1 
+ATOM 3717  C CA  . LEU A 1 502 ? 201.017 158.343 164.892 1.000 87.95179  ? ? ? ? ? ? 405 LEU A CA  1 
+ATOM 3718  C C   . LEU A 1 502 ? 201.140 158.896 163.480 1.000 92.25438  ? ? ? ? ? ? 405 LEU A C   1 
+ATOM 3719  O O   . LEU A 1 502 ? 200.995 158.163 162.500 1.000 99.55949  ? ? ? ? ? ? 405 LEU A O   1 
+ATOM 3720  C CB  . LEU A 1 502 ? 201.696 156.985 165.016 1.000 85.10591  ? ? ? ? ? ? 405 LEU A CB  1 
+ATOM 3721  C CG  . LEU A 1 502 ? 202.125 156.567 166.418 1.000 81.93103  ? ? ? ? ? ? 405 LEU A CG  1 
+ATOM 3722  C CD1 . LEU A 1 502 ? 202.625 155.143 166.402 1.000 91.81430  ? ? ? ? ? ? 405 LEU A CD1 1 
+ATOM 3723  C CD2 . LEU A 1 502 ? 203.196 157.497 166.924 1.000 86.54482  ? ? ? ? ? ? 405 LEU A CD2 1 
+ATOM 3724  N N   . LEU A 1 503 ? 201.413 160.189 163.376 1.000 89.30567  ? ? ? ? ? ? 406 LEU A N   1 
+ATOM 3725  C CA  . LEU A 1 503 ? 201.566 160.857 162.092 1.000 85.31583  ? ? ? ? ? ? 406 LEU A CA  1 
+ATOM 3726  C C   . LEU A 1 503 ? 203.050 160.991 161.791 1.000 82.25979  ? ? ? ? ? ? 406 LEU A C   1 
+ATOM 3727  O O   . LEU A 1 503 ? 203.796 161.568 162.586 1.000 100.07948 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A O   1 
+ATOM 3728  C CB  . LEU A 1 503 ? 200.895 162.228 162.109 1.000 90.34996  ? ? ? ? ? ? 406 LEU A CB  1 
+ATOM 3729  C CG  . LEU A 1 503 ? 201.141 163.129 160.903 1.000 90.27354  ? ? ? ? ? ? 406 LEU A CG  1 
+ATOM 3730  C CD1 . LEU A 1 503 ? 200.391 162.602 159.709 1.000 96.39255  ? ? ? ? ? ? 406 LEU A CD1 1 
+ATOM 3731  C CD2 . LEU A 1 503 ? 200.713 164.546 161.211 1.000 87.66275  ? ? ? ? ? ? 406 LEU A CD2 1 
+ATOM 3732  N N   . GLU A 1 504 ? 203.477 160.459 160.654 1.000 98.80268  ? ? ? ? ? ? 407 GLU A N   1 
+ATOM 3733  C CA  . GLU A 1 504 ? 204.880 160.484 160.275 1.000 108.28472 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A CA  1 
+ATOM 3734  C C   . GLU A 1 504 ? 205.101 161.567 159.228 1.000 110.62798 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A C   1 
+ATOM 3735  O O   . GLU A 1 504 ? 204.327 161.688 158.273 1.000 113.68457 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A O   1 
+ATOM 3736  C CB  . GLU A 1 504 ? 205.336 159.110 159.776 1.000 109.50825 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A CB  1 
+ATOM 3737  C CG  . GLU A 1 504 ? 205.397 158.927 158.277 1.000 120.32655 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A CG  1 
+ATOM 3738  C CD  . GLU A 1 504 ? 205.581 157.478 157.883 1.000 129.31934 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A CD  1 
+ATOM 3739  O OE1 . GLU A 1 504 ? 205.590 156.617 158.785 1.000 124.86481 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A OE1 1 
+ATOM 3740  O OE2 . GLU A 1 504 ? 205.715 157.200 156.674 1.000 130.09182 ? ? ? ? ? ? 407 GLU A OE2 1 
+ATOM 3741  N N   . VAL A 1 505 ? 206.121 162.389 159.448 1.000 104.65230 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A N   1 
+ATOM 3742  C CA  . VAL A 1 505 ? 206.459 163.495 158.564 1.000 93.29031  ? ? ? ? ? ? 408 VAL A CA  1 
+ATOM 3743  C C   . VAL A 1 505 ? 207.951 163.432 158.275 1.000 103.63281 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A C   1 
+ATOM 3744  O O   . VAL A 1 505 ? 208.761 163.206 159.179 1.000 119.77063 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A O   1 
+ATOM 3745  C CB  . VAL A 1 505 ? 206.061 164.857 159.174 1.000 92.31433  ? ? ? ? ? ? 408 VAL A CB  1 
+ATOM 3746  C CG1 . VAL A 1 505 ? 204.584 164.870 159.503 1.000 101.71340 ? ? ? ? ? ? 408 VAL A CG1 1 
+ATOM 3747  C CG2 . VAL A 1 505 ? 206.860 165.154 160.425 1.000 95.38066  ? ? ? ? ? ? 408 VAL A CG2 1 
+ATOM 3748  N N   . GLY A 1 506 ? 208.315 163.601 157.012 1.000 111.86391 ? ? ? ? ? ? 409 GLY A N   1 
+ATOM 3749  C CA  . GLY A 1 506 ? 209.708 163.474 156.642 1.000 111.87967 ? ? ? ? ? ? 409 GLY A CA  1 
+ATOM 3750  C C   . GLY A 1 506 ? 210.145 164.463 155.588 1.000 117.23503 ? ? ? ? ? ? 409 GLY A C   1 
+ATOM 3751  O O   . GLY A 1 506 ? 209.465 164.645 154.576 1.000 126.35523 ? ? ? ? ? ? 409 GLY A O   1 
+ATOM 3752  N N   . GLY A 1 507 ? 211.280 165.113 155.818 1.000 113.44942 ? ? ? ? ? ? 410 GLY A N   1 
+ATOM 3753  C CA  . GLY A 1 507 ? 211.827 166.038 154.856 1.000 117.31174 ? ? ? ? ? ? 410 GLY A CA  1 
+ATOM 3754  C C   . GLY A 1 507 ? 211.185 167.403 154.841 1.000 117.57104 ? ? ? ? ? ? 410 GLY A C   1 
+ATOM 3755  O O   . GLY A 1 507 ? 211.585 168.247 154.031 1.000 126.45741 ? ? ? ? ? ? 410 GLY A O   1 
+ATOM 3756  N N   . THR A 1 508 ? 210.209 167.654 155.706 1.000 107.15991 ? ? ? ? ? ? 411 THR A N   1 
+ATOM 3757  C CA  . THR A 1 508 ? 209.519 168.931 155.750 1.000 112.26492 ? ? ? ? ? ? 411 THR A CA  1 
+ATOM 3758  C C   . THR A 1 508 ? 209.510 169.454 157.176 1.000 112.34362 ? ? ? ? ? ? 411 THR A C   1 
+ATOM 3759  O O   . THR A 1 508 ? 209.612 168.688 158.136 1.000 116.84569 ? ? ? ? ? ? 411 THR A O   1 
+ATOM 3760  C CB  . THR A 1 508 ? 208.080 168.818 155.238 1.000 111.99581 ? ? ? ? ? ? 411 THR A CB  1 
+ATOM 3761  O OG1 . THR A 1 508 ? 207.382 167.818 155.988 1.000 108.42848 ? ? ? ? ? ? 411 THR A OG1 1 
+ATOM 3762  C CG2 . THR A 1 508 ? 208.064 168.440 153.771 1.000 110.63418 ? ? ? ? ? ? 411 THR A CG2 1 
+ATOM 3763  N N   . TYR A 1 509 ? 209.397 170.770 157.303 1.000 113.41762 ? ? ? ? ? ? 412 TYR A N   1 
+ATOM 3764  C CA  . TYR A 1 509 ? 209.258 171.379 158.613 1.000 109.71341 ? ? ? ? ? ? 412 TYR A CA  1 
+ATOM 3765  C C   . TYR A 1 509 ? 207.888 171.058 159.195 1.000 116.02759 ? ? ? ? ? ? 412 TYR A C   1 
+ATOM 3766  O O   . TYR A 1 509 ? 206.918 170.831 158.469 1.000 125.32457 ? ? ? ? ? ? 412 TYR A O   1 
+ATOM 3767  C CB  . TYR A 1 509 ? 209.452 172.890 158.522 1.000 106.68652 ? ? ? ? ? ? 412 TYR A CB  1 
+ATOM 3768  C CG  . TYR A 1 509 ? 210.899 173.315 158.450 1.000 115.72642 ? ? ? ? ? ? 412 TYR A CG  1 
+ATOM 3769  C CD1 . TYR A 1 509 ? 211.750 172.792 157.490 1.000 113.53576 ? ? ? ? ? ? 412 TYR A CD1 1 
+ATOM 3770  C CD2 . TYR A 1 509 ? 211.413 174.240 159.344 1.000 122.33826 ? ? ? ? ? ? 412 TYR A CD2 1 
+ATOM 3771  C CE1 . TYR A 1 509 ? 213.070 173.176 157.423 1.000 118.18807 ? ? ? ? ? ? 412 TYR A CE1 1 
+ATOM 3772  C CE2 . TYR A 1 509 ? 212.732 174.631 159.285 1.000 122.49954 ? ? ? ? ? ? 412 TYR A CE2 1 
+ATOM 3773  C CZ  . TYR A 1 509 ? 213.556 174.096 158.323 1.000 121.01619 ? ? ? ? ? ? 412 TYR A CZ  1 
+ATOM 3774  O OH  . TYR A 1 509 ? 214.872 174.484 158.259 1.000 118.59327 ? ? ? ? ? ? 412 TYR A OH  1 
+ATOM 3775  N N   . PHE A 1 510 ? 207.812 171.041 160.521 1.000 99.56609  ? ? ? ? ? ? 413 PHE A N   1 
+ATOM 3776  C CA  . PHE A 1 510 ? 206.564 170.724 161.198 1.000 98.61281  ? ? ? ? ? ? 413 PHE A CA  1 
+ATOM 3777  C C   . PHE A 1 510 ? 205.573 171.876 161.190 1.000 105.46138 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A C   1 
+ATOM 3778  O O   . PHE A 1 510 ? 204.491 171.738 161.766 1.000 110.07825 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A O   1 
+ATOM 3779  C CB  . PHE A 1 510 ? 206.836 170.312 162.644 1.000 103.69998 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A CB  1 
+ATOM 3780  C CG  . PHE A 1 510 ? 207.982 169.364 162.800 1.000 104.72134 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A CG  1 
+ATOM 3781  C CD1 . PHE A 1 510 ? 207.971 168.136 162.171 1.000 105.10018 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A CD1 1 
+ATOM 3782  C CD2 . PHE A 1 510 ? 209.069 169.699 163.583 1.000 105.76397 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A CD2 1 
+ATOM 3783  C CE1 . PHE A 1 510 ? 209.023 167.263 162.318 1.000 106.06622 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A CE1 1 
+ATOM 3784  C CE2 . PHE A 1 510 ? 210.122 168.831 163.733 1.000 109.32240 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A CE2 1 
+ATOM 3785  C CZ  . PHE A 1 510 ? 210.099 167.611 163.099 1.000 109.57729 ? ? ? ? ? ? 413 PHE A CZ  1 
+ATOM 3786  N N   . ASN A 1 511 ? 205.912 173.001 160.559 1.000 109.93874 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A N   1 
+ATOM 3787  C CA  . ASN A 1 511 ? 205.074 174.190 160.661 1.000 103.59923 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A CA  1 
+ATOM 3788  C C   . ASN A 1 511 ? 203.679 173.945 160.106 1.000 106.03418 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A C   1 
+ATOM 3789  O O   . ASN A 1 511 ? 202.683 174.343 160.719 1.000 111.06858 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A O   1 
+ATOM 3790  C CB  . ASN A 1 511 ? 205.736 175.356 159.933 1.000 106.47517 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A CB  1 
+ATOM 3791  C CG  . ASN A 1 511 ? 206.688 176.120 160.817 1.000 119.38216 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A CG  1 
+ATOM 3792  O OD1 . ASN A 1 511 ? 207.895 175.890 160.792 1.000 122.50000 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A OD1 1 
+ATOM 3793  N ND2 . ASN A 1 511 ? 206.150 177.034 161.614 1.000 121.04888 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A ND2 1 
+ATOM 3794  N N   . HIS A 1 512 ? 203.584 173.294 158.947 1.000 94.77858  ? ? ? ? ? ? 415 HIS A N   1 
+ATOM 3795  C CA  . HIS A 1 512 ? 202.281 173.095 158.325 1.000 91.63021  ? ? ? ? ? ? 415 HIS A CA  1 
+ATOM 3796  C C   . HIS A 1 512 ? 201.391 172.203 159.179 1.000 102.17426 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A C   1 
+ATOM 3797  O O   . HIS A 1 512 ? 200.206 172.493 159.372 1.000 108.13239 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A O   1 
+ATOM 3798  C CB  . HIS A 1 512 ? 202.447 172.503 156.930 1.000 93.12408  ? ? ? ? ? ? 415 HIS A CB  1 
+ATOM 3799  C CG  . HIS A 1 512 ? 201.151 172.290 156.216 1.000 99.76249  ? ? ? ? ? ? 415 HIS A CG  1 
+ATOM 3800  N ND1 . HIS A 1 512 ? 200.542 173.275 155.471 1.000 103.95066 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A ND1 1 
+ATOM 3801  C CD2 . HIS A 1 512 ? 200.337 171.211 156.149 1.000 101.57344 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A CD2 1 
+ATOM 3802  C CE1 . HIS A 1 512 ? 199.414 172.809 154.967 1.000 109.38095 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A CE1 1 
+ATOM 3803  N NE2 . HIS A 1 512 ? 199.266 171.559 155.364 1.000 107.23104 ? ? ? ? ? ? 415 HIS A NE2 1 
+ATOM 3804  N N   . TYR A 1 513 ? 201.944 171.106 159.694 1.000 96.69373  ? ? ? ? ? ? 416 TYR A N   1 
+ATOM 3805  C CA  . TYR A 1 513 ? 201.142 170.176 160.480 1.000 82.88705  ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CA  1 
+ATOM 3806  C C   . TYR A 1 513 ? 200.749 170.783 161.819 1.000 85.85634  ? ? ? ? ? ? 416 TYR A C   1 
+ATOM 3807  O O   . TYR A 1 513 ? 199.588 170.707 162.232 1.000 99.65795  ? ? ? ? ? ? 416 TYR A O   1 
+ATOM 3808  C CB  . TYR A 1 513 ? 201.906 168.872 160.694 1.000 85.61738  ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CB  1 
+ATOM 3809  C CG  . TYR A 1 513 ? 202.398 168.224 159.427 1.000 85.65779  ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CG  1 
+ATOM 3810  C CD1 . TYR A 1 513 ? 201.605 167.324 158.735 1.000 82.00785  ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CD1 1 
+ATOM 3811  C CD2 . TYR A 1 513 ? 203.657 168.506 158.928 1.000 90.34765  ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CD2 1 
+ATOM 3812  C CE1 . TYR A 1 513 ? 202.052 166.727 157.581 1.000 86.01196  ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CE1 1 
+ATOM 3813  C CE2 . TYR A 1 513 ? 204.111 167.915 157.774 1.000 92.00031  ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CE2 1 
+ATOM 3814  C CZ  . TYR A 1 513 ? 203.305 167.026 157.104 1.000 94.38657  ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CZ  1 
+ATOM 3815  O OH  . TYR A 1 513 ? 203.759 166.433 155.951 1.000 100.75800 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A OH  1 
+ATOM 3816  N N   . VAL A 1 514 ? 201.710 171.389 162.514 1.000 87.05538  ? ? ? ? ? ? 417 VAL A N   1 
+ATOM 3817  C CA  . VAL A 1 514 ? 201.453 171.885 163.861 1.000 87.66780  ? ? ? ? ? ? 417 VAL A CA  1 
+ATOM 3818  C C   . VAL A 1 514 ? 200.456 173.033 163.833 1.000 98.61784  ? ? ? ? ? ? 417 VAL A C   1 
+ATOM 3819  O O   . VAL A 1 514 ? 199.541 173.095 164.662 1.000 108.10784 ? ? ? ? ? ? 417 VAL A O   1 
+ATOM 3820  C CB  . VAL A 1 514 ? 202.772 172.293 164.533 1.000 87.99824  ? ? ? ? ? ? 417 VAL A CB  1 
+ATOM 3821  C CG1 . VAL A 1 514 ? 202.502 173.042 165.818 1.000 91.62741  ? ? ? ? ? ? 417 VAL A CG1 1 
+ATOM 3822  C CG2 . VAL A 1 514 ? 203.613 171.070 164.799 1.000 94.41472  ? ? ? ? ? ? 417 VAL A CG2 1 
+ATOM 3823  N N   . CYS A 1 515 ? 200.607 173.954 162.882 1.000 102.44193 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A N   1 
+ATOM 3824  C CA  . CYS A 1 515 ? 199.705 175.098 162.813 1.000 97.48416  ? ? ? ? ? ? 418 CYS A CA  1 
+ATOM 3825  C C   . CYS A 1 515 ? 198.269 174.646 162.594 1.000 98.27173  ? ? ? ? ? ? 418 CYS A C   1 
+ATOM 3826  O O   . CYS A 1 515 ? 197.336 175.188 163.195 1.000 104.84189 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A O   1 
+ATOM 3827  C CB  . CYS A 1 515 ? 200.149 176.048 161.703 1.000 101.83298 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A CB  1 
+ATOM 3828  S SG  . CYS A 1 515 ? 199.047 177.450 161.442 1.000 129.07084 ? ? ? ? ? ? 418 CYS A SG  1 
+ATOM 3829  N N   . THR A 1 516 ? 198.072 173.649 161.732 1.000 88.53864  ? ? ? ? ? ? 419 THR A N   1 
+ATOM 3830  C CA  . THR A 1 516 ? 196.733 173.117 161.513 1.000 79.81954  ? ? ? ? ? ? 419 THR A CA  1 
+ATOM 3831  C C   . THR A 1 516 ? 196.207 172.413 162.755 1.000 85.72027  ? ? ? ? ? ? 419 THR A C   1 
+ATOM 3832  O O   . THR A 1 516 ? 195.067 172.643 163.172 1.000 104.93906 ? ? ? ? ? ? 419 THR A O   1 
+ATOM 3833  C CB  . THR A 1 516 ? 196.740 172.158 160.328 1.000 84.03745  ? ? ? ? ? ? 419 THR A CB  1 
+ATOM 3834  O OG1 . THR A 1 516 ? 197.139 172.863 159.148 1.000 94.31383  ? ? ? ? ? ? 419 THR A OG1 1 
+ATOM 3835  C CG2 . THR A 1 516 ? 195.364 171.567 160.118 1.000 90.84958  ? ? ? ? ? ? 419 THR A CG2 1 
+ATOM 3836  N N   . LEU A 1 517 ? 197.021 171.548 163.358 1.000 80.49695  ? ? ? ? ? ? 420 LEU A N   1 
+ATOM 3837  C CA  . LEU A 1 517 ? 196.566 170.788 164.516 1.000 77.96400  ? ? ? ? ? ? 420 LEU A CA  1 
+ATOM 3838  C C   . LEU A 1 517 ? 196.323 171.692 165.715 1.000 83.79435  ? ? ? ? ? ? 420 LEU A C   1 
+ATOM 3839  O O   . LEU A 1 517 ? 195.345 171.510 166.447 1.000 91.40338  ? ? ? ? ? ? 420 LEU A O   1 
+ATOM 3840  C CB  . LEU A 1 517 ? 197.582 169.704 164.861 1.000 80.88172  ? ? ? ? ? ? 420 LEU A CB  1 
+ATOM 3841  C CG  . LEU A 1 517 ? 197.732 168.579 163.841 1.000 80.07718  ? ? ? ? ? ? 420 LEU A CG  1 
+ATOM 3842  C CD1 . LEU A 1 517 ? 198.751 167.572 164.322 1.000 85.76631  ? ? ? ? ? ? 420 LEU A CD1 1 
+ATOM 3843  C CD2 . LEU A 1 517 ? 196.398 167.913 163.592 1.000 84.06753  ? ? ? ? ? ? 420 LEU A CD2 1 
+ATOM 3844  N N   . ASN A 1 518 ? 197.207 172.664 165.941 1.000 88.24850  ? ? ? ? ? ? 421 ASN A N   1 
+ATOM 3845  C CA  . ASN A 1 518 ? 197.040 173.558 167.080 1.000 88.86493  ? ? ? ? ? ? 421 ASN A CA  1 
+ATOM 3846  C C   . ASN A 1 518 ? 195.784 174.406 166.942 1.000 89.47356  ? ? ? ? ? ? 421 ASN A C   1 
+ATOM 3847  O O   . ASN A 1 518 ? 195.045 174.591 167.914 1.000 93.60178  ? ? ? ? ? ? 421 ASN A O   1 
+ATOM 3848  C CB  . ASN A 1 518 ? 198.271 174.446 167.230 1.000 90.75574  ? ? ? ? ? ? 421 ASN A CB  1 
+ATOM 3849  C CG  . ASN A 1 518 ? 198.173 175.372 168.414 1.000 101.90947 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A CG  1 
+ATOM 3850  O OD1 . ASN A 1 518 ? 197.745 174.973 169.494 1.000 107.15876 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A OD1 1 
+ATOM 3851  N ND2 . ASN A 1 518 ? 198.566 176.622 168.218 1.000 102.94204 ? ? ? ? ? ? 421 ASN A ND2 1 
+ATOM 3852  N N   . ASP A 1 519 ? 195.525 174.929 165.742 1.000 95.59312  ? ? ? ? ? ? 422 ASP A N   1 
+ATOM 3853  C CA  . ASP A 1 519 ? 194.351 175.768 165.538 1.000 91.77255  ? ? ? ? ? ? 422 ASP A CA  1 
+ATOM 3854  C C   . ASP A 1 519 ? 193.062 174.988 165.734 1.000 92.74201  ? ? ? ? ? ? 422 ASP A C   1 
+ATOM 3855  O O   . ASP A 1 519 ? 192.053 175.555 166.163 1.000 106.89212 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A O   1 
+ATOM 3856  C CB  . ASP A 1 519 ? 194.379 176.380 164.142 1.000 102.09087 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A CB  1 
+ATOM 3857  C CG  . ASP A 1 519 ? 195.260 177.601 164.061 1.000 116.12268 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A CG  1 
+ATOM 3858  O OD1 . ASP A 1 519 ? 196.047 177.831 165.002 1.000 115.84537 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A OD1 1 
+ATOM 3859  O OD2 . ASP A 1 519 ? 195.168 178.332 163.054 1.000 114.29422 ? ? ? ? ? ? 422 ASP A OD2 1 
+ATOM 3860  N N   . LEU A 1 520 ? 193.072 173.698 165.426 1.000 79.83416  ? ? ? ? ? ? 423 LEU A N   1 
+ATOM 3861  C CA  . LEU A 1 520 ? 191.890 172.862 165.556 1.000 83.53756  ? ? ? ? ? ? 423 LEU A CA  1 
+ATOM 3862  C C   . LEU A 1 520 ? 191.706 172.315 166.962 1.000 86.97997  ? ? ? ? ? ? 423 LEU A C   1 
+ATOM 3863  O O   . LEU A 1 520 ? 190.725 171.611 167.212 1.000 91.33225  ? ? ? ? ? ? 423 LEU A O   1 
+ATOM 3864  C CB  . LEU A 1 520 ? 191.958 171.705 164.560 1.000 84.85879  ? ? ? ? ? ? 423 LEU A CB  1 
+ATOM 3865  C CG  . LEU A 1 520 ? 191.711 172.070 163.100 1.000 85.64613  ? ? ? ? ? ? 423 LEU A CG  1 
+ATOM 3866  C CD1 . LEU A 1 520 ? 191.804 170.839 162.232 1.000 86.98672  ? ? ? ? ? ? 423 LEU A CD1 1 
+ATOM 3867  C CD2 . LEU A 1 520 ? 190.362 172.725 162.944 1.000 92.71809  ? ? ? ? ? ? 423 LEU A CD2 1 
+ATOM 3868  N N   . GLY A 1 521 ? 192.615 172.619 167.881 1.000 88.78838  ? ? ? ? ? ? 424 GLY A N   1 
+ATOM 3869  C CA  . GLY A 1 521 ? 192.504 172.121 169.233 1.000 91.73842  ? ? ? ? ? ? 424 GLY A CA  1 
+ATOM 3870  C C   . GLY A 1 521 ? 192.982 170.705 169.437 1.000 90.88512  ? ? ? ? ? ? 424 GLY A C   1 
+ATOM 3871  O O   . GLY A 1 521 ? 192.643 170.096 170.457 1.000 97.15821  ? ? ? ? ? ? 424 GLY A O   1 
+ATOM 3872  N N   . ILE A 1 522 ? 193.751 170.159 168.507 1.000 85.51038  ? ? ? ? ? ? 425 ILE A N   1 
+ATOM 3873  C CA  . ILE A 1 522 ? 194.278 168.807 168.627 1.000 79.44348  ? ? ? ? ? ? 425 ILE A CA  1 
+ATOM 3874  C C   . ILE A 1 522 ? 195.658 168.878 169.261 1.000 86.42760  ? ? ? ? ? ? 425 ILE A C   1 
+ATOM 3875  O O   . ILE A 1 522 ? 196.507 169.668 168.835 1.000 97.50878  ? ? ? ? ? ? 425 ILE A O   1 
+ATOM 3876  C CB  . ILE A 1 522 ? 194.337 168.117 167.256 1.000 83.90354  ? ? ? ? ? ? 425 ILE A CB  1 
+ATOM 3877  C CG1 . ILE A 1 522 ? 192.936 167.972 166.673 1.000 86.82816  ? ? ? ? ? ? 425 ILE A CG1 1 
+ATOM 3878  C CG2 . ILE A 1 522 ? 194.989 166.761 167.372 1.000 82.41583  ? ? ? ? ? ? 425 ILE A CG2 1 
+ATOM 3879  C CD1 . ILE A 1 522 ? 192.924 167.767 165.187 1.000 87.33929  ? ? ? ? ? ? 425 ILE A CD1 1 
+ATOM 3880  N N   . THR A 1 523 ? 195.879 168.065 170.288 1.000 94.98618  ? ? ? ? ? ? 426 THR A N   1 
+ATOM 3881  C CA  . THR A 1 523 ? 197.178 168.031 170.944 1.000 89.02326  ? ? ? ? ? ? 426 THR A CA  1 
+ATOM 3882  C C   . THR A 1 523 ? 198.215 167.423 170.013 1.000 90.09365  ? ? ? ? ? ? 426 THR A C   1 
+ATOM 3883  O O   . THR A 1 523 ? 198.014 166.334 169.469 1.000 102.47154 ? ? ? ? ? ? 426 THR A O   1 
+ATOM 3884  C CB  . THR A 1 523 ? 197.097 167.226 172.236 1.000 90.41673  ? ? ? ? ? ? 426 THR A CB  1 
+ATOM 3885  O OG1 . THR A 1 523 ? 196.135 167.822 173.111 1.000 97.73327  ? ? ? ? ? ? 426 THR A OG1 1 
+ATOM 3886  C CG2 . THR A 1 523 ? 198.446 167.194 172.923 1.000 87.15920  ? ? ? ? ? ? 426 THR A CG2 1 
+ATOM 3887  N N   . HIS A 1 524 ? 199.329 168.123 169.832 1.000 85.22311  ? ? ? ? ? ? 427 HIS A N   1 
+ATOM 3888  C CA  . HIS A 1 524 ? 200.400 167.676 168.957 1.000 89.62663  ? ? ? ? ? ? 427 HIS A CA  1 
+ATOM 3889  C C   . HIS A 1 524 ? 201.663 167.462 169.774 1.000 93.11243  ? ? ? ? ? ? 427 HIS A C   1 
+ATOM 3890  O O   . HIS A 1 524 ? 202.042 168.320 170.575 1.000 102.53318 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A O   1 
+ATOM 3891  C CB  . HIS A 1 524 ? 200.655 168.684 167.836 1.000 87.22197  ? ? ? ? ? ? 427 HIS A CB  1 
+ATOM 3892  C CG  . HIS A 1 524 ? 201.008 170.051 168.325 1.000 98.93194  ? ? ? ? ? ? 427 HIS A CG  1 
+ATOM 3893  N ND1 . HIS A 1 524 ? 200.057 170.989 168.660 1.000 103.34571 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A ND1 1 
+ATOM 3894  C CD2 . HIS A 1 524 ? 202.208 170.638 168.540 1.000 99.33009  ? ? ? ? ? ? 427 HIS A CD2 1 
+ATOM 3895  C CE1 . HIS A 1 524 ? 200.655 172.096 169.059 1.000 102.25869 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A CE1 1 
+ATOM 3896  N NE2 . HIS A 1 524 ? 201.960 171.909 168.996 1.000 105.24954 ? ? ? ? ? ? 427 HIS A NE2 1 
+ATOM 3897  N N   . ILE A 1 525 ? 202.301 166.314 169.577 1.000 81.14163  ? ? ? ? ? ? 428 ILE A N   1 
+ATOM 3898  C CA  . ILE A 1 525 ? 203.569 165.984 170.210 1.000 75.29419  ? ? ? ? ? ? 428 ILE A CA  1 
+ATOM 3899  C C   . ILE A 1 525 ? 204.579 165.716 169.108 1.000 84.04124  ? ? ? ? ? ? 428 ILE A C   1 
+ATOM 3900  O O   . ILE A 1 525 ? 204.296 164.960 168.173 1.000 101.17201 ? ? ? ? ? ? 428 ILE A O   1 
+ATOM 3901  C CB  . ILE A 1 525 ? 203.443 164.767 171.141 1.000 76.65250  ? ? ? ? ? ? 428 ILE A CB  1 
+ATOM 3902  C CG1 . ILE A 1 525 ? 202.192 164.886 172.007 1.000 77.87920  ? ? ? ? ? ? 428 ILE A CG1 1 
+ATOM 3903  C CG2 . ILE A 1 525 ? 204.674 164.639 172.006 1.000 89.08642  ? ? ? ? ? ? 428 ILE A CG2 1 
+ATOM 3904  C CD1 . ILE A 1 525 ? 201.187 163.796 171.770 1.000 82.48068  ? ? ? ? ? ? 428 ILE A CD1 1 
+ATOM 3905  N N   . ILE A 1 526 ? 205.747 166.338 169.209 1.000 86.82235  ? ? ? ? ? ? 429 ILE A N   1 
+ATOM 3906  C CA  . ILE A 1 526 ? 206.800 166.197 168.213 1.000 83.48293  ? ? ? ? ? ? 429 ILE A CA  1 
+ATOM 3907  C C   . ILE A 1 526 ? 207.967 165.461 168.847 1.000 94.75744  ? ? ? ? ? ? 429 ILE A C   1 
+ATOM 3908  O O   . ILE A 1 526 ? 208.532 165.922 169.845 1.000 110.40268 ? ? ? ? ? ? 429 ILE A O   1 
+ATOM 3909  C CB  . ILE A 1 526 ? 207.247 167.562 167.668 1.000 85.38164  ? ? ? ? ? ? 429 ILE A CB  1 
+ATOM 3910  C CG1 . ILE A 1 526 ? 206.176 168.135 166.748 1.000 93.53644  ? ? ? ? ? ? 429 ILE A CG1 1 
+ATOM 3911  C CG2 . ILE A 1 526 ? 208.557 167.430 166.927 1.000 90.93933  ? ? ? ? ? ? 429 ILE A CG2 1 
+ATOM 3912  C CD1 . ILE A 1 526 ? 205.393 169.250 167.371 1.000 98.64067  ? ? ? ? ? ? 429 ILE A CD1 1 
+ATOM 3913  N N   . LYS A 1 527 ? 208.323 164.317 168.274 1.000 98.64361  ? ? ? ? ? ? 430 LYS A N   1 
+ATOM 3914  C CA  . LYS A 1 527 ? 209.509 163.572 168.673 1.000 93.85739  ? ? ? ? ? ? 430 LYS A CA  1 
+ATOM 3915  C C   . LYS A 1 527 ? 210.465 163.569 167.492 1.000 96.39440  ? ? ? ? ? ? 430 LYS A C   1 
+ATOM 3916  O O   . LYS A 1 527 ? 210.284 162.802 166.541 1.000 108.85695 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A O   1 
+ATOM 3917  C CB  . LYS A 1 527 ? 209.162 162.150 169.106 1.000 92.34011  ? ? ? ? ? ? 430 LYS A CB  1 
+ATOM 3918  C CG  . LYS A 1 527 ? 210.368 161.233 169.216 1.000 95.34686  ? ? ? ? ? ? 430 LYS A CG  1 
+ATOM 3919  C CD  . LYS A 1 527 ? 210.765 161.013 170.661 1.000 106.79428 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A CD  1 
+ATOM 3920  C CE  . LYS A 1 527 ? 212.171 160.458 170.771 1.000 108.74763 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A CE  1 
+ATOM 3921  N NZ  . LYS A 1 527 ? 213.193 161.536 170.718 1.000 110.23892 ? ? ? ? ? ? 430 LYS A NZ  1 
+ATOM 3922  N N   . THR A 1 528 ? 211.465 164.437 167.543 1.000 112.43430 ? ? ? ? ? ? 431 THR A N   1 
+ATOM 3923  C CA  . THR A 1 528 ? 212.481 164.525 166.512 1.000 119.61093 ? ? ? ? ? ? 431 THR A CA  1 
+ATOM 3924  C C   . THR A 1 528 ? 213.841 164.314 167.154 1.000 121.22464 ? ? ? ? ? ? 431 THR A C   1 
+ATOM 3925  O O   . THR A 1 528 ? 213.963 164.181 168.373 1.000 126.35222 ? ? ? ? ? ? 431 THR A O   1 
+ATOM 3926  C CB  . THR A 1 528 ? 212.435 165.873 165.788 1.000 125.72591 ? ? ? ? ? ? 431 THR A CB  1 
+ATOM 3927  O OG1 . THR A 1 528 ? 213.631 166.046 165.020 1.000 132.39649 ? ? ? ? ? ? 431 THR A OG1 1 
+ATOM 3928  C CG2 . THR A 1 528 ? 212.318 167.000 166.788 1.000 120.26395 ? ? ? ? ? ? 431 THR A CG2 1 
+ATOM 3929  N N   . ASP A 1 529 ? 214.872 164.282 166.321 1.000 121.63934 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A N   1 
+ATOM 3930  C CA  . ASP A 1 529 ? 216.230 164.058 166.784 1.000 120.24465 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A CA  1 
+ATOM 3931  C C   . ASP A 1 529 ? 217.160 165.141 166.260 1.000 123.99146 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A C   1 
+ATOM 3932  O O   . ASP A 1 529 ? 216.881 165.777 165.240 1.000 126.76939 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A O   1 
+ATOM 3933  C CB  . ASP A 1 529 ? 216.721 162.662 166.382 1.000 126.78024 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A CB  1 
+ATOM 3934  C CG  . ASP A 1 529 ? 216.650 162.409 164.888 1.000 131.77703 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A CG  1 
+ATOM 3935  O OD1 . ASP A 1 529 ? 216.654 161.223 164.499 1.000 136.42299 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A OD1 1 
+ATOM 3936  O OD2 . ASP A 1 529 ? 216.573 163.369 164.100 1.000 132.98165 ? ? ? ? ? ? 432 ASP A OD2 1 
+ATOM 3937  N N   . ASN A 1 530 ? 218.254 165.360 166.980 1.000 128.01276 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A N   1 
+ATOM 3938  C CA  . ASN A 1 530 ? 219.216 166.379 166.594 1.000 127.48581 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A CA  1 
+ATOM 3939  C C   . ASN A 1 530 ? 219.977 165.927 165.357 1.000 128.63830 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A C   1 
+ATOM 3940  O O   . ASN A 1 530 ? 220.677 164.911 165.385 1.000 134.14328 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A O   1 
+ATOM 3941  C CB  . ASN A 1 530 ? 220.174 166.648 167.750 1.000 121.98730 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A CB  1 
+ATOM 3942  C CG  . ASN A 1 530 ? 220.960 167.920 167.567 1.000 127.17093 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A CG  1 
+ATOM 3943  O OD1 . ASN A 1 530 ? 220.732 168.672 166.622 1.000 132.41899 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A OD1 1 
+ATOM 3944  N ND2 . ASN A 1 530 ? 221.889 168.176 168.477 1.000 129.93587 ? ? ? ? ? ? 433 ASN A ND2 1 
+ATOM 3945  N N   . ASP A 1 531 ? 219.843 166.683 164.273 1.000 130.17435 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A N   1 
+ATOM 3946  C CA  . ASP A 1 531 ? 220.421 166.311 162.993 1.000 127.32423 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A CA  1 
+ATOM 3947  C C   . ASP A 1 531 ? 221.361 167.399 162.505 1.000 133.48907 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A C   1 
+ATOM 3948  O O   . ASP A 1 531 ? 221.144 168.588 162.750 1.000 138.83184 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A O   1 
+ATOM 3949  C CB  . ASP A 1 531 ? 219.341 166.071 161.936 1.000 131.02857 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A CB  1 
+ATOM 3950  C CG  . ASP A 1 531 ? 218.855 164.641 161.914 1.000 140.50707 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A CG  1 
+ATOM 3951  O OD1 . ASP A 1 531 ? 219.690 163.726 162.069 1.000 140.19684 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A OD1 1 
+ATOM 3952  O OD2 . ASP A 1 531 ? 217.639 164.431 161.731 1.000 144.19446 ? ? ? ? ? ? 434 ASP A OD2 1 
+ATOM 3953  N N   . LEU A 1 532 ? 222.413 166.976 161.811 1.000 126.28108 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A N   1 
+ATOM 3954  C CA  . LEU A 1 532 ? 223.331 167.879 161.132 1.000 124.17405 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A CA  1 
+ATOM 3955  C C   . LEU A 1 532 ? 223.291 167.558 159.647 1.000 126.07474 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A C   1 
+ATOM 3956  O O   . LEU A 1 532 ? 223.552 166.419 159.249 1.000 129.61958 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A O   1 
+ATOM 3957  C CB  . LEU A 1 532 ? 224.752 167.739 161.678 1.000 121.64385 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A CB  1 
+ATOM 3958  C CG  . LEU A 1 532 ? 224.918 167.957 163.180 1.000 124.98180 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A CG  1 
+ATOM 3959  C CD1 . LEU A 1 532 ? 226.383 167.933 163.560 1.000 128.10718 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A CD1 1 
+ATOM 3960  C CD2 . LEU A 1 532 ? 224.280 169.264 163.599 1.000 124.11828 ? ? ? ? ? ? 435 LEU A CD2 1 
+ATOM 3961  N N   . LYS A 1 533 ? 222.964 168.555 158.835 1.000 135.33349 ? ? ? ? ? ? 436 LYS A N   1 
+ATOM 3962  C CA  . LYS A 1 533 ? 222.857 168.393 157.393 1.000 133.70339 ? ? ? ? ? ? 436 LYS A CA  1 
+ATOM 3963  C C   . LYS A 1 533 ? 223.956 169.195 156.714 1.000 136.55846 ? ? ? ? ? ? 436 LYS A C   1 
+ATOM 3964  O O   . LYS A 1 533 ? 224.168 170.366 157.042 1.000 141.02912 ? ? ? ? ? ? 436 LYS A O   1 
+ATOM 3965  C CB  . LYS A 1 533 ? 221.485 168.843 156.891 1.000 134.32716 ? ? ? ? ? ? 436 LYS A CB  1 
+ATOM 3966  C CG  . LYS A 1 533 ? 221.030 168.139 155.628 1.000 135.68227 ? ? ? ? ? ? 436 LYS A CG  1 
+ATOM 3967  C CD  . LYS A 1 533 ? 219.720 168.709 155.122 1.000 134.40379 ? ? ? ? ? ? 436 LYS A CD  1 
+ATOM 3968  C CE  . LYS A 1 533 ? 219.554 168.465 153.635 1.000 136.31374 ? ? ? ? ? ? 436 LYS A CE  1 
+ATOM 3969  N NZ  . LYS A 1 533 ? 220.846 168.110 152.990 1.000 137.18686 ? ? ? ? ? ? 436 LYS A NZ  1 
+ATOM 3970  N N   . SER A 1 534 ? 224.648 168.565 155.771 1.000 142.92606 ? ? ? ? ? ? 437 SER A N   1 
+ATOM 3971  C CA  . SER A 1 534 ? 225.741 169.206 155.056 1.000 145.52649 ? ? ? ? ? ? 437 SER A CA  1 
+ATOM 3972  C C   . SER A 1 534 ? 225.200 169.964 153.852 1.000 148.84741 ? ? ? ? ? ? 437 SER A C   1 
+ATOM 3973  O O   . SER A 1 534 ? 224.462 169.401 153.037 1.000 147.24589 ? ? ? ? ? ? 437 SER A O   1 
+ATOM 3974  C CB  . SER A 1 534 ? 226.769 168.169 154.607 1.000 141.36703 ? ? ? ? ? ? 437 SER A CB  1 
+ATOM 3975  O OG  . SER A 1 534 ? 226.130 167.002 154.124 1.000 143.82168 ? ? ? ? ? ? 437 SER A OG  1 
+ATOM 3976  N N   . LYS A 1 535 ? 225.565 171.238 153.747 1.000 153.35892 ? ? ? ? ? ? 438 LYS A N   1 
+ATOM 3977  C CA  . LYS A 1 535 ? 225.165 172.035 152.597 1.000 148.69367 ? ? ? ? ? ? 438 LYS A CA  1 
+ATOM 3978  C C   . LYS A 1 535 ? 225.848 171.524 151.336 1.000 150.05683 ? ? ? ? ? ? 438 LYS A C   1 
+ATOM 3979  O O   . LYS A 1 535 ? 227.007 171.101 151.366 1.000 154.15284 ? ? ? ? ? ? 438 LYS A O   1 
+ATOM 3980  C CB  . LYS A 1 535 ? 225.512 173.504 152.822 1.000 150.34127 ? ? ? ? ? ? 438 LYS A CB  1 
+ATOM 3981  C CG  . LYS A 1 535 ? 225.419 173.948 154.267 1.000 150.70665 ? ? ? ? ? ? 438 LYS A CG  1 
+ATOM 3982  C CD  . LYS A 1 535 ? 225.860 175.391 154.423 1.000 149.95265 ? ? ? ? ? ? 438 LYS A CD  1 
+ATOM 3983  C CE  . LYS A 1 535 ? 224.958 176.330 153.641 1.000 148.55662 ? ? ? ? ? ? 438 LYS A CE  1 
+ATOM 3984  N NZ  . LYS A 1 535 ? 223.519 175.982 153.803 1.000 151.09882 ? ? ? ? ? ? 438 LYS A NZ  1 
+ATOM 3985  N N   . LYS A 1 536 ? 225.121 171.560 150.223 1.000 141.20939 ? ? ? ? ? ? 439 LYS A N   1 
+ATOM 3986  C CA  . LYS A 1 536 ? 225.667 171.077 148.964 1.000 146.34804 ? ? ? ? ? ? 439 LYS A CA  1 
+ATOM 3987  C C   . LYS A 1 536 ? 226.776 171.996 148.473 1.000 149.40151 ? ? ? ? ? ? 439 LYS A C   1 
+ATOM 3988  O O   . LYS A 1 536 ? 226.659 173.224 148.524 1.000 147.72621 ? ? ? ? ? ? 439 LYS A O   1 
+ATOM 3989  C CB  . LYS A 1 536 ? 224.568 170.977 147.909 1.000 143.48797 ? ? ? ? ? ? 439 LYS A CB  1 
+ATOM 3990  C CG  . LYS A 1 536 ? 223.413 171.930 148.130 1.000 142.41979 ? ? ? ? ? ? 439 LYS A CG  1 
+ATOM 3991  C CD  . LYS A 1 536 ? 222.328 171.715 147.094 1.000 140.64023 ? ? ? ? ? ? 439 LYS A CD  1 
+ATOM 3992  C CE  . LYS A 1 536 ? 221.460 172.948 146.944 1.000 141.64754 ? ? ? ? ? ? 439 LYS A CE  1 
+ATOM 3993  N NZ  . LYS A 1 536 ? 220.550 173.121 148.108 1.000 143.26351 ? ? ? ? ? ? 439 LYS A NZ  1 
+ATOM 3994  N N   . GLY A 1 537 ? 227.863 171.393 148.000 1.000 154.04273 ? ? ? ? ? ? 440 GLY A N   1 
+ATOM 3995  C CA  . GLY A 1 537 ? 228.969 172.135 147.438 1.000 151.22839 ? ? ? ? ? ? 440 GLY A CA  1 
+ATOM 3996  C C   . GLY A 1 537 ? 229.911 172.753 148.444 1.000 153.74054 ? ? ? ? ? ? 440 GLY A C   1 
+ATOM 3997  O O   . GLY A 1 537 ? 230.893 173.388 148.039 1.000 154.49707 ? ? ? ? ? ? 440 GLY A O   1 
+ATOM 3998  N N   . LYS A 1 538 ? 229.654 172.590 149.739 1.000 161.62942 ? ? ? ? ? ? 441 LYS A N   1 
+ATOM 3999  C CA  . LYS A 1 538 ? 230.496 173.152 150.784 1.000 159.70027 ? ? ? ? ? ? 441 LYS A CA  1 
+ATOM 4000  C C   . LYS A 1 538 ? 230.926 172.033 151.719 1.000 160.66199 ? ? ? ? ? ? 441 LYS A C   1 
+ATOM 4001  O O   . LYS A 1 538 ? 230.093 171.237 152.162 1.000 161.73537 ? ? ? ? ? ? 441 LYS A O   1 
+ATOM 4002  C CB  . LYS A 1 538 ? 229.758 174.247 151.557 1.000 157.10404 ? ? ? ? ? ? 441 LYS A CB  1 
+ATOM 4003  C CG  . LYS A 1 538 ? 229.176 175.344 150.681 1.000 159.02483 ? ? ? ? ? ? 441 LYS A CG  1 
+ATOM 4004  C CD  . LYS A 1 538 ? 230.259 176.051 149.883 1.000 159.59377 ? ? ? ? ? ? 441 LYS A CD  1 
+ATOM 4005  C CE  . LYS A 1 538 ? 231.300 176.686 150.794 1.000 158.33596 ? ? ? ? ? ? 441 LYS A CE  1 
+ATOM 4006  N NZ  . LYS A 1 538 ? 230.677 177.508 151.868 1.000 160.60074 ? ? ? ? ? ? 441 LYS A NZ  1 
+ATOM 4007  N N   . LYS A 1 539 ? 232.219 171.975 152.016 1.000 159.55288 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A N   1 
+ATOM 4008  C CA  . LYS A 1 539 ? 232.795 170.880 152.782 1.000 159.29884 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A CA  1 
+ATOM 4009  C C   . LYS A 1 539 ? 233.013 171.292 154.231 1.000 157.53596 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A C   1 
+ATOM 4010  O O   . LYS A 1 539 ? 233.445 172.413 154.513 1.000 155.30422 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A O   1 
+ATOM 4011  C CB  . LYS A 1 539 ? 234.123 170.428 152.170 1.000 155.68932 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A CB  1 
+ATOM 4012  C CG  . LYS A 1 539 ? 234.018 169.893 150.749 1.000 159.06363 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A CG  1 
+ATOM 4013  C CD  . LYS A 1 539 ? 232.729 169.118 150.526 1.000 160.29006 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A CD  1 
+ATOM 4014  C CE  . LYS A 1 539 ? 231.940 169.689 149.359 1.000 157.04619 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A CE  1 
+ATOM 4015  N NZ  . LYS A 1 539 ? 230.528 169.219 149.356 1.000 154.07088 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A NZ  1 
+ATOM 4016  N N   . GLY A 1 540 ? 232.706 170.376 155.146 1.000 157.62087 ? ? ? ? ? ? 443 GLY A N   1 
+ATOM 4017  C CA  . GLY A 1 540 ? 232.990 170.578 156.551 1.000 160.16378 ? ? ? ? ? ? 443 GLY A CA  1 
+ATOM 4018  C C   . GLY A 1 540 ? 232.065 171.526 157.276 1.000 160.82174 ? ? ? ? ? ? 443 GLY A C   1 
+ATOM 4019  O O   . GLY A 1 540 ? 232.362 171.899 158.416 1.000 161.26383 ? ? ? ? ? ? 443 GLY A O   1 
+ATOM 4020  N N   . VAL A 1 541 ? 230.957 171.928 156.662 1.000 157.71128 ? ? ? ? ? ? 444 VAL A N   1 
+ATOM 4021  C CA  . VAL A 1 541 ? 230.001 172.842 157.275 1.000 159.03620 ? ? ? ? ? ? 444 VAL A CA  1 
+ATOM 4022  C C   . VAL A 1 541 ? 228.639 172.164 157.300 1.000 156.86897 ? ? ? ? ? ? 444 VAL A C   1 
+ATOM 4023  O O   . VAL A 1 541 ? 228.204 171.591 156.294 1.000 153.04265 ? ? ? ? ? ? 444 VAL A O   1 
+ATOM 4024  C CB  . VAL A 1 541 ? 229.942 174.188 156.531 1.000 157.67560 ? ? ? ? ? ? 444 VAL A CB  1 
+ATOM 4025  C CG1 . VAL A 1 541 ? 229.761 173.968 155.046 1.000 155.97930 ? ? ? ? ? ? 444 VAL A CG1 1 
+ATOM 4026  C CG2 . VAL A 1 541 ? 228.823 175.051 157.082 1.000 155.81686 ? ? ? ? ? ? 444 VAL A CG2 1 
+ATOM 4027  N N   . TYR A 1 542 ? 227.976 172.220 158.451 1.000 147.86228 ? ? ? ? ? ? 445 TYR A N   1 
+ATOM 4028  C CA  . TYR A 1 542 ? 226.692 171.571 158.644 1.000 144.66625 ? ? ? ? ? ? 445 TYR A CA  1 
+ATOM 4029  C C   . TYR A 1 542 ? 225.707 172.558 159.248 1.000 144.52447 ? ? ? ? ? ? 445 TYR A C   1 
+ATOM 4030  O O   . TYR A 1 542 ? 226.092 173.491 159.956 1.000 150.33193 ? ? ? ? ? ? 445 TYR A O   1 
+ATOM 4031  C CB  . TYR A 1 542 ? 226.818 170.346 159.553 1.000 146.21837 ? ? ? ? ? ? 445 TYR A CB  1 
+ATOM 4032  C CG  . TYR A 1 542 ? 227.773 169.301 159.035 1.000 146.95823 ? ? ? ? ? ? 445 TYR A CG  1 
+ATOM 4033  C CD1 . TYR A 1 542 ? 227.334 168.287 158.198 1.000 147.94005 ? ? ? ? ? ? 445 TYR A CD1 1 
+ATOM 4034  C CD2 . TYR A 1 542 ? 229.115 169.330 159.379 1.000 145.34161 ? ? ? ? ? ? 445 TYR A CD2 1 
+ATOM 4035  C CE1 . TYR A 1 542 ? 228.204 167.331 157.722 1.000 148.22400 ? ? ? ? ? ? 445 TYR A CE1 1 
+ATOM 4036  C CE2 . TYR A 1 542 ? 229.992 168.379 158.907 1.000 147.31346 ? ? ? ? ? ? 445 TYR A CE2 1 
+ATOM 4037  C CZ  . TYR A 1 542 ? 229.531 167.382 158.079 1.000 148.11193 ? ? ? ? ? ? 445 TYR A CZ  1 
+ATOM 4038  O OH  . TYR A 1 542 ? 230.402 166.429 157.605 1.000 147.64743 ? ? ? ? ? ? 445 TYR A OH  1 
+ATOM 4039  N N   . GLU A 1 543 ? 224.429 172.341 158.963 1.000 138.89965 ? ? ? ? ? ? 446 GLU A N   1 
+ATOM 4040  C CA  . GLU A 1 543 ? 223.356 173.150 159.517 1.000 139.58844 ? ? ? ? ? ? 446 GLU A CA  1 
+ATOM 4041  C C   . GLU A 1 543 ? 222.544 172.316 160.496 1.000 141.35475 ? ? ? ? ? ? 446 GLU A C   1 
+ATOM 4042  O O   . GLU A 1 543 ? 222.281 171.135 160.253 1.000 145.29403 ? ? ? ? ? ? 446 GLU A O   1 
+ATOM 4043  C CB  . GLU A 1 543 ? 222.457 173.709 158.412 1.000 141.36119 ? ? ? ? ? ? 446 GLU A CB  1 
+ATOM 4044  C CG  . GLU A 1 543 ? 221.732 172.660 157.594 1.000 144.97399 ? ? ? ? ? ? 446 GLU A CG  1 
+ATOM 4045  C CD  . GLU A 1 543 ? 221.172 173.221 156.304 1.000 148.38084 ? ? ? ? ? ? 446 GLU A CD  1 
+ATOM 4046  O OE1 . GLU A 1 543 ? 221.816 174.114 155.716 1.000 150.13364 ? ? ? ? ? ? 446 GLU A OE1 1 
+ATOM 4047  O OE2 . GLU A 1 543 ? 220.088 172.771 155.879 1.000 148.09504 ? ? ? ? ? ? 446 GLU A OE2 1 
+ATOM 4048  N N   . LEU A 1 544 ? 222.162 172.932 161.614 1.000 127.31038 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A N   1 
+ATOM 4049  C CA  . LEU A 1 544 ? 221.446 172.231 162.679 1.000 129.42690 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A CA  1 
+ATOM 4050  C C   . LEU A 1 544 ? 219.993 172.027 162.254 1.000 127.00613 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A C   1 
+ATOM 4051  O O   . LEU A 1 544 ? 219.063 172.669 162.745 1.000 129.88197 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A O   1 
+ATOM 4052  C CB  . LEU A 1 544 ? 221.544 173.001 163.986 1.000 129.70534 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A CB  1 
+ATOM 4053  C CG  . LEU A 1 544 ? 222.824 173.804 164.202 1.000 126.11728 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A CG  1 
+ATOM 4054  C CD1 . LEU A 1 544 ? 222.751 174.565 165.508 1.000 128.04702 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A CD1 1 
+ATOM 4055  C CD2 . LEU A 1 544 ? 224.025 172.888 164.194 1.000 126.27039 ? ? ? ? ? ? 447 LEU A CD2 1 
+ATOM 4056  N N   . LEU A 1 545 ? 219.813 171.097 161.315 1.000 120.03026 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A N   1 
+ATOM 4057  C CA  . LEU A 1 545 ? 218.489 170.859 160.752 1.000 122.41952 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A CA  1 
+ATOM 4058  C C   . LEU A 1 545 ? 217.508 170.394 161.818 1.000 124.34627 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A C   1 
+ATOM 4059  O O   . LEU A 1 545 ? 216.359 170.847 161.854 1.000 125.82766 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A O   1 
+ATOM 4060  C CB  . LEU A 1 545 ? 218.582 169.835 159.625 1.000 120.71831 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A CB  1 
+ATOM 4061  C CG  . LEU A 1 545 ? 217.261 169.242 159.146 1.000 123.03471 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A CG  1 
+ATOM 4062  C CD1 . LEU A 1 545 ? 216.432 170.301 158.450 1.000 126.12232 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A CD1 1 
+ATOM 4063  C CD2 . LEU A 1 545 ? 217.527 168.075 158.219 1.000 123.84049 ? ? ? ? ? ? 448 LEU A CD2 1 
+ATOM 4064  N N   . GLY A 1 546 ? 217.939 169.487 162.694 1.000 122.08485 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A N   1 
+ATOM 4065  C CA  . GLY A 1 546 ? 217.063 169.039 163.762 1.000 121.57937 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A CA  1 
+ATOM 4066  C C   . GLY A 1 546 ? 216.702 170.153 164.722 1.000 119.17609 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A C   1 
+ATOM 4067  O O   . GLY A 1 546 ? 215.549 170.278 165.139 1.000 125.00865 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A O   1 
+ATOM 4068  N N   . LEU A 1 547 ? 217.683 170.977 165.088 1.000 112.79582 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A N   1 
+ATOM 4069  C CA  . LEU A 1 547 ? 217.418 172.086 165.995 1.000 114.13735 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A CA  1 
+ATOM 4070  C C   . LEU A 1 547 ? 216.608 173.181 165.314 1.000 118.03599 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A C   1 
+ATOM 4071  O O   . LEU A 1 547 ? 215.750 173.808 165.943 1.000 119.68290 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A O   1 
+ATOM 4072  C CB  . LEU A 1 547 ? 218.735 172.646 166.527 1.000 115.14024 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A CB  1 
+ATOM 4073  C CG  . LEU A 1 547 ? 218.700 173.332 167.890 1.000 116.34136 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A CG  1 
+ATOM 4074  C CD1 . LEU A 1 547 ? 217.695 172.661 168.801 1.000 113.45325 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A CD1 1 
+ATOM 4075  C CD2 . LEU A 1 547 ? 220.079 173.313 168.515 1.000 116.58610 ? ? ? ? ? ? 450 LEU A CD2 1 
+ATOM 4076  N N   . ASN A 1 548 ? 216.870 173.427 164.029 1.000 124.56485 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A N   1 
+ATOM 4077  C CA  . ASN A 1 548 ? 216.182 174.503 163.324 1.000 117.63836 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A CA  1 
+ATOM 4078  C C   . ASN A 1 548 ? 214.691 174.229 163.201 1.000 122.36137 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A C   1 
+ATOM 4079  O O   . ASN A 1 548 ? 213.875 175.148 163.326 1.000 129.90792 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A O   1 
+ATOM 4080  C CB  . ASN A 1 548 ? 216.802 174.707 161.946 1.000 119.93391 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A CB  1 
+ATOM 4081  C CG  . ASN A 1 548 ? 218.066 175.530 161.997 1.000 123.48140 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A CG  1 
+ATOM 4082  O OD1 . ASN A 1 548 ? 218.453 176.023 163.054 1.000 123.88220 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A OD1 1 
+ATOM 4083  N ND2 . ASN A 1 548 ? 218.721 175.682 160.854 1.000 124.76691 ? ? ? ? ? ? 451 ASN A ND2 1 
+ATOM 4084  N N   . ARG A 1 549 ? 214.314 172.975 162.948 1.000 114.63052 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A N   1 
+ATOM 4085  C CA  . ARG A 1 549 ? 212.900 172.643 162.814 1.000 115.54144 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A CA  1 
+ATOM 4086  C C   . ARG A 1 549 ? 212.145 172.945 164.100 1.000 117.62125 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A C   1 
+ATOM 4087  O O   . ARG A 1 549 ? 211.042 173.500 164.070 1.000 127.41367 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A O   1 
+ATOM 4088  C CB  . ARG A 1 549 ? 212.738 171.173 162.436 1.000 116.73081 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A CB  1 
+ATOM 4089  C CG  . ARG A 1 549 ? 212.732 170.913 160.949 1.000 120.51324 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A CG  1 
+ATOM 4090  C CD  . ARG A 1 549 ? 213.455 169.626 160.632 1.000 121.45198 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A CD  1 
+ATOM 4091  N NE  . ARG A 1 549 ? 212.527 168.541 160.349 1.000 122.13135 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A NE  1 
+ATOM 4092  C CZ  . ARG A 1 549 ? 212.631 167.320 160.852 1.000 123.69393 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A CZ  1 
+ATOM 4093  N NH1 . ARG A 1 549 ? 213.609 166.997 161.682 1.000 120.35055 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A NH1 1 
+ATOM 4094  N NH2 . ARG A 1 549 ? 211.732 166.401 160.516 1.000 121.56437 ? ? ? ? ? ? 452 ARG A NH2 1 
+ATOM 4095  N N   . CYS A 1 550 ? 212.725 172.581 165.242 1.000 117.71820 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A N   1 
+ATOM 4096  C CA  . CYS A 1 550 ? 212.086 172.877 166.518 1.000 119.55378 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A CA  1 
+ATOM 4097  C C   . CYS A 1 550 ? 212.058 174.375 166.785 1.000 125.13709 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A C   1 
+ATOM 4098  O O   . CYS A 1 550 ? 211.064 174.900 167.300 1.000 132.19230 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A O   1 
+ATOM 4099  C CB  . CYS A 1 550 ? 212.807 172.143 167.644 1.000 123.18593 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A CB  1 
+ATOM 4100  S SG  . CYS A 1 550 ? 213.042 170.388 167.344 1.000 137.19539 ? ? ? ? ? ? 453 CYS A SG  1 
+ATOM 4101  N N   . LEU A 1 551 ? 213.142 175.077 166.453 1.000 115.31254 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A N   1 
+ATOM 4102  C CA  . LEU A 1 551 ? 213.166 176.524 166.634 1.000 112.23532 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A CA  1 
+ATOM 4103  C C   . LEU A 1 551 ? 212.136 177.205 165.747 1.000 113.51399 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A C   1 
+ATOM 4104  O O   . LEU A 1 551 ? 211.466 178.151 166.175 1.000 116.77100 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A O   1 
+ATOM 4105  C CB  . LEU A 1 551 ? 214.563 177.067 166.345 1.000 106.30645 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A CB  1 
+ATOM 4106  C CG  . LEU A 1 551 ? 215.550 176.996 167.506 1.000 108.96190 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A CG  1 
+ATOM 4107  C CD1 . LEU A 1 551 ? 216.757 177.851 167.212 1.000 113.14430 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A CD1 1 
+ATOM 4108  C CD2 . LEU A 1 551 ? 214.885 177.438 168.794 1.000 109.56364 ? ? ? ? ? ? 454 LEU A CD2 1 
+ATOM 4109  N N   . ASN A 1 552 ? 212.000 176.739 164.505 1.000 115.74637 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A N   1 
+ATOM 4110  C CA  . ASN A 1 552 ? 210.996 177.299 163.611 1.000 114.74467 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A CA  1 
+ATOM 4111  C C   . ASN A 1 552 ? 209.592 177.112 164.166 1.000 118.68796 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A C   1 
+ATOM 4112  O O   . ASN A 1 552 ? 208.717 177.953 163.939 1.000 120.34069 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A O   1 
+ATOM 4113  C CB  . ASN A 1 552 ? 211.113 176.657 162.232 1.000 113.19356 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A CB  1 
+ATOM 4114  C CG  . ASN A 1 552 ? 210.711 177.595 161.122 1.000 123.60931 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A CG  1 
+ATOM 4115  O OD1 . ASN A 1 552 ? 211.554 178.256 160.517 1.000 125.07406 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A OD1 1 
+ATOM 4116  N ND2 . ASN A 1 552 ? 209.417 177.663 160.846 1.000 126.51256 ? ? ? ? ? ? 455 ASN A ND2 1 
+ATOM 4117  N N   . LEU A 1 553 ? 209.359 176.017 164.890 1.000 113.31332 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A N   1 
+ATOM 4118  C CA  . LEU A 1 553 ? 208.066 175.818 165.534 1.000 104.41290 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A CA  1 
+ATOM 4119  C C   . LEU A 1 553 ? 207.824 176.865 166.610 1.000 108.14017 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A C   1 
+ATOM 4120  O O   . LEU A 1 553 ? 206.699 177.349 166.775 1.000 113.00760 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A O   1 
+ATOM 4121  C CB  . LEU A 1 553 ? 207.991 174.415 166.127 1.000 106.43148 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A CB  1 
+ATOM 4122  C CG  . LEU A 1 553 ? 207.354 173.369 165.221 1.000 106.11823 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A CG  1 
+ATOM 4123  C CD1 . LEU A 1 553 ? 207.190 172.064 165.964 1.000 110.84964 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A CD1 1 
+ATOM 4124  C CD2 . LEU A 1 553 ? 206.024 173.871 164.711 1.000 108.01395 ? ? ? ? ? ? 456 LEU A CD2 1 
+ATOM 4125  N N   . LEU A 1 554 ? 208.867 177.220 167.360 1.000 112.91559 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A N   1 
+ATOM 4126  C CA  . LEU A 1 554 ? 208.750 178.247 168.385 1.000 113.43406 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A CA  1 
+ATOM 4127  C C   . LEU A 1 554 ? 208.602 179.644 167.804 1.000 119.04412 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A C   1 
+ATOM 4128  O O   . LEU A 1 554 ? 208.327 180.583 168.558 1.000 116.63872 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A O   1 
+ATOM 4129  C CB  . LEU A 1 554 ? 209.968 178.204 169.306 1.000 113.21507 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A CB  1 
+ATOM 4130  C CG  . LEU A 1 554 ? 210.009 177.082 170.341 1.000 117.71890 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A CG  1 
+ATOM 4131  C CD1 . LEU A 1 554 ? 210.901 177.474 171.504 1.000 117.45445 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A CD1 1 
+ATOM 4132  C CD2 . LEU A 1 554 ? 208.612 176.749 170.824 1.000 115.95474 ? ? ? ? ? ? 457 LEU A CD2 1 
+ATOM 4133  N N   . GLY A 1 555 ? 208.778 179.806 166.497 1.000 118.25046 ? ? ? ? ? ? 458 GLY A N   1 
+ATOM 4134  C CA  . GLY A 1 555 ? 208.747 181.109 165.875 1.000 111.67290 ? ? ? ? ? ? 458 GLY A CA  1 
+ATOM 4135  C C   . GLY A 1 555 ? 210.087 181.798 165.781 1.000 116.39611 ? ? ? ? ? ? 458 GLY A C   1 
+ATOM 4136  O O   . GLY A 1 555 ? 210.165 182.886 165.199 1.000 123.96976 ? ? ? ? ? ? 458 GLY A O   1 
+ATOM 4137  N N   . ARG A 1 556 ? 211.141 181.205 166.329 1.000 123.77767 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A N   1 
+ATOM 4138  C CA  . ARG A 1 556 ? 212.463 181.802 166.262 1.000 128.40854 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A CA  1 
+ATOM 4139  C C   . ARG A 1 556 ? 213.089 181.560 164.893 1.000 133.83243 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A C   1 
+ATOM 4140  O O   . ARG A 1 556 ? 212.683 180.673 164.139 1.000 132.81466 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A O   1 
+ATOM 4141  C CB  . ARG A 1 556 ? 213.366 181.239 167.356 1.000 125.48053 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A CB  1 
+ATOM 4142  C CG  . ARG A 1 556 ? 213.173 181.884 168.714 1.000 124.12458 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A CG  1 
+ATOM 4143  C CD  . ARG A 1 556 ? 211.982 181.288 169.442 1.000 128.81545 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A CD  1 
+ATOM 4144  N NE  . ARG A 1 556 ? 212.015 181.553 170.875 1.000 134.89051 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A NE  1 
+ATOM 4145  C CZ  . ARG A 1 556 ? 212.879 181.009 171.722 1.000 135.15536 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A CZ  1 
+ATOM 4146  N NH1 . ARG A 1 556 ? 213.798 180.149 171.317 1.000 132.94981 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A NH1 1 
+ATOM 4147  N NH2 . ARG A 1 556 ? 212.815 181.334 173.009 1.000 133.76210 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A NH2 1 
+ATOM 4148  N N   . GLU A 1 557 ? 214.092 182.372 164.577 1.000 147.84004 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A N   1 
+ATOM 4149  C CA  . GLU A 1 557 ? 214.788 182.244 163.309 1.000 146.64618 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A CA  1 
+ATOM 4150  C C   . GLU A 1 557 ? 215.727 181.041 163.329 1.000 147.68014 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A C   1 
+ATOM 4151  O O   . GLU A 1 557 ? 216.120 180.540 164.385 1.000 144.62748 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A O   1 
+ATOM 4152  C CB  . GLU A 1 557 ? 215.572 183.519 162.998 1.000 146.48840 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A CB  1 
+ATOM 4153  C CG  . GLU A 1 557 ? 216.949 183.583 163.643 1.000 149.75277 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A CG  1 
+ATOM 4154  C CD  . GLU A 1 557 ? 216.894 183.519 165.158 1.000 153.12982 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A CD  1 
+ATOM 4155  O OE1 . GLU A 1 557 ? 215.919 184.035 165.743 1.000 153.71433 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A OE1 1 
+ATOM 4156  O OE2 . GLU A 1 557 ? 217.825 182.948 165.763 1.000 151.63726 ? ? ? ? ? ? 460 GLU A OE2 1 
+ATOM 4157  N N   . ASN A 1 558 ? 216.081 180.576 162.135 1.000 138.55809 ? ? ? ? ? ? 461 ASN A N   1 
+ATOM 4158  C CA  . ASN A 1 558 ? 216.990 179.446 162.011 1.000 135.31149 ? ? ? ? ? ? 461 ASN A CA  1 
+ATOM 4159  C C   . ASN A 1 558 ? 218.390 179.827 162.472 1.000 135.90274 ? ? ? ? ? ? 461 ASN A C   1 
+ATOM 4160  O O   . ASN A 1 558 ? 218.882 180.920 162.183 1.000 137.56687 ? ? ? ? ? ? 461 ASN A O   1 
+ATOM 4161  C CB  . ASN A 1 558 ? 217.039 178.958 160.565 1.000 129.81790 ? ? ? ? ? ? 461 ASN A CB  1 
+ATOM 4162  C CG  . ASN A 1 558 ? 215.825 178.140 160.186 1.000 137.39669 ? ? ? ? ? ? 461 ASN A CG  1 
+ATOM 4163  O OD1 . ASN A 1 558 ? 214.826 178.124 160.903 1.000 141.18449 ? ? ? ? ? ? 461 ASN A OD1 1 
+ATOM 4164  N ND2 . ASN A 1 558 ? 215.906 177.453 159.054 1.000 132.73380 ? ? ? ? ? ? 461 ASN A ND2 1 
+ATOM 4165  N N   . LEU A 1 559 ? 219.031 178.915 163.195 1.000 138.90055 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A N   1 
+ATOM 4166  C CA  . LEU A 1 559 ? 220.415 179.121 163.590 1.000 137.31537 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A CA  1 
+ATOM 4167  C C   . LEU A 1 559 ? 221.331 179.034 162.377 1.000 140.68262 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A C   1 
+ATOM 4168  O O   . LEU A 1 559 ? 221.018 178.381 161.378 1.000 141.04517 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A O   1 
+ATOM 4169  C CB  . LEU A 1 559 ? 220.834 178.089 164.634 1.000 134.03817 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A CB  1 
+ATOM 4170  C CG  . LEU A 1 559 ? 220.118 178.192 165.977 1.000 133.78758 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A CG  1 
+ATOM 4171  C CD1 . LEU A 1 559 ? 220.694 177.204 166.967 1.000 133.42960 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A CD1 1 
+ATOM 4172  C CD2 . LEU A 1 559 ? 220.213 179.607 166.514 1.000 134.10353 ? ? ? ? ? ? 462 LEU A CD2 1 
+ATOM 4173  N N   . ASP A 1 560 ? 222.471 179.708 162.469 1.000 164.11786 ? ? ? ? ? ? 463 ASP A N   1 
+ATOM 4174  C CA  . ASP A 1 560 ? 223.435 179.672 161.383 1.000 164.66244 ? ? ? ? ? ? 463 ASP A CA  1 
+ATOM 4175  C C   . ASP A 1 560 ? 224.083 178.293 161.273 1.000 165.89488 ? ? ? ? ? ? 463 ASP A C   1 
+ATOM 4176  O O   . ASP A 1 560 ? 224.082 177.496 162.214 1.000 165.29486 ? ? ? ? ? ? 463 ASP A O   1 
+ATOM 4177  C CB  . ASP A 1 560 ? 224.474 180.789 161.557 1.000 165.88315 ? ? ? ? ? ? 463 ASP A CB  1 
+ATOM 4178  C CG  . ASP A 1 560 ? 225.483 180.527 162.681 1.000 168.71567 ? ? ? ? ? ? 463 ASP A CG  1 
+ATOM 4179  O OD1 . ASP A 1 560 ? 226.276 181.451 162.961 1.000 168.73934 ? ? ? ? ? ? 463 ASP A OD1 1 
+ATOM 4180  O OD2 . ASP A 1 560 ? 225.479 179.456 163.319 1.000 167.06370 ? ? ? ? ? ? 463 ASP A OD2 1 
+ATOM 4181  N N   . GLU A 1 561 ? 224.607 178.003 160.087 1.000 164.62951 ? ? ? ? ? ? 464 GLU A N   1 
+ATOM 4182  C CA  . GLU A 1 561 ? 225.321 176.752 159.886 1.000 164.35032 ? ? ? ? ? ? 464 GLU A CA  1 
+ATOM 4183  C C   . GLU A 1 561 ? 226.663 176.794 160.604 1.000 163.41659 ? ? ? ? ? ? 464 GLU A C   1 
+ATOM 4184  O O   . GLU A 1 561 ? 227.323 177.834 160.661 1.000 161.37664 ? ? ? ? ? ? 464 GLU A O   1 
+ATOM 4185  C CB  . GLU A 1 561 ? 225.523 176.484 158.396 1.000 164.90405 ? ? ? ? ? ? 464 GLU A CB  1 
+ATOM 4186  C CG  . GLU A 1 561 ? 226.285 177.570 157.668 1.000 165.89587 ? ? ? ? ? ? 464 GLU A CG  1 
+ATOM 4187  C CD  . GLU A 1 561 ? 225.368 178.563 156.992 1.000 168.09142 ? ? ? ? ? ? 464 GLU A CD  1 
+ATOM 4188  O OE1 . GLU A 1 561 ? 224.311 178.885 157.573 1.000 166.72950 ? ? ? ? ? ? 464 GLU A OE1 1 
+ATOM 4189  O OE2 . GLU A 1 561 ? 225.704 179.022 155.880 1.000 169.35809 ? ? ? ? ? ? 464 GLU A OE2 1 
+ATOM 4190  N N   . ILE A 1 562 ? 227.059 175.658 161.165 1.000 153.05401 ? ? ? ? ? ? 465 ILE A N   1 
+ATOM 4191  C CA  . ILE A 1 562 ? 228.325 175.548 161.869 1.000 150.03604 ? ? ? ? ? ? 465 ILE A CA  1 
+ATOM 4192  C C   . ILE A 1 562 ? 229.273 174.697 161.038 1.000 148.73760 ? ? ? ? ? ? 465 ILE A C   1 
+ATOM 4193  O O   . ILE A 1 562 ? 228.861 173.862 160.228 1.000 150.08329 ? ? ? ? ? ? 465 ILE A O   1 
+ATOM 4194  C CB  . ILE A 1 562 ? 228.155 174.965 163.287 1.000 149.61058 ? ? ? ? ? ? 465 ILE A CB  1 
+ATOM 4195  C CG1 . ILE A 1 562 ? 227.389 173.642 163.244 1.000 146.97784 ? ? ? ? ? ? 465 ILE A CG1 1 
+ATOM 4196  C CG2 . ILE A 1 562 ? 227.441 175.959 164.185 1.000 149.29955 ? ? ? ? ? ? 465 ILE A CG2 1 
+ATOM 4197  C CD1 . ILE A 1 562 ? 228.266 172.410 163.205 1.000 143.69383 ? ? ? ? ? ? 465 ILE A CD1 1 
+ATOM 4198  N N   . THR A 1 563 ? 230.564 174.918 161.246 1.000 156.46363 ? ? ? ? ? ? 466 THR A N   1 
+ATOM 4199  C CA  . THR A 1 563 ? 231.597 174.166 160.555 1.000 160.75294 ? ? ? ? ? ? 466 THR A CA  1 
+ATOM 4200  C C   . THR A 1 563 ? 232.183 173.115 161.486 1.000 160.45340 ? ? ? ? ? ? 466 THR A C   1 
+ATOM 4201  O O   . THR A 1 563 ? 232.372 173.360 162.681 1.000 157.34990 ? ? ? ? ? ? 466 THR A O   1 
+ATOM 4202  C CB  . THR A 1 563 ? 232.703 175.089 160.039 1.000 161.87210 ? ? ? ? ? ? 466 THR A CB  1 
+ATOM 4203  O OG1 . THR A 1 563 ? 233.758 174.302 159.472 1.000 159.80952 ? ? ? ? ? ? 466 THR A OG1 1 
+ATOM 4204  C CG2 . THR A 1 563 ? 233.258 175.949 161.165 1.000 160.52327 ? ? ? ? ? ? 466 THR A CG2 1 
+ATOM 4205  N N   . ILE A 1 564 ? 232.448 171.935 160.936 1.000 161.92365 ? ? ? ? ? ? 467 ILE A N   1 
+ATOM 4206  C CA  . ILE A 1 564 ? 233.054 170.836 161.673 1.000 161.72382 ? ? ? ? ? ? 467 ILE A CA  1 
+ATOM 4207  C C   . ILE A 1 564 ? 234.308 170.419 160.924 1.000 163.09608 ? ? ? ? ? ? 467 ILE A C   1 
+ATOM 4208  O O   . ILE A 1 564 ? 234.242 170.066 159.740 1.000 163.65941 ? ? ? ? ? ? 467 ILE A O   1 
+ATOM 4209  C CB  . ILE A 1 564 ? 232.090 169.652 161.834 1.000 162.22649 ? ? ? ? ? ? 467 ILE A CB  1 
+ATOM 4210  C CG1 . ILE A 1 564 ? 231.071 169.948 162.934 1.000 161.98178 ? ? ? ? ? ? 467 ILE A CG1 1 
+ATOM 4211  C CG2 . ILE A 1 564 ? 232.856 168.381 162.154 1.000 160.95179 ? ? ? ? ? ? 467 ILE A CG2 1 
+ATOM 4212  C CD1 . ILE A 1 564 ? 229.850 169.069 162.876 1.000 162.55653 ? ? ? ? ? ? 467 ILE A CD1 1 
+ATOM 4213  N N   . ASP A 1 565 ? 235.445 170.463 161.608 1.000 173.40278 ? ? ? ? ? ? 468 ASP A N   1 
+ATOM 4214  C CA  . ASP A 1 565 ? 236.721 170.107 161.006 1.000 175.92708 ? ? ? ? ? ? 468 ASP A CA  1 
+ATOM 4215  C C   . ASP A 1 565 ? 237.023 168.645 161.308 1.000 176.49497 ? ? ? ? ? ? 468 ASP A C   1 
+ATOM 4216  O O   . ASP A 1 565 ? 237.163 168.263 162.474 1.000 173.61827 ? ? ? ? ? ? 468 ASP A O   1 
+ATOM 4217  C CB  . ASP A 1 565 ? 237.838 171.006 161.533 1.000 175.88759 ? ? ? ? ? ? 468 ASP A CB  1 
+ATOM 4218  C CG  . ASP A 1 565 ? 239.168 170.738 160.857 1.000 177.99871 ? ? ? ? ? ? 468 ASP A CG  1 
+ATOM 4219  O OD1 . ASP A 1 565 ? 239.171 170.137 159.763 1.000 177.74415 ? ? ? ? ? ? 468 ASP A OD1 1 
+ATOM 4220  O OD2 . ASP A 1 565 ? 240.212 171.128 161.421 1.000 177.32016 ? ? ? ? ? ? 468 ASP A OD2 1 
+ATOM 4221  N N   . ILE A 1 566 ? 237.118 167.833 160.261 1.000 171.15749 ? ? ? ? ? ? 469 ILE A N   1 
+ATOM 4222  C CA  . ILE A 1 566 ? 237.506 166.436 160.423 1.000 172.10396 ? ? ? ? ? ? 469 ILE A CA  1 
+ATOM 4223  C C   . ILE A 1 566 ? 238.690 166.131 159.514 1.000 171.94086 ? ? ? ? ? ? 469 ILE A C   1 
+ATOM 4224  O O   . ILE A 1 566 ? 238.836 166.751 158.450 1.000 168.04763 ? ? ? ? ? ? 469 ILE A O   1 
+ATOM 4225  C CB  . ILE A 1 566 ? 236.304 165.493 160.200 1.000 169.23899 ? ? ? ? ? ? 469 ILE A CB  1 
+ATOM 4226  C CG1 . ILE A 1 566 ? 235.517 165.775 158.902 1.000 166.01183 ? ? ? ? ? ? 469 ILE A CG1 1 
+ATOM 4227  C CG2 . ILE A 1 566 ? 235.363 165.545 161.392 1.000 165.76429 ? ? ? ? ? ? 469 ILE A CG2 1 
+ATOM 4228  C CD1 . ILE A 1 566 ? 236.224 165.550 157.581 1.000 163.73129 ? ? ? ? ? ? 469 ILE A CD1 1 
+ATOM 4229  N N   . PRO A 1 567 ? 239.591 165.242 159.918 1.000 177.94107 ? ? ? ? ? ? 470 PRO A N   1 
+ATOM 4230  C CA  . PRO A 1 567 ? 240.664 164.825 159.013 1.000 175.23376 ? ? ? ? ? ? 470 PRO A CA  1 
+ATOM 4231  C C   . PRO A 1 567 ? 240.116 163.981 157.877 1.000 175.98166 ? ? ? ? ? ? 470 PRO A C   1 
+ATOM 4232  O O   . PRO A 1 567 ? 239.076 163.330 157.998 1.000 175.39543 ? ? ? ? ? ? 470 PRO A O   1 
+ATOM 4233  C CB  . PRO A 1 567 ? 241.598 164.009 159.916 1.000 173.87535 ? ? ? ? ? ? 470 PRO A CB  1 
+ATOM 4234  C CG  . PRO A 1 567 ? 241.237 164.409 161.315 1.000 173.31973 ? ? ? ? ? ? 470 PRO A CG  1 
+ATOM 4235  C CD  . PRO A 1 567 ? 239.776 164.713 161.278 1.000 175.47943 ? ? ? ? ? ? 470 PRO A CD  1 
+ATOM 4236  N N   . GLU A 1 568 ? 240.833 164.004 156.752 1.000 182.23226 ? ? ? ? ? ? 471 GLU A N   1 
+ATOM 4237  C CA  . GLU A 1 568 ? 240.418 163.203 155.606 1.000 182.59800 ? ? ? ? ? ? 471 GLU A CA  1 
+ATOM 4238  C C   . GLU A 1 568 ? 240.499 161.713 155.907 1.000 185.44847 ? ? ? ? ? ? 471 GLU A C   1 
+ATOM 4239  O O   . GLU A 1 568 ? 239.672 160.936 155.417 1.000 183.90053 ? ? ? ? ? ? 471 GLU A O   1 
+ATOM 4240  C CB  . GLU A 1 568 ? 241.270 163.547 154.386 1.000 181.74573 ? ? ? ? ? ? 471 GLU A CB  1 
+ATOM 4241  C CG  . GLU A 1 568 ? 240.686 163.069 153.064 1.000 184.34668 ? ? ? ? ? ? 471 GLU A CG  1 
+ATOM 4242  C CD  . GLU A 1 568 ? 239.191 163.308 152.961 1.000 187.30511 ? ? ? ? ? ? 471 GLU A CD  1 
+ATOM 4243  O OE1 . GLU A 1 568 ? 238.411 162.392 153.300 1.000 186.38053 ? ? ? ? ? ? 471 GLU A OE1 1 
+ATOM 4244  O OE2 . GLU A 1 568 ? 238.794 164.415 152.544 1.000 187.98601 ? ? ? ? ? ? 471 GLU A OE2 1 
+ATOM 4245  N N   . ASP A 1 569 ? 241.486 161.295 156.703 1.000 194.83098 ? ? ? ? ? ? 472 ASP A N   1 
+ATOM 4246  C CA  . ASP A 1 569 ? 241.602 159.885 157.056 1.000 193.22992 ? ? ? ? ? ? 472 ASP A CA  1 
+ATOM 4247  C C   . ASP A 1 569 ? 240.425 159.415 157.900 1.000 192.48016 ? ? ? ? ? ? 472 ASP A C   1 
+ATOM 4248  O O   . ASP A 1 569 ? 239.986 158.267 157.763 1.000 188.70359 ? ? ? ? ? ? 472 ASP A O   1 
+ATOM 4249  C CB  . ASP A 1 569 ? 242.918 159.634 157.793 1.000 192.09968 ? ? ? ? ? ? 472 ASP A CB  1 
+ATOM 4250  C CG  . ASP A 1 569 ? 243.167 160.635 158.905 1.000 193.32620 ? ? ? ? ? ? 472 ASP A CG  1 
+ATOM 4251  O OD1 . ASP A 1 569 ? 242.250 160.866 159.720 1.000 192.38477 ? ? ? ? ? ? 472 ASP A OD1 1 
+ATOM 4252  O OD2 . ASP A 1 569 ? 244.282 161.193 158.964 1.000 193.72246 ? ? ? ? ? ? 472 ASP A OD2 1 
+ATOM 4253  N N   . ILE A 1 570 ? 239.910 160.275 158.776 1.000 183.58575 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A N   1 
+ATOM 4254  C CA  . ILE A 1 570 ? 238.783 159.917 159.633 1.000 180.61003 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A CA  1 
+ATOM 4255  C C   . ILE A 1 570 ? 237.570 159.668 158.743 1.000 180.79342 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A C   1 
+ATOM 4256  O O   . ILE A 1 570 ? 237.044 160.594 158.120 1.000 178.88002 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A O   1 
+ATOM 4257  C CB  . ILE A 1 570 ? 238.499 161.005 160.673 1.000 178.57039 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A CB  1 
+ATOM 4258  C CG1 . ILE A 1 570 ? 239.629 161.069 161.700 1.000 177.01505 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A CG1 1 
+ATOM 4259  C CG2 . ILE A 1 570 ? 237.172 160.746 161.363 1.000 177.71465 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A CG2 1 
+ATOM 4260  C CD1 . ILE A 1 570 ? 240.078 159.715 162.203 1.000 175.64707 ? ? ? ? ? ? 473 ILE A CD1 1 
+ATOM 4261  N N   . LYS A 1 571 ? 237.127 158.415 158.678 1.000 175.22948 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A N   1 
+ATOM 4262  C CA  . LYS A 1 571 ? 236.013 158.025 157.828 1.000 174.46246 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A CA  1 
+ATOM 4263  C C   . LYS A 1 571 ? 235.166 156.991 158.554 1.000 172.57850 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A C   1 
+ATOM 4264  O O   . LYS A 1 571 ? 235.584 156.406 159.555 1.000 171.05125 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A O   1 
+ATOM 4265  C CB  . LYS A 1 571 ? 236.494 157.457 156.483 1.000 171.44795 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A CB  1 
+ATOM 4266  C CG  . LYS A 1 571 ? 237.368 158.400 155.672 1.000 171.36936 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A CG  1 
+ATOM 4267  C CD  . LYS A 1 571 ? 236.550 159.179 154.658 1.000 172.47014 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A CD  1 
+ATOM 4268  C CE  . LYS A 1 571 ? 235.815 158.247 153.710 1.000 172.29232 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A CE  1 
+ATOM 4269  N NZ  . LYS A 1 571 ? 236.733 157.252 153.091 1.000 171.80636 ? ? ? ? ? ? 474 LYS A NZ  1 
+ATOM 4270  N N   . GLY A 1 572 ? 233.960 156.778 158.034 1.000 160.62123 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A N   1 
+ATOM 4271  C CA  . GLY A 1 572 ? 233.077 155.749 158.546 1.000 159.92566 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A CA  1 
+ATOM 4272  C C   . GLY A 1 572 ? 232.658 155.945 159.987 1.000 160.57512 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A C   1 
+ATOM 4273  O O   . GLY A 1 572 ? 232.113 156.992 160.348 1.000 162.19589 ? ? ? ? ? ? 475 GLY A O   1 
+ATOM 4274  N N   . LYS A 1 573 ? 232.909 154.933 160.820 1.000 151.78427 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A N   1 
+ATOM 4275  C CA  . LYS A 1 573 ? 232.496 154.998 162.218 1.000 152.74508 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A CA  1 
+ATOM 4276  C C   . LYS A 1 573 ? 233.194 156.136 162.951 1.000 155.61287 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A C   1 
+ATOM 4277  O O   . LYS A 1 573 ? 232.581 156.810 163.786 1.000 154.44035 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A O   1 
+ATOM 4278  C CB  . LYS A 1 573 ? 232.775 153.665 162.907 1.000 150.12422 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A CB  1 
+ATOM 4279  C CG  . LYS A 1 573 ? 231.779 153.312 163.996 1.000 154.09874 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A CG  1 
+ATOM 4280  C CD  . LYS A 1 573 ? 232.057 151.933 164.568 1.000 152.16289 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A CD  1 
+ATOM 4281  C CE  . LYS A 1 573 ? 231.390 151.753 165.921 1.000 152.51621 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A CE  1 
+ATOM 4282  N NZ  . LYS A 1 573 ? 230.163 152.587 166.052 1.000 153.63929 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A NZ  1 
+ATOM 4283  N N   . LYS A 1 574 ? 234.476 156.361 162.657 1.000 159.60690 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A N   1 
+ATOM 4284  C CA  . LYS A 1 574 ? 235.200 157.453 163.299 1.000 157.81124 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A CA  1 
+ATOM 4285  C C   . LYS A 1 574 ? 234.588 158.802 162.945 1.000 158.99351 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A C   1 
+ATOM 4286  O O   . LYS A 1 574 ? 234.489 159.690 163.798 1.000 158.43663 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A O   1 
+ATOM 4287  C CB  . LYS A 1 574 ? 236.674 157.410 162.903 1.000 157.15760 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A CB  1 
+ATOM 4288  C CG  . LYS A 1 574 ? 237.393 156.162 163.373 1.000 158.46988 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A CG  1 
+ATOM 4289  C CD  . LYS A 1 574 ? 237.368 156.061 164.888 1.000 158.78119 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A CD  1 
+ATOM 4290  C CE  . LYS A 1 574 ? 238.024 154.778 165.365 1.000 159.66031 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A CE  1 
+ATOM 4291  N NZ  . LYS A 1 574 ? 237.178 153.588 165.075 1.000 160.06720 ? ? ? ? ? ? 477 LYS A NZ  1 
+ATOM 4292  N N   . LYS A 1 575 ? 234.187 158.979 161.686 1.000 154.62554 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A N   1 
+ATOM 4293  C CA  . LYS A 1 575 ? 233.504 160.209 161.303 1.000 154.46523 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A CA  1 
+ATOM 4294  C C   . LYS A 1 575 ? 232.172 160.344 162.029 1.000 155.29938 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A C   1 
+ATOM 4295  O O   . LYS A 1 575 ? 231.822 161.431 162.503 1.000 155.02669 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A O   1 
+ATOM 4296  C CB  . LYS A 1 575 ? 233.299 160.243 159.790 1.000 152.21140 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A CB  1 
+ATOM 4297  C CG  . LYS A 1 575 ? 232.215 161.201 159.333 1.000 152.37780 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A CG  1 
+ATOM 4298  C CD  . LYS A 1 575 ? 232.255 161.401 157.829 1.000 155.03214 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A CD  1 
+ATOM 4299  C CE  . LYS A 1 575 ? 232.028 162.857 157.462 1.000 155.94360 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A CE  1 
+ATOM 4300  N NZ  . LYS A 1 575 ? 231.826 163.034 155.999 1.000 154.56816 ? ? ? ? ? ? 478 LYS A NZ  1 
+ATOM 4301  N N   . LYS A 1 576 ? 231.420 159.246 162.131 1.000 152.67684 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A N   1 
+ATOM 4302  C CA  . LYS A 1 576 ? 230.101 159.305 162.752 1.000 151.91501 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A CA  1 
+ATOM 4303  C C   . LYS A 1 576 ? 230.192 159.682 164.225 1.000 152.06407 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A C   1 
+ATOM 4304  O O   . LYS A 1 576 ? 229.410 160.507 164.709 1.000 156.11480 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A O   1 
+ATOM 4305  C CB  . LYS A 1 576 ? 229.385 157.967 162.588 1.000 150.88883 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A CB  1 
+ATOM 4306  C CG  . LYS A 1 576 ? 228.021 157.913 163.248 1.000 152.04368 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A CG  1 
+ATOM 4307  C CD  . LYS A 1 576 ? 227.056 157.057 162.449 1.000 151.70393 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A CD  1 
+ATOM 4308  C CE  . LYS A 1 576 ? 227.068 155.618 162.937 1.000 153.61524 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A CE  1 
+ATOM 4309  N NZ  . LYS A 1 576 ? 226.409 154.696 161.972 1.000 150.32365 ? ? ? ? ? ? 479 LYS A NZ  1 
+ATOM 4310  N N   . GLU A 1 577 ? 231.139 159.091 164.956 1.000 154.73134 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A N   1 
+ATOM 4311  C CA  . GLU A 1 577 ? 231.251 159.401 166.377 1.000 157.19315 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A CA  1 
+ATOM 4312  C C   . GLU A 1 577 ? 231.725 160.830 166.601 1.000 158.46250 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A C   1 
+ATOM 4313  O O   . GLU A 1 577 ? 231.361 161.450 167.606 1.000 157.60945 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A O   1 
+ATOM 4314  C CB  . GLU A 1 577 ? 232.185 158.408 167.069 1.000 157.04034 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A CB  1 
+ATOM 4315  C CG  . GLU A 1 577 ? 233.570 158.316 166.463 1.000 161.51184 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A CG  1 
+ATOM 4316  C CD  . GLU A 1 577 ? 234.563 159.248 167.129 1.000 165.16266 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A CD  1 
+ATOM 4317  O OE1 . GLU A 1 577 ? 234.202 159.876 168.146 1.000 165.11741 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A OE1 1 
+ATOM 4318  O OE2 . GLU A 1 577 ? 235.704 159.355 166.632 1.000 163.09920 ? ? ? ? ? ? 480 GLU A OE2 1 
+ATOM 4319  N N   . ARG A 1 578 ? 232.537 161.365 165.688 1.000 155.19851 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A N   1 
+ATOM 4320  C CA  . ARG A 1 578 ? 232.928 162.766 165.788 1.000 156.13181 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A CA  1 
+ATOM 4321  C C   . ARG A 1 578 ? 231.718 163.679 165.652 1.000 158.31088 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A C   1 
+ATOM 4322  O O   . ARG A 1 578 ? 231.579 164.656 166.397 1.000 158.51562 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A O   1 
+ATOM 4323  C CB  . ARG A 1 578 ? 233.971 163.098 164.724 1.000 156.64468 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A CB  1 
+ATOM 4324  C CG  . ARG A 1 578 ? 234.416 164.546 164.741 1.000 159.54317 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A CG  1 
+ATOM 4325  C CD  . ARG A 1 578 ? 235.656 164.727 165.594 1.000 160.65556 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A CD  1 
+ATOM 4326  N NE  . ARG A 1 578 ? 236.698 163.772 165.240 1.000 159.64407 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A NE  1 
+ATOM 4327  C CZ  . ARG A 1 578 ? 237.771 164.069 164.520 1.000 162.37898 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A CZ  1 
+ATOM 4328  N NH1 . ARG A 1 578 ? 237.976 165.292 164.058 1.000 161.15409 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A NH1 1 
+ATOM 4329  N NH2 . ARG A 1 578 ? 238.659 163.116 164.256 1.000 161.61573 ? ? ? ? ? ? 481 ARG A NH2 1 
+ATOM 4330  N N   . LEU A 1 579 ? 230.831 163.376 164.703 1.000 149.73885 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A N   1 
+ATOM 4331  C CA  . LEU A 1 579 ? 229.601 164.148 164.565 1.000 148.09640 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A CA  1 
+ATOM 4332  C C   . LEU A 1 579 ? 228.727 164.007 165.802 1.000 149.60592 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A C   1 
+ATOM 4333  O O   . LEU A 1 579 ? 228.098 164.977 166.241 1.000 154.01172 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A O   1 
+ATOM 4334  C CB  . LEU A 1 579 ? 228.841 163.701 163.319 1.000 143.74623 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A CB  1 
+ATOM 4335  C CG  . LEU A 1 579 ? 229.494 164.047 161.982 1.000 145.73111 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A CG  1 
+ATOM 4336  C CD1 . LEU A 1 579 ? 228.641 163.553 160.830 1.000 146.82334 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A CD1 1 
+ATOM 4337  C CD2 . LEU A 1 579 ? 229.719 165.540 161.878 1.000 147.60401 ? ? ? ? ? ? 482 LEU A CD2 1 
+ATOM 4338  N N   . ASN A 1 580 ? 228.670 162.804 166.375 1.000 142.55813 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A N   1 
+ATOM 4339  C CA  . ASN A 1 580 ? 227.888 162.598 167.588 1.000 142.87720 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A CA  1 
+ATOM 4340  C C   . ASN A 1 580 ? 228.431 163.435 168.737 1.000 144.36867 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A C   1 
+ATOM 4341  O O   . ASN A 1 580 ? 227.661 163.962 169.548 1.000 147.73845 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A O   1 
+ATOM 4342  C CB  . ASN A 1 580 ? 227.878 161.118 167.960 1.000 147.13037 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A CB  1 
+ATOM 4343  C CG  . ASN A 1 580 ? 227.093 160.279 166.977 1.000 148.22260 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A CG  1 
+ATOM 4344  O OD1 . ASN A 1 580 ? 226.690 160.759 165.919 1.000 146.43027 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A OD1 1 
+ATOM 4345  N ND2 . ASN A 1 580 ? 226.872 159.016 167.320 1.000 145.48509 ? ? ? ? ? ? 483 ASN A ND2 1 
+ATOM 4346  N N   . GLU A 1 581 ? 229.756 163.562 168.830 1.000 146.95279 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A N   1 
+ATOM 4347  C CA  . GLU A 1 581 ? 230.343 164.410 169.861 1.000 148.95470 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A CA  1 
+ATOM 4348  C C   . GLU A 1 581 ? 229.918 165.860 169.684 1.000 149.50965 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A C   1 
+ATOM 4349  O O   . GLU A 1 581 ? 229.582 166.540 170.660 1.000 151.83874 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A O   1 
+ATOM 4350  C CB  . GLU A 1 581 ? 231.866 164.292 169.835 1.000 149.70326 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A CB  1 
+ATOM 4351  C CG  . GLU A 1 581 ? 232.394 162.955 170.318 1.000 151.83017 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A CG  1 
+ATOM 4352  C CD  . GLU A 1 581 ? 231.466 162.286 171.312 1.000 157.72792 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A CD  1 
+ATOM 4353  O OE1 . GLU A 1 581 ? 231.389 162.758 172.466 1.000 156.38128 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A OE1 1 
+ATOM 4354  O OE2 . GLU A 1 581 ? 230.814 161.288 170.939 1.000 159.49074 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A OE2 1 
+ATOM 4355  N N   . ARG A 1 582 ? 229.926 166.351 168.444 1.000 138.34985 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A N   1 
+ATOM 4356  C CA  . ARG A 1 582 ? 229.468 167.712 168.193 1.000 137.60464 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A CA  1 
+ATOM 4357  C C   . ARG A 1 582 ? 227.985 167.856 168.505 1.000 142.09205 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A C   1 
+ATOM 4358  O O   . ARG A 1 582 ? 227.556 168.875 169.057 1.000 142.83015 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A O   1 
+ATOM 4359  C CB  . ARG A 1 582 ? 229.751 168.105 166.746 1.000 136.78550 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A CB  1 
+ATOM 4360  C CG  . ARG A 1 582 ? 229.691 169.597 166.499 1.000 140.59749 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A CG  1 
+ATOM 4361  C CD  . ARG A 1 582 ? 230.813 170.317 167.223 1.000 140.22519 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A CD  1 
+ATOM 4362  N NE  . ARG A 1 582 ? 231.260 171.493 166.489 1.000 145.22202 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A NE  1 
+ATOM 4363  C CZ  . ARG A 1 582 ? 230.662 172.675 166.535 1.000 146.89516 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A CZ  1 
+ATOM 4364  N NH1 . ARG A 1 582 ? 229.592 172.879 167.285 1.000 145.17474 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A NH1 1 
+ATOM 4365  N NH2 . ARG A 1 582 ? 231.149 173.678 165.811 1.000 142.87820 ? ? ? ? ? ? 485 ARG A NH2 1 
+ATOM 4366  N N   . LYS A 1 583 ? 227.188 166.844 168.158 1.000 134.93862 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A N   1 
+ATOM 4367  C CA  . LYS A 1 583 ? 225.762 166.889 168.462 1.000 130.42318 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A CA  1 
+ATOM 4368  C C   . LYS A 1 583 ? 225.525 166.973 169.962 1.000 133.05527 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A C   1 
+ATOM 4369  O O   . LYS A 1 583 ? 224.669 167.737 170.422 1.000 135.73234 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A O   1 
+ATOM 4370  C CB  . LYS A 1 583 ? 225.063 165.661 167.883 1.000 127.84623 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A CB  1 
+ATOM 4371  C CG  . LYS A 1 583 ? 224.693 165.783 166.419 1.000 126.01060 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A CG  1 
+ATOM 4372  C CD  . LYS A 1 583 ? 224.015 164.520 165.926 1.000 127.52199 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A CD  1 
+ATOM 4373  C CE  . LYS A 1 583 ? 224.410 164.206 164.497 1.000 128.28526 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A CE  1 
+ATOM 4374  N NZ  . LYS A 1 583 ? 223.412 163.331 163.829 1.000 128.87472 ? ? ? ? ? ? 486 LYS A NZ  1 
+ATOM 4375  N N   . LYS A 1 584 ? 226.272 166.191 170.742 1.000 136.12490 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A N   1 
+ATOM 4376  C CA  . LYS A 1 584 ? 226.136 166.249 172.192 1.000 133.62648 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A CA  1 
+ATOM 4377  C C   . LYS A 1 584 ? 226.538 167.615 172.727 1.000 136.54430 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A C   1 
+ATOM 4378  O O   . LYS A 1 584 ? 225.885 168.156 173.626 1.000 139.58470 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A O   1 
+ATOM 4379  C CB  . LYS A 1 584 ? 226.974 165.149 172.838 1.000 134.51046 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A CB  1 
+ATOM 4380  C CG  . LYS A 1 584 ? 226.189 163.896 173.166 1.000 136.39086 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A CG  1 
+ATOM 4381  C CD  . LYS A 1 584 ? 227.078 162.828 173.768 1.000 135.26982 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A CD  1 
+ATOM 4382  C CE  . LYS A 1 584 ? 227.904 162.139 172.699 1.000 139.58413 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A CE  1 
+ATOM 4383  N NZ  . LYS A 1 584 ? 228.686 161.004 173.256 1.000 140.88619 ? ? ? ? ? ? 487 LYS A NZ  1 
+ATOM 4384  N N   . GLU A 1 585 ? 227.619 168.186 172.191 1.000 142.93718 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A N   1 
+ATOM 4385  C CA  . GLU A 1 585 ? 228.042 169.514 172.619 1.000 144.02699 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A CA  1 
+ATOM 4386  C C   . GLU A 1 585 ? 226.995 170.565 172.272 1.000 143.46030 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A C   1 
+ATOM 4387  O O   . GLU A 1 585 ? 226.690 171.442 173.088 1.000 142.22611 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A O   1 
+ATOM 4388  C CB  . GLU A 1 585 ? 229.386 169.860 171.981 1.000 143.91893 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A CB  1 
+ATOM 4389  C CG  . GLU A 1 585 ? 229.964 171.191 172.424 1.000 148.49828 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A CG  1 
+ATOM 4390  C CD  . GLU A 1 585 ? 229.621 172.318 171.472 1.000 153.63996 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A CD  1 
+ATOM 4391  O OE1 . GLU A 1 585 ? 229.401 172.039 170.275 1.000 150.90692 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A OE1 1 
+ATOM 4392  O OE2 . GLU A 1 585 ? 229.570 173.482 171.920 1.000 155.70942 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A OE2 1 
+ATOM 4393  N N   . ILE A 1 586 ? 226.434 170.490 171.066 1.000 132.57916 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A N   1 
+ATOM 4394  C CA  . ILE A 1 586 ? 225.416 171.449 170.652 1.000 134.58043 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A CA  1 
+ATOM 4395  C C   . ILE A 1 586 ? 224.165 171.304 171.506 1.000 135.12781 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A C   1 
+ATOM 4396  O O   . ILE A 1 586 ? 223.546 172.300 171.900 1.000 132.68575 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A O   1 
+ATOM 4397  C CB  . ILE A 1 586 ? 225.111 171.274 169.155 1.000 131.53252 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A CB  1 
+ATOM 4398  C CG1 . ILE A 1 586 ? 226.303 171.745 168.325 1.000 135.98949 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A CG1 1 
+ATOM 4399  C CG2 . ILE A 1 586 ? 223.856 172.032 168.768 1.000 130.07701 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A CG2 1 
+ATOM 4400  C CD1 . ILE A 1 586 ? 226.077 171.670 166.844 1.000 137.55333 ? ? ? ? ? ? 489 ILE A CD1 1 
+ATOM 4401  N N   . PHE A 1 587 ? 223.776 170.066 171.809 1.000 129.58720 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A N   1 
+ATOM 4402  C CA  . PHE A 1 587 ? 222.611 169.839 172.657 1.000 124.86872 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A CA  1 
+ATOM 4403  C C   . PHE A 1 587 ? 222.807 170.453 174.036 1.000 130.90223 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A C   1 
+ATOM 4404  O O   . PHE A 1 587 ? 221.878 171.040 174.600 1.000 132.30195 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A O   1 
+ATOM 4405  C CB  . PHE A 1 587 ? 222.339 168.341 172.770 1.000 127.03398 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A CB  1 
+ATOM 4406  C CG  . PHE A 1 587 ? 221.010 168.009 173.373 1.000 130.78659 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A CG  1 
+ATOM 4407  C CD1 . PHE A 1 587 ? 219.846 168.177 172.649 1.000 129.50156 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A CD1 1 
+ATOM 4408  C CD2 . PHE A 1 587 ? 220.925 167.520 174.663 1.000 129.34385 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A CD2 1 
+ATOM 4409  C CE1 . PHE A 1 587 ? 218.623 167.867 173.202 1.000 129.42971 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A CE1 1 
+ATOM 4410  C CE2 . PHE A 1 587 ? 219.706 167.210 175.221 1.000 122.53197 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A CE2 1 
+ATOM 4411  C CZ  . PHE A 1 587 ? 218.553 167.383 174.490 1.000 125.26189 ? ? ? ? ? ? 490 PHE A CZ  1 
+ATOM 4412  N N   . LYS A 1 588 ? 224.008 170.320 174.598 1.000 142.28038 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A N   1 
+ATOM 4413  C CA  . LYS A 1 588 ? 224.292 170.939 175.888 1.000 140.87500 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A CA  1 
+ATOM 4414  C C   . LYS A 1 588 ? 224.306 172.458 175.784 1.000 143.02248 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A C   1 
+ATOM 4415  O O   . LYS A 1 588 ? 223.829 173.152 176.689 1.000 142.36243 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A O   1 
+ATOM 4416  C CB  . LYS A 1 588 ? 225.624 170.429 176.431 1.000 138.88950 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A CB  1 
+ATOM 4417  C CG  . LYS A 1 588 ? 225.947 170.919 177.829 1.000 139.43928 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A CG  1 
+ATOM 4418  C CD  . LYS A 1 588 ? 227.360 170.538 178.228 1.000 141.29837 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A CD  1 
+ATOM 4419  C CE  . LYS A 1 588 ? 228.381 171.261 177.369 1.000 142.76441 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A CE  1 
+ATOM 4420  N NZ  . LYS A 1 588 ? 228.275 172.738 177.513 1.000 141.75478 ? ? ? ? ? ? 491 LYS A NZ  1 
+ATOM 4421  N N   . GLN A 1 589 ? 224.854 172.993 174.690 1.000 134.25841 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A N   1 
+ATOM 4422  C CA  . GLN A 1 589 ? 224.981 174.440 174.554 1.000 131.24073 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A CA  1 
+ATOM 4423  C C   . GLN A 1 589 ? 223.619 175.120 174.524 1.000 134.52751 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A C   1 
+ATOM 4424  O O   . GLN A 1 589 ? 223.428 176.172 175.145 1.000 133.42044 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A O   1 
+ATOM 4425  C CB  . GLN A 1 589 ? 225.777 174.776 173.295 1.000 129.45266 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A CB  1 
+ATOM 4426  C CG  . GLN A 1 589 ? 225.393 176.094 172.651 1.000 134.38134 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A CG  1 
+ATOM 4427  C CD  . GLN A 1 589 ? 226.209 176.393 171.414 1.000 140.09778 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A CD  1 
+ATOM 4428  O OE1 . GLN A 1 589 ? 227.006 175.569 170.969 1.000 139.73322 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A OE1 1 
+ATOM 4429  N NE2 . GLN A 1 589 ? 226.014 177.577 170.850 1.000 139.65861 ? ? ? ? ? ? 492 GLN A NE2 1 
+ATOM 4430  N N   . TYR A 1 590 ? 222.656 174.533 173.819 1.000 137.52219 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A N   1 
+ATOM 4431  C CA  . TYR A 1 590 ? 221.320 175.106 173.678 1.000 138.34879 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A CA  1 
+ATOM 4432  C C   . TYR A 1 590 ? 220.330 174.475 174.644 1.000 140.56755 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A C   1 
+ATOM 4433  O O   . TYR A 1 590 ? 219.158 174.289 174.310 1.000 143.72468 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A O   1 
+ATOM 4434  C CB  . TYR A 1 590 ? 220.831 174.961 172.243 1.000 136.33155 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A CB  1 
+ATOM 4435  C CG  . TYR A 1 590 ? 221.639 175.752 171.246 1.000 136.55687 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A CG  1 
+ATOM 4436  C CD1 . TYR A 1 590 ? 221.401 177.103 171.049 1.000 136.03846 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A CD1 1 
+ATOM 4437  C CD2 . TYR A 1 590 ? 222.641 175.149 170.505 1.000 137.36010 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A CD2 1 
+ATOM 4438  C CE1 . TYR A 1 590 ? 222.139 177.829 170.140 1.000 137.69540 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A CE1 1 
+ATOM 4439  C CE2 . TYR A 1 590 ? 223.383 175.867 169.593 1.000 138.09051 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A CE2 1 
+ATOM 4440  C CZ  . TYR A 1 590 ? 223.129 177.206 169.415 1.000 139.09180 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A CZ  1 
+ATOM 4441  O OH  . TYR A 1 590 ? 223.867 177.925 168.506 1.000 138.49164 ? ? ? ? ? ? 493 TYR A OH  1 
+ATOM 4442  N N   . LYS A 1 591 ? 220.784 174.134 175.852 1.000 138.28517 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A N   1 
+ATOM 4443  C CA  . LYS A 1 591 ? 219.908 173.474 176.813 1.000 135.99579 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A CA  1 
+ATOM 4444  C C   . LYS A 1 591 ? 218.719 174.346 177.188 1.000 135.71185 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A C   1 
+ATOM 4445  O O   . LYS A 1 591 ? 217.654 173.823 177.536 1.000 137.19838 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A O   1 
+ATOM 4446  C CB  . LYS A 1 591 ? 220.698 173.088 178.063 1.000 138.34041 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A CB  1 
+ATOM 4447  C CG  . LYS A 1 591 ? 221.283 174.268 178.819 1.000 139.38553 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A CG  1 
+ATOM 4448  C CD  . LYS A 1 591 ? 221.997 173.821 180.085 1.000 143.33422 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A CD  1 
+ATOM 4449  C CE  . LYS A 1 591 ? 221.185 172.787 180.850 1.000 143.04480 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A CE  1 
+ATOM 4450  N NZ  . LYS A 1 591 ? 219.842 173.302 181.236 1.000 140.54380 ? ? ? ? ? ? 494 LYS A NZ  1 
+ATOM 4451  N N   . ASN A 1 592 ? 218.876 175.669 177.136 1.000 140.87058 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A N   1 
+ATOM 4452  C CA  . ASN A 1 592 ? 217.753 176.551 177.431 1.000 144.20404 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A CA  1 
+ATOM 4453  C C   . ASN A 1 592 ? 216.649 176.398 176.395 1.000 143.23134 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A C   1 
+ATOM 4454  O O   . ASN A 1 592 ? 215.465 176.335 176.743 1.000 141.29754 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A O   1 
+ATOM 4455  C CB  . ASN A 1 592 ? 218.228 178.000 177.501 1.000 144.86336 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A CB  1 
+ATOM 4456  C CG  . ASN A 1 592 ? 218.839 178.344 178.840 1.000 148.67100 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A CG  1 
+ATOM 4457  O OD1 . ASN A 1 592 ? 218.239 178.105 179.888 1.000 147.03001 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A OD1 1 
+ATOM 4458  N ND2 . ASN A 1 592 ? 220.041 178.904 178.816 1.000 146.47493 ? ? ? ? ? ? 495 ASN A ND2 1 
+ATOM 4459  N N   . GLU A 1 593 ? 217.018 176.334 175.114 1.000 138.72759 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A N   1 
+ATOM 4460  C CA  . GLU A 1 593 ? 216.024 176.121 174.070 1.000 134.14142 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A CA  1 
+ATOM 4461  C C   . GLU A 1 593 ? 215.372 174.754 174.192 1.000 135.15981 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A C   1 
+ATOM 4462  O O   . GLU A 1 593 ? 214.160 174.624 173.986 1.000 141.29417 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A O   1 
+ATOM 4463  C CB  . GLU A 1 593 ? 216.665 176.284 172.694 1.000 135.67431 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A CB  1 
+ATOM 4464  C CG  . GLU A 1 593 ? 216.816 177.727 172.250 1.000 139.17635 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A CG  1 
+ATOM 4465  C CD  . GLU A 1 593 ? 217.972 178.432 172.929 1.000 142.22089 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A CD  1 
+ATOM 4466  O OE1 . GLU A 1 593 ? 218.712 177.775 173.691 1.000 141.56276 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A OE1 1 
+ATOM 4467  O OE2 . GLU A 1 593 ? 218.142 179.647 172.700 1.000 143.45589 ? ? ? ? ? ? 496 GLU A OE2 1 
+ATOM 4468  N N   . VAL A 1 594 ? 216.154 173.726 174.524 1.000 124.94400 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A N   1 
+ATOM 4469  C CA  . VAL A 1 594 ? 215.595 172.390 174.704 1.000 125.91062 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A CA  1 
+ATOM 4470  C C   . VAL A 1 594 ? 214.578 172.389 175.836 1.000 126.72181 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A C   1 
+ATOM 4471  O O   . VAL A 1 594 ? 213.546 171.711 175.765 1.000 126.54841 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A O   1 
+ATOM 4472  C CB  . VAL A 1 594 ? 216.722 171.372 174.946 1.000 123.98343 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A CB  1 
+ATOM 4473  C CG1 . VAL A 1 594 ? 216.148 170.004 175.253 1.000 125.86236 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A CG1 1 
+ATOM 4474  C CG2 . VAL A 1 594 ? 217.637 171.309 173.740 1.000 123.35785 ? ? ? ? ? ? 497 VAL A CG2 1 
+ATOM 4475  N N   . GLY A 1 595 ? 214.848 173.151 176.896 1.000 130.98357 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A N   1 
+ATOM 4476  C CA  . GLY A 1 595 ? 213.868 173.287 177.959 1.000 128.73563 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A CA  1 
+ATOM 4477  C C   . GLY A 1 595 ? 212.582 173.929 177.477 1.000 130.33704 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A C   1 
+ATOM 4478  O O   . GLY A 1 595 ? 211.490 173.551 177.904 1.000 131.05696 ? ? ? ? ? ? 498 GLY A O   1 
+ATOM 4479  N N   . GLU A 1 596 ? 212.696 174.915 176.586 1.000 137.19092 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A N   1 
+ATOM 4480  C CA  . GLU A 1 596 ? 211.507 175.518 175.995 1.000 136.76231 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A CA  1 
+ATOM 4481  C C   . GLU A 1 596 ? 210.735 174.503 175.165 1.000 140.36783 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A C   1 
+ATOM 4482  O O   . GLU A 1 596 ? 209.499 174.496 175.172 1.000 143.47417 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A O   1 
+ATOM 4483  C CB  . GLU A 1 596 ? 211.897 176.718 175.137 1.000 135.17673 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A CB  1 
+ATOM 4484  C CG  . GLU A 1 596 ? 212.693 177.772 175.872 1.000 139.48237 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A CG  1 
+ATOM 4485  C CD  . GLU A 1 596 ? 212.555 179.140 175.242 1.000 146.97495 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A CD  1 
+ATOM 4486  O OE1 . GLU A 1 596 ? 211.409 179.607 175.083 1.000 146.79383 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A OE1 1 
+ATOM 4487  O OE2 . GLU A 1 596 ? 213.591 179.747 174.902 1.000 148.99289 ? ? ? ? ? ? 499 GLU A OE2 1 
+ATOM 4488  N N   . PHE A 1 597 ? 211.449 173.642 174.439 1.000 118.82306 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A N   1 
+ATOM 4489  C CA  . PHE A 1 597 ? 210.787 172.639 173.614 1.000 110.59901 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A CA  1 
+ATOM 4490  C C   . PHE A 1 597 ? 209.946 171.698 174.463 1.000 113.20067 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A C   1 
+ATOM 4491  O O   . PHE A 1 597 ? 208.830 171.334 174.079 1.000 118.25857 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A O   1 
+ATOM 4492  C CB  . PHE A 1 597 ? 211.820 171.847 172.816 1.000 110.35051 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A CB  1 
+ATOM 4493  C CG  . PHE A 1 597 ? 212.631 172.681 171.874 1.000 112.78705 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A CG  1 
+ATOM 4494  C CD1 . PHE A 1 597 ? 212.161 173.898 171.422 1.000 114.32711 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A CD1 1 
+ATOM 4495  C CD2 . PHE A 1 597 ? 213.864 172.242 171.435 1.000 116.96732 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A CD2 1 
+ATOM 4496  C CE1 . PHE A 1 597 ? 212.909 174.661 170.555 1.000 120.61877 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A CE1 1 
+ATOM 4497  C CE2 . PHE A 1 597 ? 214.614 173.001 170.569 1.000 118.31875 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A CE2 1 
+ATOM 4498  C CZ  . PHE A 1 597 ? 214.137 174.211 170.128 1.000 118.88791 ? ? ? ? ? ? 500 PHE A CZ  1 
+ATOM 4499  N N   . LEU A 1 598 ? 210.468 171.292 175.622 1.000 113.28865 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A N   1 
+ATOM 4500  C CA  . LEU A 1 598 ? 209.729 170.378 176.485 1.000 113.48215 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A CA  1 
+ATOM 4501  C C   . LEU A 1 598 ? 208.411 170.990 176.933 1.000 115.47948 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A C   1 
+ATOM 4502  O O   . LEU A 1 598 ? 207.407 170.284 177.080 1.000 118.23969 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A O   1 
+ATOM 4503  C CB  . LEU A 1 598 ? 210.581 169.997 177.693 1.000 115.35533 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A CB  1 
+ATOM 4504  C CG  . LEU A 1 598 ? 211.738 169.042 177.410 1.000 120.74501 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A CG  1 
+ATOM 4505  C CD1 . LEU A 1 598 ? 212.362 168.564 178.707 1.000 120.99846 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A CD1 1 
+ATOM 4506  C CD2 . LEU A 1 598 ? 211.265 167.870 176.578 1.000 117.25218 ? ? ? ? ? ? 501 LEU A CD2 1 
+ATOM 4507  N N   . GLY A 1 599 ? 208.395 172.303 177.161 1.000 121.11296 ? ? ? ? ? ? 502 GLY A N   1 
+ATOM 4508  C CA  . GLY A 1 599 ? 207.147 172.964 177.499 1.000 124.31923 ? ? ? ? ? ? 502 GLY A CA  1 
+ATOM 4509  C C   . GLY A 1 599 ? 206.148 172.927 176.361 1.000 121.17499 ? ? ? ? ? ? 502 GLY A C   1 
+ATOM 4510  O O   . GLY A 1 599 ? 204.944 172.783 176.582 1.000 120.76584 ? ? ? ? ? ? 502 GLY A O   1 
+ATOM 4511  N N   . GLU A 1 600 ? 206.634 173.051 175.127 1.000 118.90002 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A N   1 
+ATOM 4512  C CA  . GLU A 1 600 ? 205.791 173.018 173.943 1.000 120.15618 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A CA  1 
+ATOM 4513  C C   . GLU A 1 600 ? 205.576 171.607 173.416 1.000 123.81164 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A C   1 
+ATOM 4514  O O   . GLU A 1 600 ? 205.192 171.444 172.253 1.000 129.12652 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A O   1 
+ATOM 4515  C CB  . GLU A 1 600 ? 206.390 173.899 172.847 1.000 123.25491 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A CB  1 
+ATOM 4516  C CG  . GLU A 1 600 ? 206.046 175.367 172.982 1.000 125.97681 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A CG  1 
+ATOM 4517  C CD  . GLU A 1 600 ? 204.627 175.589 173.461 1.000 136.75474 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A CD  1 
+ATOM 4518  O OE1 . GLU A 1 600 ? 203.696 175.466 172.638 1.000 137.79410 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A OE1 1 
+ATOM 4519  O OE2 . GLU A 1 600 ? 204.441 175.891 174.658 1.000 138.01451 ? ? ? ? ? ? 503 GLU A OE2 1 
+ATOM 4520  N N   . ARG A 1 601 ? 205.819 170.591 174.244 1.000 110.82857 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A N   1 
+ATOM 4521  C CA  . ARG A 1 601 ? 205.624 169.193 173.866 1.000 106.65166 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A CA  1 
+ATOM 4522  C C   . ARG A 1 601 ? 206.473 168.816 172.656 1.000 109.12996 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A C   1 
+ATOM 4523  O O   . ARG A 1 601 ? 206.053 168.043 171.795 1.000 113.96274 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A O   1 
+ATOM 4524  C CB  . ARG A 1 601 ? 204.148 168.895 173.609 1.000 105.30204 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A CB  1 
+ATOM 4525  C CG  . ARG A 1 601 ? 203.416 168.360 174.817 1.000 103.25019 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A CG  1 
+ATOM 4526  C CD  . ARG A 1 601 ? 202.043 167.861 174.439 1.000 113.12499 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A CD  1 
+ATOM 4527  N NE  . ARG A 1 601 ? 201.045 168.211 175.441 1.000 113.70932 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A NE  1 
+ATOM 4528  C CZ  . ARG A 1 601 ? 200.323 169.321 175.420 1.000 116.89830 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A CZ  1 
+ATOM 4529  N NH1 . ARG A 1 601 ? 200.464 170.217 174.458 1.000 113.88671 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A NH1 1 
+ATOM 4530  N NH2 . ARG A 1 601 ? 199.437 169.537 176.386 1.000 111.70311 ? ? ? ? ? ? 504 ARG A NH2 1 
+ATOM 4531  N N   . ILE A 1 602 ? 207.681 169.366 172.590 1.000 102.54006 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A N   1 
+ATOM 4532  C CA  . ILE A 1 602 ? 208.651 169.029 171.556 1.000 92.26887  ? ? ? ? ? ? 505 ILE A CA  1 
+ATOM 4533  C C   . ILE A 1 602 ? 209.804 168.308 172.232 1.000 100.91495 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A C   1 
+ATOM 4534  O O   . ILE A 1 602 ? 210.482 168.883 173.091 1.000 118.30000 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A O   1 
+ATOM 4535  C CB  . ILE A 1 602 ? 209.148 170.272 170.808 1.000 100.46235 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A CB  1 
+ATOM 4536  C CG1 . ILE A 1 602 ? 207.998 170.938 170.059 1.000 99.91015  ? ? ? ? ? ? 505 ILE A CG1 1 
+ATOM 4537  C CG2 . ILE A 1 602 ? 210.259 169.902 169.849 1.000 104.81666 ? ? ? ? ? ? 505 ILE A CG2 1 
+ATOM 4538  C CD1 . ILE A 1 602 ? 208.216 172.403 169.800 1.000 99.55539  ? ? ? ? ? ? 505 ILE A CD1 1 
+ATOM 4539  N N   . TYR A 1 603 ? 210.029 167.059 171.847 1.000 97.90777  ? ? ? ? ? ? 506 TYR A N   1 
+ATOM 4540  C CA  . TYR A 1 603 ? 211.038 166.214 172.471 1.000 100.27994 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A CA  1 
+ATOM 4541  C C   . TYR A 1 603 ? 212.164 165.995 171.474 1.000 107.31655 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A C   1 
+ATOM 4542  O O   . TYR A 1 603 ? 212.020 165.218 170.526 1.000 113.90377 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A O   1 
+ATOM 4543  C CB  . TYR A 1 603 ? 210.429 164.891 172.925 1.000 103.66863 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A CB  1 
+ATOM 4544  C CG  . TYR A 1 603 ? 209.356 165.065 173.967 1.000 104.42535 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A CG  1 
+ATOM 4545  C CD1 . TYR A 1 603 ? 208.045 165.320 173.603 1.000 107.53002 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A CD1 1 
+ATOM 4546  C CD2 . TYR A 1 603 ? 209.655 164.987 175.315 1.000 106.89310 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A CD2 1 
+ATOM 4547  C CE1 . TYR A 1 603 ? 207.064 165.487 174.551 1.000 111.23918 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A CE1 1 
+ATOM 4548  C CE2 . TYR A 1 603 ? 208.680 165.153 176.270 1.000 109.60523 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A CE2 1 
+ATOM 4549  C CZ  . TYR A 1 603 ? 207.386 165.402 175.883 1.000 112.77184 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A CZ  1 
+ATOM 4550  O OH  . TYR A 1 603 ? 206.408 165.566 176.832 1.000 117.63380 ? ? ? ? ? ? 506 TYR A OH  1 
+ATOM 4551  N N   . LEU A 1 604 ? 213.282 166.674 171.694 1.000 107.15140 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A N   1 
+ATOM 4552  C CA  . LEU A 1 604 ? 214.432 166.602 170.806 1.000 105.17949 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A CA  1 
+ATOM 4553  C C   . LEU A 1 604 ? 215.442 165.620 171.380 1.000 109.00734 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A C   1 
+ATOM 4554  O O   . LEU A 1 604 ? 215.882 165.773 172.523 1.000 114.41884 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A O   1 
+ATOM 4555  C CB  . LEU A 1 604 ? 215.065 167.980 170.626 1.000 103.11337 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A CB  1 
+ATOM 4556  C CG  . LEU A 1 604 ? 216.260 168.042 169.679 1.000 104.46533 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A CG  1 
+ATOM 4557  C CD1 . LEU A 1 604 ? 215.796 168.071 168.240 1.000 106.64851 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A CD1 1 
+ATOM 4558  C CD2 . LEU A 1 604 ? 217.112 169.252 169.989 1.000 110.89846 ? ? ? ? ? ? 507 LEU A CD2 1 
+ATOM 4559  N N   . SER A 1 605 ? 215.800 164.614 170.591 1.000 113.93832 ? ? ? ? ? ? 508 SER A N   1 
+ATOM 4560  C CA  . SER A 1 605 ? 216.799 163.650 171.018 1.000 113.85413 ? ? ? ? ? ? 508 SER A CA  1 
+ATOM 4561  C C   . SER A 1 605 ? 218.180 164.289 171.048 1.000 118.19225 ? ? ? ? ? ? 508 SER A C   1 
+ATOM 4562  O O   . SER A 1 605 ? 218.497 165.174 170.250 1.000 124.02926 ? ? ? ? ? ? 508 SER A O   1 
+ATOM 4563  C CB  . SER A 1 605 ? 216.805 162.442 170.086 1.000 120.44826 ? ? ? ? ? ? 508 SER A CB  1 
+ATOM 4564  O OG  . SER A 1 605 ? 215.628 161.673 170.253 1.000 129.08466 ? ? ? ? ? ? 508 SER A OG  1 
+ATOM 4565  N N   . GLU A 1 606 ? 219.004 163.834 171.992 1.000 128.44395 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A N   1 
+ATOM 4566  C CA  . GLU A 1 606 ? 220.364 164.351 172.087 1.000 131.50040 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A CA  1 
+ATOM 4567  C C   . GLU A 1 606 ? 221.166 164.018 170.837 1.000 132.53160 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A C   1 
+ATOM 4568  O O   . GLU A 1 606 ? 221.894 164.868 170.313 1.000 134.96970 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A O   1 
+ATOM 4569  C CB  . GLU A 1 606 ? 221.053 163.792 173.329 1.000 131.10206 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A CB  1 
+ATOM 4570  C CG  . GLU A 1 606 ? 222.461 164.311 173.537 1.000 132.57135 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A CG  1 
+ATOM 4571  C CD  . GLU A 1 606 ? 223.101 163.760 174.792 1.000 139.58298 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A CD  1 
+ATOM 4572  O OE1 . GLU A 1 606 ? 222.770 162.619 175.175 1.000 141.51279 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A OE1 1 
+ATOM 4573  O OE2 . GLU A 1 606 ? 223.932 164.468 175.398 1.000 142.90600 ? ? ? ? ? ? 509 GLU A OE2 1 
+ATOM 4574  N N   . ILE A 1 607 ? 221.046 162.788 170.343 1.000 120.41976 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A N   1 
+ATOM 4575  C CA  . ILE A 1 607 ? 221.732 162.385 169.123 1.000 119.95607 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A CA  1 
+ATOM 4576  C C   . ILE A 1 607 ? 220.708 161.903 168.107 1.000 120.77979 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A C   1 
+ATOM 4577  O O   . ILE A 1 607 ? 220.562 162.490 167.030 1.000 125.83088 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A O   1 
+ATOM 4578  C CB  . ILE A 1 607 ? 222.781 161.297 169.401 1.000 119.83544 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A CB  1 
+ATOM 4579  C CG1 . ILE A 1 607 ? 223.858 161.829 170.343 1.000 121.62875 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A CG1 1 
+ATOM 4580  C CG2 . ILE A 1 607 ? 223.397 160.818 168.103 1.000 120.73407 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A CG2 1 
+ATOM 4581  C CD1 . ILE A 1 607 ? 225.052 160.919 170.475 1.000 122.98823 ? ? ? ? ? ? 510 ILE A CD1 1 
+ATOM 4582  N N   . ASP A 1 608 ? 219.989 160.839 168.446 1.000 129.28027 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A N   1 
+ATOM 4583  C CA  . ASP A 1 608 ? 218.966 160.278 167.571 1.000 129.72664 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A CA  1 
+ATOM 4584  C C   . ASP A 1 608 ? 218.128 159.306 168.390 1.000 131.45781 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A C   1 
+ATOM 4585  O O   . ASP A 1 608 ? 218.381 159.084 169.578 1.000 134.98597 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A O   1 
+ATOM 4586  C CB  . ASP A 1 608 ? 219.580 159.599 166.348 1.000 130.26355 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A CB  1 
+ATOM 4587  C CG  . ASP A 1 608 ? 220.435 158.412 166.715 1.000 139.43522 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A CG  1 
+ATOM 4588  O OD1 . ASP A 1 608 ? 220.964 158.389 167.844 1.000 144.29007 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A OD1 1 
+ATOM 4589  O OD2 . ASP A 1 608 ? 220.579 157.502 165.874 1.000 139.18980 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A OD2 1 
+ATOM 4590  N N   . LEU A 1 609 ? 217.117 158.727 167.739 1.000 121.83319 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A N   1 
+ATOM 4591  C CA  . LEU A 1 609 ? 216.226 157.798 168.426 1.000 125.20975 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A CA  1 
+ATOM 4592  C C   . LEU A 1 609 ? 216.963 156.538 168.859 1.000 126.26790 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A C   1 
+ATOM 4593  O O   . LEU A 1 609 ? 216.706 156.006 169.945 1.000 131.94544 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A O   1 
+ATOM 4594  C CB  . LEU A 1 609 ? 215.047 157.443 167.524 1.000 124.66207 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A CB  1 
+ATOM 4595  C CG  . LEU A 1 609 ? 214.161 156.293 168.001 1.000 125.49682 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A CG  1 
+ATOM 4596  C CD1 . LEU A 1 609 ? 213.036 156.820 168.869 1.000 125.62604 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A CD1 1 
+ATOM 4597  C CD2 . LEU A 1 609 ? 213.612 155.511 166.823 1.000 123.29542 ? ? ? ? ? ? 512 LEU A CD2 1 
+ATOM 4598  N N   . GLU A 1 610 ? 217.878 156.046 168.023 1.000 125.76184 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A N   1 
+ATOM 4599  C CA  . GLU A 1 610 ? 218.586 154.811 168.343 1.000 121.42382 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A CA  1 
+ATOM 4600  C C   . GLU A 1 610 ? 219.395 154.949 169.625 1.000 131.06538 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A C   1 
+ATOM 4601  O O   . GLU A 1 610 ? 219.395 154.045 170.467 1.000 139.48843 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A O   1 
+ATOM 4602  C CB  . GLU A 1 610 ? 219.492 154.416 167.179 1.000 124.54190 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A CB  1 
+ATOM 4603  C CG  . GLU A 1 610 ? 218.756 153.809 166.001 1.000 135.42286 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A CG  1 
+ATOM 4604  C CD  . GLU A 1 610 ? 218.097 154.849 165.116 1.000 143.49804 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A CD  1 
+ATOM 4605  O OE1 . GLU A 1 610 ? 218.149 156.047 165.457 1.000 143.44220 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A OE1 1 
+ATOM 4606  O OE2 . GLU A 1 610 ? 217.524 154.465 164.076 1.000 139.45871 ? ? ? ? ? ? 513 GLU A OE2 1 
+ATOM 4607  N N   . ASN A 1 611 ? 220.093 156.073 169.792 1.000 121.26045 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A N   1 
+ATOM 4608  C CA  . ASN A 1 611 ? 220.857 156.284 171.015 1.000 118.58876 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A CA  1 
+ATOM 4609  C C   . ASN A 1 611 ? 219.942 156.401 172.225 1.000 118.89028 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A C   1 
+ATOM 4610  O O   . ASN A 1 611 ? 220.261 155.885 173.302 1.000 122.16384 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A O   1 
+ATOM 4611  C CB  . ASN A 1 611 ? 221.737 157.521 170.875 1.000 117.66848 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A CB  1 
+ATOM 4612  C CG  . ASN A 1 611 ? 222.970 157.260 170.041 1.000 124.10436 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A CG  1 
+ATOM 4613  O OD1 . ASN A 1 611 ? 223.994 156.810 170.553 1.000 128.06026 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A OD1 1 
+ATOM 4614  N ND2 . ASN A 1 611 ? 222.878 157.530 168.747 1.000 124.96565 ? ? ? ? ? ? 514 ASN A ND2 1 
+ATOM 4615  N N   . ASP A 1 612 ? 218.803 157.080 172.073 1.000 125.31937 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A N   1 
+ATOM 4616  C CA  . ASP A 1 612 ? 217.826 157.126 173.155 1.000 127.62675 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A CA  1 
+ATOM 4617  C C   . ASP A 1 612 ? 217.294 155.736 173.464 1.000 128.71937 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A C   1 
+ATOM 4618  O O   . ASP A 1 612 ? 217.098 155.381 174.631 1.000 132.19852 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A O   1 
+ATOM 4619  C CB  . ASP A 1 612 ? 216.678 158.063 172.792 1.000 128.58091 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A CB  1 
+ATOM 4620  C CG  . ASP A 1 612 ? 217.135 159.486 172.577 1.000 133.78403 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A CG  1 
+ATOM 4621  O OD1 . ASP A 1 612 ? 218.359 159.729 172.588 1.000 133.58220 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A OD1 1 
+ATOM 4622  O OD2 . ASP A 1 612 ? 216.266 160.365 172.403 1.000 138.22985 ? ? ? ? ? ? 515 ASP A OD2 1 
+ATOM 4623  N N   . LEU A 1 613 ? 217.045 154.939 172.426 1.000 122.55842 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A N   1 
+ATOM 4624  C CA  . LEU A 1 613 ? 216.585 153.572 172.630 1.000 120.39559 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A CA  1 
+ATOM 4625  C C   . LEU A 1 613 ? 217.635 152.744 173.354 1.000 120.60664 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A C   1 
+ATOM 4626  O O   . LEU A 1 613 ? 217.303 151.913 174.207 1.000 122.99420 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A O   1 
+ATOM 4627  C CB  . LEU A 1 613 ? 216.234 152.943 171.285 1.000 117.68669 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A CB  1 
+ATOM 4628  C CG  . LEU A 1 613 ? 215.436 151.646 171.307 1.000 115.54502 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A CG  1 
+ATOM 4629  C CD1 . LEU A 1 613 ? 214.052 151.893 171.859 1.000 119.56685 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A CD1 1 
+ATOM 4630  C CD2 . LEU A 1 613 ? 215.356 151.090 169.908 1.000 116.86281 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A CD2 1 
+ATOM 4631  N N   . TYR A 1 614 ? 218.909 152.956 173.025 1.000 125.64241 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A N   1 
+ATOM 4632  C CA  . TYR A 1 614 ? 219.978 152.214 173.683 1.000 124.22128 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A CA  1 
+ATOM 4633  C C   . TYR A 1 614 ? 220.033 152.530 175.170 1.000 124.42673 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A C   1 
+ATOM 4634  O O   . TYR A 1 614 ? 220.295 151.646 175.991 1.000 128.63456 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A O   1 
+ATOM 4635  C CB  . TYR A 1 614 ? 221.314 152.530 173.020 1.000 123.98400 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A CB  1 
+ATOM 4636  C CG  . TYR A 1 614 ? 222.489 151.835 173.657 1.000 124.60271 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A CG  1 
+ATOM 4637  C CD1 . TYR A 1 614 ? 222.680 150.472 173.497 1.000 125.56273 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A CD1 1 
+ATOM 4638  C CD2 . TYR A 1 614 ? 223.409 152.540 174.416 1.000 124.64391 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A CD2 1 
+ATOM 4639  C CE1 . TYR A 1 614 ? 223.752 149.831 174.075 1.000 127.25352 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A CE1 1 
+ATOM 4640  C CE2 . TYR A 1 614 ? 224.484 151.907 174.998 1.000 126.83315 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A CE2 1 
+ATOM 4641  C CZ  . TYR A 1 614 ? 224.651 150.553 174.825 1.000 129.84784 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A CZ  1 
+ATOM 4642  O OH  . TYR A 1 614 ? 225.722 149.916 175.404 1.000 129.14700 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A OH  1 
+ATOM 4643  N N   . SER A 1 615 ? 219.801 153.791 175.535 1.000 118.38052 ? ? ? ? ? ? 518 SER A N   1 
+ATOM 4644  C CA  . SER A 1 615 ? 219.788 154.156 176.946 1.000 119.96016 ? ? ? ? ? ? 518 SER A CA  1 
+ATOM 4645  C C   . SER A 1 615 ? 218.650 153.464 177.683 1.000 119.37591 ? ? ? ? ? ? 518 SER A C   1 
+ATOM 4646  O O   . SER A 1 615 ? 218.816 153.029 178.828 1.000 119.22461 ? ? ? ? ? ? 518 SER A O   1 
+ATOM 4647  C CB  . SER A 1 615 ? 219.679 155.671 177.093 1.000 117.81723 ? ? ? ? ? ? 518 SER A CB  1 
+ATOM 4648  O OG  . SER A 1 615 ? 220.749 156.321 176.432 1.000 122.96250 ? ? ? ? ? ? 518 SER A OG  1 
+ATOM 4649  N N   . ALA A 1 616 ? 217.485 153.356 177.046 1.000 115.25956 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A N   1 
+ATOM 4650  C CA  . ALA A 1 616 ? 216.335 152.745 177.703 1.000 116.75405 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A CA  1 
+ATOM 4651  C C   . ALA A 1 616 ? 216.528 151.244 177.875 1.000 119.13721 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A C   1 
+ATOM 4652  O O   . ALA A 1 616 ? 216.284 150.697 178.956 1.000 117.89576 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A O   1 
+ATOM 4653  C CB  . ALA A 1 616 ? 215.062 153.037 176.912 1.000 112.18527 ? ? ? ? ? ? 519 ALA A CB  1 
+ATOM 4654  N N   . ILE A 1 617 ? 216.960 150.560 176.820 1.000 124.87624 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A N   1 
+ATOM 4655  C CA  . ILE A 1 617 ? 217.195 149.120 176.854 1.000 121.02073 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A CA  1 
+ATOM 4656  C C   . ILE A 1 617 ? 218.557 148.869 176.217 1.000 123.81326 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A C   1 
+ATOM 4657  O O   . ILE A 1 617 ? 218.662 148.703 174.998 1.000 125.23387 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A O   1 
+ATOM 4658  C CB  . ILE A 1 617 ? 216.093 148.330 176.142 1.000 119.63520 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A CB  1 
+ATOM 4659  C CG1 . ILE A 1 617 ? 215.686 149.014 174.836 1.000 118.63975 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A CG1 1 
+ATOM 4660  C CG2 . ILE A 1 617 ? 214.885 148.189 177.044 1.000 123.02472 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A CG2 1 
+ATOM 4661  C CD1 . ILE A 1 617 ? 214.526 148.354 174.142 1.000 119.82785 ? ? ? ? ? ? 520 ILE A CD1 1 
+ATOM 4662  N N   . GLY A 1 618 ? 219.600 148.829 177.036 1.000 136.59547 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A N   1 
+ATOM 4663  C CA  . GLY A 1 618 ? 220.931 148.593 176.519 1.000 136.77371 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A CA  1 
+ATOM 4664  C C   . GLY A 1 618 ? 221.291 147.125 176.506 1.000 138.96762 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A C   1 
+ATOM 4665  O O   . GLY A 1 618 ? 221.711 146.588 175.478 1.000 137.02516 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A O   1 
+ATOM 4666  N N   . GLU A 1 619 ? 221.126 146.465 177.653 1.000 151.08127 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A N   1 
+ATOM 4667  C CA  . GLU A 1 619 ? 221.470 145.052 177.748 1.000 148.92906 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A CA  1 
+ATOM 4668  C C   . GLU A 1 619 ? 220.588 144.206 176.842 1.000 146.68585 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A C   1 
+ATOM 4669  O O   . GLU A 1 619 ? 221.075 143.294 176.165 1.000 146.72921 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A O   1 
+ATOM 4670  C CB  . GLU A 1 619 ? 221.358 144.584 179.198 1.000 147.33750 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A CB  1 
+ATOM 4671  C CG  . GLU A 1 619 ? 221.776 145.629 180.218 1.000 151.67357 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A CG  1 
+ATOM 4672  C CD  . GLU A 1 619 ? 223.163 146.182 179.954 1.000 156.86605 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A CD  1 
+ATOM 4673  O OE1 . GLU A 1 619 ? 224.078 145.385 179.659 1.000 156.55005 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A OE1 1 
+ATOM 4674  O OE2 . GLU A 1 619 ? 223.337 147.416 180.036 1.000 152.76767 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A OE2 1 
+ATOM 4675  N N   . SER A 1 620 ? 219.286 144.494 176.816 1.000 137.13313 ? ? ? ? ? ? 523 SER A N   1 
+ATOM 4676  C CA  . SER A 1 620 ? 218.380 143.732 175.964 1.000 137.68361 ? ? ? ? ? ? 523 SER A CA  1 
+ATOM 4677  C C   . SER A 1 620 ? 218.731 143.912 174.495 1.000 138.70577 ? ? ? ? ? ? 523 SER A C   1 
+ATOM 4678  O O   . SER A 1 620 ? 218.825 142.935 173.745 1.000 139.47125 ? ? ? ? ? ? 523 SER A O   1 
+ATOM 4679  C CB  . SER A 1 620 ? 216.937 144.154 176.227 1.000 134.96869 ? ? ? ? ? ? 523 SER A CB  1 
+ATOM 4680  O OG  . SER A 1 620 ? 216.742 144.469 177.593 1.000 139.87204 ? ? ? ? ? ? 523 SER A OG  1 
+ATOM 4681  N N   . MET A 1 621 ? 218.941 145.157 174.067 1.000 145.65866 ? ? ? ? ? ? 524 MET A N   1 
+ATOM 4682  C CA  . MET A 1 621 ? 219.270 145.407 172.670 1.000 144.75087 ? ? ? ? ? ? 524 MET A CA  1 
+ATOM 4683  C C   . MET A 1 621 ? 220.614 144.794 172.306 1.000 142.63571 ? ? ? ? ? ? 524 MET A C   1 
+ATOM 4684  O O   . MET A 1 621 ? 220.782 144.249 171.210 1.000 142.06605 ? ? ? ? ? ? 524 MET A O   1 
+ATOM 4685  C CB  . MET A 1 621 ? 219.263 146.910 172.395 1.000 144.76356 ? ? ? ? ? ? 524 MET A CB  1 
+ATOM 4686  C CG  . MET A 1 621 ? 219.846 147.305 171.057 1.000 148.50532 ? ? ? ? ? ? 524 MET A CG  1 
+ATOM 4687  S SD  . MET A 1 621 ? 219.830 149.087 170.800 1.000 154.68248 ? ? ? ? ? ? 524 MET A SD  1 
+ATOM 4688  C CE  . MET A 1 621 ? 218.400 149.543 171.769 1.000 143.79360 ? ? ? ? ? ? 524 MET A CE  1 
+ATOM 4689  N N   . LYS A 1 622 ? 221.583 144.865 173.219 1.000 142.40457 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A N   1 
+ATOM 4690  C CA  . LYS A 1 622 ? 222.890 144.273 172.957 1.000 144.02804 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A CA  1 
+ATOM 4691  C C   . LYS A 1 622 ? 222.805 142.755 172.880 1.000 143.56164 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A C   1 
+ATOM 4692  O O   . LYS A 1 622 ? 223.512 142.127 172.084 1.000 143.51390 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A O   1 
+ATOM 4693  C CB  . LYS A 1 622 ? 223.879 144.704 174.037 1.000 141.80230 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A CB  1 
+ATOM 4694  C CG  . LYS A 1 622 ? 225.324 144.388 173.721 1.000 140.81954 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A CG  1 
+ATOM 4695  C CD  . LYS A 1 622 ? 226.205 144.670 174.922 1.000 142.33920 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A CD  1 
+ATOM 4696  C CE  . LYS A 1 622 ? 225.946 146.064 175.468 1.000 142.97011 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A CE  1 
+ATOM 4697  N NZ  . LYS A 1 622 ? 226.840 146.391 176.611 1.000 141.99965 ? ? ? ? ? ? 525 LYS A NZ  1 
+ATOM 4698  N N   . ARG A 1 623 ? 221.951 142.147 173.703 1.000 142.81690 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A N   1 
+ATOM 4699  C CA  . ARG A 1 623 ? 221.837 140.692 173.710 1.000 140.85074 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A CA  1 
+ATOM 4700  C C   . ARG A 1 623 ? 221.253 140.173 172.403 1.000 141.86748 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A C   1 
+ATOM 4701  O O   . ARG A 1 623 ? 221.811 139.262 171.782 1.000 140.02091 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A O   1 
+ATOM 4702  C CB  . ARG A 1 623 ? 220.985 140.237 174.893 1.000 138.16342 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A CB  1 
+ATOM 4703  C CG  . ARG A 1 623 ? 220.824 138.732 174.978 1.000 141.01866 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A CG  1 
+ATOM 4704  C CD  . ARG A 1 623 ? 219.577 138.340 175.748 1.000 141.38100 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A CD  1 
+ATOM 4705  N NE  . ARG A 1 623 ? 218.374 138.965 175.214 1.000 140.48917 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A NE  1 
+ATOM 4706  C CZ  . ARG A 1 623 ? 217.573 139.759 175.912 1.000 144.46492 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A CZ  1 
+ATOM 4707  N NH1 . ARG A 1 623 ? 217.825 140.056 177.176 1.000 141.47309 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A NH1 1 
+ATOM 4708  N NH2 . ARG A 1 623 ? 216.491 140.265 175.327 1.000 144.51990 ? ? ? ? ? ? 526 ARG A NH2 1 
+ATOM 4709  N N   . ILE A 1 624 ? 220.127 140.740 171.967 1.000 138.15083 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A N   1 
+ATOM 4710  C CA  . ILE A 1 624 ? 219.459 140.216 170.780 1.000 137.72758 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A CA  1 
+ATOM 4711  C C   . ILE A 1 624 ? 220.216 140.585 169.512 1.000 135.25333 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A C   1 
+ATOM 4712  O O   . ILE A 1 624 ? 220.122 139.878 168.502 1.000 136.01858 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A O   1 
+ATOM 4713  C CB  . ILE A 1 624 ? 217.996 140.693 170.728 1.000 137.19521 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A CB  1 
+ATOM 4714  C CG1 . ILE A 1 624 ? 217.895 142.067 170.071 1.000 130.92717 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A CG1 1 
+ATOM 4715  C CG2 . ILE A 1 624 ? 217.381 140.699 172.113 1.000 139.54971 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A CG2 1 
+ATOM 4716  C CD1 . ILE A 1 624 ? 216.491 142.566 169.957 1.000 135.00256 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A CD1 1 
+ATOM 4717  N N   . PHE A 1 625 ? 220.969 141.684 169.528 1.000 139.88856 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A N   1 
+ATOM 4718  C CA  . PHE A 1 625 ? 221.737 142.047 168.346 1.000 140.07687 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A CA  1 
+ATOM 4719  C C   . PHE A 1 625 ? 223.087 141.354 168.298 1.000 143.25466 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A C   1 
+ATOM 4720  O O   . PHE A 1 625 ? 223.756 141.411 167.262 1.000 143.72682 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A O   1 
+ATOM 4721  C CB  . PHE A 1 625 ? 221.926 143.560 168.278 1.000 138.91618 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A CB  1 
+ATOM 4722  C CG  . PHE A 1 625 ? 220.833 144.264 167.538 1.000 143.09776 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A CG  1 
+ATOM 4723  C CD1 . PHE A 1 625 ? 220.355 143.756 166.346 1.000 138.67904 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A CD1 1 
+ATOM 4724  C CD2 . PHE A 1 625 ? 220.278 145.427 168.034 1.000 146.22486 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A CD2 1 
+ATOM 4725  C CE1 . PHE A 1 625 ? 219.348 144.395 165.663 1.000 137.64777 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A CE1 1 
+ATOM 4726  C CE2 . PHE A 1 625 ? 219.270 146.070 167.354 1.000 140.77387 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A CE2 1 
+ATOM 4727  C CZ  . PHE A 1 625 ? 218.805 145.553 166.166 1.000 140.50252 ? ? ? ? ? ? 528 PHE A CZ  1 
+ATOM 4728  N N   . GLU A 1 626 ? 223.502 140.721 169.398 1.000 156.18015 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A N   1 
+ATOM 4729  C CA  . GLU A 1 626 ? 224.688 139.866 169.428 1.000 156.30920 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A CA  1 
+ATOM 4730  C C   . GLU A 1 626 ? 225.902 140.581 168.839 1.000 157.88034 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A C   1 
+ATOM 4731  O O   . GLU A 1 626 ? 226.763 139.976 168.197 1.000 154.18730 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A O   1 
+ATOM 4732  C CB  . GLU A 1 626 ? 224.416 138.548 168.701 1.000 153.79328 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A CB  1 
+ATOM 4733  C CG  . GLU A 1 626 ? 225.331 137.404 169.103 1.000 160.08451 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A CG  1 
+ATOM 4734  C CD  . GLU A 1 626 ? 225.846 137.544 170.520 1.000 163.12044 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A CD  1 
+ATOM 4735  O OE1 . GLU A 1 626 ? 225.047 137.369 171.465 1.000 161.20416 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A OE1 1 
+ATOM 4736  O OE2 . GLU A 1 626 ? 227.049 137.832 170.690 1.000 161.56072 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A OE2 1 
+ATOM 4737  N N   . ASN A 1 627 ? 225.968 141.890 169.058 1.000 161.39275 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A N   1 
+ATOM 4738  C CA  . ASN A 1 627 ? 226.964 142.735 168.423 1.000 161.27522 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A CA  1 
+ATOM 4739  C C   . ASN A 1 627 ? 227.645 143.604 169.468 1.000 162.80761 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A C   1 
+ATOM 4740  O O   . ASN A 1 627 ? 227.077 143.898 170.523 1.000 160.79669 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A O   1 
+ATOM 4741  C CB  . ASN A 1 627 ? 226.335 143.619 167.338 1.000 160.04327 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A CB  1 
+ATOM 4742  C CG  . ASN A 1 627 ? 227.360 144.185 166.380 1.000 159.75978 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A CG  1 
+ATOM 4743  O OD1 . ASN A 1 627 ? 228.286 144.886 166.786 1.000 158.63992 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A OD1 1 
+ATOM 4744  N ND2 . ASN A 1 627 ? 227.199 143.885 165.097 1.000 158.50080 ? ? ? ? ? ? 530 ASN A ND2 1 
+ATOM 4745  N N   . GLU A 1 628 ? 228.879 144.006 169.161 1.000 178.45861 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A N   1 
+ATOM 4746  C CA  . GLU A 1 628 ? 229.637 144.848 170.078 1.000 180.73095 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A CA  1 
+ATOM 4747  C C   . GLU A 1 628 ? 228.968 146.206 170.255 1.000 179.69030 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A C   1 
+ATOM 4748  O O   . GLU A 1 628 ? 228.847 146.709 171.378 1.000 176.65824 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A O   1 
+ATOM 4749  C CB  . GLU A 1 628 ? 231.068 145.013 169.568 1.000 180.14472 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A CB  1 
+ATOM 4750  C CG  . GLU A 1 628 ? 232.004 145.692 170.548 1.000 179.54999 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A CG  1 
+ATOM 4751  C CD  . GLU A 1 628 ? 232.815 144.698 171.354 1.000 180.08436 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A CD  1 
+ATOM 4752  O OE1 . GLU A 1 628 ? 232.517 143.487 171.278 1.000 178.67466 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A OE1 1 
+ATOM 4753  O OE2 . GLU A 1 628 ? 233.750 145.126 172.063 1.000 180.91761 ? ? ? ? ? ? 531 GLU A OE2 1 
+ATOM 4754  N N   . ASP A 1 629 ? 228.525 146.812 169.157 1.000 158.77664 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A N   1 
+ATOM 4755  C CA  . ASP A 1 629 ? 227.854 148.111 169.189 1.000 156.67651 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A CA  1 
+ATOM 4756  C C   . ASP A 1 629 ? 226.488 147.980 168.534 1.000 154.34796 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A C   1 
+ATOM 4757  O O   . ASP A 1 629 ? 226.372 148.106 167.302 1.000 153.52095 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A O   1 
+ATOM 4758  C CB  . ASP A 1 629 ? 228.689 149.177 168.486 1.000 158.10969 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A CB  1 
+ATOM 4759  C CG  . ASP A 1 629 ? 228.075 150.559 168.589 1.000 160.99102 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A CG  1 
+ATOM 4760  O OD1 . ASP A 1 629 ? 227.182 150.754 169.440 1.000 158.94394 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A OD1 1 
+ATOM 4761  O OD2 . ASP A 1 629 ? 228.493 151.454 167.826 1.000 159.45686 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A OD2 1 
+ATOM 4762  N N   . PRO A 1 630 ? 225.432 147.719 169.305 1.000 133.99059 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A N   1 
+ATOM 4763  C CA  . PRO A 1 630 ? 224.102 147.574 168.697 1.000 132.42079 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A CA  1 
+ATOM 4764  C C   . PRO A 1 630 ? 223.610 148.827 167.999 1.000 135.53495 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A C   1 
+ATOM 4765  O O   . PRO A 1 630 ? 222.877 148.723 167.009 1.000 140.18034 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A O   1 
+ATOM 4766  C CB  . PRO A 1 630 ? 223.216 147.207 169.893 1.000 129.72723 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A CB  1 
+ATOM 4767  C CG  . PRO A 1 630 ? 223.924 147.772 171.069 1.000 127.32532 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A CG  1 
+ATOM 4768  C CD  . PRO A 1 630 ? 225.384 147.631 170.772 1.000 132.01446 ? ? ? ? ? ? 533 PRO A CD  1 
+ATOM 4769  N N   . VAL A 1 631 ? 223.985 150.011 168.486 1.000 133.86307 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A N   1 
+ATOM 4770  C CA  . VAL A 1 631 ? 223.492 151.250 167.889 1.000 131.99354 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A CA  1 
+ATOM 4771  C C   . VAL A 1 631 ? 223.989 151.384 166.457 1.000 131.52808 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A C   1 
+ATOM 4772  O O   . VAL A 1 631 ? 223.228 151.730 165.547 1.000 136.92885 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A O   1 
+ATOM 4773  C CB  . VAL A 1 631 ? 223.909 152.460 168.742 1.000 129.33069 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A CB  1 
+ATOM 4774  C CG1 . VAL A 1 631 ? 223.397 153.743 168.119 1.000 130.92644 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A CG1 1 
+ATOM 4775  C CG2 . VAL A 1 631 ? 223.390 152.308 170.152 1.000 130.18528 ? ? ? ? ? ? 534 VAL A CG2 1 
+ATOM 4776  N N   . HIS A 1 632 ? 225.276 151.116 166.236 1.000 135.24725 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A N   1 
+ATOM 4777  C CA  . HIS A 1 632 ? 225.820 151.205 164.887 1.000 138.19019 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A CA  1 
+ATOM 4778  C C   . HIS A 1 632 ? 225.170 150.184 163.965 1.000 141.55355 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A C   1 
+ATOM 4779  O O   . HIS A 1 632 ? 224.857 150.490 162.809 1.000 145.85954 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A O   1 
+ATOM 4780  C CB  . HIS A 1 632 ? 227.334 151.011 164.915 1.000 140.66221 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A CB  1 
+ATOM 4781  C CG  . HIS A 1 632 ? 227.947 150.869 163.559 1.000 147.50283 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A CG  1 
+ATOM 4782  N ND1 . HIS A 1 632 ? 228.108 151.935 162.701 1.000 146.73947 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A ND1 1 
+ATOM 4783  C CD2 . HIS A 1 632 ? 228.437 149.786 162.911 1.000 145.74419 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A CD2 1 
+ATOM 4784  C CE1 . HIS A 1 632 ? 228.672 151.515 161.583 1.000 144.29103 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A CE1 1 
+ATOM 4785  N NE2 . HIS A 1 632 ? 228.882 150.215 161.684 1.000 145.58358 ? ? ? ? ? ? 535 HIS A NE2 1 
+ATOM 4786  N N   . TYR A 1 633 ? 224.963 148.962 164.457 1.000 130.80060 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A N   1 
+ATOM 4787  C CA  . TYR A 1 633 ? 224.320 147.940 163.640 1.000 131.53445 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A CA  1 
+ATOM 4788  C C   . TYR A 1 633 ? 222.879 148.313 163.322 1.000 134.58728 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A C   1 
+ATOM 4789  O O   . TYR A 1 633 ? 222.410 148.106 162.197 1.000 140.21030 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A O   1 
+ATOM 4790  C CB  . TYR A 1 633 ? 224.376 146.589 164.347 1.000 133.59018 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A CB  1 
+ATOM 4791  C CG  . TYR A 1 633 ? 223.698 145.485 163.577 1.000 133.69029 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A CG  1 
+ATOM 4792  C CD1 . TYR A 1 633 ? 224.294 144.931 162.455 1.000 133.09997 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A CD1 1 
+ATOM 4793  C CD2 . TYR A 1 633 ? 222.460 145.002 163.966 1.000 133.16948 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A CD2 1 
+ATOM 4794  C CE1 . TYR A 1 633 ? 223.677 143.925 161.746 1.000 135.80221 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A CE1 1 
+ATOM 4795  C CE2 . TYR A 1 633 ? 221.836 143.996 163.263 1.000 134.58407 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A CE2 1 
+ATOM 4796  C CZ  . TYR A 1 633 ? 222.448 143.461 162.155 1.000 138.50680 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A CZ  1 
+ATOM 4797  O OH  . TYR A 1 633 ? 221.826 142.457 161.452 1.000 141.59910 ? ? ? ? ? ? 536 TYR A OH  1 
+ATOM 4798  N N   . LEU A 1 634 ? 222.159 148.862 164.301 1.000 122.28495 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A N   1 
+ATOM 4799  C CA  . LEU A 1 634 ? 220.766 149.229 164.078 1.000 120.82986 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A CA  1 
+ATOM 4800  C C   . LEU A 1 634 ? 220.646 150.334 163.038 1.000 123.52641 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A C   1 
+ATOM 4801  O O   . LEU A 1 634 ? 219.652 150.404 162.307 1.000 126.13241 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A O   1 
+ATOM 4802  C CB  . LEU A 1 634 ? 220.125 149.655 165.398 1.000 120.69488 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A CB  1 
+ATOM 4803  C CG  . LEU A 1 634 ? 218.649 150.048 165.375 1.000 123.59112 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A CG  1 
+ATOM 4804  C CD1 . LEU A 1 634 ? 217.821 148.971 164.713 1.000 126.05720 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A CD1 1 
+ATOM 4805  C CD2 . LEU A 1 634 ? 218.154 150.305 166.783 1.000 125.84525 ? ? ? ? ? ? 537 LEU A CD2 1 
+ATOM 4806  N N   . GLN A 1 635 ? 221.649 151.205 162.954 1.000 131.16158 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A N   1 
+ATOM 4807  C CA  . GLN A 1 635 ? 221.612 152.306 162.002 1.000 127.62456 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A CA  1 
+ATOM 4808  C C   . GLN A 1 635 ? 222.051 151.899 160.603 1.000 133.25193 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A C   1 
+ATOM 4809  O O   . GLN A 1 635 ? 221.847 152.670 159.660 1.000 136.59379 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A O   1 
+ATOM 4810  C CB  . GLN A 1 635 ? 222.495 153.450 162.497 1.000 127.01745 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A CB  1 
+ATOM 4811  C CG  . GLN A 1 635 ? 221.970 154.136 163.739 1.000 127.85264 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A CG  1 
+ATOM 4812  C CD  . GLN A 1 635 ? 222.768 155.367 164.096 1.000 134.85306 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A CD  1 
+ATOM 4813  O OE1 . GLN A 1 635 ? 223.963 155.446 163.820 1.000 138.57629 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A OE1 1 
+ATOM 4814  N NE2 . GLN A 1 635 ? 222.112 156.338 164.715 1.000 135.07243 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A NE2 1 
+ATOM 4815  N N   . LYS A 1 636 ? 222.651 150.718 160.445 1.000 135.12085 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A N   1 
+ATOM 4816  C CA  . LYS A 1 636 ? 223.151 150.314 159.134 1.000 131.06881 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A CA  1 
+ATOM 4817  C C   . LYS A 1 636 ? 222.008 150.112 158.148 1.000 133.21733 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A C   1 
+ATOM 4818  O O   . LYS A 1 636 ? 222.031 150.648 157.035 1.000 134.01222 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A O   1 
+ATOM 4819  C CB  . LYS A 1 636 ? 223.987 149.042 159.264 1.000 127.86125 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A CB  1 
+ATOM 4820  C CG  . LYS A 1 636 ? 225.445 149.306 159.588 1.000 132.51854 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A CG  1 
+ATOM 4821  C CD  . LYS A 1 636 ? 226.321 148.131 159.202 1.000 135.39637 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A CD  1 
+ATOM 4822  C CE  . LYS A 1 636 ? 226.139 146.975 160.166 1.000 138.59156 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A CE  1 
+ATOM 4823  N NZ  . LYS A 1 636 ? 227.145 145.902 159.938 1.000 136.67693 ? ? ? ? ? ? 539 LYS A NZ  1 
+ATOM 4824  N N   . SER A 1 637 ? 220.997 149.340 158.540 1.000 128.36218 ? ? ? ? ? ? 540 SER A N   1 
+ATOM 4825  C CA  . SER A 1 637 ? 219.789 149.129 157.743 1.000 127.75465 ? ? ? ? ? ? 540 SER A CA  1 
+ATOM 4826  C C   . SER A 1 637 ? 218.617 149.397 158.677 1.000 127.64203 ? ? ? ? ? ? 540 SER A C   1 
+ATOM 4827  O O   . SER A 1 637 ? 218.138 148.485 159.355 1.000 133.32386 ? ? ? ? ? ? 540 SER A O   1 
+ATOM 4828  C CB  . SER A 1 637 ? 219.743 147.728 157.155 1.000 130.39764 ? ? ? ? ? ? 540 SER A CB  1 
+ATOM 4829  O OG  . SER A 1 637 ? 218.508 147.493 156.505 1.000 129.41475 ? ? ? ? ? ? 540 SER A OG  1 
+ATOM 4830  N N   . LYS A 1 638 ? 218.157 150.648 158.701 1.000 121.80337 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A N   1 
+ATOM 4831  C CA  . LYS A 1 638 ? 217.219 151.079 159.731 1.000 121.65584 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A CA  1 
+ATOM 4832  C C   . LYS A 1 638 ? 215.921 150.287 159.672 1.000 123.28403 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A C   1 
+ATOM 4833  O O   . LYS A 1 638 ? 215.378 149.889 160.707 1.000 124.91240 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A O   1 
+ATOM 4834  C CB  . LYS A 1 638 ? 216.942 152.574 159.593 1.000 124.52028 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A CB  1 
+ATOM 4835  C CG  . LYS A 1 638 ? 218.190 153.419 159.444 1.000 129.30506 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A CG  1 
+ATOM 4836  C CD  . LYS A 1 638 ? 217.898 154.881 159.721 1.000 129.78563 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A CD  1 
+ATOM 4837  C CE  . LYS A 1 638 ? 218.932 155.476 160.661 1.000 130.31302 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A CE  1 
+ATOM 4838  N NZ  . LYS A 1 638 ? 219.022 156.955 160.529 1.000 132.05229 ? ? ? ? ? ? 541 LYS A NZ  1 
+ATOM 4839  N N   . LEU A 1 639 ? 215.405 150.048 158.469 1.000 116.13261 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A N   1 
+ATOM 4840  C CA  . LEU A 1 639 ? 214.101 149.406 158.350 1.000 116.22402 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A CA  1 
+ATOM 4841  C C   . LEU A 1 639 ? 214.162 147.938 158.752 1.000 120.44199 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A C   1 
+ATOM 4842  O O   . LEU A 1 639 ? 213.311 147.456 159.507 1.000 123.20916 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A O   1 
+ATOM 4843  C CB  . LEU A 1 639 ? 213.575 149.557 156.925 1.000 115.82428 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A CB  1 
+ATOM 4844  C CG  . LEU A 1 639 ? 212.633 150.743 156.733 1.000 115.33499 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A CG  1 
+ATOM 4845  C CD1 . LEU A 1 639 ? 212.074 150.766 155.326 1.000 119.78303 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A CD1 1 
+ATOM 4846  C CD2 . LEU A 1 639 ? 211.515 150.691 157.753 1.000 111.64654 ? ? ? ? ? ? 542 LEU A CD2 1 
+ATOM 4847  N N   . PHE A 1 640 ? 215.160 147.206 158.256 1.000 118.66014 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A N   1 
+ATOM 4848  C CA  . PHE A 1 640 ? 215.209 145.772 158.517 1.000 114.52653 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A CA  1 
+ATOM 4849  C C   . PHE A 1 640 ? 215.696 145.470 159.927 1.000 116.61467 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A C   1 
+ATOM 4850  O O   . PHE A 1 640 ? 215.197 144.543 160.574 1.000 117.82532 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A O   1 
+ATOM 4851  C CB  . PHE A 1 640 ? 216.089 145.080 157.481 1.000 114.40542 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A CB  1 
+ATOM 4852  C CG  . PHE A 1 640 ? 215.368 144.744 156.215 1.000 121.61680 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A CG  1 
+ATOM 4853  C CD1 . PHE A 1 640 ? 215.314 145.650 155.173 1.000 122.87712 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A CD1 1 
+ATOM 4854  C CD2 . PHE A 1 640 ? 214.726 143.528 156.074 1.000 118.45851 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A CD2 1 
+ATOM 4855  C CE1 . PHE A 1 640 ? 214.642 145.345 154.009 1.000 119.84883 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A CE1 1 
+ATOM 4856  C CE2 . PHE A 1 640 ? 214.053 143.218 154.913 1.000 118.20986 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A CE2 1 
+ATOM 4857  C CZ  . PHE A 1 640 ? 214.011 144.128 153.879 1.000 121.05564 ? ? ? ? ? ? 543 PHE A CZ  1 
+ATOM 4858  N N   . ASN A 1 641 ? 216.672 146.231 160.420 1.000 118.22145 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A N   1 
+ATOM 4859  C CA  . ASN A 1 641 ? 217.202 145.960 161.751 1.000 113.44208 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A CA  1 
+ATOM 4860  C C   . ASN A 1 641 ? 216.199 146.329 162.835 1.000 117.92712 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A C   1 
+ATOM 4861  O O   . ASN A 1 641 ? 216.128 145.660 163.872 1.000 124.70697 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A O   1 
+ATOM 4862  C CB  . ASN A 1 641 ? 218.518 146.704 161.955 1.000 117.09090 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A CB  1 
+ATOM 4863  C CG  . ASN A 1 641 ? 219.624 146.168 161.078 1.000 118.36744 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A CG  1 
+ATOM 4864  O OD1 . ASN A 1 641 ? 219.476 145.126 160.445 1.000 118.85995 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A OD1 1 
+ATOM 4865  N ND2 . ASN A 1 641 ? 220.742 146.877 161.036 1.000 123.69393 ? ? ? ? ? ? 544 ASN A ND2 1 
+ATOM 4866  N N   . MET A 1 642 ? 215.420 147.390 162.621 1.000 115.48004 ? ? ? ? ? ? 545 MET A N   1 
+ATOM 4867  C CA  . MET A 1 642 ? 214.389 147.742 163.589 1.000 114.05828 ? ? ? ? ? ? 545 MET A CA  1 
+ATOM 4868  C C   . MET A 1 642 ? 213.325 146.658 163.672 1.000 116.54343 ? ? ? ? ? ? 545 MET A C   1 
+ATOM 4869  O O   . MET A 1 642 ? 212.829 146.346 164.760 1.000 126.99569 ? ? ? ? ? ? 545 MET A O   1 
+ATOM 4870  C CB  . MET A 1 642 ? 213.758 149.084 163.229 1.000 110.57951 ? ? ? ? ? ? 545 MET A CB  1 
+ATOM 4871  C CG  . MET A 1 642 ? 212.693 149.545 164.202 1.000 117.38037 ? ? ? ? ? ? 545 MET A CG  1 
+ATOM 4872  S SD  . MET A 1 642 ? 213.356 149.913 165.833 1.000 138.26953 ? ? ? ? ? ? 545 MET A SD  1 
+ATOM 4873  C CE  . MET A 1 642 ? 214.291 151.397 165.490 1.000 120.59025 ? ? ? ? ? ? 545 MET A CE  1 
+ATOM 4874  N N   . VAL A 1 643 ? 212.958 146.075 162.530 1.000 110.68159 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A N   1 
+ATOM 4875  C CA  . VAL A 1 643 ? 211.994 144.980 162.534 1.000 109.87897 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A CA  1 
+ATOM 4876  C C   . VAL A 1 643 ? 212.552 143.787 163.296 1.000 111.80851 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A C   1 
+ATOM 4877  O O   . VAL A 1 643 ? 211.850 143.160 164.099 1.000 123.14957 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A O   1 
+ATOM 4878  C CB  . VAL A 1 643 ? 211.610 144.603 161.092 1.000 108.89159 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A CB  1 
+ATOM 4879  C CG1 . VAL A 1 643 ? 211.016 143.211 161.046 1.000 110.53208 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A CG1 1 
+ATOM 4880  C CG2 . VAL A 1 643 ? 210.635 145.615 160.530 1.000 113.76252 ? ? ? ? ? ? 546 VAL A CG2 1 
+ATOM 4881  N N   . GLU A 1 644 ? 213.823 143.458 163.065 1.000 115.62917 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A N   1 
+ATOM 4882  C CA  . GLU A 1 644 ? 214.445 142.359 163.794 1.000 115.37280 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A CA  1 
+ATOM 4883  C C   . GLU A 1 644 ? 214.504 142.654 165.286 1.000 120.70217 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A C   1 
+ATOM 4884  O O   . GLU A 1 644 ? 214.241 141.773 166.112 1.000 129.70704 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A O   1 
+ATOM 4885  C CB  . GLU A 1 644 ? 215.842 142.092 163.240 1.000 119.73556 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A CB  1 
+ATOM 4886  C CG  . GLU A 1 644 ? 216.812 141.513 164.247 1.000 127.45730 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A CG  1 
+ATOM 4887  C CD  . GLU A 1 644 ? 218.077 140.997 163.597 1.000 134.48235 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A CD  1 
+ATOM 4888  O OE1 . GLU A 1 644 ? 218.447 141.517 162.524 1.000 131.90584 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A OE1 1 
+ATOM 4889  O OE2 . GLU A 1 644 ? 218.701 140.071 164.156 1.000 135.47123 ? ? ? ? ? ? 547 GLU A OE2 1 
+ATOM 4890  N N   . LEU A 1 645 ? 214.848 143.889 165.651 1.000 110.71619 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A N   1 
+ATOM 4891  C CA  . LEU A 1 645 ? 214.855 144.270 167.058 1.000 111.88933 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A CA  1 
+ATOM 4892  C C   . LEU A 1 645 ? 213.457 144.200 167.656 1.000 111.42200 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A C   1 
+ATOM 4893  O O   . LEU A 1 645 ? 213.279 143.732 168.785 1.000 119.42044 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A O   1 
+ATOM 4894  C CB  . LEU A 1 645 ? 215.431 145.675 167.212 1.000 112.22646 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A CB  1 
+ATOM 4895  C CG  . LEU A 1 645 ? 214.988 146.492 168.424 1.000 106.56827 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A CG  1 
+ATOM 4896  C CD1 . LEU A 1 645 ? 215.658 146.005 169.686 1.000 111.44176 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A CD1 1 
+ATOM 4897  C CD2 . LEU A 1 645 ? 215.301 147.949 168.195 1.000 114.70061 ? ? ? ? ? ? 548 LEU A CD2 1 
+ATOM 4898  N N   . VAL A 1 646 ? 212.454 144.660 166.910 1.000 115.12469 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A N   1 
+ATOM 4899  C CA  . VAL A 1 646 ? 211.088 144.672 167.424 1.000 113.93096 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A CA  1 
+ATOM 4900  C C   . VAL A 1 646 ? 210.575 143.250 167.613 1.000 112.98496 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A C   1 
+ATOM 4901  O O   . VAL A 1 646 ? 209.840 142.961 168.564 1.000 115.95766 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A O   1 
+ATOM 4902  C CB  . VAL A 1 646 ? 210.185 145.499 166.490 1.000 112.65757 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A CB  1 
+ATOM 4903  C CG1 . VAL A 1 646 ? 208.813 144.883 166.366 1.000 112.45475 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A CG1 1 
+ATOM 4904  C CG2 . VAL A 1 646 ? 210.079 146.922 166.998 1.000 113.92366 ? ? ? ? ? ? 549 VAL A CG2 1 
+ATOM 4905  N N   . ASN A 1 647 ? 210.968 142.337 166.723 1.000 112.95292 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A N   1 
+ATOM 4906  C CA  . ASN A 1 647 ? 210.522 140.952 166.840 1.000 112.17577 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A CA  1 
+ATOM 4907  C C   . ASN A 1 647 ? 211.018 140.314 168.129 1.000 112.38804 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A C   1 
+ATOM 4908  O O   . ASN A 1 647 ? 210.280 139.576 168.789 1.000 113.20680 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A O   1 
+ATOM 4909  C CB  . ASN A 1 647 ? 210.994 140.144 165.634 1.000 109.19083 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A CB  1 
+ATOM 4910  C CG  . ASN A 1 647 ? 210.161 140.401 164.400 1.000 119.02880 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A CG  1 
+ATOM 4911  O OD1 . ASN A 1 647 ? 208.934 140.439 164.463 1.000 117.78345 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A OD1 1 
+ATOM 4912  N ND2 . ASN A 1 647 ? 210.824 140.577 163.266 1.000 120.27245 ? ? ? ? ? ? 550 ASN A ND2 1 
+ATOM 4913  N N   . ASN A 1 648 ? 212.264 140.584 168.503 1.000 111.02283 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A N   1 
+ATOM 4914  C CA  . ASN A 1 648 ? 212.870 139.959 169.669 1.000 111.45157 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A CA  1 
+ATOM 4915  C C   . ASN A 1 648 ? 212.634 140.734 170.957 1.000 114.78906 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A C   1 
+ATOM 4916  O O   . ASN A 1 648 ? 213.067 140.282 172.020 1.000 118.15215 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A O   1 
+ATOM 4917  C CB  . ASN A 1 648 ? 214.371 139.784 169.442 1.000 112.79338 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A CB  1 
+ATOM 4918  C CG  . ASN A 1 648 ? 214.677 138.789 168.349 1.000 120.57833 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A CG  1 
+ATOM 4919  O OD1 . ASN A 1 648 ? 215.042 139.165 167.237 1.000 120.03931 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A OD1 1 
+ATOM 4920  N ND2 . ASN A 1 648 ? 214.529 137.508 168.658 1.000 123.96352 ? ? ? ? ? ? 551 ASN A ND2 1 
+ATOM 4921  N N   . LEU A 1 649 ? 211.970 141.883 170.893 1.000 122.80347 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A N   1 
+ATOM 4922  C CA  . LEU A 1 649 ? 211.657 142.626 172.103 1.000 121.55711 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A CA  1 
+ATOM 4923  C C   . LEU A 1 649 ? 210.623 141.881 172.936 1.000 124.45030 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A C   1 
+ATOM 4924  O O   . LEU A 1 649 ? 209.697 141.260 172.410 1.000 125.43041 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A O   1 
+ATOM 4925  C CB  . LEU A 1 649 ? 211.135 144.020 171.759 1.000 117.60628 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A CB  1 
+ATOM 4926  C CG  . LEU A 1 649 ? 212.173 145.133 171.630 1.000 117.90232 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A CG  1 
+ATOM 4927  C CD1 . LEU A 1 649 ? 211.507 146.489 171.741 1.000 118.14619 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A CD1 1 
+ATOM 4928  C CD2 . LEU A 1 649 ? 213.257 144.980 172.679 1.000 117.33268 ? ? ? ? ? ? 552 LEU A CD2 1 
+ATOM 4929  N N   . SER A 1 650 ? 210.788 141.950 174.250 1.000 125.29484 ? ? ? ? ? ? 553 SER A N   1 
+ATOM 4930  C CA  . SER A 1 650 ? 209.873 141.328 175.192 1.000 122.74684 ? ? ? ? ? ? 553 SER A CA  1 
+ATOM 4931  C C   . SER A 1 650 ? 208.951 142.386 175.787 1.000 124.65224 ? ? ? ? ? ? 553 SER A C   1 
+ATOM 4932  O O   . SER A 1 650 ? 209.131 143.589 175.585 1.000 131.80437 ? ? ? ? ? ? 553 SER A O   1 
+ATOM 4933  C CB  . SER A 1 650 ? 210.643 140.593 176.288 1.000 123.46409 ? ? ? ? ? ? 553 SER A CB  1 
+ATOM 4934  O OG  . SER A 1 650 ? 210.793 141.415 177.431 1.000 127.57717 ? ? ? ? ? ? 553 SER A OG  1 
+ATOM 4935  N N   . THR A 1 651 ? 207.948 141.918 176.531 1.000 124.91386 ? ? ? ? ? ? 554 THR A N   1 
+ATOM 4936  C CA  . THR A 1 651 ? 207.004 142.836 177.159 1.000 129.36568 ? ? ? ? ? ? 554 THR A CA  1 
+ATOM 4937  C C   . THR A 1 651 ? 207.703 143.730 178.173 1.000 131.50501 ? ? ? ? ? ? 554 THR A C   1 
+ATOM 4938  O O   . THR A 1 651 ? 207.397 144.924 178.276 1.000 134.57007 ? ? ? ? ? ? 554 THR A O   1 
+ATOM 4939  C CB  . THR A 1 651 ? 205.873 142.051 177.821 1.000 132.22257 ? ? ? ? ? ? 554 THR A CB  1 
+ATOM 4940  O OG1 . THR A 1 651 ? 205.064 141.438 176.811 1.000 135.16436 ? ? ? ? ? ? 554 THR A OG1 1 
+ATOM 4941  C CG2 . THR A 1 651 ? 205.002 142.967 178.659 1.000 129.36934 ? ? ? ? ? ? 554 THR A CG2 1 
+ATOM 4942  N N   . LYS A 1 652 ? 208.652 143.172 178.926 1.000 133.75134 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A N   1 
+ATOM 4943  C CA  . LYS A 1 652 ? 209.375 143.967 179.912 1.000 131.48694 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A CA  1 
+ATOM 4944  C C   . LYS A 1 652 ? 210.163 145.089 179.249 1.000 132.26074 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A C   1 
+ATOM 4945  O O   . LYS A 1 652 ? 210.171 146.224 179.739 1.000 135.34149 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A O   1 
+ATOM 4946  C CB  . LYS A 1 652 ? 210.302 143.068 180.726 1.000 130.45198 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A CB  1 
+ATOM 4947  C CG  . LYS A 1 652 ? 211.396 143.812 181.462 1.000 135.02946 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A CG  1 
+ATOM 4948  C CD  . LYS A 1 652 ? 210.970 144.157 182.876 1.000 133.23407 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A CD  1 
+ATOM 4949  C CE  . LYS A 1 652 ? 212.116 144.776 183.655 1.000 135.42721 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A CE  1 
+ATOM 4950  N NZ  . LYS A 1 652 ? 213.437 144.338 183.127 1.000 133.94111 ? ? ? ? ? ? 555 LYS A NZ  1 
+ATOM 4951  N N   . ASP A 1 653 ? 210.832 144.794 178.131 1.000 131.48961 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A N   1 
+ATOM 4952  C CA  . ASP A 1 653 ? 211.584 145.830 177.431 1.000 128.63143 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A CA  1 
+ATOM 4953  C C   . ASP A 1 653 ? 210.665 146.924 176.908 1.000 128.23013 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A C   1 
+ATOM 4954  O O   . ASP A 1 653 ? 211.006 148.110 176.970 1.000 133.29539 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A O   1 
+ATOM 4955  C CB  . ASP A 1 653 ? 212.390 145.220 176.287 1.000 132.66950 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A CB  1 
+ATOM 4956  C CG  . ASP A 1 653 ? 213.112 143.959 176.694 1.000 142.25758 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A CG  1 
+ATOM 4957  O OD1 . ASP A 1 653 ? 214.029 144.046 177.536 1.000 145.66676 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A OD1 1 
+ATOM 4958  O OD2 . ASP A 1 653 ? 212.774 142.881 176.166 1.000 142.75931 ? ? ? ? ? ? 556 ASP A OD2 1 
+ATOM 4959  N N   . CYS A 1 654 ? 209.497 146.547 176.386 1.000 125.52956 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A N   1 
+ATOM 4960  C CA  . CYS A 1 654 ? 208.555 147.545 175.893 1.000 123.60950 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A CA  1 
+ATOM 4961  C C   . CYS A 1 654 ? 208.096 148.464 177.015 1.000 125.10663 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A C   1 
+ATOM 4962  O O   . CYS A 1 654 ? 207.930 149.671 176.810 1.000 130.15091 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A O   1 
+ATOM 4963  C CB  . CYS A 1 654 ? 207.361 146.861 175.233 1.000 125.44286 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A CB  1 
+ATOM 4964  S SG  . CYS A 1 654 ? 207.752 146.032 173.679 1.000 140.24705 ? ? ? ? ? ? 557 CYS A SG  1 
+ATOM 4965  N N   . PHE A 1 655 ? 207.884 147.914 178.210 1.000 120.61092 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A N   1 
+ATOM 4966  C CA  . PHE A 1 655 ? 207.516 148.754 179.343 1.000 117.37109 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A CA  1 
+ATOM 4967  C C   . PHE A 1 655 ? 208.690 149.609 179.799 1.000 118.56076 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A C   1 
+ATOM 4968  O O   . PHE A 1 655 ? 208.498 150.735 180.268 1.000 123.97896 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A O   1 
+ATOM 4969  C CB  . PHE A 1 655 ? 206.992 147.893 180.488 1.000 115.68317 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A CB  1 
+ATOM 4970  C CG  . PHE A 1 655 ? 205.505 147.734 180.482 1.000 118.86859 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A CG  1 
+ATOM 4971  C CD1 . PHE A 1 655 ? 204.689 148.718 181.004 1.000 117.63780 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A CD1 1 
+ATOM 4972  C CD2 . PHE A 1 655 ? 204.920 146.606 179.938 1.000 119.75295 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A CD2 1 
+ATOM 4973  C CE1 . PHE A 1 655 ? 203.319 148.577 180.994 1.000 119.87879 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A CE1 1 
+ATOM 4974  C CE2 . PHE A 1 655 ? 203.550 146.460 179.925 1.000 121.00147 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A CE2 1 
+ATOM 4975  C CZ  . PHE A 1 655 ? 202.749 147.447 180.454 1.000 121.43475 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A CZ  1 
+ATOM 4976  N N   . ASP A 1 656 ? 209.914 149.092 179.672 1.000 120.04688 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A N   1 
+ATOM 4977  C CA  . ASP A 1 656 ? 211.086 149.895 180.005 1.000 116.24778 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A CA  1 
+ATOM 4978  C C   . ASP A 1 656 ? 211.199 151.104 179.090 1.000 117.73258 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A C   1 
+ATOM 4979  O O   . ASP A 1 656 ? 211.525 152.207 179.542 1.000 121.52829 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A O   1 
+ATOM 4980  C CB  . ASP A 1 656 ? 212.349 149.042 179.920 1.000 121.72114 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A CB  1 
+ATOM 4981  C CG  . ASP A 1 656 ? 212.400 147.973 180.988 1.000 132.51628 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A CG  1 
+ATOM 4982  O OD1 . ASP A 1 656 ? 211.489 147.940 181.840 1.000 133.98599 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A OD1 1 
+ATOM 4983  O OD2 . ASP A 1 656 ? 213.352 147.166 180.977 1.000 130.57778 ? ? ? ? ? ? 559 ASP A OD2 1 
+ATOM 4984  N N   . VAL A 1 657 ? 210.942 150.914 177.796 1.000 112.36265 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A N   1 
+ATOM 4985  C CA  . VAL A 1 657 ? 210.963 152.032 176.859 1.000 108.68435 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A CA  1 
+ATOM 4986  C C   . VAL A 1 657 ? 209.855 153.021 177.190 1.000 106.27241 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A C   1 
+ATOM 4987  O O   . VAL A 1 657 ? 210.064 154.239 177.182 1.000 112.01534 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A O   1 
+ATOM 4988  C CB  . VAL A 1 657 ? 210.850 151.513 175.414 1.000 104.72732 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A CB  1 
+ATOM 4989  C CG1 . VAL A 1 657 ? 210.280 152.581 174.502 1.000 104.71598 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A CG1 1 
+ATOM 4990  C CG2 . VAL A 1 657 ? 212.200 151.053 174.917 1.000 108.57618 ? ? ? ? ? ? 560 VAL A CG2 1 
+ATOM 4991  N N   . PHE A 1 658 ? 208.662 152.511 177.496 1.000 103.53856 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A N   1 
+ATOM 4992  C CA  . PHE A 1 658 ? 207.526 153.384 177.771 1.000 106.92212 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A CA  1 
+ATOM 4993  C C   . PHE A 1 658 ? 207.767 154.243 179.003 1.000 111.49891 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A C   1 
+ATOM 4994  O O   . PHE A 1 658 ? 207.429 155.432 179.015 1.000 115.47818 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A O   1 
+ATOM 4995  C CB  . PHE A 1 658 ? 206.262 152.547 177.944 1.000 110.06502 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A CB  1 
+ATOM 4996  C CG  . PHE A 1 658 ? 205.015 153.360 178.087 1.000 110.26380 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A CG  1 
+ATOM 4997  C CD1 . PHE A 1 658 ? 204.538 154.108 177.030 1.000 108.53048 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A CD1 1 
+ATOM 4998  C CD2 . PHE A 1 658 ? 204.318 153.374 179.279 1.000 111.37647 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A CD2 1 
+ATOM 4999  C CE1 . PHE A 1 658 ? 203.389 154.855 177.158 1.000 109.49280 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A CE1 1 
+ATOM 5000  C CE2 . PHE A 1 658 ? 203.168 154.119 179.412 1.000 109.36175 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A CE2 1 
+ATOM 5001  C CZ  . PHE A 1 658 ? 202.703 154.860 178.350 1.000 109.12530 ? ? ? ? ? ? 561 PHE A CZ  1 
+ATOM 5002  N N   . GLU A 1 659 ? 208.348 153.663 180.051 1.000 120.45558 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A N   1 
+ATOM 5003  C CA  . GLU A 1 659 ? 208.547 154.385 181.299 1.000 115.85842 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A CA  1 
+ATOM 5004  C C   . GLU A 1 659 ? 209.827 155.207 181.321 1.000 121.57724 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A C   1 
+ATOM 5005  O O   . GLU A 1 659 ? 210.054 155.934 182.292 1.000 123.67565 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A O   1 
+ATOM 5006  C CB  . GLU A 1 659 ? 208.555 153.409 182.476 1.000 120.26996 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A CB  1 
+ATOM 5007  C CG  . GLU A 1 659 ? 207.324 152.525 182.558 1.000 127.67059 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A CG  1 
+ATOM 5008  C CD  . GLU A 1 659 ? 206.141 153.221 183.196 1.000 134.52351 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A CD  1 
+ATOM 5009  O OE1 . GLU A 1 659 ? 206.261 154.415 183.539 1.000 134.00371 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A OE1 1 
+ATOM 5010  O OE2 . GLU A 1 659 ? 205.087 152.571 183.354 1.000 135.12348 ? ? ? ? ? ? 562 GLU A OE2 1 
+ATOM 5011  N N   . HIS A 1 660 ? 210.662 155.116 180.291 1.000 122.09961 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A N   1 
+ATOM 5012  C CA  . HIS A 1 660 ? 211.908 155.865 180.287 1.000 118.09059 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A CA  1 
+ATOM 5013  C C   . HIS A 1 660 ? 211.644 157.353 180.099 1.000 119.48729 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A C   1 
+ATOM 5014  O O   . HIS A 1 660 ? 210.624 157.762 179.541 1.000 122.60037 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A O   1 
+ATOM 5015  C CB  . HIS A 1 660 ? 212.838 155.361 179.189 1.000 116.85684 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A CB  1 
+ATOM 5016  C CG  . HIS A 1 660 ? 214.279 155.678 179.432 1.000 120.28704 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A CG  1 
+ATOM 5017  N ND1 . HIS A 1 660 ? 214.889 156.804 178.926 1.000 121.67384 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A ND1 1 
+ATOM 5018  C CD2 . HIS A 1 660 ? 215.229 155.019 180.135 1.000 123.19490 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A CD2 1 
+ATOM 5019  C CE1 . HIS A 1 660 ? 216.154 156.823 179.303 1.000 121.87717 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A CE1 1 
+ATOM 5020  N NE2 . HIS A 1 660 ? 216.386 155.751 180.037 1.000 122.41318 ? ? ? ? ? ? 563 HIS A NE2 1 
+ATOM 5021  N N   . GLU A 1 661 ? 212.582 158.167 180.582 1.000 124.21851 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A N   1 
+ATOM 5022  C CA  . GLU A 1 661 ? 212.411 159.613 180.510 1.000 125.40019 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A CA  1 
+ATOM 5023  C C   . GLU A 1 661 ? 212.540 160.119 179.080 1.000 123.86007 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A C   1 
+ATOM 5024  O O   . GLU A 1 661 ? 211.833 161.051 178.682 1.000 130.05582 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A O   1 
+ATOM 5025  C CB  . GLU A 1 661 ? 213.426 160.305 181.418 1.000 126.21344 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A CB  1 
+ATOM 5026  C CG  . GLU A 1 661 ? 213.294 161.818 181.463 1.000 131.43665 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A CG  1 
+ATOM 5027  C CD  . GLU A 1 661 ? 212.159 162.284 182.358 1.000 139.32324 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A CD  1 
+ATOM 5028  O OE1 . GLU A 1 661 ? 211.456 161.428 182.933 1.000 138.00603 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A OE1 1 
+ATOM 5029  O OE2 . GLU A 1 661 ? 211.971 163.512 182.488 1.000 135.34986 ? ? ? ? ? ? 564 GLU A OE2 1 
+ATOM 5030  N N   . LYS A 1 662 ? 213.437 159.521 178.295 1.000 114.54305 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A N   1 
+ATOM 5031  C CA  . LYS A 1 662 ? 213.641 159.982 176.927 1.000 117.36060 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A CA  1 
+ATOM 5032  C C   . LYS A 1 662 ? 212.387 159.790 176.085 1.000 120.88524 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A C   1 
+ATOM 5033  O O   . LYS A 1 662 ? 212.047 160.646 175.260 1.000 121.18679 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A O   1 
+ATOM 5034  C CB  . LYS A 1 662 ? 214.826 159.255 176.298 1.000 111.90194 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A CB  1 
+ATOM 5035  C CG  . LYS A 1 662 ? 216.107 159.380 177.094 1.000 115.22128 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A CG  1 
+ATOM 5036  C CD  . LYS A 1 662 ? 217.143 160.196 176.350 1.000 116.81418 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A CD  1 
+ATOM 5037  C CE  . LYS A 1 662 ? 218.472 160.181 177.080 1.000 115.95839 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A CE  1 
+ATOM 5038  N NZ  . LYS A 1 662 ? 219.431 159.231 176.456 1.000 114.38708 ? ? ? ? ? ? 565 LYS A NZ  1 
+ATOM 5039  N N   . PHE A 1 663 ? 211.690 158.676 176.273 1.000 113.81424 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A N   1 
+ATOM 5040  C CA  . PHE A 1 663 ? 210.459 158.412 175.531 1.000 107.73843 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A CA  1 
+ATOM 5041  C C   . PHE A 1 663 ? 209.236 158.914 176.286 1.000 109.44683 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A C   1 
+ATOM 5042  O O   . PHE A 1 663 ? 208.254 158.199 176.466 1.000 112.12928 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A O   1 
+ATOM 5043  C CB  . PHE A 1 663 ? 210.344 156.924 175.232 1.000 107.20928 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A CB  1 
+ATOM 5044  C CG  . PHE A 1 663 ? 211.469 156.389 174.404 1.000 108.45138 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A CG  1 
+ATOM 5045  C CD1 . PHE A 1 663 ? 212.638 155.958 174.998 1.000 111.80646 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A CD1 1 
+ATOM 5046  C CD2 . PHE A 1 663 ? 211.359 156.323 173.031 1.000 111.80178 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A CD2 1 
+ATOM 5047  C CE1 . PHE A 1 663 ? 213.673 155.470 174.237 1.000 112.75664 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A CE1 1 
+ATOM 5048  C CE2 . PHE A 1 663 ? 212.391 155.835 172.267 1.000 109.37464 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A CE2 1 
+ATOM 5049  C CZ  . PHE A 1 663 ? 213.549 155.409 172.870 1.000 110.23758 ? ? ? ? ? ? 566 PHE A CZ  1 
+ATOM 5050  N N   . ALA A 1 664 ? 209.288 160.169 176.727 1.000 112.90596 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A N   1 
+ATOM 5051  C CA  . ALA A 1 664 ? 208.141 160.771 177.389 1.000 113.48279 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A CA  1 
+ATOM 5052  C C   . ALA A 1 664 ? 207.028 161.109 176.414 1.000 113.97815 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A C   1 
+ATOM 5053  O O   . ALA A 1 664 ? 205.885 161.302 176.840 1.000 111.95743 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A O   1 
+ATOM 5054  C CB  . ALA A 1 664 ? 208.566 162.029 178.144 1.000 115.46977 ? ? ? ? ? ? 567 ALA A CB  1 
+ATOM 5055  N N   . CYS A 1 665 ? 207.339 161.185 175.119 1.000 115.05335 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A N   1 
+ATOM 5056  C CA  . CYS A 1 665 ? 206.315 161.460 174.121 1.000 113.18195 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A CA  1 
+ATOM 5057  C C   . CYS A 1 665 ? 205.254 160.372 174.096 1.000 119.44434 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A C   1 
+ATOM 5058  O O   . CYS A 1 665 ? 204.079 160.657 173.847 1.000 124.69366 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A O   1 
+ATOM 5059  C CB  . CYS A 1 665 ? 206.957 161.601 172.744 1.000 113.42637 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A CB  1 
+ATOM 5060  S SG  . CYS A 1 665 ? 207.725 160.085 172.150 1.000 134.00998 ? ? ? ? ? ? 568 CYS A SG  1 
+ATOM 5061  N N   . LEU A 1 666 ? 205.649 159.123 174.344 1.000 114.04786 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A N   1 
+ATOM 5062  C CA  . LEU A 1 666 ? 204.683 158.032 174.364 1.000 110.04189 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A CA  1 
+ATOM 5063  C C   . LEU A 1 666 ? 203.663 158.222 175.476 1.000 113.94103 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A C   1 
+ATOM 5064  O O   . LEU A 1 666 ? 202.470 157.961 175.286 1.000 117.15047 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A O   1 
+ATOM 5065  C CB  . LEU A 1 666 ? 205.407 156.699 174.520 1.000 107.71335 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A CB  1 
+ATOM 5066  C CG  . LEU A 1 666 ? 206.272 156.294 173.331 1.000 108.40001 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A CG  1 
+ATOM 5067  C CD1 . LEU A 1 666 ? 206.858 154.918 173.550 1.000 115.54558 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A CD1 1 
+ATOM 5068  C CD2 . LEU A 1 666 ? 205.457 156.331 172.057 1.000 107.28169 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A CD2 1 
+ATOM 5069  N N   . LYS A 1 667 ? 204.114 158.667 176.650 1.000 125.62638 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A N   1 
+ATOM 5070  C CA  . LYS A 1 667 ? 203.182 158.947 177.735 1.000 122.32943 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A CA  1 
+ATOM 5071  C C   . LYS A 1 667 ? 202.248 160.090 177.371 1.000 125.94975 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A C   1 
+ATOM 5072  O O   . LYS A 1 667 ? 201.054 160.053 177.687 1.000 130.74268 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A O   1 
+ATOM 5073  C CB  . LYS A 1 667 ? 203.950 159.271 179.014 1.000 120.33353 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A CB  1 
+ATOM 5074  C CG  . LYS A 1 667 ? 204.896 158.178 179.458 1.000 123.30954 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A CG  1 
+ATOM 5075  C CD  . LYS A 1 667 ? 205.012 158.138 180.967 1.000 126.34132 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A CD  1 
+ATOM 5076  C CE  . LYS A 1 667 ? 203.967 157.223 181.571 1.000 127.41884 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A CE  1 
+ATOM 5077  N NZ  . LYS A 1 667 ? 204.519 155.871 181.847 1.000 129.49261 ? ? ? ? ? ? 570 LYS A NZ  1 
+ATOM 5078  N N   . GLU A 1 668 ? 202.779 161.121 176.714 1.000 117.64262 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A N   1 
+ATOM 5079  C CA  . GLU A 1 668 ? 201.944 162.241 176.298 1.000 115.25328 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A CA  1 
+ATOM 5080  C C   . GLU A 1 668 ? 200.914 161.808 175.265 1.000 118.00957 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A C   1 
+ATOM 5081  O O   . GLU A 1 668 ? 199.755 162.234 175.317 1.000 114.05093 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A O   1 
+ATOM 5082  C CB  . GLU A 1 668 ? 202.817 163.363 175.745 1.000 113.47341 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A CB  1 
+ATOM 5083  C CG  . GLU A 1 668 ? 202.323 164.743 176.098 1.000 121.11939 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A CG  1 
+ATOM 5084  C CD  . GLU A 1 668 ? 202.971 165.287 177.350 1.000 131.14241 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A CD  1 
+ATOM 5085  O OE1 . GLU A 1 668 ? 204.217 165.334 177.399 1.000 134.10581 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A OE1 1 
+ATOM 5086  O OE2 . GLU A 1 668 ? 202.236 165.667 178.284 1.000 131.56110 ? ? ? ? ? ? 571 GLU A OE2 1 
+ATOM 5087  N N   . LEU A 1 669 ? 201.320 160.967 174.312 1.000 105.84382 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A N   1 
+ATOM 5088  C CA  . LEU A 1 669 ? 200.389 160.490 173.297 1.000 96.94662  ? ? ? ? ? ? 572 LEU A CA  1 
+ATOM 5089  C C   . LEU A 1 669 ? 199.281 159.649 173.914 1.000 97.16752  ? ? ? ? ? ? 572 LEU A C   1 
+ATOM 5090  O O   . LEU A 1 669 ? 198.113 159.775 173.534 1.000 100.64106 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A O   1 
+ATOM 5091  C CB  . LEU A 1 669 ? 201.139 159.689 172.236 1.000 94.96023  ? ? ? ? ? ? 572 LEU A CB  1 
+ATOM 5092  C CG  . LEU A 1 669 ? 200.290 158.787 171.345 1.000 93.41798  ? ? ? ? ? ? 572 LEU A CG  1 
+ATOM 5093  C CD1 . LEU A 1 669 ? 199.475 159.619 170.382 1.000 103.59708 ? ? ? ? ? ? 572 LEU A CD1 1 
+ATOM 5094  C CD2 . LEU A 1 669 ? 201.165 157.813 170.594 1.000 94.85675  ? ? ? ? ? ? 572 LEU A CD2 1 
+ATOM 5095  N N   . VAL A 1 670 ? 199.630 158.788 174.868 1.000 104.93939 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A N   1 
+ATOM 5096  C CA  . VAL A 1 670 ? 198.633 157.941 175.512 1.000 104.62360 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A CA  1 
+ATOM 5097  C C   . VAL A 1 670 ? 197.644 158.790 176.300 1.000 111.78389 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A C   1 
+ATOM 5098  O O   . VAL A 1 670 ? 196.442 158.503 176.333 1.000 112.98214 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A O   1 
+ATOM 5099  C CB  . VAL A 1 670 ? 199.329 156.894 176.400 1.000 102.97858 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A CB  1 
+ATOM 5100  C CG1 . VAL A 1 670 ? 198.433 156.472 177.547 1.000 104.79723 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A CG1 1 
+ATOM 5101  C CG2 . VAL A 1 670 ? 199.739 155.699 175.570 1.000 102.86426 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A CG2 1 
+ATOM 5102  N N   . GLY A 1 671 ? 198.128 159.855 176.927 1.000 125.98753 ? ? ? ? ? ? 574 GLY A N   1 
+ATOM 5103  C CA  . GLY A 1 671 ? 197.288 160.730 177.713 1.000 120.52422 ? ? ? ? ? ? 574 GLY A CA  1 
+ATOM 5104  C C   . GLY A 1 671 ? 197.333 160.504 179.205 1.000 127.56510 ? ? ? ? ? ? 574 GLY A C   1 
+ATOM 5105  O O   . GLY A 1 671 ? 196.527 161.103 179.926 1.000 128.39583 ? ? ? ? ? ? 574 GLY A O   1 
+ATOM 5106  N N   . SER A 1 672 ? 198.241 159.667 179.692 1.000 138.36703 ? ? ? ? ? ? 575 SER A N   1 
+ATOM 5107  C CA  . SER A 1 672 ? 198.347 159.395 181.119 1.000 136.48111 ? ? ? ? ? ? 575 SER A CA  1 
+ATOM 5108  C C   . SER A 1 672 ? 198.891 160.603 181.874 1.000 135.95448 ? ? ? ? ? ? 575 SER A C   1 
+ATOM 5109  O O   . SER A 1 672 ? 199.375 161.560 181.270 1.000 135.12012 ? ? ? ? ? ? 575 SER A O   1 
+ATOM 5110  C CB  . SER A 1 672 ? 199.238 158.178 181.364 1.000 133.48290 ? ? ? ? ? ? 575 SER A CB  1 
+ATOM 5111  O OG  . SER A 1 672 ? 200.573 158.441 180.971 1.000 133.87352 ? ? ? ? ? ? 575 SER A OG  1 
+ATOM 5112  N N   . VAL B 1 26  ? 116.292 188.626 141.423 1.000 273.08963 ? ? ? ? ? ? -71 VAL B N   1 
+ATOM 5113  C CA  . VAL B 1 26  ? 117.011 188.918 142.656 1.000 274.13451 ? ? ? ? ? ? -71 VAL B CA  1 
+ATOM 5114  C C   . VAL B 1 26  ? 116.583 187.954 143.755 1.000 274.87325 ? ? ? ? ? ? -71 VAL B C   1 
+ATOM 5115  O O   . VAL B 1 26  ? 115.523 187.335 143.670 1.000 275.84797 ? ? ? ? ? ? -71 VAL B O   1 
+ATOM 5116  C CB  . VAL B 1 26  ? 116.796 190.376 143.094 1.000 273.10737 ? ? ? ? ? ? -71 VAL B CB  1 
+ATOM 5117  C CG1 . VAL B 1 26  ? 116.989 191.316 141.915 1.000 272.35161 ? ? ? ? ? ? -71 VAL B CG1 1 
+ATOM 5118  C CG2 . VAL B 1 26  ? 115.413 190.550 143.697 1.000 273.51350 ? ? ? ? ? ? -71 VAL B CG2 1 
+ATOM 5119  N N   . ALA B 1 27  ? 117.416 187.826 144.785 1.000 269.90314 ? ? ? ? ? ? -70 ALA B N   1 
+ATOM 5120  C CA  . ALA B 1 27  ? 117.149 186.934 145.904 1.000 268.67640 ? ? ? ? ? ? -70 ALA B CA  1 
+ATOM 5121  C C   . ALA B 1 27  ? 117.311 187.700 147.207 1.000 269.04578 ? ? ? ? ? ? -70 ALA B C   1 
+ATOM 5122  O O   . ALA B 1 27  ? 118.344 188.339 147.431 1.000 270.27716 ? ? ? ? ? ? -70 ALA B O   1 
+ATOM 5123  C CB  . ALA B 1 27  ? 118.084 185.721 145.882 1.000 268.00434 ? ? ? ? ? ? -70 ALA B CB  1 
+ATOM 5124  N N   . GLY B 1 28  ? 116.292 187.632 148.064 1.000 274.58799 ? ? ? ? ? ? -69 GLY B N   1 
+ATOM 5125  C CA  . GLY B 1 28  ? 116.347 188.302 149.343 1.000 274.13613 ? ? ? ? ? ? -69 GLY B CA  1 
+ATOM 5126  C C   . GLY B 1 28  ? 117.190 187.558 150.361 1.000 274.86343 ? ? ? ? ? ? -69 GLY B C   1 
+ATOM 5127  O O   . GLY B 1 28  ? 117.536 186.388 150.199 1.000 275.97434 ? ? ? ? ? ? -69 GLY B O   1 
+ATOM 5128  N N   . GLN B 1 29  ? 117.528 188.269 151.440 1.000 252.87766 ? ? ? ? ? ? -68 GLN B N   1 
+ATOM 5129  C CA  . GLN B 1 29  ? 118.312 187.658 152.507 1.000 252.41714 ? ? ? ? ? ? -68 GLN B CA  1 
+ATOM 5130  C C   . GLN B 1 29  ? 117.479 186.687 153.333 1.000 253.54145 ? ? ? ? ? ? -68 GLN B C   1 
+ATOM 5131  O O   . GLN B 1 29  ? 118.028 185.752 153.927 1.000 253.61749 ? ? ? ? ? ? -68 GLN B O   1 
+ATOM 5132  C CB  . GLN B 1 29  ? 118.911 188.738 153.407 1.000 250.69028 ? ? ? ? ? ? -68 GLN B CB  1 
+ATOM 5133  C CG  . GLN B 1 29  ? 120.212 188.330 154.080 1.000 250.30281 ? ? ? ? ? ? -68 GLN B CG  1 
+ATOM 5134  C CD  . GLN B 1 29  ? 121.159 189.496 154.276 1.000 250.47871 ? ? ? ? ? ? -68 GLN B CD  1 
+ATOM 5135  O OE1 . GLN B 1 29  ? 122.114 189.668 153.519 1.000 251.28963 ? ? ? ? ? ? -68 GLN B OE1 1 
+ATOM 5136  N NE2 . GLN B 1 29  ? 120.902 190.303 155.299 1.000 249.24506 ? ? ? ? ? ? -68 GLN B NE2 1 
+ATOM 5137  N N   . ASP B 1 30  ? 116.165 186.889 153.385 1.000 274.92384 ? ? ? ? ? ? -67 ASP B N   1 
+ATOM 5138  C CA  . ASP B 1 30  ? 115.271 186.030 154.149 1.000 274.65120 ? ? ? ? ? ? -67 ASP B CA  1 
+ATOM 5139  C C   . ASP B 1 30  ? 114.680 184.898 153.319 1.000 274.66968 ? ? ? ? ? ? -67 ASP B C   1 
+ATOM 5140  O O   . ASP B 1 30  ? 113.860 184.133 153.836 1.000 274.42105 ? ? ? ? ? ? -67 ASP B O   1 
+ATOM 5141  C CB  . ASP B 1 30  ? 114.140 186.861 154.761 1.000 274.28309 ? ? ? ? ? ? -67 ASP B CB  1 
+ATOM 5142  C CG  . ASP B 1 30  ? 113.681 187.981 153.848 1.000 273.81377 ? ? ? ? ? ? -67 ASP B CG  1 
+ATOM 5143  O OD1 . ASP B 1 30  ? 113.963 187.912 152.633 1.000 274.24390 ? ? ? ? ? ? -67 ASP B OD1 1 
+ATOM 5144  O OD2 . ASP B 1 30  ? 113.038 188.930 154.345 1.000 273.71201 ? ? ? ? ? ? -67 ASP B OD2 1 
+ATOM 5145  N N   . GLY B 1 31  ? 115.073 184.771 152.053 1.000 275.28534 ? ? ? ? ? ? -66 GLY B N   1 
+ATOM 5146  C CA  . GLY B 1 31  ? 114.563 183.737 151.180 1.000 274.06078 ? ? ? ? ? ? -66 GLY B CA  1 
+ATOM 5147  C C   . GLY B 1 31  ? 113.525 184.199 150.180 1.000 274.15244 ? ? ? ? ? ? -66 GLY B C   1 
+ATOM 5148  O O   . GLY B 1 31  ? 113.218 183.452 149.243 1.000 274.02575 ? ? ? ? ? ? -66 GLY B O   1 
+ATOM 5149  N N   . SER B 1 32  ? 112.974 185.398 150.350 1.000 278.81993 ? ? ? ? ? ? -65 SER B N   1 
+ATOM 5150  C CA  . SER B 1 32  ? 112.009 185.919 149.393 1.000 278.45606 ? ? ? ? ? ? -65 SER B CA  1 
+ATOM 5151  C C   . SER B 1 32  ? 112.685 186.201 148.058 1.000 279.39593 ? ? ? ? ? ? -65 SER B C   1 
+ATOM 5152  O O   . SER B 1 32  ? 113.792 186.742 148.005 1.000 280.67636 ? ? ? ? ? ? -65 SER B O   1 
+ATOM 5153  C CB  . SER B 1 32  ? 111.357 187.190 149.935 1.000 277.67913 ? ? ? ? ? ? -65 SER B CB  1 
+ATOM 5154  O OG  . SER B 1 32  ? 110.656 186.929 151.139 1.000 278.09520 ? ? ? ? ? ? -65 SER B OG  1 
+ATOM 5155  N N   . VAL B 1 33  ? 112.010 185.832 146.972 1.000 283.74362 ? ? ? ? ? ? -64 VAL B N   1 
+ATOM 5156  C CA  . VAL B 1 33  ? 112.531 185.990 145.620 1.000 283.40099 ? ? ? ? ? ? -64 VAL B CA  1 
+ATOM 5157  C C   . VAL B 1 33  ? 111.596 186.907 144.847 1.000 283.68787 ? ? ? ? ? ? -64 VAL B C   1 
+ATOM 5158  O O   . VAL B 1 33  ? 110.378 186.697 144.839 1.000 283.76744 ? ? ? ? ? ? -64 VAL B O   1 
+ATOM 5159  C CB  . VAL B 1 33  ? 112.681 184.635 144.905 1.000 282.32179 ? ? ? ? ? ? -64 VAL B CB  1 
+ATOM 5160  C CG1 . VAL B 1 33  ? 113.360 184.820 143.558 1.000 282.57040 ? ? ? ? ? ? -64 VAL B CG1 1 
+ATOM 5161  C CG2 . VAL B 1 33  ? 113.462 183.660 145.772 1.000 281.40140 ? ? ? ? ? ? -64 VAL B CG2 1 
+ATOM 5162  N N   . VAL B 1 34  ? 112.167 187.921 144.201 1.000 290.31251 ? ? ? ? ? ? -63 VAL B N   1 
+ATOM 5163  C CA  . VAL B 1 34  ? 111.420 188.881 143.398 1.000 290.00540 ? ? ? ? ? ? -63 VAL B CA  1 
+ATOM 5164  C C   . VAL B 1 34  ? 111.987 188.864 141.986 1.000 290.62091 ? ? ? ? ? ? -63 VAL B C   1 
+ATOM 5165  O O   . VAL B 1 34  ? 113.209 188.907 141.802 1.000 290.71715 ? ? ? ? ? ? -63 VAL B O   1 
+ATOM 5166  C CB  . VAL B 1 34  ? 111.486 190.299 143.996 1.000 289.08562 ? ? ? ? ? ? -63 VAL B CB  1 
+ATOM 5167  C CG1 . VAL B 1 34  ? 110.474 191.205 143.319 1.000 289.07110 ? ? ? ? ? ? -63 VAL B CG1 1 
+ATOM 5168  C CG2 . VAL B 1 34  ? 111.247 190.257 145.497 1.000 288.60096 ? ? ? ? ? ? -63 VAL B CG2 1 
+ATOM 5169  N N   . GLN B 1 35  ? 111.102 188.797 140.996 1.000 291.26415 ? ? ? ? ? ? -62 GLN B N   1 
+ATOM 5170  C CA  . GLN B 1 35  ? 111.494 188.760 139.593 1.000 290.72622 ? ? ? ? ? ? -62 GLN B CA  1 
+ATOM 5171  C C   . GLN B 1 35  ? 111.319 190.140 138.974 1.000 290.92217 ? ? ? ? ? ? -62 GLN B C   1 
+ATOM 5172  O O   . GLN B 1 35  ? 110.295 190.797 139.190 1.000 291.07776 ? ? ? ? ? ? -62 GLN B O   1 
+ATOM 5173  C CB  . GLN B 1 35  ? 110.669 187.729 138.822 1.000 290.00509 ? ? ? ? ? ? -62 GLN B CB  1 
+ATOM 5174  C CG  . GLN B 1 35  ? 111.237 186.321 138.866 1.000 289.52753 ? ? ? ? ? ? -62 GLN B CG  1 
+ATOM 5175  C CD  . GLN B 1 35  ? 110.699 185.516 140.031 1.000 290.06714 ? ? ? ? ? ? -62 GLN B CD  1 
+ATOM 5176  O OE1 . GLN B 1 35  ? 109.829 185.977 140.770 1.000 290.76113 ? ? ? ? ? ? -62 GLN B OE1 1 
+ATOM 5177  N NE2 . GLN B 1 35  ? 111.216 184.305 140.203 1.000 289.90900 ? ? ? ? ? ? -62 GLN B NE2 1 
+ATOM 5178  N N   . PHE B 1 36  ? 112.318 190.573 138.210 1.000 286.80806 ? ? ? ? ? ? -61 PHE B N   1 
+ATOM 5179  C CA  . PHE B 1 36  ? 112.287 191.861 137.536 1.000 286.44484 ? ? ? ? ? ? -61 PHE B CA  1 
+ATOM 5180  C C   . PHE B 1 36  ? 112.761 191.697 136.099 1.000 285.60898 ? ? ? ? ? ? -61 PHE B C   1 
+ATOM 5181  O O   . PHE B 1 36  ? 113.550 190.801 135.788 1.000 285.19103 ? ? ? ? ? ? -61 PHE B O   1 
+ATOM 5182  C CB  . PHE B 1 36  ? 113.158 192.895 138.260 1.000 285.85368 ? ? ? ? ? ? -61 PHE B CB  1 
+ATOM 5183  C CG  . PHE B 1 36  ? 112.546 193.423 139.525 1.000 285.23234 ? ? ? ? ? ? -61 PHE B CG  1 
+ATOM 5184  C CD1 . PHE B 1 36  ? 111.334 194.092 139.497 1.000 285.02870 ? ? ? ? ? ? -61 PHE B CD1 1 
+ATOM 5185  C CD2 . PHE B 1 36  ? 113.184 193.252 140.742 1.000 284.89753 ? ? ? ? ? ? -61 PHE B CD2 1 
+ATOM 5186  C CE1 . PHE B 1 36  ? 110.769 194.579 140.660 1.000 285.33302 ? ? ? ? ? ? -61 PHE B CE1 1 
+ATOM 5187  C CE2 . PHE B 1 36  ? 112.624 193.737 141.908 1.000 284.85044 ? ? ? ? ? ? -61 PHE B CE2 1 
+ATOM 5188  C CZ  . PHE B 1 36  ? 111.415 194.402 141.867 1.000 285.65781 ? ? ? ? ? ? -61 PHE B CZ  1 
+ATOM 5189  N N   . LYS B 1 37  ? 112.268 192.572 135.226 1.000 270.31571 ? ? ? ? ? ? -60 LYS B N   1 
+ATOM 5190  C CA  . LYS B 1 37  ? 112.644 192.518 133.821 1.000 270.13874 ? ? ? ? ? ? -60 LYS B CA  1 
+ATOM 5191  C C   . LYS B 1 37  ? 114.102 192.919 133.635 1.000 270.79895 ? ? ? ? ? ? -60 LYS B C   1 
+ATOM 5192  O O   . LYS B 1 37  ? 114.610 193.816 134.314 1.000 271.02061 ? ? ? ? ? ? -60 LYS B O   1 
+ATOM 5193  C CB  . LYS B 1 37  ? 111.741 193.430 132.991 1.000 269.92165 ? ? ? ? ? ? -60 LYS B CB  1 
+ATOM 5194  C CG  . LYS B 1 37  ? 111.520 192.944 131.568 1.000 269.97703 ? ? ? ? ? ? -60 LYS B CG  1 
+ATOM 5195  C CD  . LYS B 1 37  ? 110.462 193.770 130.856 1.000 269.33405 ? ? ? ? ? ? -60 LYS B CD  1 
+ATOM 5196  C CE  . LYS B 1 37  ? 109.718 192.939 129.823 1.000 269.16230 ? ? ? ? ? ? -60 LYS B CE  1 
+ATOM 5197  N NZ  . LYS B 1 37  ? 109.268 193.761 128.666 1.000 268.56510 ? ? ? ? ? ? -60 LYS B NZ  1 
+ATOM 5198  N N   . ILE B 1 38  ? 114.773 192.249 132.702 1.000 269.38560 ? ? ? ? ? ? -59 ILE B N   1 
+ATOM 5199  C CA  . ILE B 1 38  ? 116.173 192.504 132.389 1.000 269.39028 ? ? ? ? ? ? -59 ILE B CA  1 
+ATOM 5200  C C   . ILE B 1 38  ? 116.249 193.242 131.061 1.000 268.68126 ? ? ? ? ? ? -59 ILE B C   1 
+ATOM 5201  O O   . ILE B 1 38  ? 115.586 192.865 130.088 1.000 267.71104 ? ? ? ? ? ? -59 ILE B O   1 
+ATOM 5202  C CB  . ILE B 1 38  ? 116.992 191.198 132.348 1.000 269.01137 ? ? ? ? ? ? -59 ILE B CB  1 
+ATOM 5203  C CG1 . ILE B 1 38  ? 116.292 190.146 131.485 1.000 267.45326 ? ? ? ? ? ? -59 ILE B CG1 1 
+ATOM 5204  C CG2 . ILE B 1 38  ? 117.221 190.670 133.755 1.000 268.51964 ? ? ? ? ? ? -59 ILE B CG2 1 
+ATOM 5205  C CD1 . ILE B 1 38  ? 117.228 189.383 130.572 1.000 266.71065 ? ? ? ? ? ? -59 ILE B CD1 1 
+ATOM 5206  N N   . LYS B 1 39  ? 117.051 194.303 131.027 1.000 288.79934 ? ? ? ? ? ? -58 LYS B N   1 
+ATOM 5207  C CA  . LYS B 1 39  ? 117.204 195.128 129.839 1.000 289.54467 ? ? ? ? ? ? -58 LYS B CA  1 
+ATOM 5208  C C   . LYS B 1 39  ? 118.682 195.326 129.535 1.000 290.41882 ? ? ? ? ? ? -58 LYS B C   1 
+ATOM 5209  O O   . LYS B 1 39  ? 119.515 195.412 130.441 1.000 290.12463 ? ? ? ? ? ? -58 LYS B O   1 
+ATOM 5210  C CB  . LYS B 1 39  ? 116.515 196.488 130.009 1.000 288.91478 ? ? ? ? ? ? -58 LYS B CB  1 
+ATOM 5211  C CG  . LYS B 1 39  ? 115.011 196.402 130.198 1.000 287.27178 ? ? ? ? ? ? -58 LYS B CG  1 
+ATOM 5212  C CD  . LYS B 1 39  ? 114.333 195.885 128.941 1.000 287.27103 ? ? ? ? ? ? -58 LYS B CD  1 
+ATOM 5213  C CE  . LYS B 1 39  ? 114.429 196.896 127.810 1.000 287.21025 ? ? ? ? ? ? -58 LYS B CE  1 
+ATOM 5214  N NZ  . LYS B 1 39  ? 113.642 196.473 126.621 1.000 287.73572 ? ? ? ? ? ? -58 LYS B NZ  1 
+ATOM 5215  N N   . ARG B 1 40  ? 118.996 195.397 128.244 1.000 325.48187 ? ? ? ? ? ? -57 ARG B N   1 
+ATOM 5216  C CA  . ARG B 1 40  ? 120.370 195.527 127.781 1.000 325.86869 ? ? ? ? ? ? -57 ARG B CA  1 
+ATOM 5217  C C   . ARG B 1 40  ? 120.762 196.997 127.690 1.000 326.75745 ? ? ? ? ? ? -57 ARG B C   1 
+ATOM 5218  O O   . ARG B 1 40  ? 119.949 197.845 127.310 1.000 327.34633 ? ? ? ? ? ? -57 ARG B O   1 
+ATOM 5219  C CB  . ARG B 1 40  ? 120.535 194.849 126.420 1.000 325.49475 ? ? ? ? ? ? -57 ARG B CB  1 
+ATOM 5220  C CG  . ARG B 1 40  ? 121.961 194.805 125.905 1.000 325.47830 ? ? ? ? ? ? -57 ARG B CG  1 
+ATOM 5221  C CD  . ARG B 1 40  ? 122.643 193.500 126.275 1.000 325.21978 ? ? ? ? ? ? -57 ARG B CD  1 
+ATOM 5222  N NE  . ARG B 1 40  ? 124.018 193.451 125.793 1.000 325.77413 ? ? ? ? ? ? -57 ARG B NE  1 
+ATOM 5223  C CZ  . ARG B 1 40  ? 125.050 194.001 126.417 1.000 325.43944 ? ? ? ? ? ? -57 ARG B CZ  1 
+ATOM 5224  N NH1 . ARG B 1 40  ? 124.900 194.658 127.556 1.000 325.31219 ? ? ? ? ? ? -57 ARG B NH1 1 
+ATOM 5225  N NH2 . ARG B 1 40  ? 126.264 193.893 125.884 1.000 325.29934 ? ? ? ? ? ? -57 ARG B NH2 1 
+ATOM 5226  N N   . HIS B 1 41  ? 122.015 197.287 128.038 1.000 329.73342 ? ? ? ? ? ? -56 HIS B N   1 
+ATOM 5227  C CA  . HIS B 1 41  ? 122.545 198.650 128.084 1.000 328.84389 ? ? ? ? ? ? -56 HIS B CA  1 
+ATOM 5228  C C   . HIS B 1 41  ? 121.666 199.544 128.957 1.000 328.86244 ? ? ? ? ? ? -56 HIS B C   1 
+ATOM 5229  O O   . HIS B 1 41  ? 121.133 200.565 128.520 1.000 328.98896 ? ? ? ? ? ? -56 HIS B O   1 
+ATOM 5230  C CB  . HIS B 1 41  ? 122.696 199.238 126.678 1.000 328.69667 ? ? ? ? ? ? -56 HIS B CB  1 
+ATOM 5231  C CG  . HIS B 1 41  ? 123.195 198.262 125.658 1.000 328.79060 ? ? ? ? ? ? -56 HIS B CG  1 
+ATOM 5232  N ND1 . HIS B 1 41  ? 124.388 197.587 125.795 1.000 328.42208 ? ? ? ? ? ? -56 HIS B ND1 1 
+ATOM 5233  C CD2 . HIS B 1 41  ? 122.668 197.860 124.477 1.000 328.76666 ? ? ? ? ? ? -56 HIS B CD2 1 
+ATOM 5234  C CE1 . HIS B 1 41  ? 124.572 196.805 124.746 1.000 328.43680 ? ? ? ? ? ? -56 HIS B CE1 1 
+ATOM 5235  N NE2 . HIS B 1 41  ? 123.542 196.952 123.932 1.000 328.52221 ? ? ? ? ? ? -56 HIS B NE2 1 
+ATOM 5236  N N   . THR B 1 42  ? 121.523 199.138 130.217 1.000 324.20196 ? ? ? ? ? ? -55 THR B N   1 
+ATOM 5237  C CA  . THR B 1 42  ? 120.653 199.829 131.154 1.000 324.07955 ? ? ? ? ? ? -55 THR B CA  1 
+ATOM 5238  C C   . THR B 1 42  ? 121.390 200.040 132.471 1.000 323.88456 ? ? ? ? ? ? -55 THR B C   1 
+ATOM 5239  O O   . THR B 1 42  ? 122.021 199.100 132.985 1.000 323.76949 ? ? ? ? ? ? -55 THR B O   1 
+ATOM 5240  C CB  . THR B 1 42  ? 119.364 199.033 131.382 1.000 323.73051 ? ? ? ? ? ? -55 THR B CB  1 
+ATOM 5241  O OG1 . THR B 1 42  ? 118.997 198.372 130.166 1.000 324.00238 ? ? ? ? ? ? -55 THR B OG1 1 
+ATOM 5242  C CG2 . THR B 1 42  ? 118.236 199.957 131.802 1.000 323.10850 ? ? ? ? ? ? -55 THR B CG2 1 
+ATOM 5243  N N   . PRO B 1 43  ? 121.350 201.245 133.038 1.000 320.44272 ? ? ? ? ? ? -54 PRO B N   1 
+ATOM 5244  C CA  . PRO B 1 43  ? 121.997 201.470 134.335 1.000 320.01778 ? ? ? ? ? ? -54 PRO B CA  1 
+ATOM 5245  C C   . PRO B 1 43  ? 121.355 200.631 135.430 1.000 320.03680 ? ? ? ? ? ? -54 PRO B C   1 
+ATOM 5246  O O   . PRO B 1 43  ? 120.152 200.363 135.418 1.000 320.30495 ? ? ? ? ? ? -54 PRO B O   1 
+ATOM 5247  C CB  . PRO B 1 43  ? 121.789 202.969 134.584 1.000 319.84214 ? ? ? ? ? ? -54 PRO B CB  1 
+ATOM 5248  C CG  . PRO B 1 43  ? 121.513 203.550 133.233 1.000 319.68599 ? ? ? ? ? ? -54 PRO B CG  1 
+ATOM 5249  C CD  . PRO B 1 43  ? 120.784 202.483 132.480 1.000 320.03134 ? ? ? ? ? ? -54 PRO B CD  1 
+ATOM 5250  N N   . LEU B 1 44  ? 122.184 200.214 136.386 1.000 309.23507 ? ? ? ? ? ? -53 LEU B N   1 
+ATOM 5251  C CA  . LEU B 1 44  ? 121.713 199.388 137.490 1.000 309.00253 ? ? ? ? ? ? -53 LEU B CA  1 
+ATOM 5252  C C   . LEU B 1 44  ? 120.915 200.174 138.522 1.000 309.64778 ? ? ? ? ? ? -53 LEU B C   1 
+ATOM 5253  O O   . LEU B 1 44  ? 120.121 199.574 139.253 1.000 310.29719 ? ? ? ? ? ? -53 LEU B O   1 
+ATOM 5254  C CB  . LEU B 1 44  ? 122.898 198.702 138.179 1.000 308.08155 ? ? ? ? ? ? -53 LEU B CB  1 
+ATOM 5255  C CG  . LEU B 1 44  ? 123.675 199.483 139.247 1.000 307.28758 ? ? ? ? ? ? -53 LEU B CG  1 
+ATOM 5256  C CD1 . LEU B 1 44  ? 124.664 198.571 139.957 1.000 306.85347 ? ? ? ? ? ? -53 LEU B CD1 1 
+ATOM 5257  C CD2 . LEU B 1 44  ? 124.399 200.690 138.660 1.000 306.93465 ? ? ? ? ? ? -53 LEU B CD2 1 
+ATOM 5258  N N   . SER B 1 45  ? 121.096 201.495 138.587 1.000 307.31804 ? ? ? ? ? ? -52 SER B N   1 
+ATOM 5259  C CA  . SER B 1 45  ? 120.523 202.272 139.682 1.000 306.48348 ? ? ? ? ? ? -52 SER B CA  1 
+ATOM 5260  C C   . SER B 1 45  ? 119.000 202.293 139.645 1.000 306.26105 ? ? ? ? ? ? -52 SER B C   1 
+ATOM 5261  O O   . SER B 1 45  ? 118.362 202.415 140.697 1.000 305.66525 ? ? ? ? ? ? -52 SER B O   1 
+ATOM 5262  C CB  . SER B 1 45  ? 121.072 203.699 139.651 1.000 306.03664 ? ? ? ? ? ? -52 SER B CB  1 
+ATOM 5263  O OG  . SER B 1 45  ? 122.359 203.761 140.241 1.000 305.43143 ? ? ? ? ? ? -52 SER B OG  1 
+ATOM 5264  N N   . LYS B 1 46  ? 118.400 202.185 138.457 1.000 305.30756 ? ? ? ? ? ? -51 LYS B N   1 
+ATOM 5265  C CA  . LYS B 1 46  ? 116.946 202.265 138.360 1.000 305.01057 ? ? ? ? ? ? -51 LYS B CA  1 
+ATOM 5266  C C   . LYS B 1 46  ? 116.273 201.098 139.074 1.000 305.66824 ? ? ? ? ? ? -51 LYS B C   1 
+ATOM 5267  O O   . LYS B 1 46  ? 115.251 201.279 139.746 1.000 305.35679 ? ? ? ? ? ? -51 LYS B O   1 
+ATOM 5268  C CB  . LYS B 1 46  ? 116.515 202.322 136.893 1.000 304.52981 ? ? ? ? ? ? -51 LYS B CB  1 
+ATOM 5269  C CG  . LYS B 1 46  ? 117.061 201.199 136.029 1.000 304.62237 ? ? ? ? ? ? -51 LYS B CG  1 
+ATOM 5270  C CD  . LYS B 1 46  ? 116.415 201.202 134.655 1.000 304.23360 ? ? ? ? ? ? -51 LYS B CD  1 
+ATOM 5271  C CE  . LYS B 1 46  ? 116.527 202.565 133.993 1.000 304.20924 ? ? ? ? ? ? -51 LYS B CE  1 
+ATOM 5272  N NZ  . LYS B 1 46  ? 115.452 202.783 132.987 1.000 303.98253 ? ? ? ? ? ? -51 LYS B NZ  1 
+ATOM 5273  N N   . LEU B 1 47  ? 116.831 199.892 138.942 1.000 307.18545 ? ? ? ? ? ? -50 LEU B N   1 
+ATOM 5274  C CA  . LEU B 1 47  ? 116.216 198.727 139.568 1.000 306.45336 ? ? ? ? ? ? -50 LEU B CA  1 
+ATOM 5275  C C   . LEU B 1 47  ? 116.411 198.729 141.079 1.000 306.69853 ? ? ? ? ? ? -50 LEU B C   1 
+ATOM 5276  O O   . LEU B 1 47  ? 115.566 198.201 141.811 1.000 306.64661 ? ? ? ? ? ? -50 LEU B O   1 
+ATOM 5277  C CB  . LEU B 1 47  ? 116.780 197.444 138.959 1.000 305.48524 ? ? ? ? ? ? -50 LEU B CB  1 
+ATOM 5278  C CG  . LEU B 1 47  ? 116.138 196.142 139.439 1.000 304.58376 ? ? ? ? ? ? -50 LEU B CG  1 
+ATOM 5279  C CD1 . LEU B 1 47  ? 114.646 196.162 139.159 1.000 304.16152 ? ? ? ? ? ? -50 LEU B CD1 1 
+ATOM 5280  C CD2 . LEU B 1 47  ? 116.795 194.939 138.782 1.000 304.37510 ? ? ? ? ? ? -50 LEU B CD2 1 
+ATOM 5281  N N   . MET B 1 48  ? 117.510 199.314 141.562 1.000 308.83297 ? ? ? ? ? ? -49 MET B N   1 
+ATOM 5282  C CA  . MET B 1 48  ? 117.754 199.356 143.000 1.000 308.37143 ? ? ? ? ? ? -49 MET B CA  1 
+ATOM 5283  C C   . MET B 1 48  ? 116.678 200.162 143.717 1.000 308.74973 ? ? ? ? ? ? -49 MET B C   1 
+ATOM 5284  O O   . MET B 1 48  ? 116.224 199.779 144.801 1.000 309.16091 ? ? ? ? ? ? -49 MET B O   1 
+ATOM 5285  C CB  . MET B 1 48  ? 119.139 199.939 143.280 1.000 307.91204 ? ? ? ? ? ? -49 MET B CB  1 
+ATOM 5286  C CG  . MET B 1 48  ? 120.250 199.387 142.399 1.000 308.00449 ? ? ? ? ? ? -49 MET B CG  1 
+ATOM 5287  S SD  . MET B 1 48  ? 120.531 197.616 142.597 1.000 309.42583 ? ? ? ? ? ? -49 MET B SD  1 
+ATOM 5288  C CE  . MET B 1 48  ? 119.768 196.963 141.114 1.000 307.48924 ? ? ? ? ? ? -49 MET B CE  1 
+ATOM 5289  N N   . LYS B 1 49  ? 116.264 201.287 143.129 1.000 306.82400 ? ? ? ? ? ? -48 LYS B N   1 
+ATOM 5290  C CA  . LYS B 1 49  ? 115.169 202.062 143.703 1.000 305.87986 ? ? ? ? ? ? -48 LYS B CA  1 
+ATOM 5291  C C   . LYS B 1 49  ? 113.870 201.267 143.695 1.000 306.50065 ? ? ? ? ? ? -48 LYS B C   1 
+ATOM 5292  O O   . LYS B 1 49  ? 113.085 201.336 144.648 1.000 306.51694 ? ? ? ? ? ? -48 LYS B O   1 
+ATOM 5293  C CB  . LYS B 1 49  ? 115.000 203.376 142.941 1.000 304.46327 ? ? ? ? ? ? -48 LYS B CB  1 
+ATOM 5294  C CG  . LYS B 1 49  ? 116.149 204.354 143.123 1.000 304.11171 ? ? ? ? ? ? -48 LYS B CG  1 
+ATOM 5295  C CD  . LYS B 1 49  ? 116.283 204.776 144.577 1.000 303.90736 ? ? ? ? ? ? -48 LYS B CD  1 
+ATOM 5296  C CE  . LYS B 1 49  ? 117.365 205.830 144.750 1.000 303.96483 ? ? ? ? ? ? -48 LYS B CE  1 
+ATOM 5297  N NZ  . LYS B 1 49  ? 117.512 206.242 146.173 1.000 303.96343 ? ? ? ? ? ? -48 LYS B NZ  1 
+ATOM 5298  N N   . ALA B 1 50  ? 113.623 200.512 142.621 1.000 312.80767 ? ? ? ? ? ? -47 ALA B N   1 
+ATOM 5299  C CA  . ALA B 1 50  ? 112.416 199.695 142.552 1.000 312.27018 ? ? ? ? ? ? -47 ALA B CA  1 
+ATOM 5300  C C   . ALA B 1 50  ? 112.408 198.627 143.639 1.000 312.77676 ? ? ? ? ? ? -47 ALA B C   1 
+ATOM 5301  O O   . ALA B 1 50  ? 111.370 198.372 144.261 1.000 313.31692 ? ? ? ? ? ? -47 ALA B O   1 
+ATOM 5302  C CB  . ALA B 1 50  ? 112.293 199.055 141.170 1.000 311.14283 ? ? ? ? ? ? -47 ALA B CB  1 
+ATOM 5303  N N   . TYR B 1 51  ? 113.555 197.989 143.880 1.000 299.66858 ? ? ? ? ? ? -46 TYR B N   1 
+ATOM 5304  C CA  . TYR B 1 51  ? 113.632 196.987 144.937 1.000 298.27516 ? ? ? ? ? ? -46 TYR B CA  1 
+ATOM 5305  C C   . TYR B 1 51  ? 113.466 197.619 146.313 1.000 298.83172 ? ? ? ? ? ? -46 TYR B C   1 
+ATOM 5306  O O   . TYR B 1 51  ? 112.861 197.020 147.211 1.000 298.80577 ? ? ? ? ? ? -46 TYR B O   1 
+ATOM 5307  C CB  . TYR B 1 51  ? 114.956 196.229 144.852 1.000 297.78454 ? ? ? ? ? ? -46 TYR B CB  1 
+ATOM 5308  C CG  . TYR B 1 51  ? 115.043 195.054 145.798 1.000 296.95938 ? ? ? ? ? ? -46 TYR B CG  1 
+ATOM 5309  C CD1 . TYR B 1 51  ? 114.470 193.832 145.475 1.000 296.22260 ? ? ? ? ? ? -46 TYR B CD1 1 
+ATOM 5310  C CD2 . TYR B 1 51  ? 115.695 195.168 147.018 1.000 297.21911 ? ? ? ? ? ? -46 TYR B CD2 1 
+ATOM 5311  C CE1 . TYR B 1 51  ? 114.546 192.757 146.339 1.000 296.66394 ? ? ? ? ? ? -46 TYR B CE1 1 
+ATOM 5312  C CE2 . TYR B 1 51  ? 115.777 194.099 147.888 1.000 296.65334 ? ? ? ? ? ? -46 TYR B CE2 1 
+ATOM 5313  C CZ  . TYR B 1 51  ? 115.201 192.897 147.544 1.000 296.53445 ? ? ? ? ? ? -46 TYR B CZ  1 
+ATOM 5314  O OH  . TYR B 1 51  ? 115.282 191.830 148.408 1.000 295.98798 ? ? ? ? ? ? -46 TYR B OH  1 
+ATOM 5315  N N   . CYS B 1 52  ? 114.007 198.825 146.501 1.000 307.92272 ? ? ? ? ? ? -45 CYS B N   1 
+ATOM 5316  C CA  . CYS B 1 52  ? 113.903 199.490 147.797 1.000 307.15912 ? ? ? ? ? ? -45 CYS B CA  1 
+ATOM 5317  C C   . CYS B 1 52  ? 112.452 199.788 148.153 1.000 307.91337 ? ? ? ? ? ? -45 CYS B C   1 
+ATOM 5318  O O   . CYS B 1 52  ? 112.037 199.602 149.303 1.000 308.01583 ? ? ? ? ? ? -45 CYS B O   1 
+ATOM 5319  C CB  . CYS B 1 52  ? 114.729 200.775 147.796 1.000 306.13450 ? ? ? ? ? ? -45 CYS B CB  1 
+ATOM 5320  S SG  . CYS B 1 52  ? 115.246 201.325 149.439 1.000 303.45148 ? ? ? ? ? ? -45 CYS B SG  1 
+ATOM 5321  N N   . GLU B 1 53  ? 111.664 200.254 147.181 1.000 319.24247 ? ? ? ? ? ? -44 GLU B N   1 
+ATOM 5322  C CA  . GLU B 1 53  ? 110.267 200.568 147.460 1.000 318.77289 ? ? ? ? ? ? -44 GLU B CA  1 
+ATOM 5323  C C   . GLU B 1 53  ? 109.449 199.299 147.679 1.000 318.77552 ? ? ? ? ? ? -44 GLU B C   1 
+ATOM 5324  O O   . GLU B 1 53  ? 108.402 199.334 148.337 1.000 318.28139 ? ? ? ? ? ? -44 GLU B O   1 
+ATOM 5325  C CB  . GLU B 1 53  ? 109.693 201.440 146.336 1.000 318.35664 ? ? ? ? ? ? -44 GLU B CB  1 
+ATOM 5326  C CG  . GLU B 1 53  ? 109.400 200.762 144.993 1.000 318.68516 ? ? ? ? ? ? -44 GLU B CG  1 
+ATOM 5327  C CD  . GLU B 1 53  ? 108.174 199.871 145.007 1.000 318.56358 ? ? ? ? ? ? -44 GLU B CD  1 
+ATOM 5328  O OE1 . GLU B 1 53  ? 108.212 198.800 144.369 1.000 318.95562 ? ? ? ? ? ? -44 GLU B OE1 1 
+ATOM 5329  O OE2 . GLU B 1 53  ? 107.174 200.241 145.657 1.000 318.27751 ? ? ? ? ? ? -44 GLU B OE2 1 
+ATOM 5330  N N   . ARG B 1 54  ? 109.908 198.169 147.133 1.000 312.13258 ? ? ? ? ? ? -43 ARG B N   1 
+ATOM 5331  C CA  . ARG B 1 54  ? 109.270 196.893 147.442 1.000 310.68642 ? ? ? ? ? ? -43 ARG B CA  1 
+ATOM 5332  C C   . ARG B 1 54  ? 109.430 196.542 148.916 1.000 310.88696 ? ? ? ? ? ? -43 ARG B C   1 
+ATOM 5333  O O   . ARG B 1 54  ? 108.488 196.053 149.551 1.000 311.01444 ? ? ? ? ? ? -43 ARG B O   1 
+ATOM 5334  C CB  . ARG B 1 54  ? 109.850 195.784 146.563 1.000 310.30415 ? ? ? ? ? ? -43 ARG B CB  1 
+ATOM 5335  C CG  . ARG B 1 54  ? 109.508 195.905 145.090 1.000 310.82491 ? ? ? ? ? ? -43 ARG B CG  1 
+ATOM 5336  C CD  . ARG B 1 54  ? 108.025 195.677 144.849 1.000 310.76847 ? ? ? ? ? ? -43 ARG B CD  1 
+ATOM 5337  N NE  . ARG B 1 54  ? 107.673 195.825 143.441 1.000 310.95637 ? ? ? ? ? ? -43 ARG B NE  1 
+ATOM 5338  C CZ  . ARG B 1 54  ? 107.817 194.875 142.528 1.000 310.46163 ? ? ? ? ? ? -43 ARG B CZ  1 
+ATOM 5339  N NH1 . ARG B 1 54  ? 108.300 193.684 142.839 1.000 310.63636 ? ? ? ? ? ? -43 ARG B NH1 1 
+ATOM 5340  N NH2 . ARG B 1 54  ? 107.468 195.127 141.269 1.000 310.12362 ? ? ? ? ? ? -43 ARG B NH2 1 
+ATOM 5341  N N   . GLN B 1 55  ? 110.611 196.783 149.474 1.000 312.70418 ? ? ? ? ? ? -42 GLN B N   1 
+ATOM 5342  C CA  . GLN B 1 55  ? 110.874 196.482 150.876 1.000 311.99760 ? ? ? ? ? ? -42 GLN B CA  1 
+ATOM 5343  C C   . GLN B 1 55  ? 111.079 197.760 151.681 1.000 311.59968 ? ? ? ? ? ? -42 GLN B C   1 
+ATOM 5344  O O   . GLN B 1 55  ? 112.211 198.169 151.938 1.000 311.10487 ? ? ? ? ? ? -42 GLN B O   1 
+ATOM 5345  C CB  . GLN B 1 55  ? 112.099 195.575 151.009 1.000 311.59504 ? ? ? ? ? ? -42 GLN B CB  1 
+ATOM 5346  C CG  . GLN B 1 55  ? 112.339 194.674 149.808 1.000 311.99096 ? ? ? ? ? ? -42 GLN B CG  1 
+ATOM 5347  C CD  . GLN B 1 55  ? 111.270 193.611 149.654 1.000 312.29916 ? ? ? ? ? ? -42 GLN B CD  1 
+ATOM 5348  O OE1 . GLN B 1 55  ? 110.685 193.156 150.636 1.000 312.07006 ? ? ? ? ? ? -42 GLN B OE1 1 
+ATOM 5349  N NE2 . GLN B 1 55  ? 111.010 193.208 148.416 1.000 312.50897 ? ? ? ? ? ? -42 GLN B NE2 1 
+ATOM 5350  N N   . MET B 1 59  ? 117.783 202.460 151.299 1.000 265.17100 ? ? ? ? ? ? -38 MET B N   1 
+ATOM 5351  C CA  . MET B 1 59  ? 118.631 202.534 150.115 1.000 266.38174 ? ? ? ? ? ? -38 MET B CA  1 
+ATOM 5352  C C   . MET B 1 59  ? 120.102 202.400 150.490 1.000 266.89938 ? ? ? ? ? ? -38 MET B C   1 
+ATOM 5353  O O   . MET B 1 59  ? 120.819 201.567 149.940 1.000 268.02459 ? ? ? ? ? ? -38 MET B O   1 
+ATOM 5354  C CB  . MET B 1 59  ? 118.396 203.847 149.367 1.000 265.56523 ? ? ? ? ? ? -38 MET B CB  1 
+ATOM 5355  C CG  . MET B 1 59  ? 119.087 203.925 148.016 1.000 265.53109 ? ? ? ? ? ? -38 MET B CG  1 
+ATOM 5356  S SD  . MET B 1 59  ? 119.265 202.317 147.219 1.000 266.92589 ? ? ? ? ? ? -38 MET B SD  1 
+ATOM 5357  C CE  . MET B 1 59  ? 119.292 202.800 145.496 1.000 265.58509 ? ? ? ? ? ? -38 MET B CE  1 
+ATOM 5358  N N   . ARG B 1 60  ? 120.552 203.238 151.426 1.000 249.16029 ? ? ? ? ? ? -37 ARG B N   1 
+ATOM 5359  C CA  . ARG B 1 60  ? 121.927 203.134 151.901 1.000 248.24167 ? ? ? ? ? ? -37 ARG B CA  1 
+ATOM 5360  C C   . ARG B 1 60  ? 122.161 201.827 152.645 1.000 248.20770 ? ? ? ? ? ? -37 ARG B C   1 
+ATOM 5361  O O   . ARG B 1 60  ? 123.255 201.256 152.566 1.000 247.93652 ? ? ? ? ? ? -37 ARG B O   1 
+ATOM 5362  C CB  . ARG B 1 60  ? 122.267 204.322 152.800 1.000 246.93711 ? ? ? ? ? ? -37 ARG B CB  1 
+ATOM 5363  C CG  . ARG B 1 60  ? 121.192 204.650 153.823 1.000 246.90855 ? ? ? ? ? ? -37 ARG B CG  1 
+ATOM 5364  C CD  . ARG B 1 60  ? 121.578 205.858 154.660 1.000 247.81702 ? ? ? ? ? ? -37 ARG B CD  1 
+ATOM 5365  N NE  . ARG B 1 60  ? 120.617 206.110 155.727 1.000 249.34969 ? ? ? ? ? ? -37 ARG B NE  1 
+ATOM 5366  C CZ  . ARG B 1 60  ? 120.916 206.685 156.884 1.000 249.48765 ? ? ? ? ? ? -37 ARG B CZ  1 
+ATOM 5367  N NH1 . ARG B 1 60  ? 122.147 207.085 157.159 1.000 249.45879 ? ? ? ? ? ? -37 ARG B NH1 1 
+ATOM 5368  N NH2 . ARG B 1 60  ? 119.957 206.863 157.788 1.000 249.69515 ? ? ? ? ? ? -37 ARG B NH2 1 
+ATOM 5369  N N   . GLN B 1 61  ? 121.152 201.342 153.371 1.000 232.21625 ? ? ? ? ? ? -36 GLN B N   1 
+ATOM 5370  C CA  . GLN B 1 61  ? 121.310 200.108 154.132 1.000 232.08556 ? ? ? ? ? ? -36 GLN B CA  1 
+ATOM 5371  C C   . GLN B 1 61  ? 121.448 198.899 153.216 1.000 233.07103 ? ? ? ? ? ? -36 GLN B C   1 
+ATOM 5372  O O   . GLN B 1 61  ? 122.245 197.995 153.490 1.000 233.05905 ? ? ? ? ? ? -36 GLN B O   1 
+ATOM 5373  C CB  . GLN B 1 61  ? 120.128 199.928 155.085 1.000 230.27589 ? ? ? ? ? ? -36 GLN B CB  1 
+ATOM 5374  C CG  . GLN B 1 61  ? 119.721 201.197 155.819 1.000 230.21064 ? ? ? ? ? ? -36 GLN B CG  1 
+ATOM 5375  C CD  . GLN B 1 61  ? 120.546 201.445 157.069 1.000 231.23094 ? ? ? ? ? ? -36 GLN B CD  1 
+ATOM 5376  O OE1 . GLN B 1 61  ? 121.739 201.145 157.114 1.000 231.48486 ? ? ? ? ? ? -36 GLN B OE1 1 
+ATOM 5377  N NE2 . GLN B 1 61  ? 119.909 201.998 158.095 1.000 231.59679 ? ? ? ? ? ? -36 GLN B NE2 1 
+ATOM 5378  N N   . ILE B 1 62  ? 120.686 198.862 152.129 1.000 231.03605 ? ? ? ? ? ? -35 ILE B N   1 
+ATOM 5379  C CA  . ILE B 1 62  ? 120.685 197.704 151.244 1.000 229.44914 ? ? ? ? ? ? -35 ILE B CA  1 
+ATOM 5380  C C   . ILE B 1 62  ? 121.963 197.693 150.415 1.000 228.55279 ? ? ? ? ? ? -35 ILE B C   1 
+ATOM 5381  O O   . ILE B 1 62  ? 122.486 198.745 150.027 1.000 227.94212 ? ? ? ? ? ? -35 ILE B O   1 
+ATOM 5382  C CB  . ILE B 1 62  ? 119.424 197.697 150.360 1.000 227.73083 ? ? ? ? ? ? -35 ILE B CB  1 
+ATOM 5383  C CG1 . ILE B 1 62  ? 119.199 196.308 149.760 1.000 227.64604 ? ? ? ? ? ? -35 ILE B CG1 1 
+ATOM 5384  C CG2 . ILE B 1 62  ? 119.503 198.754 149.270 1.000 227.91598 ? ? ? ? ? ? -35 ILE B CG2 1 
+ATOM 5385  C CD1 . ILE B 1 62  ? 118.928 195.237 150.792 1.000 226.89793 ? ? ? ? ? ? -35 ILE B CD1 1 
+ATOM 5386  N N   . ARG B 1 63  ? 122.490 196.495 150.174 1.000 205.41788 ? ? ? ? ? ? -34 ARG B N   1 
+ATOM 5387  C CA  . ARG B 1 63  ? 123.677 196.297 149.355 1.000 203.17095 ? ? ? ? ? ? -34 ARG B CA  1 
+ATOM 5388  C C   . ARG B 1 63  ? 123.414 195.172 148.366 1.000 205.84032 ? ? ? ? ? ? -34 ARG B C   1 
+ATOM 5389  O O   . ARG B 1 63  ? 122.880 194.123 148.736 1.000 208.02487 ? ? ? ? ? ? -34 ARG B O   1 
+ATOM 5390  C CB  . ARG B 1 63  ? 124.904 195.969 150.213 1.000 202.41143 ? ? ? ? ? ? -34 ARG B CB  1 
+ATOM 5391  C CG  . ARG B 1 63  ? 126.212 196.496 149.650 1.000 203.32466 ? ? ? ? ? ? -34 ARG B CG  1 
+ATOM 5392  C CD  . ARG B 1 63  ? 127.395 196.064 150.502 1.000 202.66687 ? ? ? ? ? ? -34 ARG B CD  1 
+ATOM 5393  N NE  . ARG B 1 63  ? 127.558 196.909 151.678 1.000 203.30522 ? ? ? ? ? ? -34 ARG B NE  1 
+ATOM 5394  C CZ  . ARG B 1 63  ? 128.426 197.907 151.768 1.000 201.67869 ? ? ? ? ? ? -34 ARG B CZ  1 
+ATOM 5395  N NH1 . ARG B 1 63  ? 129.232 198.214 150.765 1.000 199.94953 ? ? ? ? ? ? -34 ARG B NH1 1 
+ATOM 5396  N NH2 . ARG B 1 63  ? 128.486 198.616 152.891 1.000 199.77444 ? ? ? ? ? ? -34 ARG B NH2 1 
+ATOM 5397  N N   . PHE B 1 64  ? 123.795 195.392 147.112 1.000 231.30226 ? ? ? ? ? ? -33 PHE B N   1 
+ATOM 5398  C CA  . PHE B 1 64  ? 123.515 194.460 146.028 1.000 231.90776 ? ? ? ? ? ? -33 PHE B CA  1 
+ATOM 5399  C C   . PHE B 1 64  ? 124.813 193.855 145.515 1.000 230.32520 ? ? ? ? ? ? -33 PHE B C   1 
+ATOM 5400  O O   . PHE B 1 64  ? 125.767 194.580 145.218 1.000 228.80682 ? ? ? ? ? ? -33 PHE B O   1 
+ATOM 5401  C CB  . PHE B 1 64  ? 122.772 195.158 144.888 1.000 231.49108 ? ? ? ? ? ? -33 PHE B CB  1 
+ATOM 5402  C CG  . PHE B 1 64  ? 121.368 195.549 145.235 1.000 231.64265 ? ? ? ? ? ? -33 PHE B CG  1 
+ATOM 5403  C CD1 . PHE B 1 64  ? 121.104 196.759 145.852 1.000 231.48342 ? ? ? ? ? ? -33 PHE B CD1 1 
+ATOM 5404  C CD2 . PHE B 1 64  ? 120.309 194.706 144.944 1.000 231.14848 ? ? ? ? ? ? -33 PHE B CD2 1 
+ATOM 5405  C CE1 . PHE B 1 64  ? 119.812 197.122 146.170 1.000 231.79641 ? ? ? ? ? ? -33 PHE B CE1 1 
+ATOM 5406  C CE2 . PHE B 1 64  ? 119.015 195.064 145.261 1.000 232.01841 ? ? ? ? ? ? -33 PHE B CE2 1 
+ATOM 5407  C CZ  . PHE B 1 64  ? 118.767 196.273 145.876 1.000 232.70882 ? ? ? ? ? ? -33 PHE B CZ  1 
+ATOM 5408  N N   . ARG B 1 65  ? 124.841 192.529 145.412 1.000 206.62366 ? ? ? ? ? ? -32 ARG B N   1 
+ATOM 5409  C CA  . ARG B 1 65  ? 125.995 191.804 144.907 1.000 206.11152 ? ? ? ? ? ? -32 ARG B CA  1 
+ATOM 5410  C C   . ARG B 1 65  ? 125.533 190.734 143.930 1.000 206.56625 ? ? ? ? ? ? -32 ARG B C   1 
+ATOM 5411  O O   . ARG B 1 65  ? 124.401 190.250 144.002 1.000 208.82008 ? ? ? ? ? ? -32 ARG B O   1 
+ATOM 5412  C CB  . ARG B 1 65  ? 126.805 191.170 146.051 1.000 206.06215 ? ? ? ? ? ? -32 ARG B CB  1 
+ATOM 5413  C CG  . ARG B 1 65  ? 126.455 189.722 146.349 1.000 205.83733 ? ? ? ? ? ? -32 ARG B CG  1 
+ATOM 5414  C CD  . ARG B 1 65  ? 127.027 189.282 147.685 1.000 206.17933 ? ? ? ? ? ? -32 ARG B CD  1 
+ATOM 5415  N NE  . ARG B 1 65  ? 126.443 188.028 148.147 1.000 207.34269 ? ? ? ? ? ? -32 ARG B NE  1 
+ATOM 5416  C CZ  . ARG B 1 65  ? 125.781 187.883 149.286 1.000 204.97912 ? ? ? ? ? ? -32 ARG B CZ  1 
+ATOM 5417  N NH1 . ARG B 1 65  ? 125.589 188.902 150.108 1.000 204.96186 ? ? ? ? ? ? -32 ARG B NH1 1 
+ATOM 5418  N NH2 . ARG B 1 65  ? 125.300 186.687 149.610 1.000 202.56448 ? ? ? ? ? ? -32 ARG B NH2 1 
+ATOM 5419  N N   . PHE B 1 66  ? 126.420 190.378 143.003 1.000 207.78628 ? ? ? ? ? ? -31 PHE B N   1 
+ATOM 5420  C CA  . PHE B 1 66  ? 126.145 189.351 142.006 1.000 207.75079 ? ? ? ? ? ? -31 PHE B CA  1 
+ATOM 5421  C C   . PHE B 1 66  ? 127.333 188.405 141.943 1.000 208.06175 ? ? ? ? ? ? -31 PHE B C   1 
+ATOM 5422  O O   . PHE B 1 66  ? 128.438 188.819 141.578 1.000 209.67275 ? ? ? ? ? ? -31 PHE B O   1 
+ATOM 5423  C CB  . PHE B 1 66  ? 125.878 189.969 140.631 1.000 206.77144 ? ? ? ? ? ? -31 PHE B CB  1 
+ATOM 5424  C CG  . PHE B 1 66  ? 125.815 188.963 139.518 1.000 207.41459 ? ? ? ? ? ? -31 PHE B CG  1 
+ATOM 5425  C CD1 . PHE B 1 66  ? 124.846 187.974 139.516 1.000 207.96613 ? ? ? ? ? ? -31 PHE B CD1 1 
+ATOM 5426  C CD2 . PHE B 1 66  ? 126.725 189.004 138.476 1.000 206.83590 ? ? ? ? ? ? -31 PHE B CD2 1 
+ATOM 5427  C CE1 . PHE B 1 66  ? 124.785 187.045 138.495 1.000 207.04923 ? ? ? ? ? ? -31 PHE B CE1 1 
+ATOM 5428  C CE2 . PHE B 1 66  ? 126.669 188.078 137.452 1.000 207.89205 ? ? ? ? ? ? -31 PHE B CE2 1 
+ATOM 5429  C CZ  . PHE B 1 66  ? 125.698 187.098 137.462 1.000 207.48396 ? ? ? ? ? ? -31 PHE B CZ  1 
+ATOM 5430  N N   . ASP B 1 67  ? 127.100 187.139 142.294 1.000 185.84593 ? ? ? ? ? ? -30 ASP B N   1 
+ATOM 5431  C CA  . ASP B 1 67  ? 128.143 186.112 142.300 1.000 185.65408 ? ? ? ? ? ? -30 ASP B CA  1 
+ATOM 5432  C C   . ASP B 1 67  ? 129.330 186.532 143.164 1.000 185.35597 ? ? ? ? ? ? -30 ASP B C   1 
+ATOM 5433  O O   . ASP B 1 67  ? 130.489 186.295 142.819 1.000 182.60094 ? ? ? ? ? ? -30 ASP B O   1 
+ATOM 5434  C CB  . ASP B 1 67  ? 128.596 185.775 140.878 1.000 184.07299 ? ? ? ? ? ? -30 ASP B CB  1 
+ATOM 5435  C CG  . ASP B 1 67  ? 128.628 184.284 140.617 1.000 184.75306 ? ? ? ? ? ? -30 ASP B CG  1 
+ATOM 5436  O OD1 . ASP B 1 67  ? 127.547 183.659 140.604 1.000 184.16906 ? ? ? ? ? ? -30 ASP B OD1 1 
+ATOM 5437  O OD2 . ASP B 1 67  ? 129.734 183.737 140.425 1.000 182.67670 ? ? ? ? ? ? -30 ASP B OD2 1 
+ATOM 5438  N N   . GLY B 1 68  ? 129.039 187.161 144.300 1.000 182.83288 ? ? ? ? ? ? -29 GLY B N   1 
+ATOM 5439  C CA  . GLY B 1 68  ? 130.068 187.604 145.214 1.000 181.20468 ? ? ? ? ? ? -29 GLY B CA  1 
+ATOM 5440  C C   . GLY B 1 68  ? 130.709 188.930 144.874 1.000 184.48051 ? ? ? ? ? ? -29 GLY B C   1 
+ATOM 5441  O O   . GLY B 1 68  ? 131.600 189.372 145.610 1.000 180.64081 ? ? ? ? ? ? -29 GLY B O   1 
+ATOM 5442  N N   . GLN B 1 69  ? 130.290 189.579 143.791 1.000 205.51899 ? ? ? ? ? ? -28 GLN B N   1 
+ATOM 5443  C CA  . GLN B 1 69  ? 130.824 190.866 143.391 1.000 202.72944 ? ? ? ? ? ? -28 GLN B CA  1 
+ATOM 5444  C C   . GLN B 1 69  ? 129.733 191.924 143.479 1.000 203.30734 ? ? ? ? ? ? -28 GLN B C   1 
+ATOM 5445  O O   . GLN B 1 69  ? 128.638 191.723 142.935 1.000 205.89117 ? ? ? ? ? ? -28 GLN B O   1 
+ATOM 5446  C CB  . GLN B 1 69  ? 131.382 190.807 141.960 1.000 201.72060 ? ? ? ? ? ? -28 GLN B CB  1 
+ATOM 5447  C CG  . GLN B 1 69  ? 132.185 189.553 141.663 1.000 202.43204 ? ? ? ? ? ? -28 GLN B CG  1 
+ATOM 5448  C CD  . GLN B 1 69  ? 133.643 189.691 142.055 1.000 203.55230 ? ? ? ? ? ? -28 GLN B CD  1 
+ATOM 5449  O OE1 . GLN B 1 69  ? 134.141 190.799 142.252 1.000 204.25020 ? ? ? ? ? ? -28 GLN B OE1 1 
+ATOM 5450  N NE2 . GLN B 1 69  ? 134.335 188.564 142.174 1.000 201.51049 ? ? ? ? ? ? -28 GLN B NE2 1 
+ATOM 5451  N N   . PRO B 1 70  ? 129.981 193.055 144.157 1.000 197.51854 ? ? ? ? ? ? -27 PRO B N   1 
+ATOM 5452  C CA  . PRO B 1 70  ? 129.007 194.141 144.313 1.000 196.79167 ? ? ? ? ? ? -27 PRO B CA  1 
+ATOM 5453  C C   . PRO B 1 70  ? 128.545 194.725 142.981 1.000 195.06780 ? ? ? ? ? ? -27 PRO B C   1 
+ATOM 5454  O O   . PRO B 1 70  ? 129.302 194.677 142.013 1.000 196.03446 ? ? ? ? ? ? -27 PRO B O   1 
+ATOM 5455  C CB  . PRO B 1 70  ? 129.778 195.189 145.121 1.000 193.72858 ? ? ? ? ? ? -27 PRO B CB  1 
+ATOM 5456  C CG  . PRO B 1 70  ? 130.838 194.420 145.826 1.000 192.34113 ? ? ? ? ? ? -27 PRO B CG  1 
+ATOM 5457  C CD  . PRO B 1 70  ? 131.231 193.328 144.883 1.000 193.99080 ? ? ? ? ? ? -27 PRO B CD  1 
+ATOM 5458  N N   . THR B 1 87  ? 120.660 185.753 139.245 1.000 246.65919 ? ? ? ? ? ? -10 THR B N   1 
+ATOM 5459  C CA  . THR B 1 87  ? 120.083 186.173 140.516 1.000 248.40036 ? ? ? ? ? ? -10 THR B CA  1 
+ATOM 5460  C C   . THR B 1 87  ? 120.992 187.167 141.233 1.000 249.29472 ? ? ? ? ? ? -10 THR B C   1 
+ATOM 5461  O O   . THR B 1 87  ? 122.214 187.114 141.100 1.000 249.19893 ? ? ? ? ? ? -10 THR B O   1 
+ATOM 5462  C CB  . THR B 1 87  ? 119.818 184.970 141.439 1.000 248.31012 ? ? ? ? ? ? -10 THR B CB  1 
+ATOM 5463  O OG1 . THR B 1 87  ? 119.394 185.435 142.726 1.000 248.96768 ? ? ? ? ? ? -10 THR B OG1 1 
+ATOM 5464  C CG2 . THR B 1 87  ? 121.075 184.128 141.594 1.000 247.79785 ? ? ? ? ? ? -10 THR B CG2 1 
+ATOM 5465  N N   . ILE B 1 88  ? 120.385 188.075 141.991 1.000 250.92916 ? ? ? ? ? ? -9  ILE B N   1 
+ATOM 5466  C CA  . ILE B 1 88  ? 121.104 189.115 142.717 1.000 250.33270 ? ? ? ? ? ? -9  ILE B CA  1 
+ATOM 5467  C C   . ILE B 1 88  ? 120.823 188.947 144.203 1.000 250.87633 ? ? ? ? ? ? -9  ILE B C   1 
+ATOM 5468  O O   . ILE B 1 88  ? 119.660 188.887 144.617 1.000 252.55208 ? ? ? ? ? ? -9  ILE B O   1 
+ATOM 5469  C CB  . ILE B 1 88  ? 120.698 190.523 142.243 1.000 248.50272 ? ? ? ? ? ? -9  ILE B CB  1 
+ATOM 5470  C CG1 . ILE B 1 88  ? 120.798 190.626 140.721 1.000 247.12700 ? ? ? ? ? ? -9  ILE B CG1 1 
+ATOM 5471  C CG2 . ILE B 1 88  ? 121.565 191.579 142.907 1.000 247.86999 ? ? ? ? ? ? -9  ILE B CG2 1 
+ATOM 5472  C CD1 . ILE B 1 88  ? 122.183 190.363 140.183 1.000 247.19715 ? ? ? ? ? ? -9  ILE B CD1 1 
+ATOM 5473  N N   . ASP B 1 89  ? 121.884 188.870 144.998 1.000 234.07311 ? ? ? ? ? ? -8  ASP B N   1 
+ATOM 5474  C CA  . ASP B 1 89  ? 121.757 188.796 146.444 1.000 232.72075 ? ? ? ? ? ? -8  ASP B CA  1 
+ATOM 5475  C C   . ASP B 1 89  ? 121.688 190.198 147.035 1.000 232.15505 ? ? ? ? ? ? -8  ASP B C   1 
+ATOM 5476  O O   . ASP B 1 89  ? 122.199 191.161 146.459 1.000 232.05757 ? ? ? ? ? ? -8  ASP B O   1 
+ATOM 5477  C CB  . ASP B 1 89  ? 122.929 188.027 147.055 1.000 231.21093 ? ? ? ? ? ? -8  ASP B CB  1 
+ATOM 5478  C CG  . ASP B 1 89  ? 122.902 186.551 146.708 1.000 231.33545 ? ? ? ? ? ? -8  ASP B CG  1 
+ATOM 5479  O OD1 . ASP B 1 89  ? 122.038 185.828 147.247 1.000 231.82454 ? ? ? ? ? ? -8  ASP B OD1 1 
+ATOM 5480  O OD2 . ASP B 1 89  ? 123.744 186.113 145.897 1.000 230.83379 ? ? ? ? ? ? -8  ASP B OD2 1 
+ATOM 5481  N N   . VAL B 1 90  ? 121.044 190.305 148.194 1.000 235.38041 ? ? ? ? ? ? -7  VAL B N   1 
+ATOM 5482  C CA  . VAL B 1 90  ? 120.883 191.581 148.877 1.000 233.88782 ? ? ? ? ? ? -7  VAL B CA  1 
+ATOM 5483  C C   . VAL B 1 90  ? 121.496 191.481 150.266 1.000 233.25237 ? ? ? ? ? ? -7  VAL B C   1 
+ATOM 5484  O O   . VAL B 1 90  ? 121.771 190.388 150.772 1.000 233.98605 ? ? ? ? ? ? -7  VAL B O   1 
+ATOM 5485  C CB  . VAL B 1 90  ? 119.404 192.012 148.964 1.000 233.76710 ? ? ? ? ? ? -7  VAL B CB  1 
+ATOM 5486  C CG1 . VAL B 1 90  ? 118.784 192.064 147.576 1.000 233.64475 ? ? ? ? ? ? -7  VAL B CG1 1 
+ATOM 5487  C CG2 . VAL B 1 90  ? 118.630 191.072 149.870 1.000 234.75143 ? ? ? ? ? ? -7  VAL B CG2 1 
+ATOM 5488  N N   . PHE B 1 91  ? 121.714 192.641 150.879 1.000 212.31536 ? ? ? ? ? ? -6  PHE B N   1 
+ATOM 5489  C CA  . PHE B 1 91  ? 122.351 192.749 152.186 1.000 213.65731 ? ? ? ? ? ? -6  PHE B CA  1 
+ATOM 5490  C C   . PHE B 1 91  ? 121.695 193.893 152.943 1.000 214.23776 ? ? ? ? ? ? -6  PHE B C   1 
+ATOM 5491  O O   . PHE B 1 91  ? 121.773 195.046 152.509 1.000 214.73891 ? ? ? ? ? ? -6  PHE B O   1 
+ATOM 5492  C CB  . PHE B 1 91  ? 123.855 192.987 152.033 1.000 213.66699 ? ? ? ? ? ? -6  PHE B CB  1 
+ATOM 5493  C CG  . PHE B 1 91  ? 124.623 192.885 153.314 1.000 214.53495 ? ? ? ? ? ? -6  PHE B CG  1 
+ATOM 5494  C CD1 . PHE B 1 91  ? 124.383 191.853 154.203 1.000 214.09898 ? ? ? ? ? ? -6  PHE B CD1 1 
+ATOM 5495  C CD2 . PHE B 1 91  ? 125.592 193.823 153.627 1.000 212.35840 ? ? ? ? ? ? -6  PHE B CD2 1 
+ATOM 5496  C CE1 . PHE B 1 91  ? 125.094 191.762 155.381 1.000 211.99538 ? ? ? ? ? ? -6  PHE B CE1 1 
+ATOM 5497  C CE2 . PHE B 1 91  ? 126.304 193.736 154.802 1.000 210.64409 ? ? ? ? ? ? -6  PHE B CE2 1 
+ATOM 5498  C CZ  . PHE B 1 91  ? 126.055 192.706 155.679 1.000 211.38309 ? ? ? ? ? ? -6  PHE B CZ  1 
+ATOM 5499  N N   . GLN B 1 92  ? 121.061 193.583 154.074 1.000 213.94583 ? ? ? ? ? ? -5  GLN B N   1 
+ATOM 5500  C CA  . GLN B 1 92  ? 120.247 194.580 154.760 1.000 213.23953 ? ? ? ? ? ? -5  GLN B CA  1 
+ATOM 5501  C C   . GLN B 1 92  ? 120.730 194.874 156.176 1.000 214.04403 ? ? ? ? ? ? -5  GLN B C   1 
+ATOM 5502  O O   . GLN B 1 92  ? 119.924 194.949 157.109 1.000 213.58096 ? ? ? ? ? ? -5  GLN B O   1 
+ATOM 5503  C CB  . GLN B 1 92  ? 118.782 194.138 154.785 1.000 211.52540 ? ? ? ? ? ? -5  GLN B CB  1 
+ATOM 5504  C CG  . GLN B 1 92  ? 118.572 192.684 155.161 1.000 212.15201 ? ? ? ? ? ? -5  GLN B CG  1 
+ATOM 5505  C CD  . GLN B 1 92  ? 117.154 192.220 154.897 1.000 211.73249 ? ? ? ? ? ? -5  GLN B CD  1 
+ATOM 5506  O OE1 . GLN B 1 92  ? 116.427 192.828 154.112 1.000 210.48170 ? ? ? ? ? ? -5  GLN B OE1 1 
+ATOM 5507  N NE2 . GLN B 1 92  ? 116.753 191.138 155.554 1.000 212.49702 ? ? ? ? ? ? -5  GLN B NE2 1 
+ATOM 5508  N N   . GLN B 1 93  ? 122.041 195.036 156.341 1.000 205.20021 ? ? ? ? ? ? -4  GLN B N   1 
+ATOM 5509  C CA  . GLN B 1 93  ? 122.655 195.588 157.560 1.000 204.12617 ? ? ? ? ? ? -4  GLN B CA  1 
+ATOM 5510  C C   . GLN B 1 93  ? 122.367 194.656 158.735 1.000 204.19304 ? ? ? ? ? ? -4  GLN B C   1 
+ATOM 5511  O O   . GLN B 1 93  ? 122.506 193.431 158.587 1.000 202.71314 ? ? ? ? ? ? -4  GLN B O   1 
+ATOM 5512  C CB  . GLN B 1 93  ? 122.187 197.025 157.738 1.000 204.22304 ? ? ? ? ? ? -4  GLN B CB  1 
+ATOM 5513  C CG  . GLN B 1 93  ? 122.708 197.977 156.686 1.000 205.55859 ? ? ? ? ? ? -4  GLN B CG  1 
+ATOM 5514  C CD  . GLN B 1 93  ? 124.217 198.038 156.656 1.000 204.32600 ? ? ? ? ? ? -4  GLN B CD  1 
+ATOM 5515  O OE1 . GLN B 1 93  ? 124.842 198.704 157.481 1.000 203.43256 ? ? ? ? ? ? -4  GLN B OE1 1 
+ATOM 5516  N NE2 . GLN B 1 93  ? 124.815 197.341 155.698 1.000 202.80553 ? ? ? ? ? ? -4  GLN B NE2 1 
+ATOM 5517  N N   . GLN B 1 94  ? 121.972 195.174 159.897 1.000 195.34316 ? ? ? ? ? ? -3  GLN B N   1 
+ATOM 5518  C CA  . GLN B 1 94  ? 121.878 194.392 161.127 1.000 194.20877 ? ? ? ? ? ? -3  GLN B CA  1 
+ATOM 5519  C C   . GLN B 1 94  ? 120.715 193.417 161.029 1.000 192.96945 ? ? ? ? ? ? -3  GLN B C   1 
+ATOM 5520  O O   . GLN B 1 94  ? 119.548 193.807 161.096 1.000 189.62627 ? ? ? ? ? ? -3  GLN B O   1 
+ATOM 5521  C CB  . GLN B 1 94  ? 121.718 195.315 162.330 1.000 192.54709 ? ? ? ? ? ? -3  GLN B CB  1 
+ATOM 5522  C CG  . GLN B 1 94  ? 122.951 196.144 162.640 1.000 192.06513 ? ? ? ? ? ? -3  GLN B CG  1 
+ATOM 5523  C CD  . GLN B 1 94  ? 122.990 197.441 161.860 1.000 192.13426 ? ? ? ? ? ? -3  GLN B CD  1 
+ATOM 5524  O OE1 . GLN B 1 94  ? 122.046 197.778 161.145 1.000 191.17700 ? ? ? ? ? ? -3  GLN B OE1 1 
+ATOM 5525  N NE2 . GLN B 1 94  ? 124.088 198.176 161.988 1.000 191.64244 ? ? ? ? ? ? -3  GLN B NE2 1 
+ATOM 5526  N N   . THR B 1 95  ? 121.039 192.138 160.871 1.000 188.10917 ? ? ? ? ? ? -2  THR B N   1 
+ATOM 5527  C CA  . THR B 1 95  ? 120.058 191.068 160.877 1.000 187.57447 ? ? ? ? ? ? -2  THR B CA  1 
+ATOM 5528  C C   . THR B 1 95  ? 120.621 189.914 161.690 1.000 186.87791 ? ? ? ? ? ? -2  THR B C   1 
+ATOM 5529  O O   . THR B 1 95  ? 121.796 189.905 162.065 1.000 182.70958 ? ? ? ? ? ? -2  THR B O   1 
+ATOM 5530  C CB  . THR B 1 95  ? 119.708 190.607 159.457 1.000 187.35487 ? ? ? ? ? ? -2  THR B CB  1 
+ATOM 5531  O OG1 . THR B 1 95  ? 120.899 190.564 158.661 1.000 186.26181 ? ? ? ? ? ? -2  THR B OG1 1 
+ATOM 5532  C CG2 . THR B 1 95  ? 118.711 191.560 158.816 1.000 185.12083 ? ? ? ? ? ? -2  THR B CG2 1 
+ATOM 5533  N N   . GLY B 1 96  ? 119.772 188.928 161.963 1.000 182.70985 ? ? ? ? ? ? -1  GLY B N   1 
+ATOM 5534  C CA  . GLY B 1 96  ? 120.226 187.737 162.651 1.000 180.27575 ? ? ? ? ? ? -1  GLY B CA  1 
+ATOM 5535  C C   . GLY B 1 96  ? 121.010 186.821 161.735 1.000 181.38258 ? ? ? ? ? ? -1  GLY B C   1 
+ATOM 5536  O O   . GLY B 1 96  ? 120.776 185.609 161.704 1.000 181.79506 ? ? ? ? ? ? -1  GLY B O   1 
+ATOM 5537  N N   . GLY B 1 97  ? 121.949 187.394 160.982 1.000 147.06675 ? ? ? ? ? ? 0   GLY B N   1 
+ATOM 5538  C CA  . GLY B 1 97  ? 122.734 186.662 160.018 1.000 143.42980 ? ? ? ? ? ? 0   GLY B CA  1 
+ATOM 5539  C C   . GLY B 1 97  ? 124.102 186.286 160.563 1.000 141.05614 ? ? ? ? ? ? 0   GLY B C   1 
+ATOM 5540  O O   . GLY B 1 97  ? 124.542 186.745 161.614 1.000 136.69342 ? ? ? ? ? ? 0   GLY B O   1 
+ATOM 5541  N N   . SER B 1 98  ? 124.773 185.425 159.810 1.000 110.07840 ? ? ? ? ? ? 1   SER B N   1 
+ATOM 5542  C CA  . SER B 1 98  ? 126.090 184.950 160.185 1.000 101.03848 ? ? ? ? ? ? 1   SER B CA  1 
+ATOM 5543  C C   . SER B 1 98  ? 127.144 186.005 159.881 1.000 101.82571 ? ? ? ? ? ? 1   SER B C   1 
+ATOM 5544  O O   . SER B 1 98  ? 126.912 186.965 159.143 1.000 110.92702 ? ? ? ? ? ? 1   SER B O   1 
+ATOM 5545  C CB  . SER B 1 98  ? 126.417 183.663 159.441 1.000 108.93394 ? ? ? ? ? ? 1   SER B CB  1 
+ATOM 5546  O OG  . SER B 1 98  ? 126.105 183.799 158.068 1.000 114.71938 ? ? ? ? ? ? 1   SER B OG  1 
+ATOM 5547  N N   . LYS B 1 99  ? 128.324 185.819 160.469 1.000 100.53555 ? ? ? ? ? ? 2   LYS B N   1 
+ATOM 5548  C CA  . LYS B 1 99  ? 129.470 186.619 160.062 1.000 100.00267 ? ? ? ? ? ? 2   LYS B CA  1 
+ATOM 5549  C C   . LYS B 1 99  ? 129.849 186.327 158.619 1.000 104.15715 ? ? ? ? ? ? 2   LYS B C   1 
+ATOM 5550  O O   . LYS B 1 99  ? 130.126 187.249 157.848 1.000 110.24116 ? ? ? ? ? ? 2   LYS B O   1 
+ATOM 5551  C CB  . LYS B 1 99  ? 130.652 186.351 160.987 1.000 95.85034  ? ? ? ? ? ? 2   LYS B CB  1 
+ATOM 5552  C CG  . LYS B 1 99  ? 130.541 187.016 162.341 1.000 103.19239 ? ? ? ? ? ? 2   LYS B CG  1 
+ATOM 5553  C CD  . LYS B 1 99  ? 131.370 186.283 163.375 1.000 104.01213 ? ? ? ? ? ? 2   LYS B CD  1 
+ATOM 5554  C CE  . LYS B 1 99  ? 132.720 185.886 162.812 1.000 108.31429 ? ? ? ? ? ? 2   LYS B CE  1 
+ATOM 5555  N NZ  . LYS B 1 99  ? 133.499 187.071 162.367 1.000 112.35427 ? ? ? ? ? ? 2   LYS B NZ  1 
+ATOM 5556  N N   . PHE B 1 100 ? 129.843 185.056 158.233 1.000 83.29540  ? ? ? ? ? ? 3   PHE B N   1 
+ATOM 5557  C CA  . PHE B 1 100 ? 130.253 184.641 156.899 1.000 78.38036  ? ? ? ? ? ? 3   PHE B CA  1 
+ATOM 5558  C C   . PHE B 1 100 ? 129.110 184.863 155.920 1.000 88.56700  ? ? ? ? ? ? 3   PHE B C   1 
+ATOM 5559  O O   . PHE B 1 100 ? 128.022 184.308 156.094 1.000 100.48160 ? ? ? ? ? ? 3   PHE B O   1 
+ATOM 5560  C CB  . PHE B 1 100 ? 130.678 183.176 156.903 1.000 69.65007  ? ? ? ? ? ? 3   PHE B CB  1 
+ATOM 5561  C CG  . PHE B 1 100 ? 131.697 182.853 157.945 1.000 80.40264  ? ? ? ? ? ? 3   PHE B CG  1 
+ATOM 5562  C CD1 . PHE B 1 100 ? 131.311 182.478 159.214 1.000 87.55247  ? ? ? ? ? ? 3   PHE B CD1 1 
+ATOM 5563  C CD2 . PHE B 1 100 ? 133.043 182.938 157.660 1.000 91.14597  ? ? ? ? ? ? 3   PHE B CD2 1 
+ATOM 5564  C CE1 . PHE B 1 100 ? 132.247 182.190 160.175 1.000 96.31756  ? ? ? ? ? ? 3   PHE B CE1 1 
+ATOM 5565  C CE2 . PHE B 1 100 ? 133.982 182.649 158.618 1.000 83.14233  ? ? ? ? ? ? 3   PHE B CE2 1 
+ATOM 5566  C CZ  . PHE B 1 100 ? 133.583 182.276 159.877 1.000 89.84916  ? ? ? ? ? ? 3   PHE B CZ  1 
+ATOM 5567  N N   . SER B 1 101 ? 129.359 185.672 154.893 1.000 88.69552  ? ? ? ? ? ? 4   SER B N   1 
+ATOM 5568  C CA  . SER B 1 101 ? 128.354 185.934 153.872 1.000 82.30307  ? ? ? ? ? ? 4   SER B CA  1 
+ATOM 5569  C C   . SER B 1 101 ? 128.481 184.956 152.710 1.000 87.29652  ? ? ? ? ? ? 4   SER B C   1 
+ATOM 5570  O O   . SER B 1 101 ? 127.540 184.218 152.407 1.000 105.18953 ? ? ? ? ? ? 4   SER B O   1 
+ATOM 5571  C CB  . SER B 1 101 ? 128.470 187.377 153.376 1.000 90.68825  ? ? ? ? ? ? 4   SER B CB  1 
+ATOM 5572  O OG  . SER B 1 101 ? 128.101 188.288 154.391 1.000 104.23553 ? ? ? ? ? ? 4   SER B OG  1 
+ATOM 5573  N N   . ASN B 1 102 ? 129.638 184.937 152.058 1.000 63.52124  ? ? ? ? ? ? 5   ASN B N   1 
+ATOM 5574  C CA  . ASN B 1 102 ? 129.852 184.045 150.930 1.000 75.94810  ? ? ? ? ? ? 5   ASN B CA  1 
+ATOM 5575  C C   . ASN B 1 102 ? 131.345 183.918 150.682 1.000 73.86092  ? ? ? ? ? ? 5   ASN B C   1 
+ATOM 5576  O O   . ASN B 1 102 ? 132.150 184.681 151.215 1.000 90.52047  ? ? ? ? ? ? 5   ASN B O   1 
+ATOM 5577  C CB  . ASN B 1 102 ? 129.127 184.543 149.679 1.000 89.46145  ? ? ? ? ? ? 5   ASN B CB  1 
+ATOM 5578  C CG  . ASN B 1 102 ? 129.803 185.733 149.052 1.000 93.53697  ? ? ? ? ? ? 5   ASN B CG  1 
+ATOM 5579  O OD1 . ASN B 1 102 ? 130.627 185.589 148.153 1.000 97.31480  ? ? ? ? ? ? 5   ASN B OD1 1 
+ATOM 5580  N ND2 . ASN B 1 102 ? 129.456 186.924 149.520 1.000 94.70536  ? ? ? ? ? ? 5   ASN B ND2 1 
+ATOM 5581  N N   . ILE B 1 103 ? 131.705 182.933 149.867 1.000 66.62987  ? ? ? ? ? ? 6   ILE B N   1 
+ATOM 5582  C CA  . ILE B 1 103 ? 133.088 182.696 149.479 1.000 66.93040  ? ? ? ? ? ? 6   ILE B CA  1 
+ATOM 5583  C C   . ILE B 1 103 ? 133.148 182.536 147.968 1.000 77.74755  ? ? ? ? ? ? 6   ILE B C   1 
+ATOM 5584  O O   . ILE B 1 103 ? 132.267 181.919 147.362 1.000 93.81495  ? ? ? ? ? ? 6   ILE B O   1 
+ATOM 5585  C CB  . ILE B 1 103 ? 133.683 181.464 150.192 1.000 63.84151  ? ? ? ? ? ? 6   ILE B CB  1 
+ATOM 5586  C CG1 . ILE B 1 103 ? 135.166 181.323 149.862 1.000 75.32810  ? ? ? ? ? ? 6   ILE B CG1 1 
+ATOM 5587  C CG2 . ILE B 1 103 ? 132.938 180.204 149.817 1.000 75.59714  ? ? ? ? ? ? 6   ILE B CG2 1 
+ATOM 5588  C CD1 . ILE B 1 103 ? 135.887 180.334 150.729 1.000 80.35172  ? ? ? ? ? ? 6   ILE B CD1 1 
+ATOM 5589  N N   . THR B 1 104 ? 134.171 183.122 147.356 1.000 86.41782  ? ? ? ? ? ? 7   THR B N   1 
+ATOM 5590  C CA  . THR B 1 104 ? 134.390 183.031 145.921 1.000 77.08604  ? ? ? ? ? ? 7   THR B CA  1 
+ATOM 5591  C C   . THR B 1 104 ? 135.705 182.317 145.667 1.000 77.10474  ? ? ? ? ? ? 7   THR B C   1 
+ATOM 5592  O O   . THR B 1 104 ? 136.725 182.657 146.270 1.000 102.42185 ? ? ? ? ? ? 7   THR B O   1 
+ATOM 5593  C CB  . THR B 1 104 ? 134.413 184.414 145.274 1.000 88.21271  ? ? ? ? ? ? 7   THR B CB  1 
+ATOM 5594  O OG1 . THR B 1 104 ? 133.270 185.162 145.702 1.000 95.99274  ? ? ? ? ? ? 7   THR B OG1 1 
+ATOM 5595  C CG2 . THR B 1 104 ? 134.390 184.290 143.767 1.000 90.05484  ? ? ? ? ? ? 7   THR B CG2 1 
+ATOM 5596  N N   . ILE B 1 105 ? 135.678 181.327 144.783 1.000 65.58494  ? ? ? ? ? ? 8   ILE B N   1 
+ATOM 5597  C CA  . ILE B 1 105 ? 136.855 180.550 144.422 1.000 69.87639  ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CA  1 
+ATOM 5598  C C   . ILE B 1 105 ? 137.054 180.668 142.921 1.000 82.02586  ? ? ? ? ? ? 8   ILE B C   1 
+ATOM 5599  O O   . ILE B 1 105 ? 136.123 180.419 142.148 1.000 103.25156 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B O   1 
+ATOM 5600  C CB  . ILE B 1 105 ? 136.709 179.078 144.840 1.000 67.20062  ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CB  1 
+ATOM 5601  C CG1 . ILE B 1 105 ? 136.161 178.989 146.263 1.000 72.37740  ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CG1 1 
+ATOM 5602  C CG2 . ILE B 1 105 ? 138.035 178.367 144.735 1.000 70.80469  ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CG2 1 
+ATOM 5603  C CD1 . ILE B 1 105 ? 136.205 177.609 146.848 1.000 75.51107  ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CD1 1 
+ATOM 5604  N N   . LYS B 1 106 ? 138.258 181.052 142.509 1.000 88.02427  ? ? ? ? ? ? 9   LYS B N   1 
+ATOM 5605  C CA  . LYS B 1 106 ? 138.564 181.259 141.102 1.000 79.18224  ? ? ? ? ? ? 9   LYS B CA  1 
+ATOM 5606  C C   . LYS B 1 106 ? 139.826 180.500 140.733 1.000 79.25210  ? ? ? ? ? ? 9   LYS B C   1 
+ATOM 5607  O O   . LYS B 1 106 ? 140.848 180.624 141.411 1.000 101.91035 ? ? ? ? ? ? 9   LYS B O   1 
+ATOM 5608  C CB  . LYS B 1 106 ? 138.736 182.744 140.789 1.000 84.46834  ? ? ? ? ? ? 9   LYS B CB  1 
+ATOM 5609  C CG  . LYS B 1 106 ? 137.433 183.472 140.565 1.000 89.98171  ? ? ? ? ? ? 9   LYS B CG  1 
+ATOM 5610  C CD  . LYS B 1 106 ? 137.345 184.714 141.422 1.000 101.43471 ? ? ? ? ? ? 9   LYS B CD  1 
+ATOM 5611  C CE  . LYS B 1 106 ? 137.380 185.967 140.570 1.000 100.67857 ? ? ? ? ? ? 9   LYS B CE  1 
+ATOM 5612  N NZ  . LYS B 1 106 ? 137.059 187.182 141.364 1.000 105.80241 ? ? ? ? ? ? 9   LYS B NZ  1 
+ATOM 5613  N N   . ASN B 1 107 ? 139.742 179.710 139.664 1.000 83.37893  ? ? ? ? ? ? 10  ASN B N   1 
+ATOM 5614  C CA  . ASN B 1 107 ? 140.894 179.040 139.064 1.000 82.89126  ? ? ? ? ? ? 10  ASN B CA  1 
+ATOM 5615  C C   . ASN B 1 107 ? 141.632 178.144 140.051 1.000 86.57713  ? ? ? ? ? ? 10  ASN B C   1 
+ATOM 5616  O O   . ASN B 1 107 ? 142.825 177.885 139.888 1.000 96.95576  ? ? ? ? ? ? 10  ASN B O   1 
+ATOM 5617  C CB  . ASN B 1 107 ? 141.866 180.050 138.451 1.000 82.57872  ? ? ? ? ? ? 10  ASN B CB  1 
+ATOM 5618  C CG  . ASN B 1 107 ? 141.178 181.042 137.547 1.000 95.90107  ? ? ? ? ? ? 10  ASN B CG  1 
+ATOM 5619  O OD1 . ASN B 1 107 ? 140.369 180.670 136.702 1.000 101.12076 ? ? ? ? ? ? 10  ASN B OD1 1 
+ATOM 5620  N ND2 . ASN B 1 107 ? 141.501 182.316 137.714 1.000 100.71279 ? ? ? ? ? ? 10  ASN B ND2 1 
+ATOM 5621  N N   . PHE B 1 108 ? 140.945 177.652 141.073 1.000 69.10889  ? ? ? ? ? ? 11  PHE B N   1 
+ATOM 5622  C CA  . PHE B 1 108 ? 141.549 176.770 142.064 1.000 66.16152  ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CA  1 
+ATOM 5623  C C   . PHE B 1 108 ? 141.076 175.350 141.795 1.000 79.26248  ? ? ? ? ? ? 11  PHE B C   1 
+ATOM 5624  O O   . PHE B 1 108 ? 139.909 175.026 142.032 1.000 101.35445 ? ? ? ? ? ? 11  PHE B O   1 
+ATOM 5625  C CB  . PHE B 1 108 ? 141.194 177.203 143.481 1.000 71.09127  ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CB  1 
+ATOM 5626  C CG  . PHE B 1 108 ? 141.665 176.252 144.537 1.000 73.87790  ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CG  1 
+ATOM 5627  C CD1 . PHE B 1 108 ? 142.993 176.215 144.909 1.000 83.86584  ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CD1 1 
+ATOM 5628  C CD2 . PHE B 1 108 ? 140.781 175.395 145.159 1.000 79.72691  ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CD2 1 
+ATOM 5629  C CE1 . PHE B 1 108 ? 143.428 175.341 145.878 1.000 83.22224  ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CE1 1 
+ATOM 5630  C CE2 . PHE B 1 108 ? 141.213 174.521 146.128 1.000 84.96033  ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CE2 1 
+ATOM 5631  C CZ  . PHE B 1 108 ? 142.537 174.494 146.487 1.000 78.93317  ? ? ? ? ? ? 11  PHE B CZ  1 
+ATOM 5632  N N   . ARG B 1 109 ? 141.988 174.507 141.310 1.000 88.12751  ? ? ? ? ? ? 12  ARG B N   1 
+ATOM 5633  C CA  . ARG B 1 109 ? 141.698 173.109 141.018 1.000 83.49918  ? ? ? ? ? ? 12  ARG B CA  1 
+ATOM 5634  C C   . ARG B 1 109 ? 140.471 172.968 140.128 1.000 93.30236  ? ? ? ? ? ? 12  ARG B C   1 
+ATOM 5635  O O   . ARG B 1 109 ? 140.443 173.500 139.015 1.000 98.68767  ? ? ? ? ? ? 12  ARG B O   1 
+ATOM 5636  C CB  . ARG B 1 109 ? 141.514 172.326 142.316 1.000 77.92368  ? ? ? ? ? ? 12  ARG B CB  1 
+ATOM 5637  C CG  . ARG B 1 109 ? 142.599 172.584 143.336 1.000 74.36771  ? ? ? ? ? ? 12  ARG B CG  1 
+ATOM 5638  C CD  . ARG B 1 109 ? 143.134 171.292 143.910 1.000 82.67652  ? ? ? ? ? ? 12  ARG B CD  1 
+ATOM 5639  N NE  . ARG B 1 109 ? 144.156 171.525 144.921 1.000 92.87220  ? ? ? ? ? ? 12  ARG B NE  1 
+ATOM 5640  C CZ  . ARG B 1 109 ? 144.143 170.994 146.135 1.000 94.46219  ? ? ? ? ? ? 12  ARG B CZ  1 
+ATOM 5641  N NH1 . ARG B 1 109 ? 143.166 170.196 146.529 1.000 100.97256 ? ? ? ? ? ? 12  ARG B NH1 1 
+ATOM 5642  N NH2 . ARG B 1 109 ? 145.136 171.268 146.973 1.000 85.60916  ? ? ? ? ? ? 12  ARG B NH2 1 
+ATOM 5643  N N   . ASN B 1 110 ? 139.454 172.251 140.607 1.000 97.66388  ? ? ? ? ? ? 13  ASN B N   1 
+ATOM 5644  C CA  . ASN B 1 110 ? 138.236 172.085 139.823 1.000 90.11227  ? ? ? ? ? ? 13  ASN B CA  1 
+ATOM 5645  C C   . ASN B 1 110 ? 137.517 173.409 139.622 1.000 98.10099  ? ? ? ? ? ? 13  ASN B C   1 
+ATOM 5646  O O   . ASN B 1 110 ? 136.989 173.676 138.538 1.000 106.61943 ? ? ? ? ? ? 13  ASN B O   1 
+ATOM 5647  C CB  . ASN B 1 110 ? 137.297 171.097 140.502 1.000 88.52146  ? ? ? ? ? ? 13  ASN B CB  1 
+ATOM 5648  C CG  . ASN B 1 110 ? 138.012 169.908 141.061 1.000 102.55299 ? ? ? ? ? ? 13  ASN B CG  1 
+ATOM 5649  O OD1 . ASN B 1 110 ? 139.239 169.862 141.089 1.000 108.05183 ? ? ? ? ? ? 13  ASN B OD1 1 
+ATOM 5650  N ND2 . ASN B 1 110 ? 137.248 168.926 141.511 1.000 108.75987 ? ? ? ? ? ? 13  ASN B ND2 1 
+ATOM 5651  N N   . PHE B 1 111 ? 137.469 174.237 140.657 1.000 90.65069  ? ? ? ? ? ? 14  PHE B N   1 
+ATOM 5652  C CA  . PHE B 1 111 ? 136.671 175.450 140.609 1.000 85.99066  ? ? ? ? ? ? 14  PHE B CA  1 
+ATOM 5653  C C   . PHE B 1 111 ? 137.244 176.423 139.591 1.000 88.94201  ? ? ? ? ? ? 14  PHE B C   1 
+ATOM 5654  O O   . PHE B 1 111 ? 138.437 176.734 139.616 1.000 105.12135 ? ? ? ? ? ? 14  PHE B O   1 
+ATOM 5655  C CB  . PHE B 1 111 ? 136.619 176.103 141.986 1.000 82.84249  ? ? ? ? ? ? 14  PHE B CB  1 
+ATOM 5656  C CG  . PHE B 1 111 ? 136.094 175.204 143.063 1.000 82.14144  ? ? ? ? ? ? 14  PHE B CG  1 
+ATOM 5657  C CD1 . PHE B 1 111 ? 136.909 174.262 143.658 1.000 85.26397  ? ? ? ? ? ? 14  PHE B CD1 1 
+ATOM 5658  C CD2 . PHE B 1 111 ? 134.786 175.306 143.487 1.000 90.53077  ? ? ? ? ? ? 14  PHE B CD2 1 
+ATOM 5659  C CE1 . PHE B 1 111 ? 136.427 173.438 144.644 1.000 90.33231  ? ? ? ? ? ? 14  PHE B CE1 1 
+ATOM 5660  C CE2 . PHE B 1 111 ? 134.301 174.484 144.476 1.000 95.03558  ? ? ? ? ? ? 14  PHE B CE2 1 
+ATOM 5661  C CZ  . PHE B 1 111 ? 135.123 173.550 145.055 1.000 92.31590  ? ? ? ? ? ? 14  PHE B CZ  1 
+ATOM 5662  N N   . GLU B 1 112 ? 136.389 176.904 138.692 1.000 98.26064  ? ? ? ? ? ? 15  GLU B N   1 
+ATOM 5663  C CA  . GLU B 1 112 ? 136.772 177.925 137.728 1.000 101.59807 ? ? ? ? ? ? 15  GLU B CA  1 
+ATOM 5664  C C   . GLU B 1 112 ? 136.334 179.306 138.194 1.000 109.75377 ? ? ? ? ? ? 15  GLU B C   1 
+ATOM 5665  O O   . GLU B 1 112 ? 137.151 180.224 138.295 1.000 118.78891 ? ? ? ? ? ? 15  GLU B O   1 
+ATOM 5666  C CB  . GLU B 1 112 ? 136.174 177.602 136.356 1.000 108.14206 ? ? ? ? ? ? 15  GLU B CB  1 
+ATOM 5667  C CG  . GLU B 1 112 ? 136.876 178.290 135.206 1.000 113.62132 ? ? ? ? ? ? 15  GLU B CG  1 
+ATOM 5668  C CD  . GLU B 1 112 ? 135.912 178.785 134.152 1.000 124.27782 ? ? ? ? ? ? 15  GLU B CD  1 
+ATOM 5669  O OE1 . GLU B 1 112 ? 134.735 179.028 134.488 1.000 126.75151 ? ? ? ? ? ? 15  GLU B OE1 1 
+ATOM 5670  O OE2 . GLU B 1 112 ? 136.331 178.929 132.986 1.000 124.71498 ? ? ? ? ? ? 15  GLU B OE2 1 
+ATOM 5671  N N   . LYS B 1 113 ? 135.045 179.469 138.475 1.000 103.40283 ? ? ? ? ? ? 16  LYS B N   1 
+ATOM 5672  C CA  . LYS B 1 113 ? 134.539 180.677 139.118 1.000 105.88656 ? ? ? ? ? ? 16  LYS B CA  1 
+ATOM 5673  C C   . LYS B 1 113 ? 133.273 180.271 139.862 1.000 107.69494 ? ? ? ? ? ? 16  LYS B C   1 
+ATOM 5674  O O   . LYS B 1 113 ? 132.199 180.188 139.262 1.000 115.68725 ? ? ? ? ? ? 16  LYS B O   1 
+ATOM 5675  C CB  . LYS B 1 113 ? 134.267 181.780 138.108 1.000 109.82313 ? ? ? ? ? ? 16  LYS B CB  1 
+ATOM 5676  C CG  . LYS B 1 113 ? 133.832 183.084 138.742 1.000 112.84615 ? ? ? ? ? ? 16  LYS B CG  1 
+ATOM 5677  C CD  . LYS B 1 113 ? 133.468 184.113 137.692 1.000 116.42812 ? ? ? ? ? ? 16  LYS B CD  1 
+ATOM 5678  C CE  . LYS B 1 113 ? 133.501 185.516 138.269 1.000 116.34227 ? ? ? ? ? ? 16  LYS B CE  1 
+ATOM 5679  N NZ  . LYS B 1 113 ? 132.637 185.636 139.475 1.000 117.64884 ? ? ? ? ? ? 16  LYS B NZ  1 
+ATOM 5680  N N   . VAL B 1 114 ? 133.406 180.022 141.160 1.000 93.05691  ? ? ? ? ? ? 17  VAL B N   1 
+ATOM 5681  C CA  . VAL B 1 114 ? 132.319 179.500 141.974 1.000 92.30083  ? ? ? ? ? ? 17  VAL B CA  1 
+ATOM 5682  C C   . VAL B 1 114 ? 132.109 180.441 143.147 1.000 88.10387  ? ? ? ? ? ? 17  VAL B C   1 
+ATOM 5683  O O   . VAL B 1 114 ? 133.052 180.727 143.892 1.000 107.34049 ? ? ? ? ? ? 17  VAL B O   1 
+ATOM 5684  C CB  . VAL B 1 114 ? 132.612 178.077 142.470 1.000 87.79000  ? ? ? ? ? ? 17  VAL B CB  1 
+ATOM 5685  C CG1 . VAL B 1 114 ? 131.544 177.628 143.430 1.000 93.01123  ? ? ? ? ? ? 17  VAL B CG1 1 
+ATOM 5686  C CG2 . VAL B 1 114 ? 132.705 177.125 141.298 1.000 100.85561 ? ? ? ? ? ? 17  VAL B CG2 1 
+ATOM 5687  N N   . ASN B 1 115 ? 130.882 180.918 143.312 1.000 86.80683  ? ? ? ? ? ? 18  ASN B N   1 
+ATOM 5688  C CA  . ASN B 1 115 ? 130.502 181.745 144.448 1.000 89.97669  ? ? ? ? ? ? 18  ASN B CA  1 
+ATOM 5689  C C   . ASN B 1 115 ? 129.477 180.983 145.272 1.000 102.46434 ? ? ? ? ? ? 18  ASN B C   1 
+ATOM 5690  O O   . ASN B 1 115 ? 128.439 180.570 144.746 1.000 113.97998 ? ? ? ? ? ? 18  ASN B O   1 
+ATOM 5691  C CB  . ASN B 1 115 ? 129.937 183.086 143.987 1.000 93.41377  ? ? ? ? ? ? 18  ASN B CB  1 
+ATOM 5692  C CG  . ASN B 1 115 ? 129.243 183.832 145.099 1.000 104.77650 ? ? ? ? ? ? 18  ASN B CG  1 
+ATOM 5693  O OD1 . ASN B 1 115 ? 128.034 184.048 145.056 1.000 112.79280 ? ? ? ? ? ? 18  ASN B OD1 1 
+ATOM 5694  N ND2 . ASN B 1 115 ? 130.004 184.233 146.107 1.000 103.85556 ? ? ? ? ? ? 18  ASN B ND2 1 
+ATOM 5695  N N   . ILE B 1 116 ? 129.764 180.800 146.557 1.000 87.18339  ? ? ? ? ? ? 19  ILE B N   1 
+ATOM 5696  C CA  . ILE B 1 116 ? 128.935 179.994 147.444 1.000 76.59054  ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CA  1 
+ATOM 5697  C C   . ILE B 1 116 ? 128.543 180.843 148.640 1.000 76.69525  ? ? ? ? ? ? 19  ILE B C   1 
+ATOM 5698  O O   . ILE B 1 116 ? 129.413 181.378 149.332 1.000 96.52223  ? ? ? ? ? ? 19  ILE B O   1 
+ATOM 5699  C CB  . ILE B 1 116 ? 129.663 178.726 147.911 1.000 70.61673  ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CB  1 
+ATOM 5700  C CG1 . ILE B 1 116 ? 130.040 177.858 146.718 1.000 77.00984  ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CG1 1 
+ATOM 5701  C CG2 . ILE B 1 116 ? 128.802 177.949 148.873 1.000 81.73239  ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CG2 1 
+ATOM 5702  C CD1 . ILE B 1 116 ? 131.162 176.905 147.005 1.000 82.44341  ? ? ? ? ? ? 19  ILE B CD1 1 
+ATOM 5703  N N   . ASN B 1 117 ? 127.244 180.958 148.890 1.000 80.95687  ? ? ? ? ? ? 20  ASN B N   1 
+ATOM 5704  C CA  . ASN B 1 117 ? 126.780 181.613 150.102 1.000 75.58633  ? ? ? ? ? ? 20  ASN B CA  1 
+ATOM 5705  C C   . ASN B 1 117 ? 127.062 180.733 151.312 1.000 88.40854  ? ? ? ? ? ? 20  ASN B C   1 
+ATOM 5706  O O   . ASN B 1 117 ? 127.101 179.506 151.216 1.000 103.44107 ? ? ? ? ? ? 20  ASN B O   1 
+ATOM 5707  C CB  . ASN B 1 117 ? 125.290 181.916 150.009 1.000 82.43123  ? ? ? ? ? ? 20  ASN B CB  1 
+ATOM 5708  C CG  . ASN B 1 117 ? 125.008 183.205 149.283 1.000 94.05279  ? ? ? ? ? ? 20  ASN B CG  1 
+ATOM 5709  O OD1 . ASN B 1 117 ? 124.826 184.251 149.900 1.000 104.75906 ? ? ? ? ? ? 20  ASN B OD1 1 
+ATOM 5710  N ND2 . ASN B 1 117 ? 124.970 183.141 147.961 1.000 96.54053  ? ? ? ? ? ? 20  ASN B ND2 1 
+ATOM 5711  N N   . LEU B 1 118 ? 127.256 181.370 152.461 1.000 82.26009  ? ? ? ? ? ? 21  LEU B N   1 
+ATOM 5712  C CA  . LEU B 1 118 ? 127.679 180.670 153.661 1.000 73.03985  ? ? ? ? ? ? 21  LEU B CA  1 
+ATOM 5713  C C   . LEU B 1 118 ? 126.828 181.087 154.849 1.000 81.88780  ? ? ? ? ? ? 21  LEU B C   1 
+ATOM 5714  O O   . LEU B 1 118 ? 126.029 182.022 154.781 1.000 90.53198  ? ? ? ? ? ? 21  LEU B O   1 
+ATOM 5715  C CB  . LEU B 1 118 ? 129.156 180.936 153.969 1.000 72.94165  ? ? ? ? ? ? 21  LEU B CB  1 
+ATOM 5716  C CG  . LEU B 1 118 ? 130.187 180.418 152.976 1.000 71.18645  ? ? ? ? ? ? 21  LEU B CG  1 
+ATOM 5717  C CD1 . LEU B 1 118 ? 131.575 180.643 153.519 1.000 82.15686  ? ? ? ? ? ? 21  LEU B CD1 1 
+ATOM 5718  C CD2 . LEU B 1 118 ? 129.959 178.954 152.695 1.000 78.42960  ? ? ? ? ? ? 21  LEU B CD2 1 
+ATOM 5719  N N   . ASP B 1 119 ? 127.016 180.364 155.947 1.000 83.47715  ? ? ? ? ? ? 22  ASP B N   1 
+ATOM 5720  C CA  . ASP B 1 119 ? 126.426 180.700 157.231 1.000 74.90603  ? ? ? ? ? ? 22  ASP B CA  1 
+ATOM 5721  C C   . ASP B 1 119 ? 127.380 180.215 158.312 1.000 85.45528  ? ? ? ? ? ? 22  ASP B C   1 
+ATOM 5722  O O   . ASP B 1 119 ? 128.480 179.740 158.023 1.000 97.69180  ? ? ? ? ? ? 22  ASP B O   1 
+ATOM 5723  C CB  . ASP B 1 119 ? 125.033 180.089 157.381 1.000 81.82300  ? ? ? ? ? ? 22  ASP B CB  1 
+ATOM 5724  C CG  . ASP B 1 119 ? 124.190 180.810 158.408 1.000 99.59650  ? ? ? ? ? ? 22  ASP B CG  1 
+ATOM 5725  O OD1 . ASP B 1 119 ? 123.777 181.955 158.141 1.000 104.99951 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B OD1 1 
+ATOM 5726  O OD2 . ASP B 1 119 ? 123.944 180.233 159.486 1.000 101.20042 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B OD2 1 
+ATOM 5727  N N   . ASN B 1 120 ? 126.957 180.341 159.569 1.000 77.74189  ? ? ? ? ? ? 23  ASN B N   1 
+ATOM 5728  C CA  . ASN B 1 120 ? 127.776 179.843 160.668 1.000 69.96525  ? ? ? ? ? ? 23  ASN B CA  1 
+ATOM 5729  C C   . ASN B 1 120 ? 127.995 178.344 160.544 1.000 82.24459  ? ? ? ? ? ? 23  ASN B C   1 
+ATOM 5730  O O   . ASN B 1 120 ? 129.132 177.864 160.589 1.000 92.13824  ? ? ? ? ? ? 23  ASN B O   1 
+ATOM 5731  C CB  . ASN B 1 120 ? 127.122 180.183 162.003 1.000 74.39134  ? ? ? ? ? ? 23  ASN B CB  1 
+ATOM 5732  C CG  . ASN B 1 120 ? 127.269 181.637 162.365 1.000 84.40685  ? ? ? ? ? ? 23  ASN B CG  1 
+ATOM 5733  O OD1 . ASN B 1 120 ? 128.082 182.350 161.785 1.000 89.69160  ? ? ? ? ? ? 23  ASN B OD1 1 
+ATOM 5734  N ND2 . ASN B 1 120 ? 126.480 182.089 163.326 1.000 88.17514  ? ? ? ? ? ? 23  ASN B ND2 1 
+ATOM 5735  N N   . LYS B 1 121 ? 126.919 177.588 160.370 1.000 76.57485  ? ? ? ? ? ? 24  LYS B N   1 
+ATOM 5736  C CA  . LYS B 1 121 ? 126.988 176.147 160.183 1.000 61.71913  ? ? ? ? ? ? 24  LYS B CA  1 
+ATOM 5737  C C   . LYS B 1 121 ? 126.719 175.840 158.719 1.000 74.15058  ? ? ? ? ? ? 24  LYS B C   1 
+ATOM 5738  O O   . LYS B 1 121 ? 125.674 176.220 158.186 1.000 99.31808  ? ? ? ? ? ? 24  LYS B O   1 
+ATOM 5739  C CB  . LYS B 1 121 ? 125.982 175.430 161.079 1.000 65.14429  ? ? ? ? ? ? 24  LYS B CB  1 
+ATOM 5740  C CG  . LYS B 1 121 ? 125.950 175.945 162.500 1.000 71.23930  ? ? ? ? ? ? 24  LYS B CG  1 
+ATOM 5741  C CD  . LYS B 1 121 ? 124.831 175.301 163.284 1.000 76.15243  ? ? ? ? ? ? 24  LYS B CD  1 
+ATOM 5742  C CE  . LYS B 1 121 ? 124.882 175.706 164.739 1.000 74.11261  ? ? ? ? ? ? 24  LYS B CE  1 
+ATOM 5743  N NZ  . LYS B 1 121 ? 125.591 174.697 165.563 1.000 86.66957  ? ? ? ? ? ? 24  LYS B NZ  1 
+ATOM 5744  N N   . ASN B 1 122 ? 127.659 175.157 158.075 1.000 64.36751  ? ? ? ? ? ? 25  ASN B N   1 
+ATOM 5745  C CA  . ASN B 1 122 ? 127.564 174.849 156.657 1.000 63.47002  ? ? ? ? ? ? 25  ASN B CA  1 
+ATOM 5746  C C   . ASN B 1 122 ? 127.789 173.362 156.451 1.000 69.50681  ? ? ? ? ? ? 25  ASN B C   1 
+ATOM 5747  O O   . ASN B 1 122 ? 128.727 172.791 157.011 1.000 94.06470  ? ? ? ? ? ? 25  ASN B O   1 
+ATOM 5748  C CB  . ASN B 1 122 ? 128.584 175.651 155.849 1.000 64.25262  ? ? ? ? ? ? 25  ASN B CB  1 
+ATOM 5749  C CG  . ASN B 1 122 ? 128.627 177.102 156.253 1.000 80.31987  ? ? ? ? ? ? 25  ASN B CG  1 
+ATOM 5750  O OD1 . ASN B 1 122 ? 127.865 177.920 155.748 1.000 93.17094  ? ? ? ? ? ? 25  ASN B OD1 1 
+ATOM 5751  N ND2 . ASN B 1 122 ? 129.520 177.433 157.169 1.000 81.75790  ? ? ? ? ? ? 25  ASN B ND2 1 
+ATOM 5752  N N   . VAL B 1 123 ? 126.930 172.741 155.651 1.000 68.79060  ? ? ? ? ? ? 26  VAL B N   1 
+ATOM 5753  C CA  . VAL B 1 123 ? 127.048 171.333 155.301 1.000 71.57549  ? ? ? ? ? ? 26  VAL B CA  1 
+ATOM 5754  C C   . VAL B 1 123 ? 127.218 171.244 153.796 1.000 70.78708  ? ? ? ? ? ? 26  VAL B C   1 
+ATOM 5755  O O   . VAL B 1 123 ? 126.389 171.766 153.043 1.000 85.21450  ? ? ? ? ? ? 26  VAL B O   1 
+ATOM 5756  C CB  . VAL B 1 123 ? 125.829 170.521 155.758 1.000 65.10876  ? ? ? ? ? ? 26  VAL B CB  1 
+ATOM 5757  C CG1 . VAL B 1 123 ? 126.099 169.045 155.599 1.000 64.55758  ? ? ? ? ? ? 26  VAL B CG1 1 
+ATOM 5758  C CG2 . VAL B 1 123 ? 125.490 170.846 157.193 1.000 74.36241  ? ? ? ? ? ? 26  VAL B CG2 1 
+ATOM 5759  N N   . ILE B 1 124 ? 128.285 170.587 153.356 1.000 73.37964  ? ? ? ? ? ? 27  ILE B N   1 
+ATOM 5760  C CA  . ILE B 1 124 ? 128.566 170.403 151.940 1.000 74.44476  ? ? ? ? ? ? 27  ILE B CA  1 
+ATOM 5761  C C   . ILE B 1 124 ? 128.453 168.923 151.610 1.000 79.41319  ? ? ? ? ? ? 27  ILE B C   1 
+ATOM 5762  O O   . ILE B 1 124 ? 129.030 168.075 152.300 1.000 95.92450  ? ? ? ? ? ? 27  ILE B O   1 
+ATOM 5763  C CB  . ILE B 1 124 ? 129.945 170.966 151.553 1.000 79.31683  ? ? ? ? ? ? 27  ILE B CB  1 
+ATOM 5764  C CG1 . ILE B 1 124 ? 130.214 170.725 150.070 1.000 82.84410  ? ? ? ? ? ? 27  ILE B CG1 1 
+ATOM 5765  C CG2 . ILE B 1 124 ? 131.044 170.387 152.417 1.000 82.45566  ? ? ? ? ? ? 27  ILE B CG2 1 
+ATOM 5766  C CD1 . ILE B 1 124 ? 130.887 171.873 149.383 1.000 89.02115  ? ? ? ? ? ? 27  ILE B CD1 1 
+ATOM 5767  N N   . PHE B 1 125 ? 127.690 168.615 150.568 1.000 77.17576  ? ? ? ? ? ? 28  PHE B N   1 
+ATOM 5768  C CA  . PHE B 1 125 ? 127.448 167.245 150.154 1.000 78.21614  ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CA  1 
+ATOM 5769  C C   . PHE B 1 125 ? 127.250 167.238 148.649 1.000 80.76470  ? ? ? ? ? ? 28  PHE B C   1 
+ATOM 5770  O O   . PHE B 1 125 ? 127.080 168.284 148.023 1.000 93.54762  ? ? ? ? ? ? 28  PHE B O   1 
+ATOM 5771  C CB  . PHE B 1 125 ? 126.233 166.650 150.867 1.000 78.31964  ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CB  1 
+ATOM 5772  C CG  . PHE B 1 125 ? 124.980 167.451 150.689 1.000 74.00542  ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CG  1 
+ATOM 5773  C CD1 . PHE B 1 125 ? 124.690 168.499 151.536 1.000 74.06594  ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CD1 1 
+ATOM 5774  C CD2 . PHE B 1 125 ? 124.095 167.160 149.672 1.000 72.59679  ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CD2 1 
+ATOM 5775  C CE1 . PHE B 1 125 ? 123.548 169.238 151.373 1.000 76.76708  ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CE1 1 
+ATOM 5776  C CE2 . PHE B 1 125 ? 122.950 167.899 149.507 1.000 77.95249  ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CE2 1 
+ATOM 5777  C CZ  . PHE B 1 125 ? 122.678 168.939 150.359 1.000 80.08201  ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CZ  1 
+ATOM 5778  N N   . GLY B 1 126 ? 127.277 166.055 148.071 1.000 79.89703  ? ? ? ? ? ? 29  GLY B N   1 
+ATOM 5779  C CA  . GLY B 1 126 ? 127.025 165.925 146.652 1.000 83.46540  ? ? ? ? ? ? 29  GLY B CA  1 
+ATOM 5780  C C   . GLY B 1 126 ? 127.785 164.755 146.069 1.000 95.98113  ? ? ? ? ? ? 29  GLY B C   1 
+ATOM 5781  O O   . GLY B 1 126 ? 128.546 164.073 146.744 1.000 103.00597 ? ? ? ? ? ? 29  GLY B O   1 
+ATOM 5782  N N   . MET B 1 127 ? 127.555 164.545 144.775 1.000 108.63406 ? ? ? ? ? ? 30  MET B N   1 
+ATOM 5783  C CA  . MET B 1 127 ? 128.151 163.419 144.073 1.000 105.64531 ? ? ? ? ? ? 30  MET B CA  1 
+ATOM 5784  C C   . MET B 1 127 ? 129.628 163.644 143.782 1.000 108.84765 ? ? ? ? ? ? 30  MET B C   1 
+ATOM 5785  O O   . MET B 1 127 ? 130.390 162.678 143.683 1.000 111.92090 ? ? ? ? ? ? 30  MET B O   1 
+ATOM 5786  C CB  . MET B 1 127 ? 127.392 163.176 142.770 1.000 106.27017 ? ? ? ? ? ? 30  MET B CB  1 
+ATOM 5787  C CG  . MET B 1 127 ? 127.666 161.849 142.106 1.000 108.99725 ? ? ? ? ? ? 30  MET B CG  1 
+ATOM 5788  S SD  . MET B 1 127 ? 126.319 160.695 142.402 1.000 128.59921 ? ? ? ? ? ? 30  MET B SD  1 
+ATOM 5789  C CE  . MET B 1 127 ? 127.197 159.142 142.395 1.000 116.44931 ? ? ? ? ? ? 30  MET B CE  1 
+ATOM 5790  N N   . ASN B 1 128 ? 130.048 164.900 143.649 1.000 106.40652 ? ? ? ? ? ? 31  ASN B N   1 
+ATOM 5791  C CA  . ASN B 1 128 ? 131.408 165.246 143.241 1.000 100.81592 ? ? ? ? ? ? 31  ASN B CA  1 
+ATOM 5792  C C   . ASN B 1 128 ? 132.304 165.250 144.472 1.000 100.10341 ? ? ? ? ? ? 31  ASN B C   1 
+ATOM 5793  O O   . ASN B 1 128 ? 132.347 166.228 145.219 1.000 108.62245 ? ? ? ? ? ? 31  ASN B O   1 
+ATOM 5794  C CB  . ASN B 1 128 ? 131.416 166.596 142.538 1.000 97.69826  ? ? ? ? ? ? 31  ASN B CB  1 
+ATOM 5795  C CG  . ASN B 1 128 ? 132.729 166.892 141.858 1.000 108.53036 ? ? ? ? ? ? 31  ASN B CG  1 
+ATOM 5796  O OD1 . ASN B 1 128 ? 133.658 166.090 141.900 1.000 114.70090 ? ? ? ? ? ? 31  ASN B OD1 1 
+ATOM 5797  N ND2 . ASN B 1 128 ? 132.811 168.049 141.219 1.000 107.59355 ? ? ? ? ? ? 31  ASN B ND2 1 
+ATOM 5798  N N   . ASP B 1 129 ? 133.030 164.151 144.682 1.000 115.16629 ? ? ? ? ? ? 32  ASP B N   1 
+ATOM 5799  C CA  . ASP B 1 129 ? 133.865 164.032 145.873 1.000 116.28439 ? ? ? ? ? ? 32  ASP B CA  1 
+ATOM 5800  C C   . ASP B 1 129 ? 135.060 164.973 145.820 1.000 120.85117 ? ? ? ? ? ? 32  ASP B C   1 
+ATOM 5801  O O   . ASP B 1 129 ? 135.444 165.551 146.843 1.000 124.38602 ? ? ? ? ? ? 32  ASP B O   1 
+ATOM 5802  C CB  . ASP B 1 129 ? 134.332 162.590 146.044 1.000 122.01865 ? ? ? ? ? ? 32  ASP B CB  1 
+ATOM 5803  C CG  . ASP B 1 129 ? 133.516 161.836 147.068 1.000 131.46591 ? ? ? ? ? ? 32  ASP B CG  1 
+ATOM 5804  O OD1 . ASP B 1 129 ? 132.285 162.038 147.113 1.000 131.06837 ? ? ? ? ? ? 32  ASP B OD1 1 
+ATOM 5805  O OD2 . ASP B 1 129 ? 134.105 161.043 147.832 1.000 133.38040 ? ? ? ? ? ? 32  ASP B OD2 1 
+ATOM 5806  N N   . ILE B 1 130 ? 135.674 165.128 144.647 1.000 115.26929 ? ? ? ? ? ? 33  ILE B N   1 
+ATOM 5807  C CA  . ILE B 1 130 ? 136.817 166.028 144.529 1.000 110.45560 ? ? ? ? ? ? 33  ILE B CA  1 
+ATOM 5808  C C   . ILE B 1 130 ? 136.384 167.468 144.758 1.000 104.23525 ? ? ? ? ? ? 33  ILE B C   1 
+ATOM 5809  O O   . ILE B 1 130 ? 137.118 168.266 145.350 1.000 112.55092 ? ? ? ? ? ? 33  ILE B O   1 
+ATOM 5810  C CB  . ILE B 1 130 ? 137.504 165.851 143.163 1.000 106.97967 ? ? ? ? ? ? 33  ILE B CB  1 
+ATOM 5811  C CG1 . ILE B 1 130 ? 137.831 164.382 142.927 1.000 112.47143 ? ? ? ? ? ? 33  ILE B CG1 1 
+ATOM 5812  C CG2 . ILE B 1 130 ? 138.789 166.641 143.116 1.000 113.87651 ? ? ? ? ? ? 33  ILE B CG2 1 
+ATOM 5813  C CD1 . ILE B 1 130 ? 138.864 163.849 143.888 1.000 114.28937 ? ? ? ? ? ? 33  ILE B CD1 1 
+ATOM 5814  N N   . GLY B 1 131 ? 135.187 167.823 144.294 1.000 93.19192  ? ? ? ? ? ? 34  GLY B N   1 
+ATOM 5815  C CA  . GLY B 1 131 ? 134.688 169.167 144.528 1.000 87.51488  ? ? ? ? ? ? 34  GLY B CA  1 
+ATOM 5816  C C   . GLY B 1 131 ? 134.502 169.467 146.002 1.000 88.79135  ? ? ? ? ? ? 34  GLY B C   1 
+ATOM 5817  O O   . GLY B 1 131 ? 134.816 170.562 146.470 1.000 99.84916  ? ? ? ? ? ? 34  GLY B O   1 
+ATOM 5818  N N   . LYS B 1 132 ? 133.982 168.497 146.754 1.000 88.87757  ? ? ? ? ? ? 35  LYS B N   1 
+ATOM 5819  C CA  . LYS B 1 132 ? 133.803 168.698 148.187 1.000 88.65624  ? ? ? ? ? ? 35  LYS B CA  1 
+ATOM 5820  C C   . LYS B 1 132 ? 135.141 168.810 148.901 1.000 95.51074  ? ? ? ? ? ? 35  LYS B C   1 
+ATOM 5821  O O   . LYS B 1 132 ? 135.314 169.660 149.780 1.000 105.89162 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B O   1 
+ATOM 5822  C CB  . LYS B 1 132 ? 132.979 167.560 148.781 1.000 91.41057  ? ? ? ? ? ? 35  LYS B CB  1 
+ATOM 5823  C CG  . LYS B 1 132 ? 131.546 167.513 148.299 1.000 90.85893  ? ? ? ? ? ? 35  LYS B CG  1 
+ATOM 5824  C CD  . LYS B 1 132 ? 130.953 166.123 148.443 1.000 99.49899  ? ? ? ? ? ? 35  LYS B CD  1 
+ATOM 5825  C CE  . LYS B 1 132 ? 131.590 165.361 149.587 1.000 94.73763  ? ? ? ? ? ? 35  LYS B CE  1 
+ATOM 5826  N NZ  . LYS B 1 132 ? 130.681 164.326 150.132 1.000 95.26773  ? ? ? ? ? ? 35  LYS B NZ  1 
+ATOM 5827  N N   . THR B 1 133 ? 136.096 167.952 148.546 1.000 96.53672  ? ? ? ? ? ? 36  THR B N   1 
+ATOM 5828  C CA  . THR B 1 133 ? 137.403 167.996 149.191 1.000 96.38524  ? ? ? ? ? ? 36  THR B CA  1 
+ATOM 5829  C C   . THR B 1 133 ? 138.129 169.295 148.878 1.000 99.14858  ? ? ? ? ? ? 36  THR B C   1 
+ATOM 5830  O O   . THR B 1 133 ? 138.717 169.917 149.769 1.000 103.14785 ? ? ? ? ? ? 36  THR B O   1 
+ATOM 5831  C CB  . THR B 1 133 ? 138.241 166.797 148.754 1.000 100.17065 ? ? ? ? ? ? 36  THR B CB  1 
+ATOM 5832  O OG1 . THR B 1 133 ? 137.688 165.600 149.311 1.000 108.53931 ? ? ? ? ? ? 36  THR B OG1 1 
+ATOM 5833  C CG2 . THR B 1 133 ? 139.669 166.946 149.232 1.000 100.54724 ? ? ? ? ? ? 36  THR B CG2 1 
+ATOM 5834  N N   . ASN B 1 134 ? 138.093 169.726 147.617 1.000 96.88705  ? ? ? ? ? ? 37  ASN B N   1 
+ATOM 5835  C CA  . ASN B 1 134 ? 138.791 170.947 147.239 1.000 86.67695  ? ? ? ? ? ? 37  ASN B CA  1 
+ATOM 5836  C C   . ASN B 1 134 ? 138.157 172.176 147.870 1.000 91.02933  ? ? ? ? ? ? 37  ASN B C   1 
+ATOM 5837  O O   . ASN B 1 134 ? 138.857 173.152 148.154 1.000 109.51340 ? ? ? ? ? ? 37  ASN B O   1 
+ATOM 5838  C CB  . ASN B 1 134 ? 138.822 171.084 145.721 1.000 88.84709  ? ? ? ? ? ? 37  ASN B CB  1 
+ATOM 5839  C CG  . ASN B 1 134 ? 139.738 170.081 145.070 1.000 100.47589 ? ? ? ? ? ? 37  ASN B CG  1 
+ATOM 5840  O OD1 . ASN B 1 134 ? 140.545 169.439 145.738 1.000 99.36405  ? ? ? ? ? ? 37  ASN B OD1 1 
+ATOM 5841  N ND2 . ASN B 1 134 ? 139.621 169.938 143.760 1.000 103.81689 ? ? ? ? ? ? 37  ASN B ND2 1 
+ATOM 5842  N N   . PHE B 1 135 ? 136.844 172.154 148.090 1.000 79.30464  ? ? ? ? ? ? 38  PHE B N   1 
+ATOM 5843  C CA  . PHE B 1 135 ? 136.196 173.269 148.770 1.000 76.84826  ? ? ? ? ? ? 38  PHE B CA  1 
+ATOM 5844  C C   . PHE B 1 135 ? 136.726 173.420 150.187 1.000 83.66979  ? ? ? ? ? ? 38  PHE B C   1 
+ATOM 5845  O O   . PHE B 1 135 ? 136.988 174.535 150.650 1.000 98.05470  ? ? ? ? ? ? 38  PHE B O   1 
+ATOM 5846  C CB  . PHE B 1 135 ? 134.682 173.070 148.778 1.000 76.81956  ? ? ? ? ? ? 38  PHE B CB  1 
+ATOM 5847  C CG  . PHE B 1 135 ? 133.951 174.048 149.642 1.000 79.39977  ? ? ? ? ? ? 38  PHE B CG  1 
+ATOM 5848  C CD1 . PHE B 1 135 ? 133.658 175.314 149.180 1.000 81.66672  ? ? ? ? ? ? 38  PHE B CD1 1 
+ATOM 5849  C CD2 . PHE B 1 135 ? 133.553 173.702 150.918 1.000 90.23442  ? ? ? ? ? ? 38  PHE B CD2 1 
+ATOM 5850  C CE1 . PHE B 1 135 ? 132.988 176.213 149.974 1.000 85.14135  ? ? ? ? ? ? 38  PHE B CE1 1 
+ATOM 5851  C CE2 . PHE B 1 135 ? 132.883 174.599 151.712 1.000 94.86927  ? ? ? ? ? ? 38  PHE B CE2 1 
+ATOM 5852  C CZ  . PHE B 1 135 ? 132.600 175.855 151.240 1.000 89.12746  ? ? ? ? ? ? 38  PHE B CZ  1 
+ATOM 5853  N N   . LEU B 1 136 ? 136.889 172.303 150.895 1.000 79.74466  ? ? ? ? ? ? 39  LEU B N   1 
+ATOM 5854  C CA  . LEU B 1 136 ? 137.447 172.358 152.240 1.000 82.76419  ? ? ? ? ? ? 39  LEU B CA  1 
+ATOM 5855  C C   . LEU B 1 136 ? 138.895 172.822 152.213 1.000 91.13207  ? ? ? ? ? ? 39  LEU B C   1 
+ATOM 5856  O O   . LEU B 1 136 ? 139.338 173.553 153.104 1.000 98.00527  ? ? ? ? ? ? 39  LEU B O   1 
+ATOM 5857  C CB  . LEU B 1 136 ? 137.333 170.993 152.913 1.000 86.00265  ? ? ? ? ? ? 39  LEU B CB  1 
+ATOM 5858  C CG  . LEU B 1 136 ? 135.975 170.623 153.506 1.000 86.82590  ? ? ? ? ? ? 39  LEU B CG  1 
+ATOM 5859  C CD1 . LEU B 1 136 ? 136.148 169.614 154.619 1.000 94.68261  ? ? ? ? ? ? 39  LEU B CD1 1 
+ATOM 5860  C CD2 . LEU B 1 136 ? 135.250 171.850 154.014 1.000 88.01224  ? ? ? ? ? ? 39  LEU B CD2 1 
+ATOM 5861  N N   . TYR B 1 137 ? 139.652 172.400 151.200 1.000 98.27188  ? ? ? ? ? ? 40  TYR B N   1 
+ATOM 5862  C CA  . TYR B 1 137 ? 141.038 172.834 151.083 1.000 95.42208  ? ? ? ? ? ? 40  TYR B CA  1 
+ATOM 5863  C C   . TYR B 1 137 ? 141.140 174.324 150.801 1.000 97.34464  ? ? ? ? ? ? 40  TYR B C   1 
+ATOM 5864  O O   . TYR B 1 137 ? 142.052 174.985 151.307 1.000 107.06393 ? ? ? ? ? ? 40  TYR B O   1 
+ATOM 5865  C CB  . TYR B 1 137 ? 141.748 172.040 149.993 1.000 89.25248  ? ? ? ? ? ? 40  TYR B CB  1 
+ATOM 5866  C CG  . TYR B 1 137 ? 142.562 170.901 150.539 1.000 96.69632  ? ? ? ? ? ? 40  TYR B CG  1 
+ATOM 5867  C CD1 . TYR B 1 137 ? 143.453 171.103 151.578 1.000 99.34064  ? ? ? ? ? ? 40  TYR B CD1 1 
+ATOM 5868  C CD2 . TYR B 1 137 ? 142.427 169.620 150.032 1.000 103.16573 ? ? ? ? ? ? 40  TYR B CD2 1 
+ATOM 5869  C CE1 . TYR B 1 137 ? 144.196 170.067 152.090 1.000 102.32319 ? ? ? ? ? ? 40  TYR B CE1 1 
+ATOM 5870  C CE2 . TYR B 1 137 ? 143.166 168.576 150.538 1.000 104.54877 ? ? ? ? ? ? 40  TYR B CE2 1 
+ATOM 5871  C CZ  . TYR B 1 137 ? 144.049 168.805 151.567 1.000 109.07566 ? ? ? ? ? ? 40  TYR B CZ  1 
+ATOM 5872  O OH  . TYR B 1 137 ? 144.790 167.766 152.076 1.000 117.34834 ? ? ? ? ? ? 40  TYR B OH  1 
+ATOM 5873  N N   . ALA B 1 138 ? 140.226 174.868 149.998 1.000 74.64263  ? ? ? ? ? ? 41  ALA B N   1 
+ATOM 5874  C CA  . ALA B 1 138 ? 140.235 176.302 149.743 1.000 69.62894  ? ? ? ? ? ? 41  ALA B CA  1 
+ATOM 5875  C C   . ALA B 1 138 ? 140.042 177.086 151.030 1.000 78.60647  ? ? ? ? ? ? 41  ALA B C   1 
+ATOM 5876  O O   . ALA B 1 138 ? 140.621 178.163 151.205 1.000 97.11337  ? ? ? ? ? ? 41  ALA B O   1 
+ATOM 5877  C CB  . ALA B 1 138 ? 139.154 176.662 148.729 1.000 76.05364  ? ? ? ? ? ? 41  ALA B CB  1 
+ATOM 5878  N N   . LEU B 1 139 ? 139.224 176.567 151.942 1.000 80.74976  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B N   1 
+ATOM 5879  C CA  . LEU B 1 139 ? 139.065 177.213 153.238 1.000 80.47002  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CA  1 
+ATOM 5880  C C   . LEU B 1 139 ? 140.332 177.090 154.070 1.000 85.70574  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B C   1 
+ATOM 5881  O O   . LEU B 1 139 ? 140.713 178.027 154.778 1.000 93.79265  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B O   1 
+ATOM 5882  C CB  . LEU B 1 139 ? 137.878 176.607 153.977 1.000 82.78377  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CB  1 
+ATOM 5883  C CG  . LEU B 1 139 ? 136.515 177.106 153.516 1.000 82.68153  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CG  1 
+ATOM 5884  C CD1 . LEU B 1 139 ? 135.446 176.146 153.970 1.000 92.59724  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CD1 1 
+ATOM 5885  C CD2 . LEU B 1 139 ? 136.257 178.495 154.054 1.000 79.62428  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CD2 1 
+ATOM 5886  N N   . ARG B 1 140 ? 140.990 175.932 154.010 1.000 86.65502  ? ? ? ? ? ? 43  ARG B N   1 
+ATOM 5887  C CA  . ARG B 1 140 ? 142.226 175.745 154.760 1.000 86.67976  ? ? ? ? ? ? 43  ARG B CA  1 
+ATOM 5888  C C   . ARG B 1 140 ? 143.327 176.658 154.245 1.000 97.85156  ? ? ? ? ? ? 43  ARG B C   1 
+ATOM 5889  O O   . ARG B 1 140 ? 144.067 177.255 155.031 1.000 107.24910 ? ? ? ? ? ? 43  ARG B O   1 
+ATOM 5890  C CB  . ARG B 1 140 ? 142.665 174.287 154.689 1.000 85.57831  ? ? ? ? ? ? 43  ARG B CB  1 
+ATOM 5891  C CG  . ARG B 1 140 ? 141.928 173.383 155.640 1.000 84.57552  ? ? ? ? ? ? 43  ARG B CG  1 
+ATOM 5892  C CD  . ARG B 1 140 ? 142.392 171.955 155.505 1.000 87.62686  ? ? ? ? ? ? 43  ARG B CD  1 
+ATOM 5893  N NE  . ARG B 1 140 ? 143.290 171.584 156.589 1.000 94.47322  ? ? ? ? ? ? 43  ARG B NE  1 
+ATOM 5894  C CZ  . ARG B 1 140 ? 143.982 170.456 156.631 1.000 104.07984 ? ? ? ? ? ? 43  ARG B CZ  1 
+ATOM 5895  N NH1 . ARG B 1 140 ? 143.901 169.561 155.661 1.000 99.21756  ? ? ? ? ? ? 43  ARG B NH1 1 
+ATOM 5896  N NH2 . ARG B 1 140 ? 144.776 170.221 157.670 1.000 104.40906 ? ? ? ? ? ? 43  ARG B NH2 1 
+ATOM 5897  N N   . PHE B 1 141 ? 143.451 176.783 152.924 1.000 88.91113  ? ? ? ? ? ? 44  PHE B N   1 
+ATOM 5898  C CA  . PHE B 1 141 ? 144.475 177.657 152.367 1.000 76.86504  ? ? ? ? ? ? 44  PHE B CA  1 
+ATOM 5899  C C   . PHE B 1 141 ? 144.256 179.096 152.800 1.000 79.87744  ? ? ? ? ? ? 44  PHE B C   1 
+ATOM 5900  O O   . PHE B 1 141 ? 145.214 179.823 153.080 1.000 97.65138  ? ? ? ? ? ? 44  PHE B O   1 
+ATOM 5901  C CB  . PHE B 1 141 ? 144.481 177.552 150.846 1.000 75.99349  ? ? ? ? ? ? 44  PHE B CB  1 
+ATOM 5902  C CG  . PHE B 1 141 ? 145.420 176.517 150.320 1.000 86.25340  ? ? ? ? ? ? 44  PHE B CG  1 
+ATOM 5903  C CD1 . PHE B 1 141 ? 146.784 176.685 150.427 1.000 94.94357  ? ? ? ? ? ? 44  PHE B CD1 1 
+ATOM 5904  C CD2 . PHE B 1 141 ? 144.938 175.372 149.721 1.000 93.27121  ? ? ? ? ? ? 44  PHE B CD2 1 
+ATOM 5905  C CE1 . PHE B 1 141 ? 147.648 175.732 149.946 1.000 94.92052  ? ? ? ? ? ? 44  PHE B CE1 1 
+ATOM 5906  C CE2 . PHE B 1 141 ? 145.799 174.417 149.239 1.000 94.49313  ? ? ? ? ? ? 44  PHE B CE2 1 
+ATOM 5907  C CZ  . PHE B 1 141 ? 147.155 174.597 149.352 1.000 93.87577  ? ? ? ? ? ? 44  PHE B CZ  1 
+ATOM 5908  N N   . LEU B 1 142 ? 142.999 179.525 152.861 1.000 80.32816  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B N   1 
+ATOM 5909  C CA  . LEU B 1 142 ? 142.708 180.900 153.242 1.000 77.12017  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CA  1 
+ATOM 5910  C C   . LEU B 1 142 ? 142.968 181.140 154.722 1.000 85.21051  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B C   1 
+ATOM 5911  O O   . LEU B 1 142 ? 143.536 182.171 155.095 1.000 98.23498  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B O   1 
+ATOM 5912  C CB  . LEU B 1 142 ? 141.263 181.235 152.895 1.000 70.49432  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CB  1 
+ATOM 5913  C CG  . LEU B 1 142 ? 140.821 182.665 153.171 1.000 76.58904  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CG  1 
+ATOM 5914  C CD1 . LEU B 1 142 ? 141.525 183.619 152.243 1.000 83.44928  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD1 1 
+ATOM 5915  C CD2 . LEU B 1 142 ? 139.330 182.770 153.007 1.000 84.23156  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD2 1 
+ATOM 5916  N N   . LEU B 1 143 ? 142.568 180.203 155.582 1.000 86.56304  ? ? ? ? ? ? 46  LEU B N   1 
+ATOM 5917  C CA  . LEU B 1 143 ? 142.525 180.461 157.013 1.000 84.85480  ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CA  1 
+ATOM 5918  C C   . LEU B 1 143 ? 143.520 179.661 157.838 1.000 96.71999  ? ? ? ? ? ? 46  LEU B C   1 
+ATOM 5919  O O   . LEU B 1 143 ? 143.857 180.093 158.943 1.000 103.07957 ? ? ? ? ? ? 46  LEU B O   1 
+ATOM 5920  C CB  . LEU B 1 143 ? 141.115 180.190 157.553 1.000 87.97018  ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CB  1 
+ATOM 5921  C CG  . LEU B 1 143 ? 140.008 181.051 156.955 1.000 92.13653  ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CG  1 
+ATOM 5922  C CD1 . LEU B 1 143 ? 138.653 180.468 157.283 1.000 93.77287  ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CD1 1 
+ATOM 5923  C CD2 . LEU B 1 143 ? 140.118 182.470 157.465 1.000 88.48801  ? ? ? ? ? ? 46  LEU B CD2 1 
+ATOM 5924  N N   . ASP B 1 144 ? 143.995 178.520 157.351 1.000 103.92945 ? ? ? ? ? ? 47  ASP B N   1 
+ATOM 5925  C CA  . ASP B 1 144 ? 144.892 177.666 158.118 1.000 103.41327 ? ? ? ? ? ? 47  ASP B CA  1 
+ATOM 5926  C C   . ASP B 1 144 ? 146.333 178.000 157.761 1.000 109.34211 ? ? ? ? ? ? 47  ASP B C   1 
+ATOM 5927  O O   . ASP B 1 144 ? 146.720 177.932 156.591 1.000 116.27483 ? ? ? ? ? ? 47  ASP B O   1 
+ATOM 5928  C CB  . ASP B 1 144 ? 144.604 176.189 157.856 1.000 106.22178 ? ? ? ? ? ? 47  ASP B CB  1 
+ATOM 5929  C CG  . ASP B 1 144 ? 145.191 175.286 158.916 1.000 114.69334 ? ? ? ? ? ? 47  ASP B CG  1 
+ATOM 5930  O OD1 . ASP B 1 144 ? 145.900 175.797 159.807 1.000 119.87178 ? ? ? ? ? ? 47  ASP B OD1 1 
+ATOM 5931  O OD2 . ASP B 1 144 ? 144.945 174.065 158.859 1.000 113.27775 ? ? ? ? ? ? 47  ASP B OD2 1 
+ATOM 5932  N N   . LYS B 1 145 ? 147.121 178.355 158.775 1.000 110.06786 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B N   1 
+ATOM 5933  C CA  . LYS B 1 145 ? 148.518 178.702 158.547 1.000 103.98697 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B CA  1 
+ATOM 5934  C C   . LYS B 1 145 ? 149.317 177.502 158.057 1.000 101.06332 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B C   1 
+ATOM 5935  O O   . LYS B 1 145 ? 150.184 177.641 157.188 1.000 107.96888 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B O   1 
+ATOM 5936  C CB  . LYS B 1 145 ? 149.124 179.266 159.829 1.000 105.21095 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B CB  1 
+ATOM 5937  C CG  . LYS B 1 145 ? 150.621 179.477 159.774 1.000 115.45184 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B CG  1 
+ATOM 5938  C CD  . LYS B 1 145 ? 151.173 179.816 161.145 1.000 112.02974 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B CD  1 
+ATOM 5939  C CE  . LYS B 1 145 ? 150.851 178.726 162.148 1.000 110.10380 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B CE  1 
+ATOM 5940  N NZ  . LYS B 1 145 ? 150.738 179.263 163.530 1.000 110.31273 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B NZ  1 
+ATOM 5941  N N   . GLU B 1 146 ? 149.041 176.317 158.603 1.000 100.99375 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B N   1 
+ATOM 5942  C CA  . GLU B 1 146 ? 149.841 175.143 158.271 1.000 103.76089 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CA  1 
+ATOM 5943  C C   . GLU B 1 146 ? 149.697 174.758 156.806 1.000 105.74280 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B C   1 
+ATOM 5944  O O   . GLU B 1 146 ? 150.679 174.383 156.158 1.000 118.39555 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B O   1 
+ATOM 5945  C CB  . GLU B 1 146 ? 149.451 173.975 159.171 1.000 107.07249 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CB  1 
+ATOM 5946  C CG  . GLU B 1 146 ? 149.513 174.297 160.651 1.000 118.85235 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CG  1 
+ATOM 5947  C CD  . GLU B 1 146 ? 150.910 174.663 161.114 1.000 129.84282 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CD  1 
+ATOM 5948  O OE1 . GLU B 1 146 ? 151.889 174.177 160.510 1.000 130.99848 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B OE1 1 
+ATOM 5949  O OE2 . GLU B 1 146 ? 151.029 175.438 162.084 1.000 129.67963 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B OE2 1 
+ATOM 5950  N N   . ILE B 1 147 ? 148.481 174.816 156.270 1.000 86.56943  ? ? ? ? ? ? 50  ILE B N   1 
+ATOM 5951  C CA  . ILE B 1 147 ? 148.290 174.498 154.860 1.000 91.92802  ? ? ? ? ? ? 50  ILE B CA  1 
+ATOM 5952  C C   . ILE B 1 147 ? 148.866 175.599 153.981 1.000 91.45294  ? ? ? ? ? ? 50  ILE B C   1 
+ATOM 5953  O O   . ILE B 1 147 ? 149.484 175.327 152.946 1.000 94.13539  ? ? ? ? ? ? 50  ILE B O   1 
+ATOM 5954  C CB  . ILE B 1 147 ? 146.800 174.254 154.569 1.000 93.99775  ? ? ? ? ? ? 50  ILE B CB  1 
+ATOM 5955  C CG1 . ILE B 1 147 ? 146.335 172.980 155.265 1.000 94.15129  ? ? ? ? ? ? 50  ILE B CG1 1 
+ATOM 5956  C CG2 . ILE B 1 147 ? 146.559 174.135 153.081 1.000 93.52108  ? ? ? ? ? ? 50  ILE B CG2 1 
+ATOM 5957  C CD1 . ILE B 1 147 ? 147.190 171.783 154.957 1.000 96.44297  ? ? ? ? ? ? 50  ILE B CD1 1 
+ATOM 5958  N N   . ARG B 1 148 ? 148.687 176.856 154.385 1.000 79.99468  ? ? ? ? ? ? 51  ARG B N   1 
+ATOM 5959  C CA  . ARG B 1 148 ? 149.073 177.976 153.535 1.000 77.87201  ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CA  1 
+ATOM 5960  C C   . ARG B 1 148 ? 150.580 178.072 153.350 1.000 93.53069  ? ? ? ? ? ? 51  ARG B C   1 
+ATOM 5961  O O   . ARG B 1 148 ? 151.042 178.531 152.302 1.000 102.19845 ? ? ? ? ? ? 51  ARG B O   1 
+ATOM 5962  C CB  . ARG B 1 148 ? 148.539 179.277 154.122 1.000 71.09662  ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CB  1 
+ATOM 5963  C CG  . ARG B 1 148 ? 148.426 180.393 153.122 1.000 78.31051  ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CG  1 
+ATOM 5964  C CD  . ARG B 1 148 ? 147.970 181.669 153.788 1.000 86.81063  ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CD  1 
+ATOM 5965  N NE  . ARG B 1 148 ? 148.297 181.694 155.207 1.000 90.76114  ? ? ? ? ? ? 51  ARG B NE  1 
+ATOM 5966  C CZ  . ARG B 1 148 ? 147.401 181.798 156.177 1.000 94.40419  ? ? ? ? ? ? 51  ARG B CZ  1 
+ATOM 5967  N NH1 . ARG B 1 148 ? 146.108 181.862 155.918 1.000 95.23957  ? ? ? ? ? ? 51  ARG B NH1 1 
+ATOM 5968  N NH2 . ARG B 1 148 ? 147.814 181.839 157.439 1.000 94.17142  ? ? ? ? ? ? 51  ARG B NH2 1 
+ATOM 5969  N N   . LYS B 1 149 ? 151.359 177.651 154.346 1.000 92.42164  ? ? ? ? ? ? 52  LYS B N   1 
+ATOM 5970  C CA  . LYS B 1 149 ? 152.802 177.847 154.292 1.000 77.69489  ? ? ? ? ? ? 52  LYS B CA  1 
+ATOM 5971  C C   . LYS B 1 149 ? 153.462 177.057 153.173 1.000 83.96268  ? ? ? ? ? ? 52  LYS B C   1 
+ATOM 5972  O O   . LYS B 1 149 ? 154.613 177.338 152.830 1.000 100.53475 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B O   1 
+ATOM 5973  C CB  . LYS B 1 149 ? 153.430 177.466 155.628 1.000 79.34525  ? ? ? ? ? ? 52  LYS B CB  1 
+ATOM 5974  C CG  . LYS B 1 149 ? 153.402 175.985 155.907 1.000 82.94322  ? ? ? ? ? ? 52  LYS B CG  1 
+ATOM 5975  C CD  . LYS B 1 149 ? 153.970 175.675 157.271 1.000 87.20877  ? ? ? ? ? ? 52  LYS B CD  1 
+ATOM 5976  C CE  . LYS B 1 149 ? 153.978 174.186 157.528 1.000 90.48944  ? ? ? ? ? ? 52  LYS B CE  1 
+ATOM 5977  N NZ  . LYS B 1 149 ? 153.722 173.881 158.957 1.000 98.54397  ? ? ? ? ? ? 52  LYS B NZ  1 
+ATOM 5978  N N   . PHE B 1 150 ? 152.771 176.076 152.599 1.000 83.09084  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B N   1 
+ATOM 5979  C CA  . PHE B 1 150 ? 153.358 175.271 151.538 1.000 82.45834  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CA  1 
+ATOM 5980  C C   . PHE B 1 150 ? 153.203 175.891 150.158 1.000 87.76883  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B C   1 
+ATOM 5981  O O   . PHE B 1 150 ? 153.831 175.408 149.212 1.000 98.58226  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B O   1 
+ATOM 5982  C CB  . PHE B 1 150 ? 152.741 173.875 151.538 1.000 81.84885  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CB  1 
+ATOM 5983  C CG  . PHE B 1 150 ? 153.203 173.017 152.670 1.000 90.60693  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CG  1 
+ATOM 5984  C CD1 . PHE B 1 150 ? 154.423 172.377 152.613 1.000 93.42897  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CD1 1 
+ATOM 5985  C CD2 . PHE B 1 150 ? 152.420 172.854 153.795 1.000 94.90642  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CD2 1 
+ATOM 5986  C CE1 . PHE B 1 150 ? 154.851 171.590 153.653 1.000 97.55338  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CE1 1 
+ATOM 5987  C CE2 . PHE B 1 150 ? 152.845 172.067 154.838 1.000 96.63852  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CE2 1 
+ATOM 5988  C CZ  . PHE B 1 150 ? 154.061 171.435 154.768 1.000 96.94349  ? ? ? ? ? ? 53  PHE B CZ  1 
+ATOM 5989  N N   . GLY B 1 151 ? 152.397 176.930 150.015 1.000 79.78296  ? ? ? ? ? ? 54  GLY B N   1 
+ATOM 5990  C CA  . GLY B 1 151 ? 152.224 177.530 148.714 1.000 75.81543  ? ? ? ? ? ? 54  GLY B CA  1 
+ATOM 5991  C C   . GLY B 1 151 ? 151.391 176.654 147.794 1.000 86.24327  ? ? ? ? ? ? 54  GLY B C   1 
+ATOM 5992  O O   . GLY B 1 151 ? 150.852 175.619 148.177 1.000 96.78498  ? ? ? ? ? ? 54  GLY B O   1 
+ATOM 5993  N N   . PHE B 1 152 ? 151.305 177.095 146.545 1.000 93.18522  ? ? ? ? ? ? 55  PHE B N   1 
+ATOM 5994  C CA  . PHE B 1 152 ? 150.517 176.422 145.525 1.000 85.57164  ? ? ? ? ? ? 55  PHE B CA  1 
+ATOM 5995  C C   . PHE B 1 152 ? 151.441 175.723 144.541 1.000 97.49951  ? ? ? ? ? ? 55  PHE B C   1 
+ATOM 5996  O O   . PHE B 1 152 ? 152.410 176.319 144.063 1.000 103.94508 ? ? ? ? ? ? 55  PHE B O   1 
+ATOM 5997  C CB  . PHE B 1 152 ? 149.625 177.415 144.782 1.000 84.43223  ? ? ? ? ? ? 55  PHE B CB  1 
+ATOM 5998  C CG  . PHE B 1 152 ? 148.376 177.770 145.519 1.000 90.32605  ? ? ? ? ? ? 55  PHE B CG  1 
+ATOM 5999  C CD1 . PHE B 1 152 ? 147.699 176.822 146.256 1.000 95.03795  ? ? ? ? ? ? 55  PHE B CD1 1 
+ATOM 6000  C CD2 . PHE B 1 152 ? 147.878 179.054 145.475 1.000 90.01116  ? ? ? ? ? ? 55  PHE B CD2 1 
+ATOM 6001  C CE1 . PHE B 1 152 ? 146.551 177.150 146.932 1.000 95.16466  ? ? ? ? ? ? 55  PHE B CE1 1 
+ATOM 6002  C CE2 . PHE B 1 152 ? 146.731 179.387 146.150 1.000 89.95822  ? ? ? ? ? ? 55  PHE B CE2 1 
+ATOM 6003  C CZ  . PHE B 1 152 ? 146.066 178.435 146.879 1.000 96.56990  ? ? ? ? ? ? 55  PHE B CZ  1 
+ATOM 6004  N N   . ASN B 1 153 ? 151.140 174.464 144.244 1.000 114.06945 ? ? ? ? ? ? 56  ASN B N   1 
+ATOM 6005  C CA  . ASN B 1 153 ? 151.853 173.737 143.210 1.000 101.08412 ? ? ? ? ? ? 56  ASN B CA  1 
+ATOM 6006  C C   . ASN B 1 153 ? 151.291 174.109 141.843 1.000 104.97254 ? ? ? ? ? ? 56  ASN B C   1 
+ATOM 6007  O O   . ASN B 1 153 ? 150.380 174.929 141.717 1.000 110.83536 ? ? ? ? ? ? 56  ASN B O   1 
+ATOM 6008  C CB  . ASN B 1 153 ? 151.750 172.235 143.447 1.000 99.97651  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B CB  1 
+ATOM 6009  C CG  . ASN B 1 153 ? 152.411 171.806 144.731 1.000 116.71759 ? ? ? ? ? ? 56  ASN B CG  1 
+ATOM 6010  O OD1 . ASN B 1 153 ? 153.023 172.615 145.427 1.000 121.59491 ? ? ? ? ? ? 56  ASN B OD1 1 
+ATOM 6011  N ND2 . ASN B 1 153 ? 152.290 170.528 145.060 1.000 118.70712 ? ? ? ? ? ? 56  ASN B ND2 1 
+ATOM 6012  N N   . LYS B 1 154 ? 151.845 173.500 140.797 1.000 118.33807 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B N   1 
+ATOM 6013  C CA  . LYS B 1 154 ? 151.268 173.678 139.472 1.000 120.15620 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CA  1 
+ATOM 6014  C C   . LYS B 1 154 ? 149.914 172.994 139.367 1.000 120.48871 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B C   1 
+ATOM 6015  O O   . LYS B 1 154 ? 149.031 173.472 138.648 1.000 118.17046 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B O   1 
+ATOM 6016  C CB  . LYS B 1 154 ? 152.220 173.143 138.405 1.000 122.72098 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CB  1 
+ATOM 6017  C CG  . LYS B 1 154 ? 151.857 173.550 136.991 1.000 125.27124 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CG  1 
+ATOM 6018  C CD  . LYS B 1 154 ? 152.115 172.418 136.013 1.000 127.44567 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CD  1 
+ATOM 6019  C CE  . LYS B 1 154 ? 152.385 172.949 134.617 1.000 130.78933 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CE  1 
+ATOM 6020  N NZ  . LYS B 1 154 ? 151.169 173.551 134.007 1.000 130.31063 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B NZ  1 
+ATOM 6021  N N   . SER B 1 155 ? 149.733 171.881 140.078 1.000 118.38973 ? ? ? ? ? ? 58  SER B N   1 
+ATOM 6022  C CA  . SER B 1 155 ? 148.472 171.154 140.041 1.000 115.85697 ? ? ? ? ? ? 58  SER B CA  1 
+ATOM 6023  C C   . SER B 1 155 ? 147.329 171.933 140.675 1.000 115.00331 ? ? ? ? ? ? 58  SER B C   1 
+ATOM 6024  O O   . SER B 1 155 ? 146.168 171.691 140.332 1.000 116.30451 ? ? ? ? ? ? 58  SER B O   1 
+ATOM 6025  C CB  . SER B 1 155 ? 148.627 169.809 140.745 1.000 113.81252 ? ? ? ? ? ? 58  SER B CB  1 
+ATOM 6026  O OG  . SER B 1 155 ? 148.831 169.989 142.134 1.000 109.95493 ? ? ? ? ? ? 58  SER B OG  1 
+ATOM 6027  N N   . ASP B 1 156 ? 147.626 172.858 141.586 1.000 109.69411 ? ? ? ? ? ? 59  ASP B N   1 
+ATOM 6028  C CA  . ASP B 1 156 ? 146.577 173.601 142.269 1.000 97.24419  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B CA  1 
+ATOM 6029  C C   . ASP B 1 156 ? 145.896 174.626 141.377 1.000 101.02846 ? ? ? ? ? ? 59  ASP B C   1 
+ATOM 6030  O O   . ASP B 1 156 ? 144.888 175.203 141.791 1.000 112.28387 ? ? ? ? ? ? 59  ASP B O   1 
+ATOM 6031  C CB  . ASP B 1 156 ? 147.147 174.292 143.503 1.000 103.69393 ? ? ? ? ? ? 59  ASP B CB  1 
+ATOM 6032  C CG  . ASP B 1 156 ? 147.649 173.309 144.533 1.000 115.68228 ? ? ? ? ? ? 59  ASP B CG  1 
+ATOM 6033  O OD1 . ASP B 1 156 ? 147.379 172.103 144.376 1.000 117.79223 ? ? ? ? ? ? 59  ASP B OD1 1 
+ATOM 6034  O OD2 . ASP B 1 156 ? 148.312 173.735 145.498 1.000 120.27668 ? ? ? ? ? ? 59  ASP B OD2 1 
+ATOM 6035  N N   . TYR B 1 157 ? 146.413 174.871 140.181 1.000 96.14932  ? ? ? ? ? ? 60  TYR B N   1 
+ATOM 6036  C CA  . TYR B 1 157 ? 145.794 175.816 139.268 1.000 96.55905  ? ? ? ? ? ? 60  TYR B CA  1 
+ATOM 6037  C C   . TYR B 1 157 ? 144.798 175.099 138.371 1.000 102.95406 ? ? ? ? ? ? 60  TYR B C   1 
+ATOM 6038  O O   . TYR B 1 157 ? 144.973 173.927 138.029 1.000 111.07561 ? ? ? ? ? ? 60  TYR B O   1 
+ATOM 6039  C CB  . TYR B 1 157 ? 146.852 176.527 138.426 1.000 95.09012  ? ? ? ? ? ? 60  TYR B CB  1 
+ATOM 6040  C CG  . TYR B 1 157 ? 147.717 177.462 139.234 1.000 96.38197  ? ? ? ? ? ? 60  TYR B CG  1 
+ATOM 6041  C CD1 . TYR B 1 157 ? 148.719 176.972 140.054 1.000 99.50427  ? ? ? ? ? ? 60  TYR B CD1 1 
+ATOM 6042  C CD2 . TYR B 1 157 ? 147.521 178.832 139.188 1.000 98.41240  ? ? ? ? ? ? 60  TYR B CD2 1 
+ATOM 6043  C CE1 . TYR B 1 157 ? 149.503 177.815 140.799 1.000 98.36777  ? ? ? ? ? ? 60  TYR B CE1 1 
+ATOM 6044  C CE2 . TYR B 1 157 ? 148.303 179.683 139.931 1.000 102.60927 ? ? ? ? ? ? 60  TYR B CE2 1 
+ATOM 6045  C CZ  . TYR B 1 157 ? 149.291 179.168 140.734 1.000 105.15509 ? ? ? ? ? ? 60  TYR B CZ  1 
+ATOM 6046  O OH  . TYR B 1 157 ? 150.077 180.011 141.479 1.000 117.66865 ? ? ? ? ? ? 60  TYR B OH  1 
+ATOM 6047  N N   . HIS B 1 158 ? 143.737 175.812 138.004 1.000 99.66427  ? ? ? ? ? ? 61  HIS B N   1 
+ATOM 6048  C CA  . HIS B 1 158 ? 142.684 175.215 137.197 1.000 100.11382 ? ? ? ? ? ? 61  HIS B CA  1 
+ATOM 6049  C C   . HIS B 1 158 ? 143.237 174.756 135.858 1.000 107.43350 ? ? ? ? ? ? 61  HIS B C   1 
+ATOM 6050  O O   . HIS B 1 158 ? 143.927 175.509 135.168 1.000 112.56273 ? ? ? ? ? ? 61  HIS B O   1 
+ATOM 6051  C CB  . HIS B 1 158 ? 141.553 176.213 136.983 1.000 104.59204 ? ? ? ? ? ? 61  HIS B CB  1 
+ATOM 6052  C CG  . HIS B 1 158 ? 140.357 175.629 136.304 1.000 106.44530 ? ? ? ? ? ? 61  HIS B CG  1 
+ATOM 6053  N ND1 . HIS B 1 158 ? 139.903 174.355 136.566 1.000 103.46160 ? ? ? ? ? ? 61  HIS B ND1 1 
+ATOM 6054  C CD2 . HIS B 1 158 ? 139.520 176.143 135.374 1.000 104.52223 ? ? ? ? ? ? 61  HIS B CD2 1 
+ATOM 6055  C CE1 . HIS B 1 158 ? 138.838 174.110 135.826 1.000 108.29631 ? ? ? ? ? ? 61  HIS B CE1 1 
+ATOM 6056  N NE2 . HIS B 1 158 ? 138.584 175.179 135.094 1.000 108.46135 ? ? ? ? ? ? 61  HIS B NE2 1 
+ATOM 6057  N N   . LYS B 1 159 ? 142.930 173.512 135.495 1.000 110.98969 ? ? ? ? ? ? 62  LYS B N   1 
+ATOM 6058  C CA  . LYS B 1 159 ? 143.416 172.887 134.268 1.000 107.26846 ? ? ? ? ? ? 62  LYS B CA  1 
+ATOM 6059  C C   . LYS B 1 159 ? 144.935 172.904 134.178 1.000 110.14053 ? ? ? ? ? ? 62  LYS B C   1 
+ATOM 6060  O O   . LYS B 1 159 ? 145.493 172.824 133.081 1.000 116.63802 ? ? ? ? ? ? 62  LYS B O   1 
+ATOM 6061  C CB  . LYS B 1 159 ? 142.810 173.554 133.029 1.000 102.88801 ? ? ? ? ? ? 62  LYS B CB  1 
+ATOM 6062  C CG  . LYS B 1 159 ? 141.479 172.974 132.606 1.000 109.60528 ? ? ? ? ? ? 62  LYS B CG  1 
+ATOM 6063  C CD  . LYS B 1 159 ? 140.441 174.065 132.439 1.000 110.06148 ? ? ? ? ? ? 62  LYS B CD  1 
+ATOM 6064  C CE  . LYS B 1 159 ? 139.952 174.145 131.006 1.000 113.14635 ? ? ? ? ? ? 62  LYS B CE  1 
+ATOM 6065  N NZ  . LYS B 1 159 ? 138.875 175.159 130.848 1.000 113.56241 ? ? ? ? ? ? 62  LYS B NZ  1 
+ATOM 6066  N N   . HIS B 1 160 ? 145.610 173.017 135.323 1.000 106.73638 ? ? ? ? ? ? 63  HIS B N   1 
+ATOM 6067  C CA  . HIS B 1 160 ? 147.062 173.170 135.385 1.000 97.64279  ? ? ? ? ? ? 63  HIS B CA  1 
+ATOM 6068  C C   . HIS B 1 160 ? 147.533 174.385 134.593 1.000 102.15116 ? ? ? ? ? ? 63  HIS B C   1 
+ATOM 6069  O O   . HIS B 1 160 ? 148.692 174.462 134.184 1.000 109.74937 ? ? ? ? ? ? 63  HIS B O   1 
+ATOM 6070  C CB  . HIS B 1 160 ? 147.778 171.906 134.906 1.000 99.08776  ? ? ? ? ? ? 63  HIS B CB  1 
+ATOM 6071  C CG  . HIS B 1 160 ? 147.551 170.718 135.784 1.000 107.32859 ? ? ? ? ? ? 63  HIS B CG  1 
+ATOM 6072  N ND1 . HIS B 1 160 ? 148.576 169.904 136.214 1.000 114.00027 ? ? ? ? ? ? 63  HIS B ND1 1 
+ATOM 6073  C CD2 . HIS B 1 160 ? 146.417 170.206 136.316 1.000 106.20598 ? ? ? ? ? ? 63  HIS B CD2 1 
+ATOM 6074  C CE1 . HIS B 1 160 ? 148.083 168.942 136.972 1.000 110.53587 ? ? ? ? ? ? 63  HIS B CE1 1 
+ATOM 6075  N NE2 . HIS B 1 160 ? 146.775 169.102 137.050 1.000 109.76428 ? ? ? ? ? ? 63  HIS B NE2 1 
+ATOM 6076  N N   . ASP B 1 161 ? 146.638 175.345 134.379 1.000 114.77469 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B N   1 
+ATOM 6077  C CA  . ASP B 1 161 ? 146.950 176.551 133.623 1.000 115.25127 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CA  1 
+ATOM 6078  C C   . ASP B 1 161 ? 147.614 177.546 134.564 1.000 120.61511 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B C   1 
+ATOM 6079  O O   . ASP B 1 161 ? 146.937 178.243 135.325 1.000 125.52655 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B O   1 
+ATOM 6080  C CB  . ASP B 1 161 ? 145.690 177.140 132.997 1.000 118.63832 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CB  1 
+ATOM 6081  C CG  . ASP B 1 161 ? 145.994 178.159 131.920 1.000 123.65094 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CG  1 
+ATOM 6082  O OD1 . ASP B 1 161 ? 147.079 178.775 131.961 1.000 123.35310 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD1 1 
+ATOM 6083  O OD2 . ASP B 1 161 ? 145.144 178.348 131.027 1.000 126.80160 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD2 1 
+ATOM 6084  N N   . THR B 1 162 ? 148.942 177.611 134.503 1.000 112.00570 ? ? ? ? ? ? 65  THR B N   1 
+ATOM 6085  C CA  . THR B 1 162 ? 149.696 178.502 135.375 1.000 107.91490 ? ? ? ? ? ? 65  THR B CA  1 
+ATOM 6086  C C   . THR B 1 162 ? 149.389 179.969 135.101 1.000 108.55099 ? ? ? ? ? ? 65  THR B C   1 
+ATOM 6087  O O   . THR B 1 162 ? 149.420 180.789 136.025 1.000 110.79924 ? ? ? ? ? ? 65  THR B O   1 
+ATOM 6088  C CB  . THR B 1 162 ? 151.187 178.204 135.215 1.000 115.73967 ? ? ? ? ? ? 65  THR B CB  1 
+ATOM 6089  O OG1 . THR B 1 162 ? 151.578 177.206 136.166 1.000 108.97621 ? ? ? ? ? ? 65  THR B OG1 1 
+ATOM 6090  C CG2 . THR B 1 162 ? 152.035 179.453 135.375 1.000 118.67013 ? ? ? ? ? ? 65  THR B CG2 1 
+ATOM 6091  N N   . SER B 1 163 ? 149.056 180.312 133.855 1.000 106.40406 ? ? ? ? ? ? 66  SER B N   1 
+ATOM 6092  C CA  . SER B 1 163 ? 148.859 181.713 133.499 1.000 111.67249 ? ? ? ? ? ? 66  SER B CA  1 
+ATOM 6093  C C   . SER B 1 163 ? 147.732 182.344 134.305 1.000 116.11401 ? ? ? ? ? ? 66  SER B C   1 
+ATOM 6094  O O   . SER B 1 163 ? 147.840 183.497 134.737 1.000 116.24783 ? ? ? ? ? ? 66  SER B O   1 
+ATOM 6095  C CB  . SER B 1 163 ? 148.577 181.837 132.004 1.000 115.03340 ? ? ? ? ? ? 66  SER B CB  1 
+ATOM 6096  O OG  . SER B 1 163 ? 147.261 181.411 131.703 1.000 118.84662 ? ? ? ? ? ? 66  SER B OG  1 
+ATOM 6097  N N   . LYS B 1 164 ? 146.642 181.613 134.510 1.000 119.64267 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B N   1 
+ATOM 6098  C CA  . LYS B 1 164 ? 145.536 182.136 135.298 1.000 115.58001 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CA  1 
+ATOM 6099  C C   . LYS B 1 164 ? 145.910 182.175 136.773 1.000 117.81324 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B C   1 
+ATOM 6100  O O   . LYS B 1 164 ? 146.633 181.308 137.270 1.000 117.96204 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B O   1 
+ATOM 6101  C CB  . LYS B 1 164 ? 144.288 181.282 135.089 1.000 116.68096 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CB  1 
+ATOM 6102  C CG  . LYS B 1 164 ? 143.848 181.190 133.639 1.000 120.11700 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CG  1 
+ATOM 6103  C CD  . LYS B 1 164 ? 142.567 180.391 133.500 1.000 120.38872 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CD  1 
+ATOM 6104  C CE  . LYS B 1 164 ? 142.762 178.957 133.959 1.000 118.30792 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CE  1 
+ATOM 6105  N NZ  . LYS B 1 164 ? 141.646 178.078 133.520 1.000 121.22452 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B NZ  1 
+ATOM 6106  N N   . LYS B 1 165 ? 145.413 183.187 137.475 1.000 102.64670 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B N   1 
+ATOM 6107  C CA  . LYS B 1 165 ? 145.740 183.389 138.876 1.000 104.60756 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CA  1 
+ATOM 6108  C C   . LYS B 1 165 ? 144.636 182.840 139.771 1.000 106.29559 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B C   1 
+ATOM 6109  O O   . LYS B 1 165 ? 143.457 182.838 139.409 1.000 110.88170 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B O   1 
+ATOM 6110  C CB  . LYS B 1 165 ? 145.971 184.871 139.171 1.000 97.21422  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CB  1 
+ATOM 6111  C CG  . LYS B 1 165 ? 144.751 185.616 139.656 1.000 99.52407  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CG  1 
+ATOM 6112  C CD  . LYS B 1 165 ? 144.961 187.109 139.565 1.000 107.05961 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CD  1 
+ATOM 6113  C CE  . LYS B 1 165 ? 145.803 187.612 140.712 1.000 106.25348 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CE  1 
+ATOM 6114  N NZ  . LYS B 1 165 ? 145.272 188.888 141.258 1.000 107.67469 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B NZ  1 
+ATOM 6115  N N   . ILE B 1 166 ? 145.036 182.357 140.939 1.000 91.21235  ? ? ? ? ? ? 69  ILE B N   1 
+ATOM 6116  C CA  . ILE B 1 166 ? 144.114 181.773 141.903 1.000 75.75669  ? ? ? ? ? ? 69  ILE B CA  1 
+ATOM 6117  C C   . ILE B 1 166 ? 143.605 182.871 142.822 1.000 90.17013  ? ? ? ? ? ? 69  ILE B C   1 
+ATOM 6118  O O   . ILE B 1 166 ? 144.392 183.655 143.361 1.000 110.98722 ? ? ? ? ? ? 69  ILE B O   1 
+ATOM 6119  C CB  . ILE B 1 166 ? 144.799 180.660 142.709 1.000 68.14105  ? ? ? ? ? ? 69  ILE B CB  1 
+ATOM 6120  C CG1 . ILE B 1 166 ? 145.082 179.456 141.819 1.000 86.09436  ? ? ? ? ? ? 69  ILE B CG1 1 
+ATOM 6121  C CG2 . ILE B 1 166 ? 143.942 180.251 143.881 1.000 81.30772  ? ? ? ? ? ? 69  ILE B CG2 1 
+ATOM 6122  C CD1 . ILE B 1 166 ? 145.895 178.392 142.494 1.000 90.71647  ? ? ? ? ? ? 69  ILE B CD1 1 
+ATOM 6123  N N   . GLU B 1 167 ? 142.290 182.936 142.996 1.000 92.70424  ? ? ? ? ? ? 70  GLU B N   1 
+ATOM 6124  C CA  . GLU B 1 167 ? 141.673 183.906 143.886 1.000 86.88599  ? ? ? ? ? ? 70  GLU B CA  1 
+ATOM 6125  C C   . GLU B 1 167 ? 140.666 183.198 144.774 1.000 93.08608  ? ? ? ? ? ? 70  GLU B C   1 
+ATOM 6126  O O   . GLU B 1 167 ? 139.798 182.474 144.278 1.000 112.37162 ? ? ? ? ? ? 70  GLU B O   1 
+ATOM 6127  C CB  . GLU B 1 167 ? 140.986 185.020 143.101 1.000 92.92703  ? ? ? ? ? ? 70  GLU B CB  1 
+ATOM 6128  C CG  . GLU B 1 167 ? 141.927 186.101 142.630 1.000 105.81304 ? ? ? ? ? ? 70  GLU B CG  1 
+ATOM 6129  C CD  . GLU B 1 167 ? 141.444 187.485 142.996 1.000 118.83998 ? ? ? ? ? ? 70  GLU B CD  1 
+ATOM 6130  O OE1 . GLU B 1 167 ? 141.022 188.228 142.086 1.000 119.23815 ? ? ? ? ? ? 70  GLU B OE1 1 
+ATOM 6131  O OE2 . GLU B 1 167 ? 141.487 187.832 144.195 1.000 117.87760 ? ? ? ? ? ? 70  GLU B OE2 1 
+ATOM 6132  N N   . ILE B 1 168 ? 140.783 183.406 146.080 1.000 75.55086  ? ? ? ? ? ? 71  ILE B N   1 
+ATOM 6133  C CA  . ILE B 1 168 ? 139.850 182.871 147.060 1.000 68.55363  ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CA  1 
+ATOM 6134  C C   . ILE B 1 168 ? 139.464 184.026 147.968 1.000 72.57008  ? ? ? ? ? ? 71  ILE B C   1 
+ATOM 6135  O O   . ILE B 1 168 ? 140.283 184.489 148.768 1.000 99.04040  ? ? ? ? ? ? 71  ILE B O   1 
+ATOM 6136  C CB  . ILE B 1 168 ? 140.452 181.717 147.869 1.000 63.14578  ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CB  1 
+ATOM 6137  C CG1 . ILE B 1 168 ? 140.707 180.514 146.967 1.000 66.76862  ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CG1 1 
+ATOM 6138  C CG2 . ILE B 1 168 ? 139.531 181.330 148.999 1.000 71.86371  ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CG2 1 
+ATOM 6139  C CD1 . ILE B 1 168 ? 141.511 179.430 147.627 1.000 71.71777  ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CD1 1 
+ATOM 6140  N N   . ILE B 1 169 ? 138.228 184.495 147.845 1.000 68.92347  ? ? ? ? ? ? 72  ILE B N   1 
+ATOM 6141  C CA  . ILE B 1 169 ? 137.754 185.670 148.563 1.000 64.98870  ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CA  1 
+ATOM 6142  C C   . ILE B 1 169 ? 136.632 185.251 149.496 1.000 71.97555  ? ? ? ? ? ? 72  ILE B C   1 
+ATOM 6143  O O   . ILE B 1 169 ? 135.655 184.632 149.063 1.000 100.69772 ? ? ? ? ? ? 72  ILE B O   1 
+ATOM 6144  C CB  . ILE B 1 169 ? 137.273 186.763 147.598 1.000 74.77778  ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CB  1 
+ATOM 6145  C CG1 . ILE B 1 169 ? 138.248 186.901 146.432 1.000 77.71245  ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CG1 1 
+ATOM 6146  C CG2 . ILE B 1 169 ? 137.108 188.076 148.331 1.000 75.03069  ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CG2 1 
+ATOM 6147  C CD1 . ILE B 1 169 ? 138.051 188.154 145.624 1.000 84.91766  ? ? ? ? ? ? 72  ILE B CD1 1 
+ATOM 6148  N N   . LEU B 1 170 ? 136.766 185.597 150.769 1.000 72.14086  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B N   1 
+ATOM 6149  C CA  . LEU B 1 170 ? 135.734 185.356 151.764 1.000 76.12973  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CA  1 
+ATOM 6150  C C   . LEU B 1 170 ? 135.151 186.689 152.199 1.000 82.55631  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B C   1 
+ATOM 6151  O O   . LEU B 1 170 ? 135.889 187.589 152.607 1.000 102.34441 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B O   1 
+ATOM 6152  C CB  . LEU B 1 170 ? 136.300 184.607 152.967 1.000 75.70475  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CB  1 
+ATOM 6153  C CG  . LEU B 1 170 ? 135.386 184.459 154.178 1.000 82.39939  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CG  1 
+ATOM 6154  C CD1 . LEU B 1 170 ? 134.412 183.323 153.970 1.000 87.97027  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CD1 1 
+ATOM 6155  C CD2 . LEU B 1 170 ? 136.212 184.228 155.420 1.000 94.31443  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CD2 1 
+ATOM 6156  N N   . THR B 1 171 ? 133.834 186.813 152.110 1.000 75.81272  ? ? ? ? ? ? 74  THR B N   1 
+ATOM 6157  C CA  . THR B 1 171 ? 133.137 188.027 152.503 1.000 70.28532  ? ? ? ? ? ? 74  THR B CA  1 
+ATOM 6158  C C   . THR B 1 171 ? 132.526 187.827 153.880 1.000 79.21756  ? ? ? ? ? ? 74  THR B C   1 
+ATOM 6159  O O   . THR B 1 171 ? 131.883 186.806 154.135 1.000 99.70885  ? ? ? ? ? ? 74  THR B O   1 
+ATOM 6160  C CB  . THR B 1 171 ? 132.049 188.389 151.495 1.000 87.26855  ? ? ? ? ? ? 74  THR B CB  1 
+ATOM 6161  O OG1 . THR B 1 171 ? 132.610 188.415 150.178 1.000 92.91754  ? ? ? ? ? ? 74  THR B OG1 1 
+ATOM 6162  C CG2 . THR B 1 171 ? 131.468 189.749 151.814 1.000 80.86556  ? ? ? ? ? ? 74  THR B CG2 1 
+ATOM 6163  N N   . LEU B 1 172 ? 132.727 188.800 154.759 1.000 90.41530  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B N   1 
+ATOM 6164  C CA  . LEU B 1 172 ? 132.242 188.724 156.125 1.000 87.52168  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CA  1 
+ATOM 6165  C C   . LEU B 1 172 ? 131.265 189.856 156.399 1.000 91.00790  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B C   1 
+ATOM 6166  O O   . LEU B 1 172 ? 131.280 190.888 155.726 1.000 104.49833 ? ? ? ? ? ? 75  LEU B O   1 
+ATOM 6167  C CB  . LEU B 1 172 ? 133.391 188.785 157.127 1.000 86.32137  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CB  1 
+ATOM 6168  C CG  . LEU B 1 172 ? 134.440 187.691 156.971 1.000 90.55385  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CG  1 
+ATOM 6169  C CD1 . LEU B 1 172 ? 135.706 188.093 157.673 1.000 96.10013  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CD1 1 
+ATOM 6170  C CD2 . LEU B 1 172 ? 133.922 186.389 157.530 1.000 96.46493  ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CD2 1 
+ATOM 6171  N N   . ASP B 1 173 ? 130.410 189.644 157.390 1.000 113.80622 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B N   1 
+ATOM 6172  C CA  . ASP B 1 173 ? 129.431 190.634 157.813 1.000 115.19957 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B CA  1 
+ATOM 6173  C C   . ASP B 1 173 ? 129.772 191.105 159.219 1.000 121.31284 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B C   1 
+ATOM 6174  O O   . ASP B 1 173 ? 129.920 190.289 160.133 1.000 127.17544 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B O   1 
+ATOM 6175  C CB  . ASP B 1 173 ? 128.021 190.046 157.771 1.000 122.34239 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B CB  1 
+ATOM 6176  C CG  . ASP B 1 173 ? 126.973 190.989 158.328 1.000 133.00005 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B CG  1 
+ATOM 6177  O OD1 . ASP B 1 173 ? 127.254 192.197 158.463 1.000 140.60880 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B OD1 1 
+ATOM 6178  O OD2 . ASP B 1 173 ? 125.858 190.518 158.631 1.000 133.29383 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B OD2 1 
+ATOM 6179  N N   . LEU B 1 174 ? 129.888 192.421 159.389 1.000 109.33921 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B N   1 
+ATOM 6180  C CA  . LEU B 1 174 ? 130.189 193.014 160.686 1.000 108.61783 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B CA  1 
+ATOM 6181  C C   . LEU B 1 174 ? 129.087 193.955 161.154 1.000 113.70139 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B C   1 
+ATOM 6182  O O   . LEU B 1 174 ? 129.343 194.843 161.971 1.000 121.48266 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B O   1 
+ATOM 6183  C CB  . LEU B 1 174 ? 131.526 193.753 160.640 1.000 105.30059 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B CB  1 
+ATOM 6184  C CG  . LEU B 1 174 ? 132.664 193.035 159.920 1.000 104.00327 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B CG  1 
+ATOM 6185  C CD1 . LEU B 1 174 ? 133.877 193.932 159.829 1.000 108.61952 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B CD1 1 
+ATOM 6186  C CD2 . LEU B 1 174 ? 133.006 191.747 160.633 1.000 107.92436 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B CD2 1 
+ATOM 6187  N N   . SER B 1 175 ? 127.866 193.783 160.646 1.000 130.32944 ? ? ? ? ? ? 78  SER B N   1 
+ATOM 6188  C CA  . SER B 1 175 ? 126.778 194.678 161.023 1.000 129.27642 ? ? ? ? ? ? 78  SER B CA  1 
+ATOM 6189  C C   . SER B 1 175 ? 126.440 194.553 162.502 1.000 133.29759 ? ? ? ? ? ? 78  SER B C   1 
+ATOM 6190  O O   . SER B 1 175 ? 126.251 195.564 163.188 1.000 139.50812 ? ? ? ? ? ? 78  SER B O   1 
+ATOM 6191  C CB  . SER B 1 175 ? 125.549 194.392 160.166 1.000 133.63720 ? ? ? ? ? ? 78  SER B CB  1 
+ATOM 6192  O OG  . SER B 1 175 ? 125.324 192.999 160.059 1.000 139.67760 ? ? ? ? ? ? 78  SER B OG  1 
+ATOM 6193  N N   . ASN B 1 176 ? 126.364 193.326 163.017 1.000 130.79506 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B N   1 
+ATOM 6194  C CA  . ASN B 1 176 ? 126.044 193.100 164.425 1.000 133.26364 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B CA  1 
+ATOM 6195  C C   . ASN B 1 176 ? 127.308 193.218 165.279 1.000 135.48603 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B C   1 
+ATOM 6196  O O   . ASN B 1 176 ? 127.741 192.284 165.950 1.000 138.40392 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B O   1 
+ATOM 6197  C CB  . ASN B 1 176 ? 125.375 191.745 164.602 1.000 135.42603 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B CB  1 
+ATOM 6198  C CG  . ASN B 1 176 ? 126.090 190.645 163.854 1.000 142.52965 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B CG  1 
+ATOM 6199  O OD1 . ASN B 1 176 ? 126.953 190.909 163.019 1.000 143.29132 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B OD1 1 
+ATOM 6200  N ND2 . ASN B 1 176 ? 125.736 189.400 164.149 1.000 142.16187 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B ND2 1 
+ATOM 6201  N N   . TYR B 1 177 ? 127.899 194.413 165.235 1.000 130.16185 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B N   1 
+ATOM 6202  C CA  . TYR B 1 177 ? 129.169 194.642 165.914 1.000 128.12584 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CA  1 
+ATOM 6203  C C   . TYR B 1 177 ? 129.030 194.517 167.425 1.000 130.98035 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B C   1 
+ATOM 6204  O O   . TYR B 1 177 ? 129.868 193.888 168.079 1.000 138.10696 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B O   1 
+ATOM 6205  C CB  . TYR B 1 177 ? 129.716 196.017 165.534 1.000 121.35035 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CB  1 
+ATOM 6206  C CG  . TYR B 1 177 ? 130.374 196.760 166.670 1.000 127.14042 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CG  1 
+ATOM 6207  C CD1 . TYR B 1 177 ? 131.650 196.425 167.101 1.000 131.78802 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CD1 1 
+ATOM 6208  C CD2 . TYR B 1 177 ? 129.720 197.801 167.311 1.000 129.30184 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CD2 1 
+ATOM 6209  C CE1 . TYR B 1 177 ? 132.253 197.104 168.139 1.000 131.31436 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CE1 1 
+ATOM 6210  C CE2 . TYR B 1 177 ? 130.315 198.484 168.349 1.000 134.12762 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CE2 1 
+ATOM 6211  C CZ  . TYR B 1 177 ? 131.580 198.133 168.759 1.000 134.36514 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CZ  1 
+ATOM 6212  O OH  . TYR B 1 177 ? 132.175 198.815 169.794 1.000 129.36447 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B OH  1 
+ATOM 6213  N N   . GLU B 1 178 ? 127.984 195.106 168.000 1.000 139.57146 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B N   1 
+ATOM 6214  C CA  . GLU B 1 178 ? 127.832 195.116 169.449 1.000 140.56388 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B CA  1 
+ATOM 6215  C C   . GLU B 1 178 ? 127.188 193.851 169.995 1.000 142.66882 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B C   1 
+ATOM 6216  O O   . GLU B 1 178 ? 127.442 193.494 171.150 1.000 140.74265 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B O   1 
+ATOM 6217  C CB  . GLU B 1 178 ? 127.012 196.334 169.884 1.000 138.78839 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B CB  1 
+ATOM 6218  C CG  . GLU B 1 178 ? 125.556 196.291 169.466 1.000 143.53484 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B CG  1 
+ATOM 6219  C CD  . GLU B 1 178 ? 125.352 196.681 168.016 1.000 148.95532 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B CD  1 
+ATOM 6220  O OE1 . GLU B 1 178 ? 126.355 196.946 167.322 1.000 148.81854 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B OE1 1 
+ATOM 6221  O OE2 . GLU B 1 178 ? 124.187 196.721 167.569 1.000 148.58898 ? ? ? ? ? ? 81  GLU B OE2 1 
+ATOM 6222  N N   . LYS B 1 179 ? 126.362 193.168 169.202 1.000 147.17086 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B N   1 
+ATOM 6223  C CA  . LYS B 1 179 ? 125.746 191.935 169.676 1.000 148.59076 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CA  1 
+ATOM 6224  C C   . LYS B 1 179 ? 126.742 190.785 169.711 1.000 151.84346 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B C   1 
+ATOM 6225  O O   . LYS B 1 179 ? 126.702 189.961 170.631 1.000 149.81559 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B O   1 
+ATOM 6226  C CB  . LYS B 1 179 ? 124.556 191.568 168.792 1.000 146.14770 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CB  1 
+ATOM 6227  C CG  . LYS B 1 179 ? 123.389 192.532 168.885 1.000 147.11558 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CG  1 
+ATOM 6228  C CD  . LYS B 1 179 ? 123.080 192.890 170.326 1.000 147.22820 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CD  1 
+ATOM 6229  C CE  . LYS B 1 179 ? 121.905 193.846 170.408 1.000 149.99980 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CE  1 
+ATOM 6230  N NZ  . LYS B 1 179 ? 121.818 194.713 169.201 1.000 151.57357 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B NZ  1 
+ATOM 6231  N N   . ASP B 1 180 ? 127.639 190.715 168.733 1.000 142.69852 ? ? ? ? ? ? 83  ASP B N   1 
+ATOM 6232  C CA  . ASP B 1 180 ? 128.527 189.576 168.553 1.000 137.68536 ? ? ? ? ? ? 83  ASP B CA  1 
+ATOM 6233  C C   . ASP B 1 180 ? 129.907 189.897 169.102 1.000 133.71967 ? ? ? ? ? ? 83  ASP B C   1 
+ATOM 6234  O O   . ASP B 1 180 ? 130.512 190.905 168.723 1.000 134.85373 ? ? ? ? ? ? 83  ASP B O   1 
+ATOM 6235  C CB  . ASP B 1 180 ? 128.626 189.196 167.075 1.000 137.04564 ? ? ? ? ? ? 83  ASP B CB  1 
+ATOM 6236  C CG  . ASP B 1 180 ? 129.134 187.788 166.871 1.000 143.53781 ? ? ? ? ? ? 83  ASP B CG  1 
+ATOM 6237  O OD1 . ASP B 1 180 ? 129.311 187.069 167.875 1.000 146.23837 ? ? ? ? ? ? 83  ASP B OD1 1 
+ATOM 6238  O OD2 . ASP B 1 180 ? 129.357 187.399 165.706 1.000 141.40601 ? ? ? ? ? ? 83  ASP B OD2 1 
+ATOM 6239  N N   . GLU B 1 181 ? 130.402 189.037 169.990 1.000 126.82262 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B N   1 
+ATOM 6240  C CA  . GLU B 1 181 ? 131.755 189.199 170.505 1.000 127.33616 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B CA  1 
+ATOM 6241  C C   . GLU B 1 181 ? 132.805 188.793 169.482 1.000 126.64443 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B C   1 
+ATOM 6242  O O   . GLU B 1 181 ? 133.907 189.350 169.481 1.000 135.66378 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B O   1 
+ATOM 6243  C CB  . GLU B 1 181 ? 131.933 188.385 171.785 1.000 129.14553 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B CB  1 
+ATOM 6244  C CG  . GLU B 1 181 ? 132.806 189.057 172.829 1.000 135.16088 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B CG  1 
+ATOM 6245  C CD  . GLU B 1 181 ? 132.283 190.417 173.242 1.000 138.72266 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B CD  1 
+ATOM 6246  O OE1 . GLU B 1 181 ? 131.049 190.575 173.351 1.000 137.59668 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B OE1 1 
+ATOM 6247  O OE2 . GLU B 1 181 ? 133.107 191.330 173.459 1.000 136.30108 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B OE2 1 
+ATOM 6248  N N   . ASP B 1 182 ? 132.489 187.832 168.613 1.000 112.85412 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B N   1 
+ATOM 6249  C CA  . ASP B 1 182 ? 133.452 187.406 167.606 1.000 113.37203 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B CA  1 
+ATOM 6250  C C   . ASP B 1 182 ? 133.693 188.488 166.565 1.000 116.85117 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B C   1 
+ATOM 6251  O O   . ASP B 1 182 ? 134.780 188.554 165.984 1.000 125.16692 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B O   1 
+ATOM 6252  C CB  . ASP B 1 182 ? 132.977 186.119 166.940 1.000 116.62565 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B CB  1 
+ATOM 6253  C CG  . ASP B 1 182 ? 132.877 184.969 167.914 1.000 127.07968 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B CG  1 
+ATOM 6254  O OD1 . ASP B 1 182 ? 133.273 185.146 169.083 1.000 133.64293 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B OD1 1 
+ATOM 6255  O OD2 . ASP B 1 182 ? 132.401 183.888 167.518 1.000 127.36681 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B OD2 1 
+ATOM 6256  N N   . THR B 1 183 ? 132.697 189.335 166.308 1.000 114.09024 ? ? ? ? ? ? 86  THR B N   1 
+ATOM 6257  C CA  . THR B 1 183 ? 132.920 190.480 165.436 1.000 109.41403 ? ? ? ? ? ? 86  THR B CA  1 
+ATOM 6258  C C   . THR B 1 183 ? 133.945 191.427 166.044 1.000 113.67405 ? ? ? ? ? ? 86  THR B C   1 
+ATOM 6259  O O   . THR B 1 183 ? 134.797 191.974 165.335 1.000 121.50199 ? ? ? ? ? ? 86  THR B O   1 
+ATOM 6260  C CB  . THR B 1 183 ? 131.602 191.204 165.175 1.000 116.54615 ? ? ? ? ? ? 86  THR B CB  1 
+ATOM 6261  O OG1 . THR B 1 183 ? 130.715 190.335 164.464 1.000 119.67543 ? ? ? ? ? ? 86  THR B OG1 1 
+ATOM 6262  C CG2 . THR B 1 183 ? 131.831 192.449 164.350 1.000 114.84040 ? ? ? ? ? ? 86  THR B CG2 1 
+ATOM 6263  N N   . LYS B 1 184 ? 133.884 191.624 167.361 1.000 108.49086 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B N   1 
+ATOM 6264  C CA  . LYS B 1 184 ? 134.867 192.466 168.031 1.000 105.18180 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B CA  1 
+ATOM 6265  C C   . LYS B 1 184 ? 136.259 191.856 167.953 1.000 103.79645 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B C   1 
+ATOM 6266  O O   . LYS B 1 184 ? 137.256 192.580 167.872 1.000 112.14384 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B O   1 
+ATOM 6267  C CB  . LYS B 1 184 ? 134.456 192.689 169.483 1.000 107.17652 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B CB  1 
+ATOM 6268  C CG  . LYS B 1 184 ? 133.082 193.304 169.631 1.000 107.99459 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B CG  1 
+ATOM 6269  C CD  . LYS B 1 184 ? 132.972 194.113 170.903 1.000 110.76998 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B CD  1 
+ATOM 6270  C CE  . LYS B 1 184 ? 131.545 194.566 171.131 1.000 112.99648 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B CE  1 
+ATOM 6271  N NZ  . LYS B 1 184 ? 130.587 193.434 171.044 1.000 115.04002 ? ? ? ? ? ? 87  LYS B NZ  1 
+ATOM 6272  N N   . LYS B 1 185 ? 136.348 190.526 167.986 1.000 100.65027 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B N   1 
+ATOM 6273  C CA  . LYS B 1 185 ? 137.644 189.873 167.844 1.000 99.14527  ? ? ? ? ? ? 88  LYS B CA  1 
+ATOM 6274  C C   . LYS B 1 185 ? 138.273 190.194 166.498 1.000 98.88027  ? ? ? ? ? ? 88  LYS B C   1 
+ATOM 6275  O O   . LYS B 1 185 ? 139.476 190.460 166.412 1.000 111.14939 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B O   1 
+ATOM 6276  C CB  . LYS B 1 185 ? 137.495 188.362 168.008 1.000 96.95895  ? ? ? ? ? ? 88  LYS B CB  1 
+ATOM 6277  C CG  . LYS B 1 185 ? 137.060 187.923 169.386 1.000 102.52728 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B CG  1 
+ATOM 6278  C CD  . LYS B 1 185 ? 137.252 186.432 169.565 1.000 100.69138 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B CD  1 
+ATOM 6279  C CE  . LYS B 1 185 ? 136.180 185.846 170.457 1.000 105.79867 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B CE  1 
+ATOM 6280  N NZ  . LYS B 1 185 ? 135.933 184.417 170.142 1.000 107.73991 ? ? ? ? ? ? 88  LYS B NZ  1 
+ATOM 6281  N N   . LEU B 1 186 ? 137.474 190.168 165.432 1.000 93.49841  ? ? ? ? ? ? 89  LEU B N   1 
+ATOM 6282  C CA  . LEU B 1 186 ? 138.001 190.464 164.106 1.000 91.49115  ? ? ? ? ? ? 89  LEU B CA  1 
+ATOM 6283  C C   . LEU B 1 186 ? 138.340 191.940 163.959 1.000 92.23536  ? ? ? ? ? ? 89  LEU B C   1 
+ATOM 6284  O O   . LEU B 1 186 ? 139.368 192.289 163.371 1.000 98.34231  ? ? ? ? ? ? 89  LEU B O   1 
+ATOM 6285  C CB  . LEU B 1 186 ? 136.994 190.039 163.043 1.000 87.90155  ? ? ? ? ? ? 89  LEU B CB  1 
+ATOM 6286  C CG  . LEU B 1 186 ? 137.376 190.341 161.600 1.000 91.34189  ? ? ? ? ? ? 89  LEU B CG  1 
+ATOM 6287  C CD1 . LEU B 1 186 ? 138.622 189.575 161.212 1.000 94.08943  ? ? ? ? ? ? 89  LEU B CD1 1 
+ATOM 6288  C CD2 . LEU B 1 186 ? 136.229 189.993 160.685 1.000 97.31443  ? ? ? ? ? ? 89  LEU B CD2 1 
+ATOM 6289  N N   . ILE B 1 187 ? 137.491 192.820 164.489 1.000 93.38533  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B N   1 
+ATOM 6290  C CA  . ILE B 1 187 ? 137.705 194.253 164.325 1.000 93.19562  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CA  1 
+ATOM 6291  C C   . ILE B 1 187 ? 138.983 194.691 165.026 1.000 95.88238  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B C   1 
+ATOM 6292  O O   . ILE B 1 187 ? 139.730 195.532 164.514 1.000 102.94652 ? ? ? ? ? ? 90  ILE B O   1 
+ATOM 6293  C CB  . ILE B 1 187 ? 136.480 195.032 164.834 1.000 90.83464  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CB  1 
+ATOM 6294  C CG1 . ILE B 1 187 ? 135.327 194.910 163.843 1.000 91.95920  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CG1 1 
+ATOM 6295  C CG2 . ILE B 1 187 ? 136.822 196.489 165.054 1.000 93.06913  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CG2 1 
+ATOM 6296  C CD1 . ILE B 1 187 ? 134.014 195.393 164.391 1.000 96.88491  ? ? ? ? ? ? 90  ILE B CD1 1 
+ATOM 6297  N N   . SER B 1 188 ? 139.261 194.127 166.201 1.000 90.46211  ? ? ? ? ? ? 91  SER B N   1 
+ATOM 6298  C CA  . SER B 1 188 ? 140.443 194.532 166.953 1.000 91.43912  ? ? ? ? ? ? 91  SER B CA  1 
+ATOM 6299  C C   . SER B 1 188 ? 141.720 194.227 166.184 1.000 98.19209  ? ? ? ? ? ? 91  SER B C   1 
+ATOM 6300  O O   . SER B 1 188 ? 142.662 195.026 166.189 1.000 110.61932 ? ? ? ? ? ? 91  SER B O   1 
+ATOM 6301  C CB  . SER B 1 188 ? 140.461 193.839 168.311 1.000 99.81086  ? ? ? ? ? ? 91  SER B CB  1 
+ATOM 6302  O OG  . SER B 1 188 ? 140.865 192.490 168.181 1.000 108.31225 ? ? ? ? ? ? 91  SER B OG  1 
+ATOM 6303  N N   . VAL B 1 189 ? 141.779 193.070 165.528 1.000 91.08038  ? ? ? ? ? ? 92  VAL B N   1 
+ATOM 6304  C CA  . VAL B 1 189 ? 142.959 192.719 164.747 1.000 87.31168  ? ? ? ? ? ? 92  VAL B CA  1 
+ATOM 6305  C C   . VAL B 1 189 ? 143.047 193.573 163.489 1.000 94.12959  ? ? ? ? ? ? 92  VAL B C   1 
+ATOM 6306  O O   . VAL B 1 189 ? 144.132 194.021 163.101 1.000 101.35091 ? ? ? ? ? ? 92  VAL B O   1 
+ATOM 6307  C CB  . VAL B 1 189 ? 142.943 191.217 164.419 1.000 86.05838  ? ? ? ? ? ? 92  VAL B CB  1 
+ATOM 6308  C CG1 . VAL B 1 189 ? 143.869 190.914 163.266 1.000 96.46833  ? ? ? ? ? ? 92  VAL B CG1 1 
+ATOM 6309  C CG2 . VAL B 1 189 ? 143.332 190.413 165.639 1.000 97.28370  ? ? ? ? ? ? 92  VAL B CG2 1 
+ATOM 6310  N N   . VAL B 1 190 ? 141.910 193.817 162.836 1.000 94.38247  ? ? ? ? ? ? 93  VAL B N   1 
+ATOM 6311  C CA  . VAL B 1 190 ? 141.912 194.486 161.537 1.000 84.11263  ? ? ? ? ? ? 93  VAL B CA  1 
+ATOM 6312  C C   . VAL B 1 190 ? 142.431 195.911 161.659 1.000 91.56650  ? ? ? ? ? ? 93  VAL B C   1 
+ATOM 6313  O O   . VAL B 1 190 ? 143.234 196.366 160.836 1.000 97.04497  ? ? ? ? ? ? 93  VAL B O   1 
+ATOM 6314  C CB  . VAL B 1 190 ? 140.503 194.447 160.925 1.000 80.18521  ? ? ? ? ? ? 93  VAL B CB  1 
+ATOM 6315  C CG1 . VAL B 1 190 ? 140.373 195.484 159.839 1.000 87.90086  ? ? ? ? ? ? 93  VAL B CG1 1 
+ATOM 6316  C CG2 . VAL B 1 190 ? 140.213 193.069 160.382 1.000 89.05135  ? ? ? ? ? ? 93  VAL B CG2 1 
+ATOM 6317  N N   . LYS B 1 191 ? 141.974 196.640 162.676 1.000 99.83680  ? ? ? ? ? ? 94  LYS B N   1 
+ATOM 6318  C CA  . LYS B 1 191 ? 142.429 198.002 162.973 1.000 98.79174  ? ? ? ? ? ? 94  LYS B CA  1 
+ATOM 6319  C C   . LYS B 1 191 ? 142.039 198.912 161.815 1.000 102.79805 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B C   1 
+ATOM 6320  O O   . LYS B 1 191 ? 140.833 199.075 161.565 1.000 105.33615 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B O   1 
+ATOM 6321  C CB  . LYS B 1 191 ? 143.919 197.965 163.317 1.000 98.66211  ? ? ? ? ? ? 94  LYS B CB  1 
+ATOM 6322  C CG  . LYS B 1 191 ? 144.405 199.185 164.068 1.000 102.90205 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B CG  1 
+ATOM 6323  C CD  . LYS B 1 191 ? 145.907 199.157 164.244 1.000 107.75302 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B CD  1 
+ATOM 6324  C CE  . LYS B 1 191 ? 146.394 200.404 164.951 1.000 107.02410 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B CE  1 
+ATOM 6325  N NZ  . LYS B 1 191 ? 147.558 200.121 165.829 1.000 111.70354 ? ? ? ? ? ? 94  LYS B NZ  1 
+ATOM 6326  N N   . GLY B 1 192 ? 142.980 199.516 161.100 1.000 98.98775  ? ? ? ? ? ? 95  GLY B N   1 
+ATOM 6327  C CA  . GLY B 1 192 ? 142.688 200.551 160.134 1.000 96.14776  ? ? ? ? ? ? 95  GLY B CA  1 
+ATOM 6328  C C   . GLY B 1 192 ? 142.400 200.096 158.722 1.000 94.12881  ? ? ? ? ? ? 95  GLY B C   1 
+ATOM 6329  O O   . GLY B 1 192 ? 142.260 200.943 157.835 1.000 97.26448  ? ? ? ? ? ? 95  GLY B O   1 
+ATOM 6330  N N   . ALA B 1 193 ? 142.307 198.791 158.474 1.000 89.82304  ? ? ? ? ? ? 96  ALA B N   1 
+ATOM 6331  C CA  . ALA B 1 193 ? 141.994 198.319 157.132 1.000 92.43894  ? ? ? ? ? ? 96  ALA B CA  1 
+ATOM 6332  C C   . ALA B 1 193 ? 140.546 198.572 156.739 1.000 101.62927 ? ? ? ? ? ? 96  ALA B C   1 
+ATOM 6333  O O   . ALA B 1 193 ? 140.199 198.382 155.570 1.000 108.63466 ? ? ? ? ? ? 96  ALA B O   1 
+ATOM 6334  C CB  . ALA B 1 193 ? 142.308 196.830 157.012 1.000 92.97227  ? ? ? ? ? ? 96  ALA B CB  1 
+ATOM 6335  N N   . ARG B 1 194 ? 139.702 198.991 157.674 1.000 104.29880 ? ? ? ? ? ? 97  ARG B N   1 
+ATOM 6336  C CA  . ARG B 1 194 ? 138.293 199.218 157.406 1.000 97.94179  ? ? ? ? ? ? 97  ARG B CA  1 
+ATOM 6337  C C   . ARG B 1 194 ? 138.032 200.679 157.056 1.000 105.40961 ? ? ? ? ? ? 97  ARG B C   1 
+ATOM 6338  O O   . ARG B 1 194 ? 138.887 201.551 157.216 1.000 109.52345 ? ? ? ? ? ? 97  ARG B O   1 
+ATOM 6339  C CB  . ARG B 1 194 ? 137.453 198.812 158.613 1.000 91.15929  ? ? ? ? ? ? 97  ARG B CB  1 
+ATOM 6340  C CG  . ARG B 1 194 ? 137.398 197.327 158.844 1.000 94.25625  ? ? ? ? ? ? 97  ARG B CG  1 
+ATOM 6341  C CD  . ARG B 1 194 ? 136.812 197.012 160.200 1.000 99.17411  ? ? ? ? ? ? 97  ARG B CD  1 
+ATOM 6342  N NE  . ARG B 1 194 ? 135.361 197.139 160.204 1.000 102.32150 ? ? ? ? ? ? 97  ARG B NE  1 
+ATOM 6343  C CZ  . ARG B 1 194 ? 134.680 197.892 161.054 1.000 105.27245 ? ? ? ? ? ? 97  ARG B CZ  1 
+ATOM 6344  N NH1 . ARG B 1 194 ? 135.289 198.600 161.989 1.000 105.79602 ? ? ? ? ? ? 97  ARG B NH1 1 
+ATOM 6345  N NH2 . ARG B 1 194 ? 133.355 197.931 160.967 1.000 109.39956 ? ? ? ? ? ? 97  ARG B NH2 1 
+ATOM 6346  N N   . THR B 1 195 ? 136.821 200.938 156.574 1.000 119.98847 ? ? ? ? ? ? 98  THR B N   1 
+ATOM 6347  C CA  . THR B 1 195 ? 136.359 202.282 156.264 1.000 117.42680 ? ? ? ? ? ? 98  THR B CA  1 
+ATOM 6348  C C   . THR B 1 195 ? 134.971 202.471 156.853 1.000 119.86905 ? ? ? ? ? ? 98  THR B C   1 
+ATOM 6349  O O   . THR B 1 195 ? 134.160 201.541 156.854 1.000 126.87557 ? ? ? ? ? ? 98  THR B O   1 
+ATOM 6350  C CB  . THR B 1 195 ? 136.326 202.528 154.755 1.000 118.34504 ? ? ? ? ? ? 98  THR B CB  1 
+ATOM 6351  O OG1 . THR B 1 195 ? 137.529 202.026 154.163 1.000 124.12041 ? ? ? ? ? ? 98  THR B OG1 1 
+ATOM 6352  C CG2 . THR B 1 195 ? 136.213 204.011 154.461 1.000 114.13257 ? ? ? ? ? ? 98  THR B CG2 1 
+ATOM 6353  N N   . SER B 1 196 ? 134.701 203.678 157.355 1.000 121.87669 ? ? ? ? ? ? 99  SER B N   1 
+ATOM 6354  C CA  . SER B 1 196 ? 133.414 203.938 157.991 1.000 120.53911 ? ? ? ? ? ? 99  SER B CA  1 
+ATOM 6355  C C   . SER B 1 196 ? 132.259 203.791 157.011 1.000 124.72592 ? ? ? ? ? ? 99  SER B C   1 
+ATOM 6356  O O   . SER B 1 196 ? 131.145 203.444 157.415 1.000 123.59062 ? ? ? ? ? ? 99  SER B O   1 
+ATOM 6357  C CB  . SER B 1 196 ? 133.406 205.333 158.611 1.000 120.88521 ? ? ? ? ? ? 99  SER B CB  1 
+ATOM 6358  O OG  . SER B 1 196 ? 134.259 205.392 159.739 1.000 126.74275 ? ? ? ? ? ? 99  SER B OG  1 
+ATOM 6359  N N   . ALA B 1 197 ? 132.500 204.057 155.727 1.000 125.61518 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B N   1 
+ATOM 6360  C CA  . ALA B 1 197 ? 131.449 203.887 154.731 1.000 122.86505 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B CA  1 
+ATOM 6361  C C   . ALA B 1 197 ? 131.051 202.424 154.589 1.000 129.91077 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B C   1 
+ATOM 6362  O O   . ALA B 1 197 ? 129.866 202.109 154.438 1.000 134.25665 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B O   1 
+ATOM 6363  C CB  . ALA B 1 197 ? 131.903 204.455 153.388 1.000 117.54785 ? ? ? ? ? ? 100 ALA B CB  1 
+ATOM 6364  N N   . ASN B 1 198 ? 132.024 201.519 154.635 1.000 129.54483 ? ? ? ? ? ? 101 ASN B N   1 
+ATOM 6365  C CA  . ASN B 1 198 ? 131.795 200.087 154.487 1.000 125.53291 ? ? ? ? ? ? 101 ASN B CA  1 
+ATOM 6366  C C   . ASN B 1 198 ? 132.030 199.348 155.799 1.000 124.98815 ? ? ? ? ? ? 101 ASN B C   1 
+ATOM 6367  O O   . ASN B 1 198 ? 132.611 198.263 155.823 1.000 131.50894 ? ? ? ? ? ? 101 ASN B O   1 
+ATOM 6368  C CB  . ASN B 1 198 ? 132.681 199.507 153.391 1.000 125.74042 ? ? ? ? ? ? 101 ASN B CB  1 
+ATOM 6369  C CG  . ASN B 1 198 ? 132.596 200.287 152.102 1.000 128.64370 ? ? ? ? ? ? 101 ASN B CG  1 
+ATOM 6370  O OD1 . ASN B 1 198 ? 132.522 201.513 152.112 1.000 129.13382 ? ? ? ? ? ? 101 ASN B OD1 1 
+ATOM 6371  N ND2 . ASN B 1 198 ? 132.610 199.580 150.981 1.000 129.41437 ? ? ? ? ? ? 101 ASN B ND2 1 
+ATOM 6372  N N   . ALA B 1 199 ? 131.577 199.928 156.909 1.000 112.81039 ? ? ? ? ? ? 102 ALA B N   1 
+ATOM 6373  C CA  . ALA B 1 199 ? 131.810 199.333 158.217 1.000 116.99495 ? ? ? ? ? ? 102 ALA B CA  1 
+ATOM 6374  C C   . ALA B 1 199 ? 131.076 198.015 158.412 1.000 122.98996 ? ? ? ? ? ? 102 ALA B C   1 
+ATOM 6375  O O   . ALA B 1 199 ? 131.344 197.318 159.395 1.000 128.65799 ? ? ? ? ? ? 102 ALA B O   1 
+ATOM 6376  C CB  . ALA B 1 199 ? 131.403 200.312 159.316 1.000 116.42718 ? ? ? ? ? ? 102 ALA B CB  1 
+ATOM 6377  N N   . ASP B 1 200 ? 130.159 197.663 157.515 1.000 132.03236 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B N   1 
+ATOM 6378  C CA  . ASP B 1 200 ? 129.372 196.446 157.652 1.000 131.07957 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B CA  1 
+ATOM 6379  C C   . ASP B 1 200 ? 130.007 195.243 156.971 1.000 129.94002 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B C   1 
+ATOM 6380  O O   . ASP B 1 200 ? 129.859 194.118 157.459 1.000 134.08341 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B O   1 
+ATOM 6381  C CB  . ASP B 1 200 ? 127.977 196.667 157.071 1.000 139.00968 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B CB  1 
+ATOM 6382  C CG  . ASP B 1 200 ? 128.013 197.440 155.772 1.000 146.54771 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B CG  1 
+ATOM 6383  O OD1 . ASP B 1 200 ? 129.118 197.844 155.357 1.000 143.68929 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B OD1 1 
+ATOM 6384  O OD2 . ASP B 1 200 ? 126.946 197.643 155.161 1.000 149.75000 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B OD2 1 
+ATOM 6385  N N   . VAL B 1 201 ? 130.708 195.450 155.863 1.000 102.75243 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B N   1 
+ATOM 6386  C CA  . VAL B 1 201 ? 131.228 194.367 155.039 1.000 102.68716 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B CA  1 
+ATOM 6387  C C   . VAL B 1 201 ? 132.745 194.341 155.153 1.000 104.17304 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B C   1 
+ATOM 6388  O O   . VAL B 1 201 ? 133.389 195.391 155.252 1.000 112.96750 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B O   1 
+ATOM 6389  C CB  . VAL B 1 201 ? 130.784 194.527 153.572 1.000 102.53052 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B CB  1 
+ATOM 6390  C CG1 . VAL B 1 201 ? 131.216 195.875 153.030 1.000 107.44605 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B CG1 1 
+ATOM 6391  C CG2 . VAL B 1 201 ? 131.328 193.403 152.715 1.000 101.27668 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B CG2 1 
+ATOM 6392  N N   . PHE B 1 202 ? 133.311 193.139 155.164 1.000 88.33511  ? ? ? ? ? ? 105 PHE B N   1 
+ATOM 6393  C CA  . PHE B 1 202 ? 134.751 192.950 155.176 1.000 84.22452  ? ? ? ? ? ? 105 PHE B CA  1 
+ATOM 6394  C C   . PHE B 1 202 ? 135.117 191.819 154.229 1.000 91.09147  ? ? ? ? ? ? 105 PHE B C   1 
+ATOM 6395  O O   . PHE B 1 202 ? 134.350 190.873 154.044 1.000 108.81043 ? ? ? ? ? ? 105 PHE B O   1 
+ATOM 6396  C CB  . PHE B 1 202 ? 135.262 192.639 156.579 1.000 81.77213  ? ? ? ? ? ? 105 PHE B CB  1 
+ATOM 6397  C CG  . PHE B 1 202 ? 136.727 192.869 156.746 1.000 87.06981  ? ? ? ? ? ? 105 PHE B CG  1 
+ATOM 6398  C CD1 . PHE B 1 202 ? 137.254 194.138 156.639 1.000 91.81399  ? ? ? ? ? ? 105 PHE B CD1 1 
+ATOM 6399  C CD2 . PHE B 1 202 ? 137.580 191.815 156.999 1.000 87.03538  ? ? ? ? ? ? 105 PHE B CD2 1 
+ATOM 6400  C CE1 . PHE B 1 202 ? 138.600 194.353 156.788 1.000 87.91734  ? ? ? ? ? ? 105 PHE B CE1 1 
+ATOM 6401  C CE2 . PHE B 1 202 ? 138.927 192.026 157.148 1.000 89.60517  ? ? ? ? ? ? 105 PHE B CE2 1 
+ATOM 6402  C CZ  . PHE B 1 202 ? 139.437 193.296 157.039 1.000 89.90826  ? ? ? ? ? ? 105 PHE B CZ  1 
+ATOM 6403  N N   . TYR B 1 203 ? 136.299 191.921 153.631 1.000 83.70945  ? ? ? ? ? ? 106 TYR B N   1 
+ATOM 6404  C CA  . TYR B 1 203 ? 136.781 190.926 152.686 1.000 75.26091  ? ? ? ? ? ? 106 TYR B CA  1 
+ATOM 6405  C C   . TYR B 1 203 ? 138.135 190.404 153.129 1.000 84.62327  ? ? ? ? ? ? 106 TYR B C   1 
+ATOM 6406  O O   . TYR B 1 203 ? 138.987 191.172 153.577 1.000 106.09128 ? ? ? ? ? ? 106 TYR B O   1 
+ATOM 6407  C CB  . TYR B 1 203 ? 136.908 191.500 151.278 1.000 87.07937  ? ? ? ? ? ? 106 TYR B CB  1 
+ATOM 6408  C CG  . TYR B 1 203 ? 135.625 192.048 150.716 1.000 90.28037  ? ? ? ? ? ? 106 TYR B CG  1 
+ATOM 6409  C CD1 . TYR B 1 203 ? 135.264 193.367 150.923 1.000 89.51656  ? ? ? ? ? ? 106 TYR B CD1 1 
+ATOM 6410  C CD2 . TYR B 1 203 ? 134.777 191.248 149.972 1.000 92.00739  ? ? ? ? ? ? 106 TYR B CD2 1 
+ATOM 6411  C CE1 . TYR B 1 203 ? 134.096 193.871 150.411 1.000 92.79579  ? ? ? ? ? ? 106 TYR B CE1 1 
+ATOM 6412  C CE2 . TYR B 1 203 ? 133.606 191.744 149.457 1.000 97.37343  ? ? ? ? ? ? 106 TYR B CE2 1 
+ATOM 6413  C CZ  . TYR B 1 203 ? 133.271 193.056 149.678 1.000 99.97406  ? ? ? ? ? ? 106 TYR B CZ  1 
+ATOM 6414  O OH  . TYR B 1 203 ? 132.100 193.556 149.163 1.000 107.79284 ? ? ? ? ? ? 106 TYR B OH  1 
+ATOM 6415  N N   . ILE B 1 204 ? 138.325 189.097 153.004 1.000 66.26007  ? ? ? ? ? ? 107 ILE B N   1 
+ATOM 6416  C CA  . ILE B 1 204 ? 139.622 188.461 153.192 1.000 64.18850  ? ? ? ? ? ? 107 ILE B CA  1 
+ATOM 6417  C C   . ILE B 1 204 ? 139.937 187.711 151.911 1.000 75.11944  ? ? ? ? ? ? 107 ILE B C   1 
+ATOM 6418  O O   . ILE B 1 204 ? 139.247 186.745 151.568 1.000 96.98088  ? ? ? ? ? ? 107 ILE B O   1 
+ATOM 6419  C CB  . ILE B 1 204 ? 139.631 187.515 154.398 1.000 64.97893  ? ? ? ? ? ? 107 ILE B CB  1 
+ATOM 6420  C CG1 . ILE B 1 204 ? 139.507 188.309 155.692 1.000 75.70652  ? ? ? ? ? ? 107 ILE B CG1 1 
+ATOM 6421  C CG2 . ILE B 1 204 ? 140.895 186.693 154.413 1.000 77.29664  ? ? ? ? ? ? 107 ILE B CG2 1 
+ATOM 6422  C CD1 . ILE B 1 204 ? 139.154 187.463 156.876 1.000 80.89526  ? ? ? ? ? ? 107 ILE B CD1 1 
+ATOM 6423  N N   . ALA B 1 205 ? 140.973 188.147 151.207 1.000 68.94739  ? ? ? ? ? ? 108 ALA B N   1 
+ATOM 6424  C CA  . ALA B 1 205 ? 141.271 187.643 149.877 1.000 65.77826  ? ? ? ? ? ? 108 ALA B CA  1 
+ATOM 6425  C C   . ALA B 1 205 ? 142.600 186.910 149.870 1.000 68.83191  ? ? ? ? ? ? 108 ALA B C   1 
+ATOM 6426  O O   . ALA B 1 205 ? 143.568 187.349 150.494 1.000 95.89300  ? ? ? ? ? ? 108 ALA B O   1 
+ATOM 6427  C CB  . ALA B 1 205 ? 141.305 188.775 148.855 1.000 71.29983  ? ? ? ? ? ? 108 ALA B CB  1 
+ATOM 6428  N N   . LEU B 1 206 ? 142.635 185.791 149.161 1.000 77.29664  ? ? ? ? ? ? 109 LEU B N   1 
+ATOM 6429  C CA  . LEU B 1 206 ? 143.857 185.045 148.904 1.000 71.55321  ? ? ? ? ? ? 109 LEU B CA  1 
+ATOM 6430  C C   . LEU B 1 206 ? 144.153 185.154 147.419 1.000 79.67359  ? ? ? ? ? ? 109 LEU B C   1 
+ATOM 6431  O O   . LEU B 1 206 ? 143.299 184.832 146.589 1.000 101.19530 ? ? ? ? ? ? 109 LEU B O   1 
+ATOM 6432  C CB  . LEU B 1 206 ? 143.704 183.586 149.328 1.000 75.51685  ? ? ? ? ? ? 109 LEU B CB  1 
+ATOM 6433  C CG  . LEU B 1 206 ? 144.844 182.602 149.076 1.000 79.29138  ? ? ? ? ? ? 109 LEU B CG  1 
+ATOM 6434  C CD1 . LEU B 1 206 ? 144.849 181.561 150.171 1.000 88.27149  ? ? ? ? ? ? 109 LEU B CD1 1 
+ATOM 6435  C CD2 . LEU B 1 206 ? 144.708 181.930 147.728 1.000 79.81283  ? ? ? ? ? ? 109 LEU B CD2 1 
+ATOM 6436  N N   . GLU B 1 207 ? 145.350 185.612 147.086 1.000 100.55964 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B N   1 
+ATOM 6437  C CA  . GLU B 1 207 ? 145.747 185.816 145.704 1.000 96.93519  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CA  1 
+ATOM 6438  C C   . GLU B 1 207 ? 147.080 185.129 145.466 1.000 103.85852 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B C   1 
+ATOM 6439  O O   . GLU B 1 207 ? 147.978 185.196 146.308 1.000 117.91071 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B O   1 
+ATOM 6440  C CB  . GLU B 1 207 ? 145.846 187.307 145.385 1.000 99.61070  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CB  1 
+ATOM 6441  C CG  . GLU B 1 207 ? 146.641 187.628 144.145 1.000 112.19641 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CG  1 
+ATOM 6442  C CD  . GLU B 1 207 ? 147.524 188.844 144.324 1.000 124.27000 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CD  1 
+ATOM 6443  O OE1 . GLU B 1 207 ? 146.978 189.958 144.464 1.000 122.06789 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B OE1 1 
+ATOM 6444  O OE2 . GLU B 1 207 ? 148.763 188.686 144.327 1.000 121.67915 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B OE2 1 
+ATOM 6445  N N   . SER B 1 208 ? 147.205 184.457 144.326 1.000 93.38427  ? ? ? ? ? ? 111 SER B N   1 
+ATOM 6446  C CA  . SER B 1 208 ? 148.428 183.736 144.011 1.000 95.55699  ? ? ? ? ? ? 111 SER B CA  1 
+ATOM 6447  C C   . SER B 1 208 ? 148.656 183.721 142.511 1.000 102.49073 ? ? ? ? ? ? 111 SER B C   1 
+ATOM 6448  O O   . SER B 1 208 ? 147.758 183.360 141.746 1.000 110.81075 ? ? ? ? ? ? 111 SER B O   1 
+ATOM 6449  C CB  . SER B 1 208 ? 148.373 182.304 144.539 1.000 93.84086  ? ? ? ? ? ? 111 SER B CB  1 
+ATOM 6450  O OG  . SER B 1 208 ? 149.249 181.470 143.808 1.000 98.30518  ? ? ? ? ? ? 111 SER B OG  1 
+ATOM 6451  N N   . LYS B 1 209 ? 149.859 184.109 142.100 1.000 112.28489 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B N   1 
+ATOM 6452  C CA  . LYS B 1 209 ? 150.298 184.018 140.716 1.000 107.14843 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B CA  1 
+ATOM 6453  C C   . LYS B 1 209 ? 151.536 183.138 140.663 1.000 113.39538 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B C   1 
+ATOM 6454  O O   . LYS B 1 209 ? 152.496 183.370 141.403 1.000 113.21004 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B O   1 
+ATOM 6455  C CB  . LYS B 1 209 ? 150.601 185.400 140.139 1.000 105.01447 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B CB  1 
+ATOM 6456  C CG  . LYS B 1 209 ? 149.477 186.397 140.319 1.000 111.54215 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B CG  1 
+ATOM 6457  C CD  . LYS B 1 209 ? 149.830 187.735 139.703 1.000 117.27769 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B CD  1 
+ATOM 6458  C CE  . LYS B 1 209 ? 149.925 187.631 138.193 1.000 121.49563 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B CE  1 
+ATOM 6459  N NZ  . LYS B 1 209 ? 148.610 187.324 137.570 1.000 118.99729 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B NZ  1 
+ATOM 6460  N N   . TYR B 1 210 ? 151.506 182.129 139.802 1.000 115.91293 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B N   1 
+ATOM 6461  C CA  . TYR B 1 210 ? 152.618 181.196 139.714 1.000 110.30403 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B CA  1 
+ATOM 6462  C C   . TYR B 1 210 ? 153.852 181.881 139.145 1.000 119.98320 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B C   1 
+ATOM 6463  O O   . TYR B 1 210 ? 153.767 182.719 138.245 1.000 124.24002 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B O   1 
+ATOM 6464  C CB  . TYR B 1 210 ? 152.242 180.000 138.846 1.000 108.83863 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B CB  1 
+ATOM 6465  C CG  . TYR B 1 210 ? 153.095 178.778 139.077 1.000 105.89177 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B CG  1 
+ATOM 6466  C CD1 . TYR B 1 210 ? 153.133 178.162 140.315 1.000 110.40998 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B CD1 1 
+ATOM 6467  C CD2 . TYR B 1 210 ? 153.857 178.236 138.056 1.000 108.59609 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B CD2 1 
+ATOM 6468  C CE1 . TYR B 1 210 ? 153.906 177.045 140.530 1.000 119.11987 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B CE1 1 
+ATOM 6469  C CE2 . TYR B 1 210 ? 154.632 177.119 138.261 1.000 114.59329 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B CE2 1 
+ATOM 6470  C CZ  . TYR B 1 210 ? 154.654 176.528 139.501 1.000 118.39374 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B CZ  1 
+ATOM 6471  O OH  . TYR B 1 210 ? 155.425 175.411 139.715 1.000 119.63933 ? ? ? ? ? ? 113 TYR B OH  1 
+ATOM 6472  N N   . ASP B 1 211 ? 155.009 181.514 139.683 1.000 136.75528 ? ? ? ? ? ? 114 ASP B N   1 
+ATOM 6473  C CA  . ASP B 1 211 ? 156.292 182.033 139.227 1.000 133.71689 ? ? ? ? ? ? 114 ASP B CA  1 
+ATOM 6474  C C   . ASP B 1 211 ? 156.945 180.968 138.359 1.000 137.29932 ? ? ? ? ? ? 114 ASP B C   1 
+ATOM 6475  O O   . ASP B 1 211 ? 157.416 179.946 138.869 1.000 134.91480 ? ? ? ? ? ? 114 ASP B O   1 
+ATOM 6476  C CB  . ASP B 1 211 ? 157.183 182.408 140.407 1.000 137.39131 ? ? ? ? ? ? 114 ASP B CB  1 
+ATOM 6477  C CG  . ASP B 1 211 ? 158.297 183.349 140.013 1.000 142.24151 ? ? ? ? ? ? 114 ASP B CG  1 
+ATOM 6478  O OD1 . ASP B 1 211 ? 158.347 183.751 138.832 1.000 143.70680 ? ? ? ? ? ? 114 ASP B OD1 1 
+ATOM 6479  O OD2 . ASP B 1 211 ? 159.118 183.696 140.884 1.000 143.56791 ? ? ? ? ? ? 114 ASP B OD2 1 
+ATOM 6480  N N   . ASP B 1 212 ? 156.970 181.210 137.047 1.000 148.65576 ? ? ? ? ? ? 115 ASP B N   1 
+ATOM 6481  C CA  . ASP B 1 212 ? 157.530 180.230 136.124 1.000 147.85514 ? ? ? ? ? ? 115 ASP B CA  1 
+ATOM 6482  C C   . ASP B 1 212 ? 159.015 180.015 136.364 1.000 148.99995 ? ? ? ? ? ? 115 ASP B C   1 
+ATOM 6483  O O   . ASP B 1 212 ? 159.524 178.912 136.145 1.000 149.87344 ? ? ? ? ? ? 115 ASP B O   1 
+ATOM 6484  C CB  . ASP B 1 212 ? 157.288 180.672 134.683 1.000 150.60257 ? ? ? ? ? ? 115 ASP B CB  1 
+ATOM 6485  C CG  . ASP B 1 212 ? 155.855 181.084 134.437 1.000 154.13337 ? ? ? ? ? ? 115 ASP B CG  1 
+ATOM 6486  O OD1 . ASP B 1 212 ? 155.004 180.192 134.245 1.000 152.92304 ? ? ? ? ? ? 115 ASP B OD1 1 
+ATOM 6487  O OD2 . ASP B 1 212 ? 155.578 182.302 134.436 1.000 156.14626 ? ? ? ? ? ? 115 ASP B OD2 1 
+ATOM 6488  N N   . LYS B 1 213 ? 159.729 181.052 136.801 1.000 141.32404 ? ? ? ? ? ? 116 LYS B N   1 
+ATOM 6489  C CA  . LYS B 1 213 ? 161.157 180.910 137.057 1.000 138.88970 ? ? ? ? ? ? 116 LYS B CA  1 
+ATOM 6490  C C   . LYS B 1 213 ? 161.414 179.985 138.240 1.000 138.72499 ? ? ? ? ? ? 116 LYS B C   1 
+ATOM 6491  O O   . LYS B 1 213 ? 162.216 179.049 138.150 1.000 140.53276 ? ? ? ? ? ? 116 LYS B O   1 
+ATOM 6492  C CB  . LYS B 1 213 ? 161.782 182.283 137.302 1.000 141.90090 ? ? ? ? ? ? 116 LYS B CB  1 
+ATOM 6493  C CG  . LYS B 1 213 ? 162.379 182.922 136.062 1.000 145.84292 ? ? ? ? ? ? 116 LYS B CG  1 
+ATOM 6494  C CD  . LYS B 1 213 ? 163.772 182.381 135.777 1.000 143.95332 ? ? ? ? ? ? 116 LYS B CD  1 
+ATOM 6495  C CE  . LYS B 1 213 ? 164.661 182.428 137.011 1.000 140.22621 ? ? ? ? ? ? 116 LYS B CE  1 
+ATOM 6496  N NZ  . LYS B 1 213 ? 164.649 183.764 137.668 1.000 143.55189 ? ? ? ? ? ? 116 LYS B NZ  1 
+ATOM 6497  N N   . GLU B 1 214 ? 160.738 180.229 139.357 1.000 141.06573 ? ? ? ? ? ? 117 GLU B N   1 
+ATOM 6498  C CA  . GLU B 1 214 ? 161.003 179.506 140.592 1.000 143.64981 ? ? ? ? ? ? 117 GLU B CA  1 
+ATOM 6499  C C   . GLU B 1 214 ? 160.156 178.252 140.756 1.000 143.86268 ? ? ? ? ? ? 117 GLU B C   1 
+ATOM 6500  O O   . GLU B 1 214 ? 160.369 177.511 141.721 1.000 142.44101 ? ? ? ? ? ? 117 GLU B O   1 
+ATOM 6501  C CB  . GLU B 1 214 ? 160.783 180.426 141.795 1.000 142.25100 ? ? ? ? ? ? 117 GLU B CB  1 
+ATOM 6502  C CG  . GLU B 1 214 ? 161.491 181.762 141.686 1.000 146.76029 ? ? ? ? ? ? 117 GLU B CG  1 
+ATOM 6503  C CD  . GLU B 1 214 ? 162.997 181.637 141.781 1.000 151.67803 ? ? ? ? ? ? 117 GLU B CD  1 
+ATOM 6504  O OE1 . GLU B 1 214 ? 163.477 180.668 142.406 1.000 152.89116 ? ? ? ? ? ? 117 GLU B OE1 1 
+ATOM 6505  O OE2 . GLU B 1 214 ? 163.701 182.509 141.232 1.000 149.51311 ? ? ? ? ? ? 117 GLU B OE2 1 
+ATOM 6506  N N   . LEU B 1 215 ? 159.215 177.995 139.848 1.000 129.77936 ? ? ? ? ? ? 118 LEU B N   1 
+ATOM 6507  C CA  . LEU B 1 215 ? 158.301 176.858 139.962 1.000 126.64351 ? ? ? ? ? ? 118 LEU B CA  1 
+ATOM 6508  C C   . LEU B 1 215 ? 157.574 176.877 141.304 1.000 128.55592 ? ? ? ? ? ? 118 LEU B C   1 
+ATOM 6509  O O   . LEU B 1 215 ? 157.441 175.858 141.984 1.000 130.00509 ? ? ? ? ? ? 118 LEU B O   1 
+ATOM 6510  C CB  . LEU B 1 215 ? 159.034 175.530 139.763 1.000 131.82812 ? ? ? ? ? ? 118 LEU B CB  1 
+ATOM 6511  C CG  . LEU B 1 215 ? 159.256 174.954 138.362 1.000 136.70462 ? ? ? ? ? ? 118 LEU B CG  1 
+ATOM 6512  C CD1 . LEU B 1 215 ? 159.499 176.032 137.327 1.000 131.89411 ? ? ? ? ? ? 118 LEU B CD1 1 
+ATOM 6513  C CD2 . LEU B 1 215 ? 160.412 173.967 138.384 1.000 133.99272 ? ? ? ? ? ? 118 LEU B CD2 1 
+ATOM 6514  N N   . TYR B 1 216 ? 157.101 178.058 141.687 1.000 119.92035 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B N   1 
+ATOM 6515  C CA  . TYR B 1 216 ? 156.482 178.250 142.988 1.000 112.65267 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CA  1 
+ATOM 6516  C C   . TYR B 1 216 ? 155.304 179.199 142.861 1.000 118.57050 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B C   1 
+ATOM 6517  O O   . TYR B 1 216 ? 155.369 180.187 142.126 1.000 125.40443 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B O   1 
+ATOM 6518  C CB  . TYR B 1 216 ? 157.490 178.803 143.997 1.000 113.69168 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CB  1 
+ATOM 6519  C CG  . TYR B 1 216 ? 156.976 178.880 145.411 1.000 113.05130 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CG  1 
+ATOM 6520  C CD1 . TYR B 1 216 ? 156.839 177.738 146.181 1.000 117.61994 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CD1 1 
+ATOM 6521  C CD2 . TYR B 1 216 ? 156.640 180.097 145.981 1.000 111.45785 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CD2 1 
+ATOM 6522  C CE1 . TYR B 1 216 ? 156.377 177.804 147.475 1.000 118.25210 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CE1 1 
+ATOM 6523  C CE2 . TYR B 1 216 ? 156.176 180.172 147.274 1.000 110.32983 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CE2 1 
+ATOM 6524  C CZ  . TYR B 1 216 ? 156.046 179.023 148.016 1.000 116.14774 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B CZ  1 
+ATOM 6525  O OH  . TYR B 1 216 ? 155.584 179.091 149.307 1.000 123.89912 ? ? ? ? ? ? 119 TYR B OH  1 
+ATOM 6526  N N   . GLY B 1 217 ? 154.228 178.889 143.576 1.000 106.77616 ? ? ? ? ? ? 120 GLY B N   1 
+ATOM 6527  C CA  . GLY B 1 217 ? 153.088 179.779 143.647 1.000 106.65098 ? ? ? ? ? ? 120 GLY B CA  1 
+ATOM 6528  C C   . GLY B 1 217 ? 152.982 180.431 145.007 1.000 108.24790 ? ? ? ? ? ? 120 GLY B C   1 
+ATOM 6529  O O   . GLY B 1 217 ? 152.610 179.780 145.985 1.000 112.33866 ? ? ? ? ? ? 120 GLY B O   1 
+ATOM 6530  N N   . ASN B 1 218 ? 153.309 181.715 145.084 1.000 101.72916 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B N   1 
+ATOM 6531  C CA  . ASN B 1 218 ? 153.302 182.421 146.356 1.000 95.39122  ? ? ? ? ? ? 121 ASN B CA  1 
+ATOM 6532  C C   . ASN B 1 218 ? 151.884 182.832 146.716 1.000 102.52688 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B C   1 
+ATOM 6533  O O   . ASN B 1 218 ? 151.144 183.340 145.871 1.000 109.46139 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B O   1 
+ATOM 6534  C CB  . ASN B 1 218 ? 154.207 183.648 146.288 1.000 97.06964  ? ? ? ? ? ? 121 ASN B CB  1 
+ATOM 6535  C CG  . ASN B 1 218 ? 154.493 184.230 147.650 1.000 101.04758 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B CG  1 
+ATOM 6536  O OD1 . ASN B 1 218 ? 154.470 183.524 148.654 1.000 101.99478 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B OD1 1 
+ATOM 6537  N ND2 . ASN B 1 218 ? 154.766 185.525 147.693 1.000 100.64625 ? ? ? ? ? ? 121 ASN B ND2 1 
+ATOM 6538  N N   . ILE B 1 219 ? 151.509 182.615 147.970 1.000 95.60926  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B N   1 
+ATOM 6539  C CA  . ILE B 1 219 ? 150.187 182.966 148.470 1.000 84.75179  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B CA  1 
+ATOM 6540  C C   . ILE B 1 219 ? 150.295 184.286 149.214 1.000 85.41749  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B C   1 
+ATOM 6541  O O   . ILE B 1 219 ? 151.010 184.385 150.217 1.000 98.66900  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B O   1 
+ATOM 6542  C CB  . ILE B 1 219 ? 149.623 181.870 149.383 1.000 82.62225  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B CB  1 
+ATOM 6543  C CG1 . ILE B 1 219 ? 149.321 180.608 148.583 1.000 78.88588  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B CG1 1 
+ATOM 6544  C CG2 . ILE B 1 219 ? 148.378 182.360 150.075 1.000 89.01742  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B CG2 1 
+ATOM 6545  C CD1 . ILE B 1 219 ? 149.145 179.389 149.439 1.000 81.38854  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B CD1 1 
+ATOM 6546  N N   . ILE B 1 220 ? 149.578 185.297 148.737 1.000 74.25774  ? ? ? ? ? ? 123 ILE B N   1 
+ATOM 6547  C CA  . ILE B 1 220 ? 149.564 186.617 149.352 1.000 79.94820  ? ? ? ? ? ? 123 ILE B CA  1 
+ATOM 6548  C C   . ILE B 1 220 ? 148.153 186.897 149.839 1.000 89.56304  ? ? ? ? ? ? 123 ILE B C   1 
+ATOM 6549  O O   . ILE B 1 220 ? 147.202 186.860 149.052 1.000 99.57292  ? ? ? ? ? ? 123 ILE B O   1 
+ATOM 6550  C CB  . ILE B 1 220 ? 150.026 187.707 148.371 1.000 86.22608  ? ? ? ? ? ? 123 ILE B CB  1 
+ATOM 6551  C CG1 . ILE B 1 220 ? 151.496 187.512 148.017 1.000 94.83445  ? ? ? ? ? ? 123 ILE B CG1 1 
+ATOM 6552  C CG2 . ILE B 1 220 ? 149.807 189.079 148.967 1.000 86.88575  ? ? ? ? ? ? 123 ILE B CG2 1 
+ATOM 6553  C CD1 . ILE B 1 220 ? 151.802 187.767 146.571 1.000 99.36337  ? ? ? ? ? ? 123 ILE B CD1 1 
+ATOM 6554  N N   . LEU B 1 221 ? 148.020 187.185 151.127 1.000 85.76317  ? ? ? ? ? ? 124 LEU B N   1 
+ATOM 6555  C CA  . LEU B 1 221 ? 146.729 187.454 151.740 1.000 75.70607  ? ? ? ? ? ? 124 LEU B CA  1 
+ATOM 6556  C C   . LEU B 1 221 ? 146.494 188.954 151.810 1.000 86.72235  ? ? ? ? ? ? 124 LEU B C   1 
+ATOM 6557  O O   . LEU B 1 221 ? 147.380 189.707 152.220 1.000 101.25698 ? ? ? ? ? ? 124 LEU B O   1 
+ATOM 6558  C CB  . LEU B 1 221 ? 146.652 186.852 153.141 1.000 71.27703  ? ? ? ? ? ? 124 LEU B CB  1 
+ATOM 6559  C CG  . LEU B 1 221 ? 146.735 185.336 153.246 1.000 81.75223  ? ? ? ? ? ? 124 LEU B CG  1 
+ATOM 6560  C CD1 . LEU B 1 221 ? 146.570 184.926 154.687 1.000 93.07866  ? ? ? ? ? ? 124 LEU B CD1 1 
+ATOM 6561  C CD2 . LEU B 1 221 ? 145.678 184.689 152.387 1.000 87.23250  ? ? ? ? ? ? 124 LEU B CD2 1 
+ATOM 6562  N N   . LYS B 1 222 ? 145.302 189.380 151.412 1.000 77.61410  ? ? ? ? ? ? 125 LYS B N   1 
+ATOM 6563  C CA  . LYS B 1 222 ? 144.898 190.771 151.499 1.000 72.26158  ? ? ? ? ? ? 125 LYS B CA  1 
+ATOM 6564  C C   . LYS B 1 222 ? 143.556 190.856 152.207 1.000 77.00282  ? ? ? ? ? ? 125 LYS B C   1 
+ATOM 6565  O O   . LYS B 1 222 ? 142.788 189.894 152.236 1.000 96.94329  ? ? ? ? ? ? 125 LYS B O   1 
+ATOM 6566  C CB  . LYS B 1 222 ? 144.794 191.420 150.119 1.000 77.70529  ? ? ? ? ? ? 125 LYS B CB  1 
+ATOM 6567  C CG  . LYS B 1 222 ? 145.951 191.124 149.197 1.000 83.92354  ? ? ? ? ? ? 125 LYS B CG  1 
+ATOM 6568  C CD  . LYS B 1 222 ? 146.054 192.185 148.125 1.000 91.62691  ? ? ? ? ? ? 125 LYS B CD  1 
+ATOM 6569  C CE  . LYS B 1 222 ? 147.216 191.916 147.195 1.000 96.40380  ? ? ? ? ? ? 125 LYS B CE  1 
+ATOM 6570  N NZ  . LYS B 1 222 ? 147.162 192.792 145.996 1.000 100.65619 ? ? ? ? ? ? 125 LYS B NZ  1 
+ATOM 6571  N N   . TRP B 1 223 ? 143.276 192.019 152.784 1.000 75.33930  ? ? ? ? ? ? 126 TRP B N   1 
+ATOM 6572  C CA  . TRP B 1 223 ? 141.982 192.227 153.414 1.000 74.18597  ? ? ? ? ? ? 126 TRP B CA  1 
+ATOM 6573  C C   . TRP B 1 223 ? 141.631 193.704 153.371 1.000 83.19512  ? ? ? ? ? ? 126 TRP B C   1 
+ATOM 6574  O O   . TRP B 1 223 ? 142.475 194.554 153.080 1.000 97.26151  ? ? ? ? ? ? 126 TRP B O   1 
+ATOM 6575  C CB  . TRP B 1 223 ? 141.955 191.688 154.850 1.000 77.77664  ? ? ? ? ? ? 126 TRP B CB  1 
+ATOM 6576  C CG  . TRP B 1 223 ? 142.872 192.353 155.836 1.000 79.17537  ? ? ? ? ? ? 126 TRP B CG  1 
+ATOM 6577  C CD1 . TRP B 1 223 ? 143.611 193.481 155.652 1.000 77.73255  ? ? ? ? ? ? 126 TRP B CD1 1 
+ATOM 6578  C CD2 . TRP B 1 223 ? 143.130 191.924 157.175 1.000 79.34120  ? ? ? ? ? ? 126 TRP B CD2 1 
+ATOM 6579  N NE1 . TRP B 1 223 ? 144.313 193.780 156.788 1.000 79.53305  ? ? ? ? ? ? 126 TRP B NE1 1 
+ATOM 6580  C CE2 . TRP B 1 223 ? 144.035 192.835 157.739 1.000 82.54666  ? ? ? ? ? ? 126 TRP B CE2 1 
+ATOM 6581  C CE3 . TRP B 1 223 ? 142.684 190.852 157.949 1.000 79.90303  ? ? ? ? ? ? 126 TRP B CE3 1 
+ATOM 6582  C CZ2 . TRP B 1 223 ? 144.503 192.709 159.038 1.000 85.78643  ? ? ? ? ? ? 126 TRP B CZ2 1 
+ATOM 6583  C CZ3 . TRP B 1 223 ? 143.149 190.729 159.236 1.000 84.53729  ? ? ? ? ? ? 126 TRP B CZ3 1 
+ATOM 6584  C CH2 . TRP B 1 223 ? 144.049 191.651 159.769 1.000 87.93252  ? ? ? ? ? ? 126 TRP B CH2 1 
+ATOM 6585  N N   . GLY B 1 224 ? 140.371 193.993 153.649 1.000 84.92835  ? ? ? ? ? ? 127 GLY B N   1 
+ATOM 6586  C CA  . GLY B 1 224 ? 139.892 195.359 153.656 1.000 83.38800  ? ? ? ? ? ? 127 GLY B CA  1 
+ATOM 6587  C C   . GLY B 1 224 ? 138.397 195.403 153.461 1.000 85.31538  ? ? ? ? ? ? 127 GLY B C   1 
+ATOM 6588  O O   . GLY B 1 224 ? 137.763 194.423 153.080 1.000 95.81575  ? ? ? ? ? ? 127 GLY B O   1 
+ATOM 6589  N N   . SER B 1 225 ? 137.835 196.578 153.738 1.000 103.52627 ? ? ? ? ? ? 128 SER B N   1 
+ATOM 6590  C CA  . SER B 1 225 ? 136.398 196.758 153.594 1.000 101.49347 ? ? ? ? ? ? 128 SER B CA  1 
+ATOM 6591  C C   . SER B 1 225 ? 135.990 196.982 152.146 1.000 106.25492 ? ? ? ? ? ? 128 SER B C   1 
+ATOM 6592  O O   . SER B 1 225 ? 134.846 196.696 151.780 1.000 117.93771 ? ? ? ? ? ? 128 SER B O   1 
+ATOM 6593  C CB  . SER B 1 225 ? 135.925 197.927 154.453 1.000 107.40487 ? ? ? ? ? ? 128 SER B CB  1 
+ATOM 6594  O OG  . SER B 1 225 ? 136.702 199.082 154.202 1.000 117.22517 ? ? ? ? ? ? 128 SER B OG  1 
+ATOM 6595  N N   . GLU B 1 226 ? 136.893 197.490 151.316 1.000 116.82960 ? ? ? ? ? ? 129 GLU B N   1 
+ATOM 6596  C CA  . GLU B 1 226 ? 136.605 197.758 149.915 1.000 115.29248 ? ? ? ? ? ? 129 GLU B CA  1 
+ATOM 6597  C C   . GLU B 1 226 ? 137.262 196.694 149.050 1.000 113.15214 ? ? ? ? ? ? 129 GLU B C   1 
+ATOM 6598  O O   . GLU B 1 226 ? 138.466 196.456 149.163 1.000 124.02886 ? ? ? ? ? ? 129 GLU B O   1 
+ATOM 6599  C CB  . GLU B 1 226 ? 137.103 199.144 149.513 1.000 119.79453 ? ? ? ? ? ? 129 GLU B CB  1 
+ATOM 6600  C CG  . GLU B 1 226 ? 136.147 200.266 149.856 1.000 127.50630 ? ? ? ? ? ? 129 GLU B CG  1 
+ATOM 6601  C CD  . GLU B 1 226 ? 136.434 200.876 151.210 1.000 133.07195 ? ? ? ? ? ? 129 GLU B CD  1 
+ATOM 6602  O OE1 . GLU B 1 226 ? 137.612 200.889 151.620 1.000 133.35683 ? ? ? ? ? ? 129 GLU B OE1 1 
+ATOM 6603  O OE2 . GLU B 1 226 ? 135.480 201.345 151.863 1.000 133.60408 ? ? ? ? ? ? 129 GLU B OE2 1 
+ATOM 6604  N N   . LEU B 1 227 ? 136.470 196.065 148.182 1.000 99.24229  ? ? ? ? ? ? 130 LEU B N   1 
+ATOM 6605  C CA  . LEU B 1 227 ? 136.989 194.962 147.383 1.000 108.07677 ? ? ? ? ? ? 130 LEU B CA  1 
+ATOM 6606  C C   . LEU B 1 227 ? 137.969 195.437 146.321 1.000 107.78263 ? ? ? ? ? ? 130 LEU B C   1 
+ATOM 6607  O O   . LEU B 1 227 ? 138.891 194.698 145.959 1.000 106.78348 ? ? ? ? ? ? 130 LEU B O   1 
+ATOM 6608  C CB  . LEU B 1 227 ? 135.835 194.202 146.733 1.000 106.90131 ? ? ? ? ? ? 130 LEU B CB  1 
+ATOM 6609  C CG  . LEU B 1 227 ? 136.169 192.838 146.135 1.000 103.72412 ? ? ? ? ? ? 130 LEU B CG  1 
+ATOM 6610  C CD1 . LEU B 1 227 ? 137.146 192.091 147.016 1.000 103.43266 ? ? ? ? ? ? 130 LEU B CD1 1 
+ATOM 6611  C CD2 . LEU B 1 227 ? 134.905 192.030 145.940 1.000 109.29681 ? ? ? ? ? ? 130 LEU B CD2 1 
+ATOM 6612  N N   . ASP B 1 228 ? 137.788 196.652 145.803 1.000 124.68823 ? ? ? ? ? ? 131 ASP B N   1 
+ATOM 6613  C CA  . ASP B 1 228 ? 138.653 197.129 144.729 1.000 125.37092 ? ? ? ? ? ? 131 ASP B CA  1 
+ATOM 6614  C C   . ASP B 1 228 ? 140.095 197.278 145.197 1.000 126.59225 ? ? ? ? ? ? 131 ASP B C   1 
+ATOM 6615  O O   . ASP B 1 228 ? 141.027 196.902 144.478 1.000 127.74703 ? ? ? ? ? ? 131 ASP B O   1 
+ATOM 6616  C CB  . ASP B 1 228 ? 138.124 198.452 144.177 1.000 127.40647 ? ? ? ? ? ? 131 ASP B CB  1 
+ATOM 6617  C CG  . ASP B 1 228 ? 137.722 199.414 145.268 1.000 133.99362 ? ? ? ? ? ? 131 ASP B CG  1 
+ATOM 6618  O OD1 . ASP B 1 228 ? 137.897 199.067 146.453 1.000 138.59183 ? ? ? ? ? ? 131 ASP B OD1 1 
+ATOM 6619  O OD2 . ASP B 1 228 ? 137.232 200.515 144.945 1.000 133.98477 ? ? ? ? ? ? 131 ASP B OD2 1 
+ATOM 6620  N N   . ASN B 1 229 ? 140.302 197.820 146.394 1.000 119.96923 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B N   1 
+ATOM 6621  C CA  . ASN B 1 229 ? 141.639 197.980 146.952 1.000 117.34220 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B CA  1 
+ATOM 6622  C C   . ASN B 1 229 ? 141.713 197.270 148.297 1.000 116.99027 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B C   1 
+ATOM 6623  O O   . ASN B 1 229 ? 141.003 197.632 149.240 1.000 114.90899 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B O   1 
+ATOM 6624  C CB  . ASN B 1 229 ? 142.013 199.460 147.083 1.000 115.61939 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B CB  1 
+ATOM 6625  C CG  . ASN B 1 229 ? 141.155 200.198 148.086 1.000 124.25763 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B CG  1 
+ATOM 6626  O OD1 . ASN B 1 229 ? 139.935 200.054 148.099 1.000 127.51824 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B OD1 1 
+ATOM 6627  N ND2 . ASN B 1 229 ? 141.791 200.989 148.941 1.000 123.51745 ? ? ? ? ? ? 132 ASN B ND2 1 
+ATOM 6628  N N   . LEU B 1 230 ? 142.564 196.253 148.376 1.000 105.40851 ? ? ? ? ? ? 133 LEU B N   1 
+ATOM 6629  C CA  . LEU B 1 230 ? 142.794 195.510 149.605 1.000 104.00072 ? ? ? ? ? ? 133 LEU B CA  1 
+ATOM 6630  C C   . LEU B 1 230 ? 144.273 195.581 149.940 1.000 107.05280 ? ? ? ? ? ? 133 LEU B C   1 
+ATOM 6631  O O   . LEU B 1 230 ? 145.119 195.367 149.068 1.000 109.87052 ? ? ? ? ? ? 133 LEU B O   1 
+ATOM 6632  C CB  . LEU B 1 230 ? 142.357 194.050 149.466 1.000 102.77504 ? ? ? ? ? ? 133 LEU B CB  1 
+ATOM 6633  C CG  . LEU B 1 230 ? 140.903 193.768 149.101 1.000 98.23632  ? ? ? ? ? ? 133 LEU B CG  1 
+ATOM 6634  C CD1 . LEU B 1 230 ? 140.770 192.361 148.573 1.000 97.74330  ? ? ? ? ? ? 133 LEU B CD1 1 
+ATOM 6635  C CD2 . LEU B 1 230 ? 140.014 193.957 150.304 1.000 98.06784  ? ? ? ? ? ? 133 LEU B CD2 1 
+ATOM 6636  N N   . ILE B 1 231 ? 144.579 195.876 151.183 1.000 96.73806  ? ? ? ? ? ? 134 ILE B N   1 
+ATOM 6637  C CA  . ILE B 1 231 ? 145.962 195.957 151.631 1.000 93.87614  ? ? ? ? ? ? 134 ILE B CA  1 
+ATOM 6638  C C   . ILE B 1 231 ? 146.408 194.581 152.093 1.000 94.36905  ? ? ? ? ? ? 134 ILE B C   1 
+ATOM 6639  O O   . ILE B 1 231 ? 145.595 193.740 152.482 1.000 108.60726 ? ? ? ? ? ? 134 ILE B O   1 
+ATOM 6640  C CB  . ILE B 1 231 ? 146.121 197.006 152.748 1.000 96.42158  ? ? ? ? ? ? 134 ILE B CB  1 
+ATOM 6641  C CG1 . ILE B 1 231 ? 145.365 196.568 153.997 1.000 100.60794 ? ? ? ? ? ? 134 ILE B CG1 1 
+ATOM 6642  C CG2 . ILE B 1 231 ? 145.617 198.351 152.279 1.000 98.25085  ? ? ? ? ? ? 134 ILE B CG2 1 
+ATOM 6643  C CD1 . ILE B 1 231 ? 145.971 197.074 155.279 1.000 98.47986  ? ? ? ? ? ? 134 ILE B CD1 1 
+ATOM 6644  N N   . ASP B 1 232 ? 147.713 194.342 152.040 1.000 92.00390  ? ? ? ? ? ? 135 ASP B N   1 
+ATOM 6645  C CA  . ASP B 1 232 ? 148.255 193.074 152.499 1.000 89.29804  ? ? ? ? ? ? 135 ASP B CA  1 
+ATOM 6646  C C   . ASP B 1 232 ? 148.083 192.938 154.003 1.000 90.34049  ? ? ? ? ? ? 135 ASP B C   1 
+ATOM 6647  O O   . ASP B 1 232 ? 148.213 193.911 154.748 1.000 96.65034  ? ? ? ? ? ? 135 ASP B O   1 
+ATOM 6648  C CB  . ASP B 1 232 ? 149.731 192.961 152.134 1.000 97.91067  ? ? ? ? ? ? 135 ASP B CB  1 
+ATOM 6649  C CG  . ASP B 1 232 ? 149.970 193.070 150.649 1.000 114.37391 ? ? ? ? ? ? 135 ASP B CG  1 
+ATOM 6650  O OD1 . ASP B 1 232 ? 148.981 193.166 149.895 1.000 119.64553 ? ? ? ? ? ? 135 ASP B OD1 1 
+ATOM 6651  O OD2 . ASP B 1 232 ? 151.145 193.059 150.231 1.000 114.16179 ? ? ? ? ? ? 135 ASP B OD2 1 
+ATOM 6652  N N   . ILE B 1 233 ? 147.789 191.723 154.449 1.000 80.09352  ? ? ? ? ? ? 136 ILE B N   1 
+ATOM 6653  C CA  . ILE B 1 233 ? 147.644 191.457 155.874 1.000 76.61727  ? ? ? ? ? ? 136 ILE B CA  1 
+ATOM 6654  C C   . ILE B 1 233 ? 149.020 191.576 156.514 1.000 87.98913  ? ? ? ? ? ? 136 ILE B C   1 
+ATOM 6655  O O   . ILE B 1 233 ? 149.950 190.863 156.115 1.000 95.84755  ? ? ? ? ? ? 136 ILE B O   1 
+ATOM 6656  C CB  . ILE B 1 233 ? 147.028 190.075 156.127 1.000 81.24954  ? ? ? ? ? ? 136 ILE B CB  1 
+ATOM 6657  C CG1 . ILE B 1 233 ? 145.686 189.956 155.412 1.000 84.77382  ? ? ? ? ? ? 136 ILE B CG1 1 
+ATOM 6658  C CG2 . ILE B 1 233 ? 146.853 189.839 157.608 1.000 83.88899  ? ? ? ? ? ? 136 ILE B CG2 1 
+ATOM 6659  C CD1 . ILE B 1 233 ? 144.920 188.713 155.766 1.000 84.06132  ? ? ? ? ? ? 136 ILE B CD1 1 
+ATOM 6660  N N   . PRO B 1 234 ? 149.201 192.461 157.489 1.000 84.20092  ? ? ? ? ? ? 137 PRO B N   1 
+ATOM 6661  C CA  . PRO B 1 234 ? 150.516 192.605 158.115 1.000 87.02585  ? ? ? ? ? ? 137 PRO B CA  1 
+ATOM 6662  C C   . PRO B 1 234 ? 150.917 191.350 158.869 1.000 96.29581  ? ? ? ? ? ? 137 PRO B C   1 
+ATOM 6663  O O   . PRO B 1 234 ? 150.080 190.616 159.397 1.000 106.04262 ? ? ? ? ? ? 137 PRO B O   1 
+ATOM 6664  C CB  . PRO B 1 234 ? 150.326 193.788 159.068 1.000 84.35627  ? ? ? ? ? ? 137 PRO B CB  1 
+ATOM 6665  C CG  . PRO B 1 234 ? 148.867 193.841 159.317 1.000 86.59998  ? ? ? ? ? ? 137 PRO B CG  1 
+ATOM 6666  C CD  . PRO B 1 234 ? 148.216 193.396 158.051 1.000 85.89700  ? ? ? ? ? ? 137 PRO B CD  1 
+ATOM 6667  N N   . GLY B 1 235 ? 152.220 191.108 158.913 1.000 101.60866 ? ? ? ? ? ? 138 GLY B N   1 
+ATOM 6668  C CA  . GLY B 1 235 ? 152.732 189.941 159.600 1.000 96.31052  ? ? ? ? ? ? 138 GLY B CA  1 
+ATOM 6669  C C   . GLY B 1 235 ? 154.230 190.020 159.760 1.000 104.34716 ? ? ? ? ? ? 138 GLY B C   1 
+ATOM 6670  O O   . GLY B 1 235 ? 154.915 190.759 159.047 1.000 112.02829 ? ? ? ? ? ? 138 GLY B O   1 
+ATOM 6671  N N   . ARG B 1 236 ? 154.731 189.240 160.713 1.000 101.48427 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B N   1 
+ATOM 6672  C CA  . ARG B 1 236 ? 156.152 189.174 161.019 1.000 93.97793  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CA  1 
+ATOM 6673  C C   . ARG B 1 236 ? 156.600 187.725 160.931 1.000 95.26850  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B C   1 
+ATOM 6674  O O   . ARG B 1 236 ? 156.097 186.872 161.668 1.000 108.54747 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B O   1 
+ATOM 6675  C CB  . ARG B 1 236 ? 156.438 189.738 162.409 1.000 92.29617  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CB  1 
+ATOM 6676  C CG  . ARG B 1 236 ? 156.372 191.245 162.485 1.000 100.68780 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CG  1 
+ATOM 6677  C CD  . ARG B 1 236 ? 157.752 191.832 162.655 1.000 95.57138  ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CD  1 
+ATOM 6678  N NE  . ARG B 1 236 ? 158.339 191.469 163.938 1.000 101.90565 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B NE  1 
+ATOM 6679  C CZ  . ARG B 1 236 ? 159.447 192.005 164.430 1.000 106.71923 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B CZ  1 
+ATOM 6680  N NH1 . ARG B 1 236 ? 160.122 192.927 163.765 1.000 103.89898 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B NH1 1 
+ATOM 6681  N NH2 . ARG B 1 236 ? 159.891 191.602 165.616 1.000 109.91826 ? ? ? ? ? ? 139 ARG B NH2 1 
+ATOM 6682  N N   . GLY B 1 237 ? 157.545 187.452 160.043 1.000 80.19862  ? ? ? ? ? ? 140 GLY B N   1 
+ATOM 6683  C CA  . GLY B 1 237 ? 158.042 186.094 159.917 1.000 86.77153  ? ? ? ? ? ? 140 GLY B CA  1 
+ATOM 6684  C C   . GLY B 1 237 ? 156.991 185.175 159.333 1.000 91.21937  ? ? ? ? ? ? 140 GLY B C   1 
+ATOM 6685  O O   . GLY B 1 237 ? 156.434 185.432 158.261 1.000 100.58073 ? ? ? ? ? ? 140 GLY B O   1 
+ATOM 6686  N N   . ASN B 1 238 ? 156.715 184.081 160.040 1.000 92.08790  ? ? ? ? ? ? 141 ASN B N   1 
+ATOM 6687  C CA  . ASN B 1 238 ? 155.804 183.069 159.523 1.000 94.82269  ? ? ? ? ? ? 141 ASN B CA  1 
+ATOM 6688  C C   . ASN B 1 238 ? 154.343 183.413 159.773 1.000 104.70662 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B C   1 
+ATOM 6689  O O   . ASN B 1 238 ? 153.477 183.011 158.990 1.000 110.92354 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B O   1 
+ATOM 6690  C CB  . ASN B 1 238 ? 156.128 181.710 160.142 1.000 96.64584  ? ? ? ? ? ? 141 ASN B CB  1 
+ATOM 6691  C CG  . ASN B 1 238 ? 157.508 181.219 159.772 1.000 101.67615 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B CG  1 
+ATOM 6692  O OD1 . ASN B 1 238 ? 158.040 181.562 158.720 1.000 106.14661 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B OD1 1 
+ATOM 6693  N ND2 . ASN B 1 238 ? 158.098 180.410 160.640 1.000 106.27882 ? ? ? ? ? ? 141 ASN B ND2 1 
+ATOM 6694  N N   . ILE B 1 239 ? 154.045 184.138 160.841 1.000 96.60023  ? ? ? ? ? ? 142 ILE B N   1 
+ATOM 6695  C CA  . ILE B 1 239 ? 152.667 184.418 161.209 1.000 91.14982  ? ? ? ? ? ? 142 ILE B CA  1 
+ATOM 6696  C C   . ILE B 1 239 ? 152.270 185.796 160.698 1.000 98.76100  ? ? ? ? ? ? 142 ILE B C   1 
+ATOM 6697  O O   . ILE B 1 239 ? 153.104 186.678 160.492 1.000 103.89770 ? ? ? ? ? ? 142 ILE B O   1 
+ATOM 6698  C CB  . ILE B 1 239 ? 152.462 184.309 162.731 1.000 89.40797  ? ? ? ? ? ? 142 ILE B CB  1 
+ATOM 6699  C CG1 . ILE B 1 239 ? 153.265 185.384 163.457 1.000 91.15141  ? ? ? ? ? ? 142 ILE B CG1 1 
+ATOM 6700  C CG2 . ILE B 1 239 ? 152.874 182.938 163.220 1.000 93.26957  ? ? ? ? ? ? 142 ILE B CG2 1 
+ATOM 6701  C CD1 . ILE B 1 239 ? 152.426 186.511 164.007 1.000 98.11941  ? ? ? ? ? ? 142 ILE B CD1 1 
+ATOM 6702  N N   . ASN B 1 240 ? 150.970 185.980 160.491 1.000 100.59207 ? ? ? ? ? ? 143 ASN B N   1 
+ATOM 6703  C CA  . ASN B 1 240 ? 150.401 187.262 160.106 1.000 96.26974  ? ? ? ? ? ? 143 ASN B CA  1 
+ATOM 6704  C C   . ASN B 1 240 ? 149.251 187.591 161.047 1.000 96.35080  ? ? ? ? ? ? 143 ASN B C   1 
+ATOM 6705  O O   . ASN B 1 240 ? 148.890 186.800 161.922 1.000 105.10263 ? ? ? ? ? ? 143 ASN B O   1 
+ATOM 6706  C CB  . ASN B 1 240 ? 149.938 187.253 158.646 1.000 89.85186  ? ? ? ? ? ? 143 ASN B CB  1 
+ATOM 6707  C CG  . ASN B 1 240 ? 149.052 186.080 158.328 1.000 94.27629  ? ? ? ? ? ? 143 ASN B CG  1 
+ATOM 6708  O OD1 . ASN B 1 240 ? 148.789 185.239 159.183 1.000 105.91954 ? ? ? ? ? ? 143 ASN B OD1 1 
+ATOM 6709  N ND2 . ASN B 1 240 ? 148.586 186.010 157.092 1.000 97.82101  ? ? ? ? ? ? 143 ASN B ND2 1 
+ATOM 6710  N N   . ALA B 1 241 ? 148.670 188.777 160.863 1.000 95.87990  ? ? ? ? ? ? 144 ALA B N   1 
+ATOM 6711  C CA  . ALA B 1 241 ? 147.619 189.232 161.765 1.000 91.79428  ? ? ? ? ? ? 144 ALA B CA  1 
+ATOM 6712  C C   . ALA B 1 241 ? 146.396 188.330 161.710 1.000 95.74753  ? ? ? ? ? ? 144 ALA B C   1 
+ATOM 6713  O O   . ALA B 1 241 ? 145.676 188.203 162.705 1.000 103.95279 ? ? ? ? ? ? 144 ALA B O   1 
+ATOM 6714  C CB  . ALA B 1 241 ? 147.231 190.670 161.435 1.000 90.62738  ? ? ? ? ? ? 144 ALA B CB  1 
+ATOM 6715  N N   . LEU B 1 242 ? 146.145 187.696 160.566 1.000 94.84583  ? ? ? ? ? ? 145 LEU B N   1 
+ATOM 6716  C CA  . LEU B 1 242 ? 144.969 186.845 160.439 1.000 86.64480  ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CA  1 
+ATOM 6717  C C   . LEU B 1 242 ? 145.070 185.605 161.313 1.000 86.39422  ? ? ? ? ? ? 145 LEU B C   1 
+ATOM 6718  O O   . LEU B 1 242 ? 144.048 185.102 161.790 1.000 101.90282 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B O   1 
+ATOM 6719  C CB  . LEU B 1 242 ? 144.769 186.444 158.982 1.000 95.65804  ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CB  1 
+ATOM 6720  C CG  . LEU B 1 242 ? 143.417 185.814 158.663 1.000 94.11270  ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CG  1 
+ATOM 6721  C CD1 . LEU B 1 242 ? 142.340 186.874 158.688 1.000 94.32817  ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CD1 1 
+ATOM 6722  C CD2 . LEU B 1 242 ? 143.459 185.120 157.320 1.000 96.05782  ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CD2 1 
+ATOM 6723  N N   . ASP B 1 243 ? 146.279 185.094 161.533 1.000 105.08093 ? ? ? ? ? ? 146 ASP B N   1 
+ATOM 6724  C CA  . ASP B 1 243 ? 146.434 183.884 162.327 1.000 108.26714 ? ? ? ? ? ? 146 ASP B CA  1 
+ATOM 6725  C C   . ASP B 1 243 ? 146.115 184.108 163.796 1.000 106.97092 ? ? ? ? ? ? 146 ASP B C   1 
+ATOM 6726  O O   . ASP B 1 243 ? 145.905 183.135 164.525 1.000 116.57827 ? ? ? ? ? ? 146 ASP B O   1 
+ATOM 6727  C CB  . ASP B 1 243 ? 147.852 183.341 162.176 1.000 115.59193 ? ? ? ? ? ? 146 ASP B CB  1 
+ATOM 6728  C CG  . ASP B 1 243 ? 148.095 182.731 160.813 1.000 127.12093 ? ? ? ? ? ? 146 ASP B CG  1 
+ATOM 6729  O OD1 . ASP B 1 243 ? 147.109 182.483 160.090 1.000 127.57244 ? ? ? ? ? ? 146 ASP B OD1 1 
+ATOM 6730  O OD2 . ASP B 1 243 ? 149.270 182.506 160.460 1.000 131.15358 ? ? ? ? ? ? 146 ASP B OD2 1 
+ATOM 6731  N N   . ASN B 1 244 ? 146.087 185.359 164.251 1.000 102.30951 ? ? ? ? ? ? 147 ASN B N   1 
+ATOM 6732  C CA  . ASN B 1 244 ? 145.740 185.634 165.638 1.000 110.85059 ? ? ? ? ? ? 147 ASN B CA  1 
+ATOM 6733  C C   . ASN B 1 244 ? 144.243 185.536 165.889 1.000 114.26199 ? ? ? ? ? ? 147 ASN B C   1 
+ATOM 6734  O O   . ASN B 1 244 ? 143.830 185.200 167.003 1.000 120.16292 ? ? ? ? ? ? 147 ASN B O   1 
+ATOM 6735  C CB  . ASN B 1 244 ? 146.242 187.017 166.047 1.000 114.13695 ? ? ? ? ? ? 147 ASN B CB  1 
+ATOM 6736  C CG  . ASN B 1 244 ? 147.669 187.267 165.618 1.000 120.92968 ? ? ? ? ? ? 147 ASN B CG  1 
+ATOM 6737  O OD1 . ASN B 1 244 ? 148.475 186.342 165.540 1.000 119.15396 ? ? ? ? ? ? 147 ASN B OD1 1 
+ATOM 6738  N ND2 . ASN B 1 244 ? 147.991 188.523 165.341 1.000 115.33235 ? ? ? ? ? ? 147 ASN B ND2 1 
+ATOM 6739  N N   . VAL B 1 245 ? 143.420 185.826 164.887 1.000 99.06850  ? ? ? ? ? ? 148 VAL B N   1 
+ATOM 6740  C CA  . VAL B 1 245 ? 141.979 185.877 165.100 1.000 96.30585  ? ? ? ? ? ? 148 VAL B CA  1 
+ATOM 6741  C C   . VAL B 1 245 ? 141.305 184.561 164.733 1.000 95.22055  ? ? ? ? ? ? 148 VAL B C   1 
+ATOM 6742  O O   . VAL B 1 245 ? 140.370 184.131 165.410 1.000 107.51264 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B O   1 
+ATOM 6743  C CB  . VAL B 1 245 ? 141.376 187.063 164.322 1.000 93.38786  ? ? ? ? ? ? 148 VAL B CB  1 
+ATOM 6744  C CG1 . VAL B 1 245 ? 141.791 187.020 162.872 1.000 98.89006  ? ? ? ? ? ? 148 VAL B CG1 1 
+ATOM 6745  C CG2 . VAL B 1 245 ? 139.868 187.060 164.436 1.000 103.76261 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B CG2 1 
+ATOM 6746  N N   . PHE B 1 246 ? 141.757 183.889 163.682 1.000 81.00626  ? ? ? ? ? ? 149 PHE B N   1 
+ATOM 6747  C CA  . PHE B 1 246 ? 141.095 182.694 163.179 1.000 78.93958  ? ? ? ? ? ? 149 PHE B CA  1 
+ATOM 6748  C C   . PHE B 1 246 ? 141.859 181.453 163.605 1.000 87.41744  ? ? ? ? ? ? 149 PHE B C   1 
+ATOM 6749  O O   . PHE B 1 246 ? 143.082 181.388 163.456 1.000 106.48856 ? ? ? ? ? ? 149 PHE B O   1 
+ATOM 6750  C CB  . PHE B 1 246 ? 140.971 182.735 161.658 1.000 74.72522  ? ? ? ? ? ? 149 PHE B CB  1 
+ATOM 6751  C CG  . PHE B 1 246 ? 139.794 183.516 161.174 1.000 78.02575  ? ? ? ? ? ? 149 PHE B CG  1 
+ATOM 6752  C CD1 . PHE B 1 246 ? 138.512 183.103 161.465 1.000 89.33864  ? ? ? ? ? ? 149 PHE B CD1 1 
+ATOM 6753  C CD2 . PHE B 1 246 ? 139.968 184.668 160.438 1.000 85.00561  ? ? ? ? ? ? 149 PHE B CD2 1 
+ATOM 6754  C CE1 . PHE B 1 246 ? 137.428 183.822 161.027 1.000 95.80531  ? ? ? ? ? ? 149 PHE B CE1 1 
+ATOM 6755  C CE2 . PHE B 1 246 ? 138.886 185.390 159.997 1.000 87.53814  ? ? ? ? ? ? 149 PHE B CE2 1 
+ATOM 6756  C CZ  . PHE B 1 246 ? 137.614 184.966 160.291 1.000 95.75539  ? ? ? ? ? ? 149 PHE B CZ  1 
+ATOM 6757  N N   . LYS B 1 247 ? 141.133 180.472 164.130 1.000 84.30127  ? ? ? ? ? ? 150 LYS B N   1 
+ATOM 6758  C CA  . LYS B 1 247 ? 141.692 179.176 164.493 1.000 75.80348  ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CA  1 
+ATOM 6759  C C   . LYS B 1 247 ? 140.888 178.111 163.766 1.000 89.84837  ? ? ? ? ? ? 150 LYS B C   1 
+ATOM 6760  O O   . LYS B 1 247 ? 139.674 178.010 163.956 1.000 112.65240 ? ? ? ? ? ? 150 LYS B O   1 
+ATOM 6761  C CB  . LYS B 1 247 ? 141.647 178.958 166.002 1.000 85.45293  ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CB  1 
+ATOM 6762  C CG  . LYS B 1 247 ? 142.076 177.577 166.436 1.000 90.67501  ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CG  1 
+ATOM 6763  C CD  . LYS B 1 247 ? 143.582 177.457 166.451 1.000 98.85125  ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CD  1 
+ATOM 6764  C CE  . LYS B 1 247 ? 144.017 176.051 166.802 1.000 96.67773  ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CE  1 
+ATOM 6765  N NZ  . LYS B 1 247 ? 145.067 175.559 165.873 1.000 101.84322 ? ? ? ? ? ? 150 LYS B NZ  1 
+ATOM 6766  N N   . VAL B 1 248 ? 141.555 177.324 162.933 1.000 73.36812  ? ? ? ? ? ? 151 VAL B N   1 
+ATOM 6767  C CA  . VAL B 1 248 ? 140.906 176.274 162.163 1.000 76.79565  ? ? ? ? ? ? 151 VAL B CA  1 
+ATOM 6768  C C   . VAL B 1 248 ? 141.263 174.938 162.791 1.000 85.85098  ? ? ? ? ? ? 151 VAL B C   1 
+ATOM 6769  O O   . VAL B 1 248 ? 142.438 174.556 162.831 1.000 99.37371  ? ? ? ? ? ? 151 VAL B O   1 
+ATOM 6770  C CB  . VAL B 1 248 ? 141.324 176.319 160.687 1.000 74.52713  ? ? ? ? ? ? 151 VAL B CB  1 
+ATOM 6771  C CG1 . VAL B 1 248 ? 140.928 175.036 159.993 1.000 72.50244  ? ? ? ? ? ? 151 VAL B CG1 1 
+ATOM 6772  C CG2 . VAL B 1 248 ? 140.689 177.506 160.004 1.000 78.33581  ? ? ? ? ? ? 151 VAL B CG2 1 
+ATOM 6773  N N   . ILE B 1 249 ? 140.256 174.229 163.284 1.000 77.60006  ? ? ? ? ? ? 152 ILE B N   1 
+ATOM 6774  C CA  . ILE B 1 249 ? 140.431 172.902 163.855 1.000 70.80049  ? ? ? ? ? ? 152 ILE B CA  1 
+ATOM 6775  C C   . ILE B 1 249 ? 139.896 171.900 162.847 1.000 73.95110  ? ? ? ? ? ? 152 ILE B C   1 
+ATOM 6776  O O   . ILE B 1 249 ? 138.691 171.860 162.579 1.000 95.50891  ? ? ? ? ? ? 152 ILE B O   1 
+ATOM 6777  C CB  . ILE B 1 249 ? 139.718 172.762 165.205 1.000 67.43217  ? ? ? ? ? ? 152 ILE B CB  1 
+ATOM 6778  C CG1 . ILE B 1 249 ? 140.474 173.534 166.279 1.000 79.07674  ? ? ? ? ? ? 152 ILE B CG1 1 
+ATOM 6779  C CG2 . ILE B 1 249 ? 139.616 171.308 165.594 1.000 79.32370  ? ? ? ? ? ? 152 ILE B CG2 1 
+ATOM 6780  C CD1 . ILE B 1 249 ? 139.730 173.635 167.576 1.000 90.99463  ? ? ? ? ? ? 152 ILE B CD1 1 
+ATOM 6781  N N   . TYR B 1 250 ? 140.789 171.098 162.287 1.000 88.25679  ? ? ? ? ? ? 153 TYR B N   1 
+ATOM 6782  C CA  . TYR B 1 250 ? 140.439 170.138 161.251 1.000 87.56029  ? ? ? ? ? ? 153 TYR B CA  1 
+ATOM 6783  C C   . TYR B 1 250 ? 140.225 168.782 161.908 1.000 96.21078  ? ? ? ? ? ? 153 TYR B C   1 
+ATOM 6784  O O   . TYR B 1 250 ? 141.187 168.118 162.301 1.000 111.50872 ? ? ? ? ? ? 153 TYR B O   1 
+ATOM 6785  C CB  . TYR B 1 250 ? 141.530 170.069 160.189 1.000 82.91549  ? ? ? ? ? ? 153 TYR B CB  1 
+ATOM 6786  C CG  . TYR B 1 250 ? 141.213 169.134 159.055 1.000 98.65116  ? ? ? ? ? ? 153 TYR B CG  1 
+ATOM 6787  C CD1 . TYR B 1 250 ? 140.190 169.415 158.165 1.000 105.38468 ? ? ? ? ? ? 153 TYR B CD1 1 
+ATOM 6788  C CD2 . TYR B 1 250 ? 141.936 167.967 158.872 1.000 105.48025 ? ? ? ? ? ? 153 TYR B CD2 1 
+ATOM 6789  C CE1 . TYR B 1 250 ? 139.896 168.563 157.125 1.000 101.89573 ? ? ? ? ? ? 153 TYR B CE1 1 
+ATOM 6790  C CE2 . TYR B 1 250 ? 141.649 167.108 157.835 1.000 108.78318 ? ? ? ? ? ? 153 TYR B CE2 1 
+ATOM 6791  C CZ  . TYR B 1 250 ? 140.628 167.411 156.965 1.000 106.93500 ? ? ? ? ? ? 153 TYR B CZ  1 
+ATOM 6792  O OH  . TYR B 1 250 ? 140.340 166.556 155.929 1.000 110.92279 ? ? ? ? ? ? 153 TYR B OH  1 
+ATOM 6793  N N   . ILE B 1 251 ? 138.968 168.375 162.025 1.000 90.97275  ? ? ? ? ? ? 154 ILE B N   1 
+ATOM 6794  C CA  . ILE B 1 251 ? 138.611 167.084 162.595 1.000 88.86112  ? ? ? ? ? ? 154 ILE B CA  1 
+ATOM 6795  C C   . ILE B 1 251 ? 138.560 166.069 161.465 1.000 103.07190 ? ? ? ? ? ? 154 ILE B C   1 
+ATOM 6796  O O   . ILE B 1 251 ? 137.671 166.124 160.608 1.000 111.63878 ? ? ? ? ? ? 154 ILE B O   1 
+ATOM 6797  C CB  . ILE B 1 251 ? 137.270 167.147 163.338 1.000 84.83765  ? ? ? ? ? ? 154 ILE B CB  1 
+ATOM 6798  C CG1 . ILE B 1 251 ? 137.292 168.261 164.378 1.000 87.37484  ? ? ? ? ? ? 154 ILE B CG1 1 
+ATOM 6799  C CG2 . ILE B 1 251 ? 136.971 165.818 163.987 1.000 89.21947  ? ? ? ? ? ? 154 ILE B CG2 1 
+ATOM 6800  C CD1 . ILE B 1 251 ? 136.027 168.356 165.180 1.000 88.84656  ? ? ? ? ? ? 154 ILE B CD1 1 
+ATOM 6801  N N   . ASN B 1 252 ? 139.477 165.179 161.460 1.000 129.19034 ? ? ? ? ? ? 155 ASN B N   1 
+ATOM 6802  C CA  . ASN B 1 252 ? 139.499 164.117 160.474 1.000 130.71366 ? ? ? ? ? ? 155 ASN B CA  1 
+ATOM 6803  C C   . ASN B 1 252 ? 138.797 162.874 161.014 1.000 133.08248 ? ? ? ? ? ? 155 ASN B C   1 
+ATOM 6804  O O   . ASN B 1 252 ? 138.747 162.664 162.230 1.000 126.05711 ? ? ? ? ? ? 155 ASN B O   1 
+ATOM 6805  C CB  . ASN B 1 252 ? 140.944 163.793 160.074 1.000 128.54795 ? ? ? ? ? ? 155 ASN B CB  1 
+ATOM 6806  C CG  . ASN B 1 252 ? 141.741 163.162 161.196 1.000 138.24350 ? ? ? ? ? ? 155 ASN B CG  1 
+ATOM 6807  O OD1 . ASN B 1 252 ? 141.369 163.239 162.366 1.000 139.33276 ? ? ? ? ? ? 155 ASN B OD1 1 
+ATOM 6808  N ND2 . ASN B 1 252 ? 142.850 162.525 160.840 1.000 134.26587 ? ? ? ? ? ? 155 ASN B ND2 1 
+ATOM 6809  N N   . PRO B 1 253 ? 138.216 162.044 160.143 1.000 140.04594 ? ? ? ? ? ? 156 PRO B N   1 
+ATOM 6810  C CA  . PRO B 1 253 ? 137.409 160.919 160.646 1.000 138.75005 ? ? ? ? ? ? 156 PRO B CA  1 
+ATOM 6811  C C   . PRO B 1 253 ? 138.190 159.946 161.504 1.000 143.70758 ? ? ? ? ? ? 156 PRO B C   1 
+ATOM 6812  O O   . PRO B 1 253 ? 137.628 159.377 162.447 1.000 148.39641 ? ? ? ? ? ? 156 PRO B O   1 
+ATOM 6813  C CB  . PRO B 1 253 ? 136.883 160.246 159.371 1.000 137.42286 ? ? ? ? ? ? 156 PRO B CB  1 
+ATOM 6814  C CG  . PRO B 1 253 ? 137.659 160.798 158.246 1.000 137.47470 ? ? ? ? ? ? 156 PRO B CG  1 
+ATOM 6815  C CD  . PRO B 1 253 ? 138.414 162.002 158.683 1.000 139.79132 ? ? ? ? ? ? 156 PRO B CD  1 
+ATOM 6816  N N   . LEU B 1 254 ? 139.468 159.739 161.216 1.000 154.45513 ? ? ? ? ? ? 157 LEU B N   1 
+ATOM 6817  C CA  . LEU B 1 254 ? 140.307 158.837 161.989 1.000 152.52067 ? ? ? ? ? ? 157 LEU B CA  1 
+ATOM 6818  C C   . LEU B 1 254 ? 141.335 159.635 162.778 1.000 153.38205 ? ? ? ? ? ? 157 LEU B C   1 
+ATOM 6819  O O   . LEU B 1 254 ? 142.099 160.419 162.208 1.000 157.53566 ? ? ? ? ? ? 157 LEU B O   1 
+ATOM 6820  C CB  . LEU B 1 254 ? 140.961 157.793 161.075 1.000 154.23799 ? ? ? ? ? ? 157 LEU B CB  1 
+ATOM 6821  C CG  . LEU B 1 254 ? 141.497 158.100 159.665 1.000 157.69314 ? ? ? ? ? ? 157 LEU B CG  1 
+ATOM 6822  C CD1 . LEU B 1 254 ? 142.609 159.137 159.594 1.000 155.11387 ? ? ? ? ? ? 157 LEU B CD1 1 
+ATOM 6823  C CD2 . LEU B 1 254 ? 141.936 156.806 158.994 1.000 157.76570 ? ? ? ? ? ? 157 LEU B CD2 1 
+ATOM 6824  N N   . VAL B 1 255 ? 141.327 159.458 164.094 1.000 151.37729 ? ? ? ? ? ? 158 VAL B N   1 
+ATOM 6825  C CA  . VAL B 1 255 ? 142.240 160.183 164.967 1.000 155.50061 ? ? ? ? ? ? 158 VAL B CA  1 
+ATOM 6826  C C   . VAL B 1 255 ? 142.492 159.330 166.198 1.000 157.27454 ? ? ? ? ? ? 158 VAL B C   1 
+ATOM 6827  O O   . VAL B 1 255 ? 141.559 158.797 166.805 1.000 155.32828 ? ? ? ? ? ? 158 VAL B O   1 
+ATOM 6828  C CB  . VAL B 1 255 ? 141.683 161.580 165.334 1.000 152.86756 ? ? ? ? ? ? 158 VAL B CB  1 
+ATOM 6829  C CG1 . VAL B 1 255 ? 140.287 161.468 165.928 1.000 150.36415 ? ? ? ? ? ? 158 VAL B CG1 1 
+ATOM 6830  C CG2 . VAL B 1 255 ? 142.620 162.288 166.297 1.000 148.68796 ? ? ? ? ? ? 158 VAL B CG2 1 
+ATOM 6831  N N   . ASP B 1 256 ? 143.764 159.188 166.553 1.000 170.63858 ? ? ? ? ? ? 159 ASP B N   1 
+ATOM 6832  C CA  . ASP B 1 256 ? 144.123 158.451 167.752 1.000 169.93984 ? ? ? ? ? ? 159 ASP B CA  1 
+ATOM 6833  C C   . ASP B 1 256 ? 143.786 159.294 168.973 1.000 167.81825 ? ? ? ? ? ? 159 ASP B C   1 
+ATOM 6834  O O   . ASP B 1 256 ? 144.139 160.475 169.040 1.000 166.75839 ? ? ? ? ? ? 159 ASP B O   1 
+ATOM 6835  C CB  . ASP B 1 256 ? 145.606 158.086 167.740 1.000 170.89308 ? ? ? ? ? ? 159 ASP B CB  1 
+ATOM 6836  C CG  . ASP B 1 256 ? 146.059 157.451 169.039 1.000 173.26188 ? ? ? ? ? ? 159 ASP B CG  1 
+ATOM 6837  O OD1 . ASP B 1 256 ? 145.368 156.529 169.520 1.000 173.61535 ? ? ? ? ? ? 159 ASP B OD1 1 
+ATOM 6838  O OD2 . ASP B 1 256 ? 147.102 157.873 169.580 1.000 171.74651 ? ? ? ? ? ? 159 ASP B OD2 1 
+ATOM 6839  N N   . LEU B 1 257 ? 143.086 158.686 169.929 1.000 148.46654 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B N   1 
+ATOM 6840  C CA  . LEU B 1 257 ? 142.639 159.422 171.104 1.000 147.50165 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CA  1 
+ATOM 6841  C C   . LEU B 1 257 ? 143.818 159.966 171.899 1.000 150.64016 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B C   1 
+ATOM 6842  O O   . LEU B 1 257 ? 143.878 161.163 172.203 1.000 150.55541 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B O   1 
+ATOM 6843  C CB  . LEU B 1 257 ? 141.780 158.514 171.977 1.000 149.08694 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CB  1 
+ATOM 6844  C CG  . LEU B 1 257 ? 141.546 159.027 173.391 1.000 148.82970 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CG  1 
+ATOM 6845  C CD1 . LEU B 1 257 ? 140.889 160.393 173.351 1.000 142.15956 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CD1 1 
+ATOM 6846  C CD2 . LEU B 1 257 ? 140.717 158.025 174.163 1.000 148.00887 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CD2 1 
+ATOM 6847  N N   . ASP B 1 258 ? 144.768 159.097 172.249 1.000 152.52291 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B N   1 
+ATOM 6848  C CA  . ASP B 1 258 ? 145.923 159.540 173.019 1.000 148.90062 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B CA  1 
+ATOM 6849  C C   . ASP B 1 258 ? 146.747 160.554 172.242 1.000 147.78234 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B C   1 
+ATOM 6850  O O   . ASP B 1 258 ? 147.356 161.450 172.837 1.000 149.68754 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B O   1 
+ATOM 6851  C CB  . ASP B 1 258 ? 146.779 158.339 173.412 1.000 152.30541 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B CB  1 
+ATOM 6852  C CG  . ASP B 1 258 ? 146.072 157.416 174.382 1.000 157.63715 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B CG  1 
+ATOM 6853  O OD1 . ASP B 1 258 ? 145.021 157.816 174.924 1.000 158.00783 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B OD1 1 
+ATOM 6854  O OD2 . ASP B 1 258 ? 146.565 156.291 174.602 1.000 160.50448 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B OD2 1 
+ATOM 6855  N N   . LYS B 1 259 ? 146.774 160.426 170.917 1.000 148.44714 ? ? ? ? ? ? 162 LYS B N   1 
+ATOM 6856  C CA  . LYS B 1 259 ? 147.443 161.415 170.082 1.000 152.02583 ? ? ? ? ? ? 162 LYS B CA  1 
+ATOM 6857  C C   . LYS B 1 259 ? 146.769 162.773 170.240 1.000 151.50848 ? ? ? ? ? ? 162 LYS B C   1 
+ATOM 6858  O O   . LYS B 1 259 ? 147.435 163.812 170.278 1.000 148.88575 ? ? ? ? ? ? 162 LYS B O   1 
+ATOM 6859  C CB  . LYS B 1 259 ? 147.416 160.931 168.630 1.000 154.05110 ? ? ? ? ? ? 162 LYS B CB  1 
+ATOM 6860  C CG  . LYS B 1 259 ? 147.753 161.910 167.512 1.000 156.66832 ? ? ? ? ? ? 162 LYS B CG  1 
+ATOM 6861  C CD  . LYS B 1 259 ? 149.114 162.560 167.687 1.000 156.83750 ? ? ? ? ? ? 162 LYS B CD  1 
+ATOM 6862  C CE  . LYS B 1 259 ? 149.055 164.051 167.445 1.000 154.22193 ? ? ? ? ? ? 162 LYS B CE  1 
+ATOM 6863  N NZ  . LYS B 1 259 ? 148.383 164.747 168.547 1.000 152.46807 ? ? ? ? ? ? 162 LYS B NZ  1 
+ATOM 6864  N N   . LEU B 1 260 ? 145.440 162.775 170.365 1.000 142.25272 ? ? ? ? ? ? 163 LEU B N   1 
+ATOM 6865  C CA  . LEU B 1 260 ? 144.713 164.019 170.598 1.000 140.28766 ? ? ? ? ? ? 163 LEU B CA  1 
+ATOM 6866  C C   . LEU B 1 260 ? 144.931 164.535 172.014 1.000 136.59211 ? ? ? ? ? ? 163 LEU B C   1 
+ATOM 6867  O O   . LEU B 1 260 ? 145.149 165.735 172.218 1.000 137.38870 ? ? ? ? ? ? 163 LEU B O   1 
+ATOM 6868  C CB  . LEU B 1 260 ? 143.223 163.812 170.334 1.000 139.18418 ? ? ? ? ? ? 163 LEU B CB  1 
+ATOM 6869  C CG  . LEU B 1 260 ? 142.305 164.955 170.768 1.000 134.20777 ? ? ? ? ? ? 163 LEU B CG  1 
+ATOM 6870  C CD1 . LEU B 1 260 ? 142.456 166.144 169.842 1.000 136.64394 ? ? ? ? ? ? 163 LEU B CD1 1 
+ATOM 6871  C CD2 . LEU B 1 260 ? 140.862 164.492 170.816 1.000 133.69566 ? ? ? ? ? ? 163 LEU B CD2 1 
+ATOM 6872  N N   . PHE B 1 261 ? 144.864 163.647 173.007 1.000 126.54037 ? ? ? ? ? ? 164 PHE B N   1 
+ATOM 6873  C CA  . PHE B 1 261 ? 144.991 164.079 174.395 1.000 123.95498 ? ? ? ? ? ? 164 PHE B CA  1 
+ATOM 6874  C C   . PHE B 1 261 ? 146.394 164.587 174.693 1.000 127.68974 ? ? ? ? ? ? 164 PHE B C   1 
+ATOM 6875  O O   . PHE B 1 261 ? 146.587 165.398 175.605 1.000 129.07340 ? ? ? ? ? ? 164 PHE B O   1 
+ATOM 6876  C CB  . PHE B 1 261 ? 144.625 162.933 175.334 1.000 120.02255 ? ? ? ? ? ? 164 PHE B CB  1 
+ATOM 6877  C CG  . PHE B 1 261 ? 144.684 163.299 176.786 1.000 116.87499 ? ? ? ? ? ? 164 PHE B CG  1 
+ATOM 6878  C CD1 . PHE B 1 261 ? 143.614 163.920 177.398 1.000 121.45479 ? ? ? ? ? ? 164 PHE B CD1 1 
+ATOM 6879  C CD2 . PHE B 1 261 ? 145.807 163.016 177.540 1.000 122.96725 ? ? ? ? ? ? 164 PHE B CD2 1 
+ATOM 6880  C CE1 . PHE B 1 261 ? 143.664 164.257 178.732 1.000 125.43313 ? ? ? ? ? ? 164 PHE B CE1 1 
+ATOM 6881  C CE2 . PHE B 1 261 ? 145.862 163.351 178.873 1.000 126.56396 ? ? ? ? ? ? 164 PHE B CE2 1 
+ATOM 6882  C CZ  . PHE B 1 261 ? 144.790 163.972 179.470 1.000 125.83296 ? ? ? ? ? ? 164 PHE B CZ  1 
+ATOM 6883  N N   . ALA B 1 262 ? 147.388 164.118 173.937 1.000 135.55534 ? ? ? ? ? ? 165 ALA B N   1 
+ATOM 6884  C CA  . ALA B 1 262 ? 148.766 164.522 174.196 1.000 131.92365 ? ? ? ? ? ? 165 ALA B CA  1 
+ATOM 6885  C C   . ALA B 1 262 ? 148.959 166.019 173.991 1.000 133.42190 ? ? ? ? ? ? 165 ALA B C   1 
+ATOM 6886  O O   . ALA B 1 262 ? 149.621 166.681 174.798 1.000 130.44659 ? ? ? ? ? ? 165 ALA B O   1 
+ATOM 6887  C CB  . ALA B 1 262 ? 149.718 163.732 173.301 1.000 131.84544 ? ? ? ? ? ? 165 ALA B CB  1 
+ATOM 6888  N N   . GLN B 1 263 ? 148.392 166.571 172.916 1.000 143.06205 ? ? ? ? ? ? 166 GLN B N   1 
+ATOM 6889  C CA  . GLN B 1 263 ? 148.572 167.993 172.639 1.000 142.36043 ? ? ? ? ? ? 166 GLN B CA  1 
+ATOM 6890  C C   . GLN B 1 263 ? 147.945 168.853 173.722 1.000 147.25723 ? ? ? ? ? ? 166 GLN B C   1 
+ATOM 6891  O O   . GLN B 1 263 ? 148.563 169.806 174.209 1.000 147.62594 ? ? ? ? ? ? 166 GLN B O   1 
+ATOM 6892  C CB  . GLN B 1 263 ? 147.956 168.355 171.293 1.000 142.97123 ? ? ? ? ? ? 166 GLN B CB  1 
+ATOM 6893  C CG  . GLN B 1 263 ? 148.139 167.324 170.223 1.000 148.31236 ? ? ? ? ? ? 166 GLN B CG  1 
+ATOM 6894  C CD  . GLN B 1 263 ? 146.967 167.287 169.264 1.000 153.53609 ? ? ? ? ? ? 166 GLN B CD  1 
+ATOM 6895  O OE1 . GLN B 1 263 ? 146.523 166.216 168.853 1.000 150.78852 ? ? ? ? ? ? 166 GLN B OE1 1 
+ATOM 6896  N NE2 . GLN B 1 263 ? 146.455 168.459 168.909 1.000 152.36046 ? ? ? ? ? ? 166 GLN B NE2 1 
+ATOM 6897  N N   . ASN B 1 264 ? 146.718 168.533 174.109 1.000 137.91918 ? ? ? ? ? ? 167 ASN B N   1 
+ATOM 6898  C CA  . ASN B 1 264 ? 145.924 169.435 174.924 1.000 135.29343 ? ? ? ? ? ? 167 ASN B CA  1 
+ATOM 6899  C C   . ASN B 1 264 ? 146.163 169.268 176.414 1.000 139.71636 ? ? ? ? ? ? 167 ASN B C   1 
+ATOM 6900  O O   . ASN B 1 264 ? 145.904 170.210 177.171 1.000 142.43423 ? ? ? ? ? ? 167 ASN B O   1 
+ATOM 6901  C CB  . ASN B 1 264 ? 144.443 169.235 174.611 1.000 136.53899 ? ? ? ? ? ? 167 ASN B CB  1 
+ATOM 6902  C CG  . ASN B 1 264 ? 144.163 169.258 173.125 1.000 141.22089 ? ? ? ? ? ? 167 ASN B CG  1 
+ATOM 6903  O OD1 . ASN B 1 264 ? 143.974 170.319 172.534 1.000 141.84139 ? ? ? ? ? ? 167 ASN B OD1 1 
+ATOM 6904  N ND2 . ASN B 1 264 ? 144.145 168.083 172.509 1.000 143.67273 ? ? ? ? ? ? 167 ASN B ND2 1 
+ATOM 6905  N N   . LYS B 1 265 ? 146.672 168.113 176.851 1.000 137.10584 ? ? ? ? ? ? 168 LYS B N   1 
+ATOM 6906  C CA  . LYS B 1 265 ? 146.894 167.903 178.277 1.000 137.18768 ? ? ? ? ? ? 168 LYS B CA  1 
+ATOM 6907  C C   . LYS B 1 265 ? 147.815 168.963 178.859 1.000 134.41953 ? ? ? ? ? ? 168 LYS B C   1 
+ATOM 6908  O O   . LYS B 1 265 ? 147.746 169.254 180.057 1.000 133.44675 ? ? ? ? ? ? 168 LYS B O   1 
+ATOM 6909  C CB  . LYS B 1 265 ? 147.462 166.508 178.529 1.000 135.78297 ? ? ? ? ? ? 168 LYS B CB  1 
+ATOM 6910  C CG  . LYS B 1 265 ? 148.893 166.317 178.070 1.000 132.08432 ? ? ? ? ? ? 168 LYS B CG  1 
+ATOM 6911  C CD  . LYS B 1 265 ? 149.541 165.155 178.796 1.000 129.67734 ? ? ? ? ? ? 168 LYS B CD  1 
+ATOM 6912  C CE  . LYS B 1 265 ? 151.051 165.225 178.710 1.000 130.77510 ? ? ? ? ? ? 168 LYS B CE  1 
+ATOM 6913  N NZ  . LYS B 1 265 ? 151.596 164.196 177.789 1.000 131.05836 ? ? ? ? ? ? 168 LYS B NZ  1 
+ATOM 6914  N N   . LYS B 1 266 ? 148.678 169.550 178.030 1.000 138.43642 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B N   1 
+ATOM 6915  C CA  . LYS B 1 266 ? 149.485 170.677 178.475 1.000 137.63682 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B CA  1 
+ATOM 6916  C C   . LYS B 1 266 ? 148.596 171.823 178.938 1.000 140.15145 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B C   1 
+ATOM 6917  O O   . LYS B 1 266 ? 148.626 172.218 180.107 1.000 141.78265 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B O   1 
+ATOM 6918  C CB  . LYS B 1 266 ? 150.411 171.130 177.346 1.000 137.04742 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B CB  1 
+ATOM 6919  C CG  . LYS B 1 266 ? 151.117 172.447 177.612 1.000 140.15787 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B CG  1 
+ATOM 6920  C CD  . LYS B 1 266 ? 151.957 172.381 178.875 1.000 143.71484 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B CD  1 
+ATOM 6921  C CE  . LYS B 1 266 ? 152.786 173.641 179.044 1.000 143.23616 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B CE  1 
+ATOM 6922  N NZ  . LYS B 1 266 ? 152.007 174.860 178.695 1.000 143.20484 ? ? ? ? ? ? 169 LYS B NZ  1 
+ATOM 6923  N N   . TYR B 1 267 ? 147.775 172.354 178.028 1.000 148.41365 ? ? ? ? ? ? 170 TYR B N   1 
+ATOM 6924  C CA  . TYR B 1 267 ? 146.933 173.494 178.373 1.000 149.42729 ? ? ? ? ? ? 170 TYR B CA  1 
+ATOM 6925  C C   . TYR B 1 267 ? 145.899 173.127 179.429 1.000 148.02171 ? ? ? ? ? ? 170 TYR B C   1 
+ATOM 6926  O O   . TYR B 1 267 ? 145.611 173.927 180.327 1.000 151.48027 ? ? ? ? ? ? 170 TYR B O   1 
+ATOM 6927  C CB  . TYR B 1 267 ? 146.241 174.048 177.126 1.000 145.46725 ? ? ? ? ? ? 170 TYR B CB  1 
+ATOM 6928  C CG  . TYR B 1 267 ? 144.868 174.619 177.412 1.000 152.47953 ? ? ? ? ? ? 170 TYR B CG  1 
+ATOM 6929  C CD1 . TYR B 1 267 ? 143.729 173.822 177.356 1.000 154.49161 ? ? ? ? ? ? 170 TYR B CD1 1 
+ATOM 6930  C CD2 . TYR B 1 267 ? 144.717 175.947 177.784 1.000 152.85293 ? ? ? ? ? ? 170 TYR B CD2 1 
+ATOM 6931  C CE1 . TYR B 1 267 ? 142.482 174.339 177.637 1.000 155.92336 ? ? ? ? ? ? 170 TYR B CE1 1 
+ATOM 6932  C CE2 . TYR B 1 267 ? 143.471 176.472 178.066 1.000 153.18709 ? ? ? ? ? ? 170 TYR B CE2 1 
+ATOM 6933  C CZ  . TYR B 1 267 ? 142.359 175.663 177.990 1.000 155.18594 ? ? ? ? ? ? 170 TYR B CZ  1 
+ATOM 6934  O OH  . TYR B 1 267 ? 141.117 176.177 178.271 1.000 151.47998 ? ? ? ? ? ? 170 TYR B OH  1 
+ATOM 6935  N N   . ILE B 1 268 ? 145.323 171.926 179.332 1.000 134.60728 ? ? ? ? ? ? 171 ILE B N   1 
+ATOM 6936  C CA  . ILE B 1 268 ? 144.180 171.559 180.165 1.000 135.51137 ? ? ? ? ? ? 171 ILE B CA  1 
+ATOM 6937  C C   . ILE B 1 268 ? 144.507 171.696 181.643 1.000 141.33914 ? ? ? ? ? ? 171 ILE B C   1 
+ATOM 6938  O O   . ILE B 1 268 ? 143.637 172.036 182.454 1.000 142.94056 ? ? ? ? ? ? 171 ILE B O   1 
+ATOM 6939  C CB  . ILE B 1 268 ? 143.716 170.127 179.820 1.000 136.24741 ? ? ? ? ? ? 171 ILE B CB  1 
+ATOM 6940  C CG1 . ILE B 1 268 ? 143.130 170.077 178.411 1.000 139.45618 ? ? ? ? ? ? 171 ILE B CG1 1 
+ATOM 6941  C CG2 . ILE B 1 268 ? 142.685 169.636 180.814 1.000 135.33191 ? ? ? ? ? ? 171 ILE B CG2 1 
+ATOM 6942  C CD1 . ILE B 1 268 ? 142.435 168.776 178.086 1.000 139.94982 ? ? ? ? ? ? 171 ILE B CD1 1 
+ATOM 6943  N N   . PHE B 1 269 ? 145.765 171.471 182.017 1.000 148.92158 ? ? ? ? ? ? 172 PHE B N   1 
+ATOM 6944  C CA  . PHE B 1 269 ? 146.152 171.468 183.418 1.000 147.16422 ? ? ? ? ? ? 172 PHE B CA  1 
+ATOM 6945  C C   . PHE B 1 269 ? 147.012 172.650 183.831 1.000 147.06144 ? ? ? ? ? ? 172 PHE B C   1 
+ATOM 6946  O O   . PHE B 1 269 ? 146.965 173.040 185.001 1.000 147.26570 ? ? ? ? ? ? 172 PHE B O   1 
+ATOM 6947  C CB  . PHE B 1 269 ? 146.888 170.165 183.746 1.000 148.29570 ? ? ? ? ? ? 172 PHE B CB  1 
+ATOM 6948  C CG  . PHE B 1 269 ? 146.109 168.942 183.383 1.000 149.96739 ? ? ? ? ? ? 172 PHE B CG  1 
+ATOM 6949  C CD1 . PHE B 1 269 ? 144.775 168.836 183.731 1.000 149.88607 ? ? ? ? ? ? 172 PHE B CD1 1 
+ATOM 6950  C CD2 . PHE B 1 269 ? 146.693 167.917 182.668 1.000 149.99276 ? ? ? ? ? ? 172 PHE B CD2 1 
+ATOM 6951  C CE1 . PHE B 1 269 ? 144.048 167.719 183.394 1.000 151.52374 ? ? ? ? ? ? 172 PHE B CE1 1 
+ATOM 6952  C CE2 . PHE B 1 269 ? 145.969 166.799 182.326 1.000 154.19431 ? ? ? ? ? ? 172 PHE B CE2 1 
+ATOM 6953  C CZ  . PHE B 1 269 ? 144.645 166.701 182.687 1.000 154.19160 ? ? ? ? ? ? 172 PHE B CZ  1 
+ATOM 6954  N N   . GLU B 1 270 ? 147.787 173.232 182.918 1.000 162.72686 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B N   1 
+ATOM 6955  C CA  . GLU B 1 270 ? 148.540 174.431 183.257 1.000 166.44517 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CA  1 
+ATOM 6956  C C   . GLU B 1 270 ? 147.648 175.657 183.377 1.000 168.50373 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B C   1 
+ATOM 6957  O O   . GLU B 1 270 ? 147.954 176.563 184.160 1.000 167.42053 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B O   1 
+ATOM 6958  C CB  . GLU B 1 270 ? 149.641 174.686 182.220 1.000 166.05906 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CB  1 
+ATOM 6959  C CG  . GLU B 1 270 ? 149.153 175.168 180.861 1.000 167.87092 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CG  1 
+ATOM 6960  C CD  . GLU B 1 270 ? 149.060 176.677 180.771 1.000 170.61123 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CD  1 
+ATOM 6961  O OE1 . GLU B 1 270 ? 149.722 177.362 181.578 1.000 171.19265 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B OE1 1 
+ATOM 6962  O OE2 . GLU B 1 270 ? 148.323 177.177 179.896 1.000 170.78229 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B OE2 1 
+ATOM 6963  N N   . GLU B 1 271 ? 146.553 175.704 182.615 1.000 183.79070 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B N   1 
+ATOM 6964  C CA  . GLU B 1 271 ? 145.665 176.859 182.659 1.000 186.26267 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B CA  1 
+ATOM 6965  C C   . GLU B 1 271 ? 144.967 176.974 184.008 1.000 186.99254 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B C   1 
+ATOM 6966  O O   . GLU B 1 271 ? 144.891 178.067 184.582 1.000 185.22055 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B O   1 
+ATOM 6967  C CB  . GLU B 1 271 ? 144.643 176.769 181.526 1.000 186.57732 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B CB  1 
+ATOM 6968  C CG  . GLU B 1 271 ? 143.786 178.009 181.347 1.000 185.84974 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B CG  1 
+ATOM 6969  C CD  . GLU B 1 271 ? 142.472 177.915 182.095 1.000 187.38296 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B CD  1 
+ATOM 6970  O OE1 . GLU B 1 271 ? 142.036 176.782 182.390 1.000 185.78186 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B OE1 1 
+ATOM 6971  O OE2 . GLU B 1 271 ? 141.873 178.972 182.385 1.000 187.98261 ? ? ? ? ? ? 174 GLU B OE2 1 
+ATOM 6972  N N   . SER B 1 272 ? 144.454 175.864 184.529 1.000 185.96110 ? ? ? ? ? ? 175 SER B N   1 
+ATOM 6973  C CA  . SER B 1 272 ? 143.751 175.894 185.802 1.000 184.40619 ? ? ? ? ? ? 175 SER B CA  1 
+ATOM 6974  C C   . SER B 1 272 ? 144.714 176.201 186.941 1.000 183.53868 ? ? ? ? ? ? 175 SER B C   1 
+ATOM 6975  O O   . SER B 1 272 ? 145.862 175.747 186.948 1.000 182.03376 ? ? ? ? ? ? 175 SER B O   1 
+ATOM 6976  C CB  . SER B 1 272 ? 143.048 174.561 186.053 1.000 181.42028 ? ? ? ? ? ? 175 SER B CB  1 
+ATOM 6977  O OG  . SER B 1 272 ? 142.400 174.560 187.313 1.000 180.26902 ? ? ? ? ? ? 175 SER B OG  1 
+ATOM 6978  N N   . GLN B 1 273 ? 144.239 176.981 187.907 1.000 179.21315 ? ? ? ? ? ? 176 GLN B N   1 
+ATOM 6979  C CA  . GLN B 1 273 ? 145.050 177.345 189.059 1.000 178.94254 ? ? ? ? ? ? 176 GLN B CA  1 
+ATOM 6980  C C   . GLN B 1 273 ? 145.056 176.220 190.084 1.000 179.60742 ? ? ? ? ? ? 176 GLN B C   1 
+ATOM 6981  O O   . GLN B 1 273 ? 144.036 175.565 190.317 1.000 178.44523 ? ? ? ? ? ? 176 GLN B O   1 
+ATOM 6982  C CB  . GLN B 1 273 ? 144.522 178.632 189.694 1.000 177.53491 ? ? ? ? ? ? 176 GLN B CB  1 
+ATOM 6983  C CG  . GLN B 1 273 ? 145.397 179.188 190.804 1.000 179.27720 ? ? ? ? ? ? 176 GLN B CG  1 
+ATOM 6984  C CD  . GLN B 1 273 ? 146.873 179.139 190.464 1.000 180.01602 ? ? ? ? ? ? 176 GLN B CD  1 
+ATOM 6985  O OE1 . GLN B 1 273 ? 147.649 178.442 191.116 1.000 179.31912 ? ? ? ? ? ? 176 GLN B OE1 1 
+ATOM 6986  N NE2 . GLN B 1 273 ? 147.268 179.883 189.438 1.000 178.89633 ? ? ? ? ? ? 176 GLN B NE2 1 
+ATOM 6987  N N   . GLY B 1 274 ? 146.216 175.997 190.696 1.000 168.39474 ? ? ? ? ? ? 177 GLY B N   1 
+ATOM 6988  C CA  . GLY B 1 274 ? 146.381 174.976 191.715 1.000 163.91451 ? ? ? ? ? ? 177 GLY B CA  1 
+ATOM 6989  C C   . GLY B 1 274 ? 146.600 175.611 193.079 1.000 163.10482 ? ? ? ? ? ? 177 GLY B C   1 
+ATOM 6990  O O   . GLY B 1 274 ? 147.410 176.527 193.225 1.000 164.74902 ? ? ? ? ? ? 177 GLY B O   1 
+ATOM 6991  N N   . ASN B 1 275 ? 145.869 175.106 194.069 1.000 155.52977 ? ? ? ? ? ? 178 ASN B N   1 
+ATOM 6992  C CA  . ASN B 1 275 ? 145.973 175.618 195.424 1.000 157.53740 ? ? ? ? ? ? 178 ASN B CA  1 
+ATOM 6993  C C   . ASN B 1 275 ? 147.214 175.051 196.109 1.000 159.11767 ? ? ? ? ? ? 178 ASN B C   1 
+ATOM 6994  O O   . ASN B 1 275 ? 148.019 174.333 195.509 1.000 160.62614 ? ? ? ? ? ? 178 ASN B O   1 
+ATOM 6995  C CB  . ASN B 1 275 ? 144.708 175.289 196.212 1.000 158.10466 ? ? ? ? ? ? 178 ASN B CB  1 
+ATOM 6996  C CG  . ASN B 1 275 ? 144.255 173.859 196.015 1.000 158.92416 ? ? ? ? ? ? 178 ASN B CG  1 
+ATOM 6997  O OD1 . ASN B 1 275 ? 145.072 172.947 195.904 1.000 161.52357 ? ? ? ? ? ? 178 ASN B OD1 1 
+ATOM 6998  N ND2 . ASN B 1 275 ? 142.945 173.655 195.970 1.000 158.47797 ? ? ? ? ? ? 178 ASN B ND2 1 
+ATOM 6999  N N   . GLU B 1 276 ? 147.374 175.382 197.391 1.000 166.18346 ? ? ? ? ? ? 179 GLU B N   1 
+ATOM 7000  C CA  . GLU B 1 276 ? 148.522 174.883 198.140 1.000 166.49896 ? ? ? ? ? ? 179 GLU B CA  1 
+ATOM 7001  C C   . GLU B 1 276 ? 148.426 173.380 198.361 1.000 166.06827 ? ? ? ? ? ? 179 GLU B C   1 
+ATOM 7002  O O   . GLU B 1 276 ? 149.447 172.684 198.376 1.000 166.86148 ? ? ? ? ? ? 179 GLU B O   1 
+ATOM 7003  C CB  . GLU B 1 276 ? 148.644 175.619 199.476 1.000 167.09542 ? ? ? ? ? ? 179 GLU B CB  1 
+ATOM 7004  C CG  . GLU B 1 276 ? 147.450 175.462 200.408 1.000 166.78696 ? ? ? ? ? ? 179 GLU B CG  1 
+ATOM 7005  C CD  . GLU B 1 276 ? 146.313 176.414 200.086 1.000 171.89958 ? ? ? ? ? ? 179 GLU B CD  1 
+ATOM 7006  O OE1 . GLU B 1 276 ? 146.309 176.996 198.981 1.000 174.87188 ? ? ? ? ? ? 179 GLU B OE1 1 
+ATOM 7007  O OE2 . GLU B 1 276 ? 145.419 176.581 200.942 1.000 170.73665 ? ? ? ? ? ? 179 GLU B OE2 1 
+ATOM 7008  N N   . SER B 1 277 ? 147.209 172.861 198.540 1.000 150.57547 ? ? ? ? ? ? 180 SER B N   1 
+ATOM 7009  C CA  . SER B 1 277 ? 147.040 171.424 198.723 1.000 151.26713 ? ? ? ? ? ? 180 SER B CA  1 
+ATOM 7010  C C   . SER B 1 277 ? 147.477 170.658 197.482 1.000 153.34678 ? ? ? ? ? ? 180 SER B C   1 
+ATOM 7011  O O   . SER B 1 277 ? 148.117 169.606 197.586 1.000 153.77415 ? ? ? ? ? ? 180 SER B O   1 
+ATOM 7012  C CB  . SER B 1 277 ? 145.587 171.106 199.067 1.000 150.29424 ? ? ? ? ? ? 180 SER B CB  1 
+ATOM 7013  O OG  . SER B 1 277 ? 144.843 170.825 197.896 1.000 153.62694 ? ? ? ? ? ? 180 SER B OG  1 
+ATOM 7014  N N   . ASP B 1 278 ? 147.136 171.170 196.299 1.000 148.94415 ? ? ? ? ? ? 181 ASP B N   1 
+ATOM 7015  C CA  . ASP B 1 278 ? 147.573 170.529 195.065 1.000 144.15158 ? ? ? ? ? ? 181 ASP B CA  1 
+ATOM 7016  C C   . ASP B 1 278 ? 149.088 170.568 194.935 1.000 143.48811 ? ? ? ? ? ? 181 ASP B C   1 
+ATOM 7017  O O   . ASP B 1 278 ? 149.702 169.616 194.441 1.000 147.56978 ? ? ? ? ? ? 181 ASP B O   1 
+ATOM 7018  C CB  . ASP B 1 278 ? 146.913 171.202 193.863 1.000 147.17473 ? ? ? ? ? ? 181 ASP B CB  1 
+ATOM 7019  C CG  . ASP B 1 278 ? 145.678 170.465 193.394 1.000 149.36549 ? ? ? ? ? ? 181 ASP B CG  1 
+ATOM 7020  O OD1 . ASP B 1 278 ? 145.188 169.592 194.140 1.000 146.15726 ? ? ? ? ? ? 181 ASP B OD1 1 
+ATOM 7021  O OD2 . ASP B 1 278 ? 145.196 170.757 192.280 1.000 149.81353 ? ? ? ? ? ? 181 ASP B OD2 1 
+ATOM 7022  N N   . GLU B 1 279 ? 149.710 171.665 195.370 1.000 148.49528 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B N   1 
+ATOM 7023  C CA  . GLU B 1 279 ? 151.164 171.752 195.331 1.000 149.62211 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B CA  1 
+ATOM 7024  C C   . GLU B 1 279 ? 151.800 170.699 196.227 1.000 148.85622 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B C   1 
+ATOM 7025  O O   . GLU B 1 279 ? 152.832 170.117 195.876 1.000 150.44690 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B O   1 
+ATOM 7026  C CB  . GLU B 1 279 ? 151.618 173.150 195.740 1.000 150.66330 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B CB  1 
+ATOM 7027  C CG  . GLU B 1 279 ? 152.191 173.961 194.598 1.000 153.44182 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B CG  1 
+ATOM 7028  C CD  . GLU B 1 279 ? 153.534 173.439 194.134 1.000 157.08811 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B CD  1 
+ATOM 7029  O OE1 . GLU B 1 279 ? 154.215 172.757 194.928 1.000 157.84467 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B OE1 1 
+ATOM 7030  O OE2 . GLU B 1 279 ? 153.908 173.706 192.973 1.000 160.26631 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B OE2 1 
+ATOM 7031  N N   . GLY B 1 280 ? 151.203 170.447 197.391 1.000 129.27815 ? ? ? ? ? ? 183 GLY B N   1 
+ATOM 7032  C CA  . GLY B 1 280 ? 151.711 169.396 198.254 1.000 126.37785 ? ? ? ? ? ? 183 GLY B CA  1 
+ATOM 7033  C C   . GLY B 1 280 ? 151.629 168.027 197.610 1.000 128.58284 ? ? ? ? ? ? 183 GLY B C   1 
+ATOM 7034  O O   . GLY B 1 280 ? 152.519 167.193 197.785 1.000 131.39054 ? ? ? ? ? ? 183 GLY B O   1 
+ATOM 7035  N N   . ILE B 1 281 ? 150.558 167.776 196.856 1.000 121.31532 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B N   1 
+ATOM 7036  C CA  . ILE B 1 281 ? 150.400 166.484 196.198 1.000 116.54567 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B CA  1 
+ATOM 7037  C C   . ILE B 1 281 ? 151.412 166.329 195.070 1.000 117.42683 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B C   1 
+ATOM 7038  O O   . ILE B 1 281 ? 151.974 165.246 194.870 1.000 124.79645 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B O   1 
+ATOM 7039  C CB  . ILE B 1 281 ? 148.954 166.314 195.705 1.000 116.98087 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B CB  1 
+ATOM 7040  C CG1 . ILE B 1 281 ? 148.017 166.121 196.895 1.000 120.46890 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B CG1 1 
+ATOM 7041  C CG2 . ILE B 1 281 ? 148.841 165.133 194.767 1.000 118.89046 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B CG2 1 
+ATOM 7042  C CD1 . ILE B 1 281 ? 146.570 165.953 196.511 1.000 123.95115 ? ? ? ? ? ? 184 ILE B CD1 1 
+ATOM 7043  N N   . LEU B 1 282 ? 151.668 167.402 194.318 1.000 113.58597 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B N   1 
+ATOM 7044  C CA  . LEU B 1 282 ? 152.707 167.354 193.294 1.000 116.41760 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B CA  1 
+ATOM 7045  C C   . LEU B 1 282 ? 154.059 167.005 193.896 1.000 119.50544 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B C   1 
+ATOM 7046  O O   . LEU B 1 282 ? 154.782 166.149 193.375 1.000 122.73681 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B O   1 
+ATOM 7047  C CB  . LEU B 1 282 ? 152.786 168.687 192.552 1.000 118.99651 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B CB  1 
+ATOM 7048  C CG  . LEU B 1 282 ? 152.289 168.705 191.109 1.000 121.83715 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B CG  1 
+ATOM 7049  C CD1 . LEU B 1 282 ? 150.883 168.207 191.026 1.000 121.21036 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B CD1 1 
+ATOM 7050  C CD2 . LEU B 1 282 ? 152.375 170.105 190.537 1.000 122.97400 ? ? ? ? ? ? 185 LEU B CD2 1 
+ATOM 7051  N N   . ASN B 1 283 ? 154.420 167.661 194.998 1.000 120.30989 ? ? ? ? ? ? 186 ASN B N   1 
+ATOM 7052  C CA  . ASN B 1 283 ? 155.691 167.359 195.643 1.000 119.75783 ? ? ? ? ? ? 186 ASN B CA  1 
+ATOM 7053  C C   . ASN B 1 283 ? 155.705 165.938 196.184 1.000 123.79803 ? ? ? ? ? ? 186 ASN B C   1 
+ATOM 7054  O O   . ASN B 1 283 ? 156.728 165.248 196.112 1.000 132.48680 ? ? ? ? ? ? 186 ASN B O   1 
+ATOM 7055  C CB  . ASN B 1 283 ? 155.962 168.367 196.755 1.000 121.64420 ? ? ? ? ? ? 186 ASN B CB  1 
+ATOM 7056  C CG  . ASN B 1 283 ? 156.300 169.739 196.218 1.000 126.36444 ? ? ? ? ? ? 186 ASN B CG  1 
+ATOM 7057  O OD1 . ASN B 1 283 ? 156.499 169.914 195.017 1.000 123.66874 ? ? ? ? ? ? 186 ASN B OD1 1 
+ATOM 7058  N ND2 . ASN B 1 283 ? 156.365 170.722 197.105 1.000 128.86588 ? ? ? ? ? ? 186 ASN B ND2 1 
+ATOM 7059  N N   . ASN B 1 284 ? 154.579 165.482 196.733 1.000 108.87686 ? ? ? ? ? ? 187 ASN B N   1 
+ATOM 7060  C CA  . ASN B 1 284 ? 154.507 164.119 197.244 1.000 105.73069 ? ? ? ? ? ? 187 ASN B CA  1 
+ATOM 7061  C C   . ASN B 1 284 ? 154.657 163.099 196.125 1.000 112.22655 ? ? ? ? ? ? 187 ASN B C   1 
+ATOM 7062  O O   . ASN B 1 284 ? 155.329 162.076 196.295 1.000 119.75083 ? ? ? ? ? ? 187 ASN B O   1 
+ATOM 7063  C CB  . ASN B 1 284 ? 153.191 163.907 197.985 1.000 110.09230 ? ? ? ? ? ? 187 ASN B CB  1 
+ATOM 7064  C CG  . ASN B 1 284 ? 153.048 162.501 198.512 1.000 119.58675 ? ? ? ? ? ? 187 ASN B CG  1 
+ATOM 7065  O OD1 . ASN B 1 284 ? 154.017 161.896 198.965 1.000 121.29074 ? ? ? ? ? ? 187 ASN B OD1 1 
+ATOM 7066  N ND2 . ASN B 1 284 ? 151.835 161.968 198.454 1.000 119.81590 ? ? ? ? ? ? 187 ASN B ND2 1 
+ATOM 7067  N N   . ILE B 1 285 ? 154.029 163.351 194.976 1.000 106.29060 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B N   1 
+ATOM 7068  C CA  . ILE B 1 285 ? 154.141 162.425 193.854 1.000 102.27934 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B CA  1 
+ATOM 7069  C C   . ILE B 1 285 ? 155.576 162.364 193.354 1.000 108.82131 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B C   1 
+ATOM 7070  O O   . ILE B 1 285 ? 156.101 161.283 193.065 1.000 122.56928 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B O   1 
+ATOM 7071  C CB  . ILE B 1 285 ? 153.168 162.820 192.732 1.000 103.24179 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B CB  1 
+ATOM 7072  C CG1 . ILE B 1 285 ? 151.734 162.492 193.135 1.000 109.51768 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B CG1 1 
+ATOM 7073  C CG2 . ILE B 1 285 ? 153.517 162.100 191.448 1.000 107.27271 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B CG2 1 
+ATOM 7074  C CD1 . ILE B 1 285 ? 150.720 162.856 192.088 1.000 113.13038 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B CD1 1 
+ATOM 7075  N N   . LYS B 1 286 ? 156.235 163.519 193.246 1.000 114.09230 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B N   1 
+ATOM 7076  C CA  . LYS B 1 286 ? 157.625 163.537 192.804 1.000 113.78553 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B CA  1 
+ATOM 7077  C C   . LYS B 1 286 ? 158.505 162.713 193.731 1.000 115.23860 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B C   1 
+ATOM 7078  O O   . LYS B 1 286 ? 159.426 162.026 193.277 1.000 124.34930 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B O   1 
+ATOM 7079  C CB  . LYS B 1 286 ? 158.128 164.976 192.719 1.000 113.16682 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B CB  1 
+ATOM 7080  C CG  . LYS B 1 286 ? 157.441 165.794 191.646 1.000 120.91220 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B CG  1 
+ATOM 7081  C CD  . LYS B 1 286 ? 157.819 167.259 191.734 1.000 123.02710 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B CD  1 
+ATOM 7082  C CE  . LYS B 1 286 ? 159.261 167.482 191.332 1.000 125.00219 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B CE  1 
+ATOM 7083  N NZ  . LYS B 1 286 ? 159.584 168.932 191.251 1.000 121.57402 ? ? ? ? ? ? 189 LYS B NZ  1 
+ATOM 7084  N N   . SER B 1 287 ? 158.239 162.770 195.035 1.000 114.43612 ? ? ? ? ? ? 190 SER B N   1 
+ATOM 7085  C CA  . SER B 1 287 ? 158.967 161.922 195.970 1.000 113.28541 ? ? ? ? ? ? 190 SER B CA  1 
+ATOM 7086  C C   . SER B 1 287 ? 158.671 160.450 195.725 1.000 114.52200 ? ? ? ? ? ? 190 SER B C   1 
+ATOM 7087  O O   . SER B 1 287 ? 159.572 159.608 195.793 1.000 123.30522 ? ? ? ? ? ? 190 SER B O   1 
+ATOM 7088  C CB  . SER B 1 287 ? 158.618 162.307 197.405 1.000 115.73482 ? ? ? ? ? ? 190 SER B CB  1 
+ATOM 7089  O OG  . SER B 1 287 ? 159.233 163.531 197.761 1.000 122.89872 ? ? ? ? ? ? 190 SER B OG  1 
+ATOM 7090  N N   . LEU B 1 288 ? 157.410 160.118 195.444 1.000 108.93880 ? ? ? ? ? ? 191 LEU B N   1 
+ATOM 7091  C CA  . LEU B 1 288 ? 157.049 158.725 195.204 1.000 104.78309 ? ? ? ? ? ? 191 LEU B CA  1 
+ATOM 7092  C C   . LEU B 1 288 ? 157.742 158.177 193.965 1.000 107.46758 ? ? ? ? ? ? 191 LEU B C   1 
+ATOM 7093  O O   . LEU B 1 288 ? 158.251 157.052 193.979 1.000 115.49270 ? ? ? ? ? ? 191 LEU B O   1 
+ATOM 7094  C CB  . LEU B 1 288 ? 155.536 158.592 195.068 1.000 109.65737 ? ? ? ? ? ? 191 LEU B CB  1 
+ATOM 7095  C CG  . LEU B 1 288 ? 154.725 158.668 196.357 1.000 111.58607 ? ? ? ? ? ? 191 LEU B CG  1 
+ATOM 7096  C CD1 . LEU B 1 288 ? 153.256 158.817 196.033 1.000 114.27333 ? ? ? ? ? ? 191 LEU B CD1 1 
+ATOM 7097  C CD2 . LEU B 1 288 ? 154.962 157.435 197.197 1.000 115.30687 ? ? ? ? ? ? 191 LEU B CD2 1 
+ATOM 7098  N N   . THR B 1 289 ? 157.767 158.953 192.881 1.000 108.72059 ? ? ? ? ? ? 192 THR B N   1 
+ATOM 7099  C CA  . THR B 1 289 ? 158.427 158.488 191.667 1.000 106.28691 ? ? ? ? ? ? 192 THR B CA  1 
+ATOM 7100  C C   . THR B 1 289 ? 159.931 158.377 191.868 1.000 111.89067 ? ? ? ? ? ? 192 THR B C   1 
+ATOM 7101  O O   . THR B 1 289 ? 160.568 157.466 191.330 1.000 120.05608 ? ? ? ? ? ? 192 THR B O   1 
+ATOM 7102  C CB  . THR B 1 289 ? 158.112 159.420 190.502 1.000 106.45827 ? ? ? ? ? ? 192 THR B CB  1 
+ATOM 7103  O OG1 . THR B 1 289 ? 158.329 160.776 190.905 1.000 115.63277 ? ? ? ? ? ? 192 THR B OG1 1 
+ATOM 7104  C CG2 . THR B 1 289 ? 156.672 159.255 190.073 1.000 104.38555 ? ? ? ? ? ? 192 THR B CG2 1 
+ATOM 7105  N N   . ASP B 1 290 ? 160.518 159.297 192.635 1.000 113.12054 ? ? ? ? ? ? 193 ASP B N   1 
+ATOM 7106  C CA  . ASP B 1 290 ? 161.939 159.200 192.944 1.000 109.57039 ? ? ? ? ? ? 193 ASP B CA  1 
+ATOM 7107  C C   . ASP B 1 290 ? 162.245 157.926 193.716 1.000 113.51219 ? ? ? ? ? ? 193 ASP B C   1 
+ATOM 7108  O O   . ASP B 1 290 ? 163.256 157.263 193.460 1.000 122.69809 ? ? ? ? ? ? 193 ASP B O   1 
+ATOM 7109  C CB  . ASP B 1 290 ? 162.389 160.425 193.735 1.000 115.97810 ? ? ? ? ? ? 193 ASP B CB  1 
+ATOM 7110  C CG  . ASP B 1 290 ? 162.724 161.597 192.845 1.000 127.56476 ? ? ? ? ? ? 193 ASP B CG  1 
+ATOM 7111  O OD1 . ASP B 1 290 ? 162.775 161.408 191.614 1.000 131.08701 ? ? ? ? ? ? 193 ASP B OD1 1 
+ATOM 7112  O OD2 . ASP B 1 290 ? 162.933 162.708 193.372 1.000 130.28384 ? ? ? ? ? ? 193 ASP B OD2 1 
+ATOM 7113  N N   . GLN B 1 291 ? 161.384 157.568 194.668 1.000 107.03434 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B N   1 
+ATOM 7114  C CA  . GLN B 1 291 ? 161.580 156.329 195.408 1.000 102.03364 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B CA  1 
+ATOM 7115  C C   . GLN B 1 291 ? 161.430 155.113 194.507 1.000 107.46200 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B C   1 
+ATOM 7116  O O   . GLN B 1 291 ? 162.102 154.098 194.719 1.000 121.22201 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B O   1 
+ATOM 7117  C CB  . GLN B 1 291 ? 160.598 156.256 196.575 1.000 105.97344 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B CB  1 
+ATOM 7118  C CG  . GLN B 1 291 ? 160.704 154.993 197.406 1.000 113.04968 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B CG  1 
+ATOM 7119  C CD  . GLN B 1 291 ? 161.916 154.984 198.312 1.000 116.68558 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B CD  1 
+ATOM 7120  O OE1 . GLN B 1 291 ? 162.689 155.938 198.346 1.000 116.83047 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B OE1 1 
+ATOM 7121  N NE2 . GLN B 1 291 ? 162.086 153.900 199.056 1.000 116.93979 ? ? ? ? ? ? 194 GLN B NE2 1 
+ATOM 7122  N N   . VAL B 1 292 ? 160.559 155.192 193.501 1.000 102.11343 ? ? ? ? ? ? 195 VAL B N   1 
+ATOM 7123  C CA  . VAL B 1 292 ? 160.403 154.083 192.564 1.000 99.27526  ? ? ? ? ? ? 195 VAL B CA  1 
+ATOM 7124  C C   . VAL B 1 292 ? 161.705 153.841 191.816 1.000 103.67573 ? ? ? ? ? ? 195 VAL B C   1 
+ATOM 7125  O O   . VAL B 1 292 ? 162.149 152.699 191.658 1.000 115.98733 ? ? ? ? ? ? 195 VAL B O   1 
+ATOM 7126  C CB  . VAL B 1 292 ? 159.239 154.358 191.597 1.000 102.71253 ? ? ? ? ? ? 195 VAL B CB  1 
+ATOM 7127  C CG1 . VAL B 1 292 ? 159.437 153.607 190.297 1.000 101.92438 ? ? ? ? ? ? 195 VAL B CG1 1 
+ATOM 7128  C CG2 . VAL B 1 292 ? 157.926 153.971 192.235 1.000 109.21609 ? ? ? ? ? ? 195 VAL B CG2 1 
+ATOM 7129  N N   . ASN B 1 293 ? 162.340 154.916 191.350 1.000 107.00126 ? ? ? ? ? ? 196 ASN B N   1 
+ATOM 7130  C CA  . ASN B 1 293 ? 163.605 154.776 190.639 1.000 103.55203 ? ? ? ? ? ? 196 ASN B CA  1 
+ATOM 7131  C C   . ASN B 1 293 ? 164.687 154.218 191.550 1.000 108.18966 ? ? ? ? ? ? 196 ASN B C   1 
+ATOM 7132  O O   . ASN B 1 293 ? 165.498 153.388 191.127 1.000 116.41781 ? ? ? ? ? ? 196 ASN B O   1 
+ATOM 7133  C CB  . ASN B 1 293 ? 164.031 156.121 190.061 1.000 104.46221 ? ? ? ? ? ? 196 ASN B CB  1 
+ATOM 7134  C CG  . ASN B 1 293 ? 163.765 156.222 188.579 1.000 112.09831 ? ? ? ? ? ? 196 ASN B CG  1 
+ATOM 7135  O OD1 . ASN B 1 293 ? 163.467 155.227 187.923 1.000 116.15405 ? ? ? ? ? ? 196 ASN B OD1 1 
+ATOM 7136  N ND2 . ASN B 1 293 ? 163.867 157.429 188.042 1.000 115.44790 ? ? ? ? ? ? 196 ASN B ND2 1 
+ATOM 7137  N N   . GLN B 1 294 ? 164.723 154.670 192.803 1.000 110.67203 ? ? ? ? ? ? 197 GLN B N   1 
+ATOM 7138  C CA  . GLN B 1 294 ? 165.699 154.142 193.748 1.000 110.37156 ? ? ? ? ? ? 197 GLN B CA  1 
+ATOM 7139  C C   . GLN B 1 294 ? 165.467 152.662 194.017 1.000 113.12637 ? ? ? ? ? ? 197 GLN B C   1 
+ATOM 7140  O O   . GLN B 1 294 ? 166.419 151.876 194.061 1.000 118.80600 ? ? ? ? ? ? 197 GLN B O   1 
+ATOM 7141  C CB  . GLN B 1 294 ? 165.646 154.935 195.049 1.000 110.77015 ? ? ? ? ? ? 197 GLN B CB  1 
+ATOM 7142  C CG  . GLN B 1 294 ? 166.380 154.274 196.192 1.000 117.36925 ? ? ? ? ? ? 197 GLN B CG  1 
+ATOM 7143  C CD  . GLN B 1 294 ? 166.625 155.223 197.340 1.000 129.62363 ? ? ? ? ? ? 197 GLN B CD  1 
+ATOM 7144  O OE1 . GLN B 1 294 ? 166.492 156.436 197.193 1.000 129.32319 ? ? ? ? ? ? 197 GLN B OE1 1 
+ATOM 7145  N NE2 . GLN B 1 294 ? 166.983 154.675 198.494 1.000 130.57839 ? ? ? ? ? ? 197 GLN B NE2 1 
+ATOM 7146  N N   . GLN B 1 295 ? 164.208 152.262 194.195 1.000 112.54711 ? ? ? ? ? ? 198 GLN B N   1 
+ATOM 7147  C CA  . GLN B 1 295 ? 163.913 150.859 194.467 1.000 111.10042 ? ? ? ? ? ? 198 GLN B CA  1 
+ATOM 7148  C C   . GLN B 1 295 ? 164.267 149.979 193.278 1.000 111.87889 ? ? ? ? ? ? 198 GLN B C   1 
+ATOM 7149  O O   . GLN B 1 295 ? 164.650 148.818 193.453 1.000 121.65492 ? ? ? ? ? ? 198 GLN B O   1 
+ATOM 7150  C CB  . GLN B 1 295 ? 162.443 150.693 194.839 1.000 111.76397 ? ? ? ? ? ? 198 GLN B CB  1 
+ATOM 7151  C CG  . GLN B 1 295 ? 162.109 151.177 196.232 1.000 115.41933 ? ? ? ? ? ? 198 GLN B CG  1 
+ATOM 7152  C CD  . GLN B 1 295 ? 162.854 150.413 197.301 1.000 117.91284 ? ? ? ? ? ? 198 GLN B CD  1 
+ATOM 7153  O OE1 . GLN B 1 295 ? 162.464 149.308 197.673 1.000 117.18345 ? ? ? ? ? ? 198 GLN B OE1 1 
+ATOM 7154  N NE2 . GLN B 1 295 ? 163.934 150.997 197.802 1.000 118.83358 ? ? ? ? ? ? 198 GLN B NE2 1 
+ATOM 7155  N N   . ILE B 1 296 ? 164.132 150.507 192.062 1.000 104.12013 ? ? ? ? ? ? 199 ILE B N   1 
+ATOM 7156  C CA  . ILE B 1 296 ? 164.566 149.765 190.883 1.000 101.25315 ? ? ? ? ? ? 199 ILE B CA  1 
+ATOM 7157  C C   . ILE B 1 296 ? 166.063 149.506 190.950 1.000 109.29223 ? ? ? ? ? ? 199 ILE B C   1 
+ATOM 7158  O O   . ILE B 1 296 ? 166.533 148.400 190.660 1.000 116.73052 ? ? ? ? ? ? 199 ILE B O   1 
+ATOM 7159  C CB  . ILE B 1 296 ? 164.179 150.525 189.603 1.000 101.83880 ? ? ? ? ? ? 199 ILE B CB  1 
+ATOM 7160  C CG1 . ILE B 1 296 ? 162.674 150.441 189.369 1.000 103.47587 ? ? ? ? ? ? 199 ILE B CG1 1 
+ATOM 7161  C CG2 . ILE B 1 296 ? 164.918 149.968 188.409 1.000 107.28760 ? ? ? ? ? ? 199 ILE B CG2 1 
+ATOM 7162  C CD1 . ILE B 1 296 ? 162.195 151.314 188.241 1.000 106.49539 ? ? ? ? ? ? 199 ILE B CD1 1 
+ATOM 7163  N N   . GLY B 1 297 ? 166.834 150.516 191.351 1.000 113.61374 ? ? ? ? ? ? 200 GLY B N   1 
+ATOM 7164  C CA  . GLY B 1 297 ? 168.273 150.366 191.439 1.000 112.63418 ? ? ? ? ? ? 200 GLY B CA  1 
+ATOM 7165  C C   . GLY B 1 297 ? 168.737 149.468 192.565 1.000 115.82057 ? ? ? ? ? ? 200 GLY B C   1 
+ATOM 7166  O O   . GLY B 1 297 ? 169.924 149.138 192.627 1.000 125.27681 ? ? ? ? ? ? 200 GLY B O   1 
+ATOM 7167  N N   . GLU B 1 298 ? 167.837 149.080 193.467 1.000 123.75351 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B N   1 
+ATOM 7168  C CA  . GLU B 1 298 ? 168.202 148.181 194.552 1.000 122.29867 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CA  1 
+ATOM 7169  C C   . GLU B 1 298 ? 168.009 146.713 194.203 1.000 120.82448 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B C   1 
+ATOM 7170  O O   . GLU B 1 298 ? 168.439 145.852 194.975 1.000 123.40331 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B O   1 
+ATOM 7171  C CB  . GLU B 1 298 ? 167.394 148.511 195.810 1.000 124.06595 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CB  1 
+ATOM 7172  C CG  . GLU B 1 298 ? 167.572 149.914 196.437 1.000 129.38957 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CG  1 
+ATOM 7173  C CD  . GLU B 1 298 ? 168.997 150.484 196.469 1.000 137.30145 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B CD  1 
+ATOM 7174  O OE1 . GLU B 1 298 ? 169.143 151.611 196.988 1.000 138.07144 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B OE1 1 
+ATOM 7175  O OE2 . GLU B 1 298 ? 169.976 149.832 196.050 1.000 138.53171 ? ? ? ? ? ? 201 GLU B OE2 1 
+ATOM 7176  N N   . MET B 1 299 ? 167.372 146.407 193.079 1.000 117.90082 ? ? ? ? ? ? 202 MET B N   1 
+ATOM 7177  C CA  . MET B 1 299 ? 167.169 145.020 192.697 1.000 119.36320 ? ? ? ? ? ? 202 MET B CA  1 
+ATOM 7178  C C   . MET B 1 299 ? 168.486 144.380 192.279 1.000 126.53723 ? ? ? ? ? ? 202 MET B C   1 
+ATOM 7179  O O   . MET B 1 299 ? 169.340 145.013 191.654 1.000 132.20609 ? ? ? ? ? ? 202 MET B O   1 
+ATOM 7180  C CB  . MET B 1 299 ? 166.157 144.926 191.560 1.000 121.64859 ? ? ? ? ? ? 202 MET B CB  1 
+ATOM 7181  C CG  . MET B 1 299 ? 164.926 145.778 191.769 1.000 125.81173 ? ? ? ? ? ? 202 MET B CG  1 
+ATOM 7182  S SD  . MET B 1 299 ? 163.479 145.065 190.982 1.000 135.93026 ? ? ? ? ? ? 202 MET B SD  1 
+ATOM 7183  C CE  . MET B 1 299 ? 163.761 143.330 191.310 1.000 129.19888 ? ? ? ? ? ? 202 MET B CE  1 
+ATOM 7184  N N   . THR B 1 300 ? 168.649 143.106 192.639 1.000 134.32636 ? ? ? ? ? ? 203 THR B N   1 
+ATOM 7185  C CA  . THR B 1 300 ? 169.875 142.396 192.289 1.000 133.25605 ? ? ? ? ? ? 203 THR B CA  1 
+ATOM 7186  C C   . THR B 1 300 ? 170.005 142.218 190.783 1.000 131.32906 ? ? ? ? ? ? 203 THR B C   1 
+ATOM 7187  O O   . THR B 1 300 ? 171.092 142.398 190.224 1.000 136.13445 ? ? ? ? ? ? 203 THR B O   1 
+ATOM 7188  C CB  . THR B 1 300 ? 169.920 141.040 192.988 1.000 134.65300 ? ? ? ? ? ? 203 THR B CB  1 
+ATOM 7189  O OG1 . THR B 1 300 ? 169.066 140.119 192.298 1.000 134.50557 ? ? ? ? ? ? 203 THR B OG1 1 
+ATOM 7190  C CG2 . THR B 1 300 ? 169.466 141.168 194.430 1.000 132.17476 ? ? ? ? ? ? 203 THR B CG2 1 
+ATOM 7191  N N   . ILE B 1 301 ? 168.910 141.863 190.108 1.000 119.20827 ? ? ? ? ? ? 204 ILE B N   1 
+ATOM 7192  C CA  . ILE B 1 301 ? 168.978 141.642 188.668 1.000 124.78830 ? ? ? ? ? ? 204 ILE B CA  1 
+ATOM 7193  C C   . ILE B 1 301 ? 169.268 142.947 187.939 1.000 129.15111 ? ? ? ? ? ? 204 ILE B C   1 
+ATOM 7194  O O   . ILE B 1 301 ? 169.985 142.963 186.933 1.000 133.17735 ? ? ? ? ? ? 204 ILE B O   1 
+ATOM 7195  C CB  . ILE B 1 301 ? 167.685 140.980 188.162 1.000 123.62739 ? ? ? ? ? ? 204 ILE B CB  1 
+ATOM 7196  C CG1 . ILE B 1 301 ? 166.469 141.842 188.488 1.000 128.88631 ? ? ? ? ? ? 204 ILE B CG1 1 
+ATOM 7197  C CG2 . ILE B 1 301 ? 167.523 139.607 188.777 1.000 124.17463 ? ? ? ? ? ? 204 ILE B CG2 1 
+ATOM 7198  C CD1 . ILE B 1 301 ? 165.207 141.391 187.795 1.000 128.22097 ? ? ? ? ? ? 204 ILE B CD1 1 
+ATOM 7199  N N   . ILE B 1 302 ? 168.718 144.058 188.426 1.000 120.48031 ? ? ? ? ? ? 205 ILE B N   1 
+ATOM 7200  C CA  . ILE B 1 302 ? 169.005 145.352 187.816 1.000 115.25245 ? ? ? ? ? ? 205 ILE B CA  1 
+ATOM 7201  C C   . ILE B 1 302 ? 170.451 145.745 188.076 1.000 117.38043 ? ? ? ? ? ? 205 ILE B C   1 
+ATOM 7202  O O   . ILE B 1 302 ? 171.162 146.200 187.173 1.000 126.58756 ? ? ? ? ? ? 205 ILE B O   1 
+ATOM 7203  C CB  . ILE B 1 302 ? 168.027 146.420 188.331 1.000 119.58942 ? ? ? ? ? ? 205 ILE B CB  1 
+ATOM 7204  C CG1 . ILE B 1 302 ? 166.598 146.071 187.921 1.000 122.18749 ? ? ? ? ? ? 205 ILE B CG1 1 
+ATOM 7205  C CG2 . ILE B 1 302 ? 168.406 147.784 187.796 1.000 120.45719 ? ? ? ? ? ? 205 ILE B CG2 1 
+ATOM 7206  C CD1 . ILE B 1 302 ? 166.398 146.005 186.432 1.000 119.05737 ? ? ? ? ? ? 205 ILE B CD1 1 
+ATOM 7207  N N   . LYS B 1 303 ? 170.910 145.572 189.316 1.000 115.21210 ? ? ? ? ? ? 206 LYS B N   1 
+ATOM 7208  C CA  . LYS B 1 303 ? 172.297 145.888 189.637 1.000 117.38006 ? ? ? ? ? ? 206 LYS B CA  1 
+ATOM 7209  C C   . LYS B 1 303 ? 173.255 145.005 188.854 1.000 123.99089 ? ? ? ? ? ? 206 LYS B C   1 
+ATOM 7210  O O   . LYS B 1 303 ? 174.294 145.473 188.376 1.000 127.31875 ? ? ? ? ? ? 206 LYS B O   1 
+ATOM 7211  C CB  . LYS B 1 303 ? 172.543 145.738 191.136 1.000 119.11683 ? ? ? ? ? ? 206 LYS B CB  1 
+ATOM 7212  C CG  . LYS B 1 303 ? 172.080 146.921 191.958 1.000 123.23297 ? ? ? ? ? ? 206 LYS B CG  1 
+ATOM 7213  C CD  . LYS B 1 303 ? 172.969 147.138 193.170 1.000 122.92638 ? ? ? ? ? ? 206 LYS B CD  1 
+ATOM 7214  C CE  . LYS B 1 303 ? 172.913 145.960 194.125 1.000 122.07411 ? ? ? ? ? ? 206 LYS B CE  1 
+ATOM 7215  N NZ  . LYS B 1 303 ? 171.550 145.375 194.223 1.000 125.03597 ? ? ? ? ? ? 206 LYS B NZ  1 
+ATOM 7216  N N   . GLY B 1 304 ? 172.927 143.720 188.719 1.000 120.01722 ? ? ? ? ? ? 207 GLY B N   1 
+ATOM 7217  C CA  . GLY B 1 304 ? 173.798 142.824 187.979 1.000 116.33610 ? ? ? ? ? ? 207 GLY B CA  1 
+ATOM 7218  C C   . GLY B 1 304 ? 173.928 143.216 186.521 1.000 117.51297 ? ? ? ? ? ? 207 GLY B C   1 
+ATOM 7219  O O   . GLY B 1 304 ? 175.028 143.233 185.966 1.000 125.03958 ? ? ? ? ? ? 207 GLY B O   1 
+ATOM 7220  N N   . PHE B 1 305 ? 172.805 143.542 185.882 1.000 109.15110 ? ? ? ? ? ? 208 PHE B N   1 
+ATOM 7221  C CA  . PHE B 1 305 ? 172.845 143.887 184.466 1.000 114.11080 ? ? ? ? ? ? 208 PHE B CA  1 
+ATOM 7222  C C   . PHE B 1 305 ? 173.595 145.190 184.232 1.000 113.33320 ? ? ? ? ? ? 208 PHE B C   1 
+ATOM 7223  O O   . PHE B 1 305 ? 174.485 145.256 183.379 1.000 124.67723 ? ? ? ? ? ? 208 PHE B O   1 
+ATOM 7224  C CB  . PHE B 1 305 ? 171.431 143.987 183.905 1.000 113.97532 ? ? ? ? ? ? 208 PHE B CB  1 
+ATOM 7225  C CG  . PHE B 1 305 ? 171.366 144.605 182.540 1.000 111.30256 ? ? ? ? ? ? 208 PHE B CG  1 
+ATOM 7226  C CD1 . PHE B 1 305 ? 171.572 143.838 181.411 1.000 114.97906 ? ? ? ? ? ? 208 PHE B CD1 1 
+ATOM 7227  C CD2 . PHE B 1 305 ? 171.099 145.951 182.384 1.000 112.20361 ? ? ? ? ? ? 208 PHE B CD2 1 
+ATOM 7228  C CE1 . PHE B 1 305 ? 171.513 144.403 180.157 1.000 117.10043 ? ? ? ? ? ? 208 PHE B CE1 1 
+ATOM 7229  C CE2 . PHE B 1 305 ? 171.040 146.519 181.132 1.000 110.77716 ? ? ? ? ? ? 208 PHE B CE2 1 
+ATOM 7230  C CZ  . PHE B 1 305 ? 171.245 145.744 180.018 1.000 111.77937 ? ? ? ? ? ? 208 PHE B CZ  1 
+ATOM 7231  N N   . GLN B 1 306 ? 173.249 146.240 184.976 1.000 111.52028 ? ? ? ? ? ? 209 GLN B N   1 
+ATOM 7232  C CA  . GLN B 1 306 ? 173.833 147.546 184.695 1.000 113.55845 ? ? ? ? ? ? 209 GLN B CA  1 
+ATOM 7233  C C   . GLN B 1 306 ? 175.306 147.587 185.074 1.000 116.60661 ? ? ? ? ? ? 209 GLN B C   1 
+ATOM 7234  O O   . GLN B 1 306 ? 176.073 148.375 184.512 1.000 121.27669 ? ? ? ? ? ? 209 GLN B O   1 
+ATOM 7235  C CB  . GLN B 1 306 ? 173.050 148.643 185.413 1.000 118.91292 ? ? ? ? ? ? 209 GLN B CB  1 
+ATOM 7236  C CG  . GLN B 1 306 ? 173.188 148.653 186.915 1.000 118.06786 ? ? ? ? ? ? 209 GLN B CG  1 
+ATOM 7237  C CD  . GLN B 1 306 ? 172.256 149.651 187.563 1.000 121.00219 ? ? ? ? ? ? 209 GLN B CD  1 
+ATOM 7238  O OE1 . GLN B 1 306 ? 171.297 150.110 186.945 1.000 113.55632 ? ? ? ? ? ? 209 GLN B OE1 1 
+ATOM 7239  N NE2 . GLN B 1 306 ? 172.532 149.996 188.813 1.000 124.84323 ? ? ? ? ? ? 209 GLN B NE2 1 
+ATOM 7240  N N   . GLN B 1 307 ? 175.723 146.751 186.025 1.000 125.11431 ? ? ? ? ? ? 210 GLN B N   1 
+ATOM 7241  C CA  . GLN B 1 307 ? 177.148 146.619 186.299 1.000 124.52512 ? ? ? ? ? ? 210 GLN B CA  1 
+ATOM 7242  C C   . GLN B 1 307 ? 177.853 145.885 185.169 1.000 123.65438 ? ? ? ? ? ? 210 GLN B C   1 
+ATOM 7243  O O   . GLN B 1 307 ? 178.948 146.277 184.751 1.000 129.97850 ? ? ? ? ? ? 210 GLN B O   1 
+ATOM 7244  C CB  . GLN B 1 307 ? 177.369 145.893 187.622 1.000 121.93908 ? ? ? ? ? ? 210 GLN B CB  1 
+ATOM 7245  C CG  . GLN B 1 307 ? 177.826 146.791 188.749 1.000 127.63332 ? ? ? ? ? ? 210 GLN B CG  1 
+ATOM 7246  C CD  . GLN B 1 307 ? 177.677 146.134 190.101 1.000 131.74938 ? ? ? ? ? ? 210 GLN B CD  1 
+ATOM 7247  O OE1 . GLN B 1 307 ? 177.721 144.910 190.214 1.000 130.39132 ? ? ? ? ? ? 210 GLN B OE1 1 
+ATOM 7248  N NE2 . GLN B 1 307 ? 177.497 146.943 191.136 1.000 132.97192 ? ? ? ? ? ? 210 GLN B NE2 1 
+ATOM 7249  N N   . GLU B 1 308 ? 177.240 144.814 184.665 1.000 123.88861 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B N   1 
+ATOM 7250  C CA  . GLU B 1 308 ? 177.853 144.048 183.589 1.000 125.19260 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B CA  1 
+ATOM 7251  C C   . GLU B 1 308 ? 177.949 144.867 182.310 1.000 124.49284 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B C   1 
+ATOM 7252  O O   . GLU B 1 308 ? 179.005 144.911 181.670 1.000 131.84850 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B O   1 
+ATOM 7253  C CB  . GLU B 1 308 ? 177.058 142.768 183.347 1.000 127.89793 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B CB  1 
+ATOM 7254  C CG  . GLU B 1 308 ? 177.397 142.068 182.052 1.000 135.63512 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B CG  1 
+ATOM 7255  C CD  . GLU B 1 308 ? 178.594 141.152 182.186 1.000 145.28525 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B CD  1 
+ATOM 7256  O OE1 . GLU B 1 308 ? 179.016 140.889 183.332 1.000 144.53854 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B OE1 1 
+ATOM 7257  O OE2 . GLU B 1 308 ? 179.113 140.694 181.147 1.000 144.11397 ? ? ? ? ? ? 211 GLU B OE2 1 
+ATOM 7258  N N   . ILE B 1 309 ? 176.859 145.531 181.926 1.000 103.08667 ? ? ? ? ? ? 212 ILE B N   1 
+ATOM 7259  C CA  . ILE B 1 309 ? 176.870 146.299 180.687 1.000 99.40402  ? ? ? ? ? ? 212 ILE B CA  1 
+ATOM 7260  C C   . ILE B 1 309 ? 177.766 147.521 180.808 1.000 100.20099 ? ? ? ? ? ? 212 ILE B C   1 
+ATOM 7261  O O   . ILE B 1 309 ? 178.265 148.031 179.800 1.000 114.00866 ? ? ? ? ? ? 212 ILE B O   1 
+ATOM 7262  C CB  . ILE B 1 309 ? 175.441 146.689 180.279 1.000 103.43847 ? ? ? ? ? ? 212 ILE B CB  1 
+ATOM 7263  C CG1 . ILE B 1 309 ? 175.386 146.957 178.781 1.000 104.52623 ? ? ? ? ? ? 212 ILE B CG1 1 
+ATOM 7264  C CG2 . ILE B 1 309 ? 174.970 147.903 181.049 1.000 107.64594 ? ? ? ? ? ? 212 ILE B CG2 1 
+ATOM 7265  C CD1 . ILE B 1 309 ? 173.999 147.064 178.252 1.000 105.42942 ? ? ? ? ? ? 212 ILE B CD1 1 
+ATOM 7266  N N   . THR B 1 310 ? 177.975 148.026 182.024 1.000 110.53477 ? ? ? ? ? ? 213 THR B N   1 
+ATOM 7267  C CA  . THR B 1 310 ? 178.933 149.110 182.199 1.000 112.84248 ? ? ? ? ? ? 213 THR B CA  1 
+ATOM 7268  C C   . THR B 1 310 ? 180.336 148.647 181.839 1.000 118.12569 ? ? ? ? ? ? 213 THR B C   1 
+ATOM 7269  O O   . THR B 1 310 ? 181.074 149.356 181.147 1.000 125.54580 ? ? ? ? ? ? 213 THR B O   1 
+ATOM 7270  C CB  . THR B 1 310 ? 178.886 149.630 183.634 1.000 116.97726 ? ? ? ? ? ? 213 THR B CB  1 
+ATOM 7271  O OG1 . THR B 1 310 ? 177.753 150.492 183.789 1.000 125.65902 ? ? ? ? ? ? 213 THR B OG1 1 
+ATOM 7272  C CG2 . THR B 1 310 ? 180.144 150.410 183.965 1.000 114.32444 ? ? ? ? ? ? 213 THR B CG2 1 
+ATOM 7273  N N   . SER B 1 311 ? 180.708 147.442 182.275 1.000 117.92809 ? ? ? ? ? ? 214 SER B N   1 
+ATOM 7274  C CA  . SER B 1 311 ? 182.014 146.898 181.922 1.000 115.57246 ? ? ? ? ? ? 214 SER B CA  1 
+ATOM 7275  C C   . SER B 1 311 ? 182.142 146.710 180.417 1.000 120.27704 ? ? ? ? ? ? 214 SER B C   1 
+ATOM 7276  O O   . SER B 1 311 ? 183.191 147.008 179.835 1.000 124.86699 ? ? ? ? ? ? 214 SER B O   1 
+ATOM 7277  C CB  . SER B 1 311 ? 182.243 145.576 182.646 1.000 117.80596 ? ? ? ? ? ? 214 SER B CB  1 
+ATOM 7278  O OG  . SER B 1 311 ? 181.855 144.486 181.831 1.000 117.61279 ? ? ? ? ? ? 214 SER B OG  1 
+ATOM 7279  N N   . GLU B 1 312 ? 181.086 146.213 179.770 1.000 123.16735 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B N   1 
+ATOM 7280  C CA  . GLU B 1 312 ? 181.125 146.034 178.323 1.000 118.74083 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B CA  1 
+ATOM 7281  C C   . GLU B 1 312 ? 181.328 147.363 177.612 1.000 119.04401 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B C   1 
+ATOM 7282  O O   . GLU B 1 312 ? 182.118 147.455 176.666 1.000 128.49398 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B O   1 
+ATOM 7283  C CB  . GLU B 1 312 ? 179.842 145.364 177.840 1.000 116.45658 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B CB  1 
+ATOM 7284  C CG  . GLU B 1 312 ? 179.553 144.041 178.512 1.000 124.37075 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B CG  1 
+ATOM 7285  C CD  . GLU B 1 312 ? 180.207 142.879 177.803 1.000 135.10673 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B CD  1 
+ATOM 7286  O OE1 . GLU B 1 312 ? 180.900 143.115 176.792 1.000 133.50810 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B OE1 1 
+ATOM 7287  O OE2 . GLU B 1 312 ? 180.030 141.729 178.255 1.000 137.09058 ? ? ? ? ? ? 215 GLU B OE2 1 
+ATOM 7288  N N   . TYR B 1 313 ? 180.621 148.404 178.049 1.000 114.04193 ? ? ? ? ? ? 216 TYR B N   1 
+ATOM 7289  C CA  . TYR B 1 313 ? 180.817 149.721 177.458 1.000 110.96408 ? ? ? ? ? ? 216 TYR B CA  1 
+ATOM 7290  C C   . TYR B 1 313 ? 182.216 150.247 177.739 1.000 117.70121 ? ? ? ? ? ? 216 TYR B C   1 
+ATOM 7291  O O   . TYR B 1 313 ? 182.848 150.846 176.862 1.000 126.95868 ? ? ? ? ? ? 216 TYR B O   1 
+ATOM 7292  C CB  . TYR B 1 313 ? 179.765 150.694 177.983 1.000 117.62740 ? ? ? ? ? ? 216 TYR B CB  1 
+ATOM 7293  C CG  . TYR B 1 313 ? 179.767 152.025 177.275 1.000 117.28936 ? ? ? ? ? ? 216 TYR B CG  1 
+ATOM 7294  C CD1 . TYR B 1 313 ? 180.644 153.030 177.648 1.000 121.98276 ? ? ? ? ? ? 216 TYR B CD1 1 
+ATOM 7295  C CD2 . TYR B 1 313 ? 178.894 152.275 176.231 1.000 117.19155 ? ? ? ? ? ? 216 TYR B CD2 1 
+ATOM 7296  C CE1 . TYR B 1 313 ? 180.653 154.241 177.002 1.000 124.60563 ? ? ? ? ? ? 216 TYR B CE1 1 
+ATOM 7297  C CE2 . TYR B 1 313 ? 178.893 153.488 175.581 1.000 119.03051 ? ? ? ? ? ? 216 TYR B CE2 1 
+ATOM 7298  C CZ  . TYR B 1 313 ? 179.774 154.467 175.973 1.000 123.47399 ? ? ? ? ? ? 216 TYR B CZ  1 
+ATOM 7299  O OH  . TYR B 1 313 ? 179.783 155.680 175.330 1.000 128.54116 ? ? ? ? ? ? 216 TYR B OH  1 
+ATOM 7300  N N   . ARG B 1 314 ? 182.711 150.052 178.962 1.000 125.52193 ? ? ? ? ? ? 217 ARG B N   1 
+ATOM 7301  C CA  . ARG B 1 314 ? 184.057 150.509 179.287 1.000 128.11199 ? ? ? ? ? ? 217 ARG B CA  1 
+ATOM 7302  C C   . ARG B 1 314 ? 185.099 149.779 178.452 1.000 133.41474 ? ? ? ? ? ? 217 ARG B C   1 
+ATOM 7303  O O   . ARG B 1 314 ? 186.055 150.392 177.965 1.000 133.59442 ? ? ? ? ? ? 217 ARG B O   1 
+ATOM 7304  C CB  . ARG B 1 314 ? 184.332 150.319 180.778 1.000 128.99463 ? ? ? ? ? ? 217 ARG B CB  1 
+ATOM 7305  C CG  . ARG B 1 314 ? 183.486 151.194 181.682 1.000 127.36953 ? ? ? ? ? ? 217 ARG B CG  1 
+ATOM 7306  C CD  . ARG B 1 314 ? 184.241 152.420 182.139 1.000 130.48623 ? ? ? ? ? ? 217 ARG B CD  1 
+ATOM 7307  N NE  . ARG B 1 314 ? 183.438 153.242 183.035 1.000 131.29294 ? ? ? ? ? ? 217 ARG B NE  1 
+ATOM 7308  C CZ  . ARG B 1 314 ? 183.456 153.142 184.356 1.000 130.06776 ? ? ? ? ? ? 217 ARG B CZ  1 
+ATOM 7309  N NH1 . ARG B 1 314 ? 184.230 152.265 184.971 1.000 126.61647 ? ? ? ? ? ? 217 ARG B NH1 1 
+ATOM 7310  N NH2 . ARG B 1 314 ? 182.679 153.943 185.077 1.000 131.46303 ? ? ? ? ? ? 217 ARG B NH2 1 
+ATOM 7311  N N   . SER B 1 315 ? 184.929 148.468 178.272 1.000 131.62021 ? ? ? ? ? ? 218 SER B N   1 
+ATOM 7312  C CA  . SER B 1 315 ? 185.845 147.717 177.421 1.000 128.88682 ? ? ? ? ? ? 218 SER B CA  1 
+ATOM 7313  C C   . SER B 1 315 ? 185.756 148.185 175.976 1.000 129.65853 ? ? ? ? ? ? 218 SER B C   1 
+ATOM 7314  O O   . SER B 1 315 ? 186.773 148.270 175.278 1.000 130.54311 ? ? ? ? ? ? 218 SER B O   1 
+ATOM 7315  C CB  . SER B 1 315 ? 185.546 146.223 177.518 1.000 127.89684 ? ? ? ? ? ? 218 SER B CB  1 
+ATOM 7316  O OG  . SER B 1 315 ? 184.834 145.779 176.377 1.000 124.76146 ? ? ? ? ? ? 218 SER B OG  1 
+ATOM 7317  N N   . LEU B 1 316 ? 184.545 148.487 175.508 1.000 125.54957 ? ? ? ? ? ? 219 LEU B N   1 
+ATOM 7318  C CA  . LEU B 1 316 ? 184.375 148.995 174.151 1.000 121.19709 ? ? ? ? ? ? 219 LEU B CA  1 
+ATOM 7319  C C   . LEU B 1 316 ? 185.079 150.332 173.968 1.000 119.03849 ? ? ? ? ? ? 219 LEU B C   1 
+ATOM 7320  O O   . LEU B 1 316 ? 185.698 150.579 172.928 1.000 126.03694 ? ? ? ? ? ? 219 LEU B O   1 
+ATOM 7321  C CB  . LEU B 1 316 ? 182.887 149.123 173.831 1.000 123.46415 ? ? ? ? ? ? 219 LEU B CB  1 
+ATOM 7322  C CG  . LEU B 1 316 ? 182.472 149.155 172.363 1.000 120.71680 ? ? ? ? ? ? 219 LEU B CG  1 
+ATOM 7323  C CD1 . LEU B 1 316 ? 183.418 148.332 171.525 1.000 118.71889 ? ? ? ? ? ? 219 LEU B CD1 1 
+ATOM 7324  C CD2 . LEU B 1 316 ? 181.057 148.638 172.217 1.000 124.06428 ? ? ? ? ? ? 219 LEU B CD2 1 
+ATOM 7325  N N   . LYS B 1 317 ? 184.995 151.207 174.965 1.000 133.04975 ? ? ? ? ? ? 220 LYS B N   1 
+ATOM 7326  C CA  . LYS B 1 317 ? 185.601 152.528 174.881 1.000 134.32716 ? ? ? ? ? ? 220 LYS B CA  1 
+ATOM 7327  C C   . LYS B 1 317 ? 185.988 152.981 176.279 1.000 138.28164 ? ? ? ? ? ? 220 LYS B C   1 
+ATOM 7328  O O   . LYS B 1 317 ? 185.154 152.965 177.188 1.000 141.24637 ? ? ? ? ? ? 220 LYS B O   1 
+ATOM 7329  C CB  . LYS B 1 317 ? 184.640 153.533 174.242 1.000 129.20542 ? ? ? ? ? ? 220 LYS B CB  1 
+ATOM 7330  C CG  . LYS B 1 317 ? 185.195 154.939 174.136 1.000 130.33926 ? ? ? ? ? ? 220 LYS B CG  1 
+ATOM 7331  C CD  . LYS B 1 317 ? 184.079 155.970 174.098 1.000 136.02836 ? ? ? ? ? ? 220 LYS B CD  1 
+ATOM 7332  C CE  . LYS B 1 317 ? 183.036 155.619 173.050 1.000 138.45721 ? ? ? ? ? ? 220 LYS B CE  1 
+ATOM 7333  N NZ  . LYS B 1 317 ? 182.045 156.713 172.861 1.000 136.81223 ? ? ? ? ? ? 220 LYS B NZ  1 
+ATOM 7334  N N   . LYS B 1 318 ? 187.245 153.391 176.445 1.000 137.57469 ? ? ? ? ? ? 221 LYS B N   1 
+ATOM 7335  C CA  . LYS B 1 318 ? 187.745 153.841 177.743 1.000 137.72348 ? ? ? ? ? ? 221 LYS B CA  1 
+ATOM 7336  C C   . LYS B 1 318 ? 187.179 155.227 178.037 1.000 136.45569 ? ? ? ? ? ? 221 LYS B C   1 
+ATOM 7337  O O   . LYS B 1 318 ? 187.872 156.246 178.003 1.000 134.60729 ? ? ? ? ? ? 221 LYS B O   1 
+ATOM 7338  C CB  . LYS B 1 318 ? 189.271 153.846 177.765 1.000 137.89688 ? ? ? ? ? ? 221 LYS B CB  1 
+ATOM 7339  C CG  . LYS B 1 318 ? 189.947 153.399 179.079 1.000 139.59126 ? ? ? ? ? ? 221 LYS B CG  1 
+ATOM 7340  C CD  . LYS B 1 318 ? 189.306 152.221 179.840 1.000 139.28284 ? ? ? ? ? ? 221 LYS B CD  1 
+ATOM 7341  C CE  . LYS B 1 318 ? 188.948 151.020 178.963 1.000 138.74312 ? ? ? ? ? ? 221 LYS B CE  1 
+ATOM 7342  N NZ  . LYS B 1 318 ? 188.270 149.944 179.739 1.000 136.86987 ? ? ? ? ? ? 221 LYS B NZ  1 
+ATOM 7343  N N   . GLU B 1 319 ? 185.885 155.255 178.336 1.000 152.03771 ? ? ? ? ? ? 222 GLU B N   1 
+ATOM 7344  C CA  . GLU B 1 319 ? 185.183 156.463 178.739 1.000 153.25597 ? ? ? ? ? ? 222 GLU B CA  1 
+ATOM 7345  C C   . GLU B 1 319 ? 184.602 156.247 180.127 1.000 154.92968 ? ? ? ? ? ? 222 GLU B C   1 
+ATOM 7346  O O   . GLU B 1 319 ? 184.092 155.165 180.433 1.000 156.53875 ? ? ? ? ? ? 222 GLU B O   1 
+ATOM 7347  C CB  . GLU B 1 319 ? 184.069 156.819 177.751 1.000 151.56597 ? ? ? ? ? ? 222 GLU B CB  1 
+ATOM 7348  C CG  . GLU B 1 319 ? 183.841 158.311 177.576 1.000 151.87045 ? ? ? ? ? ? 222 GLU B CG  1 
+ATOM 7349  C CD  . GLU B 1 319 ? 182.529 158.620 176.884 1.000 154.73338 ? ? ? ? ? ? 222 GLU B CD  1 
+ATOM 7350  O OE1 . GLU B 1 319 ? 182.068 157.784 176.079 1.000 154.48329 ? ? ? ? ? ? 222 GLU B OE1 1 
+ATOM 7351  O OE2 . GLU B 1 319 ? 181.960 159.702 177.140 1.000 157.27210 ? ? ? ? ? ? 222 GLU B OE2 1 
+ATOM 7352  N N   . GLU B 1 320 ? 184.690 157.273 180.972 1.000 159.28082 ? ? ? ? ? ? 223 GLU B N   1 
+ATOM 7353  C CA  . GLU B 1 320 ? 184.226 157.167 182.354 1.000 158.96131 ? ? ? ? ? ? 223 GLU B CA  1 
+ATOM 7354  C C   . GLU B 1 320 ? 182.745 157.530 182.411 1.000 157.12853 ? ? ? ? ? ? 223 GLU B C   1 
+ATOM 7355  O O   . GLU B 1 320 ? 182.353 158.679 182.631 1.000 157.70840 ? ? ? ? ? ? 223 GLU B O   1 
+ATOM 7356  C CB  . GLU B 1 320 ? 185.061 158.047 183.273 1.000 158.92614 ? ? ? ? ? ? 223 GLU B CB  1 
+ATOM 7357  C CG  . GLU B 1 320 ? 185.042 157.600 184.723 1.000 160.00308 ? ? ? ? ? ? 223 GLU B CG  1 
+ATOM 7358  C CD  . GLU B 1 320 ? 186.049 156.503 185.014 1.000 163.11071 ? ? ? ? ? ? 223 GLU B CD  1 
+ATOM 7359  O OE1 . GLU B 1 320 ? 186.411 155.753 184.083 1.000 161.99977 ? ? ? ? ? ? 223 GLU B OE1 1 
+ATOM 7360  O OE2 . GLU B 1 320 ? 186.476 156.384 186.179 1.000 163.56693 ? ? ? ? ? ? 223 GLU B OE2 1 
+ATOM 7361  N N   . VAL B 1 321 ? 181.907 156.516 182.201 1.000 134.30897 ? ? ? ? ? ? 224 VAL B N   1 
+ATOM 7362  C CA  . VAL B 1 321 ? 180.460 156.640 182.307 1.000 135.08604 ? ? ? ? ? ? 224 VAL B CA  1 
+ATOM 7363  C C   . VAL B 1 321 ? 179.933 155.428 183.062 1.000 137.28039 ? ? ? ? ? ? 224 VAL B C   1 
+ATOM 7364  O O   . VAL B 1 321 ? 180.652 154.460 183.312 1.000 135.11714 ? ? ? ? ? ? 224 VAL B O   1 
+ATOM 7365  C CB  . VAL B 1 321 ? 179.769 156.740 180.932 1.000 133.94956 ? ? ? ? ? ? 224 VAL B CB  1 
+ATOM 7366  C CG1 . VAL B 1 321 ? 180.218 157.984 180.188 1.000 134.70958 ? ? ? ? ? ? 224 VAL B CG1 1 
+ATOM 7367  C CG2 . VAL B 1 321 ? 180.044 155.497 180.125 1.000 134.27973 ? ? ? ? ? ? 224 VAL B CG2 1 
+ATOM 7368  N N   . SER B 1 322 ? 178.657 155.497 183.427 1.000 139.54038 ? ? ? ? ? ? 225 SER B N   1 
+ATOM 7369  C CA  . SER B 1 322 ? 177.956 154.373 184.024 1.000 135.24950 ? ? ? ? ? ? 225 SER B CA  1 
+ATOM 7370  C C   . SER B 1 322 ? 176.584 154.267 183.382 1.000 132.90648 ? ? ? ? ? ? 225 SER B C   1 
+ATOM 7371  O O   . SER B 1 322 ? 176.031 155.258 182.902 1.000 140.47492 ? ? ? ? ? ? 225 SER B O   1 
+ATOM 7372  C CB  . SER B 1 322 ? 177.821 154.525 185.542 1.000 137.86417 ? ? ? ? ? ? 225 SER B CB  1 
+ATOM 7373  O OG  . SER B 1 322 ? 178.994 155.087 186.099 1.000 144.64354 ? ? ? ? ? ? 225 SER B OG  1 
+ATOM 7374  N N   . ILE B 1 323 ? 176.041 153.055 183.370 1.000 115.50897 ? ? ? ? ? ? 226 ILE B N   1 
+ATOM 7375  C CA  . ILE B 1 323 ? 174.752 152.776 182.750 1.000 117.51966 ? ? ? ? ? ? 226 ILE B CA  1 
+ATOM 7376  C C   . ILE B 1 323 ? 173.766 152.421 183.849 1.000 123.52129 ? ? ? ? ? ? 226 ILE B C   1 
+ATOM 7377  O O   . ILE B 1 323 ? 174.064 151.588 184.713 1.000 128.79791 ? ? ? ? ? ? 226 ILE B O   1 
+ATOM 7378  C CB  . ILE B 1 323 ? 174.853 151.645 181.714 1.000 115.78420 ? ? ? ? ? ? 226 ILE B CB  1 
+ATOM 7379  C CG1 . ILE B 1 323 ? 176.014 151.901 180.752 1.000 121.94854 ? ? ? ? ? ? 226 ILE B CG1 1 
+ATOM 7380  C CG2 . ILE B 1 323 ? 173.554 151.516 180.946 1.000 114.31991 ? ? ? ? ? ? 226 ILE B CG2 1 
+ATOM 7381  C CD1 . ILE B 1 323 ? 176.051 153.299 180.185 1.000 122.78037 ? ? ? ? ? ? 226 ILE B CD1 1 
+ATOM 7382  N N   . GLU B 1 324 ? 172.601 153.061 183.826 1.000 127.79541 ? ? ? ? ? ? 227 GLU B N   1 
+ATOM 7383  C CA  . GLU B 1 324 ? 171.572 152.850 184.831 1.000 120.29950 ? ? ? ? ? ? 227 GLU B CA  1 
+ATOM 7384  C C   . GLU B 1 324 ? 170.246 152.562 184.149 1.000 123.04649 ? ? ? ? ? ? 227 GLU B C   1 
+ATOM 7385  O O   . GLU B 1 324 ? 169.915 153.177 183.133 1.000 129.24150 ? ? ? ? ? ? 227 GLU B O   1 
+ATOM 7386  C CB  . GLU B 1 324 ? 171.432 154.068 185.743 1.000 124.19763 ? ? ? ? ? ? 227 GLU B CB  1 
+ATOM 7387  C CG  . GLU B 1 324 ? 172.747 154.588 186.285 1.000 131.89294 ? ? ? ? ? ? 227 GLU B CG  1 
+ATOM 7388  C CD  . GLU B 1 324 ? 172.791 154.592 187.797 1.000 138.78740 ? ? ? ? ? ? 227 GLU B CD  1 
+ATOM 7389  O OE1 . GLU B 1 324 ? 171.746 154.861 188.422 1.000 140.25617 ? ? ? ? ? ? 227 GLU B OE1 1 
+ATOM 7390  O OE2 . GLU B 1 324 ? 173.872 154.323 188.362 1.000 136.94601 ? ? ? ? ? ? 227 GLU B OE2 1 
+ATOM 7391  N N   . LEU B 1 325 ? 169.494 151.622 184.711 1.000 112.54881 ? ? ? ? ? ? 228 LEU B N   1 
+ATOM 7392  C CA  . LEU B 1 325 ? 168.157 151.289 184.230 1.000 115.86523 ? ? ? ? ? ? 228 LEU B CA  1 
+ATOM 7393  C C   . LEU B 1 325 ? 167.151 152.003 185.120 1.000 118.87758 ? ? ? ? ? ? 228 LEU B C   1 
+ATOM 7394  O O   . LEU B 1 325 ? 166.908 151.586 186.254 1.000 123.73199 ? ? ? ? ? ? 228 LEU B O   1 
+ATOM 7395  C CB  . LEU B 1 325 ? 167.926 149.784 184.249 1.000 113.42192 ? ? ? ? ? ? 228 LEU B CB  1 
+ATOM 7396  C CG  . LEU B 1 325 ? 168.668 148.937 183.226 1.000 115.93320 ? ? ? ? ? ? 228 LEU B CG  1 
+ATOM 7397  C CD1 . LEU B 1 325 ? 168.164 147.514 183.303 1.000 120.40356 ? ? ? ? ? ? 228 LEU B CD1 1 
+ATOM 7398  C CD2 . LEU B 1 325 ? 168.466 149.503 181.843 1.000 118.79887 ? ? ? ? ? ? 228 LEU B CD2 1 
+ATOM 7399  N N   . LYS B 1 326 ? 166.558 153.072 184.604 1.000 105.68015 ? ? ? ? ? ? 229 LYS B N   1 
+ATOM 7400  C CA  . LYS B 1 326 ? 165.581 153.851 185.344 1.000 99.96827  ? ? ? ? ? ? 229 LYS B CA  1 
+ATOM 7401  C C   . LYS B 1 326 ? 164.291 153.951 184.546 1.000 106.24800 ? ? ? ? ? ? 229 LYS B C   1 
+ATOM 7402  O O   . LYS B 1 326 ? 164.305 153.970 183.313 1.000 117.66980 ? ? ? ? ? ? 229 LYS B O   1 
+ATOM 7403  C CB  . LYS B 1 326 ? 166.111 155.249 185.661 1.000 105.11799 ? ? ? ? ? ? 229 LYS B CB  1 
+ATOM 7404  C CG  . LYS B 1 326 ? 167.404 155.252 186.450 1.000 109.91689 ? ? ? ? ? ? 229 LYS B CG  1 
+ATOM 7405  C CD  . LYS B 1 326 ? 167.330 154.326 187.651 1.000 114.84774 ? ? ? ? ? ? 229 LYS B CD  1 
+ATOM 7406  C CE  . LYS B 1 326 ? 168.119 154.860 188.831 1.000 110.63403 ? ? ? ? ? ? 229 LYS B CE  1 
+ATOM 7407  N NZ  . LYS B 1 326 ? 167.987 156.330 188.968 1.000 114.49170 ? ? ? ? ? ? 229 LYS B NZ  1 
+ATOM 7408  N N   . SER B 1 327 ? 163.173 154.001 185.262 1.000 115.01421 ? ? ? ? ? ? 230 SER B N   1 
+ATOM 7409  C CA  . SER B 1 327 ? 161.878 154.124 184.613 1.000 114.28802 ? ? ? ? ? ? 230 SER B CA  1 
+ATOM 7410  C C   . SER B 1 327 ? 161.751 155.482 183.937 1.000 117.43586 ? ? ? ? ? ? 230 SER B C   1 
+ATOM 7411  O O   . SER B 1 327 ? 162.124 156.512 184.502 1.000 120.55913 ? ? ? ? ? ? 230 SER B O   1 
+ATOM 7412  C CB  . SER B 1 327 ? 160.754 153.936 185.627 1.000 115.66628 ? ? ? ? ? ? 230 SER B CB  1 
+ATOM 7413  O OG  . SER B 1 327 ? 159.492 153.993 184.993 1.000 124.24566 ? ? ? ? ? ? 230 SER B OG  1 
+ATOM 7414  N N   . GLU B 1 328 ? 161.221 155.476 182.714 1.000 124.73890 ? ? ? ? ? ? 231 GLU B N   1 
+ATOM 7415  C CA  . GLU B 1 328 ? 161.113 156.715 181.952 1.000 121.27599 ? ? ? ? ? ? 231 GLU B CA  1 
+ATOM 7416  C C   . GLU B 1 328 ? 160.151 157.694 182.610 1.000 128.73739 ? ? ? ? ? ? 231 GLU B C   1 
+ATOM 7417  O O   . GLU B 1 328 ? 160.431 158.895 182.677 1.000 133.91614 ? ? ? ? ? ? 231 GLU B O   1 
+ATOM 7418  C CB  . GLU B 1 328 ? 160.678 156.409 180.522 1.000 127.07396 ? ? ? ? ? ? 231 GLU B CB  1 
+ATOM 7419  C CG  . GLU B 1 328 ? 160.254 157.625 179.731 1.000 131.16693 ? ? ? ? ? ? 231 GLU B CG  1 
+ATOM 7420  C CD  . GLU B 1 328 ? 160.855 157.649 178.343 1.000 137.09286 ? ? ? ? ? ? 231 GLU B CD  1 
+ATOM 7421  O OE1 . GLU B 1 328 ? 161.077 156.562 177.772 1.000 138.61161 ? ? ? ? ? ? 231 GLU B OE1 1 
+ATOM 7422  O OE2 . GLU B 1 328 ? 161.105 158.755 177.821 1.000 137.79345 ? ? ? ? ? ? 231 GLU B OE2 1 
+ATOM 7423  N N   . MET B 1 329 ? 159.011 157.203 183.101 1.000 122.30209 ? ? ? ? ? ? 232 MET B N   1 
+ATOM 7424  C CA  . MET B 1 329 ? 158.049 158.089 183.748 1.000 116.27718 ? ? ? ? ? ? 232 MET B CA  1 
+ATOM 7425  C C   . MET B 1 329 ? 158.638 158.722 184.999 1.000 116.78221 ? ? ? ? ? ? 232 MET B C   1 
+ATOM 7426  O O   . MET B 1 329 ? 158.452 159.919 185.243 1.000 120.84400 ? ? ? ? ? ? 232 MET B O   1 
+ATOM 7427  C CB  . MET B 1 329 ? 156.773 157.326 184.095 1.000 116.34139 ? ? ? ? ? ? 232 MET B CB  1 
+ATOM 7428  C CG  . MET B 1 329 ? 155.684 158.194 184.706 1.000 116.28759 ? ? ? ? ? ? 232 MET B CG  1 
+ATOM 7429  S SD  . MET B 1 329 ? 155.753 158.314 186.503 1.000 129.40701 ? ? ? ? ? ? 232 MET B SD  1 
+ATOM 7430  C CE  . MET B 1 329 ? 154.485 157.149 186.977 1.000 117.39968 ? ? ? ? ? ? 232 MET B CE  1 
+ATOM 7431  N N   . ALA B 1 330 ? 159.348 157.935 185.806 1.000 103.68865 ? ? ? ? ? ? 233 ALA B N   1 
+ATOM 7432  C CA  . ALA B 1 330 ? 159.902 158.460 187.047 1.000 103.34811 ? ? ? ? ? ? 233 ALA B CA  1 
+ATOM 7433  C C   . ALA B 1 330 ? 160.955 159.526 186.787 1.000 107.70915 ? ? ? ? ? ? 233 ALA B C   1 
+ATOM 7434  O O   . ALA B 1 330 ? 161.234 160.349 187.664 1.000 113.15744 ? ? ? ? ? ? 233 ALA B O   1 
+ATOM 7435  C CB  . ALA B 1 330 ? 160.487 157.324 187.881 1.000 105.18535 ? ? ? ? ? ? 233 ALA B CB  1 
+ATOM 7436  N N   . ILE B 1 331 ? 161.550 159.528 185.597 1.000 107.86666 ? ? ? ? ? ? 234 ILE B N   1 
+ATOM 7437  C CA  . ILE B 1 331 ? 162.541 160.544 185.264 1.000 108.70734 ? ? ? ? ? ? 234 ILE B CA  1 
+ATOM 7438  C C   . ILE B 1 331 ? 161.862 161.829 184.812 1.000 112.05081 ? ? ? ? ? ? 234 ILE B C   1 
+ATOM 7439  O O   . ILE B 1 331 ? 162.235 162.928 185.235 1.000 116.94599 ? ? ? ? ? ? 234 ILE B O   1 
+ATOM 7440  C CB  . ILE B 1 331 ? 163.510 160.011 184.195 1.000 107.44409 ? ? ? ? ? ? 234 ILE B CB  1 
+ATOM 7441  C CG1 . ILE B 1 331 ? 164.370 158.889 184.773 1.000 108.35526 ? ? ? ? ? ? 234 ILE B CG1 1 
+ATOM 7442  C CG2 . ILE B 1 331 ? 164.379 161.130 183.659 1.000 109.81014 ? ? ? ? ? ? 234 ILE B CG2 1 
+ATOM 7443  C CD1 . ILE B 1 331 ? 165.506 159.376 185.634 1.000 111.51450 ? ? ? ? ? ? 234 ILE B CD1 1 
+ATOM 7444  N N   . LYS B 1 332 ? 160.857 161.713 183.949 1.000 109.13379 ? ? ? ? ? ? 235 LYS B N   1 
+ATOM 7445  C CA  . LYS B 1 332 ? 160.177 162.872 183.389 1.000 109.42026 ? ? ? ? ? ? 235 LYS B CA  1 
+ATOM 7446  C C   . LYS B 1 332 ? 158.954 163.298 184.189 1.000 114.98117 ? ? ? ? ? ? 235 LYS B C   1 
+ATOM 7447  O O   . LYS B 1 332 ? 158.347 164.321 183.860 1.000 118.38775 ? ? ? ? ? ? 235 LYS B O   1 
+ATOM 7448  C CB  . LYS B 1 332 ? 159.761 162.588 181.946 1.000 110.08217 ? ? ? ? ? ? 235 LYS B CB  1 
+ATOM 7449  C CG  . LYS B 1 332 ? 160.865 162.015 181.089 1.000 114.14723 ? ? ? ? ? ? 235 LYS B CG  1 
+ATOM 7450  C CD  . LYS B 1 332 ? 160.291 161.258 179.913 1.000 119.57463 ? ? ? ? ? ? 235 LYS B CD  1 
+ATOM 7451  C CE  . LYS B 1 332 ? 160.302 162.104 178.658 1.000 117.07833 ? ? ? ? ? ? 235 LYS B CE  1 
+ATOM 7452  N NZ  . LYS B 1 332 ? 160.337 161.260 177.436 1.000 118.56201 ? ? ? ? ? ? 235 LYS B NZ  1 
+ATOM 7453  N N   . GLY B 1 333 ? 158.578 162.553 185.217 1.000 114.45777 ? ? ? ? ? ? 236 GLY B N   1 
+ATOM 7454  C CA  . GLY B 1 333 ? 157.415 162.889 186.009 1.000 105.91774 ? ? ? ? ? ? 236 GLY B CA  1 
+ATOM 7455  C C   . GLY B 1 333 ? 156.157 162.194 185.521 1.000 108.54847 ? ? ? ? ? ? 236 GLY B C   1 
+ATOM 7456  O O   . GLY B 1 333 ? 156.067 161.713 184.394 1.000 117.41404 ? ? ? ? ? ? 236 GLY B O   1 
+ATOM 7457  N N   . PHE B 1 334 ? 155.161 162.149 186.409 1.000 115.11442 ? ? ? ? ? ? 237 PHE B N   1 
+ATOM 7458  C CA  . PHE B 1 334 ? 153.908 161.475 186.090 1.000 112.42620 ? ? ? ? ? ? 237 PHE B CA  1 
+ATOM 7459  C C   . PHE B 1 334 ? 153.190 162.138 184.926 1.000 114.49458 ? ? ? ? ? ? 237 PHE B C   1 
+ATOM 7460  O O   . PHE B 1 334 ? 152.444 161.476 184.198 1.000 117.43789 ? ? ? ? ? ? 237 PHE B O   1 
+ATOM 7461  C CB  . PHE B 1 334 ? 152.998 161.455 187.315 1.000 108.90585 ? ? ? ? ? ? 237 PHE B CB  1 
+ATOM 7462  C CG  . PHE B 1 334 ? 152.372 162.783 187.621 1.000 117.17040 ? ? ? ? ? ? 237 PHE B CG  1 
+ATOM 7463  C CD1 . PHE B 1 334 ? 153.087 163.762 188.282 1.000 119.91199 ? ? ? ? ? ? 237 PHE B CD1 1 
+ATOM 7464  C CD2 . PHE B 1 334 ? 151.071 163.054 187.242 1.000 118.06429 ? ? ? ? ? ? 237 PHE B CD2 1 
+ATOM 7465  C CE1 . PHE B 1 334 ? 152.515 164.981 188.562 1.000 120.42587 ? ? ? ? ? ? 237 PHE B CE1 1 
+ATOM 7466  C CE2 . PHE B 1 334 ? 150.496 164.272 187.519 1.000 117.97346 ? ? ? ? ? ? 237 PHE B CE2 1 
+ATOM 7467  C CZ  . PHE B 1 334 ? 151.219 165.236 188.180 1.000 120.38994 ? ? ? ? ? ? 237 PHE B CZ  1 
+ATOM 7468  N N   . PHE B 1 335 ? 153.394 163.441 184.741 1.000 120.25562 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B N   1 
+ATOM 7469  C CA  . PHE B 1 335 ? 152.690 164.171 183.697 1.000 117.01203 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CA  1 
+ATOM 7470  C C   . PHE B 1 335 ? 153.064 163.703 182.300 1.000 118.26852 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B C   1 
+ATOM 7471  O O   . PHE B 1 335 ? 152.297 163.929 181.361 1.000 123.44445 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B O   1 
+ATOM 7472  C CB  . PHE B 1 335 ? 152.976 165.663 183.829 1.000 119.37881 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CB  1 
+ATOM 7473  C CG  . PHE B 1 335 ? 152.074 166.525 183.007 1.000 124.83462 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CG  1 
+ATOM 7474  C CD1 . PHE B 1 335 ? 150.789 166.802 183.429 1.000 123.39265 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CD1 1 
+ATOM 7475  C CD2 . PHE B 1 335 ? 152.507 167.052 181.805 1.000 127.35375 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CD2 1 
+ATOM 7476  C CE1 . PHE B 1 335 ? 149.960 167.595 182.675 1.000 122.81014 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CE1 1 
+ATOM 7477  C CE2 . PHE B 1 335 ? 151.679 167.847 181.046 1.000 124.22983 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CE2 1 
+ATOM 7478  C CZ  . PHE B 1 335 ? 150.403 168.118 181.481 1.000 125.99355 ? ? ? ? ? ? 238 PHE B CZ  1 
+ATOM 7479  N N   . SER B 1 336 ? 154.215 163.055 182.142 1.000 117.68322 ? ? ? ? ? ? 239 SER B N   1 
+ATOM 7480  C CA  . SER B 1 336 ? 154.701 162.734 180.806 1.000 114.16505 ? ? ? ? ? ? 239 SER B CA  1 
+ATOM 7481  C C   . SER B 1 336 ? 153.847 161.667 180.133 1.000 117.34535 ? ? ? ? ? ? 239 SER B C   1 
+ATOM 7482  O O   . SER B 1 336 ? 153.755 161.631 178.902 1.000 122.41651 ? ? ? ? ? ? 239 SER B O   1 
+ATOM 7483  C CB  . SER B 1 336 ? 156.158 162.286 180.876 1.000 121.14164 ? ? ? ? ? ? 239 SER B CB  1 
+ATOM 7484  O OG  . SER B 1 336 ? 156.265 161.013 181.483 1.000 127.01335 ? ? ? ? ? ? 239 SER B OG  1 
+ATOM 7485  N N   . ASP B 1 337 ? 153.219 160.785 180.911 1.000 120.75963 ? ? ? ? ? ? 240 ASP B N   1 
+ATOM 7486  C CA  . ASP B 1 337 ? 152.515 159.649 180.329 1.000 121.50985 ? ? ? ? ? ? 240 ASP B CA  1 
+ATOM 7487  C C   . ASP B 1 337 ? 151.115 159.479 180.904 1.000 121.74474 ? ? ? ? ? ? 240 ASP B C   1 
+ATOM 7488  O O   . ASP B 1 337 ? 150.585 158.367 180.930 1.000 124.50432 ? ? ? ? ? ? 240 ASP B O   1 
+ATOM 7489  C CB  . ASP B 1 337 ? 153.317 158.362 180.513 1.000 122.72476 ? ? ? ? ? ? 240 ASP B CB  1 
+ATOM 7490  C CG  . ASP B 1 337 ? 153.480 157.980 181.967 1.000 131.83700 ? ? ? ? ? ? 240 ASP B CG  1 
+ATOM 7491  O OD1 . ASP B 1 337 ? 153.140 158.798 182.845 1.000 137.17010 ? ? ? ? ? ? 240 ASP B OD1 1 
+ATOM 7492  O OD2 . ASP B 1 337 ? 153.945 156.854 182.234 1.000 137.69040 ? ? ? ? ? ? 240 ASP B OD2 1 
+ATOM 7493  N N   . ILE B 1 338 ? 150.502 160.557 181.369 1.000 108.76976 ? ? ? ? ? ? 241 ILE B N   1 
+ATOM 7494  C CA  . ILE B 1 338 ? 149.143 160.475 181.888 1.000 107.25121 ? ? ? ? ? ? 241 ILE B CA  1 
+ATOM 7495  C C   . ILE B 1 338 ? 148.170 160.418 180.717 1.000 112.66517 ? ? ? ? ? ? 241 ILE B C   1 
+ATOM 7496  O O   . ILE B 1 338 ? 148.281 161.191 179.759 1.000 122.19146 ? ? ? ? ? ? 241 ILE B O   1 
+ATOM 7497  C CB  . ILE B 1 338 ? 148.849 161.653 182.832 1.000 105.70630 ? ? ? ? ? ? 241 ILE B CB  1 
+ATOM 7498  C CG1 . ILE B 1 338 ? 147.539 161.426 183.581 1.000 111.82942 ? ? ? ? ? ? 241 ILE B CG1 1 
+ATOM 7499  C CG2 . ILE B 1 338 ? 148.845 162.981 182.095 1.000 108.59391 ? ? ? ? ? ? 241 ILE B CG2 1 
+ATOM 7500  C CD1 . ILE B 1 338 ? 147.135 162.592 184.438 1.000 115.32246 ? ? ? ? ? ? 241 ILE B CD1 1 
+ATOM 7501  N N   . ILE B 1 339 ? 147.244 159.463 180.764 1.000 111.56079 ? ? ? ? ? ? 242 ILE B N   1 
+ATOM 7502  C CA  . ILE B 1 339 ? 146.288 159.267 179.671 1.000 112.55725 ? ? ? ? ? ? 242 ILE B CA  1 
+ATOM 7503  C C   . ILE B 1 339 ? 144.926 158.941 180.249 1.000 114.16150 ? ? ? ? ? ? 242 ILE B C   1 
+ATOM 7504  O O   . ILE B 1 339 ? 144.804 158.406 181.359 1.000 119.98989 ? ? ? ? ? ? 242 ILE B O   1 
+ATOM 7505  C CB  . ILE B 1 339 ? 146.727 158.135 178.719 1.000 116.19586 ? ? ? ? ? ? 242 ILE B CB  1 
+ATOM 7506  C CG1 . ILE B 1 339 ? 146.957 156.841 179.492 1.000 114.86901 ? ? ? ? ? ? 242 ILE B CG1 1 
+ATOM 7507  C CG2 . ILE B 1 339 ? 147.971 158.525 177.945 1.000 112.98538 ? ? ? ? ? ? 242 ILE B CG2 1 
+ATOM 7508  C CD1 . ILE B 1 339 ? 146.850 155.609 178.638 1.000 112.32692 ? ? ? ? ? ? 242 ILE B CD1 1 
+ATOM 7509  N N   . PRO B 1 340 ? 143.867 159.263 179.509 1.000 106.20994 ? ? ? ? ? ? 243 PRO B N   1 
+ATOM 7510  C CA  . PRO B 1 340 ? 142.520 158.935 179.980 1.000 104.03063 ? ? ? ? ? ? 243 PRO B CA  1 
+ATOM 7511  C C   . PRO B 1 340 ? 142.217 157.453 179.840 1.000 107.96094 ? ? ? ? ? ? 243 PRO B C   1 
+ATOM 7512  O O   . PRO B 1 340 ? 142.650 156.789 178.897 1.000 112.73331 ? ? ? ? ? ? 243 PRO B O   1 
+ATOM 7513  C CB  . PRO B 1 340 ? 141.616 159.773 179.073 1.000 101.52485 ? ? ? ? ? ? 243 PRO B CB  1 
+ATOM 7514  C CG  . PRO B 1 340 ? 142.399 159.932 177.831 1.000 107.11530 ? ? ? ? ? ? 243 PRO B CG  1 
+ATOM 7515  C CD  . PRO B 1 340 ? 143.835 160.028 178.251 1.000 107.92334 ? ? ? ? ? ? 243 PRO B CD  1 
+ATOM 7516  N N   . TYR B 1 341 ? 141.453 156.940 180.800 1.000 119.84709 ? ? ? ? ? ? 244 TYR B N   1 
+ATOM 7517  C CA  . TYR B 1 341 ? 141.027 155.548 180.813 1.000 115.26106 ? ? ? ? ? ? 244 TYR B CA  1 
+ATOM 7518  C C   . TYR B 1 341 ? 139.519 155.497 180.984 1.000 124.18634 ? ? ? ? ? ? 244 TYR B C   1 
+ATOM 7519  O O   . TYR B 1 341 ? 138.976 156.136 181.890 1.000 130.59517 ? ? ? ? ? ? 244 TYR B O   1 
+ATOM 7520  C CB  . TYR B 1 341 ? 141.707 154.770 181.941 1.000 121.78170 ? ? ? ? ? ? 244 TYR B CB  1 
+ATOM 7521  C CG  . TYR B 1 341 ? 143.087 154.271 181.599 1.000 120.13529 ? ? ? ? ? ? 244 TYR B CG  1 
+ATOM 7522  C CD1 . TYR B 1 341 ? 143.262 153.138 180.823 1.000 122.27087 ? ? ? ? ? ? 244 TYR B CD1 1 
+ATOM 7523  C CD2 . TYR B 1 341 ? 144.215 154.932 182.053 1.000 119.78696 ? ? ? ? ? ? 244 TYR B CD2 1 
+ATOM 7524  C CE1 . TYR B 1 341 ? 144.519 152.679 180.509 1.000 125.47405 ? ? ? ? ? ? 244 TYR B CE1 1 
+ATOM 7525  C CE2 . TYR B 1 341 ? 145.475 154.482 181.744 1.000 120.85979 ? ? ? ? ? ? 244 TYR B CE2 1 
+ATOM 7526  C CZ  . TYR B 1 341 ? 145.622 153.355 180.973 1.000 126.69594 ? ? ? ? ? ? 244 TYR B CZ  1 
+ATOM 7527  O OH  . TYR B 1 341 ? 146.880 152.900 180.661 1.000 130.18731 ? ? ? ? ? ? 244 TYR B OH  1 
+ATOM 7528  N N   . ILE B 1 342 ? 138.849 154.739 180.126 1.000 135.52552 ? ? ? ? ? ? 245 ILE B N   1 
+ATOM 7529  C CA  . ILE B 1 342 ? 137.405 154.561 180.218 1.000 131.16908 ? ? ? ? ? ? 245 ILE B CA  1 
+ATOM 7530  C C   . ILE B 1 342 ? 137.128 153.416 181.178 1.000 129.62263 ? ? ? ? ? ? 245 ILE B C   1 
+ATOM 7531  O O   . ILE B 1 342 ? 137.506 152.270 180.916 1.000 136.79446 ? ? ? ? ? ? 245 ILE B O   1 
+ATOM 7532  C CB  . ILE B 1 342 ? 136.784 154.287 178.842 1.000 132.43925 ? ? ? ? ? ? 245 ILE B CB  1 
+ATOM 7533  C CG1 . ILE B 1 342 ? 137.051 155.456 177.895 1.000 135.82342 ? ? ? ? ? ? 245 ILE B CG1 1 
+ATOM 7534  C CG2 . ILE B 1 342 ? 135.296 154.041 178.976 1.000 130.07044 ? ? ? ? ? ? 245 ILE B CG2 1 
+ATOM 7535  C CD1 . ILE B 1 342 ? 137.904 155.092 176.708 1.000 138.89596 ? ? ? ? ? ? 245 ILE B CD1 1 
+ATOM 7536  N N   . LYS B 1 343 ? 136.465 153.722 182.287 1.000 140.89117 ? ? ? ? ? ? 246 LYS B N   1 
+ATOM 7537  C CA  . LYS B 1 343 ? 136.171 152.742 183.323 1.000 144.51373 ? ? ? ? ? ? 246 LYS B CA  1 
+ATOM 7538  C C   . LYS B 1 343 ? 134.670 152.511 183.375 1.000 143.23721 ? ? ? ? ? ? 246 LYS B C   1 
+ATOM 7539  O O   . LYS B 1 343 ? 133.902 153.453 183.593 1.000 144.63714 ? ? ? ? ? ? 246 LYS B O   1 
+ATOM 7540  C CB  . LYS B 1 343 ? 136.684 153.213 184.684 1.000 145.43864 ? ? ? ? ? ? 246 LYS B CB  1 
+ATOM 7541  C CG  . LYS B 1 343 ? 136.008 152.535 185.862 1.000 145.14888 ? ? ? ? ? ? 246 LYS B CG  1 
+ATOM 7542  C CD  . LYS B 1 343 ? 136.390 153.195 187.174 1.000 146.07465 ? ? ? ? ? ? 246 LYS B CD  1 
+ATOM 7543  C CE  . LYS B 1 343 ? 137.874 153.048 187.462 1.000 148.11275 ? ? ? ? ? ? 246 LYS B CE  1 
+ATOM 7544  N NZ  . LYS B 1 343 ? 138.391 151.712 187.061 1.000 149.86249 ? ? ? ? ? ? 246 LYS B NZ  1 
+ATOM 7545  N N   . LYS B 1 344 ? 134.256 151.265 183.171 1.000 158.12390 ? ? ? ? ? ? 247 LYS B N   1 
+ATOM 7546  C CA  . LYS B 1 344 ? 132.861 150.908 183.377 1.000 161.25533 ? ? ? ? ? ? 247 LYS B CA  1 
+ATOM 7547  C C   . LYS B 1 344 ? 132.541 150.935 184.864 1.000 162.65984 ? ? ? ? ? ? 247 LYS B C   1 
+ATOM 7548  O O   . LYS B 1 344 ? 133.327 150.467 185.693 1.000 162.31913 ? ? ? ? ? ? 247 LYS B O   1 
+ATOM 7549  C CB  . LYS B 1 344 ? 132.569 149.525 182.800 1.000 159.36029 ? ? ? ? ? ? 247 LYS B CB  1 
+ATOM 7550  C CG  . LYS B 1 344 ? 133.041 149.336 181.371 1.000 158.88212 ? ? ? ? ? ? 247 LYS B CG  1 
+ATOM 7551  C CD  . LYS B 1 344 ? 132.246 150.196 180.407 1.000 162.14035 ? ? ? ? ? ? 247 LYS B CD  1 
+ATOM 7552  C CE  . LYS B 1 344 ? 130.812 149.709 180.288 1.000 161.61206 ? ? ? ? ? ? 247 LYS B CE  1 
+ATOM 7553  N NZ  . LYS B 1 344 ? 130.077 150.404 179.196 1.000 160.66913 ? ? ? ? ? ? 247 LYS B NZ  1 
+ATOM 7554  N N   . ASP B 1 345 ? 131.384 151.496 185.203 1.000 174.80163 ? ? ? ? ? ? 248 ASP B N   1 
+ATOM 7555  C CA  . ASP B 1 345 ? 130.988 151.587 186.601 1.000 176.04348 ? ? ? ? ? ? 248 ASP B CA  1 
+ATOM 7556  C C   . ASP B 1 345 ? 130.810 150.196 187.194 1.000 175.70239 ? ? ? ? ? ? 248 ASP B C   1 
+ATOM 7557  O O   . ASP B 1 345 ? 130.218 149.311 186.571 1.000 172.16132 ? ? ? ? ? ? 248 ASP B O   1 
+ATOM 7558  C CB  . ASP B 1 345 ? 129.700 152.398 186.735 1.000 177.10525 ? ? ? ? ? ? 248 ASP B CB  1 
+ATOM 7559  C CG  . ASP B 1 345 ? 129.890 153.850 186.349 1.000 177.53182 ? ? ? ? ? ? 248 ASP B CG  1 
+ATOM 7560  O OD1 . ASP B 1 345 ? 130.846 154.478 186.850 1.000 178.33762 ? ? ? ? ? ? 248 ASP B OD1 1 
+ATOM 7561  O OD2 . ASP B 1 345 ? 129.086 154.366 185.545 1.000 178.51812 ? ? ? ? ? ? 248 ASP B OD2 1 
+ATOM 7562  N N   . GLY B 1 346 ? 131.334 150.008 188.403 1.000 173.94039 ? ? ? ? ? ? 249 GLY B N   1 
+ATOM 7563  C CA  . GLY B 1 346 ? 131.345 148.711 189.040 1.000 174.72714 ? ? ? ? ? ? 249 GLY B CA  1 
+ATOM 7564  C C   . GLY B 1 346 ? 132.515 147.830 188.666 1.000 176.31050 ? ? ? ? ? ? 249 GLY B C   1 
+ATOM 7565  O O   . GLY B 1 346 ? 132.633 146.723 189.206 1.000 174.99280 ? ? ? ? ? ? 249 GLY B O   1 
+ATOM 7566  N N   . ASP B 1 347 ? 133.382 148.280 187.763 1.000 176.57264 ? ? ? ? ? ? 250 ASP B N   1 
+ATOM 7567  C CA  . ASP B 1 347 ? 134.552 147.525 187.337 1.000 172.64925 ? ? ? ? ? ? 250 ASP B CA  1 
+ATOM 7568  C C   . ASP B 1 347 ? 135.803 148.337 187.630 1.000 173.32119 ? ? ? ? ? ? 250 ASP B C   1 
+ATOM 7569  O O   . ASP B 1 347 ? 135.883 149.515 187.266 1.000 172.39836 ? ? ? ? ? ? 250 ASP B O   1 
+ATOM 7570  C CB  . ASP B 1 347 ? 134.475 147.185 185.847 1.000 168.51577 ? ? ? ? ? ? 250 ASP B CB  1 
+ATOM 7571  C CG  . ASP B 1 347 ? 135.355 146.011 185.472 1.000 172.32911 ? ? ? ? ? ? 250 ASP B CG  1 
+ATOM 7572  O OD1 . ASP B 1 347 ? 136.344 145.750 186.189 1.000 174.20787 ? ? ? ? ? ? 250 ASP B OD1 1 
+ATOM 7573  O OD2 . ASP B 1 347 ? 135.061 145.350 184.454 1.000 173.97985 ? ? ? ? ? ? 250 ASP B OD2 1 
+ATOM 7574  N N   . SER B 1 348 ? 136.777 147.707 188.287 1.000 174.46245 ? ? ? ? ? ? 251 SER B N   1 
+ATOM 7575  C CA  . SER B 1 348 ? 138.018 148.389 188.631 1.000 174.41462 ? ? ? ? ? ? 251 SER B CA  1 
+ATOM 7576  C C   . SER B 1 348 ? 139.054 148.335 187.517 1.000 174.78278 ? ? ? ? ? ? 251 SER B C   1 
+ATOM 7577  O O   . SER B 1 348 ? 140.090 148.999 187.622 1.000 173.28188 ? ? ? ? ? ? 251 SER B O   1 
+ATOM 7578  C CB  . SER B 1 348 ? 138.611 147.789 189.906 1.000 172.68829 ? ? ? ? ? ? 251 SER B CB  1 
+ATOM 7579  O OG  . SER B 1 348 ? 139.642 146.868 189.597 1.000 174.94046 ? ? ? ? ? ? 251 SER B OG  1 
+ATOM 7580  N N   . ASN B 1 349 ? 138.806 147.565 186.462 1.000 171.73110 ? ? ? ? ? ? 252 ASN B N   1 
+ATOM 7581  C CA  . ASN B 1 349 ? 139.783 147.430 185.394 1.000 168.10863 ? ? ? ? ? ? 252 ASN B CA  1 
+ATOM 7582  C C   . ASN B 1 349 ? 139.734 148.628 184.451 1.000 168.44098 ? ? ? ? ? ? 252 ASN B C   1 
+ATOM 7583  O O   . ASN B 1 349 ? 138.666 149.154 184.128 1.000 166.91632 ? ? ? ? ? ? 252 ASN B O   1 
+ATOM 7584  C CB  . ASN B 1 349 ? 139.545 146.140 184.612 1.000 166.55513 ? ? ? ? ? ? 252 ASN B CB  1 
+ATOM 7585  C CG  . ASN B 1 349 ? 140.160 144.933 185.284 1.000 168.97077 ? ? ? ? ? ? 252 ASN B CG  1 
+ATOM 7586  O OD1 . ASN B 1 349 ? 141.044 145.064 186.130 1.000 170.94062 ? ? ? ? ? ? 252 ASN B OD1 1 
+ATOM 7587  N ND2 . ASN B 1 349 ? 139.697 143.747 184.910 1.000 170.16668 ? ? ? ? ? ? 252 ASN B ND2 1 
+ATOM 7588  N N   . TYR B 1 350 ? 140.913 149.049 184.004 1.000 154.82102 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B N   1 
+ATOM 7589  C CA  . TYR B 1 350 ? 141.064 150.156 183.071 1.000 153.57969 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CA  1 
+ATOM 7590  C C   . TYR B 1 350 ? 141.359 149.600 181.686 1.000 156.33250 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B C   1 
+ATOM 7591  O O   . TYR B 1 350 ? 142.222 148.729 181.533 1.000 154.13985 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B O   1 
+ATOM 7592  C CB  . TYR B 1 350 ? 142.187 151.098 183.510 1.000 149.57657 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CB  1 
+ATOM 7593  C CG  . TYR B 1 350 ? 142.073 151.579 184.937 1.000 150.73809 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CG  1 
+ATOM 7594  C CD1 . TYR B 1 350 ? 142.532 150.804 185.992 1.000 152.36163 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CD1 1 
+ATOM 7595  C CD2 . TYR B 1 350 ? 141.511 152.812 185.229 1.000 153.41716 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CD2 1 
+ATOM 7596  C CE1 . TYR B 1 350 ? 142.432 151.242 187.295 1.000 156.55833 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CE1 1 
+ATOM 7597  C CE2 . TYR B 1 350 ? 141.407 153.259 186.530 1.000 154.25971 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CE2 1 
+ATOM 7598  C CZ  . TYR B 1 350 ? 141.869 152.470 187.559 1.000 156.23983 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B CZ  1 
+ATOM 7599  O OH  . TYR B 1 350 ? 141.766 152.911 188.857 1.000 152.36939 ? ? ? ? ? ? 253 TYR B OH  1 
+ATOM 7600  N N   . TYR B 1 351 ? 140.647 150.104 180.682 1.000 160.45276 ? ? ? ? ? ? 254 TYR B N   1 
+ATOM 7601  C CA  . TYR B 1 351 ? 140.799 149.598 179.329 1.000 160.65296 ? ? ? ? ? ? 254 TYR B CA  1 
+ATOM 7602  C C   . TYR B 1 351 ? 141.372 150.670 178.419 1.000 164.05973 ? ? ? ? ? ? 254 TYR B C   1 
+ATOM 7603  O O   . TYR B 1 351 ? 140.818 151.775 178.342 1.000 157.30451 ? ? ? ? ? ? 254 TYR B O   1 
+ATOM 7604  C CB  . TYR B 1 351 ? 139.455 149.117 178.780 1.000 156.94196 ? ? ? ? ? ? 254 TYR B CB  1 
+ATOM 7605  C CG  . TYR B 1 351 ? 138.533 148.566 179.839 1.000 156.60483 ? ? ? ? ? ? 254 TYR B CG  1 
+ATOM 7606  C CD1 . TYR B 1 351 ? 138.908 147.480 180.616 1.000 155.30415 ? ? ? ? ? ? 254 TYR B CD1 1 
+ATOM 7607  C CD2 . TYR B 1 351 ? 137.289 149.135 180.064 1.000 159.30164 ? ? ? ? ? ? 254 TYR B CD2 1 
+ATOM 7608  C CE1 . TYR B 1 351 ? 138.069 146.975 181.584 1.000 157.44942 ? ? ? ? ? ? 254 TYR B CE1 1 
+ATOM 7609  C CE2 . TYR B 1 351 ? 136.444 148.636 181.031 1.000 160.78042 ? ? ? ? ? ? 254 TYR B CE2 1 
+ATOM 7610  C CZ  . TYR B 1 351 ? 136.839 147.557 181.789 1.000 160.72578 ? ? ? ? ? ? 254 TYR B CZ  1 
+ATOM 7611  O OH  . TYR B 1 351 ? 135.997 147.058 182.753 1.000 159.08576 ? ? ? ? ? ? 254 TYR B OH  1 
+ATOM 7612  N N   . PRO B 1 352 ? 142.476 150.384 177.716 1.000 173.95440 ? ? ? ? ? ? 255 PRO B N   1 
+ATOM 7613  C CA  . PRO B 1 352 ? 143.087 151.295 176.747 1.000 171.99713 ? ? ? ? ? ? 255 PRO B CA  1 
+ATOM 7614  C C   . PRO B 1 352 ? 142.472 151.162 175.358 1.000 170.79564 ? ? ? ? ? ? 255 PRO B C   1 
+ATOM 7615  O O   . PRO B 1 352 ? 143.125 150.636 174.457 1.000 168.87622 ? ? ? ? ? ? 255 PRO B O   1 
+ATOM 7616  C CB  . PRO B 1 352 ? 144.549 150.856 176.740 1.000 169.01786 ? ? ? ? ? ? 255 PRO B CB  1 
+ATOM 7617  C CG  . PRO B 1 352 ? 144.496 149.395 177.051 1.000 166.58118 ? ? ? ? ? ? 255 PRO B CG  1 
+ATOM 7618  C CD  . PRO B 1 352 ? 143.256 149.145 177.875 1.000 166.19904 ? ? ? ? ? ? 255 PRO B CD  1 
+ATOM 7619  N N   . GLY B 1 355 ? 136.899 149.213 173.995 1.000 149.35495 ? ? ? ? ? ? 258 GLY B N   1 
+ATOM 7620  C CA  . GLY B 1 355 ? 135.925 149.533 172.969 1.000 150.20165 ? ? ? ? ? ? 258 GLY B CA  1 
+ATOM 7621  C C   . GLY B 1 355 ? 136.369 150.659 172.058 1.000 155.36137 ? ? ? ? ? ? 258 GLY B C   1 
+ATOM 7622  O O   . GLY B 1 355 ? 136.571 151.787 172.506 1.000 156.61420 ? ? ? ? ? ? 258 GLY B O   1 
+ATOM 7623  N N   . ASP B 1 356 ? 136.530 150.346 170.771 1.000 160.10781 ? ? ? ? ? ? 259 ASP B N   1 
+ATOM 7624  C CA  . ASP B 1 356 ? 136.942 151.362 169.809 1.000 157.97935 ? ? ? ? ? ? 259 ASP B CA  1 
+ATOM 7625  C C   . ASP B 1 356 ? 135.884 152.448 169.662 1.000 161.02467 ? ? ? ? ? ? 259 ASP B C   1 
+ATOM 7626  O O   . ASP B 1 356 ? 136.215 153.637 169.590 1.000 162.22894 ? ? ? ? ? ? 259 ASP B O   1 
+ATOM 7627  C CB  . ASP B 1 356 ? 137.235 150.717 168.458 1.000 157.24994 ? ? ? ? ? ? 259 ASP B CB  1 
+ATOM 7628  C CG  . ASP B 1 356 ? 138.124 151.574 167.587 1.000 158.77179 ? ? ? ? ? ? 259 ASP B CG  1 
+ATOM 7629  O OD1 . ASP B 1 356 ? 138.662 152.579 168.096 1.000 160.10047 ? ? ? ? ? ? 259 ASP B OD1 1 
+ATOM 7630  O OD2 . ASP B 1 356 ? 138.287 151.244 166.394 1.000 159.33041 ? ? ? ? ? ? 259 ASP B OD2 1 
+ATOM 7631  N N   . GLY B 1 357 ? 134.609 152.059 169.605 1.000 151.24607 ? ? ? ? ? ? 260 GLY B N   1 
+ATOM 7632  C CA  . GLY B 1 357 ? 133.550 153.050 169.503 1.000 147.88496 ? ? ? ? ? ? 260 GLY B CA  1 
+ATOM 7633  C C   . GLY B 1 357 ? 133.500 153.969 170.706 1.000 150.49333 ? ? ? ? ? ? 260 GLY B C   1 
+ATOM 7634  O O   . GLY B 1 357 ? 133.202 155.159 170.581 1.000 145.45295 ? ? ? ? ? ? 260 GLY B O   1 
+ATOM 7635  N N   . ARG B 1 358 ? 133.793 153.428 171.890 1.000 152.02914 ? ? ? ? ? ? 261 ARG B N   1 
+ATOM 7636  C CA  . ARG B 1 358 ? 133.882 154.261 173.083 1.000 147.95050 ? ? ? ? ? ? 261 ARG B CA  1 
+ATOM 7637  C C   . ARG B 1 358 ? 134.981 155.303 172.936 1.000 146.46953 ? ? ? ? ? ? 261 ARG B C   1 
+ATOM 7638  O O   . ARG B 1 358 ? 134.799 156.467 173.309 1.000 150.38304 ? ? ? ? ? ? 261 ARG B O   1 
+ATOM 7639  C CB  . ARG B 1 358 ? 134.132 153.385 174.310 1.000 143.73594 ? ? ? ? ? ? 261 ARG B CB  1 
+ATOM 7640  C CG  . ARG B 1 358 ? 132.879 153.043 175.092 1.000 143.10610 ? ? ? ? ? ? 261 ARG B CG  1 
+ATOM 7641  C CD  . ARG B 1 358 ? 133.094 151.836 175.987 1.000 143.54231 ? ? ? ? ? ? 261 ARG B CD  1 
+ATOM 7642  N NE  . ARG B 1 358 ? 131.914 150.981 176.042 1.000 153.14761 ? ? ? ? ? ? 261 ARG B NE  1 
+ATOM 7643  C CZ  . ARG B 1 358 ? 131.481 150.227 175.040 1.000 155.04251 ? ? ? ? ? ? 261 ARG B CZ  1 
+ATOM 7644  N NH1 . ARG B 1 358 ? 132.119 150.182 173.881 1.000 151.20139 ? ? ? ? ? ? 261 ARG B NH1 1 
+ATOM 7645  N NH2 . ARG B 1 358 ? 130.383 149.496 175.206 1.000 152.19965 ? ? ? ? ? ? 261 ARG B NH2 1 
+ATOM 7646  N N   . ARG B 1 359 ? 136.130 154.901 172.391 1.000 138.34296 ? ? ? ? ? ? 262 ARG B N   1 
+ATOM 7647  C CA  . ARG B 1 359 ? 137.227 155.841 172.197 1.000 143.64715 ? ? ? ? ? ? 262 ARG B CA  1 
+ATOM 7648  C C   . ARG B 1 359 ? 136.874 156.903 171.165 1.000 142.95509 ? ? ? ? ? ? 262 ARG B C   1 
+ATOM 7649  O O   . ARG B 1 359 ? 137.244 158.072 171.319 1.000 144.75717 ? ? ? ? ? ? 262 ARG B O   1 
+ATOM 7650  C CB  . ARG B 1 359 ? 138.493 155.089 171.790 1.000 142.35413 ? ? ? ? ? ? 262 ARG B CB  1 
+ATOM 7651  C CG  . ARG B 1 359 ? 138.960 154.077 172.824 1.000 143.85343 ? ? ? ? ? ? 262 ARG B CG  1 
+ATOM 7652  C CD  . ARG B 1 359 ? 140.438 153.752 172.669 1.000 141.34696 ? ? ? ? ? ? 262 ARG B CD  1 
+ATOM 7653  N NE  . ARG B 1 359 ? 141.285 154.581 173.519 1.000 143.07069 ? ? ? ? ? ? 262 ARG B NE  1 
+ATOM 7654  C CZ  . ARG B 1 359 ? 141.345 154.491 174.841 1.000 143.64118 ? ? ? ? ? ? 262 ARG B CZ  1 
+ATOM 7655  N NH1 . ARG B 1 359 ? 140.620 153.610 175.510 1.000 138.11287 ? ? ? ? ? ? 262 ARG B NH1 1 
+ATOM 7656  N NH2 . ARG B 1 359 ? 142.159 155.302 175.509 1.000 139.39713 ? ? ? ? ? ? 262 ARG B NH2 1 
+ATOM 7657  N N   . LYS B 1 360 ? 136.167 156.517 170.101 1.000 137.90019 ? ? ? ? ? ? 263 LYS B N   1 
+ATOM 7658  C CA  . LYS B 1 360 ? 135.799 157.484 169.072 1.000 138.51517 ? ? ? ? ? ? 263 LYS B CA  1 
+ATOM 7659  C C   . LYS B 1 360 ? 134.866 158.551 169.628 1.000 136.99489 ? ? ? ? ? ? 263 LYS B C   1 
+ATOM 7660  O O   . LYS B 1 360 ? 135.039 159.744 169.358 1.000 137.33011 ? ? ? ? ? ? 263 LYS B O   1 
+ATOM 7661  C CB  . LYS B 1 360 ? 135.151 156.771 167.886 1.000 138.70477 ? ? ? ? ? ? 263 LYS B CB  1 
+ATOM 7662  C CG  . LYS B 1 360 ? 136.117 155.952 167.053 1.000 140.61106 ? ? ? ? ? ? 263 LYS B CG  1 
+ATOM 7663  C CD  . LYS B 1 360 ? 135.434 155.389 165.821 1.000 143.52054 ? ? ? ? ? ? 263 LYS B CD  1 
+ATOM 7664  C CE  . LYS B 1 360 ? 134.536 154.221 166.173 1.000 141.29899 ? ? ? ? ? ? 263 LYS B CE  1 
+ATOM 7665  N NZ  . LYS B 1 360 ? 135.324 153.059 166.658 1.000 139.83869 ? ? ? ? ? ? 263 LYS B NZ  1 
+ATOM 7666  N N   . MET B 1 361 ? 133.864 158.138 170.404 1.000 132.81570 ? ? ? ? ? ? 264 MET B N   1 
+ATOM 7667  C CA  . MET B 1 361 ? 132.942 159.109 170.978 1.000 134.23588 ? ? ? ? ? ? 264 MET B CA  1 
+ATOM 7668  C C   . MET B 1 361 ? 133.641 160.012 171.981 1.000 136.31775 ? ? ? ? ? ? 264 MET B C   1 
+ATOM 7669  O O   . MET B 1 361 ? 133.439 161.231 171.971 1.000 135.83508 ? ? ? ? ? ? 264 MET B O   1 
+ATOM 7670  C CB  . MET B 1 361 ? 131.765 158.399 171.639 1.000 134.34916 ? ? ? ? ? ? 264 MET B CB  1 
+ATOM 7671  C CG  . MET B 1 361 ? 130.493 158.326 170.800 1.000 142.35523 ? ? ? ? ? ? 264 MET B CG  1 
+ATOM 7672  S SD  . MET B 1 361 ? 129.898 159.877 170.081 1.000 154.73887 ? ? ? ? ? ? 264 MET B SD  1 
+ATOM 7673  C CE  . MET B 1 361 ? 130.728 159.920 168.492 1.000 133.72690 ? ? ? ? ? ? 264 MET B CE  1 
+ATOM 7674  N N   . LEU B 1 362 ? 134.473 159.438 172.852 1.000 134.52630 ? ? ? ? ? ? 265 LEU B N   1 
+ATOM 7675  C CA  . LEU B 1 362 ? 135.082 160.248 173.897 1.000 132.30100 ? ? ? ? ? ? 265 LEU B CA  1 
+ATOM 7676  C C   . LEU B 1 362 ? 136.065 161.246 173.305 1.000 126.44579 ? ? ? ? ? ? 265 LEU B C   1 
+ATOM 7677  O O   . LEU B 1 362 ? 136.285 162.315 173.883 1.000 132.08343 ? ? ? ? ? ? 265 LEU B O   1 
+ATOM 7678  C CB  . LEU B 1 362 ? 135.755 159.352 174.940 1.000 130.84729 ? ? ? ? ? ? 265 LEU B CB  1 
+ATOM 7679  C CG  . LEU B 1 362 ? 136.768 159.927 175.937 1.000 133.38705 ? ? ? ? ? ? 265 LEU B CG  1 
+ATOM 7680  C CD1 . LEU B 1 362 ? 136.777 159.070 177.175 1.000 134.18685 ? ? ? ? ? ? 265 LEU B CD1 1 
+ATOM 7681  C CD2 . LEU B 1 362 ? 138.159 160.004 175.390 1.000 131.77833 ? ? ? ? ? ? 265 LEU B CD2 1 
+ATOM 7682  N N   . SER B 1 363 ? 136.652 160.920 172.154 1.000 105.59501 ? ? ? ? ? ? 266 SER B N   1 
+ATOM 7683  C CA  . SER B 1 363 ? 137.522 161.872 171.477 1.000 110.68149 ? ? ? ? ? ? 266 SER B CA  1 
+ATOM 7684  C C   . SER B 1 363 ? 136.752 163.120 171.071 1.000 114.88591 ? ? ? ? ? ? 266 SER B C   1 
+ATOM 7685  O O   . SER B 1 363 ? 137.326 164.210 170.975 1.000 118.57531 ? ? ? ? ? ? 266 SER B O   1 
+ATOM 7686  C CB  . SER B 1 363 ? 138.165 161.219 170.258 1.000 113.47260 ? ? ? ? ? ? 266 SER B CB  1 
+ATOM 7687  O OG  . SER B 1 363 ? 138.378 162.172 169.234 1.000 119.30406 ? ? ? ? ? ? 266 SER B OG  1 
+ATOM 7688  N N   . TYR B 1 364 ? 135.452 162.980 170.817 1.000 118.78951 ? ? ? ? ? ? 267 TYR B N   1 
+ATOM 7689  C CA  . TYR B 1 364 ? 134.645 164.144 170.476 1.000 118.42262 ? ? ? ? ? ? 267 TYR B CA  1 
+ATOM 7690  C C   . TYR B 1 364 ? 134.337 164.981 171.709 1.000 119.81735 ? ? ? ? ? ? 267 TYR B C   1 
+ATOM 7691  O O   . TYR B 1 364 ? 134.300 166.213 171.636 1.000 120.44663 ? ? ? ? ? ? 267 TYR B O   1 
+ATOM 7692  C CB  . TYR B 1 364 ? 133.357 163.707 169.781 1.000 116.96558 ? ? ? ? ? ? 267 TYR B CB  1 
+ATOM 7693  C CG  . TYR B 1 364 ? 133.506 163.586 168.284 1.000 119.03193 ? ? ? ? ? ? 267 TYR B CG  1 
+ATOM 7694  C CD1 . TYR B 1 364 ? 133.587 164.714 167.482 1.000 115.21485 ? ? ? ? ? ? 267 TYR B CD1 1 
+ATOM 7695  C CD2 . TYR B 1 364 ? 133.582 162.344 167.675 1.000 118.68473 ? ? ? ? ? ? 267 TYR B CD2 1 
+ATOM 7696  C CE1 . TYR B 1 364 ? 133.732 164.607 166.117 1.000 115.78519 ? ? ? ? ? ? 267 TYR B CE1 1 
+ATOM 7697  C CE2 . TYR B 1 364 ? 133.726 162.228 166.312 1.000 114.99725 ? ? ? ? ? ? 267 TYR B CE2 1 
+ATOM 7698  C CZ  . TYR B 1 364 ? 133.801 163.361 165.538 1.000 119.43523 ? ? ? ? ? ? 267 TYR B CZ  1 
+ATOM 7699  O OH  . TYR B 1 364 ? 133.945 163.245 164.176 1.000 122.56931 ? ? ? ? ? ? 267 TYR B OH  1 
+ATOM 7700  N N   . SER B 1 365 ? 134.113 164.331 172.854 1.000 118.65805 ? ? ? ? ? ? 268 SER B N   1 
+ATOM 7701  C CA  . SER B 1 365 ? 133.845 165.085 174.073 1.000 117.05789 ? ? ? ? ? ? 268 SER B CA  1 
+ATOM 7702  C C   . SER B 1 365 ? 135.056 165.899 174.499 1.000 116.36319 ? ? ? ? ? ? 268 SER B C   1 
+ATOM 7703  O O   . SER B 1 365 ? 134.901 166.968 175.098 1.000 127.06596 ? ? ? ? ? ? 268 SER B O   1 
+ATOM 7704  C CB  . SER B 1 365 ? 133.415 164.148 175.198 1.000 117.91220 ? ? ? ? ? ? 268 SER B CB  1 
+ATOM 7705  O OG  . SER B 1 365 ? 134.112 162.923 175.130 1.000 120.81475 ? ? ? ? ? ? 268 SER B OG  1 
+ATOM 7706  N N   . ILE B 1 366 ? 136.262 165.414 174.206 1.000 102.16400 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B N   1 
+ATOM 7707  C CA  . ILE B 1 366 ? 137.454 166.222 174.431 1.000 105.01737 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CA  1 
+ATOM 7708  C C   . ILE B 1 366 ? 137.407 167.470 173.564 1.000 112.29827 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B C   1 
+ATOM 7709  O O   . ILE B 1 366 ? 137.736 168.574 174.014 1.000 117.77191 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B O   1 
+ATOM 7710  C CB  . ILE B 1 366 ? 138.720 165.390 174.167 1.000 107.07198 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CB  1 
+ATOM 7711  C CG1 . ILE B 1 366 ? 138.973 164.434 175.329 1.000 112.67592 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CG1 1 
+ATOM 7712  C CG2 . ILE B 1 366 ? 139.919 166.288 173.958 1.000 106.39879 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CG2 1 
+ATOM 7713  C CD1 . ILE B 1 366 ? 140.168 163.542 175.129 1.000 118.00521 ? ? ? ? ? ? 269 ILE B CD1 1 
+ATOM 7714  N N   . TYR B 1 367 ? 136.986 167.316 172.308 1.000 114.48189 ? ? ? ? ? ? 270 TYR B N   1 
+ATOM 7715  C CA  . TYR B 1 367 ? 136.780 168.476 171.450 1.000 112.41304 ? ? ? ? ? ? 270 TYR B CA  1 
+ATOM 7716  C C   . TYR B 1 367 ? 135.706 169.389 172.020 1.000 107.09588 ? ? ? ? ? ? 270 TYR B C   1 
+ATOM 7717  O O   . TYR B 1 367 ? 135.840 170.617 171.984 1.000 103.49057 ? ? ? ? ? ? 270 TYR B O   1 
+ATOM 7718  C CB  . TYR B 1 367 ? 136.406 168.021 170.041 1.000 111.82203 ? ? ? ? ? ? 270 TYR B CB  1 
+ATOM 7719  C CG  . TYR B 1 367 ? 137.590 167.766 169.143 1.000 110.73728 ? ? ? ? ? ? 270 TYR B CG  1 
+ATOM 7720  C CD1 . TYR B 1 367 ? 138.610 168.696 169.028 1.000 106.68859 ? ? ? ? ? ? 270 TYR B CD1 1 
+ATOM 7721  C CD2 . TYR B 1 367 ? 137.690 166.591 168.415 1.000 106.47167 ? ? ? ? ? ? 270 TYR B CD2 1 
+ATOM 7722  C CE1 . TYR B 1 367 ? 139.693 168.464 168.211 1.000 113.64365 ? ? ? ? ? ? 270 TYR B CE1 1 
+ATOM 7723  C CE2 . TYR B 1 367 ? 138.769 166.351 167.596 1.000 109.12054 ? ? ? ? ? ? 270 TYR B CE2 1 
+ATOM 7724  C CZ  . TYR B 1 367 ? 139.768 167.291 167.496 1.000 117.46483 ? ? ? ? ? ? 270 TYR B CZ  1 
+ATOM 7725  O OH  . TYR B 1 367 ? 140.847 167.055 166.679 1.000 112.30200 ? ? ? ? ? ? 270 TYR B OH  1 
+ATOM 7726  N N   . ASN B 1 368 ? 134.627 168.806 172.547 1.000 111.65178 ? ? ? ? ? ? 271 ASN B N   1 
+ATOM 7727  C CA  . ASN B 1 368 ? 133.582 169.604 173.179 1.000 111.15633 ? ? ? ? ? ? 271 ASN B CA  1 
+ATOM 7728  C C   . ASN B 1 368 ? 134.124 170.360 174.382 1.000 110.98779 ? ? ? ? ? ? 271 ASN B C   1 
+ATOM 7729  O O   . ASN B 1 368 ? 133.847 171.551 174.556 1.000 118.15173 ? ? ? ? ? ? 271 ASN B O   1 
+ATOM 7730  C CB  . ASN B 1 368 ? 132.417 168.709 173.599 1.000 108.99589 ? ? ? ? ? ? 271 ASN B CB  1 
+ATOM 7731  C CG  . ASN B 1 368 ? 131.740 168.046 172.425 1.000 116.33361 ? ? ? ? ? ? 271 ASN B CG  1 
+ATOM 7732  O OD1 . ASN B 1 368 ? 132.216 168.126 171.295 1.000 126.50128 ? ? ? ? ? ? 271 ASN B OD1 1 
+ATOM 7733  N ND2 . ASN B 1 368 ? 130.621 167.385 172.685 1.000 113.24260 ? ? ? ? ? ? 271 ASN B ND2 1 
+ATOM 7734  N N   . TYR B 1 369 ? 134.900 169.680 175.227 1.000 115.44122 ? ? ? ? ? ? 272 TYR B N   1 
+ATOM 7735  C CA  . TYR B 1 369 ? 135.433 170.325 176.421 1.000 119.82449 ? ? ? ? ? ? 272 TYR B CA  1 
+ATOM 7736  C C   . TYR B 1 369 ? 136.392 171.449 176.058 1.000 121.80496 ? ? ? ? ? ? 272 TYR B C   1 
+ATOM 7737  O O   . TYR B 1 369 ? 136.349 172.530 176.657 1.000 126.18568 ? ? ? ? ? ? 272 TYR B O   1 
+ATOM 7738  C CB  . TYR B 1 369 ? 136.130 169.295 177.306 1.000 117.86443 ? ? ? ? ? ? 272 TYR B CB  1 
+ATOM 7739  C CG  . TYR B 1 369 ? 137.129 169.895 178.264 1.000 117.99711 ? ? ? ? ? ? 272 TYR B CG  1 
+ATOM 7740  C CD1 . TYR B 1 369 ? 136.707 170.599 179.377 1.000 118.78291 ? ? ? ? ? ? 272 TYR B CD1 1 
+ATOM 7741  C CD2 . TYR B 1 369 ? 138.491 169.760 178.056 1.000 120.21129 ? ? ? ? ? ? 272 TYR B CD2 1 
+ATOM 7742  C CE1 . TYR B 1 369 ? 137.607 171.143 180.260 1.000 118.06555 ? ? ? ? ? ? 272 TYR B CE1 1 
+ATOM 7743  C CE2 . TYR B 1 369 ? 139.400 170.308 178.932 1.000 125.00103 ? ? ? ? ? ? 272 TYR B CE2 1 
+ATOM 7744  C CZ  . TYR B 1 369 ? 138.952 170.999 180.032 1.000 123.94283 ? ? ? ? ? ? 272 TYR B CZ  1 
+ATOM 7745  O OH  . TYR B 1 369 ? 139.851 171.549 180.913 1.000 125.82482 ? ? ? ? ? ? 272 TYR B OH  1 
+ATOM 7746  N N   . LEU B 1 370 ? 137.268 171.211 175.083 1.000 108.63777 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B N   1 
+ATOM 7747  C CA  . LEU B 1 370 ? 138.188 172.255 174.650 1.000 112.38463 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B CA  1 
+ATOM 7748  C C   . LEU B 1 370 ? 137.437 173.428 174.042 1.000 120.49098 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B C   1 
+ATOM 7749  O O   . LEU B 1 370 ? 137.808 174.589 174.250 1.000 117.93748 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B O   1 
+ATOM 7750  C CB  . LEU B 1 370 ? 139.188 171.684 173.652 1.000 114.99440 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B CB  1 
+ATOM 7751  C CG  . LEU B 1 370 ? 140.311 170.859 174.266 1.000 112.28982 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B CG  1 
+ATOM 7752  C CD1 . LEU B 1 370 ? 140.783 169.822 173.275 1.000 117.21050 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B CD1 1 
+ATOM 7753  C CD2 . LEU B 1 370 ? 141.451 171.761 174.684 1.000 112.90696 ? ? ? ? ? ? 273 LEU B CD2 1 
+ATOM 7754  N N   . ALA B 1 371 ? 136.375 173.144 173.288 1.000 116.85745 ? ? ? ? ? ? 274 ALA B N   1 
+ATOM 7755  C CA  . ALA B 1 371 ? 135.609 174.208 172.650 1.000 112.52067 ? ? ? ? ? ? 274 ALA B CA  1 
+ATOM 7756  C C   . ALA B 1 371 ? 135.054 175.184 173.676 1.000 116.98570 ? ? ? ? ? ? 274 ALA B C   1 
+ATOM 7757  O O   . ALA B 1 371 ? 134.913 176.379 173.396 1.000 123.27502 ? ? ? ? ? ? 274 ALA B O   1 
+ATOM 7758  C CB  . ALA B 1 371 ? 134.478 173.609 171.819 1.000 108.78815 ? ? ? ? ? ? 274 ALA B CB  1 
+ATOM 7759  N N   . LYS B 1 372 ? 134.734 174.694 174.873 1.000 122.60573 ? ? ? ? ? ? 275 LYS B N   1 
+ATOM 7760  C CA  . LYS B 1 372 ? 134.118 175.551 175.877 1.000 121.21033 ? ? ? ? ? ? 275 LYS B CA  1 
+ATOM 7761  C C   . LYS B 1 372 ? 135.097 176.588 176.413 1.000 128.96529 ? ? ? ? ? ? 275 LYS B C   1 
+ATOM 7762  O O   . LYS B 1 372 ? 134.715 177.738 176.658 1.000 132.25296 ? ? ? ? ? ? 275 LYS B O   1 
+ATOM 7763  C CB  . LYS B 1 372 ? 133.563 174.703 177.020 1.000 121.75421 ? ? ? ? ? ? 275 LYS B CB  1 
+ATOM 7764  C CG  . LYS B 1 372 ? 132.630 173.597 176.569 1.000 126.89672 ? ? ? ? ? ? 275 LYS B CG  1 
+ATOM 7765  C CD  . LYS B 1 372 ? 131.183 174.042 176.579 1.000 127.42821 ? ? ? ? ? ? 275 LYS B CD  1 
+ATOM 7766  C CE  . LYS B 1 372 ? 130.282 172.950 177.126 1.000 126.36671 ? ? ? ? ? ? 275 LYS B CE  1 
+ATOM 7767  N NZ  . LYS B 1 372 ? 130.207 171.783 176.208 1.000 125.11120 ? ? ? ? ? ? 275 LYS B NZ  1 
+ATOM 7768  N N   . LYS B 1 373 ? 136.363 176.207 176.611 1.000 131.38914 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B N   1 
+ATOM 7769  C CA  . LYS B 1 373 ? 137.253 177.064 177.385 1.000 132.96118 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B CA  1 
+ATOM 7770  C C   . LYS B 1 373 ? 138.685 177.159 176.868 1.000 132.14018 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B C   1 
+ATOM 7771  O O   . LYS B 1 373 ? 139.548 177.659 177.599 1.000 139.15048 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B O   1 
+ATOM 7772  C CB  . LYS B 1 373 ? 137.283 176.587 178.838 1.000 133.93549 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B CB  1 
+ATOM 7773  C CG  . LYS B 1 373 ? 137.904 175.214 179.016 1.000 133.08955 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B CG  1 
+ATOM 7774  C CD  . LYS B 1 373 ? 137.556 174.629 180.370 1.000 136.86984 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B CD  1 
+ATOM 7775  C CE  . LYS B 1 373 ? 136.060 174.404 180.502 1.000 135.29785 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B CE  1 
+ATOM 7776  N NZ  . LYS B 1 373 ? 135.663 174.141 181.911 1.000 133.63402 ? ? ? ? ? ? 276 LYS B NZ  1 
+ATOM 7777  N N   . LYS B 1 374 ? 138.985 176.709 175.653 1.000 127.16791 ? ? ? ? ? ? 277 LYS B N   1 
+ATOM 7778  C CA  . LYS B 1 374 ? 140.373 176.783 175.207 1.000 132.21809 ? ? ? ? ? ? 277 LYS B CA  1 
+ATOM 7779  C C   . LYS B 1 374 ? 140.648 178.006 174.340 1.000 134.28906 ? ? ? ? ? ? 277 LYS B C   1 
+ATOM 7780  O O   . LYS B 1 374 ? 141.690 178.651 174.494 1.000 131.27737 ? ? ? ? ? ? 277 LYS B O   1 
+ATOM 7781  C CB  . LYS B 1 374 ? 140.756 175.508 174.451 1.000 136.57488 ? ? ? ? ? ? 277 LYS B CB  1 
+ATOM 7782  C CG  . LYS B 1 374 ? 142.084 175.570 173.699 1.000 136.76822 ? ? ? ? ? ? 277 LYS B CG  1 
+ATOM 7783  C CD  . LYS B 1 374 ? 143.250 175.943 174.596 1.000 133.25030 ? ? ? ? ? ? 277 LYS B CD  1 
+ATOM 7784  C CE  . LYS B 1 374 ? 144.580 175.748 173.889 1.000 133.55529 ? ? ? ? ? ? 277 LYS B CE  1 
+ATOM 7785  N NZ  . LYS B 1 374 ? 144.584 174.531 173.035 1.000 128.65566 ? ? ? ? ? ? 277 LYS B NZ  1 
+ATOM 7786  N N   . TYR B 1 375 ? 139.730 178.353 173.443 1.000 123.21971 ? ? ? ? ? ? 278 TYR B N   1 
+ATOM 7787  C CA  . TYR B 1 375 ? 140.001 179.398 172.466 1.000 115.35093 ? ? ? ? ? ? 278 TYR B CA  1 
+ATOM 7788  C C   . TYR B 1 375 ? 139.038 180.565 172.605 1.000 118.47174 ? ? ? ? ? ? 278 TYR B C   1 
+ATOM 7789  O O   . TYR B 1 375 ? 138.472 181.026 171.611 1.000 132.19052 ? ? ? ? ? ? 278 TYR B O   1 
+ATOM 7790  C CB  . TYR B 1 375 ? 139.923 178.838 171.050 1.000 121.13300 ? ? ? ? ? ? 278 TYR B CB  1 
+ATOM 7791  C CG  . TYR B 1 375 ? 140.936 177.769 170.739 1.000 121.91010 ? ? ? ? ? ? 278 TYR B CG  1 
+ATOM 7792  C CD1 . TYR B 1 375 ? 142.268 178.089 170.536 1.000 117.99300 ? ? ? ? ? ? 278 TYR B CD1 1 
+ATOM 7793  C CD2 . TYR B 1 375 ? 140.556 176.441 170.624 1.000 122.04607 ? ? ? ? ? ? 278 TYR B CD2 1 
+ATOM 7794  C CE1 . TYR B 1 375 ? 143.197 177.117 170.240 1.000 120.02654 ? ? ? ? ? ? 278 TYR B CE1 1 
+ATOM 7795  C CE2 . TYR B 1 375 ? 141.477 175.461 170.326 1.000 123.89539 ? ? ? ? ? ? 278 TYR B CE2 1 
+ATOM 7796  C CZ  . TYR B 1 375 ? 142.797 175.805 170.136 1.000 127.26496 ? ? ? ? ? ? 278 TYR B CZ  1 
+ATOM 7797  O OH  . TYR B 1 375 ? 143.723 174.832 169.842 1.000 130.06082 ? ? ? ? ? ? 278 TYR B OH  1 
+ATOM 7798  N N   . GLU B 1 376 ? 138.839 181.048 173.829 1.000 127.95953 ? ? ? ? ? ? 279 GLU B N   1 
+ATOM 7799  C CA  . GLU B 1 376 ? 137.929 182.163 174.047 1.000 132.86002 ? ? ? ? ? ? 279 GLU B CA  1 
+ATOM 7800  C C   . GLU B 1 376 ? 138.408 183.455 173.401 1.000 133.14642 ? ? ? ? ? ? 279 GLU B C   1 
+ATOM 7801  O O   . GLU B 1 376 ? 137.627 184.407 173.315 1.000 136.45699 ? ? ? ? ? ? 279 GLU B O   1 
+ATOM 7802  C CB  . GLU B 1 376 ? 137.720 182.388 175.545 1.000 133.78687 ? ? ? ? ? ? 279 GLU B CB  1 
+ATOM 7803  C CG  . GLU B 1 376 ? 137.664 181.112 176.367 1.000 137.62275 ? ? ? ? ? ? 279 GLU B CG  1 
+ATOM 7804  C CD  . GLU B 1 376 ? 139.023 180.696 176.897 1.000 146.12113 ? ? ? ? ? ? 279 GLU B CD  1 
+ATOM 7805  O OE1 . GLU B 1 376 ? 139.976 180.613 176.095 1.000 147.85879 ? ? ? ? ? ? 279 GLU B OE1 1 
+ATOM 7806  O OE2 . GLU B 1 376 ? 139.136 180.452 178.116 1.000 145.45468 ? ? ? ? ? ? 279 GLU B OE2 1 
+ATOM 7807  N N   . ASP B 1 377 ? 139.659 183.518 172.953 1.000 120.76131 ? ? ? ? ? ? 280 ASP B N   1 
+ATOM 7808  C CA  . ASP B 1 377 ? 140.224 184.735 172.392 1.000 120.13319 ? ? ? ? ? ? 280 ASP B CA  1 
+ATOM 7809  C C   . ASP B 1 377 ? 140.288 184.724 170.871 1.000 123.19895 ? ? ? ? ? ? 280 ASP B C   1 
+ATOM 7810  O O   . ASP B 1 377 ? 140.895 185.625 170.286 1.000 129.85672 ? ? ? ? ? ? 280 ASP B O   1 
+ATOM 7811  C CB  . ASP B 1 377 ? 141.622 184.972 172.959 1.000 129.96897 ? ? ? ? ? ? 280 ASP B CB  1 
+ATOM 7812  C CG  . ASP B 1 377 ? 142.441 183.704 173.025 1.000 136.40076 ? ? ? ? ? ? 280 ASP B CG  1 
+ATOM 7813  O OD1 . ASP B 1 377 ? 141.890 182.663 173.436 1.000 135.54711 ? ? ? ? ? ? 280 ASP B OD1 1 
+ATOM 7814  O OD2 . ASP B 1 377 ? 143.634 183.745 172.660 1.000 137.52790 ? ? ? ? ? ? 280 ASP B OD2 1 
+ATOM 7815  N N   . LYS B 1 378 ? 139.687 183.736 170.214 1.000 102.73888 ? ? ? ? ? ? 281 LYS B N   1 
+ATOM 7816  C CA  . LYS B 1 378 ? 139.746 183.683 168.761 1.000 102.92633 ? ? ? ? ? ? 281 LYS B CA  1 
+ATOM 7817  C C   . LYS B 1 378 ? 138.510 182.993 168.210 1.000 98.15306  ? ? ? ? ? ? 281 LYS B C   1 
+ATOM 7818  O O   . LYS B 1 378 ? 137.789 182.295 168.925 1.000 109.18336 ? ? ? ? ? ? 281 LYS B O   1 
+ATOM 7819  C CB  . LYS B 1 378 ? 141.008 182.970 168.274 1.000 98.56594  ? ? ? ? ? ? 281 LYS B CB  1 
+ATOM 7820  C CG  . LYS B 1 378 ? 141.444 181.814 169.132 1.000 102.50779 ? ? ? ? ? ? 281 LYS B CG  1 
+ATOM 7821  C CD  . LYS B 1 378 ? 142.777 181.285 168.651 1.000 114.46677 ? ? ? ? ? ? 281 LYS B CD  1 
+ATOM 7822  C CE  . LYS B 1 378 ? 143.816 182.388 168.612 1.000 106.07354 ? ? ? ? ? ? 281 LYS B CE  1 
+ATOM 7823  N NZ  . LYS B 1 378 ? 145.039 181.961 167.886 1.000 105.80089 ? ? ? ? ? ? 281 LYS B NZ  1 
+ATOM 7824  N N   . ILE B 1 379 ? 138.277 183.206 166.919 1.000 88.56443  ? ? ? ? ? ? 282 ILE B N   1 
+ATOM 7825  C CA  . ILE B 1 379 ? 137.159 182.589 166.216 1.000 83.62549  ? ? ? ? ? ? 282 ILE B CA  1 
+ATOM 7826  C C   . ILE B 1 379 ? 137.584 181.201 165.760 1.000 85.71391  ? ? ? ? ? ? 282 ILE B C   1 
+ATOM 7827  O O   . ILE B 1 379 ? 138.556 181.054 165.014 1.000 97.86928  ? ? ? ? ? ? 282 ILE B O   1 
+ATOM 7828  C CB  . ILE B 1 379 ? 136.717 183.448 165.026 1.000 79.17310  ? ? ? ? ? ? 282 ILE B CB  1 
+ATOM 7829  C CG1 . ILE B 1 379 ? 136.242 184.814 165.509 1.000 93.86976  ? ? ? ? ? ? 282 ILE B CG1 1 
+ATOM 7830  C CG2 . ILE B 1 379 ? 135.628 182.751 164.245 1.000 88.14671  ? ? ? ? ? ? 282 ILE B CG2 1 
+ATOM 7831  C CD1 . ILE B 1 379 ? 136.354 185.890 164.468 1.000 97.27069  ? ? ? ? ? ? 282 ILE B CD1 1 
+ATOM 7832  N N   . VAL B 1 380 ? 136.854 180.184 166.198 1.000 76.97110  ? ? ? ? ? ? 283 VAL B N   1 
+ATOM 7833  C CA  . VAL B 1 380 ? 137.202 178.797 165.928 1.000 72.11788  ? ? ? ? ? ? 283 VAL B CA  1 
+ATOM 7834  C C   . VAL B 1 380 ? 136.293 178.263 164.836 1.000 81.14441  ? ? ? ? ? ? 283 VAL B C   1 
+ATOM 7835  O O   . VAL B 1 380 ? 135.064 178.343 164.944 1.000 100.28735 ? ? ? ? ? ? 283 VAL B O   1 
+ATOM 7836  C CB  . VAL B 1 380 ? 137.092 177.940 167.197 1.000 73.24683  ? ? ? ? ? ? 283 VAL B CB  1 
+ATOM 7837  C CG1 . VAL B 1 380 ? 137.836 176.642 167.009 1.000 75.05332  ? ? ? ? ? ? 283 VAL B CG1 1 
+ATOM 7838  C CG2 . VAL B 1 380 ? 137.634 178.699 168.377 1.000 78.87775  ? ? ? ? ? ? 283 VAL B CG2 1 
+ATOM 7839  N N   . ILE B 1 381 ? 136.894 177.710 163.790 1.000 69.35741  ? ? ? ? ? ? 284 ILE B N   1 
+ATOM 7840  C CA  . ILE B 1 381 ? 136.170 177.140 162.664 1.000 69.20072  ? ? ? ? ? ? 284 ILE B CA  1 
+ATOM 7841  C C   . ILE B 1 381 ? 136.526 175.666 162.591 1.000 79.25306  ? ? ? ? ? ? 284 ILE B C   1 
+ATOM 7842  O O   . ILE B 1 381 ? 137.708 175.313 162.503 1.000 94.95147  ? ? ? ? ? ? 284 ILE B O   1 
+ATOM 7843  C CB  . ILE B 1 381 ? 136.514 177.852 161.350 1.000 67.82862  ? ? ? ? ? ? 284 ILE B CB  1 
+ATOM 7844  C CG1 . ILE B 1 381 ? 136.183 179.337 161.459 1.000 71.01882  ? ? ? ? ? ? 284 ILE B CG1 1 
+ATOM 7845  C CG2 . ILE B 1 381 ? 135.770 177.222 160.196 1.000 77.99061  ? ? ? ? ? ? 284 ILE B CG2 1 
+ATOM 7846  C CD1 . ILE B 1 381 ? 136.332 180.078 160.169 1.000 82.66442  ? ? ? ? ? ? 284 ILE B CD1 1 
+ATOM 7847  N N   . TYR B 1 382 ? 135.515 174.809 162.626 1.000 71.68347  ? ? ? ? ? ? 285 TYR B N   1 
+ATOM 7848  C CA  . TYR B 1 382 ? 135.713 173.369 162.585 1.000 68.22943  ? ? ? ? ? ? 285 TYR B CA  1 
+ATOM 7849  C C   . TYR B 1 382 ? 135.467 172.874 161.170 1.000 70.01274  ? ? ? ? ? ? 285 TYR B C   1 
+ATOM 7850  O O   . TYR B 1 382 ? 134.426 173.166 160.580 1.000 83.83778  ? ? ? ? ? ? 285 TYR B O   1 
+ATOM 7851  C CB  . TYR B 1 382 ? 134.783 172.661 163.566 1.000 72.59259  ? ? ? ? ? ? 285 TYR B CB  1 
+ATOM 7852  C CG  . TYR B 1 382 ? 135.043 173.022 165.000 1.000 71.84778  ? ? ? ? ? ? 285 TYR B CG  1 
+ATOM 7853  C CD1 . TYR B 1 382 ? 134.408 174.103 165.585 1.000 73.74502  ? ? ? ? ? ? 285 TYR B CD1 1 
+ATOM 7854  C CD2 . TYR B 1 382 ? 135.928 172.288 165.769 1.000 71.43299  ? ? ? ? ? ? 285 TYR B CD2 1 
+ATOM 7855  C CE1 . TYR B 1 382 ? 134.646 174.440 166.892 1.000 77.80413  ? ? ? ? ? ? 285 TYR B CE1 1 
+ATOM 7856  C CE2 . TYR B 1 382 ? 136.170 172.618 167.077 1.000 74.28152  ? ? ? ? ? ? 285 TYR B CE2 1 
+ATOM 7857  C CZ  . TYR B 1 382 ? 135.526 173.695 167.633 1.000 83.24927  ? ? ? ? ? ? 285 TYR B CZ  1 
+ATOM 7858  O OH  . TYR B 1 382 ? 135.766 174.030 168.941 1.000 97.69126  ? ? ? ? ? ? 285 TYR B OH  1 
+ATOM 7859  N N   . LEU B 1 383 ? 136.422 172.138 160.627 1.000 72.60691  ? ? ? ? ? ? 286 LEU B N   1 
+ATOM 7860  C CA  . LEU B 1 383 ? 136.264 171.496 159.329 1.000 77.88341  ? ? ? ? ? ? 286 LEU B CA  1 
+ATOM 7861  C C   . LEU B 1 383 ? 136.160 170.001 159.582 1.000 85.55674  ? ? ? ? ? ? 286 LEU B C   1 
+ATOM 7862  O O   . LEU B 1 383 ? 137.171 169.304 159.672 1.000 100.29014 ? ? ? ? ? ? 286 LEU B O   1 
+ATOM 7863  C CB  . LEU B 1 383 ? 137.425 171.837 158.405 1.000 68.77705  ? ? ? ? ? ? 286 LEU B CB  1 
+ATOM 7864  C CG  . LEU B 1 383 ? 137.684 173.327 158.211 1.000 77.74415  ? ? ? ? ? ? 286 LEU B CG  1 
+ATOM 7865  C CD1 . LEU B 1 383 ? 138.763 173.534 157.187 1.000 83.88576  ? ? ? ? ? ? 286 LEU B CD1 1 
+ATOM 7866  C CD2 . LEU B 1 383 ? 136.420 174.036 157.789 1.000 80.56970  ? ? ? ? ? ? 286 LEU B CD2 1 
+ATOM 7867  N N   . ILE B 1 384 ? 134.934 169.510 159.706 1.000 77.32207  ? ? ? ? ? ? 287 ILE B N   1 
+ATOM 7868  C CA  . ILE B 1 384 ? 134.676 168.104 159.978 1.000 76.57678  ? ? ? ? ? ? 287 ILE B CA  1 
+ATOM 7869  C C   . ILE B 1 384 ? 134.419 167.417 158.648 1.000 81.38724  ? ? ? ? ? ? 287 ILE B C   1 
+ATOM 7870  O O   . ILE B 1 384 ? 133.424 167.704 157.975 1.000 103.67554 ? ? ? ? ? ? 287 ILE B O   1 
+ATOM 7871  C CB  . ILE B 1 384 ? 133.491 167.924 160.935 1.000 75.62844  ? ? ? ? ? ? 287 ILE B CB  1 
+ATOM 7872  C CG1 . ILE B 1 384 ? 133.560 168.942 162.067 1.000 76.31733  ? ? ? ? ? ? 287 ILE B CG1 1 
+ATOM 7873  C CG2 . ILE B 1 384 ? 133.513 166.549 161.530 1.000 87.19752  ? ? ? ? ? ? 287 ILE B CG2 1 
+ATOM 7874  C CD1 . ILE B 1 384 ? 132.503 169.993 161.990 1.000 82.45570  ? ? ? ? ? ? 287 ILE B CD1 1 
+ATOM 7875  N N   . GLU B 1 385 ? 135.311 166.513 158.265 1.000 95.45518  ? ? ? ? ? ? 288 GLU B N   1 
+ATOM 7876  C CA  . GLU B 1 385 ? 135.263 165.869 156.961 1.000 96.48181  ? ? ? ? ? ? 288 GLU B CA  1 
+ATOM 7877  C C   . GLU B 1 385 ? 134.887 164.405 157.134 1.000 109.19988 ? ? ? ? ? ? 288 GLU B C   1 
+ATOM 7878  O O   . GLU B 1 385 ? 135.646 163.633 157.728 1.000 121.83383 ? ? ? ? ? ? 288 GLU B O   1 
+ATOM 7879  C CB  . GLU B 1 385 ? 136.603 165.997 156.242 1.000 100.59577 ? ? ? ? ? ? 288 GLU B CB  1 
+ATOM 7880  C CG  . GLU B 1 385 ? 136.772 165.031 155.091 1.000 112.30658 ? ? ? ? ? ? 288 GLU B CG  1 
+ATOM 7881  C CD  . GLU B 1 385 ? 137.302 165.700 153.843 1.000 124.89592 ? ? ? ? ? ? 288 GLU B CD  1 
+ATOM 7882  O OE1 . GLU B 1 385 ? 138.344 166.380 153.930 1.000 128.42175 ? ? ? ? ? ? 288 GLU B OE1 1 
+ATOM 7883  O OE2 . GLU B 1 385 ? 136.675 165.546 152.774 1.000 122.57996 ? ? ? ? ? ? 288 GLU B OE2 1 
+ATOM 7884  N N   . GLU B 1 386 ? 133.723 164.034 156.609 1.000 109.07046 ? ? ? ? ? ? 289 GLU B N   1 
+ATOM 7885  C CA  . GLU B 1 386 ? 133.242 162.658 156.608 1.000 104.54747 ? ? ? ? ? ? 289 GLU B CA  1 
+ATOM 7886  C C   . GLU B 1 386 ? 133.327 162.000 157.988 1.000 107.72243 ? ? ? ? ? ? 289 GLU B C   1 
+ATOM 7887  O O   . GLU B 1 386 ? 134.041 161.010 158.167 1.000 119.96753 ? ? ? ? ? ? 289 GLU B O   1 
+ATOM 7888  C CB  . GLU B 1 386 ? 133.995 161.833 155.574 1.000 107.61163 ? ? ? ? ? ? 289 GLU B CB  1 
+ATOM 7889  C CG  . GLU B 1 386 ? 134.183 162.539 154.246 1.000 113.56859 ? ? ? ? ? ? 289 GLU B CG  1 
+ATOM 7890  C CD  . GLU B 1 386 ? 133.297 161.979 153.156 1.000 122.70108 ? ? ? ? ? ? 289 GLU B CD  1 
+ATOM 7891  O OE1 . GLU B 1 386 ? 133.051 160.756 153.160 1.000 125.83651 ? ? ? ? ? ? 289 GLU B OE1 1 
+ATOM 7892  O OE2 . GLU B 1 386 ? 132.845 162.759 152.293 1.000 124.38744 ? ? ? ? ? ? 289 GLU B OE2 1 
+ATOM 7893  N N   . PRO B 1 387 ? 132.608 162.525 158.981 1.000 87.76858  ? ? ? ? ? ? 290 PRO B N   1 
+ATOM 7894  C CA  . PRO B 1 387 ? 132.645 161.907 160.313 1.000 94.74564  ? ? ? ? ? ? 290 PRO B CA  1 
+ATOM 7895  C C   . PRO B 1 387 ? 132.057 160.515 160.344 1.000 103.21067 ? ? ? ? ? ? 290 PRO B C   1 
+ATOM 7896  O O   . PRO B 1 387 ? 132.376 159.742 161.254 1.000 110.08032 ? ? ? ? ? ? 290 PRO B O   1 
+ATOM 7897  C CB  . PRO B 1 387 ? 131.818 162.869 161.175 1.000 93.15477  ? ? ? ? ? ? 290 PRO B CB  1 
+ATOM 7898  C CG  . PRO B 1 387 ? 131.495 164.024 160.308 1.000 93.11601  ? ? ? ? ? ? 290 PRO B CG  1 
+ATOM 7899  C CD  . PRO B 1 387 ? 131.595 163.583 158.904 1.000 88.05785  ? ? ? ? ? ? 290 PRO B CD  1 
+ATOM 7900  N N   . GLU B 1 388 ? 131.210 160.168 159.377 1.000 103.93602 ? ? ? ? ? ? 291 GLU B N   1 
+ATOM 7901  C CA  . GLU B 1 388 ? 130.508 158.895 159.387 1.000 95.03630  ? ? ? ? ? ? 291 GLU B CA  1 
+ATOM 7902  C C   . GLU B 1 388 ? 131.417 157.711 159.107 1.000 101.90777 ? ? ? ? ? ? 291 GLU B C   1 
+ATOM 7903  O O   . GLU B 1 388 ? 130.966 156.569 159.233 1.000 112.15785 ? ? ? ? ? ? 291 GLU B O   1 
+ATOM 7904  C CB  . GLU B 1 388 ? 129.376 158.926 158.364 1.000 106.48825 ? ? ? ? ? ? 291 GLU B CB  1 
+ATOM 7905  C CG  . GLU B 1 388 ? 129.849 158.837 156.931 1.000 109.68294 ? ? ? ? ? ? 291 GLU B CG  1 
+ATOM 7906  C CD  . GLU B 1 388 ? 130.046 160.197 156.300 1.000 112.96626 ? ? ? ? ? ? 291 GLU B CD  1 
+ATOM 7907  O OE1 . GLU B 1 388 ? 129.630 161.201 156.909 1.000 113.88169 ? ? ? ? ? ? 291 GLU B OE1 1 
+ATOM 7908  O OE2 . GLU B 1 388 ? 130.618 160.261 155.194 1.000 119.58174 ? ? ? ? ? ? 291 GLU B OE2 1 
+ATOM 7909  N N   . ILE B 1 389 ? 132.668 157.949 158.723 1.000 89.66905  ? ? ? ? ? ? 292 ILE B N   1 
+ATOM 7910  C CA  . ILE B 1 389 ? 133.574 156.859 158.384 1.000 92.59107  ? ? ? ? ? ? 292 ILE B CA  1 
+ATOM 7911  C C   . ILE B 1 389 ? 133.822 156.015 159.626 1.000 102.54650 ? ? ? ? ? ? 292 ILE B C   1 
+ATOM 7912  O O   . ILE B 1 389 ? 134.294 156.518 160.653 1.000 97.13029  ? ? ? ? ? ? 292 ILE B O   1 
+ATOM 7913  C CB  . ILE B 1 389 ? 134.884 157.400 157.802 1.000 87.70229  ? ? ? ? ? ? 292 ILE B CB  1 
+ATOM 7914  C CG1 . ILE B 1 389 ? 134.699 157.736 156.326 1.000 92.20215  ? ? ? ? ? ? 292 ILE B CG1 1 
+ATOM 7915  C CG2 . ILE B 1 389 ? 136.000 156.393 157.969 1.000 95.44709  ? ? ? ? ? ? 292 ILE B CG2 1 
+ATOM 7916  C CD1 . ILE B 1 389 ? 135.827 158.539 155.744 1.000 102.33442 ? ? ? ? ? ? 292 ILE B CD1 1 
+ATOM 7917  N N   . SER B 1 390 ? 133.495 154.725 159.535 1.000 122.47245 ? ? ? ? ? ? 293 SER B N   1 
+ATOM 7918  C CA  . SER B 1 390 ? 133.670 153.773 160.632 1.000 116.70897 ? ? ? ? ? ? 293 SER B CA  1 
+ATOM 7919  C C   . SER B 1 390 ? 132.959 154.239 161.899 1.000 116.33168 ? ? ? ? ? ? 293 SER B C   1 
+ATOM 7920  O O   . SER B 1 390 ? 133.466 154.084 163.010 1.000 122.44518 ? ? ? ? ? ? 293 SER B O   1 
+ATOM 7921  C CB  . SER B 1 390 ? 135.152 153.513 160.903 1.000 119.71366 ? ? ? ? ? ? 293 SER B CB  1 
+ATOM 7922  O OG  . SER B 1 390 ? 135.666 152.537 160.015 1.000 121.65180 ? ? ? ? ? ? 293 SER B OG  1 
+ATOM 7923  N N   . LEU B 1 391 ? 131.772 154.815 161.730 1.000 102.07871 ? ? ? ? ? ? 294 LEU B N   1 
+ATOM 7924  C CA  . LEU B 1 391 ? 130.960 155.286 162.842 1.000 92.65040  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B CA  1 
+ATOM 7925  C C   . LEU B 1 391 ? 129.586 154.647 162.752 1.000 94.89520  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B C   1 
+ATOM 7926  O O   . LEU B 1 391 ? 128.948 154.692 161.697 1.000 105.69365 ? ? ? ? ? ? 294 LEU B O   1 
+ATOM 7927  C CB  . LEU B 1 391 ? 130.838 156.810 162.828 1.000 89.06912  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B CB  1 
+ATOM 7928  C CG  . LEU B 1 391 ? 130.593 157.488 164.169 1.000 88.26529  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B CG  1 
+ATOM 7929  C CD1 . LEU B 1 391 ? 131.709 157.157 165.130 1.000 95.13319  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B CD1 1 
+ATOM 7930  C CD2 . LEU B 1 391 ? 130.474 158.984 163.983 1.000 93.96282  ? ? ? ? ? ? 294 LEU B CD2 1 
+ATOM 7931  N N   . HIS B 1 392 ? 129.136 154.053 163.852 1.000 86.47558  ? ? ? ? ? ? 295 HIS B N   1 
+ATOM 7932  C CA  . HIS B 1 392 ? 127.820 153.436 163.883 1.000 86.87803  ? ? ? ? ? ? 295 HIS B CA  1 
+ATOM 7933  C C   . HIS B 1 392 ? 126.741 154.491 163.688 1.000 93.40815  ? ? ? ? ? ? 295 HIS B C   1 
+ATOM 7934  O O   . HIS B 1 392 ? 126.897 155.648 164.081 1.000 107.43275 ? ? ? ? ? ? 295 HIS B O   1 
+ATOM 7935  C CB  . HIS B 1 392 ? 127.609 152.703 165.203 1.000 90.44031  ? ? ? ? ? ? 295 HIS B CB  1 
+ATOM 7936  C CG  . HIS B 1 392 ? 126.470 151.735 165.181 1.000 94.68653  ? ? ? ? ? ? 295 HIS B CG  1 
+ATOM 7937  N ND1 . HIS B 1 392 ? 125.249 152.012 165.753 1.000 91.28285  ? ? ? ? ? ? 295 HIS B ND1 1 
+ATOM 7938  C CD2 . HIS B 1 392 ? 126.368 150.492 164.657 1.000 101.14597 ? ? ? ? ? ? 295 HIS B CD2 1 
+ATOM 7939  C CE1 . HIS B 1 392 ? 124.442 150.981 165.581 1.000 95.20942  ? ? ? ? ? ? 295 HIS B CE1 1 
+ATOM 7940  N NE2 . HIS B 1 392 ? 125.097 150.045 164.920 1.000 100.80922 ? ? ? ? ? ? 295 HIS B NE2 1 
+ATOM 7941  N N   . ARG B 1 393 ? 125.633 154.082 163.066 1.000 84.88400  ? ? ? ? ? ? 296 ARG B N   1 
+ATOM 7942  C CA  . ARG B 1 393 ? 124.607 155.052 162.700 1.000 82.41243  ? ? ? ? ? ? 296 ARG B CA  1 
+ATOM 7943  C C   . ARG B 1 393 ? 123.995 155.720 163.921 1.000 88.29084  ? ? ? ? ? ? 296 ARG B C   1 
+ATOM 7944  O O   . ARG B 1 393 ? 123.524 156.857 163.830 1.000 109.11822 ? ? ? ? ? ? 296 ARG B O   1 
+ATOM 7945  C CB  . ARG B 1 393 ? 123.522 154.389 161.853 1.000 80.94050  ? ? ? ? ? ? 296 ARG B CB  1 
+ATOM 7946  C CG  . ARG B 1 393 ? 122.481 153.636 162.640 1.000 90.43303  ? ? ? ? ? ? 296 ARG B CG  1 
+ATOM 7947  C CD  . ARG B 1 393 ? 121.374 153.139 161.736 1.000 94.75914  ? ? ? ? ? ? 296 ARG B CD  1 
+ATOM 7948  N NE  . ARG B 1 393 ? 120.515 154.218 161.269 1.000 88.71936  ? ? ? ? ? ? 296 ARG B NE  1 
+ATOM 7949  C CZ  . ARG B 1 393 ? 119.493 154.707 161.956 1.000 94.55351  ? ? ? ? ? ? 296 ARG B CZ  1 
+ATOM 7950  N NH1 . ARG B 1 393 ? 119.183 154.245 163.155 1.000 90.55873  ? ? ? ? ? ? 296 ARG B NH1 1 
+ATOM 7951  N NH2 . ARG B 1 393 ? 118.761 155.680 161.425 1.000 91.93456  ? ? ? ? ? ? 296 ARG B NH2 1 
+ATOM 7952  N N   . SER B 1 394 ? 123.990 155.043 165.069 1.000 86.13044  ? ? ? ? ? ? 297 SER B N   1 
+ATOM 7953  C CA  . SER B 1 394 ? 123.500 155.681 166.284 1.000 82.84904  ? ? ? ? ? ? 297 SER B CA  1 
+ATOM 7954  C C   . SER B 1 394 ? 124.465 156.754 166.764 1.000 88.81706  ? ? ? ? ? ? 297 SER B C   1 
+ATOM 7955  O O   . SER B 1 394 ? 124.042 157.787 167.294 1.000 100.24892 ? ? ? ? ? ? 297 SER B O   1 
+ATOM 7956  C CB  . SER B 1 394 ? 123.269 154.638 167.371 1.000 92.29306  ? ? ? ? ? ? 297 SER B CB  1 
+ATOM 7957  O OG  . SER B 1 394 ? 124.497 154.114 167.829 1.000 105.63474 ? ? ? ? ? ? 297 SER B OG  1 
+ATOM 7958  N N   . MET B 1 395 ? 125.769 156.525 166.598 1.000 98.45993  ? ? ? ? ? ? 298 MET B N   1 
+ATOM 7959  C CA  . MET B 1 395 ? 126.734 157.577 166.894 1.000 91.76846  ? ? ? ? ? ? 298 MET B CA  1 
+ATOM 7960  C C   . MET B 1 395 ? 126.601 158.739 165.926 1.000 98.12068  ? ? ? ? ? ? 298 MET B C   1 
+ATOM 7961  O O   . MET B 1 395 ? 126.823 159.892 166.307 1.000 111.01736 ? ? ? ? ? ? 298 MET B O   1 
+ATOM 7962  C CB  . MET B 1 395 ? 128.160 157.037 166.849 1.000 100.78981 ? ? ? ? ? ? 298 MET B CB  1 
+ATOM 7963  C CG  . MET B 1 395 ? 128.777 156.794 168.204 1.000 105.90890 ? ? ? ? ? ? 298 MET B CG  1 
+ATOM 7964  S SD  . MET B 1 395 ? 129.930 155.414 168.234 1.000 136.73166 ? ? ? ? ? ? 298 MET B SD  1 
+ATOM 7965  C CE  . MET B 1 395 ? 128.805 154.036 168.291 1.000 113.67229 ? ? ? ? ? ? 298 MET B CE  1 
+ATOM 7966  N N   . GLN B 1 396 ? 126.256 158.456 164.670 1.000 88.15878  ? ? ? ? ? ? 299 GLN B N   1 
+ATOM 7967  C CA  . GLN B 1 396 ? 126.076 159.521 163.692 1.000 72.91511  ? ? ? ? ? ? 299 GLN B CA  1 
+ATOM 7968  C C   . GLN B 1 396 ? 124.940 160.448 164.094 1.000 83.64192  ? ? ? ? ? ? 299 GLN B C   1 
+ATOM 7969  O O   . GLN B 1 396 ? 125.035 161.667 163.924 1.000 102.89101 ? ? ? ? ? ? 299 GLN B O   1 
+ATOM 7970  C CB  . GLN B 1 396 ? 125.816 158.922 162.315 1.000 78.04036  ? ? ? ? ? ? 299 GLN B CB  1 
+ATOM 7971  C CG  . GLN B 1 396 ? 127.026 158.269 161.697 1.000 86.65279  ? ? ? ? ? ? 299 GLN B CG  1 
+ATOM 7972  C CD  . GLN B 1 396 ? 126.703 157.577 160.397 1.000 92.17867  ? ? ? ? ? ? 299 GLN B CD  1 
+ATOM 7973  O OE1 . GLN B 1 396 ? 125.951 158.095 159.578 1.000 101.07858 ? ? ? ? ? ? 299 GLN B OE1 1 
+ATOM 7974  N NE2 . GLN B 1 396 ? 127.269 156.396 160.200 1.000 94.25993  ? ? ? ? ? ? 299 GLN B NE2 1 
+ATOM 7975  N N   . ILE B 1 397 ? 123.852 159.888 164.621 1.000 76.95474  ? ? ? ? ? ? 300 ILE B N   1 
+ATOM 7976  C CA  . ILE B 1 397 ? 122.763 160.719 165.118 1.000 69.82741  ? ? ? ? ? ? 300 ILE B CA  1 
+ATOM 7977  C C   . ILE B 1 397 ? 123.208 161.496 166.347 1.000 79.26179  ? ? ? ? ? ? 300 ILE B C   1 
+ATOM 7978  O O   . ILE B 1 397 ? 122.820 162.653 166.541 1.000 97.46259  ? ? ? ? ? ? 300 ILE B O   1 
+ATOM 7979  C CB  . ILE B 1 397 ? 121.525 159.857 165.412 1.000 68.72450  ? ? ? ? ? ? 300 ILE B CB  1 
+ATOM 7980  C CG1 . ILE B 1 397 ? 121.173 159.008 164.196 1.000 71.54929  ? ? ? ? ? ? 300 ILE B CG1 1 
+ATOM 7981  C CG2 . ILE B 1 397 ? 120.351 160.728 165.785 1.000 78.32158  ? ? ? ? ? ? 300 ILE B CG2 1 
+ATOM 7982  C CD1 . ILE B 1 397 ? 120.099 158.000 164.462 1.000 80.45290  ? ? ? ? ? ? 300 ILE B CD1 1 
+ATOM 7983  N N   . ALA B 1 398 ? 124.021 160.873 167.201 1.000 87.03197  ? ? ? ? ? ? 301 ALA B N   1 
+ATOM 7984  C CA  . ALA B 1 398 ? 124.544 161.573 168.367 1.000 80.26670  ? ? ? ? ? ? 301 ALA B CA  1 
+ATOM 7985  C C   . ALA B 1 398 ? 125.418 162.745 167.956 1.000 82.38385  ? ? ? ? ? ? 301 ALA B C   1 
+ATOM 7986  O O   . ALA B 1 398 ? 125.336 163.829 168.542 1.000 93.68467  ? ? ? ? ? ? 301 ALA B O   1 
+ATOM 7987  C CB  . ALA B 1 398 ? 125.329 160.607 169.250 1.000 84.41963  ? ? ? ? ? ? 301 ALA B CB  1 
+ATOM 7988  N N   . LEU B 1 399 ? 126.266 162.545 166.949 1.000 87.19791  ? ? ? ? ? ? 302 LEU B N   1 
+ATOM 7989  C CA  . LEU B 1 399 ? 127.089 163.636 166.448 1.000 76.69759  ? ? ? ? ? ? 302 LEU B CA  1 
+ATOM 7990  C C   . LEU B 1 399 ? 126.238 164.704 165.780 1.000 80.30291  ? ? ? ? ? ? 302 LEU B C   1 
+ATOM 7991  O O   . LEU B 1 399 ? 126.556 165.894 165.854 1.000 102.55784 ? ? ? ? ? ? 302 LEU B O   1 
+ATOM 7992  C CB  . LEU B 1 399 ? 128.131 163.093 165.477 1.000 79.44610  ? ? ? ? ? ? 302 LEU B CB  1 
+ATOM 7993  C CG  . LEU B 1 399 ? 129.200 164.072 165.011 1.000 89.29371  ? ? ? ? ? ? 302 LEU B CG  1 
+ATOM 7994  C CD1 . LEU B 1 399 ? 129.705 164.900 166.173 1.000 94.98119  ? ? ? ? ? ? 302 LEU B CD1 1 
+ATOM 7995  C CD2 . LEU B 1 399 ? 130.332 163.309 164.373 1.000 88.03843  ? ? ? ? ? ? 302 LEU B CD2 1 
+ATOM 7996  N N   . SER B 1 400 ? 125.155 164.298 165.119 1.000 82.71398  ? ? ? ? ? ? 303 SER B N   1 
+ATOM 7997  C CA  . SER B 1 400 ? 124.265 165.269 164.495 1.000 76.52356  ? ? ? ? ? ? 303 SER B CA  1 
+ATOM 7998  C C   . SER B 1 400 ? 123.637 166.184 165.533 1.000 86.01191  ? ? ? ? ? ? 303 SER B C   1 
+ATOM 7999  O O   . SER B 1 400 ? 123.493 167.388 165.305 1.000 102.42916 ? ? ? ? ? ? 303 SER B O   1 
+ATOM 8000  C CB  . SER B 1 400 ? 123.184 164.549 163.697 1.000 80.14899  ? ? ? ? ? ? 303 SER B CB  1 
+ATOM 8001  O OG  . SER B 1 400 ? 122.509 165.449 162.841 1.000 96.14601  ? ? ? ? ? ? 303 SER B OG  1 
+ATOM 8002  N N   . LYS B 1 401 ? 123.246 165.628 166.679 1.000 93.18381  ? ? ? ? ? ? 304 LYS B N   1 
+ATOM 8003  C CA  . LYS B 1 401 ? 122.655 166.447 167.728 1.000 84.20519  ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CA  1 
+ATOM 8004  C C   . LYS B 1 401 ? 123.662 167.450 168.274 1.000 88.22359  ? ? ? ? ? ? 304 LYS B C   1 
+ATOM 8005  O O   . LYS B 1 401 ? 123.307 168.593 168.579 1.000 100.37114 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B O   1 
+ATOM 8006  C CB  . LYS B 1 401 ? 122.118 165.555 168.844 1.000 85.19941  ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CB  1 
+ATOM 8007  C CG  . LYS B 1 401 ? 121.552 166.316 170.020 1.000 97.17765  ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CG  1 
+ATOM 8008  C CD  . LYS B 1 401 ? 121.054 165.374 171.094 1.000 100.59764 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CD  1 
+ATOM 8009  C CE  . LYS B 1 401 ? 119.555 165.495 171.274 1.000 105.70039 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B CE  1 
+ATOM 8010  N NZ  . LYS B 1 401 ? 118.826 165.236 170.004 1.000 106.60410 ? ? ? ? ? ? 304 LYS B NZ  1 
+ATOM 8011  N N   . GLN B 1 402 ? 124.923 167.041 168.406 1.000 93.54078  ? ? ? ? ? ? 305 GLN B N   1 
+ATOM 8012  C CA  . GLN B 1 402 ? 125.951 167.957 168.889 1.000 92.04469  ? ? ? ? ? ? 305 GLN B CA  1 
+ATOM 8013  C C   . GLN B 1 402 ? 126.154 169.119 167.932 1.000 104.57293 ? ? ? ? ? ? 305 GLN B C   1 
+ATOM 8014  O O   . GLN B 1 402 ? 126.300 170.269 168.360 1.000 108.29020 ? ? ? ? ? ? 305 GLN B O   1 
+ATOM 8015  C CB  . GLN B 1 402 ? 127.266 167.213 169.085 1.000 90.25344  ? ? ? ? ? ? 305 GLN B CB  1 
+ATOM 8016  C CG  . GLN B 1 402 ? 127.387 166.519 170.410 1.000 107.35203 ? ? ? ? ? ? 305 GLN B CG  1 
+ATOM 8017  C CD  . GLN B 1 402 ? 127.166 167.447 171.580 1.000 121.87713 ? ? ? ? ? ? 305 GLN B CD  1 
+ATOM 8018  O OE1 . GLN B 1 402 ? 127.808 168.490 171.690 1.000 120.60143 ? ? ? ? ? ? 305 GLN B OE1 1 
+ATOM 8019  N NE2 . GLN B 1 402 ? 126.254 167.070 172.467 1.000 117.05772 ? ? ? ? ? ? 305 GLN B NE2 1 
+ATOM 8020  N N   . LEU B 1 403 ? 126.178 168.837 166.632 1.000 92.85880  ? ? ? ? ? ? 306 LEU B N   1 
+ATOM 8021  C CA  . LEU B 1 403 ? 126.508 169.867 165.657 1.000 73.92910  ? ? ? ? ? ? 306 LEU B CA  1 
+ATOM 8022  C C   . LEU B 1 403 ? 125.421 170.928 165.572 1.000 84.60313  ? ? ? ? ? ? 306 LEU B C   1 
+ATOM 8023  O O   . LEU B 1 403 ? 125.721 172.121 165.457 1.000 100.33746 ? ? ? ? ? ? 306 LEU B O   1 
+ATOM 8024  C CB  . LEU B 1 403 ? 126.740 169.230 164.292 1.000 69.58395  ? ? ? ? ? ? 306 LEU B CB  1 
+ATOM 8025  C CG  . LEU B 1 403 ? 128.017 168.406 164.160 1.000 70.46900  ? ? ? ? ? ? 306 LEU B CG  1 
+ATOM 8026  C CD1 . LEU B 1 403 ? 128.213 167.968 162.728 1.000 77.09149  ? ? ? ? ? ? 306 LEU B CD1 1 
+ATOM 8027  C CD2 . LEU B 1 403 ? 129.209 169.196 164.645 1.000 82.65969  ? ? ? ? ? ? 306 LEU B CD2 1 
+ATOM 8028  N N   . PHE B 1 404 ? 124.157 170.523 165.634 1.000 73.68951  ? ? ? ? ? ? 307 PHE B N   1 
+ATOM 8029  C CA  . PHE B 1 404 ? 123.057 171.435 165.356 1.000 77.88508  ? ? ? ? ? ? 307 PHE B CA  1 
+ATOM 8030  C C   . PHE B 1 404 ? 122.276 171.846 166.594 1.000 86.14211  ? ? ? ? ? ? 307 PHE B C   1 
+ATOM 8031  O O   . PHE B 1 404 ? 121.943 173.024 166.739 1.000 96.76113  ? ? ? ? ? ? 307 PHE B O   1 
+ATOM 8032  C CB  . PHE B 1 404 ? 122.110 170.804 164.337 1.000 75.32751  ? ? ? ? ? ? 307 PHE B CB  1 
+ATOM 8033  C CG  . PHE B 1 404 ? 122.769 170.479 163.033 1.000 76.86590  ? ? ? ? ? ? 307 PHE B CG  1 
+ATOM 8034  C CD1 . PHE B 1 404 ? 123.086 171.478 162.137 1.000 78.49614  ? ? ? ? ? ? 307 PHE B CD1 1 
+ATOM 8035  C CD2 . PHE B 1 404 ? 123.083 169.176 162.709 1.000 84.09657  ? ? ? ? ? ? 307 PHE B CD2 1 
+ATOM 8036  C CE1 . PHE B 1 404 ? 123.698 171.181 160.945 1.000 79.11351  ? ? ? ? ? ? 307 PHE B CE1 1 
+ATOM 8037  C CE2 . PHE B 1 404 ? 123.694 168.876 161.517 1.000 79.40893  ? ? ? ? ? ? 307 PHE B CE2 1 
+ATOM 8038  C CZ  . PHE B 1 404 ? 124.000 169.879 160.634 1.000 76.31801  ? ? ? ? ? ? 307 PHE B CZ  1 
+ATOM 8039  N N   . GLU B 1 405 ? 121.961 170.910 167.489 1.000 111.62700 ? ? ? ? ? ? 308 GLU B N   1 
+ATOM 8040  C CA  . GLU B 1 405 ? 121.209 171.276 168.684 1.000 113.86787 ? ? ? ? ? ? 308 GLU B CA  1 
+ATOM 8041  C C   . GLU B 1 405 ? 122.074 172.047 169.672 1.000 117.64964 ? ? ? ? ? ? 308 GLU B C   1 
+ATOM 8042  O O   . GLU B 1 405 ? 121.640 173.064 170.223 1.000 122.13330 ? ? ? ? ? ? 308 GLU B O   1 
+ATOM 8043  C CB  . GLU B 1 405 ? 120.627 170.029 169.343 1.000 117.28116 ? ? ? ? ? ? 308 GLU B CB  1 
+ATOM 8044  C CG  . GLU B 1 405 ? 119.836 169.151 168.399 1.000 128.47346 ? ? ? ? ? ? 308 GLU B CG  1 
+ATOM 8045  C CD  . GLU B 1 405 ? 118.359 169.146 168.720 1.000 132.03890 ? ? ? ? ? ? 308 GLU B CD  1 
+ATOM 8046  O OE1 . GLU B 1 405 ? 118.011 169.240 169.915 1.000 131.94406 ? ? ? ? ? ? 308 GLU B OE1 1 
+ATOM 8047  O OE2 . GLU B 1 405 ? 117.544 169.052 167.779 1.000 132.31200 ? ? ? ? ? ? 308 GLU B OE2 1 
+ATOM 8048  N N   . GLN B 1 406 ? 123.296 171.585 169.907 1.000 120.23047 ? ? ? ? ? ? 309 GLN B N   1 
+ATOM 8049  C CA  . GLN B 1 406 ? 124.165 172.227 170.876 1.000 120.82882 ? ? ? ? ? ? 309 GLN B CA  1 
+ATOM 8050  C C   . GLN B 1 406 ? 124.774 173.498 170.294 1.000 125.05215 ? ? ? ? ? ? 309 GLN B C   1 
+ATOM 8051  O O   . GLN B 1 406 ? 124.686 173.777 169.097 1.000 124.14839 ? ? ? ? ? ? 309 GLN B O   1 
+ATOM 8052  C CB  . GLN B 1 406 ? 125.268 171.273 171.325 1.000 122.00971 ? ? ? ? ? ? 309 GLN B CB  1 
+ATOM 8053  C CG  . GLN B 1 406 ? 124.772 170.007 171.998 1.000 126.15882 ? ? ? ? ? ? 309 GLN B CG  1 
+ATOM 8054  C CD  . GLN B 1 406 ? 123.566 170.244 172.879 1.000 128.67365 ? ? ? ? ? ? 309 GLN B CD  1 
+ATOM 8055  O OE1 . GLN B 1 406 ? 123.603 171.062 173.798 1.000 129.23818 ? ? ? ? ? ? 309 GLN B OE1 1 
+ATOM 8056  N NE2 . GLN B 1 406 ? 122.486 169.523 172.608 1.000 125.57962 ? ? ? ? ? ? 309 GLN B NE2 1 
+ATOM 8057  N N   . SER B 1 407 ? 125.399 174.281 171.172 1.000 127.52959 ? ? ? ? ? ? 310 SER B N   1 
+ATOM 8058  C CA  . SER B 1 407 ? 126.110 175.491 170.789 1.000 127.16040 ? ? ? ? ? ? 310 SER B CA  1 
+ATOM 8059  C C   . SER B 1 407 ? 127.620 175.319 170.868 1.000 122.50524 ? ? ? ? ? ? 310 SER B C   1 
+ATOM 8060  O O   . SER B 1 407 ? 128.353 176.313 170.880 1.000 122.68870 ? ? ? ? ? ? 310 SER B O   1 
+ATOM 8061  C CB  . SER B 1 407 ? 125.665 176.662 171.664 1.000 126.94955 ? ? ? ? ? ? 310 SER B CB  1 
+ATOM 8062  O OG  . SER B 1 407 ? 124.253 176.713 171.759 1.000 129.05948 ? ? ? ? ? ? 310 SER B OG  1 
+ATOM 8063  N N   . THR B 1 408 ? 128.097 174.075 170.931 1.000 114.67467 ? ? ? ? ? ? 311 THR B N   1 
+ATOM 8064  C CA  . THR B 1 408 ? 129.528 173.833 171.068 1.000 113.24531 ? ? ? ? ? ? 311 THR B CA  1 
+ATOM 8065  C C   . THR B 1 408 ? 130.294 174.311 169.843 1.000 111.87636 ? ? ? ? ? ? 311 THR B C   1 
+ATOM 8066  O O   . THR B 1 408 ? 131.343 174.952 169.968 1.000 117.76981 ? ? ? ? ? ? 311 THR B O   1 
+ATOM 8067  C CB  . THR B 1 408 ? 129.783 172.347 171.304 1.000 121.04290 ? ? ? ? ? ? 311 THR B CB  1 
+ATOM 8068  O OG1 . THR B 1 408 ? 128.798 171.832 172.206 1.000 124.87706 ? ? ? ? ? ? 311 THR B OG1 1 
+ATOM 8069  C CG2 . THR B 1 408 ? 131.157 172.136 171.895 1.000 120.25997 ? ? ? ? ? ? 311 THR B CG2 1 
+ATOM 8070  N N   . TYR B 1 409 ? 129.786 174.014 168.654 1.000 97.87334  ? ? ? ? ? ? 312 TYR B N   1 
+ATOM 8071  C CA  . TYR B 1 409 ? 130.452 174.342 167.398 1.000 94.83111  ? ? ? ? ? ? 312 TYR B CA  1 
+ATOM 8072  C C   . TYR B 1 409 ? 129.694 175.500 166.762 1.000 93.54604  ? ? ? ? ? ? 312 TYR B C   1 
+ATOM 8073  O O   . TYR B 1 409 ? 128.744 175.299 166.006 1.000 101.31767 ? ? ? ? ? ? 312 TYR B O   1 
+ATOM 8074  C CB  . TYR B 1 409 ? 130.502 173.130 166.484 1.000 93.64977  ? ? ? ? ? ? 312 TYR B CB  1 
+ATOM 8075  C CG  . TYR B 1 409 ? 131.006 171.886 167.169 1.000 92.97535  ? ? ? ? ? ? 312 TYR B CG  1 
+ATOM 8076  C CD1 . TYR B 1 409 ? 132.359 171.605 167.226 1.000 101.99214 ? ? ? ? ? ? 312 TYR B CD1 1 
+ATOM 8077  C CD2 . TYR B 1 409 ? 130.129 170.994 167.762 1.000 98.03876  ? ? ? ? ? ? 312 TYR B CD2 1 
+ATOM 8078  C CE1 . TYR B 1 409 ? 132.826 170.473 167.852 1.000 97.13213  ? ? ? ? ? ? 312 TYR B CE1 1 
+ATOM 8079  C CE2 . TYR B 1 409 ? 130.588 169.860 168.391 1.000 102.91584 ? ? ? ? ? ? 312 TYR B CE2 1 
+ATOM 8080  C CZ  . TYR B 1 409 ? 131.937 169.605 168.432 1.000 97.76138  ? ? ? ? ? ? 312 TYR B CZ  1 
+ATOM 8081  O OH  . TYR B 1 409 ? 132.402 168.475 169.057 1.000 107.47976 ? ? ? ? ? ? 312 TYR B OH  1 
+ATOM 8082  N N   . LYS B 1 410 ? 130.120 176.721 167.081 1.000 80.87768  ? ? ? ? ? ? 313 LYS B N   1 
+ATOM 8083  C CA  . LYS B 1 410 ? 129.448 177.900 166.550 1.000 79.77483  ? ? ? ? ? ? 313 LYS B CA  1 
+ATOM 8084  C C   . LYS B 1 410 ? 129.591 177.979 165.037 1.000 84.74818  ? ? ? ? ? ? 313 LYS B C   1 
+ATOM 8085  O O   . LYS B 1 410 ? 128.608 178.199 164.323 1.000 96.70199  ? ? ? ? ? ? 313 LYS B O   1 
+ATOM 8086  C CB  . LYS B 1 410 ? 130.006 179.156 167.211 1.000 88.64183  ? ? ? ? ? ? 313 LYS B CB  1 
+ATOM 8087  C CG  . LYS B 1 410 ? 128.948 180.118 167.693 1.000 90.32004  ? ? ? ? ? ? 313 LYS B CG  1 
+ATOM 8088  C CD  . LYS B 1 410 ? 129.510 181.516 167.827 1.000 96.15182  ? ? ? ? ? ? 313 LYS B CD  1 
+ATOM 8089  C CE  . LYS B 1 410 ? 128.509 182.553 167.358 1.000 100.02232 ? ? ? ? ? ? 313 LYS B CE  1 
+ATOM 8090  N NZ  . LYS B 1 410 ? 129.130 183.898 167.229 1.000 102.69476 ? ? ? ? ? ? 313 LYS B NZ  1 
+ATOM 8091  N N   . TYR B 1 411 ? 130.807 177.798 164.529 1.000 74.54539  ? ? ? ? ? ? 314 TYR B N   1 
+ATOM 8092  C CA  . TYR B 1 411 ? 131.075 177.840 163.098 1.000 70.77028  ? ? ? ? ? ? 314 TYR B CA  1 
+ATOM 8093  C C   . TYR B 1 411 ? 131.720 176.530 162.690 1.000 76.34438  ? ? ? ? ? ? 314 TYR B C   1 
+ATOM 8094  O O   . TYR B 1 411 ? 132.704 176.109 163.302 1.000 95.60607  ? ? ? ? ? ? 314 TYR B O   1 
+ATOM 8095  C CB  . TYR B 1 411 ? 131.993 179.006 162.733 1.000 67.35545  ? ? ? ? ? ? 314 TYR B CB  1 
+ATOM 8096  C CG  . TYR B 1 411 ? 131.733 180.271 163.502 1.000 73.00217  ? ? ? ? ? ? 314 TYR B CG  1 
+ATOM 8097  C CD1 . TYR B 1 411 ? 130.771 181.170 163.085 1.000 86.38574  ? ? ? ? ? ? 314 TYR B CD1 1 
+ATOM 8098  C CD2 . TYR B 1 411 ? 132.459 180.572 164.638 1.000 80.52539  ? ? ? ? ? ? 314 TYR B CD2 1 
+ATOM 8099  C CE1 . TYR B 1 411 ? 130.534 182.327 163.779 1.000 83.24621  ? ? ? ? ? ? 314 TYR B CE1 1 
+ATOM 8100  C CE2 . TYR B 1 411 ? 132.227 181.725 165.339 1.000 82.22723  ? ? ? ? ? ? 314 TYR B CE2 1 
+ATOM 8101  C CZ  . TYR B 1 411 ? 131.264 182.600 164.906 1.000 84.89918  ? ? ? ? ? ? 314 TYR B CZ  1 
+ATOM 8102  O OH  . TYR B 1 411 ? 131.027 183.758 165.603 1.000 103.32323 ? ? ? ? ? ? 314 TYR B OH  1 
+ATOM 8103  N N   . PHE B 1 412 ? 131.180 175.892 161.657 1.000 62.34899  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B N   1 
+ATOM 8104  C CA  . PHE B 1 412 ? 131.813 174.695 161.135 1.000 64.52933  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CA  1 
+ATOM 8105  C C   . PHE B 1 412 ? 131.421 174.489 159.683 1.000 64.64768  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B C   1 
+ATOM 8106  O O   . PHE B 1 412 ? 130.411 175.014 159.215 1.000 86.33900  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B O   1 
+ATOM 8107  C CB  . PHE B 1 412 ? 131.467 173.453 161.969 1.000 69.18876  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CB  1 
+ATOM 8108  C CG  . PHE B 1 412 ? 130.019 173.057 161.925 1.000 67.73323  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CG  1 
+ATOM 8109  C CD1 . PHE B 1 412 ? 129.524 172.281 160.894 1.000 67.25879  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CD1 1 
+ATOM 8110  C CD2 . PHE B 1 412 ? 129.161 173.430 162.936 1.000 74.05087  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CD2 1 
+ATOM 8111  C CE1 . PHE B 1 412 ? 128.204 171.911 160.862 1.000 69.65008  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CE1 1 
+ATOM 8112  C CE2 . PHE B 1 412 ? 127.841 173.057 162.908 1.000 74.77568  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CE2 1 
+ATOM 8113  C CZ  . PHE B 1 412 ? 127.363 172.298 161.870 1.000 76.75789  ? ? ? ? ? ? 315 PHE B CZ  1 
+ATOM 8114  N N   . PHE B 1 413 ? 132.247 173.724 158.979 1.000 54.34235  ? ? ? ? ? ? 316 PHE B N   1 
+ATOM 8115  C CA  . PHE B 1 413 ? 131.957 173.250 157.634 1.000 66.33492  ? ? ? ? ? ? 316 PHE B CA  1 
+ATOM 8116  C C   . PHE B 1 413 ? 132.000 171.732 157.662 1.000 76.97457  ? ? ? ? ? ? 316 PHE B C   1 
+ATOM 8117  O O   . PHE B 1 413 ? 133.057 171.144 157.906 1.000 96.25233  ? ? ? ? ? ? 316 PHE B O   1 
+ATOM 8118  C CB  . PHE B 1 413 ? 132.962 173.794 156.622 1.000 66.20137  ? ? ? ? ? ? 316 PHE B CB  1 
+ATOM 8119  C CG  . PHE B 1 413 ? 132.861 175.268 156.399 1.000 76.56010  ? ? ? ? ? ? 316 PHE B CG  1 
+ATOM 8120  C CD1 . PHE B 1 413 ? 133.432 176.156 157.288 1.000 79.15089  ? ? ? ? ? ? 316 PHE B CD1 1 
+ATOM 8121  C CD2 . PHE B 1 413 ? 132.198 175.766 155.298 1.000 77.49127  ? ? ? ? ? ? 316 PHE B CD2 1 
+ATOM 8122  C CE1 . PHE B 1 413 ? 133.339 177.512 157.083 1.000 77.62179  ? ? ? ? ? ? 316 PHE B CE1 1 
+ATOM 8123  C CE2 . PHE B 1 413 ? 132.105 177.119 155.089 1.000 79.68130  ? ? ? ? ? ? 316 PHE B CE2 1 
+ATOM 8124  C CZ  . PHE B 1 413 ? 132.674 177.993 155.983 1.000 78.32812  ? ? ? ? ? ? 316 PHE B CZ  1 
+ATOM 8125  N N   . LEU B 1 414 ? 130.860 171.103 157.416 1.000 73.96986  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B N   1 
+ATOM 8126  C CA  . LEU B 1 414 ? 130.725 169.659 157.528 1.000 65.86024  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CA  1 
+ATOM 8127  C C   . LEU B 1 414 ? 130.573 169.066 156.137 1.000 72.09805  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B C   1 
+ATOM 8128  O O   . LEU B 1 414 ? 129.677 169.459 155.387 1.000 89.10739  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B O   1 
+ATOM 8129  C CB  . LEU B 1 414 ? 129.528 169.298 158.404 1.000 74.58854  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CB  1 
+ATOM 8130  C CG  . LEU B 1 414 ? 129.082 167.841 158.384 1.000 78.97505  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CG  1 
+ATOM 8131  C CD1 . LEU B 1 414 ? 129.950 167.040 159.310 1.000 76.38942  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CD1 1 
+ATOM 8132  C CD2 . LEU B 1 414 ? 127.633 167.730 158.792 1.000 87.31236  ? ? ? ? ? ? 317 LEU B CD2 1 
+ATOM 8133  N N   . SER B 1 415 ? 131.448 168.128 155.797 1.000 72.77094  ? ? ? ? ? ? 318 SER B N   1 
+ATOM 8134  C CA  . SER B 1 415 ? 131.374 167.389 154.546 1.000 75.55383  ? ? ? ? ? ? 318 SER B CA  1 
+ATOM 8135  C C   . SER B 1 415 ? 130.966 165.963 154.869 1.000 89.65765  ? ? ? ? ? ? 318 SER B C   1 
+ATOM 8136  O O   . SER B 1 415 ? 131.695 165.253 155.567 1.000 107.28565 ? ? ? ? ? ? 318 SER B O   1 
+ATOM 8137  C CB  . SER B 1 415 ? 132.713 167.416 153.813 1.000 97.11944  ? ? ? ? ? ? 318 SER B CB  1 
+ATOM 8138  O OG  . SER B 1 415 ? 132.754 166.430 152.801 1.000 104.23727 ? ? ? ? ? ? 318 SER B OG  1 
+ATOM 8139  N N   . THR B 1 416 ? 129.809 165.543 154.369 1.000 88.98535  ? ? ? ? ? ? 319 THR B N   1 
+ATOM 8140  C CA  . THR B 1 416 ? 129.239 164.271 154.776 1.000 87.23144  ? ? ? ? ? ? 319 THR B CA  1 
+ATOM 8141  C C   . THR B 1 416 ? 128.685 163.521 153.577 1.000 89.64183  ? ? ? ? ? ? 319 THR B C   1 
+ATOM 8142  O O   . THR B 1 416 ? 128.326 164.114 152.558 1.000 99.19692  ? ? ? ? ? ? 319 THR B O   1 
+ATOM 8143  C CB  . THR B 1 416 ? 128.135 164.463 155.818 1.000 88.61299  ? ? ? ? ? ? 319 THR B CB  1 
+ATOM 8144  O OG1 . THR B 1 416 ? 127.714 163.186 156.304 1.000 97.85383  ? ? ? ? ? ? 319 THR B OG1 1 
+ATOM 8145  C CG2 . THR B 1 416 ? 126.949 165.180 155.211 1.000 83.78592  ? ? ? ? ? ? 319 THR B CG2 1 
+ATOM 8146  N N   . HIS B 1 417 ? 128.630 162.199 153.714 1.000 102.88717 ? ? ? ? ? ? 320 HIS B N   1 
+ATOM 8147  C CA  . HIS B 1 417 ? 127.992 161.328 152.744 1.000 95.23678  ? ? ? ? ? ? 320 HIS B CA  1 
+ATOM 8148  C C   . HIS B 1 417 ? 126.806 160.571 153.311 1.000 99.23297  ? ? ? ? ? ? 320 HIS B C   1 
+ATOM 8149  O O   . HIS B 1 417 ? 126.130 159.864 152.557 1.000 106.52859 ? ? ? ? ? ? 320 HIS B O   1 
+ATOM 8150  C CB  . HIS B 1 417 ? 128.999 160.309 152.188 1.000 92.62208  ? ? ? ? ? ? 320 HIS B CB  1 
+ATOM 8151  C CG  . HIS B 1 417 ? 129.543 160.668 150.843 1.000 104.59910 ? ? ? ? ? ? 320 HIS B CG  1 
+ATOM 8152  N ND1 . HIS B 1 417 ? 128.742 161.092 149.805 1.000 112.89456 ? ? ? ? ? ? 320 HIS B ND1 1 
+ATOM 8153  C CD2 . HIS B 1 417 ? 130.809 160.665 150.364 1.000 104.41884 ? ? ? ? ? ? 320 HIS B CD2 1 
+ATOM 8154  C CE1 . HIS B 1 417 ? 129.491 161.337 148.746 1.000 113.50419 ? ? ? ? ? ? 320 HIS B CE1 1 
+ATOM 8155  N NE2 . HIS B 1 417 ? 130.749 161.086 149.059 1.000 114.37419 ? ? ? ? ? ? 320 HIS B NE2 1 
+ATOM 8156  N N   . SER B 1 418 ? 126.535 160.692 154.598 1.000 88.27529  ? ? ? ? ? ? 321 SER B N   1 
+ATOM 8157  C CA  . SER B 1 418 ? 125.523 159.877 155.248 1.000 89.36157  ? ? ? ? ? ? 321 SER B CA  1 
+ATOM 8158  C C   . SER B 1 418 ? 124.342 160.731 155.664 1.000 92.55012  ? ? ? ? ? ? 321 SER B C   1 
+ATOM 8159  O O   . SER B 1 418 ? 124.534 161.783 156.286 1.000 91.48566  ? ? ? ? ? ? 321 SER B O   1 
+ATOM 8160  C CB  . SER B 1 418 ? 126.107 159.180 156.471 1.000 89.76538  ? ? ? ? ? ? 321 SER B CB  1 
+ATOM 8161  O OG  . SER B 1 418 ? 125.560 159.714 157.659 1.000 101.62514 ? ? ? ? ? ? 321 SER B OG  1 
+ATOM 8162  N N   . PRO B 1 419 ? 123.118 160.315 155.339 1.000 91.42132  ? ? ? ? ? ? 322 PRO B N   1 
+ATOM 8163  C CA  . PRO B 1 419 ? 121.944 161.093 155.754 1.000 85.35526  ? ? ? ? ? ? 322 PRO B CA  1 
+ATOM 8164  C C   . PRO B 1 419 ? 121.746 161.150 157.254 1.000 93.05350  ? ? ? ? ? ? 322 PRO B C   1 
+ATOM 8165  O O   . PRO B 1 419 ? 121.040 162.045 157.729 1.000 101.37648 ? ? ? ? ? ? 322 PRO B O   1 
+ATOM 8166  C CB  . PRO B 1 419 ? 120.778 160.366 155.072 1.000 89.50250  ? ? ? ? ? ? 322 PRO B CB  1 
+ATOM 8167  C CG  . PRO B 1 419 ? 121.401 159.488 154.043 1.000 93.33866  ? ? ? ? ? ? 322 PRO B CG  1 
+ATOM 8168  C CD  . PRO B 1 419 ? 122.750 159.136 154.545 1.000 91.92454  ? ? ? ? ? ? 322 PRO B CD  1 
+ATOM 8169  N N   . GLU B 1 420 ? 122.335 160.228 158.017 1.000 95.32853  ? ? ? ? ? ? 323 GLU B N   1 
+ATOM 8170  C CA  . GLU B 1 420 ? 122.106 160.207 159.457 1.000 83.06356  ? ? ? ? ? ? 323 GLU B CA  1 
+ATOM 8171  C C   . GLU B 1 420 ? 122.689 161.433 160.141 1.000 86.68891  ? ? ? ? ? ? 323 GLU B C   1 
+ATOM 8172  O O   . GLU B 1 420 ? 122.143 161.896 161.146 1.000 99.61274  ? ? ? ? ? ? 323 GLU B O   1 
+ATOM 8173  C CB  . GLU B 1 420 ? 122.694 158.937 160.064 1.000 89.32261  ? ? ? ? ? ? 323 GLU B CB  1 
+ATOM 8174  C CG  . GLU B 1 420 ? 121.741 157.764 160.063 1.000 102.10137 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B CG  1 
+ATOM 8175  C CD  . GLU B 1 420 ? 121.793 156.978 158.772 1.000 112.97715 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B CD  1 
+ATOM 8176  O OE1 . GLU B 1 420 ? 122.884 156.882 158.176 1.000 108.51665 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B OE1 1 
+ATOM 8177  O OE2 . GLU B 1 420 ? 120.741 156.452 158.353 1.000 112.72581 ? ? ? ? ? ? 323 GLU B OE2 1 
+ATOM 8178  N N   . LEU B 1 421 ? 123.788 161.973 159.618 1.000 82.51607  ? ? ? ? ? ? 324 LEU B N   1 
+ATOM 8179  C CA  . LEU B 1 421 ? 124.384 163.168 160.197 1.000 84.08922  ? ? ? ? ? ? 324 LEU B CA  1 
+ATOM 8180  C C   . LEU B 1 421 ? 123.511 164.401 160.034 1.000 95.27638  ? ? ? ? ? ? 324 LEU B C   1 
+ATOM 8181  O O   . LEU B 1 421 ? 123.777 165.416 160.683 1.000 108.90981 ? ? ? ? ? ? 324 LEU B O   1 
+ATOM 8182  C CB  . LEU B 1 421 ? 125.752 163.419 159.574 1.000 78.64891  ? ? ? ? ? ? 324 LEU B CB  1 
+ATOM 8183  C CG  . LEU B 1 421 ? 126.924 162.870 160.379 1.000 86.81113  ? ? ? ? ? ? 324 LEU B CG  1 
+ATOM 8184  C CD1 . LEU B 1 421 ? 128.116 162.644 159.486 1.000 102.73070 ? ? ? ? ? ? 324 LEU B CD1 1 
+ATOM 8185  C CD2 . LEU B 1 421 ? 127.272 163.831 161.488 1.000 95.68294  ? ? ? ? ? ? 324 LEU B CD2 1 
+ATOM 8186  N N   . LEU B 1 422 ? 122.486 164.343 159.187 1.000 85.93425  ? ? ? ? ? ? 325 LEU B N   1 
+ATOM 8187  C CA  . LEU B 1 422 ? 121.581 165.461 158.968 1.000 80.10141  ? ? ? ? ? ? 325 LEU B CA  1 
+ATOM 8188  C C   . LEU B 1 422 ? 120.229 165.246 159.633 1.000 86.51433  ? ? ? ? ? ? 325 LEU B C   1 
+ATOM 8189  O O   . LEU B 1 422 ? 119.267 165.945 159.310 1.000 102.80686 ? ? ? ? ? ? 325 LEU B O   1 
+ATOM 8190  C CB  . LEU B 1 422 ? 121.402 165.705 157.472 1.000 82.04254  ? ? ? ? ? ? 325 LEU B CB  1 
+ATOM 8191  C CG  . LEU B 1 422 ? 122.690 165.911 156.679 1.000 80.70256  ? ? ? ? ? ? 325 LEU B CG  1 
+ATOM 8192  C CD1 . LEU B 1 422 ? 122.375 166.280 155.248 1.000 88.42744  ? ? ? ? ? ? 325 LEU B CD1 1 
+ATOM 8193  C CD2 . LEU B 1 422 ? 123.532 166.981 157.331 1.000 86.40867  ? ? ? ? ? ? 325 LEU B CD2 1 
+ATOM 8194  N N   . TYR B 1 423 ? 120.134 164.287 160.553 1.000 78.17263  ? ? ? ? ? ? 326 TYR B N   1 
+ATOM 8195  C CA  . TYR B 1 423 ? 118.854 163.999 161.187 1.000 75.35735  ? ? ? ? ? ? 326 TYR B CA  1 
+ATOM 8196  C C   . TYR B 1 423 ? 118.377 165.153 162.053 1.000 91.70195  ? ? ? ? ? ? 326 TYR B C   1 
+ATOM 8197  O O   . TYR B 1 423 ? 117.168 165.372 162.178 1.000 107.20444 ? ? ? ? ? ? 326 TYR B O   1 
+ATOM 8198  C CB  . TYR B 1 423 ? 118.956 162.727 162.022 1.000 81.53181  ? ? ? ? ? ? 326 TYR B CB  1 
+ATOM 8199  C CG  . TYR B 1 423 ? 118.574 161.480 161.272 1.000 81.47905  ? ? ? ? ? ? 326 TYR B CG  1 
+ATOM 8200  C CD1 . TYR B 1 423 ? 118.632 161.437 159.891 1.000 89.13379  ? ? ? ? ? ? 326 TYR B CD1 1 
+ATOM 8201  C CD2 . TYR B 1 423 ? 118.158 160.345 161.944 1.000 80.53714  ? ? ? ? ? ? 326 TYR B CD2 1 
+ATOM 8202  C CE1 . TYR B 1 423 ? 118.289 160.303 159.202 1.000 86.71642  ? ? ? ? ? ? 326 TYR B CE1 1 
+ATOM 8203  C CE2 . TYR B 1 423 ? 117.810 159.207 161.261 1.000 90.19272  ? ? ? ? ? ? 326 TYR B CE2 1 
+ATOM 8204  C CZ  . TYR B 1 423 ? 117.878 159.191 159.890 1.000 94.00168  ? ? ? ? ? ? 326 TYR B CZ  1 
+ATOM 8205  O OH  . TYR B 1 423 ? 117.532 158.055 159.201 1.000 104.70878 ? ? ? ? ? ? 326 TYR B OH  1 
+ATOM 8206  N N   . GLU B 1 424 ? 119.299 165.891 162.667 1.000 100.55766 ? ? ? ? ? ? 327 GLU B N   1 
+ATOM 8207  C CA  . GLU B 1 424 ? 118.955 167.008 163.535 1.000 102.39188 ? ? ? ? ? ? 327 GLU B CA  1 
+ATOM 8208  C C   . GLU B 1 424 ? 119.261 168.354 162.896 1.000 104.54067 ? ? ? ? ? ? 327 GLU B C   1 
+ATOM 8209  O O   . GLU B 1 424 ? 119.295 169.370 163.595 1.000 109.87079 ? ? ? ? ? ? 327 GLU B O   1 
+ATOM 8210  C CB  . GLU B 1 424 ? 119.688 166.884 164.868 1.000 100.45412 ? ? ? ? ? ? 327 GLU B CB  1 
+ATOM 8211  C CG  . GLU B 1 424 ? 119.592 165.515 165.497 1.000 111.81460 ? ? ? ? ? ? 327 GLU B CG  1 
+ATOM 8212  C CD  . GLU B 1 424 ? 118.407 165.391 166.424 1.000 122.61803 ? ? ? ? ? ? 327 GLU B CD  1 
+ATOM 8213  O OE1 . GLU B 1 424 ? 117.792 166.430 166.737 1.000 119.09569 ? ? ? ? ? ? 327 GLU B OE1 1 
+ATOM 8214  O OE2 . GLU B 1 424 ? 118.089 164.258 166.839 1.000 123.30513 ? ? ? ? ? ? 327 GLU B OE2 1 
+ATOM 8215  N N   . MET B 1 425 ? 119.483 168.383 161.585 1.000 92.29896  ? ? ? ? ? ? 328 MET B N   1 
+ATOM 8216  C CA  . MET B 1 425 ? 119.903 169.612 160.927 1.000 90.34271  ? ? ? ? ? ? 328 MET B CA  1 
+ATOM 8217  C C   . MET B 1 425 ? 118.848 170.698 161.078 1.000 93.38072  ? ? ? ? ? ? 328 MET B C   1 
+ATOM 8218  O O   . MET B 1 425 ? 117.645 170.442 160.988 1.000 104.30355 ? ? ? ? ? ? 328 MET B O   1 
+ATOM 8219  C CB  . MET B 1 425 ? 120.197 169.345 159.451 1.000 87.56268  ? ? ? ? ? ? 328 MET B CB  1 
+ATOM 8220  C CG  . MET B 1 425 ? 118.978 169.097 158.596 1.000 100.46098 ? ? ? ? ? ? 328 MET B CG  1 
+ATOM 8221  S SD  . MET B 1 425 ? 119.341 169.091 156.837 1.000 119.04119 ? ? ? ? ? ? 328 MET B SD  1 
+ATOM 8222  C CE  . MET B 1 425 ? 117.940 168.171 156.220 1.000 91.44435  ? ? ? ? ? ? 328 MET B CE  1 
+ATOM 8223  N N   . ASP B 1 426 ? 119.312 171.916 161.342 1.000 95.04229  ? ? ? ? ? ? 329 ASP B N   1 
+ATOM 8224  C CA  . ASP B 1 426 ? 118.450 173.072 161.536 1.000 89.86841  ? ? ? ? ? ? 329 ASP B CA  1 
+ATOM 8225  C C   . ASP B 1 426 ? 119.322 174.312 161.604 1.000 96.45403  ? ? ? ? ? ? 329 ASP B C   1 
+ATOM 8226  O O   . ASP B 1 426 ? 120.420 174.266 162.161 1.000 108.41028 ? ? ? ? ? ? 329 ASP B O   1 
+ATOM 8227  C CB  . ASP B 1 426 ? 117.618 172.943 162.816 1.000 98.91537  ? ? ? ? ? ? 329 ASP B CB  1 
+ATOM 8228  C CG  . ASP B 1 426 ? 116.479 173.935 162.870 1.000 111.35532 ? ? ? ? ? ? 329 ASP B CG  1 
+ATOM 8229  O OD1 . ASP B 1 426 ? 116.397 174.801 161.977 1.000 112.81819 ? ? ? ? ? ? 329 ASP B OD1 1 
+ATOM 8230  O OD2 . ASP B 1 426 ? 115.663 173.853 163.810 1.000 115.05034 ? ? ? ? ? ? 329 ASP B OD2 1 
+ATOM 8231  N N   . ASN B 1 427 ? 118.823 175.413 161.044 1.000 90.87012  ? ? ? ? ? ? 330 ASN B N   1 
+ATOM 8232  C CA  . ASN B 1 427 ? 119.528 176.694 161.050 1.000 86.50551  ? ? ? ? ? ? 330 ASN B CA  1 
+ATOM 8233  C C   . ASN B 1 427 ? 120.930 176.548 160.463 1.000 90.71075  ? ? ? ? ? ? 330 ASN B C   1 
+ATOM 8234  O O   . ASN B 1 427 ? 121.907 177.098 160.971 1.000 100.42119 ? ? ? ? ? ? 330 ASN B O   1 
+ATOM 8235  C CB  . ASN B 1 427 ? 119.579 177.283 162.460 1.000 87.16508  ? ? ? ? ? ? 330 ASN B CB  1 
+ATOM 8236  C CG  . ASN B 1 427 ? 119.976 178.740 162.467 1.000 99.38140  ? ? ? ? ? ? 330 ASN B CG  1 
+ATOM 8237  O OD1 . ASN B 1 427 ? 119.748 179.460 161.498 1.000 102.69503 ? ? ? ? ? ? 330 ASN B OD1 1 
+ATOM 8238  N ND2 . ASN B 1 427 ? 120.581 179.182 163.559 1.000 100.32441 ? ? ? ? ? ? 330 ASN B ND2 1 
+ATOM 8239  N N   . THR B 1 428 ? 121.022 175.790 159.378 1.000 84.83918  ? ? ? ? ? ? 331 THR B N   1 
+ATOM 8240  C CA  . THR B 1 428 ? 122.290 175.537 158.720 1.000 77.91307  ? ? ? ? ? ? 331 THR B CA  1 
+ATOM 8241  C C   . THR B 1 428 ? 122.148 175.836 157.239 1.000 81.36632  ? ? ? ? ? ? 331 THR B C   1 
+ATOM 8242  O O   . THR B 1 428 ? 121.048 175.822 156.684 1.000 99.51448  ? ? ? ? ? ? 331 THR B O   1 
+ATOM 8243  C CB  . THR B 1 428 ? 122.756 174.092 158.920 1.000 82.50492  ? ? ? ? ? ? 331 THR B CB  1 
+ATOM 8244  O OG1 . THR B 1 428 ? 123.967 173.877 158.190 1.000 94.85669  ? ? ? ? ? ? 331 THR B OG1 1 
+ATOM 8245  C CG2 . THR B 1 428 ? 121.707 173.127 158.419 1.000 88.53762  ? ? ? ? ? ? 331 THR B CG2 1 
+ATOM 8246  N N   . ARG B 1 429 ? 123.275 176.114 156.602 1.000 72.35704  ? ? ? ? ? ? 332 ARG B N   1 
+ATOM 8247  C CA  . ARG B 1 429 ? 123.325 176.336 155.167 1.000 69.76087  ? ? ? ? ? ? 332 ARG B CA  1 
+ATOM 8248  C C   . ARG B 1 429 ? 123.763 175.042 154.497 1.000 74.39843  ? ? ? ? ? ? 332 ARG B C   1 
+ATOM 8249  O O   . ARG B 1 429 ? 124.809 174.486 154.840 1.000 89.28227  ? ? ? ? ? ? 332 ARG B O   1 
+ATOM 8250  C CB  . ARG B 1 429 ? 124.278 177.479 154.827 1.000 74.97912  ? ? ? ? ? ? 332 ARG B CB  1 
+ATOM 8251  C CG  . ARG B 1 429 ? 124.819 177.437 153.422 1.000 80.01486  ? ? ? ? ? ? 332 ARG B CG  1 
+ATOM 8252  C CD  . ARG B 1 429 ? 123.928 178.188 152.459 1.000 83.43653  ? ? ? ? ? ? 332 ARG B CD  1 
+ATOM 8253  N NE  . ARG B 1 429 ? 123.462 179.458 152.997 1.000 81.73467  ? ? ? ? ? ? 332 ARG B NE  1 
+ATOM 8254  C CZ  . ARG B 1 429 ? 122.820 180.376 152.288 1.000 83.50907  ? ? ? ? ? ? 332 ARG B CZ  1 
+ATOM 8255  N NH1 . ARG B 1 429 ? 122.558 180.199 151.005 1.000 76.40903  ? ? ? ? ? ? 332 ARG B NH1 1 
+ATOM 8256  N NH2 . ARG B 1 429 ? 122.434 181.500 152.881 1.000 87.91730  ? ? ? ? ? ? 332 ARG B NH2 1 
+ATOM 8257  N N   . LEU B 1 430 ? 122.957 174.557 153.559 1.000 75.73019  ? ? ? ? ? ? 333 LEU B N   1 
+ATOM 8258  C CA  . LEU B 1 430 ? 123.246 173.326 152.838 1.000 70.59606  ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CA  1 
+ATOM 8259  C C   . LEU B 1 430 ? 123.839 173.673 151.482 1.000 70.54538  ? ? ? ? ? ? 333 LEU B C   1 
+ATOM 8260  O O   . LEU B 1 430 ? 123.211 174.381 150.691 1.000 87.83870  ? ? ? ? ? ? 333 LEU B O   1 
+ATOM 8261  C CB  . LEU B 1 430 ? 121.987 172.481 152.666 1.000 70.64594  ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CB  1 
+ATOM 8262  C CG  . LEU B 1 430 ? 121.213 172.116 153.927 1.000 65.39380  ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CG  1 
+ATOM 8263  C CD1 . LEU B 1 430 ? 119.817 171.683 153.560 1.000 69.37725  ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CD1 1 
+ATOM 8264  C CD2 . LEU B 1 430 ? 121.930 171.021 154.680 1.000 71.30506  ? ? ? ? ? ? 333 LEU B CD2 1 
+ATOM 8265  N N   . ILE B 1 431 ? 125.039 173.172 151.216 1.000 68.46358  ? ? ? ? ? ? 334 ILE B N   1 
+ATOM 8266  C CA  . ILE B 1 431 ? 125.737 173.406 149.960 1.000 66.52230  ? ? ? ? ? ? 334 ILE B CA  1 
+ATOM 8267  C C   . ILE B 1 431 ? 125.820 172.079 149.225 1.000 75.04548  ? ? ? ? ? ? 334 ILE B C   1 
+ATOM 8268  O O   . ILE B 1 431 ? 126.373 171.107 149.749 1.000 87.88588  ? ? ? ? ? ? 334 ILE B O   1 
+ATOM 8269  C CB  . ILE B 1 431 ? 127.137 173.992 150.190 1.000 71.35043  ? ? ? ? ? ? 334 ILE B CB  1 
+ATOM 8270  C CG1 . ILE B 1 431 ? 127.056 175.240 151.063 1.000 70.88546  ? ? ? ? ? ? 334 ILE B CG1 1 
+ATOM 8271  C CG2 . ILE B 1 431 ? 127.799 174.305 148.868 1.000 80.26290  ? ? ? ? ? ? 334 ILE B CG2 1 
+ATOM 8272  C CD1 . ILE B 1 431 ? 128.157 175.331 152.079 1.000 71.75977  ? ? ? ? ? ? 334 ILE B CD1 1 
+ATOM 8273  N N   . ARG B 1 432 ? 125.279 172.034 148.015 1.000 80.20487  ? ? ? ? ? ? 335 ARG B N   1 
+ATOM 8274  C CA  . ARG B 1 432 ? 125.248 170.815 147.225 1.000 69.51979  ? ? ? ? ? ? 335 ARG B CA  1 
+ATOM 8275  C C   . ARG B 1 432 ? 126.137 170.971 146.003 1.000 81.53629  ? ? ? ? ? ? 335 ARG B C   1 
+ATOM 8276  O O   . ARG B 1 432 ? 125.987 171.929 145.240 1.000 100.77801 ? ? ? ? ? ? 335 ARG B O   1 
+ATOM 8277  C CB  . ARG B 1 432 ? 123.822 170.477 146.797 1.000 75.80692  ? ? ? ? ? ? 335 ARG B CB  1 
+ATOM 8278  C CG  . ARG B 1 432 ? 123.726 169.231 145.951 1.000 77.60480  ? ? ? ? ? ? 335 ARG B CG  1 
+ATOM 8279  C CD  . ARG B 1 432 ? 122.321 169.020 145.451 1.000 84.94343  ? ? ? ? ? ? 335 ARG B CD  1 
+ATOM 8280  N NE  . ARG B 1 432 ? 122.250 167.933 144.485 1.000 86.14482  ? ? ? ? ? ? 335 ARG B NE  1 
+ATOM 8281  C CZ  . ARG B 1 432 ? 122.035 168.101 143.190 1.000 89.01191  ? ? ? ? ? ? 335 ARG B CZ  1 
+ATOM 8282  N NH1 . ARG B 1 432 ? 121.866 169.304 142.669 1.000 92.14698  ? ? ? ? ? ? 335 ARG B NH1 1 
+ATOM 8283  N NH2 . ARG B 1 432 ? 121.989 167.037 142.396 1.000 81.69816  ? ? ? ? ? ? 335 ARG B NH2 1 
+ATOM 8284  N N   . VAL B 1 433 ? 127.054 170.031 145.820 1.000 81.89922  ? ? ? ? ? ? 336 VAL B N   1 
+ATOM 8285  C CA  . VAL B 1 433 ? 127.932 170.016 144.659 1.000 85.34835  ? ? ? ? ? ? 336 VAL B CA  1 
+ATOM 8286  C C   . VAL B 1 433 ? 127.310 169.109 143.608 1.000 95.68367  ? ? ? ? ? ? 336 VAL B C   1 
+ATOM 8287  O O   . VAL B 1 433 ? 127.083 167.921 143.857 1.000 100.01330 ? ? ? ? ? ? 336 VAL B O   1 
+ATOM 8288  C CB  . VAL B 1 433 ? 129.342 169.541 145.034 1.000 82.99150  ? ? ? ? ? ? 336 VAL B CB  1 
+ATOM 8289  C CG1 . VAL B 1 433 ? 130.327 169.930 143.958 1.000 93.97596  ? ? ? ? ? ? 336 VAL B CG1 1 
+ATOM 8290  C CG2 . VAL B 1 433 ? 129.753 170.134 146.358 1.000 89.14673  ? ? ? ? ? ? 336 VAL B CG2 1 
+ATOM 8291  N N   . HIS B 1 434 ? 127.034 169.666 142.435 1.000 96.82090  ? ? ? ? ? ? 337 HIS B N   1 
+ATOM 8292  C CA  . HIS B 1 434 ? 126.360 168.909 141.396 1.000 92.98117  ? ? ? ? ? ? 337 HIS B CA  1 
+ATOM 8293  C C   . HIS B 1 434 ? 127.287 167.843 140.821 1.000 105.99060 ? ? ? ? ? ? 337 HIS B C   1 
+ATOM 8294  O O   . HIS B 1 434 ? 128.513 167.939 140.895 1.000 108.20933 ? ? ? ? ? ? 337 HIS B O   1 
+ATOM 8295  C CB  . HIS B 1 434 ? 125.871 169.836 140.287 1.000 92.89225  ? ? ? ? ? ? 337 HIS B CB  1 
+ATOM 8296  C CG  . HIS B 1 434 ? 124.886 170.862 140.749 1.000 94.88182  ? ? ? ? ? ? 337 HIS B CG  1 
+ATOM 8297  N ND1 . HIS B 1 434 ? 124.092 171.573 139.879 1.000 102.64296 ? ? ? ? ? ? 337 HIS B ND1 1 
+ATOM 8298  C CD2 . HIS B 1 434 ? 124.567 171.296 141.990 1.000 95.68304  ? ? ? ? ? ? 337 HIS B CD2 1 
+ATOM 8299  C CE1 . HIS B 1 434 ? 123.325 172.403 140.563 1.000 101.72304 ? ? ? ? ? ? 337 HIS B CE1 1 
+ATOM 8300  N NE2 . HIS B 1 434 ? 123.595 172.254 141.847 1.000 100.20092 ? ? ? ? ? ? 337 HIS B NE2 1 
+ATOM 8301  N N   . SER B 1 435 ? 126.674 166.812 140.238 1.000 124.14126 ? ? ? ? ? ? 338 SER B N   1 
+ATOM 8302  C CA  . SER B 1 435 ? 127.432 165.675 139.730 1.000 123.00959 ? ? ? ? ? ? 338 SER B CA  1 
+ATOM 8303  C C   . SER B 1 435 ? 128.300 166.034 138.532 1.000 124.13461 ? ? ? ? ? ? 338 SER B C   1 
+ATOM 8304  O O   . SER B 1 435 ? 129.215 165.274 138.200 1.000 124.65705 ? ? ? ? ? ? 338 SER B O   1 
+ATOM 8305  C CB  . SER B 1 435 ? 126.480 164.542 139.355 1.000 120.34209 ? ? ? ? ? ? 338 SER B CB  1 
+ATOM 8306  O OG  . SER B 1 435 ? 125.281 164.622 140.105 1.000 122.32666 ? ? ? ? ? ? 338 SER B OG  1 
+ATOM 8307  N N   . THR B 1 436 ? 128.037 167.161 137.880 1.000 136.19186 ? ? ? ? ? ? 339 THR B N   1 
+ATOM 8308  C CA  . THR B 1 436 ? 128.800 167.545 136.703 1.000 133.99772 ? ? ? ? ? ? 339 THR B CA  1 
+ATOM 8309  C C   . THR B 1 436 ? 130.252 167.833 137.065 1.000 136.87633 ? ? ? ? ? ? 339 THR B C   1 
+ATOM 8310  O O   . THR B 1 436 ? 130.564 168.291 138.167 1.000 139.89362 ? ? ? ? ? ? 339 THR B O   1 
+ATOM 8311  C CB  . THR B 1 436 ? 128.181 168.776 136.047 1.000 134.11655 ? ? ? ? ? ? 339 THR B CB  1 
+ATOM 8312  O OG1 . THR B 1 436 ? 128.667 169.956 136.696 1.000 136.24083 ? ? ? ? ? ? 339 THR B OG1 1 
+ATOM 8313  C CG2 . THR B 1 436 ? 126.668 168.733 136.163 1.000 132.17017 ? ? ? ? ? ? 339 THR B CG2 1 
+ATOM 8314  N N   . GLU B 1 437 ? 131.149 167.555 136.116 1.000 148.19807 ? ? ? ? ? ? 340 GLU B N   1 
+ATOM 8315  C CA  . GLU B 1 437 ? 132.561 167.858 136.310 1.000 148.56165 ? ? ? ? ? ? 340 GLU B CA  1 
+ATOM 8316  C C   . GLU B 1 437 ? 132.833 169.356 136.323 1.000 146.56090 ? ? ? ? ? ? 340 GLU B C   1 
+ATOM 8317  O O   . GLU B 1 437 ? 133.897 169.775 136.789 1.000 142.39344 ? ? ? ? ? ? 340 GLU B O   1 
+ATOM 8318  C CB  . GLU B 1 437 ? 133.399 167.194 135.217 1.000 149.72780 ? ? ? ? ? ? 340 GLU B CB  1 
+ATOM 8319  C CG  . GLU B 1 437 ? 133.295 165.677 135.172 1.000 153.40251 ? ? ? ? ? ? 340 GLU B CG  1 
+ATOM 8320  C CD  . GLU B 1 437 ? 133.820 165.010 136.430 1.000 157.12429 ? ? ? ? ? ? 340 GLU B CD  1 
+ATOM 8321  O OE1 . GLU B 1 437 ? 133.061 164.904 137.415 1.000 157.66189 ? ? ? ? ? ? 340 GLU B OE1 1 
+ATOM 8322  O OE2 . GLU B 1 437 ? 134.996 164.590 136.431 1.000 155.15484 ? ? ? ? ? ? 340 GLU B OE2 1 
+ATOM 8323  N N   . LYS B 1 438 ? 131.899 170.166 135.821 1.000 136.85916 ? ? ? ? ? ? 341 LYS B N   1 
+ATOM 8324  C CA  . LYS B 1 438 ? 132.071 171.613 135.812 1.000 134.82524 ? ? ? ? ? ? 341 LYS B CA  1 
+ATOM 8325  C C   . LYS B 1 438 ? 132.118 172.193 137.222 1.000 139.01999 ? ? ? ? ? ? 341 LYS B C   1 
+ATOM 8326  O O   . LYS B 1 438 ? 132.650 173.293 137.409 1.000 139.93042 ? ? ? ? ? ? 341 LYS B O   1 
+ATOM 8327  C CB  . LYS B 1 438 ? 130.946 172.245 134.983 1.000 130.84812 ? ? ? ? ? ? 341 LYS B CB  1 
+ATOM 8328  C CG  . LYS B 1 438 ? 130.608 173.690 135.298 1.000 135.04287 ? ? ? ? ? ? 341 LYS B CG  1 
+ATOM 8329  C CD  . LYS B 1 438 ? 131.496 174.643 134.519 1.000 137.34266 ? ? ? ? ? ? 341 LYS B CD  1 
+ATOM 8330  C CE  . LYS B 1 438 ? 130.821 175.989 134.321 1.000 137.46882 ? ? ? ? ? ? 341 LYS B CE  1 
+ATOM 8331  N NZ  . LYS B 1 438 ? 129.776 176.248 135.350 1.000 138.65314 ? ? ? ? ? ? 341 LYS B NZ  1 
+ATOM 8332  N N   . VAL B 1 439 ? 131.618 171.455 138.214 1.000 124.86400 ? ? ? ? ? ? 342 VAL B N   1 
+ATOM 8333  C CA  . VAL B 1 439 ? 131.582 171.874 139.613 1.000 114.87954 ? ? ? ? ? ? 342 VAL B CA  1 
+ATOM 8334  C C   . VAL B 1 439 ? 130.677 173.085 139.770 1.000 112.38770 ? ? ? ? ? ? 342 VAL B C   1 
+ATOM 8335  O O   . VAL B 1 439 ? 131.145 174.219 139.905 1.000 111.26080 ? ? ? ? ? ? 342 VAL B O   1 
+ATOM 8336  C CB  . VAL B 1 439 ? 132.990 172.154 140.167 1.000 107.71021 ? ? ? ? ? ? 342 VAL B CB  1 
+ATOM 8337  C CG1 . VAL B 1 439 ? 132.936 172.363 141.668 1.000 102.16445 ? ? ? ? ? ? 342 VAL B CG1 1 
+ATOM 8338  C CG2 . VAL B 1 439 ? 133.901 171.001 139.840 1.000 119.59800 ? ? ? ? ? ? 342 VAL B CG2 1 
+ATOM 8339  N N   . VAL B 1 440 ? 129.383 172.848 139.724 1.000 107.20208 ? ? ? ? ? ? 343 VAL B N   1 
+ATOM 8340  C CA  . VAL B 1 440 ? 128.385 173.836 140.103 1.000 105.50882 ? ? ? ? ? ? 343 VAL B CA  1 
+ATOM 8341  C C   . VAL B 1 440 ? 127.997 173.580 141.549 1.000 108.39293 ? ? ? ? ? ? 343 VAL B C   1 
+ATOM 8342  O O   . VAL B 1 440 ? 127.892 172.428 141.981 1.000 111.06581 ? ? ? ? ? ? 343 VAL B O   1 
+ATOM 8343  C CB  . VAL B 1 440 ? 127.162 173.765 139.174 1.000 107.65884 ? ? ? ? ? ? 343 VAL B CB  1 
+ATOM 8344  C CG1 . VAL B 1 440 ? 126.336 175.028 139.294 1.000 106.28483 ? ? ? ? ? ? 343 VAL B CG1 1 
+ATOM 8345  C CG2 . VAL B 1 440 ? 127.607 173.550 137.744 1.000 109.27819 ? ? ? ? ? ? 343 VAL B CG2 1 
+ATOM 8346  N N   . CYS B 1 441 ? 127.795 174.651 142.307 1.000 100.42469 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B N   1 
+ATOM 8347  C CA  . CYS B 1 441 ? 127.431 174.558 143.711 1.000 98.05063  ? ? ? ? ? ? 344 CYS B CA  1 
+ATOM 8348  C C   . CYS B 1 441 ? 126.137 175.318 143.944 1.000 106.50408 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B C   1 
+ATOM 8349  O O   . CYS B 1 441 ? 126.033 176.496 143.590 1.000 114.59297 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B O   1 
+ATOM 8350  C CB  . CYS B 1 441 ? 128.538 175.114 144.606 1.000 99.64169  ? ? ? ? ? ? 344 CYS B CB  1 
+ATOM 8351  S SG  . CYS B 1 441 ? 129.834 173.932 145.012 1.000 124.08448 ? ? ? ? ? ? 344 CYS B SG  1 
+ATOM 8352  N N   . SER B 1 442 ? 125.159 174.646 144.539 1.000 89.85020  ? ? ? ? ? ? 345 SER B N   1 
+ATOM 8353  C CA  . SER B 1 442 ? 123.888 175.253 144.901 1.000 86.15962  ? ? ? ? ? ? 345 SER B CA  1 
+ATOM 8354  C C   . SER B 1 442 ? 123.774 175.261 146.414 1.000 86.43139  ? ? ? ? ? ? 345 SER B C   1 
+ATOM 8355  O O   . SER B 1 442 ? 124.005 174.236 147.061 1.000 99.89484  ? ? ? ? ? ? 345 SER B O   1 
+ATOM 8356  C CB  . SER B 1 442 ? 122.715 174.496 144.281 1.000 90.89261  ? ? ? ? ? ? 345 SER B CB  1 
+ATOM 8357  O OG  . SER B 1 442 ? 122.883 174.361 142.884 1.000 96.35920  ? ? ? ? ? ? 345 SER B OG  1 
+ATOM 8358  N N   . SER B 1 443 ? 123.424 176.410 146.975 1.000 81.92842  ? ? ? ? ? ? 346 SER B N   1 
+ATOM 8359  C CA  . SER B 1 443 ? 123.358 176.583 148.416 1.000 80.92294  ? ? ? ? ? ? 346 SER B CA  1 
+ATOM 8360  C C   . SER B 1 443 ? 121.955 177.001 148.824 1.000 89.80364  ? ? ? ? ? ? 346 SER B C   1 
+ATOM 8361  O O   . SER B 1 443 ? 121.305 177.790 148.135 1.000 99.59029  ? ? ? ? ? ? 346 SER B O   1 
+ATOM 8362  C CB  . SER B 1 443 ? 124.365 177.624 148.891 1.000 82.52680  ? ? ? ? ? ? 346 SER B CB  1 
+ATOM 8363  O OG  . SER B 1 443 ? 123.701 178.786 149.347 1.000 97.01100  ? ? ? ? ? ? 346 SER B OG  1 
+ATOM 8364  N N   . HIS B 1 444 ? 121.496 176.465 149.949 1.000 84.41077  ? ? ? ? ? ? 347 HIS B N   1 
+ATOM 8365  C CA  . HIS B 1 444 ? 120.200 176.804 150.510 1.000 81.57251  ? ? ? ? ? ? 347 HIS B CA  1 
+ATOM 8366  C C   . HIS B 1 444 ? 120.354 176.985 152.009 1.000 85.71804  ? ? ? ? ? ? 347 HIS B C   1 
+ATOM 8367  O O   . HIS B 1 444 ? 121.069 176.220 152.658 1.000 99.27096  ? ? ? ? ? ? 347 HIS B O   1 
+ATOM 8368  C CB  . HIS B 1 444 ? 119.166 175.716 150.213 1.000 85.75632  ? ? ? ? ? ? 347 HIS B CB  1 
+ATOM 8369  C CG  . HIS B 1 444 ? 117.863 175.912 150.919 1.000 92.68714  ? ? ? ? ? ? 347 HIS B CG  1 
+ATOM 8370  N ND1 . HIS B 1 444 ? 116.983 176.919 150.590 1.000 96.59584  ? ? ? ? ? ? 347 HIS B ND1 1 
+ATOM 8371  C CD2 . HIS B 1 444 ? 117.287 175.226 151.933 1.000 96.05785  ? ? ? ? ? ? 347 HIS B CD2 1 
+ATOM 8372  C CE1 . HIS B 1 444 ? 115.923 176.848 151.373 1.000 93.15432  ? ? ? ? ? ? 347 HIS B CE1 1 
+ATOM 8373  N NE2 . HIS B 1 444 ? 116.083 175.829 152.198 1.000 96.40334  ? ? ? ? ? ? 347 HIS B NE2 1 
+ATOM 8374  N N   . MET B 1 445 ? 119.691 177.998 152.555 1.000 80.96839  ? ? ? ? ? ? 348 MET B N   1 
+ATOM 8375  C CA  . MET B 1 445 ? 119.728 178.245 153.993 1.000 77.47551  ? ? ? ? ? ? 348 MET B CA  1 
+ATOM 8376  C C   . MET B 1 445 ? 118.575 177.480 154.621 1.000 92.10017  ? ? ? ? ? ? 348 MET B C   1 
+ATOM 8377  O O   . MET B 1 445 ? 117.415 177.883 154.518 1.000 98.50038  ? ? ? ? ? ? 348 MET B O   1 
+ATOM 8378  C CB  . MET B 1 445 ? 119.643 179.734 154.296 1.000 88.71745  ? ? ? ? ? ? 348 MET B CB  1 
+ATOM 8379  C CG  . MET B 1 445 ? 119.518 180.038 155.769 1.000 90.49357  ? ? ? ? ? ? 348 MET B CG  1 
+ATOM 8380  S SD  . MET B 1 445 ? 121.064 179.737 156.636 1.000 111.95253 ? ? ? ? ? ? 348 MET B SD  1 
+ATOM 8381  C CE  . MET B 1 445 ? 120.502 179.739 158.330 1.000 96.01352  ? ? ? ? ? ? 348 MET B CE  1 
+ATOM 8382  N N   . TYR B 1 446 ? 118.893 176.370 155.277 1.000 90.60092  ? ? ? ? ? ? 349 TYR B N   1 
+ATOM 8383  C CA  . TYR B 1 446 ? 117.871 175.470 155.786 1.000 86.03461  ? ? ? ? ? ? 349 TYR B CA  1 
+ATOM 8384  C C   . TYR B 1 446 ? 117.377 175.947 157.143 1.000 87.30201  ? ? ? ? ? ? 349 TYR B C   1 
+ATOM 8385  O O   . TYR B 1 446 ? 118.170 176.139 158.068 1.000 102.69487 ? ? ? ? ? ? 349 TYR B O   1 
+ATOM 8386  C CB  . TYR B 1 446 ? 118.417 174.051 155.889 1.000 88.87921  ? ? ? ? ? ? 349 TYR B CB  1 
+ATOM 8387  C CG  . TYR B 1 446 ? 117.384 173.045 156.317 1.000 87.86581  ? ? ? ? ? ? 349 TYR B CG  1 
+ATOM 8388  C CD1 . TYR B 1 446 ? 116.433 172.582 155.426 1.000 86.36343  ? ? ? ? ? ? 349 TYR B CD1 1 
+ATOM 8389  C CD2 . TYR B 1 446 ? 117.356 172.563 157.611 1.000 90.43670  ? ? ? ? ? ? 349 TYR B CD2 1 
+ATOM 8390  C CE1 . TYR B 1 446 ? 115.488 171.667 155.811 1.000 80.75373  ? ? ? ? ? ? 349 TYR B CE1 1 
+ATOM 8391  C CE2 . TYR B 1 446 ? 116.413 171.648 158.005 1.000 88.96109  ? ? ? ? ? ? 349 TYR B CE2 1 
+ATOM 8392  C CZ  . TYR B 1 446 ? 115.482 171.203 157.101 1.000 83.27779  ? ? ? ? ? ? 349 TYR B CZ  1 
+ATOM 8393  O OH  . TYR B 1 446 ? 114.537 170.287 157.492 1.000 100.53683 ? ? ? ? ? ? 349 TYR B OH  1 
+ATOM 8394  N N   . ASN B 1 447 ? 116.068 176.133 157.258 1.000 96.06752  ? ? ? ? ? ? 350 ASN B N   1 
+ATOM 8395  C CA  . ASN B 1 447 ? 115.433 176.457 158.523 1.000 93.65502  ? ? ? ? ? ? 350 ASN B CA  1 
+ATOM 8396  C C   . ASN B 1 447 ? 114.129 175.687 158.623 1.000 102.60153 ? ? ? ? ? ? 350 ASN B C   1 
+ATOM 8397  O O   . ASN B 1 447 ? 113.492 175.386 157.612 1.000 117.99070 ? ? ? ? ? ? 350 ASN B O   1 
+ATOM 8398  C CB  . ASN B 1 447 ? 115.159 177.957 158.657 1.000 94.47521  ? ? ? ? ? ? 350 ASN B CB  1 
+ATOM 8399  C CG  . ASN B 1 447 ? 116.312 178.705 159.277 1.000 107.35302 ? ? ? ? ? ? 350 ASN B CG  1 
+ATOM 8400  O OD1 . ASN B 1 447 ? 116.648 178.495 160.440 1.000 110.78601 ? ? ? ? ? ? 350 ASN B OD1 1 
+ATOM 8401  N ND2 . ASN B 1 447 ? 116.925 179.590 158.504 1.000 110.70695 ? ? ? ? ? ? 350 ASN B ND2 1 
+ATOM 8402  N N   . VAL B 1 448 ? 113.736 175.370 159.850 1.000 106.92150 ? ? ? ? ? ? 351 VAL B N   1 
+ATOM 8403  C CA  . VAL B 1 448 ? 112.461 174.724 160.126 1.000 109.69105 ? ? ? ? ? ? 351 VAL B CA  1 
+ATOM 8404  C C   . VAL B 1 448 ? 111.601 175.720 160.888 1.000 115.31790 ? ? ? ? ? ? 351 VAL B C   1 
+ATOM 8405  O O   . VAL B 1 448 ? 111.993 176.201 161.957 1.000 118.72068 ? ? ? ? ? ? 351 VAL B O   1 
+ATOM 8406  C CB  . VAL B 1 448 ? 112.641 173.421 160.916 1.000 107.14654 ? ? ? ? ? ? 351 VAL B CB  1 
+ATOM 8407  C CG1 . VAL B 1 448 ? 111.309 172.731 161.097 1.000 105.83059 ? ? ? ? ? ? 351 VAL B CG1 1 
+ATOM 8408  C CG2 . VAL B 1 448 ? 113.611 172.508 160.201 1.000 105.21883 ? ? ? ? ? ? 351 VAL B CG2 1 
+ATOM 8409  N N   . GLU B 1 449 ? 110.432 176.029 160.337 1.000 135.77085 ? ? ? ? ? ? 352 GLU B N   1 
+ATOM 8410  C CA  . GLU B 1 449 ? 109.567 177.040 160.917 1.000 131.57745 ? ? ? ? ? ? 352 GLU B CA  1 
+ATOM 8411  C C   . GLU B 1 449 ? 108.949 176.535 162.218 1.000 132.23595 ? ? ? ? ? ? 352 GLU B C   1 
+ATOM 8412  O O   . GLU B 1 449 ? 109.024 175.354 162.561 1.000 140.38104 ? ? ? ? ? ? 352 GLU B O   1 
+ATOM 8413  C CB  . GLU B 1 449 ? 108.473 177.435 159.927 1.000 132.64643 ? ? ? ? ? ? 352 GLU B CB  1 
+ATOM 8414  C CG  . GLU B 1 449 ? 108.989 177.927 158.582 1.000 138.82452 ? ? ? ? ? ? 352 GLU B CG  1 
+ATOM 8415  C CD  . GLU B 1 449 ? 109.350 176.797 157.633 1.000 147.69251 ? ? ? ? ? ? 352 GLU B CD  1 
+ATOM 8416  O OE1 . GLU B 1 449 ? 109.351 175.627 158.068 1.000 145.31850 ? ? ? ? ? ? 352 GLU B OE1 1 
+ATOM 8417  O OE2 . GLU B 1 449 ? 109.635 177.078 156.449 1.000 146.68211 ? ? ? ? ? ? 352 GLU B OE2 1 
+ATOM 8418  N N   . GLU B 1 450 ? 108.333 177.462 162.954 1.000 137.35478 ? ? ? ? ? ? 353 GLU B N   1 
+ATOM 8419  C CA  . GLU B 1 450 ? 107.672 177.092 164.200 1.000 139.97531 ? ? ? ? ? ? 353 GLU B CA  1 
+ATOM 8420  C C   . GLU B 1 450 ? 106.464 176.201 163.951 1.000 139.02802 ? ? ? ? ? ? 353 GLU B C   1 
+ATOM 8421  O O   . GLU B 1 450 ? 106.105 175.393 164.814 1.000 141.11548 ? ? ? ? ? ? 353 GLU B O   1 
+ATOM 8422  C CB  . GLU B 1 450 ? 107.258 178.346 164.966 1.000 142.33239 ? ? ? ? ? ? 353 GLU B CB  1 
+ATOM 8423  C CG  . GLU B 1 450 ? 108.424 179.207 165.412 1.000 147.12489 ? ? ? ? ? ? 353 GLU B CG  1 
+ATOM 8424  C CD  . GLU B 1 450 ? 109.426 178.441 166.251 1.000 150.92988 ? ? ? ? ? ? 353 GLU B CD  1 
+ATOM 8425  O OE1 . GLU B 1 450 ? 108.997 177.659 167.125 1.000 150.17700 ? ? ? ? ? ? 353 GLU B OE1 1 
+ATOM 8426  O OE2 . GLU B 1 450 ? 110.643 178.619 166.036 1.000 149.27827 ? ? ? ? ? ? 353 GLU B OE2 1 
+ATOM 8427  N N   . ALA B 1 451 ? 105.822 176.339 162.791 1.000 132.17397 ? ? ? ? ? ? 354 ALA B N   1 
+ATOM 8428  C CA  . ALA B 1 451 ? 104.689 175.480 162.466 1.000 136.62330 ? ? ? ? ? ? 354 ALA B CA  1 
+ATOM 8429  C C   . ALA B 1 451 ? 105.117 174.023 162.355 1.000 138.52730 ? ? ? ? ? ? 354 ALA B C   1 
+ATOM 8430  O O   . ALA B 1 451 ? 104.394 173.120 162.788 1.000 138.16698 ? ? ? ? ? ? 354 ALA B O   1 
+ATOM 8431  C CB  . ALA B 1 451 ? 104.033 175.946 161.168 1.000 131.82785 ? ? ? ? ? ? 354 ALA B CB  1 
+ATOM 8432  N N   . TYR B 1 452 ? 106.289 173.776 161.780 1.000 129.76175 ? ? ? ? ? ? 355 TYR B N   1 
+ATOM 8433  C CA  . TYR B 1 452 ? 106.800 172.427 161.595 1.000 122.21406 ? ? ? ? ? ? 355 TYR B CA  1 
+ATOM 8434  C C   . TYR B 1 452 ? 107.585 171.920 162.795 1.000 124.46430 ? ? ? ? ? ? 355 TYR B C   1 
+ATOM 8435  O O   . TYR B 1 452 ? 108.175 170.839 162.717 1.000 131.18072 ? ? ? ? ? ? 355 TYR B O   1 
+ATOM 8436  C CB  . TYR B 1 452 ? 107.687 172.365 160.349 1.000 124.66115 ? ? ? ? ? ? 355 TYR B CB  1 
+ATOM 8437  C CG  . TYR B 1 452 ? 106.968 172.658 159.055 1.000 124.59214 ? ? ? ? ? ? 355 TYR B CG  1 
+ATOM 8438  C CD1 . TYR B 1 452 ? 106.734 173.961 158.648 1.000 127.41908 ? ? ? ? ? ? 355 TYR B CD1 1 
+ATOM 8439  C CD2 . TYR B 1 452 ? 106.537 171.630 158.232 1.000 126.74933 ? ? ? ? ? ? 355 TYR B CD2 1 
+ATOM 8440  C CE1 . TYR B 1 452 ? 106.084 174.232 157.464 1.000 131.11184 ? ? ? ? ? ? 355 TYR B CE1 1 
+ATOM 8441  C CE2 . TYR B 1 452 ? 105.887 171.891 157.046 1.000 126.79897 ? ? ? ? ? ? 355 TYR B CE2 1 
+ATOM 8442  C CZ  . TYR B 1 452 ? 105.663 173.194 156.667 1.000 131.05874 ? ? ? ? ? ? 355 TYR B CZ  1 
+ATOM 8443  O OH  . TYR B 1 452 ? 105.015 173.461 155.485 1.000 128.78208 ? ? ? ? ? ? 355 TYR B OH  1 
+ATOM 8444  N N   . GLY B 1 453 ? 107.615 172.673 163.894 1.000 110.69648 ? ? ? ? ? ? 356 GLY B N   1 
+ATOM 8445  C CA  . GLY B 1 453 ? 108.409 172.265 165.039 1.000 109.95215 ? ? ? ? ? ? 356 GLY B CA  1 
+ATOM 8446  C C   . GLY B 1 453 ? 107.957 170.955 165.650 1.000 116.76208 ? ? ? ? ? ? 356 GLY B C   1 
+ATOM 8447  O O   . GLY B 1 453 ? 108.775 170.193 166.170 1.000 119.93850 ? ? ? ? ? ? 356 GLY B O   1 
+ATOM 8448  N N   . SER B 1 454 ? 106.655 170.676 165.605 1.000 114.60254 ? ? ? ? ? ? 357 SER B N   1 
+ATOM 8449  C CA  . SER B 1 454 ? 106.146 169.450 166.206 1.000 110.39195 ? ? ? ? ? ? 357 SER B CA  1 
+ATOM 8450  C C   . SER B 1 454 ? 106.465 168.226 165.360 1.000 111.19081 ? ? ? ? ? ? 357 SER B C   1 
+ATOM 8451  O O   . SER B 1 454 ? 106.594 167.121 165.897 1.000 113.91122 ? ? ? ? ? ? 357 SER B O   1 
+ATOM 8452  C CB  . SER B 1 454 ? 104.643 169.565 166.430 1.000 113.43222 ? ? ? ? ? ? 357 SER B CB  1 
+ATOM 8453  O OG  . SER B 1 454 ? 104.366 170.218 167.655 1.000 119.04380 ? ? ? ? ? ? 357 SER B OG  1 
+ATOM 8454  N N   . VAL B 1 455 ? 106.591 168.393 164.048 1.000 99.92480  ? ? ? ? ? ? 358 VAL B N   1 
+ATOM 8455  C CA  . VAL B 1 455 ? 106.907 167.291 163.152 1.000 91.31764  ? ? ? ? ? ? 358 VAL B CA  1 
+ATOM 8456  C C   . VAL B 1 455 ? 108.344 167.385 162.645 1.000 93.29881  ? ? ? ? ? ? 358 VAL B C   1 
+ATOM 8457  O O   . VAL B 1 455 ? 108.686 166.765 161.645 1.000 103.27546 ? ? ? ? ? ? 358 VAL B O   1 
+ATOM 8458  C CB  . VAL B 1 455 ? 105.910 167.220 161.986 1.000 90.09424  ? ? ? ? ? ? 358 VAL B CB  1 
+ATOM 8459  C CG1 . VAL B 1 455 ? 104.507 167.009 162.509 1.000 96.98823  ? ? ? ? ? ? 358 VAL B CG1 1 
+ATOM 8460  C CG2 . VAL B 1 455 ? 105.980 168.484 161.157 1.000 97.24416  ? ? ? ? ? ? 358 VAL B CG2 1 
+ATOM 8461  N N   . LYS B 1 456 ? 109.191 168.149 163.335 1.000 97.25365  ? ? ? ? ? ? 359 LYS B N   1 
+ATOM 8462  C CA  . LYS B 1 456 ? 110.546 168.388 162.849 1.000 95.57572  ? ? ? ? ? ? 359 LYS B CA  1 
+ATOM 8463  C C   . LYS B 1 456 ? 111.354 167.100 162.782 1.000 96.18224  ? ? ? ? ? ? 359 LYS B C   1 
+ATOM 8464  O O   . LYS B 1 456 ? 112.098 166.876 161.821 1.000 97.97013  ? ? ? ? ? ? 359 LYS B O   1 
+ATOM 8465  C CB  . LYS B 1 456 ? 111.242 169.415 163.739 1.000 97.55957  ? ? ? ? ? ? 359 LYS B CB  1 
+ATOM 8466  C CG  . LYS B 1 456 ? 112.753 169.327 163.729 1.000 100.57115 ? ? ? ? ? ? 359 LYS B CG  1 
+ATOM 8467  C CD  . LYS B 1 456 ? 113.382 170.700 163.835 1.000 101.79786 ? ? ? ? ? ? 359 LYS B CD  1 
+ATOM 8468  C CE  . LYS B 1 456 ? 114.692 170.642 164.592 1.000 100.10786 ? ? ? ? ? ? 359 LYS B CE  1 
+ATOM 8469  N NZ  . LYS B 1 456 ? 115.486 169.445 164.213 1.000 108.15650 ? ? ? ? ? ? 359 LYS B NZ  1 
+ATOM 8470  N N   . LYS B 1 457 ? 111.227 166.240 163.793 1.000 101.81853 ? ? ? ? ? ? 360 LYS B N   1 
+ATOM 8471  C CA  . LYS B 1 457 ? 112.005 165.006 163.815 1.000 100.76700 ? ? ? ? ? ? 360 LYS B CA  1 
+ATOM 8472  C C   . LYS B 1 457 ? 111.637 164.101 162.648 1.000 98.68554  ? ? ? ? ? ? 360 LYS B C   1 
+ATOM 8473  O O   . LYS B 1 457 ? 112.512 163.599 161.937 1.000 109.45157 ? ? ? ? ? ? 360 LYS B O   1 
+ATOM 8474  C CB  . LYS B 1 457 ? 111.798 164.280 165.143 1.000 104.22431 ? ? ? ? ? ? 360 LYS B CB  1 
+ATOM 8475  C CG  . LYS B 1 457 ? 112.509 164.913 166.324 1.000 108.14924 ? ? ? ? ? ? 360 LYS B CG  1 
+ATOM 8476  C CD  . LYS B 1 457 ? 113.829 165.535 165.914 1.000 110.07970 ? ? ? ? ? ? 360 LYS B CD  1 
+ATOM 8477  C CE  . LYS B 1 457 ? 114.596 166.033 167.124 1.000 108.67649 ? ? ? ? ? ? 360 LYS B CE  1 
+ATOM 8478  N NZ  . LYS B 1 457 ? 114.437 165.118 168.285 1.000 109.58138 ? ? ? ? ? ? 360 LYS B NZ  1 
+ATOM 8479  N N   . LYS B 1 458 ? 110.339 163.878 162.438 1.000 98.43231  ? ? ? ? ? ? 361 LYS B N   1 
+ATOM 8480  C CA  . LYS B 1 458 ? 109.905 163.040 161.326 1.000 100.10101 ? ? ? ? ? ? 361 LYS B CA  1 
+ATOM 8481  C C   . LYS B 1 458 ? 110.248 163.679 159.988 1.000 102.13986 ? ? ? ? ? ? 361 LYS B C   1 
+ATOM 8482  O O   . LYS B 1 458 ? 110.676 162.994 159.053 1.000 106.75390 ? ? ? ? ? ? 361 LYS B O   1 
+ATOM 8483  C CB  . LYS B 1 458 ? 108.404 162.777 161.428 1.000 100.01624 ? ? ? ? ? ? 361 LYS B CB  1 
+ATOM 8484  C CG  . LYS B 1 458 ? 107.812 162.073 160.225 1.000 102.23156 ? ? ? ? ? ? 361 LYS B CG  1 
+ATOM 8485  C CD  . LYS B 1 458 ? 106.737 162.920 159.574 1.000 102.33843 ? ? ? ? ? ? 361 LYS B CD  1 
+ATOM 8486  C CE  . LYS B 1 458 ? 106.457 162.456 158.156 1.000 111.31540 ? ? ? ? ? ? 361 LYS B CE  1 
+ATOM 8487  N NZ  . LYS B 1 458 ? 105.908 161.074 158.125 1.000 109.50672 ? ? ? ? ? ? 361 LYS B NZ  1 
+ATOM 8488  N N   . LEU B 1 459 ? 110.063 164.994 159.879 1.000 100.66631 ? ? ? ? ? ? 362 LEU B N   1 
+ATOM 8489  C CA  . LEU B 1 459 ? 110.321 165.687 158.623 1.000 93.54862  ? ? ? ? ? ? 362 LEU B CA  1 
+ATOM 8490  C C   . LEU B 1 459 ? 111.797 165.639 158.249 1.000 95.00507  ? ? ? ? ? ? 362 LEU B C   1 
+ATOM 8491  O O   . LEU B 1 459 ? 112.140 165.456 157.077 1.000 99.89442  ? ? ? ? ? ? 362 LEU B O   1 
+ATOM 8492  C CB  . LEU B 1 459 ? 109.832 167.128 158.732 1.000 89.28669  ? ? ? ? ? ? 362 LEU B CB  1 
+ATOM 8493  C CG  . LEU B 1 459 ? 110.172 168.129 157.639 1.000 92.60398  ? ? ? ? ? ? 362 LEU B CG  1 
+ATOM 8494  C CD1 . LEU B 1 459 ? 108.964 168.993 157.358 1.000 96.85086  ? ? ? ? ? ? 362 LEU B CD1 1 
+ATOM 8495  C CD2 . LEU B 1 459 ? 111.335 168.981 158.084 1.000 97.46769  ? ? ? ? ? ? 362 LEU B CD2 1 
+ATOM 8496  N N   . ASN B 1 460 ? 112.685 165.813 159.227 1.000 96.16565  ? ? ? ? ? ? 363 ASN B N   1 
+ATOM 8497  C CA  . ASN B 1 460 ? 114.114 165.826 158.934 1.000 87.98697  ? ? ? ? ? ? 363 ASN B CA  1 
+ATOM 8498  C C   . ASN B 1 460 ? 114.613 164.453 158.509 1.000 87.06245  ? ? ? ? ? ? 363 ASN B C   1 
+ATOM 8499  O O   . ASN B 1 460 ? 115.470 164.346 157.626 1.000 100.03338 ? ? ? ? ? ? 363 ASN B O   1 
+ATOM 8500  C CB  . ASN B 1 460 ? 114.895 166.320 160.147 1.000 93.97647  ? ? ? ? ? ? 363 ASN B CB  1 
+ATOM 8501  C CG  . ASN B 1 460 ? 115.206 167.792 160.074 1.000 94.29546  ? ? ? ? ? ? 363 ASN B CG  1 
+ATOM 8502  O OD1 . ASN B 1 460 ? 115.007 168.427 159.043 1.000 105.29417 ? ? ? ? ? ? 363 ASN B OD1 1 
+ATOM 8503  N ND2 . ASN B 1 460 ? 115.701 168.346 161.171 1.000 95.39546  ? ? ? ? ? ? 363 ASN B ND2 1 
+ATOM 8504  N N   . LYS B 1 461 ? 114.104 163.392 159.137 1.000 90.51663  ? ? ? ? ? ? 364 LYS B N   1 
+ATOM 8505  C CA  . LYS B 1 461 ? 114.553 162.047 158.793 1.000 90.23873  ? ? ? ? ? ? 364 LYS B CA  1 
+ATOM 8506  C C   . LYS B 1 461 ? 114.217 161.708 157.350 1.000 96.63017  ? ? ? ? ? ? 364 LYS B C   1 
+ATOM 8507  O O   . LYS B 1 461 ? 115.026 161.099 156.642 1.000 101.36572 ? ? ? ? ? ? 364 LYS B O   1 
+ATOM 8508  C CB  . LYS B 1 461 ? 113.927 161.026 159.739 1.000 93.80161  ? ? ? ? ? ? 364 LYS B CB  1 
+ATOM 8509  C CG  . LYS B 1 461 ? 114.414 161.125 161.168 1.000 99.76786  ? ? ? ? ? ? 364 LYS B CG  1 
+ATOM 8510  C CD  . LYS B 1 461 ? 114.154 159.840 161.926 1.000 98.07125  ? ? ? ? ? ? 364 LYS B CD  1 
+ATOM 8511  C CE  . LYS B 1 461 ? 113.580 160.123 163.300 1.000 101.91007 ? ? ? ? ? ? 364 LYS B CE  1 
+ATOM 8512  N NZ  . LYS B 1 461 ? 114.619 160.044 164.359 1.000 101.56301 ? ? ? ? ? ? 364 LYS B NZ  1 
+ATOM 8513  N N   . ALA B 1 462 ? 113.023 162.086 156.899 1.000 96.23626  ? ? ? ? ? ? 365 ALA B N   1 
+ATOM 8514  C CA  . ALA B 1 462 ? 112.640 161.820 155.519 1.000 93.45798  ? ? ? ? ? ? 365 ALA B CA  1 
+ATOM 8515  C C   . ALA B 1 462 ? 113.438 162.675 154.546 1.000 92.20526  ? ? ? ? ? ? 365 ALA B C   1 
+ATOM 8516  O O   . ALA B 1 462 ? 113.920 162.176 153.524 1.000 93.34551  ? ? ? ? ? ? 365 ALA B O   1 
+ATOM 8517  C CB  . ALA B 1 462 ? 111.142 162.057 155.345 1.000 93.80969  ? ? ? ? ? ? 365 ALA B CB  1 
+ATOM 8518  N N   . LEU B 1 463 ? 113.596 163.963 154.849 1.000 87.01202  ? ? ? ? ? ? 366 LEU B N   1 
+ATOM 8519  C CA  . LEU B 1 463 ? 114.255 164.880 153.928 1.000 81.55609  ? ? ? ? ? ? 366 LEU B CA  1 
+ATOM 8520  C C   . LEU B 1 463 ? 115.745 164.608 153.792 1.000 83.56945  ? ? ? ? ? ? 366 LEU B C   1 
+ATOM 8521  O O   . LEU B 1 463 ? 116.321 164.882 152.735 1.000 94.71664  ? ? ? ? ? ? 366 LEU B O   1 
+ATOM 8522  C CB  . LEU B 1 463 ? 114.038 166.322 154.381 1.000 86.83343  ? ? ? ? ? ? 366 LEU B CB  1 
+ATOM 8523  C CG  . LEU B 1 463 ? 114.433 167.417 153.393 1.000 81.44608  ? ? ? ? ? ? 366 LEU B CG  1 
+ATOM 8524  C CD1 . LEU B 1 463 ? 113.920 167.097 152.006 1.000 89.13335  ? ? ? ? ? ? 366 LEU B CD1 1 
+ATOM 8525  C CD2 . LEU B 1 463 ? 113.919 168.761 153.857 1.000 87.91006  ? ? ? ? ? ? 366 LEU B CD2 1 
+ATOM 8526  N N   . SER B 1 464 ? 116.385 164.079 154.835 1.000 90.42094  ? ? ? ? ? ? 367 SER B N   1 
+ATOM 8527  C CA  . SER B 1 464 ? 117.836 163.921 154.807 1.000 84.16800  ? ? ? ? ? ? 367 SER B CA  1 
+ATOM 8528  C C   . SER B 1 464 ? 118.273 162.963 153.708 1.000 91.55844  ? ? ? ? ? ? 367 SER B C   1 
+ATOM 8529  O O   . SER B 1 464 ? 119.311 163.172 153.072 1.000 103.91549 ? ? ? ? ? ? 367 SER B O   1 
+ATOM 8530  C CB  . SER B 1 464 ? 118.337 163.440 156.165 1.000 94.02916  ? ? ? ? ? ? 367 SER B CB  1 
+ATOM 8531  O OG  . SER B 1 464 ? 117.446 162.495 156.723 1.000 112.62292 ? ? ? ? ? ? 367 SER B OG  1 
+ATOM 8532  N N   . SER B 1 465 ? 117.503 161.900 153.475 1.000 92.91115  ? ? ? ? ? ? 368 SER B N   1 
+ATOM 8533  C CA  . SER B 1 465 ? 117.856 160.968 152.411 1.000 92.53507  ? ? ? ? ? ? 368 SER B CA  1 
+ATOM 8534  C C   . SER B 1 465 ? 117.583 161.556 151.035 1.000 94.84202  ? ? ? ? ? ? 368 SER B C   1 
+ATOM 8535  O O   . SER B 1 465 ? 118.278 161.219 150.072 1.000 97.70326  ? ? ? ? ? ? 368 SER B O   1 
+ATOM 8536  C CB  . SER B 1 465 ? 117.095 159.658 152.587 1.000 100.08897 ? ? ? ? ? ? 368 SER B CB  1 
+ATOM 8537  O OG  . SER B 1 465 ? 117.466 159.019 153.792 1.000 106.85856 ? ? ? ? ? ? 368 SER B OG  1 
+ATOM 8538  N N   . ALA B 1 466 ? 116.581 162.429 150.922 1.000 88.24949  ? ? ? ? ? ? 369 ALA B N   1 
+ATOM 8539  C CA  . ALA B 1 466 ? 116.254 163.027 149.636 1.000 79.50170  ? ? ? ? ? ? 369 ALA B CA  1 
+ATOM 8540  C C   . ALA B 1 466 ? 117.324 163.991 149.154 1.000 83.80426  ? ? ? ? ? ? 369 ALA B C   1 
+ATOM 8541  O O   . ALA B 1 466 ? 117.423 164.230 147.948 1.000 96.27474  ? ? ? ? ? ? 369 ALA B O   1 
+ATOM 8542  C CB  . ALA B 1 466 ? 114.911 163.748 149.716 1.000 79.73626  ? ? ? ? ? ? 369 ALA B CB  1 
+ATOM 8543  N N   . LEU B 1 467 ? 118.120 164.554 150.063 1.000 82.72831  ? ? ? ? ? ? 370 LEU B N   1 
+ATOM 8544  C CA  . LEU B 1 467 ? 119.157 165.494 149.656 1.000 74.56942  ? ? ? ? ? ? 370 LEU B CA  1 
+ATOM 8545  C C   . LEU B 1 467 ? 120.195 164.833 148.766 1.000 83.65670  ? ? ? ? ? ? 370 LEU B C   1 
+ATOM 8546  O O   . LEU B 1 467 ? 120.785 165.493 147.906 1.000 96.12513  ? ? ? ? ? ? 370 LEU B O   1 
+ATOM 8547  C CB  . LEU B 1 467 ? 119.827 166.097 150.886 1.000 74.14086  ? ? ? ? ? ? 370 LEU B CB  1 
+ATOM 8548  C CG  . LEU B 1 467 ? 118.940 166.934 151.803 1.000 78.30413  ? ? ? ? ? ? 370 LEU B CG  1 
+ATOM 8549  C CD1 . LEU B 1 467 ? 119.776 167.590 152.875 1.000 81.75212  ? ? ? ? ? ? 370 LEU B CD1 1 
+ATOM 8550  C CD2 . LEU B 1 467 ? 118.185 167.973 151.009 1.000 77.14546  ? ? ? ? ? ? 370 LEU B CD2 1 
+ATOM 8551  N N   . PHE B 1 468 ? 120.439 163.542 148.957 1.000 73.38822  ? ? ? ? ? ? 371 PHE B N   1 
+ATOM 8552  C CA  . PHE B 1 468 ? 121.414 162.808 148.155 1.000 75.62397  ? ? ? ? ? ? 371 PHE B CA  1 
+ATOM 8553  C C   . PHE B 1 468 ? 120.756 162.140 146.955 1.000 87.84853  ? ? ? ? ? ? 371 PHE B C   1 
+ATOM 8554  O O   . PHE B 1 468 ? 120.927 160.949 146.710 1.000 98.56186  ? ? ? ? ? ? 371 PHE B O   1 
+ATOM 8555  C CB  . PHE B 1 468 ? 122.129 161.782 149.023 1.000 80.85540  ? ? ? ? ? ? 371 PHE B CB  1 
+ATOM 8556  C CG  . PHE B 1 468 ? 122.731 162.354 150.269 1.000 82.72049  ? ? ? ? ? ? 371 PHE B CG  1 
+ATOM 8557  C CD1 . PHE B 1 468 ? 121.982 162.479 151.421 1.000 83.44870  ? ? ? ? ? ? 371 PHE B CD1 1 
+ATOM 8558  C CD2 . PHE B 1 468 ? 124.047 162.765 150.289 1.000 85.18552  ? ? ? ? ? ? 371 PHE B CD2 1 
+ATOM 8559  C CE1 . PHE B 1 468 ? 122.533 163.006 152.563 1.000 81.87995  ? ? ? ? ? ? 371 PHE B CE1 1 
+ATOM 8560  C CE2 . PHE B 1 468 ? 124.600 163.290 151.431 1.000 86.42785  ? ? ? ? ? ? 371 PHE B CE2 1 
+ATOM 8561  C CZ  . PHE B 1 468 ? 123.841 163.411 152.567 1.000 79.06420  ? ? ? ? ? ? 371 PHE B CZ  1 
+ATOM 8562  N N   . ALA B 1 469 ? 119.998 162.915 146.185 1.000 89.87561  ? ? ? ? ? ? 372 ALA B N   1 
+ATOM 8563  C CA  . ALA B 1 469 ? 119.266 162.377 145.052 1.000 78.93938  ? ? ? ? ? ? 372 ALA B CA  1 
+ATOM 8564  C C   . ALA B 1 469 ? 119.193 163.431 143.961 1.000 92.88195  ? ? ? ? ? ? 372 ALA B C   1 
+ATOM 8565  O O   . ALA B 1 469 ? 119.403 164.620 144.206 1.000 104.37623 ? ? ? ? ? ? 372 ALA B O   1 
+ATOM 8566  C CB  . ALA B 1 469 ? 117.860 161.927 145.452 1.000 78.81172  ? ? ? ? ? ? 372 ALA B CB  1 
+ATOM 8567  N N   . GLU B 1 470 ? 118.895 162.978 142.747 1.000 104.18380 ? ? ? ? ? ? 373 GLU B N   1 
+ATOM 8568  C CA  . GLU B 1 470 ? 118.753 163.884 141.615 1.000 98.58981  ? ? ? ? ? ? 373 GLU B CA  1 
+ATOM 8569  C C   . GLU B 1 470 ? 117.296 164.242 141.360 1.000 99.14903  ? ? ? ? ? ? 373 GLU B C   1 
+ATOM 8570  O O   . GLU B 1 470 ? 116.967 165.413 141.160 1.000 106.72798 ? ? ? ? ? ? 373 GLU B O   1 
+ATOM 8571  C CB  . GLU B 1 470 ? 119.368 163.259 140.361 1.000 101.37293 ? ? ? ? ? ? 373 GLU B CB  1 
+ATOM 8572  C CG  . GLU B 1 470 ? 120.770 162.719 140.558 1.000 115.18929 ? ? ? ? ? ? 373 GLU B CG  1 
+ATOM 8573  C CD  . GLU B 1 470 ? 121.826 163.805 140.597 1.000 124.58164 ? ? ? ? ? ? 373 GLU B CD  1 
+ATOM 8574  O OE1 . GLU B 1 470 ? 123.026 163.460 140.611 1.000 123.42287 ? ? ? ? ? ? 373 GLU B OE1 1 
+ATOM 8575  O OE2 . GLU B 1 470 ? 121.466 165.000 140.598 1.000 125.93212 ? ? ? ? ? ? 373 GLU B OE2 1 
+ATOM 8576  N N   . ARG B 1 471 ? 116.418 163.246 141.359 1.000 84.04590  ? ? ? ? ? ? 374 ARG B N   1 
+ATOM 8577  C CA  . ARG B 1 471 ? 114.994 163.444 141.148 1.000 83.58236  ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CA  1 
+ATOM 8578  C C   . ARG B 1 471 ? 114.243 162.881 142.341 1.000 85.16220  ? ? ? ? ? ? 374 ARG B C   1 
+ATOM 8579  O O   . ARG B 1 471 ? 114.433 161.717 142.703 1.000 97.31627  ? ? ? ? ? ? 374 ARG B O   1 
+ATOM 8580  C CB  . ARG B 1 471 ? 114.531 162.760 139.863 1.000 88.71617  ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CB  1 
+ATOM 8581  C CG  . ARG B 1 471 ? 114.811 163.547 138.607 1.000 89.89006  ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CG  1 
+ATOM 8582  C CD  . ARG B 1 471 ? 115.153 162.623 137.461 1.000 87.73584  ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CD  1 
+ATOM 8583  N NE  . ARG B 1 471 ? 116.564 162.264 137.464 1.000 92.70096  ? ? ? ? ? ? 374 ARG B NE  1 
+ATOM 8584  C CZ  . ARG B 1 471 ? 117.024 161.044 137.695 1.000 99.34552  ? ? ? ? ? ? 374 ARG B CZ  1 
+ATOM 8585  N NH1 . ARG B 1 471 ? 116.209 160.035 137.950 1.000 101.01594 ? ? ? ? ? ? 374 ARG B NH1 1 
+ATOM 8586  N NH2 . ARG B 1 471 ? 118.335 160.830 137.670 1.000 96.07438  ? ? ? ? ? ? 374 ARG B NH2 1 
+ATOM 8587  N N   . VAL B 1 472 ? 113.393 163.701 142.947 1.000 75.65115  ? ? ? ? ? ? 375 VAL B N   1 
+ATOM 8588  C CA  . VAL B 1 472 ? 112.628 163.310 144.122 1.000 80.50288  ? ? ? ? ? ? 375 VAL B CA  1 
+ATOM 8589  C C   . VAL B 1 472 ? 111.152 163.418 143.781 1.000 85.34613  ? ? ? ? ? ? 375 VAL B C   1 
+ATOM 8590  O O   . VAL B 1 472 ? 110.686 164.479 143.351 1.000 99.12284  ? ? ? ? ? ? 375 VAL B O   1 
+ATOM 8591  C CB  . VAL B 1 472 ? 112.972 164.177 145.341 1.000 74.89003  ? ? ? ? ? ? 375 VAL B CB  1 
+ATOM 8592  C CG1 . VAL B 1 472 ? 112.140 163.763 146.526 1.000 77.64042  ? ? ? ? ? ? 375 VAL B CG1 1 
+ATOM 8593  C CG2 . VAL B 1 472 ? 114.443 164.062 145.664 1.000 80.14331  ? ? ? ? ? ? 375 VAL B CG2 1 
+ATOM 8594  N N   . LEU B 1 473 ? 110.420 162.327 143.971 1.000 82.70759  ? ? ? ? ? ? 376 LEU B N   1 
+ATOM 8595  C CA  . LEU B 1 473 ? 108.981 162.305 143.760 1.000 77.51875  ? ? ? ? ? ? 376 LEU B CA  1 
+ATOM 8596  C C   . LEU B 1 473 ? 108.294 162.357 145.115 1.000 85.65452  ? ? ? ? ? ? 376 LEU B C   1 
+ATOM 8597  O O   . LEU B 1 473 ? 108.512 161.483 145.959 1.000 96.48016  ? ? ? ? ? ? 376 LEU B O   1 
+ATOM 8598  C CB  . LEU B 1 473 ? 108.559 161.059 142.984 1.000 78.54119  ? ? ? ? ? ? 376 LEU B CB  1 
+ATOM 8599  C CG  . LEU B 1 473 ? 107.058 160.808 142.859 1.000 77.08802  ? ? ? ? ? ? 376 LEU B CG  1 
+ATOM 8600  C CD1 . LEU B 1 473 ? 106.372 161.989 142.218 1.000 79.65127  ? ? ? ? ? ? 376 LEU B CD1 1 
+ATOM 8601  C CD2 . LEU B 1 473 ? 106.800 159.558 142.051 1.000 86.10807  ? ? ? ? ? ? 376 LEU B CD2 1 
+ATOM 8602  N N   . LEU B 1 474 ? 107.472 163.379 145.323 1.000 84.22106  ? ? ? ? ? ? 377 LEU B N   1 
+ATOM 8603  C CA  . LEU B 1 474 ? 106.789 163.580 146.592 1.000 78.23352  ? ? ? ? ? ? 377 LEU B CA  1 
+ATOM 8604  C C   . LEU B 1 474 ? 105.436 162.884 146.550 1.000 89.29681  ? ? ? ? ? ? 377 LEU B C   1 
+ATOM 8605  O O   . LEU B 1 474 ? 104.554 163.279 145.783 1.000 99.91773  ? ? ? ? ? ? 377 LEU B O   1 
+ATOM 8606  C CB  . LEU B 1 474 ? 106.616 165.068 146.882 1.000 82.75829  ? ? ? ? ? ? 377 LEU B CB  1 
+ATOM 8607  C CG  . LEU B 1 474 ? 107.730 165.785 147.642 1.000 84.50559  ? ? ? ? ? ? 377 LEU B CG  1 
+ATOM 8608  C CD1 . LEU B 1 474 ? 109.012 165.799 146.845 1.000 83.51003  ? ? ? ? ? ? 377 LEU B CD1 1 
+ATOM 8609  C CD2 . LEU B 1 474 ? 107.303 167.196 147.974 1.000 89.93244  ? ? ? ? ? ? 377 LEU B CD2 1 
+ATOM 8610  N N   . ILE B 1 475 ? 105.273 161.856 147.377 1.000 102.17906 ? ? ? ? ? ? 378 ILE B N   1 
+ATOM 8611  C CA  . ILE B 1 475 ? 104.026 161.114 147.470 1.000 93.88479  ? ? ? ? ? ? 378 ILE B CA  1 
+ATOM 8612  C C   . ILE B 1 475 ? 103.436 161.344 148.854 1.000 91.57336  ? ? ? ? ? ? 378 ILE B C   1 
+ATOM 8613  O O   . ILE B 1 475 ? 104.042 161.980 149.714 1.000 108.43267 ? ? ? ? ? ? 378 ILE B O   1 
+ATOM 8614  C CB  . ILE B 1 475 ? 104.218 159.614 147.195 1.000 93.39993  ? ? ? ? ? ? 378 ILE B CB  1 
+ATOM 8615  C CG1 . ILE B 1 475 ? 105.451 159.099 147.930 1.000 95.32051  ? ? ? ? ? ? 378 ILE B CG1 1 
+ATOM 8616  C CG2 . ILE B 1 475 ? 104.355 159.371 145.711 1.000 97.74735  ? ? ? ? ? ? 378 ILE B CG2 1 
+ATOM 8617  C CD1 . ILE B 1 475 ? 105.758 157.654 147.661 1.000 99.64101  ? ? ? ? ? ? 378 ILE B CD1 1 
+ATOM 8618  N N   . GLU B 1 476 ? 102.233 160.816 149.062 1.000 104.83098 ? ? ? ? ? ? 379 GLU B N   1 
+ATOM 8619  C CA  . GLU B 1 476 ? 101.509 161.091 150.297 1.000 109.88479 ? ? ? ? ? ? 379 GLU B CA  1 
+ATOM 8620  C C   . GLU B 1 476 ? 101.824 160.079 151.394 1.000 118.27453 ? ? ? ? ? ? 379 GLU B C   1 
+ATOM 8621  O O   . GLU B 1 476 ? 102.340 160.445 152.454 1.000 128.97076 ? ? ? ? ? ? 379 GLU B O   1 
+ATOM 8622  C CB  . GLU B 1 476 ? 100.003 161.128 150.027 1.000 118.72759 ? ? ? ? ? ? 379 GLU B CB  1 
+ATOM 8623  C CG  . GLU B 1 476 ? 99.168  161.329 151.277 1.000 121.68112 ? ? ? ? ? ? 379 GLU B CG  1 
+ATOM 8624  C CD  . GLU B 1 476 ? 99.103  162.781 151.713 1.000 127.94791 ? ? ? ? ? ? 379 GLU B CD  1 
+ATOM 8625  O OE1 . GLU B 1 476 ? 99.761  163.629 151.077 1.000 129.59141 ? ? ? ? ? ? 379 GLU B OE1 1 
+ATOM 8626  O OE2 . GLU B 1 476 ? 98.393  163.074 152.697 1.000 125.90969 ? ? ? ? ? ? 379 GLU B OE2 1 
+ATOM 8627  N N   . GLY B 1 477 ? 101.526 158.807 151.157 1.000 114.76265 ? ? ? ? ? ? 380 GLY B N   1 
+ATOM 8628  C CA  . GLY B 1 477 ? 101.660 157.811 152.190 1.000 114.79527 ? ? ? ? ? ? 380 GLY B CA  1 
+ATOM 8629  C C   . GLY B 1 477 ? 102.313 156.533 151.714 1.000 115.64683 ? ? ? ? ? ? 380 GLY B C   1 
+ATOM 8630  O O   . GLY B 1 477 ? 102.916 156.474 150.640 1.000 122.42237 ? ? ? ? ? ? 380 GLY B O   1 
+ATOM 8631  N N   . PRO B 1 478 ? 102.204 155.474 152.520 1.000 112.94291 ? ? ? ? ? ? 381 PRO B N   1 
+ATOM 8632  C CA  . PRO B 1 478 ? 102.813 154.196 152.137 1.000 110.34084 ? ? ? ? ? ? 381 PRO B CA  1 
+ATOM 8633  C C   . PRO B 1 478 ? 102.067 153.471 151.036 1.000 112.49845 ? ? ? ? ? ? 381 PRO B C   1 
+ATOM 8634  O O   . PRO B 1 478 ? 102.695 152.702 150.297 1.000 122.66925 ? ? ? ? ? ? 381 PRO B O   1 
+ATOM 8635  C CB  . PRO B 1 478 ? 102.786 153.383 153.442 1.000 114.14599 ? ? ? ? ? ? 381 PRO B CB  1 
+ATOM 8636  C CG  . PRO B 1 478 ? 102.343 154.342 154.514 1.000 116.54991 ? ? ? ? ? ? 381 PRO B CG  1 
+ATOM 8637  C CD  . PRO B 1 478 ? 101.546 155.392 153.830 1.000 114.34086 ? ? ? ? ? ? 381 PRO B CD  1 
+ATOM 8638  N N   . SER B 1 479 ? 100.757 153.681 150.903 1.000 105.11550 ? ? ? ? ? ? 382 SER B N   1 
+ATOM 8639  C CA  . SER B 1 479 ? 100.013 153.019 149.838 1.000 103.81532 ? ? ? ? ? ? 382 SER B CA  1 
+ATOM 8640  C C   . SER B 1 479 ? 100.515 153.454 148.469 1.000 108.80973 ? ? ? ? ? ? 382 SER B C   1 
+ATOM 8641  O O   . SER B 1 479 ? 100.668 152.624 147.567 1.000 116.33349 ? ? ? ? ? ? 382 SER B O   1 
+ATOM 8642  C CB  . SER B 1 479 ? 98.522  153.309 149.982 1.000 105.88107 ? ? ? ? ? ? 382 SER B CB  1 
+ATOM 8643  O OG  . SER B 1 479 ? 98.147  154.418 149.189 1.000 117.80971 ? ? ? ? ? ? 382 SER B OG  1 
+ATOM 8644  N N   . GLU B 1 480 ? 100.773 154.749 148.295 1.000 106.55607 ? ? ? ? ? ? 383 GLU B N   1 
+ATOM 8645  C CA  . GLU B 1 480 ? 101.398 155.215 147.063 1.000 104.64477 ? ? ? ? ? ? 383 GLU B CA  1 
+ATOM 8646  C C   . GLU B 1 480 ? 102.798 154.641 146.914 1.000 104.40709 ? ? ? ? ? ? 383 GLU B C   1 
+ATOM 8647  O O   . GLU B 1 480 ? 103.206 154.254 145.814 1.000 114.57138 ? ? ? ? ? ? 383 GLU B O   1 
+ATOM 8648  C CB  . GLU B 1 480 ? 101.441 156.741 147.041 1.000 110.04301 ? ? ? ? ? ? 383 GLU B CB  1 
+ATOM 8649  C CG  . GLU B 1 480 ? 100.077 157.396 146.953 1.000 118.78348 ? ? ? ? ? ? 383 GLU B CG  1 
+ATOM 8650  C CD  . GLU B 1 480 ? 99.462  157.648 148.314 1.000 120.32211 ? ? ? ? ? ? 383 GLU B CD  1 
+ATOM 8651  O OE1 . GLU B 1 480 ? 100.096 157.297 149.329 1.000 120.41284 ? ? ? ? ? ? 383 GLU B OE1 1 
+ATOM 8652  O OE2 . GLU B 1 480 ? 98.342  158.196 148.370 1.000 118.46897 ? ? ? ? ? ? 383 GLU B OE2 1 
+ATOM 8653  N N   . LYS B 1 481 ? 103.550 154.582 148.013 1.000 100.09409 ? ? ? ? ? ? 384 LYS B N   1 
+ATOM 8654  C CA  . LYS B 1 481 ? 104.906 154.050 147.956 1.000 99.25799  ? ? ? ? ? ? 384 LYS B CA  1 
+ATOM 8655  C C   . LYS B 1 481 ? 104.905 152.573 147.594 1.000 102.81524 ? ? ? ? ? ? 384 LYS B C   1 
+ATOM 8656  O O   . LYS B 1 481 ? 105.759 152.115 146.829 1.000 109.84119 ? ? ? ? ? ? 384 LYS B O   1 
+ATOM 8657  C CB  . LYS B 1 481 ? 105.609 154.277 149.292 1.000 101.80997 ? ? ? ? ? ? 384 LYS B CB  1 
+ATOM 8658  C CG  . LYS B 1 481 ? 106.889 153.493 149.458 1.000 106.19554 ? ? ? ? ? ? 384 LYS B CG  1 
+ATOM 8659  C CD  . LYS B 1 481 ? 107.658 153.959 150.673 1.000 106.61471 ? ? ? ? ? ? 384 LYS B CD  1 
+ATOM 8660  C CE  . LYS B 1 481 ? 108.592 155.098 150.327 1.000 104.08795 ? ? ? ? ? ? 384 LYS B CE  1 
+ATOM 8661  N NZ  . LYS B 1 481 ? 108.961 155.883 151.534 1.000 109.15841 ? ? ? ? ? ? 384 LYS B NZ  1 
+ATOM 8662  N N   . ILE B 1 482 ? 103.955 151.810 148.135 1.000 107.15823 ? ? ? ? ? ? 385 ILE B N   1 
+ATOM 8663  C CA  . ILE B 1 482 ? 103.879 150.384 147.827 1.000 97.00178  ? ? ? ? ? ? 385 ILE B CA  1 
+ATOM 8664  C C   . ILE B 1 482 ? 103.604 150.174 146.345 1.000 100.22189 ? ? ? ? ? ? 385 ILE B C   1 
+ATOM 8665  O O   . ILE B 1 482 ? 104.245 149.349 145.686 1.000 104.75136 ? ? ? ? ? ? 385 ILE B O   1 
+ATOM 8666  C CB  . ILE B 1 482 ? 102.807 149.706 148.698 1.000 93.74864  ? ? ? ? ? ? 385 ILE B CB  1 
+ATOM 8667  C CG1 . ILE B 1 482 ? 103.332 149.489 150.115 1.000 105.74069 ? ? ? ? ? ? 385 ILE B CG1 1 
+ATOM 8668  C CG2 . ILE B 1 482 ? 102.376 148.390 148.089 1.000 94.07354  ? ? ? ? ? ? 385 ILE B CG2 1 
+ATOM 8669  C CD1 . ILE B 1 482 ? 102.259 149.115 151.102 1.000 101.13013 ? ? ? ? ? ? 385 ILE B CD1 1 
+ATOM 8670  N N   . LEU B 1 483 ? 102.648 150.924 145.797 1.000 99.56951  ? ? ? ? ? ? 386 LEU B N   1 
+ATOM 8671  C CA  . LEU B 1 483 ? 102.271 150.735 144.402 1.000 95.36276  ? ? ? ? ? ? 386 LEU B CA  1 
+ATOM 8672  C C   . LEU B 1 483 ? 103.369 151.232 143.470 1.000 95.45710  ? ? ? ? ? ? 386 LEU B C   1 
+ATOM 8673  O O   . LEU B 1 483 ? 103.681 150.591 142.462 1.000 100.10196 ? ? ? ? ? ? 386 LEU B O   1 
+ATOM 8674  C CB  . LEU B 1 483 ? 100.940 151.442 144.131 1.000 90.18586  ? ? ? ? ? ? 386 LEU B CB  1 
+ATOM 8675  C CG  . LEU B 1 483 ? 100.308 151.519 142.736 1.000 89.46783  ? ? ? ? ? ? 386 LEU B CG  1 
+ATOM 8676  C CD1 . LEU B 1 483 ? 100.831 152.682 141.920 1.000 91.96918  ? ? ? ? ? ? 386 LEU B CD1 1 
+ATOM 8677  C CD2 . LEU B 1 483 ? 100.487 150.211 141.984 1.000 95.55593  ? ? ? ? ? ? 386 LEU B CD2 1 
+ATOM 8678  N N   . PHE B 1 484 ? 103.974 152.375 143.795 1.000 99.06205  ? ? ? ? ? ? 387 PHE B N   1 
+ATOM 8679  C CA  . PHE B 1 484 ? 105.017 152.921 142.935 1.000 90.95126  ? ? ? ? ? ? 387 PHE B CA  1 
+ATOM 8680  C C   . PHE B 1 484 ? 106.287 152.088 143.003 1.000 97.72006  ? ? ? ? ? ? 387 PHE B C   1 
+ATOM 8681  O O   . PHE B 1 484 ? 106.992 151.944 142.000 1.000 108.36697 ? ? ? ? ? ? 387 PHE B O   1 
+ATOM 8682  C CB  . PHE B 1 484 ? 105.307 154.371 143.313 1.000 92.82080  ? ? ? ? ? ? 387 PHE B CB  1 
+ATOM 8683  C CG  . PHE B 1 484 ? 104.278 155.336 142.819 1.000 97.37352  ? ? ? ? ? ? 387 PHE B CG  1 
+ATOM 8684  C CD1 . PHE B 1 484 ? 103.396 154.972 141.822 1.000 104.79035 ? ? ? ? ? ? 387 PHE B CD1 1 
+ATOM 8685  C CD2 . PHE B 1 484 ? 104.186 156.604 143.353 1.000 99.55550  ? ? ? ? ? ? 387 PHE B CD2 1 
+ATOM 8686  C CE1 . PHE B 1 484 ? 102.445 155.852 141.367 1.000 108.61925 ? ? ? ? ? ? 387 PHE B CE1 1 
+ATOM 8687  C CE2 . PHE B 1 484 ? 103.237 157.488 142.900 1.000 101.11080 ? ? ? ? ? ? 387 PHE B CE2 1 
+ATOM 8688  C CZ  . PHE B 1 484 ? 102.366 157.112 141.906 1.000 105.20319 ? ? ? ? ? ? 387 PHE B CZ  1 
+ATOM 8689  N N   . GLU B 1 485 ? 106.604 151.539 144.176 1.000 110.28582 ? ? ? ? ? ? 388 GLU B N   1 
+ATOM 8690  C CA  . GLU B 1 485 ? 107.794 150.705 144.293 1.000 106.97929 ? ? ? ? ? ? 388 GLU B CA  1 
+ATOM 8691  C C   . GLU B 1 485 ? 107.655 149.431 143.474 1.000 113.38195 ? ? ? ? ? ? 388 GLU B C   1 
+ATOM 8692  O O   . GLU B 1 485 ? 108.629 148.960 142.879 1.000 123.62139 ? ? ? ? ? ? 388 GLU B O   1 
+ATOM 8693  C CB  . GLU B 1 485 ? 108.066 150.375 145.758 1.000 113.54729 ? ? ? ? ? ? 388 GLU B CB  1 
+ATOM 8694  C CG  . GLU B 1 485 ? 109.520 150.087 146.064 1.000 119.55470 ? ? ? ? ? ? 388 GLU B CG  1 
+ATOM 8695  C CD  . GLU B 1 485 ? 110.285 151.325 146.477 1.000 123.05052 ? ? ? ? ? ? 388 GLU B CD  1 
+ATOM 8696  O OE1 . GLU B 1 485 ? 109.927 151.930 147.508 1.000 121.55624 ? ? ? ? ? ? 388 GLU B OE1 1 
+ATOM 8697  O OE2 . GLU B 1 485 ? 111.248 151.693 145.774 1.000 125.66647 ? ? ? ? ? ? 388 GLU B OE2 1 
+ATOM 8698  N N   . LYS B 1 486 ? 106.455 148.851 143.440 1.000 102.83904 ? ? ? ? ? ? 389 LYS B N   1 
+ATOM 8699  C CA  . LYS B 1 486 ? 106.233 147.660 142.629 1.000 95.65303  ? ? ? ? ? ? 389 LYS B CA  1 
+ATOM 8700  C C   . LYS B 1 486 ? 106.294 147.989 141.144 1.000 101.94974 ? ? ? ? ? ? 389 LYS B C   1 
+ATOM 8701  O O   . LYS B 1 486 ? 106.933 147.276 140.364 1.000 110.71756 ? ? ? ? ? ? 389 LYS B O   1 
+ATOM 8702  C CB  . LYS B 1 486 ? 104.890 147.025 142.981 1.000 97.74240  ? ? ? ? ? ? 389 LYS B CB  1 
+ATOM 8703  C CG  . LYS B 1 486 ? 104.502 145.870 142.077 1.000 101.05873 ? ? ? ? ? ? 389 LYS B CG  1 
+ATOM 8704  C CD  . LYS B 1 486 ? 105.563 144.785 142.088 1.000 107.46036 ? ? ? ? ? ? 389 LYS B CD  1 
+ATOM 8705  C CE  . LYS B 1 486 ? 105.053 143.509 141.452 1.000 105.62547 ? ? ? ? ? ? 389 LYS B CE  1 
+ATOM 8706  N NZ  . LYS B 1 486 ? 104.032 143.795 140.415 1.000 109.63547 ? ? ? ? ? ? 389 LYS B NZ  1 
+ATOM 8707  N N   . VAL B 1 487 ? 105.626 149.068 140.734 1.000 97.95902  ? ? ? ? ? ? 390 VAL B N   1 
+ATOM 8708  C CA  . VAL B 1 487 ? 105.626 149.449 139.326 1.000 93.64323  ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CA  1 
+ATOM 8709  C C   . VAL B 1 487 ? 107.036 149.786 138.868 1.000 99.04937  ? ? ? ? ? ? 390 VAL B C   1 
+ATOM 8710  O O   . VAL B 1 487 ? 107.476 149.360 137.794 1.000 111.00606 ? ? ? ? ? ? 390 VAL B O   1 
+ATOM 8711  C CB  . VAL B 1 487 ? 104.660 150.622 139.089 1.000 93.70937  ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CB  1 
+ATOM 8712  C CG1 . VAL B 1 487 ? 104.930 151.264 137.747 1.000 96.38941  ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CG1 1 
+ATOM 8713  C CG2 . VAL B 1 487 ? 103.226 150.148 139.175 1.000 97.43256  ? ? ? ? ? ? 390 VAL B CG2 1 
+ATOM 8714  N N   . LEU B 1 488 ? 107.769 150.552 139.675 1.000 104.42396 ? ? ? ? ? ? 391 LEU B N   1 
+ATOM 8715  C CA  . LEU B 1 488 ? 109.135 150.906 139.312 1.000 98.24600  ? ? ? ? ? ? 391 LEU B CA  1 
+ATOM 8716  C C   . LEU B 1 488 ? 110.031 149.678 139.276 1.000 105.17504 ? ? ? ? ? ? 391 LEU B C   1 
+ATOM 8717  O O   . LEU B 1 488 ? 110.910 149.573 138.416 1.000 118.72998 ? ? ? ? ? ? 391 LEU B O   1 
+ATOM 8718  C CB  . LEU B 1 488 ? 109.684 151.941 140.287 1.000 101.05007 ? ? ? ? ? ? 391 LEU B CB  1 
+ATOM 8719  C CG  . LEU B 1 488 ? 109.239 153.374 140.021 1.000 103.48256 ? ? ? ? ? ? 391 LEU B CG  1 
+ATOM 8720  C CD1 . LEU B 1 488 ? 109.747 154.284 141.114 1.000 108.07579 ? ? ? ? ? ? 391 LEU B CD1 1 
+ATOM 8721  C CD2 . LEU B 1 488 ? 109.727 153.836 138.665 1.000 104.66528 ? ? ? ? ? ? 391 LEU B CD2 1 
+ATOM 8722  N N   . ASP B 1 489 ? 109.822 148.738 140.197 1.000 112.13659 ? ? ? ? ? ? 392 ASP B N   1 
+ATOM 8723  C CA  . ASP B 1 489 ? 110.648 147.537 140.226 1.000 112.80627 ? ? ? ? ? ? 392 ASP B CA  1 
+ATOM 8724  C C   . ASP B 1 489 ? 110.509 146.741 138.936 1.000 116.45827 ? ? ? ? ? ? 392 ASP B C   1 
+ATOM 8725  O O   . ASP B 1 489 ? 111.493 146.198 138.423 1.000 121.31739 ? ? ? ? ? ? 392 ASP B O   1 
+ATOM 8726  C CB  . ASP B 1 489 ? 110.276 146.678 141.432 1.000 119.85055 ? ? ? ? ? ? 392 ASP B CB  1 
+ATOM 8727  C CG  . ASP B 1 489 ? 111.012 145.359 141.457 1.000 125.59771 ? ? ? ? ? ? 392 ASP B CG  1 
+ATOM 8728  O OD1 . ASP B 1 489 ? 112.213 145.341 141.120 1.000 131.91253 ? ? ? ? ? ? 392 ASP B OD1 1 
+ATOM 8729  O OD2 . ASP B 1 489 ? 110.390 144.339 141.817 1.000 123.53013 ? ? ? ? ? ? 392 ASP B OD2 1 
+ATOM 8730  N N   . GLU B 1 490 ? 109.293 146.656 138.399 1.000 120.34196 ? ? ? ? ? ? 393 GLU B N   1 
+ATOM 8731  C CA  . GLU B 1 490 ? 109.085 145.923 137.158 1.000 118.85019 ? ? ? ? ? ? 393 GLU B CA  1 
+ATOM 8732  C C   . GLU B 1 490 ? 109.544 146.707 135.937 1.000 122.42248 ? ? ? ? ? ? 393 GLU B C   1 
+ATOM 8733  O O   . GLU B 1 490 ? 109.908 146.103 134.923 1.000 127.29441 ? ? ? ? ? ? 393 GLU B O   1 
+ATOM 8734  C CB  . GLU B 1 490 ? 107.611 145.549 137.011 1.000 117.28674 ? ? ? ? ? ? 393 GLU B CB  1 
+ATOM 8735  C CG  . GLU B 1 490 ? 107.071 144.714 138.155 1.000 126.66695 ? ? ? ? ? ? 393 GLU B CG  1 
+ATOM 8736  C CD  . GLU B 1 490 ? 107.327 143.233 137.974 1.000 133.48868 ? ? ? ? ? ? 393 GLU B CD  1 
+ATOM 8737  O OE1 . GLU B 1 490 ? 108.494 142.847 137.760 1.000 132.24285 ? ? ? ? ? ? 393 GLU B OE1 1 
+ATOM 8738  O OE2 . GLU B 1 490 ? 106.357 142.450 138.048 1.000 134.45227 ? ? ? ? ? ? 393 GLU B OE2 1 
+ATOM 8739  N N   . VAL B 1 491 ? 109.539 148.035 136.007 1.000 114.43701 ? ? ? ? ? ? 394 VAL B N   1 
+ATOM 8740  C CA  . VAL B 1 491 ? 109.831 148.859 134.840 1.000 108.11904 ? ? ? ? ? ? 394 VAL B CA  1 
+ATOM 8741  C C   . VAL B 1 491 ? 111.283 149.316 134.861 1.000 111.61277 ? ? ? ? ? ? 394 VAL B C   1 
+ATOM 8742  O O   . VAL B 1 491 ? 112.050 149.016 133.941 1.000 116.67539 ? ? ? ? ? ? 394 VAL B O   1 
+ATOM 8743  C CB  . VAL B 1 491 ? 108.881 150.065 134.767 1.000 110.44866 ? ? ? ? ? ? 394 VAL B CB  1 
+ATOM 8744  C CG1 . VAL B 1 491 ? 109.396 151.074 133.765 1.000 113.91977 ? ? ? ? ? ? 394 VAL B CG1 1 
+ATOM 8745  C CG2 . VAL B 1 491 ? 107.486 149.610 134.397 1.000 112.32519 ? ? ? ? ? ? 394 VAL B CG2 1 
+ATOM 8746  N N   . GLU B 1 492 ? 111.668 150.048 135.902 1.000 122.51819 ? ? ? ? ? ? 395 GLU B N   1 
+ATOM 8747  C CA  . GLU B 1 492 ? 113.020 150.589 136.040 1.000 118.78148 ? ? ? ? ? ? 395 GLU B CA  1 
+ATOM 8748  C C   . GLU B 1 492 ? 113.535 150.201 137.417 1.000 121.02134 ? ? ? ? ? ? 395 GLU B C   1 
+ATOM 8749  O O   . GLU B 1 492 ? 113.507 151.006 138.357 1.000 125.75264 ? ? ? ? ? ? 395 GLU B O   1 
+ATOM 8750  C CB  . GLU B 1 492 ? 113.030 152.104 135.836 1.000 118.04623 ? ? ? ? ? ? 395 GLU B CB  1 
+ATOM 8751  C CG  . GLU B 1 492 ? 114.389 152.756 136.024 1.000 128.21966 ? ? ? ? ? ? 395 GLU B CG  1 
+ATOM 8752  C CD  . GLU B 1 492 ? 115.087 153.036 134.714 1.000 133.45163 ? ? ? ? ? ? 395 GLU B CD  1 
+ATOM 8753  O OE1 . GLU B 1 492 ? 114.673 152.464 133.685 1.000 133.37205 ? ? ? ? ? ? 395 GLU B OE1 1 
+ATOM 8754  O OE2 . GLU B 1 492 ? 116.052 153.829 134.713 1.000 135.14102 ? ? ? ? ? ? 395 GLU B OE2 1 
+ATOM 8755  N N   . PRO B 1 493 ? 113.984 148.957 137.582 1.000 115.87848 ? ? ? ? ? ? 396 PRO B N   1 
+ATOM 8756  C CA  . PRO B 1 493 ? 114.414 148.509 138.916 1.000 118.26735 ? ? ? ? ? ? 396 PRO B CA  1 
+ATOM 8757  C C   . PRO B 1 493 ? 115.602 149.277 139.462 1.000 119.08478 ? ? ? ? ? ? 396 PRO B C   1 
+ATOM 8758  O O   . PRO B 1 493 ? 115.796 149.310 140.682 1.000 122.00080 ? ? ? ? ? ? 396 PRO B O   1 
+ATOM 8759  C CB  . PRO B 1 493 ? 114.752 147.028 138.696 1.000 117.53102 ? ? ? ? ? ? 396 PRO B CB  1 
+ATOM 8760  C CG  . PRO B 1 493 ? 114.949 146.884 137.230 1.000 117.09786 ? ? ? ? ? ? 396 PRO B CG  1 
+ATOM 8761  C CD  . PRO B 1 493 ? 114.058 147.883 136.581 1.000 112.54581 ? ? ? ? ? ? 396 PRO B CD  1 
+ATOM 8762  N N   . GLU B 1 494 ? 116.404 149.898 138.599 1.000 124.82524 ? ? ? ? ? ? 397 GLU B N   1 
+ATOM 8763  C CA  . GLU B 1 494 ? 117.602 150.614 139.016 1.000 122.64231 ? ? ? ? ? ? 397 GLU B CA  1 
+ATOM 8764  C C   . GLU B 1 494 ? 117.375 152.119 139.113 1.000 120.94926 ? ? ? ? ? ? 397 GLU B C   1 
+ATOM 8765  O O   . GLU B 1 494 ? 118.322 152.899 138.979 1.000 129.69664 ? ? ? ? ? ? 397 GLU B O   1 
+ATOM 8766  C CB  . GLU B 1 494 ? 118.758 150.304 138.065 1.000 126.66035 ? ? ? ? ? ? 397 GLU B CB  1 
+ATOM 8767  C CG  . GLU B 1 494 ? 118.609 150.881 136.662 1.000 133.88656 ? ? ? ? ? ? 397 GLU B CG  1 
+ATOM 8768  C CD  . GLU B 1 494 ? 117.609 150.126 135.809 1.000 141.09428 ? ? ? ? ? ? 397 GLU B CD  1 
+ATOM 8769  O OE1 . GLU B 1 494 ? 117.126 149.064 136.251 1.000 141.25711 ? ? ? ? ? ? 397 GLU B OE1 1 
+ATOM 8770  O OE2 . GLU B 1 494 ? 117.304 150.597 134.694 1.000 140.34004 ? ? ? ? ? ? 397 GLU B OE2 1 
+ATOM 8771  N N   . TYR B 1 495 ? 116.134 152.543 139.357 1.000 100.59003 ? ? ? ? ? ? 398 TYR B N   1 
+ATOM 8772  C CA  . TYR B 1 495 ? 115.846 153.970 139.434 1.000 98.54326  ? ? ? ? ? ? 398 TYR B CA  1 
+ATOM 8773  C C   . TYR B 1 495 ? 116.548 154.627 140.614 1.000 106.42087 ? ? ? ? ? ? 398 TYR B C   1 
+ATOM 8774  O O   . TYR B 1 495 ? 116.873 155.817 140.553 1.000 114.86552 ? ? ? ? ? ? 398 TYR B O   1 
+ATOM 8775  C CB  . TYR B 1 495 ? 114.338 154.197 139.520 1.000 95.86268  ? ? ? ? ? ? 398 TYR B CB  1 
+ATOM 8776  C CG  . TYR B 1 495 ? 113.781 154.053 140.912 1.000 94.64291  ? ? ? ? ? ? 398 TYR B CG  1 
+ATOM 8777  C CD1 . TYR B 1 495 ? 113.520 152.805 141.447 1.000 98.18119  ? ? ? ? ? ? 398 TYR B CD1 1 
+ATOM 8778  C CD2 . TYR B 1 495 ? 113.519 155.167 141.693 1.000 96.77382  ? ? ? ? ? ? 398 TYR B CD2 1 
+ATOM 8779  C CE1 . TYR B 1 495 ? 113.015 152.670 142.718 1.000 97.38174  ? ? ? ? ? ? 398 TYR B CE1 1 
+ATOM 8780  C CE2 . TYR B 1 495 ? 113.016 155.040 142.964 1.000 100.01687 ? ? ? ? ? ? 398 TYR B CE2 1 
+ATOM 8781  C CZ  . TYR B 1 495 ? 112.765 153.791 143.472 1.000 101.61836 ? ? ? ? ? ? 398 TYR B CZ  1 
+ATOM 8782  O OH  . TYR B 1 495 ? 112.260 153.663 144.742 1.000 109.44552 ? ? ? ? ? ? 398 TYR B OH  1 
+ATOM 8783  N N   . GLU B 1 496 ? 116.781 153.880 141.693 1.000 109.51489 ? ? ? ? ? ? 399 GLU B N   1 
+ATOM 8784  C CA  . GLU B 1 496 ? 117.467 154.451 142.846 1.000 100.07888 ? ? ? ? ? ? 399 GLU B CA  1 
+ATOM 8785  C C   . GLU B 1 496 ? 118.940 154.698 142.559 1.000 103.18305 ? ? ? ? ? ? 399 GLU B C   1 
+ATOM 8786  O O   . GLU B 1 496 ? 119.510 155.672 143.061 1.000 108.66149 ? ? ? ? ? ? 399 GLU B O   1 
+ATOM 8787  C CB  . GLU B 1 496 ? 117.311 153.535 144.056 1.000 106.47885 ? ? ? ? ? ? 399 GLU B CB  1 
+ATOM 8788  C CG  . GLU B 1 496 ? 116.167 153.911 144.976 1.000 110.71847 ? ? ? ? ? ? 399 GLU B CG  1 
+ATOM 8789  C CD  . GLU B 1 496 ? 116.590 154.860 146.076 1.000 119.38792 ? ? ? ? ? ? 399 GLU B CD  1 
+ATOM 8790  O OE1 . GLU B 1 496 ? 117.480 155.698 145.831 1.000 121.07682 ? ? ? ? ? ? 399 GLU B OE1 1 
+ATOM 8791  O OE2 . GLU B 1 496 ? 116.032 154.770 147.189 1.000 117.76180 ? ? ? ? ? ? 399 GLU B OE2 1 
+ATOM 8792  N N   . LEU B 1 497 ? 119.574 153.827 141.773 1.000 100.26743 ? ? ? ? ? ? 400 LEU B N   1 
+ATOM 8793  C CA  . LEU B 1 497 ? 120.969 154.044 141.409 1.000 98.40599  ? ? ? ? ? ? 400 LEU B CA  1 
+ATOM 8794  C C   . LEU B 1 497 ? 121.123 155.295 140.558 1.000 98.16551  ? ? ? ? ? ? 400 LEU B C   1 
+ATOM 8795  O O   . LEU B 1 497 ? 122.098 156.038 140.704 1.000 110.77227 ? ? ? ? ? ? 400 LEU B O   1 
+ATOM 8796  C CB  . LEU B 1 497 ? 121.524 152.834 140.659 1.000 96.63215  ? ? ? ? ? ? 400 LEU B CB  1 
+ATOM 8797  C CG  . LEU B 1 497 ? 121.040 151.426 140.995 1.000 99.86461  ? ? ? ? ? ? 400 LEU B CG  1 
+ATOM 8798  C CD1 . LEU B 1 497 ? 121.860 150.413 140.230 1.000 102.79830 ? ? ? ? ? ? 400 LEU B CD1 1 
+ATOM 8799  C CD2 . LEU B 1 497 ? 121.138 151.158 142.474 1.000 102.58451 ? ? ? ? ? ? 400 LEU B CD2 1 
+ATOM 8800  N N   . ASN B 1 498 ? 120.174 155.536 139.654 1.000 97.36663  ? ? ? ? ? ? 401 ASN B N   1 
+ATOM 8801  C CA  . ASN B 1 498 ? 120.277 156.667 138.745 1.000 100.57672 ? ? ? ? ? ? 401 ASN B CA  1 
+ATOM 8802  C C   . ASN B 1 498 ? 120.018 157.997 139.433 1.000 110.04674 ? ? ? ? ? ? 401 ASN B C   1 
+ATOM 8803  O O   . ASN B 1 498 ? 120.283 159.046 138.840 1.000 119.60164 ? ? ? ? ? ? 401 ASN B O   1 
+ATOM 8804  C CB  . ASN B 1 498 ? 119.310 156.482 137.581 1.000 108.21240 ? ? ? ? ? ? 401 ASN B CB  1 
+ATOM 8805  C CG  . ASN B 1 498 ? 119.490 155.151 136.889 1.000 119.51040 ? ? ? ? ? ? 401 ASN B CG  1 
+ATOM 8806  O OD1 . ASN B 1 498 ? 120.473 154.449 137.119 1.000 116.31633 ? ? ? ? ? ? 401 ASN B OD1 1 
+ATOM 8807  N ND2 . ASN B 1 498 ? 118.538 154.792 136.039 1.000 120.63442 ? ? ? ? ? ? 401 ASN B ND2 1 
+ATOM 8808  N N   . GLY B 1 499 ? 119.505 157.984 140.658 1.000 96.02925  ? ? ? ? ? ? 402 GLY B N   1 
+ATOM 8809  C CA  . GLY B 1 499 ? 119.291 159.219 141.383 1.000 87.17730  ? ? ? ? ? ? 402 GLY B CA  1 
+ATOM 8810  C C   . GLY B 1 499 ? 117.850 159.460 141.769 1.000 90.59705  ? ? ? ? ? ? 402 GLY B C   1 
+ATOM 8811  O O   . GLY B 1 499 ? 117.529 160.488 142.368 1.000 105.48773 ? ? ? ? ? ? 402 GLY B O   1 
+ATOM 8812  N N   . GLY B 1 500 ? 116.968 158.527 141.427 1.000 89.38786  ? ? ? ? ? ? 403 GLY B N   1 
+ATOM 8813  C CA  . GLY B 1 500 ? 115.581 158.662 141.814 1.000 86.00491  ? ? ? ? ? ? 403 GLY B CA  1 
+ATOM 8814  C C   . GLY B 1 500 ? 115.385 158.421 143.297 1.000 89.40224  ? ? ? ? ? ? 403 GLY B C   1 
+ATOM 8815  O O   . GLY B 1 500 ? 116.172 157.742 143.953 1.000 99.37362  ? ? ? ? ? ? 403 GLY B O   1 
+ATOM 8816  N N   . PHE B 1 501 ? 114.315 158.997 143.834 1.000 77.19141  ? ? ? ? ? ? 404 PHE B N   1 
+ATOM 8817  C CA  . PHE B 1 501 ? 114.002 158.840 145.245 1.000 77.55662  ? ? ? ? ? ? 404 PHE B CA  1 
+ATOM 8818  C C   . PHE B 1 501 ? 112.518 159.080 145.458 1.000 87.10449  ? ? ? ? ? ? 404 PHE B C   1 
+ATOM 8819  O O   . PHE B 1 501 ? 111.942 159.998 144.873 1.000 95.93124  ? ? ? ? ? ? 404 PHE B O   1 
+ATOM 8820  C CB  . PHE B 1 501 ? 114.822 159.800 146.110 1.000 77.47496  ? ? ? ? ? ? 404 PHE B CB  1 
+ATOM 8821  C CG  . PHE B 1 501 ? 114.668 159.566 147.579 1.000 81.09535  ? ? ? ? ? ? 404 PHE B CG  1 
+ATOM 8822  C CD1 . PHE B 1 501 ? 115.287 158.496 148.190 1.000 83.59663  ? ? ? ? ? ? 404 PHE B CD1 1 
+ATOM 8823  C CD2 . PHE B 1 501 ? 113.902 160.414 148.349 1.000 86.03858  ? ? ? ? ? ? 404 PHE B CD2 1 
+ATOM 8824  C CE1 . PHE B 1 501 ? 115.144 158.280 149.538 1.000 81.85488  ? ? ? ? ? ? 404 PHE B CE1 1 
+ATOM 8825  C CE2 . PHE B 1 501 ? 113.757 160.200 149.697 1.000 83.19864  ? ? ? ? ? ? 404 PHE B CE2 1 
+ATOM 8826  C CZ  . PHE B 1 501 ? 114.378 159.132 150.292 1.000 79.51365  ? ? ? ? ? ? 404 PHE B CZ  1 
+ATOM 8827  N N   . LEU B 1 502 ? 111.911 158.254 146.298 1.000 90.09170  ? ? ? ? ? ? 405 LEU B N   1 
+ATOM 8828  C CA  . LEU B 1 502 ? 110.490 158.340 146.618 1.000 87.83215  ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CA  1 
+ATOM 8829  C C   . LEU B 1 502 ? 110.360 158.891 148.032 1.000 90.55892  ? ? ? ? ? ? 405 LEU B C   1 
+ATOM 8830  O O   . LEU B 1 502 ? 110.526 158.159 149.010 1.000 99.47676  ? ? ? ? ? ? 405 LEU B O   1 
+ATOM 8831  C CB  . LEU B 1 502 ? 109.822 156.977 146.492 1.000 86.74799  ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CB  1 
+ATOM 8832  C CG  . LEU B 1 502 ? 109.388 156.563 145.091 1.000 82.70614  ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CG  1 
+ATOM 8833  C CD1 . LEU B 1 502 ? 108.883 155.140 145.106 1.000 89.66459  ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CD1 1 
+ATOM 8834  C CD2 . LEU B 1 502 ? 108.318 157.496 144.589 1.000 87.30937  ? ? ? ? ? ? 405 LEU B CD2 1 
+ATOM 8835  N N   . LEU B 1 503 ? 110.060 160.177 148.136 1.000 87.95676  ? ? ? ? ? ? 406 LEU B N   1 
+ATOM 8836  C CA  . LEU B 1 503 ? 109.898 160.844 149.420 1.000 87.72637  ? ? ? ? ? ? 406 LEU B CA  1 
+ATOM 8837  C C   . LEU B 1 503 ? 108.413 160.986 149.708 1.000 83.63892  ? ? ? ? ? ? 406 LEU B C   1 
+ATOM 8838  O O   . LEU B 1 503 ? 107.678 161.569 148.907 1.000 99.85499  ? ? ? ? ? ? 406 LEU B O   1 
+ATOM 8839  C CB  . LEU B 1 503 ? 110.576 162.212 149.407 1.000 91.70773  ? ? ? ? ? ? 406 LEU B CB  1 
+ATOM 8840  C CG  . LEU B 1 503 ? 110.360 163.107 150.622 1.000 90.35808  ? ? ? ? ? ? 406 LEU B CG  1 
+ATOM 8841  C CD1 . LEU B 1 503 ? 111.107 162.550 151.804 1.000 97.97894  ? ? ? ? ? ? 406 LEU B CD1 1 
+ATOM 8842  C CD2 . LEU B 1 503 ? 110.818 164.516 150.325 1.000 88.28370  ? ? ? ? ? ? 406 LEU B CD2 1 
+ATOM 8843  N N   . GLU B 1 504 ? 107.971 160.457 150.841 1.000 97.67981  ? ? ? ? ? ? 407 GLU B N   1 
+ATOM 8844  C CA  . GLU B 1 504 ? 106.565 160.512 151.211 1.000 107.70511 ? ? ? ? ? ? 407 GLU B CA  1 
+ATOM 8845  C C   . GLU B 1 504 ? 106.356 161.590 152.265 1.000 110.19344 ? ? ? ? ? ? 407 GLU B C   1 
+ATOM 8846  O O   . GLU B 1 504 ? 107.107 161.674 153.242 1.000 112.84655 ? ? ? ? ? ? 407 GLU B O   1 
+ATOM 8847  C CB  . GLU B 1 504 ? 106.065 159.152 151.702 1.000 109.32737 ? ? ? ? ? ? 407 GLU B CB  1 
+ATOM 8848  C CG  . GLU B 1 504 ? 106.493 158.752 153.095 1.000 119.73192 ? ? ? ? ? ? 407 GLU B CG  1 
+ATOM 8849  C CD  . GLU B 1 504 ? 106.142 157.316 153.412 1.000 128.54744 ? ? ? ? ? ? 407 GLU B CD  1 
+ATOM 8850  O OE1 . GLU B 1 504 ? 106.094 156.497 152.472 1.000 126.52583 ? ? ? ? ? ? 407 GLU B OE1 1 
+ATOM 8851  O OE2 . GLU B 1 504 ? 105.910 157.004 154.598 1.000 128.12454 ? ? ? ? ? ? 407 GLU B OE2 1 
+ATOM 8852  N N   . VAL B 1 505 ? 105.361 162.440 152.036 1.000 104.48634 ? ? ? ? ? ? 408 VAL B N   1 
+ATOM 8853  C CA  . VAL B 1 505 ? 105.025 163.534 152.933 1.000 95.43258  ? ? ? ? ? ? 408 VAL B CA  1 
+ATOM 8854  C C   . VAL B 1 505 ? 103.534 163.464 153.225 1.000 105.78882 ? ? ? ? ? ? 408 VAL B C   1 
+ATOM 8855  O O   . VAL B 1 505 ? 102.721 163.249 152.320 1.000 120.44251 ? ? ? ? ? ? 408 VAL B O   1 
+ATOM 8856  C CB  . VAL B 1 505 ? 105.421 164.902 152.336 1.000 96.12427  ? ? ? ? ? ? 408 VAL B CB  1 
+ATOM 8857  C CG1 . VAL B 1 505 ? 106.893 164.908 151.986 1.000 103.39040 ? ? ? ? ? ? 408 VAL B CG1 1 
+ATOM 8858  C CG2 . VAL B 1 505 ? 104.609 165.217 151.099 1.000 96.18524  ? ? ? ? ? ? 408 VAL B CG2 1 
+ATOM 8859  N N   . GLY B 1 506 ? 103.175 163.608 154.493 1.000 110.62196 ? ? ? ? ? ? 409 GLY B N   1 
+ATOM 8860  C CA  . GLY B 1 506 ? 101.784 163.472 154.866 1.000 109.39348 ? ? ? ? ? ? 409 GLY B CA  1 
+ATOM 8861  C C   . GLY B 1 506 ? 101.344 164.462 155.918 1.000 114.25067 ? ? ? ? ? ? 409 GLY B C   1 
+ATOM 8862  O O   . GLY B 1 506 ? 102.024 164.648 156.930 1.000 123.38557 ? ? ? ? ? ? 409 GLY B O   1 
+ATOM 8863  N N   . GLY B 1 507 ? 100.208 165.110 155.686 1.000 110.94547 ? ? ? ? ? ? 410 GLY B N   1 
+ATOM 8864  C CA  . GLY B 1 507 ? 99.661  166.038 156.645 1.000 116.21835 ? ? ? ? ? ? 410 GLY B CA  1 
+ATOM 8865  C C   . GLY B 1 507 ? 100.313 167.399 156.666 1.000 116.77039 ? ? ? ? ? ? 410 GLY B C   1 
+ATOM 8866  O O   . GLY B 1 507 ? 99.926  168.238 157.487 1.000 126.57648 ? ? ? ? ? ? 410 GLY B O   1 
+ATOM 8867  N N   . THR B 1 508 ? 101.281 167.650 155.793 1.000 104.08274 ? ? ? ? ? ? 411 THR B N   1 
+ATOM 8868  C CA  . THR B 1 508 ? 101.977 168.924 155.751 1.000 109.29450 ? ? ? ? ? ? 411 THR B CA  1 
+ATOM 8869  C C   . THR B 1 508 ? 101.982 169.451 154.327 1.000 109.10333 ? ? ? ? ? ? 411 THR B C   1 
+ATOM 8870  O O   . THR B 1 508 ? 101.867 168.690 153.364 1.000 112.87285 ? ? ? ? ? ? 411 THR B O   1 
+ATOM 8871  C CB  . THR B 1 508 ? 103.419 168.802 156.255 1.000 111.53643 ? ? ? ? ? ? 411 THR B CB  1 
+ATOM 8872  O OG1 . THR B 1 508 ? 104.101 167.786 155.512 1.000 108.66949 ? ? ? ? ? ? 411 THR B OG1 1 
+ATOM 8873  C CG2 . THR B 1 508 ? 103.439 168.439 157.726 1.000 108.62425 ? ? ? ? ? ? 411 THR B CG2 1 
+ATOM 8874  N N   . TYR B 1 509 ? 102.106 170.767 154.204 1.000 111.88067 ? ? ? ? ? ? 412 TYR B N   1 
+ATOM 8875  C CA  . TYR B 1 509 ? 102.242 171.376 152.895 1.000 107.47275 ? ? ? ? ? ? 412 TYR B CA  1 
+ATOM 8876  C C   . TYR B 1 509 ? 103.609 171.050 152.307 1.000 113.46099 ? ? ? ? ? ? 412 TYR B C   1 
+ATOM 8877  O O   . TYR B 1 509 ? 104.576 170.782 153.023 1.000 123.61456 ? ? ? ? ? ? 412 TYR B O   1 
+ATOM 8878  C CB  . TYR B 1 509 ? 102.050 172.888 152.988 1.000 103.92146 ? ? ? ? ? ? 412 TYR B CB  1 
+ATOM 8879  C CG  . TYR B 1 509 ? 100.604 173.315 153.053 1.000 112.53246 ? ? ? ? ? ? 412 TYR B CG  1 
+ATOM 8880  C CD1 . TYR B 1 509 ? 99.750  172.799 154.014 1.000 111.67541 ? ? ? ? ? ? 412 TYR B CD1 1 
+ATOM 8881  C CD2 . TYR B 1 509 ? 100.092 174.235 152.152 1.000 118.38576 ? ? ? ? ? ? 412 TYR B CD2 1 
+ATOM 8882  C CE1 . TYR B 1 509 ? 98.430  173.185 154.076 1.000 116.15456 ? ? ? ? ? ? 412 TYR B CE1 1 
+ATOM 8883  C CE2 . TYR B 1 509 ? 98.774  174.627 152.206 1.000 119.89757 ? ? ? ? ? ? 412 TYR B CE2 1 
+ATOM 8884  C CZ  . TYR B 1 509 ? 97.947  174.099 153.170 1.000 120.02115 ? ? ? ? ? ? 412 TYR B CZ  1 
+ATOM 8885  O OH  . TYR B 1 509 ? 96.631  174.488 153.228 1.000 118.16243 ? ? ? ? ? ? 412 TYR B OH  1 
+ATOM 8886  N N   . PHE B 1 510 ? 103.685 171.077 150.982 1.000 98.46694  ? ? ? ? ? ? 413 PHE B N   1 
+ATOM 8887  C CA  . PHE B 1 510 ? 104.929 170.760 150.296 1.000 97.50113  ? ? ? ? ? ? 413 PHE B CA  1 
+ATOM 8888  C C   . PHE B 1 510 ? 105.924 171.909 150.309 1.000 104.88757 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B C   1 
+ATOM 8889  O O   . PHE B 1 510 ? 107.006 171.769 149.734 1.000 108.67032 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B O   1 
+ATOM 8890  C CB  . PHE B 1 510 ? 104.649 170.362 148.847 1.000 100.95809 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B CB  1 
+ATOM 8891  C CG  . PHE B 1 510 ? 103.513 169.402 148.689 1.000 101.17350 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B CG  1 
+ATOM 8892  C CD1 . PHE B 1 510 ? 103.550 168.162 149.294 1.000 103.15954 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B CD1 1 
+ATOM 8893  C CD2 . PHE B 1 510 ? 102.412 169.737 147.927 1.000 101.97980 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B CD2 1 
+ATOM 8894  C CE1 . PHE B 1 510 ? 102.507 167.279 149.145 1.000 105.81758 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B CE1 1 
+ATOM 8895  C CE2 . PHE B 1 510 ? 101.368 168.857 147.775 1.000 104.73830 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B CE2 1 
+ATOM 8896  C CZ  . PHE B 1 510 ? 101.415 167.627 148.385 1.000 108.91051 ? ? ? ? ? ? 413 PHE B CZ  1 
+ATOM 8897  N N   . ASN B 1 511 ? 105.587 173.033 150.943 1.000 108.61778 ? ? ? ? ? ? 414 ASN B N   1 
+ATOM 8898  C CA  . ASN B 1 511 ? 106.424 174.223 150.845 1.000 101.56158 ? ? ? ? ? ? 414 ASN B CA  1 
+ATOM 8899  C C   . ASN B 1 511 ? 107.819 173.970 151.397 1.000 104.62736 ? ? ? ? ? ? 414 ASN B C   1 
+ATOM 8900  O O   . ASN B 1 511 ? 108.818 174.366 150.789 1.000 110.73066 ? ? ? ? ? ? 414 ASN B O   1 
+ATOM 8901  C CB  . ASN B 1 511 ? 105.761 175.385 151.579 1.000 105.89635 ? ? ? ? ? ? 414 ASN B CB  1 
+ATOM 8902  C CG  . ASN B 1 511 ? 104.732 176.091 150.731 1.000 117.43108 ? ? ? ? ? ? 414 ASN B CG  1 
+ATOM 8903  O OD1 . ASN B 1 511 ? 103.539 175.804 150.815 1.000 120.70378 ? ? ? ? ? ? 414 ASN B OD1 1 
+ATOM 8904  N ND2 . ASN B 1 511 ? 105.187 177.020 149.901 1.000 119.21080 ? ? ? ? ? ? 414 ASN B ND2 1 
+ATOM 8905  N N   . HIS B 1 512 ? 107.909 173.312 152.552 1.000 93.19308  ? ? ? ? ? ? 415 HIS B N   1 
+ATOM 8906  C CA  . HIS B 1 512 ? 109.209 173.107 153.177 1.000 91.08299  ? ? ? ? ? ? 415 HIS B CA  1 
+ATOM 8907  C C   . HIS B 1 512 ? 110.100 172.214 152.325 1.000 101.12352 ? ? ? ? ? ? 415 HIS B C   1 
+ATOM 8908  O O   . HIS B 1 512 ? 111.285 172.503 152.132 1.000 104.82029 ? ? ? ? ? ? 415 HIS B O   1 
+ATOM 8909  C CB  . HIS B 1 512 ? 109.037 172.510 154.571 1.000 94.93699  ? ? ? ? ? ? 415 HIS B CB  1 
+ATOM 8910  C CG  . HIS B 1 512 ? 110.332 172.274 155.281 1.000 101.24780 ? ? ? ? ? ? 415 HIS B CG  1 
+ATOM 8911  N ND1 . HIS B 1 512 ? 111.009 173.274 155.943 1.000 104.19975 ? ? ? ? ? ? 415 HIS B ND1 1 
+ATOM 8912  C CD2 . HIS B 1 512 ? 111.084 171.157 155.416 1.000 102.71075 ? ? ? ? ? ? 415 HIS B CD2 1 
+ATOM 8913  C CE1 . HIS B 1 512 ? 112.117 172.781 156.464 1.000 110.80022 ? ? ? ? ? ? 415 HIS B CE1 1 
+ATOM 8914  N NE2 . HIS B 1 512 ? 112.187 171.499 156.158 1.000 108.24106 ? ? ? ? ? ? 415 HIS B NE2 1 
+ATOM 8915  N N   . TYR B 1 513 ? 109.547 171.116 151.809 1.000 98.28247  ? ? ? ? ? ? 416 TYR B N   1 
+ATOM 8916  C CA  . TYR B 1 513 ? 110.351 170.184 151.028 1.000 86.40368  ? ? ? ? ? ? 416 TYR B CA  1 
+ATOM 8917  C C   . TYR B 1 513 ? 110.748 170.788 149.690 1.000 88.79499  ? ? ? ? ? ? 416 TYR B C   1 
+ATOM 8918  O O   . TYR B 1 513 ? 111.910 170.707 149.279 1.000 101.20650 ? ? ? ? ? ? 416 TYR B O   1 
+ATOM 8919  C CB  . TYR B 1 513 ? 109.585 168.880 150.814 1.000 88.22455  ? ? ? ? ? ? 416 TYR B CB  1 
+ATOM 8920  C CG  . TYR B 1 513 ? 109.097 168.230 152.081 1.000 88.27243  ? ? ? ? ? ? 416 TYR B CG  1 
+ATOM 8921  C CD1 . TYR B 1 513 ? 109.887 167.323 152.766 1.000 85.78702  ? ? ? ? ? ? 416 TYR B CD1 1 
+ATOM 8922  C CD2 . TYR B 1 513 ? 107.841 168.517 152.588 1.000 92.89292  ? ? ? ? ? ? 416 TYR B CD2 1 
+ATOM 8923  C CE1 . TYR B 1 513 ? 109.444 166.724 153.920 1.000 90.17996  ? ? ? ? ? ? 416 TYR B CE1 1 
+ATOM 8924  C CE2 . TYR B 1 513 ? 107.390 167.925 153.743 1.000 94.31567  ? ? ? ? ? ? 416 TYR B CE2 1 
+ATOM 8925  C CZ  . TYR B 1 513 ? 108.194 167.028 154.404 1.000 98.01446  ? ? ? ? ? ? 416 TYR B CZ  1 
+ATOM 8926  O OH  . TYR B 1 513 ? 107.743 166.433 155.557 1.000 104.23502 ? ? ? ? ? ? 416 TYR B OH  1 
+ATOM 8927  N N   . VAL B 1 514 ? 109.790 171.393 148.990 1.000 87.98750  ? ? ? ? ? ? 417 VAL B N   1 
+ATOM 8928  C CA  . VAL B 1 514 ? 110.051 171.884 147.643 1.000 89.22880  ? ? ? ? ? ? 417 VAL B CA  1 
+ATOM 8929  C C   . VAL B 1 514 ? 111.047 173.033 147.668 1.000 98.81732  ? ? ? ? ? ? 417 VAL B C   1 
+ATOM 8930  O O   . VAL B 1 514 ? 111.963 173.093 146.841 1.000 106.26341 ? ? ? ? ? ? 417 VAL B O   1 
+ATOM 8931  C CB  . VAL B 1 514 ? 108.733 172.289 146.965 1.000 88.91772  ? ? ? ? ? ? 417 VAL B CB  1 
+ATOM 8932  C CG1 . VAL B 1 514 ? 109.006 173.026 145.674 1.000 93.74015  ? ? ? ? ? ? 417 VAL B CG1 1 
+ATOM 8933  C CG2 . VAL B 1 514 ? 107.893 171.063 146.707 1.000 93.54217  ? ? ? ? ? ? 417 VAL B CG2 1 
+ATOM 8934  N N   . CYS B 1 515 ? 110.893 173.958 148.616 1.000 101.31102 ? ? ? ? ? ? 418 CYS B N   1 
+ATOM 8935  C CA  . CYS B 1 515 ? 111.795 175.103 148.683 1.000 96.28946  ? ? ? ? ? ? 418 CYS B CA  1 
+ATOM 8936  C C   . CYS B 1 515 ? 113.231 174.652 148.906 1.000 98.89860  ? ? ? ? ? ? 418 CYS B C   1 
+ATOM 8937  O O   . CYS B 1 515 ? 114.165 175.193 148.306 1.000 106.54678 ? ? ? ? ? ? 418 CYS B O   1 
+ATOM 8938  C CB  . CYS B 1 515 ? 111.350 176.056 149.789 1.000 103.18938 ? ? ? ? ? ? 418 CYS B CB  1 
+ATOM 8939  S SG  . CYS B 1 515 ? 112.460 177.449 150.060 1.000 129.31633 ? ? ? ? ? ? 418 CYS B SG  1 
+ATOM 8940  N N   . THR B 1 516 ? 113.427 173.655 149.769 1.000 88.26501  ? ? ? ? ? ? 419 THR B N   1 
+ATOM 8941  C CA  . THR B 1 516 ? 114.765 173.121 149.988 1.000 80.88330  ? ? ? ? ? ? 419 THR B CA  1 
+ATOM 8942  C C   . THR B 1 516 ? 115.290 172.418 148.745 1.000 83.20828  ? ? ? ? ? ? 419 THR B C   1 
+ATOM 8943  O O   . THR B 1 516 ? 116.427 172.653 148.325 1.000 103.52946 ? ? ? ? ? ? 419 THR B O   1 
+ATOM 8944  C CB  . THR B 1 516 ? 114.755 172.160 151.172 1.000 86.41892  ? ? ? ? ? ? 419 THR B CB  1 
+ATOM 8945  O OG1 . THR B 1 516 ? 114.359 172.864 152.354 1.000 94.61566  ? ? ? ? ? ? 419 THR B OG1 1 
+ATOM 8946  C CG2 . THR B 1 516 ? 116.129 171.564 151.380 1.000 90.78663  ? ? ? ? ? ? 419 THR B CG2 1 
+ATOM 8947  N N   . LEU B 1 517 ? 114.478 171.547 148.147 1.000 75.75800  ? ? ? ? ? ? 420 LEU B N   1 
+ATOM 8948  C CA  . LEU B 1 517 ? 114.933 170.786 146.989 1.000 75.04986  ? ? ? ? ? ? 420 LEU B CA  1 
+ATOM 8949  C C   . LEU B 1 517 ? 115.177 171.690 145.790 1.000 82.66098  ? ? ? ? ? ? 420 LEU B C   1 
+ATOM 8950  O O   . LEU B 1 517 ? 116.155 171.507 145.058 1.000 90.53653  ? ? ? ? ? ? 420 LEU B O   1 
+ATOM 8951  C CB  . LEU B 1 517 ? 113.915 169.704 146.644 1.000 79.76295  ? ? ? ? ? ? 420 LEU B CB  1 
+ATOM 8952  C CG  . LEU B 1 517 ? 113.768 168.575 147.660 1.000 78.99600  ? ? ? ? ? ? 420 LEU B CG  1 
+ATOM 8953  C CD1 . LEU B 1 517 ? 112.755 167.565 147.173 1.000 84.01577  ? ? ? ? ? ? 420 LEU B CD1 1 
+ATOM 8954  C CD2 . LEU B 1 517 ? 115.105 167.914 147.909 1.000 83.57902  ? ? ? ? ? ? 420 LEU B CD2 1 
+ATOM 8955  N N   . ASN B 1 518 ? 114.294 172.662 145.564 1.000 89.32477  ? ? ? ? ? ? 421 ASN B N   1 
+ATOM 8956  C CA  . ASN B 1 518 ? 114.460 173.555 144.424 1.000 88.59561  ? ? ? ? ? ? 421 ASN B CA  1 
+ATOM 8957  C C   . ASN B 1 518 ? 115.717 174.403 144.560 1.000 88.93228  ? ? ? ? ? ? 421 ASN B C   1 
+ATOM 8958  O O   . ASN B 1 518 ? 116.456 174.585 143.587 1.000 92.09765  ? ? ? ? ? ? 421 ASN B O   1 
+ATOM 8959  C CB  . ASN B 1 518 ? 113.230 174.443 144.273 1.000 92.14483  ? ? ? ? ? ? 421 ASN B CB  1 
+ATOM 8960  C CG  . ASN B 1 518 ? 113.329 175.370 143.090 1.000 102.38137 ? ? ? ? ? ? 421 ASN B CG  1 
+ATOM 8961  O OD1 . ASN B 1 518 ? 113.754 174.970 142.009 1.000 109.16462 ? ? ? ? ? ? 421 ASN B OD1 1 
+ATOM 8962  N ND2 . ASN B 1 518 ? 112.938 176.621 143.286 1.000 101.75692 ? ? ? ? ? ? 421 ASN B ND2 1 
+ATOM 8963  N N   . ASP B 1 519 ? 115.977 174.928 145.759 1.000 95.75928  ? ? ? ? ? ? 422 ASP B N   1 
+ATOM 8964  C CA  . ASP B 1 519 ? 117.153 175.766 145.960 1.000 90.02905  ? ? ? ? ? ? 422 ASP B CA  1 
+ATOM 8965  C C   . ASP B 1 519 ? 118.440 174.985 145.765 1.000 90.27324  ? ? ? ? ? ? 422 ASP B C   1 
+ATOM 8966  O O   . ASP B 1 519 ? 119.450 175.551 145.335 1.000 106.82091 ? ? ? ? ? ? 422 ASP B O   1 
+ATOM 8967  C CB  . ASP B 1 519 ? 117.126 176.383 147.354 1.000 100.10522 ? ? ? ? ? ? 422 ASP B CB  1 
+ATOM 8968  C CG  . ASP B 1 519 ? 116.232 177.595 147.435 1.000 113.94915 ? ? ? ? ? ? 422 ASP B CG  1 
+ATOM 8969  O OD1 . ASP B 1 519 ? 115.438 177.814 146.498 1.000 113.57066 ? ? ? ? ? ? 422 ASP B OD1 1 
+ATOM 8970  O OD2 . ASP B 1 519 ? 116.322 178.331 148.439 1.000 112.74956 ? ? ? ? ? ? 422 ASP B OD2 1 
+ATOM 8971  N N   . LEU B 1 520 ? 118.430 173.696 146.074 1.000 78.34857  ? ? ? ? ? ? 423 LEU B N   1 
+ATOM 8972  C CA  . LEU B 1 520 ? 119.612 172.859 145.948 1.000 82.04412  ? ? ? ? ? ? 423 LEU B CA  1 
+ATOM 8973  C C   . LEU B 1 520 ? 119.800 172.311 144.543 1.000 86.41742  ? ? ? ? ? ? 423 LEU B C   1 
+ATOM 8974  O O   . LEU B 1 520 ? 120.783 171.611 144.295 1.000 91.30740  ? ? ? ? ? ? 423 LEU B O   1 
+ATOM 8975  C CB  . LEU B 1 520 ? 119.541 171.702 146.944 1.000 83.22299  ? ? ? ? ? ? 423 LEU B CB  1 
+ATOM 8976  C CG  . LEU B 1 520 ? 119.792 172.068 148.403 1.000 86.15822  ? ? ? ? ? ? 423 LEU B CG  1 
+ATOM 8977  C CD1 . LEU B 1 520 ? 119.702 170.837 149.271 1.000 87.34794  ? ? ? ? ? ? 423 LEU B CD1 1 
+ATOM 8978  C CD2 . LEU B 1 520 ? 121.142 172.723 148.555 1.000 92.90231  ? ? ? ? ? ? 423 LEU B CD2 1 
+ATOM 8979  N N   . GLY B 1 521 ? 118.890 172.610 143.623 1.000 87.98874  ? ? ? ? ? ? 424 GLY B N   1 
+ATOM 8980  C CA  . GLY B 1 521 ? 119.005 172.113 142.271 1.000 90.55920  ? ? ? ? ? ? 424 GLY B CA  1 
+ATOM 8981  C C   . GLY B 1 521 ? 118.512 170.703 142.061 1.000 89.44204  ? ? ? ? ? ? 424 GLY B C   1 
+ATOM 8982  O O   . GLY B 1 521 ? 118.824 170.103 141.028 1.000 99.05218  ? ? ? ? ? ? 424 GLY B O   1 
+ATOM 8983  N N   . ILE B 1 522 ? 117.761 170.151 143.003 1.000 87.05892  ? ? ? ? ? ? 425 ILE B N   1 
+ATOM 8984  C CA  . ILE B 1 522 ? 117.227 168.802 142.883 1.000 82.93965  ? ? ? ? ? ? 425 ILE B CA  1 
+ATOM 8985  C C   . ILE B 1 522 ? 115.849 168.879 142.246 1.000 88.41044  ? ? ? ? ? ? 425 ILE B C   1 
+ATOM 8986  O O   . ILE B 1 522 ? 115.001 169.671 142.671 1.000 99.44757  ? ? ? ? ? ? 425 ILE B O   1 
+ATOM 8987  C CB  . ILE B 1 522 ? 117.162 168.114 144.255 1.000 85.41800  ? ? ? ? ? ? 425 ILE B CB  1 
+ATOM 8988  C CG1 . ILE B 1 522 ? 118.562 167.956 144.837 1.000 87.71403  ? ? ? ? ? ? 425 ILE B CG1 1 
+ATOM 8989  C CG2 . ILE B 1 522 ? 116.498 166.764 144.141 1.000 81.89343  ? ? ? ? ? ? 425 ILE B CG2 1 
+ATOM 8990  C CD1 . ILE B 1 522 ? 118.575 167.763 146.324 1.000 88.02253  ? ? ? ? ? ? 425 ILE B CD1 1 
+ATOM 8991  N N   . THR B 1 523 ? 115.626 168.067 141.218 1.000 96.93698  ? ? ? ? ? ? 426 THR B N   1 
+ATOM 8992  C CA  . THR B 1 523 ? 114.328 168.036 140.562 1.000 92.95055  ? ? ? ? ? ? 426 THR B CA  1 
+ATOM 8993  C C   . THR B 1 523 ? 113.290 167.426 141.491 1.000 92.75706  ? ? ? ? ? ? 426 THR B C   1 
+ATOM 8994  O O   . THR B 1 523 ? 113.491 166.337 142.033 1.000 103.79758 ? ? ? ? ? ? 426 THR B O   1 
+ATOM 8995  C CB  . THR B 1 523 ? 114.409 167.234 139.268 1.000 93.34371  ? ? ? ? ? ? 426 THR B CB  1 
+ATOM 8996  O OG1 . THR B 1 523 ? 115.372 167.831 138.394 1.000 100.14280 ? ? ? ? ? ? 426 THR B OG1 1 
+ATOM 8997  C CG2 . THR B 1 523 ? 113.061 167.204 138.580 1.000 88.69842  ? ? ? ? ? ? 426 THR B CG2 1 
+ATOM 8998  N N   . HIS B 1 524 ? 112.176 168.126 141.671 1.000 83.92803  ? ? ? ? ? ? 427 HIS B N   1 
+ATOM 8999  C CA  . HIS B 1 524 ? 111.104 167.676 142.544 1.000 88.95658  ? ? ? ? ? ? 427 HIS B CA  1 
+ATOM 9000  C C   . HIS B 1 524 ? 109.844 167.459 141.723 1.000 93.27762  ? ? ? ? ? ? 427 HIS B C   1 
+ATOM 9001  O O   . HIS B 1 524 ? 109.470 168.313 140.915 1.000 101.17555 ? ? ? ? ? ? 427 HIS B O   1 
+ATOM 9002  C CB  . HIS B 1 524 ? 110.843 168.683 143.664 1.000 83.74325  ? ? ? ? ? ? 427 HIS B CB  1 
+ATOM 9003  C CG  . HIS B 1 524 ? 110.488 170.049 143.174 1.000 98.66049  ? ? ? ? ? ? 427 HIS B CG  1 
+ATOM 9004  N ND1 . HIS B 1 524 ? 111.439 170.990 142.845 1.000 103.07530 ? ? ? ? ? ? 427 HIS B ND1 1 
+ATOM 9005  C CD2 . HIS B 1 524 ? 109.288 170.633 142.953 1.000 99.76815  ? ? ? ? ? ? 427 HIS B CD2 1 
+ATOM 9006  C CE1 . HIS B 1 524 ? 110.839 172.096 142.443 1.000 101.63788 ? ? ? ? ? ? 427 HIS B CE1 1 
+ATOM 9007  N NE2 . HIS B 1 524 ? 109.534 171.905 142.499 1.000 103.82429 ? ? ? ? ? ? 427 HIS B NE2 1 
+ATOM 9008  N N   . ILE B 1 525 ? 109.202 166.315 141.926 1.000 80.70156  ? ? ? ? ? ? 428 ILE B N   1 
+ATOM 9009  C CA  . ILE B 1 525 ? 107.935 165.983 141.291 1.000 75.99294  ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CA  1 
+ATOM 9010  C C   . ILE B 1 525 ? 106.923 165.715 142.391 1.000 84.14307  ? ? ? ? ? ? 428 ILE B C   1 
+ATOM 9011  O O   . ILE B 1 525 ? 107.206 164.960 143.326 1.000 101.21947 ? ? ? ? ? ? 428 ILE B O   1 
+ATOM 9012  C CB  . ILE B 1 525 ? 108.064 164.765 140.361 1.000 77.19359  ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CB  1 
+ATOM 9013  C CG1 . ILE B 1 525 ? 109.317 164.884 139.499 1.000 76.01980  ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CG1 1 
+ATOM 9014  C CG2 . ILE B 1 525 ? 106.836 164.636 139.492 1.000 88.85793  ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CG2 1 
+ATOM 9015  C CD1 . ILE B 1 525 ? 110.316 163.788 139.732 1.000 80.41648  ? ? ? ? ? ? 428 ILE B CD1 1 
+ATOM 9016  N N   . ILE B 1 526 ? 105.754 166.335 142.288 1.000 83.54021  ? ? ? ? ? ? 429 ILE B N   1 
+ATOM 9017  C CA  . ILE B 1 526 ? 104.702 166.196 143.284 1.000 80.28196  ? ? ? ? ? ? 429 ILE B CA  1 
+ATOM 9018  C C   . ILE B 1 526 ? 103.533 165.463 142.650 1.000 93.02105  ? ? ? ? ? ? 429 ILE B C   1 
+ATOM 9019  O O   . ILE B 1 526 ? 102.969 165.926 141.653 1.000 109.60796 ? ? ? ? ? ? 429 ILE B O   1 
+ATOM 9020  C CB  . ILE B 1 526 ? 104.259 167.562 143.830 1.000 82.58098  ? ? ? ? ? ? 429 ILE B CB  1 
+ATOM 9021  C CG1 . ILE B 1 526 ? 105.333 168.131 144.750 1.000 90.81605  ? ? ? ? ? ? 429 ILE B CG1 1 
+ATOM 9022  C CG2 . ILE B 1 526 ? 102.950 167.433 144.572 1.000 89.20576  ? ? ? ? ? ? 429 ILE B CG2 1 
+ATOM 9023  C CD1 . ILE B 1 526 ? 106.113 169.249 144.130 1.000 99.11023  ? ? ? ? ? ? 429 ILE B CD1 1 
+ATOM 9024  N N   . LYS B 1 527 ? 103.175 164.320 143.224 1.000 100.30992 ? ? ? ? ? ? 430 LYS B N   1 
+ATOM 9025  C CA  . LYS B 1 527 ? 101.986 163.578 142.825 1.000 94.48848  ? ? ? ? ? ? 430 LYS B CA  1 
+ATOM 9026  C C   . LYS B 1 527 ? 101.031 163.581 144.007 1.000 96.71710  ? ? ? ? ? ? 430 LYS B C   1 
+ATOM 9027  O O   . LYS B 1 527 ? 101.223 162.833 144.970 1.000 109.58336 ? ? ? ? ? ? 430 LYS B O   1 
+ATOM 9028  C CB  . LYS B 1 527 ? 102.329 162.154 142.396 1.000 94.05217  ? ? ? ? ? ? 430 LYS B CB  1 
+ATOM 9029  C CG  . LYS B 1 527 ? 101.121 161.239 142.297 1.000 96.32229  ? ? ? ? ? ? 430 LYS B CG  1 
+ATOM 9030  C CD  . LYS B 1 527 ? 100.724 161.003 140.854 1.000 108.03787 ? ? ? ? ? ? 430 LYS B CD  1 
+ATOM 9031  C CE  . LYS B 1 527 ? 99.312  160.464 140.748 1.000 109.90600 ? ? ? ? ? ? 430 LYS B CE  1 
+ATOM 9032  N NZ  . LYS B 1 527 ? 98.303  161.555 140.777 1.000 111.00615 ? ? ? ? ? ? 430 LYS B NZ  1 
+ATOM 9033  N N   . THR B 1 528 ? 100.017 164.432 143.939 1.000 110.06633 ? ? ? ? ? ? 431 THR B N   1 
+ATOM 9034  C CA  . THR B 1 528 ? 99.006  164.531 144.975 1.000 117.88593 ? ? ? ? ? ? 431 THR B CA  1 
+ATOM 9035  C C   . THR B 1 528 ? 97.641  164.334 144.339 1.000 120.55758 ? ? ? ? ? ? 431 THR B C   1 
+ATOM 9036  O O   . THR B 1 528 ? 97.509  164.235 143.118 1.000 125.94478 ? ? ? ? ? ? 431 THR B O   1 
+ATOM 9037  C CB  . THR B 1 528 ? 99.071  165.880 145.698 1.000 123.84771 ? ? ? ? ? ? 431 THR B CB  1 
+ATOM 9038  O OG1 . THR B 1 528 ? 97.874  166.072 146.461 1.000 127.97698 ? ? ? ? ? ? 431 THR B OG1 1 
+ATOM 9039  C CG2 . THR B 1 528 ? 99.209  167.003 144.697 1.000 119.92396 ? ? ? ? ? ? 431 THR B CG2 1 
+ATOM 9040  N N   . ASP B 1 529 ? 96.619  164.276 145.180 1.000 120.11395 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B N   1 
+ATOM 9041  C CA  . ASP B 1 529 ? 95.258  164.054 144.726 1.000 120.92583 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B CA  1 
+ATOM 9042  C C   . ASP B 1 529 ? 94.334  165.142 145.249 1.000 124.10994 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B C   1 
+ATOM 9043  O O   . ASP B 1 529 ? 94.602  165.758 146.284 1.000 125.79207 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B O   1 
+ATOM 9044  C CB  . ASP B 1 529 ? 94.763  162.666 145.144 1.000 125.47696 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B CB  1 
+ATOM 9045  C CG  . ASP B 1 529 ? 94.882  162.414 146.633 1.000 131.53898 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B CG  1 
+ATOM 9046  O OD1 . ASP B 1 529 ? 95.095  163.370 147.403 1.000 135.71697 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B OD1 1 
+ATOM 9047  O OD2 . ASP B 1 529 ? 94.759  161.240 147.037 1.000 135.64505 ? ? ? ? ? ? 432 ASP B OD2 1 
+ATOM 9048  N N   . ASN B 1 530 ? 93.257  165.388 144.512 1.000 129.50959 ? ? ? ? ? ? 433 ASN B N   1 
+ATOM 9049  C CA  . ASN B 1 530 ? 92.290  166.399 144.907 1.000 128.31954 ? ? ? ? ? ? 433 ASN B CA  1 
+ATOM 9050  C C   . ASN B 1 530 ? 91.541  165.936 146.147 1.000 130.12001 ? ? ? ? ? ? 433 ASN B C   1 
+ATOM 9051  O O   . ASN B 1 530 ? 90.917  164.872 146.145 1.000 134.45609 ? ? ? ? ? ? 433 ASN B O   1 
+ATOM 9052  C CB  . ASN B 1 530 ? 91.322  166.665 143.758 1.000 122.95367 ? ? ? ? ? ? 433 ASN B CB  1 
+ATOM 9053  C CG  . ASN B 1 530 ? 90.542  167.941 143.942 1.000 129.06220 ? ? ? ? ? ? 433 ASN B CG  1 
+ATOM 9054  O OD1 . ASN B 1 530 ? 90.772  168.689 144.890 1.000 133.83199 ? ? ? ? ? ? 433 ASN B OD1 1 
+ATOM 9055  N ND2 . ASN B 1 530 ? 89.616  168.202 143.031 1.000 132.45047 ? ? ? ? ? ? 433 ASN B ND2 1 
+ATOM 9056  N N   . ASP B 1 531 ? 91.600  166.736 147.207 1.000 129.54895 ? ? ? ? ? ? 434 ASP B N   1 
+ATOM 9057  C CA  . ASP B 1 531 ? 91.034  166.360 148.490 1.000 127.15155 ? ? ? ? ? ? 434 ASP B CA  1 
+ATOM 9058  C C   . ASP B 1 531 ? 90.089  167.441 148.986 1.000 133.78207 ? ? ? ? ? ? 434 ASP B C   1 
+ATOM 9059  O O   . ASP B 1 531 ? 90.303  168.633 148.752 1.000 139.91765 ? ? ? ? ? ? 434 ASP B O   1 
+ATOM 9060  C CB  . ASP B 1 531 ? 92.124  166.126 149.537 1.000 130.84136 ? ? ? ? ? ? 434 ASP B CB  1 
+ATOM 9061  C CG  . ASP B 1 531 ? 92.646  164.709 149.526 1.000 139.23624 ? ? ? ? ? ? 434 ASP B CG  1 
+ATOM 9062  O OD1 . ASP B 1 531 ? 91.833  163.777 149.357 1.000 137.80363 ? ? ? ? ? ? 434 ASP B OD1 1 
+ATOM 9063  O OD2 . ASP B 1 531 ? 93.869  164.525 149.693 1.000 143.17423 ? ? ? ? ? ? 434 ASP B OD2 1 
+ATOM 9064  N N   . LEU B 1 532 ? 89.040  167.008 149.677 1.000 129.51667 ? ? ? ? ? ? 435 LEU B N   1 
+ATOM 9065  C CA  . LEU B 1 532 ? 88.118  167.900 150.366 1.000 128.66372 ? ? ? ? ? ? 435 LEU B CA  1 
+ATOM 9066  C C   . LEU B 1 532 ? 88.152  167.555 151.846 1.000 130.11492 ? ? ? ? ? ? 435 LEU B C   1 
+ATOM 9067  O O   . LEU B 1 532 ? 87.864  166.416 152.225 1.000 132.82801 ? ? ? ? ? ? 435 LEU B O   1 
+ATOM 9068  C CB  . LEU B 1 532 ? 86.700  167.770 149.812 1.000 125.58754 ? ? ? ? ? ? 435 LEU B CB  1 
+ATOM 9069  C CG  . LEU B 1 532 ? 86.531  168.032 148.316 1.000 125.82150 ? ? ? ? ? ? 435 LEU B CG  1 
+ATOM 9070  C CD1 . LEU B 1 532 ? 85.062  168.052 147.948 1.000 129.48696 ? ? ? ? ? ? 435 LEU B CD1 1 
+ATOM 9071  C CD2 . LEU B 1 532 ? 87.197  169.335 147.926 1.000 124.94279 ? ? ? ? ? ? 435 LEU B CD2 1 
+ATOM 9072  N N   . LYS B 1 533 ? 88.504  168.531 152.674 1.000 138.31399 ? ? ? ? ? ? 436 LYS B N   1 
+ATOM 9073  C CA  . LYS B 1 533 ? 88.620  168.338 154.111 1.000 138.14069 ? ? ? ? ? ? 436 LYS B CA  1 
+ATOM 9074  C C   . LYS B 1 533 ? 87.542  169.145 154.818 1.000 140.79174 ? ? ? ? ? ? 436 LYS B C   1 
+ATOM 9075  O O   . LYS B 1 533 ? 87.406  170.348 154.579 1.000 145.49399 ? ? ? ? ? ? 436 LYS B O   1 
+ATOM 9076  C CB  . LYS B 1 533 ? 90.005  168.754 154.608 1.000 139.07771 ? ? ? ? ? ? 436 LYS B CB  1 
+ATOM 9077  C CG  . LYS B 1 533 ? 90.380  168.164 155.953 1.000 139.95346 ? ? ? ? ? ? 436 LYS B CG  1 
+ATOM 9078  C CD  . LYS B 1 533 ? 91.704  168.716 156.444 1.000 137.89088 ? ? ? ? ? ? 436 LYS B CD  1 
+ATOM 9079  C CE  . LYS B 1 533 ? 91.884  168.470 157.929 1.000 139.19049 ? ? ? ? ? ? 436 LYS B CE  1 
+ATOM 9080  N NZ  . LYS B 1 533 ? 90.612  168.053 158.577 1.000 140.60025 ? ? ? ? ? ? 436 LYS B NZ  1 
+ATOM 9081  N N   . SER B 1 534 ? 86.780  168.481 155.681 1.000 141.29484 ? ? ? ? ? ? 437 SER B N   1 
+ATOM 9082  C CA  . SER B 1 534 ? 85.724  169.148 156.428 1.000 142.94070 ? ? ? ? ? ? 437 SER B CA  1 
+ATOM 9083  C C   . SER B 1 534 ? 86.320  169.923 157.594 1.000 147.00756 ? ? ? ? ? ? 437 SER B C   1 
+ATOM 9084  O O   . SER B 1 534 ? 87.190  169.416 158.308 1.000 147.28709 ? ? ? ? ? ? 437 SER B O   1 
+ATOM 9085  C CB  . SER B 1 534 ? 84.707  168.129 156.934 1.000 139.33312 ? ? ? ? ? ? 437 SER B CB  1 
+ATOM 9086  O OG  . SER B 1 534 ? 85.343  167.111 157.685 1.000 142.31127 ? ? ? ? ? ? 437 SER B OG  1 
+ATOM 9087  N N   . LYS B 1 535 ? 85.852  171.152 157.786 1.000 153.81039 ? ? ? ? ? ? 438 LYS B N   1 
+ATOM 9088  C CA  . LYS B 1 535 ? 86.341  171.970 158.883 1.000 150.75478 ? ? ? ? ? ? 438 LYS B CA  1 
+ATOM 9089  C C   . LYS B 1 535 ? 85.759  171.498 160.212 1.000 151.12664 ? ? ? ? ? ? 438 LYS B C   1 
+ATOM 9090  O O   . LYS B 1 535 ? 84.752  170.786 160.266 1.000 154.53183 ? ? ? ? ? ? 438 LYS B O   1 
+ATOM 9091  C CB  . LYS B 1 535 ? 85.995  173.440 158.657 1.000 152.01526 ? ? ? ? ? ? 438 LYS B CB  1 
+ATOM 9092  C CG  . LYS B 1 535 ? 86.217  173.920 157.238 1.000 152.18489 ? ? ? ? ? ? 438 LYS B CG  1 
+ATOM 9093  C CD  . LYS B 1 535 ? 85.941  175.408 157.120 1.000 150.47711 ? ? ? ? ? ? 438 LYS B CD  1 
+ATOM 9094  C CE  . LYS B 1 535 ? 86.807  176.208 158.078 1.000 149.15863 ? ? ? ? ? ? 438 LYS B CE  1 
+ATOM 9095  N NZ  . LYS B 1 535 ? 88.240  175.816 157.991 1.000 152.06777 ? ? ? ? ? ? 438 LYS B NZ  1 
+ATOM 9096  N N   . LYS B 1 536 ? 86.414  171.905 161.294 1.000 141.51880 ? ? ? ? ? ? 439 LYS B N   1 
+ATOM 9097  C CA  . LYS B 1 536 ? 85.967  171.532 162.629 1.000 145.30451 ? ? ? ? ? ? 439 LYS B CA  1 
+ATOM 9098  C C   . LYS B 1 536 ? 84.662  172.239 162.969 1.000 148.99452 ? ? ? ? ? ? 439 LYS B C   1 
+ATOM 9099  O O   . LYS B 1 536 ? 84.534  173.453 162.785 1.000 148.10751 ? ? ? ? ? ? 439 LYS B O   1 
+ATOM 9100  C CB  . LYS B 1 536 ? 87.038  171.879 163.659 1.000 143.71796 ? ? ? ? ? ? 439 LYS B CB  1 
+ATOM 9101  C CG  . LYS B 1 536 ? 88.315  171.076 163.516 1.000 142.53916 ? ? ? ? ? ? 439 LYS B CG  1 
+ATOM 9102  C CD  . LYS B 1 536 ? 89.548  171.932 163.753 1.000 140.14672 ? ? ? ? ? ? 439 LYS B CD  1 
+ATOM 9103  C CE  . LYS B 1 536 ? 89.777  172.200 165.231 1.000 141.68060 ? ? ? ? ? ? 439 LYS B CE  1 
+ATOM 9104  N NZ  . LYS B 1 536 ? 89.042  173.400 165.715 1.000 144.30645 ? ? ? ? ? ? 439 LYS B NZ  1 
+ATOM 9105  N N   . GLY B 1 537 ? 83.691  171.475 163.463 1.000 152.71177 ? ? ? ? ? ? 440 GLY B N   1 
+ATOM 9106  C CA  . GLY B 1 537 ? 82.440  172.042 163.921 1.000 150.69629 ? ? ? ? ? ? 440 GLY B CA  1 
+ATOM 9107  C C   . GLY B 1 537 ? 81.564  172.646 162.849 1.000 152.99955 ? ? ? ? ? ? 440 GLY B C   1 
+ATOM 9108  O O   . GLY B 1 537 ? 80.611  173.357 163.181 1.000 153.58252 ? ? ? ? ? ? 440 GLY B O   1 
+ATOM 9109  N N   . LYS B 1 538 ? 81.847  172.388 161.577 1.000 166.79297 ? ? ? ? ? ? 441 LYS B N   1 
+ATOM 9110  C CA  . LYS B 1 538 ? 81.061  172.918 160.474 1.000 165.51172 ? ? ? ? ? ? 441 LYS B CA  1 
+ATOM 9111  C C   . LYS B 1 538 ? 80.471  171.767 159.674 1.000 167.09307 ? ? ? ? ? ? 441 LYS B C   1 
+ATOM 9112  O O   . LYS B 1 538 ? 81.143  170.761 159.428 1.000 169.01488 ? ? ? ? ? ? 441 LYS B O   1 
+ATOM 9113  C CB  . LYS B 1 538 ? 81.910  173.813 159.567 1.000 162.04403 ? ? ? ? ? ? 441 LYS B CB  1 
+ATOM 9114  C CG  . LYS B 1 538 ? 82.593  174.964 160.289 1.000 164.06237 ? ? ? ? ? ? 441 LYS B CG  1 
+ATOM 9115  C CD  . LYS B 1 538 ? 81.619  175.732 161.171 1.000 163.81548 ? ? ? ? ? ? 441 LYS B CD  1 
+ATOM 9116  C CE  . LYS B 1 538 ? 80.592  176.492 160.343 1.000 164.39385 ? ? ? ? ? ? 441 LYS B CE  1 
+ATOM 9117  N NZ  . LYS B 1 538 ? 81.229  177.285 159.256 1.000 167.14388 ? ? ? ? ? ? 441 LYS B NZ  1 
+ATOM 9118  N N   . LYS B 1 539 ? 79.216  171.921 159.268 1.000 167.97334 ? ? ? ? ? ? 442 LYS B N   1 
+ATOM 9119  C CA  . LYS B 1 539 ? 78.496  170.883 158.544 1.000 167.35051 ? ? ? ? ? ? 442 LYS B CA  1 
+ATOM 9120  C C   . LYS B 1 539 ? 78.408  171.248 157.070 1.000 165.90956 ? ? ? ? ? ? 442 LYS B C   1 
+ATOM 9121  O O   . LYS B 1 539 ? 77.994  172.359 156.723 1.000 163.46991 ? ? ? ? ? ? 442 LYS B O   1 
+ATOM 9122  C CB  . LYS B 1 539 ? 77.095  170.689 159.125 1.000 164.72483 ? ? ? ? ? ? 442 LYS B CB  1 
+ATOM 9123  C CG  . LYS B 1 539 ? 77.086  170.238 160.573 1.000 167.27517 ? ? ? ? ? ? 442 LYS B CG  1 
+ATOM 9124  C CD  . LYS B 1 539 ? 77.901  168.969 160.754 1.000 170.39675 ? ? ? ? ? ? 442 LYS B CD  1 
+ATOM 9125  C CE  . LYS B 1 539 ? 77.252  167.792 160.042 1.000 170.04754 ? ? ? ? ? ? 442 LYS B CE  1 
+ATOM 9126  N NZ  . LYS B 1 539 ? 77.974  166.516 160.303 1.000 167.17887 ? ? ? ? ? ? 442 LYS B NZ  1 
+ATOM 9127  N N   . GLY B 1 540 ? 78.801  170.313 156.209 1.000 158.65116 ? ? ? ? ? ? 443 GLY B N   1 
+ATOM 9128  C CA  . GLY B 1 540 ? 78.734  170.544 154.782 1.000 160.56778 ? ? ? ? ? ? 443 GLY B CA  1 
+ATOM 9129  C C   . GLY B 1 540 ? 79.700  171.581 154.266 1.000 161.03394 ? ? ? ? ? ? 443 GLY B C   1 
+ATOM 9130  O O   . GLY B 1 540 ? 79.487  172.126 153.181 1.000 160.77728 ? ? ? ? ? ? 443 GLY B O   1 
+ATOM 9131  N N   . VAL B 1 541 ? 80.761  171.872 155.013 1.000 161.02232 ? ? ? ? ? ? 444 VAL B N   1 
+ATOM 9132  C CA  . VAL B 1 541 ? 81.755  172.865 154.627 1.000 162.04425 ? ? ? ? ? ? 444 VAL B CA  1 
+ATOM 9133  C C   . VAL B 1 541 ? 83.083  172.148 154.448 1.000 159.14246 ? ? ? ? ? ? 444 VAL B C   1 
+ATOM 9134  O O   . VAL B 1 541 ? 83.587  171.520 155.387 1.000 157.47087 ? ? ? ? ? ? 444 VAL B O   1 
+ATOM 9135  C CB  . VAL B 1 541 ? 81.874  173.988 155.668 1.000 161.11461 ? ? ? ? ? ? 444 VAL B CB  1 
+ATOM 9136  C CG1 . VAL B 1 541 ? 82.898  175.010 155.221 1.000 157.93675 ? ? ? ? ? ? 444 VAL B CG1 1 
+ATOM 9137  C CG2 . VAL B 1 541 ? 80.524  174.643 155.893 1.000 158.95970 ? ? ? ? ? ? 444 VAL B CG2 1 
+ATOM 9138  N N   . TYR B 1 542 ? 83.650  172.245 153.250 1.000 147.40105 ? ? ? ? ? ? 445 TYR B N   1 
+ATOM 9139  C CA  . TYR B 1 542 ? 84.897  171.576 152.920 1.000 146.11406 ? ? ? ? ? ? 445 TYR B CA  1 
+ATOM 9140  C C   . TYR B 1 542 ? 85.866  172.572 152.307 1.000 146.71705 ? ? ? ? ? ? 445 TYR B C   1 
+ATOM 9141  O O   . TYR B 1 542 ? 85.458  173.482 151.581 1.000 152.04417 ? ? ? ? ? ? 445 TYR B O   1 
+ATOM 9142  C CB  . TYR B 1 542 ? 84.666  170.417 151.949 1.000 147.25419 ? ? ? ? ? ? 445 TYR B CB  1 
+ATOM 9143  C CG  . TYR B 1 542 ? 83.755  169.343 152.488 1.000 147.74731 ? ? ? ? ? ? 445 TYR B CG  1 
+ATOM 9144  C CD1 . TYR B 1 542 ? 82.385  169.406 152.289 1.000 146.58715 ? ? ? ? ? ? 445 TYR B CD1 1 
+ATOM 9145  C CD2 . TYR B 1 542 ? 84.264  168.267 153.197 1.000 148.73051 ? ? ? ? ? ? 445 TYR B CD2 1 
+ATOM 9146  C CE1 . TYR B 1 542 ? 81.549  168.428 152.781 1.000 149.41445 ? ? ? ? ? ? 445 TYR B CE1 1 
+ATOM 9147  C CE2 . TYR B 1 542 ? 83.436  167.285 153.693 1.000 149.87044 ? ? ? ? ? ? 445 TYR B CE2 1 
+ATOM 9148  C CZ  . TYR B 1 542 ? 82.079  167.370 153.482 1.000 150.33880 ? ? ? ? ? ? 445 TYR B CZ  1 
+ATOM 9149  O OH  . TYR B 1 542 ? 81.248  166.392 153.974 1.000 149.42679 ? ? ? ? ? ? 445 TYR B OH  1 
+ATOM 9150  N N   . GLU B 1 543 ? 87.148  172.393 152.601 1.000 143.38244 ? ? ? ? ? ? 446 GLU B N   1 
+ATOM 9151  C CA  . GLU B 1 543 ? 88.205  173.215 152.035 1.000 143.66627 ? ? ? ? ? ? 446 GLU B CA  1 
+ATOM 9152  C C   . GLU B 1 543 ? 88.983  172.405 151.010 1.000 143.96280 ? ? ? ? ? ? 446 GLU B C   1 
+ATOM 9153  O O   . GLU B 1 543 ? 89.237  171.214 151.207 1.000 146.03974 ? ? ? ? ? ? 446 GLU B O   1 
+ATOM 9154  C CB  . GLU B 1 543 ? 89.147  173.733 153.122 1.000 143.94927 ? ? ? ? ? ? 446 GLU B CB  1 
+ATOM 9155  C CG  . GLU B 1 543 ? 89.645  172.669 154.075 1.000 147.64101 ? ? ? ? ? ? 446 GLU B CG  1 
+ATOM 9156  C CD  . GLU B 1 543 ? 90.185  173.255 155.363 1.000 152.08640 ? ? ? ? ? ? 446 GLU B CD  1 
+ATOM 9157  O OE1 . GLU B 1 543 ? 89.465  174.050 156.001 1.000 154.02767 ? ? ? ? ? ? 446 GLU B OE1 1 
+ATOM 9158  O OE2 . GLU B 1 543 ? 91.329  172.921 155.736 1.000 152.19686 ? ? ? ? ? ? 446 GLU B OE2 1 
+ATOM 9159  N N   . LEU B 1 544 ? 89.359  173.059 149.912 1.000 126.89301 ? ? ? ? ? ? 447 LEU B N   1 
+ATOM 9160  C CA  . LEU B 1 544 ? 90.044  172.393 148.805 1.000 128.09658 ? ? ? ? ? ? 447 LEU B CA  1 
+ATOM 9161  C C   . LEU B 1 544 ? 91.491  172.112 149.208 1.000 126.43564 ? ? ? ? ? ? 447 LEU B C   1 
+ATOM 9162  O O   . LEU B 1 544 ? 92.442  172.739 148.738 1.000 129.73938 ? ? ? ? ? ? 447 LEU B O   1 
+ATOM 9163  C CB  . LEU B 1 544 ? 89.971  173.243 147.545 1.000 129.69603 ? ? ? ? ? ? 447 LEU B CB  1 
+ATOM 9164  C CG  . LEU B 1 544 ? 88.753  173.112 146.629 1.000 130.35483 ? ? ? ? ? ? 447 LEU B CG  1 
+ATOM 9165  C CD1 . LEU B 1 544 ? 87.457  173.049 147.410 1.000 126.69227 ? ? ? ? ? ? 447 LEU B CD1 1 
+ATOM 9166  C CD2 . LEU B 1 544 ? 88.719  174.267 145.647 1.000 129.54128 ? ? ? ? ? ? 447 LEU B CD2 1 
+ATOM 9167  N N   . LEU B 1 545 ? 91.643  171.132 150.101 1.000 118.63154 ? ? ? ? ? ? 448 LEU B N   1 
+ATOM 9168  C CA  . LEU B 1 545 ? 92.957  170.831 150.659 1.000 120.17154 ? ? ? ? ? ? 448 LEU B CA  1 
+ATOM 9169  C C   . LEU B 1 545 ? 93.934  170.398 149.575 1.000 121.77929 ? ? ? ? ? ? 448 LEU B C   1 
+ATOM 9170  O O   . LEU B 1 545 ? 95.090  170.835 149.554 1.000 122.60860 ? ? ? ? ? ? 448 LEU B O   1 
+ATOM 9171  C CB  . LEU B 1 545 ? 92.834  169.751 151.730 1.000 119.24184 ? ? ? ? ? ? 448 LEU B CB  1 
+ATOM 9172  C CG  . LEU B 1 545 ? 94.148  169.290 152.359 1.000 120.16312 ? ? ? ? ? ? 448 LEU B CG  1 
+ATOM 9173  C CD1 . LEU B 1 545 ? 94.933  170.476 152.886 1.000 123.64331 ? ? ? ? ? ? 448 LEU B CD1 1 
+ATOM 9174  C CD2 . LEU B 1 545 ? 93.880  168.289 153.464 1.000 123.93045 ? ? ? ? ? ? 448 LEU B CD2 1 
+ATOM 9175  N N   . GLY B 1 546 ? 93.489  169.531 148.667 1.000 121.17535 ? ? ? ? ? ? 449 GLY B N   1 
+ATOM 9176  C CA  . GLY B 1 546 ? 94.366  169.094 147.595 1.000 119.51504 ? ? ? ? ? ? 449 GLY B CA  1 
+ATOM 9177  C C   . GLY B 1 546 ? 94.772  170.229 146.678 1.000 118.94247 ? ? ? ? ? ? 449 GLY B C   1 
+ATOM 9178  O O   . GLY B 1 546 ? 95.934  170.335 146.282 1.000 126.53219 ? ? ? ? ? ? 449 GLY B O   1 
+ATOM 9179  N N   . LEU B 1 547 ? 93.821  171.093 146.329 1.000 111.77090 ? ? ? ? ? ? 450 LEU B N   1 
+ATOM 9180  C CA  . LEU B 1 547 ? 94.128  172.218 145.453 1.000 113.58941 ? ? ? ? ? ? 450 LEU B CA  1 
+ATOM 9181  C C   . LEU B 1 547 ? 94.956  173.273 146.174 1.000 119.11958 ? ? ? ? ? ? 450 LEU B C   1 
+ATOM 9182  O O   . LEU B 1 547 ? 95.841  173.890 145.572 1.000 122.30556 ? ? ? ? ? ? 450 LEU B O   1 
+ATOM 9183  C CB  . LEU B 1 547 ? 92.834  172.826 144.919 1.000 114.14129 ? ? ? ? ? ? 450 LEU B CB  1 
+ATOM 9184  C CG  . LEU B 1 547 ? 92.558  172.634 143.431 1.000 113.27737 ? ? ? ? ? ? 450 LEU B CG  1 
+ATOM 9185  C CD1 . LEU B 1 547 ? 91.391  173.496 143.002 1.000 118.48094 ? ? ? ? ? ? 450 LEU B CD1 1 
+ATOM 9186  C CD2 . LEU B 1 547 ? 93.791  172.966 142.621 1.000 115.62429 ? ? ? ? ? ? 450 LEU B CD2 1 
+ATOM 9187  N N   . ASN B 1 548 ? 94.679  173.498 147.459 1.000 121.93144 ? ? ? ? ? ? 451 ASN B N   1 
+ATOM 9188  C CA  . ASN B 1 548 ? 95.370  174.552 148.194 1.000 115.24340 ? ? ? ? ? ? 451 ASN B CA  1 
+ATOM 9189  C C   . ASN B 1 548 ? 96.859  174.262 148.323 1.000 119.77810 ? ? ? ? ? ? 451 ASN B C   1 
+ATOM 9190  O O   . ASN B 1 548 ? 97.683  175.174 148.199 1.000 127.26095 ? ? ? ? ? ? 451 ASN B O   1 
+ATOM 9191  C CB  . ASN B 1 548 ? 94.739  174.729 149.572 1.000 116.90410 ? ? ? ? ? ? 451 ASN B CB  1 
+ATOM 9192  C CG  . ASN B 1 548 ? 93.453  175.518 149.520 1.000 120.65720 ? ? ? ? ? ? 451 ASN B CG  1 
+ATOM 9193  O OD1 . ASN B 1 548 ? 93.060  176.013 148.466 1.000 121.79993 ? ? ? ? ? ? 451 ASN B OD1 1 
+ATOM 9194  N ND2 . ASN B 1 548 ? 92.786  175.639 150.660 1.000 121.93839 ? ? ? ? ? ? 451 ASN B ND2 1 
+ATOM 9195  N N   . ARG B 1 549 ? 97.223  173.006 148.580 1.000 113.99657 ? ? ? ? ? ? 452 ARG B N   1 
+ATOM 9196  C CA  . ARG B 1 549 ? 98.634  172.660 148.710 1.000 115.69424 ? ? ? ? ? ? 452 ARG B CA  1 
+ATOM 9197  C C   . ARG B 1 549 ? 99.385  172.941 147.418 1.000 118.37596 ? ? ? ? ? ? 452 ARG B C   1 
+ATOM 9198  O O   . ARG B 1 549 ? 100.499 173.476 147.437 1.000 127.96988 ? ? ? ? ? ? 452 ARG B O   1 
+ATOM 9199  C CB  . ARG B 1 549 ? 98.782  171.194 149.106 1.000 115.73864 ? ? ? ? ? ? 452 ARG B CB  1 
+ATOM 9200  C CG  . ARG B 1 549 ? 98.400  170.900 150.537 1.000 118.55673 ? ? ? ? ? ? 452 ARG B CG  1 
+ATOM 9201  C CD  . ARG B 1 549 ? 97.920  169.476 150.679 1.000 121.18437 ? ? ? ? ? ? 452 ARG B CD  1 
+ATOM 9202  N NE  . ARG B 1 549 ? 98.996  168.574 151.064 1.000 122.84111 ? ? ? ? ? ? 452 ARG B NE  1 
+ATOM 9203  C CZ  . ARG B 1 549 ? 99.022  167.281 150.775 1.000 124.80976 ? ? ? ? ? ? 452 ARG B CZ  1 
+ATOM 9204  N NH1 . ARG B 1 549 ? 98.053  166.709 150.082 1.000 122.12949 ? ? ? ? ? ? 452 ARG B NH1 1 
+ATOM 9205  N NH2 . ARG B 1 549 ? 100.048 166.545 151.191 1.000 120.70603 ? ? ? ? ? ? 452 ARG B NH2 1 
+ATOM 9206  N N   . CYS B 1 550 ? 98.790  172.582 146.282 1.000 118.95912 ? ? ? ? ? ? 453 CYS B N   1 
+ATOM 9207  C CA  . CYS B 1 550 ? 99.420  172.870 144.999 1.000 120.04789 ? ? ? ? ? ? 453 CYS B CA  1 
+ATOM 9208  C C   . CYS B 1 550 ? 99.466  174.367 144.731 1.000 126.09084 ? ? ? ? ? ? 453 CYS B C   1 
+ATOM 9209  O O   . CYS B 1 550 ? 100.454 174.877 144.192 1.000 132.48240 ? ? ? ? ? ? 453 CYS B O   1 
+ATOM 9210  C CB  . CYS B 1 550 ? 98.679  172.145 143.880 1.000 121.70592 ? ? ? ? ? ? 453 CYS B CB  1 
+ATOM 9211  S SG  . CYS B 1 550 ? 98.429  170.391 144.177 1.000 135.80864 ? ? ? ? ? ? 453 CYS B SG  1 
+ATOM 9212  N N   . LEU B 1 551 ? 98.402  175.087 145.090 1.000 115.16418 ? ? ? ? ? ? 454 LEU B N   1 
+ATOM 9213  C CA  . LEU B 1 551 ? 98.394  176.534 144.907 1.000 110.08558 ? ? ? ? ? ? 454 LEU B CA  1 
+ATOM 9214  C C   . LEU B 1 551 ? 99.445  177.203 145.779 1.000 111.16791 ? ? ? ? ? ? 454 LEU B C   1 
+ATOM 9215  O O   . LEU B 1 551 ? 100.095 178.163 145.352 1.000 114.46462 ? ? ? ? ? ? 454 LEU B O   1 
+ATOM 9216  C CB  . LEU B 1 551 ? 97.008  177.095 145.214 1.000 107.30187 ? ? ? ? ? ? 454 LEU B CB  1 
+ATOM 9217  C CG  . LEU B 1 551 ? 95.988  176.989 144.085 1.000 108.36662 ? ? ? ? ? ? 454 LEU B CG  1 
+ATOM 9218  C CD1 . LEU B 1 551 ? 94.787  177.851 144.388 1.000 112.45004 ? ? ? ? ? ? 454 LEU B CD1 1 
+ATOM 9219  C CD2 . LEU B 1 551 ? 96.613  177.390 142.765 1.000 106.96140 ? ? ? ? ? ? 454 LEU B CD2 1 
+ATOM 9220  N N   . ASN B 1 552 ? 99.618  176.715 147.007 1.000 111.58307 ? ? ? ? ? ? 455 ASN B N   1 
+ATOM 9221  C CA  . ASN B 1 552 ? 100.648 177.261 147.883 1.000 111.30029 ? ? ? ? ? ? 455 ASN B CA  1 
+ATOM 9222  C C   . ASN B 1 552 ? 102.030 177.111 147.264 1.000 115.37991 ? ? ? ? ? ? 455 ASN B C   1 
+ATOM 9223  O O   . ASN B 1 552 ? 102.887 177.987 147.419 1.000 116.27450 ? ? ? ? ? ? 455 ASN B O   1 
+ATOM 9224  C CB  . ASN B 1 552 ? 100.594 176.572 149.243 1.000 111.66857 ? ? ? ? ? ? 455 ASN B CB  1 
+ATOM 9225  C CG  . ASN B 1 552 ? 100.571 177.554 150.387 1.000 121.72136 ? ? ? ? ? ? 455 ASN B CG  1 
+ATOM 9226  O OD1 . ASN B 1 552 ? 99.661  178.374 150.495 1.000 122.61642 ? ? ? ? ? ? 455 ASN B OD1 1 
+ATOM 9227  N ND2 . ASN B 1 552 ? 101.576 177.481 151.249 1.000 122.95760 ? ? ? ? ? ? 455 ASN B ND2 1 
+ATOM 9228  N N   . LEU B 1 553 ? 102.266 176.002 146.564 1.000 111.12254 ? ? ? ? ? ? 456 LEU B N   1 
+ATOM 9229  C CA  . LEU B 1 553 ? 103.538 175.817 145.879 1.000 103.29051 ? ? ? ? ? ? 456 LEU B CA  1 
+ATOM 9230  C C   . LEU B 1 553 ? 103.731 176.860 144.789 1.000 108.01426 ? ? ? ? ? ? 456 LEU B C   1 
+ATOM 9231  O O   . LEU B 1 553 ? 104.842 177.360 144.585 1.000 113.45017 ? ? ? ? ? ? 456 LEU B O   1 
+ATOM 9232  C CB  . LEU B 1 553 ? 103.613 174.412 145.292 1.000 106.77994 ? ? ? ? ? ? 456 LEU B CB  1 
+ATOM 9233  C CG  . LEU B 1 553 ? 104.133 173.349 146.252 1.000 105.89874 ? ? ? ? ? ? 456 LEU B CG  1 
+ATOM 9234  C CD1 . LEU B 1 553 ? 104.287 172.029 145.536 1.000 108.76556 ? ? ? ? ? ? 456 LEU B CD1 1 
+ATOM 9235  C CD2 . LEU B 1 553 ? 105.445 173.798 146.850 1.000 107.33250 ? ? ? ? ? ? 456 LEU B CD2 1 
+ATOM 9236  N N   . LEU B 1 554 ? 102.659 177.195 144.072 1.000 114.15289 ? ? ? ? ? ? 457 LEU B N   1 
+ATOM 9237  C CA  . LEU B 1 554 ? 102.730 178.213 143.035 1.000 115.22721 ? ? ? ? ? ? 457 LEU B CA  1 
+ATOM 9238  C C   . LEU B 1 554 ? 102.880 179.618 143.598 1.000 121.36541 ? ? ? ? ? ? 457 LEU B C   1 
+ATOM 9239  O O   . LEU B 1 554 ? 103.126 180.551 142.829 1.000 119.85000 ? ? ? ? ? ? 457 LEU B O   1 
+ATOM 9240  C CB  . LEU B 1 554 ? 101.483 178.145 142.155 1.000 115.57967 ? ? ? ? ? ? 457 LEU B CB  1 
+ATOM 9241  C CG  . LEU B 1 554 ? 101.461 177.043 141.097 1.000 119.67710 ? ? ? ? ? ? 457 LEU B CG  1 
+ATOM 9242  C CD1 . LEU B 1 554 ? 100.570 177.440 139.936 1.000 118.94115 ? ? ? ? ? ? 457 LEU B CD1 1 
+ATOM 9243  C CD2 . LEU B 1 554 ? 102.865 176.735 140.615 1.000 116.21594 ? ? ? ? ? ? 457 LEU B CD2 1 
+ATOM 9244  N N   . GLY B 1 555 ? 102.739 179.790 144.910 1.000 121.92924 ? ? ? ? ? ? 458 GLY B N   1 
+ATOM 9245  C CA  . GLY B 1 555 ? 102.789 181.095 145.524 1.000 114.67689 ? ? ? ? ? ? 458 GLY B CA  1 
+ATOM 9246  C C   . GLY B 1 555 ? 101.452 181.787 145.648 1.000 119.36786 ? ? ? ? ? ? 458 GLY B C   1 
+ATOM 9247  O O   . GLY B 1 555 ? 101.378 182.843 146.287 1.000 125.49859 ? ? ? ? ? ? 458 GLY B O   1 
+ATOM 9248  N N   . ARG B 1 556 ? 100.398 181.230 145.064 1.000 126.27417 ? ? ? ? ? ? 459 ARG B N   1 
+ATOM 9249  C CA  . ARG B 1 556 ? 99.076  181.820 145.165 1.000 128.60023 ? ? ? ? ? ? 459 ARG B CA  1 
+ATOM 9250  C C   . ARG B 1 556 ? 98.478  181.560 146.543 1.000 133.55625 ? ? ? ? ? ? 459 ARG B C   1 
+ATOM 9251  O O   . ARG B 1 556 ? 98.913  180.677 147.285 1.000 132.25209 ? ? ? ? ? ? 459 ARG B O   1 
+ATOM 9252  C CB  . ARG B 1 556 ? 98.158  181.265 144.080 1.000 124.77041 ? ? ? ? ? ? 459 ARG B CB  1 
+ATOM 9253  C CG  . ARG B 1 556 ? 98.591  181.607 142.670 1.000 124.24261 ? ? ? ? ? ? 459 ARG B CG  1 
+ATOM 9254  C CD  . ARG B 1 556 ? 97.903  180.706 141.659 1.000 132.11144 ? ? ? ? ? ? 459 ARG B CD  1 
+ATOM 9255  N NE  . ARG B 1 556 ? 98.066  181.169 140.286 1.000 135.06481 ? ? ? ? ? ? 459 ARG B NE  1 
+ATOM 9256  C CZ  . ARG B 1 556 ? 99.214  181.180 139.623 1.000 135.75208 ? ? ? ? ? ? 459 ARG B CZ  1 
+ATOM 9257  N NH1 . ARG B 1 556 ? 100.338 180.754 140.176 1.000 132.94255 ? ? ? ? ? ? 459 ARG B NH1 1 
+ATOM 9258  N NH2 . ARG B 1 556 ? 99.235  181.625 138.371 1.000 134.82944 ? ? ? ? ? ? 459 ARG B NH2 1 
+ATOM 9259  N N   . GLU B 1 557 ? 97.466  182.351 146.881 1.000 148.72296 ? ? ? ? ? ? 460 GLU B N   1 
+ATOM 9260  C CA  . GLU B 1 557 ? 96.809  182.216 148.170 1.000 146.82803 ? ? ? ? ? ? 460 GLU B CA  1 
+ATOM 9261  C C   . GLU B 1 557 ? 95.839  181.038 148.157 1.000 147.23706 ? ? ? ? ? ? 460 GLU B C   1 
+ATOM 9262  O O   . GLU B 1 557 ? 95.421  180.550 147.104 1.000 144.54383 ? ? ? ? ? ? 460 GLU B O   1 
+ATOM 9263  C CB  . GLU B 1 557 ? 96.067  183.502 148.532 1.000 146.75350 ? ? ? ? ? ? 460 GLU B CB  1 
+ATOM 9264  C CG  . GLU B 1 557 ? 94.705  183.644 147.869 1.000 150.55647 ? ? ? ? ? ? 460 GLU B CG  1 
+ATOM 9265  C CD  . GLU B 1 557 ? 94.796  183.806 146.364 1.000 154.50102 ? ? ? ? ? ? 460 GLU B CD  1 
+ATOM 9266  O OE1 . GLU B 1 557 ? 95.856  184.247 145.872 1.000 155.73128 ? ? ? ? ? ? 460 GLU B OE1 1 
+ATOM 9267  O OE2 . GLU B 1 557 ? 93.806  183.490 145.672 1.000 153.82424 ? ? ? ? ? ? 460 GLU B OE2 1 
+ATOM 9268  N N   . ASN B 1 558 ? 95.484  180.581 149.355 1.000 137.19408 ? ? ? ? ? ? 461 ASN B N   1 
+ATOM 9269  C CA  . ASN B 1 558 ? 94.564  179.461 149.489 1.000 134.00755 ? ? ? ? ? ? 461 ASN B CA  1 
+ATOM 9270  C C   . ASN B 1 558 ? 93.170  179.844 149.012 1.000 135.60062 ? ? ? ? ? ? 461 ASN B C   1 
+ATOM 9271  O O   . ASN B 1 558 ? 92.687  180.948 149.272 1.000 137.66088 ? ? ? ? ? ? 461 ASN B O   1 
+ATOM 9272  C CB  . ASN B 1 558 ? 94.501  178.995 150.941 1.000 127.69518 ? ? ? ? ? ? 461 ASN B CB  1 
+ATOM 9273  C CG  . ASN B 1 558 ? 95.687  178.142 151.330 1.000 137.08908 ? ? ? ? ? ? 461 ASN B CG  1 
+ATOM 9274  O OD1 . ASN B 1 558 ? 96.672  178.057 150.598 1.000 141.79129 ? ? ? ? ? ? 461 ASN B OD1 1 
+ATOM 9275  N ND2 . ASN B 1 558 ? 95.598  177.499 152.487 1.000 134.17928 ? ? ? ? ? ? 461 ASN B ND2 1 
+ATOM 9276  N N   . LEU B 1 559 ? 92.523  178.919 148.311 1.000 138.79715 ? ? ? ? ? ? 462 LEU B N   1 
+ATOM 9277  C CA  . LEU B 1 559 ? 91.142  179.122 147.908 1.000 136.91397 ? ? ? ? ? ? 462 LEU B CA  1 
+ATOM 9278  C C   . LEU B 1 559 ? 90.223  179.063 149.120 1.000 141.38013 ? ? ? ? ? ? 462 LEU B C   1 
+ATOM 9279  O O   . LEU B 1 559 ? 90.544  178.457 150.144 1.000 142.58978 ? ? ? ? ? ? 462 LEU B O   1 
+ATOM 9280  C CB  . LEU B 1 559 ? 90.722  178.066 146.888 1.000 133.41090 ? ? ? ? ? ? 462 LEU B CB  1 
+ATOM 9281  C CG  . LEU B 1 559 ? 91.387  178.165 145.519 1.000 133.77047 ? ? ? ? ? ? 462 LEU B CG  1 
+ATOM 9282  C CD1 . LEU B 1 559 ? 90.781  177.162 144.563 1.000 134.08512 ? ? ? ? ? ? 462 LEU B CD1 1 
+ATOM 9283  C CD2 . LEU B 1 559 ? 91.254  179.574 144.973 1.000 134.78691 ? ? ? ? ? ? 462 LEU B CD2 1 
+ATOM 9284  N N   . ASP B 1 560 ? 89.069  179.708 148.998 1.000 163.87171 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B N   1 
+ATOM 9285  C CA  . ASP B 1 560 ? 88.090  179.665 150.070 1.000 163.77224 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B CA  1 
+ATOM 9286  C C   . ASP B 1 560 ? 87.454  178.281 150.169 1.000 165.60731 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B C   1 
+ATOM 9287  O O   . ASP B 1 560 ? 87.495  177.477 149.234 1.000 166.10010 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B O   1 
+ATOM 9288  C CB  . ASP B 1 560 ? 87.048  180.779 149.883 1.000 165.38641 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B CB  1 
+ATOM 9289  C CG  . ASP B 1 560 ? 86.009  180.487 148.791 1.000 169.38773 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B CG  1 
+ATOM 9290  O OD1 . ASP B 1 560 ? 85.227  181.414 148.492 1.000 169.39654 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B OD1 1 
+ATOM 9291  O OD2 . ASP B 1 560 ? 85.974  179.392 148.196 1.000 167.70267 ? ? ? ? ? ? 463 ASP B OD2 1 
+ATOM 9292  N N   . GLU B 1 561 ? 86.892  177.992 151.338 1.000 165.74458 ? ? ? ? ? ? 464 GLU B N   1 
+ATOM 9293  C CA  . GLU B 1 561 ? 86.195  176.729 151.523 1.000 166.41232 ? ? ? ? ? ? 464 GLU B CA  1 
+ATOM 9294  C C   . GLU B 1 561 ? 84.857  176.756 150.797 1.000 165.31731 ? ? ? ? ? ? 464 GLU B C   1 
+ATOM 9295  O O   . GLU B 1 561 ? 84.169  177.779 150.765 1.000 162.87086 ? ? ? ? ? ? 464 GLU B O   1 
+ATOM 9296  C CB  . GLU B 1 561 ? 85.990  176.442 153.010 1.000 167.52240 ? ? ? ? ? ? 464 GLU B CB  1 
+ATOM 9297  C CG  . GLU B 1 561 ? 85.147  177.470 153.734 1.000 168.42519 ? ? ? ? ? ? 464 GLU B CG  1 
+ATOM 9298  C CD  . GLU B 1 561 ? 85.985  178.543 154.391 1.000 170.63458 ? ? ? ? ? ? 464 GLU B CD  1 
+ATOM 9299  O OE1 . GLU B 1 561 ? 87.029  178.917 153.818 1.000 169.04360 ? ? ? ? ? ? 464 GLU B OE1 1 
+ATOM 9300  O OE2 . GLU B 1 561 ? 85.598  179.015 155.481 1.000 171.84916 ? ? ? ? ? ? 464 GLU B OE2 1 
+ATOM 9301  N N   . ILE B 1 562 ? 84.498  175.630 150.196 1.000 154.32716 ? ? ? ? ? ? 465 ILE B N   1 
+ATOM 9302  C CA  . ILE B 1 562 ? 83.237  175.505 149.494 1.000 151.13162 ? ? ? ? ? ? 465 ILE B CA  1 
+ATOM 9303  C C   . ILE B 1 562 ? 82.253  174.771 150.391 1.000 150.88882 ? ? ? ? ? ? 465 ILE B C   1 
+ATOM 9304  O O   . ILE B 1 562 ? 82.629  174.047 151.316 1.000 149.44130 ? ? ? ? ? ? 465 ILE B O   1 
+ATOM 9305  C CB  . ILE B 1 562 ? 83.398  174.790 148.132 1.000 149.99967 ? ? ? ? ? ? 465 ILE B CB  1 
+ATOM 9306  C CG1 . ILE B 1 562 ? 84.001  173.394 148.311 1.000 148.29459 ? ? ? ? ? ? 465 ILE B CG1 1 
+ATOM 9307  C CG2 . ILE B 1 562 ? 84.256  175.622 147.197 1.000 150.77695 ? ? ? ? ? ? 465 ILE B CG2 1 
+ATOM 9308  C CD1 . ILE B 1 562 ? 82.985  172.273 148.395 1.000 147.23062 ? ? ? ? ? ? 465 ILE B CD1 1 
+ATOM 9309  N N   . THR B 1 563 ? 80.970  174.959 150.115 1.000 159.02886 ? ? ? ? ? ? 466 THR B N   1 
+ATOM 9310  C CA  . THR B 1 563 ? 79.920  174.274 150.848 1.000 162.22060 ? ? ? ? ? ? 466 THR B CA  1 
+ATOM 9311  C C   . THR B 1 563 ? 79.394  173.100 150.032 1.000 161.42935 ? ? ? ? ? ? 466 THR B C   1 
+ATOM 9312  O O   . THR B 1 563 ? 79.394  173.123 148.798 1.000 158.48237 ? ? ? ? ? ? 466 THR B O   1 
+ATOM 9313  C CB  . THR B 1 563 ? 78.777  175.229 151.204 1.000 162.89014 ? ? ? ? ? ? 466 THR B CB  1 
+ATOM 9314  O OG1 . THR B 1 563 ? 77.935  174.620 152.191 1.000 161.28019 ? ? ? ? ? ? 466 THR B OG1 1 
+ATOM 9315  C CG2 . THR B 1 563 ? 77.950  175.576 149.975 1.000 159.97125 ? ? ? ? ? ? 466 THR B CG2 1 
+ATOM 9316  N N   . ILE B 1 564 ? 78.973  172.057 150.738 1.000 160.36117 ? ? ? ? ? ? 467 ILE B N   1 
+ATOM 9317  C CA  . ILE B 1 564 ? 78.417  170.861 150.123 1.000 159.72660 ? ? ? ? ? ? 467 ILE B CA  1 
+ATOM 9318  C C   . ILE B 1 564 ? 77.070  170.582 150.768 1.000 160.56027 ? ? ? ? ? ? 467 ILE B C   1 
+ATOM 9319  O O   . ILE B 1 564 ? 76.965  170.528 151.998 1.000 161.50359 ? ? ? ? ? ? 467 ILE B O   1 
+ATOM 9320  C CB  . ILE B 1 564 ? 79.356  169.650 150.273 1.000 159.85506 ? ? ? ? ? ? 467 ILE B CB  1 
+ATOM 9321  C CG1 . ILE B 1 564 ? 80.401  169.650 149.158 1.000 158.38371 ? ? ? ? ? ? 467 ILE B CG1 1 
+ATOM 9322  C CG2 . ILE B 1 564 ? 78.568  168.350 150.264 1.000 158.98630 ? ? ? ? ? ? 467 ILE B CG2 1 
+ATOM 9323  C CD1 . ILE B 1 564 ? 79.886  169.099 147.852 1.000 157.14469 ? ? ? ? ? ? 467 ILE B CD1 1 
+ATOM 9324  N N   . ASP B 1 565 ? 76.044  170.414 149.943 1.000 171.22234 ? ? ? ? ? ? 468 ASP B N   1 
+ATOM 9325  C CA  . ASP B 1 565 ? 74.696  170.122 150.411 1.000 174.53906 ? ? ? ? ? ? 468 ASP B CA  1 
+ATOM 9326  C C   . ASP B 1 565 ? 74.402  168.657 150.119 1.000 175.20312 ? ? ? ? ? ? 468 ASP B C   1 
+ATOM 9327  O O   . ASP B 1 565 ? 74.263  168.266 148.956 1.000 171.26364 ? ? ? ? ? ? 468 ASP B O   1 
+ATOM 9328  C CB  . ASP B 1 565 ? 73.673  171.033 149.738 1.000 175.10505 ? ? ? ? ? ? 468 ASP B CB  1 
+ATOM 9329  C CG  . ASP B 1 565 ? 72.313  170.973 150.404 1.000 177.19198 ? ? ? ? ? ? 468 ASP B CG  1 
+ATOM 9330  O OD1 . ASP B 1 565 ? 72.183  170.279 151.434 1.000 176.58019 ? ? ? ? ? ? 468 ASP B OD1 1 
+ATOM 9331  O OD2 . ASP B 1 565 ? 71.372  171.618 149.897 1.000 176.59314 ? ? ? ? ? ? 468 ASP B OD2 1 
+ATOM 9332  N N   . ILE B 1 566 ? 74.312  167.852 151.171 1.000 175.12890 ? ? ? ? ? ? 469 ILE B N   1 
+ATOM 9333  C CA  . ILE B 1 566 ? 73.943  166.448 151.017 1.000 176.10110 ? ? ? ? ? ? 469 ILE B CA  1 
+ATOM 9334  C C   . ILE B 1 566 ? 72.738  166.140 151.898 1.000 175.24215 ? ? ? ? ? ? 469 ILE B C   1 
+ATOM 9335  O O   . ILE B 1 566 ? 72.556  166.770 152.949 1.000 170.22807 ? ? ? ? ? ? 469 ILE B O   1 
+ATOM 9336  C CB  . ILE B 1 566 ? 75.148  165.522 151.288 1.000 173.83598 ? ? ? ? ? ? 469 ILE B CB  1 
+ATOM 9337  C CG1 . ILE B 1 566 ? 75.886  165.820 152.610 1.000 169.98889 ? ? ? ? ? ? 469 ILE B CG1 1 
+ATOM 9338  C CG2 . ILE B 1 566 ? 76.127  165.578 150.129 1.000 170.86477 ? ? ? ? ? ? 469 ILE B CG2 1 
+ATOM 9339  C CD1 . ILE B 1 566 ? 75.142  165.570 153.907 1.000 167.48360 ? ? ? ? ? ? 469 ILE B CD1 1 
+ATOM 9340  N N   . PRO B 1 567 ? 71.860  165.235 151.481 1.000 182.31653 ? ? ? ? ? ? 470 PRO B N   1 
+ATOM 9341  C CA  . PRO B 1 567 ? 70.787  164.792 152.373 1.000 179.76529 ? ? ? ? ? ? 470 PRO B CA  1 
+ATOM 9342  C C   . PRO B 1 567 ? 71.348  163.991 153.534 1.000 179.69053 ? ? ? ? ? ? 470 PRO B C   1 
+ATOM 9343  O O   . PRO B 1 567 ? 72.401  163.357 153.432 1.000 179.08096 ? ? ? ? ? ? 470 PRO B O   1 
+ATOM 9344  C CB  . PRO B 1 567 ? 69.904  163.923 151.469 1.000 178.91207 ? ? ? ? ? ? 470 PRO B CB  1 
+ATOM 9345  C CG  . PRO B 1 567 ? 70.255  164.337 150.072 1.000 177.79835 ? ? ? ? ? ? 470 PRO B CG  1 
+ATOM 9346  C CD  . PRO B 1 567 ? 71.703  164.703 150.118 1.000 179.70445 ? ? ? ? ? ? 470 PRO B CD  1 
+ATOM 9347  N N   . GLU B 1 568 ? 70.630  164.034 154.657 1.000 180.88848 ? ? ? ? ? ? 471 GLU B N   1 
+ATOM 9348  C CA  . GLU B 1 568 ? 71.061  163.279 155.828 1.000 180.70166 ? ? ? ? ? ? 471 GLU B CA  1 
+ATOM 9349  C C   . GLU B 1 568 ? 71.021  161.780 155.562 1.000 183.39344 ? ? ? ? ? ? 471 GLU B C   1 
+ATOM 9350  O O   . GLU B 1 568 ? 71.883  161.033 156.040 1.000 182.37584 ? ? ? ? ? ? 471 GLU B O   1 
+ATOM 9351  C CB  . GLU B 1 568 ? 70.192  163.635 157.033 1.000 179.81503 ? ? ? ? ? ? 471 GLU B CB  1 
+ATOM 9352  C CG  . GLU B 1 568 ? 70.700  163.078 158.354 1.000 182.20382 ? ? ? ? ? ? 471 GLU B CG  1 
+ATOM 9353  C CD  . GLU B 1 568 ? 72.168  163.378 158.593 1.000 185.06486 ? ? ? ? ? ? 471 GLU B CD  1 
+ATOM 9354  O OE1 . GLU B 1 568 ? 73.023  162.560 158.191 1.000 185.18263 ? ? ? ? ? ? 471 GLU B OE1 1 
+ATOM 9355  O OE2 . GLU B 1 568 ? 72.469  164.437 159.183 1.000 185.21494 ? ? ? ? ? ? 471 GLU B OE2 1 
+ATOM 9356  N N   . ASP B 1 569 ? 70.025  161.321 154.802 1.000 192.34103 ? ? ? ? ? ? 472 ASP B N   1 
+ATOM 9357  C CA  . ASP B 1 569 ? 69.932  159.901 154.481 1.000 190.92075 ? ? ? ? ? ? 472 ASP B CA  1 
+ATOM 9358  C C   . ASP B 1 569 ? 71.095  159.440 153.611 1.000 189.82709 ? ? ? ? ? ? 472 ASP B C   1 
+ATOM 9359  O O   . ASP B 1 569 ? 71.543  158.295 153.735 1.000 185.99461 ? ? ? ? ? ? 472 ASP B O   1 
+ATOM 9360  C CB  . ASP B 1 569 ? 68.602  159.604 153.788 1.000 190.03994 ? ? ? ? ? ? 472 ASP B CB  1 
+ATOM 9361  C CG  . ASP B 1 569 ? 68.291  160.588 152.678 1.000 192.06483 ? ? ? ? ? ? 472 ASP B CG  1 
+ATOM 9362  O OD1 . ASP B 1 569 ? 69.138  160.762 151.776 1.000 191.06124 ? ? ? ? ? ? 472 ASP B OD1 1 
+ATOM 9363  O OD2 . ASP B 1 569 ? 67.197  161.190 152.706 1.000 192.34967 ? ? ? ? ? ? 472 ASP B OD2 1 
+ATOM 9364  N N   . ILE B 1 570 ? 71.590  160.306 152.730 1.000 178.69781 ? ? ? ? ? ? 473 ILE B N   1 
+ATOM 9365  C CA  . ILE B 1 570 ? 72.691  159.948 151.840 1.000 176.04023 ? ? ? ? ? ? 473 ILE B CA  1 
+ATOM 9366  C C   . ILE B 1 570 ? 73.941  159.749 152.690 1.000 176.61621 ? ? ? ? ? ? 473 ILE B C   1 
+ATOM 9367  O O   . ILE B 1 570 ? 74.499  160.710 153.228 1.000 173.88859 ? ? ? ? ? ? 473 ILE B O   1 
+ATOM 9368  C CB  . ILE B 1 570 ? 72.913  161.013 150.762 1.000 173.94302 ? ? ? ? ? ? 473 ILE B CB  1 
+ATOM 9369  C CG1 . ILE B 1 570 ? 71.752  161.015 149.767 1.000 173.00672 ? ? ? ? ? ? 473 ILE B CG1 1 
+ATOM 9370  C CG2 . ILE B 1 570 ? 74.226  160.772 150.037 1.000 173.78375 ? ? ? ? ? ? 473 ILE B CG2 1 
+ATOM 9371  C CD1 . ILE B 1 570 ? 71.291  159.633 149.358 1.000 172.26719 ? ? ? ? ? ? 473 ILE B CD1 1 
+ATOM 9372  N N   . LYS B 1 571 ? 74.382  158.499 152.815 1.000 175.96153 ? ? ? ? ? ? 474 LYS B N   1 
+ATOM 9373  C CA  . LYS B 1 571 ? 75.529  158.166 153.645 1.000 175.18645 ? ? ? ? ? ? 474 LYS B CA  1 
+ATOM 9374  C C   . LYS B 1 571 ? 76.272  156.995 153.021 1.000 173.77826 ? ? ? ? ? ? 474 LYS B C   1 
+ATOM 9375  O O   . LYS B 1 571 ? 75.730  156.260 152.191 1.000 172.03698 ? ? ? ? ? ? 474 LYS B O   1 
+ATOM 9376  C CB  . LYS B 1 571 ? 75.109  157.825 155.080 1.000 172.21903 ? ? ? ? ? ? 474 LYS B CB  1 
+ATOM 9377  C CG  . LYS B 1 571 ? 74.723  159.027 155.926 1.000 172.82276 ? ? ? ? ? ? 474 LYS B CG  1 
+ATOM 9378  C CD  . LYS B 1 571 ? 74.299  158.606 157.322 1.000 172.70034 ? ? ? ? ? ? 474 LYS B CD  1 
+ATOM 9379  C CE  . LYS B 1 571 ? 75.475  158.060 158.111 1.000 173.77671 ? ? ? ? ? ? 474 LYS B CE  1 
+ATOM 9380  N NZ  . LYS B 1 571 ? 75.101  157.739 159.516 1.000 171.75723 ? ? ? ? ? ? 474 LYS B NZ  1 
+ATOM 9381  N N   . GLY B 1 572 ? 77.522  156.832 153.430 1.000 162.44174 ? ? ? ? ? ? 475 GLY B N   1 
+ATOM 9382  C CA  . GLY B 1 572 ? 78.311  155.705 152.959 1.000 160.78541 ? ? ? ? ? ? 475 GLY B CA  1 
+ATOM 9383  C C   . GLY B 1 572 ? 78.771  155.913 151.537 1.000 161.15351 ? ? ? ? ? ? 475 GLY B C   1 
+ATOM 9384  O O   . GLY B 1 572 ? 79.340  156.954 151.201 1.000 162.81279 ? ? ? ? ? ? 475 GLY B O   1 
+ATOM 9385  N N   . LYS B 1 573 ? 78.525  154.912 150.689 1.000 150.25514 ? ? ? ? ? ? 476 LYS B N   1 
+ATOM 9386  C CA  . LYS B 1 573 ? 78.972  154.985 149.302 1.000 152.00715 ? ? ? ? ? ? 476 LYS B CA  1 
+ATOM 9387  C C   . LYS B 1 573 ? 78.301  156.126 148.550 1.000 154.25723 ? ? ? ? ? ? 476 LYS B C   1 
+ATOM 9388  O O   . LYS B 1 573 ? 78.942  156.777 147.718 1.000 150.84695 ? ? ? ? ? ? 476 LYS B O   1 
+ATOM 9389  C CB  . LYS B 1 573 ? 78.706  153.658 148.596 1.000 150.18136 ? ? ? ? ? ? 476 LYS B CB  1 
+ATOM 9390  C CG  . LYS B 1 573 ? 79.788  153.257 147.612 1.000 152.86474 ? ? ? ? ? ? 476 LYS B CG  1 
+ATOM 9391  C CD  . LYS B 1 573 ? 79.476  151.919 146.966 1.000 151.78835 ? ? ? ? ? ? 476 LYS B CD  1 
+ATOM 9392  C CE  . LYS B 1 573 ? 80.042  151.846 145.559 1.000 151.87559 ? ? ? ? ? ? 476 LYS B CE  1 
+ATOM 9393  N NZ  . LYS B 1 573 ? 81.365  152.521 145.458 1.000 151.50286 ? ? ? ? ? ? 476 LYS B NZ  1 
+ATOM 9394  N N   . LYS B 1 574 ? 77.018  156.377 148.819 1.000 159.50169 ? ? ? ? ? ? 477 LYS B N   1 
+ATOM 9395  C CA  . LYS B 1 574 ? 76.327  157.476 148.152 1.000 157.39556 ? ? ? ? ? ? 477 LYS B CA  1 
+ATOM 9396  C C   . LYS B 1 574 ? 76.959  158.816 148.501 1.000 157.46829 ? ? ? ? ? ? 477 LYS B C   1 
+ATOM 9397  O O   . LYS B 1 574 ? 77.129  159.676 147.630 1.000 156.85492 ? ? ? ? ? ? 477 LYS B O   1 
+ATOM 9398  C CB  . LYS B 1 574 ? 74.846  157.466 148.525 1.000 155.80983 ? ? ? ? ? ? 477 LYS B CB  1 
+ATOM 9399  C CG  . LYS B 1 574 ? 74.149  156.154 148.224 1.000 158.26768 ? ? ? ? ? ? 477 LYS B CG  1 
+ATOM 9400  C CD  . LYS B 1 574 ? 74.196  155.842 146.739 1.000 159.19527 ? ? ? ? ? ? 477 LYS B CD  1 
+ATOM 9401  C CE  . LYS B 1 574 ? 73.753  154.417 146.461 1.000 159.68327 ? ? ? ? ? ? 477 LYS B CE  1 
+ATOM 9402  N NZ  . LYS B 1 574 ? 74.765  153.426 146.919 1.000 160.14735 ? ? ? ? ? ? 477 LYS B NZ  1 
+ATOM 9403  N N   . LYS B 1 575 ? 77.309  159.014 149.774 1.000 155.04928 ? ? ? ? ? ? 478 LYS B N   1 
+ATOM 9404  C CA  . LYS B 1 575 ? 77.985  160.245 150.166 1.000 155.50064 ? ? ? ? ? ? 478 LYS B CA  1 
+ATOM 9405  C C   . LYS B 1 575 ? 79.340  160.369 149.484 1.000 156.56240 ? ? ? ? ? ? 478 LYS B C   1 
+ATOM 9406  O O   . LYS B 1 575 ? 79.709  161.450 149.013 1.000 156.10209 ? ? ? ? ? ? 478 LYS B O   1 
+ATOM 9407  C CB  . LYS B 1 575 ? 78.147  160.295 151.684 1.000 153.82126 ? ? ? ? ? ? 478 LYS B CB  1 
+ATOM 9408  C CG  . LYS B 1 575 ? 78.892  161.521 152.178 1.000 154.26384 ? ? ? ? ? ? 478 LYS B CG  1 
+ATOM 9409  C CD  . LYS B 1 575 ? 78.911  161.584 153.694 1.000 156.68456 ? ? ? ? ? ? 478 LYS B CD  1 
+ATOM 9410  C CE  . LYS B 1 575 ? 79.676  162.802 154.182 1.000 156.42737 ? ? ? ? ? ? 478 LYS B CE  1 
+ATOM 9411  N NZ  . LYS B 1 575 ? 79.690  162.891 155.667 1.000 155.71024 ? ? ? ? ? ? 478 LYS B NZ  1 
+ATOM 9412  N N   . LYS B 1 576 ? 80.093  159.270 149.422 1.000 154.24039 ? ? ? ? ? ? 479 LYS B N   1 
+ATOM 9413  C CA  . LYS B 1 576 ? 81.409  159.310 148.794 1.000 153.22338 ? ? ? ? ? ? 479 LYS B CA  1 
+ATOM 9414  C C   . LYS B 1 576 ? 81.305  159.647 147.314 1.000 152.44396 ? ? ? ? ? ? 479 LYS B C   1 
+ATOM 9415  O O   . LYS B 1 576 ? 82.105  160.431 146.791 1.000 155.73627 ? ? ? ? ? ? 479 LYS B O   1 
+ATOM 9416  C CB  . LYS B 1 576 ? 82.123  157.974 148.991 1.000 151.70419 ? ? ? ? ? ? 479 LYS B CB  1 
+ATOM 9417  C CG  . LYS B 1 576 ? 83.459  157.878 148.281 1.000 152.46650 ? ? ? ? ? ? 479 LYS B CG  1 
+ATOM 9418  C CD  . LYS B 1 576 ? 84.452  157.064 149.089 1.000 151.98348 ? ? ? ? ? ? 479 LYS B CD  1 
+ATOM 9419  C CE  . LYS B 1 576 ? 84.573  155.652 148.544 1.000 154.70661 ? ? ? ? ? ? 479 LYS B CE  1 
+ATOM 9420  N NZ  . LYS B 1 576 ? 85.206  154.728 149.524 1.000 150.82577 ? ? ? ? ? ? 479 LYS B NZ  1 
+ATOM 9421  N N   . GLU B 1 577 ? 80.325  159.068 146.620 1.000 151.78329 ? ? ? ? ? ? 480 GLU B N   1 
+ATOM 9422  C CA  . GLU B 1 577 ? 80.172  159.360 145.200 1.000 153.97142 ? ? ? ? ? ? 480 GLU B CA  1 
+ATOM 9423  C C   . GLU B 1 577 ? 79.723  160.797 144.971 1.000 155.84095 ? ? ? ? ? ? 480 GLU B C   1 
+ATOM 9424  O O   . GLU B 1 577 ? 80.066  161.394 143.945 1.000 155.38933 ? ? ? ? ? ? 480 GLU B O   1 
+ATOM 9425  C CB  . GLU B 1 577 ? 79.193  158.374 144.560 1.000 155.51224 ? ? ? ? ? ? 480 GLU B CB  1 
+ATOM 9426  C CG  . GLU B 1 577 ? 77.751  158.845 144.511 1.000 160.40039 ? ? ? ? ? ? 480 GLU B CG  1 
+ATOM 9427  C CD  . GLU B 1 577 ? 76.762  157.701 144.581 1.000 163.81923 ? ? ? ? ? ? 480 GLU B CD  1 
+ATOM 9428  O OE1 . GLU B 1 577 ? 77.200  156.532 144.538 1.000 162.29117 ? ? ? ? ? ? 480 GLU B OE1 1 
+ATOM 9429  O OE2 . GLU B 1 577 ? 75.547  157.972 144.679 1.000 162.23252 ? ? ? ? ? ? 480 GLU B OE2 1 
+ATOM 9430  N N   . ARG B 1 578 ? 78.960  161.367 145.907 1.000 151.62871 ? ? ? ? ? ? 481 ARG B N   1 
+ATOM 9431  C CA  . ARG B 1 578 ? 78.569  162.766 145.781 1.000 152.26487 ? ? ? ? ? ? 481 ARG B CA  1 
+ATOM 9432  C C   . ARG B 1 578 ? 79.780  163.681 145.878 1.000 154.68579 ? ? ? ? ? ? 481 ARG B C   1 
+ATOM 9433  O O   . ARG B 1 578 ? 79.912  164.637 145.104 1.000 154.42222 ? ? ? ? ? ? 481 ARG B O   1 
+ATOM 9434  C CB  . ARG B 1 578 ? 77.543  163.123 146.853 1.000 154.03858 ? ? ? ? ? ? 481 ARG B CB  1 
+ATOM 9435  C CG  . ARG B 1 578 ? 77.133  164.581 146.843 1.000 157.36044 ? ? ? ? ? ? 481 ARG B CG  1 
+ATOM 9436  C CD  . ARG B 1 578 ? 76.120  164.853 145.748 1.000 159.14901 ? ? ? ? ? ? 481 ARG B CD  1 
+ATOM 9437  N NE  . ARG B 1 578 ? 75.040  163.875 145.760 1.000 157.83910 ? ? ? ? ? ? 481 ARG B NE  1 
+ATOM 9438  C CZ  . ARG B 1 578 ? 73.988  163.932 146.566 1.000 157.89031 ? ? ? ? ? ? 481 ARG B CZ  1 
+ATOM 9439  N NH1 . ARG B 1 578 ? 73.838  164.915 147.439 1.000 156.70883 ? ? ? ? ? ? 481 ARG B NH1 1 
+ATOM 9440  N NH2 . ARG B 1 578 ? 73.063  162.979 146.493 1.000 156.14465 ? ? ? ? ? ? 481 ARG B NH2 1 
+ATOM 9441  N N   . LEU B 1 579 ? 80.678  163.401 146.824 1.000 147.90671 ? ? ? ? ? ? 482 LEU B N   1 
+ATOM 9442  C CA  . LEU B 1 579 ? 81.901  164.187 146.943 1.000 146.52804 ? ? ? ? ? ? 482 LEU B CA  1 
+ATOM 9443  C C   . LEU B 1 579 ? 82.774  164.030 145.707 1.000 147.29072 ? ? ? ? ? ? 482 LEU B C   1 
+ATOM 9444  O O   . LEU B 1 579 ? 83.425  164.987 145.272 1.000 151.70202 ? ? ? ? ? ? 482 LEU B O   1 
+ATOM 9445  C CB  . LEU B 1 579 ? 82.666  163.772 148.197 1.000 142.02903 ? ? ? ? ? ? 482 LEU B CB  1 
+ATOM 9446  C CG  . LEU B 1 579 ? 82.036  164.193 149.522 1.000 144.53779 ? ? ? ? ? ? 482 LEU B CG  1 
+ATOM 9447  C CD1 . LEU B 1 579 ? 82.928  163.801 150.684 1.000 145.91182 ? ? ? ? ? ? 482 LEU B CD1 1 
+ATOM 9448  C CD2 . LEU B 1 579 ? 81.772  165.685 149.529 1.000 147.41103 ? ? ? ? ? ? 482 LEU B CD2 1 
+ATOM 9449  N N   . ASN B 1 580 ? 82.805  162.827 145.132 1.000 141.33936 ? ? ? ? ? ? 483 ASN B N   1 
+ATOM 9450  C CA  . ASN B 1 580 ? 83.594  162.605 143.926 1.000 141.05874 ? ? ? ? ? ? 483 ASN B CA  1 
+ATOM 9451  C C   . ASN B 1 580 ? 83.085  163.458 142.773 1.000 143.31436 ? ? ? ? ? ? 483 ASN B C   1 
+ATOM 9452  O O   . ASN B 1 580 ? 83.878  163.974 141.977 1.000 147.66103 ? ? ? ? ? ? 483 ASN B O   1 
+ATOM 9453  C CB  . ASN B 1 580 ? 83.572  161.125 143.552 1.000 145.56930 ? ? ? ? ? ? 483 ASN B CB  1 
+ATOM 9454  C CG  . ASN B 1 580 ? 84.387  160.275 144.500 1.000 146.52781 ? ? ? ? ? ? 483 ASN B CG  1 
+ATOM 9455  O OD1 . ASN B 1 580 ? 84.818  160.742 145.553 1.000 143.76467 ? ? ? ? ? ? 483 ASN B OD1 1 
+ATOM 9456  N ND2 . ASN B 1 580 ? 84.603  159.019 144.134 1.000 145.76365 ? ? ? ? ? ? 483 ASN B ND2 1 
+ATOM 9457  N N   . GLU B 1 581 ? 81.764  163.614 142.662 1.000 148.20633 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B N   1 
+ATOM 9458  C CA  . GLU B 1 581 ? 81.210  164.465 141.616 1.000 150.26562 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B CA  1 
+ATOM 9459  C C   . GLU B 1 581 ? 81.659  165.909 141.787 1.000 150.63705 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B C   1 
+ATOM 9460  O O   . GLU B 1 581 ? 82.013  166.577 140.810 1.000 153.47011 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B O   1 
+ATOM 9461  C CB  . GLU B 1 581 ? 79.686  164.376 141.615 1.000 151.39188 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B CB  1 
+ATOM 9462  C CG  . GLU B 1 581 ? 79.146  162.991 141.313 1.000 154.20074 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B CG  1 
+ATOM 9463  C CD  . GLU B 1 581 ? 79.945  162.274 140.244 1.000 159.70789 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B CD  1 
+ATOM 9464  O OE1 . GLU B 1 581 ? 80.050  162.805 139.118 1.000 157.62453 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B OE1 1 
+ATOM 9465  O OE2 . GLU B 1 581 ? 80.470  161.178 140.531 1.000 161.00274 ? ? ? ? ? ? 484 GLU B OE2 1 
+ATOM 9466  N N   . ARG B 1 582 ? 81.651  166.408 143.024 1.000 137.00966 ? ? ? ? ? ? 485 ARG B N   1 
+ATOM 9467  C CA  . ARG B 1 582 ? 82.128  167.764 143.269 1.000 137.01163 ? ? ? ? ? ? 485 ARG B CA  1 
+ATOM 9468  C C   . ARG B 1 582 ? 83.612  167.886 142.957 1.000 140.02424 ? ? ? ? ? ? 485 ARG B C   1 
+ATOM 9469  O O   . ARG B 1 582 ? 84.060  168.906 142.423 1.000 140.97755 ? ? ? ? ? ? 485 ARG B O   1 
+ATOM 9470  C CB  . ARG B 1 582 ? 81.850  168.168 144.713 1.000 135.72191 ? ? ? ? ? ? 485 ARG B CB  1 
+ATOM 9471  C CG  . ARG B 1 582 ? 81.906  169.663 144.949 1.000 139.03613 ? ? ? ? ? ? 485 ARG B CG  1 
+ATOM 9472  C CD  . ARG B 1 582 ? 80.803  170.375 144.189 1.000 138.78105 ? ? ? ? ? ? 485 ARG B CD  1 
+ATOM 9473  N NE  . ARG B 1 582 ? 80.095  171.325 145.037 1.000 143.91657 ? ? ? ? ? ? 485 ARG B NE  1 
+ATOM 9474  C CZ  . ARG B 1 582 ? 80.478  172.577 145.241 1.000 145.61544 ? ? ? ? ? ? 485 ARG B CZ  1 
+ATOM 9475  N NH1 . ARG B 1 582 ? 81.559  173.072 144.662 1.000 142.77213 ? ? ? ? ? ? 485 ARG B NH1 1 
+ATOM 9476  N NH2 . ARG B 1 582 ? 79.760  173.352 146.048 1.000 141.64067 ? ? ? ? ? ? 485 ARG B NH2 1 
+ATOM 9477  N N   . LYS B 1 583 ? 84.390  166.854 143.288 1.000 132.69790 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B N   1 
+ATOM 9478  C CA  . LYS B 1 583 ? 85.813  166.870 142.969 1.000 129.22120 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B CA  1 
+ATOM 9479  C C   . LYS B 1 583 ? 86.035  166.960 141.466 1.000 131.05410 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B C   1 
+ATOM 9480  O O   . LYS B 1 583 ? 86.925  167.682 141.005 1.000 134.69306 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B O   1 
+ATOM 9481  C CB  . LYS B 1 583 ? 86.492  165.627 143.539 1.000 128.47850 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B CB  1 
+ATOM 9482  C CG  . LYS B 1 583 ? 86.792  165.711 145.022 1.000 125.16662 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B CG  1 
+ATOM 9483  C CD  . LYS B 1 583 ? 87.451  164.442 145.521 1.000 127.15330 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B CD  1 
+ATOM 9484  C CE  . LYS B 1 583 ? 87.131  164.198 146.982 1.000 128.33972 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B CE  1 
+ATOM 9485  N NZ  . LYS B 1 583 ? 88.110  163.279 147.618 1.000 128.18837 ? ? ? ? ? ? 486 LYS B NZ  1 
+ATOM 9486  N N   . LYS B 1 584 ? 85.238  166.228 140.686 1.000 133.18761 ? ? ? ? ? ? 487 LYS B N   1 
+ATOM 9487  C CA  . LYS B 1 584 ? 85.315  166.353 139.235 1.000 130.75956 ? ? ? ? ? ? 487 LYS B CA  1 
+ATOM 9488  C C   . LYS B 1 584 ? 84.947  167.760 138.789 1.000 136.20145 ? ? ? ? ? ? 487 LYS B C   1 
+ATOM 9489  O O   . LYS B 1 584 ? 85.594  168.329 137.903 1.000 141.01186 ? ? ? ? ? ? 487 LYS B O   1 
+ATOM 9490  C CB  . LYS B 1 584 ? 84.401  165.329 138.569 1.000 133.86990 ? ? ? ? ? ? 487 LYS B CB  1 
+ATOM 9491  C CG  . LYS B 1 584 ? 84.759  163.886 138.857 1.000 134.95907 ? ? ? ? ? ? 487 LYS B CG  1 
+ATOM 9492  C CD  . LYS B 1 584 ? 84.183  162.968 137.796 1.000 133.84343 ? ? ? ? ? ? 487 LYS B CD  1 
+ATOM 9493  C CE  . LYS B 1 584 ? 84.352  161.510 138.175 1.000 133.69853 ? ? ? ? ? ? 487 LYS B CE  1 
+ATOM 9494  N NZ  . LYS B 1 584 ? 83.099  160.738 137.963 1.000 136.08753 ? ? ? ? ? ? 487 LYS B NZ  1 
+ATOM 9495  N N   . GLU B 1 585 ? 83.902  168.334 139.387 1.000 142.35829 ? ? ? ? ? ? 488 GLU B N   1 
+ATOM 9496  C CA  . GLU B 1 585 ? 83.499  169.689 139.032 1.000 142.46352 ? ? ? ? ? ? 488 GLU B CA  1 
+ATOM 9497  C C   . GLU B 1 585 ? 84.576  170.700 139.400 1.000 142.75858 ? ? ? ? ? ? 488 GLU B C   1 
+ATOM 9498  O O   . GLU B 1 585 ? 84.870  171.617 138.624 1.000 140.20993 ? ? ? ? ? ? 488 GLU B O   1 
+ATOM 9499  C CB  . GLU B 1 585 ? 82.177  170.034 139.714 1.000 143.76623 ? ? ? ? ? ? 488 GLU B CB  1 
+ATOM 9500  C CG  . GLU B 1 585 ? 81.463  171.227 139.108 1.000 148.56187 ? ? ? ? ? ? 488 GLU B CG  1 
+ATOM 9501  C CD  . GLU B 1 585 ? 81.771  172.518 139.836 1.000 154.23730 ? ? ? ? ? ? 488 GLU B CD  1 
+ATOM 9502  O OE1 . GLU B 1 585 ? 82.051  172.463 141.051 1.000 154.51550 ? ? ? ? ? ? 488 GLU B OE1 1 
+ATOM 9503  O OE2 . GLU B 1 585 ? 81.736  173.588 139.193 1.000 152.83503 ? ? ? ? ? ? 488 GLU B OE2 1 
+ATOM 9504  N N   . ILE B 1 586 ? 85.177  170.550 140.582 1.000 131.86339 ? ? ? ? ? ? 489 ILE B N   1 
+ATOM 9505  C CA  . ILE B 1 586 ? 86.251  171.450 140.993 1.000 132.68111 ? ? ? ? ? ? 489 ILE B CA  1 
+ATOM 9506  C C   . ILE B 1 586 ? 87.441  171.314 140.054 1.000 132.66866 ? ? ? ? ? ? 489 ILE B C   1 
+ATOM 9507  O O   . ILE B 1 586 ? 88.054  172.310 139.654 1.000 131.80130 ? ? ? ? ? ? 489 ILE B O   1 
+ATOM 9508  C CB  . ILE B 1 586 ? 86.644  171.181 142.458 1.000 129.91916 ? ? ? ? ? ? 489 ILE B CB  1 
+ATOM 9509  C CG1 . ILE B 1 586 ? 85.926  172.148 143.400 1.000 131.39972 ? ? ? ? ? ? 489 ILE B CG1 1 
+ATOM 9510  C CG2 . ILE B 1 586 ? 88.144  171.307 142.654 1.000 129.65868 ? ? ? ? ? ? 489 ILE B CG2 1 
+ATOM 9511  C CD1 . ILE B 1 586 ? 84.427  172.163 143.251 1.000 134.29253 ? ? ? ? ? ? 489 ILE B CD1 1 
+ATOM 9512  N N   . PHE B 1 587 ? 87.780  170.078 139.681 1.000 126.92797 ? ? ? ? ? ? 490 PHE B N   1 
+ATOM 9513  C CA  . PHE B 1 587 ? 88.907  169.852 138.784 1.000 123.86012 ? ? ? ? ? ? 490 PHE B CA  1 
+ATOM 9514  C C   . PHE B 1 587 ? 88.672  170.501 137.427 1.000 129.53025 ? ? ? ? ? ? 490 PHE B C   1 
+ATOM 9515  O O   . PHE B 1 587 ? 89.589  171.090 136.845 1.000 131.02281 ? ? ? ? ? ? 490 PHE B O   1 
+ATOM 9516  C CB  . PHE B 1 587 ? 89.149  168.353 138.626 1.000 126.20490 ? ? ? ? ? ? 490 PHE B CB  1 
+ATOM 9517  C CG  . PHE B 1 587 ? 90.498  168.011 138.077 1.000 129.52122 ? ? ? ? ? ? 490 PHE B CG  1 
+ATOM 9518  C CD1 . PHE B 1 587 ? 91.636  168.194 138.838 1.000 128.81406 ? ? ? ? ? ? 490 PHE B CD1 1 
+ATOM 9519  C CD2 . PHE B 1 587 ? 90.628  167.499 136.800 1.000 127.71680 ? ? ? ? ? ? 490 PHE B CD2 1 
+ATOM 9520  C CE1 . PHE B 1 587 ? 92.877  167.876 138.335 1.000 128.85595 ? ? ? ? ? ? 490 PHE B CE1 1 
+ATOM 9521  C CE2 . PHE B 1 587 ? 91.867  167.180 136.292 1.000 121.43232 ? ? ? ? ? ? 490 PHE B CE2 1 
+ATOM 9522  C CZ  . PHE B 1 587 ? 92.993  167.368 137.059 1.000 125.21707 ? ? ? ? ? ? 490 PHE B CZ  1 
+ATOM 9523  N N   . LYS B 1 588 ? 87.450  170.397 136.903 1.000 139.33371 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B N   1 
+ATOM 9524  C CA  . LYS B 1 588 ? 87.145  171.020 135.620 1.000 137.63553 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CA  1 
+ATOM 9525  C C   . LYS B 1 588 ? 87.130  172.539 135.729 1.000 140.69736 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B C   1 
+ATOM 9526  O O   . LYS B 1 588 ? 87.592  173.236 134.819 1.000 140.32295 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B O   1 
+ATOM 9527  C CB  . LYS B 1 588 ? 85.805  170.510 135.097 1.000 135.53647 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CB  1 
+ATOM 9528  C CG  . LYS B 1 588 ? 85.527  170.882 133.653 1.000 136.79370 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CG  1 
+ATOM 9529  C CD  . LYS B 1 588 ? 84.075  170.627 133.293 1.000 138.65111 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CD  1 
+ATOM 9530  C CE  . LYS B 1 588 ? 83.142  171.407 134.202 1.000 140.07991 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B CE  1 
+ATOM 9531  N NZ  . LYS B 1 588 ? 83.410  172.870 134.140 1.000 139.37051 ? ? ? ? ? ? 491 LYS B NZ  1 
+ATOM 9532  N N   . GLN B 1 589 ? 86.601  173.069 136.834 1.000 133.36817 ? ? ? ? ? ? 492 GLN B N   1 
+ATOM 9533  C CA  . GLN B 1 589 ? 86.489  174.516 136.984 1.000 131.84364 ? ? ? ? ? ? 492 GLN B CA  1 
+ATOM 9534  C C   . GLN B 1 589 ? 87.859  175.182 137.008 1.000 134.65258 ? ? ? ? ? ? 492 GLN B C   1 
+ATOM 9535  O O   . GLN B 1 589 ? 88.050  176.243 136.404 1.000 133.61230 ? ? ? ? ? ? 492 GLN B O   1 
+ATOM 9536  C CB  . GLN B 1 589 ? 85.706  174.849 138.252 1.000 131.04542 ? ? ? ? ? ? 492 GLN B CB  1 
+ATOM 9537  C CG  . GLN B 1 589 ? 86.120  176.146 138.916 1.000 135.51070 ? ? ? ? ? ? 492 GLN B CG  1 
+ATOM 9538  C CD  . GLN B 1 589 ? 85.298  176.451 140.148 1.000 140.16695 ? ? ? ? ? ? 492 GLN B CD  1 
+ATOM 9539  O OE1 . GLN B 1 589 ? 84.509  175.624 140.602 1.000 138.84514 ? ? ? ? ? ? 492 GLN B OE1 1 
+ATOM 9540  N NE2 . GLN B 1 589 ? 85.480  177.644 140.699 1.000 138.76402 ? ? ? ? ? ? 492 GLN B NE2 1 
+ATOM 9541  N N   . TYR B 1 590 ? 88.825  174.573 137.689 1.000 135.57089 ? ? ? ? ? ? 493 TYR B N   1 
+ATOM 9542  C CA  . TYR B 1 590 ? 90.171  175.125 137.820 1.000 135.11896 ? ? ? ? ? ? 493 TYR B CA  1 
+ATOM 9543  C C   . TYR B 1 590 ? 91.136  174.495 136.829 1.000 138.42987 ? ? ? ? ? ? 493 TYR B C   1 
+ATOM 9544  O O   . TYR B 1 590 ? 92.303  174.256 137.148 1.000 143.04806 ? ? ? ? ? ? 493 TYR B O   1 
+ATOM 9545  C CB  . TYR B 1 590 ? 90.675  174.954 139.247 1.000 133.68303 ? ? ? ? ? ? 493 TYR B CB  1 
+ATOM 9546  C CG  . TYR B 1 590 ? 89.872  175.734 140.256 1.000 134.08877 ? ? ? ? ? ? 493 TYR B CG  1 
+ATOM 9547  C CD1 . TYR B 1 590 ? 90.103  177.085 140.459 1.000 133.60502 ? ? ? ? ? ? 493 TYR B CD1 1 
+ATOM 9548  C CD2 . TYR B 1 590 ? 88.876  175.122 140.999 1.000 135.55786 ? ? ? ? ? ? 493 TYR B CD2 1 
+ATOM 9549  C CE1 . TYR B 1 590 ? 89.368  177.802 141.377 1.000 135.20971 ? ? ? ? ? ? 493 TYR B CE1 1 
+ATOM 9550  C CE2 . TYR B 1 590 ? 88.137  175.830 141.920 1.000 136.23403 ? ? ? ? ? ? 493 TYR B CE2 1 
+ATOM 9551  C CZ  . TYR B 1 590 ? 88.386  177.169 142.104 1.000 136.03161 ? ? ? ? ? ? 493 TYR B CZ  1 
+ATOM 9552  O OH  . TYR B 1 590 ? 87.650  177.879 143.023 1.000 137.44233 ? ? ? ? ? ? 493 TYR B OH  1 
+ATOM 9553  N N   . LYS B 1 591 ? 90.655  174.209 135.617 1.000 136.62465 ? ? ? ? ? ? 494 LYS B N   1 
+ATOM 9554  C CA  . LYS B 1 591 ? 91.492  173.574 134.605 1.000 134.93981 ? ? ? ? ? ? 494 LYS B CA  1 
+ATOM 9555  C C   . LYS B 1 591 ? 92.740  174.398 134.314 1.000 134.73296 ? ? ? ? ? ? 494 LYS B C   1 
+ATOM 9556  O O   . LYS B 1 591 ? 93.818  173.842 134.080 1.000 133.42683 ? ? ? ? ? ? 494 LYS B O   1 
+ATOM 9557  C CB  . LYS B 1 591 ? 90.682  173.360 133.328 1.000 137.21621 ? ? ? ? ? ? 494 LYS B CB  1 
+ATOM 9558  C CG  . LYS B 1 591 ? 91.485  172.833 132.155 1.000 140.74176 ? ? ? ? ? ? 494 LYS B CG  1 
+ATOM 9559  C CD  . LYS B 1 591 ? 90.588  172.552 130.963 1.000 140.50039 ? ? ? ? ? ? 494 LYS B CD  1 
+ATOM 9560  C CE  . LYS B 1 591 ? 89.833  173.800 130.539 1.000 142.25771 ? ? ? ? ? ? 494 LYS B CE  1 
+ATOM 9561  N NZ  . LYS B 1 591 ? 90.754  174.878 130.085 1.000 141.29786 ? ? ? ? ? ? 494 LYS B NZ  1 
+ATOM 9562  N N   . ASN B 1 592 ? 92.613  175.726 134.321 1.000 141.13797 ? ? ? ? ? ? 495 ASN B N   1 
+ATOM 9563  C CA  . ASN B 1 592 ? 93.767  176.575 134.046 1.000 145.15805 ? ? ? ? ? ? 495 ASN B CA  1 
+ATOM 9564  C C   . ASN B 1 592 ? 94.847  176.402 135.104 1.000 143.77672 ? ? ? ? ? ? 495 ASN B C   1 
+ATOM 9565  O O   . ASN B 1 592 ? 96.036  176.317 134.779 1.000 141.99528 ? ? ? ? ? ? 495 ASN B O   1 
+ATOM 9566  C CB  . ASN B 1 592 ? 93.331  178.036 133.957 1.000 146.41204 ? ? ? ? ? ? 495 ASN B CB  1 
+ATOM 9567  C CG  . ASN B 1 592 ? 92.689  178.367 132.630 1.000 148.78533 ? ? ? ? ? ? 495 ASN B CG  1 
+ATOM 9568  O OD1 . ASN B 1 592 ? 93.244  178.079 131.570 1.000 147.38110 ? ? ? ? ? ? 495 ASN B OD1 1 
+ATOM 9569  N ND2 . ASN B 1 592 ? 91.510  178.974 132.679 1.000 145.15724 ? ? ? ? ? ? 495 ASN B ND2 1 
+ATOM 9570  N N   . GLU B 1 593 ? 94.453  176.349 136.378 1.000 137.63875 ? ? ? ? ? ? 496 GLU B N   1 
+ATOM 9571  C CA  . GLU B 1 593 ? 95.428  176.143 137.443 1.000 132.12161 ? ? ? ? ? ? 496 GLU B CA  1 
+ATOM 9572  C C   . GLU B 1 593 ? 96.097  174.782 137.320 1.000 133.30173 ? ? ? ? ? ? 496 GLU B C   1 
+ATOM 9573  O O   . GLU B 1 593 ? 97.309  174.657 137.526 1.000 139.98328 ? ? ? ? ? ? 496 GLU B O   1 
+ATOM 9574  C CB  . GLU B 1 593 ? 94.753  176.289 138.805 1.000 133.51765 ? ? ? ? ? ? 496 GLU B CB  1 
+ATOM 9575  C CG  . GLU B 1 593 ? 94.618  177.726 139.274 1.000 136.98477 ? ? ? ? ? ? 496 GLU B CG  1 
+ATOM 9576  C CD  . GLU B 1 593 ? 93.502  178.470 138.572 1.000 141.13019 ? ? ? ? ? ? 496 GLU B CD  1 
+ATOM 9577  O OE1 . GLU B 1 593 ? 92.763  177.842 137.786 1.000 141.19667 ? ? ? ? ? ? 496 GLU B OE1 1 
+ATOM 9578  O OE2 . GLU B 1 593 ? 93.363  179.688 138.806 1.000 143.01773 ? ? ? ? ? ? 496 GLU B OE2 1 
+ATOM 9579  N N   . VAL B 1 594 ? 95.322  173.750 136.985 1.000 123.67618 ? ? ? ? ? ? 497 VAL B N   1 
+ATOM 9580  C CA  . VAL B 1 594 ? 95.891  172.419 136.805 1.000 123.87401 ? ? ? ? ? ? 497 VAL B CA  1 
+ATOM 9581  C C   . VAL B 1 594 ? 96.909  172.424 135.673 1.000 124.37451 ? ? ? ? ? ? 497 VAL B C   1 
+ATOM 9582  O O   . VAL B 1 594 ? 97.942  171.749 135.745 1.000 125.05297 ? ? ? ? ? ? 497 VAL B O   1 
+ATOM 9583  C CB  . VAL B 1 594 ? 94.770  171.394 136.561 1.000 121.69951 ? ? ? ? ? ? 497 VAL B CB  1 
+ATOM 9584  C CG1 . VAL B 1 594 ? 95.352  170.030 136.255 1.000 123.67650 ? ? ? ? ? ? 497 VAL B CG1 1 
+ATOM 9585  C CG2 . VAL B 1 594 ? 93.856  171.325 137.768 1.000 120.41854 ? ? ? ? ? ? 497 VAL B CG2 1 
+ATOM 9586  N N   . GLY B 1 595 ? 96.639  173.185 134.613 1.000 127.42473 ? ? ? ? ? ? 498 GLY B N   1 
+ATOM 9587  C CA  . GLY B 1 595 ? 97.620  173.322 133.550 1.000 125.65682 ? ? ? ? ? ? 498 GLY B CA  1 
+ATOM 9588  C C   . GLY B 1 595 ? 98.907  173.961 134.032 1.000 127.90814 ? ? ? ? ? ? 498 GLY B C   1 
+ATOM 9589  O O   . GLY B 1 595 ? 99.999  173.584 133.602 1.000 129.02221 ? ? ? ? ? ? 498 GLY B O   1 
+ATOM 9590  N N   . GLU B 1 596 ? 98.795  174.943 134.929 1.000 135.65559 ? ? ? ? ? ? 499 GLU B N   1 
+ATOM 9591  C CA  . GLU B 1 596 ? 99.985  175.543 135.520 1.000 134.88197 ? ? ? ? ? ? 499 GLU B CA  1 
+ATOM 9592  C C   . GLU B 1 596 ? 100.761 174.523 136.339 1.000 138.25985 ? ? ? ? ? ? 499 GLU B C   1 
+ATOM 9593  O O   . GLU B 1 596 ? 101.997 174.516 136.329 1.000 142.47939 ? ? ? ? ? ? 499 GLU B O   1 
+ATOM 9594  C CB  . GLU B 1 596 ? 99.597  176.736 136.389 1.000 133.55997 ? ? ? ? ? ? 499 GLU B CB  1 
+ATOM 9595  C CG  . GLU B 1 596 ? 98.802  177.801 135.667 1.000 136.88508 ? ? ? ? ? ? 499 GLU B CG  1 
+ATOM 9596  C CD  . GLU B 1 596 ? 98.900  179.150 136.344 1.000 144.72026 ? ? ? ? ? ? 499 GLU B CD  1 
+ATOM 9597  O OE1 . GLU B 1 596 ? 100.033 179.629 136.553 1.000 145.34856 ? ? ? ? ? ? 499 GLU B OE1 1 
+ATOM 9598  O OE2 . GLU B 1 596 ? 97.844  179.731 136.673 1.000 146.27159 ? ? ? ? ? ? 499 GLU B OE2 1 
+ATOM 9599  N N   . PHE B 1 597 ? 100.049 173.656 137.062 1.000 116.68290 ? ? ? ? ? ? 500 PHE B N   1 
+ATOM 9600  C CA  . PHE B 1 597 ? 100.713 172.652 137.885 1.000 108.35283 ? ? ? ? ? ? 500 PHE B CA  1 
+ATOM 9601  C C   . PHE B 1 597 ? 101.562 171.719 137.037 1.000 114.28834 ? ? ? ? ? ? 500 PHE B C   1 
+ATOM 9602  O O   . PHE B 1 597 ? 102.687 171.375 137.416 1.000 121.97105 ? ? ? ? ? ? 500 PHE B O   1 
+ATOM 9603  C CB  . PHE B 1 597 ? 99.680  171.853 138.674 1.000 109.91170 ? ? ? ? ? ? 500 PHE B CB  1 
+ATOM 9604  C CG  . PHE B 1 597 ? 98.868  172.677 139.624 1.000 112.33553 ? ? ? ? ? ? 500 PHE B CG  1 
+ATOM 9605  C CD1 . PHE B 1 597 ? 99.328  173.898 140.074 1.000 112.74169 ? ? ? ? ? ? 500 PHE B CD1 1 
+ATOM 9606  C CD2 . PHE B 1 597 ? 97.642  172.226 140.069 1.000 116.23899 ? ? ? ? ? ? 500 PHE B CD2 1 
+ATOM 9607  C CE1 . PHE B 1 597 ? 98.579  174.653 140.946 1.000 118.96834 ? ? ? ? ? ? 500 PHE B CE1 1 
+ATOM 9608  C CE2 . PHE B 1 597 ? 96.890  172.976 140.940 1.000 116.93020 ? ? ? ? ? ? 500 PHE B CE2 1 
+ATOM 9609  C CZ  . PHE B 1 597 ? 97.358  174.191 141.379 1.000 117.88052 ? ? ? ? ? ? 500 PHE B CZ  1 
+ATOM 9610  N N   . LEU B 1 598 ? 101.040 171.297 135.884 1.000 115.79658 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B N   1 
+ATOM 9611  C CA  . LEU B 1 598 ? 101.786 170.387 135.024 1.000 115.39089 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CA  1 
+ATOM 9612  C C   . LEU B 1 598 ? 103.100 171.000 134.567 1.000 115.71595 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B C   1 
+ATOM 9613  O O   . LEU B 1 598 ? 104.098 170.289 134.417 1.000 117.66141 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B O   1 
+ATOM 9614  C CB  . LEU B 1 598 ? 100.938 169.993 133.818 1.000 117.35282 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CB  1 
+ATOM 9615  C CG  . LEU B 1 598 ? 99.764  169.065 134.120 1.000 121.66363 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CG  1 
+ATOM 9616  C CD1 . LEU B 1 598 ? 98.933  168.834 132.873 1.000 120.68563 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CD1 1 
+ATOM 9617  C CD2 . LEU B 1 598 ? 100.264 167.753 134.682 1.000 119.56672 ? ? ? ? ? ? 501 LEU B CD2 1 
+ATOM 9618  N N   . GLY B 1 599 ? 103.119 172.312 134.335 1.000 119.83939 ? ? ? ? ? ? 502 GLY B N   1 
+ATOM 9619  C CA  . GLY B 1 599 ? 104.369 172.969 133.997 1.000 123.00536 ? ? ? ? ? ? 502 GLY B CA  1 
+ATOM 9620  C C   . GLY B 1 599 ? 105.367 172.930 135.137 1.000 120.37080 ? ? ? ? ? ? 502 GLY B C   1 
+ATOM 9621  O O   . GLY B 1 599 ? 106.571 172.783 134.917 1.000 120.27883 ? ? ? ? ? ? 502 GLY B O   1 
+ATOM 9622  N N   . GLU B 1 600 ? 104.880 173.054 136.369 1.000 118.60773 ? ? ? ? ? ? 503 GLU B N   1 
+ATOM 9623  C CA  . GLU B 1 600 ? 105.721 173.021 137.555 1.000 118.28515 ? ? ? ? ? ? 503 GLU B CA  1 
+ATOM 9624  C C   . GLU B 1 600 ? 105.931 171.610 138.084 1.000 122.01588 ? ? ? ? ? ? 503 GLU B C   1 
+ATOM 9625  O O   . GLU B 1 600 ? 106.313 171.447 139.248 1.000 127.85286 ? ? ? ? ? ? 503 GLU B O   1 
+ATOM 9626  C CB  . GLU B 1 600 ? 105.122 173.905 138.648 1.000 122.24976 ? ? ? ? ? ? 503 GLU B CB  1 
+ATOM 9627  C CG  . GLU B 1 600 ? 105.463 175.373 138.507 1.000 126.12528 ? ? ? ? ? ? 503 GLU B CG  1 
+ATOM 9628  C CD  . GLU B 1 600 ? 106.875 175.596 138.010 1.000 136.62446 ? ? ? ? ? ? 503 GLU B CD  1 
+ATOM 9629  O OE1 . GLU B 1 600 ? 107.817 175.479 138.821 1.000 138.19076 ? ? ? ? ? ? 503 GLU B OE1 1 
+ATOM 9630  O OE2 . GLU B 1 600 ? 107.046 175.895 136.809 1.000 137.49593 ? ? ? ? ? ? 503 GLU B OE2 1 
+ATOM 9631  N N   . ARG B 1 601 ? 105.687 170.594 137.257 1.000 112.38159 ? ? ? ? ? ? 504 ARG B N   1 
+ATOM 9632  C CA  . ARG B 1 601 ? 105.876 169.195 137.639 1.000 109.16921 ? ? ? ? ? ? 504 ARG B CA  1 
+ATOM 9633  C C   . ARG B 1 601 ? 105.028 168.826 138.852 1.000 111.93411 ? ? ? ? ? ? 504 ARG B C   1 
+ATOM 9634  O O   . ARG B 1 601 ? 105.457 168.073 139.727 1.000 117.18862 ? ? ? ? ? ? 504 ARG B O   1 
+ATOM 9635  C CB  . ARG B 1 601 ? 107.351 168.892 137.893 1.000 106.82065 ? ? ? ? ? ? 504 ARG B CB  1 
+ATOM 9636  C CG  . ARG B 1 601 ? 108.079 168.357 136.684 1.000 105.38911 ? ? ? ? ? ? 504 ARG B CG  1 
+ATOM 9637  C CD  . ARG B 1 601 ? 109.450 167.850 137.060 1.000 115.85975 ? ? ? ? ? ? 504 ARG B CD  1 
+ATOM 9638  N NE  . ARG B 1 601 ? 110.453 168.215 136.069 1.000 114.87060 ? ? ? ? ? ? 504 ARG B NE  1 
+ATOM 9639  C CZ  . ARG B 1 601 ? 111.177 169.323 136.114 1.000 117.45189 ? ? ? ? ? ? 504 ARG B CZ  1 
+ATOM 9640  N NH1 . ARG B 1 601 ? 111.035 170.201 137.092 1.000 114.76667 ? ? ? ? ? ? 504 ARG B NH1 1 
+ATOM 9641  N NH2 . ARG B 1 601 ? 112.068 169.555 135.155 1.000 114.59876 ? ? ? ? ? ? 504 ARG B NH2 1 
+ATOM 9642  N N   . ILE B 1 602 ? 103.812 169.358 138.905 1.000 101.69919 ? ? ? ? ? ? 505 ILE B N   1 
+ATOM 9643  C CA  . ILE B 1 602 ? 102.844 169.025 139.942 1.000 90.17799  ? ? ? ? ? ? 505 ILE B CA  1 
+ATOM 9644  C C   . ILE B 1 602 ? 101.688 168.306 139.269 1.000 99.41176  ? ? ? ? ? ? 505 ILE B C   1 
+ATOM 9645  O O   . ILE B 1 602 ? 101.010 168.881 138.410 1.000 114.32688 ? ? ? ? ? ? 505 ILE B O   1 
+ATOM 9646  C CB  . ILE B 1 602 ? 102.351 170.270 140.690 1.000 96.04738  ? ? ? ? ? ? 505 ILE B CB  1 
+ATOM 9647  C CG1 . ILE B 1 602 ? 103.506 170.936 141.432 1.000 97.23988  ? ? ? ? ? ? 505 ILE B CG1 1 
+ATOM 9648  C CG2 . ILE B 1 602 ? 101.245 169.902 141.655 1.000 101.02516 ? ? ? ? ? ? 505 ILE B CG2 1 
+ATOM 9649  C CD1 . ILE B 1 602 ? 103.291 172.403 141.684 1.000 98.04400  ? ? ? ? ? ? 505 ILE B CD1 1 
+ATOM 9650  N N   . TYR B 1 603 ? 101.460 167.059 139.657 1.000 96.27747  ? ? ? ? ? ? 506 TYR B N   1 
+ATOM 9651  C CA  . TYR B 1 603 ? 100.450 166.213 139.034 1.000 96.48059  ? ? ? ? ? ? 506 TYR B CA  1 
+ATOM 9652  C C   . TYR B 1 603 ? 99.322  165.999 140.031 1.000 105.49122 ? ? ? ? ? ? 506 TYR B C   1 
+ATOM 9653  O O   . TYR B 1 603 ? 99.462  165.220 140.977 1.000 111.47301 ? ? ? ? ? ? 506 TYR B O   1 
+ATOM 9654  C CB  . TYR B 1 603 ? 101.057 164.889 138.585 1.000 99.52657  ? ? ? ? ? ? 506 TYR B CB  1 
+ATOM 9655  C CG  . TYR B 1 603 ? 102.134 165.060 137.545 1.000 101.79845 ? ? ? ? ? ? 506 TYR B CG  1 
+ATOM 9656  C CD1 . TYR B 1 603 ? 103.446 165.304 137.912 1.000 105.31418 ? ? ? ? ? ? 506 TYR B CD1 1 
+ATOM 9657  C CD2 . TYR B 1 603 ? 101.837 164.988 136.196 1.000 104.32429 ? ? ? ? ? ? 506 TYR B CD2 1 
+ATOM 9658  C CE1 . TYR B 1 603 ? 104.430 165.468 136.967 1.000 109.32918 ? ? ? ? ? ? 506 TYR B CE1 1 
+ATOM 9659  C CE2 . TYR B 1 603 ? 102.815 165.151 135.243 1.000 106.74246 ? ? ? ? ? ? 506 TYR B CE2 1 
+ATOM 9660  C CZ  . TYR B 1 603 ? 104.110 165.391 135.634 1.000 109.47088 ? ? ? ? ? ? 506 TYR B CZ  1 
+ATOM 9661  O OH  . TYR B 1 603 ? 105.091 165.552 134.686 1.000 112.39777 ? ? ? ? ? ? 506 TYR B OH  1 
+ATOM 9662  N N   . LEU B 1 604 ? 98.208  166.685 139.812 1.000 107.94536 ? ? ? ? ? ? 507 LEU B N   1 
+ATOM 9663  C CA  . LEU B 1 604 ? 97.058  166.620 140.701 1.000 105.05508 ? ? ? ? ? ? 507 LEU B CA  1 
+ATOM 9664  C C   . LEU B 1 604 ? 96.042  165.645 140.125 1.000 109.07553 ? ? ? ? ? ? 507 LEU B C   1 
+ATOM 9665  O O   . LEU B 1 604 ? 95.595  165.808 138.986 1.000 115.72447 ? ? ? ? ? ? 507 LEU B O   1 
+ATOM 9666  C CB  . LEU B 1 604 ? 96.436  168.002 140.883 1.000 102.52139 ? ? ? ? ? ? 507 LEU B CB  1 
+ATOM 9667  C CG  . LEU B 1 604 ? 95.233  168.083 141.819 1.000 104.06846 ? ? ? ? ? ? 507 LEU B CG  1 
+ATOM 9668  C CD1 . LEU B 1 604 ? 95.679  167.985 143.260 1.000 106.63349 ? ? ? ? ? ? 507 LEU B CD1 1 
+ATOM 9669  C CD2 . LEU B 1 604 ? 94.471  169.369 141.584 1.000 110.55860 ? ? ? ? ? ? 507 LEU B CD2 1 
+ATOM 9670  N N   . SER B 1 605 ? 95.688  164.632 140.907 1.000 113.15172 ? ? ? ? ? ? 508 SER B N   1 
+ATOM 9671  C CA  . SER B 1 605 ? 94.686  163.672 140.479 1.000 114.15608 ? ? ? ? ? ? 508 SER B CA  1 
+ATOM 9672  C C   . SER B 1 605 ? 93.305  164.312 140.470 1.000 119.53406 ? ? ? ? ? ? 508 SER B C   1 
+ATOM 9673  O O   . SER B 1 605 ? 92.994  165.185 141.283 1.000 125.36411 ? ? ? ? ? ? 508 SER B O   1 
+ATOM 9674  C CB  . SER B 1 605 ? 94.689  162.453 141.396 1.000 120.09946 ? ? ? ? ? ? 508 SER B CB  1 
+ATOM 9675  O OG  . SER B 1 605 ? 95.869  161.692 141.215 1.000 127.50291 ? ? ? ? ? ? 508 SER B OG  1 
+ATOM 9676  N N   . GLU B 1 606 ? 92.471  163.871 139.527 1.000 126.99385 ? ? ? ? ? ? 509 GLU B N   1 
+ATOM 9677  C CA  . GLU B 1 606 ? 91.111  164.392 139.453 1.000 130.16752 ? ? ? ? ? ? 509 GLU B CA  1 
+ATOM 9678  C C   . GLU B 1 606 ? 90.319  164.039 140.704 1.000 131.51507 ? ? ? ? ? ? 509 GLU B C   1 
+ATOM 9679  O O   . GLU B 1 606 ? 89.598  164.882 141.249 1.000 133.70362 ? ? ? ? ? ? 509 GLU B O   1 
+ATOM 9680  C CB  . GLU B 1 606 ? 90.412  163.857 138.205 1.000 130.73674 ? ? ? ? ? ? 509 GLU B CB  1 
+ATOM 9681  C CG  . GLU B 1 606 ? 88.918  164.119 138.178 1.000 133.01353 ? ? ? ? ? ? 509 GLU B CG  1 
+ATOM 9682  C CD  . GLU B 1 606 ? 88.271  163.651 136.894 1.000 139.15720 ? ? ? ? ? ? 509 GLU B CD  1 
+ATOM 9683  O OE1 . GLU B 1 606 ? 88.919  162.891 136.145 1.000 140.61551 ? ? ? ? ? ? 509 GLU B OE1 1 
+ATOM 9684  O OE2 . GLU B 1 606 ? 87.115  164.042 136.631 1.000 140.49858 ? ? ? ? ? ? 509 GLU B OE2 1 
+ATOM 9685  N N   . ILE B 1 607 ? 90.443  162.802 141.179 1.000 120.48910 ? ? ? ? ? ? 510 ILE B N   1 
+ATOM 9686  C CA  . ILE B 1 607 ? 89.768  162.387 142.401 1.000 120.59323 ? ? ? ? ? ? 510 ILE B CA  1 
+ATOM 9687  C C   . ILE B 1 607 ? 90.799  161.904 143.409 1.000 121.68500 ? ? ? ? ? ? 510 ILE B C   1 
+ATOM 9688  O O   . ILE B 1 607 ? 90.952  162.492 144.485 1.000 126.42345 ? ? ? ? ? ? 510 ILE B O   1 
+ATOM 9689  C CB  . ILE B 1 607 ? 88.724  161.293 142.124 1.000 119.01176 ? ? ? ? ? ? 510 ILE B CB  1 
+ATOM 9690  C CG1 . ILE B 1 607 ? 87.633  161.825 141.198 1.000 120.27744 ? ? ? ? ? ? 510 ILE B CG1 1 
+ATOM 9691  C CG2 . ILE B 1 607 ? 88.122  160.801 143.425 1.000 119.79889 ? ? ? ? ? ? 510 ILE B CG2 1 
+ATOM 9692  C CD1 . ILE B 1 607 ? 86.426  160.929 141.112 1.000 124.09383 ? ? ? ? ? ? 510 ILE B CD1 1 
+ATOM 9693  N N   . ASP B 1 608 ? 91.515  160.840 143.067 1.000 129.37306 ? ? ? ? ? ? 511 ASP B N   1 
+ATOM 9694  C CA  . ASP B 1 608 ? 92.540  160.277 143.939 1.000 130.18713 ? ? ? ? ? ? 511 ASP B CA  1 
+ATOM 9695  C C   . ASP B 1 608 ? 93.372  159.299 143.121 1.000 131.42429 ? ? ? ? ? ? 511 ASP B C   1 
+ATOM 9696  O O   . ASP B 1 608 ? 93.116  159.076 141.934 1.000 135.52656 ? ? ? ? ? ? 511 ASP B O   1 
+ATOM 9697  C CB  . ASP B 1 608 ? 91.929  159.606 145.168 1.000 129.83941 ? ? ? ? ? ? 511 ASP B CB  1 
+ATOM 9698  C CG  . ASP B 1 608 ? 91.050  158.435 144.811 1.000 138.84968 ? ? ? ? ? ? 511 ASP B CG  1 
+ATOM 9699  O OD1 . ASP B 1 608 ? 90.535  158.403 143.675 1.000 145.24286 ? ? ? ? ? ? 511 ASP B OD1 1 
+ATOM 9700  O OD2 . ASP B 1 608 ? 90.869  157.546 145.668 1.000 138.46054 ? ? ? ? ? ? 511 ASP B OD2 1 
+ATOM 9701  N N   . LEU B 1 609 ? 94.381  158.718 143.771 1.000 120.66649 ? ? ? ? ? ? 512 LEU B N   1 
+ATOM 9702  C CA  . LEU B 1 609 ? 95.272  157.789 143.085 1.000 123.06158 ? ? ? ? ? ? 512 LEU B CA  1 
+ATOM 9703  C C   . LEU B 1 609 ? 94.534  156.534 142.643 1.000 125.46999 ? ? ? ? ? ? 512 LEU B C   1 
+ATOM 9704  O O   . LEU B 1 609 ? 94.789  156.009 141.553 1.000 132.33556 ? ? ? ? ? ? 512 LEU B O   1 
+ATOM 9705  C CB  . LEU B 1 609 ? 96.446  157.426 143.991 1.000 124.31685 ? ? ? ? ? ? 512 LEU B CB  1 
+ATOM 9706  C CG  . LEU B 1 609 ? 97.306  156.250 143.533 1.000 125.24464 ? ? ? ? ? ? 512 LEU B CG  1 
+ATOM 9707  C CD1 . LEU B 1 609 ? 98.396  156.729 142.595 1.000 125.07776 ? ? ? ? ? ? 512 LEU B CD1 1 
+ATOM 9708  C CD2 . LEU B 1 609 ? 97.900  155.517 144.721 1.000 124.74977 ? ? ? ? ? ? 512 LEU B CD2 1 
+ATOM 9709  N N   . GLU B 1 610 ? 93.619  156.036 143.476 1.000 126.71206 ? ? ? ? ? ? 513 GLU B N   1 
+ATOM 9710  C CA  . GLU B 1 610 ? 92.913  154.802 143.150 1.000 122.95549 ? ? ? ? ? ? 513 GLU B CA  1 
+ATOM 9711  C C   . GLU B 1 610 ? 92.103  154.946 141.870 1.000 131.89006 ? ? ? ? ? ? 513 GLU B C   1 
+ATOM 9712  O O   . GLU B 1 610 ? 92.102  154.046 141.024 1.000 140.32214 ? ? ? ? ? ? 513 GLU B O   1 
+ATOM 9713  C CB  . GLU B 1 610 ? 92.008  154.400 144.312 1.000 125.13809 ? ? ? ? ? ? 513 GLU B CB  1 
+ATOM 9714  C CG  . GLU B 1 610 ? 92.749  153.804 145.493 1.000 135.30885 ? ? ? ? ? ? 513 GLU B CG  1 
+ATOM 9715  C CD  . GLU B 1 610 ? 93.385  154.854 146.381 1.000 143.39200 ? ? ? ? ? ? 513 GLU B CD  1 
+ATOM 9716  O OE1 . GLU B 1 610 ? 93.301  156.053 146.047 1.000 144.86995 ? ? ? ? ? ? 513 GLU B OE1 1 
+ATOM 9717  O OE2 . GLU B 1 610 ? 93.973  154.479 147.417 1.000 139.42039 ? ? ? ? ? ? 513 GLU B OE2 1 
+ATOM 9718  N N   . ASN B 1 611 ? 91.405  156.070 141.709 1.000 121.11291 ? ? ? ? ? ? 514 ASN B N   1 
+ATOM 9719  C CA  . ASN B 1 611 ? 90.640  156.288 140.487 1.000 119.00664 ? ? ? ? ? ? 514 ASN B CA  1 
+ATOM 9720  C C   . ASN B 1 611 ? 91.555  156.409 139.277 1.000 121.21195 ? ? ? ? ? ? 514 ASN B C   1 
+ATOM 9721  O O   . ASN B 1 611 ? 91.234  155.897 138.198 1.000 125.52546 ? ? ? ? ? ? 514 ASN B O   1 
+ATOM 9722  C CB  . ASN B 1 611 ? 89.763  157.527 140.633 1.000 119.60274 ? ? ? ? ? ? 514 ASN B CB  1 
+ATOM 9723  C CG  . ASN B 1 611 ? 88.530  157.264 141.468 1.000 124.97273 ? ? ? ? ? ? 514 ASN B CG  1 
+ATOM 9724  O OD1 . ASN B 1 611 ? 87.506  156.816 140.956 1.000 128.29613 ? ? ? ? ? ? 514 ASN B OD1 1 
+ATOM 9725  N ND2 . ASN B 1 611 ? 88.625  157.530 142.762 1.000 126.27047 ? ? ? ? ? ? 514 ASN B ND2 1 
+ATOM 9726  N N   . ASP B 1 612 ? 92.695  157.084 139.431 1.000 127.77014 ? ? ? ? ? ? 515 ASP B N   1 
+ATOM 9727  C CA  . ASP B 1 612 ? 93.672  157.132 138.350 1.000 129.28027 ? ? ? ? ? ? 515 ASP B CA  1 
+ATOM 9728  C C   . ASP B 1 612 ? 94.203  155.742 138.037 1.000 129.85235 ? ? ? ? ? ? 515 ASP B C   1 
+ATOM 9729  O O   . ASP B 1 612 ? 94.399  155.391 136.869 1.000 132.32399 ? ? ? ? ? ? 515 ASP B O   1 
+ATOM 9730  C CB  . ASP B 1 612 ? 94.822  158.067 138.716 1.000 130.17273 ? ? ? ? ? ? 515 ASP B CB  1 
+ATOM 9731  C CG  . ASP B 1 612 ? 94.369  159.493 138.919 1.000 136.70707 ? ? ? ? ? ? 515 ASP B CG  1 
+ATOM 9732  O OD1 . ASP B 1 612 ? 93.145  159.738 138.914 1.000 137.36364 ? ? ? ? ? ? 515 ASP B OD1 1 
+ATOM 9733  O OD2 . ASP B 1 612 ? 95.240  160.372 139.078 1.000 141.79973 ? ? ? ? ? ? 515 ASP B OD2 1 
+ATOM 9734  N N   . LEU B 1 613 ? 94.449  154.942 139.073 1.000 123.18296 ? ? ? ? ? ? 516 LEU B N   1 
+ATOM 9735  C CA  . LEU B 1 613 ? 94.909  153.575 138.866 1.000 120.16544 ? ? ? ? ? ? 516 LEU B CA  1 
+ATOM 9736  C C   . LEU B 1 613 ? 93.860  152.749 138.138 1.000 120.19604 ? ? ? ? ? ? 516 LEU B C   1 
+ATOM 9737  O O   . LEU B 1 613 ? 94.192  151.920 137.284 1.000 123.50562 ? ? ? ? ? ? 516 LEU B O   1 
+ATOM 9738  C CB  . LEU B 1 613 ? 95.259  152.942 140.209 1.000 116.37239 ? ? ? ? ? ? 516 LEU B CB  1 
+ATOM 9739  C CG  . LEU B 1 613 ? 96.066  151.650 140.185 1.000 114.23542 ? ? ? ? ? ? 516 LEU B CG  1 
+ATOM 9740  C CD1 . LEU B 1 613 ? 97.449  151.907 139.635 1.000 119.40021 ? ? ? ? ? ? 516 LEU B CD1 1 
+ATOM 9741  C CD2 . LEU B 1 613 ? 96.148  151.090 141.582 1.000 114.52640 ? ? ? ? ? ? 516 LEU B CD2 1 
+ATOM 9742  N N   . TYR B 1 614 ? 92.585  152.961 138.466 1.000 125.99515 ? ? ? ? ? ? 517 TYR B N   1 
+ATOM 9743  C CA  . TYR B 1 614 ? 91.517  152.220 137.807 1.000 124.91914 ? ? ? ? ? ? 517 TYR B CA  1 
+ATOM 9744  C C   . TYR B 1 614 ? 91.463  152.537 136.320 1.000 125.52557 ? ? ? ? ? ? 517 TYR B C   1 
+ATOM 9745  O O   . TYR B 1 614 ? 91.202  151.653 135.498 1.000 127.97288 ? ? ? ? ? ? 517 TYR B O   1 
+ATOM 9746  C CB  . TYR B 1 614 ? 90.180  152.535 138.469 1.000 125.50706 ? ? ? ? ? ? 517 TYR B CB  1 
+ATOM 9747  C CG  . TYR B 1 614 ? 89.006  151.837 137.834 1.000 126.43580 ? ? ? ? ? ? 517 TYR B CG  1 
+ATOM 9748  C CD1 . TYR B 1 614 ? 88.811  150.476 138.007 1.000 126.87145 ? ? ? ? ? ? 517 TYR B CD1 1 
+ATOM 9749  C CD2 . TYR B 1 614 ? 88.091  152.537 137.065 1.000 126.11555 ? ? ? ? ? ? 517 TYR B CD2 1 
+ATOM 9750  C CE1 . TYR B 1 614 ? 87.739  149.832 137.432 1.000 128.40291 ? ? ? ? ? ? 517 TYR B CE1 1 
+ATOM 9751  C CE2 . TYR B 1 614 ? 87.016  151.901 136.485 1.000 127.71514 ? ? ? ? ? ? 517 TYR B CE2 1 
+ATOM 9752  C CZ  . TYR B 1 614 ? 86.845  150.548 136.672 1.000 131.10492 ? ? ? ? ? ? 517 TYR B CZ  1 
+ATOM 9753  O OH  . TYR B 1 614 ? 85.774  149.909 136.095 1.000 130.31302 ? ? ? ? ? ? 517 TYR B OH  1 
+ATOM 9754  N N   . SER B 1 615 ? 91.694  153.798 135.956 1.000 118.49733 ? ? ? ? ? ? 518 SER B N   1 
+ATOM 9755  C CA  . SER B 1 615 ? 91.712  154.164 134.546 1.000 120.48367 ? ? ? ? ? ? 518 SER B CA  1 
+ATOM 9756  C C   . SER B 1 615 ? 92.842  153.458 133.808 1.000 120.46285 ? ? ? ? ? ? 518 SER B C   1 
+ATOM 9757  O O   . SER B 1 615 ? 92.665  153.011 132.670 1.000 120.63577 ? ? ? ? ? ? 518 SER B O   1 
+ATOM 9758  C CB  . SER B 1 615 ? 91.842  155.678 134.400 1.000 118.04887 ? ? ? ? ? ? 518 SER B CB  1 
+ATOM 9759  O OG  . SER B 1 615 ? 90.778  156.341 135.058 1.000 122.72535 ? ? ? ? ? ? 518 SER B OG  1 
+ATOM 9760  N N   . ALA B 1 616 ? 94.011  153.351 134.439 1.000 115.57321 ? ? ? ? ? ? 519 ALA B N   1 
+ATOM 9761  C CA  . ALA B 1 616 ? 95.154  152.731 133.778 1.000 116.77680 ? ? ? ? ? ? 519 ALA B CA  1 
+ATOM 9762  C C   . ALA B 1 616 ? 94.954  151.230 133.617 1.000 118.02230 ? ? ? ? ? ? 519 ALA B C   1 
+ATOM 9763  O O   . ALA B 1 616 ? 95.190  150.676 132.538 1.000 118.55826 ? ? ? ? ? ? 519 ALA B O   1 
+ATOM 9764  C CB  . ALA B 1 616 ? 96.433  153.023 134.561 1.000 112.56910 ? ? ? ? ? ? 519 ALA B CB  1 
+ATOM 9765  N N   . ILE B 1 617 ? 94.526  150.553 134.678 1.000 123.88230 ? ? ? ? ? ? 520 ILE B N   1 
+ATOM 9766  C CA  . ILE B 1 617 ? 94.287  149.114 134.654 1.000 120.58629 ? ? ? ? ? ? 520 ILE B CA  1 
+ATOM 9767  C C   . ILE B 1 617 ? 92.933  148.868 135.309 1.000 125.16500 ? ? ? ? ? ? 520 ILE B C   1 
+ATOM 9768  O O   . ILE B 1 617 ? 92.842  148.714 136.531 1.000 126.86373 ? ? ? ? ? ? 520 ILE B O   1 
+ATOM 9769  C CB  . ILE B 1 617 ? 95.397  148.325 135.356 1.000 119.33138 ? ? ? ? ? ? 520 ILE B CB  1 
+ATOM 9770  C CG1 . ILE B 1 617 ? 95.820  149.013 136.653 1.000 119.12335 ? ? ? ? ? ? 520 ILE B CG1 1 
+ATOM 9771  C CG2 . ILE B 1 617 ? 96.594  148.180 134.439 1.000 123.11791 ? ? ? ? ? ? 520 ILE B CG2 1 
+ATOM 9772  C CD1 . ILE B 1 617 ? 96.989  148.354 137.335 1.000 119.89129 ? ? ? ? ? ? 520 ILE B CD1 1 
+ATOM 9773  N N   . GLY B 1 618 ? 91.880  148.818 134.503 1.000 141.45789 ? ? ? ? ? ? 521 GLY B N   1 
+ATOM 9774  C CA  . GLY B 1 618 ? 90.555  148.592 135.039 1.000 140.76309 ? ? ? ? ? ? 521 GLY B CA  1 
+ATOM 9775  C C   . GLY B 1 618 ? 90.172  147.130 135.038 1.000 141.79776 ? ? ? ? ? ? 521 GLY B C   1 
+ATOM 9776  O O   . GLY B 1 618 ? 89.725  146.596 136.057 1.000 139.92863 ? ? ? ? ? ? 521 GLY B O   1 
+ATOM 9777  N N   . GLU B 1 619 ? 90.346  146.473 133.891 1.000 150.91933 ? ? ? ? ? ? 522 GLU B N   1 
+ATOM 9778  C CA  . GLU B 1 619 ? 89.985  145.064 133.781 1.000 149.34586 ? ? ? ? ? ? 522 GLU B CA  1 
+ATOM 9779  C C   . GLU B 1 619 ? 90.832  144.208 134.711 1.000 148.29053 ? ? ? ? ? ? 522 GLU B C   1 
+ATOM 9780  O O   . GLU B 1 619 ? 90.321  143.304 135.381 1.000 148.81214 ? ? ? ? ? ? 522 GLU B O   1 
+ATOM 9781  C CB  . GLU B 1 619 ? 90.133  144.601 132.333 1.000 147.44845 ? ? ? ? ? ? 522 GLU B CB  1 
+ATOM 9782  C CG  . GLU B 1 619 ? 89.756  145.655 131.306 1.000 152.41245 ? ? ? ? ? ? 522 GLU B CG  1 
+ATOM 9783  C CD  . GLU B 1 619 ? 88.364  146.215 131.528 1.000 156.85390 ? ? ? ? ? ? 522 GLU B CD  1 
+ATOM 9784  O OE1 . GLU B 1 619 ? 87.439  145.424 131.806 1.000 156.37407 ? ? ? ? ? ? 522 GLU B OE1 1 
+ATOM 9785  O OE2 . GLU B 1 619 ? 88.197  147.449 131.430 1.000 152.81129 ? ? ? ? ? ? 522 GLU B OE2 1 
+ATOM 9786  N N   . SER B 1 620 ? 92.137  144.480 134.764 1.000 138.37622 ? ? ? ? ? ? 523 SER B N   1 
+ATOM 9787  C CA  . SER B 1 620 ? 93.011  143.716 135.646 1.000 138.38642 ? ? ? ? ? ? 523 SER B CA  1 
+ATOM 9788  C C   . SER B 1 620 ? 92.640  143.926 137.106 1.000 138.92952 ? ? ? ? ? ? 523 SER B C   1 
+ATOM 9789  O O   . SER B 1 620 ? 92.597  142.969 137.887 1.000 138.82984 ? ? ? ? ? ? 523 SER B O   1 
+ATOM 9790  C CB  . SER B 1 620 ? 94.467  144.104 135.404 1.000 136.35652 ? ? ? ? ? ? 523 SER B CB  1 
+ATOM 9791  O OG  . SER B 1 620 ? 94.697  144.378 134.035 1.000 140.74374 ? ? ? ? ? ? 523 SER B OG  1 
+ATOM 9792  N N   . MET B 1 621 ? 92.366  145.171 137.493 1.000 142.89303 ? ? ? ? ? ? 524 MET B N   1 
+ATOM 9793  C CA  . MET B 1 621 ? 92.071  145.458 138.892 1.000 142.67491 ? ? ? ? ? ? 524 MET B CA  1 
+ATOM 9794  C C   . MET B 1 621 ? 90.778  144.788 139.336 1.000 143.28883 ? ? ? ? ? ? 524 MET B C   1 
+ATOM 9795  O O   . MET B 1 621 ? 90.711  144.227 140.435 1.000 145.58898 ? ? ? ? ? ? 524 MET B O   1 
+ATOM 9796  C CB  . MET B 1 621 ? 92.006  146.967 139.112 1.000 141.55494 ? ? ? ? ? ? 524 MET B CB  1 
+ATOM 9797  C CG  . MET B 1 621 ? 91.628  147.372 140.520 1.000 146.07784 ? ? ? ? ? ? 524 MET B CG  1 
+ATOM 9798  S SD  . MET B 1 621 ? 91.668  149.157 140.743 1.000 154.16133 ? ? ? ? ? ? 524 MET B SD  1 
+ATOM 9799  C CE  . MET B 1 621 ? 93.088  149.570 139.741 1.000 141.81389 ? ? ? ? ? ? 524 MET B CE  1 
+ATOM 9800  N N   . LYS B 1 622 ? 89.743  144.827 138.497 1.000 142.30715 ? ? ? ? ? ? 525 LYS B N   1 
+ATOM 9801  C CA  . LYS B 1 622 ? 88.486  144.185 138.859 1.000 143.57056 ? ? ? ? ? ? 525 LYS B CA  1 
+ATOM 9802  C C   . LYS B 1 622 ? 88.559  142.670 138.752 1.000 143.29509 ? ? ? ? ? ? 525 LYS B C   1 
+ATOM 9803  O O   . LYS B 1 622 ? 87.769  141.978 139.402 1.000 144.84821 ? ? ? ? ? ? 525 LYS B O   1 
+ATOM 9804  C CB  . LYS B 1 622 ? 87.349  144.716 137.986 1.000 142.74125 ? ? ? ? ? ? 525 LYS B CB  1 
+ATOM 9805  C CG  . LYS B 1 622 ? 87.443  144.317 136.530 1.000 140.74591 ? ? ? ? ? ? 525 LYS B CG  1 
+ATOM 9806  C CD  . LYS B 1 622 ? 86.300  144.915 135.732 1.000 140.94494 ? ? ? ? ? ? 525 LYS B CD  1 
+ATOM 9807  C CE  . LYS B 1 622 ? 86.332  146.432 135.786 1.000 141.80743 ? ? ? ? ? ? 525 LYS B CE  1 
+ATOM 9808  N NZ  . LYS B 1 622 ? 85.156  147.037 135.107 1.000 139.63467 ? ? ? ? ? ? 525 LYS B NZ  1 
+ATOM 9809  N N   . ARG B 1 623 ? 89.483  142.138 137.952 1.000 142.68644 ? ? ? ? ? ? 526 ARG B N   1 
+ATOM 9810  C CA  . ARG B 1 623 ? 89.618  140.690 137.845 1.000 141.08678 ? ? ? ? ? ? 526 ARG B CA  1 
+ATOM 9811  C C   . ARG B 1 623 ? 90.205  140.097 139.118 1.000 141.04493 ? ? ? ? ? ? 526 ARG B C   1 
+ATOM 9812  O O   . ARG B 1 623 ? 89.700  139.097 139.639 1.000 139.56193 ? ? ? ? ? ? 526 ARG B O   1 
+ATOM 9813  C CB  . ARG B 1 623 ? 90.483  140.330 136.639 1.000 138.95697 ? ? ? ? ? ? 526 ARG B CB  1 
+ATOM 9814  C CG  . ARG B 1 623 ? 90.797  138.851 136.537 1.000 141.08791 ? ? ? ? ? ? 526 ARG B CG  1 
+ATOM 9815  C CD  . ARG B 1 623 ? 92.003  138.599 135.653 1.000 140.67109 ? ? ? ? ? ? 526 ARG B CD  1 
+ATOM 9816  N NE  . ARG B 1 623 ? 93.253  138.940 136.320 1.000 142.79603 ? ? ? ? ? ? 526 ARG B NE  1 
+ATOM 9817  C CZ  . ARG B 1 623 ? 94.202  139.697 135.786 1.000 146.87935 ? ? ? ? ? ? 526 ARG B CZ  1 
+ATOM 9818  N NH1 . ARG B 1 623 ? 94.071  140.218 134.577 1.000 143.64901 ? ? ? ? ? ? 526 ARG B NH1 1 
+ATOM 9819  N NH2 . ARG B 1 623 ? 95.310  139.934 136.481 1.000 146.62993 ? ? ? ? ? ? 526 ARG B NH2 1 
+ATOM 9820  N N   . ILE B 1 624 ? 91.274  140.703 139.638 1.000 134.41336 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B N   1 
+ATOM 9821  C CA  . ILE B 1 624 ? 91.934  140.138 140.809 1.000 134.66866 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B CA  1 
+ATOM 9822  C C   . ILE B 1 624 ? 91.175  140.476 142.082 1.000 133.29155 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B C   1 
+ATOM 9823  O O   . ILE B 1 624 ? 91.315  139.785 143.097 1.000 132.01771 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B O   1 
+ATOM 9824  C CB  . ILE B 1 624 ? 93.398  140.608 140.881 1.000 134.23710 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B CB  1 
+ATOM 9825  C CG1 . ILE B 1 624 ? 93.489  141.988 141.525 1.000 129.17529 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B CG1 1 
+ATOM 9826  C CG2 . ILE B 1 624 ? 94.023  140.619 139.501 1.000 136.32133 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B CG2 1 
+ATOM 9827  C CD1 . ILE B 1 624 ? 94.867  142.574 141.472 1.000 133.34144 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B CD1 1 
+ATOM 9828  N N   . PHE B 1 625 ? 90.368  141.534 142.063 1.000 138.38356 ? ? ? ? ? ? 528 PHE B N   1 
+ATOM 9829  C CA  . PHE B 1 625 ? 89.549  141.863 143.219 1.000 138.34324 ? ? ? ? ? ? 528 PHE B CA  1 
+ATOM 9830  C C   . PHE B 1 625 ? 88.199  141.167 143.201 1.000 143.14879 ? ? ? ? ? ? 528 PHE B C   1 
+ATOM 9831  O O   . PHE B 1 625 ? 87.578  141.031 144.261 1.000 144.01818 ? ? ? ? ? ? 528 PHE B O   1 
+ATOM 9832  C CB  . PHE B 1 625 ? 89.342  143.376 143.312 1.000 136.25956 ? ? ? ? ? ? 528 PHE B CB  1 
+ATOM 9833  C CG  . PHE B 1 625 ? 90.482  144.097 143.962 1.000 141.08402 ? ? ? ? ? ? 528 PHE B CG  1 
+ATOM 9834  C CD1 . PHE B 1 625 ? 91.111  143.562 145.069 1.000 138.76296 ? ? ? ? ? ? 528 PHE B CD1 1 
+ATOM 9835  C CD2 . PHE B 1 625 ? 90.928  145.307 143.465 1.000 144.80631 ? ? ? ? ? ? 528 PHE B CD2 1 
+ATOM 9836  C CE1 . PHE B 1 625 ? 92.160  144.218 145.669 1.000 135.52073 ? ? ? ? ? ? 528 PHE B CE1 1 
+ATOM 9837  C CE2 . PHE B 1 625 ? 91.978  145.967 144.063 1.000 139.34442 ? ? ? ? ? ? 528 PHE B CE2 1 
+ATOM 9838  C CZ  . PHE B 1 625 ? 92.594  145.422 145.166 1.000 136.53015 ? ? ? ? ? ? 528 PHE B CZ  1 
+ATOM 9839  N N   . GLU B 1 626 ? 87.739  140.723 142.031 1.000 162.73157 ? ? ? ? ? ? 529 GLU B N   1 
+ATOM 9840  C CA  . GLU B 1 626 ? 86.470  140.013 141.889 1.000 161.92038 ? ? ? ? ? ? 529 GLU B CA  1 
+ATOM 9841  C C   . GLU B 1 626 ? 85.350  140.840 142.525 1.000 163.81090 ? ? ? ? ? ? 529 GLU B C   1 
+ATOM 9842  O O   . GLU B 1 626 ? 84.471  140.343 143.227 1.000 161.30259 ? ? ? ? ? ? 529 GLU B O   1 
+ATOM 9843  C CB  . GLU B 1 626 ? 86.593  138.594 142.473 1.000 160.39244 ? ? ? ? ? ? 529 GLU B CB  1 
+ATOM 9844  C CG  . GLU B 1 626 ? 85.431  137.604 142.253 1.000 166.67550 ? ? ? ? ? ? 529 GLU B CG  1 
+ATOM 9845  C CD  . GLU B 1 626 ? 84.357  137.646 143.324 1.000 170.37972 ? ? ? ? ? ? 529 GLU B CD  1 
+ATOM 9846  O OE1 . GLU B 1 626 ? 84.692  137.928 144.494 1.000 169.90921 ? ? ? ? ? ? 529 GLU B OE1 1 
+ATOM 9847  O OE2 . GLU B 1 626 ? 83.176  137.403 142.995 1.000 166.84258 ? ? ? ? ? ? 529 GLU B OE2 1 
+ATOM 9848  N N   . ASN B 1 627 ? 85.406  142.145 142.283 1.000 164.49829 ? ? ? ? ? ? 530 ASN B N   1 
+ATOM 9849  C CA  . ASN B 1 627 ? 84.480  143.076 142.904 1.000 163.41488 ? ? ? ? ? ? 530 ASN B CA  1 
+ATOM 9850  C C   . ASN B 1 627 ? 83.842  143.947 141.836 1.000 165.67255 ? ? ? ? ? ? 530 ASN B C   1 
+ATOM 9851  O O   . ASN B 1 627 ? 84.466  144.281 140.825 1.000 164.77453 ? ? ? ? ? ? 530 ASN B O   1 
+ATOM 9852  C CB  . ASN B 1 627 ? 85.179  143.951 143.950 1.000 163.93052 ? ? ? ? ? ? 530 ASN B CB  1 
+ATOM 9853  C CG  . ASN B 1 627 ? 84.208  144.575 144.928 1.000 163.70737 ? ? ? ? ? ? 530 ASN B CG  1 
+ATOM 9854  O OD1 . ASN B 1 627 ? 83.297  145.303 144.536 1.000 164.13997 ? ? ? ? ? ? 530 ASN B OD1 1 
+ATOM 9855  N ND2 . ASN B 1 627 ? 84.395  144.289 146.210 1.000 161.17788 ? ? ? ? ? ? 530 ASN B ND2 1 
+ATOM 9856  N N   . GLU B 1 628 ? 82.579  144.303 142.073 1.000 178.41635 ? ? ? ? ? ? 531 GLU B N   1 
+ATOM 9857  C CA  . GLU B 1 628 ? 81.869  145.189 141.157 1.000 178.10338 ? ? ? ? ? ? 531 GLU B CA  1 
+ATOM 9858  C C   . GLU B 1 628 ? 82.529  146.560 141.101 1.000 176.75932 ? ? ? ? ? ? 531 GLU B C   1 
+ATOM 9859  O O   . GLU B 1 628 ? 82.648  147.158 140.025 1.000 173.41435 ? ? ? ? ? ? 531 GLU B O   1 
+ATOM 9860  C CB  . GLU B 1 628 ? 80.403  145.311 141.577 1.000 176.71352 ? ? ? ? ? ? 531 GLU B CB  1 
+ATOM 9861  C CG  . GLU B 1 628 ? 80.171  145.515 143.078 1.000 177.27420 ? ? ? ? ? ? 531 GLU B CG  1 
+ATOM 9862  C CD  . GLU B 1 628 ? 80.213  144.224 143.884 1.000 177.50386 ? ? ? ? ? ? 531 GLU B CD  1 
+ATOM 9863  O OE1 . GLU B 1 628 ? 81.142  143.413 143.680 1.000 177.11240 ? ? ? ? ? ? 531 GLU B OE1 1 
+ATOM 9864  O OE2 . GLU B 1 628 ? 79.314  144.021 144.726 1.000 174.98024 ? ? ? ? ? ? 531 GLU B OE2 1 
+ATOM 9865  N N   . ASP B 1 629 ? 82.967  147.074 142.251 1.000 157.56346 ? ? ? ? ? ? 532 ASP B N   1 
+ATOM 9866  C CA  . ASP B 1 629 ? 83.642  148.366 142.348 1.000 156.09279 ? ? ? ? ? ? 532 ASP B CA  1 
+ATOM 9867  C C   . ASP B 1 629 ? 84.993  148.140 143.011 1.000 153.10278 ? ? ? ? ? ? 532 ASP B C   1 
+ATOM 9868  O O   . ASP B 1 629 ? 85.119  148.250 144.240 1.000 152.88313 ? ? ? ? ? ? 532 ASP B O   1 
+ATOM 9869  C CB  . ASP B 1 629 ? 82.803  149.372 143.131 1.000 157.40582 ? ? ? ? ? ? 532 ASP B CB  1 
+ATOM 9870  C CG  . ASP B 1 629 ? 83.374  150.776 143.076 1.000 160.51853 ? ? ? ? ? ? 532 ASP B CG  1 
+ATOM 9871  O OD1 . ASP B 1 629 ? 84.385  150.986 142.373 1.000 158.29088 ? ? ? ? ? ? 532 ASP B OD1 1 
+ATOM 9872  O OD2 . ASP B 1 629 ? 82.808  151.674 143.733 1.000 159.59908 ? ? ? ? ? ? 532 ASP B OD2 1 
+ATOM 9873  N N   . PRO B 1 630 ? 86.028  147.810 142.238 1.000 134.89547 ? ? ? ? ? ? 533 PRO B N   1 
+ATOM 9874  C CA  . PRO B 1 630 ? 87.356  147.621 142.839 1.000 134.26726 ? ? ? ? ? ? 533 PRO B CA  1 
+ATOM 9875  C C   . PRO B 1 630 ? 87.895  148.867 143.513 1.000 137.03757 ? ? ? ? ? ? 533 PRO B C   1 
+ATOM 9876  O O   . PRO B 1 630 ? 88.646  148.754 144.489 1.000 140.66032 ? ? ? ? ? ? 533 PRO B O   1 
+ATOM 9877  C CB  . PRO B 1 630 ? 88.220  147.204 141.642 1.000 132.17294 ? ? ? ? ? ? 533 PRO B CB  1 
+ATOM 9878  C CG  . PRO B 1 630 ? 87.513  147.755 140.457 1.000 130.77846 ? ? ? ? ? ? 533 PRO B CG  1 
+ATOM 9879  C CD  . PRO B 1 630 ? 86.055  147.663 140.775 1.000 134.77159 ? ? ? ? ? ? 533 PRO B CD  1 
+ATOM 9880  N N   . VAL B 1 631 ? 87.540  150.055 143.020 1.000 132.28014 ? ? ? ? ? ? 534 VAL B N   1 
+ATOM 9881  C CA  . VAL B 1 631 ? 88.033  151.289 143.624 1.000 128.88844 ? ? ? ? ? ? 534 VAL B CA  1 
+ATOM 9882  C C   . VAL B 1 631 ? 87.529  151.416 145.054 1.000 129.18286 ? ? ? ? ? ? 534 VAL B C   1 
+ATOM 9883  O O   . VAL B 1 631 ? 88.284  151.760 145.971 1.000 134.56656 ? ? ? ? ? ? 534 VAL B O   1 
+ATOM 9884  C CB  . VAL B 1 631 ? 87.621  152.504 142.776 1.000 127.72405 ? ? ? ? ? ? 534 VAL B CB  1 
+ATOM 9885  C CG1 . VAL B 1 631 ? 88.110  153.786 143.419 1.000 130.24597 ? ? ? ? ? ? 534 VAL B CG1 1 
+ATOM 9886  C CG2 . VAL B 1 631 ? 88.163  152.369 141.373 1.000 129.47317 ? ? ? ? ? ? 534 VAL B CG2 1 
+ATOM 9887  N N   . HIS B 1 632 ? 86.241  151.145 145.265 1.000 134.78594 ? ? ? ? ? ? 535 HIS B N   1 
+ATOM 9888  C CA  . HIS B 1 632 ? 85.687  151.221 146.612 1.000 137.32554 ? ? ? ? ? ? 535 HIS B CA  1 
+ATOM 9889  C C   . HIS B 1 632 ? 86.336  150.197 147.531 1.000 140.46889 ? ? ? ? ? ? 535 HIS B C   1 
+ATOM 9890  O O   . HIS B 1 632 ? 86.653  150.501 148.686 1.000 144.90739 ? ? ? ? ? ? 535 HIS B O   1 
+ATOM 9891  C CB  . HIS B 1 632 ? 84.175  151.019 146.570 1.000 139.09757 ? ? ? ? ? ? 535 HIS B CB  1 
+ATOM 9892  C CG  . HIS B 1 632 ? 83.550  150.878 147.921 1.000 145.60966 ? ? ? ? ? ? 535 HIS B CG  1 
+ATOM 9893  N ND1 . HIS B 1 632 ? 83.389  151.943 148.780 1.000 144.48490 ? ? ? ? ? ? 535 HIS B ND1 1 
+ATOM 9894  C CD2 . HIS B 1 632 ? 83.051  149.797 148.564 1.000 144.34119 ? ? ? ? ? ? 535 HIS B CD2 1 
+ATOM 9895  C CE1 . HIS B 1 632 ? 82.815  151.525 149.894 1.000 142.37425 ? ? ? ? ? ? 535 HIS B CE1 1 
+ATOM 9896  N NE2 . HIS B 1 632 ? 82.599  150.226 149.788 1.000 144.52313 ? ? ? ? ? ? 535 HIS B NE2 1 
+ATOM 9897  N N   . TYR B 1 633 ? 86.538  148.975 147.037 1.000 129.65354 ? ? ? ? ? ? 536 TYR B N   1 
+ATOM 9898  C CA  . TYR B 1 633 ? 87.180  147.950 147.851 1.000 129.99776 ? ? ? ? ? ? 536 TYR B CA  1 
+ATOM 9899  C C   . TYR B 1 633 ? 88.622  148.318 148.165 1.000 135.07783 ? ? ? ? ? ? 536 TYR B C   1 
+ATOM 9900  O O   . TYR B 1 633 ? 89.093  148.110 149.289 1.000 140.87451 ? ? ? ? ? ? 536 TYR B O   1 
+ATOM 9901  C CB  . TYR B 1 633 ? 87.115  146.599 147.143 1.000 132.25892 ? ? ? ? ? ? 536 TYR B CB  1 
+ATOM 9902  C CG  . TYR B 1 633 ? 87.814  145.497 147.897 1.000 133.99005 ? ? ? ? ? ? 536 TYR B CG  1 
+ATOM 9903  C CD1 . TYR B 1 633 ? 87.244  144.938 149.029 1.000 132.01619 ? ? ? ? ? ? 536 TYR B CD1 1 
+ATOM 9904  C CD2 . TYR B 1 633 ? 89.045  145.019 147.480 1.000 132.71094 ? ? ? ? ? ? 536 TYR B CD2 1 
+ATOM 9905  C CE1 . TYR B 1 633 ? 87.880  143.933 149.723 1.000 134.23891 ? ? ? ? ? ? 536 TYR B CE1 1 
+ATOM 9906  C CE2 . TYR B 1 633 ? 89.688  144.014 148.168 1.000 134.05692 ? ? ? ? ? ? 536 TYR B CE2 1 
+ATOM 9907  C CZ  . TYR B 1 633 ? 89.102  143.475 149.288 1.000 137.69754 ? ? ? ? ? ? 536 TYR B CZ  1 
+ATOM 9908  O OH  . TYR B 1 633 ? 89.741  142.471 149.975 1.000 140.25547 ? ? ? ? ? ? 536 TYR B OH  1 
+ATOM 9909  N N   . LEU B 1 634 ? 89.342  148.861 147.183 1.000 122.18135 ? ? ? ? ? ? 537 LEU B N   1 
+ATOM 9910  C CA  . LEU B 1 634 ? 90.735  149.232 147.404 1.000 120.30950 ? ? ? ? ? ? 537 LEU B CA  1 
+ATOM 9911  C C   . LEU B 1 634 ? 90.854  150.335 148.447 1.000 122.64218 ? ? ? ? ? ? 537 LEU B C   1 
+ATOM 9912  O O   . LEU B 1 634 ? 91.849  150.406 149.176 1.000 125.40362 ? ? ? ? ? ? 537 LEU B O   1 
+ATOM 9913  C CB  . LEU B 1 634 ? 91.373  149.663 146.086 1.000 119.48897 ? ? ? ? ? ? 537 LEU B CB  1 
+ATOM 9914  C CG  . LEU B 1 634 ? 92.851  150.048 146.108 1.000 122.14785 ? ? ? ? ? ? 537 LEU B CG  1 
+ATOM 9915  C CD1 . LEU B 1 634 ? 93.673  148.966 146.772 1.000 125.35397 ? ? ? ? ? ? 537 LEU B CD1 1 
+ATOM 9916  C CD2 . LEU B 1 634 ? 93.349  150.300 144.700 1.000 125.14508 ? ? ? ? ? ? 537 LEU B CD2 1 
+ATOM 9917  N N   . GLN B 1 635 ? 89.849  151.204 148.535 1.000 129.22054 ? ? ? ? ? ? 538 GLN B N   1 
+ATOM 9918  C CA  . GLN B 1 635 ? 89.890  152.305 149.486 1.000 126.18971 ? ? ? ? ? ? 538 GLN B CA  1 
+ATOM 9919  C C   . GLN B 1 635 ? 89.443  151.901 150.883 1.000 131.67935 ? ? ? ? ? ? 538 GLN B C   1 
+ATOM 9920  O O   . GLN B 1 635 ? 89.642  152.674 151.826 1.000 134.11752 ? ? ? ? ? ? 538 GLN B O   1 
+ATOM 9921  C CB  . GLN B 1 635 ? 89.018  153.457 148.989 1.000 124.35625 ? ? ? ? ? ? 538 GLN B CB  1 
+ATOM 9922  C CG  . GLN B 1 635 ? 89.746  154.439 148.099 1.000 126.08827 ? ? ? ? ? ? 538 GLN B CG  1 
+ATOM 9923  C CD  . GLN B 1 635 ? 88.798  155.273 147.268 1.000 132.15752 ? ? ? ? ? ? 538 GLN B CD  1 
+ATOM 9924  O OE1 . GLN B 1 635 ? 87.590  155.268 147.496 1.000 132.95944 ? ? ? ? ? ? 538 GLN B OE1 1 
+ATOM 9925  N NE2 . GLN B 1 635 ? 89.339  155.992 146.296 1.000 133.76541 ? ? ? ? ? ? 538 GLN B NE2 1 
+ATOM 9926  N N   . LYS B 1 636 ? 88.842  150.721 151.039 1.000 135.36219 ? ? ? ? ? ? 539 LYS B N   1 
+ATOM 9927  C CA  . LYS B 1 636 ? 88.336  150.317 152.347 1.000 131.95515 ? ? ? ? ? ? 539 LYS B CA  1 
+ATOM 9928  C C   . LYS B 1 636 ? 89.473  150.103 153.336 1.000 134.27695 ? ? ? ? ? ? 539 LYS B C   1 
+ATOM 9929  O O   . LYS B 1 636 ? 89.449  150.632 154.453 1.000 134.04423 ? ? ? ? ? ? 539 LYS B O   1 
+ATOM 9930  C CB  . LYS B 1 636 ? 87.487  149.054 152.209 1.000 128.48212 ? ? ? ? ? ? 539 LYS B CB  1 
+ATOM 9931  C CG  . LYS B 1 636 ? 86.009  149.338 152.017 1.000 132.54272 ? ? ? ? ? ? 539 LYS B CG  1 
+ATOM 9932  C CD  . LYS B 1 636 ? 85.158  148.134 152.365 1.000 135.41105 ? ? ? ? ? ? 539 LYS B CD  1 
+ATOM 9933  C CE  . LYS B 1 636 ? 85.618  146.900 151.615 1.000 139.25074 ? ? ? ? ? ? 539 LYS B CE  1 
+ATOM 9934  N NZ  . LYS B 1 636 ? 84.469  146.057 151.185 1.000 136.85411 ? ? ? ? ? ? 539 LYS B NZ  1 
+ATOM 9935  N N   . SER B 1 637 ? 90.483  149.330 152.943 1.000 130.07531 ? ? ? ? ? ? 540 SER B N   1 
+ATOM 9936  C CA  . SER B 1 637 ? 91.687  149.110 153.744 1.000 127.92645 ? ? ? ? ? ? 540 SER B CA  1 
+ATOM 9937  C C   . SER B 1 637 ? 92.866  149.404 152.825 1.000 126.36638 ? ? ? ? ? ? 540 SER B C   1 
+ATOM 9938  O O   . SER B 1 637 ? 93.336  148.518 152.108 1.000 131.14239 ? ? ? ? ? ? 540 SER B O   1 
+ATOM 9939  C CB  . SER B 1 637 ? 91.738  147.697 154.302 1.000 130.68673 ? ? ? ? ? ? 540 SER B CB  1 
+ATOM 9940  O OG  . SER B 1 637 ? 92.888  147.513 155.108 1.000 130.35935 ? ? ? ? ? ? 540 SER B OG  1 
+ATOM 9941  N N   . LYS B 1 638 ? 93.340  150.651 152.856 1.000 118.00304 ? ? ? ? ? ? 541 LYS B N   1 
+ATOM 9942  C CA  . LYS B 1 638 ? 94.285  151.115 151.847 1.000 118.16581 ? ? ? ? ? ? 541 LYS B CA  1 
+ATOM 9943  C C   . LYS B 1 638 ? 95.575  150.309 151.872 1.000 119.61077 ? ? ? ? ? ? 541 LYS B C   1 
+ATOM 9944  O O   . LYS B 1 638 ? 96.104  149.935 150.821 1.000 120.65497 ? ? ? ? ? ? 541 LYS B O   1 
+ATOM 9945  C CB  . LYS B 1 638 ? 94.577  152.600 152.051 1.000 120.15991 ? ? ? ? ? ? 541 LYS B CB  1 
+ATOM 9946  C CG  . LYS B 1 638 ? 93.474  153.520 151.570 1.000 124.21545 ? ? ? ? ? ? 541 LYS B CG  1 
+ATOM 9947  C CD  . LYS B 1 638 ? 93.886  154.976 151.686 1.000 124.81050 ? ? ? ? ? ? 541 LYS B CD  1 
+ATOM 9948  C CE  . LYS B 1 638 ? 92.901  155.886 150.973 1.000 126.79593 ? ? ? ? ? ? 541 LYS B CE  1 
+ATOM 9949  N NZ  . LYS B 1 638 ? 91.579  155.916 151.656 1.000 125.81020 ? ? ? ? ? ? 541 LYS B NZ  1 
+ATOM 9950  N N   . LEU B 1 639 ? 96.099  150.031 153.063 1.000 114.69669 ? ? ? ? ? ? 542 LEU B N   1 
+ATOM 9951  C CA  . LEU B 1 639 ? 97.406  149.389 153.151 1.000 114.20495 ? ? ? ? ? ? 542 LEU B CA  1 
+ATOM 9952  C C   . LEU B 1 639 ? 97.338  147.922 152.746 1.000 117.54090 ? ? ? ? ? ? 542 LEU B C   1 
+ATOM 9953  O O   . LEU B 1 639 ? 98.186  147.438 151.990 1.000 121.40314 ? ? ? ? ? ? 542 LEU B O   1 
+ATOM 9954  C CB  . LEU B 1 639 ? 97.963  149.537 154.564 1.000 115.45138 ? ? ? ? ? ? 542 LEU B CB  1 
+ATOM 9955  C CG  . LEU B 1 639 ? 98.803  150.794 154.778 1.000 117.26124 ? ? ? ? ? ? 542 LEU B CG  1 
+ATOM 9956  C CD1 . LEU B 1 639 ? 99.516  150.746 156.112 1.000 119.42901 ? ? ? ? ? ? 542 LEU B CD1 1 
+ATOM 9957  C CD2 . LEU B 1 639 ? 99.798  150.953 153.647 1.000 113.65741 ? ? ? ? ? ? 542 LEU B CD2 1 
+ATOM 9958  N N   . PHE B 1 640 ? 96.336  147.195 153.240 1.000 114.19553 ? ? ? ? ? ? 543 PHE B N   1 
+ATOM 9959  C CA  . PHE B 1 640 ? 96.286  145.760 152.982 1.000 112.36388 ? ? ? ? ? ? 543 PHE B CA  1 
+ATOM 9960  C C   . PHE B 1 640 ? 95.796  145.457 151.573 1.000 115.75559 ? ? ? ? ? ? 543 PHE B C   1 
+ATOM 9961  O O   . PHE B 1 640 ? 96.291  144.527 150.927 1.000 118.16758 ? ? ? ? ? ? 543 PHE B O   1 
+ATOM 9962  C CB  . PHE B 1 640 ? 95.408  145.071 154.021 1.000 112.56977 ? ? ? ? ? ? 543 PHE B CB  1 
+ATOM 9963  C CG  . PHE B 1 640 ? 96.135  144.732 155.283 1.000 120.33047 ? ? ? ? ? ? 543 PHE B CG  1 
+ATOM 9964  C CD1 . PHE B 1 640 ? 96.201  145.639 156.325 1.000 121.58061 ? ? ? ? ? ? 543 PHE B CD1 1 
+ATOM 9965  C CD2 . PHE B 1 640 ? 96.773  143.514 155.422 1.000 117.34922 ? ? ? ? ? ? 543 PHE B CD2 1 
+ATOM 9966  C CE1 . PHE B 1 640 ? 96.880  145.333 157.484 1.000 117.43315 ? ? ? ? ? ? 543 PHE B CE1 1 
+ATOM 9967  C CE2 . PHE B 1 640 ? 97.452  143.202 156.578 1.000 118.44679 ? ? ? ? ? ? 543 PHE B CE2 1 
+ATOM 9968  C CZ  . PHE B 1 640 ? 97.505  144.112 157.611 1.000 118.90382 ? ? ? ? ? ? 543 PHE B CZ  1 
+ATOM 9969  N N   . ASN B 1 641 ? 94.823  146.221 151.078 1.000 119.41551 ? ? ? ? ? ? 544 ASN B N   1 
+ATOM 9970  C CA  . ASN B 1 641 ? 94.304  145.960 149.741 1.000 115.02991 ? ? ? ? ? ? 544 ASN B CA  1 
+ATOM 9971  C C   . ASN B 1 641 ? 95.315  146.341 148.669 1.000 119.44693 ? ? ? ? ? ? 544 ASN B C   1 
+ATOM 9972  O O   . ASN B 1 641 ? 95.388  145.691 147.621 1.000 125.22388 ? ? ? ? ? ? 544 ASN B O   1 
+ATOM 9973  C CB  . ASN B 1 641 ? 92.987  146.702 149.534 1.000 118.17004 ? ? ? ? ? ? 544 ASN B CB  1 
+ATOM 9974  C CG  . ASN B 1 641 ? 91.881  146.168 150.411 1.000 119.44029 ? ? ? ? ? ? 544 ASN B CG  1 
+ATOM 9975  O OD1 . ASN B 1 641 ? 92.002  145.092 150.991 1.000 119.82820 ? ? ? ? ? ? 544 ASN B OD1 1 
+ATOM 9976  N ND2 . ASN B 1 641 ? 90.793  146.917 150.514 1.000 124.55432 ? ? ? ? ? ? 544 ASN B ND2 1 
+ATOM 9977  N N   . MET B 1 642 ? 96.099  147.393 148.907 1.000 115.83717 ? ? ? ? ? ? 545 MET B N   1 
+ATOM 9978  C CA  . MET B 1 642 ? 97.142  147.756 147.953 1.000 112.25329 ? ? ? ? ? ? 545 MET B CA  1 
+ATOM 9979  C C   . MET B 1 642 ? 98.194  146.663 147.854 1.000 114.09432 ? ? ? ? ? ? 545 MET B C   1 
+ATOM 9980  O O   . MET B 1 642 ? 98.678  146.354 146.760 1.000 123.58496 ? ? ? ? ? ? 545 MET B O   1 
+ATOM 9981  C CB  . MET B 1 642 ? 97.786  149.081 148.350 1.000 110.58662 ? ? ? ? ? ? 545 MET B CB  1 
+ATOM 9982  C CG  . MET B 1 642 ? 98.784  149.606 147.340 1.000 117.38761 ? ? ? ? ? ? 545 MET B CG  1 
+ATOM 9983  S SD  . MET B 1 642 ? 98.048  149.855 145.718 1.000 137.51973 ? ? ? ? ? ? 545 MET B SD  1 
+ATOM 9984  C CE  . MET B 1 642 ? 97.333  151.480 145.923 1.000 118.43927 ? ? ? ? ? ? 545 MET B CE  1 
+ATOM 9985  N N   . VAL B 1 643 ? 98.567  146.070 148.989 1.000 110.41847 ? ? ? ? ? ? 546 VAL B N   1 
+ATOM 9986  C CA  . VAL B 1 643 ? 99.527  144.971 148.972 1.000 109.90636 ? ? ? ? ? ? 546 VAL B CA  1 
+ATOM 9987  C C   . VAL B 1 643 ? 98.960  143.786 148.205 1.000 113.10873 ? ? ? ? ? ? 546 VAL B C   1 
+ATOM 9988  O O   . VAL B 1 643 ? 99.655  143.159 147.397 1.000 122.85618 ? ? ? ? ? ? 546 VAL B O   1 
+ATOM 9989  C CB  . VAL B 1 643 ? 99.919  144.584 150.409 1.000 108.07831 ? ? ? ? ? ? 546 VAL B CB  1 
+ATOM 9990  C CG1 . VAL B 1 643 ? 100.535 143.201 150.437 1.000 109.97725 ? ? ? ? ? ? 546 VAL B CG1 1 
+ATOM 9991  C CG2 . VAL B 1 643 ? 100.877 145.604 150.983 1.000 111.31099 ? ? ? ? ? ? 546 VAL B CG2 1 
+ATOM 9992  N N   . GLU B 1 644 ? 97.688  143.465 148.441 1.000 119.76825 ? ? ? ? ? ? 547 GLU B N   1 
+ATOM 9993  C CA  . GLU B 1 644 ? 97.057  142.369 147.715 1.000 117.23968 ? ? ? ? ? ? 547 GLU B CA  1 
+ATOM 9994  C C   . GLU B 1 644 ? 96.999  142.658 146.222 1.000 121.79329 ? ? ? ? ? ? 547 GLU B C   1 
+ATOM 9995  O O   . GLU B 1 644 ? 97.265  141.774 145.400 1.000 129.75944 ? ? ? ? ? ? 547 GLU B O   1 
+ATOM 9996  C CB  . GLU B 1 644 ? 95.658  142.119 148.268 1.000 120.77881 ? ? ? ? ? ? 547 GLU B CB  1 
+ATOM 9997  C CG  . GLU B 1 644 ? 94.791  141.254 147.384 1.000 127.06943 ? ? ? ? ? ? 547 GLU B CG  1 
+ATOM 9998  C CD  . GLU B 1 644 ? 93.370  141.161 147.890 1.000 136.21625 ? ? ? ? ? ? 547 GLU B CD  1 
+ATOM 9999  O OE1 . GLU B 1 644 ? 93.143  141.453 149.083 1.000 131.99552 ? ? ? ? ? ? 547 GLU B OE1 1 
+ATOM 10000 O OE2 . GLU B 1 644 ? 92.480  140.796 147.096 1.000 141.15097 ? ? ? ? ? ? 547 GLU B OE2 1 
+ATOM 10001 N N   . LEU B 1 645 ? 96.650  143.890 145.852 1.000 111.23129 ? ? ? ? ? ? 548 LEU B N   1 
+ATOM 10002 C CA  . LEU B 1 645 ? 96.641  144.264 144.443 1.000 112.42388 ? ? ? ? ? ? 548 LEU B CA  1 
+ATOM 10003 C C   . LEU B 1 645 ? 98.038  144.197 143.845 1.000 112.27110 ? ? ? ? ? ? 548 LEU B C   1 
+ATOM 10004 O O   . LEU B 1 645 ? 98.217  143.732 142.715 1.000 119.57552 ? ? ? ? ? ? 548 LEU B O   1 
+ATOM 10005 C CB  . LEU B 1 645 ? 96.057  145.666 144.284 1.000 112.08283 ? ? ? ? ? ? 548 LEU B CB  1 
+ATOM 10006 C CG  . LEU B 1 645 ? 96.499  146.487 143.075 1.000 105.64883 ? ? ? ? ? ? 548 LEU B CG  1 
+ATOM 10007 C CD1 . LEU B 1 645 ? 95.870  145.971 141.803 1.000 111.29132 ? ? ? ? ? ? 548 LEU B CD1 1 
+ATOM 10008 C CD2 . LEU B 1 645 ? 96.138  147.935 143.288 1.000 113.74238 ? ? ? ? ? ? 548 LEU B CD2 1 
+ATOM 10009 N N   . VAL B 1 646 ? 99.042  144.657 144.591 1.000 115.55088 ? ? ? ? ? ? 549 VAL B N   1 
+ATOM 10010 C CA  . VAL B 1 646 ? 100.407 144.668 144.078 1.000 113.34915 ? ? ? ? ? ? 549 VAL B CA  1 
+ATOM 10011 C C   . VAL B 1 646 ? 100.917 143.246 143.884 1.000 113.79402 ? ? ? ? ? ? 549 VAL B C   1 
+ATOM 10012 O O   . VAL B 1 646 ? 101.648 142.957 142.929 1.000 118.17966 ? ? ? ? ? ? 549 VAL B O   1 
+ATOM 10013 C CB  . VAL B 1 646 ? 101.313 145.490 145.015 1.000 111.19459 ? ? ? ? ? ? 549 VAL B CB  1 
+ATOM 10014 C CG1 . VAL B 1 646 ? 102.685 144.872 145.131 1.000 110.34031 ? ? ? ? ? ? 549 VAL B CG1 1 
+ATOM 10015 C CG2 . VAL B 1 646 ? 101.417 146.916 144.516 1.000 112.51879 ? ? ? ? ? ? 549 VAL B CG2 1 
+ATOM 10016 N N   . ASN B 1 647 ? 100.527 142.332 144.775 1.000 112.64351 ? ? ? ? ? ? 550 ASN B N   1 
+ATOM 10017 C CA  . ASN B 1 647 ? 100.964 140.945 144.649 1.000 111.38614 ? ? ? ? ? ? 550 ASN B CA  1 
+ATOM 10018 C C   . ASN B 1 647 ? 100.454 140.316 143.361 1.000 111.95230 ? ? ? ? ? ? 550 ASN B C   1 
+ATOM 10019 O O   . ASN B 1 647 ? 101.181 139.572 142.694 1.000 112.81949 ? ? ? ? ? ? 550 ASN B O   1 
+ATOM 10020 C CB  . ASN B 1 647 ? 100.495 140.134 145.855 1.000 108.25468 ? ? ? ? ? ? 550 ASN B CB  1 
+ATOM 10021 C CG  . ASN B 1 647 ? 101.325 140.396 147.089 1.000 119.90803 ? ? ? ? ? ? 550 ASN B CG  1 
+ATOM 10022 O OD1 . ASN B 1 647 ? 102.552 140.439 147.029 1.000 118.65783 ? ? ? ? ? ? 550 ASN B OD1 1 
+ATOM 10023 N ND2 . ASN B 1 647 ? 100.658 140.570 148.222 1.000 120.47888 ? ? ? ? ? ? 550 ASN B ND2 1 
+ATOM 10024 N N   . ASN B 1 648 ? 99.208  140.601 142.993 1.000 113.66884 ? ? ? ? ? ? 551 ASN B N   1 
+ATOM 10025 C CA  . ASN B 1 648 ? 98.605  139.978 141.824 1.000 115.12382 ? ? ? ? ? ? 551 ASN B CA  1 
+ATOM 10026 C C   . ASN B 1 648 ? 98.856  140.748 140.536 1.000 118.27979 ? ? ? ? ? ? 551 ASN B C   1 
+ATOM 10027 O O   . ASN B 1 648 ? 98.429  140.290 139.472 1.000 120.41058 ? ? ? ? ? ? 551 ASN B O   1 
+ATOM 10028 C CB  . ASN B 1 648 ? 97.102  139.818 142.041 1.000 115.55506 ? ? ? ? ? ? 551 ASN B CB  1 
+ATOM 10029 C CG  . ASN B 1 648 ? 96.780  138.824 143.130 1.000 121.38103 ? ? ? ? ? ? 551 ASN B CG  1 
+ATOM 10030 O OD1 . ASN B 1 648 ? 96.786  137.615 142.904 1.000 127.61550 ? ? ? ? ? ? 551 ASN B OD1 1 
+ATOM 10031 N ND2 . ASN B 1 648 ? 96.502  139.326 144.326 1.000 119.58790 ? ? ? ? ? ? 551 ASN B ND2 1 
+ATOM 10032 N N   . LEU B 1 649 ? 99.523  141.895 140.599 1.000 123.77791 ? ? ? ? ? ? 552 LEU B N   1 
+ATOM 10033 C CA  . LEU B 1 649 ? 99.841  142.634 139.388 1.000 123.50819 ? ? ? ? ? ? 552 LEU B CA  1 
+ATOM 10034 C C   . LEU B 1 649 ? 100.878 141.886 138.561 1.000 124.98363 ? ? ? ? ? ? 552 LEU B C   1 
+ATOM 10035 O O   . LEU B 1 649 ? 101.816 141.287 139.093 1.000 125.52278 ? ? ? ? ? ? 552 LEU B O   1 
+ATOM 10036 C CB  . LEU B 1 649 ? 100.362 144.028 139.731 1.000 118.58514 ? ? ? ? ? ? 552 LEU B CB  1 
+ATOM 10037 C CG  . LEU B 1 649 ? 99.323  145.140 139.864 1.000 119.78761 ? ? ? ? ? ? 552 LEU B CG  1 
+ATOM 10038 C CD1 . LEU B 1 649 ? 99.985  146.497 139.735 1.000 117.89886 ? ? ? ? ? ? 552 LEU B CD1 1 
+ATOM 10039 C CD2 . LEU B 1 649 ? 98.227  144.978 138.830 1.000 121.00400 ? ? ? ? ? ? 552 LEU B CD2 1 
+ATOM 10040 N N   . SER B 1 650 ? 100.704 141.928 137.248 1.000 125.58816 ? ? ? ? ? ? 553 SER B N   1 
+ATOM 10041 C CA  . SER B 1 650 ? 101.627 141.310 136.311 1.000 123.61664 ? ? ? ? ? ? 553 SER B CA  1 
+ATOM 10042 C C   . SER B 1 650 ? 102.541 142.373 135.714 1.000 125.02581 ? ? ? ? ? ? 553 SER B C   1 
+ATOM 10043 O O   . SER B 1 650 ? 102.370 143.573 135.939 1.000 133.07430 ? ? ? ? ? ? 553 SER B O   1 
+ATOM 10044 C CB  . SER B 1 650 ? 100.867 140.562 135.216 1.000 126.61833 ? ? ? ? ? ? 553 SER B CB  1 
+ATOM 10045 O OG  . SER B 1 650 ? 100.713 141.376 134.069 1.000 130.15299 ? ? ? ? ? ? 553 SER B OG  1 
+ATOM 10046 N N   . THR B 1 651 ? 103.528 141.914 134.944 1.000 123.12646 ? ? ? ? ? ? 554 THR B N   1 
+ATOM 10047 C CA  . THR B 1 651 ? 104.473 142.838 134.327 1.000 128.29030 ? ? ? ? ? ? 554 THR B CA  1 
+ATOM 10048 C C   . THR B 1 651 ? 103.774 143.764 133.341 1.000 129.25127 ? ? ? ? ? ? 554 THR B C   1 
+ATOM 10049 O O   . THR B 1 651 ? 104.085 144.958 133.270 1.000 132.63564 ? ? ? ? ? ? 554 THR B O   1 
+ATOM 10050 C CB  . THR B 1 651 ? 105.591 142.059 133.636 1.000 132.47639 ? ? ? ? ? ? 554 THR B CB  1 
+ATOM 10051 O OG1 . THR B 1 651 ? 106.405 141.417 134.624 1.000 134.30016 ? ? ? ? ? ? 554 THR B OG1 1 
+ATOM 10052 C CG2 . THR B 1 651 ? 106.461 142.988 132.811 1.000 129.66515 ? ? ? ? ? ? 554 THR B CG2 1 
+ATOM 10053 N N   . LYS B 1 652 ? 102.820 143.232 132.574 1.000 132.97315 ? ? ? ? ? ? 555 LYS B N   1 
+ATOM 10054 C CA  . LYS B 1 652 ? 102.113 144.057 131.602 1.000 130.76361 ? ? ? ? ? ? 555 LYS B CA  1 
+ATOM 10055 C C   . LYS B 1 652 ? 101.328 145.170 132.282 1.000 134.49005 ? ? ? ? ? ? 555 LYS B C   1 
+ATOM 10056 O O   . LYS B 1 652 ? 101.323 146.312 131.809 1.000 137.96654 ? ? ? ? ? ? 555 LYS B O   1 
+ATOM 10057 C CB  . LYS B 1 652 ? 101.184 143.193 130.753 1.000 130.05052 ? ? ? ? ? ? 555 LYS B CB  1 
+ATOM 10058 C CG  . LYS B 1 652 ? 100.516 143.954 129.627 1.000 135.28074 ? ? ? ? ? ? 555 LYS B CG  1 
+ATOM 10059 C CD  . LYS B 1 652 ? 99.419  143.135 128.977 1.000 140.50812 ? ? ? ? ? ? 555 LYS B CD  1 
+ATOM 10060 C CE  . LYS B 1 652 ? 98.941  143.790 127.696 1.000 137.10576 ? ? ? ? ? ? 555 LYS B CE  1 
+ATOM 10061 N NZ  . LYS B 1 652 ? 98.528  145.201 127.924 1.000 135.77820 ? ? ? ? ? ? 555 LYS B NZ  1 
+ATOM 10062 N N   . ASP B 1 653 ? 100.653 144.859 133.391 1.000 133.34478 ? ? ? ? ? ? 556 ASP B N   1 
+ATOM 10063 C CA  . ASP B 1 653 ? 99.905  145.889 134.105 1.000 128.68190 ? ? ? ? ? ? 556 ASP B CA  1 
+ATOM 10064 C C   . ASP B 1 653 ? 100.830 146.972 134.635 1.000 128.18866 ? ? ? ? ? ? 556 ASP B C   1 
+ATOM 10065 O O   . ASP B 1 653 ? 100.496 148.161 134.589 1.000 131.09711 ? ? ? ? ? ? 556 ASP B O   1 
+ATOM 10066 C CB  . ASP B 1 653 ? 99.100  145.270 135.246 1.000 132.16014 ? ? ? ? ? ? 556 ASP B CB  1 
+ATOM 10067 C CG  . ASP B 1 653 ? 98.396  143.998 134.838 1.000 141.68294 ? ? ? ? ? ? 556 ASP B CG  1 
+ATOM 10068 O OD1 . ASP B 1 653 ? 97.398  144.085 134.094 1.000 145.06339 ? ? ? ? ? ? 556 ASP B OD1 1 
+ATOM 10069 O OD2 . ASP B 1 653 ? 98.830  142.912 135.269 1.000 143.23844 ? ? ? ? ? ? 556 ASP B OD2 1 
+ATOM 10070 N N   . CYS B 1 654 ? 101.999 146.582 135.146 1.000 126.39100 ? ? ? ? ? ? 557 CYS B N   1 
+ATOM 10071 C CA  . CYS B 1 654 ? 102.956 147.570 135.627 1.000 123.77892 ? ? ? ? ? ? 557 CYS B CA  1 
+ATOM 10072 C C   . CYS B 1 654 ? 103.414 148.481 134.498 1.000 124.51516 ? ? ? ? ? ? 557 CYS B C   1 
+ATOM 10073 O O   . CYS B 1 654 ? 103.593 149.687 134.698 1.000 128.64545 ? ? ? ? ? ? 557 CYS B O   1 
+ATOM 10074 C CB  . CYS B 1 654 ? 104.149 146.872 136.276 1.000 124.33194 ? ? ? ? ? ? 557 CYS B CB  1 
+ATOM 10075 S SG  . CYS B 1 654 ? 103.759 146.038 137.827 1.000 137.76431 ? ? ? ? ? ? 557 CYS B SG  1 
+ATOM 10076 N N   . PHE B 1 655 ? 103.611 147.925 133.303 1.000 122.88819 ? ? ? ? ? ? 558 PHE B N   1 
+ATOM 10077 C CA  . PHE B 1 655 ? 103.975 148.759 132.165 1.000 120.31395 ? ? ? ? ? ? 558 PHE B CA  1 
+ATOM 10078 C C   . PHE B 1 655 ? 102.801 149.613 131.709 1.000 119.70533 ? ? ? ? ? ? 558 PHE B C   1 
+ATOM 10079 O O   . PHE B 1 655 ? 102.993 150.738 131.238 1.000 123.74053 ? ? ? ? ? ? 558 PHE B O   1 
+ATOM 10080 C CB  . PHE B 1 655 ? 104.494 147.892 131.022 1.000 118.21086 ? ? ? ? ? ? 558 PHE B CB  1 
+ATOM 10081 C CG  . PHE B 1 655 ? 105.981 147.734 131.021 1.000 119.18546 ? ? ? ? ? ? 558 PHE B CG  1 
+ATOM 10082 C CD1 . PHE B 1 655 ? 106.793 148.714 130.485 1.000 117.44237 ? ? ? ? ? ? 558 PHE B CD1 1 
+ATOM 10083 C CD2 . PHE B 1 655 ? 106.570 146.611 131.571 1.000 120.13394 ? ? ? ? ? ? 558 PHE B CD2 1 
+ATOM 10084 C CE1 . PHE B 1 655 ? 108.163 148.575 130.490 1.000 121.43629 ? ? ? ? ? ? 558 PHE B CE1 1 
+ATOM 10085 C CE2 . PHE B 1 655 ? 107.940 146.466 131.578 1.000 121.16296 ? ? ? ? ? ? 558 PHE B CE2 1 
+ATOM 10086 C CZ  . PHE B 1 655 ? 108.737 147.449 131.036 1.000 123.08466 ? ? ? ? ? ? 558 PHE B CZ  1 
+ATOM 10087 N N   . ASP B 1 656 ? 101.577 149.098 131.838 1.000 120.24590 ? ? ? ? ? ? 559 ASP B N   1 
+ATOM 10088 C CA  . ASP B 1 656 ? 100.406 149.901 131.505 1.000 119.61978 ? ? ? ? ? ? 559 ASP B CA  1 
+ATOM 10089 C C   . ASP B 1 656 ? 100.296 151.113 132.419 1.000 121.36790 ? ? ? ? ? ? 559 ASP B C   1 
+ATOM 10090 O O   . ASP B 1 656 ? 99.968  152.215 131.966 1.000 124.80002 ? ? ? ? ? ? 559 ASP B O   1 
+ATOM 10091 C CB  . ASP B 1 656 ? 99.141  149.051 131.594 1.000 126.03803 ? ? ? ? ? ? 559 ASP B CB  1 
+ATOM 10092 C CG  . ASP B 1 656 ? 99.083  147.983 130.525 1.000 135.01024 ? ? ? ? ? ? 559 ASP B CG  1 
+ATOM 10093 O OD1 . ASP B 1 656 ? 99.992  147.949 129.670 1.000 134.76939 ? ? ? ? ? ? 559 ASP B OD1 1 
+ATOM 10094 O OD2 . ASP B 1 656 ? 98.130  147.178 130.539 1.000 133.68908 ? ? ? ? ? ? 559 ASP B OD2 1 
+ATOM 10095 N N   . VAL B 1 657 ? 100.558 150.925 133.712 1.000 115.09603 ? ? ? ? ? ? 560 VAL B N   1 
+ATOM 10096 C CA  . VAL B 1 657 ? 100.543 152.044 134.647 1.000 111.83342 ? ? ? ? ? ? 560 VAL B CA  1 
+ATOM 10097 C C   . VAL B 1 657 ? 101.649 153.032 134.309 1.000 109.64308 ? ? ? ? ? ? 560 VAL B C   1 
+ATOM 10098 O O   . VAL B 1 657 ? 101.441 154.251 134.319 1.000 114.14356 ? ? ? ? ? ? 560 VAL B O   1 
+ATOM 10099 C CB  . VAL B 1 657 ? 100.663 151.528 136.092 1.000 109.14297 ? ? ? ? ? ? 560 VAL B CB  1 
+ATOM 10100 C CG1 . VAL B 1 657 ? 101.221 152.603 137.002 1.000 108.79993 ? ? ? ? ? ? 560 VAL B CG1 1 
+ATOM 10101 C CG2 . VAL B 1 657 ? 99.319  151.052 136.591 1.000 112.02912 ? ? ? ? ? ? 560 VAL B CG2 1 
+ATOM 10102 N N   . PHE B 1 658 ? 102.840 152.521 133.993 1.000 104.93606 ? ? ? ? ? ? 561 PHE B N   1 
+ATOM 10103 C CA  . PHE B 1 658 ? 103.977 153.392 133.723 1.000 104.67107 ? ? ? ? ? ? 561 PHE B CA  1 
+ATOM 10104 C C   . PHE B 1 658 ? 103.736 154.266 132.500 1.000 111.72903 ? ? ? ? ? ? 561 PHE B C   1 
+ATOM 10105 O O   . PHE B 1 658 ? 104.075 155.454 132.501 1.000 119.12604 ? ? ? ? ? ? 561 PHE B O   1 
+ATOM 10106 C CB  . PHE B 1 658 ? 105.238 152.553 133.536 1.000 108.49506 ? ? ? ? ? ? 561 PHE B CB  1 
+ATOM 10107 C CG  . PHE B 1 658 ? 106.489 153.363 133.409 1.000 109.80748 ? ? ? ? ? ? 561 PHE B CG  1 
+ATOM 10108 C CD1 . PHE B 1 658 ? 106.950 154.116 134.471 1.000 109.57862 ? ? ? ? ? ? 561 PHE B CD1 1 
+ATOM 10109 C CD2 . PHE B 1 658 ? 107.205 153.371 132.229 1.000 110.40378 ? ? ? ? ? ? 561 PHE B CD2 1 
+ATOM 10110 C CE1 . PHE B 1 658 ? 108.102 154.860 134.358 1.000 110.28902 ? ? ? ? ? ? 561 PHE B CE1 1 
+ATOM 10111 C CE2 . PHE B 1 658 ? 108.358 154.115 132.111 1.000 108.12199 ? ? ? ? ? ? 561 PHE B CE2 1 
+ATOM 10112 C CZ  . PHE B 1 658 ? 108.806 154.859 133.177 1.000 108.82704 ? ? ? ? ? ? 561 PHE B CZ  1 
+ATOM 10113 N N   . GLU B 1 659 ? 103.154 153.699 131.449 1.000 118.45555 ? ? ? ? ? ? 562 GLU B N   1 
+ATOM 10114 C CA  . GLU B 1 659 ? 102.949 154.418 130.200 1.000 114.76687 ? ? ? ? ? ? 562 GLU B CA  1 
+ATOM 10115 C C   . GLU B 1 659 ? 101.664 155.233 130.178 1.000 118.69778 ? ? ? ? ? ? 562 GLU B C   1 
+ATOM 10116 O O   . GLU B 1 659 ? 101.428 155.956 129.207 1.000 120.07614 ? ? ? ? ? ? 562 GLU B O   1 
+ATOM 10117 C CB  . GLU B 1 659 ? 102.951 153.441 129.023 1.000 118.42777 ? ? ? ? ? ? 562 GLU B CB  1 
+ATOM 10118 C CG  . GLU B 1 659 ? 104.168 152.537 128.969 1.000 126.53193 ? ? ? ? ? ? 562 GLU B CG  1 
+ATOM 10119 C CD  . GLU B 1 659 ? 105.362 153.194 128.311 1.000 132.43184 ? ? ? ? ? ? 562 GLU B CD  1 
+ATOM 10120 O OE1 . GLU B 1 659 ? 105.299 154.409 128.030 1.000 131.88361 ? ? ? ? ? ? 562 GLU B OE1 1 
+ATOM 10121 O OE2 . GLU B 1 659 ? 106.369 152.494 128.076 1.000 132.45725 ? ? ? ? ? ? 562 GLU B OE2 1 
+ATOM 10122 N N   . HIS B 1 660 ? 100.832 155.138 131.210 1.000 123.69872 ? ? ? ? ? ? 563 HIS B N   1 
+ATOM 10123 C CA  . HIS B 1 660 ? 99.583  155.882 131.216 1.000 120.36484 ? ? ? ? ? ? 563 HIS B CA  1 
+ATOM 10124 C C   . HIS B 1 660 ? 99.841  157.370 131.408 1.000 120.92569 ? ? ? ? ? ? 563 HIS B C   1 
+ATOM 10125 O O   . HIS B 1 660 ? 100.862 157.783 131.961 1.000 123.09003 ? ? ? ? ? ? 563 HIS B O   1 
+ATOM 10126 C CB  . HIS B 1 660 ? 98.655  155.371 132.312 1.000 120.56713 ? ? ? ? ? ? 563 HIS B CB  1 
+ATOM 10127 C CG  . HIS B 1 660 ? 97.212  155.675 132.063 1.000 122.79042 ? ? ? ? ? ? 563 HIS B CG  1 
+ATOM 10128 N ND1 . HIS B 1 660 ? 96.586  156.789 132.579 1.000 123.50573 ? ? ? ? ? ? 563 HIS B ND1 1 
+ATOM 10129 C CD2 . HIS B 1 660 ? 96.273  155.014 131.347 1.000 124.14258 ? ? ? ? ? ? 563 HIS B CD2 1 
+ATOM 10130 C CE1 . HIS B 1 660 ? 95.323  156.798 132.194 1.000 121.91005 ? ? ? ? ? ? 563 HIS B CE1 1 
+ATOM 10131 N NE2 . HIS B 1 660 ? 95.107  155.733 131.446 1.000 123.44104 ? ? ? ? ? ? 563 HIS B NE2 1 
+ATOM 10132 N N   . GLU B 1 661 ? 98.895  158.182 130.934 1.000 127.89475 ? ? ? ? ? ? 564 GLU B N   1 
+ATOM 10133 C CA  . GLU B 1 661 ? 99.059  159.628 131.011 1.000 128.37262 ? ? ? ? ? ? 564 GLU B CA  1 
+ATOM 10134 C C   . GLU B 1 661 ? 98.935  160.127 132.445 1.000 127.65678 ? ? ? ? ? ? 564 GLU B C   1 
+ATOM 10135 O O   . GLU B 1 661 ? 99.633  161.066 132.841 1.000 133.59891 ? ? ? ? ? ? 564 GLU B O   1 
+ATOM 10136 C CB  . GLU B 1 661 ? 98.035  160.319 130.112 1.000 129.21254 ? ? ? ? ? ? 564 GLU B CB  1 
+ATOM 10137 C CG  . GLU B 1 661 ? 98.166  161.831 130.065 1.000 134.62462 ? ? ? ? ? ? 564 GLU B CG  1 
+ATOM 10138 C CD  . GLU B 1 661 ? 99.287  162.298 129.154 1.000 141.71204 ? ? ? ? ? ? 564 GLU B CD  1 
+ATOM 10139 O OE1 . GLU B 1 661 ? 99.994  161.441 128.582 1.000 139.62323 ? ? ? ? ? ? 564 GLU B OE1 1 
+ATOM 10140 O OE2 . GLU B 1 661 ? 99.463  163.526 129.008 1.000 138.34054 ? ? ? ? ? ? 564 GLU B OE2 1 
+ATOM 10141 N N   . LYS B 1 662 ? 98.051  159.515 133.234 1.000 116.12299 ? ? ? ? ? ? 565 LYS B N   1 
+ATOM 10142 C CA  . LYS B 1 662 ? 97.859  159.963 134.609 1.000 117.82410 ? ? ? ? ? ? 565 LYS B CA  1 
+ATOM 10143 C C   . LYS B 1 662 ? 99.127  159.787 135.431 1.000 122.92565 ? ? ? ? ? ? 565 LYS B C   1 
+ATOM 10144 O O   . LYS B 1 662 ? 99.477  160.653 136.240 1.000 124.37625 ? ? ? ? ? ? 565 LYS B O   1 
+ATOM 10145 C CB  . LYS B 1 662 ? 96.698  159.207 135.251 1.000 112.47740 ? ? ? ? ? ? 565 LYS B CB  1 
+ATOM 10146 C CG  . LYS B 1 662 ? 95.405  159.292 134.471 1.000 117.63045 ? ? ? ? ? ? 565 LYS B CG  1 
+ATOM 10147 C CD  . LYS B 1 662 ? 94.454  160.298 135.083 1.000 120.26407 ? ? ? ? ? ? 565 LYS B CD  1 
+ATOM 10148 C CE  . LYS B 1 662 ? 93.107  160.265 134.387 1.000 118.66232 ? ? ? ? ? ? 565 LYS B CE  1 
+ATOM 10149 N NZ  . LYS B 1 662 ? 92.197  159.260 134.999 1.000 115.98479 ? ? ? ? ? ? 565 LYS B NZ  1 
+ATOM 10150 N N   . PHE B 1 663 ? 99.827  158.674 135.243 1.000 117.21578 ? ? ? ? ? ? 566 PHE B N   1 
+ATOM 10151 C CA  . PHE B 1 663 ? 101.063 158.415 135.978 1.000 112.86335 ? ? ? ? ? ? 566 PHE B CA  1 
+ATOM 10152 C C   . PHE B 1 663 ? 102.281 158.917 135.214 1.000 111.93720 ? ? ? ? ? ? 566 PHE B C   1 
+ATOM 10153 O O   . PHE B 1 663 ? 103.261 158.203 135.026 1.000 113.85231 ? ? ? ? ? ? 566 PHE B O   1 
+ATOM 10154 C CB  . PHE B 1 663 ? 101.182 156.928 136.280 1.000 111.07361 ? ? ? ? ? ? 566 PHE B CB  1 
+ATOM 10155 C CG  . PHE B 1 663 ? 100.048 156.388 137.092 1.000 111.06314 ? ? ? ? ? ? 566 PHE B CG  1 
+ATOM 10156 C CD1 . PHE B 1 663 ? 98.887  155.957 136.482 1.000 113.99897 ? ? ? ? ? ? 566 PHE B CD1 1 
+ATOM 10157 C CD2 . PHE B 1 663 ? 100.141 156.316 138.467 1.000 113.86842 ? ? ? ? ? ? 566 PHE B CD2 1 
+ATOM 10158 C CE1 . PHE B 1 663 ? 97.844  155.465 137.227 1.000 115.52498 ? ? ? ? ? ? 566 PHE B CE1 1 
+ATOM 10159 C CE2 . PHE B 1 663 ? 99.100  155.823 139.215 1.000 114.19293 ? ? ? ? ? ? 566 PHE B CE2 1 
+ATOM 10160 C CZ  . PHE B 1 663 ? 97.951  155.397 138.596 1.000 114.72923 ? ? ? ? ? ? 566 PHE B CZ  1 
+ATOM 10161 N N   . ALA B 1 664 ? 102.225 160.172 134.773 1.000 112.31128 ? ? ? ? ? ? 567 ALA B N   1 
+ATOM 10162 C CA  . ALA B 1 664 ? 103.369 160.776 134.109 1.000 112.69339 ? ? ? ? ? ? 567 ALA B CA  1 
+ATOM 10163 C C   . ALA B 1 664 ? 104.484 161.113 135.083 1.000 114.93000 ? ? ? ? ? ? 567 ALA B C   1 
+ATOM 10164 O O   . ALA B 1 664 ? 105.626 161.307 134.655 1.000 113.02260 ? ? ? ? ? ? 567 ALA B O   1 
+ATOM 10165 C CB  . ALA B 1 664 ? 102.941 162.035 133.358 1.000 115.15663 ? ? ? ? ? ? 567 ALA B CB  1 
+ATOM 10166 N N   . CYS B 1 665 ? 104.176 161.188 136.378 1.000 115.84481 ? ? ? ? ? ? 568 CYS B N   1 
+ATOM 10167 C CA  . CYS B 1 665 ? 105.202 161.460 137.375 1.000 113.16409 ? ? ? ? ? ? 568 CYS B CA  1 
+ATOM 10168 C C   . CYS B 1 665 ? 106.259 160.369 137.398 1.000 119.74413 ? ? ? ? ? ? 568 CYS B C   1 
+ATOM 10169 O O   . CYS B 1 665 ? 107.437 160.651 137.644 1.000 125.38985 ? ? ? ? ? ? 568 CYS B O   1 
+ATOM 10170 C CB  . CYS B 1 665 ? 104.562 161.603 138.752 1.000 112.89584 ? ? ? ? ? ? 568 CYS B CB  1 
+ATOM 10171 S SG  . CYS B 1 665 ? 103.754 160.103 139.331 1.000 133.40931 ? ? ? ? ? ? 568 CYS B SG  1 
+ATOM 10172 N N   . LEU B 1 666 ? 105.860 159.120 137.154 1.000 115.27069 ? ? ? ? ? ? 569 LEU B N   1 
+ATOM 10173 C CA  . LEU B 1 666 ? 106.823 158.027 137.133 1.000 111.63632 ? ? ? ? ? ? 569 LEU B CA  1 
+ATOM 10174 C C   . LEU B 1 666 ? 107.841 158.212 136.018 1.000 115.13810 ? ? ? ? ? ? 569 LEU B C   1 
+ATOM 10175 O O   . LEU B 1 666 ? 109.034 157.950 136.207 1.000 116.97127 ? ? ? ? ? ? 569 LEU B O   1 
+ATOM 10176 C CB  . LEU B 1 666 ? 106.094 156.696 136.980 1.000 109.29152 ? ? ? ? ? ? 569 LEU B CB  1 
+ATOM 10177 C CG  . LEU B 1 666 ? 105.227 156.296 138.169 1.000 111.00431 ? ? ? ? ? ? 569 LEU B CG  1 
+ATOM 10178 C CD1 . LEU B 1 666 ? 104.633 154.924 137.950 1.000 116.43248 ? ? ? ? ? ? 569 LEU B CD1 1 
+ATOM 10179 C CD2 . LEU B 1 666 ? 106.043 156.328 139.443 1.000 110.68981 ? ? ? ? ? ? 569 LEU B CD2 1 
+ATOM 10180 N N   . LYS B 1 667 ? 107.388 158.655 134.845 1.000 124.51938 ? ? ? ? ? ? 570 LYS B N   1 
+ATOM 10181 C CA  . LYS B 1 667 ? 108.318 158.935 133.757 1.000 121.27536 ? ? ? ? ? ? 570 LYS B CA  1 
+ATOM 10182 C C   . LYS B 1 667 ? 109.254 160.076 134.122 1.000 123.43742 ? ? ? ? ? ? 570 LYS B C   1 
+ATOM 10183 O O   . LYS B 1 667 ? 110.449 160.034 133.813 1.000 130.14082 ? ? ? ? ? ? 570 LYS B O   1 
+ATOM 10184 C CB  . LYS B 1 667 ? 107.548 159.262 132.481 1.000 120.14535 ? ? ? ? ? ? 570 LYS B CB  1 
+ATOM 10185 C CG  . LYS B 1 667 ? 106.602 158.169 132.035 1.000 121.27283 ? ? ? ? ? ? 570 LYS B CG  1 
+ATOM 10186 C CD  . LYS B 1 667 ? 106.486 158.133 130.526 1.000 124.66268 ? ? ? ? ? ? 570 LYS B CD  1 
+ATOM 10187 C CE  . LYS B 1 667 ? 107.528 157.215 129.920 1.000 125.45257 ? ? ? ? ? ? 570 LYS B CE  1 
+ATOM 10188 N NZ  . LYS B 1 667 ? 106.980 155.856 129.669 1.000 128.19682 ? ? ? ? ? ? 570 LYS B NZ  1 
+ATOM 10189 N N   . GLU B 1 668 ? 108.723 161.112 134.772 1.000 115.61799 ? ? ? ? ? ? 571 GLU B N   1 
+ATOM 10190 C CA  . GLU B 1 668 ? 109.557 162.234 135.183 1.000 114.11478 ? ? ? ? ? ? 571 GLU B CA  1 
+ATOM 10191 C C   . GLU B 1 668 ? 110.586 161.807 136.219 1.000 117.39431 ? ? ? ? ? ? 571 GLU B C   1 
+ATOM 10192 O O   . GLU B 1 668 ? 111.743 162.237 136.170 1.000 115.73401 ? ? ? ? ? ? 571 GLU B O   1 
+ATOM 10193 C CB  . GLU B 1 668 ? 108.682 163.357 135.730 1.000 113.25966 ? ? ? ? ? ? 571 GLU B CB  1 
+ATOM 10194 C CG  . GLU B 1 668 ? 109.192 164.737 135.402 1.000 121.05722 ? ? ? ? ? ? 571 GLU B CG  1 
+ATOM 10195 C CD  . GLU B 1 668 ? 108.557 165.307 134.154 1.000 130.10791 ? ? ? ? ? ? 571 GLU B CD  1 
+ATOM 10196 O OE1 . GLU B 1 668 ? 107.327 165.517 134.158 1.000 132.26928 ? ? ? ? ? ? 571 GLU B OE1 1 
+ATOM 10197 O OE2 . GLU B 1 668 ? 109.287 165.545 133.170 1.000 130.58773 ? ? ? ? ? ? 571 GLU B OE2 1 
+ATOM 10198 N N   . LEU B 1 669 ? 110.180 160.967 137.173 1.000 105.00386 ? ? ? ? ? ? 572 LEU B N   1 
+ATOM 10199 C CA  . LEU B 1 669 ? 111.111 160.498 138.193 1.000 97.26498  ? ? ? ? ? ? 572 LEU B CA  1 
+ATOM 10200 C C   . LEU B 1 669 ? 112.222 159.657 137.583 1.000 96.41688  ? ? ? ? ? ? 572 LEU B C   1 
+ATOM 10201 O O   . LEU B 1 669 ? 113.391 159.796 137.958 1.000 99.88273  ? ? ? ? ? ? 572 LEU B O   1 
+ATOM 10202 C CB  . LEU B 1 669 ? 110.360 159.701 139.257 1.000 95.98700  ? ? ? ? ? ? 572 LEU B CB  1 
+ATOM 10203 C CG  . LEU B 1 669 ? 111.211 158.811 140.157 1.000 93.44528  ? ? ? ? ? ? 572 LEU B CG  1 
+ATOM 10204 C CD1 . LEU B 1 669 ? 112.046 159.654 141.092 1.000 105.05610 ? ? ? ? ? ? 572 LEU B CD1 1 
+ATOM 10205 C CD2 . LEU B 1 669 ? 110.332 157.868 140.941 1.000 95.01058  ? ? ? ? ? ? 572 LEU B CD2 1 
+ATOM 10206 N N   . VAL B 1 670 ? 111.877 158.780 136.641 1.000 106.51490 ? ? ? ? ? ? 573 VAL B N   1 
+ATOM 10207 C CA  . VAL B 1 670 ? 112.881 157.932 136.007 1.000 107.49134 ? ? ? ? ? ? 573 VAL B CA  1 
+ATOM 10208 C C   . VAL B 1 670 ? 113.859 158.777 135.203 1.000 114.00164 ? ? ? ? ? ? 573 VAL B C   1 
+ATOM 10209 O O   . VAL B 1 670 ? 115.061 158.488 135.154 1.000 114.48364 ? ? ? ? ? ? 573 VAL B O   1 
+ATOM 10210 C CB  . VAL B 1 670 ? 112.192 156.863 135.140 1.000 105.73394 ? ? ? ? ? ? 573 VAL B CB  1 
+ATOM 10211 C CG1 . VAL B 1 670 ? 113.020 156.538 133.912 1.000 106.10583 ? ? ? ? ? ? 573 VAL B CG1 1 
+ATOM 10212 C CG2 . VAL B 1 670 ? 111.938 155.615 135.958 1.000 106.31162 ? ? ? ? ? ? 573 VAL B CG2 1 
+ATOM 10213 N N   . GLY B 1 671 ? 113.370 159.843 134.582 1.000 129.59138 ? ? ? ? ? ? 574 GLY B N   1 
+ATOM 10214 C CA  . GLY B 1 671 ? 114.204 160.722 133.794 1.000 123.06500 ? ? ? ? ? ? 574 GLY B CA  1 
+ATOM 10215 C C   . GLY B 1 671 ? 114.156 160.499 132.302 1.000 129.33759 ? ? ? ? ? ? 574 GLY B C   1 
+ATOM 10216 O O   . GLY B 1 671 ? 114.960 161.099 131.581 1.000 130.54761 ? ? ? ? ? ? 574 GLY B O   1 
+ATOM 10217 N N   . SER B 1 672 ? 113.247 159.661 131.816 1.000 143.83561 ? ? ? ? ? ? 575 SER B N   1 
+ATOM 10218 C CA  . SER B 1 672 ? 113.139 159.390 130.389 1.000 142.44174 ? ? ? ? ? ? 575 SER B CA  1 
+ATOM 10219 C C   . SER B 1 672 ? 112.602 160.602 129.634 1.000 140.59120 ? ? ? ? ? ? 575 SER B C   1 
+ATOM 10220 O O   . SER B 1 672 ? 112.122 161.561 130.239 1.000 139.19952 ? ? ? ? ? ? 575 SER B O   1 
+ATOM 10221 C CB  . SER B 1 672 ? 112.241 158.178 130.143 1.000 140.29736 ? ? ? ? ? ? 575 SER B CB  1 
+ATOM 10222 O OG  . SER B 1 672 ? 110.920 158.429 130.587 1.000 140.89194 ? ? ? ? ? ? 575 SER B OG  1 
+ATOM 10223 N N   . VAL C 1 26  ? 194.790 123.069 141.462 1.000 281.35370 ? ? ? ? ? ? -71 VAL C N   1 
+ATOM 10224 C CA  . VAL C 1 26  ? 194.651 122.421 142.760 1.000 281.76142 ? ? ? ? ? ? -71 VAL C CA  1 
+ATOM 10225 C C   . VAL C 1 26  ? 195.021 123.391 143.873 1.000 282.62046 ? ? ? ? ? ? -71 VAL C C   1 
+ATOM 10226 O O   . VAL C 1 26  ? 196.153 123.867 143.940 1.000 284.06387 ? ? ? ? ? ? -71 VAL C O   1 
+ATOM 10227 C CB  . VAL C 1 26  ? 195.511 121.150 142.843 1.000 281.28673 ? ? ? ? ? ? -71 VAL C CB  1 
+ATOM 10228 C CG1 . VAL C 1 26  ? 195.534 120.620 144.267 1.000 281.17497 ? ? ? ? ? ? -71 VAL C CG1 1 
+ATOM 10229 C CG2 . VAL C 1 26  ? 194.992 120.095 141.882 1.000 281.03979 ? ? ? ? ? ? -71 VAL C CG2 1 
+ATOM 10230 N N   . ALA C 1 27  ? 194.060 123.682 144.746 1.000 274.07594 ? ? ? ? ? ? -70 ALA C N   1 
+ATOM 10231 C CA  . ALA C 1 27  ? 194.257 124.594 145.863 1.000 273.09075 ? ? ? ? ? ? -70 ALA C CA  1 
+ATOM 10232 C C   . ALA C 1 27  ? 194.105 123.829 147.169 1.000 273.09555 ? ? ? ? ? ? -70 ALA C C   1 
+ATOM 10233 O O   . ALA C 1 27  ? 193.079 123.179 147.396 1.000 274.25439 ? ? ? ? ? ? -70 ALA C O   1 
+ATOM 10234 C CB  . ALA C 1 27  ? 193.263 125.756 145.809 1.000 272.20658 ? ? ? ? ? ? -70 ALA C CB  1 
+ATOM 10235 N N   . GLY C 1 28  ? 195.124 123.909 148.022 1.000 279.28715 ? ? ? ? ? ? -69 GLY C N   1 
+ATOM 10236 C CA  . GLY C 1 28  ? 195.085 123.226 149.296 1.000 278.62625 ? ? ? ? ? ? -69 GLY C CA  1 
+ATOM 10237 C C   . GLY C 1 28  ? 194.287 123.978 150.344 1.000 279.44073 ? ? ? ? ? ? -69 GLY C C   1 
+ATOM 10238 O O   . GLY C 1 28  ? 193.927 125.144 150.183 1.000 280.88209 ? ? ? ? ? ? -69 GLY C O   1 
+ATOM 10239 N N   . GLN C 1 29  ? 194.008 123.279 151.446 1.000 257.95155 ? ? ? ? ? ? -68 GLN C N   1 
+ATOM 10240 C CA  . GLN C 1 29  ? 193.265 123.893 152.541 1.000 258.04955 ? ? ? ? ? ? -68 GLN C CA  1 
+ATOM 10241 C C   . GLN C 1 29  ? 194.120 124.889 153.313 1.000 259.52767 ? ? ? ? ? ? -68 GLN C C   1 
+ATOM 10242 O O   . GLN C 1 29  ? 193.587 125.845 153.888 1.000 259.37643 ? ? ? ? ? ? -68 GLN C O   1 
+ATOM 10243 C CB  . GLN C 1 29  ? 192.729 122.815 153.482 1.000 256.45724 ? ? ? ? ? ? -68 GLN C CB  1 
+ATOM 10244 C CG  . GLN C 1 29  ? 191.466 123.211 154.226 1.000 256.00909 ? ? ? ? ? ? -68 GLN C CG  1 
+ATOM 10245 C CD  . GLN C 1 29  ? 190.456 122.084 154.296 1.000 255.84170 ? ? ? ? ? ? -68 GLN C CD  1 
+ATOM 10246 O OE1 . GLN C 1 29  ? 189.865 121.702 153.287 1.000 255.85562 ? ? ? ? ? ? -68 GLN C OE1 1 
+ATOM 10247 N NE2 . GLN C 1 29  ? 190.254 121.543 155.491 1.000 255.08329 ? ? ? ? ? ? -68 GLN C NE2 1 
+ATOM 10248 N N   . ASP C 1 30  ? 195.434 124.685 153.341 1.000 285.54974 ? ? ? ? ? ? -67 ASP C N   1 
+ATOM 10249 C CA  . ASP C 1 30  ? 196.346 125.555 154.070 1.000 285.25235 ? ? ? ? ? ? -67 ASP C CA  1 
+ATOM 10250 C C   . ASP C 1 30  ? 196.894 126.693 153.218 1.000 285.16643 ? ? ? ? ? ? -67 ASP C C   1 
+ATOM 10251 O O   . ASP C 1 30  ? 197.720 127.470 153.707 1.000 284.98321 ? ? ? ? ? ? -67 ASP C O   1 
+ATOM 10252 C CB  . ASP C 1 30  ? 197.509 124.737 154.640 1.000 285.12838 ? ? ? ? ? ? -67 ASP C CB  1 
+ATOM 10253 C CG  . ASP C 1 30  ? 197.919 123.597 153.729 1.000 284.71406 ? ? ? ? ? ? -67 ASP C CG  1 
+ATOM 10254 O OD1 . ASP C 1 30  ? 197.674 123.692 152.508 1.000 284.93805 ? ? ? ? ? ? -67 ASP C OD1 1 
+ATOM 10255 O OD2 . ASP C 1 30  ? 198.485 122.605 154.234 1.000 284.72709 ? ? ? ? ? ? -67 ASP C OD2 1 
+ATOM 10256 N N   . GLY C 1 31  ? 196.459 126.811 151.965 1.000 288.34113 ? ? ? ? ? ? -66 GLY C N   1 
+ATOM 10257 C CA  . GLY C 1 31  ? 196.931 127.846 151.073 1.000 287.42356 ? ? ? ? ? ? -66 GLY C CA  1 
+ATOM 10258 C C   . GLY C 1 31  ? 197.964 127.396 150.063 1.000 287.32234 ? ? ? ? ? ? -66 GLY C C   1 
+ATOM 10259 O O   . GLY C 1 31  ? 198.246 128.142 149.118 1.000 287.27127 ? ? ? ? ? ? -66 GLY C O   1 
+ATOM 10260 N N   . SER C 1 32  ? 198.538 126.208 150.235 1.000 289.22334 ? ? ? ? ? ? -65 SER C N   1 
+ATOM 10261 C CA  . SER C 1 32  ? 199.501 125.698 149.269 1.000 288.83605 ? ? ? ? ? ? -65 SER C CA  1 
+ATOM 10262 C C   . SER C 1 32  ? 198.813 125.398 147.943 1.000 289.33303 ? ? ? ? ? ? -65 SER C C   1 
+ATOM 10263 O O   . SER C 1 32  ? 197.702 124.863 147.907 1.000 290.49637 ? ? ? ? ? ? -65 SER C O   1 
+ATOM 10264 C CB  . SER C 1 32  ? 200.178 124.439 149.809 1.000 288.17257 ? ? ? ? ? ? -65 SER C CB  1 
+ATOM 10265 O OG  . SER C 1 32  ? 200.911 124.722 150.988 1.000 288.81466 ? ? ? ? ? ? -65 SER C OG  1 
+ATOM 10266 N N   . VAL C 1 33  ? 199.482 125.749 146.848 1.000 289.39707 ? ? ? ? ? ? -64 VAL C N   1 
+ATOM 10267 C CA  . VAL C 1 33  ? 198.945 125.580 145.503 1.000 289.49736 ? ? ? ? ? ? -64 VAL C CA  1 
+ATOM 10268 C C   . VAL C 1 33  ? 199.867 124.651 144.727 1.000 290.03845 ? ? ? ? ? ? -64 VAL C C   1 
+ATOM 10269 O O   . VAL C 1 33  ? 201.085 124.860 144.696 1.000 290.03199 ? ? ? ? ? ? -64 VAL C O   1 
+ATOM 10270 C CB  . VAL C 1 33  ? 198.795 126.929 144.777 1.000 288.43323 ? ? ? ? ? ? -64 VAL C CB  1 
+ATOM 10271 C CG1 . VAL C 1 33  ? 198.153 126.728 143.413 1.000 288.92830 ? ? ? ? ? ? -64 VAL C CG1 1 
+ATOM 10272 C CG2 . VAL C 1 33  ? 197.978 127.898 145.619 1.000 287.64015 ? ? ? ? ? ? -64 VAL C CG2 1 
+ATOM 10273 N N   . VAL C 1 34  ? 199.285 123.629 144.106 1.000 296.51144 ? ? ? ? ? ? -63 VAL C N   1 
+ATOM 10274 C CA  . VAL C 1 34  ? 200.015 122.668 143.288 1.000 295.72352 ? ? ? ? ? ? -63 VAL C CA  1 
+ATOM 10275 C C   . VAL C 1 34  ? 199.436 122.710 141.881 1.000 296.37368 ? ? ? ? ? ? -63 VAL C C   1 
+ATOM 10276 O O   . VAL C 1 34  ? 198.213 122.654 141.706 1.000 297.02472 ? ? ? ? ? ? -63 VAL C O   1 
+ATOM 10277 C CB  . VAL C 1 34  ? 199.936 121.246 143.871 1.000 294.43472 ? ? ? ? ? ? -63 VAL C CB  1 
+ATOM 10278 C CG1 . VAL C 1 34  ? 200.796 120.290 143.060 1.000 294.30058 ? ? ? ? ? ? -63 VAL C CG1 1 
+ATOM 10279 C CG2 . VAL C 1 34  ? 200.363 121.247 145.330 1.000 294.19043 ? ? ? ? ? ? -63 VAL C CG2 1 
+ATOM 10280 N N   . GLN C 1 35  ? 200.310 122.813 140.885 1.000 296.77689 ? ? ? ? ? ? -62 GLN C N   1 
+ATOM 10281 C CA  . GLN C 1 35  ? 199.903 122.893 139.489 1.000 296.38294 ? ? ? ? ? ? -62 GLN C CA  1 
+ATOM 10282 C C   . GLN C 1 35  ? 200.064 121.531 138.828 1.000 296.37608 ? ? ? ? ? ? -62 GLN C C   1 
+ATOM 10283 O O   . GLN C 1 35  ? 201.102 120.879 138.980 1.000 296.40251 ? ? ? ? ? ? -62 GLN C O   1 
+ATOM 10284 C CB  . GLN C 1 35  ? 200.725 123.942 138.739 1.000 295.77978 ? ? ? ? ? ? -62 GLN C CB  1 
+ATOM 10285 C CG  . GLN C 1 35  ? 200.170 125.352 138.842 1.000 295.46782 ? ? ? ? ? ? -62 GLN C CG  1 
+ATOM 10286 C CD  . GLN C 1 35  ? 200.798 126.141 139.973 1.000 295.84222 ? ? ? ? ? ? -62 GLN C CD  1 
+ATOM 10287 O OE1 . GLN C 1 35  ? 201.746 125.686 140.610 1.000 296.39895 ? ? ? ? ? ? -62 GLN C OE1 1 
+ATOM 10288 N NE2 . GLN C 1 35  ? 200.268 127.332 140.229 1.000 295.71427 ? ? ? ? ? ? -62 GLN C NE2 1 
+ATOM 10289 N N   . PHE C 1 36  ? 199.035 121.106 138.099 1.000 294.77404 ? ? ? ? ? ? -61 PHE C N   1 
+ATOM 10290 C CA  . PHE C 1 36  ? 199.041 119.832 137.395 1.000 294.40225 ? ? ? ? ? ? -61 PHE C CA  1 
+ATOM 10291 C C   . PHE C 1 36  ? 198.604 120.046 135.955 1.000 293.94026 ? ? ? ? ? ? -61 PHE C C   1 
+ATOM 10292 O O   . PHE C 1 36  ? 197.660 120.796 135.689 1.000 293.62326 ? ? ? ? ? ? -61 PHE C O   1 
+ATOM 10293 C CB  . PHE C 1 36  ? 198.119 118.815 138.076 1.000 294.31292 ? ? ? ? ? ? -61 PHE C CB  1 
+ATOM 10294 C CG  . PHE C 1 36  ? 198.692 118.220 139.327 1.000 293.78258 ? ? ? ? ? ? -61 PHE C CG  1 
+ATOM 10295 C CD1 . PHE C 1 36  ? 199.944 117.630 139.319 1.000 293.26780 ? ? ? ? ? ? -61 PHE C CD1 1 
+ATOM 10296 C CD2 . PHE C 1 36  ? 197.978 118.249 140.513 1.000 293.79298 ? ? ? ? ? ? -61 PHE C CD2 1 
+ATOM 10297 C CE1 . PHE C 1 36  ? 200.474 117.081 140.470 1.000 293.19629 ? ? ? ? ? ? -61 PHE C CE1 1 
+ATOM 10298 C CE2 . PHE C 1 36  ? 198.502 117.702 141.668 1.000 293.51839 ? ? ? ? ? ? -61 PHE C CE2 1 
+ATOM 10299 C CZ  . PHE C 1 36  ? 199.752 117.117 141.646 1.000 293.53946 ? ? ? ? ? ? -61 PHE C CZ  1 
+ATOM 10300 N N   . LYS C 1 37  ? 199.295 119.386 135.030 1.000 287.47586 ? ? ? ? ? ? -60 LYS C N   1 
+ATOM 10301 C CA  . LYS C 1 37  ? 198.932 119.476 133.623 1.000 287.32284 ? ? ? ? ? ? -60 LYS C CA  1 
+ATOM 10302 C C   . LYS C 1 37  ? 197.613 118.756 133.370 1.000 288.02675 ? ? ? ? ? ? -60 LYS C C   1 
+ATOM 10303 O O   . LYS C 1 37  ? 197.339 117.704 133.954 1.000 287.87628 ? ? ? ? ? ? -60 LYS C O   1 
+ATOM 10304 C CB  . LYS C 1 37  ? 200.036 118.884 132.749 1.000 286.97728 ? ? ? ? ? ? -60 LYS C CB  1 
+ATOM 10305 C CG  . LYS C 1 37  ? 200.374 119.722 131.528 1.000 286.97792 ? ? ? ? ? ? -60 LYS C CG  1 
+ATOM 10306 C CD  . LYS C 1 37  ? 201.528 119.117 130.745 1.000 287.04073 ? ? ? ? ? ? -60 LYS C CD  1 
+ATOM 10307 C CE  . LYS C 1 37  ? 201.986 120.043 129.631 1.000 287.56708 ? ? ? ? ? ? -60 LYS C CE  1 
+ATOM 10308 N NZ  . LYS C 1 37  ? 202.697 119.300 128.554 1.000 287.14754 ? ? ? ? ? ? -60 LYS C NZ  1 
+ATOM 10309 N N   . ILE C 1 38  ? 196.796 119.327 132.489 1.000 291.40773 ? ? ? ? ? ? -59 ILE C N   1 
+ATOM 10310 C CA  . ILE C 1 38  ? 195.456 118.825 132.216 1.000 291.35952 ? ? ? ? ? ? -59 ILE C CA  1 
+ATOM 10311 C C   . ILE C 1 38  ? 195.395 118.319 130.781 1.000 291.11265 ? ? ? ? ? ? -59 ILE C C   1 
+ATOM 10312 O O   . ILE C 1 38  ? 195.968 118.925 129.869 1.000 290.50455 ? ? ? ? ? ? -59 ILE C O   1 
+ATOM 10313 C CB  . ILE C 1 38  ? 194.378 119.902 132.472 1.000 291.38166 ? ? ? ? ? ? -59 ILE C CB  1 
+ATOM 10314 C CG1 . ILE C 1 38  ? 194.481 121.041 131.452 1.000 290.53330 ? ? ? ? ? ? -59 ILE C CG1 1 
+ATOM 10315 C CG2 . ILE C 1 38  ? 194.492 120.439 133.892 1.000 290.88623 ? ? ? ? ? ? -59 ILE C CG2 1 
+ATOM 10316 C CD1 . ILE C 1 38  ? 193.612 122.238 131.775 1.000 289.89160 ? ? ? ? ? ? -59 ILE C CD1 1 
+ATOM 10317 N N   . LYS C 1 39  ? 194.730 117.184 130.595 1.000 302.17335 ? ? ? ? ? ? -58 LYS C N   1 
+ATOM 10318 C CA  . LYS C 1 39  ? 194.485 116.605 129.284 1.000 302.97330 ? ? ? ? ? ? -58 LYS C CA  1 
+ATOM 10319 C C   . LYS C 1 39  ? 193.007 116.723 128.934 1.000 303.48590 ? ? ? ? ? ? -58 LYS C C   1 
+ATOM 10320 O O   . LYS C 1 39  ? 192.212 117.315 129.668 1.000 302.73734 ? ? ? ? ? ? -58 LYS C O   1 
+ATOM 10321 C CB  . LYS C 1 39  ? 194.925 115.137 129.238 1.000 302.49950 ? ? ? ? ? ? -58 LYS C CB  1 
+ATOM 10322 C CG  . LYS C 1 39  ? 196.160 114.801 130.059 1.000 300.90191 ? ? ? ? ? ? -58 LYS C CG  1 
+ATOM 10323 C CD  . LYS C 1 39  ? 197.410 115.437 129.477 1.000 300.89673 ? ? ? ? ? ? -58 LYS C CD  1 
+ATOM 10324 C CE  . LYS C 1 39  ? 198.109 116.322 130.491 1.000 301.39006 ? ? ? ? ? ? -58 LYS C CE  1 
+ATOM 10325 N NZ  . LYS C 1 39  ? 199.486 116.665 130.049 1.000 301.53141 ? ? ? ? ? ? -58 LYS C NZ  1 
+ATOM 10326 N N   . ARG C 1 40  ? 192.645 116.147 127.793 1.000 333.59339 ? ? ? ? ? ? -57 ARG C N   1 
+ATOM 10327 C CA  . ARG C 1 40  ? 191.264 116.119 127.335 1.000 333.63654 ? ? ? ? ? ? -57 ARG C CA  1 
+ATOM 10328 C C   . ARG C 1 40  ? 190.753 114.684 127.337 1.000 334.32487 ? ? ? ? ? ? -57 ARG C C   1 
+ATOM 10329 O O   . ARG C 1 40  ? 191.472 113.759 126.949 1.000 334.80823 ? ? ? ? ? ? -57 ARG C O   1 
+ATOM 10330 C CB  . ARG C 1 40  ? 191.140 116.725 125.936 1.000 333.29417 ? ? ? ? ? ? -57 ARG C CB  1 
+ATOM 10331 C CG  . ARG C 1 40  ? 189.708 116.899 125.465 1.000 333.32575 ? ? ? ? ? ? -57 ARG C CG  1 
+ATOM 10332 C CD  . ARG C 1 40  ? 189.013 118.010 126.236 1.000 333.23605 ? ? ? ? ? ? -57 ARG C CD  1 
+ATOM 10333 N NE  . ARG C 1 40  ? 187.617 118.160 125.843 1.000 333.88809 ? ? ? ? ? ? -57 ARG C NE  1 
+ATOM 10334 C CZ  . ARG C 1 40  ? 186.610 117.496 126.393 1.000 333.54244 ? ? ? ? ? ? -57 ARG C CZ  1 
+ATOM 10335 N NH1 . ARG C 1 40  ? 186.808 116.621 127.365 1.000 333.57592 ? ? ? ? ? ? -57 ARG C NH1 1 
+ATOM 10336 N NH2 . ARG C 1 40  ? 185.373 117.713 125.954 1.000 333.27335 ? ? ? ? ? ? -57 ARG C NH2 1 
+ATOM 10337 N N   . HIS C 1 41  ? 189.505 114.509 127.779 1.000 338.29670 ? ? ? ? ? ? -56 HIS C N   1 
+ATOM 10338 C CA  . HIS C 1 41  ? 188.889 113.191 127.944 1.000 337.74009 ? ? ? ? ? ? -56 HIS C CA  1 
+ATOM 10339 C C   . HIS C 1 41  ? 189.736 112.311 128.865 1.000 337.54557 ? ? ? ? ? ? -56 HIS C C   1 
+ATOM 10340 O O   . HIS C 1 41  ? 190.207 111.236 128.489 1.000 337.93338 ? ? ? ? ? ? -56 HIS C O   1 
+ATOM 10341 C CB  . HIS C 1 41  ? 188.660 112.505 126.591 1.000 337.64486 ? ? ? ? ? ? -56 HIS C CB  1 
+ATOM 10342 C CG  . HIS C 1 41  ? 188.255 113.439 125.494 1.000 337.59712 ? ? ? ? ? ? -56 HIS C CG  1 
+ATOM 10343 N ND1 . HIS C 1 41  ? 187.099 114.188 125.541 1.000 337.41670 ? ? ? ? ? ? -56 HIS C ND1 1 
+ATOM 10344 C CD2 . HIS C 1 41  ? 188.846 113.734 124.312 1.000 337.37480 ? ? ? ? ? ? -56 HIS C CD2 1 
+ATOM 10345 C CE1 . HIS C 1 41  ? 186.999 114.910 124.439 1.000 337.22702 ? ? ? ? ? ? -56 HIS C CE1 1 
+ATOM 10346 N NE2 . HIS C 1 41  ? 188.047 114.653 123.676 1.000 337.14998 ? ? ? ? ? ? -56 HIS C NE2 1 
+ATOM 10347 N N   . THR C 1 42  ? 189.924 112.792 130.096 1.000 329.80183 ? ? ? ? ? ? -55 THR C N   1 
+ATOM 10348 C CA  . THR C 1 42  ? 190.772 112.112 131.060 1.000 329.52092 ? ? ? ? ? ? -55 THR C CA  1 
+ATOM 10349 C C   . THR C 1 42  ? 190.098 112.101 132.428 1.000 329.53954 ? ? ? ? ? ? -55 THR C C   1 
+ATOM 10350 O O   . THR C 1 42  ? 189.634 113.157 132.897 1.000 329.41017 ? ? ? ? ? ? -55 THR C O   1 
+ATOM 10351 C CB  . THR C 1 42  ? 192.143 112.785 131.150 1.000 329.28189 ? ? ? ? ? ? -55 THR C CB  1 
+ATOM 10352 O OG1 . THR C 1 42  ? 192.535 113.235 129.848 1.000 329.62140 ? ? ? ? ? ? -55 THR C OG1 1 
+ATOM 10353 C CG2 . THR C 1 42  ? 193.183 111.810 131.675 1.000 328.88992 ? ? ? ? ? ? -55 THR C CG2 1 
+ATOM 10354 N N   . PRO C 1 43  ? 190.021 110.946 133.084 1.000 327.25483 ? ? ? ? ? ? -54 PRO C N   1 
+ATOM 10355 C CA  . PRO C 1 43  ? 189.458 110.904 134.437 1.000 326.79199 ? ? ? ? ? ? -54 PRO C CA  1 
+ATOM 10356 C C   . PRO C 1 43  ? 190.323 111.669 135.424 1.000 326.94415 ? ? ? ? ? ? -54 PRO C C   1 
+ATOM 10357 O O   . PRO C 1 43  ? 191.542 111.777 135.271 1.000 327.13938 ? ? ? ? ? ? -54 PRO C O   1 
+ATOM 10358 C CB  . PRO C 1 43  ? 189.431 109.406 134.768 1.000 326.28698 ? ? ? ? ? ? -54 PRO C CB  1 
+ATOM 10359 C CG  . PRO C 1 43  ? 189.548 108.709 133.447 1.000 326.30713 ? ? ? ? ? ? -54 PRO C CG  1 
+ATOM 10360 C CD  . PRO C 1 43  ? 190.382 109.607 132.593 1.000 326.79096 ? ? ? ? ? ? -54 PRO C CD  1 
+ATOM 10361 N N   . LEU C 1 44  ? 189.670 112.206 136.453 1.000 324.11153 ? ? ? ? ? ? -53 LEU C N   1 
+ATOM 10362 C CA  . LEU C 1 44  ? 190.366 112.959 137.488 1.000 324.11118 ? ? ? ? ? ? -53 LEU C CA  1 
+ATOM 10363 C C   . LEU C 1 44  ? 191.006 112.066 138.541 1.000 324.74785 ? ? ? ? ? ? -53 LEU C C   1 
+ATOM 10364 O O   . LEU C 1 44  ? 191.689 112.584 139.432 1.000 325.81852 ? ? ? ? ? ? -53 LEU C O   1 
+ATOM 10365 C CB  . LEU C 1 44  ? 189.402 113.938 138.166 1.000 323.47131 ? ? ? ? ? ? -53 LEU C CB  1 
+ATOM 10366 C CG  . LEU C 1 44  ? 189.280 115.339 137.563 1.000 322.86518 ? ? ? ? ? ? -53 LEU C CG  1 
+ATOM 10367 C CD1 . LEU C 1 44  ? 190.637 116.025 137.519 1.000 323.09666 ? ? ? ? ? ? -53 LEU C CD1 1 
+ATOM 10368 C CD2 . LEU C 1 44  ? 188.648 115.297 136.178 1.000 322.69471 ? ? ? ? ? ? -53 LEU C CD2 1 
+ATOM 10369 N N   . SER C 1 45  ? 190.803 110.749 138.463 1.000 319.21366 ? ? ? ? ? ? -52 SER C N   1 
+ATOM 10370 C CA  . SER C 1 45  ? 191.340 109.849 139.479 1.000 318.41807 ? ? ? ? ? ? -52 SER C CA  1 
+ATOM 10371 C C   . SER C 1 45  ? 192.863 109.884 139.509 1.000 318.76369 ? ? ? ? ? ? -52 SER C C   1 
+ATOM 10372 O O   . SER C 1 45  ? 193.469 109.867 140.586 1.000 319.03347 ? ? ? ? ? ? -52 SER C O   1 
+ATOM 10373 C CB  . SER C 1 45  ? 190.840 108.426 139.233 1.000 317.76244 ? ? ? ? ? ? -52 SER C CB  1 
+ATOM 10374 O OG  . SER C 1 45  ? 189.512 108.431 138.738 1.000 317.41530 ? ? ? ? ? ? -52 SER C OG  1 
+ATOM 10375 N N   . LYS C 1 46  ? 193.499 109.925 138.335 1.000 318.34231 ? ? ? ? ? ? -51 LYS C N   1 
+ATOM 10376 C CA  . LYS C 1 46  ? 194.958 109.969 138.289 1.000 318.04844 ? ? ? ? ? ? -51 LYS C CA  1 
+ATOM 10377 C C   . LYS C 1 46  ? 195.492 111.241 138.935 1.000 318.65595 ? ? ? ? ? ? -51 LYS C C   1 
+ATOM 10378 O O   . LYS C 1 46  ? 196.494 111.205 139.659 1.000 318.48416 ? ? ? ? ? ? -51 LYS C O   1 
+ATOM 10379 C CB  . LYS C 1 46  ? 195.444 109.852 136.844 1.000 317.27441 ? ? ? ? ? ? -51 LYS C CB  1 
+ATOM 10380 C CG  . LYS C 1 46  ? 194.732 110.772 135.867 1.000 317.56170 ? ? ? ? ? ? -51 LYS C CG  1 
+ATOM 10381 C CD  . LYS C 1 46  ? 195.200 110.529 134.443 1.000 317.27042 ? ? ? ? ? ? -51 LYS C CD  1 
+ATOM 10382 C CE  . LYS C 1 46  ? 194.778 109.156 133.948 1.000 317.22438 ? ? ? ? ? ? -51 LYS C CE  1 
+ATOM 10383 N NZ  . LYS C 1 46  ? 195.238 108.907 132.555 1.000 317.23745 ? ? ? ? ? ? -51 LYS C NZ  1 
+ATOM 10384 N N   . LEU C 1 47  ? 194.841 112.378 138.680 1.000 317.77696 ? ? ? ? ? ? -50 LEU C N   1 
+ATOM 10385 C CA  . LEU C 1 47  ? 195.253 113.625 139.315 1.000 316.88377 ? ? ? ? ? ? -50 LEU C CA  1 
+ATOM 10386 C C   . LEU C 1 47  ? 195.052 113.563 140.824 1.000 317.18630 ? ? ? ? ? ? -50 LEU C C   1 
+ATOM 10387 O O   . LEU C 1 47  ? 195.890 114.052 141.590 1.000 317.06678 ? ? ? ? ? ? -50 LEU C O   1 
+ATOM 10388 C CB  . LEU C 1 47  ? 194.481 114.799 138.715 1.000 316.34684 ? ? ? ? ? ? -50 LEU C CB  1 
+ATOM 10389 C CG  . LEU C 1 47  ? 195.124 116.181 138.843 1.000 315.53805 ? ? ? ? ? ? -50 LEU C CG  1 
+ATOM 10390 C CD1 . LEU C 1 47  ? 194.885 116.997 137.582 1.000 315.44137 ? ? ? ? ? ? -50 LEU C CD1 1 
+ATOM 10391 C CD2 . LEU C 1 47  ? 194.592 116.913 140.063 1.000 315.84579 ? ? ? ? ? ? -50 LEU C CD2 1 
+ATOM 10392 N N   . MET C 1 48  ? 193.940 112.971 141.268 1.000 313.18788 ? ? ? ? ? ? -49 MET C N   1 
+ATOM 10393 C CA  . MET C 1 48  ? 193.709 112.807 142.699 1.000 312.28078 ? ? ? ? ? ? -49 MET C CA  1 
+ATOM 10394 C C   . MET C 1 48  ? 194.766 111.909 143.328 1.000 312.81773 ? ? ? ? ? ? -49 MET C C   1 
+ATOM 10395 O O   . MET C 1 48  ? 195.263 112.195 144.423 1.000 313.62784 ? ? ? ? ? ? -49 MET C O   1 
+ATOM 10396 C CB  . MET C 1 48  ? 192.310 112.242 142.943 1.000 311.98706 ? ? ? ? ? ? -49 MET C CB  1 
+ATOM 10397 C CG  . MET C 1 48  ? 191.182 113.182 142.556 1.000 311.62211 ? ? ? ? ? ? -49 MET C CG  1 
+ATOM 10398 S SD  . MET C 1 48  ? 189.698 112.304 142.031 1.000 310.33600 ? ? ? ? ? ? -49 MET C SD  1 
+ATOM 10399 C CE  . MET C 1 48  ? 188.477 113.008 143.136 1.000 309.20957 ? ? ? ? ? ? -49 MET C CE  1 
+ATOM 10400 N N   . LYS C 1 49  ? 195.119 110.814 142.650 1.000 313.88067 ? ? ? ? ? ? -48 LYS C N   1 
+ATOM 10401 C CA  . LYS C 1 49  ? 196.152 109.923 143.167 1.000 312.88101 ? ? ? ? ? ? -48 LYS C CA  1 
+ATOM 10402 C C   . LYS C 1 49  ? 197.500 110.629 143.248 1.000 313.31511 ? ? ? ? ? ? -48 LYS C C   1 
+ATOM 10403 O O   . LYS C 1 49  ? 198.245 110.450 144.219 1.000 313.52361 ? ? ? ? ? ? -48 LYS C O   1 
+ATOM 10404 C CB  . LYS C 1 49  ? 196.253 108.673 142.293 1.000 311.67908 ? ? ? ? ? ? -48 LYS C CB  1 
+ATOM 10405 C CG  . LYS C 1 49  ? 195.104 107.696 142.470 1.000 311.20225 ? ? ? ? ? ? -48 LYS C CG  1 
+ATOM 10406 C CD  . LYS C 1 49  ? 194.851 106.910 141.193 1.000 311.34992 ? ? ? ? ? ? -48 LYS C CD  1 
+ATOM 10407 C CE  . LYS C 1 49  ? 193.740 105.890 141.382 1.000 311.22918 ? ? ? ? ? ? -48 LYS C CE  1 
+ATOM 10408 N NZ  . LYS C 1 49  ? 192.779 106.301 142.441 1.000 310.95447 ? ? ? ? ? ? -48 LYS C NZ  1 
+ATOM 10409 N N   . ALA C 1 50  ? 197.832 111.430 142.233 1.000 315.24928 ? ? ? ? ? ? -47 ALA C N   1 
+ATOM 10410 C CA  . ALA C 1 50  ? 199.099 112.154 142.245 1.000 314.57815 ? ? ? ? ? ? -47 ALA C CA  1 
+ATOM 10411 C C   . ALA C 1 50  ? 199.159 113.148 143.398 1.000 315.02910 ? ? ? ? ? ? -47 ALA C C   1 
+ATOM 10412 O O   . ALA C 1 50  ? 200.192 113.273 144.066 1.000 315.36791 ? ? ? ? ? ? -47 ALA C O   1 
+ATOM 10413 C CB  . ALA C 1 50  ? 199.309 112.868 140.910 1.000 313.65189 ? ? ? ? ? ? -47 ALA C CB  1 
+ATOM 10414 N N   . TYR C 1 51  ? 198.062 113.869 143.642 1.000 302.11547 ? ? ? ? ? ? -46 TYR C N   1 
+ATOM 10415 C CA  . TYR C 1 51  ? 198.032 114.814 144.753 1.000 300.83311 ? ? ? ? ? ? -46 TYR C CA  1 
+ATOM 10416 C C   . TYR C 1 51  ? 198.150 114.097 146.092 1.000 301.21571 ? ? ? ? ? ? -46 TYR C C   1 
+ATOM 10417 O O   . TYR C 1 51  ? 198.840 114.573 147.001 1.000 301.41516 ? ? ? ? ? ? -46 TYR C O   1 
+ATOM 10418 C CB  . TYR C 1 51  ? 196.752 115.647 144.701 1.000 299.80111 ? ? ? ? ? ? -46 TYR C CB  1 
+ATOM 10419 C CG  . TYR C 1 51  ? 196.633 116.655 145.822 1.000 298.96659 ? ? ? ? ? ? -46 TYR C CG  1 
+ATOM 10420 C CD1 . TYR C 1 51  ? 197.350 117.843 145.792 1.000 298.92377 ? ? ? ? ? ? -46 TYR C CD1 1 
+ATOM 10421 C CD2 . TYR C 1 51  ? 195.804 116.417 146.909 1.000 299.11765 ? ? ? ? ? ? -46 TYR C CD2 1 
+ATOM 10422 C CE1 . TYR C 1 51  ? 197.245 118.766 146.815 1.000 299.23313 ? ? ? ? ? ? -46 TYR C CE1 1 
+ATOM 10423 C CE2 . TYR C 1 51  ? 195.692 117.334 147.935 1.000 298.78068 ? ? ? ? ? ? -46 TYR C CE2 1 
+ATOM 10424 C CZ  . TYR C 1 51  ? 196.414 118.506 147.884 1.000 299.10146 ? ? ? ? ? ? -46 TYR C CZ  1 
+ATOM 10425 O OH  . TYR C 1 51  ? 196.304 119.421 148.905 1.000 298.76022 ? ? ? ? ? ? -46 TYR C OH  1 
+ATOM 10426 N N   . CYS C 1 52  ? 197.475 112.953 146.234 1.000 311.45277 ? ? ? ? ? ? -45 CYS C N   1 
+ATOM 10427 C CA  . CYS C 1 52  ? 197.571 112.187 147.473 1.000 310.57082 ? ? ? ? ? ? -45 CYS C CA  1 
+ATOM 10428 C C   . CYS C 1 52  ? 198.991 111.689 147.704 1.000 311.08151 ? ? ? ? ? ? -45 CYS C C   1 
+ATOM 10429 O O   . CYS C 1 52  ? 199.492 111.721 148.834 1.000 311.12044 ? ? ? ? ? ? -45 CYS C O   1 
+ATOM 10430 C CB  . CYS C 1 52  ? 196.591 111.015 147.441 1.000 310.05106 ? ? ? ? ? ? -45 CYS C CB  1 
+ATOM 10431 S SG  . CYS C 1 52  ? 194.854 111.500 147.490 1.000 311.63655 ? ? ? ? ? ? -45 CYS C SG  1 
+ATOM 10432 N N   . GLU C 1 53  ? 199.652 111.218 146.644 1.000 312.78211 ? ? ? ? ? ? -44 GLU C N   1 
+ATOM 10433 C CA  . GLU C 1 53  ? 201.033 110.766 146.776 1.000 312.17549 ? ? ? ? ? ? -44 GLU C CA  1 
+ATOM 10434 C C   . GLU C 1 53  ? 201.956 111.919 147.146 1.000 311.96785 ? ? ? ? ? ? -44 GLU C C   1 
+ATOM 10435 O O   . GLU C 1 53  ? 202.883 111.750 147.947 1.000 311.27774 ? ? ? ? ? ? -44 GLU C O   1 
+ATOM 10436 C CB  . GLU C 1 53  ? 201.491 110.101 145.478 1.000 311.79949 ? ? ? ? ? ? -44 GLU C CB  1 
+ATOM 10437 C CG  . GLU C 1 53  ? 200.854 108.745 145.226 1.000 311.34266 ? ? ? ? ? ? -44 GLU C CG  1 
+ATOM 10438 C CD  . GLU C 1 53  ? 201.506 107.998 144.081 1.000 310.95145 ? ? ? ? ? ? -44 GLU C CD  1 
+ATOM 10439 O OE1 . GLU C 1 53  ? 202.363 108.592 143.393 1.000 311.31976 ? ? ? ? ? ? -44 GLU C OE1 1 
+ATOM 10440 O OE2 . GLU C 1 53  ? 201.162 106.816 143.869 1.000 310.63198 ? ? ? ? ? ? -44 GLU C OE2 1 
+ATOM 10441 N N   . ARG C 1 54  ? 201.722 113.100 146.567 1.000 305.19213 ? ? ? ? ? ? -43 ARG C N   1 
+ATOM 10442 C CA  . ARG C 1 54  ? 202.518 114.270 146.923 1.000 303.99533 ? ? ? ? ? ? -43 ARG C CA  1 
+ATOM 10443 C C   . ARG C 1 54  ? 202.321 114.647 148.386 1.000 304.05213 ? ? ? ? ? ? -43 ARG C C   1 
+ATOM 10444 O O   . ARG C 1 54  ? 203.283 114.995 149.081 1.000 303.88202 ? ? ? ? ? ? -43 ARG C O   1 
+ATOM 10445 C CB  . ARG C 1 54  ? 202.158 115.444 146.013 1.000 303.56022 ? ? ? ? ? ? -43 ARG C CB  1 
+ATOM 10446 C CG  . ARG C 1 54  ? 203.103 116.628 146.124 1.000 303.00214 ? ? ? ? ? ? -43 ARG C CG  1 
+ATOM 10447 C CD  . ARG C 1 54  ? 202.899 117.608 144.979 1.000 303.12103 ? ? ? ? ? ? -43 ARG C CD  1 
+ATOM 10448 N NE  . ARG C 1 54  ? 203.845 117.390 143.891 1.000 303.27334 ? ? ? ? ? ? -43 ARG C NE  1 
+ATOM 10449 C CZ  . ARG C 1 54  ? 203.639 116.572 142.868 1.000 303.31455 ? ? ? ? ? ? -43 ARG C CZ  1 
+ATOM 10450 N NH1 . ARG C 1 54  ? 202.525 115.867 142.760 1.000 303.73395 ? ? ? ? ? ? -43 ARG C NH1 1 
+ATOM 10451 N NH2 . ARG C 1 54  ? 204.574 116.459 141.929 1.000 302.48962 ? ? ? ? ? ? -43 ARG C NH2 1 
+ATOM 10452 N N   . GLN C 1 55  ? 201.085 114.584 148.870 1.000 306.18987 ? ? ? ? ? ? -42 GLN C N   1 
+ATOM 10453 C CA  . GLN C 1 55  ? 200.789 114.909 150.260 1.000 305.24703 ? ? ? ? ? ? -42 GLN C CA  1 
+ATOM 10454 C C   . GLN C 1 55  ? 200.929 113.680 151.151 1.000 304.97330 ? ? ? ? ? ? -42 GLN C C   1 
+ATOM 10455 O O   . GLN C 1 55  ? 200.332 113.609 152.226 1.000 304.44881 ? ? ? ? ? ? -42 GLN C O   1 
+ATOM 10456 C CB  . GLN C 1 55  ? 199.381 115.493 150.387 1.000 304.67334 ? ? ? ? ? ? -42 GLN C CB  1 
+ATOM 10457 C CG  . GLN C 1 55  ? 199.147 116.735 149.544 1.000 305.13579 ? ? ? ? ? ? -42 GLN C CG  1 
+ATOM 10458 C CD  . GLN C 1 55  ? 200.312 117.703 149.599 1.000 305.27440 ? ? ? ? ? ? -42 GLN C CD  1 
+ATOM 10459 O OE1 . GLN C 1 55  ? 200.668 118.204 150.665 1.000 304.38884 ? ? ? ? ? ? -42 GLN C OE1 1 
+ATOM 10460 N NE2 . GLN C 1 55  ? 200.913 117.971 148.446 1.000 305.73370 ? ? ? ? ? ? -42 GLN C NE2 1 
+ATOM 10461 N N   . MET C 1 59  ? 193.628 109.021 150.710 1.000 271.19119 ? ? ? ? ? ? -38 MET C N   1 
+ATOM 10462 C CA  . MET C 1 59  ? 192.822 109.327 149.534 1.000 272.48302 ? ? ? ? ? ? -38 MET C CA  1 
+ATOM 10463 C C   . MET C 1 59  ? 191.336 109.292 149.875 1.000 273.05608 ? ? ? ? ? ? -38 MET C C   1 
+ATOM 10464 O O   . MET C 1 59  ? 190.557 110.117 149.397 1.000 274.05179 ? ? ? ? ? ? -38 MET C O   1 
+ATOM 10465 C CB  . MET C 1 59  ? 193.134 108.346 148.401 1.000 271.54281 ? ? ? ? ? ? -38 MET C CB  1 
+ATOM 10466 C CG  . MET C 1 59  ? 192.021 108.192 147.378 1.000 271.80935 ? ? ? ? ? ? -38 MET C CG  1 
+ATOM 10467 S SD  . MET C 1 59  ? 191.929 109.589 146.242 1.000 272.90965 ? ? ? ? ? ? -38 MET C SD  1 
+ATOM 10468 C CE  . MET C 1 59  ? 192.292 108.783 144.684 1.000 271.37938 ? ? ? ? ? ? -38 MET C CE  1 
+ATOM 10469 N N   . ARG C 1 60  ? 190.949 108.325 150.709 1.000 259.29288 ? ? ? ? ? ? -37 ARG C N   1 
+ATOM 10470 C CA  . ARG C 1 60  ? 189.555 108.226 151.131 1.000 258.79254 ? ? ? ? ? ? -37 ARG C CA  1 
+ATOM 10471 C C   . ARG C 1 60  ? 189.139 109.434 151.961 1.000 258.94421 ? ? ? ? ? ? -37 ARG C C   1 
+ATOM 10472 O O   . ARG C 1 60  ? 188.030 109.956 151.795 1.000 258.68967 ? ? ? ? ? ? -37 ARG C O   1 
+ATOM 10473 C CB  . ARG C 1 60  ? 189.339 106.936 151.920 1.000 257.52576 ? ? ? ? ? ? -37 ARG C CB  1 
+ATOM 10474 C CG  . ARG C 1 60  ? 190.434 106.648 152.935 1.000 257.59958 ? ? ? ? ? ? -37 ARG C CG  1 
+ATOM 10475 C CD  . ARG C 1 60  ? 190.130 105.403 153.748 1.000 258.28925 ? ? ? ? ? ? -37 ARG C CD  1 
+ATOM 10476 N NE  . ARG C 1 60  ? 191.035 105.264 154.883 1.000 259.61450 ? ? ? ? ? ? -37 ARG C NE  1 
+ATOM 10477 C CZ  . ARG C 1 60  ? 190.649 104.970 156.117 1.000 258.71562 ? ? ? ? ? ? -37 ARG C CZ  1 
+ATOM 10478 N NH1 . ARG C 1 60  ? 189.375 104.773 156.415 1.000 258.26187 ? ? ? ? ? ? -37 ARG C NH1 1 
+ATOM 10479 N NH2 . ARG C 1 60  ? 191.565 104.873 157.077 1.000 258.88862 ? ? ? ? ? ? -37 ARG C NH2 1 
+ATOM 10480 N N   . GLN C 1 61  ? 190.013 109.892 152.860 1.000 244.34718 ? ? ? ? ? ? -36 GLN C N   1 
+ATOM 10481 C CA  . GLN C 1 61  ? 189.647 110.975 153.767 1.000 243.98269 ? ? ? ? ? ? -36 GLN C CA  1 
+ATOM 10482 C C   . GLN C 1 61  ? 189.518 112.305 153.033 1.000 244.49028 ? ? ? ? ? ? -36 GLN C C   1 
+ATOM 10483 O O   . GLN C 1 61  ? 188.596 113.083 153.307 1.000 243.06261 ? ? ? ? ? ? -36 GLN C O   1 
+ATOM 10484 C CB  . GLN C 1 61  ? 190.674 111.082 154.892 1.000 242.21691 ? ? ? ? ? ? -36 GLN C CB  1 
+ATOM 10485 C CG  . GLN C 1 61  ? 191.105 109.746 155.473 1.000 241.76204 ? ? ? ? ? ? -36 GLN C CG  1 
+ATOM 10486 C CD  . GLN C 1 61  ? 190.233 109.307 156.633 1.000 243.61230 ? ? ? ? ? ? -36 GLN C CD  1 
+ATOM 10487 O OE1 . GLN C 1 61  ? 189.019 109.511 156.625 1.000 244.66301 ? ? ? ? ? ? -36 GLN C OE1 1 
+ATOM 10488 N NE2 . GLN C 1 61  ? 190.851 108.701 157.640 1.000 243.42990 ? ? ? ? ? ? -36 GLN C NE2 1 
+ATOM 10489 N N   . ILE C 1 62  ? 190.430 112.588 152.102 1.000 236.56684 ? ? ? ? ? ? -35 ILE C N   1 
+ATOM 10490 C CA  . ILE C 1 62  ? 190.391 113.857 151.389 1.000 234.74394 ? ? ? ? ? ? -35 ILE C CA  1 
+ATOM 10491 C C   . ILE C 1 62  ? 189.205 113.876 150.432 1.000 233.90573 ? ? ? ? ? ? -35 ILE C C   1 
+ATOM 10492 O O   . ILE C 1 62  ? 188.788 112.842 149.895 1.000 233.85233 ? ? ? ? ? ? -35 ILE C O   1 
+ATOM 10493 C CB  . ILE C 1 62  ? 191.715 114.104 150.641 1.000 233.11231 ? ? ? ? ? ? -35 ILE C CB  1 
+ATOM 10494 C CG1 . ILE C 1 62  ? 192.093 112.886 149.799 1.000 233.73406 ? ? ? ? ? ? -35 ILE C CG1 1 
+ATOM 10495 C CG2 . ILE C 1 62  ? 192.830 114.418 151.623 1.000 232.15064 ? ? ? ? ? ? -35 ILE C CG2 1 
+ATOM 10496 C CD1 . ILE C 1 62  ? 191.721 113.007 148.341 1.000 232.98072 ? ? ? ? ? ? -35 ILE C CD1 1 
+ATOM 10497 N N   . ARG C 1 63  ? 188.652 115.068 150.219 1.000 204.55649 ? ? ? ? ? ? -34 ARG C N   1 
+ATOM 10498 C CA  . ARG C 1 63  ? 187.531 115.263 149.312 1.000 203.12316 ? ? ? ? ? ? -34 ARG C CA  1 
+ATOM 10499 C C   . ARG C 1 63  ? 187.879 116.355 148.314 1.000 204.96198 ? ? ? ? ? ? -34 ARG C C   1 
+ATOM 10500 O O   . ARG C 1 63  ? 188.436 117.392 148.685 1.000 206.78188 ? ? ? ? ? ? -34 ARG C O   1 
+ATOM 10501 C CB  . ARG C 1 63  ? 186.254 115.633 150.076 1.000 201.71565 ? ? ? ? ? ? -34 ARG C CB  1 
+ATOM 10502 C CG  . ARG C 1 63  ? 184.996 114.961 149.558 1.000 202.52461 ? ? ? ? ? ? -34 ARG C CG  1 
+ATOM 10503 C CD  . ARG C 1 63  ? 183.783 115.371 150.377 1.000 201.61953 ? ? ? ? ? ? -34 ARG C CD  1 
+ATOM 10504 N NE  . ARG C 1 63  ? 183.682 114.611 151.616 1.000 201.32796 ? ? ? ? ? ? -34 ARG C NE  1 
+ATOM 10505 C CZ  . ARG C 1 63  ? 182.937 113.525 151.772 1.000 199.88593 ? ? ? ? ? ? -34 ARG C CZ  1 
+ATOM 10506 N NH1 . ARG C 1 63  ? 182.208 113.040 150.781 1.000 199.29995 ? ? ? ? ? ? -34 ARG C NH1 1 
+ATOM 10507 N NH2 . ARG C 1 63  ? 182.924 112.911 152.951 1.000 198.06741 ? ? ? ? ? ? -34 ARG C NH2 1 
+ATOM 10508 N N   . PHE C 1 64  ? 187.549 116.118 147.048 1.000 235.15407 ? ? ? ? ? ? -33 PHE C N   1 
+ATOM 10509 C CA  . PHE C 1 64  ? 187.853 117.041 145.964 1.000 235.89773 ? ? ? ? ? ? -33 PHE C CA  1 
+ATOM 10510 C C   . PHE C 1 64  ? 186.571 117.691 145.467 1.000 235.02327 ? ? ? ? ? ? -33 PHE C C   1 
+ATOM 10511 O O   . PHE C 1 64  ? 185.604 116.994 145.142 1.000 233.77750 ? ? ? ? ? ? -33 PHE C O   1 
+ATOM 10512 C CB  . PHE C 1 64  ? 188.554 116.320 144.811 1.000 235.70838 ? ? ? ? ? ? -33 PHE C CB  1 
+ATOM 10513 C CG  . PHE C 1 64  ? 190.046 116.268 144.946 1.000 235.11718 ? ? ? ? ? ? -33 PHE C CG  1 
+ATOM 10514 C CD1 . PHE C 1 64  ? 190.826 117.340 144.550 1.000 234.49172 ? ? ? ? ? ? -33 PHE C CD1 1 
+ATOM 10515 C CD2 . PHE C 1 64  ? 190.670 115.147 145.463 1.000 234.57034 ? ? ? ? ? ? -33 PHE C CD2 1 
+ATOM 10516 C CE1 . PHE C 1 64  ? 192.200 117.296 144.669 1.000 234.92811 ? ? ? ? ? ? -33 PHE C CE1 1 
+ATOM 10517 C CE2 . PHE C 1 64  ? 192.044 115.097 145.584 1.000 235.12841 ? ? ? ? ? ? -33 PHE C CE2 1 
+ATOM 10518 C CZ  . PHE C 1 64  ? 192.809 116.173 145.188 1.000 235.59234 ? ? ? ? ? ? -33 PHE C CZ  1 
+ATOM 10519 N N   . ARG C 1 65  ? 186.567 119.020 145.406 1.000 220.53662 ? ? ? ? ? ? -32 ARG C N   1 
+ATOM 10520 C CA  . ARG C 1 65  ? 185.435 119.773 144.893 1.000 220.02269 ? ? ? ? ? ? -32 ARG C CA  1 
+ATOM 10521 C C   . ARG C 1 65  ? 185.929 120.832 143.919 1.000 220.01881 ? ? ? ? ? ? -32 ARG C C   1 
+ATOM 10522 O O   . ARG C 1 65  ? 187.042 121.350 144.049 1.000 221.81741 ? ? ? ? ? ? -32 ARG C O   1 
+ATOM 10523 C CB  . ARG C 1 65  ? 184.629 120.435 146.022 1.000 220.25880 ? ? ? ? ? ? -32 ARG C CB  1 
+ATOM 10524 C CG  . ARG C 1 65  ? 185.368 121.534 146.768 1.000 220.66685 ? ? ? ? ? ? -32 ARG C CG  1 
+ATOM 10525 C CD  . ARG C 1 65  ? 184.521 122.089 147.902 1.000 220.17855 ? ? ? ? ? ? -32 ARG C CD  1 
+ATOM 10526 N NE  . ARG C 1 65  ? 185.153 123.226 148.561 1.000 221.06295 ? ? ? ? ? ? -32 ARG C NE  1 
+ATOM 10527 C CZ  . ARG C 1 65  ? 186.075 123.127 149.509 1.000 220.17259 ? ? ? ? ? ? -32 ARG C CZ  1 
+ATOM 10528 N NH1 . ARG C 1 65  ? 186.508 121.951 149.933 1.000 220.58989 ? ? ? ? ? ? -32 ARG C NH1 1 
+ATOM 10529 N NH2 . ARG C 1 65  ? 186.574 124.236 150.047 1.000 216.73142 ? ? ? ? ? ? -32 ARG C NH2 1 
+ATOM 10530 N N   . PHE C 1 66  ? 185.093 121.141 142.931 1.000 213.38308 ? ? ? ? ? ? -31 PHE C N   1 
+ATOM 10531 C CA  . PHE C 1 66  ? 185.391 122.167 141.941 1.000 213.33394 ? ? ? ? ? ? -31 PHE C CA  1 
+ATOM 10532 C C   . PHE C 1 66  ? 184.220 123.133 141.874 1.000 213.91405 ? ? ? ? ? ? -31 PHE C C   1 
+ATOM 10533 O O   . PHE C 1 66  ? 183.109 122.735 141.509 1.000 215.84206 ? ? ? ? ? ? -31 PHE C O   1 
+ATOM 10534 C CB  . PHE C 1 66  ? 185.657 121.553 140.564 1.000 212.57314 ? ? ? ? ? ? -31 PHE C CB  1 
+ATOM 10535 C CG  . PHE C 1 66  ? 185.713 122.562 139.454 1.000 213.04626 ? ? ? ? ? ? -31 PHE C CG  1 
+ATOM 10536 C CD1 . PHE C 1 66  ? 186.760 123.465 139.375 1.000 213.19895 ? ? ? ? ? ? -31 PHE C CD1 1 
+ATOM 10537 C CD2 . PHE C 1 66  ? 184.720 122.610 138.492 1.000 213.15702 ? ? ? ? ? ? -31 PHE C CD2 1 
+ATOM 10538 C CE1 . PHE C 1 66  ? 186.814 124.396 138.356 1.000 212.80047 ? ? ? ? ? ? -31 PHE C CE1 1 
+ATOM 10539 C CE2 . PHE C 1 66  ? 184.769 123.539 137.471 1.000 213.66800 ? ? ? ? ? ? -31 PHE C CE2 1 
+ATOM 10540 C CZ  . PHE C 1 66  ? 185.818 124.433 137.403 1.000 212.99172 ? ? ? ? ? ? -31 PHE C CZ  1 
+ATOM 10541 N N   . ASP C 1 67  ? 184.473 124.395 142.221 1.000 189.18044 ? ? ? ? ? ? -30 ASP C N   1 
+ATOM 10542 C CA  . ASP C 1 67  ? 183.449 125.440 142.205 1.000 189.49899 ? ? ? ? ? ? -30 ASP C CA  1 
+ATOM 10543 C C   . ASP C 1 67  ? 182.243 125.046 143.055 1.000 190.11539 ? ? ? ? ? ? -30 ASP C C   1 
+ATOM 10544 O O   . ASP C 1 67  ? 181.091 125.299 142.699 1.000 188.00381 ? ? ? ? ? ? -30 ASP C O   1 
+ATOM 10545 C CB  . ASP C 1 67  ? 183.025 125.770 140.773 1.000 187.65703 ? ? ? ? ? ? -30 ASP C CB  1 
+ATOM 10546 C CG  . ASP C 1 67  ? 182.557 127.202 140.620 1.000 188.13631 ? ? ? ? ? ? -30 ASP C CG  1 
+ATOM 10547 O OD1 . ASP C 1 67  ? 183.416 128.095 140.460 1.000 187.88825 ? ? ? ? ? ? -30 ASP C OD1 1 
+ATOM 10548 O OD2 . ASP C 1 67  ? 181.331 127.436 140.657 1.000 186.90009 ? ? ? ? ? ? -30 ASP C OD2 1 
+ATOM 10549 N N   . GLY C 1 68  ? 182.515 124.417 144.197 1.000 191.66821 ? ? ? ? ? ? -29 GLY C N   1 
+ATOM 10550 C CA  . GLY C 1 68  ? 181.473 123.993 145.104 1.000 188.65997 ? ? ? ? ? ? -29 GLY C CA  1 
+ATOM 10551 C C   . GLY C 1 68  ? 180.819 122.672 144.771 1.000 191.60451 ? ? ? ? ? ? -29 GLY C C   1 
+ATOM 10552 O O   . GLY C 1 68  ? 179.918 122.246 145.503 1.000 188.58579 ? ? ? ? ? ? -29 GLY C O   1 
+ATOM 10553 N N   . GLN C 1 69  ? 181.239 122.008 143.697 1.000 214.69891 ? ? ? ? ? ? -28 GLN C N   1 
+ATOM 10554 C CA  . GLN C 1 69  ? 180.693 120.723 143.305 1.000 212.73358 ? ? ? ? ? ? -28 GLN C CA  1 
+ATOM 10555 C C   . GLN C 1 69  ? 181.769 119.652 143.412 1.000 212.71769 ? ? ? ? ? ? -28 GLN C C   1 
+ATOM 10556 O O   . GLN C 1 69  ? 182.869 119.832 142.870 1.000 214.67851 ? ? ? ? ? ? -28 GLN C O   1 
+ATOM 10557 C CB  . GLN C 1 69  ? 180.145 120.774 141.871 1.000 212.18648 ? ? ? ? ? ? -28 GLN C CB  1 
+ATOM 10558 C CG  . GLN C 1 69  ? 179.322 122.014 141.569 1.000 212.06031 ? ? ? ? ? ? -28 GLN C CG  1 
+ATOM 10559 C CD  . GLN C 1 69  ? 177.857 121.834 141.911 1.000 212.71041 ? ? ? ? ? ? -28 GLN C CD  1 
+ATOM 10560 O OE1 . GLN C 1 69  ? 177.358 120.710 141.981 1.000 213.52639 ? ? ? ? ? ? -28 GLN C OE1 1 
+ATOM 10561 N NE2 . GLN C 1 69  ? 177.159 122.942 142.132 1.000 210.55864 ? ? ? ? ? ? -28 GLN C NE2 1 
+ATOM 10562 N N   . PRO C 1 70  ? 181.503 118.532 144.100 1.000 203.96020 ? ? ? ? ? ? -27 PRO C N   1 
+ATOM 10563 C CA  . PRO C 1 70  ? 182.460 117.433 144.273 1.000 202.83968 ? ? ? ? ? ? -27 PRO C CA  1 
+ATOM 10564 C C   . PRO C 1 70  ? 182.923 116.831 142.950 1.000 201.36218 ? ? ? ? ? ? -27 PRO C C   1 
+ATOM 10565 O O   . PRO C 1 70  ? 182.162 116.854 141.984 1.000 203.18361 ? ? ? ? ? ? -27 PRO C O   1 
+ATOM 10566 C CB  . PRO C 1 70  ? 181.668 116.404 145.086 1.000 200.31807 ? ? ? ? ? ? -27 PRO C CB  1 
+ATOM 10567 C CG  . PRO C 1 70  ? 180.618 117.195 145.778 1.000 199.42504 ? ? ? ? ? ? -27 PRO C CG  1 
+ATOM 10568 C CD  . PRO C 1 70  ? 180.246 118.286 144.825 1.000 200.94257 ? ? ? ? ? ? -27 PRO C CD  1 
+ATOM 10569 N N   . THR C 1 87  ? 191.556 125.383 138.909 1.000 259.30462 ? ? ? ? ? ? -10 THR C N   1 
+ATOM 10570 C CA  . THR C 1 87  ? 191.833 125.195 140.328 1.000 260.31401 ? ? ? ? ? ? -10 THR C CA  1 
+ATOM 10571 C C   . THR C 1 87  ? 190.691 124.457 141.019 1.000 260.74369 ? ? ? ? ? ? -10 THR C C   1 
+ATOM 10572 O O   . THR C 1 87  ? 189.521 124.791 140.837 1.000 261.06279 ? ? ? ? ? ? -10 THR C O   1 
+ATOM 10573 C CB  . THR C 1 87  ? 192.071 126.540 141.039 1.000 260.00210 ? ? ? ? ? ? -10 THR C CB  1 
+ATOM 10574 O OG1 . THR C 1 87  ? 191.921 126.369 142.453 1.000 260.18708 ? ? ? ? ? ? -10 THR C OG1 1 
+ATOM 10575 C CG2 . THR C 1 87  ? 191.084 127.588 140.548 1.000 259.29091 ? ? ? ? ? ? -10 THR C CG2 1 
+ATOM 10576 N N   . ILE C 1 88  ? 191.040 123.447 141.812 1.000 257.76727 ? ? ? ? ? ? -9  ILE C N   1 
+ATOM 10577 C CA  . ILE C 1 88  ? 190.068 122.647 142.546 1.000 257.12350 ? ? ? ? ? ? -9  ILE C CA  1 
+ATOM 10578 C C   . ILE C 1 88  ? 190.460 122.640 144.016 1.000 257.83054 ? ? ? ? ? ? -9  ILE C C   1 
+ATOM 10579 O O   . ILE C 1 88  ? 191.624 122.397 144.354 1.000 259.43372 ? ? ? ? ? ? -9  ILE C O   1 
+ATOM 10580 C CB  . ILE C 1 88  ? 189.975 121.210 141.996 1.000 255.42447 ? ? ? ? ? ? -9  ILE C CB  1 
+ATOM 10581 C CG1 . ILE C 1 88  ? 191.364 120.588 141.859 1.000 255.55335 ? ? ? ? ? ? -9  ILE C CG1 1 
+ATOM 10582 C CG2 . ILE C 1 88  ? 189.272 121.201 140.652 1.000 254.61888 ? ? ? ? ? ? -9  ILE C CG2 1 
+ATOM 10583 C CD1 . ILE C 1 88  ? 191.344 119.158 141.369 1.000 254.55929 ? ? ? ? ? ? -9  ILE C CD1 1 
+ATOM 10584 N N   . ASP C 1 89  ? 189.496 122.926 144.886 1.000 241.02260 ? ? ? ? ? ? -8  ASP C N   1 
+ATOM 10585 C CA  . ASP C 1 89  ? 189.742 122.898 146.318 1.000 239.60744 ? ? ? ? ? ? -8  ASP C CA  1 
+ATOM 10586 C C   . ASP C 1 89  ? 189.802 121.461 146.819 1.000 238.75823 ? ? ? ? ? ? -8  ASP C C   1 
+ATOM 10587 O O   . ASP C 1 89  ? 189.265 120.540 146.198 1.000 238.91142 ? ? ? ? ? ? -8  ASP C O   1 
+ATOM 10588 C CB  . ASP C 1 89  ? 188.655 123.669 147.067 1.000 238.45652 ? ? ? ? ? ? -8  ASP C CB  1 
+ATOM 10589 C CG  . ASP C 1 89  ? 188.467 125.076 146.535 1.000 238.62223 ? ? ? ? ? ? -8  ASP C CG  1 
+ATOM 10590 O OD1 . ASP C 1 89  ? 189.188 125.988 146.991 1.000 239.11477 ? ? ? ? ? ? -8  ASP C OD1 1 
+ATOM 10591 O OD2 . ASP C 1 89  ? 187.597 125.272 145.660 1.000 237.71053 ? ? ? ? ? ? -8  ASP C OD2 1 
+ATOM 10592 N N   . VAL C 1 90  ? 190.471 121.276 147.955 1.000 236.92212 ? ? ? ? ? ? -7  VAL C N   1 
+ATOM 10593 C CA  . VAL C 1 90  ? 190.624 119.967 148.571 1.000 235.50682 ? ? ? ? ? ? -7  VAL C CA  1 
+ATOM 10594 C C   . VAL C 1 90  ? 190.045 120.017 149.980 1.000 235.33270 ? ? ? ? ? ? -7  VAL C C   1 
+ATOM 10595 O O   . VAL C 1 90  ? 189.695 121.077 150.498 1.000 236.11635 ? ? ? ? ? ? -7  VAL C O   1 
+ATOM 10596 C CB  . VAL C 1 90  ? 192.092 119.500 148.601 1.000 235.15720 ? ? ? ? ? ? -7  VAL C CB  1 
+ATOM 10597 C CG1 . VAL C 1 90  ? 192.737 119.686 147.238 1.000 236.43317 ? ? ? ? ? ? -7  VAL C CG1 1 
+ATOM 10598 C CG2 . VAL C 1 90  ? 192.865 120.252 149.671 1.000 235.78382 ? ? ? ? ? ? -7  VAL C CG2 1 
+ATOM 10599 N N   . PHE C 1 91  ? 189.943 118.842 150.594 1.000 213.95563 ? ? ? ? ? ? -6  PHE C N   1 
+ATOM 10600 C CA  . PHE C 1 91  ? 189.458 118.700 151.958 1.000 214.30068 ? ? ? ? ? ? -6  PHE C CA  1 
+ATOM 10601 C C   . PHE C 1 91  ? 190.519 117.993 152.786 1.000 214.40733 ? ? ? ? ? ? -6  PHE C C   1 
+ATOM 10602 O O   . PHE C 1 91  ? 191.117 117.013 152.335 1.000 213.02281 ? ? ? ? ? ? -6  PHE C O   1 
+ATOM 10603 C CB  . PHE C 1 91  ? 188.147 117.914 151.999 1.000 215.57897 ? ? ? ? ? ? -6  PHE C CB  1 
+ATOM 10604 C CG  . PHE C 1 91  ? 187.205 118.356 153.080 1.000 215.55071 ? ? ? ? ? ? -6  PHE C CG  1 
+ATOM 10605 C CD1 . PHE C 1 91  ? 186.844 119.686 153.200 1.000 214.19509 ? ? ? ? ? ? -6  PHE C CD1 1 
+ATOM 10606 C CD2 . PHE C 1 91  ? 186.672 117.438 153.969 1.000 213.96043 ? ? ? ? ? ? -6  PHE C CD2 1 
+ATOM 10607 C CE1 . PHE C 1 91  ? 185.974 120.094 154.191 1.000 213.59468 ? ? ? ? ? ? -6  PHE C CE1 1 
+ATOM 10608 C CE2 . PHE C 1 91  ? 185.801 117.840 154.962 1.000 211.93718 ? ? ? ? ? ? -6  PHE C CE2 1 
+ATOM 10609 C CZ  . PHE C 1 91  ? 185.452 119.169 155.072 1.000 212.60372 ? ? ? ? ? ? -6  PHE C CZ  1 
+ATOM 10610 N N   . GLN C 1 92  ? 190.750 118.491 153.997 1.000 222.12521 ? ? ? ? ? ? -5  GLN C N   1 
+ATOM 10611 C CA  . GLN C 1 92  ? 191.802 117.987 154.872 1.000 222.17523 ? ? ? ? ? ? -5  GLN C CA  1 
+ATOM 10612 C C   . GLN C 1 92  ? 191.230 117.241 156.073 1.000 222.59258 ? ? ? ? ? ? -5  GLN C C   1 
+ATOM 10613 O O   . GLN C 1 92  ? 191.743 117.348 157.188 1.000 222.73618 ? ? ? ? ? ? -5  GLN C O   1 
+ATOM 10614 C CB  . GLN C 1 92  ? 192.711 119.123 155.334 1.000 221.78085 ? ? ? ? ? ? -5  GLN C CB  1 
+ATOM 10615 C CG  . GLN C 1 92  ? 193.832 119.445 154.362 1.000 220.80590 ? ? ? ? ? ? -5  GLN C CG  1 
+ATOM 10616 C CD  . GLN C 1 92  ? 194.661 118.227 154.008 1.000 220.72791 ? ? ? ? ? ? -5  GLN C CD  1 
+ATOM 10617 O OE1 . GLN C 1 92  ? 195.029 117.437 154.877 1.000 221.53541 ? ? ? ? ? ? -5  GLN C OE1 1 
+ATOM 10618 N NE2 . GLN C 1 92  ? 194.959 118.067 152.724 1.000 220.75815 ? ? ? ? ? ? -5  GLN C NE2 1 
+ATOM 10619 N N   . GLN C 1 93  ? 190.180 116.447 155.835 1.000 216.44394 ? ? ? ? ? ? -4  GLN C N   1 
+ATOM 10620 C CA  . GLN C 1 93  ? 189.441 115.694 156.849 1.000 215.50286 ? ? ? ? ? ? -4  GLN C CA  1 
+ATOM 10621 C C   . GLN C 1 93  ? 189.263 116.481 158.144 1.000 215.38255 ? ? ? ? ? ? -4  GLN C C   1 
+ATOM 10622 O O   . GLN C 1 93  ? 188.688 117.574 158.138 1.000 213.55779 ? ? ? ? ? ? -4  GLN C O   1 
+ATOM 10623 C CB  . GLN C 1 93  ? 190.102 114.333 157.139 1.000 215.27387 ? ? ? ? ? ? -4  GLN C CB  1 
+ATOM 10624 C CG  . GLN C 1 93  ? 191.628 114.289 157.178 1.000 215.40677 ? ? ? ? ? ? -4  GLN C CG  1 
+ATOM 10625 C CD  . GLN C 1 93  ? 192.243 113.952 155.834 1.000 215.57861 ? ? ? ? ? ? -4  GLN C CD  1 
+ATOM 10626 O OE1 . GLN C 1 93  ? 191.889 114.536 154.810 1.000 216.13223 ? ? ? ? ? ? -4  GLN C OE1 1 
+ATOM 10627 N NE2 . GLN C 1 93  ? 193.178 113.008 155.832 1.000 214.26648 ? ? ? ? ? ? -4  GLN C NE2 1 
+ATOM 10628 N N   . GLN C 1 94  ? 189.752 115.937 159.256 1.000 193.81937 ? ? ? ? ? ? -3  GLN C N   1 
+ATOM 10629 C CA  . GLN C 1 94  ? 189.527 116.518 160.576 1.000 194.11184 ? ? ? ? ? ? -3  GLN C CA  1 
+ATOM 10630 C C   . GLN C 1 94  ? 190.572 117.594 160.845 1.000 193.16776 ? ? ? ? ? ? -3  GLN C C   1 
+ATOM 10631 O O   . GLN C 1 94  ? 191.737 117.286 161.117 1.000 188.95618 ? ? ? ? ? ? -3  GLN C O   1 
+ATOM 10632 C CB  . GLN C 1 94  ? 189.570 115.435 161.650 1.000 190.51171 ? ? ? ? ? ? -3  GLN C CB  1 
+ATOM 10633 C CG  . GLN C 1 94  ? 188.507 115.584 162.725 1.000 190.58839 ? ? ? ? ? ? -3  GLN C CG  1 
+ATOM 10634 C CD  . GLN C 1 94  ? 188.956 116.462 163.877 1.000 191.01814 ? ? ? ? ? ? -3  GLN C CD  1 
+ATOM 10635 O OE1 . GLN C 1 94  ? 189.975 117.146 163.792 1.000 192.45238 ? ? ? ? ? ? -3  GLN C OE1 1 
+ATOM 10636 N NE2 . GLN C 1 94  ? 188.193 116.446 164.963 1.000 189.07478 ? ? ? ? ? ? -3  GLN C NE2 1 
+ATOM 10637 N N   . THR C 1 95  ? 190.155 118.859 160.771 1.000 183.00986 ? ? ? ? ? ? -2  THR C N   1 
+ATOM 10638 C CA  . THR C 1 95  ? 191.010 119.974 161.161 1.000 180.75265 ? ? ? ? ? ? -2  THR C CA  1 
+ATOM 10639 C C   . THR C 1 95  ? 190.303 120.840 162.193 1.000 180.58150 ? ? ? ? ? ? -2  THR C C   1 
+ATOM 10640 O O   . THR C 1 95  ? 189.228 120.484 162.685 1.000 176.80717 ? ? ? ? ? ? -2  THR C O   1 
+ATOM 10641 C CB  . THR C 1 95  ? 191.395 120.839 159.958 1.000 181.07160 ? ? ? ? ? ? -2  THR C CB  1 
+ATOM 10642 O OG1 . THR C 1 95  ? 190.435 121.892 159.803 1.000 179.85050 ? ? ? ? ? ? -2  THR C OG1 1 
+ATOM 10643 C CG2 . THR C 1 95  ? 191.438 120.022 158.689 1.000 181.28155 ? ? ? ? ? ? -2  THR C CG2 1 
+ATOM 10644 N N   . GLY C 1 96  ? 190.901 121.981 162.521 1.000 167.93968 ? ? ? ? ? ? -1  GLY C N   1 
+ATOM 10645 C CA  . GLY C 1 96  ? 190.254 122.960 163.368 1.000 166.41666 ? ? ? ? ? ? -1  GLY C CA  1 
+ATOM 10646 C C   . GLY C 1 96  ? 189.558 124.017 162.539 1.000 168.76460 ? ? ? ? ? ? -1  GLY C C   1 
+ATOM 10647 O O   . GLY C 1 96  ? 189.251 125.108 163.030 1.000 166.59847 ? ? ? ? ? ? -1  GLY C O   1 
+ATOM 10648 N N   . GLY C 1 97  ? 189.306 123.699 161.273 1.000 147.36721 ? ? ? ? ? ? 0   GLY C N   1 
+ATOM 10649 C CA  . GLY C 1 97  ? 188.723 124.656 160.360 1.000 142.87154 ? ? ? ? ? ? 0   GLY C CA  1 
+ATOM 10650 C C   . GLY C 1 97  ? 187.282 124.984 160.696 1.000 142.17011 ? ? ? ? ? ? 0   GLY C C   1 
+ATOM 10651 O O   . GLY C 1 97  ? 186.626 124.341 161.516 1.000 140.29112 ? ? ? ? ? ? 0   GLY C O   1 
+ATOM 10652 N N   . SER C 1 98  ? 186.788 126.024 160.036 1.000 111.78938 ? ? ? ? ? ? 1   SER C N   1 
+ATOM 10653 C CA  . SER C 1 98  ? 185.435 126.497 160.271 1.000 102.86184 ? ? ? ? ? ? 1   SER C CA  1 
+ATOM 10654 C C   . SER C 1 98  ? 184.412 125.474 159.802 1.000 105.37862 ? ? ? ? ? ? 1   SER C C   1 
+ATOM 10655 O O   . SER C 1 98  ? 184.683 124.645 158.931 1.000 114.23568 ? ? ? ? ? ? 1   SER C O   1 
+ATOM 10656 C CB  . SER C 1 98  ? 185.204 127.815 159.543 1.000 108.22967 ? ? ? ? ? ? 1   SER C CB  1 
+ATOM 10657 O OG  . SER C 1 98  ? 185.078 127.593 158.151 1.000 115.46622 ? ? ? ? ? ? 1   SER C OG  1 
+ATOM 10658 N N   . LYS C 1 99  ? 183.223 125.531 160.403 1.000 99.79245  ? ? ? ? ? ? 2   LYS C N   1 
+ATOM 10659 C CA  . LYS C 1 99  ? 182.122 124.715 159.910 1.000 100.65679 ? ? ? ? ? ? 2   LYS C CA  1 
+ATOM 10660 C C   . LYS C 1 99  ? 181.737 125.122 158.497 1.000 104.03002 ? ? ? ? ? ? 2   LYS C C   1 
+ATOM 10661 O O   . LYS C 1 99  ? 181.531 124.266 157.633 1.000 114.68412 ? ? ? ? ? ? 2   LYS C O   1 
+ATOM 10662 C CB  . LYS C 1 99  ? 180.919 124.830 160.840 1.000 98.47810  ? ? ? ? ? ? 2   LYS C CB  1 
+ATOM 10663 C CG  . LYS C 1 99  ? 181.259 124.746 162.312 1.000 107.50032 ? ? ? ? ? ? 2   LYS C CG  1 
+ATOM 10664 C CD  . LYS C 1 99  ? 180.032 124.416 163.139 1.000 107.15344 ? ? ? ? ? ? 2   LYS C CD  1 
+ATOM 10665 C CE  . LYS C 1 99  ? 178.807 125.155 162.637 1.000 106.13574 ? ? ? ? ? ? 2   LYS C CE  1 
+ATOM 10666 N NZ  . LYS C 1 99  ? 179.001 126.628 162.665 1.000 110.77318 ? ? ? ? ? ? 2   LYS C NZ  1 
+ATOM 10667 N N   . PHE C 1 100 ? 181.657 126.422 158.239 1.000 83.16218  ? ? ? ? ? ? 3   PHE C N   1 
+ATOM 10668 C CA  . PHE C 1 100 ? 181.256 126.910 156.927 1.000 81.37275  ? ? ? ? ? ? 3   PHE C CA  1 
+ATOM 10669 C C   . PHE C 1 100 ? 182.377 126.690 155.924 1.000 91.06118  ? ? ? ? ? ? 3   PHE C C   1 
+ATOM 10670 O O   . PHE C 1 100 ? 183.469 127.245 156.071 1.000 103.09279 ? ? ? ? ? ? 3   PHE C O   1 
+ATOM 10671 C CB  . PHE C 1 100 ? 180.891 128.387 157.007 1.000 73.07591  ? ? ? ? ? ? 3   PHE C CB  1 
+ATOM 10672 C CG  . PHE C 1 100 ? 179.811 128.682 157.996 1.000 82.77032  ? ? ? ? ? ? 3   PHE C CG  1 
+ATOM 10673 C CD1 . PHE C 1 100 ? 180.119 128.968 159.309 1.000 88.75022  ? ? ? ? ? ? 3   PHE C CD1 1 
+ATOM 10674 C CD2 . PHE C 1 100 ? 178.486 128.661 157.616 1.000 94.49453  ? ? ? ? ? ? 3   PHE C CD2 1 
+ATOM 10675 C CE1 . PHE C 1 100 ? 179.126 129.231 160.221 1.000 96.64991  ? ? ? ? ? ? 3   PHE C CE1 1 
+ATOM 10676 C CE2 . PHE C 1 100 ? 177.491 128.924 158.524 1.000 87.73091  ? ? ? ? ? ? 3   PHE C CE2 1 
+ATOM 10677 C CZ  . PHE C 1 100 ? 177.811 129.209 159.828 1.000 90.31379  ? ? ? ? ? ? 3   PHE C CZ  1 
+ATOM 10678 N N   . SER C 1 101 ? 182.108 125.879 154.904 1.000 87.01579  ? ? ? ? ? ? 4   SER C N   1 
+ATOM 10679 C CA  . SER C 1 101 ? 183.106 125.588 153.884 1.000 81.33877  ? ? ? ? ? ? 4   SER C CA  1 
+ATOM 10680 C C   . SER C 1 101 ? 182.990 126.548 152.707 1.000 87.55741  ? ? ? ? ? ? 4   SER C C   1 
+ATOM 10681 O O   . SER C 1 101 ? 183.936 127.276 152.397 1.000 105.30085 ? ? ? ? ? ? 4   SER C O   1 
+ATOM 10682 C CB  . SER C 1 101 ? 182.967 124.139 153.411 1.000 89.98531  ? ? ? ? ? ? 4   SER C CB  1 
+ATOM 10683 O OG  . SER C 1 101 ? 183.617 123.255 154.302 1.000 102.60734 ? ? ? ? ? ? 4   SER C OG  1 
+ATOM 10684 N N   . ASN C 1 102 ? 181.837 126.563 152.048 1.000 66.59252  ? ? ? ? ? ? 5   ASN C N   1 
+ATOM 10685 C CA  . ASN C 1 102 ? 181.630 127.449 150.914 1.000 78.39978  ? ? ? ? ? ? 5   ASN C CA  1 
+ATOM 10686 C C   . ASN C 1 102 ? 180.138 127.588 150.667 1.000 73.14528  ? ? ? ? ? ? 5   ASN C C   1 
+ATOM 10687 O O   . ASN C 1 102 ? 179.327 126.832 151.201 1.000 90.07993  ? ? ? ? ? ? 5   ASN C O   1 
+ATOM 10688 C CB  . ASN C 1 102 ? 182.350 126.937 149.665 1.000 88.24613  ? ? ? ? ? ? 5   ASN C CB  1 
+ATOM 10689 C CG  . ASN C 1 102 ? 181.674 125.738 149.056 1.000 91.73659  ? ? ? ? ? ? 5   ASN C CG  1 
+ATOM 10690 O OD1 . ASN C 1 102 ? 180.831 125.870 148.174 1.000 93.59071  ? ? ? ? ? ? 5   ASN C OD1 1 
+ATOM 10691 N ND2 . ASN C 1 102 ? 182.045 124.553 149.520 1.000 96.59288  ? ? ? ? ? ? 5   ASN C ND2 1 
+ATOM 10692 N N   . ILE C 1 103 ? 179.785 128.577 149.853 1.000 63.28288  ? ? ? ? ? ? 6   ILE C N   1 
+ATOM 10693 C CA  . ILE C 1 103 ? 178.400 128.825 149.474 1.000 63.12826  ? ? ? ? ? ? 6   ILE C CA  1 
+ATOM 10694 C C   . ILE C 1 103 ? 178.336 128.978 147.963 1.000 74.49155  ? ? ? ? ? ? 6   ILE C C   1 
+ATOM 10695 O O   . ILE C 1 103 ? 179.202 129.618 147.360 1.000 92.53312  ? ? ? ? ? ? 6   ILE C O   1 
+ATOM 10696 C CB  . ILE C 1 103 ? 177.820 130.067 150.179 1.000 64.14552  ? ? ? ? ? ? 6   ILE C CB  1 
+ATOM 10697 C CG1 . ILE C 1 103 ? 176.366 130.282 149.770 1.000 74.92101  ? ? ? ? ? ? 6   ILE C CG1 1 
+ATOM 10698 C CG2 . ILE C 1 103 ? 178.641 131.299 149.875 1.000 75.94759  ? ? ? ? ? ? 6   ILE C CG2 1 
+ATOM 10699 C CD1 . ILE C 1 103 ? 175.561 131.045 150.780 1.000 78.48772  ? ? ? ? ? ? 6   ILE C CD1 1 
+ATOM 10700 N N   . THR C 1 104 ? 177.330 128.367 147.347 1.000 82.44565  ? ? ? ? ? ? 7   THR C N   1 
+ATOM 10701 C CA  . THR C 1 104 ? 177.110 128.458 145.912 1.000 73.92896  ? ? ? ? ? ? 7   THR C CA  1 
+ATOM 10702 C C   . THR C 1 104 ? 175.796 129.175 145.660 1.000 76.99975  ? ? ? ? ? ? 7   THR C C   1 
+ATOM 10703 O O   . THR C 1 104 ? 174.775 128.834 146.262 1.000 102.60101 ? ? ? ? ? ? 7   THR C O   1 
+ATOM 10704 C CB  . THR C 1 104 ? 177.084 127.075 145.265 1.000 84.74161  ? ? ? ? ? ? 7   THR C CB  1 
+ATOM 10705 O OG1 . THR C 1 104 ? 178.222 126.323 145.698 1.000 94.26353  ? ? ? ? ? ? 7   THR C OG1 1 
+ATOM 10706 C CG2 . THR C 1 104 ? 177.114 127.199 143.758 1.000 88.97557  ? ? ? ? ? ? 7   THR C CG2 1 
+ATOM 10707 N N   . ILE C 1 105 ? 175.823 130.167 144.778 1.000 66.12243  ? ? ? ? ? ? 8   ILE C N   1 
+ATOM 10708 C CA  . ILE C 1 105 ? 174.646 130.945 144.419 1.000 69.58799  ? ? ? ? ? ? 8   ILE C CA  1 
+ATOM 10709 C C   . ILE C 1 105 ? 174.459 130.830 142.917 1.000 81.59276  ? ? ? ? ? ? 8   ILE C C   1 
+ATOM 10710 O O   . ILE C 1 105 ? 175.394 131.087 142.151 1.000 101.59190 ? ? ? ? ? ? 8   ILE C O   1 
+ATOM 10711 C CB  . ILE C 1 105 ? 174.784 132.413 144.844 1.000 66.54664  ? ? ? ? ? ? 8   ILE C CB  1 
+ATOM 10712 C CG1 . ILE C 1 105 ? 175.330 132.499 146.267 1.000 73.26136  ? ? ? ? ? ? 8   ILE C CG1 1 
+ATOM 10713 C CG2 . ILE C 1 105 ? 173.455 133.117 144.742 1.000 69.29139  ? ? ? ? ? ? 8   ILE C CG2 1 
+ATOM 10714 C CD1 . ILE C 1 105 ? 175.308 133.882 146.845 1.000 77.39372  ? ? ? ? ? ? 8   ILE C CD1 1 
+ATOM 10715 N N   . LYS C 1 106 ? 173.260 130.439 142.494 1.000 91.79659  ? ? ? ? ? ? 9   LYS C N   1 
+ATOM 10716 C CA  . LYS C 1 106 ? 172.962 130.236 141.082 1.000 83.73460  ? ? ? ? ? ? 9   LYS C CA  1 
+ATOM 10717 C C   . LYS C 1 106 ? 171.695 130.990 140.721 1.000 84.58636  ? ? ? ? ? ? 9   LYS C C   1 
+ATOM 10718 O O   . LYS C 1 106 ? 170.676 130.856 141.403 1.000 103.38025 ? ? ? ? ? ? 9   LYS C O   1 
+ATOM 10719 C CB  . LYS C 1 106 ? 172.808 128.750 140.761 1.000 88.42046  ? ? ? ? ? ? 9   LYS C CB  1 
+ATOM 10720 C CG  . LYS C 1 106 ? 174.122 128.022 140.620 1.000 92.30817  ? ? ? ? ? ? 9   LYS C CG  1 
+ATOM 10721 C CD  . LYS C 1 106 ? 174.141 126.755 141.447 1.000 105.40272 ? ? ? ? ? ? 9   LYS C CD  1 
+ATOM 10722 C CE  . LYS C 1 106 ? 174.210 125.527 140.563 1.000 103.58618 ? ? ? ? ? ? 9   LYS C CE  1 
+ATOM 10723 N NZ  . LYS C 1 106 ? 174.433 124.290 141.356 1.000 106.61701 ? ? ? ? ? ? 9   LYS C NZ  1 
+ATOM 10724 N N   . ASN C 1 107 ? 171.768 131.787 139.657 1.000 90.19350  ? ? ? ? ? ? 10  ASN C N   1 
+ATOM 10725 C CA  . ASN C 1 107 ? 170.608 132.444 139.058 1.000 86.89033  ? ? ? ? ? ? 10  ASN C CA  1 
+ATOM 10726 C C   . ASN C 1 107 ? 169.873 133.349 140.041 1.000 91.81936  ? ? ? ? ? ? 10  ASN C C   1 
+ATOM 10727 O O   . ASN C 1 107 ? 168.695 133.651 139.850 1.000 103.68943 ? ? ? ? ? ? 10  ASN C O   1 
+ATOM 10728 C CB  . ASN C 1 107 ? 169.636 131.423 138.465 1.000 85.82112  ? ? ? ? ? ? 10  ASN C CB  1 
+ATOM 10729 C CG  . ASN C 1 107 ? 170.317 130.445 137.539 1.000 97.92857  ? ? ? ? ? ? 10  ASN C CG  1 
+ATOM 10730 O OD1 . ASN C 1 107 ? 171.122 130.830 136.696 1.000 103.72551 ? ? ? ? ? ? 10  ASN C OD1 1 
+ATOM 10731 N ND2 . ASN C 1 107 ? 169.992 129.169 137.687 1.000 102.66350 ? ? ? ? ? ? 10  ASN C ND2 1 
+ATOM 10732 N N   . PHE C 1 108 ? 170.547 133.800 141.090 1.000 73.60285  ? ? ? ? ? ? 11  PHE C N   1 
+ATOM 10733 C CA  . PHE C 1 108 ? 169.947 134.692 142.074 1.000 67.69033  ? ? ? ? ? ? 11  PHE C CA  1 
+ATOM 10734 C C   . PHE C 1 108 ? 170.424 136.108 141.791 1.000 82.63418  ? ? ? ? ? ? 11  PHE C C   1 
+ATOM 10735 O O   . PHE C 1 108 ? 171.588 136.435 142.039 1.000 106.54741 ? ? ? ? ? ? 11  PHE C O   1 
+ATOM 10736 C CB  . PHE C 1 108 ? 170.303 134.272 143.495 1.000 72.69956  ? ? ? ? ? ? 11  PHE C CB  1 
+ATOM 10737 C CG  . PHE C 1 108 ? 169.835 135.235 144.542 1.000 76.80195  ? ? ? ? ? ? 11  PHE C CG  1 
+ATOM 10738 C CD1 . PHE C 1 108 ? 168.507 135.283 144.911 1.000 86.94845  ? ? ? ? ? ? 11  PHE C CD1 1 
+ATOM 10739 C CD2 . PHE C 1 108 ? 170.723 136.092 145.158 1.000 84.78945  ? ? ? ? ? ? 11  PHE C CD2 1 
+ATOM 10740 C CE1 . PHE C 1 108 ? 168.076 136.167 145.872 1.000 86.04666  ? ? ? ? ? ? 11  PHE C CE1 1 
+ATOM 10741 C CE2 . PHE C 1 108 ? 170.294 136.977 146.118 1.000 88.69730  ? ? ? ? ? ? 11  PHE C CE2 1 
+ATOM 10742 C CZ  . PHE C 1 108 ? 168.970 137.014 146.475 1.000 81.28945  ? ? ? ? ? ? 11  PHE C CZ  1 
+ATOM 10743 N N   . ARG C 1 109 ? 169.519 136.944 141.282 1.000 90.28627  ? ? ? ? ? ? 12  ARG C N   1 
+ATOM 10744 C CA  . ARG C 1 109 ? 169.815 138.338 140.975 1.000 87.79978  ? ? ? ? ? ? 12  ARG C CA  1 
+ATOM 10745 C C   . ARG C 1 109 ? 171.055 138.468 140.102 1.000 94.31491  ? ? ? ? ? ? 12  ARG C C   1 
+ATOM 10746 O O   . ARG C 1 109 ? 171.084 137.971 138.973 1.000 99.90620  ? ? ? ? ? ? 12  ARG C O   1 
+ATOM 10747 C CB  . ARG C 1 109 ? 169.986 139.139 142.264 1.000 80.79504  ? ? ? ? ? ? 12  ARG C CB  1 
+ATOM 10748 C CG  . ARG C 1 109 ? 168.912 138.879 143.295 1.000 73.78932  ? ? ? ? ? ? 12  ARG C CG  1 
+ATOM 10749 C CD  . ARG C 1 109 ? 168.329 140.174 143.814 1.000 83.05302  ? ? ? ? ? ? 12  ARG C CD  1 
+ATOM 10750 N NE  . ARG C 1 109 ? 167.337 139.948 144.857 1.000 94.53357  ? ? ? ? ? ? 12  ARG C NE  1 
+ATOM 10751 C CZ  . ARG C 1 109 ? 167.391 140.481 146.069 1.000 95.34501  ? ? ? ? ? ? 12  ARG C CZ  1 
+ATOM 10752 N NH1 . ARG C 1 109 ? 168.386 141.271 146.433 1.000 101.43131 ? ? ? ? ? ? 12  ARG C NH1 1 
+ATOM 10753 N NH2 . ARG C 1 109 ? 166.421 140.216 146.938 1.000 87.32053  ? ? ? ? ? ? 12  ARG C NH2 1 
+ATOM 10754 N N   . ASN C 1 110 ? 172.083 139.140 140.620 1.000 95.65320  ? ? ? ? ? ? 13  ASN C N   1 
+ATOM 10755 C CA  . ASN C 1 110 ? 173.315 139.319 139.862 1.000 89.17455  ? ? ? ? ? ? 13  ASN C CA  1 
+ATOM 10756 C C   . ASN C 1 110 ? 174.032 137.998 139.632 1.000 100.11574 ? ? ? ? ? ? 13  ASN C C   1 
+ATOM 10757 O O   . ASN C 1 110 ? 174.595 137.770 138.556 1.000 109.35640 ? ? ? ? ? ? 13  ASN C O   1 
+ATOM 10758 C CB  . ASN C 1 110 ? 174.240 140.284 140.592 1.000 88.30068  ? ? ? ? ? ? 13  ASN C CB  1 
+ATOM 10759 C CG  . ASN C 1 110 ? 173.563 141.569 140.960 1.000 101.14445 ? ? ? ? ? ? 13  ASN C CG  1 
+ATOM 10760 O OD1 . ASN C 1 110 ? 172.512 141.569 141.595 1.000 105.57149 ? ? ? ? ? ? 13  ASN C OD1 1 
+ATOM 10761 N ND2 . ASN C 1 110 ? 174.163 142.683 140.567 1.000 112.59335 ? ? ? ? ? ? 13  ASN C ND2 1 
+ATOM 10762 N N   . PHE C 1 111 ? 174.035 137.125 140.630 1.000 88.95727  ? ? ? ? ? ? 14  PHE C N   1 
+ATOM 10763 C CA  . PHE C 1 111 ? 174.883 135.937 140.620 1.000 87.11277  ? ? ? ? ? ? 14  PHE C CA  1 
+ATOM 10764 C C   . PHE C 1 111 ? 174.348 134.935 139.609 1.000 90.72745  ? ? ? ? ? ? 14  PHE C C   1 
+ATOM 10765 O O   . PHE C 1 111 ? 173.377 134.226 139.872 1.000 109.88435 ? ? ? ? ? ? 14  PHE C O   1 
+ATOM 10766 C CB  . PHE C 1 111 ? 174.944 135.322 142.012 1.000 87.35131  ? ? ? ? ? ? 14  PHE C CB  1 
+ATOM 10767 C CG  . PHE C 1 111 ? 175.427 136.264 143.072 1.000 84.41125  ? ? ? ? ? ? 14  PHE C CG  1 
+ATOM 10768 C CD1 . PHE C 1 111 ? 174.580 137.208 143.618 1.000 87.72810  ? ? ? ? ? ? 14  PHE C CD1 1 
+ATOM 10769 C CD2 . PHE C 1 111 ? 176.726 136.200 143.529 1.000 90.65327  ? ? ? ? ? ? 14  PHE C CD2 1 
+ATOM 10770 C CE1 . PHE C 1 111 ? 175.023 138.069 144.589 1.000 93.71778  ? ? ? ? ? ? 14  PHE C CE1 1 
+ATOM 10771 C CE2 . PHE C 1 111 ? 177.172 137.060 144.503 1.000 96.10661  ? ? ? ? ? ? 14  PHE C CE2 1 
+ATOM 10772 C CZ  . PHE C 1 111 ? 176.319 137.995 145.033 1.000 94.22747  ? ? ? ? ? ? 14  PHE C CZ  1 
+ATOM 10773 N N   . GLU C 1 112 ? 174.978 134.876 138.436 1.000 103.24672 ? ? ? ? ? ? 15  GLU C N   1 
+ATOM 10774 C CA  . GLU C 1 112 ? 174.643 133.827 137.482 1.000 105.07873 ? ? ? ? ? ? 15  GLU C CA  1 
+ATOM 10775 C C   . GLU C 1 112 ? 175.061 132.462 138.011 1.000 110.36626 ? ? ? ? ? ? 15  GLU C C   1 
+ATOM 10776 O O   . GLU C 1 112 ? 174.258 131.524 138.044 1.000 118.22134 ? ? ? ? ? ? 15  GLU C O   1 
+ATOM 10777 C CB  . GLU C 1 112 ? 175.311 134.112 136.139 1.000 115.71277 ? ? ? ? ? ? 15  GLU C CB  1 
+ATOM 10778 C CG  . GLU C 1 112 ? 174.654 133.424 134.962 1.000 118.68017 ? ? ? ? ? ? 15  GLU C CG  1 
+ATOM 10779 C CD  . GLU C 1 112 ? 175.552 132.389 134.324 1.000 127.51601 ? ? ? ? ? ? 15  GLU C CD  1 
+ATOM 10780 O OE1 . GLU C 1 112 ? 176.788 132.516 134.449 1.000 129.71009 ? ? ? ? ? ? 15  GLU C OE1 1 
+ATOM 10781 O OE2 . GLU C 1 112 ? 175.024 131.447 133.698 1.000 125.42230 ? ? ? ? ? ? 15  GLU C OE2 1 
+ATOM 10782 N N   . LYS C 1 113 ? 176.316 132.336 138.430 1.000 105.89692 ? ? ? ? ? ? 16  LYS C N   1 
+ATOM 10783 C CA  . LYS C 1 113 ? 176.797 131.125 139.089 1.000 109.17343 ? ? ? ? ? ? 16  LYS C CA  1 
+ATOM 10784 C C   . LYS C 1 113 ? 178.071 131.507 139.826 1.000 112.83905 ? ? ? ? ? ? 16  LYS C C   1 
+ATOM 10785 O O   . LYS C 1 113 ? 179.087 131.797 139.188 1.000 120.06727 ? ? ? ? ? ? 16  LYS C O   1 
+ATOM 10786 C CB  . LYS C 1 113 ? 177.051 130.012 138.085 1.000 111.06112 ? ? ? ? ? ? 16  LYS C CB  1 
+ATOM 10787 C CG  . LYS C 1 113 ? 177.968 128.921 138.600 1.000 113.48714 ? ? ? ? ? ? 16  LYS C CG  1 
+ATOM 10788 C CD  . LYS C 1 113 ? 177.398 127.546 138.320 1.000 118.29769 ? ? ? ? ? ? 16  LYS C CD  1 
+ATOM 10789 C CE  . LYS C 1 113 ? 178.397 126.460 138.673 1.000 119.72006 ? ? ? ? ? ? 16  LYS C CE  1 
+ATOM 10790 N NZ  . LYS C 1 113 ? 178.614 126.371 140.143 1.000 121.97353 ? ? ? ? ? ? 16  LYS C NZ  1 
+ATOM 10791 N N   . VAL C 1 114 ? 178.018 131.516 141.153 1.000 95.03838  ? ? ? ? ? ? 17  VAL C N   1 
+ATOM 10792 C CA  . VAL C 1 114 ? 179.121 132.006 141.968 1.000 88.39718  ? ? ? ? ? ? 17  VAL C CA  1 
+ATOM 10793 C C   . VAL C 1 114 ? 179.349 131.036 143.115 1.000 86.21143  ? ? ? ? ? ? 17  VAL C C   1 
+ATOM 10794 O O   . VAL C 1 114 ? 178.402 130.654 143.807 1.000 107.41024 ? ? ? ? ? ? 17  VAL C O   1 
+ATOM 10795 C CB  . VAL C 1 114 ? 178.837 133.421 142.503 1.000 84.20215  ? ? ? ? ? ? 17  VAL C CB  1 
+ATOM 10796 C CG1 . VAL C 1 114 ? 179.823 133.784 143.577 1.000 93.01747  ? ? ? ? ? ? 17  VAL C CG1 1 
+ATOM 10797 C CG2 . VAL C 1 114 ? 178.890 134.430 141.377 1.000 96.01739  ? ? ? ? ? ? 17  VAL C CG2 1 
+ATOM 10798 N N   . ASN C 1 115 ? 180.601 130.637 143.317 1.000 87.80816  ? ? ? ? ? ? 18  ASN C N   1 
+ATOM 10799 C CA  . ASN C 1 115 ? 180.992 129.797 144.440 1.000 91.35704  ? ? ? ? ? ? 18  ASN C CA  1 
+ATOM 10800 C C   . ASN C 1 115 ? 182.020 130.552 145.266 1.000 103.10782 ? ? ? ? ? ? 18  ASN C C   1 
+ATOM 10801 O O   . ASN C 1 115 ? 183.058 130.963 144.740 1.000 114.41290 ? ? ? ? ? ? 18  ASN C O   1 
+ATOM 10802 C CB  . ASN C 1 115 ? 181.560 128.463 143.961 1.000 94.76192  ? ? ? ? ? ? 18  ASN C CB  1 
+ATOM 10803 C CG  . ASN C 1 115 ? 182.230 127.689 145.070 1.000 106.77858 ? ? ? ? ? ? 18  ASN C CG  1 
+ATOM 10804 O OD1 . ASN C 1 115 ? 183.439 127.468 145.045 1.000 112.97390 ? ? ? ? ? ? 18  ASN C OD1 1 
+ATOM 10805 N ND2 . ASN C 1 115 ? 181.448 127.270 146.054 1.000 106.95784 ? ? ? ? ? ? 18  ASN C ND2 1 
+ATOM 10806 N N   . ILE C 1 116 ? 181.735 130.731 146.551 1.000 84.16259  ? ? ? ? ? ? 19  ILE C N   1 
+ATOM 10807 C CA  . ILE C 1 116 ? 182.570 131.522 147.446 1.000 73.80541  ? ? ? ? ? ? 19  ILE C CA  1 
+ATOM 10808 C C   . ILE C 1 116 ? 182.959 130.655 148.630 1.000 75.13630  ? ? ? ? ? ? 19  ILE C C   1 
+ATOM 10809 O O   . ILE C 1 116 ? 182.088 130.100 149.306 1.000 96.86162  ? ? ? ? ? ? 19  ILE C O   1 
+ATOM 10810 C CB  . ILE C 1 116 ? 181.848 132.788 147.926 1.000 70.06682  ? ? ? ? ? ? 19  ILE C CB  1 
+ATOM 10811 C CG1 . ILE C 1 116 ? 181.476 133.672 146.745 1.000 76.01077  ? ? ? ? ? ? 19  ILE C CG1 1 
+ATOM 10812 C CG2 . ILE C 1 116 ? 182.713 133.552 148.896 1.000 82.49976  ? ? ? ? ? ? 19  ILE C CG2 1 
+ATOM 10813 C CD1 . ILE C 1 116 ? 180.375 134.642 147.052 1.000 83.79910  ? ? ? ? ? ? 19  ILE C CD1 1 
+ATOM 10814 N N   . ASN C 1 117 ? 184.257 130.549 148.889 1.000 80.33689  ? ? ? ? ? ? 20  ASN C N   1 
+ATOM 10815 C CA  . ASN C 1 117 ? 184.715 129.887 150.100 1.000 77.91968  ? ? ? ? ? ? 20  ASN C CA  1 
+ATOM 10816 C C   . ASN C 1 117 ? 184.437 130.767 151.311 1.000 89.46827  ? ? ? ? ? ? 20  ASN C C   1 
+ATOM 10817 O O   . ASN C 1 117 ? 184.384 131.993 151.214 1.000 103.39199 ? ? ? ? ? ? 20  ASN C O   1 
+ATOM 10818 C CB  . ASN C 1 117 ? 186.203 129.575 150.010 1.000 85.76136  ? ? ? ? ? ? 20  ASN C CB  1 
+ATOM 10819 C CG  . ASN C 1 117 ? 186.482 128.314 149.235 1.000 95.04893  ? ? ? ? ? ? 20  ASN C CG  1 
+ATOM 10820 O OD1 . ASN C 1 117 ? 186.633 127.240 149.811 1.000 104.26177 ? ? ? ? ? ? 20  ASN C OD1 1 
+ATOM 10821 N ND2 . ASN C 1 117 ? 186.553 128.435 147.919 1.000 100.58534 ? ? ? ? ? ? 20  ASN C ND2 1 
+ATOM 10822 N N   . LEU C 1 118 ? 184.263 130.131 152.463 1.000 82.49825  ? ? ? ? ? ? 21  LEU C N   1 
+ATOM 10823 C CA  . LEU C 1 118 ? 183.839 130.830 153.664 1.000 70.29145  ? ? ? ? ? ? 21  LEU C CA  1 
+ATOM 10824 C C   . LEU C 1 118 ? 184.688 130.406 154.852 1.000 79.52302  ? ? ? ? ? ? 21  LEU C C   1 
+ATOM 10825 O O   . LEU C 1 118 ? 185.502 129.484 154.775 1.000 89.67308  ? ? ? ? ? ? 21  LEU C O   1 
+ATOM 10826 C CB  . LEU C 1 118 ? 182.362 130.566 153.971 1.000 72.26436  ? ? ? ? ? ? 21  LEU C CB  1 
+ATOM 10827 C CG  . LEU C 1 118 ? 181.328 131.084 152.979 1.000 71.04465  ? ? ? ? ? ? 21  LEU C CG  1 
+ATOM 10828 C CD1 . LEU C 1 118 ? 179.941 130.858 153.527 1.000 82.14949  ? ? ? ? ? ? 21  LEU C CD1 1 
+ATOM 10829 C CD2 . LEU C 1 118 ? 181.553 132.549 152.699 1.000 77.66220  ? ? ? ? ? ? 21  LEU C CD2 1 
+ATOM 10830 N N   . ASP C 1 119 ? 184.481 131.106 155.961 1.000 82.32455  ? ? ? ? ? ? 22  ASP C N   1 
+ATOM 10831 C CA  . ASP C 1 119 ? 185.075 130.772 157.243 1.000 75.26850  ? ? ? ? ? ? 22  ASP C CA  1 
+ATOM 10832 C C   . ASP C 1 119 ? 184.127 131.268 158.326 1.000 85.61749  ? ? ? ? ? ? 22  ASP C C   1 
+ATOM 10833 O O   . ASP C 1 119 ? 183.027 131.743 158.035 1.000 97.31815  ? ? ? ? ? ? 22  ASP C O   1 
+ATOM 10834 C CB  . ASP C 1 119 ? 186.478 131.374 157.369 1.000 81.66945  ? ? ? ? ? ? 22  ASP C CB  1 
+ATOM 10835 C CG  . ASP C 1 119 ? 187.318 130.677 158.415 1.000 99.41868  ? ? ? ? ? ? 22  ASP C CG  1 
+ATOM 10836 O OD1 . ASP C 1 119 ? 187.732 129.526 158.176 1.000 105.51773 ? ? ? ? ? ? 22  ASP C OD1 1 
+ATOM 10837 O OD2 . ASP C 1 119 ? 187.560 131.278 159.480 1.000 101.12631 ? ? ? ? ? ? 22  ASP C OD2 1 
+ATOM 10838 N N   . ASN C 1 120 ? 184.548 131.152 159.585 1.000 79.27202  ? ? ? ? ? ? 23  ASN C N   1 
+ATOM 10839 C CA  . ASN C 1 120 ? 183.727 131.655 160.679 1.000 71.20966  ? ? ? ? ? ? 23  ASN C CA  1 
+ATOM 10840 C C   . ASN C 1 120 ? 183.506 133.154 160.548 1.000 83.63346  ? ? ? ? ? ? 23  ASN C C   1 
+ATOM 10841 O O   . ASN C 1 120 ? 182.368 133.632 160.591 1.000 96.05337  ? ? ? ? ? ? 23  ASN C O   1 
+ATOM 10842 C CB  . ASN C 1 120 ? 184.379 131.323 162.018 1.000 75.86976  ? ? ? ? ? ? 23  ASN C CB  1 
+ATOM 10843 C CG  . ASN C 1 120 ? 184.232 129.870 162.386 1.000 84.65141  ? ? ? ? ? ? 23  ASN C CG  1 
+ATOM 10844 O OD1 . ASN C 1 120 ? 183.432 129.150 161.797 1.000 89.87043  ? ? ? ? ? ? 23  ASN C OD1 1 
+ATOM 10845 N ND2 . ASN C 1 120 ? 185.008 129.427 163.362 1.000 89.36578  ? ? ? ? ? ? 23  ASN C ND2 1 
+ATOM 10846 N N   . LYS C 1 121 ? 184.581 133.910 160.370 1.000 75.69814  ? ? ? ? ? ? 24  LYS C N   1 
+ATOM 10847 C CA  . LYS C 1 121 ? 184.511 135.351 160.182 1.000 63.81133  ? ? ? ? ? ? 24  LYS C CA  1 
+ATOM 10848 C C   . LYS C 1 121 ? 184.780 135.660 158.719 1.000 72.75435  ? ? ? ? ? ? 24  LYS C C   1 
+ATOM 10849 O O   . LYS C 1 121 ? 185.826 135.280 158.185 1.000 97.03479  ? ? ? ? ? ? 24  LYS C O   1 
+ATOM 10850 C CB  . LYS C 1 121 ? 185.514 136.069 161.079 1.000 67.94754  ? ? ? ? ? ? 24  LYS C CB  1 
+ATOM 10851 C CG  . LYS C 1 121 ? 185.548 135.553 162.499 1.000 72.45762  ? ? ? ? ? ? 24  LYS C CG  1 
+ATOM 10852 C CD  . LYS C 1 121 ? 186.669 136.194 163.283 1.000 73.37040  ? ? ? ? ? ? 24  LYS C CD  1 
+ATOM 10853 C CE  . LYS C 1 121 ? 186.616 135.793 164.739 1.000 74.47913  ? ? ? ? ? ? 24  LYS C CE  1 
+ATOM 10854 N NZ  . LYS C 1 121 ? 185.911 136.807 165.560 1.000 85.39539  ? ? ? ? ? ? 24  LYS C NZ  1 
+ATOM 10855 N N   . ASN C 1 122 ? 183.841 136.344 158.074 1.000 61.96698  ? ? ? ? ? ? 25  ASN C N   1 
+ATOM 10856 C CA  . ASN C 1 122 ? 183.937 136.654 156.657 1.000 62.74987  ? ? ? ? ? ? 25  ASN C CA  1 
+ATOM 10857 C C   . ASN C 1 122 ? 183.715 138.141 156.450 1.000 67.06402  ? ? ? ? ? ? 25  ASN C C   1 
+ATOM 10858 O O   . ASN C 1 122 ? 182.774 138.713 157.005 1.000 89.74920  ? ? ? ? ? ? 25  ASN C O   1 
+ATOM 10859 C CB  . ASN C 1 122 ? 182.918 135.853 155.848 1.000 65.25781  ? ? ? ? ? ? 25  ASN C CB  1 
+ATOM 10860 C CG  . ASN C 1 122 ? 182.871 134.402 156.253 1.000 78.77952  ? ? ? ? ? ? 25  ASN C CG  1 
+ATOM 10861 O OD1 . ASN C 1 122 ? 183.628 133.581 155.747 1.000 93.63060  ? ? ? ? ? ? 25  ASN C OD1 1 
+ATOM 10862 N ND2 . ASN C 1 122 ? 181.979 134.076 157.173 1.000 79.57782  ? ? ? ? ? ? 25  ASN C ND2 1 
+ATOM 10863 N N   . VAL C 1 123 ? 184.580 138.762 155.656 1.000 68.75724  ? ? ? ? ? ? 26  VAL C N   1 
+ATOM 10864 C CA  . VAL C 1 123 ? 184.464 140.171 155.304 1.000 71.31761  ? ? ? ? ? ? 26  VAL C CA  1 
+ATOM 10865 C C   . VAL C 1 123 ? 184.313 140.258 153.796 1.000 71.25855  ? ? ? ? ? ? 26  VAL C C   1 
+ATOM 10866 O O   . VAL C 1 123 ? 185.148 139.730 153.054 1.000 88.29697  ? ? ? ? ? ? 26  VAL C O   1 
+ATOM 10867 C CB  . VAL C 1 123 ? 185.678 140.984 155.775 1.000 64.52642  ? ? ? ? ? ? 26  VAL C CB  1 
+ATOM 10868 C CG1 . VAL C 1 123 ? 185.399 142.460 155.633 1.000 66.04611  ? ? ? ? ? ? 26  VAL C CG1 1 
+ATOM 10869 C CG2 . VAL C 1 123 ? 186.016 140.643 157.206 1.000 75.65498  ? ? ? ? ? ? 26  VAL C CG2 1 
+ATOM 10870 N N   . ILE C 1 124 ? 183.257 140.923 153.342 1.000 67.50771  ? ? ? ? ? ? 27  ILE C N   1 
+ATOM 10871 C CA  . ILE C 1 124 ? 182.987 141.088 151.921 1.000 74.11218  ? ? ? ? ? ? 27  ILE C CA  1 
+ATOM 10872 C C   . ILE C 1 124 ? 183.074 142.567 151.580 1.000 78.48069  ? ? ? ? ? ? 27  ILE C C   1 
+ATOM 10873 O O   . ILE C 1 124 ? 182.450 143.404 152.241 1.000 93.48410  ? ? ? ? ? ? 27  ILE C O   1 
+ATOM 10874 C CB  . ILE C 1 124 ? 181.622 140.498 151.528 1.000 77.69146  ? ? ? ? ? ? 27  ILE C CB  1 
+ATOM 10875 C CG1 . ILE C 1 124 ? 181.282 140.872 150.088 1.000 80.95810  ? ? ? ? ? ? 27  ILE C CG1 1 
+ATOM 10876 C CG2 . ILE C 1 124 ? 180.538 140.953 152.479 1.000 80.75339  ? ? ? ? ? ? 27  ILE C CG2 1 
+ATOM 10877 C CD1 . ILE C 1 124 ? 180.336 139.918 149.427 1.000 86.19950  ? ? ? ? ? ? 27  ILE C CD1 1 
+ATOM 10878 N N   . PHE C 1 125 ? 183.855 142.887 150.555 1.000 76.26359  ? ? ? ? ? ? 28  PHE C N   1 
+ATOM 10879 C CA  . PHE C 1 125 ? 184.087 144.258 150.139 1.000 77.39201  ? ? ? ? ? ? 28  PHE C CA  1 
+ATOM 10880 C C   . PHE C 1 125 ? 184.268 144.283 148.631 1.000 81.38016  ? ? ? ? ? ? 28  PHE C C   1 
+ATOM 10881 O O   . PHE C 1 125 ? 184.434 143.246 147.988 1.000 93.52679  ? ? ? ? ? ? 28  PHE C O   1 
+ATOM 10882 C CB  . PHE C 1 125 ? 185.311 144.858 150.836 1.000 78.46696  ? ? ? ? ? ? 28  PHE C CB  1 
+ATOM 10883 C CG  . PHE C 1 125 ? 186.556 144.042 150.672 1.000 74.19737  ? ? ? ? ? ? 28  PHE C CG  1 
+ATOM 10884 C CD1 . PHE C 1 125 ? 186.838 143.009 151.540 1.000 73.31590  ? ? ? ? ? ? 28  PHE C CD1 1 
+ATOM 10885 C CD2 . PHE C 1 125 ? 187.441 144.304 149.647 1.000 72.31790  ? ? ? ? ? ? 28  PHE C CD2 1 
+ATOM 10886 C CE1 . PHE C 1 125 ? 187.973 142.256 151.390 1.000 76.24547  ? ? ? ? ? ? 28  PHE C CE1 1 
+ATOM 10887 C CE2 . PHE C 1 125 ? 188.579 143.552 149.496 1.000 77.50475  ? ? ? ? ? ? 28  PHE C CE2 1 
+ATOM 10888 C CZ  . PHE C 1 125 ? 188.844 142.527 150.368 1.000 80.70527  ? ? ? ? ? ? 28  PHE C CZ  1 
+ATOM 10889 N N   . GLY C 1 126 ? 184.229 145.474 148.067 1.000 84.93654  ? ? ? ? ? ? 29  GLY C N   1 
+ATOM 10890 C CA  . GLY C 1 126 ? 184.432 145.630 146.641 1.000 86.99394  ? ? ? ? ? ? 29  GLY C CA  1 
+ATOM 10891 C C   . GLY C 1 126 ? 183.640 146.800 146.105 1.000 98.66854  ? ? ? ? ? ? 29  GLY C C   1 
+ATOM 10892 O O   . GLY C 1 126 ? 182.837 147.416 146.798 1.000 108.32300 ? ? ? ? ? ? 29  GLY C O   1 
+ATOM 10893 N N   . MET C 1 127 ? 183.884 147.097 144.831 1.000 110.75620 ? ? ? ? ? ? 30  MET C N   1 
+ATOM 10894 C CA  . MET C 1 127 ? 183.215 148.220 144.191 1.000 110.24095 ? ? ? ? ? ? 30  MET C CA  1 
+ATOM 10895 C C   . MET C 1 127 ? 181.759 147.912 143.873 1.000 114.90423 ? ? ? ? ? ? 30  MET C C   1 
+ATOM 10896 O O   . MET C 1 127 ? 180.918 148.817 143.901 1.000 117.28966 ? ? ? ? ? ? 30  MET C O   1 
+ATOM 10897 C CB  . MET C 1 127 ? 183.965 148.612 142.919 1.000 107.99356 ? ? ? ? ? ? 30  MET C CB  1 
+ATOM 10898 C CG  . MET C 1 127 ? 183.349 149.767 142.158 1.000 117.70806 ? ? ? ? ? ? 30  MET C CG  1 
+ATOM 10899 S SD  . MET C 1 127 ? 184.231 151.311 142.425 1.000 134.46963 ? ? ? ? ? ? 30  MET C SD  1 
+ATOM 10900 C CE  . MET C 1 127 ? 185.914 150.767 142.171 1.000 117.80164 ? ? ? ? ? ? 30  MET C CE  1 
+ATOM 10901 N N   . ASN C 1 128 ? 181.439 146.654 143.587 1.000 109.44481 ? ? ? ? ? ? 31  ASN C N   1 
+ATOM 10902 C CA  . ASN C 1 128 ? 180.091 146.252 143.191 1.000 102.86399 ? ? ? ? ? ? 31  ASN C CA  1 
+ATOM 10903 C C   . ASN C 1 128 ? 179.204 146.231 144.428 1.000 101.22027 ? ? ? ? ? ? 31  ASN C C   1 
+ATOM 10904 O O   . ASN C 1 128 ? 179.128 145.238 145.150 1.000 109.33483 ? ? ? ? ? ? 31  ASN C O   1 
+ATOM 10905 C CB  . ASN C 1 128 ? 180.125 144.896 142.502 1.000 100.45920 ? ? ? ? ? ? 31  ASN C CB  1 
+ATOM 10906 C CG  . ASN C 1 128 ? 178.819 144.550 141.832 1.000 109.45946 ? ? ? ? ? ? 31  ASN C CG  1 
+ATOM 10907 O OD1 . ASN C 1 128 ? 177.864 145.322 141.870 1.000 113.59131 ? ? ? ? ? ? 31  ASN C OD1 1 
+ATOM 10908 N ND2 . ASN C 1 128 ? 178.771 143.386 141.203 1.000 109.64324 ? ? ? ? ? ? 31  ASN C ND2 1 
+ATOM 10909 N N   . ASP C 1 129 ? 178.520 147.349 144.673 1.000 114.11624 ? ? ? ? ? ? 32  ASP C N   1 
+ATOM 10910 C CA  . ASP C 1 129 ? 177.685 147.464 145.865 1.000 114.88221 ? ? ? ? ? ? 32  ASP C CA  1 
+ATOM 10911 C C   . ASP C 1 129 ? 176.487 146.527 145.806 1.000 118.29720 ? ? ? ? ? ? 32  ASP C C   1 
+ATOM 10912 O O   . ASP C 1 129 ? 176.088 145.960 146.828 1.000 121.45828 ? ? ? ? ? ? 32  ASP C O   1 
+ATOM 10913 C CB  . ASP C 1 129 ? 177.223 148.907 146.043 1.000 120.82660 ? ? ? ? ? ? 32  ASP C CB  1 
+ATOM 10914 C CG  . ASP C 1 129 ? 177.996 149.633 147.119 1.000 130.20336 ? ? ? ? ? ? 32  ASP C CG  1 
+ATOM 10915 O OD1 . ASP C 1 129 ? 177.392 150.463 147.830 1.000 131.67977 ? ? ? ? ? ? 32  ASP C OD1 1 
+ATOM 10916 O OD2 . ASP C 1 129 ? 179.209 149.374 147.257 1.000 129.07219 ? ? ? ? ? ? 32  ASP C OD2 1 
+ATOM 10917 N N   . ILE C 1 130 ? 175.888 146.368 144.626 1.000 113.24350 ? ? ? ? ? ? 33  ILE C N   1 
+ATOM 10918 C CA  . ILE C 1 130 ? 174.740 145.477 144.495 1.000 108.09423 ? ? ? ? ? ? 33  ILE C CA  1 
+ATOM 10919 C C   . ILE C 1 130 ? 175.151 144.039 144.775 1.000 104.54709 ? ? ? ? ? ? 33  ILE C C   1 
+ATOM 10920 O O   . ILE C 1 130 ? 174.427 143.288 145.438 1.000 114.72614 ? ? ? ? ? ? 33  ILE C O   1 
+ATOM 10921 C CB  . ILE C 1 130 ? 174.102 145.626 143.103 1.000 103.09935 ? ? ? ? ? ? 33  ILE C CB  1 
+ATOM 10922 C CG1 . ILE C 1 130 ? 173.493 147.014 142.950 1.000 106.44184 ? ? ? ? ? ? 33  ILE C CG1 1 
+ATOM 10923 C CG2 . ILE C 1 130 ? 173.020 144.596 142.906 1.000 109.15002 ? ? ? ? ? ? 33  ILE C CG2 1 
+ATOM 10924 C CD1 . ILE C 1 130 ? 172.584 147.397 144.092 1.000 109.82462 ? ? ? ? ? ? 33  ILE C CD1 1 
+ATOM 10925 N N   . GLY C 1 131 ? 176.319 143.634 144.279 1.000 95.59511  ? ? ? ? ? ? 34  GLY C N   1 
+ATOM 10926 C CA  . GLY C 1 131 ? 176.795 142.288 144.543 1.000 89.47087  ? ? ? ? ? ? 34  GLY C CA  1 
+ATOM 10927 C C   . GLY C 1 131 ? 176.997 142.017 146.021 1.000 89.63760  ? ? ? ? ? ? 34  GLY C C   1 
+ATOM 10928 O O   . GLY C 1 131 ? 176.680 140.932 146.510 1.000 99.40901  ? ? ? ? ? ? 34  GLY C O   1 
+ATOM 10929 N N   . LYS C 1 132 ? 177.533 142.995 146.751 1.000 88.96725  ? ? ? ? ? ? 35  LYS C N   1 
+ATOM 10930 C CA  . LYS C 1 132 ? 177.721 142.817 148.185 1.000 88.44742  ? ? ? ? ? ? 35  LYS C CA  1 
+ATOM 10931 C C   . LYS C 1 132 ? 176.387 142.706 148.908 1.000 95.86064  ? ? ? ? ? ? 35  LYS C C   1 
+ATOM 10932 O O   . LYS C 1 132 ? 176.221 141.862 149.794 1.000 107.50307 ? ? ? ? ? ? 35  LYS C O   1 
+ATOM 10933 C CB  . LYS C 1 132 ? 178.539 143.971 148.757 1.000 90.48504  ? ? ? ? ? ? 35  LYS C CB  1 
+ATOM 10934 C CG  . LYS C 1 132 ? 179.983 143.996 148.304 1.000 90.37731  ? ? ? ? ? ? 35  LYS C CG  1 
+ATOM 10935 C CD  . LYS C 1 132 ? 180.604 145.372 148.474 1.000 99.11167  ? ? ? ? ? ? 35  LYS C CD  1 
+ATOM 10936 C CE  . LYS C 1 132 ? 179.878 146.194 149.520 1.000 95.74122  ? ? ? ? ? ? 35  LYS C CE  1 
+ATOM 10937 N NZ  . LYS C 1 132 ? 180.802 147.088 150.256 1.000 96.12317  ? ? ? ? ? ? 35  LYS C NZ  1 
+ATOM 10938 N N   . THR C 1 133 ? 175.427 143.558 148.550 1.000 100.58858 ? ? ? ? ? ? 36  THR C N   1 
+ATOM 10939 C CA  . THR C 1 133 ? 174.122 143.512 149.199 1.000 100.73955 ? ? ? ? ? ? 36  THR C CA  1 
+ATOM 10940 C C   . THR C 1 133 ? 173.398 142.210 148.890 1.000 100.45850 ? ? ? ? ? ? 36  THR C C   1 
+ATOM 10941 O O   . THR C 1 133 ? 172.828 141.580 149.786 1.000 106.85521 ? ? ? ? ? ? 36  THR C O   1 
+ATOM 10942 C CB  . THR C 1 133 ? 173.282 144.710 148.764 1.000 104.68935 ? ? ? ? ? ? 36  THR C CB  1 
+ATOM 10943 O OG1 . THR C 1 133 ? 173.707 145.875 149.480 1.000 112.67804 ? ? ? ? ? ? 36  THR C OG1 1 
+ATOM 10944 C CG2 . THR C 1 133 ? 171.816 144.467 149.050 1.000 102.92291 ? ? ? ? ? ? 36  THR C CG2 1 
+ATOM 10945 N N   . ASN C 1 134 ? 173.420 141.785 147.627 1.000 92.36714  ? ? ? ? ? ? 37  ASN C N   1 
+ATOM 10946 C CA  . ASN C 1 134 ? 172.715 140.567 147.249 1.000 84.02666  ? ? ? ? ? ? 37  ASN C CA  1 
+ATOM 10947 C C   . ASN C 1 134 ? 173.347 139.334 147.874 1.000 90.31791  ? ? ? ? ? ? 37  ASN C C   1 
+ATOM 10948 O O   . ASN C 1 134 ? 172.644 138.358 148.153 1.000 109.42494 ? ? ? ? ? ? 37  ASN C O   1 
+ATOM 10949 C CB  . ASN C 1 134 ? 172.678 140.433 145.732 1.000 85.56457  ? ? ? ? ? ? 37  ASN C CB  1 
+ATOM 10950 C CG  . ASN C 1 134 ? 171.739 141.421 145.090 1.000 97.80431  ? ? ? ? ? ? 37  ASN C CG  1 
+ATOM 10951 O OD1 . ASN C 1 134 ? 170.937 142.060 145.766 1.000 99.16668  ? ? ? ? ? ? 37  ASN C OD1 1 
+ATOM 10952 N ND2 . ASN C 1 134 ? 171.829 141.552 143.776 1.000 102.11391 ? ? ? ? ? ? 37  ASN C ND2 1 
+ATOM 10953 N N   . PHE C 1 135 ? 174.660 139.350 148.094 1.000 80.74471  ? ? ? ? ? ? 38  PHE C N   1 
+ATOM 10954 C CA  . PHE C 1 135 ? 175.304 138.231 148.770 1.000 79.22440  ? ? ? ? ? ? 38  PHE C CA  1 
+ATOM 10955 C C   . PHE C 1 135 ? 174.771 138.077 150.186 1.000 85.38933  ? ? ? ? ? ? 38  PHE C C   1 
+ATOM 10956 O O   . PHE C 1 135 ? 174.508 136.962 150.646 1.000 96.77615  ? ? ? ? ? ? 38  PHE C O   1 
+ATOM 10957 C CB  . PHE C 1 135 ? 176.818 138.425 148.781 1.000 78.78332  ? ? ? ? ? ? 38  PHE C CB  1 
+ATOM 10958 C CG  . PHE C 1 135 ? 177.546 137.449 149.652 1.000 80.84230  ? ? ? ? ? ? 38  PHE C CG  1 
+ATOM 10959 C CD1 . PHE C 1 135 ? 177.849 136.185 149.191 1.000 81.16145  ? ? ? ? ? ? 38  PHE C CD1 1 
+ATOM 10960 C CD2 . PHE C 1 135 ? 177.930 137.796 150.931 1.000 89.54097  ? ? ? ? ? ? 38  PHE C CD2 1 
+ATOM 10961 C CE1 . PHE C 1 135 ? 178.516 135.288 149.991 1.000 82.52848  ? ? ? ? ? ? 38  PHE C CE1 1 
+ATOM 10962 C CE2 . PHE C 1 135 ? 178.597 136.901 151.731 1.000 94.88290  ? ? ? ? ? ? 38  PHE C CE2 1 
+ATOM 10963 C CZ  . PHE C 1 135 ? 178.890 135.647 151.260 1.000 89.20448  ? ? ? ? ? ? 38  PHE C CZ  1 
+ATOM 10964 N N   . LEU C 1 136 ? 174.608 139.193 150.896 1.000 79.81544  ? ? ? ? ? ? 39  LEU C N   1 
+ATOM 10965 C CA  . LEU C 1 136 ? 174.047 139.135 152.240 1.000 80.89451  ? ? ? ? ? ? 39  LEU C CA  1 
+ATOM 10966 C C   . LEU C 1 136 ? 172.598 138.675 152.210 1.000 90.02920  ? ? ? ? ? ? 39  LEU C C   1 
+ATOM 10967 O O   . LEU C 1 136 ? 172.152 137.944 153.100 1.000 99.61632  ? ? ? ? ? ? 39  LEU C O   1 
+ATOM 10968 C CB  . LEU C 1 136 ? 174.163 140.499 152.916 1.000 83.77249  ? ? ? ? ? ? 39  LEU C CB  1 
+ATOM 10969 C CG  . LEU C 1 136 ? 175.523 140.868 153.507 1.000 86.38209  ? ? ? ? ? ? 39  LEU C CG  1 
+ATOM 10970 C CD1 . LEU C 1 136 ? 175.352 141.873 154.624 1.000 93.05583  ? ? ? ? ? ? 39  LEU C CD1 1 
+ATOM 10971 C CD2 . LEU C 1 136 ? 176.250 139.639 154.008 1.000 87.18564  ? ? ? ? ? ? 39  LEU C CD2 1 
+ATOM 10972 N N   . TYR C 1 137 ? 171.843 139.101 151.196 1.000 97.85926  ? ? ? ? ? ? 40  TYR C N   1 
+ATOM 10973 C CA  . TYR C 1 137 ? 170.454 138.674 151.080 1.000 93.81104  ? ? ? ? ? ? 40  TYR C CA  1 
+ATOM 10974 C C   . TYR C 1 137 ? 170.353 137.183 150.801 1.000 95.48731  ? ? ? ? ? ? 40  TYR C C   1 
+ATOM 10975 O O   . TYR C 1 137 ? 169.447 136.513 151.306 1.000 106.64159 ? ? ? ? ? ? 40  TYR C O   1 
+ATOM 10976 C CB  . TYR C 1 137 ? 169.750 139.473 149.990 1.000 88.01717  ? ? ? ? ? ? 40  TYR C CB  1 
+ATOM 10977 C CG  . TYR C 1 137 ? 168.942 140.617 150.535 1.000 95.60212  ? ? ? ? ? ? 40  TYR C CG  1 
+ATOM 10978 C CD1 . TYR C 1 137 ? 168.063 140.424 151.587 1.000 98.42299  ? ? ? ? ? ? 40  TYR C CD1 1 
+ATOM 10979 C CD2 . TYR C 1 137 ? 169.071 141.892 150.015 1.000 103.59076 ? ? ? ? ? ? 40  TYR C CD2 1 
+ATOM 10980 C CE1 . TYR C 1 137 ? 167.326 141.465 152.097 1.000 102.46838 ? ? ? ? ? ? 40  TYR C CE1 1 
+ATOM 10981 C CE2 . TYR C 1 137 ? 168.338 142.942 150.519 1.000 105.63959 ? ? ? ? ? ? 40  TYR C CE2 1 
+ATOM 10982 C CZ  . TYR C 1 137 ? 167.467 142.722 151.561 1.000 110.31019 ? ? ? ? ? ? 40  TYR C CZ  1 
+ATOM 10983 O OH  . TYR C 1 137 ? 166.732 143.765 152.070 1.000 119.90116 ? ? ? ? ? ? 40  TYR C OH  1 
+ATOM 10984 N N   . ALA C 1 138 ? 171.269 136.645 149.996 1.000 71.63853  ? ? ? ? ? ? 41  ALA C N   1 
+ATOM 10985 C CA  . ALA C 1 138 ? 171.266 135.212 149.737 1.000 68.88974  ? ? ? ? ? ? 41  ALA C CA  1 
+ATOM 10986 C C   . ALA C 1 138 ? 171.459 134.425 151.024 1.000 76.23113  ? ? ? ? ? ? 41  ALA C C   1 
+ATOM 10987 O O   . ALA C 1 138 ? 170.880 133.349 151.197 1.000 95.97343  ? ? ? ? ? ? 41  ALA C O   1 
+ATOM 10988 C CB  . ALA C 1 138 ? 172.350 134.858 148.725 1.000 76.74368  ? ? ? ? ? ? 41  ALA C CB  1 
+ATOM 10989 N N   . LEU C 1 139 ? 172.277 134.945 151.936 1.000 81.45470  ? ? ? ? ? ? 42  LEU C N   1 
+ATOM 10990 C CA  . LEU C 1 139 ? 172.437 134.297 153.231 1.000 81.11333  ? ? ? ? ? ? 42  LEU C CA  1 
+ATOM 10991 C C   . LEU C 1 139 ? 171.170 134.414 154.063 1.000 87.47955  ? ? ? ? ? ? 42  LEU C C   1 
+ATOM 10992 O O   . LEU C 1 139 ? 170.792 133.474 154.769 1.000 94.99287  ? ? ? ? ? ? 42  LEU C O   1 
+ATOM 10993 C CB  . LEU C 1 139 ? 173.622 134.906 153.970 1.000 82.48484  ? ? ? ? ? ? 42  LEU C CB  1 
+ATOM 10994 C CG  . LEU C 1 139 ? 174.984 134.387 153.530 1.000 82.78996  ? ? ? ? ? ? 42  LEU C CG  1 
+ATOM 10995 C CD1 . LEU C 1 139 ? 176.059 135.347 153.970 1.000 92.78993  ? ? ? ? ? ? 42  LEU C CD1 1 
+ATOM 10996 C CD2 . LEU C 1 139 ? 175.227 133.007 154.099 1.000 80.60070  ? ? ? ? ? ? 42  LEU C CD2 1 
+ATOM 10997 N N   . ARG C 1 140 ? 170.509 135.570 154.006 1.000 89.15102  ? ? ? ? ? ? 43  ARG C N   1 
+ATOM 10998 C CA  . ARG C 1 140 ? 169.274 135.752 154.758 1.000 86.58887  ? ? ? ? ? ? 43  ARG C CA  1 
+ATOM 10999 C C   . ARG C 1 140 ? 168.174 134.838 154.242 1.000 97.37400  ? ? ? ? ? ? 43  ARG C C   1 
+ATOM 11000 O O   . ARG C 1 140 ? 167.437 134.237 155.029 1.000 107.30140 ? ? ? ? ? ? 43  ARG C O   1 
+ATOM 11001 C CB  . ARG C 1 140 ? 168.831 137.210 154.690 1.000 86.34456  ? ? ? ? ? ? 43  ARG C CB  1 
+ATOM 11002 C CG  . ARG C 1 140 ? 169.560 138.112 155.648 1.000 84.68808  ? ? ? ? ? ? 43  ARG C CG  1 
+ATOM 11003 C CD  . ARG C 1 140 ? 169.111 139.543 155.498 1.000 88.72339  ? ? ? ? ? ? 43  ARG C CD  1 
+ATOM 11004 N NE  . ARG C 1 140 ? 168.210 139.931 156.573 1.000 95.97027  ? ? ? ? ? ? 43  ARG C NE  1 
+ATOM 11005 C CZ  . ARG C 1 140 ? 167.532 141.067 156.603 1.000 104.21785 ? ? ? ? ? ? 43  ARG C CZ  1 
+ATOM 11006 N NH1 . ARG C 1 140 ? 167.631 141.956 155.630 1.000 97.42710  ? ? ? ? ? ? 43  ARG C NH1 1 
+ATOM 11007 N NH2 . ARG C 1 140 ? 166.733 141.318 157.636 1.000 105.92298 ? ? ? ? ? ? 43  ARG C NH2 1 
+ATOM 11008 N N   . PHE C 1 141 ? 168.048 134.716 152.922 1.000 88.97892  ? ? ? ? ? ? 44  PHE C N   1 
+ATOM 11009 C CA  . PHE C 1 141 ? 167.024 133.842 152.364 1.000 76.44821  ? ? ? ? ? ? 44  PHE C CA  1 
+ATOM 11010 C C   . PHE C 1 141 ? 167.243 132.402 152.798 1.000 80.54132  ? ? ? ? ? ? 44  PHE C C   1 
+ATOM 11011 O O   . PHE C 1 141 ? 166.284 131.675 153.075 1.000 96.82131  ? ? ? ? ? ? 44  PHE C O   1 
+ATOM 11012 C CB  . PHE C 1 141 ? 167.018 133.946 150.843 1.000 76.35306  ? ? ? ? ? ? 44  PHE C CB  1 
+ATOM 11013 C CG  . PHE C 1 141 ? 166.081 134.984 150.317 1.000 87.20892  ? ? ? ? ? ? 44  PHE C CG  1 
+ATOM 11014 C CD1 . PHE C 1 141 ? 164.717 134.820 150.430 1.000 94.47832  ? ? ? ? ? ? 44  PHE C CD1 1 
+ATOM 11015 C CD2 . PHE C 1 141 ? 166.564 136.125 149.713 1.000 94.46419  ? ? ? ? ? ? 44  PHE C CD2 1 
+ATOM 11016 C CE1 . PHE C 1 141 ? 163.854 135.775 149.950 1.000 95.26155  ? ? ? ? ? ? 44  PHE C CE1 1 
+ATOM 11017 C CE2 . PHE C 1 141 ? 165.705 137.081 149.231 1.000 93.47196  ? ? ? ? ? ? 44  PHE C CE2 1 
+ATOM 11018 C CZ  . PHE C 1 141 ? 164.349 136.906 149.350 1.000 92.31126  ? ? ? ? ? ? 44  PHE C CZ  1 
+ATOM 11019 N N   . LEU C 1 142 ? 168.499 131.974 152.864 1.000 81.70868  ? ? ? ? ? ? 45  LEU C N   1 
+ATOM 11020 C CA  . LEU C 1 142 ? 168.789 130.599 153.244 1.000 76.79682  ? ? ? ? ? ? 45  LEU C CA  1 
+ATOM 11021 C C   . LEU C 1 142 ? 168.529 130.358 154.724 1.000 86.26281  ? ? ? ? ? ? 45  LEU C C   1 
+ATOM 11022 O O   . LEU C 1 142 ? 167.951 129.333 155.096 1.000 100.65845 ? ? ? ? ? ? 45  LEU C O   1 
+ATOM 11023 C CB  . LEU C 1 142 ? 170.234 130.263 152.896 1.000 69.96993  ? ? ? ? ? ? 45  LEU C CB  1 
+ATOM 11024 C CG  . LEU C 1 142 ? 170.675 128.833 153.173 1.000 78.58122  ? ? ? ? ? ? 45  LEU C CG  1 
+ATOM 11025 C CD1 . LEU C 1 142 ? 169.965 127.880 152.248 1.000 85.15135  ? ? ? ? ? ? 45  LEU C CD1 1 
+ATOM 11026 C CD2 . LEU C 1 142 ? 172.165 128.726 153.002 1.000 85.91191  ? ? ? ? ? ? 45  LEU C CD2 1 
+ATOM 11027 N N   . LEU C 1 143 ? 168.939 131.288 155.584 1.000 85.28496  ? ? ? ? ? ? 46  LEU C N   1 
+ATOM 11028 C CA  . LEU C 1 143 ? 168.970 131.036 157.018 1.000 85.33518  ? ? ? ? ? ? 46  LEU C CA  1 
+ATOM 11029 C C   . LEU C 1 143 ? 167.963 131.836 157.826 1.000 96.21946  ? ? ? ? ? ? 46  LEU C C   1 
+ATOM 11030 O O   . LEU C 1 143 ? 167.586 131.397 158.913 1.000 104.17425 ? ? ? ? ? ? 46  LEU C O   1 
+ATOM 11031 C CB  . LEU C 1 143 ? 170.370 131.314 157.571 1.000 90.39373  ? ? ? ? ? ? 46  LEU C CB  1 
+ATOM 11032 C CG  . LEU C 1 143 ? 171.496 130.490 156.953 1.000 92.86499  ? ? ? ? ? ? 46  LEU C CG  1 
+ATOM 11033 C CD1 . LEU C 1 143 ? 172.833 131.146 157.215 1.000 94.49254  ? ? ? ? ? ? 46  LEU C CD1 1 
+ATOM 11034 C CD2 . LEU C 1 143 ? 171.474 129.081 157.500 1.000 86.56443  ? ? ? ? ? ? 46  LEU C CD2 1 
+ATOM 11035 N N   . ASP C 1 144 ? 167.519 132.991 157.344 1.000 103.14777 ? ? ? ? ? ? 47  ASP C N   1 
+ATOM 11036 C CA  . ASP C 1 144 ? 166.609 133.834 158.108 1.000 104.00572 ? ? ? ? ? ? 47  ASP C CA  1 
+ATOM 11037 C C   . ASP C 1 144 ? 165.167 133.501 157.751 1.000 110.18008 ? ? ? ? ? ? 47  ASP C C   1 
+ATOM 11038 O O   . ASP C 1 144 ? 164.777 133.567 156.583 1.000 116.73988 ? ? ? ? ? ? 47  ASP C O   1 
+ATOM 11039 C CB  . ASP C 1 144 ? 166.887 135.313 157.849 1.000 107.63005 ? ? ? ? ? ? 47  ASP C CB  1 
+ATOM 11040 C CG  . ASP C 1 144 ? 166.315 136.208 158.924 1.000 116.18726 ? ? ? ? ? ? 47  ASP C CG  1 
+ATOM 11041 O OD1 . ASP C 1 144 ? 165.604 135.694 159.810 1.000 118.16445 ? ? ? ? ? ? 47  ASP C OD1 1 
+ATOM 11042 O OD2 . ASP C 1 144 ? 166.576 137.427 158.883 1.000 116.40029 ? ? ? ? ? ? 47  ASP C OD2 1 
+ATOM 11043 N N   . LYS C 1 145 ? 164.381 133.149 158.768 1.000 112.75699 ? ? ? ? ? ? 48  LYS C N   1 
+ATOM 11044 C CA  . LYS C 1 145 ? 162.985 132.798 158.543 1.000 104.77519 ? ? ? ? ? ? 48  LYS C CA  1 
+ATOM 11045 C C   . LYS C 1 145 ? 162.182 133.993 158.048 1.000 104.09810 ? ? ? ? ? ? 48  LYS C C   1 
+ATOM 11046 O O   . LYS C 1 145 ? 161.320 133.847 157.175 1.000 111.75860 ? ? ? ? ? ? 48  LYS C O   1 
+ATOM 11047 C CB  . LYS C 1 145 ? 162.382 132.240 159.830 1.000 106.77782 ? ? ? ? ? ? 48  LYS C CB  1 
+ATOM 11048 C CG  . LYS C 1 145 ? 160.887 132.021 159.776 1.000 119.26933 ? ? ? ? ? ? 48  LYS C CG  1 
+ATOM 11049 C CD  . LYS C 1 145 ? 160.335 131.705 161.153 1.000 116.75232 ? ? ? ? ? ? 48  LYS C CD  1 
+ATOM 11050 C CE  . LYS C 1 145 ? 160.641 132.821 162.133 1.000 115.32645 ? ? ? ? ? ? 48  LYS C CE  1 
+ATOM 11051 N NZ  . LYS C 1 145 ? 160.743 132.317 163.528 1.000 114.69670 ? ? ? ? ? ? 48  LYS C NZ  1 
+ATOM 11052 N N   . GLU C 1 146 ? 162.447 135.180 158.593 1.000 105.76146 ? ? ? ? ? ? 49  GLU C N   1 
+ATOM 11053 C CA  . GLU C 1 146 ? 161.639 136.347 158.259 1.000 108.24817 ? ? ? ? ? ? 49  GLU C CA  1 
+ATOM 11054 C C   . GLU C 1 146 ? 161.792 136.740 156.797 1.000 110.39478 ? ? ? ? ? ? 49  GLU C C   1 
+ATOM 11055 O O   . GLU C 1 146 ? 160.814 137.117 156.144 1.000 120.74212 ? ? ? ? ? ? 49  GLU C O   1 
+ATOM 11056 C CB  . GLU C 1 146 ? 162.008 137.515 159.169 1.000 112.92854 ? ? ? ? ? ? 49  GLU C CB  1 
+ATOM 11057 C CG  . GLU C 1 146 ? 162.115 137.135 160.632 1.000 123.90916 ? ? ? ? ? ? 49  GLU C CG  1 
+ATOM 11058 C CD  . GLU C 1 146 ? 160.774 136.792 161.250 1.000 132.85346 ? ? ? ? ? ? 49  GLU C CD  1 
+ATOM 11059 O OE1 . GLU C 1 146 ? 159.731 137.146 160.661 1.000 131.39529 ? ? ? ? ? ? 49  GLU C OE1 1 
+ATOM 11060 O OE2 . GLU C 1 146 ? 160.761 136.164 162.329 1.000 132.05959 ? ? ? ? ? ? 49  GLU C OE2 1 
+ATOM 11061 N N   . ILE C 1 147 ? 163.013 136.687 156.269 1.000 88.85943  ? ? ? ? ? ? 50  ILE C N   1 
+ATOM 11062 C CA  . ILE C 1 147 ? 163.210 137.005 154.860 1.000 93.23669  ? ? ? ? ? ? 50  ILE C CA  1 
+ATOM 11063 C C   . ILE C 1 147 ? 162.639 135.903 153.979 1.000 93.29937  ? ? ? ? ? ? 50  ILE C C   1 
+ATOM 11064 O O   . ILE C 1 147 ? 162.028 136.173 152.940 1.000 95.42586  ? ? ? ? ? ? 50  ILE C O   1 
+ATOM 11065 C CB  . ILE C 1 147 ? 164.701 137.251 154.576 1.000 94.60204  ? ? ? ? ? ? 50  ILE C CB  1 
+ATOM 11066 C CG1 . ILE C 1 147 ? 165.163 138.521 155.280 1.000 94.52391  ? ? ? ? ? ? 50  ILE C CG1 1 
+ATOM 11067 C CG2 . ILE C 1 147 ? 164.947 137.378 153.090 1.000 95.19606  ? ? ? ? ? ? 50  ILE C CG2 1 
+ATOM 11068 C CD1 . ILE C 1 147 ? 164.309 139.720 154.976 1.000 99.58766  ? ? ? ? ? ? 50  ILE C CD1 1 
+ATOM 11069 N N   . ARG C 1 148 ? 162.816 134.647 154.385 1.000 82.58659  ? ? ? ? ? ? 51  ARG C N   1 
+ATOM 11070 C CA  . ARG C 1 148 ? 162.432 133.525 153.537 1.000 78.03467  ? ? ? ? ? ? 51  ARG C CA  1 
+ATOM 11071 C C   . ARG C 1 148 ? 160.926 133.430 153.348 1.000 93.00113  ? ? ? ? ? ? 51  ARG C C   1 
+ATOM 11072 O O   . ARG C 1 148 ? 160.466 132.975 152.296 1.000 104.53921 ? ? ? ? ? ? 51  ARG C O   1 
+ATOM 11073 C CB  . ARG C 1 148 ? 162.965 132.226 154.128 1.000 76.22552  ? ? ? ? ? ? 51  ARG C CB  1 
+ATOM 11074 C CG  . ARG C 1 148 ? 163.070 131.104 153.134 1.000 80.30939  ? ? ? ? ? ? 51  ARG C CG  1 
+ATOM 11075 C CD  . ARG C 1 148 ? 163.524 129.830 153.804 1.000 87.59443  ? ? ? ? ? ? 51  ARG C CD  1 
+ATOM 11076 N NE  . ARG C 1 148 ? 163.205 129.813 155.225 1.000 91.31451  ? ? ? ? ? ? 51  ARG C NE  1 
+ATOM 11077 C CZ  . ARG C 1 148 ? 164.106 129.701 156.190 1.000 94.30430  ? ? ? ? ? ? 51  ARG C CZ  1 
+ATOM 11078 N NH1 . ARG C 1 148 ? 165.397 129.622 155.922 1.000 96.95065  ? ? ? ? ? ? 51  ARG C NH1 1 
+ATOM 11079 N NH2 . ARG C 1 148 ? 163.700 129.668 157.454 1.000 95.63014  ? ? ? ? ? ? 51  ARG C NH2 1 
+ATOM 11080 N N   . LYS C 1 149 ? 160.144 133.845 154.343 1.000 91.14779  ? ? ? ? ? ? 52  LYS C N   1 
+ATOM 11081 C CA  . LYS C 1 149 ? 158.701 133.649 154.287 1.000 78.80767  ? ? ? ? ? ? 52  LYS C CA  1 
+ATOM 11082 C C   . LYS C 1 149 ? 158.042 134.447 153.173 1.000 85.54283  ? ? ? ? ? ? 52  LYS C C   1 
+ATOM 11083 O O   . LYS C 1 149 ? 156.891 134.169 152.828 1.000 101.45092 ? ? ? ? ? ? 52  LYS C O   1 
+ATOM 11084 C CB  . LYS C 1 149 ? 158.073 134.023 155.624 1.000 80.44385  ? ? ? ? ? ? 52  LYS C CB  1 
+ATOM 11085 C CG  . LYS C 1 149 ? 158.103 135.503 155.910 1.000 85.86239  ? ? ? ? ? ? 52  LYS C CG  1 
+ATOM 11086 C CD  . LYS C 1 149 ? 157.530 135.810 157.272 1.000 88.31719  ? ? ? ? ? ? 52  LYS C CD  1 
+ATOM 11087 C CE  . LYS C 1 149 ? 157.520 137.299 157.529 1.000 89.81098  ? ? ? ? ? ? 52  LYS C CE  1 
+ATOM 11088 N NZ  . LYS C 1 149 ? 157.780 137.604 158.959 1.000 100.86839 ? ? ? ? ? ? 52  LYS C NZ  1 
+ATOM 11089 N N   . PHE C 1 150 ? 158.734 135.431 152.605 1.000 84.38719  ? ? ? ? ? ? 53  PHE C N   1 
+ATOM 11090 C CA  . PHE C 1 150 ? 158.141 136.257 151.564 1.000 82.52048  ? ? ? ? ? ? 53  PHE C CA  1 
+ATOM 11091 C C   . PHE C 1 150 ? 158.269 135.656 150.174 1.000 88.01478  ? ? ? ? ? ? 53  PHE C C   1 
+ATOM 11092 O O   . PHE C 1 150 ? 157.638 136.164 149.242 1.000 100.33269 ? ? ? ? ? ? 53  PHE C O   1 
+ATOM 11093 C CB  . PHE C 1 150 ? 158.772 137.646 151.575 1.000 83.08184  ? ? ? ? ? ? 53  PHE C CB  1 
+ATOM 11094 C CG  . PHE C 1 150 ? 158.300 138.508 152.700 1.000 90.17322  ? ? ? ? ? ? 53  PHE C CG  1 
+ATOM 11095 C CD1 . PHE C 1 150 ? 157.078 139.143 152.633 1.000 95.17610  ? ? ? ? ? ? 53  PHE C CD1 1 
+ATOM 11096 C CD2 . PHE C 1 150 ? 159.075 138.678 153.829 1.000 94.73115  ? ? ? ? ? ? 53  PHE C CD2 1 
+ATOM 11097 C CE1 . PHE C 1 150 ? 156.640 139.934 153.668 1.000 100.86011 ? ? ? ? ? ? 53  PHE C CE1 1 
+ATOM 11098 C CE2 . PHE C 1 150 ? 158.641 139.468 154.867 1.000 94.83012  ? ? ? ? ? ? 53  PHE C CE2 1 
+ATOM 11099 C CZ  . PHE C 1 150 ? 157.423 140.096 154.786 1.000 97.13633  ? ? ? ? ? ? 53  PHE C CZ  1 
+ATOM 11100 N N   . GLY C 1 151 ? 159.058 134.605 150.004 1.000 78.11760  ? ? ? ? ? ? 54  GLY C N   1 
+ATOM 11101 C CA  . GLY C 1 151 ? 159.222 134.005 148.700 1.000 75.21273  ? ? ? ? ? ? 54  GLY C CA  1 
+ATOM 11102 C C   . GLY C 1 151 ? 160.070 134.859 147.782 1.000 82.45123  ? ? ? ? ? ? 54  GLY C C   1 
+ATOM 11103 O O   . GLY C 1 151 ? 160.602 135.904 148.154 1.000 93.90326  ? ? ? ? ? ? 54  GLY C O   1 
+ATOM 11104 N N   . PHE C 1 152 ? 160.187 134.399 146.543 1.000 90.51898  ? ? ? ? ? ? 55  PHE C N   1 
+ATOM 11105 C CA  . PHE C 1 152 ? 160.984 135.067 145.526 1.000 85.24374  ? ? ? ? ? ? 55  PHE C CA  1 
+ATOM 11106 C C   . PHE C 1 152 ? 160.067 135.769 144.538 1.000 97.35309  ? ? ? ? ? ? 55  PHE C C   1 
+ATOM 11107 O O   . PHE C 1 152 ? 159.100 135.176 144.053 1.000 105.48988 ? ? ? ? ? ? 55  PHE C O   1 
+ATOM 11108 C CB  . PHE C 1 152 ? 161.874 134.069 144.788 1.000 85.14049  ? ? ? ? ? ? 55  PHE C CB  1 
+ATOM 11109 C CG  . PHE C 1 152 ? 163.126 133.720 145.525 1.000 89.88764  ? ? ? ? ? ? 55  PHE C CG  1 
+ATOM 11110 C CD1 . PHE C 1 152 ? 163.802 134.674 146.255 1.000 92.09664  ? ? ? ? ? ? 55  PHE C CD1 1 
+ATOM 11111 C CD2 . PHE C 1 152 ? 163.627 132.437 145.487 1.000 92.30428  ? ? ? ? ? ? 55  PHE C CD2 1 
+ATOM 11112 C CE1 . PHE C 1 152 ? 164.953 134.352 146.931 1.000 93.81253  ? ? ? ? ? ? 55  PHE C CE1 1 
+ATOM 11113 C CE2 . PHE C 1 152 ? 164.776 132.111 146.160 1.000 88.72552  ? ? ? ? ? ? 55  PHE C CE2 1 
+ATOM 11114 C CZ  . PHE C 1 152 ? 165.440 133.068 146.883 1.000 93.33792  ? ? ? ? ? ? 55  PHE C CZ  1 
+ATOM 11115 N N   . ASN C 1 153 ? 160.371 137.029 144.247 1.000 114.32470 ? ? ? ? ? ? 56  ASN C N   1 
+ATOM 11116 C CA  . ASN C 1 153 ? 159.651 137.765 143.223 1.000 102.44300 ? ? ? ? ? ? 56  ASN C CA  1 
+ATOM 11117 C C   . ASN C 1 153 ? 160.201 137.406 141.848 1.000 106.33858 ? ? ? ? ? ? 56  ASN C C   1 
+ATOM 11118 O O   . ASN C 1 153 ? 161.102 136.578 141.705 1.000 112.02907 ? ? ? ? ? ? 56  ASN C O   1 
+ATOM 11119 C CB  . ASN C 1 153 ? 159.759 139.265 143.471 1.000 100.11909 ? ? ? ? ? ? 56  ASN C CB  1 
+ATOM 11120 C CG  . ASN C 1 153 ? 159.089 139.689 144.752 1.000 115.43702 ? ? ? ? ? ? 56  ASN C CG  1 
+ATOM 11121 O OD1 . ASN C 1 153 ? 158.494 138.873 145.453 1.000 121.67340 ? ? ? ? ? ? 56  ASN C OD1 1 
+ATOM 11122 N ND2 . ASN C 1 153 ? 159.184 140.972 145.072 1.000 116.62361 ? ? ? ? ? ? 56  ASN C ND2 1 
+ATOM 11123 N N   . LYS C 1 154 ? 159.644 138.033 140.815 1.000 119.09033 ? ? ? ? ? ? 57  LYS C N   1 
+ATOM 11124 C CA  . LYS C 1 154 ? 160.211 137.875 139.483 1.000 121.36200 ? ? ? ? ? ? 57  LYS C CA  1 
+ATOM 11125 C C   . LYS C 1 154 ? 161.575 138.538 139.384 1.000 121.01907 ? ? ? ? ? ? 57  LYS C C   1 
+ATOM 11126 O O   . LYS C 1 154 ? 162.451 138.051 138.663 1.000 119.71552 ? ? ? ? ? ? 57  LYS C O   1 
+ATOM 11127 C CB  . LYS C 1 154 ? 159.261 138.452 138.436 1.000 124.76227 ? ? ? ? ? ? 57  LYS C CB  1 
+ATOM 11128 C CG  . LYS C 1 154 ? 159.666 138.161 137.006 1.000 128.56974 ? ? ? ? ? ? 57  LYS C CG  1 
+ATOM 11129 C CD  . LYS C 1 154 ? 159.356 139.330 136.092 1.000 128.86315 ? ? ? ? ? ? 57  LYS C CD  1 
+ATOM 11130 C CE  . LYS C 1 154 ? 158.984 138.850 134.700 1.000 130.62478 ? ? ? ? ? ? 57  LYS C CE  1 
+ATOM 11131 N NZ  . LYS C 1 154 ? 160.113 138.142 134.038 1.000 130.50638 ? ? ? ? ? ? 57  LYS C NZ  1 
+ATOM 11132 N N   . SER C 1 155 ? 161.773 139.642 140.105 1.000 118.03125 ? ? ? ? ? ? 58  SER C N   1 
+ATOM 11133 C CA  . SER C 1 155 ? 163.040 140.357 140.067 1.000 115.80095 ? ? ? ? ? ? 58  SER C CA  1 
+ATOM 11134 C C   . SER C 1 155 ? 164.179 139.566 140.691 1.000 116.23425 ? ? ? ? ? ? 58  SER C C   1 
+ATOM 11135 O O   . SER C 1 155 ? 165.340 139.795 140.339 1.000 120.23747 ? ? ? ? ? ? 58  SER C O   1 
+ATOM 11136 C CB  . SER C 1 155 ? 162.899 141.700 140.778 1.000 116.87882 ? ? ? ? ? ? 58  SER C CB  1 
+ATOM 11137 O OG  . SER C 1 155 ? 162.790 141.518 142.177 1.000 112.40255 ? ? ? ? ? ? 58  SER C OG  1 
+ATOM 11138 N N   . ASP C 1 156 ? 163.880 138.643 141.606 1.000 111.80636 ? ? ? ? ? ? 59  ASP C N   1 
+ATOM 11139 C CA  . ASP C 1 156 ? 164.935 137.904 142.285 1.000 99.98469  ? ? ? ? ? ? 59  ASP C CA  1 
+ATOM 11140 C C   . ASP C 1 156 ? 165.601 136.876 141.385 1.000 103.23137 ? ? ? ? ? ? 59  ASP C C   1 
+ATOM 11141 O O   . ASP C 1 156 ? 166.619 136.299 141.778 1.000 113.88576 ? ? ? ? ? ? 59  ASP C O   1 
+ATOM 11142 C CB  . ASP C 1 156 ? 164.379 137.222 143.530 1.000 105.60251 ? ? ? ? ? ? 59  ASP C CB  1 
+ATOM 11143 C CG  . ASP C 1 156 ? 163.821 138.208 144.525 1.000 118.64916 ? ? ? ? ? ? 59  ASP C CG  1 
+ATOM 11144 O OD1 . ASP C 1 156 ? 163.914 139.423 144.265 1.000 121.43829 ? ? ? ? ? ? 59  ASP C OD1 1 
+ATOM 11145 O OD2 . ASP C 1 156 ? 163.291 137.777 145.567 1.000 121.00298 ? ? ? ? ? ? 59  ASP C OD2 1 
+ATOM 11146 N N   . TYR C 1 157 ? 165.058 136.628 140.201 1.000 98.53315  ? ? ? ? ? ? 60  TYR C N   1 
+ATOM 11147 C CA  . TYR C 1 157 ? 165.676 135.687 139.284 1.000 95.89894  ? ? ? ? ? ? 60  TYR C CA  1 
+ATOM 11148 C C   . TYR C 1 157 ? 166.675 136.404 138.389 1.000 100.11678 ? ? ? ? ? ? 60  TYR C C   1 
+ATOM 11149 O O   . TYR C 1 157 ? 166.510 137.579 138.056 1.000 111.83655 ? ? ? ? ? ? 60  TYR C O   1 
+ATOM 11150 C CB  . TYR C 1 157 ? 164.615 134.982 138.442 1.000 95.60339  ? ? ? ? ? ? 60  TYR C CB  1 
+ATOM 11151 C CG  . TYR C 1 157 ? 163.760 134.035 139.245 1.000 96.28472  ? ? ? ? ? ? 60  TYR C CG  1 
+ATOM 11152 C CD1 . TYR C 1 157 ? 162.761 134.513 140.076 1.000 99.27405  ? ? ? ? ? ? 60  TYR C CD1 1 
+ATOM 11153 C CD2 . TYR C 1 157 ? 163.961 132.667 139.186 1.000 99.71368  ? ? ? ? ? ? 60  TYR C CD2 1 
+ATOM 11154 C CE1 . TYR C 1 157 ? 161.984 133.659 140.818 1.000 98.35000  ? ? ? ? ? ? 60  TYR C CE1 1 
+ATOM 11155 C CE2 . TYR C 1 157 ? 163.188 131.805 139.925 1.000 103.49795 ? ? ? ? ? ? 60  TYR C CE2 1 
+ATOM 11156 C CZ  . TYR C 1 157 ? 162.202 132.308 140.739 1.000 106.05740 ? ? ? ? ? ? 60  TYR C CZ  1 
+ATOM 11157 O OH  . TYR C 1 157 ? 161.424 131.454 141.480 1.000 119.77984 ? ? ? ? ? ? 60  TYR C OH  1 
+ATOM 11158 N N   . HIS C 1 158 ? 167.729 135.686 138.012 1.000 99.02087  ? ? ? ? ? ? 61  HIS C N   1 
+ATOM 11159 C CA  . HIS C 1 158 ? 168.782 136.284 137.207 1.000 99.96293  ? ? ? ? ? ? 61  HIS C CA  1 
+ATOM 11160 C C   . HIS C 1 158 ? 168.231 136.734 135.864 1.000 109.31884 ? ? ? ? ? ? 61  HIS C C   1 
+ATOM 11161 O O   . HIS C 1 158 ? 167.551 135.973 135.172 1.000 115.50719 ? ? ? ? ? ? 61  HIS C O   1 
+ATOM 11162 C CB  . HIS C 1 158 ? 169.918 135.289 137.001 1.000 104.63359 ? ? ? ? ? ? 61  HIS C CB  1 
+ATOM 11163 C CG  . HIS C 1 158 ? 171.113 135.874 136.321 1.000 107.75901 ? ? ? ? ? ? 61  HIS C CG  1 
+ATOM 11164 N ND1 . HIS C 1 158 ? 171.596 137.130 136.616 1.000 106.47983 ? ? ? ? ? ? 61  HIS C ND1 1 
+ATOM 11165 C CD2 . HIS C 1 158 ? 171.921 135.377 135.357 1.000 106.04885 ? ? ? ? ? ? 61  HIS C CD2 1 
+ATOM 11166 C CE1 . HIS C 1 158 ? 172.653 137.380 135.865 1.000 109.49226 ? ? ? ? ? ? 61  HIS C CE1 1 
+ATOM 11167 N NE2 . HIS C 1 158 ? 172.872 136.332 135.093 1.000 109.18234 ? ? ? ? ? ? 61  HIS C NE2 1 
+ATOM 11168 N N   . LYS C 1 159 ? 168.528 137.981 135.500 1.000 111.16696 ? ? ? ? ? ? 62  LYS C N   1 
+ATOM 11169 C CA  . LYS C 1 159 ? 168.047 138.597 134.267 1.000 104.59141 ? ? ? ? ? ? 62  LYS C CA  1 
+ATOM 11170 C C   . LYS C 1 159 ? 166.528 138.572 134.169 1.000 105.66604 ? ? ? ? ? ? 62  LYS C C   1 
+ATOM 11171 O O   . LYS C 1 159 ? 165.976 138.642 133.067 1.000 115.47657 ? ? ? ? ? ? 62  LYS C O   1 
+ATOM 11172 C CB  . LYS C 1 159 ? 168.664 137.927 133.036 1.000 101.93128 ? ? ? ? ? ? 62  LYS C CB  1 
+ATOM 11173 C CG  . LYS C 1 159 ? 169.983 138.528 132.604 1.000 108.03608 ? ? ? ? ? ? 62  LYS C CG  1 
+ATOM 11174 C CD  . LYS C 1 159 ? 171.035 137.452 132.428 1.000 107.58173 ? ? ? ? ? ? 62  LYS C CD  1 
+ATOM 11175 C CE  . LYS C 1 159 ? 171.555 137.418 131.003 1.000 110.72347 ? ? ? ? ? ? 62  LYS C CE  1 
+ATOM 11176 N NZ  . LYS C 1 159 ? 172.633 136.406 130.836 1.000 111.73880 ? ? ? ? ? ? 62  LYS C NZ  1 
+ATOM 11177 N N   . HIS C 1 160 ? 165.845 138.465 135.308 1.000 103.98201 ? ? ? ? ? ? 63  HIS C N   1 
+ATOM 11178 C CA  . HIS C 1 160 ? 164.394 138.315 135.375 1.000 100.16615 ? ? ? ? ? ? 63  HIS C CA  1 
+ATOM 11179 C C   . HIS C 1 160 ? 163.905 137.106 134.590 1.000 104.62971 ? ? ? ? ? ? 63  HIS C C   1 
+ATOM 11180 O O   . HIS C 1 160 ? 162.739 137.049 134.194 1.000 111.44054 ? ? ? ? ? ? 63  HIS C O   1 
+ATOM 11181 C CB  . HIS C 1 160 ? 163.681 139.583 134.898 1.000 100.61192 ? ? ? ? ? ? 63  HIS C CB  1 
+ATOM 11182 C CG  . HIS C 1 160 ? 163.920 140.772 135.772 1.000 108.23086 ? ? ? ? ? ? 63  HIS C CG  1 
+ATOM 11183 N ND1 . HIS C 1 160 ? 162.903 141.600 136.194 1.000 114.69967 ? ? ? ? ? ? 63  HIS C ND1 1 
+ATOM 11184 C CD2 . HIS C 1 160 ? 165.058 141.271 136.307 1.000 108.35550 ? ? ? ? ? ? 63  HIS C CD2 1 
+ATOM 11185 C CE1 . HIS C 1 160 ? 163.405 142.559 136.951 1.000 110.06858 ? ? ? ? ? ? 63  HIS C CE1 1 
+ATOM 11186 N NE2 . HIS C 1 160 ? 164.711 142.382 137.035 1.000 109.70184 ? ? ? ? ? ? 63  HIS C NE2 1 
+ATOM 11187 N N   . ASP C 1 161 ? 164.781 136.131 134.363 1.000 113.03179 ? ? ? ? ? ? 64  ASP C N   1 
+ATOM 11188 C CA  . ASP C 1 161 ? 164.444 134.926 133.612 1.000 113.22508 ? ? ? ? ? ? 64  ASP C CA  1 
+ATOM 11189 C C   . ASP C 1 161 ? 163.907 133.899 134.597 1.000 120.58133 ? ? ? ? ? ? 64  ASP C C   1 
+ATOM 11190 O O   . ASP C 1 161 ? 164.670 133.159 135.220 1.000 124.09787 ? ? ? ? ? ? 64  ASP C O   1 
+ATOM 11191 C CB  . ASP C 1 161 ? 165.664 134.400 132.866 1.000 116.17183 ? ? ? ? ? ? 64  ASP C CB  1 
+ATOM 11192 C CG  . ASP C 1 161 ? 165.314 133.335 131.848 1.000 124.60180 ? ? ? ? ? ? 64  ASP C CG  1 
+ATOM 11193 O OD1 . ASP C 1 161 ? 164.225 132.737 131.949 1.000 127.19624 ? ? ? ? ? ? 64  ASP C OD1 1 
+ATOM 11194 O OD2 . ASP C 1 161 ? 166.137 133.092 130.942 1.000 124.66734 ? ? ? ? ? ? 64  ASP C OD2 1 
+ATOM 11195 N N   . THR C 1 162 ? 162.583 133.846 134.732 1.000 115.34358 ? ? ? ? ? ? 65  THR C N   1 
+ATOM 11196 C CA  . THR C 1 162 ? 161.961 132.925 135.671 1.000 114.46632 ? ? ? ? ? ? 65  THR C CA  1 
+ATOM 11197 C C   . THR C 1 162 ? 162.055 131.473 135.230 1.000 113.90108 ? ? ? ? ? ? 65  THR C C   1 
+ATOM 11198 O O   . THR C 1 162 ? 161.755 130.583 136.030 1.000 116.33746 ? ? ? ? ? ? 65  THR C O   1 
+ATOM 11199 C CB  . THR C 1 162 ? 160.500 133.301 135.876 1.000 116.08706 ? ? ? ? ? ? 65  THR C CB  1 
+ATOM 11200 O OG1 . THR C 1 162 ? 159.796 133.160 134.638 1.000 126.76822 ? ? ? ? ? ? 65  THR C OG1 1 
+ATOM 11201 C CG2 . THR C 1 162 ? 160.394 134.733 136.346 1.000 109.27625 ? ? ? ? ? ? 65  THR C CG2 1 
+ATOM 11202 N N   . SER C 1 163 ? 162.454 131.211 133.986 1.000 106.61850 ? ? ? ? ? ? 66  SER C N   1 
+ATOM 11203 C CA  . SER C 1 163 ? 162.609 129.830 133.546 1.000 111.52791 ? ? ? ? ? ? 66  SER C CA  1 
+ATOM 11204 C C   . SER C 1 163 ? 163.761 129.141 134.259 1.000 114.18747 ? ? ? ? ? ? 66  SER C C   1 
+ATOM 11205 O O   . SER C 1 163 ? 163.781 127.910 134.357 1.000 113.20873 ? ? ? ? ? ? 66  SER C O   1 
+ATOM 11206 C CB  . SER C 1 163 ? 162.820 129.779 132.035 1.000 114.91134 ? ? ? ? ? ? 66  SER C CB  1 
+ATOM 11207 O OG  . SER C 1 163 ? 164.181 129.995 131.709 1.000 117.50428 ? ? ? ? ? ? 66  SER C OG  1 
+ATOM 11208 N N   . LYS C 1 164 ? 164.725 129.909 134.755 1.000 116.17943 ? ? ? ? ? ? 67  LYS C N   1 
+ATOM 11209 C CA  . LYS C 1 164 ? 165.870 129.340 135.445 1.000 114.56957 ? ? ? ? ? ? 67  LYS C CA  1 
+ATOM 11210 C C   . LYS C 1 164 ? 165.562 129.150 136.924 1.000 118.10975 ? ? ? ? ? ? 67  LYS C C   1 
+ATOM 11211 O O   . LYS C 1 164 ? 164.731 129.853 137.504 1.000 118.22249 ? ? ? ? ? ? 67  LYS C O   1 
+ATOM 11212 C CB  . LYS C 1 164 ? 167.094 130.235 135.270 1.000 116.59084 ? ? ? ? ? ? 67  LYS C CB  1 
+ATOM 11213 C CG  . LYS C 1 164 ? 167.490 130.440 133.819 1.000 120.24603 ? ? ? ? ? ? 67  LYS C CG  1 
+ATOM 11214 C CD  . LYS C 1 164 ? 168.799 131.193 133.702 1.000 119.77469 ? ? ? ? ? ? 67  LYS C CD  1 
+ATOM 11215 C CE  . LYS C 1 164 ? 168.628 132.652 134.084 1.000 118.45902 ? ? ? ? ? ? 67  LYS C CE  1 
+ATOM 11216 N NZ  . LYS C 1 164 ? 169.633 133.518 133.412 1.000 119.41753 ? ? ? ? ? ? 67  LYS C NZ  1 
+ATOM 11217 N N   . LYS C 1 165 ? 166.247 128.190 137.533 1.000 103.86338 ? ? ? ? ? ? 68  LYS C N   1 
+ATOM 11218 C CA  . LYS C 1 165 ? 165.990 127.798 138.910 1.000 100.83267 ? ? ? ? ? ? 68  LYS C CA  1 
+ATOM 11219 C C   . LYS C 1 165 ? 167.017 128.433 139.837 1.000 104.11581 ? ? ? ? ? ? 68  LYS C C   1 
+ATOM 11220 O O   . LYS C 1 165 ? 168.224 128.291 139.624 1.000 109.53378 ? ? ? ? ? ? 68  LYS C O   1 
+ATOM 11221 C CB  . LYS C 1 165 ? 166.026 126.278 139.051 1.000 93.90477  ? ? ? ? ? ? 68  LYS C CB  1 
+ATOM 11222 C CG  . LYS C 1 165 ? 165.677 125.783 140.432 1.000 97.20500  ? ? ? ? ? ? 68  LYS C CG  1 
+ATOM 11223 C CD  . LYS C 1 165 ? 165.572 124.277 140.451 1.000 102.33878 ? ? ? ? ? ? 68  LYS C CD  1 
+ATOM 11224 C CE  . LYS C 1 165 ? 166.938 123.637 140.331 1.000 107.42371 ? ? ? ? ? ? 68  LYS C CE  1 
+ATOM 11225 N NZ  . LYS C 1 165 ? 166.882 122.181 140.621 1.000 109.34444 ? ? ? ? ? ? 68  LYS C NZ  1 
+ATOM 11226 N N   . ILE C 1 166 ? 166.534 129.124 140.862 1.000 89.07244  ? ? ? ? ? ? 69  ILE C N   1 
+ATOM 11227 C CA  . ILE C 1 166 ? 167.407 129.728 141.860 1.000 77.60475  ? ? ? ? ? ? 69  ILE C CA  1 
+ATOM 11228 C C   . ILE C 1 166 ? 167.923 128.638 142.787 1.000 90.69282  ? ? ? ? ? ? 69  ILE C C   1 
+ATOM 11229 O O   . ILE C 1 166 ? 167.148 127.829 143.304 1.000 107.68661 ? ? ? ? ? ? 69  ILE C O   1 
+ATOM 11230 C CB  . ILE C 1 166 ? 166.662 130.813 142.649 1.000 68.44446  ? ? ? ? ? ? 69  ILE C CB  1 
+ATOM 11231 C CG1 . ILE C 1 166 ? 166.414 132.034 141.772 1.000 85.85075  ? ? ? ? ? ? 69  ILE C CG1 1 
+ATOM 11232 C CG2 . ILE C 1 166 ? 167.448 131.207 143.874 1.000 77.66420  ? ? ? ? ? ? 69  ILE C CG2 1 
+ATOM 11233 C CD1 . ILE C 1 166 ? 165.644 133.119 142.467 1.000 86.18203  ? ? ? ? ? ? 69  ILE C CD1 1 
+ATOM 11234 N N   . GLU C 1 167 ? 169.234 128.610 142.996 1.000 95.75294  ? ? ? ? ? ? 70  GLU C N   1 
+ATOM 11235 C CA  . GLU C 1 167 ? 169.856 127.651 143.893 1.000 88.88270  ? ? ? ? ? ? 70  GLU C CA  1 
+ATOM 11236 C C   . GLU C 1 167 ? 170.847 128.364 144.795 1.000 96.29324  ? ? ? ? ? ? 70  GLU C C   1 
+ATOM 11237 O O   . GLU C 1 167 ? 171.691 129.128 144.321 1.000 115.39211 ? ? ? ? ? ? 70  GLU C O   1 
+ATOM 11238 C CB  . GLU C 1 167 ? 170.568 126.547 143.121 1.000 94.96060  ? ? ? ? ? ? 70  GLU C CB  1 
+ATOM 11239 C CG  . GLU C 1 167 ? 169.639 125.511 142.542 1.000 108.10313 ? ? ? ? ? ? 70  GLU C CG  1 
+ATOM 11240 C CD  . GLU C 1 167 ? 170.087 124.102 142.854 1.000 121.17902 ? ? ? ? ? ? 70  GLU C CD  1 
+ATOM 11241 O OE1 . GLU C 1 167 ? 169.990 123.695 144.030 1.000 118.99609 ? ? ? ? ? ? 70  GLU C OE1 1 
+ATOM 11242 O OE2 . GLU C 1 167 ? 170.539 123.402 141.925 1.000 121.08004 ? ? ? ? ? ? 70  GLU C OE2 1 
+ATOM 11243 N N   . ILE C 1 168 ? 170.741 128.109 146.094 1.000 79.24334  ? ? ? ? ? ? 71  ILE C N   1 
+ATOM 11244 C CA  . ILE C 1 168 ? 171.663 128.648 147.084 1.000 70.97443  ? ? ? ? ? ? 71  ILE C CA  1 
+ATOM 11245 C C   . ILE C 1 168 ? 172.051 127.491 147.990 1.000 74.96650  ? ? ? ? ? ? 71  ILE C C   1 
+ATOM 11246 O O   . ILE C 1 168 ? 171.238 127.039 148.802 1.000 100.03828 ? ? ? ? ? ? 71  ILE C O   1 
+ATOM 11247 C CB  . ILE C 1 168 ? 171.050 129.792 147.900 1.000 66.24525  ? ? ? ? ? ? 71  ILE C CB  1 
+ATOM 11248 C CG1 . ILE C 1 168 ? 170.792 131.000 147.007 1.000 70.19402  ? ? ? ? ? ? 71  ILE C CG1 1 
+ATOM 11249 C CG2 . ILE C 1 168 ? 171.965 130.178 149.036 1.000 74.60081  ? ? ? ? ? ? 71  ILE C CG2 1 
+ATOM 11250 C CD1 . ILE C 1 168 ? 169.987 132.078 147.675 1.000 73.08830  ? ? ? ? ? ? 71  ILE C CD1 1 
+ATOM 11251 N N   . ILE C 1 169 ? 173.278 127.005 147.851 1.000 68.96647  ? ? ? ? ? ? 72  ILE C N   1 
+ATOM 11252 C CA  . ILE C 1 169 ? 173.749 125.828 148.568 1.000 67.48341  ? ? ? ? ? ? 72  ILE C CA  1 
+ATOM 11253 C C   . ILE C 1 169 ? 174.874 126.241 149.500 1.000 71.35523  ? ? ? ? ? ? 72  ILE C C   1 
+ATOM 11254 O O   . ILE C 1 169 ? 175.864 126.835 149.063 1.000 100.90134 ? ? ? ? ? ? 72  ILE C O   1 
+ATOM 11255 C CB  . ILE C 1 169 ? 174.225 124.734 147.600 1.000 75.44855  ? ? ? ? ? ? 72  ILE C CB  1 
+ATOM 11256 C CG1 . ILE C 1 169 ? 173.243 124.593 146.442 1.000 75.24384  ? ? ? ? ? ? 72  ILE C CG1 1 
+ATOM 11257 C CG2 . ILE C 1 169 ? 174.394 123.422 148.334 1.000 72.40656  ? ? ? ? ? ? 72  ILE C CG2 1 
+ATOM 11258 C CD1 . ILE C 1 169 ? 173.474 123.369 145.600 1.000 85.14554  ? ? ? ? ? ? 72  ILE C CD1 1 
+ATOM 11259 N N   . LEU C 1 170 ? 174.727 125.918 150.778 1.000 71.73856  ? ? ? ? ? ? 73  LEU C N   1 
+ATOM 11260 C CA  . LEU C 1 170 ? 175.758 126.152 151.775 1.000 75.75635  ? ? ? ? ? ? 73  LEU C CA  1 
+ATOM 11261 C C   . LEU C 1 170 ? 176.342 124.817 152.201 1.000 82.04176  ? ? ? ? ? ? 73  LEU C C   1 
+ATOM 11262 O O   . LEU C 1 170 ? 175.602 123.907 152.583 1.000 102.27655 ? ? ? ? ? ? 73  LEU C O   1 
+ATOM 11263 C CB  . LEU C 1 170 ? 175.192 126.892 152.984 1.000 73.96163  ? ? ? ? ? ? 73  LEU C CB  1 
+ATOM 11264 C CG  . LEU C 1 170 ? 176.114 127.049 154.187 1.000 82.45825  ? ? ? ? ? ? 73  LEU C CG  1 
+ATOM 11265 C CD1 . LEU C 1 170 ? 177.078 128.191 153.969 1.000 87.98979  ? ? ? ? ? ? 73  LEU C CD1 1 
+ATOM 11266 C CD2 . LEU C 1 170 ? 175.297 127.275 155.436 1.000 94.44286  ? ? ? ? ? ? 73  LEU C CD2 1 
+ATOM 11267 N N   . THR C 1 171 ? 177.661 124.701 152.133 1.000 78.04782  ? ? ? ? ? ? 74  THR C N   1 
+ATOM 11268 C CA  . THR C 1 171 ? 178.358 123.486 152.519 1.000 71.58326  ? ? ? ? ? ? 74  THR C CA  1 
+ATOM 11269 C C   . THR C 1 171 ? 178.981 123.681 153.891 1.000 81.24588  ? ? ? ? ? ? 74  THR C C   1 
+ATOM 11270 O O   . THR C 1 171 ? 179.654 124.686 154.134 1.000 99.74473  ? ? ? ? ? ? 74  THR C O   1 
+ATOM 11271 C CB  . THR C 1 171 ? 179.437 123.122 151.502 1.000 87.00187  ? ? ? ? ? ? 74  THR C CB  1 
+ATOM 11272 O OG1 . THR C 1 171 ? 178.865 123.095 150.190 1.000 92.35297  ? ? ? ? ? ? 74  THR C OG1 1 
+ATOM 11273 C CG2 . THR C 1 171 ? 180.020 121.763 151.819 1.000 81.70845  ? ? ? ? ? ? 74  THR C CG2 1 
+ATOM 11274 N N   . LEU C 1 172 ? 178.756 122.723 154.781 1.000 91.27178  ? ? ? ? ? ? 75  LEU C N   1 
+ATOM 11275 C CA  . LEU C 1 172 ? 179.259 122.790 156.141 1.000 87.96821  ? ? ? ? ? ? 75  LEU C CA  1 
+ATOM 11276 C C   . LEU C 1 172 ? 180.227 121.647 156.399 1.000 91.88642  ? ? ? ? ? ? 75  LEU C C   1 
+ATOM 11277 O O   . LEU C 1 172 ? 180.177 120.608 155.738 1.000 105.27010 ? ? ? ? ? ? 75  LEU C O   1 
+ATOM 11278 C CB  . LEU C 1 172 ? 178.123 122.742 157.158 1.000 85.08840  ? ? ? ? ? ? 75  LEU C CB  1 
+ATOM 11279 C CG  . LEU C 1 172 ? 177.074 123.836 157.009 1.000 89.97861  ? ? ? ? ? ? 75  LEU C CG  1 
+ATOM 11280 C CD1 . LEU C 1 172 ? 175.828 123.451 157.753 1.000 92.19148  ? ? ? ? ? ? 75  LEU C CD1 1 
+ATOM 11281 C CD2 . LEU C 1 172 ? 177.611 125.147 157.530 1.000 97.15740  ? ? ? ? ? ? 75  LEU C CD2 1 
+ATOM 11282 N N   . ASP C 1 173 ? 181.113 121.854 157.364 1.000 115.32834 ? ? ? ? ? ? 76  ASP C N   1 
+ATOM 11283 C CA  . ASP C 1 173 ? 182.088 120.852 157.765 1.000 113.88745 ? ? ? ? ? ? 76  ASP C CA  1 
+ATOM 11284 C C   . ASP C 1 173 ? 181.769 120.379 159.176 1.000 119.19736 ? ? ? ? ? ? 76  ASP C C   1 
+ATOM 11285 O O   . ASP C 1 173 ? 181.685 121.189 160.103 1.000 125.68773 ? ? ? ? ? ? 76  ASP C O   1 
+ATOM 11286 C CB  . ASP C 1 173 ? 183.505 121.422 157.703 1.000 119.94785 ? ? ? ? ? ? 76  ASP C CB  1 
+ATOM 11287 C CG  . ASP C 1 173 ? 184.564 120.394 158.039 1.000 132.11922 ? ? ? ? ? ? 76  ASP C CG  1 
+ATOM 11288 O OD1 . ASP C 1 173 ? 184.229 119.197 158.145 1.000 140.09126 ? ? ? ? ? ? 76  ASP C OD1 1 
+ATOM 11289 O OD2 . ASP C 1 173 ? 185.738 120.785 158.199 1.000 134.00315 ? ? ? ? ? ? 76  ASP C OD2 1 
+ATOM 11290 N N   . LEU C 1 174 ? 181.599 119.067 159.335 1.000 108.00475 ? ? ? ? ? ? 77  LEU C N   1 
+ATOM 11291 C CA  . LEU C 1 174 ? 181.276 118.475 160.627 1.000 108.08313 ? ? ? ? ? ? 77  LEU C CA  1 
+ATOM 11292 C C   . LEU C 1 174 ? 182.383 117.557 161.127 1.000 115.91316 ? ? ? ? ? ? 77  LEU C C   1 
+ATOM 11293 O O   . LEU C 1 174 ? 182.131 116.692 161.970 1.000 122.61399 ? ? ? ? ? ? 77  LEU C O   1 
+ATOM 11294 C CB  . LEU C 1 174 ? 179.955 117.713 160.547 1.000 105.51903 ? ? ? ? ? ? 77  LEU C CB  1 
+ATOM 11295 C CG  . LEU C 1 174 ? 178.785 118.478 159.937 1.000 104.58382 ? ? ? ? ? ? 77  LEU C CG  1 
+ATOM 11296 C CD1 . LEU C 1 174 ? 177.526 117.644 159.986 1.000 110.53404 ? ? ? ? ? ? 77  LEU C CD1 1 
+ATOM 11297 C CD2 . LEU C 1 174 ? 178.582 119.790 160.660 1.000 108.77604 ? ? ? ? ? ? 77  LEU C CD2 1 
+ATOM 11298 N N   . SER C 1 175 ? 183.604 117.722 160.616 1.000 133.69746 ? ? ? ? ? ? 78  SER C N   1 
+ATOM 11299 C CA  . SER C 1 175 ? 184.692 116.829 160.997 1.000 131.45395 ? ? ? ? ? ? 78  SER C CA  1 
+ATOM 11300 C C   . SER C 1 175 ? 185.038 116.965 162.474 1.000 134.09062 ? ? ? ? ? ? 78  SER C C   1 
+ATOM 11301 O O   . SER C 1 175 ? 185.243 115.960 163.163 1.000 140.33991 ? ? ? ? ? ? 78  SER C O   1 
+ATOM 11302 C CB  . SER C 1 175 ? 185.917 117.107 160.132 1.000 134.29967 ? ? ? ? ? ? 78  SER C CB  1 
+ATOM 11303 O OG  . SER C 1 175 ? 186.142 118.498 160.011 1.000 141.29880 ? ? ? ? ? ? 78  SER C OG  1 
+ATOM 11304 N N   . ASN C 1 176 ? 185.102 118.193 162.983 1.000 136.39072 ? ? ? ? ? ? 79  ASN C N   1 
+ATOM 11305 C CA  . ASN C 1 176 ? 185.467 118.427 164.379 1.000 139.26432 ? ? ? ? ? ? 79  ASN C CA  1 
+ATOM 11306 C C   . ASN C 1 176 ? 184.235 118.327 165.279 1.000 139.36975 ? ? ? ? ? ? 79  ASN C C   1 
+ATOM 11307 O O   . ASN C 1 176 ? 183.899 119.233 166.038 1.000 141.00447 ? ? ? ? ? ? 79  ASN C O   1 
+ATOM 11308 C CB  . ASN C 1 176 ? 186.156 119.778 164.524 1.000 142.75378 ? ? ? ? ? ? 79  ASN C CB  1 
+ATOM 11309 C CG  . ASN C 1 176 ? 185.394 120.891 163.844 1.000 146.87700 ? ? ? ? ? ? 79  ASN C CG  1 
+ATOM 11310 O OD1 . ASN C 1 176 ? 184.485 120.641 163.054 1.000 147.43468 ? ? ? ? ? ? 79  ASN C OD1 1 
+ATOM 11311 N ND2 . ASN C 1 176 ? 185.761 122.130 164.145 1.000 146.81236 ? ? ? ? ? ? 79  ASN C ND2 1 
+ATOM 11312 N N   . TYR C 1 177 ? 183.560 117.183 165.175 1.000 131.38363 ? ? ? ? ? ? 80  TYR C N   1 
+ATOM 11313 C CA  . TYR C 1 177 ? 182.331 116.970 165.932 1.000 131.39369 ? ? ? ? ? ? 80  TYR C CA  1 
+ATOM 11314 C C   . TYR C 1 177 ? 182.592 116.936 167.432 1.000 132.33762 ? ? ? ? ? ? 80  TYR C C   1 
+ATOM 11315 O O   . TYR C 1 177 ? 181.838 117.528 168.211 1.000 140.06130 ? ? ? ? ? ? 80  TYR C O   1 
+ATOM 11316 C CB  . TYR C 1 177 ? 181.659 115.677 165.476 1.000 126.74682 ? ? ? ? ? ? 80  TYR C CB  1 
+ATOM 11317 C CG  . TYR C 1 177 ? 181.055 114.867 166.598 1.000 130.17196 ? ? ? ? ? ? 80  TYR C CG  1 
+ATOM 11318 C CD1 . TYR C 1 177 ? 181.724 113.774 167.126 1.000 130.65586 ? ? ? ? ? ? 80  TYR C CD1 1 
+ATOM 11319 C CD2 . TYR C 1 177 ? 179.816 115.193 167.126 1.000 133.17083 ? ? ? ? ? ? 80  TYR C CD2 1 
+ATOM 11320 C CE1 . TYR C 1 177 ? 181.178 113.031 168.151 1.000 136.62788 ? ? ? ? ? ? 80  TYR C CE1 1 
+ATOM 11321 C CE2 . TYR C 1 177 ? 179.261 114.455 168.152 1.000 132.98081 ? ? ? ? ? ? 80  TYR C CE2 1 
+ATOM 11322 C CZ  . TYR C 1 177 ? 179.947 113.376 168.660 1.000 137.73919 ? ? ? ? ? ? 80  TYR C CZ  1 
+ATOM 11323 O OH  . TYR C 1 177 ? 179.399 112.636 169.681 1.000 134.98476 ? ? ? ? ? ? 80  TYR C OH  1 
+ATOM 11324 N N   . GLU C 1 178 ? 183.650 116.249 167.857 1.000 140.75845 ? ? ? ? ? ? 81  GLU C N   1 
+ATOM 11325 C CA  . GLU C 1 178 ? 183.860 116.017 169.281 1.000 142.18845 ? ? ? ? ? ? 81  GLU C CA  1 
+ATOM 11326 C C   . GLU C 1 178 ? 184.340 117.264 170.010 1.000 144.69049 ? ? ? ? ? ? 81  GLU C C   1 
+ATOM 11327 O O   . GLU C 1 178 ? 184.077 117.411 171.209 1.000 142.24189 ? ? ? ? ? ? 81  GLU C O   1 
+ATOM 11328 C CB  . GLU C 1 178 ? 184.855 114.874 169.490 1.000 141.25514 ? ? ? ? ? ? 81  GLU C CB  1 
+ATOM 11329 C CG  . GLU C 1 178 ? 186.282 115.187 169.070 1.000 147.61416 ? ? ? ? ? ? 81  GLU C CG  1 
+ATOM 11330 C CD  . GLU C 1 178 ? 186.439 115.324 167.569 1.000 152.28506 ? ? ? ? ? ? 81  GLU C CD  1 
+ATOM 11331 O OE1 . GLU C 1 178 ? 185.661 114.686 166.830 1.000 151.82631 ? ? ? ? ? ? 81  GLU C OE1 1 
+ATOM 11332 O OE2 . GLU C 1 178 ? 187.334 116.074 167.129 1.000 150.07153 ? ? ? ? ? ? 81  GLU C OE2 1 
+ATOM 11333 N N   . LYS C 1 179 ? 185.037 118.164 169.322 1.000 149.37180 ? ? ? ? ? ? 82  LYS C N   1 
+ATOM 11334 C CA  . LYS C 1 179 ? 185.600 119.338 169.973 1.000 148.53095 ? ? ? ? ? ? 82  LYS C CA  1 
+ATOM 11335 C C   . LYS C 1 179 ? 184.724 120.575 169.853 1.000 151.51218 ? ? ? ? ? ? 82  LYS C C   1 
+ATOM 11336 O O   . LYS C 1 179 ? 184.881 121.505 170.651 1.000 151.96286 ? ? ? ? ? ? 82  LYS C O   1 
+ATOM 11337 C CB  . LYS C 1 179 ? 186.983 119.647 169.395 1.000 145.76765 ? ? ? ? ? ? 82  LYS C CB  1 
+ATOM 11338 C CG  . LYS C 1 179 ? 188.032 118.592 169.705 1.000 146.90457 ? ? ? ? ? ? 82  LYS C CG  1 
+ATOM 11339 C CD  . LYS C 1 179 ? 189.407 118.997 169.191 1.000 149.21881 ? ? ? ? ? ? 82  LYS C CD  1 
+ATOM 11340 C CE  . LYS C 1 179 ? 189.326 119.712 167.849 1.000 151.72554 ? ? ? ? ? ? 82  LYS C CE  1 
+ATOM 11341 N NZ  . LYS C 1 179 ? 188.751 118.847 166.780 1.000 154.60472 ? ? ? ? ? ? 82  LYS C NZ  1 
+ATOM 11342 N N   . ASP C 1 180 ? 183.810 120.612 168.889 1.000 141.31643 ? ? ? ? ? ? 83  ASP C N   1 
+ATOM 11343 C CA  . ASP C 1 180 ? 182.986 121.784 168.632 1.000 137.51967 ? ? ? ? ? ? 83  ASP C CA  1 
+ATOM 11344 C C   . ASP C 1 180 ? 181.568 121.531 169.119 1.000 133.30937 ? ? ? ? ? ? 83  ASP C C   1 
+ATOM 11345 O O   . ASP C 1 180 ? 180.929 120.559 168.706 1.000 135.71259 ? ? ? ? ? ? 83  ASP C O   1 
+ATOM 11346 C CB  . ASP C 1 180 ? 182.977 122.129 167.143 1.000 136.70258 ? ? ? ? ? ? 83  ASP C CB  1 
+ATOM 11347 C CG  . ASP C 1 180 ? 182.409 123.503 166.869 1.000 142.08485 ? ? ? ? ? ? 83  ASP C CG  1 
+ATOM 11348 O OD1 . ASP C 1 180 ? 182.238 124.278 167.832 1.000 145.42429 ? ? ? ? ? ? 83  ASP C OD1 1 
+ATOM 11349 O OD2 . ASP C 1 180 ? 182.132 123.809 165.691 1.000 139.71436 ? ? ? ? ? ? 83  ASP C OD2 1 
+ATOM 11350 N N   . GLU C 1 181 ? 181.079 122.410 169.992 1.000 123.24352 ? ? ? ? ? ? 84  GLU C N   1 
+ATOM 11351 C CA  . GLU C 1 181 ? 179.718 122.276 170.493 1.000 124.16024 ? ? ? ? ? ? 84  GLU C CA  1 
+ATOM 11352 C C   . GLU C 1 181 ? 178.683 122.698 169.461 1.000 124.63100 ? ? ? ? ? ? 84  GLU C C   1 
+ATOM 11353 O O   . GLU C 1 181 ? 177.577 122.151 169.443 1.000 133.23366 ? ? ? ? ? ? 84  GLU C O   1 
+ATOM 11354 C CB  . GLU C 1 181 ? 179.542 123.092 171.771 1.000 125.18603 ? ? ? ? ? ? 84  GLU C CB  1 
+ATOM 11355 C CG  . GLU C 1 181 ? 178.628 122.443 172.792 1.000 131.77486 ? ? ? ? ? ? 84  GLU C CG  1 
+ATOM 11356 C CD  . GLU C 1 181 ? 179.166 121.122 173.302 1.000 135.79035 ? ? ? ? ? ? 84  GLU C CD  1 
+ATOM 11357 O OE1 . GLU C 1 181 ? 180.403 120.961 173.358 1.000 134.26799 ? ? ? ? ? ? 84  GLU C OE1 1 
+ATOM 11358 O OE2 . GLU C 1 181 ? 178.350 120.241 173.644 1.000 132.86505 ? ? ? ? ? ? 84  GLU C OE2 1 
+ATOM 11359 N N   . ASP C 1 182 ? 179.016 123.663 168.603 1.000 113.25752 ? ? ? ? ? ? 85  ASP C N   1 
+ATOM 11360 C CA  . ASP C 1 182 ? 178.067 124.100 167.587 1.000 111.79246 ? ? ? ? ? ? 85  ASP C CA  1 
+ATOM 11361 C C   . ASP C 1 182 ? 177.811 123.016 166.553 1.000 116.18804 ? ? ? ? ? ? 85  ASP C C   1 
+ATOM 11362 O O   . ASP C 1 182 ? 176.717 122.950 165.985 1.000 126.29149 ? ? ? ? ? ? 85  ASP C O   1 
+ATOM 11363 C CB  . ASP C 1 182 ? 178.568 125.375 166.918 1.000 116.54950 ? ? ? ? ? ? 85  ASP C CB  1 
+ATOM 11364 C CG  . ASP C 1 182 ? 178.667 126.532 167.885 1.000 127.44658 ? ? ? ? ? ? 85  ASP C CG  1 
+ATOM 11365 O OD1 . ASP C 1 182 ? 178.222 126.378 169.040 1.000 131.28818 ? ? ? ? ? ? 85  ASP C OD1 1 
+ATOM 11366 O OD2 . ASP C 1 182 ? 179.192 127.593 167.498 1.000 130.34628 ? ? ? ? ? ? 85  ASP C OD2 1 
+ATOM 11367 N N   . THR C 1 183 ? 178.803 122.166 166.286 1.000 113.01359 ? ? ? ? ? ? 86  THR C N   1 
+ATOM 11368 C CA  . THR C 1 183 ? 178.563 121.015 165.425 1.000 108.12485 ? ? ? ? ? ? 86  THR C CA  1 
+ATOM 11369 C C   . THR C 1 183 ? 177.541 120.077 166.051 1.000 113.61625 ? ? ? ? ? ? 86  THR C C   1 
+ATOM 11370 O O   . THR C 1 183 ? 176.660 119.554 165.361 1.000 121.79179 ? ? ? ? ? ? 86  THR C O   1 
+ATOM 11371 C CB  . THR C 1 183 ? 179.873 120.281 165.152 1.000 114.71167 ? ? ? ? ? ? 86  THR C CB  1 
+ATOM 11372 O OG1 . THR C 1 183 ? 180.727 121.110 164.357 1.000 116.94503 ? ? ? ? ? ? 86  THR C OG1 1 
+ATOM 11373 C CG2 . THR C 1 183 ? 179.615 118.989 164.410 1.000 114.87384 ? ? ? ? ? ? 86  THR C CG2 1 
+ATOM 11374 N N   . LYS C 1 184 ? 177.636 119.864 167.363 1.000 107.68047 ? ? ? ? ? ? 87  LYS C N   1 
+ATOM 11375 C CA  . LYS C 1 184 ? 176.665 119.021 168.049 1.000 103.88337 ? ? ? ? ? ? 87  LYS C CA  1 
+ATOM 11376 C C   . LYS C 1 184 ? 175.269 119.622 167.982 1.000 104.95724 ? ? ? ? ? ? 87  LYS C C   1 
+ATOM 11377 O O   . LYS C 1 184 ? 174.275 118.893 167.914 1.000 112.05502 ? ? ? ? ? ? 87  LYS C O   1 
+ATOM 11378 C CB  . LYS C 1 184 ? 177.093 118.810 169.498 1.000 107.29917 ? ? ? ? ? ? 87  LYS C CB  1 
+ATOM 11379 C CG  . LYS C 1 184 ? 178.474 118.212 169.635 1.000 109.14375 ? ? ? ? ? ? 87  LYS C CG  1 
+ATOM 11380 C CD  . LYS C 1 184 ? 178.611 117.420 170.916 1.000 110.50924 ? ? ? ? ? ? 87  LYS C CD  1 
+ATOM 11381 C CE  . LYS C 1 184 ? 180.044 116.973 171.119 1.000 114.60933 ? ? ? ? ? ? 87  LYS C CE  1 
+ATOM 11382 N NZ  . LYS C 1 184 ? 181.000 118.101 170.979 1.000 116.56310 ? ? ? ? ? ? 87  LYS C NZ  1 
+ATOM 11383 N N   . LYS C 1 185 ? 175.173 120.952 168.007 1.000 101.69011 ? ? ? ? ? ? 88  LYS C N   1 
+ATOM 11384 C CA  . LYS C 1 185 ? 173.874 121.597 167.861 1.000 98.05244  ? ? ? ? ? ? 88  LYS C CA  1 
+ATOM 11385 C C   . LYS C 1 185 ? 173.252 121.274 166.512 1.000 98.56304  ? ? ? ? ? ? 88  LYS C C   1 
+ATOM 11386 O O   . LYS C 1 185 ? 172.044 121.034 166.417 1.000 107.48435 ? ? ? ? ? ? 88  LYS C O   1 
+ATOM 11387 C CB  . LYS C 1 185 ? 174.011 123.109 168.026 1.000 95.72685  ? ? ? ? ? ? 88  LYS C CB  1 
+ATOM 11388 C CG  . LYS C 1 185 ? 174.461 123.552 169.397 1.000 103.69658 ? ? ? ? ? ? 88  LYS C CG  1 
+ATOM 11389 C CD  . LYS C 1 185 ? 174.239 125.037 169.585 1.000 101.21397 ? ? ? ? ? ? 88  LYS C CD  1 
+ATOM 11390 C CE  . LYS C 1 185 ? 175.330 125.649 170.435 1.000 105.63464 ? ? ? ? ? ? 88  LYS C CE  1 
+ATOM 11391 N NZ  . LYS C 1 185 ? 175.504 127.093 170.138 1.000 108.08576 ? ? ? ? ? ? 88  LYS C NZ  1 
+ATOM 11392 N N   . LEU C 1 186 ? 174.060 121.275 165.454 1.000 97.37508  ? ? ? ? ? ? 89  LEU C N   1 
+ATOM 11393 C CA  . LEU C 1 186 ? 173.529 121.042 164.117 1.000 91.62316  ? ? ? ? ? ? 89  LEU C CA  1 
+ATOM 11394 C C   . LEU C 1 186 ? 173.102 119.593 163.931 1.000 91.16307  ? ? ? ? ? ? 89  LEU C C   1 
+ATOM 11395 O O   . LEU C 1 186 ? 172.001 119.321 163.442 1.000 100.88901 ? ? ? ? ? ? 89  LEU C O   1 
+ATOM 11396 C CB  . LEU C 1 186 ? 174.567 121.432 163.071 1.000 87.13431  ? ? ? ? ? ? 89  LEU C CB  1 
+ATOM 11397 C CG  . LEU C 1 186 ? 174.177 121.137 161.627 1.000 90.22580  ? ? ? ? ? ? 89  LEU C CG  1 
+ATOM 11398 C CD1 . LEU C 1 186 ? 172.949 121.931 161.238 1.000 89.24974  ? ? ? ? ? ? 89  LEU C CD1 1 
+ATOM 11399 C CD2 . LEU C 1 186 ? 175.329 121.455 160.709 1.000 99.16413  ? ? ? ? ? ? 89  LEU C CD2 1 
+ATOM 11400 N N   . ILE C 1 187 ? 173.954 118.645 164.323 1.000 94.03684  ? ? ? ? ? ? 90  ILE C N   1 
+ATOM 11401 C CA  . ILE C 1 187 ? 173.653 117.249 164.032 1.000 99.43935  ? ? ? ? ? ? 90  ILE C CA  1 
+ATOM 11402 C C   . ILE C 1 187 ? 172.554 116.726 164.943 1.000 100.94974 ? ? ? ? ? ? 90  ILE C C   1 
+ATOM 11403 O O   . ILE C 1 187 ? 171.937 115.697 164.650 1.000 109.60590 ? ? ? ? ? ? 90  ILE C O   1 
+ATOM 11404 C CB  . ILE C 1 187 ? 174.923 116.386 164.129 1.000 92.54337  ? ? ? ? ? ? 90  ILE C CB  1 
+ATOM 11405 C CG1 . ILE C 1 187 ? 175.319 116.177 165.582 1.000 100.57180 ? ? ? ? ? ? 90  ILE C CG1 1 
+ATOM 11406 C CG2 . ILE C 1 187 ? 176.065 117.033 163.381 1.000 98.20623  ? ? ? ? ? ? 90  ILE C CG2 1 
+ATOM 11407 C CD1 . ILE C 1 187 ? 176.567 115.357 165.738 1.000 111.92602 ? ? ? ? ? ? 90  ILE C CD1 1 
+ATOM 11408 N N   . SER C 1 188 ? 172.292 117.407 166.058 1.000 93.57519  ? ? ? ? ? ? 91  SER C N   1 
+ATOM 11409 C CA  . SER C 1 188 ? 171.173 117.010 166.903 1.000 94.03080  ? ? ? ? ? ? 91  SER C CA  1 
+ATOM 11410 C C   . SER C 1 188 ? 169.846 117.288 166.214 1.000 98.87233  ? ? ? ? ? ? 91  SER C C   1 
+ATOM 11411 O O   . SER C 1 188 ? 168.901 116.501 166.327 1.000 110.42928 ? ? ? ? ? ? 91  SER C O   1 
+ATOM 11412 C CB  . SER C 1 188 ? 171.242 117.735 168.243 1.000 102.27901 ? ? ? ? ? ? 91  SER C CB  1 
+ATOM 11413 O OG  . SER C 1 188 ? 170.666 119.023 168.146 1.000 107.30442 ? ? ? ? ? ? 91  SER C OG  1 
+ATOM 11414 N N   . VAL C 1 189 ? 169.753 118.413 165.507 1.000 94.92039  ? ? ? ? ? ? 92  VAL C N   1 
+ATOM 11415 C CA  . VAL C 1 189 ? 168.537 118.733 164.769 1.000 88.54993  ? ? ? ? ? ? 92  VAL C CA  1 
+ATOM 11416 C C   . VAL C 1 189 ? 168.434 117.885 163.509 1.000 94.85509  ? ? ? ? ? ? 92  VAL C C   1 
+ATOM 11417 O O   . VAL C 1 189 ? 167.347 117.427 163.138 1.000 104.52792 ? ? ? ? ? ? 92  VAL C O   1 
+ATOM 11418 C CB  . VAL C 1 189 ? 168.501 120.236 164.447 1.000 85.29767  ? ? ? ? ? ? 92  VAL C CB  1 
+ATOM 11419 C CG1 . VAL C 1 189 ? 167.475 120.528 163.380 1.000 95.26761  ? ? ? ? ? ? 92  VAL C CG1 1 
+ATOM 11420 C CG2 . VAL C 1 189 ? 168.207 121.032 165.699 1.000 99.50039  ? ? ? ? ? ? 92  VAL C CG2 1 
+ATOM 11421 N N   . VAL C 1 190 ? 169.562 117.657 162.835 1.000 91.54373  ? ? ? ? ? ? 93  VAL C N   1 
+ATOM 11422 C CA  . VAL C 1 190 ? 169.544 117.005 161.529 1.000 83.47350  ? ? ? ? ? ? 93  VAL C CA  1 
+ATOM 11423 C C   . VAL C 1 190 ? 169.039 115.573 161.642 1.000 92.88752  ? ? ? ? ? ? 93  VAL C C   1 
+ATOM 11424 O O   . VAL C 1 190 ? 168.244 115.115 160.813 1.000 98.36505  ? ? ? ? ? ? 93  VAL C O   1 
+ATOM 11425 C CB  . VAL C 1 190 ? 170.943 117.063 160.894 1.000 77.64514  ? ? ? ? ? ? 93  VAL C CB  1 
+ATOM 11426 C CG1 . VAL C 1 190 ? 171.029 116.104 159.742 1.000 87.99753  ? ? ? ? ? ? 93  VAL C CG1 1 
+ATOM 11427 C CG2 . VAL C 1 190 ? 171.246 118.469 160.438 1.000 90.65146  ? ? ? ? ? ? 93  VAL C CG2 1 
+ATOM 11428 N N   . LYS C 1 191 ? 169.499 114.844 162.657 1.000 101.63998 ? ? ? ? ? ? 94  LYS C N   1 
+ATOM 11429 C CA  . LYS C 1 191 ? 169.053 113.478 162.947 1.000 100.36862 ? ? ? ? ? ? 94  LYS C CA  1 
+ATOM 11430 C C   . LYS C 1 191 ? 169.465 112.574 161.793 1.000 104.33403 ? ? ? ? ? ? 94  LYS C C   1 
+ATOM 11431 O O   . LYS C 1 191 ? 170.675 112.420 161.558 1.000 108.68288 ? ? ? ? ? ? 94  LYS C O   1 
+ATOM 11432 C CB  . LYS C 1 191 ? 167.559 113.499 163.272 1.000 100.52325 ? ? ? ? ? ? 94  LYS C CB  1 
+ATOM 11433 C CG  . LYS C 1 191 ? 167.093 112.320 164.096 1.000 106.06507 ? ? ? ? ? ? 94  LYS C CG  1 
+ATOM 11434 C CD  . LYS C 1 191 ? 165.586 112.301 164.223 1.000 108.80114 ? ? ? ? ? ? 94  LYS C CD  1 
+ATOM 11435 C CE  . LYS C 1 191 ? 165.124 111.116 165.045 1.000 106.77785 ? ? ? ? ? ? 94  LYS C CE  1 
+ATOM 11436 N NZ  . LYS C 1 191 ? 163.916 111.439 165.846 1.000 110.92663 ? ? ? ? ? ? 94  LYS C NZ  1 
+ATOM 11437 N N   . GLY C 1 192 ? 168.538 111.965 161.064 1.000 94.81144  ? ? ? ? ? ? 95  GLY C N   1 
+ATOM 11438 C CA  . GLY C 1 192 ? 168.846 110.936 160.096 1.000 91.76857  ? ? ? ? ? ? 95  GLY C CA  1 
+ATOM 11439 C C   . GLY C 1 192 ? 169.136 111.397 158.687 1.000 91.59794  ? ? ? ? ? ? 95  GLY C C   1 
+ATOM 11440 O O   . GLY C 1 192 ? 169.272 110.552 157.797 1.000 97.61270  ? ? ? ? ? ? 95  GLY C O   1 
+ATOM 11441 N N   . ALA C 1 193 ? 169.237 112.702 158.444 1.000 86.84092  ? ? ? ? ? ? 96  ALA C N   1 
+ATOM 11442 C CA  . ALA C 1 193 ? 169.531 113.171 157.097 1.000 91.08483  ? ? ? ? ? ? 96  ALA C CA  1 
+ATOM 11443 C C   . ALA C 1 193 ? 170.979 112.925 156.698 1.000 102.40389 ? ? ? ? ? ? 96  ALA C C   1 
+ATOM 11444 O O   . ALA C 1 193 ? 171.313 113.060 155.517 1.000 109.84607 ? ? ? ? ? ? 96  ALA C O   1 
+ATOM 11445 C CB  . ALA C 1 193 ? 169.203 114.657 156.972 1.000 89.67634  ? ? ? ? ? ? 96  ALA C CB  1 
+ATOM 11446 N N   . ARG C 1 194 ? 171.841 112.569 157.643 1.000 103.40116 ? ? ? ? ? ? 97  ARG C N   1 
+ATOM 11447 C CA  . ARG C 1 194 ? 173.242 112.316 157.355 1.000 96.70138  ? ? ? ? ? ? 97  ARG C CA  1 
+ATOM 11448 C C   . ARG C 1 194 ? 173.469 110.851 157.002 1.000 103.88076 ? ? ? ? ? ? 97  ARG C C   1 
+ATOM 11449 O O   . ARG C 1 194 ? 172.602 109.995 157.175 1.000 107.76699 ? ? ? ? ? ? 97  ARG C O   1 
+ATOM 11450 C CB  . ARG C 1 194 ? 174.113 112.699 158.547 1.000 90.77615  ? ? ? ? ? ? 97  ARG C CB  1 
+ATOM 11451 C CG  . ARG C 1 194 ? 173.834 114.069 159.095 1.000 94.00629  ? ? ? ? ? ? 97  ARG C CG  1 
+ATOM 11452 C CD  . ARG C 1 194 ? 174.586 114.299 160.384 1.000 95.61956  ? ? ? ? ? ? 97  ARG C CD  1 
+ATOM 11453 N NE  . ARG C 1 194 ? 176.028 114.247 160.189 1.000 97.95524  ? ? ? ? ? ? 97  ARG C NE  1 
+ATOM 11454 C CZ  . ARG C 1 194 ? 176.872 113.648 161.016 1.000 103.11356 ? ? ? ? ? ? 97  ARG C CZ  1 
+ATOM 11455 N NH1 . ARG C 1 194 ? 176.449 113.030 162.104 1.000 103.53381 ? ? ? ? ? ? 97  ARG C NH1 1 
+ATOM 11456 N NH2 . ARG C 1 194 ? 178.172 113.675 160.747 1.000 107.08867 ? ? ? ? ? ? 97  ARG C NH2 1 
+ATOM 11457 N N   . THR C 1 195 ? 174.668 110.572 156.501 1.000 120.28198 ? ? ? ? ? ? 98  THR C N   1 
+ATOM 11458 C CA  . THR C 1 195 ? 175.110 109.218 156.213 1.000 118.45578 ? ? ? ? ? ? 98  THR C CA  1 
+ATOM 11459 C C   . THR C 1 195 ? 176.489 109.015 156.819 1.000 120.18830 ? ? ? ? ? ? 98  THR C C   1 
+ATOM 11460 O O   . THR C 1 195 ? 177.305 109.939 156.860 1.000 126.36473 ? ? ? ? ? ? 98  THR C O   1 
+ATOM 11461 C CB  . THR C 1 195 ? 175.153 108.946 154.708 1.000 118.43204 ? ? ? ? ? ? 98  THR C CB  1 
+ATOM 11462 O OG1 . THR C 1 195 ? 173.984 109.495 154.091 1.000 124.92813 ? ? ? ? ? ? 98  THR C OG1 1 
+ATOM 11463 C CG2 . THR C 1 195 ? 175.199 107.454 154.438 1.000 115.24909 ? ? ? ? ? ? 98  THR C CG2 1 
+ATOM 11464 N N   . SER C 1 196 ? 176.742 107.795 157.295 1.000 123.91431 ? ? ? ? ? ? 99  SER C N   1 
+ATOM 11465 C CA  . SER C 1 196 ? 178.012 107.511 157.953 1.000 124.12624 ? ? ? ? ? ? 99  SER C CA  1 
+ATOM 11466 C C   . SER C 1 196 ? 179.191 107.690 157.007 1.000 127.40139 ? ? ? ? ? ? 99  SER C C   1 
+ATOM 11467 O O   . SER C 1 196 ? 180.286 108.058 157.445 1.000 123.97320 ? ? ? ? ? ? 99  SER C O   1 
+ATOM 11468 C CB  . SER C 1 196 ? 178.001 106.095 158.522 1.000 123.61793 ? ? ? ? ? ? 99  SER C CB  1 
+ATOM 11469 O OG  . SER C 1 196 ? 178.860 105.990 159.641 1.000 129.24056 ? ? ? ? ? ? 99  SER C OG  1 
+ATOM 11470 N N   . ALA C 1 197 ? 178.992 107.428 155.715 1.000 127.55320 ? ? ? ? ? ? 100 ALA C N   1 
+ATOM 11471 C CA  . ALA C 1 197 ? 180.073 107.604 154.751 1.000 123.47300 ? ? ? ? ? ? 100 ALA C CA  1 
+ATOM 11472 C C   . ALA C 1 197 ? 180.473 109.069 154.626 1.000 130.20593 ? ? ? ? ? ? 100 ALA C C   1 
+ATOM 11473 O O   . ALA C 1 197 ? 181.663 109.387 154.535 1.000 134.03418 ? ? ? ? ? ? 100 ALA C O   1 
+ATOM 11474 C CB  . ALA C 1 197 ? 179.661 107.041 153.394 1.000 120.18715 ? ? ? ? ? ? 100 ALA C CB  1 
+ATOM 11475 N N   . ASN C 1 198 ? 179.496 109.971 154.617 1.000 131.98598 ? ? ? ? ? ? 101 ASN C N   1 
+ATOM 11476 C CA  . ASN C 1 198 ? 179.729 111.402 154.461 1.000 128.99994 ? ? ? ? ? ? 101 ASN C CA  1 
+ATOM 11477 C C   . ASN C 1 198 ? 179.521 112.147 155.775 1.000 128.43900 ? ? ? ? ? ? 101 ASN C C   1 
+ATOM 11478 O O   . ASN C 1 198 ? 178.971 113.248 155.802 1.000 135.35081 ? ? ? ? ? ? 101 ASN C O   1 
+ATOM 11479 C CB  . ASN C 1 198 ? 178.826 111.980 153.378 1.000 130.10685 ? ? ? ? ? ? 101 ASN C CB  1 
+ATOM 11480 C CG  . ASN C 1 198 ? 178.895 111.198 152.089 1.000 133.31090 ? ? ? ? ? ? 101 ASN C CG  1 
+ATOM 11481 O OD1 . ASN C 1 198 ? 178.952 109.971 152.101 1.000 134.58202 ? ? ? ? ? ? 101 ASN C OD1 1 
+ATOM 11482 N ND2 . ASN C 1 198 ? 178.889 111.904 150.967 1.000 133.83150 ? ? ? ? ? ? 101 ASN C ND2 1 
+ATOM 11483 N N   . ALA C 1 199 ? 179.956 111.548 156.882 1.000 112.75972 ? ? ? ? ? ? 102 ALA C N   1 
+ATOM 11484 C CA  . ALA C 1 199 ? 179.722 112.140 158.193 1.000 116.87878 ? ? ? ? ? ? 102 ALA C CA  1 
+ATOM 11485 C C   . ALA C 1 199 ? 180.457 113.459 158.386 1.000 122.25574 ? ? ? ? ? ? 102 ALA C C   1 
+ATOM 11486 O O   . ALA C 1 199 ? 180.162 114.179 159.344 1.000 127.01963 ? ? ? ? ? ? 102 ALA C O   1 
+ATOM 11487 C CB  . ALA C 1 199 ? 180.130 111.159 159.291 1.000 115.15613 ? ? ? ? ? ? 102 ALA C CB  1 
+ATOM 11488 N N   . ASP C 1 200 ? 181.408 113.789 157.513 1.000 130.58324 ? ? ? ? ? ? 103 ASP C N   1 
+ATOM 11489 C CA  . ASP C 1 200 ? 182.181 115.012 157.689 1.000 128.49593 ? ? ? ? ? ? 103 ASP C CA  1 
+ATOM 11490 C C   . ASP C 1 200 ? 181.545 116.208 156.996 1.000 127.66510 ? ? ? ? ? ? 103 ASP C C   1 
+ATOM 11491 O O   . ASP C 1 200 ? 181.701 117.340 157.462 1.000 130.15261 ? ? ? ? ? ? 103 ASP C O   1 
+ATOM 11492 C CB  . ASP C 1 200 ? 183.602 114.810 157.171 1.000 133.51147 ? ? ? ? ? ? 103 ASP C CB  1 
+ATOM 11493 C CG  . ASP C 1 200 ? 183.638 114.064 155.856 1.000 142.36739 ? ? ? ? ? ? 103 ASP C CG  1 
+ATOM 11494 O OD1 . ASP C 1 200 ? 182.557 113.677 155.365 1.000 143.00487 ? ? ? ? ? ? 103 ASP C OD1 1 
+ATOM 11495 O OD2 . ASP C 1 200 ? 184.743 113.866 155.310 1.000 142.69788 ? ? ? ? ? ? 103 ASP C OD2 1 
+ATOM 11496 N N   . VAL C 1 201 ? 180.833 115.987 155.898 1.000 102.17328 ? ? ? ? ? ? 104 VAL C N   1 
+ATOM 11497 C CA  . VAL C 1 201 ? 180.282 117.071 155.102 1.000 100.80384 ? ? ? ? ? ? 104 VAL C CA  1 
+ATOM 11498 C C   . VAL C 1 201 ? 178.775 117.133 155.310 1.000 103.49742 ? ? ? ? ? ? 104 VAL C C   1 
+ATOM 11499 O O   . VAL C 1 201 ? 178.135 116.171 155.743 1.000 111.56393 ? ? ? ? ? ? 104 VAL C O   1 
+ATOM 11500 C CB  . VAL C 1 201 ? 180.628 116.911 153.608 1.000 99.25651  ? ? ? ? ? ? 104 VAL C CB  1 
+ATOM 11501 C CG1 . VAL C 1 201 ? 179.637 115.992 152.928 1.000 103.57811 ? ? ? ? ? ? 104 VAL C CG1 1 
+ATOM 11502 C CG2 . VAL C 1 201 ? 180.670 118.261 152.923 1.000 103.57121 ? ? ? ? ? ? 104 VAL C CG2 1 
+ATOM 11503 N N   . PHE C 1 202 ? 178.206 118.297 155.008 1.000 86.87939  ? ? ? ? ? ? 105 PHE C N   1 
+ATOM 11504 C CA  . PHE C 1 202 ? 176.770 118.502 155.088 1.000 84.96695  ? ? ? ? ? ? 105 PHE C CA  1 
+ATOM 11505 C C   . PHE C 1 202 ? 176.390 119.663 154.185 1.000 90.31988  ? ? ? ? ? ? 105 PHE C C   1 
+ATOM 11506 O O   . PHE C 1 202 ? 177.152 120.618 154.030 1.000 106.70835 ? ? ? ? ? ? 105 PHE C O   1 
+ATOM 11507 C CB  . PHE C 1 202 ? 176.316 118.779 156.522 1.000 79.22972  ? ? ? ? ? ? 105 PHE C CB  1 
+ATOM 11508 C CG  . PHE C 1 202 ? 174.846 118.608 156.727 1.000 87.48075  ? ? ? ? ? ? 105 PHE C CG  1 
+ATOM 11509 C CD1 . PHE C 1 202 ? 174.264 117.362 156.628 1.000 90.83743  ? ? ? ? ? ? 105 PHE C CD1 1 
+ATOM 11510 C CD2 . PHE C 1 202 ? 174.043 119.694 157.008 1.000 90.96303  ? ? ? ? ? ? 105 PHE C CD2 1 
+ATOM 11511 C CE1 . PHE C 1 202 ? 172.914 117.202 156.810 1.000 88.05034  ? ? ? ? ? ? 105 PHE C CE1 1 
+ATOM 11512 C CE2 . PHE C 1 202 ? 172.692 119.538 157.191 1.000 89.24197  ? ? ? ? ? ? 105 PHE C CE2 1 
+ATOM 11513 C CZ  . PHE C 1 202 ? 172.127 118.291 157.090 1.000 88.98339  ? ? ? ? ? ? 105 PHE C CZ  1 
+ATOM 11514 N N   . TYR C 1 203 ? 175.204 119.575 153.594 1.000 81.30250  ? ? ? ? ? ? 106 TYR C N   1 
+ATOM 11515 C CA  . TYR C 1 203 ? 174.721 120.586 152.668 1.000 75.95731  ? ? ? ? ? ? 106 TYR C CA  1 
+ATOM 11516 C C   . TYR C 1 203 ? 173.366 121.099 153.120 1.000 83.54088  ? ? ? ? ? ? 106 TYR C C   1 
+ATOM 11517 O O   . TYR C 1 203 ? 172.517 120.323 153.559 1.000 105.45610 ? ? ? ? ? ? 106 TYR C O   1 
+ATOM 11518 C CB  . TYR C 1 203 ? 174.598 120.036 151.251 1.000 87.11444  ? ? ? ? ? ? 106 TYR C CB  1 
+ATOM 11519 C CG  . TYR C 1 203 ? 175.880 119.476 150.696 1.000 88.36079  ? ? ? ? ? ? 106 TYR C CG  1 
+ATOM 11520 C CD1 . TYR C 1 203 ? 176.231 118.156 150.914 1.000 87.26010  ? ? ? ? ? ? 106 TYR C CD1 1 
+ATOM 11521 C CD2 . TYR C 1 203 ? 176.736 120.266 149.951 1.000 90.08420  ? ? ? ? ? ? 106 TYR C CD2 1 
+ATOM 11522 C CE1 . TYR C 1 203 ? 177.398 117.641 150.410 1.000 91.70967  ? ? ? ? ? ? 106 TYR C CE1 1 
+ATOM 11523 C CE2 . TYR C 1 203 ? 177.905 119.759 149.444 1.000 95.85906  ? ? ? ? ? ? 106 TYR C CE2 1 
+ATOM 11524 C CZ  . TYR C 1 203 ? 178.232 118.446 149.675 1.000 98.82661  ? ? ? ? ? ? 106 TYR C CZ  1 
+ATOM 11525 O OH  . TYR C 1 203 ? 179.401 117.934 149.169 1.000 106.15568 ? ? ? ? ? ? 106 TYR C OH  1 
+ATOM 11526 N N   . ILE C 1 204 ? 173.172 122.407 153.013 1.000 68.44572  ? ? ? ? ? ? 107 ILE C N   1 
+ATOM 11527 C CA  . ILE C 1 204 ? 171.875 123.036 153.211 1.000 65.78768  ? ? ? ? ? ? 107 ILE C CA  1 
+ATOM 11528 C C   . ILE C 1 204 ? 171.564 123.787 151.929 1.000 77.42711  ? ? ? ? ? ? 107 ILE C C   1 
+ATOM 11529 O O   . ILE C 1 204 ? 172.246 124.762 151.594 1.000 98.67470  ? ? ? ? ? ? 107 ILE C O   1 
+ATOM 11530 C CB  . ILE C 1 204 ? 171.863 123.977 154.419 1.000 67.55078  ? ? ? ? ? ? 107 ILE C CB  1 
+ATOM 11531 C CG1 . ILE C 1 204 ? 171.959 123.177 155.711 1.000 78.31745  ? ? ? ? ? ? 107 ILE C CG1 1 
+ATOM 11532 C CG2 . ILE C 1 204 ? 170.609 124.816 154.421 1.000 77.76112  ? ? ? ? ? ? 107 ILE C CG2 1 
+ATOM 11533 C CD1 . ILE C 1 204 ? 172.394 123.998 156.885 1.000 82.53631  ? ? ? ? ? ? 107 ILE C CD1 1 
+ATOM 11534 N N   . ALA C 1 205 ? 170.542 123.343 151.209 1.000 75.03304  ? ? ? ? ? ? 108 ALA C N   1 
+ATOM 11535 C CA  . ALA C 1 205 ? 170.249 123.856 149.883 1.000 69.21402  ? ? ? ? ? ? 108 ALA C CA  1 
+ATOM 11536 C C   . ALA C 1 205 ? 168.914 124.578 149.875 1.000 72.05272  ? ? ? ? ? ? 108 ALA C C   1 
+ATOM 11537 O O   . ALA C 1 205 ? 167.953 124.136 150.507 1.000 95.74424  ? ? ? ? ? ? 108 ALA C O   1 
+ATOM 11538 C CB  . ALA C 1 205 ? 170.231 122.732 148.850 1.000 70.44479  ? ? ? ? ? ? 108 ALA C CB  1 
+ATOM 11539 N N   . LEU C 1 206 ? 168.866 125.689 149.155 1.000 77.39510  ? ? ? ? ? ? 109 LEU C N   1 
+ATOM 11540 C CA  . LEU C 1 206 ? 167.637 126.422 148.904 1.000 70.81998  ? ? ? ? ? ? 109 LEU C CA  1 
+ATOM 11541 C C   . LEU C 1 206 ? 167.320 126.311 147.423 1.000 80.81598  ? ? ? ? ? ? 109 LEU C C   1 
+ATOM 11542 O O   . LEU C 1 206 ? 168.171 126.606 146.580 1.000 101.21922 ? ? ? ? ? ? 109 LEU C O   1 
+ATOM 11543 C CB  . LEU C 1 206 ? 167.779 127.886 149.321 1.000 72.55618  ? ? ? ? ? ? 109 LEU C CB  1 
+ATOM 11544 C CG  . LEU C 1 206 ? 166.662 128.882 149.018 1.000 79.20342  ? ? ? ? ? ? 109 LEU C CG  1 
+ATOM 11545 C CD1 . LEU C 1 206 ? 166.637 129.936 150.100 1.000 89.52059  ? ? ? ? ? ? 109 LEU C CD1 1 
+ATOM 11546 C CD2 . LEU C 1 206 ? 166.850 129.540 147.668 1.000 81.28104  ? ? ? ? ? ? 109 LEU C CD2 1 
+ATOM 11547 N N   . GLU C 1 207 ? 166.108 125.879 147.109 1.000 102.85987 ? ? ? ? ? ? 110 GLU C N   1 
+ATOM 11548 C CA  . GLU C 1 207 ? 165.683 125.664 145.737 1.000 95.34416  ? ? ? ? ? ? 110 GLU C CA  1 
+ATOM 11549 C C   . GLU C 1 207 ? 164.391 126.422 145.491 1.000 104.46919 ? ? ? ? ? ? 110 GLU C C   1 
+ATOM 11550 O O   . GLU C 1 207 ? 163.535 126.506 146.375 1.000 117.02622 ? ? ? ? ? ? 110 GLU C O   1 
+ATOM 11551 C CB  . GLU C 1 207 ? 165.484 124.178 145.462 1.000 99.05315  ? ? ? ? ? ? 110 GLU C CB  1 
+ATOM 11552 C CG  . GLU C 1 207 ? 165.529 123.804 144.002 1.000 107.26001 ? ? ? ? ? ? 110 GLU C CG  1 
+ATOM 11553 C CD  . GLU C 1 207 ? 165.480 122.307 143.796 1.000 122.48592 ? ? ? ? ? ? 110 GLU C CD  1 
+ATOM 11554 O OE1 . GLU C 1 207 ? 165.383 121.574 144.802 1.000 121.51150 ? ? ? ? ? ? 110 GLU C OE1 1 
+ATOM 11555 O OE2 . GLU C 1 207 ? 165.537 121.861 142.631 1.000 126.04741 ? ? ? ? ? ? 110 GLU C OE2 1 
+ATOM 11556 N N   . SER C 1 208 ? 164.250 126.979 144.293 1.000 95.38399  ? ? ? ? ? ? 111 SER C N   1 
+ATOM 11557 C CA  . SER C 1 208 ? 163.061 127.759 143.973 1.000 96.86986  ? ? ? ? ? ? 111 SER C CA  1 
+ATOM 11558 C C   . SER C 1 208 ? 162.840 127.762 142.472 1.000 104.43042 ? ? ? ? ? ? 111 SER C C   1 
+ATOM 11559 O O   . SER C 1 208 ? 163.735 128.144 141.713 1.000 111.28602 ? ? ? ? ? ? 111 SER C O   1 
+ATOM 11560 C CB  . SER C 1 208 ? 163.190 129.186 144.492 1.000 94.97117  ? ? ? ? ? ? 111 SER C CB  1 
+ATOM 11561 O OG  . SER C 1 208 ? 162.181 130.009 143.942 1.000 102.54143 ? ? ? ? ? ? 111 SER C OG  1 
+ATOM 11562 N N   . LYS C 1 209 ? 161.651 127.344 142.053 1.000 111.58002 ? ? ? ? ? ? 112 LYS C N   1 
+ATOM 11563 C CA  . LYS C 1 209 ? 161.214 127.434 140.669 1.000 106.17059 ? ? ? ? ? ? 112 LYS C CA  1 
+ATOM 11564 C C   . LYS C 1 209 ? 159.986 128.327 140.614 1.000 113.30866 ? ? ? ? ? ? 112 LYS C C   1 
+ATOM 11565 O O   . LYS C 1 209 ? 159.037 128.128 141.378 1.000 114.41298 ? ? ? ? ? ? 112 LYS C O   1 
+ATOM 11566 C CB  . LYS C 1 209 ? 160.897 126.054 140.097 1.000 104.28179 ? ? ? ? ? ? 112 LYS C CB  1 
+ATOM 11567 C CG  . LYS C 1 209 ? 161.980 125.027 140.343 1.000 110.63782 ? ? ? ? ? ? 112 LYS C CG  1 
+ATOM 11568 C CD  . LYS C 1 209 ? 161.639 123.706 139.683 1.000 117.99029 ? ? ? ? ? ? 112 LYS C CD  1 
+ATOM 11569 C CE  . LYS C 1 209 ? 161.695 123.821 138.172 1.000 121.03243 ? ? ? ? ? ? 112 LYS C CE  1 
+ATOM 11570 N NZ  . LYS C 1 209 ? 163.075 124.085 137.681 1.000 120.29541 ? ? ? ? ? ? 112 LYS C NZ  1 
+ATOM 11571 N N   . TYR C 1 210 ? 160.010 129.311 139.723 1.000 116.76610 ? ? ? ? ? ? 113 TYR C N   1 
+ATOM 11572 C CA  . TYR C 1 210 ? 158.905 130.250 139.630 1.000 114.33966 ? ? ? ? ? ? 113 TYR C CA  1 
+ATOM 11573 C C   . TYR C 1 210 ? 157.653 129.562 139.106 1.000 121.72863 ? ? ? ? ? ? 113 TYR C C   1 
+ATOM 11574 O O   . TYR C 1 210 ? 157.711 128.676 138.250 1.000 125.72276 ? ? ? ? ? ? 113 TYR C O   1 
+ATOM 11575 C CB  . TYR C 1 210 ? 159.268 131.417 138.719 1.000 112.71059 ? ? ? ? ? ? 113 TYR C CB  1 
+ATOM 11576 C CG  . TYR C 1 210 ? 158.420 132.643 138.943 1.000 110.35747 ? ? ? ? ? ? 113 TYR C CG  1 
+ATOM 11577 C CD1 . TYR C 1 210 ? 158.399 133.275 140.173 1.000 113.31453 ? ? ? ? ? ? 113 TYR C CD1 1 
+ATOM 11578 C CD2 . TYR C 1 210 ? 157.637 133.165 137.927 1.000 112.27261 ? ? ? ? ? ? 113 TYR C CD2 1 
+ATOM 11579 C CE1 . TYR C 1 210 ? 157.627 134.393 140.385 1.000 118.81405 ? ? ? ? ? ? 113 TYR C CE1 1 
+ATOM 11580 C CE2 . TYR C 1 210 ? 156.862 134.284 138.130 1.000 115.52354 ? ? ? ? ? ? 113 TYR C CE2 1 
+ATOM 11581 C CZ  . TYR C 1 210 ? 156.861 134.894 139.362 1.000 118.17050 ? ? ? ? ? ? 113 TYR C CZ  1 
+ATOM 11582 O OH  . TYR C 1 210 ? 156.091 136.011 139.574 1.000 120.02059 ? ? ? ? ? ? 113 TYR C OH  1 
+ATOM 11583 N N   . ASP C 1 211 ? 156.509 129.983 139.632 1.000 141.78791 ? ? ? ? ? ? 114 ASP C N   1 
+ATOM 11584 C CA  . ASP C 1 211 ? 155.209 129.486 139.201 1.000 140.21386 ? ? ? ? ? ? 114 ASP C CA  1 
+ATOM 11585 C C   . ASP C 1 211 ? 154.535 130.583 138.392 1.000 143.02890 ? ? ? ? ? ? 114 ASP C C   1 
+ATOM 11586 O O   . ASP C 1 211 ? 153.977 131.528 138.960 1.000 141.28586 ? ? ? ? ? ? 114 ASP C O   1 
+ATOM 11587 C CB  . ASP C 1 211 ? 154.356 129.077 140.397 1.000 143.68799 ? ? ? ? ? ? 114 ASP C CB  1 
+ATOM 11588 C CG  . ASP C 1 211 ? 153.227 128.150 140.012 1.000 148.17683 ? ? ? ? ? ? 114 ASP C CG  1 
+ATOM 11589 O OD1 . ASP C 1 211 ? 153.130 127.794 138.820 1.000 148.99921 ? ? ? ? ? ? 114 ASP C OD1 1 
+ATOM 11590 O OD2 . ASP C 1 211 ? 152.441 127.769 140.902 1.000 150.68745 ? ? ? ? ? ? 114 ASP C OD2 1 
+ATOM 11591 N N   . ASP C 1 212 ? 154.589 130.456 137.066 1.000 155.20123 ? ? ? ? ? ? 115 ASP C N   1 
+ATOM 11592 C CA  . ASP C 1 212 ? 154.001 131.467 136.197 1.000 154.49386 ? ? ? ? ? ? 115 ASP C CA  1 
+ATOM 11593 C C   . ASP C 1 212 ? 152.493 131.555 136.367 1.000 154.94181 ? ? ? ? ? ? 115 ASP C C   1 
+ATOM 11594 O O   . ASP C 1 212 ? 151.913 132.625 136.163 1.000 155.93306 ? ? ? ? ? ? 115 ASP C O   1 
+ATOM 11595 C CB  . ASP C 1 212 ? 154.344 131.171 134.739 1.000 156.60300 ? ? ? ? ? ? 115 ASP C CB  1 
+ATOM 11596 C CG  . ASP C 1 212 ? 155.753 130.650 134.570 1.000 159.76626 ? ? ? ? ? ? 115 ASP C CG  1 
+ATOM 11597 O OD1 . ASP C 1 212 ? 155.950 129.423 134.686 1.000 161.00720 ? ? ? ? ? ? 115 ASP C OD1 1 
+ATOM 11598 O OD2 . ASP C 1 212 ? 156.666 131.466 134.324 1.000 159.17102 ? ? ? ? ? ? 115 ASP C OD2 1 
+ATOM 11599 N N   . LYS C 1 213 ? 151.844 130.448 136.725 1.000 141.53996 ? ? ? ? ? ? 116 LYS C N   1 
+ATOM 11600 C CA  . LYS C 1 213 ? 150.405 130.482 136.953 1.000 140.78011 ? ? ? ? ? ? 116 LYS C CA  1 
+ATOM 11601 C C   . LYS C 1 213 ? 150.054 131.356 138.150 1.000 141.27229 ? ? ? ? ? ? 116 LYS C C   1 
+ATOM 11602 O O   . LYS C 1 213 ? 149.109 132.150 138.089 1.000 141.66253 ? ? ? ? ? ? 116 LYS C O   1 
+ATOM 11603 C CB  . LYS C 1 213 ? 149.877 129.062 137.149 1.000 140.94442 ? ? ? ? ? ? 116 LYS C CB  1 
+ATOM 11604 C CG  . LYS C 1 213 ? 148.402 128.987 137.492 1.000 143.57789 ? ? ? ? ? ? 116 LYS C CG  1 
+ATOM 11605 C CD  . LYS C 1 213 ? 147.543 129.024 136.242 1.000 141.66429 ? ? ? ? ? ? 116 LYS C CD  1 
+ATOM 11606 C CE  . LYS C 1 213 ? 146.088 129.286 136.586 1.000 140.43535 ? ? ? ? ? ? 116 LYS C CE  1 
+ATOM 11607 N NZ  . LYS C 1 213 ? 145.815 129.071 138.033 1.000 141.82699 ? ? ? ? ? ? 116 LYS C NZ  1 
+ATOM 11608 N N   . GLU C 1 214 ? 150.806 131.235 139.241 1.000 143.01475 ? ? ? ? ? ? 117 GLU C N   1 
+ATOM 11609 C CA  . GLU C 1 214 ? 150.503 131.943 140.476 1.000 142.74293 ? ? ? ? ? ? 117 GLU C CA  1 
+ATOM 11610 C C   . GLU C 1 214 ? 151.323 133.209 140.668 1.000 143.68325 ? ? ? ? ? ? 117 GLU C C   1 
+ATOM 11611 O O   . GLU C 1 214 ? 151.104 133.921 141.652 1.000 141.43121 ? ? ? ? ? ? 117 GLU C O   1 
+ATOM 11612 C CB  . GLU C 1 214 ? 150.714 131.018 141.678 1.000 142.76794 ? ? ? ? ? ? 117 GLU C CB  1 
+ATOM 11613 C CG  . GLU C 1 214 ? 150.004 129.684 141.569 1.000 146.96350 ? ? ? ? ? ? 117 GLU C CG  1 
+ATOM 11614 C CD  . GLU C 1 214 ? 148.500 129.811 141.691 1.000 152.14750 ? ? ? ? ? ? 117 GLU C CD  1 
+ATOM 11615 O OE1 . GLU C 1 214 ? 148.033 130.770 142.340 1.000 154.83055 ? ? ? ? ? ? 117 GLU C OE1 1 
+ATOM 11616 O OE2 . GLU C 1 214 ? 147.784 128.948 141.142 1.000 149.23338 ? ? ? ? ? ? 117 GLU C OE2 1 
+ATOM 11617 N N   . LEU C 1 215 ? 152.251 133.510 139.759 1.000 133.12694 ? ? ? ? ? ? 118 LEU C N   1 
+ATOM 11618 C CA  . LEU C 1 215 ? 153.128 134.674 139.884 1.000 131.01179 ? ? ? ? ? ? 118 LEU C CA  1 
+ATOM 11619 C C   . LEU C 1 215 ? 153.864 134.663 141.221 1.000 131.00721 ? ? ? ? ? ? 118 LEU C C   1 
+ATOM 11620 O O   . LEU C 1 215 ? 153.970 135.678 141.912 1.000 130.51135 ? ? ? ? ? ? 118 LEU C O   1 
+ATOM 11621 C CB  . LEU C 1 215 ? 152.346 135.979 139.708 1.000 135.42427 ? ? ? ? ? ? 118 LEU C CB  1 
+ATOM 11622 C CG  . LEU C 1 215 ? 152.158 136.589 138.317 1.000 138.17254 ? ? ? ? ? ? 118 LEU C CG  1 
+ATOM 11623 C CD1 . LEU C 1 215 ? 153.348 137.465 137.960 1.000 136.79573 ? ? ? ? ? ? 118 LEU C CD1 1 
+ATOM 11624 C CD2 . LEU C 1 215 ? 151.941 135.531 137.256 1.000 132.85637 ? ? ? ? ? ? 118 LEU C CD2 1 
+ATOM 11625 N N   . TYR C 1 216 ? 154.375 133.493 141.591 1.000 121.19774 ? ? ? ? ? ? 119 TYR C N   1 
+ATOM 11626 C CA  . TYR C 1 216 ? 154.990 133.307 142.895 1.000 113.66706 ? ? ? ? ? ? 119 TYR C CA  1 
+ATOM 11627 C C   . TYR C 1 216 ? 156.159 132.344 142.785 1.000 118.79596 ? ? ? ? ? ? 119 TYR C C   1 
+ATOM 11628 O O   . TYR C 1 216 ? 156.096 131.360 142.044 1.000 126.73498 ? ? ? ? ? ? 119 TYR C O   1 
+ATOM 11629 C CB  . TYR C 1 216 ? 153.971 132.777 143.907 1.000 115.12445 ? ? ? ? ? ? 119 TYR C CB  1 
+ATOM 11630 C CG  . TYR C 1 216 ? 154.495 132.656 145.315 1.000 112.47352 ? ? ? ? ? ? 119 TYR C CG  1 
+ATOM 11631 C CD1 . TYR C 1 216 ? 154.606 133.770 146.129 1.000 118.28149 ? ? ? ? ? ? 119 TYR C CD1 1 
+ATOM 11632 C CD2 . TYR C 1 216 ? 154.862 131.426 145.836 1.000 110.24750 ? ? ? ? ? ? 119 TYR C CD2 1 
+ATOM 11633 C CE1 . TYR C 1 216 ? 155.076 133.665 147.418 1.000 115.87647 ? ? ? ? ? ? 119 TYR C CE1 1 
+ATOM 11634 C CE2 . TYR C 1 216 ? 155.332 131.312 147.123 1.000 109.80489 ? ? ? ? ? ? 119 TYR C CE2 1 
+ATOM 11635 C CZ  . TYR C 1 216 ? 155.438 132.435 147.909 1.000 112.44443 ? ? ? ? ? ? 119 TYR C CZ  1 
+ATOM 11636 O OH  . TYR C 1 216 ? 155.906 132.329 149.195 1.000 119.64395 ? ? ? ? ? ? 119 TYR C OH  1 
+ATOM 11637 N N   . GLY C 1 217 ? 157.224 132.636 143.524 1.000 107.53514 ? ? ? ? ? ? 120 GLY C N   1 
+ATOM 11638 C CA  . GLY C 1 217 ? 158.356 131.739 143.613 1.000 106.88460 ? ? ? ? ? ? 120 GLY C CA  1 
+ATOM 11639 C C   . GLY C 1 217 ? 158.466 131.131 144.993 1.000 110.13660 ? ? ? ? ? ? 120 GLY C C   1 
+ATOM 11640 O O   . GLY C 1 217 ? 158.703 131.841 145.972 1.000 113.89221 ? ? ? ? ? ? 120 GLY C O   1 
+ATOM 11641 N N   . ASN C 1 218 ? 158.295 129.818 145.086 1.000 99.88288  ? ? ? ? ? ? 121 ASN C N   1 
+ATOM 11642 C CA  . ASN C 1 218 ? 158.267 129.122 146.363 1.000 95.44176  ? ? ? ? ? ? 121 ASN C CA  1 
+ATOM 11643 C C   . ASN C 1 218 ? 159.672 128.677 146.734 1.000 101.77910 ? ? ? ? ? ? 121 ASN C C   1 
+ATOM 11644 O O   . ASN C 1 218 ? 160.375 128.081 145.913 1.000 108.25939 ? ? ? ? ? ? 121 ASN C O   1 
+ATOM 11645 C CB  . ASN C 1 218 ? 157.331 127.917 146.300 1.000 97.38751  ? ? ? ? ? ? 121 ASN C CB  1 
+ATOM 11646 C CG  . ASN C 1 218 ? 157.051 127.329 147.660 1.000 98.74674  ? ? ? ? ? ? 121 ASN C CG  1 
+ATOM 11647 O OD1 . ASN C 1 218 ? 157.083 128.030 148.668 1.000 102.01958 ? ? ? ? ? ? 121 ASN C OD1 1 
+ATOM 11648 N ND2 . ASN C 1 218 ? 156.772 126.035 147.699 1.000 95.00497  ? ? ? ? ? ? 121 ASN C ND2 1 
+ATOM 11649 N N   . ILE C 1 219 ? 160.075 128.965 147.965 1.000 93.87083  ? ? ? ? ? ? 122 ILE C N   1 
+ATOM 11650 C CA  . ILE C 1 219 ? 161.382 128.563 148.468 1.000 83.97629  ? ? ? ? ? ? 122 ILE C CA  1 
+ATOM 11651 C C   . ILE C 1 219 ? 161.233 127.234 149.191 1.000 85.85713  ? ? ? ? ? ? 122 ILE C C   1 
+ATOM 11652 O O   . ILE C 1 219 ? 160.472 127.124 150.156 1.000 96.85051  ? ? ? ? ? ? 122 ILE C O   1 
+ATOM 11653 C CB  . ILE C 1 219 ? 161.973 129.626 149.402 1.000 85.53360  ? ? ? ? ? ? 122 ILE C CB  1 
+ATOM 11654 C CG1 . ILE C 1 219 ? 162.428 130.845 148.608 1.000 82.97532  ? ? ? ? ? ? 122 ILE C CG1 1 
+ATOM 11655 C CG2 . ILE C 1 219 ? 163.132 129.051 150.176 1.000 92.80828  ? ? ? ? ? ? 122 ILE C CG2 1 
+ATOM 11656 C CD1 . ILE C 1 219 ? 162.203 132.139 149.327 1.000 83.70951  ? ? ? ? ? ? 122 ILE C CD1 1 
+ATOM 11657 N N   . ILE C 1 220 ? 161.966 126.226 148.732 1.000 70.72827  ? ? ? ? ? ? 123 ILE C N   1 
+ATOM 11658 C CA  . ILE C 1 220 ? 161.958 124.902 149.336 1.000 76.57116  ? ? ? ? ? ? 123 ILE C CA  1 
+ATOM 11659 C C   . ILE C 1 220 ? 163.362 124.600 149.830 1.000 87.32170  ? ? ? ? ? ? 123 ILE C C   1 
+ATOM 11660 O O   . ILE C 1 220 ? 164.318 124.628 149.048 1.000 99.10019  ? ? ? ? ? ? 123 ILE C O   1 
+ATOM 11661 C CB  . ILE C 1 220 ? 161.488 123.828 148.342 1.000 83.81442  ? ? ? ? ? ? 123 ILE C CB  1 
+ATOM 11662 C CG1 . ILE C 1 220 ? 160.171 124.252 147.698 1.000 91.56991  ? ? ? ? ? ? 123 ILE C CG1 1 
+ATOM 11663 C CG2 . ILE C 1 220 ? 161.342 122.493 149.041 1.000 85.24293  ? ? ? ? ? ? 123 ILE C CG2 1 
+ATOM 11664 C CD1 . ILE C 1 220 ? 159.446 123.135 147.005 1.000 97.35905  ? ? ? ? ? ? 123 ILE C CD1 1 
+ATOM 11665 N N   . LEU C 1 221 ? 163.484 124.303 151.117 1.000 85.93826  ? ? ? ? ? ? 124 LEU C N   1 
+ATOM 11666 C CA  . LEU C 1 221 ? 164.771 124.033 151.739 1.000 76.33357  ? ? ? ? ? ? 124 LEU C CA  1 
+ATOM 11667 C C   . LEU C 1 221 ? 165.007 122.534 151.808 1.000 85.55293  ? ? ? ? ? ? 124 LEU C C   1 
+ATOM 11668 O O   . LEU C 1 221 ? 164.120 121.779 152.215 1.000 101.02964 ? ? ? ? ? ? 124 LEU C O   1 
+ATOM 11669 C CB  . LEU C 1 221 ? 164.836 124.633 153.141 1.000 70.01694  ? ? ? ? ? ? 124 LEU C CB  1 
+ATOM 11670 C CG  . LEU C 1 221 ? 164.779 126.152 153.241 1.000 75.35391  ? ? ? ? ? ? 124 LEU C CG  1 
+ATOM 11671 C CD1 . LEU C 1 221 ? 164.900 126.563 154.685 1.000 90.31918  ? ? ? ? ? ? 124 LEU C CD1 1 
+ATOM 11672 C CD2 . LEU C 1 221 ? 165.879 126.776 152.419 1.000 85.48964  ? ? ? ? ? ? 124 LEU C CD2 1 
+ATOM 11673 N N   . LYS C 1 222 ? 166.201 122.109 151.413 1.000 74.97143  ? ? ? ? ? ? 125 LYS C N   1 
+ATOM 11674 C CA  . LYS C 1 222 ? 166.607 120.719 151.502 1.000 72.35640  ? ? ? ? ? ? 125 LYS C CA  1 
+ATOM 11675 C C   . LYS C 1 222 ? 167.949 120.637 152.210 1.000 77.25426  ? ? ? ? ? ? 125 LYS C C   1 
+ATOM 11676 O O   . LYS C 1 222 ? 168.715 121.600 152.238 1.000 99.29488  ? ? ? ? ? ? 125 LYS C O   1 
+ATOM 11677 C CB  . LYS C 1 222 ? 166.711 120.068 150.122 1.000 80.85248  ? ? ? ? ? ? 125 LYS C CB  1 
+ATOM 11678 C CG  . LYS C 1 222 ? 165.562 120.377 149.194 1.000 87.90995  ? ? ? ? ? ? 125 LYS C CG  1 
+ATOM 11679 C CD  . LYS C 1 222 ? 165.447 119.312 148.127 1.000 95.51340  ? ? ? ? ? ? 125 LYS C CD  1 
+ATOM 11680 C CE  . LYS C 1 222 ? 164.262 119.563 147.223 1.000 100.10273 ? ? ? ? ? ? 125 LYS C CE  1 
+ATOM 11681 N NZ  . LYS C 1 222 ? 164.358 118.769 145.971 1.000 105.19462 ? ? ? ? ? ? 125 LYS C NZ  1 
+ATOM 11682 N N   . TRP C 1 223 ? 168.231 119.474 152.788 1.000 74.84131  ? ? ? ? ? ? 126 TRP C N   1 
+ATOM 11683 C CA  . TRP C 1 223 ? 169.525 119.269 153.420 1.000 76.77688  ? ? ? ? ? ? 126 TRP C CA  1 
+ATOM 11684 C C   . TRP C 1 223 ? 169.877 117.792 153.382 1.000 85.96509  ? ? ? ? ? ? 126 TRP C C   1 
+ATOM 11685 O O   . TRP C 1 223 ? 169.033 116.940 153.098 1.000 99.79550  ? ? ? ? ? ? 126 TRP C O   1 
+ATOM 11686 C CB  . TRP C 1 223 ? 169.551 119.813 154.854 1.000 79.09131  ? ? ? ? ? ? 126 TRP C CB  1 
+ATOM 11687 C CG  . TRP C 1 223 ? 168.632 119.151 155.842 1.000 80.13607  ? ? ? ? ? ? 126 TRP C CG  1 
+ATOM 11688 C CD1 . TRP C 1 223 ? 167.890 118.025 155.660 1.000 81.71926  ? ? ? ? ? ? 126 TRP C CD1 1 
+ATOM 11689 C CD2 . TRP C 1 223 ? 168.376 119.584 157.180 1.000 79.11865  ? ? ? ? ? ? 126 TRP C CD2 1 
+ATOM 11690 N NE1 . TRP C 1 223 ? 167.188 117.731 156.798 1.000 82.46612  ? ? ? ? ? ? 126 TRP C NE1 1 
+ATOM 11691 C CE2 . TRP C 1 223 ? 167.469 118.676 157.746 1.000 84.59579  ? ? ? ? ? ? 126 TRP C CE2 1 
+ATOM 11692 C CE3 . TRP C 1 223 ? 168.826 120.656 157.952 1.000 80.37640  ? ? ? ? ? ? 126 TRP C CE3 1 
+ATOM 11693 C CZ2 . TRP C 1 223 ? 167.003 118.805 159.046 1.000 87.52910  ? ? ? ? ? ? 126 TRP C CZ2 1 
+ATOM 11694 C CZ3 . TRP C 1 223 ? 168.363 120.782 159.240 1.000 85.96898  ? ? ? ? ? ? 126 TRP C CZ3 1 
+ATOM 11695 C CH2 . TRP C 1 223 ? 167.461 119.863 159.775 1.000 88.57710  ? ? ? ? ? ? 126 TRP C CH2 1 
+ATOM 11696 N N   . GLY C 1 224 ? 171.139 117.506 153.654 1.000 89.05298  ? ? ? ? ? ? 127 GLY C N   1 
+ATOM 11697 C CA  . GLY C 1 224 ? 171.621 116.141 153.663 1.000 86.81123  ? ? ? ? ? ? 127 GLY C CA  1 
+ATOM 11698 C C   . GLY C 1 224 ? 173.113 116.098 153.447 1.000 89.01063  ? ? ? ? ? ? 127 GLY C C   1 
+ATOM 11699 O O   . GLY C 1 224 ? 173.744 117.086 153.080 1.000 100.24268 ? ? ? ? ? ? 127 GLY C O   1 
+ATOM 11700 N N   . SER C 1 225 ? 173.676 114.916 153.688 1.000 104.38952 ? ? ? ? ? ? 128 SER C N   1 
+ATOM 11701 C CA  . SER C 1 225 ? 175.114 114.743 153.540 1.000 103.26593 ? ? ? ? ? ? 128 SER C CA  1 
+ATOM 11702 C C   . SER C 1 225 ? 175.522 114.517 152.093 1.000 109.05694 ? ? ? ? ? ? 128 SER C C   1 
+ATOM 11703 O O   . SER C 1 225 ? 176.663 114.810 151.725 1.000 120.43041 ? ? ? ? ? ? 128 SER C O   1 
+ATOM 11704 C CB  . SER C 1 225 ? 175.595 113.579 154.403 1.000 108.31808 ? ? ? ? ? ? 128 SER C CB  1 
+ATOM 11705 O OG  . SER C 1 225 ? 174.755 112.453 154.240 1.000 118.26054 ? ? ? ? ? ? 128 SER C OG  1 
+ATOM 11706 N N   . GLU C 1 226 ? 174.622 114.000 151.265 1.000 114.06624 ? ? ? ? ? ? 129 GLU C N   1 
+ATOM 11707 C CA  . GLU C 1 226 ? 174.906 113.747 149.860 1.000 113.79475 ? ? ? ? ? ? 129 GLU C CA  1 
+ATOM 11708 C C   . GLU C 1 226 ? 174.246 114.818 149.008 1.000 112.02295 ? ? ? ? ? ? 129 GLU C C   1 
+ATOM 11709 O O   . GLU C 1 226 ? 173.041 115.053 149.125 1.000 122.50749 ? ? ? ? ? ? 129 GLU C O   1 
+ATOM 11710 C CB  . GLU C 1 226 ? 174.413 112.363 149.444 1.000 119.71001 ? ? ? ? ? ? 129 GLU C CB  1 
+ATOM 11711 C CG  . GLU C 1 226 ? 175.352 111.239 149.822 1.000 128.24253 ? ? ? ? ? ? 129 GLU C CG  1 
+ATOM 11712 C CD  . GLU C 1 226 ? 175.017 110.630 151.164 1.000 134.56209 ? ? ? ? ? ? 129 GLU C CD  1 
+ATOM 11713 O OE1 . GLU C 1 226 ? 173.829 110.649 151.547 1.000 135.54222 ? ? ? ? ? ? 129 GLU C OE1 1 
+ATOM 11714 O OE2 . GLU C 1 226 ? 175.943 110.131 151.835 1.000 133.53245 ? ? ? ? ? ? 129 GLU C OE2 1 
+ATOM 11715 N N   . LEU C 1 227 ? 175.035 115.459 148.147 1.000 97.57105  ? ? ? ? ? ? 130 LEU C N   1 
+ATOM 11716 C CA  . LEU C 1 227 ? 174.513 116.567 147.357 1.000 105.82691 ? ? ? ? ? ? 130 LEU C CA  1 
+ATOM 11717 C C   . LEU C 1 227 ? 173.532 116.097 146.294 1.000 106.13746 ? ? ? ? ? ? 130 LEU C C   1 
+ATOM 11718 O O   . LEU C 1 227 ? 172.609 116.836 145.938 1.000 103.69597 ? ? ? ? ? ? 130 LEU C O   1 
+ATOM 11719 C CB  . LEU C 1 227 ? 175.665 117.333 146.712 1.000 104.45934 ? ? ? ? ? ? 130 LEU C CB  1 
+ATOM 11720 C CG  . LEU C 1 227 ? 175.330 118.701 146.122 1.000 101.81890 ? ? ? ? ? ? 130 LEU C CG  1 
+ATOM 11721 C CD1 . LEU C 1 227 ? 174.352 119.441 147.008 1.000 103.16532 ? ? ? ? ? ? 130 LEU C CD1 1 
+ATOM 11722 C CD2 . LEU C 1 227 ? 176.594 119.511 145.933 1.000 108.51616 ? ? ? ? ? ? 130 LEU C CD2 1 
+ATOM 11723 N N   . ASP C 1 228 ? 173.716 114.885 145.768 1.000 120.73429 ? ? ? ? ? ? 131 ASP C N   1 
+ATOM 11724 C CA  . ASP C 1 228 ? 172.849 114.412 144.694 1.000 120.96497 ? ? ? ? ? ? 131 ASP C CA  1 
+ATOM 11725 C C   . ASP C 1 228 ? 171.410 114.255 145.165 1.000 121.45594 ? ? ? ? ? ? 131 ASP C C   1 
+ATOM 11726 O O   . ASP C 1 228 ? 170.473 114.634 144.454 1.000 123.25549 ? ? ? ? ? ? 131 ASP C O   1 
+ATOM 11727 C CB  . ASP C 1 228 ? 173.380 113.095 144.132 1.000 123.06168 ? ? ? ? ? ? 131 ASP C CB  1 
+ATOM 11728 C CG  . ASP C 1 228 ? 173.838 112.148 145.215 1.000 129.38759 ? ? ? ? ? ? 131 ASP C CG  1 
+ATOM 11729 O OD1 . ASP C 1 228 ? 173.536 112.411 146.395 1.000 132.04173 ? ? ? ? ? ? 131 ASP C OD1 1 
+ATOM 11730 O OD2 . ASP C 1 228 ? 174.500 111.141 144.889 1.000 130.76569 ? ? ? ? ? ? 131 ASP C OD2 1 
+ATOM 11731 N N   . ASN C 1 229 ? 171.208 113.701 146.358 1.000 116.08577 ? ? ? ? ? ? 132 ASN C N   1 
+ATOM 11732 C CA  . ASN C 1 229 ? 169.873 113.529 146.918 1.000 114.34023 ? ? ? ? ? ? 132 ASN C CA  1 
+ATOM 11733 C C   . ASN C 1 229 ? 169.799 114.226 148.269 1.000 113.53907 ? ? ? ? ? ? 132 ASN C C   1 
+ATOM 11734 O O   . ASN C 1 229 ? 170.520 113.865 149.205 1.000 111.43874 ? ? ? ? ? ? 132 ASN C O   1 
+ATOM 11735 C CB  . ASN C 1 229 ? 169.507 112.045 147.034 1.000 112.91665 ? ? ? ? ? ? 132 ASN C CB  1 
+ATOM 11736 C CG  . ASN C 1 229 ? 170.328 111.313 148.071 1.000 121.63338 ? ? ? ? ? ? 132 ASN C CG  1 
+ATOM 11737 O OD1 . ASN C 1 229 ? 171.555 111.381 148.068 1.000 125.21482 ? ? ? ? ? ? 132 ASN C OD1 1 
+ATOM 11738 N ND2 . ASN C 1 229 ? 169.653 110.612 148.973 1.000 119.14955 ? ? ? ? ? ? 132 ASN C ND2 1 
+ATOM 11739 N N   . LEU C 1 230 ? 168.938 115.232 148.362 1.000 106.07988 ? ? ? ? ? ? 133 LEU C N   1 
+ATOM 11740 C CA  . LEU C 1 230 ? 168.700 115.955 149.599 1.000 105.48302 ? ? ? ? ? ? 133 LEU C CA  1 
+ATOM 11741 C C   . LEU C 1 230 ? 167.221 115.879 149.934 1.000 109.41307 ? ? ? ? ? ? 133 LEU C C   1 
+ATOM 11742 O O   . LEU C 1 230 ? 166.370 116.045 149.057 1.000 111.89110 ? ? ? ? ? ? 133 LEU C O   1 
+ATOM 11743 C CB  . LEU C 1 230 ? 169.130 117.419 149.488 1.000 103.98386 ? ? ? ? ? ? 133 LEU C CB  1 
+ATOM 11744 C CG  . LEU C 1 230 ? 170.578 117.716 149.110 1.000 99.97317  ? ? ? ? ? ? 133 LEU C CG  1 
+ATOM 11745 C CD1 . LEU C 1 230 ? 170.693 119.125 148.581 1.000 98.80886  ? ? ? ? ? ? 133 LEU C CD1 1 
+ATOM 11746 C CD2 . LEU C 1 230 ? 171.481 117.534 150.304 1.000 100.45466 ? ? ? ? ? ? 133 LEU C CD2 1 
+ATOM 11747 N N   . ILE C 1 231 ? 166.921 115.631 151.188 1.000 97.82202  ? ? ? ? ? ? 134 ILE C N   1 
+ATOM 11748 C CA  . ILE C 1 231 ? 165.540 115.548 151.641 1.000 93.79565  ? ? ? ? ? ? 134 ILE C CA  1 
+ATOM 11749 C C   . ILE C 1 231 ? 165.094 116.924 152.104 1.000 94.14928  ? ? ? ? ? ? 134 ILE C C   1 
+ATOM 11750 O O   . ILE C 1 231 ? 165.907 117.762 152.500 1.000 108.82555 ? ? ? ? ? ? 134 ILE C O   1 
+ATOM 11751 C CB  . ILE C 1 231 ? 165.385 114.498 152.757 1.000 97.09176  ? ? ? ? ? ? 134 ILE C CB  1 
+ATOM 11752 C CG1 . ILE C 1 231 ? 166.155 114.931 154.001 1.000 101.91691 ? ? ? ? ? ? 134 ILE C CG1 1 
+ATOM 11753 C CG2 . ILE C 1 231 ? 165.879 113.151 152.282 1.000 96.50425  ? ? ? ? ? ? 134 ILE C CG2 1 
+ATOM 11754 C CD1 . ILE C 1 231 ? 165.504 114.509 155.291 1.000 98.63401  ? ? ? ? ? ? 134 ILE C CD1 1 
+ATOM 11755 N N   . ASP C 1 232 ? 163.789 117.164 152.045 1.000 94.24116  ? ? ? ? ? ? 135 ASP C N   1 
+ATOM 11756 C CA  . ASP C 1 232 ? 163.247 118.433 152.502 1.000 92.28310  ? ? ? ? ? ? 135 ASP C CA  1 
+ATOM 11757 C C   . ASP C 1 232 ? 163.414 118.569 154.006 1.000 93.01492  ? ? ? ? ? ? 135 ASP C C   1 
+ATOM 11758 O O   . ASP C 1 232 ? 163.260 117.601 154.754 1.000 96.91484  ? ? ? ? ? ? 135 ASP C O   1 
+ATOM 11759 C CB  . ASP C 1 232 ? 161.772 118.546 152.132 1.000 100.09258 ? ? ? ? ? ? 135 ASP C CB  1 
+ATOM 11760 C CG  . ASP C 1 232 ? 161.536 118.401 150.650 1.000 115.92663 ? ? ? ? ? ? 135 ASP C CG  1 
+ATOM 11761 O OD1 . ASP C 1 232 ? 162.051 117.430 150.060 1.000 120.78242 ? ? ? ? ? ? 135 ASP C OD1 1 
+ATOM 11762 O OD2 . ASP C 1 232 ? 160.835 119.256 150.072 1.000 117.74418 ? ? ? ? ? ? 135 ASP C OD2 1 
+ATOM 11763 N N   . ILE C 1 233 ? 163.732 119.778 154.451 1.000 81.55058  ? ? ? ? ? ? 136 ILE C N   1 
+ATOM 11764 C CA  . ILE C 1 233 ? 163.873 120.046 155.877 1.000 77.04402  ? ? ? ? ? ? 136 ILE C CA  1 
+ATOM 11765 C C   . ILE C 1 233 ? 162.495 119.925 156.513 1.000 88.75969  ? ? ? ? ? ? 136 ILE C C   1 
+ATOM 11766 O O   . ILE C 1 233 ? 161.565 120.636 156.110 1.000 96.34644  ? ? ? ? ? ? 136 ILE C O   1 
+ATOM 11767 C CB  . ILE C 1 233 ? 164.486 121.429 156.130 1.000 80.77175  ? ? ? ? ? ? 136 ILE C CB  1 
+ATOM 11768 C CG1 . ILE C 1 233 ? 165.835 121.545 155.428 1.000 81.29802  ? ? ? ? ? ? 136 ILE C CG1 1 
+ATOM 11769 C CG2 . ILE C 1 233 ? 164.646 121.671 157.611 1.000 83.98012  ? ? ? ? ? ? 136 ILE C CG2 1 
+ATOM 11770 C CD1 . ILE C 1 233 ? 166.588 122.800 155.769 1.000 82.79445  ? ? ? ? ? ? 136 ILE C CD1 1 
+ATOM 11771 N N   . PRO C 1 234 ? 162.313 119.040 157.487 1.000 82.88687  ? ? ? ? ? ? 137 PRO C N   1 
+ATOM 11772 C CA  . PRO C 1 234 ? 160.996 118.895 158.109 1.000 82.20883  ? ? ? ? ? ? 137 PRO C CA  1 
+ATOM 11773 C C   . PRO C 1 234 ? 160.592 120.149 158.863 1.000 92.65138  ? ? ? ? ? ? 137 PRO C C   1 
+ATOM 11774 O O   . PRO C 1 234 ? 161.428 120.877 159.401 1.000 103.44276 ? ? ? ? ? ? 137 PRO C O   1 
+ATOM 11775 C CB  . PRO C 1 234 ? 161.183 117.711 159.061 1.000 79.99382  ? ? ? ? ? ? 137 PRO C CB  1 
+ATOM 11776 C CG  . PRO C 1 234 ? 162.641 117.659 159.315 1.000 84.47905  ? ? ? ? ? ? 137 PRO C CG  1 
+ATOM 11777 C CD  . PRO C 1 234 ? 163.296 118.105 158.052 1.000 85.57061  ? ? ? ? ? ? 137 PRO C CD  1 
+ATOM 11778 N N   . GLY C 1 235 ? 159.291 120.396 158.895 1.000 101.99489 ? ? ? ? ? ? 138 GLY C N   1 
+ATOM 11779 C CA  . GLY C 1 235 ? 158.777 121.561 159.584 1.000 97.40930  ? ? ? ? ? ? 138 GLY C CA  1 
+ATOM 11780 C C   . GLY C 1 235 ? 157.279 121.479 159.746 1.000 103.18022 ? ? ? ? ? ? 138 GLY C C   1 
+ATOM 11781 O O   . GLY C 1 235 ? 156.595 120.742 159.029 1.000 111.09729 ? ? ? ? ? ? 138 GLY C O   1 
+ATOM 11782 N N   . ARG C 1 236 ? 156.778 122.253 160.704 1.000 99.73138  ? ? ? ? ? ? 139 ARG C N   1 
+ATOM 11783 C CA  . ARG C 1 236 ? 155.354 122.317 161.001 1.000 92.39805  ? ? ? ? ? ? 139 ARG C CA  1 
+ATOM 11784 C C   . ARG C 1 236 ? 154.914 123.769 160.933 1.000 94.40908  ? ? ? ? ? ? 139 ARG C C   1 
+ATOM 11785 O O   . ARG C 1 236 ? 155.440 124.612 161.664 1.000 107.66916 ? ? ? ? ? ? 139 ARG C O   1 
+ATOM 11786 C CB  . ARG C 1 236 ? 155.055 121.731 162.380 1.000 90.52254  ? ? ? ? ? ? 139 ARG C CB  1 
+ATOM 11787 C CG  . ARG C 1 236 ? 155.028 120.221 162.412 1.000 97.43972  ? ? ? ? ? ? 139 ARG C CG  1 
+ATOM 11788 C CD  . ARG C 1 236 ? 153.626 119.709 162.640 1.000 94.64468  ? ? ? ? ? ? 139 ARG C CD  1 
+ATOM 11789 N NE  . ARG C 1 236 ? 153.164 119.984 163.994 1.000 100.81095 ? ? ? ? ? ? 139 ARG C NE  1 
+ATOM 11790 C CZ  . ARG C 1 236 ? 152.033 119.519 164.505 1.000 106.38654 ? ? ? ? ? ? 139 ARG C CZ  1 
+ATOM 11791 N NH1 . ARG C 1 236 ? 151.223 118.748 163.799 1.000 103.25004 ? ? ? ? ? ? 139 ARG C NH1 1 
+ATOM 11792 N NH2 . ARG C 1 236 ? 151.707 119.836 165.753 1.000 108.15222 ? ? ? ? ? ? 139 ARG C NH2 1 
+ATOM 11793 N N   . GLY C 1 237 ? 153.952 124.055 160.069 1.000 80.29499  ? ? ? ? ? ? 140 GLY C N   1 
+ATOM 11794 C CA  . GLY C 1 237 ? 153.466 125.419 159.959 1.000 85.97546  ? ? ? ? ? ? 140 GLY C CA  1 
+ATOM 11795 C C   . GLY C 1 237 ? 154.509 126.329 159.346 1.000 89.01659  ? ? ? ? ? ? 140 GLY C C   1 
+ATOM 11796 O O   . GLY C 1 237 ? 155.042 126.061 158.265 1.000 97.81690  ? ? ? ? ? ? 140 GLY C O   1 
+ATOM 11797 N N   . ASN C 1 238 ? 154.805 127.428 160.039 1.000 92.77466  ? ? ? ? ? ? 141 ASN C N   1 
+ATOM 11798 C CA  . ASN C 1 238 ? 155.710 128.430 159.492 1.000 98.57290  ? ? ? ? ? ? 141 ASN C CA  1 
+ATOM 11799 C C   . ASN C 1 238 ? 157.171 128.076 159.734 1.000 107.68782 ? ? ? ? ? ? 141 ASN C C   1 
+ATOM 11800 O O   . ASN C 1 238 ? 158.041 128.456 158.944 1.000 113.33883 ? ? ? ? ? ? 141 ASN C O   1 
+ATOM 11801 C CB  . ASN C 1 238 ? 155.395 129.800 160.089 1.000 100.73690 ? ? ? ? ? ? 141 ASN C CB  1 
+ATOM 11802 C CG  . ASN C 1 238 ? 153.990 130.260 159.775 1.000 105.27841 ? ? ? ? ? ? 141 ASN C CG  1 
+ATOM 11803 O OD1 . ASN C 1 238 ? 153.438 129.934 158.728 1.000 108.92554 ? ? ? ? ? ? 141 ASN C OD1 1 
+ATOM 11804 N ND2 . ASN C 1 238 ? 153.404 131.025 160.684 1.000 108.82685 ? ? ? ? ? ? 141 ASN C ND2 1 
+ATOM 11805 N N   . ILE C 1 239 ? 157.464 127.363 160.810 1.000 101.71803 ? ? ? ? ? ? 142 ILE C N   1 
+ATOM 11806 C CA  . ILE C 1 239 ? 158.840 127.074 161.179 1.000 95.48038  ? ? ? ? ? ? 142 ILE C CA  1 
+ATOM 11807 C C   . ILE C 1 239 ? 159.242 125.709 160.638 1.000 102.98808 ? ? ? ? ? ? 142 ILE C C   1 
+ATOM 11808 O O   . ILE C 1 239 ? 158.406 124.855 160.339 1.000 107.59140 ? ? ? ? ? ? 142 ILE C O   1 
+ATOM 11809 C CB  . ILE C 1 239 ? 159.036 127.141 162.703 1.000 92.96749  ? ? ? ? ? ? 142 ILE C CB  1 
+ATOM 11810 C CG1 . ILE C 1 239 ? 158.419 125.913 163.366 1.000 95.16926  ? ? ? ? ? ? 142 ILE C CG1 1 
+ATOM 11811 C CG2 . ILE C 1 239 ? 158.420 128.404 163.260 1.000 95.10419  ? ? ? ? ? ? 142 ILE C CG2 1 
+ATOM 11812 C CD1 . ILE C 1 239 ? 158.780 125.763 164.818 1.000 105.90121 ? ? ? ? ? ? 142 ILE C CD1 1 
+ATOM 11813 N N   . ASN C 1 240 ? 160.550 125.506 160.506 1.000 101.27030 ? ? ? ? ? ? 143 ASN C N   1 
+ATOM 11814 C CA  . ASN C 1 240 ? 161.111 124.223 160.114 1.000 95.98840  ? ? ? ? ? ? 143 ASN C CA  1 
+ATOM 11815 C C   . ASN C 1 240 ? 162.260 123.894 161.054 1.000 97.88006  ? ? ? ? ? ? 143 ASN C C   1 
+ATOM 11816 O O   . ASN C 1 240 ? 162.628 124.692 161.919 1.000 106.05177 ? ? ? ? ? ? 143 ASN C O   1 
+ATOM 11817 C CB  . ASN C 1 240 ? 161.565 124.232 158.652 1.000 88.44325  ? ? ? ? ? ? 143 ASN C CB  1 
+ATOM 11818 C CG  . ASN C 1 240 ? 162.447 125.407 158.328 1.000 94.85140  ? ? ? ? ? ? 143 ASN C CG  1 
+ATOM 11819 O OD1 . ASN C 1 240 ? 162.732 126.236 159.187 1.000 105.29480 ? ? ? ? ? ? 143 ASN C OD1 1 
+ATOM 11820 N ND2 . ASN C 1 240 ? 162.885 125.490 157.083 1.000 97.23536  ? ? ? ? ? ? 143 ASN C ND2 1 
+ATOM 11821 N N   . ALA C 1 241 ? 162.831 122.701 160.881 1.000 99.74851  ? ? ? ? ? ? 144 ALA C N   1 
+ATOM 11822 C CA  . ALA C 1 241 ? 163.881 122.249 161.785 1.000 93.76095  ? ? ? ? ? ? 144 ALA C CA  1 
+ATOM 11823 C C   . ALA C 1 241 ? 165.105 123.148 161.726 1.000 95.51735  ? ? ? ? ? ? 144 ALA C C   1 
+ATOM 11824 O O   . ALA C 1 241 ? 165.825 123.280 162.720 1.000 105.31011 ? ? ? ? ? ? 144 ALA C O   1 
+ATOM 11825 C CB  . ALA C 1 241 ? 164.266 120.808 161.460 1.000 92.00078  ? ? ? ? ? ? 144 ALA C CB  1 
+ATOM 11826 N N   . LEU C 1 242 ? 165.357 123.777 160.579 1.000 93.13630  ? ? ? ? ? ? 145 LEU C N   1 
+ATOM 11827 C CA  . LEU C 1 242 ? 166.533 124.626 160.448 1.000 87.61162  ? ? ? ? ? ? 145 LEU C CA  1 
+ATOM 11828 C C   . LEU C 1 242 ? 166.434 125.871 161.316 1.000 87.50450  ? ? ? ? ? ? 145 LEU C C   1 
+ATOM 11829 O O   . LEU C 1 242 ? 167.454 126.364 161.805 1.000 102.70680 ? ? ? ? ? ? 145 LEU C O   1 
+ATOM 11830 C CB  . LEU C 1 242 ? 166.734 125.019 158.988 1.000 95.20808  ? ? ? ? ? ? 145 LEU C CB  1 
+ATOM 11831 C CG  . LEU C 1 242 ? 168.073 125.673 158.669 1.000 95.61499  ? ? ? ? ? ? 145 LEU C CG  1 
+ATOM 11832 C CD1 . LEU C 1 242 ? 169.157 124.621 158.622 1.000 93.83688  ? ? ? ? ? ? 145 LEU C CD1 1 
+ATOM 11833 C CD2 . LEU C 1 242 ? 167.996 126.423 157.357 1.000 96.18452  ? ? ? ? ? ? 145 LEU C CD2 1 
+ATOM 11834 N N   . ASP C 1 243 ? 165.227 126.396 161.516 1.000 100.91984 ? ? ? ? ? ? 146 ASP C N   1 
+ATOM 11835 C CA  . ASP C 1 243 ? 165.074 127.607 162.309 1.000 104.29387 ? ? ? ? ? ? 146 ASP C CA  1 
+ATOM 11836 C C   . ASP C 1 243 ? 165.383 127.381 163.781 1.000 103.63634 ? ? ? ? ? ? 146 ASP C C   1 
+ATOM 11837 O O   . ASP C 1 243 ? 165.596 128.353 164.511 1.000 112.81116 ? ? ? ? ? ? 146 ASP C O   1 
+ATOM 11838 C CB  . ASP C 1 243 ? 163.659 128.156 162.151 1.000 113.85778 ? ? ? ? ? ? 146 ASP C CB  1 
+ATOM 11839 C CG  . ASP C 1 243 ? 163.428 128.774 160.791 1.000 123.05903 ? ? ? ? ? ? 146 ASP C CG  1 
+ATOM 11840 O OD1 . ASP C 1 243 ? 164.421 129.034 160.081 1.000 124.61680 ? ? ? ? ? ? 146 ASP C OD1 1 
+ATOM 11841 O OD2 . ASP C 1 243 ? 162.255 128.994 160.426 1.000 127.37263 ? ? ? ? ? ? 146 ASP C OD2 1 
+ATOM 11842 N N   . ASN C 1 244 ? 165.400 126.130 164.236 1.000 104.20118 ? ? ? ? ? ? 147 ASN C N   1 
+ATOM 11843 C CA  . ASN C 1 244 ? 165.739 125.854 165.625 1.000 111.75437 ? ? ? ? ? ? 147 ASN C CA  1 
+ATOM 11844 C C   . ASN C 1 244 ? 167.236 125.936 165.880 1.000 114.79481 ? ? ? ? ? ? 147 ASN C C   1 
+ATOM 11845 O O   . ASN C 1 244 ? 167.650 126.227 167.006 1.000 120.62327 ? ? ? ? ? ? 147 ASN C O   1 
+ATOM 11846 C CB  . ASN C 1 244 ? 165.223 124.475 166.033 1.000 114.89200 ? ? ? ? ? ? 147 ASN C CB  1 
+ATOM 11847 C CG  . ASN C 1 244 ? 163.787 124.249 165.623 1.000 121.39810 ? ? ? ? ? ? 147 ASN C CG  1 
+ATOM 11848 O OD1 . ASN C 1 244 ? 162.998 125.190 165.540 1.000 119.79412 ? ? ? ? ? ? 147 ASN C OD1 1 
+ATOM 11849 N ND2 . ASN C 1 244 ? 163.435 122.996 165.369 1.000 116.96325 ? ? ? ? ? ? 147 ASN C ND2 1 
+ATOM 11850 N N   . VAL C 1 245 ? 168.059 125.684 164.867 1.000 98.04208  ? ? ? ? ? ? 148 VAL C N   1 
+ATOM 11851 C CA  . VAL C 1 245 ? 169.497 125.632 165.087 1.000 96.21582  ? ? ? ? ? ? 148 VAL C CA  1 
+ATOM 11852 C C   . VAL C 1 245 ? 170.195 126.937 164.708 1.000 97.04831  ? ? ? ? ? ? 148 VAL C C   1 
+ATOM 11853 O O   . VAL C 1 245 ? 171.162 127.330 165.365 1.000 110.66834 ? ? ? ? ? ? 148 VAL C O   1 
+ATOM 11854 C CB  . VAL C 1 245 ? 170.104 124.437 164.331 1.000 92.85839  ? ? ? ? ? ? 148 VAL C CB  1 
+ATOM 11855 C CG1 . VAL C 1 245 ? 169.806 124.526 162.854 1.000 97.83039  ? ? ? ? ? ? 148 VAL C CG1 1 
+ATOM 11856 C CG2 . VAL C 1 245 ? 171.597 124.361 164.565 1.000 105.66332 ? ? ? ? ? ? 148 VAL C CG2 1 
+ATOM 11857 N N   . PHE C 1 246 ? 169.726 127.630 163.678 1.000 79.69508  ? ? ? ? ? ? 149 PHE C N   1 
+ATOM 11858 C CA  . PHE C 1 246 ? 170.394 128.821 163.173 1.000 77.08420  ? ? ? ? ? ? 149 PHE C CA  1 
+ATOM 11859 C C   . PHE C 1 246 ? 169.635 130.066 163.598 1.000 86.55524  ? ? ? ? ? ? 149 PHE C C   1 
+ATOM 11860 O O   . PHE C 1 246 ? 168.413 130.139 163.443 1.000 105.93579 ? ? ? ? ? ? 149 PHE C O   1 
+ATOM 11861 C CB  . PHE C 1 246 ? 170.516 128.777 161.652 1.000 75.08934  ? ? ? ? ? ? 149 PHE C CB  1 
+ATOM 11862 C CG  . PHE C 1 246 ? 171.664 127.953 161.167 1.000 76.14848  ? ? ? ? ? ? 149 PHE C CG  1 
+ATOM 11863 C CD1 . PHE C 1 246 ? 172.955 128.267 161.530 1.000 86.22762  ? ? ? ? ? ? 149 PHE C CD1 1 
+ATOM 11864 C CD2 . PHE C 1 246 ? 171.453 126.859 160.356 1.000 83.93428  ? ? ? ? ? ? 149 PHE C CD2 1 
+ATOM 11865 C CE1 . PHE C 1 246 ? 174.012 127.511 161.090 1.000 90.27830  ? ? ? ? ? ? 149 PHE C CE1 1 
+ATOM 11866 C CE2 . PHE C 1 246 ? 172.508 126.099 159.914 1.000 86.85737  ? ? ? ? ? ? 149 PHE C CE2 1 
+ATOM 11867 C CZ  . PHE C 1 246 ? 173.789 126.426 160.281 1.000 91.98908  ? ? ? ? ? ? 149 PHE C CZ  1 
+ATOM 11868 N N   . LYS C 1 247 ? 170.364 131.042 164.127 1.000 87.12742  ? ? ? ? ? ? 150 LYS C N   1 
+ATOM 11869 C CA  . LYS C 1 247 ? 169.812 132.339 164.487 1.000 78.65642  ? ? ? ? ? ? 150 LYS C CA  1 
+ATOM 11870 C C   . LYS C 1 247 ? 170.613 133.404 163.761 1.000 91.71726  ? ? ? ? ? ? 150 LYS C C   1 
+ATOM 11871 O O   . LYS C 1 247 ? 171.828 133.499 163.946 1.000 112.46950 ? ? ? ? ? ? 150 LYS C O   1 
+ATOM 11872 C CB  . LYS C 1 247 ? 169.862 132.562 165.998 1.000 84.22466  ? ? ? ? ? ? 150 LYS C CB  1 
+ATOM 11873 C CG  . LYS C 1 247 ? 169.448 133.949 166.430 1.000 93.55542  ? ? ? ? ? ? 150 LYS C CG  1 
+ATOM 11874 C CD  . LYS C 1 247 ? 167.952 134.031 166.630 1.000 100.67460 ? ? ? ? ? ? 150 LYS C CD  1 
+ATOM 11875 C CE  . LYS C 1 247 ? 167.489 135.469 166.719 1.000 98.65390  ? ? ? ? ? ? 150 LYS C CE  1 
+ATOM 11876 N NZ  . LYS C 1 247 ? 166.420 135.758 165.728 1.000 105.38436 ? ? ? ? ? ? 150 LYS C NZ  1 
+ATOM 11877 N N   . VAL C 1 248 ? 169.943 134.194 162.934 1.000 74.51665  ? ? ? ? ? ? 151 VAL C N   1 
+ATOM 11878 C CA  . VAL C 1 248 ? 170.590 135.243 162.162 1.000 77.58870  ? ? ? ? ? ? 151 VAL C CA  1 
+ATOM 11879 C C   . VAL C 1 248 ? 170.235 136.579 162.790 1.000 85.53559  ? ? ? ? ? ? 151 VAL C C   1 
+ATOM 11880 O O   . VAL C 1 248 ? 169.058 136.949 162.859 1.000 99.97554  ? ? ? ? ? ? 151 VAL C O   1 
+ATOM 11881 C CB  . VAL C 1 248 ? 170.169 135.198 160.687 1.000 76.27227  ? ? ? ? ? ? 151 VAL C CB  1 
+ATOM 11882 C CG1 . VAL C 1 248 ? 170.553 136.484 159.994 1.000 75.91570  ? ? ? ? ? ? 151 VAL C CG1 1 
+ATOM 11883 C CG2 . VAL C 1 248 ? 170.811 134.017 159.999 1.000 77.83773  ? ? ? ? ? ? 151 VAL C CG2 1 
+ATOM 11884 N N   . ILE C 1 249 ? 171.248 137.302 163.252 1.000 76.84121  ? ? ? ? ? ? 152 ILE C N   1 
+ATOM 11885 C CA  . ILE C 1 249 ? 171.072 138.627 163.827 1.000 72.44255  ? ? ? ? ? ? 152 ILE C CA  1 
+ATOM 11886 C C   . ILE C 1 249 ? 171.605 139.635 162.825 1.000 76.90704  ? ? ? ? ? ? 152 ILE C C   1 
+ATOM 11887 O O   . ILE C 1 249 ? 172.810 139.675 162.553 1.000 97.15593  ? ? ? ? ? ? 152 ILE C O   1 
+ATOM 11888 C CB  . ILE C 1 249 ? 171.782 138.760 165.179 1.000 68.71344  ? ? ? ? ? ? 152 ILE C CB  1 
+ATOM 11889 C CG1 . ILE C 1 249 ? 171.027 137.977 166.246 1.000 81.52292  ? ? ? ? ? ? 152 ILE C CG1 1 
+ATOM 11890 C CG2 . ILE C 1 249 ? 171.879 140.212 165.579 1.000 81.11977  ? ? ? ? ? ? 152 ILE C CG2 1 
+ATOM 11891 C CD1 . ILE C 1 249 ? 171.770 137.858 167.540 1.000 90.75880  ? ? ? ? ? ? 152 ILE C CD1 1 
+ATOM 11892 N N   . TYR C 1 250 ? 170.712 140.444 162.275 1.000 91.11484  ? ? ? ? ? ? 153 TYR C N   1 
+ATOM 11893 C CA  . TYR C 1 250 ? 171.058 141.415 161.247 1.000 91.56476  ? ? ? ? ? ? 153 TYR C CA  1 
+ATOM 11894 C C   . TYR C 1 250 ? 171.278 142.763 161.918 1.000 99.93898  ? ? ? ? ? ? 153 TYR C C   1 
+ATOM 11895 O O   . TYR C 1 250 ? 170.321 143.415 162.342 1.000 114.59260 ? ? ? ? ? ? 153 TYR C O   1 
+ATOM 11896 C CB  . TYR C 1 250 ? 169.961 141.493 160.192 1.000 88.50572  ? ? ? ? ? ? 153 TYR C CB  1 
+ATOM 11897 C CG  . TYR C 1 250 ? 170.288 142.404 159.041 1.000 102.32754 ? ? ? ? ? ? 153 TYR C CG  1 
+ATOM 11898 C CD1 . TYR C 1 250 ? 171.296 142.086 158.147 1.000 107.44298 ? ? ? ? ? ? 153 TYR C CD1 1 
+ATOM 11899 C CD2 . TYR C 1 250 ? 169.589 143.583 158.846 1.000 107.48935 ? ? ? ? ? ? 153 TYR C CD2 1 
+ATOM 11900 C CE1 . TYR C 1 250 ? 171.599 142.917 157.092 1.000 106.88024 ? ? ? ? ? ? 153 TYR C CE1 1 
+ATOM 11901 C CE2 . TYR C 1 250 ? 169.884 144.419 157.794 1.000 109.93998 ? ? ? ? ? ? 153 TYR C CE2 1 
+ATOM 11902 C CZ  . TYR C 1 250 ? 170.890 144.081 156.920 1.000 110.00869 ? ? ? ? ? ? 153 TYR C CZ  1 
+ATOM 11903 O OH  . TYR C 1 250 ? 171.187 144.915 155.868 1.000 114.28066 ? ? ? ? ? ? 153 TYR C OH  1 
+ATOM 11904 N N   . ILE C 1 251 ? 172.539 143.178 162.013 1.000 92.18690  ? ? ? ? ? ? 154 ILE C N   1 
+ATOM 11905 C CA  . ILE C 1 251 ? 172.893 144.451 162.636 1.000 90.94179  ? ? ? ? ? ? 154 ILE C CA  1 
+ATOM 11906 C C   . ILE C 1 251 ? 172.887 145.493 161.522 1.000 104.48488 ? ? ? ? ? ? 154 ILE C C   1 
+ATOM 11907 O O   . ILE C 1 251 ? 173.870 145.683 160.809 1.000 111.50688 ? ? ? ? ? ? 154 ILE C O   1 
+ATOM 11908 C CB  . ILE C 1 251 ? 174.232 144.383 163.358 1.000 85.19988  ? ? ? ? ? ? 154 ILE C CB  1 
+ATOM 11909 C CG1 . ILE C 1 251 ? 174.223 143.255 164.385 1.000 86.00870  ? ? ? ? ? ? 154 ILE C CG1 1 
+ATOM 11910 C CG2 . ILE C 1 251 ? 174.533 145.702 164.027 1.000 87.25192  ? ? ? ? ? ? 154 ILE C CG2 1 
+ATOM 11911 C CD1 . ILE C 1 251 ? 175.479 143.180 165.204 1.000 87.94298  ? ? ? ? ? ? 154 ILE C CD1 1 
+ATOM 11912 N N   . ASN C 1 252 ? 171.756 146.171 161.368 1.000 131.70473 ? ? ? ? ? ? 155 ASN C N   1 
+ATOM 11913 C CA  . ASN C 1 252 ? 171.664 147.242 160.395 1.000 132.07740 ? ? ? ? ? ? 155 ASN C CA  1 
+ATOM 11914 C C   . ASN C 1 252 ? 172.558 148.407 160.818 1.000 134.23930 ? ? ? ? ? ? 155 ASN C C   1 
+ATOM 11915 O O   . ASN C 1 252 ? 172.784 148.622 162.012 1.000 124.24913 ? ? ? ? ? ? 155 ASN C O   1 
+ATOM 11916 C CB  . ASN C 1 252 ? 170.220 147.709 160.252 1.000 129.23204 ? ? ? ? ? ? 155 ASN C CB  1 
+ATOM 11917 C CG  . ASN C 1 252 ? 169.656 148.253 161.546 1.000 139.07220 ? ? ? ? ? ? 155 ASN C CG  1 
+ATOM 11918 O OD1 . ASN C 1 252 ? 170.095 147.880 162.633 1.000 139.26508 ? ? ? ? ? ? 155 ASN C OD1 1 
+ATOM 11919 N ND2 . ASN C 1 252 ? 168.678 149.144 161.436 1.000 136.50151 ? ? ? ? ? ? 155 ASN C ND2 1 
+ATOM 11920 N N   . PRO C 1 253 ? 173.084 149.169 159.855 1.000 144.09142 ? ? ? ? ? ? 156 PRO C N   1 
+ATOM 11921 C CA  . PRO C 1 253 ? 174.039 150.234 160.211 1.000 137.42611 ? ? ? ? ? ? 156 PRO C CA  1 
+ATOM 11922 C C   . PRO C 1 253 ? 173.475 151.255 161.179 1.000 141.59280 ? ? ? ? ? ? 156 PRO C C   1 
+ATOM 11923 O O   . PRO C 1 253 ? 174.206 151.754 162.042 1.000 147.77680 ? ? ? ? ? ? 156 PRO C O   1 
+ATOM 11924 C CB  . PRO C 1 253 ? 174.377 150.867 158.854 1.000 137.57426 ? ? ? ? ? ? 156 PRO C CB  1 
+ATOM 11925 C CG  . PRO C 1 253 ? 173.269 150.455 157.941 1.000 137.28370 ? ? ? ? ? ? 156 PRO C CG  1 
+ATOM 11926 C CD  . PRO C 1 253 ? 172.850 149.101 158.404 1.000 144.26675 ? ? ? ? ? ? 156 PRO C CD  1 
+ATOM 11927 N N   . LEU C 1 254 ? 172.192 151.578 161.063 1.000 151.39345 ? ? ? ? ? ? 157 LEU C N   1 
+ATOM 11928 C CA  . LEU C 1 254 ? 171.538 152.533 161.946 1.000 150.61835 ? ? ? ? ? ? 157 LEU C CA  1 
+ATOM 11929 C C   . LEU C 1 254 ? 170.395 151.830 162.662 1.000 150.23364 ? ? ? ? ? ? 157 LEU C C   1 
+ATOM 11930 O O   . LEU C 1 254 ? 169.513 151.252 162.018 1.000 154.72379 ? ? ? ? ? ? 157 LEU C O   1 
+ATOM 11931 C CB  . LEU C 1 254 ? 171.045 153.751 161.160 1.000 150.98379 ? ? ? ? ? ? 157 LEU C CB  1 
+ATOM 11932 C CG  . LEU C 1 254 ? 170.009 153.543 160.054 1.000 153.42491 ? ? ? ? ? ? 157 LEU C CG  1 
+ATOM 11933 C CD1 . LEU C 1 254 ? 168.641 154.038 160.494 1.000 153.49135 ? ? ? ? ? ? 157 LEU C CD1 1 
+ATOM 11934 C CD2 . LEU C 1 254 ? 170.451 154.230 158.773 1.000 152.60154 ? ? ? ? ? ? 157 LEU C CD2 1 
+ATOM 11935 N N   . VAL C 1 255 ? 170.425 151.858 163.993 1.000 148.41127 ? ? ? ? ? ? 158 VAL C N   1 
+ATOM 11936 C CA  . VAL C 1 255 ? 169.399 151.229 164.811 1.000 151.94937 ? ? ? ? ? ? 158 VAL C CA  1 
+ATOM 11937 C C   . VAL C 1 255 ? 169.061 152.158 165.966 1.000 154.89642 ? ? ? ? ? ? 158 VAL C C   1 
+ATOM 11938 O O   . VAL C 1 255 ? 169.887 152.952 166.422 1.000 153.90959 ? ? ? ? ? ? 158 VAL C O   1 
+ATOM 11939 C CB  . VAL C 1 255 ? 169.834 149.840 165.335 1.000 151.21737 ? ? ? ? ? ? 158 VAL C CB  1 
+ATOM 11940 C CG1 . VAL C 1 255 ? 170.726 149.974 166.561 1.000 150.41392 ? ? ? ? ? ? 158 VAL C CG1 1 
+ATOM 11941 C CG2 . VAL C 1 255 ? 168.617 148.982 165.643 1.000 145.52691 ? ? ? ? ? ? 158 VAL C CG2 1 
+ATOM 11942 N N   . ASP C 1 256 ? 167.818 152.065 166.426 1.000 166.32461 ? ? ? ? ? ? 159 ASP C N   1 
+ATOM 11943 C CA  . ASP C 1 256 ? 167.375 152.822 167.586 1.000 165.87414 ? ? ? ? ? ? 159 ASP C CA  1 
+ATOM 11944 C C   . ASP C 1 256 ? 167.701 152.023 168.838 1.000 163.49401 ? ? ? ? ? ? 159 ASP C C   1 
+ATOM 11945 O O   . ASP C 1 256 ? 167.320 150.854 168.953 1.000 163.02392 ? ? ? ? ? ? 159 ASP C O   1 
+ATOM 11946 C CB  . ASP C 1 256 ? 165.878 153.118 167.515 1.000 166.38816 ? ? ? ? ? ? 159 ASP C CB  1 
+ATOM 11947 C CG  . ASP C 1 256 ? 165.365 153.815 168.760 1.000 168.63458 ? ? ? ? ? ? 159 ASP C CG  1 
+ATOM 11948 O OD1 . ASP C 1 256 ? 165.942 154.856 169.136 1.000 167.96479 ? ? ? ? ? ? 159 ASP C OD1 1 
+ATOM 11949 O OD2 . ASP C 1 256 ? 164.392 153.322 169.367 1.000 168.26513 ? ? ? ? ? ? 159 ASP C OD2 1 
+ATOM 11950 N N   . LEU C 1 257 ? 168.418 152.654 169.767 1.000 143.99757 ? ? ? ? ? ? 160 LEU C N   1 
+ATOM 11951 C CA  . LEU C 1 257 ? 168.851 151.950 170.967 1.000 142.47744 ? ? ? ? ? ? 160 LEU C CA  1 
+ATOM 11952 C C   . LEU C 1 257 ? 167.660 151.487 171.796 1.000 146.82733 ? ? ? ? ? ? 160 LEU C C   1 
+ATOM 11953 O O   . LEU C 1 257 ? 167.562 150.308 172.157 1.000 147.11934 ? ? ? ? ? ? 160 LEU C O   1 
+ATOM 11954 C CB  . LEU C 1 257 ? 169.759 152.851 171.795 1.000 141.19245 ? ? ? ? ? ? 160 LEU C CB  1 
+ATOM 11955 C CG  . LEU C 1 257 ? 169.948 152.368 173.225 1.000 142.08343 ? ? ? ? ? ? 160 LEU C CG  1 
+ATOM 11956 C CD1 . LEU C 1 257 ? 170.610 151.008 173.221 1.000 139.33129 ? ? ? ? ? ? 160 LEU C CD1 1 
+ATOM 11957 C CD2 . LEU C 1 257 ? 170.759 153.373 174.001 1.000 143.69126 ? ? ? ? ? ? 160 LEU C CD2 1 
+ATOM 11958 N N   . ASP C 1 258 ? 166.744 152.404 172.110 1.000 150.82087 ? ? ? ? ? ? 161 ASP C N   1 
+ATOM 11959 C CA  . ASP C 1 258 ? 165.596 152.044 172.932 1.000 146.31261 ? ? ? ? ? ? 161 ASP C CA  1 
+ATOM 11960 C C   . ASP C 1 258 ? 164.736 150.990 172.253 1.000 144.13213 ? ? ? ? ? ? 161 ASP C C   1 
+ATOM 11961 O O   . ASP C 1 258 ? 164.122 150.159 172.931 1.000 146.82945 ? ? ? ? ? ? 161 ASP C O   1 
+ATOM 11962 C CB  . ASP C 1 258 ? 164.772 153.289 173.255 1.000 151.24724 ? ? ? ? ? ? 161 ASP C CB  1 
+ATOM 11963 C CG  . ASP C 1 258 ? 165.495 154.235 174.193 1.000 156.05253 ? ? ? ? ? ? 161 ASP C CG  1 
+ATOM 11964 O OD1 . ASP C 1 258 ? 166.530 153.832 174.764 1.000 155.28921 ? ? ? ? ? ? 161 ASP C OD1 1 
+ATOM 11965 O OD2 . ASP C 1 258 ? 165.030 155.382 174.361 1.000 158.29932 ? ? ? ? ? ? 161 ASP C OD2 1 
+ATOM 11966 N N   . LYS C 1 259 ? 164.677 151.010 170.922 1.000 139.44518 ? ? ? ? ? ? 162 LYS C N   1 
+ATOM 11967 C CA  . LYS C 1 259 ? 164.033 149.925 170.192 1.000 143.41888 ? ? ? ? ? ? 162 LYS C CA  1 
+ATOM 11968 C C   . LYS C 1 259 ? 164.734 148.607 170.501 1.000 142.31221 ? ? ? ? ? ? 162 LYS C C   1 
+ATOM 11969 O O   . LYS C 1 259 ? 164.094 147.621 170.879 1.000 141.19001 ? ? ? ? ? ? 162 LYS C O   1 
+ATOM 11970 C CB  . LYS C 1 259 ? 164.064 150.247 168.691 1.000 146.03081 ? ? ? ? ? ? 162 LYS C CB  1 
+ATOM 11971 C CG  . LYS C 1 259 ? 163.685 149.169 167.649 1.000 148.82213 ? ? ? ? ? ? 162 LYS C CG  1 
+ATOM 11972 C CD  . LYS C 1 259 ? 162.799 148.034 168.138 1.000 147.58596 ? ? ? ? ? ? 162 LYS C CD  1 
+ATOM 11973 C CE  . LYS C 1 259 ? 162.350 147.161 166.979 1.000 146.28714 ? ? ? ? ? ? 162 LYS C CE  1 
+ATOM 11974 N NZ  . LYS C 1 259 ? 163.468 146.891 166.032 1.000 144.38400 ? ? ? ? ? ? 162 LYS C NZ  1 
+ATOM 11975 N N   . LEU C 1 260 ? 166.064 148.589 170.383 1.000 136.29748 ? ? ? ? ? ? 163 LEU C N   1 
+ATOM 11976 C CA  . LEU C 1 260 ? 166.816 147.361 170.615 1.000 135.40062 ? ? ? ? ? ? 163 LEU C CA  1 
+ATOM 11977 C C   . LEU C 1 260 ? 166.671 146.879 172.052 1.000 134.22550 ? ? ? ? ? ? 163 LEU C C   1 
+ATOM 11978 O O   . LEU C 1 260 ? 166.508 145.679 172.298 1.000 136.21650 ? ? ? ? ? ? 163 LEU C O   1 
+ATOM 11979 C CB  . LEU C 1 260 ? 168.287 147.578 170.265 1.000 133.61899 ? ? ? ? ? ? 163 LEU C CB  1 
+ATOM 11980 C CG  . LEU C 1 260 ? 169.287 146.547 170.784 1.000 130.57098 ? ? ? ? ? ? 163 LEU C CG  1 
+ATOM 11981 C CD1 . LEU C 1 260 ? 169.227 145.285 169.953 1.000 133.48373 ? ? ? ? ? ? 163 LEU C CD1 1 
+ATOM 11982 C CD2 . LEU C 1 260 ? 170.684 147.130 170.762 1.000 129.84538 ? ? ? ? ? ? 163 LEU C CD2 1 
+ATOM 11983 N N   . PHE C 1 261 ? 166.722 147.799 173.016 1.000 126.35094 ? ? ? ? ? ? 164 PHE C N   1 
+ATOM 11984 C CA  . PHE C 1 261 ? 166.580 147.401 174.411 1.000 123.48083 ? ? ? ? ? ? 164 PHE C CA  1 
+ATOM 11985 C C   . PHE C 1 261 ? 165.167 146.932 174.722 1.000 125.23631 ? ? ? ? ? ? 164 PHE C C   1 
+ATOM 11986 O O   . PHE C 1 261 ? 164.972 146.129 175.639 1.000 127.23638 ? ? ? ? ? ? 164 PHE C O   1 
+ATOM 11987 C CB  . PHE C 1 261 ? 166.964 148.555 175.333 1.000 120.34353 ? ? ? ? ? ? 164 PHE C CB  1 
+ATOM 11988 C CG  . PHE C 1 261 ? 166.870 148.218 176.790 1.000 118.30924 ? ? ? ? ? ? 164 PHE C CG  1 
+ATOM 11989 C CD1 . PHE C 1 261 ? 167.902 147.560 177.428 1.000 119.81467 ? ? ? ? ? ? 164 PHE C CD1 1 
+ATOM 11990 C CD2 . PHE C 1 261 ? 165.748 148.558 177.520 1.000 123.79912 ? ? ? ? ? ? 164 PHE C CD2 1 
+ATOM 11991 C CE1 . PHE C 1 261 ? 167.817 147.248 178.766 1.000 122.56107 ? ? ? ? ? ? 164 PHE C CE1 1 
+ATOM 11992 C CE2 . PHE C 1 261 ? 165.658 148.248 178.857 1.000 125.36118 ? ? ? ? ? ? 164 PHE C CE2 1 
+ATOM 11993 C CZ  . PHE C 1 261 ? 166.693 147.592 179.481 1.000 123.95696 ? ? ? ? ? ? 164 PHE C CZ  1 
+ATOM 11994 N N   . ALA C 1 262 ? 164.174 147.417 173.976 1.000 133.01623 ? ? ? ? ? ? 165 ALA C N   1 
+ATOM 11995 C CA  . ALA C 1 262 ? 162.785 147.099 174.292 1.000 129.58307 ? ? ? ? ? ? 165 ALA C CA  1 
+ATOM 11996 C C   . ALA C 1 262 ? 162.519 145.603 174.192 1.000 131.95332 ? ? ? ? ? ? 165 ALA C C   1 
+ATOM 11997 O O   . ALA C 1 262 ? 161.980 144.994 175.123 1.000 133.73345 ? ? ? ? ? ? 165 ALA C O   1 
+ATOM 11998 C CB  . ALA C 1 262 ? 161.849 147.874 173.367 1.000 128.89210 ? ? ? ? ? ? 165 ALA C CB  1 
+ATOM 11999 N N   . GLN C 1 263 ? 162.890 144.990 173.067 1.000 137.36546 ? ? ? ? ? ? 166 GLN C N   1 
+ATOM 12000 C CA  . GLN C 1 263 ? 162.609 143.569 172.887 1.000 139.77098 ? ? ? ? ? ? 166 GLN C CA  1 
+ATOM 12001 C C   . GLN C 1 263 ? 163.448 142.713 173.823 1.000 143.02019 ? ? ? ? ? ? 166 GLN C C   1 
+ATOM 12002 O O   . GLN C 1 263 ? 162.948 141.744 174.405 1.000 142.46444 ? ? ? ? ? ? 166 GLN C O   1 
+ATOM 12003 C CB  . GLN C 1 263 ? 162.855 143.159 171.439 1.000 138.79760 ? ? ? ? ? ? 166 GLN C CB  1 
+ATOM 12004 C CG  . GLN C 1 263 ? 164.049 143.830 170.803 1.000 140.61077 ? ? ? ? ? ? 166 GLN C CG  1 
+ATOM 12005 C CD  . GLN C 1 263 ? 163.642 144.899 169.820 1.000 145.24141 ? ? ? ? ? ? 166 GLN C CD  1 
+ATOM 12006 O OE1 . GLN C 1 263 ? 162.514 145.387 169.854 1.000 145.37401 ? ? ? ? ? ? 166 GLN C OE1 1 
+ATOM 12007 N NE2 . GLN C 1 263 ? 164.559 145.274 168.938 1.000 141.94500 ? ? ? ? ? ? 166 GLN C NE2 1 
+ATOM 12008 N N   . ASN C 1 264 ? 164.725 143.051 173.981 1.000 138.27996 ? ? ? ? ? ? 167 ASN C N   1 
+ATOM 12009 C CA  . ASN C 1 264 ? 165.623 142.213 174.758 1.000 135.92656 ? ? ? ? ? ? 167 ASN C CA  1 
+ATOM 12010 C C   . ASN C 1 264 ? 165.437 142.369 176.259 1.000 138.89099 ? ? ? ? ? ? 167 ASN C C   1 
+ATOM 12011 O O   . ASN C 1 264 ? 165.834 141.473 177.010 1.000 140.08846 ? ? ? ? ? ? 167 ASN C O   1 
+ATOM 12012 C CB  . ASN C 1 264 ? 167.070 142.517 174.378 1.000 136.57045 ? ? ? ? ? ? 167 ASN C CB  1 
+ATOM 12013 C CG  . ASN C 1 264 ? 167.320 142.363 172.895 1.000 141.36757 ? ? ? ? ? ? 167 ASN C CG  1 
+ATOM 12014 O OD1 . ASN C 1 264 ? 167.479 141.252 172.394 1.000 141.24921 ? ? ? ? ? ? 167 ASN C OD1 1 
+ATOM 12015 N ND2 . ASN C 1 264 ? 167.348 143.480 172.181 1.000 146.00987 ? ? ? ? ? ? 167 ASN C ND2 1 
+ATOM 12016 N N   . LYS C 1 265 ? 164.841 143.473 176.717 1.000 138.76720 ? ? ? ? ? ? 168 LYS C N   1 
+ATOM 12017 C CA  . LYS C 1 265 ? 164.674 143.661 178.154 1.000 139.49494 ? ? ? ? ? ? 168 LYS C CA  1 
+ATOM 12018 C C   . LYS C 1 265 ? 163.750 142.612 178.751 1.000 135.73543 ? ? ? ? ? ? 168 LYS C C   1 
+ATOM 12019 O O   . LYS C 1 265 ? 163.860 142.300 179.941 1.000 134.65083 ? ? ? ? ? ? 168 LYS C O   1 
+ATOM 12020 C CB  . LYS C 1 265 ? 164.150 145.066 178.456 1.000 137.17477 ? ? ? ? ? ? 168 LYS C CB  1 
+ATOM 12021 C CG  . LYS C 1 265 ? 162.641 145.180 178.572 1.000 133.70578 ? ? ? ? ? ? 168 LYS C CG  1 
+ATOM 12022 C CD  . LYS C 1 265 ? 162.219 146.633 178.685 1.000 132.65655 ? ? ? ? ? ? 168 LYS C CD  1 
+ATOM 12023 C CE  . LYS C 1 265 ? 160.713 146.781 178.630 1.000 129.95446 ? ? ? ? ? ? 168 LYS C CE  1 
+ATOM 12024 N NZ  . LYS C 1 265 ? 160.100 145.831 177.671 1.000 136.34609 ? ? ? ? ? ? 168 LYS C NZ  1 
+ATOM 12025 N N   . LYS C 1 266 ? 162.839 142.061 177.949 1.000 140.11709 ? ? ? ? ? ? 169 LYS C N   1 
+ATOM 12026 C CA  . LYS C 1 266 ? 161.974 140.999 178.444 1.000 141.71049 ? ? ? ? ? ? 169 LYS C CA  1 
+ATOM 12027 C C   . LYS C 1 266 ? 162.792 139.788 178.862 1.000 143.02656 ? ? ? ? ? ? 169 LYS C C   1 
+ATOM 12028 O O   . LYS C 1 266 ? 162.647 139.282 179.980 1.000 143.58524 ? ? ? ? ? ? 169 LYS C O   1 
+ATOM 12029 C CB  . LYS C 1 266 ? 160.950 140.617 177.376 1.000 141.88206 ? ? ? ? ? ? 169 LYS C CB  1 
+ATOM 12030 C CG  . LYS C 1 266 ? 160.390 139.214 177.529 1.000 143.12734 ? ? ? ? ? ? 169 LYS C CG  1 
+ATOM 12031 C CD  . LYS C 1 266 ? 159.463 139.113 178.728 1.000 142.88259 ? ? ? ? ? ? 169 LYS C CD  1 
+ATOM 12032 C CE  . LYS C 1 266 ? 158.909 137.709 178.869 1.000 143.92995 ? ? ? ? ? ? 169 LYS C CE  1 
+ATOM 12033 N NZ  . LYS C 1 266 ? 159.898 136.686 178.434 1.000 143.78086 ? ? ? ? ? ? 169 LYS C NZ  1 
+ATOM 12034 N N   . TYR C 1 267 ? 163.676 139.320 177.979 1.000 151.75432 ? ? ? ? ? ? 170 TYR C N   1 
+ATOM 12035 C CA  . TYR C 1 267 ? 164.476 138.143 178.294 1.000 151.97652 ? ? ? ? ? ? 170 TYR C CA  1 
+ATOM 12036 C C   . TYR C 1 267 ? 165.460 138.423 179.421 1.000 150.40881 ? ? ? ? ? ? 170 TYR C C   1 
+ATOM 12037 O O   . TYR C 1 267 ? 165.680 137.568 180.286 1.000 153.26395 ? ? ? ? ? ? 170 TYR C O   1 
+ATOM 12038 C CB  . TYR C 1 267 ? 165.224 137.660 177.051 1.000 148.09833 ? ? ? ? ? ? 170 TYR C CB  1 
+ATOM 12039 C CG  . TYR C 1 267 ? 166.559 137.033 177.379 1.000 154.15444 ? ? ? ? ? ? 170 TYR C CG  1 
+ATOM 12040 C CD1 . TYR C 1 267 ? 166.653 135.683 177.686 1.000 154.73476 ? ? ? ? ? ? 170 TYR C CD1 1 
+ATOM 12041 C CD2 . TYR C 1 267 ? 167.726 137.787 177.377 1.000 156.47287 ? ? ? ? ? ? 170 TYR C CD2 1 
+ATOM 12042 C CE1 . TYR C 1 267 ? 167.866 135.105 177.994 1.000 155.55528 ? ? ? ? ? ? 170 TYR C CE1 1 
+ATOM 12043 C CE2 . TYR C 1 267 ? 168.943 137.217 177.686 1.000 158.26534 ? ? ? ? ? ? 170 TYR C CE2 1 
+ATOM 12044 C CZ  . TYR C 1 267 ? 169.007 135.877 177.990 1.000 157.18168 ? ? ? ? ? ? 170 TYR C CZ  1 
+ATOM 12045 O OH  . TYR C 1 267 ? 170.217 135.309 178.293 1.000 153.68681 ? ? ? ? ? ? 170 TYR C OH  1 
+ATOM 12046 N N   . ILE C 1 268 ? 166.065 139.613 179.423 1.000 139.54180 ? ? ? ? ? ? 171 ILE C N   1 
+ATOM 12047 C CA  . ILE C 1 268 ? 167.210 139.877 180.291 1.000 141.67239 ? ? ? ? ? ? 171 ILE C CA  1 
+ATOM 12048 C C   . ILE C 1 268 ? 166.840 139.680 181.754 1.000 147.07625 ? ? ? ? ? ? 171 ILE C C   1 
+ATOM 12049 O O   . ILE C 1 268 ? 167.623 139.131 182.539 1.000 148.64143 ? ? ? ? ? ? 171 ILE C O   1 
+ATOM 12050 C CB  . ILE C 1 268 ? 167.757 141.292 180.031 1.000 141.50388 ? ? ? ? ? ? 171 ILE C CB  1 
+ATOM 12051 C CG1 . ILE C 1 268 ? 168.526 141.333 178.712 1.000 140.84406 ? ? ? ? ? ? 171 ILE C CG1 1 
+ATOM 12052 C CG2 . ILE C 1 268 ? 168.660 141.737 181.162 1.000 140.57486 ? ? ? ? ? ? 171 ILE C CG2 1 
+ATOM 12053 C CD1 . ILE C 1 268 ? 168.663 142.721 178.134 1.000 140.30698 ? ? ? ? ? ? 171 ILE C CD1 1 
+ATOM 12054 N N   . PHE C 1 269 ? 165.643 140.105 182.143 1.000 153.80273 ? ? ? ? ? ? 172 PHE C N   1 
+ATOM 12055 C CA  . PHE C 1 269 ? 165.247 140.032 183.542 1.000 152.70484 ? ? ? ? ? ? 172 PHE C CA  1 
+ATOM 12056 C C   . PHE C 1 269 ? 164.593 138.710 183.913 1.000 153.36818 ? ? ? ? ? ? 172 PHE C C   1 
+ATOM 12057 O O   . PHE C 1 269 ? 164.802 138.222 185.029 1.000 153.95814 ? ? ? ? ? ? 172 PHE C O   1 
+ATOM 12058 C CB  . PHE C 1 269 ? 164.303 141.187 183.883 1.000 154.84028 ? ? ? ? ? ? 172 PHE C CB  1 
+ATOM 12059 C CG  . PHE C 1 269 ? 164.797 142.526 183.421 1.000 157.35473 ? ? ? ? ? ? 172 PHE C CG  1 
+ATOM 12060 C CD1 . PHE C 1 269 ? 166.152 142.814 183.405 1.000 153.22846 ? ? ? ? ? ? 172 PHE C CD1 1 
+ATOM 12061 C CD2 . PHE C 1 269 ? 163.908 143.496 183.001 1.000 158.74879 ? ? ? ? ? ? 172 PHE C CD2 1 
+ATOM 12062 C CE1 . PHE C 1 269 ? 166.608 144.042 182.979 1.000 154.71175 ? ? ? ? ? ? 172 PHE C CE1 1 
+ATOM 12063 C CE2 . PHE C 1 269 ? 164.357 144.727 182.572 1.000 161.29671 ? ? ? ? ? ? 172 PHE C CE2 1 
+ATOM 12064 C CZ  . PHE C 1 269 ? 165.710 145.000 182.561 1.000 160.97334 ? ? ? ? ? ? 172 PHE C CZ  1 
+ATOM 12065 N N   . GLU C 1 270 ? 163.807 138.114 183.015 1.000 161.68305 ? ? ? ? ? ? 173 GLU C N   1 
+ATOM 12066 C CA  . GLU C 1 270 ? 163.150 136.856 183.348 1.000 164.92458 ? ? ? ? ? ? 173 GLU C CA  1 
+ATOM 12067 C C   . GLU C 1 270 ? 164.142 135.706 183.469 1.000 166.80023 ? ? ? ? ? ? 173 GLU C C   1 
+ATOM 12068 O O   . GLU C 1 270 ? 163.921 134.786 184.264 1.000 165.45005 ? ? ? ? ? ? 173 GLU C O   1 
+ATOM 12069 C CB  . GLU C 1 270 ? 162.075 136.522 182.310 1.000 164.17704 ? ? ? ? ? ? 173 GLU C CB  1 
+ATOM 12070 C CG  . GLU C 1 270 ? 162.584 136.323 180.890 1.000 167.35415 ? ? ? ? ? ? 173 GLU C CG  1 
+ATOM 12071 C CD  . GLU C 1 270 ? 163.067 134.912 180.627 1.000 170.40218 ? ? ? ? ? ? 173 GLU C CD  1 
+ATOM 12072 O OE1 . GLU C 1 270 ? 162.496 133.970 181.213 1.000 169.91296 ? ? ? ? ? ? 173 GLU C OE1 1 
+ATOM 12073 O OE2 . GLU C 1 270 ? 164.021 134.747 179.838 1.000 171.92719 ? ? ? ? ? ? 173 GLU C OE2 1 
+ATOM 12074 N N   . GLU C 1 271 ? 165.230 135.737 182.698 1.000 177.13559 ? ? ? ? ? ? 174 GLU C N   1 
+ATOM 12075 C CA  . GLU C 1 271 ? 166.186 134.637 182.732 1.000 178.50826 ? ? ? ? ? ? 174 GLU C CA  1 
+ATOM 12076 C C   . GLU C 1 271 ? 166.935 134.578 184.057 1.000 180.27466 ? ? ? ? ? ? 174 GLU C C   1 
+ATOM 12077 O O   . GLU C 1 271 ? 167.249 133.485 184.540 1.000 179.82337 ? ? ? ? ? ? 174 GLU C O   1 
+ATOM 12078 C CB  . GLU C 1 271 ? 167.166 134.752 181.562 1.000 178.61873 ? ? ? ? ? ? 174 GLU C CB  1 
+ATOM 12079 C CG  . GLU C 1 271 ? 168.087 135.963 181.618 1.000 179.96210 ? ? ? ? ? ? 174 GLU C CG  1 
+ATOM 12080 C CD  . GLU C 1 271 ? 169.490 135.611 182.067 1.000 180.40447 ? ? ? ? ? ? 174 GLU C CD  1 
+ATOM 12081 O OE1 . GLU C 1 271 ? 169.674 134.525 182.653 1.000 181.12683 ? ? ? ? ? ? 174 GLU C OE1 1 
+ATOM 12082 O OE2 . GLU C 1 271 ? 170.411 136.422 181.832 1.000 178.77648 ? ? ? ? ? ? 174 GLU C OE2 1 
+ATOM 12083 N N   . SER C 1 272 ? 167.226 135.728 184.658 1.000 180.50848 ? ? ? ? ? ? 175 SER C N   1 
+ATOM 12084 C CA  . SER C 1 272 ? 167.965 135.743 185.910 1.000 178.62343 ? ? ? ? ? ? 175 SER C CA  1 
+ATOM 12085 C C   . SER C 1 272 ? 167.085 135.266 187.058 1.000 178.65482 ? ? ? ? ? ? 175 SER C C   1 
+ATOM 12086 O O   . SER C 1 272 ? 165.856 135.372 187.019 1.000 175.72035 ? ? ? ? ? ? 175 SER C O   1 
+ATOM 12087 C CB  . SER C 1 272 ? 168.495 137.145 186.202 1.000 175.66670 ? ? ? ? ? ? 175 SER C CB  1 
+ATOM 12088 O OG  . SER C 1 272 ? 169.240 137.162 187.407 1.000 173.92766 ? ? ? ? ? ? 175 SER C OG  1 
+ATOM 12089 N N   . GLN C 1 273 ? 167.731 134.731 188.089 1.000 183.57031 ? ? ? ? ? ? 176 GLN C N   1 
+ATOM 12090 C CA  . GLN C 1 273 ? 167.017 134.210 189.244 1.000 182.45832 ? ? ? ? ? ? 176 GLN C CA  1 
+ATOM 12091 C C   . GLN C 1 273 ? 166.506 135.348 190.117 1.000 183.80478 ? ? ? ? ? ? 176 GLN C C   1 
+ATOM 12092 O O   . GLN C 1 273 ? 167.156 136.388 190.252 1.000 183.92657 ? ? ? ? ? ? 176 GLN C O   1 
+ATOM 12093 C CB  . GLN C 1 273 ? 167.926 133.291 190.060 1.000 181.19026 ? ? ? ? ? ? 176 GLN C CB  1 
+ATOM 12094 C CG  . GLN C 1 273 ? 167.194 132.489 191.120 1.000 182.57720 ? ? ? ? ? ? 176 GLN C CG  1 
+ATOM 12095 C CD  . GLN C 1 273 ? 166.147 131.571 190.523 1.000 183.34341 ? ? ? ? ? ? 176 GLN C CD  1 
+ATOM 12096 O OE1 . GLN C 1 273 ? 164.989 131.954 190.361 1.000 183.76435 ? ? ? ? ? ? 176 GLN C OE1 1 
+ATOM 12097 N NE2 . GLN C 1 273 ? 166.550 130.350 190.192 1.000 181.16854 ? ? ? ? ? ? 176 GLN C NE2 1 
+ATOM 12098 N N   . GLY C 1 274 ? 165.333 135.144 190.710 1.000 172.87003 ? ? ? ? ? ? 177 GLY C N   1 
+ATOM 12099 C CA  . GLY C 1 274 ? 164.761 136.127 191.608 1.000 169.57141 ? ? ? ? ? ? 177 GLY C CA  1 
+ATOM 12100 C C   . GLY C 1 274 ? 164.656 135.627 193.034 1.000 168.94283 ? ? ? ? ? ? 177 GLY C C   1 
+ATOM 12101 O O   . GLY C 1 274 ? 163.869 134.723 193.325 1.000 169.22277 ? ? ? ? ? ? 177 GLY C O   1 
+ATOM 12102 N N   . ASN C 1 275 ? 165.445 136.209 193.932 1.000 156.89799 ? ? ? ? ? ? 178 ASN C N   1 
+ATOM 12103 C CA  . ASN C 1 275 ? 165.439 135.801 195.326 1.000 157.65718 ? ? ? ? ? ? 178 ASN C CA  1 
+ATOM 12104 C C   . ASN C 1 275 ? 164.271 136.454 196.063 1.000 158.38024 ? ? ? ? ? ? 178 ASN C C   1 
+ATOM 12105 O O   . ASN C 1 275 ? 163.506 137.242 195.502 1.000 160.00147 ? ? ? ? ? ? 178 ASN C O   1 
+ATOM 12106 C CB  . ASN C 1 275 ? 166.771 136.145 195.985 1.000 156.60828 ? ? ? ? ? ? 178 ASN C CB  1 
+ATOM 12107 C CG  . ASN C 1 275 ? 167.133 137.605 195.837 1.000 158.57411 ? ? ? ? ? ? 178 ASN C CG  1 
+ATOM 12108 O OD1 . ASN C 1 275 ? 166.899 138.407 196.738 1.000 158.57780 ? ? ? ? ? ? 178 ASN C OD1 1 
+ATOM 12109 N ND2 . ASN C 1 275 ? 167.711 137.959 194.697 1.000 157.54872 ? ? ? ? ? ? 178 ASN C ND2 1 
+ATOM 12110 N N   . GLU C 1 276 ? 164.129 136.112 197.346 1.000 164.59006 ? ? ? ? ? ? 179 GLU C N   1 
+ATOM 12111 C CA  . GLU C 1 276 ? 163.010 136.628 198.129 1.000 164.95708 ? ? ? ? ? ? 179 GLU C CA  1 
+ATOM 12112 C C   . GLU C 1 276 ? 163.128 138.131 198.348 1.000 163.86240 ? ? ? ? ? ? 179 GLU C C   1 
+ATOM 12113 O O   . GLU C 1 276 ? 162.116 138.841 198.352 1.000 163.94471 ? ? ? ? ? ? 179 GLU C O   1 
+ATOM 12114 C CB  . GLU C 1 276 ? 162.914 135.891 199.468 1.000 164.56480 ? ? ? ? ? ? 179 GLU C CB  1 
+ATOM 12115 C CG  . GLU C 1 276 ? 164.103 136.078 200.402 1.000 165.17011 ? ? ? ? ? ? 179 GLU C CG  1 
+ATOM 12116 C CD  . GLU C 1 276 ? 165.310 135.252 200.002 1.000 170.63261 ? ? ? ? ? ? 179 GLU C CD  1 
+ATOM 12117 O OE1 . GLU C 1 276 ? 165.193 134.436 199.063 1.000 174.08403 ? ? ? ? ? ? 179 GLU C OE1 1 
+ATOM 12118 O OE2 . GLU C 1 276 ? 166.378 135.419 200.626 1.000 169.89458 ? ? ? ? ? ? 179 GLU C OE2 1 
+ATOM 12119 N N   . SER C 1 277 ? 164.349 138.634 198.540 1.000 148.12413 ? ? ? ? ? ? 180 SER C N   1 
+ATOM 12120 C CA  . SER C 1 277 ? 164.528 140.066 198.752 1.000 148.87810 ? ? ? ? ? ? 180 SER C CA  1 
+ATOM 12121 C C   . SER C 1 277 ? 164.102 140.859 197.525 1.000 150.77406 ? ? ? ? ? ? 180 SER C C   1 
+ATOM 12122 O O   . SER C 1 277 ? 163.466 141.912 197.647 1.000 151.81097 ? ? ? ? ? ? 180 SER C O   1 
+ATOM 12123 C CB  . SER C 1 277 ? 165.981 140.367 199.111 1.000 149.15662 ? ? ? ? ? ? 180 SER C CB  1 
+ATOM 12124 O OG  . SER C 1 277 ? 166.718 140.732 197.959 1.000 151.59676 ? ? ? ? ? ? 180 SER C OG  1 
+ATOM 12125 N N   . ASP C 1 278 ? 164.447 140.371 196.333 1.000 145.60692 ? ? ? ? ? ? 181 ASP C N   1 
+ATOM 12126 C CA  . ASP C 1 278 ? 163.999 141.029 195.111 1.000 143.37454 ? ? ? ? ? ? 181 ASP C CA  1 
+ATOM 12127 C C   . ASP C 1 278 ? 162.484 140.974 194.986 1.000 142.62167 ? ? ? ? ? ? 181 ASP C C   1 
+ATOM 12128 O O   . ASP C 1 278 ? 161.859 141.919 194.492 1.000 147.05290 ? ? ? ? ? ? 181 ASP C O   1 
+ATOM 12129 C CB  . ASP C 1 278 ? 164.663 140.386 193.895 1.000 145.64496 ? ? ? ? ? ? 181 ASP C CB  1 
+ATOM 12130 C CG  . ASP C 1 278 ? 165.898 141.136 193.445 1.000 149.50684 ? ? ? ? ? ? 181 ASP C CG  1 
+ATOM 12131 O OD1 . ASP C 1 278 ? 166.332 142.054 194.172 1.000 147.51940 ? ? ? ? ? ? 181 ASP C OD1 1 
+ATOM 12132 O OD2 . ASP C 1 278 ? 166.435 140.811 192.365 1.000 149.48176 ? ? ? ? ? ? 181 ASP C OD2 1 
+ATOM 12133 N N   . GLU C 1 279 ? 161.876 139.870 195.422 1.000 143.92725 ? ? ? ? ? ? 182 GLU C N   1 
+ATOM 12134 C CA  . GLU C 1 279 ? 160.422 139.765 195.382 1.000 144.75133 ? ? ? ? ? ? 182 GLU C CA  1 
+ATOM 12135 C C   . GLU C 1 279 ? 159.772 140.814 196.272 1.000 144.15254 ? ? ? ? ? ? 182 GLU C C   1 
+ATOM 12136 O O   . GLU C 1 279 ? 158.758 141.413 195.898 1.000 145.98132 ? ? ? ? ? ? 182 GLU C O   1 
+ATOM 12137 C CB  . GLU C 1 279 ? 159.987 138.363 195.801 1.000 145.79416 ? ? ? ? ? ? 182 GLU C CB  1 
+ATOM 12138 C CG  . GLU C 1 279 ? 159.436 137.530 194.664 1.000 148.59319 ? ? ? ? ? ? 182 GLU C CG  1 
+ATOM 12139 C CD  . GLU C 1 279 ? 158.117 138.056 194.144 1.000 152.58886 ? ? ? ? ? ? 182 GLU C CD  1 
+ATOM 12140 O OE1 . GLU C 1 279 ? 157.399 138.730 194.911 1.000 152.46231 ? ? ? ? ? ? 182 GLU C OE1 1 
+ATOM 12141 O OE2 . GLU C 1 279 ? 157.798 137.797 192.965 1.000 155.10024 ? ? ? ? ? ? 182 GLU C OE2 1 
+ATOM 12142 N N   . GLY C 1 280 ? 160.337 141.046 197.456 1.000 125.81435 ? ? ? ? ? ? 183 GLY C N   1 
+ATOM 12143 C CA  . GLY C 1 280 ? 159.808 142.086 198.321 1.000 123.91029 ? ? ? ? ? ? 183 GLY C CA  1 
+ATOM 12144 C C   . GLY C 1 280 ? 159.923 143.466 197.705 1.000 127.00857 ? ? ? ? ? ? 183 GLY C C   1 
+ATOM 12145 O O   . GLY C 1 280 ? 159.007 144.283 197.813 1.000 130.50234 ? ? ? ? ? ? 183 GLY C O   1 
+ATOM 12146 N N   . ILE C 1 281 ? 161.052 143.743 197.053 1.000 121.06724 ? ? ? ? ? ? 184 ILE C N   1 
+ATOM 12147 C CA  . ILE C 1 281 ? 161.224 145.022 196.372 1.000 114.55629 ? ? ? ? ? ? 184 ILE C CA  1 
+ATOM 12148 C C   . ILE C 1 281 ? 160.240 145.144 195.218 1.000 115.02063 ? ? ? ? ? ? 184 ILE C C   1 
+ATOM 12149 O O   . ILE C 1 281 ? 159.669 146.214 194.979 1.000 121.51852 ? ? ? ? ? ? 184 ILE C O   1 
+ATOM 12150 C CB  . ILE C 1 281 ? 162.680 145.178 195.899 1.000 114.97488 ? ? ? ? ? ? 184 ILE C CB  1 
+ATOM 12151 C CG1 . ILE C 1 281 ? 163.584 145.509 197.084 1.000 118.11082 ? ? ? ? ? ? 184 ILE C CG1 1 
+ATOM 12152 C CG2 . ILE C 1 281 ? 162.789 146.257 194.842 1.000 116.70698 ? ? ? ? ? ? 184 ILE C CG2 1 
+ATOM 12153 C CD1 . ILE C 1 281 ? 164.985 145.894 196.690 1.000 122.33008 ? ? ? ? ? ? 184 ILE C CD1 1 
+ATOM 12154 N N   . LEU C 1 282 ? 160.021 144.049 194.490 1.000 113.75578 ? ? ? ? ? ? 185 LEU C N   1 
+ATOM 12155 C CA  . LEU C 1 282 ? 159.074 144.071 193.381 1.000 111.37699 ? ? ? ? ? ? 185 LEU C CA  1 
+ATOM 12156 C C   . LEU C 1 282 ? 157.670 144.407 193.865 1.000 116.48272 ? ? ? ? ? ? 185 LEU C C   1 
+ATOM 12157 O O   . LEU C 1 282 ? 156.963 145.210 193.247 1.000 119.78758 ? ? ? ? ? ? 185 LEU C O   1 
+ATOM 12158 C CB  . LEU C 1 282 ? 159.085 142.724 192.662 1.000 114.68991 ? ? ? ? ? ? 185 LEU C CB  1 
+ATOM 12159 C CG  . LEU C 1 282 ? 159.121 142.779 191.138 1.000 118.01773 ? ? ? ? ? ? 185 LEU C CG  1 
+ATOM 12160 C CD1 . LEU C 1 282 ? 160.198 143.733 190.681 1.000 120.76468 ? ? ? ? ? ? 185 LEU C CD1 1 
+ATOM 12161 C CD2 . LEU C 1 282 ? 159.356 141.397 190.564 1.000 119.45786 ? ? ? ? ? ? 185 LEU C CD2 1 
+ATOM 12162 N N   . ASN C 1 283 ? 157.246 143.794 194.970 1.000 121.29810 ? ? ? ? ? ? 186 ASN C N   1 
+ATOM 12163 C CA  . ASN C 1 283 ? 155.931 144.100 195.519 1.000 118.33488 ? ? ? ? ? ? 186 ASN C CA  1 
+ATOM 12164 C C   . ASN C 1 283 ? 155.880 145.521 196.060 1.000 121.99341 ? ? ? ? ? ? 186 ASN C C   1 
+ATOM 12165 O O   . ASN C 1 283 ? 154.854 146.201 195.944 1.000 130.90300 ? ? ? ? ? ? 186 ASN C O   1 
+ATOM 12166 C CB  . ASN C 1 283 ? 155.574 143.095 196.610 1.000 119.83004 ? ? ? ? ? ? 186 ASN C CB  1 
+ATOM 12167 C CG  . ASN C 1 283 ? 155.220 141.737 196.051 1.000 126.43349 ? ? ? ? ? ? 186 ASN C CG  1 
+ATOM 12168 O OD1 . ASN C 1 283 ? 155.038 141.580 194.845 1.000 123.63978 ? ? ? ? ? ? 186 ASN C OD1 1 
+ATOM 12169 N ND2 . ASN C 1 283 ? 155.122 140.745 196.924 1.000 129.20994 ? ? ? ? ? ? 186 ASN C ND2 1 
+ATOM 12170 N N   . ASN C 1 284 ? 156.976 145.986 196.659 1.000 107.46690 ? ? ? ? ? ? 187 ASN C N   1 
+ATOM 12171 C CA  . ASN C 1 284 ? 157.008 147.342 197.193 1.000 103.30467 ? ? ? ? ? ? 187 ASN C CA  1 
+ATOM 12172 C C   . ASN C 1 284 ? 156.859 148.377 196.087 1.000 110.79233 ? ? ? ? ? ? 187 ASN C C   1 
+ATOM 12173 O O   . ASN C 1 284 ? 156.180 149.393 196.267 1.000 120.16183 ? ? ? ? ? ? 187 ASN C O   1 
+ATOM 12174 C CB  . ASN C 1 284 ? 158.304 147.570 197.965 1.000 109.53846 ? ? ? ? ? ? 187 ASN C CB  1 
+ATOM 12175 C CG  . ASN C 1 284 ? 158.419 148.977 198.497 1.000 120.44626 ? ? ? ? ? ? 187 ASN C CG  1 
+ATOM 12176 O OD1 . ASN C 1 284 ? 157.433 149.569 198.927 1.000 123.96923 ? ? ? ? ? ? 187 ASN C OD1 1 
+ATOM 12177 N ND2 . ASN C 1 284 ? 159.627 149.523 198.470 1.000 120.27769 ? ? ? ? ? ? 187 ASN C ND2 1 
+ATOM 12178 N N   . ILE C 1 285 ? 157.497 148.143 194.940 1.000 105.82899 ? ? ? ? ? ? 188 ILE C N   1 
+ATOM 12179 C CA  . ILE C 1 285 ? 157.378 149.074 193.822 1.000 102.24999 ? ? ? ? ? ? 188 ILE C CA  1 
+ATOM 12180 C C   . ILE C 1 285 ? 155.939 149.136 193.334 1.000 109.99352 ? ? ? ? ? ? 188 ILE C C   1 
+ATOM 12181 O O   . ILE C 1 285 ? 155.410 150.216 193.049 1.000 121.69388 ? ? ? ? ? ? 188 ILE C O   1 
+ATOM 12182 C CB  . ILE C 1 285 ? 158.341 148.680 192.690 1.000 106.30969 ? ? ? ? ? ? 188 ILE C CB  1 
+ATOM 12183 C CG1 . ILE C 1 285 ? 159.780 148.986 193.091 1.000 110.90551 ? ? ? ? ? ? 188 ILE C CG1 1 
+ATOM 12184 C CG2 . ILE C 1 285 ? 157.994 149.416 191.415 1.000 109.79543 ? ? ? ? ? ? 188 ILE C CG2 1 
+ATOM 12185 C CD1 . ILE C 1 285 ? 160.785 148.630 192.033 1.000 112.73085 ? ? ? ? ? ? 188 ILE C CD1 1 
+ATOM 12186 N N   . LYS C 1 286 ? 155.282 147.979 193.233 1.000 113.98571 ? ? ? ? ? ? 189 LYS C N   1 
+ATOM 12187 C CA  . LYS C 1 286 ? 153.891 147.955 192.794 1.000 112.57030 ? ? ? ? ? ? 189 LYS C CA  1 
+ATOM 12188 C C   . LYS C 1 286 ? 153.010 148.780 193.719 1.000 111.63038 ? ? ? ? ? ? 189 LYS C C   1 
+ATOM 12189 O O   . LYS C 1 286 ? 152.092 149.469 193.264 1.000 122.13594 ? ? ? ? ? ? 189 LYS C O   1 
+ATOM 12190 C CB  . LYS C 1 286 ? 153.394 146.514 192.719 1.000 111.85790 ? ? ? ? ? ? 189 LYS C CB  1 
+ATOM 12191 C CG  . LYS C 1 286 ? 154.084 145.690 191.654 1.000 117.04920 ? ? ? ? ? ? 189 LYS C CG  1 
+ATOM 12192 C CD  . LYS C 1 286 ? 153.705 144.226 191.751 1.000 118.14957 ? ? ? ? ? ? 189 LYS C CD  1 
+ATOM 12193 C CE  . LYS C 1 286 ? 152.267 144.001 191.335 1.000 121.63033 ? ? ? ? ? ? 189 LYS C CE  1 
+ATOM 12194 N NZ  . LYS C 1 286 ? 151.941 142.552 191.264 1.000 120.73767 ? ? ? ? ? ? 189 LYS C NZ  1 
+ATOM 12195 N N   . SER C 1 287 ? 153.274 148.722 195.024 1.000 110.55922 ? ? ? ? ? ? 190 SER C N   1 
+ATOM 12196 C CA  . SER C 1 287 ? 152.541 149.565 195.960 1.000 112.94634 ? ? ? ? ? ? 190 SER C CA  1 
+ATOM 12197 C C   . SER C 1 287 ? 152.833 151.039 195.718 1.000 114.24401 ? ? ? ? ? ? 190 SER C C   1 
+ATOM 12198 O O   . SER C 1 287 ? 151.929 151.878 195.789 1.000 123.27319 ? ? ? ? ? ? 190 SER C O   1 
+ATOM 12199 C CB  . SER C 1 287 ? 152.887 149.177 197.394 1.000 116.46529 ? ? ? ? ? ? 190 SER C CB  1 
+ATOM 12200 O OG  . SER C 1 287 ? 152.264 147.957 197.749 1.000 122.16220 ? ? ? ? ? ? 190 SER C OG  1 
+ATOM 12201 N N   . LEU C 1 288 ? 154.093 151.375 195.440 1.000 106.77527 ? ? ? ? ? ? 191 LEU C N   1 
+ATOM 12202 C CA  . LEU C 1 288 ? 154.449 152.770 195.205 1.000 102.61682 ? ? ? ? ? ? 191 LEU C CA  1 
+ATOM 12203 C C   . LEU C 1 288 ? 153.756 153.320 193.966 1.000 107.74512 ? ? ? ? ? ? 191 LEU C C   1 
+ATOM 12204 O O   . LEU C 1 288 ? 153.245 154.444 193.982 1.000 115.65556 ? ? ? ? ? ? 191 LEU C O   1 
+ATOM 12205 C CB  . LEU C 1 288 ? 155.962 152.907 195.070 1.000 105.77729 ? ? ? ? ? ? 191 LEU C CB  1 
+ATOM 12206 C CG  . LEU C 1 288 ? 156.770 152.844 196.362 1.000 109.84989 ? ? ? ? ? ? 191 LEU C CG  1 
+ATOM 12207 C CD1 . LEU C 1 288 ? 158.241 152.695 196.044 1.000 113.93531 ? ? ? ? ? ? 191 LEU C CD1 1 
+ATOM 12208 C CD2 . LEU C 1 288 ? 156.528 154.084 197.191 1.000 113.61427 ? ? ? ? ? ? 191 LEU C CD2 1 
+ATOM 12209 N N   . THR C 1 289 ? 153.733 152.546 192.881 1.000 108.11995 ? ? ? ? ? ? 192 THR C N   1 
+ATOM 12210 C CA  . THR C 1 289 ? 153.074 153.013 191.667 1.000 104.87158 ? ? ? ? ? ? 192 THR C CA  1 
+ATOM 12211 C C   . THR C 1 289 ? 151.569 153.123 191.865 1.000 112.25167 ? ? ? ? ? ? 192 THR C C   1 
+ATOM 12212 O O   . THR C 1 289 ? 150.932 154.034 191.327 1.000 122.04762 ? ? ? ? ? ? 192 THR C O   1 
+ATOM 12213 C CB  . THR C 1 289 ? 153.392 152.085 190.499 1.000 107.72975 ? ? ? ? ? ? 192 THR C CB  1 
+ATOM 12214 O OG1 . THR C 1 289 ? 153.095 150.734 190.868 1.000 118.18938 ? ? ? ? ? ? 192 THR C OG1 1 
+ATOM 12215 C CG2 . THR C 1 289 ? 154.855 152.190 190.129 1.000 107.90962 ? ? ? ? ? ? 192 THR C CG2 1 
+ATOM 12216 N N   . ASP C 1 290 ? 150.982 152.200 192.629 1.000 116.17776 ? ? ? ? ? ? 193 ASP C N   1 
+ATOM 12217 C CA  . ASP C 1 290 ? 149.560 152.298 192.938 1.000 113.07125 ? ? ? ? ? ? 193 ASP C CA  1 
+ATOM 12218 C C   . ASP C 1 290 ? 149.255 153.571 193.711 1.000 113.60795 ? ? ? ? ? ? 193 ASP C C   1 
+ATOM 12219 O O   . ASP C 1 290 ? 148.242 154.232 193.459 1.000 119.25778 ? ? ? ? ? ? 193 ASP C O   1 
+ATOM 12220 C CB  . ASP C 1 290 ? 149.109 151.073 193.728 1.000 119.69807 ? ? ? ? ? ? 193 ASP C CB  1 
+ATOM 12221 C CG  . ASP C 1 290 ? 148.775 149.901 192.836 1.000 130.03554 ? ? ? ? ? ? 193 ASP C CG  1 
+ATOM 12222 O OD1 . ASP C 1 290 ? 148.723 150.092 191.606 1.000 131.58496 ? ? ? ? ? ? 193 ASP C OD1 1 
+ATOM 12223 O OD2 . ASP C 1 290 ? 148.567 148.790 193.362 1.000 130.77861 ? ? ? ? ? ? 193 ASP C OD2 1 
+ATOM 12224 N N   . GLN C 1 291 ? 150.119 153.930 194.660 1.000 107.41195 ? ? ? ? ? ? 194 GLN C N   1 
+ATOM 12225 C CA  . GLN C 1 291 ? 149.917 155.164 195.408 1.000 104.55313 ? ? ? ? ? ? 194 GLN C CA  1 
+ATOM 12226 C C   . GLN C 1 291 ? 150.057 156.381 194.506 1.000 109.37498 ? ? ? ? ? ? 194 GLN C C   1 
+ATOM 12227 O O   . GLN C 1 291 ? 149.383 157.396 194.710 1.000 121.76470 ? ? ? ? ? ? 194 GLN C O   1 
+ATOM 12228 C CB  . GLN C 1 291 ? 150.902 155.237 196.572 1.000 106.97748 ? ? ? ? ? ? 194 GLN C CB  1 
+ATOM 12229 C CG  . GLN C 1 291 ? 150.808 156.506 197.394 1.000 113.24628 ? ? ? ? ? ? 194 GLN C CG  1 
+ATOM 12230 C CD  . GLN C 1 291 ? 149.599 156.530 198.303 1.000 117.26727 ? ? ? ? ? ? 194 GLN C CD  1 
+ATOM 12231 O OE1 . GLN C 1 291 ? 148.822 155.579 198.349 1.000 118.12332 ? ? ? ? ? ? 194 GLN C OE1 1 
+ATOM 12232 N NE2 . GLN C 1 291 ? 149.436 157.621 199.037 1.000 117.03515 ? ? ? ? ? ? 194 GLN C NE2 1 
+ATOM 12233 N N   . VAL C 1 292 ? 150.929 156.300 193.500 1.000 101.05029 ? ? ? ? ? ? 195 VAL C N   1 
+ATOM 12234 C CA  . VAL C 1 292 ? 151.083 157.408 192.561 1.000 99.96747  ? ? ? ? ? ? 195 VAL C CA  1 
+ATOM 12235 C C   . VAL C 1 292 ? 149.782 157.643 191.808 1.000 103.47930 ? ? ? ? ? ? 195 VAL C C   1 
+ATOM 12236 O O   . VAL C 1 292 ? 149.327 158.782 191.657 1.000 113.94947 ? ? ? ? ? ? 195 VAL C O   1 
+ATOM 12237 C CB  . VAL C 1 292 ? 152.251 157.135 191.597 1.000 100.49048 ? ? ? ? ? ? 195 VAL C CB  1 
+ATOM 12238 C CG1 . VAL C 1 292 ? 152.051 157.879 190.293 1.000 98.66237  ? ? ? ? ? ? 195 VAL C CG1 1 
+ATOM 12239 C CG2 . VAL C 1 292 ? 153.561 157.531 192.236 1.000 107.03357 ? ? ? ? ? ? 195 VAL C CG2 1 
+ATOM 12240 N N   . ASN C 1 293 ? 149.159 156.565 191.332 1.000 108.98315 ? ? ? ? ? ? 196 ASN C N   1 
+ATOM 12241 C CA  . ASN C 1 293 ? 147.883 156.698 190.640 1.000 106.25843 ? ? ? ? ? ? 196 ASN C CA  1 
+ATOM 12242 C C   . ASN C 1 293 ? 146.801 157.204 191.581 1.000 110.44468 ? ? ? ? ? ? 196 ASN C C   1 
+ATOM 12243 O O   . ASN C 1 293 ? 145.953 158.011 191.188 1.000 115.26292 ? ? ? ? ? ? 196 ASN C O   1 
+ATOM 12244 C CB  . ASN C 1 293 ? 147.477 155.361 190.028 1.000 106.61244 ? ? ? ? ? ? 196 ASN C CB  1 
+ATOM 12245 C CG  . ASN C 1 293 ? 147.740 155.302 188.544 1.000 111.98078 ? ? ? ? ? ? 196 ASN C CG  1 
+ATOM 12246 O OD1 . ASN C 1 293 ? 148.014 156.319 187.911 1.000 114.45477 ? ? ? ? ? ? 196 ASN C OD1 1 
+ATOM 12247 N ND2 . ASN C 1 293 ? 147.659 154.108 187.977 1.000 115.68781 ? ? ? ? ? ? 196 ASN C ND2 1 
+ATOM 12248 N N   . GLN C 1 294 ? 146.810 156.733 192.827 1.000 112.52450 ? ? ? ? ? ? 197 GLN C N   1 
+ATOM 12249 C CA  . GLN C 1 294 ? 145.833 157.203 193.800 1.000 108.27365 ? ? ? ? ? ? 197 GLN C CA  1 
+ATOM 12250 C C   . GLN C 1 294 ? 146.017 158.685 194.095 1.000 108.77452 ? ? ? ? ? ? 197 GLN C C   1 
+ATOM 12251 O O   . GLN C 1 294 ? 145.038 159.425 194.228 1.000 115.17481 ? ? ? ? ? ? 197 GLN C O   1 
+ATOM 12252 C CB  . GLN C 1 294 ? 145.940 156.379 195.081 1.000 111.40528 ? ? ? ? ? ? 197 GLN C CB  1 
+ATOM 12253 C CG  . GLN C 1 294 ? 144.796 156.587 196.046 1.000 118.11980 ? ? ? ? ? ? 197 GLN C CG  1 
+ATOM 12254 C CD  . GLN C 1 294 ? 145.203 157.390 197.260 1.000 126.50810 ? ? ? ? ? ? 197 GLN C CD  1 
+ATOM 12255 O OE1 . GLN C 1 294 ? 145.960 158.354 197.155 1.000 125.55412 ? ? ? ? ? ? 197 GLN C OE1 1 
+ATOM 12256 N NE2 . GLN C 1 294 ? 144.704 156.995 198.424 1.000 125.34682 ? ? ? ? ? ? 197 GLN C NE2 1 
+ATOM 12257 N N   . GLN C 1 295 ? 147.268 159.137 194.203 1.000 109.62979 ? ? ? ? ? ? 198 GLN C N   1 
+ATOM 12258 C CA  . GLN C 1 295 ? 147.523 160.547 194.472 1.000 110.34888 ? ? ? ? ? ? 198 GLN C CA  1 
+ATOM 12259 C C   . GLN C 1 295 ? 147.141 161.426 193.292 1.000 112.68225 ? ? ? ? ? ? 198 GLN C C   1 
+ATOM 12260 O O   . GLN C 1 295 ? 146.721 162.571 193.486 1.000 121.67860 ? ? ? ? ? ? 198 GLN C O   1 
+ATOM 12261 C CB  . GLN C 1 295 ? 148.991 160.758 194.829 1.000 111.24400 ? ? ? ? ? ? 198 GLN C CB  1 
+ATOM 12262 C CG  . GLN C 1 295 ? 149.355 160.305 196.224 1.000 115.02575 ? ? ? ? ? ? 198 GLN C CG  1 
+ATOM 12263 C CD  . GLN C 1 295 ? 148.630 161.090 197.291 1.000 119.41554 ? ? ? ? ? ? 198 GLN C CD  1 
+ATOM 12264 O OE1 . GLN C 1 295 ? 149.017 162.208 197.624 1.000 120.59634 ? ? ? ? ? ? 198 GLN C OE1 1 
+ATOM 12265 N NE2 . GLN C 1 295 ? 147.569 160.509 197.835 1.000 120.71926 ? ? ? ? ? ? 198 GLN C NE2 1 
+ATOM 12266 N N   . ILE C 1 296 ? 147.293 160.921 192.067 1.000 104.68703 ? ? ? ? ? ? 199 ILE C N   1 
+ATOM 12267 C CA  . ILE C 1 296 ? 146.878 161.683 190.895 1.000 100.85649 ? ? ? ? ? ? 199 ILE C CA  1 
+ATOM 12268 C C   . ILE C 1 296 ? 145.379 161.940 190.938 1.000 109.23165 ? ? ? ? ? ? 199 ILE C C   1 
+ATOM 12269 O O   . ILE C 1 296 ? 144.913 163.048 190.652 1.000 116.62754 ? ? ? ? ? ? 199 ILE C O   1 
+ATOM 12270 C CB  . ILE C 1 296 ? 147.291 160.948 189.608 1.000 102.09054 ? ? ? ? ? ? 199 ILE C CB  1 
+ATOM 12271 C CG1 . ILE C 1 296 ? 148.796 161.067 189.388 1.000 104.41640 ? ? ? ? ? ? 199 ILE C CG1 1 
+ATOM 12272 C CG2 . ILE C 1 296 ? 146.549 161.503 188.413 1.000 105.44176 ? ? ? ? ? ? 199 ILE C CG2 1 
+ATOM 12273 C CD1 . ILE C 1 296 ? 149.307 160.202 188.267 1.000 108.02367 ? ? ? ? ? ? 199 ILE C CD1 1 
+ATOM 12274 N N   . GLY C 1 297 ? 144.601 160.924 191.310 1.000 115.60973 ? ? ? ? ? ? 200 GLY C N   1 
+ATOM 12275 C CA  . GLY C 1 297 ? 143.163 161.086 191.398 1.000 116.31257 ? ? ? ? ? ? 200 GLY C CA  1 
+ATOM 12276 C C   . GLY C 1 297 ? 142.709 161.991 192.522 1.000 116.61778 ? ? ? ? ? ? 200 GLY C C   1 
+ATOM 12277 O O   . GLY C 1 297 ? 141.537 162.374 192.557 1.000 126.26973 ? ? ? ? ? ? 200 GLY C O   1 
+ATOM 12278 N N   . GLU C 1 298 ? 143.604 162.334 193.445 1.000 123.23516 ? ? ? ? ? ? 201 GLU C N   1 
+ATOM 12279 C CA  . GLU C 1 298 ? 143.257 163.202 194.561 1.000 122.86269 ? ? ? ? ? ? 201 GLU C CA  1 
+ATOM 12280 C C   . GLU C 1 298 ? 143.440 164.679 194.250 1.000 123.00313 ? ? ? ? ? ? 201 GLU C C   1 
+ATOM 12281 O O   . GLU C 1 298 ? 143.050 165.518 195.068 1.000 126.48275 ? ? ? ? ? ? 201 GLU C O   1 
+ATOM 12282 C CB  . GLU C 1 298 ? 144.088 162.831 195.794 1.000 125.91727 ? ? ? ? ? ? 201 GLU C CB  1 
+ATOM 12283 C CG  . GLU C 1 298 ? 143.722 161.528 196.548 1.000 130.11487 ? ? ? ? ? ? 201 GLU C CG  1 
+ATOM 12284 C CD  . GLU C 1 298 ? 142.241 161.118 196.550 1.000 139.32629 ? ? ? ? ? ? 201 GLU C CD  1 
+ATOM 12285 O OE1 . GLU C 1 298 ? 141.340 161.931 196.251 1.000 141.03850 ? ? ? ? ? ? 201 GLU C OE1 1 
+ATOM 12286 O OE2 . GLU C 1 298 ? 141.974 159.938 196.862 1.000 139.95266 ? ? ? ? ? ? 201 GLU C OE2 1 
+ATOM 12287 N N   . MET C 1 299 ? 144.022 165.021 193.107 1.000 121.34797 ? ? ? ? ? ? 202 MET C N   1 
+ATOM 12288 C CA  . MET C 1 299 ? 144.204 166.420 192.757 1.000 123.80014 ? ? ? ? ? ? 202 MET C CA  1 
+ATOM 12289 C C   . MET C 1 299 ? 142.881 167.063 192.368 1.000 130.88122 ? ? ? ? ? ? 202 MET C C   1 
+ATOM 12290 O O   . MET C 1 299 ? 141.996 166.422 191.799 1.000 136.93517 ? ? ? ? ? ? 202 MET C O   1 
+ATOM 12291 C CB  . MET C 1 299 ? 145.196 166.561 191.610 1.000 126.71639 ? ? ? ? ? ? 202 MET C CB  1 
+ATOM 12292 C CG  . MET C 1 299 ? 146.369 165.628 191.704 1.000 130.13790 ? ? ? ? ? ? 202 MET C CG  1 
+ATOM 12293 S SD  . MET C 1 299 ? 147.828 166.517 191.186 1.000 138.87138 ? ? ? ? ? ? 202 MET C SD  1 
+ATOM 12294 C CE  . MET C 1 299 ? 147.727 167.872 192.348 1.000 135.62178 ? ? ? ? ? ? 202 MET C CE  1 
+ATOM 12295 N N   . THR C 1 300 ? 142.755 168.353 192.679 1.000 136.70622 ? ? ? ? ? ? 203 THR C N   1 
+ATOM 12296 C CA  . THR C 1 300 ? 141.536 169.077 192.340 1.000 136.49178 ? ? ? ? ? ? 203 THR C CA  1 
+ATOM 12297 C C   . THR C 1 300 ? 141.409 169.270 190.835 1.000 132.61066 ? ? ? ? ? ? 203 THR C C   1 
+ATOM 12298 O O   . THR C 1 300 ? 140.339 169.046 190.260 1.000 135.52166 ? ? ? ? ? ? 203 THR C O   1 
+ATOM 12299 C CB  . THR C 1 300 ? 141.511 170.428 193.052 1.000 135.92630 ? ? ? ? ? ? 203 THR C CB  1 
+ATOM 12300 O OG1 . THR C 1 300 ? 142.365 171.347 192.361 1.000 133.99651 ? ? ? ? ? ? 203 THR C OG1 1 
+ATOM 12301 C CG2 . THR C 1 300 ? 141.983 170.281 194.488 1.000 134.15677 ? ? ? ? ? ? 203 THR C CG2 1 
+ATOM 12302 N N   . ILE C 1 301 ? 142.492 169.689 190.179 1.000 119.21685 ? ? ? ? ? ? 204 ILE C N   1 
+ATOM 12303 C CA  . ILE C 1 301 ? 142.421 169.954 188.746 1.000 124.75321 ? ? ? ? ? ? 204 ILE C CA  1 
+ATOM 12304 C C   . ILE C 1 301 ? 142.224 168.658 187.969 1.000 129.33226 ? ? ? ? ? ? 204 ILE C C   1 
+ATOM 12305 O O   . ILE C 1 301 ? 141.559 168.642 186.927 1.000 134.86583 ? ? ? ? ? ? 204 ILE C O   1 
+ATOM 12306 C CB  . ILE C 1 301 ? 143.666 170.731 188.279 1.000 122.79588 ? ? ? ? ? ? 204 ILE C CB  1 
+ATOM 12307 C CG1 . ILE C 1 301 ? 144.806 169.789 187.900 1.000 126.68335 ? ? ? ? ? ? 204 ILE C CG1 1 
+ATOM 12308 C CG2 . ILE C 1 301 ? 144.121 171.695 189.357 1.000 124.80614 ? ? ? ? ? ? 204 ILE C CG2 1 
+ATOM 12309 C CD1 . ILE C 1 301 ? 145.955 170.480 187.219 1.000 128.15869 ? ? ? ? ? ? 204 ILE C CD1 1 
+ATOM 12310 N N   . ILE C 1 302 ? 142.795 167.555 188.454 1.000 118.67177 ? ? ? ? ? ? 205 ILE C N   1 
+ATOM 12311 C CA  . ILE C 1 302 ? 142.564 166.266 187.810 1.000 114.50324 ? ? ? ? ? ? 205 ILE C CA  1 
+ATOM 12312 C C   . ILE C 1 302 ? 141.138 165.802 188.064 1.000 116.28706 ? ? ? ? ? ? 205 ILE C C   1 
+ATOM 12313 O O   . ILE C 1 302 ? 140.444 165.340 187.153 1.000 126.48820 ? ? ? ? ? ? 205 ILE C O   1 
+ATOM 12314 C CB  . ILE C 1 302 ? 143.591 165.230 188.297 1.000 118.61611 ? ? ? ? ? ? 205 ILE C CB  1 
+ATOM 12315 C CG1 . ILE C 1 302 ? 144.988 165.599 187.798 1.000 119.19163 ? ? ? ? ? ? 205 ILE C CG1 1 
+ATOM 12316 C CG2 . ILE C 1 302 ? 143.200 163.839 187.838 1.000 119.85511 ? ? ? ? ? ? 205 ILE C CG2 1 
+ATOM 12317 C CD1 . ILE C 1 302 ? 145.286 165.114 186.405 1.000 116.89296 ? ? ? ? ? ? 205 ILE C CD1 1 
+ATOM 12318 N N   . LYS C 1 303 ? 140.679 165.927 189.309 1.000 115.61563 ? ? ? ? ? ? 206 LYS C N   1 
+ATOM 12319 C CA  . LYS C 1 303 ? 139.311 165.543 189.633 1.000 118.87381 ? ? ? ? ? ? 206 LYS C CA  1 
+ATOM 12320 C C   . LYS C 1 303 ? 138.310 166.412 188.888 1.000 124.51565 ? ? ? ? ? ? 206 LYS C C   1 
+ATOM 12321 O O   . LYS C 1 303 ? 137.271 165.924 188.432 1.000 127.91332 ? ? ? ? ? ? 206 LYS C O   1 
+ATOM 12322 C CB  . LYS C 1 303 ? 139.081 165.636 191.139 1.000 120.09102 ? ? ? ? ? ? 206 LYS C CB  1 
+ATOM 12323 C CG  . LYS C 1 303 ? 138.454 164.404 191.752 1.000 123.82845 ? ? ? ? ? ? 206 LYS C CG  1 
+ATOM 12324 C CD  . LYS C 1 303 ? 138.148 164.625 193.220 1.000 126.32895 ? ? ? ? ? ? 206 LYS C CD  1 
+ATOM 12325 C CE  . LYS C 1 303 ? 139.367 165.140 193.963 1.000 123.62922 ? ? ? ? ? ? 206 LYS C CE  1 
+ATOM 12326 N NZ  . LYS C 1 303 ? 139.142 165.179 195.432 1.000 123.13481 ? ? ? ? ? ? 206 LYS C NZ  1 
+ATOM 12327 N N   . GLY C 1 304 ? 138.603 167.706 188.762 1.000 118.74485 ? ? ? ? ? ? 207 GLY C N   1 
+ATOM 12328 C CA  . GLY C 1 304 ? 137.695 168.590 188.053 1.000 114.51226 ? ? ? ? ? ? 207 GLY C CA  1 
+ATOM 12329 C C   . GLY C 1 304 ? 137.548 168.222 186.591 1.000 114.19756 ? ? ? ? ? ? 207 GLY C C   1 
+ATOM 12330 O O   . GLY C 1 304 ? 136.439 168.192 186.054 1.000 120.11089 ? ? ? ? ? ? 207 GLY C O   1 
+ATOM 12331 N N   . PHE C 1 305 ? 138.667 167.933 185.926 1.000 107.16419 ? ? ? ? ? ? 208 PHE C N   1 
+ATOM 12332 C CA  . PHE C 1 305 ? 138.608 167.610 184.506 1.000 111.82947 ? ? ? ? ? ? 208 PHE C CA  1 
+ATOM 12333 C C   . PHE C 1 305 ? 137.886 166.293 184.265 1.000 111.85420 ? ? ? ? ? ? 208 PHE C C   1 
+ATOM 12334 O O   . PHE C 1 305 ? 136.995 166.213 183.413 1.000 121.82281 ? ? ? ? ? ? 208 PHE C O   1 
+ATOM 12335 C CB  . PHE C 1 305 ? 140.013 167.554 183.914 1.000 112.60585 ? ? ? ? ? ? 208 PHE C CB  1 
+ATOM 12336 C CG  . PHE C 1 305 ? 140.070 166.916 182.557 1.000 111.06409 ? ? ? ? ? ? 208 PHE C CG  1 
+ATOM 12337 C CD1 . PHE C 1 305 ? 139.795 167.652 181.422 1.000 115.51902 ? ? ? ? ? ? 208 PHE C CD1 1 
+ATOM 12338 C CD2 . PHE C 1 305 ? 140.398 165.582 182.415 1.000 111.74365 ? ? ? ? ? ? 208 PHE C CD2 1 
+ATOM 12339 C CE1 . PHE C 1 305 ? 139.847 167.069 180.175 1.000 118.63321 ? ? ? ? ? ? 208 PHE C CE1 1 
+ATOM 12340 C CE2 . PHE C 1 305 ? 140.451 164.996 181.170 1.000 111.26491 ? ? ? ? ? ? 208 PHE C CE2 1 
+ATOM 12341 C CZ  . PHE C 1 305 ? 140.176 165.740 180.050 1.000 111.92084 ? ? ? ? ? ? 208 PHE C CZ  1 
+ATOM 12342 N N   . GLN C 1 306 ? 138.256 165.246 185.001 1.000 113.82595 ? ? ? ? ? ? 209 GLN C N   1 
+ATOM 12343 C CA  . GLN C 1 306 ? 137.691 163.932 184.720 1.000 114.47334 ? ? ? ? ? ? 209 GLN C CA  1 
+ATOM 12344 C C   . GLN C 1 306 ? 136.224 163.863 185.120 1.000 118.19184 ? ? ? ? ? ? 209 GLN C C   1 
+ATOM 12345 O O   . GLN C 1 306 ? 135.475 163.027 184.604 1.000 120.13595 ? ? ? ? ? ? 209 GLN C O   1 
+ATOM 12346 C CB  . GLN C 1 306 ? 138.501 162.845 185.422 1.000 117.75457 ? ? ? ? ? ? 209 GLN C CB  1 
+ATOM 12347 C CG  . GLN C 1 306 ? 138.396 162.845 186.927 1.000 117.49333 ? ? ? ? ? ? 209 GLN C CG  1 
+ATOM 12348 C CD  . GLN C 1 306 ? 139.314 161.823 187.559 1.000 122.62427 ? ? ? ? ? ? 209 GLN C CD  1 
+ATOM 12349 O OE1 . GLN C 1 306 ? 140.275 161.373 186.940 1.000 116.00396 ? ? ? ? ? ? 209 GLN C OE1 1 
+ATOM 12350 N NE2 . GLN C 1 306 ? 139.021 161.449 188.797 1.000 127.98837 ? ? ? ? ? ? 209 GLN C NE2 1 
+ATOM 12351 N N   . GLN C 1 307 ? 135.794 164.728 186.037 1.000 128.41889 ? ? ? ? ? ? 210 GLN C N   1 
+ATOM 12352 C CA  . GLN C 1 307 ? 134.380 164.776 186.390 1.000 127.83244 ? ? ? ? ? ? 210 GLN C CA  1 
+ATOM 12353 C C   . GLN C 1 307 ? 133.558 165.381 185.262 1.000 127.31897 ? ? ? ? ? ? 210 GLN C C   1 
+ATOM 12354 O O   . GLN C 1 307 ? 132.507 164.850 184.889 1.000 135.49472 ? ? ? ? ? ? 210 GLN C O   1 
+ATOM 12355 C CB  . GLN C 1 307 ? 134.184 165.567 187.680 1.000 123.74768 ? ? ? ? ? ? 210 GLN C CB  1 
+ATOM 12356 C CG  . GLN C 1 307 ? 133.696 164.730 188.841 1.000 129.23188 ? ? ? ? ? ? 210 GLN C CG  1 
+ATOM 12357 C CD  . GLN C 1 307 ? 133.872 165.430 190.166 1.000 134.16227 ? ? ? ? ? ? 210 GLN C CD  1 
+ATOM 12358 O OE1 . GLN C 1 307 ? 133.912 166.656 190.230 1.000 133.93132 ? ? ? ? ? ? 210 GLN C OE1 1 
+ATOM 12359 N NE2 . GLN C 1 307 ? 133.980 164.653 191.236 1.000 134.75233 ? ? ? ? ? ? 210 GLN C NE2 1 
+ATOM 12360 N N   . GLU C 1 308 ? 134.024 166.497 184.705 1.000 115.97808 ? ? ? ? ? ? 211 GLU C N   1 
+ATOM 12361 C CA  . GLU C 1 308 ? 133.254 167.165 183.664 1.000 119.69217 ? ? ? ? ? ? 211 GLU C CA  1 
+ATOM 12362 C C   . GLU C 1 308 ? 133.373 166.440 182.329 1.000 119.64105 ? ? ? ? ? ? 211 GLU C C   1 
+ATOM 12363 O O   . GLU C 1 308 ? 132.409 166.395 181.557 1.000 126.24768 ? ? ? ? ? ? 211 GLU C O   1 
+ATOM 12364 C CB  . GLU C 1 308 ? 133.687 168.627 183.553 1.000 118.71098 ? ? ? ? ? ? 211 GLU C CB  1 
+ATOM 12365 C CG  . GLU C 1 308 ? 135.094 168.839 183.049 1.000 123.53213 ? ? ? ? ? ? 211 GLU C CG  1 
+ATOM 12366 C CD  . GLU C 1 308 ? 135.176 168.800 181.545 1.000 131.29743 ? ? ? ? ? ? 211 GLU C CD  1 
+ATOM 12367 O OE1 . GLU C 1 308 ? 134.291 169.386 180.890 1.000 134.51459 ? ? ? ? ? ? 211 GLU C OE1 1 
+ATOM 12368 O OE2 . GLU C 1 308 ? 136.108 168.160 181.018 1.000 133.53972 ? ? ? ? ? ? 211 GLU C OE2 1 
+ATOM 12369 N N   . ILE C 1 309 ? 134.542 165.865 182.034 1.000 105.92785 ? ? ? ? ? ? 212 ILE C N   1 
+ATOM 12370 C CA  . ILE C 1 309 ? 134.680 165.104 180.798 1.000 102.08859 ? ? ? ? ? ? 212 ILE C CA  1 
+ATOM 12371 C C   . ILE C 1 309 ? 133.813 163.857 180.848 1.000 104.59128 ? ? ? ? ? ? 212 ILE C C   1 
+ATOM 12372 O O   . ILE C 1 309 ? 133.376 163.355 179.808 1.000 114.55403 ? ? ? ? ? ? 212 ILE C O   1 
+ATOM 12373 C CB  . ILE C 1 309 ? 136.155 164.761 180.522 1.000 107.96351 ? ? ? ? ? ? 212 ILE C CB  1 
+ATOM 12374 C CG1 . ILE C 1 309 ? 136.369 164.499 179.034 1.000 104.65760 ? ? ? ? ? ? 212 ILE C CG1 1 
+ATOM 12375 C CG2 . ILE C 1 309 ? 136.590 163.550 181.314 1.000 113.95438 ? ? ? ? ? ? 212 ILE C CG2 1 
+ATOM 12376 C CD1 . ILE C 1 309 ? 136.101 165.693 178.169 1.000 113.93945 ? ? ? ? ? ? 212 ILE C CD1 1 
+ATOM 12377 N N   . THR C 1 310 ? 133.559 163.329 182.046 1.000 113.60970 ? ? ? ? ? ? 213 THR C N   1 
+ATOM 12378 C CA  . THR C 1 310 ? 132.583 162.257 182.178 1.000 114.44878 ? ? ? ? ? ? 213 THR C CA  1 
+ATOM 12379 C C   . THR C 1 310 ? 131.191 162.754 181.822 1.000 120.21964 ? ? ? ? ? ? 213 THR C C   1 
+ATOM 12380 O O   . THR C 1 310 ? 130.456 162.091 181.082 1.000 127.83145 ? ? ? ? ? ? 213 THR C O   1 
+ATOM 12381 C CB  . THR C 1 310 ? 132.613 161.695 183.599 1.000 118.58031 ? ? ? ? ? ? 213 THR C CB  1 
+ATOM 12382 O OG1 . THR C 1 310 ? 133.650 160.713 183.699 1.000 125.54763 ? ? ? ? ? ? 213 THR C OG1 1 
+ATOM 12383 C CG2 . THR C 1 310 ? 131.287 161.049 183.952 1.000 119.24856 ? ? ? ? ? ? 213 THR C CG2 1 
+ATOM 12384 N N   . SER C 1 311 ? 130.822 163.939 182.315 1.000 122.70218 ? ? ? ? ? ? 214 SER C N   1 
+ATOM 12385 C CA  . SER C 1 311 ? 129.521 164.507 181.983 1.000 121.67474 ? ? ? ? ? ? 214 SER C CA  1 
+ATOM 12386 C C   . SER C 1 311 ? 129.404 164.773 180.491 1.000 124.47281 ? ? ? ? ? ? 214 SER C C   1 
+ATOM 12387 O O   . SER C 1 311 ? 128.352 164.528 179.890 1.000 127.93707 ? ? ? ? ? ? 214 SER C O   1 
+ATOM 12388 C CB  . SER C 1 311 ? 129.296 165.794 182.771 1.000 121.62204 ? ? ? ? ? ? 214 SER C CB  1 
+ATOM 12389 O OG  . SER C 1 311 ? 129.677 166.921 182.004 1.000 120.42966 ? ? ? ? ? ? 214 SER C OG  1 
+ATOM 12390 N N   . GLU C 1 312 ? 130.474 165.277 179.875 1.000 124.80762 ? ? ? ? ? ? 215 GLU C N   1 
+ATOM 12391 C CA  . GLU C 1 312 ? 130.464 165.486 178.432 1.000 119.82587 ? ? ? ? ? ? 215 GLU C CA  1 
+ATOM 12392 C C   . GLU C 1 312 ? 130.252 164.175 177.692 1.000 119.83382 ? ? ? ? ? ? 215 GLU C C   1 
+ATOM 12393 O O   . GLU C 1 312 ? 129.484 164.115 176.726 1.000 128.85019 ? ? ? ? ? ? 215 GLU C O   1 
+ATOM 12394 C CB  . GLU C 1 312 ? 131.769 166.142 177.990 1.000 120.42761 ? ? ? ? ? ? 215 GLU C CB  1 
+ATOM 12395 C CG  . GLU C 1 312 ? 131.583 167.350 177.102 1.000 125.07414 ? ? ? ? ? ? 215 GLU C CG  1 
+ATOM 12396 C CD  . GLU C 1 312 ? 131.114 168.564 177.871 1.000 135.80643 ? ? ? ? ? ? 215 GLU C CD  1 
+ATOM 12397 O OE1 . GLU C 1 312 ? 131.845 169.014 178.777 1.000 136.46171 ? ? ? ? ? ? 215 GLU C OE1 1 
+ATOM 12398 O OE2 . GLU C 1 312 ? 130.014 169.071 177.570 1.000 137.35412 ? ? ? ? ? ? 215 GLU C OE2 1 
+ATOM 12399 N N   . TYR C 1 313 ? 130.928 163.114 178.127 1.000 116.99381 ? ? ? ? ? ? 216 TYR C N   1 
+ATOM 12400 C CA  . TYR C 1 313 ? 130.734 161.811 177.504 1.000 114.60383 ? ? ? ? ? ? 216 TYR C CA  1 
+ATOM 12401 C C   . TYR C 1 313 ? 129.326 161.288 177.739 1.000 120.18013 ? ? ? ? ? ? 216 TYR C C   1 
+ATOM 12402 O O   . TYR C 1 313 ? 128.713 160.710 176.835 1.000 128.45084 ? ? ? ? ? ? 216 TYR C O   1 
+ATOM 12403 C CB  . TYR C 1 313 ? 131.765 160.819 178.031 1.000 121.82229 ? ? ? ? ? ? 216 TYR C CB  1 
+ATOM 12404 C CG  . TYR C 1 313 ? 131.755 159.503 177.300 1.000 120.30954 ? ? ? ? ? ? 216 TYR C CG  1 
+ATOM 12405 C CD1 . TYR C 1 313 ? 130.903 158.480 177.684 1.000 124.73742 ? ? ? ? ? ? 216 TYR C CD1 1 
+ATOM 12406 C CD2 . TYR C 1 313 ? 132.590 159.286 176.220 1.000 119.62212 ? ? ? ? ? ? 216 TYR C CD2 1 
+ATOM 12407 C CE1 . TYR C 1 313 ? 130.889 157.281 177.016 1.000 126.38618 ? ? ? ? ? ? 216 TYR C CE1 1 
+ATOM 12408 C CE2 . TYR C 1 313 ? 132.583 158.089 175.547 1.000 122.06786 ? ? ? ? ? ? 216 TYR C CE2 1 
+ATOM 12409 C CZ  . TYR C 1 313 ? 131.732 157.091 175.950 1.000 127.12052 ? ? ? ? ? ? 216 TYR C CZ  1 
+ATOM 12410 O OH  . TYR C 1 313 ? 131.720 155.896 175.279 1.000 133.54114 ? ? ? ? ? ? 216 TYR C OH  1 
+ATOM 12411 N N   . ARG C 1 314 ? 128.801 161.460 178.953 1.000 128.39818 ? ? ? ? ? ? 217 ARG C N   1 
+ATOM 12412 C CA  . ARG C 1 314 ? 127.455 160.978 179.242 1.000 131.58300 ? ? ? ? ? ? 217 ARG C CA  1 
+ATOM 12413 C C   . ARG C 1 314 ? 126.419 161.716 178.406 1.000 136.27488 ? ? ? ? ? ? 217 ARG C C   1 
+ATOM 12414 O O   . ARG C 1 314 ? 125.456 161.111 177.922 1.000 134.60706 ? ? ? ? ? ? 217 ARG C O   1 
+ATOM 12415 C CB  . ARG C 1 314 ? 127.151 161.123 180.731 1.000 131.64177 ? ? ? ? ? ? 217 ARG C CB  1 
+ATOM 12416 C CG  . ARG C 1 314 ? 128.035 160.276 181.625 1.000 129.90161 ? ? ? ? ? ? 217 ARG C CG  1 
+ATOM 12417 C CD  . ARG C 1 314 ? 127.266 159.133 182.247 1.000 133.96690 ? ? ? ? ? ? 217 ARG C CD  1 
+ATOM 12418 N NE  . ARG C 1 314 ? 128.121 158.305 183.087 1.000 134.15360 ? ? ? ? ? ? 217 ARG C NE  1 
+ATOM 12419 C CZ  . ARG C 1 314 ? 128.097 158.310 184.411 1.000 132.38355 ? ? ? ? ? ? 217 ARG C CZ  1 
+ATOM 12420 N NH1 . ARG C 1 314 ? 127.267 159.089 185.083 1.000 128.11748 ? ? ? ? ? ? 217 ARG C NH1 1 
+ATOM 12421 N NH2 . ARG C 1 314 ? 128.924 157.512 185.078 1.000 135.71599 ? ? ? ? ? ? 217 ARG C NH2 1 
+ATOM 12422 N N   . SER C 1 315 ? 126.599 163.025 178.225 1.000 133.30090 ? ? ? ? ? ? 218 SER C N   1 
+ATOM 12423 C CA  . SER C 1 315 ? 125.702 163.778 177.356 1.000 129.99109 ? ? ? ? ? ? 218 SER C CA  1 
+ATOM 12424 C C   . SER C 1 315 ? 125.799 163.291 175.917 1.000 129.91056 ? ? ? ? ? ? 218 SER C C   1 
+ATOM 12425 O O   . SER C 1 315 ? 124.794 163.244 175.199 1.000 130.95623 ? ? ? ? ? ? 218 SER C O   1 
+ATOM 12426 C CB  . SER C 1 315 ? 126.019 165.269 177.440 1.000 129.70494 ? ? ? ? ? ? 218 SER C CB  1 
+ATOM 12427 O OG  . SER C 1 315 ? 126.713 165.702 176.285 1.000 126.37387 ? ? ? ? ? ? 218 SER C OG  1 
+ATOM 12428 N N   . LEU C 1 316 ? 127.005 162.931 175.476 1.000 127.41125 ? ? ? ? ? ? 219 LEU C N   1 
+ATOM 12429 C CA  . LEU C 1 316 ? 127.179 162.375 174.139 1.000 122.21008 ? ? ? ? ? ? 219 LEU C CA  1 
+ATOM 12430 C C   . LEU C 1 316 ? 126.397 161.081 173.974 1.000 120.74013 ? ? ? ? ? ? 219 LEU C C   1 
+ATOM 12431 O O   . LEU C 1 316 ? 125.696 160.885 172.976 1.000 127.94612 ? ? ? ? ? ? 219 LEU C O   1 
+ATOM 12432 C CB  . LEU C 1 316 ? 128.663 162.136 173.867 1.000 125.27850 ? ? ? ? ? ? 219 LEU C CB  1 
+ATOM 12433 C CG  . LEU C 1 316 ? 129.200 162.492 172.486 1.000 122.48261 ? ? ? ? ? ? 219 LEU C CG  1 
+ATOM 12434 C CD1 . LEU C 1 316 ? 128.461 163.673 171.942 1.000 117.99829 ? ? ? ? ? ? 219 LEU C CD1 1 
+ATOM 12435 C CD2 . LEU C 1 316 ? 130.681 162.790 172.562 1.000 129.38558 ? ? ? ? ? ? 219 LEU C CD2 1 
+ATOM 12436 N N   . LYS C 1 317 ? 126.505 160.184 174.948 1.000 134.07845 ? ? ? ? ? ? 220 LYS C N   1 
+ATOM 12437 C CA  . LYS C 1 317 ? 125.884 158.871 174.870 1.000 135.95293 ? ? ? ? ? ? 220 LYS C CA  1 
+ATOM 12438 C C   . LYS C 1 317 ? 125.504 158.426 176.271 1.000 139.83599 ? ? ? ? ? ? 220 LYS C C   1 
+ATOM 12439 O O   . LYS C 1 317 ? 126.326 158.493 177.188 1.000 142.83105 ? ? ? ? ? ? 220 LYS C O   1 
+ATOM 12440 C CB  . LYS C 1 317 ? 126.832 157.858 174.223 1.000 131.51387 ? ? ? ? ? ? 220 LYS C CB  1 
+ATOM 12441 C CG  . LYS C 1 317 ? 126.254 156.466 174.070 1.000 133.46589 ? ? ? ? ? ? 220 LYS C CG  1 
+ATOM 12442 C CD  . LYS C 1 317 ? 127.354 155.417 174.059 1.000 137.57802 ? ? ? ? ? ? 220 LYS C CD  1 
+ATOM 12443 C CE  . LYS C 1 317 ? 128.451 155.780 173.069 1.000 137.96986 ? ? ? ? ? ? 220 LYS C CE  1 
+ATOM 12444 N NZ  . LYS C 1 317 ? 129.437 154.679 172.892 1.000 136.63465 ? ? ? ? ? ? 220 LYS C NZ  1 
+ATOM 12445 N N   . LYS C 1 318 ? 124.264 157.966 176.434 1.000 143.10583 ? ? ? ? ? ? 221 LYS C N   1 
+ATOM 12446 C CA  . LYS C 1 318 ? 123.768 157.533 177.740 1.000 142.46264 ? ? ? ? ? ? 221 LYS C CA  1 
+ATOM 12447 C C   . LYS C 1 318 ? 124.360 156.166 178.081 1.000 140.13409 ? ? ? ? ? ? 221 LYS C C   1 
+ATOM 12448 O O   . LYS C 1 318 ? 123.683 155.137 178.118 1.000 138.91051 ? ? ? ? ? ? 221 LYS C O   1 
+ATOM 12449 C CB  . LYS C 1 318 ? 122.245 157.507 177.755 1.000 142.00581 ? ? ? ? ? ? 221 LYS C CB  1 
+ATOM 12450 C CG  . LYS C 1 318 ? 121.565 157.971 179.059 1.000 141.97070 ? ? ? ? ? ? 221 LYS C CG  1 
+ATOM 12451 C CD  . LYS C 1 318 ? 122.196 159.173 179.791 1.000 142.83901 ? ? ? ? ? ? 221 LYS C CD  1 
+ATOM 12452 C CE  . LYS C 1 318 ? 122.540 160.359 178.887 1.000 141.96866 ? ? ? ? ? ? 221 LYS C CE  1 
+ATOM 12453 N NZ  . LYS C 1 318 ? 123.208 161.457 179.639 1.000 140.85213 ? ? ? ? ? ? 221 LYS C NZ  1 
+ATOM 12454 N N   . GLU C 1 319 ? 125.663 156.176 178.337 1.000 154.21932 ? ? ? ? ? ? 222 GLU C N   1 
+ATOM 12455 C CA  . GLU C 1 319 ? 126.398 155.000 178.773 1.000 155.12018 ? ? ? ? ? ? 222 GLU C CA  1 
+ATOM 12456 C C   . GLU C 1 319 ? 126.890 155.221 180.195 1.000 156.66234 ? ? ? ? ? ? 222 GLU C C   1 
+ATOM 12457 O O   . GLU C 1 319 ? 127.327 156.320 180.545 1.000 156.52476 ? ? ? ? ? ? 222 GLU C O   1 
+ATOM 12458 C CB  . GLU C 1 319 ? 127.580 154.712 177.845 1.000 154.42745 ? ? ? ? ? ? 222 GLU C CB  1 
+ATOM 12459 C CG  . GLU C 1 319 ? 127.774 153.242 177.524 1.000 154.68862 ? ? ? ? ? ? 222 GLU C CG  1 
+ATOM 12460 C CD  . GLU C 1 319 ? 129.113 152.963 176.873 1.000 156.84410 ? ? ? ? ? ? 222 GLU C CD  1 
+ATOM 12461 O OE1 . GLU C 1 319 ? 129.620 153.847 176.152 1.000 156.57392 ? ? ? ? ? ? 222 GLU C OE1 1 
+ATOM 12462 O OE2 . GLU C 1 319 ? 129.659 151.860 177.082 1.000 158.38179 ? ? ? ? ? ? 222 GLU C OE2 1 
+ATOM 12463 N N   . GLU C 1 320 ? 126.812 154.174 181.016 1.000 159.73024 ? ? ? ? ? ? 223 GLU C N   1 
+ATOM 12464 C CA  . GLU C 1 320 ? 127.184 154.277 182.426 1.000 160.22004 ? ? ? ? ? ? 223 GLU C CA  1 
+ATOM 12465 C C   . GLU C 1 320 ? 128.671 153.971 182.566 1.000 158.66998 ? ? ? ? ? ? 223 GLU C C   1 
+ATOM 12466 O O   . GLU C 1 320 ? 129.085 152.884 182.970 1.000 157.30702 ? ? ? ? ? ? 223 GLU C O   1 
+ATOM 12467 C CB  . GLU C 1 320 ? 126.328 153.346 183.274 1.000 160.73171 ? ? ? ? ? ? 223 GLU C CB  1 
+ATOM 12468 C CG  . GLU C 1 320 ? 126.066 153.863 184.676 1.000 161.57473 ? ? ? ? ? ? 223 GLU C CG  1 
+ATOM 12469 C CD  . GLU C 1 320 ? 125.003 154.946 184.714 1.000 163.10599 ? ? ? ? ? ? 223 GLU C CD  1 
+ATOM 12470 O OE1 . GLU C 1 320 ? 124.538 155.375 183.637 1.000 161.34359 ? ? ? ? ? ? 223 GLU C OE1 1 
+ATOM 12471 O OE2 . GLU C 1 320 ? 124.634 155.376 185.825 1.000 164.53400 ? ? ? ? ? ? 223 GLU C OE2 1 
+ATOM 12472 N N   . VAL C 1 321 ? 129.488 154.966 182.223 1.000 135.83952 ? ? ? ? ? ? 224 VAL C N   1 
+ATOM 12473 C CA  . VAL C 1 321 ? 130.936 154.857 182.318 1.000 135.34264 ? ? ? ? ? ? 224 VAL C CA  1 
+ATOM 12474 C C   . VAL C 1 321 ? 131.475 156.086 183.034 1.000 135.55673 ? ? ? ? ? ? 224 VAL C C   1 
+ATOM 12475 O O   . VAL C 1 321 ? 130.791 157.099 183.188 1.000 133.86253 ? ? ? ? ? ? 224 VAL C O   1 
+ATOM 12476 C CB  . VAL C 1 321 ? 131.613 154.715 180.939 1.000 133.86830 ? ? ? ? ? ? 224 VAL C CB  1 
+ATOM 12477 C CG1 . VAL C 1 321 ? 130.975 153.598 180.137 1.000 135.89925 ? ? ? ? ? ? 224 VAL C CG1 1 
+ATOM 12478 C CG2 . VAL C 1 321 ? 131.546 156.025 180.188 1.000 132.25594 ? ? ? ? ? ? 224 VAL C CG2 1 
+ATOM 12479 N N   . SER C 1 322 ? 132.722 155.976 183.478 1.000 136.35019 ? ? ? ? ? ? 225 SER C N   1 
+ATOM 12480 C CA  . SER C 1 322 ? 133.444 157.082 184.083 1.000 132.97387 ? ? ? ? ? ? 225 SER C CA  1 
+ATOM 12481 C C   . SER C 1 322 ? 134.818 157.179 183.443 1.000 131.86122 ? ? ? ? ? ? 225 SER C C   1 
+ATOM 12482 O O   . SER C 1 322 ? 135.390 156.175 183.014 1.000 138.16896 ? ? ? ? ? ? 225 SER C O   1 
+ATOM 12483 C CB  . SER C 1 322 ? 133.580 156.906 185.596 1.000 136.43009 ? ? ? ? ? ? 225 SER C CB  1 
+ATOM 12484 O OG  . SER C 1 322 ? 132.336 156.558 186.175 1.000 141.94812 ? ? ? ? ? ? 225 SER C OG  1 
+ATOM 12485 N N   . ILE C 1 323 ? 135.342 158.397 183.375 1.000 118.03122 ? ? ? ? ? ? 226 ILE C N   1 
+ATOM 12486 C CA  . ILE C 1 323 ? 136.627 158.668 182.746 1.000 118.92843 ? ? ? ? ? ? 226 ILE C CA  1 
+ATOM 12487 C C   . ILE C 1 323 ? 137.618 159.044 183.834 1.000 125.57087 ? ? ? ? ? ? 226 ILE C C   1 
+ATOM 12488 O O   . ILE C 1 323 ? 137.334 159.911 184.668 1.000 131.02548 ? ? ? ? ? ? 226 ILE C O   1 
+ATOM 12489 C CB  . ILE C 1 323 ? 136.520 159.780 181.690 1.000 117.95563 ? ? ? ? ? ? 226 ILE C CB  1 
+ATOM 12490 C CG1 . ILE C 1 323 ? 135.440 159.441 180.661 1.000 123.21536 ? ? ? ? ? ? 226 ILE C CG1 1 
+ATOM 12491 C CG2 . ILE C 1 323 ? 137.855 159.990 181.006 1.000 115.19319 ? ? ? ? ? ? 226 ILE C CG2 1 
+ATOM 12492 C CD1 . ILE C 1 323 ? 135.436 157.996 180.216 1.000 122.93866 ? ? ? ? ? ? 226 ILE C CD1 1 
+ATOM 12493 N N   . GLU C 1 324 ? 138.773 158.387 183.832 1.000 128.44908 ? ? ? ? ? ? 227 GLU C N   1 
+ATOM 12494 C CA  . GLU C 1 324 ? 139.803 158.616 184.830 1.000 120.63568 ? ? ? ? ? ? 227 GLU C CA  1 
+ATOM 12495 C C   . GLU C 1 324 ? 141.132 158.876 184.142 1.000 121.61396 ? ? ? ? ? ? 227 GLU C C   1 
+ATOM 12496 O O   . GLU C 1 324 ? 141.412 158.334 183.071 1.000 129.18068 ? ? ? ? ? ? 227 GLU C O   1 
+ATOM 12497 C CB  . GLU C 1 324 ? 139.942 157.424 185.778 1.000 124.15973 ? ? ? ? ? ? 227 GLU C CB  1 
+ATOM 12498 C CG  . GLU C 1 324 ? 138.631 156.941 186.359 1.000 130.82777 ? ? ? ? ? ? 227 GLU C CG  1 
+ATOM 12499 C CD  . GLU C 1 324 ? 138.659 156.869 187.869 1.000 137.19864 ? ? ? ? ? ? 227 GLU C CD  1 
+ATOM 12500 O OE1 . GLU C 1 324 ? 139.730 156.555 188.430 1.000 139.07211 ? ? ? ? ? ? 227 GLU C OE1 1 
+ATOM 12501 O OE2 . GLU C 1 324 ? 137.612 157.129 188.497 1.000 137.38276 ? ? ? ? ? ? 227 GLU C OE2 1 
+ATOM 12502 N N   . LEU C 1 325 ? 141.948 159.711 184.771 1.000 110.31988 ? ? ? ? ? ? 228 LEU C N   1 
+ATOM 12503 C CA  . LEU C 1 325 ? 143.289 160.021 184.292 1.000 114.10235 ? ? ? ? ? ? 228 LEU C CA  1 
+ATOM 12504 C C   . LEU C 1 325 ? 144.286 159.285 185.171 1.000 118.48927 ? ? ? ? ? ? 228 LEU C C   1 
+ATOM 12505 O O   . LEU C 1 325 ? 144.458 159.629 186.345 1.000 121.68274 ? ? ? ? ? ? 228 LEU C O   1 
+ATOM 12506 C CB  . LEU C 1 325 ? 143.550 161.521 184.324 1.000 109.89922 ? ? ? ? ? ? 228 LEU C CB  1 
+ATOM 12507 C CG  . LEU C 1 325 ? 142.779 162.368 183.326 1.000 111.79753 ? ? ? ? ? ? 228 LEU C CG  1 
+ATOM 12508 C CD1 . LEU C 1 325 ? 143.098 163.813 183.582 1.000 117.29081 ? ? ? ? ? ? 228 LEU C CD1 1 
+ATOM 12509 C CD2 . LEU C 1 325 ? 143.159 161.981 181.918 1.000 112.67187 ? ? ? ? ? ? 228 LEU C CD2 1 
+ATOM 12510 N N   . LYS C 1 326 ? 144.942 158.280 184.607 1.000 102.69991 ? ? ? ? ? ? 229 LYS C N   1 
+ATOM 12511 C CA  . LYS C 1 326 ? 145.948 157.511 185.316 1.000 95.70685  ? ? ? ? ? ? 229 LYS C CA  1 
+ATOM 12512 C C   . LYS C 1 326 ? 147.247 157.532 184.531 1.000 104.51325 ? ? ? ? ? ? 229 LYS C C   1 
+ATOM 12513 O O   . LYS C 1 326 ? 147.244 157.564 183.298 1.000 117.07733 ? ? ? ? ? ? 229 LYS C O   1 
+ATOM 12514 C CB  . LYS C 1 326 ? 145.499 156.063 185.531 1.000 100.74263 ? ? ? ? ? ? 229 LYS C CB  1 
+ATOM 12515 C CG  . LYS C 1 326 ? 144.072 155.913 186.011 1.000 106.04671 ? ? ? ? ? ? 229 LYS C CG  1 
+ATOM 12516 C CD  . LYS C 1 326 ? 143.848 156.659 187.309 1.000 108.56616 ? ? ? ? ? ? 229 LYS C CD  1 
+ATOM 12517 C CE  . LYS C 1 326 ? 143.345 155.738 188.400 1.000 108.38012 ? ? ? ? ? ? 229 LYS C CE  1 
+ATOM 12518 N NZ  . LYS C 1 326 ? 143.227 156.455 189.697 1.000 108.09067 ? ? ? ? ? ? 229 LYS C NZ  1 
+ATOM 12519 N N   . SER C 1 327 ? 148.360 157.524 185.254 1.000 114.15083 ? ? ? ? ? ? 230 SER C N   1 
+ATOM 12520 C CA  . SER C 1 327 ? 149.654 157.413 184.604 1.000 112.58568 ? ? ? ? ? ? 230 SER C CA  1 
+ATOM 12521 C C   . SER C 1 327 ? 149.788 156.045 183.956 1.000 115.83418 ? ? ? ? ? ? 230 SER C C   1 
+ATOM 12522 O O   . SER C 1 327 ? 149.443 155.023 184.554 1.000 120.63641 ? ? ? ? ? ? 230 SER C O   1 
+ATOM 12523 C CB  . SER C 1 327 ? 150.780 157.631 185.607 1.000 113.57329 ? ? ? ? ? ? 230 SER C CB  1 
+ATOM 12524 O OG  . SER C 1 327 ? 152.036 157.555 184.964 1.000 120.54609 ? ? ? ? ? ? 230 SER C OG  1 
+ATOM 12525 N N   . GLU C 1 328 ? 150.282 156.029 182.719 1.000 123.39660 ? ? ? ? ? ? 231 GLU C N   1 
+ATOM 12526 C CA  . GLU C 1 328 ? 150.377 154.771 181.990 1.000 119.71199 ? ? ? ? ? ? 231 GLU C CA  1 
+ATOM 12527 C C   . GLU C 1 328 ? 151.345 153.811 182.666 1.000 126.43061 ? ? ? ? ? ? 231 GLU C C   1 
+ATOM 12528 O O   . GLU C 1 328 ? 151.052 152.619 182.800 1.000 132.78900 ? ? ? ? ? ? 231 GLU C O   1 
+ATOM 12529 C CB  . GLU C 1 328 ? 150.800 155.032 180.547 1.000 124.09181 ? ? ? ? ? ? 231 GLU C CB  1 
+ATOM 12530 C CG  . GLU C 1 328 ? 151.021 153.772 179.742 1.000 128.50724 ? ? ? ? ? ? 231 GLU C CG  1 
+ATOM 12531 C CD  . GLU C 1 328 ? 150.617 153.934 178.294 1.000 136.80110 ? ? ? ? ? ? 231 GLU C CD  1 
+ATOM 12532 O OE1 . GLU C 1 328 ? 150.469 155.089 177.845 1.000 138.19621 ? ? ? ? ? ? 231 GLU C OE1 1 
+ATOM 12533 O OE2 . GLU C 1 328 ? 150.446 152.908 177.604 1.000 135.54050 ? ? ? ? ? ? 231 GLU C OE2 1 
+ATOM 12534 N N   . MET C 1 329 ? 152.495 154.313 183.117 1.000 116.66737 ? ? ? ? ? ? 232 MET C N   1 
+ATOM 12535 C CA  . MET C 1 329 ? 153.470 153.441 183.762 1.000 110.04543 ? ? ? ? ? ? 232 MET C CA  1 
+ATOM 12536 C C   . MET C 1 329 ? 152.901 152.827 185.031 1.000 111.21004 ? ? ? ? ? ? 232 MET C C   1 
+ATOM 12537 O O   . MET C 1 329 ? 153.105 151.638 185.299 1.000 115.28920 ? ? ? ? ? ? 232 MET C O   1 
+ATOM 12538 C CB  . MET C 1 329 ? 154.751 154.215 184.067 1.000 113.05054 ? ? ? ? ? ? 232 MET C CB  1 
+ATOM 12539 C CG  . MET C 1 329 ? 155.877 153.360 184.624 1.000 112.35449 ? ? ? ? ? ? 232 MET C CG  1 
+ATOM 12540 S SD  . MET C 1 329 ? 155.819 153.080 186.402 1.000 125.55095 ? ? ? ? ? ? 232 MET C SD  1 
+ATOM 12541 C CE  . MET C 1 329 ? 156.832 154.428 186.988 1.000 112.53122 ? ? ? ? ? ? 232 MET C CE  1 
+ATOM 12542 N N   . ALA C 1 330 ? 152.186 153.620 185.827 1.000 105.83502 ? ? ? ? ? ? 233 ALA C N   1 
+ATOM 12543 C CA  . ALA C 1 330 ? 151.607 153.108 187.060 1.000 106.56888 ? ? ? ? ? ? 233 ALA C CA  1 
+ATOM 12544 C C   . ALA C 1 330 ? 150.549 152.045 186.806 1.000 112.18318 ? ? ? ? ? ? 233 ALA C C   1 
+ATOM 12545 O O   . ALA C 1 330 ? 150.222 151.284 187.720 1.000 117.63097 ? ? ? ? ? ? 233 ALA C O   1 
+ATOM 12546 C CB  . ALA C 1 330 ? 151.010 154.253 187.872 1.000 110.51720 ? ? ? ? ? ? 233 ALA C CB  1 
+ATOM 12547 N N   . ILE C 1 331 ? 150.007 151.978 185.595 1.000 111.01580 ? ? ? ? ? ? 234 ILE C N   1 
+ATOM 12548 C CA  . ILE C 1 331 ? 149.030 150.953 185.250 1.000 110.16051 ? ? ? ? ? ? 234 ILE C CA  1 
+ATOM 12549 C C   . ILE C 1 331 ? 149.711 149.707 184.704 1.000 110.90128 ? ? ? ? ? ? 234 ILE C C   1 
+ATOM 12550 O O   . ILE C 1 331 ? 149.425 148.588 185.135 1.000 115.87632 ? ? ? ? ? ? 234 ILE C O   1 
+ATOM 12551 C CB  . ILE C 1 331 ? 148.007 151.521 184.245 1.000 108.11737 ? ? ? ? ? ? 234 ILE C CB  1 
+ATOM 12552 C CG1 . ILE C 1 331 ? 147.147 152.595 184.909 1.000 104.97457 ? ? ? ? ? ? 234 ILE C CG1 1 
+ATOM 12553 C CG2 . ILE C 1 331 ? 147.143 150.412 183.684 1.000 110.54528 ? ? ? ? ? ? 234 ILE C CG2 1 
+ATOM 12554 C CD1 . ILE C 1 331 ? 146.006 152.048 185.731 1.000 110.99024 ? ? ? ? ? ? 234 ILE C CD1 1 
+ATOM 12555 N N   . LYS C 1 332 ? 150.625 149.882 183.750 1.000 109.93821 ? ? ? ? ? ? 235 LYS C N   1 
+ATOM 12556 C CA  . LYS C 1 332 ? 151.321 148.744 183.163 1.000 110.64846 ? ? ? ? ? ? 235 LYS C CA  1 
+ATOM 12557 C C   . LYS C 1 332 ? 152.380 148.177 184.095 1.000 116.07175 ? ? ? ? ? ? 235 LYS C C   1 
+ATOM 12558 O O   . LYS C 1 332 ? 152.641 146.970 184.067 1.000 121.38796 ? ? ? ? ? ? 235 LYS C O   1 
+ATOM 12559 C CB  . LYS C 1 332 ? 151.971 149.152 181.844 1.000 112.29390 ? ? ? ? ? ? 235 LYS C CB  1 
+ATOM 12560 C CG  . LYS C 1 332 ? 151.160 150.134 181.033 1.000 119.04732 ? ? ? ? ? ? 235 LYS C CG  1 
+ATOM 12561 C CD  . LYS C 1 332 ? 150.359 149.446 179.962 1.000 117.54107 ? ? ? ? ? ? 235 LYS C CD  1 
+ATOM 12562 C CE  . LYS C 1 332 ? 151.226 149.128 178.764 1.000 119.67435 ? ? ? ? ? ? 235 LYS C CE  1 
+ATOM 12563 N NZ  . LYS C 1 332 ? 151.671 150.366 178.074 1.000 119.98760 ? ? ? ? ? ? 235 LYS C NZ  1 
+ATOM 12564 N N   . GLY C 1 333 ? 152.997 149.018 184.917 1.000 111.39043 ? ? ? ? ? ? 236 GLY C N   1 
+ATOM 12565 C CA  . GLY C 1 333 ? 154.090 148.581 185.760 1.000 106.96610 ? ? ? ? ? ? 236 GLY C CA  1 
+ATOM 12566 C C   . GLY C 1 333 ? 155.392 149.252 185.382 1.000 110.62614 ? ? ? ? ? ? 236 GLY C C   1 
+ATOM 12567 O O   . GLY C 1 333 ? 155.542 149.726 184.253 1.000 121.55094 ? ? ? ? ? ? 236 GLY C O   1 
+ATOM 12568 N N   . PHE C 1 334 ? 156.342 149.300 186.317 1.000 113.31367 ? ? ? ? ? ? 237 PHE C N   1 
+ATOM 12569 C CA  . PHE C 1 334 ? 157.612 149.964 186.046 1.000 111.14885 ? ? ? ? ? ? 237 PHE C CA  1 
+ATOM 12570 C C   . PHE C 1 334 ? 158.370 149.286 184.915 1.000 114.81094 ? ? ? ? ? ? 237 PHE C C   1 
+ATOM 12571 O O   . PHE C 1 334 ? 159.140 149.939 184.204 1.000 117.86149 ? ? ? ? ? ? 237 PHE C O   1 
+ATOM 12572 C CB  . PHE C 1 334 ? 158.473 149.990 187.306 1.000 108.41573 ? ? ? ? ? ? 237 PHE C CB  1 
+ATOM 12573 C CG  . PHE C 1 334 ? 159.124 148.676 187.619 1.000 117.88272 ? ? ? ? ? ? 237 PHE C CG  1 
+ATOM 12574 C CD1 . PHE C 1 334 ? 158.418 147.672 188.252 1.000 120.25373 ? ? ? ? ? ? 237 PHE C CD1 1 
+ATOM 12575 C CD2 . PHE C 1 334 ? 160.441 148.442 187.271 1.000 117.94408 ? ? ? ? ? ? 237 PHE C CD2 1 
+ATOM 12576 C CE1 . PHE C 1 334 ? 159.016 146.465 188.536 1.000 121.22793 ? ? ? ? ? ? 237 PHE C CE1 1 
+ATOM 12577 C CE2 . PHE C 1 334 ? 161.041 147.239 187.551 1.000 116.43957 ? ? ? ? ? ? 237 PHE C CE2 1 
+ATOM 12578 C CZ  . PHE C 1 334 ? 160.329 146.250 188.184 1.000 120.53732 ? ? ? ? ? ? 237 PHE C CZ  1 
+ATOM 12579 N N   . PHE C 1 335 ? 158.171 147.980 184.739 1.000 123.38876 ? ? ? ? ? ? 238 PHE C N   1 
+ATOM 12580 C CA  . PHE C 1 335 ? 158.869 147.247 183.693 1.000 121.10738 ? ? ? ? ? ? 238 PHE C CA  1 
+ATOM 12581 C C   . PHE C 1 335 ? 158.516 147.746 182.301 1.000 122.62460 ? ? ? ? ? ? 238 PHE C C   1 
+ATOM 12582 O O   . PHE C 1 335 ? 159.314 147.575 181.376 1.000 130.71806 ? ? ? ? ? ? 238 PHE C O   1 
+ATOM 12583 C CB  . PHE C 1 335 ? 158.546 145.757 183.810 1.000 124.72768 ? ? ? ? ? ? 238 PHE C CB  1 
+ATOM 12584 C CG  . PHE C 1 335 ? 159.089 144.924 182.687 1.000 131.58442 ? ? ? ? ? ? 238 PHE C CG  1 
+ATOM 12585 C CD1 . PHE C 1 335 ? 160.398 144.482 182.704 1.000 125.24439 ? ? ? ? ? ? 238 PHE C CD1 1 
+ATOM 12586 C CD2 . PHE C 1 335 ? 158.288 144.584 181.611 1.000 135.89359 ? ? ? ? ? ? 238 PHE C CD2 1 
+ATOM 12587 C CE1 . PHE C 1 335 ? 160.894 143.716 181.671 1.000 127.55226 ? ? ? ? ? ? 238 PHE C CE1 1 
+ATOM 12588 C CE2 . PHE C 1 335 ? 158.782 143.821 180.576 1.000 133.91411 ? ? ? ? ? ? 238 PHE C CE2 1 
+ATOM 12589 C CZ  . PHE C 1 335 ? 160.087 143.385 180.607 1.000 132.68538 ? ? ? ? ? ? 238 PHE C CZ  1 
+ATOM 12590 N N   . SER C 1 336 ? 157.352 148.370 182.135 1.000 117.89172 ? ? ? ? ? ? 239 SER C N   1 
+ATOM 12591 C CA  . SER C 1 336 ? 156.880 148.713 180.799 1.000 116.31250 ? ? ? ? ? ? 239 SER C CA  1 
+ATOM 12592 C C   . SER C 1 336 ? 157.765 149.761 180.135 1.000 121.03297 ? ? ? ? ? ? 239 SER C C   1 
+ATOM 12593 O O   . SER C 1 336 ? 157.991 149.704 178.922 1.000 127.91876 ? ? ? ? ? ? 239 SER C O   1 
+ATOM 12594 C CB  . SER C 1 336 ? 155.437 149.201 180.867 1.000 120.65719 ? ? ? ? ? ? 239 SER C CB  1 
+ATOM 12595 O OG  . SER C 1 336 ? 155.364 150.477 181.473 1.000 129.42634 ? ? ? ? ? ? 239 SER C OG  1 
+ATOM 12596 N N   . ASP C 1 337 ? 158.270 150.726 180.900 1.000 123.04781 ? ? ? ? ? ? 240 ASP C N   1 
+ATOM 12597 C CA  . ASP C 1 337 ? 158.971 151.867 180.323 1.000 124.38664 ? ? ? ? ? ? 240 ASP C CA  1 
+ATOM 12598 C C   . ASP C 1 337 ? 160.387 152.023 180.867 1.000 124.85515 ? ? ? ? ? ? 240 ASP C C   1 
+ATOM 12599 O O   . ASP C 1 337 ? 160.948 153.118 180.836 1.000 128.79135 ? ? ? ? ? ? 240 ASP C O   1 
+ATOM 12600 C CB  . ASP C 1 337 ? 158.177 153.151 180.548 1.000 126.35685 ? ? ? ? ? ? 240 ASP C CB  1 
+ATOM 12601 C CG  . ASP C 1 337 ? 158.134 153.560 182.003 1.000 133.44165 ? ? ? ? ? ? 240 ASP C CG  1 
+ATOM 12602 O OD1 . ASP C 1 337 ? 158.425 152.714 182.871 1.000 138.38671 ? ? ? ? ? ? 240 ASP C OD1 1 
+ATOM 12603 O OD2 . ASP C 1 337 ? 157.812 154.733 182.279 1.000 136.66571 ? ? ? ? ? ? 240 ASP C OD2 1 
+ATOM 12604 N N   . ILE C 1 338 ? 160.979 150.949 181.368 1.000 109.98727 ? ? ? ? ? ? 241 ILE C N   1 
+ATOM 12605 C CA  . ILE C 1 338 ? 162.342 151.019 181.878 1.000 106.67888 ? ? ? ? ? ? 241 ILE C CA  1 
+ATOM 12606 C C   . ILE C 1 338 ? 163.308 151.084 180.702 1.000 112.07373 ? ? ? ? ? ? 241 ILE C C   1 
+ATOM 12607 O O   . ILE C 1 338 ? 163.181 150.329 179.731 1.000 122.59020 ? ? ? ? ? ? 241 ILE C O   1 
+ATOM 12608 C CB  . ILE C 1 338 ? 162.637 149.831 182.810 1.000 108.54651 ? ? ? ? ? ? 241 ILE C CB  1 
+ATOM 12609 C CG1 . ILE C 1 338 ? 163.916 150.077 183.604 1.000 112.56159 ? ? ? ? ? ? 241 ILE C CG1 1 
+ATOM 12610 C CG2 . ILE C 1 338 ? 162.700 148.516 182.051 1.000 112.28993 ? ? ? ? ? ? 241 ILE C CG2 1 
+ATOM 12611 C CD1 . ILE C 1 338 ? 164.300 148.922 184.488 1.000 116.49325 ? ? ? ? ? ? 241 ILE C CD1 1 
+ATOM 12612 N N   . ILE C 1 339 ? 164.243 152.030 180.757 1.000 112.68790 ? ? ? ? ? ? 242 ILE C N   1 
+ATOM 12613 C CA  . ILE C 1 339 ? 165.203 152.229 179.669 1.000 115.25951 ? ? ? ? ? ? 242 ILE C CA  1 
+ATOM 12614 C C   . ILE C 1 339 ? 166.565 152.542 180.253 1.000 115.18789 ? ? ? ? ? ? 242 ILE C C   1 
+ATOM 12615 O O   . ILE C 1 339 ? 166.686 153.055 181.374 1.000 120.95674 ? ? ? ? ? ? 242 ILE C O   1 
+ATOM 12616 C CB  . ILE C 1 339 ? 164.776 153.371 178.722 1.000 118.52936 ? ? ? ? ? ? 242 ILE C CB  1 
+ATOM 12617 C CG1 . ILE C 1 339 ? 164.608 154.674 179.497 1.000 115.68365 ? ? ? ? ? ? 242 ILE C CG1 1 
+ATOM 12618 C CG2 . ILE C 1 339 ? 163.501 153.019 177.979 1.000 115.17690 ? ? ? ? ? ? 242 ILE C CG2 1 
+ATOM 12619 C CD1 . ILE C 1 339 ? 164.588 155.894 178.617 1.000 113.77201 ? ? ? ? ? ? 242 ILE C CD1 1 
+ATOM 12620 N N   . PRO C 1 340 ? 167.625 152.237 179.506 1.000 105.26009 ? ? ? ? ? ? 243 PRO C N   1 
+ATOM 12621 C CA  . PRO C 1 340 ? 168.973 152.567 179.978 1.000 105.21005 ? ? ? ? ? ? 243 PRO C CA  1 
+ATOM 12622 C C   . PRO C 1 340 ? 169.282 154.045 179.816 1.000 108.97478 ? ? ? ? ? ? 243 PRO C C   1 
+ATOM 12623 O O   . PRO C 1 340 ? 168.892 154.682 178.836 1.000 116.09640 ? ? ? ? ? ? 243 PRO C O   1 
+ATOM 12624 C CB  . PRO C 1 340 ? 169.876 151.712 179.083 1.000 103.82055 ? ? ? ? ? ? 243 PRO C CB  1 
+ATOM 12625 C CG  . PRO C 1 340 ? 169.100 151.548 177.838 1.000 109.47179 ? ? ? ? ? ? 243 PRO C CG  1 
+ATOM 12626 C CD  . PRO C 1 340 ? 167.657 151.483 178.242 1.000 107.71857 ? ? ? ? ? ? 243 PRO C CD  1 
+ATOM 12627 N N   . TYR C 1 341 ? 169.996 154.588 180.797 1.000 118.76836 ? ? ? ? ? ? 244 TYR C N   1 
+ATOM 12628 C CA  . TYR C 1 341 ? 170.405 155.986 180.801 1.000 117.48886 ? ? ? ? ? ? 244 TYR C CA  1 
+ATOM 12629 C C   . TYR C 1 341 ? 171.916 156.049 180.938 1.000 124.40446 ? ? ? ? ? ? 244 TYR C C   1 
+ATOM 12630 O O   . TYR C 1 341 ? 172.477 155.508 181.896 1.000 129.96200 ? ? ? ? ? ? 244 TYR C O   1 
+ATOM 12631 C CB  . TYR C 1 341 ? 169.734 156.751 181.941 1.000 125.02214 ? ? ? ? ? ? 244 TYR C CB  1 
+ATOM 12632 C CG  . TYR C 1 341 ? 168.358 157.262 181.602 1.000 122.11274 ? ? ? ? ? ? 244 TYR C CG  1 
+ATOM 12633 C CD1 . TYR C 1 341 ? 168.190 158.425 180.871 1.000 123.30357 ? ? ? ? ? ? 244 TYR C CD1 1 
+ATOM 12634 C CD2 . TYR C 1 341 ? 167.226 156.580 182.014 1.000 122.20645 ? ? ? ? ? ? 244 TYR C CD2 1 
+ATOM 12635 C CE1 . TYR C 1 341 ? 166.936 158.892 180.558 1.000 125.01095 ? ? ? ? ? ? 244 TYR C CE1 1 
+ATOM 12636 C CE2 . TYR C 1 341 ? 165.969 157.040 181.707 1.000 122.93598 ? ? ? ? ? ? 244 TYR C CE2 1 
+ATOM 12637 C CZ  . TYR C 1 341 ? 165.829 158.196 180.979 1.000 127.21605 ? ? ? ? ? ? 244 TYR C CZ  1 
+ATOM 12638 O OH  . TYR C 1 341 ? 164.574 158.660 180.670 1.000 131.04999 ? ? ? ? ? ? 244 TYR C OH  1 
+ATOM 12639 N N   . ILE C 1 342 ? 172.573 156.710 179.988 1.000 136.38413 ? ? ? ? ? ? 245 ILE C N   1 
+ATOM 12640 C CA  . ILE C 1 342 ? 174.025 156.867 180.027 1.000 133.37577 ? ? ? ? ? ? 245 ILE C CA  1 
+ATOM 12641 C C   . ILE C 1 342 ? 174.324 157.954 181.053 1.000 131.37995 ? ? ? ? ? ? 245 ILE C C   1 
+ATOM 12642 O O   . ILE C 1 342 ? 174.173 159.144 180.777 1.000 138.73888 ? ? ? ? ? ? 245 ILE C O   1 
+ATOM 12643 C CB  . ILE C 1 342 ? 174.603 157.211 178.654 1.000 136.46805 ? ? ? ? ? ? 245 ILE C CB  1 
+ATOM 12644 C CG1 . ILE C 1 342 ? 174.457 156.023 177.706 1.000 138.67696 ? ? ? ? ? ? 245 ILE C CG1 1 
+ATOM 12645 C CG2 . ILE C 1 342 ? 176.067 157.584 178.778 1.000 131.94556 ? ? ? ? ? ? 245 ILE C CG2 1 
+ATOM 12646 C CD1 . ILE C 1 342 ? 173.468 156.257 176.590 1.000 141.04728 ? ? ? ? ? ? 245 ILE C CD1 1 
+ATOM 12647 N N   . LYS C 1 343 ? 174.742 157.548 182.245 1.000 141.01947 ? ? ? ? ? ? 246 LYS C N   1 
+ATOM 12648 C CA  . LYS C 1 343 ? 174.998 158.473 183.338 1.000 145.32512 ? ? ? ? ? ? 246 LYS C CA  1 
+ATOM 12649 C C   . LYS C 1 343 ? 176.496 158.712 183.455 1.000 144.56853 ? ? ? ? ? ? 246 LYS C C   1 
+ATOM 12650 O O   . LYS C 1 343 ? 177.248 157.800 183.811 1.000 145.49868 ? ? ? ? ? ? 246 LYS C O   1 
+ATOM 12651 C CB  . LYS C 1 343 ? 174.440 157.934 184.653 1.000 146.27315 ? ? ? ? ? ? 246 LYS C CB  1 
+ATOM 12652 C CG  . LYS C 1 343 ? 174.819 158.766 185.860 1.000 146.33502 ? ? ? ? ? ? 246 LYS C CG  1 
+ATOM 12653 C CD  . LYS C 1 343 ? 174.340 158.120 187.145 1.000 148.25183 ? ? ? ? ? ? 246 LYS C CD  1 
+ATOM 12654 C CE  . LYS C 1 343 ? 174.452 159.082 188.312 1.000 147.03892 ? ? ? ? ? ? 246 LYS C CE  1 
+ATOM 12655 N NZ  . LYS C 1 343 ? 175.844 159.580 188.479 1.000 145.77524 ? ? ? ? ? ? 246 LYS C NZ  1 
+ATOM 12656 N N   . LYS C 1 344 ? 176.922 159.934 183.157 1.000 159.30753 ? ? ? ? ? ? 247 LYS C N   1 
+ATOM 12657 C CA  . LYS C 1 344 ? 178.318 160.301 183.340 1.000 162.16932 ? ? ? ? ? ? 247 LYS C CA  1 
+ATOM 12658 C C   . LYS C 1 344 ? 178.639 160.375 184.826 1.000 164.96674 ? ? ? ? ? ? 247 LYS C C   1 
+ATOM 12659 O O   . LYS C 1 344 ? 177.869 160.938 185.610 1.000 164.77017 ? ? ? ? ? ? 247 LYS C O   1 
+ATOM 12660 C CB  . LYS C 1 344 ? 178.604 161.639 182.661 1.000 161.22593 ? ? ? ? ? ? 247 LYS C CB  1 
+ATOM 12661 C CG  . LYS C 1 344 ? 179.840 162.353 183.178 1.000 162.54531 ? ? ? ? ? ? 247 LYS C CG  1 
+ATOM 12662 C CD  . LYS C 1 344 ? 181.115 161.702 182.669 1.000 162.35898 ? ? ? ? ? ? 247 LYS C CD  1 
+ATOM 12663 C CE  . LYS C 1 344 ? 181.039 161.406 181.179 1.000 162.20827 ? ? ? ? ? ? 247 LYS C CE  1 
+ATOM 12664 N NZ  . LYS C 1 344 ? 180.828 162.636 180.369 1.000 162.29070 ? ? ? ? ? ? 247 LYS C NZ  1 
+ATOM 12665 N N   . ASP C 1 345 ? 179.774 159.798 185.214 1.000 175.70638 ? ? ? ? ? ? 248 ASP C N   1 
+ATOM 12666 C CA  . ASP C 1 345 ? 180.162 159.798 186.618 1.000 175.30468 ? ? ? ? ? ? 248 ASP C CA  1 
+ATOM 12667 C C   . ASP C 1 345 ? 180.424 161.217 187.100 1.000 174.70765 ? ? ? ? ? ? 248 ASP C C   1 
+ATOM 12668 O O   . ASP C 1 345 ? 180.933 162.062 186.359 1.000 170.85042 ? ? ? ? ? ? 248 ASP C O   1 
+ATOM 12669 C CB  . ASP C 1 345 ? 181.400 158.927 186.827 1.000 176.62447 ? ? ? ? ? ? 248 ASP C CB  1 
+ATOM 12670 C CG  . ASP C 1 345 ? 181.222 157.526 186.282 1.000 178.38977 ? ? ? ? ? ? 248 ASP C CG  1 
+ATOM 12671 O OD1 . ASP C 1 345 ? 180.416 156.764 186.855 1.000 179.78558 ? ? ? ? ? ? 248 ASP C OD1 1 
+ATOM 12672 O OD2 . ASP C 1 345 ? 181.887 157.184 185.283 1.000 178.72636 ? ? ? ? ? ? 248 ASP C OD2 1 
+ATOM 12673 N N   . GLY C 1 346 ? 180.066 161.477 188.355 1.000 171.03846 ? ? ? ? ? ? 249 GLY C N   1 
+ATOM 12674 C CA  . GLY C 1 346 ? 180.171 162.803 188.920 1.000 171.72107 ? ? ? ? ? ? 249 GLY C CA  1 
+ATOM 12675 C C   . GLY C 1 346 ? 179.054 163.746 188.539 1.000 172.80112 ? ? ? ? ? ? 249 GLY C C   1 
+ATOM 12676 O O   . GLY C 1 346 ? 179.096 164.919 188.932 1.000 171.92808 ? ? ? ? ? ? 249 GLY C O   1 
+ATOM 12677 N N   . ASP C 1 347 ? 178.058 163.279 187.790 1.000 175.74941 ? ? ? ? ? ? 250 ASP C N   1 
+ATOM 12678 C CA  . ASP C 1 347 ? 176.947 164.108 187.347 1.000 172.40653 ? ? ? ? ? ? 250 ASP C CA  1 
+ATOM 12679 C C   . ASP C 1 347 ? 175.641 163.418 187.702 1.000 173.31941 ? ? ? ? ? ? 250 ASP C C   1 
+ATOM 12680 O O   . ASP C 1 347 ? 175.445 162.244 187.372 1.000 172.40029 ? ? ? ? ? ? 250 ASP C O   1 
+ATOM 12681 C CB  . ASP C 1 347 ? 177.024 164.369 185.840 1.000 168.55940 ? ? ? ? ? ? 250 ASP C CB  1 
+ATOM 12682 C CG  . ASP C 1 347 ? 176.178 165.546 185.410 1.000 173.23428 ? ? ? ? ? ? 250 ASP C CG  1 
+ATOM 12683 O OD1 . ASP C 1 347 ? 175.420 166.076 186.249 1.000 175.45438 ? ? ? ? ? ? 250 ASP C OD1 1 
+ATOM 12684 O OD2 . ASP C 1 347 ? 176.279 165.949 184.234 1.000 174.65311 ? ? ? ? ? ? 250 ASP C OD2 1 
+ATOM 12685 N N   . SER C 1 348 ? 174.750 164.148 188.373 1.000 175.60889 ? ? ? ? ? ? 251 SER C N   1 
+ATOM 12686 C CA  . SER C 1 348 ? 173.479 163.579 188.802 1.000 175.49151 ? ? ? ? ? ? 251 SER C CA  1 
+ATOM 12687 C C   . SER C 1 348 ? 172.420 163.598 187.709 1.000 175.45736 ? ? ? ? ? ? 251 SER C C   1 
+ATOM 12688 O O   . SER C 1 348 ? 171.375 162.960 187.871 1.000 173.56611 ? ? ? ? ? ? 251 SER C O   1 
+ATOM 12689 C CB  . SER C 1 348 ? 172.958 164.327 190.031 1.000 175.48178 ? ? ? ? ? ? 251 SER C CB  1 
+ATOM 12690 O OG  . SER C 1 348 ? 172.446 165.597 189.671 1.000 177.08784 ? ? ? ? ? ? 251 SER C OG  1 
+ATOM 12691 N N   . ASN C 1 349 ? 172.654 164.315 186.614 1.000 175.03526 ? ? ? ? ? ? 252 ASN C N   1 
+ATOM 12692 C CA  . ASN C 1 349 ? 171.684 164.356 185.530 1.000 171.13197 ? ? ? ? ? ? 252 ASN C CA  1 
+ATOM 12693 C C   . ASN C 1 349 ? 171.695 163.051 184.745 1.000 172.04435 ? ? ? ? ? ? 252 ASN C C   1 
+ATOM 12694 O O   . ASN C 1 349 ? 172.737 162.410 184.584 1.000 171.51834 ? ? ? ? ? ? 252 ASN C O   1 
+ATOM 12695 C CB  . ASN C 1 349 ? 171.976 165.529 184.597 1.000 170.46557 ? ? ? ? ? ? 252 ASN C CB  1 
+ATOM 12696 C CG  . ASN C 1 349 ? 171.680 166.867 185.237 1.000 173.65879 ? ? ? ? ? ? 252 ASN C CG  1 
+ATOM 12697 O OD1 . ASN C 1 349 ? 170.881 166.958 186.168 1.000 175.02048 ? ? ? ? ? ? 252 ASN C OD1 1 
+ATOM 12698 N ND2 . ASN C 1 349 ? 172.326 167.916 184.742 1.000 175.13695 ? ? ? ? ? ? 252 ASN C ND2 1 
+ATOM 12699 N N   . TYR C 1 350 ? 170.523 162.661 184.253 1.000 156.14469 ? ? ? ? ? ? 253 TYR C N   1 
+ATOM 12700 C CA  . TYR C 1 350 ? 170.369 161.475 183.423 1.000 154.46380 ? ? ? ? ? ? 253 TYR C CA  1 
+ATOM 12701 C C   . TYR C 1 350 ? 170.094 161.908 181.993 1.000 156.70481 ? ? ? ? ? ? 253 TYR C C   1 
+ATOM 12702 O O   . TYR C 1 350 ? 169.239 162.767 181.753 1.000 155.50847 ? ? ? ? ? ? 253 TYR C O   1 
+ATOM 12703 C CB  . TYR C 1 350 ? 169.239 160.569 183.923 1.000 149.52625 ? ? ? ? ? ? 253 TYR C CB  1 
+ATOM 12704 C CG  . TYR C 1 350 ? 169.465 159.933 185.279 1.000 152.07320 ? ? ? ? ? ? 253 TYR C CG  1 
+ATOM 12705 C CD1 . TYR C 1 350 ? 169.101 158.617 185.507 1.000 152.77615 ? ? ? ? ? ? 253 TYR C CD1 1 
+ATOM 12706 C CD2 . TYR C 1 350 ? 170.011 160.647 186.334 1.000 156.90983 ? ? ? ? ? ? 253 TYR C CD2 1 
+ATOM 12707 C CE1 . TYR C 1 350 ? 169.298 158.027 186.732 1.000 153.40148 ? ? ? ? ? ? 253 TYR C CE1 1 
+ATOM 12708 C CE2 . TYR C 1 350 ? 170.208 160.064 187.566 1.000 158.84986 ? ? ? ? ? ? 253 TYR C CE2 1 
+ATOM 12709 C CZ  . TYR C 1 350 ? 169.848 158.753 187.761 1.000 156.17653 ? ? ? ? ? ? 253 TYR C CZ  1 
+ATOM 12710 O OH  . TYR C 1 350 ? 170.040 158.163 188.988 1.000 152.36737 ? ? ? ? ? ? 253 TYR C OH  1 
+ATOM 12711 N N   . TYR C 1 351 ? 170.812 161.310 181.048 1.000 162.74016 ? ? ? ? ? ? 254 TYR C N   1 
+ATOM 12712 C CA  . TYR C 1 351 ? 170.684 161.705 179.662 1.000 163.44990 ? ? ? ? ? ? 254 TYR C CA  1 
+ATOM 12713 C C   . TYR C 1 351 ? 170.259 160.517 178.811 1.000 166.29525 ? ? ? ? ? ? 254 TYR C C   1 
+ATOM 12714 O O   . TYR C 1 351 ? 170.691 159.388 179.063 1.000 162.43724 ? ? ? ? ? ? 254 TYR C O   1 
+ATOM 12715 C CB  . TYR C 1 351 ? 172.003 162.268 179.111 1.000 159.82571 ? ? ? ? ? ? 254 TYR C CB  1 
+ATOM 12716 C CG  . TYR C 1 351 ? 172.758 163.164 180.066 1.000 159.63705 ? ? ? ? ? ? 254 TYR C CG  1 
+ATOM 12717 C CD1 . TYR C 1 351 ? 173.482 162.636 181.127 1.000 160.42327 ? ? ? ? ? ? 254 TYR C CD1 1 
+ATOM 12718 C CD2 . TYR C 1 351 ? 172.746 164.541 179.904 1.000 159.46376 ? ? ? ? ? ? 254 TYR C CD2 1 
+ATOM 12719 C CE1 . TYR C 1 351 ? 174.170 163.453 181.997 1.000 161.27000 ? ? ? ? ? ? 254 TYR C CE1 1 
+ATOM 12720 C CE2 . TYR C 1 351 ? 173.432 165.365 180.768 1.000 161.50549 ? ? ? ? ? ? 254 TYR C CE2 1 
+ATOM 12721 C CZ  . TYR C 1 351 ? 174.141 164.816 181.812 1.000 162.75159 ? ? ? ? ? ? 254 TYR C CZ  1 
+ATOM 12722 O OH  . TYR C 1 351 ? 174.824 165.638 182.674 1.000 162.62703 ? ? ? ? ? ? 254 TYR C OH  1 
+ATOM 12723 N N   . PRO C 1 352 ? 169.415 160.739 177.795 1.000 172.68535 ? ? ? ? ? ? 255 PRO C N   1 
+ATOM 12724 C CA  . PRO C 1 352 ? 169.034 159.678 176.860 1.000 169.92496 ? ? ? ? ? ? 255 PRO C CA  1 
+ATOM 12725 C C   . PRO C 1 352 ? 170.227 159.185 176.051 1.000 165.58560 ? ? ? ? ? ? 255 PRO C C   1 
+ATOM 12726 O O   . PRO C 1 352 ? 171.256 159.859 176.011 1.000 160.87025 ? ? ? ? ? ? 255 PRO C O   1 
+ATOM 12727 C CB  . PRO C 1 352 ? 168.001 160.358 175.954 1.000 167.43105 ? ? ? ? ? ? 255 PRO C CB  1 
+ATOM 12728 C CG  . PRO C 1 352 ? 168.261 161.818 176.100 1.000 165.15782 ? ? ? ? ? ? 255 PRO C CG  1 
+ATOM 12729 C CD  . PRO C 1 352 ? 168.718 162.003 177.509 1.000 164.65824 ? ? ? ? ? ? 255 PRO C CD  1 
+ATOM 12730 N N   . GLY C 1 355 ? 174.513 162.623 174.143 1.000 156.83814 ? ? ? ? ? ? 258 GLY C N   1 
+ATOM 12731 C CA  . GLY C 1 355 ? 175.233 162.363 172.911 1.000 156.45042 ? ? ? ? ? ? 258 GLY C CA  1 
+ATOM 12732 C C   . GLY C 1 355 ? 174.541 161.353 172.018 1.000 160.01011 ? ? ? ? ? ? 258 GLY C C   1 
+ATOM 12733 O O   . GLY C 1 355 ? 173.506 160.796 172.381 1.000 159.06959 ? ? ? ? ? ? 258 GLY C O   1 
+ATOM 12734 N N   . ASP C 1 356 ? 175.114 161.123 170.842 1.000 158.04466 ? ? ? ? ? ? 259 ASP C N   1 
+ATOM 12735 C CA  . ASP C 1 356 ? 174.578 160.166 169.884 1.000 156.08357 ? ? ? ? ? ? 259 ASP C CA  1 
+ATOM 12736 C C   . ASP C 1 356 ? 175.531 159.024 169.584 1.000 157.76870 ? ? ? ? ? ? 259 ASP C C   1 
+ATOM 12737 O O   . ASP C 1 356 ? 175.099 157.872 169.520 1.000 159.90468 ? ? ? ? ? ? 259 ASP C O   1 
+ATOM 12738 C CB  . ASP C 1 356 ? 174.216 160.873 168.573 1.000 156.14658 ? ? ? ? ? ? 259 ASP C CB  1 
+ATOM 12739 C CG  . ASP C 1 356 ? 173.295 160.046 167.703 1.000 156.43239 ? ? ? ? ? ? 259 ASP C CG  1 
+ATOM 12740 O OD1 . ASP C 1 356 ? 172.368 159.414 168.250 1.000 156.27057 ? ? ? ? ? ? 259 ASP C OD1 1 
+ATOM 12741 O OD2 . ASP C 1 356 ? 173.497 160.030 166.471 1.000 157.15104 ? ? ? ? ? ? 259 ASP C OD2 1 
+ATOM 12742 N N   . GLY C 1 357 ? 176.820 159.315 169.393 1.000 145.14631 ? ? ? ? ? ? 260 GLY C N   1 
+ATOM 12743 C CA  . GLY C 1 357 ? 177.775 158.252 169.123 1.000 142.88321 ? ? ? ? ? ? 260 GLY C CA  1 
+ATOM 12744 C C   . GLY C 1 357 ? 177.870 157.255 170.260 1.000 144.68479 ? ? ? ? ? ? 260 GLY C C   1 
+ATOM 12745 O O   . GLY C 1 357 ? 178.026 156.053 170.034 1.000 140.26583 ? ? ? ? ? ? 260 GLY C O   1 
+ATOM 12746 N N   . ARG C 1 358 ? 177.774 157.742 171.499 1.000 147.24574 ? ? ? ? ? ? 261 ARG C N   1 
+ATOM 12747 C CA  . ARG C 1 358 ? 177.774 156.845 172.647 1.000 145.20836 ? ? ? ? ? ? 261 ARG C CA  1 
+ATOM 12748 C C   . ARG C 1 358 ? 176.581 155.899 172.605 1.000 143.71459 ? ? ? ? ? ? 261 ARG C C   1 
+ATOM 12749 O O   . ARG C 1 358 ? 176.678 154.747 173.041 1.000 148.78497 ? ? ? ? ? ? 261 ARG C O   1 
+ATOM 12750 C CB  . ARG C 1 358 ? 177.779 157.655 173.941 1.000 141.61695 ? ? ? ? ? ? 261 ARG C CB  1 
+ATOM 12751 C CG  . ARG C 1 358 ? 176.666 158.680 174.042 1.000 140.96926 ? ? ? ? ? ? 261 ARG C CG  1 
+ATOM 12752 C CD  . ARG C 1 358 ? 176.917 159.829 175.043 1.000 142.64121 ? ? ? ? ? ? 261 ARG C CD  1 
+ATOM 12753 N NE  . ARG C 1 358 ? 178.233 160.462 174.972 1.000 143.44586 ? ? ? ? ? ? 261 ARG C NE  1 
+ATOM 12754 C CZ  . ARG C 1 358 ? 179.351 159.985 175.504 1.000 144.63316 ? ? ? ? ? ? 261 ARG C CZ  1 
+ATOM 12755 N NH1 . ARG C 1 358 ? 179.354 158.894 176.254 1.000 142.44900 ? ? ? ? ? ? 261 ARG C NH1 1 
+ATOM 12756 N NH2 . ARG C 1 358 ? 180.493 160.636 175.303 1.000 146.54679 ? ? ? ? ? ? 261 ARG C NH2 1 
+ATOM 12757 N N   . ARG C 1 359 ? 175.445 156.368 172.086 1.000 140.02949 ? ? ? ? ? ? 262 ARG C N   1 
+ATOM 12758 C CA  . ARG C 1 359 ? 174.297 155.485 171.920 1.000 143.62035 ? ? ? ? ? ? 262 ARG C CA  1 
+ATOM 12759 C C   . ARG C 1 359 ? 174.605 154.365 170.936 1.000 143.36382 ? ? ? ? ? ? 262 ARG C C   1 
+ATOM 12760 O O   . ARG C 1 359 ? 174.224 153.211 171.161 1.000 145.58557 ? ? ? ? ? ? 262 ARG C O   1 
+ATOM 12761 C CB  . ARG C 1 359 ? 173.077 156.280 171.461 1.000 143.09723 ? ? ? ? ? ? 262 ARG C CB  1 
+ATOM 12762 C CG  . ARG C 1 359 ? 172.906 157.623 172.148 1.000 145.24119 ? ? ? ? ? ? 262 ARG C CG  1 
+ATOM 12763 C CD  . ARG C 1 359 ? 171.462 157.839 172.569 1.000 143.66794 ? ? ? ? ? ? 262 ARG C CD  1 
+ATOM 12764 N NE  . ARG C 1 359 ? 171.154 157.192 173.838 1.000 145.30570 ? ? ? ? ? ? 262 ARG C NE  1 
+ATOM 12765 C CZ  . ARG C 1 359 ? 169.961 156.713 174.163 1.000 145.38280 ? ? ? ? ? ? 262 ARG C CZ  1 
+ATOM 12766 N NH1 . ARG C 1 359 ? 168.947 156.751 173.315 1.000 143.57523 ? ? ? ? ? ? 262 ARG C NH1 1 
+ATOM 12767 N NH2 . ARG C 1 359 ? 169.781 156.185 175.370 1.000 141.14369 ? ? ? ? ? ? 262 ARG C NH2 1 
+ATOM 12768 N N   . LYS C 1 360 ? 175.289 154.684 169.835 1.000 138.38673 ? ? ? ? ? ? 263 LYS C N   1 
+ATOM 12769 C CA  . LYS C 1 360 ? 175.671 153.643 168.887 1.000 139.10833 ? ? ? ? ? ? 263 LYS C CA  1 
+ATOM 12770 C C   . LYS C 1 360 ? 176.655 152.666 169.513 1.000 137.81727 ? ? ? ? ? ? 263 LYS C C   1 
+ATOM 12771 O O   . LYS C 1 360 ? 176.531 151.449 169.335 1.000 140.57620 ? ? ? ? ? ? 263 LYS C O   1 
+ATOM 12772 C CB  . LYS C 1 360 ? 176.267 154.265 167.626 1.000 139.51556 ? ? ? ? ? ? 263 LYS C CB  1 
+ATOM 12773 C CG  . LYS C 1 360 ? 175.849 155.699 167.380 1.000 141.33561 ? ? ? ? ? ? 263 LYS C CG  1 
+ATOM 12774 C CD  . LYS C 1 360 ? 176.025 156.082 165.923 1.000 142.95779 ? ? ? ? ? ? 263 LYS C CD  1 
+ATOM 12775 C CE  . LYS C 1 360 ? 176.076 157.589 165.754 1.000 141.26935 ? ? ? ? ? ? 263 LYS C CE  1 
+ATOM 12776 N NZ  . LYS C 1 360 ? 177.471 158.101 165.804 1.000 141.59490 ? ? ? ? ? ? 263 LYS C NZ  1 
+ATOM 12777 N N   . MET C 1 361 ? 177.641 153.179 170.249 1.000 129.05013 ? ? ? ? ? ? 264 MET C N   1 
+ATOM 12778 C CA  . MET C 1 361 ? 178.604 152.297 170.897 1.000 130.00668 ? ? ? ? ? ? 264 MET C CA  1 
+ATOM 12779 C C   . MET C 1 361 ? 177.939 151.432 171.955 1.000 130.94687 ? ? ? ? ? ? 264 MET C C   1 
+ATOM 12780 O O   . MET C 1 361 ? 178.207 150.228 172.039 1.000 132.45338 ? ? ? ? ? ? 264 MET C O   1 
+ATOM 12781 C CB  . MET C 1 361 ? 179.741 153.110 171.508 1.000 130.61135 ? ? ? ? ? ? 264 MET C CB  1 
+ATOM 12782 C CG  . MET C 1 361 ? 181.002 153.222 170.650 1.000 139.09887 ? ? ? ? ? ? 264 MET C CG  1 
+ATOM 12783 S SD  . MET C 1 361 ? 181.584 151.697 169.868 1.000 146.89293 ? ? ? ? ? ? 264 MET C SD  1 
+ATOM 12784 C CE  . MET C 1 361 ? 180.728 151.708 168.292 1.000 133.27521 ? ? ? ? ? ? 264 MET C CE  1 
+ATOM 12785 N N   . LEU C 1 362 ? 177.062 152.020 172.769 1.000 129.60426 ? ? ? ? ? ? 265 LEU C N   1 
+ATOM 12786 C CA  . LEU C 1 362 ? 176.440 151.232 173.823 1.000 128.53443 ? ? ? ? ? ? 265 LEU C CA  1 
+ATOM 12787 C C   . LEU C 1 362 ? 175.461 150.226 173.240 1.000 123.90053 ? ? ? ? ? ? 265 LEU C C   1 
+ATOM 12788 O O   . LEU C 1 362 ? 175.264 149.149 173.812 1.000 131.31921 ? ? ? ? ? ? 265 LEU C O   1 
+ATOM 12789 C CB  . LEU C 1 362 ? 175.758 152.146 174.844 1.000 128.95958 ? ? ? ? ? ? 265 LEU C CB  1 
+ATOM 12790 C CG  . LEU C 1 362 ? 174.736 151.576 175.835 1.000 131.16838 ? ? ? ? ? ? 265 LEU C CG  1 
+ATOM 12791 C CD1 . LEU C 1 362 ? 174.706 152.444 177.067 1.000 130.78399 ? ? ? ? ? ? 265 LEU C CD1 1 
+ATOM 12792 C CD2 . LEU C 1 362 ? 173.348 151.486 175.276 1.000 129.41083 ? ? ? ? ? ? 265 LEU C CD2 1 
+ATOM 12793 N N   . SER C 1 363 ? 174.846 150.556 172.104 1.000 110.17253 ? ? ? ? ? ? 266 SER C N   1 
+ATOM 12794 C CA  . SER C 1 363 ? 173.966 149.604 171.439 1.000 113.51320 ? ? ? ? ? ? 266 SER C CA  1 
+ATOM 12795 C C   . SER C 1 363 ? 174.726 148.352 171.027 1.000 116.98545 ? ? ? ? ? ? 266 SER C C   1 
+ATOM 12796 O O   . SER C 1 363 ? 174.142 147.269 170.919 1.000 120.90321 ? ? ? ? ? ? 266 SER C O   1 
+ATOM 12797 C CB  . SER C 1 363 ? 173.312 150.254 170.224 1.000 116.86408 ? ? ? ? ? ? 266 SER C CB  1 
+ATOM 12798 O OG  . SER C 1 363 ? 173.088 149.300 169.204 1.000 123.72476 ? ? ? ? ? ? 266 SER C OG  1 
+ATOM 12799 N N   . TYR C 1 364 ? 176.029 148.482 170.783 1.000 117.34333 ? ? ? ? ? ? 267 TYR C N   1 
+ATOM 12800 C CA  . TYR C 1 364 ? 176.830 147.308 170.460 1.000 117.07126 ? ? ? ? ? ? 267 TYR C CA  1 
+ATOM 12801 C C   . TYR C 1 364 ? 177.115 146.480 171.703 1.000 119.38789 ? ? ? ? ? ? 267 TYR C C   1 
+ATOM 12802 O O   . TYR C 1 364 ? 177.174 145.247 171.635 1.000 120.63727 ? ? ? ? ? ? 267 TYR C O   1 
+ATOM 12803 C CB  . TYR C 1 364 ? 178.130 147.727 169.776 1.000 116.82647 ? ? ? ? ? ? 267 TYR C CB  1 
+ATOM 12804 C CG  . TYR C 1 364 ? 177.988 147.883 168.281 1.000 119.60559 ? ? ? ? ? ? 267 TYR C CG  1 
+ATOM 12805 C CD1 . TYR C 1 364 ? 177.889 146.775 167.455 1.000 114.60172 ? ? ? ? ? ? 267 TYR C CD1 1 
+ATOM 12806 C CD2 . TYR C 1 364 ? 177.937 149.139 167.699 1.000 119.51198 ? ? ? ? ? ? 267 TYR C CD2 1 
+ATOM 12807 C CE1 . TYR C 1 364 ? 177.751 146.913 166.092 1.000 116.37276 ? ? ? ? ? ? 267 TYR C CE1 1 
+ATOM 12808 C CE2 . TYR C 1 364 ? 177.799 149.287 166.338 1.000 115.11335 ? ? ? ? ? ? 267 TYR C CE2 1 
+ATOM 12809 C CZ  . TYR C 1 364 ? 177.707 148.172 165.540 1.000 120.35434 ? ? ? ? ? ? 267 TYR C CZ  1 
+ATOM 12810 O OH  . TYR C 1 364 ? 177.569 148.320 164.181 1.000 124.14383 ? ? ? ? ? ? 267 TYR C OH  1 
+ATOM 12811 N N   . SER C 1 365 ? 177.294 147.135 172.852 1.000 118.24061 ? ? ? ? ? ? 268 SER C N   1 
+ATOM 12812 C CA  . SER C 1 365 ? 177.550 146.389 174.078 1.000 117.05896 ? ? ? ? ? ? 268 SER C CA  1 
+ATOM 12813 C C   . SER C 1 365 ? 176.339 145.568 174.493 1.000 117.57450 ? ? ? ? ? ? 268 SER C C   1 
+ATOM 12814 O O   . SER C 1 365 ? 176.494 144.513 175.115 1.000 127.89168 ? ? ? ? ? ? 268 SER C O   1 
+ATOM 12815 C CB  . SER C 1 365 ? 177.965 147.332 175.202 1.000 117.97999 ? ? ? ? ? ? 268 SER C CB  1 
+ATOM 12816 O OG  . SER C 1 365 ? 177.227 148.533 175.153 1.000 122.56164 ? ? ? ? ? ? 268 SER C OG  1 
+ATOM 12817 N N   . ILE C 1 366 ? 175.132 146.033 174.168 1.000 102.77051 ? ? ? ? ? ? 269 ILE C N   1 
+ATOM 12818 C CA  . ILE C 1 366 ? 173.951 145.199 174.362 1.000 104.70531 ? ? ? ? ? ? 269 ILE C CA  1 
+ATOM 12819 C C   . ILE C 1 366 ? 174.059 143.944 173.511 1.000 112.64361 ? ? ? ? ? ? 269 ILE C C   1 
+ATOM 12820 O O   . ILE C 1 366 ? 173.780 142.832 173.974 1.000 119.73510 ? ? ? ? ? ? 269 ILE C O   1 
+ATOM 12821 C CB  . ILE C 1 366 ? 172.673 145.993 174.043 1.000 109.47502 ? ? ? ? ? ? 269 ILE C CB  1 
+ATOM 12822 C CG1 . ILE C 1 366 ? 172.197 146.745 175.279 1.000 111.09028 ? ? ? ? ? ? 269 ILE C CG1 1 
+ATOM 12823 C CG2 . ILE C 1 366 ? 171.577 145.070 173.565 1.000 108.64521 ? ? ? ? ? ? 269 ILE C CG2 1 
+ATOM 12824 C CD1 . ILE C 1 366 ? 171.448 148.005 174.971 1.000 115.44787 ? ? ? ? ? ? 269 ILE C CD1 1 
+ATOM 12825 N N   . TYR C 1 367 ? 174.476 144.103 172.254 1.000 114.58937 ? ? ? ? ? ? 270 TYR C N   1 
+ATOM 12826 C CA  . TYR C 1 367 ? 174.748 142.944 171.415 1.000 112.89372 ? ? ? ? ? ? 270 TYR C CA  1 
+ATOM 12827 C C   . TYR C 1 367 ? 175.862 142.097 172.010 1.000 108.57840 ? ? ? ? ? ? 270 TYR C C   1 
+ATOM 12828 O O   . TYR C 1 367 ? 175.790 140.864 171.999 1.000 104.20442 ? ? ? ? ? ? 270 TYR C O   1 
+ATOM 12829 C CB  . TYR C 1 367 ? 175.114 143.397 170.004 1.000 112.59445 ? ? ? ? ? ? 270 TYR C CB  1 
+ATOM 12830 C CG  . TYR C 1 367 ? 173.923 143.690 169.126 1.000 111.30699 ? ? ? ? ? ? 270 TYR C CG  1 
+ATOM 12831 C CD1 . TYR C 1 367 ? 172.882 142.783 169.011 1.000 106.62229 ? ? ? ? ? ? 270 TYR C CD1 1 
+ATOM 12832 C CD2 . TYR C 1 367 ? 173.839 144.876 168.414 1.000 107.07088 ? ? ? ? ? ? 270 TYR C CD2 1 
+ATOM 12833 C CE1 . TYR C 1 367 ? 171.794 143.048 168.211 1.000 113.72965 ? ? ? ? ? ? 270 TYR C CE1 1 
+ATOM 12834 C CE2 . TYR C 1 367 ? 172.755 145.150 167.612 1.000 109.34795 ? ? ? ? ? ? 270 TYR C CE2 1 
+ATOM 12835 C CZ  . TYR C 1 367 ? 171.736 144.233 167.513 1.000 117.00030 ? ? ? ? ? ? 270 TYR C CZ  1 
+ATOM 12836 O OH  . TYR C 1 367 ? 170.652 144.502 166.712 1.000 111.08082 ? ? ? ? ? ? 270 TYR C OH  1 
+ATOM 12837 N N   . ASN C 1 368 ? 176.903 142.746 172.536 1.000 112.91455 ? ? ? ? ? ? 271 ASN C N   1 
+ATOM 12838 C CA  . ASN C 1 368 ? 177.965 142.020 173.222 1.000 109.24866 ? ? ? ? ? ? 271 ASN C CA  1 
+ATOM 12839 C C   . ASN C 1 368 ? 177.422 141.273 174.430 1.000 109.49823 ? ? ? ? ? ? 271 ASN C C   1 
+ATOM 12840 O O   . ASN C 1 368 ? 177.729 140.096 174.636 1.000 113.74377 ? ? ? ? ? ? 271 ASN C O   1 
+ATOM 12841 C CB  . ASN C 1 368 ? 179.068 142.986 173.651 1.000 105.68249 ? ? ? ? ? ? 271 ASN C CB  1 
+ATOM 12842 C CG  . ASN C 1 368 ? 179.974 143.380 172.510 1.000 112.58508 ? ? ? ? ? ? 271 ASN C CG  1 
+ATOM 12843 O OD1 . ASN C 1 368 ? 179.514 143.667 171.407 1.000 121.70214 ? ? ? ? ? ? 271 ASN C OD1 1 
+ATOM 12844 N ND2 . ASN C 1 368 ? 181.274 143.402 172.770 1.000 115.50979 ? ? ? ? ? ? 271 ASN C ND2 1 
+ATOM 12845 N N   . TYR C 1 369 ? 176.607 141.948 175.244 1.000 119.32665 ? ? ? ? ? ? 272 TYR C N   1 
+ATOM 12846 C CA  . TYR C 1 369 ? 176.060 141.312 176.437 1.000 121.13055 ? ? ? ? ? ? 272 TYR C CA  1 
+ATOM 12847 C C   . TYR C 1 369 ? 175.159 140.141 176.073 1.000 122.05139 ? ? ? ? ? ? 272 TYR C C   1 
+ATOM 12848 O O   . TYR C 1 369 ? 175.244 139.069 176.682 1.000 128.59484 ? ? ? ? ? ? 272 TYR C O   1 
+ATOM 12849 C CB  . TYR C 1 369 ? 175.297 142.340 177.273 1.000 124.28401 ? ? ? ? ? ? 272 TYR C CB  1 
+ATOM 12850 C CG  . TYR C 1 369 ? 174.436 141.738 178.360 1.000 123.65271 ? ? ? ? ? ? 272 TYR C CG  1 
+ATOM 12851 C CD1 . TYR C 1 369 ? 173.094 141.465 178.141 1.000 121.78729 ? ? ? ? ? ? 272 TYR C CD1 1 
+ATOM 12852 C CD2 . TYR C 1 369 ? 174.967 141.445 179.605 1.000 121.48707 ? ? ? ? ? ? 272 TYR C CD2 1 
+ATOM 12853 C CE1 . TYR C 1 369 ? 172.310 140.915 179.129 1.000 124.23026 ? ? ? ? ? ? 272 TYR C CE1 1 
+ATOM 12854 C CE2 . TYR C 1 369 ? 174.190 140.896 180.599 1.000 121.29016 ? ? ? ? ? ? 272 TYR C CE2 1 
+ATOM 12855 C CZ  . TYR C 1 369 ? 172.863 140.632 180.356 1.000 125.46044 ? ? ? ? ? ? 272 TYR C CZ  1 
+ATOM 12856 O OH  . TYR C 1 369 ? 172.084 140.084 181.345 1.000 126.09369 ? ? ? ? ? ? 272 TYR C OH  1 
+ATOM 12857 N N   . LEU C 1 370 ? 174.285 140.328 175.084 1.000 108.94403 ? ? ? ? ? ? 273 LEU C N   1 
+ATOM 12858 C CA  . LEU C 1 370 ? 173.395 139.247 174.677 1.000 113.39572 ? ? ? ? ? ? 273 LEU C CA  1 
+ATOM 12859 C C   . LEU C 1 370 ? 174.175 138.086 174.081 1.000 120.23989 ? ? ? ? ? ? 273 LEU C C   1 
+ATOM 12860 O O   . LEU C 1 370 ? 173.865 136.920 174.346 1.000 117.59290 ? ? ? ? ? ? 273 LEU C O   1 
+ATOM 12861 C CB  . LEU C 1 370 ? 172.365 139.766 173.679 1.000 115.30001 ? ? ? ? ? ? 273 LEU C CB  1 
+ATOM 12862 C CG  . LEU C 1 370 ? 171.242 140.605 174.276 1.000 114.67875 ? ? ? ? ? ? 273 LEU C CG  1 
+ATOM 12863 C CD1 . LEU C 1 370 ? 170.701 141.557 173.236 1.000 117.51574 ? ? ? ? ? ? 273 LEU C CD1 1 
+ATOM 12864 C CD2 . LEU C 1 370 ? 170.144 139.708 174.803 1.000 117.84905 ? ? ? ? ? ? 273 LEU C CD2 1 
+ATOM 12865 N N   . ALA C 1 371 ? 175.198 138.386 173.278 1.000 117.11644 ? ? ? ? ? ? 274 ALA C N   1 
+ATOM 12866 C CA  . ALA C 1 371 ? 175.964 137.330 172.626 1.000 113.86398 ? ? ? ? ? ? 274 ALA C CA  1 
+ATOM 12867 C C   . ALA C 1 371 ? 176.549 136.361 173.641 1.000 115.47956 ? ? ? ? ? ? 274 ALA C C   1 
+ATOM 12868 O O   . ALA C 1 371 ? 176.664 135.160 173.371 1.000 120.30921 ? ? ? ? ? ? 274 ALA C O   1 
+ATOM 12869 C CB  . ALA C 1 371 ? 177.073 137.940 171.774 1.000 112.54150 ? ? ? ? ? ? 274 ALA C CB  1 
+ATOM 12870 N N   . LYS C 1 372 ? 176.922 136.862 174.818 1.000 122.79139 ? ? ? ? ? ? 275 LYS C N   1 
+ATOM 12871 C CA  . LYS C 1 372 ? 177.534 136.002 175.821 1.000 122.15060 ? ? ? ? ? ? 275 LYS C CA  1 
+ATOM 12872 C C   . LYS C 1 372 ? 176.531 135.012 176.399 1.000 126.47699 ? ? ? ? ? ? 275 LYS C C   1 
+ATOM 12873 O O   . LYS C 1 372 ? 176.868 133.846 176.632 1.000 130.52164 ? ? ? ? ? ? 275 LYS C O   1 
+ATOM 12874 C CB  . LYS C 1 372 ? 178.143 136.850 176.936 1.000 122.05862 ? ? ? ? ? ? 275 LYS C CB  1 
+ATOM 12875 C CG  . LYS C 1 372 ? 179.044 137.962 176.441 1.000 126.64410 ? ? ? ? ? ? 275 LYS C CG  1 
+ATOM 12876 C CD  . LYS C 1 372 ? 180.500 137.551 176.431 1.000 126.94970 ? ? ? ? ? ? 275 LYS C CD  1 
+ATOM 12877 C CE  . LYS C 1 372 ? 181.360 138.592 177.123 1.000 126.33345 ? ? ? ? ? ? 275 LYS C CE  1 
+ATOM 12878 N NZ  . LYS C 1 372 ? 181.567 139.790 176.265 1.000 124.96296 ? ? ? ? ? ? 275 LYS C NZ  1 
+ATOM 12879 N N   . LYS C 1 373 ? 175.293 135.452 176.646 1.000 133.98242 ? ? ? ? ? ? 276 LYS C N   1 
+ATOM 12880 C CA  . LYS C 1 373 ? 174.424 134.668 177.514 1.000 136.74808 ? ? ? ? ? ? 276 LYS C CA  1 
+ATOM 12881 C C   . LYS C 1 373 ? 172.968 134.635 177.059 1.000 136.23909 ? ? ? ? ? ? 276 LYS C C   1 
+ATOM 12882 O O   . LYS C 1 373 ? 172.075 134.418 177.883 1.000 141.47381 ? ? ? ? ? ? 276 LYS C O   1 
+ATOM 12883 C CB  . LYS C 1 373 ? 174.490 135.200 178.945 1.000 136.98482 ? ? ? ? ? ? 276 LYS C CB  1 
+ATOM 12884 C CG  . LYS C 1 373 ? 174.048 136.648 179.074 1.000 136.68862 ? ? ? ? ? ? 276 LYS C CG  1 
+ATOM 12885 C CD  . LYS C 1 373 ? 174.081 137.108 180.517 1.000 138.98986 ? ? ? ? ? ? 276 LYS C CD  1 
+ATOM 12886 C CE  . LYS C 1 373 ? 175.495 137.082 181.066 1.000 138.62482 ? ? ? ? ? ? 276 LYS C CE  1 
+ATOM 12887 N NZ  . LYS C 1 373 ? 175.545 137.522 182.486 1.000 137.02679 ? ? ? ? ? ? 276 LYS C NZ  1 
+ATOM 12888 N N   . LYS C 1 374 ? 172.688 134.831 175.772 1.000 128.92006 ? ? ? ? ? ? 277 LYS C N   1 
+ATOM 12889 C CA  . LYS C 1 374 ? 171.303 134.777 175.306 1.000 133.74348 ? ? ? ? ? ? 277 LYS C CA  1 
+ATOM 12890 C C   . LYS C 1 374 ? 171.003 133.504 174.520 1.000 135.24575 ? ? ? ? ? ? 277 LYS C C   1 
+ATOM 12891 O O   . LYS C 1 374 ? 170.066 132.774 174.854 1.000 131.64423 ? ? ? ? ? ? 277 LYS C O   1 
+ATOM 12892 C CB  . LYS C 1 374 ? 170.965 136.011 174.463 1.000 137.53731 ? ? ? ? ? ? 277 LYS C CB  1 
+ATOM 12893 C CG  . LYS C 1 374 ? 169.681 135.878 173.658 1.000 137.69096 ? ? ? ? ? ? 277 LYS C CG  1 
+ATOM 12894 C CD  . LYS C 1 374 ? 168.458 135.788 174.549 1.000 134.77187 ? ? ? ? ? ? 277 LYS C CD  1 
+ATOM 12895 C CE  . LYS C 1 374 ? 167.255 136.459 173.909 1.000 133.94884 ? ? ? ? ? ? 277 LYS C CE  1 
+ATOM 12896 N NZ  . LYS C 1 374 ? 166.518 135.536 173.008 1.000 133.34794 ? ? ? ? ? ? 277 LYS C NZ  1 
+ATOM 12897 N N   . TYR C 1 375 ? 171.775 133.228 173.477 1.000 123.76023 ? ? ? ? ? ? 278 TYR C N   1 
+ATOM 12898 C CA  . TYR C 1 375 ? 171.553 132.065 172.624 1.000 113.28948 ? ? ? ? ? ? 278 TYR C CA  1 
+ATOM 12899 C C   . TYR C 1 375 ? 172.673 131.064 172.878 1.000 115.73957 ? ? ? ? ? ? 278 TYR C C   1 
+ATOM 12900 O O   . TYR C 1 375 ? 173.679 131.044 172.169 1.000 126.06426 ? ? ? ? ? ? 278 TYR C O   1 
+ATOM 12901 C CB  . TYR C 1 375 ? 171.505 132.457 171.160 1.000 115.84650 ? ? ? ? ? ? 278 TYR C CB  1 
+ATOM 12902 C CG  . TYR C 1 375 ? 170.510 133.537 170.823 1.000 118.47099 ? ? ? ? ? ? 278 TYR C CG  1 
+ATOM 12903 C CD1 . TYR C 1 375 ? 169.155 133.258 170.745 1.000 114.55523 ? ? ? ? ? ? 278 TYR C CD1 1 
+ATOM 12904 C CD2 . TYR C 1 375 ? 170.929 134.831 170.554 1.000 119.55372 ? ? ? ? ? ? 278 TYR C CD2 1 
+ATOM 12905 C CE1 . TYR C 1 375 ? 168.243 134.239 170.424 1.000 117.95841 ? ? ? ? ? ? 278 TYR C CE1 1 
+ATOM 12906 C CE2 . TYR C 1 375 ? 170.025 135.819 170.231 1.000 121.78244 ? ? ? ? ? ? 278 TYR C CE2 1 
+ATOM 12907 C CZ  . TYR C 1 375 ? 168.683 135.518 170.168 1.000 124.80978 ? ? ? ? ? ? 278 TYR C CZ  1 
+ATOM 12908 O OH  . TYR C 1 375 ? 167.774 136.499 169.849 1.000 126.37844 ? ? ? ? ? ? 278 TYR C OH  1 
+ATOM 12909 N N   . GLU C 1 376 ? 172.492 130.225 173.891 1.000 127.48214 ? ? ? ? ? ? 279 GLU C N   1 
+ATOM 12910 C CA  . GLU C 1 376 ? 173.423 129.137 174.138 1.000 131.88890 ? ? ? ? ? ? 279 GLU C CA  1 
+ATOM 12911 C C   . GLU C 1 376 ? 173.003 127.844 173.460 1.000 133.67175 ? ? ? ? ? ? 279 GLU C C   1 
+ATOM 12912 O O   . GLU C 1 376 ? 173.730 126.850 173.550 1.000 137.41941 ? ? ? ? ? ? 279 GLU C O   1 
+ATOM 12913 C CB  . GLU C 1 376 ? 173.572 128.886 175.641 1.000 133.63179 ? ? ? ? ? ? 279 GLU C CB  1 
+ATOM 12914 C CG  . GLU C 1 376 ? 173.980 130.103 176.450 1.000 135.08277 ? ? ? ? ? ? 279 GLU C CG  1 
+ATOM 12915 C CD  . GLU C 1 376 ? 172.790 130.898 176.949 1.000 143.34356 ? ? ? ? ? ? 279 GLU C CD  1 
+ATOM 12916 O OE1 . GLU C 1 376 ? 171.672 130.689 176.433 1.000 145.83475 ? ? ? ? ? ? 279 GLU C OE1 1 
+ATOM 12917 O OE2 . GLU C 1 376 ? 172.971 131.722 177.868 1.000 142.11264 ? ? ? ? ? ? 279 GLU C OE2 1 
+ATOM 12918 N N   . ASP C 1 377 ? 171.855 127.833 172.787 1.000 118.17568 ? ? ? ? ? ? 280 ASP C N   1 
+ATOM 12919 C CA  . ASP C 1 377 ? 171.311 126.623 172.191 1.000 119.16431 ? ? ? ? ? ? 280 ASP C CA  1 
+ATOM 12920 C C   . ASP C 1 377 ? 171.203 126.707 170.677 1.000 122.27342 ? ? ? ? ? ? 280 ASP C C   1 
+ATOM 12921 O O   . ASP C 1 377 ? 170.572 125.840 170.065 1.000 126.46606 ? ? ? ? ? ? 280 ASP C O   1 
+ATOM 12922 C CB  . ASP C 1 377 ? 169.940 126.318 172.792 1.000 126.83594 ? ? ? ? ? ? 280 ASP C CB  1 
+ATOM 12923 C CG  . ASP C 1 377 ? 169.021 127.517 172.768 1.000 134.76685 ? ? ? ? ? ? 280 ASP C CG  1 
+ATOM 12924 O OD1 . ASP C 1 377 ? 169.531 128.654 172.811 1.000 131.79856 ? ? ? ? ? ? 280 ASP C OD1 1 
+ATOM 12925 O OD2 . ASP C 1 377 ? 167.790 127.325 172.701 1.000 138.05759 ? ? ? ? ? ? 280 ASP C OD2 1 
+ATOM 12926 N N   . LYS C 1 378 ? 171.795 127.722 170.055 1.000 101.01730 ? ? ? ? ? ? 281 LYS C N   1 
+ATOM 12927 C CA  . LYS C 1 378 ? 171.728 127.840 168.609 1.000 101.99309 ? ? ? ? ? ? 281 LYS C CA  1 
+ATOM 12928 C C   . LYS C 1 378 ? 172.985 128.513 168.088 1.000 96.37921  ? ? ? ? ? ? 281 LYS C C   1 
+ATOM 12929 O O   . LYS C 1 378 ? 173.693 129.207 168.818 1.000 104.25061 ? ? ? ? ? ? 281 LYS C O   1 
+ATOM 12930 C CB  . LYS C 1 378 ? 170.487 128.616 168.165 1.000 98.88365  ? ? ? ? ? ? 281 LYS C CB  1 
+ATOM 12931 C CG  . LYS C 1 378 ? 170.024 129.665 169.139 1.000 103.94652 ? ? ? ? ? ? 281 LYS C CG  1 
+ATOM 12932 C CD  . LYS C 1 378 ? 168.677 130.208 168.715 1.000 113.37233 ? ? ? ? ? ? 281 LYS C CD  1 
+ATOM 12933 C CE  . LYS C 1 378 ? 167.668 129.089 168.555 1.000 103.68564 ? ? ? ? ? ? 281 LYS C CE  1 
+ATOM 12934 N NZ  . LYS C 1 378 ? 166.438 129.555 167.866 1.000 103.58891 ? ? ? ? ? ? 281 LYS C NZ  1 
+ATOM 12935 N N   . ILE C 1 379 ? 173.252 128.290 166.806 1.000 86.63260  ? ? ? ? ? ? 282 ILE C N   1 
+ATOM 12936 C CA  . ILE C 1 379 ? 174.377 128.918 166.127 1.000 81.27124  ? ? ? ? ? ? 282 ILE C CA  1 
+ATOM 12937 C C   . ILE C 1 379 ? 173.945 130.304 165.673 1.000 86.70779  ? ? ? ? ? ? 282 ILE C C   1 
+ATOM 12938 O O   . ILE C 1 379 ? 172.989 130.446 164.906 1.000 99.03066  ? ? ? ? ? ? 282 ILE C O   1 
+ATOM 12939 C CB  . ILE C 1 379 ? 174.845 128.069 164.940 1.000 78.80335  ? ? ? ? ? ? 282 ILE C CB  1 
+ATOM 12940 C CG1 . ILE C 1 379 ? 175.277 126.687 165.421 1.000 90.94533  ? ? ? ? ? ? 282 ILE C CG1 1 
+ATOM 12941 C CG2 . ILE C 1 379 ? 175.973 128.757 164.208 1.000 86.73116  ? ? ? ? ? ? 282 ILE C CG2 1 
+ATOM 12942 C CD1 . ILE C 1 379 ? 175.103 125.610 164.389 1.000 96.24611  ? ? ? ? ? ? 282 ILE C CD1 1 
+ATOM 12943 N N   . VAL C 1 380 ? 174.648 131.327 166.141 1.000 79.11054  ? ? ? ? ? ? 283 VAL C N   1 
+ATOM 12944 C CA  . VAL C 1 380 ? 174.284 132.711 165.877 1.000 75.61287  ? ? ? ? ? ? 283 VAL C CA  1 
+ATOM 12945 C C   . VAL C 1 380 ? 175.205 133.270 164.807 1.000 82.69804  ? ? ? ? ? ? 283 VAL C C   1 
+ATOM 12946 O O   . VAL C 1 380 ? 176.431 133.266 164.966 1.000 102.54678 ? ? ? ? ? ? 283 VAL C O   1 
+ATOM 12947 C CB  . VAL C 1 380 ? 174.355 133.557 167.156 1.000 76.64068  ? ? ? ? ? ? 283 VAL C CB  1 
+ATOM 12948 C CG1 . VAL C 1 380 ? 173.752 134.917 166.909 1.000 78.94634  ? ? ? ? ? ? 283 VAL C CG1 1 
+ATOM 12949 C CG2 . VAL C 1 380 ? 173.635 132.857 168.279 1.000 81.12865  ? ? ? ? ? ? 283 VAL C CG2 1 
+ATOM 12950 N N   . ILE C 1 381 ? 174.617 133.757 163.721 1.000 67.57311  ? ? ? ? ? ? 284 ILE C N   1 
+ATOM 12951 C CA  . ILE C 1 381 ? 175.351 134.365 162.621 1.000 73.20890  ? ? ? ? ? ? 284 ILE C CA  1 
+ATOM 12952 C C   . ILE C 1 381 ? 174.987 135.838 162.583 1.000 78.43054  ? ? ? ? ? ? 284 ILE C C   1 
+ATOM 12953 O O   . ILE C 1 381 ? 173.803 136.190 162.526 1.000 95.20478  ? ? ? ? ? ? 284 ILE C O   1 
+ATOM 12954 C CB  . ILE C 1 381 ? 175.035 133.684 161.283 1.000 70.60799  ? ? ? ? ? ? 284 ILE C CB  1 
+ATOM 12955 C CG1 . ILE C 1 381 ? 175.677 132.304 161.229 1.000 73.68859  ? ? ? ? ? ? 284 ILE C CG1 1 
+ATOM 12956 C CG2 . ILE C 1 381 ? 175.520 134.528 160.129 1.000 80.48165  ? ? ? ? ? ? 284 ILE C CG2 1 
+ATOM 12957 C CD1 . ILE C 1 381 ? 174.707 131.210 160.935 1.000 82.79314  ? ? ? ? ? ? 284 ILE C CD1 1 
+ATOM 12958 N N   . TYR C 1 382 ? 175.995 136.699 162.616 1.000 69.60921  ? ? ? ? ? ? 285 TYR C N   1 
+ATOM 12959 C CA  . TYR C 1 382 ? 175.793 138.139 162.589 1.000 69.27096  ? ? ? ? ? ? 285 TYR C CA  1 
+ATOM 12960 C C   . TYR C 1 382 ? 176.047 138.647 161.180 1.000 67.82934  ? ? ? ? ? ? 285 TYR C C   1 
+ATOM 12961 O O   . TYR C 1 382 ? 177.106 138.390 160.605 1.000 81.29121  ? ? ? ? ? ? 285 TYR C O   1 
+ATOM 12962 C CB  . TYR C 1 382 ? 176.718 138.840 163.579 1.000 74.88486  ? ? ? ? ? ? 285 TYR C CB  1 
+ATOM 12963 C CG  . TYR C 1 382 ? 176.455 138.472 165.011 1.000 71.95402  ? ? ? ? ? ? 285 TYR C CG  1 
+ATOM 12964 C CD1 . TYR C 1 382 ? 177.083 137.385 165.590 1.000 74.10771  ? ? ? ? ? ? 285 TYR C CD1 1 
+ATOM 12965 C CD2 . TYR C 1 382 ? 175.575 139.208 165.784 1.000 71.81445  ? ? ? ? ? ? 285 TYR C CD2 1 
+ATOM 12966 C CE1 . TYR C 1 382 ? 176.843 137.042 166.895 1.000 77.97735  ? ? ? ? ? ? 285 TYR C CE1 1 
+ATOM 12967 C CE2 . TYR C 1 382 ? 175.329 138.872 167.090 1.000 77.47331  ? ? ? ? ? ? 285 TYR C CE2 1 
+ATOM 12968 C CZ  . TYR C 1 382 ? 175.966 137.789 167.640 1.000 84.34668  ? ? ? ? ? ? 285 TYR C CZ  1 
+ATOM 12969 O OH  . TYR C 1 382 ? 175.723 137.448 168.945 1.000 100.56091 ? ? ? ? ? ? 285 TYR C OH  1 
+ATOM 12970 N N   . LEU C 1 383 ? 175.079 139.357 160.624 1.000 68.62967  ? ? ? ? ? ? 286 LEU C N   1 
+ATOM 12971 C CA  . LEU C 1 383 ? 175.240 140.013 159.336 1.000 77.47303  ? ? ? ? ? ? 286 LEU C CA  1 
+ATOM 12972 C C   . LEU C 1 383 ? 175.345 141.507 159.593 1.000 85.16179  ? ? ? ? ? ? 286 LEU C C   1 
+ATOM 12973 O O   . LEU C 1 383 ? 174.328 142.195 159.717 1.000 100.18019 ? ? ? ? ? ? 286 LEU C O   1 
+ATOM 12974 C CB  . LEU C 1 383 ? 174.077 139.686 158.406 1.000 71.28287  ? ? ? ? ? ? 286 LEU C CB  1 
+ATOM 12975 C CG  . LEU C 1 383 ? 173.810 138.197 158.213 1.000 78.72064  ? ? ? ? ? ? 286 LEU C CG  1 
+ATOM 12976 C CD1 . LEU C 1 383 ? 172.706 137.995 157.215 1.000 84.77370  ? ? ? ? ? ? 286 LEU C CD1 1 
+ATOM 12977 C CD2 . LEU C 1 383 ? 175.061 137.487 157.757 1.000 79.48594  ? ? ? ? ? ? 286 LEU C CD2 1 
+ATOM 12978 N N   . ILE C 1 384 ? 176.571 142.005 159.680 1.000 73.74940  ? ? ? ? ? ? 287 ILE C N   1 
+ATOM 12979 C CA  . ILE C 1 384 ? 176.834 143.407 159.967 1.000 74.85858  ? ? ? ? ? ? 287 ILE C CA  1 
+ATOM 12980 C C   . ILE C 1 384 ? 177.095 144.094 158.638 1.000 80.52408  ? ? ? ? ? ? 287 ILE C C   1 
+ATOM 12981 O O   . ILE C 1 384 ? 178.096 143.812 157.970 1.000 104.23439 ? ? ? ? ? ? 287 ILE C O   1 
+ATOM 12982 C CB  . ILE C 1 384 ? 178.015 143.581 160.928 1.000 73.48957  ? ? ? ? ? ? 287 ILE C CB  1 
+ATOM 12983 C CG1 . ILE C 1 384 ? 177.938 142.556 162.053 1.000 73.38108  ? ? ? ? ? ? 287 ILE C CG1 1 
+ATOM 12984 C CG2 . ILE C 1 384 ? 177.996 144.956 161.528 1.000 83.90317  ? ? ? ? ? ? 287 ILE C CG2 1 
+ATOM 12985 C CD1 . ILE C 1 384 ? 179.006 141.514 161.987 1.000 80.46274  ? ? ? ? ? ? 287 ILE C CD1 1 
+ATOM 12986 N N   . GLU C 1 385 ? 176.200 144.992 158.248 1.000 91.39540  ? ? ? ? ? ? 288 GLU C N   1 
+ATOM 12987 C CA  . GLU C 1 385 ? 176.258 145.643 156.948 1.000 94.10570  ? ? ? ? ? ? 288 GLU C CA  1 
+ATOM 12988 C C   . GLU C 1 385 ? 176.608 147.112 157.133 1.000 106.70395 ? ? ? ? ? ? 288 GLU C C   1 
+ATOM 12989 O O   . GLU C 1 385 ? 175.855 147.855 157.768 1.000 120.26574 ? ? ? ? ? ? 288 GLU C O   1 
+ATOM 12990 C CB  . GLU C 1 385 ? 174.929 145.496 156.210 1.000 99.57202  ? ? ? ? ? ? 288 GLU C CB  1 
+ATOM 12991 C CG  . GLU C 1 385 ? 174.761 146.463 155.060 1.000 111.35986 ? ? ? ? ? ? 288 GLU C CG  1 
+ATOM 12992 C CD  . GLU C 1 385 ? 174.255 145.791 153.804 1.000 123.24257 ? ? ? ? ? ? 288 GLU C CD  1 
+ATOM 12993 O OE1 . GLU C 1 385 ? 173.220 145.096 153.878 1.000 124.43514 ? ? ? ? ? ? 288 GLU C OE1 1 
+ATOM 12994 O OE2 . GLU C 1 385 ? 174.891 145.956 152.743 1.000 121.88581 ? ? ? ? ? ? 288 GLU C OE2 1 
+ATOM 12995 N N   . GLU C 1 386 ? 177.741 147.519 156.567 1.000 107.01060 ? ? ? ? ? ? 289 GLU C N   1 
+ATOM 12996 C CA  . GLU C 1 386 ? 178.198 148.904 156.588 1.000 103.26015 ? ? ? ? ? ? 289 GLU C CA  1 
+ATOM 12997 C C   . GLU C 1 386 ? 178.153 149.522 157.987 1.000 108.39003 ? ? ? ? ? ? 289 GLU C C   1 
+ATOM 12998 O O   . GLU C 1 386 ? 177.450 150.516 158.210 1.000 120.94348 ? ? ? ? ? ? 289 GLU C O   1 
+ATOM 12999 C CB  . GLU C 1 386 ? 177.394 149.745 155.607 1.000 109.63394 ? ? ? ? ? ? 289 GLU C CB  1 
+ATOM 13000 C CG  . GLU C 1 386 ? 177.136 149.076 154.271 1.000 115.39680 ? ? ? ? ? ? 289 GLU C CG  1 
+ATOM 13001 C CD  . GLU C 1 386 ? 178.165 149.442 153.226 1.000 122.17624 ? ? ? ? ? ? 289 GLU C CD  1 
+ATOM 13002 O OE1 . GLU C 1 386 ? 179.295 149.803 153.605 1.000 125.89934 ? ? ? ? ? ? 289 GLU C OE1 1 
+ATOM 13003 O OE2 . GLU C 1 386 ? 177.846 149.370 152.022 1.000 124.37251 ? ? ? ? ? ? 289 GLU C OE2 1 
+ATOM 13004 N N   . PRO C 1 387 ? 178.890 148.968 158.949 1.000 91.38762  ? ? ? ? ? ? 290 PRO C N   1 
+ATOM 13005 C CA  . PRO C 1 387 ? 178.866 149.544 160.300 1.000 95.51121  ? ? ? ? ? ? 290 PRO C CA  1 
+ATOM 13006 C C   . PRO C 1 387 ? 179.434 150.944 160.363 1.000 102.93339 ? ? ? ? ? ? 290 PRO C C   1 
+ATOM 13007 O O   . PRO C 1 387 ? 179.104 151.700 161.284 1.000 106.82646 ? ? ? ? ? ? 290 PRO C O   1 
+ATOM 13008 C CB  . PRO C 1 387 ? 179.718 148.566 161.119 1.000 92.37693  ? ? ? ? ? ? 290 PRO C CB  1 
+ATOM 13009 C CG  . PRO C 1 387 ? 180.031 147.440 160.217 1.000 94.31307  ? ? ? ? ? ? 290 PRO C CG  1 
+ATOM 13010 C CD  . PRO C 1 387 ? 179.905 147.917 158.827 1.000 91.21396  ? ? ? ? ? ? 290 PRO C CD  1 
+ATOM 13011 N N   . GLU C 1 388 ? 180.282 151.315 159.406 1.000 102.65078 ? ? ? ? ? ? 291 GLU C N   1 
+ATOM 13012 C CA  . GLU C 1 388 ? 180.975 152.592 159.447 1.000 93.29300  ? ? ? ? ? ? 291 GLU C CA  1 
+ATOM 13013 C C   . GLU C 1 388 ? 180.069 153.773 159.144 1.000 102.45745 ? ? ? ? ? ? 291 GLU C C   1 
+ATOM 13014 O O   . GLU C 1 388 ? 180.518 154.916 159.263 1.000 114.84043 ? ? ? ? ? ? 291 GLU C O   1 
+ATOM 13015 C CB  . GLU C 1 388 ? 182.140 152.577 158.463 1.000 105.22303 ? ? ? ? ? ? 291 GLU C CB  1 
+ATOM 13016 C CG  . GLU C 1 388 ? 181.714 152.688 157.017 1.000 108.26514 ? ? ? ? ? ? 291 GLU C CG  1 
+ATOM 13017 C CD  . GLU C 1 388 ? 181.509 151.339 156.368 1.000 111.44482 ? ? ? ? ? ? 291 GLU C CD  1 
+ATOM 13018 O OE1 . GLU C 1 388 ? 181.837 150.317 157.001 1.000 113.74420 ? ? ? ? ? ? 291 GLU C OE1 1 
+ATOM 13019 O OE2 . GLU C 1 388 ? 181.021 151.300 155.223 1.000 117.94218 ? ? ? ? ? ? 291 GLU C OE2 1 
+ATOM 13020 N N   . ILE C 1 389 ? 178.822 153.531 158.747 1.000 92.42171  ? ? ? ? ? ? 292 ILE C N   1 
+ATOM 13021 C CA  . ILE C 1 389 ? 177.924 154.625 158.401 1.000 95.10192  ? ? ? ? ? ? 292 ILE C CA  1 
+ATOM 13022 C C   . ILE C 1 389 ? 177.678 155.476 159.637 1.000 102.78763 ? ? ? ? ? ? 292 ILE C C   1 
+ATOM 13023 O O   . ILE C 1 389 ? 177.199 154.982 160.665 1.000 99.64928  ? ? ? ? ? ? 292 ILE C O   1 
+ATOM 13024 C CB  . ILE C 1 389 ? 176.619 154.083 157.816 1.000 89.60169  ? ? ? ? ? ? 292 ILE C CB  1 
+ATOM 13025 C CG1 . ILE C 1 389 ? 176.809 153.749 156.340 1.000 92.33770  ? ? ? ? ? ? 292 ILE C CG1 1 
+ATOM 13026 C CG2 . ILE C 1 389 ? 175.502 155.090 157.978 1.000 95.20389  ? ? ? ? ? ? 292 ILE C CG2 1 
+ATOM 13027 C CD1 . ILE C 1 389 ? 175.640 153.027 155.730 1.000 103.07247 ? ? ? ? ? ? 292 ILE C CD1 1 
+ATOM 13028 N N   . SER C 1 390 ? 178.016 156.762 159.540 1.000 119.06415 ? ? ? ? ? ? 293 SER C N   1 
+ATOM 13029 C CA  . SER C 1 390 ? 177.843 157.721 160.630 1.000 114.68526 ? ? ? ? ? ? 293 SER C CA  1 
+ATOM 13030 C C   . SER C 1 390 ? 178.547 157.257 161.903 1.000 116.10089 ? ? ? ? ? ? 293 SER C C   1 
+ATOM 13031 O O   . SER C 1 390 ? 178.036 157.419 163.012 1.000 123.81107 ? ? ? ? ? ? 293 SER C O   1 
+ATOM 13032 C CB  . SER C 1 390 ? 176.363 157.992 160.896 1.000 119.04267 ? ? ? ? ? ? 293 SER C CB  1 
+ATOM 13033 O OG  . SER C 1 390 ? 175.887 159.047 160.079 1.000 120.82234 ? ? ? ? ? ? 293 SER C OG  1 
+ATOM 13034 N N   . LEU C 1 391 ? 179.733 156.677 161.742 1.000 104.63256 ? ? ? ? ? ? 294 LEU C N   1 
+ATOM 13035 C CA  . LEU C 1 391 ? 180.540 156.211 162.860 1.000 96.50834  ? ? ? ? ? ? 294 LEU C CA  1 
+ATOM 13036 C C   . LEU C 1 391 ? 181.915 156.850 162.772 1.000 98.26080  ? ? ? ? ? ? 294 LEU C C   1 
+ATOM 13037 O O   . LEU C 1 391 ? 182.553 156.808 161.716 1.000 109.24967 ? ? ? ? ? ? 294 LEU C O   1 
+ATOM 13038 C CB  . LEU C 1 391 ? 180.663 154.687 162.854 1.000 92.46323  ? ? ? ? ? ? 294 LEU C CB  1 
+ATOM 13039 C CG  . LEU C 1 391 ? 180.930 154.019 164.197 1.000 91.79931  ? ? ? ? ? ? 294 LEU C CG  1 
+ATOM 13040 C CD1 . LEU C 1 391 ? 179.820 154.345 165.167 1.000 99.40344  ? ? ? ? ? ? 294 LEU C CD1 1 
+ATOM 13041 C CD2 . LEU C 1 391 ? 181.058 152.522 164.018 1.000 96.67815  ? ? ? ? ? ? 294 LEU C CD2 1 
+ATOM 13042 N N   . HIS C 1 392 ? 182.365 157.440 163.874 1.000 87.39022  ? ? ? ? ? ? 295 HIS C N   1 
+ATOM 13043 C CA  . HIS C 1 392 ? 183.680 158.059 163.907 1.000 83.86440  ? ? ? ? ? ? 295 HIS C CA  1 
+ATOM 13044 C C   . HIS C 1 392 ? 184.761 157.007 163.704 1.000 92.80973  ? ? ? ? ? ? 295 HIS C C   1 
+ATOM 13045 O O   . HIS C 1 392 ? 184.611 155.849 164.098 1.000 105.58355 ? ? ? ? ? ? 295 HIS C O   1 
+ATOM 13046 C CB  . HIS C 1 392 ? 183.892 158.784 165.232 1.000 88.84407  ? ? ? ? ? ? 295 HIS C CB  1 
+ATOM 13047 C CG  . HIS C 1 392 ? 185.031 159.752 165.213 1.000 92.65693  ? ? ? ? ? ? 295 HIS C CG  1 
+ATOM 13048 N ND1 . HIS C 1 392 ? 186.261 159.462 165.761 1.000 92.16906  ? ? ? ? ? ? 295 HIS C ND1 1 
+ATOM 13049 C CD2 . HIS C 1 392 ? 185.128 161.004 164.711 1.000 97.66924  ? ? ? ? ? ? 295 HIS C CD2 1 
+ATOM 13050 C CE1 . HIS C 1 392 ? 187.067 160.495 165.598 1.000 92.54224  ? ? ? ? ? ? 295 HIS C CE1 1 
+ATOM 13051 N NE2 . HIS C 1 392 ? 186.403 161.445 164.965 1.000 101.06760 ? ? ? ? ? ? 295 HIS C NE2 1 
+ATOM 13052 N N   . ARG C 1 393 ? 185.863 157.419 163.073 1.000 85.39190  ? ? ? ? ? ? 296 ARG C N   1 
+ATOM 13053 C CA  . ARG C 1 393 ? 186.896 156.452 162.718 1.000 81.07766  ? ? ? ? ? ? 296 ARG C CA  1 
+ATOM 13054 C C   . ARG C 1 393 ? 187.520 155.809 163.947 1.000 87.34288  ? ? ? ? ? ? 296 ARG C C   1 
+ATOM 13055 O O   . ARG C 1 393 ? 187.980 154.667 163.875 1.000 110.26096 ? ? ? ? ? ? 296 ARG C O   1 
+ATOM 13056 C CB  . ARG C 1 393 ? 187.972 157.108 161.854 1.000 81.23232  ? ? ? ? ? ? 296 ARG C CB  1 
+ATOM 13057 C CG  . ARG C 1 393 ? 189.013 157.888 162.618 1.000 90.89067  ? ? ? ? ? ? 296 ARG C CG  1 
+ATOM 13058 C CD  . ARG C 1 393 ? 190.120 158.356 161.699 1.000 94.99353  ? ? ? ? ? ? 296 ARG C CD  1 
+ATOM 13059 N NE  . ARG C 1 393 ? 190.981 157.263 161.269 1.000 89.17214  ? ? ? ? ? ? 296 ARG C NE  1 
+ATOM 13060 C CZ  . ARG C 1 393 ? 192.005 156.800 161.971 1.000 93.27372  ? ? ? ? ? ? 296 ARG C CZ  1 
+ATOM 13061 N NH1 . ARG C 1 393 ? 192.312 157.300 163.155 1.000 90.40795  ? ? ? ? ? ? 296 ARG C NH1 1 
+ATOM 13062 N NH2 . ARG C 1 393 ? 192.740 155.812 161.472 1.000 89.35497  ? ? ? ? ? ? 296 ARG C NH2 1 
+ATOM 13063 N N   . SER C 1 394 ? 187.546 156.513 165.079 1.000 86.05457  ? ? ? ? ? ? 297 SER C N   1 
+ATOM 13064 C CA  . SER C 1 394 ? 188.033 155.896 166.306 1.000 81.42456  ? ? ? ? ? ? 297 SER C CA  1 
+ATOM 13065 C C   . SER C 1 394 ? 187.083 154.806 166.778 1.000 89.41381  ? ? ? ? ? ? 297 SER C C   1 
+ATOM 13066 O O   . SER C 1 394 ? 187.517 153.785 167.320 1.000 100.75985 ? ? ? ? ? ? 297 SER C O   1 
+ATOM 13067 C CB  . SER C 1 394 ? 188.220 156.953 167.389 1.000 91.59201  ? ? ? ? ? ? 297 SER C CB  1 
+ATOM 13068 O OG  . SER C 1 394 ? 186.971 157.432 167.846 1.000 106.46987 ? ? ? ? ? ? 297 SER C OG  1 
+ATOM 13069 N N   . MET C 1 395 ? 185.780 155.008 166.585 1.000 101.55555 ? ? ? ? ? ? 298 MET C N   1 
+ATOM 13070 C CA  . MET C 1 395 ? 184.814 153.975 166.935 1.000 93.46387  ? ? ? ? ? ? 298 MET C CA  1 
+ATOM 13071 C C   . MET C 1 395 ? 184.864 152.816 165.953 1.000 98.23789  ? ? ? ? ? ? 298 MET C C   1 
+ATOM 13072 O O   . MET C 1 395 ? 184.558 151.678 166.321 1.000 110.17932 ? ? ? ? ? ? 298 MET C O   1 
+ATOM 13073 C CB  . MET C 1 395 ? 183.410 154.567 166.982 1.000 98.45598  ? ? ? ? ? ? 298 MET C CB  1 
+ATOM 13074 C CG  . MET C 1 395 ? 183.096 155.313 168.260 1.000 105.47592 ? ? ? ? ? ? 298 MET C CG  1 
+ATOM 13075 S SD  . MET C 1 395 ? 181.382 155.860 168.310 1.000 141.68797 ? ? ? ? ? ? 298 MET C SD  1 
+ATOM 13076 C CE  . MET C 1 395 ? 181.587 157.627 168.123 1.000 116.53084 ? ? ? ? ? ? 298 MET C CE  1 
+ATOM 13077 N N   . GLN C 1 396 ? 185.234 153.086 164.701 1.000 87.98337  ? ? ? ? ? ? 299 GLN C N   1 
+ATOM 13078 C CA  . GLN C 1 396 ? 185.394 152.013 163.728 1.000 72.86628  ? ? ? ? ? ? 299 GLN C CA  1 
+ATOM 13079 C C   . GLN C 1 396 ? 186.516 151.069 164.133 1.000 83.04546  ? ? ? ? ? ? 299 GLN C C   1 
+ATOM 13080 O O   . GLN C 1 396 ? 186.397 149.850 163.978 1.000 103.05280 ? ? ? ? ? ? 299 GLN C O   1 
+ATOM 13081 C CB  . GLN C 1 396 ? 185.660 152.596 162.345 1.000 78.90939  ? ? ? ? ? ? 299 GLN C CB  1 
+ATOM 13082 C CG  . GLN C 1 396 ? 184.457 153.249 161.710 1.000 86.40749  ? ? ? ? ? ? 299 GLN C CG  1 
+ATOM 13083 C CD  . GLN C 1 396 ? 184.798 153.938 160.412 1.000 93.68390  ? ? ? ? ? ? 299 GLN C CD  1 
+ATOM 13084 O OE1 . GLN C 1 396 ? 185.563 153.419 159.606 1.000 105.30254 ? ? ? ? ? ? 299 GLN C OE1 1 
+ATOM 13085 N NE2 . GLN C 1 396 ? 184.230 155.116 160.200 1.000 93.64852  ? ? ? ? ? ? 299 GLN C NE2 1 
+ATOM 13086 N N   . ILE C 1 397 ? 187.620 151.615 164.641 1.000 77.48515  ? ? ? ? ? ? 300 ILE C N   1 
+ATOM 13087 C CA  . ILE C 1 397 ? 188.708 150.771 165.120 1.000 70.81116  ? ? ? ? ? ? 300 ILE C CA  1 
+ATOM 13088 C C   . ILE C 1 397 ? 188.274 149.995 166.353 1.000 81.31166  ? ? ? ? ? ? 300 ILE C C   1 
+ATOM 13089 O O   . ILE C 1 397 ? 188.664 148.838 166.544 1.000 98.80859  ? ? ? ? ? ? 300 ILE C O   1 
+ATOM 13090 C CB  . ILE C 1 397 ? 189.960 151.618 165.396 1.000 67.78606  ? ? ? ? ? ? 300 ILE C CB  1 
+ATOM 13091 C CG1 . ILE C 1 397 ? 190.280 152.494 164.191 1.000 73.27892  ? ? ? ? ? ? 300 ILE C CG1 1 
+ATOM 13092 C CG2 . ILE C 1 397 ? 191.140 150.730 165.705 1.000 79.09113  ? ? ? ? ? ? 300 ILE C CG2 1 
+ATOM 13093 C CD1 . ILE C 1 397 ? 191.382 153.477 164.443 1.000 80.69992  ? ? ? ? ? ? 300 ILE C CD1 1 
+ATOM 13094 N N   . ALA C 1 398 ? 187.470 150.618 167.215 1.000 84.41985  ? ? ? ? ? ? 301 ALA C N   1 
+ATOM 13095 C CA  . ALA C 1 398 ? 186.951 149.915 168.381 1.000 78.80018  ? ? ? ? ? ? 301 ALA C CA  1 
+ATOM 13096 C C   . ALA C 1 398 ? 186.071 148.748 167.968 1.000 83.44320  ? ? ? ? ? ? 301 ALA C C   1 
+ATOM 13097 O O   . ALA C 1 398 ? 186.149 147.663 168.553 1.000 95.45517  ? ? ? ? ? ? 301 ALA C O   1 
+ATOM 13098 C CB  . ALA C 1 398 ? 186.174 150.880 169.272 1.000 82.67802  ? ? ? ? ? ? 301 ALA C CB  1 
+ATOM 13099 N N   . LEU C 1 399 ? 185.224 148.954 166.963 1.000 87.67668  ? ? ? ? ? ? 302 LEU C N   1 
+ATOM 13100 C CA  . LEU C 1 399 ? 184.398 147.866 166.457 1.000 75.46458  ? ? ? ? ? ? 302 LEU C CA  1 
+ATOM 13101 C C   . LEU C 1 399 ? 185.249 146.796 165.791 1.000 77.70190  ? ? ? ? ? ? 302 LEU C C   1 
+ATOM 13102 O O   . LEU C 1 399 ? 184.929 145.606 165.868 1.000 102.24609 ? ? ? ? ? ? 302 LEU C O   1 
+ATOM 13103 C CB  . LEU C 1 399 ? 183.363 148.414 165.483 1.000 77.49706  ? ? ? ? ? ? 302 LEU C CB  1 
+ATOM 13104 C CG  . LEU C 1 399 ? 182.300 147.438 164.998 1.000 87.38917  ? ? ? ? ? ? 302 LEU C CG  1 
+ATOM 13105 C CD1 . LEU C 1 399 ? 181.777 146.607 166.149 1.000 94.92639  ? ? ? ? ? ? 302 LEU C CD1 1 
+ATOM 13106 C CD2 . LEU C 1 399 ? 181.179 148.202 164.343 1.000 88.76734  ? ? ? ? ? ? 302 LEU C CD2 1 
+ATOM 13107 N N   . SER C 1 400 ? 186.332 147.200 165.129 1.000 82.16957  ? ? ? ? ? ? 303 SER C N   1 
+ATOM 13108 C CA  . SER C 1 400 ? 187.220 146.226 164.506 1.000 77.35426  ? ? ? ? ? ? 303 SER C CA  1 
+ATOM 13109 C C   . SER C 1 400 ? 187.851 145.314 165.546 1.000 85.53035  ? ? ? ? ? ? 303 SER C C   1 
+ATOM 13110 O O   . SER C 1 400 ? 187.986 144.107 165.324 1.000 102.26222 ? ? ? ? ? ? 303 SER C O   1 
+ATOM 13111 C CB  . SER C 1 400 ? 188.300 146.943 163.704 1.000 83.97370  ? ? ? ? ? ? 303 SER C CB  1 
+ATOM 13112 O OG  . SER C 1 400 ? 188.965 146.043 162.841 1.000 99.85263  ? ? ? ? ? ? 303 SER C OG  1 
+ATOM 13113 N N   . LYS C 1 401 ? 188.252 145.875 166.686 1.000 91.94347  ? ? ? ? ? ? 304 LYS C N   1 
+ATOM 13114 C CA  . LYS C 1 401 ? 188.836 145.056 167.740 1.000 86.21393  ? ? ? ? ? ? 304 LYS C CA  1 
+ATOM 13115 C C   . LYS C 1 401 ? 187.818 144.072 168.297 1.000 89.76922  ? ? ? ? ? ? 304 LYS C C   1 
+ATOM 13116 O O   . LYS C 1 401 ? 188.160 142.929 168.617 1.000 101.88149 ? ? ? ? ? ? 304 LYS C O   1 
+ATOM 13117 C CB  . LYS C 1 401 ? 189.388 145.951 168.847 1.000 86.78995  ? ? ? ? ? ? 304 LYS C CB  1 
+ATOM 13118 C CG  . LYS C 1 401 ? 189.951 145.193 170.026 1.000 95.43658  ? ? ? ? ? ? 304 LYS C CG  1 
+ATOM 13119 C CD  . LYS C 1 401 ? 190.457 146.137 171.094 1.000 100.40105 ? ? ? ? ? ? 304 LYS C CD  1 
+ATOM 13120 C CE  . LYS C 1 401 ? 191.955 146.003 171.278 1.000 107.31905 ? ? ? ? ? ? 304 LYS C CE  1 
+ATOM 13121 N NZ  . LYS C 1 401 ? 192.687 146.233 170.005 1.000 108.26194 ? ? ? ? ? ? 304 LYS C NZ  1 
+ATOM 13122 N N   . GLN C 1 402 ? 186.561 144.497 168.422 1.000 93.23432  ? ? ? ? ? ? 305 GLN C N   1 
+ATOM 13123 C CA  . GLN C 1 402 ? 185.522 143.600 168.916 1.000 92.45392  ? ? ? ? ? ? 305 GLN C CA  1 
+ATOM 13124 C C   . GLN C 1 402 ? 185.306 142.428 167.971 1.000 103.60533 ? ? ? ? ? ? 305 GLN C C   1 
+ATOM 13125 O O   . GLN C 1 402 ? 185.123 141.289 168.412 1.000 107.36212 ? ? ? ? ? ? 305 GLN C O   1 
+ATOM 13126 C CB  . GLN C 1 402 ? 184.216 144.366 169.106 1.000 93.15466  ? ? ? ? ? ? 305 GLN C CB  1 
+ATOM 13127 C CG  . GLN C 1 402 ? 184.085 145.046 170.445 1.000 109.39369 ? ? ? ? ? ? 305 GLN C CG  1 
+ATOM 13128 C CD  . GLN C 1 402 ? 184.326 144.105 171.602 1.000 121.85883 ? ? ? ? ? ? 305 GLN C CD  1 
+ATOM 13129 O OE1 . GLN C 1 402 ? 183.685 143.062 171.712 1.000 122.23090 ? ? ? ? ? ? 305 GLN C OE1 1 
+ATOM 13130 N NE2 . GLN C 1 402 ? 185.256 144.470 172.475 1.000 115.22486 ? ? ? ? ? ? 305 GLN C NE2 1 
+ATOM 13131 N N   . LEU C 1 403 ? 185.314 142.691 166.665 1.000 91.02213  ? ? ? ? ? ? 306 LEU C N   1 
+ATOM 13132 C CA  . LEU C 1 403 ? 184.983 141.652 165.699 1.000 71.07040  ? ? ? ? ? ? 306 LEU C CA  1 
+ATOM 13133 C C   . LEU C 1 403 ? 186.070 140.591 165.618 1.000 79.25710  ? ? ? ? ? ? 306 LEU C C   1 
+ATOM 13134 O O   . LEU C 1 403 ? 185.770 139.395 165.540 1.000 96.78822  ? ? ? ? ? ? 306 LEU C O   1 
+ATOM 13135 C CB  . LEU C 1 403 ? 184.748 142.276 164.328 1.000 66.15940  ? ? ? ? ? ? 306 LEU C CB  1 
+ATOM 13136 C CG  . LEU C 1 403 ? 183.488 143.123 164.183 1.000 70.78766  ? ? ? ? ? ? 306 LEU C CG  1 
+ATOM 13137 C CD1 . LEU C 1 403 ? 183.316 143.560 162.749 1.000 79.99751  ? ? ? ? ? ? 306 LEU C CD1 1 
+ATOM 13138 C CD2 . LEU C 1 403 ? 182.279 142.350 164.650 1.000 79.81171  ? ? ? ? ? ? 306 LEU C CD2 1 
+ATOM 13139 N N   . PHE C 1 404 ? 187.334 140.999 165.638 1.000 71.30377  ? ? ? ? ? ? 307 PHE C N   1 
+ATOM 13140 C CA  . PHE C 1 404 ? 188.430 140.083 165.354 1.000 76.89484  ? ? ? ? ? ? 307 PHE C CA  1 
+ATOM 13141 C C   . PHE C 1 404 ? 189.212 139.664 166.589 1.000 85.43353  ? ? ? ? ? ? 307 PHE C C   1 
+ATOM 13142 O O   . PHE C 1 404 ? 189.559 138.488 166.719 1.000 95.45889  ? ? ? ? ? ? 307 PHE C O   1 
+ATOM 13143 C CB  . PHE C 1 404 ? 189.378 140.710 164.334 1.000 75.13434  ? ? ? ? ? ? 307 PHE C CB  1 
+ATOM 13144 C CG  . PHE C 1 404 ? 188.720 141.043 163.033 1.000 78.48754  ? ? ? ? ? ? 307 PHE C CG  1 
+ATOM 13145 C CD1 . PHE C 1 404 ? 188.401 140.048 162.133 1.000 81.08255  ? ? ? ? ? ? 307 PHE C CD1 1 
+ATOM 13146 C CD2 . PHE C 1 404 ? 188.411 142.348 162.713 1.000 84.56517  ? ? ? ? ? ? 307 PHE C CD2 1 
+ATOM 13147 C CE1 . PHE C 1 404 ? 187.790 140.350 160.942 1.000 77.91194  ? ? ? ? ? ? 307 PHE C CE1 1 
+ATOM 13148 C CE2 . PHE C 1 404 ? 187.800 142.653 161.521 1.000 78.96705  ? ? ? ? ? ? 307 PHE C CE2 1 
+ATOM 13149 C CZ  . PHE C 1 404 ? 187.492 141.654 160.636 1.000 74.84987  ? ? ? ? ? ? 307 PHE C CZ  1 
+ATOM 13150 N N   . GLU C 1 405 ? 189.512 140.591 167.497 1.000 112.13041 ? ? ? ? ? ? 308 GLU C N   1 
+ATOM 13151 C CA  . GLU C 1 405 ? 190.278 140.219 168.682 1.000 113.62983 ? ? ? ? ? ? 308 GLU C CA  1 
+ATOM 13152 C C   . GLU C 1 405 ? 189.426 139.441 169.675 1.000 117.91613 ? ? ? ? ? ? 308 GLU C C   1 
+ATOM 13153 O O   . GLU C 1 405 ? 189.880 138.440 170.239 1.000 123.05215 ? ? ? ? ? ? 308 GLU C O   1 
+ATOM 13154 C CB  . GLU C 1 405 ? 190.864 141.464 169.342 1.000 117.93682 ? ? ? ? ? ? 308 GLU C CB  1 
+ATOM 13155 C CG  . GLU C 1 405 ? 191.657 142.340 168.398 1.000 130.11582 ? ? ? ? ? ? 308 GLU C CG  1 
+ATOM 13156 C CD  . GLU C 1 405 ? 193.122 142.400 168.765 1.000 133.79570 ? ? ? ? ? ? 308 GLU C CD  1 
+ATOM 13157 O OE1 . GLU C 1 405 ? 193.432 142.361 169.973 1.000 132.93334 ? ? ? ? ? ? 308 GLU C OE1 1 
+ATOM 13158 O OE2 . GLU C 1 405 ? 193.963 142.484 167.846 1.000 132.82395 ? ? ? ? ? ? 308 GLU C OE2 1 
+ATOM 13159 N N   . GLN C 1 406 ? 188.193 139.879 169.901 1.000 119.47911 ? ? ? ? ? ? 309 GLN C N   1 
+ATOM 13160 C CA  . GLN C 1 406 ? 187.341 139.229 170.879 1.000 119.88485 ? ? ? ? ? ? 309 GLN C CA  1 
+ATOM 13161 C C   . GLN C 1 406 ? 186.716 137.966 170.297 1.000 123.08060 ? ? ? ? ? ? 309 GLN C C   1 
+ATOM 13162 O O   . GLN C 1 406 ? 186.778 137.700 169.094 1.000 121.87644 ? ? ? ? ? ? 309 GLN C O   1 
+ATOM 13163 C CB  . GLN C 1 406 ? 186.249 140.183 171.359 1.000 120.72491 ? ? ? ? ? ? 309 GLN C CB  1 
+ATOM 13164 C CG  . GLN C 1 406 ? 186.761 141.523 171.850 1.000 126.05732 ? ? ? ? ? ? 309 GLN C CG  1 
+ATOM 13165 C CD  . GLN C 1 406 ? 187.905 141.390 172.831 1.000 129.84652 ? ? ? ? ? ? 309 GLN C CD  1 
+ATOM 13166 O OE1 . GLN C 1 406 ? 187.869 140.557 173.736 1.000 129.84880 ? ? ? ? ? ? 309 GLN C OE1 1 
+ATOM 13167 N NE2 . GLN C 1 406 ? 188.927 142.217 172.660 1.000 126.16575 ? ? ? ? ? ? 309 GLN C NE2 1 
+ATOM 13168 N N   . SER C 1 407 ? 186.108 137.176 171.179 1.000 124.67255 ? ? ? ? ? ? 310 SER C N   1 
+ATOM 13169 C CA  . SER C 1 407 ? 185.383 135.973 170.800 1.000 125.30652 ? ? ? ? ? ? 310 SER C CA  1 
+ATOM 13170 C C   . SER C 1 407 ? 183.874 136.168 170.867 1.000 121.91974 ? ? ? ? ? ? 310 SER C C   1 
+ATOM 13171 O O   . SER C 1 407 ? 183.126 135.186 170.866 1.000 120.61764 ? ? ? ? ? ? 310 SER C O   1 
+ATOM 13172 C CB  . SER C 1 407 ? 185.804 134.803 171.688 1.000 124.74899 ? ? ? ? ? ? 310 SER C CB  1 
+ATOM 13173 O OG  . SER C 1 407 ? 187.215 134.698 171.748 1.000 125.58773 ? ? ? ? ? ? 310 SER C OG  1 
+ATOM 13174 N N   . THR C 1 408 ? 183.417 137.419 170.936 1.000 115.51628 ? ? ? ? ? ? 311 THR C N   1 
+ATOM 13175 C CA  . THR C 1 408 ? 181.990 137.683 171.073 1.000 112.92185 ? ? ? ? ? ? 311 THR C CA  1 
+ATOM 13176 C C   . THR C 1 408 ? 181.215 137.212 169.852 1.000 111.51131 ? ? ? ? ? ? 311 THR C C   1 
+ATOM 13177 O O   . THR C 1 408 ? 180.159 136.586 169.982 1.000 116.87562 ? ? ? ? ? ? 311 THR C O   1 
+ATOM 13178 C CB  . THR C 1 408 ? 181.761 139.175 171.304 1.000 119.70588 ? ? ? ? ? ? 311 THR C CB  1 
+ATOM 13179 O OG1 . THR C 1 408 ? 182.710 139.662 172.258 1.000 125.47519 ? ? ? ? ? ? 311 THR C OG1 1 
+ATOM 13180 C CG2 . THR C 1 408 ? 180.363 139.419 171.825 1.000 120.57385 ? ? ? ? ? ? 311 THR C CG2 1 
+ATOM 13181 N N   . TYR C 1 409 ? 181.723 137.500 168.661 1.000 96.83717  ? ? ? ? ? ? 312 TYR C N   1 
+ATOM 13182 C CA  . TYR C 1 409 ? 181.050 137.175 167.408 1.000 96.25667  ? ? ? ? ? ? 312 TYR C CA  1 
+ATOM 13183 C C   . TYR C 1 409 ? 181.804 136.017 166.766 1.000 95.05795  ? ? ? ? ? ? 312 TYR C C   1 
+ATOM 13184 O O   . TYR C 1 409 ? 182.749 136.218 166.004 1.000 103.49038 ? ? ? ? ? ? 312 TYR C O   1 
+ATOM 13185 C CB  . TYR C 1 409 ? 180.996 138.389 166.496 1.000 96.64124  ? ? ? ? ? ? 312 TYR C CB  1 
+ATOM 13186 C CG  . TYR C 1 409 ? 180.494 139.631 167.186 1.000 93.93273  ? ? ? ? ? ? 312 TYR C CG  1 
+ATOM 13187 C CD1 . TYR C 1 409 ? 179.140 139.910 167.250 1.000 100.51545 ? ? ? ? ? ? 312 TYR C CD1 1 
+ATOM 13188 C CD2 . TYR C 1 409 ? 181.372 140.522 167.777 1.000 98.38756  ? ? ? ? ? ? 312 TYR C CD2 1 
+ATOM 13189 C CE1 . TYR C 1 409 ? 178.675 141.040 167.881 1.000 95.73196  ? ? ? ? ? ? 312 TYR C CE1 1 
+ATOM 13190 C CE2 . TYR C 1 409 ? 180.915 141.654 168.411 1.000 102.95925 ? ? ? ? ? ? 312 TYR C CE2 1 
+ATOM 13191 C CZ  . TYR C 1 409 ? 179.566 141.908 168.459 1.000 99.20465  ? ? ? ? ? ? 312 TYR C CZ  1 
+ATOM 13192 O OH  . TYR C 1 409 ? 179.104 143.036 169.090 1.000 109.63353 ? ? ? ? ? ? 312 TYR C OH  1 
+ATOM 13193 N N   . LYS C 1 410 ? 181.379 134.796 167.086 1.000 79.63624  ? ? ? ? ? ? 313 LYS C N   1 
+ATOM 13194 C CA  . LYS C 1 410 ? 182.053 133.617 166.558 1.000 82.42415  ? ? ? ? ? ? 313 LYS C CA  1 
+ATOM 13195 C C   . LYS C 1 410 ? 181.908 133.531 165.045 1.000 88.31074  ? ? ? ? ? ? 313 LYS C C   1 
+ATOM 13196 O O   . LYS C 1 410 ? 182.890 133.309 164.331 1.000 98.49395  ? ? ? ? ? ? 313 LYS C O   1 
+ATOM 13197 C CB  . LYS C 1 410 ? 181.500 132.361 167.225 1.000 90.75100  ? ? ? ? ? ? 313 LYS C CB  1 
+ATOM 13198 C CG  . LYS C 1 410 ? 182.560 131.371 167.642 1.000 91.47653  ? ? ? ? ? ? 313 LYS C CG  1 
+ATOM 13199 C CD  . LYS C 1 410 ? 181.976 129.983 167.789 1.000 97.24550  ? ? ? ? ? ? 313 LYS C CD  1 
+ATOM 13200 C CE  . LYS C 1 410 ? 182.984 128.922 167.396 1.000 100.82580 ? ? ? ? ? ? 313 LYS C CE  1 
+ATOM 13201 N NZ  . LYS C 1 410 ? 182.344 127.591 167.229 1.000 105.82916 ? ? ? ? ? ? 313 LYS C NZ  1 
+ATOM 13202 N N   . TYR C 1 411 ? 180.692 133.710 164.538 1.000 74.06695  ? ? ? ? ? ? 314 TYR C N   1 
+ATOM 13203 C CA  . TYR C 1 411 ? 180.423 133.667 163.107 1.000 70.94752  ? ? ? ? ? ? 314 TYR C CA  1 
+ATOM 13204 C C   . TYR C 1 411 ? 179.780 134.978 162.698 1.000 77.98833  ? ? ? ? ? ? 314 TYR C C   1 
+ATOM 13205 O O   . TYR C 1 411 ? 178.797 135.401 163.310 1.000 97.87904  ? ? ? ? ? ? 314 TYR C O   1 
+ATOM 13206 C CB  . TYR C 1 411 ? 179.502 132.503 162.743 1.000 66.42607  ? ? ? ? ? ? 314 TYR C CB  1 
+ATOM 13207 C CG  . TYR C 1 411 ? 179.768 131.235 163.503 1.000 69.51160  ? ? ? ? ? ? 314 TYR C CG  1 
+ATOM 13208 C CD1 . TYR C 1 411 ? 180.725 130.337 163.072 1.000 86.20139  ? ? ? ? ? ? 314 TYR C CD1 1 
+ATOM 13209 C CD2 . TYR C 1 411 ? 179.051 130.927 164.642 1.000 76.83923  ? ? ? ? ? ? 314 TYR C CD2 1 
+ATOM 13210 C CE1 . TYR C 1 411 ? 180.968 129.177 163.759 1.000 84.71941  ? ? ? ? ? ? 314 TYR C CE1 1 
+ATOM 13211 C CE2 . TYR C 1 411 ? 179.287 129.770 165.335 1.000 82.50749  ? ? ? ? ? ? 314 TYR C CE2 1 
+ATOM 13212 C CZ  . TYR C 1 411 ? 180.247 128.897 164.889 1.000 85.02984  ? ? ? ? ? ? 314 TYR C CZ  1 
+ATOM 13213 O OH  . TYR C 1 411 ? 180.489 127.736 165.578 1.000 101.13203 ? ? ? ? ? ? 314 TYR C OH  1 
+ATOM 13214 N N   . PHE C 1 412 ? 180.321 135.615 161.665 1.000 67.39874  ? ? ? ? ? ? 315 PHE C N   1 
+ATOM 13215 C CA  . PHE C 1 412 ? 179.689 136.813 161.143 1.000 67.97568  ? ? ? ? ? ? 315 PHE C CA  1 
+ATOM 13216 C C   . PHE C 1 412 ? 180.078 137.015 159.690 1.000 68.06325  ? ? ? ? ? ? 315 PHE C C   1 
+ATOM 13217 O O   . PHE C 1 412 ? 181.085 136.484 159.219 1.000 87.64079  ? ? ? ? ? ? 315 PHE C O   1 
+ATOM 13218 C CB  . PHE C 1 412 ? 180.041 138.055 161.974 1.000 70.80133  ? ? ? ? ? ? 315 PHE C CB  1 
+ATOM 13219 C CG  . PHE C 1 412 ? 181.489 138.449 161.926 1.000 68.70907  ? ? ? ? ? ? 315 PHE C CG  1 
+ATOM 13220 C CD1 . PHE C 1 412 ? 181.982 139.221 160.892 1.000 69.53929  ? ? ? ? ? ? 315 PHE C CD1 1 
+ATOM 13221 C CD2 . PHE C 1 412 ? 182.348 138.078 162.937 1.000 75.20535  ? ? ? ? ? ? 315 PHE C CD2 1 
+ATOM 13222 C CE1 . PHE C 1 412 ? 183.303 139.589 160.857 1.000 70.41489  ? ? ? ? ? ? 315 PHE C CE1 1 
+ATOM 13223 C CE2 . PHE C 1 412 ? 183.667 138.449 162.905 1.000 79.18666  ? ? ? ? ? ? 315 PHE C CE2 1 
+ATOM 13224 C CZ  . PHE C 1 412 ? 184.145 139.204 161.864 1.000 78.70418  ? ? ? ? ? ? 315 PHE C CZ  1 
+ATOM 13225 N N   . PHE C 1 413 ? 179.254 137.782 158.985 1.000 61.46594  ? ? ? ? ? ? 316 PHE C N   1 
+ATOM 13226 C CA  . PHE C 1 413 ? 179.538 138.241 157.633 1.000 67.56046  ? ? ? ? ? ? 316 PHE C CA  1 
+ATOM 13227 C C   . PHE C 1 413 ? 179.510 139.759 157.649 1.000 77.31981  ? ? ? ? ? ? 316 PHE C C   1 
+ATOM 13228 O O   . PHE C 1 413 ? 178.453 140.359 157.863 1.000 91.51800  ? ? ? ? ? ? 316 PHE C O   1 
+ATOM 13229 C CB  . PHE C 1 413 ? 178.522 137.697 156.632 1.000 68.37833  ? ? ? ? ? ? 316 PHE C CB  1 
+ATOM 13230 C CG  . PHE C 1 413 ? 178.629 136.225 156.403 1.000 78.19011  ? ? ? ? ? ? 316 PHE C CG  1 
+ATOM 13231 C CD1 . PHE C 1 413 ? 178.057 135.331 157.285 1.000 80.43058  ? ? ? ? ? ? 316 PHE C CD1 1 
+ATOM 13232 C CD2 . PHE C 1 413 ? 179.298 135.733 155.302 1.000 74.69011  ? ? ? ? ? ? 316 PHE C CD2 1 
+ATOM 13233 C CE1 . PHE C 1 413 ? 178.155 133.977 157.075 1.000 74.74676  ? ? ? ? ? ? 316 PHE C CE1 1 
+ATOM 13234 C CE2 . PHE C 1 413 ? 179.397 134.381 155.088 1.000 78.21132  ? ? ? ? ? ? 316 PHE C CE2 1 
+ATOM 13235 C CZ  . PHE C 1 413 ? 178.826 133.502 155.976 1.000 77.60155  ? ? ? ? ? ? 316 PHE C CZ  1 
+ATOM 13236 N N   . LEU C 1 414 ? 180.661 140.374 157.425 1.000 74.21608  ? ? ? ? ? ? 317 LEU C N   1 
+ATOM 13237 C CA  . LEU C 1 414 ? 180.814 141.817 157.528 1.000 61.66003  ? ? ? ? ? ? 317 LEU C CA  1 
+ATOM 13238 C C   . LEU C 1 414 ? 180.963 142.400 156.133 1.000 69.90708  ? ? ? ? ? ? 317 LEU C C   1 
+ATOM 13239 O O   . LEU C 1 414 ? 181.840 141.981 155.373 1.000 88.57557  ? ? ? ? ? ? 317 LEU C O   1 
+ATOM 13240 C CB  . LEU C 1 414 ? 182.023 142.167 158.390 1.000 71.80721  ? ? ? ? ? ? 317 LEU C CB  1 
+ATOM 13241 C CG  . LEU C 1 414 ? 182.457 143.627 158.388 1.000 75.46175  ? ? ? ? ? ? 317 LEU C CG  1 
+ATOM 13242 C CD1 . LEU C 1 414 ? 181.474 144.436 159.178 1.000 73.30122  ? ? ? ? ? ? 317 LEU C CD1 1 
+ATOM 13243 C CD2 . LEU C 1 414 ? 183.844 143.767 158.967 1.000 83.97955  ? ? ? ? ? ? 317 LEU C CD2 1 
+ATOM 13244 N N   . SER C 1 415 ? 180.108 143.357 155.797 1.000 70.61020  ? ? ? ? ? ? 318 SER C N   1 
+ATOM 13245 C CA  . SER C 1 415 ? 180.194 144.088 154.542 1.000 76.41152  ? ? ? ? ? ? 318 SER C CA  1 
+ATOM 13246 C C   . SER C 1 415 ? 180.560 145.527 154.864 1.000 92.78960  ? ? ? ? ? ? 318 SER C C   1 
+ATOM 13247 O O   . SER C 1 415 ? 179.828 146.205 155.590 1.000 107.48350 ? ? ? ? ? ? 318 SER C O   1 
+ATOM 13248 C CB  . SER C 1 415 ? 178.875 144.022 153.776 1.000 94.92154  ? ? ? ? ? ? 318 SER C CB  1 
+ATOM 13249 O OG  . SER C 1 415 ? 178.652 145.213 153.050 1.000 103.34283 ? ? ? ? ? ? 318 SER C OG  1 
+ATOM 13250 N N   . THR C 1 416 ? 181.684 145.992 154.329 1.000 91.86034  ? ? ? ? ? ? 319 THR C N   1 
+ATOM 13251 C CA  . THR C 1 416 ? 182.229 147.274 154.741 1.000 88.61136  ? ? ? ? ? ? 319 THR C CA  1 
+ATOM 13252 C C   . THR C 1 416 ? 182.825 148.010 153.552 1.000 90.13387  ? ? ? ? ? ? 319 THR C C   1 
+ATOM 13253 O O   . THR C 1 416 ? 183.215 147.411 152.548 1.000 99.14958  ? ? ? ? ? ? 319 THR C O   1 
+ATOM 13254 C CB  . THR C 1 416 ? 183.292 147.105 155.830 1.000 88.66479  ? ? ? ? ? ? 319 THR C CB  1 
+ATOM 13255 O OG1 . THR C 1 416 ? 183.661 148.390 156.338 1.000 99.52894  ? ? ? ? ? ? 319 THR C OG1 1 
+ATOM 13256 C CG2 . THR C 1 416 ? 184.519 146.417 155.275 1.000 82.41273  ? ? ? ? ? ? 319 THR C CG2 1 
+ATOM 13257 N N   . HIS C 1 417 ? 182.880 149.333 153.684 1.000 100.25121 ? ? ? ? ? ? 320 HIS C N   1 
+ATOM 13258 C CA  . HIS C 1 417 ? 183.546 150.200 152.727 1.000 89.86155  ? ? ? ? ? ? 320 HIS C CA  1 
+ATOM 13259 C C   . HIS C 1 417 ? 184.733 150.937 153.321 1.000 94.08818  ? ? ? ? ? ? 320 HIS C C   1 
+ATOM 13260 O O   . HIS C 1 417 ? 185.437 151.632 152.584 1.000 101.49292 ? ? ? ? ? ? 320 HIS C O   1 
+ATOM 13261 C CB  . HIS C 1 417 ? 182.560 151.231 152.162 1.000 90.10125  ? ? ? ? ? ? 320 HIS C CB  1 
+ATOM 13262 C CG  . HIS C 1 417 ? 181.976 150.850 150.840 1.000 103.75082 ? ? ? ? ? ? 320 HIS C CG  1 
+ATOM 13263 N ND1 . HIS C 1 417 ? 182.744 150.405 149.788 1.000 112.45384 ? ? ? ? ? ? 320 HIS C ND1 1 
+ATOM 13264 C CD2 . HIS C 1 417 ? 180.697 150.853 150.398 1.000 102.42411 ? ? ? ? ? ? 320 HIS C CD2 1 
+ATOM 13265 C CE1 . HIS C 1 417 ? 181.964 150.146 148.754 1.000 110.89465 ? ? ? ? ? ? 320 HIS C CE1 1 
+ATOM 13266 N NE2 . HIS C 1 417 ? 180.717 150.410 149.099 1.000 112.23113 ? ? ? ? ? ? 320 HIS C NE2 1 
+ATOM 13267 N N   . SER C 1 418 ? 184.970 150.809 154.614 1.000 90.18138  ? ? ? ? ? ? 321 SER C N   1 
+ATOM 13268 C CA  . SER C 1 418 ? 185.974 151.617 155.286 1.000 91.38776  ? ? ? ? ? ? 321 SER C CA  1 
+ATOM 13269 C C   . SER C 1 418 ? 187.159 150.764 155.690 1.000 93.82618  ? ? ? ? ? ? 321 SER C C   1 
+ATOM 13270 O O   . SER C 1 418 ? 186.974 149.713 156.317 1.000 95.13949  ? ? ? ? ? ? 321 SER C O   1 
+ATOM 13271 C CB  . SER C 1 418 ? 185.380 152.286 156.519 1.000 90.15032  ? ? ? ? ? ? 321 SER C CB  1 
+ATOM 13272 O OG  . SER C 1 418 ? 185.933 151.740 157.699 1.000 101.10820 ? ? ? ? ? ? 321 SER C OG  1 
+ATOM 13273 N N   . PRO C 1 419 ? 188.379 151.178 155.348 1.000 88.96996  ? ? ? ? ? ? 322 PRO C N   1 
+ATOM 13274 C CA  . PRO C 1 419 ? 189.560 150.410 155.764 1.000 83.95680  ? ? ? ? ? ? 322 PRO C CA  1 
+ATOM 13275 C C   . PRO C 1 419 ? 189.749 150.342 157.264 1.000 91.23482  ? ? ? ? ? ? 322 PRO C C   1 
+ATOM 13276 O O   . PRO C 1 419 ? 190.424 149.425 157.742 1.000 99.77935  ? ? ? ? ? ? 322 PRO C O   1 
+ATOM 13277 C CB  . PRO C 1 419 ? 190.717 151.161 155.094 1.000 87.94498  ? ? ? ? ? ? 322 PRO C CB  1 
+ATOM 13278 C CG  . PRO C 1 419 ? 190.084 151.944 153.999 1.000 90.74077  ? ? ? ? ? ? 322 PRO C CG  1 
+ATOM 13279 C CD  . PRO C 1 419 ? 188.737 152.321 154.499 1.000 89.19620  ? ? ? ? ? ? 322 PRO C CD  1 
+ATOM 13280 N N   . GLU C 1 420 ? 189.186 151.284 158.024 1.000 93.43713  ? ? ? ? ? ? 323 GLU C N   1 
+ATOM 13281 C CA  . GLU C 1 420 ? 189.411 151.303 159.465 1.000 82.42538  ? ? ? ? ? ? 323 GLU C CA  1 
+ATOM 13282 C C   . GLU C 1 420 ? 188.817 150.082 160.150 1.000 90.22141  ? ? ? ? ? ? 323 GLU C C   1 
+ATOM 13283 O O   . GLU C 1 420 ? 189.355 149.620 161.160 1.000 103.72836 ? ? ? ? ? ? 323 GLU C O   1 
+ATOM 13284 C CB  . GLU C 1 420 ? 188.835 152.578 160.070 1.000 88.14117  ? ? ? ? ? ? 323 GLU C CB  1 
+ATOM 13285 C CG  . GLU C 1 420 ? 189.786 153.752 160.036 1.000 102.80345 ? ? ? ? ? ? 323 GLU C CG  1 
+ATOM 13286 C CD  . GLU C 1 420 ? 189.692 154.538 158.747 1.000 112.46630 ? ? ? ? ? ? 323 GLU C CD  1 
+ATOM 13287 O OE1 . GLU C 1 420 ? 188.587 154.611 158.173 1.000 107.23238 ? ? ? ? ? ? 323 GLU C OE1 1 
+ATOM 13288 O OE2 . GLU C 1 420 ? 190.723 155.085 158.307 1.000 113.96571 ? ? ? ? ? ? 323 GLU C OE2 1 
+ATOM 13289 N N   . LEU C 1 421 ? 187.719 149.546 159.622 1.000 85.68614  ? ? ? ? ? ? 324 LEU C N   1 
+ATOM 13290 C CA  . LEU C 1 421 ? 187.117 148.354 160.200 1.000 86.73124  ? ? ? ? ? ? 324 LEU C CA  1 
+ATOM 13291 C C   . LEU C 1 421 ? 187.984 147.117 160.033 1.000 96.70714  ? ? ? ? ? ? 324 LEU C C   1 
+ATOM 13292 O O   . LEU C 1 421 ? 187.707 146.098 160.671 1.000 110.67017 ? ? ? ? ? ? 324 LEU C O   1 
+ATOM 13293 C CB  . LEU C 1 421 ? 185.746 148.111 159.579 1.000 81.66681  ? ? ? ? ? ? 324 LEU C CB  1 
+ATOM 13294 C CG  . LEU C 1 421 ? 184.576 148.628 160.408 1.000 87.86998  ? ? ? ? ? ? 324 LEU C CG  1 
+ATOM 13295 C CD1 . LEU C 1 421 ? 183.381 148.888 159.529 1.000 103.19706 ? ? ? ? ? ? 324 LEU C CD1 1 
+ATOM 13296 C CD2 . LEU C 1 421 ? 184.230 147.625 161.480 1.000 95.83535  ? ? ? ? ? ? 324 LEU C CD2 1 
+ATOM 13297 N N   . LEU C 1 422 ? 189.019 147.178 159.198 1.000 81.97526  ? ? ? ? ? ? 325 LEU C N   1 
+ATOM 13298 C CA  . LEU C 1 422 ? 189.917 146.056 158.971 1.000 76.15838  ? ? ? ? ? ? 325 LEU C CA  1 
+ATOM 13299 C C   . LEU C 1 422 ? 191.270 146.259 159.638 1.000 86.19013  ? ? ? ? ? ? 325 LEU C C   1 
+ATOM 13300 O O   . LEU C 1 422 ? 192.229 145.557 159.310 1.000 102.91684 ? ? ? ? ? ? 325 LEU C O   1 
+ATOM 13301 C CB  . LEU C 1 422 ? 190.094 145.824 157.473 1.000 82.29890  ? ? ? ? ? ? 325 LEU C CB  1 
+ATOM 13302 C CG  . LEU C 1 422 ? 188.811 145.573 156.686 1.000 82.27356  ? ? ? ? ? ? 325 LEU C CG  1 
+ATOM 13303 C CD1 . LEU C 1 422 ? 189.134 145.155 155.270 1.000 88.28129  ? ? ? ? ? ? 325 LEU C CD1 1 
+ATOM 13304 C CD2 . LEU C 1 422 ? 187.978 144.517 157.374 1.000 86.96027  ? ? ? ? ? ? 325 LEU C CD2 1 
+ATOM 13305 N N   . TYR C 1 423 ? 191.370 147.211 160.564 1.000 79.57824  ? ? ? ? ? ? 326 TYR C N   1 
+ATOM 13306 C CA  . TYR C 1 423 ? 192.653 147.495 161.195 1.000 75.83531  ? ? ? ? ? ? 326 TYR C CA  1 
+ATOM 13307 C C   . TYR C 1 423 ? 193.120 146.333 162.057 1.000 92.12759  ? ? ? ? ? ? 326 TYR C C   1 
+ATOM 13308 O O   . TYR C 1 423 ? 194.324 146.085 162.175 1.000 106.03078 ? ? ? ? ? ? 326 TYR C O   1 
+ATOM 13309 C CB  . TYR C 1 423 ? 192.557 148.768 162.029 1.000 81.38255  ? ? ? ? ? ? 326 TYR C CB  1 
+ATOM 13310 C CG  . TYR C 1 423 ? 192.932 150.015 161.274 1.000 83.79726  ? ? ? ? ? ? 326 TYR C CG  1 
+ATOM 13311 C CD1 . TYR C 1 423 ? 192.877 150.052 159.893 1.000 90.52251  ? ? ? ? ? ? 326 TYR C CD1 1 
+ATOM 13312 C CD2 . TYR C 1 423 ? 193.339 151.156 161.942 1.000 83.28120  ? ? ? ? ? ? 326 TYR C CD2 1 
+ATOM 13313 C CE1 . TYR C 1 423 ? 193.214 151.185 159.200 1.000 86.07989  ? ? ? ? ? ? 326 TYR C CE1 1 
+ATOM 13314 C CE2 . TYR C 1 423 ? 193.680 152.294 161.257 1.000 91.79094  ? ? ? ? ? ? 326 TYR C CE2 1 
+ATOM 13315 C CZ  . TYR C 1 423 ? 193.616 152.303 159.885 1.000 93.24131  ? ? ? ? ? ? 326 TYR C CZ  1 
+ATOM 13316 O OH  . TYR C 1 423 ? 193.956 153.439 159.192 1.000 103.55414 ? ? ? ? ? ? 326 TYR C OH  1 
+ATOM 13317 N N   . GLU C 1 424 ? 192.188 145.618 162.678 1.000 98.55046  ? ? ? ? ? ? 327 GLU C N   1 
+ATOM 13318 C CA  . GLU C 1 424 ? 192.513 144.498 163.547 1.000 97.32538  ? ? ? ? ? ? 327 GLU C CA  1 
+ATOM 13319 C C   . GLU C 1 424 ? 192.234 143.152 162.902 1.000 101.48090 ? ? ? ? ? ? 327 GLU C C   1 
+ATOM 13320 O O   . GLU C 1 424 ? 192.225 142.136 163.602 1.000 108.47981 ? ? ? ? ? ? 327 GLU C O   1 
+ATOM 13321 C CB  . GLU C 1 424 ? 191.739 144.609 164.858 1.000 97.92541  ? ? ? ? ? ? 327 GLU C CB  1 
+ATOM 13322 C CG  . GLU C 1 424 ? 191.843 145.961 165.523 1.000 110.52072 ? ? ? ? ? ? 327 GLU C CG  1 
+ATOM 13323 C CD  . GLU C 1 424 ? 193.095 146.097 166.355 1.000 121.48896 ? ? ? ? ? ? 327 GLU C CD  1 
+ATOM 13324 O OE1 . GLU C 1 424 ? 193.706 145.058 166.678 1.000 118.84573 ? ? ? ? ? ? 327 GLU C OE1 1 
+ATOM 13325 O OE2 . GLU C 1 424 ? 193.470 147.240 166.688 1.000 123.20616 ? ? ? ? ? ? 327 GLU C OE2 1 
+ATOM 13326 N N   . MET C 1 425 ? 192.006 143.119 161.592 1.000 90.61684  ? ? ? ? ? ? 328 MET C N   1 
+ATOM 13327 C CA  . MET C 1 425 ? 191.598 141.884 160.937 1.000 89.01212  ? ? ? ? ? ? 328 MET C CA  1 
+ATOM 13328 C C   . MET C 1 425 ? 192.665 140.809 161.086 1.000 94.15620  ? ? ? ? ? ? 328 MET C C   1 
+ATOM 13329 O O   . MET C 1 425 ? 193.864 141.077 160.984 1.000 107.18402 ? ? ? ? ? ? 328 MET C O   1 
+ATOM 13330 C CB  . MET C 1 425 ? 191.297 142.146 159.461 1.000 86.49426  ? ? ? ? ? ? 328 MET C CB  1 
+ATOM 13331 C CG  . MET C 1 425 ? 192.511 142.407 158.602 1.000 101.07997 ? ? ? ? ? ? 328 MET C CG  1 
+ATOM 13332 S SD  . MET C 1 425 ? 192.144 142.407 156.844 1.000 121.51936 ? ? ? ? ? ? 328 MET C SD  1 
+ATOM 13333 C CE  . MET C 1 425 ? 193.548 143.316 156.220 1.000 91.85890  ? ? ? ? ? ? 328 MET C CE  1 
+ATOM 13334 N N   . ASP C 1 426 ? 192.215 139.588 161.361 1.000 94.99829  ? ? ? ? ? ? 329 ASP C N   1 
+ATOM 13335 C CA  . ASP C 1 426 ? 193.087 138.437 161.537 1.000 92.82365  ? ? ? ? ? ? 329 ASP C CA  1 
+ATOM 13336 C C   . ASP C 1 426 ? 192.222 137.193 161.625 1.000 99.34411  ? ? ? ? ? ? 329 ASP C C   1 
+ATOM 13337 O O   . ASP C 1 426 ? 191.133 137.235 162.199 1.000 109.64662 ? ? ? ? ? ? 329 ASP C O   1 
+ATOM 13338 C CB  . ASP C 1 426 ? 193.947 138.570 162.797 1.000 101.70777 ? ? ? ? ? ? 329 ASP C CB  1 
+ATOM 13339 C CG  . ASP C 1 426 ? 195.032 137.521 162.871 1.000 113.49543 ? ? ? ? ? ? 329 ASP C CG  1 
+ATOM 13340 O OD1 . ASP C 1 426 ? 195.199 136.767 161.892 1.000 116.13968 ? ? ? ? ? ? 329 ASP C OD1 1 
+ATOM 13341 O OD2 . ASP C 1 426 ? 195.720 137.446 163.909 1.000 116.24518 ? ? ? ? ? ? 329 ASP C OD2 1 
+ATOM 13342 N N   . ASN C 1 427 ? 192.718 136.092 161.061 1.000 94.23337  ? ? ? ? ? ? 330 ASN C N   1 
+ATOM 13343 C CA  . ASN C 1 427 ? 192.009 134.813 161.062 1.000 89.52725  ? ? ? ? ? ? 330 ASN C CA  1 
+ATOM 13344 C C   . ASN C 1 427 ? 190.602 134.972 160.491 1.000 89.43830  ? ? ? ? ? ? 330 ASN C C   1 
+ATOM 13345 O O   . ASN C 1 427 ? 189.627 134.419 161.000 1.000 98.32310  ? ? ? ? ? ? 330 ASN C O   1 
+ATOM 13346 C CB  . ASN C 1 427 ? 191.970 134.208 162.466 1.000 88.62889  ? ? ? ? ? ? 330 ASN C CB  1 
+ATOM 13347 C CG  . ASN C 1 427 ? 191.547 132.758 162.461 1.000 99.61656  ? ? ? ? ? ? 330 ASN C CG  1 
+ATOM 13348 O OD1 . ASN C 1 427 ? 191.858 132.013 161.535 1.000 103.96759 ? ? ? ? ? ? 330 ASN C OD1 1 
+ATOM 13349 N ND2 . ASN C 1 427 ? 190.827 132.350 163.495 1.000 100.66661 ? ? ? ? ? ? 330 ASN C ND2 1 
+ATOM 13350 N N   . THR C 1 428 ? 190.504 135.745 159.417 1.000 84.96502  ? ? ? ? ? ? 331 THR C N   1 
+ATOM 13351 C CA  . THR C 1 428 ? 189.232 136.012 158.772 1.000 76.99332  ? ? ? ? ? ? 331 THR C CA  1 
+ATOM 13352 C C   . THR C 1 428 ? 189.350 135.689 157.294 1.000 80.17459  ? ? ? ? ? ? 331 THR C C   1 
+ATOM 13353 O O   . THR C 1 428 ? 190.446 135.635 156.735 1.000 101.35781 ? ? ? ? ? ? 331 THR C O   1 
+ATOM 13354 C CB  . THR C 1 428 ? 188.794 137.468 158.956 1.000 83.49097  ? ? ? ? ? ? 331 THR C CB  1 
+ATOM 13355 O OG1 . THR C 1 428 ? 187.574 137.692 158.245 1.000 93.80754  ? ? ? ? ? ? 331 THR C OG1 1 
+ATOM 13356 C CG2 . THR C 1 428 ? 189.850 138.406 158.420 1.000 88.62127  ? ? ? ? ? ? 331 THR C CG2 1 
+ATOM 13357 N N   . ARG C 1 429 ? 188.206 135.468 156.667 1.000 72.21669  ? ? ? ? ? ? 332 ARG C N   1 
+ATOM 13358 C CA  . ARG C 1 429 ? 188.137 135.206 155.240 1.000 65.84892  ? ? ? ? ? ? 332 ARG C CA  1 
+ATOM 13359 C C   . ARG C 1 429 ? 187.714 136.485 154.531 1.000 74.76933  ? ? ? ? ? ? 332 ARG C C   1 
+ATOM 13360 O O   . ARG C 1 429 ? 186.676 137.064 154.860 1.000 90.28368  ? ? ? ? ? ? 332 ARG C O   1 
+ATOM 13361 C CB  . ARG C 1 429 ? 187.161 134.070 154.948 1.000 75.78734  ? ? ? ? ? ? 332 ARG C CB  1 
+ATOM 13362 C CG  . ARG C 1 429 ? 186.698 134.016 153.521 1.000 79.70793  ? ? ? ? ? ? 332 ARG C CG  1 
+ATOM 13363 C CD  . ARG C 1 429 ? 187.722 133.345 152.644 1.000 87.42718  ? ? ? ? ? ? 332 ARG C CD  1 
+ATOM 13364 N NE  . ARG C 1 429 ? 188.082 132.011 153.103 1.000 86.48720  ? ? ? ? ? ? 332 ARG C NE  1 
+ATOM 13365 C CZ  . ARG C 1 429 ? 188.673 131.098 152.346 1.000 84.44221  ? ? ? ? ? ? 332 ARG C CZ  1 
+ATOM 13366 N NH1 . ARG C 1 429 ? 188.965 131.335 151.079 1.000 76.41160  ? ? ? ? ? ? 332 ARG C NH1 1 
+ATOM 13367 N NH2 . ARG C 1 429 ? 188.976 129.916 152.872 1.000 88.66759  ? ? ? ? ? ? 332 ARG C NH2 1 
+ATOM 13368 N N   . LEU C 1 430 ? 188.519 136.925 153.571 1.000 78.41210  ? ? ? ? ? ? 333 LEU C N   1 
+ATOM 13369 C CA  . LEU C 1 430 ? 188.247 138.143 152.823 1.000 72.41177  ? ? ? ? ? ? 333 LEU C CA  1 
+ATOM 13370 C C   . LEU C 1 430 ? 187.654 137.789 151.470 1.000 72.28809  ? ? ? ? ? ? 333 LEU C C   1 
+ATOM 13371 O O   . LEU C 1 430 ? 188.260 137.042 150.697 1.000 90.85334  ? ? ? ? ? ? 333 LEU C O   1 
+ATOM 13372 C CB  . LEU C 1 430 ? 189.518 138.969 152.635 1.000 72.84013  ? ? ? ? ? ? 333 LEU C CB  1 
+ATOM 13373 C CG  . LEU C 1 430 ? 190.288 139.357 153.892 1.000 67.39067  ? ? ? ? ? ? 333 LEU C CG  1 
+ATOM 13374 C CD1 . LEU C 1 430 ? 191.686 139.784 153.521 1.000 70.67449  ? ? ? ? ? ? 333 LEU C CD1 1 
+ATOM 13375 C CD2 . LEU C 1 430 ? 189.570 140.465 154.624 1.000 72.81213  ? ? ? ? ? ? 333 LEU C CD2 1 
+ATOM 13376 N N   . ILE C 1 431 ? 186.476 138.329 151.187 1.000 65.24929  ? ? ? ? ? ? 334 ILE C N   1 
+ATOM 13377 C CA  . ILE C 1 431 ? 185.769 138.088 149.937 1.000 69.12335  ? ? ? ? ? ? 334 ILE C CA  1 
+ATOM 13378 C C   . ILE C 1 431 ? 185.698 139.415 149.202 1.000 78.36446  ? ? ? ? ? ? 334 ILE C C   1 
+ATOM 13379 O O   . ILE C 1 431 ? 185.156 140.393 149.728 1.000 92.23554  ? ? ? ? ? ? 334 ILE C O   1 
+ATOM 13380 C CB  . ILE C 1 431 ? 184.368 137.515 150.171 1.000 75.30571  ? ? ? ? ? ? 334 ILE C CB  1 
+ATOM 13381 C CG1 . ILE C 1 431 ? 184.444 136.263 151.040 1.000 72.52928  ? ? ? ? ? ? 334 ILE C CG1 1 
+ATOM 13382 C CG2 . ILE C 1 431 ? 183.697 137.211 148.852 1.000 83.49734  ? ? ? ? ? ? 334 ILE C CG2 1 
+ATOM 13383 C CD1 . ILE C 1 431 ? 183.340 136.168 152.051 1.000 73.34435  ? ? ? ? ? ? 334 ILE C CD1 1 
+ATOM 13384 N N   . ARG C 1 432 ? 186.235 139.457 147.991 1.000 81.36975  ? ? ? ? ? ? 335 ARG C N   1 
+ATOM 13385 C CA  . ARG C 1 432 ? 186.263 140.678 147.203 1.000 70.69953  ? ? ? ? ? ? 335 ARG C CA  1 
+ATOM 13386 C C   . ARG C 1 432 ? 185.366 140.528 145.986 1.000 80.19918  ? ? ? ? ? ? 335 ARG C C   1 
+ATOM 13387 O O   . ARG C 1 432 ? 185.508 139.574 145.217 1.000 99.59914  ? ? ? ? ? ? 335 ARG C O   1 
+ATOM 13388 C CB  . ARG C 1 432 ? 187.687 141.012 146.767 1.000 76.66405  ? ? ? ? ? ? 335 ARG C CB  1 
+ATOM 13389 C CG  . ARG C 1 432 ? 187.785 142.280 145.954 1.000 79.15252  ? ? ? ? ? ? 335 ARG C CG  1 
+ATOM 13390 C CD  . ARG C 1 432 ? 189.195 142.509 145.471 1.000 84.96414  ? ? ? ? ? ? 335 ARG C CD  1 
+ATOM 13391 N NE  . ARG C 1 432 ? 189.259 143.578 144.486 1.000 84.62718  ? ? ? ? ? ? 335 ARG C NE  1 
+ATOM 13392 C CZ  . ARG C 1 432 ? 189.468 143.388 143.192 1.000 86.23895  ? ? ? ? ? ? 335 ARG C CZ  1 
+ATOM 13393 N NH1 . ARG C 1 432 ? 189.635 142.177 142.692 1.000 89.76582  ? ? ? ? ? ? 335 ARG C NH1 1 
+ATOM 13394 N NH2 . ARG C 1 432 ? 189.509 144.439 142.381 1.000 79.45927  ? ? ? ? ? ? 335 ARG C NH2 1 
+ATOM 13395 N N   . VAL C 1 433 ? 184.450 141.471 145.813 1.000 78.40856  ? ? ? ? ? ? 336 VAL C N   1 
+ATOM 13396 C CA  . VAL C 1 433 ? 183.560 141.489 144.661 1.000 81.91503  ? ? ? ? ? ? 336 VAL C CA  1 
+ATOM 13397 C C   . VAL C 1 433 ? 184.173 142.400 143.608 1.000 96.15866  ? ? ? ? ? ? 336 VAL C C   1 
+ATOM 13398 O O   . VAL C 1 433 ? 184.388 143.591 143.855 1.000 101.69817 ? ? ? ? ? ? 336 VAL C O   1 
+ATOM 13399 C CB  . VAL C 1 433 ? 182.154 141.961 145.051 1.000 80.36247  ? ? ? ? ? ? 336 VAL C CB  1 
+ATOM 13400 C CG1 . VAL C 1 433 ? 181.175 141.663 143.941 1.000 94.06678  ? ? ? ? ? ? 336 VAL C CG1 1 
+ATOM 13401 C CG2 . VAL C 1 433 ? 181.718 141.289 146.330 1.000 90.33320  ? ? ? ? ? ? 336 VAL C CG2 1 
+ATOM 13402 N N   . HIS C 1 434 ? 184.457 141.844 142.436 1.000 97.12748  ? ? ? ? ? ? 337 HIS C N   1 
+ATOM 13403 C CA  . HIS C 1 434 ? 185.131 142.603 141.397 1.000 92.89537  ? ? ? ? ? ? 337 HIS C CA  1 
+ATOM 13404 C C   . HIS C 1 434 ? 184.206 143.671 140.824 1.000 106.43180 ? ? ? ? ? ? 337 HIS C C   1 
+ATOM 13405 O O   . HIS C 1 434 ? 182.980 143.579 140.899 1.000 110.27985 ? ? ? ? ? ? 337 HIS C O   1 
+ATOM 13406 C CB  . HIS C 1 434 ? 185.614 141.679 140.283 1.000 93.57190  ? ? ? ? ? ? 337 HIS C CB  1 
+ATOM 13407 C CG  . HIS C 1 434 ? 186.606 140.656 140.735 1.000 94.27350  ? ? ? ? ? ? 337 HIS C CG  1 
+ATOM 13408 N ND1 . HIS C 1 434 ? 187.409 139.963 139.857 1.000 102.47504 ? ? ? ? ? ? 337 HIS C ND1 1 
+ATOM 13409 C CD2 . HIS C 1 434 ? 186.925 140.207 141.970 1.000 93.37290  ? ? ? ? ? ? 337 HIS C CD2 1 
+ATOM 13410 C CE1 . HIS C 1 434 ? 188.180 139.131 140.532 1.000 101.75606 ? ? ? ? ? ? 337 HIS C CE1 1 
+ATOM 13411 N NE2 . HIS C 1 434 ? 187.905 139.259 141.817 1.000 98.93548  ? ? ? ? ? ? 337 HIS C NE2 1 
+ATOM 13412 N N   . SER C 1 435 ? 184.821 144.700 140.241 1.000 123.00168 ? ? ? ? ? ? 338 SER C N   1 
+ATOM 13413 C CA  . SER C 1 435 ? 184.064 145.833 139.724 1.000 120.88662 ? ? ? ? ? ? 338 SER C CA  1 
+ATOM 13414 C C   . SER C 1 435 ? 183.209 145.470 138.518 1.000 123.70142 ? ? ? ? ? ? 338 SER C C   1 
+ATOM 13415 O O   . SER C 1 435 ? 182.304 146.233 138.166 1.000 123.33833 ? ? ? ? ? ? 338 SER C O   1 
+ATOM 13416 C CB  . SER C 1 435 ? 185.016 146.970 139.362 1.000 119.93860 ? ? ? ? ? ? 338 SER C CB  1 
+ATOM 13417 O OG  . SER C 1 435 ? 186.194 146.904 140.145 1.000 123.45333 ? ? ? ? ? ? 338 SER C OG  1 
+ATOM 13418 N N   . THR C 1 436 ? 183.473 144.335 137.880 1.000 136.84240 ? ? ? ? ? ? 339 THR C N   1 
+ATOM 13419 C CA  . THR C 1 436 ? 182.711 143.935 136.707 1.000 134.34443 ? ? ? ? ? ? 339 THR C CA  1 
+ATOM 13420 C C   . THR C 1 436 ? 181.258 143.652 137.071 1.000 135.56934 ? ? ? ? ? ? 339 THR C C   1 
+ATOM 13421 O O   . THR C 1 436 ? 180.942 143.224 138.183 1.000 139.28769 ? ? ? ? ? ? 339 THR C O   1 
+ATOM 13422 C CB  . THR C 1 436 ? 183.341 142.699 136.067 1.000 132.67805 ? ? ? ? ? ? 339 THR C CB  1 
+ATOM 13423 O OG1 . THR C 1 436 ? 182.875 141.523 136.738 1.000 135.96398 ? ? ? ? ? ? 339 THR C OG1 1 
+ATOM 13424 C CG2 . THR C 1 436 ? 184.856 142.766 136.165 1.000 129.34812 ? ? ? ? ? ? 339 THR C CG2 1 
+ATOM 13425 N N   . GLU C 1 437 ? 180.363 143.908 136.112 1.000 145.29815 ? ? ? ? ? ? 340 GLU C N   1 
+ATOM 13426 C CA  . GLU C 1 437 ? 178.945 143.639 136.321 1.000 148.83145 ? ? ? ? ? ? 340 GLU C CA  1 
+ATOM 13427 C C   . GLU C 1 437 ? 178.646 142.149 136.377 1.000 146.88443 ? ? ? ? ? ? 340 GLU C C   1 
+ATOM 13428 O O   . GLU C 1 437 ? 177.596 141.758 136.898 1.000 142.56851 ? ? ? ? ? ? 340 GLU C O   1 
+ATOM 13429 C CB  . GLU C 1 437 ? 178.114 144.282 135.211 1.000 150.09642 ? ? ? ? ? ? 340 GLU C CB  1 
+ATOM 13430 C CG  . GLU C 1 437 ? 178.210 145.798 135.136 1.000 152.32160 ? ? ? ? ? ? 340 GLU C CG  1 
+ATOM 13431 C CD  . GLU C 1 437 ? 177.406 146.503 136.211 1.000 154.83494 ? ? ? ? ? ? 340 GLU C CD  1 
+ATOM 13432 O OE1 . GLU C 1 437 ? 177.775 146.401 137.399 1.000 154.69679 ? ? ? ? ? ? 340 GLU C OE1 1 
+ATOM 13433 O OE2 . GLU C 1 437 ? 176.404 147.164 135.867 1.000 153.72090 ? ? ? ? ? ? 340 GLU C OE2 1 
+ATOM 13434 N N   . LYS C 1 438 ? 179.544 141.313 135.853 1.000 134.65228 ? ? ? ? ? ? 341 LYS C N   1 
+ATOM 13435 C CA  . LYS C 1 438 ? 179.327 139.872 135.839 1.000 134.66443 ? ? ? ? ? ? 341 LYS C CA  1 
+ATOM 13436 C C   . LYS C 1 438 ? 179.317 139.292 137.250 1.000 138.07896 ? ? ? ? ? ? 341 LYS C C   1 
+ATOM 13437 O O   . LYS C 1 438 ? 178.777 138.201 137.457 1.000 138.37778 ? ? ? ? ? ? 341 LYS C O   1 
+ATOM 13438 C CB  . LYS C 1 438 ? 180.409 139.217 134.962 1.000 129.91341 ? ? ? ? ? ? 341 LYS C CB  1 
+ATOM 13439 C CG  . LYS C 1 438 ? 180.663 137.701 135.092 1.000 133.23706 ? ? ? ? ? ? 341 LYS C CG  1 
+ATOM 13440 C CD  . LYS C 1 438 ? 179.446 136.767 134.894 1.000 137.86683 ? ? ? ? ? ? 341 LYS C CD  1 
+ATOM 13441 C CE  . LYS C 1 438 ? 178.357 137.312 133.968 1.000 140.07125 ? ? ? ? ? ? 341 LYS C CE  1 
+ATOM 13442 N NZ  . LYS C 1 438 ? 177.097 136.522 134.062 1.000 134.35758 ? ? ? ? ? ? 341 LYS C NZ  1 
+ATOM 13443 N N   . VAL C 1 439 ? 179.852 140.028 138.225 1.000 122.24004 ? ? ? ? ? ? 342 VAL C N   1 
+ATOM 13444 C CA  . VAL C 1 439 ? 179.919 139.624 139.628 1.000 111.60192 ? ? ? ? ? ? 342 VAL C CA  1 
+ATOM 13445 C C   . VAL C 1 439 ? 180.826 138.414 139.789 1.000 111.15497 ? ? ? ? ? ? 342 VAL C C   1 
+ATOM 13446 O O   . VAL C 1 439 ? 180.359 137.284 139.963 1.000 113.13935 ? ? ? ? ? ? 342 VAL C O   1 
+ATOM 13447 C CB  . VAL C 1 439 ? 178.523 139.353 140.216 1.000 106.46060 ? ? ? ? ? ? 342 VAL C CB  1 
+ATOM 13448 C CG1 . VAL C 1 439 ? 178.611 139.152 141.717 1.000 101.18083 ? ? ? ? ? ? 342 VAL C CG1 1 
+ATOM 13449 C CG2 . VAL C 1 439 ? 177.611 140.509 139.904 1.000 118.05332 ? ? ? ? ? ? 342 VAL C CG2 1 
+ATOM 13450 N N   . VAL C 1 440 ? 182.125 138.647 139.700 1.000 106.17493 ? ? ? ? ? ? 343 VAL C N   1 
+ATOM 13451 C CA  . VAL C 1 440 ? 183.115 137.662 140.109 1.000 102.42267 ? ? ? ? ? ? 343 VAL C CA  1 
+ATOM 13452 C C   . VAL C 1 440 ? 183.490 137.926 141.558 1.000 106.50848 ? ? ? ? ? ? 343 VAL C C   1 
+ATOM 13453 O O   . VAL C 1 440 ? 183.569 139.080 141.993 1.000 110.85342 ? ? ? ? ? ? 343 VAL C O   1 
+ATOM 13454 C CB  . VAL C 1 440 ? 184.344 137.722 139.188 1.000 104.32613 ? ? ? ? ? ? 343 VAL C CB  1 
+ATOM 13455 C CG1 . VAL C 1 440 ? 185.144 136.442 139.293 1.000 103.66533 ? ? ? ? ? ? 343 VAL C CG1 1 
+ATOM 13456 C CG2 . VAL C 1 440 ? 183.909 137.963 137.758 1.000 107.68694 ? ? ? ? ? ? 343 VAL C CG2 1 
+ATOM 13457 N N   . CYS C 1 441 ? 183.708 136.859 142.320 1.000 101.48871 ? ? ? ? ? ? 344 CYS C N   1 
+ATOM 13458 C CA  . CYS C 1 441 ? 184.066 136.960 143.728 1.000 99.97437  ? ? ? ? ? ? 344 CYS C CA  1 
+ATOM 13459 C C   . CYS C 1 441 ? 185.364 136.204 143.960 1.000 107.37643 ? ? ? ? ? ? 344 CYS C C   1 
+ATOM 13460 O O   . CYS C 1 441 ? 185.452 135.011 143.657 1.000 114.39942 ? ? ? ? ? ? 344 CYS C O   1 
+ATOM 13461 C CB  . CYS C 1 441 ? 182.958 136.401 144.620 1.000 101.41376 ? ? ? ? ? ? 344 CYS C CB  1 
+ATOM 13462 S SG  . CYS C 1 441 ? 181.627 137.560 144.981 1.000 128.08780 ? ? ? ? ? ? 344 CYS C SG  1 
+ATOM 13463 N N   . SER C 1 442 ? 186.361 136.896 144.498 1.000 91.45383  ? ? ? ? ? ? 345 SER C N   1 
+ATOM 13464 C CA  . SER C 1 442 ? 187.636 136.294 144.855 1.000 85.45867  ? ? ? ? ? ? 345 SER C CA  1 
+ATOM 13465 C C   . SER C 1 442 ? 187.731 136.211 146.368 1.000 87.35553  ? ? ? ? ? ? 345 SER C C   1 
+ATOM 13466 O O   . SER C 1 442 ? 187.407 137.173 147.068 1.000 96.24246  ? ? ? ? ? ? 345 SER C O   1 
+ATOM 13467 C CB  . SER C 1 442 ? 188.805 137.099 144.292 1.000 92.86861  ? ? ? ? ? ? 345 SER C CB  1 
+ATOM 13468 O OG  . SER C 1 442 ? 188.650 137.308 142.902 1.000 98.27322  ? ? ? ? ? ? 345 SER C OG  1 
+ATOM 13469 N N   . SER C 1 443 ? 188.169 135.064 146.865 1.000 87.86371  ? ? ? ? ? ? 346 SER C N   1 
+ATOM 13470 C CA  . SER C 1 443 ? 188.189 134.775 148.288 1.000 83.74762  ? ? ? ? ? ? 346 SER C CA  1 
+ATOM 13471 C C   . SER C 1 443 ? 189.598 134.424 148.735 1.000 93.17598  ? ? ? ? ? ? 346 SER C C   1 
+ATOM 13472 O O   . SER C 1 443 ? 190.316 133.697 148.045 1.000 102.17363 ? ? ? ? ? ? 346 SER C O   1 
+ATOM 13473 C CB  . SER C 1 443 ? 187.237 133.630 148.613 1.000 89.67723  ? ? ? ? ? ? 346 SER C CB  1 
+ATOM 13474 O OG  . SER C 1 443 ? 187.730 132.858 149.685 1.000 94.74226  ? ? ? ? ? ? 346 SER C OG  1 
+ATOM 13475 N N   . HIS C 1 444 ? 189.987 134.945 149.894 1.000 82.91479  ? ? ? ? ? ? 347 HIS C N   1 
+ATOM 13476 C CA  . HIS C 1 444 ? 191.284 134.660 150.484 1.000 80.57326  ? ? ? ? ? ? 347 HIS C CA  1 
+ATOM 13477 C C   . HIS C 1 444 ? 191.119 134.502 151.984 1.000 83.82007  ? ? ? ? ? ? 347 HIS C C   1 
+ATOM 13478 O O   . HIS C 1 444 ? 190.403 135.280 152.618 1.000 97.18709  ? ? ? ? ? ? 347 HIS C O   1 
+ATOM 13479 C CB  . HIS C 1 444 ? 192.291 135.772 150.187 1.000 84.49401  ? ? ? ? ? ? 347 HIS C CB  1 
+ATOM 13480 C CG  . HIS C 1 444 ? 193.595 135.612 150.901 1.000 89.29275  ? ? ? ? ? ? 347 HIS C CG  1 
+ATOM 13481 N ND1 . HIS C 1 444 ? 194.491 134.612 150.597 1.000 92.97456  ? ? ? ? ? ? 347 HIS C ND1 1 
+ATOM 13482 C CD2 . HIS C 1 444 ? 194.153 136.324 151.906 1.000 94.20082  ? ? ? ? ? ? 347 HIS C CD2 1 
+ATOM 13483 C CE1 . HIS C 1 444 ? 195.546 134.715 151.384 1.000 90.81398  ? ? ? ? ? ? 347 HIS C CE1 1 
+ATOM 13484 N NE2 . HIS C 1 444 ? 195.365 135.746 152.189 1.000 97.70256  ? ? ? ? ? ? 347 HIS C NE2 1 
+ATOM 13485 N N   . MET C 1 445 ? 191.779 133.498 152.550 1.000 81.26528  ? ? ? ? ? ? 348 MET C N   1 
+ATOM 13486 C CA  . MET C 1 445 ? 191.747 133.275 153.992 1.000 77.02670  ? ? ? ? ? ? 348 MET C CA  1 
+ATOM 13487 C C   . MET C 1 445 ? 192.908 134.042 154.603 1.000 93.04009  ? ? ? ? ? ? 348 MET C C   1 
+ATOM 13488 O O   . MET C 1 445 ? 194.068 133.650 154.467 1.000 101.11546 ? ? ? ? ? ? 348 MET C O   1 
+ATOM 13489 C CB  . MET C 1 445 ? 191.823 131.791 154.321 1.000 85.71305  ? ? ? ? ? ? 348 MET C CB  1 
+ATOM 13490 C CG  . MET C 1 445 ? 191.953 131.517 155.800 1.000 88.32436  ? ? ? ? ? ? 348 MET C CG  1 
+ATOM 13491 S SD  . MET C 1 445 ? 190.394 131.764 156.659 1.000 113.59351 ? ? ? ? ? ? 348 MET C SD  1 
+ATOM 13492 C CE  . MET C 1 445 ? 190.940 131.722 158.359 1.000 94.53500  ? ? ? ? ? ? 348 MET C CE  1 
+ATOM 13493 N N   . TYR C 1 446 ? 192.596 135.137 155.284 1.000 92.61146  ? ? ? ? ? ? 349 TYR C N   1 
+ATOM 13494 C CA  . TYR C 1 446 ? 193.622 136.037 155.787 1.000 86.22275  ? ? ? ? ? ? 349 TYR C CA  1 
+ATOM 13495 C C   . TYR C 1 446 ? 194.115 135.565 157.146 1.000 88.12614  ? ? ? ? ? ? 349 TYR C C   1 
+ATOM 13496 O O   . TYR C 1 446 ? 193.325 135.402 158.079 1.000 102.78037 ? ? ? ? ? ? 349 TYR C O   1 
+ATOM 13497 C CB  . TYR C 1 446 ? 193.079 137.457 155.884 1.000 90.50077  ? ? ? ? ? ? 349 TYR C CB  1 
+ATOM 13498 C CG  . TYR C 1 446 ? 194.114 138.461 156.314 1.000 89.27751  ? ? ? ? ? ? 349 TYR C CG  1 
+ATOM 13499 C CD1 . TYR C 1 446 ? 195.065 138.924 155.424 1.000 86.46147  ? ? ? ? ? ? 349 TYR C CD1 1 
+ATOM 13500 C CD2 . TYR C 1 446 ? 194.142 138.940 157.609 1.000 91.45353  ? ? ? ? ? ? 349 TYR C CD2 1 
+ATOM 13501 C CE1 . TYR C 1 446 ? 196.012 139.837 155.812 1.000 82.96830  ? ? ? ? ? ? 349 TYR C CE1 1 
+ATOM 13502 C CE2 . TYR C 1 446 ? 195.085 139.853 158.005 1.000 90.77218  ? ? ? ? ? ? 349 TYR C CE2 1 
+ATOM 13503 C CZ  . TYR C 1 446 ? 196.018 140.299 157.103 1.000 87.00714  ? ? ? ? ? ? 349 TYR C CZ  1 
+ATOM 13504 O OH  . TYR C 1 446 ? 196.964 141.212 157.496 1.000 102.25636 ? ? ? ? ? ? 349 TYR C OH  1 
+ATOM 13505 N N   . ASN C 1 447 ? 195.421 135.350 157.254 1.000 98.09041  ? ? ? ? ? ? 350 ASN C N   1 
+ATOM 13506 C CA  . ASN C 1 447 ? 196.058 135.031 158.519 1.000 93.45681  ? ? ? ? ? ? 350 ASN C CA  1 
+ATOM 13507 C C   . ASN C 1 447 ? 197.359 135.805 158.616 1.000 102.95483 ? ? ? ? ? ? 350 ASN C C   1 
+ATOM 13508 O O   . ASN C 1 447 ? 197.994 136.106 157.604 1.000 118.28567 ? ? ? ? ? ? 350 ASN C O   1 
+ATOM 13509 C CB  . ASN C 1 447 ? 196.335 133.532 158.656 1.000 96.54505  ? ? ? ? ? ? 350 ASN C CB  1 
+ATOM 13510 C CG  . ASN C 1 447 ? 195.186 132.784 159.285 1.000 109.24557 ? ? ? ? ? ? 350 ASN C CG  1 
+ATOM 13511 O OD1 . ASN C 1 447 ? 194.857 132.996 160.449 1.000 113.98514 ? ? ? ? ? ? 350 ASN C OD1 1 
+ATOM 13512 N ND2 . ASN C 1 447 ? 194.570 131.897 158.517 1.000 110.76444 ? ? ? ? ? ? 350 ASN C ND2 1 
+ATOM 13513 N N   . VAL C 1 448 ? 197.752 136.125 159.842 1.000 107.02475 ? ? ? ? ? ? 351 VAL C N   1 
+ATOM 13514 C CA  . VAL C 1 448 ? 199.026 136.774 160.117 1.000 109.20383 ? ? ? ? ? ? 351 VAL C CA  1 
+ATOM 13515 C C   . VAL C 1 448 ? 199.891 135.779 160.873 1.000 115.28532 ? ? ? ? ? ? 351 VAL C C   1 
+ATOM 13516 O O   . VAL C 1 448 ? 199.503 135.294 161.942 1.000 120.32453 ? ? ? ? ? ? 351 VAL C O   1 
+ATOM 13517 C CB  . VAL C 1 448 ? 198.845 138.075 160.911 1.000 107.65446 ? ? ? ? ? ? 351 VAL C CB  1 
+ATOM 13518 C CG1 . VAL C 1 448 ? 200.178 138.764 161.095 1.000 106.04561 ? ? ? ? ? ? 351 VAL C CG1 1 
+ATOM 13519 C CG2 . VAL C 1 448 ? 197.874 138.989 160.200 1.000 105.85180 ? ? ? ? ? ? 351 VAL C CG2 1 
+ATOM 13520 N N   . GLU C 1 449 ? 201.059 135.475 160.319 1.000 133.01470 ? ? ? ? ? ? 352 GLU C N   1 
+ATOM 13521 C CA  . GLU C 1 449 ? 201.930 134.467 160.896 1.000 130.28210 ? ? ? ? ? ? 352 GLU C CA  1 
+ATOM 13522 C C   . GLU C 1 449 ? 202.546 134.971 162.197 1.000 132.00235 ? ? ? ? ? ? 352 GLU C C   1 
+ATOM 13523 O O   . GLU C 1 449 ? 202.470 136.153 162.541 1.000 141.22957 ? ? ? ? ? ? 352 GLU C O   1 
+ATOM 13524 C CB  . GLU C 1 449 ? 203.025 134.079 159.903 1.000 129.60829 ? ? ? ? ? ? 352 GLU C CB  1 
+ATOM 13525 C CG  . GLU C 1 449 ? 202.510 133.592 158.556 1.000 135.95062 ? ? ? ? ? ? 352 GLU C CG  1 
+ATOM 13526 C CD  . GLU C 1 449 ? 202.146 134.726 157.611 1.000 144.30880 ? ? ? ? ? ? 352 GLU C CD  1 
+ATOM 13527 O OE1 . GLU C 1 449 ? 202.133 135.893 158.053 1.000 142.26141 ? ? ? ? ? ? 352 GLU C OE1 1 
+ATOM 13528 O OE2 . GLU C 1 449 ? 201.872 134.450 156.425 1.000 142.86553 ? ? ? ? ? ? 352 GLU C OE2 1 
+ATOM 13529 N N   . GLU C 1 450 ? 203.162 134.045 162.933 1.000 136.46656 ? ? ? ? ? ? 353 GLU C N   1 
+ATOM 13530 C CA  . GLU C 1 450 ? 203.821 134.415 164.180 1.000 138.30636 ? ? ? ? ? ? 353 GLU C CA  1 
+ATOM 13531 C C   . GLU C 1 450 ? 205.032 135.304 163.934 1.000 138.41649 ? ? ? ? ? ? 353 GLU C C   1 
+ATOM 13532 O O   . GLU C 1 450 ? 205.391 136.111 164.797 1.000 140.03927 ? ? ? ? ? ? 353 GLU C O   1 
+ATOM 13533 C CB  . GLU C 1 450 ? 204.233 133.161 164.949 1.000 139.07798 ? ? ? ? ? ? 353 GLU C CB  1 
+ATOM 13534 C CG  . GLU C 1 450 ? 203.065 132.289 165.370 1.000 144.12567 ? ? ? ? ? ? 353 GLU C CG  1 
+ATOM 13535 C CD  . GLU C 1 450 ? 202.058 133.034 166.221 1.000 147.96934 ? ? ? ? ? ? 353 GLU C CD  1 
+ATOM 13536 O OE1 . GLU C 1 450 ? 202.482 133.827 167.088 1.000 147.54502 ? ? ? ? ? ? 353 GLU C OE1 1 
+ATOM 13537 O OE2 . GLU C 1 450 ? 200.843 132.830 166.023 1.000 146.81550 ? ? ? ? ? ? 353 GLU C OE2 1 
+ATOM 13538 N N   . ALA C 1 451 ? 205.675 135.166 162.774 1.000 129.49216 ? ? ? ? ? ? 354 ALA C N   1 
+ATOM 13539 C CA  . ALA C 1 451 ? 206.808 136.024 162.450 1.000 132.79080 ? ? ? ? ? ? 354 ALA C CA  1 
+ATOM 13540 C C   . ALA C 1 451 ? 206.382 137.481 162.340 1.000 134.72488 ? ? ? ? ? ? 354 ALA C C   1 
+ATOM 13541 O O   . ALA C 1 451 ? 207.107 138.383 162.775 1.000 135.03096 ? ? ? ? ? ? 354 ALA C O   1 
+ATOM 13542 C CB  . ALA C 1 451 ? 207.466 135.558 161.153 1.000 129.60783 ? ? ? ? ? ? 354 ALA C CB  1 
+ATOM 13543 N N   . TYR C 1 452 ? 205.212 137.731 161.763 1.000 128.69628 ? ? ? ? ? ? 355 TYR C N   1 
+ATOM 13544 C CA  . TYR C 1 452 ? 204.700 139.079 161.577 1.000 121.80033 ? ? ? ? ? ? 355 TYR C CA  1 
+ATOM 13545 C C   . TYR C 1 452 ? 203.915 139.583 162.778 1.000 125.17424 ? ? ? ? ? ? 355 TYR C C   1 
+ATOM 13546 O O   . TYR C 1 452 ? 203.325 140.665 162.706 1.000 131.57240 ? ? ? ? ? ? 355 TYR C O   1 
+ATOM 13547 C CB  . TYR C 1 452 ? 203.818 139.140 160.329 1.000 121.74747 ? ? ? ? ? ? 355 TYR C CB  1 
+ATOM 13548 C CG  . TYR C 1 452 ? 204.538 138.840 159.037 1.000 123.45432 ? ? ? ? ? ? 355 TYR C CG  1 
+ATOM 13549 C CD1 . TYR C 1 452 ? 204.761 137.535 158.631 1.000 128.13179 ? ? ? ? ? ? 355 TYR C CD1 1 
+ATOM 13550 C CD2 . TYR C 1 452 ? 204.982 139.864 158.217 1.000 126.33877 ? ? ? ? ? ? 355 TYR C CD2 1 
+ATOM 13551 C CE1 . TYR C 1 452 ? 205.412 137.257 157.450 1.000 131.42733 ? ? ? ? ? ? 355 TYR C CE1 1 
+ATOM 13552 C CE2 . TYR C 1 452 ? 205.635 139.596 157.033 1.000 127.39615 ? ? ? ? ? ? 355 TYR C CE2 1 
+ATOM 13553 C CZ  . TYR C 1 452 ? 205.847 138.291 156.655 1.000 131.64784 ? ? ? ? ? ? 355 TYR C CZ  1 
+ATOM 13554 O OH  . TYR C 1 452 ? 206.497 138.017 155.475 1.000 128.68854 ? ? ? ? ? ? 355 TYR C OH  1 
+ATOM 13555 N N   . GLY C 1 453 ? 203.886 138.825 163.873 1.000 112.38251 ? ? ? ? ? ? 356 GLY C N   1 
+ATOM 13556 C CA  . GLY C 1 453 ? 203.094 139.227 165.021 1.000 111.02279 ? ? ? ? ? ? 356 GLY C CA  1 
+ATOM 13557 C C   . GLY C 1 453 ? 203.547 140.533 165.638 1.000 117.64439 ? ? ? ? ? ? 356 GLY C C   1 
+ATOM 13558 O O   . GLY C 1 453 ? 202.729 141.294 166.160 1.000 120.40991 ? ? ? ? ? ? 356 GLY C O   1 
+ATOM 13559 N N   . SER C 1 454 ? 204.850 140.812 165.595 1.000 114.85315 ? ? ? ? ? ? 357 SER C N   1 
+ATOM 13560 C CA  . SER C 1 454 ? 205.359 142.034 166.203 1.000 111.07961 ? ? ? ? ? ? 357 SER C CA  1 
+ATOM 13561 C C   . SER C 1 454 ? 205.046 143.262 165.359 1.000 113.73363 ? ? ? ? ? ? 357 SER C C   1 
+ATOM 13562 O O   . SER C 1 454 ? 204.935 144.368 165.897 1.000 117.55613 ? ? ? ? ? ? 357 SER C O   1 
+ATOM 13563 C CB  . SER C 1 454 ? 206.861 141.914 166.431 1.000 113.92295 ? ? ? ? ? ? 357 SER C CB  1 
+ATOM 13564 O OG  . SER C 1 454 ? 207.133 141.346 167.699 1.000 120.85144 ? ? ? ? ? ? 357 SER C OG  1 
+ATOM 13565 N N   . VAL C 1 455 ? 204.905 143.096 164.049 1.000 101.01399 ? ? ? ? ? ? 358 VAL C N   1 
+ATOM 13566 C CA  . VAL C 1 455 ? 204.592 144.201 163.156 1.000 91.48424  ? ? ? ? ? ? 358 VAL C CA  1 
+ATOM 13567 C C   . VAL C 1 455 ? 203.154 144.113 162.650 1.000 95.23485  ? ? ? ? ? ? 358 VAL C C   1 
+ATOM 13568 O O   . VAL C 1 455 ? 202.813 144.733 161.650 1.000 104.22782 ? ? ? ? ? ? 358 VAL C O   1 
+ATOM 13569 C CB  . VAL C 1 455 ? 205.587 144.272 161.988 1.000 90.68269  ? ? ? ? ? ? 358 VAL C CB  1 
+ATOM 13570 C CG1 . VAL C 1 455 ? 206.989 144.493 162.509 1.000 98.77150  ? ? ? ? ? ? 358 VAL C CG1 1 
+ATOM 13571 C CG2 . VAL C 1 455 ? 205.523 143.004 161.165 1.000 97.10465  ? ? ? ? ? ? 358 VAL C CG2 1 
+ATOM 13572 N N   . LYS C 1 456 ? 202.304 143.352 163.341 1.000 97.08564  ? ? ? ? ? ? 359 LYS C N   1 
+ATOM 13573 C CA  . LYS C 1 456 ? 200.950 143.114 162.855 1.000 93.78464  ? ? ? ? ? ? 359 LYS C CA  1 
+ATOM 13574 C C   . LYS C 1 456 ? 200.143 144.403 162.784 1.000 92.58887  ? ? ? ? ? ? 359 LYS C C   1 
+ATOM 13575 O O   . LYS C 1 456 ? 199.398 144.623 161.823 1.000 94.74646  ? ? ? ? ? ? 359 LYS C O   1 
+ATOM 13576 C CB  . LYS C 1 456 ? 200.251 142.091 163.748 1.000 95.26961  ? ? ? ? ? ? 359 LYS C CB  1 
+ATOM 13577 C CG  . LYS C 1 456 ? 198.740 142.175 163.730 1.000 99.55206  ? ? ? ? ? ? 359 LYS C CG  1 
+ATOM 13578 C CD  . LYS C 1 456 ? 198.115 140.799 163.823 1.000 101.54765 ? ? ? ? ? ? 359 LYS C CD  1 
+ATOM 13579 C CE  . LYS C 1 456 ? 196.810 140.845 164.591 1.000 99.83803  ? ? ? ? ? ? 359 LYS C CE  1 
+ATOM 13580 N NZ  . LYS C 1 456 ? 196.015 142.050 164.240 1.000 108.09053 ? ? ? ? ? ? 359 LYS C NZ  1 
+ATOM 13581 N N   . LYS C 1 457 ? 200.273 145.267 163.791 1.000 102.52382 ? ? ? ? ? ? 360 LYS C N   1 
+ATOM 13582 C CA  . LYS C 1 457 ? 199.491 146.499 163.812 1.000 102.48034 ? ? ? ? ? ? 360 LYS C CA  1 
+ATOM 13583 C C   . LYS C 1 457 ? 199.858 147.405 162.645 1.000 98.68483  ? ? ? ? ? ? 360 LYS C C   1 
+ATOM 13584 O O   . LYS C 1 457 ? 198.981 147.908 161.936 1.000 108.53016 ? ? ? ? ? ? 360 LYS C O   1 
+ATOM 13585 C CB  . LYS C 1 457 ? 199.694 147.226 165.140 1.000 105.48077 ? ? ? ? ? ? 360 LYS C CB  1 
+ATOM 13586 C CG  . LYS C 1 457 ? 198.988 146.586 166.320 1.000 109.72944 ? ? ? ? ? ? 360 LYS C CG  1 
+ATOM 13587 C CD  . LYS C 1 457 ? 197.662 145.973 165.913 1.000 112.58391 ? ? ? ? ? ? 360 LYS C CD  1 
+ATOM 13588 C CE  . LYS C 1 457 ? 196.905 145.460 167.122 1.000 109.16880 ? ? ? ? ? ? 360 LYS C CE  1 
+ATOM 13589 N NZ  . LYS C 1 457 ? 197.056 146.371 168.287 1.000 110.48736 ? ? ? ? ? ? 360 LYS C NZ  1 
+ATOM 13590 N N   . LYS C 1 458 ? 201.154 147.630 162.433 1.000 98.38332  ? ? ? ? ? ? 361 LYS C N   1 
+ATOM 13591 C CA  . LYS C 1 458 ? 201.586 148.464 161.316 1.000 101.66692 ? ? ? ? ? ? 361 LYS C CA  1 
+ATOM 13592 C C   . LYS C 1 458 ? 201.243 147.817 159.982 1.000 103.46971 ? ? ? ? ? ? 361 LYS C C   1 
+ATOM 13593 O O   . LYS C 1 458 ? 200.816 148.497 159.043 1.000 107.62914 ? ? ? ? ? ? 361 LYS C O   1 
+ATOM 13594 C CB  . LYS C 1 458 ? 203.086 148.730 161.415 1.000 98.57763  ? ? ? ? ? ? 361 LYS C CB  1 
+ATOM 13595 C CG  . LYS C 1 458 ? 203.675 149.416 160.201 1.000 99.59609  ? ? ? ? ? ? 361 LYS C CG  1 
+ATOM 13596 C CD  . LYS C 1 458 ? 204.813 148.606 159.615 1.000 102.85513 ? ? ? ? ? ? 361 LYS C CD  1 
+ATOM 13597 C CE  . LYS C 1 458 ? 205.126 149.046 158.196 1.000 110.40056 ? ? ? ? ? ? 361 LYS C CE  1 
+ATOM 13598 N NZ  . LYS C 1 458 ? 205.604 150.453 158.147 1.000 107.24276 ? ? ? ? ? ? 361 LYS C NZ  1 
+ATOM 13599 N N   . LEU C 1 459 ? 201.428 146.502 159.881 1.000 101.42895 ? ? ? ? ? ? 362 LEU C N   1 
+ATOM 13600 C CA  . LEU C 1 459 ? 201.169 145.801 158.629 1.000 92.54986  ? ? ? ? ? ? 362 LEU C CA  1 
+ATOM 13601 C C   . LEU C 1 459 ? 199.695 145.855 158.250 1.000 95.31971  ? ? ? ? ? ? 362 LEU C C   1 
+ATOM 13602 O O   . LEU C 1 459 ? 199.356 146.038 157.077 1.000 100.91908 ? ? ? ? ? ? 362 LEU C O   1 
+ATOM 13603 C CB  . LEU C 1 459 ? 201.646 144.356 158.752 1.000 86.20612  ? ? ? ? ? ? 362 LEU C CB  1 
+ATOM 13604 C CG  . LEU C 1 459 ? 201.386 143.379 157.617 1.000 90.80493  ? ? ? ? ? ? 362 LEU C CG  1 
+ATOM 13605 C CD1 . LEU C 1 459 ? 202.612 142.521 157.401 1.000 95.76018  ? ? ? ? ? ? 362 LEU C CD1 1 
+ATOM 13606 C CD2 . LEU C 1 459 ? 200.196 142.519 157.963 1.000 96.82137  ? ? ? ? ? ? 362 LEU C CD2 1 
+ATOM 13607 N N   . ASN C 1 460 ? 198.803 145.686 159.226 1.000 98.43326  ? ? ? ? ? ? 363 ASN C N   1 
+ATOM 13608 C CA  . ASN C 1 460 ? 197.375 145.674 158.927 1.000 89.06924  ? ? ? ? ? ? 363 ASN C CA  1 
+ATOM 13609 C C   . ASN C 1 460 ? 196.879 147.050 158.505 1.000 88.78819  ? ? ? ? ? ? 363 ASN C C   1 
+ATOM 13610 O O   . ASN C 1 460 ? 196.021 147.160 157.624 1.000 100.47785 ? ? ? ? ? ? 363 ASN C O   1 
+ATOM 13611 C CB  . ASN C 1 460 ? 196.591 145.177 160.136 1.000 93.09231  ? ? ? ? ? ? 363 ASN C CB  1 
+ATOM 13612 C CG  . ASN C 1 460 ? 196.295 143.702 160.067 1.000 93.16059  ? ? ? ? ? ? 363 ASN C CG  1 
+ATOM 13613 O OD1 . ASN C 1 460 ? 196.511 143.064 159.042 1.000 104.50739 ? ? ? ? ? ? 363 ASN C OD1 1 
+ATOM 13614 N ND2 . ASN C 1 460 ? 195.798 143.148 161.162 1.000 93.97443  ? ? ? ? ? ? 363 ASN C ND2 1 
+ATOM 13615 N N   . LYS C 1 461 ? 197.392 148.108 159.133 1.000 93.77915  ? ? ? ? ? ? 364 LYS C N   1 
+ATOM 13616 C CA  . LYS C 1 461 ? 196.947 149.455 158.792 1.000 92.10815  ? ? ? ? ? ? 364 LYS C CA  1 
+ATOM 13617 C C   . LYS C 1 461 ? 197.283 149.795 157.348 1.000 95.79732  ? ? ? ? ? ? 364 LYS C C   1 
+ATOM 13618 O O   . LYS C 1 461 ? 196.474 150.406 156.642 1.000 101.29445 ? ? ? ? ? ? 364 LYS C O   1 
+ATOM 13619 C CB  . LYS C 1 461 ? 197.579 150.472 159.739 1.000 96.49996  ? ? ? ? ? ? 364 LYS C CB  1 
+ATOM 13620 C CG  . LYS C 1 461 ? 197.071 150.390 161.162 1.000 100.32769 ? ? ? ? ? ? 364 LYS C CG  1 
+ATOM 13621 C CD  . LYS C 1 461 ? 197.331 151.681 161.911 1.000 100.39973 ? ? ? ? ? ? 364 LYS C CD  1 
+ATOM 13622 C CE  . LYS C 1 461 ? 197.929 151.408 163.277 1.000 103.27277 ? ? ? ? ? ? 364 LYS C CE  1 
+ATOM 13623 N NZ  . LYS C 1 461 ? 196.892 151.396 164.339 1.000 104.83138 ? ? ? ? ? ? 364 LYS C NZ  1 
+ATOM 13624 N N   . ALA C 1 462 ? 198.475 149.415 156.896 1.000 93.27660  ? ? ? ? ? ? 365 ALA C N   1 
+ATOM 13625 C CA  . ALA C 1 462 ? 198.857 149.681 155.516 1.000 92.98219  ? ? ? ? ? ? 365 ALA C CA  1 
+ATOM 13626 C C   . ALA C 1 462 ? 198.058 148.826 154.542 1.000 92.09519  ? ? ? ? ? ? 365 ALA C C   1 
+ATOM 13627 O O   . ALA C 1 462 ? 197.580 149.324 153.518 1.000 94.09970  ? ? ? ? ? ? 365 ALA C O   1 
+ATOM 13628 C CB  . ALA C 1 462 ? 200.355 149.445 155.339 1.000 94.45482  ? ? ? ? ? ? 365 ALA C CB  1 
+ATOM 13629 N N   . LEU C 1 463 ? 197.894 147.540 154.849 1.000 85.53856  ? ? ? ? ? ? 366 LEU C N   1 
+ATOM 13630 C CA  . LEU C 1 463 ? 197.239 146.622 153.926 1.000 77.65985  ? ? ? ? ? ? 366 LEU C CA  1 
+ATOM 13631 C C   . LEU C 1 463 ? 195.747 146.888 153.792 1.000 82.44100  ? ? ? ? ? ? 366 LEU C C   1 
+ATOM 13632 O O   . LEU C 1 463 ? 195.171 146.611 152.737 1.000 94.55066  ? ? ? ? ? ? 366 LEU C O   1 
+ATOM 13633 C CB  . LEU C 1 463 ? 197.462 145.180 154.377 1.000 84.52612  ? ? ? ? ? ? 366 LEU C CB  1 
+ATOM 13634 C CG  . LEU C 1 463 ? 197.067 144.084 153.389 1.000 82.34613  ? ? ? ? ? ? 366 LEU C CG  1 
+ATOM 13635 C CD1 . LEU C 1 463 ? 197.580 144.404 152.003 1.000 90.41184  ? ? ? ? ? ? 366 LEU C CD1 1 
+ATOM 13636 C CD2 . LEU C 1 463 ? 197.583 142.741 153.855 1.000 90.07369  ? ? ? ? ? ? 366 LEU C CD2 1 
+ATOM 13637 N N   . SER C 1 464 ? 195.107 147.416 154.836 1.000 87.49903  ? ? ? ? ? ? 367 SER C N   1 
+ATOM 13638 C CA  . SER C 1 464 ? 193.657 147.576 154.806 1.000 82.45277  ? ? ? ? ? ? 367 SER C CA  1 
+ATOM 13639 C C   . SER C 1 464 ? 193.224 148.537 153.708 1.000 89.34371  ? ? ? ? ? ? 367 SER C C   1 
+ATOM 13640 O O   . SER C 1 464 ? 192.184 148.334 153.073 1.000 103.87299 ? ? ? ? ? ? 367 SER C O   1 
+ATOM 13641 C CB  . SER C 1 464 ? 193.155 148.056 156.164 1.000 90.88863  ? ? ? ? ? ? 367 SER C CB  1 
+ATOM 13642 O OG  . SER C 1 464 ? 194.050 148.993 156.728 1.000 109.02725 ? ? ? ? ? ? 367 SER C OG  1 
+ATOM 13643 N N   . SER C 1 465 ? 193.998 149.596 153.476 1.000 90.69120  ? ? ? ? ? ? 368 SER C N   1 
+ATOM 13644 C CA  . SER C 1 465 ? 193.649 150.533 152.415 1.000 91.03990  ? ? ? ? ? ? 368 SER C CA  1 
+ATOM 13645 C C   . SER C 1 465 ? 193.918 149.947 151.038 1.000 92.70130  ? ? ? ? ? ? 368 SER C C   1 
+ATOM 13646 O O   . SER C 1 465 ? 193.221 150.287 150.076 1.000 95.73942  ? ? ? ? ? ? 368 SER C O   1 
+ATOM 13647 C CB  . SER C 1 465 ? 194.416 151.838 152.593 1.000 97.09410  ? ? ? ? ? ? 368 SER C CB  1 
+ATOM 13648 O OG  . SER C 1 465 ? 194.020 152.498 153.779 1.000 104.99398 ? ? ? ? ? ? 368 SER C OG  1 
+ATOM 13649 N N   . ALA C 1 466 ? 194.918 149.074 150.920 1.000 87.41065  ? ? ? ? ? ? 369 ALA C N   1 
+ATOM 13650 C CA  . ALA C 1 466 ? 195.247 148.485 149.629 1.000 78.04125  ? ? ? ? ? ? 369 ALA C CA  1 
+ATOM 13651 C C   . ALA C 1 466 ? 194.180 147.521 149.141 1.000 80.32596  ? ? ? ? ? ? 369 ALA C C   1 
+ATOM 13652 O O   . ALA C 1 466 ? 194.093 147.277 147.935 1.000 95.90763  ? ? ? ? ? ? 369 ALA C O   1 
+ATOM 13653 C CB  . ALA C 1 466 ? 196.591 147.766 149.707 1.000 81.58999  ? ? ? ? ? ? 369 ALA C CB  1 
+ATOM 13654 N N   . LEU C 1 467 ? 193.372 146.966 150.044 1.000 79.68662  ? ? ? ? ? ? 370 LEU C N   1 
+ATOM 13655 C CA  . LEU C 1 467 ? 192.337 146.028 149.629 1.000 74.79034  ? ? ? ? ? ? 370 LEU C CA  1 
+ATOM 13656 C C   . LEU C 1 467 ? 191.302 146.693 148.737 1.000 83.28642  ? ? ? ? ? ? 370 LEU C C   1 
+ATOM 13657 O O   . LEU C 1 467 ? 190.717 146.037 147.869 1.000 93.79492  ? ? ? ? ? ? 370 LEU C O   1 
+ATOM 13658 C CB  . LEU C 1 467 ? 191.661 145.420 150.854 1.000 72.76678  ? ? ? ? ? ? 370 LEU C CB  1 
+ATOM 13659 C CG  . LEU C 1 467 ? 192.549 144.588 151.775 1.000 74.54525  ? ? ? ? ? ? 370 LEU C CG  1 
+ATOM 13660 C CD1 . LEU C 1 467 ? 191.714 143.931 152.848 1.000 78.57818  ? ? ? ? ? ? 370 LEU C CD1 1 
+ATOM 13661 C CD2 . LEU C 1 467 ? 193.311 143.550 150.986 1.000 77.74025  ? ? ? ? ? ? 370 LEU C CD2 1 
+ATOM 13662 N N   . PHE C 1 468 ? 191.055 147.984 148.936 1.000 73.36293  ? ? ? ? ? ? 371 PHE C N   1 
+ATOM 13663 C CA  . PHE C 1 468 ? 190.069 148.716 148.145 1.000 76.98597  ? ? ? ? ? ? 371 PHE C CA  1 
+ATOM 13664 C C   . PHE C 1 468 ? 190.740 149.395 146.950 1.000 88.77123  ? ? ? ? ? ? 371 PHE C C   1 
+ATOM 13665 O O   . PHE C 1 468 ? 190.590 150.589 146.707 1.000 99.62479  ? ? ? ? ? ? 371 PHE C O   1 
+ATOM 13666 C CB  . PHE C 1 468 ? 189.344 149.731 149.018 1.000 82.23147  ? ? ? ? ? ? 371 PHE C CB  1 
+ATOM 13667 C CG  . PHE C 1 468 ? 188.755 149.149 150.266 1.000 85.03355  ? ? ? ? ? ? 371 PHE C CG  1 
+ATOM 13668 C CD1 . PHE C 1 468 ? 189.512 149.028 151.413 1.000 85.49461  ? ? ? ? ? ? 371 PHE C CD1 1 
+ATOM 13669 C CD2 . PHE C 1 468 ? 187.442 148.728 150.294 1.000 88.99896  ? ? ? ? ? ? 371 PHE C CD2 1 
+ATOM 13670 C CE1 . PHE C 1 468 ? 188.974 148.493 152.556 1.000 83.79579  ? ? ? ? ? ? 371 PHE C CE1 1 
+ATOM 13671 C CE2 . PHE C 1 468 ? 186.901 148.195 151.438 1.000 87.79580  ? ? ? ? ? ? 371 PHE C CE2 1 
+ATOM 13672 C CZ  . PHE C 1 468 ? 187.668 148.077 152.569 1.000 80.71155  ? ? ? ? ? ? 371 PHE C CZ  1 
+ATOM 13673 N N   . ALA C 1 469 ? 191.486 148.599 146.191 1.000 91.79616  ? ? ? ? ? ? 372 ALA C N   1 
+ATOM 13674 C CA  . ALA C 1 469 ? 192.239 149.121 145.063 1.000 82.57143  ? ? ? ? ? ? 372 ALA C CA  1 
+ATOM 13675 C C   . ALA C 1 469 ? 192.301 148.067 143.971 1.000 96.11255  ? ? ? ? ? ? 372 ALA C C   1 
+ATOM 13676 O O   . ALA C 1 469 ? 192.085 146.879 144.216 1.000 107.68145 ? ? ? ? ? ? 372 ALA C O   1 
+ATOM 13677 C CB  . ALA C 1 469 ? 193.651 149.541 145.476 1.000 83.41558  ? ? ? ? ? ? 372 ALA C CB  1 
+ATOM 13678 N N   . GLU C 1 470 ? 192.596 148.519 142.756 1.000 101.48073 ? ? ? ? ? ? 373 GLU C N   1 
+ATOM 13679 C CA  . GLU C 1 470 ? 192.733 147.617 141.620 1.000 93.78255  ? ? ? ? ? ? 373 GLU C CA  1 
+ATOM 13680 C C   . GLU C 1 470 ? 194.189 147.260 141.358 1.000 95.59753  ? ? ? ? ? ? 373 GLU C C   1 
+ATOM 13681 O O   . GLU C 1 470 ? 194.514 146.092 141.130 1.000 105.34578 ? ? ? ? ? ? 373 GLU C O   1 
+ATOM 13682 C CB  . GLU C 1 470 ? 192.114 148.246 140.371 1.000 98.51725  ? ? ? ? ? ? 373 GLU C CB  1 
+ATOM 13683 C CG  . GLU C 1 470 ? 190.713 148.786 140.571 1.000 112.75008 ? ? ? ? ? ? 373 GLU C CG  1 
+ATOM 13684 C CD  . GLU C 1 470 ? 189.656 147.702 140.609 1.000 123.76672 ? ? ? ? ? ? 373 GLU C CD  1 
+ATOM 13685 O OE1 . GLU C 1 470 ? 188.457 148.048 140.625 1.000 122.17489 ? ? ? ? ? ? 373 GLU C OE1 1 
+ATOM 13686 O OE2 . GLU C 1 470 ? 190.015 146.506 140.606 1.000 127.96112 ? ? ? ? ? ? 373 GLU C OE2 1 
+ATOM 13687 N N   . ARG C 1 471 ? 195.071 148.252 141.381 1.000 83.08858  ? ? ? ? ? ? 374 ARG C N   1 
+ATOM 13688 C CA  . ARG C 1 471 ? 196.494 148.056 141.161 1.000 82.86443  ? ? ? ? ? ? 374 ARG C CA  1 
+ATOM 13689 C C   . ARG C 1 471 ? 197.250 148.619 142.351 1.000 86.93207  ? ? ? ? ? ? 374 ARG C C   1 
+ATOM 13690 O O   . ARG C 1 471 ? 197.056 149.780 142.719 1.000 97.70590  ? ? ? ? ? ? 374 ARG C O   1 
+ATOM 13691 C CB  . ARG C 1 471 ? 196.951 148.742 139.876 1.000 88.10662  ? ? ? ? ? ? 374 ARG C CB  1 
+ATOM 13692 C CG  . ARG C 1 471 ? 196.679 147.951 138.620 1.000 89.92350  ? ? ? ? ? ? 374 ARG C CG  1 
+ATOM 13693 C CD  . ARG C 1 471 ? 196.347 148.871 137.469 1.000 88.43651  ? ? ? ? ? ? 374 ARG C CD  1 
+ATOM 13694 N NE  . ARG C 1 471 ? 194.936 149.232 137.461 1.000 92.64917  ? ? ? ? ? ? 374 ARG C NE  1 
+ATOM 13695 C CZ  . ARG C 1 471 ? 194.476 150.453 137.689 1.000 97.91504  ? ? ? ? ? ? 374 ARG C CZ  1 
+ATOM 13696 N NH1 . ARG C 1 471 ? 195.290 151.460 137.950 1.000 99.58655  ? ? ? ? ? ? 374 ARG C NH1 1 
+ATOM 13697 N NH2 . ARG C 1 471 ? 193.165 150.668 137.655 1.000 95.09169  ? ? ? ? ? ? 374 ARG C NH2 1 
+ATOM 13698 N N   . VAL C 1 472 ? 198.109 147.801 142.947 1.000 77.98141  ? ? ? ? ? ? 375 VAL C N   1 
+ATOM 13699 C CA  . VAL C 1 472 ? 198.877 148.187 144.122 1.000 81.67010  ? ? ? ? ? ? 375 VAL C CA  1 
+ATOM 13700 C C   . VAL C 1 472 ? 200.354 148.080 143.786 1.000 84.99379  ? ? ? ? ? ? 375 VAL C C   1 
+ATOM 13701 O O   . VAL C 1 472 ? 200.821 147.020 143.357 1.000 98.18162  ? ? ? ? ? ? 375 VAL C O   1 
+ATOM 13702 C CB  . VAL C 1 472 ? 198.529 147.313 145.338 1.000 76.08052  ? ? ? ? ? ? 375 VAL C CB  1 
+ATOM 13703 C CG1 . VAL C 1 472 ? 199.360 147.721 146.526 1.000 76.44859  ? ? ? ? ? ? 375 VAL C CG1 1 
+ATOM 13704 C CG2 . VAL C 1 472 ? 197.058 147.429 145.661 1.000 81.29683  ? ? ? ? ? ? 375 VAL C CG2 1 
+ATOM 13705 N N   . LEU C 1 473 ? 201.084 149.171 143.981 1.000 81.29872  ? ? ? ? ? ? 376 LEU C N   1 
+ATOM 13706 C CA  . LEU C 1 473 ? 202.523 149.203 143.771 1.000 74.01325  ? ? ? ? ? ? 376 LEU C CA  1 
+ATOM 13707 C C   . LEU C 1 473 ? 203.205 149.151 145.128 1.000 82.68090  ? ? ? ? ? ? 376 LEU C C   1 
+ATOM 13708 O O   . LEU C 1 473 ? 202.970 150.015 145.977 1.000 93.89973  ? ? ? ? ? ? 376 LEU C O   1 
+ATOM 13709 C CB  . LEU C 1 473 ? 202.941 150.454 143.001 1.000 75.28111  ? ? ? ? ? ? 376 LEU C CB  1 
+ATOM 13710 C CG  . LEU C 1 473 ? 204.443 150.692 142.857 1.000 76.36641  ? ? ? ? ? ? 376 LEU C CG  1 
+ATOM 13711 C CD1 . LEU C 1 473 ? 205.110 149.500 142.214 1.000 78.77144  ? ? ? ? ? ? 376 LEU C CD1 1 
+ATOM 13712 C CD2 . LEU C 1 473 ? 204.700 151.934 142.038 1.000 85.38014  ? ? ? ? ? ? 376 LEU C CD2 1 
+ATOM 13713 N N   . LEU C 1 474 ? 204.041 148.140 145.330 1.000 83.03845  ? ? ? ? ? ? 377 LEU C N   1 
+ATOM 13714 C CA  . LEU C 1 474 ? 204.724 147.939 146.599 1.000 78.53417  ? ? ? ? ? ? 377 LEU C CA  1 
+ATOM 13715 C C   . LEU C 1 474 ? 206.077 148.636 146.556 1.000 89.79806  ? ? ? ? ? ? 377 LEU C C   1 
+ATOM 13716 O O   . LEU C 1 474 ? 206.944 148.267 145.759 1.000 100.97871 ? ? ? ? ? ? 377 LEU C O   1 
+ATOM 13717 C CB  . LEU C 1 474 ? 204.898 146.451 146.890 1.000 80.72594  ? ? ? ? ? ? 377 LEU C CB  1 
+ATOM 13718 C CG  . LEU C 1 474 ? 203.777 145.736 147.643 1.000 82.90767  ? ? ? ? ? ? 377 LEU C CG  1 
+ATOM 13719 C CD1 . LEU C 1 474 ? 202.515 145.681 146.815 1.000 83.41941  ? ? ? ? ? ? 377 LEU C CD1 1 
+ATOM 13720 C CD2 . LEU C 1 474 ? 204.217 144.341 148.021 1.000 88.46565  ? ? ? ? ? ? 377 LEU C CD2 1 
+ATOM 13721 N N   . ILE C 1 475 ? 206.256 149.637 147.413 1.000 98.14644  ? ? ? ? ? ? 378 ILE C N   1 
+ATOM 13722 C CA  . ILE C 1 475 ? 207.493 150.396 147.488 1.000 90.16004  ? ? ? ? ? ? 378 ILE C CA  1 
+ATOM 13723 C C   . ILE C 1 475 ? 208.084 150.212 148.879 1.000 91.38002  ? ? ? ? ? ? 378 ILE C C   1 
+ATOM 13724 O O   . ILE C 1 475 ? 207.443 149.684 149.785 1.000 107.08715 ? ? ? ? ? ? 378 ILE C O   1 
+ATOM 13725 C CB  . ILE C 1 475 ? 207.284 151.886 147.172 1.000 91.72266  ? ? ? ? ? ? 378 ILE C CB  1 
+ATOM 13726 C CG1 . ILE C 1 475 ? 206.049 152.409 147.900 1.000 93.41259  ? ? ? ? ? ? 378 ILE C CG1 1 
+ATOM 13727 C CG2 . ILE C 1 475 ? 207.139 152.088 145.681 1.000 97.36409  ? ? ? ? ? ? 378 ILE C CG2 1 
+ATOM 13728 C CD1 . ILE C 1 475 ? 205.738 153.849 147.608 1.000 97.33733  ? ? ? ? ? ? 378 ILE C CD1 1 
+ATOM 13729 N N   . GLU C 1 476 ? 209.330 150.654 149.037 1.000 105.58512 ? ? ? ? ? ? 379 GLU C N   1 
+ATOM 13730 C CA  . GLU C 1 476 ? 210.042 150.391 150.282 1.000 108.38111 ? ? ? ? ? ? 379 GLU C CA  1 
+ATOM 13731 C C   . GLU C 1 476 ? 209.690 151.404 151.366 1.000 115.01560 ? ? ? ? ? ? 379 GLU C C   1 
+ATOM 13732 O O   . GLU C 1 476 ? 209.141 151.044 152.411 1.000 124.15198 ? ? ? ? ? ? 379 GLU C O   1 
+ATOM 13733 C CB  . GLU C 1 476 ? 211.549 150.377 150.034 1.000 117.47732 ? ? ? ? ? ? 379 GLU C CB  1 
+ATOM 13734 C CG  . GLU C 1 476 ? 212.368 150.198 151.298 1.000 121.87917 ? ? ? ? ? ? 379 GLU C CG  1 
+ATOM 13735 C CD  . GLU C 1 476 ? 212.460 148.748 151.736 1.000 126.82350 ? ? ? ? ? ? 379 GLU C CD  1 
+ATOM 13736 O OE1 . GLU C 1 476 ? 211.808 147.888 151.109 1.000 127.62531 ? ? ? ? ? ? 379 GLU C OE1 1 
+ATOM 13737 O OE2 . GLU C 1 476 ? 213.185 148.468 152.713 1.000 125.02931 ? ? ? ? ? ? 379 GLU C OE2 1 
+ATOM 13738 N N   . GLY C 1 477 ? 209.999 152.675 151.139 1.000 113.87811 ? ? ? ? ? ? 380 GLY C N   1 
+ATOM 13739 C CA  . GLY C 1 477 ? 209.844 153.668 152.173 1.000 114.74416 ? ? ? ? ? ? 380 GLY C CA  1 
+ATOM 13740 C C   . GLY C 1 477 ? 209.203 154.951 151.693 1.000 114.82752 ? ? ? ? ? ? 380 GLY C C   1 
+ATOM 13741 O O   . GLY C 1 477 ? 208.625 155.020 150.606 1.000 123.02280 ? ? ? ? ? ? 380 GLY C O   1 
+ATOM 13742 N N   . PRO C 1 478 ? 209.295 156.002 152.512 1.000 112.12160 ? ? ? ? ? ? 381 PRO C N   1 
+ATOM 13743 C CA  . PRO C 1 478 ? 208.688 157.283 152.132 1.000 109.93039 ? ? ? ? ? ? 381 PRO C CA  1 
+ATOM 13744 C C   . PRO C 1 478 ? 209.433 158.010 151.032 1.000 112.38675 ? ? ? ? ? ? 381 PRO C C   1 
+ATOM 13745 O O   . PRO C 1 478 ? 208.805 158.782 150.297 1.000 121.09691 ? ? ? ? ? ? 381 PRO C O   1 
+ATOM 13746 C CB  . PRO C 1 478 ? 208.719 158.093 153.439 1.000 114.08694 ? ? ? ? ? ? 381 PRO C CB  1 
+ATOM 13747 C CG  . PRO C 1 478 ? 209.148 157.127 154.510 1.000 116.62704 ? ? ? ? ? ? 381 PRO C CG  1 
+ATOM 13748 C CD  . PRO C 1 478 ? 209.945 156.076 153.826 1.000 114.24694 ? ? ? ? ? ? 381 PRO C CD  1 
+ATOM 13749 N N   . SER C 1 479 ? 210.743 157.799 150.896 1.000 106.67117 ? ? ? ? ? ? 382 SER C N   1 
+ATOM 13750 C CA  . SER C 1 479 ? 211.486 158.469 149.836 1.000 106.01484 ? ? ? ? ? ? 382 SER C CA  1 
+ATOM 13751 C C   . SER C 1 479 ? 210.982 158.047 148.464 1.000 110.31712 ? ? ? ? ? ? 382 SER C C   1 
+ATOM 13752 O O   . SER C 1 479 ? 210.830 158.883 147.568 1.000 118.08267 ? ? ? ? ? ? 382 SER C O   1 
+ATOM 13753 C CB  . SER C 1 479 ? 212.977 158.177 149.975 1.000 107.42760 ? ? ? ? ? ? 382 SER C CB  1 
+ATOM 13754 O OG  . SER C 1 479 ? 213.341 157.045 149.210 1.000 116.32719 ? ? ? ? ? ? 382 SER C OG  1 
+ATOM 13755 N N   . GLU C 1 480 ? 210.721 156.753 148.279 1.000 105.52209 ? ? ? ? ? ? 383 GLU C N   1 
+ATOM 13756 C CA  . GLU C 1 480 ? 210.094 156.299 147.044 1.000 104.18942 ? ? ? ? ? ? 383 GLU C CA  1 
+ATOM 13757 C C   . GLU C 1 480 ? 208.693 156.875 146.903 1.000 106.04528 ? ? ? ? ? ? 383 GLU C C   1 
+ATOM 13758 O O   . GLU C 1 480 ? 208.282 157.268 145.807 1.000 116.82430 ? ? ? ? ? ? 383 GLU C O   1 
+ATOM 13759 C CB  . GLU C 1 480 ? 210.050 154.773 147.008 1.000 110.12868 ? ? ? ? ? ? 383 GLU C CB  1 
+ATOM 13760 C CG  . GLU C 1 480 ? 211.413 154.119 146.913 1.000 119.54317 ? ? ? ? ? ? 383 GLU C CG  1 
+ATOM 13761 C CD  . GLU C 1 480 ? 212.035 153.868 148.271 1.000 121.12409 ? ? ? ? ? ? 383 GLU C CD  1 
+ATOM 13762 O OE1 . GLU C 1 480 ? 211.370 154.141 149.290 1.000 121.89112 ? ? ? ? ? ? 383 GLU C OE1 1 
+ATOM 13763 O OE2 . GLU C 1 480 ? 213.191 153.400 148.321 1.000 117.82288 ? ? ? ? ? ? 383 GLU C OE2 1 
+ATOM 13764 N N   . LYS C 1 481 ? 207.945 156.929 148.005 1.000 102.48059 ? ? ? ? ? ? 384 LYS C N   1 
+ATOM 13765 C CA  . LYS C 1 481 ? 206.592 157.468 147.958 1.000 100.87033 ? ? ? ? ? ? 384 LYS C CA  1 
+ATOM 13766 C C   . LYS C 1 481 ? 206.599 158.948 147.604 1.000 104.30387 ? ? ? ? ? ? 384 LYS C C   1 
+ATOM 13767 O O   . LYS C 1 481 ? 205.743 159.414 146.845 1.000 109.34105 ? ? ? ? ? ? 384 LYS C O   1 
+ATOM 13768 C CB  . LYS C 1 481 ? 205.892 157.240 149.295 1.000 104.46913 ? ? ? ? ? ? 384 LYS C CB  1 
+ATOM 13769 C CG  . LYS C 1 481 ? 204.585 157.984 149.441 1.000 106.78740 ? ? ? ? ? ? 384 LYS C CG  1 
+ATOM 13770 C CD  . LYS C 1 481 ? 203.834 157.530 150.671 1.000 107.33477 ? ? ? ? ? ? 384 LYS C CD  1 
+ATOM 13771 C CE  . LYS C 1 481 ? 202.914 156.371 150.355 1.000 106.23924 ? ? ? ? ? ? 384 LYS C CE  1 
+ATOM 13772 N NZ  . LYS C 1 481 ? 202.546 155.620 151.583 1.000 111.33010 ? ? ? ? ? ? 384 LYS C NZ  1 
+ATOM 13773 N N   . ILE C 1 482 ? 207.555 159.703 148.144 1.000 108.38899 ? ? ? ? ? ? 385 ILE C N   1 
+ATOM 13774 C CA  . ILE C 1 482 ? 207.629 161.132 147.853 1.000 100.44704 ? ? ? ? ? ? 385 ILE C CA  1 
+ATOM 13775 C C   . ILE C 1 482 ? 207.886 161.360 146.370 1.000 103.57056 ? ? ? ? ? ? 385 ILE C C   1 
+ATOM 13776 O O   . ILE C 1 482 ? 207.234 162.190 145.728 1.000 106.85433 ? ? ? ? ? ? 385 ILE C O   1 
+ATOM 13777 C CB  . ILE C 1 482 ? 208.711 161.799 148.719 1.000 98.56080  ? ? ? ? ? ? 385 ILE C CB  1 
+ATOM 13778 C CG1 . ILE C 1 482 ? 208.194 162.024 150.137 1.000 110.95543 ? ? ? ? ? ? 385 ILE C CG1 1 
+ATOM 13779 C CG2 . ILE C 1 482 ? 209.150 163.111 148.109 1.000 96.87566  ? ? ? ? ? ? 385 ILE C CG2 1 
+ATOM 13780 C CD1 . ILE C 1 482 ? 209.277 162.368 151.124 1.000 105.31516 ? ? ? ? ? ? 385 ILE C CD1 1 
+ATOM 13781 N N   . LEU C 1 483 ? 208.839 160.621 145.803 1.000 104.21919 ? ? ? ? ? ? 386 LEU C N   1 
+ATOM 13782 C CA  . LEU C 1 483 ? 209.167 160.794 144.393 1.000 98.49536  ? ? ? ? ? ? 386 LEU C CA  1 
+ATOM 13783 C C   . LEU C 1 483 ? 208.025 160.328 143.500 1.000 97.70937  ? ? ? ? ? ? 386 LEU C C   1 
+ATOM 13784 O O   . LEU C 1 483 ? 207.636 161.024 142.557 1.000 104.98557 ? ? ? ? ? ? 386 LEU C O   1 
+ATOM 13785 C CB  . LEU C 1 483 ? 210.449 160.038 144.059 1.000 88.30868  ? ? ? ? ? ? 386 LEU C CB  1 
+ATOM 13786 C CG  . LEU C 1 483 ? 210.670 159.754 142.577 1.000 91.63648  ? ? ? ? ? ? 386 LEU C CG  1 
+ATOM 13787 C CD1 . LEU C 1 483 ? 211.248 160.972 141.889 1.000 95.76730  ? ? ? ? ? ? 386 LEU C CD1 1 
+ATOM 13788 C CD2 . LEU C 1 483 ? 211.576 158.555 142.397 1.000 99.99524  ? ? ? ? ? ? 386 LEU C CD2 1 
+ATOM 13789 N N   . PHE C 1 484 ? 207.472 159.150 143.786 1.000 94.92702  ? ? ? ? ? ? 387 PHE C N   1 
+ATOM 13790 C CA  . PHE C 1 484 ? 206.428 158.602 142.928 1.000 87.49605  ? ? ? ? ? ? 387 PHE C CA  1 
+ATOM 13791 C C   . PHE C 1 484 ? 205.150 159.421 143.017 1.000 95.24905  ? ? ? ? ? ? 387 PHE C C   1 
+ATOM 13792 O O   . PHE C 1 484 ? 204.430 159.563 142.024 1.000 108.21571 ? ? ? ? ? ? 387 PHE C O   1 
+ATOM 13793 C CB  . PHE C 1 484 ? 206.161 157.145 143.290 1.000 91.42955  ? ? ? ? ? ? 387 PHE C CB  1 
+ATOM 13794 C CG  . PHE C 1 484 ? 207.220 156.204 142.811 1.000 98.50656  ? ? ? ? ? ? 387 PHE C CG  1 
+ATOM 13795 C CD1 . PHE C 1 484 ? 208.155 156.614 141.880 1.000 105.09605 ? ? ? ? ? ? 387 PHE C CD1 1 
+ATOM 13796 C CD2 . PHE C 1 484 ? 207.286 154.913 143.290 1.000 97.73608  ? ? ? ? ? ? 387 PHE C CD2 1 
+ATOM 13797 C CE1 . PHE C 1 484 ? 209.130 155.754 141.438 1.000 107.24020 ? ? ? ? ? ? 387 PHE C CE1 1 
+ATOM 13798 C CE2 . PHE C 1 484 ? 208.260 154.050 142.850 1.000 98.79167  ? ? ? ? ? ? 387 PHE C CE2 1 
+ATOM 13799 C CZ  . PHE C 1 484 ? 209.183 154.471 141.923 1.000 103.60271 ? ? ? ? ? ? 387 PHE C CZ  1 
+ATOM 13800 N N   . GLU C 1 485 ? 204.844 159.959 144.197 1.000 105.41959 ? ? ? ? ? ? 388 GLU C N   1 
+ATOM 13801 C CA  . GLU C 1 485 ? 203.665 160.807 144.327 1.000 102.49943 ? ? ? ? ? ? 388 GLU C CA  1 
+ATOM 13802 C C   . GLU C 1 485 ? 203.810 162.078 143.503 1.000 108.33271 ? ? ? ? ? ? 388 GLU C C   1 
+ATOM 13803 O O   . GLU C 1 485 ? 202.840 162.548 142.901 1.000 120.16727 ? ? ? ? ? ? 388 GLU C O   1 
+ATOM 13804 C CB  . GLU C 1 485 ? 203.417 161.144 145.795 1.000 110.07768 ? ? ? ? ? ? 388 GLU C CB  1 
+ATOM 13805 C CG  . GLU C 1 485 ? 201.965 161.406 146.132 1.000 116.57353 ? ? ? ? ? ? 388 GLU C CG  1 
+ATOM 13806 C CD  . GLU C 1 485 ? 201.195 160.138 146.428 1.000 120.12663 ? ? ? ? ? ? 388 GLU C CD  1 
+ATOM 13807 O OE1 . GLU C 1 485 ? 201.382 159.569 147.522 1.000 120.96635 ? ? ? ? ? ? 388 GLU C OE1 1 
+ATOM 13808 O OE2 . GLU C 1 485 ? 200.397 159.712 145.568 1.000 122.19746 ? ? ? ? ? ? 388 GLU C OE2 1 
+ATOM 13809 N N   . LYS C 1 486 ? 205.012 162.655 143.474 1.000 98.99046  ? ? ? ? ? ? 389 LYS C N   1 
+ATOM 13810 C CA  . LYS C 1 486 ? 205.239 163.846 142.663 1.000 92.56379  ? ? ? ? ? ? 389 LYS C CA  1 
+ATOM 13811 C C   . LYS C 1 486 ? 205.189 163.518 141.178 1.000 98.15782  ? ? ? ? ? ? 389 LYS C C   1 
+ATOM 13812 O O   . LYS C 1 486 ? 204.565 164.239 140.393 1.000 110.23159 ? ? ? ? ? ? 389 LYS C O   1 
+ATOM 13813 C CB  . LYS C 1 486 ? 206.581 164.479 143.024 1.000 95.54715  ? ? ? ? ? ? 389 LYS C CB  1 
+ATOM 13814 C CG  . LYS C 1 486 ? 206.982 165.621 142.111 1.000 98.09529  ? ? ? ? ? ? 389 LYS C CG  1 
+ATOM 13815 C CD  . LYS C 1 486 ? 205.962 166.744 142.161 1.000 104.49780 ? ? ? ? ? ? 389 LYS C CD  1 
+ATOM 13816 C CE  . LYS C 1 486 ? 206.428 167.950 141.372 1.000 101.37448 ? ? ? ? ? ? 389 LYS C CE  1 
+ATOM 13817 N NZ  . LYS C 1 486 ? 207.529 167.597 140.443 1.000 107.81019 ? ? ? ? ? ? 389 LYS C NZ  1 
+ATOM 13818 N N   . VAL C 1 487 ? 205.848 162.432 140.774 1.000 97.35621  ? ? ? ? ? ? 390 VAL C N   1 
+ATOM 13819 C CA  . VAL C 1 487 ? 205.864 162.058 139.364 1.000 94.07426  ? ? ? ? ? ? 390 VAL C CA  1 
+ATOM 13820 C C   . VAL C 1 487 ? 204.459 161.731 138.884 1.000 98.51416  ? ? ? ? ? ? 390 VAL C C   1 
+ATOM 13821 O O   . VAL C 1 487 ? 204.036 162.168 137.808 1.000 111.51550 ? ? ? ? ? ? 390 VAL C O   1 
+ATOM 13822 C CB  . VAL C 1 487 ? 206.827 160.880 139.135 1.000 93.22290  ? ? ? ? ? ? 390 VAL C CB  1 
+ATOM 13823 C CG1 . VAL C 1 487 ? 206.561 160.236 137.792 1.000 94.81815  ? ? ? ? ? ? 390 VAL C CG1 1 
+ATOM 13824 C CG2 . VAL C 1 487 ? 208.263 161.349 139.226 1.000 98.43673  ? ? ? ? ? ? 390 VAL C CG2 1 
+ATOM 13825 N N   . LEU C 1 488 ? 203.710 160.963 139.675 1.000 105.08868 ? ? ? ? ? ? 391 LEU C N   1 
+ATOM 13826 C CA  . LEU C 1 488 ? 202.350 160.616 139.284 1.000 98.87513  ? ? ? ? ? ? 391 LEU C CA  1 
+ATOM 13827 C C   . LEU C 1 488 ? 201.453 161.843 139.263 1.000 107.12851 ? ? ? ? ? ? 391 LEU C C   1 
+ATOM 13828 O O   . LEU C 1 488 ? 200.576 161.960 138.403 1.000 121.11202 ? ? ? ? ? ? 391 LEU C O   1 
+ATOM 13829 C CB  . LEU C 1 488 ? 201.787 159.556 140.223 1.000 102.89724 ? ? ? ? ? ? 391 LEU C CB  1 
+ATOM 13830 C CG  . LEU C 1 488 ? 202.277 158.137 139.955 1.000 104.99177 ? ? ? ? ? ? 391 LEU C CG  1 
+ATOM 13831 C CD1 . LEU C 1 488 ? 202.030 157.263 141.164 1.000 109.93683 ? ? ? ? ? ? 391 LEU C CD1 1 
+ATOM 13832 C CD2 . LEU C 1 488 ? 201.601 157.566 138.728 1.000 109.33369 ? ? ? ? ? ? 391 LEU C CD2 1 
+ATOM 13833 N N   . ASP C 1 489 ? 201.658 162.770 140.198 1.000 115.24523 ? ? ? ? ? ? 392 ASP C N   1 
+ATOM 13834 C CA  . ASP C 1 489 ? 200.832 163.972 140.236 1.000 117.19343 ? ? ? ? ? ? 392 ASP C CA  1 
+ATOM 13835 C C   . ASP C 1 489 ? 200.976 164.779 138.953 1.000 122.19292 ? ? ? ? ? ? 392 ASP C C   1 
+ATOM 13836 O O   . ASP C 1 489 ? 199.995 165.331 138.444 1.000 128.82896 ? ? ? ? ? ? 392 ASP C O   1 
+ATOM 13837 C CB  . ASP C 1 489 ? 201.200 164.819 141.451 1.000 123.88297 ? ? ? ? ? ? 392 ASP C CB  1 
+ATOM 13838 C CG  . ASP C 1 489 ? 200.554 166.184 141.426 1.000 129.85457 ? ? ? ? ? ? 392 ASP C CG  1 
+ATOM 13839 O OD1 . ASP C 1 489 ? 199.336 166.262 141.167 1.000 135.36741 ? ? ? ? ? ? 392 ASP C OD1 1 
+ATOM 13840 O OD2 . ASP C 1 489 ? 201.264 167.182 141.669 1.000 128.40594 ? ? ? ? ? ? 392 ASP C OD2 1 
+ATOM 13841 N N   . GLU C 1 490 ? 202.192 164.862 138.417 1.000 124.67540 ? ? ? ? ? ? 393 GLU C N   1 
+ATOM 13842 C CA  . GLU C 1 490 ? 202.403 165.592 137.174 1.000 122.56381 ? ? ? ? ? ? 393 GLU C CA  1 
+ATOM 13843 C C   . GLU C 1 490 ? 201.946 164.804 135.955 1.000 124.59732 ? ? ? ? ? ? 393 GLU C C   1 
+ATOM 13844 O O   . GLU C 1 490 ? 201.558 165.405 134.948 1.000 129.07968 ? ? ? ? ? ? 393 GLU C O   1 
+ATOM 13845 C CB  . GLU C 1 490 ? 203.878 165.963 137.028 1.000 118.97117 ? ? ? ? ? ? 393 GLU C CB  1 
+ATOM 13846 C CG  . GLU C 1 490 ? 204.416 166.804 138.167 1.000 129.10644 ? ? ? ? ? ? 393 GLU C CG  1 
+ATOM 13847 C CD  . GLU C 1 490 ? 204.155 168.284 137.978 1.000 136.42952 ? ? ? ? ? ? 393 GLU C CD  1 
+ATOM 13848 O OE1 . GLU C 1 490 ? 202.976 168.672 137.848 1.000 135.92028 ? ? ? ? ? ? 393 GLU C OE1 1 
+ATOM 13849 O OE2 . GLU C 1 490 ? 205.132 169.061 137.960 1.000 137.89635 ? ? ? ? ? ? 393 GLU C OE2 1 
+ATOM 13850 N N   . VAL C 1 491 ? 201.979 163.476 136.020 1.000 114.90672 ? ? ? ? ? ? 394 VAL C N   1 
+ATOM 13851 C CA  . VAL C 1 491 ? 201.705 162.649 134.851 1.000 109.69415 ? ? ? ? ? ? 394 VAL C CA  1 
+ATOM 13852 C C   . VAL C 1 491 ? 200.268 162.148 134.871 1.000 111.09556 ? ? ? ? ? ? 394 VAL C C   1 
+ATOM 13853 O O   . VAL C 1 491 ? 199.503 162.388 133.931 1.000 115.85377 ? ? ? ? ? ? 394 VAL C O   1 
+ATOM 13854 C CB  . VAL C 1 491 ? 202.688 161.470 134.772 1.000 112.30074 ? ? ? ? ? ? 394 VAL C CB  1 
+ATOM 13855 C CG1 . VAL C 1 491 ? 202.193 160.445 133.778 1.000 113.87344 ? ? ? ? ? ? 394 VAL C CG1 1 
+ATOM 13856 C CG2 . VAL C 1 491 ? 204.067 161.963 134.391 1.000 113.75615 ? ? ? ? ? ? 394 VAL C CG2 1 
+ATOM 13857 N N   . GLU C 1 492 ? 199.892 161.446 135.936 1.000 122.70803 ? ? ? ? ? ? 395 GLU C N   1 
+ATOM 13858 C CA  . GLU C 1 492 ? 198.569 160.838 136.064 1.000 119.00602 ? ? ? ? ? ? 395 GLU C CA  1 
+ATOM 13859 C C   . GLU C 1 492 ? 197.975 161.256 137.401 1.000 122.89677 ? ? ? ? ? ? 395 GLU C C   1 
+ATOM 13860 O O   . GLU C 1 492 ? 197.942 160.473 138.357 1.000 128.32569 ? ? ? ? ? ? 395 GLU C O   1 
+ATOM 13861 C CB  . GLU C 1 492 ? 198.657 159.316 135.946 1.000 117.47167 ? ? ? ? ? ? 395 GLU C CB  1 
+ATOM 13862 C CG  . GLU C 1 492 ? 197.329 158.562 135.973 1.000 128.00101 ? ? ? ? ? ? 395 GLU C CG  1 
+ATOM 13863 C CD  . GLU C 1 492 ? 196.402 158.911 134.821 1.000 133.35416 ? ? ? ? ? ? 395 GLU C CD  1 
+ATOM 13864 O OE1 . GLU C 1 492 ? 195.993 160.083 134.696 1.000 133.68459 ? ? ? ? ? ? 395 GLU C OE1 1 
+ATOM 13865 O OE2 . GLU C 1 492 ? 196.079 157.999 134.033 1.000 133.69433 ? ? ? ? ? ? 395 GLU C OE2 1 
+ATOM 13866 N N   . PRO C 1 493 ? 197.515 162.503 137.507 1.000 115.21957 ? ? ? ? ? ? 396 PRO C N   1 
+ATOM 13867 C CA  . PRO C 1 493 ? 197.097 163.020 138.820 1.000 114.97564 ? ? ? ? ? ? 396 PRO C CA  1 
+ATOM 13868 C C   . PRO C 1 493 ? 195.958 162.248 139.458 1.000 117.53612 ? ? ? ? ? ? 396 PRO C C   1 
+ATOM 13869 O O   . PRO C 1 493 ? 195.869 162.212 140.691 1.000 120.32465 ? ? ? ? ? ? 396 PRO C O   1 
+ATOM 13870 C CB  . PRO C 1 493 ? 196.696 164.470 138.516 1.000 114.30566 ? ? ? ? ? ? 396 PRO C CB  1 
+ATOM 13871 C CG  . PRO C 1 493 ? 196.490 164.524 137.046 1.000 113.73411 ? ? ? ? ? ? 396 PRO C CG  1 
+ATOM 13872 C CD  . PRO C 1 493 ? 197.410 163.520 136.451 1.000 110.94202 ? ? ? ? ? ? 396 PRO C CD  1 
+ATOM 13873 N N   . GLU C 1 494 ? 195.083 161.628 138.671 1.000 125.06674 ? ? ? ? ? ? 397 GLU C N   1 
+ATOM 13874 C CA  . GLU C 1 494 ? 193.941 160.896 139.213 1.000 123.09520 ? ? ? ? ? ? 397 GLU C CA  1 
+ATOM 13875 C C   . GLU C 1 494 ? 194.158 159.388 139.182 1.000 122.04527 ? ? ? ? ? ? 397 GLU C C   1 
+ATOM 13876 O O   . GLU C 1 494 ? 193.219 158.615 138.982 1.000 130.84201 ? ? ? ? ? ? 397 GLU C O   1 
+ATOM 13877 C CB  . GLU C 1 494 ? 192.659 161.284 138.478 1.000 126.23912 ? ? ? ? ? ? 397 GLU C CB  1 
+ATOM 13878 C CG  . GLU C 1 494 ? 192.538 160.817 137.033 1.000 133.14216 ? ? ? ? ? ? 397 GLU C CG  1 
+ATOM 13879 C CD  . GLU C 1 494 ? 193.427 161.583 136.079 1.000 138.88631 ? ? ? ? ? ? 397 GLU C CD  1 
+ATOM 13880 O OE1 . GLU C 1 494 ? 194.035 162.587 136.504 1.000 137.38044 ? ? ? ? ? ? 397 GLU C OE1 1 
+ATOM 13881 O OE2 . GLU C 1 494 ? 193.505 161.191 134.897 1.000 140.64503 ? ? ? ? ? ? 397 GLU C OE2 1 
+ATOM 13882 N N   . TYR C 1 495 ? 195.395 158.941 139.403 1.000 102.22085 ? ? ? ? ? ? 398 TYR C N   1 
+ATOM 13883 C CA  . TYR C 1 495 ? 195.661 157.509 139.453 1.000 98.46735  ? ? ? ? ? ? 398 TYR C CA  1 
+ATOM 13884 C C   . TYR C 1 495 ? 194.956 156.850 140.631 1.000 106.25570 ? ? ? ? ? ? 398 TYR C C   1 
+ATOM 13885 O O   . TYR C 1 495 ? 194.567 155.681 140.545 1.000 116.06888 ? ? ? ? ? ? 398 TYR C O   1 
+ATOM 13886 C CB  . TYR C 1 495 ? 197.165 157.257 139.527 1.000 95.79341  ? ? ? ? ? ? 398 TYR C CB  1 
+ATOM 13887 C CG  . TYR C 1 495 ? 197.733 157.413 140.913 1.000 95.20083  ? ? ? ? ? ? 398 TYR C CG  1 
+ATOM 13888 C CD1 . TYR C 1 495 ? 197.999 158.667 141.435 1.000 97.27281  ? ? ? ? ? ? 398 TYR C CD1 1 
+ATOM 13889 C CD2 . TYR C 1 495 ? 197.996 156.308 141.703 1.000 99.53708  ? ? ? ? ? ? 398 TYR C CD2 1 
+ATOM 13890 C CE1 . TYR C 1 495 ? 198.511 158.813 142.701 1.000 97.34753  ? ? ? ? ? ? 398 TYR C CE1 1 
+ATOM 13891 C CE2 . TYR C 1 495 ? 198.506 156.445 142.970 1.000 102.08394 ? ? ? ? ? ? 398 TYR C CE2 1 
+ATOM 13892 C CZ  . TYR C 1 495 ? 198.763 157.698 143.464 1.000 102.32017 ? ? ? ? ? ? 398 TYR C CZ  1 
+ATOM 13893 O OH  . TYR C 1 495 ? 199.276 157.837 144.730 1.000 110.23094 ? ? ? ? ? ? 398 TYR C OH  1 
+ATOM 13894 N N   . GLU C 1 496 ? 194.795 157.574 141.739 1.000 107.43463 ? ? ? ? ? ? 399 GLU C N   1 
+ATOM 13895 C CA  . GLU C 1 496 ? 194.090 157.022 142.890 1.000 99.50170  ? ? ? ? ? ? 399 GLU C CA  1 
+ATOM 13896 C C   . GLU C 1 496 ? 192.614 156.820 142.584 1.000 103.61337 ? ? ? ? ? ? 399 GLU C C   1 
+ATOM 13897 O O   . GLU C 1 496 ? 191.998 155.866 143.070 1.000 109.00680 ? ? ? ? ? ? 399 GLU C O   1 
+ATOM 13898 C CB  . GLU C 1 496 ? 194.264 157.941 144.096 1.000 105.93800 ? ? ? ? ? ? 399 GLU C CB  1 
+ATOM 13899 C CG  . GLU C 1 496 ? 195.380 157.538 145.038 1.000 111.11838 ? ? ? ? ? ? 399 GLU C CG  1 
+ATOM 13900 C CD  . GLU C 1 496 ? 194.910 156.618 146.142 1.000 118.75581 ? ? ? ? ? ? 399 GLU C CD  1 
+ATOM 13901 O OE1 . GLU C 1 496 ? 193.931 155.877 145.926 1.000 120.69090 ? ? ? ? ? ? 399 GLU C OE1 1 
+ATOM 13902 O OE2 . GLU C 1 496 ? 195.517 156.637 147.232 1.000 116.70682 ? ? ? ? ? ? 399 GLU C OE2 1 
+ATOM 13903 N N   . LEU C 1 497 ? 192.029 157.718 141.792 1.000 104.27565 ? ? ? ? ? ? 400 LEU C N   1 
+ATOM 13904 C CA  . LEU C 1 497 ? 190.630 157.576 141.408 1.000 100.64320 ? ? ? ? ? ? 400 LEU C CA  1 
+ATOM 13905 C C   . LEU C 1 497 ? 190.414 156.317 140.582 1.000 99.49172  ? ? ? ? ? ? 400 LEU C C   1 
+ATOM 13906 O O   . LEU C 1 497 ? 189.402 155.628 140.737 1.000 113.19612 ? ? ? ? ? ? 400 LEU C O   1 
+ATOM 13907 C CB  . LEU C 1 497 ? 190.173 158.802 140.619 1.000 98.47548  ? ? ? ? ? ? 400 LEU C CB  1 
+ATOM 13908 C CG  . LEU C 1 497 ? 189.821 160.109 141.327 1.000 100.35534 ? ? ? ? ? ? 400 LEU C CG  1 
+ATOM 13909 C CD1 . LEU C 1 497 ? 191.008 160.697 142.059 1.000 105.81923 ? ? ? ? ? ? 400 LEU C CD1 1 
+ATOM 13910 C CD2 . LEU C 1 497 ? 189.296 161.097 140.311 1.000 107.26459 ? ? ? ? ? ? 400 LEU C CD2 1 
+ATOM 13911 N N   . ASN C 1 498 ? 191.354 156.008 139.690 1.000 96.83042  ? ? ? ? ? ? 401 ASN C N   1 
+ATOM 13912 C CA  . ASN C 1 498 ? 191.187 154.880 138.787 1.000 100.04696 ? ? ? ? ? ? 401 ASN C CA  1 
+ATOM 13913 C C   . ASN C 1 498 ? 191.436 153.543 139.466 1.000 109.83798 ? ? ? ? ? ? 401 ASN C C   1 
+ATOM 13914 O O   . ASN C 1 498 ? 191.125 152.501 138.882 1.000 119.40690 ? ? ? ? ? ? 401 ASN C O   1 
+ATOM 13915 C CB  . ASN C 1 498 ? 192.115 155.037 137.587 1.000 108.81469 ? ? ? ? ? ? 401 ASN C CB  1 
+ATOM 13916 C CG  . ASN C 1 498 ? 191.946 156.371 136.899 1.000 120.64756 ? ? ? ? ? ? 401 ASN C CG  1 
+ATOM 13917 O OD1 . ASN C 1 498 ? 190.953 157.064 137.104 1.000 116.55080 ? ? ? ? ? ? 401 ASN C OD1 1 
+ATOM 13918 N ND2 . ASN C 1 498 ? 192.920 156.741 136.079 1.000 120.79480 ? ? ? ? ? ? 401 ASN C ND2 1 
+ATOM 13919 N N   . GLY C 1 499 ? 191.992 153.542 140.672 1.000 95.30524  ? ? ? ? ? ? 402 GLY C N   1 
+ATOM 13920 C CA  . GLY C 1 499 ? 192.201 152.301 141.387 1.000 88.09679  ? ? ? ? ? ? 402 GLY C CA  1 
+ATOM 13921 C C   . GLY C 1 499 ? 193.643 152.051 141.767 1.000 91.75296  ? ? ? ? ? ? 402 GLY C C   1 
+ATOM 13922 O O   . GLY C 1 499 ? 193.959 151.020 142.363 1.000 107.21766 ? ? ? ? ? ? 402 GLY C O   1 
+ATOM 13923 N N   . GLY C 1 500 ? 194.528 152.979 141.425 1.000 87.56812  ? ? ? ? ? ? 403 GLY C N   1 
+ATOM 13924 C CA  . GLY C 1 500 ? 195.915 152.839 141.811 1.000 82.26333  ? ? ? ? ? ? 403 GLY C CA  1 
+ATOM 13925 C C   . GLY C 1 500 ? 196.113 153.077 143.295 1.000 87.96177  ? ? ? ? ? ? 403 GLY C C   1 
+ATOM 13926 O O   . GLY C 1 500 ? 195.327 153.757 143.952 1.000 99.02762  ? ? ? ? ? ? 403 GLY C O   1 
+ATOM 13927 N N   . PHE C 1 501 ? 197.182 152.499 143.830 1.000 76.91500  ? ? ? ? ? ? 404 PHE C N   1 
+ATOM 13928 C CA  . PHE C 1 501 ? 197.496 152.655 145.241 1.000 76.96537  ? ? ? ? ? ? 404 PHE C CA  1 
+ATOM 13929 C C   . PHE C 1 501 ? 198.980 152.412 145.451 1.000 83.84993  ? ? ? ? ? ? 404 PHE C C   1 
+ATOM 13930 O O   . PHE C 1 501 ? 199.554 151.493 144.866 1.000 93.68743  ? ? ? ? ? ? 404 PHE C O   1 
+ATOM 13931 C CB  . PHE C 1 501 ? 196.676 151.696 146.106 1.000 74.61977  ? ? ? ? ? ? 404 PHE C CB  1 
+ATOM 13932 C CG  . PHE C 1 501 ? 196.830 151.932 147.576 1.000 81.11896  ? ? ? ? ? ? 404 PHE C CG  1 
+ATOM 13933 C CD1 . PHE C 1 501 ? 196.213 153.004 148.186 1.000 85.19994  ? ? ? ? ? ? 404 PHE C CD1 1 
+ATOM 13934 C CD2 . PHE C 1 501 ? 197.595 151.083 148.346 1.000 81.80527  ? ? ? ? ? ? 404 PHE C CD2 1 
+ATOM 13935 C CE1 . PHE C 1 501 ? 196.357 153.221 149.533 1.000 80.16794  ? ? ? ? ? ? 404 PHE C CE1 1 
+ATOM 13936 C CE2 . PHE C 1 501 ? 197.741 151.298 149.694 1.000 80.10911  ? ? ? ? ? ? 404 PHE C CE2 1 
+ATOM 13937 C CZ  . PHE C 1 501 ? 197.122 152.368 150.288 1.000 78.97912  ? ? ? ? ? ? 404 PHE C CZ  1 
+ATOM 13938 N N   . LEU C 1 502 ? 199.589 153.237 146.292 1.000 88.14363  ? ? ? ? ? ? 405 LEU C N   1 
+ATOM 13939 C CA  . LEU C 1 502 ? 201.010 153.149 146.609 1.000 87.42643  ? ? ? ? ? ? 405 LEU C CA  1 
+ATOM 13940 C C   . LEU C 1 502 ? 201.141 152.597 148.022 1.000 90.81920  ? ? ? ? ? ? 405 LEU C C   1 
+ATOM 13941 O O   . LEU C 1 502 ? 201.010 153.336 149.000 1.000 96.90820  ? ? ? ? ? ? 405 LEU C O   1 
+ATOM 13942 C CB  . LEU C 1 502 ? 201.679 154.512 146.484 1.000 83.66197  ? ? ? ? ? ? 405 LEU C CB  1 
+ATOM 13943 C CG  . LEU C 1 502 ? 202.120 154.925 145.085 1.000 80.42389  ? ? ? ? ? ? 405 LEU C CG  1 
+ATOM 13944 C CD1 . LEU C 1 502 ? 202.621 156.349 145.101 1.000 89.95275  ? ? ? ? ? ? 405 LEU C CD1 1 
+ATOM 13945 C CD2 . LEU C 1 502 ? 203.194 153.993 144.590 1.000 85.62980  ? ? ? ? ? ? 405 LEU C CD2 1 
+ATOM 13946 N N   . LEU C 1 503 ? 201.401 151.301 148.127 1.000 90.35431  ? ? ? ? ? ? 406 LEU C N   1 
+ATOM 13947 C CA  . LEU C 1 503 ? 201.553 150.634 149.412 1.000 86.38335  ? ? ? ? ? ? 406 LEU C CA  1 
+ATOM 13948 C C   . LEU C 1 503 ? 203.036 150.506 149.717 1.000 79.51036  ? ? ? ? ? ? 406 LEU C C   1 
+ATOM 13949 O O   . LEU C 1 503 ? 203.785 149.921 148.930 1.000 97.73669  ? ? ? ? ? ? 406 LEU C O   1 
+ATOM 13950 C CB  . LEU C 1 503 ? 200.888 149.261 149.394 1.000 90.59533  ? ? ? ? ? ? 406 LEU C CB  1 
+ATOM 13951 C CG  . LEU C 1 503 ? 201.140 148.361 150.598 1.000 87.24932  ? ? ? ? ? ? 406 LEU C CG  1 
+ATOM 13952 C CD1 . LEU C 1 503 ? 200.391 148.886 151.794 1.000 94.91947  ? ? ? ? ? ? 406 LEU C CD1 1 
+ATOM 13953 C CD2 . LEU C 1 503 ? 200.716 146.943 150.291 1.000 86.66498  ? ? ? ? ? ? 406 LEU C CD2 1 
+ATOM 13954 N N   . GLU C 1 504 ? 203.459 151.049 150.851 1.000 98.38673  ? ? ? ? ? ? 407 GLU C N   1 
+ATOM 13955 C CA  . GLU C 1 504 ? 204.861 151.028 151.235 1.000 109.12947 ? ? ? ? ? ? 407 GLU C CA  1 
+ATOM 13956 C C   . GLU C 1 504 ? 205.083 149.939 152.276 1.000 110.57094 ? ? ? ? ? ? 407 GLU C C   1 
+ATOM 13957 O O   . GLU C 1 504 ? 204.311 149.812 153.232 1.000 114.15437 ? ? ? ? ? ? 407 GLU C O   1 
+ATOM 13958 C CB  . GLU C 1 504 ? 205.307 152.401 151.744 1.000 111.28575 ? ? ? ? ? ? 407 GLU C CB  1 
+ATOM 13959 C CG  . GLU C 1 504 ? 205.315 152.594 153.243 1.000 120.40944 ? ? ? ? ? ? 407 GLU C CG  1 
+ATOM 13960 C CD  . GLU C 1 504 ? 205.590 154.028 153.635 1.000 128.83230 ? ? ? ? ? ? 407 GLU C CD  1 
+ATOM 13961 O OE1 . GLU C 1 504 ? 205.629 154.891 152.735 1.000 124.83713 ? ? ? ? ? ? 407 GLU C OE1 1 
+ATOM 13962 O OE2 . GLU C 1 504 ? 205.763 154.295 154.842 1.000 129.61173 ? ? ? ? ? ? 407 GLU C OE2 1 
+ATOM 13963 N N   . VAL C 1 505 ? 206.102 149.117 152.050 1.000 102.90142 ? ? ? ? ? ? 408 VAL C N   1 
+ATOM 13964 C CA  . VAL C 1 505 ? 206.441 148.007 152.928 1.000 93.22105  ? ? ? ? ? ? 408 VAL C CA  1 
+ATOM 13965 C C   . VAL C 1 505 ? 207.935 148.064 153.210 1.000 104.19102 ? ? ? ? ? ? 408 VAL C C   1 
+ATOM 13966 O O   . VAL C 1 505 ? 208.741 148.288 152.302 1.000 119.65094 ? ? ? ? ? ? 408 VAL C O   1 
+ATOM 13967 C CB  . VAL C 1 505 ? 206.035 146.648 152.317 1.000 95.19288  ? ? ? ? ? ? 408 VAL C CB  1 
+ATOM 13968 C CG1 . VAL C 1 505 ? 204.558 146.642 151.990 1.000 103.60662 ? ? ? ? ? ? 408 VAL C CG1 1 
+ATOM 13969 C CG2 . VAL C 1 505 ? 206.831 146.348 151.064 1.000 95.97734  ? ? ? ? ? ? 408 VAL C CG2 1 
+ATOM 13970 N N   . GLY C 1 506 ? 208.304 147.890 154.471 1.000 111.61712 ? ? ? ? ? ? 409 GLY C N   1 
+ATOM 13971 C CA  . GLY C 1 506 ? 209.699 148.014 154.835 1.000 111.44194 ? ? ? ? ? ? 409 GLY C CA  1 
+ATOM 13972 C C   . GLY C 1 506 ? 210.138 147.034 155.896 1.000 115.33842 ? ? ? ? ? ? 409 GLY C C   1 
+ATOM 13973 O O   . GLY C 1 506 ? 209.457 146.857 156.910 1.000 124.47564 ? ? ? ? ? ? 409 GLY C O   1 
+ATOM 13974 N N   . GLY C 1 507 ? 211.274 146.384 155.672 1.000 112.44986 ? ? ? ? ? ? 410 GLY C N   1 
+ATOM 13975 C CA  . GLY C 1 507 ? 211.820 145.464 156.640 1.000 117.34410 ? ? ? ? ? ? 410 GLY C CA  1 
+ATOM 13976 C C   . GLY C 1 507 ? 211.180 144.098 156.658 1.000 118.15269 ? ? ? ? ? ? 410 GLY C C   1 
+ATOM 13977 O O   . GLY C 1 507 ? 211.580 143.257 157.471 1.000 127.95718 ? ? ? ? ? ? 410 GLY C O   1 
+ATOM 13978 N N   . THR C 1 508 ? 210.206 143.844 155.792 1.000 108.92939 ? ? ? ? ? ? 411 THR C N   1 
+ATOM 13979 C CA  . THR C 1 508 ? 209.518 142.566 155.749 1.000 114.46569 ? ? ? ? ? ? 411 THR C CA  1 
+ATOM 13980 C C   . THR C 1 508 ? 209.508 142.043 154.323 1.000 115.42068 ? ? ? ? ? ? 411 THR C C   1 
+ATOM 13981 O O   . THR C 1 508 ? 209.610 142.809 153.363 1.000 120.57142 ? ? ? ? ? ? 411 THR C O   1 
+ATOM 13982 C CB  . THR C 1 508 ? 208.078 142.678 156.262 1.000 116.72317 ? ? ? ? ? ? 411 THR C CB  1 
+ATOM 13983 O OG1 . THR C 1 508 ? 207.381 143.679 155.513 1.000 112.75471 ? ? ? ? ? ? 411 THR C OG1 1 
+ATOM 13984 C CG2 . THR C 1 508 ? 208.063 143.054 157.730 1.000 115.84616 ? ? ? ? ? ? 411 THR C CG2 1 
+ATOM 13985 N N   . TYR C 1 509 ? 209.395 140.727 154.197 1.000 116.05981 ? ? ? ? ? ? 412 TYR C N   1 
+ATOM 13986 C CA  . TYR C 1 509 ? 209.259 140.117 152.886 1.000 111.28409 ? ? ? ? ? ? 412 TYR C CA  1 
+ATOM 13987 C C   . TYR C 1 509 ? 207.890 140.436 152.301 1.000 115.44646 ? ? ? ? ? ? 412 TYR C C   1 
+ATOM 13988 O O   . TYR C 1 509 ? 206.918 140.661 153.025 1.000 123.94683 ? ? ? ? ? ? 412 TYR C O   1 
+ATOM 13989 C CB  . TYR C 1 509 ? 209.455 138.607 152.979 1.000 108.45059 ? ? ? ? ? ? 412 TYR C CB  1 
+ATOM 13990 C CG  . TYR C 1 509 ? 210.902 138.182 153.050 1.000 116.26108 ? ? ? ? ? ? 412 TYR C CG  1 
+ATOM 13991 C CD1 . TYR C 1 509 ? 211.753 138.707 154.010 1.000 113.11379 ? ? ? ? ? ? 412 TYR C CD1 1 
+ATOM 13992 C CD2 . TYR C 1 509 ? 211.417 137.258 152.157 1.000 122.44830 ? ? ? ? ? ? 412 TYR C CD2 1 
+ATOM 13993 C CE1 . TYR C 1 509 ? 213.073 138.323 154.077 1.000 117.71063 ? ? ? ? ? ? 412 TYR C CE1 1 
+ATOM 13994 C CE2 . TYR C 1 509 ? 212.736 136.868 152.216 1.000 122.90512 ? ? ? ? ? ? 412 TYR C CE2 1 
+ATOM 13995 C CZ  . TYR C 1 509 ? 213.559 137.404 153.178 1.000 122.89222 ? ? ? ? ? ? 412 TYR C CZ  1 
+ATOM 13996 O OH  . TYR C 1 509 ? 214.876 137.017 153.242 1.000 123.15637 ? ? ? ? ? ? 412 TYR C OH  1 
+ATOM 13997 N N   . PHE C 1 510 ? 207.817 140.452 150.975 1.000 99.21720  ? ? ? ? ? ? 413 PHE C N   1 
+ATOM 13998 C CA  . PHE C 1 510 ? 206.569 140.762 150.294 1.000 99.96833  ? ? ? ? ? ? 413 PHE C CA  1 
+ATOM 13999 C C   . PHE C 1 510 ? 205.585 139.604 150.297 1.000 107.17695 ? ? ? ? ? ? 413 PHE C C   1 
+ATOM 14000 O O   . PHE C 1 510 ? 204.508 139.733 149.709 1.000 110.33395 ? ? ? ? ? ? 413 PHE C O   1 
+ATOM 14001 C CB  . PHE C 1 510 ? 206.844 141.178 148.849 1.000 106.25053 ? ? ? ? ? ? 413 PHE C CB  1 
+ATOM 14002 C CG  . PHE C 1 510 ? 207.984 142.134 148.699 1.000 105.42234 ? ? ? ? ? ? 413 PHE C CG  1 
+ATOM 14003 C CD1 . PHE C 1 510 ? 207.964 143.359 149.335 1.000 106.67230 ? ? ? ? ? ? 413 PHE C CD1 1 
+ATOM 14004 C CD2 . PHE C 1 510 ? 209.073 141.810 147.914 1.000 105.83818 ? ? ? ? ? ? 413 PHE C CD2 1 
+ATOM 14005 C CE1 . PHE C 1 510 ? 209.011 144.239 149.193 1.000 109.36715 ? ? ? ? ? ? 413 PHE C CE1 1 
+ATOM 14006 C CE2 . PHE C 1 510 ? 210.120 142.687 147.770 1.000 108.88284 ? ? ? ? ? ? 413 PHE C CE2 1 
+ATOM 14007 C CZ  . PHE C 1 510 ? 210.090 143.902 148.410 1.000 111.94002 ? ? ? ? ? ? 413 PHE C CZ  1 
+ATOM 14008 N N   . ASN C 1 511 ? 205.927 138.483 150.934 1.000 109.76259 ? ? ? ? ? ? 414 ASN C N   1 
+ATOM 14009 C CA  . ASN C 1 511 ? 205.097 137.288 150.835 1.000 101.80803 ? ? ? ? ? ? 414 ASN C CA  1 
+ATOM 14010 C C   . ASN C 1 511 ? 203.700 137.533 151.384 1.000 103.96647 ? ? ? ? ? ? 414 ASN C C   1 
+ATOM 14011 O O   . ASN C 1 511 ? 202.704 137.130 150.775 1.000 110.56339 ? ? ? ? ? ? 414 ASN C O   1 
+ATOM 14012 C CB  . ASN C 1 511 ? 205.766 136.130 151.571 1.000 105.88337 ? ? ? ? ? ? 414 ASN C CB  1 
+ATOM 14013 C CG  . ASN C 1 511 ? 206.749 135.385 150.703 1.000 118.15798 ? ? ? ? ? ? 414 ASN C CG  1 
+ATOM 14014 O OD1 . ASN C 1 511 ? 207.954 135.624 150.763 1.000 122.83849 ? ? ? ? ? ? 414 ASN C OD1 1 
+ATOM 14015 N ND2 . ASN C 1 511 ? 206.240 134.476 149.882 1.000 119.13499 ? ? ? ? ? ? 414 ASN C ND2 1 
+ATOM 14016 N N   . HIS C 1 512 ? 203.605 138.191 152.539 1.000 94.02517  ? ? ? ? ? ? 415 HIS C N   1 
+ATOM 14017 C CA  . HIS C 1 512 ? 202.302 138.388 153.164 1.000 90.47462  ? ? ? ? ? ? 415 HIS C CA  1 
+ATOM 14018 C C   . HIS C 1 512 ? 201.408 139.278 152.312 1.000 99.63843  ? ? ? ? ? ? 415 HIS C C   1 
+ATOM 14019 O O   . HIS C 1 512 ? 200.224 138.984 152.120 1.000 104.45080 ? ? ? ? ? ? 415 HIS C O   1 
+ATOM 14020 C CB  . HIS C 1 512 ? 202.470 138.982 154.559 1.000 91.95561  ? ? ? ? ? ? 415 HIS C CB  1 
+ATOM 14021 C CG  . HIS C 1 512 ? 201.174 139.209 155.268 1.000 97.12100  ? ? ? ? ? ? 415 HIS C CG  1 
+ATOM 14022 N ND1 . HIS C 1 512 ? 200.541 138.224 155.993 1.000 101.87709 ? ? ? ? ? ? 415 HIS C ND1 1 
+ATOM 14023 C CD2 . HIS C 1 512 ? 200.383 140.304 155.349 1.000 98.96797  ? ? ? ? ? ? 415 HIS C CD2 1 
+ATOM 14024 C CE1 . HIS C 1 512 ? 199.419 138.705 156.498 1.000 108.22285 ? ? ? ? ? ? 415 HIS C CE1 1 
+ATOM 14025 N NE2 . HIS C 1 512 ? 199.299 139.964 156.121 1.000 104.49605 ? ? ? ? ? ? 415 HIS C NE2 1 
+ATOM 14026 N N   . TYR C 1 513 ? 201.956 140.379 151.798 1.000 97.16573  ? ? ? ? ? ? 416 TYR C N   1 
+ATOM 14027 C CA  . TYR C 1 513 ? 201.147 141.309 151.018 1.000 84.54689  ? ? ? ? ? ? 416 TYR C CA  1 
+ATOM 14028 C C   . TYR C 1 513 ? 200.748 140.704 149.681 1.000 88.60924  ? ? ? ? ? ? 416 TYR C C   1 
+ATOM 14029 O O   . TYR C 1 513 ? 199.585 140.783 149.273 1.000 100.92750 ? ? ? ? ? ? 416 TYR C O   1 
+ATOM 14030 C CB  . TYR C 1 513 ? 201.907 142.615 150.803 1.000 87.42789  ? ? ? ? ? ? 416 TYR C CB  1 
+ATOM 14031 C CG  . TYR C 1 513 ? 202.397 143.266 152.069 1.000 87.52063  ? ? ? ? ? ? 416 TYR C CG  1 
+ATOM 14032 C CD1 . TYR C 1 513 ? 201.604 144.167 152.759 1.000 86.60373  ? ? ? ? ? ? 416 TYR C CD1 1 
+ATOM 14033 C CD2 . TYR C 1 513 ? 203.657 142.988 152.569 1.000 91.79146  ? ? ? ? ? ? 416 TYR C CD2 1 
+ATOM 14034 C CE1 . TYR C 1 513 ? 202.049 144.767 153.912 1.000 90.06419  ? ? ? ? ? ? 416 TYR C CE1 1 
+ATOM 14035 C CE2 . TYR C 1 513 ? 204.110 143.581 153.722 1.000 93.62284  ? ? ? ? ? ? 416 TYR C CE2 1 
+ATOM 14036 C CZ  . TYR C 1 513 ? 203.303 144.471 154.389 1.000 98.18914  ? ? ? ? ? ? 416 TYR C CZ  1 
+ATOM 14037 O OH  . TYR C 1 513 ? 203.755 145.067 155.541 1.000 104.79644 ? ? ? ? ? ? 416 TYR C OH  1 
+ATOM 14038 N N   . VAL C 1 514 ? 201.706 140.099 148.980 1.000 88.10189  ? ? ? ? ? ? 417 VAL C N   1 
+ATOM 14039 C CA  . VAL C 1 514 ? 201.441 139.603 147.635 1.000 88.12746  ? ? ? ? ? ? 417 VAL C CA  1 
+ATOM 14040 C C   . VAL C 1 514 ? 200.442 138.456 147.669 1.000 97.76978  ? ? ? ? ? ? 417 VAL C C   1 
+ATOM 14041 O O   . VAL C 1 514 ? 199.522 138.396 146.845 1.000 106.14380 ? ? ? ? ? ? 417 VAL C O   1 
+ATOM 14042 C CB  . VAL C 1 514 ? 202.756 139.191 146.956 1.000 89.60171  ? ? ? ? ? ? 417 VAL C CB  1 
+ATOM 14043 C CG1 . VAL C 1 514 ? 202.478 138.408 145.693 1.000 92.93624  ? ? ? ? ? ? 417 VAL C CG1 1 
+ATOM 14044 C CG2 . VAL C 1 514 ? 203.579 140.415 146.650 1.000 94.52398  ? ? ? ? ? ? 417 VAL C CG2 1 
+ATOM 14045 N N   . CYS C 1 515 ? 200.597 137.535 148.619 1.000 102.74650 ? ? ? ? ? ? 418 CYS C N   1 
+ATOM 14046 C CA  . CYS C 1 515 ? 199.694 136.392 148.693 1.000 97.67486  ? ? ? ? ? ? 418 CYS C CA  1 
+ATOM 14047 C C   . CYS C 1 515 ? 198.259 136.846 148.915 1.000 98.66026  ? ? ? ? ? ? 418 CYS C C   1 
+ATOM 14048 O O   . CYS C 1 515 ? 197.324 136.304 148.317 1.000 104.92054 ? ? ? ? ? ? 418 CYS C O   1 
+ATOM 14049 C CB  . CYS C 1 515 ? 200.140 135.445 149.805 1.000 104.12858 ? ? ? ? ? ? 418 CYS C CB  1 
+ATOM 14050 S SG  . CYS C 1 515 ? 199.036 134.045 150.073 1.000 132.49249 ? ? ? ? ? ? 418 CYS C SG  1 
+ATOM 14051 N N   . THR C 1 516 ? 198.065 137.846 149.774 1.000 88.65695  ? ? ? ? ? ? 419 THR C N   1 
+ATOM 14052 C CA  . THR C 1 516 ? 196.727 138.382 149.992 1.000 80.38877  ? ? ? ? ? ? 419 THR C CA  1 
+ATOM 14053 C C   . THR C 1 516 ? 196.204 139.086 148.749 1.000 86.38941  ? ? ? ? ? ? 419 THR C C   1 
+ATOM 14054 O O   . THR C 1 516 ? 195.064 138.859 148.332 1.000 105.41913 ? ? ? ? ? ? 419 THR C O   1 
+ATOM 14055 C CB  . THR C 1 516 ? 196.738 139.343 151.176 1.000 82.56307  ? ? ? ? ? ? 419 THR C CB  1 
+ATOM 14056 O OG1 . THR C 1 516 ? 197.139 138.641 152.356 1.000 97.38383  ? ? ? ? ? ? 419 THR C OG1 1 
+ATOM 14057 C CG2 . THR C 1 516 ? 195.362 139.935 151.388 1.000 87.81330  ? ? ? ? ? ? 419 THR C CG2 1 
+ATOM 14058 N N   . LEU C 1 517 ? 197.021 139.948 148.145 1.000 80.76069  ? ? ? ? ? ? 420 LEU C N   1 
+ATOM 14059 C CA  . LEU C 1 517 ? 196.568 140.710 146.987 1.000 76.79645  ? ? ? ? ? ? 420 LEU C CA  1 
+ATOM 14060 C C   . LEU C 1 517 ? 196.323 139.807 145.787 1.000 81.78805  ? ? ? ? ? ? 420 LEU C C   1 
+ATOM 14061 O O   . LEU C 1 517 ? 195.346 139.991 145.056 1.000 90.09082  ? ? ? ? ? ? 420 LEU C O   1 
+ATOM 14062 C CB  . LEU C 1 517 ? 197.587 141.792 146.643 1.000 81.63236  ? ? ? ? ? ? 420 LEU C CB  1 
+ATOM 14063 C CG  . LEU C 1 517 ? 197.732 142.920 147.660 1.000 78.88285  ? ? ? ? ? ? 420 LEU C CG  1 
+ATOM 14064 C CD1 . LEU C 1 517 ? 198.755 143.924 147.181 1.000 82.64462  ? ? ? ? ? ? 420 LEU C CD1 1 
+ATOM 14065 C CD2 . LEU C 1 517 ? 196.398 143.588 147.900 1.000 82.31464  ? ? ? ? ? ? 420 LEU C CD2 1 
+ATOM 14066 N N   . ASN C 1 518 ? 197.205 138.833 145.562 1.000 91.13217  ? ? ? ? ? ? 421 ASN C N   1 
+ATOM 14067 C CA  . ASN C 1 518 ? 197.037 137.940 144.422 1.000 90.62004  ? ? ? ? ? ? 421 ASN C CA  1 
+ATOM 14068 C C   . ASN C 1 518 ? 195.780 137.094 144.559 1.000 88.33916  ? ? ? ? ? ? 421 ASN C C   1 
+ATOM 14069 O O   . ASN C 1 518 ? 195.040 136.912 143.586 1.000 93.50732  ? ? ? ? ? ? 421 ASN C O   1 
+ATOM 14070 C CB  . ASN C 1 518 ? 198.266 137.051 144.271 1.000 93.56336  ? ? ? ? ? ? 421 ASN C CB  1 
+ATOM 14071 C CG  . ASN C 1 518 ? 198.171 136.132 143.080 1.000 103.49087 ? ? ? ? ? ? 421 ASN C CG  1 
+ATOM 14072 O OD1 . ASN C 1 518 ? 197.749 136.540 142.001 1.000 107.71802 ? ? ? ? ? ? 421 ASN C OD1 1 
+ATOM 14073 N ND2 . ASN C 1 518 ? 198.561 134.880 143.269 1.000 103.49818 ? ? ? ? ? ? 421 ASN C ND2 1 
+ATOM 14074 N N   . ASP C 1 519 ? 195.520 136.571 145.758 1.000 93.54070  ? ? ? ? ? ? 422 ASP C N   1 
+ATOM 14075 C CA  . ASP C 1 519 ? 194.343 135.733 145.960 1.000 90.23412  ? ? ? ? ? ? 422 ASP C CA  1 
+ATOM 14076 C C   . ASP C 1 519 ? 193.056 136.515 145.767 1.000 91.62995  ? ? ? ? ? ? 422 ASP C C   1 
+ATOM 14077 O O   . ASP C 1 519 ? 192.045 135.950 145.339 1.000 105.75635 ? ? ? ? ? ? 422 ASP C O   1 
+ATOM 14078 C CB  . ASP C 1 519 ? 194.371 135.118 147.355 1.000 101.09668 ? ? ? ? ? ? 422 ASP C CB  1 
+ATOM 14079 C CG  . ASP C 1 519 ? 195.260 133.902 147.436 1.000 114.16589 ? ? ? ? ? ? 422 ASP C CG  1 
+ATOM 14080 O OD1 . ASP C 1 519 ? 196.054 133.681 146.499 1.000 115.61413 ? ? ? ? ? ? 422 ASP C OD1 1 
+ATOM 14081 O OD2 . ASP C 1 519 ? 195.168 133.166 148.439 1.000 112.37717 ? ? ? ? ? ? 422 ASP C OD2 1 
+ATOM 14082 N N   . LEU C 1 520 ? 193.068 137.805 146.075 1.000 78.85753  ? ? ? ? ? ? 423 LEU C N   1 
+ATOM 14083 C CA  . LEU C 1 520 ? 191.888 138.644 145.948 1.000 80.59216  ? ? ? ? ? ? 423 LEU C CA  1 
+ATOM 14084 C C   . LEU C 1 520 ? 191.703 139.192 144.543 1.000 86.45599  ? ? ? ? ? ? 423 LEU C C   1 
+ATOM 14085 O O   . LEU C 1 520 ? 190.725 139.903 144.295 1.000 92.12183  ? ? ? ? ? ? 423 LEU C O   1 
+ATOM 14086 C CB  . LEU C 1 520 ? 191.959 139.800 146.945 1.000 83.82049  ? ? ? ? ? ? 423 LEU C CB  1 
+ATOM 14087 C CG  . LEU C 1 520 ? 191.713 139.431 148.404 1.000 84.29209  ? ? ? ? ? ? 423 LEU C CG  1 
+ATOM 14088 C CD1 . LEU C 1 520 ? 191.813 140.660 149.275 1.000 84.04764  ? ? ? ? ? ? 423 LEU C CD1 1 
+ATOM 14089 C CD2 . LEU C 1 520 ? 190.361 138.783 148.560 1.000 92.03395  ? ? ? ? ? ? 423 LEU C CD2 1 
+ATOM 14090 N N   . GLY C 1 521 ? 192.608 138.884 143.621 1.000 87.16191  ? ? ? ? ? ? 424 GLY C N   1 
+ATOM 14091 C CA  . GLY C 1 521 ? 192.496 139.380 142.269 1.000 89.46862  ? ? ? ? ? ? 424 GLY C CA  1 
+ATOM 14092 C C   . GLY C 1 521 ? 192.986 140.792 142.059 1.000 88.84860  ? ? ? ? ? ? 424 GLY C C   1 
+ATOM 14093 O O   . GLY C 1 521 ? 192.672 141.391 141.027 1.000 94.57951  ? ? ? ? ? ? 424 GLY C O   1 
+ATOM 14094 N N   . ILE C 1 522 ? 193.737 141.344 143.001 1.000 86.92640  ? ? ? ? ? ? 425 ILE C N   1 
+ATOM 14095 C CA  . ILE C 1 522 ? 194.271 142.693 142.879 1.000 79.66920  ? ? ? ? ? ? 425 ILE C CA  1 
+ATOM 14096 C C   . ILE C 1 522 ? 195.648 142.616 142.239 1.000 85.43556  ? ? ? ? ? ? 425 ILE C C   1 
+ATOM 14097 O O   . ILE C 1 522 ? 196.498 141.827 142.666 1.000 96.76841  ? ? ? ? ? ? 425 ILE C O   1 
+ATOM 14098 C CB  . ILE C 1 522 ? 194.338 143.383 144.249 1.000 81.11866  ? ? ? ? ? ? 425 ILE C CB  1 
+ATOM 14099 C CG1 . ILE C 1 522 ? 192.939 143.541 144.834 1.000 83.46469  ? ? ? ? ? ? 425 ILE C CG1 1 
+ATOM 14100 C CG2 . ILE C 1 522 ? 195.002 144.733 144.131 1.000 78.05329  ? ? ? ? ? ? 425 ILE C CG2 1 
+ATOM 14101 C CD1 . ILE C 1 522 ? 192.930 143.738 146.321 1.000 84.82150  ? ? ? ? ? ? 425 ILE C CD1 1 
+ATOM 14102 N N   . THR C 1 523 ? 195.866 143.423 141.207 1.000 95.08928  ? ? ? ? ? ? 426 THR C N   1 
+ATOM 14103 C CA  . THR C 1 523 ? 197.163 143.457 140.548 1.000 89.86418  ? ? ? ? ? ? 426 THR C CA  1 
+ATOM 14104 C C   . THR C 1 523 ? 198.201 144.074 141.472 1.000 89.14536  ? ? ? ? ? ? 426 THR C C   1 
+ATOM 14105 O O   . THR C 1 523 ? 197.989 145.156 142.023 1.000 100.74171 ? ? ? ? ? ? 426 THR C O   1 
+ATOM 14106 C CB  . THR C 1 523 ? 197.077 144.254 139.251 1.000 89.60730  ? ? ? ? ? ? 426 THR C CB  1 
+ATOM 14107 O OG1 . THR C 1 523 ? 196.119 143.646 138.379 1.000 97.06895  ? ? ? ? ? ? 426 THR C OG1 1 
+ATOM 14108 C CG2 . THR C 1 523 ? 198.425 144.292 138.563 1.000 84.73155  ? ? ? ? ? ? 426 THR C CG2 1 
+ATOM 14109 N N   . HIS C 1 524 ? 199.326 143.389 141.640 1.000 82.25313  ? ? ? ? ? ? 427 HIS C N   1 
+ATOM 14110 C CA  . HIS C 1 524 ? 200.399 143.854 142.504 1.000 88.11663  ? ? ? ? ? ? 427 HIS C CA  1 
+ATOM 14111 C C   . HIS C 1 524 ? 201.656 144.072 141.677 1.000 91.80968  ? ? ? ? ? ? 427 HIS C C   1 
+ATOM 14112 O O   . HIS C 1 524 ? 202.070 143.189 140.922 1.000 101.58918 ? ? ? ? ? ? 427 HIS C O   1 
+ATOM 14113 C CB  . HIS C 1 524 ? 200.670 142.861 143.635 1.000 83.27970  ? ? ? ? ? ? 427 HIS C CB  1 
+ATOM 14114 C CG  . HIS C 1 524 ? 201.004 141.484 143.162 1.000 96.46850  ? ? ? ? ? ? 427 HIS C CG  1 
+ATOM 14115 N ND1 . HIS C 1 524 ? 200.039 140.555 142.841 1.000 101.55831 ? ? ? ? ? ? 427 HIS C ND1 1 
+ATOM 14116 C CD2 . HIS C 1 524 ? 202.195 140.877 142.953 1.000 98.78479  ? ? ? ? ? ? 427 HIS C CD2 1 
+ATOM 14117 C CE1 . HIS C 1 524 ? 200.621 139.434 142.455 1.000 100.91007 ? ? ? ? ? ? 427 HIS C CE1 1 
+ATOM 14118 N NE2 . HIS C 1 524 ? 201.929 139.604 142.514 1.000 103.47678 ? ? ? ? ? ? 427 HIS C NE2 1 
+ATOM 14119 N N   . ILE C 1 525 ? 202.248 145.252 141.815 1.000 83.66167  ? ? ? ? ? ? 428 ILE C N   1 
+ATOM 14120 C CA  . ILE C 1 525 ? 203.512 145.595 141.183 1.000 78.92911  ? ? ? ? ? ? 428 ILE C CA  1 
+ATOM 14121 C C   . ILE C 1 525 ? 204.515 145.883 142.286 1.000 85.79254  ? ? ? ? ? ? 428 ILE C C   1 
+ATOM 14122 O O   . ILE C 1 525 ? 204.177 146.517 143.289 1.000 101.70967 ? ? ? ? ? ? 428 ILE C O   1 
+ATOM 14123 C CB  . ILE C 1 525 ? 203.374 146.808 140.244 1.000 81.07476  ? ? ? ? ? ? 428 ILE C CB  1 
+ATOM 14124 C CG1 . ILE C 1 525 ? 202.101 146.692 139.411 1.000 81.33065  ? ? ? ? ? ? 428 ILE C CG1 1 
+ATOM 14125 C CG2 . ILE C 1 525 ? 204.583 146.919 139.347 1.000 90.72698  ? ? ? ? ? ? 428 ILE C CG2 1 
+ATOM 14126 C CD1 . ILE C 1 525 ? 201.076 147.740 139.730 1.000 81.60374  ? ? ? ? ? ? 428 ILE C CD1 1 
+ATOM 14127 N N   . ILE C 1 526 ? 205.741 145.403 142.114 1.000 87.18879  ? ? ? ? ? ? 429 ILE C N   1 
+ATOM 14128 C CA  . ILE C 1 526 ? 206.773 145.537 143.131 1.000 84.29027  ? ? ? ? ? ? 429 ILE C CA  1 
+ATOM 14129 C C   . ILE C 1 526 ? 207.988 146.212 142.523 1.000 97.02065  ? ? ? ? ? ? 429 ILE C C   1 
+ATOM 14130 O O   . ILE C 1 526 ? 208.529 145.742 141.517 1.000 112.35508 ? ? ? ? ? ? 429 ILE C O   1 
+ATOM 14131 C CB  . ILE C 1 526 ? 207.148 144.176 143.735 1.000 81.38738  ? ? ? ? ? ? 429 ILE C CB  1 
+ATOM 14132 C CG1 . ILE C 1 526 ? 205.911 143.553 144.371 1.000 92.37779  ? ? ? ? ? ? 429 ILE C CG1 1 
+ATOM 14133 C CG2 . ILE C 1 526 ? 208.268 144.333 144.739 1.000 85.63033  ? ? ? ? ? ? 429 ILE C CG2 1 
+ATOM 14134 C CD1 . ILE C 1 526 ? 206.215 142.519 145.379 1.000 97.09615  ? ? ? ? ? ? 429 ILE C CD1 1 
+ATOM 14135 N N   . LYS C 1 527 ? 208.414 147.311 143.136 1.000 98.88674  ? ? ? ? ? ? 430 LYS C N   1 
+ATOM 14136 C CA  . LYS C 1 527 ? 209.634 148.011 142.759 1.000 92.97627  ? ? ? ? ? ? 430 LYS C CA  1 
+ATOM 14137 C C   . LYS C 1 527 ? 210.567 147.982 143.959 1.000 98.47391  ? ? ? ? ? ? 430 LYS C C   1 
+ATOM 14138 O O   . LYS C 1 527 ? 210.375 148.731 144.921 1.000 110.18131 ? ? ? ? ? ? 430 LYS C O   1 
+ATOM 14139 C CB  . LYS C 1 527 ? 209.342 149.444 142.324 1.000 90.25208  ? ? ? ? ? ? 430 LYS C CB  1 
+ATOM 14140 C CG  . LYS C 1 527 ? 210.579 150.315 142.209 1.000 94.98576  ? ? ? ? ? ? 430 LYS C CG  1 
+ATOM 14141 C CD  . LYS C 1 527 ? 210.937 150.578 140.761 1.000 107.23277 ? ? ? ? ? ? 430 LYS C CD  1 
+ATOM 14142 C CE  . LYS C 1 527 ? 212.372 151.045 140.625 1.000 109.56256 ? ? ? ? ? ? 430 LYS C CE  1 
+ATOM 14143 N NZ  . LYS C 1 527 ? 213.322 149.903 140.619 1.000 111.13223 ? ? ? ? ? ? 430 LYS C NZ  1 
+ATOM 14144 N N   . THR C 1 528 ? 211.562 147.109 143.908 1.000 115.55947 ? ? ? ? ? ? 431 THR C N   1 
+ATOM 14145 C CA  . THR C 1 528 ? 212.563 146.991 144.952 1.000 120.46087 ? ? ? ? ? ? 431 THR C CA  1 
+ATOM 14146 C C   . THR C 1 528 ? 213.942 147.195 144.345 1.000 120.98275 ? ? ? ? ? ? 431 THR C C   1 
+ATOM 14147 O O   . THR C 1 528 ? 214.099 147.311 143.128 1.000 126.04369 ? ? ? ? ? ? 431 THR C O   1 
+ATOM 14148 C CB  . THR C 1 528 ? 212.480 145.629 145.649 1.000 123.90013 ? ? ? ? ? ? 431 THR C CB  1 
+ATOM 14149 O OG1 . THR C 1 528 ? 213.643 145.434 146.461 1.000 128.27791 ? ? ? ? ? ? 431 THR C OG1 1 
+ATOM 14150 C CG2 . THR C 1 528 ? 212.394 144.522 144.624 1.000 120.30429 ? ? ? ? ? ? 431 THR C CG2 1 
+ATOM 14151 N N   . ASP C 1 529 ? 214.948 147.239 145.207 1.000 121.05908 ? ? ? ? ? ? 432 ASP C N   1 
+ATOM 14152 C CA  . ASP C 1 529 ? 216.316 147.474 144.779 1.000 122.33780 ? ? ? ? ? ? 432 ASP C CA  1 
+ATOM 14153 C C   . ASP C 1 529 ? 217.227 146.364 145.279 1.000 126.32261 ? ? ? ? ? ? 432 ASP C C   1 
+ATOM 14154 O O   . ASP C 1 529 ? 217.000 145.778 146.340 1.000 129.13062 ? ? ? ? ? ? 432 ASP C O   1 
+ATOM 14155 C CB  . ASP C 1 529 ? 216.825 148.826 145.273 1.000 127.13118 ? ? ? ? ? ? 432 ASP C CB  1 
+ATOM 14156 C CG  . ASP C 1 529 ? 216.461 149.095 146.712 1.000 133.16818 ? ? ? ? ? ? 432 ASP C CG  1 
+ATOM 14157 O OD1 . ASP C 1 529 ? 215.955 148.172 147.381 1.000 136.63260 ? ? ? ? ? ? 432 ASP C OD1 1 
+ATOM 14158 O OD2 . ASP C 1 529 ? 216.681 150.233 147.177 1.000 136.36192 ? ? ? ? ? ? 432 ASP C OD2 1 
+ATOM 14159 N N   . ASN C 1 530 ? 218.261 146.081 144.494 1.000 128.80607 ? ? ? ? ? ? 433 ASN C N   1 
+ATOM 14160 C CA  . ASN C 1 530 ? 219.247 145.070 144.854 1.000 127.15583 ? ? ? ? ? ? 433 ASN C CA  1 
+ATOM 14161 C C   . ASN C 1 530 ? 220.009 145.538 146.085 1.000 129.61480 ? ? ? ? ? ? 433 ASN C C   1 
+ATOM 14162 O O   . ASN C 1 530 ? 220.751 146.523 146.027 1.000 136.13176 ? ? ? ? ? ? 433 ASN C O   1 
+ATOM 14163 C CB  . ASN C 1 530 ? 220.190 144.826 143.681 1.000 122.62180 ? ? ? ? ? ? 433 ASN C CB  1 
+ATOM 14164 C CG  . ASN C 1 530 ? 220.960 143.539 143.817 1.000 129.07298 ? ? ? ? ? ? 433 ASN C CG  1 
+ATOM 14165 O OD1 . ASN C 1 530 ? 220.805 142.811 144.795 1.000 133.37942 ? ? ? ? ? ? 433 ASN C OD1 1 
+ATOM 14166 N ND2 . ASN C 1 530 ? 221.798 143.246 142.833 1.000 132.16465 ? ? ? ? ? ? 433 ASN C ND2 1 
+ATOM 14167 N N   . ASP C 1 531 ? 219.830 144.840 147.199 1.000 130.17900 ? ? ? ? ? ? 434 ASP C N   1 
+ATOM 14168 C CA  . ASP C 1 531 ? 220.392 145.246 148.477 1.000 128.64837 ? ? ? ? ? ? 434 ASP C CA  1 
+ATOM 14169 C C   . ASP C 1 531 ? 221.309 144.162 149.018 1.000 133.49603 ? ? ? ? ? ? 434 ASP C C   1 
+ATOM 14170 O O   . ASP C 1 531 ? 221.017 142.969 148.893 1.000 140.20382 ? ? ? ? ? ? 434 ASP C O   1 
+ATOM 14171 C CB  . ASP C 1 531 ? 219.290 145.538 149.494 1.000 131.80755 ? ? ? ? ? ? 434 ASP C CB  1 
+ATOM 14172 C CG  . ASP C 1 531 ? 218.932 147.005 149.557 1.000 140.73364 ? ? ? ? ? ? 434 ASP C CG  1 
+ATOM 14173 O OD1 . ASP C 1 531 ? 219.714 147.830 149.042 1.000 139.68769 ? ? ? ? ? ? 434 ASP C OD1 1 
+ATOM 14174 O OD2 . ASP C 1 531 ? 217.869 147.334 150.123 1.000 142.03049 ? ? ? ? ? ? 434 ASP C OD2 1 
+ATOM 14175 N N   . LEU C 1 532 ? 222.417 144.584 149.616 1.000 125.99793 ? ? ? ? ? ? 435 LEU C N   1 
+ATOM 14176 C CA  . LEU C 1 532 ? 223.334 143.692 150.311 1.000 124.34383 ? ? ? ? ? ? 435 LEU C CA  1 
+ATOM 14177 C C   . LEU C 1 532 ? 223.282 144.026 151.794 1.000 128.42610 ? ? ? ? ? ? 435 LEU C C   1 
+ATOM 14178 O O   . LEU C 1 532 ? 223.506 145.177 152.181 1.000 132.40307 ? ? ? ? ? ? 435 LEU C O   1 
+ATOM 14179 C CB  . LEU C 1 532 ? 224.757 143.835 149.777 1.000 121.26935 ? ? ? ? ? ? 435 LEU C CB  1 
+ATOM 14180 C CG  . LEU C 1 532 ? 224.973 143.513 148.299 1.000 124.18386 ? ? ? ? ? ? 435 LEU C CG  1 
+ATOM 14181 C CD1 . LEU C 1 532 ? 226.449 143.336 148.010 1.000 128.90167 ? ? ? ? ? ? 435 LEU C CD1 1 
+ATOM 14182 C CD2 . LEU C 1 532 ? 224.200 142.273 147.905 1.000 122.76255 ? ? ? ? ? ? 435 LEU C CD2 1 
+ATOM 14183 N N   . LYS C 1 533 ? 222.987 143.026 152.617 1.000 135.67209 ? ? ? ? ? ? 436 LYS C N   1 
+ATOM 14184 C CA  . LYS C 1 533 ? 222.875 143.201 154.056 1.000 134.23089 ? ? ? ? ? ? 436 LYS C CA  1 
+ATOM 14185 C C   . LYS C 1 533 ? 223.964 142.394 154.743 1.000 136.21720 ? ? ? ? ? ? 436 LYS C C   1 
+ATOM 14186 O O   . LYS C 1 533 ? 224.132 141.205 154.458 1.000 140.63635 ? ? ? ? ? ? 436 LYS C O   1 
+ATOM 14187 C CB  . LYS C 1 533 ? 221.496 142.768 154.556 1.000 134.60725 ? ? ? ? ? ? 436 LYS C CB  1 
+ATOM 14188 C CG  . LYS C 1 533 ? 221.203 143.174 155.986 1.000 136.46344 ? ? ? ? ? ? 436 LYS C CG  1 
+ATOM 14189 C CD  . LYS C 1 533 ? 219.869 142.620 156.447 1.000 135.87981 ? ? ? ? ? ? 436 LYS C CD  1 
+ATOM 14190 C CE  . LYS C 1 533 ? 219.414 143.291 157.726 1.000 137.05180 ? ? ? ? ? ? 436 LYS C CE  1 
+ATOM 14191 N NZ  . LYS C 1 533 ? 220.460 143.221 158.780 1.000 140.68082 ? ? ? ? ? ? 436 LYS C NZ  1 
+ATOM 14192 N N   . SER C 1 534 ? 224.697 143.040 155.645 1.000 141.72963 ? ? ? ? ? ? 437 SER C N   1 
+ATOM 14193 C CA  . SER C 1 534 ? 225.767 142.372 156.370 1.000 144.22875 ? ? ? ? ? ? 437 SER C CA  1 
+ATOM 14194 C C   . SER C 1 534 ? 225.189 141.565 157.523 1.000 146.47457 ? ? ? ? ? ? 437 SER C C   1 
+ATOM 14195 O O   . SER C 1 534 ? 224.353 142.063 158.282 1.000 145.75124 ? ? ? ? ? ? 437 SER C O   1 
+ATOM 14196 C CB  . SER C 1 534 ? 226.774 143.393 156.892 1.000 141.36515 ? ? ? ? ? ? 437 SER C CB  1 
+ATOM 14197 O OG  . SER C 1 534 ? 226.112 144.500 157.477 1.000 143.39257 ? ? ? ? ? ? 437 SER C OG  1 
+ATOM 14198 N N   . LYS C 1 535 ? 225.633 140.318 157.652 1.000 150.89172 ? ? ? ? ? ? 438 LYS C N   1 
+ATOM 14199 C CA  . LYS C 1 535 ? 225.170 139.477 158.744 1.000 148.44608 ? ? ? ? ? ? 438 LYS C CA  1 
+ATOM 14200 C C   . LYS C 1 535 ? 225.711 139.981 160.075 1.000 148.72858 ? ? ? ? ? ? 438 LYS C C   1 
+ATOM 14201 O O   . LYS C 1 535 ? 226.818 140.518 160.153 1.000 152.42931 ? ? ? ? ? ? 438 LYS C O   1 
+ATOM 14202 C CB  . LYS C 1 535 ? 225.594 138.027 158.525 1.000 149.39785 ? ? ? ? ? ? 438 LYS C CB  1 
+ATOM 14203 C CG  . LYS C 1 535 ? 225.531 137.569 157.085 1.000 149.32126 ? ? ? ? ? ? 438 LYS C CG  1 
+ATOM 14204 C CD  . LYS C 1 535 ? 226.121 136.179 156.938 1.000 149.44998 ? ? ? ? ? ? 438 LYS C CD  1 
+ATOM 14205 C CE  . LYS C 1 535 ? 225.281 135.145 157.669 1.000 147.62084 ? ? ? ? ? ? 438 LYS C CE  1 
+ATOM 14206 N NZ  . LYS C 1 535 ? 223.823 135.412 157.531 1.000 149.22699 ? ? ? ? ? ? 438 LYS C NZ  1 
+ATOM 14207 N N   . LYS C 1 536 ? 224.914 139.806 161.123 1.000 143.52753 ? ? ? ? ? ? 439 LYS C N   1 
+ATOM 14208 C CA  . LYS C 1 536 ? 225.313 140.240 162.453 1.000 147.17041 ? ? ? ? ? ? 439 LYS C CA  1 
+ATOM 14209 C C   . LYS C 1 536 ? 226.482 139.408 162.965 1.000 150.95207 ? ? ? ? ? ? 439 LYS C C   1 
+ATOM 14210 O O   . LYS C 1 536 ? 226.495 138.180 162.843 1.000 150.12390 ? ? ? ? ? ? 439 LYS C O   1 
+ATOM 14211 C CB  . LYS C 1 536 ? 224.125 140.139 163.408 1.000 144.39635 ? ? ? ? ? ? 439 LYS C CB  1 
+ATOM 14212 C CG  . LYS C 1 536 ? 223.449 138.778 163.393 1.000 146.63665 ? ? ? ? ? ? 439 LYS C CG  1 
+ATOM 14213 C CD  . LYS C 1 536 ? 222.095 138.798 164.085 1.000 143.50141 ? ? ? ? ? ? 439 LYS C CD  1 
+ATOM 14214 C CE  . LYS C 1 536 ? 222.109 139.668 165.323 1.000 145.35111 ? ? ? ? ? ? 439 LYS C CE  1 
+ATOM 14215 N NZ  . LYS C 1 536 ? 220.890 139.476 166.153 1.000 147.68304 ? ? ? ? ? ? 439 LYS C NZ  1 
+ATOM 14216 N N   . GLY C 1 537 ? 227.478 140.088 163.527 1.000 152.05454 ? ? ? ? ? ? 440 GLY C N   1 
+ATOM 14217 C CA  . GLY C 1 537 ? 228.604 139.426 164.147 1.000 150.05198 ? ? ? ? ? ? 440 GLY C CA  1 
+ATOM 14218 C C   . GLY C 1 537 ? 229.644 138.876 163.197 1.000 152.10387 ? ? ? ? ? ? 440 GLY C C   1 
+ATOM 14219 O O   . GLY C 1 537 ? 230.599 138.238 163.658 1.000 152.96650 ? ? ? ? ? ? 440 GLY C O   1 
+ATOM 14220 N N   . LYS C 1 538 ? 229.502 139.098 161.894 1.000 162.15343 ? ? ? ? ? ? 441 LYS C N   1 
+ATOM 14221 C CA  . LYS C 1 538 ? 230.439 138.581 160.911 1.000 161.47071 ? ? ? ? ? ? 441 LYS C CA  1 
+ATOM 14222 C C   . LYS C 1 538 ? 230.939 139.718 160.033 1.000 161.50963 ? ? ? ? ? ? 441 LYS C C   1 
+ATOM 14223 O O   . LYS C 1 538 ? 230.226 140.695 159.789 1.000 163.71268 ? ? ? ? ? ? 441 LYS C O   1 
+ATOM 14224 C CB  . LYS C 1 538 ? 229.799 137.488 160.049 1.000 159.31150 ? ? ? ? ? ? 441 LYS C CB  1 
+ATOM 14225 C CG  . LYS C 1 538 ? 229.215 136.333 160.842 1.000 159.68556 ? ? ? ? ? ? 441 LYS C CG  1 
+ATOM 14226 C CD  . LYS C 1 538 ? 230.284 135.623 161.657 1.000 160.85860 ? ? ? ? ? ? 441 LYS C CD  1 
+ATOM 14227 C CE  . LYS C 1 538 ? 231.393 135.077 160.769 1.000 160.08653 ? ? ? ? ? ? 441 LYS C CE  1 
+ATOM 14228 N NZ  . LYS C 1 538 ? 230.859 134.282 159.630 1.000 161.52562 ? ? ? ? ? ? 441 LYS C NZ  1 
+ATOM 14229 N N   . LYS C 1 539 ? 232.173 139.579 159.558 1.000 160.12274 ? ? ? ? ? ? 442 LYS C N   1 
+ATOM 14230 C CA  . LYS C 1 539 ? 232.856 140.631 158.819 1.000 160.46021 ? ? ? ? ? ? 442 LYS C CA  1 
+ATOM 14231 C C   . LYS C 1 539 ? 232.995 140.244 157.354 1.000 159.71938 ? ? ? ? ? ? 442 LYS C C   1 
+ATOM 14232 O O   . LYS C 1 539 ? 233.397 139.120 157.037 1.000 157.66806 ? ? ? ? ? ? 442 LYS C O   1 
+ATOM 14233 C CB  . LYS C 1 539 ? 234.236 140.908 159.419 1.000 157.91328 ? ? ? ? ? ? 442 LYS C CB  1 
+ATOM 14234 C CG  . LYS C 1 539 ? 234.195 141.492 160.818 1.000 161.34398 ? ? ? ? ? ? 442 LYS C CG  1 
+ATOM 14235 C CD  . LYS C 1 539 ? 233.394 142.781 160.848 1.000 163.77075 ? ? ? ? ? ? 442 LYS C CD  1 
+ATOM 14236 C CE  . LYS C 1 539 ? 234.088 143.877 160.053 1.000 162.93354 ? ? ? ? ? ? 442 LYS C CE  1 
+ATOM 14237 N NZ  . LYS C 1 539 ? 233.385 145.183 160.173 1.000 159.01428 ? ? ? ? ? ? 442 LYS C NZ  1 
+ATOM 14238 N N   . GLY C 1 540 ? 232.659 141.179 156.467 1.000 155.48336 ? ? ? ? ? ? 443 GLY C N   1 
+ATOM 14239 C CA  . GLY C 1 540 ? 232.925 141.006 155.054 1.000 157.19924 ? ? ? ? ? ? 443 GLY C CA  1 
+ATOM 14240 C C   . GLY C 1 540 ? 232.049 140.005 154.342 1.000 156.62780 ? ? ? ? ? ? 443 GLY C C   1 
+ATOM 14241 O O   . GLY C 1 540 ? 232.410 139.550 153.255 1.000 157.52760 ? ? ? ? ? ? 443 GLY C O   1 
+ATOM 14242 N N   . VAL C 1 541 ? 230.905 139.647 154.917 1.000 153.23762 ? ? ? ? ? ? 444 VAL C N   1 
+ATOM 14243 C CA  . VAL C 1 541 ? 229.978 138.710 154.297 1.000 155.78766 ? ? ? ? ? ? 444 VAL C CA  1 
+ATOM 14244 C C   . VAL C 1 541 ? 228.601 139.356 154.253 1.000 154.37357 ? ? ? ? ? ? 444 VAL C C   1 
+ATOM 14245 O O   . VAL C 1 541 ? 228.131 139.897 155.260 1.000 150.45989 ? ? ? ? ? ? 444 VAL C O   1 
+ATOM 14246 C CB  . VAL C 1 541 ? 229.934 137.364 155.046 1.000 155.38570 ? ? ? ? ? ? 444 VAL C CB  1 
+ATOM 14247 C CG1 . VAL C 1 541 ? 229.792 137.588 156.536 1.000 152.07136 ? ? ? ? ? ? 444 VAL C CG1 1 
+ATOM 14248 C CG2 . VAL C 1 541 ? 228.804 136.501 154.521 1.000 153.63512 ? ? ? ? ? ? 444 VAL C CG2 1 
+ATOM 14249 N N   . TYR C 1 542 ? 227.964 139.309 153.088 1.000 146.40476 ? ? ? ? ? ? 445 TYR C N   1 
+ATOM 14250 C CA  . TYR C 1 542 ? 226.677 139.949 152.876 1.000 142.80006 ? ? ? ? ? ? 445 TYR C CA  1 
+ATOM 14251 C C   . TYR C 1 542 ? 225.704 138.954 152.266 1.000 143.68748 ? ? ? ? ? ? 445 TYR C C   1 
+ATOM 14252 O O   . TYR C 1 542 ? 226.100 138.028 151.555 1.000 149.10524 ? ? ? ? ? ? 445 TYR C O   1 
+ATOM 14253 C CB  . TYR C 1 542 ? 226.805 141.170 151.962 1.000 144.91347 ? ? ? ? ? ? 445 TYR C CB  1 
+ATOM 14254 C CG  . TYR C 1 542 ? 227.732 142.233 152.495 1.000 145.73702 ? ? ? ? ? ? 445 TYR C CG  1 
+ATOM 14255 C CD1 . TYR C 1 542 ? 229.097 142.170 152.262 1.000 143.87909 ? ? ? ? ? ? 445 TYR C CD1 1 
+ATOM 14256 C CD2 . TYR C 1 542 ? 227.243 143.301 153.231 1.000 147.14638 ? ? ? ? ? ? 445 TYR C CD2 1 
+ATOM 14257 C CE1 . TYR C 1 542 ? 229.948 143.138 152.747 1.000 145.86075 ? ? ? ? ? ? 445 TYR C CE1 1 
+ATOM 14258 C CE2 . TYR C 1 542 ? 228.087 144.274 153.720 1.000 146.77322 ? ? ? ? ? ? 445 TYR C CE2 1 
+ATOM 14259 C CZ  . TYR C 1 542 ? 229.438 144.188 153.475 1.000 146.33107 ? ? ? ? ? ? 445 TYR C CZ  1 
+ATOM 14260 O OH  . TYR C 1 542 ? 230.284 145.156 153.961 1.000 146.26844 ? ? ? ? ? ? 445 TYR C OH  1 
+ATOM 14261 N N   . GLU C 1 543 ? 224.423 139.157 152.550 1.000 140.80306 ? ? ? ? ? ? 446 GLU C N   1 
+ATOM 14262 C CA  . GLU C 1 543 ? 223.358 138.341 151.991 1.000 141.22113 ? ? ? ? ? ? 446 GLU C CA  1 
+ATOM 14263 C C   . GLU C 1 543 ? 222.548 139.170 151.006 1.000 141.85539 ? ? ? ? ? ? 446 GLU C C   1 
+ATOM 14264 O O   . GLU C 1 543 ? 222.291 140.355 151.238 1.000 145.07799 ? ? ? ? ? ? 446 GLU C O   1 
+ATOM 14265 C CB  . GLU C 1 543 ? 222.454 137.783 153.092 1.000 142.09371 ? ? ? ? ? ? 446 GLU C CB  1 
+ATOM 14266 C CG  . GLU C 1 543 ? 221.753 138.835 153.926 1.000 145.85472 ? ? ? ? ? ? 446 GLU C CG  1 
+ATOM 14267 C CD  . GLU C 1 543 ? 221.189 138.269 155.212 1.000 149.21690 ? ? ? ? ? ? 446 GLU C CD  1 
+ATOM 14268 O OE1 . GLU C 1 543 ? 221.832 137.376 155.799 1.000 150.66523 ? ? ? ? ? ? 446 GLU C OE1 1 
+ATOM 14269 O OE2 . GLU C 1 543 ? 220.102 138.716 155.635 1.000 147.89332 ? ? ? ? ? ? 446 GLU C OE2 1 
+ATOM 14270 N N   . LEU C 1 544 ? 222.155 138.544 149.897 1.000 125.95785 ? ? ? ? ? ? 447 LEU C N   1 
+ATOM 14271 C CA  . LEU C 1 544 ? 221.444 139.237 148.825 1.000 126.91882 ? ? ? ? ? ? 447 LEU C CA  1 
+ATOM 14272 C C   . LEU C 1 544 ? 219.992 139.453 149.246 1.000 125.19334 ? ? ? ? ? ? 447 LEU C C   1 
+ATOM 14273 O O   . LEU C 1 544 ? 219.058 138.817 148.754 1.000 128.67480 ? ? ? ? ? ? 447 LEU C O   1 
+ATOM 14274 C CB  . LEU C 1 544 ? 221.538 138.452 147.526 1.000 128.60890 ? ? ? ? ? ? 447 LEU C CB  1 
+ATOM 14275 C CG  . LEU C 1 544 ? 222.845 137.702 147.279 1.000 125.84625 ? ? ? ? ? ? 447 LEU C CG  1 
+ATOM 14276 C CD1 . LEU C 1 544 ? 222.795 136.992 145.943 1.000 126.70671 ? ? ? ? ? ? 447 LEU C CD1 1 
+ATOM 14277 C CD2 . LEU C 1 544 ? 224.016 138.657 147.323 1.000 125.77942 ? ? ? ? ? ? 447 LEU C CD2 1 
+ATOM 14278 N N   . LEU C 1 545 ? 219.816 140.386 150.182 1.000 121.87395 ? ? ? ? ? ? 448 LEU C N   1 
+ATOM 14279 C CA  . LEU C 1 545 ? 218.495 140.631 150.749 1.000 123.23965 ? ? ? ? ? ? 448 LEU C CA  1 
+ATOM 14280 C C   . LEU C 1 545 ? 217.514 141.097 149.683 1.000 126.08025 ? ? ? ? ? ? 448 LEU C C   1 
+ATOM 14281 O O   . LEU C 1 545 ? 216.363 140.649 149.643 1.000 126.13797 ? ? ? ? ? ? 448 LEU C O   1 
+ATOM 14282 C CB  . LEU C 1 545 ? 218.595 141.656 151.875 1.000 121.55792 ? ? ? ? ? ? 448 LEU C CB  1 
+ATOM 14283 C CG  . LEU C 1 545 ? 217.277 142.269 152.337 1.000 123.16226 ? ? ? ? ? ? 448 LEU C CG  1 
+ATOM 14284 C CD1 . LEU C 1 545 ? 216.441 141.230 153.057 1.000 125.97350 ? ? ? ? ? ? 448 LEU C CD1 1 
+ATOM 14285 C CD2 . LEU C 1 545 ? 217.544 143.458 153.235 1.000 124.09772 ? ? ? ? ? ? 448 LEU C CD2 1 
+ATOM 14286 N N   . GLY C 1 546 ? 217.952 142.000 148.808 1.000 126.48449 ? ? ? ? ? ? 449 GLY C N   1 
+ATOM 14287 C CA  . GLY C 1 546 ? 217.079 142.454 147.739 1.000 122.77575 ? ? ? ? ? ? 449 GLY C CA  1 
+ATOM 14288 C C   . GLY C 1 546 ? 216.713 141.342 146.778 1.000 120.78626 ? ? ? ? ? ? 449 GLY C C   1 
+ATOM 14289 O O   . GLY C 1 546 ? 215.559 141.224 146.360 1.000 127.18502 ? ? ? ? ? ? 449 GLY C O   1 
+ATOM 14290 N N   . LEU C 1 547 ? 217.689 140.513 146.413 1.000 112.88794 ? ? ? ? ? ? 450 LEU C N   1 
+ATOM 14291 C CA  . LEU C 1 547 ? 217.419 139.405 145.505 1.000 115.60252 ? ? ? ? ? ? 450 LEU C CA  1 
+ATOM 14292 C C   . LEU C 1 547 ? 216.605 138.314 146.187 1.000 120.98200 ? ? ? ? ? ? 450 LEU C C   1 
+ATOM 14293 O O   . LEU C 1 547 ? 215.746 137.688 145.557 1.000 122.56540 ? ? ? ? ? ? 450 LEU C O   1 
+ATOM 14294 C CB  . LEU C 1 547 ? 218.734 138.841 144.972 1.000 116.60454 ? ? ? ? ? ? 450 LEU C CB  1 
+ATOM 14295 C CG  . LEU C 1 547 ? 218.697 138.153 143.610 1.000 118.33434 ? ? ? ? ? ? 450 LEU C CG  1 
+ATOM 14296 C CD1 . LEU C 1 547 ? 217.700 138.830 142.697 1.000 117.26852 ? ? ? ? ? ? 450 LEU C CD1 1 
+ATOM 14297 C CD2 . LEU C 1 547 ? 220.078 138.162 142.989 1.000 117.49926 ? ? ? ? ? ? 450 LEU C CD2 1 
+ATOM 14298 N N   . ASN C 1 548 ? 216.866 138.067 147.472 1.000 125.92134 ? ? ? ? ? ? 451 ASN C N   1 
+ATOM 14299 C CA  . ASN C 1 548 ? 216.177 136.991 148.176 1.000 119.17898 ? ? ? ? ? ? 451 ASN C CA  1 
+ATOM 14300 C C   . ASN C 1 548 ? 214.685 137.266 148.300 1.000 124.33072 ? ? ? ? ? ? 451 ASN C C   1 
+ATOM 14301 O O   . ASN C 1 548 ? 213.870 136.346 148.181 1.000 130.52536 ? ? ? ? ? ? 451 ASN C O   1 
+ATOM 14302 C CB  . ASN C 1 548 ? 216.797 136.787 149.554 1.000 120.46646 ? ? ? ? ? ? 451 ASN C CB  1 
+ATOM 14303 C CG  . ASN C 1 548 ? 218.062 135.965 149.502 1.000 125.07981 ? ? ? ? ? ? 451 ASN C CG  1 
+ATOM 14304 O OD1 . ASN C 1 548 ? 218.448 135.470 148.445 1.000 125.88091 ? ? ? ? ? ? 451 ASN C OD1 1 
+ATOM 14305 N ND2 . ASN C 1 548 ? 218.719 135.815 150.643 1.000 126.44757 ? ? ? ? ? ? 451 ASN C ND2 1 
+ATOM 14306 N N   . ARG C 1 549 ? 214.309 138.521 148.549 1.000 119.56836 ? ? ? ? ? ? 452 ARG C N   1 
+ATOM 14307 C CA  . ARG C 1 549 ? 212.895 138.853 148.689 1.000 120.36416 ? ? ? ? ? ? 452 ARG C CA  1 
+ATOM 14308 C C   . ARG C 1 549 ? 212.133 138.544 147.410 1.000 122.36140 ? ? ? ? ? ? 452 ARG C C   1 
+ATOM 14309 O O   . ARG C 1 549 ? 211.026 137.997 147.448 1.000 131.13220 ? ? ? ? ? ? 452 ARG C O   1 
+ATOM 14310 C CB  . ARG C 1 549 ? 212.735 140.325 149.061 1.000 119.67866 ? ? ? ? ? ? 452 ARG C CB  1 
+ATOM 14311 C CG  . ARG C 1 549 ? 212.732 140.591 150.547 1.000 123.77768 ? ? ? ? ? ? 452 ARG C CG  1 
+ATOM 14312 C CD  . ARG C 1 549 ? 213.458 141.876 150.860 1.000 124.77064 ? ? ? ? ? ? 452 ARG C CD  1 
+ATOM 14313 N NE  . ARG C 1 549 ? 212.532 142.962 151.149 1.000 126.09091 ? ? ? ? ? ? 452 ARG C NE  1 
+ATOM 14314 C CZ  . ARG C 1 549 ? 212.634 144.183 150.645 1.000 127.42415 ? ? ? ? ? ? 452 ARG C CZ  1 
+ATOM 14315 N NH1 . ARG C 1 549 ? 213.607 144.506 149.810 1.000 124.17175 ? ? ? ? ? ? 452 ARG C NH1 1 
+ATOM 14316 N NH2 . ARG C 1 549 ? 211.737 145.102 150.987 1.000 124.12654 ? ? ? ? ? ? 452 ARG C NH2 1 
+ATOM 14317 N N   . CYS C 1 550 ? 212.711 138.893 146.261 1.000 120.95896 ? ? ? ? ? ? 453 CYS C N   1 
+ATOM 14318 C CA  . CYS C 1 550 ? 212.062 138.595 144.991 1.000 122.41301 ? ? ? ? ? ? 453 CYS C CA  1 
+ATOM 14319 C C   . CYS C 1 550 ? 212.032 137.096 144.726 1.000 128.62965 ? ? ? ? ? ? 453 CYS C C   1 
+ATOM 14320 O O   . CYS C 1 550 ? 211.043 136.573 144.202 1.000 135.09120 ? ? ? ? ? ? 453 CYS C O   1 
+ATOM 14321 C CB  . CYS C 1 550 ? 212.773 139.328 143.859 1.000 123.57278 ? ? ? ? ? ? 453 CYS C CB  1 
+ATOM 14322 S SG  . CYS C 1 550 ? 213.011 141.084 144.155 1.000 136.18032 ? ? ? ? ? ? 453 CYS C SG  1 
+ATOM 14323 N N   . LEU C 1 551 ? 213.110 136.391 145.073 1.000 119.30116 ? ? ? ? ? ? 454 LEU C N   1 
+ATOM 14324 C CA  . LEU C 1 551 ? 213.136 134.944 144.893 1.000 116.05150 ? ? ? ? ? ? 454 LEU C CA  1 
+ATOM 14325 C C   . LEU C 1 551 ? 212.102 134.262 145.775 1.000 118.38310 ? ? ? ? ? ? 454 LEU C C   1 
+ATOM 14326 O O   . LEU C 1 551 ? 211.452 133.300 145.352 1.000 122.26373 ? ? ? ? ? ? 454 LEU C O   1 
+ATOM 14327 C CB  . LEU C 1 551 ? 214.531 134.403 145.187 1.000 111.20331 ? ? ? ? ? ? 454 LEU C CB  1 
+ATOM 14328 C CG  . LEU C 1 551 ? 215.532 134.499 144.039 1.000 113.89892 ? ? ? ? ? ? 454 LEU C CG  1 
+ATOM 14329 C CD1 . LEU C 1 551 ? 216.732 133.630 144.325 1.000 118.62136 ? ? ? ? ? ? 454 LEU C CD1 1 
+ATOM 14330 C CD2 . LEU C 1 551 ? 214.881 134.095 142.733 1.000 114.11637 ? ? ? ? ? ? 454 LEU C CD2 1 
+ATOM 14331 N N   . ASN C 1 552 ? 211.944 134.741 147.010 1.000 118.24388 ? ? ? ? ? ? 455 ASN C N   1 
+ATOM 14332 C CA  . ASN C 1 552 ? 210.943 134.173 147.904 1.000 117.54537 ? ? ? ? ? ? 455 ASN C CA  1 
+ATOM 14333 C C   . ASN C 1 552 ? 209.547 134.284 147.310 1.000 119.74860 ? ? ? ? ? ? 455 ASN C C   1 
+ATOM 14334 O O   . ASN C 1 552 ? 208.704 133.404 147.512 1.000 121.97188 ? ? ? ? ? ? 455 ASN C O   1 
+ATOM 14335 C CB  . ASN C 1 552 ? 211.002 134.870 149.260 1.000 115.93764 ? ? ? ? ? ? 455 ASN C CB  1 
+ATOM 14336 C CG  . ASN C 1 552 ? 210.871 133.906 150.412 1.000 125.61774 ? ? ? ? ? ? 455 ASN C CG  1 
+ATOM 14337 O OD1 . ASN C 1 552 ? 211.766 133.102 150.667 1.000 126.95202 ? ? ? ? ? ? 455 ASN C OD1 1 
+ATOM 14338 N ND2 . ASN C 1 552 ? 209.749 133.977 151.117 1.000 128.44886 ? ? ? ? ? ? 455 ASN C ND2 1 
+ATOM 14339 N N   . LEU C 1 553 ? 209.283 135.365 146.578 1.000 110.66583 ? ? ? ? ? ? 456 LEU C N   1 
+ATOM 14340 C CA  . LEU C 1 553 ? 207.987 135.523 145.930 1.000 106.05845 ? ? ? ? ? ? 456 LEU C CA  1 
+ATOM 14341 C C   . LEU C 1 553 ? 207.772 134.464 144.861 1.000 110.49000 ? ? ? ? ? ? 456 LEU C C   1 
+ATOM 14342 O O   . LEU C 1 553 ? 206.665 133.934 144.714 1.000 115.27629 ? ? ? ? ? ? 456 LEU C O   1 
+ATOM 14343 C CB  . LEU C 1 553 ? 207.880 136.914 145.323 1.000 109.13028 ? ? ? ? ? ? 456 LEU C CB  1 
+ATOM 14344 C CG  . LEU C 1 553 ? 207.383 137.979 146.286 1.000 109.70655 ? ? ? ? ? ? 456 LEU C CG  1 
+ATOM 14345 C CD1 . LEU C 1 553 ? 207.370 139.297 145.576 1.000 110.07934 ? ? ? ? ? ? 456 LEU C CD1 1 
+ATOM 14346 C CD2 . LEU C 1 553 ? 206.006 137.623 146.789 1.000 111.54117 ? ? ? ? ? ? 456 LEU C CD2 1 
+ATOM 14347 N N   . LEU C 1 554 ? 208.816 134.151 144.097 1.000 116.01611 ? ? ? ? ? ? 457 LEU C N   1 
+ATOM 14348 C CA  . LEU C 1 554 ? 208.714 133.142 143.054 1.000 118.11098 ? ? ? ? ? ? 457 LEU C CA  1 
+ATOM 14349 C C   . LEU C 1 554 ? 208.596 131.733 143.612 1.000 122.68507 ? ? ? ? ? ? 457 LEU C C   1 
+ATOM 14350 O O   . LEU C 1 554 ? 208.345 130.800 142.843 1.000 118.85637 ? ? ? ? ? ? 457 LEU C O   1 
+ATOM 14351 C CB  . LEU C 1 554 ? 209.924 133.232 142.126 1.000 116.62546 ? ? ? ? ? ? 457 LEU C CB  1 
+ATOM 14352 C CG  . LEU C 1 554 ? 209.957 134.437 141.187 1.000 120.21587 ? ? ? ? ? ? 457 LEU C CG  1 
+ATOM 14353 C CD1 . LEU C 1 554 ? 210.818 134.147 139.973 1.000 120.23272 ? ? ? ? ? ? 457 LEU C CD1 1 
+ATOM 14354 C CD2 . LEU C 1 554 ? 208.553 134.827 140.766 1.000 117.52071 ? ? ? ? ? ? 457 LEU C CD2 1 
+ATOM 14355 N N   . GLY C 1 555 ? 208.769 131.556 144.919 1.000 122.24264 ? ? ? ? ? ? 458 GLY C N   1 
+ATOM 14356 C CA  . GLY C 1 555 ? 208.763 130.249 145.529 1.000 114.25162 ? ? ? ? ? ? 458 GLY C CA  1 
+ATOM 14357 C C   . GLY C 1 555 ? 210.125 129.609 145.654 1.000 120.07873 ? ? ? ? ? ? 458 GLY C C   1 
+ATOM 14358 O O   . GLY C 1 555 ? 210.241 128.558 146.297 1.000 126.94138 ? ? ? ? ? ? 458 GLY C O   1 
+ATOM 14359 N N   . ARG C 1 556 ? 211.155 130.205 145.067 1.000 128.81558 ? ? ? ? ? ? 459 ARG C N   1 
+ATOM 14360 C CA  . ARG C 1 556 ? 212.501 129.673 145.167 1.000 131.74677 ? ? ? ? ? ? 459 ARG C CA  1 
+ATOM 14361 C C   . ARG C 1 556 ? 213.081 129.941 146.551 1.000 135.85359 ? ? ? ? ? ? 459 ARG C C   1 
+ATOM 14362 O O   . ARG C 1 556 ? 212.636 130.830 147.281 1.000 134.03254 ? ? ? ? ? ? 459 ARG C O   1 
+ATOM 14363 C CB  . ARG C 1 556 ? 213.396 130.285 144.094 1.000 129.68703 ? ? ? ? ? ? 459 ARG C CB  1 
+ATOM 14364 C CG  . ARG C 1 556 ? 213.092 129.806 142.689 1.000 129.57459 ? ? ? ? ? ? 459 ARG C CG  1 
+ATOM 14365 C CD  . ARG C 1 556 ? 213.930 130.557 141.668 1.000 137.09576 ? ? ? ? ? ? 459 ARG C CD  1 
+ATOM 14366 N NE  . ARG C 1 556 ? 213.667 130.133 140.298 1.000 139.70584 ? ? ? ? ? ? 459 ARG C NE  1 
+ATOM 14367 C CZ  . ARG C 1 556 ? 212.524 130.319 139.653 1.000 138.40649 ? ? ? ? ? ? 459 ARG C CZ  1 
+ATOM 14368 N NH1 . ARG C 1 556 ? 211.497 130.927 140.223 1.000 135.26294 ? ? ? ? ? ? 459 ARG C NH1 1 
+ATOM 14369 N NH2 . ARG C 1 556 ? 212.408 129.888 138.401 1.000 137.49303 ? ? ? ? ? ? 459 ARG C NH2 1 
+ATOM 14370 N N   . GLU C 1 557 ? 214.087 129.151 146.908 1.000 151.45817 ? ? ? ? ? ? 460 GLU C N   1 
+ATOM 14371 C CA  . GLU C 1 557 ? 214.739 129.310 148.197 1.000 149.99405 ? ? ? ? ? ? 460 GLU C CA  1 
+ATOM 14372 C C   . GLU C 1 557 ? 215.713 130.484 148.163 1.000 150.80154 ? ? ? ? ? ? 460 GLU C C   1 
+ATOM 14373 O O   . GLU C 1 557 ? 216.136 130.948 147.102 1.000 146.85154 ? ? ? ? ? ? 460 GLU C O   1 
+ATOM 14374 C CB  . GLU C 1 557 ? 215.474 128.028 148.587 1.000 148.88005 ? ? ? ? ? ? 460 GLU C CB  1 
+ATOM 14375 C CG  . GLU C 1 557 ? 216.843 127.873 147.943 1.000 151.80715 ? ? ? ? ? ? 460 GLU C CG  1 
+ATOM 14376 C CD  . GLU C 1 557 ? 216.775 127.745 146.434 1.000 156.00125 ? ? ? ? ? ? 460 GLU C CD  1 
+ATOM 14377 O OE1 . GLU C 1 557 ? 215.741 127.268 145.919 1.000 156.93823 ? ? ? ? ? ? 460 GLU C OE1 1 
+ATOM 14378 O OE2 . GLU C 1 557 ? 217.755 128.125 145.760 1.000 155.15837 ? ? ? ? ? ? 460 GLU C OE2 1 
+ATOM 14379 N N   . ASN C 1 558 ? 216.066 130.964 149.352 1.000 139.66035 ? ? ? ? ? ? 461 ASN C N   1 
+ATOM 14380 C CA  . ASN C 1 558 ? 216.988 132.084 149.463 1.000 136.03182 ? ? ? ? ? ? 461 ASN C CA  1 
+ATOM 14381 C C   . ASN C 1 558 ? 218.380 131.688 148.993 1.000 137.06265 ? ? ? ? ? ? 461 ASN C C   1 
+ATOM 14382 O O   . ASN C 1 558 ? 218.851 130.578 149.253 1.000 138.10656 ? ? ? ? ? ? 461 ASN C O   1 
+ATOM 14383 C CB  . ASN C 1 558 ? 217.053 132.581 150.906 1.000 129.86443 ? ? ? ? ? ? 461 ASN C CB  1 
+ATOM 14384 C CG  . ASN C 1 558 ? 215.803 133.324 151.321 1.000 137.34494 ? ? ? ? ? ? 461 ASN C CG  1 
+ATOM 14385 O OD1 . ASN C 1 558 ? 214.818 133.367 150.585 1.000 141.51275 ? ? ? ? ? ? 461 ASN C OD1 1 
+ATOM 14386 N ND2 . ASN C 1 558 ? 215.836 133.918 152.507 1.000 133.91521 ? ? ? ? ? ? 461 ASN C ND2 1 
+ATOM 14387 N N   . LEU C 1 559 ? 219.040 132.606 148.295 1.000 140.32667 ? ? ? ? ? ? 462 LEU C N   1 
+ATOM 14388 C CA  . LEU C 1 559 ? 220.417 132.384 147.888 1.000 137.53228 ? ? ? ? ? ? 462 LEU C CA  1 
+ATOM 14389 C C   . LEU C 1 559 ? 221.342 132.453 149.095 1.000 141.70302 ? ? ? ? ? ? 462 LEU C C   1 
+ATOM 14390 O O   . LEU C 1 559 ? 221.034 133.084 150.108 1.000 142.97758 ? ? ? ? ? ? 462 LEU C O   1 
+ATOM 14391 C CB  . LEU C 1 559 ? 220.842 133.417 146.848 1.000 134.09956 ? ? ? ? ? ? 462 LEU C CB  1 
+ATOM 14392 C CG  . LEU C 1 559 ? 220.122 133.331 145.506 1.000 134.70930 ? ? ? ? ? ? 462 LEU C CG  1 
+ATOM 14393 C CD1 . LEU C 1 559 ? 220.719 134.309 144.519 1.000 134.58395 ? ? ? ? ? ? 462 LEU C CD1 1 
+ATOM 14394 C CD2 . LEU C 1 559 ? 220.187 131.917 144.964 1.000 135.57319 ? ? ? ? ? ? 462 LEU C CD2 1 
+ATOM 14395 N N   . ASP C 1 560 ? 222.486 131.787 148.980 1.000 162.56166 ? ? ? ? ? ? 463 ASP C N   1 
+ATOM 14396 C CA  . ASP C 1 560 ? 223.466 131.824 150.051 1.000 161.86965 ? ? ? ? ? ? 463 ASP C CA  1 
+ATOM 14397 C C   . ASP C 1 560 ? 224.125 133.199 150.135 1.000 162.72237 ? ? ? ? ? ? 463 ASP C C   1 
+ATOM 14398 O O   . ASP C 1 560 ? 224.159 133.965 149.169 1.000 162.37590 ? ? ? ? ? ? 463 ASP C O   1 
+ATOM 14399 C CB  . ASP C 1 560 ? 224.512 130.722 149.860 1.000 163.28399 ? ? ? ? ? ? 463 ASP C CB  1 
+ATOM 14400 C CG  . ASP C 1 560 ? 225.320 130.878 148.577 1.000 166.24259 ? ? ? ? ? ? 463 ASP C CG  1 
+ATOM 14401 O OD1 . ASP C 1 560 ? 225.110 131.851 147.824 1.000 164.35462 ? ? ? ? ? ? 463 ASP C OD1 1 
+ATOM 14402 O OD2 . ASP C 1 560 ? 226.181 130.011 148.321 1.000 166.17061 ? ? ? ? ? ? 463 ASP C OD2 1 
+ATOM 14403 N N   . GLU C 1 561 ? 224.634 133.514 151.320 1.000 164.07605 ? ? ? ? ? ? 464 GLU C N   1 
+ATOM 14404 C CA  . GLU C 1 561 ? 225.331 134.776 151.511 1.000 164.49765 ? ? ? ? ? ? 464 GLU C CA  1 
+ATOM 14405 C C   . GLU C 1 561 ? 226.691 134.735 150.829 1.000 162.95890 ? ? ? ? ? ? 464 GLU C C   1 
+ATOM 14406 O O   . GLU C 1 561 ? 227.347 133.692 150.775 1.000 161.58225 ? ? ? ? ? ? 464 GLU C O   1 
+ATOM 14407 C CB  . GLU C 1 561 ? 225.492 135.077 153.000 1.000 164.85541 ? ? ? ? ? ? 464 GLU C CB  1 
+ATOM 14408 C CG  . GLU C 1 561 ? 226.281 134.033 153.763 1.000 165.88238 ? ? ? ? ? ? 464 GLU C CG  1 
+ATOM 14409 C CD  . GLU C 1 561 ? 225.394 132.973 154.377 1.000 167.93912 ? ? ? ? ? ? 464 GLU C CD  1 
+ATOM 14410 O OE1 . GLU C 1 561 ? 224.318 132.694 153.807 1.000 166.46554 ? ? ? ? ? ? 464 GLU C OE1 1 
+ATOM 14411 O OE2 . GLU C 1 561 ? 225.771 132.419 155.430 1.000 169.03443 ? ? ? ? ? ? 464 GLU C OE2 1 
+ATOM 14412 N N   . ILE C 1 562 ? 227.110 135.877 150.297 1.000 150.45516 ? ? ? ? ? ? 465 ILE C N   1 
+ATOM 14413 C CA  . ILE C 1 562 ? 228.400 135.995 149.639 1.000 148.09936 ? ? ? ? ? ? 465 ILE C CA  1 
+ATOM 14414 C C   . ILE C 1 562 ? 229.324 136.817 150.522 1.000 147.19806 ? ? ? ? ? ? 465 ILE C C   1 
+ATOM 14415 O O   . ILE C 1 562 ? 228.889 137.590 151.381 1.000 148.66609 ? ? ? ? ? ? 465 ILE C O   1 
+ATOM 14416 C CB  . ILE C 1 562 ? 228.282 136.614 148.231 1.000 147.45093 ? ? ? ? ? ? 465 ILE C CB  1 
+ATOM 14417 C CG1 . ILE C 1 562 ? 227.387 137.854 148.250 1.000 145.76327 ? ? ? ? ? ? 465 ILE C CG1 1 
+ATOM 14418 C CG2 . ILE C 1 562 ? 227.745 135.591 147.247 1.000 147.98554 ? ? ? ? ? ? 465 ILE C CG2 1 
+ATOM 14419 C CD1 . ILE C 1 562 ? 228.115 139.153 148.519 1.000 143.58850 ? ? ? ? ? ? 465 ILE C CD1 1 
+ATOM 14420 N N   . THR C 1 563 ? 230.621 136.643 150.304 1.000 155.03108 ? ? ? ? ? ? 466 THR C N   1 
+ATOM 14421 C CA  . THR C 1 563 ? 231.635 137.369 151.050 1.000 159.61488 ? ? ? ? ? ? 466 THR C CA  1 
+ATOM 14422 C C   . THR C 1 563 ? 232.207 138.489 150.193 1.000 159.15255 ? ? ? ? ? ? 466 THR C C   1 
+ATOM 14423 O O   . THR C 1 563 ? 232.340 138.350 148.974 1.000 155.26570 ? ? ? ? ? ? 466 THR C O   1 
+ATOM 14424 C CB  . THR C 1 563 ? 232.755 136.434 151.512 1.000 160.37757 ? ? ? ? ? ? 466 THR C CB  1 
+ATOM 14425 O OG1 . THR C 1 563 ? 233.762 137.194 152.192 1.000 157.95188 ? ? ? ? ? ? 466 THR C OG1 1 
+ATOM 14426 C CG2 . THR C 1 563 ? 233.378 135.710 150.328 1.000 158.88945 ? ? ? ? ? ? 466 THR C CG2 1 
+ATOM 14427 N N   . ILE C 1 564 ? 232.525 139.607 150.837 1.000 160.17649 ? ? ? ? ? ? 467 ILE C N   1 
+ATOM 14428 C CA  . ILE C 1 564 ? 233.127 140.755 150.174 1.000 159.22168 ? ? ? ? ? ? 467 ILE C CA  1 
+ATOM 14429 C C   . ILE C 1 564 ? 234.419 141.088 150.900 1.000 160.70104 ? ? ? ? ? ? 467 ILE C C   1 
+ATOM 14430 O O   . ILE C 1 564 ? 234.410 141.318 152.115 1.000 163.46086 ? ? ? ? ? ? 467 ILE C O   1 
+ATOM 14431 C CB  . ILE C 1 564 ? 232.191 141.973 150.156 1.000 158.77300 ? ? ? ? ? ? 467 ILE C CB  1 
+ATOM 14432 C CG1 . ILE C 1 564 ? 230.947 141.665 149.329 1.000 158.12853 ? ? ? ? ? ? 467 ILE C CG1 1 
+ATOM 14433 C CG2 . ILE C 1 564 ? 232.913 143.187 149.597 1.000 156.51970 ? ? ? ? ? ? 467 ILE C CG2 1 
+ATOM 14434 C CD1 . ILE C 1 564 ? 231.256 141.376 147.890 1.000 157.17582 ? ? ? ? ? ? 467 ILE C CD1 1 
+ATOM 14435 N N   . ASP C 1 565 ? 235.522 141.116 150.163 1.000 170.45525 ? ? ? ? ? ? 468 ASP C N   1 
+ATOM 14436 C CA  . ASP C 1 565 ? 236.823 141.457 150.719 1.000 173.54659 ? ? ? ? ? ? 468 ASP C CA  1 
+ATOM 14437 C C   . ASP C 1 565 ? 237.142 142.901 150.360 1.000 174.74181 ? ? ? ? ? ? 468 ASP C C   1 
+ATOM 14438 O O   . ASP C 1 565 ? 237.272 143.236 149.178 1.000 171.60187 ? ? ? ? ? ? 468 ASP C O   1 
+ATOM 14439 C CB  . ASP C 1 565 ? 237.906 140.518 150.191 1.000 174.26175 ? ? ? ? ? ? 468 ASP C CB  1 
+ATOM 14440 C CG  . ASP C 1 565 ? 239.291 140.898 150.676 1.000 175.72665 ? ? ? ? ? ? 468 ASP C CG  1 
+ATOM 14441 O OD1 . ASP C 1 565 ? 239.403 141.440 151.796 1.000 174.79667 ? ? ? ? ? ? 468 ASP C OD1 1 
+ATOM 14442 O OD2 . ASP C 1 565 ? 240.268 140.656 149.937 1.000 174.91678 ? ? ? ? ? ? 468 ASP C OD2 1 
+ATOM 14443 N N   . ILE C 1 566 ? 237.263 143.748 151.375 1.000 174.08138 ? ? ? ? ? ? 469 ILE C N   1 
+ATOM 14444 C CA  . ILE C 1 566 ? 237.644 145.140 151.158 1.000 175.21359 ? ? ? ? ? ? 469 ILE C CA  1 
+ATOM 14445 C C   . ILE C 1 566 ? 238.823 145.489 152.058 1.000 174.11988 ? ? ? ? ? ? 469 ILE C C   1 
+ATOM 14446 O O   . ILE C 1 566 ? 238.990 144.885 153.128 1.000 169.63286 ? ? ? ? ? ? 469 ILE C O   1 
+ATOM 14447 C CB  . ILE C 1 566 ? 236.435 146.083 151.342 1.000 172.02375 ? ? ? ? ? ? 469 ILE C CB  1 
+ATOM 14448 C CG1 . ILE C 1 566 ? 235.649 145.845 152.648 1.000 168.26455 ? ? ? ? ? ? 469 ILE C CG1 1 
+ATOM 14449 C CG2 . ILE C 1 566 ? 235.498 145.981 150.149 1.000 168.31810 ? ? ? ? ? ? 469 ILE C CG2 1 
+ATOM 14450 C CD1 . ILE C 1 566 ? 236.357 146.116 153.962 1.000 166.96072 ? ? ? ? ? ? 469 ILE C CD1 1 
+ATOM 14451 N N   . PRO C 1 567 ? 239.695 146.402 151.643 1.000 180.48906 ? ? ? ? ? ? 470 PRO C N   1 
+ATOM 14452 C CA  . PRO C 1 567 ? 240.762 146.853 152.538 1.000 178.11984 ? ? ? ? ? ? 470 PRO C CA  1 
+ATOM 14453 C C   . PRO C 1 567 ? 240.198 147.668 153.688 1.000 178.49509 ? ? ? ? ? ? 470 PRO C C   1 
+ATOM 14454 O O   . PRO C 1 567 ? 239.136 148.286 153.582 1.000 177.88891 ? ? ? ? ? ? 470 PRO C O   1 
+ATOM 14455 C CB  . PRO C 1 567 ? 241.653 147.710 151.631 1.000 177.64184 ? ? ? ? ? ? 470 PRO C CB  1 
+ATOM 14456 C CG  . PRO C 1 567 ? 241.304 147.289 150.235 1.000 176.74241 ? ? ? ? ? ? 470 PRO C CG  1 
+ATOM 14457 C CD  . PRO C 1 567 ? 239.854 146.932 150.281 1.000 178.74410 ? ? ? ? ? ? 470 PRO C CD  1 
+ATOM 14458 N N   . GLU C 1 568 ? 240.925 147.655 154.806 1.000 183.30286 ? ? ? ? ? ? 471 GLU C N   1 
+ATOM 14459 C CA  . GLU C 1 568 ? 240.500 148.433 155.964 1.000 183.53953 ? ? ? ? ? ? 471 GLU C CA  1 
+ATOM 14460 C C   . GLU C 1 568 ? 240.525 149.926 155.661 1.000 186.25942 ? ? ? ? ? ? 471 GLU C C   1 
+ATOM 14461 O O   . GLU C 1 568 ? 239.649 150.673 156.112 1.000 185.78036 ? ? ? ? ? ? 471 GLU C O   1 
+ATOM 14462 C CB  . GLU C 1 568 ? 241.385 148.112 157.167 1.000 182.41679 ? ? ? ? ? ? 471 GLU C CB  1 
+ATOM 14463 C CG  . GLU C 1 568 ? 240.938 148.774 158.459 1.000 184.47609 ? ? ? ? ? ? 471 GLU C CG  1 
+ATOM 14464 C CD  . GLU C 1 568 ? 239.429 148.784 158.617 1.000 187.51425 ? ? ? ? ? ? 471 GLU C CD  1 
+ATOM 14465 O OE1 . GLU C 1 568 ? 238.819 147.694 158.600 1.000 187.89065 ? ? ? ? ? ? 471 GLU C OE1 1 
+ATOM 14466 O OE2 . GLU C 1 568 ? 238.853 149.883 158.758 1.000 186.36474 ? ? ? ? ? ? 471 GLU C OE2 1 
+ATOM 14467 N N   . ASP C 1 569 ? 241.525 150.378 154.902 1.000 192.08158 ? ? ? ? ? ? 472 ASP C N   1 
+ATOM 14468 C CA  . ASP C 1 569 ? 241.606 151.792 154.547 1.000 190.33596 ? ? ? ? ? ? 472 ASP C CA  1 
+ATOM 14469 C C   . ASP C 1 569 ? 240.418 152.218 153.694 1.000 190.21760 ? ? ? ? ? ? 472 ASP C C   1 
+ATOM 14470 O O   . ASP C 1 569 ? 239.899 153.329 153.852 1.000 186.48894 ? ? ? ? ? ? 472 ASP C O   1 
+ATOM 14471 C CB  . ASP C 1 569 ? 242.920 152.076 153.821 1.000 189.73471 ? ? ? ? ? ? 472 ASP C CB  1 
+ATOM 14472 C CG  . ASP C 1 569 ? 243.209 151.073 152.722 1.000 191.84531 ? ? ? ? ? ? 472 ASP C CG  1 
+ATOM 14473 O OD1 . ASP C 1 569 ? 242.345 150.884 151.841 1.000 191.81564 ? ? ? ? ? ? 472 ASP C OD1 1 
+ATOM 14474 O OD2 . ASP C 1 569 ? 244.304 150.472 152.738 1.000 191.54893 ? ? ? ? ? ? 472 ASP C OD2 1 
+ATOM 14475 N N   . ILE C 1 570 ? 239.979 151.353 152.780 1.000 181.89028 ? ? ? ? ? ? 473 ILE C N   1 
+ATOM 14476 C CA  . ILE C 1 570 ? 238.853 151.660 151.905 1.000 179.16658 ? ? ? ? ? ? 473 ILE C CA  1 
+ATOM 14477 C C   . ILE C 1 570 ? 237.599 151.832 152.749 1.000 178.90900 ? ? ? ? ? ? 473 ILE C C   1 
+ATOM 14478 O O   . ILE C 1 570 ? 237.094 150.869 153.336 1.000 177.23027 ? ? ? ? ? ? 473 ILE C O   1 
+ATOM 14479 C CB  . ILE C 1 570 ? 238.659 150.566 150.839 1.000 176.65999 ? ? ? ? ? ? 473 ILE C CB  1 
+ATOM 14480 C CG1 . ILE C 1 570 ? 239.790 150.617 149.811 1.000 175.75959 ? ? ? ? ? ? 473 ILE C CG1 1 
+ATOM 14481 C CG2 . ILE C 1 570 ? 237.313 150.721 150.153 1.000 175.83269 ? ? ? ? ? ? 473 ILE C CG2 1 
+ATOM 14482 C CD1 . ILE C 1 570 ? 240.118 152.013 149.329 1.000 174.57822 ? ? ? ? ? ? 473 ILE C CD1 1 
+ATOM 14483 N N   . LYS C 1 571 ? 237.091 153.061 152.812 1.000 172.50256 ? ? ? ? ? ? 474 LYS C N   1 
+ATOM 14484 C CA  . LYS C 1 571 ? 235.936 153.380 153.637 1.000 171.97949 ? ? ? ? ? ? 474 LYS C CA  1 
+ATOM 14485 C C   . LYS C 1 571 ? 235.163 154.517 152.986 1.000 171.05722 ? ? ? ? ? ? 474 LYS C C   1 
+ATOM 14486 O O   . LYS C 1 571 ? 235.683 155.240 152.133 1.000 170.13930 ? ? ? ? ? ? 474 LYS C O   1 
+ATOM 14487 C CB  . LYS C 1 571 ? 236.348 153.765 155.064 1.000 169.70960 ? ? ? ? ? ? 474 LYS C CB  1 
+ATOM 14488 C CG  . LYS C 1 571 ? 236.744 152.590 155.945 1.000 170.63579 ? ? ? ? ? ? 474 LYS C CG  1 
+ATOM 14489 C CD  . LYS C 1 571 ? 237.164 153.051 157.329 1.000 169.97253 ? ? ? ? ? ? 474 LYS C CD  1 
+ATOM 14490 C CE  . LYS C 1 571 ? 235.975 153.562 158.121 1.000 170.84485 ? ? ? ? ? ? 474 LYS C CE  1 
+ATOM 14491 N NZ  . LYS C 1 571 ? 236.352 153.936 159.512 1.000 169.46223 ? ? ? ? ? ? 474 LYS C NZ  1 
+ATOM 14492 N N   . GLY C 1 572 ? 233.908 154.666 153.402 1.000 158.01557 ? ? ? ? ? ? 475 GLY C N   1 
+ATOM 14493 C CA  . GLY C 1 572 ? 233.074 155.743 152.909 1.000 157.57818 ? ? ? ? ? ? 475 GLY C CA  1 
+ATOM 14494 C C   . GLY C 1 572 ? 232.664 155.578 151.461 1.000 158.24851 ? ? ? ? ? ? 475 GLY C C   1 
+ATOM 14495 O O   . GLY C 1 572 ? 232.046 154.574 151.095 1.000 159.46956 ? ? ? ? ? ? 475 GLY C O   1 
+ATOM 14496 N N   . LYS C 1 573 ? 232.999 156.566 150.628 1.000 153.07614 ? ? ? ? ? ? 476 LYS C N   1 
+ATOM 14497 C CA  . LYS C 1 573 ? 232.627 156.505 149.219 1.000 154.44399 ? ? ? ? ? ? 476 LYS C CA  1 
+ATOM 14498 C C   . LYS C 1 573 ? 233.278 155.318 148.525 1.000 155.69823 ? ? ? ? ? ? 476 LYS C C   1 
+ATOM 14499 O O   . LYS C 1 573 ? 232.636 154.632 147.721 1.000 152.61192 ? ? ? ? ? ? 476 LYS C O   1 
+ATOM 14500 C CB  . LYS C 1 573 ? 233.011 157.805 148.518 1.000 152.84338 ? ? ? ? ? ? 476 LYS C CB  1 
+ATOM 14501 C CG  . LYS C 1 573 ? 232.223 159.015 148.977 1.000 154.12929 ? ? ? ? ? ? 476 LYS C CG  1 
+ATOM 14502 C CD  . LYS C 1 573 ? 231.092 159.327 148.012 1.000 154.37785 ? ? ? ? ? ? 476 LYS C CD  1 
+ATOM 14503 C CE  . LYS C 1 573 ? 231.562 159.291 146.567 1.000 153.34312 ? ? ? ? ? ? 476 LYS C CE  1 
+ATOM 14504 N NZ  . LYS C 1 573 ? 232.659 160.264 146.315 1.000 153.06184 ? ? ? ? ? ? 476 LYS C NZ  1 
+ATOM 14505 N N   . LYS C 1 574 ? 234.554 155.061 148.820 1.000 158.68426 ? ? ? ? ? ? 477 LYS C N   1 
+ATOM 14506 C CA  . LYS C 1 574 ? 235.250 153.950 148.181 1.000 156.89154 ? ? ? ? ? ? 477 LYS C CA  1 
+ATOM 14507 C C   . LYS C 1 574 ? 234.612 152.618 148.546 1.000 159.12999 ? ? ? ? ? ? 477 LYS C C   1 
+ATOM 14508 O O   . LYS C 1 574 ? 234.487 151.727 147.697 1.000 159.05139 ? ? ? ? ? ? 477 LYS C O   1 
+ATOM 14509 C CB  . LYS C 1 574 ? 236.727 153.967 148.571 1.000 155.86040 ? ? ? ? ? ? 477 LYS C CB  1 
+ATOM 14510 C CG  . LYS C 1 574 ? 237.450 155.227 148.141 1.000 158.01526 ? ? ? ? ? ? 477 LYS C CG  1 
+ATOM 14511 C CD  . LYS C 1 574 ? 237.391 155.399 146.634 1.000 158.55196 ? ? ? ? ? ? 477 LYS C CD  1 
+ATOM 14512 C CE  . LYS C 1 574 ? 238.035 156.704 146.203 1.000 159.46660 ? ? ? ? ? ? 477 LYS C CE  1 
+ATOM 14513 N NZ  . LYS C 1 574 ? 237.192 157.877 146.563 1.000 160.27183 ? ? ? ? ? ? 477 LYS C NZ  1 
+ATOM 14514 N N   . LYS C 1 575 ? 234.212 152.456 149.807 1.000 153.91772 ? ? ? ? ? ? 478 LYS C N   1 
+ATOM 14515 C CA  . LYS C 1 575 ? 233.508 151.242 150.201 1.000 153.44874 ? ? ? ? ? ? 478 LYS C CA  1 
+ATOM 14516 C C   . LYS C 1 575 ? 232.172 151.125 149.481 1.000 154.31544 ? ? ? ? ? ? 478 LYS C C   1 
+ATOM 14517 O O   . LYS C 1 575 ? 231.801 150.042 149.014 1.000 153.63523 ? ? ? ? ? ? 478 LYS C O   1 
+ATOM 14518 C CB  . LYS C 1 575 ? 233.307 151.221 151.715 1.000 150.44011 ? ? ? ? ? ? 478 LYS C CB  1 
+ATOM 14519 C CG  . LYS C 1 575 ? 232.208 150.287 152.181 1.000 149.90768 ? ? ? ? ? ? 478 LYS C CG  1 
+ATOM 14520 C CD  . LYS C 1 575 ? 232.244 150.101 153.687 1.000 153.83805 ? ? ? ? ? ? 478 LYS C CD  1 
+ATOM 14521 C CE  . LYS C 1 575 ? 232.001 148.651 154.068 1.000 154.08801 ? ? ? ? ? ? 478 LYS C CE  1 
+ATOM 14522 N NZ  . LYS C 1 575 ? 231.807 148.489 155.534 1.000 154.27196 ? ? ? ? ? ? 478 LYS C NZ  1 
+ATOM 14523 N N   . LYS C 1 576 ? 231.437 152.234 149.374 1.000 152.83546 ? ? ? ? ? ? 479 LYS C N   1 
+ATOM 14524 C CA  . LYS C 1 576 ? 230.115 152.190 148.757 1.000 151.89247 ? ? ? ? ? ? 479 LYS C CA  1 
+ATOM 14525 C C   . LYS C 1 576 ? 230.197 151.819 147.283 1.000 151.27747 ? ? ? ? ? ? 479 LYS C C   1 
+ATOM 14526 O O   . LYS C 1 576 ? 229.405 151.004 146.797 1.000 155.55756 ? ? ? ? ? ? 479 LYS C O   1 
+ATOM 14527 C CB  . LYS C 1 576 ? 229.409 153.533 148.931 1.000 150.56283 ? ? ? ? ? ? 479 LYS C CB  1 
+ATOM 14528 C CG  . LYS C 1 576 ? 228.028 153.585 148.304 1.000 151.97098 ? ? ? ? ? ? 479 LYS C CG  1 
+ATOM 14529 C CD  . LYS C 1 576 ? 227.079 154.441 149.122 1.000 151.12291 ? ? ? ? ? ? 479 LYS C CD  1 
+ATOM 14530 C CE  . LYS C 1 576 ? 226.934 155.829 148.520 1.000 152.60108 ? ? ? ? ? ? 479 LYS C CE  1 
+ATOM 14531 N NZ  . LYS C 1 576 ? 226.304 156.786 149.471 1.000 149.68448 ? ? ? ? ? ? 479 LYS C NZ  1 
+ATOM 14532 N N   . GLU C 1 577 ? 231.147 152.405 146.550 1.000 153.85321 ? ? ? ? ? ? 480 GLU C N   1 
+ATOM 14533 C CA  . GLU C 1 577 ? 231.256 152.091 145.130 1.000 156.27836 ? ? ? ? ? ? 480 GLU C CA  1 
+ATOM 14534 C C   . GLU C 1 577 ? 231.729 150.662 144.910 1.000 157.12022 ? ? ? ? ? ? 480 GLU C C   1 
+ATOM 14535 O O   . GLU C 1 577 ? 231.364 150.039 143.908 1.000 155.46176 ? ? ? ? ? ? 480 GLU C O   1 
+ATOM 14536 C CB  . GLU C 1 577 ? 232.191 153.080 144.433 1.000 156.10091 ? ? ? ? ? ? 480 GLU C CB  1 
+ATOM 14537 C CG  . GLU C 1 577 ? 233.572 153.183 145.046 1.000 161.49857 ? ? ? ? ? ? 480 GLU C CG  1 
+ATOM 14538 C CD  . GLU C 1 577 ? 234.572 152.248 144.398 1.000 165.07812 ? ? ? ? ? ? 480 GLU C CD  1 
+ATOM 14539 O OE1 . GLU C 1 577 ? 234.220 151.609 143.384 1.000 164.01954 ? ? ? ? ? ? 480 GLU C OE1 1 
+ATOM 14540 O OE2 . GLU C 1 577 ? 235.710 152.150 144.904 1.000 163.85266 ? ? ? ? ? ? 480 GLU C OE2 1 
+ATOM 14541 N N   . ARG C 1 578 ? 232.541 150.129 145.825 1.000 154.72023 ? ? ? ? ? ? 481 ARG C N   1 
+ATOM 14542 C CA  . ARG C 1 578 ? 232.939 148.730 145.725 1.000 155.51191 ? ? ? ? ? ? 481 ARG C CA  1 
+ATOM 14543 C C   . ARG C 1 578 ? 231.733 147.811 145.851 1.000 158.42346 ? ? ? ? ? ? 481 ARG C C   1 
+ATOM 14544 O O   . ARG C 1 578 ? 231.601 146.839 145.098 1.000 159.16041 ? ? ? ? ? ? 481 ARG C O   1 
+ATOM 14545 C CB  . ARG C 1 578 ? 233.977 148.401 146.795 1.000 156.61069 ? ? ? ? ? ? 481 ARG C CB  1 
+ATOM 14546 C CG  . ARG C 1 578 ? 234.424 146.954 146.788 1.000 159.29942 ? ? ? ? ? ? 481 ARG C CG  1 
+ATOM 14547 C CD  . ARG C 1 578 ? 235.679 146.774 145.955 1.000 161.03741 ? ? ? ? ? ? 481 ARG C CD  1 
+ATOM 14548 N NE  . ARG C 1 578 ? 236.701 147.753 146.301 1.000 160.76320 ? ? ? ? ? ? 481 ARG C NE  1 
+ATOM 14549 C CZ  . ARG C 1 578 ? 237.765 147.492 147.046 1.000 162.90108 ? ? ? ? ? ? 481 ARG C CZ  1 
+ATOM 14550 N NH1 . ARG C 1 578 ? 237.980 146.286 147.545 1.000 161.50503 ? ? ? ? ? ? 481 ARG C NH1 1 
+ATOM 14551 N NH2 . ARG C 1 578 ? 238.635 148.466 147.299 1.000 161.39006 ? ? ? ? ? ? 481 ARG C NH2 1 
+ATOM 14552 N N   . LEU C 1 579 ? 230.840 148.105 146.797 1.000 148.37000 ? ? ? ? ? ? 482 LEU C N   1 
+ATOM 14553 C CA  . LEU C 1 579 ? 229.612 147.328 146.923 1.000 146.03986 ? ? ? ? ? ? 482 LEU C CA  1 
+ATOM 14554 C C   . LEU C 1 579 ? 228.731 147.496 145.693 1.000 146.63342 ? ? ? ? ? ? 482 LEU C C   1 
+ATOM 14555 O O   . LEU C 1 579 ? 228.097 146.538 145.239 1.000 150.40910 ? ? ? ? ? ? 482 LEU C O   1 
+ATOM 14556 C CB  . LEU C 1 579 ? 228.858 147.743 148.184 1.000 141.33997 ? ? ? ? ? ? 482 LEU C CB  1 
+ATOM 14557 C CG  . LEU C 1 579 ? 229.505 147.326 149.503 1.000 143.37477 ? ? ? ? ? ? 482 LEU C CG  1 
+ATOM 14558 C CD1 . LEU C 1 579 ? 228.669 147.796 150.677 1.000 144.82032 ? ? ? ? ? ? 482 LEU C CD1 1 
+ATOM 14559 C CD2 . LEU C 1 579 ? 229.690 145.823 149.544 1.000 145.78759 ? ? ? ? ? ? 482 LEU C CD2 1 
+ATOM 14560 N N   . ASN C 1 580 ? 228.677 148.711 145.144 1.000 143.22522 ? ? ? ? ? ? 483 ASN C N   1 
+ATOM 14561 C CA  . ASN C 1 580 ? 227.891 148.941 143.937 1.000 143.91824 ? ? ? ? ? ? 483 ASN C CA  1 
+ATOM 14562 C C   . ASN C 1 580 ? 228.425 148.124 142.770 1.000 144.29833 ? ? ? ? ? ? 483 ASN C C   1 
+ATOM 14563 O O   . ASN C 1 580 ? 227.647 147.627 141.947 1.000 148.57563 ? ? ? ? ? ? 483 ASN C O   1 
+ATOM 14564 C CB  . ASN C 1 580 ? 227.883 150.428 143.592 1.000 148.78060 ? ? ? ? ? ? 483 ASN C CB  1 
+ATOM 14565 C CG  . ASN C 1 580 ? 227.065 151.245 144.566 1.000 149.68042 ? ? ? ? ? ? 483 ASN C CG  1 
+ATOM 14566 O OD1 . ASN C 1 580 ? 226.651 150.751 145.613 1.000 148.14231 ? ? ? ? ? ? 483 ASN C OD1 1 
+ATOM 14567 N ND2 . ASN C 1 580 ? 226.826 152.505 144.227 1.000 147.51986 ? ? ? ? ? ? 483 ASN C ND2 1 
+ATOM 14568 N N   . GLU C 1 581 ? 229.748 147.981 142.675 1.000 147.57422 ? ? ? ? ? ? 484 GLU C N   1 
+ATOM 14569 C CA  . GLU C 1 581 ? 230.323 147.156 141.618 1.000 150.24546 ? ? ? ? ? ? 484 GLU C CA  1 
+ATOM 14570 C C   . GLU C 1 581 ? 229.886 145.706 141.756 1.000 151.94460 ? ? ? ? ? ? 484 GLU C C   1 
+ATOM 14571 O O   . GLU C 1 581 ? 229.538 145.058 140.762 1.000 155.15546 ? ? ? ? ? ? 484 GLU C O   1 
+ATOM 14572 C CB  . GLU C 1 581 ? 231.847 147.260 141.639 1.000 152.60546 ? ? ? ? ? ? 484 GLU C CB  1 
+ATOM 14573 C CG  . GLU C 1 581 ? 232.384 148.603 141.181 1.000 155.33020 ? ? ? ? ? ? 484 GLU C CG  1 
+ATOM 14574 C CD  . GLU C 1 581 ? 231.458 149.300 140.205 1.000 160.64840 ? ? ? ? ? ? 484 GLU C CD  1 
+ATOM 14575 O OE1 . GLU C 1 581 ? 231.369 148.851 139.043 1.000 159.44264 ? ? ? ? ? ? 484 GLU C OE1 1 
+ATOM 14576 O OE2 . GLU C 1 581 ? 230.818 150.297 140.601 1.000 162.76943 ? ? ? ? ? ? 484 GLU C OE2 1 
+ATOM 14577 N N   . ARG C 1 582 ? 229.898 145.177 142.980 1.000 137.79932 ? ? ? ? ? ? 485 ARG C N   1 
+ATOM 14578 C CA  . ARG C 1 582 ? 229.443 143.808 143.189 1.000 137.88360 ? ? ? ? ? ? 485 ARG C CA  1 
+ATOM 14579 C C   . ARG C 1 582 ? 227.957 143.674 142.893 1.000 141.72449 ? ? ? ? ? ? 485 ARG C C   1 
+ATOM 14580 O O   . ARG C 1 582 ? 227.519 142.670 142.319 1.000 143.46015 ? ? ? ? ? ? 485 ARG C O   1 
+ATOM 14581 C CB  . ARG C 1 582 ? 229.745 143.361 144.615 1.000 135.61250 ? ? ? ? ? ? 485 ARG C CB  1 
+ATOM 14582 C CG  . ARG C 1 582 ? 229.607 141.869 144.814 1.000 139.55330 ? ? ? ? ? ? 485 ARG C CG  1 
+ATOM 14583 C CD  . ARG C 1 582 ? 230.700 141.120 144.076 1.000 139.98922 ? ? ? ? ? ? 485 ARG C CD  1 
+ATOM 14584 N NE  . ARG C 1 582 ? 231.204 139.994 144.852 1.000 145.06789 ? ? ? ? ? ? 485 ARG C NE  1 
+ATOM 14585 C CZ  . ARG C 1 582 ? 230.619 138.806 144.913 1.000 146.89052 ? ? ? ? ? ? 485 ARG C CZ  1 
+ATOM 14586 N NH1 . ARG C 1 582 ? 229.510 138.547 144.240 1.000 144.98544 ? ? ? ? ? ? 485 ARG C NH1 1 
+ATOM 14587 N NH2 . ARG C 1 582 ? 231.160 137.855 145.667 1.000 143.17343 ? ? ? ? ? ? 485 ARG C NH2 1 
+ATOM 14588 N N   . LYS C 1 583 ? 227.164 144.675 143.281 1.000 131.78682 ? ? ? ? ? ? 486 LYS C N   1 
+ATOM 14589 C CA  . LYS C 1 583 ? 225.737 144.645 142.982 1.000 127.64497 ? ? ? ? ? ? 486 LYS C CA  1 
+ATOM 14590 C C   . LYS C 1 583 ? 225.497 144.586 141.481 1.000 131.54073 ? ? ? ? ? ? 486 LYS C C   1 
+ATOM 14591 O O   . LYS C 1 583 ? 224.629 143.842 141.011 1.000 133.94920 ? ? ? ? ? ? 486 LYS C O   1 
+ATOM 14592 C CB  . LYS C 1 583 ? 225.049 145.869 143.583 1.000 126.11904 ? ? ? ? ? ? 486 LYS C CB  1 
+ATOM 14593 C CG  . LYS C 1 583 ? 224.685 145.727 145.046 1.000 125.17101 ? ? ? ? ? ? 486 LYS C CG  1 
+ATOM 14594 C CD  . LYS C 1 583 ? 224.025 146.990 145.563 1.000 126.74991 ? ? ? ? ? ? 486 LYS C CD  1 
+ATOM 14595 C CE  . LYS C 1 583 ? 224.420 147.269 146.999 1.000 127.41790 ? ? ? ? ? ? 486 LYS C CE  1 
+ATOM 14596 N NZ  . LYS C 1 583 ? 223.433 148.145 147.682 1.000 128.86570 ? ? ? ? ? ? 486 LYS C NZ  1 
+ATOM 14597 N N   . LYS C 1 584 ? 226.256 145.368 140.713 1.000 136.20039 ? ? ? ? ? ? 487 LYS C N   1 
+ATOM 14598 C CA  . LYS C 1 584 ? 226.138 145.313 139.261 1.000 133.25536 ? ? ? ? ? ? 487 LYS C CA  1 
+ATOM 14599 C C   . LYS C 1 584 ? 226.535 143.944 138.730 1.000 136.59899 ? ? ? ? ? ? 487 LYS C C   1 
+ATOM 14600 O O   . LYS C 1 584 ? 225.884 143.406 137.827 1.000 140.96172 ? ? ? ? ? ? 487 LYS C O   1 
+ATOM 14601 C CB  . LYS C 1 584 ? 226.999 146.404 138.629 1.000 134.65989 ? ? ? ? ? ? 487 LYS C CB  1 
+ATOM 14602 C CG  . LYS C 1 584 ? 226.215 147.610 138.157 1.000 135.36027 ? ? ? ? ? ? 487 LYS C CG  1 
+ATOM 14603 C CD  . LYS C 1 584 ? 227.133 148.690 137.624 1.000 135.72345 ? ? ? ? ? ? 487 LYS C CD  1 
+ATOM 14604 C CE  . LYS C 1 584 ? 227.814 149.435 138.755 1.000 137.82696 ? ? ? ? ? ? 487 LYS C CE  1 
+ATOM 14605 N NZ  . LYS C 1 584 ? 228.599 150.594 138.255 1.000 138.78267 ? ? ? ? ? ? 487 LYS C NZ  1 
+ATOM 14606 N N   . GLU C 1 585 ? 227.606 143.365 139.276 1.000 144.35361 ? ? ? ? ? ? 488 GLU C N   1 
+ATOM 14607 C CA  . GLU C 1 585 ? 228.032 142.039 138.845 1.000 146.09344 ? ? ? ? ? ? 488 GLU C CA  1 
+ATOM 14608 C C   . GLU C 1 585 ? 226.990 140.984 139.192 1.000 144.98334 ? ? ? ? ? ? 488 GLU C C   1 
+ATOM 14609 O O   . GLU C 1 585 ? 226.685 140.108 138.375 1.000 144.42505 ? ? ? ? ? ? 488 GLU C O   1 
+ATOM 14610 C CB  . GLU C 1 585 ? 229.380 141.696 139.477 1.000 146.38254 ? ? ? ? ? ? 488 GLU C CB  1 
+ATOM 14611 C CG  . GLU C 1 585 ? 229.950 140.359 139.045 1.000 149.23872 ? ? ? ? ? ? 488 GLU C CG  1 
+ATOM 14612 C CD  . GLU C 1 585 ? 229.618 139.245 140.017 1.000 154.91616 ? ? ? ? ? ? 488 GLU C CD  1 
+ATOM 14613 O OE1 . GLU C 1 585 ? 229.394 139.544 141.209 1.000 153.59670 ? ? ? ? ? ? 488 GLU C OE1 1 
+ATOM 14614 O OE2 . GLU C 1 585 ? 229.578 138.073 139.590 1.000 156.84595 ? ? ? ? ? ? 488 GLU C OE2 1 
+ATOM 14615 N N   . ILE C 1 586 ? 226.434 141.053 140.402 1.000 131.68482 ? ? ? ? ? ? 489 ILE C N   1 
+ATOM 14616 C CA  . ILE C 1 586 ? 225.425 140.085 140.818 1.000 133.09255 ? ? ? ? ? ? 489 ILE C CA  1 
+ATOM 14617 C C   . ILE C 1 586 ? 224.169 140.223 139.969 1.000 133.58534 ? ? ? ? ? ? 489 ILE C C   1 
+ATOM 14618 O O   . ILE C 1 586 ? 223.556 139.224 139.575 1.000 131.82255 ? ? ? ? ? ? 489 ILE C O   1 
+ATOM 14619 C CB  . ILE C 1 586 ? 225.125 140.253 142.316 1.000 131.09701 ? ? ? ? ? ? 489 ILE C CB  1 
+ATOM 14620 C CG1 . ILE C 1 586 ? 226.316 139.769 143.141 1.000 134.88724 ? ? ? ? ? ? 489 ILE C CG1 1 
+ATOM 14621 C CG2 . ILE C 1 586 ? 223.865 139.503 142.702 1.000 129.36194 ? ? ? ? ? ? 489 ILE C CG2 1 
+ATOM 14622 C CD1 . ILE C 1 586 ? 226.070 139.773 144.621 1.000 136.79187 ? ? ? ? ? ? 489 ILE C CD1 1 
+ATOM 14623 N N   . PHE C 1 587 ? 223.770 141.459 139.672 1.000 126.84086 ? ? ? ? ? ? 490 PHE C N   1 
+ATOM 14624 C CA  . PHE C 1 587 ? 222.601 141.681 138.828 1.000 123.99043 ? ? ? ? ? ? 490 PHE C CA  1 
+ATOM 14625 C C   . PHE C 1 587 ? 222.796 141.073 137.447 1.000 128.79301 ? ? ? ? ? ? 490 PHE C C   1 
+ATOM 14626 O O   . PHE C 1 587 ? 221.868 140.484 136.883 1.000 129.19600 ? ? ? ? ? ? 490 PHE C O   1 
+ATOM 14627 C CB  . PHE C 1 587 ? 222.320 143.178 138.721 1.000 126.48810 ? ? ? ? ? ? 490 PHE C CB  1 
+ATOM 14628 C CG  . PHE C 1 587 ? 220.989 143.503 138.118 1.000 130.17760 ? ? ? ? ? ? 490 PHE C CG  1 
+ATOM 14629 C CD1 . PHE C 1 587 ? 219.826 143.323 138.840 1.000 129.49906 ? ? ? ? ? ? 490 PHE C CD1 1 
+ATOM 14630 C CD2 . PHE C 1 587 ? 220.902 143.998 136.831 1.000 128.11493 ? ? ? ? ? ? 490 PHE C CD2 1 
+ATOM 14631 C CE1 . PHE C 1 587 ? 218.601 143.627 138.288 1.000 128.83298 ? ? ? ? ? ? 490 PHE C CE1 1 
+ATOM 14632 C CE2 . PHE C 1 587 ? 219.680 144.303 136.274 1.000 121.69952 ? ? ? ? ? ? 490 PHE C CE2 1 
+ATOM 14633 C CZ  . PHE C 1 587 ? 218.529 144.118 137.003 1.000 124.52794 ? ? ? ? ? ? 490 PHE C CZ  1 
+ATOM 14634 N N   . LYS C 1 588 ? 223.996 141.212 136.882 1.000 140.57566 ? ? ? ? ? ? 491 LYS C N   1 
+ATOM 14635 C CA  . LYS C 1 588 ? 224.275 140.609 135.584 1.000 138.71160 ? ? ? ? ? ? 491 LYS C CA  1 
+ATOM 14636 C C   . LYS C 1 588 ? 224.285 139.088 135.670 1.000 140.47991 ? ? ? ? ? ? 491 LYS C C   1 
+ATOM 14637 O O   . LYS C 1 588 ? 223.801 138.405 134.760 1.000 140.61145 ? ? ? ? ? ? 491 LYS C O   1 
+ATOM 14638 C CB  . LYS C 1 588 ? 225.609 141.121 135.045 1.000 136.50816 ? ? ? ? ? ? 491 LYS C CB  1 
+ATOM 14639 C CG  . LYS C 1 588 ? 225.947 140.615 133.657 1.000 136.96075 ? ? ? ? ? ? 491 LYS C CG  1 
+ATOM 14640 C CD  . LYS C 1 588 ? 227.350 141.025 133.253 1.000 140.06444 ? ? ? ? ? ? 491 LYS C CD  1 
+ATOM 14641 C CE  . LYS C 1 588 ? 228.388 140.349 134.130 1.000 140.95615 ? ? ? ? ? ? 491 LYS C CE  1 
+ATOM 14642 N NZ  . LYS C 1 588 ? 228.319 138.867 134.021 1.000 140.35577 ? ? ? ? ? ? 491 LYS C NZ  1 
+ATOM 14643 N N   . GLN C 1 589 ? 224.834 138.541 136.755 1.000 132.70100 ? ? ? ? ? ? 492 GLN C N   1 
+ATOM 14644 C CA  . GLN C 1 589 ? 224.962 137.092 136.872 1.000 131.77452 ? ? ? ? ? ? 492 GLN C CA  1 
+ATOM 14645 C C   . GLN C 1 589 ? 223.600 136.412 136.918 1.000 135.44489 ? ? ? ? ? ? 492 GLN C C   1 
+ATOM 14646 O O   . GLN C 1 589 ? 223.408 135.353 136.309 1.000 134.02856 ? ? ? ? ? ? 492 GLN C O   1 
+ATOM 14647 C CB  . GLN C 1 589 ? 225.783 136.741 138.111 1.000 129.89060 ? ? ? ? ? ? 492 GLN C CB  1 
+ATOM 14648 C CG  . GLN C 1 589 ? 225.374 135.447 138.786 1.000 133.10853 ? ? ? ? ? ? 492 GLN C CG  1 
+ATOM 14649 C CD  . GLN C 1 589 ? 226.172 135.172 140.040 1.000 138.98215 ? ? ? ? ? ? 492 GLN C CD  1 
+ATOM 14650 O OE1 . GLN C 1 589 ? 226.963 136.004 140.481 1.000 140.53957 ? ? ? ? ? ? 492 GLN C OE1 1 
+ATOM 14651 N NE2 . GLN C 1 589 ? 225.969 133.998 140.624 1.000 137.83865 ? ? ? ? ? ? 492 GLN C NE2 1 
+ATOM 14652 N N   . TYR C 1 590 ? 222.640 137.005 137.621 1.000 137.55106 ? ? ? ? ? ? 493 TYR C N   1 
+ATOM 14653 C CA  . TYR C 1 590 ? 221.305 136.431 137.775 1.000 137.56438 ? ? ? ? ? ? 493 TYR C CA  1 
+ATOM 14654 C C   . TYR C 1 590 ? 220.307 137.051 136.810 1.000 138.96244 ? ? ? ? ? ? 493 TYR C C   1 
+ATOM 14655 O O   . TYR C 1 590 ? 219.138 137.240 137.155 1.000 141.95134 ? ? ? ? ? ? 493 TYR C O   1 
+ATOM 14656 C CB  . TYR C 1 590 ? 220.826 136.589 139.212 1.000 135.11418 ? ? ? ? ? ? 493 TYR C CB  1 
+ATOM 14657 C CG  . TYR C 1 590 ? 221.623 135.787 140.208 1.000 133.83363 ? ? ? ? ? ? 493 TYR C CG  1 
+ATOM 14658 C CD1 . TYR C 1 590 ? 221.379 134.436 140.394 1.000 134.34140 ? ? ? ? ? ? 493 TYR C CD1 1 
+ATOM 14659 C CD2 . TYR C 1 590 ? 222.623 136.381 140.961 1.000 134.57570 ? ? ? ? ? ? 493 TYR C CD2 1 
+ATOM 14660 C CE1 . TYR C 1 590 ? 222.107 133.700 141.303 1.000 135.55737 ? ? ? ? ? ? 493 TYR C CE1 1 
+ATOM 14661 C CE2 . TYR C 1 590 ? 223.356 135.653 141.872 1.000 136.20546 ? ? ? ? ? ? 493 TYR C CE2 1 
+ATOM 14662 C CZ  . TYR C 1 590 ? 223.095 134.314 142.038 1.000 136.62570 ? ? ? ? ? ? 493 TYR C CZ  1 
+ATOM 14663 O OH  . TYR C 1 590 ? 223.825 133.585 142.947 1.000 137.49423 ? ? ? ? ? ? 493 TYR C OH  1 
+ATOM 14664 N N   . LYS C 1 591 ? 220.746 137.382 135.594 1.000 136.11199 ? ? ? ? ? ? 494 LYS C N   1 
+ATOM 14665 C CA  . LYS C 1 591 ? 219.856 138.029 134.637 1.000 133.72993 ? ? ? ? ? ? 494 LYS C CA  1 
+ATOM 14666 C C   . LYS C 1 591 ? 218.664 137.150 134.288 1.000 134.29056 ? ? ? ? ? ? 494 LYS C C   1 
+ATOM 14667 O O   . LYS C 1 591 ? 217.590 137.666 133.961 1.000 136.00458 ? ? ? ? ? ? 494 LYS C O   1 
+ATOM 14668 C CB  . LYS C 1 591 ? 220.625 138.399 133.370 1.000 135.19122 ? ? ? ? ? ? 494 LYS C CB  1 
+ATOM 14669 C CG  . LYS C 1 591 ? 221.340 137.232 132.719 1.000 138.20116 ? ? ? ? ? ? 494 LYS C CG  1 
+ATOM 14670 C CD  . LYS C 1 591 ? 222.079 137.670 131.468 1.000 141.43376 ? ? ? ? ? ? 494 LYS C CD  1 
+ATOM 14671 C CE  . LYS C 1 591 ? 222.938 136.546 130.918 1.000 141.06898 ? ? ? ? ? ? 494 LYS C CE  1 
+ATOM 14672 N NZ  . LYS C 1 591 ? 224.029 136.175 131.861 1.000 139.42187 ? ? ? ? ? ? 494 LYS C NZ  1 
+ATOM 14673 N N   . ASN C 1 592 ? 218.831 135.827 134.340 1.000 139.80648 ? ? ? ? ? ? 495 ASN C N   1 
+ATOM 14674 C CA  . ASN C 1 592 ? 217.708 134.938 134.069 1.000 143.35061 ? ? ? ? ? ? 495 ASN C CA  1 
+ATOM 14675 C C   . ASN C 1 592 ? 216.620 135.092 135.122 1.000 142.29808 ? ? ? ? ? ? 495 ASN C C   1 
+ATOM 14676 O O   . ASN C 1 592 ? 215.430 135.142 134.793 1.000 140.60249 ? ? ? ? ? ? 495 ASN C O   1 
+ATOM 14677 C CB  . ASN C 1 592 ? 218.190 133.491 134.000 1.000 144.43104 ? ? ? ? ? ? 495 ASN C CB  1 
+ATOM 14678 C CG  . ASN C 1 592 ? 218.847 133.163 132.679 1.000 148.48219 ? ? ? ? ? ? 495 ASN C CG  1 
+ATOM 14679 O OD1 . ASN C 1 592 ? 218.283 133.410 131.614 1.000 147.85551 ? ? ? ? ? ? 495 ASN C OD1 1 
+ATOM 14680 N ND2 . ASN C 1 592 ? 220.050 132.607 132.739 1.000 145.58931 ? ? ? ? ? ? 495 ASN C ND2 1 
+ATOM 14681 N N   . GLU C 1 593 ? 217.010 135.169 136.395 1.000 139.56669 ? ? ? ? ? ? 496 GLU C N   1 
+ATOM 14682 C CA  . GLU C 1 593 ? 216.031 135.384 137.454 1.000 134.96168 ? ? ? ? ? ? 496 GLU C CA  1 
+ATOM 14683 C C   . GLU C 1 593 ? 215.370 136.747 137.321 1.000 134.70236 ? ? ? ? ? ? 496 GLU C C   1 
+ATOM 14684 O O   . GLU C 1 593 ? 214.158 136.880 137.523 1.000 141.18615 ? ? ? ? ? ? 496 GLU C O   1 
+ATOM 14685 C CB  . GLU C 1 593 ? 216.698 135.240 138.820 1.000 136.55845 ? ? ? ? ? ? 496 GLU C CB  1 
+ATOM 14686 C CG  . GLU C 1 593 ? 216.830 133.805 139.294 1.000 139.46220 ? ? ? ? ? ? 496 GLU C CG  1 
+ATOM 14687 C CD  . GLU C 1 593 ? 217.943 133.055 138.592 1.000 142.82333 ? ? ? ? ? ? 496 GLU C CD  1 
+ATOM 14688 O OE1 . GLU C 1 593 ? 218.695 133.683 137.818 1.000 142.74260 ? ? ? ? ? ? 496 GLU C OE1 1 
+ATOM 14689 O OE2 . GLU C 1 593 ? 218.067 131.833 138.815 1.000 144.11381 ? ? ? ? ? ? 496 GLU C OE2 1 
+ATOM 14690 N N   . VAL C 1 594 ? 216.152 137.773 136.981 1.000 123.17330 ? ? ? ? ? ? 497 VAL C N   1 
+ATOM 14691 C CA  . VAL C 1 594 ? 215.591 139.105 136.791 1.000 124.77213 ? ? ? ? ? ? 497 VAL C CA  1 
+ATOM 14692 C C   . VAL C 1 594 ? 214.576 139.098 135.656 1.000 124.88997 ? ? ? ? ? ? 497 VAL C C   1 
+ATOM 14693 O O   . VAL C 1 594 ? 213.545 139.777 135.722 1.000 124.38130 ? ? ? ? ? ? 497 VAL C O   1 
+ATOM 14694 C CB  . VAL C 1 594 ? 216.717 140.123 136.545 1.000 123.33213 ? ? ? ? ? ? 497 VAL C CB  1 
+ATOM 14695 C CG1 . VAL C 1 594 ? 216.143 141.492 136.245 1.000 124.98781 ? ? ? ? ? ? 497 VAL C CG1 1 
+ATOM 14696 C CG2 . VAL C 1 594 ? 217.637 140.182 137.748 1.000 121.38811 ? ? ? ? ? ? 497 VAL C CG2 1 
+ATOM 14697 N N   . GLY C 1 595 ? 214.847 138.332 134.600 1.000 128.25167 ? ? ? ? ? ? 498 GLY C N   1 
+ATOM 14698 C CA  . GLY C 1 595 ? 213.865 138.186 133.540 1.000 125.12151 ? ? ? ? ? ? 498 GLY C CA  1 
+ATOM 14699 C C   . GLY C 1 595 ? 212.583 137.544 134.027 1.000 128.17152 ? ? ? ? ? ? 498 GLY C C   1 
+ATOM 14700 O O   . GLY C 1 595 ? 211.488 137.916 133.600 1.000 128.44500 ? ? ? ? ? ? 498 GLY C O   1 
+ATOM 14701 N N   . GLU C 1 596 ? 212.701 136.564 134.925 1.000 139.13146 ? ? ? ? ? ? 499 GLU C N   1 
+ATOM 14702 C CA  . GLU C 1 596 ? 211.515 135.962 135.523 1.000 137.36342 ? ? ? ? ? ? 499 GLU C CA  1 
+ATOM 14703 C C   . GLU C 1 596 ? 210.741 136.981 136.346 1.000 139.86098 ? ? ? ? ? ? 499 GLU C C   1 
+ATOM 14704 O O   . GLU C 1 596 ? 209.505 136.987 136.338 1.000 142.37948 ? ? ? ? ? ? 499 GLU C O   1 
+ATOM 14705 C CB  . GLU C 1 596 ? 211.910 134.771 136.391 1.000 134.86552 ? ? ? ? ? ? 499 GLU C CB  1 
+ATOM 14706 C CG  . GLU C 1 596 ? 212.647 133.677 135.649 1.000 139.31273 ? ? ? ? ? ? 499 GLU C CG  1 
+ATOM 14707 C CD  . GLU C 1 596 ? 212.565 132.344 136.360 1.000 146.44217 ? ? ? ? ? ? 499 GLU C CD  1 
+ATOM 14708 O OE1 . GLU C 1 596 ? 211.441 131.829 136.529 1.000 146.99022 ? ? ? ? ? ? 499 GLU C OE1 1 
+ATOM 14709 O OE2 . GLU C 1 596 ? 213.624 131.813 136.755 1.000 147.55912 ? ? ? ? ? ? 499 GLU C OE2 1 
+ATOM 14710 N N   . PHE C 1 597 ? 211.454 137.848 137.067 1.000 117.16092 ? ? ? ? ? ? 500 PHE C N   1 
+ATOM 14711 C CA  . PHE C 1 597 ? 210.790 138.852 137.890 1.000 108.56566 ? ? ? ? ? ? 500 PHE C CA  1 
+ATOM 14712 C C   . PHE C 1 597 ? 209.942 139.786 137.040 1.000 112.09434 ? ? ? ? ? ? 500 PHE C C   1 
+ATOM 14713 O O   . PHE C 1 597 ? 208.819 140.134 137.420 1.000 118.71926 ? ? ? ? ? ? 500 PHE C O   1 
+ATOM 14714 C CB  . PHE C 1 597 ? 211.823 139.652 138.681 1.000 109.93264 ? ? ? ? ? ? 500 PHE C CB  1 
+ATOM 14715 C CG  . PHE C 1 597 ? 212.639 138.825 139.625 1.000 112.20311 ? ? ? ? ? ? 500 PHE C CG  1 
+ATOM 14716 C CD1 . PHE C 1 597 ? 212.176 137.609 140.084 1.000 112.80821 ? ? ? ? ? ? 500 PHE C CD1 1 
+ATOM 14717 C CD2 . PHE C 1 597 ? 213.872 139.272 140.059 1.000 115.90408 ? ? ? ? ? ? 500 PHE C CD2 1 
+ATOM 14718 C CE1 . PHE C 1 597 ? 212.929 136.853 140.953 1.000 118.02202 ? ? ? ? ? ? 500 PHE C CE1 1 
+ATOM 14719 C CE2 . PHE C 1 597 ? 214.627 138.520 140.927 1.000 115.50256 ? ? ? ? ? ? 500 PHE C CE2 1 
+ATOM 14720 C CZ  . PHE C 1 597 ? 214.156 137.310 141.374 1.000 115.68862 ? ? ? ? ? ? 500 PHE C CZ  1 
+ATOM 14721 N N   . LEU C 1 598 ? 210.464 140.205 135.886 1.000 114.50935 ? ? ? ? ? ? 501 LEU C N   1 
+ATOM 14722 C CA  . LEU C 1 598 ? 209.720 141.115 135.025 1.000 115.76398 ? ? ? ? ? ? 501 LEU C CA  1 
+ATOM 14723 C C   . LEU C 1 598 ? 208.403 140.504 134.572 1.000 116.94715 ? ? ? ? ? ? 501 LEU C C   1 
+ATOM 14724 O O   . LEU C 1 598 ? 207.409 141.220 134.416 1.000 120.04665 ? ? ? ? ? ? 501 LEU C O   1 
+ATOM 14725 C CB  . LEU C 1 598 ? 210.567 141.504 133.816 1.000 116.81675 ? ? ? ? ? ? 501 LEU C CB  1 
+ATOM 14726 C CG  . LEU C 1 598 ? 211.736 142.443 134.102 1.000 121.86277 ? ? ? ? ? ? 501 LEU C CG  1 
+ATOM 14727 C CD1 . LEU C 1 598 ? 212.334 142.955 132.807 1.000 122.52161 ? ? ? ? ? ? 501 LEU C CD1 1 
+ATOM 14728 C CD2 . LEU C 1 598 ? 211.289 143.594 134.978 1.000 118.28197 ? ? ? ? ? ? 501 LEU C CD2 1 
+ATOM 14729 N N   . GLY C 1 599 ? 208.377 139.191 134.351 1.000 120.13855 ? ? ? ? ? ? 502 GLY C N   1 
+ATOM 14730 C CA  . GLY C 1 599 ? 207.128 138.537 134.010 1.000 123.68222 ? ? ? ? ? ? 502 GLY C CA  1 
+ATOM 14731 C C   . GLY C 1 599 ? 206.116 138.584 135.134 1.000 123.10137 ? ? ? ? ? ? 502 GLY C C   1 
+ATOM 14732 O O   . GLY C 1 599 ? 204.914 138.709 134.888 1.000 122.84401 ? ? ? ? ? ? 502 GLY C O   1 
+ATOM 14733 N N   . GLU C 1 600 ? 206.581 138.490 136.379 1.000 121.48559 ? ? ? ? ? ? 503 GLU C N   1 
+ATOM 14734 C CA  . GLU C 1 600 ? 205.718 138.533 137.549 1.000 120.85282 ? ? ? ? ? ? 503 GLU C CA  1 
+ATOM 14735 C C   . GLU C 1 600 ? 205.529 139.947 138.078 1.000 123.91687 ? ? ? ? ? ? 503 GLU C C   1 
+ATOM 14736 O O   . GLU C 1 600 ? 205.140 140.119 139.237 1.000 127.65777 ? ? ? ? ? ? 503 GLU C O   1 
+ATOM 14737 C CB  . GLU C 1 600 ? 206.275 137.629 138.647 1.000 122.49383 ? ? ? ? ? ? 503 GLU C CB  1 
+ATOM 14738 C CG  . GLU C 1 600 ? 206.246 136.160 138.293 1.000 126.55262 ? ? ? ? ? ? 503 GLU C CG  1 
+ATOM 14739 C CD  . GLU C 1 600 ? 204.847 135.669 137.990 1.000 136.38362 ? ? ? ? ? ? 503 GLU C CD  1 
+ATOM 14740 O OE1 . GLU C 1 600 ? 203.912 136.045 138.727 1.000 136.62928 ? ? ? ? ? ? 503 GLU C OE1 1 
+ATOM 14741 O OE2 . GLU C 1 600 ? 204.681 134.909 137.014 1.000 136.49889 ? ? ? ? ? ? 503 GLU C OE2 1 
+ATOM 14742 N N   . ARG C 1 601 ? 205.802 140.957 137.253 1.000 111.57891 ? ? ? ? ? ? 504 ARG C N   1 
+ATOM 14743 C CA  . ARG C 1 601 ? 205.637 142.359 137.632 1.000 105.90019 ? ? ? ? ? ? 504 ARG C CA  1 
+ATOM 14744 C C   . ARG C 1 601 ? 206.482 142.713 138.852 1.000 109.62477 ? ? ? ? ? ? 504 ARG C C   1 
+ATOM 14745 O O   . ARG C 1 601 ? 206.062 143.475 139.722 1.000 115.32357 ? ? ? ? ? ? 504 ARG C O   1 
+ATOM 14746 C CB  . ARG C 1 601 ? 204.166 142.691 137.873 1.000 104.26566 ? ? ? ? ? ? 504 ARG C CB  1 
+ATOM 14747 C CG  . ARG C 1 601 ? 203.481 143.314 136.681 1.000 104.45404 ? ? ? ? ? ? 504 ARG C CG  1 
+ATOM 14748 C CD  . ARG C 1 601 ? 202.022 143.574 136.968 1.000 111.82998 ? ? ? ? ? ? 504 ARG C CD  1 
+ATOM 14749 N NE  . ARG C 1 601 ? 201.218 142.367 136.835 1.000 114.29687 ? ? ? ? ? ? 504 ARG C NE  1 
+ATOM 14750 C CZ  . ARG C 1 601 ? 200.260 142.206 135.935 1.000 116.17756 ? ? ? ? ? ? 504 ARG C CZ  1 
+ATOM 14751 N NH1 . ARG C 1 601 ? 199.963 143.157 135.066 1.000 110.90292 ? ? ? ? ? ? 504 ARG C NH1 1 
+ATOM 14752 N NH2 . ARG C 1 601 ? 199.583 141.063 135.906 1.000 114.78389 ? ? ? ? ? ? 504 ARG C NH2 1 
+ATOM 14753 N N   . ILE C 1 602 ? 207.686 142.154 138.916 1.000 104.62494 ? ? ? ? ? ? 505 ILE C N   1 
+ATOM 14754 C CA  . ILE C 1 602 ? 208.658 142.478 139.951 1.000 93.03497  ? ? ? ? ? ? 505 ILE C CA  1 
+ATOM 14755 C C   . ILE C 1 602 ? 209.815 143.195 139.280 1.000 100.81468 ? ? ? ? ? ? 505 ILE C C   1 
+ATOM 14756 O O   . ILE C 1 602 ? 210.510 142.610 138.441 1.000 117.13773 ? ? ? ? ? ? 505 ILE C O   1 
+ATOM 14757 C CB  . ILE C 1 602 ? 209.147 141.226 140.692 1.000 98.61498  ? ? ? ? ? ? 505 ILE C CB  1 
+ATOM 14758 C CG1 . ILE C 1 602 ? 207.993 140.564 141.438 1.000 100.83220 ? ? ? ? ? ? 505 ILE C CG1 1 
+ATOM 14759 C CG2 . ILE C 1 602 ? 210.261 141.583 141.652 1.000 103.68222 ? ? ? ? ? ? 505 ILE C CG2 1 
+ATOM 14760 C CD1 . ILE C 1 602 ? 208.205 139.097 141.693 1.000 100.20182 ? ? ? ? ? ? 505 ILE C CD1 1 
+ATOM 14761 N N   . TYR C 1 603 ? 210.026 144.452 139.645 1.000 94.78289  ? ? ? ? ? ? 506 TYR C N   1 
+ATOM 14762 C CA  . TYR C 1 603 ? 211.040 145.292 139.021 1.000 97.47772  ? ? ? ? ? ? 506 TYR C CA  1 
+ATOM 14763 C C   . TYR C 1 603 ? 212.166 145.509 140.020 1.000 105.44151 ? ? ? ? ? ? 506 TYR C C   1 
+ATOM 14764 O O   . TYR C 1 603 ? 212.027 146.297 140.960 1.000 111.14489 ? ? ? ? ? ? 506 TYR C O   1 
+ATOM 14765 C CB  . TYR C 1 603 ? 210.437 146.616 138.563 1.000 99.58702  ? ? ? ? ? ? 506 TYR C CB  1 
+ATOM 14766 C CG  . TYR C 1 603 ? 209.364 146.441 137.521 1.000 101.95600 ? ? ? ? ? ? 506 TYR C CG  1 
+ATOM 14767 C CD1 . TYR C 1 603 ? 208.052 146.190 137.885 1.000 105.05703 ? ? ? ? ? ? 506 TYR C CD1 1 
+ATOM 14768 C CD2 . TYR C 1 603 ? 209.664 146.514 136.172 1.000 105.82628 ? ? ? ? ? ? 506 TYR C CD2 1 
+ATOM 14769 C CE1 . TYR C 1 603 ? 207.072 146.022 136.937 1.000 109.14485 ? ? ? ? ? ? 506 TYR C CE1 1 
+ATOM 14770 C CE2 . TYR C 1 603 ? 208.689 146.348 135.218 1.000 106.65025 ? ? ? ? ? ? 506 TYR C CE2 1 
+ATOM 14771 C CZ  . TYR C 1 603 ? 207.394 146.103 135.605 1.000 108.82296 ? ? ? ? ? ? 506 TYR C CZ  1 
+ATOM 14772 O OH  . TYR C 1 603 ? 206.417 145.938 134.655 1.000 110.89753 ? ? ? ? ? ? 506 TYR C OH  1 
+ATOM 14773 N N   . LEU C 1 604 ? 213.277 144.816 139.811 1.000 109.11000 ? ? ? ? ? ? 507 LEU C N   1 
+ATOM 14774 C CA  . LEU C 1 604 ? 214.426 144.887 140.700 1.000 105.85387 ? ? ? ? ? ? 507 LEU C CA  1 
+ATOM 14775 C C   . LEU C 1 604 ? 215.432 145.878 140.133 1.000 110.88062 ? ? ? ? ? ? 507 LEU C C   1 
+ATOM 14776 O O   . LEU C 1 604 ? 215.878 145.732 138.991 1.000 115.79111 ? ? ? ? ? ? 507 LEU C O   1 
+ATOM 14777 C CB  . LEU C 1 604 ? 215.066 143.511 140.871 1.000 101.83227 ? ? ? ? ? ? 507 LEU C CB  1 
+ATOM 14778 C CG  . LEU C 1 604 ? 216.265 143.450 141.813 1.000 103.28148 ? ? ? ? ? ? 507 LEU C CG  1 
+ATOM 14779 C CD1 . LEU C 1 604 ? 215.805 143.436 143.254 1.000 105.36185 ? ? ? ? ? ? 507 LEU C CD1 1 
+ATOM 14780 C CD2 . LEU C 1 604 ? 217.108 142.232 141.511 1.000 111.24992 ? ? ? ? ? ? 507 LEU C CD2 1 
+ATOM 14781 N N   . SER C 1 605 ? 215.780 146.883 140.927 1.000 113.26063 ? ? ? ? ? ? 508 SER C N   1 
+ATOM 14782 C CA  . SER C 1 605 ? 216.777 147.853 140.510 1.000 112.30053 ? ? ? ? ? ? 508 SER C CA  1 
+ATOM 14783 C C   . SER C 1 605 ? 218.161 147.221 140.491 1.000 118.22330 ? ? ? ? ? ? 508 SER C C   1 
+ATOM 14784 O O   . SER C 1 605 ? 218.476 146.336 141.289 1.000 125.06076 ? ? ? ? ? ? 508 SER C O   1 
+ATOM 14785 C CB  . SER C 1 605 ? 216.769 149.061 141.442 1.000 118.92698 ? ? ? ? ? ? 508 SER C CB  1 
+ATOM 14786 O OG  . SER C 1 605 ? 215.704 149.936 141.120 1.000 128.84513 ? ? ? ? ? ? 508 SER C OG  1 
+ATOM 14787 N N   . GLU C 1 606 ? 218.993 147.682 139.556 1.000 126.71202 ? ? ? ? ? ? 509 GLU C N   1 
+ATOM 14788 C CA  . GLU C 1 606 ? 220.358 147.177 139.478 1.000 129.15051 ? ? ? ? ? ? 509 GLU C CA  1 
+ATOM 14789 C C   . GLU C 1 606 ? 221.144 147.518 140.736 1.000 130.53354 ? ? ? ? ? ? 509 GLU C C   1 
+ATOM 14790 O O   . GLU C 1 606 ? 221.860 146.669 141.278 1.000 131.72645 ? ? ? ? ? ? 509 GLU C O   1 
+ATOM 14791 C CB  . GLU C 1 606 ? 221.056 147.740 138.243 1.000 127.77875 ? ? ? ? ? ? 509 GLU C CB  1 
+ATOM 14792 C CG  . GLU C 1 606 ? 222.430 147.151 137.993 1.000 130.22039 ? ? ? ? ? ? 509 GLU C CG  1 
+ATOM 14793 C CD  . GLU C 1 606 ? 223.090 147.728 136.761 1.000 136.75523 ? ? ? ? ? ? 509 GLU C CD  1 
+ATOM 14794 O OE1 . GLU C 1 606 ? 222.957 148.947 136.531 1.000 138.18684 ? ? ? ? ? ? 509 GLU C OE1 1 
+ATOM 14795 O OE2 . GLU C 1 606 ? 223.744 146.963 136.022 1.000 138.40227 ? ? ? ? ? ? 509 GLU C OE2 1 
+ATOM 14796 N N   . ILE C 1 607 ? 221.025 148.753 141.216 1.000 120.29044 ? ? ? ? ? ? 510 ILE C N   1 
+ATOM 14797 C CA  . ILE C 1 607 ? 221.704 149.165 142.438 1.000 119.68188 ? ? ? ? ? ? 510 ILE C CA  1 
+ATOM 14798 C C   . ILE C 1 607 ? 220.678 149.668 143.441 1.000 121.59937 ? ? ? ? ? ? 510 ILE C C   1 
+ATOM 14799 O O   . ILE C 1 607 ? 220.522 149.094 144.524 1.000 128.25947 ? ? ? ? ? ? 510 ILE C O   1 
+ATOM 14800 C CB  . ILE C 1 607 ? 222.767 150.239 142.154 1.000 119.62332 ? ? ? ? ? ? 510 ILE C CB  1 
+ATOM 14801 C CG1 . ILE C 1 607 ? 223.839 149.689 141.217 1.000 121.53373 ? ? ? ? ? ? 510 ILE C CG1 1 
+ATOM 14802 C CG2 . ILE C 1 607 ? 223.390 150.717 143.449 1.000 120.54841 ? ? ? ? ? ? 510 ILE C CG2 1 
+ATOM 14803 C CD1 . ILE C 1 607 ? 224.995 150.630 141.002 1.000 123.16414 ? ? ? ? ? ? 510 ILE C CD1 1 
+ATOM 14804 N N   . ASP C 1 608 ? 219.971 150.736 143.088 1.000 128.72845 ? ? ? ? ? ? 511 ASP C N   1 
+ATOM 14805 C CA  . ASP C 1 608 ? 218.942 151.299 143.951 1.000 129.73740 ? ? ? ? ? ? 511 ASP C CA  1 
+ATOM 14806 C C   . ASP C 1 608 ? 218.060 152.216 143.115 1.000 131.69151 ? ? ? ? ? ? 511 ASP C C   1 
+ATOM 14807 O O   . ASP C 1 608 ? 218.266 152.381 141.910 1.000 137.12834 ? ? ? ? ? ? 511 ASP C O   1 
+ATOM 14808 C CB  . ASP C 1 608 ? 219.553 152.039 145.142 1.000 131.53843 ? ? ? ? ? ? 511 ASP C CB  1 
+ATOM 14809 C CG  . ASP C 1 608 ? 220.663 152.984 144.736 1.000 140.35610 ? ? ? ? ? ? 511 ASP C CG  1 
+ATOM 14810 O OD1 . ASP C 1 608 ? 220.520 153.669 143.703 1.000 143.17734 ? ? ? ? ? ? 511 ASP C OD1 1 
+ATOM 14811 O OD2 . ASP C 1 608 ? 221.681 153.045 145.455 1.000 142.59375 ? ? ? ? ? ? 511 ASP C OD2 1 
+ATOM 14812 N N   . LEU C 1 609 ? 217.066 152.813 143.772 1.000 120.14008 ? ? ? ? ? ? 512 LEU C N   1 
+ATOM 14813 C CA  . LEU C 1 609 ? 216.176 153.740 143.083 1.000 123.86454 ? ? ? ? ? ? 512 LEU C CA  1 
+ATOM 14814 C C   . LEU C 1 609 ? 216.915 154.999 142.651 1.000 126.63639 ? ? ? ? ? ? 512 LEU C C   1 
+ATOM 14815 O O   . LEU C 1 609 ? 216.652 155.540 141.572 1.000 132.05377 ? ? ? ? ? ? 512 LEU C O   1 
+ATOM 14816 C CB  . LEU C 1 609 ? 214.994 154.095 143.981 1.000 124.21745 ? ? ? ? ? ? 512 LEU C CB  1 
+ATOM 14817 C CG  . LEU C 1 609 ? 214.096 155.231 143.494 1.000 125.31630 ? ? ? ? ? ? 512 LEU C CG  1 
+ATOM 14818 C CD1 . LEU C 1 609 ? 212.936 154.679 142.690 1.000 126.22541 ? ? ? ? ? ? 512 LEU C CD1 1 
+ATOM 14819 C CD2 . LEU C 1 609 ? 213.597 156.058 144.664 1.000 123.61297 ? ? ? ? ? ? 512 LEU C CD2 1 
+ATOM 14820 N N   . GLU C 1 610 ? 217.842 155.479 143.482 1.000 129.01622 ? ? ? ? ? ? 513 GLU C N   1 
+ATOM 14821 C CA  . GLU C 1 610 ? 218.563 156.705 143.161 1.000 125.19796 ? ? ? ? ? ? 513 GLU C CA  1 
+ATOM 14822 C C   . GLU C 1 610 ? 219.370 156.556 141.879 1.000 132.19689 ? ? ? ? ? ? 513 GLU C C   1 
+ATOM 14823 O O   . GLU C 1 610 ? 219.382 157.460 141.037 1.000 141.21491 ? ? ? ? ? ? 513 GLU C O   1 
+ATOM 14824 C CB  . GLU C 1 610 ? 219.473 157.093 144.323 1.000 127.16005 ? ? ? ? ? ? 513 GLU C CB  1 
+ATOM 14825 C CG  . GLU C 1 610 ? 218.737 157.655 145.522 1.000 136.49598 ? ? ? ? ? ? 513 GLU C CG  1 
+ATOM 14826 C CD  . GLU C 1 610 ? 218.144 156.578 146.405 1.000 142.52976 ? ? ? ? ? ? 513 GLU C CD  1 
+ATOM 14827 O OE1 . GLU C 1 610 ? 218.285 155.384 146.069 1.000 142.53052 ? ? ? ? ? ? 513 GLU C OE1 1 
+ATOM 14828 O OE2 . GLU C 1 610 ? 217.536 156.924 147.439 1.000 138.84628 ? ? ? ? ? ? 513 GLU C OE2 1 
+ATOM 14829 N N   . ASN C 1 611 ? 220.053 155.424 141.713 1.000 121.91887 ? ? ? ? ? ? 514 ASN C N   1 
+ATOM 14830 C CA  . ASN C 1 611 ? 220.829 155.209 140.498 1.000 119.11507 ? ? ? ? ? ? 514 ASN C CA  1 
+ATOM 14831 C C   . ASN C 1 611 ? 219.925 155.097 139.278 1.000 122.02985 ? ? ? ? ? ? 514 ASN C C   1 
+ATOM 14832 O O   . ASN C 1 611 ? 220.262 155.602 138.202 1.000 127.95119 ? ? ? ? ? ? 514 ASN C O   1 
+ATOM 14833 C CB  . ASN C 1 611 ? 221.701 153.967 140.646 1.000 119.62315 ? ? ? ? ? ? 514 ASN C CB  1 
+ATOM 14834 C CG  . ASN C 1 611 ? 222.971 154.243 141.417 1.000 126.69180 ? ? ? ? ? ? 514 ASN C CG  1 
+ATOM 14835 O OD1 . ASN C 1 611 ? 223.063 153.957 142.609 1.000 130.26128 ? ? ? ? ? ? 514 ASN C OD1 1 
+ATOM 14836 N ND2 . ASN C 1 611 ? 223.960 154.813 140.741 1.000 127.90218 ? ? ? ? ? ? 514 ASN C ND2 1 
+ATOM 14837 N N   . ASP C 1 612 ? 218.775 154.435 139.423 1.000 126.28261 ? ? ? ? ? ? 515 ASP C N   1 
+ATOM 14838 C CA  . ASP C 1 612 ? 217.807 154.403 138.332 1.000 126.75046 ? ? ? ? ? ? 515 ASP C CA  1 
+ATOM 14839 C C   . ASP C 1 612 ? 217.294 155.799 138.018 1.000 128.23307 ? ? ? ? ? ? 515 ASP C C   1 
+ATOM 14840 O O   . ASP C 1 612 ? 217.087 156.144 136.850 1.000 131.02527 ? ? ? ? ? ? 515 ASP C O   1 
+ATOM 14841 C CB  . ASP C 1 612 ? 216.644 153.478 138.683 1.000 127.27460 ? ? ? ? ? ? 515 ASP C CB  1 
+ATOM 14842 C CG  . ASP C 1 612 ? 217.091 152.065 138.968 1.000 135.03971 ? ? ? ? ? ? 515 ASP C CG  1 
+ATOM 14843 O OD1 . ASP C 1 612 ? 218.314 151.815 138.974 1.000 133.37940 ? ? ? ? ? ? 515 ASP C OD1 1 
+ATOM 14844 O OD2 . ASP C 1 612 ? 216.217 151.201 139.181 1.000 142.95100 ? ? ? ? ? ? 515 ASP C OD2 1 
+ATOM 14845 N N   . LEU C 1 613 ? 217.076 156.611 139.052 1.000 122.00486 ? ? ? ? ? ? 516 LEU C N   1 
+ATOM 14846 C CA  . LEU C 1 613 ? 216.651 157.988 138.838 1.000 119.69515 ? ? ? ? ? ? 516 LEU C CA  1 
+ATOM 14847 C C   . LEU C 1 613 ? 217.716 158.778 138.091 1.000 119.35036 ? ? ? ? ? ? 516 LEU C C   1 
+ATOM 14848 O O   . LEU C 1 613 ? 217.398 159.604 137.230 1.000 121.65899 ? ? ? ? ? ? 516 LEU C O   1 
+ATOM 14849 C CB  . LEU C 1 613 ? 216.333 158.641 140.180 1.000 115.75270 ? ? ? ? ? ? 516 LEU C CB  1 
+ATOM 14850 C CG  . LEU C 1 613 ? 215.497 159.914 140.163 1.000 113.29505 ? ? ? ? ? ? 516 LEU C CG  1 
+ATOM 14851 C CD1 . LEU C 1 613 ? 214.128 159.628 139.594 1.000 118.08426 ? ? ? ? ? ? 516 LEU C CD1 1 
+ATOM 14852 C CD2 . LEU C 1 613 ? 215.381 160.454 141.566 1.000 114.74374 ? ? ? ? ? ? 516 LEU C CD2 1 
+ATOM 14853 N N   . TYR C 1 614 ? 218.987 158.535 138.410 1.000 124.52474 ? ? ? ? ? ? 517 TYR C N   1 
+ATOM 14854 C CA  . TYR C 1 614 ? 220.072 159.225 137.723 1.000 122.98762 ? ? ? ? ? ? 517 TYR C CA  1 
+ATOM 14855 C C   . TYR C 1 614 ? 220.125 158.837 136.252 1.000 125.02779 ? ? ? ? ? ? 517 TYR C C   1 
+ATOM 14856 O O   . TYR C 1 614 ? 220.478 159.652 135.395 1.000 129.65715 ? ? ? ? ? ? 517 TYR C O   1 
+ATOM 14857 C CB  . TYR C 1 614 ? 221.399 158.912 138.406 1.000 124.92871 ? ? ? ? ? ? 517 TYR C CB  1 
+ATOM 14858 C CG  . TYR C 1 614 ? 222.576 159.634 137.804 1.000 125.84526 ? ? ? ? ? ? 517 TYR C CG  1 
+ATOM 14859 C CD1 . TYR C 1 614 ? 222.741 160.997 137.984 1.000 125.46379 ? ? ? ? ? ? 517 TYR C CD1 1 
+ATOM 14860 C CD2 . TYR C 1 614 ? 223.521 158.953 137.054 1.000 124.83858 ? ? ? ? ? ? 517 TYR C CD2 1 
+ATOM 14861 C CE1 . TYR C 1 614 ? 223.814 161.662 137.435 1.000 128.41358 ? ? ? ? ? ? 517 TYR C CE1 1 
+ATOM 14862 C CE2 . TYR C 1 614 ? 224.597 159.610 136.502 1.000 127.96876 ? ? ? ? ? ? 517 TYR C CE2 1 
+ATOM 14863 C CZ  . TYR C 1 614 ? 224.739 160.964 136.695 1.000 133.32120 ? ? ? ? ? ? 517 TYR C CZ  1 
+ATOM 14864 O OH  . TYR C 1 614 ? 225.811 161.625 136.146 1.000 132.24384 ? ? ? ? ? ? 517 TYR C OH  1 
+ATOM 14865 N N   . SER C 1 615 ? 219.788 157.587 135.940 1.000 116.84673 ? ? ? ? ? ? 518 SER C N   1 
+ATOM 14866 C CA  . SER C 1 615 ? 219.801 157.149 134.552 1.000 117.27300 ? ? ? ? ? ? 518 SER C CA  1 
+ATOM 14867 C C   . SER C 1 615 ? 218.722 157.828 133.722 1.000 117.83704 ? ? ? ? ? ? 518 SER C C   1 
+ATOM 14868 O O   . SER C 1 615 ? 218.776 157.769 132.490 1.000 120.82393 ? ? ? ? ? ? 518 SER C O   1 
+ATOM 14869 C CB  . SER C 1 615 ? 219.639 155.632 134.479 1.000 116.98884 ? ? ? ? ? ? 518 SER C CB  1 
+ATOM 14870 O OG  . SER C 1 615 ? 220.674 154.979 135.190 1.000 122.82031 ? ? ? ? ? ? 518 SER C OG  1 
+ATOM 14871 N N   . ALA C 1 616 ? 217.743 158.465 134.364 1.000 114.46679 ? ? ? ? ? ? 519 ALA C N   1 
+ATOM 14872 C CA  . ALA C 1 616 ? 216.656 159.098 133.625 1.000 115.64816 ? ? ? ? ? ? 519 ALA C CA  1 
+ATOM 14873 C C   . ALA C 1 616 ? 216.831 160.610 133.554 1.000 119.41383 ? ? ? ? ? ? 519 ALA C C   1 
+ATOM 14874 O O   . ALA C 1 616 ? 216.757 161.205 132.474 1.000 119.88007 ? ? ? ? ? ? 519 ALA C O   1 
+ATOM 14875 C CB  . ALA C 1 616 ? 215.314 158.742 134.265 1.000 108.82090 ? ? ? ? ? ? 519 ALA C CB  1 
+ATOM 14876 N N   . ILE C 1 617 ? 217.059 161.250 134.698 1.000 125.82112 ? ? ? ? ? ? 520 ILE C N   1 
+ATOM 14877 C CA  . ILE C 1 617 ? 217.111 162.705 134.774 1.000 122.80672 ? ? ? ? ? ? 520 ILE C CA  1 
+ATOM 14878 C C   . ILE C 1 617 ? 218.451 163.158 135.334 1.000 124.39653 ? ? ? ? ? ? 520 ILE C C   1 
+ATOM 14879 O O   . ILE C 1 617 ? 218.528 164.167 136.043 1.000 128.23352 ? ? ? ? ? ? 520 ILE C O   1 
+ATOM 14880 C CB  . ILE C 1 617 ? 215.948 163.252 135.618 1.000 122.30103 ? ? ? ? ? ? 520 ILE C CB  1 
+ATOM 14881 C CG1 . ILE C 1 617 ? 215.974 162.645 137.019 1.000 120.83101 ? ? ? ? ? ? 520 ILE C CG1 1 
+ATOM 14882 C CG2 . ILE C 1 617 ? 214.624 162.956 134.944 1.000 123.67747 ? ? ? ? ? ? 520 ILE C CG2 1 
+ATOM 14883 C CD1 . ILE C 1 617 ? 214.767 162.991 137.851 1.000 121.19466 ? ? ? ? ? ? 520 ILE C CD1 1 
+ATOM 14884 N N   . GLY C 1 618 ? 219.514 162.414 135.024 1.000 131.02334 ? ? ? ? ? ? 521 GLY C N   1 
+ATOM 14885 C CA  . GLY C 1 618 ? 220.808 162.695 135.627 1.000 132.01826 ? ? ? ? ? ? 521 GLY C CA  1 
+ATOM 14886 C C   . GLY C 1 618 ? 221.296 164.109 135.381 1.000 135.37021 ? ? ? ? ? ? 521 GLY C C   1 
+ATOM 14887 O O   . GLY C 1 618 ? 221.789 164.771 136.297 1.000 135.43835 ? ? ? ? ? ? 521 GLY C O   1 
+ATOM 14888 N N   . GLU C 1 619 ? 221.171 164.592 134.144 1.000 145.97483 ? ? ? ? ? ? 522 GLU C N   1 
+ATOM 14889 C CA  . GLU C 1 619 ? 221.588 165.959 133.853 1.000 141.73091 ? ? ? ? ? ? 522 GLU C CA  1 
+ATOM 14890 C C   . GLU C 1 619 ? 220.746 166.962 134.631 1.000 139.24235 ? ? ? ? ? ? 522 GLU C C   1 
+ATOM 14891 O O   . GLU C 1 619 ? 221.264 167.972 135.119 1.000 136.72544 ? ? ? ? ? ? 522 GLU C O   1 
+ATOM 14892 C CB  . GLU C 1 619 ? 221.513 166.229 132.349 1.000 140.05869 ? ? ? ? ? ? 522 GLU C CB  1 
+ATOM 14893 C CG  . GLU C 1 619 ? 220.119 166.151 131.749 1.000 144.22619 ? ? ? ? ? ? 522 GLU C CG  1 
+ATOM 14894 C CD  . GLU C 1 619 ? 219.682 164.729 131.456 1.000 151.03752 ? ? ? ? ? ? 522 GLU C CD  1 
+ATOM 14895 O OE1 . GLU C 1 619 ? 220.466 163.796 131.730 1.000 152.65557 ? ? ? ? ? ? 522 GLU C OE1 1 
+ATOM 14896 O OE2 . GLU C 1 619 ? 218.554 164.544 130.955 1.000 149.32773 ? ? ? ? ? ? 522 GLU C OE2 1 
+ATOM 14897 N N   . SER C 1 620 ? 219.446 166.696 134.760 1.000 130.92921 ? ? ? ? ? ? 523 SER C N   1 
+ATOM 14898 C CA  . SER C 1 620 ? 218.596 167.560 135.569 1.000 131.58891 ? ? ? ? ? ? 523 SER C CA  1 
+ATOM 14899 C C   . SER C 1 620 ? 218.955 167.458 137.044 1.000 133.39160 ? ? ? ? ? ? 523 SER C C   1 
+ATOM 14900 O O   . SER C 1 620 ? 218.916 168.455 137.771 1.000 135.02115 ? ? ? ? ? ? 523 SER C O   1 
+ATOM 14901 C CB  . SER C 1 620 ? 217.129 167.206 135.345 1.000 129.85768 ? ? ? ? ? ? 523 SER C CB  1 
+ATOM 14902 O OG  . SER C 1 620 ? 216.301 167.862 136.286 1.000 133.82065 ? ? ? ? ? ? 523 SER C OG  1 
+ATOM 14903 N N   . MET C 1 621 ? 219.305 166.257 137.507 1.000 137.76009 ? ? ? ? ? ? 524 MET C N   1 
+ATOM 14904 C CA  . MET C 1 621 ? 219.696 166.093 138.902 1.000 135.37621 ? ? ? ? ? ? 524 MET C CA  1 
+ATOM 14905 C C   . MET C 1 621 ? 220.960 166.880 139.215 1.000 136.63140 ? ? ? ? ? ? 524 MET C C   1 
+ATOM 14906 O O   . MET C 1 621 ? 221.087 167.460 140.299 1.000 135.13489 ? ? ? ? ? ? 524 MET C O   1 
+ATOM 14907 C CB  . MET C 1 621 ? 219.897 164.613 139.223 1.000 137.04172 ? ? ? ? ? ? 524 MET C CB  1 
+ATOM 14908 C CG  . MET C 1 621 ? 218.637 163.900 139.672 1.000 138.20743 ? ? ? ? ? ? 524 MET C CG  1 
+ATOM 14909 S SD  . MET C 1 621 ? 218.842 162.113 139.730 1.000 148.41834 ? ? ? ? ? ? 524 MET C SD  1 
+ATOM 14910 C CE  . MET C 1 621 ? 219.831 161.942 141.209 1.000 137.90313 ? ? ? ? ? ? 524 MET C CE  1 
+ATOM 14911 N N   . LYS C 1 622 ? 221.909 166.907 138.278 1.000 139.51290 ? ? ? ? ? ? 525 LYS C N   1 
+ATOM 14912 C CA  . LYS C 1 622 ? 223.168 167.603 138.519 1.000 138.97390 ? ? ? ? ? ? 525 LYS C CA  1 
+ATOM 14913 C C   . LYS C 1 622 ? 222.955 169.102 138.688 1.000 139.98615 ? ? ? ? ? ? 525 LYS C C   1 
+ATOM 14914 O O   . LYS C 1 622 ? 223.559 169.724 139.569 1.000 140.72060 ? ? ? ? ? ? 525 LYS C O   1 
+ATOM 14915 C CB  . LYS C 1 622 ? 224.143 167.324 137.377 1.000 136.38924 ? ? ? ? ? ? 525 LYS C CB  1 
+ATOM 14916 C CG  . LYS C 1 622 ? 224.858 165.993 137.500 1.000 140.12169 ? ? ? ? ? ? 525 LYS C CG  1 
+ATOM 14917 C CD  . LYS C 1 622 ? 225.835 165.779 136.361 1.000 138.14643 ? ? ? ? ? ? 525 LYS C CD  1 
+ATOM 14918 C CE  . LYS C 1 622 ? 225.101 165.499 135.063 1.000 137.05653 ? ? ? ? ? ? 525 LYS C CE  1 
+ATOM 14919 N NZ  . LYS C 1 622 ? 226.033 165.128 133.964 1.000 136.72065 ? ? ? ? ? ? 525 LYS C NZ  1 
+ATOM 14920 N N   . ARG C 1 623 ? 222.103 169.702 137.856 1.000 138.45587 ? ? ? ? ? ? 526 ARG C N   1 
+ATOM 14921 C CA  . ARG C 1 623 ? 221.953 171.152 137.897 1.000 136.34928 ? ? ? ? ? ? 526 ARG C CA  1 
+ATOM 14922 C C   . ARG C 1 623 ? 221.141 171.603 139.106 1.000 136.00952 ? ? ? ? ? ? 526 ARG C C   1 
+ATOM 14923 O O   . ARG C 1 623 ? 221.464 172.624 139.724 1.000 133.61219 ? ? ? ? ? ? 526 ARG C O   1 
+ATOM 14924 C CB  . ARG C 1 623 ? 221.329 171.657 136.596 1.000 134.61181 ? ? ? ? ? ? 526 ARG C CB  1 
+ATOM 14925 C CG  . ARG C 1 623 ? 220.072 170.936 136.166 1.000 136.36355 ? ? ? ? ? ? 526 ARG C CG  1 
+ATOM 14926 C CD  . ARG C 1 623 ? 219.111 171.886 135.478 1.000 133.69175 ? ? ? ? ? ? 526 ARG C CD  1 
+ATOM 14927 N NE  . ARG C 1 623 ? 218.587 172.887 136.398 1.000 138.83860 ? ? ? ? ? ? 526 ARG C NE  1 
+ATOM 14928 C CZ  . ARG C 1 623 ? 217.326 172.944 136.801 1.000 141.36555 ? ? ? ? ? ? 526 ARG C CZ  1 
+ATOM 14929 N NH1 . ARG C 1 623 ? 216.425 172.072 136.376 1.000 139.51038 ? ? ? ? ? ? 526 ARG C NH1 1 
+ATOM 14930 N NH2 . ARG C 1 623 ? 216.959 173.897 137.652 1.000 138.19765 ? ? ? ? ? ? 526 ARG C NH2 1 
+ATOM 14931 N N   . ILE C 1 624 ? 220.085 170.868 139.463 1.000 135.05697 ? ? ? ? ? ? 527 ILE C N   1 
+ATOM 14932 C CA  . ILE C 1 624 ? 219.288 171.267 140.621 1.000 135.72396 ? ? ? ? ? ? 527 ILE C CA  1 
+ATOM 14933 C C   . ILE C 1 624 ? 220.079 171.071 141.908 1.000 131.85716 ? ? ? ? ? ? 527 ILE C C   1 
+ATOM 14934 O O   . ILE C 1 624 ? 219.964 171.865 142.849 1.000 132.43439 ? ? ? ? ? ? 527 ILE C O   1 
+ATOM 14935 C CB  . ILE C 1 624 ? 217.931 170.529 140.642 1.000 132.08302 ? ? ? ? ? ? 527 ILE C CB  1 
+ATOM 14936 C CG1 . ILE C 1 624 ? 218.049 169.071 141.098 1.000 129.03477 ? ? ? ? ? ? 527 ILE C CG1 1 
+ATOM 14937 C CG2 . ILE C 1 624 ? 217.248 170.616 139.292 1.000 135.32999 ? ? ? ? ? ? 527 ILE C CG2 1 
+ATOM 14938 C CD1 . ILE C 1 624 ? 217.841 168.857 142.589 1.000 131.95527 ? ? ? ? ? ? 527 ILE C CD1 1 
+ATOM 14939 N N   . PHE C 1 625 ? 220.888 170.014 141.978 1.000 134.38521 ? ? ? ? ? ? 528 PHE C N   1 
+ATOM 14940 C CA  . PHE C 1 625 ? 221.685 169.784 143.175 1.000 137.37310 ? ? ? ? ? ? 528 PHE C CA  1 
+ATOM 14941 C C   . PHE C 1 625 ? 222.959 170.614 143.178 1.000 142.94644 ? ? ? ? ? ? 528 PHE C C   1 
+ATOM 14942 O O   . PHE C 1 625 ? 223.461 170.960 144.253 1.000 142.99343 ? ? ? ? ? ? 528 PHE C O   1 
+ATOM 14943 C CB  . PHE C 1 625 ? 222.027 168.302 143.309 1.000 132.93146 ? ? ? ? ? ? 528 PHE C CB  1 
+ATOM 14944 C CG  . PHE C 1 625 ? 220.952 167.497 143.969 1.000 139.25019 ? ? ? ? ? ? 528 PHE C CG  1 
+ATOM 14945 C CD1 . PHE C 1 625 ? 220.388 167.919 145.157 1.000 137.30445 ? ? ? ? ? ? 528 PHE C CD1 1 
+ATOM 14946 C CD2 . PHE C 1 625 ? 220.502 166.320 143.402 1.000 142.76875 ? ? ? ? ? ? 528 PHE C CD2 1 
+ATOM 14947 C CE1 . PHE C 1 625 ? 219.397 167.185 145.766 1.000 133.74983 ? ? ? ? ? ? 528 PHE C CE1 1 
+ATOM 14948 C CE2 . PHE C 1 625 ? 219.511 165.582 144.009 1.000 136.79883 ? ? ? ? ? ? 528 PHE C CE2 1 
+ATOM 14949 C CZ  . PHE C 1 625 ? 218.958 166.015 145.192 1.000 133.76900 ? ? ? ? ? ? 528 PHE C CZ  1 
+ATOM 14950 N N   . GLU C 1 626 ? 223.501 170.919 141.998 1.000 161.21068 ? ? ? ? ? ? 529 GLU C N   1 
+ATOM 14951 C CA  . GLU C 1 626 ? 224.731 171.693 141.861 1.000 161.57371 ? ? ? ? ? ? 529 GLU C CA  1 
+ATOM 14952 C C   . GLU C 1 626 ? 225.888 171.007 142.578 1.000 161.85159 ? ? ? ? ? ? 529 GLU C C   1 
+ATOM 14953 O O   . GLU C 1 626 ? 226.920 171.628 142.847 1.000 157.10991 ? ? ? ? ? ? 529 GLU C O   1 
+ATOM 14954 C CB  . GLU C 1 626 ? 224.536 173.117 142.388 1.000 159.59751 ? ? ? ? ? ? 529 GLU C CB  1 
+ATOM 14955 C CG  . GLU C 1 626 ? 225.340 174.165 141.641 1.000 164.28879 ? ? ? ? ? ? 529 GLU C CG  1 
+ATOM 14956 C CD  . GLU C 1 626 ? 225.500 173.834 140.171 1.000 167.46724 ? ? ? ? ? ? 529 GLU C CD  1 
+ATOM 14957 O OE1 . GLU C 1 626 ? 224.519 173.990 139.415 1.000 165.10350 ? ? ? ? ? ? 529 GLU C OE1 1 
+ATOM 14958 O OE2 . GLU C 1 626 ? 226.607 173.416 139.770 1.000 167.30479 ? ? ? ? ? ? 529 GLU C OE2 1 
+ATOM 14959 N N   . ASN C 1 627 ? 225.718 169.727 142.891 1.000 164.93915 ? ? ? ? ? ? 530 ASN C N   1 
+ATOM 14960 C CA  . ASN C 1 627 ? 226.748 168.956 143.561 1.000 164.20506 ? ? ? ? ? ? 530 ASN C CA  1 
+ATOM 14961 C C   . ASN C 1 627 ? 227.546 168.146 142.546 1.000 163.83959 ? ? ? ? ? ? 530 ASN C C   1 
+ATOM 14962 O O   . ASN C 1 627 ? 227.105 167.901 141.420 1.000 161.64390 ? ? ? ? ? ? 530 ASN C O   1 
+ATOM 14963 C CB  . ASN C 1 627 ? 226.129 168.028 144.606 1.000 163.27676 ? ? ? ? ? ? 530 ASN C CB  1 
+ATOM 14964 C CG  . ASN C 1 627 ? 227.149 167.490 145.585 1.000 162.29910 ? ? ? ? ? ? 530 ASN C CG  1 
+ATOM 14965 O OD1 . ASN C 1 627 ? 227.842 166.514 145.301 1.000 161.76387 ? ? ? ? ? ? 530 ASN C OD1 1 
+ATOM 14966 N ND2 . ASN C 1 627 ? 227.245 168.123 146.748 1.000 159.90372 ? ? ? ? ? ? 530 ASN C ND2 1 
+ATOM 14967 N N   . GLU C 1 628 ? 228.745 167.735 142.960 1.000 174.32041 ? ? ? ? ? ? 531 GLU C N   1 
+ATOM 14968 C CA  . GLU C 1 628 ? 229.598 166.946 142.079 1.000 177.84738 ? ? ? ? ? ? 531 GLU C CA  1 
+ATOM 14969 C C   . GLU C 1 628 ? 228.962 165.597 141.766 1.000 177.01175 ? ? ? ? ? ? 531 GLU C C   1 
+ATOM 14970 O O   . GLU C 1 628 ? 228.945 165.156 140.611 1.000 174.65432 ? ? ? ? ? ? 531 GLU C O   1 
+ATOM 14971 C CB  . GLU C 1 628 ? 230.975 166.762 142.716 1.000 176.69983 ? ? ? ? ? ? 531 GLU C CB  1 
+ATOM 14972 C CG  . GLU C 1 628 ? 231.956 165.985 141.859 1.000 178.27220 ? ? ? ? ? ? 531 GLU C CG  1 
+ATOM 14973 C CD  . GLU C 1 628 ? 232.552 166.829 140.749 1.000 178.18373 ? ? ? ? ? ? 531 GLU C CD  1 
+ATOM 14974 O OE1 . GLU C 1 628 ? 232.366 168.064 140.773 1.000 177.14336 ? ? ? ? ? ? 531 GLU C OE1 1 
+ATOM 14975 O OE2 . GLU C 1 628 ? 233.205 166.257 139.852 1.000 176.87810 ? ? ? ? ? ? 531 GLU C OE2 1 
+ATOM 14976 N N   . ASP C 1 629 ? 228.429 164.930 142.783 1.000 155.68416 ? ? ? ? ? ? 532 ASP C N   1 
+ATOM 14977 C CA  . ASP C 1 629 ? 227.777 163.633 142.616 1.000 153.03373 ? ? ? ? ? ? 532 ASP C CA  1 
+ATOM 14978 C C   . ASP C 1 629 ? 226.342 163.721 143.108 1.000 151.46224 ? ? ? ? ? ? 532 ASP C C   1 
+ATOM 14979 O O   . ASP C 1 629 ? 226.106 163.662 144.330 1.000 151.70787 ? ? ? ? ? ? 532 ASP C O   1 
+ATOM 14980 C CB  . ASP C 1 629 ? 228.535 162.543 143.372 1.000 154.35606 ? ? ? ? ? ? 532 ASP C CB  1 
+ATOM 14981 C CG  . ASP C 1 629 ? 228.057 161.149 143.018 1.000 159.16168 ? ? ? ? ? ? 532 ASP C CG  1 
+ATOM 14982 O OD1 . ASP C 1 629 ? 227.150 161.023 142.169 1.000 157.24473 ? ? ? ? ? ? 532 ASP C OD1 1 
+ATOM 14983 O OD2 . ASP C 1 629 ? 228.592 160.176 143.590 1.000 157.68649 ? ? ? ? ? ? 532 ASP C OD2 1 
+ATOM 14984 N N   . PRO C 1 630 ? 225.357 163.869 142.219 1.000 133.20433 ? ? ? ? ? ? 533 PRO C N   1 
+ATOM 14985 C CA  . PRO C 1 630 ? 223.968 163.950 142.693 1.000 131.91922 ? ? ? ? ? ? 533 PRO C CA  1 
+ATOM 14986 C C   . PRO C 1 630 ? 223.492 162.688 143.386 1.000 134.42740 ? ? ? ? ? ? 533 PRO C C   1 
+ATOM 14987 O O   . PRO C 1 630 ? 222.697 162.772 144.330 1.000 139.08094 ? ? ? ? ? ? 533 PRO C O   1 
+ATOM 14988 C CB  . PRO C 1 630 ? 223.181 164.232 141.407 1.000 131.13937 ? ? ? ? ? ? 533 PRO C CB  1 
+ATOM 14989 C CG  . PRO C 1 630 ? 224.020 163.661 140.327 1.000 129.45871 ? ? ? ? ? ? 533 PRO C CG  1 
+ATOM 14990 C CD  . PRO C 1 630 ? 225.446 163.854 140.751 1.000 132.53552 ? ? ? ? ? ? 533 PRO C CD  1 
+ATOM 14991 N N   . VAL C 1 631 ? 223.953 161.517 142.947 1.000 132.55084 ? ? ? ? ? ? 534 VAL C N   1 
+ATOM 14992 C CA  . VAL C 1 631 ? 223.486 160.268 143.541 1.000 129.85952 ? ? ? ? ? ? 534 VAL C CA  1 
+ATOM 14993 C C   . VAL C 1 631 ? 223.962 160.152 144.982 1.000 129.15064 ? ? ? ? ? ? 534 VAL C C   1 
+ATOM 14994 O O   . VAL C 1 631 ? 223.180 159.841 145.887 1.000 135.57619 ? ? ? ? ? ? 534 VAL C O   1 
+ATOM 14995 C CB  . VAL C 1 631 ? 223.947 159.067 142.698 1.000 127.76689 ? ? ? ? ? ? 534 VAL C CB  1 
+ATOM 14996 C CG1 . VAL C 1 631 ? 223.992 157.810 143.546 1.000 128.90089 ? ? ? ? ? ? 534 VAL C CG1 1 
+ATOM 14997 C CG2 . VAL C 1 631 ? 223.020 158.871 141.525 1.000 129.43982 ? ? ? ? ? ? 534 VAL C CG2 1 
+ATOM 14998 N N   . HIS C 1 632 ? 225.251 160.400 145.217 1.000 134.52972 ? ? ? ? ? ? 535 HIS C N   1 
+ATOM 14999 C CA  . HIS C 1 632 ? 225.779 160.293 146.572 1.000 137.84414 ? ? ? ? ? ? 535 HIS C CA  1 
+ATOM 15000 C C   . HIS C 1 632 ? 225.131 161.313 147.496 1.000 141.08295 ? ? ? ? ? ? 535 HIS C C   1 
+ATOM 15001 O O   . HIS C 1 632 ? 224.807 161.000 148.647 1.000 145.22227 ? ? ? ? ? ? 535 HIS C O   1 
+ATOM 15002 C CB  . HIS C 1 632 ? 227.294 160.468 146.564 1.000 138.77286 ? ? ? ? ? ? 535 HIS C CB  1 
+ATOM 15003 C CG  . HIS C 1 632 ? 227.880 160.668 147.925 1.000 146.22746 ? ? ? ? ? ? 535 HIS C CG  1 
+ATOM 15004 N ND1 . HIS C 1 632 ? 227.844 159.696 148.900 1.000 145.17008 ? ? ? ? ? ? 535 HIS C ND1 1 
+ATOM 15005 C CD2 . HIS C 1 632 ? 228.512 161.731 148.476 1.000 145.67856 ? ? ? ? ? ? 535 HIS C CD2 1 
+ATOM 15006 C CE1 . HIS C 1 632 ? 228.429 160.149 149.993 1.000 143.56242 ? ? ? ? ? ? 535 HIS C CE1 1 
+ATOM 15007 N NE2 . HIS C 1 632 ? 228.845 161.381 149.762 1.000 145.25981 ? ? ? ? ? ? 535 HIS C NE2 1 
+ATOM 15008 N N   . TYR C 1 633 ? 224.936 162.540 147.012 1.000 132.19327 ? ? ? ? ? ? 536 TYR C N   1 
+ATOM 15009 C CA  . TYR C 1 633 ? 224.302 163.562 147.835 1.000 133.32706 ? ? ? ? ? ? 536 TYR C CA  1 
+ATOM 15010 C C   . TYR C 1 633 ? 222.863 163.191 148.165 1.000 136.94900 ? ? ? ? ? ? 536 TYR C C   1 
+ATOM 15011 O O   . TYR C 1 633 ? 222.407 163.389 149.296 1.000 141.75085 ? ? ? ? ? ? 536 TYR C O   1 
+ATOM 15012 C CB  . TYR C 1 633 ? 224.354 164.914 147.130 1.000 136.10387 ? ? ? ? ? ? 536 TYR C CB  1 
+ATOM 15013 C CG  . TYR C 1 633 ? 223.696 166.018 147.916 1.000 135.76808 ? ? ? ? ? ? 536 TYR C CG  1 
+ATOM 15014 C CD1 . TYR C 1 633 ? 224.300 166.545 149.046 1.000 133.37430 ? ? ? ? ? ? 536 TYR C CD1 1 
+ATOM 15015 C CD2 . TYR C 1 633 ? 222.466 166.527 147.535 1.000 135.26219 ? ? ? ? ? ? 536 TYR C CD2 1 
+ATOM 15016 C CE1 . TYR C 1 633 ? 223.701 167.551 149.770 1.000 136.15224 ? ? ? ? ? ? 536 TYR C CE1 1 
+ATOM 15017 C CE2 . TYR C 1 633 ? 221.859 167.533 148.252 1.000 135.48460 ? ? ? ? ? ? 536 TYR C CE2 1 
+ATOM 15018 C CZ  . TYR C 1 633 ? 222.480 168.041 149.368 1.000 138.98409 ? ? ? ? ? ? 536 TYR C CZ  1 
+ATOM 15019 O OH  . TYR C 1 633 ? 221.876 169.046 150.085 1.000 142.09567 ? ? ? ? ? ? 536 TYR C OH  1 
+ATOM 15020 N N   . LEU C 1 634 ? 222.131 162.655 147.188 1.000 125.03818 ? ? ? ? ? ? 537 LEU C N   1 
+ATOM 15021 C CA  . LEU C 1 634 ? 220.744 162.275 147.427 1.000 124.20372 ? ? ? ? ? ? 537 LEU C CA  1 
+ATOM 15022 C C   . LEU C 1 634 ? 220.635 161.170 148.467 1.000 125.87051 ? ? ? ? ? ? 537 LEU C C   1 
+ATOM 15023 O O   . LEU C 1 634 ? 219.629 161.085 149.179 1.000 128.55680 ? ? ? ? ? ? 537 LEU C O   1 
+ATOM 15024 C CB  . LEU C 1 634 ? 220.092 161.840 146.116 1.000 122.91860 ? ? ? ? ? ? 537 LEU C CB  1 
+ATOM 15025 C CG  . LEU C 1 634 ? 218.590 161.560 146.137 1.000 126.03188 ? ? ? ? ? ? 537 LEU C CG  1 
+ATOM 15026 C CD1 . LEU C 1 634 ? 217.830 162.778 146.605 1.000 128.93195 ? ? ? ? ? ? 537 LEU C CD1 1 
+ATOM 15027 C CD2 . LEU C 1 634 ? 218.117 161.141 144.760 1.000 127.60817 ? ? ? ? ? ? 537 LEU C CD2 1 
+ATOM 15028 N N   . GLN C 1 635 ? 221.654 160.320 148.574 1.000 132.29462 ? ? ? ? ? ? 538 GLN C N   1 
+ATOM 15029 C CA  . GLN C 1 635 ? 221.610 159.203 149.507 1.000 128.95497 ? ? ? ? ? ? 538 GLN C CA  1 
+ATOM 15030 C C   . GLN C 1 635 ? 222.036 159.587 150.917 1.000 134.69616 ? ? ? ? ? ? 538 GLN C C   1 
+ATOM 15031 O O   . GLN C 1 635 ? 221.827 158.798 151.844 1.000 136.77742 ? ? ? ? ? ? 538 GLN C O   1 
+ATOM 15032 C CB  . GLN C 1 635 ? 222.495 158.069 148.994 1.000 127.59381 ? ? ? ? ? ? 538 GLN C CB  1 
+ATOM 15033 C CG  . GLN C 1 635 ? 221.975 157.418 147.729 1.000 128.12870 ? ? ? ? ? ? 538 GLN C CG  1 
+ATOM 15034 C CD  . GLN C 1 635 ? 222.607 156.070 147.468 1.000 134.23600 ? ? ? ? ? ? 538 GLN C CD  1 
+ATOM 15035 O OE1 . GLN C 1 635 ? 223.674 155.761 147.993 1.000 138.08654 ? ? ? ? ? ? 538 GLN C OE1 1 
+ATOM 15036 N NE2 . GLN C 1 635 ? 221.950 155.258 146.650 1.000 133.13212 ? ? ? ? ? ? 538 GLN C NE2 1 
+ATOM 15037 N N   . LYS C 1 636 ? 222.628 160.767 151.103 1.000 135.89344 ? ? ? ? ? ? 539 LYS C N   1 
+ATOM 15038 C CA  . LYS C 1 636 ? 223.102 161.155 152.428 1.000 133.19938 ? ? ? ? ? ? 539 LYS C CA  1 
+ATOM 15039 C C   . LYS C 1 636 ? 221.940 161.362 153.390 1.000 135.13014 ? ? ? ? ? ? 539 LYS C C   1 
+ATOM 15040 O O   . LYS C 1 636 ? 221.931 160.817 154.499 1.000 136.14572 ? ? ? ? ? ? 539 LYS C O   1 
+ATOM 15041 C CB  . LYS C 1 636 ? 223.956 162.417 152.329 1.000 128.64700 ? ? ? ? ? ? 539 LYS C CB  1 
+ATOM 15042 C CG  . LYS C 1 636 ? 225.284 162.198 151.633 1.000 133.69706 ? ? ? ? ? ? 539 LYS C CG  1 
+ATOM 15043 C CD  . LYS C 1 636 ? 226.345 163.148 152.149 1.000 136.76692 ? ? ? ? ? ? 539 LYS C CD  1 
+ATOM 15044 C CE  . LYS C 1 636 ? 225.966 164.590 151.876 1.000 139.35068 ? ? ? ? ? ? 539 LYS C CE  1 
+ATOM 15045 N NZ  . LYS C 1 636 ? 227.139 165.390 151.428 1.000 138.22403 ? ? ? ? ? ? 539 LYS C NZ  1 
+ATOM 15046 N N   . SER C 1 637 ? 220.946 162.149 152.982 1.000 129.12089 ? ? ? ? ? ? 540 SER C N   1 
+ATOM 15047 C CA  . SER C 1 637 ? 219.734 162.386 153.766 1.000 127.88556 ? ? ? ? ? ? 540 SER C CA  1 
+ATOM 15048 C C   . SER C 1 637 ? 218.564 162.118 152.828 1.000 126.58414 ? ? ? ? ? ? 540 SER C C   1 
+ATOM 15049 O O   . SER C 1 637 ? 218.099 163.025 152.135 1.000 131.26415 ? ? ? ? ? ? 540 SER C O   1 
+ATOM 15050 C CB  . SER C 1 637 ? 219.700 163.797 154.332 1.000 130.27814 ? ? ? ? ? ? 540 SER C CB  1 
+ATOM 15051 O OG  . SER C 1 637 ? 218.592 163.969 155.196 1.000 130.28235 ? ? ? ? ? ? 540 SER C OG  1 
+ATOM 15052 N N   . LYS C 1 638 ? 218.093 160.871 152.816 1.000 118.61159 ? ? ? ? ? ? 541 LYS C N   1 
+ATOM 15053 C CA  . LYS C 1 638 ? 217.158 160.438 151.784 1.000 119.26995 ? ? ? ? ? ? 541 LYS C CA  1 
+ATOM 15054 C C   . LYS C 1 638 ? 215.863 161.238 151.828 1.000 122.23095 ? ? ? ? ? ? 541 LYS C C   1 
+ATOM 15055 O O   . LYS C 1 638 ? 215.338 161.641 150.787 1.000 124.96981 ? ? ? ? ? ? 541 LYS C O   1 
+ATOM 15056 C CB  . LYS C 1 638 ? 216.873 158.946 151.931 1.000 123.65544 ? ? ? ? ? ? 541 LYS C CB  1 
+ATOM 15057 C CG  . LYS C 1 638 ? 218.094 158.118 152.280 1.000 126.99627 ? ? ? ? ? ? 541 LYS C CG  1 
+ATOM 15058 C CD  . LYS C 1 638 ? 218.155 156.850 151.447 1.000 127.46459 ? ? ? ? ? ? 541 LYS C CD  1 
+ATOM 15059 C CE  . LYS C 1 638 ? 216.805 156.156 151.394 1.000 127.48683 ? ? ? ? ? ? 541 LYS C CE  1 
+ATOM 15060 N NZ  . LYS C 1 638 ? 216.381 155.663 152.732 1.000 130.56132 ? ? ? ? ? ? 541 LYS C NZ  1 
+ATOM 15061 N N   . LEU C 1 639 ? 215.331 161.480 153.025 1.000 118.23312 ? ? ? ? ? ? 542 LEU C N   1 
+ATOM 15062 C CA  . LEU C 1 639 ? 214.038 162.146 153.126 1.000 118.62789 ? ? ? ? ? ? 542 LEU C CA  1 
+ATOM 15063 C C   . LEU C 1 639 ? 214.130 163.610 152.716 1.000 122.05480 ? ? ? ? ? ? 542 LEU C C   1 
+ATOM 15064 O O   . LEU C 1 639 ? 213.303 164.102 151.942 1.000 125.96043 ? ? ? ? ? ? 542 LEU C O   1 
+ATOM 15065 C CB  . LEU C 1 639 ? 213.490 162.015 154.544 1.000 119.16044 ? ? ? ? ? ? 542 LEU C CB  1 
+ATOM 15066 C CG  . LEU C 1 639 ? 212.735 160.718 154.820 1.000 120.97908 ? ? ? ? ? ? 542 LEU C CG  1 
+ATOM 15067 C CD1 . LEU C 1 639 ? 212.300 160.648 156.270 1.000 123.98558 ? ? ? ? ? ? 542 LEU C CD1 1 
+ATOM 15068 C CD2 . LEU C 1 639 ? 211.542 160.606 153.896 1.000 115.93662 ? ? ? ? ? ? 542 LEU C CD2 1 
+ATOM 15069 N N   . PHE C 1 640 ? 215.131 164.326 153.228 1.000 115.44274 ? ? ? ? ? ? 543 PHE C N   1 
+ATOM 15070 C CA  . PHE C 1 640 ? 215.203 165.760 152.970 1.000 113.33159 ? ? ? ? ? ? 543 PHE C CA  1 
+ATOM 15071 C C   . PHE C 1 640 ? 215.700 166.057 151.563 1.000 116.60151 ? ? ? ? ? ? 543 PHE C C   1 
+ATOM 15072 O O   . PHE C 1 640 ? 215.215 166.990 150.915 1.000 117.82239 ? ? ? ? ? ? 543 PHE C O   1 
+ATOM 15073 C CB  . PHE C 1 640 ? 216.089 166.434 154.012 1.000 113.81913 ? ? ? ? ? ? 543 PHE C CB  1 
+ATOM 15074 C CG  . PHE C 1 640 ? 215.370 166.762 155.282 1.000 121.61791 ? ? ? ? ? ? 543 PHE C CG  1 
+ATOM 15075 C CD1 . PHE C 1 640 ? 214.723 167.975 155.429 1.000 118.32389 ? ? ? ? ? ? 543 PHE C CD1 1 
+ATOM 15076 C CD2 . PHE C 1 640 ? 215.323 165.852 156.321 1.000 121.22076 ? ? ? ? ? ? 543 PHE C CD2 1 
+ATOM 15077 C CE1 . PHE C 1 640 ? 214.051 168.277 156.593 1.000 117.94033 ? ? ? ? ? ? 543 PHE C CE1 1 
+ATOM 15078 C CE2 . PHE C 1 640 ? 214.652 166.150 157.488 1.000 117.51481 ? ? ? ? ? ? 543 PHE C CE2 1 
+ATOM 15079 C CZ  . PHE C 1 640 ? 214.016 167.364 157.624 1.000 119.75776 ? ? ? ? ? ? 543 PHE C CZ  1 
+ATOM 15080 N N   . ASN C 1 641 ? 216.668 165.284 151.072 1.000 121.09494 ? ? ? ? ? ? 544 ASN C N   1 
+ATOM 15081 C CA  . ASN C 1 641 ? 217.199 165.545 149.740 1.000 116.27124 ? ? ? ? ? ? 544 ASN C CA  1 
+ATOM 15082 C C   . ASN C 1 641 ? 216.193 165.176 148.659 1.000 120.13089 ? ? ? ? ? ? 544 ASN C C   1 
+ATOM 15083 O O   . ASN C 1 641 ? 216.124 165.840 147.619 1.000 127.84839 ? ? ? ? ? ? 544 ASN C O   1 
+ATOM 15084 C CB  . ASN C 1 641 ? 218.512 164.796 149.541 1.000 118.49442 ? ? ? ? ? ? 544 ASN C CB  1 
+ATOM 15085 C CG  . ASN C 1 641 ? 219.616 165.323 150.425 1.000 120.43020 ? ? ? ? ? ? 544 ASN C CG  1 
+ATOM 15086 O OD1 . ASN C 1 641 ? 219.464 166.357 151.071 1.000 122.44829 ? ? ? ? ? ? 544 ASN C OD1 1 
+ATOM 15087 N ND2 . ASN C 1 641 ? 220.736 164.618 150.458 1.000 126.14358 ? ? ? ? ? ? 544 ASN C ND2 1 
+ATOM 15088 N N   . MET C 1 642 ? 215.410 164.119 148.878 1.000 115.04263 ? ? ? ? ? ? 545 MET C N   1 
+ATOM 15089 C CA  . MET C 1 642 ? 214.375 163.767 147.912 1.000 113.36255 ? ? ? ? ? ? 545 MET C CA  1 
+ATOM 15090 C C   . MET C 1 642 ? 213.316 164.855 147.827 1.000 114.34622 ? ? ? ? ? ? 545 MET C C   1 
+ATOM 15091 O O   . MET C 1 642 ? 212.834 165.178 146.737 1.000 123.56178 ? ? ? ? ? ? 545 MET C O   1 
+ATOM 15092 C CB  . MET C 1 642 ? 213.737 162.430 148.279 1.000 111.90132 ? ? ? ? ? ? 545 MET C CB  1 
+ATOM 15093 C CG  . MET C 1 642 ? 212.708 161.946 147.281 1.000 118.32178 ? ? ? ? ? ? 545 MET C CG  1 
+ATOM 15094 S SD  . MET C 1 642 ? 213.420 161.641 145.657 1.000 138.69568 ? ? ? ? ? ? 545 MET C SD  1 
+ATOM 15095 C CE  . MET C 1 642 ? 214.218 160.066 145.935 1.000 119.85325 ? ? ? ? ? ? 545 MET C CE  1 
+ATOM 15096 N N   . VAL C 1 643 ? 212.938 165.429 148.970 1.000 109.58004 ? ? ? ? ? ? 546 VAL C N   1 
+ATOM 15097 C CA  . VAL C 1 643 ? 211.973 166.523 148.967 1.000 110.63043 ? ? ? ? ? ? 546 VAL C CA  1 
+ATOM 15098 C C   . VAL C 1 643 ? 212.534 167.720 148.215 1.000 111.38509 ? ? ? ? ? ? 546 VAL C C   1 
+ATOM 15099 O O   . VAL C 1 643 ? 211.836 168.353 147.414 1.000 121.83068 ? ? ? ? ? ? 546 VAL C O   1 
+ATOM 15100 C CB  . VAL C 1 643 ? 211.580 166.892 150.409 1.000 108.30652 ? ? ? ? ? ? 546 VAL C CB  1 
+ATOM 15101 C CG1 . VAL C 1 643 ? 210.976 168.280 150.457 1.000 108.30696 ? ? ? ? ? ? 546 VAL C CG1 1 
+ATOM 15102 C CG2 . VAL C 1 643 ? 210.611 165.872 150.964 1.000 113.72360 ? ? ? ? ? ? 546 VAL C CG2 1 
+ATOM 15103 N N   . GLU C 1 644 ? 213.804 168.047 148.455 1.000 117.76317 ? ? ? ? ? ? 547 GLU C N   1 
+ATOM 15104 C CA  . GLU C 1 644 ? 214.428 169.155 147.742 1.000 117.24581 ? ? ? ? ? ? 547 GLU C CA  1 
+ATOM 15105 C C   . GLU C 1 644 ? 214.490 168.882 146.246 1.000 121.67813 ? ? ? ? ? ? 547 GLU C C   1 
+ATOM 15106 O O   . GLU C 1 644 ? 214.221 169.773 145.433 1.000 131.06426 ? ? ? ? ? ? 547 GLU C O   1 
+ATOM 15107 C CB  . GLU C 1 644 ? 215.823 169.414 148.302 1.000 121.55040 ? ? ? ? ? ? 547 GLU C CB  1 
+ATOM 15108 C CG  . GLU C 1 644 ? 216.802 169.969 147.292 1.000 128.79445 ? ? ? ? ? ? 547 GLU C CG  1 
+ATOM 15109 C CD  . GLU C 1 644 ? 218.076 170.463 147.938 1.000 135.85655 ? ? ? ? ? ? 547 GLU C CD  1 
+ATOM 15110 O OE1 . GLU C 1 644 ? 218.419 169.969 149.033 1.000 132.17826 ? ? ? ? ? ? 547 GLU C OE1 1 
+ATOM 15111 O OE2 . GLU C 1 644 ? 218.734 171.347 147.354 1.000 138.95905 ? ? ? ? ? ? 547 GLU C OE2 1 
+ATOM 15112 N N   . LEU C 1 645 ? 214.844 167.655 145.863 1.000 111.18666 ? ? ? ? ? ? 548 LEU C N   1 
+ATOM 15113 C CA  . LEU C 1 645 ? 214.865 167.303 144.449 1.000 112.09621 ? ? ? ? ? ? 548 LEU C CA  1 
+ATOM 15114 C C   . LEU C 1 645 ? 213.469 167.356 143.847 1.000 112.12329 ? ? ? ? ? ? 548 LEU C C   1 
+ATOM 15115 O O   . LEU C 1 645 ? 213.285 167.839 142.725 1.000 119.74577 ? ? ? ? ? ? 548 LEU C O   1 
+ATOM 15116 C CB  . LEU C 1 645 ? 215.471 165.915 144.266 1.000 110.39373 ? ? ? ? ? ? 548 LEU C CB  1 
+ATOM 15117 C CG  . LEU C 1 645 ? 215.086 165.182 142.984 1.000 107.18577 ? ? ? ? ? ? 548 LEU C CG  1 
+ATOM 15118 C CD1 . LEU C 1 645 ? 215.821 165.768 141.797 1.000 115.33734 ? ? ? ? ? ? 548 LEU C CD1 1 
+ATOM 15119 C CD2 . LEU C 1 645 ? 215.381 163.709 143.118 1.000 112.45095 ? ? ? ? ? ? 548 LEU C CD2 1 
+ATOM 15120 N N   . VAL C 1 646 ? 212.472 166.865 144.581 1.000 113.79255 ? ? ? ? ? ? 549 VAL C N   1 
+ATOM 15121 C CA  . VAL C 1 646 ? 211.107 166.843 144.066 1.000 113.49366 ? ? ? ? ? ? 549 VAL C CA  1 
+ATOM 15122 C C   . VAL C 1 646 ? 210.585 168.262 143.876 1.000 115.06212 ? ? ? ? ? ? 549 VAL C C   1 
+ATOM 15123 O O   . VAL C 1 646 ? 209.848 168.546 142.925 1.000 117.90960 ? ? ? ? ? ? 549 VAL C O   1 
+ATOM 15124 C CB  . VAL C 1 646 ? 210.208 166.009 144.998 1.000 110.54697 ? ? ? ? ? ? 549 VAL C CB  1 
+ATOM 15125 C CG1 . VAL C 1 646 ? 208.836 166.625 145.133 1.000 112.09907 ? ? ? ? ? ? 549 VAL C CG1 1 
+ATOM 15126 C CG2 . VAL C 1 646 ? 210.099 164.590 144.480 1.000 110.35964 ? ? ? ? ? ? 549 VAL C CG2 1 
+ATOM 15127 N N   . ASN C 1 647 ? 210.972 169.177 144.766 1.000 115.21072 ? ? ? ? ? ? 550 ASN C N   1 
+ATOM 15128 C CA  . ASN C 1 647 ? 210.541 170.565 144.632 1.000 112.53482 ? ? ? ? ? ? 550 ASN C CA  1 
+ATOM 15129 C C   . ASN C 1 647 ? 211.069 171.187 143.347 1.000 112.14847 ? ? ? ? ? ? 550 ASN C C   1 
+ATOM 15130 O O   . ASN C 1 647 ? 210.352 171.931 142.668 1.000 113.14951 ? ? ? ? ? ? 550 ASN C O   1 
+ATOM 15131 C CB  . ASN C 1 647 ? 210.999 171.377 145.840 1.000 111.28850 ? ? ? ? ? ? 550 ASN C CB  1 
+ATOM 15132 C CG  . ASN C 1 647 ? 210.164 171.110 147.070 1.000 122.42458 ? ? ? ? ? ? 550 ASN C CG  1 
+ATOM 15133 O OD1 . ASN C 1 647 ? 208.938 171.062 147.003 1.000 121.43908 ? ? ? ? ? ? 550 ASN C OD1 1 
+ATOM 15134 N ND2 . ASN C 1 647 ? 210.825 170.937 148.206 1.000 121.77846 ? ? ? ? ? ? 550 ASN C ND2 1 
+ATOM 15135 N N   . ASN C 1 648 ? 212.319 170.896 142.996 1.000 114.83726 ? ? ? ? ? ? 551 ASN C N   1 
+ATOM 15136 C CA  . ASN C 1 648 ? 212.939 171.505 141.828 1.000 116.58565 ? ? ? ? ? ? 551 ASN C CA  1 
+ATOM 15137 C C   . ASN C 1 648 ? 212.673 170.743 140.539 1.000 119.35612 ? ? ? ? ? ? 551 ASN C C   1 
+ATOM 15138 O O   . ASN C 1 648 ? 213.105 171.195 139.475 1.000 121.97903 ? ? ? ? ? ? 551 ASN C O   1 
+ATOM 15139 C CB  . ASN C 1 648 ? 214.444 171.631 142.049 1.000 117.51113 ? ? ? ? ? ? 551 ASN C CB  1 
+ATOM 15140 C CG  . ASN C 1 648 ? 214.783 172.559 143.191 1.000 122.83349 ? ? ? ? ? ? 551 ASN C CG  1 
+ATOM 15141 O OD1 . ASN C 1 648 ? 214.677 173.778 143.067 1.000 127.64079 ? ? ? ? ? ? 551 ASN C OD1 1 
+ATOM 15142 N ND2 . ASN C 1 648 ? 215.186 171.988 144.318 1.000 124.03917 ? ? ? ? ? ? 551 ASN C ND2 1 
+ATOM 15143 N N   . LEU C 1 649 ? 211.987 169.607 140.602 1.000 123.49478 ? ? ? ? ? ? 552 LEU C N   1 
+ATOM 15144 C CA  . LEU C 1 649 ? 211.657 168.874 139.390 1.000 124.17264 ? ? ? ? ? ? 552 LEU C CA  1 
+ATOM 15145 C C   . LEU C 1 649 ? 210.608 169.623 138.580 1.000 126.69417 ? ? ? ? ? ? 552 LEU C C   1 
+ATOM 15146 O O   . LEU C 1 649 ? 209.680 170.224 139.127 1.000 127.79370 ? ? ? ? ? ? 552 LEU C O   1 
+ATOM 15147 C CB  . LEU C 1 649 ? 211.145 167.476 139.730 1.000 119.63693 ? ? ? ? ? ? 552 LEU C CB  1 
+ATOM 15148 C CG  . LEU C 1 649 ? 212.189 166.369 139.854 1.000 118.86443 ? ? ? ? ? ? 552 LEU C CG  1 
+ATOM 15149 C CD1 . LEU C 1 649 ? 211.532 165.009 139.734 1.000 119.83095 ? ? ? ? ? ? 552 LEU C CD1 1 
+ATOM 15150 C CD2 . LEU C 1 649 ? 213.274 166.535 138.810 1.000 118.49347 ? ? ? ? ? ? 552 LEU C CD2 1 
+ATOM 15151 N N   . SER C 1 650 ? 210.761 169.582 137.264 1.000 127.20239 ? ? ? ? ? ? 553 SER C N   1 
+ATOM 15152 C CA  . SER C 1 650 ? 209.823 170.203 136.344 1.000 125.26087 ? ? ? ? ? ? 553 SER C CA  1 
+ATOM 15153 C C   . SER C 1 650 ? 208.927 169.135 135.728 1.000 126.41792 ? ? ? ? ? ? 553 SER C C   1 
+ATOM 15154 O O   . SER C 1 650 ? 209.107 167.935 135.945 1.000 133.25764 ? ? ? ? ? ? 553 SER C O   1 
+ATOM 15155 C CB  . SER C 1 650 ? 210.564 170.990 135.264 1.000 128.37812 ? ? ? ? ? ? 553 SER C CB  1 
+ATOM 15156 O OG  . SER C 1 650 ? 210.735 170.202 134.101 1.000 133.58935 ? ? ? ? ? ? 553 SER C OG  1 
+ATOM 15157 N N   . THR C 1 651 ? 207.945 169.591 134.949 1.000 125.83509 ? ? ? ? ? ? 554 THR C N   1 
+ATOM 15158 C CA  . THR C 1 651 ? 207.008 168.665 134.324 1.000 130.92861 ? ? ? ? ? ? 554 THR C CA  1 
+ATOM 15159 C C   . THR C 1 651 ? 207.716 167.741 133.343 1.000 131.68612 ? ? ? ? ? ? 554 THR C C   1 
+ATOM 15160 O O   . THR C 1 651 ? 207.412 166.544 133.276 1.000 134.50733 ? ? ? ? ? ? 554 THR C O   1 
+ATOM 15161 C CB  . THR C 1 651 ? 205.894 169.441 133.624 1.000 135.55212 ? ? ? ? ? ? 554 THR C CB  1 
+ATOM 15162 O OG1 . THR C 1 651 ? 205.083 170.098 134.604 1.000 137.73329 ? ? ? ? ? ? 554 THR C OG1 1 
+ATOM 15163 C CG2 . THR C 1 651 ? 205.020 168.506 132.810 1.000 132.90906 ? ? ? ? ? ? 554 THR C CG2 1 
+ATOM 15164 N N   . LYS C 1 652 ? 208.667 168.276 132.576 1.000 132.46461 ? ? ? ? ? ? 555 LYS C N   1 
+ATOM 15165 C CA  . LYS C 1 652 ? 209.373 167.455 131.598 1.000 130.70769 ? ? ? ? ? ? 555 LYS C CA  1 
+ATOM 15166 C C   . LYS C 1 652 ? 210.159 166.339 132.272 1.000 134.54286 ? ? ? ? ? ? 555 LYS C C   1 
+ATOM 15167 O O   . LYS C 1 652 ? 210.169 165.201 131.790 1.000 138.77195 ? ? ? ? ? ? 555 LYS C O   1 
+ATOM 15168 C CB  . LYS C 1 652 ? 210.300 168.323 130.753 1.000 128.84998 ? ? ? ? ? ? 555 LYS C CB  1 
+ATOM 15169 C CG  . LYS C 1 652 ? 210.986 167.564 129.636 1.000 133.51618 ? ? ? ? ? ? 555 LYS C CG  1 
+ATOM 15170 C CD  . LYS C 1 652 ? 212.083 168.391 128.997 1.000 138.81064 ? ? ? ? ? ? 555 LYS C CD  1 
+ATOM 15171 C CE  . LYS C 1 652 ? 212.595 167.727 127.733 1.000 136.22133 ? ? ? ? ? ? 555 LYS C CE  1 
+ATOM 15172 N NZ  . LYS C 1 652 ? 213.033 166.328 127.989 1.000 133.85230 ? ? ? ? ? ? 555 LYS C NZ  1 
+ATOM 15173 N N   . ASP C 1 653 ? 210.829 166.643 133.386 1.000 130.88694 ? ? ? ? ? ? 556 ASP C N   1 
+ATOM 15174 C CA  . ASP C 1 653 ? 211.576 165.610 134.095 1.000 124.97616 ? ? ? ? ? ? 556 ASP C CA  1 
+ATOM 15175 C C   . ASP C 1 653 ? 210.652 164.523 134.622 1.000 126.65400 ? ? ? ? ? ? 556 ASP C C   1 
+ATOM 15176 O O   . ASP C 1 653 ? 210.990 163.336 134.571 1.000 131.24433 ? ? ? ? ? ? 556 ASP C O   1 
+ATOM 15177 C CB  . ASP C 1 653 ? 212.382 166.224 135.237 1.000 128.73629 ? ? ? ? ? ? 556 ASP C CB  1 
+ATOM 15178 C CG  . ASP C 1 653 ? 213.065 167.510 134.839 1.000 139.99600 ? ? ? ? ? ? 556 ASP C CG  1 
+ATOM 15179 O OD1 . ASP C 1 653 ? 214.163 167.442 134.251 1.000 144.55100 ? ? ? ? ? ? 556 ASP C OD1 1 
+ATOM 15180 O OD2 . ASP C 1 653 ? 212.512 168.590 135.120 1.000 140.11388 ? ? ? ? ? ? 556 ASP C OD2 1 
+ATOM 15181 N N   . CYS C 1 654 ? 209.482 164.909 135.134 1.000 126.80809 ? ? ? ? ? ? 557 CYS C N   1 
+ATOM 15182 C CA  . CYS C 1 654 ? 208.528 163.917 135.613 1.000 124.51571 ? ? ? ? ? ? 557 CYS C CA  1 
+ATOM 15183 C C   . CYS C 1 654 ? 208.073 163.006 134.483 1.000 124.54289 ? ? ? ? ? ? 557 CYS C C   1 
+ATOM 15184 O O   . CYS C 1 654 ? 207.900 161.799 134.680 1.000 129.08861 ? ? ? ? ? ? 557 CYS C O   1 
+ATOM 15185 C CB  . CYS C 1 654 ? 207.333 164.610 136.264 1.000 125.61362 ? ? ? ? ? ? 557 CYS C CB  1 
+ATOM 15186 S SG  . CYS C 1 654 ? 207.722 165.446 137.815 1.000 138.93063 ? ? ? ? ? ? 557 CYS C SG  1 
+ATOM 15187 N N   . PHE C 1 655 ? 207.871 163.565 133.290 1.000 119.88111 ? ? ? ? ? ? 558 PHE C N   1 
+ATOM 15188 C CA  . PHE C 1 655 ? 207.511 162.732 132.149 1.000 118.62390 ? ? ? ? ? ? 558 PHE C CA  1 
+ATOM 15189 C C   . PHE C 1 655 ? 208.689 161.886 131.691 1.000 119.58277 ? ? ? ? ? ? 558 PHE C C   1 
+ATOM 15190 O O   . PHE C 1 655 ? 208.503 160.762 131.212 1.000 126.25263 ? ? ? ? ? ? 558 PHE C O   1 
+ATOM 15191 C CB  . PHE C 1 655 ? 206.989 163.601 131.009 1.000 116.70371 ? ? ? ? ? ? 558 PHE C CB  1 
+ATOM 15192 C CG  . PHE C 1 655 ? 205.501 163.762 131.015 1.000 118.96600 ? ? ? ? ? ? 558 PHE C CG  1 
+ATOM 15193 C CD1 . PHE C 1 655 ? 204.685 162.776 130.497 1.000 118.78568 ? ? ? ? ? ? 558 PHE C CD1 1 
+ATOM 15194 C CD2 . PHE C 1 655 ? 204.917 164.892 131.554 1.000 120.15322 ? ? ? ? ? ? 558 PHE C CD2 1 
+ATOM 15195 C CE1 . PHE C 1 655 ? 203.315 162.918 130.507 1.000 121.69383 ? ? ? ? ? ? 558 PHE C CE1 1 
+ATOM 15196 C CE2 . PHE C 1 655 ? 203.548 165.040 131.567 1.000 122.17373 ? ? ? ? ? ? 558 PHE C CE2 1 
+ATOM 15197 C CZ  . PHE C 1 655 ? 202.746 164.051 131.043 1.000 122.91119 ? ? ? ? ? ? 558 PHE C CZ  1 
+ATOM 15198 N N   . ASP C 1 656 ? 209.910 162.407 131.823 1.000 120.21678 ? ? ? ? ? ? 559 ASP C N   1 
+ATOM 15199 C CA  . ASP C 1 656 ? 211.088 161.610 131.497 1.000 117.24402 ? ? ? ? ? ? 559 ASP C CA  1 
+ATOM 15200 C C   . ASP C 1 656 ? 211.202 160.402 132.414 1.000 118.03500 ? ? ? ? ? ? 559 ASP C C   1 
+ATOM 15201 O O   . ASP C 1 656 ? 211.524 159.298 131.963 1.000 123.10518 ? ? ? ? ? ? 559 ASP C O   1 
+ATOM 15202 C CB  . ASP C 1 656 ? 212.347 162.469 131.589 1.000 123.57800 ? ? ? ? ? ? 559 ASP C CB  1 
+ATOM 15203 C CG  . ASP C 1 656 ? 212.412 163.520 130.504 1.000 134.29669 ? ? ? ? ? ? 559 ASP C CG  1 
+ATOM 15204 O OD1 . ASP C 1 656 ? 211.479 163.580 129.677 1.000 135.32903 ? ? ? ? ? ? 559 ASP C OD1 1 
+ATOM 15205 O OD2 . ASP C 1 656 ? 213.396 164.288 130.478 1.000 132.79559 ? ? ? ? ? ? 559 ASP C OD2 1 
+ATOM 15206 N N   . VAL C 1 657 ? 210.949 160.595 133.709 1.000 113.13572 ? ? ? ? ? ? 560 VAL C N   1 
+ATOM 15207 C CA  . VAL C 1 657 ? 210.972 159.480 134.649 1.000 111.74812 ? ? ? ? ? ? 560 VAL C CA  1 
+ATOM 15208 C C   . VAL C 1 657 ? 209.866 158.488 134.319 1.000 108.56057 ? ? ? ? ? ? 560 VAL C C   1 
+ATOM 15209 O O   . VAL C 1 657 ? 210.078 157.270 134.331 1.000 113.75739 ? ? ? ? ? ? 560 VAL C O   1 
+ATOM 15210 C CB  . VAL C 1 657 ? 210.858 160.003 136.092 1.000 107.50771 ? ? ? ? ? ? 560 VAL C CB  1 
+ATOM 15211 C CG1 . VAL C 1 657 ? 210.326 158.924 137.014 1.000 105.96784 ? ? ? ? ? ? 560 VAL C CG1 1 
+ATOM 15212 C CG2 . VAL C 1 657 ? 212.200 160.507 136.576 1.000 112.40440 ? ? ? ? ? ? 560 VAL C CG2 1 
+ATOM 15213 N N   . PHE C 1 658 ? 208.673 158.995 134.011 1.000 105.37358 ? ? ? ? ? ? 561 PHE C N   1 
+ATOM 15214 C CA  . PHE C 1 658 ? 207.546 158.121 133.709 1.000 106.08260 ? ? ? ? ? ? 561 PHE C CA  1 
+ATOM 15215 C C   . PHE C 1 658 ? 207.806 157.285 132.464 1.000 110.40297 ? ? ? ? ? ? 561 PHE C C   1 
+ATOM 15216 O O   . PHE C 1 658 ? 207.480 156.093 132.428 1.000 116.32904 ? ? ? ? ? ? 561 PHE C O   1 
+ATOM 15217 C CB  . PHE C 1 658 ? 206.279 158.953 133.535 1.000 108.83532 ? ? ? ? ? ? 561 PHE C CB  1 
+ATOM 15218 C CG  . PHE C 1 658 ? 205.032 158.138 133.410 1.000 109.93429 ? ? ? ? ? ? 561 PHE C CG  1 
+ATOM 15219 C CD1 . PHE C 1 658 ? 204.572 157.388 134.474 1.000 111.13632 ? ? ? ? ? ? 561 PHE C CD1 1 
+ATOM 15220 C CD2 . PHE C 1 658 ? 204.316 158.124 132.229 1.000 111.34321 ? ? ? ? ? ? 561 PHE C CD2 1 
+ATOM 15221 C CE1 . PHE C 1 658 ? 203.423 156.640 134.363 1.000 112.04344 ? ? ? ? ? ? 561 PHE C CE1 1 
+ATOM 15222 C CE2 . PHE C 1 658 ? 203.166 157.377 132.114 1.000 109.96816 ? ? ? ? ? ? 561 PHE C CE2 1 
+ATOM 15223 C CZ  . PHE C 1 658 ? 202.719 156.635 133.181 1.000 109.85053 ? ? ? ? ? ? 561 PHE C CZ  1 
+ATOM 15224 N N   . GLU C 1 659 ? 208.391 157.889 131.432 1.000 118.06119 ? ? ? ? ? ? 562 GLU C N   1 
+ATOM 15225 C CA  . GLU C 1 659 ? 208.618 157.194 130.173 1.000 111.74416 ? ? ? ? ? ? 562 GLU C CA  1 
+ATOM 15226 C C   . GLU C 1 659 ? 209.857 156.311 130.189 1.000 117.29636 ? ? ? ? ? ? 562 GLU C C   1 
+ATOM 15227 O O   . GLU C 1 659 ? 210.041 155.522 129.257 1.000 120.23145 ? ? ? ? ? ? 562 GLU C O   1 
+ATOM 15228 C CB  . GLU C 1 659 ? 208.734 158.203 129.031 1.000 119.02569 ? ? ? ? ? ? 562 GLU C CB  1 
+ATOM 15229 C CG  . GLU C 1 659 ? 207.475 159.011 128.782 1.000 126.91754 ? ? ? ? ? ? 562 GLU C CG  1 
+ATOM 15230 C CD  . GLU C 1 659 ? 206.304 158.151 128.363 1.000 131.76814 ? ? ? ? ? ? 562 GLU C CD  1 
+ATOM 15231 O OE1 . GLU C 1 659 ? 206.518 157.179 127.609 1.000 130.46320 ? ? ? ? ? ? 562 GLU C OE1 1 
+ATOM 15232 O OE2 . GLU C 1 659 ? 205.167 158.447 128.786 1.000 131.37904 ? ? ? ? ? ? 562 GLU C OE2 1 
+ATOM 15233 N N   . HIS C 1 660 ? 210.706 156.420 131.206 1.000 122.47549 ? ? ? ? ? ? 563 HIS C N   1 
+ATOM 15234 C CA  . HIS C 1 660 ? 211.935 155.644 131.230 1.000 118.37521 ? ? ? ? ? ? 563 HIS C CA  1 
+ATOM 15235 C C   . HIS C 1 660 ? 211.641 154.163 131.428 1.000 118.06610 ? ? ? ? ? ? 563 HIS C C   1 
+ATOM 15236 O O   . HIS C 1 660 ? 210.625 153.778 132.011 1.000 121.50075 ? ? ? ? ? ? 563 HIS C O   1 
+ATOM 15237 C CB  . HIS C 1 660 ? 212.864 156.139 132.334 1.000 118.28794 ? ? ? ? ? ? 563 HIS C CB  1 
+ATOM 15238 C CG  . HIS C 1 660 ? 214.305 155.822 132.091 1.000 121.49843 ? ? ? ? ? ? 563 HIS C CG  1 
+ATOM 15239 N ND1 . HIS C 1 660 ? 214.879 154.630 132.472 1.000 122.54672 ? ? ? ? ? ? 563 HIS C ND1 1 
+ATOM 15240 C CD2 . HIS C 1 660 ? 215.287 156.540 131.498 1.000 122.96921 ? ? ? ? ? ? 563 HIS C CD2 1 
+ATOM 15241 C CE1 . HIS C 1 660 ? 216.154 154.628 132.128 1.000 121.58623 ? ? ? ? ? ? 563 HIS C CE1 1 
+ATOM 15242 N NE2 . HIS C 1 660 ? 216.427 155.776 131.536 1.000 122.98416 ? ? ? ? ? ? 563 HIS C NE2 1 
+ATOM 15243 N N   . GLU C 1 661 ? 212.549 153.327 130.924 1.000 124.03437 ? ? ? ? ? ? 564 GLU C N   1 
+ATOM 15244 C CA  . GLU C 1 661 ? 212.353 151.884 131.013 1.000 125.50440 ? ? ? ? ? ? 564 GLU C CA  1 
+ATOM 15245 C C   . GLU C 1 661 ? 212.519 151.387 132.442 1.000 124.58940 ? ? ? ? ? ? 564 GLU C C   1 
+ATOM 15246 O O   . GLU C 1 661 ? 211.827 150.453 132.863 1.000 130.34194 ? ? ? ? ? ? 564 GLU C O   1 
+ATOM 15247 C CB  . GLU C 1 661 ? 213.324 151.167 130.077 1.000 127.22277 ? ? ? ? ? ? 564 GLU C CB  1 
+ATOM 15248 C CG  . GLU C 1 661 ? 213.181 149.655 130.066 1.000 132.88103 ? ? ? ? ? ? 564 GLU C CG  1 
+ATOM 15249 C CD  . GLU C 1 661 ? 212.106 149.170 129.109 1.000 140.20596 ? ? ? ? ? ? 564 GLU C CD  1 
+ATOM 15250 O OE1 . GLU C 1 661 ? 211.215 149.968 128.750 1.000 138.28481 ? ? ? ? ? ? 564 GLU C OE1 1 
+ATOM 15251 O OE2 . GLU C 1 661 ? 212.153 147.986 128.713 1.000 135.20265 ? ? ? ? ? ? 564 GLU C OE2 1 
+ATOM 15252 N N   . LYS C 1 662 ? 213.432 151.994 133.202 1.000 116.30464 ? ? ? ? ? ? 565 LYS C N   1 
+ATOM 15253 C CA  . LYS C 1 662 ? 213.663 151.546 134.571 1.000 119.48108 ? ? ? ? ? ? 565 LYS C CA  1 
+ATOM 15254 C C   . LYS C 1 662 ? 212.423 151.739 135.432 1.000 122.54608 ? ? ? ? ? ? 565 LYS C C   1 
+ATOM 15255 O O   . LYS C 1 662 ? 212.097 150.886 136.264 1.000 121.62163 ? ? ? ? ? ? 565 LYS C O   1 
+ATOM 15256 C CB  . LYS C 1 662 ? 214.854 152.288 135.172 1.000 114.51977 ? ? ? ? ? ? 565 LYS C CB  1 
+ATOM 15257 C CG  . LYS C 1 662 ? 216.137 152.115 134.389 1.000 116.91591 ? ? ? ? ? ? 565 LYS C CG  1 
+ATOM 15258 C CD  . LYS C 1 662 ? 217.135 151.259 135.139 1.000 119.19927 ? ? ? ? ? ? 565 LYS C CD  1 
+ATOM 15259 C CE  . LYS C 1 662 ? 218.500 151.310 134.479 1.000 119.39754 ? ? ? ? ? ? 565 LYS C CE  1 
+ATOM 15260 N NZ  . LYS C 1 662 ? 219.388 152.312 135.126 1.000 119.49188 ? ? ? ? ? ? 565 LYS C NZ  1 
+ATOM 15261 N N   . PHE C 1 663 ? 211.721 152.852 135.251 1.000 112.65612 ? ? ? ? ? ? 566 PHE C N   1 
+ATOM 15262 C CA  . PHE C 1 663 ? 210.494 153.112 135.999 1.000 110.17450 ? ? ? ? ? ? 566 PHE C CA  1 
+ATOM 15263 C C   . PHE C 1 663 ? 209.268 152.611 135.246 1.000 110.26210 ? ? ? ? ? ? 566 PHE C C   1 
+ATOM 15264 O O   . PHE C 1 663 ? 208.287 153.327 135.066 1.000 111.41673 ? ? ? ? ? ? 566 PHE C O   1 
+ATOM 15265 C CB  . PHE C 1 663 ? 210.379 154.599 136.303 1.000 108.47580 ? ? ? ? ? ? 566 PHE C CB  1 
+ATOM 15266 C CG  . PHE C 1 663 ? 211.507 155.133 137.127 1.000 106.57789 ? ? ? ? ? ? 566 PHE C CG  1 
+ATOM 15267 C CD1 . PHE C 1 663 ? 212.672 155.568 136.528 1.000 108.90924 ? ? ? ? ? ? 566 PHE C CD1 1 
+ATOM 15268 C CD2 . PHE C 1 663 ? 211.406 155.193 138.501 1.000 112.02840 ? ? ? ? ? ? 566 PHE C CD2 1 
+ATOM 15269 C CE1 . PHE C 1 663 ? 213.711 156.055 137.284 1.000 113.23660 ? ? ? ? ? ? 566 PHE C CE1 1 
+ATOM 15270 C CE2 . PHE C 1 663 ? 212.442 155.680 139.261 1.000 113.34359 ? ? ? ? ? ? 566 PHE C CE2 1 
+ATOM 15271 C CZ  . PHE C 1 663 ? 213.596 156.112 138.652 1.000 112.79913 ? ? ? ? ? ? 566 PHE C CZ  1 
+ATOM 15272 N N   . ALA C 1 664 ? 209.318 151.356 134.807 1.000 111.01564 ? ? ? ? ? ? 567 ALA C N   1 
+ATOM 15273 C CA  . ALA C 1 664 ? 208.177 150.762 134.127 1.000 111.02102 ? ? ? ? ? ? 567 ALA C CA  1 
+ATOM 15274 C C   . ALA C 1 664 ? 207.057 150.405 135.087 1.000 113.94681 ? ? ? ? ? ? 567 ALA C C   1 
+ATOM 15275 O O   . ALA C 1 664 ? 205.923 150.197 134.646 1.000 112.91817 ? ? ? ? ? ? 567 ALA C O   1 
+ATOM 15276 C CB  . ALA C 1 664 ? 208.611 149.517 133.355 1.000 114.28446 ? ? ? ? ? ? 567 ALA C CB  1 
+ATOM 15277 N N   . CYS C 1 665 ? 207.351 150.329 136.386 1.000 116.96769 ? ? ? ? ? ? 568 CYS C N   1 
+ATOM 15278 C CA  . CYS C 1 665 ? 206.315 150.033 137.366 1.000 115.30961 ? ? ? ? ? ? 568 CYS C CA  1 
+ATOM 15279 C C   . CYS C 1 665 ? 205.256 151.122 137.402 1.000 120.75282 ? ? ? ? ? ? 568 CYS C C   1 
+ATOM 15280 O O   . CYS C 1 665 ? 204.085 150.840 137.677 1.000 124.89319 ? ? ? ? ? ? 568 CYS C O   1 
+ATOM 15281 C CB  . CYS C 1 665 ? 206.942 149.861 138.746 1.000 114.81437 ? ? ? ? ? ? 568 CYS C CB  1 
+ATOM 15282 S SG  . CYS C 1 665 ? 207.794 151.330 139.343 1.000 135.96449 ? ? ? ? ? ? 568 CYS C SG  1 
+ATOM 15283 N N   . LEU C 1 666 ? 205.645 152.369 137.134 1.000 113.21079 ? ? ? ? ? ? 569 LEU C N   1 
+ATOM 15284 C CA  . LEU C 1 666 ? 204.676 153.458 137.119 1.000 108.31027 ? ? ? ? ? ? 569 LEU C CA  1 
+ATOM 15285 C C   . LEU C 1 666 ? 203.654 153.268 136.009 1.000 111.31032 ? ? ? ? ? ? 569 LEU C C   1 
+ATOM 15286 O O   . LEU C 1 666 ? 202.462 153.531 136.202 1.000 114.81763 ? ? ? ? ? ? 569 LEU C O   1 
+ATOM 15287 C CB  . LEU C 1 666 ? 205.398 154.793 136.966 1.000 108.25655 ? ? ? ? ? ? 569 LEU C CB  1 
+ATOM 15288 C CG  . LEU C 1 666 ? 206.265 155.192 138.156 1.000 108.52501 ? ? ? ? ? ? 569 LEU C CG  1 
+ATOM 15289 C CD1 . LEU C 1 666 ? 206.842 156.573 137.950 1.000 114.34910 ? ? ? ? ? ? 569 LEU C CD1 1 
+ATOM 15290 C CD2 . LEU C 1 666 ? 205.454 155.137 139.433 1.000 108.84211 ? ? ? ? ? ? 569 LEU C CD2 1 
+ATOM 15291 N N   . LYS C 1 667 ? 204.102 152.824 134.834 1.000 123.92790 ? ? ? ? ? ? 570 LYS C N   1 
+ATOM 15292 C CA  . LYS C 1 667 ? 203.169 152.537 133.752 1.000 121.42702 ? ? ? ? ? ? 570 LYS C CA  1 
+ATOM 15293 C C   . LYS C 1 667 ? 202.229 151.402 134.129 1.000 125.68372 ? ? ? ? ? ? 570 LYS C C   1 
+ATOM 15294 O O   . LYS C 1 667 ? 201.033 151.448 133.825 1.000 130.00342 ? ? ? ? ? ? 570 LYS C O   1 
+ATOM 15295 C CB  . LYS C 1 667 ? 203.933 152.195 132.477 1.000 121.27264 ? ? ? ? ? ? 570 LYS C CB  1 
+ATOM 15296 C CG  . LYS C 1 667 ? 204.875 153.282 132.012 1.000 123.48942 ? ? ? ? ? ? 570 LYS C CG  1 
+ATOM 15297 C CD  . LYS C 1 667 ? 204.890 153.378 130.501 1.000 126.23198 ? ? ? ? ? ? 570 LYS C CD  1 
+ATOM 15298 C CE  . LYS C 1 667 ? 203.936 154.449 130.012 1.000 126.27758 ? ? ? ? ? ? 570 LYS C CE  1 
+ATOM 15299 N NZ  . LYS C 1 667 ? 204.656 155.700 129.657 1.000 131.62293 ? ? ? ? ? ? 570 LYS C NZ  1 
+ATOM 15300 N N   . GLU C 1 668 ? 202.758 150.369 134.785 1.000 117.58169 ? ? ? ? ? ? 571 GLU C N   1 
+ATOM 15301 C CA  . GLU C 1 668 ? 201.920 149.256 135.211 1.000 113.53377 ? ? ? ? ? ? 571 GLU C CA  1 
+ATOM 15302 C C   . GLU C 1 668 ? 200.896 149.700 136.245 1.000 117.84262 ? ? ? ? ? ? 571 GLU C C   1 
+ATOM 15303 O O   . GLU C 1 668 ? 199.736 149.276 136.203 1.000 115.29218 ? ? ? ? ? ? 571 GLU C O   1 
+ATOM 15304 C CB  . GLU C 1 668 ? 202.790 148.133 135.766 1.000 112.08072 ? ? ? ? ? ? 571 GLU C CB  1 
+ATOM 15305 C CG  . GLU C 1 668 ? 202.298 146.752 135.412 1.000 120.22330 ? ? ? ? ? ? 571 GLU C CG  1 
+ATOM 15306 C CD  . GLU C 1 668 ? 202.966 146.199 134.174 1.000 131.53415 ? ? ? ? ? ? 571 GLU C CD  1 
+ATOM 15307 O OE1 . GLU C 1 668 ? 204.195 145.985 134.209 1.000 133.35923 ? ? ? ? ? ? 571 GLU C OE1 1 
+ATOM 15308 O OE2 . GLU C 1 668 ? 202.263 145.976 133.167 1.000 133.31408 ? ? ? ? ? ? 571 GLU C OE2 1 
+ATOM 15309 N N   . LEU C 1 669 ? 201.309 150.548 137.188 1.000 107.94840 ? ? ? ? ? ? 572 LEU C N   1 
+ATOM 15310 C CA  . LEU C 1 669 ? 200.382 151.034 138.205 1.000 100.09283 ? ? ? ? ? ? 572 LEU C CA  1 
+ATOM 15311 C C   . LEU C 1 669 ? 199.271 151.868 137.586 1.000 100.43604 ? ? ? ? ? ? 572 LEU C C   1 
+ATOM 15312 O O   . LEU C 1 669 ? 198.102 151.737 137.963 1.000 102.52366 ? ? ? ? ? ? 572 LEU C O   1 
+ATOM 15313 C CB  . LEU C 1 669 ? 201.138 151.846 139.254 1.000 95.50164  ? ? ? ? ? ? 572 LEU C CB  1 
+ATOM 15314 C CG  . LEU C 1 669 ? 200.286 152.727 140.163 1.000 93.80857  ? ? ? ? ? ? 572 LEU C CG  1 
+ATOM 15315 C CD1 . LEU C 1 669 ? 199.482 151.874 141.117 1.000 105.31314 ? ? ? ? ? ? 572 LEU C CD1 1 
+ATOM 15316 C CD2 . LEU C 1 669 ? 201.159 153.695 140.926 1.000 95.39306  ? ? ? ? ? ? 572 LEU C CD2 1 
+ATOM 15317 N N   . VAL C 1 670 ? 199.618 152.731 136.632 1.000 109.52019 ? ? ? ? ? ? 573 VAL C N   1 
+ATOM 15318 C CA  . VAL C 1 670 ? 198.615 153.570 135.984 1.000 104.69335 ? ? ? ? ? ? 573 VAL C CA  1 
+ATOM 15319 C C   . VAL C 1 670 ? 197.636 152.712 135.194 1.000 113.80896 ? ? ? ? ? ? 573 VAL C C   1 
+ATOM 15320 O O   . VAL C 1 670 ? 196.432 152.988 135.159 1.000 114.80272 ? ? ? ? ? ? 573 VAL C O   1 
+ATOM 15321 C CB  . VAL C 1 670 ? 199.306 154.621 135.096 1.000 103.05899 ? ? ? ? ? ? 573 VAL C CB  1 
+ATOM 15322 C CG1 . VAL C 1 670 ? 198.381 155.089 133.992 1.000 106.80983 ? ? ? ? ? ? 573 VAL C CG1 1 
+ATOM 15323 C CG2 . VAL C 1 670 ? 199.766 155.790 135.938 1.000 106.16416 ? ? ? ? ? ? 573 VAL C CG2 1 
+ATOM 15324 N N   . GLY C 1 671 ? 198.130 151.651 134.568 1.000 131.08016 ? ? ? ? ? ? 574 GLY C N   1 
+ATOM 15325 C CA  . GLY C 1 671 ? 197.299 150.768 133.783 1.000 126.52268 ? ? ? ? ? ? 574 GLY C CA  1 
+ATOM 15326 C C   . GLY C 1 671 ? 197.339 150.994 132.291 1.000 132.49651 ? ? ? ? ? ? 574 GLY C C   1 
+ATOM 15327 O O   . GLY C 1 671 ? 196.537 150.388 131.572 1.000 132.21742 ? ? ? ? ? ? 574 GLY C O   1 
+ATOM 15328 N N   . SER C 1 672 ? 198.238 151.840 131.803 1.000 146.75337 ? ? ? ? ? ? 575 SER C N   1 
+ATOM 15329 C CA  . SER C 1 672 ? 198.339 152.113 130.376 1.000 144.86618 ? ? ? ? ? ? 575 SER C CA  1 
+ATOM 15330 C C   . SER C 1 672 ? 198.885 150.907 129.620 1.000 143.77897 ? ? ? ? ? ? 575 SER C C   1 
+ATOM 15331 O O   . SER C 1 672 ? 199.404 149.967 130.222 1.000 142.50650 ? ? ? ? ? ? 575 SER C O   1 
+ATOM 15332 C CB  . SER C 1 672 ? 199.227 153.333 130.129 1.000 144.16538 ? ? ? ? ? ? 575 SER C CB  1 
+ATOM 15333 O OG  . SER C 1 672 ? 200.559 153.080 130.536 1.000 144.71032 ? ? ? ? ? ? 575 SER C OG  1 
+ATOM 15334 N N   . VAL D 1 26  ? 116.570 122.720 170.104 1.000 285.15461 ? ? ? ? ? ? -71 VAL D N   1 
+ATOM 15335 C CA  . VAL D 1 26  ? 117.056 122.253 168.812 1.000 286.15566 ? ? ? ? ? ? -71 VAL D CA  1 
+ATOM 15336 C C   . VAL D 1 26  ? 116.541 123.159 167.701 1.000 287.05900 ? ? ? ? ? ? -71 VAL D C   1 
+ATOM 15337 O O   . VAL D 1 26  ? 115.339 123.398 167.590 1.000 288.21520 ? ? ? ? ? ? -71 VAL D O   1 
+ATOM 15338 C CB  . VAL D 1 26  ? 116.652 120.786 168.563 1.000 285.62308 ? ? ? ? ? ? -71 VAL D CB  1 
+ATOM 15339 C CG1 . VAL D 1 26  ? 115.272 120.511 169.132 1.000 285.65856 ? ? ? ? ? ? -71 VAL D CG1 1 
+ATOM 15340 C CG2 . VAL D 1 26  ? 116.696 120.462 167.077 1.000 285.89765 ? ? ? ? ? ? -71 VAL D CG2 1 
+ATOM 15341 N N   . ALA D 1 27  ? 117.458 123.663 166.881 1.000 280.45504 ? ? ? ? ? ? -70 ALA D N   1 
+ATOM 15342 C CA  . ALA D 1 27  ? 117.133 124.559 165.781 1.000 279.19346 ? ? ? ? ? ? -70 ALA D CA  1 
+ATOM 15343 C C   . ALA D 1 27  ? 117.298 123.822 164.461 1.000 279.19222 ? ? ? ? ? ? -70 ALA D C   1 
+ATOM 15344 O O   . ALA D 1 27  ? 118.350 123.228 164.203 1.000 279.96870 ? ? ? ? ? ? -70 ALA D O   1 
+ATOM 15345 C CB  . ALA D 1 27  ? 118.021 125.805 165.808 1.000 278.45370 ? ? ? ? ? ? -70 ALA D CB  1 
+ATOM 15346 N N   . GLY D 1 28  ? 116.258 123.863 163.628 1.000 280.25715 ? ? ? ? ? ? -69 GLY D N   1 
+ATOM 15347 C CA  . GLY D 1 28  ? 116.303 123.175 162.359 1.000 279.77318 ? ? ? ? ? ? -69 GLY D CA  1 
+ATOM 15348 C C   . GLY D 1 28  ? 117.141 123.900 161.323 1.000 280.11724 ? ? ? ? ? ? -69 GLY D C   1 
+ATOM 15349 O O   . GLY D 1 28  ? 117.498 125.068 161.469 1.000 281.36917 ? ? ? ? ? ? -69 GLY D O   1 
+ATOM 15350 N N   . GLN D 1 29  ? 117.460 123.173 160.250 1.000 256.69982 ? ? ? ? ? ? -68 GLN D N   1 
+ATOM 15351 C CA  . GLN D 1 29  ? 118.242 123.758 159.165 1.000 256.70485 ? ? ? ? ? ? -68 GLN D CA  1 
+ATOM 15352 C C   . GLN D 1 29  ? 117.435 124.779 158.375 1.000 257.64780 ? ? ? ? ? ? -68 GLN D C   1 
+ATOM 15353 O O   . GLN D 1 29  ? 118.006 125.732 157.833 1.000 257.77990 ? ? ? ? ? ? -68 GLN D O   1 
+ATOM 15354 C CB  . GLN D 1 29  ? 118.757 122.657 158.238 1.000 255.66097 ? ? ? ? ? ? -68 GLN D CB  1 
+ATOM 15355 C CG  . GLN D 1 29  ? 119.882 123.095 157.316 1.000 254.83169 ? ? ? ? ? ? -68 GLN D CG  1 
+ATOM 15356 C CD  . GLN D 1 29  ? 121.036 122.113 157.299 1.000 254.67629 ? ? ? ? ? ? -68 GLN D CD  1 
+ATOM 15357 O OE1 . GLN D 1 29  ? 121.889 122.125 158.186 1.000 255.57627 ? ? ? ? ? ? -68 GLN D OE1 1 
+ATOM 15358 N NE2 . GLN D 1 29  ? 121.068 121.254 156.287 1.000 253.38005 ? ? ? ? ? ? -68 GLN D NE2 1 
+ATOM 15359 N N   . ASP D 1 30  ? 116.119 124.600 158.296 1.000 280.76164 ? ? ? ? ? ? -67 ASP D N   1 
+ATOM 15360 C CA  . ASP D 1 30  ? 115.246 125.490 157.545 1.000 280.61656 ? ? ? ? ? ? -67 ASP D CA  1 
+ATOM 15361 C C   . ASP D 1 30  ? 114.692 126.630 158.391 1.000 280.40873 ? ? ? ? ? ? -67 ASP D C   1 
+ATOM 15362 O O   . ASP D 1 30  ? 113.872 127.410 157.896 1.000 279.93320 ? ? ? ? ? ? -67 ASP D O   1 
+ATOM 15363 C CB  . ASP D 1 30  ? 114.093 124.696 156.928 1.000 280.53404 ? ? ? ? ? ? -67 ASP D CB  1 
+ATOM 15364 C CG  . ASP D 1 30  ? 113.638 123.551 157.813 1.000 280.06651 ? ? ? ? ? ? -67 ASP D CG  1 
+ATOM 15365 O OD1 . ASP D 1 30  ? 113.895 123.604 159.034 1.000 280.32605 ? ? ? ? ? ? -67 ASP D OD1 1 
+ATOM 15366 O OD2 . ASP D 1 30  ? 113.023 122.600 157.287 1.000 279.94065 ? ? ? ? ? ? -67 ASP D OD2 1 
+ATOM 15367 N N   . GLY D 1 31  ? 115.118 126.745 159.648 1.000 285.53878 ? ? ? ? ? ? -66 GLY D N   1 
+ATOM 15368 C CA  . GLY D 1 31  ? 114.630 127.776 160.535 1.000 284.70327 ? ? ? ? ? ? -66 GLY D CA  1 
+ATOM 15369 C C   . GLY D 1 31  ? 113.570 127.331 161.518 1.000 285.15683 ? ? ? ? ? ? -66 GLY D C   1 
+ATOM 15370 O O   . GLY D 1 31  ? 113.249 128.090 162.442 1.000 285.27343 ? ? ? ? ? ? -66 GLY D O   1 
+ATOM 15371 N N   . SER D 1 32  ? 113.014 126.134 161.352 1.000 290.76829 ? ? ? ? ? ? -65 SER D N   1 
+ATOM 15372 C CA  . SER D 1 32  ? 112.034 125.627 162.301 1.000 290.34136 ? ? ? ? ? ? -65 SER D CA  1 
+ATOM 15373 C C   . SER D 1 32  ? 112.690 125.362 163.650 1.000 290.75852 ? ? ? ? ? ? -65 SER D C   1 
+ATOM 15374 O O   . SER D 1 32  ? 113.813 124.855 163.724 1.000 291.81166 ? ? ? ? ? ? -65 SER D O   1 
+ATOM 15375 C CB  . SER D 1 32  ? 111.389 124.349 161.767 1.000 289.70299 ? ? ? ? ? ? -65 SER D CB  1 
+ATOM 15376 O OG  . SER D 1 32  ? 110.702 124.596 160.553 1.000 290.39825 ? ? ? ? ? ? -65 SER D OG  1 
+ATOM 15377 N N   . VAL D 1 33  ? 111.983 125.710 164.721 1.000 295.20235 ? ? ? ? ? ? -64 VAL D N   1 
+ATOM 15378 C CA  . VAL D 1 33  ? 112.488 125.575 166.082 1.000 295.42414 ? ? ? ? ? ? -64 VAL D CA  1 
+ATOM 15379 C C   . VAL D 1 33  ? 111.576 124.625 166.845 1.000 296.17456 ? ? ? ? ? ? -64 VAL D C   1 
+ATOM 15380 O O   . VAL D 1 33  ? 110.350 124.781 166.823 1.000 296.62446 ? ? ? ? ? ? -64 VAL D O   1 
+ATOM 15381 C CB  . VAL D 1 33  ? 112.575 126.937 166.795 1.000 294.54025 ? ? ? ? ? ? -64 VAL D CB  1 
+ATOM 15382 C CG1 . VAL D 1 33  ? 113.238 126.781 168.154 1.000 294.67209 ? ? ? ? ? ? -64 VAL D CG1 1 
+ATOM 15383 C CG2 . VAL D 1 33  ? 113.334 127.938 165.937 1.000 293.72344 ? ? ? ? ? ? -64 VAL D CG2 1 
+ATOM 15384 N N   . VAL D 1 34  ? 112.177 123.644 167.514 1.000 299.70209 ? ? ? ? ? ? -63 VAL D N   1 
+ATOM 15385 C CA  . VAL D 1 34  ? 111.458 122.670 168.323 1.000 298.77742 ? ? ? ? ? ? -63 VAL D CA  1 
+ATOM 15386 C C   . VAL D 1 34  ? 111.996 122.739 169.745 1.000 299.44411 ? ? ? ? ? ? -63 VAL D C   1 
+ATOM 15387 O O   . VAL D 1 34  ? 113.208 122.858 169.953 1.000 299.99247 ? ? ? ? ? ? -63 VAL D O   1 
+ATOM 15388 C CB  . VAL D 1 34  ? 111.594 121.242 167.754 1.000 297.32049 ? ? ? ? ? ? -63 VAL D CB  1 
+ATOM 15389 C CG1 . VAL D 1 34  ? 110.675 120.282 168.493 1.000 297.10485 ? ? ? ? ? ? -63 VAL D CG1 1 
+ATOM 15390 C CG2 . VAL D 1 34  ? 111.293 121.232 166.264 1.000 297.20069 ? ? ? ? ? ? -63 VAL D CG2 1 
+ATOM 15391 N N   . GLN D 1 35  ? 111.094 122.676 170.720 1.000 297.45444 ? ? ? ? ? ? -62 GLN D N   1 
+ATOM 15392 C CA  . GLN D 1 35  ? 111.449 122.751 172.130 1.000 297.02809 ? ? ? ? ? ? -62 GLN D CA  1 
+ATOM 15393 C C   . GLN D 1 35  ? 111.320 121.373 172.763 1.000 296.67082 ? ? ? ? ? ? -62 GLN D C   1 
+ATOM 15394 O O   . GLN D 1 35  ? 110.310 120.688 172.570 1.000 296.45901 ? ? ? ? ? ? -62 GLN D O   1 
+ATOM 15395 C CB  . GLN D 1 35  ? 110.561 123.756 172.867 1.000 296.67660 ? ? ? ? ? ? -62 GLN D CB  1 
+ATOM 15396 C CG  . GLN D 1 35  ? 111.088 125.180 172.845 1.000 296.14668 ? ? ? ? ? ? -62 GLN D CG  1 
+ATOM 15397 C CD  . GLN D 1 35  ? 110.649 125.941 171.611 1.000 296.49023 ? ? ? ? ? ? -62 GLN D CD  1 
+ATOM 15398 O OE1 . GLN D 1 35  ? 109.805 125.474 170.848 1.000 297.15248 ? ? ? ? ? ? -62 GLN D OE1 1 
+ATOM 15399 N NE2 . GLN D 1 35  ? 111.223 127.121 171.408 1.000 296.20651 ? ? ? ? ? ? -62 GLN D NE2 1 
+ATOM 15400 N N   . PHE D 1 36  ? 112.343 120.972 173.514 1.000 288.22540 ? ? ? ? ? ? -61 PHE D N   1 
+ATOM 15401 C CA  . PHE D 1 36  ? 112.355 119.694 174.207 1.000 287.80608 ? ? ? ? ? ? -61 PHE D CA  1 
+ATOM 15402 C C   . PHE D 1 36  ? 112.807 119.899 175.645 1.000 287.44527 ? ? ? ? ? ? -61 PHE D C   1 
+ATOM 15403 O O   . PHE D 1 36  ? 113.612 120.786 175.939 1.000 286.91293 ? ? ? ? ? ? -61 PHE D O   1 
+ATOM 15404 C CB  . PHE D 1 36  ? 113.277 118.685 173.511 1.000 287.70746 ? ? ? ? ? ? -61 PHE D CB  1 
+ATOM 15405 C CG  . PHE D 1 36  ? 112.712 118.124 172.239 1.000 287.27876 ? ? ? ? ? ? -61 PHE D CG  1 
+ATOM 15406 C CD1 . PHE D 1 36  ? 111.426 117.614 172.203 1.000 286.73846 ? ? ? ? ? ? -61 PHE D CD1 1 
+ATOM 15407 C CD2 . PHE D 1 36  ? 113.467 118.107 171.080 1.000 287.36546 ? ? ? ? ? ? -61 PHE D CD2 1 
+ATOM 15408 C CE1 . PHE D 1 36  ? 110.904 117.097 171.033 1.000 286.65038 ? ? ? ? ? ? -61 PHE D CE1 1 
+ATOM 15409 C CE2 . PHE D 1 36  ? 112.951 117.592 169.907 1.000 286.97502 ? ? ? ? ? ? -61 PHE D CE2 1 
+ATOM 15410 C CZ  . PHE D 1 36  ? 111.668 117.087 169.883 1.000 286.98054 ? ? ? ? ? ? -61 PHE D CZ  1 
+ATOM 15411 N N   . LYS D 1 37  ? 112.276 119.069 176.539 1.000 274.81183 ? ? ? ? ? ? -60 LYS D N   1 
+ATOM 15412 C CA  . LYS D 1 37  ? 112.652 119.146 177.943 1.000 274.62173 ? ? ? ? ? ? -60 LYS D CA  1 
+ATOM 15413 C C   . LYS D 1 37  ? 114.097 118.706 178.136 1.000 275.33429 ? ? ? ? ? ? -60 LYS D C   1 
+ATOM 15414 O O   . LYS D 1 37  ? 114.556 117.735 177.528 1.000 274.99697 ? ? ? ? ? ? -60 LYS D O   1 
+ATOM 15415 C CB  . LYS D 1 37  ? 111.723 118.281 178.793 1.000 274.17150 ? ? ? ? ? ? -60 LYS D CB  1 
+ATOM 15416 C CG  . LYS D 1 37  ? 111.195 118.980 180.035 1.000 273.58993 ? ? ? ? ? ? -60 LYS D CG  1 
+ATOM 15417 C CD  . LYS D 1 37  ? 110.294 118.064 180.846 1.000 273.28501 ? ? ? ? ? ? -60 LYS D CD  1 
+ATOM 15418 C CE  . LYS D 1 37  ? 109.519 118.843 181.896 1.000 273.22410 ? ? ? ? ? ? -60 LYS D CE  1 
+ATOM 15419 N NZ  . LYS D 1 37  ? 109.060 117.969 183.011 1.000 272.94394 ? ? ? ? ? ? -60 LYS D NZ  1 
+ATOM 15420 N N   . ILE D 1 38  ? 114.814 119.427 178.993 1.000 279.15924 ? ? ? ? ? ? -59 ILE D N   1 
+ATOM 15421 C CA  . ILE D 1 38  ? 116.215 119.147 179.285 1.000 278.97002 ? ? ? ? ? ? -59 ILE D CA  1 
+ATOM 15422 C C   . ILE D 1 38  ? 116.295 118.387 180.601 1.000 278.30737 ? ? ? ? ? ? -59 ILE D C   1 
+ATOM 15423 O O   . ILE D 1 38  ? 115.676 118.784 181.597 1.000 277.81247 ? ? ? ? ? ? -59 ILE D O   1 
+ATOM 15424 C CB  . ILE D 1 38  ? 117.045 120.442 179.336 1.000 278.21989 ? ? ? ? ? ? -59 ILE D CB  1 
+ATOM 15425 C CG1 . ILE D 1 38  ? 116.370 121.486 180.229 1.000 276.98953 ? ? ? ? ? ? -59 ILE D CG1 1 
+ATOM 15426 C CG2 . ILE D 1 38  ? 117.254 120.994 177.934 1.000 277.76247 ? ? ? ? ? ? -59 ILE D CG2 1 
+ATOM 15427 C CD1 . ILE D 1 38  ? 117.275 122.637 180.613 1.000 276.42656 ? ? ? ? ? ? -59 ILE D CD1 1 
+ATOM 15428 N N   . LYS D 1 39  ? 117.043 117.287 180.604 1.000 293.30567 ? ? ? ? ? ? -58 LYS D N   1 
+ATOM 15429 C CA  . LYS D 1 39  ? 117.182 116.441 181.778 1.000 294.01167 ? ? ? ? ? ? -58 LYS D CA  1 
+ATOM 15430 C C   . LYS D 1 39  ? 118.655 116.237 182.096 1.000 294.83615 ? ? ? ? ? ? -58 LYS D C   1 
+ATOM 15431 O O   . LYS D 1 39  ? 119.468 115.999 181.198 1.000 294.83943 ? ? ? ? ? ? -58 LYS D O   1 
+ATOM 15432 C CB  . LYS D 1 39  ? 116.495 115.087 181.569 1.000 293.39951 ? ? ? ? ? ? -58 LYS D CB  1 
+ATOM 15433 C CG  . LYS D 1 39  ? 114.994 115.182 181.365 1.000 292.03375 ? ? ? ? ? ? -58 LYS D CG  1 
+ATOM 15434 C CD  . LYS D 1 39  ? 114.315 115.793 182.579 1.000 292.35740 ? ? ? ? ? ? -58 LYS D CD  1 
+ATOM 15435 C CE  . LYS D 1 39  ? 114.392 114.865 183.779 1.000 292.19257 ? ? ? ? ? ? -58 LYS D CE  1 
+ATOM 15436 N NZ  . LYS D 1 39  ? 113.566 115.359 184.914 1.000 292.61763 ? ? ? ? ? ? -58 LYS D NZ  1 
+ATOM 15437 N N   . ARG D 1 40  ? 118.990 116.332 183.379 1.000 321.87560 ? ? ? ? ? ? -57 ARG D N   1 
+ATOM 15438 C CA  . ARG D 1 40  ? 120.364 116.175 183.828 1.000 322.16642 ? ? ? ? ? ? -57 ARG D CA  1 
+ATOM 15439 C C   . ARG D 1 40  ? 120.739 114.698 183.899 1.000 323.07928 ? ? ? ? ? ? -57 ARG D C   1 
+ATOM 15440 O O   . ARG D 1 40  ? 119.913 113.841 184.227 1.000 323.64720 ? ? ? ? ? ? -57 ARG D O   1 
+ATOM 15441 C CB  . ARG D 1 40  ? 120.552 116.839 185.193 1.000 321.62463 ? ? ? ? ? ? -57 ARG D CB  1 
+ATOM 15442 C CG  . ARG D 1 40  ? 121.982 116.849 185.701 1.000 321.71122 ? ? ? ? ? ? -57 ARG D CG  1 
+ATOM 15443 C CD  . ARG D 1 40  ? 122.735 118.074 185.212 1.000 321.56814 ? ? ? ? ? ? -57 ARG D CD  1 
+ATOM 15444 N NE  . ARG D 1 40  ? 124.125 118.069 185.652 1.000 322.21898 ? ? ? ? ? ? -57 ARG D NE  1 
+ATOM 15445 C CZ  . ARG D 1 40  ? 125.087 117.351 185.090 1.000 321.71937 ? ? ? ? ? ? -57 ARG D CZ  1 
+ATOM 15446 N NH1 . ARG D 1 40  ? 124.847 116.562 184.055 1.000 321.36195 ? ? ? ? ? ? -57 ARG D NH1 1 
+ATOM 15447 N NH2 . ARG D 1 40  ? 126.322 117.424 185.579 1.000 321.74151 ? ? ? ? ? ? -57 ARG D NH2 1 
+ATOM 15448 N N   . HIS D 1 41  ? 122.005 114.411 183.587 1.000 326.62085 ? ? ? ? ? ? -56 HIS D N   1 
+ATOM 15449 C CA  . HIS D 1 41  ? 122.525 113.041 183.547 1.000 325.81721 ? ? ? ? ? ? -56 HIS D CA  1 
+ATOM 15450 C C   . HIS D 1 41  ? 121.697 112.163 182.613 1.000 325.73323 ? ? ? ? ? ? -56 HIS D C   1 
+ATOM 15451 O O   . HIS D 1 41  ? 121.398 111.005 182.913 1.000 325.57214 ? ? ? ? ? ? -56 HIS D O   1 
+ATOM 15452 C CB  . HIS D 1 41  ? 122.591 112.425 184.947 1.000 325.65542 ? ? ? ? ? ? -56 HIS D CB  1 
+ATOM 15453 C CG  . HIS D 1 41  ? 123.062 113.370 186.009 1.000 325.70403 ? ? ? ? ? ? -56 HIS D CG  1 
+ATOM 15454 N ND1 . HIS D 1 41  ? 124.283 114.007 185.951 1.000 325.47148 ? ? ? ? ? ? -56 HIS D ND1 1 
+ATOM 15455 C CD2 . HIS D 1 41  ? 122.482 113.773 187.164 1.000 325.36934 ? ? ? ? ? ? -56 HIS D CD2 1 
+ATOM 15456 C CE1 . HIS D 1 41  ? 124.431 114.767 187.021 1.000 325.18707 ? ? ? ? ? ? -56 HIS D CE1 1 
+ATOM 15457 N NE2 . HIS D 1 41  ? 123.352 114.643 187.773 1.000 325.04542 ? ? ? ? ? ? -56 HIS D NE2 1 
+ATOM 15458 N N   . THR D 1 42  ? 121.321 112.721 181.464 1.000 319.72215 ? ? ? ? ? ? -55 THR D N   1 
+ATOM 15459 C CA  . THR D 1 42  ? 120.487 112.018 180.503 1.000 319.18356 ? ? ? ? ? ? -55 THR D CA  1 
+ATOM 15460 C C   . THR D 1 42  ? 121.137 112.080 179.127 1.000 319.09338 ? ? ? ? ? ? -55 THR D C   1 
+ATOM 15461 O O   . THR D 1 42  ? 121.503 113.174 178.662 1.000 318.80539 ? ? ? ? ? ? -55 THR D O   1 
+ATOM 15462 C CB  . THR D 1 42  ? 119.077 112.619 180.460 1.000 318.73210 ? ? ? ? ? ? -55 THR D CB  1 
+ATOM 15463 O OG1 . THR D 1 42  ? 118.557 112.707 181.791 1.000 318.77137 ? ? ? ? ? ? -55 THR D OG1 1 
+ATOM 15464 C CG2 . THR D 1 42  ? 118.155 111.754 179.620 1.000 318.07349 ? ? ? ? ? ? -55 THR D CG2 1 
+ATOM 15465 N N   . PRO D 1 43  ? 121.307 110.946 178.451 1.000 315.75131 ? ? ? ? ? ? -54 PRO D N   1 
+ATOM 15466 C CA  . PRO D 1 43  ? 121.908 110.967 177.114 1.000 315.18837 ? ? ? ? ? ? -54 PRO D CA  1 
+ATOM 15467 C C   . PRO D 1 43  ? 121.032 111.702 176.113 1.000 315.38169 ? ? ? ? ? ? -54 PRO D C   1 
+ATOM 15468 O O   . PRO D 1 43  ? 119.804 111.741 176.230 1.000 315.69675 ? ? ? ? ? ? -54 PRO D O   1 
+ATOM 15469 C CB  . PRO D 1 43  ? 122.032 109.480 176.754 1.000 314.59860 ? ? ? ? ? ? -54 PRO D CB  1 
+ATOM 15470 C CG  . PRO D 1 43  ? 121.942 108.753 178.060 1.000 314.39616 ? ? ? ? ? ? -54 PRO D CG  1 
+ATOM 15471 C CD  . PRO D 1 43  ? 121.034 109.576 178.915 1.000 315.05556 ? ? ? ? ? ? -54 PRO D CD  1 
+ATOM 15472 N N   . LEU D 1 44  ? 121.686 112.291 175.115 1.000 310.32584 ? ? ? ? ? ? -53 LEU D N   1 
+ATOM 15473 C CA  . LEU D 1 44  ? 120.999 113.033 174.067 1.000 310.14278 ? ? ? ? ? ? -53 LEU D CA  1 
+ATOM 15474 C C   . LEU D 1 44  ? 120.402 112.131 172.996 1.000 310.98662 ? ? ? ? ? ? -53 LEU D C   1 
+ATOM 15475 O O   . LEU D 1 44  ? 119.731 112.637 172.090 1.000 312.05726 ? ? ? ? ? ? -53 LEU D O   1 
+ATOM 15476 C CB  . LEU D 1 44  ? 121.956 114.036 173.416 1.000 309.36084 ? ? ? ? ? ? -53 LEU D CB  1 
+ATOM 15477 C CG  . LEU D 1 44  ? 122.091 115.419 174.061 1.000 308.83385 ? ? ? ? ? ? -53 LEU D CG  1 
+ATOM 15478 C CD1 . LEU D 1 44  ? 120.735 116.103 174.153 1.000 309.15006 ? ? ? ? ? ? -53 LEU D CD1 1 
+ATOM 15479 C CD2 . LEU D 1 44  ? 122.756 115.341 175.429 1.000 308.58785 ? ? ? ? ? ? -53 LEU D CD2 1 
+ATOM 15480 N N   . SER D 1 45  ? 120.633 110.818 173.073 1.000 305.71483 ? ? ? ? ? ? -52 SER D N   1 
+ATOM 15481 C CA  . SER D 1 45  ? 120.143 109.912 172.038 1.000 304.63923 ? ? ? ? ? ? -52 SER D CA  1 
+ATOM 15482 C C   . SER D 1 45  ? 118.621 109.917 171.965 1.000 304.89788 ? ? ? ? ? ? -52 SER D C   1 
+ATOM 15483 O O   . SER D 1 45  ? 118.046 109.897 170.870 1.000 304.94723 ? ? ? ? ? ? -52 SER D O   1 
+ATOM 15484 C CB  . SER D 1 45  ? 120.664 108.498 172.293 1.000 303.64699 ? ? ? ? ? ? -52 SER D CB  1 
+ATOM 15485 O OG  . SER D 1 45  ? 121.972 108.528 172.837 1.000 303.45956 ? ? ? ? ? ? -52 SER D OG  1 
+ATOM 15486 N N   . LYS D 1 46  ? 117.950 109.935 173.120 1.000 301.49967 ? ? ? ? ? ? -51 LYS D N   1 
+ATOM 15487 C CA  . LYS D 1 46  ? 116.491 109.955 173.121 1.000 301.00416 ? ? ? ? ? ? -51 LYS D CA  1 
+ATOM 15488 C C   . LYS D 1 46  ? 115.955 111.235 172.490 1.000 301.39549 ? ? ? ? ? ? -51 LYS D C   1 
+ATOM 15489 O O   . LYS D 1 46  ? 114.964 111.203 171.751 1.000 301.16527 ? ? ? ? ? ? -51 LYS D O   1 
+ATOM 15490 C CB  . LYS D 1 46  ? 115.960 109.791 174.546 1.000 299.86421 ? ? ? ? ? ? -51 LYS D CB  1 
+ATOM 15491 C CG  . LYS D 1 46  ? 116.579 110.735 175.562 1.000 299.98672 ? ? ? ? ? ? -51 LYS D CG  1 
+ATOM 15492 C CD  . LYS D 1 46  ? 116.068 110.443 176.962 1.000 299.60446 ? ? ? ? ? ? -51 LYS D CD  1 
+ATOM 15493 C CE  . LYS D 1 46  ? 116.578 109.103 177.467 1.000 299.61656 ? ? ? ? ? ? -51 LYS D CE  1 
+ATOM 15494 N NZ  . LYS D 1 46  ? 116.098 108.815 178.846 1.000 299.66511 ? ? ? ? ? ? -51 LYS D NZ  1 
+ATOM 15495 N N   . LEU D 1 47  ? 116.592 112.373 172.777 1.000 300.86238 ? ? ? ? ? ? -50 LEU D N   1 
+ATOM 15496 C CA  . LEU D 1 47  ? 116.188 113.625 172.148 1.000 299.98886 ? ? ? ? ? ? -50 LEU D CA  1 
+ATOM 15497 C C   . LEU D 1 47  ? 116.399 113.572 170.641 1.000 300.39746 ? ? ? ? ? ? -50 LEU D C   1 
+ATOM 15498 O O   . LEU D 1 47  ? 115.564 114.063 169.871 1.000 300.35952 ? ? ? ? ? ? -50 LEU D O   1 
+ATOM 15499 C CB  . LEU D 1 47  ? 116.959 114.793 172.762 1.000 299.73630 ? ? ? ? ? ? -50 LEU D CB  1 
+ATOM 15500 C CG  . LEU D 1 47  ? 116.333 116.183 172.627 1.000 299.04077 ? ? ? ? ? ? -50 LEU D CG  1 
+ATOM 15501 C CD1 . LEU D 1 47  ? 116.560 116.991 173.894 1.000 298.83620 ? ? ? ? ? ? -50 LEU D CD1 1 
+ATOM 15502 C CD2 . LEU D 1 47  ? 116.891 116.916 171.417 1.000 299.42198 ? ? ? ? ? ? -50 LEU D CD2 1 
+ATOM 15503 N N   . MET D 1 48  ? 117.515 112.987 170.202 1.000 299.96645 ? ? ? ? ? ? -49 MET D N   1 
+ATOM 15504 C CA  . MET D 1 48  ? 117.750 112.818 168.772 1.000 299.42736 ? ? ? ? ? ? -49 MET D CA  1 
+ATOM 15505 C C   . MET D 1 48  ? 116.700 111.909 168.146 1.000 300.06588 ? ? ? ? ? ? -49 MET D C   1 
+ATOM 15506 O O   . MET D 1 48  ? 116.202 112.186 167.049 1.000 301.16897 ? ? ? ? ? ? -49 MET D O   1 
+ATOM 15507 C CB  . MET D 1 48  ? 119.153 112.261 168.533 1.000 299.15915 ? ? ? ? ? ? -49 MET D CB  1 
+ATOM 15508 C CG  . MET D 1 48  ? 120.274 113.213 168.911 1.000 298.86178 ? ? ? ? ? ? -49 MET D CG  1 
+ATOM 15509 S SD  . MET D 1 48  ? 121.737 112.351 169.518 1.000 297.75346 ? ? ? ? ? ? -49 MET D SD  1 
+ATOM 15510 C CE  . MET D 1 48  ? 122.982 112.949 168.379 1.000 296.65310 ? ? ? ? ? ? -49 MET D CE  1 
+ATOM 15511 N N   . LYS D 1 49  ? 116.353 110.815 168.830 1.000 301.00284 ? ? ? ? ? ? -48 LYS D N   1 
+ATOM 15512 C CA  . LYS D 1 49  ? 115.324 109.916 168.317 1.000 299.94038 ? ? ? ? ? ? -48 LYS D CA  1 
+ATOM 15513 C C   . LYS D 1 49  ? 113.973 110.614 168.232 1.000 300.67967 ? ? ? ? ? ? -48 LYS D C   1 
+ATOM 15514 O O   . LYS D 1 49  ? 113.231 110.431 167.260 1.000 301.16460 ? ? ? ? ? ? -48 LYS D O   1 
+ATOM 15515 C CB  . LYS D 1 49  ? 115.229 108.671 169.198 1.000 298.66219 ? ? ? ? ? ? -48 LYS D CB  1 
+ATOM 15516 C CG  . LYS D 1 49  ? 116.389 107.702 169.038 1.000 298.28602 ? ? ? ? ? ? -48 LYS D CG  1 
+ATOM 15517 C CD  . LYS D 1 49  ? 116.637 106.930 170.324 1.000 298.60251 ? ? ? ? ? ? -48 LYS D CD  1 
+ATOM 15518 C CE  . LYS D 1 49  ? 117.744 105.904 170.151 1.000 298.30571 ? ? ? ? ? ? -48 LYS D CE  1 
+ATOM 15519 N NZ  . LYS D 1 49  ? 118.708 106.296 169.087 1.000 297.73711 ? ? ? ? ? ? -48 LYS D NZ  1 
+ATOM 15520 N N   . ALA D 1 50  ? 113.634 111.414 169.246 1.000 304.67474 ? ? ? ? ? ? -47 ALA D N   1 
+ATOM 15521 C CA  . ALA D 1 50  ? 112.368 112.140 169.226 1.000 304.09501 ? ? ? ? ? ? -47 ALA D CA  1 
+ATOM 15522 C C   . ALA D 1 50  ? 112.321 113.138 168.077 1.000 304.70081 ? ? ? ? ? ? -47 ALA D C   1 
+ATOM 15523 O O   . ALA D 1 50  ? 111.289 113.283 167.412 1.000 304.83178 ? ? ? ? ? ? -47 ALA D O   1 
+ATOM 15524 C CB  . ALA D 1 50  ? 112.146 112.847 170.563 1.000 303.07809 ? ? ? ? ? ? -47 ALA D CB  1 
+ATOM 15525 N N   . TYR D 1 51  ? 113.430 113.842 167.834 1.000 298.59100 ? ? ? ? ? ? -46 TYR D N   1 
+ATOM 15526 C CA  . TYR D 1 51  ? 113.476 114.789 166.724 1.000 297.51817 ? ? ? ? ? ? -46 TYR D CA  1 
+ATOM 15527 C C   . TYR D 1 51  ? 113.340 114.076 165.385 1.000 297.92736 ? ? ? ? ? ? -46 TYR D C   1 
+ATOM 15528 O O   . TYR D 1 51  ? 112.658 114.567 164.478 1.000 298.16653 ? ? ? ? ? ? -46 TYR D O   1 
+ATOM 15529 C CB  . TYR D 1 51  ? 114.773 115.595 166.776 1.000 296.55003 ? ? ? ? ? ? -46 TYR D CB  1 
+ATOM 15530 C CG  . TYR D 1 51  ? 114.870 116.666 165.714 1.000 295.71537 ? ? ? ? ? ? -46 TYR D CG  1 
+ATOM 15531 C CD1 . TYR D 1 51  ? 114.198 117.872 165.854 1.000 295.31464 ? ? ? ? ? ? -46 TYR D CD1 1 
+ATOM 15532 C CD2 . TYR D 1 51  ? 115.635 116.471 164.572 1.000 296.00323 ? ? ? ? ? ? -46 TYR D CD2 1 
+ATOM 15533 C CE1 . TYR D 1 51  ? 114.284 118.854 164.885 1.000 295.86564 ? ? ? ? ? ? -46 TYR D CE1 1 
+ATOM 15534 C CE2 . TYR D 1 51  ? 115.727 117.446 163.599 1.000 295.71552 ? ? ? ? ? ? -46 TYR D CE2 1 
+ATOM 15535 C CZ  . TYR D 1 51  ? 115.050 118.635 163.760 1.000 295.87713 ? ? ? ? ? ? -46 TYR D CZ  1 
+ATOM 15536 O OH  . TYR D 1 51  ? 115.140 119.608 162.793 1.000 295.70337 ? ? ? ? ? ? -46 TYR D OH  1 
+ATOM 15537 N N   . CYS D 1 52  ? 113.990 112.919 165.239 1.000 304.00042 ? ? ? ? ? ? -45 CYS D N   1 
+ATOM 15538 C CA  . CYS D 1 52  ? 113.873 112.153 164.002 1.000 302.86665 ? ? ? ? ? ? -45 CYS D CA  1 
+ATOM 15539 C C   . CYS D 1 52  ? 112.442 111.685 163.776 1.000 303.32026 ? ? ? ? ? ? -45 CYS D C   1 
+ATOM 15540 O O   . CYS D 1 52  ? 111.933 111.738 162.650 1.000 303.20043 ? ? ? ? ? ? -45 CYS D O   1 
+ATOM 15541 C CB  . CYS D 1 52  ? 114.827 110.960 164.031 1.000 302.07987 ? ? ? ? ? ? -45 CYS D CB  1 
+ATOM 15542 S SG  . CYS D 1 52  ? 116.573 111.407 163.996 1.000 303.30431 ? ? ? ? ? ? -45 CYS D SG  1 
+ATOM 15543 N N   . GLU D 1 53  ? 111.780 111.216 164.836 1.000 308.24790 ? ? ? ? ? ? -44 GLU D N   1 
+ATOM 15544 C CA  . GLU D 1 53  ? 110.395 110.775 164.707 1.000 308.01370 ? ? ? ? ? ? -44 GLU D CA  1 
+ATOM 15545 C C   . GLU D 1 53  ? 109.480 111.935 164.339 1.000 307.57296 ? ? ? ? ? ? -44 GLU D C   1 
+ATOM 15546 O O   . GLU D 1 53  ? 108.549 111.772 163.540 1.000 307.15476 ? ? ? ? ? ? -44 GLU D O   1 
+ATOM 15547 C CB  . GLU D 1 53  ? 109.935 110.113 166.005 1.000 307.91235 ? ? ? ? ? ? -44 GLU D CB  1 
+ATOM 15548 C CG  . GLU D 1 53  ? 110.581 108.762 166.267 1.000 307.37102 ? ? ? ? ? ? -44 GLU D CG  1 
+ATOM 15549 C CD  . GLU D 1 53  ? 109.937 108.020 167.419 1.000 306.73843 ? ? ? ? ? ? -44 GLU D CD  1 
+ATOM 15550 O OE1 . GLU D 1 53  ? 109.080 108.614 168.106 1.000 307.23306 ? ? ? ? ? ? -44 GLU D OE1 1 
+ATOM 15551 O OE2 . GLU D 1 53  ? 110.287 106.841 167.637 1.000 306.10395 ? ? ? ? ? ? -44 GLU D OE2 1 
+ATOM 15552 N N   . ARG D 1 54  ? 109.725 113.113 164.917 1.000 300.93916 ? ? ? ? ? ? -43 ARG D N   1 
+ATOM 15553 C CA  . ARG D 1 54  ? 108.940 114.290 164.558 1.000 299.99156 ? ? ? ? ? ? -43 ARG D CA  1 
+ATOM 15554 C C   . ARG D 1 54  ? 109.143 114.663 163.094 1.000 300.18621 ? ? ? ? ? ? -43 ARG D C   1 
+ATOM 15555 O O   . ARG D 1 54  ? 108.186 115.019 162.398 1.000 300.37525 ? ? ? ? ? ? -43 ARG D O   1 
+ATOM 15556 C CB  . ARG D 1 54  ? 109.309 115.462 165.466 1.000 299.75894 ? ? ? ? ? ? -43 ARG D CB  1 
+ATOM 15557 C CG  . ARG D 1 54  ? 108.375 116.655 165.353 1.000 299.39113 ? ? ? ? ? ? -43 ARG D CG  1 
+ATOM 15558 C CD  . ARG D 1 54  ? 108.576 117.627 166.505 1.000 299.39044 ? ? ? ? ? ? -43 ARG D CD  1 
+ATOM 15559 N NE  . ARG D 1 54  ? 107.621 117.408 167.585 1.000 299.54249 ? ? ? ? ? ? -43 ARG D NE  1 
+ATOM 15560 C CZ  . ARG D 1 54  ? 107.813 116.579 168.602 1.000 299.63816 ? ? ? ? ? ? -43 ARG D CZ  1 
+ATOM 15561 N NH1 . ARG D 1 54  ? 108.919 115.862 168.710 1.000 300.05137 ? ? ? ? ? ? -43 ARG D NH1 1 
+ATOM 15562 N NH2 . ARG D 1 54  ? 106.871 116.467 169.534 1.000 298.85856 ? ? ? ? ? ? -43 ARG D NH2 1 
+ATOM 15563 N N   . GLN D 1 55  ? 110.379 114.586 162.611 1.000 301.71583 ? ? ? ? ? ? -42 GLN D N   1 
+ATOM 15564 C CA  . GLN D 1 55  ? 110.679 114.903 161.220 1.000 300.87152 ? ? ? ? ? ? -42 GLN D CA  1 
+ATOM 15565 C C   . GLN D 1 55  ? 110.531 113.671 160.334 1.000 300.52298 ? ? ? ? ? ? -42 GLN D C   1 
+ATOM 15566 O O   . GLN D 1 55  ? 111.140 113.586 159.268 1.000 299.94345 ? ? ? ? ? ? -42 GLN D O   1 
+ATOM 15567 C CB  . GLN D 1 55  ? 112.091 115.476 161.094 1.000 300.36457 ? ? ? ? ? ? -42 GLN D CB  1 
+ATOM 15568 C CG  . GLN D 1 55  ? 112.334 116.718 161.934 1.000 300.81782 ? ? ? ? ? ? -42 GLN D CG  1 
+ATOM 15569 C CD  . GLN D 1 55  ? 111.177 117.694 161.878 1.000 300.97319 ? ? ? ? ? ? -42 GLN D CD  1 
+ATOM 15570 O OE1 . GLN D 1 55  ? 110.824 118.194 160.810 1.000 300.40365 ? ? ? ? ? ? -42 GLN D OE1 1 
+ATOM 15571 N NE2 . GLN D 1 55  ? 110.579 117.970 163.030 1.000 301.29112 ? ? ? ? ? ? -42 GLN D NE2 1 
+ATOM 15572 N N   . MET D 1 59  ? 117.809 108.990 160.774 1.000 262.26334 ? ? ? ? ? ? -38 MET D N   1 
+ATOM 15573 C CA  . MET D 1 59  ? 118.659 109.325 161.910 1.000 263.80213 ? ? ? ? ? ? -38 MET D CA  1 
+ATOM 15574 C C   . MET D 1 59  ? 120.124 109.380 161.489 1.000 264.64139 ? ? ? ? ? ? -38 MET D C   1 
+ATOM 15575 O O   . MET D 1 59  ? 120.881 110.237 161.943 1.000 265.93968 ? ? ? ? ? ? -38 MET D O   1 
+ATOM 15576 C CB  . MET D 1 59  ? 118.464 108.313 163.042 1.000 263.13142 ? ? ? ? ? ? -38 MET D CB  1 
+ATOM 15577 C CG  . MET D 1 59  ? 119.591 108.287 164.061 1.000 263.53735 ? ? ? ? ? ? -38 MET D CG  1 
+ATOM 15578 S SD  . MET D 1 59  ? 119.456 109.612 165.276 1.000 264.98202 ? ? ? ? ? ? -38 MET D SD  1 
+ATOM 15579 C CE  . MET D 1 59  ? 119.302 108.670 166.790 1.000 263.17018 ? ? ? ? ? ? -38 MET D CE  1 
+ATOM 15580 N N   . ARG D 1 60  ? 120.519 108.453 160.614 1.000 248.78051 ? ? ? ? ? ? -37 ARG D N   1 
+ATOM 15581 C CA  . ARG D 1 60  ? 121.885 108.458 160.103 1.000 248.12785 ? ? ? ? ? ? -37 ARG D CA  1 
+ATOM 15582 C C   . ARG D 1 60  ? 122.159 109.702 159.267 1.000 248.26477 ? ? ? ? ? ? -37 ARG D C   1 
+ATOM 15583 O O   . ARG D 1 60  ? 123.244 110.290 159.356 1.000 248.11609 ? ? ? ? ? ? -37 ARG D O   1 
+ATOM 15584 C CB  . ARG D 1 60  ? 122.142 107.194 159.284 1.000 246.96452 ? ? ? ? ? ? -37 ARG D CB  1 
+ATOM 15585 C CG  . ARG D 1 60  ? 121.020 106.845 158.320 1.000 247.04883 ? ? ? ? ? ? -37 ARG D CG  1 
+ATOM 15586 C CD  . ARG D 1 60  ? 121.348 105.603 157.512 1.000 248.18940 ? ? ? ? ? ? -37 ARG D CD  1 
+ATOM 15587 N NE  . ARG D 1 60  ? 120.402 105.400 156.421 1.000 249.62937 ? ? ? ? ? ? -37 ARG D NE  1 
+ATOM 15588 C CZ  . ARG D 1 60  ? 120.741 105.032 155.194 1.000 249.24371 ? ? ? ? ? ? -37 ARG D CZ  1 
+ATOM 15589 N NH1 . ARG D 1 60  ? 122.003 104.813 154.862 1.000 247.89999 ? ? ? ? ? ? -37 ARG D NH1 1 
+ATOM 15590 N NH2 . ARG D 1 60  ? 119.791 104.881 154.275 1.000 249.59722 ? ? ? ? ? ? -37 ARG D NH2 1 
+ATOM 15591 N N   . GLN D 1 61  ? 121.191 110.115 158.446 1.000 231.93774 ? ? ? ? ? ? -36 GLN D N   1 
+ATOM 15592 C CA  . GLN D 1 61  ? 121.402 111.253 157.556 1.000 232.05752 ? ? ? ? ? ? -36 GLN D CA  1 
+ATOM 15593 C C   . GLN D 1 61  ? 121.597 112.548 158.335 1.000 232.59534 ? ? ? ? ? ? -36 GLN D C   1 
+ATOM 15594 O O   . GLN D 1 61  ? 122.472 113.354 157.997 1.000 231.76722 ? ? ? ? ? ? -36 GLN D O   1 
+ATOM 15595 C CB  . GLN D 1 61  ? 120.227 111.382 156.587 1.000 230.35647 ? ? ? ? ? ? -36 GLN D CB  1 
+ATOM 15596 C CG  . GLN D 1 61  ? 119.867 110.089 155.872 1.000 229.77976 ? ? ? ? ? ? -36 GLN D CG  1 
+ATOM 15597 C CD  . GLN D 1 61  ? 120.676 109.873 154.607 1.000 231.14095 ? ? ? ? ? ? -36 GLN D CD  1 
+ATOM 15598 O OE1 . GLN D 1 61  ? 121.864 110.193 154.552 1.000 232.09414 ? ? ? ? ? ? -36 GLN D OE1 1 
+ATOM 15599 N NE2 . GLN D 1 61  ? 120.034 109.327 153.581 1.000 231.07540 ? ? ? ? ? ? -36 GLN D NE2 1 
+ATOM 15600 N N   . ILE D 1 62  ? 120.799 112.768 159.374 1.000 228.82924 ? ? ? ? ? ? -35 ILE D N   1 
+ATOM 15601 C CA  . ILE D 1 62  ? 120.874 114.009 160.134 1.000 226.60611 ? ? ? ? ? ? -35 ILE D CA  1 
+ATOM 15602 C C   . ILE D 1 62  ? 122.108 113.993 161.026 1.000 225.44030 ? ? ? ? ? ? -35 ILE D C   1 
+ATOM 15603 O O   . ILE D 1 62  ? 122.556 112.940 161.493 1.000 224.79112 ? ? ? ? ? ? -35 ILE D O   1 
+ATOM 15604 C CB  . ILE D 1 62  ? 119.587 114.233 160.952 1.000 225.30102 ? ? ? ? ? ? -35 ILE D CB  1 
+ATOM 15605 C CG1 . ILE D 1 62  ? 119.203 112.966 161.715 1.000 226.50550 ? ? ? ? ? ? -35 ILE D CG1 1 
+ATOM 15606 C CG2 . ILE D 1 62  ? 118.451 114.677 160.045 1.000 223.77084 ? ? ? ? ? ? -35 ILE D CG2 1 
+ATOM 15607 C CD1 . ILE D 1 62  ? 119.668 112.953 163.153 1.000 225.69959 ? ? ? ? ? ? -35 ILE D CD1 1 
+ATOM 15608 N N   . ARG D 1 63  ? 122.666 115.178 161.261 1.000 200.53930 ? ? ? ? ? ? -34 ARG D N   1 
+ATOM 15609 C CA  . ARG D 1 63  ? 123.839 115.346 162.107 1.000 199.22868 ? ? ? ? ? ? -34 ARG D CA  1 
+ATOM 15610 C C   . ARG D 1 63  ? 123.544 116.407 163.155 1.000 201.86304 ? ? ? ? ? ? -34 ARG D C   1 
+ATOM 15611 O O   . ARG D 1 63  ? 123.053 117.490 162.823 1.000 203.91631 ? ? ? ? ? ? -34 ARG D O   1 
+ATOM 15612 C CB  . ARG D 1 63  ? 125.067 115.738 161.280 1.000 198.76538 ? ? ? ? ? ? -34 ARG D CB  1 
+ATOM 15613 C CG  . ARG D 1 63  ? 126.372 115.155 161.792 1.000 198.95886 ? ? ? ? ? ? -34 ARG D CG  1 
+ATOM 15614 C CD  . ARG D 1 63  ? 127.542 115.574 160.920 1.000 198.09427 ? ? ? ? ? ? -34 ARG D CD  1 
+ATOM 15615 N NE  . ARG D 1 63  ? 127.676 114.722 159.745 1.000 198.71889 ? ? ? ? ? ? -34 ARG D NE  1 
+ATOM 15616 C CZ  . ARG D 1 63  ? 128.457 113.652 159.680 1.000 197.08646 ? ? ? ? ? ? -34 ARG D CZ  1 
+ATOM 15617 N NH1 . ARG D 1 63  ? 129.194 113.272 160.711 1.000 196.07085 ? ? ? ? ? ? -34 ARG D NH1 1 
+ATOM 15618 N NH2 . ARG D 1 63  ? 128.499 112.947 158.554 1.000 194.61963 ? ? ? ? ? ? -34 ARG D NH2 1 
+ATOM 15619 N N   . PHE D 1 64  ? 123.845 116.097 164.412 1.000 238.70500 ? ? ? ? ? ? -33 PHE D N   1 
+ATOM 15620 C CA  . PHE D 1 64  ? 123.574 116.991 165.530 1.000 239.60549 ? ? ? ? ? ? -33 PHE D CA  1 
+ATOM 15621 C C   . PHE D 1 64  ? 124.868 117.638 166.001 1.000 238.55168 ? ? ? ? ? ? -33 PHE D C   1 
+ATOM 15622 O O   . PHE D 1 64  ? 125.850 116.943 166.281 1.000 237.67733 ? ? ? ? ? ? -33 PHE D O   1 
+ATOM 15623 C CB  . PHE D 1 64  ? 122.918 116.234 166.685 1.000 239.99896 ? ? ? ? ? ? -33 PHE D CB  1 
+ATOM 15624 C CG  . PHE D 1 64  ? 121.420 116.195 166.613 1.000 239.83924 ? ? ? ? ? ? -33 PHE D CG  1 
+ATOM 15625 C CD1 . PHE D 1 64  ? 120.773 115.232 165.860 1.000 238.91367 ? ? ? ? ? ? -33 PHE D CD1 1 
+ATOM 15626 C CD2 . PHE D 1 64  ? 120.659 117.120 167.306 1.000 239.58487 ? ? ? ? ? ? -33 PHE D CD2 1 
+ATOM 15627 C CE1 . PHE D 1 64  ? 119.394 115.196 165.797 1.000 239.06685 ? ? ? ? ? ? -33 PHE D CE1 1 
+ATOM 15628 C CE2 . PHE D 1 64  ? 119.281 117.088 167.246 1.000 239.65928 ? ? ? ? ? ? -33 PHE D CE2 1 
+ATOM 15629 C CZ  . PHE D 1 64  ? 118.648 116.125 166.489 1.000 239.86327 ? ? ? ? ? ? -33 PHE D CZ  1 
+ATOM 15630 N N   . ARG D 1 65  ? 124.864 118.966 166.090 1.000 221.60990 ? ? ? ? ? ? -32 ARG D N   1 
+ATOM 15631 C CA  . ARG D 1 65  ? 126.004 119.718 166.590 1.000 221.21937 ? ? ? ? ? ? -32 ARG D CA  1 
+ATOM 15632 C C   . ARG D 1 65  ? 125.523 120.780 167.566 1.000 221.55140 ? ? ? ? ? ? -32 ARG D C   1 
+ATOM 15633 O O   . ARG D 1 65  ? 124.405 121.290 167.454 1.000 222.68844 ? ? ? ? ? ? -32 ARG D O   1 
+ATOM 15634 C CB  . ARG D 1 65  ? 126.798 120.377 165.451 1.000 221.16210 ? ? ? ? ? ? -32 ARG D CB  1 
+ATOM 15635 C CG  . ARG D 1 65  ? 126.037 121.448 164.687 1.000 221.77931 ? ? ? ? ? ? -32 ARG D CG  1 
+ATOM 15636 C CD  . ARG D 1 65  ? 126.895 122.048 163.586 1.000 221.57381 ? ? ? ? ? ? -32 ARG D CD  1 
+ATOM 15637 N NE  . ARG D 1 65  ? 126.248 123.182 162.937 1.000 222.67753 ? ? ? ? ? ? -32 ARG D NE  1 
+ATOM 15638 C CZ  . ARG D 1 65  ? 125.368 123.079 161.950 1.000 221.32740 ? ? ? ? ? ? -32 ARG D CZ  1 
+ATOM 15639 N NH1 . ARG D 1 65  ? 124.994 121.902 161.477 1.000 221.68495 ? ? ? ? ? ? -32 ARG D NH1 1 
+ATOM 15640 N NH2 . ARG D 1 65  ? 124.850 124.186 161.425 1.000 217.61338 ? ? ? ? ? ? -32 ARG D NH2 1 
+ATOM 15641 N N   . PHE D 1 66  ? 126.377 121.102 168.535 1.000 217.11075 ? ? ? ? ? ? -31 PHE D N   1 
+ATOM 15642 C CA  . PHE D 1 66  ? 126.085 122.125 169.531 1.000 217.26795 ? ? ? ? ? ? -31 PHE D CA  1 
+ATOM 15643 C C   . PHE D 1 66  ? 127.257 123.091 169.595 1.000 217.49158 ? ? ? ? ? ? -31 PHE D C   1 
+ATOM 15644 O O   . PHE D 1 66  ? 128.370 122.692 169.952 1.000 219.29719 ? ? ? ? ? ? -31 PHE D O   1 
+ATOM 15645 C CB  . PHE D 1 66  ? 125.826 121.506 170.906 1.000 215.86609 ? ? ? ? ? ? -31 PHE D CB  1 
+ATOM 15646 C CG  . PHE D 1 66  ? 125.788 122.509 172.022 1.000 215.90053 ? ? ? ? ? ? -31 PHE D CG  1 
+ATOM 15647 C CD1 . PHE D 1 66  ? 124.773 123.448 172.091 1.000 216.29324 ? ? ? ? ? ? -31 PHE D CD1 1 
+ATOM 15648 C CD2 . PHE D 1 66  ? 126.769 122.516 172.999 1.000 215.64954 ? ? ? ? ? ? -31 PHE D CD2 1 
+ATOM 15649 C CE1 . PHE D 1 66  ? 124.736 124.375 173.115 1.000 215.47805 ? ? ? ? ? ? -31 PHE D CE1 1 
+ATOM 15650 C CE2 . PHE D 1 66  ? 126.737 123.440 174.025 1.000 215.92291 ? ? ? ? ? ? -31 PHE D CE2 1 
+ATOM 15651 C CZ  . PHE D 1 66  ? 125.719 124.370 174.084 1.000 215.50487 ? ? ? ? ? ? -31 PHE D CZ  1 
+ATOM 15652 N N   . ASP D 1 67  ? 127.001 124.355 169.256 1.000 191.92546 ? ? ? ? ? ? -30 ASP D N   1 
+ATOM 15653 C CA  . ASP D 1 67  ? 128.021 125.403 169.279 1.000 191.25795 ? ? ? ? ? ? -30 ASP D CA  1 
+ATOM 15654 C C   . ASP D 1 67  ? 129.230 125.019 168.429 1.000 192.45361 ? ? ? ? ? ? -30 ASP D C   1 
+ATOM 15655 O O   . ASP D 1 67  ? 130.381 125.273 168.790 1.000 190.04494 ? ? ? ? ? ? -30 ASP D O   1 
+ATOM 15656 C CB  . ASP D 1 67  ? 128.442 125.726 170.714 1.000 189.85522 ? ? ? ? ? ? -30 ASP D CB  1 
+ATOM 15657 C CG  . ASP D 1 67  ? 128.887 127.164 170.880 1.000 190.72591 ? ? ? ? ? ? -30 ASP D CG  1 
+ATOM 15658 O OD1 . ASP D 1 67  ? 128.015 128.040 171.056 1.000 190.78752 ? ? ? ? ? ? -30 ASP D OD1 1 
+ATOM 15659 O OD2 . ASP D 1 67  ? 130.109 127.418 170.837 1.000 189.77731 ? ? ? ? ? ? -30 ASP D OD2 1 
+ATOM 15660 N N   . GLY D 1 68  ? 128.963 124.398 167.282 1.000 192.67696 ? ? ? ? ? ? -29 GLY D N   1 
+ATOM 15661 C CA  . GLY D 1 68  ? 130.010 123.984 166.375 1.000 189.63951 ? ? ? ? ? ? -29 GLY D CA  1 
+ATOM 15662 C C   . GLY D 1 68  ? 130.666 122.663 166.705 1.000 192.49870 ? ? ? ? ? ? -29 GLY D C   1 
+ATOM 15663 O O   . GLY D 1 68  ? 131.570 122.242 165.972 1.000 188.57013 ? ? ? ? ? ? -29 GLY D O   1 
+ATOM 15664 N N   . GLN D 1 69  ? 130.245 121.993 167.774 1.000 214.75854 ? ? ? ? ? ? -28 GLN D N   1 
+ATOM 15665 C CA  . GLN D 1 69  ? 130.790 120.706 168.160 1.000 212.17957 ? ? ? ? ? ? -28 GLN D CA  1 
+ATOM 15666 C C   . GLN D 1 69  ? 129.712 119.638 168.050 1.000 212.05296 ? ? ? ? ? ? -28 GLN D C   1 
+ATOM 15667 O O   . GLN D 1 69  ? 128.603 119.830 168.568 1.000 213.76607 ? ? ? ? ? ? -28 GLN D O   1 
+ATOM 15668 C CB  . GLN D 1 69  ? 131.338 120.750 169.595 1.000 211.45694 ? ? ? ? ? ? -28 GLN D CB  1 
+ATOM 15669 C CG  . GLN D 1 69  ? 132.103 122.020 169.925 1.000 211.69454 ? ? ? ? ? ? -28 GLN D CG  1 
+ATOM 15670 C CD  . GLN D 1 69  ? 133.562 121.940 169.524 1.000 212.56439 ? ? ? ? ? ? -28 GLN D CD  1 
+ATOM 15671 O OE1 . GLN D 1 69  ? 134.087 120.857 169.265 1.000 213.81288 ? ? ? ? ? ? -28 GLN D OE1 1 
+ATOM 15672 N NE2 . GLN D 1 69  ? 134.226 123.089 169.466 1.000 209.63210 ? ? ? ? ? ? -28 GLN D NE2 1 
+ATOM 15673 N N   . PRO D 1 70  ? 129.986 118.507 167.383 1.000 203.19909 ? ? ? ? ? ? -27 PRO D N   1 
+ATOM 15674 C CA  . PRO D 1 70  ? 129.026 117.411 167.208 1.000 201.68562 ? ? ? ? ? ? -27 PRO D CA  1 
+ATOM 15675 C C   . PRO D 1 70  ? 128.541 116.824 168.531 1.000 200.21997 ? ? ? ? ? ? -27 PRO D C   1 
+ATOM 15676 O O   . PRO D 1 70  ? 129.284 116.868 169.511 1.000 201.45286 ? ? ? ? ? ? -27 PRO D O   1 
+ATOM 15677 C CB  . PRO D 1 70  ? 129.823 116.369 166.416 1.000 198.59583 ? ? ? ? ? ? -27 PRO D CB  1 
+ATOM 15678 C CG  . PRO D 1 70  ? 130.891 117.147 165.735 1.000 198.02379 ? ? ? ? ? ? -27 PRO D CG  1 
+ATOM 15679 C CD  . PRO D 1 70  ? 131.255 118.242 166.686 1.000 200.12005 ? ? ? ? ? ? -27 PRO D CD  1 
+ATOM 15680 N N   . THR D 1 87  ? 120.139 125.427 172.598 1.000 264.63306 ? ? ? ? ? ? -10 THR D N   1 
+ATOM 15681 C CA  . THR D 1 87  ? 119.797 125.221 171.196 1.000 265.57203 ? ? ? ? ? ? -10 THR D CA  1 
+ATOM 15682 C C   . THR D 1 87  ? 120.916 124.498 170.455 1.000 266.24124 ? ? ? ? ? ? -10 THR D C   1 
+ATOM 15683 O O   . THR D 1 87  ? 122.089 124.850 170.582 1.000 266.44916 ? ? ? ? ? ? -10 THR D O   1 
+ATOM 15684 C CB  . THR D 1 87  ? 119.501 126.555 170.486 1.000 265.27722 ? ? ? ? ? ? -10 THR D CB  1 
+ATOM 15685 O OG1 . THR D 1 87  ? 119.616 126.380 169.069 1.000 265.60614 ? ? ? ? ? ? -10 THR D OG1 1 
+ATOM 15686 C CG2 . THR D 1 87  ? 120.474 127.631 170.943 1.000 264.61010 ? ? ? ? ? ? -10 THR D CG2 1 
+ATOM 15687 N N   . ILE D 1 88  ? 120.546 123.481 169.681 1.000 263.25669 ? ? ? ? ? ? -9  ILE D N   1 
+ATOM 15688 C CA  . ILE D 1 88  ? 121.494 122.695 168.903 1.000 262.38296 ? ? ? ? ? ? -9  ILE D CA  1 
+ATOM 15689 C C   . ILE D 1 88  ? 121.054 122.703 167.447 1.000 262.79966 ? ? ? ? ? ? -9  ILE D C   1 
+ATOM 15690 O O   . ILE D 1 88  ? 119.859 122.606 167.146 1.000 264.28495 ? ? ? ? ? ? -9  ILE D O   1 
+ATOM 15691 C CB  . ILE D 1 88  ? 121.619 121.251 169.438 1.000 260.93443 ? ? ? ? ? ? -9  ILE D CB  1 
+ATOM 15692 C CG1 . ILE D 1 88  ? 120.272 120.528 169.386 1.000 260.83022 ? ? ? ? ? ? -9  ILE D CG1 1 
+ATOM 15693 C CG2 . ILE D 1 88  ? 122.166 121.256 170.856 1.000 260.24796 ? ? ? ? ? ? -9  ILE D CG2 1 
+ATOM 15694 C CD1 . ILE D 1 88  ? 120.215 119.272 170.228 1.000 260.05258 ? ? ? ? ? ? -9  ILE D CD1 1 
+ATOM 15695 N N   . ASP D 1 89  ? 122.018 122.844 166.544 1.000 242.30239 ? ? ? ? ? ? -8  ASP D N   1 
+ATOM 15696 C CA  . ASP D 1 89  ? 121.739 122.853 165.118 1.000 241.12910 ? ? ? ? ? ? -8  ASP D CA  1 
+ATOM 15697 C C   . ASP D 1 89  ? 121.720 121.431 164.574 1.000 240.31448 ? ? ? ? ? ? -8  ASP D C   1 
+ATOM 15698 O O   . ASP D 1 89  ? 122.375 120.531 165.108 1.000 240.68582 ? ? ? ? ? ? -8  ASP D O   1 
+ATOM 15699 C CB  . ASP D 1 89  ? 122.780 123.684 164.365 1.000 239.94498 ? ? ? ? ? ? -8  ASP D CB  1 
+ATOM 15700 C CG  . ASP D 1 89  ? 122.973 125.062 164.968 1.000 240.41751 ? ? ? ? ? ? -8  ASP D CG  1 
+ATOM 15701 O OD1 . ASP D 1 89  ? 123.834 125.208 165.860 1.000 240.37736 ? ? ? ? ? ? -8  ASP D OD1 1 
+ATOM 15702 O OD2 . ASP D 1 89  ? 122.263 126.000 164.549 1.000 240.54137 ? ? ? ? ? ? -8  ASP D OD2 1 
+ATOM 15703 N N   . VAL D 1 90  ? 120.954 121.234 163.506 1.000 236.64053 ? ? ? ? ? ? -7  VAL D N   1 
+ATOM 15704 C CA  . VAL D 1 90  ? 120.849 119.944 162.837 1.000 235.26917 ? ? ? ? ? ? -7  VAL D CA  1 
+ATOM 15705 C C   . VAL D 1 90  ? 121.249 120.119 161.379 1.000 234.73304 ? ? ? ? ? ? -7  VAL D C   1 
+ATOM 15706 O O   . VAL D 1 90  ? 120.998 121.168 160.775 1.000 236.61282 ? ? ? ? ? ? -7  VAL D O   1 
+ATOM 15707 C CB  . VAL D 1 90  ? 119.432 119.345 162.954 1.000 234.87539 ? ? ? ? ? ? -7  VAL D CB  1 
+ATOM 15708 C CG1 . VAL D 1 90  ? 119.037 119.204 164.414 1.000 235.32963 ? ? ? ? ? ? -7  VAL D CG1 1 
+ATOM 15709 C CG2 . VAL D 1 90  ? 118.419 120.197 162.209 1.000 235.55308 ? ? ? ? ? ? -7  VAL D CG2 1 
+ATOM 15710 N N   . PHE D 1 91  ? 121.894 119.098 160.826 1.000 210.84942 ? ? ? ? ? ? -6  PHE D N   1 
+ATOM 15711 C CA  . PHE D 1 91  ? 122.343 119.091 159.441 1.000 212.19462 ? ? ? ? ? ? -6  PHE D CA  1 
+ATOM 15712 C C   . PHE D 1 91  ? 121.552 118.032 158.686 1.000 212.88713 ? ? ? ? ? ? -6  PHE D C   1 
+ATOM 15713 O O   . PHE D 1 91  ? 121.630 116.845 159.018 1.000 212.91715 ? ? ? ? ? ? -6  PHE D O   1 
+ATOM 15714 C CB  . PHE D 1 91  ? 123.845 118.818 159.365 1.000 212.41535 ? ? ? ? ? ? -6  PHE D CB  1 
+ATOM 15715 C CG  . PHE D 1 91  ? 124.361 118.640 157.971 1.000 213.86387 ? ? ? ? ? ? -6  PHE D CG  1 
+ATOM 15716 C CD1 . PHE D 1 91  ? 124.259 119.662 157.045 1.000 212.64586 ? ? ? ? ? ? -6  PHE D CD1 1 
+ATOM 15717 C CD2 . PHE D 1 91  ? 124.958 117.451 157.589 1.000 211.89745 ? ? ? ? ? ? -6  PHE D CD2 1 
+ATOM 15718 C CE1 . PHE D 1 91  ? 124.737 119.498 155.761 1.000 211.47368 ? ? ? ? ? ? -6  PHE D CE1 1 
+ATOM 15719 C CE2 . PHE D 1 91  ? 125.439 117.282 156.308 1.000 210.74871 ? ? ? ? ? ? -6  PHE D CE2 1 
+ATOM 15720 C CZ  . PHE D 1 91  ? 125.327 118.306 155.394 1.000 211.72101 ? ? ? ? ? ? -6  PHE D CZ  1 
+ATOM 15721 N N   . GLN D 1 92  ? 120.801 118.457 157.670 1.000 213.82363 ? ? ? ? ? ? -5  GLN D N   1 
+ATOM 15722 C CA  . GLN D 1 92  ? 119.844 117.590 156.996 1.000 212.94932 ? ? ? ? ? ? -5  GLN D CA  1 
+ATOM 15723 C C   . GLN D 1 92  ? 120.441 116.880 155.785 1.000 213.76311 ? ? ? ? ? ? -5  GLN D C   1 
+ATOM 15724 O O   . GLN D 1 92  ? 119.701 116.509 154.867 1.000 213.93276 ? ? ? ? ? ? -5  GLN D O   1 
+ATOM 15725 C CB  . GLN D 1 92  ? 118.605 118.388 156.586 1.000 212.19165 ? ? ? ? ? ? -5  GLN D CB  1 
+ATOM 15726 C CG  . GLN D 1 92  ? 117.290 117.672 156.867 1.000 212.43750 ? ? ? ? ? ? -5  GLN D CG  1 
+ATOM 15727 C CD  . GLN D 1 92  ? 116.659 117.080 155.622 1.000 213.76338 ? ? ? ? ? ? -5  GLN D CD  1 
+ATOM 15728 O OE1 . GLN D 1 92  ? 117.055 117.391 154.501 1.000 213.14291 ? ? ? ? ? ? -5  GLN D OE1 1 
+ATOM 15729 N NE2 . GLN D 1 92  ? 115.667 116.218 155.816 1.000 213.21134 ? ? ? ? ? ? -5  GLN D NE2 1 
+ATOM 15730 N N   . GLN D 1 93  ? 121.763 116.703 155.758 1.000 208.29607 ? ? ? ? ? ? -4  GLN D N   1 
+ATOM 15731 C CA  . GLN D 1 93  ? 122.440 115.889 154.752 1.000 207.42670 ? ? ? ? ? ? -4  GLN D CA  1 
+ATOM 15732 C C   . GLN D 1 93  ? 122.272 116.455 153.345 1.000 206.35552 ? ? ? ? ? ? -4  GLN D C   1 
+ATOM 15733 O O   . GLN D 1 93  ? 122.837 117.504 153.021 1.000 204.44240 ? ? ? ? ? ? -4  GLN D O   1 
+ATOM 15734 C CB  . GLN D 1 93  ? 121.938 114.442 154.818 1.000 208.24508 ? ? ? ? ? ? -4  GLN D CB  1 
+ATOM 15735 C CG  . GLN D 1 93  ? 122.803 113.424 154.084 1.000 208.21190 ? ? ? ? ? ? -4  GLN D CG  1 
+ATOM 15736 C CD  . GLN D 1 93  ? 124.169 113.252 154.711 1.000 207.94774 ? ? ? ? ? ? -4  GLN D CD  1 
+ATOM 15737 O OE1 . GLN D 1 93  ? 125.189 113.351 154.032 1.000 207.35764 ? ? ? ? ? ? -4  GLN D OE1 1 
+ATOM 15738 N NE2 . GLN D 1 93  ? 124.197 112.996 156.014 1.000 207.42595 ? ? ? ? ? ? -4  GLN D NE2 1 
+ATOM 15739 N N   . GLN D 1 94  ? 121.493 115.774 152.507 1.000 194.67653 ? ? ? ? ? ? -3  GLN D N   1 
+ATOM 15740 C CA  . GLN D 1 94  ? 121.422 116.080 151.078 1.000 194.99857 ? ? ? ? ? ? -3  GLN D CA  1 
+ATOM 15741 C C   . GLN D 1 94  ? 120.407 117.190 150.848 1.000 194.51271 ? ? ? ? ? ? -3  GLN D C   1 
+ATOM 15742 O O   . GLN D 1 94  ? 119.239 116.947 150.542 1.000 191.77861 ? ? ? ? ? ? -3  GLN D O   1 
+ATOM 15743 C CB  . GLN D 1 94  ? 121.068 114.830 150.282 1.000 193.28388 ? ? ? ? ? ? -3  GLN D CB  1 
+ATOM 15744 C CG  . GLN D 1 94  ? 121.211 114.997 148.780 1.000 193.47772 ? ? ? ? ? ? -3  GLN D CG  1 
+ATOM 15745 C CD  . GLN D 1 94  ? 122.578 115.510 148.382 1.000 193.43388 ? ? ? ? ? ? -3  GLN D CD  1 
+ATOM 15746 O OE1 . GLN D 1 94  ? 122.702 116.564 147.759 1.000 191.29167 ? ? ? ? ? ? -3  GLN D OE1 1 
+ATOM 15747 N NE2 . GLN D 1 94  ? 123.617 114.765 148.742 1.000 193.24448 ? ? ? ? ? ? -3  GLN D NE2 1 
+ATOM 15748 N N   . THR D 1 95  ? 120.864 118.430 150.995 1.000 188.81578 ? ? ? ? ? ? -2  THR D N   1 
+ATOM 15749 C CA  . THR D 1 95  ? 120.054 119.600 150.698 1.000 186.68535 ? ? ? ? ? ? -2  THR D CA  1 
+ATOM 15750 C C   . THR D 1 95  ? 120.911 120.625 149.976 1.000 185.43167 ? ? ? ? ? ? -2  THR D C   1 
+ATOM 15751 O O   . THR D 1 95  ? 122.106 120.761 150.252 1.000 182.17469 ? ? ? ? ? ? -2  THR D O   1 
+ATOM 15752 C CB  . THR D 1 95  ? 119.460 120.231 151.964 1.000 187.40130 ? ? ? ? ? ? -2  THR D CB  1 
+ATOM 15753 O OG1 . THR D 1 95  ? 120.443 120.229 153.007 1.000 188.07529 ? ? ? ? ? ? -2  THR D OG1 1 
+ATOM 15754 C CG2 . THR D 1 95  ? 118.234 119.463 152.419 1.000 185.55939 ? ? ? ? ? ? -2  THR D CG2 1 
+ATOM 15755 N N   . GLY D 1 96  ? 120.293 121.344 149.044 1.000 173.13549 ? ? ? ? ? ? -1  GLY D N   1 
+ATOM 15756 C CA  . GLY D 1 96  ? 120.987 122.430 148.386 1.000 172.16778 ? ? ? ? ? ? -1  GLY D CA  1 
+ATOM 15757 C C   . GLY D 1 96  ? 121.273 123.542 149.370 1.000 173.69412 ? ? ? ? ? ? -1  GLY D C   1 
+ATOM 15758 O O   . GLY D 1 96  ? 120.367 124.283 149.763 1.000 173.41621 ? ? ? ? ? ? -1  GLY D O   1 
+ATOM 15759 N N   . GLY D 1 97  ? 122.533 123.671 149.773 1.000 147.06581 ? ? ? ? ? ? 0   GLY D N   1 
+ATOM 15760 C CA  . GLY D 1 97  ? 122.908 124.629 150.789 1.000 141.98964 ? ? ? ? ? ? 0   GLY D CA  1 
+ATOM 15761 C C   . GLY D 1 97  ? 124.319 125.120 150.559 1.000 141.43113 ? ? ? ? ? ? 0   GLY D C   1 
+ATOM 15762 O O   . GLY D 1 97  ? 125.008 124.688 149.633 1.000 138.66961 ? ? ? ? ? ? 0   GLY D O   1 
+ATOM 15763 N N   . SER D 1 98  ? 124.742 126.038 151.417 1.000 114.44143 ? ? ? ? ? ? 1   SER D N   1 
+ATOM 15764 C CA  . SER D 1 98  ? 126.067 126.618 151.296 1.000 105.95301 ? ? ? ? ? ? 1   SER D CA  1 
+ATOM 15765 C C   . SER D 1 98  ? 127.141 125.589 151.616 1.000 106.49688 ? ? ? ? ? ? 1   SER D C   1 
+ATOM 15766 O O   . SER D 1 98  ? 126.917 124.632 152.359 1.000 113.38568 ? ? ? ? ? ? 1   SER D O   1 
+ATOM 15767 C CB  . SER D 1 98  ? 126.210 127.811 152.233 1.000 109.16413 ? ? ? ? ? ? 1   SER D CB  1 
+ATOM 15768 O OG  . SER D 1 98  ? 126.380 127.374 153.568 1.000 118.89244 ? ? ? ? ? ? 1   SER D OG  1 
+ATOM 15769 N N   . LYS D 1 99  ? 128.319 125.792 151.030 1.000 100.24485 ? ? ? ? ? ? 2   LYS D N   1 
+ATOM 15770 C CA  . LYS D 1 99  ? 129.476 124.994 151.412 1.000 97.45223  ? ? ? ? ? ? 2   LYS D CA  1 
+ATOM 15771 C C   . LYS D 1 99  ? 129.838 125.237 152.868 1.000 103.09796 ? ? ? ? ? ? 2   LYS D C   1 
+ATOM 15772 O O   . LYS D 1 99  ? 130.114 124.296 153.618 1.000 109.83579 ? ? ? ? ? ? 2   LYS D O   1 
+ATOM 15773 C CB  . LYS D 1 99  ? 130.660 125.328 150.511 1.000 95.74178  ? ? ? ? ? ? 2   LYS D CB  1 
+ATOM 15774 C CG  . LYS D 1 99  ? 131.386 124.121 149.966 1.000 103.16882 ? ? ? ? ? ? 2   LYS D CG  1 
+ATOM 15775 C CD  . LYS D 1 99  ? 132.411 124.537 148.935 1.000 106.29826 ? ? ? ? ? ? 2   LYS D CD  1 
+ATOM 15776 C CE  . LYS D 1 99  ? 131.821 125.521 147.948 1.000 107.93529 ? ? ? ? ? ? 2   LYS D CE  1 
+ATOM 15777 N NZ  . LYS D 1 99  ? 130.575 125.007 147.319 1.000 107.67418 ? ? ? ? ? ? 2   LYS D NZ  1 
+ATOM 15778 N N   . PHE D 1 100 ? 129.821 126.497 153.290 1.000 83.68154  ? ? ? ? ? ? 3   PHE D N   1 
+ATOM 15779 C CA  . PHE D 1 100 ? 130.241 126.869 154.633 1.000 78.82035  ? ? ? ? ? ? 3   PHE D CA  1 
+ATOM 15780 C C   . PHE D 1 100 ? 129.095 126.653 155.609 1.000 90.10204  ? ? ? ? ? ? 3   PHE D C   1 
+ATOM 15781 O O   . PHE D 1 100 ? 128.008 127.209 155.432 1.000 105.55308 ? ? ? ? ? ? 3   PHE D O   1 
+ATOM 15782 C CB  . PHE D 1 100 ? 130.701 128.322 154.657 1.000 74.10217  ? ? ? ? ? ? 3   PHE D CB  1 
+ATOM 15783 C CG  . PHE D 1 100 ? 131.700 128.652 153.595 1.000 84.34353  ? ? ? ? ? ? 3   PHE D CG  1 
+ATOM 15784 C CD1 . PHE D 1 100 ? 131.289 129.050 152.340 1.000 89.38923  ? ? ? ? ? ? 3   PHE D CD1 1 
+ATOM 15785 C CD2 . PHE D 1 100 ? 133.052 128.555 153.849 1.000 95.40082  ? ? ? ? ? ? 3   PHE D CD2 1 
+ATOM 15786 C CE1 . PHE D 1 100 ? 132.207 129.345 151.362 1.000 96.04597  ? ? ? ? ? ? 3   PHE D CE1 1 
+ATOM 15787 C CE2 . PHE D 1 100 ? 133.973 128.851 152.873 1.000 87.84995  ? ? ? ? ? ? 3   PHE D CE2 1 
+ATOM 15788 C CZ  . PHE D 1 100 ? 133.550 129.246 151.629 1.000 92.00701  ? ? ? ? ? ? 3   PHE D CZ  1 
+ATOM 15789 N N   . SER D 1 101 ? 129.339 125.847 156.640 1.000 86.47920  ? ? ? ? ? ? 4   SER D N   1 
+ATOM 15790 C CA  . SER D 1 101 ? 128.330 125.594 157.659 1.000 84.43820  ? ? ? ? ? ? 4   SER D CA  1 
+ATOM 15791 C C   . SER D 1 101 ? 128.475 126.560 158.827 1.000 89.45965  ? ? ? ? ? ? 4   SER D C   1 
+ATOM 15792 O O   . SER D 1 101 ? 127.545 127.309 159.140 1.000 106.21263 ? ? ? ? ? ? 4   SER D O   1 
+ATOM 15793 C CB  . SER D 1 101 ? 128.422 124.145 158.143 1.000 91.53429  ? ? ? ? ? ? 4   SER D CB  1 
+ATOM 15794 O OG  . SER D 1 101 ? 128.159 123.245 157.086 1.000 105.71580 ? ? ? ? ? ? 4   SER D OG  1 
+ATOM 15795 N N   . ASN D 1 102 ? 129.634 126.558 159.476 1.000 62.72192  ? ? ? ? ? ? 5   ASN D N   1 
+ATOM 15796 C CA  . ASN D 1 102 ? 129.858 127.448 160.602 1.000 75.95773  ? ? ? ? ? ? 5   ASN D CA  1 
+ATOM 15797 C C   . ASN D 1 102 ? 131.351 127.584 160.839 1.000 73.04109  ? ? ? ? ? ? 5   ASN D C   1 
+ATOM 15798 O O   . ASN D 1 102 ? 132.155 126.821 160.302 1.000 91.39367  ? ? ? ? ? ? 5   ASN D O   1 
+ATOM 15799 C CB  . ASN D 1 102 ? 129.154 126.945 161.864 1.000 85.70094  ? ? ? ? ? ? 5   ASN D CB  1 
+ATOM 15800 C CG  . ASN D 1 102 ? 129.818 125.729 162.453 1.000 90.57578  ? ? ? ? ? ? 5   ASN D CG  1 
+ATOM 15801 O OD1 . ASN D 1 102 ? 130.673 125.840 163.327 1.000 96.86207  ? ? ? ? ? ? 5   ASN D OD1 1 
+ATOM 15802 N ND2 . ASN D 1 102 ? 129.425 124.555 161.980 1.000 93.32960  ? ? ? ? ? ? 5   ASN D ND2 1 
+ATOM 15803 N N   . ILE D 1 103 ? 131.711 128.575 161.648 1.000 66.42170  ? ? ? ? ? ? 6   ILE D N   1 
+ATOM 15804 C CA  . ILE D 1 103 ? 133.094 128.820 162.027 1.000 62.12756  ? ? ? ? ? ? 6   ILE D CA  1 
+ATOM 15805 C C   . ILE D 1 103 ? 133.161 128.982 163.538 1.000 74.21490  ? ? ? ? ? ? 6   ILE D C   1 
+ATOM 15806 O O   . ILE D 1 103 ? 132.303 129.633 164.142 1.000 92.44835  ? ? ? ? ? ? 6   ILE D O   1 
+ATOM 15807 C CB  . ILE D 1 103 ? 133.677 130.057 161.311 1.000 64.35876  ? ? ? ? ? ? 6   ILE D CB  1 
+ATOM 15808 C CG1 . ILE D 1 103 ? 135.129 130.276 161.723 1.000 72.57617  ? ? ? ? ? ? 6   ILE D CG1 1 
+ATOM 15809 C CG2 . ILE D 1 103 ? 132.856 131.291 161.604 1.000 74.79922  ? ? ? ? ? ? 6   ILE D CG2 1 
+ATOM 15810 C CD1 . ILE D 1 103 ? 135.930 131.055 160.722 1.000 76.57580  ? ? ? ? ? ? 6   ILE D CD1 1 
+ATOM 15811 N N   . THR D 1 104 ? 134.166 128.367 164.151 1.000 85.78614  ? ? ? ? ? ? 7   THR D N   1 
+ATOM 15812 C CA  . THR D 1 104 ? 134.390 128.457 165.585 1.000 76.21231  ? ? ? ? ? ? 7   THR D CA  1 
+ATOM 15813 C C   . THR D 1 104 ? 135.705 129.175 165.834 1.000 77.44916  ? ? ? ? ? ? 7   THR D C   1 
+ATOM 15814 O O   . THR D 1 104 ? 136.725 128.835 165.230 1.000 103.63352 ? ? ? ? ? ? 7   THR D O   1 
+ATOM 15815 C CB  . THR D 1 104 ? 134.419 127.074 166.232 1.000 88.38357  ? ? ? ? ? ? 7   THR D CB  1 
+ATOM 15816 O OG1 . THR D 1 104 ? 133.284 126.319 165.797 1.000 95.48746  ? ? ? ? ? ? 7   THR D OG1 1 
+ATOM 15817 C CG2 . THR D 1 104 ? 134.388 127.197 167.738 1.000 91.71814  ? ? ? ? ? ? 7   THR D CG2 1 
+ATOM 15818 N N   . ILE D 1 105 ? 135.678 130.167 166.715 1.000 64.96164  ? ? ? ? ? ? 8   ILE D N   1 
+ATOM 15819 C CA  . ILE D 1 105 ? 136.855 130.947 167.071 1.000 71.71121  ? ? ? ? ? ? 8   ILE D CA  1 
+ATOM 15820 C C   . ILE D 1 105 ? 137.049 130.829 168.573 1.000 80.96205  ? ? ? ? ? ? 8   ILE D C   1 
+ATOM 15821 O O   . ILE D 1 105 ? 136.117 131.085 169.343 1.000 101.20514 ? ? ? ? ? ? 8   ILE D O   1 
+ATOM 15822 C CB  . ILE D 1 105 ? 136.712 132.416 166.650 1.000 67.43030  ? ? ? ? ? ? 8   ILE D CB  1 
+ATOM 15823 C CG1 . ILE D 1 105 ? 136.170 132.503 165.226 1.000 71.53035  ? ? ? ? ? ? 8   ILE D CG1 1 
+ATOM 15824 C CG2 . ILE D 1 105 ? 138.037 133.125 166.758 1.000 73.79596  ? ? ? ? ? ? 8   ILE D CG2 1 
+ATOM 15825 C CD1 . ILE D 1 105 ? 136.187 133.888 164.651 1.000 76.43240  ? ? ? ? ? ? 8   ILE D CD1 1 
+ATOM 15826 N N   . LYS D 1 106 ? 138.249 130.439 168.989 1.000 88.76121  ? ? ? ? ? ? 9   LYS D N   1 
+ATOM 15827 C CA  . LYS D 1 106 ? 138.552 130.233 170.397 1.000 80.19358  ? ? ? ? ? ? 9   LYS D CA  1 
+ATOM 15828 C C   . LYS D 1 106 ? 139.814 130.991 170.767 1.000 80.38290  ? ? ? ? ? ? 9   LYS D C   1 
+ATOM 15829 O O   . LYS D 1 106 ? 140.836 130.868 170.086 1.000 100.98464 ? ? ? ? ? ? 9   LYS D O   1 
+ATOM 15830 C CB  . LYS D 1 106 ? 138.724 128.748 170.714 1.000 87.36374  ? ? ? ? ? ? 9   LYS D CB  1 
+ATOM 15831 C CG  . LYS D 1 106 ? 137.420 128.011 170.901 1.000 90.28918  ? ? ? ? ? ? 9   LYS D CG  1 
+ATOM 15832 C CD  . LYS D 1 106 ? 137.373 126.762 170.049 1.000 102.08694 ? ? ? ? ? ? 9   LYS D CD  1 
+ATOM 15833 C CE  . LYS D 1 106 ? 137.300 125.518 170.912 1.000 101.31072 ? ? ? ? ? ? 9   LYS D CE  1 
+ATOM 15834 N NZ  . LYS D 1 106 ? 137.037 124.299 170.102 1.000 104.66970 ? ? ? ? ? ? 9   LYS D NZ  1 
+ATOM 15835 N N   . ASN D 1 107 ? 139.732 131.777 171.838 1.000 86.74803  ? ? ? ? ? ? 10  ASN D N   1 
+ATOM 15836 C CA  . ASN D 1 107 ? 140.886 132.443 172.439 1.000 86.44866  ? ? ? ? ? ? 10  ASN D CA  1 
+ATOM 15837 C C   . ASN D 1 107 ? 141.620 133.349 171.458 1.000 90.87088  ? ? ? ? ? ? 10  ASN D C   1 
+ATOM 15838 O O   . ASN D 1 107 ? 142.798 133.652 171.649 1.000 102.72157 ? ? ? ? ? ? 10  ASN D O   1 
+ATOM 15839 C CB  . ASN D 1 107 ? 141.860 131.429 173.041 1.000 83.13440  ? ? ? ? ? ? 10  ASN D CB  1 
+ATOM 15840 C CG  . ASN D 1 107 ? 141.180 130.448 173.963 1.000 96.84062  ? ? ? ? ? ? 10  ASN D CG  1 
+ATOM 15841 O OD1 . ASN D 1 107 ? 140.372 130.830 174.804 1.000 103.71666 ? ? ? ? ? ? 10  ASN D OD1 1 
+ATOM 15842 N ND2 . ASN D 1 107 ? 141.509 129.173 173.814 1.000 101.74676 ? ? ? ? ? ? 10  ASN D ND2 1 
+ATOM 15843 N N   . PHE D 1 108 ? 140.946 133.798 170.407 1.000 74.05620  ? ? ? ? ? ? 11  PHE D N   1 
+ATOM 15844 C CA  . PHE D 1 108 ? 141.547 134.693 169.427 1.000 69.71608  ? ? ? ? ? ? 11  PHE D CA  1 
+ATOM 15845 C C   . PHE D 1 108 ? 141.070 136.110 169.709 1.000 81.80647  ? ? ? ? ? ? 11  PHE D C   1 
+ATOM 15846 O O   . PHE D 1 108 ? 139.897 136.428 169.498 1.000 102.49282 ? ? ? ? ? ? 11  PHE D O   1 
+ATOM 15847 C CB  . PHE D 1 108 ? 141.192 134.272 168.005 1.000 74.55224  ? ? ? ? ? ? 11  PHE D CB  1 
+ATOM 15848 C CG  . PHE D 1 108 ? 141.661 135.235 166.957 1.000 76.50368  ? ? ? ? ? ? 11  PHE D CG  1 
+ATOM 15849 C CD1 . PHE D 1 108 ? 142.989 135.281 166.588 1.000 86.27187  ? ? ? ? ? ? 11  PHE D CD1 1 
+ATOM 15850 C CD2 . PHE D 1 108 ? 140.774 136.091 166.340 1.000 83.46840  ? ? ? ? ? ? 11  PHE D CD2 1 
+ATOM 15851 C CE1 . PHE D 1 108 ? 143.421 136.164 165.627 1.000 84.80914  ? ? ? ? ? ? 11  PHE D CE1 1 
+ATOM 15852 C CE2 . PHE D 1 108 ? 141.203 136.975 165.379 1.000 88.26548  ? ? ? ? ? ? 11  PHE D CE2 1 
+ATOM 15853 C CZ  . PHE D 1 108 ? 142.528 137.011 165.023 1.000 81.45475  ? ? ? ? ? ? 11  PHE D CZ  1 
+ATOM 15854 N N   . ARG D 1 109 ? 141.986 136.957 170.178 1.000 89.00073  ? ? ? ? ? ? 12  ARG D N   1 
+ATOM 15855 C CA  . ARG D 1 109 ? 141.688 138.348 170.494 1.000 83.50904  ? ? ? ? ? ? 12  ARG D CA  1 
+ATOM 15856 C C   . ARG D 1 109 ? 140.488 138.458 171.425 1.000 94.04305  ? ? ? ? ? ? 12  ARG D C   1 
+ATOM 15857 O O   . ARG D 1 109 ? 140.532 137.972 172.558 1.000 101.78503 ? ? ? ? ? ? 12  ARG D O   1 
+ATOM 15858 C CB  . ARG D 1 109 ? 141.460 139.142 169.211 1.000 80.63564  ? ? ? ? ? ? 12  ARG D CB  1 
+ATOM 15859 C CG  . ARG D 1 109 ? 142.511 138.891 168.154 1.000 74.68590  ? ? ? ? ? ? 12  ARG D CG  1 
+ATOM 15860 C CD  . ARG D 1 109 ? 143.120 140.184 167.663 1.000 83.88480  ? ? ? ? ? ? 12  ARG D CD  1 
+ATOM 15861 N NE  . ARG D 1 109 ? 144.129 139.956 166.637 1.000 94.11900  ? ? ? ? ? ? 12  ARG D NE  1 
+ATOM 15862 C CZ  . ARG D 1 109 ? 144.102 140.496 165.427 1.000 92.08756  ? ? ? ? ? ? 12  ARG D CZ  1 
+ATOM 15863 N NH1 . ARG D 1 109 ? 143.120 141.296 165.049 1.000 99.46818  ? ? ? ? ? ? 12  ARG D NH1 1 
+ATOM 15864 N NH2 . ARG D 1 109 ? 145.085 140.226 164.574 1.000 84.08776  ? ? ? ? ? ? 12  ARG D NH2 1 
+ATOM 15865 N N   . ASN D 1 110 ? 139.409 139.093 170.963 1.000 98.03560  ? ? ? ? ? ? 13  ASN D N   1 
+ATOM 15866 C CA  . ASN D 1 110 ? 138.237 139.246 171.818 1.000 90.31493  ? ? ? ? ? ? 13  ASN D CA  1 
+ATOM 15867 C C   . ASN D 1 110 ? 137.456 137.949 171.950 1.000 100.96635 ? ? ? ? ? ? 13  ASN D C   1 
+ATOM 15868 O O   . ASN D 1 110 ? 136.814 137.718 172.979 1.000 113.80258 ? ? ? ? ? ? 13  ASN D O   1 
+ATOM 15869 C CB  . ASN D 1 110 ? 137.312 140.329 171.280 1.000 88.00862  ? ? ? ? ? ? 13  ASN D CB  1 
+ATOM 15870 C CG  . ASN D 1 110 ? 138.016 141.313 170.396 1.000 99.50941  ? ? ? ? ? ? 13  ASN D CG  1 
+ATOM 15871 O OD1 . ASN D 1 110 ? 139.215 141.208 170.158 1.000 108.17967 ? ? ? ? ? ? 13  ASN D OD1 1 
+ATOM 15872 N ND2 . ASN D 1 110 ? 137.269 142.282 169.891 1.000 105.29686 ? ? ? ? ? ? 13  ASN D ND2 1 
+ATOM 15873 N N   . PHE D 1 111 ? 137.480 137.105 170.927 1.000 89.06357  ? ? ? ? ? ? 14  PHE D N   1 
+ATOM 15874 C CA  . PHE D 1 111 ? 136.632 135.919 170.891 1.000 89.26193  ? ? ? ? ? ? 14  PHE D CA  1 
+ATOM 15875 C C   . PHE D 1 111 ? 137.145 134.901 171.897 1.000 91.75604  ? ? ? ? ? ? 14  PHE D C   1 
+ATOM 15876 O O   . PHE D 1 111 ? 138.105 134.177 171.632 1.000 108.01847 ? ? ? ? ? ? 14  PHE D O   1 
+ATOM 15877 C CB  . PHE D 1 111 ? 136.606 135.329 169.487 1.000 87.75450  ? ? ? ? ? ? 14  PHE D CB  1 
+ATOM 15878 C CG  . PHE D 1 111 ? 136.105 136.274 168.440 1.000 84.82823  ? ? ? ? ? ? 14  PHE D CG  1 
+ATOM 15879 C CD1 . PHE D 1 111 ? 136.929 137.250 167.917 1.000 88.33186  ? ? ? ? ? ? 14  PHE D CD1 1 
+ATOM 15880 C CD2 . PHE D 1 111 ? 134.812 136.179 167.969 1.000 90.48206  ? ? ? ? ? ? 14  PHE D CD2 1 
+ATOM 15881 C CE1 . PHE D 1 111 ? 136.469 138.114 166.955 1.000 94.13651  ? ? ? ? ? ? 14  PHE D CE1 1 
+ATOM 15882 C CE2 . PHE D 1 111 ? 134.350 137.042 167.006 1.000 94.22612  ? ? ? ? ? ? 14  PHE D CE2 1 
+ATOM 15883 C CZ  . PHE D 1 111 ? 135.180 138.010 166.498 1.000 93.91224  ? ? ? ? ? ? 14  PHE D CZ  1 
+ATOM 15884 N N   . GLU D 1 112 ? 136.512 134.846 173.067 1.000 105.41670 ? ? ? ? ? ? 15  GLU D N   1 
+ATOM 15885 C CA  . GLU D 1 112 ? 136.841 133.796 174.024 1.000 106.57810 ? ? ? ? ? ? 15  GLU D CA  1 
+ATOM 15886 C C   . GLU D 1 112 ? 136.421 132.432 173.494 1.000 113.17889 ? ? ? ? ? ? 15  GLU D C   1 
+ATOM 15887 O O   . GLU D 1 112 ? 137.221 131.492 173.464 1.000 122.49137 ? ? ? ? ? ? 15  GLU D O   1 
+ATOM 15888 C CB  . GLU D 1 112 ? 136.170 134.085 175.364 1.000 117.24895 ? ? ? ? ? ? 15  GLU D CB  1 
+ATOM 15889 C CG  . GLU D 1 112 ? 136.839 133.421 176.548 1.000 118.88903 ? ? ? ? ? ? 15  GLU D CG  1 
+ATOM 15890 C CD  . GLU D 1 112 ? 135.961 132.375 177.196 1.000 129.66643 ? ? ? ? ? ? 15  GLU D CD  1 
+ATOM 15891 O OE1 . GLU D 1 112 ? 134.724 132.475 177.066 1.000 132.43727 ? ? ? ? ? ? 15  GLU D OE1 1 
+ATOM 15892 O OE2 . GLU D 1 112 ? 136.507 131.452 177.833 1.000 130.44289 ? ? ? ? ? ? 15  GLU D OE2 1 
+ATOM 15893 N N   . LYS D 1 113 ? 135.166 132.310 173.071 1.000 107.22292 ? ? ? ? ? ? 16  LYS D N   1 
+ATOM 15894 C CA  . LYS D 1 113 ? 134.686 131.103 172.406 1.000 109.67115 ? ? ? ? ? ? 16  LYS D CA  1 
+ATOM 15895 C C   . LYS D 1 113 ? 133.415 131.490 171.667 1.000 112.32276 ? ? ? ? ? ? 16  LYS D C   1 
+ATOM 15896 O O   . LYS D 1 113 ? 132.397 131.777 172.302 1.000 120.64473 ? ? ? ? ? ? 16  LYS D O   1 
+ATOM 15897 C CB  . LYS D 1 113 ? 134.426 129.987 173.407 1.000 112.36988 ? ? ? ? ? ? 16  LYS D CB  1 
+ATOM 15898 C CG  . LYS D 1 113 ? 133.515 128.896 172.884 1.000 115.31882 ? ? ? ? ? ? 16  LYS D CG  1 
+ATOM 15899 C CD  . LYS D 1 113 ? 134.077 127.522 173.183 1.000 119.56780 ? ? ? ? ? ? 16  LYS D CD  1 
+ATOM 15900 C CE  . LYS D 1 113 ? 133.079 126.435 172.830 1.000 120.44612 ? ? ? ? ? ? 16  LYS D CE  1 
+ATOM 15901 N NZ  . LYS D 1 113 ? 132.884 126.326 171.358 1.000 122.69557 ? ? ? ? ? ? 16  LYS D NZ  1 
+ATOM 15902 N N   . VAL D 1 114 ? 133.474 131.508 170.341 1.000 94.89231  ? ? ? ? ? ? 17  VAL D N   1 
+ATOM 15903 C CA  . VAL D 1 114 ? 132.374 132.000 169.524 1.000 91.67615  ? ? ? ? ? ? 17  VAL D CA  1 
+ATOM 15904 C C   . VAL D 1 114 ? 132.146 131.032 168.375 1.000 88.52369  ? ? ? ? ? ? 17  VAL D C   1 
+ATOM 15905 O O   . VAL D 1 114 ? 133.094 130.651 167.683 1.000 107.48592 ? ? ? ? ? ? 17  VAL D O   1 
+ATOM 15906 C CB  . VAL D 1 114 ? 132.660 133.416 168.991 1.000 88.44703  ? ? ? ? ? ? 17  VAL D CB  1 
+ATOM 15907 C CG1 . VAL D 1 114 ? 131.672 133.784 167.921 1.000 96.06722  ? ? ? ? ? ? 17  VAL D CG1 1 
+ATOM 15908 C CG2 . VAL D 1 114 ? 132.611 134.423 170.119 1.000 96.16336  ? ? ? ? ? ? 17  VAL D CG2 1 
+ATOM 15909 N N   . ASN D 1 115 ? 130.895 130.634 168.173 1.000 88.03797  ? ? ? ? ? ? 18  ASN D N   1 
+ATOM 15910 C CA  . ASN D 1 115 ? 130.505 129.791 167.050 1.000 90.37952  ? ? ? ? ? ? 18  ASN D CA  1 
+ATOM 15911 C C   . ASN D 1 115 ? 129.476 130.544 166.224 1.000 103.72402 ? ? ? ? ? ? 18  ASN D C   1 
+ATOM 15912 O O   . ASN D 1 115 ? 128.435 130.951 166.749 1.000 115.27425 ? ? ? ? ? ? 18  ASN D O   1 
+ATOM 15913 C CB  . ASN D 1 115 ? 129.940 128.457 167.532 1.000 93.52655  ? ? ? ? ? ? 18  ASN D CB  1 
+ATOM 15914 C CG  . ASN D 1 115 ? 129.256 127.687 166.430 1.000 105.93071 ? ? ? ? ? ? 18  ASN D CG  1 
+ATOM 15915 O OD1 . ASN D 1 115 ? 128.048 127.469 166.468 1.000 110.98785 ? ? ? ? ? ? 18  ASN D OD1 1 
+ATOM 15916 N ND2 . ASN D 1 115 ? 130.026 127.270 165.435 1.000 108.84865 ? ? ? ? ? ? 18  ASN D ND2 1 
+ATOM 15917 N N   . ILE D 1 116 ? 129.762 130.727 164.940 1.000 86.51939  ? ? ? ? ? ? 19  ILE D N   1 
+ATOM 15918 C CA  . ILE D 1 116 ? 128.928 131.520 164.046 1.000 77.54553  ? ? ? ? ? ? 19  ILE D CA  1 
+ATOM 15919 C C   . ILE D 1 116 ? 128.539 130.657 162.860 1.000 74.73682  ? ? ? ? ? ? 19  ILE D C   1 
+ATOM 15920 O O   . ILE D 1 116 ? 129.410 130.114 162.173 1.000 95.80732  ? ? ? ? ? ? 19  ILE D O   1 
+ATOM 15921 C CB  . ILE D 1 116 ? 129.651 132.787 163.569 1.000 71.74910  ? ? ? ? ? ? 19  ILE D CB  1 
+ATOM 15922 C CG1 . ILE D 1 116 ? 130.019 133.671 164.752 1.000 77.39697  ? ? ? ? ? ? 19  ILE D CG1 1 
+ATOM 15923 C CG2 . ILE D 1 116 ? 128.789 133.550 162.596 1.000 81.75749  ? ? ? ? ? ? 19  ILE D CG2 1 
+ATOM 15924 C CD1 . ILE D 1 116 ? 131.115 134.647 164.445 1.000 81.89268  ? ? ? ? ? ? 19  ILE D CD1 1 
+ATOM 15925 N N   . ASN D 1 117 ? 127.240 130.540 162.610 1.000 81.09593  ? ? ? ? ? ? 20  ASN D N   1 
+ATOM 15926 C CA  . ASN D 1 117 ? 126.777 129.884 161.398 1.000 78.80518  ? ? ? ? ? ? 20  ASN D CA  1 
+ATOM 15927 C C   . ASN D 1 117 ? 127.057 130.764 160.188 1.000 89.33614  ? ? ? ? ? ? 20  ASN D C   1 
+ATOM 15928 O O   . ASN D 1 117 ? 127.091 131.991 160.283 1.000 103.69871 ? ? ? ? ? ? 20  ASN D O   1 
+ATOM 15929 C CB  . ASN D 1 117 ? 125.288 129.577 161.491 1.000 85.66334  ? ? ? ? ? ? 20  ASN D CB  1 
+ATOM 15930 C CG  . ASN D 1 117 ? 125.006 128.306 162.248 1.000 93.85365  ? ? ? ? ? ? 20  ASN D CG  1 
+ATOM 15931 O OD1 . ASN D 1 117 ? 124.850 127.241 161.657 1.000 104.68384 ? ? ? ? ? ? 20  ASN D OD1 1 
+ATOM 15932 N ND2 . ASN D 1 117 ? 124.941 128.408 163.565 1.000 98.29033  ? ? ? ? ? ? 20  ASN D ND2 1 
+ATOM 15933 N N   . LEU D 1 118 ? 127.254 130.127 159.039 1.000 83.73785  ? ? ? ? ? ? 21  LEU D N   1 
+ATOM 15934 C CA  . LEU D 1 118 ? 127.677 130.830 157.840 1.000 73.16944  ? ? ? ? ? ? 21  LEU D CA  1 
+ATOM 15935 C C   . LEU D 1 118 ? 126.826 130.411 156.652 1.000 82.16982  ? ? ? ? ? ? 21  LEU D C   1 
+ATOM 15936 O O   . LEU D 1 118 ? 126.026 129.476 156.721 1.000 91.16116  ? ? ? ? ? ? 21  LEU D O   1 
+ATOM 15937 C CB  . LEU D 1 118 ? 129.154 130.567 157.531 1.000 73.58555  ? ? ? ? ? ? 21  LEU D CB  1 
+ATOM 15938 C CG  . LEU D 1 118 ? 130.184 131.085 158.524 1.000 71.55960  ? ? ? ? ? ? 21  LEU D CG  1 
+ATOM 15939 C CD1 . LEU D 1 118 ? 131.572 130.866 157.980 1.000 81.64373  ? ? ? ? ? ? 21  LEU D CD1 1 
+ATOM 15940 C CD2 . LEU D 1 118 ? 129.952 132.548 158.809 1.000 77.99743  ? ? ? ? ? ? 21  LEU D CD2 1 
+ATOM 15941 N N   . ASP D 1 119 ? 127.014 131.133 155.553 1.000 83.94838  ? ? ? ? ? ? 22  ASP D N   1 
+ATOM 15942 C CA  . ASP D 1 119 ? 126.426 130.795 154.269 1.000 74.01801  ? ? ? ? ? ? 22  ASP D CA  1 
+ATOM 15943 C C   . ASP D 1 119 ? 127.382 131.278 153.189 1.000 86.60291  ? ? ? ? ? ? 22  ASP D C   1 
+ATOM 15944 O O   . ASP D 1 119 ? 128.480 131.757 153.480 1.000 102.50323 ? ? ? ? ? ? 22  ASP D O   1 
+ATOM 15945 C CB  . ASP D 1 119 ? 125.035 131.410 154.116 1.000 83.14792  ? ? ? ? ? ? 22  ASP D CB  1 
+ATOM 15946 C CG  . ASP D 1 119 ? 124.190 130.688 153.092 1.000 102.18753 ? ? ? ? ? ? 22  ASP D CG  1 
+ATOM 15947 O OD1 . ASP D 1 119 ? 123.710 129.577 153.392 1.000 108.62239 ? ? ? ? ? ? 22  ASP D OD1 1 
+ATOM 15948 O OD2 . ASP D 1 119 ? 124.008 131.229 151.983 1.000 103.01457 ? ? ? ? ? ? 22  ASP D OD2 1 
+ATOM 15949 N N   . ASN D 1 120 ? 126.965 131.146 151.930 1.000 79.93499  ? ? ? ? ? ? 23  ASN D N   1 
+ATOM 15950 C CA  . ASN D 1 120 ? 127.787 131.642 150.834 1.000 70.68937  ? ? ? ? ? ? 23  ASN D CA  1 
+ATOM 15951 C C   . ASN D 1 120 ? 127.998 133.144 150.951 1.000 82.50241  ? ? ? ? ? ? 23  ASN D C   1 
+ATOM 15952 O O   . ASN D 1 120 ? 129.132 133.629 150.912 1.000 96.80114  ? ? ? ? ? ? 23  ASN D O   1 
+ATOM 15953 C CB  . ASN D 1 120 ? 127.144 131.291 149.496 1.000 71.09674  ? ? ? ? ? ? 23  ASN D CB  1 
+ATOM 15954 C CG  . ASN D 1 120 ? 127.258 129.826 149.168 1.000 84.20956  ? ? ? ? ? ? 23  ASN D CG  1 
+ATOM 15955 O OD1 . ASN D 1 120 ? 127.962 129.083 149.845 1.000 88.01940  ? ? ? ? ? ? 23  ASN D OD1 1 
+ATOM 15956 N ND2 . ASN D 1 120 ? 126.563 129.398 148.126 1.000 90.92192  ? ? ? ? ? ? 23  ASN D ND2 1 
+ATOM 15957 N N   . LYS D 1 121 ? 126.917 133.895 151.115 1.000 76.54645  ? ? ? ? ? ? 24  LYS D N   1 
+ATOM 15958 C CA  . LYS D 1 121 ? 126.986 135.336 151.301 1.000 63.26932  ? ? ? ? ? ? 24  LYS D CA  1 
+ATOM 15959 C C   . LYS D 1 121 ? 126.717 135.650 152.765 1.000 72.45698  ? ? ? ? ? ? 24  LYS D C   1 
+ATOM 15960 O O   . LYS D 1 121 ? 125.666 135.283 153.297 1.000 95.54595  ? ? ? ? ? ? 24  LYS D O   1 
+ATOM 15961 C CB  . LYS D 1 121 ? 125.982 136.052 150.403 1.000 65.88321  ? ? ? ? ? ? 24  LYS D CB  1 
+ATOM 15962 C CG  . LYS D 1 121 ? 125.955 135.542 148.980 1.000 71.71892  ? ? ? ? ? ? 24  LYS D CG  1 
+ATOM 15963 C CD  . LYS D 1 121 ? 124.832 136.183 148.197 1.000 73.90691  ? ? ? ? ? ? 24  LYS D CD  1 
+ATOM 15964 C CE  . LYS D 1 121 ? 124.893 135.796 146.738 1.000 72.77076  ? ? ? ? ? ? 24  LYS D CE  1 
+ATOM 15965 N NZ  . LYS D 1 121 ? 125.594 136.821 145.928 1.000 87.60574  ? ? ? ? ? ? 24  LYS D NZ  1 
+ATOM 15966 N N   . ASN D 1 122 ? 127.663 136.322 153.411 1.000 64.87224  ? ? ? ? ? ? 25  ASN D N   1 
+ATOM 15967 C CA  . ASN D 1 122 ? 127.567 136.637 154.827 1.000 64.20868  ? ? ? ? ? ? 25  ASN D CA  1 
+ATOM 15968 C C   . ASN D 1 122 ? 127.785 138.125 155.027 1.000 68.72148  ? ? ? ? ? ? 25  ASN D C   1 
+ATOM 15969 O O   . ASN D 1 122 ? 128.721 138.698 154.465 1.000 90.55229  ? ? ? ? ? ? 25  ASN D O   1 
+ATOM 15970 C CB  . ASN D 1 122 ? 128.589 135.843 155.639 1.000 65.59437  ? ? ? ? ? ? 25  ASN D CB  1 
+ATOM 15971 C CG  . ASN D 1 122 ? 128.639 134.390 155.242 1.000 80.77786  ? ? ? ? ? ? 25  ASN D CG  1 
+ATOM 15972 O OD1 . ASN D 1 122 ? 127.882 133.571 155.752 1.000 92.70217  ? ? ? ? ? ? 25  ASN D OD1 1 
+ATOM 15973 N ND2 . ASN D 1 122 ? 129.532 134.060 154.325 1.000 84.38942  ? ? ? ? ? ? 25  ASN D ND2 1 
+ATOM 15974 N N   . VAL D 1 123 ? 126.923 138.745 155.824 1.000 71.24142  ? ? ? ? ? ? 26  VAL D N   1 
+ATOM 15975 C CA  . VAL D 1 123 ? 127.037 140.155 156.170 1.000 73.68619  ? ? ? ? ? ? 26  VAL D CA  1 
+ATOM 15976 C C   . VAL D 1 123 ? 127.211 140.246 157.675 1.000 73.78966  ? ? ? ? ? ? 26  VAL D C   1 
+ATOM 15977 O O   . VAL D 1 123 ? 126.381 139.730 158.431 1.000 89.26295  ? ? ? ? ? ? 26  VAL D O   1 
+ATOM 15978 C CB  . VAL D 1 123 ? 125.812 140.961 155.717 1.000 63.68135  ? ? ? ? ? ? 26  VAL D CB  1 
+ATOM 15979 C CG1 . VAL D 1 123 ? 126.062 142.437 155.913 1.000 64.78407  ? ? ? ? ? ? 26  VAL D CG1 1 
+ATOM 15980 C CG2 . VAL D 1 123 ? 125.490 140.662 154.273 1.000 75.76774  ? ? ? ? ? ? 26  VAL D CG2 1 
+ATOM 15981 N N   . ILE D 1 124 ? 128.284 140.895 158.111 1.000 71.24856  ? ? ? ? ? ? 27  ILE D N   1 
+ATOM 15982 C CA  . ILE D 1 124 ? 128.568 141.079 159.527 1.000 74.44813  ? ? ? ? ? ? 27  ILE D CA  1 
+ATOM 15983 C C   . ILE D 1 124 ? 128.461 142.560 159.854 1.000 79.36686  ? ? ? ? ? ? 27  ILE D C   1 
+ATOM 15984 O O   . ILE D 1 124 ? 129.063 143.402 159.179 1.000 95.56866  ? ? ? ? ? ? 27  ILE D O   1 
+ATOM 15985 C CB  . ILE D 1 124 ? 129.944 140.511 159.913 1.000 78.61278  ? ? ? ? ? ? 27  ILE D CB  1 
+ATOM 15986 C CG1 . ILE D 1 124 ? 130.235 140.795 161.384 1.000 81.12256  ? ? ? ? ? ? 27  ILE D CG1 1 
+ATOM 15987 C CG2 . ILE D 1 124 ? 131.038 141.051 159.016 1.000 82.07605  ? ? ? ? ? ? 27  ILE D CG2 1 
+ATOM 15988 C CD1 . ILE D 1 124 ? 130.919 139.667 162.092 1.000 87.42483  ? ? ? ? ? ? 27  ILE D CD1 1 
+ATOM 15989 N N   . PHE D 1 125 ? 127.676 142.875 160.877 1.000 76.43031  ? ? ? ? ? ? 28  PHE D N   1 
+ATOM 15990 C CA  . PHE D 1 125 ? 127.444 144.243 161.301 1.000 79.33424  ? ? ? ? ? ? 28  PHE D CA  1 
+ATOM 15991 C C   . PHE D 1 125 ? 127.260 144.247 162.807 1.000 81.92192  ? ? ? ? ? ? 28  PHE D C   1 
+ATOM 15992 O O   . PHE D 1 125 ? 127.117 143.198 163.436 1.000 93.16104  ? ? ? ? ? ? 28  PHE D O   1 
+ATOM 15993 C CB  . PHE D 1 125 ? 126.219 144.846 160.609 1.000 78.31785  ? ? ? ? ? ? 28  PHE D CB  1 
+ATOM 15994 C CG  . PHE D 1 125 ? 124.966 144.048 160.804 1.000 73.84209  ? ? ? ? ? ? 28  PHE D CG  1 
+ATOM 15995 C CD1 . PHE D 1 125 ? 124.673 142.988 159.974 1.000 73.08691  ? ? ? ? ? ? 28  PHE D CD1 1 
+ATOM 15996 C CD2 . PHE D 1 125 ? 124.087 144.354 161.821 1.000 72.48947  ? ? ? ? ? ? 28  PHE D CD2 1 
+ATOM 15997 C CE1 . PHE D 1 125 ? 123.532 142.251 160.152 1.000 74.98519  ? ? ? ? ? ? 28  PHE D CE1 1 
+ATOM 15998 C CE2 . PHE D 1 125 ? 122.942 143.618 162.001 1.000 77.82440  ? ? ? ? ? ? 28  PHE D CE2 1 
+ATOM 15999 C CZ  . PHE D 1 125 ? 122.666 142.566 161.166 1.000 79.76888  ? ? ? ? ? ? 28  PHE D CZ  1 
+ATOM 16000 N N   . GLY D 1 126 ? 127.267 145.429 163.388 1.000 82.95323  ? ? ? ? ? ? 29  GLY D N   1 
+ATOM 16001 C CA  . GLY D 1 126 ? 126.978 145.551 164.801 1.000 85.58768  ? ? ? ? ? ? 29  GLY D CA  1 
+ATOM 16002 C C   . GLY D 1 126 ? 127.729 146.711 165.416 1.000 96.28083  ? ? ? ? ? ? 29  GLY D C   1 
+ATOM 16003 O O   . GLY D 1 126 ? 128.470 147.430 164.756 1.000 103.60428 ? ? ? ? ? ? 29  GLY D O   1 
+ATOM 16004 N N   . MET D 1 127 ? 127.514 146.869 166.719 1.000 108.62999 ? ? ? ? ? ? 30  MET D N   1 
+ATOM 16005 C CA  . MET D 1 127 ? 128.115 147.950 167.483 1.000 105.08629 ? ? ? ? ? ? 30  MET D CA  1 
+ATOM 16006 C C   . MET D 1 127 ? 129.609 147.769 167.693 1.000 108.68846 ? ? ? ? ? ? 30  MET D C   1 
+ATOM 16007 O O   . MET D 1 127 ? 130.340 148.762 167.729 1.000 112.40900 ? ? ? ? ? ? 30  MET D O   1 
+ATOM 16008 C CB  . MET D 1 127 ? 127.433 148.046 168.846 1.000 110.90340 ? ? ? ? ? ? 30  MET D CB  1 
+ATOM 16009 C CG  . MET D 1 127 ? 126.574 149.267 169.067 1.000 112.22786 ? ? ? ? ? ? 30  MET D CG  1 
+ATOM 16010 S SD  . MET D 1 127 ? 127.520 150.774 169.292 1.000 125.65598 ? ? ? ? ? ? 30  MET D SD  1 
+ATOM 16011 C CE  . MET D 1 127 ? 126.182 151.951 169.391 1.000 115.19104 ? ? ? ? ? ? 30  MET D CE  1 
+ATOM 16012 N N   . ASN D 1 128 ? 130.076 146.532 167.824 1.000 108.73579 ? ? ? ? ? ? 31  ASN D N   1 
+ATOM 16013 C CA  . ASN D 1 128 ? 131.445 146.235 168.237 1.000 104.09038 ? ? ? ? ? ? 31  ASN D CA  1 
+ATOM 16014 C C   . ASN D 1 128 ? 132.337 146.229 167.002 1.000 104.14488 ? ? ? ? ? ? 31  ASN D C   1 
+ATOM 16015 O O   . ASN D 1 128 ? 132.399 145.239 166.272 1.000 111.93985 ? ? ? ? ? ? 31  ASN D O   1 
+ATOM 16016 C CB  . ASN D 1 128 ? 131.494 144.903 168.974 1.000 98.65796  ? ? ? ? ? ? 31  ASN D CB  1 
+ATOM 16017 C CG  . ASN D 1 128 ? 132.830 144.646 169.624 1.000 110.19742 ? ? ? ? ? ? 31  ASN D CG  1 
+ATOM 16018 O OD1 . ASN D 1 128 ? 133.740 145.468 169.548 1.000 115.10311 ? ? ? ? ? ? 31  ASN D OD1 1 
+ATOM 16019 N ND2 . ASN D 1 128 ? 132.953 143.503 170.281 1.000 111.62379 ? ? ? ? ? ? 31  ASN D ND2 1 
+ATOM 16020 N N   . ASP D 1 129 ? 133.036 147.342 166.776 1.000 114.81021 ? ? ? ? ? ? 32  ASP D N   1 
+ATOM 16021 C CA  . ASP D 1 129 ? 133.884 147.462 165.595 1.000 114.53562 ? ? ? ? ? ? 32  ASP D CA  1 
+ATOM 16022 C C   . ASP D 1 129 ? 135.083 146.528 165.667 1.000 119.03478 ? ? ? ? ? ? 32  ASP D C   1 
+ATOM 16023 O O   . ASP D 1 129 ? 135.493 145.959 164.650 1.000 122.04899 ? ? ? ? ? ? 32  ASP D O   1 
+ATOM 16024 C CB  . ASP D 1 129 ? 134.345 148.906 165.428 1.000 120.52811 ? ? ? ? ? ? 32  ASP D CB  1 
+ATOM 16025 C CG  . ASP D 1 129 ? 133.520 149.665 164.415 1.000 128.91338 ? ? ? ? ? ? 32  ASP D CG  1 
+ATOM 16026 O OD1 . ASP D 1 129 ? 134.105 150.451 163.642 1.000 130.07314 ? ? ? ? ? ? 32  ASP D OD1 1 
+ATOM 16027 O OD2 . ASP D 1 129 ? 132.287 149.474 164.390 1.000 127.63383 ? ? ? ? ? ? 32  ASP D OD2 1 
+ATOM 16028 N N   . ILE D 1 130 ? 135.671 146.373 166.854 1.000 113.22864 ? ? ? ? ? ? 33  ILE D N   1 
+ATOM 16029 C CA  . ILE D 1 130 ? 136.810 145.473 167.001 1.000 107.71877 ? ? ? ? ? ? 33  ILE D CA  1 
+ATOM 16030 C C   . ILE D 1 130 ? 136.383 144.034 166.752 1.000 103.20504 ? ? ? ? ? ? 33  ILE D C   1 
+ATOM 16031 O O   . ILE D 1 130 ? 137.119 143.248 166.147 1.000 112.14024 ? ? ? ? ? ? 33  ILE D O   1 
+ATOM 16032 C CB  . ILE D 1 130 ? 137.452 145.644 168.389 1.000 103.76571 ? ? ? ? ? ? 33  ILE D CB  1 
+ATOM 16033 C CG1 . ILE D 1 130 ? 137.819 147.104 168.620 1.000 108.88315 ? ? ? ? ? ? 33  ILE D CG1 1 
+ATOM 16034 C CG2 . ILE D 1 130 ? 138.701 144.805 168.499 1.000 111.61989 ? ? ? ? ? ? 33  ILE D CG2 1 
+ATOM 16035 C CD1 . ILE D 1 130 ? 138.864 147.611 167.659 1.000 109.76370 ? ? ? ? ? ? 33  ILE D CD1 1 
+ATOM 16036 N N   . GLY D 1 131 ? 135.188 143.667 167.214 1.000 91.36381  ? ? ? ? ? ? 34  GLY D N   1 
+ATOM 16037 C CA  . GLY D 1 131 ? 134.698 142.321 166.971 1.000 84.63364  ? ? ? ? ? ? 34  GLY D CA  1 
+ATOM 16038 C C   . GLY D 1 131 ? 134.512 142.029 165.496 1.000 86.54671  ? ? ? ? ? ? 34  GLY D C   1 
+ATOM 16039 O O   . GLY D 1 131 ? 134.830 140.938 165.022 1.000 98.87856  ? ? ? ? ? ? 34  GLY D O   1 
+ATOM 16040 N N   . LYS D 1 132 ? 133.985 143.000 164.750 1.000 88.44585  ? ? ? ? ? ? 35  LYS D N   1 
+ATOM 16041 C CA  . LYS D 1 132 ? 133.803 142.804 163.317 1.000 88.46765  ? ? ? ? ? ? 35  LYS D CA  1 
+ATOM 16042 C C   . LYS D 1 132 ? 135.139 142.694 162.599 1.000 96.72169  ? ? ? ? ? ? 35  LYS D C   1 
+ATOM 16043 O O   . LYS D 1 132 ? 135.311 141.845 161.719 1.000 106.31575 ? ? ? ? ? ? 35  LYS D O   1 
+ATOM 16044 C CB  . LYS D 1 132 ? 132.977 143.944 162.729 1.000 90.94682  ? ? ? ? ? ? 35  LYS D CB  1 
+ATOM 16045 C CG  . LYS D 1 132 ? 131.542 143.984 163.205 1.000 90.72590  ? ? ? ? ? ? 35  LYS D CG  1 
+ATOM 16046 C CD  . LYS D 1 132 ? 130.943 145.370 163.058 1.000 99.68614  ? ? ? ? ? ? 35  LYS D CD  1 
+ATOM 16047 C CE  . LYS D 1 132 ? 131.585 146.139 161.922 1.000 96.19199  ? ? ? ? ? ? 35  LYS D CE  1 
+ATOM 16048 N NZ  . LYS D 1 132 ? 130.677 147.172 161.373 1.000 95.75440  ? ? ? ? ? ? 35  LYS D NZ  1 
+ATOM 16049 N N   . THR D 1 133 ? 136.094 143.553 162.951 1.000 101.29703 ? ? ? ? ? ? 36  THR D N   1 
+ATOM 16050 C CA  . THR D 1 133 ? 137.400 143.510 162.303 1.000 100.95899 ? ? ? ? ? ? 36  THR D CA  1 
+ATOM 16051 C C   . THR D 1 133 ? 138.128 142.213 162.617 1.000 100.98671 ? ? ? ? ? ? 36  THR D C   1 
+ATOM 16052 O O   . THR D 1 133 ? 138.715 141.590 161.725 1.000 106.24837 ? ? ? ? ? ? 36  THR D O   1 
+ATOM 16053 C CB  . THR D 1 133 ? 138.237 144.711 162.737 1.000 102.39842 ? ? ? ? ? ? 36  THR D CB  1 
+ATOM 16054 O OG1 . THR D 1 133 ? 137.687 145.905 162.172 1.000 110.89629 ? ? ? ? ? ? 36  THR D OG1 1 
+ATOM 16055 C CG2 . THR D 1 133 ? 139.667 144.558 162.268 1.000 101.37841 ? ? ? ? ? ? 36  THR D CG2 1 
+ATOM 16056 N N   . ASN D 1 134 ? 138.095 141.783 163.878 1.000 93.61429  ? ? ? ? ? ? 37  ASN D N   1 
+ATOM 16057 C CA  . ASN D 1 134 ? 138.796 140.563 164.257 1.000 83.38691  ? ? ? ? ? ? 37  ASN D CA  1 
+ATOM 16058 C C   . ASN D 1 134 ? 138.165 139.332 163.626 1.000 89.40095  ? ? ? ? ? ? 37  ASN D C   1 
+ATOM 16059 O O   . ASN D 1 134 ? 138.870 138.363 163.330 1.000 109.88761 ? ? ? ? ? ? 37  ASN D O   1 
+ATOM 16060 C CB  . ASN D 1 134 ? 138.826 140.428 165.775 1.000 87.14857  ? ? ? ? ? ? 37  ASN D CB  1 
+ATOM 16061 C CG  . ASN D 1 134 ? 139.748 141.427 166.424 1.000 98.42361  ? ? ? ? ? ? 37  ASN D CG  1 
+ATOM 16062 O OD1 . ASN D 1 134 ? 140.553 142.069 165.754 1.000 99.91562  ? ? ? ? ? ? 37  ASN D OD1 1 
+ATOM 16063 N ND2 . ASN D 1 134 ? 139.639 141.565 167.736 1.000 101.98872 ? ? ? ? ? ? 37  ASN D ND2 1 
+ATOM 16064 N N   . PHE D 1 135 ? 136.849 139.344 163.420 1.000 79.97006  ? ? ? ? ? ? 38  PHE D N   1 
+ATOM 16065 C CA  . PHE D 1 135 ? 136.203 138.228 162.741 1.000 77.35659  ? ? ? ? ? ? 38  PHE D CA  1 
+ATOM 16066 C C   . PHE D 1 135 ? 136.733 138.077 161.323 1.000 84.83826  ? ? ? ? ? ? 38  PHE D C   1 
+ATOM 16067 O O   . PHE D 1 135 ? 136.997 136.962 160.861 1.000 96.16332  ? ? ? ? ? ? 38  PHE D O   1 
+ATOM 16068 C CB  . PHE D 1 135 ? 134.689 138.425 162.732 1.000 76.79059  ? ? ? ? ? ? 38  PHE D CB  1 
+ATOM 16069 C CG  . PHE D 1 135 ? 133.959 137.453 161.859 1.000 77.84401  ? ? ? ? ? ? 38  PHE D CG  1 
+ATOM 16070 C CD1 . PHE D 1 135 ? 133.663 136.185 162.313 1.000 80.39227  ? ? ? ? ? ? 38  PHE D CD1 1 
+ATOM 16071 C CD2 . PHE D 1 135 ? 133.565 137.808 160.585 1.000 89.63163  ? ? ? ? ? ? 38  PHE D CD2 1 
+ATOM 16072 C CE1 . PHE D 1 135 ? 132.994 135.291 161.511 1.000 83.49374  ? ? ? ? ? ? 38  PHE D CE1 1 
+ATOM 16073 C CE2 . PHE D 1 135 ? 132.896 136.917 159.782 1.000 93.52427  ? ? ? ? ? ? 38  PHE D CE2 1 
+ATOM 16074 C CZ  . PHE D 1 135 ? 132.609 135.658 160.246 1.000 88.13470  ? ? ? ? ? ? 38  PHE D CZ  1 
+ATOM 16075 N N   . LEU D 1 136 ? 136.894 139.194 160.614 1.000 82.02504  ? ? ? ? ? ? 39  LEU D N   1 
+ATOM 16076 C CA  . LEU D 1 136 ? 137.451 139.138 159.269 1.000 83.20748  ? ? ? ? ? ? 39  LEU D CA  1 
+ATOM 16077 C C   . LEU D 1 136 ? 138.901 138.677 159.296 1.000 89.90913  ? ? ? ? ? ? 39  LEU D C   1 
+ATOM 16078 O O   . LEU D 1 136 ? 139.345 137.948 158.403 1.000 98.17110  ? ? ? ? ? ? 39  LEU D O   1 
+ATOM 16079 C CB  . LEU D 1 136 ? 137.335 140.502 158.595 1.000 86.60123  ? ? ? ? ? ? 39  LEU D CB  1 
+ATOM 16080 C CG  . LEU D 1 136 ? 135.977 140.870 157.999 1.000 88.10974  ? ? ? ? ? ? 39  LEU D CG  1 
+ATOM 16081 C CD1 . LEU D 1 136 ? 136.152 141.874 156.881 1.000 94.65304  ? ? ? ? ? ? 39  LEU D CD1 1 
+ATOM 16082 C CD2 . LEU D 1 136 ? 135.253 139.640 157.495 1.000 87.69715  ? ? ? ? ? ? 39  LEU D CD2 1 
+ATOM 16083 N N   . TYR D 1 137 ? 139.657 139.098 160.310 1.000 97.79022  ? ? ? ? ? ? 40  TYR D N   1 
+ATOM 16084 C CA  . TYR D 1 137 ? 141.046 138.669 160.422 1.000 95.32726  ? ? ? ? ? ? 40  TYR D CA  1 
+ATOM 16085 C C   . TYR D 1 137 ? 141.145 137.178 160.700 1.000 96.72456  ? ? ? ? ? ? 40  TYR D C   1 
+ATOM 16086 O O   . TYR D 1 137 ? 142.052 136.508 160.197 1.000 109.13716 ? ? ? ? ? ? 40  TYR D O   1 
+ATOM 16087 C CB  . TYR D 1 137 ? 141.754 139.466 161.511 1.000 89.50821  ? ? ? ? ? ? 40  TYR D CB  1 
+ATOM 16088 C CG  . TYR D 1 137 ? 142.562 140.609 160.965 1.000 96.36537  ? ? ? ? ? ? 40  TYR D CG  1 
+ATOM 16089 C CD1 . TYR D 1 137 ? 143.451 140.411 159.923 1.000 99.63604  ? ? ? ? ? ? 40  TYR D CD1 1 
+ATOM 16090 C CD2 . TYR D 1 137 ? 142.424 141.888 161.474 1.000 104.64381 ? ? ? ? ? ? 40  TYR D CD2 1 
+ATOM 16091 C CE1 . TYR D 1 137 ? 144.189 141.451 159.411 1.000 104.37805 ? ? ? ? ? ? 40  TYR D CE1 1 
+ATOM 16092 C CE2 . TYR D 1 137 ? 143.157 142.936 160.968 1.000 105.11991 ? ? ? ? ? ? 40  TYR D CE2 1 
+ATOM 16093 C CZ  . TYR D 1 137 ? 144.039 142.712 159.936 1.000 110.52349 ? ? ? ? ? ? 40  TYR D CZ  1 
+ATOM 16094 O OH  . TYR D 1 137 ? 144.774 143.754 159.426 1.000 117.89579 ? ? ? ? ? ? 40  TYR D OH  1 
+ATOM 16095 N N   . ALA D 1 138 ? 140.227 136.640 161.503 1.000 70.22841  ? ? ? ? ? ? 41  ALA D N   1 
+ATOM 16096 C CA  . ALA D 1 138 ? 140.231 135.206 161.762 1.000 66.74506  ? ? ? ? ? ? 41  ALA D CA  1 
+ATOM 16097 C C   . ALA D 1 138 ? 140.039 134.419 160.476 1.000 73.89531  ? ? ? ? ? ? 41  ALA D C   1 
+ATOM 16098 O O   . ALA D 1 138 ? 140.620 133.343 160.304 1.000 92.94120  ? ? ? ? ? ? 41  ALA D O   1 
+ATOM 16099 C CB  . ALA D 1 138 ? 139.145 134.853 162.773 1.000 73.46491  ? ? ? ? ? ? 41  ALA D CB  1 
+ATOM 16100 N N   . LEU D 1 139 ? 139.222 134.937 159.562 1.000 79.41651  ? ? ? ? ? ? 42  LEU D N   1 
+ATOM 16101 C CA  . LEU D 1 139 ? 139.064 134.288 158.268 1.000 79.37639  ? ? ? ? ? ? 42  LEU D CA  1 
+ATOM 16102 C C   . LEU D 1 139 ? 140.332 134.409 157.436 1.000 84.49203  ? ? ? ? ? ? 42  LEU D C   1 
+ATOM 16103 O O   . LEU D 1 139 ? 140.712 133.470 156.729 1.000 94.68920  ? ? ? ? ? ? 42  LEU D O   1 
+ATOM 16104 C CB  . LEU D 1 139 ? 137.878 134.893 157.526 1.000 82.12703  ? ? ? ? ? ? 42  LEU D CB  1 
+ATOM 16105 C CG  . LEU D 1 139 ? 136.516 134.390 157.982 1.000 82.33613  ? ? ? ? ? ? 42  LEU D CG  1 
+ATOM 16106 C CD1 . LEU D 1 139 ? 135.444 135.348 157.530 1.000 89.29766  ? ? ? ? ? ? 42  LEU D CD1 1 
+ATOM 16107 C CD2 . LEU D 1 139 ? 136.262 133.001 157.439 1.000 79.99679  ? ? ? ? ? ? 42  LEU D CD2 1 
+ATOM 16108 N N   . ARG D 1 140 ? 140.991 135.566 157.495 1.000 84.19001  ? ? ? ? ? ? 43  ARG D N   1 
+ATOM 16109 C CA  . ARG D 1 140 ? 142.227 135.751 156.746 1.000 85.63834  ? ? ? ? ? ? 43  ARG D CA  1 
+ATOM 16110 C C   . ARG D 1 140 ? 143.328 134.838 157.263 1.000 97.04501  ? ? ? ? ? ? 43  ARG D C   1 
+ATOM 16111 O O   . ARG D 1 140 ? 144.066 134.237 156.477 1.000 106.40379 ? ? ? ? ? ? 43  ARG D O   1 
+ATOM 16112 C CB  . ARG D 1 140 ? 142.667 137.210 156.816 1.000 84.39141  ? ? ? ? ? ? 43  ARG D CB  1 
+ATOM 16113 C CG  . ARG D 1 140 ? 141.944 138.109 155.850 1.000 84.78214  ? ? ? ? ? ? 43  ARG D CG  1 
+ATOM 16114 C CD  . ARG D 1 140 ? 142.395 139.541 155.992 1.000 86.04623  ? ? ? ? ? ? 43  ARG D CD  1 
+ATOM 16115 N NE  . ARG D 1 140 ? 143.292 139.924 154.912 1.000 94.10355  ? ? ? ? ? ? 43  ARG D NE  1 
+ATOM 16116 C CZ  . ARG D 1 140 ? 143.981 141.055 154.881 1.000 103.13722 ? ? ? ? ? ? 43  ARG D CZ  1 
+ATOM 16117 N NH1 . ARG D 1 140 ? 143.896 141.941 155.858 1.000 97.23852  ? ? ? ? ? ? 43  ARG D NH1 1 
+ATOM 16118 N NH2 . ARG D 1 140 ? 144.775 141.301 153.845 1.000 103.88120 ? ? ? ? ? ? 43  ARG D NH2 1 
+ATOM 16119 N N   . PHE D 1 141 ? 143.453 134.717 158.583 1.000 87.57246  ? ? ? ? ? ? 44  PHE D N   1 
+ATOM 16120 C CA  . PHE D 1 141 ? 144.480 133.847 159.142 1.000 73.33699  ? ? ? ? ? ? 44  PHE D CA  1 
+ATOM 16121 C C   . PHE D 1 141 ? 144.265 132.406 158.714 1.000 78.46435  ? ? ? ? ? ? 44  PHE D C   1 
+ATOM 16122 O O   . PHE D 1 141 ? 145.227 131.672 158.468 1.000 96.66176  ? ? ? ? ? ? 44  PHE D O   1 
+ATOM 16123 C CB  . PHE D 1 141 ? 144.487 133.956 160.663 1.000 73.15332  ? ? ? ? ? ? 44  PHE D CB  1 
+ATOM 16124 C CG  . PHE D 1 141 ? 145.426 134.993 161.186 1.000 85.39018  ? ? ? ? ? ? 44  PHE D CG  1 
+ATOM 16125 C CD1 . PHE D 1 141 ? 146.789 134.828 161.068 1.000 94.40646  ? ? ? ? ? ? 44  PHE D CD1 1 
+ATOM 16126 C CD2 . PHE D 1 141 ? 144.945 136.134 161.792 1.000 92.53601  ? ? ? ? ? ? 44  PHE D CD2 1 
+ATOM 16127 C CE1 . PHE D 1 141 ? 147.655 135.783 161.545 1.000 94.21124  ? ? ? ? ? ? 44  PHE D CE1 1 
+ATOM 16128 C CE2 . PHE D 1 141 ? 145.807 137.090 162.270 1.000 90.92032  ? ? ? ? ? ? 44  PHE D CE2 1 
+ATOM 16129 C CZ  . PHE D 1 141 ? 147.162 136.914 162.147 1.000 89.84288  ? ? ? ? ? ? 44  PHE D CZ  1 
+ATOM 16130 N N   . LEU D 1 142 ? 143.008 131.984 158.617 1.000 81.27617  ? ? ? ? ? ? 45  LEU D N   1 
+ATOM 16131 C CA  . LEU D 1 142 ? 142.722 130.606 158.243 1.000 76.10905  ? ? ? ? ? ? 45  LEU D CA  1 
+ATOM 16132 C C   . LEU D 1 142 ? 142.972 130.362 156.762 1.000 84.73978  ? ? ? ? ? ? 45  LEU D C   1 
+ATOM 16133 O O   . LEU D 1 142 ? 143.539 129.331 156.388 1.000 97.95457  ? ? ? ? ? ? 45  LEU D O   1 
+ATOM 16134 C CB  . LEU D 1 142 ? 141.281 130.264 158.602 1.000 69.62416  ? ? ? ? ? ? 45  LEU D CB  1 
+ATOM 16135 C CG  . LEU D 1 142 ? 140.855 128.825 158.349 1.000 78.17305  ? ? ? ? ? ? 45  LEU D CG  1 
+ATOM 16136 C CD1 . LEU D 1 142 ? 141.550 127.897 159.310 1.000 85.80994  ? ? ? ? ? ? 45  LEU D CD1 1 
+ATOM 16137 C CD2 . LEU D 1 142 ? 139.361 128.710 158.489 1.000 84.87339  ? ? ? ? ? ? 45  LEU D CD2 1 
+ATOM 16138 N N   . LEU D 1 143 ? 142.564 131.296 155.903 1.000 84.64055  ? ? ? ? ? ? 46  LEU D N   1 
+ATOM 16139 C CA  . LEU D 1 143 ? 142.521 131.039 154.472 1.000 84.83436  ? ? ? ? ? ? 46  LEU D CA  1 
+ATOM 16140 C C   . LEU D 1 143 ? 143.511 131.846 153.647 1.000 97.58588  ? ? ? ? ? ? 46  LEU D C   1 
+ATOM 16141 O O   . LEU D 1 143 ? 143.825 131.433 152.528 1.000 105.85820 ? ? ? ? ? ? 46  LEU D O   1 
+ATOM 16142 C CB  . LEU D 1 143 ? 141.110 131.303 153.933 1.000 88.03929  ? ? ? ? ? ? 46  LEU D CB  1 
+ATOM 16143 C CG  . LEU D 1 143 ? 140.001 130.451 154.541 1.000 92.28917  ? ? ? ? ? ? 46  LEU D CG  1 
+ATOM 16144 C CD1 . LEU D 1 143 ? 138.647 131.042 154.218 1.000 94.44086  ? ? ? ? ? ? 46  LEU D CD1 1 
+ATOM 16145 C CD2 . LEU D 1 143 ? 140.098 129.029 154.036 1.000 88.21970  ? ? ? ? ? ? 46  LEU D CD2 1 
+ATOM 16146 N N   . ASP D 1 144 ? 144.007 132.969 154.151 1.000 104.71095 ? ? ? ? ? ? 47  ASP D N   1 
+ATOM 16147 C CA  . ASP D 1 144 ? 144.906 133.825 153.389 1.000 104.23069 ? ? ? ? ? ? 47  ASP D CA  1 
+ATOM 16148 C C   . ASP D 1 144 ? 146.349 133.505 153.747 1.000 112.56833 ? ? ? ? ? ? 47  ASP D C   1 
+ATOM 16149 O O   . ASP D 1 144 ? 146.736 133.575 154.916 1.000 119.47222 ? ? ? ? ? ? 47  ASP D O   1 
+ATOM 16150 C CB  . ASP D 1 144 ? 144.615 135.302 153.651 1.000 104.41117 ? ? ? ? ? ? 47  ASP D CB  1 
+ATOM 16151 C CG  . ASP D 1 144 ? 145.185 136.205 152.582 1.000 114.05159 ? ? ? ? ? ? 47  ASP D CG  1 
+ATOM 16152 O OD1 . ASP D 1 144 ? 145.910 135.700 151.700 1.000 117.05014 ? ? ? ? ? ? 47  ASP D OD1 1 
+ATOM 16153 O OD2 . ASP D 1 144 ? 144.909 137.421 152.621 1.000 114.37419 ? ? ? ? ? ? 47  ASP D OD2 1 
+ATOM 16154 N N   . LYS D 1 145 ? 147.139 133.158 152.732 1.000 111.83836 ? ? ? ? ? ? 48  LYS D N   1 
+ATOM 16155 C CA  . LYS D 1 145 ? 148.538 132.820 152.958 1.000 103.97081 ? ? ? ? ? ? 48  LYS D CA  1 
+ATOM 16156 C C   . LYS D 1 145 ? 149.330 134.022 153.456 1.000 102.34099 ? ? ? ? ? ? 48  LYS D C   1 
+ATOM 16157 O O   . LYS D 1 145 ? 150.193 133.884 154.328 1.000 110.49328 ? ? ? ? ? ? 48  LYS D O   1 
+ATOM 16158 C CB  . LYS D 1 145 ? 149.148 132.270 151.672 1.000 105.56675 ? ? ? ? ? ? 48  LYS D CB  1 
+ATOM 16159 C CG  . LYS D 1 145 ? 150.629 131.973 151.760 1.000 118.59967 ? ? ? ? ? ? 48  LYS D CG  1 
+ATOM 16160 C CD  . LYS D 1 145 ? 151.203 131.661 150.391 1.000 115.50658 ? ? ? ? ? ? 48  LYS D CD  1 
+ATOM 16161 C CE  . LYS D 1 145 ? 150.872 132.757 149.396 1.000 113.62987 ? ? ? ? ? ? 48  LYS D CE  1 
+ATOM 16162 N NZ  . LYS D 1 145 ? 150.800 132.237 148.005 1.000 114.10802 ? ? ? ? ? ? 48  LYS D NZ  1 
+ATOM 16163 N N   . GLU D 1 146 ? 149.052 135.207 152.911 1.000 103.17362 ? ? ? ? ? ? 49  GLU D N   1 
+ATOM 16164 C CA  . GLU D 1 146 ? 149.851 136.382 153.244 1.000 105.47357 ? ? ? ? ? ? 49  GLU D CA  1 
+ATOM 16165 C C   . GLU D 1 146 ? 149.695 136.775 154.707 1.000 107.35759 ? ? ? ? ? ? 49  GLU D C   1 
+ATOM 16166 O O   . GLU D 1 146 ? 150.671 137.153 155.361 1.000 116.94422 ? ? ? ? ? ? 49  GLU D O   1 
+ATOM 16167 C CB  . GLU D 1 146 ? 149.471 137.546 152.335 1.000 109.04992 ? ? ? ? ? ? 49  GLU D CB  1 
+ATOM 16168 C CG  . GLU D 1 146 ? 149.419 137.179 150.865 1.000 121.59121 ? ? ? ? ? ? 49  GLU D CG  1 
+ATOM 16169 C CD  . GLU D 1 146 ? 150.776 136.794 150.309 1.000 131.16567 ? ? ? ? ? ? 49  GLU D CD  1 
+ATOM 16170 O OE1 . GLU D 1 146 ? 151.802 137.219 150.879 1.000 130.69602 ? ? ? ? ? ? 49  GLU D OE1 1 
+ATOM 16171 O OE2 . GLU D 1 146 ? 150.816 136.064 149.297 1.000 131.24408 ? ? ? ? ? ? 49  GLU D OE2 1 
+ATOM 16172 N N   . ILE D 1 147 ? 148.473 136.721 155.232 1.000 91.42053  ? ? ? ? ? ? 50  ILE D N   1 
+ATOM 16173 C CA  . ILE D 1 147 ? 148.273 137.044 156.640 1.000 94.72558  ? ? ? ? ? ? 50  ILE D CA  1 
+ATOM 16174 C C   . ILE D 1 147 ? 148.839 135.943 157.526 1.000 94.63155  ? ? ? ? ? ? 50  ILE D C   1 
+ATOM 16175 O O   . ILE D 1 147 ? 149.453 136.215 158.563 1.000 96.41643  ? ? ? ? ? ? 50  ILE D O   1 
+ATOM 16176 C CB  . ILE D 1 147 ? 146.782 137.293 156.919 1.000 95.29116  ? ? ? ? ? ? 50  ILE D CB  1 
+ATOM 16177 C CG1 . ILE D 1 147 ? 146.330 138.580 156.238 1.000 98.05061  ? ? ? ? ? ? 50  ILE D CG1 1 
+ATOM 16178 C CG2 . ILE D 1 147 ? 146.526 137.389 158.406 1.000 94.90243  ? ? ? ? ? ? 50  ILE D CG2 1 
+ATOM 16179 C CD1 . ILE D 1 147 ? 147.235 139.751 156.507 1.000 101.33397 ? ? ? ? ? ? 50  ILE D CD1 1 
+ATOM 16180 N N   . ARG D 1 148 ? 148.657 134.687 157.124 1.000 84.22244  ? ? ? ? ? ? 51  ARG D N   1 
+ATOM 16181 C CA  . ARG D 1 148 ? 149.020 133.566 157.981 1.000 79.33582  ? ? ? ? ? ? 51  ARG D CA  1 
+ATOM 16182 C C   . ARG D 1 148 ? 150.526 133.443 158.166 1.000 93.00937  ? ? ? ? ? ? 51  ARG D C   1 
+ATOM 16183 O O   . ARG D 1 148 ? 150.981 132.993 159.222 1.000 103.49356 ? ? ? ? ? ? 51  ARG D O   1 
+ATOM 16184 C CB  . ARG D 1 148 ? 148.453 132.276 157.400 1.000 75.00783  ? ? ? ? ? ? 51  ARG D CB  1 
+ATOM 16185 C CG  . ARG D 1 148 ? 148.630 131.070 158.277 1.000 83.94178  ? ? ? ? ? ? 51  ARG D CG  1 
+ATOM 16186 C CD  . ARG D 1 148 ? 147.904 129.887 157.691 1.000 86.69588  ? ? ? ? ? ? 51  ARG D CD  1 
+ATOM 16187 N NE  . ARG D 1 148 ? 148.321 129.627 156.321 1.000 92.01533  ? ? ? ? ? ? 51  ARG D NE  1 
+ATOM 16188 C CZ  . ARG D 1 148 ? 147.500 129.614 155.282 1.000 96.22600  ? ? ? ? ? ? 51  ARG D CZ  1 
+ATOM 16189 N NH1 . ARG D 1 148 ? 146.207 129.844 155.422 1.000 96.73968  ? ? ? ? ? ? 51  ARG D NH1 1 
+ATOM 16190 N NH2 . ARG D 1 148 ? 147.988 129.360 154.072 1.000 96.16683  ? ? ? ? ? ? 51  ARG D NH2 1 
+ATOM 16191 N N   . LYS D 1 149 ? 151.312 133.837 157.165 1.000 92.05240  ? ? ? ? ? ? 52  LYS D N   1 
+ATOM 16192 C CA  . LYS D 1 149 ? 152.753 133.629 157.222 1.000 78.65344  ? ? ? ? ? ? 52  LYS D CA  1 
+ATOM 16193 C C   . LYS D 1 149 ? 153.424 134.428 158.328 1.000 85.63208  ? ? ? ? ? ? 52  LYS D C   1 
+ATOM 16194 O O   . LYS D 1 149 ? 154.576 134.142 158.666 1.000 100.76628 ? ? ? ? ? ? 52  LYS D O   1 
+ATOM 16195 C CB  . LYS D 1 149 ? 153.386 133.987 155.881 1.000 80.35319  ? ? ? ? ? ? 52  LYS D CB  1 
+ATOM 16196 C CG  . LYS D 1 149 ? 153.319 135.459 155.562 1.000 86.60713  ? ? ? ? ? ? 52  LYS D CG  1 
+ATOM 16197 C CD  . LYS D 1 149 ? 153.971 135.765 154.236 1.000 89.58446  ? ? ? ? ? ? 52  LYS D CD  1 
+ATOM 16198 C CE  . LYS D 1 149 ? 154.040 137.256 154.001 1.000 88.27718  ? ? ? ? ? ? 52  LYS D CE  1 
+ATOM 16199 N NZ  . LYS D 1 149 ? 153.678 137.601 152.604 1.000 99.68492  ? ? ? ? ? ? 52  LYS D NZ  1 
+ATOM 16200 N N   . PHE D 1 150 ? 152.745 135.421 158.894 1.000 88.34724  ? ? ? ? ? ? 53  PHE D N   1 
+ATOM 16201 C CA  . PHE D 1 150 ? 153.349 136.246 159.929 1.000 86.05736  ? ? ? ? ? ? 53  PHE D CA  1 
+ATOM 16202 C C   . PHE D 1 150 ? 153.230 135.649 161.322 1.000 89.99295  ? ? ? ? ? ? 53  PHE D C   1 
+ATOM 16203 O O   . PHE D 1 150 ? 153.867 136.158 162.248 1.000 101.33719 ? ? ? ? ? ? 53  PHE D O   1 
+ATOM 16204 C CB  . PHE D 1 150 ? 152.723 137.638 159.920 1.000 85.38779  ? ? ? ? ? ? 53  PHE D CB  1 
+ATOM 16205 C CG  . PHE D 1 150 ? 153.198 138.501 158.798 1.000 90.85384  ? ? ? ? ? ? 53  PHE D CG  1 
+ATOM 16206 C CD1 . PHE D 1 150 ? 154.420 139.135 158.869 1.000 94.72916  ? ? ? ? ? ? 53  PHE D CD1 1 
+ATOM 16207 C CD2 . PHE D 1 150 ? 152.426 138.673 157.667 1.000 96.70627  ? ? ? ? ? ? 53  PHE D CD2 1 
+ATOM 16208 C CE1 . PHE D 1 150 ? 154.860 139.927 157.837 1.000 102.89610 ? ? ? ? ? ? 53  PHE D CE1 1 
+ATOM 16209 C CE2 . PHE D 1 150 ? 152.863 139.464 156.632 1.000 97.46517  ? ? ? ? ? ? 53  PHE D CE2 1 
+ATOM 16210 C CZ  . PHE D 1 150 ? 154.081 140.091 156.717 1.000 99.46329  ? ? ? ? ? ? 53  PHE D CZ  1 
+ATOM 16211 N N   . GLY D 1 151 ? 152.439 134.600 161.499 1.000 80.07502  ? ? ? ? ? ? 54  GLY D N   1 
+ATOM 16212 C CA  . GLY D 1 151 ? 152.279 134.005 162.806 1.000 78.33903  ? ? ? ? ? ? 54  GLY D CA  1 
+ATOM 16213 C C   . GLY D 1 151 ? 151.431 134.862 163.721 1.000 85.06445  ? ? ? ? ? ? 54  GLY D C   1 
+ATOM 16214 O O   . GLY D 1 151 ? 150.902 135.907 163.347 1.000 96.01542  ? ? ? ? ? ? 54  GLY D O   1 
+ATOM 16215 N N   . PHE D 1 152 ? 151.311 134.403 164.960 1.000 90.57060  ? ? ? ? ? ? 55  PHE D N   1 
+ATOM 16216 C CA  . PHE D 1 152 ? 150.512 135.073 165.974 1.000 85.84298  ? ? ? ? ? ? 55  PHE D CA  1 
+ATOM 16217 C C   . PHE D 1 152 ? 151.426 135.772 166.967 1.000 98.01594  ? ? ? ? ? ? 55  PHE D C   1 
+ATOM 16218 O O   . PHE D 1 152 ? 152.388 135.174 167.457 1.000 105.63878 ? ? ? ? ? ? 55  PHE D O   1 
+ATOM 16219 C CB  . PHE D 1 152 ? 149.613 134.078 166.705 1.000 86.14962  ? ? ? ? ? ? 55  PHE D CB  1 
+ATOM 16220 C CG  . PHE D 1 152 ? 148.362 133.739 165.963 1.000 92.58819  ? ? ? ? ? ? 55  PHE D CG  1 
+ATOM 16221 C CD1 . PHE D 1 152 ? 147.691 134.701 165.240 1.000 98.40868  ? ? ? ? ? ? 55  PHE D CD1 1 
+ATOM 16222 C CD2 . PHE D 1 152 ? 147.858 132.457 165.987 1.000 92.27926  ? ? ? ? ? ? 55  PHE D CD2 1 
+ATOM 16223 C CE1 . PHE D 1 152 ? 146.541 134.388 164.558 1.000 97.91955  ? ? ? ? ? ? 55  PHE D CE1 1 
+ATOM 16224 C CE2 . PHE D 1 152 ? 146.710 132.140 165.307 1.000 91.29988  ? ? ? ? ? ? 55  PHE D CE2 1 
+ATOM 16225 C CZ  . PHE D 1 152 ? 146.051 133.106 164.593 1.000 97.06187  ? ? ? ? ? ? 55  PHE D CZ  1 
+ATOM 16226 N N   . ASN D 1 153 ? 151.124 137.032 167.257 1.000 115.71422 ? ? ? ? ? ? 56  ASN D N   1 
+ATOM 16227 C CA  . ASN D 1 153 ? 151.846 137.768 168.279 1.000 104.22482 ? ? ? ? ? ? 56  ASN D CA  1 
+ATOM 16228 C C   . ASN D 1 153 ? 151.299 137.411 169.655 1.000 107.70070 ? ? ? ? ? ? 56  ASN D C   1 
+ATOM 16229 O O   . ASN D 1 153 ? 150.394 136.588 169.802 1.000 111.78874 ? ? ? ? ? ? 56  ASN D O   1 
+ATOM 16230 C CB  . ASN D 1 153 ? 151.740 139.268 168.030 1.000 102.11573 ? ? ? ? ? ? 56  ASN D CB  1 
+ATOM 16231 C CG  . ASN D 1 153 ? 152.415 139.690 166.751 1.000 116.87872 ? ? ? ? ? ? 56  ASN D CG  1 
+ATOM 16232 O OD1 . ASN D 1 153 ? 153.010 138.873 166.051 1.000 122.30562 ? ? ? ? ? ? 56  ASN D OD1 1 
+ATOM 16233 N ND2 . ASN D 1 153 ? 152.325 140.973 166.431 1.000 119.08437 ? ? ? ? ? ? 56  ASN D ND2 1 
+ATOM 16234 N N   . LYS D 1 154 ? 151.862 138.037 170.686 1.000 119.42649 ? ? ? ? ? ? 57  LYS D N   1 
+ATOM 16235 C CA  . LYS D 1 154 ? 151.300 137.886 172.021 1.000 121.65971 ? ? ? ? ? ? 57  LYS D CA  1 
+ATOM 16236 C C   . LYS D 1 154 ? 149.930 138.537 172.117 1.000 123.30909 ? ? ? ? ? ? 57  LYS D C   1 
+ATOM 16237 O O   . LYS D 1 154 ? 149.053 138.035 172.827 1.000 120.57454 ? ? ? ? ? ? 57  LYS D O   1 
+ATOM 16238 C CB  . LYS D 1 154 ? 152.247 138.481 173.059 1.000 125.52493 ? ? ? ? ? ? 57  LYS D CB  1 
+ATOM 16239 C CG  . LYS D 1 154 ? 151.888 138.141 174.488 1.000 128.32066 ? ? ? ? ? ? 57  LYS D CG  1 
+ATOM 16240 C CD  . LYS D 1 154 ? 152.153 139.309 175.414 1.000 128.88241 ? ? ? ? ? ? 57  LYS D CD  1 
+ATOM 16241 C CE  . LYS D 1 154 ? 152.439 138.827 176.821 1.000 131.86347 ? ? ? ? ? ? 57  LYS D CE  1 
+ATOM 16242 N NZ  . LYS D 1 154 ? 151.239 138.207 177.446 1.000 132.70657 ? ? ? ? ? ? 57  LYS D NZ  1 
+ATOM 16243 N N   . SER D 1 155 ? 149.729 139.649 171.409 1.000 121.15793 ? ? ? ? ? ? 58  SER D N   1 
+ATOM 16244 C CA  . SER D 1 155 ? 148.457 140.356 171.449 1.000 117.54734 ? ? ? ? ? ? 58  SER D CA  1 
+ATOM 16245 C C   . SER D 1 155 ? 147.325 139.563 170.814 1.000 117.19469 ? ? ? ? ? ? 58  SER D C   1 
+ATOM 16246 O O   . SER D 1 155 ? 146.161 139.789 171.157 1.000 122.21825 ? ? ? ? ? ? 58  SER D O   1 
+ATOM 16247 C CB  . SER D 1 155 ? 148.592 141.705 170.750 1.000 117.06537 ? ? ? ? ? ? 58  SER D CB  1 
+ATOM 16248 O OG  . SER D 1 155 ? 148.823 141.531 169.365 1.000 110.10761 ? ? ? ? ? ? 58  SER D OG  1 
+ATOM 16249 N N   . ASP D 1 156 ? 147.634 138.643 169.900 1.000 109.81755 ? ? ? ? ? ? 59  ASP D N   1 
+ATOM 16250 C CA  . ASP D 1 156 ? 146.586 137.902 169.212 1.000 98.71412  ? ? ? ? ? ? 59  ASP D CA  1 
+ATOM 16251 C C   . ASP D 1 156 ? 145.911 136.877 170.108 1.000 103.42366 ? ? ? ? ? ? 59  ASP D C   1 
+ATOM 16252 O O   . ASP D 1 156 ? 144.893 136.305 169.710 1.000 113.81355 ? ? ? ? ? ? 59  ASP D O   1 
+ATOM 16253 C CB  . ASP D 1 156 ? 147.156 137.216 167.976 1.000 104.53408 ? ? ? ? ? ? 59  ASP D CB  1 
+ATOM 16254 C CG  . ASP D 1 156 ? 147.652 138.202 166.947 1.000 117.31302 ? ? ? ? ? ? 59  ASP D CG  1 
+ATOM 16255 O OD1 . ASP D 1 156 ? 147.378 139.407 167.106 1.000 119.88832 ? ? ? ? ? ? 59  ASP D OD1 1 
+ATOM 16256 O OD2 . ASP D 1 156 ? 148.316 137.781 165.980 1.000 119.70687 ? ? ? ? ? ? 59  ASP D OD2 1 
+ATOM 16257 N N   . TYR D 1 157 ? 146.446 136.626 171.295 1.000 99.91919  ? ? ? ? ? ? 60  TYR D N   1 
+ATOM 16258 C CA  . TYR D 1 157 ? 145.823 135.683 172.207 1.000 96.99107  ? ? ? ? ? ? 60  TYR D CA  1 
+ATOM 16259 C C   . TYR D 1 157 ? 144.818 136.399 173.097 1.000 101.09659 ? ? ? ? ? ? 60  TYR D C   1 
+ATOM 16260 O O   . TYR D 1 157 ? 144.970 137.580 173.415 1.000 111.75793 ? ? ? ? ? ? 60  TYR D O   1 
+ATOM 16261 C CB  . TYR D 1 157 ? 146.878 134.978 173.055 1.000 95.59215  ? ? ? ? ? ? 60  TYR D CB  1 
+ATOM 16262 C CG  . TYR D 1 157 ? 147.740 134.033 172.255 1.000 96.52446  ? ? ? ? ? ? 60  TYR D CG  1 
+ATOM 16263 C CD1 . TYR D 1 157 ? 148.738 134.513 171.425 1.000 97.83698  ? ? ? ? ? ? 60  TYR D CD1 1 
+ATOM 16264 C CD2 . TYR D 1 157 ? 147.544 132.664 172.317 1.000 99.50592  ? ? ? ? ? ? 60  TYR D CD2 1 
+ATOM 16265 C CE1 . TYR D 1 157 ? 149.520 133.661 170.686 1.000 97.07827  ? ? ? ? ? ? 60  TYR D CE1 1 
+ATOM 16266 C CE2 . TYR D 1 157 ? 148.322 131.804 171.582 1.000 103.35784 ? ? ? ? ? ? 60  TYR D CE2 1 
+ATOM 16267 C CZ  . TYR D 1 157 ? 149.308 132.309 170.768 1.000 105.71897 ? ? ? ? ? ? 60  TYR D CZ  1 
+ATOM 16268 O OH  . TYR D 1 157 ? 150.090 131.457 170.030 1.000 117.75230 ? ? ? ? ? ? 60  TYR D OH  1 
+ATOM 16269 N N   . HIS D 1 158 ? 143.775 135.673 173.487 1.000 97.31894  ? ? ? ? ? ? 61  HIS D N   1 
+ATOM 16270 C CA  . HIS D 1 158 ? 142.711 136.273 174.277 1.000 100.54657 ? ? ? ? ? ? 61  HIS D CA  1 
+ATOM 16271 C C   . HIS D 1 158 ? 143.247 136.743 175.619 1.000 109.31025 ? ? ? ? ? ? 61  HIS D C   1 
+ATOM 16272 O O   . HIS D 1 158 ? 143.909 135.988 176.336 1.000 113.33238 ? ? ? ? ? ? 61  HIS D O   1 
+ATOM 16273 C CB  . HIS D 1 158 ? 141.580 135.275 174.488 1.000 105.39879 ? ? ? ? ? ? 61  HIS D CB  1 
+ATOM 16274 C CG  . HIS D 1 158 ? 140.386 135.857 175.174 1.000 109.33495 ? ? ? ? ? ? 61  HIS D CG  1 
+ATOM 16275 N ND1 . HIS D 1 158 ? 139.906 137.116 174.889 1.000 105.58985 ? ? ? ? ? ? 61  HIS D ND1 1 
+ATOM 16276 C CD2 . HIS D 1 158 ? 139.578 135.355 176.135 1.000 106.96731 ? ? ? ? ? ? 61  HIS D CD2 1 
+ATOM 16277 C CE1 . HIS D 1 158 ? 138.851 137.363 175.643 1.000 106.76923 ? ? ? ? ? ? 61  HIS D CE1 1 
+ATOM 16278 N NE2 . HIS D 1 158 ? 138.631 136.310 176.408 1.000 106.15056 ? ? ? ? ? ? 61  HIS D NE2 1 
+ATOM 16279 N N   . LYS D 1 159 ? 142.954 137.998 175.955 1.000 114.99954 ? ? ? ? ? ? 62  LYS D N   1 
+ATOM 16280 C CA  . LYS D 1 159 ? 143.424 138.633 177.182 1.000 109.38135 ? ? ? ? ? ? 62  LYS D CA  1 
+ATOM 16281 C C   . LYS D 1 159 ? 144.940 138.574 177.314 1.000 109.79988 ? ? ? ? ? ? 62  LYS D C   1 
+ATOM 16282 O O   . LYS D 1 159 ? 145.469 138.620 178.427 1.000 117.42084 ? ? ? ? ? ? 62  LYS D O   1 
+ATOM 16283 C CB  . LYS D 1 159 ? 142.761 138.011 178.415 1.000 105.08629 ? ? ? ? ? ? 62  LYS D CB  1 
+ATOM 16284 C CG  . LYS D 1 159 ? 141.552 138.778 178.909 1.000 112.63561 ? ? ? ? ? ? 62  LYS D CG  1 
+ATOM 16285 C CD  . LYS D 1 159 ? 140.817 138.011 179.990 1.000 117.12095 ? ? ? ? ? ? 62  LYS D CD  1 
+ATOM 16286 C CE  . LYS D 1 159 ? 140.409 136.634 179.504 1.000 113.09858 ? ? ? ? ? ? 62  LYS D CE  1 
+ATOM 16287 N NZ  . LYS D 1 159 ? 139.018 136.298 179.911 1.000 115.27341 ? ? ? ? ? ? 62  LYS D NZ  1 
+ATOM 16288 N N   . HIS D 1 160 ? 145.643 138.465 176.187 1.000 107.37245 ? ? ? ? ? ? 63  HIS D N   1 
+ATOM 16289 C CA  . HIS D 1 160 ? 147.095 138.318 176.141 1.000 101.87483 ? ? ? ? ? ? 63  HIS D CA  1 
+ATOM 16290 C C   . HIS D 1 160 ? 147.578 137.108 176.929 1.000 106.94550 ? ? ? ? ? ? 63  HIS D C   1 
+ATOM 16291 O O   . HIS D 1 160 ? 148.748 137.040 177.313 1.000 113.59275 ? ? ? ? ? ? 63  HIS D O   1 
+ATOM 16292 C CB  . HIS D 1 160 ? 147.795 139.587 176.632 1.000 103.96735 ? ? ? ? ? ? 63  HIS D CB  1 
+ATOM 16293 C CG  . HIS D 1 160 ? 147.580 140.773 175.747 1.000 111.08210 ? ? ? ? ? ? 63  HIS D CG  1 
+ATOM 16294 N ND1 . HIS D 1 160 ? 148.610 141.587 175.330 1.000 117.50195 ? ? ? ? ? ? 63  HIS D ND1 1 
+ATOM 16295 C CD2 . HIS D 1 160 ? 146.453 141.282 175.198 1.000 110.90650 ? ? ? ? ? ? 63  HIS D CD2 1 
+ATOM 16296 C CE1 . HIS D 1 160 ? 148.126 142.546 174.562 1.000 112.75446 ? ? ? ? ? ? 63  HIS D CE1 1 
+ATOM 16297 N NE2 . HIS D 1 160 ? 146.820 142.384 174.466 1.000 112.03840 ? ? ? ? ? ? 63  HIS D NE2 1 
+ATOM 16298 N N   . ASP D 1 161 ? 146.695 136.144 177.171 1.000 115.22776 ? ? ? ? ? ? 64  ASP D N   1 
+ATOM 16299 C CA  . ASP D 1 161 ? 147.032 134.933 177.913 1.000 114.76249 ? ? ? ? ? ? 64  ASP D CA  1 
+ATOM 16300 C C   . ASP D 1 161 ? 147.573 133.916 176.919 1.000 119.94134 ? ? ? ? ? ? 64  ASP D C   1 
+ATOM 16301 O O   . ASP D 1 161 ? 146.811 133.186 176.282 1.000 123.38555 ? ? ? ? ? ? 64  ASP D O   1 
+ATOM 16302 C CB  . ASP D 1 161 ? 145.812 134.398 178.652 1.000 115.87537 ? ? ? ? ? ? 64  ASP D CB  1 
+ATOM 16303 C CG  . ASP D 1 161 ? 146.164 133.334 179.671 1.000 123.47632 ? ? ? ? ? ? 64  ASP D CG  1 
+ATOM 16304 O OD1 . ASP D 1 161 ? 147.217 132.682 179.526 1.000 125.37374 ? ? ? ? ? ? 64  ASP D OD1 1 
+ATOM 16305 O OD2 . ASP D 1 161 ? 145.380 133.146 180.622 1.000 126.23198 ? ? ? ? ? ? 64  ASP D OD2 1 
+ATOM 16306 N N   . THR D 1 162 ? 148.896 133.861 176.792 1.000 113.10714 ? ? ? ? ? ? 65  THR D N   1 
+ATOM 16307 C CA  . THR D 1 162 ? 149.526 132.958 175.842 1.000 112.51325 ? ? ? ? ? ? 65  THR D CA  1 
+ATOM 16308 C C   . THR D 1 162 ? 149.459 131.501 176.269 1.000 111.11275 ? ? ? ? ? ? 65  THR D C   1 
+ATOM 16309 O O   . THR D 1 162 ? 149.799 130.624 175.470 1.000 113.41077 ? ? ? ? ? ? 65  THR D O   1 
+ATOM 16310 C CB  . THR D 1 162 ? 150.982 133.361 175.631 1.000 112.46864 ? ? ? ? ? ? 65  THR D CB  1 
+ATOM 16311 O OG1 . THR D 1 162 ? 151.631 133.474 176.901 1.000 122.48945 ? ? ? ? ? ? 65  THR D OG1 1 
+ATOM 16312 C CG2 . THR D 1 162 ? 151.051 134.694 174.923 1.000 109.55425 ? ? ? ? ? ? 65  THR D CG2 1 
+ATOM 16313 N N   . SER D 1 163 ? 149.039 131.219 177.502 1.000 104.01189 ? ? ? ? ? ? 66  SER D N   1 
+ATOM 16314 C CA  . SER D 1 163 ? 148.902 129.832 177.927 1.000 110.98520 ? ? ? ? ? ? 66  SER D CA  1 
+ATOM 16315 C C   . SER D 1 163 ? 147.747 129.141 177.218 1.000 115.20754 ? ? ? ? ? ? 66  SER D C   1 
+ATOM 16316 O O   . SER D 1 163 ? 147.718 127.909 177.139 1.000 114.92219 ? ? ? ? ? ? 66  SER D O   1 
+ATOM 16317 C CB  . SER D 1 163 ? 148.708 129.761 179.439 1.000 116.95933 ? ? ? ? ? ? 66  SER D CB  1 
+ATOM 16318 O OG  . SER D 1 163 ? 147.353 129.983 179.784 1.000 121.33952 ? ? ? ? ? ? 66  SER D OG  1 
+ATOM 16319 N N   . LYS D 1 164 ? 146.791 129.909 176.708 1.000 115.75720 ? ? ? ? ? ? 67  LYS D N   1 
+ATOM 16320 C CA  . LYS D 1 164 ? 145.644 129.338 176.024 1.000 112.44025 ? ? ? ? ? ? 67  LYS D CA  1 
+ATOM 16321 C C   . LYS D 1 164 ? 145.940 129.164 174.540 1.000 114.73444 ? ? ? ? ? ? 67  LYS D C   1 
+ATOM 16322 O O   . LYS D 1 164 ? 146.704 129.925 173.943 1.000 114.15127 ? ? ? ? ? ? 67  LYS D O   1 
+ATOM 16323 C CB  . LYS D 1 164 ? 144.416 130.224 176.217 1.000 114.97147 ? ? ? ? ? ? 67  LYS D CB  1 
+ATOM 16324 C CG  . LYS D 1 164 ? 144.042 130.433 177.673 1.000 117.68167 ? ? ? ? ? ? 67  LYS D CG  1 
+ATOM 16325 C CD  . LYS D 1 164 ? 142.716 131.154 177.807 1.000 117.33896 ? ? ? ? ? ? 67  LYS D CD  1 
+ATOM 16326 C CE  . LYS D 1 164 ? 142.861 132.629 177.479 1.000 116.30511 ? ? ? ? ? ? 67  LYS D CE  1 
+ATOM 16327 N NZ  . LYS D 1 164 ? 141.776 133.441 178.091 1.000 117.23282 ? ? ? ? ? ? 67  LYS D NZ  1 
+ATOM 16328 N N   . LYS D 1 165 ? 145.321 128.149 173.947 1.000 101.65493 ? ? ? ? ? ? 68  LYS D N   1 
+ATOM 16329 C CA  . LYS D 1 165 ? 145.578 127.795 172.559 1.000 101.44056 ? ? ? ? ? ? 68  LYS D CA  1 
+ATOM 16330 C C   . LYS D 1 165 ? 144.552 128.450 171.646 1.000 104.90493 ? ? ? ? ? ? 68  LYS D C   1 
+ATOM 16331 O O   . LYS D 1 165 ? 143.345 128.271 171.829 1.000 109.04637 ? ? ? ? ? ? 68  LYS D O   1 
+ATOM 16332 C CB  . LYS D 1 165 ? 145.546 126.279 172.380 1.000 97.07680  ? ? ? ? ? ? 68  LYS D CB  1 
+ATOM 16333 C CG  . LYS D 1 165 ? 145.781 125.830 170.956 1.000 102.24813 ? ? ? ? ? ? 68  LYS D CG  1 
+ATOM 16334 C CD  . LYS D 1 165 ? 145.960 124.331 170.877 1.000 106.85321 ? ? ? ? ? ? 68  LYS D CD  1 
+ATOM 16335 C CE  . LYS D 1 165 ? 144.643 123.611 171.069 1.000 111.14572 ? ? ? ? ? ? 68  LYS D CE  1 
+ATOM 16336 N NZ  . LYS D 1 165 ? 144.773 122.157 170.792 1.000 110.11603 ? ? ? ? ? ? 68  LYS D NZ  1 
+ATOM 16337 N N   . ILE D 1 166 ? 145.035 129.200 170.663 1.000 91.55362  ? ? ? ? ? ? 69  ILE D N   1 
+ATOM 16338 C CA  . ILE D 1 166 ? 144.164 129.795 169.657 1.000 77.49363  ? ? ? ? ? ? 69  ILE D CA  1 
+ATOM 16339 C C   . ILE D 1 166 ? 143.674 128.696 168.728 1.000 90.12917  ? ? ? ? ? ? 69  ILE D C   1 
+ATOM 16340 O O   . ILE D 1 166 ? 144.467 127.899 168.218 1.000 108.16278 ? ? ? ? ? ? 69  ILE D O   1 
+ATOM 16341 C CB  . ILE D 1 166 ? 144.901 130.889 168.874 1.000 69.19581  ? ? ? ? ? ? 69  ILE D CB  1 
+ATOM 16342 C CG1 . ILE D 1 166 ? 145.107 132.122 169.743 1.000 88.59064  ? ? ? ? ? ? 69  ILE D CG1 1 
+ATOM 16343 C CG2 . ILE D 1 166 ? 144.128 131.258 167.632 1.000 77.82806  ? ? ? ? ? ? 69  ILE D CG2 1 
+ATOM 16344 C CD1 . ILE D 1 166 ? 145.906 133.198 169.067 1.000 89.66489  ? ? ? ? ? ? 69  ILE D CD1 1 
+ATOM 16345 N N   . GLU D 1 167 ? 142.365 128.649 168.503 1.000 94.66228  ? ? ? ? ? ? 70  GLU D N   1 
+ATOM 16346 C CA  . GLU D 1 167 ? 141.771 127.619 167.662 1.000 89.76316  ? ? ? ? ? ? 70  GLU D CA  1 
+ATOM 16347 C C   . GLU D 1 167 ? 140.701 128.251 166.790 1.000 96.64670  ? ? ? ? ? ? 70  GLU D C   1 
+ATOM 16348 O O   . GLU D 1 167 ? 139.755 128.850 167.305 1.000 114.03008 ? ? ? ? ? ? 70  GLU D O   1 
+ATOM 16349 C CB  . GLU D 1 167 ? 141.180 126.496 168.511 1.000 95.61678  ? ? ? ? ? ? 70  GLU D CB  1 
+ATOM 16350 C CG  . GLU D 1 167 ? 140.734 125.298 167.712 1.000 107.39694 ? ? ? ? ? ? 70  GLU D CG  1 
+ATOM 16351 C CD  . GLU D 1 167 ? 141.334 124.010 168.225 1.000 121.89179 ? ? ? ? ? ? 70  GLU D CD  1 
+ATOM 16352 O OE1 . GLU D 1 167 ? 141.500 123.882 169.455 1.000 120.29023 ? ? ? ? ? ? 70  GLU D OE1 1 
+ATOM 16353 O OE2 . GLU D 1 167 ? 141.639 123.125 167.399 1.000 120.49378 ? ? ? ? ? ? 70  GLU D OE2 1 
+ATOM 16354 N N   . ILE D 1 168 ? 140.852 128.116 165.477 1.000 76.89143  ? ? ? ? ? ? 71  ILE D N   1 
+ATOM 16355 C CA  . ILE D 1 168 ? 139.891 128.619 164.506 1.000 67.80674  ? ? ? ? ? ? 71  ILE D CA  1 
+ATOM 16356 C C   . ILE D 1 168 ? 139.514 127.449 163.612 1.000 73.82402  ? ? ? ? ? ? 71  ILE D C   1 
+ATOM 16357 O O   . ILE D 1 168 ? 140.360 126.930 162.877 1.000 98.94699  ? ? ? ? ? ? 71  ILE D O   1 
+ATOM 16358 C CB  . ILE D 1 168 ? 140.457 129.776 163.677 1.000 61.35332  ? ? ? ? ? ? 71  ILE D CB  1 
+ATOM 16359 C CG1 . ILE D 1 168 ? 140.708 130.992 164.563 1.000 67.23603  ? ? ? ? ? ? 71  ILE D CG1 1 
+ATOM 16360 C CG2 . ILE D 1 168 ? 139.513 130.130 162.555 1.000 69.21869  ? ? ? ? ? ? 71  ILE D CG2 1 
+ATOM 16361 C CD1 . ILE D 1 168 ? 141.510 132.070 163.887 1.000 73.95798  ? ? ? ? ? ? 71  ILE D CD1 1 
+ATOM 16362 N N   . ILE D 1 169 ? 138.253 127.035 163.667 1.000 68.32061  ? ? ? ? ? ? 72  ILE D N   1 
+ATOM 16363 C CA  . ILE D 1 169 ? 137.776 125.864 162.945 1.000 65.16116  ? ? ? ? ? ? 72  ILE D CA  1 
+ATOM 16364 C C   . ILE D 1 169 ? 136.660 126.290 162.009 1.000 70.43571  ? ? ? ? ? ? 72  ILE D C   1 
+ATOM 16365 O O   . ILE D 1 169 ? 135.701 126.941 162.435 1.000 99.90973  ? ? ? ? ? ? 72  ILE D O   1 
+ATOM 16366 C CB  . ILE D 1 169 ? 137.281 124.769 163.903 1.000 72.96842  ? ? ? ? ? ? 72  ILE D CB  1 
+ATOM 16367 C CG1 . ILE D 1 169 ? 138.265 124.591 165.055 1.000 75.62465  ? ? ? ? ? ? 72  ILE D CG1 1 
+ATOM 16368 C CG2 . ILE D 1 169 ? 137.080 123.469 163.156 1.000 70.87785  ? ? ? ? ? ? 72  ILE D CG2 1 
+ATOM 16369 C CD1 . ILE D 1 169 ? 137.996 123.373 165.895 1.000 83.81171  ? ? ? ? ? ? 72  ILE D CD1 1 
+ATOM 16370 N N   . LEU D 1 170 ? 136.778 125.912 160.742 1.000 72.34441  ? ? ? ? ? ? 73  LEU D N   1 
+ATOM 16371 C CA  . LEU D 1 170 ? 135.747 126.155 159.747 1.000 76.46113  ? ? ? ? ? ? 73  LEU D CA  1 
+ATOM 16372 C C   . LEU D 1 170 ? 135.167 124.822 159.309 1.000 80.90016  ? ? ? ? ? ? 73  LEU D C   1 
+ATOM 16373 O O   . LEU D 1 170 ? 135.910 123.918 158.921 1.000 100.92485 ? ? ? ? ? ? 73  LEU D O   1 
+ATOM 16374 C CB  . LEU D 1 170 ? 136.309 126.909 158.545 1.000 76.40240  ? ? ? ? ? ? 73  LEU D CB  1 
+ATOM 16375 C CG  . LEU D 1 170 ? 135.397 127.043 157.332 1.000 83.67231  ? ? ? ? ? ? 73  LEU D CG  1 
+ATOM 16376 C CD1 . LEU D 1 170 ? 134.416 128.175 157.530 1.000 87.83238  ? ? ? ? ? ? 73  LEU D CD1 1 
+ATOM 16377 C CD2 . LEU D 1 170 ? 136.224 127.271 156.090 1.000 94.23516  ? ? ? ? ? ? 73  LEU D CD2 1 
+ATOM 16378 N N   . THR D 1 171 ? 133.847 124.702 159.374 1.000 76.46275  ? ? ? ? ? ? 74  THR D N   1 
+ATOM 16379 C CA  . THR D 1 171 ? 133.148 123.489 158.983 1.000 67.66319  ? ? ? ? ? ? 74  THR D CA  1 
+ATOM 16380 C C   . THR D 1 171 ? 132.530 123.692 157.611 1.000 79.90441  ? ? ? ? ? ? 74  THR D C   1 
+ATOM 16381 O O   . THR D 1 171 ? 131.882 124.712 157.364 1.000 99.57445  ? ? ? ? ? ? 74  THR D O   1 
+ATOM 16382 C CB  . THR D 1 171 ? 132.066 123.124 159.997 1.000 84.15983  ? ? ? ? ? ? 74  THR D CB  1 
+ATOM 16383 O OG1 . THR D 1 171 ? 132.633 123.094 161.310 1.000 91.03922  ? ? ? ? ? ? 74  THR D OG1 1 
+ATOM 16384 C CG2 . THR D 1 171 ? 131.483 121.765 159.676 1.000 80.75381  ? ? ? ? ? ? 74  THR D CG2 1 
+ATOM 16385 N N   . LEU D 1 172 ? 132.729 122.724 156.726 1.000 91.88885  ? ? ? ? ? ? 75  LEU D N   1 
+ATOM 16386 C CA  . LEU D 1 172 ? 132.227 122.794 155.366 1.000 90.94027  ? ? ? ? ? ? 75  LEU D CA  1 
+ATOM 16387 C C   . LEU D 1 172 ? 131.265 121.647 155.103 1.000 92.85772  ? ? ? ? ? ? 75  LEU D C   1 
+ATOM 16388 O O   . LEU D 1 172 ? 131.296 120.620 155.783 1.000 105.13527 ? ? ? ? ? ? 75  LEU D O   1 
+ATOM 16389 C CB  . LEU D 1 172 ? 133.363 122.750 154.350 1.000 89.78562  ? ? ? ? ? ? 75  LEU D CB  1 
+ATOM 16390 C CG  . LEU D 1 172 ? 134.439 123.813 154.530 1.000 92.93067  ? ? ? ? ? ? 75  LEU D CG  1 
+ATOM 16391 C CD1 . LEU D 1 172 ? 135.699 123.380 153.840 1.000 97.77208  ? ? ? ? ? ? 75  LEU D CD1 1 
+ATOM 16392 C CD2 . LEU D 1 172 ? 133.964 125.130 153.970 1.000 96.02706  ? ? ? ? ? ? 75  LEU D CD2 1 
+ATOM 16393 N N   . ASP D 1 173 ? 130.404 121.839 154.112 1.000 115.61263 ? ? ? ? ? ? 76  ASP D N   1 
+ATOM 16394 C CA  . ASP D 1 173 ? 129.443 120.830 153.698 1.000 115.58734 ? ? ? ? ? ? 76  ASP D CA  1 
+ATOM 16395 C C   . ASP D 1 173 ? 129.767 120.378 152.281 1.000 122.37516 ? ? ? ? ? ? 76  ASP D C   1 
+ATOM 16396 O O   . ASP D 1 173 ? 129.878 121.205 151.372 1.000 128.59935 ? ? ? ? ? ? 76  ASP D O   1 
+ATOM 16397 C CB  . ASP D 1 173 ? 128.020 121.380 153.770 1.000 120.52732 ? ? ? ? ? ? 76  ASP D CB  1 
+ATOM 16398 C CG  . ASP D 1 173 ? 126.983 120.380 153.310 1.000 133.41955 ? ? ? ? ? ? 76  ASP D CG  1 
+ATOM 16399 O OD1 . ASP D 1 173 ? 127.310 119.181 153.202 1.000 140.31620 ? ? ? ? ? ? 76  ASP D OD1 1 
+ATOM 16400 O OD2 . ASP D 1 173 ? 125.833 120.794 153.054 1.000 136.68382 ? ? ? ? ? ? 76  ASP D OD2 1 
+ATOM 16401 N N   . LEU D 1 174 ? 129.909 119.068 152.097 1.000 111.38487 ? ? ? ? ? ? 77  LEU D N   1 
+ATOM 16402 C CA  . LEU D 1 174 ? 130.217 118.488 150.797 1.000 109.69092 ? ? ? ? ? ? 77  LEU D CA  1 
+ATOM 16403 C C   . LEU D 1 174 ? 129.118 117.540 150.336 1.000 115.25908 ? ? ? ? ? ? 77  LEU D C   1 
+ATOM 16404 O O   . LEU D 1 174 ? 129.360 116.650 149.520 1.000 121.67763 ? ? ? ? ? ? 77  LEU D O   1 
+ATOM 16405 C CB  . LEU D 1 174 ? 131.561 117.766 150.832 1.000 106.40596 ? ? ? ? ? ? 77  LEU D CB  1 
+ATOM 16406 C CG  . LEU D 1 174 ? 132.683 118.477 151.582 1.000 104.80029 ? ? ? ? ? ? 77  LEU D CG  1 
+ATOM 16407 C CD1 . LEU D 1 174 ? 133.904 117.590 151.663 1.000 110.15528 ? ? ? ? ? ? 77  LEU D CD1 1 
+ATOM 16408 C CD2 . LEU D 1 174 ? 133.018 119.785 150.904 1.000 110.44226 ? ? ? ? ? ? 77  LEU D CD2 1 
+ATOM 16409 N N   . SER D 1 175 ? 127.905 117.715 150.859 1.000 128.46805 ? ? ? ? ? ? 78  SER D N   1 
+ATOM 16410 C CA  . SER D 1 175 ? 126.810 116.822 150.500 1.000 127.44966 ? ? ? ? ? ? 78  SER D CA  1 
+ATOM 16411 C C   . SER D 1 175 ? 126.445 116.947 149.027 1.000 132.24681 ? ? ? ? ? ? 78  SER D C   1 
+ATOM 16412 O O   . SER D 1 175 ? 126.219 115.938 148.351 1.000 138.87772 ? ? ? ? ? ? 78  SER D O   1 
+ATOM 16413 C CB  . SER D 1 175 ? 125.596 117.106 151.378 1.000 130.87031 ? ? ? ? ? ? 78  SER D CB  1 
+ATOM 16414 O OG  . SER D 1 175 ? 125.327 118.495 151.429 1.000 137.79654 ? ? ? ? ? ? 78  SER D OG  1 
+ATOM 16415 N N   . ASN D 1 176 ? 126.387 118.171 148.508 1.000 132.02064 ? ? ? ? ? ? 79  ASN D N   1 
+ATOM 16416 C CA  . ASN D 1 176 ? 125.999 118.396 147.116 1.000 134.98716 ? ? ? ? ? ? 79  ASN D CA  1 
+ATOM 16417 C C   . ASN D 1 176 ? 127.225 118.342 146.204 1.000 136.53663 ? ? ? ? ? ? 79  ASN D C   1 
+ATOM 16418 O O   . ASN D 1 176 ? 127.500 119.243 145.416 1.000 137.91598 ? ? ? ? ? ? 79  ASN D O   1 
+ATOM 16419 C CB  . ASN D 1 176 ? 125.265 119.723 146.982 1.000 137.14788 ? ? ? ? ? ? 79  ASN D CB  1 
+ATOM 16420 C CG  . ASN D 1 176 ? 125.988 120.856 147.670 1.000 141.99850 ? ? ? ? ? ? 79  ASN D CG  1 
+ATOM 16421 O OD1 . ASN D 1 176 ? 126.977 120.640 148.369 1.000 141.73106 ? ? ? ? ? ? 79  ASN D OD1 1 
+ATOM 16422 N ND2 . ASN D 1 176 ? 125.501 122.075 147.475 1.000 142.45306 ? ? ? ? ? ? 79  ASN D ND2 1 
+ATOM 16423 N N   . TYR D 1 177 ? 127.966 117.241 146.331 1.000 129.72204 ? ? ? ? ? ? 80  TYR D N   1 
+ATOM 16424 C CA  . TYR D 1 177 ? 129.178 117.066 145.539 1.000 127.40533 ? ? ? ? ? ? 80  TYR D CA  1 
+ATOM 16425 C C   . TYR D 1 177 ? 128.859 116.902 144.059 1.000 128.86375 ? ? ? ? ? ? 80  TYR D C   1 
+ATOM 16426 O O   . TYR D 1 177 ? 129.565 117.445 143.202 1.000 136.37796 ? ? ? ? ? ? 80  TYR D O   1 
+ATOM 16427 C CB  . TYR D 1 177 ? 129.965 115.864 146.056 1.000 123.74396 ? ? ? ? ? ? 80  TYR D CB  1 
+ATOM 16428 C CG  . TYR D 1 177 ? 130.476 114.946 144.972 1.000 126.84850 ? ? ? ? ? ? 80  TYR D CG  1 
+ATOM 16429 C CD1 . TYR D 1 177 ? 131.671 115.210 144.318 1.000 131.20537 ? ? ? ? ? ? 80  TYR D CD1 1 
+ATOM 16430 C CD2 . TYR D 1 177 ? 129.770 113.810 144.609 1.000 127.63050 ? ? ? ? ? ? 80  TYR D CD2 1 
+ATOM 16431 C CE1 . TYR D 1 177 ? 132.142 114.374 143.329 1.000 131.51976 ? ? ? ? ? ? 80  TYR D CE1 1 
+ATOM 16432 C CE2 . TYR D 1 177 ? 130.232 112.969 143.621 1.000 135.15109 ? ? ? ? ? ? 80  TYR D CE2 1 
+ATOM 16433 C CZ  . TYR D 1 177 ? 131.419 113.255 142.985 1.000 135.92767 ? ? ? ? ? ? 80  TYR D CZ  1 
+ATOM 16434 O OH  . TYR D 1 177 ? 131.884 112.417 142.000 1.000 131.04897 ? ? ? ? ? ? 80  TYR D OH  1 
+ATOM 16435 N N   . GLU D 1 178 ? 127.801 116.155 143.739 1.000 140.72242 ? ? ? ? ? ? 81  GLU D N   1 
+ATOM 16436 C CA  . GLU D 1 178 ? 127.530 115.805 142.349 1.000 141.69599 ? ? ? ? ? ? 81  GLU D CA  1 
+ATOM 16437 C C   . GLU D 1 178 ? 127.141 117.018 141.516 1.000 143.37681 ? ? ? ? ? ? 81  GLU D C   1 
+ATOM 16438 O O   . GLU D 1 178 ? 127.355 117.023 140.299 1.000 141.25637 ? ? ? ? ? ? 81  GLU D O   1 
+ATOM 16439 C CB  . GLU D 1 178 ? 126.433 114.742 142.281 1.000 141.27312 ? ? ? ? ? ? 81  GLU D CB  1 
+ATOM 16440 C CG  . GLU D 1 178 ? 125.042 115.237 142.654 1.000 146.77684 ? ? ? ? ? ? 81  GLU D CG  1 
+ATOM 16441 C CD  . GLU D 1 178 ? 124.910 115.591 144.123 1.000 150.60122 ? ? ? ? ? ? 81  GLU D CD  1 
+ATOM 16442 O OE1 . GLU D 1 178 ? 125.752 115.139 144.926 1.000 149.71807 ? ? ? ? ? ? 81  GLU D OE1 1 
+ATOM 16443 O OE2 . GLU D 1 178 ? 123.964 116.326 144.476 1.000 148.90282 ? ? ? ? ? ? 81  GLU D OE2 1 
+ATOM 16444 N N   . LYS D 1 179 ? 126.573 118.048 142.139 1.000 143.67805 ? ? ? ? ? ? 82  LYS D N   1 
+ATOM 16445 C CA  . LYS D 1 179 ? 126.106 119.222 141.414 1.000 142.45831 ? ? ? ? ? ? 82  LYS D CA  1 
+ATOM 16446 C C   . LYS D 1 179 ? 127.051 120.409 141.521 1.000 145.35372 ? ? ? ? ? ? 82  LYS D C   1 
+ATOM 16447 O O   . LYS D 1 179 ? 127.253 121.122 140.534 1.000 145.32939 ? ? ? ? ? ? 82  LYS D O   1 
+ATOM 16448 C CB  . LYS D 1 179 ? 124.721 119.634 141.918 1.000 138.15752 ? ? ? ? ? ? 82  LYS D CB  1 
+ATOM 16449 C CG  . LYS D 1 179 ? 123.628 118.631 141.603 1.000 140.01295 ? ? ? ? ? ? 82  LYS D CG  1 
+ATOM 16450 C CD  . LYS D 1 179 ? 122.266 119.163 142.007 1.000 142.55935 ? ? ? ? ? ? 82  LYS D CD  1 
+ATOM 16451 C CE  . LYS D 1 179 ? 122.167 119.328 143.514 1.000 145.57279 ? ? ? ? ? ? 82  LYS D CE  1 
+ATOM 16452 N NZ  . LYS D 1 179 ? 122.327 118.032 144.227 1.000 147.90635 ? ? ? ? ? ? 82  LYS D NZ  1 
+ATOM 16453 N N   . ASP D 1 180 ? 127.638 120.638 142.691 1.000 141.27907 ? ? ? ? ? ? 83  ASP D N   1 
+ATOM 16454 C CA  . ASP D 1 180 ? 128.480 121.803 142.919 1.000 138.52528 ? ? ? ? ? ? 83  ASP D CA  1 
+ATOM 16455 C C   . ASP D 1 180 ? 129.890 121.541 142.410 1.000 134.36373 ? ? ? ? ? ? 83  ASP D C   1 
+ATOM 16456 O O   . ASP D 1 180 ? 130.532 120.567 142.814 1.000 135.01990 ? ? ? ? ? ? 83  ASP D O   1 
+ATOM 16457 C CB  . ASP D 1 180 ? 128.513 122.155 144.404 1.000 138.11070 ? ? ? ? ? ? 83  ASP D CB  1 
+ATOM 16458 C CG  . ASP D 1 180 ? 129.050 123.544 144.658 1.000 141.70826 ? ? ? ? ? ? 83  ASP D CG  1 
+ATOM 16459 O OD1 . ASP D 1 180 ? 129.244 124.295 143.680 1.000 142.24516 ? ? ? ? ? ? 83  ASP D OD1 1 
+ATOM 16460 O OD2 . ASP D 1 180 ? 129.275 123.887 145.836 1.000 141.14092 ? ? ? ? ? ? 83  ASP D OD2 1 
+ATOM 16461 N N   . GLU D 1 181 ? 130.368 122.415 141.526 1.000 126.98182 ? ? ? ? ? ? 84  GLU D N   1 
+ATOM 16462 C CA  . GLU D 1 181 ? 131.720 122.273 141.004 1.000 127.69060 ? ? ? ? ? ? 84  GLU D CA  1 
+ATOM 16463 C C   . GLU D 1 181 ? 132.773 122.696 142.016 1.000 127.98838 ? ? ? ? ? ? 84  GLU D C   1 
+ATOM 16464 O O   . GLU D 1 181 ? 133.879 122.146 142.015 1.000 135.34428 ? ? ? ? ? ? 84  GLU D O   1 
+ATOM 16465 C CB  . GLU D 1 181 ? 131.877 123.083 139.719 1.000 128.66992 ? ? ? ? ? ? 84  GLU D CB  1 
+ATOM 16466 C CG  . GLU D 1 181 ? 132.843 122.470 138.723 1.000 133.98105 ? ? ? ? ? ? 84  GLU D CG  1 
+ATOM 16467 C CD  . GLU D 1 181 ? 132.363 121.136 138.191 1.000 139.32372 ? ? ? ? ? ? 84  GLU D CD  1 
+ATOM 16468 O OE1 . GLU D 1 181 ? 131.135 120.922 138.132 1.000 138.79050 ? ? ? ? ? ? 84  GLU D OE1 1 
+ATOM 16469 O OE2 . GLU D 1 181 ? 133.217 120.297 137.833 1.000 136.80922 ? ? ? ? ? ? 84  GLU D OE2 1 
+ATOM 16470 N N   . ASP D 1 182 ? 132.459 123.664 142.877 1.000 114.19519 ? ? ? ? ? ? 85  ASP D N   1 
+ATOM 16471 C CA  . ASP D 1 182 ? 133.430 124.101 143.872 1.000 113.57247 ? ? ? ? ? ? 85  ASP D CA  1 
+ATOM 16472 C C   . ASP D 1 182 ? 133.679 123.029 144.922 1.000 117.30306 ? ? ? ? ? ? 85  ASP D C   1 
+ATOM 16473 O O   . ASP D 1 182 ? 134.769 122.973 145.500 1.000 125.08613 ? ? ? ? ? ? 85  ASP D O   1 
+ATOM 16474 C CB  . ASP D 1 182 ? 132.962 125.395 144.529 1.000 116.53828 ? ? ? ? ? ? 85  ASP D CB  1 
+ATOM 16475 C CG  . ASP D 1 182 ? 132.864 126.537 143.545 1.000 128.83418 ? ? ? ? ? ? 85  ASP D CG  1 
+ATOM 16476 O OD1 . ASP D 1 182 ? 133.211 126.335 142.365 1.000 135.11745 ? ? ? ? ? ? 85  ASP D OD1 1 
+ATOM 16477 O OD2 . ASP D 1 182 ? 132.441 127.639 143.948 1.000 128.20802 ? ? ? ? ? ? 85  ASP D OD2 1 
+ATOM 16478 N N   . THR D 1 183 ? 132.688 122.179 145.189 1.000 113.21133 ? ? ? ? ? ? 86  THR D N   1 
+ATOM 16479 C CA  . THR D 1 183 ? 132.923 121.037 146.063 1.000 107.63406 ? ? ? ? ? ? 86  THR D CA  1 
+ATOM 16480 C C   . THR D 1 183 ? 133.944 120.091 145.448 1.000 113.38490 ? ? ? ? ? ? 86  THR D C   1 
+ATOM 16481 O O   . THR D 1 183 ? 134.797 119.540 146.152 1.000 121.43086 ? ? ? ? ? ? 86  THR D O   1 
+ATOM 16482 C CB  . THR D 1 183 ? 131.609 120.309 146.339 1.000 113.80862 ? ? ? ? ? ? 86  THR D CB  1 
+ATOM 16483 O OG1 . THR D 1 183 ? 130.706 121.196 147.007 1.000 116.76693 ? ? ? ? ? ? 86  THR D OG1 1 
+ATOM 16484 C CG2 . THR D 1 183 ? 131.844 119.101 147.215 1.000 114.00872 ? ? ? ? ? ? 86  THR D CG2 1 
+ATOM 16485 N N   . LYS D 1 184 ? 133.876 119.897 144.131 1.000 108.87802 ? ? ? ? ? ? 87  LYS D N   1 
+ATOM 16486 C CA  . LYS D 1 184 ? 134.854 119.054 143.454 1.000 105.21438 ? ? ? ? ? ? 87  LYS D CA  1 
+ATOM 16487 C C   . LYS D 1 184 ? 136.250 119.654 143.537 1.000 104.18107 ? ? ? ? ? ? 87  LYS D C   1 
+ATOM 16488 O O   . LYS D 1 184 ? 137.242 118.923 143.620 1.000 110.25928 ? ? ? ? ? ? 87  LYS D O   1 
+ATOM 16489 C CB  . LYS D 1 184 ? 134.442 118.846 142.001 1.000 107.70354 ? ? ? ? ? ? 87  LYS D CB  1 
+ATOM 16490 C CG  . LYS D 1 184 ? 133.112 118.143 141.843 1.000 107.76034 ? ? ? ? ? ? 87  LYS D CG  1 
+ATOM 16491 C CD  . LYS D 1 184 ? 133.039 117.394 140.530 1.000 112.30000 ? ? ? ? ? ? 87  LYS D CD  1 
+ATOM 16492 C CE  . LYS D 1 184 ? 131.658 116.809 140.314 1.000 115.43514 ? ? ? ? ? ? 87  LYS D CE  1 
+ATOM 16493 N NZ  . LYS D 1 184 ? 130.591 117.815 140.553 1.000 115.22237 ? ? ? ? ? ? 87  LYS D NZ  1 
+ATOM 16494 N N   . LYS D 1 185 ? 136.349 120.984 143.506 1.000 98.52928  ? ? ? ? ? ? 88  LYS D N   1 
+ATOM 16495 C CA  . LYS D 1 185 ? 137.649 121.628 143.650 1.000 95.83152  ? ? ? ? ? ? 88  LYS D CA  1 
+ATOM 16496 C C   . LYS D 1 185 ? 138.274 121.303 144.998 1.000 94.65104  ? ? ? ? ? ? 88  LYS D C   1 
+ATOM 16497 O O   . LYS D 1 185 ? 139.477 121.038 145.086 1.000 106.79529 ? ? ? ? ? ? 88  LYS D O   1 
+ATOM 16498 C CB  . LYS D 1 185 ? 137.512 123.139 143.484 1.000 94.25719  ? ? ? ? ? ? 88  LYS D CB  1 
+ATOM 16499 C CG  . LYS D 1 185 ? 137.056 123.578 142.113 1.000 99.69201  ? ? ? ? ? ? 88  LYS D CG  1 
+ATOM 16500 C CD  . LYS D 1 185 ? 137.261 125.066 141.924 1.000 98.66272  ? ? ? ? ? ? 88  LYS D CD  1 
+ATOM 16501 C CE  . LYS D 1 185 ? 136.170 125.662 141.063 1.000 102.48080 ? ? ? ? ? ? 88  LYS D CE  1 
+ATOM 16502 N NZ  . LYS D 1 185 ? 135.962 127.100 141.367 1.000 102.85590 ? ? ? ? ? ? 88  LYS D NZ  1 
+ATOM 16503 N N   . LEU D 1 186 ? 137.473 121.328 146.061 1.000 92.89228  ? ? ? ? ? ? 89  LEU D N   1 
+ATOM 16504 C CA  . LEU D 1 186 ? 137.998 121.035 147.388 1.000 90.68582  ? ? ? ? ? ? 89  LEU D CA  1 
+ATOM 16505 C C   . LEU D 1 186 ? 138.341 119.560 147.537 1.000 90.06995  ? ? ? ? ? ? 89  LEU D C   1 
+ATOM 16506 O O   . LEU D 1 186 ? 139.372 119.215 148.122 1.000 96.57576  ? ? ? ? ? ? 89  LEU D O   1 
+ATOM 16507 C CB  . LEU D 1 186 ? 136.988 121.457 148.449 1.000 86.90871  ? ? ? ? ? ? 89  LEU D CB  1 
+ATOM 16508 C CG  . LEU D 1 186 ? 137.378 121.164 149.893 1.000 88.64425  ? ? ? ? ? ? 89  LEU D CG  1 
+ATOM 16509 C CD1 . LEU D 1 186 ? 138.627 121.930 150.269 1.000 90.37048  ? ? ? ? ? ? 89  LEU D CD1 1 
+ATOM 16510 C CD2 . LEU D 1 186 ? 136.237 121.522 150.812 1.000 98.90323  ? ? ? ? ? ? 89  LEU D CD2 1 
+ATOM 16511 N N   . ILE D 1 187 ? 137.493 118.676 147.011 1.000 91.62144  ? ? ? ? ? ? 90  ILE D N   1 
+ATOM 16512 C CA  . ILE D 1 187 ? 137.710 117.244 147.184 1.000 91.24380  ? ? ? ? ? ? 90  ILE D CA  1 
+ATOM 16513 C C   . ILE D 1 187 ? 138.984 116.804 146.477 1.000 96.61001  ? ? ? ? ? ? 90  ILE D C   1 
+ATOM 16514 O O   . ILE D 1 187 ? 139.725 115.951 146.979 1.000 103.88914 ? ? ? ? ? ? 90  ILE D O   1 
+ATOM 16515 C CB  . ILE D 1 187 ? 136.483 116.460 146.689 1.000 86.48294  ? ? ? ? ? ? 90  ILE D CB  1 
+ATOM 16516 C CG1 . ILE D 1 187 ? 135.324 116.620 147.666 1.000 90.26554  ? ? ? ? ? ? 90  ILE D CG1 1 
+ATOM 16517 C CG2 . ILE D 1 187 ? 136.812 114.995 146.521 1.000 90.26156  ? ? ? ? ? ? 90  ILE D CG2 1 
+ATOM 16518 C CD1 . ILE D 1 187 ? 134.012 116.130 147.123 1.000 96.96841  ? ? ? ? ? ? 90  ILE D CD1 1 
+ATOM 16519 N N   . SER D 1 188 ? 139.268 117.382 145.310 1.000 93.85795  ? ? ? ? ? ? 91  SER D N   1 
+ATOM 16520 C CA  . SER D 1 188 ? 140.449 116.979 144.555 1.000 92.17425  ? ? ? ? ? ? 91  SER D CA  1 
+ATOM 16521 C C   . SER D 1 188 ? 141.727 117.269 145.328 1.000 99.16796  ? ? ? ? ? ? 91  SER D C   1 
+ATOM 16522 O O   . SER D 1 188 ? 142.661 116.461 145.324 1.000 111.02222 ? ? ? ? ? ? 91  SER D O   1 
+ATOM 16523 C CB  . SER D 1 188 ? 140.471 117.687 143.205 1.000 98.15330  ? ? ? ? ? ? 91  SER D CB  1 
+ATOM 16524 O OG  . SER D 1 188 ? 140.956 119.008 143.339 1.000 105.72238 ? ? ? ? ? ? 91  SER D OG  1 
+ATOM 16525 N N   . VAL D 1 189 ? 141.795 118.425 145.987 1.000 93.97320  ? ? ? ? ? ? 92  VAL D N   1 
+ATOM 16526 C CA  . VAL D 1 189 ? 142.976 118.762 146.772 1.000 88.18007  ? ? ? ? ? ? 92  VAL D CA  1 
+ATOM 16527 C C   . VAL D 1 189 ? 143.051 117.907 148.031 1.000 96.42154  ? ? ? ? ? ? 92  VAL D C   1 
+ATOM 16528 O O   . VAL D 1 189 ? 144.130 117.452 148.425 1.000 105.18975 ? ? ? ? ? ? 92  VAL D O   1 
+ATOM 16529 C CB  . VAL D 1 189 ? 142.976 120.264 147.102 1.000 84.75223  ? ? ? ? ? ? 92  VAL D CB  1 
+ATOM 16530 C CG1 . VAL D 1 189 ? 143.980 120.568 148.186 1.000 97.24852  ? ? ? ? ? ? 92  VAL D CG1 1 
+ATOM 16531 C CG2 . VAL D 1 189 ? 143.282 121.069 145.859 1.000 99.56369  ? ? ? ? ? ? 92  VAL D CG2 1 
+ATOM 16532 N N   . VAL D 1 190 ? 141.909 117.674 148.679 1.000 91.10506  ? ? ? ? ? ? 93  VAL D N   1 
+ATOM 16533 C CA  . VAL D 1 190 ? 141.900 117.004 149.977 1.000 81.94473  ? ? ? ? ? ? 93  VAL D CA  1 
+ATOM 16534 C C   . VAL D 1 190 ? 142.421 115.579 149.857 1.000 90.72432  ? ? ? ? ? ? 93  VAL D C   1 
+ATOM 16535 O O   . VAL D 1 190 ? 143.219 115.125 150.685 1.000 98.12981  ? ? ? ? ? ? 93  VAL D O   1 
+ATOM 16536 C CB  . VAL D 1 190 ? 140.485 117.042 150.577 1.000 79.69501  ? ? ? ? ? ? 93  VAL D CB  1 
+ATOM 16537 C CG1 . VAL D 1 190 ? 140.347 116.006 151.664 1.000 87.72055  ? ? ? ? ? ? 93  VAL D CG1 1 
+ATOM 16538 C CG2 . VAL D 1 190 ? 140.189 118.421 151.113 1.000 89.56046  ? ? ? ? ? ? 93  VAL D CG2 1 
+ATOM 16539 N N   . LYS D 1 191 ? 141.970 114.851 148.838 1.000 98.56591  ? ? ? ? ? ? 94  LYS D N   1 
+ATOM 16540 C CA  . LYS D 1 191 ? 142.433 113.492 148.540 1.000 99.06061  ? ? ? ? ? ? 94  LYS D CA  1 
+ATOM 16541 C C   . LYS D 1 191 ? 142.048 112.579 149.697 1.000 103.34178 ? ? ? ? ? ? 94  LYS D C   1 
+ATOM 16542 O O   . LYS D 1 191 ? 140.843 112.428 149.962 1.000 109.37654 ? ? ? ? ? ? 94  LYS D O   1 
+ATOM 16543 C CB  . LYS D 1 191 ? 143.922 113.538 148.198 1.000 101.12567 ? ? ? ? ? ? 94  LYS D CB  1 
+ATOM 16544 C CG  . LYS D 1 191 ? 144.407 112.348 147.401 1.000 105.04793 ? ? ? ? ? ? 94  LYS D CG  1 
+ATOM 16545 C CD  . LYS D 1 191 ? 145.913 112.355 147.266 1.000 108.98491 ? ? ? ? ? ? 94  LYS D CD  1 
+ATOM 16546 C CE  . LYS D 1 191 ? 146.401 111.106 146.562 1.000 108.38610 ? ? ? ? ? ? 94  LYS D CE  1 
+ATOM 16547 N NZ  . LYS D 1 191 ? 147.574 111.385 145.695 1.000 111.59817 ? ? ? ? ? ? 94  LYS D NZ  1 
+ATOM 16548 N N   . GLY D 1 192 ? 142.991 111.960 150.396 1.000 94.86214  ? ? ? ? ? ? 95  GLY D N   1 
+ATOM 16549 C CA  . GLY D 1 192 ? 142.703 110.931 151.369 1.000 93.88808  ? ? ? ? ? ? 95  GLY D CA  1 
+ATOM 16550 C C   . GLY D 1 192 ? 142.410 111.394 152.777 1.000 94.22154  ? ? ? ? ? ? 95  GLY D C   1 
+ATOM 16551 O O   . GLY D 1 192 ? 142.246 110.552 153.664 1.000 98.84738  ? ? ? ? ? ? 95  GLY D O   1 
+ATOM 16552 N N   . ALA D 1 193 ? 142.338 112.701 153.020 1.000 90.30143  ? ? ? ? ? ? 96  ALA D N   1 
+ATOM 16553 C CA  . ALA D 1 193 ? 142.031 113.184 154.360 1.000 91.94775  ? ? ? ? ? ? 96  ALA D CA  1 
+ATOM 16554 C C   . ALA D 1 193 ? 140.583 112.938 154.757 1.000 102.15635 ? ? ? ? ? ? 96  ALA D C   1 
+ATOM 16555 O O   . ALA D 1 193 ? 140.238 113.139 155.925 1.000 110.28849 ? ? ? ? ? ? 96  ALA D O   1 
+ATOM 16556 C CB  . ALA D 1 193 ? 142.349 114.673 154.468 1.000 91.42412  ? ? ? ? ? ? 96  ALA D CB  1 
+ATOM 16557 N N   . ARG D 1 194 ? 139.738 112.513 153.827 1.000 104.39458 ? ? ? ? ? ? 97  ARG D N   1 
+ATOM 16558 C CA  . ARG D 1 194 ? 138.329 112.285 154.093 1.000 97.47905  ? ? ? ? ? ? 97  ARG D CA  1 
+ATOM 16559 C C   . ARG D 1 194 ? 138.072 110.829 154.465 1.000 103.88759 ? ? ? ? ? ? 97  ARG D C   1 
+ATOM 16560 O O   . ARG D 1 194 ? 138.910 109.948 154.271 1.000 106.39706 ? ? ? ? ? ? 97  ARG D O   1 
+ATOM 16561 C CB  . ARG D 1 194 ? 137.493 112.665 152.877 1.000 89.78157  ? ? ? ? ? ? 97  ARG D CB  1 
+ATOM 16562 C CG  . ARG D 1 194 ? 137.363 114.146 152.657 1.000 93.38665  ? ? ? ? ? ? 97  ARG D CG  1 
+ATOM 16563 C CD  . ARG D 1 194 ? 136.781 114.429 151.295 1.000 96.23630  ? ? ? ? ? ? 97  ARG D CD  1 
+ATOM 16564 N NE  . ARG D 1 194 ? 135.328 114.330 151.300 1.000 101.09376 ? ? ? ? ? ? 97  ARG D NE  1 
+ATOM 16565 C CZ  . ARG D 1 194 ? 134.626 113.638 150.416 1.000 103.94665 ? ? ? ? ? ? 97  ARG D CZ  1 
+ATOM 16566 N NH1 . ARG D 1 194 ? 135.213 112.969 149.440 1.000 103.32508 ? ? ? ? ? ? 97  ARG D NH1 1 
+ATOM 16567 N NH2 . ARG D 1 194 ? 133.301 113.619 150.513 1.000 109.05593 ? ? ? ? ? ? 97  ARG D NH2 1 
+ATOM 16568 N N   . THR D 1 195 ? 136.883 110.585 155.005 1.000 119.93022 ? ? ? ? ? ? 98  THR D N   1 
+ATOM 16569 C CA  . THR D 1 195 ? 136.414 109.245 155.321 1.000 119.23525 ? ? ? ? ? ? 98  THR D CA  1 
+ATOM 16570 C C   . THR D 1 195 ? 135.035 109.054 154.712 1.000 121.54031 ? ? ? ? ? ? 98  THR D C   1 
+ATOM 16571 O O   . THR D 1 195 ? 134.206 109.967 154.739 1.000 127.68794 ? ? ? ? ? ? 98  THR D O   1 
+ATOM 16572 C CB  . THR D 1 195 ? 136.354 109.009 156.830 1.000 121.64080 ? ? ? ? ? ? 98  THR D CB  1 
+ATOM 16573 O OG1 . THR D 1 195 ? 137.533 109.543 157.444 1.000 127.85255 ? ? ? ? ? ? 98  THR D OG1 1 
+ATOM 16574 C CG2 . THR D 1 195 ? 136.266 107.526 157.131 1.000 116.95293 ? ? ? ? ? ? 98  THR D CG2 1 
+ATOM 16575 N N   . SER D 1 196 ? 134.794 107.863 154.158 1.000 122.37457 ? ? ? ? ? ? 99  SER D N   1 
+ATOM 16576 C CA  . SER D 1 196 ? 133.525 107.609 153.484 1.000 122.14687 ? ? ? ? ? ? 99  SER D CA  1 
+ATOM 16577 C C   . SER D 1 196 ? 132.347 107.704 154.442 1.000 125.26248 ? ? ? ? ? ? 99  SER D C   1 
+ATOM 16578 O O   . SER D 1 196 ? 131.229 108.016 154.018 1.000 122.87985 ? ? ? ? ? ? 99  SER D O   1 
+ATOM 16579 C CB  . SER D 1 196 ? 133.553 106.236 152.815 1.000 122.77224 ? ? ? ? ? ? 99  SER D CB  1 
+ATOM 16580 O OG  . SER D 1 196 ? 132.345 105.987 152.121 1.000 130.09833 ? ? ? ? ? ? 99  SER D OG  1 
+ATOM 16581 N N   . ALA D 1 197 ? 132.570 107.433 155.728 1.000 126.78306 ? ? ? ? ? ? 100 ALA D N   1 
+ATOM 16582 C CA  . ALA D 1 197 ? 131.498 107.572 156.707 1.000 123.83758 ? ? ? ? ? ? 100 ALA D CA  1 
+ATOM 16583 C C   . ALA D 1 197 ? 131.063 109.024 156.848 1.000 130.40547 ? ? ? ? ? ? 100 ALA D C   1 
+ATOM 16584 O O   . ALA D 1 197 ? 129.867 109.312 156.965 1.000 135.01843 ? ? ? ? ? ? 100 ALA D O   1 
+ATOM 16585 C CB  . ALA D 1 197 ? 131.944 107.011 158.055 1.000 119.89379 ? ? ? ? ? ? 100 ALA D CB  1 
+ATOM 16586 N N   . ASN D 1 198 ? 132.017 109.950 156.840 1.000 129.40004 ? ? ? ? ? ? 101 ASN D N   1 
+ATOM 16587 C CA  . ASN D 1 198 ? 131.757 111.375 157.007 1.000 127.22228 ? ? ? ? ? ? 101 ASN D CA  1 
+ATOM 16588 C C   . ASN D 1 198 ? 132.002 112.140 155.712 1.000 126.95621 ? ? ? ? ? ? 101 ASN D C   1 
+ATOM 16589 O O   . ASN D 1 198 ? 132.573 113.231 155.715 1.000 133.58291 ? ? ? ? ? ? 101 ASN D O   1 
+ATOM 16590 C CB  . ASN D 1 198 ? 132.610 111.950 158.132 1.000 126.87326 ? ? ? ? ? ? 101 ASN D CB  1 
+ATOM 16591 C CG  . ASN D 1 198 ? 132.513 111.141 159.402 1.000 129.81181 ? ? ? ? ? ? 101 ASN D CG  1 
+ATOM 16592 O OD1 . ASN D 1 198 ? 131.665 110.262 159.526 1.000 133.54598 ? ? ? ? ? ? 101 ASN D OD1 1 
+ATOM 16593 N ND2 . ASN D 1 198 ? 133.385 111.432 160.357 1.000 129.01824 ? ? ? ? ? ? 101 ASN D ND2 1 
+ATOM 16594 N N   . ALA D 1 199 ? 131.572 111.572 154.587 1.000 114.30430 ? ? ? ? ? ? 102 ALA D N   1 
+ATOM 16595 C CA  . ALA D 1 199 ? 131.829 112.179 153.289 1.000 117.13602 ? ? ? ? ? ? 102 ALA D CA  1 
+ATOM 16596 C C   . ALA D 1 199 ? 131.097 113.498 153.090 1.000 121.61579 ? ? ? ? ? ? 102 ALA D C   1 
+ATOM 16597 O O   . ALA D 1 199 ? 131.390 114.203 152.119 1.000 126.79357 ? ? ? ? ? ? 102 ALA D O   1 
+ATOM 16598 C CB  . ALA D 1 199 ? 131.443 111.209 152.174 1.000 116.24891 ? ? ? ? ? ? 102 ALA D CB  1 
+ATOM 16599 N N   . ASP D 1 200 ? 130.158 113.845 153.965 1.000 135.26059 ? ? ? ? ? ? 103 ASP D N   1 
+ATOM 16600 C CA  . ASP D 1 200 ? 129.391 115.073 153.810 1.000 134.67741 ? ? ? ? ? ? 103 ASP D CA  1 
+ATOM 16601 C C   . ASP D 1 200 ? 130.013 116.261 154.525 1.000 133.57150 ? ? ? ? ? ? 103 ASP D C   1 
+ATOM 16602 O O   . ASP D 1 200 ? 129.872 117.397 154.060 1.000 138.39269 ? ? ? ? ? ? 103 ASP D O   1 
+ATOM 16603 C CB  . ASP D 1 200 ? 127.969 114.869 154.329 1.000 139.55119 ? ? ? ? ? ? 103 ASP D CB  1 
+ATOM 16604 C CG  . ASP D 1 200 ? 127.938 114.140 155.654 1.000 146.97695 ? ? ? ? ? ? 103 ASP D CG  1 
+ATOM 16605 O OD1 . ASP D 1 200 ? 129.016 113.728 156.127 1.000 144.28541 ? ? ? ? ? ? 103 ASP D OD1 1 
+ATOM 16606 O OD2 . ASP D 1 200 ? 126.840 113.983 156.228 1.000 150.98555 ? ? ? ? ? ? 103 ASP D OD2 1 
+ATOM 16607 N N   . VAL D 1 201 ? 130.697 116.032 155.639 1.000 102.32288 ? ? ? ? ? ? 104 VAL D N   1 
+ATOM 16608 C CA  . VAL D 1 201 ? 131.233 117.106 156.463 1.000 102.29802 ? ? ? ? ? ? 104 VAL D CA  1 
+ATOM 16609 C C   . VAL D 1 201 ? 132.744 117.152 156.297 1.000 104.51938 ? ? ? ? ? ? 104 VAL D C   1 
+ATOM 16610 O O   . VAL D 1 201 ? 133.394 116.134 156.036 1.000 112.52748 ? ? ? ? ? ? 104 VAL D O   1 
+ATOM 16611 C CB  . VAL D 1 201 ? 130.838 116.916 157.943 1.000 101.72035 ? ? ? ? ? ? 104 VAL D CB  1 
+ATOM 16612 C CG1 . VAL D 1 201 ? 131.495 115.676 158.515 1.000 107.72685 ? ? ? ? ? ? 104 VAL D CG1 1 
+ATOM 16613 C CG2 . VAL D 1 201 ? 131.188 118.143 158.762 1.000 102.23949 ? ? ? ? ? ? 104 VAL D CG2 1 
+ATOM 16614 N N   . PHE D 1 202 ? 133.302 118.351 156.427 1.000 88.23763  ? ? ? ? ? ? 105 PHE D N   1 
+ATOM 16615 C CA  . PHE D 1 202 ? 134.740 118.549 156.377 1.000 84.65152  ? ? ? ? ? ? 105 PHE D CA  1 
+ATOM 16616 C C   . PHE D 1 202 ? 135.118 119.696 157.299 1.000 92.33025  ? ? ? ? ? ? 105 PHE D C   1 
+ATOM 16617 O O   . PHE D 1 202 ? 134.361 120.654 157.461 1.000 109.52713 ? ? ? ? ? ? 105 PHE D O   1 
+ATOM 16618 C CB  . PHE D 1 202 ? 135.223 118.841 154.957 1.000 81.09355  ? ? ? ? ? ? 105 PHE D CB  1 
+ATOM 16619 C CG  . PHE D 1 202 ? 136.687 118.624 154.768 1.000 88.19150  ? ? ? ? ? ? 105 PHE D CG  1 
+ATOM 16620 C CD1 . PHE D 1 202 ? 137.227 117.360 154.867 1.000 93.81960  ? ? ? ? ? ? 105 PHE D CD1 1 
+ATOM 16621 C CD2 . PHE D 1 202 ? 137.527 119.686 154.506 1.000 88.70884  ? ? ? ? ? ? 105 PHE D CD2 1 
+ATOM 16622 C CE1 . PHE D 1 202 ? 138.573 117.158 154.702 1.000 91.14013  ? ? ? ? ? ? 105 PHE D CE1 1 
+ATOM 16623 C CE2 . PHE D 1 202 ? 138.874 119.488 154.339 1.000 88.75033  ? ? ? ? ? ? 105 PHE D CE2 1 
+ATOM 16624 C CZ  . PHE D 1 202 ? 139.397 118.222 154.440 1.000 91.62909  ? ? ? ? ? ? 105 PHE D CZ  1 
+ATOM 16625 N N   . TYR D 1 203 ? 136.298 119.592 157.900 1.000 82.57363  ? ? ? ? ? ? 106 TYR D N   1 
+ATOM 16626 C CA  . TYR D 1 203 ? 136.783 120.589 158.840 1.000 76.48914  ? ? ? ? ? ? 106 TYR D CA  1 
+ATOM 16627 C C   . TYR D 1 203 ? 138.139 121.104 158.395 1.000 84.04353  ? ? ? ? ? ? 106 TYR D C   1 
+ATOM 16628 O O   . TYR D 1 203 ? 138.995 120.328 157.970 1.000 107.15342 ? ? ? ? ? ? 106 TYR D O   1 
+ATOM 16629 C CB  . TYR D 1 203 ? 136.906 120.018 160.249 1.000 86.36407  ? ? ? ? ? ? 106 TYR D CB  1 
+ATOM 16630 C CG  . TYR D 1 203 ? 135.619 119.473 160.806 1.000 91.04485  ? ? ? ? ? ? 106 TYR D CG  1 
+ATOM 16631 C CD1 . TYR D 1 203 ? 135.250 118.159 160.584 1.000 88.45199  ? ? ? ? ? ? 106 TYR D CD1 1 
+ATOM 16632 C CD2 . TYR D 1 203 ? 134.777 120.270 161.559 1.000 93.20969  ? ? ? ? ? ? 106 TYR D CD2 1 
+ATOM 16633 C CE1 . TYR D 1 203 ? 134.079 117.657 161.090 1.000 91.86618  ? ? ? ? ? ? 106 TYR D CE1 1 
+ATOM 16634 C CE2 . TYR D 1 203 ? 133.603 119.776 162.069 1.000 97.80557  ? ? ? ? ? ? 106 TYR D CE2 1 
+ATOM 16635 C CZ  . TYR D 1 203 ? 133.259 118.468 161.832 1.000 99.88769  ? ? ? ? ? ? 106 TYR D CZ  1 
+ATOM 16636 O OH  . TYR D 1 203 ? 132.085 117.970 162.342 1.000 108.75146 ? ? ? ? ? ? 106 TYR D OH  1 
+ATOM 16637 N N   . ILE D 1 204 ? 138.327 122.414 158.493 1.000 65.53152  ? ? ? ? ? ? 107 ILE D N   1 
+ATOM 16638 C CA  . ILE D 1 204 ? 139.627 123.044 158.312 1.000 64.07980  ? ? ? ? ? ? 107 ILE D CA  1 
+ATOM 16639 C C   . ILE D 1 204 ? 139.943 123.785 159.598 1.000 73.95092  ? ? ? ? ? ? 107 ILE D C   1 
+ATOM 16640 O O   . ILE D 1 204 ? 139.262 124.758 159.940 1.000 94.30308  ? ? ? ? ? ? 107 ILE D O   1 
+ATOM 16641 C CB  . ILE D 1 204 ? 139.643 123.997 157.110 1.000 66.87516  ? ? ? ? ? ? 107 ILE D CB  1 
+ATOM 16642 C CG1 . ILE D 1 204 ? 139.558 123.208 155.810 1.000 74.50402  ? ? ? ? ? ? 107 ILE D CG1 1 
+ATOM 16643 C CG2 . ILE D 1 204 ? 140.896 124.838 157.122 1.000 76.93710  ? ? ? ? ? ? 107 ILE D CG2 1 
+ATOM 16644 C CD1 . ILE D 1 204 ? 139.124 124.037 154.642 1.000 78.85494  ? ? ? ? ? ? 107 ILE D CD1 1 
+ATOM 16645 N N   . ALA D 1 205 ? 140.967 123.332 160.308 1.000 73.51760  ? ? ? ? ? ? 108 ALA D N   1 
+ATOM 16646 C CA  . ALA D 1 205 ? 141.265 123.828 161.640 1.000 68.27830  ? ? ? ? ? ? 108 ALA D CA  1 
+ATOM 16647 C C   . ALA D 1 205 ? 142.599 124.553 161.649 1.000 71.36596  ? ? ? ? ? ? 108 ALA D C   1 
+ATOM 16648 O O   . ALA D 1 205 ? 143.517 124.198 160.909 1.000 97.67487  ? ? ? ? ? ? 108 ALA D O   1 
+ATOM 16649 C CB  . ALA D 1 205 ? 141.292 122.691 162.657 1.000 75.49292  ? ? ? ? ? ? 108 ALA D CB  1 
+ATOM 16650 N N   . LEU D 1 206 ? 142.692 125.573 162.492 1.000 79.18445  ? ? ? ? ? ? 109 LEU D N   1 
+ATOM 16651 C CA  . LEU D 1 206 ? 143.923 126.314 162.719 1.000 74.50098  ? ? ? ? ? ? 109 LEU D CA  1 
+ATOM 16652 C C   . LEU D 1 206 ? 144.226 126.254 164.206 1.000 80.08524  ? ? ? ? ? ? 109 LEU D C   1 
+ATOM 16653 O O   . LEU D 1 206 ? 143.384 126.629 165.026 1.000 99.92571  ? ? ? ? ? ? 109 LEU D O   1 
+ATOM 16654 C CB  . LEU D 1 206 ? 143.782 127.759 162.240 1.000 73.90673  ? ? ? ? ? ? 109 LEU D CB  1 
+ATOM 16655 C CG  . LEU D 1 206 ? 144.869 128.793 162.526 1.000 81.23261  ? ? ? ? ? ? 109 LEU D CG  1 
+ATOM 16656 C CD1 . LEU D 1 206 ? 144.874 129.816 161.416 1.000 89.45386  ? ? ? ? ? ? 109 LEU D CD1 1 
+ATOM 16657 C CD2 . LEU D 1 206 ? 144.649 129.483 163.854 1.000 81.29897  ? ? ? ? ? ? 109 LEU D CD2 1 
+ATOM 16658 N N   . GLU D 1 207 ? 145.414 125.778 164.553 1.000 99.89616  ? ? ? ? ? ? 110 GLU D N   1 
+ATOM 16659 C CA  . GLU D 1 207 ? 145.847 125.703 165.937 1.000 98.24652  ? ? ? ? ? ? 110 GLU D CA  1 
+ATOM 16660 C C   . GLU D 1 207 ? 147.124 126.506 166.111 1.000 106.46580 ? ? ? ? ? ? 110 GLU D C   1 
+ATOM 16661 O O   . GLU D 1 207 ? 147.933 126.621 165.188 1.000 119.42423 ? ? ? ? ? ? 110 GLU D O   1 
+ATOM 16662 C CB  . GLU D 1 207 ? 146.084 124.260 166.375 1.000 102.04145 ? ? ? ? ? ? 110 GLU D CB  1 
+ATOM 16663 C CG  . GLU D 1 207 ? 144.816 123.474 166.611 1.000 117.30920 ? ? ? ? ? ? 110 GLU D CG  1 
+ATOM 16664 C CD  . GLU D 1 207 ? 144.651 122.340 165.625 1.000 125.62602 ? ? ? ? ? ? 110 GLU D CD  1 
+ATOM 16665 O OE1 . GLU D 1 207 ? 145.487 122.232 164.705 1.000 122.08001 ? ? ? ? ? ? 110 GLU D OE1 1 
+ATOM 16666 O OE2 . GLU D 1 207 ? 143.687 121.558 165.767 1.000 123.01048 ? ? ? ? ? ? 110 GLU D OE2 1 
+ATOM 16667 N N   . SER D 1 208 ? 147.297 127.068 167.301 1.000 94.99880  ? ? ? ? ? ? 111 SER D N   1 
+ATOM 16668 C CA  . SER D 1 208 ? 148.492 127.847 167.593 1.000 93.05975  ? ? ? ? ? ? 111 SER D CA  1 
+ATOM 16669 C C   . SER D 1 208 ? 148.724 127.854 169.092 1.000 100.56149 ? ? ? ? ? ? 111 SER D C   1 
+ATOM 16670 O O   . SER D 1 208 ? 147.862 128.305 169.851 1.000 108.79441 ? ? ? ? ? ? 111 SER D O   1 
+ATOM 16671 C CB  . SER D 1 208 ? 148.360 129.270 167.068 1.000 93.70953  ? ? ? ? ? ? 111 SER D CB  1 
+ATOM 16672 O OG  . SER D 1 208 ? 149.376 130.095 167.600 1.000 103.20926 ? ? ? ? ? ? 111 SER D OG  1 
+ATOM 16673 N N   . LYS D 1 209 ? 149.881 127.355 169.510 1.000 107.76945 ? ? ? ? ? ? 112 LYS D N   1 
+ATOM 16674 C CA  . LYS D 1 209 ? 150.325 127.431 170.892 1.000 104.16768 ? ? ? ? ? ? 112 LYS D CA  1 
+ATOM 16675 C C   . LYS D 1 209 ? 151.555 128.320 170.945 1.000 111.31570 ? ? ? ? ? ? 112 LYS D C   1 
+ATOM 16676 O O   . LYS D 1 209 ? 152.513 128.103 170.197 1.000 112.61862 ? ? ? ? ? ? 112 LYS D O   1 
+ATOM 16677 C CB  . LYS D 1 209 ? 150.638 126.043 171.448 1.000 102.84542 ? ? ? ? ? ? 112 LYS D CB  1 
+ATOM 16678 C CG  . LYS D 1 209 ? 149.596 125.000 171.100 1.000 108.89336 ? ? ? ? ? ? 112 LYS D CG  1 
+ATOM 16679 C CD  . LYS D 1 209 ? 149.836 123.710 171.857 1.000 115.95669 ? ? ? ? ? ? 112 LYS D CD  1 
+ATOM 16680 C CE  . LYS D 1 209 ? 149.934 123.962 173.350 1.000 120.55273 ? ? ? ? ? ? 112 LYS D CE  1 
+ATOM 16681 N NZ  . LYS D 1 209 ? 148.629 124.372 173.935 1.000 118.07202 ? ? ? ? ? ? 112 LYS D NZ  1 
+ATOM 16682 N N   . TYR D 1 210 ? 151.520 129.324 171.814 1.000 116.94256 ? ? ? ? ? ? 113 TYR D N   1 
+ATOM 16683 C CA  . TYR D 1 210 ? 152.622 130.268 171.898 1.000 113.63868 ? ? ? ? ? ? 113 TYR D CA  1 
+ATOM 16684 C C   . TYR D 1 210 ? 153.877 129.584 172.415 1.000 123.71465 ? ? ? ? ? ? 113 TYR D C   1 
+ATOM 16685 O O   . TYR D 1 210 ? 153.818 128.720 173.293 1.000 126.34790 ? ? ? ? ? ? 113 TYR D O   1 
+ATOM 16686 C CB  . TYR D 1 210 ? 152.257 131.435 172.808 1.000 112.51018 ? ? ? ? ? ? 113 TYR D CB  1 
+ATOM 16687 C CG  . TYR D 1 210 ? 153.096 132.664 172.574 1.000 109.31319 ? ? ? ? ? ? 113 TYR D CG  1 
+ATOM 16688 C CD1 . TYR D 1 210 ? 153.093 133.301 171.346 1.000 112.71760 ? ? ? ? ? ? 113 TYR D CD1 1 
+ATOM 16689 C CD2 . TYR D 1 210 ? 153.896 133.185 173.578 1.000 112.23158 ? ? ? ? ? ? 113 TYR D CD2 1 
+ATOM 16690 C CE1 . TYR D 1 210 ? 153.857 134.423 171.125 1.000 119.36220 ? ? ? ? ? ? 113 TYR D CE1 1 
+ATOM 16691 C CE2 . TYR D 1 210 ? 154.662 134.308 173.366 1.000 116.11756 ? ? ? ? ? ? 113 TYR D CE2 1 
+ATOM 16692 C CZ  . TYR D 1 210 ? 154.639 134.922 172.137 1.000 117.80015 ? ? ? ? ? ? 113 TYR D CZ  1 
+ATOM 16693 O OH  . TYR D 1 210 ? 155.400 136.044 171.914 1.000 119.66818 ? ? ? ? ? ? 113 TYR D OH  1 
+ATOM 16694 N N   . ASP D 1 211 ? 155.018 129.977 171.864 1.000 140.54299 ? ? ? ? ? ? 114 ASP D N   1 
+ATOM 16695 C CA  . ASP D 1 211 ? 156.317 129.484 172.298 1.000 137.92615 ? ? ? ? ? ? 114 ASP D CA  1 
+ATOM 16696 C C   . ASP D 1 211 ? 156.980 130.582 173.115 1.000 141.58953 ? ? ? ? ? ? 114 ASP D C   1 
+ATOM 16697 O O   . ASP D 1 211 ? 157.530 131.535 172.553 1.000 139.81076 ? ? ? ? ? ? 114 ASP D O   1 
+ATOM 16698 C CB  . ASP D 1 211 ? 157.178 129.084 171.104 1.000 140.70679 ? ? ? ? ? ? 114 ASP D CB  1 
+ATOM 16699 C CG  . ASP D 1 211 ? 158.308 128.158 171.490 1.000 145.76291 ? ? ? ? ? ? 114 ASP D CG  1 
+ATOM 16700 O OD1 . ASP D 1 211 ? 158.408 127.806 172.683 1.000 146.49387 ? ? ? ? ? ? 114 ASP D OD1 1 
+ATOM 16701 O OD2 . ASP D 1 211 ? 159.091 127.774 170.599 1.000 148.40902 ? ? ? ? ? ? 114 ASP D OD2 1 
+ATOM 16702 N N   . ASP D 1 212 ? 156.921 130.449 174.441 1.000 149.72874 ? ? ? ? ? ? 115 ASP D N   1 
+ATOM 16703 C CA  . ASP D 1 212 ? 157.510 131.461 175.309 1.000 148.92091 ? ? ? ? ? ? 115 ASP D CA  1 
+ATOM 16704 C C   . ASP D 1 212 ? 159.019 131.535 175.140 1.000 149.93356 ? ? ? ? ? ? 115 ASP D C   1 
+ATOM 16705 O O   . ASP D 1 212 ? 159.614 132.595 175.357 1.000 151.94228 ? ? ? ? ? ? 115 ASP D O   1 
+ATOM 16706 C CB  . ASP D 1 212 ? 157.155 131.173 176.765 1.000 151.30049 ? ? ? ? ? ? 115 ASP D CB  1 
+ATOM 16707 C CG  . ASP D 1 212 ? 155.704 130.787 176.943 1.000 155.45817 ? ? ? ? ? ? 115 ASP D CG  1 
+ATOM 16708 O OD1 . ASP D 1 212 ? 154.864 131.693 177.121 1.000 156.02711 ? ? ? ? ? ? 115 ASP D OD1 1 
+ATOM 16709 O OD2 . ASP D 1 212 ? 155.403 129.576 176.904 1.000 155.89311 ? ? ? ? ? ? 115 ASP D OD2 1 
+ATOM 16710 N N   . LYS D 1 213 ? 159.653 130.425 174.766 1.000 137.14279 ? ? ? ? ? ? 116 LYS D N   1 
+ATOM 16711 C CA  . LYS D 1 213 ? 161.093 130.442 174.537 1.000 135.66217 ? ? ? ? ? ? 116 LYS D CA  1 
+ATOM 16712 C C   . LYS D 1 213 ? 161.455 131.336 173.359 1.000 137.44186 ? ? ? ? ? ? 116 LYS D C   1 
+ATOM 16713 O O   . LYS D 1 213 ? 162.421 132.104 173.428 1.000 140.00185 ? ? ? ? ? ? 116 LYS D O   1 
+ATOM 16714 C CB  . LYS D 1 213 ? 161.599 129.018 174.310 1.000 136.73918 ? ? ? ? ? ? 116 LYS D CB  1 
+ATOM 16715 C CG  . LYS D 1 213 ? 163.077 128.926 173.988 1.000 141.12874 ? ? ? ? ? ? 116 LYS D CG  1 
+ATOM 16716 C CD  . LYS D 1 213 ? 163.923 129.095 175.236 1.000 139.65900 ? ? ? ? ? ? 116 LYS D CD  1 
+ATOM 16717 C CE  . LYS D 1 213 ? 165.404 129.081 174.899 1.000 137.50573 ? ? ? ? ? ? 116 LYS D CE  1 
+ATOM 16718 N NZ  . LYS D 1 213 ? 165.640 129.198 173.435 1.000 138.38739 ? ? ? ? ? ? 116 LYS D NZ  1 
+ATOM 16719 N N   . GLU D 1 214 ? 160.689 131.260 172.274 1.000 142.83226 ? ? ? ? ? ? 117 GLU D N   1 
+ATOM 16720 C CA  . GLU D 1 214 ? 161.001 131.983 171.050 1.000 144.74754 ? ? ? ? ? ? 117 GLU D CA  1 
+ATOM 16721 C C   . GLU D 1 214 ? 160.151 133.228 170.845 1.000 144.76367 ? ? ? ? ? ? 117 GLU D C   1 
+ATOM 16722 O O   . GLU D 1 214 ? 160.369 133.947 169.865 1.000 142.69926 ? ? ? ? ? ? 117 GLU D O   1 
+ATOM 16723 C CB  . GLU D 1 214 ? 160.843 131.060 169.839 1.000 145.07915 ? ? ? ? ? ? 117 GLU D CB  1 
+ATOM 16724 C CG  . GLU D 1 214 ? 161.523 129.715 169.990 1.000 148.70614 ? ? ? ? ? ? 117 GLU D CG  1 
+ATOM 16725 C CD  . GLU D 1 214 ? 163.020 129.791 169.785 1.000 154.02301 ? ? ? ? ? ? 117 GLU D CD  1 
+ATOM 16726 O OE1 . GLU D 1 214 ? 163.491 130.787 169.197 1.000 156.02641 ? ? ? ? ? ? 117 GLU D OE1 1 
+ATOM 16727 O OE2 . GLU D 1 214 ? 163.728 128.854 170.210 1.000 151.68914 ? ? ? ? ? ? 117 GLU D OE2 1 
+ATOM 16728 N N   . LEU D 1 215 ? 159.199 133.503 171.738 1.000 131.44222 ? ? ? ? ? ? 118 LEU D N   1 
+ATOM 16729 C CA  . LEU D 1 215 ? 158.288 134.641 171.589 1.000 129.80623 ? ? ? ? ? ? 118 LEU D CA  1 
+ATOM 16730 C C   . LEU D 1 215 ? 157.575 134.602 170.242 1.000 131.79352 ? ? ? ? ? ? 118 LEU D C   1 
+ATOM 16731 O O   . LEU D 1 215 ? 157.454 135.613 169.548 1.000 132.45698 ? ? ? ? ? ? 118 LEU D O   1 
+ATOM 16732 C CB  . LEU D 1 215 ? 159.020 135.974 171.768 1.000 135.15007 ? ? ? ? ? ? 118 LEU D CB  1 
+ATOM 16733 C CG  . LEU D 1 215 ? 159.292 136.558 173.158 1.000 139.59712 ? ? ? ? ? ? 118 LEU D CG  1 
+ATOM 16734 C CD1 . LEU D 1 215 ? 159.577 135.491 174.196 1.000 133.63931 ? ? ? ? ? ? 118 LEU D CD1 1 
+ATOM 16735 C CD2 . LEU D 1 215 ? 160.438 137.554 173.087 1.000 137.84081 ? ? ? ? ? ? 118 LEU D CD2 1 
+ATOM 16736 N N   . TYR D 1 216 ? 157.099 133.419 169.863 1.000 121.64064 ? ? ? ? ? ? 119 TYR D N   1 
+ATOM 16737 C CA  . TYR D 1 216 ? 156.485 133.225 168.560 1.000 112.88378 ? ? ? ? ? ? 119 TYR D CA  1 
+ATOM 16738 C C   . TYR D 1 216 ? 155.287 132.301 168.686 1.000 118.46817 ? ? ? ? ? ? 119 TYR D C   1 
+ATOM 16739 O O   . TYR D 1 216 ? 155.316 131.332 169.448 1.000 126.09574 ? ? ? ? ? ? 119 TYR D O   1 
+ATOM 16740 C CB  . TYR D 1 216 ? 157.487 132.642 167.562 1.000 114.74397 ? ? ? ? ? ? 119 TYR D CB  1 
+ATOM 16741 C CG  . TYR D 1 216 ? 156.989 132.596 166.141 1.000 113.98435 ? ? ? ? ? ? 119 TYR D CG  1 
+ATOM 16742 C CD1 . TYR D 1 216 ? 156.880 133.753 165.389 1.000 117.54148 ? ? ? ? ? ? 119 TYR D CD1 1 
+ATOM 16743 C CD2 . TYR D 1 216 ? 156.639 131.395 165.548 1.000 113.05770 ? ? ? ? ? ? 119 TYR D CD2 1 
+ATOM 16744 C CE1 . TYR D 1 216 ? 156.432 133.716 164.089 1.000 117.03633 ? ? ? ? ? ? 119 TYR D CE1 1 
+ATOM 16745 C CE2 . TYR D 1 216 ? 156.190 131.349 164.248 1.000 111.52488 ? ? ? ? ? ? 119 TYR D CE2 1 
+ATOM 16746 C CZ  . TYR D 1 216 ? 156.088 132.512 163.524 1.000 114.76742 ? ? ? ? ? ? 119 TYR D CZ  1 
+ATOM 16747 O OH  . TYR D 1 216 ? 155.640 132.472 162.227 1.000 120.61251 ? ? ? ? ? ? 119 TYR D OH  1 
+ATOM 16748 N N   . GLY D 1 217 ? 154.235 132.610 167.935 1.000 106.77146 ? ? ? ? ? ? 120 GLY D N   1 
+ATOM 16749 C CA  . GLY D 1 217 ? 153.082 131.739 167.855 1.000 106.19408 ? ? ? ? ? ? 120 GLY D CA  1 
+ATOM 16750 C C   . GLY D 1 217 ? 152.967 131.107 166.486 1.000 107.80107 ? ? ? ? ? ? 120 GLY D C   1 
+ATOM 16751 O O   . GLY D 1 217 ? 152.641 131.785 165.509 1.000 111.02436 ? ? ? ? ? ? 120 GLY D O   1 
+ATOM 16752 N N   . ASN D 1 218 ? 153.236 129.810 166.399 1.000 97.18637  ? ? ? ? ? ? 121 ASN D N   1 
+ATOM 16753 C CA  . ASN D 1 218 ? 153.248 129.109 165.126 1.000 92.39570  ? ? ? ? ? ? 121 ASN D CA  1 
+ATOM 16754 C C   . ASN D 1 218 ? 151.836 128.679 164.759 1.000 100.17407 ? ? ? ? ? ? 121 ASN D C   1 
+ATOM 16755 O O   . ASN D 1 218 ? 151.125 128.097 165.582 1.000 106.60332 ? ? ? ? ? ? 121 ASN D O   1 
+ATOM 16756 C CB  . ASN D 1 218 ? 154.169 127.893 165.192 1.000 94.54856  ? ? ? ? ? ? 121 ASN D CB  1 
+ATOM 16757 C CG  . ASN D 1 218 ? 154.459 127.310 163.832 1.000 97.66200  ? ? ? ? ? ? 121 ASN D CG  1 
+ATOM 16758 O OD1 . ASN D 1 218 ? 154.429 128.013 162.826 1.000 99.14527  ? ? ? ? ? ? 121 ASN D OD1 1 
+ATOM 16759 N ND2 . ASN D 1 218 ? 154.743 126.018 163.792 1.000 96.35146  ? ? ? ? ? ? 121 ASN D ND2 1 
+ATOM 16760 N N   . ILE D 1 219 ? 151.435 128.967 163.527 1.000 96.57060  ? ? ? ? ? ? 122 ILE D N   1 
+ATOM 16761 C CA  . ILE D 1 219 ? 150.126 128.571 163.024 1.000 87.36047  ? ? ? ? ? ? 122 ILE D CA  1 
+ATOM 16762 C C   . ILE D 1 219 ? 150.270 127.241 162.302 1.000 87.59208  ? ? ? ? ? ? 122 ILE D C   1 
+ATOM 16763 O O   . ILE D 1 219 ? 151.031 127.128 161.336 1.000 99.77884  ? ? ? ? ? ? 122 ILE D O   1 
+ATOM 16764 C CB  . ILE D 1 219 ? 149.540 129.637 162.090 1.000 85.75788  ? ? ? ? ? ? 122 ILE D CB  1 
+ATOM 16765 C CG1 . ILE D 1 219 ? 149.066 130.847 162.886 1.000 82.94750  ? ? ? ? ? ? 122 ILE D CG1 1 
+ATOM 16766 C CG2 . ILE D 1 219 ? 148.396 129.061 161.295 1.000 90.81698  ? ? ? ? ? ? 122 ILE D CG2 1 
+ATOM 16767 C CD1 . ILE D 1 219 ? 149.298 132.148 162.182 1.000 84.68178  ? ? ? ? ? ? 122 ILE D CD1 1 
+ATOM 16768 N N   . ILE D 1 220 ? 149.535 126.235 162.762 1.000 72.90359  ? ? ? ? ? ? 123 ILE D N   1 
+ATOM 16769 C CA  . ILE D 1 220 ? 149.538 124.911 162.157 1.000 78.93650  ? ? ? ? ? ? 123 ILE D CA  1 
+ATOM 16770 C C   . ILE D 1 220 ? 148.133 124.613 161.664 1.000 86.86606  ? ? ? ? ? ? 123 ILE D C   1 
+ATOM 16771 O O   . ILE D 1 220 ? 147.177 124.651 162.445 1.000 97.06669  ? ? ? ? ? ? 123 ILE D O   1 
+ATOM 16772 C CB  . ILE D 1 220 ? 150.005 123.836 163.151 1.000 86.18545  ? ? ? ? ? ? 123 ILE D CB  1 
+ATOM 16773 C CG1 . ILE D 1 220 ? 151.327 124.251 163.790 1.000 92.67057  ? ? ? ? ? ? 123 ILE D CG1 1 
+ATOM 16774 C CG2 . ILE D 1 220 ? 150.139 122.499 162.454 1.000 83.52083  ? ? ? ? ? ? 123 ILE D CG2 1 
+ATOM 16775 C CD1 . ILE D 1 220 ? 152.042 123.131 164.490 1.000 98.63519  ? ? ? ? ? ? 123 ILE D CD1 1 
+ATOM 16776 N N   . LEU D 1 221 ? 148.011 124.311 160.378 1.000 86.12153  ? ? ? ? ? ? 124 LEU D N   1 
+ATOM 16777 C CA  . LEU D 1 221 ? 146.724 124.041 159.758 1.000 78.19986  ? ? ? ? ? ? 124 LEU D CA  1 
+ATOM 16778 C C   . LEU D 1 221 ? 146.491 122.541 159.683 1.000 86.37623  ? ? ? ? ? ? 124 LEU D C   1 
+ATOM 16779 O O   . LEU D 1 221 ? 147.379 121.790 159.274 1.000 103.11185 ? ? ? ? ? ? 124 LEU D O   1 
+ATOM 16780 C CB  . LEU D 1 221 ? 146.654 124.647 158.359 1.000 73.00432  ? ? ? ? ? ? 124 LEU D CB  1 
+ATOM 16781 C CG  . LEU D 1 221 ? 146.718 126.166 158.266 1.000 79.46269  ? ? ? ? ? ? 124 LEU D CG  1 
+ATOM 16782 C CD1 . LEU D 1 221 ? 146.604 126.588 156.824 1.000 91.56184  ? ? ? ? ? ? 124 LEU D CD1 1 
+ATOM 16783 C CD2 . LEU D 1 221 ? 145.619 126.790 159.089 1.000 88.15093  ? ? ? ? ? ? 124 LEU D CD2 1 
+ATOM 16784 N N   . LYS D 1 222 ? 145.298 122.113 160.077 1.000 75.18828  ? ? ? ? ? ? 125 LYS D N   1 
+ATOM 16785 C CA  . LYS D 1 222 ? 144.893 120.722 159.976 1.000 72.94196  ? ? ? ? ? ? 125 LYS D CA  1 
+ATOM 16786 C C   . LYS D 1 222 ? 143.549 120.643 159.274 1.000 76.85861  ? ? ? ? ? ? 125 LYS D C   1 
+ATOM 16787 O O   . LYS D 1 222 ? 142.777 121.603 159.262 1.000 98.60020  ? ? ? ? ? ? 125 LYS D O   1 
+ATOM 16788 C CB  . LYS D 1 222 ? 144.795 120.059 161.350 1.000 76.73179  ? ? ? ? ? ? 125 LYS D CB  1 
+ATOM 16789 C CG  . LYS D 1 222 ? 145.980 120.299 162.247 1.000 87.97179  ? ? ? ? ? ? 125 LYS D CG  1 
+ATOM 16790 C CD  . LYS D 1 222 ? 146.023 119.267 163.352 1.000 93.34642  ? ? ? ? ? ? 125 LYS D CD  1 
+ATOM 16791 C CE  . LYS D 1 222 ? 147.258 119.431 164.209 1.000 96.97633  ? ? ? ? ? ? 125 LYS D CE  1 
+ATOM 16792 N NZ  . LYS D 1 222 ? 147.121 118.704 165.498 1.000 103.71114 ? ? ? ? ? ? 125 LYS D NZ  1 
+ATOM 16793 N N   . TRP D 1 223 ? 143.272 119.487 158.682 1.000 72.88988  ? ? ? ? ? ? 126 TRP D N   1 
+ATOM 16794 C CA  . TRP D 1 223 ? 141.976 119.278 158.058 1.000 72.65874  ? ? ? ? ? ? 126 TRP D CA  1 
+ATOM 16795 C C   . TRP D 1 223 ? 141.628 117.800 158.108 1.000 83.71242  ? ? ? ? ? ? 126 TRP D C   1 
+ATOM 16796 O O   . TRP D 1 223 ? 142.472 116.954 158.407 1.000 100.47764 ? ? ? ? ? ? 126 TRP D O   1 
+ATOM 16797 C CB  . TRP D 1 223 ? 141.944 119.812 156.621 1.000 78.63328  ? ? ? ? ? ? 126 TRP D CB  1 
+ATOM 16798 C CG  . TRP D 1 223 ? 142.866 119.149 155.638 1.000 81.55266  ? ? ? ? ? ? 126 TRP D CG  1 
+ATOM 16799 C CD1 . TRP D 1 223 ? 143.609 118.025 155.826 1.000 83.13596  ? ? ? ? ? ? 126 TRP D CD1 1 
+ATOM 16800 C CD2 . TRP D 1 223 ? 143.128 119.580 154.301 1.000 80.50532  ? ? ? ? ? ? 126 TRP D CD2 1 
+ATOM 16801 N NE1 . TRP D 1 223 ? 144.316 117.729 154.692 1.000 82.30081  ? ? ? ? ? ? 126 TRP D NE1 1 
+ATOM 16802 C CE2 . TRP D 1 223 ? 144.038 118.672 153.740 1.000 83.61178  ? ? ? ? ? ? 126 TRP D CE2 1 
+ATOM 16803 C CE3 . TRP D 1 223 ? 142.680 120.650 153.525 1.000 79.45475  ? ? ? ? ? ? 126 TRP D CE3 1 
+ATOM 16804 C CZ2 . TRP D 1 223 ? 144.509 118.800 152.443 1.000 86.58623  ? ? ? ? ? ? 126 TRP D CZ2 1 
+ATOM 16805 C CZ3 . TRP D 1 223 ? 143.149 120.775 152.239 1.000 83.68977  ? ? ? ? ? ? 126 TRP D CZ3 1 
+ATOM 16806 C CH2 . TRP D 1 223 ? 144.054 119.856 151.710 1.000 88.89127  ? ? ? ? ? ? 126 TRP D CH2 1 
+ATOM 16807 N N   . GLY D 1 224 ? 140.369 117.507 157.829 1.000 87.45079  ? ? ? ? ? ? 127 GLY D N   1 
+ATOM 16808 C CA  . GLY D 1 224 ? 139.896 116.139 157.832 1.000 85.37639  ? ? ? ? ? ? 127 GLY D CA  1 
+ATOM 16809 C C   . GLY D 1 224 ? 138.407 116.086 158.063 1.000 87.79026  ? ? ? ? ? ? 127 GLY D C   1 
+ATOM 16810 O O   . GLY D 1 224 ? 137.782 117.049 158.498 1.000 99.96301  ? ? ? ? ? ? 127 GLY D O   1 
+ATOM 16811 N N   . SER D 1 225 ? 137.840 114.922 157.754 1.000 102.59144 ? ? ? ? ? ? 128 SER D N   1 
+ATOM 16812 C CA  . SER D 1 225 ? 136.407 114.729 157.930 1.000 101.53952 ? ? ? ? ? ? 128 SER D CA  1 
+ATOM 16813 C C   . SER D 1 225 ? 136.032 114.504 159.387 1.000 108.26380 ? ? ? ? ? ? 128 SER D C   1 
+ATOM 16814 O O   . SER D 1 225 ? 134.925 114.866 159.798 1.000 120.64035 ? ? ? ? ? ? 128 SER D O   1 
+ATOM 16815 C CB  . SER D 1 225 ? 135.929 113.556 157.078 1.000 107.93451 ? ? ? ? ? ? 128 SER D CB  1 
+ATOM 16816 O OG  . SER D 1 225 ? 136.225 112.325 157.707 1.000 118.92175 ? ? ? ? ? ? 128 SER D OG  1 
+ATOM 16817 N N   . GLU D 1 226 ? 136.919 113.909 160.176 1.000 115.02896 ? ? ? ? ? ? 129 GLU D N   1 
+ATOM 16818 C CA  . GLU D 1 226 ? 136.676 113.675 161.592 1.000 113.38595 ? ? ? ? ? ? 129 GLU D CA  1 
+ATOM 16819 C C   . GLU D 1 226 ? 137.292 114.804 162.402 1.000 113.69878 ? ? ? ? ? ? 129 GLU D C   1 
+ATOM 16820 O O   . GLU D 1 226 ? 138.471 115.122 162.229 1.000 124.81800 ? ? ? ? ? ? 129 GLU D O   1 
+ATOM 16821 C CB  . GLU D 1 226 ? 137.261 112.336 162.037 1.000 118.51539 ? ? ? ? ? ? 129 GLU D CB  1 
+ATOM 16822 C CG  . GLU D 1 226 ? 136.391 111.137 161.726 1.000 127.02768 ? ? ? ? ? ? 129 GLU D CG  1 
+ATOM 16823 C CD  . GLU D 1 226 ? 136.530 110.675 160.292 1.000 133.74133 ? ? ? ? ? ? 129 GLU D CD  1 
+ATOM 16824 O OE1 . GLU D 1 226 ? 137.675 110.580 159.806 1.000 134.83194 ? ? ? ? ? ? 129 GLU D OE1 1 
+ATOM 16825 O OE2 . GLU D 1 226 ? 135.493 110.404 159.653 1.000 133.16603 ? ? ? ? ? ? 129 GLU D OE2 1 
+ATOM 16826 N N   . LEU D 1 227 ? 136.498 115.402 163.289 1.000 98.40663  ? ? ? ? ? ? 130 LEU D N   1 
+ATOM 16827 C CA  . LEU D 1 227 ? 136.993 116.536 164.059 1.000 106.47679 ? ? ? ? ? ? 130 LEU D CA  1 
+ATOM 16828 C C   . LEU D 1 227 ? 137.950 116.101 165.160 1.000 106.29574 ? ? ? ? ? ? 130 LEU D C   1 
+ATOM 16829 O O   . LEU D 1 227 ? 138.850 116.861 165.530 1.000 105.23769 ? ? ? ? ? ? 130 LEU D O   1 
+ATOM 16830 C CB  . LEU D 1 227 ? 135.821 117.316 164.650 1.000 107.23815 ? ? ? ? ? ? 130 LEU D CB  1 
+ATOM 16831 C CG  . LEU D 1 227 ? 136.168 118.605 165.390 1.000 104.81658 ? ? ? ? ? ? 130 LEU D CG  1 
+ATOM 16832 C CD1 . LEU D 1 227 ? 137.060 119.479 164.536 1.000 104.08759 ? ? ? ? ? ? 130 LEU D CD1 1 
+ATOM 16833 C CD2 . LEU D 1 227 ? 134.904 119.346 165.768 1.000 110.91106 ? ? ? ? ? ? 130 LEU D CD2 1 
+ATOM 16834 N N   . ASP D 1 228 ? 137.773 114.894 165.697 1.000 120.52625 ? ? ? ? ? ? 131 ASP D N   1 
+ATOM 16835 C CA  . ASP D 1 228 ? 138.626 114.446 166.792 1.000 121.20241 ? ? ? ? ? ? 131 ASP D CA  1 
+ATOM 16836 C C   . ASP D 1 228 ? 140.075 114.300 166.345 1.000 122.27504 ? ? ? ? ? ? 131 ASP D C   1 
+ATOM 16837 O O   . ASP D 1 228 ? 140.996 114.700 167.066 1.000 123.65645 ? ? ? ? ? ? 131 ASP D O   1 
+ATOM 16838 C CB  . ASP D 1 228 ? 138.102 113.131 167.363 1.000 123.91619 ? ? ? ? ? ? 131 ASP D CB  1 
+ATOM 16839 C CG  . ASP D 1 228 ? 137.603 112.192 166.291 1.000 129.48744 ? ? ? ? ? ? 131 ASP D CG  1 
+ATOM 16840 O OD1 . ASP D 1 228 ? 138.054 112.323 165.136 1.000 132.21722 ? ? ? ? ? ? 131 ASP D OD1 1 
+ATOM 16841 O OD2 . ASP D 1 228 ? 136.760 111.326 166.600 1.000 130.15692 ? ? ? ? ? ? 131 ASP D OD2 1 
+ATOM 16842 N N   . ASN D 1 229 ? 140.301 113.733 165.163 1.000 119.01860 ? ? ? ? ? ? 132 ASN D N   1 
+ATOM 16843 C CA  . ASN D 1 229 ? 141.644 113.587 164.616 1.000 117.33552 ? ? ? ? ? ? 132 ASN D CA  1 
+ATOM 16844 C C   . ASN D 1 229 ? 141.708 114.261 163.253 1.000 115.90704 ? ? ? ? ? ? 132 ASN D C   1 
+ATOM 16845 O O   . ASN D 1 229 ? 140.977 113.887 162.330 1.000 113.86539 ? ? ? ? ? ? 132 ASN D O   1 
+ATOM 16846 C CB  . ASN D 1 229 ? 142.051 112.112 164.530 1.000 113.48796 ? ? ? ? ? ? 132 ASN D CB  1 
+ATOM 16847 C CG  . ASN D 1 229 ? 141.280 111.347 163.477 1.000 121.12948 ? ? ? ? ? ? 132 ASN D CG  1 
+ATOM 16848 O OD1 . ASN D 1 229 ? 140.052 111.373 163.452 1.000 124.23504 ? ? ? ? ? ? 132 ASN D OD1 1 
+ATOM 16849 N ND2 . ASN D 1 229 ? 141.999 110.667 162.594 1.000 118.68632 ? ? ? ? ? ? 132 ASN D ND2 1 
+ATOM 16850 N N   . LEU D 1 230 ? 142.569 115.266 163.137 1.000 105.41775 ? ? ? ? ? ? 133 LEU D N   1 
+ATOM 16851 C CA  . LEU D 1 230 ? 142.796 115.972 161.886 1.000 105.02533 ? ? ? ? ? ? 133 LEU D CA  1 
+ATOM 16852 C C   . LEU D 1 230 ? 144.274 115.897 161.552 1.000 110.14648 ? ? ? ? ? ? 133 LEU D C   1 
+ATOM 16853 O O   . LEU D 1 230 ? 145.120 116.102 162.427 1.000 112.18168 ? ? ? ? ? ? 133 LEU D O   1 
+ATOM 16854 C CB  . LEU D 1 230 ? 142.353 117.434 161.980 1.000 105.08202 ? ? ? ? ? ? 133 LEU D CB  1 
+ATOM 16855 C CG  . LEU D 1 230 ? 140.911 117.726 162.381 1.000 100.78844 ? ? ? ? ? ? 133 LEU D CG  1 
+ATOM 16856 C CD1 . LEU D 1 230 ? 140.823 119.090 163.021 1.000 101.96366 ? ? ? ? ? ? 133 LEU D CD1 1 
+ATOM 16857 C CD2 . LEU D 1 230 ? 140.008 117.660 161.174 1.000 100.60689 ? ? ? ? ? ? 133 LEU D CD2 1 
+ATOM 16858 N N   . ILE D 1 231 ? 144.582 115.606 160.309 1.000 99.35397  ? ? ? ? ? ? 134 ILE D N   1 
+ATOM 16859 C CA  . ILE D 1 231 ? 145.965 115.532 159.863 1.000 96.80220  ? ? ? ? ? ? 134 ILE D CA  1 
+ATOM 16860 C C   . ILE D 1 231 ? 146.404 116.910 159.399 1.000 95.53625  ? ? ? ? ? ? 134 ILE D C   1 
+ATOM 16861 O O   . ILE D 1 231 ? 145.586 117.746 159.009 1.000 107.16568 ? ? ? ? ? ? 134 ILE D O   1 
+ATOM 16862 C CB  . ILE D 1 231 ? 146.133 114.482 158.749 1.000 100.74966 ? ? ? ? ? ? 134 ILE D CB  1 
+ATOM 16863 C CG1 . ILE D 1 231 ? 145.363 114.905 157.502 1.000 103.67477 ? ? ? ? ? ? 134 ILE D CG1 1 
+ATOM 16864 C CG2 . ILE D 1 231 ? 145.651 113.131 159.225 1.000 100.11274 ? ? ? ? ? ? 134 ILE D CG2 1 
+ATOM 16865 C CD1 . ILE D 1 231 ? 145.960 114.387 156.221 1.000 100.74550 ? ? ? ? ? ? 134 ILE D CD1 1 
+ATOM 16866 N N   . ASP D 1 232 ? 147.708 117.155 159.452 1.000 91.22764  ? ? ? ? ? ? 135 ASP D N   1 
+ATOM 16867 C CA  . ASP D 1 232 ? 148.244 118.427 158.997 1.000 90.13380  ? ? ? ? ? ? 135 ASP D CA  1 
+ATOM 16868 C C   . ASP D 1 232 ? 148.071 118.566 157.493 1.000 92.24549  ? ? ? ? ? ? 135 ASP D C   1 
+ATOM 16869 O O   . ASP D 1 232 ? 148.202 117.595 156.745 1.000 96.31272  ? ? ? ? ? ? 135 ASP D O   1 
+ATOM 16870 C CB  . ASP D 1 232 ? 149.719 118.544 159.362 1.000 99.06649  ? ? ? ? ? ? 135 ASP D CB  1 
+ATOM 16871 C CG  . ASP D 1 232 ? 149.961 118.389 160.842 1.000 114.25290 ? ? ? ? ? ? 135 ASP D CG  1 
+ATOM 16872 O OD1 . ASP D 1 232 ? 149.479 117.394 161.420 1.000 117.18405 ? ? ? ? ? ? 135 ASP D OD1 1 
+ATOM 16873 O OD2 . ASP D 1 232 ? 150.632 119.260 161.430 1.000 114.52837 ? ? ? ? ? ? 135 ASP D OD2 1 
+ATOM 16874 N N   . ILE D 1 233 ? 147.776 119.781 157.050 1.000 79.85826  ? ? ? ? ? ? 136 ILE D N   1 
+ATOM 16875 C CA  . ILE D 1 233 ? 147.632 120.050 155.624 1.000 75.87211  ? ? ? ? ? ? 136 ILE D CA  1 
+ATOM 16876 C C   . ILE D 1 233 ? 149.009 119.932 154.986 1.000 88.03699  ? ? ? ? ? ? 136 ILE D C   1 
+ATOM 16877 O O   . ILE D 1 233 ? 149.938 120.646 155.388 1.000 96.74915  ? ? ? ? ? ? 136 ILE D O   1 
+ATOM 16878 C CB  . ILE D 1 233 ? 147.016 121.433 155.373 1.000 79.98231  ? ? ? ? ? ? 136 ILE D CB  1 
+ATOM 16879 C CG1 . ILE D 1 233 ? 145.668 121.545 156.078 1.000 83.04969  ? ? ? ? ? ? 136 ILE D CG1 1 
+ATOM 16880 C CG2 . ILE D 1 233 ? 146.853 121.675 153.892 1.000 82.42231  ? ? ? ? ? ? 136 ILE D CG2 1 
+ATOM 16881 C CD1 . ILE D 1 233 ? 144.911 122.798 155.738 1.000 87.63274  ? ? ? ? ? ? 136 ILE D CD1 1 
+ATOM 16882 N N   . PRO D 1 234 ? 149.192 119.049 154.011 1.000 82.80575  ? ? ? ? ? ? 137 PRO D N   1 
+ATOM 16883 C CA  . PRO D 1 234 ? 150.510 118.902 153.392 1.000 84.16489  ? ? ? ? ? ? 137 PRO D CA  1 
+ATOM 16884 C C   . PRO D 1 234 ? 150.912 120.148 152.625 1.000 92.91960  ? ? ? ? ? ? 137 PRO D C   1 
+ATOM 16885 O O   . PRO D 1 234 ? 150.075 120.874 152.085 1.000 105.23484 ? ? ? ? ? ? 137 PRO D O   1 
+ATOM 16886 C CB  . PRO D 1 234 ? 150.328 117.706 152.453 1.000 83.56499  ? ? ? ? ? ? 137 PRO D CB  1 
+ATOM 16887 C CG  . PRO D 1 234 ? 148.871 117.656 152.189 1.000 84.84705  ? ? ? ? ? ? 137 PRO D CG  1 
+ATOM 16888 C CD  . PRO D 1 234 ? 148.208 118.117 153.443 1.000 87.84554  ? ? ? ? ? ? 137 PRO D CD  1 
+ATOM 16889 N N   . GLY D 1 235 ? 152.214 120.393 152.584 1.000 99.30543  ? ? ? ? ? ? 138 GLY D N   1 
+ATOM 16890 C CA  . GLY D 1 235 ? 152.729 121.543 151.872 1.000 97.42598  ? ? ? ? ? ? 138 GLY D CA  1 
+ATOM 16891 C C   . GLY D 1 235 ? 154.230 121.470 151.742 1.000 104.36255 ? ? ? ? ? ? 138 GLY D C   1 
+ATOM 16892 O O   . GLY D 1 235 ? 154.905 120.744 152.478 1.000 113.34702 ? ? ? ? ? ? 138 GLY D O   1 
+ATOM 16893 N N   . ARG D 1 236 ? 154.746 122.240 150.789 1.000 98.73494  ? ? ? ? ? ? 139 ARG D N   1 
+ATOM 16894 C CA  . ARG D 1 236 ? 156.174 122.312 150.514 1.000 91.76152  ? ? ? ? ? ? 139 ARG D CA  1 
+ATOM 16895 C C   . ARG D 1 236 ? 156.608 123.766 150.580 1.000 93.39541  ? ? ? ? ? ? 139 ARG D C   1 
+ATOM 16896 O O   . ARG D 1 236 ? 156.086 124.606 149.842 1.000 106.96166 ? ? ? ? ? ? 139 ARG D O   1 
+ATOM 16897 C CB  . ARG D 1 236 ? 156.496 121.718 149.144 1.000 93.01419  ? ? ? ? ? ? 139 ARG D CB  1 
+ATOM 16898 C CG  . ARG D 1 236 ? 156.429 120.209 149.101 1.000 100.96064 ? ? ? ? ? ? 139 ARG D CG  1 
+ATOM 16899 C CD  . ARG D 1 236 ? 157.796 119.613 148.855 1.000 97.92583  ? ? ? ? ? ? 139 ARG D CD  1 
+ATOM 16900 N NE  . ARG D 1 236 ? 158.322 119.990 147.550 1.000 102.04632 ? ? ? ? ? ? 139 ARG D NE  1 
+ATOM 16901 C CZ  . ARG D 1 236 ? 159.453 119.524 147.039 1.000 106.21428 ? ? ? ? ? ? 139 ARG D CZ  1 
+ATOM 16902 N NH1 . ARG D 1 236 ? 160.206 118.663 147.702 1.000 104.15502 ? ? ? ? ? ? 139 ARG D NH1 1 
+ATOM 16903 N NH2 . ARG D 1 236 ? 159.837 119.934 145.835 1.000 108.93179 ? ? ? ? ? ? 139 ARG D NH2 1 
+ATOM 16904 N N   . GLY D 1 237 ? 157.562 124.058 151.452 1.000 77.73227  ? ? ? ? ? ? 140 GLY D N   1 
+ATOM 16905 C CA  . GLY D 1 237 ? 158.048 125.421 151.558 1.000 86.18130  ? ? ? ? ? ? 140 GLY D CA  1 
+ATOM 16906 C C   . GLY D 1 237 ? 156.999 126.336 152.154 1.000 88.42866  ? ? ? ? ? ? 140 GLY D C   1 
+ATOM 16907 O O   . GLY D 1 237 ? 156.455 126.076 153.231 1.000 97.30698  ? ? ? ? ? ? 140 GLY D O   1 
+ATOM 16908 N N   . ASN D 1 238 ? 156.712 127.430 151.450 1.000 91.26393  ? ? ? ? ? ? 141 ASN D N   1 
+ATOM 16909 C CA  . ASN D 1 238 ? 155.803 128.438 151.978 1.000 95.06348  ? ? ? ? ? ? 141 ASN D CA  1 
+ATOM 16910 C C   . ASN D 1 238 ? 154.341 128.099 151.723 1.000 104.17675 ? ? ? ? ? ? 141 ASN D C   1 
+ATOM 16911 O O   . ASN D 1 238 ? 153.474 128.512 152.499 1.000 110.36236 ? ? ? ? ? ? 141 ASN D O   1 
+ATOM 16912 C CB  . ASN D 1 238 ? 156.129 129.802 151.374 1.000 94.70373  ? ? ? ? ? ? 141 ASN D CB  1 
+ATOM 16913 C CG  . ASN D 1 238 ? 157.515 130.280 151.735 1.000 99.73702  ? ? ? ? ? ? 141 ASN D CG  1 
+ATOM 16914 O OD1 . ASN D 1 238 ? 158.050 129.931 152.785 1.000 105.39425 ? ? ? ? ? ? 141 ASN D OD1 1 
+ATOM 16915 N ND2 . ASN D 1 238 ? 158.107 131.084 150.865 1.000 105.17662 ? ? ? ? ? ? 141 ASN D ND2 1 
+ATOM 16916 N N   . ILE D 1 239 ? 154.046 127.365 150.661 1.000 97.00671  ? ? ? ? ? ? 142 ILE D N   1 
+ATOM 16917 C CA  . ILE D 1 239 ? 152.669 127.084 150.291 1.000 91.33211  ? ? ? ? ? ? 142 ILE D CA  1 
+ATOM 16918 C C   . ILE D 1 239 ? 152.272 125.705 150.801 1.000 98.31010  ? ? ? ? ? ? 142 ILE D C   1 
+ATOM 16919 O O   . ILE D 1 239 ? 153.108 124.824 151.009 1.000 104.66287 ? ? ? ? ? ? 142 ILE D O   1 
+ATOM 16920 C CB  . ILE D 1 239 ? 152.465 127.192 148.769 1.000 92.10282  ? ? ? ? ? ? 142 ILE D CB  1 
+ATOM 16921 C CG1 . ILE D 1 239 ? 153.249 126.099 148.049 1.000 92.38213  ? ? ? ? ? ? 142 ILE D CG1 1 
+ATOM 16922 C CG2 . ILE D 1 239 ? 152.903 128.553 148.275 1.000 95.13337  ? ? ? ? ? ? 142 ILE D CG2 1 
+ATOM 16923 C CD1 . ILE D 1 239 ? 152.383 125.024 147.442 1.000 100.28447 ? ? ? ? ? ? 142 ILE D CD1 1 
+ATOM 16924 N N   . ASN D 1 240 ? 150.972 125.519 151.006 1.000 98.54301  ? ? ? ? ? ? 143 ASN D N   1 
+ATOM 16925 C CA  . ASN D 1 240 ? 150.405 124.237 151.391 1.000 95.89598  ? ? ? ? ? ? 143 ASN D CA  1 
+ATOM 16926 C C   . ASN D 1 240 ? 149.254 123.907 150.451 1.000 96.98698  ? ? ? ? ? ? 143 ASN D C   1 
+ATOM 16927 O O   . ASN D 1 240 ? 148.894 124.698 149.575 1.000 104.61580 ? ? ? ? ? ? 143 ASN D O   1 
+ATOM 16928 C CB  . ASN D 1 240 ? 149.942 124.246 152.851 1.000 87.27061  ? ? ? ? ? ? 143 ASN D CB  1 
+ATOM 16929 C CG  . ASN D 1 240 ? 149.054 125.417 153.168 1.000 91.80422  ? ? ? ? ? ? 143 ASN D CG  1 
+ATOM 16930 O OD1 . ASN D 1 240 ? 148.809 126.269 152.320 1.000 103.00646 ? ? ? ? ? ? 143 ASN D OD1 1 
+ATOM 16931 N ND2 . ASN D 1 240 ? 148.567 125.473 154.397 1.000 95.92336  ? ? ? ? ? ? 143 ASN D ND2 1 
+ATOM 16932 N N   . ALA D 1 241 ? 148.674 122.721 150.636 1.000 99.73875  ? ? ? ? ? ? 144 ALA D N   1 
+ATOM 16933 C CA  . ALA D 1 241 ? 147.623 122.265 149.734 1.000 92.92179  ? ? ? ? ? ? 144 ALA D CA  1 
+ATOM 16934 C C   . ALA D 1 241 ? 146.401 123.168 149.787 1.000 94.49201  ? ? ? ? ? ? 144 ALA D C   1 
+ATOM 16935 O O   . ALA D 1 241 ? 145.696 123.314 148.784 1.000 102.77371 ? ? ? ? ? ? 144 ALA D O   1 
+ATOM 16936 C CB  . ALA D 1 241 ? 147.233 120.828 150.069 1.000 90.58667  ? ? ? ? ? ? 144 ALA D CB  1 
+ATOM 16937 N N   . LEU D 1 242 ? 146.134 123.782 150.939 1.000 94.98007  ? ? ? ? ? ? 145 LEU D N   1 
+ATOM 16938 C CA  . LEU D 1 242 ? 144.960 124.634 151.066 1.000 88.22689  ? ? ? ? ? ? 145 LEU D CA  1 
+ATOM 16939 C C   . LEU D 1 242 ? 145.058 125.872 150.189 1.000 86.90641  ? ? ? ? ? ? 145 LEU D C   1 
+ATOM 16940 O O   . LEU D 1 242 ? 144.041 126.348 149.676 1.000 99.80482  ? ? ? ? ? ? 145 LEU D O   1 
+ATOM 16941 C CB  . LEU D 1 242 ? 144.763 125.038 152.523 1.000 95.12950  ? ? ? ? ? ? 145 LEU D CB  1 
+ATOM 16942 C CG  . LEU D 1 242 ? 143.414 125.673 152.841 1.000 91.82712  ? ? ? ? ? ? 145 LEU D CG  1 
+ATOM 16943 C CD1 . LEU D 1 242 ? 142.342 124.607 152.870 1.000 94.28600  ? ? ? ? ? ? 145 LEU D CD1 1 
+ATOM 16944 C CD2 . LEU D 1 242 ? 143.474 126.409 154.161 1.000 94.88363  ? ? ? ? ? ? 145 LEU D CD2 1 
+ATOM 16945 N N   . ASP D 1 243 ? 146.261 126.412 150.008 1.000 104.07616 ? ? ? ? ? ? 146 ASP D N   1 
+ATOM 16946 C CA  . ASP D 1 243 ? 146.418 127.618 149.206 1.000 105.64504 ? ? ? ? ? ? 146 ASP D CA  1 
+ATOM 16947 C C   . ASP D 1 243 ? 146.107 127.384 147.736 1.000 103.52656 ? ? ? ? ? ? 146 ASP D C   1 
+ATOM 16948 O O   . ASP D 1 243 ? 145.902 128.353 146.999 1.000 112.57351 ? ? ? ? ? ? 146 ASP D O   1 
+ATOM 16949 C CB  . ASP D 1 243 ? 147.835 128.162 149.360 1.000 114.03142 ? ? ? ? ? ? 146 ASP D CB  1 
+ATOM 16950 C CG  . ASP D 1 243 ? 148.074 128.777 150.720 1.000 124.51388 ? ? ? ? ? ? 146 ASP D CG  1 
+ATOM 16951 O OD1 . ASP D 1 243 ? 147.085 129.030 151.439 1.000 125.40716 ? ? ? ? ? ? 146 ASP D OD1 1 
+ATOM 16952 O OD2 . ASP D 1 243 ? 149.248 129.002 151.077 1.000 128.30606 ? ? ? ? ? ? 146 ASP D OD2 1 
+ATOM 16953 N N   . ASN D 1 244 ? 146.080 126.130 147.290 1.000 104.02602 ? ? ? ? ? ? 147 ASN D N   1 
+ATOM 16954 C CA  . ASN D 1 244 ? 145.756 125.845 145.899 1.000 112.40942 ? ? ? ? ? ? 147 ASN D CA  1 
+ATOM 16955 C C   . ASN D 1 244 ? 144.263 125.935 145.623 1.000 115.62730 ? ? ? ? ? ? 147 ASN D C   1 
+ATOM 16956 O O   . ASN D 1 244 ? 143.867 126.193 144.482 1.000 120.04815 ? ? ? ? ? ? 147 ASN D O   1 
+ATOM 16957 C CB  . ASN D 1 244 ? 146.268 124.460 145.510 1.000 115.23179 ? ? ? ? ? ? 147 ASN D CB  1 
+ATOM 16958 C CG  . ASN D 1 244 ? 147.725 124.262 145.858 1.000 121.49445 ? ? ? ? ? ? 147 ASN D CG  1 
+ATOM 16959 O OD1 . ASN D 1 244 ? 148.486 125.222 145.960 1.000 119.35895 ? ? ? ? ? ? 147 ASN D OD1 1 
+ATOM 16960 N ND2 . ASN D 1 244 ? 148.123 123.010 146.040 1.000 117.01591 ? ? ? ? ? ? 147 ASN D ND2 1 
+ATOM 16961 N N   . VAL D 1 245 ? 143.422 125.724 146.632 1.000 97.64266  ? ? ? ? ? ? 148 VAL D N   1 
+ATOM 16962 C CA  . VAL D 1 245 ? 141.987 125.628 146.402 1.000 93.66439  ? ? ? ? ? ? 148 VAL D CA  1 
+ATOM 16963 C C   . VAL D 1 245 ? 141.288 126.930 146.773 1.000 95.96687  ? ? ? ? ? ? 148 VAL D C   1 
+ATOM 16964 O O   . VAL D 1 245 ? 140.310 127.322 146.129 1.000 111.09824 ? ? ? ? ? ? 148 VAL D O   1 
+ATOM 16965 C CB  . VAL D 1 245 ? 141.385 124.434 147.167 1.000 90.99731  ? ? ? ? ? ? 148 VAL D CB  1 
+ATOM 16966 C CG1 . VAL D 1 245 ? 141.650 124.551 148.649 1.000 97.07844  ? ? ? ? ? ? 148 VAL D CG1 1 
+ATOM 16967 C CG2 . VAL D 1 245 ? 139.899 124.327 146.903 1.000 106.03159 ? ? ? ? ? ? 148 VAL D CG2 1 
+ATOM 16968 N N   . PHE D 1 246 ? 141.780 127.617 147.796 1.000 79.14623  ? ? ? ? ? ? 149 PHE D N   1 
+ATOM 16969 C CA  . PHE D 1 246 ? 141.123 128.806 148.319 1.000 75.53141  ? ? ? ? ? ? 149 PHE D CA  1 
+ATOM 16970 C C   . PHE D 1 246 ? 141.882 130.054 147.899 1.000 84.57894  ? ? ? ? ? ? 149 PHE D C   1 
+ATOM 16971 O O   . PHE D 1 246 ? 143.101 130.132 148.068 1.000 106.11266 ? ? ? ? ? ? 149 PHE D O   1 
+ATOM 16972 C CB  . PHE D 1 246 ? 141.014 128.749 149.841 1.000 75.62322  ? ? ? ? ? ? 149 PHE D CB  1 
+ATOM 16973 C CG  . PHE D 1 246 ? 139.855 127.941 150.328 1.000 75.98014  ? ? ? ? ? ? 149 PHE D CG  1 
+ATOM 16974 C CD1 . PHE D 1 246 ? 138.568 128.280 149.975 1.000 84.98919  ? ? ? ? ? ? 149 PHE D CD1 1 
+ATOM 16975 C CD2 . PHE D 1 246 ? 140.053 126.839 151.132 1.000 85.66386  ? ? ? ? ? ? 149 PHE D CD2 1 
+ATOM 16976 C CE1 . PHE D 1 246 ? 137.500 127.540 150.416 1.000 90.07779  ? ? ? ? ? ? 149 PHE D CE1 1 
+ATOM 16977 C CE2 . PHE D 1 246 ? 138.986 126.095 151.576 1.000 87.13493  ? ? ? ? ? ? 149 PHE D CE2 1 
+ATOM 16978 C CZ  . PHE D 1 246 ? 137.709 126.447 151.218 1.000 92.33342  ? ? ? ? ? ? 149 PHE D CZ  1 
+ATOM 16979 N N   . LYS D 1 247 ? 141.154 131.024 147.358 1.000 83.09448  ? ? ? ? ? ? 150 LYS D N   1 
+ATOM 16980 C CA  . LYS D 1 247 ? 141.699 132.326 147.005 1.000 77.52494  ? ? ? ? ? ? 150 LYS D CA  1 
+ATOM 16981 C C   . LYS D 1 247 ? 140.894 133.386 147.736 1.000 88.89116  ? ? ? ? ? ? 150 LYS D C   1 
+ATOM 16982 O O   . LYS D 1 247 ? 139.678 133.480 147.550 1.000 109.21334 ? ? ? ? ? ? 150 LYS D O   1 
+ATOM 16983 C CB  . LYS D 1 247 ? 141.647 132.553 145.496 1.000 84.18923  ? ? ? ? ? ? 150 LYS D CB  1 
+ATOM 16984 C CG  . LYS D 1 247 ? 142.083 133.935 145.068 1.000 92.74723  ? ? ? ? ? ? 150 LYS D CG  1 
+ATOM 16985 C CD  . LYS D 1 247 ? 143.590 134.037 145.026 1.000 101.76705 ? ? ? ? ? ? 150 LYS D CD  1 
+ATOM 16986 C CE  . LYS D 1 247 ? 144.038 135.470 144.840 1.000 100.08277 ? ? ? ? ? ? 150 LYS D CE  1 
+ATOM 16987 N NZ  . LYS D 1 247 ? 145.107 135.835 145.806 1.000 104.49222 ? ? ? ? ? ? 150 LYS D NZ  1 
+ATOM 16988 N N   . VAL D 1 248 ? 141.563 134.174 148.565 1.000 73.68967  ? ? ? ? ? ? 151 VAL D N   1 
+ATOM 16989 C CA  . VAL D 1 248 ? 140.914 135.224 149.336 1.000 76.92282  ? ? ? ? ? ? 151 VAL D CA  1 
+ATOM 16990 C C   . VAL D 1 248 ? 141.267 136.559 148.703 1.000 85.80349  ? ? ? ? ? ? 151 VAL D C   1 
+ATOM 16991 O O   . VAL D 1 248 ? 142.443 136.932 148.636 1.000 98.67091  ? ? ? ? ? ? 151 VAL D O   1 
+ATOM 16992 C CB  . VAL D 1 248 ? 141.337 135.183 150.810 1.000 75.06451  ? ? ? ? ? ? 151 VAL D CB  1 
+ATOM 16993 C CG1 . VAL D 1 248 ? 140.949 136.470 151.500 1.000 73.92606  ? ? ? ? ? ? 151 VAL D CG1 1 
+ATOM 16994 C CG2 . VAL D 1 248 ? 140.699 134.002 151.501 1.000 79.93644  ? ? ? ? ? ? 151 VAL D CG2 1 
+ATOM 16995 N N   . ILE D 1 249 ? 140.253 137.277 148.237 1.000 76.18995  ? ? ? ? ? ? 152 ILE D N   1 
+ATOM 16996 C CA  . ILE D 1 249 ? 140.426 138.600 147.656 1.000 70.82062  ? ? ? ? ? ? 152 ILE D CA  1 
+ATOM 16997 C C   . ILE D 1 249 ? 139.903 139.611 148.660 1.000 74.54160  ? ? ? ? ? ? 152 ILE D C   1 
+ATOM 16998 O O   . ILE D 1 249 ? 138.700 139.658 148.938 1.000 93.03738  ? ? ? ? ? ? 152 ILE D O   1 
+ATOM 16999 C CB  . ILE D 1 249 ? 139.703 138.731 146.311 1.000 67.33855  ? ? ? ? ? ? 152 ILE D CB  1 
+ATOM 17000 C CG1 . ILE D 1 249 ? 140.445 137.943 145.238 1.000 79.54238  ? ? ? ? ? ? 152 ILE D CG1 1 
+ATOM 17001 C CG2 . ILE D 1 249 ? 139.608 140.182 145.907 1.000 80.42214  ? ? ? ? ? ? 152 ILE D CG2 1 
+ATOM 17002 C CD1 . ILE D 1 249 ? 139.730 137.904 143.923 1.000 89.62294  ? ? ? ? ? ? 152 ILE D CD1 1 
+ATOM 17003 N N   . TYR D 1 250 ? 140.804 140.415 149.207 1.000 90.57335  ? ? ? ? ? ? 153 TYR D N   1 
+ATOM 17004 C CA  . TYR D 1 250 ? 140.463 141.392 150.228 1.000 86.67945  ? ? ? ? ? ? 153 TYR D CA  1 
+ATOM 17005 C C   . TYR D 1 250 ? 140.249 142.741 149.561 1.000 95.63675  ? ? ? ? ? ? 153 TYR D C   1 
+ATOM 17006 O O   . TYR D 1 250 ? 141.202 143.354 149.072 1.000 111.37653 ? ? ? ? ? ? 153 TYR D O   1 
+ATOM 17007 C CB  . TYR D 1 250 ? 141.564 141.478 151.281 1.000 84.78676  ? ? ? ? ? ? 153 TYR D CB  1 
+ATOM 17008 C CG  . TYR D 1 250 ? 141.230 142.387 152.432 1.000 98.10369  ? ? ? ? ? ? 153 TYR D CG  1 
+ATOM 17009 C CD1 . TYR D 1 250 ? 140.204 142.077 153.308 1.000 102.89566 ? ? ? ? ? ? 153 TYR D CD1 1 
+ATOM 17010 C CD2 . TYR D 1 250 ? 141.940 143.556 152.644 1.000 105.46019 ? ? ? ? ? ? 153 TYR D CD2 1 
+ATOM 17011 C CE1 . TYR D 1 250 ? 139.895 142.905 154.363 1.000 102.09480 ? ? ? ? ? ? 153 TYR D CE1 1 
+ATOM 17012 C CE2 . TYR D 1 250 ? 141.639 144.390 153.696 1.000 106.54322 ? ? ? ? ? ? 153 TYR D CE2 1 
+ATOM 17013 C CZ  . TYR D 1 250 ? 140.616 144.060 154.552 1.000 105.37124 ? ? ? ? ? ? 153 TYR D CZ  1 
+ATOM 17014 O OH  . TYR D 1 250 ? 140.312 144.891 155.603 1.000 110.20069 ? ? ? ? ? ? 153 TYR D OH  1 
+ATOM 17015 N N   . ILE D 1 251 ? 139.003 143.199 149.542 1.000 91.25389  ? ? ? ? ? ? 154 ILE D N   1 
+ATOM 17016 C CA  . ILE D 1 251 ? 138.640 144.481 148.954 1.000 90.10159  ? ? ? ? ? ? 154 ILE D CA  1 
+ATOM 17017 C C   . ILE D 1 251 ? 138.555 145.501 150.076 1.000 102.85130 ? ? ? ? ? ? 154 ILE D C   1 
+ATOM 17018 O O   . ILE D 1 251 ? 137.721 145.373 150.980 1.000 112.68542 ? ? ? ? ? ? 154 ILE D O   1 
+ATOM 17019 C CB  . ILE D 1 251 ? 137.315 144.400 148.187 1.000 83.33379  ? ? ? ? ? ? 154 ILE D CB  1 
+ATOM 17020 C CG1 . ILE D 1 251 ? 137.358 143.268 147.167 1.000 84.73360  ? ? ? ? ? ? 154 ILE D CG1 1 
+ATOM 17021 C CG2 . ILE D 1 251 ? 137.021 145.716 147.510 1.000 89.18110  ? ? ? ? ? ? 154 ILE D CG2 1 
+ATOM 17022 C CD1 . ILE D 1 251 ? 136.107 143.155 146.346 1.000 84.49080  ? ? ? ? ? ? 154 ILE D CD1 1 
+ATOM 17023 N N   . ASN D 1 252 ? 139.411 146.503 150.022 1.000 128.74946 ? ? ? ? ? ? 155 ASN D N   1 
+ATOM 17024 C CA  . ASN D 1 252 ? 139.354 147.586 150.981 1.000 131.79839 ? ? ? ? ? ? 155 ASN D CA  1 
+ATOM 17025 C C   . ASN D 1 252 ? 138.820 148.844 150.305 1.000 132.55592 ? ? ? ? ? ? 155 ASN D C   1 
+ATOM 17026 O O   . ASN D 1 252 ? 139.011 149.031 149.100 1.000 125.53400 ? ? ? ? ? ? 155 ASN D O   1 
+ATOM 17027 C CB  . ASN D 1 252 ? 140.736 147.873 151.577 1.000 128.54117 ? ? ? ? ? ? 155 ASN D CB  1 
+ATOM 17028 C CG  . ASN D 1 252 ? 141.755 148.238 150.524 1.000 136.35522 ? ? ? ? ? ? 155 ASN D CG  1 
+ATOM 17029 O OD1 . ASN D 1 252 ? 141.718 147.728 149.405 1.000 138.36556 ? ? ? ? ? ? 155 ASN D OD1 1 
+ATOM 17030 N ND2 . ASN D 1 252 ? 142.673 149.131 150.874 1.000 131.43089 ? ? ? ? ? ? 155 ASN D ND2 1 
+ATOM 17031 N N   . PRO D 1 253 ? 138.134 149.716 151.046 1.000 139.84970 ? ? ? ? ? ? 156 PRO D N   1 
+ATOM 17032 C CA  . PRO D 1 253 ? 137.551 150.907 150.408 1.000 141.52209 ? ? ? ? ? ? 156 PRO D CA  1 
+ATOM 17033 C C   . PRO D 1 253 ? 138.581 151.803 149.750 1.000 145.27805 ? ? ? ? ? ? 156 PRO D C   1 
+ATOM 17034 O O   . PRO D 1 253 ? 138.294 152.401 148.706 1.000 146.90352 ? ? ? ? ? ? 156 PRO D O   1 
+ATOM 17035 C CB  . PRO D 1 253 ? 136.845 151.613 151.572 1.000 137.61888 ? ? ? ? ? ? 156 PRO D CB  1 
+ATOM 17036 C CG  . PRO D 1 253 ? 137.557 151.134 152.788 1.000 134.22431 ? ? ? ? ? ? 156 PRO D CG  1 
+ATOM 17037 C CD  . PRO D 1 253 ? 137.923 149.713 152.502 1.000 138.22609 ? ? ? ? ? ? 156 PRO D CD  1 
+ATOM 17038 N N   . LEU D 1 254 ? 139.775 151.909 150.321 1.000 155.74262 ? ? ? ? ? ? 157 LEU D N   1 
+ATOM 17039 C CA  . LEU D 1 254 ? 140.842 152.734 149.764 1.000 153.64227 ? ? ? ? ? ? 157 LEU D CA  1 
+ATOM 17040 C C   . LEU D 1 254 ? 141.697 151.846 148.869 1.000 154.33026 ? ? ? ? ? ? 157 LEU D C   1 
+ATOM 17041 O O   . LEU D 1 254 ? 142.671 151.241 149.323 1.000 158.18768 ? ? ? ? ? ? 157 LEU D O   1 
+ATOM 17042 C CB  . LEU D 1 254 ? 141.673 153.381 150.867 1.000 156.48906 ? ? ? ? ? ? 157 LEU D CB  1 
+ATOM 17043 C CG  . LEU D 1 254 ? 140.963 154.246 151.914 1.000 157.73006 ? ? ? ? ? ? 157 LEU D CG  1 
+ATOM 17044 C CD1 . LEU D 1 254 ? 139.844 155.069 151.284 1.000 154.07786 ? ? ? ? ? ? 157 LEU D CD1 1 
+ATOM 17045 C CD2 . LEU D 1 254 ? 140.448 153.415 153.083 1.000 156.31435 ? ? ? ? ? ? 157 LEU D CD2 1 
+ATOM 17046 N N   . VAL D 1 255 ? 141.327 151.765 147.595 1.000 151.22749 ? ? ? ? ? ? 158 VAL D N   1 
+ATOM 17047 C CA  . VAL D 1 255 ? 142.070 150.988 146.611 1.000 154.36569 ? ? ? ? ? ? 158 VAL D CA  1 
+ATOM 17048 C C   . VAL D 1 255 ? 142.341 151.878 145.409 1.000 157.31737 ? ? ? ? ? ? 158 VAL D C   1 
+ATOM 17049 O O   . VAL D 1 255 ? 141.408 152.425 144.812 1.000 156.19789 ? ? ? ? ? ? 158 VAL D O   1 
+ATOM 17050 C CB  . VAL D 1 255 ? 141.313 149.715 146.186 1.000 154.74082 ? ? ? ? ? ? 158 VAL D CB  1 
+ATOM 17051 C CG1 . VAL D 1 255 ? 139.825 149.998 146.045 1.000 150.82597 ? ? ? ? ? ? 158 VAL D CG1 1 
+ATOM 17052 C CG2 . VAL D 1 255 ? 141.881 149.170 144.886 1.000 152.69645 ? ? ? ? ? ? 158 VAL D CG2 1 
+ATOM 17053 N N   . ASP D 1 256 ? 143.614 152.031 145.058 1.000 165.90585 ? ? ? ? ? ? 159 ASP D N   1 
+ATOM 17054 C CA  . ASP D 1 256 ? 143.981 152.817 143.890 1.000 164.86114 ? ? ? ? ? ? 159 ASP D CA  1 
+ATOM 17055 C C   . ASP D 1 256 ? 143.656 152.013 142.640 1.000 162.86428 ? ? ? ? ? ? 159 ASP D C   1 
+ATOM 17056 O O   . ASP D 1 256 ? 144.055 150.850 142.522 1.000 162.30591 ? ? ? ? ? ? 159 ASP D O   1 
+ATOM 17057 C CB  . ASP D 1 256 ? 145.462 153.186 143.928 1.000 164.96067 ? ? ? ? ? ? 159 ASP D CB  1 
+ATOM 17058 C CG  . ASP D 1 256 ? 145.927 153.853 142.650 1.000 167.13757 ? ? ? ? ? ? 159 ASP D CG  1 
+ATOM 17059 O OD1 . ASP D 1 256 ? 145.266 154.817 142.210 1.000 167.79689 ? ? ? ? ? ? 159 ASP D OD1 1 
+ATOM 17060 O OD2 . ASP D 1 256 ? 146.950 153.416 142.082 1.000 165.42307 ? ? ? ? ? ? 159 ASP D OD2 1 
+ATOM 17061 N N   . LEU D 1 257 ? 142.923 152.629 141.712 1.000 144.82307 ? ? ? ? ? ? 160 LEU D N   1 
+ATOM 17062 C CA  . LEU D 1 257 ? 142.508 151.912 140.513 1.000 144.17853 ? ? ? ? ? ? 160 LEU D CA  1 
+ATOM 17063 C C   . LEU D 1 257 ? 143.706 151.498 139.670 1.000 147.53974 ? ? ? ? ? ? 160 LEU D C   1 
+ATOM 17064 O O   . LEU D 1 257 ? 143.817 150.334 139.267 1.000 146.63314 ? ? ? ? ? ? 160 LEU D O   1 
+ATOM 17065 C CB  . LEU D 1 257 ? 141.555 152.774 139.694 1.000 143.46546 ? ? ? ? ? ? 160 LEU D CB  1 
+ATOM 17066 C CG  . LEU D 1 257 ? 141.457 152.360 138.231 1.000 142.03906 ? ? ? ? ? ? 160 LEU D CG  1 
+ATOM 17067 C CD1 . LEU D 1 257 ? 140.811 150.996 138.125 1.000 139.43004 ? ? ? ? ? ? 160 LEU D CD1 1 
+ATOM 17068 C CD2 . LEU D 1 257 ? 140.681 153.392 137.454 1.000 142.04775 ? ? ? ? ? ? 160 LEU D CD2 1 
+ATOM 17069 N N   . ASP D 1 258 ? 144.614 152.436 139.394 1.000 155.52312 ? ? ? ? ? ? 161 ASP D N   1 
+ATOM 17070 C CA  . ASP D 1 258 ? 145.774 152.115 138.571 1.000 151.16781 ? ? ? ? ? ? 161 ASP D CA  1 
+ATOM 17071 C C   . ASP D 1 258 ? 146.638 151.055 139.239 1.000 148.52145 ? ? ? ? ? ? 161 ASP D C   1 
+ATOM 17072 O O   . ASP D 1 258 ? 147.253 150.225 138.561 1.000 150.66752 ? ? ? ? ? ? 161 ASP D O   1 
+ATOM 17073 C CB  . ASP D 1 258 ? 146.584 153.379 138.293 1.000 155.60066 ? ? ? ? ? ? 161 ASP D CB  1 
+ATOM 17074 C CG  . ASP D 1 258 ? 145.915 154.285 137.279 1.000 160.46479 ? ? ? ? ? ? 161 ASP D CG  1 
+ATOM 17075 O OD1 . ASP D 1 258 ? 144.950 153.836 136.627 1.000 159.50993 ? ? ? ? ? ? 161 ASP D OD1 1 
+ATOM 17076 O OD2 . ASP D 1 258 ? 146.350 155.446 137.136 1.000 162.65358 ? ? ? ? ? ? 161 ASP D OD2 1 
+ATOM 17077 N N   . LYS D 1 259 ? 146.696 151.070 140.571 1.000 143.00373 ? ? ? ? ? ? 162 LYS D N   1 
+ATOM 17078 C CA  . LYS D 1 259 ? 147.353 149.988 141.290 1.000 146.31858 ? ? ? ? ? ? 162 LYS D CA  1 
+ATOM 17079 C C   . LYS D 1 259 ? 146.634 148.673 141.014 1.000 146.41226 ? ? ? ? ? ? 162 LYS D C   1 
+ATOM 17080 O O   . LYS D 1 259 ? 147.273 147.665 140.699 1.000 145.50581 ? ? ? ? ? ? 162 LYS D O   1 
+ATOM 17081 C CB  . LYS D 1 259 ? 147.394 150.344 142.787 1.000 149.42796 ? ? ? ? ? ? 162 LYS D CB  1 
+ATOM 17082 C CG  . LYS D 1 259 ? 147.345 149.272 143.918 1.000 150.55293 ? ? ? ? ? ? 162 LYS D CG  1 
+ATOM 17083 C CD  . LYS D 1 259 ? 147.954 147.901 143.643 1.000 148.85460 ? ? ? ? ? ? 162 LYS D CD  1 
+ATOM 17084 C CE  . LYS D 1 259 ? 149.451 147.985 143.412 1.000 151.05226 ? ? ? ? ? ? 162 LYS D CE  1 
+ATOM 17085 N NZ  . LYS D 1 259 ? 150.023 146.651 143.077 1.000 150.08140 ? ? ? ? ? ? 162 LYS D NZ  1 
+ATOM 17086 N N   . LEU D 1 260 ? 145.302 148.677 141.075 1.000 140.58407 ? ? ? ? ? ? 163 LEU D N   1 
+ATOM 17087 C CA  . LEU D 1 260 ? 144.545 147.451 140.845 1.000 138.29112 ? ? ? ? ? ? 163 LEU D CA  1 
+ATOM 17088 C C   . LEU D 1 260 ? 144.762 146.925 139.432 1.000 136.13261 ? ? ? ? ? ? 163 LEU D C   1 
+ATOM 17089 O O   . LEU D 1 260 ? 144.912 145.717 139.221 1.000 137.32245 ? ? ? ? ? ? 163 LEU D O   1 
+ATOM 17090 C CB  . LEU D 1 260 ? 143.060 147.697 141.107 1.000 137.65156 ? ? ? ? ? ? 163 LEU D CB  1 
+ATOM 17091 C CG  . LEU D 1 260 ? 142.106 146.588 140.665 1.000 135.48832 ? ? ? ? ? ? 163 LEU D CG  1 
+ATOM 17092 C CD1 . LEU D 1 260 ? 142.256 145.377 141.558 1.000 136.90526 ? ? ? ? ? ? 163 LEU D CD1 1 
+ATOM 17093 C CD2 . LEU D 1 260 ? 140.677 147.088 140.684 1.000 133.96669 ? ? ? ? ? ? 163 LEU D CD2 1 
+ATOM 17094 N N   . PHE D 1 261 ? 144.788 147.824 138.448 1.000 125.62594 ? ? ? ? ? ? 164 PHE D N   1 
+ATOM 17095 C CA  . PHE D 1 261 ? 144.993 147.401 137.069 1.000 124.71120 ? ? ? ? ? ? 164 PHE D CA  1 
+ATOM 17096 C C   . PHE D 1 261 ? 146.426 146.949 136.825 1.000 127.06896 ? ? ? ? ? ? 164 PHE D C   1 
+ATOM 17097 O O   . PHE D 1 261 ? 146.697 146.253 135.841 1.000 128.39318 ? ? ? ? ? ? 164 PHE D O   1 
+ATOM 17098 C CB  . PHE D 1 261 ? 144.619 148.538 136.120 1.000 119.83693 ? ? ? ? ? ? 164 PHE D CB  1 
+ATOM 17099 C CG  . PHE D 1 261 ? 144.696 148.171 134.670 1.000 117.34133 ? ? ? ? ? ? 164 PHE D CG  1 
+ATOM 17100 C CD1 . PHE D 1 261 ? 143.641 147.533 134.049 1.000 120.94586 ? ? ? ? ? ? 164 PHE D CD1 1 
+ATOM 17101 C CD2 . PHE D 1 261 ? 145.817 148.480 133.924 1.000 122.54915 ? ? ? ? ? ? 164 PHE D CD2 1 
+ATOM 17102 C CE1 . PHE D 1 261 ? 143.708 147.198 132.716 1.000 125.05959 ? ? ? ? ? ? 164 PHE D CE1 1 
+ATOM 17103 C CE2 . PHE D 1 261 ? 145.888 148.149 132.592 1.000 127.00174 ? ? ? ? ? ? 164 PHE D CE2 1 
+ATOM 17104 C CZ  . PHE D 1 261 ? 144.833 147.506 131.987 1.000 125.99382 ? ? ? ? ? ? 164 PHE D CZ  1 
+ATOM 17105 N N   . ALA D 1 262 ? 147.354 147.322 137.709 1.000 134.11513 ? ? ? ? ? ? 165 ALA D N   1 
+ATOM 17106 C CA  . ALA D 1 262 ? 148.767 147.052 137.462 1.000 130.32772 ? ? ? ? ? ? 165 ALA D CA  1 
+ATOM 17107 C C   . ALA D 1 262 ? 149.058 145.557 137.427 1.000 132.13739 ? ? ? ? ? ? 165 ALA D C   1 
+ATOM 17108 O O   . ALA D 1 262 ? 149.661 145.056 136.473 1.000 132.61875 ? ? ? ? ? ? 165 ALA D O   1 
+ATOM 17109 C CB  . ALA D 1 262 ? 149.623 147.743 138.523 1.000 131.53995 ? ? ? ? ? ? 165 ALA D CB  1 
+ATOM 17110 N N   . GLN D 1 263 ? 148.644 144.822 138.461 1.000 140.04845 ? ? ? ? ? ? 166 GLN D N   1 
+ATOM 17111 C CA  . GLN D 1 263 ? 148.933 143.392 138.481 1.000 142.23325 ? ? ? ? ? ? 166 GLN D CA  1 
+ATOM 17112 C C   . GLN D 1 263 ? 148.053 142.614 137.518 1.000 145.44688 ? ? ? ? ? ? 166 GLN D C   1 
+ATOM 17113 O O   . GLN D 1 263 ? 148.533 141.686 136.858 1.000 146.22994 ? ? ? ? ? ? 166 GLN D O   1 
+ATOM 17114 C CB  . GLN D 1 263 ? 148.764 142.807 139.885 1.000 141.94039 ? ? ? ? ? ? 166 GLN D CB  1 
+ATOM 17115 C CG  . GLN D 1 263 ? 147.619 143.379 140.697 1.000 143.70750 ? ? ? ? ? ? 166 GLN D CG  1 
+ATOM 17116 C CD  . GLN D 1 263 ? 147.974 144.689 141.356 1.000 147.55527 ? ? ? ? ? ? 166 GLN D CD  1 
+ATOM 17117 O OE1 . GLN D 1 263 ? 148.734 145.485 140.810 1.000 147.51862 ? ? ? ? ? ? 166 GLN D OE1 1 
+ATOM 17118 N NE2 . GLN D 1 263 ? 147.420 144.923 142.537 1.000 147.67787 ? ? ? ? ? ? 166 GLN D NE2 1 
+ATOM 17119 N N   . ASN D 1 264 ? 146.777 142.969 137.422 1.000 138.17798 ? ? ? ? ? ? 167 ASN D N   1 
+ATOM 17120 C CA  . ASN D 1 264 ? 145.844 142.165 136.650 1.000 136.95179 ? ? ? ? ? ? 167 ASN D CA  1 
+ATOM 17121 C C   . ASN D 1 264 ? 146.027 142.319 135.149 1.000 140.56762 ? ? ? ? ? ? 167 ASN D C   1 
+ATOM 17122 O O   . ASN D 1 264 ? 145.641 141.414 134.402 1.000 143.73997 ? ? ? ? ? ? 167 ASN D O   1 
+ATOM 17123 C CB  . ASN D 1 264 ? 144.412 142.516 137.043 1.000 139.57741 ? ? ? ? ? ? 167 ASN D CB  1 
+ATOM 17124 C CG  . ASN D 1 264 ? 144.167 142.354 138.527 1.000 145.08675 ? ? ? ? ? ? 167 ASN D CG  1 
+ATOM 17125 O OD1 . ASN D 1 264 ? 143.857 141.263 139.001 1.000 144.72989 ? ? ? ? ? ? 167 ASN D OD1 1 
+ATOM 17126 N ND2 . ASN D 1 264 ? 144.310 143.442 139.272 1.000 148.20903 ? ? ? ? ? ? 167 ASN D ND2 1 
+ATOM 17127 N N   . LYS D 1 265 ? 146.614 143.426 134.687 1.000 138.41829 ? ? ? ? ? ? 168 LYS D N   1 
+ATOM 17128 C CA  . LYS D 1 265 ? 146.789 143.604 133.249 1.000 140.03514 ? ? ? ? ? ? 168 LYS D CA  1 
+ATOM 17129 C C   . LYS D 1 265 ? 147.693 142.534 132.662 1.000 137.31076 ? ? ? ? ? ? 168 LYS D C   1 
+ATOM 17130 O O   . LYS D 1 265 ? 147.554 142.187 131.484 1.000 135.29780 ? ? ? ? ? ? 168 LYS D O   1 
+ATOM 17131 C CB  . LYS D 1 265 ? 147.350 144.990 132.939 1.000 136.19898 ? ? ? ? ? ? 168 LYS D CB  1 
+ATOM 17132 C CG  . LYS D 1 265 ? 148.744 145.244 133.473 1.000 132.18698 ? ? ? ? ? ? 168 LYS D CG  1 
+ATOM 17133 C CD  . LYS D 1 265 ? 149.472 146.264 132.621 1.000 130.46655 ? ? ? ? ? ? 168 LYS D CD  1 
+ATOM 17134 C CE  . LYS D 1 265 ? 150.973 146.160 132.798 1.000 132.48556 ? ? ? ? ? ? 168 LYS D CE  1 
+ATOM 17135 N NZ  . LYS D 1 265 ? 151.502 147.260 133.645 1.000 131.50615 ? ? ? ? ? ? 168 LYS D NZ  1 
+ATOM 17136 N N   . LYS D 1 266 ? 148.623 142.006 133.458 1.000 138.31095 ? ? ? ? ? ? 169 LYS D N   1 
+ATOM 17137 C CA  . LYS D 1 266 ? 149.461 140.914 132.983 1.000 136.94857 ? ? ? ? ? ? 169 LYS D CA  1 
+ATOM 17138 C C   . LYS D 1 266 ? 148.612 139.711 132.603 1.000 138.92602 ? ? ? ? ? ? 169 LYS D C   1 
+ATOM 17139 O O   . LYS D 1 266 ? 148.738 139.173 131.498 1.000 141.52797 ? ? ? ? ? ? 169 LYS D O   1 
+ATOM 17140 C CB  . LYS D 1 266 ? 150.484 140.538 134.054 1.000 136.63912 ? ? ? ? ? ? 169 LYS D CB  1 
+ATOM 17141 C CG  . LYS D 1 266 ? 151.034 139.129 133.923 1.000 139.22504 ? ? ? ? ? ? 169 LYS D CG  1 
+ATOM 17142 C CD  . LYS D 1 266 ? 151.931 138.994 132.705 1.000 140.54637 ? ? ? ? ? ? 169 LYS D CD  1 
+ATOM 17143 C CE  . LYS D 1 266 ? 152.613 137.640 132.679 1.000 142.20421 ? ? ? ? ? ? 169 LYS D CE  1 
+ATOM 17144 N NZ  . LYS D 1 266 ? 151.627 136.529 132.765 1.000 141.13048 ? ? ? ? ? ? 169 LYS D NZ  1 
+ATOM 17145 N N   . TYR D 1 267 ? 147.724 139.287 133.503 1.000 149.82546 ? ? ? ? ? ? 170 TYR D N   1 
+ATOM 17146 C CA  . TYR D 1 267 ? 146.875 138.136 133.221 1.000 150.90901 ? ? ? ? ? ? 170 TYR D CA  1 
+ATOM 17147 C C   . TYR D 1 267 ? 145.915 138.421 132.075 1.000 150.26612 ? ? ? ? ? ? 170 TYR D C   1 
+ATOM 17148 O O   . TYR D 1 267 ? 145.714 137.577 131.195 1.000 154.71998 ? ? ? ? ? ? 170 TYR D O   1 
+ATOM 17149 C CB  . TYR D 1 267 ? 146.094 137.734 134.471 1.000 147.11979 ? ? ? ? ? ? 170 TYR D CB  1 
+ATOM 17150 C CG  . TYR D 1 267 ? 144.794 137.028 134.154 1.000 153.59049 ? ? ? ? ? ? 170 TYR D CG  1 
+ATOM 17151 C CD1 . TYR D 1 267 ? 144.762 135.658 133.935 1.000 153.10573 ? ? ? ? ? ? 170 TYR D CD1 1 
+ATOM 17152 C CD2 . TYR D 1 267 ? 143.598 137.732 134.068 1.000 155.79673 ? ? ? ? ? ? 170 TYR D CD2 1 
+ATOM 17153 C CE1 . TYR D 1 267 ? 143.579 135.009 133.640 1.000 153.97792 ? ? ? ? ? ? 170 TYR D CE1 1 
+ATOM 17154 C CE2 . TYR D 1 267 ? 142.411 137.091 133.772 1.000 156.73504 ? ? ? ? ? ? 170 TYR D CE2 1 
+ATOM 17155 C CZ  . TYR D 1 267 ? 142.408 135.731 133.561 1.000 155.98034 ? ? ? ? ? ? 170 TYR D CZ  1 
+ATOM 17156 O OH  . TYR D 1 267 ? 141.226 135.092 133.268 1.000 153.07844 ? ? ? ? ? ? 170 TYR D OH  1 
+ATOM 17157 N N   . ILE D 1 268 ? 145.311 139.612 132.072 1.000 136.92664 ? ? ? ? ? ? 171 ILE D N   1 
+ATOM 17158 C CA  . ILE D 1 268 ? 144.178 139.885 131.192 1.000 139.48700 ? ? ? ? ? ? 171 ILE D CA  1 
+ATOM 17159 C C   . ILE D 1 268 ? 144.556 139.701 129.730 1.000 145.06162 ? ? ? ? ? ? 171 ILE D C   1 
+ATOM 17160 O O   . ILE D 1 268 ? 143.739 139.242 128.923 1.000 147.73107 ? ? ? ? ? ? 171 ILE D O   1 
+ATOM 17161 C CB  . ILE D 1 268 ? 143.632 141.301 131.464 1.000 139.51004 ? ? ? ? ? ? 171 ILE D CB  1 
+ATOM 17162 C CG1 . ILE D 1 268 ? 142.933 141.350 132.820 1.000 140.85013 ? ? ? ? ? ? 171 ILE D CG1 1 
+ATOM 17163 C CG2 . ILE D 1 268 ? 142.659 141.723 130.385 1.000 138.98123 ? ? ? ? ? ? 171 ILE D CG2 1 
+ATOM 17164 C CD1 . ILE D 1 268 ? 142.809 142.743 133.388 1.000 140.76480 ? ? ? ? ? ? 171 ILE D CD1 1 
+ATOM 17165 N N   . PHE D 1 269 ? 145.794 140.022 129.367 1.000 153.24847 ? ? ? ? ? ? 172 PHE D N   1 
+ATOM 17166 C CA  . PHE D 1 269 ? 146.212 139.943 127.975 1.000 153.76071 ? ? ? ? ? ? 172 PHE D CA  1 
+ATOM 17167 C C   . PHE D 1 269 ? 146.950 138.659 127.628 1.000 154.24571 ? ? ? ? ? ? 172 PHE D C   1 
+ATOM 17168 O O   . PHE D 1 269 ? 146.879 138.221 126.476 1.000 153.61311 ? ? ? ? ? ? 172 PHE D O   1 
+ATOM 17169 C CB  . PHE D 1 269 ? 147.091 141.145 127.618 1.000 154.53372 ? ? ? ? ? ? 172 PHE D CB  1 
+ATOM 17170 C CG  . PHE D 1 269 ? 146.530 142.459 128.076 1.000 157.01407 ? ? ? ? ? ? 172 PHE D CG  1 
+ATOM 17171 C CD1 . PHE D 1 269 ? 145.164 142.689 128.064 1.000 154.66539 ? ? ? ? ? ? 172 PHE D CD1 1 
+ATOM 17172 C CD2 . PHE D 1 269 ? 147.366 143.462 128.527 1.000 157.76100 ? ? ? ? ? ? 172 PHE D CD2 1 
+ATOM 17173 C CE1 . PHE D 1 269 ? 144.647 143.894 128.486 1.000 155.99817 ? ? ? ? ? ? 172 PHE D CE1 1 
+ATOM 17174 C CE2 . PHE D 1 269 ? 146.854 144.668 128.953 1.000 160.32193 ? ? ? ? ? ? 172 PHE D CE2 1 
+ATOM 17175 C CZ  . PHE D 1 269 ? 145.492 144.884 128.933 1.000 160.13011 ? ? ? ? ? ? 172 PHE D CZ  1 
+ATOM 17176 N N   . GLU D 1 270 ? 147.653 138.043 128.580 1.000 163.34869 ? ? ? ? ? ? 173 GLU D N   1 
+ATOM 17177 C CA  . GLU D 1 270 ? 148.337 136.793 128.271 1.000 165.42748 ? ? ? ? ? ? 173 GLU D CA  1 
+ATOM 17178 C C   . GLU D 1 270 ? 147.358 135.641 128.084 1.000 167.63159 ? ? ? ? ? ? 173 GLU D C   1 
+ATOM 17179 O O   . GLU D 1 270 ? 147.607 134.750 127.265 1.000 166.51791 ? ? ? ? ? ? 173 GLU D O   1 
+ATOM 17180 C CB  . GLU D 1 270 ? 149.356 136.455 129.362 1.000 163.79500 ? ? ? ? ? ? 173 GLU D CB  1 
+ATOM 17181 C CG  . GLU D 1 270 ? 148.770 136.188 130.740 1.000 167.65006 ? ? ? ? ? ? 173 GLU D CG  1 
+ATOM 17182 C CD  . GLU D 1 270 ? 148.361 134.744 130.937 1.000 170.27191 ? ? ? ? ? ? 173 GLU D CD  1 
+ATOM 17183 O OE1 . GLU D 1 270 ? 148.947 133.864 130.272 1.000 170.61771 ? ? ? ? ? ? 173 GLU D OE1 1 
+ATOM 17184 O OE2 . GLU D 1 270 ? 147.452 134.489 131.753 1.000 170.46197 ? ? ? ? ? ? 173 GLU D OE2 1 
+ATOM 17185 N N   . GLU D 1 271 ? 146.249 135.640 128.827 1.000 179.82978 ? ? ? ? ? ? 174 GLU D N   1 
+ATOM 17186 C CA  . GLU D 1 271 ? 145.289 134.548 128.719 1.000 180.79151 ? ? ? ? ? ? 174 GLU D CA  1 
+ATOM 17187 C C   . GLU D 1 271 ? 144.556 134.571 127.386 1.000 181.88513 ? ? ? ? ? ? 174 GLU D C   1 
+ATOM 17188 O O   . GLU D 1 271 ? 144.247 133.510 126.832 1.000 181.13886 ? ? ? ? ? ? 174 GLU D O   1 
+ATOM 17189 C CB  . GLU D 1 271 ? 144.291 134.603 129.876 1.000 180.40908 ? ? ? ? ? ? 174 GLU D CB  1 
+ATOM 17190 C CG  . GLU D 1 271 ? 143.408 135.842 129.889 1.000 181.48563 ? ? ? ? ? ? 174 GLU D CG  1 
+ATOM 17191 C CD  . GLU D 1 271 ? 142.032 135.585 129.310 1.000 182.65063 ? ? ? ? ? ? 174 GLU D CD  1 
+ATOM 17192 O OE1 . GLU D 1 271 ? 141.801 134.471 128.794 1.000 184.58290 ? ? ? ? ? ? 174 GLU D OE1 1 
+ATOM 17193 O OE2 . GLU D 1 271 ? 141.181 136.497 129.366 1.000 180.76837 ? ? ? ? ? ? 174 GLU D OE2 1 
+ATOM 17194 N N   . SER D 1 272 ? 144.270 135.757 126.857 1.000 180.87123 ? ? ? ? ? ? 175 SER D N   1 
+ATOM 17195 C CA  . SER D 1 272 ? 143.533 135.855 125.609 1.000 179.75907 ? ? ? ? ? ? 175 SER D CA  1 
+ATOM 17196 C C   . SER D 1 272 ? 144.381 135.354 124.447 1.000 179.14555 ? ? ? ? ? ? 175 SER D C   1 
+ATOM 17197 O O   . SER D 1 272 ? 145.612 135.429 124.466 1.000 176.52719 ? ? ? ? ? ? 175 SER D O   1 
+ATOM 17198 C CB  . SER D 1 272 ? 143.096 137.296 125.356 1.000 177.91914 ? ? ? ? ? ? 175 SER D CB  1 
+ATOM 17199 O OG  . SER D 1 272 ? 142.230 137.368 124.239 1.000 175.84997 ? ? ? ? ? ? 175 SER D OG  1 
+ATOM 17200 N N   . GLN D 1 273 ? 143.706 134.822 123.434 1.000 180.95677 ? ? ? ? ? ? 176 GLN D N   1 
+ATOM 17201 C CA  . GLN D 1 273 ? 144.403 134.270 122.283 1.000 180.35756 ? ? ? ? ? ? 176 GLN D CA  1 
+ATOM 17202 C C   . GLN D 1 273 ? 144.848 135.385 121.342 1.000 180.87399 ? ? ? ? ? ? 176 GLN D C   1 
+ATOM 17203 O O   . GLN D 1 273 ? 144.106 136.338 121.088 1.000 180.22228 ? ? ? ? ? ? 176 GLN D O   1 
+ATOM 17204 C CB  . GLN D 1 273 ? 143.499 133.283 121.547 1.000 178.87951 ? ? ? ? ? ? 176 GLN D CB  1 
+ATOM 17205 C CG  . GLN D 1 273 ? 144.191 132.563 120.415 1.000 180.45131 ? ? ? ? ? ? 176 GLN D CG  1 
+ATOM 17206 C CD  . GLN D 1 273 ? 145.394 131.787 120.901 1.000 181.72881 ? ? ? ? ? ? 176 GLN D CD  1 
+ATOM 17207 O OE1 . GLN D 1 273 ? 146.521 132.272 120.837 1.000 182.45849 ? ? ? ? ? ? 176 GLN D OE1 1 
+ATOM 17208 N NE2 . GLN D 1 273 ? 145.162 130.576 121.395 1.000 179.89840 ? ? ? ? ? ? 176 GLN D NE2 1 
+ATOM 17209 N N   . GLY D 1 274 ? 146.065 135.260 120.820 1.000 169.24227 ? ? ? ? ? ? 177 GLY D N   1 
+ATOM 17210 C CA  . GLY D 1 274 ? 146.636 136.246 119.917 1.000 165.69991 ? ? ? ? ? ? 177 GLY D CA  1 
+ATOM 17211 C C   . GLY D 1 274 ? 146.790 135.677 118.515 1.000 165.13426 ? ? ? ? ? ? 177 GLY D C   1 
+ATOM 17212 O O   . GLY D 1 274 ? 147.488 134.683 118.312 1.000 166.02549 ? ? ? ? ? ? 177 GLY D O   1 
+ATOM 17213 N N   . ASN D 1 275 ? 146.143 136.335 117.558 1.000 153.44063 ? ? ? ? ? ? 178 ASN D N   1 
+ATOM 17214 C CA  . ASN D 1 275 ? 146.127 135.890 116.175 1.000 154.24717 ? ? ? ? ? ? 178 ASN D CA  1 
+ATOM 17215 C C   . ASN D 1 275 ? 147.250 136.566 115.392 1.000 155.76583 ? ? ? ? ? ? 178 ASN D C   1 
+ATOM 17216 O O   . ASN D 1 275 ? 148.034 137.353 115.927 1.000 158.19692 ? ? ? ? ? ? 178 ASN D O   1 
+ATOM 17217 C CB  . ASN D 1 275 ? 144.764 136.172 115.541 1.000 154.64065 ? ? ? ? ? ? 178 ASN D CB  1 
+ATOM 17218 C CG  . ASN D 1 275 ? 144.373 137.632 115.624 1.000 156.35164 ? ? ? ? ? ? 178 ASN D CG  1 
+ATOM 17219 O OD1 . ASN D 1 275 ? 144.558 138.388 114.672 1.000 156.93697 ? ? ? ? ? ? 178 ASN D OD1 1 
+ATOM 17220 N ND2 . ASN D 1 275 ? 143.834 138.038 116.767 1.000 154.45173 ? ? ? ? ? ? 178 ASN D ND2 1 
+ATOM 17221 N N   . GLU D 1 276 ? 147.327 136.245 114.098 1.000 161.58648 ? ? ? ? ? ? 179 GLU D N   1 
+ATOM 17222 C CA  . GLU D 1 276 ? 148.395 136.780 113.259 1.000 162.76341 ? ? ? ? ? ? 179 GLU D CA  1 
+ATOM 17223 C C   . GLU D 1 276 ? 148.295 138.293 113.120 1.000 163.35933 ? ? ? ? ? ? 179 GLU D C   1 
+ATOM 17224 O O   . GLU D 1 276 ? 149.316 138.990 113.141 1.000 164.11095 ? ? ? ? ? ? 179 GLU D O   1 
+ATOM 17225 C CB  . GLU D 1 276 ? 148.372 136.117 111.882 1.000 161.96512 ? ? ? ? ? ? 179 GLU D CB  1 
+ATOM 17226 C CG  . GLU D 1 276 ? 146.997 136.025 111.233 1.000 163.48944 ? ? ? ? ? ? 179 GLU D CG  1 
+ATOM 17227 C CD  . GLU D 1 276 ? 146.208 134.807 111.677 1.000 169.03691 ? ? ? ? ? ? 179 GLU D CD  1 
+ATOM 17228 O OE1 . GLU D 1 276 ? 146.794 133.917 112.328 1.000 170.62172 ? ? ? ? ? ? 179 GLU D OE1 1 
+ATOM 17229 O OE2 . GLU D 1 276 ? 145.001 134.734 111.365 1.000 168.82986 ? ? ? ? ? ? 179 GLU D OE2 1 
+ATOM 17230 N N   . SER D 1 277 ? 147.079 138.820 112.964 1.000 149.58574 ? ? ? ? ? ? 180 SER D N   1 
+ATOM 17231 C CA  . SER D 1 277 ? 146.922 140.262 112.816 1.000 149.67214 ? ? ? ? ? ? 180 SER D CA  1 
+ATOM 17232 C C   . SER D 1 277 ? 147.396 140.993 114.064 1.000 151.60181 ? ? ? ? ? ? 180 SER D C   1 
+ATOM 17233 O O   . SER D 1 277 ? 148.046 142.040 113.970 1.000 152.89612 ? ? ? ? ? ? 180 SER D O   1 
+ATOM 17234 C CB  . SER D 1 277 ? 145.466 140.605 112.511 1.000 148.46074 ? ? ? ? ? ? 180 SER D CB  1 
+ATOM 17235 O OG  . SER D 1 277 ? 144.788 141.014 113.684 1.000 152.11680 ? ? ? ? ? ? 180 SER D OG  1 
+ATOM 17236 N N   . ASP D 1 278 ? 147.081 140.455 115.243 1.000 147.10508 ? ? ? ? ? ? 181 ASP D N   1 
+ATOM 17237 C CA  . ASP D 1 278 ? 147.563 141.059 116.479 1.000 144.20891 ? ? ? ? ? ? 181 ASP D CA  1 
+ATOM 17238 C C   . ASP D 1 278 ? 149.079 140.970 116.580 1.000 143.55162 ? ? ? ? ? ? 181 ASP D C   1 
+ATOM 17239 O O   . ASP D 1 278 ? 149.731 141.900 117.069 1.000 147.58292 ? ? ? ? ? ? 181 ASP D O   1 
+ATOM 17240 C CB  . ASP D 1 278 ? 146.903 140.391 117.683 1.000 146.47439 ? ? ? ? ? ? 181 ASP D CB  1 
+ATOM 17241 C CG  . ASP D 1 278 ? 145.508 140.917 117.943 1.000 150.40118 ? ? ? ? ? ? 181 ASP D CG  1 
+ATOM 17242 O OD1 . ASP D 1 278 ? 145.096 141.872 117.253 1.000 148.83753 ? ? ? ? ? ? 181 ASP D OD1 1 
+ATOM 17243 O OD2 . ASP D 1 278 ? 144.823 140.380 118.840 1.000 152.53692 ? ? ? ? ? ? 181 ASP D OD2 1 
+ATOM 17244 N N   . GLU D 1 279 ? 149.660 139.858 116.128 1.000 145.84202 ? ? ? ? ? ? 182 GLU D N   1 
+ATOM 17245 C CA  . GLU D 1 279 ? 151.112 139.729 116.149 1.000 146.03863 ? ? ? ? ? ? 182 GLU D CA  1 
+ATOM 17246 C C   . GLU D 1 279 ? 151.769 140.773 115.259 1.000 145.22629 ? ? ? ? ? ? 182 GLU D C   1 
+ATOM 17247 O O   . GLU D 1 279 ? 152.808 141.340 115.617 1.000 146.98741 ? ? ? ? ? ? 182 GLU D O   1 
+ATOM 17248 C CB  . GLU D 1 279 ? 151.526 138.323 115.719 1.000 147.64015 ? ? ? ? ? ? 182 GLU D CB  1 
+ATOM 17249 C CG  . GLU D 1 279 ? 152.115 137.495 116.842 1.000 150.06566 ? ? ? ? ? ? 182 GLU D CG  1 
+ATOM 17250 C CD  . GLU D 1 279 ? 153.451 138.031 117.315 1.000 154.38911 ? ? ? ? ? ? 182 GLU D CD  1 
+ATOM 17251 O OE1 . GLU D 1 279 ? 154.145 138.695 116.518 1.000 154.52574 ? ? ? ? ? ? 182 GLU D OE1 1 
+ATOM 17252 O OE2 . GLU D 1 279 ? 153.807 137.790 118.487 1.000 156.39568 ? ? ? ? ? ? 182 GLU D OE2 1 
+ATOM 17253 N N   . GLY D 1 280 ? 151.183 141.037 114.092 1.000 126.15709 ? ? ? ? ? ? 183 GLY D N   1 
+ATOM 17254 C CA  . GLY D 1 280 ? 151.706 142.091 113.241 1.000 123.73098 ? ? ? ? ? ? 183 GLY D CA  1 
+ATOM 17255 C C   . GLY D 1 280 ? 151.629 143.455 113.897 1.000 127.28581 ? ? ? ? ? ? 183 GLY D C   1 
+ATOM 17256 O O   . GLY D 1 280 ? 152.530 144.282 113.739 1.000 130.32779 ? ? ? ? ? ? 183 GLY D O   1 
+ATOM 17257 N N   . ILE D 1 281 ? 150.552 143.709 114.640 1.000 122.68524 ? ? ? ? ? ? 184 ILE D N   1 
+ATOM 17258 C CA  . ILE D 1 281 ? 150.405 144.991 115.319 1.000 115.81940 ? ? ? ? ? ? 184 ILE D CA  1 
+ATOM 17259 C C   . ILE D 1 281 ? 151.420 145.119 116.448 1.000 116.67860 ? ? ? ? ? ? 184 ILE D C   1 
+ATOM 17260 O O   . ILE D 1 281 ? 151.973 146.200 116.679 1.000 123.70168 ? ? ? ? ? ? 184 ILE D O   1 
+ATOM 17261 C CB  . ILE D 1 281 ? 148.960 145.161 115.817 1.000 116.43293 ? ? ? ? ? ? 184 ILE D CB  1 
+ATOM 17262 C CG1 . ILE D 1 281 ? 148.027 145.402 114.631 1.000 118.04354 ? ? ? ? ? ? 184 ILE D CG1 1 
+ATOM 17263 C CG2 . ILE D 1 281 ? 148.861 146.315 116.792 1.000 119.12882 ? ? ? ? ? ? 184 ILE D CG2 1 
+ATOM 17264 C CD1 . ILE D 1 281 ? 146.649 145.874 115.021 1.000 120.51334 ? ? ? ? ? ? 184 ILE D CD1 1 
+ATOM 17265 N N   . LEU D 1 282 ? 151.685 144.025 117.166 1.000 112.50259 ? ? ? ? ? ? 185 LEU D N   1 
+ATOM 17266 C CA  . LEU D 1 282 ? 152.747 144.036 118.169 1.000 114.01993 ? ? ? ? ? ? 185 LEU D CA  1 
+ATOM 17267 C C   . LEU D 1 282 ? 154.074 144.463 117.562 1.000 118.13691 ? ? ? ? ? ? 185 LEU D C   1 
+ATOM 17268 O O   . LEU D 1 282 ? 154.748 145.360 118.080 1.000 121.27739 ? ? ? ? ? ? 185 LEU D O   1 
+ATOM 17269 C CB  . LEU D 1 282 ? 152.889 142.657 118.811 1.000 118.90358 ? ? ? ? ? ? 185 LEU D CB  1 
+ATOM 17270 C CG  . LEU D 1 282 ? 152.240 142.400 120.167 1.000 119.06901 ? ? ? ? ? ? 185 LEU D CG  1 
+ATOM 17271 C CD1 . LEU D 1 282 ? 153.146 142.925 121.254 1.000 123.43103 ? ? ? ? ? ? 185 LEU D CD1 1 
+ATOM 17272 C CD2 . LEU D 1 282 ? 150.911 143.073 120.256 1.000 116.95672 ? ? ? ? ? ? 185 LEU D CD2 1 
+ATOM 17273 N N   . ASN D 1 283 ? 154.468 143.826 116.461 1.000 118.54256 ? ? ? ? ? ? 186 ASN D N   1 
+ATOM 17274 C CA  . ASN D 1 283 ? 155.740 144.161 115.835 1.000 117.80925 ? ? ? ? ? ? 186 ASN D CA  1 
+ATOM 17275 C C   . ASN D 1 283 ? 155.731 145.587 115.305 1.000 121.78524 ? ? ? ? ? ? 186 ASN D C   1 
+ATOM 17276 O O   . ASN D 1 283 ? 156.740 146.295 115.393 1.000 131.40247 ? ? ? ? ? ? 186 ASN D O   1 
+ATOM 17277 C CB  . ASN D 1 283 ? 156.043 143.167 114.718 1.000 121.06896 ? ? ? ? ? ? 186 ASN D CB  1 
+ATOM 17278 C CG  . ASN D 1 283 ? 156.343 141.782 115.246 1.000 126.19412 ? ? ? ? ? ? 186 ASN D CG  1 
+ATOM 17279 O OD1 . ASN D 1 283 ? 156.499 141.587 116.450 1.000 121.91457 ? ? ? ? ? ? 186 ASN D OD1 1 
+ATOM 17280 N ND2 . ASN D 1 283 ? 156.421 140.810 114.348 1.000 129.88757 ? ? ? ? ? ? 186 ASN D ND2 1 
+ATOM 17281 N N   . ASN D 1 284 ? 154.601 146.025 114.751 1.000 106.24211 ? ? ? ? ? ? 187 ASN D N   1 
+ATOM 17282 C CA  . ASN D 1 284 ? 154.510 147.390 114.246 1.000 104.85620 ? ? ? ? ? ? 187 ASN D CA  1 
+ATOM 17283 C C   . ASN D 1 284 ? 154.657 148.407 115.368 1.000 111.56069 ? ? ? ? ? ? 187 ASN D C   1 
+ATOM 17284 O O   . ASN D 1 284 ? 155.324 149.433 115.201 1.000 120.34904 ? ? ? ? ? ? 187 ASN D O   1 
+ATOM 17285 C CB  . ASN D 1 284 ? 153.187 147.591 113.514 1.000 109.54400 ? ? ? ? ? ? 187 ASN D CB  1 
+ATOM 17286 C CG  . ASN D 1 284 ? 153.026 148.997 112.994 1.000 118.91488 ? ? ? ? ? ? 187 ASN D CG  1 
+ATOM 17287 O OD1 . ASN D 1 284 ? 153.988 149.618 112.551 1.000 121.15015 ? ? ? ? ? ? 187 ASN D OD1 1 
+ATOM 17288 N ND2 . ASN D 1 284 ? 151.805 149.511 113.045 1.000 118.69195 ? ? ? ? ? ? 187 ASN D ND2 1 
+ATOM 17289 N N   . ILE D 1 285 ? 154.032 148.148 116.517 1.000 103.97241 ? ? ? ? ? ? 188 ILE D N   1 
+ATOM 17290 C CA  . ILE D 1 285 ? 154.144 149.070 117.642 1.000 100.72725 ? ? ? ? ? ? 188 ILE D CA  1 
+ATOM 17291 C C   . ILE D 1 285 ? 155.580 149.129 118.142 1.000 108.10970 ? ? ? ? ? ? 188 ILE D C   1 
+ATOM 17292 O O   . ILE D 1 285 ? 156.104 150.210 118.434 1.000 120.26504 ? ? ? ? ? ? 188 ILE D O   1 
+ATOM 17293 C CB  . ILE D 1 285 ? 153.172 148.670 118.764 1.000 105.35513 ? ? ? ? ? ? 188 ILE D CB  1 
+ATOM 17294 C CG1 . ILE D 1 285 ? 151.738 149.001 118.364 1.000 108.54813 ? ? ? ? ? ? 188 ILE D CG1 1 
+ATOM 17295 C CG2 . ILE D 1 285 ? 153.524 149.382 120.051 1.000 109.26171 ? ? ? ? ? ? 188 ILE D CG2 1 
+ATOM 17296 C CD1 . ILE D 1 285 ? 150.728 148.661 119.423 1.000 110.34081 ? ? ? ? ? ? 188 ILE D CD1 1 
+ATOM 17297 N N   . LYS D 1 286 ? 156.239 147.974 118.245 1.000 112.46832 ? ? ? ? ? ? 189 LYS D N   1 
+ATOM 17298 C CA  . LYS D 1 286 ? 157.627 147.954 118.690 1.000 112.53960 ? ? ? ? ? ? 189 LYS D CA  1 
+ATOM 17299 C C   . LYS D 1 286 ? 158.510 148.780 117.767 1.000 113.31037 ? ? ? ? ? ? 189 LYS D C   1 
+ATOM 17300 O O   . LYS D 1 286 ? 159.430 149.466 118.225 1.000 122.09382 ? ? ? ? ? ? 189 LYS D O   1 
+ATOM 17301 C CB  . LYS D 1 286 ? 158.128 146.515 118.772 1.000 113.16007 ? ? ? ? ? ? 189 LYS D CB  1 
+ATOM 17302 C CG  . LYS D 1 286 ? 157.441 145.694 119.843 1.000 118.38463 ? ? ? ? ? ? 189 LYS D CG  1 
+ATOM 17303 C CD  . LYS D 1 286 ? 157.814 144.229 119.749 1.000 120.17697 ? ? ? ? ? ? 189 LYS D CD  1 
+ATOM 17304 C CE  . LYS D 1 286 ? 159.250 143.998 120.173 1.000 123.77498 ? ? ? ? ? ? 189 LYS D CE  1 
+ATOM 17305 N NZ  . LYS D 1 286 ? 159.568 142.547 120.247 1.000 122.99124 ? ? ? ? ? ? 189 LYS D NZ  1 
+ATOM 17306 N N   . SER D 1 287 ? 158.247 148.726 116.462 1.000 112.94075 ? ? ? ? ? ? 190 SER D N   1 
+ATOM 17307 C CA  . SER D 1 287 ? 158.977 149.575 115.530 1.000 114.12717 ? ? ? ? ? ? 190 SER D CA  1 
+ATOM 17308 C C   . SER D 1 287 ? 158.682 151.047 115.780 1.000 114.26313 ? ? ? ? ? ? 190 SER D C   1 
+ATOM 17309 O O   . SER D 1 287 ? 159.584 151.889 115.712 1.000 123.24547 ? ? ? ? ? ? 190 SER D O   1 
+ATOM 17310 C CB  . SER D 1 287 ? 158.629 149.194 114.094 1.000 117.92226 ? ? ? ? ? ? 190 SER D CB  1 
+ATOM 17311 O OG  . SER D 1 287 ? 159.233 147.965 113.739 1.000 124.85512 ? ? ? ? ? ? 190 SER D OG  1 
+ATOM 17312 N N   . LEU D 1 288 ? 157.422 151.378 116.062 1.000 108.76826 ? ? ? ? ? ? 191 LEU D N   1 
+ATOM 17313 C CA  . LEU D 1 288 ? 157.061 152.770 116.306 1.000 105.99610 ? ? ? ? ? ? 191 LEU D CA  1 
+ATOM 17314 C C   . LEU D 1 288 ? 157.756 153.317 117.544 1.000 110.10027 ? ? ? ? ? ? 191 LEU D C   1 
+ATOM 17315 O O   . LEU D 1 288 ? 158.273 154.438 117.529 1.000 117.64547 ? ? ? ? ? ? 191 LEU D O   1 
+ATOM 17316 C CB  . LEU D 1 288 ? 155.548 152.902 116.446 1.000 110.25205 ? ? ? ? ? ? 191 LEU D CB  1 
+ATOM 17317 C CG  . LEU D 1 288 ? 154.739 152.838 115.155 1.000 113.00421 ? ? ? ? ? ? 191 LEU D CG  1 
+ATOM 17318 C CD1 . LEU D 1 288 ? 153.265 152.729 115.475 1.000 116.09036 ? ? ? ? ? ? 191 LEU D CD1 1 
+ATOM 17319 C CD2 . LEU D 1 288 ? 155.010 154.057 114.306 1.000 115.04696 ? ? ? ? ? ? 191 LEU D CD2 1 
+ATOM 17320 N N   . THR D 1 289 ? 157.775 152.543 118.630 1.000 111.80298 ? ? ? ? ? ? 192 THR D N   1 
+ATOM 17321 C CA  . THR D 1 289 ? 158.435 153.007 119.845 1.000 108.38793 ? ? ? ? ? ? 192 THR D CA  1 
+ATOM 17322 C C   . THR D 1 289 ? 159.940 153.118 119.645 1.000 113.97255 ? ? ? ? ? ? 192 THR D C   1 
+ATOM 17323 O O   . THR D 1 289 ? 160.577 154.028 120.186 1.000 123.18748 ? ? ? ? ? ? 192 THR D O   1 
+ATOM 17324 C CB  . THR D 1 289 ? 158.119 152.075 121.010 1.000 109.07117 ? ? ? ? ? ? 192 THR D CB  1 
+ATOM 17325 O OG1 . THR D 1 289 ? 158.402 150.725 120.630 1.000 118.28765 ? ? ? ? ? ? 192 THR D OG1 1 
+ATOM 17326 C CG2 . THR D 1 289 ? 156.660 152.190 121.391 1.000 108.44626 ? ? ? ? ? ? 192 THR D CG2 1 
+ATOM 17327 N N   . ASP D 1 290 ? 160.526 152.200 118.877 1.000 115.76654 ? ? ? ? ? ? 193 ASP D N   1 
+ATOM 17328 C CA  . ASP D 1 290 ? 161.949 152.298 118.571 1.000 112.80302 ? ? ? ? ? ? 193 ASP D CA  1 
+ATOM 17329 C C   . ASP D 1 290 ? 162.253 153.569 117.794 1.000 114.97017 ? ? ? ? ? ? 193 ASP D C   1 
+ATOM 17330 O O   . ASP D 1 290 ? 163.267 154.230 118.044 1.000 125.00173 ? ? ? ? ? ? 193 ASP D O   1 
+ATOM 17331 C CB  . ASP D 1 290 ? 162.402 151.071 117.785 1.000 119.63505 ? ? ? ? ? ? 193 ASP D CB  1 
+ATOM 17332 C CG  . ASP D 1 290 ? 162.696 149.889 118.678 1.000 131.64262 ? ? ? ? ? ? 193 ASP D CG  1 
+ATOM 17333 O OD1 . ASP D 1 290 ? 162.676 150.062 119.912 1.000 134.64181 ? ? ? ? ? ? 193 ASP D OD1 1 
+ATOM 17334 O OD2 . ASP D 1 290 ? 162.944 148.787 118.149 1.000 134.30164 ? ? ? ? ? ? 193 ASP D OD2 1 
+ATOM 17335 N N   . GLN D 1 291 ? 161.389 153.925 116.844 1.000 106.63237 ? ? ? ? ? ? 194 GLN D N   1 
+ATOM 17336 C CA  . GLN D 1 291 ? 161.589 155.159 116.095 1.000 103.51233 ? ? ? ? ? ? 194 GLN D CA  1 
+ATOM 17337 C C   . GLN D 1 291 ? 161.445 156.377 116.996 1.000 109.31790 ? ? ? ? ? ? 194 GLN D C   1 
+ATOM 17338 O O   . GLN D 1 291 ? 162.117 157.393 116.789 1.000 121.43059 ? ? ? ? ? ? 194 GLN D O   1 
+ATOM 17339 C CB  . GLN D 1 291 ? 160.605 155.228 114.930 1.000 106.74767 ? ? ? ? ? ? 194 GLN D CB  1 
+ATOM 17340 C CG  . GLN D 1 291 ? 160.698 156.494 114.104 1.000 111.06317 ? ? ? ? ? ? 194 GLN D CG  1 
+ATOM 17341 C CD  . GLN D 1 291 ? 161.908 156.517 113.197 1.000 117.26660 ? ? ? ? ? ? 194 GLN D CD  1 
+ATOM 17342 O OE1 . GLN D 1 291 ? 162.685 155.566 113.153 1.000 120.58634 ? ? ? ? ? ? 194 GLN D OE1 1 
+ATOM 17343 N NE2 . GLN D 1 291 ? 162.072 157.608 112.462 1.000 116.56864 ? ? ? ? ? ? 194 GLN D NE2 1 
+ATOM 17344 N N   . VAL D 1 292 ? 160.573 156.296 118.000 1.000 105.40092 ? ? ? ? ? ? 195 VAL D N   1 
+ATOM 17345 C CA  . VAL D 1 292 ? 160.417 157.405 118.938 1.000 103.03581 ? ? ? ? ? ? 195 VAL D CA  1 
+ATOM 17346 C C   . VAL D 1 292 ? 161.717 157.642 119.692 1.000 107.21071 ? ? ? ? ? ? 195 VAL D C   1 
+ATOM 17347 O O   . VAL D 1 292 ? 162.171 158.781 119.842 1.000 118.46232 ? ? ? ? ? ? 195 VAL D O   1 
+ATOM 17348 C CB  . VAL D 1 292 ? 159.248 157.132 119.901 1.000 104.76801 ? ? ? ? ? ? 195 VAL D CB  1 
+ATOM 17349 C CG1 . VAL D 1 292 ? 159.448 157.876 121.205 1.000 102.44266 ? ? ? ? ? ? 195 VAL D CG1 1 
+ATOM 17350 C CG2 . VAL D 1 292 ? 157.940 157.530 119.262 1.000 110.51790 ? ? ? ? ? ? 195 VAL D CG2 1 
+ATOM 17351 N N   . ASN D 1 293 ? 162.341 156.565 120.171 1.000 108.71878 ? ? ? ? ? ? 196 ASN D N   1 
+ATOM 17352 C CA  . ASN D 1 293 ? 163.615 156.701 120.864 1.000 105.08981 ? ? ? ? ? ? 196 ASN D CA  1 
+ATOM 17353 C C   . ASN D 1 293 ? 164.696 157.210 119.925 1.000 110.65448 ? ? ? ? ? ? 196 ASN D C   1 
+ATOM 17354 O O   . ASN D 1 293 ? 165.542 158.019 120.319 1.000 119.42823 ? ? ? ? ? ? 196 ASN D O   1 
+ATOM 17355 C CB  . ASN D 1 293 ? 164.023 155.364 121.475 1.000 106.97366 ? ? ? ? ? ? 196 ASN D CB  1 
+ATOM 17356 C CG  . ASN D 1 293 ? 163.762 155.304 122.960 1.000 113.47552 ? ? ? ? ? ? 196 ASN D CG  1 
+ATOM 17357 O OD1 . ASN D 1 293 ? 163.487 156.320 123.593 1.000 117.51009 ? ? ? ? ? ? 196 ASN D OD1 1 
+ATOM 17358 N ND2 . ASN D 1 293 ? 163.847 154.109 123.526 1.000 116.22603 ? ? ? ? ? ? 196 ASN D ND2 1 
+ATOM 17359 N N   . GLN D 1 294 ? 164.690 156.740 118.678 1.000 111.21861 ? ? ? ? ? ? 197 GLN D N   1 
+ATOM 17360 C CA  . GLN D 1 294 ? 165.667 157.212 117.705 1.000 108.91367 ? ? ? ? ? ? 197 GLN D CA  1 
+ATOM 17361 C C   . GLN D 1 294 ? 165.477 158.693 117.407 1.000 109.75502 ? ? ? ? ? ? 197 GLN D C   1 
+ATOM 17362 O O   . GLN D 1 294 ? 166.454 159.437 117.273 1.000 114.09519 ? ? ? ? ? ? 197 GLN D O   1 
+ATOM 17363 C CB  . GLN D 1 294 ? 165.565 156.386 116.426 1.000 110.99640 ? ? ? ? ? ? 197 GLN D CB  1 
+ATOM 17364 C CG  . GLN D 1 294 ? 166.708 156.597 115.461 1.000 116.28005 ? ? ? ? ? ? 197 GLN D CG  1 
+ATOM 17365 C CD  . GLN D 1 294 ? 166.298 157.396 114.245 1.000 124.43781 ? ? ? ? ? ? 197 GLN D CD  1 
+ATOM 17366 O OE1 . GLN D 1 294 ? 165.536 158.356 114.347 1.000 122.57357 ? ? ? ? ? ? 197 GLN D OE1 1 
+ATOM 17367 N NE2 . GLN D 1 294 ? 166.799 157.000 113.082 1.000 124.70199 ? ? ? ? ? ? 197 GLN D NE2 1 
+ATOM 17368 N N   . GLN D 1 295 ? 164.225 159.139 117.297 1.000 110.84392 ? ? ? ? ? ? 198 GLN D N   1 
+ATOM 17369 C CA  . GLN D 1 295 ? 163.964 160.544 117.004 1.000 109.27012 ? ? ? ? ? ? 198 GLN D CA  1 
+ATOM 17370 C C   . GLN D 1 295 ? 164.349 161.437 118.175 1.000 110.83757 ? ? ? ? ? ? 198 GLN D C   1 
+ATOM 17371 O O   . GLN D 1 295 ? 164.746 162.590 117.977 1.000 121.57424 ? ? ? ? ? ? 198 GLN D O   1 
+ATOM 17372 C CB  . GLN D 1 295 ? 162.495 160.743 116.643 1.000 113.14255 ? ? ? ? ? ? 198 GLN D CB  1 
+ATOM 17373 C CG  . GLN D 1 295 ? 162.144 160.290 115.245 1.000 116.58989 ? ? ? ? ? ? 198 GLN D CG  1 
+ATOM 17374 C CD  . GLN D 1 295 ? 162.862 161.090 114.185 1.000 119.11241 ? ? ? ? ? ? 198 GLN D CD  1 
+ATOM 17375 O OE1 . GLN D 1 295 ? 162.460 162.203 113.854 1.000 118.90061 ? ? ? ? ? ? 198 GLN D OE1 1 
+ATOM 17376 N NE2 . GLN D 1 295 ? 163.934 160.527 113.644 1.000 118.59620 ? ? ? ? ? ? 198 GLN D NE2 1 
+ATOM 17377 N N   . ILE D 1 296 ? 164.220 160.931 119.401 1.000 104.69130 ? ? ? ? ? ? 199 ILE D N   1 
+ATOM 17378 C CA  . ILE D 1 296 ? 164.630 161.707 120.567 1.000 101.50808 ? ? ? ? ? ? 199 ILE D CA  1 
+ATOM 17379 C C   . ILE D 1 296 ? 166.124 161.988 120.515 1.000 110.35429 ? ? ? ? ? ? 199 ILE D C   1 
+ATOM 17380 O O   . ILE D 1 296 ? 166.572 163.107 120.788 1.000 116.43155 ? ? ? ? ? ? 199 ILE D O   1 
+ATOM 17381 C CB  . ILE D 1 296 ? 164.236 160.973 121.861 1.000 101.23249 ? ? ? ? ? ? 199 ILE D CB  1 
+ATOM 17382 C CG1 . ILE D 1 296 ? 162.730 161.060 122.083 1.000 105.82680 ? ? ? ? ? ? 199 ILE D CG1 1 
+ATOM 17383 C CG2 . ILE D 1 296 ? 164.969 161.553 123.048 1.000 105.81140 ? ? ? ? ? ? 199 ILE D CG2 1 
+ATOM 17384 C CD1 . ILE D 1 296 ? 162.241 160.201 123.217 1.000 107.15485 ? ? ? ? ? ? 199 ILE D CD1 1 
+ATOM 17385 N N   . GLY D 1 297 ? 166.917 160.982 120.147 1.000 117.82218 ? ? ? ? ? ? 200 GLY D N   1 
+ATOM 17386 C CA  . GLY D 1 297 ? 168.353 161.174 120.068 1.000 116.77959 ? ? ? ? ? ? 200 GLY D CA  1 
+ATOM 17387 C C   . GLY D 1 297 ? 168.772 162.146 118.985 1.000 120.07722 ? ? ? ? ? ? 200 GLY D C   1 
+ATOM 17388 O O   . GLY D 1 297 ? 169.883 162.680 119.023 1.000 130.07289 ? ? ? ? ? ? 200 GLY D O   1 
+ATOM 17389 N N   . GLU D 1 298 ? 167.902 162.388 118.004 1.000 125.70211 ? ? ? ? ? ? 201 GLU D N   1 
+ATOM 17390 C CA  . GLU D 1 298 ? 168.235 163.309 116.925 1.000 123.52207 ? ? ? ? ? ? 201 GLU D CA  1 
+ATOM 17391 C C   . GLU D 1 298 ? 167.996 164.766 117.290 1.000 121.42326 ? ? ? ? ? ? 201 GLU D C   1 
+ATOM 17392 O O   . GLU D 1 298 ? 168.421 165.648 116.538 1.000 123.95783 ? ? ? ? ? ? 201 GLU D O   1 
+ATOM 17393 C CB  . GLU D 1 298 ? 167.437 162.954 115.667 1.000 125.35188 ? ? ? ? ? ? 201 GLU D CB  1 
+ATOM 17394 C CG  . GLU D 1 298 ? 167.715 161.587 114.989 1.000 129.69530 ? ? ? ? ? ? 201 GLU D CG  1 
+ATOM 17395 C CD  . GLU D 1 298 ? 169.148 161.038 115.083 1.000 138.63724 ? ? ? ? ? ? 201 GLU D CD  1 
+ATOM 17396 O OE1 . GLU D 1 298 ? 170.101 161.758 115.448 1.000 139.07568 ? ? ? ? ? ? 201 GLU D OE1 1 
+ATOM 17397 O OE2 . GLU D 1 298 ? 169.320 159.838 114.780 1.000 141.01005 ? ? ? ? ? ? 201 GLU D OE2 1 
+ATOM 17398 N N   . MET D 1 299 ? 167.326 165.042 118.404 1.000 120.21402 ? ? ? ? ? ? 202 MET D N   1 
+ATOM 17399 C CA  . MET D 1 299 ? 167.115 166.419 118.822 1.000 120.93951 ? ? ? ? ? ? 202 MET D CA  1 
+ATOM 17400 C C   . MET D 1 299 ? 168.435 167.055 119.232 1.000 129.32072 ? ? ? ? ? ? 202 MET D C   1 
+ATOM 17401 O O   . MET D 1 299 ? 169.270 166.423 119.883 1.000 136.39261 ? ? ? ? ? ? 202 MET D O   1 
+ATOM 17402 C CB  . MET D 1 299 ? 166.126 166.474 119.981 1.000 124.30732 ? ? ? ? ? ? 202 MET D CB  1 
+ATOM 17403 C CG  . MET D 1 299 ? 164.866 165.673 119.749 1.000 129.39111 ? ? ? ? ? ? 202 MET D CG  1 
+ATOM 17404 S SD  . MET D 1 299 ? 163.444 166.441 120.530 1.000 140.70850 ? ? ? ? ? ? 202 MET D SD  1 
+ATOM 17405 C CE  . MET D 1 299 ? 163.756 168.156 120.133 1.000 131.53547 ? ? ? ? ? ? 202 MET D CE  1 
+ATOM 17406 N N   . THR D 1 300 ? 168.623 168.318 118.847 1.000 139.17043 ? ? ? ? ? ? 203 THR D N   1 
+ATOM 17407 C CA  . THR D 1 300 ? 169.868 169.005 119.172 1.000 137.96487 ? ? ? ? ? ? 203 THR D CA  1 
+ATOM 17408 C C   . THR D 1 300 ? 170.004 169.253 120.668 1.000 133.10128 ? ? ? ? ? ? 203 THR D C   1 
+ATOM 17409 O O   . THR D 1 300 ? 171.089 169.070 121.230 1.000 136.54107 ? ? ? ? ? ? 203 THR D O   1 
+ATOM 17410 C CB  . THR D 1 300 ? 169.962 170.327 118.412 1.000 139.50421 ? ? ? ? ? ? 203 THR D CB  1 
+ATOM 17411 O OG1 . THR D 1 300 ? 169.068 171.281 118.999 1.000 137.01594 ? ? ? ? ? ? 203 THR D OG1 1 
+ATOM 17412 C CG2 . THR D 1 300 ? 169.611 170.130 116.947 1.000 137.69010 ? ? ? ? ? ? 203 THR D CG2 1 
+ATOM 17413 N N   . ILE D 1 301 ? 168.925 169.671 121.330 1.000 121.31184 ? ? ? ? ? ? 204 ILE D N   1 
+ATOM 17414 C CA  . ILE D 1 301 ? 169.009 169.945 122.760 1.000 127.77022 ? ? ? ? ? ? 204 ILE D CA  1 
+ATOM 17415 C C   . ILE D 1 301 ? 169.225 168.654 123.540 1.000 132.53303 ? ? ? ? ? ? 204 ILE D C   1 
+ATOM 17416 O O   . ILE D 1 301 ? 169.905 168.646 124.572 1.000 136.80581 ? ? ? ? ? ? 204 ILE D O   1 
+ATOM 17417 C CB  . ILE D 1 301 ? 167.764 170.714 123.240 1.000 126.87471 ? ? ? ? ? ? 204 ILE D CB  1 
+ATOM 17418 C CG1 . ILE D 1 301 ? 166.586 169.774 123.482 1.000 130.48232 ? ? ? ? ? ? 204 ILE D CG1 1 
+ATOM 17419 C CG2 . ILE D 1 301 ? 167.385 171.782 122.234 1.000 128.70917 ? ? ? ? ? ? 204 ILE D CG2 1 
+ATOM 17420 C CD1 . ILE D 1 301 ? 165.430 170.428 124.192 1.000 130.45372 ? ? ? ? ? ? 204 ILE D CD1 1 
+ATOM 17421 N N   . ILE D 1 302 ? 168.653 167.546 123.068 1.000 124.77928 ? ? ? ? ? ? 205 ILE D N   1 
+ATOM 17422 C CA  . ILE D 1 302 ? 168.907 166.261 123.707 1.000 118.95817 ? ? ? ? ? ? 205 ILE D CA  1 
+ATOM 17423 C C   . ILE D 1 302 ? 170.331 165.809 123.431 1.000 119.61438 ? ? ? ? ? ? 205 ILE D C   1 
+ATOM 17424 O O   . ILE D 1 302 ? 171.040 165.350 124.333 1.000 127.07581 ? ? ? ? ? ? 205 ILE D O   1 
+ATOM 17425 C CB  . ILE D 1 302 ? 167.880 165.216 123.237 1.000 121.09899 ? ? ? ? ? ? 205 ILE D CB  1 
+ATOM 17426 C CG1 . ILE D 1 302 ? 166.484 165.584 123.739 1.000 124.59711 ? ? ? ? ? ? 205 ILE D CG1 1 
+ATOM 17427 C CG2 . ILE D 1 302 ? 168.280 163.830 123.706 1.000 123.04551 ? ? ? ? ? ? 205 ILE D CG2 1 
+ATOM 17428 C CD1 . ILE D 1 302 ? 166.189 165.101 125.134 1.000 124.44347 ? ? ? ? ? ? 205 ILE D CD1 1 
+ATOM 17429 N N   . LYS D 1 303 ? 170.775 165.938 122.181 1.000 120.08208 ? ? ? ? ? ? 206 LYS D N   1 
+ATOM 17430 C CA  . LYS D 1 303 ? 172.136 165.549 121.835 1.000 121.98538 ? ? ? ? ? ? 206 LYS D CA  1 
+ATOM 17431 C C   . LYS D 1 303 ? 173.153 166.409 122.570 1.000 126.83229 ? ? ? ? ? ? 206 LYS D C   1 
+ATOM 17432 O O   . LYS D 1 303 ? 174.196 165.912 123.010 1.000 130.15862 ? ? ? ? ? ? 206 LYS D O   1 
+ATOM 17433 C CB  . LYS D 1 303 ? 172.343 165.650 120.326 1.000 124.38625 ? ? ? ? ? ? 206 LYS D CB  1 
+ATOM 17434 C CG  . LYS D 1 303 ? 172.976 164.423 119.705 1.000 126.52222 ? ? ? ? ? ? 206 LYS D CG  1 
+ATOM 17435 C CD  . LYS D 1 303 ? 173.277 164.647 118.236 1.000 129.42787 ? ? ? ? ? ? 206 LYS D CD  1 
+ATOM 17436 C CE  . LYS D 1 303 ? 172.074 165.214 117.506 1.000 127.47525 ? ? ? ? ? ? 206 LYS D CE  1 
+ATOM 17437 N NZ  . LYS D 1 303 ? 172.298 165.270 116.037 1.000 127.00512 ? ? ? ? ? ? 206 LYS D NZ  1 
+ATOM 17438 N N   . GLY D 1 304 ? 172.870 167.704 122.705 1.000 121.50331 ? ? ? ? ? ? 207 GLY D N   1 
+ATOM 17439 C CA  . GLY D 1 304 ? 173.792 168.579 123.409 1.000 119.14001 ? ? ? ? ? ? 207 GLY D CA  1 
+ATOM 17440 C C   . GLY D 1 304 ? 173.944 168.210 124.871 1.000 118.08416 ? ? ? ? ? ? 207 GLY D C   1 
+ATOM 17441 O O   . GLY D 1 304 ? 175.054 168.173 125.403 1.000 124.68087 ? ? ? ? ? ? 207 GLY D O   1 
+ATOM 17442 N N   . PHE D 1 305 ? 172.825 167.930 125.541 1.000 107.87390 ? ? ? ? ? ? 208 PHE D N   1 
+ATOM 17443 C CA  . PHE D 1 305 ? 172.885 167.623 126.965 1.000 112.92680 ? ? ? ? ? ? 208 PHE D CA  1 
+ATOM 17444 C C   . PHE D 1 305 ? 173.615 166.315 127.224 1.000 113.33844 ? ? ? ? ? ? 208 PHE D C   1 
+ATOM 17445 O O   . PHE D 1 305 ? 174.518 166.257 128.065 1.000 126.22141 ? ? ? ? ? ? 208 PHE D O   1 
+ATOM 17446 C CB  . PHE D 1 305 ? 171.479 167.566 127.554 1.000 114.66164 ? ? ? ? ? ? 208 PHE D CB  1 
+ATOM 17447 C CG  . PHE D 1 305 ? 171.421 166.938 128.915 1.000 112.00341 ? ? ? ? ? ? 208 PHE D CG  1 
+ATOM 17448 C CD1 . PHE D 1 305 ? 171.690 167.683 130.045 1.000 116.41790 ? ? ? ? ? ? 208 PHE D CD1 1 
+ATOM 17449 C CD2 . PHE D 1 305 ? 171.098 165.604 129.066 1.000 112.07473 ? ? ? ? ? ? 208 PHE D CD2 1 
+ATOM 17450 C CE1 . PHE D 1 305 ? 171.636 167.109 131.296 1.000 118.26763 ? ? ? ? ? ? 208 PHE D CE1 1 
+ATOM 17451 C CE2 . PHE D 1 305 ? 171.044 165.026 130.314 1.000 110.36404 ? ? ? ? ? ? 208 PHE D CE2 1 
+ATOM 17452 C CZ  . PHE D 1 305 ? 171.312 165.779 131.429 1.000 110.52879 ? ? ? ? ? ? 208 PHE D CZ  1 
+ATOM 17453 N N   . GLN D 1 306 ? 173.239 165.251 126.515 1.000 113.81049 ? ? ? ? ? ? 209 GLN D N   1 
+ATOM 17454 C CA  . GLN D 1 306 ? 173.823 163.947 126.806 1.000 115.35671 ? ? ? ? ? ? 209 GLN D CA  1 
+ATOM 17455 C C   . GLN D 1 306 ? 175.294 163.901 126.419 1.000 118.07926 ? ? ? ? ? ? 209 GLN D C   1 
+ATOM 17456 O O   . GLN D 1 306 ? 176.059 163.103 126.969 1.000 121.78336 ? ? ? ? ? ? 209 GLN D O   1 
+ATOM 17457 C CB  . GLN D 1 306 ? 173.036 162.843 126.103 1.000 118.61847 ? ? ? ? ? ? 209 GLN D CB  1 
+ATOM 17458 C CG  . GLN D 1 306 ? 173.126 162.857 124.597 1.000 116.45939 ? ? ? ? ? ? 209 GLN D CG  1 
+ATOM 17459 C CD  . GLN D 1 306 ? 172.208 161.836 123.965 1.000 122.27511 ? ? ? ? ? ? 209 GLN D CD  1 
+ATOM 17460 O OE1 . GLN D 1 306 ? 171.258 161.370 124.591 1.000 118.50993 ? ? ? ? ? ? 209 GLN D OE1 1 
+ATOM 17461 N NE2 . GLN D 1 306 ? 172.486 161.480 122.719 1.000 126.78015 ? ? ? ? ? ? 209 GLN D NE2 1 
+ATOM 17462 N N   . GLN D 1 307 ? 175.709 164.743 125.474 1.000 126.37085 ? ? ? ? ? ? 210 GLN D N   1 
+ATOM 17463 C CA  . GLN D 1 307 ? 177.132 164.871 125.185 1.000 124.62214 ? ? ? ? ? ? 210 GLN D CA  1 
+ATOM 17464 C C   . GLN D 1 307 ? 177.846 165.608 126.308 1.000 123.88986 ? ? ? ? ? ? 210 GLN D C   1 
+ATOM 17465 O O   . GLN D 1 307 ? 178.940 165.218 126.728 1.000 129.73846 ? ? ? ? ? ? 210 GLN D O   1 
+ATOM 17466 C CB  . GLN D 1 307 ? 177.337 165.595 123.857 1.000 124.01457 ? ? ? ? ? ? 210 GLN D CB  1 
+ATOM 17467 C CG  . GLN D 1 307 ? 177.819 164.701 122.737 1.000 128.20708 ? ? ? ? ? ? 210 GLN D CG  1 
+ATOM 17468 C CD  . GLN D 1 307 ? 177.674 165.352 121.382 1.000 132.08315 ? ? ? ? ? ? 210 GLN D CD  1 
+ATOM 17469 O OE1 . GLN D 1 307 ? 177.620 166.575 121.274 1.000 131.59498 ? ? ? ? ? ? 210 GLN D OE1 1 
+ATOM 17470 N NE2 . GLN D 1 307 ? 177.607 164.537 120.337 1.000 131.89435 ? ? ? ? ? ? 210 GLN D NE2 1 
+ATOM 17471 N N   . GLU D 1 308 ? 177.235 166.683 126.805 1.000 123.15290 ? ? ? ? ? ? 211 GLU D N   1 
+ATOM 17472 C CA  . GLU D 1 308 ? 177.857 167.463 127.868 1.000 122.81634 ? ? ? ? ? ? 211 GLU D CA  1 
+ATOM 17473 C C   . GLU D 1 308 ? 177.964 166.659 129.155 1.000 124.54042 ? ? ? ? ? ? 211 GLU D C   1 
+ATOM 17474 O O   . GLU D 1 308 ? 179.025 166.625 129.788 1.000 131.19949 ? ? ? ? ? ? 211 GLU D O   1 
+ATOM 17475 C CB  . GLU D 1 308 ? 177.061 168.744 128.102 1.000 125.36534 ? ? ? ? ? ? 211 GLU D CB  1 
+ATOM 17476 C CG  . GLU D 1 308 ? 177.390 169.445 129.400 1.000 134.75664 ? ? ? ? ? ? 211 GLU D CG  1 
+ATOM 17477 C CD  . GLU D 1 308 ? 178.638 170.296 129.298 1.000 145.64177 ? ? ? ? ? ? 211 GLU D CD  1 
+ATOM 17478 O OE1 . GLU D 1 308 ? 179.092 170.553 128.163 1.000 144.53659 ? ? ? ? ? ? 211 GLU D OE1 1 
+ATOM 17479 O OE2 . GLU D 1 308 ? 179.166 170.708 130.353 1.000 144.38373 ? ? ? ? ? ? 211 GLU D OE2 1 
+ATOM 17480 N N   . ILE D 1 309 ? 176.878 165.997 129.555 1.000 108.49149 ? ? ? ? ? ? 212 ILE D N   1 
+ATOM 17481 C CA  . ILE D 1 309 ? 176.897 165.252 130.808 1.000 104.87644 ? ? ? ? ? ? 212 ILE D CA  1 
+ATOM 17482 C C   . ILE D 1 309 ? 177.776 164.017 130.697 1.000 103.87365 ? ? ? ? ? ? 212 ILE D C   1 
+ATOM 17483 O O   . ILE D 1 309 ? 178.279 163.516 131.709 1.000 116.55721 ? ? ? ? ? ? 212 ILE D O   1 
+ATOM 17484 C CB  . ILE D 1 309 ? 175.468 164.890 131.239 1.000 106.97149 ? ? ? ? ? ? 212 ILE D CB  1 
+ATOM 17485 C CG1 . ILE D 1 309 ? 175.435 164.586 132.732 1.000 109.37331 ? ? ? ? ? ? 212 ILE D CG1 1 
+ATOM 17486 C CG2 . ILE D 1 309 ? 174.951 163.712 130.449 1.000 110.93453 ? ? ? ? ? ? 212 ILE D CG2 1 
+ATOM 17487 C CD1 . ILE D 1 309 ? 174.054 164.476 133.281 1.000 110.08818 ? ? ? ? ? ? 212 ILE D CD1 1 
+ATOM 17488 N N   . THR D 1 310 ? 177.969 163.492 129.487 1.000 112.49198 ? ? ? ? ? ? 213 THR D N   1 
+ATOM 17489 C CA  . THR D 1 310 ? 178.918 162.400 129.318 1.000 117.22498 ? ? ? ? ? ? 213 THR D CA  1 
+ATOM 17490 C C   . THR D 1 310 ? 180.328 162.860 129.654 1.000 122.02427 ? ? ? ? ? ? 213 THR D C   1 
+ATOM 17491 O O   . THR D 1 310 ? 181.072 162.156 130.346 1.000 127.67049 ? ? ? ? ? ? 213 THR D O   1 
+ATOM 17492 C CB  . THR D 1 310 ? 178.850 161.856 127.892 1.000 122.90923 ? ? ? ? ? ? 213 THR D CB  1 
+ATOM 17493 O OG1 . THR D 1 310 ? 177.740 160.960 127.778 1.000 130.78783 ? ? ? ? ? ? 213 THR D OG1 1 
+ATOM 17494 C CG2 . THR D 1 310 ? 180.121 161.109 127.539 1.000 119.28707 ? ? ? ? ? ? 213 THR D CG2 1 
+ATOM 17495 N N   . SER D 1 311 ? 180.703 164.055 129.194 1.000 120.02229 ? ? ? ? ? ? 214 SER D N   1 
+ATOM 17496 C CA  . SER D 1 311 ? 182.013 164.600 129.529 1.000 117.04886 ? ? ? ? ? ? 214 SER D CA  1 
+ATOM 17497 C C   . SER D 1 311 ? 182.154 164.806 131.030 1.000 121.01472 ? ? ? ? ? ? 214 SER D C   1 
+ATOM 17498 O O   . SER D 1 311 ? 183.204 164.506 131.609 1.000 126.86444 ? ? ? ? ? ? 214 SER D O   1 
+ATOM 17499 C CB  . SER D 1 311 ? 182.238 165.914 128.788 1.000 119.48491 ? ? ? ? ? ? 214 SER D CB  1 
+ATOM 17500 O OG  . SER D 1 311 ? 181.863 167.014 129.595 1.000 120.53115 ? ? ? ? ? ? 214 SER D OG  1 
+ATOM 17501 N N   . GLU D 1 312 ? 181.107 165.321 131.678 1.000 121.36060 ? ? ? ? ? ? 215 GLU D N   1 
+ATOM 17502 C CA  . GLU D 1 312 ? 181.153 165.504 133.124 1.000 116.57338 ? ? ? ? ? ? 215 GLU D CA  1 
+ATOM 17503 C C   . GLU D 1 312 ? 181.340 164.175 133.838 1.000 116.20021 ? ? ? ? ? ? 215 GLU D C   1 
+ATOM 17504 O O   . GLU D 1 312 ? 182.125 164.075 134.786 1.000 125.85258 ? ? ? ? ? ? 215 GLU D O   1 
+ATOM 17505 C CB  . GLU D 1 312 ? 179.879 166.192 133.608 1.000 116.48011 ? ? ? ? ? ? 215 GLU D CB  1 
+ATOM 17506 C CG  . GLU D 1 312 ? 179.606 167.519 132.939 1.000 125.06454 ? ? ? ? ? ? 215 GLU D CG  1 
+ATOM 17507 C CD  . GLU D 1 312 ? 180.235 168.678 133.677 1.000 134.93464 ? ? ? ? ? ? 215 GLU D CD  1 
+ATOM 17508 O OE1 . GLU D 1 312 ? 181.001 168.429 134.630 1.000 134.95866 ? ? ? ? ? ? 215 GLU D OE1 1 
+ATOM 17509 O OE2 . GLU D 1 312 ? 179.967 169.838 133.303 1.000 136.24273 ? ? ? ? ? ? 215 GLU D OE2 1 
+ATOM 17510 N N   . TYR D 1 313 ? 180.623 163.143 133.399 1.000 116.53369 ? ? ? ? ? ? 216 TYR D N   1 
+ATOM 17511 C CA  . TYR D 1 313 ? 180.789 161.825 133.996 1.000 114.32446 ? ? ? ? ? ? 216 TYR D CA  1 
+ATOM 17512 C C   . TYR D 1 313 ? 182.179 161.267 133.727 1.000 120.58796 ? ? ? ? ? ? 216 TYR D C   1 
+ATOM 17513 O O   . TYR D 1 313 ? 182.782 160.643 134.606 1.000 128.04256 ? ? ? ? ? ? 216 TYR D O   1 
+ATOM 17514 C CB  . TYR D 1 313 ? 179.720 160.873 133.473 1.000 120.64972 ? ? ? ? ? ? 216 TYR D CB  1 
+ATOM 17515 C CG  . TYR D 1 313 ? 179.720 159.540 134.169 1.000 119.29039 ? ? ? ? ? ? 216 TYR D CG  1 
+ATOM 17516 C CD1 . TYR D 1 313 ? 180.489 158.489 133.697 1.000 124.13022 ? ? ? ? ? ? 216 TYR D CD1 1 
+ATOM 17517 C CD2 . TYR D 1 313 ? 178.958 159.335 135.304 1.000 119.33626 ? ? ? ? ? ? 216 TYR D CD2 1 
+ATOM 17518 C CE1 . TYR D 1 313 ? 180.494 157.273 134.334 1.000 126.56975 ? ? ? ? ? ? 216 TYR D CE1 1 
+ATOM 17519 C CE2 . TYR D 1 313 ? 178.957 158.123 135.947 1.000 122.03423 ? ? ? ? ? ? 216 TYR D CE2 1 
+ATOM 17520 C CZ  . TYR D 1 313 ? 179.725 157.096 135.458 1.000 127.00276 ? ? ? ? ? ? 216 TYR D CZ  1 
+ATOM 17521 O OH  . TYR D 1 313 ? 179.726 155.886 136.100 1.000 130.28178 ? ? ? ? ? ? 216 TYR D OH  1 
+ATOM 17522 N N   . ARG D 1 314 ? 182.696 161.463 132.514 1.000 129.08509 ? ? ? ? ? ? 217 ARG D N   1 
+ATOM 17523 C CA  . ARG D 1 314 ? 184.042 160.991 132.208 1.000 130.17927 ? ? ? ? ? ? 217 ARG D CA  1 
+ATOM 17524 C C   . ARG D 1 314 ? 185.080 161.723 133.047 1.000 134.44985 ? ? ? ? ? ? 217 ARG D C   1 
+ATOM 17525 O O   . ARG D 1 314 ? 186.075 161.128 133.475 1.000 131.07834 ? ? ? ? ? ? 217 ARG D O   1 
+ATOM 17526 C CB  . ARG D 1 314 ? 184.333 161.160 130.718 1.000 129.49031 ? ? ? ? ? ? 217 ARG D CB  1 
+ATOM 17527 C CG  . ARG D 1 314 ? 183.484 160.283 129.821 1.000 129.23236 ? ? ? ? ? ? 217 ARG D CG  1 
+ATOM 17528 C CD  . ARG D 1 314 ? 184.240 159.055 129.369 1.000 132.82091 ? ? ? ? ? ? 217 ARG D CD  1 
+ATOM 17529 N NE  . ARG D 1 314 ? 183.446 158.238 128.461 1.000 134.18849 ? ? ? ? ? ? 217 ARG D NE  1 
+ATOM 17530 C CZ  . ARG D 1 314 ? 183.453 158.364 127.142 1.000 131.48656 ? ? ? ? ? ? 217 ARG D CZ  1 
+ATOM 17531 N NH1 . ARG D 1 314 ? 184.211 159.264 126.539 1.000 128.13662 ? ? ? ? ? ? 217 ARG D NH1 1 
+ATOM 17532 N NH2 . ARG D 1 314 ? 182.685 157.565 126.410 1.000 134.23915 ? ? ? ? ? ? 217 ARG D NH2 1 
+ATOM 17533 N N   . SER D 1 315 ? 184.867 163.018 133.285 1.000 133.93982 ? ? ? ? ? ? 218 SER D N   1 
+ATOM 17534 C CA  . SER D 1 315 ? 185.763 163.765 134.161 1.000 130.40342 ? ? ? ? ? ? 218 SER D CA  1 
+ATOM 17535 C C   . SER D 1 315 ? 185.692 163.245 135.590 1.000 130.12574 ? ? ? ? ? ? 218 SER D C   1 
+ATOM 17536 O O   . SER D 1 315 ? 186.704 163.218 136.299 1.000 132.74548 ? ? ? ? ? ? 218 SER D O   1 
+ATOM 17537 C CB  . SER D 1 315 ? 185.422 165.252 134.115 1.000 130.05097 ? ? ? ? ? ? 218 SER D CB  1 
+ATOM 17538 O OG  . SER D 1 315 ? 184.730 165.647 135.286 1.000 126.40456 ? ? ? ? ? ? 218 SER D OG  1 
+ATOM 17539 N N   . LEU D 1 316 ? 184.501 162.838 136.031 1.000 126.21322 ? ? ? ? ? ? 219 LEU D N   1 
+ATOM 17540 C CA  . LEU D 1 316 ? 184.348 162.296 137.377 1.000 121.74890 ? ? ? ? ? ? 219 LEU D CA  1 
+ATOM 17541 C C   . LEU D 1 316 ? 185.191 161.042 137.562 1.000 121.60772 ? ? ? ? ? ? 219 LEU D C   1 
+ATOM 17542 O O   . LEU D 1 316 ? 185.922 160.910 138.549 1.000 131.12345 ? ? ? ? ? ? 219 LEU D O   1 
+ATOM 17543 C CB  . LEU D 1 316 ? 182.876 161.991 137.649 1.000 125.80759 ? ? ? ? ? ? 219 LEU D CB  1 
+ATOM 17544 C CG  . LEU D 1 316 ? 182.314 162.392 139.009 1.000 122.20562 ? ? ? ? ? ? 219 LEU D CG  1 
+ATOM 17545 C CD1 . LEU D 1 316 ? 182.970 163.657 139.485 1.000 117.02624 ? ? ? ? ? ? 219 LEU D CD1 1 
+ATOM 17546 C CD2 . LEU D 1 316 ? 180.813 162.575 138.929 1.000 129.21014 ? ? ? ? ? ? 219 LEU D CD2 1 
+ATOM 17547 N N   . LYS D 1 317 ? 185.104 160.112 136.618 1.000 131.86467 ? ? ? ? ? ? 220 LYS D N   1 
+ATOM 17548 C CA  . LYS D 1 317 ? 185.888 158.890 136.665 1.000 135.27617 ? ? ? ? ? ? 220 LYS D CA  1 
+ATOM 17549 C C   . LYS D 1 317 ? 186.149 158.437 135.237 1.000 139.31084 ? ? ? ? ? ? 220 LYS D C   1 
+ATOM 17550 O O   . LYS D 1 317 ? 185.288 158.583 134.366 1.000 140.93136 ? ? ? ? ? ? 220 LYS D O   1 
+ATOM 17551 C CB  . LYS D 1 317 ? 185.174 157.802 137.479 1.000 130.66322 ? ? ? ? ? ? 220 LYS D CB  1 
+ATOM 17552 C CG  . LYS D 1 317 ? 184.570 156.672 136.667 1.000 130.80206 ? ? ? ? ? ? 220 LYS D CG  1 
+ATOM 17553 C CD  . LYS D 1 317 ? 184.012 155.587 137.574 1.000 136.79820 ? ? ? ? ? ? 220 LYS D CD  1 
+ATOM 17554 C CE  . LYS D 1 317 ? 182.548 155.842 137.896 1.000 140.76233 ? ? ? ? ? ? 220 LYS D CE  1 
+ATOM 17555 N NZ  . LYS D 1 317 ? 181.994 154.830 138.838 1.000 138.11725 ? ? ? ? ? ? 220 LYS D NZ  1 
+ATOM 17556 N N   . LYS D 1 318 ? 187.347 157.907 135.000 1.000 141.81929 ? ? ? ? ? ? 221 LYS D N   1 
+ATOM 17557 C CA  . LYS D 1 318 ? 187.772 157.531 133.653 1.000 139.79577 ? ? ? ? ? ? 221 LYS D CA  1 
+ATOM 17558 C C   . LYS D 1 318 ? 187.205 156.152 133.339 1.000 137.44379 ? ? ? ? ? ? 221 LYS D C   1 
+ATOM 17559 O O   . LYS D 1 318 ? 187.889 155.126 133.387 1.000 135.38377 ? ? ? ? ? ? 221 LYS D O   1 
+ATOM 17560 C CB  . LYS D 1 318 ? 189.292 157.565 133.516 1.000 139.49889 ? ? ? ? ? ? 221 LYS D CB  1 
+ATOM 17561 C CG  . LYS D 1 318 ? 189.933 158.925 133.153 1.000 139.06822 ? ? ? ? ? ? 221 LYS D CG  1 
+ATOM 17562 C CD  . LYS D 1 318 ? 189.341 160.192 133.793 1.000 140.03186 ? ? ? ? ? ? 221 LYS D CD  1 
+ATOM 17563 C CE  . LYS D 1 318 ? 189.307 160.159 135.319 1.000 142.15240 ? ? ? ? ? ? 221 LYS D CE  1 
+ATOM 17564 N NZ  . LYS D 1 318 ? 188.458 161.247 135.878 1.000 139.25722 ? ? ? ? ? ? 221 LYS D NZ  1 
+ATOM 17565 N N   . GLU D 1 319 ? 185.920 156.140 133.007 1.000 150.11774 ? ? ? ? ? ? 222 GLU D N   1 
+ATOM 17566 C CA  . GLU D 1 319 ? 185.208 154.933 132.621 1.000 150.57861 ? ? ? ? ? ? 222 GLU D CA  1 
+ATOM 17567 C C   . GLU D 1 319 ? 184.622 155.127 131.232 1.000 151.63207 ? ? ? ? ? ? 222 GLU D C   1 
+ATOM 17568 O O   . GLU D 1 319 ? 184.113 156.203 130.909 1.000 153.02431 ? ? ? ? ? ? 222 GLU D O   1 
+ATOM 17569 C CB  . GLU D 1 319 ? 184.097 154.605 133.621 1.000 150.40443 ? ? ? ? ? ? 222 GLU D CB  1 
+ATOM 17570 C CG  . GLU D 1 319 ? 183.836 153.121 133.797 1.000 150.70716 ? ? ? ? ? ? 222 GLU D CG  1 
+ATOM 17571 C CD  . GLU D 1 319 ? 182.511 152.843 134.475 1.000 153.27601 ? ? ? ? ? ? 222 GLU D CD  1 
+ATOM 17572 O OE1 . GLU D 1 319 ? 182.051 153.699 135.259 1.000 151.20361 ? ? ? ? ? ? 222 GLU D OE1 1 
+ATOM 17573 O OE2 . GLU D 1 319 ? 181.927 151.768 134.223 1.000 154.93304 ? ? ? ? ? ? 222 GLU D OE2 1 
+ATOM 17574 N N   . GLU D 1 320 ? 184.698 154.081 130.411 1.000 159.38216 ? ? ? ? ? ? 223 GLU D N   1 
+ATOM 17575 C CA  . GLU D 1 320 ? 184.187 154.136 129.043 1.000 160.48616 ? ? ? ? ? ? 223 GLU D CA  1 
+ATOM 17576 C C   . GLU D 1 320 ? 182.675 153.944 129.086 1.000 158.47729 ? ? ? ? ? ? 223 GLU D C   1 
+ATOM 17577 O O   . GLU D 1 320 ? 182.140 152.850 128.887 1.000 157.89225 ? ? ? ? ? ? 223 GLU D O   1 
+ATOM 17578 C CB  . GLU D 1 320 ? 184.868 153.089 128.173 1.000 161.83158 ? ? ? ? ? ? 223 GLU D CB  1 
+ATOM 17579 C CG  . GLU D 1 320 ? 184.780 153.378 126.690 1.000 163.98091 ? ? ? ? ? ? 223 GLU D CG  1 
+ATOM 17580 C CD  . GLU D 1 320 ? 185.682 154.518 126.260 1.000 164.79922 ? ? ? ? ? ? 223 GLU D CD  1 
+ATOM 17581 O OE1 . GLU D 1 320 ? 186.495 154.987 127.084 1.000 162.32967 ? ? ? ? ? ? 223 GLU D OE1 1 
+ATOM 17582 O OE2 . GLU D 1 320 ? 185.572 154.951 125.095 1.000 166.16503 ? ? ? ? ? ? 223 GLU D OE2 1 
+ATOM 17583 N N   . VAL D 1 321 ? 181.974 155.042 129.349 1.000 133.18131 ? ? ? ? ? ? 224 VAL D N   1 
+ATOM 17584 C CA  . VAL D 1 321 ? 180.530 155.026 129.543 1.000 132.23998 ? ? ? ? ? ? 224 VAL D CA  1 
+ATOM 17585 C C   . VAL D 1 321 ? 179.930 156.229 128.830 1.000 133.74531 ? ? ? ? ? ? 224 VAL D C   1 
+ATOM 17586 O O   . VAL D 1 321 ? 180.475 157.334 128.904 1.000 134.47102 ? ? ? ? ? ? 224 VAL D O   1 
+ATOM 17587 C CB  . VAL D 1 321 ? 180.166 155.035 131.041 1.000 132.84591 ? ? ? ? ? ? 224 VAL D CB  1 
+ATOM 17588 C CG1 . VAL D 1 321 ? 178.838 155.727 131.278 1.000 135.19357 ? ? ? ? ? ? 224 VAL D CG1 1 
+ATOM 17589 C CG2 . VAL D 1 321 ? 180.133 153.619 131.581 1.000 135.86135 ? ? ? ? ? ? 224 VAL D CG2 1 
+ATOM 17590 N N   . SER D 1 322 ? 178.818 156.012 128.134 1.000 136.83372 ? ? ? ? ? ? 225 SER D N   1 
+ATOM 17591 C CA  . SER D 1 322 ? 178.065 157.078 127.494 1.000 134.33033 ? ? ? ? ? ? 225 SER D CA  1 
+ATOM 17592 C C   . SER D 1 322 ? 176.681 157.164 128.120 1.000 133.82136 ? ? ? ? ? ? 225 SER D C   1 
+ATOM 17593 O O   . SER D 1 322 ? 176.140 156.167 128.606 1.000 141.14273 ? ? ? ? ? ? 225 SER D O   1 
+ATOM 17594 C CB  . SER D 1 322 ? 177.941 156.847 125.988 1.000 136.46777 ? ? ? ? ? ? 225 SER D CB  1 
+ATOM 17595 O OG  . SER D 1 322 ? 179.213 156.626 125.407 1.000 141.32701 ? ? ? ? ? ? 225 SER D OG  1 
+ATOM 17596 N N   . ILE D 1 323 ? 176.112 158.365 128.110 1.000 116.56096 ? ? ? ? ? ? 226 ILE D N   1 
+ATOM 17597 C CA  . ILE D 1 323 ? 174.811 158.628 128.712 1.000 117.43205 ? ? ? ? ? ? 226 ILE D CA  1 
+ATOM 17598 C C   . ILE D 1 323 ? 173.820 158.920 127.597 1.000 124.51173 ? ? ? ? ? ? 226 ILE D C   1 
+ATOM 17599 O O   . ILE D 1 323 ? 174.100 159.728 126.704 1.000 129.49307 ? ? ? ? ? ? 226 ILE D O   1 
+ATOM 17600 C CB  . ILE D 1 323 ? 174.869 159.795 129.712 1.000 116.69980 ? ? ? ? ? ? 226 ILE D CB  1 
+ATOM 17601 C CG1 . ILE D 1 323 ? 175.330 159.310 131.083 1.000 120.66321 ? ? ? ? ? ? 226 ILE D CG1 1 
+ATOM 17602 C CG2 . ILE D 1 323 ? 173.509 160.444 129.851 1.000 119.69493 ? ? ? ? ? ? 226 ILE D CG2 1 
+ATOM 17603 C CD1 . ILE D 1 323 ? 176.774 158.887 131.152 1.000 126.50938 ? ? ? ? ? ? 226 ILE D CD1 1 
+ATOM 17604 N N   . GLU D 1 324 ? 172.668 158.258 127.644 1.000 130.13019 ? ? ? ? ? ? 227 GLU D N   1 
+ATOM 17605 C CA  . GLU D 1 324 ? 171.609 158.443 126.666 1.000 122.31147 ? ? ? ? ? ? 227 GLU D CA  1 
+ATOM 17606 C C   . GLU D 1 324 ? 170.325 158.845 127.371 1.000 124.61881 ? ? ? ? ? ? 227 GLU D C   1 
+ATOM 17607 O O   . GLU D 1 324 ? 170.047 158.389 128.483 1.000 130.94348 ? ? ? ? ? ? 227 GLU D O   1 
+ATOM 17608 C CB  . GLU D 1 324 ? 171.371 157.170 125.860 1.000 128.88645 ? ? ? ? ? ? 227 GLU D CB  1 
+ATOM 17609 C CG  . GLU D 1 324 ? 172.634 156.495 125.382 1.000 134.40265 ? ? ? ? ? ? 227 GLU D CG  1 
+ATOM 17610 C CD  . GLU D 1 324 ? 172.802 156.588 123.884 1.000 139.69429 ? ? ? ? ? ? 227 GLU D CD  1 
+ATOM 17611 O OE1 . GLU D 1 324 ? 171.777 156.607 123.171 1.000 140.82840 ? ? ? ? ? ? 227 GLU D OE1 1 
+ATOM 17612 O OE2 . GLU D 1 324 ? 173.957 156.641 123.417 1.000 142.86402 ? ? ? ? ? ? 227 GLU D OE2 1 
+ATOM 17613 N N   . LEU D 1 325 ? 169.546 159.697 126.720 1.000 113.62148 ? ? ? ? ? ? 228 LEU D N   1 
+ATOM 17614 C CA  . LEU D 1 325 ? 168.232 160.104 127.204 1.000 116.43969 ? ? ? ? ? ? 228 LEU D CA  1 
+ATOM 17615 C C   . LEU D 1 325 ? 167.189 159.388 126.358 1.000 119.09346 ? ? ? ? ? ? 228 LEU D C   1 
+ATOM 17616 O O   . LEU D 1 325 ? 166.903 159.801 125.231 1.000 121.55680 ? ? ? ? ? ? 228 LEU D O   1 
+ATOM 17617 C CB  . LEU D 1 325 ? 168.060 161.612 127.121 1.000 112.24140 ? ? ? ? ? ? 228 LEU D CB  1 
+ATOM 17618 C CG  . LEU D 1 325 ? 168.728 162.432 128.212 1.000 115.62193 ? ? ? ? ? ? 228 LEU D CG  1 
+ATOM 17619 C CD1 . LEU D 1 325 ? 168.325 163.869 128.046 1.000 120.19699 ? ? ? ? ? ? 228 LEU D CD1 1 
+ATOM 17620 C CD2 . LEU D 1 325 ? 168.318 161.920 129.569 1.000 115.11660 ? ? ? ? ? ? 228 LEU D CD2 1 
+ATOM 17621 N N   . LYS D 1 326 ? 166.618 158.322 126.901 1.000 105.83914 ? ? ? ? ? ? 229 LYS D N   1 
+ATOM 17622 C CA  . LYS D 1 326 ? 165.636 157.522 126.193 1.000 98.58736  ? ? ? ? ? ? 229 LYS D CA  1 
+ATOM 17623 C C   . LYS D 1 326 ? 164.327 157.513 126.965 1.000 106.37264 ? ? ? ? ? ? 229 LYS D C   1 
+ATOM 17624 O O   . LYS D 1 326 ? 164.315 157.560 128.197 1.000 117.29587 ? ? ? ? ? ? 229 LYS D O   1 
+ATOM 17625 C CB  . LYS D 1 326 ? 166.131 156.088 125.989 1.000 105.10816 ? ? ? ? ? ? 229 LYS D CB  1 
+ATOM 17626 C CG  . LYS D 1 326 ? 167.380 155.975 125.133 1.000 110.96863 ? ? ? ? ? ? 229 LYS D CG  1 
+ATOM 17627 C CD  . LYS D 1 326 ? 167.339 156.944 123.965 1.000 112.98418 ? ? ? ? ? ? 229 LYS D CD  1 
+ATOM 17628 C CE  . LYS D 1 326 ? 168.209 156.476 122.819 1.000 108.61999 ? ? ? ? ? ? 229 LYS D CE  1 
+ATOM 17629 N NZ  . LYS D 1 326 ? 168.212 154.997 122.718 1.000 114.75784 ? ? ? ? ? ? 229 LYS D NZ  1 
+ATOM 17630 N N   . SER D 1 327 ? 163.222 157.463 126.228 1.000 115.43926 ? ? ? ? ? ? 230 SER D N   1 
+ATOM 17631 C CA  . SER D 1 327 ? 161.914 157.373 126.857 1.000 112.51551 ? ? ? ? ? ? 230 SER D CA  1 
+ATOM 17632 C C   . SER D 1 327 ? 161.765 156.029 127.553 1.000 116.87570 ? ? ? ? ? ? 230 SER D C   1 
+ATOM 17633 O O   . SER D 1 327 ? 162.112 154.986 126.992 1.000 122.64059 ? ? ? ? ? ? 230 SER D O   1 
+ATOM 17634 C CB  . SER D 1 327 ? 160.811 157.559 125.822 1.000 113.47106 ? ? ? ? ? ? 230 SER D CB  1 
+ATOM 17635 O OG  . SER D 1 327 ? 159.540 157.528 126.440 1.000 122.56021 ? ? ? ? ? ? 230 SER D OG  1 
+ATOM 17636 N N   . GLU D 1 328 ? 161.251 156.056 128.782 1.000 123.45571 ? ? ? ? ? ? 231 GLU D N   1 
+ATOM 17637 C CA  . GLU D 1 328 ? 161.163 154.833 129.572 1.000 120.87251 ? ? ? ? ? ? 231 GLU D CA  1 
+ATOM 17638 C C   . GLU D 1 328 ? 160.190 153.840 128.950 1.000 126.96411 ? ? ? ? ? ? 231 GLU D C   1 
+ATOM 17639 O O   . GLU D 1 328 ? 160.461 152.635 128.921 1.000 131.86416 ? ? ? ? ? ? 231 GLU D O   1 
+ATOM 17640 C CB  . GLU D 1 328 ? 160.751 155.173 131.002 1.000 125.84147 ? ? ? ? ? ? 231 GLU D CB  1 
+ATOM 17641 C CG  . GLU D 1 328 ? 160.315 153.991 131.838 1.000 128.68034 ? ? ? ? ? ? 231 GLU D CG  1 
+ATOM 17642 C CD  . GLU D 1 328 ? 160.896 154.045 133.235 1.000 137.54003 ? ? ? ? ? ? 231 GLU D CD  1 
+ATOM 17643 O OE1 . GLU D 1 328 ? 161.155 152.977 133.824 1.000 139.78499 ? ? ? ? ? ? 231 GLU D OE1 1 
+ATOM 17644 O OE2 . GLU D 1 328 ? 161.094 155.166 133.749 1.000 139.14476 ? ? ? ? ? ? 231 GLU D OE2 1 
+ATOM 17645 N N   . MET D 1 329 ? 159.053 154.324 128.448 1.000 121.42683 ? ? ? ? ? ? 232 MET D N   1 
+ATOM 17646 C CA  . MET D 1 329 ? 158.081 153.433 127.824 1.000 113.68198 ? ? ? ? ? ? 232 MET D CA  1 
+ATOM 17647 C C   . MET D 1 329 ? 158.658 152.774 126.581 1.000 113.11595 ? ? ? ? ? ? 232 MET D C   1 
+ATOM 17648 O O   . MET D 1 329 ? 158.475 151.573 126.360 1.000 117.90111 ? ? ? ? ? ? 232 MET D O   1 
+ATOM 17649 C CB  . MET D 1 329 ? 156.808 154.202 127.474 1.000 115.54622 ? ? ? ? ? ? 232 MET D CB  1 
+ATOM 17650 C CG  . MET D 1 329 ? 155.700 153.329 126.909 1.000 114.31052 ? ? ? ? ? ? 232 MET D CG  1 
+ATOM 17651 S SD  . MET D 1 329 ? 155.750 153.132 125.117 1.000 126.70819 ? ? ? ? ? ? 232 MET D SD  1 
+ATOM 17652 C CE  . MET D 1 329 ? 154.586 154.384 124.600 1.000 112.73922 ? ? ? ? ? ? 232 MET D CE  1 
+ATOM 17653 N N   . ALA D 1 330 ? 159.353 153.550 125.750 1.000 103.16619 ? ? ? ? ? ? 233 ALA D N   1 
+ATOM 17654 C CA  . ALA D 1 330 ? 159.895 153.002 124.513 1.000 102.94112 ? ? ? ? ? ? 233 ALA D CA  1 
+ATOM 17655 C C   . ALA D 1 330 ? 160.928 151.920 124.785 1.000 110.07211 ? ? ? ? ? ? 233 ALA D C   1 
+ATOM 17656 O O   . ALA D 1 330 ? 161.084 150.995 123.981 1.000 115.72851 ? ? ? ? ? ? 233 ALA D O   1 
+ATOM 17657 C CB  . ALA D 1 330 ? 160.501 154.119 123.668 1.000 105.99078 ? ? ? ? ? ? 233 ALA D CB  1 
+ATOM 17658 N N   . ILE D 1 331 ? 161.649 152.022 125.900 1.000 112.42169 ? ? ? ? ? ? 234 ILE D N   1 
+ATOM 17659 C CA  . ILE D 1 331 ? 162.604 150.981 126.259 1.000 111.12497 ? ? ? ? ? ? 234 ILE D CA  1 
+ATOM 17660 C C   . ILE D 1 331 ? 161.879 149.715 126.695 1.000 112.82406 ? ? ? ? ? ? 234 ILE D C   1 
+ATOM 17661 O O   . ILE D 1 331 ? 162.242 148.605 126.290 1.000 117.55776 ? ? ? ? ? ? 234 ILE D O   1 
+ATOM 17662 C CB  . ILE D 1 331 ? 163.559 151.493 127.349 1.000 109.03788 ? ? ? ? ? ? 234 ILE D CB  1 
+ATOM 17663 C CG1 . ILE D 1 331 ? 164.448 152.602 126.791 1.000 108.11642 ? ? ? ? ? ? 234 ILE D CG1 1 
+ATOM 17664 C CG2 . ILE D 1 331 ? 164.402 150.358 127.892 1.000 111.44084 ? ? ? ? ? ? 234 ILE D CG2 1 
+ATOM 17665 C CD1 . ILE D 1 331 ? 165.543 152.104 125.887 1.000 112.19004 ? ? ? ? ? ? 234 ILE D CD1 1 
+ATOM 17666 N N   . LYS D 1 332 ? 160.844 149.856 127.521 1.000 109.58801 ? ? ? ? ? ? 235 LYS D N   1 
+ATOM 17667 C CA  . LYS D 1 332 ? 160.145 148.710 128.084 1.000 109.86782 ? ? ? ? ? ? 235 LYS D CA  1 
+ATOM 17668 C C   . LYS D 1 332 ? 158.975 148.232 127.237 1.000 113.54690 ? ? ? ? ? ? 235 LYS D C   1 
+ATOM 17669 O O   . LYS D 1 332 ? 158.471 147.132 127.477 1.000 115.89842 ? ? ? ? ? ? 235 LYS D O   1 
+ATOM 17670 C CB  . LYS D 1 332 ? 159.627 149.041 129.483 1.000 110.16818 ? ? ? ? ? ? 235 LYS D CB  1 
+ATOM 17671 C CG  . LYS D 1 332 ? 160.685 149.493 130.458 1.000 112.24223 ? ? ? ? ? ? 235 LYS D CG  1 
+ATOM 17672 C CD  . LYS D 1 332 ? 160.280 149.120 131.866 1.000 115.43269 ? ? ? ? ? ? 235 LYS D CD  1 
+ATOM 17673 C CE  . LYS D 1 332 ? 159.938 150.341 132.685 1.000 120.67885 ? ? ? ? ? ? 235 LYS D CE  1 
+ATOM 17674 N NZ  . LYS D 1 332 ? 160.831 150.478 133.864 1.000 122.64891 ? ? ? ? ? ? 235 LYS D NZ  1 
+ATOM 17675 N N   . GLY D 1 333 ? 158.529 149.017 126.268 1.000 113.94864 ? ? ? ? ? ? 236 GLY D N   1 
+ATOM 17676 C CA  . GLY D 1 333 ? 157.369 148.659 125.483 1.000 107.57863 ? ? ? ? ? ? 236 GLY D CA  1 
+ATOM 17677 C C   . GLY D 1 333 ? 156.095 149.300 126.004 1.000 109.62532 ? ? ? ? ? ? 236 GLY D C   1 
+ATOM 17678 O O   . GLY D 1 333 ? 155.997 149.727 127.153 1.000 119.00014 ? ? ? ? ? ? 236 GLY D O   1 
+ATOM 17679 N N   . PHE D 1 334 ? 155.096 149.359 125.122 1.000 112.46674 ? ? ? ? ? ? 237 PHE D N   1 
+ATOM 17680 C CA  . PHE D 1 334 ? 153.833 150.002 125.466 1.000 111.06995 ? ? ? ? ? ? 237 PHE D CA  1 
+ATOM 17681 C C   . PHE D 1 334 ? 153.132 149.297 126.615 1.000 114.34445 ? ? ? ? ? ? 237 PHE D C   1 
+ATOM 17682 O O   . PHE D 1 334 ? 152.377 149.927 127.362 1.000 118.01850 ? ? ? ? ? ? 237 PHE D O   1 
+ATOM 17683 C CB  . PHE D 1 334 ? 152.917 150.038 124.246 1.000 107.04482 ? ? ? ? ? ? 237 PHE D CB  1 
+ATOM 17684 C CG  . PHE D 1 334 ? 152.321 148.706 123.903 1.000 114.47835 ? ? ? ? ? ? 237 PHE D CG  1 
+ATOM 17685 C CD1 . PHE D 1 334 ? 153.062 147.758 123.226 1.000 117.44658 ? ? ? ? ? ? 237 PHE D CD1 1 
+ATOM 17686 C CD2 . PHE D 1 334 ? 151.024 148.399 124.266 1.000 117.74234 ? ? ? ? ? ? 237 PHE D CD2 1 
+ATOM 17687 C CE1 . PHE D 1 334 ? 152.519 146.534 122.913 1.000 120.71865 ? ? ? ? ? ? 237 PHE D CE1 1 
+ATOM 17688 C CE2 . PHE D 1 334 ? 150.477 147.176 123.956 1.000 117.38282 ? ? ? ? ? ? 237 PHE D CE2 1 
+ATOM 17689 C CZ  . PHE D 1 334 ? 151.226 146.243 123.279 1.000 120.38378 ? ? ? ? ? ? 237 PHE D CZ  1 
+ATOM 17690 N N   . PHE D 1 335 ? 153.358 147.992 126.767 1.000 119.07471 ? ? ? ? ? ? 238 PHE D N   1 
+ATOM 17691 C CA  . PHE D 1 335 ? 152.661 147.230 127.795 1.000 115.72113 ? ? ? ? ? ? 238 PHE D CA  1 
+ATOM 17692 C C   . PHE D 1 335 ? 153.011 147.710 129.195 1.000 118.55695 ? ? ? ? ? ? 238 PHE D C   1 
+ATOM 17693 O O   . PHE D 1 335 ? 152.215 147.542 130.124 1.000 124.82656 ? ? ? ? ? ? 238 PHE D O   1 
+ATOM 17694 C CB  . PHE D 1 335 ? 152.991 145.747 127.648 1.000 121.02206 ? ? ? ? ? ? 238 PHE D CB  1 
+ATOM 17695 C CG  . PHE D 1 335 ? 152.374 144.881 128.701 1.000 127.46185 ? ? ? ? ? ? 238 PHE D CG  1 
+ATOM 17696 C CD1 . PHE D 1 335 ? 151.044 144.513 128.624 1.000 122.07987 ? ? ? ? ? ? 238 PHE D CD1 1 
+ATOM 17697 C CD2 . PHE D 1 335 ? 153.125 144.434 129.773 1.000 131.42896 ? ? ? ? ? ? 238 PHE D CD2 1 
+ATOM 17698 C CE1 . PHE D 1 335 ? 150.480 143.716 129.594 1.000 124.29921 ? ? ? ? ? ? 238 PHE D CE1 1 
+ATOM 17699 C CE2 . PHE D 1 335 ? 152.563 143.638 130.745 1.000 128.22566 ? ? ? ? ? ? 238 PHE D CE2 1 
+ATOM 17700 C CZ  . PHE D 1 335 ? 151.239 143.278 130.655 1.000 128.56467 ? ? ? ? ? ? 238 PHE D CZ  1 
+ATOM 17701 N N   . SER D 1 336 ? 154.188 148.310 129.368 1.000 118.34014 ? ? ? ? ? ? 239 SER D N   1 
+ATOM 17702 C CA  . SER D 1 336 ? 154.646 148.663 130.706 1.000 114.44523 ? ? ? ? ? ? 239 SER D CA  1 
+ATOM 17703 C C   . SER D 1 336 ? 153.764 149.728 131.345 1.000 117.89289 ? ? ? ? ? ? 239 SER D C   1 
+ATOM 17704 O O   . SER D 1 336 ? 153.490 149.670 132.548 1.000 124.16160 ? ? ? ? ? ? 239 SER D O   1 
+ATOM 17705 C CB  . SER D 1 336 ? 156.096 149.134 130.653 1.000 120.00999 ? ? ? ? ? ? 239 SER D CB  1 
+ATOM 17706 O OG  . SER D 1 336 ? 156.206 150.346 129.932 1.000 128.83107 ? ? ? ? ? ? 239 SER D OG  1 
+ATOM 17707 N N   . ASP D 1 337 ? 153.312 150.710 130.566 1.000 123.57933 ? ? ? ? ? ? 240 ASP D N   1 
+ATOM 17708 C CA  . ASP D 1 337 ? 152.641 151.879 131.120 1.000 124.29180 ? ? ? ? ? ? 240 ASP D CA  1 
+ATOM 17709 C C   . ASP D 1 337 ? 151.195 152.017 130.658 1.000 127.29898 ? ? ? ? ? ? 240 ASP D C   1 
+ATOM 17710 O O   . ASP D 1 337 ? 150.599 153.085 130.820 1.000 132.39402 ? ? ? ? ? ? 240 ASP D O   1 
+ATOM 17711 C CB  . ASP D 1 337 ? 153.425 153.144 130.773 1.000 126.35615 ? ? ? ? ? ? 240 ASP D CB  1 
+ATOM 17712 C CG  . ASP D 1 337 ? 153.170 153.614 129.359 1.000 134.80418 ? ? ? ? ? ? 240 ASP D CG  1 
+ATOM 17713 O OD1 . ASP D 1 337 ? 153.014 152.757 128.466 1.000 139.64398 ? ? ? ? ? ? 240 ASP D OD1 1 
+ATOM 17714 O OD2 . ASP D 1 337 ? 153.125 154.841 129.139 1.000 140.35238 ? ? ? ? ? ? 240 ASP D OD2 1 
+ATOM 17715 N N   . ILE D 1 338 ? 150.613 150.964 130.089 1.000 112.61044 ? ? ? ? ? ? 241 ILE D N   1 
+ATOM 17716 C CA  . ILE D 1 338 ? 149.238 151.052 129.616 1.000 108.11757 ? ? ? ? ? ? 241 ILE D CA  1 
+ATOM 17717 C C   . ILE D 1 338 ? 148.293 151.106 130.809 1.000 111.73022 ? ? ? ? ? ? 241 ILE D C   1 
+ATOM 17718 O O   . ILE D 1 338 ? 148.443 150.353 131.780 1.000 121.70404 ? ? ? ? ? ? 241 ILE D O   1 
+ATOM 17719 C CB  . ILE D 1 338 ? 148.920 149.883 128.670 1.000 108.82816 ? ? ? ? ? ? 241 ILE D CB  1 
+ATOM 17720 C CG1 . ILE D 1 338 ? 147.637 150.159 127.892 1.000 114.63913 ? ? ? ? ? ? 241 ILE D CG1 1 
+ATOM 17721 C CG2 . ILE D 1 338 ? 148.838 148.561 129.413 1.000 112.78518 ? ? ? ? ? ? 241 ILE D CG2 1 
+ATOM 17722 C CD1 . ILE D 1 338 ? 147.175 148.989 127.072 1.000 117.16946 ? ? ? ? ? ? 241 ILE D CD1 1 
+ATOM 17723 N N   . ILE D 1 339 ? 147.343 152.038 130.767 1.000 112.41067 ? ? ? ? ? ? 242 ILE D N   1 
+ATOM 17724 C CA  . ILE D 1 339 ? 146.383 152.213 131.860 1.000 116.29690 ? ? ? ? ? ? 242 ILE D CA  1 
+ATOM 17725 C C   . ILE D 1 339 ? 145.017 152.518 131.281 1.000 117.68914 ? ? ? ? ? ? 242 ILE D C   1 
+ATOM 17726 O O   . ILE D 1 339 ? 144.889 153.046 130.169 1.000 122.00626 ? ? ? ? ? ? 242 ILE D O   1 
+ATOM 17727 C CB  . ILE D 1 339 ? 146.801 153.349 132.818 1.000 119.15592 ? ? ? ? ? ? 242 ILE D CB  1 
+ATOM 17728 C CG1 . ILE D 1 339 ? 147.000 154.652 132.051 1.000 115.64811 ? ? ? ? ? ? 242 ILE D CG1 1 
+ATOM 17729 C CG2 . ILE D 1 339 ? 148.055 152.982 133.589 1.000 116.46350 ? ? ? ? ? ? 242 ILE D CG2 1 
+ATOM 17730 C CD1 . ILE D 1 339 ? 146.850 155.878 132.910 1.000 115.51130 ? ? ? ? ? ? 242 ILE D CD1 1 
+ATOM 17731 N N   . PRO D 1 340 ? 143.962 152.191 132.026 1.000 109.21627 ? ? ? ? ? ? 243 PRO D N   1 
+ATOM 17732 C CA  . PRO D 1 340 ? 142.611 152.505 131.550 1.000 104.79726 ? ? ? ? ? ? 243 PRO D CA  1 
+ATOM 17733 C C   . PRO D 1 340 ? 142.300 153.984 131.691 1.000 107.43416 ? ? ? ? ? ? 243 PRO D C   1 
+ATOM 17734 O O   . PRO D 1 340 ? 142.613 154.611 132.705 1.000 112.97751 ? ? ? ? ? ? 243 PRO D O   1 
+ATOM 17735 C CB  . PRO D 1 340 ? 141.713 151.656 132.453 1.000 104.20562 ? ? ? ? ? ? 243 PRO D CB  1 
+ATOM 17736 C CG  . PRO D 1 340 ? 142.491 151.509 133.699 1.000 110.48453 ? ? ? ? ? ? 243 PRO D CG  1 
+ATOM 17737 C CD  . PRO D 1 340 ? 143.932 151.435 133.289 1.000 111.45523 ? ? ? ? ? ? 243 PRO D CD  1 
+ATOM 17738 N N   . TYR D 1 341 ? 141.673 154.538 130.659 1.000 119.02398 ? ? ? ? ? ? 244 TYR D N   1 
+ATOM 17739 C CA  . TYR D 1 341 ? 141.255 155.932 130.643 1.000 114.70392 ? ? ? ? ? ? 244 TYR D CA  1 
+ATOM 17740 C C   . TYR D 1 341 ? 139.744 155.980 130.500 1.000 120.72657 ? ? ? ? ? ? 244 TYR D C   1 
+ATOM 17741 O O   . TYR D 1 341 ? 139.195 155.468 129.521 1.000 125.44725 ? ? ? ? ? ? 244 TYR D O   1 
+ATOM 17742 C CB  . TYR D 1 341 ? 141.926 156.697 129.503 1.000 121.41410 ? ? ? ? ? ? 244 TYR D CB  1 
+ATOM 17743 C CG  . TYR D 1 341 ? 143.281 157.248 129.864 1.000 120.76449 ? ? ? ? ? ? 244 TYR D CG  1 
+ATOM 17744 C CD1 . TYR D 1 341 ? 143.400 158.420 130.590 1.000 122.25576 ? ? ? ? ? ? 244 TYR D CD1 1 
+ATOM 17745 C CD2 . TYR D 1 341 ? 144.439 156.593 129.484 1.000 120.56411 ? ? ? ? ? ? 244 TYR D CD2 1 
+ATOM 17746 C CE1 . TYR D 1 341 ? 144.634 158.924 130.925 1.000 124.31655 ? ? ? ? ? ? 244 TYR D CE1 1 
+ATOM 17747 C CE2 . TYR D 1 341 ? 145.676 157.090 129.814 1.000 122.08831 ? ? ? ? ? ? 244 TYR D CE2 1 
+ATOM 17748 C CZ  . TYR D 1 341 ? 145.768 158.256 130.534 1.000 126.46064 ? ? ? ? ? ? 244 TYR D CZ  1 
+ATOM 17749 O OH  . TYR D 1 341 ? 147.003 158.758 130.867 1.000 130.85885 ? ? ? ? ? ? 244 TYR D OH  1 
+ATOM 17750 N N   . ILE D 1 342 ? 139.078 156.596 131.470 1.000 137.72133 ? ? ? ? ? ? 245 ILE D N   1 
+ATOM 17751 C CA  . ILE D 1 342 ? 137.623 156.692 131.458 1.000 136.48776 ? ? ? ? ? ? 245 ILE D CA  1 
+ATOM 17752 C C   . ILE D 1 342 ? 137.246 157.875 130.572 1.000 132.54314 ? ? ? ? ? ? 245 ILE D C   1 
+ATOM 17753 O O   . ILE D 1 342 ? 137.451 159.033 130.940 1.000 138.28820 ? ? ? ? ? ? 245 ILE D O   1 
+ATOM 17754 C CB  . ILE D 1 342 ? 137.057 156.839 132.875 1.000 137.44313 ? ? ? ? ? ? 245 ILE D CB  1 
+ATOM 17755 C CG1 . ILE D 1 342 ? 135.604 157.305 132.833 1.000 134.20388 ? ? ? ? ? ? 245 ILE D CG1 1 
+ATOM 17756 C CG2 . ILE D 1 342 ? 137.925 157.764 133.718 1.000 140.10515 ? ? ? ? ? ? 245 ILE D CG2 1 
+ATOM 17757 C CD1 . ILE D 1 342 ? 134.687 156.329 132.148 1.000 136.59958 ? ? ? ? ? ? 245 ILE D CD1 1 
+ATOM 17758 N N   . LYS D 1 343 ? 136.708 157.584 129.394 1.000 137.11711 ? ? ? ? ? ? 246 LYS D N   1 
+ATOM 17759 C CA  . LYS D 1 343 ? 136.421 158.601 128.393 1.000 142.36037 ? ? ? ? ? ? 246 LYS D CA  1 
+ATOM 17760 C C   . LYS D 1 343 ? 134.919 158.830 128.313 1.000 141.55796 ? ? ? ? ? ? 246 LYS D C   1 
+ATOM 17761 O O   . LYS D 1 343 ? 134.158 157.895 128.042 1.000 142.30424 ? ? ? ? ? ? 246 LYS D O   1 
+ATOM 17762 C CB  . LYS D 1 343 ? 136.969 158.190 127.028 1.000 142.46472 ? ? ? ? ? ? 246 LYS D CB  1 
+ATOM 17763 C CG  . LYS D 1 343 ? 136.962 159.309 126.005 1.000 143.90144 ? ? ? ? ? ? 246 LYS D CG  1 
+ATOM 17764 C CD  . LYS D 1 343 ? 137.508 158.841 124.670 1.000 143.47603 ? ? ? ? ? ? 246 LYS D CD  1 
+ATOM 17765 C CE  . LYS D 1 343 ? 136.472 158.040 123.907 1.000 145.07620 ? ? ? ? ? ? 246 LYS D CE  1 
+ATOM 17766 N NZ  . LYS D 1 343 ? 135.295 158.877 123.551 1.000 142.71495 ? ? ? ? ? ? 246 LYS D NZ  1 
+ATOM 17767 N N   . LYS D 1 344 ? 134.497 160.069 128.547 1.000 154.81435 ? ? ? ? ? ? 247 LYS D N   1 
+ATOM 17768 C CA  . LYS D 1 344 ? 133.097 160.423 128.375 1.000 156.60193 ? ? ? ? ? ? 247 LYS D CA  1 
+ATOM 17769 C C   . LYS D 1 344 ? 132.717 160.341 126.904 1.000 156.98727 ? ? ? ? ? ? 247 LYS D C   1 
+ATOM 17770 O O   . LYS D 1 344 ? 133.506 160.692 126.022 1.000 156.27969 ? ? ? ? ? ? 247 LYS D O   1 
+ATOM 17771 C CB  . LYS D 1 344 ? 132.832 161.829 128.911 1.000 155.07007 ? ? ? ? ? ? 247 LYS D CB  1 
+ATOM 17772 C CG  . LYS D 1 344 ? 133.458 162.101 130.267 1.000 154.61868 ? ? ? ? ? ? 247 LYS D CG  1 
+ATOM 17773 C CD  . LYS D 1 344 ? 132.601 161.552 131.397 1.000 156.49750 ? ? ? ? ? ? 247 LYS D CD  1 
+ATOM 17774 C CE  . LYS D 1 344 ? 131.126 161.850 131.175 1.000 156.43099 ? ? ? ? ? ? 247 LYS D CE  1 
+ATOM 17775 N NZ  . LYS D 1 344 ? 130.277 161.288 132.260 1.000 155.55301 ? ? ? ? ? ? 247 LYS D NZ  1 
+ATOM 17776 N N   . ASP D 1 345 ? 131.504 159.866 126.642 1.000 171.68430 ? ? ? ? ? ? 248 ASP D N   1 
+ATOM 17777 C CA  . ASP D 1 345 ? 131.053 159.703 125.268 1.000 173.07672 ? ? ? ? ? ? 248 ASP D CA  1 
+ATOM 17778 C C   . ASP D 1 345 ? 130.915 161.058 124.586 1.000 173.06266 ? ? ? ? ? ? 248 ASP D C   1 
+ATOM 17779 O O   . ASP D 1 345 ? 130.428 162.025 125.179 1.000 169.99650 ? ? ? ? ? ? 248 ASP D O   1 
+ATOM 17780 C CB  . ASP D 1 345 ? 129.725 158.951 125.230 1.000 174.65885 ? ? ? ? ? ? 248 ASP D CB  1 
+ATOM 17781 C CG  . ASP D 1 345 ? 129.912 157.449 125.158 1.000 175.51534 ? ? ? ? ? ? 248 ASP D CG  1 
+ATOM 17782 O OD1 . ASP D 1 345 ? 130.734 156.992 124.335 1.000 175.27149 ? ? ? ? ? ? 248 ASP D OD1 1 
+ATOM 17783 O OD2 . ASP D 1 345 ? 129.243 156.725 125.923 1.000 176.95218 ? ? ? ? ? ? 248 ASP D OD2 1 
+ATOM 17784 N N   . GLY D 1 346 ? 131.354 161.123 123.332 1.000 170.62761 ? ? ? ? ? ? 249 GLY D N   1 
+ATOM 17785 C CA  . GLY D 1 346 ? 131.333 162.364 122.590 1.000 170.60585 ? ? ? ? ? ? 249 GLY D CA  1 
+ATOM 17786 C C   . GLY D 1 346 ? 132.404 163.356 122.974 1.000 171.42474 ? ? ? ? ? ? 249 GLY D C   1 
+ATOM 17787 O O   . GLY D 1 346 ? 132.355 164.504 122.518 1.000 169.76492 ? ? ? ? ? ? 249 GLY D O   1 
+ATOM 17788 N N   . ASP D 1 347 ? 133.369 162.957 123.798 1.000 173.00495 ? ? ? ? ? ? 250 ASP D N   1 
+ATOM 17789 C CA  . ASP D 1 347 ? 134.426 163.840 124.269 1.000 169.75719 ? ? ? ? ? ? 250 ASP D CA  1 
+ATOM 17790 C C   . ASP D 1 347 ? 135.772 163.323 123.784 1.000 170.99975 ? ? ? ? ? ? 250 ASP D C   1 
+ATOM 17791 O O   . ASP D 1 347 ? 136.093 162.145 123.971 1.000 170.34332 ? ? ? ? ? ? 250 ASP D O   1 
+ATOM 17792 C CB  . ASP D 1 347 ? 134.415 163.942 125.795 1.000 165.92473 ? ? ? ? ? ? 250 ASP D CB  1 
+ATOM 17793 C CG  . ASP D 1 347 ? 135.082 165.202 126.298 1.000 169.46137 ? ? ? ? ? ? 250 ASP D CG  1 
+ATOM 17794 O OD1 . ASP D 1 347 ? 135.878 165.798 125.543 1.000 170.91653 ? ? ? ? ? ? 250 ASP D OD1 1 
+ATOM 17795 O OD2 . ASP D 1 347 ? 134.810 165.598 127.450 1.000 171.40330 ? ? ? ? ? ? 250 ASP D OD2 1 
+ATOM 17796 N N   . SER D 1 348 ? 136.554 164.207 123.163 1.000 172.45998 ? ? ? ? ? ? 251 SER D N   1 
+ATOM 17797 C CA  . SER D 1 348 ? 137.865 163.820 122.656 1.000 172.73176 ? ? ? ? ? ? 251 SER D CA  1 
+ATOM 17798 C C   . SER D 1 348 ? 138.907 163.713 123.761 1.000 172.66693 ? ? ? ? ? ? 251 SER D C   1 
+ATOM 17799 O O   . SER D 1 348 ? 139.881 162.968 123.615 1.000 169.50781 ? ? ? ? ? ? 251 SER D O   1 
+ATOM 17800 C CB  . SER D 1 348 ? 138.333 164.818 121.597 1.000 172.29435 ? ? ? ? ? ? 251 SER D CB  1 
+ATOM 17801 O OG  . SER D 1 348 ? 139.007 165.911 122.194 1.000 173.54554 ? ? ? ? ? ? 251 SER D OG  1 
+ATOM 17802 N N   . ASN D 1 349 ? 138.730 164.444 124.858 1.000 173.60049 ? ? ? ? ? ? 252 ASN D N   1 
+ATOM 17803 C CA  . ASN D 1 349 ? 139.721 164.453 125.923 1.000 169.44077 ? ? ? ? ? ? 252 ASN D CA  1 
+ATOM 17804 C C   . ASN D 1 349 ? 139.745 163.121 126.663 1.000 169.71093 ? ? ? ? ? ? 252 ASN D C   1 
+ATOM 17805 O O   . ASN D 1 349 ? 138.748 162.398 126.729 1.000 169.84815 ? ? ? ? ? ? 252 ASN D O   1 
+ATOM 17806 C CB  . ASN D 1 349 ? 139.438 165.585 126.908 1.000 169.66772 ? ? ? ? ? ? 252 ASN D CB  1 
+ATOM 17807 C CG  . ASN D 1 349 ? 139.864 166.936 126.379 1.000 172.27093 ? ? ? ? ? ? 252 ASN D CG  1 
+ATOM 17808 O OD1 . ASN D 1 349 ? 140.668 167.026 125.452 1.000 173.92152 ? ? ? ? ? ? 252 ASN D OD1 1 
+ATOM 17809 N ND2 . ASN D 1 349 ? 139.325 167.998 126.966 1.000 172.97680 ? ? ? ? ? ? 252 ASN D ND2 1 
+ATOM 17810 N N   . TYR D 1 350 ? 140.909 162.801 127.222 1.000 154.23128 ? ? ? ? ? ? 253 TYR D N   1 
+ATOM 17811 C CA  . TYR D 1 350 ? 141.102 161.601 128.024 1.000 152.86781 ? ? ? ? ? ? 253 TYR D CA  1 
+ATOM 17812 C C   . TYR D 1 350 ? 141.330 162.011 129.470 1.000 155.93650 ? ? ? ? ? ? 253 TYR D C   1 
+ATOM 17813 O O   . TYR D 1 350 ? 142.154 162.888 129.749 1.000 154.88849 ? ? ? ? ? ? 253 TYR D O   1 
+ATOM 17814 C CB  . TYR D 1 350 ? 142.285 160.770 127.521 1.000 145.82186 ? ? ? ? ? ? 253 TYR D CB  1 
+ATOM 17815 C CG  . TYR D 1 350 ? 142.064 160.099 126.185 1.000 149.01139 ? ? ? ? ? ? 253 TYR D CG  1 
+ATOM 17816 C CD1 . TYR D 1 350 ? 142.396 158.768 125.999 1.000 149.70990 ? ? ? ? ? ? 253 TYR D CD1 1 
+ATOM 17817 C CD2 . TYR D 1 350 ? 141.553 160.799 125.103 1.000 154.60875 ? ? ? ? ? ? 253 TYR D CD2 1 
+ATOM 17818 C CE1 . TYR D 1 350 ? 142.202 158.150 124.786 1.000 151.39434 ? ? ? ? ? ? 253 TYR D CE1 1 
+ATOM 17819 C CE2 . TYR D 1 350 ? 141.359 160.189 123.884 1.000 157.52287 ? ? ? ? ? ? 253 TYR D CE2 1 
+ATOM 17820 C CZ  . TYR D 1 350 ? 141.687 158.864 123.730 1.000 154.91989 ? ? ? ? ? ? 253 TYR D CZ  1 
+ATOM 17821 O OH  . TYR D 1 350 ? 141.497 158.248 122.516 1.000 151.81971 ? ? ? ? ? ? 253 TYR D OH  1 
+ATOM 17822 N N   . TYR D 1 351 ? 140.605 161.375 130.385 1.000 157.79035 ? ? ? ? ? ? 254 TYR D N   1 
+ATOM 17823 C CA  . TYR D 1 351 ? 140.667 161.782 131.773 1.000 156.74445 ? ? ? ? ? ? 254 TYR D CA  1 
+ATOM 17824 C C   . TYR D 1 351 ? 141.109 160.621 132.652 1.000 159.82815 ? ? ? ? ? ? 254 TYR D C   1 
+ATOM 17825 O O   . TYR D 1 351 ? 140.616 159.499 132.494 1.000 155.57204 ? ? ? ? ? ? 254 TYR D O   1 
+ATOM 17826 C CB  . TYR D 1 351 ? 139.310 162.308 132.277 1.000 153.70075 ? ? ? ? ? ? 254 TYR D CB  1 
+ATOM 17827 C CG  . TYR D 1 351 ? 138.585 163.246 131.334 1.000 153.28531 ? ? ? ? ? ? 254 TYR D CG  1 
+ATOM 17828 C CD1 . TYR D 1 351 ? 138.072 162.804 130.119 1.000 153.59071 ? ? ? ? ? ? 254 TYR D CD1 1 
+ATOM 17829 C CD2 . TYR D 1 351 ? 138.419 164.583 131.662 1.000 153.13778 ? ? ? ? ? ? 254 TYR D CD2 1 
+ATOM 17830 C CE1 . TYR D 1 351 ? 137.416 163.665 129.266 1.000 155.89461 ? ? ? ? ? ? 254 TYR D CE1 1 
+ATOM 17831 C CE2 . TYR D 1 351 ? 137.764 165.451 130.815 1.000 155.11534 ? ? ? ? ? ? 254 TYR D CE2 1 
+ATOM 17832 C CZ  . TYR D 1 351 ? 137.265 164.988 129.620 1.000 157.84016 ? ? ? ? ? ? 254 TYR D CZ  1 
+ATOM 17833 O OH  . TYR D 1 351 ? 136.613 165.855 128.777 1.000 157.92481 ? ? ? ? ? ? 254 TYR D OH  1 
+ATOM 17834 N N   . PRO D 1 352 ? 142.036 160.858 133.589 1.000 167.56821 ? ? ? ? ? ? 255 PRO D N   1 
+ATOM 17835 C CA  . PRO D 1 352 ? 142.463 159.847 134.558 1.000 164.36879 ? ? ? ? ? ? 255 PRO D CA  1 
+ATOM 17836 C C   . PRO D 1 352 ? 141.332 159.456 135.500 1.000 161.24397 ? ? ? ? ? ? 255 PRO D C   1 
+ATOM 17837 O O   . PRO D 1 352 ? 140.306 160.134 135.529 1.000 158.07023 ? ? ? ? ? ? 255 PRO D O   1 
+ATOM 17838 C CB  . PRO D 1 352 ? 143.594 160.542 135.322 1.000 161.58320 ? ? ? ? ? ? 255 PRO D CB  1 
+ATOM 17839 C CG  . PRO D 1 352 ? 143.358 161.997 135.118 1.000 159.68984 ? ? ? ? ? ? 255 PRO D CG  1 
+ATOM 17840 C CD  . PRO D 1 352 ? 142.774 162.122 133.748 1.000 159.70097 ? ? ? ? ? ? 255 PRO D CD  1 
+ATOM 17841 N N   . GLY D 1 355 ? 136.553 162.544 137.767 1.000 154.44178 ? ? ? ? ? ? 258 GLY D N   1 
+ATOM 17842 C CA  . GLY D 1 355 ? 135.875 162.337 139.033 1.000 155.37253 ? ? ? ? ? ? 258 GLY D CA  1 
+ATOM 17843 C C   . GLY D 1 355 ? 136.439 161.174 139.822 1.000 157.89251 ? ? ? ? ? ? 258 GLY D C   1 
+ATOM 17844 O O   . GLY D 1 355 ? 136.859 160.171 139.249 1.000 157.13273 ? ? ? ? ? ? 258 GLY D O   1 
+ATOM 17845 N N   . ASP D 1 356 ? 136.459 161.313 141.149 1.000 164.38156 ? ? ? ? ? ? 259 ASP D N   1 
+ATOM 17846 C CA  . ASP D 1 356 ? 136.963 160.233 141.990 1.000 161.35482 ? ? ? ? ? ? 259 ASP D CA  1 
+ATOM 17847 C C   . ASP D 1 356 ? 135.989 159.064 142.026 1.000 163.66714 ? ? ? ? ? ? 259 ASP D C   1 
+ATOM 17848 O O   . ASP D 1 356 ? 136.398 157.907 141.884 1.000 165.28347 ? ? ? ? ? ? 259 ASP D O   1 
+ATOM 17849 C CB  . ASP D 1 356 ? 137.233 160.747 143.401 1.000 161.10723 ? ? ? ? ? ? 259 ASP D CB  1 
+ATOM 17850 C CG  . ASP D 1 356 ? 138.217 159.881 144.155 1.000 162.76002 ? ? ? ? ? ? 259 ASP D CG  1 
+ATOM 17851 O OD1 . ASP D 1 356 ? 139.207 159.434 143.540 1.000 161.13257 ? ? ? ? ? ? 259 ASP D OD1 1 
+ATOM 17852 O OD2 . ASP D 1 356 ? 138.004 159.649 145.363 1.000 164.48752 ? ? ? ? ? ? 259 ASP D OD2 1 
+ATOM 17853 N N   . GLY D 1 357 ? 134.696 159.348 142.204 1.000 151.20252 ? ? ? ? ? ? 260 GLY D N   1 
+ATOM 17854 C CA  . GLY D 1 357 ? 133.703 158.287 142.194 1.000 146.10734 ? ? ? ? ? ? 260 GLY D CA  1 
+ATOM 17855 C C   . GLY D 1 357 ? 133.649 157.551 140.873 1.000 147.72361 ? ? ? ? ? ? 260 GLY D C   1 
+ATOM 17856 O O   . GLY D 1 357 ? 133.250 156.384 140.822 1.000 143.02622 ? ? ? ? ? ? 260 GLY D O   1 
+ATOM 17857 N N   . ARG D 1 358 ? 134.043 158.222 139.790 1.000 151.70898 ? ? ? ? ? ? 261 ARG D N   1 
+ATOM 17858 C CA  . ARG D 1 358 ? 134.201 157.553 138.505 1.000 147.90231 ? ? ? ? ? ? 261 ARG D CA  1 
+ATOM 17859 C C   . ARG D 1 358 ? 135.180 156.392 138.623 1.000 145.79304 ? ? ? ? ? ? 261 ARG D C   1 
+ATOM 17860 O O   . ARG D 1 358 ? 134.960 155.314 138.061 1.000 148.16841 ? ? ? ? ? ? 261 ARG D O   1 
+ATOM 17861 C CB  . ARG D 1 358 ? 134.685 158.562 137.461 1.000 146.00968 ? ? ? ? ? ? 261 ARG D CB  1 
+ATOM 17862 C CG  . ARG D 1 358 ? 134.166 158.345 136.052 1.000 148.21345 ? ? ? ? ? ? 261 ARG D CG  1 
+ATOM 17863 C CD  . ARG D 1 358 ? 132.656 158.151 136.031 1.000 146.72765 ? ? ? ? ? ? 261 ARG D CD  1 
+ATOM 17864 N NE  . ARG D 1 358 ? 131.883 159.315 136.460 1.000 149.33456 ? ? ? ? ? ? 261 ARG D NE  1 
+ATOM 17865 C CZ  . ARG D 1 358 ? 132.023 160.553 136.000 1.000 151.46281 ? ? ? ? ? ? 261 ARG D CZ  1 
+ATOM 17866 N NH1 . ARG D 1 358 ? 132.854 160.841 135.011 1.000 148.76805 ? ? ? ? ? ? 261 ARG D NH1 1 
+ATOM 17867 N NH2 . ARG D 1 358 ? 131.285 161.525 136.528 1.000 150.19952 ? ? ? ? ? ? 261 ARG D NH2 1 
+ATOM 17868 N N   . ARG D 1 359 ? 136.271 156.598 139.365 1.000 141.38414 ? ? ? ? ? ? 262 ARG D N   1 
+ATOM 17869 C CA  . ARG D 1 359 ? 137.276 155.551 139.517 1.000 143.92402 ? ? ? ? ? ? 262 ARG D CA  1 
+ATOM 17870 C C   . ARG D 1 359 ? 136.804 154.447 140.454 1.000 143.78329 ? ? ? ? ? ? 262 ARG D C   1 
+ATOM 17871 O O   . ARG D 1 359 ? 137.057 153.264 140.198 1.000 146.15061 ? ? ? ? ? ? 262 ARG D O   1 
+ATOM 17872 C CB  . ARG D 1 359 ? 138.588 156.147 140.027 1.000 144.88922 ? ? ? ? ? ? 262 ARG D CB  1 
+ATOM 17873 C CG  . ARG D 1 359 ? 138.811 157.604 139.662 1.000 146.36058 ? ? ? ? ? ? 262 ARG D CG  1 
+ATOM 17874 C CD  . ARG D 1 359 ? 139.292 157.751 138.229 1.000 146.09228 ? ? ? ? ? ? 262 ARG D CD  1 
+ATOM 17875 N NE  . ARG D 1 359 ? 140.717 157.464 138.113 1.000 145.25266 ? ? ? ? ? ? 262 ARG D NE  1 
+ATOM 17876 C CZ  . ARG D 1 359 ? 141.269 156.802 137.106 1.000 144.12893 ? ? ? ? ? ? 262 ARG D CZ  1 
+ATOM 17877 N NH1 . ARG D 1 359 ? 140.549 156.372 136.084 1.000 142.09689 ? ? ? ? ? ? 262 ARG D NH1 1 
+ATOM 17878 N NH2 . ARG D 1 359 ? 142.580 156.578 137.118 1.000 141.56991 ? ? ? ? ? ? 262 ARG D NH2 1 
+ATOM 17879 N N   . LYS D 1 360 ? 136.131 154.808 141.549 1.000 140.98492 ? ? ? ? ? ? 263 LYS D N   1 
+ATOM 17880 C CA  . LYS D 1 360 ? 135.736 153.802 142.532 1.000 140.66384 ? ? ? ? ? ? 263 LYS D CA  1 
+ATOM 17881 C C   . LYS D 1 360 ? 134.792 152.780 141.919 1.000 139.05884 ? ? ? ? ? ? 263 LYS D C   1 
+ATOM 17882 O O   . LYS D 1 360 ? 134.939 151.572 142.136 1.000 139.66704 ? ? ? ? ? ? 263 LYS D O   1 
+ATOM 17883 C CB  . LYS D 1 360 ? 135.086 154.467 143.744 1.000 141.12111 ? ? ? ? ? ? 263 LYS D CB  1 
+ATOM 17884 C CG  . LYS D 1 360 ? 135.628 155.837 144.079 1.000 143.39956 ? ? ? ? ? ? 263 LYS D CG  1 
+ATOM 17885 C CD  . LYS D 1 360 ? 135.349 156.196 145.525 1.000 144.87295 ? ? ? ? ? ? 263 LYS D CD  1 
+ATOM 17886 C CE  . LYS D 1 360 ? 135.330 157.699 145.723 1.000 144.00341 ? ? ? ? ? ? 263 LYS D CE  1 
+ATOM 17887 N NZ  . LYS D 1 360 ? 133.961 158.254 145.555 1.000 143.58375 ? ? ? ? ? ? 263 LYS D NZ  1 
+ATOM 17888 N N   . MET D 1 361 ? 133.809 153.247 141.152 1.000 131.39195 ? ? ? ? ? ? 264 MET D N   1 
+ATOM 17889 C CA  . MET D 1 361 ? 132.899 152.321 140.493 1.000 132.09822 ? ? ? ? ? ? 264 MET D CA  1 
+ATOM 17890 C C   . MET D 1 361 ? 133.628 151.491 139.448 1.000 134.00204 ? ? ? ? ? ? 264 MET D C   1 
+ATOM 17891 O O   . MET D 1 361 ? 133.409 150.280 139.343 1.000 134.22801 ? ? ? ? ? ? 264 MET D O   1 
+ATOM 17892 C CB  . MET D 1 361 ? 131.738 153.085 139.863 1.000 133.15196 ? ? ? ? ? ? 264 MET D CB  1 
+ATOM 17893 C CG  . MET D 1 361 ? 130.452 153.130 140.695 1.000 139.98666 ? ? ? ? ? ? 264 MET D CG  1 
+ATOM 17894 S SD  . MET D 1 361 ? 129.899 151.578 141.441 1.000 153.45422 ? ? ? ? ? ? 264 MET D SD  1 
+ATOM 17895 C CE  . MET D 1 361 ? 130.717 151.594 143.036 1.000 132.63243 ? ? ? ? ? ? 264 MET D CE  1 
+ATOM 17896 N N   . LEU D 1 362 ? 134.514 152.121 138.675 1.000 131.55519 ? ? ? ? ? ? 265 LEU D N   1 
+ATOM 17897 C CA  . LEU D 1 362 ? 135.195 151.391 137.614 1.000 127.73009 ? ? ? ? ? ? 265 LEU D CA  1 
+ATOM 17898 C C   . LEU D 1 362 ? 136.171 150.380 138.194 1.000 120.94992 ? ? ? ? ? ? 265 LEU D C   1 
+ATOM 17899 O O   . LEU D 1 362 ? 136.442 149.351 137.567 1.000 126.24730 ? ? ? ? ? ? 265 LEU D O   1 
+ATOM 17900 C CB  . LEU D 1 362 ? 135.885 152.377 136.663 1.000 126.96913 ? ? ? ? ? ? 265 LEU D CB  1 
+ATOM 17901 C CG  . LEU D 1 362 ? 136.806 151.967 135.503 1.000 128.13396 ? ? ? ? ? ? 265 LEU D CG  1 
+ATOM 17902 C CD1 . LEU D 1 362 ? 138.170 151.466 135.913 1.000 127.69657 ? ? ? ? ? ? 265 LEU D CD1 1 
+ATOM 17903 C CD2 . LEU D 1 362 ? 136.106 150.926 134.643 1.000 131.47819 ? ? ? ? ? ? 265 LEU D CD2 1 
+ATOM 17904 N N   . SER D 1 363 ? 136.693 150.645 139.391 1.000 110.35457 ? ? ? ? ? ? 266 SER D N   1 
+ATOM 17905 C CA  . SER D 1 363 ? 137.539 149.664 140.057 1.000 114.62130 ? ? ? ? ? ? 266 SER D CA  1 
+ATOM 17906 C C   . SER D 1 363 ? 136.754 148.406 140.398 1.000 117.71042 ? ? ? ? ? ? 266 SER D C   1 
+ATOM 17907 O O   . SER D 1 363 ? 137.299 147.298 140.375 1.000 119.39101 ? ? ? ? ? ? 266 SER D O   1 
+ATOM 17908 C CB  . SER D 1 363 ? 138.153 150.269 141.316 1.000 115.08486 ? ? ? ? ? ? 266 SER D CB  1 
+ATOM 17909 O OG  . SER D 1 363 ? 138.406 149.267 142.282 1.000 119.75083 ? ? ? ? ? ? 266 SER D OG  1 
+ATOM 17910 N N   . TYR D 1 364 ? 135.471 148.558 140.729 1.000 119.44136 ? ? ? ? ? ? 267 TYR D N   1 
+ATOM 17911 C CA  . TYR D 1 364 ? 134.655 147.393 141.048 1.000 116.59455 ? ? ? ? ? ? 267 TYR D CA  1 
+ATOM 17912 C C   . TYR D 1 364 ? 134.345 146.577 139.803 1.000 117.33602 ? ? ? ? ? ? 267 TYR D C   1 
+ATOM 17913 O O   . TYR D 1 364 ? 134.293 145.344 139.860 1.000 118.10508 ? ? ? ? ? ? 267 TYR D O   1 
+ATOM 17914 C CB  . TYR D 1 364 ? 133.368 147.826 141.746 1.000 115.39204 ? ? ? ? ? ? 267 TYR D CB  1 
+ATOM 17915 C CG  . TYR D 1 364 ? 133.516 147.943 143.244 1.000 119.37578 ? ? ? ? ? ? 267 TYR D CG  1 
+ATOM 17916 C CD1 . TYR D 1 364 ? 133.592 146.813 144.043 1.000 113.87989 ? ? ? ? ? ? 267 TYR D CD1 1 
+ATOM 17917 C CD2 . TYR D 1 364 ? 133.598 149.183 143.856 1.000 118.89048 ? ? ? ? ? ? 267 TYR D CD2 1 
+ATOM 17918 C CE1 . TYR D 1 364 ? 133.736 146.915 145.408 1.000 114.79686 ? ? ? ? ? ? 267 TYR D CE1 1 
+ATOM 17919 C CE2 . TYR D 1 364 ? 133.742 149.295 145.219 1.000 114.61156 ? ? ? ? ? ? 267 TYR D CE2 1 
+ATOM 17920 C CZ  . TYR D 1 364 ? 133.811 148.159 145.990 1.000 119.11251 ? ? ? ? ? ? 267 TYR D CZ  1 
+ATOM 17921 O OH  . TYR D 1 364 ? 133.955 148.271 147.352 1.000 122.89390 ? ? ? ? ? ? 267 TYR D OH  1 
+ATOM 17922 N N   . SER D 1 365 ? 134.132 147.243 138.666 1.000 116.46146 ? ? ? ? ? ? 268 SER D N   1 
+ATOM 17923 C CA  . SER D 1 365 ? 133.849 146.511 137.438 1.000 114.82863 ? ? ? ? ? ? 268 SER D CA  1 
+ATOM 17924 C C   . SER D 1 365 ? 135.035 145.661 137.012 1.000 114.52226 ? ? ? ? ? ? 268 SER D C   1 
+ATOM 17925 O O   . SER D 1 365 ? 134.848 144.591 136.424 1.000 125.83732 ? ? ? ? ? ? 268 SER D O   1 
+ATOM 17926 C CB  . SER D 1 365 ? 133.458 147.473 136.320 1.000 115.77152 ? ? ? ? ? ? 268 SER D CB  1 
+ATOM 17927 O OG  . SER D 1 365 ? 134.151 148.697 136.441 1.000 120.82005 ? ? ? ? ? ? 268 SER D OG  1 
+ATOM 17928 N N   . ILE D 1 366 ? 136.256 146.117 137.291 1.000 102.43752 ? ? ? ? ? ? 269 ILE D N   1 
+ATOM 17929 C CA  . ILE D 1 366 ? 137.426 145.281 137.050 1.000 106.61816 ? ? ? ? ? ? 269 ILE D CA  1 
+ATOM 17930 C C   . ILE D 1 366 ? 137.366 144.037 137.922 1.000 112.90160 ? ? ? ? ? ? 269 ILE D C   1 
+ATOM 17931 O O   . ILE D 1 366 ? 137.675 142.927 137.472 1.000 117.49442 ? ? ? ? ? ? 269 ILE D O   1 
+ATOM 17932 C CB  . ILE D 1 366 ? 138.715 146.087 137.286 1.000 107.92729 ? ? ? ? ? ? 269 ILE D CB  1 
+ATOM 17933 C CG1 . ILE D 1 366 ? 139.086 146.860 136.024 1.000 110.53087 ? ? ? ? ? ? 269 ILE D CG1 1 
+ATOM 17934 C CG2 . ILE D 1 366 ? 139.854 145.176 137.686 1.000 105.58295 ? ? ? ? ? ? 269 ILE D CG2 1 
+ATOM 17935 C CD1 . ILE D 1 366 ? 140.042 147.992 136.269 1.000 113.83770 ? ? ? ? ? ? 269 ILE D CD1 1 
+ATOM 17936 N N   . TYR D 1 367 ? 136.956 144.200 139.180 1.000 115.23555 ? ? ? ? ? ? 270 TYR D N   1 
+ATOM 17937 C CA  . TYR D 1 367 ? 136.752 143.045 140.046 1.000 111.21574 ? ? ? ? ? ? 270 TYR D CA  1 
+ATOM 17938 C C   . TYR D 1 367 ? 135.676 142.129 139.481 1.000 106.34498 ? ? ? ? ? ? 270 TYR D C   1 
+ATOM 17939 O O   . TYR D 1 367 ? 135.814 140.901 139.519 1.000 102.08427 ? ? ? ? ? ? 270 TYR D O   1 
+ATOM 17940 C CB  . TYR D 1 367 ? 136.379 143.509 141.452 1.000 108.54561 ? ? ? ? ? ? 270 TYR D CB  1 
+ATOM 17941 C CG  . TYR D 1 367 ? 137.565 143.754 142.351 1.000 108.78783 ? ? ? ? ? ? 270 TYR D CG  1 
+ATOM 17942 C CD1 . TYR D 1 367 ? 138.576 142.815 142.468 1.000 104.89042 ? ? ? ? ? ? 270 TYR D CD1 1 
+ATOM 17943 C CD2 . TYR D 1 367 ? 137.675 144.929 143.077 1.000 106.09390 ? ? ? ? ? ? 270 TYR D CD2 1 
+ATOM 17944 C CE1 . TYR D 1 367 ? 139.661 143.037 143.287 1.000 112.50270 ? ? ? ? ? ? 270 TYR D CE1 1 
+ATOM 17945 C CE2 . TYR D 1 367 ? 138.756 145.160 143.897 1.000 107.31155 ? ? ? ? ? ? 270 TYR D CE2 1 
+ATOM 17946 C CZ  . TYR D 1 367 ? 139.746 144.211 143.999 1.000 115.06281 ? ? ? ? ? ? 270 TYR D CZ  1 
+ATOM 17947 O OH  . TYR D 1 367 ? 140.827 144.438 144.817 1.000 108.90126 ? ? ? ? ? ? 270 TYR D OH  1 
+ATOM 17948 N N   . ASN D 1 368 ? 134.596 142.709 138.955 1.000 110.49535 ? ? ? ? ? ? 271 ASN D N   1 
+ATOM 17949 C CA  . ASN D 1 368 ? 133.562 141.907 138.309 1.000 108.36803 ? ? ? ? ? ? 271 ASN D CA  1 
+ATOM 17950 C C   . ASN D 1 368 ? 134.114 141.184 137.091 1.000 108.60343 ? ? ? ? ? ? 271 ASN D C   1 
+ATOM 17951 O O   . ASN D 1 368 ? 133.837 139.999 136.881 1.000 115.85415 ? ? ? ? ? ? 271 ASN D O   1 
+ATOM 17952 C CB  . ASN D 1 368 ? 132.381 142.789 137.910 1.000 104.63077 ? ? ? ? ? ? 271 ASN D CB  1 
+ATOM 17953 C CG  . ASN D 1 368 ? 131.753 143.489 139.090 1.000 114.26693 ? ? ? ? ? ? 271 ASN D CG  1 
+ATOM 17954 O OD1 . ASN D 1 368 ? 132.227 143.374 140.217 1.000 124.71755 ? ? ? ? ? ? 271 ASN D OD1 1 
+ATOM 17955 N ND2 . ASN D 1 368 ? 130.675 144.218 138.838 1.000 112.82288 ? ? ? ? ? ? 271 ASN D ND2 1 
+ATOM 17956 N N   . TYR D 1 369 ? 134.898 141.887 136.271 1.000 115.71615 ? ? ? ? ? ? 272 TYR D N   1 
+ATOM 17957 C CA  . TYR D 1 369 ? 135.450 141.271 135.070 1.000 119.42164 ? ? ? ? ? ? 272 TYR D CA  1 
+ATOM 17958 C C   . TYR D 1 369 ? 136.372 140.113 135.420 1.000 120.92199 ? ? ? ? ? ? 272 TYR D C   1 
+ATOM 17959 O O   . TYR D 1 369 ? 136.302 139.044 134.804 1.000 125.31548 ? ? ? ? ? ? 272 TYR D O   1 
+ATOM 17960 C CB  . TYR D 1 369 ? 136.194 142.317 134.240 1.000 122.16036 ? ? ? ? ? ? 272 TYR D CB  1 
+ATOM 17961 C CG  . TYR D 1 369 ? 137.053 141.733 133.142 1.000 121.37714 ? ? ? ? ? ? 272 TYR D CG  1 
+ATOM 17962 C CD1 . TYR D 1 369 ? 136.515 141.436 131.901 1.000 119.29825 ? ? ? ? ? ? 272 TYR D CD1 1 
+ATOM 17963 C CD2 . TYR D 1 369 ? 138.403 141.489 133.344 1.000 119.39118 ? ? ? ? ? ? 272 TYR D CD2 1 
+ATOM 17964 C CE1 . TYR D 1 369 ? 137.291 140.904 130.898 1.000 120.06686 ? ? ? ? ? ? 272 TYR D CE1 1 
+ATOM 17965 C CE2 . TYR D 1 369 ? 139.186 140.955 132.346 1.000 121.72183 ? ? ? ? ? ? 272 TYR D CE2 1 
+ATOM 17966 C CZ  . TYR D 1 369 ? 138.626 140.666 131.125 1.000 123.28606 ? ? ? ? ? ? 272 TYR D CZ  1 
+ATOM 17967 O OH  . TYR D 1 369 ? 139.404 140.136 130.125 1.000 123.52187 ? ? ? ? ? ? 272 TYR D OH  1 
+ATOM 17968 N N   . LEU D 1 370 ? 137.247 140.307 136.407 1.000 107.03164 ? ? ? ? ? ? 273 LEU D N   1 
+ATOM 17969 C CA  . LEU D 1 370 ? 138.142 139.232 136.817 1.000 110.48696 ? ? ? ? ? ? 273 LEU D CA  1 
+ATOM 17970 C C   . LEU D 1 370 ? 137.364 138.071 137.416 1.000 117.41099 ? ? ? ? ? ? 273 LEU D C   1 
+ATOM 17971 O O   . LEU D 1 370 ? 137.691 136.904 137.174 1.000 117.16686 ? ? ? ? ? ? 273 LEU D O   1 
+ATOM 17972 C CB  . LEU D 1 370 ? 139.167 139.761 137.813 1.000 111.57248 ? ? ? ? ? ? 273 LEU D CB  1 
+ATOM 17973 C CG  . LEU D 1 370 ? 140.261 140.634 137.211 1.000 112.39485 ? ? ? ? ? ? 273 LEU D CG  1 
+ATOM 17974 C CD1 . LEU D 1 370 ? 140.723 141.653 138.227 1.000 115.78387 ? ? ? ? ? ? 273 LEU D CD1 1 
+ATOM 17975 C CD2 . LEU D 1 370 ? 141.417 139.778 136.747 1.000 114.79763 ? ? ? ? ? ? 273 LEU D CD2 1 
+ATOM 17976 N N   . ALA D 1 371 ? 136.325 138.373 138.196 1.000 113.11355 ? ? ? ? ? ? 274 ALA D N   1 
+ATOM 17977 C CA  . ALA D 1 371 ? 135.548 137.322 138.841 1.000 111.46718 ? ? ? ? ? ? 274 ALA D CA  1 
+ATOM 17978 C C   . ALA D 1 371 ? 134.970 136.344 137.831 1.000 113.18732 ? ? ? ? ? ? 274 ALA D C   1 
+ATOM 17979 O O   . ALA D 1 371 ? 134.789 135.163 138.144 1.000 118.30468 ? ? ? ? ? ? 274 ALA D O   1 
+ATOM 17980 C CB  . ALA D 1 371 ? 134.429 137.939 139.676 1.000 109.40145 ? ? ? ? ? ? 274 ALA D CB  1 
+ATOM 17981 N N   . LYS D 1 372 ? 134.677 136.811 136.617 1.000 119.72726 ? ? ? ? ? ? 275 LYS D N   1 
+ATOM 17982 C CA  . LYS D 1 372 ? 134.089 135.930 135.617 1.000 118.01786 ? ? ? ? ? ? 275 LYS D CA  1 
+ATOM 17983 C C   . LYS D 1 372 ? 135.100 134.914 135.103 1.000 125.74432 ? ? ? ? ? ? 275 LYS D C   1 
+ATOM 17984 O O   . LYS D 1 372 ? 134.744 133.761 134.832 1.000 129.78372 ? ? ? ? ? ? 275 LYS D O   1 
+ATOM 17985 C CB  . LYS D 1 372 ? 133.529 136.753 134.460 1.000 119.56780 ? ? ? ? ? ? 275 LYS D CB  1 
+ATOM 17986 C CG  . LYS D 1 372 ? 132.674 137.924 134.896 1.000 125.49155 ? ? ? ? ? ? 275 LYS D CG  1 
+ATOM 17987 C CD  . LYS D 1 372 ? 131.195 137.624 134.782 1.000 126.86136 ? ? ? ? ? ? 275 LYS D CD  1 
+ATOM 17988 C CE  . LYS D 1 372 ? 130.371 138.735 135.407 1.000 125.69039 ? ? ? ? ? ? 275 LYS D CE  1 
+ATOM 17989 N NZ  . LYS D 1 372 ? 129.853 139.684 134.387 1.000 122.77193 ? ? ? ? ? ? 275 LYS D NZ  1 
+ATOM 17990 N N   . LYS D 1 373 ? 136.364 135.316 134.952 1.000 132.59176 ? ? ? ? ? ? 276 LYS D N   1 
+ATOM 17991 C CA  . LYS D 1 373 ? 137.308 134.481 134.225 1.000 134.32497 ? ? ? ? ? ? 276 LYS D CA  1 
+ATOM 17992 C C   . LYS D 1 373 ? 138.707 134.378 134.819 1.000 135.27585 ? ? ? ? ? ? 276 LYS D C   1 
+ATOM 17993 O O   . LYS D 1 373 ? 139.532 133.658 134.252 1.000 143.18323 ? ? ? ? ? ? 276 LYS D O   1 
+ATOM 17994 C CB  . LYS D 1 373 ? 137.429 134.982 132.780 1.000 133.63103 ? ? ? ? ? ? 276 LYS D CB  1 
+ATOM 17995 C CG  . LYS D 1 373 ? 138.006 136.381 132.668 1.000 134.01048 ? ? ? ? ? ? 276 LYS D CG  1 
+ATOM 17996 C CD  . LYS D 1 373 ? 137.669 137.006 131.328 1.000 138.61200 ? ? ? ? ? ? 276 LYS D CD  1 
+ATOM 17997 C CE  . LYS D 1 373 ? 136.168 137.163 131.160 1.000 137.16173 ? ? ? ? ? ? 276 LYS D CE  1 
+ATOM 17998 N NZ  . LYS D 1 373 ? 135.796 137.437 129.746 1.000 133.93226 ? ? ? ? ? ? 276 LYS D NZ  1 
+ATOM 17999 N N   . LYS D 1 374 ? 139.022 135.071 135.912 1.000 131.53039 ? ? ? ? ? ? 277 LYS D N   1 
+ATOM 18000 C CA  . LYS D 1 374 ? 140.394 135.018 136.412 1.000 134.26152 ? ? ? ? ? ? 277 LYS D CA  1 
+ATOM 18001 C C   . LYS D 1 374 ? 140.676 133.705 137.134 1.000 133.68285 ? ? ? ? ? ? 277 LYS D C   1 
+ATOM 18002 O O   . LYS D 1 374 ? 141.722 133.081 136.918 1.000 129.72697 ? ? ? ? ? ? 277 LYS D O   1 
+ATOM 18003 C CB  . LYS D 1 374 ? 140.678 136.206 137.328 1.000 137.53492 ? ? ? ? ? ? 277 LYS D CB  1 
+ATOM 18004 C CG  . LYS D 1 374 ? 142.009 136.111 138.053 1.000 137.53240 ? ? ? ? ? ? 277 LYS D CG  1 
+ATOM 18005 C CD  . LYS D 1 374 ? 143.175 136.229 137.097 1.000 136.16449 ? ? ? ? ? ? 277 LYS D CD  1 
+ATOM 18006 C CE  . LYS D 1 374 ? 144.500 136.309 137.833 1.000 133.07510 ? ? ? ? ? ? 277 LYS D CE  1 
+ATOM 18007 N NZ  . LYS D 1 374 ? 144.925 134.982 138.345 1.000 134.62941 ? ? ? ? ? ? 277 LYS D NZ  1 
+ATOM 18008 N N   . TYR D 1 375 ? 139.761 133.269 137.995 1.000 119.18573 ? ? ? ? ? ? 278 TYR D N   1 
+ATOM 18009 C CA  . TYR D 1 375 ? 139.958 132.083 138.826 1.000 110.75383 ? ? ? ? ? ? 278 TYR D CA  1 
+ATOM 18010 C C   . TYR D 1 375 ? 138.824 131.101 138.570 1.000 114.87445 ? ? ? ? ? ? 278 TYR D C   1 
+ATOM 18011 O O   . TYR D 1 375 ? 137.810 131.117 139.270 1.000 126.27763 ? ? ? ? ? ? 278 TYR D O   1 
+ATOM 18012 C CB  . TYR D 1 375 ? 140.018 132.444 140.297 1.000 113.17561 ? ? ? ? ? ? 278 TYR D CB  1 
+ATOM 18013 C CG  . TYR D 1 375 ? 141.023 133.504 140.665 1.000 116.73574 ? ? ? ? ? ? 278 TYR D CG  1 
+ATOM 18014 C CD1 . TYR D 1 375 ? 142.380 133.224 140.680 1.000 113.96089 ? ? ? ? ? ? 278 TYR D CD1 1 
+ATOM 18015 C CD2 . TYR D 1 375 ? 140.613 134.775 141.032 1.000 117.96555 ? ? ? ? ? ? 278 TYR D CD2 1 
+ATOM 18016 C CE1 . TYR D 1 375 ? 143.301 134.185 141.033 1.000 115.66022 ? ? ? ? ? ? 278 TYR D CE1 1 
+ATOM 18017 C CE2 . TYR D 1 375 ? 141.526 135.743 141.389 1.000 119.17279 ? ? ? ? ? ? 278 TYR D CE2 1 
+ATOM 18018 C CZ  . TYR D 1 375 ? 142.869 135.443 141.385 1.000 121.08596 ? ? ? ? ? ? 278 TYR D CZ  1 
+ATOM 18019 O OH  . TYR D 1 375 ? 143.786 136.406 141.735 1.000 122.73021 ? ? ? ? ? ? 278 TYR D OH  1 
+ATOM 18020 N N   . GLU D 1 376 ? 138.994 130.238 137.575 1.000 129.62468 ? ? ? ? ? ? 279 GLU D N   1 
+ATOM 18021 C CA  . GLU D 1 376 ? 138.060 129.144 137.362 1.000 132.91480 ? ? ? ? ? ? 279 GLU D CA  1 
+ATOM 18022 C C   . GLU D 1 376 ? 138.500 127.855 138.037 1.000 134.38656 ? ? ? ? ? ? 279 GLU D C   1 
+ATOM 18023 O O   . GLU D 1 376 ? 137.786 126.853 137.946 1.000 138.44394 ? ? ? ? ? ? 279 GLU D O   1 
+ATOM 18024 C CB  . GLU D 1 376 ? 137.865 128.885 135.864 1.000 134.76515 ? ? ? ? ? ? 279 GLU D CB  1 
+ATOM 18025 C CG  . GLU D 1 376 ? 137.553 130.123 135.048 1.000 137.64679 ? ? ? ? ? ? 279 GLU D CG  1 
+ATOM 18026 C CD  . GLU D 1 376 ? 138.793 130.747 134.444 1.000 145.88037 ? ? ? ? ? ? 279 GLU D CD  1 
+ATOM 18027 O OE1 . GLU D 1 376 ? 139.823 130.828 135.145 1.000 146.77582 ? ? ? ? ? ? 279 GLU D OE1 1 
+ATOM 18028 O OE2 . GLU D 1 376 ? 138.740 131.150 133.263 1.000 146.21668 ? ? ? ? ? ? 279 GLU D OE2 1 
+ATOM 18029 N N   . ASP D 1 377 ? 139.648 127.856 138.709 1.000 120.44010 ? ? ? ? ? ? 280 ASP D N   1 
+ATOM 18030 C CA  . ASP D 1 377 ? 140.205 126.650 139.301 1.000 121.18299 ? ? ? ? ? ? 280 ASP D CA  1 
+ATOM 18031 C C   . ASP D 1 377 ? 140.285 126.717 140.818 1.000 123.58621 ? ? ? ? ? ? 280 ASP D C   1 
+ATOM 18032 O O   . ASP D 1 377 ? 140.888 125.833 141.433 1.000 129.32213 ? ? ? ? ? ? 280 ASP D O   1 
+ATOM 18033 C CB  . ASP D 1 377 ? 141.593 126.378 138.725 1.000 129.33859 ? ? ? ? ? ? 280 ASP D CB  1 
+ATOM 18034 C CG  . ASP D 1 377 ? 142.403 127.642 138.549 1.000 135.42065 ? ? ? ? ? ? 280 ASP D CG  1 
+ATOM 18035 O OD1 . ASP D 1 377 ? 141.817 128.669 138.152 1.000 133.98528 ? ? ? ? ? ? 280 ASP D OD1 1 
+ATOM 18036 O OD2 . ASP D 1 377 ? 143.622 127.611 138.812 1.000 136.60900 ? ? ? ? ? ? 280 ASP D OD2 1 
+ATOM 18037 N N   . LYS D 1 378 ? 139.699 127.736 141.439 1.000 100.94046 ? ? ? ? ? ? 281 LYS D N   1 
+ATOM 18038 C CA  . LYS D 1 378 ? 139.763 127.849 142.886 1.000 103.11247 ? ? ? ? ? ? 281 LYS D CA  1 
+ATOM 18039 C C   . LYS D 1 378 ? 138.507 128.522 143.408 1.000 97.32595  ? ? ? ? ? ? 281 LYS D C   1 
+ATOM 18040 O O   . LYS D 1 378 ? 137.799 129.218 142.679 1.000 105.33002 ? ? ? ? ? ? 281 LYS D O   1 
+ATOM 18041 C CB  . LYS D 1 378 ? 141.005 128.621 143.336 1.000 100.78777 ? ? ? ? ? ? 281 LYS D CB  1 
+ATOM 18042 C CG  . LYS D 1 378 ? 141.478 129.664 142.359 1.000 102.48486 ? ? ? ? ? ? 281 LYS D CG  1 
+ATOM 18043 C CD  . LYS D 1 378 ? 142.825 130.203 142.786 1.000 113.72534 ? ? ? ? ? ? 281 LYS D CD  1 
+ATOM 18044 C CE  . LYS D 1 378 ? 143.824 129.078 142.975 1.000 104.63078 ? ? ? ? ? ? 281 LYS D CE  1 
+ATOM 18045 N NZ  . LYS D 1 378 ? 145.056 129.550 143.656 1.000 107.40137 ? ? ? ? ? ? 281 LYS D NZ  1 
+ATOM 18046 N N   . ILE D 1 379 ? 138.240 128.297 144.689 1.000 88.16742  ? ? ? ? ? ? 282 ILE D N   1 
+ATOM 18047 C CA  . ILE D 1 379 ? 137.117 128.928 145.370 1.000 81.65494  ? ? ? ? ? ? 282 ILE D CA  1 
+ATOM 18048 C C   . ILE D 1 379 ? 137.554 130.312 145.822 1.000 86.03572  ? ? ? ? ? ? 282 ILE D C   1 
+ATOM 18049 O O   . ILE D 1 379 ? 138.509 130.451 146.592 1.000 99.26090  ? ? ? ? ? ? 282 ILE D O   1 
+ATOM 18050 C CB  . ILE D 1 379 ? 136.650 128.080 146.559 1.000 76.38591  ? ? ? ? ? ? 282 ILE D CB  1 
+ATOM 18051 C CG1 . ILE D 1 379 ? 136.225 126.695 146.081 1.000 89.37113  ? ? ? ? ? ? 282 ILE D CG1 1 
+ATOM 18052 C CG2 . ILE D 1 379 ? 135.518 128.766 147.287 1.000 85.48569  ? ? ? ? ? ? 282 ILE D CG2 1 
+ATOM 18053 C CD1 . ILE D 1 379 ? 136.408 125.621 147.114 1.000 94.93605  ? ? ? ? ? ? 282 ILE D CD1 1 
+ATOM 18054 N N   . VAL D 1 380 ? 136.858 131.338 145.351 1.000 76.05627  ? ? ? ? ? ? 283 VAL D N   1 
+ATOM 18055 C CA  . VAL D 1 380 ? 137.229 132.720 145.614 1.000 75.68690  ? ? ? ? ? ? 283 VAL D CA  1 
+ATOM 18056 C C   . VAL D 1 380 ? 136.305 133.276 146.684 1.000 81.12901  ? ? ? ? ? ? 283 VAL D C   1 
+ATOM 18057 O O   . VAL D 1 380 ? 135.080 133.278 146.519 1.000 98.28341  ? ? ? ? ? ? 283 VAL D O   1 
+ATOM 18058 C CB  . VAL D 1 380 ? 137.166 133.569 144.338 1.000 71.76551  ? ? ? ? ? ? 283 VAL D CB  1 
+ATOM 18059 C CG1 . VAL D 1 380 ? 137.779 134.924 144.589 1.000 75.71274  ? ? ? ? ? ? 283 VAL D CG1 1 
+ATOM 18060 C CG2 . VAL D 1 380 ? 137.884 132.867 143.214 1.000 79.06763  ? ? ? ? ? ? 283 VAL D CG2 1 
+ATOM 18061 N N   . ILE D 1 381 ? 136.890 133.753 147.775 1.000 69.21629  ? ? ? ? ? ? 284 ILE D N   1 
+ATOM 18062 C CA  . ILE D 1 381 ? 136.153 134.359 148.874 1.000 73.76062  ? ? ? ? ? ? 284 ILE D CA  1 
+ATOM 18063 C C   . ILE D 1 381 ? 136.522 135.831 148.920 1.000 80.69360  ? ? ? ? ? ? 284 ILE D C   1 
+ATOM 18064 O O   . ILE D 1 381 ? 137.705 136.179 148.993 1.000 95.68424  ? ? ? ? ? ? 284 ILE D O   1 
+ATOM 18065 C CB  . ILE D 1 381 ? 136.461 133.673 150.212 1.000 72.22956  ? ? ? ? ? ? 284 ILE D CB  1 
+ATOM 18066 C CG1 . ILE D 1 381 ? 135.826 132.289 150.253 1.000 75.25064  ? ? ? ? ? ? 284 ILE D CG1 1 
+ATOM 18067 C CG2 . ILE D 1 381 ? 135.961 134.509 151.365 1.000 79.71542  ? ? ? ? ? ? 284 ILE D CG2 1 
+ATOM 18068 C CD1 . ILE D 1 381 ? 136.796 131.203 150.576 1.000 84.85983  ? ? ? ? ? ? 284 ILE D CD1 1 
+ATOM 18069 N N   . TYR D 1 382 ? 135.517 136.695 148.874 1.000 70.27692  ? ? ? ? ? ? 285 TYR D N   1 
+ATOM 18070 C CA  . TYR D 1 382 ? 135.723 138.134 148.906 1.000 71.03192  ? ? ? ? ? ? 285 TYR D CA  1 
+ATOM 18071 C C   . TYR D 1 382 ? 135.477 138.639 150.318 1.000 71.43957  ? ? ? ? ? ? 285 TYR D C   1 
+ATOM 18072 O O   . TYR D 1 382 ? 134.408 138.407 150.886 1.000 82.55709  ? ? ? ? ? ? 285 TYR D O   1 
+ATOM 18073 C CB  . TYR D 1 382 ? 134.796 138.841 147.922 1.000 74.87364  ? ? ? ? ? ? 285 TYR D CB  1 
+ATOM 18074 C CG  . TYR D 1 382 ? 135.049 138.472 146.488 1.000 72.18834  ? ? ? ? ? ? 285 TYR D CG  1 
+ATOM 18075 C CD1 . TYR D 1 382 ? 134.404 137.395 145.909 1.000 75.23749  ? ? ? ? ? ? 285 TYR D CD1 1 
+ATOM 18076 C CD2 . TYR D 1 382 ? 135.935 139.197 145.713 1.000 74.85451  ? ? ? ? ? ? 285 TYR D CD2 1 
+ATOM 18077 C CE1 . TYR D 1 382 ? 134.633 137.051 144.602 1.000 79.07768  ? ? ? ? ? ? 285 TYR D CE1 1 
+ATOM 18078 C CE2 . TYR D 1 382 ? 136.169 138.861 144.405 1.000 79.93276  ? ? ? ? ? ? 285 TYR D CE2 1 
+ATOM 18079 C CZ  . TYR D 1 382 ? 135.517 137.788 143.855 1.000 86.81732  ? ? ? ? ? ? 285 TYR D CZ  1 
+ATOM 18080 O OH  . TYR D 1 382 ? 135.749 137.446 142.547 1.000 100.59509 ? ? ? ? ? ? 285 TYR D OH  1 
+ATOM 18081 N N   . LEU D 1 383 ? 136.460 139.319 150.883 1.000 69.91049  ? ? ? ? ? ? 286 LEU D N   1 
+ATOM 18082 C CA  . LEU D 1 383 ? 136.307 139.974 152.175 1.000 75.92300  ? ? ? ? ? ? 286 LEU D CA  1 
+ATOM 18083 C C   . LEU D 1 383 ? 136.183 141.464 151.901 1.000 83.89012  ? ? ? ? ? ? 286 LEU D C   1 
+ATOM 18084 O O   . LEU D 1 383 ? 137.180 142.150 151.671 1.000 98.36641  ? ? ? ? ? ? 286 LEU D O   1 
+ATOM 18085 C CB  . LEU D 1 383 ? 137.478 139.656 153.093 1.000 70.13454  ? ? ? ? ? ? 286 LEU D CB  1 
+ATOM 18086 C CG  . LEU D 1 383 ? 137.715 138.167 153.327 1.000 77.96831  ? ? ? ? ? ? 286 LEU D CG  1 
+ATOM 18087 C CD1 . LEU D 1 383 ? 138.761 137.970 154.385 1.000 82.24103  ? ? ? ? ? ? 286 LEU D CD1 1 
+ATOM 18088 C CD2 . LEU D 1 383 ? 136.433 137.478 153.726 1.000 80.50397  ? ? ? ? ? ? 286 LEU D CD2 1 
+ATOM 18089 N N   . ILE D 1 384 ? 134.955 141.960 151.917 1.000 78.23434  ? ? ? ? ? ? 287 ILE D N   1 
+ATOM 18090 C CA  . ILE D 1 384 ? 134.660 143.348 151.592 1.000 74.77292  ? ? ? ? ? ? 287 ILE D CA  1 
+ATOM 18091 C C   . ILE D 1 384 ? 134.394 144.071 152.901 1.000 81.41499  ? ? ? ? ? ? 287 ILE D C   1 
+ATOM 18092 O O   . ILE D 1 384 ? 133.385 143.821 153.567 1.000 105.81098 ? ? ? ? ? ? 287 ILE D O   1 
+ATOM 18093 C CB  . ILE D 1 384 ? 133.469 143.454 150.635 1.000 73.29867  ? ? ? ? ? ? 287 ILE D CB  1 
+ATOM 18094 C CG1 . ILE D 1 384 ? 133.501 142.300 149.640 1.000 67.87524  ? ? ? ? ? ? 287 ILE D CG1 1 
+ATOM 18095 C CG2 . ILE D 1 384 ? 133.509 144.760 149.892 1.000 80.56016  ? ? ? ? ? ? 287 ILE D CG2 1 
+ATOM 18096 C CD1 . ILE D 1 384 ? 132.192 142.046 148.967 1.000 79.64410  ? ? ? ? ? ? 287 ILE D CD1 1 
+ATOM 18097 N N   . GLU D 1 385 ? 135.295 144.968 153.277 1.000 92.47927  ? ? ? ? ? ? 288 GLU D N   1 
+ATOM 18098 C CA  . GLU D 1 385 ? 135.247 145.633 154.570 1.000 95.76630  ? ? ? ? ? ? 288 GLU D CA  1 
+ATOM 18099 C C   . GLU D 1 385 ? 134.899 147.100 154.370 1.000 109.89793 ? ? ? ? ? ? 288 GLU D C   1 
+ATOM 18100 O O   . GLU D 1 385 ? 135.653 147.835 153.725 1.000 122.39622 ? ? ? ? ? ? 288 GLU D O   1 
+ATOM 18101 C CB  . GLU D 1 385 ? 136.581 145.491 155.300 1.000 99.82831  ? ? ? ? ? ? 288 GLU D CB  1 
+ATOM 18102 C CG  . GLU D 1 385 ? 136.766 146.471 156.434 1.000 113.08487 ? ? ? ? ? ? 288 GLU D CG  1 
+ATOM 18103 C CD  . GLU D 1 385 ? 137.278 145.811 157.694 1.000 125.51861 ? ? ? ? ? ? 288 GLU D CD  1 
+ATOM 18104 O OE1 . GLU D 1 385 ? 138.307 145.109 157.620 1.000 128.32142 ? ? ? ? ? ? 288 GLU D OE1 1 
+ATOM 18105 O OE2 . GLU D 1 385 ? 136.651 145.991 158.759 1.000 123.33569 ? ? ? ? ? ? 288 GLU D OE2 1 
+ATOM 18106 N N   . GLU D 1 386 ? 133.769 147.517 154.932 1.000 113.16514 ? ? ? ? ? ? 289 GLU D N   1 
+ATOM 18107 C CA  . GLU D 1 386 ? 133.316 148.903 154.899 1.000 107.73999 ? ? ? ? ? ? 289 GLU D CA  1 
+ATOM 18108 C C   . GLU D 1 386 ? 133.371 149.514 153.495 1.000 112.36490 ? ? ? ? ? ? 289 GLU D C   1 
+ATOM 18109 O O   . GLU D 1 386 ? 134.090 150.490 153.267 1.000 124.82668 ? ? ? ? ? ? 289 GLU D O   1 
+ATOM 18110 C CB  . GLU D 1 386 ? 134.118 149.747 155.879 1.000 113.71875 ? ? ? ? ? ? 289 GLU D CB  1 
+ATOM 18111 C CG  . GLU D 1 386 ? 134.379 149.081 157.216 1.000 118.11052 ? ? ? ? ? ? 289 GLU D CG  1 
+ATOM 18112 C CD  . GLU D 1 386 ? 133.346 149.439 158.260 1.000 125.51954 ? ? ? ? ? ? 289 GLU D CD  1 
+ATOM 18113 O OE1 . GLU D 1 386 ? 132.206 149.764 157.881 1.000 130.48451 ? ? ? ? ? ? 289 GLU D OE1 1 
+ATOM 18114 O OE2 . GLU D 1 386 ? 133.675 149.399 159.463 1.000 127.27785 ? ? ? ? ? ? 289 GLU D OE2 1 
+ATOM 18115 N N   . PRO D 1 387 ? 132.628 148.960 152.535 1.000 91.82150  ? ? ? ? ? ? 290 PRO D N   1 
+ATOM 18116 C CA  . PRO D 1 387 ? 132.637 149.542 151.186 1.000 96.34460  ? ? ? ? ? ? 290 PRO D CA  1 
+ATOM 18117 C C   . PRO D 1 387 ? 132.057 150.937 151.129 1.000 103.51866 ? ? ? ? ? ? 290 PRO D C   1 
+ATOM 18118 O O   . PRO D 1 387 ? 132.381 151.688 150.203 1.000 111.54359 ? ? ? ? ? ? 290 PRO D O   1 
+ATOM 18119 C CB  . PRO D 1 387 ? 131.785 148.563 150.370 1.000 95.53972  ? ? ? ? ? ? 290 PRO D CB  1 
+ATOM 18120 C CG  . PRO D 1 387 ? 131.583 147.387 151.239 1.000 95.77162  ? ? ? ? ? ? 290 PRO D CG  1 
+ATOM 18121 C CD  . PRO D 1 387 ? 131.665 147.858 152.637 1.000 90.64007  ? ? ? ? ? ? 290 PRO D CD  1 
+ATOM 18122 N N   . GLU D 1 388 ? 131.212 151.308 152.088 1.000 102.59085 ? ? ? ? ? ? 291 GLU D N   1 
+ATOM 18123 C CA  . GLU D 1 388 ? 130.518 152.585 152.051 1.000 95.11426  ? ? ? ? ? ? 291 GLU D CA  1 
+ATOM 18124 C C   . GLU D 1 388 ? 131.424 153.764 152.360 1.000 103.81016 ? ? ? ? ? ? 291 GLU D C   1 
+ATOM 18125 O O   . GLU D 1 388 ? 130.973 154.908 152.252 1.000 114.42729 ? ? ? ? ? ? 291 GLU D O   1 
+ATOM 18126 C CB  . GLU D 1 388 ? 129.351 152.564 153.031 1.000 105.77367 ? ? ? ? ? ? 291 GLU D CB  1 
+ATOM 18127 C CG  . GLU D 1 388 ? 129.770 152.685 154.478 1.000 110.76641 ? ? ? ? ? ? 291 GLU D CG  1 
+ATOM 18128 C CD  . GLU D 1 388 ? 129.993 151.340 155.130 1.000 114.77356 ? ? ? ? ? ? 291 GLU D CD  1 
+ATOM 18129 O OE1 . GLU D 1 388 ? 129.603 150.316 154.535 1.000 117.57392 ? ? ? ? ? ? 291 GLU D OE1 1 
+ATOM 18130 O OE2 . GLU D 1 388 ? 130.557 151.305 156.240 1.000 121.09132 ? ? ? ? ? ? 291 GLU D OE2 1 
+ATOM 18131 N N   . ILE D 1 389 ? 132.673 153.521 152.751 1.000 95.53244  ? ? ? ? ? ? 292 ILE D N   1 
+ATOM 18132 C CA  . ILE D 1 389 ? 133.569 154.613 153.105 1.000 96.20577  ? ? ? ? ? ? 292 ILE D CA  1 
+ATOM 18133 C C   . ILE D 1 389 ? 133.822 155.468 151.874 1.000 104.26802 ? ? ? ? ? ? 292 ILE D C   1 
+ATOM 18134 O O   . ILE D 1 389 ? 134.305 154.977 150.847 1.000 98.93227  ? ? ? ? ? ? 292 ILE D O   1 
+ATOM 18135 C CB  . ILE D 1 389 ? 134.870 154.069 153.696 1.000 91.84106  ? ? ? ? ? ? 292 ILE D CB  1 
+ATOM 18136 C CG1 . ILE D 1 389 ? 134.670 153.723 155.169 1.000 92.55980  ? ? ? ? ? ? 292 ILE D CG1 1 
+ATOM 18137 C CG2 . ILE D 1 389 ? 135.987 155.079 153.549 1.000 97.95984  ? ? ? ? ? ? 292 ILE D CG2 1 
+ATOM 18138 C CD1 . ILE D 1 389 ? 135.855 153.042 155.794 1.000 100.85913 ? ? ? ? ? ? 292 ILE D CD1 1 
+ATOM 18139 N N   . SER D 1 390 ? 133.487 156.755 151.974 1.000 122.84084 ? ? ? ? ? ? 293 SER D N   1 
+ATOM 18140 C CA  . SER D 1 390 ? 133.664 157.716 150.887 1.000 117.55936 ? ? ? ? ? ? 293 SER D CA  1 
+ATOM 18141 C C   . SER D 1 390 ? 132.961 157.257 149.612 1.000 117.63047 ? ? ? ? ? ? 293 SER D C   1 
+ATOM 18142 O O   . SER D 1 390 ? 133.474 157.421 148.504 1.000 124.79859 ? ? ? ? ? ? 293 SER D O   1 
+ATOM 18143 C CB  . SER D 1 390 ? 135.146 157.985 150.625 1.000 121.87288 ? ? ? ? ? ? 293 SER D CB  1 
+ATOM 18144 O OG  . SER D 1 390 ? 135.607 159.074 151.404 1.000 123.86165 ? ? ? ? ? ? 293 SER D OG  1 
+ATOM 18145 N N   . LEU D 1 391 ? 131.776 156.676 149.769 1.000 102.52820 ? ? ? ? ? ? 294 LEU D N   1 
+ATOM 18146 C CA  . LEU D 1 391 ? 130.971 156.211 148.649 1.000 95.04246  ? ? ? ? ? ? 294 LEU D CA  1 
+ATOM 18147 C C   . LEU D 1 391 ? 129.598 156.855 148.734 1.000 98.31036  ? ? ? ? ? ? 294 LEU D C   1 
+ATOM 18148 O O   . LEU D 1 391 ? 128.955 156.809 149.785 1.000 109.66111 ? ? ? ? ? ? 294 LEU D O   1 
+ATOM 18149 C CB  . LEU D 1 391 ? 130.842 154.688 148.657 1.000 91.49630  ? ? ? ? ? ? 294 LEU D CB  1 
+ATOM 18150 C CG  . LEU D 1 391 ? 130.585 154.018 147.313 1.000 91.74989  ? ? ? ? ? ? 294 LEU D CG  1 
+ATOM 18151 C CD1 . LEU D 1 391 ? 131.720 154.316 146.363 1.000 97.52862  ? ? ? ? ? ? 294 LEU D CD1 1 
+ATOM 18152 C CD2 . LEU D 1 391 ? 130.422 152.526 147.497 1.000 94.91827  ? ? ? ? ? ? 294 LEU D CD2 1 
+ATOM 18153 N N   . HIS D 1 392 ? 129.156 157.452 147.633 1.000 85.70186  ? ? ? ? ? ? 295 HIS D N   1 
+ATOM 18154 C CA  . HIS D 1 392 ? 127.840 158.068 147.596 1.000 83.45225  ? ? ? ? ? ? 295 HIS D CA  1 
+ATOM 18155 C C   . HIS D 1 392 ? 126.760 157.014 147.792 1.000 94.72396  ? ? ? ? ? ? 295 HIS D C   1 
+ATOM 18156 O O   . HIS D 1 392 ? 126.910 155.861 147.385 1.000 108.23035 ? ? ? ? ? ? 295 HIS D O   1 
+ATOM 18157 C CB  . HIS D 1 392 ? 127.630 158.796 146.272 1.000 86.61604  ? ? ? ? ? ? 295 HIS D CB  1 
+ATOM 18158 C CG  . HIS D 1 392 ? 126.485 159.757 146.288 1.000 92.36644  ? ? ? ? ? ? 295 HIS D CG  1 
+ATOM 18159 N ND1 . HIS D 1 392 ? 125.262 159.465 145.726 1.000 92.70593  ? ? ? ? ? ? 295 HIS D ND1 1 
+ATOM 18160 C CD2 . HIS D 1 392 ? 126.375 161.004 146.799 1.000 97.50093  ? ? ? ? ? ? 295 HIS D CD2 1 
+ATOM 18161 C CE1 . HIS D 1 392 ? 124.448 160.492 145.890 1.000 93.30101  ? ? ? ? ? ? 295 HIS D CE1 1 
+ATOM 18162 N NE2 . HIS D 1 392 ? 125.100 161.439 146.538 1.000 96.85325  ? ? ? ? ? ? 295 HIS D NE2 1 
+ATOM 18163 N N   . ARG D 1 393 ? 125.661 157.418 148.432 1.000 83.58912  ? ? ? ? ? ? 296 ARG D N   1 
+ATOM 18164 C CA  . ARG D 1 393 ? 124.627 156.449 148.776 1.000 78.44219  ? ? ? ? ? ? 296 ARG D CA  1 
+ATOM 18165 C C   . ARG D 1 393 ? 124.006 155.821 147.537 1.000 82.16858  ? ? ? ? ? ? 296 ARG D C   1 
+ATOM 18166 O O   . ARG D 1 393 ? 123.510 154.694 147.601 1.000 105.13500 ? ? ? ? ? ? 296 ARG D O   1 
+ATOM 18167 C CB  . ARG D 1 393 ? 123.548 157.097 149.641 1.000 79.64919  ? ? ? ? ? ? 296 ARG D CB  1 
+ATOM 18168 C CG  . ARG D 1 393 ? 122.510 157.879 148.877 1.000 89.65328  ? ? ? ? ? ? 296 ARG D CG  1 
+ATOM 18169 C CD  . ARG D 1 393 ? 121.404 158.353 149.797 1.000 92.50475  ? ? ? ? ? ? 296 ARG D CD  1 
+ATOM 18170 N NE  . ARG D 1 393 ? 120.537 157.265 150.228 1.000 86.75960  ? ? ? ? ? ? 296 ARG D NE  1 
+ATOM 18171 C CZ  . ARG D 1 393 ? 119.510 156.807 149.528 1.000 92.92978  ? ? ? ? ? ? 296 ARG D CZ  1 
+ATOM 18172 N NH1 . ARG D 1 393 ? 119.203 157.310 148.345 1.000 90.30633  ? ? ? ? ? ? 296 ARG D NH1 1 
+ATOM 18173 N NH2 . ARG D 1 393 ? 118.771 155.823 150.028 1.000 88.03963  ? ? ? ? ? ? 296 ARG D NH2 1 
+ATOM 18174 N N   . SER D 1 394 ? 124.024 156.524 146.405 1.000 81.82734  ? ? ? ? ? ? 297 SER D N   1 
+ATOM 18175 C CA  . SER D 1 394 ? 123.536 155.922 145.171 1.000 78.38113  ? ? ? ? ? ? 297 SER D CA  1 
+ATOM 18176 C C   . SER D 1 394 ? 124.465 154.814 144.701 1.000 87.81889  ? ? ? ? ? ? 297 SER D C   1 
+ATOM 18177 O O   . SER D 1 394 ? 124.009 153.791 144.180 1.000 98.24811  ? ? ? ? ? ? 297 SER D O   1 
+ATOM 18178 C CB  . SER D 1 394 ? 123.377 156.987 144.091 1.000 91.63938  ? ? ? ? ? ? 297 SER D CB  1 
+ATOM 18179 O OG  . SER D 1 394 ? 124.638 157.452 143.651 1.000 104.56114 ? ? ? ? ? ? 297 SER D OG  1 
+ATOM 18180 N N   . MET D 1 395 ? 125.776 154.999 144.871 1.000 101.91468 ? ? ? ? ? ? 298 MET D N   1 
+ATOM 18181 C CA  . MET D 1 395 ? 126.710 153.930 144.542 1.000 94.24224  ? ? ? ? ? ? 298 MET D CA  1 
+ATOM 18182 C C   . MET D 1 395 ? 126.604 152.779 145.528 1.000 102.40273 ? ? ? ? ? ? 298 MET D C   1 
+ATOM 18183 O O   . MET D 1 395 ? 126.853 151.626 145.163 1.000 114.16416 ? ? ? ? ? ? 298 MET D O   1 
+ATOM 18184 C CB  . MET D 1 395 ? 128.142 154.455 144.514 1.000 99.11097  ? ? ? ? ? ? 298 MET D CB  1 
+ATOM 18185 C CG  . MET D 1 395 ? 128.500 155.268 143.290 1.000 105.88262 ? ? ? ? ? ? 298 MET D CG  1 
+ATOM 18186 S SD  . MET D 1 395 ? 130.249 155.698 143.303 1.000 143.27411 ? ? ? ? ? ? 298 MET D SD  1 
+ATOM 18187 C CE  . MET D 1 395 ? 130.183 157.483 143.304 1.000 118.83208 ? ? ? ? ? ? 298 MET D CE  1 
+ATOM 18188 N N   . GLN D 1 396 ? 126.253 153.070 146.781 1.000 88.74022  ? ? ? ? ? ? 299 GLN D N   1 
+ATOM 18189 C CA  . GLN D 1 396 ? 126.090 152.011 147.769 1.000 70.62142  ? ? ? ? ? ? 299 GLN D CA  1 
+ATOM 18190 C C   . GLN D 1 396 ? 124.966 151.065 147.379 1.000 80.56372  ? ? ? ? ? ? 299 GLN D C   1 
+ATOM 18191 O O   . GLN D 1 396 ? 125.086 149.847 147.546 1.000 101.78718 ? ? ? ? ? ? 299 GLN D O   1 
+ATOM 18192 C CB  . GLN D 1 396 ? 125.826 152.614 149.145 1.000 76.57680  ? ? ? ? ? ? 299 GLN D CB  1 
+ATOM 18193 C CG  . GLN D 1 396 ? 127.034 153.255 149.781 1.000 87.69889  ? ? ? ? ? ? 299 GLN D CG  1 
+ATOM 18194 C CD  . GLN D 1 396 ? 126.701 153.937 151.085 1.000 93.29620  ? ? ? ? ? ? 299 GLN D CD  1 
+ATOM 18195 O OE1 . GLN D 1 396 ? 125.940 153.413 151.892 1.000 101.53314 ? ? ? ? ? ? 299 GLN D OE1 1 
+ATOM 18196 N NE2 . GLN D 1 396 ? 127.270 155.113 151.300 1.000 94.81027  ? ? ? ? ? ? 299 GLN D NE2 1 
+ATOM 18197 N N   . ILE D 1 397 ? 123.861 151.604 146.867 1.000 72.19291  ? ? ? ? ? ? 300 ILE D N   1 
+ATOM 18198 C CA  . ILE D 1 397 ? 122.775 150.751 146.399 1.000 67.04117  ? ? ? ? ? ? 300 ILE D CA  1 
+ATOM 18199 C C   . ILE D 1 397 ? 123.204 149.980 145.161 1.000 78.50115  ? ? ? ? ? ? 300 ILE D C   1 
+ATOM 18200 O O   . ILE D 1 397 ? 122.820 148.822 144.971 1.000 97.81770  ? ? ? ? ? ? 300 ILE D O   1 
+ATOM 18201 C CB  . ILE D 1 397 ? 121.512 151.586 146.137 1.000 67.76745  ? ? ? ? ? ? 300 ILE D CB  1 
+ATOM 18202 C CG1 . ILE D 1 397 ? 121.241 152.516 147.313 1.000 71.44084  ? ? ? ? ? ? 300 ILE D CG1 1 
+ATOM 18203 C CG2 . ILE D 1 397 ? 120.320 150.683 145.929 1.000 77.35946  ? ? ? ? ? ? 300 ILE D CG2 1 
+ATOM 18204 C CD1 . ILE D 1 397 ? 120.121 153.480 147.066 1.000 79.65729  ? ? ? ? ? ? 300 ILE D CD1 1 
+ATOM 18205 N N   . ALA D 1 398 ? 123.997 150.611 144.293 1.000 83.53263  ? ? ? ? ? ? 301 ALA D N   1 
+ATOM 18206 C CA  . ALA D 1 398 ? 124.511 149.912 143.122 1.000 77.85355  ? ? ? ? ? ? 301 ALA D CA  1 
+ATOM 18207 C C   . ALA D 1 398 ? 125.404 148.752 143.527 1.000 79.78824  ? ? ? ? ? ? 301 ALA D C   1 
+ATOM 18208 O O   . ALA D 1 398 ? 125.330 147.666 142.944 1.000 93.27874  ? ? ? ? ? ? 301 ALA D O   1 
+ATOM 18209 C CB  . ALA D 1 398 ? 125.272 150.883 142.224 1.000 79.81671  ? ? ? ? ? ? 301 ALA D CB  1 
+ATOM 18210 N N   . LEU D 1 399 ? 126.261 148.966 144.524 1.000 84.38642  ? ? ? ? ? ? 302 LEU D N   1 
+ATOM 18211 C CA  . LEU D 1 399 ? 127.091 147.882 145.031 1.000 74.45195  ? ? ? ? ? ? 302 LEU D CA  1 
+ATOM 18212 C C   . LEU D 1 399 ? 126.245 146.810 145.700 1.000 75.87692  ? ? ? ? ? ? 302 LEU D C   1 
+ATOM 18213 O O   . LEU D 1 399 ? 126.566 145.620 145.622 1.000 99.97883  ? ? ? ? ? ? 302 LEU D O   1 
+ATOM 18214 C CB  . LEU D 1 399 ? 128.125 148.435 146.004 1.000 79.53976  ? ? ? ? ? ? 302 LEU D CB  1 
+ATOM 18215 C CG  . LEU D 1 399 ? 129.189 147.461 146.492 1.000 86.79887  ? ? ? ? ? ? 302 LEU D CG  1 
+ATOM 18216 C CD1 . LEU D 1 399 ? 129.712 146.624 145.345 1.000 93.13093  ? ? ? ? ? ? 302 LEU D CD1 1 
+ATOM 18217 C CD2 . LEU D 1 399 ? 130.311 148.228 147.144 1.000 84.97996  ? ? ? ? ? ? 302 LEU D CD2 1 
+ATOM 18218 N N   . SER D 1 400 ? 125.164 147.211 146.367 1.000 82.69923  ? ? ? ? ? ? 303 SER D N   1 
+ATOM 18219 C CA  . SER D 1 400 ? 124.281 146.236 146.995 1.000 80.17898  ? ? ? ? ? ? 303 SER D CA  1 
+ATOM 18220 C C   . SER D 1 400 ? 123.650 145.320 145.960 1.000 87.06419  ? ? ? ? ? ? 303 SER D C   1 
+ATOM 18221 O O   . SER D 1 400 ? 123.513 144.114 146.189 1.000 102.48475 ? ? ? ? ? ? 303 SER D O   1 
+ATOM 18222 C CB  . SER D 1 400 ? 123.201 146.952 147.800 1.000 82.09608  ? ? ? ? ? ? 303 SER D CB  1 
+ATOM 18223 O OG  . SER D 1 400 ? 122.537 146.050 148.661 1.000 97.80778  ? ? ? ? ? ? 303 SER D OG  1 
+ATOM 18224 N N   . LYS D 1 401 ? 123.249 145.875 144.818 1.000 90.90953  ? ? ? ? ? ? 304 LYS D N   1 
+ATOM 18225 C CA  . LYS D 1 401 ? 122.660 145.053 143.769 1.000 79.99626  ? ? ? ? ? ? 304 LYS D CA  1 
+ATOM 18226 C C   . LYS D 1 401 ? 123.670 144.053 143.225 1.000 84.64887  ? ? ? ? ? ? 304 LYS D C   1 
+ATOM 18227 O O   . LYS D 1 401 ? 123.321 142.907 142.925 1.000 98.14408  ? ? ? ? ? ? 304 LYS D O   1 
+ATOM 18228 C CB  . LYS D 1 401 ? 122.121 145.942 142.652 1.000 83.09281  ? ? ? ? ? ? 304 LYS D CB  1 
+ATOM 18229 C CG  . LYS D 1 401 ? 121.542 145.177 141.485 1.000 95.20440  ? ? ? ? ? ? 304 LYS D CG  1 
+ATOM 18230 C CD  . LYS D 1 401 ? 121.050 146.116 140.405 1.000 99.65427  ? ? ? ? ? ? 304 LYS D CD  1 
+ATOM 18231 C CE  . LYS D 1 401 ? 119.549 146.006 140.228 1.000 105.41309 ? ? ? ? ? ? 304 LYS D CE  1 
+ATOM 18232 N NZ  . LYS D 1 401 ? 118.825 146.274 141.499 1.000 106.16921 ? ? ? ? ? ? 304 LYS D NZ  1 
+ATOM 18233 N N   . GLN D 1 402 ? 124.930 144.468 143.087 1.000 91.74407  ? ? ? ? ? ? 305 GLN D N   1 
+ATOM 18234 C CA  . GLN D 1 402 ? 125.959 143.557 142.598 1.000 92.41788  ? ? ? ? ? ? 305 GLN D CA  1 
+ATOM 18235 C C   . GLN D 1 402 ? 126.172 142.395 143.553 1.000 105.29909 ? ? ? ? ? ? 305 GLN D C   1 
+ATOM 18236 O O   . GLN D 1 402 ? 126.333 141.248 143.123 1.000 109.10171 ? ? ? ? ? ? 305 GLN D O   1 
+ATOM 18237 C CB  . GLN D 1 402 ? 127.269 144.309 142.395 1.000 90.92930  ? ? ? ? ? ? 305 GLN D CB  1 
+ATOM 18238 C CG  . GLN D 1 402 ? 127.387 144.979 141.056 1.000 107.79026 ? ? ? ? ? ? 305 GLN D CG  1 
+ATOM 18239 C CD  . GLN D 1 402 ? 127.179 144.026 139.904 1.000 122.16087 ? ? ? ? ? ? 305 GLN D CD  1 
+ATOM 18240 O OE1 . GLN D 1 402 ? 127.828 142.985 139.820 1.000 121.72396 ? ? ? ? ? ? 305 GLN D OE1 1 
+ATOM 18241 N NE2 . GLN D 1 402 ? 126.270 144.377 139.004 1.000 115.79710 ? ? ? ? ? ? 305 GLN D NE2 1 
+ATOM 18242 N N   . LEU D 1 403 ? 126.187 142.673 144.855 1.000 92.36229  ? ? ? ? ? ? 306 LEU D N   1 
+ATOM 18243 C CA  . LEU D 1 403 ? 126.508 141.639 145.829 1.000 72.04210  ? ? ? ? ? ? 306 LEU D CA  1 
+ATOM 18244 C C   . LEU D 1 403 ? 125.422 140.576 145.900 1.000 80.26835  ? ? ? ? ? ? 306 LEU D C   1 
+ATOM 18245 O O   . LEU D 1 403 ? 125.723 139.381 145.964 1.000 98.41447  ? ? ? ? ? ? 306 LEU D O   1 
+ATOM 18246 C CB  . LEU D 1 403 ? 126.724 142.271 147.200 1.000 68.54150  ? ? ? ? ? ? 306 LEU D CB  1 
+ATOM 18247 C CG  . LEU D 1 403 ? 127.979 143.126 147.344 1.000 73.83956  ? ? ? ? ? ? 306 LEU D CG  1 
+ATOM 18248 C CD1 . LEU D 1 403 ? 128.174 143.532 148.784 1.000 80.15833  ? ? ? ? ? ? 306 LEU D CD1 1 
+ATOM 18249 C CD2 . LEU D 1 403 ? 129.185 142.375 146.835 1.000 79.08439  ? ? ? ? ? ? 306 LEU D CD2 1 
+ATOM 18250 N N   . PHE D 1 404 ? 124.158 140.984 145.879 1.000 71.72644  ? ? ? ? ? ? 307 PHE D N   1 
+ATOM 18251 C CA  . PHE D 1 404 ? 123.063 140.065 146.156 1.000 78.20578  ? ? ? ? ? ? 307 PHE D CA  1 
+ATOM 18252 C C   . PHE D 1 404 ? 122.282 139.654 144.919 1.000 86.61552  ? ? ? ? ? ? 307 PHE D C   1 
+ATOM 18253 O O   . PHE D 1 404 ? 121.930 138.480 144.784 1.000 97.23795  ? ? ? ? ? ? 307 PHE D O   1 
+ATOM 18254 C CB  . PHE D 1 404 ? 122.113 140.688 147.178 1.000 80.70815  ? ? ? ? ? ? 307 PHE D CB  1 
+ATOM 18255 C CG  . PHE D 1 404 ? 122.775 141.029 148.476 1.000 81.16930  ? ? ? ? ? ? 307 PHE D CG  1 
+ATOM 18256 C CD1 . PHE D 1 404 ? 123.096 140.041 149.382 1.000 81.70012  ? ? ? ? ? ? 307 PHE D CD1 1 
+ATOM 18257 C CD2 . PHE D 1 404 ? 123.085 142.337 148.785 1.000 84.34441  ? ? ? ? ? ? 307 PHE D CD2 1 
+ATOM 18258 C CE1 . PHE D 1 404 ? 123.710 140.352 150.569 1.000 77.65580  ? ? ? ? ? ? 307 PHE D CE1 1 
+ATOM 18259 C CE2 . PHE D 1 404 ? 123.699 142.650 149.973 1.000 79.16850  ? ? ? ? ? ? 307 PHE D CE2 1 
+ATOM 18260 C CZ  . PHE D 1 404 ? 124.009 141.658 150.865 1.000 74.71037  ? ? ? ? ? ? 307 PHE D CZ  1 
+ATOM 18261 N N   . GLU D 1 405 ? 121.991 140.584 144.010 1.000 114.17845 ? ? ? ? ? ? 308 GLU D N   1 
+ATOM 18262 C CA  . GLU D 1 405 ? 121.218 140.222 142.827 1.000 115.16451 ? ? ? ? ? ? 308 GLU D CA  1 
+ATOM 18263 C C   . GLU D 1 405 ? 122.057 139.431 141.833 1.000 118.29172 ? ? ? ? ? ? 308 GLU D C   1 
+ATOM 18264 O O   . GLU D 1 405 ? 121.588 138.434 141.273 1.000 123.30241 ? ? ? ? ? ? 308 GLU D O   1 
+ATOM 18265 C CB  . GLU D 1 405 ? 120.647 141.473 142.167 1.000 118.77031 ? ? ? ? ? ? 308 GLU D CB  1 
+ATOM 18266 C CG  . GLU D 1 405 ? 119.780 142.309 143.083 1.000 130.93122 ? ? ? ? ? ? 308 GLU D CG  1 
+ATOM 18267 C CD  . GLU D 1 405 ? 118.341 142.358 142.624 1.000 134.81551 ? ? ? ? ? ? 308 GLU D CD  1 
+ATOM 18268 O OE1 . GLU D 1 405 ? 118.102 142.216 141.407 1.000 133.97637 ? ? ? ? ? ? 308 GLU D OE1 1 
+ATOM 18269 O OE2 . GLU D 1 405 ? 117.447 142.537 143.478 1.000 135.06034 ? ? ? ? ? ? 308 GLU D OE2 1 
+ATOM 18270 N N   . GLN D 1 406 ? 123.294 139.853 141.601 1.000 120.55984 ? ? ? ? ? ? 309 GLN D N   1 
+ATOM 18271 C CA  . GLN D 1 406 ? 124.133 139.190 140.619 1.000 123.07777 ? ? ? ? ? ? 309 GLN D CA  1 
+ATOM 18272 C C   . GLN D 1 406 ? 124.780 137.944 141.214 1.000 126.46826 ? ? ? ? ? ? 309 GLN D C   1 
+ATOM 18273 O O   . GLN D 1 406 ? 124.736 137.697 142.421 1.000 122.99266 ? ? ? ? ? ? 309 GLN D O   1 
+ATOM 18274 C CB  . GLN D 1 406 ? 125.206 140.143 140.099 1.000 122.12495 ? ? ? ? ? ? 309 GLN D CB  1 
+ATOM 18275 C CG  . GLN D 1 406 ? 124.691 141.519 139.730 1.000 127.05870 ? ? ? ? ? ? 309 GLN D CG  1 
+ATOM 18276 C CD  . GLN D 1 406 ? 123.588 141.474 138.696 1.000 130.29521 ? ? ? ? ? ? 309 GLN D CD  1 
+ATOM 18277 O OE1 . GLN D 1 406 ? 123.586 140.621 137.809 1.000 129.69363 ? ? ? ? ? ? 309 GLN D OE1 1 
+ATOM 18278 N NE2 . GLN D 1 406 ? 122.642 142.397 138.802 1.000 127.53554 ? ? ? ? ? ? 309 GLN D NE2 1 
+ATOM 18279 N N   . SER D 1 407 ? 125.386 137.147 140.336 1.000 126.75523 ? ? ? ? ? ? 310 SER D N   1 
+ATOM 18280 C CA  . SER D 1 407 ? 126.121 135.953 140.724 1.000 124.99215 ? ? ? ? ? ? 310 SER D CA  1 
+ATOM 18281 C C   . SER D 1 407 ? 127.627 136.154 140.640 1.000 121.14489 ? ? ? ? ? ? 310 SER D C   1 
+ATOM 18282 O O   . SER D 1 407 ? 128.379 135.174 140.625 1.000 122.00345 ? ? ? ? ? ? 310 SER D O   1 
+ATOM 18283 C CB  . SER D 1 407 ? 125.696 134.770 139.856 1.000 124.88340 ? ? ? ? ? ? 310 SER D CB  1 
+ATOM 18284 O OG  . SER D 1 407 ? 124.285 134.704 139.746 1.000 126.63679 ? ? ? ? ? ? 310 SER D OG  1 
+ATOM 18285 N N   . THR D 1 408 ? 128.080 137.406 140.573 1.000 114.92033 ? ? ? ? ? ? 311 THR D N   1 
+ATOM 18286 C CA  . THR D 1 408 ? 129.506 137.675 140.434 1.000 113.55922 ? ? ? ? ? ? 311 THR D CA  1 
+ATOM 18287 C C   . THR D 1 408 ? 130.283 137.206 141.655 1.000 112.45159 ? ? ? ? ? ? 311 THR D C   1 
+ATOM 18288 O O   . THR D 1 408 ? 131.342 136.583 141.525 1.000 117.20166 ? ? ? ? ? ? 311 THR D O   1 
+ATOM 18289 C CB  . THR D 1 408 ? 129.733 139.166 140.203 1.000 121.46720 ? ? ? ? ? ? 311 THR D CB  1 
+ATOM 18290 O OG1 . THR D 1 408 ? 128.773 139.654 139.258 1.000 126.10422 ? ? ? ? ? ? 311 THR D OG1 1 
+ATOM 18291 C CG2 . THR D 1 408 ? 131.124 139.411 139.668 1.000 121.63721 ? ? ? ? ? ? 311 THR D CG2 1 
+ATOM 18292 N N   . TYR D 1 409 ? 129.774 137.492 142.846 1.000 99.19604  ? ? ? ? ? ? 312 TYR D N   1 
+ATOM 18293 C CA  . TYR D 1 409 ? 130.445 137.167 144.100 1.000 98.40605  ? ? ? ? ? ? 312 TYR D CA  1 
+ATOM 18294 C C   . TYR D 1 409 ? 129.692 136.007 144.740 1.000 95.14475  ? ? ? ? ? ? 312 TYR D C   1 
+ATOM 18295 O O   . TYR D 1 409 ? 128.745 136.206 145.499 1.000 102.73751 ? ? ? ? ? ? 312 TYR D O   1 
+ATOM 18296 C CB  . TYR D 1 409 ? 130.496 138.378 145.014 1.000 98.39941  ? ? ? ? ? ? 312 TYR D CB  1 
+ATOM 18297 C CG  . TYR D 1 409 ? 131.006 139.621 144.330 1.000 93.92417  ? ? ? ? ? ? 312 TYR D CG  1 
+ATOM 18298 C CD1 . TYR D 1 409 ? 132.361 139.898 144.281 1.000 101.02250 ? ? ? ? ? ? 312 TYR D CD1 1 
+ATOM 18299 C CD2 . TYR D 1 409 ? 130.135 140.514 143.731 1.000 98.56501  ? ? ? ? ? ? 312 TYR D CD2 1 
+ATOM 18300 C CE1 . TYR D 1 409 ? 132.833 141.028 143.657 1.000 97.44924  ? ? ? ? ? ? 312 TYR D CE1 1 
+ATOM 18301 C CE2 . TYR D 1 409 ? 130.600 141.646 143.104 1.000 101.37673 ? ? ? ? ? ? 312 TYR D CE2 1 
+ATOM 18302 C CZ  . TYR D 1 409 ? 131.949 141.898 143.071 1.000 98.44663  ? ? ? ? ? ? 312 TYR D CZ  1 
+ATOM 18303 O OH  . TYR D 1 409 ? 132.420 143.026 142.447 1.000 110.80938 ? ? ? ? ? ? 312 TYR D OH  1 
+ATOM 18304 N N   . LYS D 1 410 ? 130.120 134.786 144.420 1.000 80.64161  ? ? ? ? ? ? 313 LYS D N   1 
+ATOM 18305 C CA  . LYS D 1 410 ? 129.450 133.607 144.951 1.000 83.10575  ? ? ? ? ? ? 313 LYS D CA  1 
+ATOM 18306 C C   . LYS D 1 410 ? 129.592 133.527 146.464 1.000 88.41039  ? ? ? ? ? ? 313 LYS D C   1 
+ATOM 18307 O O   . LYS D 1 410 ? 128.612 133.288 147.176 1.000 99.93433  ? ? ? ? ? ? 313 LYS D O   1 
+ATOM 18308 C CB  . LYS D 1 410 ? 130.009 132.350 144.289 1.000 92.47468  ? ? ? ? ? ? 313 LYS D CB  1 
+ATOM 18309 C CG  . LYS D 1 410 ? 128.950 131.386 143.814 1.000 93.63813  ? ? ? ? ? ? 313 LYS D CG  1 
+ATOM 18310 C CD  . LYS D 1 410 ? 129.517 129.992 143.659 1.000 99.36042  ? ? ? ? ? ? 313 LYS D CD  1 
+ATOM 18311 C CE  . LYS D 1 410 ? 128.511 128.944 144.090 1.000 103.96143 ? ? ? ? ? ? 313 LYS D CE  1 
+ATOM 18312 N NZ  . LYS D 1 410 ? 129.149 127.614 144.279 1.000 107.44846 ? ? ? ? ? ? 313 LYS D NZ  1 
+ATOM 18313 N N   . TYR D 1 411 ? 130.803 133.729 146.974 1.000 72.49713  ? ? ? ? ? ? 314 TYR D N   1 
+ATOM 18314 C CA  . TYR D 1 411 ? 131.070 133.685 148.406 1.000 72.49189  ? ? ? ? ? ? 314 TYR D CA  1 
+ATOM 18315 C C   . TYR D 1 411 ? 131.720 134.992 148.815 1.000 77.92643  ? ? ? ? ? ? 314 TYR D C   1 
+ATOM 18316 O O   . TYR D 1 411 ? 132.708 135.408 148.204 1.000 98.13389  ? ? ? ? ? ? 314 TYR D O   1 
+ATOM 18317 C CB  . TYR D 1 411 ? 131.982 132.514 148.772 1.000 67.40058  ? ? ? ? ? ? 314 TYR D CB  1 
+ATOM 18318 C CG  . TYR D 1 411 ? 131.724 131.257 147.991 1.000 72.19475  ? ? ? ? ? ? 314 TYR D CG  1 
+ATOM 18319 C CD1 . TYR D 1 411 ? 130.762 130.352 148.398 1.000 87.17106  ? ? ? ? ? ? 314 TYR D CD1 1 
+ATOM 18320 C CD2 . TYR D 1 411 ? 132.451 130.968 146.853 1.000 80.81874  ? ? ? ? ? ? 314 TYR D CD2 1 
+ATOM 18321 C CE1 . TYR D 1 411 ? 130.527 129.202 147.690 1.000 84.06966  ? ? ? ? ? ? 314 TYR D CE1 1 
+ATOM 18322 C CE2 . TYR D 1 411 ? 132.222 129.822 146.139 1.000 84.04465  ? ? ? ? ? ? 314 TYR D CE2 1 
+ATOM 18323 C CZ  . TYR D 1 411 ? 131.259 128.942 146.561 1.000 84.62691  ? ? ? ? ? ? 314 TYR D CZ  1 
+ATOM 18324 O OH  . TYR D 1 411 ? 131.027 127.793 145.849 1.000 100.54945 ? ? ? ? ? ? 314 TYR D OH  1 
+ATOM 18325 N N   . PHE D 1 412 ? 131.181 135.633 149.846 1.000 63.85189  ? ? ? ? ? ? 315 PHE D N   1 
+ATOM 18326 C CA  . PHE D 1 412 ? 131.816 136.828 150.370 1.000 64.12279  ? ? ? ? ? ? 315 PHE D CA  1 
+ATOM 18327 C C   . PHE D 1 412 ? 131.427 137.027 151.824 1.000 63.45852  ? ? ? ? ? ? 315 PHE D C   1 
+ATOM 18328 O O   . PHE D 1 412 ? 130.417 136.499 152.291 1.000 86.23470  ? ? ? ? ? ? 315 PHE D O   1 
+ATOM 18329 C CB  . PHE D 1 412 ? 131.467 138.075 149.545 1.000 69.88681  ? ? ? ? ? ? 315 PHE D CB  1 
+ATOM 18330 C CG  . PHE D 1 412 ? 130.016 138.459 149.582 1.000 69.65627  ? ? ? ? ? ? 315 PHE D CG  1 
+ATOM 18331 C CD1 . PHE D 1 412 ? 129.511 139.231 150.610 1.000 70.57180  ? ? ? ? ? ? 315 PHE D CD1 1 
+ATOM 18332 C CD2 . PHE D 1 412 ? 129.166 138.077 148.568 1.000 74.79868  ? ? ? ? ? ? 315 PHE D CD2 1 
+ATOM 18333 C CE1 . PHE D 1 412 ? 128.188 139.590 150.636 1.000 70.54241  ? ? ? ? ? ? 315 PHE D CE1 1 
+ATOM 18334 C CE2 . PHE D 1 412 ? 127.844 138.439 148.590 1.000 76.02666  ? ? ? ? ? ? 315 PHE D CE2 1 
+ATOM 18335 C CZ  . PHE D 1 412 ? 127.354 139.195 149.626 1.000 76.39229  ? ? ? ? ? ? 315 PHE D CZ  1 
+ATOM 18336 N N   . PHE D 1 413 ? 132.254 137.787 152.532 1.000 57.74845  ? ? ? ? ? ? 316 PHE D N   1 
+ATOM 18337 C CA  . PHE D 1 413 ? 131.965 138.252 153.880 1.000 70.60684  ? ? ? ? ? ? 316 PHE D CA  1 
+ATOM 18338 C C   . PHE D 1 413 ? 132.005 139.770 153.859 1.000 78.55080  ? ? ? ? ? ? 316 PHE D C   1 
+ATOM 18339 O O   . PHE D 1 413 ? 133.064 140.362 153.633 1.000 94.75182  ? ? ? ? ? ? 316 PHE D O   1 
+ATOM 18340 C CB  . PHE D 1 413 ? 132.972 137.705 154.887 1.000 69.04119  ? ? ? ? ? ? 316 PHE D CB  1 
+ATOM 18341 C CG  . PHE D 1 413 ? 132.866 136.231 155.107 1.000 77.12455  ? ? ? ? ? ? 316 PHE D CG  1 
+ATOM 18342 C CD1 . PHE D 1 413 ? 133.437 135.342 154.219 1.000 81.12440  ? ? ? ? ? ? 316 PHE D CD1 1 
+ATOM 18343 C CD2 . PHE D 1 413 ? 132.199 135.733 156.207 1.000 77.14957  ? ? ? ? ? ? 316 PHE D CD2 1 
+ATOM 18344 C CE1 . PHE D 1 413 ? 133.339 133.986 154.422 1.000 75.86018  ? ? ? ? ? ? 316 PHE D CE1 1 
+ATOM 18345 C CE2 . PHE D 1 413 ? 132.102 134.380 156.414 1.000 80.83361  ? ? ? ? ? ? 316 PHE D CE2 1 
+ATOM 18346 C CZ  . PHE D 1 413 ? 132.671 133.505 155.520 1.000 77.27259  ? ? ? ? ? ? 316 PHE D CZ  1 
+ATOM 18347 N N   . LEU D 1 414 ? 130.860 140.396 154.089 1.000 76.58861  ? ? ? ? ? ? 317 LEU D N   1 
+ATOM 18348 C CA  . LEU D 1 414 ? 130.721 141.839 153.973 1.000 65.46396  ? ? ? ? ? ? 317 LEU D CA  1 
+ATOM 18349 C C   . LEU D 1 414 ? 130.569 142.438 155.361 1.000 73.60325  ? ? ? ? ? ? 317 LEU D C   1 
+ATOM 18350 O O   . LEU D 1 414 ? 129.667 142.054 156.110 1.000 89.62443  ? ? ? ? ? ? 317 LEU D O   1 
+ATOM 18351 C CB  . LEU D 1 414 ? 129.523 142.194 153.097 1.000 73.40566  ? ? ? ? ? ? 317 LEU D CB  1 
+ATOM 18352 C CG  . LEU D 1 414 ? 129.072 143.648 153.127 1.000 80.35186  ? ? ? ? ? ? 317 LEU D CG  1 
+ATOM 18353 C CD1 . LEU D 1 414 ? 129.927 144.448 152.190 1.000 76.82476  ? ? ? ? ? ? 317 LEU D CD1 1 
+ATOM 18354 C CD2 . LEU D 1 414 ? 127.619 143.757 152.735 1.000 89.81335  ? ? ? ? ? ? 317 LEU D CD2 1 
+ATOM 18355 N N   . SER D 1 415 ? 131.449 143.370 155.701 1.000 76.89949  ? ? ? ? ? ? 318 SER D N   1 
+ATOM 18356 C CA  . SER D 1 415 ? 131.375 144.115 156.950 1.000 77.97397  ? ? ? ? ? ? 318 SER D CA  1 
+ATOM 18357 C C   . SER D 1 415 ? 130.967 145.540 156.621 1.000 91.55939  ? ? ? ? ? ? 318 SER D C   1 
+ATOM 18358 O O   . SER D 1 415 ? 131.685 146.240 155.902 1.000 109.32606 ? ? ? ? ? ? 318 SER D O   1 
+ATOM 18359 C CB  . SER D 1 415 ? 132.712 144.090 157.684 1.000 97.55270  ? ? ? ? ? ? 318 SER D CB  1 
+ATOM 18360 O OG  . SER D 1 415 ? 132.748 145.070 158.702 1.000 102.43858 ? ? ? ? ? ? 318 SER D OG  1 
+ATOM 18361 N N   . THR D 1 416 ? 129.823 145.970 157.143 1.000 91.92003  ? ? ? ? ? ? 319 THR D N   1 
+ATOM 18362 C CA  . THR D 1 416 ? 129.250 147.240 156.732 1.000 89.90644  ? ? ? ? ? ? 319 THR D CA  1 
+ATOM 18363 C C   . THR D 1 416 ? 128.685 147.985 157.931 1.000 91.52839  ? ? ? ? ? ? 319 THR D C   1 
+ATOM 18364 O O   . THR D 1 416 ? 128.329 147.395 158.952 1.000 101.76740 ? ? ? ? ? ? 319 THR D O   1 
+ATOM 18365 C CB  . THR D 1 416 ? 128.155 147.044 155.679 1.000 88.86547  ? ? ? ? ? ? 319 THR D CB  1 
+ATOM 18366 O OG1 . THR D 1 416 ? 127.777 148.315 155.145 1.000 96.50058  ? ? ? ? ? ? 319 THR D OG1 1 
+ATOM 18367 C CG2 . THR D 1 416 ? 126.941 146.379 156.289 1.000 85.70031  ? ? ? ? ? ? 319 THR D CG2 1 
+ATOM 18368 N N   . HIS D 1 417 ? 128.620 149.306 157.787 1.000 100.51696 ? ? ? ? ? ? 320 HIS D N   1 
+ATOM 18369 C CA  . HIS D 1 417 ? 127.973 150.178 158.750 1.000 95.63987  ? ? ? ? ? ? 320 HIS D CA  1 
+ATOM 18370 C C   . HIS D 1 417 ? 126.789 150.931 158.173 1.000 98.22336  ? ? ? ? ? ? 320 HIS D C   1 
+ATOM 18371 O O   . HIS D 1 417 ? 126.117 151.651 158.918 1.000 105.02628 ? ? ? ? ? ? 320 HIS D O   1 
+ATOM 18372 C CB  . HIS D 1 417 ? 128.973 151.201 159.311 1.000 95.32900  ? ? ? ? ? ? 320 HIS D CB  1 
+ATOM 18373 C CG  . HIS D 1 417 ? 129.529 150.835 160.649 1.000 104.23631 ? ? ? ? ? ? 320 HIS D CG  1 
+ATOM 18374 N ND1 . HIS D 1 417 ? 128.737 150.407 161.691 1.000 112.61524 ? ? ? ? ? ? 320 HIS D ND1 1 
+ATOM 18375 C CD2 . HIS D 1 417 ? 130.799 150.836 161.117 1.000 104.07296 ? ? ? ? ? ? 320 HIS D CD2 1 
+ATOM 18376 C CE1 . HIS D 1 417 ? 129.495 150.158 162.743 1.000 113.31577 ? ? ? ? ? ? 320 HIS D CE1 1 
+ATOM 18377 N NE2 . HIS D 1 417 ? 130.750 150.410 162.421 1.000 115.62910 ? ? ? ? ? ? 320 HIS D NE2 1 
+ATOM 18378 N N   . SER D 1 418 ? 126.516 150.793 156.889 1.000 87.02000  ? ? ? ? ? ? 321 SER D N   1 
+ATOM 18379 C CA  . SER D 1 418 ? 125.514 151.612 156.229 1.000 89.50691  ? ? ? ? ? ? 321 SER D CA  1 
+ATOM 18380 C C   . SER D 1 418 ? 124.330 150.766 155.807 1.000 95.21208  ? ? ? ? ? ? 321 SER D C   1 
+ATOM 18381 O O   . SER D 1 418 ? 124.518 149.721 155.171 1.000 96.96703  ? ? ? ? ? ? 321 SER D O   1 
+ATOM 18382 C CB  . SER D 1 418 ? 126.111 152.302 155.009 1.000 89.63676  ? ? ? ? ? ? 321 SER D CB  1 
+ATOM 18383 O OG  . SER D 1 418 ? 125.566 151.771 153.818 1.000 102.27683 ? ? ? ? ? ? 321 SER D OG  1 
+ATOM 18384 N N   . PRO D 1 419 ? 123.109 151.179 156.144 1.000 90.59438  ? ? ? ? ? ? 322 PRO D N   1 
+ATOM 18385 C CA  . PRO D 1 419 ? 121.930 150.410 155.725 1.000 83.32853  ? ? ? ? ? ? 322 PRO D CA  1 
+ATOM 18386 C C   . PRO D 1 419 ? 121.743 150.345 154.224 1.000 91.94455  ? ? ? ? ? ? 322 PRO D C   1 
+ATOM 18387 O O   . PRO D 1 419 ? 121.052 149.440 153.745 1.000 99.87310  ? ? ? ? ? ? 322 PRO D O   1 
+ATOM 18388 C CB  . PRO D 1 419 ? 120.771 151.157 156.395 1.000 86.44031  ? ? ? ? ? ? 322 PRO D CB  1 
+ATOM 18389 C CG  . PRO D 1 419 ? 121.400 151.937 157.494 1.000 90.90447  ? ? ? ? ? ? 322 PRO D CG  1 
+ATOM 18390 C CD  . PRO D 1 419 ? 122.748 152.319 156.998 1.000 88.73952  ? ? ? ? ? ? 322 PRO D CD  1 
+ATOM 18391 N N   . GLU D 1 420 ? 122.325 151.274 153.464 1.000 93.74283  ? ? ? ? ? ? 323 GLU D N   1 
+ATOM 18392 C CA  . GLU D 1 420 ? 122.100 151.296 152.023 1.000 80.43674  ? ? ? ? ? ? 323 GLU D CA  1 
+ATOM 18393 C C   . GLU D 1 420 ? 122.682 150.063 151.348 1.000 89.46680  ? ? ? ? ? ? 323 GLU D C   1 
+ATOM 18394 O O   . GLU D 1 420 ? 122.137 149.578 150.352 1.000 105.54409 ? ? ? ? ? ? 323 GLU D O   1 
+ATOM 18395 C CB  . GLU D 1 420 ? 122.694 152.565 151.419 1.000 88.60850  ? ? ? ? ? ? 323 GLU D CB  1 
+ATOM 18396 C CG  . GLU D 1 420 ? 121.753 153.747 151.439 1.000 103.36300 ? ? ? ? ? ? 323 GLU D CG  1 
+ATOM 18397 C CD  . GLU D 1 420 ? 121.814 154.515 152.741 1.000 111.28342 ? ? ? ? ? ? 323 GLU D CD  1 
+ATOM 18398 O OE1 . GLU D 1 420 ? 122.905 154.581 153.342 1.000 107.33624 ? ? ? ? ? ? 323 GLU D OE1 1 
+ATOM 18399 O OE2 . GLU D 1 420 ? 120.772 155.055 153.163 1.000 109.60091 ? ? ? ? ? ? 323 GLU D OE2 1 
+ATOM 18400 N N   . LEU D 1 421 ? 123.787 149.540 151.875 1.000 82.13876  ? ? ? ? ? ? 324 LEU D N   1 
+ATOM 18401 C CA  . LEU D 1 421 ? 124.391 148.346 151.300 1.000 84.95735  ? ? ? ? ? ? 324 LEU D CA  1 
+ATOM 18402 C C   . LEU D 1 421 ? 123.525 147.109 151.470 1.000 95.60793  ? ? ? ? ? ? 324 LEU D C   1 
+ATOM 18403 O O   . LEU D 1 421 ? 123.795 146.093 150.825 1.000 108.47854 ? ? ? ? ? ? 324 LEU D O   1 
+ATOM 18404 C CB  . LEU D 1 421 ? 125.762 148.106 151.924 1.000 79.62419  ? ? ? ? ? ? 324 LEU D CB  1 
+ATOM 18405 C CG  . LEU D 1 421 ? 126.933 148.617 151.092 1.000 85.87390  ? ? ? ? ? ? 324 LEU D CG  1 
+ATOM 18406 C CD1 . LEU D 1 421 ? 128.129 148.887 151.967 1.000 102.63245 ? ? ? ? ? ? 324 LEU D CD1 1 
+ATOM 18407 C CD2 . LEU D 1 421 ? 127.277 147.605 150.027 1.000 94.84088  ? ? ? ? ? ? 324 LEU D CD2 1 
+ATOM 18408 N N   . LEU D 1 422 ? 122.499 147.166 152.315 1.000 83.06399  ? ? ? ? ? ? 325 LEU D N   1 
+ATOM 18409 C CA  . LEU D 1 422 ? 121.594 146.049 152.534 1.000 75.49298  ? ? ? ? ? ? 325 LEU D CA  1 
+ATOM 18410 C C   . LEU D 1 422 ? 120.243 146.259 151.868 1.000 83.29442  ? ? ? ? ? ? 325 LEU D C   1 
+ATOM 18411 O O   . LEU D 1 422 ? 119.283 145.559 152.197 1.000 102.08087 ? ? ? ? ? ? 325 LEU D O   1 
+ATOM 18412 C CB  . LEU D 1 422 ? 121.413 145.810 154.031 1.000 83.02339  ? ? ? ? ? ? 325 LEU D CB  1 
+ATOM 18413 C CG  . LEU D 1 422 ? 122.698 145.588 154.823 1.000 79.65184  ? ? ? ? ? ? 325 LEU D CG  1 
+ATOM 18414 C CD1 . LEU D 1 422 ? 122.378 145.215 156.253 1.000 85.54461  ? ? ? ? ? ? 325 LEU D CD1 1 
+ATOM 18415 C CD2 . LEU D 1 422 ? 123.531 144.514 154.167 1.000 86.03777  ? ? ? ? ? ? 325 LEU D CD2 1 
+ATOM 18416 N N   . TYR D 1 423 ? 120.146 147.212 150.943 1.000 78.72638  ? ? ? ? ? ? 326 TYR D N   1 
+ATOM 18417 C CA  . TYR D 1 423 ? 118.863 147.503 150.314 1.000 76.74844  ? ? ? ? ? ? 326 TYR D CA  1 
+ATOM 18418 C C   . TYR D 1 423 ? 118.386 146.340 149.457 1.000 90.24193  ? ? ? ? ? ? 326 TYR D C   1 
+ATOM 18419 O O   . TYR D 1 423 ? 117.181 146.091 149.357 1.000 103.95474 ? ? ? ? ? ? 326 TYR D O   1 
+ATOM 18420 C CB  . TYR D 1 423 ? 118.966 148.773 149.477 1.000 84.26029  ? ? ? ? ? ? 326 TYR D CB  1 
+ATOM 18421 C CG  . TYR D 1 423 ? 118.578 150.021 150.222 1.000 85.15528  ? ? ? ? ? ? 326 TYR D CG  1 
+ATOM 18422 C CD1 . TYR D 1 423 ? 118.629 150.066 151.603 1.000 89.21534  ? ? ? ? ? ? 326 TYR D CD1 1 
+ATOM 18423 C CD2 . TYR D 1 423 ? 118.163 151.153 149.546 1.000 83.43831  ? ? ? ? ? ? 326 TYR D CD2 1 
+ATOM 18424 C CE1 . TYR D 1 423 ? 118.280 151.200 152.289 1.000 86.51990  ? ? ? ? ? ? 326 TYR D CE1 1 
+ATOM 18425 C CE2 . TYR D 1 423 ? 117.810 152.292 150.225 1.000 90.37926  ? ? ? ? ? ? 326 TYR D CE2 1 
+ATOM 18426 C CZ  . TYR D 1 423 ? 117.870 152.310 151.597 1.000 93.06291  ? ? ? ? ? ? 326 TYR D CZ  1 
+ATOM 18427 O OH  . TYR D 1 423 ? 117.519 153.447 152.282 1.000 104.81021 ? ? ? ? ? ? 326 TYR D OH  1 
+ATOM 18428 N N   . GLU D 1 424 ? 119.311 145.628 148.820 1.000 98.86022  ? ? ? ? ? ? 327 GLU D N   1 
+ATOM 18429 C CA  . GLU D 1 424 ? 118.974 144.511 147.951 1.000 100.21712 ? ? ? ? ? ? 327 GLU D CA  1 
+ATOM 18430 C C   . GLU D 1 424 ? 119.266 143.163 148.592 1.000 101.92508 ? ? ? ? ? ? 327 GLU D C   1 
+ATOM 18431 O O   . GLU D 1 424 ? 119.290 142.148 147.891 1.000 107.21350 ? ? ? ? ? ? 327 GLU D O   1 
+ATOM 18432 C CB  . GLU D 1 424 ? 119.726 144.630 146.627 1.000 100.31227 ? ? ? ? ? ? 327 GLU D CB  1 
+ATOM 18433 C CG  . GLU D 1 424 ? 119.598 145.982 145.966 1.000 111.41367 ? ? ? ? ? ? 327 GLU D CG  1 
+ATOM 18434 C CD  . GLU D 1 424 ? 118.369 146.083 145.096 1.000 120.23916 ? ? ? ? ? ? 327 GLU D CD  1 
+ATOM 18435 O OE1 . GLU D 1 424 ? 117.765 145.033 144.800 1.000 117.64597 ? ? ? ? ? ? 327 GLU D OE1 1 
+ATOM 18436 O OE2 . GLU D 1 424 ? 118.005 147.212 144.707 1.000 122.40110 ? ? ? ? ? ? 327 GLU D OE2 1 
+ATOM 18437 N N   . MET D 1 425 ? 119.488 143.133 149.903 1.000 88.56177  ? ? ? ? ? ? 328 MET D N   1 
+ATOM 18438 C CA  . MET D 1 425 ? 119.899 141.900 150.560 1.000 86.98453  ? ? ? ? ? ? 328 MET D CA  1 
+ATOM 18439 C C   . MET D 1 425 ? 118.834 140.823 150.413 1.000 90.23820  ? ? ? ? ? ? 328 MET D C   1 
+ATOM 18440 O O   . MET D 1 425 ? 117.634 141.089 150.513 1.000 103.81720 ? ? ? ? ? ? 328 MET D O   1 
+ATOM 18441 C CB  . MET D 1 425 ? 120.201 142.165 152.036 1.000 86.34932  ? ? ? ? ? ? 328 MET D CB  1 
+ATOM 18442 C CG  . MET D 1 425 ? 118.985 142.402 152.900 1.000 100.46575 ? ? ? ? ? ? 328 MET D CG  1 
+ATOM 18443 S SD  . MET D 1 425 ? 119.365 142.434 154.655 1.000 119.45211 ? ? ? ? ? ? 328 MET D SD  1 
+ATOM 18444 C CE  . MET D 1 425 ? 117.939 143.311 155.278 1.000 88.30319  ? ? ? ? ? ? 328 MET D CE  1 
+ATOM 18445 N N   . ASP D 1 426 ? 119.286 139.602 150.142 1.000 93.92169  ? ? ? ? ? ? 329 ASP D N   1 
+ATOM 18446 C CA  . ASP D 1 426 ? 118.415 138.450 149.966 1.000 91.76629  ? ? ? ? ? ? 329 ASP D CA  1 
+ATOM 18447 C C   . ASP D 1 426 ? 119.279 137.206 149.881 1.000 99.73977  ? ? ? ? ? ? 329 ASP D C   1 
+ATOM 18448 O O   . ASP D 1 426 ? 120.370 137.248 149.309 1.000 110.23851 ? ? ? ? ? ? 329 ASP D O   1 
+ATOM 18449 C CB  . ASP D 1 426 ? 117.556 138.581 148.704 1.000 101.17314 ? ? ? ? ? ? 329 ASP D CB  1 
+ATOM 18450 C CG  . ASP D 1 426 ? 116.473 137.529 148.628 1.000 113.78348 ? ? ? ? ? ? 329 ASP D CG  1 
+ATOM 18451 O OD1 . ASP D 1 426 ? 116.306 136.776 149.606 1.000 116.97976 ? ? ? ? ? ? 329 ASP D OD1 1 
+ATOM 18452 O OD2 . ASP D 1 426 ? 115.787 137.454 147.589 1.000 116.20735 ? ? ? ? ? ? 329 ASP D OD2 1 
+ATOM 18453 N N   . ASN D 1 427 ? 118.782 136.105 150.443 1.000 94.46848  ? ? ? ? ? ? 330 ASN D N   1 
+ATOM 18454 C CA  . ASN D 1 427 ? 119.490 134.826 150.441 1.000 90.54008  ? ? ? ? ? ? 330 ASN D CA  1 
+ATOM 18455 C C   . ASN D 1 427 ? 120.897 134.982 151.012 1.000 89.84267  ? ? ? ? ? ? 330 ASN D C   1 
+ATOM 18456 O O   . ASN D 1 427 ? 121.872 134.436 150.496 1.000 99.92138  ? ? ? ? ? ? 330 ASN D O   1 
+ATOM 18457 C CB  . ASN D 1 427 ? 119.528 134.222 149.036 1.000 91.03035  ? ? ? ? ? ? 330 ASN D CB  1 
+ATOM 18458 C CG  . ASN D 1 427 ? 119.950 132.772 149.039 1.000 102.60565 ? ? ? ? ? ? 330 ASN D CG  1 
+ATOM 18459 O OD1 . ASN D 1 427 ? 119.640 132.027 149.966 1.000 106.71213 ? ? ? ? ? ? 330 ASN D OD1 1 
+ATOM 18460 N ND2 . ASN D 1 427 ? 120.666 132.363 148.003 1.000 102.44719 ? ? ? ? ? ? 330 ASN D ND2 1 
+ATOM 18461 N N   . THR D 1 428 ? 120.995 135.745 152.093 1.000 86.00486  ? ? ? ? ? ? 331 THR D N   1 
+ATOM 18462 C CA  . THR D 1 428 ? 122.269 136.011 152.735 1.000 79.54384  ? ? ? ? ? ? 331 THR D CA  1 
+ATOM 18463 C C   . THR D 1 428 ? 122.151 135.695 154.214 1.000 81.98688  ? ? ? ? ? ? 331 THR D C   1 
+ATOM 18464 O O   . THR D 1 428 ? 121.057 135.656 154.778 1.000 103.10932 ? ? ? ? ? ? 331 THR D O   1 
+ATOM 18465 C CB  . THR D 1 428 ? 122.709 137.466 152.548 1.000 85.85034  ? ? ? ? ? ? 331 THR D CB  1 
+ATOM 18466 O OG1 . THR D 1 428 ? 123.928 137.690 153.260 1.000 96.70614  ? ? ? ? ? ? 331 THR D OG1 1 
+ATOM 18467 C CG2 . THR D 1 428 ? 121.654 138.407 153.080 1.000 89.57409  ? ? ? ? ? ? 331 THR D CG2 1 
+ATOM 18468 N N   . ARG D 1 429 ? 123.296 135.459 154.837 1.000 72.66276  ? ? ? ? ? ? 332 ARG D N   1 
+ATOM 18469 C CA  . ARG D 1 429 ? 123.368 135.202 156.265 1.000 70.21170  ? ? ? ? ? ? 332 ARG D CA  1 
+ATOM 18470 C C   . ARG D 1 429 ? 123.789 136.483 156.969 1.000 74.13775  ? ? ? ? ? ? 332 ARG D C   1 
+ATOM 18471 O O   . ARG D 1 429 ? 124.829 137.060 156.640 1.000 90.28490  ? ? ? ? ? ? 332 ARG D O   1 
+ATOM 18472 C CB  . ARG D 1 429 ? 124.345 134.067 156.560 1.000 80.24137  ? ? ? ? ? ? 332 ARG D CB  1 
+ATOM 18473 C CG  . ARG D 1 429 ? 124.806 134.016 157.987 1.000 81.83234  ? ? ? ? ? ? 332 ARG D CG  1 
+ATOM 18474 C CD  . ARG D 1 429 ? 123.781 133.346 158.861 1.000 85.36700  ? ? ? ? ? ? 332 ARG D CD  1 
+ATOM 18475 N NE  . ARG D 1 429 ? 123.424 132.011 158.402 1.000 85.51791  ? ? ? ? ? ? 332 ARG D NE  1 
+ATOM 18476 C CZ  . ARG D 1 429 ? 122.831 131.098 159.158 1.000 84.11582  ? ? ? ? ? ? 332 ARG D CZ  1 
+ATOM 18477 N NH1 . ARG D 1 429 ? 122.535 131.336 160.423 1.000 76.05368  ? ? ? ? ? ? 332 ARG D NH1 1 
+ATOM 18478 N NH2 . ARG D 1 429 ? 122.531 129.916 158.631 1.000 88.41525  ? ? ? ? ? ? 332 ARG D NH2 1 
+ATOM 18479 N N   . LEU D 1 430 ? 122.982 136.930 157.924 1.000 72.15032  ? ? ? ? ? ? 333 LEU D N   1 
+ATOM 18480 C CA  . LEU D 1 430 ? 123.255 138.148 158.671 1.000 69.77649  ? ? ? ? ? ? 333 LEU D CA  1 
+ATOM 18481 C C   . LEU D 1 430 ? 123.851 137.793 160.023 1.000 69.96203  ? ? ? ? ? ? 333 LEU D C   1 
+ATOM 18482 O O   . LEU D 1 430 ? 123.243 137.051 160.799 1.000 88.74500  ? ? ? ? ? ? 333 LEU D O   1 
+ATOM 18483 C CB  . LEU D 1 430 ? 121.985 138.975 158.861 1.000 74.15929  ? ? ? ? ? ? 333 LEU D CB  1 
+ATOM 18484 C CG  . LEU D 1 430 ? 121.213 139.360 157.604 1.000 67.81773  ? ? ? ? ? ? 333 LEU D CG  1 
+ATOM 18485 C CD1 . LEU D 1 430 ? 119.816 139.788 157.976 1.000 71.43860  ? ? ? ? ? ? 333 LEU D CD1 1 
+ATOM 18486 C CD2 . LEU D 1 430 ? 121.930 140.466 156.870 1.000 70.97629  ? ? ? ? ? ? 333 LEU D CD2 1 
+ATOM 18487 N N   . ILE D 1 431 ? 125.033 138.328 160.302 1.000 65.09409  ? ? ? ? ? ? 334 ILE D N   1 
+ATOM 18488 C CA  . ILE D 1 431 ? 125.741 138.086 161.550 1.000 68.20145  ? ? ? ? ? ? 334 ILE D CA  1 
+ATOM 18489 C C   . ILE D 1 431 ? 125.818 139.413 162.284 1.000 78.09795  ? ? ? ? ? ? 334 ILE D C   1 
+ATOM 18490 O O   . ILE D 1 431 ? 126.369 140.387 161.760 1.000 92.50079  ? ? ? ? ? ? 334 ILE D O   1 
+ATOM 18491 C CB  . ILE D 1 431 ? 127.140 137.508 161.315 1.000 71.36745  ? ? ? ? ? ? 334 ILE D CB  1 
+ATOM 18492 C CG1 . ILE D 1 431 ? 127.059 136.257 160.445 1.000 71.54110  ? ? ? ? ? ? 334 ILE D CG1 1 
+ATOM 18493 C CG2 . ILE D 1 431 ? 127.810 137.199 162.634 1.000 80.16090  ? ? ? ? ? ? 334 ILE D CG2 1 
+ATOM 18494 C CD1 . ILE D 1 431 ? 128.160 136.162 159.430 1.000 71.06780  ? ? ? ? ? ? 334 ILE D CD1 1 
+ATOM 18495 N N   . ARG D 1 432 ? 125.278 139.457 163.494 1.000 82.31458  ? ? ? ? ? ? 335 ARG D N   1 
+ATOM 18496 C CA  . ARG D 1 432 ? 125.248 140.679 164.282 1.000 70.61989  ? ? ? ? ? ? 335 ARG D CA  1 
+ATOM 18497 C C   . ARG D 1 432 ? 126.142 140.529 165.502 1.000 81.97564  ? ? ? ? ? ? 335 ARG D C   1 
+ATOM 18498 O O   . ARG D 1 432 ? 125.997 139.575 166.270 1.000 101.47494 ? ? ? ? ? ? 335 ARG D O   1 
+ATOM 18499 C CB  . ARG D 1 432 ? 123.823 141.013 164.715 1.000 75.77492  ? ? ? ? ? ? 335 ARG D CB  1 
+ATOM 18500 C CG  . ARG D 1 432 ? 123.724 142.271 165.542 1.000 78.55613  ? ? ? ? ? ? 335 ARG D CG  1 
+ATOM 18501 C CD  . ARG D 1 432 ? 122.314 142.494 166.027 1.000 84.73216  ? ? ? ? ? ? 335 ARG D CD  1 
+ATOM 18502 N NE  . ARG D 1 432 ? 122.246 143.569 167.006 1.000 85.01365  ? ? ? ? ? ? 335 ARG D NE  1 
+ATOM 18503 C CZ  . ARG D 1 432 ? 122.034 143.385 168.300 1.000 87.09656  ? ? ? ? ? ? 335 ARG D CZ  1 
+ATOM 18504 N NH1 . ARG D 1 432 ? 121.868 142.176 168.807 1.000 91.09098  ? ? ? ? ? ? 335 ARG D NH1 1 
+ATOM 18505 N NH2 . ARG D 1 432 ? 121.988 144.440 169.106 1.000 79.13414  ? ? ? ? ? ? 335 ARG D NH2 1 
+ATOM 18506 N N   . VAL D 1 433 ? 127.058 141.471 165.677 1.000 79.13549  ? ? ? ? ? ? 336 VAL D N   1 
+ATOM 18507 C CA  . VAL D 1 433 ? 127.941 141.492 166.834 1.000 79.53073  ? ? ? ? ? ? 336 VAL D CA  1 
+ATOM 18508 C C   . VAL D 1 433 ? 127.320 142.403 167.882 1.000 93.53082  ? ? ? ? ? ? 336 VAL D C   1 
+ATOM 18509 O O   . VAL D 1 433 ? 127.093 143.590 167.628 1.000 100.49248 ? ? ? ? ? ? 336 VAL D O   1 
+ATOM 18510 C CB  . VAL D 1 433 ? 129.349 141.966 166.450 1.000 79.88145  ? ? ? ? ? ? 336 VAL D CB  1 
+ATOM 18511 C CG1 . VAL D 1 433 ? 130.321 141.680 167.570 1.000 93.34353  ? ? ? ? ? ? 336 VAL D CG1 1 
+ATOM 18512 C CG2 . VAL D 1 433 ? 129.797 141.287 165.180 1.000 88.67185  ? ? ? ? ? ? 336 VAL D CG2 1 
+ATOM 18513 N N   . HIS D 1 434 ? 127.046 141.852 169.059 1.000 96.58126  ? ? ? ? ? ? 337 HIS D N   1 
+ATOM 18514 C CA  . HIS D 1 434 ? 126.365 142.610 170.094 1.000 92.62601  ? ? ? ? ? ? 337 HIS D CA  1 
+ATOM 18515 C C   . HIS D 1 434 ? 127.282 143.686 170.665 1.000 106.09459 ? ? ? ? ? ? 337 HIS D C   1 
+ATOM 18516 O O   . HIS D 1 434 ? 128.508 143.612 170.572 1.000 109.62151 ? ? ? ? ? ? 337 HIS D O   1 
+ATOM 18517 C CB  . HIS D 1 434 ? 125.884 141.687 171.209 1.000 91.14849  ? ? ? ? ? ? 337 HIS D CB  1 
+ATOM 18518 C CG  . HIS D 1 434 ? 124.897 140.658 170.759 1.000 93.46897  ? ? ? ? ? ? 337 HIS D CG  1 
+ATOM 18519 N ND1 . HIS D 1 434 ? 124.091 139.969 171.637 1.000 103.70533 ? ? ? ? ? ? 337 HIS D ND1 1 
+ATOM 18520 C CD2 . HIS D 1 434 ? 124.587 140.199 169.525 1.000 93.43255  ? ? ? ? ? ? 337 HIS D CD2 1 
+ATOM 18521 C CE1 . HIS D 1 434 ? 123.327 139.130 170.964 1.000 103.45871 ? ? ? ? ? ? 337 HIS D CE1 1 
+ATOM 18522 N NE2 . HIS D 1 434 ? 123.608 139.250 169.680 1.000 100.20254 ? ? ? ? ? ? 337 HIS D NE2 1 
+ATOM 18523 N N   . SER D 1 435 ? 126.661 144.699 171.270 1.000 120.44699 ? ? ? ? ? ? 338 SER D N   1 
+ATOM 18524 C CA  . SER D 1 435 ? 127.408 145.841 171.782 1.000 119.77453 ? ? ? ? ? ? 338 SER D CA  1 
+ATOM 18525 C C   . SER D 1 435 ? 128.273 145.489 172.983 1.000 122.26953 ? ? ? ? ? ? 338 SER D C   1 
+ATOM 18526 O O   . SER D 1 435 ? 129.166 146.266 173.335 1.000 124.02769 ? ? ? ? ? ? 338 SER D O   1 
+ATOM 18527 C CB  . SER D 1 435 ? 126.444 146.965 172.150 1.000 118.72700 ? ? ? ? ? ? 338 SER D CB  1 
+ATOM 18528 O OG  . SER D 1 435 ? 125.255 146.869 171.389 1.000 120.03996 ? ? ? ? ? ? 338 SER D OG  1 
+ATOM 18529 N N   . THR D 1 436 ? 128.027 144.349 173.619 1.000 132.27889 ? ? ? ? ? ? 339 THR D N   1 
+ATOM 18530 C CA  . THR D 1 436 ? 128.799 143.953 174.786 1.000 130.24822 ? ? ? ? ? ? 339 THR D CA  1 
+ATOM 18531 C C   . THR D 1 436 ? 130.252 143.674 174.413 1.000 132.84564 ? ? ? ? ? ? 339 THR D C   1 
+ATOM 18532 O O   . THR D 1 436 ? 130.562 143.243 173.300 1.000 135.68804 ? ? ? ? ? ? 339 THR D O   1 
+ATOM 18533 C CB  . THR D 1 436 ? 128.173 142.718 175.432 1.000 129.94648 ? ? ? ? ? ? 339 THR D CB  1 
+ATOM 18534 O OG1 . THR D 1 436 ? 128.630 141.542 174.756 1.000 132.23648 ? ? ? ? ? ? 339 THR D OG1 1 
+ATOM 18535 C CG2 . THR D 1 436 ? 126.655 142.790 175.351 1.000 127.00532 ? ? ? ? ? ? 339 THR D CG2 1 
+ATOM 18536 N N   . GLU D 1 437 ? 131.152 143.942 175.364 1.000 147.33631 ? ? ? ? ? ? 340 GLU D N   1 
+ATOM 18537 C CA  . GLU D 1 437 ? 132.569 143.668 175.150 1.000 149.23761 ? ? ? ? ? ? 340 GLU D CA  1 
+ATOM 18538 C C   . GLU D 1 437 ? 132.861 142.177 175.087 1.000 148.70859 ? ? ? ? ? ? 340 GLU D C   1 
+ATOM 18539 O O   . GLU D 1 437 ? 133.900 141.783 174.545 1.000 144.07030 ? ? ? ? ? ? 340 GLU D O   1 
+ATOM 18540 C CB  . GLU D 1 437 ? 133.407 144.299 176.263 1.000 149.33770 ? ? ? ? ? ? 340 GLU D CB  1 
+ATOM 18541 C CG  . GLU D 1 437 ? 133.291 145.812 176.374 1.000 152.10070 ? ? ? ? ? ? 340 GLU D CG  1 
+ATOM 18542 C CD  . GLU D 1 437 ? 134.065 146.551 175.302 1.000 154.93250 ? ? ? ? ? ? 340 GLU D CD  1 
+ATOM 18543 O OE1 . GLU D 1 437 ? 133.682 146.455 174.118 1.000 154.42756 ? ? ? ? ? ? 340 GLU D OE1 1 
+ATOM 18544 O OE2 . GLU D 1 437 ? 135.058 147.230 175.641 1.000 153.28507 ? ? ? ? ? ? 340 GLU D OE2 1 
+ATOM 18545 N N   . LYS D 1 438 ? 131.966 141.344 175.623 1.000 136.28069 ? ? ? ? ? ? 341 LYS D N   1 
+ATOM 18546 C CA  . LYS D 1 438 ? 132.182 139.903 175.647 1.000 133.48169 ? ? ? ? ? ? 341 LYS D CA  1 
+ATOM 18547 C C   . LYS D 1 438 ? 132.207 139.318 174.240 1.000 137.21792 ? ? ? ? ? ? 341 LYS D C   1 
+ATOM 18548 O O   . LYS D 1 438 ? 132.769 138.237 174.041 1.000 136.86233 ? ? ? ? ? ? 341 LYS D O   1 
+ATOM 18549 C CB  . LYS D 1 438 ? 131.086 139.254 176.512 1.000 129.20784 ? ? ? ? ? ? 341 LYS D CB  1 
+ATOM 18550 C CG  . LYS D 1 438 ? 130.895 137.707 176.543 1.000 134.41335 ? ? ? ? ? ? 341 LYS D CG  1 
+ATOM 18551 C CD  . LYS D 1 438 ? 132.130 136.760 176.548 1.000 139.88252 ? ? ? ? ? ? 341 LYS D CD  1 
+ATOM 18552 C CE  . LYS D 1 438 ? 133.413 137.305 177.186 1.000 140.24549 ? ? ? ? ? ? 341 LYS D CE  1 
+ATOM 18553 N NZ  . LYS D 1 438 ? 134.480 136.269 177.296 1.000 135.89086 ? ? ? ? ? ? 341 LYS D NZ  1 
+ATOM 18554 N N   . VAL D 1 439 ? 131.661 140.040 173.260 1.000 122.58309 ? ? ? ? ? ? 342 VAL D N   1 
+ATOM 18555 C CA  . VAL D 1 439 ? 131.590 139.627 171.861 1.000 112.39726 ? ? ? ? ? ? 342 VAL D CA  1 
+ATOM 18556 C C   . VAL D 1 439 ? 130.687 138.413 171.708 1.000 113.14535 ? ? ? ? ? ? 342 VAL D C   1 
+ATOM 18557 O O   . VAL D 1 439 ? 131.157 137.280 171.561 1.000 114.54478 ? ? ? ? ? ? 342 VAL D O   1 
+ATOM 18558 C CB  . VAL D 1 439 ? 132.983 139.358 171.265 1.000 105.81332 ? ? ? ? ? ? 342 VAL D CB  1 
+ATOM 18559 C CG1 . VAL D 1 439 ? 132.883 139.126 169.771 1.000 100.20206 ? ? ? ? ? ? 342 VAL D CG1 1 
+ATOM 18560 C CG2 . VAL D 1 439 ? 133.884 140.530 171.541 1.000 118.53640 ? ? ? ? ? ? 342 VAL D CG2 1 
+ATOM 18561 N N   . VAL D 1 440 ? 129.392 138.644 171.779 1.000 105.92684 ? ? ? ? ? ? 343 VAL D N   1 
+ATOM 18562 C CA  . VAL D 1 440 ? 128.391 137.662 171.392 1.000 100.86122 ? ? ? ? ? ? 343 VAL D CA  1 
+ATOM 18563 C C   . VAL D 1 440 ? 128.002 137.927 169.947 1.000 103.48286 ? ? ? ? ? ? 343 VAL D C   1 
+ATOM 18564 O O   . VAL D 1 440 ? 127.904 139.082 169.521 1.000 107.91718 ? ? ? ? ? ? 343 VAL D O   1 
+ATOM 18565 C CB  . VAL D 1 440 ? 127.171 137.732 172.326 1.000 103.71249 ? ? ? ? ? ? 343 VAL D CB  1 
+ATOM 18566 C CG1 . VAL D 1 440 ? 126.361 136.457 172.234 1.000 102.32205 ? ? ? ? ? ? 343 VAL D CG1 1 
+ATOM 18567 C CG2 . VAL D 1 440 ? 127.625 137.972 173.752 1.000 106.05397 ? ? ? ? ? ? 343 VAL D CG2 1 
+ATOM 18568 N N   . CYS D 1 441 ? 127.797 136.861 169.182 1.000 99.44075  ? ? ? ? ? ? 344 CYS D N   1 
+ATOM 18569 C CA  . CYS D 1 441 ? 127.433 136.961 167.776 1.000 98.57037  ? ? ? ? ? ? 344 CYS D CA  1 
+ATOM 18570 C C   . CYS D 1 441 ? 126.140 136.200 167.537 1.000 106.54781 ? ? ? ? ? ? 344 CYS D C   1 
+ATOM 18571 O O   . CYS D 1 441 ? 126.061 135.001 167.819 1.000 113.63255 ? ? ? ? ? ? 344 CYS D O   1 
+ATOM 18572 C CB  . CYS D 1 441 ? 128.539 136.409 166.877 1.000 98.91758  ? ? ? ? ? ? 344 CYS D CB  1 
+ATOM 18573 S SG  . CYS D 1 441 ? 129.869 137.569 166.514 1.000 124.95418 ? ? ? ? ? ? 344 CYS D SG  1 
+ATOM 18574 N N   . SER D 1 442 ? 125.136 136.894 167.015 1.000 90.22791  ? ? ? ? ? ? 345 SER D N   1 
+ATOM 18575 C CA  . SER D 1 442 ? 123.864 136.291 166.650 1.000 84.07722  ? ? ? ? ? ? 345 SER D CA  1 
+ATOM 18576 C C   . SER D 1 442 ? 123.780 136.209 165.136 1.000 86.32462  ? ? ? ? ? ? 345 SER D C   1 
+ATOM 18577 O O   . SER D 1 442 ? 124.132 137.164 164.438 1.000 97.14438  ? ? ? ? ? ? 345 SER D O   1 
+ATOM 18578 C CB  . SER D 1 442 ? 122.691 137.094 167.206 1.000 91.50090  ? ? ? ? ? ? 345 SER D CB  1 
+ATOM 18579 O OG  . SER D 1 442 ? 122.832 137.297 168.598 1.000 99.30627  ? ? ? ? ? ? 345 SER D OG  1 
+ATOM 18580 N N   . SER D 1 443 ? 123.318 135.073 164.635 1.000 87.44368  ? ? ? ? ? ? 346 SER D N   1 
+ATOM 18581 C CA  . SER D 1 443 ? 123.304 134.785 163.212 1.000 83.73302  ? ? ? ? ? ? 346 SER D CA  1 
+ATOM 18582 C C   . SER D 1 443 ? 121.897 134.431 162.760 1.000 93.01044  ? ? ? ? ? ? 346 SER D C   1 
+ATOM 18583 O O   . SER D 1 443 ? 121.179 133.701 163.447 1.000 100.26423 ? ? ? ? ? ? 346 SER D O   1 
+ATOM 18584 C CB  . SER D 1 443 ? 124.260 133.643 162.890 1.000 88.25630  ? ? ? ? ? ? 346 SER D CB  1 
+ATOM 18585 O OG  . SER D 1 443 ? 123.766 132.863 161.823 1.000 93.86732  ? ? ? ? ? ? 346 SER D OG  1 
+ATOM 18586 N N   . HIS D 1 444 ? 121.511 134.950 161.599 1.000 86.38028  ? ? ? ? ? ? 347 HIS D N   1 
+ATOM 18587 C CA  . HIS D 1 444 ? 120.215 134.663 161.006 1.000 82.53573  ? ? ? ? ? ? 347 HIS D CA  1 
+ATOM 18588 C C   . HIS D 1 444 ? 120.383 134.504 159.506 1.000 85.97183  ? ? ? ? ? ? 347 HIS D C   1 
+ATOM 18589 O O   . HIS D 1 444 ? 121.100 135.280 158.872 1.000 97.80901  ? ? ? ? ? ? 347 HIS D O   1 
+ATOM 18590 C CB  . HIS D 1 444 ? 119.208 135.776 161.300 1.000 84.89475  ? ? ? ? ? ? 347 HIS D CB  1 
+ATOM 18591 C CG  . HIS D 1 444 ? 117.901 135.608 160.593 1.000 91.38920  ? ? ? ? ? ? 347 HIS D CG  1 
+ATOM 18592 N ND1 . HIS D 1 444 ? 116.997 134.624 160.926 1.000 97.48817  ? ? ? ? ? ? 347 HIS D ND1 1 
+ATOM 18593 C CD2 . HIS D 1 444 ? 117.344 136.302 159.574 1.000 97.05080  ? ? ? ? ? ? 347 HIS D CD2 1 
+ATOM 18594 C CE1 . HIS D 1 444 ? 115.940 134.716 160.140 1.000 93.83218  ? ? ? ? ? ? 347 HIS D CE1 1 
+ATOM 18595 N NE2 . HIS D 1 444 ? 116.126 135.726 159.310 1.000 99.46189  ? ? ? ? ? ? 347 HIS D NE2 1 
+ATOM 18596 N N   . MET D 1 445 ? 119.723 133.499 158.941 1.000 81.08042  ? ? ? ? ? ? 348 MET D N   1 
+ATOM 18597 C CA  . MET D 1 445 ? 119.754 133.276 157.499 1.000 78.53208  ? ? ? ? ? ? 348 MET D CA  1 
+ATOM 18598 C C   . MET D 1 445 ? 118.592 134.043 156.889 1.000 90.50348  ? ? ? ? ? ? 348 MET D C   1 
+ATOM 18599 O O   . MET D 1 445 ? 117.432 133.650 157.024 1.000 97.75812  ? ? ? ? ? ? 348 MET D O   1 
+ATOM 18600 C CB  . MET D 1 445 ? 119.678 131.792 157.170 1.000 89.17692  ? ? ? ? ? ? 348 MET D CB  1 
+ATOM 18601 C CG  . MET D 1 445 ? 119.547 131.518 155.691 1.000 89.21403  ? ? ? ? ? ? 348 MET D CG  1 
+ATOM 18602 S SD  . MET D 1 445 ? 121.106 131.765 154.832 1.000 112.29736 ? ? ? ? ? ? 348 MET D SD  1 
+ATOM 18603 C CE  . MET D 1 445 ? 120.559 131.723 153.132 1.000 95.13942  ? ? ? ? ? ? 348 MET D CE  1 
+ATOM 18604 N N   . TYR D 1 446 ? 118.904 135.141 156.212 1.000 90.30507  ? ? ? ? ? ? 349 TYR D N   1 
+ATOM 18605 C CA  . TYR D 1 446 ? 117.877 136.041 155.710 1.000 83.97205  ? ? ? ? ? ? 349 TYR D CA  1 
+ATOM 18606 C C   . TYR D 1 446 ? 117.385 135.569 154.351 1.000 87.70981  ? ? ? ? ? ? 349 TYR D C   1 
+ATOM 18607 O O   . TYR D 1 446 ? 118.175 135.407 153.417 1.000 103.26559 ? ? ? ? ? ? 349 TYR D O   1 
+ATOM 18608 C CB  . TYR D 1 446 ? 118.418 137.461 155.615 1.000 87.75688  ? ? ? ? ? ? 349 TYR D CB  1 
+ATOM 18609 C CG  . TYR D 1 446 ? 117.383 138.464 155.186 1.000 88.30380  ? ? ? ? ? ? 349 TYR D CG  1 
+ATOM 18610 C CD1 . TYR D 1 446 ? 116.428 138.922 156.074 1.000 84.25867  ? ? ? ? ? ? 349 TYR D CD1 1 
+ATOM 18611 C CD2 . TYR D 1 446 ? 117.357 138.948 153.892 1.000 93.03510  ? ? ? ? ? ? 349 TYR D CD2 1 
+ATOM 18612 C CE1 . TYR D 1 446 ? 115.480 139.834 155.688 1.000 81.76481  ? ? ? ? ? ? 349 TYR D CE1 1 
+ATOM 18613 C CE2 . TYR D 1 446 ? 116.413 139.861 153.496 1.000 90.55201  ? ? ? ? ? ? 349 TYR D CE2 1 
+ATOM 18614 C CZ  . TYR D 1 446 ? 115.476 140.301 154.398 1.000 84.33580  ? ? ? ? ? ? 349 TYR D CZ  1 
+ATOM 18615 O OH  . TYR D 1 446 ? 114.530 141.214 154.005 1.000 101.94325 ? ? ? ? ? ? 349 TYR D OH  1 
+ATOM 18616 N N   . ASN D 1 447 ? 116.080 135.354 154.242 1.000 98.07351  ? ? ? ? ? ? 350 ASN D N   1 
+ATOM 18617 C CA  . ASN D 1 447 ? 115.438 135.036 152.980 1.000 94.28926  ? ? ? ? ? ? 350 ASN D CA  1 
+ATOM 18618 C C   . ASN D 1 447 ? 114.135 135.808 152.882 1.000 101.56202 ? ? ? ? ? ? 350 ASN D C   1 
+ATOM 18619 O O   . ASN D 1 447 ? 113.498 136.109 153.893 1.000 116.34869 ? ? ? ? ? ? 350 ASN D O   1 
+ATOM 18620 C CB  . ASN D 1 447 ? 115.160 133.538 152.848 1.000 95.92479  ? ? ? ? ? ? 350 ASN D CB  1 
+ATOM 18621 C CG  . ASN D 1 447 ? 116.305 132.789 152.215 1.000 107.08123 ? ? ? ? ? ? 350 ASN D CG  1 
+ATOM 18622 O OD1 . ASN D 1 447 ? 116.631 133.001 151.049 1.000 110.20581 ? ? ? ? ? ? 350 ASN D OD1 1 
+ATOM 18623 N ND2 . ASN D 1 447 ? 116.923 131.900 152.980 1.000 108.80637 ? ? ? ? ? ? 350 ASN D ND2 1 
+ATOM 18624 N N   . VAL D 1 448 ? 113.742 136.126 151.655 1.000 104.50729 ? ? ? ? ? ? 351 VAL D N   1 
+ATOM 18625 C CA  . VAL D 1 448 ? 112.467 136.774 151.380 1.000 105.76197 ? ? ? ? ? ? 351 VAL D CA  1 
+ATOM 18626 C C   . VAL D 1 448 ? 111.604 135.779 150.622 1.000 111.95497 ? ? ? ? ? ? 351 VAL D C   1 
+ATOM 18627 O O   . VAL D 1 448 ? 111.994 135.296 149.552 1.000 118.07136 ? ? ? ? ? ? 351 VAL D O   1 
+ATOM 18628 C CB  . VAL D 1 448 ? 112.648 138.076 150.588 1.000 104.66044 ? ? ? ? ? ? 351 VAL D CB  1 
+ATOM 18629 C CG1 . VAL D 1 448 ? 111.316 138.766 150.405 1.000 104.56812 ? ? ? ? ? ? 351 VAL D CG1 1 
+ATOM 18630 C CG2 . VAL D 1 448 ? 113.619 138.990 151.300 1.000 104.39343 ? ? ? ? ? ? 351 VAL D CG2 1 
+ATOM 18631 N N   . GLU D 1 449 ? 110.436 135.472 151.174 1.000 134.19959 ? ? ? ? ? ? 352 GLU D N   1 
+ATOM 18632 C CA  . GLU D 1 449 ? 109.568 134.463 150.597 1.000 132.33806 ? ? ? ? ? ? 352 GLU D CA  1 
+ATOM 18633 C C   . GLU D 1 449 ? 108.950 134.968 149.296 1.000 132.59597 ? ? ? ? ? ? 352 GLU D C   1 
+ATOM 18634 O O   . GLU D 1 449 ? 109.025 136.150 148.953 1.000 140.14352 ? ? ? ? ? ? 352 GLU D O   1 
+ATOM 18635 C CB  . GLU D 1 449 ? 108.474 134.072 151.588 1.000 132.02279 ? ? ? ? ? ? 352 GLU D CB  1 
+ATOM 18636 C CG  . GLU D 1 449 ? 108.990 133.588 152.936 1.000 137.10990 ? ? ? ? ? ? 352 GLU D CG  1 
+ATOM 18637 C CD  . GLU D 1 449 ? 109.347 134.725 153.880 1.000 146.30456 ? ? ? ? ? ? 352 GLU D CD  1 
+ATOM 18638 O OE1 . GLU D 1 449 ? 109.349 135.892 153.438 1.000 142.94591 ? ? ? ? ? ? 352 GLU D OE1 1 
+ATOM 18639 O OE2 . GLU D 1 449 ? 109.627 134.451 155.066 1.000 145.61783 ? ? ? ? ? ? 352 GLU D OE2 1 
+ATOM 18640 N N   . GLU D 1 450 ? 108.335 134.043 148.559 1.000 137.27117 ? ? ? ? ? ? 353 GLU D N   1 
+ATOM 18641 C CA  . GLU D 1 450 ? 107.676 134.413 147.312 1.000 138.35316 ? ? ? ? ? ? 353 GLU D CA  1 
+ATOM 18642 C C   . GLU D 1 450 ? 106.466 135.301 147.558 1.000 138.47656 ? ? ? ? ? ? 353 GLU D C   1 
+ATOM 18643 O O   . GLU D 1 450 ? 106.107 136.109 146.695 1.000 140.69937 ? ? ? ? ? ? 353 GLU D O   1 
+ATOM 18644 C CB  . GLU D 1 450 ? 107.265 133.159 146.543 1.000 140.89361 ? ? ? ? ? ? 353 GLU D CB  1 
+ATOM 18645 C CG  . GLU D 1 450 ? 108.434 132.292 146.112 1.000 145.89201 ? ? ? ? ? ? 353 GLU D CG  1 
+ATOM 18646 C CD  . GLU D 1 450 ? 109.442 133.050 145.272 1.000 150.09711 ? ? ? ? ? ? 353 GLU D CD  1 
+ATOM 18647 O OE1 . GLU D 1 450 ? 109.020 133.845 144.407 1.000 149.52969 ? ? ? ? ? ? 353 GLU D OE1 1 
+ATOM 18648 O OE2 . GLU D 1 450 ? 110.657 132.852 145.479 1.000 148.24219 ? ? ? ? ? ? 353 GLU D OE2 1 
+ATOM 18649 N N   . ALA D 1 451 ? 105.822 135.162 148.718 1.000 132.62060 ? ? ? ? ? ? 354 ALA D N   1 
+ATOM 18650 C CA  . ALA D 1 451 ? 104.689 136.020 149.042 1.000 135.85741 ? ? ? ? ? ? 354 ALA D CA  1 
+ATOM 18651 C C   . ALA D 1 451 ? 105.115 137.477 149.154 1.000 138.26084 ? ? ? ? ? ? 354 ALA D C   1 
+ATOM 18652 O O   . ALA D 1 451 ? 104.391 138.380 148.720 1.000 139.12594 ? ? ? ? ? ? 354 ALA D O   1 
+ATOM 18653 C CB  . ALA D 1 451 ? 104.031 135.553 150.339 1.000 131.37862 ? ? ? ? ? ? 354 ALA D CB  1 
+ATOM 18654 N N   . TYR D 1 452 ? 106.286 137.725 149.730 1.000 128.01666 ? ? ? ? ? ? 355 TYR D N   1 
+ATOM 18655 C CA  . TYR D 1 452 ? 106.795 139.075 149.917 1.000 121.09206 ? ? ? ? ? ? 355 TYR D CA  1 
+ATOM 18656 C C   . TYR D 1 452 ? 107.580 139.584 148.718 1.000 125.66410 ? ? ? ? ? ? 355 TYR D C   1 
+ATOM 18657 O O   . TYR D 1 452 ? 108.151 140.676 148.790 1.000 132.65792 ? ? ? ? ? ? 355 TYR D O   1 
+ATOM 18658 C CB  . TYR D 1 452 ? 107.681 139.137 151.163 1.000 122.42790 ? ? ? ? ? ? 355 TYR D CB  1 
+ATOM 18659 C CG  . TYR D 1 452 ? 106.962 138.840 152.457 1.000 123.68677 ? ? ? ? ? ? 355 TYR D CG  1 
+ATOM 18660 C CD1 . TYR D 1 452 ? 106.723 137.536 152.856 1.000 127.29516 ? ? ? ? ? ? 355 TYR D CD1 1 
+ATOM 18661 C CD2 . TYR D 1 452 ? 106.537 139.865 153.286 1.000 128.29482 ? ? ? ? ? ? 355 TYR D CD2 1 
+ATOM 18662 C CE1 . TYR D 1 452 ? 106.073 137.260 154.039 1.000 131.54728 ? ? ? ? ? ? 355 TYR D CE1 1 
+ATOM 18663 C CE2 . TYR D 1 452 ? 105.887 139.599 154.471 1.000 129.40307 ? ? ? ? ? ? 355 TYR D CE2 1 
+ATOM 18664 C CZ  . TYR D 1 452 ? 105.658 138.296 154.843 1.000 132.68065 ? ? ? ? ? ? 355 TYR D CZ  1 
+ATOM 18665 O OH  . TYR D 1 452 ? 105.009 138.025 156.025 1.000 129.99567 ? ? ? ? ? ? 355 TYR D OH  1 
+ATOM 18666 N N   . GLY D 1 453 ? 107.630 138.823 147.625 1.000 113.17028 ? ? ? ? ? ? 356 GLY D N   1 
+ATOM 18667 C CA  . GLY D 1 453 ? 108.429 139.232 146.484 1.000 110.90849 ? ? ? ? ? ? 356 GLY D CA  1 
+ATOM 18668 C C   . GLY D 1 453 ? 107.966 140.531 145.858 1.000 116.49916 ? ? ? ? ? ? 356 GLY D C   1 
+ATOM 18669 O O   . GLY D 1 453 ? 108.776 141.289 145.320 1.000 120.34607 ? ? ? ? ? ? 356 GLY D O   1 
+ATOM 18670 N N   . SER D 1 454 ? 106.663 140.805 145.910 1.000 113.46030 ? ? ? ? ? ? 357 SER D N   1 
+ATOM 18671 C CA  . SER D 1 454 ? 106.145 142.024 145.301 1.000 109.58282 ? ? ? ? ? ? 357 SER D CA  1 
+ATOM 18672 C C   . SER D 1 454 ? 106.461 143.256 146.137 1.000 111.70355 ? ? ? ? ? ? 357 SER D C   1 
+ATOM 18673 O O   . SER D 1 454 ? 106.585 144.356 145.590 1.000 115.80324 ? ? ? ? ? ? 357 SER D O   1 
+ATOM 18674 C CB  . SER D 1 454 ? 104.641 141.898 145.085 1.000 114.22301 ? ? ? ? ? ? 357 SER D CB  1 
+ATOM 18675 O OG  . SER D 1 454 ? 104.361 141.328 143.820 1.000 121.58569 ? ? ? ? ? ? 357 SER D OG  1 
+ATOM 18676 N N   . VAL D 1 455 ? 106.591 143.099 147.449 1.000 101.44730 ? ? ? ? ? ? 358 VAL D N   1 
+ATOM 18677 C CA  . VAL D 1 455 ? 106.906 144.208 148.337 1.000 94.90132  ? ? ? ? ? ? 358 VAL D CA  1 
+ATOM 18678 C C   . VAL D 1 455 ? 108.342 144.117 148.848 1.000 95.99665  ? ? ? ? ? ? 358 VAL D C   1 
+ATOM 18679 O O   . VAL D 1 455 ? 108.682 144.740 149.847 1.000 104.94996 ? ? ? ? ? ? 358 VAL D O   1 
+ATOM 18680 C CB  . VAL D 1 455 ? 105.908 144.289 149.502 1.000 92.67484  ? ? ? ? ? ? 358 VAL D CB  1 
+ATOM 18681 C CG1 . VAL D 1 455 ? 104.507 144.508 148.976 1.000 99.91374  ? ? ? ? ? ? 358 VAL D CG1 1 
+ATOM 18682 C CG2 . VAL D 1 455 ? 105.967 143.026 150.333 1.000 97.02384  ? ? ? ? ? ? 358 VAL D CG2 1 
+ATOM 18683 N N   . LYS D 1 456 ? 109.192 143.352 148.162 1.000 96.57624  ? ? ? ? ? ? 359 LYS D N   1 
+ATOM 18684 C CA  . LYS D 1 456 ? 110.542 143.106 148.656 1.000 95.03380  ? ? ? ? ? ? 359 LYS D CA  1 
+ATOM 18685 C C   . LYS D 1 456 ? 111.358 144.389 148.735 1.000 95.11166  ? ? ? ? ? ? 359 LYS D C   1 
+ATOM 18686 O O   . LYS D 1 456 ? 112.092 144.602 149.705 1.000 97.32429  ? ? ? ? ? ? 359 LYS D O   1 
+ATOM 18687 C CB  . LYS D 1 456 ? 111.239 142.079 147.767 1.000 97.09253  ? ? ? ? ? ? 359 LYS D CB  1 
+ATOM 18688 C CG  . LYS D 1 456 ? 112.748 142.183 147.756 1.000 100.76589 ? ? ? ? ? ? 359 LYS D CG  1 
+ATOM 18689 C CD  . LYS D 1 456 ? 113.390 140.814 147.672 1.000 102.34257 ? ? ? ? ? ? 359 LYS D CD  1 
+ATOM 18690 C CE  . LYS D 1 456 ? 114.691 140.870 146.899 1.000 100.21689 ? ? ? ? ? ? 359 LYS D CE  1 
+ATOM 18691 N NZ  . LYS D 1 456 ? 115.514 142.040 147.302 1.000 108.26525 ? ? ? ? ? ? 359 LYS D NZ  1 
+ATOM 18692 N N   . LYS D 1 457 ? 111.247 145.255 147.728 1.000 103.70058 ? ? ? ? ? ? 360 LYS D N   1 
+ATOM 18693 C CA  . LYS D 1 457 ? 112.042 146.479 147.718 1.000 102.57197 ? ? ? ? ? ? 360 LYS D CA  1 
+ATOM 18694 C C   . LYS D 1 457 ? 111.662 147.395 148.873 1.000 101.28931 ? ? ? ? ? ? 360 LYS D C   1 
+ATOM 18695 O O   . LYS D 1 457 ? 112.533 147.900 149.588 1.000 112.10547 ? ? ? ? ? ? 360 LYS D O   1 
+ATOM 18696 C CB  . LYS D 1 457 ? 111.880 147.200 146.382 1.000 103.80751 ? ? ? ? ? ? 360 LYS D CB  1 
+ATOM 18697 C CG  . LYS D 1 457 ? 112.453 146.443 145.204 1.000 109.12098 ? ? ? ? ? ? 360 LYS D CG  1 
+ATOM 18698 C CD  . LYS D 1 457 ? 113.943 146.221 145.376 1.000 110.36738 ? ? ? ? ? ? 360 LYS D CD  1 
+ATOM 18699 C CE  . LYS D 1 457 ? 114.532 145.489 144.187 1.000 110.57298 ? ? ? ? ? ? 360 LYS D CE  1 
+ATOM 18700 N NZ  . LYS D 1 457 ? 114.502 146.328 142.960 1.000 112.93348 ? ? ? ? ? ? 360 LYS D NZ  1 
+ATOM 18701 N N   . LYS D 1 458 ? 110.364 147.627 149.067 1.000 99.82703  ? ? ? ? ? ? 361 LYS D N   1 
+ATOM 18702 C CA  . LYS D 1 458 ? 109.925 148.468 150.175 1.000 101.90357 ? ? ? ? ? ? 361 LYS D CA  1 
+ATOM 18703 C C   . LYS D 1 458 ? 110.252 147.825 151.515 1.000 104.17359 ? ? ? ? ? ? 361 LYS D C   1 
+ATOM 18704 O O   . LYS D 1 458 ? 110.672 148.507 152.456 1.000 109.68636 ? ? ? ? ? ? 361 LYS D O   1 
+ATOM 18705 C CB  . LYS D 1 458 ? 108.426 148.742 150.060 1.000 99.07412  ? ? ? ? ? ? 361 LYS D CB  1 
+ATOM 18706 C CG  . LYS D 1 458 ? 107.819 149.398 151.282 1.000 100.49902 ? ? ? ? ? ? 361 LYS D CG  1 
+ATOM 18707 C CD  . LYS D 1 458 ? 106.714 148.544 151.870 1.000 101.58503 ? ? ? ? ? ? 361 LYS D CD  1 
+ATOM 18708 C CE  . LYS D 1 458 ? 106.403 148.956 153.297 1.000 109.38152 ? ? ? ? ? ? 361 LYS D CE  1 
+ATOM 18709 N NZ  . LYS D 1 458 ? 105.911 150.358 153.373 1.000 109.25094 ? ? ? ? ? ? 361 LYS D NZ  1 
+ATOM 18710 N N   . LEU D 1 459 ? 110.064 146.511 151.618 1.000 100.67048 ? ? ? ? ? ? 362 LEU D N   1 
+ATOM 18711 C CA  . LEU D 1 459 ? 110.322 145.811 152.871 1.000 94.40082  ? ? ? ? ? ? 362 LEU D CA  1 
+ATOM 18712 C C   . LEU D 1 459 ? 111.796 145.863 153.250 1.000 94.81608  ? ? ? ? ? ? 362 LEU D C   1 
+ATOM 18713 O O   . LEU D 1 459 ? 112.135 146.047 154.424 1.000 98.95673  ? ? ? ? ? ? 362 LEU D O   1 
+ATOM 18714 C CB  . LEU D 1 459 ? 109.842 144.367 152.751 1.000 91.31803  ? ? ? ? ? ? 362 LEU D CB  1 
+ATOM 18715 C CG  . LEU D 1 459 ? 110.104 143.391 153.886 1.000 93.20731  ? ? ? ? ? ? 362 LEU D CG  1 
+ATOM 18716 C CD1 . LEU D 1 459 ? 108.877 142.537 154.109 1.000 93.61493  ? ? ? ? ? ? 362 LEU D CD1 1 
+ATOM 18717 C CD2 . LEU D 1 459 ? 111.290 142.527 153.537 1.000 97.51033  ? ? ? ? ? ? 362 LEU D CD2 1 
+ATOM 18718 N N   . ASN D 1 460 ? 112.687 145.690 152.275 1.000 98.92508  ? ? ? ? ? ? 363 ASN D N   1 
+ATOM 18719 C CA  . ASN D 1 460 ? 114.116 145.675 152.574 1.000 90.11597  ? ? ? ? ? ? 363 ASN D CA  1 
+ATOM 18720 C C   . ASN D 1 460 ? 114.614 147.050 152.996 1.000 88.85992  ? ? ? ? ? ? 363 ASN D C   1 
+ATOM 18721 O O   . ASN D 1 460 ? 115.474 147.158 153.876 1.000 102.02220 ? ? ? ? ? ? 363 ASN D O   1 
+ATOM 18722 C CB  . ASN D 1 460 ? 114.899 145.176 151.365 1.000 95.43931  ? ? ? ? ? ? 363 ASN D CB  1 
+ATOM 18723 C CG  . ASN D 1 460 ? 115.200 143.703 151.438 1.000 96.07652  ? ? ? ? ? ? 363 ASN D CG  1 
+ATOM 18724 O OD1 . ASN D 1 460 ? 114.984 143.067 152.465 1.000 106.47833 ? ? ? ? ? ? 363 ASN D OD1 1 
+ATOM 18725 N ND2 . ASN D 1 460 ? 115.700 143.148 150.345 1.000 95.31933  ? ? ? ? ? ? 363 ASN D ND2 1 
+ATOM 18726 N N   . LYS D 1 461 ? 114.103 148.110 152.368 1.000 91.24067  ? ? ? ? ? ? 364 LYS D N   1 
+ATOM 18727 C CA  . LYS D 1 461 ? 114.551 149.455 152.710 1.000 88.52920  ? ? ? ? ? ? 364 LYS D CA  1 
+ATOM 18728 C C   . LYS D 1 461 ? 114.219 149.795 154.154 1.000 95.31480  ? ? ? ? ? ? 364 LYS D C   1 
+ATOM 18729 O O   . LYS D 1 461 ? 115.030 150.404 154.859 1.000 99.75509  ? ? ? ? ? ? 364 LYS D O   1 
+ATOM 18730 C CB  . LYS D 1 461 ? 113.921 150.474 151.765 1.000 93.38818  ? ? ? ? ? ? 364 LYS D CB  1 
+ATOM 18731 C CG  . LYS D 1 461 ? 114.425 150.391 150.340 1.000 99.15209  ? ? ? ? ? ? 364 LYS D CG  1 
+ATOM 18732 C CD  . LYS D 1 461 ? 114.164 151.682 149.591 1.000 101.16914 ? ? ? ? ? ? 364 LYS D CD  1 
+ATOM 18733 C CE  . LYS D 1 461 ? 113.569 151.410 148.224 1.000 102.55347 ? ? ? ? ? ? 364 LYS D CE  1 
+ATOM 18734 N NZ  . LYS D 1 461 ? 114.610 151.377 147.166 1.000 102.27727 ? ? ? ? ? ? 364 LYS D NZ  1 
+ATOM 18735 N N   . ALA D 1 462 ? 113.026 149.418 154.608 1.000 96.03486  ? ? ? ? ? ? 365 ALA D N   1 
+ATOM 18736 C CA  . ALA D 1 462 ? 112.647 149.687 155.989 1.000 95.54919  ? ? ? ? ? ? 365 ALA D CA  1 
+ATOM 18737 C C   . ALA D 1 462 ? 113.442 148.827 156.962 1.000 94.55126  ? ? ? ? ? ? 365 ALA D C   1 
+ATOM 18738 O O   . ALA D 1 462 ? 113.914 149.319 157.991 1.000 94.50731  ? ? ? ? ? ? 365 ALA D O   1 
+ATOM 18739 C CB  . ALA D 1 462 ? 111.149 149.460 156.167 1.000 96.13025  ? ? ? ? ? ? 365 ALA D CB  1 
+ATOM 18740 N N   . LEU D 1 463 ? 113.610 147.542 156.648 1.000 86.54218  ? ? ? ? ? ? 366 LEU D N   1 
+ATOM 18741 C CA  . LEU D 1 463 ? 114.262 146.621 157.569 1.000 78.38115  ? ? ? ? ? ? 366 LEU D CA  1 
+ATOM 18742 C C   . LEU D 1 463 ? 115.754 146.886 157.706 1.000 80.74976  ? ? ? ? ? ? 366 LEU D C   1 
+ATOM 18743 O O   . LEU D 1 463 ? 116.329 146.605 158.761 1.000 92.13223  ? ? ? ? ? ? 366 LEU D O   1 
+ATOM 18744 C CB  . LEU D 1 463 ? 114.037 145.181 157.115 1.000 84.41273  ? ? ? ? ? ? 366 LEU D CB  1 
+ATOM 18745 C CG  . LEU D 1 463 ? 114.433 144.083 158.101 1.000 81.24945  ? ? ? ? ? ? 366 LEU D CG  1 
+ATOM 18746 C CD1 . LEU D 1 463 ? 113.920 144.400 159.488 1.000 87.93482  ? ? ? ? ? ? 366 LEU D CD1 1 
+ATOM 18747 C CD2 . LEU D 1 463 ? 113.918 142.741 157.633 1.000 88.13240  ? ? ? ? ? ? 366 LEU D CD2 1 
+ATOM 18748 N N   . SER D 1 464 ? 116.396 147.417 156.665 1.000 90.01561  ? ? ? ? ? ? 367 SER D N   1 
+ATOM 18749 C CA  . SER D 1 464 ? 117.845 147.580 156.698 1.000 84.36926  ? ? ? ? ? ? 367 SER D CA  1 
+ATOM 18750 C C   . SER D 1 464 ? 118.274 148.537 157.800 1.000 92.41075  ? ? ? ? ? ? 367 SER D C   1 
+ATOM 18751 O O   . SER D 1 464 ? 119.298 148.319 158.456 1.000 106.65821 ? ? ? ? ? ? 367 SER D O   1 
+ATOM 18752 C CB  . SER D 1 464 ? 118.349 148.066 155.343 1.000 92.41103  ? ? ? ? ? ? 367 SER D CB  1 
+ATOM 18753 O OG  . SER D 1 464 ? 117.430 148.966 154.758 1.000 111.67985 ? ? ? ? ? ? 367 SER D OG  1 
+ATOM 18754 N N   . SER D 1 465 ? 117.513 149.611 158.014 1.000 92.26341  ? ? ? ? ? ? 368 SER D N   1 
+ATOM 18755 C CA  . SER D 1 465 ? 117.856 150.544 159.080 1.000 91.28445  ? ? ? ? ? ? 368 SER D CA  1 
+ATOM 18756 C C   . SER D 1 465 ? 117.590 149.950 160.455 1.000 92.91533  ? ? ? ? ? ? 368 SER D C   1 
+ATOM 18757 O O   . SER D 1 465 ? 118.288 150.284 161.417 1.000 94.95043  ? ? ? ? ? ? 368 SER D O   1 
+ATOM 18758 C CB  . SER D 1 465 ? 117.080 151.845 158.908 1.000 98.53130  ? ? ? ? ? ? 368 SER D CB  1 
+ATOM 18759 O OG  . SER D 1 465 ? 117.480 152.518 157.730 1.000 104.83431 ? ? ? ? ? ? 368 SER D OG  1 
+ATOM 18760 N N   . ALA D 1 466 ? 116.589 149.076 160.569 1.000 88.92646  ? ? ? ? ? ? 369 ALA D N   1 
+ATOM 18761 C CA  . ALA D 1 466 ? 116.260 148.482 161.857 1.000 78.88153  ? ? ? ? ? ? 369 ALA D CA  1 
+ATOM 18762 C C   . ALA D 1 466 ? 117.325 147.513 162.340 1.000 82.08622  ? ? ? ? ? ? 369 ALA D C   1 
+ATOM 18763 O O   . ALA D 1 466 ? 117.415 147.267 163.546 1.000 94.05652  ? ? ? ? ? ? 369 ALA D O   1 
+ATOM 18764 C CB  . ALA D 1 466 ? 114.914 147.769 161.779 1.000 79.70829  ? ? ? ? ? ? 369 ALA D CB  1 
+ATOM 18765 N N   . LEU D 1 467 ? 118.127 146.954 161.434 1.000 80.79000  ? ? ? ? ? ? 370 LEU D N   1 
+ATOM 18766 C CA  . LEU D 1 467 ? 119.158 146.009 161.845 1.000 71.72339  ? ? ? ? ? ? 370 LEU D CA  1 
+ATOM 18767 C C   . LEU D 1 467 ? 120.197 146.668 162.737 1.000 82.36215  ? ? ? ? ? ? 370 LEU D C   1 
+ATOM 18768 O O   . LEU D 1 467 ? 120.790 146.004 163.593 1.000 94.78836  ? ? ? ? ? ? 370 LEU D O   1 
+ATOM 18769 C CB  . LEU D 1 467 ? 119.830 145.401 160.618 1.000 71.41314  ? ? ? ? ? ? 370 LEU D CB  1 
+ATOM 18770 C CG  . LEU D 1 467 ? 118.938 144.578 159.693 1.000 76.45052  ? ? ? ? ? ? 370 LEU D CG  1 
+ATOM 18771 C CD1 . LEU D 1 467 ? 119.773 143.914 158.625 1.000 81.27142  ? ? ? ? ? ? 370 LEU D CD1 1 
+ATOM 18772 C CD2 . LEU D 1 467 ? 118.162 143.548 160.478 1.000 77.41286  ? ? ? ? ? ? 370 LEU D CD2 1 
+ATOM 18773 N N   . PHE D 1 468 ? 120.438 147.960 162.551 1.000 73.76493  ? ? ? ? ? ? 371 PHE D N   1 
+ATOM 18774 C CA  . PHE D 1 468 ? 121.413 148.692 163.355 1.000 76.59141  ? ? ? ? ? ? 371 PHE D CA  1 
+ATOM 18775 C C   . PHE D 1 468 ? 120.752 149.359 164.556 1.000 88.15079  ? ? ? ? ? ? 371 PHE D C   1 
+ATOM 18776 O O   . PHE D 1 468 ? 120.919 150.551 164.798 1.000 99.29307  ? ? ? ? ? ? 371 PHE D O   1 
+ATOM 18777 C CB  . PHE D 1 468 ? 122.129 149.720 162.489 1.000 83.03854  ? ? ? ? ? ? 371 PHE D CB  1 
+ATOM 18778 C CG  . PHE D 1 468 ? 122.730 149.149 161.242 1.000 86.99240  ? ? ? ? ? ? 371 PHE D CG  1 
+ATOM 18779 C CD1 . PHE D 1 468 ? 121.981 149.027 160.090 1.000 86.32148  ? ? ? ? ? ? 371 PHE D CD1 1 
+ATOM 18780 C CD2 . PHE D 1 468 ? 124.046 148.738 161.220 1.000 90.08392  ? ? ? ? ? ? 371 PHE D CD2 1 
+ATOM 18781 C CE1 . PHE D 1 468 ? 122.530 148.503 158.947 1.000 86.01759  ? ? ? ? ? ? 371 PHE D CE1 1 
+ATOM 18782 C CE2 . PHE D 1 468 ? 124.599 148.215 160.077 1.000 90.35680  ? ? ? ? ? ? 371 PHE D CE2 1 
+ATOM 18783 C CZ  . PHE D 1 468 ? 123.839 148.097 158.940 1.000 83.75524  ? ? ? ? ? ? 371 PHE D CZ  1 
+ATOM 18784 N N   . ALA D 1 469 ? 119.999 148.582 165.328 1.000 90.70583  ? ? ? ? ? ? 372 ALA D N   1 
+ATOM 18785 C CA  . ALA D 1 469 ? 119.262 149.119 166.459 1.000 79.23168  ? ? ? ? ? ? 372 ALA D CA  1 
+ATOM 18786 C C   . ALA D 1 469 ? 119.188 148.066 167.550 1.000 92.65813  ? ? ? ? ? ? 372 ALA D C   1 
+ATOM 18787 O O   . ALA D 1 469 ? 119.385 146.875 167.304 1.000 106.51648 ? ? ? ? ? ? 372 ALA D O   1 
+ATOM 18788 C CB  . ALA D 1 469 ? 117.857 149.566 166.053 1.000 77.67982  ? ? ? ? ? ? 372 ALA D CB  1 
+ATOM 18789 N N   . GLU D 1 470 ? 118.902 148.521 168.767 1.000 101.78881 ? ? ? ? ? ? 373 GLU D N   1 
+ATOM 18790 C CA  . GLU D 1 470 ? 118.758 147.618 169.900 1.000 96.09635  ? ? ? ? ? ? 373 GLU D CA  1 
+ATOM 18791 C C   . GLU D 1 470 ? 117.300 147.263 170.157 1.000 97.29027  ? ? ? ? ? ? 373 GLU D C   1 
+ATOM 18792 O O   . GLU D 1 470 ? 116.972 146.097 170.386 1.000 104.90717 ? ? ? ? ? ? 373 GLU D O   1 
+ATOM 18793 C CB  . GLU D 1 470 ? 119.374 148.244 171.153 1.000 100.01882 ? ? ? ? ? ? 373 GLU D CB  1 
+ATOM 18794 C CG  . GLU D 1 470 ? 120.778 148.782 170.961 1.000 113.69740 ? ? ? ? ? ? 373 GLU D CG  1 
+ATOM 18795 C CD  . GLU D 1 470 ? 121.826 147.693 170.855 1.000 123.30973 ? ? ? ? ? ? 373 GLU D CD  1 
+ATOM 18796 O OE1 . GLU D 1 470 ? 121.465 146.498 170.901 1.000 125.64579 ? ? ? ? ? ? 373 GLU D OE1 1 
+ATOM 18797 O OE2 . GLU D 1 470 ? 123.020 148.033 170.721 1.000 120.70325 ? ? ? ? ? ? 373 GLU D OE2 1 
+ATOM 18798 N N   . ARG D 1 471 ? 116.420 148.256 170.126 1.000 87.58155  ? ? ? ? ? ? 374 ARG D N   1 
+ATOM 18799 C CA  . ARG D 1 471 ? 114.996 148.064 170.347 1.000 86.65725  ? ? ? ? ? ? 374 ARG D CA  1 
+ATOM 18800 C C   . ARG D 1 471 ? 114.238 148.626 169.158 1.000 86.09093  ? ? ? ? ? ? 374 ARG D C   1 
+ATOM 18801 O O   . ARG D 1 471 ? 114.417 149.793 168.802 1.000 97.26454  ? ? ? ? ? ? 374 ARG D O   1 
+ATOM 18802 C CB  . ARG D 1 471 ? 114.543 148.751 171.632 1.000 90.24574  ? ? ? ? ? ? 374 ARG D CB  1 
+ATOM 18803 C CG  . ARG D 1 471 ? 114.812 147.958 172.887 1.000 90.77865  ? ? ? ? ? ? 374 ARG D CG  1 
+ATOM 18804 C CD  . ARG D 1 471 ? 115.152 148.877 174.038 1.000 87.64160  ? ? ? ? ? ? 374 ARG D CD  1 
+ATOM 18805 N NE  . ARG D 1 471 ? 116.563 149.234 174.041 1.000 93.12516  ? ? ? ? ? ? 374 ARG D NE  1 
+ATOM 18806 C CZ  . ARG D 1 471 ? 117.027 150.453 173.810 1.000 100.36356 ? ? ? ? ? ? 374 ARG D CZ  1 
+ATOM 18807 N NH1 . ARG D 1 471 ? 116.214 151.463 173.550 1.000 101.94391 ? ? ? ? ? ? 374 ARG D NH1 1 
+ATOM 18808 N NH2 . ARG D 1 471 ? 118.338 150.665 173.839 1.000 97.70962  ? ? ? ? ? ? 374 ARG D NH2 1 
+ATOM 18809 N N   . VAL D 1 472 ? 113.394 147.801 168.550 1.000 76.51933  ? ? ? ? ? ? 375 VAL D N   1 
+ATOM 18810 C CA  . VAL D 1 472 ? 112.627 148.187 167.375 1.000 79.86314  ? ? ? ? ? ? 375 VAL D CA  1 
+ATOM 18811 C C   . VAL D 1 472 ? 111.149 148.082 167.710 1.000 84.50861  ? ? ? ? ? ? 375 VAL D C   1 
+ATOM 18812 O O   . VAL D 1 472 ? 110.680 147.024 168.139 1.000 99.15919  ? ? ? ? ? ? 375 VAL D O   1 
+ATOM 18813 C CB  . VAL D 1 472 ? 112.974 147.312 166.159 1.000 78.08218  ? ? ? ? ? ? 375 VAL D CB  1 
+ATOM 18814 C CG1 . VAL D 1 472 ? 112.138 147.713 164.973 1.000 79.51796  ? ? ? ? ? ? 375 VAL D CG1 1 
+ATOM 18815 C CG2 . VAL D 1 472 ? 114.444 147.433 165.832 1.000 83.48581  ? ? ? ? ? ? 375 VAL D CG2 1 
+ATOM 18816 N N   . LEU D 1 473 ? 110.421 149.175 167.515 1.000 81.29514  ? ? ? ? ? ? 376 LEU D N   1 
+ATOM 18817 C CA  . LEU D 1 473 ? 108.982 149.203 167.725 1.000 76.30777  ? ? ? ? ? ? 376 LEU D CA  1 
+ATOM 18818 C C   . LEU D 1 473 ? 108.295 149.151 166.368 1.000 83.64195  ? ? ? ? ? ? 376 LEU D C   1 
+ATOM 18819 O O   . LEU D 1 473 ? 108.518 150.021 165.523 1.000 96.64389  ? ? ? ? ? ? 376 LEU D O   1 
+ATOM 18820 C CB  . LEU D 1 473 ? 108.562 150.452 168.497 1.000 79.20777  ? ? ? ? ? ? 376 LEU D CB  1 
+ATOM 18821 C CG  . LEU D 1 473 ? 107.060 150.688 168.644 1.000 77.88787  ? ? ? ? ? ? 376 LEU D CG  1 
+ATOM 18822 C CD1 . LEU D 1 473 ? 106.394 149.494 169.283 1.000 80.19218  ? ? ? ? ? ? 376 LEU D CD1 1 
+ATOM 18823 C CD2 . LEU D 1 473 ? 106.800 151.928 169.465 1.000 89.03017  ? ? ? ? ? ? 376 LEU D CD2 1 
+ATOM 18824 N N   . LEU D 1 474 ? 107.469 148.132 166.164 1.000 81.67583  ? ? ? ? ? ? 377 LEU D N   1 
+ATOM 18825 C CA  . LEU D 1 474 ? 106.781 147.932 164.896 1.000 77.26282  ? ? ? ? ? ? 377 LEU D CA  1 
+ATOM 18826 C C   . LEU D 1 474 ? 105.431 148.633 164.942 1.000 89.19153  ? ? ? ? ? ? 377 LEU D C   1 
+ATOM 18827 O O   . LEU D 1 474 ? 104.565 148.269 165.743 1.000 101.90457 ? ? ? ? ? ? 377 LEU D O   1 
+ATOM 18828 C CB  . LEU D 1 474 ? 106.604 146.444 164.608 1.000 83.00521  ? ? ? ? ? ? 377 LEU D CB  1 
+ATOM 18829 C CG  . LEU D 1 474 ? 107.722 145.728 163.853 1.000 83.76554  ? ? ? ? ? ? 377 LEU D CG  1 
+ATOM 18830 C CD1 . LEU D 1 474 ? 108.983 145.663 164.681 1.000 80.83323  ? ? ? ? ? ? 377 LEU D CD1 1 
+ATOM 18831 C CD2 . LEU D 1 474 ? 107.277 144.337 163.466 1.000 88.71836  ? ? ? ? ? ? 377 LEU D CD2 1 
+ATOM 18832 N N   . ILE D 1 475 ? 105.250 149.630 164.082 1.000 99.98389  ? ? ? ? ? ? 378 ILE D N   1 
+ATOM 18833 C CA  . ILE D 1 475 ? 104.014 150.392 164.008 1.000 92.34334  ? ? ? ? ? ? 378 ILE D CA  1 
+ATOM 18834 C C   . ILE D 1 475 ? 103.421 150.210 162.618 1.000 90.74516  ? ? ? ? ? ? 378 ILE D C   1 
+ATOM 18835 O O   . ILE D 1 475 ? 104.061 149.684 161.710 1.000 105.79831 ? ? ? ? ? ? 378 ILE D O   1 
+ATOM 18836 C CB  . ILE D 1 475 ? 104.226 151.880 164.326 1.000 90.64758  ? ? ? ? ? ? 378 ILE D CB  1 
+ATOM 18837 C CG1 . ILE D 1 475 ? 105.532 152.369 163.707 1.000 94.30530  ? ? ? ? ? ? 378 ILE D CG1 1 
+ATOM 18838 C CG2 . ILE D 1 475 ? 104.247 152.096 165.821 1.000 97.63911  ? ? ? ? ? ? 378 ILE D CG2 1 
+ATOM 18839 C CD1 . ILE D 1 475 ? 105.719 153.856 163.784 1.000 98.98926  ? ? ? ? ? ? 378 ILE D CD1 1 
+ATOM 18840 N N   . GLU D 1 476 ? 102.175 150.652 162.462 1.000 105.50478 ? ? ? ? ? ? 379 GLU D N   1 
+ATOM 18841 C CA  . GLU D 1 476 ? 101.460 150.391 161.219 1.000 109.46476 ? ? ? ? ? ? 379 GLU D CA  1 
+ATOM 18842 C C   . GLU D 1 476 ? 101.812 151.404 160.135 1.000 117.26452 ? ? ? ? ? ? 379 GLU D C   1 
+ATOM 18843 O O   . GLU D 1 476 ? 102.353 151.042 159.086 1.000 125.78798 ? ? ? ? ? ? 379 GLU D O   1 
+ATOM 18844 C CB  . GLU D 1 476 ? 99.953  150.380 161.469 1.000 117.82358 ? ? ? ? ? ? 379 GLU D CB  1 
+ATOM 18845 C CG  . GLU D 1 476 ? 99.132  150.202 160.206 1.000 121.24288 ? ? ? ? ? ? 379 GLU D CG  1 
+ATOM 18846 C CD  . GLU D 1 476 ? 99.038  148.752 159.767 1.000 126.90387 ? ? ? ? ? ? 379 GLU D CD  1 
+ATOM 18847 O OE1 . GLU D 1 476 ? 99.693  147.891 160.390 1.000 128.00686 ? ? ? ? ? ? 379 GLU D OE1 1 
+ATOM 18848 O OE2 . GLU D 1 476 ? 98.307  148.473 158.794 1.000 125.35184 ? ? ? ? ? ? 379 GLU D OE2 1 
+ATOM 18849 N N   . GLY D 1 477 ? 101.511 152.676 160.365 1.000 114.40368 ? ? ? ? ? ? 380 GLY D N   1 
+ATOM 18850 C CA  . GLY D 1 477 ? 101.665 153.669 159.331 1.000 113.20115 ? ? ? ? ? ? 380 GLY D CA  1 
+ATOM 18851 C C   . GLY D 1 477 ? 102.303 154.954 159.809 1.000 114.10868 ? ? ? ? ? ? 380 GLY D C   1 
+ATOM 18852 O O   . GLY D 1 477 ? 102.882 155.025 160.896 1.000 122.32538 ? ? ? ? ? ? 380 GLY D O   1 
+ATOM 18853 N N   . PRO D 1 478 ? 102.208 156.004 158.989 1.000 111.96190 ? ? ? ? ? ? 381 PRO D N   1 
+ATOM 18854 C CA  . PRO D 1 478 ? 102.812 157.287 159.368 1.000 111.08780 ? ? ? ? ? ? 381 PRO D CA  1 
+ATOM 18855 C C   . PRO D 1 478 ? 102.066 158.013 160.468 1.000 112.50835 ? ? ? ? ? ? 381 PRO D C   1 
+ATOM 18856 O O   . PRO D 1 478 ? 102.693 158.787 161.203 1.000 121.41925 ? ? ? ? ? ? 381 PRO D O   1 
+ATOM 18857 C CB  . PRO D 1 478 ? 102.779 158.096 158.061 1.000 113.64613 ? ? ? ? ? ? 381 PRO D CB  1 
+ATOM 18858 C CG  . PRO D 1 478 ? 102.351 157.128 156.991 1.000 115.55595 ? ? ? ? ? ? 381 PRO D CG  1 
+ATOM 18859 C CD  . PRO D 1 478 ? 101.557 156.076 157.676 1.000 113.66005 ? ? ? ? ? ? 381 PRO D CD  1 
+ATOM 18860 N N   . SER D 1 479 ? 100.757 157.800 160.605 1.000 107.72855 ? ? ? ? ? ? 382 SER D N   1 
+ATOM 18861 C CA  . SER D 1 479 ? 100.013 158.467 161.666 1.000 107.51289 ? ? ? ? ? ? 382 SER D CA  1 
+ATOM 18862 C C   . SER D 1 479 ? 100.518 158.045 163.037 1.000 113.07111 ? ? ? ? ? ? 382 SER D C   1 
+ATOM 18863 O O   . SER D 1 479 ? 100.669 158.882 163.934 1.000 121.12947 ? ? ? ? ? ? 382 SER D O   1 
+ATOM 18864 C CB  . SER D 1 479 ? 98.522  158.173 161.527 1.000 109.60776 ? ? ? ? ? ? 382 SER D CB  1 
+ATOM 18865 O OG  . SER D 1 479 ? 98.161  157.039 162.290 1.000 120.32570 ? ? ? ? ? ? 382 SER D OG  1 
+ATOM 18866 N N   . GLU D 1 480 ? 100.782 156.752 163.221 1.000 106.35667 ? ? ? ? ? ? 383 GLU D N   1 
+ATOM 18867 C CA  . GLU D 1 480 ? 101.411 156.298 164.455 1.000 102.80873 ? ? ? ? ? ? 383 GLU D CA  1 
+ATOM 18868 C C   . GLU D 1 480 ? 102.810 156.878 164.596 1.000 105.29052 ? ? ? ? ? ? 383 GLU D C   1 
+ATOM 18869 O O   . GLU D 1 480 ? 103.221 157.272 165.692 1.000 115.16096 ? ? ? ? ? ? 383 GLU D O   1 
+ATOM 18870 C CB  . GLU D 1 480 ? 101.460 154.773 164.489 1.000 106.75740 ? ? ? ? ? ? 383 GLU D CB  1 
+ATOM 18871 C CG  . GLU D 1 480 ? 100.098 154.114 164.582 1.000 118.30138 ? ? ? ? ? ? 383 GLU D CG  1 
+ATOM 18872 C CD  . GLU D 1 480 ? 99.476  153.867 163.223 1.000 119.86147 ? ? ? ? ? ? 383 GLU D CD  1 
+ATOM 18873 O OE1 . GLU D 1 480 ? 100.143 154.137 162.204 1.000 119.53220 ? ? ? ? ? ? 383 GLU D OE1 1 
+ATOM 18874 O OE2 . GLU D 1 480 ? 98.318  153.405 163.172 1.000 114.82644 ? ? ? ? ? ? 383 GLU D OE2 1 
+ATOM 18875 N N   . LYS D 1 481 ? 103.558 156.935 163.493 1.000 103.44656 ? ? ? ? ? ? 384 LYS D N   1 
+ATOM 18876 C CA  . LYS D 1 481 ? 104.911 157.475 163.542 1.000 101.92745 ? ? ? ? ? ? 384 LYS D CA  1 
+ATOM 18877 C C   . LYS D 1 481 ? 104.903 158.954 163.895 1.000 105.53440 ? ? ? ? ? ? 384 LYS D C   1 
+ATOM 18878 O O   . LYS D 1 481 ? 105.759 159.421 164.653 1.000 111.13377 ? ? ? ? ? ? 384 LYS D O   1 
+ATOM 18879 C CB  . LYS D 1 481 ? 105.611 157.246 162.204 1.000 106.55822 ? ? ? ? ? ? 384 LYS D CB  1 
+ATOM 18880 C CG  . LYS D 1 481 ? 106.920 157.986 162.060 1.000 109.49652 ? ? ? ? ? ? 384 LYS D CG  1 
+ATOM 18881 C CD  . LYS D 1 481 ? 107.670 157.530 160.829 1.000 109.08992 ? ? ? ? ? ? 384 LYS D CD  1 
+ATOM 18882 C CE  . LYS D 1 481 ? 108.589 156.370 161.146 1.000 106.80181 ? ? ? ? ? ? 384 LYS D CE  1 
+ATOM 18883 N NZ  . LYS D 1 481 ? 108.951 155.616 159.918 1.000 114.12207 ? ? ? ? ? ? 384 LYS D NZ  1 
+ATOM 18884 N N   . ILE D 1 482 ? 103.945 159.709 163.356 1.000 109.41865 ? ? ? ? ? ? 385 ILE D N   1 
+ATOM 18885 C CA  . ILE D 1 482 ? 103.871 161.138 163.646 1.000 100.08208 ? ? ? ? ? ? 385 ILE D CA  1 
+ATOM 18886 C C   . ILE D 1 482 ? 103.613 161.365 165.129 1.000 102.02758 ? ? ? ? ? ? 385 ILE D C   1 
+ATOM 18887 O O   . ILE D 1 482 ? 104.265 162.195 165.772 1.000 106.95007 ? ? ? ? ? ? 385 ILE D O   1 
+ATOM 18888 C CB  . ILE D 1 482 ? 102.789 161.804 162.780 1.000 98.19904  ? ? ? ? ? ? 385 ILE D CB  1 
+ATOM 18889 C CG1 . ILE D 1 482 ? 103.307 162.030 161.363 1.000 109.08559 ? ? ? ? ? ? 385 ILE D CG1 1 
+ATOM 18890 C CG2 . ILE D 1 482 ? 102.350 163.117 163.390 1.000 95.94900  ? ? ? ? ? ? 385 ILE D CG2 1 
+ATOM 18891 C CD1 . ILE D 1 482 ? 102.224 162.375 160.375 1.000 104.93578 ? ? ? ? ? ? 385 ILE D CD1 1 
+ATOM 18892 N N   . LEU D 1 483 ? 102.659 160.627 165.696 1.000 100.86814 ? ? ? ? ? ? 386 LEU D N   1 
+ATOM 18893 C CA  . LEU D 1 483 ? 102.330 160.799 167.106 1.000 98.27041  ? ? ? ? ? ? 386 LEU D CA  1 
+ATOM 18894 C C   . LEU D 1 483 ? 103.472 160.336 167.999 1.000 99.88388  ? ? ? ? ? ? 386 LEU D C   1 
+ATOM 18895 O O   . LEU D 1 483 ? 103.857 161.031 168.945 1.000 106.88864 ? ? ? ? ? ? 386 LEU D O   1 
+ATOM 18896 C CB  . LEU D 1 483 ? 101.048 160.042 167.439 1.000 88.94876  ? ? ? ? ? ? 386 LEU D CB  1 
+ATOM 18897 C CG  . LEU D 1 483 ? 100.830 159.754 168.921 1.000 91.71898  ? ? ? ? ? ? 386 LEU D CG  1 
+ATOM 18898 C CD1 . LEU D 1 483 ? 100.250 160.969 169.612 1.000 97.28367  ? ? ? ? ? ? 386 LEU D CD1 1 
+ATOM 18899 C CD2 . LEU D 1 483 ? 99.927  158.553 169.101 1.000 98.68332  ? ? ? ? ? ? 386 LEU D CD2 1 
+ATOM 18900 N N   . PHE D 1 484 ? 104.028 159.159 167.713 1.000 95.43927  ? ? ? ? ? ? 387 PHE D N   1 
+ATOM 18901 C CA  . PHE D 1 484 ? 105.071 158.613 168.572 1.000 85.38926  ? ? ? ? ? ? 387 PHE D CA  1 
+ATOM 18902 C C   . PHE D 1 484 ? 106.349 159.432 168.486 1.000 95.24542  ? ? ? ? ? ? 387 PHE D C   1 
+ATOM 18903 O O   . PHE D 1 484 ? 107.067 159.574 169.480 1.000 107.77428 ? ? ? ? ? ? 387 PHE D O   1 
+ATOM 18904 C CB  . PHE D 1 484 ? 105.340 157.156 168.210 1.000 91.34119  ? ? ? ? ? ? 387 PHE D CB  1 
+ATOM 18905 C CG  . PHE D 1 484 ? 104.281 156.214 168.691 1.000 97.97507  ? ? ? ? ? ? 387 PHE D CG  1 
+ATOM 18906 C CD1 . PHE D 1 484 ? 103.349 156.623 169.624 1.000 105.83017 ? ? ? ? ? ? 387 PHE D CD1 1 
+ATOM 18907 C CD2 . PHE D 1 484 ? 104.214 154.924 168.210 1.000 99.55392  ? ? ? ? ? ? 387 PHE D CD2 1 
+ATOM 18908 C CE1 . PHE D 1 484 ? 102.374 155.763 170.067 1.000 107.62616 ? ? ? ? ? ? 387 PHE D CE1 1 
+ATOM 18909 C CE2 . PHE D 1 484 ? 103.240 154.061 168.651 1.000 99.63848  ? ? ? ? ? ? 387 PHE D CE2 1 
+ATOM 18910 C CZ  . PHE D 1 484 ? 102.320 154.481 169.580 1.000 102.55116 ? ? ? ? ? ? 387 PHE D CZ  1 
+ATOM 18911 N N   . GLU D 1 485 ? 106.656 159.974 167.308 1.000 106.81857 ? ? ? ? ? ? 388 GLU D N   1 
+ATOM 18912 C CA  . GLU D 1 485 ? 107.835 160.821 167.180 1.000 103.68501 ? ? ? ? ? ? 388 GLU D CA  1 
+ATOM 18913 C C   . GLU D 1 485 ? 107.690 162.090 168.006 1.000 109.07532 ? ? ? ? ? ? 388 GLU D C   1 
+ATOM 18914 O O   . GLU D 1 485 ? 108.661 162.562 168.607 1.000 117.82588 ? ? ? ? ? ? 388 GLU D O   1 
+ATOM 18915 C CB  . GLU D 1 485 ? 108.082 161.161 165.713 1.000 110.68048 ? ? ? ? ? ? 388 GLU D CB  1 
+ATOM 18916 C CG  . GLU D 1 485 ? 109.536 161.419 165.374 1.000 116.21409 ? ? ? ? ? ? 388 GLU D CG  1 
+ATOM 18917 C CD  . GLU D 1 485 ? 110.301 160.149 165.075 1.000 118.33718 ? ? ? ? ? ? 388 GLU D CD  1 
+ATOM 18918 O OE1 . GLU D 1 485 ? 110.107 159.581 163.980 1.000 117.27150 ? ? ? ? ? ? 388 GLU D OE1 1 
+ATOM 18919 O OE2 . GLU D 1 485 ? 111.100 159.719 165.930 1.000 122.02711 ? ? ? ? ? ? 388 GLU D OE2 1 
+ATOM 18920 N N   . LYS D 1 486 ? 106.487 162.666 168.040 1.000 103.35355 ? ? ? ? ? ? 389 LYS D N   1 
+ATOM 18921 C CA  . LYS D 1 486 ? 106.259 163.855 168.853 1.000 96.62594  ? ? ? ? ? ? 389 LYS D CA  1 
+ATOM 18922 C C   . LYS D 1 486 ? 106.312 163.523 170.337 1.000 100.76768 ? ? ? ? ? ? 389 LYS D C   1 
+ATOM 18923 O O   . LYS D 1 486 ? 106.936 164.244 171.123 1.000 110.79726 ? ? ? ? ? ? 389 LYS D O   1 
+ATOM 18924 C CB  . LYS D 1 486 ? 104.916 164.486 168.495 1.000 98.04770  ? ? ? ? ? ? 389 LYS D CB  1 
+ATOM 18925 C CG  . LYS D 1 486 ? 104.517 165.630 169.406 1.000 100.72599 ? ? ? ? ? ? 389 LYS D CG  1 
+ATOM 18926 C CD  . LYS D 1 486 ? 105.531 166.756 169.343 1.000 107.75705 ? ? ? ? ? ? 389 LYS D CD  1 
+ATOM 18927 C CE  . LYS D 1 486 ? 105.065 167.965 170.128 1.000 104.61465 ? ? ? ? ? ? 389 LYS D CE  1 
+ATOM 18928 N NZ  . LYS D 1 486 ? 103.974 167.611 171.069 1.000 109.52847 ? ? ? ? ? ? 389 LYS D NZ  1 
+ATOM 18929 N N   . VAL D 1 487 ? 105.656 162.435 170.740 1.000 97.22073  ? ? ? ? ? ? 390 VAL D N   1 
+ATOM 18930 C CA  . VAL D 1 487 ? 105.649 162.053 172.149 1.000 91.81709  ? ? ? ? ? ? 390 VAL D CA  1 
+ATOM 18931 C C   . VAL D 1 487 ? 107.058 161.727 172.617 1.000 97.72113  ? ? ? ? ? ? 390 VAL D C   1 
+ATOM 18932 O O   . VAL D 1 487 ? 107.487 162.158 173.693 1.000 111.75771 ? ? ? ? ? ? 390 VAL D O   1 
+ATOM 18933 C CB  . VAL D 1 487 ? 104.690 160.872 172.377 1.000 94.74357  ? ? ? ? ? ? 390 VAL D CB  1 
+ATOM 18934 C CG1 . VAL D 1 487 ? 104.957 160.230 173.721 1.000 94.89236  ? ? ? ? ? ? 390 VAL D CG1 1 
+ATOM 18935 C CG2 . VAL D 1 487 ? 103.253 161.336 172.285 1.000 99.26228  ? ? ? ? ? ? 390 VAL D CG2 1 
+ATOM 18936 N N   . LEU D 1 488 ? 107.803 160.967 171.816 1.000 103.15689 ? ? ? ? ? ? 391 LEU D N   1 
+ATOM 18937 C CA  . LEU D 1 488 ? 109.171 160.630 172.188 1.000 97.99457  ? ? ? ? ? ? 391 LEU D CA  1 
+ATOM 18938 C C   . LEU D 1 488 ? 110.056 161.867 172.210 1.000 105.11736 ? ? ? ? ? ? 391 LEU D C   1 
+ATOM 18939 O O   . LEU D 1 488 ? 110.985 161.956 173.017 1.000 116.42805 ? ? ? ? ? ? 391 LEU D O   1 
+ATOM 18940 C CB  . LEU D 1 488 ? 109.733 159.587 171.228 1.000 102.04667 ? ? ? ? ? ? 391 LEU D CB  1 
+ATOM 18941 C CG  . LEU D 1 488 ? 109.265 158.158 171.483 1.000 103.25216 ? ? ? ? ? ? 391 LEU D CG  1 
+ATOM 18942 C CD1 . LEU D 1 488 ? 109.830 157.232 170.432 1.000 108.90934 ? ? ? ? ? ? 391 LEU D CD1 1 
+ATOM 18943 C CD2 . LEU D 1 488 ? 109.672 157.708 172.869 1.000 103.88965 ? ? ? ? ? ? 391 LEU D CD2 1 
+ATOM 18944 N N   . ASP D 1 489 ? 109.784 162.831 171.331 1.000 118.01118 ? ? ? ? ? ? 392 ASP D N   1 
+ATOM 18945 C CA  . ASP D 1 489 ? 110.573 164.057 171.316 1.000 119.33312 ? ? ? ? ? ? 392 ASP D CA  1 
+ATOM 18946 C C   . ASP D 1 489 ? 110.452 164.800 172.639 1.000 123.71295 ? ? ? ? ? ? 392 ASP D C   1 
+ATOM 18947 O O   . ASP D 1 489 ? 111.449 165.290 173.180 1.000 130.58552 ? ? ? ? ? ? 392 ASP D O   1 
+ATOM 18948 C CB  . ASP D 1 489 ? 110.125 164.944 170.154 1.000 125.17566 ? ? ? ? ? ? 392 ASP D CB  1 
+ATOM 18949 C CG  . ASP D 1 489 ? 111.048 166.124 169.919 1.000 130.25060 ? ? ? ? ? ? 392 ASP D CG  1 
+ATOM 18950 O OD1 . ASP D 1 489 ? 110.812 166.870 168.947 1.000 131.11961 ? ? ? ? ? ? 392 ASP D OD1 1 
+ATOM 18951 O OD2 . ASP D 1 489 ? 112.018 166.301 170.683 1.000 135.65547 ? ? ? ? ? ? 392 ASP D OD2 1 
+ATOM 18952 N N   . GLU D 1 490 ? 109.238 164.886 173.184 1.000 126.55773 ? ? ? ? ? ? 393 GLU D N   1 
+ATOM 18953 C CA  . GLU D 1 490 ? 109.044 165.622 174.425 1.000 123.16499 ? ? ? ? ? ? 393 GLU D CA  1 
+ATOM 18954 C C   . GLU D 1 490 ? 109.470 164.814 175.642 1.000 125.54342 ? ? ? ? ? ? 393 GLU D C   1 
+ATOM 18955 O O   . GLU D 1 490 ? 109.722 165.390 176.705 1.000 132.01887 ? ? ? ? ? ? 393 GLU D O   1 
+ATOM 18956 C CB  . GLU D 1 490 ? 107.583 166.043 174.560 1.000 120.85459 ? ? ? ? ? ? 393 GLU D CB  1 
+ATOM 18957 C CG  . GLU D 1 490 ? 107.062 166.848 173.386 1.000 129.97648 ? ? ? ? ? ? 393 GLU D CG  1 
+ATOM 18958 C CD  . GLU D 1 490 ? 107.333 168.331 173.524 1.000 137.96141 ? ? ? ? ? ? 393 GLU D CD  1 
+ATOM 18959 O OE1 . GLU D 1 490 ? 108.503 168.708 173.740 1.000 136.54318 ? ? ? ? ? ? 393 GLU D OE1 1 
+ATOM 18960 O OE2 . GLU D 1 490 ? 106.374 169.123 173.417 1.000 140.51926 ? ? ? ? ? ? 393 GLU D OE2 1 
+ATOM 18961 N N   . VAL D 1 491 ? 109.562 163.494 175.514 1.000 112.67261 ? ? ? ? ? ? 394 VAL D N   1 
+ATOM 18962 C CA  . VAL D 1 491 ? 109.827 162.639 176.664 1.000 110.20438 ? ? ? ? ? ? 394 VAL D CA  1 
+ATOM 18963 C C   . VAL D 1 491 ? 111.262 162.134 176.637 1.000 113.77536 ? ? ? ? ? ? 394 VAL D C   1 
+ATOM 18964 O O   . VAL D 1 491 ? 112.033 162.375 177.572 1.000 120.79479 ? ? ? ? ? ? 394 VAL D O   1 
+ATOM 18965 C CB  . VAL D 1 491 ? 108.840 161.461 176.714 1.000 113.47726 ? ? ? ? ? ? 394 VAL D CB  1 
+ATOM 18966 C CG1 . VAL D 1 491 ? 109.308 160.433 177.717 1.000 117.50604 ? ? ? ? ? ? 394 VAL D CG1 1 
+ATOM 18967 C CG2 . VAL D 1 491 ? 107.454 161.956 177.065 1.000 114.17585 ? ? ? ? ? ? 394 VAL D CG2 1 
+ATOM 18968 N N   . GLU D 1 492 ? 111.630 161.429 175.572 1.000 121.12528 ? ? ? ? ? ? 395 GLU D N   1 
+ATOM 18969 C CA  . GLU D 1 492 ? 112.943 160.798 175.446 1.000 117.27169 ? ? ? ? ? ? 395 GLU D CA  1 
+ATOM 18970 C C   . GLU D 1 492 ? 113.547 161.197 174.108 1.000 120.23164 ? ? ? ? ? ? 395 GLU D C   1 
+ATOM 18971 O O   . GLU D 1 492 ? 113.641 160.382 173.183 1.000 126.01380 ? ? ? ? ? ? 395 GLU D O   1 
+ATOM 18972 C CB  . GLU D 1 492 ? 112.826 159.279 175.565 1.000 118.27456 ? ? ? ? ? ? 395 GLU D CB  1 
+ATOM 18973 C CG  . GLU D 1 492 ? 114.143 158.559 175.755 1.000 124.95880 ? ? ? ? ? ? 395 GLU D CG  1 
+ATOM 18974 C CD  . GLU D 1 492 ? 114.784 158.869 177.087 1.000 130.67201 ? ? ? ? ? ? 395 GLU D CD  1 
+ATOM 18975 O OE1 . GLU D 1 492 ? 114.407 158.231 178.092 1.000 132.16428 ? ? ? ? ? ? 395 GLU D OE1 1 
+ATOM 18976 O OE2 . GLU D 1 492 ? 115.666 159.749 177.131 1.000 132.11937 ? ? ? ? ? ? 395 GLU D OE2 1 
+ATOM 18977 N N   . PRO D 1 493 ? 113.965 162.457 173.970 1.000 113.59339 ? ? ? ? ? ? 396 PRO D N   1 
+ATOM 18978 C CA  . PRO D 1 493 ? 114.373 162.955 172.646 1.000 114.54054 ? ? ? ? ? ? 396 PRO D CA  1 
+ATOM 18979 C C   . PRO D 1 493 ? 115.555 162.222 172.038 1.000 115.07378 ? ? ? ? ? ? 396 PRO D C   1 
+ATOM 18980 O O   . PRO D 1 493 ? 115.674 162.199 170.808 1.000 119.15551 ? ? ? ? ? ? 396 PRO D O   1 
+ATOM 18981 C CB  . PRO D 1 493 ? 114.705 164.429 172.912 1.000 115.20467 ? ? ? ? ? ? 396 PRO D CB  1 
+ATOM 18982 C CG  . PRO D 1 493 ? 114.925 164.525 174.377 1.000 114.85858 ? ? ? ? ? ? 396 PRO D CG  1 
+ATOM 18983 C CD  . PRO D 1 493 ? 114.055 163.494 175.008 1.000 110.92529 ? ? ? ? ? ? 396 PRO D CD  1 
+ATOM 18984 N N   . GLU D 1 494 ? 116.431 161.623 172.843 1.000 121.82241 ? ? ? ? ? ? 397 GLU D N   1 
+ATOM 18985 C CA  . GLU D 1 494 ? 117.572 160.879 172.325 1.000 120.45966 ? ? ? ? ? ? 397 GLU D CA  1 
+ATOM 18986 C C   . GLU D 1 494 ? 117.343 159.373 172.360 1.000 119.76096 ? ? ? ? ? ? 397 GLU D C   1 
+ATOM 18987 O O   . GLU D 1 494 ? 118.272 158.607 172.633 1.000 126.81015 ? ? ? ? ? ? 397 GLU D O   1 
+ATOM 18988 C CB  . GLU D 1 494 ? 118.857 161.249 173.075 1.000 124.71917 ? ? ? ? ? ? 397 GLU D CB  1 
+ATOM 18989 C CG  . GLU D 1 494 ? 118.967 160.915 174.577 1.000 131.37108 ? ? ? ? ? ? 397 GLU D CG  1 
+ATOM 18990 C CD  . GLU D 1 494 ? 117.832 161.421 175.459 1.000 138.21489 ? ? ? ? ? ? 397 GLU D CD  1 
+ATOM 18991 O OE1 . GLU D 1 494 ? 116.863 162.022 174.957 1.000 137.06265 ? ? ? ? ? ? 397 GLU D OE1 1 
+ATOM 18992 O OE2 . GLU D 1 494 ? 117.925 161.221 176.687 1.000 140.62766 ? ? ? ? ? ? 397 GLU D OE2 1 
+ATOM 18993 N N   . TYR D 1 495 ? 116.114 158.932 172.090 1.000 101.91892 ? ? ? ? ? ? 398 TYR D N   1 
+ATOM 18994 C CA  . TYR D 1 495 ? 115.843 157.501 172.031 1.000 98.65859  ? ? ? ? ? ? 398 TYR D CA  1 
+ATOM 18995 C C   . TYR D 1 495 ? 116.554 156.845 170.856 1.000 106.08047 ? ? ? ? ? ? 398 TYR D C   1 
+ATOM 18996 O O   . TYR D 1 495 ? 116.964 155.684 170.950 1.000 115.78794 ? ? ? ? ? ? 398 TYR D O   1 
+ATOM 18997 C CB  . TYR D 1 495 ? 114.336 157.257 171.951 1.000 93.85491  ? ? ? ? ? ? 398 TYR D CB  1 
+ATOM 18998 C CG  . TYR D 1 495 ? 113.770 157.417 170.565 1.000 93.81705  ? ? ? ? ? ? 398 TYR D CG  1 
+ATOM 18999 C CD1 . TYR D 1 495 ? 113.488 158.670 170.052 1.000 98.20211  ? ? ? ? ? ? 398 TYR D CD1 1 
+ATOM 19000 C CD2 . TYR D 1 495 ? 113.526 156.314 169.765 1.000 97.02706  ? ? ? ? ? ? 398 TYR D CD2 1 
+ATOM 19001 C CE1 . TYR D 1 495 ? 112.977 158.820 168.785 1.000 96.48413  ? ? ? ? ? ? 398 TYR D CE1 1 
+ATOM 19002 C CE2 . TYR D 1 495 ? 113.018 156.454 168.498 1.000 101.39075 ? ? ? ? ? ? 398 TYR D CE2 1 
+ATOM 19003 C CZ  . TYR D 1 495 ? 112.745 157.708 168.013 1.000 102.22530 ? ? ? ? ? ? 398 TYR D CZ  1 
+ATOM 19004 O OH  . TYR D 1 495 ? 112.234 157.852 166.746 1.000 109.61716 ? ? ? ? ? ? 398 TYR D OH  1 
+ATOM 19005 N N   . GLU D 1 496 ? 116.703 157.564 169.742 1.000 107.63115 ? ? ? ? ? ? 399 GLU D N   1 
+ATOM 19006 C CA  . GLU D 1 496 ? 117.416 157.012 168.595 1.000 97.66561  ? ? ? ? ? ? 399 GLU D CA  1 
+ATOM 19007 C C   . GLU D 1 496 ? 118.892 156.818 168.906 1.000 101.31405 ? ? ? ? ? ? 399 GLU D C   1 
+ATOM 19008 O O   . GLU D 1 496 ? 119.515 155.867 168.423 1.000 106.67064 ? ? ? ? ? ? 399 GLU D O   1 
+ATOM 19009 C CB  . GLU D 1 496 ? 117.245 157.925 167.383 1.000 106.01513 ? ? ? ? ? ? 399 GLU D CB  1 
+ATOM 19010 C CG  . GLU D 1 496 ? 116.125 157.520 166.448 1.000 112.11241 ? ? ? ? ? ? 399 GLU D CG  1 
+ATOM 19011 C CD  . GLU D 1 496 ? 116.590 156.592 165.346 1.000 119.71174 ? ? ? ? ? ? 399 GLU D CD  1 
+ATOM 19012 O OE1 . GLU D 1 496 ? 117.533 155.812 165.583 1.000 121.92233 ? ? ? ? ? ? 399 GLU D OE1 1 
+ATOM 19013 O OE2 . GLU D 1 496 ? 116.013 156.642 164.242 1.000 117.50693 ? ? ? ? ? ? 399 GLU D OE2 1 
+ATOM 19014 N N   . LEU D 1 497 ? 119.470 157.721 169.698 1.000 102.35096 ? ? ? ? ? ? 400 LEU D N   1 
+ATOM 19015 C CA  . LEU D 1 497 ? 120.867 157.584 170.091 1.000 98.72706  ? ? ? ? ? ? 400 LEU D CA  1 
+ATOM 19016 C C   . LEU D 1 497 ? 121.082 156.324 170.915 1.000 98.73089  ? ? ? ? ? ? 400 LEU D C   1 
+ATOM 19017 O O   . LEU D 1 497 ? 122.088 155.628 170.749 1.000 110.68776 ? ? ? ? ? ? 400 LEU D O   1 
+ATOM 19018 C CB  . LEU D 1 497 ? 121.312 158.810 170.887 1.000 98.30004  ? ? ? ? ? ? 400 LEU D CB  1 
+ATOM 19019 C CG  . LEU D 1 497 ? 121.674 160.113 170.177 1.000 100.48313 ? ? ? ? ? ? 400 LEU D CG  1 
+ATOM 19020 C CD1 . LEU D 1 497 ? 120.488 160.709 169.452 1.000 106.56081 ? ? ? ? ? ? 400 LEU D CD1 1 
+ATOM 19021 C CD2 . LEU D 1 497 ? 122.211 161.097 171.191 1.000 107.96117 ? ? ? ? ? ? 400 LEU D CD2 1 
+ATOM 19022 N N   . ASN D 1 498 ? 120.150 156.022 171.817 1.000 99.18596  ? ? ? ? ? ? 401 ASN D N   1 
+ATOM 19023 C CA  . ASN D 1 498 ? 120.318 154.892 172.718 1.000 101.16603 ? ? ? ? ? ? 401 ASN D CA  1 
+ATOM 19024 C C   . ASN D 1 498 ? 120.089 153.556 172.031 1.000 109.96842 ? ? ? ? ? ? 401 ASN D C   1 
+ATOM 19025 O O   . ASN D 1 498 ? 120.460 152.519 172.589 1.000 120.40338 ? ? ? ? ? ? 401 ASN D O   1 
+ATOM 19026 C CB  . ASN D 1 498 ? 119.376 155.037 173.907 1.000 110.50200 ? ? ? ? ? ? 401 ASN D CB  1 
+ATOM 19027 C CG  . ASN D 1 498 ? 119.541 156.360 174.616 1.000 120.29314 ? ? ? ? ? ? 401 ASN D CG  1 
+ATOM 19028 O OD1 . ASN D 1 498 ? 120.517 157.075 174.397 1.000 117.08516 ? ? ? ? ? ? 401 ASN D OD1 1 
+ATOM 19029 N ND2 . ASN D 1 498 ? 118.584 156.699 175.469 1.000 120.13481 ? ? ? ? ? ? 401 ASN D ND2 1 
+ATOM 19030 N N   . GLY D 1 499 ? 119.486 153.549 170.848 1.000 96.11337  ? ? ? ? ? ? 402 GLY D N   1 
+ATOM 19031 C CA  . GLY D 1 499 ? 119.288 152.309 170.128 1.000 87.38372  ? ? ? ? ? ? 402 GLY D CA  1 
+ATOM 19032 C C   . GLY D 1 499 ? 117.850 152.057 169.736 1.000 89.75518  ? ? ? ? ? ? 402 GLY D C   1 
+ATOM 19033 O O   . GLY D 1 499 ? 117.540 151.028 169.132 1.000 104.40749 ? ? ? ? ? ? 402 GLY D O   1 
+ATOM 19034 N N   . GLY D 1 500 ? 116.960 152.982 170.076 1.000 89.79930  ? ? ? ? ? ? 403 GLY D N   1 
+ATOM 19035 C CA  . GLY D 1 500 ? 115.575 152.837 169.685 1.000 84.16629  ? ? ? ? ? ? 403 GLY D CA  1 
+ATOM 19036 C C   . GLY D 1 500 ? 115.380 153.078 168.202 1.000 87.90616  ? ? ? ? ? ? 403 GLY D C   1 
+ATOM 19037 O O   . GLY D 1 500 ? 116.165 153.762 167.548 1.000 100.63435 ? ? ? ? ? ? 403 GLY D O   1 
+ATOM 19038 N N   . PHE D 1 501 ? 114.314 152.497 167.662 1.000 76.97002  ? ? ? ? ? ? 404 PHE D N   1 
+ATOM 19039 C CA  . PHE D 1 501 ? 114.003 152.654 166.251 1.000 75.00204  ? ? ? ? ? ? 404 PHE D CA  1 
+ATOM 19040 C C   . PHE D 1 501 ? 112.521 152.407 166.036 1.000 85.17571  ? ? ? ? ? ? 404 PHE D C   1 
+ATOM 19041 O O   . PHE D 1 501 ? 111.954 151.469 166.599 1.000 96.32867  ? ? ? ? ? ? 404 PHE D O   1 
+ATOM 19042 C CB  . PHE D 1 501 ? 114.828 151.700 165.386 1.000 77.37728  ? ? ? ? ? ? 404 PHE D CB  1 
+ATOM 19043 C CG  . PHE D 1 501 ? 114.672 151.934 163.917 1.000 84.13391  ? ? ? ? ? ? 404 PHE D CG  1 
+ATOM 19044 C CD1 . PHE D 1 501 ? 115.287 153.006 163.305 1.000 86.89864  ? ? ? ? ? ? 404 PHE D CD1 1 
+ATOM 19045 C CD2 . PHE D 1 501 ? 113.906 151.084 163.148 1.000 86.45864  ? ? ? ? ? ? 404 PHE D CD2 1 
+ATOM 19046 C CE1 . PHE D 1 501 ? 115.141 153.222 161.957 1.000 81.63765  ? ? ? ? ? ? 404 PHE D CE1 1 
+ATOM 19047 C CE2 . PHE D 1 501 ? 113.759 151.298 161.801 1.000 84.58082  ? ? ? ? ? ? 404 PHE D CE2 1 
+ATOM 19048 C CZ  . PHE D 1 501 ? 114.376 152.367 161.205 1.000 80.16660  ? ? ? ? ? ? 404 PHE D CZ  1 
+ATOM 19049 N N   . LEU D 1 502 ? 111.904 153.250 165.220 1.000 88.59704  ? ? ? ? ? ? 405 LEU D N   1 
+ATOM 19050 C CA  . LEU D 1 502 ? 110.484 153.157 164.897 1.000 87.85922  ? ? ? ? ? ? 405 LEU D CA  1 
+ATOM 19051 C C   . LEU D 1 502 ? 110.359 152.603 163.485 1.000 89.61642  ? ? ? ? ? ? 405 LEU D C   1 
+ATOM 19052 O O   . LEU D 1 502 ? 110.494 153.341 162.506 1.000 95.90489  ? ? ? ? ? ? 405 LEU D O   1 
+ATOM 19053 C CB  . LEU D 1 502 ? 109.811 154.517 165.020 1.000 84.99556  ? ? ? ? ? ? 405 LEU D CB  1 
+ATOM 19054 C CG  . LEU D 1 502 ? 109.374 154.934 166.418 1.000 82.24575  ? ? ? ? ? ? 405 LEU D CG  1 
+ATOM 19055 C CD1 . LEU D 1 502 ? 108.863 156.355 166.398 1.000 90.71184  ? ? ? ? ? ? 405 LEU D CD1 1 
+ATOM 19056 C CD2 . LEU D 1 502 ? 108.309 153.998 166.924 1.000 86.04185  ? ? ? ? ? ? 405 LEU D CD2 1 
+ATOM 19057 N N   . LEU D 1 503 ? 110.101 151.307 163.380 1.000 88.37457  ? ? ? ? ? ? 406 LEU D N   1 
+ATOM 19058 C CA  . LEU D 1 503 ? 109.950 150.639 162.096 1.000 86.56713  ? ? ? ? ? ? 406 LEU D CA  1 
+ATOM 19059 C C   . LEU D 1 503 ? 108.468 150.511 161.788 1.000 76.57413  ? ? ? ? ? ? 406 LEU D C   1 
+ATOM 19060 O O   . LEU D 1 503 ? 107.717 149.927 162.575 1.000 95.56227  ? ? ? ? ? ? 406 LEU D O   1 
+ATOM 19061 C CB  . LEU D 1 503 ? 110.615 149.265 162.115 1.000 92.61293  ? ? ? ? ? ? 406 LEU D CB  1 
+ATOM 19062 C CG  . LEU D 1 503 ? 110.360 148.365 160.911 1.000 88.65264  ? ? ? ? ? ? 406 LEU D CG  1 
+ATOM 19063 C CD1 . LEU D 1 503 ? 111.097 148.896 159.711 1.000 92.24173  ? ? ? ? ? ? 406 LEU D CD1 1 
+ATOM 19064 C CD2 . LEU D 1 503 ? 110.795 146.949 161.213 1.000 87.64081  ? ? ? ? ? ? 406 LEU D CD2 1 
+ATOM 19065 N N   . GLU D 1 504 ? 108.047 151.053 160.654 1.000 94.91893  ? ? ? ? ? ? 407 GLU D N   1 
+ATOM 19066 C CA  . GLU D 1 504 ? 106.646 151.031 160.267 1.000 107.03846 ? ? ? ? ? ? 407 GLU D CA  1 
+ATOM 19067 C C   . GLU D 1 504 ? 106.426 149.940 159.228 1.000 109.86359 ? ? ? ? ? ? 407 GLU D C   1 
+ATOM 19068 O O   . GLU D 1 504 ? 107.198 149.814 158.272 1.000 112.15235 ? ? ? ? ? ? 407 GLU D O   1 
+ATOM 19069 C CB  . GLU D 1 504 ? 106.201 152.404 159.755 1.000 110.74137 ? ? ? ? ? ? 407 GLU D CB  1 
+ATOM 19070 C CG  . GLU D 1 504 ? 106.150 152.579 158.255 1.000 119.34184 ? ? ? ? ? ? 407 GLU D CG  1 
+ATOM 19071 C CD  . GLU D 1 504 ? 105.908 154.016 157.853 1.000 127.10468 ? ? ? ? ? ? 407 GLU D CD  1 
+ATOM 19072 O OE1 . GLU D 1 504 ? 105.910 154.889 158.745 1.000 122.63281 ? ? ? ? ? ? 407 GLU D OE1 1 
+ATOM 19073 O OE2 . GLU D 1 504 ? 105.719 154.276 156.647 1.000 127.48903 ? ? ? ? ? ? 407 GLU D OE2 1 
+ATOM 19074 N N   . VAL D 1 505 ? 105.409 149.115 159.457 1.000 106.73574 ? ? ? ? ? ? 408 VAL D N   1 
+ATOM 19075 C CA  . VAL D 1 505 ? 105.070 148.005 158.579 1.000 95.94752  ? ? ? ? ? ? 408 VAL D CA  1 
+ATOM 19076 C C   . VAL D 1 505 ? 103.575 148.058 158.305 1.000 105.53520 ? ? ? ? ? ? 408 VAL D C   1 
+ATOM 19077 O O   . VAL D 1 505 ? 102.773 148.291 159.215 1.000 120.21619 ? ? ? ? ? ? 408 VAL D O   1 
+ATOM 19078 C CB  . VAL D 1 505 ? 105.482 146.646 159.188 1.000 95.68684  ? ? ? ? ? ? 408 VAL D CB  1 
+ATOM 19079 C CG1 . VAL D 1 505 ? 106.957 146.649 159.528 1.000 103.35290 ? ? ? ? ? ? 408 VAL D CG1 1 
+ATOM 19080 C CG2 . VAL D 1 505 ? 104.678 146.333 160.432 1.000 96.26289  ? ? ? ? ? ? 408 VAL D CG2 1 
+ATOM 19081 N N   . GLY D 1 506 ? 103.199 147.873 157.047 1.000 113.17045 ? ? ? ? ? ? 409 GLY D N   1 
+ATOM 19082 C CA  . GLY D 1 506 ? 101.801 147.990 156.694 1.000 110.01051 ? ? ? ? ? ? 409 GLY D CA  1 
+ATOM 19083 C C   . GLY D 1 506 ? 101.364 147.021 155.621 1.000 115.71343 ? ? ? ? ? ? 409 GLY D C   1 
+ATOM 19084 O O   . GLY D 1 506 ? 102.051 146.847 154.612 1.000 125.73287 ? ? ? ? ? ? 409 GLY D O   1 
+ATOM 19085 N N   . GLY D 1 507 ? 100.219 146.381 155.831 1.000 112.32680 ? ? ? ? ? ? 410 GLY D N   1 
+ATOM 19086 C CA  . GLY D 1 507 ? 99.679  145.461 154.860 1.000 117.78296 ? ? ? ? ? ? 410 GLY D CA  1 
+ATOM 19087 C C   . GLY D 1 507 ? 100.333 144.102 154.832 1.000 118.34381 ? ? ? ? ? ? 410 GLY D C   1 
+ATOM 19088 O O   . GLY D 1 507 ? 99.962  143.273 153.992 1.000 127.01946 ? ? ? ? ? ? 410 GLY D O   1 
+ATOM 19089 N N   . THR D 1 508 ? 101.287 143.840 155.717 1.000 107.81917 ? ? ? ? ? ? 411 THR D N   1 
+ATOM 19090 C CA  . THR D 1 508 ? 101.982 142.565 155.757 1.000 112.56628 ? ? ? ? ? ? 411 THR D CA  1 
+ATOM 19091 C C   . THR D 1 508 ? 101.999 142.042 157.183 1.000 112.48145 ? ? ? ? ? ? 411 THR D C   1 
+ATOM 19092 O O   . THR D 1 508 ? 101.910 142.808 158.145 1.000 116.93475 ? ? ? ? ? ? 411 THR D O   1 
+ATOM 19093 C CB  . THR D 1 508 ? 103.420 142.684 155.241 1.000 113.63394 ? ? ? ? ? ? 411 THR D CB  1 
+ATOM 19094 O OG1 . THR D 1 508 ? 104.107 143.708 155.969 1.000 107.76053 ? ? ? ? ? ? 411 THR D OG1 1 
+ATOM 19095 C CG2 . THR D 1 508 ? 103.430 143.031 153.766 1.000 112.35417 ? ? ? ? ? ? 411 THR D CG2 1 
+ATOM 19096 N N   . TYR D 1 509 ? 102.103 140.725 157.308 1.000 112.85396 ? ? ? ? ? ? 412 TYR D N   1 
+ATOM 19097 C CA  . TYR D 1 509 ? 102.239 140.113 158.618 1.000 108.43975 ? ? ? ? ? ? 412 TYR D CA  1 
+ATOM 19098 C C   . TYR D 1 509 ? 103.606 140.433 159.207 1.000 114.50444 ? ? ? ? ? ? 412 TYR D C   1 
+ATOM 19099 O O   . TYR D 1 509 ? 104.586 140.634 158.487 1.000 124.46629 ? ? ? ? ? ? 412 TYR D O   1 
+ATOM 19100 C CB  . TYR D 1 509 ? 102.047 138.602 158.521 1.000 106.50887 ? ? ? ? ? ? 412 TYR D CB  1 
+ATOM 19101 C CG  . TYR D 1 509 ? 100.600 138.177 158.450 1.000 116.58452 ? ? ? ? ? ? 412 TYR D CG  1 
+ATOM 19102 C CD1 . TYR D 1 509 ? 99.751  138.693 157.484 1.000 113.60199 ? ? ? ? ? ? 412 TYR D CD1 1 
+ATOM 19103 C CD2 . TYR D 1 509 ? 100.084 137.259 159.350 1.000 122.78974 ? ? ? ? ? ? 412 TYR D CD2 1 
+ATOM 19104 C CE1 . TYR D 1 509 ? 98.431  138.309 157.418 1.000 116.50429 ? ? ? ? ? ? 412 TYR D CE1 1 
+ATOM 19105 C CE2 . TYR D 1 509 ? 98.765  136.869 159.291 1.000 122.58372 ? ? ? ? ? ? 412 TYR D CE2 1 
+ATOM 19106 C CZ  . TYR D 1 509 ? 97.943  137.397 158.323 1.000 120.54213 ? ? ? ? ? ? 412 TYR D CZ  1 
+ATOM 19107 O OH  . TYR D 1 509 ? 96.626  137.010 158.260 1.000 119.75853 ? ? ? ? ? ? 412 TYR D OH  1 
+ATOM 19108 N N   . PHE D 1 510 ? 103.667 140.480 160.536 1.000 97.38103  ? ? ? ? ? ? 413 PHE D N   1 
+ATOM 19109 C CA  . PHE D 1 510 ? 104.921 140.788 161.209 1.000 100.21275 ? ? ? ? ? ? 413 PHE D CA  1 
+ATOM 19110 C C   . PHE D 1 510 ? 105.898 139.624 161.203 1.000 107.69681 ? ? ? ? ? ? 413 PHE D C   1 
+ATOM 19111 O O   . PHE D 1 510 ? 106.982 139.752 161.778 1.000 112.32176 ? ? ? ? ? ? 413 PHE D O   1 
+ATOM 19112 C CB  . PHE D 1 510 ? 104.657 141.208 162.652 1.000 105.48970 ? ? ? ? ? ? 413 PHE D CB  1 
+ATOM 19113 C CG  . PHE D 1 510 ? 103.512 142.157 162.808 1.000 105.64858 ? ? ? ? ? ? 413 PHE D CG  1 
+ATOM 19114 C CD1 . PHE D 1 510 ? 103.514 143.375 162.161 1.000 106.47189 ? ? ? ? ? ? 413 PHE D CD1 1 
+ATOM 19115 C CD2 . PHE D 1 510 ? 102.435 141.832 163.609 1.000 107.00345 ? ? ? ? ? ? 413 PHE D CD2 1 
+ATOM 19116 C CE1 . PHE D 1 510 ? 102.462 144.249 162.307 1.000 107.83740 ? ? ? ? ? ? 413 PHE D CE1 1 
+ATOM 19117 C CE2 . PHE D 1 510 ? 101.382 142.702 163.758 1.000 110.07908 ? ? ? ? ? ? 413 PHE D CE2 1 
+ATOM 19118 C CZ  . PHE D 1 510 ? 101.396 143.911 163.106 1.000 110.74277 ? ? ? ? ? ? 413 PHE D CZ  1 
+ATOM 19119 N N   . ASN D 1 511 ? 105.542 138.501 160.577 1.000 111.05470 ? ? ? ? ? ? 414 ASN D N   1 
+ATOM 19120 C CA  . ASN D 1 511 ? 106.364 137.301 160.675 1.000 102.37042 ? ? ? ? ? ? 414 ASN D CA  1 
+ATOM 19121 C C   . ASN D 1 511 ? 107.760 137.525 160.117 1.000 105.11037 ? ? ? ? ? ? 414 ASN D C   1 
+ATOM 19122 O O   . ASN D 1 511 ? 108.752 137.114 160.726 1.000 111.94579 ? ? ? ? ? ? 414 ASN D O   1 
+ATOM 19123 C CB  . ASN D 1 511 ? 105.682 136.146 159.947 1.000 106.06990 ? ? ? ? ? ? 414 ASN D CB  1 
+ATOM 19124 C CG  . ASN D 1 511 ? 104.830 135.306 160.867 1.000 118.61816 ? ? ? ? ? ? 414 ASN D CG  1 
+ATOM 19125 O OD1 . ASN D 1 511 ? 103.603 135.330 160.788 1.000 122.43837 ? ? ? ? ? ? 414 ASN D OD1 1 
+ATOM 19126 N ND2 . ASN D 1 511 ? 105.476 134.558 161.751 1.000 120.20704 ? ? ? ? ? ? 414 ASN D ND2 1 
+ATOM 19127 N N   . HIS D 1 512 ? 107.859 138.174 158.957 1.000 93.92321  ? ? ? ? ? ? 415 HIS D N   1 
+ATOM 19128 C CA  . HIS D 1 512 ? 109.164 138.359 158.334 1.000 88.70035  ? ? ? ? ? ? 415 HIS D CA  1 
+ATOM 19129 C C   . HIS D 1 512 ? 110.062 139.252 159.176 1.000 100.00019 ? ? ? ? ? ? 415 HIS D C   1 
+ATOM 19130 O O   . HIS D 1 512 ? 111.247 138.956 159.358 1.000 103.65869 ? ? ? ? ? ? 415 HIS D O   1 
+ATOM 19131 C CB  . HIS D 1 512 ? 109.004 138.940 156.933 1.000 92.51162  ? ? ? ? ? ? 415 HIS D CB  1 
+ATOM 19132 C CG  . HIS D 1 512 ? 110.305 139.198 156.243 1.000 99.53450  ? ? ? ? ? ? 415 HIS D CG  1 
+ATOM 19133 N ND1 . HIS D 1 512 ? 110.972 138.228 155.529 1.000 101.68180 ? ? ? ? ? ? 415 HIS D ND1 1 
+ATOM 19134 C CD2 . HIS D 1 512 ? 111.070 140.312 156.171 1.000 100.59936 ? ? ? ? ? ? 415 HIS D CD2 1 
+ATOM 19135 C CE1 . HIS D 1 512 ? 112.089 138.735 155.040 1.000 107.61981 ? ? ? ? ? ? 415 HIS D CE1 1 
+ATOM 19136 N NE2 . HIS D 1 512 ? 112.172 139.998 155.416 1.000 103.72553 ? ? ? ? ? ? 415 HIS D NE2 1 
+ATOM 19137 N N   . TYR D 1 513 ? 109.521 140.355 159.693 1.000 99.12668  ? ? ? ? ? ? 416 TYR D N   1 
+ATOM 19138 C CA  . TYR D 1 513 ? 110.338 141.287 160.461 1.000 85.86144  ? ? ? ? ? ? 416 TYR D CA  1 
+ATOM 19139 C C   . TYR D 1 513 ? 110.755 140.687 161.795 1.000 88.93676  ? ? ? ? ? ? 416 TYR D C   1 
+ATOM 19140 O O   . TYR D 1 513 ? 111.924 140.766 162.185 1.000 102.47984 ? ? ? ? ? ? 416 TYR D O   1 
+ATOM 19141 C CB  . TYR D 1 513 ? 109.578 142.592 160.685 1.000 88.91873  ? ? ? ? ? ? 416 TYR D CB  1 
+ATOM 19142 C CG  . TYR D 1 513 ? 109.102 143.260 159.423 1.000 90.98211  ? ? ? ? ? ? 416 TYR D CG  1 
+ATOM 19143 C CD1 . TYR D 1 513 ? 109.903 144.168 158.752 1.000 89.56217  ? ? ? ? ? ? 416 TYR D CD1 1 
+ATOM 19144 C CD2 . TYR D 1 513 ? 107.846 142.990 158.907 1.000 93.11595  ? ? ? ? ? ? 416 TYR D CD2 1 
+ATOM 19145 C CE1 . TYR D 1 513 ? 109.470 144.783 157.602 1.000 91.21851  ? ? ? ? ? ? 416 TYR D CE1 1 
+ATOM 19146 C CE2 . TYR D 1 513 ? 107.405 143.598 157.758 1.000 95.31440  ? ? ? ? ? ? 416 TYR D CE2 1 
+ATOM 19147 C CZ  . TYR D 1 513 ? 108.220 144.495 157.110 1.000 98.72272  ? ? ? ? ? ? 416 TYR D CZ  1 
+ATOM 19148 O OH  . TYR D 1 513 ? 107.779 145.106 155.961 1.000 105.94283 ? ? ? ? ? ? 416 TYR D OH  1 
+ATOM 19149 N N   . VAL D 1 514 ? 109.807 140.087 162.514 1.000 87.79725  ? ? ? ? ? ? 417 VAL D N   1 
+ATOM 19150 C CA  . VAL D 1 514 ? 110.085 139.605 163.863 1.000 87.49989  ? ? ? ? ? ? 417 VAL D CA  1 
+ATOM 19151 C C   . VAL D 1 514 ? 111.079 138.454 163.826 1.000 97.29761  ? ? ? ? ? ? 417 VAL D C   1 
+ATOM 19152 O O   . VAL D 1 514 ? 112.008 138.389 164.637 1.000 106.18043 ? ? ? ? ? ? 417 VAL D O   1 
+ATOM 19153 C CB  . VAL D 1 514 ? 108.779 139.204 164.565 1.000 87.81562  ? ? ? ? ? ? 417 VAL D CB  1 
+ATOM 19154 C CG1 . VAL D 1 514 ? 109.075 138.490 165.864 1.000 94.02848  ? ? ? ? ? ? 417 VAL D CG1 1 
+ATOM 19155 C CG2 . VAL D 1 514 ? 107.937 140.429 164.816 1.000 94.26371  ? ? ? ? ? ? 417 VAL D CG2 1 
+ATOM 19156 N N   . CYS D 1 515 ? 110.899 137.529 162.882 1.000 102.60119 ? ? ? ? ? ? 418 CYS D N   1 
+ATOM 19157 C CA  . CYS D 1 515 ? 111.805 136.390 162.792 1.000 97.59846  ? ? ? ? ? ? 418 CYS D CA  1 
+ATOM 19158 C C   . CYS D 1 515 ? 113.239 136.837 162.558 1.000 100.04572 ? ? ? ? ? ? 418 CYS D C   1 
+ATOM 19159 O O   . CYS D 1 515 ? 114.168 136.264 163.133 1.000 107.57029 ? ? ? ? ? ? 418 CYS D O   1 
+ATOM 19160 C CB  . CYS D 1 515 ? 111.352 135.447 161.681 1.000 104.86797 ? ? ? ? ? ? 418 CYS D CB  1 
+ATOM 19161 S SG  . CYS D 1 515 ? 112.492 134.092 161.345 1.000 130.48837 ? ? ? ? ? ? 418 CYS D SG  1 
+ATOM 19162 N N   . THR D 1 516 ? 113.439 137.856 161.724 1.000 89.56845  ? ? ? ? ? ? 419 THR D N   1 
+ATOM 19163 C CA  . THR D 1 516 ? 114.780 138.386 161.515 1.000 80.38877  ? ? ? ? ? ? 419 THR D CA  1 
+ATOM 19164 C C   . THR D 1 516 ? 115.301 139.083 162.763 1.000 85.18861  ? ? ? ? ? ? 419 THR D C   1 
+ATOM 19165 O O   . THR D 1 516 ? 116.439 138.848 163.182 1.000 105.35185 ? ? ? ? ? ? 419 THR D O   1 
+ATOM 19166 C CB  . THR D 1 516 ? 114.780 139.351 160.334 1.000 83.73101  ? ? ? ? ? ? 419 THR D CB  1 
+ATOM 19167 O OG1 . THR D 1 516 ? 114.364 138.659 159.153 1.000 93.30134  ? ? ? ? ? ? 419 THR D OG1 1 
+ATOM 19168 C CG2 . THR D 1 516 ? 116.164 139.924 160.120 1.000 89.39560  ? ? ? ? ? ? 419 THR D CG2 1 
+ATOM 19169 N N   . LEU D 1 517 ? 114.486 139.947 163.367 1.000 77.47984  ? ? ? ? ? ? 420 LEU D N   1 
+ATOM 19170 C CA  . LEU D 1 517 ? 114.939 140.702 164.530 1.000 75.97003  ? ? ? ? ? ? 420 LEU D CA  1 
+ATOM 19171 C C   . LEU D 1 517 ? 115.181 139.793 165.725 1.000 81.65600  ? ? ? ? ? ? 420 LEU D C   1 
+ATOM 19172 O O   . LEU D 1 517 ? 116.155 139.978 166.463 1.000 88.96629  ? ? ? ? ? ? 420 LEU D O   1 
+ATOM 19173 C CB  . LEU D 1 517 ? 113.920 141.783 164.878 1.000 81.36495  ? ? ? ? ? ? 420 LEU D CB  1 
+ATOM 19174 C CG  . LEU D 1 517 ? 113.747 142.895 163.849 1.000 79.49109  ? ? ? ? ? ? 420 LEU D CG  1 
+ATOM 19175 C CD1 . LEU D 1 517 ? 112.743 143.912 164.342 1.000 84.16951  ? ? ? ? ? ? 420 LEU D CD1 1 
+ATOM 19176 C CD2 . LEU D 1 517 ? 115.076 143.554 163.558 1.000 84.04796  ? ? ? ? ? ? 420 LEU D CD2 1 
+ATOM 19177 N N   . ASN D 1 518 ? 114.303 138.814 165.941 1.000 88.80864  ? ? ? ? ? ? 421 ASN D N   1 
+ATOM 19178 C CA  . ASN D 1 518 ? 114.468 137.918 167.079 1.000 89.54236  ? ? ? ? ? ? 421 ASN D CA  1 
+ATOM 19179 C C   . ASN D 1 518 ? 115.733 137.081 166.950 1.000 89.43250  ? ? ? ? ? ? 421 ASN D C   1 
+ATOM 19180 O O   . ASN D 1 518 ? 116.464 136.899 167.929 1.000 94.15658  ? ? ? ? ? ? 421 ASN D O   1 
+ATOM 19181 C CB  . ASN D 1 518 ? 113.245 137.018 167.215 1.000 93.45098  ? ? ? ? ? ? 421 ASN D CB  1 
+ATOM 19182 C CG  . ASN D 1 518 ? 113.318 136.124 168.425 1.000 102.87728 ? ? ? ? ? ? 421 ASN D CG  1 
+ATOM 19183 O OD1 . ASN D 1 518 ? 113.716 136.555 169.505 1.000 109.45857 ? ? ? ? ? ? 421 ASN D OD1 1 
+ATOM 19184 N ND2 . ASN D 1 518 ? 112.937 134.866 168.254 1.000 101.07028 ? ? ? ? ? ? 421 ASN D ND2 1 
+ATOM 19185 N N   . ASP D 1 519 ? 116.010 136.568 165.750 1.000 95.80558  ? ? ? ? ? ? 422 ASP D N   1 
+ATOM 19186 C CA  . ASP D 1 519 ? 117.196 135.743 165.553 1.000 90.70152  ? ? ? ? ? ? 422 ASP D CA  1 
+ATOM 19187 C C   . ASP D 1 519 ? 118.470 136.542 165.776 1.000 92.64852  ? ? ? ? ? ? 422 ASP D C   1 
+ATOM 19188 O O   . ASP D 1 519 ? 119.454 136.017 166.306 1.000 107.03329 ? ? ? ? ? ? 422 ASP D O   1 
+ATOM 19189 C CB  . ASP D 1 519 ? 117.189 135.140 164.154 1.000 99.84368  ? ? ? ? ? ? 422 ASP D CB  1 
+ATOM 19190 C CG  . ASP D 1 519 ? 116.262 133.957 164.035 1.000 114.14719 ? ? ? ? ? ? 422 ASP D CG  1 
+ATOM 19191 O OD1 . ASP D 1 519 ? 115.441 133.750 164.951 1.000 114.16326 ? ? ? ? ? ? 422 ASP D OD1 1 
+ATOM 19192 O OD2 . ASP D 1 519 ? 116.352 133.232 163.024 1.000 113.59094 ? ? ? ? ? ? 422 ASP D OD2 1 
+ATOM 19193 N N   . LEU D 1 520 ? 118.474 137.807 165.376 1.000 78.27041  ? ? ? ? ? ? 423 LEU D N   1 
+ATOM 19194 C CA  . LEU D 1 520 ? 119.646 138.654 165.525 1.000 81.95441  ? ? ? ? ? ? 423 LEU D CA  1 
+ATOM 19195 C C   . LEU D 1 520 ? 119.821 139.181 166.940 1.000 86.23606  ? ? ? ? ? ? 423 LEU D C   1 
+ATOM 19196 O O   . LEU D 1 520 ? 120.825 139.843 167.215 1.000 90.83943  ? ? ? ? ? ? 423 LEU D O   1 
+ATOM 19197 C CB  . LEU D 1 520 ? 119.570 139.825 164.546 1.000 82.17626  ? ? ? ? ? ? 423 LEU D CB  1 
+ATOM 19198 C CG  . LEU D 1 520 ? 119.765 139.466 163.077 1.000 84.45313  ? ? ? ? ? ? 423 LEU D CG  1 
+ATOM 19199 C CD1 . LEU D 1 520 ? 119.684 140.707 162.223 1.000 85.48934  ? ? ? ? ? ? 423 LEU D CD1 1 
+ATOM 19200 C CD2 . LEU D 1 520 ? 121.090 138.774 162.879 1.000 90.01773  ? ? ? ? ? ? 423 LEU D CD2 1 
+ATOM 19201 N N   . GLY D 1 521 ? 118.879 138.913 167.836 1.000 86.88236  ? ? ? ? ? ? 424 GLY D N   1 
+ATOM 19202 C CA  . GLY D 1 521 ? 118.986 139.390 169.196 1.000 89.16390  ? ? ? ? ? ? 424 GLY D CA  1 
+ATOM 19203 C C   . GLY D 1 521 ? 118.497 140.799 169.421 1.000 89.83534  ? ? ? ? ? ? 424 GLY D C   1 
+ATOM 19204 O O   . GLY D 1 521 ? 118.806 141.385 170.463 1.000 97.30960  ? ? ? ? ? ? 424 GLY D O   1 
+ATOM 19205 N N   . ILE D 1 522 ? 117.753 141.364 168.482 1.000 88.30058  ? ? ? ? ? ? 425 ILE D N   1 
+ATOM 19206 C CA  . ILE D 1 522 ? 117.221 142.713 168.615 1.000 82.42380  ? ? ? ? ? ? 425 ILE D CA  1 
+ATOM 19207 C C   . ILE D 1 522 ? 115.845 142.632 169.255 1.000 87.47333  ? ? ? ? ? ? 425 ILE D C   1 
+ATOM 19208 O O   . ILE D 1 522 ? 114.995 141.845 168.826 1.000 97.63856  ? ? ? ? ? ? 425 ILE D O   1 
+ATOM 19209 C CB  . ILE D 1 522 ? 117.154 143.413 167.249 1.000 82.43906  ? ? ? ? ? ? 425 ILE D CB  1 
+ATOM 19210 C CG1 . ILE D 1 522 ? 118.551 143.551 166.655 1.000 86.69273  ? ? ? ? ? ? 425 ILE D CG1 1 
+ATOM 19211 C CG2 . ILE D 1 522 ? 116.513 144.772 167.381 1.000 79.31223  ? ? ? ? ? ? 425 ILE D CG2 1 
+ATOM 19212 C CD1 . ILE D 1 522 ? 118.553 143.744 165.167 1.000 85.55890  ? ? ? ? ? ? 425 ILE D CD1 1 
+ATOM 19213 N N   . THR D 1 523 ? 115.627 143.435 170.291 1.000 94.33019  ? ? ? ? ? ? 426 THR D N   1 
+ATOM 19214 C CA  . THR D 1 523 ? 114.332 143.462 170.952 1.000 90.01736  ? ? ? ? ? ? 426 THR D CA  1 
+ATOM 19215 C C   . THR D 1 523 ? 113.291 144.080 170.031 1.000 90.11672  ? ? ? ? ? ? 426 THR D C   1 
+ATOM 19216 O O   . THR D 1 523 ? 113.494 145.170 169.491 1.000 100.02462 ? ? ? ? ? ? 426 THR D O   1 
+ATOM 19217 C CB  . THR D 1 523 ? 114.417 144.256 172.251 1.000 90.04554  ? ? ? ? ? ? 426 THR D CB  1 
+ATOM 19218 O OG1 . THR D 1 523 ? 115.377 143.647 173.121 1.000 96.76990  ? ? ? ? ? ? 426 THR D OG1 1 
+ATOM 19219 C CG2 . THR D 1 523 ? 113.069 144.289 172.940 1.000 86.26809  ? ? ? ? ? ? 426 THR D CG2 1 
+ATOM 19220 N N   . HIS D 1 524 ? 112.173 143.386 169.853 1.000 82.88698  ? ? ? ? ? ? 427 HIS D N   1 
+ATOM 19221 C CA  . HIS D 1 524 ? 111.096 143.851 168.994 1.000 85.50125  ? ? ? ? ? ? 427 HIS D CA  1 
+ATOM 19222 C C   . HIS D 1 524 ? 109.842 144.073 169.824 1.000 91.17463  ? ? ? ? ? ? 427 HIS D C   1 
+ATOM 19223 O O   . HIS D 1 524 ? 109.431 143.194 170.585 1.000 102.23777 ? ? ? ? ? ? 427 HIS D O   1 
+ATOM 19224 C CB  . HIS D 1 524 ? 110.820 142.853 167.869 1.000 82.95126  ? ? ? ? ? ? 427 HIS D CB  1 
+ATOM 19225 C CG  . HIS D 1 524 ? 110.494 141.476 168.350 1.000 97.04734  ? ? ? ? ? ? 427 HIS D CG  1 
+ATOM 19226 N ND1 . HIS D 1 524 ? 111.464 140.548 168.659 1.000 100.87282 ? ? ? ? ? ? 427 HIS D ND1 1 
+ATOM 19227 C CD2 . HIS D 1 524 ? 109.306 140.869 168.578 1.000 99.20863  ? ? ? ? ? ? 427 HIS D CD2 1 
+ATOM 19228 C CE1 . HIS D 1 524 ? 110.888 139.429 169.057 1.000 100.56076 ? ? ? ? ? ? 427 HIS D CE1 1 
+ATOM 19229 N NE2 . HIS D 1 524 ? 109.579 139.597 169.017 1.000 104.36380 ? ? ? ? ? ? 427 HIS D NE2 1 
+ATOM 19230 N N   . ILE D 1 525 ? 109.249 145.252 169.681 1.000 83.42318  ? ? ? ? ? ? 428 ILE D N   1 
+ATOM 19231 C CA  . ILE D 1 525 ? 107.985 145.595 170.314 1.000 77.03315  ? ? ? ? ? ? 428 ILE D CA  1 
+ATOM 19232 C C   . ILE D 1 525 ? 106.979 145.877 169.213 1.000 85.16254  ? ? ? ? ? ? 428 ILE D C   1 
+ATOM 19233 O O   . ILE D 1 525 ? 107.310 146.519 168.212 1.000 102.50207 ? ? ? ? ? ? 428 ILE D O   1 
+ATOM 19234 C CB  . ILE D 1 525 ? 108.123 146.810 171.250 1.000 80.46326  ? ? ? ? ? ? 428 ILE D CB  1 
+ATOM 19235 C CG1 . ILE D 1 525 ? 109.391 146.690 172.090 1.000 83.59179  ? ? ? ? ? ? 428 ILE D CG1 1 
+ATOM 19236 C CG2 . ILE D 1 525 ? 106.909 146.930 172.139 1.000 90.42085  ? ? ? ? ? ? 428 ILE D CG2 1 
+ATOM 19237 C CD1 . ILE D 1 525 ? 110.425 147.729 171.769 1.000 84.63756  ? ? ? ? ? ? 428 ILE D CD1 1 
+ATOM 19238 N N   . ILE D 1 526 ? 105.759 145.385 169.383 1.000 85.81850  ? ? ? ? ? ? 429 ILE D N   1 
+ATOM 19239 C CA  . ILE D 1 526 ? 104.722 145.515 168.369 1.000 84.65970  ? ? ? ? ? ? 429 ILE D CA  1 
+ATOM 19240 C C   . ILE D 1 526 ? 103.513 146.198 168.980 1.000 97.77173  ? ? ? ? ? ? 429 ILE D C   1 
+ATOM 19241 O O   . ILE D 1 526 ? 102.977 145.736 169.993 1.000 111.02056 ? ? ? ? ? ? 429 ILE D O   1 
+ATOM 19242 C CB  . ILE D 1 526 ? 104.340 144.150 167.777 1.000 81.46321  ? ? ? ? ? ? 429 ILE D CB  1 
+ATOM 19243 C CG1 . ILE D 1 526 ? 105.585 143.493 167.191 1.000 93.54291  ? ? ? ? ? ? 429 ILE D CG1 1 
+ATOM 19244 C CG2 . ILE D 1 526 ? 103.249 144.310 166.741 1.000 88.20602  ? ? ? ? ? ? 429 ILE D CG2 1 
+ATOM 19245 C CD1 . ILE D 1 526 ? 105.299 142.515 166.119 1.000 97.51170  ? ? ? ? ? ? 429 ILE D CD1 1 
+ATOM 19246 N N   . LYS D 1 527 ? 103.086 147.293 168.362 1.000 101.14267 ? ? ? ? ? ? 430 LYS D N   1 
+ATOM 19247 C CA  . LYS D 1 527 ? 101.868 147.997 168.739 1.000 93.86409  ? ? ? ? ? ? 430 LYS D CA  1 
+ATOM 19248 C C   . LYS D 1 527 ? 100.934 147.967 167.540 1.000 97.23857  ? ? ? ? ? ? 430 LYS D C   1 
+ATOM 19249 O O   . LYS D 1 527 ? 101.132 148.709 166.573 1.000 109.66596 ? ? ? ? ? ? 430 LYS D O   1 
+ATOM 19250 C CB  . LYS D 1 527 ? 102.164 149.430 169.172 1.000 92.33815  ? ? ? ? ? ? 430 LYS D CB  1 
+ATOM 19251 C CG  . LYS D 1 527 ? 100.929 150.306 169.277 1.000 95.78723  ? ? ? ? ? ? 430 LYS D CG  1 
+ATOM 19252 C CD  . LYS D 1 527 ? 100.566 150.576 170.722 1.000 108.59813 ? ? ? ? ? ? 430 LYS D CD  1 
+ATOM 19253 C CE  . LYS D 1 527 ? 99.133  151.051 170.850 1.000 110.03587 ? ? ? ? ? ? 430 LYS D CE  1 
+ATOM 19254 N NZ  . LYS D 1 527 ? 98.177  149.914 170.854 1.000 111.38914 ? ? ? ? ? ? 430 LYS D NZ  1 
+ATOM 19255 N N   . THR D 1 528 ? 99.933  147.102 167.597 1.000 112.46792 ? ? ? ? ? ? 431 THR D N   1 
+ATOM 19256 C CA  . THR D 1 528 ? 98.945  146.969 166.543 1.000 119.19315 ? ? ? ? ? ? 431 THR D CA  1 
+ATOM 19257 C C   . THR D 1 528 ? 97.556  147.143 167.135 1.000 120.57738 ? ? ? ? ? ? 431 THR D C   1 
+ATOM 19258 O O   . THR D 1 528 ? 97.367  147.125 168.353 1.000 124.43310 ? ? ? ? ? ? 431 THR D O   1 
+ATOM 19259 C CB  . THR D 1 528 ? 99.062  145.612 165.841 1.000 124.34983 ? ? ? ? ? ? 431 THR D CB  1 
+ATOM 19260 O OG1 . THR D 1 528 ? 97.891  145.379 165.050 1.000 127.88641 ? ? ? ? ? ? 431 THR D OG1 1 
+ATOM 19261 C CG2 . THR D 1 528 ? 99.203  144.506 166.862 1.000 120.32054 ? ? ? ? ? ? 431 THR D CG2 1 
+ATOM 19262 N N   . ASP D 1 529 ? 96.577  147.314 166.257 1.000 124.22636 ? ? ? ? ? ? 432 ASP D N   1 
+ATOM 19263 C CA  . ASP D 1 529 ? 95.203  147.539 166.669 1.000 124.24450 ? ? ? ? ? ? 432 ASP D CA  1 
+ATOM 19264 C C   . ASP D 1 529 ? 94.310  146.410 166.181 1.000 127.63937 ? ? ? ? ? ? 432 ASP D C   1 
+ATOM 19265 O O   . ASP D 1 529 ? 94.553  145.810 165.131 1.000 130.35623 ? ? ? ? ? ? 432 ASP D O   1 
+ATOM 19266 C CB  . ASP D 1 529 ? 94.683  148.878 166.150 1.000 129.39507 ? ? ? ? ? ? 432 ASP D CB  1 
+ATOM 19267 C CG  . ASP D 1 529 ? 95.069  149.137 164.714 1.000 134.68200 ? ? ? ? ? ? 432 ASP D CG  1 
+ATOM 19268 O OD1 . ASP D 1 529 ? 95.518  148.191 164.036 1.000 138.09711 ? ? ? ? ? ? 432 ASP D OD1 1 
+ATOM 19269 O OD2 . ASP D 1 529 ? 94.922  150.291 164.261 1.000 136.59306 ? ? ? ? ? ? 432 ASP D OD2 1 
+ATOM 19270 N N   . ASN D 1 530 ? 93.274  146.126 166.962 1.000 131.14815 ? ? ? ? ? ? 433 ASN D N   1 
+ATOM 19271 C CA  . ASN D 1 530 ? 92.313  145.094 166.601 1.000 130.21713 ? ? ? ? ? ? 433 ASN D CA  1 
+ATOM 19272 C C   . ASN D 1 530 ? 91.518  145.547 165.385 1.000 132.29599 ? ? ? ? ? ? 433 ASN D C   1 
+ATOM 19273 O O   . ASN D 1 530 ? 90.776  146.531 165.451 1.000 138.84127 ? ? ? ? ? ? 433 ASN D O   1 
+ATOM 19274 C CB  . ASN D 1 530 ? 91.389  144.812 167.780 1.000 124.15845 ? ? ? ? ? ? 433 ASN D CB  1 
+ATOM 19275 C CG  . ASN D 1 530 ? 90.580  143.554 167.594 1.000 131.09763 ? ? ? ? ? ? 433 ASN D CG  1 
+ATOM 19276 O OD1 . ASN D 1 530 ? 90.764  142.823 166.623 1.000 135.84393 ? ? ? ? ? ? 433 ASN D OD1 1 
+ATOM 19277 N ND2 . ASN D 1 530 ? 89.677  143.290 168.527 1.000 134.27423 ? ? ? ? ? ? 433 ASN D ND2 1 
+ATOM 19278 N N   . ASP D 1 531 ? 91.670  144.832 164.276 1.000 131.56195 ? ? ? ? ? ? 434 ASP D N   1 
+ATOM 19279 C CA  . ASP D 1 531 ? 91.071  145.220 163.010 1.000 130.69455 ? ? ? ? ? ? 434 ASP D CA  1 
+ATOM 19280 C C   . ASP D 1 531 ? 90.135  144.131 162.509 1.000 136.85268 ? ? ? ? ? ? 434 ASP D C   1 
+ATOM 19281 O O   . ASP D 1 531 ? 90.370  142.939 162.721 1.000 142.33008 ? ? ? ? ? ? 434 ASP D O   1 
+ATOM 19282 C CB  . ASP D 1 531 ? 92.140  145.494 161.952 1.000 134.37071 ? ? ? ? ? ? 434 ASP D CB  1 
+ATOM 19283 C CG  . ASP D 1 531 ? 92.675  146.905 162.018 1.000 143.55845 ? ? ? ? ? ? 434 ASP D CG  1 
+ATOM 19284 O OD1 . ASP D 1 531 ? 91.875  147.834 162.256 1.000 143.08723 ? ? ? ? ? ? 434 ASP D OD1 1 
+ATOM 19285 O OD2 . ASP D 1 531 ? 93.895  147.088 161.828 1.000 146.01094 ? ? ? ? ? ? 434 ASP D OD2 1 
+ATOM 19286 N N   . LEU D 1 532 ? 89.068  144.558 161.840 1.000 134.18899 ? ? ? ? ? ? 435 LEU D N   1 
+ATOM 19287 C CA  . LEU D 1 532 ? 88.145  143.660 161.161 1.000 132.47969 ? ? ? ? ? ? 435 LEU D CA  1 
+ATOM 19288 C C   . LEU D 1 532 ? 88.201  143.963 159.673 1.000 134.04662 ? ? ? ? ? ? 435 LEU D C   1 
+ATOM 19289 O O   . LEU D 1 532 ? 87.977  145.106 159.262 1.000 137.58218 ? ? ? ? ? ? 435 LEU D O   1 
+ATOM 19290 C CB  . LEU D 1 532 ? 86.721  143.821 161.692 1.000 128.61736 ? ? ? ? ? ? 435 LEU D CB  1 
+ATOM 19291 C CG  . LEU D 1 532 ? 86.513  143.542 163.180 1.000 131.14452 ? ? ? ? ? ? 435 LEU D CG  1 
+ATOM 19292 C CD1 . LEU D 1 532 ? 85.035  143.453 163.498 1.000 134.57440 ? ? ? ? ? ? 435 LEU D CD1 1 
+ATOM 19293 C CD2 . LEU D 1 532 ? 87.222  142.267 163.586 1.000 128.95720 ? ? ? ? ? ? 435 LEU D CD2 1 
+ATOM 19294 N N   . LYS D 1 533 ? 88.501  142.947 158.872 1.000 139.56543 ? ? ? ? ? ? 436 LYS D N   1 
+ATOM 19295 C CA  . LYS D 1 533 ? 88.629  143.090 157.430 1.000 137.91222 ? ? ? ? ? ? 436 LYS D CA  1 
+ATOM 19296 C C   . LYS D 1 533 ? 87.570  142.239 156.749 1.000 140.62548 ? ? ? ? ? ? 436 LYS D C   1 
+ATOM 19297 O O   . LYS D 1 533 ? 87.381  141.073 157.109 1.000 145.68122 ? ? ? ? ? ? 436 LYS D O   1 
+ATOM 19298 C CB  . LYS D 1 533 ? 90.025  142.680 156.960 1.000 138.76019 ? ? ? ? ? ? 436 LYS D CB  1 
+ATOM 19299 C CG  . LYS D 1 533 ? 90.263  142.886 155.478 1.000 141.53856 ? ? ? ? ? ? 436 LYS D CG  1 
+ATOM 19300 C CD  . LYS D 1 533 ? 91.701  143.279 155.205 1.000 139.56717 ? ? ? ? ? ? 436 LYS D CD  1 
+ATOM 19301 C CE  . LYS D 1 533 ? 92.002  143.257 153.720 1.000 139.84360 ? ? ? ? ? ? 436 LYS D CE  1 
+ATOM 19302 N NZ  . LYS D 1 533 ? 90.758  143.204 152.908 1.000 141.84866 ? ? ? ? ? ? 436 LYS D NZ  1 
+ATOM 19303 N N   . SER D 1 534 ? 86.886  142.820 155.769 1.000 141.91583 ? ? ? ? ? ? 437 SER D N   1 
+ATOM 19304 C CA  . SER D 1 534 ? 85.835  142.125 155.039 1.000 144.54901 ? ? ? ? ? ? 437 SER D CA  1 
+ATOM 19305 C C   . SER D 1 534 ? 86.419  141.519 153.770 1.000 147.36578 ? ? ? ? ? ? 437 SER D C   1 
+ATOM 19306 O O   . SER D 1 534 ? 87.070  142.217 152.987 1.000 147.18279 ? ? ? ? ? ? 437 SER D O   1 
+ATOM 19307 C CB  . SER D 1 534 ? 84.696  143.083 154.697 1.000 141.91786 ? ? ? ? ? ? 437 SER D CB  1 
+ATOM 19308 O OG  . SER D 1 534 ? 85.201  144.338 154.280 1.000 142.25430 ? ? ? ? ? ? 437 SER D OG  1 
+ATOM 19309 N N   . LYS D 1 535 ? 86.189  140.225 153.570 1.000 152.26573 ? ? ? ? ? ? 438 LYS D N   1 
+ATOM 19310 C CA  . LYS D 1 535 ? 86.666  139.568 152.363 1.000 149.42261 ? ? ? ? ? ? 438 LYS D CA  1 
+ATOM 19311 C C   . LYS D 1 535 ? 85.867  140.026 151.150 1.000 150.79638 ? ? ? ? ? ? 438 LYS D C   1 
+ATOM 19312 O O   . LYS D 1 535 ? 84.702  140.416 151.253 1.000 154.48030 ? ? ? ? ? ? 438 LYS D O   1 
+ATOM 19313 C CB  . LYS D 1 535 ? 86.579  138.050 152.502 1.000 150.45226 ? ? ? ? ? ? 438 LYS D CB  1 
+ATOM 19314 C CG  . LYS D 1 535 ? 87.411  137.485 153.636 1.000 150.98315 ? ? ? ? ? ? 438 LYS D CG  1 
+ATOM 19315 C CD  . LYS D 1 535 ? 86.756  136.260 154.243 1.000 148.78986 ? ? ? ? ? ? 438 LYS D CD  1 
+ATOM 19316 C CE  . LYS D 1 535 ? 85.328  136.554 154.657 1.000 151.05874 ? ? ? ? ? ? 438 LYS D CE  1 
+ATOM 19317 N NZ  . LYS D 1 535 ? 85.222  137.818 155.440 1.000 151.46672 ? ? ? ? ? ? 438 LYS D NZ  1 
+ATOM 19318 N N   . LYS D 1 536 ? 86.514  139.978 149.990 1.000 145.42702 ? ? ? ? ? ? 439 LYS D N   1 
+ATOM 19319 C CA  . LYS D 1 536 ? 85.875  140.413 148.758 1.000 149.74808 ? ? ? ? ? ? 439 LYS D CA  1 
+ATOM 19320 C C   . LYS D 1 536 ? 84.744  139.469 148.374 1.000 152.68594 ? ? ? ? ? ? 439 LYS D C   1 
+ATOM 19321 O O   . LYS D 1 536 ? 84.871  138.246 148.472 1.000 150.86575 ? ? ? ? ? ? 439 LYS D O   1 
+ATOM 19322 C CB  . LYS D 1 536 ? 86.901  140.484 147.629 1.000 145.64860 ? ? ? ? ? ? 439 LYS D CB  1 
+ATOM 19323 C CG  . LYS D 1 536 ? 88.104  139.586 147.840 1.000 143.82239 ? ? ? ? ? ? 439 LYS D CG  1 
+ATOM 19324 C CD  . LYS D 1 536 ? 89.100  139.726 146.707 1.000 144.29061 ? ? ? ? ? ? 439 LYS D CD  1 
+ATOM 19325 C CE  . LYS D 1 536 ? 90.151  138.636 146.764 1.000 144.90843 ? ? ? ? ? ? 439 LYS D CE  1 
+ATOM 19326 N NZ  . LYS D 1 536 ? 91.096  138.843 147.894 1.000 143.66948 ? ? ? ? ? ? 439 LYS D NZ  1 
+ATOM 19327 N N   . GLY D 1 537 ? 83.626  140.048 147.942 1.000 160.41438 ? ? ? ? ? ? 440 GLY D N   1 
+ATOM 19328 C CA  . GLY D 1 537 ? 82.509  139.280 147.439 1.000 157.12511 ? ? ? ? ? ? 440 GLY D CA  1 
+ATOM 19329 C C   . GLY D 1 537 ? 81.606  138.677 148.490 1.000 159.41042 ? ? ? ? ? ? 440 GLY D C   1 
+ATOM 19330 O O   . GLY D 1 537 ? 80.633  138.002 148.129 1.000 159.55027 ? ? ? ? ? ? 440 GLY D O   1 
+ATOM 19331 N N   . LYS D 1 538 ? 81.884  138.893 149.771 1.000 164.28958 ? ? ? ? ? ? 441 LYS D N   1 
+ATOM 19332 C CA  . LYS D 1 538 ? 81.076  138.350 150.853 1.000 162.13562 ? ? ? ? ? ? 441 LYS D CA  1 
+ATOM 19333 C C   . LYS D 1 538 ? 80.578  139.493 151.724 1.000 162.41571 ? ? ? ? ? ? 441 LYS D C   1 
+ATOM 19334 O O   . LYS D 1 538 ? 81.370  140.328 152.171 1.000 163.38192 ? ? ? ? ? ? 441 LYS D O   1 
+ATOM 19335 C CB  . LYS D 1 538 ? 81.878  137.348 151.685 1.000 159.85605 ? ? ? ? ? ? 441 LYS D CB  1 
+ATOM 19336 C CG  . LYS D 1 538 ? 82.521  136.236 150.871 1.000 161.71076 ? ? ? ? ? ? 441 LYS D CG  1 
+ATOM 19337 C CD  . LYS D 1 538 ? 81.490  135.461 150.065 1.000 162.46464 ? ? ? ? ? ? 441 LYS D CD  1 
+ATOM 19338 C CE  . LYS D 1 538 ? 80.440  134.820 150.963 1.000 161.13874 ? ? ? ? ? ? 441 LYS D CE  1 
+ATOM 19339 N NZ  . LYS D 1 538 ? 81.053  134.086 152.104 1.000 163.32329 ? ? ? ? ? ? 441 LYS D NZ  1 
+ATOM 19340 N N   . LYS D 1 539 ? 79.271  139.526 151.961 1.000 160.64783 ? ? ? ? ? ? 442 LYS D N   1 
+ATOM 19341 C CA  . LYS D 1 539 ? 78.634  140.621 152.678 1.000 160.99373 ? ? ? ? ? ? 442 LYS D CA  1 
+ATOM 19342 C C   . LYS D 1 539 ? 78.449  140.267 154.147 1.000 160.02512 ? ? ? ? ? ? 442 LYS D C   1 
+ATOM 19343 O O   . LYS D 1 539 ? 78.049  139.149 154.484 1.000 157.31543 ? ? ? ? ? ? 442 LYS D O   1 
+ATOM 19344 C CB  . LYS D 1 539 ? 77.274  140.965 152.063 1.000 158.29470 ? ? ? ? ? ? 442 LYS D CB  1 
+ATOM 19345 C CG  . LYS D 1 539 ? 77.280  141.301 150.573 1.000 162.13104 ? ? ? ? ? ? 442 LYS D CG  1 
+ATOM 19346 C CD  . LYS D 1 539 ? 78.504  142.105 150.153 1.000 164.13358 ? ? ? ? ? ? 442 LYS D CD  1 
+ATOM 19347 C CE  . LYS D 1 539 ? 79.371  141.326 149.174 1.000 161.69151 ? ? ? ? ? ? 442 LYS D CE  1 
+ATOM 19348 N NZ  . LYS D 1 539 ? 80.708  141.953 148.988 1.000 158.65865 ? ? ? ? ? ? 442 LYS D NZ  1 
+ATOM 19349 N N   . GLY D 1 540 ? 78.748  141.229 155.017 1.000 157.31897 ? ? ? ? ? ? 443 GLY D N   1 
+ATOM 19350 C CA  . GLY D 1 540 ? 78.453  141.082 156.427 1.000 158.90872 ? ? ? ? ? ? 443 GLY D CA  1 
+ATOM 19351 C C   . GLY D 1 540 ? 79.309  140.087 157.171 1.000 159.37484 ? ? ? ? ? ? 443 GLY D C   1 
+ATOM 19352 O O   . GLY D 1 540 ? 78.917  139.635 158.249 1.000 159.33807 ? ? ? ? ? ? 443 GLY D O   1 
+ATOM 19353 N N   . VAL D 1 541 ? 80.469  139.728 156.632 1.000 157.65229 ? ? ? ? ? ? 444 VAL D N   1 
+ATOM 19354 C CA  . VAL D 1 541 ? 81.383  138.801 157.283 1.000 158.62295 ? ? ? ? ? ? 444 VAL D CA  1 
+ATOM 19355 C C   . VAL D 1 541 ? 82.779  139.408 157.278 1.000 157.20451 ? ? ? ? ? ? 444 VAL D C   1 
+ATOM 19356 O O   . VAL D 1 541 ? 83.206  140.010 156.286 1.000 153.78605 ? ? ? ? ? ? 444 VAL D O   1 
+ATOM 19357 C CB  . VAL D 1 541 ? 81.361  137.410 156.609 1.000 158.36350 ? ? ? ? ? ? 444 VAL D CB  1 
+ATOM 19358 C CG1 . VAL D 1 541 ? 81.936  137.471 155.212 1.000 155.31856 ? ? ? ? ? ? 444 VAL D CG1 1 
+ATOM 19359 C CG2 . VAL D 1 541 ? 82.115  136.398 157.454 1.000 156.63252 ? ? ? ? ? ? 444 VAL D CG2 1 
+ATOM 19360 N N   . TYR D 1 542 ? 83.478  139.278 158.403 1.000 150.58412 ? ? ? ? ? ? 445 TYR D N   1 
+ATOM 19361 C CA  . TYR D 1 542 ? 84.767  139.922 158.591 1.000 147.74163 ? ? ? ? ? ? 445 TYR D CA  1 
+ATOM 19362 C C   . TYR D 1 542 ? 85.747  138.933 159.197 1.000 147.96368 ? ? ? ? ? ? 445 TYR D C   1 
+ATOM 19363 O O   . TYR D 1 542 ? 85.356  137.997 159.897 1.000 154.09722 ? ? ? ? ? ? 445 TYR D O   1 
+ATOM 19364 C CB  . TYR D 1 542 ? 84.654  141.151 159.499 1.000 149.23009 ? ? ? ? ? ? 445 TYR D CB  1 
+ATOM 19365 C CG  . TYR D 1 542 ? 83.735  142.224 158.970 1.000 150.59765 ? ? ? ? ? ? 445 TYR D CG  1 
+ATOM 19366 C CD1 . TYR D 1 542 ? 82.374  142.183 159.224 1.000 150.01024 ? ? ? ? ? ? 445 TYR D CD1 1 
+ATOM 19367 C CD2 . TYR D 1 542 ? 84.230  143.280 158.222 1.000 151.04199 ? ? ? ? ? ? 445 TYR D CD2 1 
+ATOM 19368 C CE1 . TYR D 1 542 ? 81.530  143.159 158.745 1.000 150.97550 ? ? ? ? ? ? 445 TYR D CE1 1 
+ATOM 19369 C CE2 . TYR D 1 542 ? 83.393  144.263 157.740 1.000 152.06160 ? ? ? ? ? ? 445 TYR D CE2 1 
+ATOM 19370 C CZ  . TYR D 1 542 ? 82.044  144.197 158.003 1.000 152.36389 ? ? ? ? ? ? 445 TYR D CZ  1 
+ATOM 19371 O OH  . TYR D 1 542 ? 81.206  145.175 157.523 1.000 153.06830 ? ? ? ? ? ? 445 TYR D OH  1 
+ATOM 19372 N N   . GLU D 1 543 ? 87.028  139.156 158.929 1.000 142.01641 ? ? ? ? ? ? 446 GLU D N   1 
+ATOM 19373 C CA  . GLU D 1 543 ? 88.097  138.359 159.503 1.000 142.38108 ? ? ? ? ? ? 446 GLU D CA  1 
+ATOM 19374 C C   . GLU D 1 543 ? 88.903  139.204 160.480 1.000 143.97169 ? ? ? ? ? ? 446 GLU D C   1 
+ATOM 19375 O O   . GLU D 1 543 ? 89.138  140.393 160.253 1.000 147.84650 ? ? ? ? ? ? 446 GLU D O   1 
+ATOM 19376 C CB  . GLU D 1 543 ? 89.010  137.789 158.413 1.000 143.57570 ? ? ? ? ? ? 446 GLU D CB  1 
+ATOM 19377 C CG  . GLU D 1 543 ? 89.795  138.828 157.639 1.000 146.51948 ? ? ? ? ? ? 446 GLU D CG  1 
+ATOM 19378 C CD  . GLU D 1 543 ? 90.395  138.266 156.367 1.000 150.88878 ? ? ? ? ? ? 446 GLU D CD  1 
+ATOM 19379 O OE1 . GLU D 1 543 ? 89.829  137.297 155.822 1.000 152.46382 ? ? ? ? ? ? 446 GLU D OE1 1 
+ATOM 19380 O OE2 . GLU D 1 543 ? 91.432  138.792 155.913 1.000 150.55888 ? ? ? ? ? ? 446 GLU D OE2 1 
+ATOM 19381 N N   . LEU D 1 544 ? 89.313  138.579 161.583 1.000 128.86141 ? ? ? ? ? ? 447 LEU D N   1 
+ATOM 19382 C CA  . LEU D 1 544 ? 90.033  139.278 162.646 1.000 129.81145 ? ? ? ? ? ? 447 LEU D CA  1 
+ATOM 19383 C C   . LEU D 1 544 ? 91.487  139.472 162.221 1.000 128.00745 ? ? ? ? ? ? 447 LEU D C   1 
+ATOM 19384 O O   . LEU D 1 544 ? 92.411  138.813 162.700 1.000 131.40998 ? ? ? ? ? ? 447 LEU D O   1 
+ATOM 19385 C CB  . LEU D 1 544 ? 89.932  138.513 163.955 1.000 130.24948 ? ? ? ? ? ? 447 LEU D CB  1 
+ATOM 19386 C CG  . LEU D 1 544 ? 88.655  137.704 164.164 1.000 127.73913 ? ? ? ? ? ? 447 LEU D CG  1 
+ATOM 19387 C CD1 . LEU D 1 544 ? 88.740  136.912 165.452 1.000 128.58226 ? ? ? ? ? ? 447 LEU D CD1 1 
+ATOM 19388 C CD2 . LEU D 1 544 ? 87.457  138.623 164.188 1.000 128.09646 ? ? ? ? ? ? 447 LEU D CD2 1 
+ATOM 19389 N N   . LEU D 1 545 ? 91.676  140.415 161.296 1.000 120.86023 ? ? ? ? ? ? 448 LEU D N   1 
+ATOM 19390 C CA  . LEU D 1 545 ? 93.003  140.648 160.739 1.000 121.74904 ? ? ? ? ? ? 448 LEU D CA  1 
+ATOM 19391 C C   . LEU D 1 545 ? 93.983  141.106 161.809 1.000 125.34605 ? ? ? ? ? ? 448 LEU D C   1 
+ATOM 19392 O O   . LEU D 1 545 ? 95.130  140.648 161.846 1.000 125.80042 ? ? ? ? ? ? 448 LEU D O   1 
+ATOM 19393 C CB  . LEU D 1 545 ? 92.919  141.675 159.614 1.000 120.84825 ? ? ? ? ? ? 448 LEU D CB  1 
+ATOM 19394 C CG  . LEU D 1 545 ? 94.244  142.266 159.144 1.000 124.08095 ? ? ? ? ? ? 448 LEU D CG  1 
+ATOM 19395 C CD1 . LEU D 1 545 ? 95.069  141.207 158.441 1.000 125.85826 ? ? ? ? ? ? 448 LEU D CD1 1 
+ATOM 19396 C CD2 . LEU D 1 545 ? 93.987  143.442 158.227 1.000 125.64760 ? ? ? ? ? ? 448 LEU D CD2 1 
+ATOM 19397 N N   . GLY D 1 546 ? 93.552  142.009 162.688 1.000 124.03155 ? ? ? ? ? ? 449 GLY D N   1 
+ATOM 19398 C CA  . GLY D 1 546 ? 94.429  142.456 163.756 1.000 121.43278 ? ? ? ? ? ? 449 GLY D CA  1 
+ATOM 19399 C C   . GLY D 1 546 ? 94.791  141.340 164.715 1.000 119.91546 ? ? ? ? ? ? 449 GLY D C   1 
+ATOM 19400 O O   . GLY D 1 546 ? 95.945  141.214 165.130 1.000 126.52256 ? ? ? ? ? ? 449 GLY D O   1 
+ATOM 19401 N N   . LEU D 1 547 ? 93.811  140.515 165.079 1.000 111.72168 ? ? ? ? ? ? 450 LEU D N   1 
+ATOM 19402 C CA  . LEU D 1 547 ? 94.076  139.406 165.987 1.000 115.14984 ? ? ? ? ? ? 450 LEU D CA  1 
+ATOM 19403 C C   . LEU D 1 547 ? 94.887  138.312 165.306 1.000 119.38710 ? ? ? ? ? ? 450 LEU D C   1 
+ATOM 19404 O O   . LEU D 1 547 ? 95.746  137.687 165.937 1.000 119.91088 ? ? ? ? ? ? 450 LEU D O   1 
+ATOM 19405 C CB  . LEU D 1 547 ? 92.759  138.846 166.518 1.000 115.26992 ? ? ? ? ? ? 450 LEU D CB  1 
+ATOM 19406 C CG  . LEU D 1 547 ? 92.792  138.149 167.876 1.000 117.11311 ? ? ? ? ? ? 450 LEU D CG  1 
+ATOM 19407 C CD1 . LEU D 1 547 ? 93.811  138.798 168.785 1.000 116.00676 ? ? ? ? ? ? 450 LEU D CD1 1 
+ATOM 19408 C CD2 . LEU D 1 547 ? 91.416  138.184 168.508 1.000 115.89797 ? ? ? ? ? ? 450 LEU D CD2 1 
+ATOM 19409 N N   . ASN D 1 548 ? 94.626  138.065 164.022 1.000 123.03752 ? ? ? ? ? ? 451 ASN D N   1 
+ATOM 19410 C CA  . ASN D 1 548 ? 95.314  136.988 163.318 1.000 115.46415 ? ? ? ? ? ? 451 ASN D CA  1 
+ATOM 19411 C C   . ASN D 1 548 ? 96.805  137.263 163.193 1.000 120.55916 ? ? ? ? ? ? 451 ASN D C   1 
+ATOM 19412 O O   . ASN D 1 548 ? 97.621  136.342 163.314 1.000 127.13502 ? ? ? ? ? ? 451 ASN D O   1 
+ATOM 19413 C CB  . ASN D 1 548 ? 94.693  136.782 161.940 1.000 116.99393 ? ? ? ? ? ? 451 ASN D CB  1 
+ATOM 19414 C CG  . ASN D 1 548 ? 93.429  135.960 161.994 1.000 121.01062 ? ? ? ? ? ? 451 ASN D CG  1 
+ATOM 19415 O OD1 . ASN D 1 548 ? 93.044  135.465 163.051 1.000 122.55741 ? ? ? ? ? ? 451 ASN D OD1 1 
+ATOM 19416 N ND2 . ASN D 1 548 ? 92.770  135.810 160.853 1.000 121.89204 ? ? ? ? ? ? 451 ASN D ND2 1 
+ATOM 19417 N N   . ARG D 1 549 ? 97.182  138.517 162.941 1.000 115.67613 ? ? ? ? ? ? 452 ARG D N   1 
+ATOM 19418 C CA  . ARG D 1 549 ? 98.595  138.849 162.802 1.000 115.17121 ? ? ? ? ? ? 452 ARG D CA  1 
+ATOM 19419 C C   . ARG D 1 549 ? 99.357  138.541 164.082 1.000 117.42273 ? ? ? ? ? ? 452 ARG D C   1 
+ATOM 19420 O O   . ARG D 1 549 ? 100.463 137.993 164.044 1.000 126.67555 ? ? ? ? ? ? 452 ARG D O   1 
+ATOM 19421 C CB  . ARG D 1 549 ? 98.756  140.320 162.427 1.000 114.85245 ? ? ? ? ? ? 452 ARG D CB  1 
+ATOM 19422 C CG  . ARG D 1 549 ? 98.754  140.584 160.941 1.000 119.46270 ? ? ? ? ? ? 452 ARG D CG  1 
+ATOM 19423 C CD  . ARG D 1 549 ? 98.037  141.876 160.630 1.000 120.46526 ? ? ? ? ? ? 452 ARG D CD  1 
+ATOM 19424 N NE  . ARG D 1 549 ? 98.970  142.959 160.353 1.000 123.19637 ? ? ? ? ? ? 452 ARG D NE  1 
+ATOM 19425 C CZ  . ARG D 1 549 ? 98.865  144.180 160.857 1.000 124.33789 ? ? ? ? ? ? 452 ARG D CZ  1 
+ATOM 19426 N NH1 . ARG D 1 549 ? 97.885  144.505 161.682 1.000 121.11011 ? ? ? ? ? ? 452 ARG D NH1 1 
+ATOM 19427 N NH2 . ARG D 1 549 ? 99.768  145.097 160.525 1.000 120.93498 ? ? ? ? ? ? 452 ARG D NH2 1 
+ATOM 19428 N N   . CYS D 1 550 ? 98.779  138.895 165.229 1.000 119.47707 ? ? ? ? ? ? 453 CYS D N   1 
+ATOM 19429 C CA  . CYS D 1 550 ? 99.429  138.602 166.500 1.000 121.26405 ? ? ? ? ? ? 453 CYS D CA  1 
+ATOM 19430 C C   . CYS D 1 550 ? 99.476  137.103 166.764 1.000 127.39765 ? ? ? ? ? ? 453 CYS D C   1 
+ATOM 19431 O O   . CYS D 1 550 ? 100.476 136.590 167.276 1.000 133.21312 ? ? ? ? ? ? 453 CYS D O   1 
+ATOM 19432 C CB  . CYS D 1 550 ? 98.706  139.325 167.631 1.000 123.42732 ? ? ? ? ? ? 453 CYS D CB  1 
+ATOM 19433 S SG  . CYS D 1 550 ? 98.489  141.088 167.357 1.000 134.75728 ? ? ? ? ? ? 453 CYS D SG  1 
+ATOM 19434 N N   . LEU D 1 551 ? 98.400  136.388 166.430 1.000 118.37980 ? ? ? ? ? ? 454 LEU D N   1 
+ATOM 19435 C CA  . LEU D 1 551 ? 98.387  134.943 166.627 1.000 115.52580 ? ? ? ? ? ? 454 LEU D CA  1 
+ATOM 19436 C C   . LEU D 1 551 ? 99.405  134.254 165.730 1.000 116.63845 ? ? ? ? ? ? 454 LEU D C   1 
+ATOM 19437 O O   . LEU D 1 551 ? 100.056 133.291 166.149 1.000 117.66554 ? ? ? ? ? ? 454 LEU D O   1 
+ATOM 19438 C CB  . LEU D 1 551 ? 96.989  134.390 166.372 1.000 109.62175 ? ? ? ? ? ? 454 LEU D CB  1 
+ATOM 19439 C CG  . LEU D 1 551 ? 95.991  134.630 167.500 1.000 113.25046 ? ? ? ? ? ? 454 LEU D CG  1 
+ATOM 19440 C CD1 . LEU D 1 551 ? 94.633  134.093 167.119 1.000 116.03747 ? ? ? ? ? ? 454 LEU D CD1 1 
+ATOM 19441 C CD2 . LEU D 1 551 ? 96.481  133.992 168.783 1.000 113.05542 ? ? ? ? ? ? 454 LEU D CD2 1 
+ATOM 19442 N N   . ASN D 1 552 ? 99.547  134.728 164.492 1.000 118.08236 ? ? ? ? ? ? 455 ASN D N   1 
+ATOM 19443 C CA  . ASN D 1 552 ? 100.546 134.162 163.593 1.000 117.23978 ? ? ? ? ? ? 455 ASN D CA  1 
+ATOM 19444 C C   . ASN D 1 552 ? 101.944 134.288 164.179 1.000 119.01483 ? ? ? ? ? ? 455 ASN D C   1 
+ATOM 19445 O O   . ASN D 1 552 ? 102.796 133.417 163.970 1.000 118.53110 ? ? ? ? ? ? 455 ASN D O   1 
+ATOM 19446 C CB  . ASN D 1 552 ? 100.473 134.854 162.234 1.000 115.60681 ? ? ? ? ? ? 455 ASN D CB  1 
+ATOM 19447 C CG  . ASN D 1 552 ? 100.583 133.884 161.086 1.000 124.00236 ? ? ? ? ? ? 455 ASN D CG  1 
+ATOM 19448 O OD1 . ASN D 1 552 ? 99.683  133.079 160.851 1.000 124.29154 ? ? ? ? ? ? 455 ASN D OD1 1 
+ATOM 19449 N ND2 . ASN D 1 552 ? 101.692 133.950 160.361 1.000 126.91562 ? ? ? ? ? ? 455 ASN D ND2 1 
+ATOM 19450 N N   . LEU D 1 553 ? 102.199 135.370 164.911 1.000 112.80249 ? ? ? ? ? ? 456 LEU D N   1 
+ATOM 19451 C CA  . LEU D 1 553 ? 103.494 135.541 165.557 1.000 105.61212 ? ? ? ? ? ? 456 LEU D CA  1 
+ATOM 19452 C C   . LEU D 1 553 ? 103.716 134.491 166.634 1.000 109.88971 ? ? ? ? ? ? 456 LEU D C   1 
+ATOM 19453 O O   . LEU D 1 553 ? 104.831 133.986 166.801 1.000 115.29886 ? ? ? ? ? ? 456 LEU D O   1 
+ATOM 19454 C CB  . LEU D 1 553 ? 103.592 136.938 166.152 1.000 107.89916 ? ? ? ? ? ? 456 LEU D CB  1 
+ATOM 19455 C CG  . LEU D 1 553 ? 104.131 137.978 165.186 1.000 108.23795 ? ? ? ? ? ? 456 LEU D CG  1 
+ATOM 19456 C CD1 . LEU D 1 553 ? 104.039 139.329 165.826 1.000 110.03227 ? ? ? ? ? ? 456 LEU D CD1 1 
+ATOM 19457 C CD2 . LEU D 1 553 ? 105.554 137.647 164.817 1.000 110.68661 ? ? ? ? ? ? 456 LEU D CD2 1 
+ATOM 19458 N N   . LEU D 1 554 ? 102.666 134.158 167.382 1.000 116.31260 ? ? ? ? ? ? 457 LEU D N   1 
+ATOM 19459 C CA  . LEU D 1 554 ? 102.773 133.159 168.434 1.000 119.36091 ? ? ? ? ? ? 457 LEU D CA  1 
+ATOM 19460 C C   . LEU D 1 554 ? 102.895 131.746 167.887 1.000 123.29033 ? ? ? ? ? ? 457 LEU D C   1 
+ATOM 19461 O O   . LEU D 1 554 ? 103.124 130.816 168.667 1.000 119.57092 ? ? ? ? ? ? 457 LEU D O   1 
+ATOM 19462 C CB  . LEU D 1 554 ? 101.564 133.253 169.362 1.000 118.38353 ? ? ? ? ? ? 457 LEU D CB  1 
+ATOM 19463 C CG  . LEU D 1 554 ? 101.550 134.440 170.323 1.000 120.41602 ? ? ? ? ? ? 457 LEU D CG  1 
+ATOM 19464 C CD1 . LEU D 1 554 ? 100.698 134.136 171.540 1.000 120.57422 ? ? ? ? ? ? 457 LEU D CD1 1 
+ATOM 19465 C CD2 . LEU D 1 554 ? 102.961 134.812 170.737 1.000 117.02144 ? ? ? ? ? ? 457 LEU D CD2 1 
+ATOM 19466 N N   . GLY D 1 555 ? 102.747 131.562 166.578 1.000 120.39922 ? ? ? ? ? ? 458 GLY D N   1 
+ATOM 19467 C CA  . GLY D 1 555 ? 102.753 130.251 165.977 1.000 113.40562 ? ? ? ? ? ? 458 GLY D CA  1 
+ATOM 19468 C C   . GLY D 1 555 ? 101.391 129.611 165.854 1.000 117.92036 ? ? ? ? ? ? 458 GLY D C   1 
+ATOM 19469 O O   . GLY D 1 555 ? 101.276 128.552 165.225 1.000 124.12721 ? ? ? ? ? ? 458 GLY D O   1 
+ATOM 19470 N N   . ARG D 1 556 ? 100.359 130.216 166.430 1.000 125.31280 ? ? ? ? ? ? 459 ARG D N   1 
+ATOM 19471 C CA  . ARG D 1 556 ? 99.014  129.681 166.334 1.000 129.49863 ? ? ? ? ? ? 459 ARG D CA  1 
+ATOM 19472 C C   . ARG D 1 556 ? 98.433  129.940 164.949 1.000 133.12361 ? ? ? ? ? ? 459 ARG D C   1 
+ATOM 19473 O O   . ARG D 1 556 ? 98.892  130.809 164.204 1.000 132.26325 ? ? ? ? ? ? 459 ARG D O   1 
+ATOM 19474 C CB  . ARG D 1 556 ? 98.119  130.297 167.405 1.000 127.71618 ? ? ? ? ? ? 459 ARG D CB  1 
+ATOM 19475 C CG  . ARG D 1 556 ? 98.438  129.839 168.813 1.000 126.13876 ? ? ? ? ? ? 459 ARG D CG  1 
+ATOM 19476 C CD  . ARG D 1 556 ? 97.583  130.578 169.829 1.000 133.38777 ? ? ? ? ? ? 459 ARG D CD  1 
+ATOM 19477 N NE  . ARG D 1 556 ? 97.823  130.138 171.199 1.000 136.19755 ? ? ? ? ? ? 459 ARG D NE  1 
+ATOM 19478 C CZ  . ARG D 1 556 ? 98.956  130.314 171.865 1.000 135.87293 ? ? ? ? ? ? 459 ARG D CZ  1 
+ATOM 19479 N NH1 . ARG D 1 556 ? 99.994  130.924 171.317 1.000 132.89003 ? ? ? ? ? ? 459 ARG D NH1 1 
+ATOM 19480 N NH2 . ARG D 1 556 ? 99.050  129.870 173.114 1.000 135.27343 ? ? ? ? ? ? 459 ARG D NH2 1 
+ATOM 19481 N N   . GLU D 1 557 ? 97.410  129.166 164.608 1.000 147.41723 ? ? ? ? ? ? 460 GLU D N   1 
+ATOM 19482 C CA  . GLU D 1 557 ? 96.758  129.300 163.317 1.000 147.81522 ? ? ? ? ? ? 460 GLU D CA  1 
+ATOM 19483 C C   . GLU D 1 557 ? 95.796  130.483 163.321 1.000 149.61431 ? ? ? ? ? ? 460 GLU D C   1 
+ATOM 19484 O O   . GLU D 1 557 ? 95.386  130.985 164.371 1.000 145.98438 ? ? ? ? ? ? 460 GLU D O   1 
+ATOM 19485 C CB  . GLU D 1 557 ? 96.011  128.016 162.958 1.000 146.94813 ? ? ? ? ? ? 460 GLU D CB  1 
+ATOM 19486 C CG  . GLU D 1 557 ? 94.655  127.877 163.632 1.000 150.90524 ? ? ? ? ? ? 460 GLU D CG  1 
+ATOM 19487 C CD  . GLU D 1 557 ? 94.760  127.639 165.127 1.000 153.01388 ? ? ? ? ? ? 460 GLU D CD  1 
+ATOM 19488 O OE1 . GLU D 1 557 ? 95.852  127.260 165.599 1.000 152.93766 ? ? ? ? ? ? 460 GLU D OE1 1 
+ATOM 19489 O OE2 . GLU D 1 557 ? 93.748  127.836 165.831 1.000 152.72324 ? ? ? ? ? ? 460 GLU D OE2 1 
+ATOM 19490 N N   . ASN D 1 558 ? 95.437  130.928 162.120 1.000 138.56871 ? ? ? ? ? ? 461 ASN D N   1 
+ATOM 19491 C CA  . ASN D 1 558 ? 94.523  132.051 161.979 1.000 132.99489 ? ? ? ? ? ? 461 ASN D CA  1 
+ATOM 19492 C C   . ASN D 1 558 ? 93.126  131.673 162.451 1.000 134.27064 ? ? ? ? ? ? 461 ASN D C   1 
+ATOM 19493 O O   . ASN D 1 558 ? 92.652  130.559 162.215 1.000 135.20339 ? ? ? ? ? ? 461 ASN D O   1 
+ATOM 19494 C CB  . ASN D 1 558 ? 94.470  132.516 160.526 1.000 128.27362 ? ? ? ? ? ? 461 ASN D CB  1 
+ATOM 19495 C CG  . ASN D 1 558 ? 95.658  133.371 160.145 1.000 136.82422 ? ? ? ? ? ? 461 ASN D CG  1 
+ATOM 19496 O OD1 . ASN D 1 558 ? 96.645  133.442 160.875 1.000 139.80910 ? ? ? ? ? ? 461 ASN D OD1 1 
+ATOM 19497 N ND2 . ASN D 1 558 ? 95.568  134.028 158.996 1.000 134.10399 ? ? ? ? ? ? 461 ASN D ND2 1 
+ATOM 19498 N N   . LEU D 1 559 ? 92.467  132.610 163.123 1.000 142.38313 ? ? ? ? ? ? 462 LEU D N   1 
+ATOM 19499 C CA  . LEU D 1 559 ? 91.094  132.400 163.543 1.000 139.38451 ? ? ? ? ? ? 462 LEU D CA  1 
+ATOM 19500 C C   . LEU D 1 559 ? 90.153  132.478 162.346 1.000 142.62693 ? ? ? ? ? ? 462 LEU D C   1 
+ATOM 19501 O O   . LEU D 1 559 ? 90.449  133.104 161.325 1.000 143.99734 ? ? ? ? ? ? 462 LEU D O   1 
+ATOM 19502 C CB  . LEU D 1 559 ? 90.690  133.432 164.592 1.000 135.21946 ? ? ? ? ? ? 462 LEU D CB  1 
+ATOM 19503 C CG  . LEU D 1 559 ? 91.336  133.254 165.963 1.000 136.10234 ? ? ? ? ? ? 462 LEU D CG  1 
+ATOM 19504 C CD1 . LEU D 1 559 ? 90.734  134.213 166.965 1.000 135.81405 ? ? ? ? ? ? 462 LEU D CD1 1 
+ATOM 19505 C CD2 . LEU D 1 559 ? 91.184  131.821 166.434 1.000 136.36615 ? ? ? ? ? ? 462 LEU D CD2 1 
+ATOM 19506 N N   . ASP D 1 560 ? 89.005  131.823 162.480 1.000 160.69437 ? ? ? ? ? ? 463 ASP D N   1 
+ATOM 19507 C CA  . ASP D 1 560 ? 88.005  131.863 161.428 1.000 160.34007 ? ? ? ? ? ? 463 ASP D CA  1 
+ATOM 19508 C C   . ASP D 1 560 ? 87.346  133.238 161.359 1.000 161.28939 ? ? ? ? ? ? 463 ASP D C   1 
+ATOM 19509 O O   . ASP D 1 560 ? 87.338  134.006 162.324 1.000 160.66081 ? ? ? ? ? ? 463 ASP D O   1 
+ATOM 19510 C CB  . ASP D 1 560 ? 86.960  130.764 161.640 1.000 161.81892 ? ? ? ? ? ? 463 ASP D CB  1 
+ATOM 19511 C CG  . ASP D 1 560 ? 86.196  130.910 162.950 1.000 165.44354 ? ? ? ? ? ? 463 ASP D CG  1 
+ATOM 19512 O OD1 . ASP D 1 560 ? 86.433  131.879 163.701 1.000 163.62324 ? ? ? ? ? ? 463 ASP D OD1 1 
+ATOM 19513 O OD2 . ASP D 1 560 ? 85.345  130.040 163.230 1.000 164.82417 ? ? ? ? ? ? 463 ASP D OD2 1 
+ATOM 19514 N N   . GLU D 1 561 ? 86.803  133.551 160.188 1.000 161.88268 ? ? ? ? ? ? 464 GLU D N   1 
+ATOM 19515 C CA  . GLU D 1 561 ? 86.100  134.809 160.007 1.000 162.73548 ? ? ? ? ? ? 464 GLU D CA  1 
+ATOM 19516 C C   . GLU D 1 561 ? 84.746  134.763 160.701 1.000 161.42245 ? ? ? ? ? ? 464 GLU D C   1 
+ATOM 19517 O O   . GLU D 1 561 ? 84.103  133.713 160.790 1.000 159.44389 ? ? ? ? ? ? 464 GLU D O   1 
+ATOM 19518 C CB  . GLU D 1 561 ? 85.921  135.120 158.522 1.000 163.59083 ? ? ? ? ? ? 464 GLU D CB  1 
+ATOM 19519 C CG  . GLU D 1 561 ? 85.059  134.123 157.776 1.000 164.82535 ? ? ? ? ? ? 464 GLU D CG  1 
+ATOM 19520 C CD  . GLU D 1 561 ? 85.876  133.032 157.122 1.000 166.76951 ? ? ? ? ? ? 464 GLU D CD  1 
+ATOM 19521 O OE1 . GLU D 1 561 ? 86.936  132.670 157.675 1.000 166.26935 ? ? ? ? ? ? 464 GLU D OE1 1 
+ATOM 19522 O OE2 . GLU D 1 561 ? 85.460  132.536 156.054 1.000 167.08148 ? ? ? ? ? ? 464 GLU D OE2 1 
+ATOM 19523 N N   . ILE D 1 562 ? 84.319  135.915 161.205 1.000 151.75112 ? ? ? ? ? ? 465 ILE D N   1 
+ATOM 19524 C CA  . ILE D 1 562 ? 83.038  136.040 161.883 1.000 149.35565 ? ? ? ? ? ? 465 ILE D CA  1 
+ATOM 19525 C C   . ILE D 1 562 ? 82.129  136.925 161.046 1.000 148.93305 ? ? ? ? ? ? 465 ILE D C   1 
+ATOM 19526 O O   . ILE D 1 562 ? 82.587  137.810 160.316 1.000 150.40495 ? ? ? ? ? ? 465 ILE D O   1 
+ATOM 19527 C CB  . ILE D 1 562 ? 83.192  136.599 163.313 1.000 149.23217 ? ? ? ? ? ? 465 ILE D CB  1 
+ATOM 19528 C CG1 . ILE D 1 562 ? 84.081  137.844 163.322 1.000 147.12265 ? ? ? ? ? ? 465 ILE D CG1 1 
+ATOM 19529 C CG2 . ILE D 1 562 ? 83.763  135.539 164.235 1.000 150.00369 ? ? ? ? ? ? 465 ILE D CG2 1 
+ATOM 19530 C CD1 . ILE D 1 562 ? 83.333  139.153 163.190 1.000 144.24759 ? ? ? ? ? ? 465 ILE D CD1 1 
+ATOM 19531 N N   . THR D 1 563 ? 80.831  136.679 161.156 1.000 156.99144 ? ? ? ? ? ? 466 THR D N   1 
+ATOM 19532 C CA  . THR D 1 563 ? 79.837  137.446 160.425 1.000 161.18046 ? ? ? ? ? ? 466 THR D CA  1 
+ATOM 19533 C C   . THR D 1 563 ? 79.278  138.558 161.302 1.000 160.45237 ? ? ? ? ? ? 466 THR D C   1 
+ATOM 19534 O O   . THR D 1 563 ? 79.189  138.428 162.526 1.000 156.25156 ? ? ? ? ? ? 466 THR D O   1 
+ATOM 19535 C CB  . THR D 1 563 ? 78.700  136.547 159.934 1.000 162.02844 ? ? ? ? ? ? 466 THR D CB  1 
+ATOM 19536 O OG1 . THR D 1 563 ? 77.730  137.340 159.238 1.000 160.73751 ? ? ? ? ? ? 466 THR D OG1 1 
+ATOM 19537 C CG2 . THR D 1 563 ? 78.031  135.839 161.102 1.000 160.87399 ? ? ? ? ? ? 466 THR D CG2 1 
+ATOM 19538 N N   . ILE D 1 564 ? 78.917  139.665 160.661 1.000 160.95643 ? ? ? ? ? ? 467 ILE D N   1 
+ATOM 19539 C CA  . ILE D 1 564 ? 78.327  140.813 161.338 1.000 160.85713 ? ? ? ? ? ? 467 ILE D CA  1 
+ATOM 19540 C C   . ILE D 1 564 ? 77.021  141.145 160.638 1.000 161.63295 ? ? ? ? ? ? 467 ILE D C   1 
+ATOM 19541 O O   . ILE D 1 564 ? 77.013  141.435 159.436 1.000 162.20250 ? ? ? ? ? ? 467 ILE D O   1 
+ATOM 19542 C CB  . ILE D 1 564 ? 79.264  142.031 161.338 1.000 160.49849 ? ? ? ? ? ? 467 ILE D CB  1 
+ATOM 19543 C CG1 . ILE D 1 564 ? 80.515  141.731 162.157 1.000 158.94226 ? ? ? ? ? ? 467 ILE D CG1 1 
+ATOM 19544 C CG2 . ILE D 1 564 ? 78.547  143.247 161.893 1.000 159.47521 ? ? ? ? ? ? 467 ILE D CG2 1 
+ATOM 19545 C CD1 . ILE D 1 564 ? 80.226  141.498 163.610 1.000 157.32470 ? ? ? ? ? ? 467 ILE D CD1 1 
+ATOM 19546 N N   . ASP D 1 565 ? 75.924  141.110 161.385 1.000 171.96655 ? ? ? ? ? ? 468 ASP D N   1 
+ATOM 19547 C CA  . ASP D 1 565 ? 74.604  141.419 160.853 1.000 174.55950 ? ? ? ? ? ? 468 ASP D CA  1 
+ATOM 19548 C C   . ASP D 1 565 ? 74.287  142.873 161.177 1.000 175.55491 ? ? ? ? ? ? 468 ASP D C   1 
+ATOM 19549 O O   . ASP D 1 565 ? 74.025  143.215 162.335 1.000 172.88136 ? ? ? ? ? ? 468 ASP D O   1 
+ATOM 19550 C CB  . ASP D 1 565 ? 73.548  140.483 161.436 1.000 176.01176 ? ? ? ? ? ? 468 ASP D CB  1 
+ATOM 19551 C CG  . ASP D 1 565 ? 72.169  140.729 160.856 1.000 178.22187 ? ? ? ? ? ? 468 ASP D CG  1 
+ATOM 19552 O OD1 . ASP D 1 565 ? 72.080  141.322 159.761 1.000 177.30667 ? ? ? ? ? ? 468 ASP D OD1 1 
+ATOM 19553 O OD2 . ASP D 1 565 ? 71.174  140.331 161.496 1.000 177.69829 ? ? ? ? ? ? 468 ASP D OD2 1 
+ATOM 19554 N N   . ILE D 1 566 ? 74.314  143.725 160.159 1.000 170.83200 ? ? ? ? ? ? 469 ILE D N   1 
+ATOM 19555 C CA  . ILE D 1 566 ? 73.933  145.123 160.337 1.000 171.97419 ? ? ? ? ? ? 469 ILE D CA  1 
+ATOM 19556 C C   . ILE D 1 566 ? 72.745  145.451 159.439 1.000 171.71564 ? ? ? ? ? ? 469 ILE D C   1 
+ATOM 19557 O O   . ILE D 1 566 ? 72.573  144.832 158.379 1.000 166.84834 ? ? ? ? ? ? 469 ILE D O   1 
+ATOM 19558 C CB  . ILE D 1 566 ? 75.144  146.060 160.132 1.000 168.85021 ? ? ? ? ? ? 469 ILE D CB  1 
+ATOM 19559 C CG1 . ILE D 1 566 ? 75.918  145.840 158.812 1.000 165.97466 ? ? ? ? ? ? 469 ILE D CG1 1 
+ATOM 19560 C CG2 . ILE D 1 566 ? 76.099  145.956 161.312 1.000 165.14665 ? ? ? ? ? ? 469 ILE D CG2 1 
+ATOM 19561 C CD1 . ILE D 1 566 ? 75.178  145.980 157.498 1.000 164.18967 ? ? ? ? ? ? 469 ILE D CD1 1 
+ATOM 19562 N N   . PRO D 1 567 ? 71.863  146.352 159.857 1.000 179.58133 ? ? ? ? ? ? 470 PRO D N   1 
+ATOM 19563 C CA  . PRO D 1 567 ? 70.794  146.799 158.962 1.000 177.41788 ? ? ? ? ? ? 470 PRO D CA  1 
+ATOM 19564 C C   . PRO D 1 567 ? 71.352  147.629 157.819 1.000 177.21785 ? ? ? ? ? ? 470 PRO D C   1 
+ATOM 19565 O O   . PRO D 1 567 ? 72.408  148.255 157.931 1.000 176.98411 ? ? ? ? ? ? 470 PRO D O   1 
+ATOM 19566 C CB  . PRO D 1 567 ? 69.891  147.639 159.873 1.000 176.49255 ? ? ? ? ? ? 470 PRO D CB  1 
+ATOM 19567 C CG  . PRO D 1 567 ? 70.232  147.202 161.264 1.000 174.77853 ? ? ? ? ? ? 470 PRO D CG  1 
+ATOM 19568 C CD  . PRO D 1 567 ? 71.686  146.858 161.226 1.000 176.77139 ? ? ? ? ? ? 470 PRO D CD  1 
+ATOM 19569 N N   . GLU D 1 568 ? 70.624  147.622 156.701 1.000 179.92679 ? ? ? ? ? ? 471 GLU D N   1 
+ATOM 19570 C CA  . GLU D 1 568 ? 71.046  148.409 155.548 1.000 180.32414 ? ? ? ? ? ? 471 GLU D CA  1 
+ATOM 19571 C C   . GLU D 1 568 ? 71.006  149.901 155.853 1.000 182.63721 ? ? ? ? ? ? 471 GLU D C   1 
+ATOM 19572 O O   . GLU D 1 568 ? 71.865  150.658 155.387 1.000 181.76714 ? ? ? ? ? ? 471 GLU D O   1 
+ATOM 19573 C CB  . GLU D 1 568 ? 70.170  148.084 154.340 1.000 179.80444 ? ? ? ? ? ? 471 GLU D CB  1 
+ATOM 19574 C CG  . GLU D 1 568 ? 70.784  148.469 153.004 1.000 181.68158 ? ? ? ? ? ? 471 GLU D CG  1 
+ATOM 19575 C CD  . GLU D 1 568 ? 72.285  148.250 152.962 1.000 184.57058 ? ? ? ? ? ? 471 GLU D CD  1 
+ATOM 19576 O OE1 . GLU D 1 568 ? 73.039  149.215 153.210 1.000 184.54266 ? ? ? ? ? ? 471 GLU D OE1 1 
+ATOM 19577 O OE2 . GLU D 1 568 ? 72.711  147.110 152.685 1.000 184.86249 ? ? ? ? ? ? 471 GLU D OE2 1 
+ATOM 19578 N N   . ASP D 1 569 ? 70.014  150.342 156.629 1.000 191.99707 ? ? ? ? ? ? 472 ASP D N   1 
+ATOM 19579 C CA  . ASP D 1 569 ? 69.919  151.756 156.977 1.000 190.29191 ? ? ? ? ? ? 472 ASP D CA  1 
+ATOM 19580 C C   . ASP D 1 569 ? 71.085  152.204 157.848 1.000 189.94794 ? ? ? ? ? ? 472 ASP D C   1 
+ATOM 19581 O O   . ASP D 1 569 ? 71.502  153.366 157.772 1.000 186.48220 ? ? ? ? ? ? 472 ASP D O   1 
+ATOM 19582 C CB  . ASP D 1 569 ? 68.593  152.035 157.684 1.000 189.55049 ? ? ? ? ? ? 472 ASP D CB  1 
+ATOM 19583 C CG  . ASP D 1 569 ? 68.291  151.028 158.777 1.000 191.65722 ? ? ? ? ? ? 472 ASP D CG  1 
+ATOM 19584 O OD1 . ASP D 1 569 ? 69.161  150.806 159.645 1.000 190.92479 ? ? ? ? ? ? 472 ASP D OD1 1 
+ATOM 19585 O OD2 . ASP D 1 569 ? 67.180  150.457 158.768 1.000 191.26024 ? ? ? ? ? ? 472 ASP D OD2 1 
+ATOM 19586 N N   . ILE D 1 570 ? 71.618  151.310 158.678 1.000 180.72401 ? ? ? ? ? ? 473 ILE D N   1 
+ATOM 19587 C CA  . ILE D 1 570 ? 72.726  151.654 159.564 1.000 177.63315 ? ? ? ? ? ? 473 ILE D CA  1 
+ATOM 19588 C C   . ILE D 1 570 ? 73.961  151.905 158.704 1.000 177.73477 ? ? ? ? ? ? 473 ILE D C   1 
+ATOM 19589 O O   . ILE D 1 570 ? 74.525  150.974 158.123 1.000 175.38185 ? ? ? ? ? ? 473 ILE D O   1 
+ATOM 19590 C CB  . ILE D 1 570 ? 72.980  150.555 160.600 1.000 175.36834 ? ? ? ? ? ? 473 ILE D CB  1 
+ATOM 19591 C CG1 . ILE D 1 570 ? 71.826  150.494 161.602 1.000 174.60577 ? ? ? ? ? ? 473 ILE D CG1 1 
+ATOM 19592 C CG2 . ILE D 1 570 ? 74.289  150.801 161.326 1.000 174.81724 ? ? ? ? ? ? 473 ILE D CG2 1 
+ATOM 19593 C CD1 . ILE D 1 570 ? 71.375  151.848 162.101 1.000 173.09177 ? ? ? ? ? ? 473 ILE D CD1 1 
+ATOM 19594 N N   . LYS D 1 571 ? 74.376  153.166 158.613 1.000 175.11396 ? ? ? ? ? ? 474 LYS D N   1 
+ATOM 19595 C CA  . LYS D 1 571 ? 75.506  153.557 157.785 1.000 174.39000 ? ? ? ? ? ? 474 LYS D CA  1 
+ATOM 19596 C C   . LYS D 1 571 ? 76.340  154.592 158.523 1.000 173.41533 ? ? ? ? ? ? 474 LYS D C   1 
+ATOM 19597 O O   . LYS D 1 571 ? 75.902  155.184 159.513 1.000 172.63061 ? ? ? ? ? ? 474 LYS D O   1 
+ATOM 19598 C CB  . LYS D 1 571 ? 75.054  154.125 156.430 1.000 172.41676 ? ? ? ? ? ? 474 LYS D CB  1 
+ATOM 19599 C CG  . LYS D 1 571 ? 74.053  153.263 155.678 1.000 172.13115 ? ? ? ? ? ? 474 LYS D CG  1 
+ATOM 19600 C CD  . LYS D 1 571 ? 74.752  152.267 154.769 1.000 173.24498 ? ? ? ? ? ? 474 LYS D CD  1 
+ATOM 19601 C CE  . LYS D 1 571 ? 75.730  152.961 153.837 1.000 172.91772 ? ? ? ? ? ? 474 LYS D CE  1 
+ATOM 19602 N NZ  . LYS D 1 571 ? 75.076  154.043 153.050 1.000 172.33383 ? ? ? ? ? ? 474 LYS D NZ  1 
+ATOM 19603 N N   . GLY D 1 572 ? 77.555  154.800 158.025 1.000 161.89649 ? ? ? ? ? ? 475 GLY D N   1 
+ATOM 19604 C CA  . GLY D 1 572 ? 78.400  155.858 158.558 1.000 161.60513 ? ? ? ? ? ? 475 GLY D CA  1 
+ATOM 19605 C C   . GLY D 1 572 ? 78.796  155.599 159.998 1.000 161.52314 ? ? ? ? ? ? 475 GLY D C   1 
+ATOM 19606 O O   . GLY D 1 572 ? 79.293  154.523 160.347 1.000 162.48178 ? ? ? ? ? ? 475 GLY D O   1 
+ATOM 19607 N N   . LYS D 1 573 ? 78.575  156.604 160.848 1.000 150.33743 ? ? ? ? ? ? 476 LYS D N   1 
+ATOM 19608 C CA  . LYS D 1 573 ? 78.998  156.515 162.241 1.000 152.11918 ? ? ? ? ? ? 476 LYS D CA  1 
+ATOM 19609 C C   . LYS D 1 573 ? 78.289  155.389 162.979 1.000 154.21515 ? ? ? ? ? ? 476 LYS D C   1 
+ATOM 19610 O O   . LYS D 1 573 ? 78.899  154.729 163.829 1.000 151.60871 ? ? ? ? ? ? 476 LYS D O   1 
+ATOM 19611 C CB  . LYS D 1 573 ? 78.754  157.847 162.947 1.000 150.62538 ? ? ? ? ? ? 476 LYS D CB  1 
+ATOM 19612 C CG  . LYS D 1 573 ? 79.796  158.193 163.993 1.000 153.33993 ? ? ? ? ? ? 476 LYS D CG  1 
+ATOM 19613 C CD  . LYS D 1 573 ? 79.518  159.549 164.617 1.000 151.14710 ? ? ? ? ? ? 476 LYS D CD  1 
+ATOM 19614 C CE  . LYS D 1 573 ? 80.166  159.668 165.986 1.000 150.80912 ? ? ? ? ? ? 476 LYS D CE  1 
+ATOM 19615 N NZ  . LYS D 1 573 ? 81.453  158.922 166.059 1.000 150.23504 ? ? ? ? ? ? 476 LYS D NZ  1 
+ATOM 19616 N N   . LYS D 1 574 ? 77.009  155.160 162.682 1.000 160.25353 ? ? ? ? ? ? 477 LYS D N   1 
+ATOM 19617 C CA  . LYS D 1 574 ? 76.281  154.079 163.338 1.000 158.10222 ? ? ? ? ? ? 477 LYS D CA  1 
+ATOM 19618 C C   . LYS D 1 574 ? 76.903  152.727 163.015 1.000 159.07776 ? ? ? ? ? ? 477 LYS D C   1 
+ATOM 19619 O O   . LYS D 1 574 ? 77.053  151.872 163.895 1.000 158.48692 ? ? ? ? ? ? 477 LYS D O   1 
+ATOM 19620 C CB  . LYS D 1 574 ? 74.812  154.111 162.920 1.000 156.50168 ? ? ? ? ? ? 477 LYS D CB  1 
+ATOM 19621 C CG  . LYS D 1 574 ? 74.105  155.409 163.257 1.000 158.96337 ? ? ? ? ? ? 477 LYS D CG  1 
+ATOM 19622 C CD  . LYS D 1 574 ? 74.164  155.692 164.747 1.000 159.78773 ? ? ? ? ? ? 477 LYS D CD  1 
+ATOM 19623 C CE  . LYS D 1 574 ? 73.757  157.122 165.053 1.000 160.48713 ? ? ? ? ? ? 477 LYS D CE  1 
+ATOM 19624 N NZ  . LYS D 1 574 ? 74.776  158.098 164.579 1.000 159.47372 ? ? ? ? ? ? 477 LYS D NZ  1 
+ATOM 19625 N N   . LYS D 1 575 ? 77.269  152.516 161.749 1.000 154.53916 ? ? ? ? ? ? 478 LYS D N   1 
+ATOM 19626 C CA  . LYS D 1 575 ? 77.922  151.267 161.373 1.000 154.82061 ? ? ? ? ? ? 478 LYS D CA  1 
+ATOM 19627 C C   . LYS D 1 575 ? 79.283  151.136 162.042 1.000 154.73470 ? ? ? ? ? ? 478 LYS D C   1 
+ATOM 19628 O O   . LYS D 1 575 ? 79.646  150.057 162.524 1.000 153.19083 ? ? ? ? ? ? 478 LYS D O   1 
+ATOM 19629 C CB  . LYS D 1 575 ? 78.058  151.185 159.854 1.000 152.92686 ? ? ? ? ? ? 478 LYS D CB  1 
+ATOM 19630 C CG  . LYS D 1 575 ? 79.227  150.343 159.379 1.000 151.44153 ? ? ? ? ? ? 478 LYS D CG  1 
+ATOM 19631 C CD  . LYS D 1 575 ? 79.205  150.168 157.872 1.000 152.94720 ? ? ? ? ? ? 478 LYS D CD  1 
+ATOM 19632 C CE  . LYS D 1 575 ? 79.492  148.728 157.483 1.000 153.66421 ? ? ? ? ? ? 478 LYS D CE  1 
+ATOM 19633 N NZ  . LYS D 1 575 ? 79.740  148.587 156.023 1.000 153.87266 ? ? ? ? ? ? 478 LYS D NZ  1 
+ATOM 19634 N N   . LYS D 1 576 ? 80.048  152.229 162.087 1.000 153.69319 ? ? ? ? ? ? 479 LYS D N   1 
+ATOM 19635 C CA  . LYS D 1 576 ? 81.375  152.178 162.690 1.000 153.76940 ? ? ? ? ? ? 479 LYS D CA  1 
+ATOM 19636 C C   . LYS D 1 576 ? 81.296  151.845 164.173 1.000 154.13711 ? ? ? ? ? ? 479 LYS D C   1 
+ATOM 19637 O O   . LYS D 1 576 ? 82.097  151.054 164.682 1.000 158.12773 ? ? ? ? ? ? 479 LYS D O   1 
+ATOM 19638 C CB  . LYS D 1 576 ? 82.100  153.505 162.477 1.000 152.74247 ? ? ? ? ? ? 479 LYS D CB  1 
+ATOM 19639 C CG  . LYS D 1 576 ? 83.457  153.581 163.151 1.000 153.10178 ? ? ? ? ? ? 479 LYS D CG  1 
+ATOM 19640 C CD  . LYS D 1 576 ? 84.413  154.462 162.368 1.000 152.17914 ? ? ? ? ? ? 479 LYS D CD  1 
+ATOM 19641 C CE  . LYS D 1 576 ? 84.423  155.880 162.914 1.000 154.61144 ? ? ? ? ? ? 479 LYS D CE  1 
+ATOM 19642 N NZ  . LYS D 1 576 ? 85.080  156.833 161.978 1.000 151.31266 ? ? ? ? ? ? 479 LYS D NZ  1 
+ATOM 19643 N N   . GLU D 1 577 ? 80.336  152.438 164.885 1.000 154.59695 ? ? ? ? ? ? 480 GLU D N   1 
+ATOM 19644 C CA  . GLU D 1 577 ? 80.208  152.149 166.308 1.000 155.29417 ? ? ? ? ? ? 480 GLU D CA  1 
+ATOM 19645 C C   . GLU D 1 577 ? 79.740  150.720 166.548 1.000 155.80548 ? ? ? ? ? ? 480 GLU D C   1 
+ATOM 19646 O O   . GLU D 1 577 ? 80.071  150.128 167.580 1.000 155.15043 ? ? ? ? ? ? 480 GLU D O   1 
+ATOM 19647 C CB  . GLU D 1 577 ? 79.259  153.151 166.967 1.000 155.94304 ? ? ? ? ? ? 480 GLU D CB  1 
+ATOM 19648 C CG  . GLU D 1 577 ? 77.798  152.742 166.964 1.000 160.60580 ? ? ? ? ? ? 480 GLU D CG  1 
+ATOM 19649 C CD  . GLU D 1 577 ? 76.861  153.931 166.953 1.000 164.21930 ? ? ? ? ? ? 480 GLU D CD  1 
+ATOM 19650 O OE1 . GLU D 1 577 ? 77.352  155.076 167.038 1.000 162.71741 ? ? ? ? ? ? 480 GLU D OE1 1 
+ATOM 19651 O OE2 . GLU D 1 577 ? 75.634  153.720 166.858 1.000 163.71046 ? ? ? ? ? ? 480 GLU D OE2 1 
+ATOM 19652 N N   . ARG D 1 578 ? 78.972  150.152 165.615 1.000 152.24568 ? ? ? ? ? ? 481 ARG D N   1 
+ATOM 19653 C CA  . ARG D 1 578 ? 78.577  148.754 165.744 1.000 153.89441 ? ? ? ? ? ? 481 ARG D CA  1 
+ATOM 19654 C C   . ARG D 1 578 ? 79.785  147.835 165.642 1.000 156.30402 ? ? ? ? ? ? 481 ARG D C   1 
+ATOM 19655 O O   . ARG D 1 578 ? 79.914  146.876 166.411 1.000 156.59629 ? ? ? ? ? ? 481 ARG D O   1 
+ATOM 19656 C CB  . ARG D 1 578 ? 77.542  148.401 164.679 1.000 155.64219 ? ? ? ? ? ? 481 ARG D CB  1 
+ATOM 19657 C CG  . ARG D 1 578 ? 77.094  146.954 164.717 1.000 157.67232 ? ? ? ? ? ? 481 ARG D CG  1 
+ATOM 19658 C CD  . ARG D 1 578 ? 75.839  146.794 165.554 1.000 159.45769 ? ? ? ? ? ? 481 ARG D CD  1 
+ATOM 19659 N NE  . ARG D 1 578 ? 74.808  147.750 165.171 1.000 159.59607 ? ? ? ? ? ? 481 ARG D NE  1 
+ATOM 19660 C CZ  . ARG D 1 578 ? 73.749  147.451 164.431 1.000 160.93292 ? ? ? ? ? ? 481 ARG D CZ  1 
+ATOM 19661 N NH1 . ARG D 1 578 ? 73.549  146.225 163.974 1.000 158.92964 ? ? ? ? ? ? 481 ARG D NH1 1 
+ATOM 19662 N NH2 . ARG D 1 578 ? 72.869  148.405 164.142 1.000 159.22225 ? ? ? ? ? ? 481 ARG D NH2 1 
+ATOM 19663 N N   . LEU D 1 579 ? 80.683  148.114 164.695 1.000 145.05147 ? ? ? ? ? ? 482 LEU D N   1 
+ATOM 19664 C CA  . LEU D 1 579 ? 81.907  147.330 164.580 1.000 141.57372 ? ? ? ? ? ? 482 LEU D CA  1 
+ATOM 19665 C C   . LEU D 1 579 ? 82.784  147.502 165.811 1.000 143.25056 ? ? ? ? ? ? 482 LEU D C   1 
+ATOM 19666 O O   . LEU D 1 579 ? 83.417  146.545 166.271 1.000 147.94077 ? ? ? ? ? ? 482 LEU D O   1 
+ATOM 19667 C CB  . LEU D 1 579 ? 82.667  147.731 163.319 1.000 138.80934 ? ? ? ? ? ? 482 LEU D CB  1 
+ATOM 19668 C CG  . LEU D 1 579 ? 82.013  147.316 162.002 1.000 142.12072 ? ? ? ? ? ? 482 LEU D CG  1 
+ATOM 19669 C CD1 . LEU D 1 579 ? 82.837  147.793 160.823 1.000 144.11955 ? ? ? ? ? ? 482 LEU D CD1 1 
+ATOM 19670 C CD2 . LEU D 1 579 ? 81.832  145.812 161.956 1.000 144.23929 ? ? ? ? ? ? 482 LEU D CD2 1 
+ATOM 19671 N N   . ASN D 1 580 ? 82.838  148.719 166.356 1.000 138.94149 ? ? ? ? ? ? 483 ASN D N   1 
+ATOM 19672 C CA  . ASN D 1 580 ? 83.621  148.954 167.563 1.000 139.00781 ? ? ? ? ? ? 483 ASN D CA  1 
+ATOM 19673 C C   . ASN D 1 580 ? 83.087  148.136 168.730 1.000 139.57935 ? ? ? ? ? ? 483 ASN D C   1 
+ATOM 19674 O O   . ASN D 1 580 ? 83.862  147.631 169.549 1.000 143.67322 ? ? ? ? ? ? 483 ASN D O   1 
+ATOM 19675 C CB  . ASN D 1 580 ? 83.623  150.441 167.906 1.000 143.44426 ? ? ? ? ? ? 483 ASN D CB  1 
+ATOM 19676 C CG  . ASN D 1 580 ? 84.448  151.259 166.938 1.000 145.31626 ? ? ? ? ? ? 483 ASN D CG  1 
+ATOM 19677 O OD1 . ASN D 1 580 ? 84.871  150.764 165.895 1.000 144.38821 ? ? ? ? ? ? 483 ASN D OD1 1 
+ATOM 19678 N ND2 . ASN D 1 580 ? 84.681  152.520 167.278 1.000 143.25329 ? ? ? ? ? ? 483 ASN D ND2 1 
+ATOM 19679 N N   . GLU D 1 581 ? 81.762  148.002 168.827 1.000 144.66183 ? ? ? ? ? ? 484 GLU D N   1 
+ATOM 19680 C CA  . GLU D 1 581 ? 81.184  147.180 169.884 1.000 146.48725 ? ? ? ? ? ? 484 GLU D CA  1 
+ATOM 19681 C C   . GLU D 1 581 ? 81.615  145.728 169.748 1.000 147.67051 ? ? ? ? ? ? 484 GLU D C   1 
+ATOM 19682 O O   . GLU D 1 581 ? 81.962  145.080 170.741 1.000 150.72927 ? ? ? ? ? ? 484 GLU D O   1 
+ATOM 19683 C CB  . GLU D 1 581 ? 79.660  147.290 169.862 1.000 148.62017 ? ? ? ? ? ? 484 GLU D CB  1 
+ATOM 19684 C CG  . GLU D 1 581 ? 79.129  148.641 170.303 1.000 151.71993 ? ? ? ? ? ? 484 GLU D CG  1 
+ATOM 19685 C CD  . GLU D 1 581 ? 80.045  149.334 171.291 1.000 156.23973 ? ? ? ? ? ? 484 GLU D CD  1 
+ATOM 19686 O OE1 . GLU D 1 581 ? 80.122  148.880 172.452 1.000 154.42970 ? ? ? ? ? ? 484 GLU D OE1 1 
+ATOM 19687 O OE2 . GLU D 1 581 ? 80.687  150.333 170.907 1.000 157.84092 ? ? ? ? ? ? 484 GLU D OE2 1 
+ATOM 19688 N N   . ARG D 1 582 ? 81.599  145.198 168.524 1.000 137.49701 ? ? ? ? ? ? 485 ARG D N   1 
+ATOM 19689 C CA  . ARG D 1 582 ? 82.051  143.827 168.317 1.000 138.32469 ? ? ? ? ? ? 485 ARG D CA  1 
+ATOM 19690 C C   . ARG D 1 582 ? 83.538  143.689 168.609 1.000 141.88759 ? ? ? ? ? ? 485 ARG D C   1 
+ATOM 19691 O O   . ARG D 1 582 ? 83.971  142.684 169.184 1.000 142.47611 ? ? ? ? ? ? 485 ARG D O   1 
+ATOM 19692 C CB  . ARG D 1 582 ? 81.745  143.377 166.893 1.000 135.19434 ? ? ? ? ? ? 485 ARG D CB  1 
+ATOM 19693 C CG  . ARG D 1 582 ? 81.890  141.885 166.695 1.000 138.11766 ? ? ? ? ? ? 485 ARG D CG  1 
+ATOM 19694 C CD  . ARG D 1 582 ? 80.781  141.133 167.406 1.000 137.23764 ? ? ? ? ? ? 485 ARG D CD  1 
+ATOM 19695 N NE  . ARG D 1 582 ? 80.293  140.013 166.612 1.000 143.98854 ? ? ? ? ? ? 485 ARG D NE  1 
+ATOM 19696 C CZ  . ARG D 1 582 ? 80.875  138.823 166.561 1.000 146.58909 ? ? ? ? ? ? 485 ARG D CZ  1 
+ATOM 19697 N NH1 . ARG D 1 582 ? 81.966  138.556 167.260 1.000 143.94877 ? ? ? ? ? ? 485 ARG D NH1 1 
+ATOM 19698 N NH2 . ARG D 1 582 ? 80.349  137.876 165.790 1.000 142.06527 ? ? ? ? ? ? 485 ARG D NH2 1 
+ATOM 19699 N N   . LYS D 1 583 ? 84.334  144.686 168.219 1.000 133.38489 ? ? ? ? ? ? 486 LYS D N   1 
+ATOM 19700 C CA  . LYS D 1 583 ? 85.761  144.651 168.516 1.000 128.58773 ? ? ? ? ? ? 486 LYS D CA  1 
+ATOM 19701 C C   . LYS D 1 583 ? 86.003  144.590 170.017 1.000 132.10851 ? ? ? ? ? ? 486 LYS D C   1 
+ATOM 19702 O O   . LYS D 1 583 ? 86.870  143.844 170.485 1.000 136.14513 ? ? ? ? ? ? 486 LYS D O   1 
+ATOM 19703 C CB  . LYS D 1 583 ? 86.453  145.872 167.915 1.000 127.10327 ? ? ? ? ? ? 486 LYS D CB  1 
+ATOM 19704 C CG  . LYS D 1 583 ? 86.818  145.729 166.452 1.000 125.09278 ? ? ? ? ? ? 486 LYS D CG  1 
+ATOM 19705 C CD  . LYS D 1 583 ? 87.482  146.990 165.934 1.000 127.66405 ? ? ? ? ? ? 486 LYS D CD  1 
+ATOM 19706 C CE  . LYS D 1 583 ? 87.088  147.269 164.498 1.000 128.02745 ? ? ? ? ? ? 486 LYS D CE  1 
+ATOM 19707 N NZ  . LYS D 1 583 ? 88.074  148.148 163.817 1.000 128.12788 ? ? ? ? ? ? 486 LYS D NZ  1 
+ATOM 19708 N N   . LYS D 1 584 ? 85.247  145.373 170.787 1.000 133.59147 ? ? ? ? ? ? 487 LYS D N   1 
+ATOM 19709 C CA  . LYS D 1 584 ? 85.365  145.317 172.238 1.000 131.11888 ? ? ? ? ? ? 487 LYS D CA  1 
+ATOM 19710 C C   . LYS D 1 584 ? 84.967  143.947 172.768 1.000 135.08790 ? ? ? ? ? ? 487 LYS D C   1 
+ATOM 19711 O O   . LYS D 1 584 ? 85.618  143.407 173.669 1.000 139.94175 ? ? ? ? ? ? 487 LYS D O   1 
+ATOM 19712 C CB  . LYS D 1 584 ? 84.507  146.409 172.872 1.000 132.59167 ? ? ? ? ? ? 487 LYS D CB  1 
+ATOM 19713 C CG  . LYS D 1 584 ? 85.292  147.619 173.330 1.000 133.43582 ? ? ? ? ? ? 487 LYS D CG  1 
+ATOM 19714 C CD  . LYS D 1 584 ? 84.376  148.693 173.881 1.000 133.31625 ? ? ? ? ? ? 487 LYS D CD  1 
+ATOM 19715 C CE  . LYS D 1 584 ? 83.660  149.425 172.762 1.000 137.14417 ? ? ? ? ? ? 487 LYS D CE  1 
+ATOM 19716 N NZ  . LYS D 1 584 ? 82.865  150.571 173.276 1.000 139.10389 ? ? ? ? ? ? 487 LYS D NZ  1 
+ATOM 19717 N N   . GLU D 1 585 ? 83.893  143.372 172.223 1.000 143.59642 ? ? ? ? ? ? 488 GLU D N   1 
+ATOM 19718 C CA  . GLU D 1 585 ? 83.466  142.046 172.653 1.000 144.84536 ? ? ? ? ? ? 488 GLU D CA  1 
+ATOM 19719 C C   . GLU D 1 585 ? 84.505  140.989 172.302 1.000 144.04258 ? ? ? ? ? ? 488 GLU D C   1 
+ATOM 19720 O O   . GLU D 1 585 ? 84.810  140.111 173.117 1.000 143.98456 ? ? ? ? ? ? 488 GLU D O   1 
+ATOM 19721 C CB  . GLU D 1 585 ? 82.116  141.706 172.023 1.000 145.48554 ? ? ? ? ? ? 488 GLU D CB  1 
+ATOM 19722 C CG  . GLU D 1 585 ? 81.548  140.366 172.448 1.000 148.59563 ? ? ? ? ? ? 488 GLU D CG  1 
+ATOM 19723 C CD  . GLU D 1 585 ? 81.878  139.259 171.468 1.000 154.98478 ? ? ? ? ? ? 488 GLU D CD  1 
+ATOM 19724 O OE1 . GLU D 1 585 ? 82.087  139.563 170.275 1.000 154.15926 ? ? ? ? ? ? 488 GLU D OE1 1 
+ATOM 19725 O OE2 . GLU D 1 585 ? 81.929  138.085 171.890 1.000 156.71483 ? ? ? ? ? ? 488 GLU D OE2 1 
+ATOM 19726 N N   . ILE D 1 586 ? 85.059  141.060 171.092 1.000 133.64755 ? ? ? ? ? ? 489 ILE D N   1 
+ATOM 19727 C CA  . ILE D 1 586 ? 86.065  140.091 170.671 1.000 135.63950 ? ? ? ? ? ? 489 ILE D CA  1 
+ATOM 19728 C C   . ILE D 1 586 ? 87.323  140.224 171.518 1.000 135.28352 ? ? ? ? ? ? 489 ILE D C   1 
+ATOM 19729 O O   . ILE D 1 586 ? 87.936  139.224 171.907 1.000 132.93479 ? ? ? ? ? ? 489 ILE D O   1 
+ATOM 19730 C CB  . ILE D 1 586 ? 86.362  140.263 169.173 1.000 133.50099 ? ? ? ? ? ? 489 ILE D CB  1 
+ATOM 19731 C CG1 . ILE D 1 586 ? 85.168  139.784 168.350 1.000 136.71948 ? ? ? ? ? ? 489 ILE D CG1 1 
+ATOM 19732 C CG2 . ILE D 1 586 ? 87.619  139.510 168.782 1.000 131.47355 ? ? ? ? ? ? 489 ILE D CG2 1 
+ATOM 19733 C CD1 . ILE D 1 586 ? 85.411  139.789 166.869 1.000 138.92086 ? ? ? ? ? ? 489 ILE D CD1 1 
+ATOM 19734 N N   . PHE D 1 587 ? 87.724  141.460 171.819 1.000 128.23731 ? ? ? ? ? ? 490 PHE D N   1 
+ATOM 19735 C CA  . PHE D 1 587 ? 88.892  141.678 172.664 1.000 124.73104 ? ? ? ? ? ? 490 PHE D CA  1 
+ATOM 19736 C C   . PHE D 1 587 ? 88.697  141.063 174.042 1.000 128.65857 ? ? ? ? ? ? 490 PHE D C   1 
+ATOM 19737 O O   . PHE D 1 587 ? 89.624  140.471 174.604 1.000 129.63895 ? ? ? ? ? ? 490 PHE D O   1 
+ATOM 19738 C CB  . PHE D 1 587 ? 89.174  143.174 172.777 1.000 126.87127 ? ? ? ? ? ? 490 PHE D CB  1 
+ATOM 19739 C CG  . PHE D 1 587 ? 90.505  143.497 173.381 1.000 130.12535 ? ? ? ? ? ? 490 PHE D CG  1 
+ATOM 19740 C CD1 . PHE D 1 587 ? 91.669  143.315 172.660 1.000 128.52175 ? ? ? ? ? ? 490 PHE D CD1 1 
+ATOM 19741 C CD2 . PHE D 1 587 ? 90.592  143.993 174.668 1.000 128.98312 ? ? ? ? ? ? 490 PHE D CD2 1 
+ATOM 19742 C CE1 . PHE D 1 587 ? 92.893  143.617 173.213 1.000 128.52600 ? ? ? ? ? ? 490 PHE D CE1 1 
+ATOM 19743 C CE2 . PHE D 1 587 ? 91.813  144.295 175.226 1.000 122.56155 ? ? ? ? ? ? 490 PHE D CE2 1 
+ATOM 19744 C CZ  . PHE D 1 587 ? 92.965  144.108 174.498 1.000 125.03230 ? ? ? ? ? ? 490 PHE D CZ  1 
+ATOM 19745 N N   . LYS D 1 588 ? 87.497  141.200 174.607 1.000 140.68887 ? ? ? ? ? ? 491 LYS D N   1 
+ATOM 19746 C CA  . LYS D 1 588 ? 87.212  140.583 175.897 1.000 138.62935 ? ? ? ? ? ? 491 LYS D CA  1 
+ATOM 19747 C C   . LYS D 1 588 ? 87.192  139.063 175.794 1.000 139.78455 ? ? ? ? ? ? 491 LYS D C   1 
+ATOM 19748 O O   . LYS D 1 588 ? 87.666  138.368 176.699 1.000 138.78020 ? ? ? ? ? ? 491 LYS D O   1 
+ATOM 19749 C CB  . LYS D 1 588 ? 85.882  141.098 176.442 1.000 137.51672 ? ? ? ? ? ? 491 LYS D CB  1 
+ATOM 19750 C CG  . LYS D 1 588 ? 85.547  140.590 177.830 1.000 138.58124 ? ? ? ? ? ? 491 LYS D CG  1 
+ATOM 19751 C CD  . LYS D 1 588 ? 84.147  141.004 178.240 1.000 140.60956 ? ? ? ? ? ? 491 LYS D CD  1 
+ATOM 19752 C CE  . LYS D 1 588 ? 83.104  140.337 177.361 1.000 141.45261 ? ? ? ? ? ? 491 LYS D CE  1 
+ATOM 19753 N NZ  . LYS D 1 588 ? 83.164  138.854 177.464 1.000 140.93827 ? ? ? ? ? ? 491 LYS D NZ  1 
+ATOM 19754 N N   . GLN D 1 589 ? 86.644  138.531 174.699 1.000 134.28451 ? ? ? ? ? ? 492 GLN D N   1 
+ATOM 19755 C CA  . GLN D 1 589 ? 86.513  137.084 174.562 1.000 133.13957 ? ? ? ? ? ? 492 GLN D CA  1 
+ATOM 19756 C C   . GLN D 1 589 ? 87.872  136.398 174.538 1.000 137.68174 ? ? ? ? ? ? 492 GLN D C   1 
+ATOM 19757 O O   . GLN D 1 589 ? 88.053  135.345 175.159 1.000 137.23015 ? ? ? ? ? ? 492 GLN D O   1 
+ATOM 19758 C CB  . GLN D 1 589 ? 85.721  136.751 173.299 1.000 133.50822 ? ? ? ? ? ? 492 GLN D CB  1 
+ATOM 19759 C CG  . GLN D 1 589 ? 86.102  135.432 172.657 1.000 137.82774 ? ? ? ? ? ? 492 GLN D CG  1 
+ATOM 19760 C CD  . GLN D 1 589 ? 85.280  135.130 171.425 1.000 143.09868 ? ? ? ? ? ? 492 GLN D CD  1 
+ATOM 19761 O OE1 . GLN D 1 589 ? 84.487  135.956 170.976 1.000 143.83692 ? ? ? ? ? ? 492 GLN D OE1 1 
+ATOM 19762 N NE2 . GLN D 1 589 ? 85.465  133.940 170.868 1.000 141.97277 ? ? ? ? ? ? 492 GLN D NE2 1 
+ATOM 19763 N N   . TYR D 1 590 ? 88.842  136.981 173.838 1.000 139.25907 ? ? ? ? ? ? 493 TYR D N   1 
+ATOM 19764 C CA  . TYR D 1 590 ? 90.176  136.402 173.706 1.000 138.75268 ? ? ? ? ? ? 493 TYR D CA  1 
+ATOM 19765 C C   . TYR D 1 590 ? 91.164  137.032 174.674 1.000 141.53006 ? ? ? ? ? ? 493 TYR D C   1 
+ATOM 19766 O O   . TYR D 1 590 ? 92.337  137.217 174.342 1.000 144.60859 ? ? ? ? ? ? 493 TYR D O   1 
+ATOM 19767 C CB  . TYR D 1 590 ? 90.672  136.540 172.272 1.000 136.35986 ? ? ? ? ? ? 493 TYR D CB  1 
+ATOM 19768 C CG  . TYR D 1 590 ? 89.855  135.763 171.273 1.000 135.60426 ? ? ? ? ? ? 493 TYR D CG  1 
+ATOM 19769 C CD1 . TYR D 1 590 ? 90.065  134.407 171.081 1.000 135.32487 ? ? ? ? ? ? 493 TYR D CD1 1 
+ATOM 19770 C CD2 . TYR D 1 590 ? 88.869  136.384 170.524 1.000 137.10525 ? ? ? ? ? ? 493 TYR D CD2 1 
+ATOM 19771 C CE1 . TYR D 1 590 ? 89.318  133.693 170.170 1.000 136.24499 ? ? ? ? ? ? 493 TYR D CE1 1 
+ATOM 19772 C CE2 . TYR D 1 590 ? 88.118  135.679 169.610 1.000 138.17333 ? ? ? ? ? ? 493 TYR D CE2 1 
+ATOM 19773 C CZ  . TYR D 1 590 ? 88.345  134.335 169.438 1.000 137.61596 ? ? ? ? ? ? 493 TYR D CZ  1 
+ATOM 19774 O OH  . TYR D 1 590 ? 87.597  133.628 168.526 1.000 138.78530 ? ? ? ? ? ? 493 TYR D OH  1 
+ATOM 19775 N N   . LYS D 1 591 ? 90.710  137.375 175.881 1.000 137.88465 ? ? ? ? ? ? 494 LYS D N   1 
+ATOM 19776 C CA  . LYS D 1 591 ? 91.586  138.040 176.839 1.000 134.94640 ? ? ? ? ? ? 494 LYS D CA  1 
+ATOM 19777 C C   . LYS D 1 591 ? 92.766  137.161 177.231 1.000 134.98892 ? ? ? ? ? ? 494 LYS D C   1 
+ATOM 19778 O O   . LYS D 1 591 ? 93.808  137.676 177.649 1.000 135.13202 ? ? ? ? ? ? 494 LYS D O   1 
+ATOM 19779 C CB  . LYS D 1 591 ? 90.792  138.454 178.077 1.000 136.54485 ? ? ? ? ? ? 494 LYS D CB  1 
+ATOM 19780 C CG  . LYS D 1 591 ? 90.883  137.482 179.240 1.000 139.34909 ? ? ? ? ? ? 494 LYS D CG  1 
+ATOM 19781 C CD  . LYS D 1 591 ? 90.007  137.922 180.398 1.000 141.00410 ? ? ? ? ? ? 494 LYS D CD  1 
+ATOM 19782 C CE  . LYS D 1 591 ? 88.548  137.589 180.139 1.000 143.74499 ? ? ? ? ? ? 494 LYS D CE  1 
+ATOM 19783 N NZ  . LYS D 1 591 ? 88.371  136.175 179.712 1.000 139.52260 ? ? ? ? ? ? 494 LYS D NZ  1 
+ATOM 19784 N N   . ASN D 1 592 ? 92.625  135.840 177.111 1.000 139.49377 ? ? ? ? ? ? 495 ASN D N   1 
+ATOM 19785 C CA  . ASN D 1 592 ? 93.748  134.959 177.406 1.000 143.10815 ? ? ? ? ? ? 495 ASN D CA  1 
+ATOM 19786 C C   . ASN D 1 592 ? 94.852  135.112 176.370 1.000 141.45481 ? ? ? ? ? ? 495 ASN D C   1 
+ATOM 19787 O O   . ASN D 1 592 ? 96.036  135.175 176.720 1.000 139.30192 ? ? ? ? ? ? 495 ASN D O   1 
+ATOM 19788 C CB  . ASN D 1 592 ? 93.273  133.510 177.477 1.000 143.62234 ? ? ? ? ? ? 495 ASN D CB  1 
+ATOM 19789 C CG  . ASN D 1 592 ? 92.661  133.167 178.815 1.000 148.41794 ? ? ? ? ? ? 495 ASN D CG  1 
+ATOM 19790 O OD1 . ASN D 1 592 ? 93.261  133.403 179.863 1.000 148.88359 ? ? ? ? ? ? 495 ASN D OD1 1 
+ATOM 19791 N ND2 . ASN D 1 592 ? 91.457  132.611 178.789 1.000 145.45705 ? ? ? ? ? ? 495 ASN D ND2 1 
+ATOM 19792 N N   . GLU D 1 593 ? 94.483  135.173 175.089 1.000 138.86419 ? ? ? ? ? ? 496 GLU D N   1 
+ATOM 19793 C CA  . GLU D 1 593 ? 95.477  135.383 174.043 1.000 134.47852 ? ? ? ? ? ? 496 GLU D CA  1 
+ATOM 19794 C C   . GLU D 1 593 ? 96.141  136.745 174.184 1.000 134.99657 ? ? ? ? ? ? 496 GLU D C   1 
+ATOM 19795 O O   . GLU D 1 593 ? 97.355  136.874 173.993 1.000 141.22009 ? ? ? ? ? ? 496 GLU D O   1 
+ATOM 19796 C CB  . GLU D 1 593 ? 94.828  135.241 172.668 1.000 136.05220 ? ? ? ? ? ? 496 GLU D CB  1 
+ATOM 19797 C CG  . GLU D 1 593 ? 94.695  133.807 172.194 1.000 139.62990 ? ? ? ? ? ? 496 GLU D CG  1 
+ATOM 19798 C CD  . GLU D 1 593 ? 93.573  133.062 172.888 1.000 142.87086 ? ? ? ? ? ? 496 GLU D CD  1 
+ATOM 19799 O OE1 . GLU D 1 593 ? 92.807  133.697 173.641 1.000 142.48059 ? ? ? ? ? ? 496 GLU D OE1 1 
+ATOM 19800 O OE2 . GLU D 1 593 ? 93.457  131.837 172.680 1.000 143.80789 ? ? ? ? ? ? 496 GLU D OE2 1 
+ATOM 19801 N N   . VAL D 1 594 ? 95.359  137.772 174.517 1.000 124.03988 ? ? ? ? ? ? 497 VAL D N   1 
+ATOM 19802 C CA  . VAL D 1 594 ? 95.921  139.104 174.712 1.000 125.86691 ? ? ? ? ? ? 497 VAL D CA  1 
+ATOM 19803 C C   . VAL D 1 594 ? 96.932  139.094 175.850 1.000 124.63088 ? ? ? ? ? ? 497 VAL D C   1 
+ATOM 19804 O O   . VAL D 1 594 ? 97.962  139.775 175.790 1.000 123.64530 ? ? ? ? ? ? 497 VAL D O   1 
+ATOM 19805 C CB  . VAL D 1 594 ? 94.795  140.122 174.956 1.000 123.46691 ? ? ? ? ? ? 497 VAL D CB  1 
+ATOM 19806 C CG1 . VAL D 1 594 ? 95.370  141.495 175.234 1.000 126.16115 ? ? ? ? ? ? 497 VAL D CG1 1 
+ATOM 19807 C CG2 . VAL D 1 594 ? 93.864  140.166 173.761 1.000 120.28054 ? ? ? ? ? ? 497 VAL D CG2 1 
+ATOM 19808 N N   . GLY D 1 595 ? 96.660  138.322 176.901 1.000 128.15520 ? ? ? ? ? ? 498 GLY D N   1 
+ATOM 19809 C CA  . GLY D 1 595 ? 97.639  138.173 177.963 1.000 127.03479 ? ? ? ? ? ? 498 GLY D CA  1 
+ATOM 19810 C C   . GLY D 1 595 ? 98.924  137.535 177.475 1.000 130.09290 ? ? ? ? ? ? 498 GLY D C   1 
+ATOM 19811 O O   . GLY D 1 595 ? 100.018 137.912 177.903 1.000 130.91177 ? ? ? ? ? ? 498 GLY D O   1 
+ATOM 19812 N N   . GLU D 1 596 ? 98.810  136.555 176.577 1.000 138.14871 ? ? ? ? ? ? 499 GLU D N   1 
+ATOM 19813 C CA  . GLU D 1 596 ? 99.999  135.960 175.979 1.000 136.39627 ? ? ? ? ? ? 499 GLU D CA  1 
+ATOM 19814 C C   . GLU D 1 596 ? 100.767 136.982 175.155 1.000 140.17379 ? ? ? ? ? ? 499 GLU D C   1 
+ATOM 19815 O O   . GLU D 1 596 ? 102.003 136.995 175.162 1.000 142.65149 ? ? ? ? ? ? 499 GLU D O   1 
+ATOM 19816 C CB  . GLU D 1 596 ? 99.610  134.765 175.111 1.000 134.60591 ? ? ? ? ? ? 499 GLU D CB  1 
+ATOM 19817 C CG  . GLU D 1 596 ? 98.804  133.708 175.832 1.000 138.43198 ? ? ? ? ? ? 499 GLU D CG  1 
+ATOM 19818 C CD  . GLU D 1 596 ? 98.883  132.360 175.149 1.000 146.33106 ? ? ? ? ? ? 499 GLU D CD  1 
+ATOM 19819 O OE1 . GLU D 1 596 ? 100.009 131.861 174.948 1.000 146.99807 ? ? ? ? ? ? 499 GLU D OE1 1 
+ATOM 19820 O OE2 . GLU D 1 596 ? 97.820  131.800 174.809 1.000 147.54516 ? ? ? ? ? ? 499 GLU D OE2 1 
+ATOM 19821 N N   . PHE D 1 597 ? 100.049 137.844 174.433 1.000 118.60320 ? ? ? ? ? ? 500 PHE D N   1 
+ATOM 19822 C CA  . PHE D 1 597 ? 100.706 138.849 173.607 1.000 109.47641 ? ? ? ? ? ? 500 PHE D CA  1 
+ATOM 19823 C C   . PHE D 1 597 ? 101.551 139.789 174.453 1.000 112.35277 ? ? ? ? ? ? 500 PHE D C   1 
+ATOM 19824 O O   . PHE D 1 597 ? 102.671 140.143 174.070 1.000 118.10852 ? ? ? ? ? ? 500 PHE D O   1 
+ATOM 19825 C CB  . PHE D 1 597 ? 99.668  139.641 172.815 1.000 109.99708 ? ? ? ? ? ? 500 PHE D CB  1 
+ATOM 19826 C CG  . PHE D 1 597 ? 98.860  138.808 171.868 1.000 110.89889 ? ? ? ? ? ? 500 PHE D CG  1 
+ATOM 19827 C CD1 . PHE D 1 597 ? 99.332  137.593 171.415 1.000 113.06896 ? ? ? ? ? ? 500 PHE D CD1 1 
+ATOM 19828 C CD2 . PHE D 1 597 ? 97.627  139.245 171.429 1.000 114.51110 ? ? ? ? ? ? 500 PHE D CD2 1 
+ATOM 19829 C CE1 . PHE D 1 597 ? 98.587  136.830 170.545 1.000 119.24889 ? ? ? ? ? ? 500 PHE D CE1 1 
+ATOM 19830 C CE2 . PHE D 1 597 ? 96.879  138.487 170.560 1.000 115.77507 ? ? ? ? ? ? 500 PHE D CE2 1 
+ATOM 19831 C CZ  . PHE D 1 597 ? 97.359  137.278 170.118 1.000 116.69418 ? ? ? ? ? ? 500 PHE D CZ  1 
+ATOM 19832 N N   . LEU D 1 598 ? 101.030 140.206 175.608 1.000 114.07839 ? ? ? ? ? ? 501 LEU D N   1 
+ATOM 19833 C CA  . LEU D 1 598 ? 101.775 141.116 176.469 1.000 115.36609 ? ? ? ? ? ? 501 LEU D CA  1 
+ATOM 19834 C C   . LEU D 1 598 ? 103.091 140.505 176.921 1.000 115.26189 ? ? ? ? ? ? 501 LEU D C   1 
+ATOM 19835 O O   . LEU D 1 598 ? 104.086 141.220 177.080 1.000 117.98499 ? ? ? ? ? ? 501 LEU D O   1 
+ATOM 19836 C CB  . LEU D 1 598 ? 100.928 141.504 177.678 1.000 115.85161 ? ? ? ? ? ? 501 LEU D CB  1 
+ATOM 19837 C CG  . LEU D 1 598 ? 99.765  142.454 177.403 1.000 119.63137 ? ? ? ? ? ? 501 LEU D CG  1 
+ATOM 19838 C CD1 . LEU D 1 598 ? 99.254  143.054 178.698 1.000 120.20065 ? ? ? ? ? ? 501 LEU D CD1 1 
+ATOM 19839 C CD2 . LEU D 1 598 ? 100.183 143.543 176.437 1.000 116.52516 ? ? ? ? ? ? 501 LEU D CD2 1 
+ATOM 19840 N N   . GLY D 1 599 ? 103.117 139.191 177.140 1.000 118.53539 ? ? ? ? ? ? 502 GLY D N   1 
+ATOM 19841 C CA  . GLY D 1 599 ? 104.368 138.539 177.485 1.000 123.62984 ? ? ? ? ? ? 502 GLY D CA  1 
+ATOM 19842 C C   . GLY D 1 599 ? 105.377 138.590 176.356 1.000 122.17542 ? ? ? ? ? ? 502 GLY D C   1 
+ATOM 19843 O O   . GLY D 1 599 ? 106.577 138.749 176.589 1.000 122.47132 ? ? ? ? ? ? 502 GLY D O   1 
+ATOM 19844 N N   . GLU D 1 600 ? 104.904 138.463 175.118 1.000 121.83424 ? ? ? ? ? ? 503 GLU D N   1 
+ATOM 19845 C CA  . GLU D 1 600 ? 105.757 138.505 173.940 1.000 120.67665 ? ? ? ? ? ? 503 GLU D CA  1 
+ATOM 19846 C C   . GLU D 1 600 ? 105.948 139.919 173.411 1.000 125.43215 ? ? ? ? ? ? 503 GLU D C   1 
+ATOM 19847 O O   . GLU D 1 600 ? 106.327 140.091 172.248 1.000 129.97965 ? ? ? ? ? ? 503 GLU D O   1 
+ATOM 19848 C CB  . GLU D 1 600 ? 105.187 137.605 172.845 1.000 123.40001 ? ? ? ? ? ? 503 GLU D CB  1 
+ATOM 19849 C CG  . GLU D 1 600 ? 105.302 136.129 173.152 1.000 126.53144 ? ? ? ? ? ? 503 GLU D CG  1 
+ATOM 19850 C CD  . GLU D 1 600 ? 106.694 135.742 173.602 1.000 137.14424 ? ? ? ? ? ? 503 GLU D CD  1 
+ATOM 19851 O OE1 . GLU D 1 600 ? 107.661 136.043 172.871 1.000 139.14065 ? ? ? ? ? ? 503 GLU D OE1 1 
+ATOM 19852 O OE2 . GLU D 1 600 ? 106.824 135.139 174.687 1.000 137.50756 ? ? ? ? ? ? 503 GLU D OE2 1 
+ATOM 19853 N N   . ARG D 1 601 ? 105.688 140.929 174.240 1.000 115.11030 ? ? ? ? ? ? 504 ARG D N   1 
+ATOM 19854 C CA  . ARG D 1 601 ? 105.869 142.330 173.866 1.000 108.05011 ? ? ? ? ? ? 504 ARG D CA  1 
+ATOM 19855 C C   . ARG D 1 601 ? 105.019 142.701 172.654 1.000 110.47372 ? ? ? ? ? ? 504 ARG D C   1 
+ATOM 19856 O O   . ARG D 1 601 ? 105.435 143.478 171.795 1.000 116.20390 ? ? ? ? ? ? 504 ARG D O   1 
+ATOM 19857 C CB  . ARG D 1 601 ? 107.343 142.643 173.614 1.000 105.72564 ? ? ? ? ? ? 504 ARG D CB  1 
+ATOM 19858 C CG  . ARG D 1 601 ? 108.051 143.240 174.805 1.000 106.01239 ? ? ? ? ? ? 504 ARG D CG  1 
+ATOM 19859 C CD  . ARG D 1 601 ? 109.448 143.679 174.440 1.000 116.09125 ? ? ? ? ? ? 504 ARG D CD  1 
+ATOM 19860 N NE  . ARG D 1 601 ? 110.427 143.256 175.431 1.000 115.53149 ? ? ? ? ? ? 504 ARG D NE  1 
+ATOM 19861 C CZ  . ARG D 1 601 ? 111.144 142.145 175.344 1.000 116.56882 ? ? ? ? ? ? 504 ARG D CZ  1 
+ATOM 19862 N NH1 . ARG D 1 601 ? 111.015 141.318 174.321 1.000 111.91781 ? ? ? ? ? ? 504 ARG D NH1 1 
+ATOM 19863 N NH2 . ARG D 1 601 ? 112.014 141.858 176.308 1.000 114.36138 ? ? ? ? ? ? 504 ARG D NH2 1 
+ATOM 19864 N N   . ILE D 1 602 ? 103.816 142.141 172.585 1.000 102.01307 ? ? ? ? ? ? 505 ILE D N   1 
+ATOM 19865 C CA  . ILE D 1 602 ? 102.845 142.470 171.550 1.000 92.65726  ? ? ? ? ? ? 505 ILE D CA  1 
+ATOM 19866 C C   . ILE D 1 602 ? 101.688 143.187 172.224 1.000 101.44013 ? ? ? ? ? ? 505 ILE D C   1 
+ATOM 19867 O O   . ILE D 1 602 ? 100.995 142.601 173.064 1.000 116.80212 ? ? ? ? ? ? 505 ILE D O   1 
+ATOM 19868 C CB  . ILE D 1 602 ? 102.353 141.223 170.804 1.000 97.16775  ? ? ? ? ? ? 505 ILE D CB  1 
+ATOM 19869 C CG1 . ILE D 1 602 ? 103.506 140.564 170.052 1.000 100.62446 ? ? ? ? ? ? 505 ILE D CG1 1 
+ATOM 19870 C CG2 . ILE D 1 602 ? 101.238 141.584 169.849 1.000 103.43372 ? ? ? ? ? ? 505 ILE D CG2 1 
+ATOM 19871 C CD1 . ILE D 1 602 ? 103.316 139.088 169.834 1.000 101.30261 ? ? ? ? ? ? 505 ILE D CD1 1 
+ATOM 19872 N N   . TYR D 1 603 ? 101.475 144.444 171.859 1.000 96.01734  ? ? ? ? ? ? 506 TYR D N   1 
+ATOM 19873 C CA  . TYR D 1 603 ? 100.461 145.283 172.484 1.000 98.51859  ? ? ? ? ? ? 506 TYR D CA  1 
+ATOM 19874 C C   . TYR D 1 603 ? 99.333  145.498 171.487 1.000 105.49267 ? ? ? ? ? ? 506 TYR D C   1 
+ATOM 19875 O O   . TYR D 1 603 ? 99.471  146.280 170.543 1.000 112.35975 ? ? ? ? ? ? 506 TYR D O   1 
+ATOM 19876 C CB  . TYR D 1 603 ? 101.063 146.607 172.940 1.000 102.04498 ? ? ? ? ? ? 506 TYR D CB  1 
+ATOM 19877 C CG  . TYR D 1 603 ? 102.139 146.434 173.980 1.000 102.50122 ? ? ? ? ? ? 506 TYR D CG  1 
+ATOM 19878 C CD1 . TYR D 1 603 ? 103.452 146.198 173.612 1.000 104.03161 ? ? ? ? ? ? 506 TYR D CD1 1 
+ATOM 19879 C CD2 . TYR D 1 603 ? 101.840 146.493 175.329 1.000 106.60720 ? ? ? ? ? ? 506 TYR D CD2 1 
+ATOM 19880 C CE1 . TYR D 1 603 ? 104.436 146.032 174.558 1.000 107.58291 ? ? ? ? ? ? 506 TYR D CE1 1 
+ATOM 19881 C CE2 . TYR D 1 603 ? 102.818 146.328 176.281 1.000 107.22012 ? ? ? ? ? ? 506 TYR D CE2 1 
+ATOM 19882 C CZ  . TYR D 1 603 ? 104.114 146.098 175.890 1.000 107.92652 ? ? ? ? ? ? 506 TYR D CZ  1 
+ATOM 19883 O OH  . TYR D 1 603 ? 105.095 145.934 176.837 1.000 113.26808 ? ? ? ? ? ? 506 TYR D OH  1 
+ATOM 19884 N N   . LEU D 1 604 ? 98.220  144.810 171.704 1.000 109.16332 ? ? ? ? ? ? 507 LEU D N   1 
+ATOM 19885 C CA  . LEU D 1 604 ? 97.066  144.882 170.820 1.000 107.95720 ? ? ? ? ? ? 507 LEU D CA  1 
+ATOM 19886 C C   . LEU D 1 604 ? 96.068  145.881 171.387 1.000 112.50448 ? ? ? ? ? ? 507 LEU D C   1 
+ATOM 19887 O O   . LEU D 1 604 ? 95.631  145.746 172.534 1.000 119.04227 ? ? ? ? ? ? 507 LEU D O   1 
+ATOM 19888 C CB  . LEU D 1 604 ? 96.418  143.510 170.659 1.000 104.40783 ? ? ? ? ? ? 507 LEU D CB  1 
+ATOM 19889 C CG  . LEU D 1 604 ? 95.253  143.443 169.676 1.000 106.82518 ? ? ? ? ? ? 507 LEU D CG  1 
+ATOM 19890 C CD1 . LEU D 1 604 ? 95.760  143.463 168.252 1.000 107.41379 ? ? ? ? ? ? 507 LEU D CD1 1 
+ATOM 19891 C CD2 . LEU D 1 604 ? 94.422  142.206 169.929 1.000 113.95306 ? ? ? ? ? ? 507 LEU D CD2 1 
+ATOM 19892 N N   . SER D 1 605 ? 95.716  146.880 170.587 1.000 114.42570 ? ? ? ? ? ? 508 SER D N   1 
+ATOM 19893 C CA  . SER D 1 605 ? 94.717  147.850 171.002 1.000 114.31148 ? ? ? ? ? ? 508 SER D CA  1 
+ATOM 19894 C C   . SER D 1 605 ? 93.336  147.212 171.033 1.000 119.47520 ? ? ? ? ? ? 508 SER D C   1 
+ATOM 19895 O O   . SER D 1 605 ? 93.018  146.326 170.236 1.000 125.95247 ? ? ? ? ? ? 508 SER D O   1 
+ATOM 19896 C CB  . SER D 1 605 ? 94.716  149.049 170.058 1.000 120.89937 ? ? ? ? ? ? 508 SER D CB  1 
+ATOM 19897 O OG  . SER D 1 605 ? 95.786  149.925 170.359 1.000 130.59237 ? ? ? ? ? ? 508 SER D OG  1 
+ATOM 19898 N N   . GLU D 1 606 ? 92.511  147.668 171.976 1.000 130.35583 ? ? ? ? ? ? 509 GLU D N   1 
+ATOM 19899 C CA  . GLU D 1 606 ? 91.151  147.151 172.070 1.000 132.78780 ? ? ? ? ? ? 509 GLU D CA  1 
+ATOM 19900 C C   . GLU D 1 606 ? 90.348  147.485 170.821 1.000 131.43766 ? ? ? ? ? ? 509 GLU D C   1 
+ATOM 19901 O O   . GLU D 1 606 ? 89.623  146.634 170.295 1.000 130.73474 ? ? ? ? ? ? 509 GLU D O   1 
+ATOM 19902 C CB  . GLU D 1 606 ? 90.462  147.708 173.313 1.000 132.95431 ? ? ? ? ? ? 509 GLU D CB  1 
+ATOM 19903 C CG  . GLU D 1 606 ? 89.042  147.212 173.498 1.000 134.04341 ? ? ? ? ? ? 509 GLU D CG  1 
+ATOM 19904 C CD  . GLU D 1 606 ? 88.397  147.759 174.752 1.000 140.39810 ? ? ? ? ? ? 509 GLU D CD  1 
+ATOM 19905 O OE1 . GLU D 1 606 ? 88.500  148.980 174.989 1.000 141.13658 ? ? ? ? ? ? 509 GLU D OE1 1 
+ATOM 19906 O OE2 . GLU D 1 606 ? 87.784  146.969 175.499 1.000 141.99021 ? ? ? ? ? ? 509 GLU D OE2 1 
+ATOM 19907 N N   . ILE D 1 607 ? 90.466  148.716 170.330 1.000 121.28180 ? ? ? ? ? ? 510 ILE D N   1 
+ATOM 19908 C CA  . ILE D 1 607 ? 89.778  149.119 169.111 1.000 122.00047 ? ? ? ? ? ? 510 ILE D CA  1 
+ATOM 19909 C C   . ILE D 1 607 ? 90.800  149.607 168.096 1.000 122.40316 ? ? ? ? ? ? 510 ILE D C   1 
+ATOM 19910 O O   . ILE D 1 607 ? 90.944  149.023 167.017 1.000 128.25639 ? ? ? ? ? ? 510 ILE D O   1 
+ATOM 19911 C CB  . ILE D 1 607 ? 88.726  150.204 169.393 1.000 122.08445 ? ? ? ? ? ? 510 ILE D CB  1 
+ATOM 19912 C CG1 . ILE D 1 607 ? 87.647  149.663 170.328 1.000 122.89585 ? ? ? ? ? ? 510 ILE D CG1 1 
+ATOM 19913 C CG2 . ILE D 1 607 ? 88.110  150.686 168.095 1.000 122.48095 ? ? ? ? ? ? 510 ILE D CG2 1 
+ATOM 19914 C CD1 . ILE D 1 607 ? 86.462  150.582 170.481 1.000 123.20585 ? ? ? ? ? ? 510 ILE D CD1 1 
+ATOM 19915 N N   . ASP D 1 608 ? 91.517  150.670 168.437 1.000 126.26271 ? ? ? ? ? ? 511 ASP D N   1 
+ATOM 19916 C CA  . ASP D 1 608 ? 92.538  151.234 167.561 1.000 127.80150 ? ? ? ? ? ? 511 ASP D CA  1 
+ATOM 19917 C C   . ASP D 1 608 ? 93.380  152.203 168.380 1.000 130.45176 ? ? ? ? ? ? 511 ASP D C   1 
+ATOM 19918 O O   . ASP D 1 608 ? 93.133  152.420 169.570 1.000 135.61968 ? ? ? ? ? ? 511 ASP D O   1 
+ATOM 19919 C CB  . ASP D 1 608 ? 91.921  151.920 166.344 1.000 129.19335 ? ? ? ? ? ? 511 ASP D CB  1 
+ATOM 19920 C CG  . ASP D 1 608 ? 91.030  153.076 166.722 1.000 139.51257 ? ? ? ? ? ? 511 ASP D CG  1 
+ATOM 19921 O OD1 . ASP D 1 608 ? 90.500  153.070 167.851 1.000 145.46874 ? ? ? ? ? ? 511 ASP D OD1 1 
+ATOM 19922 O OD2 . ASP D 1 608 ? 90.857  153.989 165.891 1.000 139.38389 ? ? ? ? ? ? 511 ASP D OD2 1 
+ATOM 19923 N N   . LEU D 1 609 ? 94.387  152.784 167.727 1.000 117.99126 ? ? ? ? ? ? 512 LEU D N   1 
+ATOM 19924 C CA  . LEU D 1 609 ? 95.279  153.716 168.409 1.000 122.15146 ? ? ? ? ? ? 512 LEU D CA  1 
+ATOM 19925 C C   . LEU D 1 609 ? 94.540  154.972 168.849 1.000 125.85101 ? ? ? ? ? ? 512 LEU D C   1 
+ATOM 19926 O O   . LEU D 1 609 ? 94.798  155.500 169.936 1.000 132.28743 ? ? ? ? ? ? 512 LEU D O   1 
+ATOM 19927 C CB  . LEU D 1 609 ? 96.450  154.078 167.500 1.000 123.07943 ? ? ? ? ? ? 512 LEU D CB  1 
+ATOM 19928 C CG  . LEU D 1 609 ? 97.350  155.211 167.991 1.000 124.16082 ? ? ? ? ? ? 512 LEU D CG  1 
+ATOM 19929 C CD1 . LEU D 1 609 ? 98.469  154.662 168.851 1.000 123.51858 ? ? ? ? ? ? 512 LEU D CD1 1 
+ATOM 19930 C CD2 . LEU D 1 609 ? 97.904  156.003 166.822 1.000 124.23166 ? ? ? ? ? ? 512 LEU D CD2 1 
+ATOM 19931 N N   . GLU D 1 610 ? 93.622  155.466 168.017 1.000 125.56760 ? ? ? ? ? ? 513 GLU D N   1 
+ATOM 19932 C CA  . GLU D 1 610 ? 92.916  156.700 168.340 1.000 121.37921 ? ? ? ? ? ? 513 GLU D CA  1 
+ATOM 19933 C C   . GLU D 1 610 ? 92.111  156.561 169.623 1.000 129.20725 ? ? ? ? ? ? 513 GLU D C   1 
+ATOM 19934 O O   . GLU D 1 610 ? 92.110  157.465 170.465 1.000 137.71244 ? ? ? ? ? ? 513 GLU D O   1 
+ATOM 19935 C CB  . GLU D 1 610 ? 92.007  157.097 167.179 1.000 122.49168 ? ? ? ? ? ? 513 GLU D CB  1 
+ATOM 19936 C CG  . GLU D 1 610 ? 92.743  157.692 165.995 1.000 132.65365 ? ? ? ? ? ? 513 GLU D CG  1 
+ATOM 19937 C CD  . GLU D 1 610 ? 93.385  156.642 165.110 1.000 140.20036 ? ? ? ? ? ? 513 GLU D CD  1 
+ATOM 19938 O OE1 . GLU D 1 610 ? 93.294  155.443 165.441 1.000 142.53306 ? ? ? ? ? ? 513 GLU D OE1 1 
+ATOM 19939 O OE2 . GLU D 1 610 ? 93.982  157.018 164.081 1.000 136.44428 ? ? ? ? ? ? 513 GLU D OE2 1 
+ATOM 19940 N N   . ASN D 1 611 ? 91.416  155.435 169.792 1.000 118.87234 ? ? ? ? ? ? 514 ASN D N   1 
+ATOM 19941 C CA  . ASN D 1 611 ? 90.651  155.224 171.015 1.000 115.95229 ? ? ? ? ? ? 514 ASN D CA  1 
+ATOM 19942 C C   . ASN D 1 611 ? 91.566  155.114 172.227 1.000 119.67127 ? ? ? ? ? ? 514 ASN D C   1 
+ATOM 19943 O O   . ASN D 1 611 ? 91.245  155.633 173.301 1.000 124.65423 ? ? ? ? ? ? 514 ASN D O   1 
+ATOM 19944 C CB  . ASN D 1 611 ? 89.778  153.982 170.877 1.000 117.02819 ? ? ? ? ? ? 514 ASN D CB  1 
+ATOM 19945 C CG  . ASN D 1 611 ? 88.529  154.244 170.066 1.000 124.24320 ? ? ? ? ? ? 514 ASN D CG  1 
+ATOM 19946 O OD1 . ASN D 1 611 ? 87.517  154.699 170.596 1.000 127.97674 ? ? ? ? ? ? 514 ASN D OD1 1 
+ATOM 19947 N ND2 . ASN D 1 611 ? 88.597  153.970 168.771 1.000 125.18394 ? ? ? ? ? ? 514 ASN D ND2 1 
+ATOM 19948 N N   . ASP D 1 612 ? 92.707  154.438 172.077 1.000 126.54249 ? ? ? ? ? ? 515 ASP D N   1 
+ATOM 19949 C CA  . ASP D 1 612 ? 93.685  154.401 173.159 1.000 127.85463 ? ? ? ? ? ? 515 ASP D CA  1 
+ATOM 19950 C C   . ASP D 1 612 ? 94.216  155.794 173.458 1.000 128.82304 ? ? ? ? ? ? 515 ASP D C   1 
+ATOM 19951 O O   . ASP D 1 612 ? 94.415  156.156 174.622 1.000 131.05372 ? ? ? ? ? ? 515 ASP D O   1 
+ATOM 19952 C CB  . ASP D 1 612 ? 94.833  153.461 172.803 1.000 126.63668 ? ? ? ? ? ? 515 ASP D CB  1 
+ATOM 19953 C CG  . ASP D 1 612 ? 94.370  152.046 172.555 1.000 134.92451 ? ? ? ? ? ? 515 ASP D CG  1 
+ATOM 19954 O OD1 . ASP D 1 612 ? 93.145  151.806 172.574 1.000 133.93309 ? ? ? ? ? ? 515 ASP D OD1 1 
+ATOM 19955 O OD2 . ASP D 1 612 ? 95.234  151.170 172.347 1.000 143.05111 ? ? ? ? ? ? 515 ASP D OD2 1 
+ATOM 19956 N N   . LEU D 1 613 ? 94.462  156.584 172.414 1.000 122.35234 ? ? ? ? ? ? 516 LEU D N   1 
+ATOM 19957 C CA  . LEU D 1 613 ? 94.914  157.955 172.609 1.000 120.54911 ? ? ? ? ? ? 516 LEU D CA  1 
+ATOM 19958 C C   . LEU D 1 613 ? 93.863  158.780 173.335 1.000 119.34595 ? ? ? ? ? ? 516 LEU D C   1 
+ATOM 19959 O O   . LEU D 1 613 ? 94.192  159.605 174.194 1.000 120.50109 ? ? ? ? ? ? 516 LEU D O   1 
+ATOM 19960 C CB  . LEU D 1 613 ? 95.253  158.581 171.259 1.000 116.09018 ? ? ? ? ? ? 516 LEU D CB  1 
+ATOM 19961 C CG  . LEU D 1 613 ? 95.992  159.913 171.269 1.000 113.81170 ? ? ? ? ? ? 516 LEU D CG  1 
+ATOM 19962 C CD1 . LEU D 1 613 ? 97.353  159.750 171.904 1.000 118.86015 ? ? ? ? ? ? 516 LEU D CD1 1 
+ATOM 19963 C CD2 . LEU D 1 613 ? 96.125  160.421 169.855 1.000 114.98300 ? ? ? ? ? ? 516 LEU D CD2 1 
+ATOM 19964 N N   . TYR D 1 614 ? 92.590  158.570 173.000 1.000 124.04650 ? ? ? ? ? ? 517 TYR D N   1 
+ATOM 19965 C CA  . TYR D 1 614 ? 91.519  159.310 173.656 1.000 121.71475 ? ? ? ? ? ? 517 TYR D CA  1 
+ATOM 19966 C C   . TYR D 1 614 ? 91.451  158.982 175.140 1.000 122.33221 ? ? ? ? ? ? 517 TYR D C   1 
+ATOM 19967 O O   . TYR D 1 614 ? 91.165  159.857 175.964 1.000 128.10520 ? ? ? ? ? ? 517 TYR D O   1 
+ATOM 19968 C CB  . TYR D 1 614 ? 90.188  159.004 172.978 1.000 123.59586 ? ? ? ? ? ? 517 TYR D CB  1 
+ATOM 19969 C CG  . TYR D 1 614 ? 88.999  159.643 173.646 1.000 124.60901 ? ? ? ? ? ? 517 TYR D CG  1 
+ATOM 19970 C CD1 . TYR D 1 614 ? 88.773  161.006 173.541 1.000 123.53997 ? ? ? ? ? ? 517 TYR D CD1 1 
+ATOM 19971 C CD2 . TYR D 1 614 ? 88.100  158.884 174.377 1.000 124.47709 ? ? ? ? ? ? 517 TYR D CD2 1 
+ATOM 19972 C CE1 . TYR D 1 614 ? 87.686  161.595 174.148 1.000 124.22321 ? ? ? ? ? ? 517 TYR D CE1 1 
+ATOM 19973 C CE2 . TYR D 1 614 ? 87.011  159.464 174.986 1.000 127.10116 ? ? ? ? ? ? 517 TYR D CE2 1 
+ATOM 19974 C CZ  . TYR D 1 614 ? 86.809  160.820 174.869 1.000 129.83101 ? ? ? ? ? ? 517 TYR D CZ  1 
+ATOM 19975 O OH  . TYR D 1 614 ? 85.723  161.402 175.477 1.000 129.91168 ? ? ? ? ? ? 517 TYR D OH  1 
+ATOM 19976 N N   . SER D 1 615 ? 91.696  157.722 175.499 1.000 117.16513 ? ? ? ? ? ? 518 SER D N   1 
+ATOM 19977 C CA  . SER D 1 615 ? 91.699  157.349 176.908 1.000 121.10205 ? ? ? ? ? ? 518 SER D CA  1 
+ATOM 19978 C C   . SER D 1 615 ? 92.818  158.054 177.662 1.000 120.69306 ? ? ? ? ? ? 518 SER D C   1 
+ATOM 19979 O O   . SER D 1 615 ? 92.626  158.499 178.799 1.000 119.33869 ? ? ? ? ? ? 518 SER D O   1 
+ATOM 19980 C CB  . SER D 1 615 ? 91.830  155.835 177.048 1.000 119.05917 ? ? ? ? ? ? 518 SER D CB  1 
+ATOM 19981 O OG  . SER D 1 615 ? 90.716  155.176 176.474 1.000 121.96983 ? ? ? ? ? ? 518 SER D OG  1 
+ATOM 19982 N N   . ALA D 1 616 ? 93.996  158.161 177.047 1.000 117.35444 ? ? ? ? ? ? 519 ALA D N   1 
+ATOM 19983 C CA  . ALA D 1 616 ? 95.125  158.798 177.716 1.000 117.21016 ? ? ? ? ? ? 519 ALA D CA  1 
+ATOM 19984 C C   . ALA D 1 616 ? 94.900  160.296 177.876 1.000 119.42493 ? ? ? ? ? ? 519 ALA D C   1 
+ATOM 19985 O O   . ALA D 1 616 ? 95.124  160.855 178.955 1.000 119.57836 ? ? ? ? ? ? 519 ALA D O   1 
+ATOM 19986 C CB  . ALA D 1 616 ? 96.414  158.526 176.943 1.000 112.69983 ? ? ? ? ? ? 519 ALA D CB  1 
+ATOM 19987 N N   . ILE D 1 617 ? 94.464  160.965 176.813 1.000 125.77304 ? ? ? ? ? ? 520 ILE D N   1 
+ATOM 19988 C CA  . ILE D 1 617 ? 94.203  162.401 176.831 1.000 123.14810 ? ? ? ? ? ? 520 ILE D CA  1 
+ATOM 19989 C C   . ILE D 1 617 ? 92.831  162.639 176.203 1.000 124.91409 ? ? ? ? ? ? 520 ILE D C   1 
+ATOM 19990 O O   . ILE D 1 617 ? 92.705  162.790 174.984 1.000 127.93797 ? ? ? ? ? ? 520 ILE D O   1 
+ATOM 19991 C CB  . ILE D 1 617 ? 95.309  163.205 176.129 1.000 121.89408 ? ? ? ? ? ? 520 ILE D CB  1 
+ATOM 19992 C CG1 . ILE D 1 617 ? 95.541  162.733 174.689 1.000 120.05938 ? ? ? ? ? ? 520 ILE D CG1 1 
+ATOM 19993 C CG2 . ILE D 1 617 ? 96.602  163.121 176.921 1.000 123.53294 ? ? ? ? ? ? 520 ILE D CG2 1 
+ATOM 19994 C CD1 . ILE D 1 617 ? 96.875  163.134 174.114 1.000 120.89720 ? ? ? ? ? ? 520 ILE D CD1 1 
+ATOM 19995 N N   . GLY D 1 618 ? 91.797  162.675 177.035 1.000 136.38601 ? ? ? ? ? ? 521 GLY D N   1 
+ATOM 19996 C CA  . GLY D 1 618 ? 90.453  162.868 176.531 1.000 138.48221 ? ? ? ? ? ? 521 GLY D CA  1 
+ATOM 19997 C C   . GLY D 1 618 ? 90.065  164.325 176.420 1.000 140.82254 ? ? ? ? ? ? 521 GLY D C   1 
+ATOM 19998 O O   . GLY D 1 618 ? 89.667  164.791 175.349 1.000 139.65617 ? ? ? ? ? ? 521 GLY D O   1 
+ATOM 19999 N N   . GLU D 1 619 ? 90.181  165.057 177.529 1.000 150.17811 ? ? ? ? ? ? 522 GLU D N   1 
+ATOM 20000 C CA  . GLU D 1 619 ? 89.809  166.465 177.522 1.000 147.67820 ? ? ? ? ? ? 522 GLU D CA  1 
+ATOM 20001 C C   . GLU D 1 619 ? 90.736  167.287 176.639 1.000 146.13924 ? ? ? ? ? ? 522 GLU D C   1 
+ATOM 20002 O O   . GLU D 1 619 ? 90.293  168.259 176.018 1.000 144.65031 ? ? ? ? ? ? 522 GLU D O   1 
+ATOM 20003 C CB  . GLU D 1 619 ? 89.793  167.015 178.948 1.000 146.54965 ? ? ? ? ? ? 522 GLU D CB  1 
+ATOM 20004 C CG  . GLU D 1 619 ? 91.138  166.995 179.653 1.000 148.66899 ? ? ? ? ? ? 522 GLU D CG  1 
+ATOM 20005 C CD  . GLU D 1 619 ? 91.458  165.647 180.265 1.000 153.28933 ? ? ? ? ? ? 522 GLU D CD  1 
+ATOM 20006 O OE1 . GLU D 1 619 ? 90.668  164.700 180.067 1.000 155.38122 ? ? ? ? ? ? 522 GLU D OE1 1 
+ATOM 20007 O OE2 . GLU D 1 619 ? 92.499  165.533 180.945 1.000 153.30927 ? ? ? ? ? ? 522 GLU D OE2 1 
+ATOM 20008 N N   . SER D 1 620 ? 92.016  166.918 176.568 1.000 135.32647 ? ? ? ? ? ? 523 SER D N   1 
+ATOM 20009 C CA  . SER D 1 620 ? 92.944  167.641 175.706 1.000 135.77100 ? ? ? ? ? ? 523 SER D CA  1 
+ATOM 20010 C C   . SER D 1 620 ? 92.526  167.533 174.247 1.000 137.45749 ? ? ? ? ? ? 523 SER D C   1 
+ATOM 20011 O O   . SER D 1 620 ? 92.533  168.525 173.512 1.000 137.56688 ? ? ? ? ? ? 523 SER D O   1 
+ATOM 20012 C CB  . SER D 1 620 ? 94.362  167.110 175.901 1.000 134.72211 ? ? ? ? ? ? 523 SER D CB  1 
+ATOM 20013 O OG  . SER D 1 620 ? 94.804  167.320 177.229 1.000 138.31706 ? ? ? ? ? ? 523 SER D OG  1 
+ATOM 20014 N N   . MET D 1 621 ? 92.147  166.331 173.812 1.000 138.05678 ? ? ? ? ? ? 524 MET D N   1 
+ATOM 20015 C CA  . MET D 1 621 ? 91.674  166.164 172.443 1.000 137.01470 ? ? ? ? ? ? 524 MET D CA  1 
+ATOM 20016 C C   . MET D 1 621 ? 90.366  166.910 172.221 1.000 139.02039 ? ? ? ? ? ? 524 MET D C   1 
+ATOM 20017 O O   . MET D 1 621 ? 90.081  167.361 171.106 1.000 138.12193 ? ? ? ? ? ? 524 MET D O   1 
+ATOM 20018 C CB  . MET D 1 621 ? 91.509  164.680 172.121 1.000 137.49868 ? ? ? ? ? ? 524 MET D CB  1 
+ATOM 20019 C CG  . MET D 1 621 ? 92.812  163.973 171.804 1.000 139.24753 ? ? ? ? ? ? 524 MET D CG  1 
+ATOM 20020 S SD  . MET D 1 621 ? 92.641  162.182 171.758 1.000 146.96520 ? ? ? ? ? ? 524 MET D SD  1 
+ATOM 20021 C CE  . MET D 1 621 ? 91.644  161.980 170.288 1.000 137.34183 ? ? ? ? ? ? 524 MET D CE  1 
+ATOM 20022 N N   . LYS D 1 622 ? 89.556  167.046 173.271 1.000 143.27046 ? ? ? ? ? ? 525 LYS D N   1 
+ATOM 20023 C CA  . LYS D 1 622 ? 88.280  167.740 173.136 1.000 141.63261 ? ? ? ? ? ? 525 LYS D CA  1 
+ATOM 20024 C C   . LYS D 1 622 ? 88.485  169.223 172.854 1.000 142.78829 ? ? ? ? ? ? 525 LYS D C   1 
+ATOM 20025 O O   . LYS D 1 622 ? 87.862  169.785 171.947 1.000 144.50167 ? ? ? ? ? ? 525 LYS D O   1 
+ATOM 20026 C CB  . LYS D 1 622 ? 87.442  167.543 174.397 1.000 139.59080 ? ? ? ? ? ? 525 LYS D CB  1 
+ATOM 20027 C CG  . LYS D 1 622 ? 86.747  166.201 174.466 1.000 143.10528 ? ? ? ? ? ? 525 LYS D CG  1 
+ATOM 20028 C CD  . LYS D 1 622 ? 86.148  165.965 175.838 1.000 141.36245 ? ? ? ? ? ? 525 LYS D CD  1 
+ATOM 20029 C CE  . LYS D 1 622 ? 85.474  164.609 175.911 1.000 141.88760 ? ? ? ? ? ? 525 LYS D CE  1 
+ATOM 20030 N NZ  . LYS D 1 622 ? 84.575  164.382 174.747 1.000 143.26926 ? ? ? ? ? ? 525 LYS D NZ  1 
+ATOM 20031 N N   . ARG D 1 623 ? 89.359  169.875 173.621 1.000 138.56241 ? ? ? ? ? ? 526 ARG D N   1 
+ATOM 20032 C CA  . ARG D 1 623 ? 89.569  171.305 173.425 1.000 137.40463 ? ? ? ? ? ? 526 ARG D CA  1 
+ATOM 20033 C C   . ARG D 1 623 ? 90.396  171.587 172.179 1.000 137.18372 ? ? ? ? ? ? 526 ARG D C   1 
+ATOM 20034 O O   . ARG D 1 623 ? 90.169  172.593 171.498 1.000 134.76635 ? ? ? ? ? ? 526 ARG D O   1 
+ATOM 20035 C CB  . ARG D 1 623 ? 90.235  171.919 174.656 1.000 136.01863 ? ? ? ? ? ? 526 ARG D CB  1 
+ATOM 20036 C CG  . ARG D 1 623 ? 91.400  171.124 175.201 1.000 137.75533 ? ? ? ? ? ? 526 ARG D CG  1 
+ATOM 20037 C CD  . ARG D 1 623 ? 92.359  172.019 175.959 1.000 134.59509 ? ? ? ? ? ? 526 ARG D CD  1 
+ATOM 20038 N NE  . ARG D 1 623 ? 93.215  172.773 175.052 1.000 138.60359 ? ? ? ? ? ? 526 ARG D NE  1 
+ATOM 20039 C CZ  . ARG D 1 623 ? 94.465  172.446 174.758 1.000 142.90277 ? ? ? ? ? ? 526 ARG D CZ  1 
+ATOM 20040 N NH1 . ARG D 1 623 ? 95.046  171.384 175.294 1.000 140.83526 ? ? ? ? ? ? 526 ARG D NH1 1 
+ATOM 20041 N NH2 . ARG D 1 623 ? 95.151  173.202 173.906 1.000 141.08888 ? ? ? ? ? ? 526 ARG D NH2 1 
+ATOM 20042 N N   . ILE D 1 624 ? 91.362  170.721 171.868 1.000 132.32085 ? ? ? ? ? ? 527 ILE D N   1 
+ATOM 20043 C CA  . ILE D 1 624 ? 92.184  170.920 170.677 1.000 131.61507 ? ? ? ? ? ? 527 ILE D CA  1 
+ATOM 20044 C C   . ILE D 1 624 ? 91.327  170.839 169.422 1.000 131.09299 ? ? ? ? ? ? 527 ILE D C   1 
+ATOM 20045 O O   . ILE D 1 624 ? 91.428  171.680 168.522 1.000 132.03634 ? ? ? ? ? ? 527 ILE D O   1 
+ATOM 20046 C CB  . ILE D 1 624 ? 93.334  169.898 170.639 1.000 129.22947 ? ? ? ? ? ? 527 ILE D CB  1 
+ATOM 20047 C CG1 . ILE D 1 624 ? 94.396  170.248 171.681 1.000 133.72403 ? ? ? ? ? ? 527 ILE D CG1 1 
+ATOM 20048 C CG2 . ILE D 1 624 ? 93.950  169.842 169.255 1.000 125.94097 ? ? ? ? ? ? 527 ILE D CG2 1 
+ATOM 20049 C CD1 . ILE D 1 624 ? 95.593  169.328 171.657 1.000 130.42403 ? ? ? ? ? ? 527 ILE D CD1 1 
+ATOM 20050 N N   . PHE D 1 625 ? 90.466  169.829 169.348 1.000 137.22180 ? ? ? ? ? ? 528 PHE D N   1 
+ATOM 20051 C CA  . PHE D 1 625 ? 89.660  169.611 168.157 1.000 138.39252 ? ? ? ? ? ? 528 PHE D CA  1 
+ATOM 20052 C C   . PHE D 1 625 ? 88.344  170.370 168.171 1.000 142.62629 ? ? ? ? ? ? 528 PHE D C   1 
+ATOM 20053 O O   . PHE D 1 625 ? 87.777  170.608 167.100 1.000 143.98948 ? ? ? ? ? ? 528 PHE D O   1 
+ATOM 20054 C CB  . PHE D 1 625 ? 89.376  168.119 167.980 1.000 136.22190 ? ? ? ? ? ? 528 PHE D CB  1 
+ATOM 20055 C CG  . PHE D 1 625 ? 90.521  167.357 167.394 1.000 141.04527 ? ? ? ? ? ? 528 PHE D CG  1 
+ATOM 20056 C CD1 . PHE D 1 625 ? 91.250  167.881 166.345 1.000 138.19781 ? ? ? ? ? ? 528 PHE D CD1 1 
+ATOM 20057 C CD2 . PHE D 1 625 ? 90.875  166.120 167.897 1.000 143.56662 ? ? ? ? ? ? 528 PHE D CD2 1 
+ATOM 20058 C CE1 . PHE D 1 625 ? 92.306  167.186 165.805 1.000 135.90482 ? ? ? ? ? ? 528 PHE D CE1 1 
+ATOM 20059 C CE2 . PHE D 1 625 ? 91.931  165.421 167.360 1.000 138.87337 ? ? ? ? ? ? 528 PHE D CE2 1 
+ATOM 20060 C CZ  . PHE D 1 625 ? 92.646  165.954 166.313 1.000 137.91444 ? ? ? ? ? ? 528 PHE D CZ  1 
+ATOM 20061 N N   . GLU D 1 626 ? 87.828  170.718 169.350 1.000 158.96002 ? ? ? ? ? ? 529 GLU D N   1 
+ATOM 20062 C CA  . GLU D 1 626 ? 86.580  171.450 169.548 1.000 158.90178 ? ? ? ? ? ? 529 GLU D CA  1 
+ATOM 20063 C C   . GLU D 1 626 ? 85.371  170.619 169.129 1.000 161.90093 ? ? ? ? ? ? 529 GLU D C   1 
+ATOM 20064 O O   . GLU D 1 626 ? 84.231  171.014 169.400 1.000 157.37967 ? ? ? ? ? ? 529 GLU D O   1 
+ATOM 20065 C CB  . GLU D 1 626 ? 86.590  172.800 168.808 1.000 157.35303 ? ? ? ? ? ? 529 GLU D CB  1 
+ATOM 20066 C CG  . GLU D 1 626 ? 85.392  173.711 169.039 1.000 163.65509 ? ? ? ? ? ? 529 GLU D CG  1 
+ATOM 20067 C CD  . GLU D 1 626 ? 84.329  173.555 167.969 1.000 167.03686 ? ? ? ? ? ? 529 GLU D CD  1 
+ATOM 20068 O OE1 . GLU D 1 626 ? 84.673  173.132 166.846 1.000 165.92760 ? ? ? ? ? ? 529 GLU D OE1 1 
+ATOM 20069 O OE2 . GLU D 1 626 ? 83.148  173.850 168.252 1.000 163.35322 ? ? ? ? ? ? 529 GLU D OE2 1 
+ATOM 20070 N N   . ASN D 1 627 ? 85.580  169.447 168.540 1.000 164.47800 ? ? ? ? ? ? 530 ASN D N   1 
+ATOM 20071 C CA  . ASN D 1 627 ? 84.485  168.619 168.072 1.000 162.23225 ? ? ? ? ? ? 530 ASN D CA  1 
+ATOM 20072 C C   . ASN D 1 627 ? 83.870  167.839 169.229 1.000 164.30336 ? ? ? ? ? ? 530 ASN D C   1 
+ATOM 20073 O O   . ASN D 1 627 ? 84.498  167.611 170.266 1.000 161.80746 ? ? ? ? ? ? 530 ASN D O   1 
+ATOM 20074 C CB  . ASN D 1 627 ? 84.968  167.658 166.987 1.000 161.69623 ? ? ? ? ? ? 530 ASN D CB  1 
+ATOM 20075 C CG  . ASN D 1 627 ? 83.839  167.141 166.123 1.000 162.57891 ? ? ? ? ? ? 530 ASN D CG  1 
+ATOM 20076 O OD1 . ASN D 1 627 ? 82.880  166.554 166.621 1.000 161.87674 ? ? ? ? ? ? 530 ASN D OD1 1 
+ATOM 20077 N ND2 . ASN D 1 627 ? 83.947  167.359 164.818 1.000 161.63867 ? ? ? ? ? ? 530 ASN D ND2 1 
+ATOM 20078 N N   . GLU D 1 628 ? 82.613  167.437 169.038 1.000 176.77484 ? ? ? ? ? ? 531 GLU D N   1 
+ATOM 20079 C CA  . GLU D 1 628 ? 81.930  166.642 170.053 1.000 178.71569 ? ? ? ? ? ? 531 GLU D CA  1 
+ATOM 20080 C C   . GLU D 1 628 ? 82.618  165.298 170.252 1.000 177.91837 ? ? ? ? ? ? 531 GLU D C   1 
+ATOM 20081 O O   . GLU D 1 628 ? 82.792  164.842 171.388 1.000 174.69887 ? ? ? ? ? ? 531 GLU D O   1 
+ATOM 20082 C CB  . GLU D 1 628 ? 80.466  166.445 169.663 1.000 178.33849 ? ? ? ? ? ? 531 GLU D CB  1 
+ATOM 20083 C CG  . GLU D 1 628 ? 79.564  166.050 170.818 1.000 177.87235 ? ? ? ? ? ? 531 GLU D CG  1 
+ATOM 20084 C CD  . GLU D 1 628 ? 78.712  167.204 171.308 1.000 178.66558 ? ? ? ? ? ? 531 GLU D CD  1 
+ATOM 20085 O OE1 . GLU D 1 628 ? 79.044  168.366 170.992 1.000 177.98470 ? ? ? ? ? ? 531 GLU D OE1 1 
+ATOM 20086 O OE2 . GLU D 1 628 ? 77.709  166.948 172.007 1.000 179.42970 ? ? ? ? ? ? 531 GLU D OE2 1 
+ATOM 20087 N N   . ASP D 1 629 ? 83.017  164.651 169.160 1.000 157.94292 ? ? ? ? ? ? 532 ASP D N   1 
+ATOM 20088 C CA  . ASP D 1 629 ? 83.720  163.371 169.215 1.000 155.25302 ? ? ? ? ? ? 532 ASP D CA  1 
+ATOM 20089 C C   . ASP D 1 629 ? 85.087  163.529 168.569 1.000 151.98262 ? ? ? ? ? ? 532 ASP D C   1 
+ATOM 20090 O O   . ASP D 1 629 ? 85.205  163.455 167.333 1.000 150.53825 ? ? ? ? ? ? 532 ASP D O   1 
+ATOM 20091 C CB  . ASP D 1 629 ? 82.918  162.276 168.516 1.000 156.63713 ? ? ? ? ? ? 532 ASP D CB  1 
+ATOM 20092 C CG  . ASP D 1 629 ? 83.566  160.911 168.638 1.000 160.70829 ? ? ? ? ? ? 532 ASP D CG  1 
+ATOM 20093 O OD1 . ASP D 1 629 ? 84.466  160.750 169.488 1.000 158.50111 ? ? ? ? ? ? 532 ASP D OD1 1 
+ATOM 20094 O OD2 . ASP D 1 629 ? 83.170  159.996 167.888 1.000 160.44311 ? ? ? ? ? ? 532 ASP D OD2 1 
+ATOM 20095 N N   . PRO D 1 630 ? 86.142  163.760 169.350 1.000 132.70977 ? ? ? ? ? ? 533 PRO D N   1 
+ATOM 20096 C CA  . PRO D 1 630 ? 87.478  163.894 168.752 1.000 130.93510 ? ? ? ? ? ? 533 PRO D CA  1 
+ATOM 20097 C C   . PRO D 1 630 ? 87.946  162.648 168.025 1.000 134.56783 ? ? ? ? ? ? 533 PRO D C   1 
+ATOM 20098 O O   . PRO D 1 630 ? 88.676  162.761 167.033 1.000 139.39630 ? ? ? ? ? ? 533 PRO D O   1 
+ATOM 20099 C CB  . PRO D 1 630 ? 88.368  164.211 169.960 1.000 132.07644 ? ? ? ? ? ? 533 PRO D CB  1 
+ATOM 20100 C CG  . PRO D 1 630 ? 87.634  163.653 171.125 1.000 131.23818 ? ? ? ? ? ? 533 PRO D CG  1 
+ATOM 20101 C CD  . PRO D 1 630 ? 86.181  163.839 170.819 1.000 134.67098 ? ? ? ? ? ? 533 PRO D CD  1 
+ATOM 20102 N N   . VAL D 1 631 ? 87.551  161.461 168.488 1.000 129.10321 ? ? ? ? ? ? 534 VAL D N   1 
+ATOM 20103 C CA  . VAL D 1 631 ? 88.021  160.227 167.867 1.000 126.08445 ? ? ? ? ? ? 534 VAL D CA  1 
+ATOM 20104 C C   . VAL D 1 631 ? 87.518  160.124 166.435 1.000 127.08076 ? ? ? ? ? ? 534 VAL D C   1 
+ATOM 20105 O O   . VAL D 1 631 ? 88.275  159.792 165.516 1.000 132.97483 ? ? ? ? ? ? 534 VAL D O   1 
+ATOM 20106 C CB  . VAL D 1 631 ? 87.589  159.009 168.700 1.000 125.45318 ? ? ? ? ? ? 534 VAL D CB  1 
+ATOM 20107 C CG1 . VAL D 1 631 ? 88.073  157.729 168.050 1.000 129.18214 ? ? ? ? ? ? 534 VAL D CG1 1 
+ATOM 20108 C CG2 . VAL D 1 631 ? 88.117  159.126 170.109 1.000 127.91871 ? ? ? ? ? ? 534 VAL D CG2 1 
+ATOM 20109 N N   . HIS D 1 632 ? 86.232  160.402 166.222 1.000 135.78135 ? ? ? ? ? ? 535 HIS D N   1 
+ATOM 20110 C CA  . HIS D 1 632 ? 85.680  160.326 164.874 1.000 138.40538 ? ? ? ? ? ? 535 HIS D CA  1 
+ATOM 20111 C C   . HIS D 1 632 ? 86.338  161.343 163.954 1.000 140.88586 ? ? ? ? ? ? 535 HIS D C   1 
+ATOM 20112 O O   . HIS D 1 632 ? 86.652  161.034 162.799 1.000 143.09246 ? ? ? ? ? ? 535 HIS D O   1 
+ATOM 20113 C CB  . HIS D 1 632 ? 84.169  160.538 164.912 1.000 140.18185 ? ? ? ? ? ? 535 HIS D CB  1 
+ATOM 20114 C CG  . HIS D 1 632 ? 83.547  160.666 163.558 1.000 146.86703 ? ? ? ? ? ? 535 HIS D CG  1 
+ATOM 20115 N ND1 . HIS D 1 632 ? 83.379  159.592 162.713 1.000 144.76690 ? ? ? ? ? ? 535 HIS D ND1 1 
+ATOM 20116 C CD2 . HIS D 1 632 ? 83.056  161.743 162.901 1.000 145.72227 ? ? ? ? ? ? 535 HIS D CD2 1 
+ATOM 20117 C CE1 . HIS D 1 632 ? 82.808  160.000 161.593 1.000 143.57951 ? ? ? ? ? ? 535 HIS D CE1 1 
+ATOM 20118 N NE2 . HIS D 1 632 ? 82.602  161.301 161.682 1.000 145.34426 ? ? ? ? ? ? 535 HIS D NE2 1 
+ATOM 20119 N N   . TYR D 1 633 ? 86.550  162.564 164.445 1.000 131.29043 ? ? ? ? ? ? 536 TYR D N   1 
+ATOM 20120 C CA  . TYR D 1 633 ? 87.201  163.581 163.629 1.000 132.62587 ? ? ? ? ? ? 536 TYR D CA  1 
+ATOM 20121 C C   . TYR D 1 633 ? 88.640  163.198 163.314 1.000 136.70000 ? ? ? ? ? ? 536 TYR D C   1 
+ATOM 20122 O O   . TYR D 1 633 ? 89.113  163.402 162.190 1.000 142.62706 ? ? ? ? ? ? 536 TYR D O   1 
+ATOM 20123 C CB  . TYR D 1 633 ? 87.152  164.934 164.334 1.000 134.26559 ? ? ? ? ? ? 536 TYR D CB  1 
+ATOM 20124 C CG  . TYR D 1 633 ? 87.860  166.025 163.572 1.000 134.12012 ? ? ? ? ? ? 536 TYR D CG  1 
+ATOM 20125 C CD1 . TYR D 1 633 ? 87.296  166.577 162.433 1.000 132.63156 ? ? ? ? ? ? 536 TYR D CD1 1 
+ATOM 20126 C CD2 . TYR D 1 633 ? 89.096  166.495 163.984 1.000 132.90486 ? ? ? ? ? ? 536 TYR D CD2 1 
+ATOM 20127 C CE1 . TYR D 1 633 ? 87.941  167.569 161.730 1.000 134.84228 ? ? ? ? ? ? 536 TYR D CE1 1 
+ATOM 20128 C CE2 . TYR D 1 633 ? 89.748  167.486 163.288 1.000 134.30507 ? ? ? ? ? ? 536 TYR D CE2 1 
+ATOM 20129 C CZ  . TYR D 1 633 ? 89.167  168.020 162.162 1.000 138.15414 ? ? ? ? ? ? 536 TYR D CZ  1 
+ATOM 20130 O OH  . TYR D 1 633 ? 89.816  169.011 161.465 1.000 142.13225 ? ? ? ? ? ? 536 TYR D OH  1 
+ATOM 20131 N N   . LEU D 1 634 ? 89.355  162.648 164.296 1.000 122.34685 ? ? ? ? ? ? 537 LEU D N   1 
+ATOM 20132 C CA  . LEU D 1 634 ? 90.747  162.272 164.077 1.000 120.87919 ? ? ? ? ? ? 537 LEU D CA  1 
+ATOM 20133 C C   . LEU D 1 634 ? 90.864  161.174 163.028 1.000 124.12885 ? ? ? ? ? ? 537 LEU D C   1 
+ATOM 20134 O O   . LEU D 1 634 ? 91.865  161.098 162.306 1.000 125.52581 ? ? ? ? ? ? 537 LEU D O   1 
+ATOM 20135 C CB  . LEU D 1 634 ? 91.379  161.830 165.395 1.000 119.81920 ? ? ? ? ? ? 537 LEU D CB  1 
+ATOM 20136 C CG  . LEU D 1 634 ? 92.862  161.466 165.378 1.000 122.69843 ? ? ? ? ? ? 537 LEU D CG  1 
+ATOM 20137 C CD1 . LEU D 1 634 ? 93.674  162.578 164.752 1.000 125.25059 ? ? ? ? ? ? 537 LEU D CD1 1 
+ATOM 20138 C CD2 . LEU D 1 634 ? 93.349  161.185 166.784 1.000 124.99171 ? ? ? ? ? ? 537 LEU D CD2 1 
+ATOM 20139 N N   . GLN D 1 635 ? 89.852  160.315 162.927 1.000 131.76072 ? ? ? ? ? ? 538 GLN D N   1 
+ATOM 20140 C CA  . GLN D 1 635 ? 89.890  159.218 161.970 1.000 128.36590 ? ? ? ? ? ? 538 GLN D CA  1 
+ATOM 20141 C C   . GLN D 1 635 ? 89.448  159.630 160.573 1.000 133.05218 ? ? ? ? ? ? 538 GLN D C   1 
+ATOM 20142 O O   . GLN D 1 635 ? 89.638  158.858 159.629 1.000 136.35546 ? ? ? ? ? ? 538 GLN D O   1 
+ATOM 20143 C CB  . GLN D 1 635 ? 89.012  158.069 162.461 1.000 127.31060 ? ? ? ? ? ? 538 GLN D CB  1 
+ATOM 20144 C CG  . GLN D 1 635 ? 89.532  157.392 163.709 1.000 127.74706 ? ? ? ? ? ? 538 GLN D CG  1 
+ATOM 20145 C CD  . GLN D 1 635 ? 88.729  156.166 164.074 1.000 134.53207 ? ? ? ? ? ? 538 GLN D CD  1 
+ATOM 20146 O OE1 . GLN D 1 635 ? 87.533  156.091 163.803 1.000 135.18137 ? ? ? ? ? ? 538 GLN D OE1 1 
+ATOM 20147 N NE2 . GLN D 1 635 ? 89.383  155.195 164.695 1.000 135.29763 ? ? ? ? ? ? 538 GLN D NE2 1 
+ATOM 20148 N N   . LYS D 1 636 ? 88.860  160.818 160.419 1.000 134.61726 ? ? ? ? ? ? 539 LYS D N   1 
+ATOM 20149 C CA  . LYS D 1 636 ? 88.364  161.231 159.110 1.000 132.33173 ? ? ? ? ? ? 539 LYS D CA  1 
+ATOM 20150 C C   . LYS D 1 636 ? 89.509  161.431 158.126 1.000 134.69558 ? ? ? ? ? ? 539 LYS D C   1 
+ATOM 20151 O O   . LYS D 1 636 ? 89.482  160.906 157.008 1.000 135.83467 ? ? ? ? ? ? 539 LYS D O   1 
+ATOM 20152 C CB  . LYS D 1 636 ? 87.532  162.505 159.246 1.000 129.82881 ? ? ? ? ? ? 539 LYS D CB  1 
+ATOM 20153 C CG  . LYS D 1 636 ? 86.076  162.243 159.581 1.000 134.17698 ? ? ? ? ? ? 539 LYS D CG  1 
+ATOM 20154 C CD  . LYS D 1 636 ? 85.196  163.416 159.198 1.000 135.66339 ? ? ? ? ? ? 539 LYS D CD  1 
+ATOM 20155 C CE  . LYS D 1 636 ? 85.371  164.570 160.166 1.000 139.21967 ? ? ? ? ? ? 539 LYS D CE  1 
+ATOM 20156 N NZ  . LYS D 1 636 ? 84.364  165.642 159.937 1.000 138.76588 ? ? ? ? ? ? 539 LYS D NZ  1 
+ATOM 20157 N N   . SER D 1 637 ? 90.526  162.189 158.526 1.000 129.34554 ? ? ? ? ? ? 540 SER D N   1 
+ATOM 20158 C CA  . SER D 1 637 ? 91.734  162.388 157.727 1.000 127.69706 ? ? ? ? ? ? 540 SER D CA  1 
+ATOM 20159 C C   . SER D 1 637 ? 92.914  162.109 158.649 1.000 127.61012 ? ? ? ? ? ? 540 SER D C   1 
+ATOM 20160 O O   . SER D 1 637 ? 93.371  163.002 159.366 1.000 132.92416 ? ? ? ? ? ? 540 SER D O   1 
+ATOM 20161 C CB  . SER D 1 637 ? 91.796  163.795 157.147 1.000 130.44721 ? ? ? ? ? ? 540 SER D CB  1 
+ATOM 20162 O OG  . SER D 1 637 ? 93.024  164.011 156.477 1.000 129.26791 ? ? ? ? ? ? 540 SER D OG  1 
+ATOM 20163 N N   . LYS D 1 638 ? 93.405  160.869 158.620 1.000 120.26861 ? ? ? ? ? ? 541 LYS D N   1 
+ATOM 20164 C CA  . LYS D 1 638 ? 94.339  160.414 159.644 1.000 120.67362 ? ? ? ? ? ? 541 LYS D CA  1 
+ATOM 20165 C C   . LYS D 1 638 ? 95.628  161.223 159.629 1.000 123.00618 ? ? ? ? ? ? 541 LYS D C   1 
+ATOM 20166 O O   . LYS D 1 638 ? 96.141  161.608 160.683 1.000 124.93126 ? ? ? ? ? ? 541 LYS D O   1 
+ATOM 20167 C CB  . LYS D 1 638 ? 94.635  158.928 159.455 1.000 123.06142 ? ? ? ? ? ? 541 LYS D CB  1 
+ATOM 20168 C CG  . LYS D 1 638 ? 93.395  158.066 159.346 1.000 126.17809 ? ? ? ? ? ? 541 LYS D CG  1 
+ATOM 20169 C CD  . LYS D 1 638 ? 93.700  156.618 159.677 1.000 127.47473 ? ? ? ? ? ? 541 LYS D CD  1 
+ATOM 20170 C CE  . LYS D 1 638 ? 92.679  156.054 160.649 1.000 127.76247 ? ? ? ? ? ? 541 LYS D CE  1 
+ATOM 20171 N NZ  . LYS D 1 638 ? 92.576  154.572 160.553 1.000 130.25400 ? ? ? ? ? ? 541 LYS D NZ  1 
+ATOM 20172 N N   . LEU D 1 639 ? 96.169  161.493 158.442 1.000 116.79530 ? ? ? ? ? ? 542 LEU D N   1 
+ATOM 20173 C CA  . LEU D 1 639 ? 97.464  162.159 158.369 1.000 116.86365 ? ? ? ? ? ? 542 LEU D CA  1 
+ATOM 20174 C C   . LEU D 1 639 ? 97.365  163.622 158.784 1.000 119.70602 ? ? ? ? ? ? 542 LEU D C   1 
+ATOM 20175 O O   . LEU D 1 639 ? 98.184  164.109 159.571 1.000 122.32641 ? ? ? ? ? ? 542 LEU D O   1 
+ATOM 20176 C CB  . LEU D 1 639 ? 98.038  162.035 156.960 1.000 117.43126 ? ? ? ? ? ? 542 LEU D CB  1 
+ATOM 20177 C CG  . LEU D 1 639 ? 98.790  160.733 156.696 1.000 117.69083 ? ? ? ? ? ? 542 LEU D CG  1 
+ATOM 20178 C CD1 . LEU D 1 639 ? 99.247  160.660 155.253 1.000 120.25318 ? ? ? ? ? ? 542 LEU D CD1 1 
+ATOM 20179 C CD2 . LEU D 1 639 ? 99.967  160.615 157.639 1.000 113.20949 ? ? ? ? ? ? 542 LEU D CD2 1 
+ATOM 20180 N N   . PHE D 1 640 ? 96.372  164.341 158.265 1.000 116.46476 ? ? ? ? ? ? 543 PHE D N   1 
+ATOM 20181 C CA  . PHE D 1 640 ? 96.296  165.774 158.530 1.000 113.96314 ? ? ? ? ? ? 543 PHE D CA  1 
+ATOM 20182 C C   . PHE D 1 640 ? 95.806  166.061 159.942 1.000 116.24465 ? ? ? ? ? ? 543 PHE D C   1 
+ATOM 20183 O O   . PHE D 1 640 ? 96.313  166.972 160.605 1.000 118.05654 ? ? ? ? ? ? 543 PHE D O   1 
+ATOM 20184 C CB  . PHE D 1 640 ? 95.403  166.451 157.497 1.000 112.96158 ? ? ? ? ? ? 543 PHE D CB  1 
+ATOM 20185 C CG  . PHE D 1 640 ? 96.112  166.786 156.223 1.000 120.09901 ? ? ? ? ? ? 543 PHE D CG  1 
+ATOM 20186 C CD1 . PHE D 1 640 ? 96.786  167.985 156.087 1.000 116.34362 ? ? ? ? ? ? 543 PHE D CD1 1 
+ATOM 20187 C CD2 . PHE D 1 640 ? 96.119  165.896 155.165 1.000 121.22712 ? ? ? ? ? ? 543 PHE D CD2 1 
+ATOM 20188 C CE1 . PHE D 1 640 ? 97.446  168.294 154.919 1.000 116.48145 ? ? ? ? ? ? 543 PHE D CE1 1 
+ATOM 20189 C CE2 . PHE D 1 640 ? 96.777  166.200 153.994 1.000 118.49703 ? ? ? ? ? ? 543 PHE D CE2 1 
+ATOM 20190 C CZ  . PHE D 1 640 ? 97.441  167.400 153.870 1.000 119.60125 ? ? ? ? ? ? 543 PHE D CZ  1 
+ATOM 20191 N N   . ASN D 1 641 ? 94.818  165.305 160.419 1.000 117.48590 ? ? ? ? ? ? 544 ASN D N   1 
+ATOM 20192 C CA  . ASN D 1 641 ? 94.291  165.556 161.755 1.000 113.61996 ? ? ? ? ? ? 544 ASN D CA  1 
+ATOM 20193 C C   . ASN D 1 641 ? 95.302  165.179 162.830 1.000 117.89977 ? ? ? ? ? ? 544 ASN D C   1 
+ATOM 20194 O O   . ASN D 1 641 ? 95.374  165.835 163.875 1.000 125.75196 ? ? ? ? ? ? 544 ASN D O   1 
+ATOM 20195 C CB  . ASN D 1 641 ? 92.981  164.802 161.954 1.000 115.85220 ? ? ? ? ? ? 544 ASN D CB  1 
+ATOM 20196 C CG  . ASN D 1 641 ? 91.872  165.334 161.078 1.000 117.68263 ? ? ? ? ? ? 544 ASN D CG  1 
+ATOM 20197 O OD1 . ASN D 1 641 ? 91.960  166.443 160.556 1.000 118.23779 ? ? ? ? ? ? 544 ASN D OD1 1 
+ATOM 20198 N ND2 . ASN D 1 641 ? 90.818  164.548 160.913 1.000 124.33271 ? ? ? ? ? ? 544 ASN D ND2 1 
+ATOM 20199 N N   . MET D 1 642 ? 96.087  164.126 162.599 1.000 113.98679 ? ? ? ? ? ? 545 MET D N   1 
+ATOM 20200 C CA  . MET D 1 642 ? 97.127  163.768 163.557 1.000 112.16732 ? ? ? ? ? ? 545 MET D CA  1 
+ATOM 20201 C C   . MET D 1 642 ? 98.182  164.859 163.651 1.000 115.33448 ? ? ? ? ? ? 545 MET D C   1 
+ATOM 20202 O O   . MET D 1 642 ? 98.665  165.173 164.744 1.000 123.76382 ? ? ? ? ? ? 545 MET D O   1 
+ATOM 20203 C CB  . MET D 1 642 ? 97.769  162.439 163.172 1.000 111.31025 ? ? ? ? ? ? 545 MET D CB  1 
+ATOM 20204 C CG  . MET D 1 642 ? 98.714  161.889 164.218 1.000 117.26791 ? ? ? ? ? ? 545 MET D CG  1 
+ATOM 20205 S SD  . MET D 1 642 ? 97.908  161.666 165.810 1.000 137.18317 ? ? ? ? ? ? 545 MET D SD  1 
+ATOM 20206 C CE  . MET D 1 642 ? 97.550  159.916 165.759 1.000 120.82346 ? ? ? ? ? ? 545 MET D CE  1 
+ATOM 20207 N N   . VAL D 1 643 ? 98.558  165.443 162.513 1.000 109.82252 ? ? ? ? ? ? 546 VAL D N   1 
+ATOM 20208 C CA  . VAL D 1 643 ? 99.522  166.539 162.525 1.000 109.63482 ? ? ? ? ? ? 546 VAL D CA  1 
+ATOM 20209 C C   . VAL D 1 643 ? 98.958  167.731 163.283 1.000 109.65743 ? ? ? ? ? ? 546 VAL D C   1 
+ATOM 20210 O O   . VAL D 1 643 ? 99.654  168.362 164.087 1.000 121.43662 ? ? ? ? ? ? 546 VAL D O   1 
+ATOM 20211 C CB  . VAL D 1 643 ? 99.917  166.916 161.086 1.000 107.33647 ? ? ? ? ? ? 546 VAL D CB  1 
+ATOM 20212 C CG1 . VAL D 1 643 ? 100.533 168.299 161.049 1.000 108.54309 ? ? ? ? ? ? 546 VAL D CG1 1 
+ATOM 20213 C CG2 . VAL D 1 643 ? 100.877 165.892 160.522 1.000 111.88776 ? ? ? ? ? ? 546 VAL D CG2 1 
+ATOM 20214 N N   . GLU D 1 644 ? 97.686  168.054 163.046 1.000 114.10021 ? ? ? ? ? ? 547 GLU D N   1 
+ATOM 20215 C CA  . GLU D 1 644 ? 97.063  169.162 163.760 1.000 116.06289 ? ? ? ? ? ? 547 GLU D CA  1 
+ATOM 20216 C C   . GLU D 1 644 ? 97.010  168.891 165.257 1.000 120.26652 ? ? ? ? ? ? 547 GLU D C   1 
+ATOM 20217 O O   . GLU D 1 644 ? 97.283  169.784 166.067 1.000 128.96685 ? ? ? ? ? ? 547 GLU D O   1 
+ATOM 20218 C CB  . GLU D 1 644 ? 95.662  169.415 163.208 1.000 118.44004 ? ? ? ? ? ? 547 GLU D CB  1 
+ATOM 20219 C CG  . GLU D 1 644 ? 94.693  169.990 164.217 1.000 126.09502 ? ? ? ? ? ? 547 GLU D CG  1 
+ATOM 20220 C CD  . GLU D 1 644 ? 93.416  170.483 163.573 1.000 133.95059 ? ? ? ? ? ? 547 GLU D CD  1 
+ATOM 20221 O OE1 . GLU D 1 644 ? 93.062  169.975 162.489 1.000 130.29896 ? ? ? ? ? ? 547 GLU D OE1 1 
+ATOM 20222 O OE2 . GLU D 1 644 ? 92.767  171.381 164.149 1.000 136.34737 ? ? ? ? ? ? 547 GLU D OE2 1 
+ATOM 20223 N N   . LEU D 1 645 ? 96.660  167.665 165.644 1.000 111.98352 ? ? ? ? ? ? 548 LEU D N   1 
+ATOM 20224 C CA  . LEU D 1 645 ? 96.643  167.317 167.060 1.000 114.35142 ? ? ? ? ? ? 548 LEU D CA  1 
+ATOM 20225 C C   . LEU D 1 645 ? 98.042  167.368 167.656 1.000 114.74195 ? ? ? ? ? ? 548 LEU D C   1 
+ATOM 20226 O O   . LEU D 1 645 ? 98.231  167.856 168.776 1.000 121.98323 ? ? ? ? ? ? 548 LEU D O   1 
+ATOM 20227 C CB  . LEU D 1 645 ? 96.035  165.931 167.250 1.000 111.41037 ? ? ? ? ? ? 548 LEU D CB  1 
+ATOM 20228 C CG  . LEU D 1 645 ? 96.438  165.186 168.520 1.000 106.91207 ? ? ? ? ? ? 548 LEU D CG  1 
+ATOM 20229 C CD1 . LEU D 1 645 ? 95.733  165.774 169.724 1.000 114.56343 ? ? ? ? ? ? 548 LEU D CD1 1 
+ATOM 20230 C CD2 . LEU D 1 645 ? 96.120  163.718 168.384 1.000 113.05904 ? ? ? ? ? ? 548 LEU D CD2 1 
+ATOM 20231 N N   . VAL D 1 646 ? 99.035  166.870 166.921 1.000 114.44279 ? ? ? ? ? ? 549 VAL D N   1 
+ATOM 20232 C CA  . VAL D 1 646 ? 100.401 166.845 167.432 1.000 113.12651 ? ? ? ? ? ? 549 VAL D CA  1 
+ATOM 20233 C C   . VAL D 1 646 ? 100.931 168.262 167.609 1.000 113.10474 ? ? ? ? ? ? 549 VAL D C   1 
+ATOM 20234 O O   . VAL D 1 646 ? 101.673 168.549 168.556 1.000 116.66442 ? ? ? ? ? ? 549 VAL D O   1 
+ATOM 20235 C CB  . VAL D 1 646 ? 101.292 166.000 166.503 1.000 109.95736 ? ? ? ? ? ? 549 VAL D CB  1 
+ATOM 20236 C CG1 . VAL D 1 646 ? 102.664 166.613 166.351 1.000 110.06504 ? ? ? ? ? ? 549 VAL D CG1 1 
+ATOM 20237 C CG2 . VAL D 1 646 ? 101.403 164.586 167.034 1.000 110.85942 ? ? ? ? ? ? 549 VAL D CG2 1 
+ATOM 20238 N N   . ASN D 1 647 ? 100.545 169.174 166.715 1.000 113.52874 ? ? ? ? ? ? 550 ASN D N   1 
+ATOM 20239 C CA  . ASN D 1 647 ? 100.989 170.558 166.834 1.000 112.41786 ? ? ? ? ? ? 550 ASN D CA  1 
+ATOM 20240 C C   . ASN D 1 647 ? 100.481 171.196 168.119 1.000 112.68125 ? ? ? ? ? ? 550 ASN D C   1 
+ATOM 20241 O O   . ASN D 1 647 ? 101.213 171.938 168.784 1.000 113.79993 ? ? ? ? ? ? 550 ASN D O   1 
+ATOM 20242 C CB  . ASN D 1 647 ? 100.526 171.366 165.624 1.000 109.31088 ? ? ? ? ? ? 550 ASN D CB  1 
+ATOM 20243 C CG  . ASN D 1 647 ? 101.352 171.090 164.390 1.000 121.40899 ? ? ? ? ? ? 550 ASN D CG  1 
+ATOM 20244 O OD1 . ASN D 1 647 ? 102.578 171.026 164.452 1.000 119.34395 ? ? ? ? ? ? 550 ASN D OD1 1 
+ATOM 20245 N ND2 . ASN D 1 647 ? 100.684 170.928 163.257 1.000 120.71442 ? ? ? ? ? ? 550 ASN D ND2 1 
+ATOM 20246 N N   . ASN D 1 648 ? 99.234  170.923 168.484 1.000 115.34666 ? ? ? ? ? ? 551 ASN D N   1 
+ATOM 20247 C CA  . ASN D 1 648 ? 98.613  171.546 169.642 1.000 116.81991 ? ? ? ? ? ? 551 ASN D CA  1 
+ATOM 20248 C C   . ASN D 1 648 ? 98.848  170.779 170.935 1.000 119.18958 ? ? ? ? ? ? 551 ASN D C   1 
+ATOM 20249 O O   . ASN D 1 648 ? 98.407  171.234 171.994 1.000 119.92071 ? ? ? ? ? ? 551 ASN D O   1 
+ATOM 20250 C CB  . ASN D 1 648 ? 97.112  171.704 169.404 1.000 116.38209 ? ? ? ? ? ? 551 ASN D CB  1 
+ATOM 20251 C CG  . ASN D 1 648 ? 96.803  172.716 168.327 1.000 123.50065 ? ? ? ? ? ? 551 ASN D CG  1 
+ATOM 20252 O OD1 . ASN D 1 648 ? 96.776  173.918 168.580 1.000 128.27179 ? ? ? ? ? ? 551 ASN D OD1 1 
+ATOM 20253 N ND2 . ASN D 1 648 ? 96.572  172.235 167.113 1.000 122.07102 ? ? ? ? ? ? 551 ASN D ND2 1 
+ATOM 20254 N N   . LEU D 1 649 ? 99.519  169.633 170.881 1.000 124.28806 ? ? ? ? ? ? 552 LEU D N   1 
+ATOM 20255 C CA  . LEU D 1 649 ? 99.812  168.888 172.095 1.000 123.11527 ? ? ? ? ? ? 552 LEU D CA  1 
+ATOM 20256 C C   . LEU D 1 649 ? 100.853 169.619 172.930 1.000 125.94260 ? ? ? ? ? ? 552 LEU D C   1 
+ATOM 20257 O O   . LEU D 1 649 ? 101.833 170.152 172.404 1.000 126.94726 ? ? ? ? ? ? 552 LEU D O   1 
+ATOM 20258 C CB  . LEU D 1 649 ? 100.314 167.487 171.754 1.000 120.33755 ? ? ? ? ? ? 552 LEU D CB  1 
+ATOM 20259 C CG  . LEU D 1 649 ? 99.265  166.382 171.650 1.000 119.96769 ? ? ? ? ? ? 552 LEU D CG  1 
+ATOM 20260 C CD1 . LEU D 1 649 ? 99.921  165.021 171.767 1.000 119.16161 ? ? ? ? ? ? 552 LEU D CD1 1 
+ATOM 20261 C CD2 . LEU D 1 649 ? 98.196  166.555 172.709 1.000 118.83965 ? ? ? ? ? ? 552 LEU D CD2 1 
+ATOM 20262 N N   . SER D 1 650 ? 100.638 169.640 174.239 1.000 129.28581 ? ? ? ? ? ? 553 SER D N   1 
+ATOM 20263 C CA  . SER D 1 650 ? 101.586 170.227 175.171 1.000 127.25079 ? ? ? ? ? ? 553 SER D CA  1 
+ATOM 20264 C C   . SER D 1 650 ? 102.480 169.142 175.759 1.000 127.92835 ? ? ? ? ? ? 553 SER D C   1 
+ATOM 20265 O O   . SER D 1 650 ? 102.231 167.945 175.608 1.000 134.30675 ? ? ? ? ? ? 553 SER D O   1 
+ATOM 20266 C CB  . SER D 1 650 ? 100.857 170.980 176.285 1.000 129.09265 ? ? ? ? ? ? 553 SER D CB  1 
+ATOM 20267 O OG  . SER D 1 650 ? 100.724 170.166 177.435 1.000 131.77875 ? ? ? ? ? ? 553 SER D OG  1 
+ATOM 20268 N N   . THR D 1 651 ? 103.538 169.581 176.441 1.000 128.13604 ? ? ? ? ? ? 554 THR D N   1 
+ATOM 20269 C CA  . THR D 1 651 ? 104.488 168.630 177.006 1.000 134.21532 ? ? ? ? ? ? 554 THR D CA  1 
+ATOM 20270 C C   . THR D 1 651 ? 103.863 167.794 178.113 1.000 135.07431 ? ? ? ? ? ? 554 THR D C   1 
+ATOM 20271 O O   . THR D 1 651 ? 104.307 166.668 178.360 1.000 135.56272 ? ? ? ? ? ? 554 THR D O   1 
+ATOM 20272 C CB  . THR D 1 651 ? 105.722 169.360 177.530 1.000 136.79843 ? ? ? ? ? ? 554 THR D CB  1 
+ATOM 20273 O OG1 . THR D 1 651 ? 106.535 168.447 178.275 1.000 137.12398 ? ? ? ? ? ? 554 THR D OG1 1 
+ATOM 20274 C CG2 . THR D 1 651 ? 105.314 170.514 178.425 1.000 136.87116 ? ? ? ? ? ? 554 THR D CG2 1 
+ATOM 20275 N N   . LYS D 1 652 ? 102.846 168.321 178.796 1.000 136.18813 ? ? ? ? ? ? 555 LYS D N   1 
+ATOM 20276 C CA  . LYS D 1 652 ? 102.166 167.530 179.813 1.000 133.19306 ? ? ? ? ? ? 555 LYS D CA  1 
+ATOM 20277 C C   . LYS D 1 652 ? 101.382 166.383 179.189 1.000 136.06912 ? ? ? ? ? ? 555 LYS D C   1 
+ATOM 20278 O O   . LYS D 1 652 ? 101.400 165.260 179.704 1.000 140.10598 ? ? ? ? ? ? 555 LYS D O   1 
+ATOM 20279 C CB  . LYS D 1 652 ? 101.243 168.415 180.645 1.000 131.46324 ? ? ? ? ? ? 555 LYS D CB  1 
+ATOM 20280 C CG  . LYS D 1 652 ? 100.499 167.659 181.727 1.000 135.52973 ? ? ? ? ? ? 555 LYS D CG  1 
+ATOM 20281 C CD  . LYS D 1 652 ? 99.429  168.516 182.371 1.000 141.84042 ? ? ? ? ? ? 555 LYS D CD  1 
+ATOM 20282 C CE  . LYS D 1 652 ? 98.918  167.875 183.648 1.000 138.96581 ? ? ? ? ? ? 555 LYS D CE  1 
+ATOM 20283 N NZ  . LYS D 1 652 ? 98.530  166.456 183.430 1.000 137.12918 ? ? ? ? ? ? 555 LYS D NZ  1 
+ATOM 20284 N N   . ASP D 1 653 ? 100.685 166.646 178.081 1.000 133.35671 ? ? ? ? ? ? 556 ASP D N   1 
+ATOM 20285 C CA  . ASP D 1 653 ? 99.934  165.587 177.415 1.000 128.79011 ? ? ? ? ? ? 556 ASP D CA  1 
+ATOM 20286 C C   . ASP D 1 653 ? 100.861 164.500 176.894 1.000 128.94268 ? ? ? ? ? ? 556 ASP D C   1 
+ATOM 20287 O O   . ASP D 1 653 ? 100.532 163.311 176.964 1.000 132.37829 ? ? ? ? ? ? 556 ASP D O   1 
+ATOM 20288 C CB  . ASP D 1 653 ? 99.097  166.163 176.277 1.000 131.88092 ? ? ? ? ? ? 556 ASP D CB  1 
+ATOM 20289 C CG  . ASP D 1 653 ? 98.388  167.439 176.665 1.000 141.64537 ? ? ? ? ? ? 556 ASP D CG  1 
+ATOM 20290 O OD1 . ASP D 1 653 ? 98.945  168.527 176.422 1.000 142.35671 ? ? ? ? ? ? 556 ASP D OD1 1 
+ATOM 20291 O OD2 . ASP D 1 653 ? 97.273  167.354 177.219 1.000 146.67440 ? ? ? ? ? ? 556 ASP D OD2 1 
+ATOM 20292 N N   . CYS D 1 654 ? 102.021 164.887 176.363 1.000 127.62777 ? ? ? ? ? ? 557 CYS D N   1 
+ATOM 20293 C CA  . CYS D 1 654 ? 102.979 163.897 175.886 1.000 126.12483 ? ? ? ? ? ? 557 CYS D CA  1 
+ATOM 20294 C C   . CYS D 1 654 ? 103.438 162.992 177.019 1.000 127.06715 ? ? ? ? ? ? 557 CYS D C   1 
+ATOM 20295 O O   . CYS D 1 654 ? 103.615 161.785 176.826 1.000 132.54974 ? ? ? ? ? ? 557 CYS D O   1 
+ATOM 20296 C CB  . CYS D 1 654 ? 104.170 164.593 175.232 1.000 128.70128 ? ? ? ? ? ? 557 CYS D CB  1 
+ATOM 20297 S SG  . CYS D 1 654 ? 103.774 165.433 173.686 1.000 141.30998 ? ? ? ? ? ? 557 CYS D SG  1 
+ATOM 20298 N N   . PHE D 1 655 ? 103.639 163.555 178.210 1.000 120.90875 ? ? ? ? ? ? 558 PHE D N   1 
+ATOM 20299 C CA  . PHE D 1 655 ? 103.998 162.728 179.354 1.000 117.62819 ? ? ? ? ? ? 558 PHE D CA  1 
+ATOM 20300 C C   . PHE D 1 655 ? 102.819 161.882 179.814 1.000 118.21796 ? ? ? ? ? ? 558 PHE D C   1 
+ATOM 20301 O O   . PHE D 1 655 ? 103.004 160.758 180.291 1.000 124.68963 ? ? ? ? ? ? 558 PHE D O   1 
+ATOM 20302 C CB  . PHE D 1 655 ? 104.518 163.601 180.491 1.000 117.30176 ? ? ? ? ? ? 558 PHE D CB  1 
+ATOM 20303 C CG  . PHE D 1 655 ? 106.005 163.772 180.480 1.000 120.81812 ? ? ? ? ? ? 558 PHE D CG  1 
+ATOM 20304 C CD1 . PHE D 1 655 ? 106.830 162.791 180.994 1.000 119.38149 ? ? ? ? ? ? 558 PHE D CD1 1 
+ATOM 20305 C CD2 . PHE D 1 655 ? 106.579 164.907 179.940 1.000 120.27905 ? ? ? ? ? ? 558 PHE D CD2 1 
+ATOM 20306 C CE1 . PHE D 1 655 ? 108.198 162.942 180.978 1.000 121.35763 ? ? ? ? ? ? 558 PHE D CE1 1 
+ATOM 20307 C CE2 . PHE D 1 655 ? 107.946 165.064 179.922 1.000 120.64568 ? ? ? ? ? ? 558 PHE D CE2 1 
+ATOM 20308 C CZ  . PHE D 1 655 ? 108.757 164.080 180.442 1.000 121.87461 ? ? ? ? ? ? 558 PHE D CZ  1 
+ATOM 20309 N N   . ASP D 1 656 ? 101.599 162.405 179.683 1.000 123.43211 ? ? ? ? ? ? 559 ASP D N   1 
+ATOM 20310 C CA  . ASP D 1 656 ? 100.421 161.611 180.013 1.000 121.96604 ? ? ? ? ? ? 559 ASP D CA  1 
+ATOM 20311 C C   . ASP D 1 656 ? 100.302 160.401 179.098 1.000 122.44254 ? ? ? ? ? ? 559 ASP D C   1 
+ATOM 20312 O O   . ASP D 1 656 ? 99.980  159.298 179.552 1.000 127.20795 ? ? ? ? ? ? 559 ASP D O   1 
+ATOM 20313 C CB  . ASP D 1 656 ? 99.163  162.471 179.924 1.000 126.22800 ? ? ? ? ? ? 559 ASP D CB  1 
+ATOM 20314 C CG  . ASP D 1 656 ? 99.120  163.547 180.986 1.000 135.39925 ? ? ? ? ? ? 559 ASP D CG  1 
+ATOM 20315 O OD1 . ASP D 1 656 ? 100.029 163.576 181.840 1.000 136.76722 ? ? ? ? ? ? 559 ASP D OD1 1 
+ATOM 20316 O OD2 . ASP D 1 656 ? 98.176  164.364 180.967 1.000 134.23928 ? ? ? ? ? ? 559 ASP D OD2 1 
+ATOM 20317 N N   . VAL D 1 657 ? 100.552 160.592 177.802 1.000 112.65911 ? ? ? ? ? ? 560 VAL D N   1 
+ATOM 20318 C CA  . VAL D 1 657 ? 100.527 159.475 176.865 1.000 111.27673 ? ? ? ? ? ? 560 VAL D CA  1 
+ATOM 20319 C C   . VAL D 1 657 ? 101.634 158.485 177.194 1.000 108.41979 ? ? ? ? ? ? 560 VAL D C   1 
+ATOM 20320 O O   . VAL D 1 657 ? 101.422 157.267 177.190 1.000 112.36874 ? ? ? ? ? ? 560 VAL D O   1 
+ATOM 20321 C CB  . VAL D 1 657 ? 100.639 159.994 175.421 1.000 108.66307 ? ? ? ? ? ? 560 VAL D CB  1 
+ATOM 20322 C CG1 . VAL D 1 657 ? 101.172 158.914 174.501 1.000 106.73097 ? ? ? ? ? ? 560 VAL D CG1 1 
+ATOM 20323 C CG2 . VAL D 1 657 ? 99.296  160.492 174.937 1.000 112.63764 ? ? ? ? ? ? 560 VAL D CG2 1 
+ATOM 20324 N N   . PHE D 1 658 ? 102.829 158.993 177.494 1.000 107.86583 ? ? ? ? ? ? 561 PHE D N   1 
+ATOM 20325 C CA  . PHE D 1 658 ? 103.960 158.120 177.786 1.000 108.17179 ? ? ? ? ? ? 561 PHE D CA  1 
+ATOM 20326 C C   . PHE D 1 658 ? 103.712 157.287 179.036 1.000 113.68801 ? ? ? ? ? ? 561 PHE D C   1 
+ATOM 20327 O O   . PHE D 1 658 ? 104.043 156.097 179.073 1.000 119.81611 ? ? ? ? ? ? 561 PHE D O   1 
+ATOM 20328 C CB  . PHE D 1 658 ? 105.228 158.954 177.941 1.000 110.79099 ? ? ? ? ? ? 561 PHE D CB  1 
+ATOM 20329 C CG  . PHE D 1 658 ? 106.474 158.140 178.084 1.000 112.35058 ? ? ? ? ? ? 561 PHE D CG  1 
+ATOM 20330 C CD1 . PHE D 1 658 ? 106.948 157.388 177.028 1.000 112.28052 ? ? ? ? ? ? 561 PHE D CD1 1 
+ATOM 20331 C CD2 . PHE D 1 658 ? 107.175 158.130 179.274 1.000 113.30733 ? ? ? ? ? ? 561 PHE D CD2 1 
+ATOM 20332 C CE1 . PHE D 1 658 ? 108.096 156.641 177.155 1.000 113.15273 ? ? ? ? ? ? 561 PHE D CE1 1 
+ATOM 20333 C CE2 . PHE D 1 658 ? 108.325 157.385 179.406 1.000 111.92096 ? ? ? ? ? ? 561 PHE D CE2 1 
+ATOM 20334 C CZ  . PHE D 1 658 ? 108.785 156.640 178.345 1.000 113.16665 ? ? ? ? ? ? 561 PHE D CZ  1 
+ATOM 20335 N N   . GLU D 1 659 ? 103.134 157.894 180.070 1.000 122.17151 ? ? ? ? ? ? 562 GLU D N   1 
+ATOM 20336 C CA  . GLU D 1 659 ? 102.916 157.201 181.332 1.000 117.59134 ? ? ? ? ? ? 562 GLU D CA  1 
+ATOM 20337 C C   . GLU D 1 659 ? 101.680 156.313 181.326 1.000 121.31268 ? ? ? ? ? ? 562 GLU D C   1 
+ATOM 20338 O O   . GLU D 1 659 ? 101.516 155.512 182.251 1.000 123.46995 ? ? ? ? ? ? 562 GLU D O   1 
+ATOM 20339 C CB  . GLU D 1 659 ? 102.803 158.212 182.474 1.000 122.50378 ? ? ? ? ? ? 562 GLU D CB  1 
+ATOM 20340 C CG  . GLU D 1 659 ? 104.059 159.028 182.711 1.000 128.96467 ? ? ? ? ? ? 562 GLU D CG  1 
+ATOM 20341 C CD  . GLU D 1 659 ? 105.244 158.175 183.105 1.000 134.22593 ? ? ? ? ? ? 562 GLU D CD  1 
+ATOM 20342 O OE1 . GLU D 1 659 ? 105.050 157.201 183.861 1.000 133.01540 ? ? ? ? ? ? 562 GLU D OE1 1 
+ATOM 20343 O OE2 . GLU D 1 659 ? 106.370 158.479 182.660 1.000 134.56894 ? ? ? ? ? ? 562 GLU D OE2 1 
+ATOM 20344 N N   . HIS D 1 660 ? 100.813 156.432 180.327 1.000 123.80172 ? ? ? ? ? ? 563 HIS D N   1 
+ATOM 20345 C CA  . HIS D 1 660 ? 99.588  155.649 180.314 1.000 121.59319 ? ? ? ? ? ? 563 HIS D CA  1 
+ATOM 20346 C C   . HIS D 1 660 ? 99.889  154.172 180.100 1.000 121.35795 ? ? ? ? ? ? 563 HIS D C   1 
+ATOM 20347 O O   . HIS D 1 660 ? 100.885 153.799 179.477 1.000 123.72859 ? ? ? ? ? ? 563 HIS D O   1 
+ATOM 20348 C CB  . HIS D 1 660 ? 98.641  156.145 179.226 1.000 120.28171 ? ? ? ? ? ? 563 HIS D CB  1 
+ATOM 20349 C CG  . HIS D 1 660 ? 97.210  155.782 179.467 1.000 123.48287 ? ? ? ? ? ? 563 HIS D CG  1 
+ATOM 20350 N ND1 . HIS D 1 660 ? 96.505  154.941 178.635 1.000 125.36392 ? ? ? ? ? ? 563 HIS D ND1 1 
+ATOM 20351 C CD2 . HIS D 1 660 ? 96.353  156.146 180.449 1.000 125.26604 ? ? ? ? ? ? 563 HIS D CD2 1 
+ATOM 20352 C CE1 . HIS D 1 660 ? 95.274  154.804 179.094 1.000 124.09497 ? ? ? ? ? ? 563 HIS D CE1 1 
+ATOM 20353 N NE2 . HIS D 1 660 ? 95.156  155.524 180.193 1.000 125.81836 ? ? ? ? ? ? 563 HIS D NE2 1 
+ATOM 20354 N N   . GLU D 1 661 ? 99.008  153.325 180.634 1.000 127.07066 ? ? ? ? ? ? 564 GLU D N   1 
+ATOM 20355 C CA  . GLU D 1 661 ? 99.207  151.885 180.522 1.000 128.29674 ? ? ? ? ? ? 564 GLU D CA  1 
+ATOM 20356 C C   . GLU D 1 661 ? 99.000  151.395 179.097 1.000 127.12909 ? ? ? ? ? ? 564 GLU D C   1 
+ATOM 20357 O O   . GLU D 1 661 ? 99.671  150.451 178.666 1.000 133.19671 ? ? ? ? ? ? 564 GLU D O   1 
+ATOM 20358 C CB  . GLU D 1 661 ? 98.269  151.151 181.478 1.000 130.05041 ? ? ? ? ? ? 564 GLU D CB  1 
+ATOM 20359 C CG  . GLU D 1 661 ? 98.441  149.642 181.491 1.000 135.01025 ? ? ? ? ? ? 564 GLU D CG  1 
+ATOM 20360 C CD  . GLU D 1 661 ? 99.521  149.179 182.453 1.000 141.29181 ? ? ? ? ? ? 564 GLU D CD  1 
+ATOM 20361 O OE1 . GLU D 1 661 ? 100.430 149.977 182.766 1.000 139.47854 ? ? ? ? ? ? 564 GLU D OE1 1 
+ATOM 20362 O OE2 . GLU D 1 661 ? 99.461  148.014 182.897 1.000 136.29039 ? ? ? ? ? ? 564 GLU D OE2 1 
+ATOM 20363 N N   . LYS D 1 662 ? 98.084  152.016 178.353 1.000 116.38512 ? ? ? ? ? ? 565 LYS D N   1 
+ATOM 20364 C CA  . LYS D 1 662 ? 97.825  151.577 176.987 1.000 119.09172 ? ? ? ? ? ? 565 LYS D CA  1 
+ATOM 20365 C C   . LYS D 1 662 ? 99.054  151.757 176.108 1.000 120.79890 ? ? ? ? ? ? 565 LYS D C   1 
+ATOM 20366 O O   . LYS D 1 662 ? 99.355  150.903 175.267 1.000 119.54345 ? ? ? ? ? ? 565 LYS D O   1 
+ATOM 20367 C CB  . LYS D 1 662 ? 96.635  152.338 176.410 1.000 113.21595 ? ? ? ? ? ? 565 LYS D CB  1 
+ATOM 20368 C CG  . LYS D 1 662 ? 95.326  152.038 177.109 1.000 116.53796 ? ? ? ? ? ? 565 LYS D CG  1 
+ATOM 20369 C CD  . LYS D 1 662 ? 94.457  151.113 176.283 1.000 119.46185 ? ? ? ? ? ? 565 LYS D CD  1 
+ATOM 20370 C CE  . LYS D 1 662 ? 93.014  151.163 176.749 1.000 118.51137 ? ? ? ? ? ? 565 LYS D CE  1 
+ATOM 20371 N NZ  . LYS D 1 662 ? 92.521  152.560 176.860 1.000 117.34261 ? ? ? ? ? ? 565 LYS D NZ  1 
+ATOM 20372 N N   . PHE D 1 663 ? 99.773  152.860 176.281 1.000 114.31675 ? ? ? ? ? ? 566 PHE D N   1 
+ATOM 20373 C CA  . PHE D 1 663 ? 100.995 153.106 175.519 1.000 109.77161 ? ? ? ? ? ? 566 PHE D CA  1 
+ATOM 20374 C C   . PHE D 1 663 ? 102.225 152.598 176.260 1.000 111.35738 ? ? ? ? ? ? 566 PHE D C   1 
+ATOM 20375 O O   . PHE D 1 663 ? 103.215 153.306 176.423 1.000 113.99904 ? ? ? ? ? ? 566 PHE D O   1 
+ATOM 20376 C CB  . PHE D 1 663 ? 101.120 154.591 175.209 1.000 107.79552 ? ? ? ? ? ? 566 PHE D CB  1 
+ATOM 20377 C CG  . PHE D 1 663 ? 100.002 155.126 174.372 1.000 108.27263 ? ? ? ? ? ? 566 PHE D CG  1 
+ATOM 20378 C CD1 . PHE D 1 663 ? 98.831  155.562 174.958 1.000 112.42754 ? ? ? ? ? ? 566 PHE D CD1 1 
+ATOM 20379 C CD2 . PHE D 1 663 ? 100.120 155.186 172.999 1.000 112.30328 ? ? ? ? ? ? 566 PHE D CD2 1 
+ATOM 20380 C CE1 . PHE D 1 663 ? 97.802  156.050 174.190 1.000 114.44462 ? ? ? ? ? ? 566 PHE D CE1 1 
+ATOM 20381 C CE2 . PHE D 1 663 ? 99.094  155.675 172.228 1.000 113.80986 ? ? ? ? ? ? 566 PHE D CE2 1 
+ATOM 20382 C CZ  . PHE D 1 663 ? 97.934  156.106 172.823 1.000 113.66340 ? ? ? ? ? ? 566 PHE D CZ  1 
+ATOM 20383 N N   . ALA D 1 664 ? 102.169 151.346 176.709 1.000 109.93611 ? ? ? ? ? ? 567 ALA D N   1 
+ATOM 20384 C CA  . ALA D 1 664 ? 103.310 150.750 177.385 1.000 109.49265 ? ? ? ? ? ? 567 ALA D CA  1 
+ATOM 20385 C C   . ALA D 1 664 ? 104.435 150.406 176.424 1.000 110.32178 ? ? ? ? ? ? 567 ALA D C   1 
+ATOM 20386 O O   . ALA D 1 664 ? 105.569 150.200 176.866 1.000 107.01261 ? ? ? ? ? ? 567 ALA D O   1 
+ATOM 20387 C CB  . ALA D 1 664 ? 102.879 149.495 178.144 1.000 112.60641 ? ? ? ? ? ? 567 ALA D CB  1 
+ATOM 20388 N N   . CYS D 1 665 ? 104.143 150.338 175.124 1.000 114.02519 ? ? ? ? ? ? 568 CYS D N   1 
+ATOM 20389 C CA  . CYS D 1 665 ? 105.179 150.042 174.145 1.000 113.46401 ? ? ? ? ? ? 568 CYS D CA  1 
+ATOM 20390 C C   . CYS D 1 665 ? 106.244 151.126 174.114 1.000 118.64596 ? ? ? ? ? ? 568 CYS D C   1 
+ATOM 20391 O O   . CYS D 1 665 ? 107.418 150.835 173.860 1.000 124.16768 ? ? ? ? ? ? 568 CYS D O   1 
+ATOM 20392 C CB  . CYS D 1 665 ? 104.555 149.877 172.763 1.000 112.64470 ? ? ? ? ? ? 568 CYS D CB  1 
+ATOM 20393 S SG  . CYS D 1 665 ? 103.682 151.340 172.183 1.000 132.94147 ? ? ? ? ? ? 568 CYS D SG  1 
+ATOM 20394 N N   . LEU D 1 666 ? 105.856 152.378 174.360 1.000 110.86019 ? ? ? ? ? ? 569 LEU D N   1 
+ATOM 20395 C CA  . LEU D 1 666 ? 106.826 153.466 174.359 1.000 105.66848 ? ? ? ? ? ? 569 LEU D CA  1 
+ATOM 20396 C C   . LEU D 1 666 ? 107.858 153.285 175.462 1.000 111.35045 ? ? ? ? ? ? 569 LEU D C   1 
+ATOM 20397 O O   . LEU D 1 666 ? 109.051 153.532 175.252 1.000 116.06611 ? ? ? ? ? ? 569 LEU D O   1 
+ATOM 20398 C CB  . LEU D 1 666 ? 106.108 154.803 174.508 1.000 105.61127 ? ? ? ? ? ? 569 LEU D CB  1 
+ATOM 20399 C CG  . LEU D 1 666 ? 105.227 155.193 173.325 1.000 107.28425 ? ? ? ? ? ? 569 LEU D CG  1 
+ATOM 20400 C CD1 . LEU D 1 666 ? 104.614 156.556 173.550 1.000 111.51007 ? ? ? ? ? ? 569 LEU D CD1 1 
+ATOM 20401 C CD2 . LEU D 1 666 ? 106.036 155.175 172.046 1.000 106.16003 ? ? ? ? ? ? 569 LEU D CD2 1 
+ATOM 20402 N N   . LYS D 1 667 ? 107.419 152.863 176.648 1.000 123.59547 ? ? ? ? ? ? 570 LYS D N   1 
+ATOM 20403 C CA  . LYS D 1 667 ? 108.363 152.601 177.727 1.000 121.89517 ? ? ? ? ? ? 570 LYS D CA  1 
+ATOM 20404 C C   . LYS D 1 667 ? 109.278 151.437 177.380 1.000 126.51636 ? ? ? ? ? ? 570 LYS D C   1 
+ATOM 20405 O O   . LYS D 1 667 ? 110.473 151.460 177.694 1.000 133.53517 ? ? ? ? ? ? 570 LYS D O   1 
+ATOM 20406 C CB  . LYS D 1 667 ? 107.612 152.324 179.026 1.000 119.32500 ? ? ? ? ? ? 570 LYS D CB  1 
+ATOM 20407 C CG  . LYS D 1 667 ? 106.598 153.388 179.384 1.000 123.77839 ? ? ? ? ? ? 570 LYS D CG  1 
+ATOM 20408 C CD  . LYS D 1 667 ? 106.120 153.233 180.812 1.000 126.39449 ? ? ? ? ? ? 570 LYS D CD  1 
+ATOM 20409 C CE  . LYS D 1 667 ? 107.159 153.742 181.791 1.000 125.92877 ? ? ? ? ? ? 570 LYS D CE  1 
+ATOM 20410 N NZ  . LYS D 1 667 ? 107.377 155.204 181.647 1.000 126.71898 ? ? ? ? ? ? 570 LYS D NZ  1 
+ATOM 20411 N N   . GLU D 1 668 ? 108.731 150.405 176.738 1.000 117.23984 ? ? ? ? ? ? 571 GLU D N   1 
+ATOM 20412 C CA  . GLU D 1 668 ? 109.552 149.274 176.323 1.000 114.54162 ? ? ? ? ? ? 571 GLU D CA  1 
+ATOM 20413 C C   . GLU D 1 668 ? 110.580 149.692 175.282 1.000 116.76605 ? ? ? ? ? ? 571 GLU D C   1 
+ATOM 20414 O O   . GLU D 1 668 ? 111.735 149.255 175.330 1.000 113.58181 ? ? ? ? ? ? 571 GLU D O   1 
+ATOM 20415 C CB  . GLU D 1 668 ? 108.664 148.159 175.780 1.000 111.56277 ? ? ? ? ? ? 571 GLU D CB  1 
+ATOM 20416 C CG  . GLU D 1 668 ? 109.159 146.774 176.115 1.000 119.12991 ? ? ? ? ? ? 571 GLU D CG  1 
+ATOM 20417 C CD  . GLU D 1 668 ? 108.538 146.228 177.379 1.000 131.53163 ? ? ? ? ? ? 571 GLU D CD  1 
+ATOM 20418 O OE1 . GLU D 1 668 ? 107.301 146.064 177.409 1.000 134.17370 ? ? ? ? ? ? 571 GLU D OE1 1 
+ATOM 20419 O OE2 . GLU D 1 668 ? 109.285 145.959 178.342 1.000 131.85232 ? ? ? ? ? ? 571 GLU D OE2 1 
+ATOM 20420 N N   . LEU D 1 669 ? 110.177 150.532 174.328 1.000 104.58946 ? ? ? ? ? ? 572 LEU D N   1 
+ATOM 20421 C CA  . LEU D 1 669 ? 111.109 151.001 173.310 1.000 96.04257  ? ? ? ? ? ? 572 LEU D CA  1 
+ATOM 20422 C C   . LEU D 1 669 ? 112.220 151.839 173.925 1.000 95.07275  ? ? ? ? ? ? 572 LEU D C   1 
+ATOM 20423 O O   . LEU D 1 669 ? 113.389 151.712 173.544 1.000 98.68908  ? ? ? ? ? ? 572 LEU D O   1 
+ATOM 20424 C CB  . LEU D 1 669 ? 110.361 151.803 172.248 1.000 92.41883  ? ? ? ? ? ? 572 LEU D CB  1 
+ATOM 20425 C CG  . LEU D 1 669 ? 111.214 152.684 171.339 1.000 89.94394  ? ? ? ? ? ? 572 LEU D CG  1 
+ATOM 20426 C CD1 . LEU D 1 669 ? 112.050 151.831 170.414 1.000 104.48706 ? ? ? ? ? ? 572 LEU D CD1 1 
+ATOM 20427 C CD2 . LEU D 1 669 ? 110.337 153.621 170.545 1.000 90.15260  ? ? ? ? ? ? 572 LEU D CD2 1 
+ATOM 20428 N N   . VAL D 1 670 ? 111.873 152.701 174.878 1.000 105.02258 ? ? ? ? ? ? 573 VAL D N   1 
+ATOM 20429 C CA  . VAL D 1 670 ? 112.872 153.550 175.518 1.000 103.72930 ? ? ? ? ? ? 573 VAL D CA  1 
+ATOM 20430 C C   . VAL D 1 670 ? 113.859 152.704 176.310 1.000 112.81456 ? ? ? ? ? ? 573 VAL D C   1 
+ATOM 20431 O O   . VAL D 1 670 ? 115.062 152.990 176.340 1.000 114.78709 ? ? ? ? ? ? 573 VAL D O   1 
+ATOM 20432 C CB  . VAL D 1 670 ? 112.176 154.601 176.402 1.000 100.53649 ? ? ? ? ? ? 573 VAL D CB  1 
+ATOM 20433 C CG1 . VAL D 1 670 ? 113.070 155.025 177.550 1.000 103.64870 ? ? ? ? ? ? 573 VAL D CG1 1 
+ATOM 20434 C CG2 . VAL D 1 670 ? 111.768 155.794 175.567 1.000 103.14660 ? ? ? ? ? ? 573 VAL D CG2 1 
+ATOM 20435 N N   . GLY D 1 671 ? 113.376 151.642 176.941 1.000 130.48680 ? ? ? ? ? ? 574 GLY D N   1 
+ATOM 20436 C CA  . GLY D 1 671 ? 114.216 150.767 177.727 1.000 125.66908 ? ? ? ? ? ? 574 GLY D CA  1 
+ATOM 20437 C C   . GLY D 1 671 ? 114.175 150.995 179.219 1.000 132.34037 ? ? ? ? ? ? 574 GLY D C   1 
+ATOM 20438 O O   . GLY D 1 671 ? 114.981 150.395 179.938 1.000 132.50727 ? ? ? ? ? ? 574 GLY D O   1 
+ATOM 20439 N N   . SER D 1 672 ? 113.270 151.836 179.707 1.000 145.91324 ? ? ? ? ? ? 575 SER D N   1 
+ATOM 20440 C CA  . SER D 1 672 ? 113.168 152.110 181.134 1.000 143.11740 ? ? ? ? ? ? 575 SER D CA  1 
+ATOM 20441 C C   . SER D 1 672 ? 112.651 150.894 181.896 1.000 141.93766 ? ? ? ? ? ? 575 SER D C   1 
+ATOM 20442 O O   . SER D 1 672 ? 112.137 149.948 181.300 1.000 140.76586 ? ? ? ? ? ? 575 SER D O   1 
+ATOM 20443 C CB  . SER D 1 672 ? 112.256 153.311 181.381 1.000 141.67234 ? ? ? ? ? ? 575 SER D CB  1 
+ATOM 20444 O OG  . SER D 1 672 ? 110.960 153.078 180.861 1.000 142.67044 ? ? ? ? ? ? 575 SER D OG  1 
+ATOM 20445 N N   . SER E 2 2   ? 164.747 199.658 110.310 1.000 262.56752 ? ? ? ? ? ? 2   SER E N   1 
+ATOM 20446 C CA  . SER E 2 2   ? 164.149 198.373 110.652 1.000 263.37256 ? ? ? ? ? ? 2   SER E CA  1 
+ATOM 20447 C C   . SER E 2 2   ? 164.326 198.062 112.134 1.000 263.66194 ? ? ? ? ? ? 2   SER E C   1 
+ATOM 20448 O O   . SER E 2 2   ? 164.865 198.870 112.889 1.000 263.52887 ? ? ? ? ? ? 2   SER E O   1 
+ATOM 20449 C CB  . SER E 2 2   ? 164.757 197.254 109.805 1.000 263.00371 ? ? ? ? ? ? 2   SER E CB  1 
+ATOM 20450 O OG  . SER E 2 2   ? 164.197 195.997 110.144 1.000 262.82552 ? ? ? ? ? ? 2   SER E OG  1 
+ATOM 20451 N N   . ARG E 2 3   ? 163.870 196.880 112.543 1.000 257.26757 ? ? ? ? ? ? 3   ARG E N   1 
+ATOM 20452 C CA  . ARG E 2 3   ? 163.929 196.465 113.938 1.000 255.79080 ? ? ? ? ? ? 3   ARG E CA  1 
+ATOM 20453 C C   . ARG E 2 3   ? 164.995 195.417 114.214 1.000 256.39954 ? ? ? ? ? ? 3   ARG E C   1 
+ATOM 20454 O O   . ARG E 2 3   ? 165.492 195.343 115.342 1.000 257.68292 ? ? ? ? ? ? 3   ARG E O   1 
+ATOM 20455 C CB  . ARG E 2 3   ? 162.571 195.912 114.379 1.000 255.32844 ? ? ? ? ? ? 3   ARG E CB  1 
+ATOM 20456 C CG  . ARG E 2 3   ? 161.928 195.002 113.348 1.000 255.70151 ? ? ? ? ? ? 3   ARG E CG  1 
+ATOM 20457 C CD  . ARG E 2 3   ? 160.569 194.507 113.808 1.000 256.11836 ? ? ? ? ? ? 3   ARG E CD  1 
+ATOM 20458 N NE  . ARG E 2 3   ? 160.527 194.278 115.246 1.000 256.19880 ? ? ? ? ? ? 3   ARG E NE  1 
+ATOM 20459 C CZ  . ARG E 2 3   ? 159.417 194.050 115.934 1.000 255.73752 ? ? ? ? ? ? 3   ARG E CZ  1 
+ATOM 20460 N NH1 . ARG E 2 3   ? 158.233 194.017 115.345 1.000 256.34390 ? ? ? ? ? ? 3   ARG E NH1 1 
+ATOM 20461 N NH2 . ARG E 2 3   ? 159.497 193.848 117.246 1.000 255.20466 ? ? ? ? ? ? 3   ARG E NH2 1 
+ATOM 20462 N N   . GLU E 2 4   ? 165.355 194.607 113.216 1.000 257.85982 ? ? ? ? ? ? 4   GLU E N   1 
+ATOM 20463 C CA  . GLU E 2 4   ? 166.262 193.490 113.460 1.000 258.04680 ? ? ? ? ? ? 4   GLU E CA  1 
+ATOM 20464 C C   . GLU E 2 4   ? 167.636 193.968 113.910 1.000 258.73173 ? ? ? ? ? ? 4   GLU E C   1 
+ATOM 20465 O O   . GLU E 2 4   ? 168.222 193.402 114.840 1.000 260.16804 ? ? ? ? ? ? 4   GLU E O   1 
+ATOM 20466 C CB  . GLU E 2 4   ? 166.383 192.628 112.204 1.000 257.05847 ? ? ? ? ? ? 4   GLU E CB  1 
+ATOM 20467 C CG  . GLU E 2 4   ? 166.596 191.151 112.491 1.000 257.07356 ? ? ? ? ? ? 4   GLU E CG  1 
+ATOM 20468 C CD  . GLU E 2 4   ? 168.063 190.789 112.610 1.000 257.63711 ? ? ? ? ? ? 4   GLU E CD  1 
+ATOM 20469 O OE1 . GLU E 2 4   ? 168.910 191.584 112.154 1.000 258.30038 ? ? ? ? ? ? 4   GLU E OE1 1 
+ATOM 20470 O OE2 . GLU E 2 4   ? 168.368 189.710 113.161 1.000 257.34117 ? ? ? ? ? ? 4   GLU E OE2 1 
+ATOM 20471 N N   . GLN E 2 5   ? 168.169 195.009 113.266 1.000 260.11230 ? ? ? ? ? ? 5   GLN E N   1 
+ATOM 20472 C CA  . GLN E 2 5   ? 169.515 195.459 113.603 1.000 259.86792 ? ? ? ? ? ? 5   GLN E CA  1 
+ATOM 20473 C C   . GLN E 2 5   ? 169.569 196.096 114.986 1.000 261.59829 ? ? ? ? ? ? 5   GLN E C   1 
+ATOM 20474 O O   . GLN E 2 5   ? 170.588 195.985 115.676 1.000 261.11385 ? ? ? ? ? ? 5   GLN E O   1 
+ATOM 20475 C CB  . GLN E 2 5   ? 170.044 196.437 112.546 1.000 258.52032 ? ? ? ? ? ? 5   GLN E CB  1 
+ATOM 20476 C CG  . GLN E 2 5   ? 169.347 197.810 112.404 1.000 259.17497 ? ? ? ? ? ? 5   GLN E CG  1 
+ATOM 20477 C CD  . GLN E 2 5   ? 167.841 197.780 112.145 1.000 259.49680 ? ? ? ? ? ? 5   GLN E CD  1 
+ATOM 20478 O OE1 . GLN E 2 5   ? 167.139 196.829 112.483 1.000 260.30161 ? ? ? ? ? ? 5   GLN E OE1 1 
+ATOM 20479 N NE2 . GLN E 2 5   ? 167.344 198.849 111.536 1.000 259.05602 ? ? ? ? ? ? 5   GLN E NE2 1 
+ATOM 20480 N N   . ILE E 2 6   ? 168.494 196.766 115.407 1.000 258.15147 ? ? ? ? ? ? 6   ILE E N   1 
+ATOM 20481 C CA  . ILE E 2 6   ? 168.499 197.394 116.724 1.000 255.24586 ? ? ? ? ? ? 6   ILE E CA  1 
+ATOM 20482 C C   . ILE E 2 6   ? 168.417 196.341 117.825 1.000 255.01883 ? ? ? ? ? ? 6   ILE E C   1 
+ATOM 20483 O O   . ILE E 2 6   ? 168.931 196.551 118.930 1.000 254.83891 ? ? ? ? ? ? 6   ILE E O   1 
+ATOM 20484 C CB  . ILE E 2 6   ? 167.368 198.437 116.830 1.000 253.35973 ? ? ? ? ? ? 6   ILE E CB  1 
+ATOM 20485 C CG1 . ILE E 2 6   ? 166.127 197.852 117.498 1.000 252.74117 ? ? ? ? ? ? 6   ILE E CG1 1 
+ATOM 20486 C CG2 . ILE E 2 6   ? 166.994 198.955 115.453 1.000 254.17073 ? ? ? ? ? ? 6   ILE E CG2 1 
+ATOM 20487 C CD1 . ILE E 2 6   ? 165.015 198.853 117.684 1.000 252.01516 ? ? ? ? ? ? 6   ILE E CD1 1 
+ATOM 20488 N N   . ILE E 2 7   ? 167.778 195.200 117.551 1.000 253.62256 ? ? ? ? ? ? 7   ILE E N   1 
+ATOM 20489 C CA  . ILE E 2 7   ? 167.742 194.116 118.529 1.000 252.22062 ? ? ? ? ? ? 7   ILE E CA  1 
+ATOM 20490 C C   . ILE E 2 7   ? 169.140 193.554 118.760 1.000 252.60608 ? ? ? ? ? ? 7   ILE E C   1 
+ATOM 20491 O O   . ILE E 2 7   ? 169.541 193.304 119.903 1.000 254.39629 ? ? ? ? ? ? 7   ILE E O   1 
+ATOM 20492 C CB  . ILE E 2 7   ? 166.753 193.016 118.090 1.000 251.12197 ? ? ? ? ? ? 7   ILE E CB  1 
+ATOM 20493 C CG1 . ILE E 2 7   ? 165.322 193.297 118.574 1.000 250.00356 ? ? ? ? ? ? 7   ILE E CG1 1 
+ATOM 20494 C CG2 . ILE E 2 7   ? 167.205 191.649 118.583 1.000 250.79386 ? ? ? ? ? ? 7   ILE E CG2 1 
+ATOM 20495 C CD1 . ILE E 2 7   ? 164.834 194.715 118.433 1.000 249.58647 ? ? ? ? ? ? 7   ILE E CD1 1 
+ATOM 20496 N N   . LYS E 2 8   ? 169.906 193.354 117.684 1.000 253.11060 ? ? ? ? ? ? 8   LYS E N   1 
+ATOM 20497 C CA  . LYS E 2 8   ? 171.229 192.750 117.820 1.000 252.38350 ? ? ? ? ? ? 8   LYS E CA  1 
+ATOM 20498 C C   . LYS E 2 8   ? 172.168 193.637 118.629 1.000 252.77278 ? ? ? ? ? ? 8   LYS E C   1 
+ATOM 20499 O O   . LYS E 2 8   ? 172.950 193.140 119.447 1.000 253.26596 ? ? ? ? ? ? 8   LYS E O   1 
+ATOM 20500 C CB  . LYS E 2 8   ? 171.824 192.463 116.442 1.000 251.87965 ? ? ? ? ? ? 8   LYS E CB  1 
+ATOM 20501 C CG  . LYS E 2 8   ? 170.885 191.739 115.493 1.000 252.32387 ? ? ? ? ? ? 8   LYS E CG  1 
+ATOM 20502 C CD  . LYS E 2 8   ? 171.586 191.381 114.192 1.000 251.74570 ? ? ? ? ? ? 8   LYS E CD  1 
+ATOM 20503 C CE  . LYS E 2 8   ? 171.862 192.620 113.356 1.000 251.79110 ? ? ? ? ? ? 8   LYS E CE  1 
+ATOM 20504 N NZ  . LYS E 2 8   ? 170.990 192.690 112.152 1.000 252.18768 ? ? ? ? ? ? 8   LYS E NZ  1 
+ATOM 20505 N N   . ASP E 2 9   ? 172.112 194.948 118.412 1.000 250.18105 ? ? ? ? ? ? 9   ASP E N   1 
+ATOM 20506 C CA  . ASP E 2 9   ? 172.999 195.856 119.123 1.000 250.44440 ? ? ? ? ? ? 9   ASP E CA  1 
+ATOM 20507 C C   . ASP E 2 9   ? 172.648 195.899 120.606 1.000 250.87582 ? ? ? ? ? ? 9   ASP E C   1 
+ATOM 20508 O O   . ASP E 2 9   ? 171.475 195.953 120.983 1.000 251.67059 ? ? ? ? ? ? 9   ASP E O   1 
+ATOM 20509 C CB  . ASP E 2 9   ? 172.920 197.258 118.523 1.000 249.58180 ? ? ? ? ? ? 9   ASP E CB  1 
+ATOM 20510 C CG  . ASP E 2 9   ? 174.113 198.115 118.891 1.000 249.33145 ? ? ? ? ? ? 9   ASP E CG  1 
+ATOM 20511 O OD1 . ASP E 2 9   ? 175.081 197.572 119.463 1.000 249.14229 ? ? ? ? ? ? 9   ASP E OD1 1 
+ATOM 20512 O OD2 . ASP E 2 9   ? 174.084 199.331 118.609 1.000 249.07303 ? ? ? ? ? ? 9   ASP E OD2 1 
+ATOM 20513 N N   . GLY E 2 10  ? 173.679 195.874 121.448 1.000 233.70849 ? ? ? ? ? ? 10  GLY E N   1 
+ATOM 20514 C CA  . GLY E 2 10  ? 173.480 195.861 122.883 1.000 232.00035 ? ? ? ? ? ? 10  GLY E CA  1 
+ATOM 20515 C C   . GLY E 2 10  ? 173.996 197.099 123.588 1.000 231.85308 ? ? ? ? ? ? 10  GLY E C   1 
+ATOM 20516 O O   . GLY E 2 10  ? 173.817 197.248 124.800 1.000 231.93148 ? ? ? ? ? ? 10  GLY E O   1 
+ATOM 20517 N N   . GLY E 2 11  ? 174.636 197.993 122.844 1.000 224.18356 ? ? ? ? ? ? 11  GLY E N   1 
+ATOM 20518 C CA  . GLY E 2 11  ? 175.179 199.210 123.409 1.000 223.10496 ? ? ? ? ? ? 11  GLY E CA  1 
+ATOM 20519 C C   . GLY E 2 11  ? 174.136 200.303 123.516 1.000 223.20012 ? ? ? ? ? ? 11  GLY E C   1 
+ATOM 20520 O O   . GLY E 2 11  ? 172.928 200.057 123.510 1.000 223.32264 ? ? ? ? ? ? 11  GLY E O   1 
+ATOM 20521 N N   . ASN E 2 12  ? 174.622 201.537 123.626 1.000 222.73347 ? ? ? ? ? ? 12  ASN E N   1 
+ATOM 20522 C CA  . ASN E 2 12  ? 173.732 202.687 123.682 1.000 223.88164 ? ? ? ? ? ? 12  ASN E CA  1 
+ATOM 20523 C C   . ASN E 2 12  ? 173.120 202.940 122.310 1.000 224.22181 ? ? ? ? ? ? 12  ASN E C   1 
+ATOM 20524 O O   . ASN E 2 12  ? 173.830 202.986 121.301 1.000 225.47688 ? ? ? ? ? ? 12  ASN E O   1 
+ATOM 20525 C CB  . ASN E 2 12  ? 174.493 203.918 124.166 1.000 223.86264 ? ? ? ? ? ? 12  ASN E CB  1 
+ATOM 20526 C CG  . ASN E 2 12  ? 174.946 203.790 125.606 1.000 222.78084 ? ? ? ? ? ? 12  ASN E CG  1 
+ATOM 20527 O OD1 . ASN E 2 12  ? 174.264 203.183 126.431 1.000 223.16037 ? ? ? ? ? ? 12  ASN E OD1 1 
+ATOM 20528 N ND2 . ASN E 2 12  ? 176.105 204.358 125.915 1.000 222.32212 ? ? ? ? ? ? 12  ASN E ND2 1 
+ATOM 20529 N N   . ILE E 2 13  ? 171.799 203.105 122.272 1.000 229.57257 ? ? ? ? ? ? 13  ILE E N   1 
+ATOM 20530 C CA  . ILE E 2 13  ? 171.053 203.221 121.025 1.000 230.15793 ? ? ? ? ? ? 13  ILE E CA  1 
+ATOM 20531 C C   . ILE E 2 13  ? 170.217 204.491 121.059 1.000 230.96871 ? ? ? ? ? ? 13  ILE E C   1 
+ATOM 20532 O O   . ILE E 2 13  ? 169.506 204.744 122.037 1.000 230.92677 ? ? ? ? ? ? 13  ILE E O   1 
+ATOM 20533 C CB  . ILE E 2 13  ? 170.150 201.995 120.785 1.000 228.71613 ? ? ? ? ? ? 13  ILE E CB  1 
+ATOM 20534 C CG1 . ILE E 2 13  ? 170.914 200.701 121.065 1.000 228.65881 ? ? ? ? ? ? 13  ILE E CG1 1 
+ATOM 20535 C CG2 . ILE E 2 13  ? 169.607 202.004 119.368 1.000 230.30324 ? ? ? ? ? ? 13  ILE E CG2 1 
+ATOM 20536 C CD1 . ILE E 2 13  ? 170.050 199.462 121.037 1.000 228.07112 ? ? ? ? ? ? 13  ILE E CD1 1 
+ATOM 20537 N N   . LEU E 2 14  ? 170.299 205.284 119.990 1.000 243.22444 ? ? ? ? ? ? 14  LEU E N   1 
+ATOM 20538 C CA  . LEU E 2 14  ? 169.420 206.431 119.787 1.000 241.37719 ? ? ? ? ? ? 14  LEU E CA  1 
+ATOM 20539 C C   . LEU E 2 14  ? 168.306 206.007 118.838 1.000 240.98810 ? ? ? ? ? ? 14  LEU E C   1 
+ATOM 20540 O O   . LEU E 2 14  ? 168.566 205.663 117.681 1.000 243.07680 ? ? ? ? ? ? 14  LEU E O   1 
+ATOM 20541 C CB  . LEU E 2 14  ? 170.174 207.630 119.216 1.000 240.68348 ? ? ? ? ? ? 14  LEU E CB  1 
+ATOM 20542 C CG  . LEU E 2 14  ? 171.353 208.243 119.967 1.000 240.38258 ? ? ? ? ? ? 14  LEU E CG  1 
+ATOM 20543 C CD1 . LEU E 2 14  ? 172.509 208.460 119.012 1.000 241.06871 ? ? ? ? ? ? 14  LEU E CD1 1 
+ATOM 20544 C CD2 . LEU E 2 14  ? 170.948 209.555 120.612 1.000 240.76889 ? ? ? ? ? ? 14  LEU E CD2 1 
+ATOM 20545 N N   . VAL E 2 15  ? 167.074 206.032 119.324 1.000 242.76458 ? ? ? ? ? ? 15  VAL E N   1 
+ATOM 20546 C CA  . VAL E 2 15  ? 165.912 205.746 118.494 1.000 244.04144 ? ? ? ? ? ? 15  VAL E CA  1 
+ATOM 20547 C C   . VAL E 2 15  ? 165.220 207.062 118.169 1.000 245.49903 ? ? ? ? ? ? 15  VAL E C   1 
+ATOM 20548 O O   . VAL E 2 15  ? 164.889 207.841 119.071 1.000 246.42799 ? ? ? ? ? ? 15  VAL E O   1 
+ATOM 20549 C CB  . VAL E 2 15  ? 164.955 204.771 119.198 1.000 243.89237 ? ? ? ? ? ? 15  VAL E CB  1 
+ATOM 20550 C CG1 . VAL E 2 15  ? 163.549 204.900 118.634 1.000 244.11802 ? ? ? ? ? ? 15  VAL E CG1 1 
+ATOM 20551 C CG2 . VAL E 2 15  ? 165.462 203.345 119.058 1.000 243.77299 ? ? ? ? ? ? 15  VAL E CG2 1 
+ATOM 20552 N N   . THR E 2 16  ? 165.007 207.313 116.879 1.000 251.30545 ? ? ? ? ? ? 16  THR E N   1 
+ATOM 20553 C CA  . THR E 2 16  ? 164.420 208.570 116.433 1.000 250.21129 ? ? ? ? ? ? 16  THR E CA  1 
+ATOM 20554 C C   . THR E 2 16  ? 163.109 208.318 115.701 1.000 249.80607 ? ? ? ? ? ? 16  THR E C   1 
+ATOM 20555 O O   . THR E 2 16  ? 162.880 208.867 114.619 1.000 249.81690 ? ? ? ? ? ? 16  THR E O   1 
+ATOM 20556 C CB  . THR E 2 16  ? 165.395 209.328 115.530 1.000 248.99447 ? ? ? ? ? ? 16  THR E CB  1 
+ATOM 20557 O OG1 . THR E 2 16  ? 166.129 208.396 114.728 1.000 249.50728 ? ? ? ? ? ? 16  THR E OG1 1 
+ATOM 20558 C CG2 . THR E 2 16  ? 166.367 210.142 116.368 1.000 247.94825 ? ? ? ? ? ? 16  THR E CG2 1 
+ATOM 20559 N N   . ALA E 2 17  ? 162.251 207.484 116.283 1.000 253.69616 ? ? ? ? ? ? 17  ALA E N   1 
+ATOM 20560 C CA  . ALA E 2 17  ? 160.975 207.162 115.664 1.000 253.62064 ? ? ? ? ? ? 17  ALA E CA  1 
+ATOM 20561 C C   . ALA E 2 17  ? 160.107 208.411 115.541 1.000 253.31518 ? ? ? ? ? ? 17  ALA E C   1 
+ATOM 20562 O O   . ALA E 2 17  ? 160.183 209.338 116.351 1.000 253.79871 ? ? ? ? ? ? 17  ALA E O   1 
+ATOM 20563 C CB  . ALA E 2 17  ? 160.243 206.092 116.471 1.000 253.56554 ? ? ? ? ? ? 17  ALA E CB  1 
+ATOM 20564 N N   . GLY E 2 18  ? 159.275 208.426 114.504 1.000 257.74734 ? ? ? ? ? ? 18  GLY E N   1 
+ATOM 20565 C CA  . GLY E 2 18  ? 158.417 209.557 114.208 1.000 258.43030 ? ? ? ? ? ? 18  GLY E CA  1 
+ATOM 20566 C C   . GLY E 2 18  ? 156.961 209.244 114.498 1.000 258.94957 ? ? ? ? ? ? 18  GLY E C   1 
+ATOM 20567 O O   . GLY E 2 18  ? 156.546 208.083 114.475 1.000 258.92315 ? ? ? ? ? ? 18  GLY E O   1 
+ATOM 20568 N N   . ALA E 2 19  ? 156.194 210.293 114.792 1.000 258.88812 ? ? ? ? ? ? 19  ALA E N   1 
+ATOM 20569 C CA  . ALA E 2 19  ? 154.751 210.246 115.019 1.000 258.76359 ? ? ? ? ? ? 19  ALA E CA  1 
+ATOM 20570 C C   . ALA E 2 19  ? 154.360 209.421 116.240 1.000 259.50003 ? ? ? ? ? ? 19  ALA E C   1 
+ATOM 20571 O O   . ALA E 2 19  ? 153.164 209.249 116.505 1.000 259.28772 ? ? ? ? ? ? 19  ALA E O   1 
+ATOM 20572 C CB  . ALA E 2 19  ? 154.004 209.729 113.782 1.000 257.98693 ? ? ? ? ? ? 19  ALA E CB  1 
+ATOM 20573 N N   . GLY E 2 20  ? 155.329 208.906 116.993 1.000 262.84635 ? ? ? ? ? ? 20  GLY E N   1 
+ATOM 20574 C CA  . GLY E 2 20  ? 155.014 208.155 118.190 1.000 262.76977 ? ? ? ? ? ? 20  GLY E CA  1 
+ATOM 20575 C C   . GLY E 2 20  ? 154.482 206.760 117.960 1.000 262.86769 ? ? ? ? ? ? 20  GLY E C   1 
+ATOM 20576 O O   . GLY E 2 20  ? 154.031 206.121 118.916 1.000 262.52270 ? ? ? ? ? ? 20  GLY E O   1 
+ATOM 20577 N N   . SER E 2 21  ? 154.519 206.263 116.723 1.000 260.64895 ? ? ? ? ? ? 21  SER E N   1 
+ATOM 20578 C CA  . SER E 2 21  ? 153.965 204.943 116.442 1.000 259.92323 ? ? ? ? ? ? 21  SER E CA  1 
+ATOM 20579 C C   . SER E 2 21  ? 154.876 203.833 116.954 1.000 260.34356 ? ? ? ? ? ? 21  SER E C   1 
+ATOM 20580 O O   . SER E 2 21  ? 154.395 202.810 117.455 1.000 259.14019 ? ? ? ? ? ? 21  SER E O   1 
+ATOM 20581 C CB  . SER E 2 21  ? 153.723 204.787 114.941 1.000 258.78893 ? ? ? ? ? ? 21  SER E CB  1 
+ATOM 20582 O OG  . SER E 2 21  ? 154.930 204.939 114.214 1.000 259.11300 ? ? ? ? ? ? 21  SER E OG  1 
+ATOM 20583 N N   . GLY E 2 22  ? 156.189 204.015 116.838 1.000 251.61265 ? ? ? ? ? ? 22  GLY E N   1 
+ATOM 20584 C CA  . GLY E 2 22  ? 157.124 202.955 117.157 1.000 249.64492 ? ? ? ? ? ? 22  GLY E CA  1 
+ATOM 20585 C C   . GLY E 2 22  ? 157.731 203.015 118.543 1.000 249.19572 ? ? ? ? ? ? 22  GLY E C   1 
+ATOM 20586 O O   . GLY E 2 22  ? 158.539 202.152 118.898 1.000 248.38603 ? ? ? ? ? ? 22  GLY E O   1 
+ATOM 20587 N N   . LYS E 2 23  ? 157.362 204.023 119.333 1.000 246.90753 ? ? ? ? ? ? 23  LYS E N   1 
+ATOM 20588 C CA  . LYS E 2 23  ? 157.918 204.176 120.673 1.000 246.68607 ? ? ? ? ? ? 23  LYS E CA  1 
+ATOM 20589 C C   . LYS E 2 23  ? 157.645 202.952 121.536 1.000 246.00260 ? ? ? ? ? ? 23  LYS E C   1 
+ATOM 20590 O O   . LYS E 2 23  ? 158.577 202.255 121.950 1.000 247.32712 ? ? ? ? ? ? 23  LYS E O   1 
+ATOM 20591 C CB  . LYS E 2 23  ? 157.349 205.421 121.355 1.000 245.93705 ? ? ? ? ? ? 23  LYS E CB  1 
+ATOM 20592 C CG  . LYS E 2 23  ? 157.220 206.631 120.454 1.000 245.95207 ? ? ? ? ? ? 23  LYS E CG  1 
+ATOM 20593 C CD  . LYS E 2 23  ? 158.580 207.154 120.035 1.000 245.61955 ? ? ? ? ? ? 23  LYS E CD  1 
+ATOM 20594 C CE  . LYS E 2 23  ? 158.511 208.622 119.650 1.000 246.19325 ? ? ? ? ? ? 23  LYS E CE  1 
+ATOM 20595 N NZ  . LYS E 2 23  ? 159.427 208.945 118.525 1.000 247.01454 ? ? ? ? ? ? 23  LYS E NZ  1 
+ATOM 20596 N N   . THR E 2 24  ? 156.368 202.681 121.805 1.000 235.63978 ? ? ? ? ? ? 24  THR E N   1 
+ATOM 20597 C CA  . THR E 2 24  ? 156.019 201.589 122.707 1.000 236.10983 ? ? ? ? ? ? 24  THR E CA  1 
+ATOM 20598 C C   . THR E 2 24  ? 156.349 200.234 122.092 1.000 236.61056 ? ? ? ? ? ? 24  THR E C   1 
+ATOM 20599 O O   . THR E 2 24  ? 156.772 199.312 122.799 1.000 236.60148 ? ? ? ? ? ? 24  THR E O   1 
+ATOM 20600 C CB  . THR E 2 24  ? 154.538 201.671 123.075 1.000 235.28877 ? ? ? ? ? ? 24  THR E CB  1 
+ATOM 20601 O OG1 . THR E 2 24  ? 154.247 202.976 123.589 1.000 234.58149 ? ? ? ? ? ? 24  THR E OG1 1 
+ATOM 20602 C CG2 . THR E 2 24  ? 154.196 200.642 124.138 1.000 234.79148 ? ? ? ? ? ? 24  THR E CG2 1 
+ATOM 20603 N N   . THR E 2 25  ? 156.161 200.094 120.778 1.000 235.95720 ? ? ? ? ? ? 25  THR E N   1 
+ATOM 20604 C CA  . THR E 2 25  ? 156.411 198.812 120.125 1.000 235.36639 ? ? ? ? ? ? 25  THR E CA  1 
+ATOM 20605 C C   . THR E 2 25  ? 157.885 198.431 120.199 1.000 235.33001 ? ? ? ? ? ? 25  THR E C   1 
+ATOM 20606 O O   . THR E 2 25  ? 158.226 197.280 120.491 1.000 235.39990 ? ? ? ? ? ? 25  THR E O   1 
+ATOM 20607 C CB  . THR E 2 25  ? 155.941 198.863 118.673 1.000 234.46537 ? ? ? ? ? ? 25  THR E CB  1 
+ATOM 20608 O OG1 . THR E 2 25  ? 154.663 199.509 118.606 1.000 233.57403 ? ? ? ? ? ? 25  THR E OG1 1 
+ATOM 20609 C CG2 . THR E 2 25  ? 155.820 197.458 118.108 1.000 233.51533 ? ? ? ? ? ? 25  THR E CG2 1 
+ATOM 20610 N N   . ILE E 2 26  ? 158.775 199.388 119.931 1.000 230.76407 ? ? ? ? ? ? 26  ILE E N   1 
+ATOM 20611 C CA  . ILE E 2 26  ? 160.206 199.104 119.995 1.000 229.74448 ? ? ? ? ? ? 26  ILE E CA  1 
+ATOM 20612 C C   . ILE E 2 26  ? 160.633 198.831 121.431 1.000 229.96444 ? ? ? ? ? ? 26  ILE E C   1 
+ATOM 20613 O O   . ILE E 2 26  ? 161.404 197.901 121.699 1.000 229.44650 ? ? ? ? ? ? 26  ILE E O   1 
+ATOM 20614 C CB  . ILE E 2 26  ? 161.009 200.262 119.373 1.000 228.44864 ? ? ? ? ? ? 26  ILE E CB  1 
+ATOM 20615 C CG1 . ILE E 2 26  ? 160.977 200.167 117.848 1.000 228.90914 ? ? ? ? ? ? 26  ILE E CG1 1 
+ATOM 20616 C CG2 . ILE E 2 26  ? 162.440 200.263 119.880 1.000 227.64615 ? ? ? ? ? ? 26  ILE E CG2 1 
+ATOM 20617 C CD1 . ILE E 2 26  ? 161.338 198.798 117.317 1.000 228.68932 ? ? ? ? ? ? 26  ILE E CD1 1 
+ATOM 20618 N N   . LEU E 2 27  ? 160.134 199.631 122.375 1.000 225.16473 ? ? ? ? ? ? 27  LEU E N   1 
+ATOM 20619 C CA  . LEU E 2 27  ? 160.527 199.472 123.772 1.000 224.15554 ? ? ? ? ? ? 27  LEU E CA  1 
+ATOM 20620 C C   . LEU E 2 27  ? 160.178 198.083 124.288 1.000 224.06832 ? ? ? ? ? ? 27  LEU E C   1 
+ATOM 20621 O O   . LEU E 2 27  ? 161.025 197.392 124.863 1.000 224.64397 ? ? ? ? ? ? 27  LEU E O   1 
+ATOM 20622 C CB  . LEU E 2 27  ? 159.857 200.545 124.629 1.000 223.89560 ? ? ? ? ? ? 27  LEU E CB  1 
+ATOM 20623 C CG  . LEU E 2 27  ? 160.765 201.646 125.173 1.000 222.74511 ? ? ? ? ? ? 27  LEU E CG  1 
+ATOM 20624 C CD1 . LEU E 2 27  ? 161.552 202.286 124.047 1.000 222.99763 ? ? ? ? ? ? 27  LEU E CD1 1 
+ATOM 20625 C CD2 . LEU E 2 27  ? 159.951 202.686 125.921 1.000 222.86119 ? ? ? ? ? ? 27  LEU E CD2 1 
+ATOM 20626 N N   . VAL E 2 28  ? 158.932 197.653 124.082 1.000 222.21604 ? ? ? ? ? ? 28  VAL E N   1 
+ATOM 20627 C CA  . VAL E 2 28  ? 158.510 196.351 124.587 1.000 222.15426 ? ? ? ? ? ? 28  VAL E CA  1 
+ATOM 20628 C C   . VAL E 2 28  ? 159.304 195.237 123.918 1.000 221.04348 ? ? ? ? ? ? 28  VAL E C   1 
+ATOM 20629 O O   . VAL E 2 28  ? 159.757 194.295 124.579 1.000 221.95146 ? ? ? ? ? ? 28  VAL E O   1 
+ATOM 20630 C CB  . VAL E 2 28  ? 156.994 196.168 124.391 1.000 221.89968 ? ? ? ? ? ? 28  VAL E CB  1 
+ATOM 20631 C CG1 . VAL E 2 28  ? 156.600 194.716 124.600 1.000 220.06936 ? ? ? ? ? ? 28  VAL E CG1 1 
+ATOM 20632 C CG2 . VAL E 2 28  ? 156.233 197.071 125.345 1.000 222.13610 ? ? ? ? ? ? 28  VAL E CG2 1 
+ATOM 20633 N N   . SER E 2 29  ? 159.496 195.331 122.602 1.000 217.14473 ? ? ? ? ? ? 29  SER E N   1 
+ATOM 20634 C CA  . SER E 2 29  ? 160.243 194.301 121.888 1.000 217.67429 ? ? ? ? ? ? 29  SER E CA  1 
+ATOM 20635 C C   . SER E 2 29  ? 161.688 194.236 122.366 1.000 217.51104 ? ? ? ? ? ? 29  SER E C   1 
+ATOM 20636 O O   . SER E 2 29  ? 162.221 193.151 122.626 1.000 217.97468 ? ? ? ? ? ? 29  SER E O   1 
+ATOM 20637 C CB  . SER E 2 29  ? 160.188 194.563 120.384 1.000 219.04662 ? ? ? ? ? ? 29  SER E CB  1 
+ATOM 20638 O OG  . SER E 2 29  ? 161.385 195.174 119.934 1.000 218.73515 ? ? ? ? ? ? 29  SER E OG  1 
+ATOM 20639 N N   . LYS E 2 30  ? 162.341 195.394 122.488 1.000 199.69270 ? ? ? ? ? ? 30  LYS E N   1 
+ATOM 20640 C CA  . LYS E 2 30  ? 163.736 195.411 122.917 1.000 197.39917 ? ? ? ? ? ? 30  LYS E CA  1 
+ATOM 20641 C C   . LYS E 2 30  ? 163.881 194.916 124.350 1.000 199.05709 ? ? ? ? ? ? 30  LYS E C   1 
+ATOM 20642 O O   . LYS E 2 30  ? 164.833 194.194 124.670 1.000 198.67014 ? ? ? ? ? ? 30  LYS E O   1 
+ATOM 20643 C CB  . LYS E 2 30  ? 164.313 196.817 122.771 1.000 196.54883 ? ? ? ? ? ? 30  LYS E CB  1 
+ATOM 20644 C CG  . LYS E 2 30  ? 165.757 196.942 123.217 1.000 195.12844 ? ? ? ? ? ? 30  LYS E CG  1 
+ATOM 20645 C CD  . LYS E 2 30  ? 166.670 196.063 122.384 1.000 194.65464 ? ? ? ? ? ? 30  LYS E CD  1 
+ATOM 20646 C CE  . LYS E 2 30  ? 168.129 196.378 122.658 1.000 195.67913 ? ? ? ? ? ? 30  LYS E CE  1 
+ATOM 20647 N NZ  . LYS E 2 30  ? 169.040 195.398 122.007 1.000 199.31420 ? ? ? ? ? ? 30  LYS E NZ  1 
+ATOM 20648 N N   . ILE E 2 31  ? 162.949 195.295 125.228 1.000 196.66633 ? ? ? ? ? ? 31  ILE E N   1 
+ATOM 20649 C CA  . ILE E 2 31  ? 163.008 194.846 126.616 1.000 194.90011 ? ? ? ? ? ? 31  ILE E CA  1 
+ATOM 20650 C C   . ILE E 2 31  ? 162.871 193.332 126.692 1.000 195.10633 ? ? ? ? ? ? 31  ILE E C   1 
+ATOM 20651 O O   . ILE E 2 31  ? 163.616 192.663 127.417 1.000 194.71390 ? ? ? ? ? ? 31  ILE E O   1 
+ATOM 20652 C CB  . ILE E 2 31  ? 161.929 195.556 127.453 1.000 193.33236 ? ? ? ? ? ? 31  ILE E CB  1 
+ATOM 20653 C CG1 . ILE E 2 31  ? 162.336 197.002 127.732 1.000 192.73908 ? ? ? ? ? ? 31  ILE E CG1 1 
+ATOM 20654 C CG2 . ILE E 2 31  ? 161.688 194.816 128.756 1.000 193.34212 ? ? ? ? ? ? 31  ILE E CG2 1 
+ATOM 20655 C CD1 . ILE E 2 31  ? 161.183 197.886 128.140 1.000 194.06013 ? ? ? ? ? ? 31  ILE E CD1 1 
+ATOM 20656 N N   . GLU E 2 32  ? 161.921 192.768 125.943 1.000 197.01789 ? ? ? ? ? ? 32  GLU E N   1 
+ATOM 20657 C CA  . GLU E 2 32  ? 161.729 191.321 125.961 1.000 194.95765 ? ? ? ? ? ? 32  GLU E CA  1 
+ATOM 20658 C C   . GLU E 2 32  ? 162.963 190.595 125.444 1.000 194.99652 ? ? ? ? ? ? 32  GLU E C   1 
+ATOM 20659 O O   . GLU E 2 32  ? 163.369 189.570 126.005 1.000 196.07146 ? ? ? ? ? ? 32  GLU E O   1 
+ATOM 20660 C CB  . GLU E 2 32  ? 160.502 190.942 125.133 1.000 195.85987 ? ? ? ? ? ? 32  GLU E CB  1 
+ATOM 20661 C CG  . GLU E 2 32  ? 159.186 191.403 125.727 1.000 196.35795 ? ? ? ? ? ? 32  GLU E CG  1 
+ATOM 20662 C CD  . GLU E 2 32  ? 158.419 190.278 126.388 1.000 196.92303 ? ? ? ? ? ? 32  GLU E CD  1 
+ATOM 20663 O OE1 . GLU E 2 32  ? 159.002 189.190 126.575 1.000 196.24153 ? ? ? ? ? ? 32  GLU E OE1 1 
+ATOM 20664 O OE2 . GLU E 2 32  ? 157.232 190.480 126.721 1.000 197.52813 ? ? ? ? ? ? 32  GLU E OE2 1 
+ATOM 20665 N N   . ALA E 2 33  ? 163.568 191.106 124.371 1.000 185.19962 ? ? ? ? ? ? 33  ALA E N   1 
+ATOM 20666 C CA  . ALA E 2 33  ? 164.762 190.471 123.825 1.000 183.96400 ? ? ? ? ? ? 33  ALA E CA  1 
+ATOM 20667 C C   . ALA E 2 33  ? 165.914 190.511 124.820 1.000 186.21296 ? ? ? ? ? ? 33  ALA E C   1 
+ATOM 20668 O O   . ALA E 2 33  ? 166.627 189.517 124.997 1.000 186.12735 ? ? ? ? ? ? 33  ALA E O   1 
+ATOM 20669 C CB  . ALA E 2 33  ? 165.163 191.147 122.515 1.000 183.00605 ? ? ? ? ? ? 33  ALA E CB  1 
+ATOM 20670 N N   . ASP E 2 34  ? 166.112 191.653 125.481 1.000 185.93324 ? ? ? ? ? ? 34  ASP E N   1 
+ATOM 20671 C CA  . ASP E 2 34  ? 167.214 191.774 126.429 1.000 184.53856 ? ? ? ? ? ? 34  ASP E CA  1 
+ATOM 20672 C C   . ASP E 2 34  ? 166.975 190.928 127.672 1.000 181.84819 ? ? ? ? ? ? 34  ASP E C   1 
+ATOM 20673 O O   . ASP E 2 34  ? 167.903 190.287 128.180 1.000 181.54813 ? ? ? ? ? ? 34  ASP E O   1 
+ATOM 20674 C CB  . ASP E 2 34  ? 167.417 193.239 126.807 1.000 184.08613 ? ? ? ? ? ? 34  ASP E CB  1 
+ATOM 20675 C CG  . ASP E 2 34  ? 168.649 193.837 126.164 1.000 186.20017 ? ? ? ? ? ? 34  ASP E CG  1 
+ATOM 20676 O OD1 . ASP E 2 34  ? 168.900 195.042 126.366 1.000 187.35435 ? ? ? ? ? ? 34  ASP E OD1 1 
+ATOM 20677 O OD2 . ASP E 2 34  ? 169.368 193.101 125.456 1.000 185.67107 ? ? ? ? ? ? 34  ASP E OD2 1 
+ATOM 20678 N N   . LEU E 2 35  ? 165.741 190.916 128.179 1.000 168.35849 ? ? ? ? ? ? 35  LEU E N   1 
+ATOM 20679 C CA  . LEU E 2 35  ? 165.440 190.131 129.371 1.000 168.34964 ? ? ? ? ? ? 35  LEU E CA  1 
+ATOM 20680 C C   . LEU E 2 35  ? 165.621 188.641 129.115 1.000 170.09977 ? ? ? ? ? ? 35  LEU E C   1 
+ATOM 20681 O O   . LEU E 2 35  ? 166.155 187.919 129.965 1.000 172.45762 ? ? ? ? ? ? 35  LEU E O   1 
+ATOM 20682 C CB  . LEU E 2 35  ? 164.019 190.421 129.846 1.000 167.92462 ? ? ? ? ? ? 35  LEU E CB  1 
+ATOM 20683 C CG  . LEU E 2 35  ? 163.808 191.740 130.588 1.000 166.66488 ? ? ? ? ? ? 35  LEU E CG  1 
+ATOM 20684 C CD1 . LEU E 2 35  ? 162.386 191.827 131.111 1.000 165.73981 ? ? ? ? ? ? 35  LEU E CD1 1 
+ATOM 20685 C CD2 . LEU E 2 35  ? 164.808 191.879 131.721 1.000 166.88618 ? ? ? ? ? ? 35  LEU E CD2 1 
+ATOM 20686 N N   . LYS E 2 36  ? 165.180 188.160 127.951 1.000 172.94465 ? ? ? ? ? ? 36  LYS E N   1 
+ATOM 20687 C CA  . LYS E 2 36  ? 165.316 186.741 127.647 1.000 172.12543 ? ? ? ? ? ? 36  LYS E CA  1 
+ATOM 20688 C C   . LYS E 2 36  ? 166.760 186.369 127.334 1.000 171.87845 ? ? ? ? ? ? 36  LYS E C   1 
+ATOM 20689 O O   . LYS E 2 36  ? 167.173 185.232 127.588 1.000 171.47742 ? ? ? ? ? ? 36  LYS E O   1 
+ATOM 20690 C CB  . LYS E 2 36  ? 164.392 186.365 126.487 1.000 170.99698 ? ? ? ? ? ? 36  LYS E CB  1 
+ATOM 20691 C CG  . LYS E 2 36  ? 165.094 186.087 125.167 1.000 171.59032 ? ? ? ? ? ? 36  LYS E CG  1 
+ATOM 20692 C CD  . LYS E 2 36  ? 164.093 185.792 124.062 1.000 172.19218 ? ? ? ? ? ? 36  LYS E CD  1 
+ATOM 20693 C CE  . LYS E 2 36  ? 163.492 184.405 124.215 1.000 173.33646 ? ? ? ? ? ? 36  LYS E CE  1 
+ATOM 20694 N NZ  . LYS E 2 36  ? 164.418 183.342 123.735 1.000 172.81200 ? ? ? ? ? ? 36  LYS E NZ  1 
+ATOM 20695 N N   . GLU E 2 37  ? 167.540 187.304 126.790 1.000 171.78281 ? ? ? ? ? ? 37  GLU E N   1 
+ATOM 20696 C CA  . GLU E 2 37  ? 168.932 187.010 126.472 1.000 170.61854 ? ? ? ? ? ? 37  GLU E CA  1 
+ATOM 20697 C C   . GLU E 2 37  ? 169.808 187.002 127.720 1.000 173.61058 ? ? ? ? ? ? 37  GLU E C   1 
+ATOM 20698 O O   . GLU E 2 37  ? 170.693 186.150 127.853 1.000 174.17155 ? ? ? ? ? ? 37  GLU E O   1 
+ATOM 20699 C CB  . GLU E 2 37  ? 169.462 188.023 125.459 1.000 170.53716 ? ? ? ? ? ? 37  GLU E CB  1 
+ATOM 20700 C CG  . GLU E 2 37  ? 170.960 187.951 125.236 1.000 173.01183 ? ? ? ? ? ? 37  GLU E CG  1 
+ATOM 20701 C CD  . GLU E 2 37  ? 171.547 189.281 124.812 1.000 177.25077 ? ? ? ? ? ? 37  GLU E CD  1 
+ATOM 20702 O OE1 . GLU E 2 37  ? 170.913 189.977 123.992 1.000 176.31195 ? ? ? ? ? ? 37  GLU E OE1 1 
+ATOM 20703 O OE2 . GLU E 2 37  ? 172.641 189.631 125.302 1.000 179.75665 ? ? ? ? ? ? 37  GLU E OE2 1 
+ATOM 20704 N N   . ASN E 2 38  ? 169.573 187.929 128.643 1.000 160.49944 ? ? ? ? ? ? 38  ASN E N   1 
+ATOM 20705 C CA  . ASN E 2 38  ? 170.405 188.073 129.831 1.000 156.68914 ? ? ? ? ? ? 38  ASN E CA  1 
+ATOM 20706 C C   . ASN E 2 38  ? 169.892 187.149 130.927 1.000 158.21363 ? ? ? ? ? ? 38  ASN E C   1 
+ATOM 20707 O O   . ASN E 2 38  ? 168.764 187.311 131.406 1.000 158.67898 ? ? ? ? ? ? 38  ASN E O   1 
+ATOM 20708 C CB  . ASN E 2 38  ? 170.412 189.524 130.308 1.000 156.17051 ? ? ? ? ? ? 38  ASN E CB  1 
+ATOM 20709 C CG  . ASN E 2 38  ? 171.235 189.720 131.564 1.000 157.69114 ? ? ? ? ? ? 38  ASN E CG  1 
+ATOM 20710 O OD1 . ASN E 2 38  ? 170.778 189.443 132.672 1.000 161.34595 ? ? ? ? ? ? 38  ASN E OD1 1 
+ATOM 20711 N ND2 . ASN E 2 38  ? 172.460 190.204 131.397 1.000 156.85259 ? ? ? ? ? ? 38  ASN E ND2 1 
+ATOM 20712 N N   . LYS E 2 39  ? 170.720 186.186 131.325 1.000 153.96915 ? ? ? ? ? ? 39  LYS E N   1 
+ATOM 20713 C CA  . LYS E 2 39  ? 170.372 185.235 132.370 1.000 154.92436 ? ? ? ? ? ? 39  LYS E CA  1 
+ATOM 20714 C C   . LYS E 2 39  ? 170.951 185.606 133.728 1.000 153.96501 ? ? ? ? ? ? 39  LYS E C   1 
+ATOM 20715 O O   . LYS E 2 39  ? 170.807 184.832 134.678 1.000 150.59145 ? ? ? ? ? ? 39  LYS E O   1 
+ATOM 20716 C CB  . LYS E 2 39  ? 170.840 183.829 131.981 1.000 154.03005 ? ? ? ? ? ? 39  LYS E CB  1 
+ATOM 20717 C CG  . LYS E 2 39  ? 171.021 183.619 130.486 1.000 153.67185 ? ? ? ? ? ? 39  LYS E CG  1 
+ATOM 20718 C CD  . LYS E 2 39  ? 169.683 183.475 129.775 1.000 153.27004 ? ? ? ? ? ? 39  LYS E CD  1 
+ATOM 20719 C CE  . LYS E 2 39  ? 168.781 182.479 130.484 1.000 150.77229 ? ? ? ? ? ? 39  LYS E CE  1 
+ATOM 20720 N NZ  . LYS E 2 39  ? 167.412 182.464 129.901 1.000 150.20944 ? ? ? ? ? ? 39  LYS E NZ  1 
+ATOM 20721 N N   . THR E 2 40  ? 171.599 186.761 133.842 1.000 147.93892 ? ? ? ? ? ? 40  THR E N   1 
+ATOM 20722 C CA  . THR E 2 40  ? 172.203 187.178 135.096 1.000 143.04608 ? ? ? ? ? ? 40  THR E CA  1 
+ATOM 20723 C C   . THR E 2 40  ? 171.142 187.748 136.034 1.000 143.13747 ? ? ? ? ? ? 40  THR E C   1 
+ATOM 20724 O O   . THR E 2 40  ? 169.950 187.790 135.721 1.000 145.00983 ? ? ? ? ? ? 40  THR E O   1 
+ATOM 20725 C CB  . THR E 2 40  ? 173.303 188.203 134.840 1.000 141.46753 ? ? ? ? ? ? 40  THR E CB  1 
+ATOM 20726 O OG1 . THR E 2 40  ? 172.716 189.432 134.399 1.000 143.49878 ? ? ? ? ? ? 40  THR E OG1 1 
+ATOM 20727 C CG2 . THR E 2 40  ? 174.256 187.698 133.774 1.000 143.64839 ? ? ? ? ? ? 40  THR E CG2 1 
+ATOM 20728 N N   . HIS E 2 41  ? 171.587 188.193 137.207 1.000 122.27961 ? ? ? ? ? ? 41  HIS E N   1 
+ATOM 20729 C CA  . HIS E 2 41  ? 170.693 188.784 138.192 1.000 119.11780 ? ? ? ? ? ? 41  HIS E CA  1 
+ATOM 20730 C C   . HIS E 2 41  ? 170.283 190.206 137.844 1.000 120.57857 ? ? ? ? ? ? 41  HIS E C   1 
+ATOM 20731 O O   . HIS E 2 41  ? 169.332 190.720 138.441 1.000 120.02355 ? ? ? ? ? ? 41  HIS E O   1 
+ATOM 20732 C CB  . HIS E 2 41  ? 171.354 188.779 139.568 1.000 117.82495 ? ? ? ? ? ? 41  HIS E CB  1 
+ATOM 20733 C CG  . HIS E 2 41  ? 172.386 189.847 139.739 1.000 117.87163 ? ? ? ? ? ? 41  HIS E CG  1 
+ATOM 20734 N ND1 . HIS E 2 41  ? 173.696 189.686 139.344 1.000 120.33300 ? ? ? ? ? ? 41  HIS E ND1 1 
+ATOM 20735 C CD2 . HIS E 2 41  ? 172.301 191.094 140.258 1.000 116.15181 ? ? ? ? ? ? 41  HIS E CD2 1 
+ATOM 20736 C CE1 . HIS E 2 41  ? 174.373 190.787 139.614 1.000 120.74607 ? ? ? ? ? ? 41  HIS E CE1 1 
+ATOM 20737 N NE2 . HIS E 2 41  ? 173.550 191.657 140.168 1.000 119.24620 ? ? ? ? ? ? 41  HIS E NE2 1 
+ATOM 20738 N N   . TYR E 2 42  ? 170.973 190.848 136.908 1.000 126.13451 ? ? ? ? ? ? 42  TYR E N   1 
+ATOM 20739 C CA  . TYR E 2 42  ? 170.681 192.232 136.575 1.000 121.01151 ? ? ? ? ? ? 42  TYR E CA  1 
+ATOM 20740 C C   . TYR E 2 42  ? 169.289 192.361 135.971 1.000 125.02048 ? ? ? ? ? ? 42  TYR E C   1 
+ATOM 20741 O O   . TYR E 2 42  ? 168.768 191.435 135.346 1.000 133.91476 ? ? ? ? ? ? 42  TYR E O   1 
+ATOM 20742 C CB  . TYR E 2 42  ? 171.720 192.775 135.598 1.000 121.75747 ? ? ? ? ? ? 42  TYR E CB  1 
+ATOM 20743 C CG  . TYR E 2 42  ? 173.105 192.898 136.177 1.000 123.23539 ? ? ? ? ? ? 42  TYR E CG  1 
+ATOM 20744 C CD1 . TYR E 2 42  ? 173.495 194.043 136.852 1.000 122.82480 ? ? ? ? ? ? 42  TYR E CD1 1 
+ATOM 20745 C CD2 . TYR E 2 42  ? 174.025 191.872 136.044 1.000 127.75393 ? ? ? ? ? ? 42  TYR E CD2 1 
+ATOM 20746 C CE1 . TYR E 2 42  ? 174.761 194.160 137.380 1.000 125.21965 ? ? ? ? ? ? 42  TYR E CE1 1 
+ATOM 20747 C CE2 . TYR E 2 42  ? 175.293 191.981 136.569 1.000 129.88052 ? ? ? ? ? ? 42  TYR E CE2 1 
+ATOM 20748 C CZ  . TYR E 2 42  ? 175.656 193.127 137.236 1.000 129.01819 ? ? ? ? ? ? 42  TYR E CZ  1 
+ATOM 20749 O OH  . TYR E 2 42  ? 176.921 193.238 137.762 1.000 130.72585 ? ? ? ? ? ? 42  TYR E OH  1 
+ATOM 20750 N N   . SER E 2 43  ? 168.686 193.528 136.170 1.000 129.58764 ? ? ? ? ? ? 43  SER E N   1 
+ATOM 20751 C CA  . SER E 2 43  ? 167.362 193.828 135.655 1.000 132.36851 ? ? ? ? ? ? 43  SER E CA  1 
+ATOM 20752 C C   . SER E 2 43  ? 167.412 195.139 134.885 1.000 136.18911 ? ? ? ? ? ? 43  SER E C   1 
+ATOM 20753 O O   . SER E 2 43  ? 168.442 195.814 134.829 1.000 136.26154 ? ? ? ? ? ? 43  SER E O   1 
+ATOM 20754 C CB  . SER E 2 43  ? 166.330 193.905 136.786 1.000 131.60008 ? ? ? ? ? ? 43  SER E CB  1 
+ATOM 20755 O OG  . SER E 2 43  ? 166.541 195.053 137.584 1.000 136.77960 ? ? ? ? ? ? 43  SER E OG  1 
+ATOM 20756 N N   . ILE E 2 44  ? 166.284 195.496 134.280 1.000 146.88517 ? ? ? ? ? ? 44  ILE E N   1 
+ATOM 20757 C CA  . ILE E 2 44  ? 166.180 196.718 133.499 1.000 145.17876 ? ? ? ? ? ? 44  ILE E CA  1 
+ATOM 20758 C C   . ILE E 2 44  ? 165.228 197.675 134.201 1.000 145.56765 ? ? ? ? ? ? 44  ILE E C   1 
+ATOM 20759 O O   . ILE E 2 44  ? 164.392 197.282 135.019 1.000 147.22384 ? ? ? ? ? ? 44  ILE E O   1 
+ATOM 20760 C CB  . ILE E 2 44  ? 165.712 196.452 132.054 1.000 146.19802 ? ? ? ? ? ? 44  ILE E CB  1 
+ATOM 20761 C CG1 . ILE E 2 44  ? 164.359 195.740 132.049 1.000 146.81011 ? ? ? ? ? ? 44  ILE E CG1 1 
+ATOM 20762 C CG2 . ILE E 2 44  ? 166.742 195.639 131.302 1.000 147.00720 ? ? ? ? ? ? 44  ILE E CG2 1 
+ATOM 20763 C CD1 . ILE E 2 44  ? 163.194 196.634 131.688 1.000 147.86059 ? ? ? ? ? ? 44  ILE E CD1 1 
+ATOM 20764 N N   . ALA E 2 45  ? 165.364 198.954 133.865 1.000 153.40169 ? ? ? ? ? ? 45  ALA E N   1 
+ATOM 20765 C CA  . ALA E 2 45  ? 164.471 199.994 134.356 1.000 155.21794 ? ? ? ? ? ? 45  ALA E CA  1 
+ATOM 20766 C C   . ALA E 2 45  ? 163.902 200.740 133.161 1.000 160.23406 ? ? ? ? ? ? 45  ALA E C   1 
+ATOM 20767 O O   . ALA E 2 45  ? 164.658 201.239 132.322 1.000 163.08036 ? ? ? ? ? ? 45  ALA E O   1 
+ATOM 20768 C CB  . ALA E 2 45  ? 165.199 200.956 135.296 1.000 157.97809 ? ? ? ? ? ? 45  ALA E CB  1 
+ATOM 20769 N N   . ALA E 2 46  ? 162.578 200.813 133.084 1.000 172.87804 ? ? ? ? ? ? 46  ALA E N   1 
+ATOM 20770 C CA  . ALA E 2 46  ? 161.888 201.540 132.030 1.000 171.60456 ? ? ? ? ? ? 46  ALA E CA  1 
+ATOM 20771 C C   . ALA E 2 46  ? 161.216 202.765 132.630 1.000 173.93551 ? ? ? ? ? ? 46  ALA E C   1 
+ATOM 20772 O O   . ALA E 2 46  ? 160.396 202.641 133.545 1.000 173.41140 ? ? ? ? ? ? 46  ALA E O   1 
+ATOM 20773 C CB  . ALA E 2 46  ? 160.853 200.652 131.336 1.000 167.48119 ? ? ? ? ? ? 46  ALA E CB  1 
+ATOM 20774 N N   . VAL E 2 47  ? 161.561 203.941 132.115 1.000 192.66923 ? ? ? ? ? ? 47  VAL E N   1 
+ATOM 20775 C CA  . VAL E 2 47  ? 161.046 205.206 132.621 1.000 192.77089 ? ? ? ? ? ? 47  VAL E CA  1 
+ATOM 20776 C C   . VAL E 2 47  ? 160.273 205.895 131.506 1.000 194.63332 ? ? ? ? ? ? 47  VAL E C   1 
+ATOM 20777 O O   . VAL E 2 47  ? 160.766 206.008 130.377 1.000 195.91252 ? ? ? ? ? ? 47  VAL E O   1 
+ATOM 20778 C CB  . VAL E 2 47  ? 162.174 206.106 133.159 1.000 191.59611 ? ? ? ? ? ? 47  VAL E CB  1 
+ATOM 20779 C CG1 . VAL E 2 47  ? 162.736 205.523 134.437 1.000 189.74784 ? ? ? ? ? ? 47  VAL E CG1 1 
+ATOM 20780 C CG2 . VAL E 2 47  ? 163.278 206.257 132.133 1.000 192.21468 ? ? ? ? ? ? 47  VAL E CG2 1 
+ATOM 20781 N N   . THR E 2 48  ? 159.057 206.333 131.818 1.000 218.14929 ? ? ? ? ? ? 48  THR E N   1 
+ATOM 20782 C CA  . THR E 2 48  ? 158.191 207.000 130.858 1.000 218.94670 ? ? ? ? ? ? 48  THR E CA  1 
+ATOM 20783 C C   . THR E 2 48  ? 157.681 208.303 131.452 1.000 219.98574 ? ? ? ? ? ? 48  THR E C   1 
+ATOM 20784 O O   . THR E 2 48  ? 157.405 208.381 132.652 1.000 220.80219 ? ? ? ? ? ? 48  THR E O   1 
+ATOM 20785 C CB  . THR E 2 48  ? 157.003 206.116 130.458 1.000 219.57960 ? ? ? ? ? ? 48  THR E CB  1 
+ATOM 20786 O OG1 . THR E 2 48  ? 156.210 205.822 131.615 1.000 221.93517 ? ? ? ? ? ? 48  THR E OG1 1 
+ATOM 20787 C CG2 . THR E 2 48  ? 157.486 204.816 129.836 1.000 219.26862 ? ? ? ? ? ? 48  THR E CG2 1 
+ATOM 20788 N N   . PHE E 2 49  ? 157.563 209.328 130.607 1.000 230.30811 ? ? ? ? ? ? 49  PHE E N   1 
+ATOM 20789 C CA  . PHE E 2 49  ? 157.025 210.602 131.069 1.000 229.78240 ? ? ? ? ? ? 49  PHE E CA  1 
+ATOM 20790 C C   . PHE E 2 49  ? 155.581 210.454 131.528 1.000 229.66042 ? ? ? ? ? ? 49  PHE E C   1 
+ATOM 20791 O O   . PHE E 2 49  ? 155.194 210.991 132.572 1.000 229.48893 ? ? ? ? ? ? 49  PHE E O   1 
+ATOM 20792 C CB  . PHE E 2 49  ? 157.125 211.646 129.961 1.000 229.33630 ? ? ? ? ? ? 49  PHE E CB  1 
+ATOM 20793 C CG  . PHE E 2 49  ? 158.355 212.494 130.041 1.000 229.86498 ? ? ? ? ? ? 49  PHE E CG  1 
+ATOM 20794 C CD1 . PHE E 2 49  ? 158.480 213.460 131.022 1.000 229.75026 ? ? ? ? ? ? 49  PHE E CD1 1 
+ATOM 20795 C CD2 . PHE E 2 49  ? 159.385 212.329 129.133 1.000 229.32772 ? ? ? ? ? ? 49  PHE E CD2 1 
+ATOM 20796 C CE1 . PHE E 2 49  ? 159.611 214.243 131.098 1.000 230.04749 ? ? ? ? ? ? 49  PHE E CE1 1 
+ATOM 20797 C CE2 . PHE E 2 49  ? 160.517 213.111 129.203 1.000 229.43045 ? ? ? ? ? ? 49  PHE E CE2 1 
+ATOM 20798 C CZ  . PHE E 2 49  ? 160.629 214.069 130.186 1.000 230.25600 ? ? ? ? ? ? 49  PHE E CZ  1 
+ATOM 20799 N N   . THR E 2 50  ? 154.775 209.724 130.767 1.000 243.32476 ? ? ? ? ? ? 50  THR E N   1 
+ATOM 20800 C CA  . THR E 2 50  ? 153.364 209.553 131.072 1.000 243.40576 ? ? ? ? ? ? 50  THR E CA  1 
+ATOM 20801 C C   . THR E 2 50  ? 153.169 208.308 131.924 1.000 242.87830 ? ? ? ? ? ? 50  THR E C   1 
+ATOM 20802 O O   . THR E 2 50  ? 153.691 207.237 131.598 1.000 244.22035 ? ? ? ? ? ? 50  THR E O   1 
+ATOM 20803 C CB  . THR E 2 50  ? 152.544 209.444 129.786 1.000 244.06494 ? ? ? ? ? ? 50  THR E CB  1 
+ATOM 20804 O OG1 . THR E 2 50  ? 152.829 210.565 128.940 1.000 244.85379 ? ? ? ? ? ? 50  THR E OG1 1 
+ATOM 20805 C CG2 . THR E 2 50  ? 151.059 209.421 130.103 1.000 244.63547 ? ? ? ? ? ? 50  THR E CG2 1 
+ATOM 20806 N N   . ASN E 2 51  ? 152.423 208.454 133.020 1.000 242.51296 ? ? ? ? ? ? 51  ASN E N   1 
+ATOM 20807 C CA  . ASN E 2 51  ? 152.103 207.297 133.847 1.000 243.15907 ? ? ? ? ? ? 51  ASN E CA  1 
+ATOM 20808 C C   . ASN E 2 51  ? 151.271 206.280 133.080 1.000 244.97771 ? ? ? ? ? ? 51  ASN E C   1 
+ATOM 20809 O O   . ASN E 2 51  ? 151.365 205.077 133.347 1.000 245.43713 ? ? ? ? ? ? 51  ASN E O   1 
+ATOM 20810 C CB  . ASN E 2 51  ? 151.369 207.742 135.111 1.000 243.16199 ? ? ? ? ? ? 51  ASN E CB  1 
+ATOM 20811 C CG  . ASN E 2 51  ? 151.387 206.687 136.198 1.000 242.77486 ? ? ? ? ? ? 51  ASN E CG  1 
+ATOM 20812 O OD1 . ASN E 2 51  ? 150.790 205.621 136.057 1.000 243.53432 ? ? ? ? ? ? 51  ASN E OD1 1 
+ATOM 20813 N ND2 . ASN E 2 51  ? 152.075 206.982 137.294 1.000 241.88817 ? ? ? ? ? ? 51  ASN E ND2 1 
+ATOM 20814 N N   . LYS E 2 52  ? 150.449 206.740 132.133 1.000 251.05846 ? ? ? ? ? ? 52  LYS E N   1 
+ATOM 20815 C CA  . LYS E 2 52  ? 149.674 205.817 131.311 1.000 250.64896 ? ? ? ? ? ? 52  LYS E CA  1 
+ATOM 20816 C C   . LYS E 2 52  ? 150.587 204.904 130.507 1.000 249.82389 ? ? ? ? ? ? 52  LYS E C   1 
+ATOM 20817 O O   . LYS E 2 52  ? 150.339 203.697 130.404 1.000 248.89565 ? ? ? ? ? ? 52  LYS E O   1 
+ATOM 20818 C CB  . LYS E 2 52  ? 148.744 206.599 130.382 1.000 250.56670 ? ? ? ? ? ? 52  LYS E CB  1 
+ATOM 20819 C CG  . LYS E 2 52  ? 148.080 205.759 129.296 1.000 249.49476 ? ? ? ? ? ? 52  LYS E CG  1 
+ATOM 20820 C CD  . LYS E 2 52  ? 148.738 205.962 127.935 1.000 249.22001 ? ? ? ? ? ? 52  LYS E CD  1 
+ATOM 20821 C CE  . LYS E 2 52  ? 148.997 207.431 127.644 1.000 248.92682 ? ? ? ? ? ? 52  LYS E CE  1 
+ATOM 20822 N NZ  . LYS E 2 52  ? 149.358 207.657 126.218 1.000 248.91470 ? ? ? ? ? ? 52  LYS E NZ  1 
+ATOM 20823 N N   . ALA E 2 53  ? 151.651 205.466 129.928 1.000 242.54162 ? ? ? ? ? ? 53  ALA E N   1 
+ATOM 20824 C CA  . ALA E 2 53  ? 152.596 204.653 129.172 1.000 241.42847 ? ? ? ? ? ? 53  ALA E CA  1 
+ATOM 20825 C C   . ALA E 2 53  ? 153.259 203.611 130.062 1.000 241.09585 ? ? ? ? ? ? 53  ALA E C   1 
+ATOM 20826 O O   . ALA E 2 53  ? 153.601 202.517 129.601 1.000 240.34220 ? ? ? ? ? ? 53  ALA E O   1 
+ATOM 20827 C CB  . ALA E 2 53  ? 153.648 205.545 128.514 1.000 239.45469 ? ? ? ? ? ? 53  ALA E CB  1 
+ATOM 20828 N N   . ALA E 2 54  ? 153.444 203.932 131.343 1.000 242.64590 ? ? ? ? ? ? 54  ALA E N   1 
+ATOM 20829 C CA  . ALA E 2 54  ? 154.082 202.992 132.258 1.000 242.32171 ? ? ? ? ? ? 54  ALA E CA  1 
+ATOM 20830 C C   . ALA E 2 54  ? 153.252 201.725 132.416 1.000 242.98639 ? ? ? ? ? ? 54  ALA E C   1 
+ATOM 20831 O O   . ALA E 2 54  ? 153.768 200.610 132.277 1.000 244.17408 ? ? ? ? ? ? 54  ALA E O   1 
+ATOM 20832 C CB  . ALA E 2 54  ? 154.316 203.657 133.613 1.000 242.34402 ? ? ? ? ? ? 54  ALA E CB  1 
+ATOM 20833 N N   . LYS E 2 55  ? 151.957 201.874 132.707 1.000 243.44083 ? ? ? ? ? ? 55  LYS E N   1 
+ATOM 20834 C CA  . LYS E 2 55  ? 151.117 200.694 132.882 1.000 243.13323 ? ? ? ? ? ? 55  LYS E CA  1 
+ATOM 20835 C C   . LYS E 2 55  ? 150.895 199.956 131.569 1.000 243.98637 ? ? ? ? ? ? 55  LYS E C   1 
+ATOM 20836 O O   . LYS E 2 55  ? 150.848 198.720 131.560 1.000 243.37324 ? ? ? ? ? ? 55  LYS E O   1 
+ATOM 20837 C CB  . LYS E 2 55  ? 149.773 201.070 133.505 1.000 242.27551 ? ? ? ? ? ? 55  LYS E CB  1 
+ATOM 20838 C CG  . LYS E 2 55  ? 149.861 201.986 134.711 1.000 242.67139 ? ? ? ? ? ? 55  LYS E CG  1 
+ATOM 20839 C CD  . LYS E 2 55  ? 148.506 202.601 135.019 1.000 243.04449 ? ? ? ? ? ? 55  LYS E CD  1 
+ATOM 20840 C CE  . LYS E 2 55  ? 148.261 203.855 134.206 1.000 243.22126 ? ? ? ? ? ? 55  LYS E CE  1 
+ATOM 20841 N NZ  . LYS E 2 55  ? 149.087 204.980 134.709 1.000 243.87288 ? ? ? ? ? ? 55  LYS E NZ  1 
+ATOM 20842 N N   . GLU E 2 56  ? 150.748 200.682 130.459 1.000 245.01128 ? ? ? ? ? ? 56  GLU E N   1 
+ATOM 20843 C CA  . GLU E 2 56  ? 150.527 200.012 129.182 1.000 244.64703 ? ? ? ? ? ? 56  GLU E CA  1 
+ATOM 20844 C C   . GLU E 2 56  ? 151.758 199.221 128.760 1.000 243.62482 ? ? ? ? ? ? 56  GLU E C   1 
+ATOM 20845 O O   . GLU E 2 56  ? 151.636 198.150 128.156 1.000 243.15640 ? ? ? ? ? ? 56  GLU E O   1 
+ATOM 20846 C CB  . GLU E 2 56  ? 150.127 201.024 128.105 1.000 244.17815 ? ? ? ? ? ? 56  GLU E CB  1 
+ATOM 20847 C CG  . GLU E 2 56  ? 151.278 201.766 127.447 1.000 244.11664 ? ? ? ? ? ? 56  GLU E CG  1 
+ATOM 20848 C CD  . GLU E 2 56  ? 150.817 202.688 126.337 1.000 245.15511 ? ? ? ? ? ? 56  GLU E CD  1 
+ATOM 20849 O OE1 . GLU E 2 56  ? 149.667 202.534 125.874 1.000 245.41338 ? ? ? ? ? ? 56  GLU E OE1 1 
+ATOM 20850 O OE2 . GLU E 2 56  ? 151.604 203.566 125.926 1.000 245.46006 ? ? ? ? ? ? 56  GLU E OE2 1 
+ATOM 20851 N N   . ILE E 2 57  ? 152.952 199.729 129.073 1.000 232.50060 ? ? ? ? ? ? 57  ILE E N   1 
+ATOM 20852 C CA  . ILE E 2 57  ? 154.167 198.964 128.813 1.000 231.66420 ? ? ? ? ? ? 57  ILE E CA  1 
+ATOM 20853 C C   . ILE E 2 57  ? 154.214 197.736 129.709 1.000 231.88853 ? ? ? ? ? ? 57  ILE E C   1 
+ATOM 20854 O O   . ILE E 2 57  ? 154.453 196.617 129.241 1.000 232.49125 ? ? ? ? ? ? 57  ILE E O   1 
+ATOM 20855 C CB  . ILE E 2 57  ? 155.409 199.855 128.999 1.000 230.27110 ? ? ? ? ? ? 57  ILE E CB  1 
+ATOM 20856 C CG1 . ILE E 2 57  ? 155.565 200.803 127.810 1.000 229.97221 ? ? ? ? ? ? 57  ILE E CG1 1 
+ATOM 20857 C CG2 . ILE E 2 57  ? 156.652 199.006 129.158 1.000 229.34904 ? ? ? ? ? ? 57  ILE E CG2 1 
+ATOM 20858 C CD1 . ILE E 2 57  ? 156.851 201.598 127.825 1.000 230.30907 ? ? ? ? ? ? 57  ILE E CD1 1 
+ATOM 20859 N N   . GLU E 2 58  ? 153.940 197.919 131.004 1.000 231.55370 ? ? ? ? ? ? 58  GLU E N   1 
+ATOM 20860 C CA  . GLU E 2 58  ? 154.030 196.815 131.957 1.000 231.13857 ? ? ? ? ? ? 58  GLU E CA  1 
+ATOM 20861 C C   . GLU E 2 58  ? 153.086 195.687 131.567 1.000 233.23254 ? ? ? ? ? ? 58  GLU E C   1 
+ATOM 20862 O O   . GLU E 2 58  ? 153.413 194.507 131.746 1.000 233.62464 ? ? ? ? ? ? 58  GLU E O   1 
+ATOM 20863 C CB  . GLU E 2 58  ? 153.769 197.356 133.375 1.000 230.31581 ? ? ? ? ? ? 58  GLU E CB  1 
+ATOM 20864 C CG  . GLU E 2 58  ? 153.831 196.408 134.615 1.000 231.37545 ? ? ? ? ? ? 58  GLU E CG  1 
+ATOM 20865 C CD  . GLU E 2 58  ? 152.918 195.185 134.606 1.000 232.17925 ? ? ? ? ? ? 58  GLU E CD  1 
+ATOM 20866 O OE1 . GLU E 2 58  ? 153.170 194.258 135.405 1.000 232.90710 ? ? ? ? ? ? 58  GLU E OE1 1 
+ATOM 20867 O OE2 . GLU E 2 58  ? 151.879 195.193 133.917 1.000 232.74500 ? ? ? ? ? ? 58  GLU E OE2 1 
+ATOM 20868 N N   . GLY E 2 59  ? 151.921 196.027 131.016 1.000 236.69186 ? ? ? ? ? ? 59  GLY E N   1 
+ATOM 20869 C CA  . GLY E 2 59  ? 150.974 194.998 130.618 1.000 235.89529 ? ? ? ? ? ? 59  GLY E CA  1 
+ATOM 20870 C C   . GLY E 2 59  ? 151.533 194.044 129.580 1.000 235.88798 ? ? ? ? ? ? 59  GLY E C   1 
+ATOM 20871 O O   . GLY E 2 59  ? 151.242 192.846 129.605 1.000 236.42984 ? ? ? ? ? ? 59  GLY E O   1 
+ATOM 20872 N N   . ARG E 2 60  ? 152.338 194.558 128.646 1.000 227.18729 ? ? ? ? ? ? 60  ARG E N   1 
+ATOM 20873 C CA  . ARG E 2 60  ? 152.822 193.705 127.565 1.000 225.59751 ? ? ? ? ? ? 60  ARG E CA  1 
+ATOM 20874 C C   . ARG E 2 60  ? 153.955 192.786 128.008 1.000 225.93517 ? ? ? ? ? ? 60  ARG E C   1 
+ATOM 20875 O O   . ARG E 2 60  ? 154.037 191.649 127.532 1.000 226.59901 ? ? ? ? ? ? 60  ARG E O   1 
+ATOM 20876 C CB  . ARG E 2 60  ? 153.235 194.553 126.363 1.000 223.78318 ? ? ? ? ? ? 60  ARG E CB  1 
+ATOM 20877 C CG  . ARG E 2 60  ? 152.422 195.823 126.227 1.000 224.03115 ? ? ? ? ? ? 60  ARG E CG  1 
+ATOM 20878 C CD  . ARG E 2 60  ? 152.095 196.131 124.776 1.000 225.41835 ? ? ? ? ? ? 60  ARG E CD  1 
+ATOM 20879 N NE  . ARG E 2 60  ? 153.267 196.510 123.999 1.000 226.23322 ? ? ? ? ? ? 60  ARG E NE  1 
+ATOM 20880 C CZ  . ARG E 2 60  ? 153.282 197.487 123.104 1.000 226.61592 ? ? ? ? ? ? 60  ARG E CZ  1 
+ATOM 20881 N NH1 . ARG E 2 60  ? 152.204 198.212 122.853 1.000 225.77476 ? ? ? ? ? ? 60  ARG E NH1 1 
+ATOM 20882 N NH2 . ARG E 2 60  ? 154.408 197.748 122.447 1.000 226.62443 ? ? ? ? ? ? 60  ARG E NH2 1 
+ATOM 20883 N N   . LEU E 2 61  ? 154.840 193.240 128.902 1.000 209.08983 ? ? ? ? ? ? 61  LEU E N   1 
+ATOM 20884 C CA  . LEU E 2 61  ? 155.808 192.308 129.477 1.000 207.52249 ? ? ? ? ? ? 61  LEU E CA  1 
+ATOM 20885 C C   . LEU E 2 61  ? 155.112 191.257 130.330 1.000 207.36499 ? ? ? ? ? ? 61  LEU E C   1 
+ATOM 20886 O O   . LEU E 2 61  ? 155.491 190.080 130.313 1.000 205.29305 ? ? ? ? ? ? 61  LEU E O   1 
+ATOM 20887 C CB  . LEU E 2 61  ? 156.873 193.035 130.303 1.000 207.33052 ? ? ? ? ? ? 61  LEU E CB  1 
+ATOM 20888 C CG  . LEU E 2 61  ? 157.794 194.091 129.683 1.000 207.28392 ? ? ? ? ? ? 61  LEU E CG  1 
+ATOM 20889 C CD1 . LEU E 2 61  ? 158.172 193.706 128.260 1.000 208.29951 ? ? ? ? ? ? 61  LEU E CD1 1 
+ATOM 20890 C CD2 . LEU E 2 61  ? 157.228 195.493 129.751 1.000 207.68974 ? ? ? ? ? ? 61  LEU E CD2 1 
+ATOM 20891 N N   . GLY E 2 62  ? 154.095 191.660 131.081 1.000 197.74359 ? ? ? ? ? ? 62  GLY E N   1 
+ATOM 20892 C CA  . GLY E 2 62  ? 153.392 190.738 131.941 1.000 197.03309 ? ? ? ? ? ? 62  GLY E CA  1 
+ATOM 20893 C C   . GLY E 2 62  ? 154.102 190.521 133.264 1.000 198.08536 ? ? ? ? ? ? 62  GLY E C   1 
+ATOM 20894 O O   . GLY E 2 62  ? 155.077 191.192 133.614 1.000 197.47993 ? ? ? ? ? ? 62  GLY E O   1 
+ATOM 20895 N N   . TYR E 2 63  ? 153.582 189.553 134.013 1.000 174.37902 ? ? ? ? ? ? 63  TYR E N   1 
+ATOM 20896 C CA  . TYR E 2 63  ? 154.116 189.253 135.334 1.000 172.22769 ? ? ? ? ? ? 63  TYR E CA  1 
+ATOM 20897 C C   . TYR E 2 63  ? 155.535 188.712 135.225 1.000 172.81960 ? ? ? ? ? ? 63  TYR E C   1 
+ATOM 20898 O O   . TYR E 2 63  ? 155.835 187.892 134.351 1.000 172.62518 ? ? ? ? ? ? 63  TYR E O   1 
+ATOM 20899 C CB  . TYR E 2 63  ? 153.217 188.247 136.048 1.000 168.83256 ? ? ? ? ? ? 63  TYR E CB  1 
+ATOM 20900 C CG  . TYR E 2 63  ? 153.724 187.820 137.405 1.000 169.81139 ? ? ? ? ? ? 63  TYR E CG  1 
+ATOM 20901 C CD1 . TYR E 2 63  ? 153.524 188.615 138.524 1.000 168.41894 ? ? ? ? ? ? 63  TYR E CD1 1 
+ATOM 20902 C CD2 . TYR E 2 63  ? 154.397 186.617 137.569 1.000 169.60808 ? ? ? ? ? ? 63  TYR E CD2 1 
+ATOM 20903 C CE1 . TYR E 2 63  ? 153.983 188.228 139.766 1.000 168.29458 ? ? ? ? ? ? 63  TYR E CE1 1 
+ATOM 20904 C CE2 . TYR E 2 63  ? 154.860 186.222 138.807 1.000 169.57971 ? ? ? ? ? ? 63  TYR E CE2 1 
+ATOM 20905 C CZ  . TYR E 2 63  ? 154.650 187.030 139.901 1.000 171.06503 ? ? ? ? ? ? 63  TYR E CZ  1 
+ATOM 20906 O OH  . TYR E 2 63  ? 155.109 186.639 141.137 1.000 171.92672 ? ? ? ? ? ? 63  TYR E OH  1 
+ATOM 20907 N N   . SER E 2 64  ? 156.410 189.177 136.113 1.000 165.73819 ? ? ? ? ? ? 64  SER E N   1 
+ATOM 20908 C CA  . SER E 2 64  ? 157.795 188.734 136.141 1.000 164.84893 ? ? ? ? ? ? 64  SER E CA  1 
+ATOM 20909 C C   . SER E 2 64  ? 158.361 188.977 137.530 1.000 164.32300 ? ? ? ? ? ? 64  SER E C   1 
+ATOM 20910 O O   . SER E 2 64  ? 158.044 189.983 138.169 1.000 163.90640 ? ? ? ? ? ? 64  SER E O   1 
+ATOM 20911 C CB  . SER E 2 64  ? 158.639 189.462 135.089 1.000 165.12461 ? ? ? ? ? ? 64  SER E CB  1 
+ATOM 20912 O OG  . SER E 2 64  ? 160.023 189.290 135.335 1.000 167.47499 ? ? ? ? ? ? 64  SER E OG  1 
+ATOM 20913 N N   . SER E 2 65  ? 159.198 188.051 137.991 1.000 157.12809 ? ? ? ? ? ? 65  SER E N   1 
+ATOM 20914 C CA  . SER E 2 65  ? 159.844 188.159 139.291 1.000 158.69983 ? ? ? ? ? ? 65  SER E CA  1 
+ATOM 20915 C C   . SER E 2 65  ? 161.285 188.642 139.189 1.000 159.49806 ? ? ? ? ? ? 65  SER E C   1 
+ATOM 20916 O O   . SER E 2 65  ? 162.010 188.610 140.188 1.000 159.96956 ? ? ? ? ? ? 65  SER E O   1 
+ATOM 20917 C CB  . SER E 2 65  ? 159.795 186.815 140.017 1.000 157.85534 ? ? ? ? ? ? 65  SER E CB  1 
+ATOM 20918 O OG  . SER E 2 65  ? 160.640 186.822 141.153 1.000 159.31021 ? ? ? ? ? ? 65  SER E OG  1 
+ATOM 20919 N N   . ARG E 2 66  ? 161.714 189.082 138.005 1.000 148.00058 ? ? ? ? ? ? 66  ARG E N   1 
+ATOM 20920 C CA  . ARG E 2 66  ? 163.085 189.546 137.825 1.000 146.57929 ? ? ? ? ? ? 66  ARG E CA  1 
+ATOM 20921 C C   . ARG E 2 66  ? 163.394 190.778 138.663 1.000 146.69388 ? ? ? ? ? ? 66  ARG E C   1 
+ATOM 20922 O O   . ARG E 2 66  ? 164.557 190.998 139.019 1.000 145.81796 ? ? ? ? ? ? 66  ARG E O   1 
+ATOM 20923 C CB  . ARG E 2 66  ? 163.341 189.840 136.345 1.000 144.92101 ? ? ? ? ? ? 66  ARG E CB  1 
+ATOM 20924 C CG  . ARG E 2 66  ? 164.772 190.224 136.015 1.000 145.87956 ? ? ? ? ? ? 66  ARG E CG  1 
+ATOM 20925 C CD  . ARG E 2 66  ? 165.465 189.135 135.221 1.000 145.66982 ? ? ? ? ? ? 66  ARG E CD  1 
+ATOM 20926 N NE  . ARG E 2 66  ? 166.764 189.570 134.723 1.000 145.25937 ? ? ? ? ? ? 66  ARG E NE  1 
+ATOM 20927 C CZ  . ARG E 2 66  ? 167.295 189.175 133.575 1.000 146.57374 ? ? ? ? ? ? 66  ARG E CZ  1 
+ATOM 20928 N NH1 . ARG E 2 66  ? 166.661 188.335 132.774 1.000 147.83062 ? ? ? ? ? ? 66  ARG E NH1 1 
+ATOM 20929 N NH2 . ARG E 2 66  ? 168.491 189.633 133.222 1.000 148.86048 ? ? ? ? ? ? 66  ARG E NH2 1 
+ATOM 20930 N N   . GLY E 2 67  ? 162.386 191.574 139.003 1.000 144.45296 ? ? ? ? ? ? 67  GLY E N   1 
+ATOM 20931 C CA  . GLY E 2 67  ? 162.617 192.807 139.724 1.000 144.31135 ? ? ? ? ? ? 67  GLY E CA  1 
+ATOM 20932 C C   . GLY E 2 67  ? 162.780 194.027 138.853 1.000 149.26119 ? ? ? ? ? ? 67  GLY E C   1 
+ATOM 20933 O O   . GLY E 2 67  ? 163.325 195.034 139.320 1.000 152.42716 ? ? ? ? ? ? 67  GLY E O   1 
+ATOM 20934 N N   . ASN E 2 68  ? 162.334 193.971 137.602 1.000 145.52275 ? ? ? ? ? ? 68  ASN E N   1 
+ATOM 20935 C CA  . ASN E 2 68  ? 162.442 195.118 136.714 1.000 142.59719 ? ? ? ? ? ? 68  ASN E CA  1 
+ATOM 20936 C C   . ASN E 2 68  ? 161.587 196.267 137.227 1.000 144.99570 ? ? ? ? ? ? 68  ASN E C   1 
+ATOM 20937 O O   . ASN E 2 68  ? 160.599 196.069 137.938 1.000 149.01275 ? ? ? ? ? ? 68  ASN E O   1 
+ATOM 20938 C CB  . ASN E 2 68  ? 162.006 194.738 135.302 1.000 141.28163 ? ? ? ? ? ? 68  ASN E CB  1 
+ATOM 20939 C CG  . ASN E 2 68  ? 162.847 193.631 134.716 1.000 146.54877 ? ? ? ? ? ? 68  ASN E CG  1 
+ATOM 20940 O OD1 . ASN E 2 68  ? 164.053 193.782 134.535 1.000 149.59254 ? ? ? ? ? ? 68  ASN E OD1 1 
+ATOM 20941 N ND2 . ASN E 2 68  ? 162.214 192.505 134.418 1.000 148.46308 ? ? ? ? ? ? 68  ASN E ND2 1 
+ATOM 20942 N N   . PHE E 2 69  ? 161.978 197.483 136.865 1.000 152.34010 ? ? ? ? ? ? 69  PHE E N   1 
+ATOM 20943 C CA  . PHE E 2 69  ? 161.243 198.680 137.242 1.000 153.76524 ? ? ? ? ? ? 69  PHE E CA  1 
+ATOM 20944 C C   . PHE E 2 69  ? 160.627 199.312 136.004 1.000 157.79010 ? ? ? ? ? ? 69  PHE E C   1 
+ATOM 20945 O O   . PHE E 2 69  ? 161.333 199.611 135.036 1.000 158.32666 ? ? ? ? ? ? 69  PHE E O   1 
+ATOM 20946 C CB  . PHE E 2 69  ? 162.148 199.690 137.946 1.000 153.61377 ? ? ? ? ? ? 69  PHE E CB  1 
+ATOM 20947 C CG  . PHE E 2 69  ? 161.468 200.990 138.250 1.000 154.92502 ? ? ? ? ? ? 69  PHE E CG  1 
+ATOM 20948 C CD1 . PHE E 2 69  ? 160.665 201.116 139.368 1.000 155.99673 ? ? ? ? ? ? 69  PHE E CD1 1 
+ATOM 20949 C CD2 . PHE E 2 69  ? 161.620 202.080 137.414 1.000 155.01716 ? ? ? ? ? ? 69  PHE E CD2 1 
+ATOM 20950 C CE1 . PHE E 2 69  ? 160.032 202.305 139.650 1.000 156.91880 ? ? ? ? ? ? 69  PHE E CE1 1 
+ATOM 20951 C CE2 . PHE E 2 69  ? 160.988 203.270 137.691 1.000 156.29985 ? ? ? ? ? ? 69  PHE E CE2 1 
+ATOM 20952 C CZ  . PHE E 2 69  ? 160.193 203.384 138.810 1.000 157.11542 ? ? ? ? ? ? 69  PHE E CZ  1 
+ATOM 20953 N N   . ILE E 2 70  ? 159.313 199.512 136.040 1.000 169.61583 ? ? ? ? ? ? 70  ILE E N   1 
+ATOM 20954 C CA  . ILE E 2 70  ? 158.586 200.221 134.994 1.000 169.90987 ? ? ? ? ? ? 70  ILE E CA  1 
+ATOM 20955 C C   . ILE E 2 70  ? 157.754 201.300 135.670 1.000 168.71550 ? ? ? ? ? ? 70  ILE E C   1 
+ATOM 20956 O O   . ILE E 2 70  ? 156.915 200.994 136.526 1.000 168.73377 ? ? ? ? ? ? 70  ILE E O   1 
+ATOM 20957 C CB  . ILE E 2 70  ? 157.688 199.286 134.167 1.000 170.29539 ? ? ? ? ? ? 70  ILE E CB  1 
+ATOM 20958 C CG1 . ILE E 2 70  ? 158.500 198.129 133.581 1.000 168.74960 ? ? ? ? ? ? 70  ILE E CG1 1 
+ATOM 20959 C CG2 . ILE E 2 70  ? 156.997 200.059 133.060 1.000 172.60249 ? ? ? ? ? ? 70  ILE E CG2 1 
+ATOM 20960 C CD1 . ILE E 2 70  ? 158.404 196.849 134.379 1.000 166.92140 ? ? ? ? ? ? 70  ILE E CD1 1 
+ATOM 20961 N N   . GLY E 2 71  ? 157.981 202.550 135.293 1.000 173.53894 ? ? ? ? ? ? 71  GLY E N   1 
+ATOM 20962 C CA  . GLY E 2 71  ? 157.272 203.641 135.926 1.000 174.70702 ? ? ? ? ? ? 71  GLY E CA  1 
+ATOM 20963 C C   . GLY E 2 71  ? 157.691 204.973 135.355 1.000 175.43734 ? ? ? ? ? ? 71  GLY E C   1 
+ATOM 20964 O O   . GLY E 2 71  ? 158.330 205.043 134.304 1.000 176.02517 ? ? ? ? ? ? 71  GLY E O   1 
+ATOM 20965 N N   . THR E 2 72  ? 157.321 206.035 136.063 1.000 193.45331 ? ? ? ? ? ? 72  THR E N   1 
+ATOM 20966 C CA  . THR E 2 72  ? 157.599 207.386 135.609 1.000 195.40281 ? ? ? ? ? ? 72  THR E CA  1 
+ATOM 20967 C C   . THR E 2 72  ? 159.038 207.782 135.926 1.000 195.10960 ? ? ? ? ? ? 72  THR E C   1 
+ATOM 20968 O O   . THR E 2 72  ? 159.720 207.157 136.742 1.000 196.05643 ? ? ? ? ? ? 72  THR E O   1 
+ATOM 20969 C CB  . THR E 2 72  ? 156.636 208.380 136.255 1.000 196.33486 ? ? ? ? ? ? 72  THR E CB  1 
+ATOM 20970 O OG1 . THR E 2 72  ? 157.188 208.844 137.493 1.000 198.68866 ? ? ? ? ? ? 72  THR E OG1 1 
+ATOM 20971 C CG2 . THR E 2 72  ? 155.297 207.718 136.523 1.000 195.55788 ? ? ? ? ? ? 72  THR E CG2 1 
+ATOM 20972 N N   . ASN E 2 73  ? 159.497 208.841 135.255 1.000 191.34793 ? ? ? ? ? ? 73  ASN E N   1 
+ATOM 20973 C CA  . ASN E 2 73  ? 160.841 209.350 135.508 1.000 191.20168 ? ? ? ? ? ? 73  ASN E CA  1 
+ATOM 20974 C C   . ASN E 2 73  ? 160.982 209.841 136.942 1.000 191.18397 ? ? ? ? ? ? 73  ASN E C   1 
+ATOM 20975 O O   . ASN E 2 73  ? 161.986 209.562 137.606 1.000 190.66915 ? ? ? ? ? ? 73  ASN E O   1 
+ATOM 20976 C CB  . ASN E 2 73  ? 161.173 210.471 134.525 1.000 191.03506 ? ? ? ? ? ? 73  ASN E CB  1 
+ATOM 20977 C CG  . ASN E 2 73  ? 161.182 210.001 133.085 1.000 193.00390 ? ? ? ? ? ? 73  ASN E CG  1 
+ATOM 20978 O OD1 . ASN E 2 73  ? 162.185 209.486 132.594 1.000 194.48448 ? ? ? ? ? ? 73  ASN E OD1 1 
+ATOM 20979 N ND2 . ASN E 2 73  ? 160.059 210.175 132.400 1.000 193.40548 ? ? ? ? ? ? 73  ASN E ND2 1 
+ATOM 20980 N N   . ASP E 2 74  ? 159.985 210.576 137.437 1.000 202.32991 ? ? ? ? ? ? 74  ASP E N   1 
+ATOM 20981 C CA  . ASP E 2 74  ? 160.043 211.051 138.814 1.000 202.25922 ? ? ? ? ? ? 74  ASP E CA  1 
+ATOM 20982 C C   . ASP E 2 74  ? 159.870 209.908 139.805 1.000 201.67638 ? ? ? ? ? ? 74  ASP E C   1 
+ATOM 20983 O O   . ASP E 2 74  ? 160.440 209.937 140.901 1.000 203.82276 ? ? ? ? ? ? 74  ASP E O   1 
+ATOM 20984 C CB  . ASP E 2 74  ? 159.018 212.176 139.022 1.000 203.98814 ? ? ? ? ? ? 74  ASP E CB  1 
+ATOM 20985 C CG  . ASP E 2 74  ? 157.577 211.685 139.245 1.000 207.32565 ? ? ? ? ? ? 74  ASP E CG  1 
+ATOM 20986 O OD1 . ASP E 2 74  ? 156.664 212.488 138.966 1.000 208.68684 ? ? ? ? ? ? 74  ASP E OD1 1 
+ATOM 20987 O OD2 . ASP E 2 74  ? 157.320 210.546 139.688 1.000 207.73169 ? ? ? ? ? ? 74  ASP E OD2 1 
+ATOM 20988 N N   . GLY E 2 75  ? 159.080 208.897 139.443 1.000 177.33645 ? ? ? ? ? ? 75  GLY E N   1 
+ATOM 20989 C CA  . GLY E 2 75  ? 158.917 207.754 140.319 1.000 174.97080 ? ? ? ? ? ? 75  GLY E CA  1 
+ATOM 20990 C C   . GLY E 2 75  ? 160.158 206.892 140.406 1.000 174.92544 ? ? ? ? ? ? 75  GLY E C   1 
+ATOM 20991 O O   . GLY E 2 75  ? 160.343 206.163 141.384 1.000 174.69303 ? ? ? ? ? ? 75  GLY E O   1 
+ATOM 20992 N N   . PHE E 2 76  ? 161.022 206.957 139.392 1.000 160.90836 ? ? ? ? ? ? 76  PHE E N   1 
+ATOM 20993 C CA  . PHE E 2 76  ? 162.238 206.153 139.408 1.000 159.05730 ? ? ? ? ? ? 76  PHE E CA  1 
+ATOM 20994 C C   . PHE E 2 76  ? 163.226 206.669 140.444 1.000 159.80070 ? ? ? ? ? ? 76  PHE E C   1 
+ATOM 20995 O O   . PHE E 2 76  ? 163.758 205.899 141.250 1.000 159.99797 ? ? ? ? ? ? 76  PHE E O   1 
+ATOM 20996 C CB  . PHE E 2 76  ? 162.875 206.141 138.021 1.000 158.22398 ? ? ? ? ? ? 76  PHE E CB  1 
+ATOM 20997 C CG  . PHE E 2 76  ? 164.255 205.560 137.997 1.000 157.80451 ? ? ? ? ? ? 76  PHE E CG  1 
+ATOM 20998 C CD1 . PHE E 2 76  ? 164.441 204.191 138.042 1.000 157.31153 ? ? ? ? ? ? 76  PHE E CD1 1 
+ATOM 20999 C CD2 . PHE E 2 76  ? 165.366 206.379 137.925 1.000 158.00355 ? ? ? ? ? ? 76  PHE E CD2 1 
+ATOM 21000 C CE1 . PHE E 2 76  ? 165.707 203.650 138.020 1.000 153.01576 ? ? ? ? ? ? 76  PHE E CE1 1 
+ATOM 21001 C CE2 . PHE E 2 76  ? 166.635 205.842 137.903 1.000 157.81288 ? ? ? ? ? ? 76  PHE E CE2 1 
+ATOM 21002 C CZ  . PHE E 2 76  ? 166.806 204.476 137.950 1.000 152.83674 ? ? ? ? ? ? 76  PHE E CZ  1 
+ATOM 21003 N N   . VAL E 2 77  ? 163.483 207.978 140.440 1.000 156.01955 ? ? ? ? ? ? 77  VAL E N   1 
+ATOM 21004 C CA  . VAL E 2 77  ? 164.468 208.536 141.358 1.000 153.56259 ? ? ? ? ? ? 77  VAL E CA  1 
+ATOM 21005 C C   . VAL E 2 77  ? 163.977 208.440 142.795 1.000 153.85580 ? ? ? ? ? ? 77  VAL E C   1 
+ATOM 21006 O O   . VAL E 2 77  ? 164.753 208.148 143.711 1.000 159.46737 ? ? ? ? ? ? 77  VAL E O   1 
+ATOM 21007 C CB  . VAL E 2 77  ? 164.808 209.984 140.965 1.000 151.66386 ? ? ? ? ? ? 77  VAL E CB  1 
+ATOM 21008 C CG1 . VAL E 2 77  ? 165.729 209.995 139.764 1.000 150.78513 ? ? ? ? ? ? 77  VAL E CG1 1 
+ATOM 21009 C CG2 . VAL E 2 77  ? 163.545 210.763 140.665 1.000 155.82228 ? ? ? ? ? ? 77  VAL E CG2 1 
+ATOM 21010 N N   . GLU E 2 78  ? 162.685 208.686 143.019 1.000 161.87757 ? ? ? ? ? ? 78  GLU E N   1 
+ATOM 21011 C CA  . GLU E 2 78  ? 162.146 208.589 144.370 1.000 162.44753 ? ? ? ? ? ? 78  GLU E CA  1 
+ATOM 21012 C C   . GLU E 2 78  ? 162.232 207.165 144.901 1.000 162.12194 ? ? ? ? ? ? 78  GLU E C   1 
+ATOM 21013 O O   . GLU E 2 78  ? 162.687 206.945 146.027 1.000 166.53800 ? ? ? ? ? ? 78  GLU E O   1 
+ATOM 21014 C CB  . GLU E 2 78  ? 160.699 209.075 144.393 1.000 165.35203 ? ? ? ? ? ? 78  GLU E CB  1 
+ATOM 21015 C CG  . GLU E 2 78  ? 160.533 210.543 144.073 1.000 168.95468 ? ? ? ? ? ? 78  GLU E CG  1 
+ATOM 21016 C CD  . GLU E 2 78  ? 159.080 210.964 144.044 1.000 169.39890 ? ? ? ? ? ? 78  GLU E CD  1 
+ATOM 21017 O OE1 . GLU E 2 78  ? 158.245 210.260 144.649 1.000 166.92248 ? ? ? ? ? ? 78  GLU E OE1 1 
+ATOM 21018 O OE2 . GLU E 2 78  ? 158.770 211.992 143.408 1.000 169.72659 ? ? ? ? ? ? 78  GLU E OE2 1 
+ATOM 21019 N N   . SER E 2 79  ? 161.817 206.186 144.100 1.000 147.12780 ? ? ? ? ? ? 79  SER E N   1 
+ATOM 21020 C CA  . SER E 2 79  ? 161.740 204.815 144.592 1.000 147.32621 ? ? ? ? ? ? 79  SER E CA  1 
+ATOM 21021 C C   . SER E 2 79  ? 163.111 204.160 144.679 1.000 151.10138 ? ? ? ? ? ? 79  SER E C   1 
+ATOM 21022 O O   . SER E 2 79  ? 163.354 203.349 145.579 1.000 150.37913 ? ? ? ? ? ? 79  SER E O   1 
+ATOM 21023 C CB  . SER E 2 79  ? 160.818 203.991 143.696 1.000 152.09131 ? ? ? ? ? ? 79  SER E CB  1 
+ATOM 21024 O OG  . SER E 2 79  ? 161.248 202.643 143.632 1.000 155.95122 ? ? ? ? ? ? 79  SER E OG  1 
+ATOM 21025 N N   . GLU E 2 80  ? 164.016 204.489 143.761 1.000 148.48093 ? ? ? ? ? ? 80  GLU E N   1 
+ATOM 21026 C CA  . GLU E 2 80  ? 165.286 203.783 143.662 1.000 145.45402 ? ? ? ? ? ? 80  GLU E CA  1 
+ATOM 21027 C C   . GLU E 2 80  ? 166.454 204.527 144.285 1.000 146.51381 ? ? ? ? ? ? 80  GLU E C   1 
+ATOM 21028 O O   . GLU E 2 80  ? 167.367 203.885 144.810 1.000 151.84001 ? ? ? ? ? ? 80  GLU E O   1 
+ATOM 21029 C CB  . GLU E 2 80  ? 165.614 203.488 142.196 1.000 142.48739 ? ? ? ? ? ? 80  GLU E CB  1 
+ATOM 21030 C CG  . GLU E 2 80  ? 164.626 202.566 141.509 1.000 146.78965 ? ? ? ? ? ? 80  GLU E CG  1 
+ATOM 21031 C CD  . GLU E 2 80  ? 164.420 201.264 142.255 1.000 150.54057 ? ? ? ? ? ? 80  GLU E CD  1 
+ATOM 21032 O OE1 . GLU E 2 80  ? 163.547 201.214 143.147 1.000 152.79379 ? ? ? ? ? ? 80  GLU E OE1 1 
+ATOM 21033 O OE2 . GLU E 2 80  ? 165.133 200.286 141.949 1.000 152.78777 ? ? ? ? ? ? 80  GLU E OE2 1 
+ATOM 21034 N N   . ILE E 2 81  ? 166.460 205.853 144.242 1.000 139.73095 ? ? ? ? ? ? 81  ILE E N   1 
+ATOM 21035 C CA  . ILE E 2 81  ? 167.595 206.648 144.687 1.000 137.26201 ? ? ? ? ? ? 81  ILE E CA  1 
+ATOM 21036 C C   . ILE E 2 81  ? 167.253 207.470 145.923 1.000 142.66814 ? ? ? ? ? ? 81  ILE E C   1 
+ATOM 21037 O O   . ILE E 2 81  ? 167.971 207.430 146.922 1.000 145.86202 ? ? ? ? ? ? 81  ILE E O   1 
+ATOM 21038 C CB  . ILE E 2 81  ? 168.113 207.553 143.549 1.000 137.11161 ? ? ? ? ? ? 81  ILE E CB  1 
+ATOM 21039 C CG1 . ILE E 2 81  ? 168.630 206.703 142.391 1.000 138.38507 ? ? ? ? ? ? 81  ILE E CG1 1 
+ATOM 21040 C CG2 . ILE E 2 81  ? 169.204 208.470 144.060 1.000 139.77501 ? ? ? ? ? ? 81  ILE E CG2 1 
+ATOM 21041 C CD1 . ILE E 2 81  ? 169.047 207.508 141.188 1.000 141.56817 ? ? ? ? ? ? 81  ILE E CD1 1 
+ATOM 21042 N N   . ILE E 2 82  ? 166.154 208.222 145.875 1.000 150.19662 ? ? ? ? ? ? 82  ILE E N   1 
+ATOM 21043 C CA  . ILE E 2 82  ? 165.878 209.198 146.925 1.000 146.43078 ? ? ? ? ? ? 82  ILE E CA  1 
+ATOM 21044 C C   . ILE E 2 82  ? 165.461 208.501 148.212 1.000 140.23317 ? ? ? ? ? ? 82  ILE E C   1 
+ATOM 21045 O O   . ILE E 2 82  ? 166.143 208.596 149.237 1.000 144.19323 ? ? ? ? ? ? 82  ILE E O   1 
+ATOM 21046 C CB  . ILE E 2 82  ? 164.805 210.197 146.463 1.000 147.44184 ? ? ? ? ? ? 82  ILE E CB  1 
+ATOM 21047 C CG1 . ILE E 2 82  ? 165.273 210.943 145.216 1.000 145.81975 ? ? ? ? ? ? 82  ILE E CG1 1 
+ATOM 21048 C CG2 . ILE E 2 82  ? 164.488 211.172 147.576 1.000 145.66570 ? ? ? ? ? ? 82  ILE E CG2 1 
+ATOM 21049 C CD1 . ILE E 2 82  ? 166.215 212.070 145.512 1.000 145.13970 ? ? ? ? ? ? 82  ILE E CD1 1 
+ATOM 21050 N N   . ARG E 2 83  ? 164.341 207.783 148.173 1.000 146.84409 ? ? ? ? ? ? 83  ARG E N   1 
+ATOM 21051 C CA  . ARG E 2 83  ? 163.771 207.222 149.397 1.000 149.43014 ? ? ? ? ? ? 83  ARG E CA  1 
+ATOM 21052 C C   . ARG E 2 83  ? 164.723 206.301 150.148 1.000 152.49109 ? ? ? ? ? ? 83  ARG E C   1 
+ATOM 21053 O O   . ARG E 2 83  ? 164.848 206.454 151.375 1.000 156.63754 ? ? ? ? ? ? 83  ARG E O   1 
+ATOM 21054 C CB  . ARG E 2 83  ? 162.457 206.508 149.063 1.000 154.43893 ? ? ? ? ? ? 83  ARG E CB  1 
+ATOM 21055 C CG  . ARG E 2 83  ? 161.415 206.569 150.157 1.000 155.89290 ? ? ? ? ? ? 83  ARG E CG  1 
+ATOM 21056 C CD  . ARG E 2 83  ? 160.013 206.601 149.568 1.000 155.16195 ? ? ? ? ? ? 83  ARG E CD  1 
+ATOM 21057 N NE  . ARG E 2 83  ? 159.809 207.771 148.722 1.000 156.47952 ? ? ? ? ? ? 83  ARG E NE  1 
+ATOM 21058 C CZ  . ARG E 2 83  ? 159.639 209.006 149.175 1.000 156.45807 ? ? ? ? ? ? 83  ARG E CZ  1 
+ATOM 21059 N NH1 . ARG E 2 83  ? 159.613 209.269 150.470 1.000 158.90935 ? ? ? ? ? ? 83  ARG E NH1 1 
+ATOM 21060 N NH2 . ARG E 2 83  ? 159.486 210.001 148.307 1.000 153.32397 ? ? ? ? ? ? 83  ARG E NH2 1 
+ATOM 21061 N N   . PRO E 2 84  ? 165.412 205.344 149.516 1.000 134.21961 ? ? ? ? ? ? 84  PRO E N   1 
+ATOM 21062 C CA  . PRO E 2 84  ? 166.235 204.423 150.312 1.000 133.99644 ? ? ? ? ? ? 84  PRO E CA  1 
+ATOM 21063 C C   . PRO E 2 84  ? 167.523 205.039 150.822 1.000 137.05748 ? ? ? ? ? ? 84  PRO E C   1 
+ATOM 21064 O O   . PRO E 2 84  ? 167.976 204.672 151.913 1.000 137.52836 ? ? ? ? ? ? 84  PRO E O   1 
+ATOM 21065 C CB  . PRO E 2 84  ? 166.516 203.268 149.339 1.000 130.12572 ? ? ? ? ? ? 84  PRO E CB  1 
+ATOM 21066 C CG  . PRO E 2 84  ? 165.597 203.486 148.184 1.000 128.98936 ? ? ? ? ? ? 84  PRO E CG  1 
+ATOM 21067 C CD  . PRO E 2 84  ? 165.411 204.951 148.100 1.000 132.03097 ? ? ? ? ? ? 84  PRO E CD  1 
+ATOM 21068 N N   . PHE E 2 85  ? 168.130 205.961 150.078 1.000 130.24075 ? ? ? ? ? ? 85  PHE E N   1 
+ATOM 21069 C CA  . PHE E 2 85  ? 169.465 206.450 150.394 1.000 126.70706 ? ? ? ? ? ? 85  PHE E CA  1 
+ATOM 21070 C C   . PHE E 2 85  ? 169.498 207.927 150.762 1.000 131.21311 ? ? ? ? ? ? 85  PHE E C   1 
+ATOM 21071 O O   . PHE E 2 85  ? 170.571 208.536 150.721 1.000 136.44783 ? ? ? ? ? ? 85  PHE E O   1 
+ATOM 21072 C CB  . PHE E 2 85  ? 170.406 206.183 149.220 1.000 124.51943 ? ? ? ? ? ? 85  PHE E CB  1 
+ATOM 21073 C CG  . PHE E 2 85  ? 170.380 204.765 148.740 1.000 125.52064 ? ? ? ? ? ? 85  PHE E CG  1 
+ATOM 21074 C CD1 . PHE E 2 85  ? 170.905 203.750 149.516 1.000 128.55284 ? ? ? ? ? ? 85  PHE E CD1 1 
+ATOM 21075 C CD2 . PHE E 2 85  ? 169.828 204.444 147.516 1.000 125.27616 ? ? ? ? ? ? 85  PHE E CD2 1 
+ATOM 21076 C CE1 . PHE E 2 85  ? 170.881 202.445 149.080 1.000 122.96712 ? ? ? ? ? ? 85  PHE E CE1 1 
+ATOM 21077 C CE2 . PHE E 2 85  ? 169.802 203.140 147.076 1.000 126.87612 ? ? ? ? ? ? 85  PHE E CE2 1 
+ATOM 21078 C CZ  . PHE E 2 85  ? 170.329 202.140 147.859 1.000 123.18528 ? ? ? ? ? ? 85  PHE E CZ  1 
+ATOM 21079 N N   . ILE E 2 86  ? 168.359 208.523 151.115 1.000 145.56136 ? ? ? ? ? ? 86  ILE E N   1 
+ATOM 21080 C CA  . ILE E 2 86  ? 168.371 209.923 151.530 1.000 142.73253 ? ? ? ? ? ? 86  ILE E CA  1 
+ATOM 21081 C C   . ILE E 2 86  ? 169.074 210.073 152.872 1.000 142.52119 ? ? ? ? ? ? 86  ILE E C   1 
+ATOM 21082 O O   . ILE E 2 86  ? 169.892 210.982 153.063 1.000 143.15192 ? ? ? ? ? ? 86  ILE E O   1 
+ATOM 21083 C CB  . ILE E 2 86  ? 166.938 210.487 151.572 1.000 142.73673 ? ? ? ? ? ? 86  ILE E CB  1 
+ATOM 21084 C CG1 . ILE E 2 86  ? 166.932 211.883 152.190 1.000 141.73656 ? ? ? ? ? ? 86  ILE E CG1 1 
+ATOM 21085 C CG2 . ILE E 2 86  ? 166.006 209.553 152.327 1.000 145.29249 ? ? ? ? ? ? 86  ILE E CG2 1 
+ATOM 21086 C CD1 . ILE E 2 86  ? 167.488 212.945 151.281 1.000 141.11286 ? ? ? ? ? ? 86  ILE E CD1 1 
+ATOM 21087 N N   . LYS E 2 87  ? 168.774 209.183 153.819 1.000 147.48341 ? ? ? ? ? ? 87  LYS E N   1 
+ATOM 21088 C CA  . LYS E 2 87  ? 169.361 209.286 155.149 1.000 148.26858 ? ? ? ? ? ? 87  LYS E CA  1 
+ATOM 21089 C C   . LYS E 2 87  ? 170.862 209.038 155.117 1.000 149.75439 ? ? ? ? ? ? 87  LYS E C   1 
+ATOM 21090 O O   . LYS E 2 87  ? 171.625 209.726 155.802 1.000 153.34925 ? ? ? ? ? ? 87  LYS E O   1 
+ATOM 21091 C CB  . LYS E 2 87  ? 168.676 208.307 156.098 1.000 147.19965 ? ? ? ? ? ? 87  LYS E CB  1 
+ATOM 21092 C CG  . LYS E 2 87  ? 167.226 208.643 156.380 1.000 148.79421 ? ? ? ? ? ? 87  LYS E CG  1 
+ATOM 21093 C CD  . LYS E 2 87  ? 166.823 208.221 157.778 1.000 149.51161 ? ? ? ? ? ? 87  LYS E CD  1 
+ATOM 21094 C CE  . LYS E 2 87  ? 165.315 208.222 157.933 1.000 150.23617 ? ? ? ? ? ? 87  LYS E CE  1 
+ATOM 21095 N NZ  . LYS E 2 87  ? 164.798 209.579 158.256 1.000 152.89009 ? ? ? ? ? ? 87  LYS E NZ  1 
+ATOM 21096 N N   . ASP E 2 88  ? 171.305 208.056 154.332 1.000 141.76961 ? ? ? ? ? ? 88  ASP E N   1 
+ATOM 21097 C CA  . ASP E 2 88  ? 172.728 207.741 154.284 1.000 142.56696 ? ? ? ? ? ? 88  ASP E CA  1 
+ATOM 21098 C C   . ASP E 2 88  ? 173.534 208.896 153.702 1.000 141.96326 ? ? ? ? ? ? 88  ASP E C   1 
+ATOM 21099 O O   . ASP E 2 88  ? 174.639 209.187 154.172 1.000 143.68832 ? ? ? ? ? ? 88  ASP E O   1 
+ATOM 21100 C CB  . ASP E 2 88  ? 172.954 206.467 153.474 1.000 141.65664 ? ? ? ? ? ? 88  ASP E CB  1 
+ATOM 21101 C CG  . ASP E 2 88  ? 174.420 206.157 153.278 1.000 144.44628 ? ? ? ? ? ? 88  ASP E CG  1 
+ATOM 21102 O OD1 . ASP E 2 88  ? 175.023 205.538 154.179 1.000 145.09332 ? ? ? ? ? ? 88  ASP E OD1 1 
+ATOM 21103 O OD2 . ASP E 2 88  ? 174.971 206.529 152.223 1.000 143.88061 ? ? ? ? ? ? 88  ASP E OD2 1 
+ATOM 21104 N N   . ALA E 2 89  ? 173.001 209.561 152.679 1.000 139.17704 ? ? ? ? ? ? 89  ALA E N   1 
+ATOM 21105 C CA  . ALA E 2 89  ? 173.737 210.642 152.034 1.000 141.26714 ? ? ? ? ? ? 89  ALA E CA  1 
+ATOM 21106 C C   . ALA E 2 89  ? 173.705 211.927 152.852 1.000 146.09581 ? ? ? ? ? ? 89  ALA E C   1 
+ATOM 21107 O O   . ALA E 2 89  ? 174.673 212.695 152.837 1.000 146.33596 ? ? ? ? ? ? 89  ALA E O   1 
+ATOM 21108 C CB  . ALA E 2 89  ? 173.178 210.893 150.635 1.000 142.11255 ? ? ? ? ? ? 89  ALA E CB  1 
+ATOM 21109 N N   . PHE E 2 90  ? 172.611 212.184 153.568 1.000 154.14664 ? ? ? ? ? ? 90  PHE E N   1 
+ATOM 21110 C CA  . PHE E 2 90  ? 172.405 213.473 154.217 1.000 153.59852 ? ? ? ? ? ? 90  PHE E CA  1 
+ATOM 21111 C C   . PHE E 2 90  ? 172.190 213.373 155.722 1.000 154.05157 ? ? ? ? ? ? 90  PHE E C   1 
+ATOM 21112 O O   . PHE E 2 90  ? 171.770 214.357 156.340 1.000 156.88779 ? ? ? ? ? ? 90  PHE E O   1 
+ATOM 21113 C CB  . PHE E 2 90  ? 171.217 214.197 153.577 1.000 153.45611 ? ? ? ? ? ? 90  PHE E CB  1 
+ATOM 21114 C CG  . PHE E 2 90  ? 171.519 214.782 152.231 1.000 153.49548 ? ? ? ? ? ? 90  PHE E CG  1 
+ATOM 21115 C CD1 . PHE E 2 90  ? 172.655 215.544 152.033 1.000 153.00372 ? ? ? ? ? ? 90  PHE E CD1 1 
+ATOM 21116 C CD2 . PHE E 2 90  ? 170.667 214.571 151.164 1.000 153.90657 ? ? ? ? ? ? 90  PHE E CD2 1 
+ATOM 21117 C CE1 . PHE E 2 90  ? 172.933 216.085 150.796 1.000 152.52325 ? ? ? ? ? ? 90  PHE E CE1 1 
+ATOM 21118 C CE2 . PHE E 2 90  ? 170.942 215.108 149.925 1.000 153.76036 ? ? ? ? ? ? 90  PHE E CE2 1 
+ATOM 21119 C CZ  . PHE E 2 90  ? 172.076 215.866 149.741 1.000 153.70553 ? ? ? ? ? ? 90  PHE E CZ  1 
+ATOM 21120 N N   . GLY E 2 91  ? 172.465 212.228 156.331 1.000 160.77998 ? ? ? ? ? ? 91  GLY E N   1 
+ATOM 21121 C CA  . GLY E 2 91  ? 172.274 212.076 157.757 1.000 162.36648 ? ? ? ? ? ? 91  GLY E CA  1 
+ATOM 21122 C C   . GLY E 2 91  ? 170.874 211.605 158.110 1.000 162.40807 ? ? ? ? ? ? 91  GLY E C   1 
+ATOM 21123 O O   . GLY E 2 91  ? 169.930 211.706 157.328 1.000 164.08900 ? ? ? ? ? ? 91  GLY E O   1 
+ATOM 21124 N N   . ASN E 2 92  ? 170.747 211.083 159.332 1.000 168.07386 ? ? ? ? ? ? 92  ASN E N   1 
+ATOM 21125 C CA  . ASN E 2 92  ? 169.487 210.492 159.768 1.000 170.08448 ? ? ? ? ? ? 92  ASN E CA  1 
+ATOM 21126 C C   . ASN E 2 92  ? 168.398 211.530 159.998 1.000 171.78719 ? ? ? ? ? ? 92  ASN E C   1 
+ATOM 21127 O O   . ASN E 2 92  ? 167.231 211.157 160.151 1.000 171.60419 ? ? ? ? ? ? 92  ASN E O   1 
+ATOM 21128 C CB  . ASN E 2 92  ? 169.704 209.685 161.046 1.000 170.14050 ? ? ? ? ? ? 92  ASN E CB  1 
+ATOM 21129 C CG  . ASN E 2 92  ? 170.615 208.498 160.833 1.000 172.71079 ? ? ? ? ? ? 92  ASN E CG  1 
+ATOM 21130 O OD1 . ASN E 2 92  ? 170.195 207.463 160.317 1.000 173.54338 ? ? ? ? ? ? 92  ASN E OD1 1 
+ATOM 21131 N ND2 . ASN E 2 92  ? 171.875 208.641 161.226 1.000 172.65275 ? ? ? ? ? ? 92  ASN E ND2 1 
+ATOM 21132 N N   . ASP E 2 93  ? 168.750 212.815 160.039 1.000 190.77657 ? ? ? ? ? ? 93  ASP E N   1 
+ATOM 21133 C CA  . ASP E 2 93  ? 167.746 213.848 160.269 1.000 191.53381 ? ? ? ? ? ? 93  ASP E CA  1 
+ATOM 21134 C C   . ASP E 2 93  ? 166.745 213.920 159.123 1.000 190.86237 ? ? ? ? ? ? 93  ASP E C   1 
+ATOM 21135 O O   . ASP E 2 93  ? 165.545 214.111 159.352 1.000 189.67550 ? ? ? ? ? ? 93  ASP E O   1 
+ATOM 21136 C CB  . ASP E 2 93  ? 168.428 215.199 160.474 1.000 191.84028 ? ? ? ? ? ? 93  ASP E CB  1 
+ATOM 21137 C CG  . ASP E 2 93  ? 169.498 215.469 159.441 1.000 191.46076 ? ? ? ? ? ? 93  ASP E CG  1 
+ATOM 21138 O OD1 . ASP E 2 93  ? 170.346 214.581 159.218 1.000 192.09108 ? ? ? ? ? ? 93  ASP E OD1 1 
+ATOM 21139 O OD2 . ASP E 2 93  ? 169.493 216.570 158.854 1.000 191.17361 ? ? ? ? ? ? 93  ASP E OD2 1 
+ATOM 21140 N N   . TYR E 2 94  ? 167.215 213.773 157.888 1.000 173.74909 ? ? ? ? ? ? 94  TYR E N   1 
+ATOM 21141 C CA  . TYR E 2 94  ? 166.328 213.870 156.740 1.000 169.43822 ? ? ? ? ? ? 94  TYR E CA  1 
+ATOM 21142 C C   . TYR E 2 94  ? 165.340 212.707 156.734 1.000 172.31025 ? ? ? ? ? ? 94  TYR E C   1 
+ATOM 21143 O O   . TYR E 2 94  ? 165.678 211.600 157.165 1.000 175.31437 ? ? ? ? ? ? 94  TYR E O   1 
+ATOM 21144 C CB  . TYR E 2 94  ? 167.130 213.876 155.442 1.000 169.61919 ? ? ? ? ? ? 94  TYR E CB  1 
+ATOM 21145 C CG  . TYR E 2 94  ? 167.821 215.186 155.157 1.000 169.24210 ? ? ? ? ? ? 94  TYR E CG  1 
+ATOM 21146 C CD1 . TYR E 2 94  ? 168.925 215.583 155.894 1.000 170.44072 ? ? ? ? ? ? 94  TYR E CD1 1 
+ATOM 21147 C CD2 . TYR E 2 94  ? 167.372 216.023 154.148 1.000 171.68412 ? ? ? ? ? ? 94  TYR E CD2 1 
+ATOM 21148 C CE1 . TYR E 2 94  ? 169.564 216.778 155.635 1.000 171.55657 ? ? ? ? ? ? 94  TYR E CE1 1 
+ATOM 21149 C CE2 . TYR E 2 94  ? 168.003 217.220 153.882 1.000 173.96059 ? ? ? ? ? ? 94  TYR E CE2 1 
+ATOM 21150 C CZ  . TYR E 2 94  ? 169.099 217.592 154.628 1.000 173.15304 ? ? ? ? ? ? 94  TYR E CZ  1 
+ATOM 21151 O OH  . TYR E 2 94  ? 169.731 218.785 154.368 1.000 173.32781 ? ? ? ? ? ? 94  TYR E OH  1 
+ATOM 21152 N N   . PRO E 2 95  ? 164.118 212.923 156.259 1.000 177.55075 ? ? ? ? ? ? 95  PRO E N   1 
+ATOM 21153 C CA  . PRO E 2 95  ? 163.108 211.864 156.275 1.000 178.03855 ? ? ? ? ? ? 95  PRO E CA  1 
+ATOM 21154 C C   . PRO E 2 95  ? 163.083 211.062 154.982 1.000 176.60847 ? ? ? ? ? ? 95  PRO E C   1 
+ATOM 21155 O O   . PRO E 2 95  ? 163.743 211.387 153.994 1.000 176.84527 ? ? ? ? ? ? 95  PRO E O   1 
+ATOM 21156 C CB  . PRO E 2 95  ? 161.802 212.649 156.452 1.000 179.92481 ? ? ? ? ? ? 95  PRO E CB  1 
+ATOM 21157 C CG  . PRO E 2 95  ? 162.077 213.975 155.784 1.000 181.36558 ? ? ? ? ? ? 95  PRO E CG  1 
+ATOM 21158 C CD  . PRO E 2 95  ? 163.576 214.184 155.728 1.000 176.57829 ? ? ? ? ? ? 95  PRO E CD  1 
+ATOM 21159 N N   . ASP E 2 96  ? 162.291 209.989 155.012 1.000 184.10736 ? ? ? ? ? ? 96  ASP E N   1 
+ATOM 21160 C CA  . ASP E 2 96  ? 162.098 209.136 153.848 1.000 186.14932 ? ? ? ? ? ? 96  ASP E CA  1 
+ATOM 21161 C C   . ASP E 2 96  ? 160.645 208.713 153.672 1.000 187.95943 ? ? ? ? ? ? 96  ASP E C   1 
+ATOM 21162 O O   . ASP E 2 96  ? 160.366 207.824 152.860 1.000 188.60374 ? ? ? ? ? ? 96  ASP E O   1 
+ATOM 21163 C CB  . ASP E 2 96  ? 162.990 207.894 153.936 1.000 186.33374 ? ? ? ? ? ? 96  ASP E CB  1 
+ATOM 21164 C CG  . ASP E 2 96  ? 162.633 207.005 155.107 1.000 186.66027 ? ? ? ? ? ? 96  ASP E CG  1 
+ATOM 21165 O OD1 . ASP E 2 96  ? 162.035 207.511 156.079 1.000 187.33921 ? ? ? ? ? ? 96  ASP E OD1 1 
+ATOM 21166 O OD2 . ASP E 2 96  ? 162.946 205.798 155.055 1.000 187.09139 ? ? ? ? ? ? 96  ASP E OD2 1 
+ATOM 21167 N N   . ASN E 2 97  ? 159.715 209.311 154.416 1.000 192.24373 ? ? ? ? ? ? 97  ASN E N   1 
+ATOM 21168 C CA  . ASN E 2 97  ? 158.296 209.005 154.298 1.000 190.41405 ? ? ? ? ? ? 97  ASN E CA  1 
+ATOM 21169 C C   . ASN E 2 97  ? 157.525 210.123 153.606 1.000 191.32802 ? ? ? ? ? ? 97  ASN E C   1 
+ATOM 21170 O O   . ASN E 2 97  ? 156.292 210.080 153.544 1.000 194.47868 ? ? ? ? ? ? 97  ASN E O   1 
+ATOM 21171 C CB  . ASN E 2 97  ? 157.706 208.718 155.678 1.000 189.97134 ? ? ? ? ? ? 97  ASN E CB  1 
+ATOM 21172 C CG  . ASN E 2 97  ? 157.891 209.873 156.639 1.000 192.34194 ? ? ? ? ? ? 97  ASN E CG  1 
+ATOM 21173 O OD1 . ASN E 2 97  ? 158.625 210.820 156.356 1.000 191.09538 ? ? ? ? ? ? 97  ASN E OD1 1 
+ATOM 21174 N ND2 . ASN E 2 97  ? 157.234 209.795 157.789 1.000 193.60407 ? ? ? ? ? ? 97  ASN E ND2 1 
+ATOM 21175 N N   . PHE E 2 98  ? 158.230 211.120 153.083 1.000 194.65215 ? ? ? ? ? ? 98  PHE E N   1 
+ATOM 21176 C CA  . PHE E 2 98  ? 157.618 212.234 152.375 1.000 196.12763 ? ? ? ? ? ? 98  PHE E CA  1 
+ATOM 21177 C C   . PHE E 2 98  ? 157.064 211.768 151.035 1.000 199.14868 ? ? ? ? ? ? 98  PHE E C   1 
+ATOM 21178 O O   . PHE E 2 98  ? 157.693 210.961 150.344 1.000 200.70513 ? ? ? ? ? ? 98  PHE E O   1 
+ATOM 21179 C CB  . PHE E 2 98  ? 158.633 213.359 152.168 1.000 196.19485 ? ? ? ? ? ? 98  PHE E CB  1 
+ATOM 21180 C CG  . PHE E 2 98  ? 159.796 212.981 151.291 1.000 197.71543 ? ? ? ? ? ? 98  PHE E CG  1 
+ATOM 21181 C CD1 . PHE E 2 98  ? 160.698 212.005 151.683 1.000 196.95939 ? ? ? ? ? ? 98  PHE E CD1 1 
+ATOM 21182 C CD2 . PHE E 2 98  ? 159.984 213.601 150.071 1.000 196.59565 ? ? ? ? ? ? 98  PHE E CD2 1 
+ATOM 21183 C CE1 . PHE E 2 98  ? 161.760 211.658 150.877 1.000 195.62412 ? ? ? ? ? ? 98  PHE E CE1 1 
+ATOM 21184 C CE2 . PHE E 2 98  ? 161.048 213.257 149.260 1.000 196.39369 ? ? ? ? ? ? 98  PHE E CE2 1 
+ATOM 21185 C CZ  . PHE E 2 98  ? 161.935 212.285 149.665 1.000 195.87638 ? ? ? ? ? ? 98  PHE E CZ  1 
+ATOM 21186 N N   . THR E 2 99  ? 155.888 212.279 150.673 1.000 214.65737 ? ? ? ? ? ? 99  THR E N   1 
+ATOM 21187 C CA  . THR E 2 99  ? 155.213 211.937 149.420 1.000 215.00304 ? ? ? ? ? ? 99  THR E CA  1 
+ATOM 21188 C C   . THR E 2 99  ? 155.249 213.157 148.505 1.000 213.88165 ? ? ? ? ? ? 99  THR E C   1 
+ATOM 21189 O O   . THR E 2 99  ? 154.532 214.135 148.731 1.000 214.22484 ? ? ? ? ? ? 99  THR E O   1 
+ATOM 21190 C CB  . THR E 2 99  ? 153.781 211.483 149.679 1.000 213.32270 ? ? ? ? ? ? 99  THR E CB  1 
+ATOM 21191 O OG1 . THR E 2 99  ? 153.102 212.465 150.471 1.000 212.10150 ? ? ? ? ? ? 99  THR E OG1 1 
+ATOM 21192 C CG2 . THR E 2 99  ? 153.772 210.151 150.410 1.000 212.14228 ? ? ? ? ? ? 99  THR E CG2 1 
+ATOM 21193 N N   . ALA E 2 100 ? 156.065 213.082 147.458 1.000 220.94607 ? ? ? ? ? ? 100 ALA E N   1 
+ATOM 21194 C CA  . ALA E 2 100 ? 156.313 214.239 146.609 1.000 220.81331 ? ? ? ? ? ? 100 ALA E CA  1 
+ATOM 21195 C C   . ALA E 2 100 ? 155.039 214.724 145.928 1.000 220.74607 ? ? ? ? ? ? 100 ALA E C   1 
+ATOM 21196 O O   . ALA E 2 100 ? 154.243 213.932 145.417 1.000 220.76638 ? ? ? ? ? ? 100 ALA E O   1 
+ATOM 21197 C CB  . ALA E 2 100 ? 157.364 213.900 145.554 1.000 220.82307 ? ? ? ? ? ? 100 ALA E CB  1 
+ATOM 21198 N N   . GLU E 2 101 ? 154.853 216.043 145.930 1.000 236.54623 ? ? ? ? ? ? 101 GLU E N   1 
+ATOM 21199 C CA  . GLU E 2 101 ? 153.815 216.700 145.151 1.000 237.63584 ? ? ? ? ? ? 101 GLU E CA  1 
+ATOM 21200 C C   . GLU E 2 101 ? 154.403 217.975 144.565 1.000 238.90421 ? ? ? ? ? ? 101 GLU E C   1 
+ATOM 21201 O O   . GLU E 2 101 ? 155.310 218.576 145.146 1.000 237.66510 ? ? ? ? ? ? 101 GLU E O   1 
+ATOM 21202 C CB  . GLU E 2 101 ? 152.569 217.004 145.999 1.000 237.32858 ? ? ? ? ? ? 101 GLU E CB  1 
+ATOM 21203 C CG  . GLU E 2 101 ? 152.445 218.446 146.471 1.000 238.12631 ? ? ? ? ? ? 101 GLU E CG  1 
+ATOM 21204 C CD  . GLU E 2 101 ? 153.433 218.791 147.564 1.000 238.18987 ? ? ? ? ? ? 101 GLU E CD  1 
+ATOM 21205 O OE1 . GLU E 2 101 ? 153.839 217.874 148.306 1.000 237.68215 ? ? ? ? ? ? 101 GLU E OE1 1 
+ATOM 21206 O OE2 . GLU E 2 101 ? 153.801 219.978 147.681 1.000 237.82249 ? ? ? ? ? ? 101 GLU E OE2 1 
+ATOM 21207 N N   . TYR E 2 102 ? 153.892 218.382 143.401 1.000 253.85912 ? ? ? ? ? ? 102 TYR E N   1 
+ATOM 21208 C CA  . TYR E 2 102 ? 154.469 219.515 142.685 1.000 253.32384 ? ? ? ? ? ? 102 TYR E CA  1 
+ATOM 21209 C C   . TYR E 2 102 ? 153.470 220.644 142.457 1.000 252.40413 ? ? ? ? ? ? 102 TYR E C   1 
+ATOM 21210 O O   . TYR E 2 102 ? 153.685 221.485 141.578 1.000 250.12849 ? ? ? ? ? ? 102 TYR E O   1 
+ATOM 21211 C CB  . TYR E 2 102 ? 155.063 219.067 141.348 1.000 252.22141 ? ? ? ? ? ? 102 TYR E CB  1 
+ATOM 21212 C CG  . TYR E 2 102 ? 154.419 217.847 140.740 1.000 252.66118 ? ? ? ? ? ? 102 TYR E CG  1 
+ATOM 21213 C CD1 . TYR E 2 102 ? 155.123 216.659 140.611 1.000 251.52474 ? ? ? ? ? ? 102 TYR E CD1 1 
+ATOM 21214 C CD2 . TYR E 2 102 ? 153.115 217.892 140.269 1.000 253.44708 ? ? ? ? ? ? 102 TYR E CD2 1 
+ATOM 21215 C CE1 . TYR E 2 102 ? 154.541 215.543 140.045 1.000 252.36285 ? ? ? ? ? ? 102 TYR E CE1 1 
+ATOM 21216 C CE2 . TYR E 2 102 ? 152.525 216.784 139.702 1.000 254.05354 ? ? ? ? ? ? 102 TYR E CE2 1 
+ATOM 21217 C CZ  . TYR E 2 102 ? 153.242 215.613 139.592 1.000 253.92049 ? ? ? ? ? ? 102 TYR E CZ  1 
+ATOM 21218 O OH  . TYR E 2 102 ? 152.652 214.508 139.025 1.000 255.18643 ? ? ? ? ? ? 102 TYR E OH  1 
+ATOM 21219 N N   . PHE E 2 103 ? 152.385 220.690 143.226 1.000 257.65322 ? ? ? ? ? ? 103 PHE E N   1 
+ATOM 21220 C CA  . PHE E 2 103 ? 151.436 221.793 143.151 1.000 256.54967 ? ? ? ? ? ? 103 PHE E CA  1 
+ATOM 21221 C C   . PHE E 2 103 ? 151.497 222.699 144.373 1.000 255.83276 ? ? ? ? ? ? 103 PHE E C   1 
+ATOM 21222 O O   . PHE E 2 103 ? 150.676 223.613 144.496 1.000 255.32731 ? ? ? ? ? ? 103 PHE E O   1 
+ATOM 21223 C CB  . PHE E 2 103 ? 150.011 221.267 142.960 1.000 257.53610 ? ? ? ? ? ? 103 PHE E CB  1 
+ATOM 21224 C CG  . PHE E 2 103 ? 149.790 220.568 141.648 1.000 258.43844 ? ? ? ? ? ? 103 PHE E CG  1 
+ATOM 21225 C CD1 . PHE E 2 103 ? 148.690 219.749 141.464 1.000 258.75857 ? ? ? ? ? ? 103 PHE E CD1 1 
+ATOM 21226 C CD2 . PHE E 2 103 ? 150.675 220.738 140.596 1.000 258.01643 ? ? ? ? ? ? 103 PHE E CD2 1 
+ATOM 21227 C CE1 . PHE E 2 103 ? 148.480 219.106 140.261 1.000 258.57498 ? ? ? ? ? ? 103 PHE E CE1 1 
+ATOM 21228 C CE2 . PHE E 2 103 ? 150.472 220.096 139.390 1.000 258.09494 ? ? ? ? ? ? 103 PHE E CE2 1 
+ATOM 21229 C CZ  . PHE E 2 103 ? 149.372 219.280 139.222 1.000 258.11976 ? ? ? ? ? ? 103 PHE E CZ  1 
+ATOM 21230 N N   . ASP E 2 104 ? 152.449 222.472 145.275 1.000 233.08062 ? ? ? ? ? ? 104 ASP E N   1 
+ATOM 21231 C CA  . ASP E 2 104 ? 152.550 223.274 146.483 1.000 232.60849 ? ? ? ? ? ? 104 ASP E CA  1 
+ATOM 21232 C C   . ASP E 2 104 ? 153.999 223.315 146.944 1.000 232.62400 ? ? ? ? ? ? 104 ASP E C   1 
+ATOM 21233 O O   . ASP E 2 104 ? 154.804 222.442 146.609 1.000 231.64941 ? ? ? ? ? ? 104 ASP E O   1 
+ATOM 21234 C CB  . ASP E 2 104 ? 151.652 222.722 147.596 1.000 231.53266 ? ? ? ? ? ? 104 ASP E CB  1 
+ATOM 21235 C CG  . ASP E 2 104 ? 150.254 223.303 147.558 1.000 231.56462 ? ? ? ? ? ? 104 ASP E CG  1 
+ATOM 21236 O OD1 . ASP E 2 104 ? 150.120 224.519 147.310 1.000 231.30692 ? ? ? ? ? ? 104 ASP E OD1 1 
+ATOM 21237 O OD2 . ASP E 2 104 ? 149.287 222.542 147.775 1.000 231.66422 ? ? ? ? ? ? 104 ASP E OD2 1 
+ATOM 21238 N N   . ASN E 2 105 ? 154.317 224.351 147.721 1.000 224.57835 ? ? ? ? ? ? 105 ASN E N   1 
+ATOM 21239 C CA  . ASN E 2 105 ? 155.622 224.512 148.361 1.000 223.52280 ? ? ? ? ? ? 105 ASN E CA  1 
+ATOM 21240 C C   . ASN E 2 105 ? 156.754 224.520 147.330 1.000 222.19546 ? ? ? ? ? ? 105 ASN E C   1 
+ATOM 21241 O O   . ASN E 2 105 ? 157.643 223.667 147.331 1.000 224.10449 ? ? ? ? ? ? 105 ASN E O   1 
+ATOM 21242 C CB  . ASN E 2 105 ? 155.845 223.426 149.419 1.000 224.03624 ? ? ? ? ? ? 105 ASN E CB  1 
+ATOM 21243 C CG  . ASN E 2 105 ? 154.596 223.135 150.226 1.000 223.68778 ? ? ? ? ? ? 105 ASN E CG  1 
+ATOM 21244 O OD1 . ASN E 2 105 ? 153.831 222.227 149.902 1.000 222.79017 ? ? ? ? ? ? 105 ASN E OD1 1 
+ATOM 21245 N ND2 . ASN E 2 105 ? 154.382 223.906 151.286 1.000 222.93944 ? ? ? ? ? ? 105 ASN E ND2 1 
+ATOM 21246 N N   . GLN E 2 106 ? 156.706 225.508 146.444 1.000 209.34482 ? ? ? ? ? ? 106 GLN E N   1 
+ATOM 21247 C CA  . GLN E 2 106 ? 157.767 225.692 145.466 1.000 210.76213 ? ? ? ? ? ? 106 GLN E CA  1 
+ATOM 21248 C C   . GLN E 2 106 ? 158.986 226.337 146.115 1.000 210.32961 ? ? ? ? ? ? 106 GLN E C   1 
+ATOM 21249 O O   . GLN E 2 106 ? 158.880 227.055 147.113 1.000 208.49253 ? ? ? ? ? ? 106 GLN E O   1 
+ATOM 21250 C CB  . GLN E 2 106 ? 157.274 226.543 144.296 1.000 210.05920 ? ? ? ? ? ? 106 GLN E CB  1 
+ATOM 21251 C CG  . GLN E 2 106 ? 156.531 225.755 143.224 1.000 210.10716 ? ? ? ? ? ? 106 GLN E CG  1 
+ATOM 21252 C CD  . GLN E 2 106 ? 155.124 225.359 143.641 1.000 209.43025 ? ? ? ? ? ? 106 GLN E CD  1 
+ATOM 21253 O OE1 . GLN E 2 106 ? 154.699 225.615 144.767 1.000 209.10330 ? ? ? ? ? ? 106 GLN E OE1 1 
+ATOM 21254 N NE2 . GLN E 2 106 ? 154.396 224.728 142.727 1.000 207.57655 ? ? ? ? ? ? 106 GLN E NE2 1 
+ATOM 21255 N N   . PHE E 2 107 ? 160.154 226.069 145.538 1.000 213.19049 ? ? ? ? ? ? 107 PHE E N   1 
+ATOM 21256 C CA  . PHE E 2 107 ? 161.426 226.533 146.074 1.000 212.33451 ? ? ? ? ? ? 107 PHE E CA  1 
+ATOM 21257 C C   . PHE E 2 107 ? 162.080 227.513 145.111 1.000 211.15431 ? ? ? ? ? ? 107 PHE E C   1 
+ATOM 21258 O O   . PHE E 2 107 ? 162.028 227.329 143.891 1.000 210.56912 ? ? ? ? ? ? 107 PHE E O   1 
+ATOM 21259 C CB  . PHE E 2 107 ? 162.376 225.361 146.332 1.000 212.08289 ? ? ? ? ? ? 107 PHE E CB  1 
+ATOM 21260 C CG  . PHE E 2 107 ? 161.780 224.266 147.165 1.000 212.71719 ? ? ? ? ? ? 107 PHE E CG  1 
+ATOM 21261 C CD1 . PHE E 2 107 ? 160.926 224.558 148.215 1.000 212.86984 ? ? ? ? ? ? 107 PHE E CD1 1 
+ATOM 21262 C CD2 . PHE E 2 107 ? 162.071 222.941 146.894 1.000 211.92626 ? ? ? ? ? ? 107 PHE E CD2 1 
+ATOM 21263 C CE1 . PHE E 2 107 ? 160.379 223.549 148.980 1.000 214.08033 ? ? ? ? ? ? 107 PHE E CE1 1 
+ATOM 21264 C CE2 . PHE E 2 107 ? 161.527 221.929 147.656 1.000 212.37351 ? ? ? ? ? ? 107 PHE E CE2 1 
+ATOM 21265 C CZ  . PHE E 2 107 ? 160.679 222.233 148.700 1.000 214.03934 ? ? ? ? ? ? 107 PHE E CZ  1 
+ATOM 21266 N N   . ALA E 2 108 ? 162.693 228.559 145.667 1.000 206.19055 ? ? ? ? ? ? 108 ALA E N   1 
+ATOM 21267 C CA  . ALA E 2 108 ? 163.348 229.559 144.831 1.000 207.35971 ? ? ? ? ? ? 108 ALA E CA  1 
+ATOM 21268 C C   . ALA E 2 108 ? 164.679 229.055 144.283 1.000 206.83962 ? ? ? ? ? ? 108 ALA E C   1 
+ATOM 21269 O O   . ALA E 2 108 ? 164.990 229.271 143.106 1.000 205.81753 ? ? ? ? ? ? 108 ALA E O   1 
+ATOM 21270 C CB  . ALA E 2 108 ? 163.549 230.852 145.619 1.000 207.22120 ? ? ? ? ? ? 108 ALA E CB  1 
+ATOM 21271 N N   . SER E 2 109 ? 165.478 228.385 145.112 1.000 212.71728 ? ? ? ? ? ? 109 SER E N   1 
+ATOM 21272 C CA  . SER E 2 109 ? 166.835 228.028 144.722 1.000 213.64575 ? ? ? ? ? ? 109 SER E CA  1 
+ATOM 21273 C C   . SER E 2 109 ? 167.279 226.777 145.466 1.000 215.40722 ? ? ? ? ? ? 109 SER E C   1 
+ATOM 21274 O O   . SER E 2 109 ? 166.654 226.355 146.442 1.000 214.59923 ? ? ? ? ? ? 109 SER E O   1 
+ATOM 21275 C CB  . SER E 2 109 ? 167.815 229.177 144.990 1.000 211.60165 ? ? ? ? ? ? 109 SER E CB  1 
+ATOM 21276 O OG  . SER E 2 109 ? 169.110 228.682 145.286 1.000 211.76693 ? ? ? ? ? ? 109 SER E OG  1 
+ATOM 21277 N N   . TYR E 2 110 ? 168.374 226.184 144.979 1.000 213.27269 ? ? ? ? ? ? 110 TYR E N   1 
+ATOM 21278 C CA  . TYR E 2 110 ? 168.906 224.972 145.596 1.000 211.85759 ? ? ? ? ? ? 110 TYR E CA  1 
+ATOM 21279 C C   . TYR E 2 110 ? 169.366 225.237 147.023 1.000 211.81258 ? ? ? ? ? ? 110 TYR E C   1 
+ATOM 21280 O O   . TYR E 2 110 ? 169.108 224.437 147.929 1.000 210.36952 ? ? ? ? ? ? 110 TYR E O   1 
+ATOM 21281 C CB  . TYR E 2 110 ? 170.052 224.410 144.755 1.000 210.00461 ? ? ? ? ? ? 110 TYR E CB  1 
+ATOM 21282 C CG  . TYR E 2 110 ? 170.418 222.984 145.105 1.000 210.26889 ? ? ? ? ? ? 110 TYR E CG  1 
+ATOM 21283 C CD1 . TYR E 2 110 ? 169.527 222.166 145.789 1.000 208.91568 ? ? ? ? ? ? 110 TYR E CD1 1 
+ATOM 21284 C CD2 . TYR E 2 110 ? 171.654 222.457 144.758 1.000 209.42329 ? ? ? ? ? ? 110 TYR E CD2 1 
+ATOM 21285 C CE1 . TYR E 2 110 ? 169.856 220.865 146.113 1.000 207.63002 ? ? ? ? ? ? 110 TYR E CE1 1 
+ATOM 21286 C CE2 . TYR E 2 110 ? 171.992 221.156 145.079 1.000 209.59775 ? ? ? ? ? ? 110 TYR E CE2 1 
+ATOM 21287 C CZ  . TYR E 2 110 ? 171.089 220.366 145.756 1.000 209.05400 ? ? ? ? ? ? 110 TYR E CZ  1 
+ATOM 21288 O OH  . TYR E 2 110 ? 171.419 219.070 146.078 1.000 208.58116 ? ? ? ? ? ? 110 TYR E OH  1 
+ATOM 21289 N N   . ASP E 2 111 ? 170.046 226.356 147.243 1.000 223.67021 ? ? ? ? ? ? 111 ASP E N   1 
+ATOM 21290 C CA  . ASP E 2 111 ? 170.460 226.664 148.608 1.000 223.48200 ? ? ? ? ? ? 111 ASP E CA  1 
+ATOM 21291 C C   . ASP E 2 111 ? 169.308 227.071 149.482 1.000 223.75492 ? ? ? ? ? ? 111 ASP E C   1 
+ATOM 21292 O O   . ASP E 2 111 ? 169.470 227.203 150.702 1.000 224.24295 ? ? ? ? ? ? 111 ASP E O   1 
+ATOM 21293 C CB  . ASP E 2 111 ? 171.525 227.759 148.607 1.000 223.17473 ? ? ? ? ? ? 111 ASP E CB  1 
+ATOM 21294 C CG  . ASP E 2 111 ? 172.619 227.499 149.619 1.000 223.74419 ? ? ? ? ? ? 111 ASP E CG  1 
+ATOM 21295 O OD1 . ASP E 2 111 ? 172.622 226.403 150.217 1.000 223.47185 ? ? ? ? ? ? 111 ASP E OD1 1 
+ATOM 21296 O OD2 . ASP E 2 111 ? 173.473 228.388 149.818 1.000 224.48059 ? ? ? ? ? ? 111 ASP E OD2 1 
+ATOM 21297 N N   . LYS E 2 112 ? 168.139 227.270 148.880 1.000 214.33843 ? ? ? ? ? ? 112 LYS E N   1 
+ATOM 21298 C CA  . LYS E 2 112 ? 166.902 227.477 149.617 1.000 212.46366 ? ? ? ? ? ? 112 LYS E CA  1 
+ATOM 21299 C C   . LYS E 2 112 ? 166.028 226.235 149.626 1.000 211.06484 ? ? ? ? ? ? 112 LYS E C   1 
+ATOM 21300 O O   . LYS E 2 112 ? 165.405 225.924 150.643 1.000 209.97555 ? ? ? ? ? ? 112 LYS E O   1 
+ATOM 21301 C CB  . LYS E 2 112 ? 166.116 228.659 149.035 1.000 211.52591 ? ? ? ? ? ? 112 LYS E CB  1 
+ATOM 21302 C CG  . LYS E 2 112 ? 164.887 229.018 149.854 1.000 211.16815 ? ? ? ? ? ? 112 LYS E CG  1 
+ATOM 21303 C CD  . LYS E 2 112 ? 163.932 229.901 149.078 1.000 211.04015 ? ? ? ? ? ? 112 LYS E CD  1 
+ATOM 21304 C CE  . LYS E 2 112 ? 162.914 230.544 150.001 1.000 210.40691 ? ? ? ? ? ? 112 LYS E CE  1 
+ATOM 21305 N NZ  . LYS E 2 112 ? 162.194 229.520 150.809 1.000 210.60370 ? ? ? ? ? ? 112 LYS E NZ  1 
+ATOM 21306 N N   . GLY E 2 113 ? 165.969 225.510 148.509 1.000 207.40616 ? ? ? ? ? ? 113 GLY E N   1 
+ATOM 21307 C CA  . GLY E 2 113 ? 165.133 224.323 148.455 1.000 207.31624 ? ? ? ? ? ? 113 GLY E CA  1 
+ATOM 21308 C C   . GLY E 2 113 ? 165.662 223.184 149.305 1.000 207.17615 ? ? ? ? ? ? 113 GLY E C   1 
+ATOM 21309 O O   . GLY E 2 113 ? 164.890 222.363 149.807 1.000 206.72994 ? ? ? ? ? ? 113 GLY E O   1 
+ATOM 21310 N N   . LEU E 2 114 ? 166.984 223.111 149.472 1.000 201.09013 ? ? ? ? ? ? 114 LEU E N   1 
+ATOM 21311 C CA  . LEU E 2 114 ? 167.577 221.937 150.104 1.000 203.21714 ? ? ? ? ? ? 114 LEU E CA  1 
+ATOM 21312 C C   . LEU E 2 114 ? 167.251 221.871 151.592 1.000 205.58363 ? ? ? ? ? ? 114 LEU E C   1 
+ATOM 21313 O O   . LEU E 2 114 ? 166.752 220.851 152.081 1.000 204.44689 ? ? ? ? ? ? 114 LEU E O   1 
+ATOM 21314 C CB  . LEU E 2 114 ? 169.089 221.926 149.884 1.000 202.09421 ? ? ? ? ? ? 114 LEU E CB  1 
+ATOM 21315 C CG  . LEU E 2 114 ? 169.805 220.621 150.239 1.000 201.11040 ? ? ? ? ? ? 114 LEU E CG  1 
+ATOM 21316 C CD1 . LEU E 2 114 ? 168.944 219.413 149.896 1.000 200.83519 ? ? ? ? ? ? 114 LEU E CD1 1 
+ATOM 21317 C CD2 . LEU E 2 114 ? 171.140 220.545 149.521 1.000 200.97496 ? ? ? ? ? ? 114 LEU E CD2 1 
+ATOM 21318 N N   . GLN E 2 115 ? 167.527 222.945 152.337 1.000 216.39029 ? ? ? ? ? ? 115 GLN E N   1 
+ATOM 21319 C CA  . GLN E 2 115 ? 167.360 222.853 153.784 1.000 216.01948 ? ? ? ? ? ? 115 GLN E CA  1 
+ATOM 21320 C C   . GLN E 2 115 ? 165.896 222.909 154.200 1.000 215.68996 ? ? ? ? ? ? 115 GLN E C   1 
+ATOM 21321 O O   . GLN E 2 115 ? 165.522 222.281 155.197 1.000 214.17100 ? ? ? ? ? ? 115 GLN E O   1 
+ATOM 21322 C CB  . GLN E 2 115 ? 168.158 223.943 154.517 1.000 214.48954 ? ? ? ? ? ? 115 GLN E CB  1 
+ATOM 21323 C CG  . GLN E 2 115 ? 167.754 225.421 154.335 1.000 213.30325 ? ? ? ? ? ? 115 GLN E CG  1 
+ATOM 21324 C CD  . GLN E 2 115 ? 167.550 225.893 152.902 1.000 214.63258 ? ? ? ? ? ? 115 GLN E CD  1 
+ATOM 21325 O OE1 . GLN E 2 115 ? 167.708 225.143 151.940 1.000 214.52261 ? ? ? ? ? ? 115 GLN E OE1 1 
+ATOM 21326 N NE2 . GLN E 2 115 ? 167.191 227.164 152.764 1.000 214.88621 ? ? ? ? ? ? 115 GLN E NE2 1 
+ATOM 21327 N N   . VAL E 2 116 ? 165.054 223.639 153.464 1.000 208.63987 ? ? ? ? ? ? 116 VAL E N   1 
+ATOM 21328 C CA  . VAL E 2 116 ? 163.631 223.629 153.776 1.000 207.61786 ? ? ? ? ? ? 116 VAL E CA  1 
+ATOM 21329 C C   . VAL E 2 116 ? 163.036 222.242 153.592 1.000 206.29809 ? ? ? ? ? ? 116 VAL E C   1 
+ATOM 21330 O O   . VAL E 2 116 ? 162.031 221.914 154.233 1.000 205.59659 ? ? ? ? ? ? 116 VAL E O   1 
+ATOM 21331 C CB  . VAL E 2 116 ? 162.862 224.661 152.928 1.000 205.95900 ? ? ? ? ? ? 116 VAL E CB  1 
+ATOM 21332 C CG1 . VAL E 2 116 ? 163.422 226.058 153.151 1.000 204.27728 ? ? ? ? ? ? 116 VAL E CG1 1 
+ATOM 21333 C CG2 . VAL E 2 116 ? 162.893 224.283 151.455 1.000 203.46879 ? ? ? ? ? ? 116 VAL E CG2 1 
+ATOM 21334 N N   . LEU E 2 117 ? 163.637 221.415 152.732 1.000 201.40478 ? ? ? ? ? ? 117 LEU E N   1 
+ATOM 21335 C CA  . LEU E 2 117 ? 163.151 220.054 152.537 1.000 202.79751 ? ? ? ? ? ? 117 LEU E CA  1 
+ATOM 21336 C C   . LEU E 2 117 ? 163.218 219.252 153.830 1.000 204.54609 ? ? ? ? ? ? 117 LEU E C   1 
+ATOM 21337 O O   . LEU E 2 117 ? 162.334 218.434 154.109 1.000 201.30540 ? ? ? ? ? ? 117 LEU E O   1 
+ATOM 21338 C CB  . LEU E 2 117 ? 163.963 219.371 151.436 1.000 202.43675 ? ? ? ? ? ? 117 LEU E CB  1 
+ATOM 21339 C CG  . LEU E 2 117 ? 164.092 217.845 151.475 1.000 203.64726 ? ? ? ? ? ? 117 LEU E CG  1 
+ATOM 21340 C CD1 . LEU E 2 117 ? 162.769 217.162 151.152 1.000 202.33911 ? ? ? ? ? ? 117 LEU E CD1 1 
+ATOM 21341 C CD2 . LEU E 2 117 ? 165.188 217.378 150.531 1.000 201.30298 ? ? ? ? ? ? 117 LEU E CD2 1 
+ATOM 21342 N N   . LYS E 2 118 ? 164.261 219.476 154.631 1.000 201.60106 ? ? ? ? ? ? 118 LYS E N   1 
+ATOM 21343 C CA  . LYS E 2 118 ? 164.437 218.708 155.858 1.000 201.21106 ? ? ? ? ? ? 118 LYS E CA  1 
+ATOM 21344 C C   . LYS E 2 118 ? 163.280 218.925 156.826 1.000 202.54247 ? ? ? ? ? ? 118 LYS E C   1 
+ATOM 21345 O O   . LYS E 2 118 ? 162.758 217.966 157.407 1.000 197.83484 ? ? ? ? ? ? 118 LYS E O   1 
+ATOM 21346 C CB  . LYS E 2 118 ? 165.763 219.086 156.516 1.000 199.27284 ? ? ? ? ? ? 118 LYS E CB  1 
+ATOM 21347 C CG  . LYS E 2 118 ? 166.081 218.303 157.774 1.000 199.65742 ? ? ? ? ? ? 118 LYS E CG  1 
+ATOM 21348 C CD  . LYS E 2 118 ? 167.104 219.032 158.628 1.000 200.02310 ? ? ? ? ? ? 118 LYS E CD  1 
+ATOM 21349 C CE  . LYS E 2 118 ? 168.333 219.410 157.818 1.000 199.96887 ? ? ? ? ? ? 118 LYS E CE  1 
+ATOM 21350 N NZ  . LYS E 2 118 ? 169.420 219.943 158.682 1.000 197.51490 ? ? ? ? ? ? 118 LYS E NZ  1 
+ATOM 21351 N N   . TYR E 2 119 ? 162.861 220.178 157.009 1.000 204.12931 ? ? ? ? ? ? 119 TYR E N   1 
+ATOM 21352 C CA  . TYR E 2 119 ? 161.836 220.485 158.002 1.000 200.59752 ? ? ? ? ? ? 119 TYR E CA  1 
+ATOM 21353 C C   . TYR E 2 119 ? 160.444 220.070 157.541 1.000 199.33454 ? ? ? ? ? ? 119 TYR E C   1 
+ATOM 21354 O O   . TYR E 2 119 ? 159.651 219.562 158.341 1.000 197.01083 ? ? ? ? ? ? 119 TYR E O   1 
+ATOM 21355 C CB  . TYR E 2 119 ? 161.858 221.977 158.330 1.000 198.19157 ? ? ? ? ? ? 119 TYR E CB  1 
+ATOM 21356 C CG  . TYR E 2 119 ? 163.247 222.561 158.412 1.000 199.65697 ? ? ? ? ? ? 119 TYR E CG  1 
+ATOM 21357 C CD1 . TYR E 2 119 ? 164.175 222.069 159.318 1.000 199.80997 ? ? ? ? ? ? 119 TYR E CD1 1 
+ATOM 21358 C CD2 . TYR E 2 119 ? 163.632 223.602 157.580 1.000 199.72509 ? ? ? ? ? ? 119 TYR E CD2 1 
+ATOM 21359 C CE1 . TYR E 2 119 ? 165.446 222.599 159.397 1.000 199.85683 ? ? ? ? ? ? 119 TYR E CE1 1 
+ATOM 21360 C CE2 . TYR E 2 119 ? 164.902 224.140 157.651 1.000 200.67253 ? ? ? ? ? ? 119 TYR E CE2 1 
+ATOM 21361 C CZ  . TYR E 2 119 ? 165.805 223.634 158.561 1.000 200.97761 ? ? ? ? ? ? 119 TYR E CZ  1 
+ATOM 21362 O OH  . TYR E 2 119 ? 167.071 224.166 158.635 1.000 199.72785 ? ? ? ? ? ? 119 TYR E OH  1 
+ATOM 21363 N N   . GLN E 2 120 ? 160.129 220.277 156.261 1.000 197.64100 ? ? ? ? ? ? 120 GLN E N   1 
+ATOM 21364 C CA  . GLN E 2 120 ? 158.755 220.090 155.805 1.000 197.44546 ? ? ? ? ? ? 120 GLN E CA  1 
+ATOM 21365 C C   . GLN E 2 120 ? 158.363 218.620 155.746 1.000 198.48119 ? ? ? ? ? ? 120 GLN E C   1 
+ATOM 21366 O O   . GLN E 2 120 ? 157.182 218.294 155.911 1.000 196.03210 ? ? ? ? ? ? 120 GLN E O   1 
+ATOM 21367 C CB  . GLN E 2 120 ? 158.559 220.742 154.435 1.000 197.23448 ? ? ? ? ? ? 120 GLN E CB  1 
+ATOM 21368 C CG  . GLN E 2 120 ? 159.539 220.279 153.370 1.000 196.81327 ? ? ? ? ? ? 120 GLN E CG  1 
+ATOM 21369 C CD  . GLN E 2 120 ? 159.504 221.153 152.129 1.000 196.87064 ? ? ? ? ? ? 120 GLN E CD  1 
+ATOM 21370 O OE1 . GLN E 2 120 ? 158.600 221.046 151.303 1.000 195.64500 ? ? ? ? ? ? 120 GLN E OE1 1 
+ATOM 21371 N NE2 . GLN E 2 120 ? 160.488 222.031 151.998 1.000 198.34934 ? ? ? ? ? ? 120 GLN E NE2 1 
+ATOM 21372 N N   . ASN E 2 121 ? 159.326 217.726 155.523 1.000 196.09291 ? ? ? ? ? ? 121 ASN E N   1 
+ATOM 21373 C CA  . ASN E 2 121 ? 159.051 216.312 155.272 1.000 196.12529 ? ? ? ? ? ? 121 ASN E CA  1 
+ATOM 21374 C C   . ASN E 2 121 ? 158.075 216.156 154.107 1.000 195.92962 ? ? ? ? ? ? 121 ASN E C   1 
+ATOM 21375 O O   . ASN E 2 121 ? 157.105 215.398 154.164 1.000 192.69399 ? ? ? ? ? ? 121 ASN E O   1 
+ATOM 21376 C CB  . ASN E 2 121 ? 158.532 215.610 156.529 1.000 196.17725 ? ? ? ? ? ? 121 ASN E CB  1 
+ATOM 21377 C CG  . ASN E 2 121 ? 158.491 214.094 156.383 1.000 197.02139 ? ? ? ? ? ? 121 ASN E CG  1 
+ATOM 21378 O OD1 . ASN E 2 121 ? 158.869 213.548 155.347 1.000 197.02918 ? ? ? ? ? ? 121 ASN E OD1 1 
+ATOM 21379 N ND2 . ASN E 2 121 ? 158.031 213.410 157.422 1.000 196.90953 ? ? ? ? ? ? 121 ASN E ND2 1 
+ATOM 21380 N N   . ILE E 2 122 ? 158.335 216.912 153.041 1.000 205.48568 ? ? ? ? ? ? 122 ILE E N   1 
+ATOM 21381 C CA  . ILE E 2 122 ? 157.582 216.782 151.801 1.000 204.38566 ? ? ? ? ? ? 122 ILE E CA  1 
+ATOM 21382 C C   . ILE E 2 122 ? 158.459 217.323 150.684 1.000 205.19643 ? ? ? ? ? ? 122 ILE E C   1 
+ATOM 21383 O O   . ILE E 2 122 ? 159.266 218.232 150.895 1.000 205.36834 ? ? ? ? ? ? 122 ILE E O   1 
+ATOM 21384 C CB  . ILE E 2 122 ? 156.216 217.510 151.889 1.000 203.93024 ? ? ? ? ? ? 122 ILE E CB  1 
+ATOM 21385 C CG1 . ILE E 2 122 ? 155.195 216.821 150.992 1.000 202.29078 ? ? ? ? ? ? 122 ILE E CG1 1 
+ATOM 21386 C CG2 . ILE E 2 122 ? 156.334 218.969 151.506 1.000 203.95021 ? ? ? ? ? ? 122 ILE E CG2 1 
+ATOM 21387 C CD1 . ILE E 2 122 ? 154.863 215.438 151.458 1.000 203.16446 ? ? ? ? ? ? 122 ILE E CD1 1 
+ATOM 21388 N N   . LEU E 2 123 ? 158.324 216.740 149.496 1.000 205.63974 ? ? ? ? ? ? 123 LEU E N   1 
+ATOM 21389 C CA  . LEU E 2 123 ? 159.162 217.114 148.365 1.000 206.96462 ? ? ? ? ? ? 123 LEU E CA  1 
+ATOM 21390 C C   . LEU E 2 123 ? 158.446 218.142 147.503 1.000 206.47628 ? ? ? ? ? ? 123 LEU E C   1 
+ATOM 21391 O O   . LEU E 2 123 ? 157.356 217.879 146.985 1.000 205.60696 ? ? ? ? ? ? 123 LEU E O   1 
+ATOM 21392 C CB  . LEU E 2 123 ? 159.528 215.888 147.531 1.000 206.55216 ? ? ? ? ? ? 123 LEU E CB  1 
+ATOM 21393 C CG  . LEU E 2 123 ? 160.791 216.008 146.677 1.000 206.03623 ? ? ? ? ? ? 123 LEU E CG  1 
+ATOM 21394 C CD1 . LEU E 2 123 ? 161.979 216.403 147.534 1.000 204.49201 ? ? ? ? ? ? 123 LEU E CD1 1 
+ATOM 21395 C CD2 . LEU E 2 123 ? 161.066 214.703 145.950 1.000 204.50642 ? ? ? ? ? ? 123 LEU E CD2 1 
+ATOM 21396 N N   . GLY E 2 124 ? 159.067 219.307 147.344 1.000 212.16121 ? ? ? ? ? ? 124 GLY E N   1 
+ATOM 21397 C CA  . GLY E 2 124 ? 158.491 220.405 146.593 1.000 213.55669 ? ? ? ? ? ? 124 GLY E CA  1 
+ATOM 21398 C C   . GLY E 2 124 ? 159.217 220.610 145.278 1.000 213.71877 ? ? ? ? ? ? 124 GLY E C   1 
+ATOM 21399 O O   . GLY E 2 124 ? 160.428 220.402 145.181 1.000 213.68048 ? ? ? ? ? ? 124 GLY E O   1 
+ATOM 21400 N N   . THR E 2 125 ? 158.465 221.022 144.263 1.000 212.55454 ? ? ? ? ? ? 125 THR E N   1 
+ATOM 21401 C CA  . THR E 2 125 ? 159.017 221.241 142.934 1.000 211.64906 ? ? ? ? ? ? 125 THR E CA  1 
+ATOM 21402 C C   . THR E 2 125 ? 159.683 222.613 142.869 1.000 210.63831 ? ? ? ? ? ? 125 THR E C   1 
+ATOM 21403 O O   . THR E 2 125 ? 159.916 223.274 143.884 1.000 210.38697 ? ? ? ? ? ? 125 THR E O   1 
+ATOM 21404 C CB  . THR E 2 125 ? 157.927 221.098 141.878 1.000 211.63721 ? ? ? ? ? ? 125 THR E CB  1 
+ATOM 21405 O OG1 . THR E 2 125 ? 158.508 221.200 140.572 1.000 211.67206 ? ? ? ? ? ? 125 THR E OG1 1 
+ATOM 21406 C CG2 . THR E 2 125 ? 156.877 222.187 142.048 1.000 212.03988 ? ? ? ? ? ? 125 THR E CG2 1 
+ATOM 21407 N N   . TYR E 2 126 ? 160.001 223.052 141.657 1.000 204.53862 ? ? ? ? ? ? 126 TYR E N   1 
+ATOM 21408 C CA  . TYR E 2 126 ? 160.629 224.339 141.418 1.000 205.05009 ? ? ? ? ? ? 126 TYR E CA  1 
+ATOM 21409 C C   . TYR E 2 126 ? 159.678 225.262 140.671 1.000 207.09151 ? ? ? ? ? ? 126 TYR E C   1 
+ATOM 21410 O O   . TYR E 2 126 ? 158.901 224.824 139.818 1.000 207.94736 ? ? ? ? ? ? 126 TYR E O   1 
+ATOM 21411 C CB  . TYR E 2 126 ? 161.918 224.174 140.616 1.000 205.01484 ? ? ? ? ? ? 126 TYR E CB  1 
+ATOM 21412 C CG  . TYR E 2 126 ? 163.158 224.186 141.465 1.000 204.73941 ? ? ? ? ? ? 126 TYR E CG  1 
+ATOM 21413 C CD1 . TYR E 2 126 ? 164.414 224.119 140.887 1.000 204.19299 ? ? ? ? ? ? 126 TYR E CD1 1 
+ATOM 21414 C CD2 . TYR E 2 126 ? 163.074 224.276 142.846 1.000 204.46962 ? ? ? ? ? ? 126 TYR E CD2 1 
+ATOM 21415 C CE1 . TYR E 2 126 ? 165.551 224.131 141.656 1.000 204.42951 ? ? ? ? ? ? 126 TYR E CE1 1 
+ATOM 21416 C CE2 . TYR E 2 126 ? 164.207 224.291 143.624 1.000 204.82962 ? ? ? ? ? ? 126 TYR E CE2 1 
+ATOM 21417 C CZ  . TYR E 2 126 ? 165.442 224.217 143.023 1.000 205.99704 ? ? ? ? ? ? 126 TYR E CZ  1 
+ATOM 21418 O OH  . TYR E 2 126 ? 166.574 224.229 143.791 1.000 207.82569 ? ? ? ? ? ? 126 TYR E OH  1 
+ATOM 21419 N N   . SER E 2 127 ? 159.748 226.551 141.003 1.000 205.74309 ? ? ? ? ? ? 127 SER E N   1 
+ATOM 21420 C CA  . SER E 2 127 ? 158.958 227.542 140.287 1.000 204.47112 ? ? ? ? ? ? 127 SER E CA  1 
+ATOM 21421 C C   . SER E 2 127 ? 159.446 227.743 138.859 1.000 205.56006 ? ? ? ? ? ? 127 SER E C   1 
+ATOM 21422 O O   . SER E 2 127 ? 158.675 228.213 138.016 1.000 206.05234 ? ? ? ? ? ? 127 SER E O   1 
+ATOM 21423 C CB  . SER E 2 127 ? 158.980 228.872 141.040 1.000 203.34843 ? ? ? ? ? ? 127 SER E CB  1 
+ATOM 21424 O OG  . SER E 2 127 ? 158.937 228.662 142.440 1.000 201.92199 ? ? ? ? ? ? 127 SER E OG  1 
+ATOM 21425 N N   . ASN E 2 128 ? 160.700 227.395 138.567 1.000 209.96132 ? ? ? ? ? ? 128 ASN E N   1 
+ATOM 21426 C CA  . ASN E 2 128 ? 161.241 227.536 137.224 1.000 210.38269 ? ? ? ? ? ? 128 ASN E CA  1 
+ATOM 21427 C C   . ASN E 2 128 ? 161.206 226.192 136.518 1.000 211.46460 ? ? ? ? ? ? 128 ASN E C   1 
+ATOM 21428 O O   . ASN E 2 128 ? 161.887 225.254 136.962 1.000 211.52295 ? ? ? ? ? ? 128 ASN E O   1 
+ATOM 21429 C CB  . ASN E 2 128 ? 162.667 228.070 137.268 1.000 209.41209 ? ? ? ? ? ? 128 ASN E CB  1 
+ATOM 21430 C CG  . ASN E 2 128 ? 163.369 227.967 135.928 1.000 209.34267 ? ? ? ? ? ? 128 ASN E CG  1 
+ATOM 21431 O OD1 . ASN E 2 128 ? 164.523 227.547 135.849 1.000 209.28460 ? ? ? ? ? ? 128 ASN E OD1 1 
+ATOM 21432 N ND2 . ASN E 2 128 ? 162.674 228.352 134.864 1.000 207.63977 ? ? ? ? ? ? 128 ASN E ND2 1 
+ATOM 21433 N N   . PRO E 2 129 ? 160.432 226.047 135.442 1.000 214.81046 ? ? ? ? ? ? 129 PRO E N   1 
+ATOM 21434 C CA  . PRO E 2 129 ? 160.390 224.756 134.732 1.000 214.56720 ? ? ? ? ? ? 129 PRO E CA  1 
+ATOM 21435 C C   . PRO E 2 129 ? 161.742 224.281 134.226 1.000 213.51410 ? ? ? ? ? ? 129 PRO E C   1 
+ATOM 21436 O O   . PRO E 2 129 ? 161.970 223.069 134.140 1.000 212.73710 ? ? ? ? ? ? 129 PRO E O   1 
+ATOM 21437 C CB  . PRO E 2 129 ? 159.430 225.024 133.562 1.000 214.11684 ? ? ? ? ? ? 129 PRO E CB  1 
+ATOM 21438 C CG  . PRO E 2 129 ? 158.861 226.395 133.766 1.000 212.60253 ? ? ? ? ? ? 129 PRO E CG  1 
+ATOM 21439 C CD  . PRO E 2 129 ? 159.314 226.931 135.078 1.000 213.40998 ? ? ? ? ? ? 129 PRO E CD  1 
+ATOM 21440 N N   . LYS E 2 130 ? 162.644 225.205 133.884 1.000 210.35677 ? ? ? ? ? ? 130 LYS E N   1 
+ATOM 21441 C CA  . LYS E 2 130 ? 163.886 224.820 133.220 1.000 210.62212 ? ? ? ? ? ? 130 LYS E CA  1 
+ATOM 21442 C C   . LYS E 2 130 ? 164.752 223.919 134.090 1.000 210.97201 ? ? ? ? ? ? 130 LYS E C   1 
+ATOM 21443 O O   . LYS E 2 130 ? 165.467 223.057 133.567 1.000 209.68195 ? ? ? ? ? ? 130 LYS E O   1 
+ATOM 21444 C CB  . LYS E 2 130 ? 164.666 226.068 132.807 1.000 209.40565 ? ? ? ? ? ? 130 LYS E CB  1 
+ATOM 21445 C CG  . LYS E 2 130 ? 164.228 226.647 131.473 1.000 209.87715 ? ? ? ? ? ? 130 LYS E CG  1 
+ATOM 21446 C CD  . LYS E 2 130 ? 164.219 225.579 130.390 1.000 209.32920 ? ? ? ? ? ? 130 LYS E CD  1 
+ATOM 21447 C CE  . LYS E 2 130 ? 163.635 226.110 129.092 1.000 208.82440 ? ? ? ? ? ? 130 LYS E CE  1 
+ATOM 21448 N NZ  . LYS E 2 130 ? 162.155 226.251 129.169 1.000 208.38955 ? ? ? ? ? ? 130 LYS E NZ  1 
+ATOM 21449 N N   . LYS E 2 131 ? 164.709 224.095 135.407 1.000 203.96564 ? ? ? ? ? ? 131 LYS E N   1 
+ATOM 21450 C CA  . LYS E 2 131 ? 165.492 223.285 136.327 1.000 201.73395 ? ? ? ? ? ? 131 LYS E CA  1 
+ATOM 21451 C C   . LYS E 2 131 ? 164.570 222.424 137.179 1.000 201.59793 ? ? ? ? ? ? 131 LYS E C   1 
+ATOM 21452 O O   . LYS E 2 131 ? 163.519 222.884 137.637 1.000 199.37491 ? ? ? ? ? ? 131 LYS E O   1 
+ATOM 21453 C CB  . LYS E 2 131 ? 166.374 224.162 137.221 1.000 199.48216 ? ? ? ? ? ? 131 LYS E CB  1 
+ATOM 21454 C CG  . LYS E 2 131 ? 165.637 225.295 137.909 1.000 201.93813 ? ? ? ? ? ? 131 LYS E CG  1 
+ATOM 21455 C CD  . LYS E 2 131 ? 166.566 226.084 138.817 1.000 201.36302 ? ? ? ? ? ? 131 LYS E CD  1 
+ATOM 21456 C CE  . LYS E 2 131 ? 165.869 227.308 139.391 1.000 201.23189 ? ? ? ? ? ? 131 LYS E CE  1 
+ATOM 21457 N NZ  . LYS E 2 131 ? 165.785 228.419 138.403 1.000 200.87054 ? ? ? ? ? ? 131 LYS E NZ  1 
+ATOM 21458 N N   . ASN E 2 132 ? 164.966 221.169 137.381 1.000 194.06173 ? ? ? ? ? ? 132 ASN E N   1 
+ATOM 21459 C CA  . ASN E 2 132 ? 164.201 220.204 138.164 1.000 192.07833 ? ? ? ? ? ? 132 ASN E CA  1 
+ATOM 21460 C C   . ASN E 2 132 ? 164.964 219.923 139.452 1.000 191.69397 ? ? ? ? ? ? 132 ASN E C   1 
+ATOM 21461 O O   . ASN E 2 132 ? 166.052 219.341 139.420 1.000 191.50297 ? ? ? ? ? ? 132 ASN E O   1 
+ATOM 21462 C CB  . ASN E 2 132 ? 163.971 218.920 137.370 1.000 190.11963 ? ? ? ? ? ? 132 ASN E CB  1 
+ATOM 21463 C CG  . ASN E 2 132 ? 162.989 217.986 138.044 1.000 189.30683 ? ? ? ? ? ? 132 ASN E CG  1 
+ATOM 21464 O OD1 . ASN E 2 132 ? 162.509 218.256 139.144 1.000 188.80696 ? ? ? ? ? ? 132 ASN E OD1 1 
+ATOM 21465 N ND2 . ASN E 2 132 ? 162.682 216.876 137.383 1.000 189.07844 ? ? ? ? ? ? 132 ASN E ND2 1 
+ATOM 21466 N N   . PHE E 2 133 ? 164.386 220.332 140.584 1.000 188.79952 ? ? ? ? ? ? 133 PHE E N   1 
+ATOM 21467 C CA  . PHE E 2 133 ? 165.062 220.165 141.866 1.000 187.61950 ? ? ? ? ? ? 133 PHE E CA  1 
+ATOM 21468 C C   . PHE E 2 133 ? 165.200 218.696 142.240 1.000 186.79660 ? ? ? ? ? ? 133 PHE E C   1 
+ATOM 21469 O O   . PHE E 2 133 ? 166.215 218.290 142.817 1.000 187.52938 ? ? ? ? ? ? 133 PHE E O   1 
+ATOM 21470 C CB  . PHE E 2 133 ? 164.310 220.920 142.959 1.000 189.37465 ? ? ? ? ? ? 133 PHE E CB  1 
+ATOM 21471 C CG  . PHE E 2 133 ? 164.576 220.404 144.344 1.000 190.60463 ? ? ? ? ? ? 133 PHE E CG  1 
+ATOM 21472 C CD1 . PHE E 2 133 ? 165.769 220.689 144.985 1.000 189.44736 ? ? ? ? ? ? 133 PHE E CD1 1 
+ATOM 21473 C CD2 . PHE E 2 133 ? 163.632 219.638 145.006 1.000 187.89630 ? ? ? ? ? ? 133 PHE E CD2 1 
+ATOM 21474 C CE1 . PHE E 2 133 ? 166.016 220.218 146.257 1.000 187.28009 ? ? ? ? ? ? 133 PHE E CE1 1 
+ATOM 21475 C CE2 . PHE E 2 133 ? 163.874 219.164 146.278 1.000 185.18831 ? ? ? ? ? ? 133 PHE E CE2 1 
+ATOM 21476 C CZ  . PHE E 2 133 ? 165.067 219.455 146.905 1.000 186.70096 ? ? ? ? ? ? 133 PHE E CZ  1 
+ATOM 21477 N N   . LYS E 2 134 ? 164.185 217.889 141.933 1.000 172.68490 ? ? ? ? ? ? 134 LYS E N   1 
+ATOM 21478 C CA  . LYS E 2 134 ? 164.193 216.495 142.361 1.000 172.62414 ? ? ? ? ? ? 134 LYS E CA  1 
+ATOM 21479 C C   . LYS E 2 134 ? 165.362 215.730 141.757 1.000 172.71499 ? ? ? ? ? ? 134 LYS E C   1 
+ATOM 21480 O O   . LYS E 2 134 ? 166.021 214.945 142.448 1.000 176.04682 ? ? ? ? ? ? 134 LYS E O   1 
+ATOM 21481 C CB  . LYS E 2 134 ? 162.870 215.831 141.991 1.000 171.23998 ? ? ? ? ? ? 134 LYS E CB  1 
+ATOM 21482 C CG  . LYS E 2 134 ? 162.771 214.379 142.405 1.000 172.04745 ? ? ? ? ? ? 134 LYS E CG  1 
+ATOM 21483 C CD  . LYS E 2 134 ? 161.484 213.758 141.902 1.000 173.33447 ? ? ? ? ? ? 134 LYS E CD  1 
+ATOM 21484 C CE  . LYS E 2 134 ? 160.284 214.610 142.277 1.000 172.21660 ? ? ? ? ? ? 134 LYS E CE  1 
+ATOM 21485 N NZ  . LYS E 2 134 ? 159.000 213.903 142.024 1.000 172.84389 ? ? ? ? ? ? 134 LYS E NZ  1 
+ATOM 21486 N N   . PHE E 2 135 ? 165.642 215.948 140.472 1.000 175.15886 ? ? ? ? ? ? 135 PHE E N   1 
+ATOM 21487 C CA  . PHE E 2 135 ? 166.661 215.143 139.808 1.000 175.66094 ? ? ? ? ? ? 135 PHE E CA  1 
+ATOM 21488 C C   . PHE E 2 135 ? 168.068 215.563 140.210 1.000 176.63972 ? ? ? ? ? ? 135 PHE E C   1 
+ATOM 21489 O O   . PHE E 2 135 ? 168.958 214.713 140.333 1.000 179.59849 ? ? ? ? ? ? 135 PHE E O   1 
+ATOM 21490 C CB  . PHE E 2 135 ? 166.479 215.207 138.295 1.000 176.84848 ? ? ? ? ? ? 135 PHE E CB  1 
+ATOM 21491 C CG  . PHE E 2 135 ? 165.652 214.082 137.748 1.000 177.26869 ? ? ? ? ? ? 135 PHE E CG  1 
+ATOM 21492 C CD1 . PHE E 2 135 ? 164.283 214.057 137.939 1.000 177.75977 ? ? ? ? ? ? 135 PHE E CD1 1 
+ATOM 21493 C CD2 . PHE E 2 135 ? 166.247 213.036 137.069 1.000 178.48702 ? ? ? ? ? ? 135 PHE E CD2 1 
+ATOM 21494 C CE1 . PHE E 2 135 ? 163.521 213.018 137.445 1.000 178.71155 ? ? ? ? ? ? 135 PHE E CE1 1 
+ATOM 21495 C CE2 . PHE E 2 135 ? 165.491 211.992 136.575 1.000 179.21048 ? ? ? ? ? ? 135 PHE E CE2 1 
+ATOM 21496 C CZ  . PHE E 2 135 ? 164.125 211.984 136.763 1.000 178.39205 ? ? ? ? ? ? 135 PHE E CZ  1 
+ATOM 21497 N N   . GLN E 2 136 ? 168.303 216.861 140.416 1.000 176.95731 ? ? ? ? ? ? 136 GLN E N   1 
+ATOM 21498 C CA  . GLN E 2 136 ? 169.618 217.265 140.902 1.000 177.94100 ? ? ? ? ? ? 136 GLN E CA  1 
+ATOM 21499 C C   . GLN E 2 136 ? 169.837 216.808 142.336 1.000 178.00977 ? ? ? ? ? ? 136 GLN E C   1 
+ATOM 21500 O O   . GLN E 2 136 ? 170.974 216.523 142.728 1.000 178.29889 ? ? ? ? ? ? 136 GLN E O   1 
+ATOM 21501 C CB  . GLN E 2 136 ? 169.807 218.777 140.792 1.000 179.06700 ? ? ? ? ? ? 136 GLN E CB  1 
+ATOM 21502 C CG  . GLN E 2 136 ? 168.619 219.608 141.217 1.000 178.17144 ? ? ? ? ? ? 136 GLN E CG  1 
+ATOM 21503 C CD  . GLN E 2 136 ? 168.560 220.935 140.487 1.000 180.47220 ? ? ? ? ? ? 136 GLN E CD  1 
+ATOM 21504 O OE1 . GLN E 2 136 ? 169.237 221.130 139.478 1.000 181.66698 ? ? ? ? ? ? 136 GLN E OE1 1 
+ATOM 21505 N NE2 . GLN E 2 136 ? 167.756 221.857 140.998 1.000 178.92176 ? ? ? ? ? ? 136 GLN E NE2 1 
+ATOM 21506 N N   . LEU E 2 137 ? 168.769 216.736 143.132 1.000 165.66785 ? ? ? ? ? ? 137 LEU E N   1 
+ATOM 21507 C CA  . LEU E 2 137 ? 168.883 216.140 144.457 1.000 165.05193 ? ? ? ? ? ? 137 LEU E CA  1 
+ATOM 21508 C C   . LEU E 2 137 ? 169.234 214.663 144.359 1.000 165.28785 ? ? ? ? ? ? 137 LEU E C   1 
+ATOM 21509 O O   . LEU E 2 137 ? 170.081 214.166 145.110 1.000 167.98123 ? ? ? ? ? ? 137 LEU E O   1 
+ATOM 21510 C CB  . LEU E 2 137 ? 167.582 216.336 145.234 1.000 165.05621 ? ? ? ? ? ? 137 LEU E CB  1 
+ATOM 21511 C CG  . LEU E 2 137 ? 167.351 215.403 146.422 1.000 164.33340 ? ? ? ? ? ? 137 LEU E CG  1 
+ATOM 21512 C CD1 . LEU E 2 137 ? 168.281 215.757 147.566 1.000 165.36433 ? ? ? ? ? ? 137 LEU E CD1 1 
+ATOM 21513 C CD2 . LEU E 2 137 ? 165.904 215.462 146.872 1.000 165.84923 ? ? ? ? ? ? 137 LEU E CD2 1 
+ATOM 21514 N N   . ALA E 2 138 ? 168.594 213.944 143.433 1.000 157.53645 ? ? ? ? ? ? 138 ALA E N   1 
+ATOM 21515 C CA  . ALA E 2 138 ? 168.935 212.542 143.219 1.000 155.02643 ? ? ? ? ? ? 138 ALA E CA  1 
+ATOM 21516 C C   . ALA E 2 138 ? 170.367 212.397 142.727 1.000 156.34723 ? ? ? ? ? ? 138 ALA E C   1 
+ATOM 21517 O O   . ALA E 2 138 ? 171.086 211.484 143.146 1.000 161.50455 ? ? ? ? ? ? 138 ALA E O   1 
+ATOM 21518 C CB  . ALA E 2 138 ? 167.960 211.907 142.231 1.000 157.13053 ? ? ? ? ? ? 138 ALA E CB  1 
+ATOM 21519 N N   . LEU E 2 139 ? 170.797 213.287 141.833 1.000 154.15894 ? ? ? ? ? ? 139 LEU E N   1 
+ATOM 21520 C CA  . LEU E 2 139 ? 172.187 213.275 141.393 1.000 153.93585 ? ? ? ? ? ? 139 LEU E CA  1 
+ATOM 21521 C C   . LEU E 2 139 ? 173.128 213.558 142.556 1.000 154.85554 ? ? ? ? ? ? 139 LEU E C   1 
+ATOM 21522 O O   . LEU E 2 139 ? 174.195 212.943 142.665 1.000 155.99014 ? ? ? ? ? ? 139 LEU E O   1 
+ATOM 21523 C CB  . LEU E 2 139 ? 172.390 214.293 140.274 1.000 155.60577 ? ? ? ? ? ? 139 LEU E CB  1 
+ATOM 21524 C CG  . LEU E 2 139 ? 173.829 214.526 139.819 1.000 154.95234 ? ? ? ? ? ? 139 LEU E CG  1 
+ATOM 21525 C CD1 . LEU E 2 139 ? 174.432 213.240 139.286 1.000 152.91611 ? ? ? ? ? ? 139 LEU E CD1 1 
+ATOM 21526 C CD2 . LEU E 2 139 ? 173.883 215.621 138.769 1.000 155.58845 ? ? ? ? ? ? 139 LEU E CD2 1 
+ATOM 21527 N N   . ASP E 2 140 ? 172.749 214.488 143.434 1.000 158.82635 ? ? ? ? ? ? 140 ASP E N   1 
+ATOM 21528 C CA  . ASP E 2 140 ? 173.580 214.794 144.592 1.000 159.20466 ? ? ? ? ? ? 140 ASP E CA  1 
+ATOM 21529 C C   . ASP E 2 140 ? 173.681 213.600 145.531 1.000 157.72815 ? ? ? ? ? ? 140 ASP E C   1 
+ATOM 21530 O O   . ASP E 2 140 ? 174.747 213.336 146.099 1.000 157.82644 ? ? ? ? ? ? 140 ASP E O   1 
+ATOM 21531 C CB  . ASP E 2 140 ? 173.022 216.009 145.330 1.000 161.36869 ? ? ? ? ? ? 140 ASP E CB  1 
+ATOM 21532 C CG  . ASP E 2 140 ? 173.994 216.567 146.345 1.000 162.49789 ? ? ? ? ? ? 140 ASP E CG  1 
+ATOM 21533 O OD1 . ASP E 2 140 ? 175.205 216.287 146.225 1.000 163.98662 ? ? ? ? ? ? 140 ASP E OD1 1 
+ATOM 21534 O OD2 . ASP E 2 140 ? 173.549 217.284 147.265 1.000 161.65662 ? ? ? ? ? ? 140 ASP E OD2 1 
+ATOM 21535 N N   . ILE E 2 141 ? 172.579 212.871 145.714 1.000 143.82089 ? ? ? ? ? ? 141 ILE E N   1 
+ATOM 21536 C CA  . ILE E 2 141 ? 172.593 211.705 146.593 1.000 141.29904 ? ? ? ? ? ? 141 ILE E CA  1 
+ATOM 21537 C C   . ILE E 2 141 ? 173.550 210.648 146.059 1.000 142.95191 ? ? ? ? ? ? 141 ILE E C   1 
+ATOM 21538 O O   . ILE E 2 141 ? 174.321 210.047 146.817 1.000 146.94968 ? ? ? ? ? ? 141 ILE E O   1 
+ATOM 21539 C CB  . ILE E 2 141 ? 171.168 211.148 146.760 1.000 139.26810 ? ? ? ? ? ? 141 ILE E CB  1 
+ATOM 21540 C CG1 . ILE E 2 141 ? 170.387 211.985 147.771 1.000 140.84657 ? ? ? ? ? ? 141 ILE E CG1 1 
+ATOM 21541 C CG2 . ILE E 2 141 ? 171.206 209.696 147.196 1.000 138.37417 ? ? ? ? ? ? 141 ILE E CG2 1 
+ATOM 21542 C CD1 . ILE E 2 141 ? 169.039 211.406 148.125 1.000 139.55763 ? ? ? ? ? ? 141 ILE E CD1 1 
+ATOM 21543 N N   . LEU E 2 142 ? 173.523 210.411 144.747 1.000 144.67071 ? ? ? ? ? ? 142 LEU E N   1 
+ATOM 21544 C CA  . LEU E 2 142 ? 174.395 209.403 144.155 1.000 143.57691 ? ? ? ? ? ? 142 LEU E CA  1 
+ATOM 21545 C C   . LEU E 2 142 ? 175.862 209.753 144.359 1.000 145.30290 ? ? ? ? ? ? 142 LEU E C   1 
+ATOM 21546 O O   . LEU E 2 142 ? 176.682 208.878 144.655 1.000 148.31522 ? ? ? ? ? ? 142 LEU E O   1 
+ATOM 21547 C CB  . LEU E 2 142 ? 174.084 209.253 142.668 1.000 142.03247 ? ? ? ? ? ? 142 LEU E CB  1 
+ATOM 21548 C CG  . LEU E 2 142 ? 173.029 208.211 142.304 1.000 143.30604 ? ? ? ? ? ? 142 LEU E CG  1 
+ATOM 21549 C CD1 . LEU E 2 142 ? 172.863 208.132 140.798 1.000 145.39032 ? ? ? ? ? ? 142 LEU E CD1 1 
+ATOM 21550 C CD2 . LEU E 2 142 ? 173.400 206.859 142.877 1.000 144.94399 ? ? ? ? ? ? 142 LEU E CD2 1 
+ATOM 21551 N N   . LYS E 2 143 ? 176.213 211.029 144.199 1.000 146.04324 ? ? ? ? ? ? 143 LYS E N   1 
+ATOM 21552 C CA  . LYS E 2 143 ? 177.598 211.443 144.392 1.000 145.05625 ? ? ? ? ? ? 143 LYS E CA  1 
+ATOM 21553 C C   . LYS E 2 143 ? 178.024 211.295 145.847 1.000 144.72864 ? ? ? ? ? ? 143 LYS E C   1 
+ATOM 21554 O O   . LYS E 2 143 ? 179.185 210.977 146.130 1.000 144.52817 ? ? ? ? ? ? 143 LYS E O   1 
+ATOM 21555 C CB  . LYS E 2 143 ? 177.780 212.885 143.927 1.000 143.81197 ? ? ? ? ? ? 143 LYS E CB  1 
+ATOM 21556 C CG  . LYS E 2 143 ? 177.440 213.112 142.467 1.000 143.71569 ? ? ? ? ? ? 143 LYS E CG  1 
+ATOM 21557 C CD  . LYS E 2 143 ? 178.305 214.203 141.866 1.000 143.02499 ? ? ? ? ? ? 143 LYS E CD  1 
+ATOM 21558 C CE  . LYS E 2 143 ? 177.930 214.465 140.419 1.000 143.45366 ? ? ? ? ? ? 143 LYS E CE  1 
+ATOM 21559 N NZ  . LYS E 2 143 ? 178.131 215.890 140.045 1.000 144.07625 ? ? ? ? ? ? 143 LYS E NZ  1 
+ATOM 21560 N N   . LYS E 2 144 ? 177.103 211.523 146.783 1.000 137.72524 ? ? ? ? ? ? 144 LYS E N   1 
+ATOM 21561 C CA  . LYS E 2 144 ? 177.466 211.546 148.194 1.000 136.27253 ? ? ? ? ? ? 144 LYS E CA  1 
+ATOM 21562 C C   . LYS E 2 144 ? 177.457 210.162 148.830 1.000 137.73221 ? ? ? ? ? ? 144 LYS E C   1 
+ATOM 21563 O O   . LYS E 2 144 ? 178.280 209.889 149.710 1.000 137.90579 ? ? ? ? ? ? 144 LYS E O   1 
+ATOM 21564 C CB  . LYS E 2 144 ? 176.521 212.469 148.962 1.000 134.09133 ? ? ? ? ? ? 144 LYS E CB  1 
+ATOM 21565 C CG  . LYS E 2 144 ? 176.777 213.944 148.730 1.000 137.18925 ? ? ? ? ? ? 144 LYS E CG  1 
+ATOM 21566 C CD  . LYS E 2 144 ? 176.010 214.790 149.726 1.000 137.18139 ? ? ? ? ? ? 144 LYS E CD  1 
+ATOM 21567 C CE  . LYS E 2 144 ? 176.279 216.268 149.514 1.000 139.40688 ? ? ? ? ? ? 144 LYS E CE  1 
+ATOM 21568 N NZ  . LYS E 2 144 ? 177.714 216.602 149.714 1.000 141.35958 ? ? ? ? ? ? 144 LYS E NZ  1 
+ATOM 21569 N N   . SER E 2 145 ? 176.550 209.286 148.414 1.000 132.84387 ? ? ? ? ? ? 145 SER E N   1 
+ATOM 21570 C CA  . SER E 2 145 ? 176.362 207.994 149.061 1.000 131.22599 ? ? ? ? ? ? 145 SER E CA  1 
+ATOM 21571 C C   . SER E 2 145 ? 177.044 206.899 148.256 1.000 131.48448 ? ? ? ? ? ? 145 SER E C   1 
+ATOM 21572 O O   . SER E 2 145 ? 176.774 206.738 147.062 1.000 134.72919 ? ? ? ? ? ? 145 SER E O   1 
+ATOM 21573 C CB  . SER E 2 145 ? 174.876 207.679 149.218 1.000 132.59875 ? ? ? ? ? ? 145 SER E CB  1 
+ATOM 21574 O OG  . SER E 2 145 ? 174.678 206.297 149.443 1.000 134.03780 ? ? ? ? ? ? 145 SER E OG  1 
+ATOM 21575 N N   . LEU E 2 146 ? 177.925 206.144 148.915 1.000 122.19679 ? ? ? ? ? ? 146 LEU E N   1 
+ATOM 21576 C CA  . LEU E 2 146 ? 178.608 205.048 148.237 1.000 123.59889 ? ? ? ? ? ? 146 LEU E CA  1 
+ATOM 21577 C C   . LEU E 2 146 ? 177.677 203.862 148.026 1.000 122.34047 ? ? ? ? ? ? 146 LEU E C   1 
+ATOM 21578 O O   . LEU E 2 146 ? 177.698 203.233 146.962 1.000 124.46860 ? ? ? ? ? ? 146 LEU E O   1 
+ATOM 21579 C CB  . LEU E 2 146 ? 179.841 204.629 149.032 1.000 123.72522 ? ? ? ? ? ? 146 LEU E CB  1 
+ATOM 21580 C CG  . LEU E 2 146 ? 180.391 203.230 148.758 1.000 123.82679 ? ? ? ? ? ? 146 LEU E CG  1 
+ATOM 21581 C CD1 . LEU E 2 146 ? 181.033 203.171 147.386 1.000 122.06538 ? ? ? ? ? ? 146 LEU E CD1 1 
+ATOM 21582 C CD2 . LEU E 2 146 ? 181.385 202.835 149.831 1.000 121.87455 ? ? ? ? ? ? 146 LEU E CD2 1 
+ATOM 21583 N N   . VAL E 2 147 ? 176.853 203.543 149.025 1.000 114.22087 ? ? ? ? ? ? 147 VAL E N   1 
+ATOM 21584 C CA  . VAL E 2 147 ? 175.946 202.408 148.900 1.000 112.55625 ? ? ? ? ? ? 147 VAL E CA  1 
+ATOM 21585 C C   . VAL E 2 147 ? 174.913 202.657 147.811 1.000 116.19518 ? ? ? ? ? ? 147 VAL E C   1 
+ATOM 21586 O O   . VAL E 2 147 ? 174.490 201.720 147.125 1.000 122.00325 ? ? ? ? ? ? 147 VAL E O   1 
+ATOM 21587 C CB  . VAL E 2 147 ? 175.280 202.100 150.252 1.000 110.38032 ? ? ? ? ? ? 147 VAL E CB  1 
+ATOM 21588 C CG1 . VAL E 2 147 ? 176.276 201.453 151.190 1.000 115.51583 ? ? ? ? ? ? 147 VAL E CG1 1 
+ATOM 21589 C CG2 . VAL E 2 147 ? 174.720 203.364 150.868 1.000 114.43597 ? ? ? ? ? ? 147 VAL E CG2 1 
+ATOM 21590 N N   . ALA E 2 148 ? 174.480 203.908 147.640 1.000 122.02145 ? ? ? ? ? ? 148 ALA E N   1 
+ATOM 21591 C CA  . ALA E 2 148 ? 173.554 204.222 146.557 1.000 123.26646 ? ? ? ? ? ? 148 ALA E CA  1 
+ATOM 21592 C C   . ALA E 2 148 ? 174.188 203.955 145.199 1.000 120.18355 ? ? ? ? ? ? 148 ALA E C   1 
+ATOM 21593 O O   . ALA E 2 148 ? 173.540 203.407 144.301 1.000 122.21237 ? ? ? ? ? ? 148 ALA E O   1 
+ATOM 21594 C CB  . ALA E 2 148 ? 173.100 205.676 146.658 1.000 120.50856 ? ? ? ? ? ? 148 ALA E CB  1 
+ATOM 21595 N N   . ARG E 2 149 ? 175.453 204.340 145.029 1.000 121.01126 ? ? ? ? ? ? 149 ARG E N   1 
+ATOM 21596 C CA  . ARG E 2 149 ? 176.148 204.051 143.780 1.000 121.99638 ? ? ? ? ? ? 149 ARG E CA  1 
+ATOM 21597 C C   . ARG E 2 149 ? 176.312 202.553 143.577 1.000 123.38955 ? ? ? ? ? ? 149 ARG E C   1 
+ATOM 21598 O O   . ARG E 2 149 ? 176.147 202.048 142.461 1.000 124.22812 ? ? ? ? ? ? 149 ARG E O   1 
+ATOM 21599 C CB  . ARG E 2 149 ? 177.510 204.741 143.766 1.000 121.16618 ? ? ? ? ? ? 149 ARG E CB  1 
+ATOM 21600 C CG  . ARG E 2 149 ? 177.510 206.102 143.107 1.000 123.91666 ? ? ? ? ? ? 149 ARG E CG  1 
+ATOM 21601 C CD  . ARG E 2 149 ? 178.877 206.747 143.201 1.000 125.65462 ? ? ? ? ? ? 149 ARG E CD  1 
+ATOM 21602 N NE  . ARG E 2 149 ? 179.103 207.345 144.510 1.000 129.38895 ? ? ? ? ? ? 149 ARG E NE  1 
+ATOM 21603 C CZ  . ARG E 2 149 ? 180.035 206.946 145.363 1.000 130.28728 ? ? ? ? ? ? 149 ARG E CZ  1 
+ATOM 21604 N NH1 . ARG E 2 149 ? 180.849 205.945 145.076 1.000 129.26325 ? ? ? ? ? ? 149 ARG E NH1 1 
+ATOM 21605 N NH2 . ARG E 2 149 ? 180.153 207.567 146.532 1.000 125.71146 ? ? ? ? ? ? 149 ARG E NH2 1 
+ATOM 21606 N N   . GLN E 2 150 ? 176.646 201.826 144.644 1.000 122.43661 ? ? ? ? ? ? 150 GLN E N   1 
+ATOM 21607 C CA  . GLN E 2 150 ? 176.814 200.383 144.531 1.000 118.75012 ? ? ? ? ? ? 150 GLN E CA  1 
+ATOM 21608 C C   . GLN E 2 150 ? 175.503 199.700 144.173 1.000 124.43003 ? ? ? ? ? ? 150 GLN E C   1 
+ATOM 21609 O O   . GLN E 2 150 ? 175.479 198.785 143.343 1.000 130.76445 ? ? ? ? ? ? 150 GLN E O   1 
+ATOM 21610 C CB  . GLN E 2 150 ? 177.369 199.818 145.835 1.000 118.33134 ? ? ? ? ? ? 150 GLN E CB  1 
+ATOM 21611 C CG  . GLN E 2 150 ? 178.840 200.090 146.049 1.000 118.80289 ? ? ? ? ? ? 150 GLN E CG  1 
+ATOM 21612 C CD  . GLN E 2 150 ? 179.350 199.487 147.336 1.000 128.14314 ? ? ? ? ? ? 150 GLN E CD  1 
+ATOM 21613 O OE1 . GLN E 2 150 ? 178.571 199.093 148.200 1.000 130.62958 ? ? ? ? ? ? 150 GLN E OE1 1 
+ATOM 21614 N NE2 . GLN E 2 150 ? 180.666 199.411 147.472 1.000 128.73758 ? ? ? ? ? ? 150 GLN E NE2 1 
+ATOM 21615 N N   . TYR E 2 151 ? 174.401 200.126 144.792 1.000 116.90014 ? ? ? ? ? ? 151 TYR E N   1 
+ATOM 21616 C CA  . TYR E 2 151 ? 173.120 199.481 144.531 1.000 113.21503 ? ? ? ? ? ? 151 TYR E CA  1 
+ATOM 21617 C C   . TYR E 2 151 ? 172.681 199.678 143.088 1.000 115.13222 ? ? ? ? ? ? 151 TYR E C   1 
+ATOM 21618 O O   . TYR E 2 151 ? 172.201 198.739 142.445 1.000 124.97074 ? ? ? ? ? ? 151 TYR E O   1 
+ATOM 21619 C CB  . TYR E 2 151 ? 172.053 200.016 145.480 1.000 116.69485 ? ? ? ? ? ? 151 TYR E CB  1 
+ATOM 21620 C CG  . TYR E 2 151 ? 170.656 199.685 145.027 1.000 113.89331 ? ? ? ? ? ? 151 TYR E CG  1 
+ATOM 21621 C CD1 . TYR E 2 151 ? 170.187 198.384 145.069 1.000 110.25494 ? ? ? ? ? ? 151 TYR E CD1 1 
+ATOM 21622 C CD2 . TYR E 2 151 ? 169.811 200.669 144.542 1.000 116.07091 ? ? ? ? ? ? 151 TYR E CD2 1 
+ATOM 21623 C CE1 . TYR E 2 151 ? 168.917 198.073 144.650 1.000 113.24373 ? ? ? ? ? ? 151 TYR E CE1 1 
+ATOM 21624 C CE2 . TYR E 2 151 ? 168.538 200.367 144.121 1.000 115.95798 ? ? ? ? ? ? 151 TYR E CE2 1 
+ATOM 21625 C CZ  . TYR E 2 151 ? 168.097 199.067 144.177 1.000 115.64022 ? ? ? ? ? ? 151 TYR E CZ  1 
+ATOM 21626 O OH  . TYR E 2 151 ? 166.826 198.759 143.759 1.000 119.65341 ? ? ? ? ? ? 151 TYR E OH  1 
+ATOM 21627 N N   . ILE E 2 152 ? 172.832 200.894 142.563 1.000 116.26256 ? ? ? ? ? ? 152 ILE E N   1 
+ATOM 21628 C CA  . ILE E 2 152 ? 172.387 201.175 141.202 1.000 116.40844 ? ? ? ? ? ? 152 ILE E CA  1 
+ATOM 21629 C C   . ILE E 2 152 ? 173.171 200.337 140.202 1.000 119.31288 ? ? ? ? ? ? 152 ILE E C   1 
+ATOM 21630 O O   . ILE E 2 152 ? 172.600 199.762 139.268 1.000 124.20180 ? ? ? ? ? ? 152 ILE E O   1 
+ATOM 21631 C CB  . ILE E 2 152 ? 172.505 202.680 140.904 1.000 116.44683 ? ? ? ? ? ? 152 ILE E CB  1 
+ATOM 21632 C CG1 . ILE E 2 152 ? 171.332 203.434 141.523 1.000 118.48356 ? ? ? ? ? ? 152 ILE E CG1 1 
+ATOM 21633 C CG2 . ILE E 2 152 ? 172.544 202.930 139.413 1.000 115.89614 ? ? ? ? ? ? 152 ILE E CG2 1 
+ATOM 21634 C CD1 . ILE E 2 152 ? 169.986 202.897 141.113 1.000 120.91801 ? ? ? ? ? ? 152 ILE E CD1 1 
+ATOM 21635 N N   . PHE E 2 153 ? 174.488 200.249 140.383 1.000 129.47043 ? ? ? ? ? ? 153 PHE E N   1 
+ATOM 21636 C CA  . PHE E 2 153 ? 175.302 199.443 139.481 1.000 125.32586 ? ? ? ? ? ? 153 PHE E CA  1 
+ATOM 21637 C C   . PHE E 2 153 ? 174.942 197.967 139.577 1.000 128.16842 ? ? ? ? ? ? 153 PHE E C   1 
+ATOM 21638 O O   . PHE E 2 153 ? 174.876 197.272 138.558 1.000 131.15535 ? ? ? ? ? ? 153 PHE E O   1 
+ATOM 21639 C CB  . PHE E 2 153 ? 176.783 199.652 139.784 1.000 125.38731 ? ? ? ? ? ? 153 PHE E CB  1 
+ATOM 21640 C CG  . PHE E 2 153 ? 177.699 198.991 138.799 1.000 132.43856 ? ? ? ? ? ? 153 PHE E CG  1 
+ATOM 21641 C CD1 . PHE E 2 153 ? 178.103 199.658 137.660 1.000 133.03917 ? ? ? ? ? ? 153 PHE E CD1 1 
+ATOM 21642 C CD2 . PHE E 2 153 ? 178.156 197.702 139.011 1.000 136.83229 ? ? ? ? ? ? 153 PHE E CD2 1 
+ATOM 21643 C CE1 . PHE E 2 153 ? 178.944 199.056 136.749 1.000 133.01526 ? ? ? ? ? ? 153 PHE E CE1 1 
+ATOM 21644 C CE2 . PHE E 2 153 ? 178.998 197.095 138.102 1.000 136.96120 ? ? ? ? ? ? 153 PHE E CE2 1 
+ATOM 21645 C CZ  . PHE E 2 153 ? 179.392 197.774 136.971 1.000 133.99805 ? ? ? ? ? ? 153 PHE E CZ  1 
+ATOM 21646 N N   . SER E 2 154 ? 174.713 197.468 140.791 1.000 120.63244 ? ? ? ? ? ? 154 SER E N   1 
+ATOM 21647 C CA  . SER E 2 154 ? 174.416 196.055 140.978 1.000 116.27172 ? ? ? ? ? ? 154 SER E CA  1 
+ATOM 21648 C C   . SER E 2 154 ? 173.007 195.683 140.546 1.000 123.15289 ? ? ? ? ? ? 154 SER E C   1 
+ATOM 21649 O O   . SER E 2 154 ? 172.760 194.513 140.238 1.000 128.84789 ? ? ? ? ? ? 154 SER E O   1 
+ATOM 21650 C CB  . SER E 2 154 ? 174.615 195.668 142.442 1.000 117.41099 ? ? ? ? ? ? 154 SER E CB  1 
+ATOM 21651 O OG  . SER E 2 154 ? 175.539 196.535 143.070 1.000 126.80108 ? ? ? ? ? ? 154 SER E OG  1 
+ATOM 21652 N N   . LYS E 2 155 ? 172.081 196.639 140.517 1.000 117.40238 ? ? ? ? ? ? 155 LYS E N   1 
+ATOM 21653 C CA  . LYS E 2 155 ? 170.693 196.314 140.209 1.000 110.96491 ? ? ? ? ? ? 155 LYS E CA  1 
+ATOM 21654 C C   . LYS E 2 155 ? 170.428 196.333 138.709 1.000 117.18580 ? ? ? ? ? ? 155 LYS E C   1 
+ATOM 21655 O O   . LYS E 2 155 ? 169.885 195.372 138.157 1.000 121.30469 ? ? ? ? ? ? 155 LYS E O   1 
+ATOM 21656 C CB  . LYS E 2 155 ? 169.758 197.288 140.925 1.000 113.26734 ? ? ? ? ? ? 155 LYS E CB  1 
+ATOM 21657 C CG  . LYS E 2 155 ? 168.283 196.948 140.815 1.000 115.46243 ? ? ? ? ? ? 155 LYS E CG  1 
+ATOM 21658 C CD  . LYS E 2 155 ? 168.033 195.460 140.942 1.000 116.58227 ? ? ? ? ? ? 155 LYS E CD  1 
+ATOM 21659 C CE  . LYS E 2 155 ? 166.779 195.186 141.748 1.000 114.61491 ? ? ? ? ? ? 155 LYS E CE  1 
+ATOM 21660 N NZ  . LYS E 2 155 ? 165.696 196.143 141.409 1.000 112.23317 ? ? ? ? ? ? 155 LYS E NZ  1 
+ATOM 21661 N N   . TYR E 2 156 ? 170.804 197.414 138.035 1.000 129.73304 ? ? ? ? ? ? 156 TYR E N   1 
+ATOM 21662 C CA  . TYR E 2 156 ? 170.417 197.648 136.653 1.000 126.40046 ? ? ? ? ? ? 156 TYR E CA  1 
+ATOM 21663 C C   . TYR E 2 156 ? 171.626 197.589 135.734 1.000 128.42487 ? ? ? ? ? ? 156 TYR E C   1 
+ATOM 21664 O O   . TYR E 2 156 ? 172.692 198.122 136.056 1.000 131.21362 ? ? ? ? ? ? 156 TYR E O   1 
+ATOM 21665 C CB  . TYR E 2 156 ? 169.725 199.003 136.508 1.000 122.36005 ? ? ? ? ? ? 156 TYR E CB  1 
+ATOM 21666 C CG  . TYR E 2 156 ? 168.517 199.148 137.394 1.000 123.51782 ? ? ? ? ? ? 156 TYR E CG  1 
+ATOM 21667 C CD1 . TYR E 2 156 ? 167.403 198.349 137.208 1.000 128.87189 ? ? ? ? ? ? 156 TYR E CD1 1 
+ATOM 21668 C CD2 . TYR E 2 156 ? 168.494 200.074 138.423 1.000 124.55233 ? ? ? ? ? ? 156 TYR E CD2 1 
+ATOM 21669 C CE1 . TYR E 2 156 ? 166.300 198.470 138.015 1.000 128.39993 ? ? ? ? ? ? 156 TYR E CE1 1 
+ATOM 21670 C CE2 . TYR E 2 156 ? 167.392 200.202 139.236 1.000 127.93141 ? ? ? ? ? ? 156 TYR E CE2 1 
+ATOM 21671 C CZ  . TYR E 2 156 ? 166.298 199.396 139.027 1.000 129.09010 ? ? ? ? ? ? 156 TYR E CZ  1 
+ATOM 21672 O OH  . TYR E 2 156 ? 165.193 199.516 139.833 1.000 135.80544 ? ? ? ? ? ? 156 TYR E OH  1 
+ATOM 21673 N N   . PHE E 2 157 ? 171.452 196.935 134.584 1.000 138.64613 ? ? ? ? ? ? 157 PHE E N   1 
+ATOM 21674 C CA  . PHE E 2 157 ? 172.468 196.930 133.545 1.000 141.05732 ? ? ? ? ? ? 157 PHE E CA  1 
+ATOM 21675 C C   . PHE E 2 157 ? 172.080 197.737 132.317 1.000 142.03394 ? ? ? ? ? ? 157 PHE E C   1 
+ATOM 21676 O O   . PHE E 2 157 ? 172.953 198.034 131.496 1.000 142.50522 ? ? ? ? ? ? 157 PHE E O   1 
+ATOM 21677 C CB  . PHE E 2 157 ? 172.794 195.492 133.115 1.000 141.90579 ? ? ? ? ? ? 157 PHE E CB  1 
+ATOM 21678 C CG  . PHE E 2 157 ? 171.739 194.854 132.261 1.000 140.21245 ? ? ? ? ? ? 157 PHE E CG  1 
+ATOM 21679 C CD1 . PHE E 2 157 ? 170.558 194.403 132.816 1.000 138.64603 ? ? ? ? ? ? 157 PHE E CD1 1 
+ATOM 21680 C CD2 . PHE E 2 157 ? 171.935 194.695 130.901 1.000 141.57160 ? ? ? ? ? ? 157 PHE E CD2 1 
+ATOM 21681 C CE1 . PHE E 2 157 ? 169.592 193.808 132.034 1.000 138.38504 ? ? ? ? ? ? 157 PHE E CE1 1 
+ATOM 21682 C CE2 . PHE E 2 157 ? 170.969 194.104 130.114 1.000 140.88168 ? ? ? ? ? ? 157 PHE E CE2 1 
+ATOM 21683 C CZ  . PHE E 2 157 ? 169.796 193.661 130.682 1.000 140.00203 ? ? ? ? ? ? 157 PHE E CZ  1 
+ATOM 21684 N N   . LYS E 2 158 ? 170.808 198.098 132.169 1.000 166.90712 ? ? ? ? ? ? 158 LYS E N   1 
+ATOM 21685 C CA  . LYS E 2 158 ? 170.369 198.926 131.057 1.000 168.62870 ? ? ? ? ? ? 158 LYS E CA  1 
+ATOM 21686 C C   . LYS E 2 158 ? 169.122 199.691 131.469 1.000 167.83088 ? ? ? ? ? ? 158 LYS E C   1 
+ATOM 21687 O O   . LYS E 2 158 ? 168.272 199.164 132.191 1.000 165.41978 ? ? ? ? ? ? 158 LYS E O   1 
+ATOM 21688 C CB  . LYS E 2 158 ? 170.092 198.085 129.807 1.000 169.20390 ? ? ? ? ? ? 158 LYS E CB  1 
+ATOM 21689 C CG  . LYS E 2 158 ? 169.823 198.907 128.559 1.000 169.28511 ? ? ? ? ? ? 158 LYS E CG  1 
+ATOM 21690 C CD  . LYS E 2 158 ? 169.727 198.024 127.332 1.000 168.86180 ? ? ? ? ? ? 158 LYS E CD  1 
+ATOM 21691 C CE  . LYS E 2 158 ? 171.057 197.353 127.043 1.000 169.44106 ? ? ? ? ? ? 158 LYS E CE  1 
+ATOM 21692 N NZ  . LYS E 2 158 ? 171.025 196.589 125.768 1.000 171.26957 ? ? ? ? ? ? 158 LYS E NZ  1 
+ATOM 21693 N N   . ILE E 2 159 ? 169.018 200.932 131.002 1.000 172.89255 ? ? ? ? ? ? 159 ILE E N   1 
+ATOM 21694 C CA  . ILE E 2 159 ? 167.907 201.817 131.324 1.000 170.51595 ? ? ? ? ? ? 159 ILE E CA  1 
+ATOM 21695 C C   . ILE E 2 159 ? 167.186 202.169 130.032 1.000 173.70156 ? ? ? ? ? ? 159 ILE E C   1 
+ATOM 21696 O O   . ILE E 2 159 ? 167.821 202.581 129.055 1.000 176.46956 ? ? ? ? ? ? 159 ILE E O   1 
+ATOM 21697 C CB  . ILE E 2 159 ? 168.385 203.093 132.040 1.000 169.61905 ? ? ? ? ? ? 159 ILE E CB  1 
+ATOM 21698 C CG1 . ILE E 2 159 ? 169.258 202.739 133.243 1.000 170.23643 ? ? ? ? ? ? 159 ILE E CG1 1 
+ATOM 21699 C CG2 . ILE E 2 159 ? 167.198 203.928 132.477 1.000 170.66537 ? ? ? ? ? ? 159 ILE E CG2 1 
+ATOM 21700 C CD1 . ILE E 2 159 ? 168.562 201.893 134.274 1.000 173.06728 ? ? ? ? ? ? 159 ILE E CD1 1 
+ATOM 21701 N N   . PHE E 2 160 ? 165.867 202.011 130.029 1.000 181.74778 ? ? ? ? ? ? 160 PHE E N   1 
+ATOM 21702 C CA  . PHE E 2 160 ? 165.043 202.334 128.872 1.000 181.60756 ? ? ? ? ? ? 160 PHE E CA  1 
+ATOM 21703 C C   . PHE E 2 160 ? 164.303 203.639 129.123 1.000 181.97515 ? ? ? ? ? ? 160 PHE E C   1 
+ATOM 21704 O O   . PHE E 2 160 ? 163.533 203.748 130.083 1.000 182.34003 ? ? ? ? ? ? 160 PHE E O   1 
+ATOM 21705 C CB  . PHE E 2 160 ? 164.051 201.209 128.579 1.000 181.30795 ? ? ? ? ? ? 160 PHE E CB  1 
+ATOM 21706 C CG  . PHE E 2 160 ? 164.701 199.933 128.137 1.000 181.91174 ? ? ? ? ? ? 160 PHE E CG  1 
+ATOM 21707 C CD1 . PHE E 2 160 ? 164.935 199.691 126.797 1.000 183.04833 ? ? ? ? ? ? 160 PHE E CD1 1 
+ATOM 21708 C CD2 . PHE E 2 160 ? 165.082 198.978 129.061 1.000 181.90385 ? ? ? ? ? ? 160 PHE E CD2 1 
+ATOM 21709 C CE1 . PHE E 2 160 ? 165.534 198.520 126.386 1.000 183.64785 ? ? ? ? ? ? 160 PHE E CE1 1 
+ATOM 21710 C CE2 . PHE E 2 160 ? 165.682 197.805 128.655 1.000 180.87819 ? ? ? ? ? ? 160 PHE E CE2 1 
+ATOM 21711 C CZ  . PHE E 2 160 ? 165.908 197.576 127.316 1.000 182.33705 ? ? ? ? ? ? 160 PHE E CZ  1 
+ATOM 21712 N N   . ILE E 2 161 ? 164.533 204.622 128.256 1.000 201.59497 ? ? ? ? ? ? 161 ILE E N   1 
+ATOM 21713 C CA  . ILE E 2 161 ? 163.961 205.955 128.394 1.000 201.39603 ? ? ? ? ? ? 161 ILE E CA  1 
+ATOM 21714 C C   . ILE E 2 161 ? 163.246 206.314 127.102 1.000 204.12050 ? ? ? ? ? ? 161 ILE E C   1 
+ATOM 21715 O O   . ILE E 2 161 ? 163.754 206.048 126.007 1.000 207.33978 ? ? ? ? ? ? 161 ILE E O   1 
+ATOM 21716 C CB  . ILE E 2 161 ? 165.040 207.008 128.716 1.000 199.37883 ? ? ? ? ? ? 161 ILE E CB  1 
+ATOM 21717 C CG1 . ILE E 2 161 ? 166.011 206.482 129.772 1.000 201.11069 ? ? ? ? ? ? 161 ILE E CG1 1 
+ATOM 21718 C CG2 . ILE E 2 161 ? 164.396 208.303 129.179 1.000 198.52864 ? ? ? ? ? ? 161 ILE E CG2 1 
+ATOM 21719 C CD1 . ILE E 2 161 ? 167.015 207.506 130.234 1.000 200.70820 ? ? ? ? ? ? 161 ILE E CD1 1 
+ATOM 21720 N N   . ASP E 2 162 ? 162.070 206.917 127.227 1.000 224.77319 ? ? ? ? ? ? 162 ASP E N   1 
+ATOM 21721 C CA  . ASP E 2 162 ? 161.310 207.390 126.081 1.000 225.55429 ? ? ? ? ? ? 162 ASP E CA  1 
+ATOM 21722 C C   . ASP E 2 162 ? 161.083 208.894 126.174 1.000 225.45595 ? ? ? ? ? ? 162 ASP E C   1 
+ATOM 21723 O O   . ASP E 2 162 ? 161.238 209.504 127.235 1.000 223.93241 ? ? ? ? ? ? 162 ASP E O   1 
+ATOM 21724 C CB  . ASP E 2 162 ? 159.972 206.646 125.963 1.000 224.29228 ? ? ? ? ? ? 162 ASP E CB  1 
+ATOM 21725 C CG  . ASP E 2 162 ? 158.985 207.021 127.057 1.000 225.60783 ? ? ? ? ? ? 162 ASP E CG  1 
+ATOM 21726 O OD1 . ASP E 2 162 ? 159.387 207.658 128.051 1.000 226.82401 ? ? ? ? ? ? 162 ASP E OD1 1 
+ATOM 21727 O OD2 . ASP E 2 162 ? 157.793 206.675 126.918 1.000 225.66423 ? ? ? ? ? ? 162 ASP E OD2 1 
+ATOM 21728 N N   . GLU E 2 163 ? 160.718 209.483 125.037 1.000 233.34317 ? ? ? ? ? ? 163 GLU E N   1 
+ATOM 21729 C CA  . GLU E 2 163 ? 160.397 210.905 124.937 1.000 232.36469 ? ? ? ? ? ? 163 GLU E CA  1 
+ATOM 21730 C C   . GLU E 2 163 ? 161.542 211.768 125.465 1.000 231.70696 ? ? ? ? ? ? 163 GLU E C   1 
+ATOM 21731 O O   . GLU E 2 163 ? 161.346 212.729 126.208 1.000 231.74120 ? ? ? ? ? ? 163 GLU E O   1 
+ATOM 21732 C CB  . GLU E 2 163 ? 159.091 211.217 125.671 1.000 232.57328 ? ? ? ? ? ? 163 GLU E CB  1 
+ATOM 21733 C CG  . GLU E 2 163 ? 157.924 210.338 125.262 1.000 232.94671 ? ? ? ? ? ? 163 GLU E CG  1 
+ATOM 21734 C CD  . GLU E 2 163 ? 157.019 211.011 124.251 1.000 233.32029 ? ? ? ? ? ? 163 GLU E CD  1 
+ATOM 21735 O OE1 . GLU E 2 163 ? 157.525 211.811 123.437 1.000 233.44330 ? ? ? ? ? ? 163 GLU E OE1 1 
+ATOM 21736 O OE2 . GLU E 2 163 ? 155.799 210.741 124.273 1.000 233.29506 ? ? ? ? ? ? 163 GLU E OE2 1 
+ATOM 21737 N N   . TYR E 2 164 ? 162.760 211.403 125.061 1.000 230.88785 ? ? ? ? ? ? 164 TYR E N   1 
+ATOM 21738 C CA  . TYR E 2 164 ? 163.937 212.125 125.527 1.000 230.93218 ? ? ? ? ? ? 164 TYR E CA  1 
+ATOM 21739 C C   . TYR E 2 164 ? 163.973 213.565 125.034 1.000 232.60645 ? ? ? ? ? ? 164 TYR E C   1 
+ATOM 21740 O O   . TYR E 2 164 ? 164.711 214.379 125.599 1.000 233.26626 ? ? ? ? ? ? 164 TYR E O   1 
+ATOM 21741 C CB  . TYR E 2 164 ? 165.212 211.403 125.097 1.000 230.86196 ? ? ? ? ? ? 164 TYR E CB  1 
+ATOM 21742 C CG  . TYR E 2 164 ? 166.415 211.779 125.927 1.000 230.80127 ? ? ? ? ? ? 164 TYR E CG  1 
+ATOM 21743 C CD1 . TYR E 2 164 ? 166.486 211.445 127.271 1.000 229.78783 ? ? ? ? ? ? 164 TYR E CD1 1 
+ATOM 21744 C CD2 . TYR E 2 164 ? 167.476 212.478 125.369 1.000 232.36691 ? ? ? ? ? ? 164 TYR E CD2 1 
+ATOM 21745 C CE1 . TYR E 2 164 ? 167.582 211.789 128.035 1.000 229.88328 ? ? ? ? ? ? 164 TYR E CE1 1 
+ATOM 21746 C CE2 . TYR E 2 164 ? 168.577 212.826 126.125 1.000 231.41417 ? ? ? ? ? ? 164 TYR E CE2 1 
+ATOM 21747 C CZ  . TYR E 2 164 ? 168.624 212.480 127.457 1.000 230.38633 ? ? ? ? ? ? 164 TYR E CZ  1 
+ATOM 21748 O OH  . TYR E 2 164 ? 169.718 212.824 128.215 1.000 230.89920 ? ? ? ? ? ? 164 TYR E OH  1 
+ATOM 21749 N N   . GLN E 2 165 ? 163.205 213.899 123.994 1.000 240.53887 ? ? ? ? ? ? 165 GLN E N   1 
+ATOM 21750 C CA  . GLN E 2 165 ? 163.126 215.290 123.565 1.000 239.67789 ? ? ? ? ? ? 165 GLN E CA  1 
+ATOM 21751 C C   . GLN E 2 165 ? 162.454 216.159 124.620 1.000 240.18653 ? ? ? ? ? ? 165 GLN E C   1 
+ATOM 21752 O O   . GLN E 2 165 ? 162.718 217.365 124.688 1.000 240.78660 ? ? ? ? ? ? 165 GLN E O   1 
+ATOM 21753 C CB  . GLN E 2 165 ? 162.383 215.391 122.233 1.000 239.47767 ? ? ? ? ? ? 165 GLN E CB  1 
+ATOM 21754 C CG  . GLN E 2 165 ? 160.870 215.288 122.344 1.000 239.79801 ? ? ? ? ? ? 165 GLN E CG  1 
+ATOM 21755 C CD  . GLN E 2 165 ? 160.391 213.857 122.476 1.000 241.02942 ? ? ? ? ? ? 165 GLN E CD  1 
+ATOM 21756 O OE1 . GLN E 2 165 ? 161.183 212.917 122.411 1.000 242.17258 ? ? ? ? ? ? 165 GLN E OE1 1 
+ATOM 21757 N NE2 . GLN E 2 165 ? 159.088 213.683 122.663 1.000 240.87766 ? ? ? ? ? ? 165 GLN E NE2 1 
+ATOM 21758 N N   . ASP E 2 166 ? 161.595 215.571 125.447 1.000 237.88239 ? ? ? ? ? ? 166 ASP E N   1 
+ATOM 21759 C CA  . ASP E 2 166 ? 160.946 216.278 126.540 1.000 238.38644 ? ? ? ? ? ? 166 ASP E CA  1 
+ATOM 21760 C C   . ASP E 2 166 ? 161.769 216.262 127.819 1.000 238.19948 ? ? ? ? ? ? 166 ASP E C   1 
+ATOM 21761 O O   . ASP E 2 166 ? 161.330 216.822 128.828 1.000 238.64104 ? ? ? ? ? ? 166 ASP E O   1 
+ATOM 21762 C CB  . ASP E 2 166 ? 159.565 215.674 126.814 1.000 237.42635 ? ? ? ? ? ? 166 ASP E CB  1 
+ATOM 21763 C CG  . ASP E 2 166 ? 158.571 215.969 125.712 1.000 236.71442 ? ? ? ? ? ? 166 ASP E CG  1 
+ATOM 21764 O OD1 . ASP E 2 166 ? 158.897 216.776 124.817 1.000 236.38903 ? ? ? ? ? ? 166 ASP E OD1 1 
+ATOM 21765 O OD2 . ASP E 2 166 ? 157.462 215.394 125.740 1.000 236.10636 ? ? ? ? ? ? 166 ASP E OD2 1 
+ATOM 21766 N N   . SER E 2 167 ? 162.940 215.632 127.804 1.000 232.70765 ? ? ? ? ? ? 167 SER E N   1 
+ATOM 21767 C CA  . SER E 2 167 ? 163.736 215.497 129.014 1.000 232.16326 ? ? ? ? ? ? 167 SER E CA  1 
+ATOM 21768 C C   . SER E 2 167 ? 164.279 216.846 129.465 1.000 231.70789 ? ? ? ? ? ? 167 SER E C   1 
+ATOM 21769 O O   . SER E 2 167 ? 164.747 217.651 128.656 1.000 231.52243 ? ? ? ? ? ? 167 SER E O   1 
+ATOM 21770 C CB  . SER E 2 167 ? 164.890 214.523 128.784 1.000 232.22152 ? ? ? ? ? ? 167 SER E CB  1 
+ATOM 21771 O OG  . SER E 2 167 ? 165.932 215.138 128.049 1.000 233.17784 ? ? ? ? ? ? 167 SER E OG  1 
+ATOM 21772 N N   . ASP E 2 168 ? 164.215 217.085 130.771 1.000 218.85076 ? ? ? ? ? ? 168 ASP E N   1 
+ATOM 21773 C CA  . ASP E 2 168 ? 164.790 218.285 131.352 1.000 218.07967 ? ? ? ? ? ? 168 ASP E CA  1 
+ATOM 21774 C C   . ASP E 2 168 ? 166.314 218.213 131.321 1.000 218.44346 ? ? ? ? ? ? 168 ASP E C   1 
+ATOM 21775 O O   . ASP E 2 168 ? 166.911 217.142 131.178 1.000 219.92180 ? ? ? ? ? ? 168 ASP E O   1 
+ATOM 21776 C CB  . ASP E 2 168 ? 164.299 218.469 132.788 1.000 217.80916 ? ? ? ? ? ? 168 ASP E CB  1 
+ATOM 21777 C CG  . ASP E 2 168 ? 164.632 219.836 133.349 1.000 220.30998 ? ? ? ? ? ? 168 ASP E CG  1 
+ATOM 21778 O OD1 . ASP E 2 168 ? 165.805 220.059 133.715 1.000 220.56945 ? ? ? ? ? ? 168 ASP E OD1 1 
+ATOM 21779 O OD2 . ASP E 2 168 ? 163.721 220.688 133.424 1.000 222.50262 ? ? ? ? ? ? 168 ASP E OD2 1 
+ATOM 21780 N N   . LYS E 2 169 ? 166.947 219.381 131.446 1.000 206.63081 ? ? ? ? ? ? 169 LYS E N   1 
+ATOM 21781 C CA  . LYS E 2 169 ? 168.404 219.424 131.502 1.000 206.29022 ? ? ? ? ? ? 169 LYS E CA  1 
+ATOM 21782 C C   . LYS E 2 169 ? 168.927 218.693 132.731 1.000 206.57871 ? ? ? ? ? ? 169 LYS E C   1 
+ATOM 21783 O O   . LYS E 2 169 ? 169.932 217.977 132.656 1.000 205.58731 ? ? ? ? ? ? 169 LYS E O   1 
+ATOM 21784 C CB  . LYS E 2 169 ? 168.891 220.872 131.494 1.000 204.90957 ? ? ? ? ? ? 169 LYS E CB  1 
+ATOM 21785 C CG  . LYS E 2 169 ? 170.382 221.012 131.248 1.000 204.68187 ? ? ? ? ? ? 169 LYS E CG  1 
+ATOM 21786 C CD  . LYS E 2 169 ? 170.785 220.304 129.965 1.000 206.90728 ? ? ? ? ? ? 169 LYS E CD  1 
+ATOM 21787 C CE  . LYS E 2 169 ? 172.265 220.483 129.670 1.000 205.76454 ? ? ? ? ? ? 169 LYS E CE  1 
+ATOM 21788 N NZ  . LYS E 2 169 ? 172.704 219.634 128.528 1.000 204.51839 ? ? ? ? ? ? 169 LYS E NZ  1 
+ATOM 21789 N N   . ASP E 2 170 ? 168.261 218.867 133.874 1.000 202.27193 ? ? ? ? ? ? 170 ASP E N   1 
+ATOM 21790 C CA  . ASP E 2 170 ? 168.656 218.140 135.076 1.000 200.20657 ? ? ? ? ? ? 170 ASP E CA  1 
+ATOM 21791 C C   . ASP E 2 170 ? 168.485 216.639 134.891 1.000 199.51602 ? ? ? ? ? ? 170 ASP E C   1 
+ATOM 21792 O O   . ASP E 2 170 ? 169.331 215.852 135.330 1.000 198.87999 ? ? ? ? ? ? 170 ASP E O   1 
+ATOM 21793 C CB  . ASP E 2 170 ? 167.847 218.630 136.275 1.000 199.85139 ? ? ? ? ? ? 170 ASP E CB  1 
+ATOM 21794 C CG  . ASP E 2 170 ? 168.204 220.045 136.677 1.000 201.39307 ? ? ? ? ? ? 170 ASP E CG  1 
+ATOM 21795 O OD1 . ASP E 2 170 ? 169.320 220.493 136.341 1.000 200.83708 ? ? ? ? ? ? 170 ASP E OD1 1 
+ATOM 21796 O OD2 . ASP E 2 170 ? 167.370 220.710 137.325 1.000 203.97849 ? ? ? ? ? ? 170 ASP E OD2 1 
+ATOM 21797 N N   . MET E 2 171 ? 167.391 216.223 134.248 1.000 198.47188 ? ? ? ? ? ? 171 MET E N   1 
+ATOM 21798 C CA  . MET E 2 171 ? 167.187 214.803 133.991 1.000 197.46537 ? ? ? ? ? ? 171 MET E CA  1 
+ATOM 21799 C C   . MET E 2 171 ? 168.276 214.251 133.083 1.000 198.63950 ? ? ? ? ? ? 171 MET E C   1 
+ATOM 21800 O O   . MET E 2 171 ? 168.787 213.149 133.310 1.000 199.63310 ? ? ? ? ? ? 171 MET E O   1 
+ATOM 21801 C CB  . MET E 2 171 ? 165.813 214.568 133.367 1.000 197.93257 ? ? ? ? ? ? 171 MET E CB  1 
+ATOM 21802 C CG  . MET E 2 171 ? 164.677 214.527 134.367 1.000 198.29137 ? ? ? ? ? ? 171 MET E CG  1 
+ATOM 21803 S SD  . MET E 2 171 ? 163.063 214.492 133.574 1.000 200.90130 ? ? ? ? ? ? 171 MET E SD  1 
+ATOM 21804 C CE  . MET E 2 171 ? 163.467 213.589 132.084 1.000 197.68052 ? ? ? ? ? ? 171 MET E CE  1 
+ATOM 21805 N N   . HIS E 2 172 ? 168.641 215.006 132.046 1.000 201.38230 ? ? ? ? ? ? 172 HIS E N   1 
+ATOM 21806 C CA  . HIS E 2 172 ? 169.709 214.574 131.151 1.000 200.41741 ? ? ? ? ? ? 172 HIS E CA  1 
+ATOM 21807 C C   . HIS E 2 172 ? 171.033 214.467 131.893 1.000 201.42189 ? ? ? ? ? ? 172 HIS E C   1 
+ATOM 21808 O O   . HIS E 2 172 ? 171.830 213.559 131.629 1.000 202.69081 ? ? ? ? ? ? 172 HIS E O   1 
+ATOM 21809 C CB  . HIS E 2 172 ? 169.827 215.543 129.976 1.000 201.11557 ? ? ? ? ? ? 172 HIS E CB  1 
+ATOM 21810 C CG  . HIS E 2 172 ? 171.115 215.427 129.223 1.000 202.69460 ? ? ? ? ? ? 172 HIS E CG  1 
+ATOM 21811 N ND1 . HIS E 2 172 ? 171.294 214.538 128.186 1.000 204.63515 ? ? ? ? ? ? 172 HIS E ND1 1 
+ATOM 21812 C CD2 . HIS E 2 172 ? 172.287 216.093 129.354 1.000 201.12361 ? ? ? ? ? ? 172 HIS E CD2 1 
+ATOM 21813 C CE1 . HIS E 2 172 ? 172.521 214.659 127.712 1.000 202.83623 ? ? ? ? ? ? 172 HIS E CE1 1 
+ATOM 21814 N NE2 . HIS E 2 172 ? 173.145 215.595 128.404 1.000 200.94630 ? ? ? ? ? ? 172 HIS E NE2 1 
+ATOM 21815 N N   . ASN E 2 173 ? 171.287 215.390 132.822 1.000 183.91178 ? ? ? ? ? ? 173 ASN E N   1 
+ATOM 21816 C CA  . ASN E 2 173 ? 172.536 215.362 133.573 1.000 181.74480 ? ? ? ? ? ? 173 ASN E CA  1 
+ATOM 21817 C C   . ASN E 2 173 ? 172.654 214.093 134.407 1.000 180.75568 ? ? ? ? ? ? 173 ASN E C   1 
+ATOM 21818 O O   . ASN E 2 173 ? 173.727 213.484 134.475 1.000 179.02787 ? ? ? ? ? ? 173 ASN E O   1 
+ATOM 21819 C CB  . ASN E 2 173 ? 172.639 216.601 134.460 1.000 179.73862 ? ? ? ? ? ? 173 ASN E CB  1 
+ATOM 21820 C CG  . ASN E 2 173 ? 173.967 217.309 134.313 1.000 181.95832 ? ? ? ? ? ? 173 ASN E CG  1 
+ATOM 21821 O OD1 . ASN E 2 173 ? 174.829 216.882 133.547 1.000 183.24781 ? ? ? ? ? ? 173 ASN E OD1 1 
+ATOM 21822 N ND2 . ASN E 2 173 ? 174.139 218.401 135.048 1.000 182.83956 ? ? ? ? ? ? 173 ASN E ND2 1 
+ATOM 21823 N N   . LEU E 2 174 ? 171.562 213.682 135.056 1.000 175.93900 ? ? ? ? ? ? 174 LEU E N   1 
+ATOM 21824 C CA  . LEU E 2 174 ? 171.602 212.461 135.854 1.000 172.77844 ? ? ? ? ? ? 174 LEU E CA  1 
+ATOM 21825 C C   . LEU E 2 174 ? 171.782 211.231 134.976 1.000 174.01158 ? ? ? ? ? ? 174 LEU E C   1 
+ATOM 21826 O O   . LEU E 2 174 ? 172.594 210.352 135.286 1.000 177.83834 ? ? ? ? ? ? 174 LEU E O   1 
+ATOM 21827 C CB  . LEU E 2 174 ? 170.332 212.330 136.690 1.000 172.62491 ? ? ? ? ? ? 174 LEU E CB  1 
+ATOM 21828 C CG  . LEU E 2 174 ? 170.156 210.948 137.319 1.000 172.36306 ? ? ? ? ? ? 174 LEU E CG  1 
+ATOM 21829 C CD1 . LEU E 2 174 ? 171.190 210.731 138.408 1.000 175.06831 ? ? ? ? ? ? 174 LEU E CD1 1 
+ATOM 21830 C CD2 . LEU E 2 174 ? 168.759 210.771 137.870 1.000 172.33997 ? ? ? ? ? ? 174 LEU E CD2 1 
+ATOM 21831 N N   . PHE E 2 175 ? 171.032 211.148 133.876 1.000 180.09037 ? ? ? ? ? ? 175 PHE E N   1 
+ATOM 21832 C CA  . PHE E 2 175 ? 171.135 209.984 133.004 1.000 180.64826 ? ? ? ? ? ? 175 PHE E CA  1 
+ATOM 21833 C C   . PHE E 2 175 ? 172.524 209.877 132.390 1.000 181.94815 ? ? ? ? ? ? 175 PHE E C   1 
+ATOM 21834 O O   . PHE E 2 175 ? 173.046 208.770 132.216 1.000 183.47753 ? ? ? ? ? ? 175 PHE E O   1 
+ATOM 21835 C CB  . PHE E 2 175 ? 170.060 210.041 131.923 1.000 180.46244 ? ? ? ? ? ? 175 PHE E CB  1 
+ATOM 21836 C CG  . PHE E 2 175 ? 168.682 209.741 132.432 1.000 182.16197 ? ? ? ? ? ? 175 PHE E CG  1 
+ATOM 21837 C CD1 . PHE E 2 175 ? 168.468 208.676 133.288 1.000 181.50311 ? ? ? ? ? ? 175 PHE E CD1 1 
+ATOM 21838 C CD2 . PHE E 2 175 ? 167.602 210.521 132.060 1.000 184.71762 ? ? ? ? ? ? 175 PHE E CD2 1 
+ATOM 21839 C CE1 . PHE E 2 175 ? 167.205 208.392 133.762 1.000 180.34760 ? ? ? ? ? ? 175 PHE E CE1 1 
+ATOM 21840 C CE2 . PHE E 2 175 ? 166.335 210.241 132.532 1.000 183.01626 ? ? ? ? ? ? 175 PHE E CE2 1 
+ATOM 21841 C CZ  . PHE E 2 175 ? 166.137 209.175 133.384 1.000 180.53457 ? ? ? ? ? ? 175 PHE E CZ  1 
+ATOM 21842 N N   . MET E 2 176 ? 173.137 211.013 132.056 1.000 185.37241 ? ? ? ? ? ? 176 MET E N   1 
+ATOM 21843 C CA  . MET E 2 176 ? 174.525 210.989 131.613 1.000 185.19354 ? ? ? ? ? ? 176 MET E CA  1 
+ATOM 21844 C C   . MET E 2 176 ? 175.438 210.480 132.719 1.000 184.40820 ? ? ? ? ? ? 176 MET E C   1 
+ATOM 21845 O O   . MET E 2 176 ? 176.384 209.730 132.457 1.000 185.09821 ? ? ? ? ? ? 176 MET E O   1 
+ATOM 21846 C CB  . MET E 2 176 ? 174.955 212.381 131.155 1.000 184.95212 ? ? ? ? ? ? 176 MET E CB  1 
+ATOM 21847 C CG  . MET E 2 176 ? 174.528 212.725 129.740 1.000 187.06198 ? ? ? ? ? ? 176 MET E CG  1 
+ATOM 21848 S SD  . MET E 2 176 ? 174.441 211.276 128.672 1.000 193.65822 ? ? ? ? ? ? 176 MET E SD  1 
+ATOM 21849 C CE  . MET E 2 176 ? 172.674 211.136 128.425 1.000 187.66727 ? ? ? ? ? ? 176 MET E CE  1 
+ATOM 21850 N N   . TYR E 2 177 ? 175.166 210.875 133.964 1.000 167.75991 ? ? ? ? ? ? 177 TYR E N   1 
+ATOM 21851 C CA  . TYR E 2 177 ? 175.937 210.368 135.094 1.000 166.94004 ? ? ? ? ? ? 177 TYR E CA  1 
+ATOM 21852 C C   . TYR E 2 177 ? 175.789 208.858 135.224 1.000 166.71266 ? ? ? ? ? ? 177 TYR E C   1 
+ATOM 21853 O O   . TYR E 2 177 ? 176.766 208.147 135.485 1.000 164.77741 ? ? ? ? ? ? 177 TYR E O   1 
+ATOM 21854 C CB  . TYR E 2 177 ? 175.501 211.069 136.381 1.000 166.16836 ? ? ? ? ? ? 177 TYR E CB  1 
+ATOM 21855 C CG  . TYR E 2 177 ? 176.248 210.622 137.617 1.000 166.03385 ? ? ? ? ? ? 177 TYR E CG  1 
+ATOM 21856 C CD1 . TYR E 2 177 ? 177.310 211.361 138.112 1.000 166.30987 ? ? ? ? ? ? 177 TYR E CD1 1 
+ATOM 21857 C CD2 . TYR E 2 177 ? 175.874 209.474 138.303 1.000 164.79595 ? ? ? ? ? ? 177 TYR E CD2 1 
+ATOM 21858 C CE1 . TYR E 2 177 ? 177.993 210.958 139.241 1.000 165.52427 ? ? ? ? ? ? 177 TYR E CE1 1 
+ATOM 21859 C CE2 . TYR E 2 177 ? 176.549 209.065 139.429 1.000 165.10995 ? ? ? ? ? ? 177 TYR E CE2 1 
+ATOM 21860 C CZ  . TYR E 2 177 ? 177.607 209.810 139.896 1.000 165.68447 ? ? ? ? ? ? 177 TYR E CZ  1 
+ATOM 21861 O OH  . TYR E 2 177 ? 178.281 209.404 141.023 1.000 164.85617 ? ? ? ? ? ? 177 TYR E OH  1 
+ATOM 21862 N N   . LEU E 2 178 ? 174.568 208.348 135.057 1.000 163.92943 ? ? ? ? ? ? 178 LEU E N   1 
+ATOM 21863 C CA  . LEU E 2 178 ? 174.365 206.907 135.142 1.000 160.90381 ? ? ? ? ? ? 178 LEU E CA  1 
+ATOM 21864 C C   . LEU E 2 178 ? 175.130 206.178 134.046 1.000 163.74446 ? ? ? ? ? ? 178 LEU E C   1 
+ATOM 21865 O O   . LEU E 2 178 ? 175.448 204.992 134.183 1.000 166.48210 ? ? ? ? ? ? 178 LEU E O   1 
+ATOM 21866 C CB  . LEU E 2 178 ? 172.876 206.577 135.064 1.000 160.22159 ? ? ? ? ? ? 178 LEU E CB  1 
+ATOM 21867 C CG  . LEU E 2 178 ? 172.029 206.953 136.279 1.000 161.48530 ? ? ? ? ? ? 178 LEU E CG  1 
+ATOM 21868 C CD1 . LEU E 2 178 ? 170.566 206.627 136.038 1.000 162.81330 ? ? ? ? ? ? 178 LEU E CD1 1 
+ATOM 21869 C CD2 . LEU E 2 178 ? 172.537 206.243 137.516 1.000 161.60181 ? ? ? ? ? ? 178 LEU E CD2 1 
+ATOM 21870 N N   . LYS E 2 179 ? 175.445 206.874 132.954 1.000 178.86141 ? ? ? ? ? ? 179 LYS E N   1 
+ATOM 21871 C CA  . LYS E 2 179 ? 176.093 206.226 131.820 1.000 178.84633 ? ? ? ? ? ? 179 LYS E CA  1 
+ATOM 21872 C C   . LYS E 2 179 ? 177.608 206.188 131.980 1.000 178.97111 ? ? ? ? ? ? 179 LYS E C   1 
+ATOM 21873 O O   . LYS E 2 179 ? 178.223 205.118 131.927 1.000 179.88955 ? ? ? ? ? ? 179 LYS E O   1 
+ATOM 21874 C CB  . LYS E 2 179 ? 175.717 206.943 130.525 1.000 179.64177 ? ? ? ? ? ? 179 LYS E CB  1 
+ATOM 21875 C CG  . LYS E 2 179 ? 176.433 206.400 129.308 1.000 178.85713 ? ? ? ? ? ? 179 LYS E CG  1 
+ATOM 21876 C CD  . LYS E 2 179 ? 176.296 207.340 128.132 1.000 179.16114 ? ? ? ? ? ? 179 LYS E CD  1 
+ATOM 21877 C CE  . LYS E 2 179 ? 177.037 208.642 128.381 1.000 179.88982 ? ? ? ? ? ? 179 LYS E CE  1 
+ATOM 21878 N NZ  . LYS E 2 179 ? 178.492 208.421 128.595 1.000 176.64669 ? ? ? ? ? ? 179 LYS E NZ  1 
+ATOM 21879 N N   . ASP E 2 180 ? 178.232 207.351 132.167 1.000 178.76183 ? ? ? ? ? ? 180 ASP E N   1 
+ATOM 21880 C CA  . ASP E 2 180 ? 179.676 207.436 131.968 1.000 179.94135 ? ? ? ? ? ? 180 ASP E CA  1 
+ATOM 21881 C C   . ASP E 2 180 ? 180.471 206.907 133.158 1.000 180.70331 ? ? ? ? ? ? 180 ASP E C   1 
+ATOM 21882 O O   . ASP E 2 180 ? 181.357 206.065 132.980 1.000 182.17124 ? ? ? ? ? ? 180 ASP E O   1 
+ATOM 21883 C CB  . ASP E 2 180 ? 180.078 208.872 131.630 1.000 179.38045 ? ? ? ? ? ? 180 ASP E CB  1 
+ATOM 21884 C CG  . ASP E 2 180 ? 179.324 209.891 132.441 1.000 180.68432 ? ? ? ? ? ? 180 ASP E CG  1 
+ATOM 21885 O OD1 . ASP E 2 180 ? 178.985 209.588 133.599 1.000 180.64513 ? ? ? ? ? ? 180 ASP E OD1 1 
+ATOM 21886 O OD2 . ASP E 2 180 ? 179.061 210.993 131.916 1.000 181.68106 ? ? ? ? ? ? 180 ASP E OD2 1 
+ATOM 21887 N N   . GLN E 2 181 ? 180.199 207.379 134.379 1.000 171.93695 ? ? ? ? ? ? 181 GLN E N   1 
+ATOM 21888 C CA  . GLN E 2 181 ? 181.006 206.858 135.482 1.000 172.58503 ? ? ? ? ? ? 181 GLN E CA  1 
+ATOM 21889 C C   . GLN E 2 181 ? 180.389 205.617 136.119 1.000 171.93495 ? ? ? ? ? ? 181 GLN E C   1 
+ATOM 21890 O O   . GLN E 2 181 ? 181.105 204.825 136.740 1.000 172.22796 ? ? ? ? ? ? 181 GLN E O   1 
+ATOM 21891 C CB  . GLN E 2 181 ? 181.286 207.921 136.553 1.000 170.66551 ? ? ? ? ? ? 181 GLN E CB  1 
+ATOM 21892 C CG  . GLN E 2 181 ? 181.299 209.370 136.103 1.000 170.44922 ? ? ? ? ? ? 181 GLN E CG  1 
+ATOM 21893 C CD  . GLN E 2 181 ? 179.969 210.059 136.270 1.000 172.65743 ? ? ? ? ? ? 181 GLN E CD  1 
+ATOM 21894 O OE1 . GLN E 2 181 ? 178.926 209.415 136.338 1.000 173.24953 ? ? ? ? ? ? 181 GLN E OE1 1 
+ATOM 21895 N NE2 . GLN E 2 181 ? 179.997 211.385 136.334 1.000 171.71002 ? ? ? ? ? ? 181 GLN E NE2 1 
+ATOM 21896 N N   . LEU E 2 182 ? 179.079 205.420 135.993 1.000 161.46865 ? ? ? ? ? ? 182 LEU E N   1 
+ATOM 21897 C CA  . LEU E 2 182 ? 178.453 204.212 136.512 1.000 159.50645 ? ? ? ? ? ? 182 LEU E CA  1 
+ATOM 21898 C C   . LEU E 2 182 ? 178.347 203.099 135.476 1.000 163.02773 ? ? ? ? ? ? 182 LEU E C   1 
+ATOM 21899 O O   . LEU E 2 182 ? 177.851 202.018 135.801 1.000 164.50039 ? ? ? ? ? ? 182 LEU E O   1 
+ATOM 21900 C CB  . LEU E 2 182 ? 177.074 204.523 137.093 1.000 158.87138 ? ? ? ? ? ? 182 LEU E CB  1 
+ATOM 21901 C CG  . LEU E 2 182 ? 177.098 205.322 138.396 1.000 157.37025 ? ? ? ? ? ? 182 LEU E CG  1 
+ATOM 21902 C CD1 . LEU E 2 182 ? 175.728 205.321 139.047 1.000 160.55982 ? ? ? ? ? ? 182 LEU E CD1 1 
+ATOM 21903 C CD2 . LEU E 2 182 ? 178.141 204.755 139.341 1.000 156.22185 ? ? ? ? ? ? 182 LEU E CD2 1 
+ATOM 21904 N N   . LYS E 2 183 ? 178.809 203.335 134.248 1.000 165.87427 ? ? ? ? ? ? 183 LYS E N   1 
+ATOM 21905 C CA  . LYS E 2 183 ? 178.930 202.295 133.222 1.000 165.63931 ? ? ? ? ? ? 183 LYS E CA  1 
+ATOM 21906 C C   . LYS E 2 183 ? 177.629 201.514 133.044 1.000 166.08869 ? ? ? ? ? ? 183 LYS E C   1 
+ATOM 21907 O O   . LYS E 2 183 ? 177.596 200.285 133.131 1.000 167.51640 ? ? ? ? ? ? 183 LYS E O   1 
+ATOM 21908 C CB  . LYS E 2 183 ? 180.086 201.344 133.542 1.000 165.22327 ? ? ? ? ? ? 183 LYS E CB  1 
+ATOM 21909 C CG  . LYS E 2 183 ? 181.260 201.979 134.271 1.000 163.98555 ? ? ? ? ? ? 183 LYS E CG  1 
+ATOM 21910 C CD  . LYS E 2 183 ? 181.945 203.031 133.423 1.000 165.51115 ? ? ? ? ? ? 183 LYS E CD  1 
+ATOM 21911 C CE  . LYS E 2 183 ? 183.314 203.380 133.982 1.000 166.43624 ? ? ? ? ? ? 183 LYS E CE  1 
+ATOM 21912 N NZ  . LYS E 2 183 ? 183.901 204.568 133.304 1.000 166.92247 ? ? ? ? ? ? 183 LYS E NZ  1 
+ATOM 21913 N N   . ILE E 2 184 ? 176.542 202.236 132.789 1.000 167.03811 ? ? ? ? ? ? 184 ILE E N   1 
+ATOM 21914 C CA  . ILE E 2 184 ? 175.229 201.636 132.583 1.000 167.70023 ? ? ? ? ? ? 184 ILE E CA  1 
+ATOM 21915 C C   . ILE E 2 184 ? 174.782 201.921 131.158 1.000 170.01419 ? ? ? ? ? ? 184 ILE E C   1 
+ATOM 21916 O O   . ILE E 2 184 ? 174.825 203.071 130.705 1.000 172.85041 ? ? ? ? ? ? 184 ILE E O   1 
+ATOM 21917 C CB  . ILE E 2 184 ? 174.199 202.159 133.597 1.000 167.38849 ? ? ? ? ? ? 184 ILE E CB  1 
+ATOM 21918 C CG1 . ILE E 2 184 ? 174.700 201.935 135.023 1.000 168.32586 ? ? ? ? ? ? 184 ILE E CG1 1 
+ATOM 21919 C CG2 . ILE E 2 184 ? 172.854 201.483 133.385 1.000 166.28982 ? ? ? ? ? ? 184 ILE E CG2 1 
+ATOM 21920 C CD1 . ILE E 2 184 ? 173.609 201.940 136.063 1.000 166.05372 ? ? ? ? ? ? 184 ILE E CD1 1 
+ATOM 21921 N N   . LYS E 2 185 ? 174.362 200.874 130.453 1.000 179.58933 ? ? ? ? ? ? 185 LYS E N   1 
+ATOM 21922 C CA  . LYS E 2 185 ? 173.872 201.034 129.093 1.000 179.30863 ? ? ? ? ? ? 185 LYS E CA  1 
+ATOM 21923 C C   . LYS E 2 185 ? 172.572 201.826 129.088 1.000 180.31656 ? ? ? ? ? ? 185 LYS E C   1 
+ATOM 21924 O O   . LYS E 2 185 ? 171.736 201.685 129.984 1.000 180.44988 ? ? ? ? ? ? 185 LYS E O   1 
+ATOM 21925 C CB  . LYS E 2 185 ? 173.657 199.668 128.445 1.000 179.06413 ? ? ? ? ? ? 185 LYS E CB  1 
+ATOM 21926 C CG  . LYS E 2 185 ? 174.891 198.787 128.453 1.000 179.68079 ? ? ? ? ? ? 185 LYS E CG  1 
+ATOM 21927 C CD  . LYS E 2 185 ? 175.982 199.360 127.569 1.000 180.76451 ? ? ? ? ? ? 185 LYS E CD  1 
+ATOM 21928 C CE  . LYS E 2 185 ? 177.168 198.416 127.481 1.000 179.97916 ? ? ? ? ? ? 185 LYS E CE  1 
+ATOM 21929 N NZ  . LYS E 2 185 ? 177.947 198.394 128.749 1.000 181.43395 ? ? ? ? ? ? 185 LYS E NZ  1 
+ATOM 21930 N N   . LEU E 2 186 ? 172.405 202.665 128.070 1.000 193.35798 ? ? ? ? ? ? 186 LEU E N   1 
+ATOM 21931 C CA  . LEU E 2 186 ? 171.244 203.532 127.950 1.000 192.12906 ? ? ? ? ? ? 186 LEU E CA  1 
+ATOM 21932 C C   . LEU E 2 186 ? 170.535 203.273 126.631 1.000 193.20762 ? ? ? ? ? ? 186 LEU E C   1 
+ATOM 21933 O O   . LEU E 2 186 ? 171.178 203.082 125.595 1.000 195.61894 ? ? ? ? ? ? 186 LEU E O   1 
+ATOM 21934 C CB  . LEU E 2 186 ? 171.646 205.005 128.042 1.000 190.85327 ? ? ? ? ? ? 186 LEU E CB  1 
+ATOM 21935 C CG  . LEU E 2 186 ? 171.742 205.581 129.452 1.000 188.86748 ? ? ? ? ? ? 186 LEU E CG  1 
+ATOM 21936 C CD1 . LEU E 2 186 ? 172.277 206.999 129.408 1.000 190.61434 ? ? ? ? ? ? 186 LEU E CD1 1 
+ATOM 21937 C CD2 . LEU E 2 186 ? 170.388 205.539 130.131 1.000 189.75419 ? ? ? ? ? ? 186 LEU E CD2 1 
+ATOM 21938 N N   . PHE E 2 187 ? 169.204 203.267 126.676 1.000 203.86632 ? ? ? ? ? ? 187 PHE E N   1 
+ATOM 21939 C CA  . PHE E 2 187 ? 168.362 203.106 125.492 1.000 204.15408 ? ? ? ? ? ? 187 PHE E CA  1 
+ATOM 21940 C C   . PHE E 2 187 ? 167.342 204.240 125.523 1.000 205.94438 ? ? ? ? ? ? 187 PHE E C   1 
+ATOM 21941 O O   . PHE E 2 187 ? 166.244 204.082 126.063 1.000 208.09713 ? ? ? ? ? ? 187 PHE E O   1 
+ATOM 21942 C CB  . PHE E 2 187 ? 167.695 201.735 125.471 1.000 203.38965 ? ? ? ? ? ? 187 PHE E CB  1 
+ATOM 21943 C CG  . PHE E 2 187 ? 166.911 201.457 124.221 1.000 205.08716 ? ? ? ? ? ? 187 PHE E CG  1 
+ATOM 21944 C CD1 . PHE E 2 187 ? 165.561 201.755 124.150 1.000 205.45673 ? ? ? ? ? ? 187 PHE E CD1 1 
+ATOM 21945 C CD2 . PHE E 2 187 ? 167.523 200.893 123.117 1.000 205.79385 ? ? ? ? ? ? 187 PHE E CD2 1 
+ATOM 21946 C CE1 . PHE E 2 187 ? 164.839 201.498 123.002 1.000 204.25984 ? ? ? ? ? ? 187 PHE E CE1 1 
+ATOM 21947 C CE2 . PHE E 2 187 ? 166.806 200.633 121.966 1.000 205.00744 ? ? ? ? ? ? 187 PHE E CE2 1 
+ATOM 21948 C CZ  . PHE E 2 187 ? 165.462 200.936 121.910 1.000 204.63647 ? ? ? ? ? ? 187 PHE E CZ  1 
+ATOM 21949 N N   . ILE E 2 188 ? 167.707 205.383 124.952 1.000 216.58803 ? ? ? ? ? ? 188 ILE E N   1 
+ATOM 21950 C CA  . ILE E 2 188 ? 166.845 206.557 124.949 1.000 216.60212 ? ? ? ? ? ? 188 ILE E CA  1 
+ATOM 21951 C C   . ILE E 2 188 ? 166.083 206.621 123.634 1.000 216.98432 ? ? ? ? ? ? 188 ILE E C   1 
+ATOM 21952 O O   . ILE E 2 188 ? 166.518 206.091 122.605 1.000 218.06960 ? ? ? ? ? ? 188 ILE E O   1 
+ATOM 21953 C CB  . ILE E 2 188 ? 167.642 207.856 125.213 1.000 216.07315 ? ? ? ? ? ? 188 ILE E CB  1 
+ATOM 21954 C CG1 . ILE E 2 188 ? 169.046 207.808 124.601 1.000 215.59209 ? ? ? ? ? ? 188 ILE E CG1 1 
+ATOM 21955 C CG2 . ILE E 2 188 ? 167.752 208.122 126.699 1.000 216.53579 ? ? ? ? ? ? 188 ILE E CG2 1 
+ATOM 21956 C CD1 . ILE E 2 188 ? 169.101 207.757 123.104 1.000 217.32820 ? ? ? ? ? ? 188 ILE E CD1 1 
+ATOM 21957 N N   . VAL E 2 189 ? 164.915 207.256 123.675 1.000 230.13275 ? ? ? ? ? ? 189 VAL E N   1 
+ATOM 21958 C CA  . VAL E 2 189 ? 164.066 207.436 122.505 1.000 229.95577 ? ? ? ? ? ? 189 VAL E CA  1 
+ATOM 21959 C C   . VAL E 2 189 ? 163.657 208.900 122.447 1.000 231.96234 ? ? ? ? ? ? 189 VAL E C   1 
+ATOM 21960 O O   . VAL E 2 189 ? 163.099 209.429 123.416 1.000 233.80884 ? ? ? ? ? ? 189 VAL E O   1 
+ATOM 21961 C CB  . VAL E 2 189 ? 162.827 206.529 122.545 1.000 228.53975 ? ? ? ? ? ? 189 VAL E CB  1 
+ATOM 21962 C CG1 . VAL E 2 189 ? 161.856 206.918 121.449 1.000 228.53994 ? ? ? ? ? ? 189 VAL E CG1 1 
+ATOM 21963 C CG2 . VAL E 2 189 ? 163.233 205.074 122.410 1.000 228.36599 ? ? ? ? ? ? 189 VAL E CG2 1 
+ATOM 21964 N N   . GLY E 2 190 ? 163.931 209.552 121.321 1.000 247.58779 ? ? ? ? ? ? 190 GLY E N   1 
+ATOM 21965 C CA  . GLY E 2 190 ? 163.609 210.957 121.182 1.000 246.96356 ? ? ? ? ? ? 190 GLY E CA  1 
+ATOM 21966 C C   . GLY E 2 190 ? 162.841 211.294 119.921 1.000 247.39804 ? ? ? ? ? ? 190 GLY E C   1 
+ATOM 21967 O O   . GLY E 2 190 ? 163.335 211.087 118.809 1.000 247.34577 ? ? ? ? ? ? 190 GLY E O   1 
+ATOM 21968 N N   . ASP E 2 191 ? 161.631 211.810 120.086 1.000 251.36038 ? ? ? ? ? ? 191 ASP E N   1 
+ATOM 21969 C CA  . ASP E 2 191 ? 160.844 212.247 118.941 1.000 251.77519 ? ? ? ? ? ? 191 ASP E CA  1 
+ATOM 21970 C C   . ASP E 2 191 ? 161.356 213.595 118.446 1.000 251.81669 ? ? ? ? ? ? 191 ASP E C   1 
+ATOM 21971 O O   . ASP E 2 191 ? 161.495 214.529 119.243 1.000 251.71835 ? ? ? ? ? ? 191 ASP E O   1 
+ATOM 21972 C CB  . ASP E 2 191 ? 159.368 212.347 119.315 1.000 251.29842 ? ? ? ? ? ? 191 ASP E CB  1 
+ATOM 21973 C CG  . ASP E 2 191 ? 158.461 212.397 118.101 1.000 250.18649 ? ? ? ? ? ? 191 ASP E CG  1 
+ATOM 21974 O OD1 . ASP E 2 191 ? 158.608 211.536 117.209 1.000 250.78231 ? ? ? ? ? ? 191 ASP E OD1 1 
+ATOM 21975 O OD2 . ASP E 2 191 ? 157.600 213.299 118.040 1.000 248.50637 ? ? ? ? ? ? 191 ASP E OD2 1 
+ATOM 21976 N N   . PRO E 2 192 ? 161.654 213.738 117.147 1.000 243.42185 ? ? ? ? ? ? 192 PRO E N   1 
+ATOM 21977 C CA  . PRO E 2 192 ? 162.143 214.996 116.570 1.000 241.60138 ? ? ? ? ? ? 192 PRO E CA  1 
+ATOM 21978 C C   . PRO E 2 192 ? 161.167 216.154 116.761 1.000 239.98562 ? ? ? ? ? ? 192 PRO E C   1 
+ATOM 21979 O O   . PRO E 2 192 ? 161.610 217.268 117.040 1.000 238.84562 ? ? ? ? ? ? 192 PRO E O   1 
+ATOM 21980 C CB  . PRO E 2 192 ? 162.300 214.663 115.082 1.000 240.82375 ? ? ? ? ? ? 192 PRO E CB  1 
+ATOM 21981 C CG  . PRO E 2 192 ? 162.445 213.179 115.037 1.000 241.15673 ? ? ? ? ? ? 192 PRO E CG  1 
+ATOM 21982 C CD  . PRO E 2 192 ? 161.582 212.663 116.144 1.000 242.44528 ? ? ? ? ? ? 192 PRO E CD  1 
+ATOM 21983 N N   . TRP E 2 199 ? 156.627 217.923 128.404 1.000 236.60356 ? ? ? ? ? ? 199 TRP E N   1 
+ATOM 21984 C CA  . TRP E 2 199 ? 156.909 218.145 129.817 1.000 238.36118 ? ? ? ? ? ? 199 TRP E CA  1 
+ATOM 21985 C C   . TRP E 2 199 ? 157.092 219.642 130.059 1.000 239.30406 ? ? ? ? ? ? 199 TRP E C   1 
+ATOM 21986 O O   . TRP E 2 199 ? 157.441 220.384 129.142 1.000 238.68552 ? ? ? ? ? ? 199 TRP E O   1 
+ATOM 21987 C CB  . TRP E 2 199 ? 158.141 217.337 130.247 1.000 239.53670 ? ? ? ? ? ? 199 TRP E CB  1 
+ATOM 21988 C CG  . TRP E 2 199 ? 159.041 218.000 131.244 1.000 239.87053 ? ? ? ? ? ? 199 TRP E CG  1 
+ATOM 21989 C CD1 . TRP E 2 199 ? 160.240 218.594 130.995 1.000 238.91842 ? ? ? ? ? ? 199 TRP E CD1 1 
+ATOM 21990 C CD2 . TRP E 2 199 ? 158.825 218.111 132.657 1.000 240.23391 ? ? ? ? ? ? 199 TRP E CD2 1 
+ATOM 21991 N NE1 . TRP E 2 199 ? 160.782 219.079 132.160 1.000 239.02057 ? ? ? ? ? ? 199 TRP E NE1 1 
+ATOM 21992 C CE2 . TRP E 2 199 ? 159.931 218.797 133.195 1.000 240.10293 ? ? ? ? ? ? 199 TRP E CE2 1 
+ATOM 21993 C CE3 . TRP E 2 199 ? 157.800 217.705 133.516 1.000 238.70525 ? ? ? ? ? ? 199 TRP E CE3 1 
+ATOM 21994 C CZ2 . TRP E 2 199 ? 160.043 219.084 134.553 1.000 239.17087 ? ? ? ? ? ? 199 TRP E CZ2 1 
+ATOM 21995 C CZ3 . TRP E 2 199 ? 157.912 217.992 134.864 1.000 238.51635 ? ? ? ? ? ? 199 TRP E CZ3 1 
+ATOM 21996 C CH2 . TRP E 2 199 ? 159.026 218.674 135.369 1.000 238.60731 ? ? ? ? ? ? 199 TRP E CH2 1 
+ATOM 21997 N N   . ARG E 2 200 ? 156.843 220.075 131.299 1.000 231.73815 ? ? ? ? ? ? 200 ARG E N   1 
+ATOM 21998 C CA  . ARG E 2 200 ? 156.751 221.503 131.591 1.000 230.92303 ? ? ? ? ? ? 200 ARG E CA  1 
+ATOM 21999 C C   . ARG E 2 200 ? 158.051 222.232 131.272 1.000 231.34946 ? ? ? ? ? ? 200 ARG E C   1 
+ATOM 22000 O O   . ARG E 2 200 ? 158.032 223.324 130.692 1.000 230.20075 ? ? ? ? ? ? 200 ARG E O   1 
+ATOM 22001 C CB  . ARG E 2 200 ? 156.365 221.707 133.057 1.000 230.22470 ? ? ? ? ? ? 200 ARG E CB  1 
+ATOM 22002 C CG  . ARG E 2 200 ? 156.418 223.151 133.521 1.000 230.13758 ? ? ? ? ? ? 200 ARG E CG  1 
+ATOM 22003 C CD  . ARG E 2 200 ? 156.063 223.276 134.993 1.000 229.40150 ? ? ? ? ? ? 200 ARG E CD  1 
+ATOM 22004 N NE  . ARG E 2 200 ? 157.234 223.142 135.851 1.000 229.79900 ? ? ? ? ? ? 200 ARG E NE  1 
+ATOM 22005 C CZ  . ARG E 2 200 ? 157.622 224.051 136.736 1.000 229.30033 ? ? ? ? ? ? 200 ARG E CZ  1 
+ATOM 22006 N NH1 . ARG E 2 200 ? 156.956 225.181 136.903 1.000 229.03219 ? ? ? ? ? ? 200 ARG E NH1 1 
+ATOM 22007 N NH2 . ARG E 2 200 ? 158.706 223.820 137.471 1.000 228.91212 ? ? ? ? ? ? 200 ARG E NH2 1 
+ATOM 22008 N N   . GLY E 2 201 ? 159.188 221.648 131.636 1.000 237.70941 ? ? ? ? ? ? 201 GLY E N   1 
+ATOM 22009 C CA  . GLY E 2 201 ? 160.467 222.285 131.392 1.000 235.76388 ? ? ? ? ? ? 201 GLY E CA  1 
+ATOM 22010 C C   . GLY E 2 201 ? 161.290 221.579 130.337 1.000 235.99502 ? ? ? ? ? ? 201 GLY E C   1 
+ATOM 22011 O O   . GLY E 2 201 ? 162.502 221.407 130.499 1.000 236.46871 ? ? ? ? ? ? 201 GLY E O   1 
+ATOM 22012 N N   . ALA E 2 202 ? 160.635 221.158 129.256 1.000 236.46005 ? ? ? ? ? ? 202 ALA E N   1 
+ATOM 22013 C CA  . ALA E 2 202 ? 161.301 220.370 128.228 1.000 236.73343 ? ? ? ? ? ? 202 ALA E CA  1 
+ATOM 22014 C C   . ALA E 2 202 ? 162.476 221.130 127.627 1.000 236.00842 ? ? ? ? ? ? 202 ALA E C   1 
+ATOM 22015 O O   . ALA E 2 202 ? 162.384 222.325 127.335 1.000 235.04185 ? ? ? ? ? ? 202 ALA E O   1 
+ATOM 22016 C CB  . ALA E 2 202 ? 160.308 219.985 127.132 1.000 235.91110 ? ? ? ? ? ? 202 ALA E CB  1 
+ATOM 22017 N N   . GLU E 2 203 ? 163.589 220.423 127.446 1.000 239.45602 ? ? ? ? ? ? 203 GLU E N   1 
+ATOM 22018 C CA  . GLU E 2 203 ? 164.799 220.994 126.864 1.000 239.62323 ? ? ? ? ? ? 203 GLU E CA  1 
+ATOM 22019 C C   . GLU E 2 203 ? 165.126 220.257 125.573 1.000 240.48406 ? ? ? ? ? ? 203 GLU E C   1 
+ATOM 22020 O O   . GLU E 2 203 ? 165.760 219.192 125.610 1.000 241.84114 ? ? ? ? ? ? 203 GLU E O   1 
+ATOM 22021 C CB  . GLU E 2 203 ? 165.968 220.898 127.849 1.000 239.87644 ? ? ? ? ? ? 203 GLU E CB  1 
+ATOM 22022 C CG  . GLU E 2 203 ? 167.287 221.426 127.309 1.000 238.90000 ? ? ? ? ? ? 203 GLU E CG  1 
+ATOM 22023 C CD  . GLU E 2 203 ? 167.350 222.938 127.312 1.000 239.10471 ? ? ? ? ? ? 203 GLU E CD  1 
+ATOM 22024 O OE1 . GLU E 2 203 ? 166.552 223.566 128.038 1.000 238.96033 ? ? ? ? ? ? 203 GLU E OE1 1 
+ATOM 22025 O OE2 . GLU E 2 203 ? 168.200 223.500 126.589 1.000 239.38530 ? ? ? ? ? ? 203 GLU E OE2 1 
+ATOM 22026 N N   . PRO E 2 204 ? 164.707 220.764 124.411 1.000 239.76145 ? ? ? ? ? ? 204 PRO E N   1 
+ATOM 22027 C CA  . PRO E 2 204 ? 165.021 220.069 123.153 1.000 238.84922 ? ? ? ? ? ? 204 PRO E CA  1 
+ATOM 22028 C C   . PRO E 2 204 ? 166.504 220.025 122.835 1.000 239.53599 ? ? ? ? ? ? 204 PRO E C   1 
+ATOM 22029 O O   . PRO E 2 204 ? 166.917 219.197 122.013 1.000 239.14534 ? ? ? ? ? ? 204 PRO E O   1 
+ATOM 22030 C CB  . PRO E 2 204 ? 164.251 220.878 122.098 1.000 238.11483 ? ? ? ? ? ? 204 PRO E CB  1 
+ATOM 22031 C CG  . PRO E 2 204 ? 163.249 221.688 122.871 1.000 237.27657 ? ? ? ? ? ? 204 PRO E CG  1 
+ATOM 22032 C CD  . PRO E 2 204 ? 163.887 221.965 124.192 1.000 239.10061 ? ? ? ? ? ? 204 PRO E CD  1 
+ATOM 22033 N N   . GLU E 2 205 ? 167.314 220.888 123.451 1.000 250.61980 ? ? ? ? ? ? 205 GLU E N   1 
+ATOM 22034 C CA  . GLU E 2 205 ? 168.731 220.959 123.106 1.000 251.23996 ? ? ? ? ? ? 205 GLU E CA  1 
+ATOM 22035 C C   . GLU E 2 205 ? 169.464 219.669 123.454 1.000 252.06440 ? ? ? ? ? ? 205 GLU E C   1 
+ATOM 22036 O O   . GLU E 2 205 ? 170.291 219.192 122.668 1.000 252.01675 ? ? ? ? ? ? 205 GLU E O   1 
+ATOM 22037 C CB  . GLU E 2 205 ? 169.380 222.150 123.811 1.000 250.77575 ? ? ? ? ? ? 205 GLU E CB  1 
+ATOM 22038 C CG  . GLU E 2 205 ? 170.725 222.564 123.233 1.000 251.67036 ? ? ? ? ? ? 205 GLU E CG  1 
+ATOM 22039 C CD  . GLU E 2 205 ? 171.875 221.736 123.774 1.000 252.25241 ? ? ? ? ? ? 205 GLU E CD  1 
+ATOM 22040 O OE1 . GLU E 2 205 ? 171.789 221.285 124.935 1.000 252.56863 ? ? ? ? ? ? 205 GLU E OE1 1 
+ATOM 22041 O OE2 . GLU E 2 205 ? 172.862 221.533 123.036 1.000 251.54521 ? ? ? ? ? ? 205 GLU E OE2 1 
+ATOM 22042 N N   . ASN E 2 206 ? 169.182 219.094 124.626 1.000 250.36846 ? ? ? ? ? ? 206 ASN E N   1 
+ATOM 22043 C CA  . ASN E 2 206 ? 169.966 217.955 125.099 1.000 249.26633 ? ? ? ? ? ? 206 ASN E CA  1 
+ATOM 22044 C C   . ASN E 2 206 ? 169.818 216.753 124.173 1.000 249.90250 ? ? ? ? ? ? 206 ASN E C   1 
+ATOM 22045 O O   . ASN E 2 206 ? 170.808 216.094 123.834 1.000 250.08498 ? ? ? ? ? ? 206 ASN E O   1 
+ATOM 22046 C CB  . ASN E 2 206 ? 169.562 217.592 126.530 1.000 248.36143 ? ? ? ? ? ? 206 ASN E CB  1 
+ATOM 22047 C CG  . ASN E 2 206 ? 168.065 217.410 126.693 1.000 249.69818 ? ? ? ? ? ? 206 ASN E CG  1 
+ATOM 22048 O OD1 . ASN E 2 206 ? 167.374 216.968 125.776 1.000 250.86881 ? ? ? ? ? ? 206 ASN E OD1 1 
+ATOM 22049 N ND2 . ASN E 2 206 ? 167.555 217.750 127.871 1.000 248.70760 ? ? ? ? ? ? 206 ASN E ND2 1 
+ATOM 22050 N N   . PHE E 2 207 ? 168.589 216.452 123.750 1.000 253.60136 ? ? ? ? ? ? 207 PHE E N   1 
+ATOM 22051 C CA  . PHE E 2 207 ? 168.378 215.297 122.884 1.000 252.46998 ? ? ? ? ? ? 207 PHE E CA  1 
+ATOM 22052 C C   . PHE E 2 207 ? 168.962 215.532 121.497 1.000 253.51357 ? ? ? ? ? ? 207 PHE E C   1 
+ATOM 22053 O O   . PHE E 2 207 ? 169.656 214.665 120.953 1.000 252.93489 ? ? ? ? ? ? 207 PHE E O   1 
+ATOM 22054 C CB  . PHE E 2 207 ? 166.888 214.970 122.792 1.000 251.35100 ? ? ? ? ? ? 207 PHE E CB  1 
+ATOM 22055 C CG  . PHE E 2 207 ? 166.492 214.314 121.501 1.000 251.79122 ? ? ? ? ? ? 207 PHE E CG  1 
+ATOM 22056 C CD1 . PHE E 2 207 ? 166.891 213.017 121.217 1.000 250.72575 ? ? ? ? ? ? 207 PHE E CD1 1 
+ATOM 22057 C CD2 . PHE E 2 207 ? 165.721 214.991 120.572 1.000 252.87283 ? ? ? ? ? ? 207 PHE E CD2 1 
+ATOM 22058 C CE1 . PHE E 2 207 ? 166.532 212.412 120.030 1.000 251.56408 ? ? ? ? ? ? 207 PHE E CE1 1 
+ATOM 22059 C CE2 . PHE E 2 207 ? 165.357 214.390 119.383 1.000 253.35009 ? ? ? ? ? ? 207 PHE E CE2 1 
+ATOM 22060 C CZ  . PHE E 2 207 ? 165.762 213.098 119.112 1.000 253.05778 ? ? ? ? ? ? 207 PHE E CZ  1 
+ATOM 22061 N N   . ASN E 2 208 ? 168.689 216.698 120.907 1.000 257.34804 ? ? ? ? ? ? 208 ASN E N   1 
+ATOM 22062 C CA  . ASN E 2 208 ? 169.242 217.004 119.591 1.000 256.44955 ? ? ? ? ? ? 208 ASN E CA  1 
+ATOM 22063 C C   . ASN E 2 208 ? 170.761 217.095 119.639 1.000 257.22278 ? ? ? ? ? ? 208 ASN E C   1 
+ATOM 22064 O O   . ASN E 2 208 ? 171.447 216.607 118.733 1.000 257.07059 ? ? ? ? ? ? 208 ASN E O   1 
+ATOM 22065 C CB  . ASN E 2 208 ? 168.640 218.301 119.055 1.000 255.01480 ? ? ? ? ? ? 208 ASN E CB  1 
+ATOM 22066 C CG  . ASN E 2 208 ? 167.176 218.156 118.691 1.000 254.18016 ? ? ? ? ? ? 208 ASN E CG  1 
+ATOM 22067 O OD1 . ASN E 2 208 ? 166.329 217.927 119.553 1.000 254.07266 ? ? ? ? ? ? 208 ASN E OD1 1 
+ATOM 22068 N ND2 . ASN E 2 208 ? 166.872 218.287 117.406 1.000 253.78846 ? ? ? ? ? ? 208 ASN E ND2 1 
+ATOM 22069 N N   . GLY E 2 209 ? 171.306 217.714 120.688 1.000 266.33039 ? ? ? ? ? ? 209 GLY E N   1 
+ATOM 22070 C CA  . GLY E 2 209 ? 172.747 217.760 120.849 1.000 265.61250 ? ? ? ? ? ? 209 GLY E CA  1 
+ATOM 22071 C C   . GLY E 2 209 ? 173.373 216.409 121.114 1.000 265.93149 ? ? ? ? ? ? 209 GLY E C   1 
+ATOM 22072 O O   . GLY E 2 209 ? 174.546 216.206 120.784 1.000 266.74444 ? ? ? ? ? ? 209 GLY E O   1 
+ATOM 22073 N N   . LEU E 2 210 ? 172.617 215.480 121.704 1.000 261.65850 ? ? ? ? ? ? 210 LEU E N   1 
+ATOM 22074 C CA  . LEU E 2 210 ? 173.147 214.145 121.959 1.000 260.96572 ? ? ? ? ? ? 210 LEU E CA  1 
+ATOM 22075 C C   . LEU E 2 210 ? 173.476 213.422 120.660 1.000 261.40847 ? ? ? ? ? ? 210 LEU E C   1 
+ATOM 22076 O O   . LEU E 2 210 ? 174.502 212.739 120.564 1.000 261.78043 ? ? ? ? ? ? 210 LEU E O   1 
+ATOM 22077 C CB  . LEU E 2 210 ? 172.148 213.335 122.784 1.000 260.79549 ? ? ? ? ? ? 210 LEU E CB  1 
+ATOM 22078 C CG  . LEU E 2 210 ? 172.620 211.965 123.270 1.000 261.12220 ? ? ? ? ? ? 210 LEU E CG  1 
+ATOM 22079 C CD1 . LEU E 2 210 ? 173.798 212.114 124.218 1.000 260.76682 ? ? ? ? ? ? 210 LEU E CD1 1 
+ATOM 22080 C CD2 . LEU E 2 210 ? 171.481 211.214 123.939 1.000 260.19896 ? ? ? ? ? ? 210 LEU E CD2 1 
+ATOM 22081 N N   . ILE E 2 211 ? 172.614 213.557 119.651 1.000 261.59487 ? ? ? ? ? ? 211 ILE E N   1 
+ATOM 22082 C CA  . ILE E 2 211 ? 172.819 212.843 118.393 1.000 261.16469 ? ? ? ? ? ? 211 ILE E CA  1 
+ATOM 22083 C C   . ILE E 2 211 ? 174.091 213.323 117.704 1.000 261.60901 ? ? ? ? ? ? 211 ILE E C   1 
+ATOM 22084 O O   . ILE E 2 211 ? 174.891 212.519 117.212 1.000 261.54648 ? ? ? ? ? ? 211 ILE E O   1 
+ATOM 22085 C CB  . ILE E 2 211 ? 171.590 213.003 117.481 1.000 259.92308 ? ? ? ? ? ? 211 ILE E CB  1 
+ATOM 22086 C CG1 . ILE E 2 211 ? 170.302 212.813 118.284 1.000 259.43921 ? ? ? ? ? ? 211 ILE E CG1 1 
+ATOM 22087 C CG2 . ILE E 2 211 ? 171.653 212.017 116.328 1.000 259.48969 ? ? ? ? ? ? 211 ILE E CG2 1 
+ATOM 22088 C CD1 . ILE E 2 211 ? 169.138 213.626 117.768 1.000 258.93295 ? ? ? ? ? ? 211 ILE E CD1 1 
+ATOM 22089 N N   . GLU E 2 212 ? 174.295 214.639 117.655 1.000 269.51762 ? ? ? ? ? ? 212 GLU E N   1 
+ATOM 22090 C CA  . GLU E 2 212 ? 175.435 215.185 116.927 1.000 269.28804 ? ? ? ? ? ? 212 GLU E CA  1 
+ATOM 22091 C C   . GLU E 2 212 ? 176.741 215.027 117.699 1.000 269.81370 ? ? ? ? ? ? 212 GLU E C   1 
+ATOM 22092 O O   . GLU E 2 212 ? 177.795 214.803 117.094 1.000 269.04144 ? ? ? ? ? ? 212 GLU E O   1 
+ATOM 22093 C CB  . GLU E 2 212 ? 175.188 216.657 116.597 1.000 269.06347 ? ? ? ? ? ? 212 GLU E CB  1 
+ATOM 22094 C CG  . GLU E 2 212 ? 174.726 217.490 117.778 1.000 269.67128 ? ? ? ? ? ? 212 GLU E CG  1 
+ATOM 22095 C CD  . GLU E 2 212 ? 174.196 218.846 117.361 1.000 269.18812 ? ? ? ? ? ? 212 GLU E CD  1 
+ATOM 22096 O OE1 . GLU E 2 212 ? 174.484 219.273 116.223 1.000 269.29218 ? ? ? ? ? ? 212 GLU E OE1 1 
+ATOM 22097 O OE2 . GLU E 2 212 ? 173.492 219.486 118.170 1.000 269.14266 ? ? ? ? ? ? 212 GLU E OE2 1 
+ATOM 22098 N N   . ASN E 2 213 ? 176.697 215.139 119.026 1.000 274.39828 ? ? ? ? ? ? 213 ASN E N   1 
+ATOM 22099 C CA  . ASN E 2 213 ? 177.924 215.177 119.812 1.000 273.53241 ? ? ? ? ? ? 213 ASN E CA  1 
+ATOM 22100 C C   . ASN E 2 213 ? 178.383 213.799 120.275 1.000 273.15680 ? ? ? ? ? ? 213 ASN E C   1 
+ATOM 22101 O O   . ASN E 2 213 ? 179.582 213.504 120.234 1.000 272.72515 ? ? ? ? ? ? 213 ASN E O   1 
+ATOM 22102 C CB  . ASN E 2 213 ? 177.743 216.093 121.025 1.000 273.12593 ? ? ? ? ? ? 213 ASN E CB  1 
+ATOM 22103 C CG  . ASN E 2 213 ? 177.406 217.518 120.632 1.000 273.03658 ? ? ? ? ? ? 213 ASN E CG  1 
+ATOM 22104 O OD1 . ASN E 2 213 ? 176.540 218.152 121.235 1.000 272.90656 ? ? ? ? ? ? 213 ASN E OD1 1 
+ATOM 22105 N ND2 . ASN E 2 213 ? 178.087 218.027 119.613 1.000 272.83705 ? ? ? ? ? ? 213 ASN E ND2 1 
+ATOM 22106 N N   . SER E 2 214 ? 177.462 212.945 120.716 1.000 267.32346 ? ? ? ? ? ? 214 SER E N   1 
+ATOM 22107 C CA  . SER E 2 214 ? 177.830 211.654 121.288 1.000 266.51654 ? ? ? ? ? ? 214 SER E CA  1 
+ATOM 22108 C C   . SER E 2 214 ? 178.208 210.691 120.169 1.000 266.69541 ? ? ? ? ? ? 214 SER E C   1 
+ATOM 22109 O O   . SER E 2 214 ? 177.339 210.200 119.441 1.000 266.18406 ? ? ? ? ? ? 214 SER E O   1 
+ATOM 22110 C CB  . SER E 2 214 ? 176.687 211.093 122.128 1.000 266.15271 ? ? ? ? ? ? 214 SER E CB  1 
+ATOM 22111 O OG  . SER E 2 214 ? 177.161 210.139 123.063 1.000 265.81476 ? ? ? ? ? ? 214 SER E OG  1 
+ATOM 22112 N N   . THR E 2 215 ? 179.507 210.424 120.030 1.000 265.58223 ? ? ? ? ? ? 215 THR E N   1 
+ATOM 22113 C CA  . THR E 2 215 ? 179.968 209.431 119.067 1.000 265.38853 ? ? ? ? ? ? 215 THR E CA  1 
+ATOM 22114 C C   . THR E 2 215 ? 179.745 208.009 119.564 1.000 265.70536 ? ? ? ? ? ? 215 THR E C   1 
+ATOM 22115 O O   . THR E 2 215 ? 179.499 207.106 118.757 1.000 265.98322 ? ? ? ? ? ? 215 THR E O   1 
+ATOM 22116 C CB  . THR E 2 215 ? 181.449 209.643 118.752 1.000 264.57005 ? ? ? ? ? ? 215 THR E CB  1 
+ATOM 22117 O OG1 . THR E 2 215 ? 182.247 209.091 119.807 1.000 264.35041 ? ? ? ? ? ? 215 THR E OG1 1 
+ATOM 22118 C CG2 . THR E 2 215 ? 181.756 211.126 118.614 1.000 264.11237 ? ? ? ? ? ? 215 THR E CG2 1 
+ATOM 22119 N N   . ASP E 2 216 ? 179.833 207.792 120.879 1.000 259.58857 ? ? ? ? ? ? 216 ASP E N   1 
+ATOM 22120 C CA  . ASP E 2 216 ? 179.628 206.455 121.429 1.000 258.26547 ? ? ? ? ? ? 216 ASP E CA  1 
+ATOM 22121 C C   . ASP E 2 216 ? 178.207 205.967 121.178 1.000 258.34337 ? ? ? ? ? ? 216 ASP E C   1 
+ATOM 22122 O O   . ASP E 2 216 ? 177.990 204.786 120.884 1.000 257.73618 ? ? ? ? ? ? 216 ASP E O   1 
+ATOM 22123 C CB  . ASP E 2 216 ? 179.940 206.450 122.925 1.000 257.29961 ? ? ? ? ? ? 216 ASP E CB  1 
+ATOM 22124 C CG  . ASP E 2 216 ? 179.426 207.689 123.631 1.000 257.03808 ? ? ? ? ? ? 216 ASP E CG  1 
+ATOM 22125 O OD1 . ASP E 2 216 ? 178.271 208.088 123.374 1.000 257.42822 ? ? ? ? ? ? 216 ASP E OD1 1 
+ATOM 22126 O OD2 . ASP E 2 216 ? 180.179 208.264 124.444 1.000 256.32885 ? ? ? ? ? ? 216 ASP E OD2 1 
+ATOM 22127 N N   . PHE E 2 217 ? 177.228 206.859 121.299 1.000 250.69238 ? ? ? ? ? ? 217 PHE E N   1 
+ATOM 22128 C CA  . PHE E 2 217 ? 175.845 206.488 121.043 1.000 249.08931 ? ? ? ? ? ? 217 PHE E CA  1 
+ATOM 22129 C C   . PHE E 2 217 ? 175.654 206.115 119.579 1.000 250.01602 ? ? ? ? ? ? 217 PHE E C   1 
+ATOM 22130 O O   . PHE E 2 217 ? 176.304 206.668 118.688 1.000 250.65122 ? ? ? ? ? ? 217 PHE E O   1 
+ATOM 22131 C CB  . PHE E 2 217 ? 174.912 207.638 121.413 1.000 248.39054 ? ? ? ? ? ? 217 PHE E CB  1 
+ATOM 22132 C CG  . PHE E 2 217 ? 174.352 207.543 122.796 1.000 248.41621 ? ? ? ? ? ? 217 PHE E CG  1 
+ATOM 22133 C CD1 . PHE E 2 217 ? 175.190 207.463 123.891 1.000 248.30618 ? ? ? ? ? ? 217 PHE E CD1 1 
+ATOM 22134 C CD2 . PHE E 2 217 ? 172.985 207.526 123.003 1.000 248.31645 ? ? ? ? ? ? 217 PHE E CD2 1 
+ATOM 22135 C CE1 . PHE E 2 217 ? 174.675 207.375 125.165 1.000 247.45026 ? ? ? ? ? ? 217 PHE E CE1 1 
+ATOM 22136 C CE2 . PHE E 2 217 ? 172.465 207.436 124.276 1.000 248.53932 ? ? ? ? ? ? 217 PHE E CE2 1 
+ATOM 22137 C CZ  . PHE E 2 217 ? 173.311 207.361 125.359 1.000 247.87443 ? ? ? ? ? ? 217 PHE E CZ  1 
+ATOM 22138 N N   . ASN E 2 218 ? 174.754 205.169 119.333 1.000 252.00915 ? ? ? ? ? ? 218 ASN E N   1 
+ATOM 22139 C CA  . ASN E 2 218 ? 174.432 204.711 117.988 1.000 252.05692 ? ? ? ? ? ? 218 ASN E CA  1 
+ATOM 22140 C C   . ASN E 2 218 ? 173.065 205.258 117.602 1.000 252.17527 ? ? ? ? ? ? 218 ASN E C   1 
+ATOM 22141 O O   . ASN E 2 218 ? 172.085 205.053 118.326 1.000 253.39987 ? ? ? ? ? ? 218 ASN E O   1 
+ATOM 22142 C CB  . ASN E 2 218 ? 174.450 203.186 117.913 1.000 251.11754 ? ? ? ? ? ? 218 ASN E CB  1 
+ATOM 22143 C CG  . ASN E 2 218 ? 175.853 202.620 117.934 1.000 250.81762 ? ? ? ? ? ? 218 ASN E CG  1 
+ATOM 22144 O OD1 . ASN E 2 218 ? 176.813 203.322 118.251 1.000 250.57018 ? ? ? ? ? ? 218 ASN E OD1 1 
+ATOM 22145 N ND2 . ASN E 2 218 ? 175.981 201.342 117.597 1.000 250.79302 ? ? ? ? ? ? 218 ASN E ND2 1 
+ATOM 22146 N N   . LYS E 2 219 ? 173.002 205.947 116.466 1.000 248.60009 ? ? ? ? ? ? 219 LYS E N   1 
+ATOM 22147 C CA  . LYS E 2 219 ? 171.774 206.587 116.014 1.000 247.96391 ? ? ? ? ? ? 219 LYS E CA  1 
+ATOM 22148 C C   . LYS E 2 219 ? 171.017 205.646 115.085 1.000 247.09562 ? ? ? ? ? ? 219 LYS E C   1 
+ATOM 22149 O O   . LYS E 2 219 ? 171.565 205.182 114.079 1.000 246.45784 ? ? ? ? ? ? 219 LYS E O   1 
+ATOM 22150 C CB  . LYS E 2 219 ? 172.081 207.912 115.316 1.000 247.82402 ? ? ? ? ? ? 219 LYS E CB  1 
+ATOM 22151 C CG  . LYS E 2 219 ? 173.230 207.846 114.322 1.000 248.10909 ? ? ? ? ? ? 219 LYS E CG  1 
+ATOM 22152 C CD  . LYS E 2 219 ? 173.648 209.235 113.866 1.000 248.02582 ? ? ? ? ? ? 219 LYS E CD  1 
+ATOM 22153 C CE  . LYS E 2 219 ? 174.449 209.951 114.940 1.000 247.85090 ? ? ? ? ? ? 219 LYS E CE  1 
+ATOM 22154 N NZ  . LYS E 2 219 ? 174.603 211.402 114.643 1.000 248.02602 ? ? ? ? ? ? 219 LYS E NZ  1 
+ATOM 22155 N N   . TYR E 2 220 ? 169.765 205.359 115.429 1.000 248.86648 ? ? ? ? ? ? 220 TYR E N   1 
+ATOM 22156 C CA  . TYR E 2 220 ? 168.901 204.512 114.622 1.000 248.76412 ? ? ? ? ? ? 220 TYR E CA  1 
+ATOM 22157 C C   . TYR E 2 220 ? 167.602 205.252 114.344 1.000 249.51411 ? ? ? ? ? ? 220 TYR E C   1 
+ATOM 22158 O O   . TYR E 2 220 ? 167.053 205.912 115.231 1.000 251.43830 ? ? ? ? ? ? 220 TYR E O   1 
+ATOM 22159 C CB  . TYR E 2 220 ? 168.597 203.177 115.318 1.000 248.21497 ? ? ? ? ? ? 220 TYR E CB  1 
+ATOM 22160 C CG  . TYR E 2 220 ? 169.758 202.205 115.359 1.000 247.81161 ? ? ? ? ? ? 220 TYR E CG  1 
+ATOM 22161 C CD1 . TYR E 2 220 ? 170.938 202.523 116.017 1.000 248.24952 ? ? ? ? ? ? 220 TYR E CD1 1 
+ATOM 22162 C CD2 . TYR E 2 220 ? 169.674 200.971 114.732 1.000 248.12465 ? ? ? ? ? ? 220 TYR E CD2 1 
+ATOM 22163 C CE1 . TYR E 2 220 ? 171.996 201.638 116.053 1.000 248.80410 ? ? ? ? ? ? 220 TYR E CE1 1 
+ATOM 22164 C CE2 . TYR E 2 220 ? 170.727 200.078 114.765 1.000 249.14316 ? ? ? ? ? ? 220 TYR E CE2 1 
+ATOM 22165 C CZ  . TYR E 2 220 ? 171.886 200.417 115.426 1.000 249.17498 ? ? ? ? ? ? 220 TYR E CZ  1 
+ATOM 22166 O OH  . TYR E 2 220 ? 172.939 199.533 115.460 1.000 248.15290 ? ? ? ? ? ? 220 TYR E OH  1 
+ATOM 22167 N N   . HIS E 2 221 ? 167.115 205.141 113.111 1.000 244.89697 ? ? ? ? ? ? 221 HIS E N   1 
+ATOM 22168 C CA  . HIS E 2 221 ? 165.877 205.789 112.691 1.000 244.73752 ? ? ? ? ? ? 221 HIS E CA  1 
+ATOM 22169 C C   . HIS E 2 221 ? 164.848 204.706 112.402 1.000 244.90747 ? ? ? ? ? ? 221 HIS E C   1 
+ATOM 22170 O O   . HIS E 2 221 ? 165.104 203.794 111.608 1.000 245.00975 ? ? ? ? ? ? 221 HIS E O   1 
+ATOM 22171 C CB  . HIS E 2 221 ? 166.108 206.674 111.466 1.000 243.72422 ? ? ? ? ? ? 221 HIS E CB  1 
+ATOM 22172 C CG  . HIS E 2 221 ? 164.977 207.612 111.173 1.000 244.96012 ? ? ? ? ? ? 221 HIS E CG  1 
+ATOM 22173 N ND1 . HIS E 2 221 ? 163.659 207.292 111.418 1.000 245.20622 ? ? ? ? ? ? 221 HIS E ND1 1 
+ATOM 22174 C CD2 . HIS E 2 221 ? 164.970 208.863 110.657 1.000 244.85154 ? ? ? ? ? ? 221 HIS E CD2 1 
+ATOM 22175 C CE1 . HIS E 2 221 ? 162.889 208.306 111.064 1.000 244.72037 ? ? ? ? ? ? 221 HIS E CE1 1 
+ATOM 22176 N NE2 . HIS E 2 221 ? 163.660 209.272 110.599 1.000 244.68410 ? ? ? ? ? ? 221 HIS E NE2 1 
+ATOM 22177 N N   . LEU E 2 222 ? 163.688 204.807 113.045 1.000 256.98461 ? ? ? ? ? ? 222 LEU E N   1 
+ATOM 22178 C CA  . LEU E 2 222 ? 162.599 203.865 112.837 1.000 257.72936 ? ? ? ? ? ? 222 LEU E CA  1 
+ATOM 22179 C C   . LEU E 2 222 ? 161.524 204.535 111.990 1.000 258.97413 ? ? ? ? ? ? 222 LEU E C   1 
+ATOM 22180 O O   . LEU E 2 222 ? 161.129 205.673 112.265 1.000 258.59611 ? ? ? ? ? ? 222 LEU E O   1 
+ATOM 22181 C CB  . LEU E 2 222 ? 162.044 203.394 114.186 1.000 256.94554 ? ? ? ? ? ? 222 LEU E CB  1 
+ATOM 22182 C CG  . LEU E 2 222 ? 160.829 202.465 114.317 1.000 256.14521 ? ? ? ? ? ? 222 LEU E CG  1 
+ATOM 22183 C CD1 . LEU E 2 222 ? 159.510 203.222 114.285 1.000 256.89284 ? ? ? ? ? ? 222 LEU E CD1 1 
+ATOM 22184 C CD2 . LEU E 2 222 ? 160.856 201.378 113.247 1.000 255.78535 ? ? ? ? ? ? 222 LEU E CD2 1 
+ATOM 22185 N N   . THR E 2 223 ? 161.066 203.831 110.956 1.000 270.98784 ? ? ? ? ? ? 223 THR E N   1 
+ATOM 22186 C CA  . THR E 2 223 ? 160.149 204.420 109.987 1.000 270.31890 ? ? ? ? ? ? 223 THR E CA  1 
+ATOM 22187 C C   . THR E 2 223 ? 158.827 204.803 110.643 1.000 270.70229 ? ? ? ? ? ? 223 THR E C   1 
+ATOM 22188 O O   . THR E 2 223 ? 158.335 204.128 111.551 1.000 271.42711 ? ? ? ? ? ? 223 THR E O   1 
+ATOM 22189 C CB  . THR E 2 223 ? 159.898 203.450 108.831 1.000 270.00009 ? ? ? ? ? ? 223 THR E CB  1 
+ATOM 22190 O OG1 . THR E 2 223 ? 158.889 203.987 107.965 1.000 270.39357 ? ? ? ? ? ? 223 THR E OG1 1 
+ATOM 22191 C CG2 . THR E 2 223 ? 159.448 202.093 109.353 1.000 269.55826 ? ? ? ? ? ? 223 THR E CG2 1 
+ATOM 22192 N N   . SER E 2 224 ? 158.248 205.908 110.165 1.000 266.91638 ? ? ? ? ? ? 224 SER E N   1 
+ATOM 22193 C CA  . SER E 2 224 ? 157.022 206.425 110.763 1.000 266.87618 ? ? ? ? ? ? 224 SER E CA  1 
+ATOM 22194 C C   . SER E 2 224 ? 155.872 205.435 110.626 1.000 267.49239 ? ? ? ? ? ? 224 SER E C   1 
+ATOM 22195 O O   . SER E 2 224 ? 155.092 205.244 111.566 1.000 266.98506 ? ? ? ? ? ? 224 SER E O   1 
+ATOM 22196 C CB  . SER E 2 224 ? 156.655 207.765 110.127 1.000 265.96000 ? ? ? ? ? ? 224 SER E CB  1 
+ATOM 22197 O OG  . SER E 2 224 ? 157.653 208.739 110.380 1.000 265.62650 ? ? ? ? ? ? 224 SER E OG  1 
+ATOM 22198 N N   . ASN E 2 225 ? 155.749 204.797 109.466 1.000 274.11887 ? ? ? ? ? ? 225 ASN E N   1 
+ATOM 22199 C CA  . ASN E 2 225 ? 154.693 203.828 109.208 1.000 273.65713 ? ? ? ? ? ? 225 ASN E CA  1 
+ATOM 22200 C C   . ASN E 2 225 ? 155.297 202.437 109.090 1.000 273.55588 ? ? ? ? ? ? 225 ASN E C   1 
+ATOM 22201 O O   . ASN E 2 225 ? 156.221 202.221 108.298 1.000 273.70135 ? ? ? ? ? ? 225 ASN E O   1 
+ATOM 22202 C CB  . ASN E 2 225 ? 153.924 204.183 107.933 1.000 272.90428 ? ? ? ? ? ? 225 ASN E CB  1 
+ATOM 22203 C CG  . ASN E 2 225 ? 154.828 204.696 106.830 1.000 273.12715 ? ? ? ? ? ? 225 ASN E CG  1 
+ATOM 22204 O OD1 . ASN E 2 225 ? 156.045 204.777 106.996 1.000 274.11942 ? ? ? ? ? ? 225 ASN E OD1 1 
+ATOM 22205 N ND2 . ASN E 2 225 ? 154.235 205.047 105.695 1.000 271.81304 ? ? ? ? ? ? 225 ASN E ND2 1 
+ATOM 22206 N N   . PHE E 2 226 ? 154.772 201.500 109.873 1.000 260.71891 ? ? ? ? ? ? 226 PHE E N   1 
+ATOM 22207 C CA  . PHE E 2 226 ? 155.246 200.121 109.852 1.000 259.99989 ? ? ? ? ? ? 226 PHE E CA  1 
+ATOM 22208 C C   . PHE E 2 226 ? 154.242 199.194 110.530 1.000 258.67477 ? ? ? ? ? ? 226 PHE E C   1 
+ATOM 22209 O O   . PHE E 2 226 ? 153.563 199.587 111.478 1.000 257.60861 ? ? ? ? ? ? 226 PHE E O   1 
+ATOM 22210 C CB  . PHE E 2 226 ? 156.613 200.002 110.532 1.000 260.28791 ? ? ? ? ? ? 226 PHE E CB  1 
+ATOM 22211 C CG  . PHE E 2 226 ? 156.567 200.153 112.027 1.000 260.11125 ? ? ? ? ? ? 226 PHE E CG  1 
+ATOM 22212 C CD1 . PHE E 2 226 ? 156.216 201.359 112.610 1.000 260.27242 ? ? ? ? ? ? 226 PHE E CD1 1 
+ATOM 22213 C CD2 . PHE E 2 226 ? 156.878 199.083 112.851 1.000 259.28149 ? ? ? ? ? ? 226 PHE E CD2 1 
+ATOM 22214 C CE1 . PHE E 2 226 ? 156.174 201.496 113.984 1.000 259.99630 ? ? ? ? ? ? 226 PHE E CE1 1 
+ATOM 22215 C CE2 . PHE E 2 226 ? 156.838 199.214 114.226 1.000 258.89623 ? ? ? ? ? ? 226 PHE E CE2 1 
+ATOM 22216 C CZ  . PHE E 2 226 ? 156.486 200.421 114.793 1.000 259.13824 ? ? ? ? ? ? 226 PHE E CZ  1 
+ATOM 22217 N N   . PRO E 2 322 ? 149.149 221.688 120.738 1.000 293.46806 ? ? ? ? ? ? 322 PRO E N   1 
+ATOM 22218 C CA  . PRO E 2 322 ? 149.947 220.797 121.587 1.000 293.44688 ? ? ? ? ? ? 322 PRO E CA  1 
+ATOM 22219 C C   . PRO E 2 322 ? 149.244 220.460 122.897 1.000 294.53569 ? ? ? ? ? ? 322 PRO E C   1 
+ATOM 22220 O O   . PRO E 2 322 ? 149.267 219.310 123.334 1.000 294.35437 ? ? ? ? ? ? 322 PRO E O   1 
+ATOM 22221 C CB  . PRO E 2 322 ? 151.219 221.607 121.844 1.000 292.26405 ? ? ? ? ? ? 322 PRO E CB  1 
+ATOM 22222 C CG  . PRO E 2 322 ? 151.336 222.495 120.657 1.000 291.87587 ? ? ? ? ? ? 322 PRO E CG  1 
+ATOM 22223 C CD  . PRO E 2 322 ? 149.927 222.848 120.271 1.000 292.36606 ? ? ? ? ? ? 322 PRO E CD  1 
+ATOM 22224 N N   . ASN E 2 323 ? 148.622 221.464 123.512 1.000 314.63770 ? ? ? ? ? ? 323 ASN E N   1 
+ATOM 22225 C CA  . ASN E 2 323 ? 147.910 221.282 124.768 1.000 314.80502 ? ? ? ? ? ? 323 ASN E CA  1 
+ATOM 22226 C C   . ASN E 2 323 ? 146.544 220.634 124.594 1.000 315.29608 ? ? ? ? ? ? 323 ASN E C   1 
+ATOM 22227 O O   . ASN E 2 323 ? 145.946 220.217 125.591 1.000 314.94638 ? ? ? ? ? ? 323 ASN E O   1 
+ATOM 22228 C CB  . ASN E 2 323 ? 147.742 222.630 125.481 1.000 314.22914 ? ? ? ? ? ? 323 ASN E CB  1 
+ATOM 22229 C CG  . ASN E 2 323 ? 148.422 222.662 126.835 1.000 313.24242 ? ? ? ? ? ? 323 ASN E CG  1 
+ATOM 22230 O OD1 . ASN E 2 323 ? 148.883 221.637 127.336 1.000 313.46240 ? ? ? ? ? ? 323 ASN E OD1 1 
+ATOM 22231 N ND2 . ASN E 2 323 ? 148.486 223.844 127.437 1.000 312.53308 ? ? ? ? ? ? 323 ASN E ND2 1 
+ATOM 22232 N N   . ALA E 2 324 ? 146.043 220.532 123.359 1.000 325.54232 ? ? ? ? ? ? 324 ALA E N   1 
+ATOM 22233 C CA  . ALA E 2 324 ? 144.707 219.988 123.138 1.000 325.21588 ? ? ? ? ? ? 324 ALA E CA  1 
+ATOM 22234 C C   . ALA E 2 324 ? 144.605 218.535 123.583 1.000 325.28947 ? ? ? ? ? ? 324 ALA E C   1 
+ATOM 22235 O O   . ALA E 2 324 ? 143.536 218.097 124.024 1.000 326.16294 ? ? ? ? ? ? 324 ALA E O   1 
+ATOM 22236 C CB  . ALA E 2 324 ? 144.324 220.119 121.664 1.000 324.52532 ? ? ? ? ? ? 324 ALA E CB  1 
+ATOM 22237 N N   . THR E 2 325 ? 145.700 217.777 123.485 1.000 322.86730 ? ? ? ? ? ? 325 THR E N   1 
+ATOM 22238 C CA  . THR E 2 325 ? 145.681 216.382 123.910 1.000 322.65019 ? ? ? ? ? ? 325 THR E CA  1 
+ATOM 22239 C C   . THR E 2 325 ? 145.415 216.238 125.402 1.000 323.08521 ? ? ? ? ? ? 325 THR E C   1 
+ATOM 22240 O O   . THR E 2 325 ? 145.057 215.145 125.854 1.000 323.09931 ? ? ? ? ? ? 325 THR E O   1 
+ATOM 22241 C CB  . THR E 2 325 ? 147.002 215.702 123.551 1.000 321.94698 ? ? ? ? ? ? 325 THR E CB  1 
+ATOM 22242 O OG1 . THR E 2 325 ? 148.088 216.414 124.158 1.000 321.99286 ? ? ? ? ? ? 325 THR E OG1 1 
+ATOM 22243 C CG2 . THR E 2 325 ? 147.196 215.680 122.043 1.000 321.19069 ? ? ? ? ? ? 325 THR E CG2 1 
+ATOM 22244 N N   . LEU E 2 326 ? 145.580 217.311 126.172 1.000 326.33169 ? ? ? ? ? ? 326 LEU E N   1 
+ATOM 22245 C CA  . LEU E 2 326 ? 145.267 217.319 127.593 1.000 326.15298 ? ? ? ? ? ? 326 LEU E CA  1 
+ATOM 22246 C C   . LEU E 2 326 ? 143.842 217.779 127.871 1.000 326.12502 ? ? ? ? ? ? 326 LEU E C   1 
+ATOM 22247 O O   . LEU E 2 326 ? 143.486 217.996 129.034 1.000 326.05122 ? ? ? ? ? ? 326 LEU E O   1 
+ATOM 22248 C CB  . LEU E 2 326 ? 146.264 218.196 128.358 1.000 325.64371 ? ? ? ? ? ? 326 LEU E CB  1 
+ATOM 22249 C CG  . LEU E 2 326 ? 147.757 217.860 128.261 1.000 324.98728 ? ? ? ? ? ? 326 LEU E CG  1 
+ATOM 22250 C CD1 . LEU E 2 326 ? 148.410 218.439 127.012 1.000 324.81700 ? ? ? ? ? ? 326 LEU E CD1 1 
+ATOM 22251 C CD2 . LEU E 2 326 ? 148.485 218.333 129.511 1.000 324.48395 ? ? ? ? ? ? 326 LEU E CD2 1 
+ATOM 22252 N N   . LEU E 2 327 ? 143.024 217.946 126.830 1.000 328.31538 ? ? ? ? ? ? 327 LEU E N   1 
+ATOM 22253 C CA  . LEU E 2 327 ? 141.605 218.222 126.997 1.000 327.87209 ? ? ? ? ? ? 327 LEU E CA  1 
+ATOM 22254 C C   . LEU E 2 327 ? 140.704 217.106 126.492 1.000 327.91790 ? ? ? ? ? ? 327 LEU E C   1 
+ATOM 22255 O O   . LEU E 2 327 ? 139.497 217.150 126.747 1.000 327.74421 ? ? ? ? ? ? 327 LEU E O   1 
+ATOM 22256 C CB  . LEU E 2 327 ? 141.217 219.529 126.286 1.000 327.74863 ? ? ? ? ? ? 327 LEU E CB  1 
+ATOM 22257 C CG  . LEU E 2 327 ? 141.665 220.853 126.913 1.000 327.10786 ? ? ? ? ? ? 327 LEU E CG  1 
+ATOM 22258 C CD1 . LEU E 2 327 ? 141.469 220.828 128.423 1.000 327.02914 ? ? ? ? ? ? 327 LEU E CD1 1 
+ATOM 22259 C CD2 . LEU E 2 327 ? 143.102 221.192 126.557 1.000 326.86454 ? ? ? ? ? ? 327 LEU E CD2 1 
+ATOM 22260 N N   . LYS E 2 328 ? 141.251 216.118 125.782 1.000 326.72914 ? ? ? ? ? ? 328 LYS E N   1 
+ATOM 22261 C CA  . LYS E 2 328 ? 140.415 215.054 125.235 1.000 326.12797 ? ? ? ? ? ? 328 LYS E CA  1 
+ATOM 22262 C C   . LYS E 2 328 ? 139.877 214.141 126.332 1.000 325.87243 ? ? ? ? ? ? 328 LYS E C   1 
+ATOM 22263 O O   . LYS E 2 328 ? 138.694 213.781 126.322 1.000 325.76250 ? ? ? ? ? ? 328 LYS E O   1 
+ATOM 22264 C CB  . LYS E 2 328 ? 141.201 214.245 124.202 1.000 325.57943 ? ? ? ? ? ? 328 LYS E CB  1 
+ATOM 22265 C CG  . LYS E 2 328 ? 142.188 215.062 123.383 1.000 325.67102 ? ? ? ? ? ? 328 LYS E CG  1 
+ATOM 22266 C CD  . LYS E 2 328 ? 141.480 215.815 122.267 1.000 325.23656 ? ? ? ? ? ? 328 LYS E CD  1 
+ATOM 22267 C CE  . LYS E 2 328 ? 142.460 216.607 121.416 1.000 325.13117 ? ? ? ? ? ? 328 LYS E CE  1 
+ATOM 22268 N NZ  . LYS E 2 328 ? 142.010 216.719 120.000 1.000 324.33335 ? ? ? ? ? ? 328 LYS E NZ  1 
+ATOM 22269 N N   . GLU E 2 329 ? 140.728 213.755 127.287 1.000 327.31555 ? ? ? ? ? ? 329 GLU E N   1 
+ATOM 22270 C CA  . GLU E 2 329 ? 140.311 212.766 128.277 1.000 326.94287 ? ? ? ? ? ? 329 GLU E CA  1 
+ATOM 22271 C C   . GLU E 2 329 ? 139.311 213.355 129.266 1.000 327.25006 ? ? ? ? ? ? 329 GLU E C   1 
+ATOM 22272 O O   . GLU E 2 329 ? 138.400 212.656 129.723 1.000 327.23504 ? ? ? ? ? ? 329 GLU E O   1 
+ATOM 22273 C CB  . GLU E 2 329 ? 141.518 212.178 129.021 1.000 326.73371 ? ? ? ? ? ? 329 GLU E CB  1 
+ATOM 22274 C CG  . GLU E 2 329 ? 142.485 213.142 129.737 1.000 326.82267 ? ? ? ? ? ? 329 GLU E CG  1 
+ATOM 22275 C CD  . GLU E 2 329 ? 143.033 214.270 128.883 1.000 327.25467 ? ? ? ? ? ? 329 GLU E CD  1 
+ATOM 22276 O OE1 . GLU E 2 329 ? 143.504 215.266 129.468 1.000 327.72641 ? ? ? ? ? ? 329 GLU E OE1 1 
+ATOM 22277 O OE2 . GLU E 2 329 ? 143.018 214.159 127.638 1.000 327.58867 ? ? ? ? ? ? 329 GLU E OE2 1 
+ATOM 22278 N N   . VAL E 2 330 ? 139.467 214.633 129.621 1.000 324.62560 ? ? ? ? ? ? 330 VAL E N   1 
+ATOM 22279 C CA  . VAL E 2 330 ? 138.482 215.262 130.495 1.000 324.06908 ? ? ? ? ? ? 330 VAL E CA  1 
+ATOM 22280 C C   . VAL E 2 330 ? 137.147 215.406 129.773 1.000 324.14537 ? ? ? ? ? ? 330 VAL E C   1 
+ATOM 22281 O O   . VAL E 2 330 ? 136.083 215.257 130.386 1.000 324.11248 ? ? ? ? ? ? 330 VAL E O   1 
+ATOM 22282 C CB  . VAL E 2 330 ? 139.009 216.614 131.018 1.000 323.18028 ? ? ? ? ? ? 330 VAL E CB  1 
+ATOM 22283 C CG1 . VAL E 2 330 ? 139.635 217.418 129.898 1.000 323.12021 ? ? ? ? ? ? 330 VAL E CG1 1 
+ATOM 22284 C CG2 . VAL E 2 330 ? 137.899 217.406 131.698 1.000 322.87730 ? ? ? ? ? ? 330 VAL E CG2 1 
+ATOM 22285 N N   . ILE E 2 331 ? 137.176 215.679 128.466 1.000 319.72993 ? ? ? ? ? ? 331 ILE E N   1 
+ATOM 22286 C CA  . ILE E 2 331 ? 135.937 215.797 127.700 1.000 318.88278 ? ? ? ? ? ? 331 ILE E CA  1 
+ATOM 22287 C C   . ILE E 2 331 ? 135.182 214.473 127.702 1.000 318.76659 ? ? ? ? ? ? 331 ILE E C   1 
+ATOM 22288 O O   . ILE E 2 331 ? 133.966 214.431 127.930 1.000 318.35757 ? ? ? ? ? ? 331 ILE E O   1 
+ATOM 22289 C CB  . ILE E 2 331 ? 136.234 216.280 126.267 1.000 318.54682 ? ? ? ? ? ? 331 ILE E CB  1 
+ATOM 22290 C CG1 . ILE E 2 331 ? 136.265 217.809 126.216 1.000 318.46980 ? ? ? ? ? ? 331 ILE E CG1 1 
+ATOM 22291 C CG2 . ILE E 2 331 ? 135.204 215.740 125.285 1.000 317.59372 ? ? ? ? ? ? 331 ILE E CG2 1 
+ATOM 22292 C CD1 . ILE E 2 331 ? 137.055 218.368 125.052 1.000 318.33686 ? ? ? ? ? ? 331 ILE E CD1 1 
+ATOM 22293 N N   . LYS E 2 332 ? 135.891 213.367 127.459 1.000 314.01431 ? ? ? ? ? ? 332 LYS E N   1 
+ATOM 22294 C CA  . LYS E 2 332 ? 135.232 212.065 127.479 1.000 313.56695 ? ? ? ? ? ? 332 LYS E CA  1 
+ATOM 22295 C C   . LYS E 2 332 ? 134.890 211.634 128.900 1.000 313.32499 ? ? ? ? ? ? 332 LYS E C   1 
+ATOM 22296 O O   . LYS E 2 332 ? 133.933 210.877 129.102 1.000 312.84205 ? ? ? ? ? ? 332 LYS E O   1 
+ATOM 22297 C CB  . LYS E 2 332 ? 136.099 211.014 126.780 1.000 312.65274 ? ? ? ? ? ? 332 LYS E CB  1 
+ATOM 22298 C CG  . LYS E 2 332 ? 137.468 210.777 127.399 1.000 312.14228 ? ? ? ? ? ? 332 LYS E CG  1 
+ATOM 22299 C CD  . LYS E 2 332 ? 137.461 209.613 128.383 1.000 311.49483 ? ? ? ? ? ? 332 LYS E CD  1 
+ATOM 22300 C CE  . LYS E 2 332 ? 138.856 209.329 128.916 1.000 311.33490 ? ? ? ? ? ? 332 LYS E CE  1 
+ATOM 22301 N NZ  . LYS E 2 332 ? 138.851 208.244 129.936 1.000 311.29562 ? ? ? ? ? ? 332 LYS E NZ  1 
+ATOM 22302 N N   . TYR E 2 333 ? 135.657 212.093 129.892 1.000 308.81769 ? ? ? ? ? ? 333 TYR E N   1 
+ATOM 22303 C CA  . TYR E 2 333 ? 135.284 211.838 131.279 1.000 307.80585 ? ? ? ? ? ? 333 TYR E CA  1 
+ATOM 22304 C C   . TYR E 2 333 ? 133.974 212.533 131.624 1.000 308.34066 ? ? ? ? ? ? 333 TYR E C   1 
+ATOM 22305 O O   . TYR E 2 333 ? 133.141 211.979 132.351 1.000 307.89135 ? ? ? ? ? ? 333 TYR E O   1 
+ATOM 22306 C CB  . TYR E 2 333 ? 136.398 212.293 132.222 1.000 307.33245 ? ? ? ? ? ? 333 TYR E CB  1 
+ATOM 22307 C CG  . TYR E 2 333 ? 135.935 212.527 133.642 1.000 306.96881 ? ? ? ? ? ? 333 TYR E CG  1 
+ATOM 22308 C CD1 . TYR E 2 333 ? 135.525 211.468 134.441 1.000 306.45668 ? ? ? ? ? ? 333 TYR E CD1 1 
+ATOM 22309 C CD2 . TYR E 2 333 ? 135.904 213.805 134.182 1.000 306.69118 ? ? ? ? ? ? 333 TYR E CD2 1 
+ATOM 22310 C CE1 . TYR E 2 333 ? 135.100 211.675 135.739 1.000 306.13734 ? ? ? ? ? ? 333 TYR E CE1 1 
+ATOM 22311 C CE2 . TYR E 2 333 ? 135.479 214.021 135.479 1.000 306.25631 ? ? ? ? ? ? 333 TYR E CE2 1 
+ATOM 22312 C CZ  . TYR E 2 333 ? 135.078 212.953 136.252 1.000 305.92283 ? ? ? ? ? ? 333 TYR E CZ  1 
+ATOM 22313 O OH  . TYR E 2 333 ? 134.655 213.165 137.544 1.000 305.68143 ? ? ? ? ? ? 333 TYR E OH  1 
+ATOM 22314 N N   . VAL E 2 334 ? 133.780 213.752 131.116 1.000 305.81078 ? ? ? ? ? ? 334 VAL E N   1 
+ATOM 22315 C CA  . VAL E 2 334 ? 132.505 214.442 131.293 1.000 304.54318 ? ? ? ? ? ? 334 VAL E CA  1 
+ATOM 22316 C C   . VAL E 2 334 ? 131.386 213.663 130.613 1.000 304.31867 ? ? ? ? ? ? 334 VAL E C   1 
+ATOM 22317 O O   . VAL E 2 334 ? 130.296 213.493 131.174 1.000 303.58699 ? ? ? ? ? ? 334 VAL E O   1 
+ATOM 22318 C CB  . VAL E 2 334 ? 132.602 215.884 130.760 1.000 303.58917 ? ? ? ? ? ? 334 VAL E CB  1 
+ATOM 22319 C CG1 . VAL E 2 334 ? 131.216 216.470 130.534 1.000 303.09112 ? ? ? ? ? ? 334 VAL E CG1 1 
+ATOM 22320 C CG2 . VAL E 2 334 ? 133.403 216.751 131.718 1.000 303.11742 ? ? ? ? ? ? 334 VAL E CG2 1 
+ATOM 22321 N N   . LYS E 2 335 ? 131.639 213.172 129.404 1.000 295.23902 ? ? ? ? ? ? 335 LYS E N   1 
+ATOM 22322 C CA  . LYS E 2 335 ? 130.661 212.375 128.674 1.000 294.46660 ? ? ? ? ? ? 335 LYS E CA  1 
+ATOM 22323 C C   . LYS E 2 335 ? 130.499 210.997 129.308 1.000 293.90590 ? ? ? ? ? ? 335 LYS E C   1 
+ATOM 22324 O O   . LYS E 2 335 ? 129.797 210.840 130.307 1.000 293.30997 ? ? ? ? ? ? 335 LYS E O   1 
+ATOM 22325 C CB  . LYS E 2 335 ? 131.071 212.234 127.205 1.000 294.28529 ? ? ? ? ? ? 335 LYS E CB  1 
+ATOM 22326 C CG  . LYS E 2 335 ? 131.656 210.875 126.851 1.000 293.51762 ? ? ? ? ? ? 335 LYS E CG  1 
+ATOM 22327 C CD  . LYS E 2 335 ? 132.156 210.836 125.415 1.000 292.78731 ? ? ? ? ? ? 335 LYS E CD  1 
+ATOM 22328 C CE  . LYS E 2 335 ? 132.717 209.466 125.065 1.000 291.47426 ? ? ? ? ? ? 335 LYS E CE  1 
+ATOM 22329 N NZ  . LYS E 2 335 ? 133.194 209.400 123.656 1.000 290.37455 ? ? ? ? ? ? 335 LYS E NZ  1 
+ATOM 22330 N N   . ILE E 2 341 ? 138.379 209.689 137.163 1.000 308.39072 ? ? ? ? ? ? 341 ILE E N   1 
+ATOM 22331 C CA  . ILE E 2 341 ? 139.231 210.797 137.573 1.000 308.21818 ? ? ? ? ? ? 341 ILE E CA  1 
+ATOM 22332 C C   . ILE E 2 341 ? 140.679 210.322 137.670 1.000 308.46038 ? ? ? ? ? ? 341 ILE E C   1 
+ATOM 22333 O O   . ILE E 2 341 ? 141.614 211.103 137.497 1.000 308.64402 ? ? ? ? ? ? 341 ILE E O   1 
+ATOM 22334 C CB  . ILE E 2 341 ? 138.745 211.410 138.905 1.000 307.72484 ? ? ? ? ? ? 341 ILE E CB  1 
+ATOM 22335 C CG1 . ILE E 2 341 ? 139.554 212.662 139.255 1.000 307.71538 ? ? ? ? ? ? 341 ILE E CG1 1 
+ATOM 22336 C CG2 . ILE E 2 341 ? 138.811 210.387 140.031 1.000 307.76945 ? ? ? ? ? ? 341 ILE E CG2 1 
+ATOM 22337 C CD1 . ILE E 2 341 ? 139.230 213.859 138.390 1.000 307.53702 ? ? ? ? ? ? 341 ILE E CD1 1 
+ATOM 22338 N N   . TYR E 2 342 ? 140.860 209.030 137.944 1.000 305.17886 ? ? ? ? ? ? 342 TYR E N   1 
+ATOM 22339 C CA  . TYR E 2 342 ? 142.204 208.469 137.999 1.000 305.01926 ? ? ? ? ? ? 342 TYR E CA  1 
+ATOM 22340 C C   . TYR E 2 342 ? 142.784 208.244 136.609 1.000 306.49584 ? ? ? ? ? ? 342 TYR E C   1 
+ATOM 22341 O O   . TYR E 2 342 ? 144.007 208.291 136.439 1.000 307.31915 ? ? ? ? ? ? 342 TYR E O   1 
+ATOM 22342 C CB  . TYR E 2 342 ? 142.193 207.159 138.787 1.000 304.11242 ? ? ? ? ? ? 342 TYR E CB  1 
+ATOM 22343 C CG  . TYR E 2 342 ? 141.723 207.322 140.214 1.000 304.05578 ? ? ? ? ? ? 342 TYR E CG  1 
+ATOM 22344 C CD1 . TYR E 2 342 ? 142.379 208.181 141.085 1.000 304.11445 ? ? ? ? ? ? 342 TYR E CD1 1 
+ATOM 22345 C CD2 . TYR E 2 342 ? 140.621 206.624 140.687 1.000 304.32611 ? ? ? ? ? ? 342 TYR E CD2 1 
+ATOM 22346 C CE1 . TYR E 2 342 ? 141.953 208.337 142.390 1.000 304.33135 ? ? ? ? ? ? 342 TYR E CE1 1 
+ATOM 22347 C CE2 . TYR E 2 342 ? 140.187 206.773 141.990 1.000 304.68131 ? ? ? ? ? ? 342 TYR E CE2 1 
+ATOM 22348 C CZ  . TYR E 2 342 ? 140.857 207.631 142.837 1.000 304.52784 ? ? ? ? ? ? 342 TYR E CZ  1 
+ATOM 22349 O OH  . TYR E 2 342 ? 140.430 207.784 144.136 1.000 304.44055 ? ? ? ? ? ? 342 TYR E OH  1 
+ATOM 22350 N N   . ASP E 2 343 ? 141.930 207.996 135.614 1.000 318.58081 ? ? ? ? ? ? 343 ASP E N   1 
+ATOM 22351 C CA  . ASP E 2 343 ? 142.417 207.765 134.257 1.000 318.46702 ? ? ? ? ? ? 343 ASP E CA  1 
+ATOM 22352 C C   . ASP E 2 343 ? 143.088 209.011 133.693 1.000 318.74813 ? ? ? ? ? ? 343 ASP E C   1 
+ATOM 22353 O O   . ASP E 2 343 ? 144.152 208.928 133.069 1.000 319.28288 ? ? ? ? ? ? 343 ASP E O   1 
+ATOM 22354 C CB  . ASP E 2 343 ? 141.263 207.319 133.358 1.000 318.22518 ? ? ? ? ? ? 343 ASP E CB  1 
+ATOM 22355 C CG  . ASP E 2 343 ? 139.997 208.114 133.600 1.000 317.71728 ? ? ? ? ? ? 343 ASP E CG  1 
+ATOM 22356 O OD1 . ASP E 2 343 ? 139.992 208.961 134.518 1.000 318.11705 ? ? ? ? ? ? 343 ASP E OD1 1 
+ATOM 22357 O OD2 . ASP E 2 343 ? 139.006 207.894 132.872 1.000 317.31024 ? ? ? ? ? ? 343 ASP E OD2 1 
+ATOM 22358 N N   . LEU E 2 344 ? 142.480 210.182 133.903 1.000 315.94726 ? ? ? ? ? ? 344 LEU E N   1 
+ATOM 22359 C CA  . LEU E 2 344 ? 143.073 211.416 133.398 1.000 315.27516 ? ? ? ? ? ? 344 LEU E CA  1 
+ATOM 22360 C C   . LEU E 2 344 ? 144.365 211.755 134.128 1.000 315.13627 ? ? ? ? ? ? 344 LEU E C   1 
+ATOM 22361 O O   . LEU E 2 344 ? 145.278 212.338 133.531 1.000 314.97505 ? ? ? ? ? ? 344 LEU E O   1 
+ATOM 22362 C CB  . LEU E 2 344 ? 142.071 212.568 133.500 1.000 314.62345 ? ? ? ? ? ? 344 LEU E CB  1 
+ATOM 22363 C CG  . LEU E 2 344 ? 141.372 212.842 134.835 1.000 313.99742 ? ? ? ? ? ? 344 LEU E CG  1 
+ATOM 22364 C CD1 . LEU E 2 344 ? 142.176 213.803 135.701 1.000 313.93339 ? ? ? ? ? ? 344 LEU E CD1 1 
+ATOM 22365 C CD2 . LEU E 2 344 ? 139.968 213.375 134.602 1.000 313.94731 ? ? ? ? ? ? 344 LEU E CD2 1 
+ATOM 22366 N N   . ALA E 2 345 ? 144.460 211.406 135.414 1.000 305.58073 ? ? ? ? ? ? 345 ALA E N   1 
+ATOM 22367 C CA  . ALA E 2 345 ? 145.707 211.608 136.143 1.000 303.90815 ? ? ? ? ? ? 345 ALA E CA  1 
+ATOM 22368 C C   . ALA E 2 345 ? 146.828 210.766 135.550 1.000 304.17732 ? ? ? ? ? ? 345 ALA E C   1 
+ATOM 22369 O O   . ALA E 2 345 ? 147.987 211.196 135.513 1.000 304.57374 ? ? ? ? ? ? 345 ALA E O   1 
+ATOM 22370 C CB  . ALA E 2 345 ? 145.511 211.281 137.622 1.000 303.37311 ? ? ? ? ? ? 345 ALA E CB  1 
+ATOM 22371 N N   . ALA E 2 346 ? 146.501 209.556 135.087 1.000 297.60937 ? ? ? ? ? ? 346 ALA E N   1 
+ATOM 22372 C CA  . ALA E 2 346 ? 147.499 208.714 134.437 1.000 296.98904 ? ? ? ? ? ? 346 ALA E CA  1 
+ATOM 22373 C C   . ALA E 2 346 ? 148.054 209.370 133.181 1.000 297.43035 ? ? ? ? ? ? 346 ALA E C   1 
+ATOM 22374 O O   . ALA E 2 346 ? 149.226 209.170 132.842 1.000 297.30583 ? ? ? ? ? ? 346 ALA E O   1 
+ATOM 22375 C CB  . ALA E 2 346 ? 146.895 207.351 134.101 1.000 296.63815 ? ? ? ? ? ? 346 ALA E CB  1 
+ATOM 22376 N N   . GLU E 2 347 ? 147.232 210.152 132.477 1.000 299.78738 ? ? ? ? ? ? 347 GLU E N   1 
+ATOM 22377 C CA  . GLU E 2 347 ? 147.714 210.852 131.293 1.000 298.55469 ? ? ? ? ? ? 347 GLU E CA  1 
+ATOM 22378 C C   . GLU E 2 347 ? 148.604 212.031 131.664 1.000 298.10076 ? ? ? ? ? ? 347 GLU E C   1 
+ATOM 22379 O O   . GLU E 2 347 ? 149.497 212.399 130.892 1.000 297.57189 ? ? ? ? ? ? 347 GLU E O   1 
+ATOM 22380 C CB  . GLU E 2 347 ? 146.533 211.327 130.447 1.000 298.41577 ? ? ? ? ? ? 347 GLU E CB  1 
+ATOM 22381 C CG  . GLU E 2 347 ? 145.338 210.385 130.457 1.000 298.98552 ? ? ? ? ? ? 347 GLU E CG  1 
+ATOM 22382 C CD  . GLU E 2 347 ? 145.679 208.993 129.963 1.000 298.43807 ? ? ? ? ? ? 347 GLU E CD  1 
+ATOM 22383 O OE1 . GLU E 2 347 ? 146.517 208.875 129.045 1.000 297.81239 ? ? ? ? ? ? 347 GLU E OE1 1 
+ATOM 22384 O OE2 . GLU E 2 347 ? 145.111 208.016 130.494 1.000 298.52981 ? ? ? ? ? ? 347 GLU E OE2 1 
+ATOM 22385 N N   . ILE E 2 348 ? 148.376 212.633 132.831 1.000 284.23338 ? ? ? ? ? ? 348 ILE E N   1 
+ATOM 22386 C CA  . ILE E 2 348 ? 149.188 213.761 133.270 1.000 283.21721 ? ? ? ? ? ? 348 ILE E CA  1 
+ATOM 22387 C C   . ILE E 2 348 ? 150.595 213.281 133.597 1.000 283.33598 ? ? ? ? ? ? 348 ILE E C   1 
+ATOM 22388 O O   . ILE E 2 348 ? 150.786 212.230 134.224 1.000 284.43297 ? ? ? ? ? ? 348 ILE E O   1 
+ATOM 22389 C CB  . ILE E 2 348 ? 148.535 214.451 134.479 1.000 282.76467 ? ? ? ? ? ? 348 ILE E CB  1 
+ATOM 22390 C CG1 . ILE E 2 348 ? 147.156 214.993 134.100 1.000 282.48447 ? ? ? ? ? ? 348 ILE E CG1 1 
+ATOM 22391 C CG2 . ILE E 2 348 ? 149.415 215.576 134.998 1.000 282.37304 ? ? ? ? ? ? 348 ILE E CG2 1 
+ATOM 22392 C CD1 . ILE E 2 348 ? 146.349 215.484 135.279 1.000 282.37734 ? ? ? ? ? ? 348 ILE E CD1 1 
+ATOM 22393 N N   . VAL E 2 349 ? 151.593 214.053 133.165 1.000 266.75572 ? ? ? ? ? ? 349 VAL E N   1 
+ATOM 22394 C CA  . VAL E 2 349 ? 152.986 213.674 133.365 1.000 267.54062 ? ? ? ? ? ? 349 VAL E CA  1 
+ATOM 22395 C C   . VAL E 2 349 ? 153.319 213.702 134.850 1.000 267.38256 ? ? ? ? ? ? 349 VAL E C   1 
+ATOM 22396 O O   . VAL E 2 349 ? 153.031 214.680 135.552 1.000 266.55946 ? ? ? ? ? ? 349 VAL E O   1 
+ATOM 22397 C CB  . VAL E 2 349 ? 153.914 214.606 132.572 1.000 266.57880 ? ? ? ? ? ? 349 VAL E CB  1 
+ATOM 22398 C CG1 . VAL E 2 349 ? 155.371 214.257 132.832 1.000 265.68275 ? ? ? ? ? ? 349 VAL E CG1 1 
+ATOM 22399 C CG2 . VAL E 2 349 ? 153.599 214.527 131.088 1.000 266.03689 ? ? ? ? ? ? 349 VAL E CG2 1 
+ATOM 22400 N N   . GLY E 2 350 ? 153.933 212.625 135.334 1.000 261.29518 ? ? ? ? ? ? 350 GLY E N   1 
+ATOM 22401 C CA  . GLY E 2 350 ? 154.398 212.551 136.702 1.000 260.13214 ? ? ? ? ? ? 350 GLY E CA  1 
+ATOM 22402 C C   . GLY E 2 350 ? 153.415 211.870 137.636 1.000 260.14650 ? ? ? ? ? ? 350 GLY E C   1 
+ATOM 22403 O O   . GLY E 2 350 ? 152.234 211.679 137.335 1.000 260.34814 ? ? ? ? ? ? 350 GLY E O   1 
+ATOM 22404 N N   . ASN E 2 351 ? 153.930 211.494 138.804 1.000 259.73175 ? ? ? ? ? ? 351 ASN E N   1 
+ATOM 22405 C CA  . ASN E 2 351 ? 153.117 210.873 139.841 1.000 259.41756 ? ? ? ? ? ? 351 ASN E CA  1 
+ATOM 22406 C C   . ASN E 2 351 ? 152.296 211.951 140.538 1.000 260.50585 ? ? ? ? ? ? 351 ASN E C   1 
+ATOM 22407 O O   . ASN E 2 351 ? 152.854 212.925 141.054 1.000 260.85927 ? ? ? ? ? ? 351 ASN E O   1 
+ATOM 22408 C CB  . ASN E 2 351 ? 154.006 210.132 140.837 1.000 258.84705 ? ? ? ? ? ? 351 ASN E CB  1 
+ATOM 22409 C CG  . ASN E 2 351 ? 153.448 208.778 141.221 1.000 259.36650 ? ? ? ? ? ? 351 ASN E CG  1 
+ATOM 22410 O OD1 . ASN E 2 351 ? 152.606 208.219 140.519 1.000 259.10492 ? ? ? ? ? ? 351 ASN E OD1 1 
+ATOM 22411 N ND2 . ASN E 2 351 ? 153.922 208.239 142.339 1.000 259.92246 ? ? ? ? ? ? 351 ASN E ND2 1 
+ATOM 22412 N N   . LEU E 2 352 ? 150.979 211.779 140.556 1.000 280.14248 ? ? ? ? ? ? 352 LEU E N   1 
+ATOM 22413 C CA  . LEU E 2 352 ? 150.059 212.798 141.042 1.000 280.65098 ? ? ? ? ? ? 352 LEU E CA  1 
+ATOM 22414 C C   . LEU E 2 352 ? 149.471 212.345 142.372 1.000 280.85541 ? ? ? ? ? ? 352 LEU E C   1 
+ATOM 22415 O O   . LEU E 2 352 ? 148.896 211.256 142.463 1.000 280.37980 ? ? ? ? ? ? 352 LEU E O   1 
+ATOM 22416 C CB  . LEU E 2 352 ? 148.956 213.057 140.011 1.000 280.10071 ? ? ? ? ? ? 352 LEU E CB  1 
+ATOM 22417 C CG  . LEU E 2 352 ? 148.207 214.396 140.002 1.000 279.66959 ? ? ? ? ? ? 352 LEU E CG  1 
+ATOM 22418 C CD1 . LEU E 2 352 ? 147.255 214.543 141.173 1.000 280.45940 ? ? ? ? ? ? 352 LEU E CD1 1 
+ATOM 22419 C CD2 . LEU E 2 352 ? 149.197 215.550 139.974 1.000 279.58169 ? ? ? ? ? ? 352 LEU E CD2 1 
+ATOM 22420 N N   . SER E 2 353 ? 149.617 213.183 143.395 1.000 286.75887 ? ? ? ? ? ? 353 SER E N   1 
+ATOM 22421 C CA  . SER E 2 353 ? 149.169 212.840 144.736 1.000 286.11780 ? ? ? ? ? ? 353 SER E CA  1 
+ATOM 22422 C C   . SER E 2 353 ? 147.648 212.872 144.832 1.000 286.54845 ? ? ? ? ? ? 353 SER E C   1 
+ATOM 22423 O O   . SER E 2 353 ? 146.979 213.691 144.197 1.000 287.40062 ? ? ? ? ? ? 353 SER E O   1 
+ATOM 22424 C CB  . SER E 2 353 ? 149.771 213.797 145.764 1.000 285.71406 ? ? ? ? ? ? 353 SER E CB  1 
+ATOM 22425 O OG  . SER E 2 353 ? 148.887 213.996 146.853 1.000 285.60529 ? ? ? ? ? ? 353 SER E OG  1 
+ATOM 22426 N N   . SER E 2 354 ? 147.105 211.967 145.651 1.000 283.16632 ? ? ? ? ? ? 354 SER E N   1 
+ATOM 22427 C CA  . SER E 2 354 ? 145.658 211.900 145.827 1.000 283.05869 ? ? ? ? ? ? 354 SER E CA  1 
+ATOM 22428 C C   . SER E 2 354 ? 145.109 213.170 146.464 1.000 283.53547 ? ? ? ? ? ? 354 SER E C   1 
+ATOM 22429 O O   . SER E 2 354 ? 143.947 213.524 146.236 1.000 284.13361 ? ? ? ? ? ? 354 SER E O   1 
+ATOM 22430 C CB  . SER E 2 354 ? 145.286 210.681 146.670 1.000 282.09726 ? ? ? ? ? ? 354 SER E CB  1 
+ATOM 22431 O OG  . SER E 2 354 ? 144.021 210.857 147.284 1.000 280.25940 ? ? ? ? ? ? 354 SER E OG  1 
+ATOM 22432 N N   . ARG E 2 355 ? 145.920 213.860 147.269 1.000 263.40573 ? ? ? ? ? ? 355 ARG E N   1 
+ATOM 22433 C CA  . ARG E 2 355 ? 145.491 215.138 147.826 1.000 262.07707 ? ? ? ? ? ? 355 ARG E CA  1 
+ATOM 22434 C C   . ARG E 2 355 ? 145.222 216.152 146.722 1.000 263.69352 ? ? ? ? ? ? 355 ARG E C   1 
+ATOM 22435 O O   . ARG E 2 355 ? 144.239 216.900 146.781 1.000 263.50056 ? ? ? ? ? ? 355 ARG E O   1 
+ATOM 22436 C CB  . ARG E 2 355 ? 146.544 215.671 148.796 1.000 260.84710 ? ? ? ? ? ? 355 ARG E CB  1 
+ATOM 22437 C CG  . ARG E 2 355 ? 146.135 216.949 149.504 1.000 260.21162 ? ? ? ? ? ? 355 ARG E CG  1 
+ATOM 22438 C CD  . ARG E 2 355 ? 147.225 217.435 150.447 1.000 259.58237 ? ? ? ? ? ? 355 ARG E CD  1 
+ATOM 22439 N NE  . ARG E 2 355 ? 148.178 218.325 149.792 1.000 259.37840 ? ? ? ? ? ? 355 ARG E NE  1 
+ATOM 22440 C CZ  . ARG E 2 355 ? 147.901 219.554 149.376 1.000 259.07578 ? ? ? ? ? ? 355 ARG E CZ  1 
+ATOM 22441 N NH1 . ARG E 2 355 ? 146.698 220.083 149.529 1.000 258.85698 ? ? ? ? ? ? 355 ARG E NH1 1 
+ATOM 22442 N NH2 . ARG E 2 355 ? 148.857 220.272 148.794 1.000 258.78813 ? ? ? ? ? ? 355 ARG E NH2 1 
+ATOM 22443 N N   . GLU E 2 356 ? 146.087 216.191 145.708 1.000 293.32344 ? ? ? ? ? ? 356 GLU E N   1 
+ATOM 22444 C CA  . GLU E 2 356 ? 145.867 217.081 144.575 1.000 293.11902 ? ? ? ? ? ? 356 GLU E CA  1 
+ATOM 22445 C C   . GLU E 2 356 ? 144.680 216.643 143.728 1.000 294.68831 ? ? ? ? ? ? 356 GLU E C   1 
+ATOM 22446 O O   . GLU E 2 356 ? 144.062 217.477 143.057 1.000 295.98199 ? ? ? ? ? ? 356 GLU E O   1 
+ATOM 22447 C CB  . GLU E 2 356 ? 147.128 217.156 143.713 1.000 292.03697 ? ? ? ? ? ? 356 GLU E CB  1 
+ATOM 22448 C CG  . GLU E 2 356 ? 148.289 217.881 144.371 1.000 292.09426 ? ? ? ? ? ? 356 GLU E CG  1 
+ATOM 22449 C CD  . GLU E 2 356 ? 149.634 217.401 143.864 1.000 291.84839 ? ? ? ? ? ? 356 GLU E CD  1 
+ATOM 22450 O OE1 . GLU E 2 356 ? 149.742 216.212 143.494 1.000 291.88909 ? ? ? ? ? ? 356 GLU E OE1 1 
+ATOM 22451 O OE2 . GLU E 2 356 ? 150.581 218.213 143.824 1.000 291.57364 ? ? ? ? ? ? 356 GLU E OE2 1 
+ATOM 22452 N N   . ILE E 2 357 ? 144.352 215.349 143.742 1.000 309.12047 ? ? ? ? ? ? 357 ILE E N   1 
+ATOM 22453 C CA  . ILE E 2 357 ? 143.202 214.861 142.984 1.000 308.45539 ? ? ? ? ? ? 357 ILE E CA  1 
+ATOM 22454 C C   . ILE E 2 357 ? 141.915 215.483 143.509 1.000 309.16409 ? ? ? ? ? ? 357 ILE E C   1 
+ATOM 22455 O O   . ILE E 2 357 ? 141.046 215.898 142.733 1.000 310.48978 ? ? ? ? ? ? 357 ILE E O   1 
+ATOM 22456 C CB  . ILE E 2 357 ? 143.147 213.322 143.029 1.000 307.43240 ? ? ? ? ? ? 357 ILE E CB  1 
+ATOM 22457 C CG1 . ILE E 2 357 ? 144.319 212.722 142.249 1.000 306.77626 ? ? ? ? ? ? 357 ILE E CG1 1 
+ATOM 22458 C CG2 . ILE E 2 357 ? 141.814 212.813 142.494 1.000 307.12611 ? ? ? ? ? ? 357 ILE E CG2 1 
+ATOM 22459 C CD1 . ILE E 2 357 ? 144.065 212.584 140.763 1.000 306.18924 ? ? ? ? ? ? 357 ILE E CD1 1 
+ATOM 22460 N N   . LYS E 2 358 ? 141.775 215.561 144.835 1.000 294.78439 ? ? ? ? ? ? 358 LYS E N   1 
+ATOM 22461 C CA  . LYS E 2 358 ? 140.568 216.135 145.421 1.000 293.57203 ? ? ? ? ? ? 358 LYS E CA  1 
+ATOM 22462 C C   . LYS E 2 358 ? 140.396 217.597 145.035 1.000 294.72271 ? ? ? ? ? ? 358 LYS E C   1 
+ATOM 22463 O O   . LYS E 2 358 ? 139.264 218.066 144.867 1.000 295.25380 ? ? ? ? ? ? 358 LYS E O   1 
+ATOM 22464 C CB  . LYS E 2 358 ? 140.603 215.988 146.941 1.000 291.82376 ? ? ? ? ? ? 358 LYS E CB  1 
+ATOM 22465 C CG  . LYS E 2 358 ? 139.317 215.452 147.541 1.000 291.82565 ? ? ? ? ? ? 358 LYS E CG  1 
+ATOM 22466 C CD  . LYS E 2 358 ? 139.596 214.660 148.804 1.000 290.81044 ? ? ? ? ? ? 358 LYS E CD  1 
+ATOM 22467 C CE  . LYS E 2 358 ? 139.831 213.195 148.485 1.000 290.01835 ? ? ? ? ? ? 358 LYS E CE  1 
+ATOM 22468 N NZ  . LYS E 2 358 ? 140.469 212.483 149.621 1.000 288.21670 ? ? ? ? ? ? 358 LYS E NZ  1 
+ATOM 22469 N N   . GLU E 2 359 ? 141.497 218.331 144.888 1.000 322.45088 ? ? ? ? ? ? 359 GLU E N   1 
+ATOM 22470 C CA  . GLU E 2 359 ? 141.428 219.715 144.439 1.000 321.94188 ? ? ? ? ? ? 359 GLU E CA  1 
+ATOM 22471 C C   . GLU E 2 359 ? 141.125 219.817 142.949 1.000 322.52373 ? ? ? ? ? ? 359 GLU E C   1 
+ATOM 22472 O O   . GLU E 2 359 ? 140.359 220.691 142.529 1.000 322.18879 ? ? ? ? ? ? 359 GLU E O   1 
+ATOM 22473 C CB  . GLU E 2 359 ? 142.740 220.435 144.763 1.000 321.17394 ? ? ? ? ? ? 359 GLU E CB  1 
+ATOM 22474 C CG  . GLU E 2 359 ? 142.997 221.682 143.936 1.000 320.64140 ? ? ? ? ? ? 359 GLU E CG  1 
+ATOM 22475 C CD  . GLU E 2 359 ? 144.318 222.341 144.274 1.000 320.72440 ? ? ? ? ? ? 359 GLU E CD  1 
+ATOM 22476 O OE1 . GLU E 2 359 ? 145.352 221.640 144.269 1.000 320.76380 ? ? ? ? ? ? 359 GLU E OE1 1 
+ATOM 22477 O OE2 . GLU E 2 359 ? 144.321 223.558 144.552 1.000 320.93264 ? ? ? ? ? ? 359 GLU E OE2 1 
+ATOM 22478 N N   . ILE E 2 360 ? 141.709 218.931 142.140 1.000 329.34352 ? ? ? ? ? ? 360 ILE E N   1 
+ATOM 22479 C CA  . ILE E 2 360 ? 141.462 218.955 140.701 1.000 328.18710 ? ? ? ? ? ? 360 ILE E CA  1 
+ATOM 22480 C C   . ILE E 2 360 ? 140.033 218.529 140.384 1.000 328.83256 ? ? ? ? ? ? 360 ILE E C   1 
+ATOM 22481 O O   . ILE E 2 360 ? 139.392 219.099 139.491 1.000 329.42539 ? ? ? ? ? ? 360 ILE E O   1 
+ATOM 22482 C CB  . ILE E 2 360 ? 142.498 218.079 139.964 1.000 327.51823 ? ? ? ? ? ? 360 ILE E CB  1 
+ATOM 22483 C CG1 . ILE E 2 360 ? 143.792 218.852 139.654 1.000 327.09648 ? ? ? ? ? ? 360 ILE E CG1 1 
+ATOM 22484 C CG2 . ILE E 2 360 ? 141.914 217.490 138.686 1.000 327.04552 ? ? ? ? ? ? 360 ILE E CG2 1 
+ATOM 22485 C CD1 . ILE E 2 360 ? 144.332 219.744 140.758 1.000 326.86654 ? ? ? ? ? ? 360 ILE E CD1 1 
+ATOM 22486 N N   . GLN E 2 361 ? 139.500 217.544 141.113 1.000 338.82591 ? ? ? ? ? ? 361 GLN E N   1 
+ATOM 22487 C CA  . GLN E 2 361 ? 138.203 216.976 140.755 1.000 338.66808 ? ? ? ? ? ? 361 GLN E CA  1 
+ATOM 22488 C C   . GLN E 2 361 ? 137.079 217.992 140.920 1.000 339.24762 ? ? ? ? ? ? 361 GLN E C   1 
+ATOM 22489 O O   . GLN E 2 361 ? 136.105 217.970 140.158 1.000 340.02033 ? ? ? ? ? ? 361 GLN E O   1 
+ATOM 22490 C CB  . GLN E 2 361 ? 137.976 215.675 141.550 1.000 338.10832 ? ? ? ? ? ? 361 GLN E CB  1 
+ATOM 22491 C CG  . GLN E 2 361 ? 137.747 215.695 143.094 1.000 338.15231 ? ? ? ? ? ? 361 GLN E CG  1 
+ATOM 22492 C CD  . GLN E 2 361 ? 136.569 216.511 143.619 1.000 337.66511 ? ? ? ? ? ? 361 GLN E CD  1 
+ATOM 22493 O OE1 . GLN E 2 361 ? 135.643 216.853 142.888 1.000 338.07648 ? ? ? ? ? ? 361 GLN E OE1 1 
+ATOM 22494 N NE2 . GLN E 2 361 ? 136.609 216.823 144.909 1.000 337.03153 ? ? ? ? ? ? 361 GLN E NE2 1 
+ATOM 22495 N N   . LYS E 2 362 ? 137.187 218.892 141.901 1.000 337.10759 ? ? ? ? ? ? 362 LYS E N   1 
+ATOM 22496 C CA  . LYS E 2 362 ? 136.140 219.894 142.077 1.000 336.31322 ? ? ? ? ? ? 362 LYS E CA  1 
+ATOM 22497 C C   . LYS E 2 362 ? 136.161 220.918 140.949 1.000 336.62309 ? ? ? ? ? ? 362 LYS E C   1 
+ATOM 22498 O O   . LYS E 2 362 ? 135.122 221.495 140.607 1.000 336.86861 ? ? ? ? ? ? 362 LYS E O   1 
+ATOM 22499 C CB  . LYS E 2 362 ? 136.275 220.576 143.439 1.000 335.06721 ? ? ? ? ? ? 362 LYS E CB  1 
+ATOM 22500 C CG  . LYS E 2 362 ? 137.466 221.500 143.578 1.000 334.40112 ? ? ? ? ? ? 362 LYS E CG  1 
+ATOM 22501 C CD  . LYS E 2 362 ? 137.411 222.260 144.890 1.000 333.86510 ? ? ? ? ? ? 362 LYS E CD  1 
+ATOM 22502 C CE  . LYS E 2 362 ? 138.518 223.293 144.971 1.000 333.71227 ? ? ? ? ? ? 362 LYS E CE  1 
+ATOM 22503 N NZ  . LYS E 2 362 ? 139.858 222.647 144.936 1.000 333.88200 ? ? ? ? ? ? 362 LYS E NZ  1 
+ATOM 22504 N N   . ILE E 2 363 ? 137.333 221.158 140.358 1.000 338.41637 ? ? ? ? ? ? 363 ILE E N   1 
+ATOM 22505 C CA  . ILE E 2 363 ? 137.406 222.035 139.195 1.000 337.48458 ? ? ? ? ? ? 363 ILE E CA  1 
+ATOM 22506 C C   . ILE E 2 363 ? 136.774 221.365 137.981 1.000 337.87726 ? ? ? ? ? ? 363 ILE E C   1 
+ATOM 22507 O O   . ILE E 2 363 ? 136.032 221.997 137.219 1.000 337.98924 ? ? ? ? ? ? 363 ILE E O   1 
+ATOM 22508 C CB  . ILE E 2 363 ? 138.866 222.440 138.924 1.000 336.29887 ? ? ? ? ? ? 363 ILE E CB  1 
+ATOM 22509 C CG1 . ILE E 2 363 ? 139.404 223.302 140.068 1.000 336.18224 ? ? ? ? ? ? 363 ILE E CG1 1 
+ATOM 22510 C CG2 . ILE E 2 363 ? 138.974 223.178 137.605 1.000 336.13235 ? ? ? ? ? ? 363 ILE E CG2 1 
+ATOM 22511 C CD1 . ILE E 2 363 ? 138.490 224.447 140.449 1.000 336.07926 ? ? ? ? ? ? 363 ILE E CD1 1 
+ATOM 22512 N N   . ILE E 2 364 ? 137.057 220.075 137.784 1.000 337.60880 ? ? ? ? ? ? 364 ILE E N   1 
+ATOM 22513 C CA  . ILE E 2 364 ? 136.573 219.379 136.595 1.000 336.99603 ? ? ? ? ? ? 364 ILE E CA  1 
+ATOM 22514 C C   . ILE E 2 364 ? 135.057 219.228 136.632 1.000 337.05317 ? ? ? ? ? ? 364 ILE E C   1 
+ATOM 22515 O O   . ILE E 2 364 ? 134.371 219.500 135.640 1.000 336.89164 ? ? ? ? ? ? 364 ILE E O   1 
+ATOM 22516 C CB  . ILE E 2 364 ? 137.275 218.016 136.453 1.000 336.48230 ? ? ? ? ? ? 364 ILE E CB  1 
+ATOM 22517 C CG1 . ILE E 2 364 ? 138.788 218.208 136.341 1.000 335.89669 ? ? ? ? ? ? 364 ILE E CG1 1 
+ATOM 22518 C CG2 . ILE E 2 364 ? 136.746 217.270 135.241 1.000 335.77342 ? ? ? ? ? ? 364 ILE E CG2 1 
+ATOM 22519 C CD1 . ILE E 2 364 ? 139.232 218.786 135.015 1.000 335.61866 ? ? ? ? ? ? 364 ILE E CD1 1 
+ATOM 22520 N N   . ASN E 2 365 ? 134.507 218.796 137.770 1.000 337.44088 ? ? ? ? ? ? 365 ASN E N   1 
+ATOM 22521 C CA  . ASN E 2 365 ? 133.062 218.609 137.857 1.000 336.48139 ? ? ? ? ? ? 365 ASN E CA  1 
+ATOM 22522 C C   . ASN E 2 365 ? 132.304 219.930 137.815 1.000 336.52314 ? ? ? ? ? ? 365 ASN E C   1 
+ATOM 22523 O O   . ASN E 2 365 ? 131.093 219.926 137.569 1.000 336.00774 ? ? ? ? ? ? 365 ASN E O   1 
+ATOM 22524 C CB  . ASN E 2 365 ? 132.700 217.818 139.119 1.000 336.38579 ? ? ? ? ? ? 365 ASN E CB  1 
+ATOM 22525 C CG  . ASN E 2 365 ? 133.150 218.499 140.400 1.000 336.79379 ? ? ? ? ? ? 365 ASN E CG  1 
+ATOM 22526 O OD1 . ASN E 2 365 ? 132.933 219.693 140.602 1.000 336.97089 ? ? ? ? ? ? 365 ASN E OD1 1 
+ATOM 22527 N ND2 . ASN E 2 365 ? 133.780 217.730 141.280 1.000 337.14274 ? ? ? ? ? ? 365 ASN E ND2 1 
+ATOM 22528 N N   . GLU E 2 366 ? 132.985 221.053 138.054 1.000 337.49713 ? ? ? ? ? ? 366 GLU E N   1 
+ATOM 22529 C CA  . GLU E 2 366 ? 132.346 222.353 137.885 1.000 336.93429 ? ? ? ? ? ? 366 GLU E CA  1 
+ATOM 22530 C C   . GLU E 2 366 ? 131.958 222.594 136.432 1.000 336.71650 ? ? ? ? ? ? 366 GLU E C   1 
+ATOM 22531 O O   . GLU E 2 366 ? 130.924 223.214 136.160 1.000 336.39661 ? ? ? ? ? ? 366 GLU E O   1 
+ATOM 22532 C CB  . GLU E 2 366 ? 133.276 223.462 138.379 1.000 336.51134 ? ? ? ? ? ? 366 GLU E CB  1 
+ATOM 22533 C CG  . GLU E 2 366 ? 132.576 224.775 138.698 1.000 335.91765 ? ? ? ? ? ? 366 GLU E CG  1 
+ATOM 22534 C CD  . GLU E 2 366 ? 131.142 224.581 139.153 1.000 336.07450 ? ? ? ? ? ? 366 GLU E CD  1 
+ATOM 22535 O OE1 . GLU E 2 366 ? 130.937 224.120 140.295 1.000 336.09710 ? ? ? ? ? ? 366 GLU E OE1 1 
+ATOM 22536 O OE2 . GLU E 2 366 ? 130.220 224.893 138.370 1.000 336.13428 ? ? ? ? ? ? 366 GLU E OE2 1 
+ATOM 22537 N N   . LEU E 2 367 ? 132.775 222.118 135.490 1.000 326.88881 ? ? ? ? ? ? 367 LEU E N   1 
+ATOM 22538 C CA  . LEU E 2 367 ? 132.467 222.291 134.074 1.000 325.91424 ? ? ? ? ? ? 367 LEU E CA  1 
+ATOM 22539 C C   . LEU E 2 367 ? 131.181 221.566 133.696 1.000 325.58511 ? ? ? ? ? ? 367 LEU E C   1 
+ATOM 22540 O O   . LEU E 2 367 ? 130.350 222.102 132.953 1.000 325.62205 ? ? ? ? ? ? 367 LEU E O   1 
+ATOM 22541 C CB  . LEU E 2 367 ? 133.637 221.799 133.221 1.000 325.46493 ? ? ? ? ? ? 367 LEU E CB  1 
+ATOM 22542 C CG  . LEU E 2 367 ? 133.507 221.953 131.705 1.000 325.17152 ? ? ? ? ? ? 367 LEU E CG  1 
+ATOM 22543 C CD1 . LEU E 2 367 ? 134.785 222.531 131.120 1.000 325.19283 ? ? ? ? ? ? 367 LEU E CD1 1 
+ATOM 22544 C CD2 . LEU E 2 367 ? 133.177 220.618 131.052 1.000 324.56983 ? ? ? ? ? ? 367 LEU E CD2 1 
+ATOM 22545 N N   . LEU E 2 368 ? 130.999 220.348 134.194 1.000 307.60848 ? ? ? ? ? ? 368 LEU E N   1 
+ATOM 22546 C CA  . LEU E 2 368 ? 129.798 219.577 133.894 1.000 306.35443 ? ? ? ? ? ? 368 LEU E CA  1 
+ATOM 22547 C C   . LEU E 2 368 ? 128.659 219.957 134.835 1.000 305.78249 ? ? ? ? ? ? 368 LEU E C   1 
+ATOM 22548 O O   . LEU E 2 368 ? 127.529 220.176 134.399 1.000 305.16205 ? ? ? ? ? ? 368 LEU E O   1 
+ATOM 22549 C CB  . LEU E 2 368 ? 130.083 218.075 133.982 1.000 305.77632 ? ? ? ? ? ? 368 LEU E CB  1 
+ATOM 22550 C CG  . LEU E 2 368 ? 130.611 217.521 135.308 1.000 305.83265 ? ? ? ? ? ? 368 LEU E CG  1 
+ATOM 22551 C CD1 . LEU E 2 368 ? 129.487 216.927 136.146 1.000 305.36288 ? ? ? ? ? ? 368 LEU E CD1 1 
+ATOM 22552 C CD2 . LEU E 2 368 ? 131.699 216.487 135.059 1.000 305.79528 ? ? ? ? ? ? 368 LEU E CD2 1 
+ATOM 22553 N N   . ASN E 2 373 ? 127.348 226.287 131.008 1.000 343.98930 ? ? ? ? ? ? 373 ASN E N   1 
+ATOM 22554 C CA  . ASN E 2 373 ? 127.371 227.170 129.848 1.000 344.27541 ? ? ? ? ? ? 373 ASN E CA  1 
+ATOM 22555 C C   . ASN E 2 373 ? 128.804 227.399 129.377 1.000 345.47551 ? ? ? ? ? ? 373 ASN E C   1 
+ATOM 22556 O O   . ASN E 2 373 ? 129.750 226.878 129.967 1.000 346.56823 ? ? ? ? ? ? 373 ASN E O   1 
+ATOM 22557 C CB  . ASN E 2 373 ? 126.687 228.502 130.175 1.000 344.07503 ? ? ? ? ? ? 373 ASN E CB  1 
+ATOM 22558 C CG  . ASN E 2 373 ? 127.660 229.559 130.657 1.000 344.51077 ? ? ? ? ? ? 373 ASN E CG  1 
+ATOM 22559 O OD1 . ASN E 2 373 ? 128.211 230.317 129.860 1.000 344.73070 ? ? ? ? ? ? 373 ASN E OD1 1 
+ATOM 22560 N ND2 . ASN E 2 373 ? 127.874 229.619 131.966 1.000 344.42280 ? ? ? ? ? ? 373 ASN E ND2 1 
+ATOM 22561 N N   . GLN E 2 374 ? 128.956 228.177 128.302 1.000 349.44123 ? ? ? ? ? ? 374 GLN E N   1 
+ATOM 22562 C CA  . GLN E 2 374 ? 130.283 228.421 127.744 1.000 349.85496 ? ? ? ? ? ? 374 GLN E CA  1 
+ATOM 22563 C C   . GLN E 2 374 ? 131.171 229.192 128.714 1.000 350.69949 ? ? ? ? ? ? 374 GLN E C   1 
+ATOM 22564 O O   . GLN E 2 374 ? 132.363 228.887 128.844 1.000 351.64365 ? ? ? ? ? ? 374 GLN E O   1 
+ATOM 22565 C CB  . GLN E 2 374 ? 130.163 229.175 126.420 1.000 348.79653 ? ? ? ? ? ? 374 GLN E CB  1 
+ATOM 22566 C CG  . GLN E 2 374 ? 131.498 229.462 125.753 1.000 348.80459 ? ? ? ? ? ? 374 GLN E CG  1 
+ATOM 22567 C CD  . GLN E 2 374 ? 131.902 230.917 125.863 1.000 348.53020 ? ? ? ? ? ? 374 GLN E CD  1 
+ATOM 22568 O OE1 . GLN E 2 374 ? 131.196 231.725 126.465 1.000 348.23054 ? ? ? ? ? ? 374 GLN E OE1 1 
+ATOM 22569 N NE2 . GLN E 2 374 ? 133.046 231.259 125.281 1.000 348.46256 ? ? ? ? ? ? 374 GLN E NE2 1 
+ATOM 22570 N N   . VAL E 2 375 ? 130.613 230.193 129.402 1.000 347.99266 ? ? ? ? ? ? 375 VAL E N   1 
+ATOM 22571 C CA  . VAL E 2 375 ? 131.431 231.079 130.230 1.000 347.08985 ? ? ? ? ? ? 375 VAL E CA  1 
+ATOM 22572 C C   . VAL E 2 375 ? 132.095 230.306 131.362 1.000 347.50638 ? ? ? ? ? ? 375 VAL E C   1 
+ATOM 22573 O O   . VAL E 2 375 ? 133.284 230.497 131.647 1.000 347.53303 ? ? ? ? ? ? 375 VAL E O   1 
+ATOM 22574 C CB  . VAL E 2 375 ? 130.585 232.249 130.765 1.000 345.87314 ? ? ? ? ? ? 375 VAL E CB  1 
+ATOM 22575 C CG1 . VAL E 2 375 ? 131.423 233.139 131.670 1.000 345.60235 ? ? ? ? ? ? 375 VAL E CG1 1 
+ATOM 22576 C CG2 . VAL E 2 375 ? 130.005 233.051 129.612 1.000 345.29823 ? ? ? ? ? ? 375 VAL E CG2 1 
+ATOM 22577 N N   . LEU E 2 376 ? 131.345 229.427 132.031 1.000 350.66791 ? ? ? ? ? ? 376 LEU E N   1 
+ATOM 22578 C CA  . LEU E 2 376 ? 131.947 228.640 133.102 1.000 350.14288 ? ? ? ? ? ? 376 LEU E CA  1 
+ATOM 22579 C C   . LEU E 2 376 ? 132.977 227.658 132.562 1.000 350.76194 ? ? ? ? ? ? 376 LEU E C   1 
+ATOM 22580 O O   . LEU E 2 376 ? 133.904 227.272 133.283 1.000 351.29500 ? ? ? ? ? ? 376 LEU E O   1 
+ATOM 22581 C CB  . LEU E 2 376 ? 130.874 227.906 133.908 1.000 349.41813 ? ? ? ? ? ? 376 LEU E CB  1 
+ATOM 22582 C CG  . LEU E 2 376 ? 129.808 227.076 133.193 1.000 349.22575 ? ? ? ? ? ? 376 LEU E CG  1 
+ATOM 22583 C CD1 . LEU E 2 376 ? 130.261 225.636 133.022 1.000 349.05133 ? ? ? ? ? ? 376 LEU E CD1 1 
+ATOM 22584 C CD2 . LEU E 2 376 ? 128.512 227.129 133.982 1.000 348.58257 ? ? ? ? ? ? 376 LEU E CD2 1 
+ATOM 22585 N N   . ILE E 2 377 ? 132.833 227.241 131.303 1.000 352.37710 ? ? ? ? ? ? 377 ILE E N   1 
+ATOM 22586 C CA  . ILE E 2 377 ? 133.828 226.364 130.692 1.000 351.65542 ? ? ? ? ? ? 377 ILE E CA  1 
+ATOM 22587 C C   . ILE E 2 377 ? 135.171 227.079 130.591 1.000 351.82242 ? ? ? ? ? ? 377 ILE E C   1 
+ATOM 22588 O O   . ILE E 2 377 ? 136.230 226.484 130.819 1.000 352.03306 ? ? ? ? ? ? 377 ILE E O   1 
+ATOM 22589 C CB  . ILE E 2 377 ? 133.339 225.870 129.317 1.000 350.81675 ? ? ? ? ? ? 377 ILE E CB  1 
+ATOM 22590 C CG1 . ILE E 2 377 ? 132.226 224.834 129.488 1.000 350.20482 ? ? ? ? ? ? 377 ILE E CG1 1 
+ATOM 22591 C CG2 . ILE E 2 377 ? 134.487 225.284 128.507 1.000 349.96293 ? ? ? ? ? ? 377 ILE E CG2 1 
+ATOM 22592 C CD1 . ILE E 2 377 ? 131.480 224.522 128.208 1.000 349.68290 ? ? ? ? ? ? 377 ILE E CD1 1 
+ATOM 22593 N N   . ASN E 2 378 ? 135.148 228.368 130.249 1.000 347.53457 ? ? ? ? ? ? 378 ASN E N   1 
+ATOM 22594 C CA  . ASN E 2 378 ? 136.402 229.086 130.038 1.000 346.33319 ? ? ? ? ? ? 378 ASN E CA  1 
+ATOM 22595 C C   . ASN E 2 378 ? 137.211 229.227 131.324 1.000 346.70331 ? ? ? ? ? ? 378 ASN E C   1 
+ATOM 22596 O O   . ASN E 2 378 ? 138.426 229.001 131.319 1.000 346.79114 ? ? ? ? ? ? 378 ASN E O   1 
+ATOM 22597 C CB  . ASN E 2 378 ? 136.136 230.459 129.417 1.000 345.45495 ? ? ? ? ? ? 378 ASN E CB  1 
+ATOM 22598 C CG  . ASN E 2 378 ? 135.351 230.372 128.123 1.000 345.38535 ? ? ? ? ? ? 378 ASN E CG  1 
+ATOM 22599 O OD1 . ASN E 2 378 ? 134.182 230.749 128.062 1.000 345.78947 ? ? ? ? ? ? 378 ASN E OD1 1 
+ATOM 22600 N ND2 . ASN E 2 378 ? 135.995 229.865 127.077 1.000 344.86046 ? ? ? ? ? ? 378 ASN E ND2 1 
+ATOM 22601 N N   . GLN E 2 379 ? 136.568 229.591 132.439 1.000 350.91912 ? ? ? ? ? ? 379 GLN E N   1 
+ATOM 22602 C CA  . GLN E 2 379 ? 137.366 229.983 133.599 1.000 350.42205 ? ? ? ? ? ? 379 GLN E CA  1 
+ATOM 22603 C C   . GLN E 2 379 ? 137.974 228.774 134.304 1.000 351.06610 ? ? ? ? ? ? 379 GLN E C   1 
+ATOM 22604 O O   . GLN E 2 379 ? 139.033 228.898 134.931 1.000 351.44550 ? ? ? ? ? ? 379 GLN E O   1 
+ATOM 22605 C CB  . GLN E 2 379 ? 136.542 230.848 134.567 1.000 349.66718 ? ? ? ? ? ? 379 GLN E CB  1 
+ATOM 22606 C CG  . GLN E 2 379 ? 135.077 230.475 134.807 1.000 349.68906 ? ? ? ? ? ? 379 GLN E CG  1 
+ATOM 22607 C CD  . GLN E 2 379 ? 134.895 229.188 135.594 1.000 349.95250 ? ? ? ? ? ? 379 GLN E CD  1 
+ATOM 22608 O OE1 . GLN E 2 379 ? 135.851 228.628 136.122 1.000 350.25481 ? ? ? ? ? ? 379 GLN E OE1 1 
+ATOM 22609 N NE2 . GLN E 2 379 ? 133.656 228.731 135.702 1.000 349.95246 ? ? ? ? ? ? 379 GLN E NE2 1 
+ATOM 22610 N N   . VAL E 2 380 ? 137.336 227.603 134.215 1.000 349.91143 ? ? ? ? ? ? 380 VAL E N   1 
+ATOM 22611 C CA  . VAL E 2 380 ? 137.934 226.407 134.804 1.000 349.22548 ? ? ? ? ? ? 380 VAL E CA  1 
+ATOM 22612 C C   . VAL E 2 380 ? 139.198 226.005 134.051 1.000 349.31997 ? ? ? ? ? ? 380 VAL E C   1 
+ATOM 22613 O O   . VAL E 2 380 ? 140.183 225.578 134.662 1.000 349.77351 ? ? ? ? ? ? 380 VAL E O   1 
+ATOM 22614 C CB  . VAL E 2 380 ? 136.917 225.248 134.876 1.000 348.45443 ? ? ? ? ? ? 380 VAL E CB  1 
+ATOM 22615 C CG1 . VAL E 2 380 ? 135.774 225.585 135.818 1.000 348.07831 ? ? ? ? ? ? 380 VAL E CG1 1 
+ATOM 22616 C CG2 . VAL E 2 380 ? 136.371 224.917 133.506 1.000 348.22613 ? ? ? ? ? ? 380 VAL E CG2 1 
+ATOM 22617 N N   . LEU E 2 381 ? 139.204 226.138 132.721 1.000 340.03765 ? ? ? ? ? ? 381 LEU E N   1 
+ATOM 22618 C CA  . LEU E 2 381 ? 140.425 225.857 131.969 1.000 338.82130 ? ? ? ? ? ? 381 LEU E CA  1 
+ATOM 22619 C C   . LEU E 2 381 ? 141.510 226.889 132.246 1.000 338.69581 ? ? ? ? ? ? 381 LEU E C   1 
+ATOM 22620 O O   . LEU E 2 381 ? 142.699 226.592 132.081 1.000 338.35424 ? ? ? ? ? ? 381 LEU E O   1 
+ATOM 22621 C CB  . LEU E 2 381 ? 140.142 225.782 130.465 1.000 337.94366 ? ? ? ? ? ? 381 LEU E CB  1 
+ATOM 22622 C CG  . LEU E 2 381 ? 139.408 224.605 129.804 1.000 337.36931 ? ? ? ? ? ? 381 LEU E CG  1 
+ATOM 22623 C CD1 . LEU E 2 381 ? 138.210 224.085 130.580 1.000 337.51756 ? ? ? ? ? ? 381 LEU E CD1 1 
+ATOM 22624 C CD2 . LEU E 2 381 ? 138.992 224.996 128.392 1.000 337.22751 ? ? ? ? ? ? 381 LEU E CD2 1 
+ATOM 22625 N N   . ILE E 2 382 ? 141.128 228.100 132.657 1.000 337.79335 ? ? ? ? ? ? 382 ILE E N   1 
+ATOM 22626 C CA  . ILE E 2 382 ? 142.123 229.113 132.999 1.000 337.05203 ? ? ? ? ? ? 382 ILE E CA  1 
+ATOM 22627 C C   . ILE E 2 382 ? 142.912 228.685 134.231 1.000 337.48182 ? ? ? ? ? ? 382 ILE E C   1 
+ATOM 22628 O O   . ILE E 2 382 ? 144.147 228.735 134.249 1.000 337.64313 ? ? ? ? ? ? 382 ILE E O   1 
+ATOM 22629 C CB  . ILE E 2 382 ? 141.451 230.482 133.204 1.000 336.57412 ? ? ? ? ? ? 382 ILE E CB  1 
+ATOM 22630 C CG1 . ILE E 2 382 ? 140.849 230.983 131.891 1.000 335.89180 ? ? ? ? ? ? 382 ILE E CG1 1 
+ATOM 22631 C CG2 . ILE E 2 382 ? 142.450 231.491 133.752 1.000 336.21135 ? ? ? ? ? ? 382 ILE E CG2 1 
+ATOM 22632 C CD1 . ILE E 2 382 ? 141.844 231.060 130.754 1.000 335.27140 ? ? ? ? ? ? 382 ILE E CD1 1 
+ATOM 22633 N N   . ASN E 2 383 ? 142.209 228.250 135.280 1.000 339.60956 ? ? ? ? ? ? 383 ASN E N   1 
+ATOM 22634 C CA  . ASN E 2 383 ? 142.898 227.818 136.490 1.000 338.97566 ? ? ? ? ? ? 383 ASN E CA  1 
+ATOM 22635 C C   . ASN E 2 383 ? 143.545 226.449 136.313 1.000 339.02322 ? ? ? ? ? ? 383 ASN E C   1 
+ATOM 22636 O O   . ASN E 2 383 ? 144.570 226.165 136.943 1.000 338.98725 ? ? ? ? ? ? 383 ASN E O   1 
+ATOM 22637 C CB  . ASN E 2 383 ? 141.933 227.823 137.680 1.000 338.76678 ? ? ? ? ? ? 383 ASN E CB  1 
+ATOM 22638 C CG  . ASN E 2 383 ? 140.779 226.850 137.513 1.000 338.78190 ? ? ? ? ? ? 383 ASN E CG  1 
+ATOM 22639 O OD1 . ASN E 2 383 ? 140.978 225.650 137.328 1.000 338.94248 ? ? ? ? ? ? 383 ASN E OD1 1 
+ATOM 22640 N ND2 . ASN E 2 383 ? 139.559 227.369 137.581 1.000 338.59966 ? ? ? ? ? ? 383 ASN E ND2 1 
+ATOM 22641 N N   . LEU E 2 384 ? 142.961 225.589 135.472 1.000 332.63194 ? ? ? ? ? ? 384 LEU E N   1 
+ATOM 22642 C CA  . LEU E 2 384 ? 143.592 224.305 135.179 1.000 331.48999 ? ? ? ? ? ? 384 LEU E CA  1 
+ATOM 22643 C C   . LEU E 2 384 ? 144.942 224.502 134.503 1.000 331.35787 ? ? ? ? ? ? 384 LEU E C   1 
+ATOM 22644 O O   . LEU E 2 384 ? 145.921 223.829 134.844 1.000 331.22756 ? ? ? ? ? ? 384 LEU E O   1 
+ATOM 22645 C CB  . LEU E 2 384 ? 142.676 223.452 134.302 1.000 330.73184 ? ? ? ? ? ? 384 LEU E CB  1 
+ATOM 22646 C CG  . LEU E 2 384 ? 141.539 222.709 135.002 1.000 330.20100 ? ? ? ? ? ? 384 LEU E CG  1 
+ATOM 22647 C CD1 . LEU E 2 384 ? 140.632 222.042 133.981 1.000 330.19615 ? ? ? ? ? ? 384 LEU E CD1 1 
+ATOM 22648 C CD2 . LEU E 2 384 ? 142.086 221.689 135.986 1.000 329.97591 ? ? ? ? ? ? 384 LEU E CD2 1 
+ATOM 22649 N N   . PHE E 2 385 ? 145.012 225.421 133.538 1.000 323.06620 ? ? ? ? ? ? 385 PHE E N   1 
+ATOM 22650 C CA  . PHE E 2 385 ? 146.294 225.757 132.930 1.000 322.71845 ? ? ? ? ? ? 385 PHE E CA  1 
+ATOM 22651 C C   . PHE E 2 385 ? 147.208 226.452 133.931 1.000 323.24098 ? ? ? ? ? ? 385 PHE E C   1 
+ATOM 22652 O O   . PHE E 2 385 ? 148.430 226.270 133.898 1.000 322.83975 ? ? ? ? ? ? 385 PHE E O   1 
+ATOM 22653 C CB  . PHE E 2 385 ? 146.076 226.634 131.698 1.000 322.21853 ? ? ? ? ? ? 385 PHE E CB  1 
+ATOM 22654 C CG  . PHE E 2 385 ? 147.320 226.863 130.889 1.000 321.63299 ? ? ? ? ? ? 385 PHE E CG  1 
+ATOM 22655 C CD1 . PHE E 2 385 ? 148.207 225.828 130.648 1.000 320.86423 ? ? ? ? ? ? 385 PHE E CD1 1 
+ATOM 22656 C CD2 . PHE E 2 385 ? 147.602 228.115 130.368 1.000 321.30670 ? ? ? ? ? ? 385 PHE E CD2 1 
+ATOM 22657 C CE1 . PHE E 2 385 ? 149.352 226.036 129.904 1.000 320.25487 ? ? ? ? ? ? 385 PHE E CE1 1 
+ATOM 22658 C CE2 . PHE E 2 385 ? 148.745 228.331 129.623 1.000 320.82863 ? ? ? ? ? ? 385 PHE E CE2 1 
+ATOM 22659 C CZ  . PHE E 2 385 ? 149.622 227.289 129.391 1.000 320.45408 ? ? ? ? ? ? 385 PHE E CZ  1 
+ATOM 22660 N N   . ALA E 2 386 ? 146.631 227.261 134.823 1.000 325.05787 ? ? ? ? ? ? 386 ALA E N   1 
+ATOM 22661 C CA  . ALA E 2 386 ? 147.429 227.930 135.845 1.000 323.76409 ? ? ? ? ? ? 386 ALA E CA  1 
+ATOM 22662 C C   . ALA E 2 386 ? 148.040 226.928 136.816 1.000 323.74475 ? ? ? ? ? ? 386 ALA E C   1 
+ATOM 22663 O O   . ALA E 2 386 ? 149.177 227.104 137.268 1.000 323.53058 ? ? ? ? ? ? 386 ALA E O   1 
+ATOM 22664 C CB  . ALA E 2 386 ? 146.572 228.950 136.594 1.000 322.74754 ? ? ? ? ? ? 386 ALA E CB  1 
+ATOM 22665 N N   . LYS E 2 387 ? 147.293 225.874 137.158 1.000 309.27842 ? ? ? ? ? ? 387 LYS E N   1 
+ATOM 22666 C CA  . LYS E 2 387 ? 147.791 224.893 138.117 1.000 307.73474 ? ? ? ? ? ? 387 LYS E CA  1 
+ATOM 22667 C C   . LYS E 2 387 ? 149.037 224.187 137.599 1.000 306.79777 ? ? ? ? ? ? 387 LYS E C   1 
+ATOM 22668 O O   . LYS E 2 387 ? 150.000 223.983 138.349 1.000 305.94532 ? ? ? ? ? ? 387 LYS E O   1 
+ATOM 22669 C CB  . LYS E 2 387 ? 146.697 223.877 138.445 1.000 306.61790 ? ? ? ? ? ? 387 LYS E CB  1 
+ATOM 22670 C CG  . LYS E 2 387 ? 145.952 224.175 139.733 1.000 305.97037 ? ? ? ? ? ? 387 LYS E CG  1 
+ATOM 22671 C CD  . LYS E 2 387 ? 146.918 224.544 140.846 1.000 306.04618 ? ? ? ? ? ? 387 LYS E CD  1 
+ATOM 22672 C CE  . LYS E 2 387 ? 146.244 224.495 142.203 1.000 305.75709 ? ? ? ? ? ? 387 LYS E CE  1 
+ATOM 22673 N NZ  . LYS E 2 387 ? 147.143 224.973 143.288 1.000 305.52929 ? ? ? ? ? ? 387 LYS E NZ  1 
+ATOM 22674 N N   . LEU E 2 388 ? 149.043 223.810 136.326 1.000 300.46835 ? ? ? ? ? ? 388 LEU E N   1 
+ATOM 22675 C CA  . LEU E 2 388 ? 150.195 223.134 135.744 1.000 299.53082 ? ? ? ? ? ? 388 LEU E CA  1 
+ATOM 22676 C C   . LEU E 2 388 ? 151.299 224.135 135.419 1.000 299.30988 ? ? ? ? ? ? 388 LEU E C   1 
+ATOM 22677 O O   . LEU E 2 388 ? 151.119 225.343 135.568 1.000 299.65788 ? ? ? ? ? ? 388 LEU E O   1 
+ATOM 22678 C CB  . LEU E 2 388 ? 149.788 222.358 134.488 1.000 299.31115 ? ? ? ? ? ? 388 LEU E CB  1 
+ATOM 22679 C CG  . LEU E 2 388 ? 149.227 223.149 133.303 1.000 299.73130 ? ? ? ? ? ? 388 LEU E CG  1 
+ATOM 22680 C CD1 . LEU E 2 388 ? 150.309 223.431 132.268 1.000 298.98758 ? ? ? ? ? ? 388 LEU E CD1 1 
+ATOM 22681 C CD2 . LEU E 2 388 ? 148.057 222.411 132.673 1.000 299.57333 ? ? ? ? ? ? 388 LEU E CD2 1 
+ATOM 22682 N N   . ASP E 2 393 ? 145.058 228.121 125.012 1.000 322.96446 ? ? ? ? ? ? 393 ASP E N   1 
+ATOM 22683 C CA  . ASP E 2 393 ? 145.013 228.577 123.628 1.000 323.46673 ? ? ? ? ? ? 393 ASP E CA  1 
+ATOM 22684 C C   . ASP E 2 393 ? 143.650 229.169 123.288 1.000 323.82815 ? ? ? ? ? ? 393 ASP E C   1 
+ATOM 22685 O O   . ASP E 2 393 ? 142.619 228.693 123.763 1.000 323.97991 ? ? ? ? ? ? 393 ASP E O   1 
+ATOM 22686 C CB  . ASP E 2 393 ? 145.339 227.426 122.673 1.000 323.85240 ? ? ? ? ? ? 393 ASP E CB  1 
+ATOM 22687 C CG  . ASP E 2 393 ? 145.445 227.878 121.230 1.000 323.56468 ? ? ? ? ? ? 393 ASP E CG  1 
+ATOM 22688 O OD1 . ASP E 2 393 ? 145.748 229.067 120.997 1.000 323.13499 ? ? ? ? ? ? 393 ASP E OD1 1 
+ATOM 22689 O OD2 . ASP E 2 393 ? 145.222 227.044 120.327 1.000 323.60170 ? ? ? ? ? ? 393 ASP E OD2 1 
+ATOM 22690 N N   . THR E 2 394 ? 143.657 230.218 122.462 1.000 325.01815 ? ? ? ? ? ? 394 THR E N   1 
+ATOM 22691 C CA  . THR E 2 394 ? 142.405 230.840 122.044 1.000 325.15184 ? ? ? ? ? ? 394 THR E CA  1 
+ATOM 22692 C C   . THR E 2 394 ? 141.561 229.880 121.216 1.000 325.69697 ? ? ? ? ? ? 394 THR E C   1 
+ATOM 22693 O O   . THR E 2 394 ? 140.335 229.832 121.366 1.000 325.83817 ? ? ? ? ? ? 394 THR E O   1 
+ATOM 22694 C CB  . THR E 2 394 ? 142.691 232.118 121.256 1.000 325.02738 ? ? ? ? ? ? 394 THR E CB  1 
+ATOM 22695 O OG1 . THR E 2 394 ? 143.093 231.780 119.922 1.000 325.14890 ? ? ? ? ? ? 394 THR E OG1 1 
+ATOM 22696 C CG2 . THR E 2 394 ? 143.797 232.920 121.925 1.000 324.49030 ? ? ? ? ? ? 394 THR E CG2 1 
+ATOM 22697 N N   . ARG E 2 395 ? 142.198 229.114 120.328 1.000 325.61445 ? ? ? ? ? ? 395 ARG E N   1 
+ATOM 22698 C CA  . ARG E 2 395 ? 141.459 228.141 119.532 1.000 325.24421 ? ? ? ? ? ? 395 ARG E CA  1 
+ATOM 22699 C C   . ARG E 2 395 ? 140.988 226.963 120.375 1.000 325.66278 ? ? ? ? ? ? 395 ARG E C   1 
+ATOM 22700 O O   . ARG E 2 395 ? 139.925 226.393 120.100 1.000 326.09077 ? ? ? ? ? ? 395 ARG E O   1 
+ATOM 22701 C CB  . ARG E 2 395 ? 142.323 227.650 118.370 1.000 324.38425 ? ? ? ? ? ? 395 ARG E CB  1 
+ATOM 22702 C CG  . ARG E 2 395 ? 141.569 226.830 117.336 1.000 324.02058 ? ? ? ? ? ? 395 ARG E CG  1 
+ATOM 22703 C CD  . ARG E 2 395 ? 140.872 227.721 116.322 1.000 324.18887 ? ? ? ? ? ? 395 ARG E CD  1 
+ATOM 22704 N NE  . ARG E 2 395 ? 140.306 226.953 115.220 1.000 324.31923 ? ? ? ? ? ? 395 ARG E NE  1 
+ATOM 22705 C CZ  . ARG E 2 395 ? 140.437 227.272 113.940 1.000 324.65797 ? ? ? ? ? ? 395 ARG E CZ  1 
+ATOM 22706 N NH1 . ARG E 2 395 ? 141.114 228.344 113.560 1.000 324.80670 ? ? ? ? ? ? 395 ARG E NH1 1 
+ATOM 22707 N NH2 . ARG E 2 395 ? 139.876 226.496 113.017 1.000 324.95498 ? ? ? ? ? ? 395 ARG E NH2 1 
+ATOM 22708 N N   . GLU E 2 396 ? 141.759 226.585 121.397 1.000 331.92320 ? ? ? ? ? ? 396 GLU E N   1 
+ATOM 22709 C CA  . GLU E 2 396 ? 141.420 225.409 122.192 1.000 331.75336 ? ? ? ? ? ? 396 GLU E CA  1 
+ATOM 22710 C C   . GLU E 2 396 ? 140.107 225.596 122.944 1.000 331.85957 ? ? ? ? ? ? 396 GLU E C   1 
+ATOM 22711 O O   . GLU E 2 396 ? 139.281 224.678 122.995 1.000 332.13219 ? ? ? ? ? ? 396 GLU E O   1 
+ATOM 22712 C CB  . GLU E 2 396 ? 142.554 225.090 123.164 1.000 331.63819 ? ? ? ? ? ? 396 GLU E CB  1 
+ATOM 22713 C CG  . GLU E 2 396 ? 143.178 223.719 122.960 1.000 331.92761 ? ? ? ? ? ? 396 GLU E CG  1 
+ATOM 22714 C CD  . GLU E 2 396 ? 144.575 223.623 123.540 1.000 331.94077 ? ? ? ? ? ? 396 GLU E CD  1 
+ATOM 22715 O OE1 . GLU E 2 396 ? 144.697 223.448 124.771 1.000 331.88732 ? ? ? ? ? ? 396 GLU E OE1 1 
+ATOM 22716 O OE2 . GLU E 2 396 ? 145.551 223.720 122.767 1.000 332.10654 ? ? ? ? ? ? 396 GLU E OE2 1 
+ATOM 22717 N N   . ILE E 2 397 ? 139.897 226.773 123.538 1.000 331.12644 ? ? ? ? ? ? 397 ILE E N   1 
+ATOM 22718 C CA  . ILE E 2 397 ? 138.670 227.004 124.294 1.000 330.92886 ? ? ? ? ? ? 397 ILE E CA  1 
+ATOM 22719 C C   . ILE E 2 397 ? 137.461 227.002 123.366 1.000 331.50088 ? ? ? ? ? ? 397 ILE E C   1 
+ATOM 22720 O O   . ILE E 2 397 ? 136.374 226.548 123.743 1.000 331.26704 ? ? ? ? ? ? 397 ILE E O   1 
+ATOM 22721 C CB  . ILE E 2 397 ? 138.772 228.308 125.108 1.000 329.84691 ? ? ? ? ? ? 397 ILE E CB  1 
+ATOM 22722 C CG1 . ILE E 2 397 ? 139.054 229.505 124.198 1.000 329.71240 ? ? ? ? ? ? 397 ILE E CG1 1 
+ATOM 22723 C CG2 . ILE E 2 397 ? 139.852 228.187 126.171 1.000 329.66873 ? ? ? ? ? ? 397 ILE E CG2 1 
+ATOM 22724 C CD1 . ILE E 2 397 ? 137.854 230.398 123.971 1.000 329.71826 ? ? ? ? ? ? 397 ILE E CD1 1 
+ATOM 22725 N N   . THR E 2 398 ? 137.626 227.510 122.142 1.000 332.16258 ? ? ? ? ? ? 398 THR E N   1 
+ATOM 22726 C CA  . THR E 2 398 ? 136.548 227.436 121.161 1.000 331.46220 ? ? ? ? ? ? 398 THR E CA  1 
+ATOM 22727 C C   . THR E 2 398 ? 136.240 225.990 120.796 1.000 331.85680 ? ? ? ? ? ? 398 THR E C   1 
+ATOM 22728 O O   . THR E 2 398 ? 135.071 225.616 120.639 1.000 332.45604 ? ? ? ? ? ? 398 THR E O   1 
+ATOM 22729 C CB  . THR E 2 398 ? 136.913 228.238 119.912 1.000 330.62007 ? ? ? ? ? ? 398 THR E CB  1 
+ATOM 22730 O OG1 . THR E 2 398 ? 138.030 227.625 119.257 1.000 331.00629 ? ? ? ? ? ? 398 THR E OG1 1 
+ATOM 22731 C CG2 . THR E 2 398 ? 137.268 229.669 120.283 1.000 330.11022 ? ? ? ? ? ? 398 THR E CG2 1 
+ATOM 22732 N N   . ALA E 2 399 ? 137.278 225.162 120.650 1.000 327.87206 ? ? ? ? ? ? 399 ALA E N   1 
+ATOM 22733 C CA  . ALA E 2 399 ? 137.062 223.742 120.394 1.000 326.87569 ? ? ? ? ? ? 399 ALA E CA  1 
+ATOM 22734 C C   . ALA E 2 399 ? 136.341 223.080 121.561 1.000 327.02989 ? ? ? ? ? ? 399 ALA E C   1 
+ATOM 22735 O O   . ALA E 2 399 ? 135.464 222.232 121.359 1.000 326.96371 ? ? ? ? ? ? 399 ALA E O   1 
+ATOM 22736 C CB  . ALA E 2 399 ? 138.395 223.049 120.118 1.000 325.99135 ? ? ? ? ? ? 399 ALA E CB  1 
+ATOM 22737 N N   . PHE E 2 400 ? 136.706 223.449 122.791 1.000 324.14706 ? ? ? ? ? ? 400 PHE E N   1 
+ATOM 22738 C CA  . PHE E 2 400 ? 135.996 222.938 123.959 1.000 323.50775 ? ? ? ? ? ? 400 PHE E CA  1 
+ATOM 22739 C C   . PHE E 2 400 ? 134.540 223.386 123.951 1.000 323.35512 ? ? ? ? ? ? 400 PHE E C   1 
+ATOM 22740 O O   . PHE E 2 400 ? 133.641 222.613 124.304 1.000 322.91127 ? ? ? ? ? ? 400 PHE E O   1 
+ATOM 22741 C CB  . PHE E 2 400 ? 136.696 223.397 125.239 1.000 323.11556 ? ? ? ? ? ? 400 PHE E CB  1 
+ATOM 22742 C CG  . PHE E 2 400 ? 136.598 222.415 126.373 1.000 322.79308 ? ? ? ? ? ? 400 PHE E CG  1 
+ATOM 22743 C CD1 . PHE E 2 400 ? 135.364 221.983 126.833 1.000 322.44047 ? ? ? ? ? ? 400 PHE E CD1 1 
+ATOM 22744 C CD2 . PHE E 2 400 ? 137.741 221.922 126.979 1.000 322.37912 ? ? ? ? ? ? 400 PHE E CD2 1 
+ATOM 22745 C CE1 . PHE E 2 400 ? 135.274 221.080 127.875 1.000 321.98067 ? ? ? ? ? ? 400 PHE E CE1 1 
+ATOM 22746 C CE2 . PHE E 2 400 ? 137.657 221.020 128.022 1.000 322.24489 ? ? ? ? ? ? 400 PHE E CE2 1 
+ATOM 22747 C CZ  . PHE E 2 400 ? 136.421 220.598 128.470 1.000 322.00669 ? ? ? ? ? ? 400 PHE E CZ  1 
+ATOM 22748 N N   . THR E 2 401 ? 134.290 224.636 123.554 1.000 321.25526 ? ? ? ? ? ? 401 THR E N   1 
+ATOM 22749 C CA  . THR E 2 401 ? 132.919 225.122 123.446 1.000 320.63777 ? ? ? ? ? ? 401 THR E CA  1 
+ATOM 22750 C C   . THR E 2 401 ? 132.131 224.319 122.419 1.000 320.90520 ? ? ? ? ? ? 401 THR E C   1 
+ATOM 22751 O O   . THR E 2 401 ? 130.952 224.008 122.632 1.000 320.24161 ? ? ? ? ? ? 401 THR E O   1 
+ATOM 22752 C CB  . THR E 2 401 ? 132.917 226.607 123.082 1.000 320.23984 ? ? ? ? ? ? 401 THR E CB  1 
+ATOM 22753 O OG1 . THR E 2 401 ? 133.631 227.346 124.080 1.000 319.82920 ? ? ? ? ? ? 401 THR E OG1 1 
+ATOM 22754 C CG2 . THR E 2 401 ? 131.493 227.134 122.985 1.000 319.54918 ? ? ? ? ? ? 401 THR E CG2 1 
+ATOM 22755 N N   . GLU E 2 402 ? 132.767 223.972 121.297 1.000 313.61918 ? ? ? ? ? ? 402 GLU E N   1 
+ATOM 22756 C CA  . GLU E 2 402 ? 132.093 223.171 120.280 1.000 312.29987 ? ? ? ? ? ? 402 GLU E CA  1 
+ATOM 22757 C C   . GLU E 2 402 ? 131.710 221.800 120.821 1.000 311.55001 ? ? ? ? ? ? 402 GLU E C   1 
+ATOM 22758 O O   . GLU E 2 402 ? 130.612 221.301 120.548 1.000 310.85756 ? ? ? ? ? ? 402 GLU E O   1 
+ATOM 22759 C CB  . GLU E 2 402 ? 132.988 223.030 119.048 1.000 311.88254 ? ? ? ? ? ? 402 GLU E CB  1 
+ATOM 22760 C CG  . GLU E 2 402 ? 133.142 224.307 118.241 1.000 311.73365 ? ? ? ? ? ? 402 GLU E CG  1 
+ATOM 22761 C CD  . GLU E 2 402 ? 133.548 224.041 116.806 1.000 311.00854 ? ? ? ? ? ? 402 GLU E CD  1 
+ATOM 22762 O OE1 . GLU E 2 402 ? 132.808 223.323 116.101 1.000 310.76417 ? ? ? ? ? ? 402 GLU E OE1 1 
+ATOM 22763 O OE2 . GLU E 2 402 ? 134.607 224.550 116.382 1.000 311.00857 ? ? ? ? ? ? 402 GLU E OE2 1 
+ATOM 22764 N N   . VAL E 2 403 ? 132.598 221.177 121.588 1.000 302.30978 ? ? ? ? ? ? 403 VAL E N   1 
+ATOM 22765 C CA  . VAL E 2 403 ? 132.328 219.865 122.160 1.000 301.60883 ? ? ? ? ? ? 403 VAL E CA  1 
+ATOM 22766 C C   . VAL E 2 403 ? 131.783 220.008 123.576 1.000 300.94186 ? ? ? ? ? ? 403 VAL E C   1 
+ATOM 22767 O O   . VAL E 2 403 ? 130.596 219.789 123.819 1.000 299.95487 ? ? ? ? ? ? 403 VAL E O   1 
+ATOM 22768 C CB  . VAL E 2 403 ? 133.588 218.985 122.148 1.000 301.09764 ? ? ? ? ? ? 403 VAL E CB  1 
+ATOM 22769 C CG1 . VAL E 2 403 ? 133.229 217.543 122.474 1.000 300.33702 ? ? ? ? ? ? 403 VAL E CG1 1 
+ATOM 22770 C CG2 . VAL E 2 403 ? 134.287 219.077 120.800 1.000 300.29476 ? ? ? ? ? ? 403 VAL E CG2 1 
+ATOM 22771 N N   . SER F 2 2   ? 146.662 199.861 200.911 1.000 263.56563 ? ? ? ? ? ? 2   SER F N   1 
+ATOM 22772 C CA  . SER F 2 2   ? 147.225 198.530 200.715 1.000 264.52610 ? ? ? ? ? ? 2   SER F CA  1 
+ATOM 22773 C C   . SER F 2 2   ? 147.168 198.109 199.256 1.000 265.03237 ? ? ? ? ? ? 2   SER F C   1 
+ATOM 22774 O O   . SER F 2 2   ? 146.542 198.772 198.429 1.000 265.23245 ? ? ? ? ? ? 2   SER F O   1 
+ATOM 22775 C CB  . SER F 2 2   ? 146.492 197.499 201.573 1.000 263.96579 ? ? ? ? ? ? 2   SER F CB  1 
+ATOM 22776 O OG  . SER F 2 2   ? 147.106 196.226 201.465 1.000 263.17418 ? ? ? ? ? ? 2   SER F OG  1 
+ATOM 22777 N N   . ARG F 2 3   ? 147.823 196.991 198.951 1.000 255.28481 ? ? ? ? ? ? 3   ARG F N   1 
+ATOM 22778 C CA  . ARG F 2 3   ? 147.837 196.485 197.586 1.000 253.75157 ? ? ? ? ? ? 3   ARG F CA  1 
+ATOM 22779 C C   . ARG F 2 3   ? 146.718 195.475 197.359 1.000 253.84556 ? ? ? ? ? ? 3   ARG F C   1 
+ATOM 22780 O O   . ARG F 2 3   ? 146.203 195.356 196.245 1.000 254.35475 ? ? ? ? ? ? 3   ARG F O   1 
+ATOM 22781 C CB  . ARG F 2 3   ? 149.199 195.854 197.285 1.000 253.85378 ? ? ? ? ? ? 3   ARG F CB  1 
+ATOM 22782 C CG  . ARG F 2 3   ? 149.328 195.236 195.904 1.000 254.58525 ? ? ? ? ? ? 3   ARG F CG  1 
+ATOM 22783 C CD  . ARG F 2 3   ? 150.769 194.838 195.624 1.000 254.11283 ? ? ? ? ? ? 3   ARG F CD  1 
+ATOM 22784 N NE  . ARG F 2 3   ? 151.304 193.979 196.674 1.000 254.70563 ? ? ? ? ? ? 3   ARG F NE  1 
+ATOM 22785 C CZ  . ARG F 2 3   ? 151.086 192.673 196.756 1.000 253.98453 ? ? ? ? ? ? 3   ARG F CZ  1 
+ATOM 22786 N NH1 . ARG F 2 3   ? 150.359 192.035 195.853 1.000 253.01506 ? ? ? ? ? ? 3   ARG F NH1 1 
+ATOM 22787 N NH2 . ARG F 2 3   ? 151.608 191.990 197.771 1.000 254.18660 ? ? ? ? ? ? 3   ARG F NH2 1 
+ATOM 22788 N N   . GLU F 2 4   ? 146.309 194.764 198.411 1.000 257.72780 ? ? ? ? ? ? 4   GLU F N   1 
+ATOM 22789 C CA  . GLU F 2 4   ? 145.430 193.612 198.234 1.000 258.06707 ? ? ? ? ? ? 4   GLU F CA  1 
+ATOM 22790 C C   . GLU F 2 4   ? 144.050 194.022 197.725 1.000 258.63320 ? ? ? ? ? ? 4   GLU F C   1 
+ATOM 22791 O O   . GLU F 2 4   ? 143.518 193.408 196.790 1.000 260.02274 ? ? ? ? ? ? 4   GLU F O   1 
+ATOM 22792 C CB  . GLU F 2 4   ? 145.325 192.833 199.550 1.000 257.50946 ? ? ? ? ? ? 4   GLU F CB  1 
+ATOM 22793 C CG  . GLU F 2 4   ? 145.267 191.321 199.352 1.000 257.40255 ? ? ? ? ? ? 4   GLU F CG  1 
+ATOM 22794 C CD  . GLU F 2 4   ? 143.857 190.804 199.188 1.000 257.66001 ? ? ? ? ? ? 4   GLU F CD  1 
+ATOM 22795 O OE1 . GLU F 2 4   ? 142.923 191.605 199.375 1.000 258.37240 ? ? ? ? ? ? 4   GLU F OE1 1 
+ATOM 22796 O OE2 . GLU F 2 4   ? 143.684 189.614 198.830 1.000 257.75629 ? ? ? ? ? ? 4   GLU F OE2 1 
+ATOM 22797 N N   . GLN F 2 5   ? 143.455 195.057 198.326 1.000 263.01537 ? ? ? ? ? ? 5   GLN F N   1 
+ATOM 22798 C CA  . GLN F 2 5   ? 142.065 195.401 198.018 1.000 262.78233 ? ? ? ? ? ? 5   GLN F CA  1 
+ATOM 22799 C C   . GLN F 2 5   ? 141.916 196.024 196.635 1.000 264.13288 ? ? ? ? ? ? 5   GLN F C   1 
+ATOM 22800 O O   . GLN F 2 5   ? 140.900 195.817 195.963 1.000 263.48870 ? ? ? ? ? ? 5   GLN F O   1 
+ATOM 22801 C CB  . GLN F 2 5   ? 141.495 196.343 199.088 1.000 261.87703 ? ? ? ? ? ? 5   GLN F CB  1 
+ATOM 22802 C CG  . GLN F 2 5   ? 142.057 197.782 199.187 1.000 262.43698 ? ? ? ? ? ? 5   GLN F CG  1 
+ATOM 22803 C CD  . GLN F 2 5   ? 143.570 197.905 199.353 1.000 263.37932 ? ? ? ? ? ? 5   GLN F CD  1 
+ATOM 22804 O OE1 . GLN F 2 5   ? 144.340 197.020 198.989 1.000 264.61839 ? ? ? ? ? ? 5   GLN F OE1 1 
+ATOM 22805 N NE2 . GLN F 2 5   ? 143.994 199.032 199.911 1.000 262.36562 ? ? ? ? ? ? 5   GLN F NE2 1 
+ATOM 22806 N N   . ILE F 2 6   ? 142.906 196.801 196.198 1.000 258.65206 ? ? ? ? ? ? 6   ILE F N   1 
+ATOM 22807 C CA  . ILE F 2 6   ? 142.810 197.437 194.889 1.000 256.08357 ? ? ? ? ? ? 6   ILE F CA  1 
+ATOM 22808 C C   . ILE F 2 6   ? 142.929 196.400 193.778 1.000 255.50366 ? ? ? ? ? ? 6   ILE F C   1 
+ATOM 22809 O O   . ILE F 2 6   ? 142.434 196.615 192.663 1.000 254.74512 ? ? ? ? ? ? 6   ILE F O   1 
+ATOM 22810 C CB  . ILE F 2 6   ? 143.858 198.557 194.754 1.000 254.43352 ? ? ? ? ? ? 6   ILE F CB  1 
+ATOM 22811 C CG1 . ILE F 2 6   ? 145.273 197.984 194.693 1.000 253.92577 ? ? ? ? ? ? 6   ILE F CG1 1 
+ATOM 22812 C CG2 . ILE F 2 6   ? 143.746 199.524 195.919 1.000 254.47041 ? ? ? ? ? ? 6   ILE F CG2 1 
+ATOM 22813 C CD1 . ILE F 2 6   ? 146.138 198.653 193.668 1.000 252.20139 ? ? ? ? ? ? 6   ILE F CD1 1 
+ATOM 22814 N N   . ILE F 2 7   ? 143.576 195.268 194.059 1.000 253.06609 ? ? ? ? ? ? 7   ILE F N   1 
+ATOM 22815 C CA  . ILE F 2 7   ? 143.691 194.200 193.069 1.000 251.62126 ? ? ? ? ? ? 7   ILE F CA  1 
+ATOM 22816 C C   . ILE F 2 7   ? 142.338 193.555 192.781 1.000 252.22955 ? ? ? ? ? ? 7   ILE F C   1 
+ATOM 22817 O O   . ILE F 2 7   ? 142.001 193.314 191.616 1.000 253.72634 ? ? ? ? ? ? 7   ILE F O   1 
+ATOM 22818 C CB  . ILE F 2 7   ? 144.751 193.163 193.501 1.000 250.52320 ? ? ? ? ? ? 7   ILE F CB  1 
+ATOM 22819 C CG1 . ILE F 2 7   ? 146.165 193.570 193.053 1.000 249.23346 ? ? ? ? ? ? 7   ILE F CG1 1 
+ATOM 22820 C CG2 . ILE F 2 7   ? 144.433 191.798 192.927 1.000 250.23726 ? ? ? ? ? ? 7   ILE F CG2 1 
+ATOM 22821 C CD1 . ILE F 2 7   ? 146.546 195.007 193.231 1.000 248.93946 ? ? ? ? ? ? 7   ILE F CD1 1 
+ATOM 22822 N N   . LYS F 2 8   ? 141.539 193.260 193.810 1.000 255.45424 ? ? ? ? ? ? 8   LYS F N   1 
+ATOM 22823 C CA  . LYS F 2 8   ? 140.245 192.644 193.521 1.000 254.98817 ? ? ? ? ? ? 8   LYS F CA  1 
+ATOM 22824 C C   . LYS F 2 8   ? 139.307 193.623 192.824 1.000 254.99336 ? ? ? ? ? ? 8   LYS F C   1 
+ATOM 22825 O O   . LYS F 2 8   ? 138.451 193.209 192.035 1.000 255.41056 ? ? ? ? ? ? 8   LYS F O   1 
+ATOM 22826 C CB  . LYS F 2 8   ? 139.588 192.069 194.782 1.000 254.01538 ? ? ? ? ? ? 8   LYS F CB  1 
+ATOM 22827 C CG  . LYS F 2 8   ? 140.349 190.930 195.443 1.000 253.86541 ? ? ? ? ? ? 8   LYS F CG  1 
+ATOM 22828 C CD  . LYS F 2 8   ? 141.046 191.380 196.709 1.000 254.42394 ? ? ? ? ? ? 8   LYS F CD  1 
+ATOM 22829 C CE  . LYS F 2 8   ? 140.009 191.870 197.712 1.000 253.87774 ? ? ? ? ? ? 8   LYS F CE  1 
+ATOM 22830 N NZ  . LYS F 2 8   ? 140.541 192.801 198.733 1.000 254.29206 ? ? ? ? ? ? 8   LYS F NZ  1 
+ATOM 22831 N N   . ASP F 2 9   ? 139.448 194.919 193.099 1.000 255.19150 ? ? ? ? ? ? 9   ASP F N   1 
+ATOM 22832 C CA  . ASP F 2 9   ? 138.610 195.909 192.434 1.000 255.94687 ? ? ? ? ? ? 9   ASP F CA  1 
+ATOM 22833 C C   . ASP F 2 9   ? 138.877 195.894 190.933 1.000 256.53434 ? ? ? ? ? ? 9   ASP F C   1 
+ATOM 22834 O O   . ASP F 2 9   ? 140.029 195.911 190.489 1.000 257.78222 ? ? ? ? ? ? 9   ASP F O   1 
+ATOM 22835 C CB  . ASP F 2 9   ? 138.857 197.310 193.005 1.000 255.34102 ? ? ? ? ? ? 9   ASP F CB  1 
+ATOM 22836 C CG  . ASP F 2 9   ? 137.682 198.241 192.768 1.000 255.46381 ? ? ? ? ? ? 9   ASP F CG  1 
+ATOM 22837 O OD1 . ASP F 2 9   ? 136.687 197.780 192.173 1.000 254.75162 ? ? ? ? ? ? 9   ASP F OD1 1 
+ATOM 22838 O OD2 . ASP F 2 9   ? 137.737 199.423 193.169 1.000 255.97089 ? ? ? ? ? ? 9   ASP F OD2 1 
+ATOM 22839 N N   . GLY F 2 10  ? 137.801 195.855 190.152 1.000 238.33343 ? ? ? ? ? ? 10  GLY F N   1 
+ATOM 22840 C CA  . GLY F 2 10  ? 137.919 195.746 188.711 1.000 237.41530 ? ? ? ? ? ? 10  GLY F CA  1 
+ATOM 22841 C C   . GLY F 2 10  ? 137.360 196.934 187.958 1.000 237.31050 ? ? ? ? ? ? 10  GLY F C   1 
+ATOM 22842 O O   . GLY F 2 10  ? 137.493 197.017 186.733 1.000 237.54606 ? ? ? ? ? ? 10  GLY F O   1 
+ATOM 22843 N N   . GLY F 2 11  ? 136.729 197.858 188.674 1.000 226.13186 ? ? ? ? ? ? 11  GLY F N   1 
+ATOM 22844 C CA  . GLY F 2 11  ? 136.186 199.055 188.069 1.000 225.05298 ? ? ? ? ? ? 11  GLY F CA  1 
+ATOM 22845 C C   . GLY F 2 11  ? 137.244 200.127 187.911 1.000 225.55706 ? ? ? ? ? ? 11  GLY F C   1 
+ATOM 22846 O O   . GLY F 2 11  ? 138.448 199.863 187.929 1.000 226.12654 ? ? ? ? ? ? 11  GLY F O   1 
+ATOM 22847 N N   . ASN F 2 12  ? 136.777 201.361 187.744 1.000 220.68500 ? ? ? ? ? ? 12  ASN F N   1 
+ATOM 22848 C CA  . ASN F 2 12  ? 137.690 202.493 187.665 1.000 221.41155 ? ? ? ? ? ? 12  ASN F CA  1 
+ATOM 22849 C C   . ASN F 2 12  ? 138.379 202.697 189.007 1.000 221.95204 ? ? ? ? ? ? 12  ASN F C   1 
+ATOM 22850 O O   . ASN F 2 12  ? 137.724 202.751 190.052 1.000 223.11102 ? ? ? ? ? ? 12  ASN F O   1 
+ATOM 22851 C CB  . ASN F 2 12  ? 136.938 203.755 187.252 1.000 220.55954 ? ? ? ? ? ? 12  ASN F CB  1 
+ATOM 22852 C CG  . ASN F 2 12  ? 136.258 203.613 185.907 1.000 219.12340 ? ? ? ? ? ? 12  ASN F CG  1 
+ATOM 22853 O OD1 . ASN F 2 12  ? 136.895 203.735 184.861 1.000 218.44549 ? ? ? ? ? ? 12  ASN F OD1 1 
+ATOM 22854 N ND2 . ASN F 2 12  ? 134.958 203.351 185.926 1.000 218.82412 ? ? ? ? ? ? 12  ASN F ND2 1 
+ATOM 22855 N N   . ILE F 2 13  ? 139.703 202.816 188.980 1.000 230.25254 ? ? ? ? ? ? 13  ILE F N   1 
+ATOM 22856 C CA  . ILE F 2 13  ? 140.513 202.884 190.189 1.000 230.35786 ? ? ? ? ? ? 13  ILE F CA  1 
+ATOM 22857 C C   . ILE F 2 13  ? 141.329 204.167 190.172 1.000 231.16776 ? ? ? ? ? ? 13  ILE F C   1 
+ATOM 22858 O O   . ILE F 2 13  ? 141.972 204.494 189.168 1.000 231.25114 ? ? ? ? ? ? 13  ILE F O   1 
+ATOM 22859 C CB  . ILE F 2 13  ? 141.432 201.653 190.325 1.000 228.65314 ? ? ? ? ? ? 13  ILE F CB  1 
+ATOM 22860 C CG1 . ILE F 2 13  ? 140.596 200.378 190.429 1.000 228.89286 ? ? ? ? ? ? 13  ILE F CG1 1 
+ATOM 22861 C CG2 . ILE F 2 13  ? 142.341 201.796 191.531 1.000 229.62270 ? ? ? ? ? ? 13  ILE F CG2 1 
+ATOM 22862 C CD1 . ILE F 2 13  ? 141.406 199.107 190.338 1.000 228.14939 ? ? ? ? ? ? 13  ILE F CD1 1 
+ATOM 22863 N N   . LEU F 2 14  ? 141.301 204.888 191.288 1.000 246.70988 ? ? ? ? ? ? 14  LEU F N   1 
+ATOM 22864 C CA  . LEU F 2 14  ? 142.055 206.121 191.462 1.000 245.61224 ? ? ? ? ? ? 14  LEU F CA  1 
+ATOM 22865 C C   . LEU F 2 14  ? 143.104 205.905 192.541 1.000 245.12590 ? ? ? ? ? ? 14  LEU F C   1 
+ATOM 22866 O O   . LEU F 2 14  ? 142.787 205.422 193.632 1.000 246.49203 ? ? ? ? ? ? 14  LEU F O   1 
+ATOM 22867 C CB  . LEU F 2 14  ? 141.128 207.277 191.841 1.000 244.22866 ? ? ? ? ? ? 14  LEU F CB  1 
+ATOM 22868 C CG  . LEU F 2 14  ? 141.743 208.674 191.891 1.000 244.13121 ? ? ? ? ? ? 14  LEU F CG  1 
+ATOM 22869 C CD1 . LEU F 2 14  ? 140.803 209.664 191.239 1.000 244.35362 ? ? ? ? ? ? 14  LEU F CD1 1 
+ATOM 22870 C CD2 . LEU F 2 14  ? 142.041 209.083 193.323 1.000 244.77570 ? ? ? ? ? ? 14  LEU F CD2 1 
+ATOM 22871 N N   . VAL F 2 15  ? 144.348 206.263 192.236 1.000 245.87184 ? ? ? ? ? ? 15  VAL F N   1 
+ATOM 22872 C CA  . VAL F 2 15  ? 145.472 206.063 193.142 1.000 246.36217 ? ? ? ? ? ? 15  VAL F CA  1 
+ATOM 22873 C C   . VAL F 2 15  ? 146.142 207.407 193.385 1.000 248.04230 ? ? ? ? ? ? 15  VAL F C   1 
+ATOM 22874 O O   . VAL F 2 15  ? 146.447 208.136 192.434 1.000 248.95549 ? ? ? ? ? ? 15  VAL F O   1 
+ATOM 22875 C CB  . VAL F 2 15  ? 146.478 205.042 192.579 1.000 245.98339 ? ? ? ? ? ? 15  VAL F CB  1 
+ATOM 22876 C CG1 . VAL F 2 15  ? 147.745 205.024 193.417 1.000 246.96579 ? ? ? ? ? ? 15  VAL F CG1 1 
+ATOM 22877 C CG2 . VAL F 2 15  ? 145.850 203.660 192.522 1.000 245.86111 ? ? ? ? ? ? 15  VAL F CG2 1 
+ATOM 22878 N N   . THR F 2 16  ? 146.371 207.729 194.655 1.000 253.16850 ? ? ? ? ? ? 16  THR F N   1 
+ATOM 22879 C CA  . THR F 2 16  ? 147.036 208.960 195.065 1.000 252.42366 ? ? ? ? ? ? 16  THR F CA  1 
+ATOM 22880 C C   . THR F 2 16  ? 148.439 208.673 195.590 1.000 252.26332 ? ? ? ? ? ? 16  THR F C   1 
+ATOM 22881 O O   . THR F 2 16  ? 148.860 209.213 196.615 1.000 251.53650 ? ? ? ? ? ? 16  THR F O   1 
+ATOM 22882 C CB  . THR F 2 16  ? 146.216 209.698 196.120 1.000 251.34228 ? ? ? ? ? ? 16  THR F CB  1 
+ATOM 22883 O OG1 . THR F 2 16  ? 146.205 208.938 197.335 1.000 252.27503 ? ? ? ? ? ? 16  THR F OG1 1 
+ATOM 22884 C CG2 . THR F 2 16  ? 144.788 209.895 195.640 1.000 249.92922 ? ? ? ? ? ? 16  THR F CG2 1 
+ATOM 22885 N N   . ALA F 2 17  ? 149.169 207.804 194.896 1.000 257.08457 ? ? ? ? ? ? 17  ALA F N   1 
+ATOM 22886 C CA  . ALA F 2 17  ? 150.504 207.418 195.325 1.000 256.57981 ? ? ? ? ? ? 17  ALA F CA  1 
+ATOM 22887 C C   . ALA F 2 17  ? 151.440 208.621 195.342 1.000 256.81545 ? ? ? ? ? ? 17  ALA F C   1 
+ATOM 22888 O O   . ALA F 2 17  ? 151.346 209.524 194.507 1.000 257.73583 ? ? ? ? ? ? 17  ALA F O   1 
+ATOM 22889 C CB  . ALA F 2 17  ? 151.069 206.336 194.407 1.000 256.08072 ? ? ? ? ? ? 17  ALA F CB  1 
+ATOM 22890 N N   . GLY F 2 18  ? 152.346 208.628 196.314 1.000 255.12439 ? ? ? ? ? ? 18  GLY F N   1 
+ATOM 22891 C CA  . GLY F 2 18  ? 153.293 209.712 196.477 1.000 255.14996 ? ? ? ? ? ? 18  GLY F CA  1 
+ATOM 22892 C C   . GLY F 2 18  ? 154.721 209.235 196.302 1.000 255.34689 ? ? ? ? ? ? 18  GLY F C   1 
+ATOM 22893 O O   . GLY F 2 18  ? 155.048 208.082 196.590 1.000 255.34651 ? ? ? ? ? ? 18  GLY F O   1 
+ATOM 22894 N N   . ALA F 2 19  ? 155.571 210.138 195.815 1.000 254.23040 ? ? ? ? ? ? 19  ALA F N   1 
+ATOM 22895 C CA  . ALA F 2 19  ? 157.005 209.928 195.631 1.000 254.09241 ? ? ? ? ? ? 19  ALA F CA  1 
+ATOM 22896 C C   . ALA F 2 19  ? 157.329 208.787 194.674 1.000 254.90747 ? ? ? ? ? ? 19  ALA F C   1 
+ATOM 22897 O O   . ALA F 2 19  ? 158.485 208.352 194.608 1.000 254.23995 ? ? ? ? ? ? 19  ALA F O   1 
+ATOM 22898 C CB  . ALA F 2 19  ? 157.714 209.695 196.973 1.000 252.84065 ? ? ? ? ? ? 19  ALA F CB  1 
+ATOM 22899 N N   . GLY F 2 20  ? 156.344 208.288 193.930 1.000 260.01066 ? ? ? ? ? ? 20  GLY F N   1 
+ATOM 22900 C CA  . GLY F 2 20  ? 156.595 207.222 192.981 1.000 259.63261 ? ? ? ? ? ? 20  GLY F CA  1 
+ATOM 22901 C C   . GLY F 2 20  ? 156.986 205.894 193.586 1.000 259.58635 ? ? ? ? ? ? 20  GLY F C   1 
+ATOM 22902 O O   . GLY F 2 20  ? 157.476 205.023 192.861 1.000 258.54772 ? ? ? ? ? ? 20  GLY F O   1 
+ATOM 22903 N N   . SER F 2 21  ? 156.795 205.714 194.895 1.000 259.18595 ? ? ? ? ? ? 21  SER F N   1 
+ATOM 22904 C CA  . SER F 2 21  ? 157.145 204.447 195.528 1.000 258.43144 ? ? ? ? ? ? 21  SER F CA  1 
+ATOM 22905 C C   . SER F 2 21  ? 156.307 203.304 194.973 1.000 258.76092 ? ? ? ? ? ? 21  SER F C   1 
+ATOM 22906 O O   . SER F 2 21  ? 156.826 202.215 194.702 1.000 257.93515 ? ? ? ? ? ? 21  SER F O   1 
+ATOM 22907 C CB  . SER F 2 21  ? 156.967 204.551 197.042 1.000 257.58892 ? ? ? ? ? ? 21  SER F CB  1 
+ATOM 22908 O OG  . SER F 2 21  ? 155.597 204.681 197.381 1.000 258.45910 ? ? ? ? ? ? 21  SER F OG  1 
+ATOM 22909 N N   . GLY F 2 22  ? 155.009 203.535 194.798 1.000 247.27987 ? ? ? ? ? ? 22  GLY F N   1 
+ATOM 22910 C CA  . GLY F 2 22  ? 154.118 202.517 194.284 1.000 245.20023 ? ? ? ? ? ? 22  GLY F CA  1 
+ATOM 22911 C C   . GLY F 2 22  ? 153.488 202.887 192.959 1.000 244.90132 ? ? ? ? ? ? 22  GLY F C   1 
+ATOM 22912 O O   . GLY F 2 22  ? 152.387 202.432 192.643 1.000 244.09819 ? ? ? ? ? ? 22  GLY F O   1 
+ATOM 22913 N N   . LYS F 2 23  ? 154.162 203.729 192.177 1.000 241.17383 ? ? ? ? ? ? 23  LYS F N   1 
+ATOM 22914 C CA  . LYS F 2 23  ? 153.655 204.046 190.847 1.000 240.79911 ? ? ? ? ? ? 23  LYS F CA  1 
+ATOM 22915 C C   . LYS F 2 23  ? 153.962 202.919 189.868 1.000 240.74987 ? ? ? ? ? ? 23  LYS F C   1 
+ATOM 22916 O O   . LYS F 2 23  ? 153.052 202.330 189.277 1.000 242.09278 ? ? ? ? ? ? 23  LYS F O   1 
+ATOM 22917 C CB  . LYS F 2 23  ? 154.243 205.370 190.351 1.000 240.21138 ? ? ? ? ? ? 23  LYS F CB  1 
+ATOM 22918 C CG  . LYS F 2 23  ? 153.608 206.603 190.972 1.000 240.29288 ? ? ? ? ? ? 23  LYS F CG  1 
+ATOM 22919 C CD  . LYS F 2 23  ? 154.114 207.876 190.310 1.000 239.88896 ? ? ? ? ? ? 23  LYS F CD  1 
+ATOM 22920 C CE  . LYS F 2 23  ? 153.441 209.110 190.893 1.000 240.33433 ? ? ? ? ? ? 23  LYS F CE  1 
+ATOM 22921 N NZ  . LYS F 2 23  ? 151.983 209.150 190.590 1.000 240.21534 ? ? ? ? ? ? 23  LYS F NZ  1 
+ATOM 22922 N N   . THR F 2 24  ? 155.245 202.602 189.692 1.000 235.19372 ? ? ? ? ? ? 24  THR F N   1 
+ATOM 22923 C CA  . THR F 2 24  ? 155.622 201.554 188.750 1.000 235.53249 ? ? ? ? ? ? 24  THR F CA  1 
+ATOM 22924 C C   . THR F 2 24  ? 155.294 200.169 189.295 1.000 235.75982 ? ? ? ? ? ? 24  THR F C   1 
+ATOM 22925 O O   . THR F 2 24  ? 154.836 199.296 188.549 1.000 235.49085 ? ? ? ? ? ? 24  THR F O   1 
+ATOM 22926 C CB  . THR F 2 24  ? 157.110 201.656 188.421 1.000 234.94543 ? ? ? ? ? ? 24  THR F CB  1 
+ATOM 22927 O OG1 . THR F 2 24  ? 157.855 200.817 189.312 1.000 235.68655 ? ? ? ? ? ? 24  THR F OG1 1 
+ATOM 22928 C CG2 . THR F 2 24  ? 157.589 203.093 188.566 1.000 233.55067 ? ? ? ? ? ? 24  THR F CG2 1 
+ATOM 22929 N N   . THR F 2 25  ? 155.528 199.946 190.590 1.000 233.59261 ? ? ? ? ? ? 25  THR F N   1 
+ATOM 22930 C CA  . THR F 2 25  ? 155.352 198.612 191.156 1.000 232.94390 ? ? ? ? ? ? 25  THR F CA  1 
+ATOM 22931 C C   . THR F 2 25  ? 153.889 198.189 191.135 1.000 232.54031 ? ? ? ? ? ? 25  THR F C   1 
+ATOM 22932 O O   . THR F 2 25  ? 153.560 197.068 190.730 1.000 233.00782 ? ? ? ? ? ? 25  THR F O   1 
+ATOM 22933 C CB  . THR F 2 25  ? 155.900 198.572 192.582 1.000 231.99758 ? ? ? ? ? ? 25  THR F CB  1 
+ATOM 22934 O OG1 . THR F 2 25  ? 157.189 199.197 192.616 1.000 231.43519 ? ? ? ? ? ? 25  THR F OG1 1 
+ATOM 22935 C CG2 . THR F 2 25  ? 156.028 197.134 193.058 1.000 231.37577 ? ? ? ? ? ? 25  THR F CG2 1 
+ATOM 22936 N N   . ILE F 2 26  ? 152.993 199.075 191.570 1.000 229.43215 ? ? ? ? ? ? 26  ILE F N   1 
+ATOM 22937 C CA  . ILE F 2 26  ? 151.573 198.741 191.589 1.000 229.85040 ? ? ? ? ? ? 26  ILE F CA  1 
+ATOM 22938 C C   . ILE F 2 26  ? 151.029 198.626 190.171 1.000 229.80861 ? ? ? ? ? ? 26  ILE F C   1 
+ATOM 22939 O O   . ILE F 2 26  ? 150.204 197.752 189.879 1.000 229.34404 ? ? ? ? ? ? 26  ILE F O   1 
+ATOM 22940 C CB  . ILE F 2 26  ? 150.794 199.775 192.419 1.000 228.39981 ? ? ? ? ? ? 26  ILE F CB  1 
+ATOM 22941 C CG1 . ILE F 2 26  ? 151.260 199.742 193.875 1.000 228.96906 ? ? ? ? ? ? 26  ILE F CG1 1 
+ATOM 22942 C CG2 . ILE F 2 26  ? 149.305 199.528 192.321 1.000 226.38607 ? ? ? ? ? ? 26  ILE F CG2 1 
+ATOM 22943 C CD1 . ILE F 2 26  ? 151.187 198.369 194.504 1.000 228.73403 ? ? ? ? ? ? 26  ILE F CD1 1 
+ATOM 22944 N N   . LEU F 2 27  ? 151.478 199.503 189.271 1.000 219.73123 ? ? ? ? ? ? 27  LEU F N   1 
+ATOM 22945 C CA  . LEU F 2 27  ? 151.033 199.436 187.883 1.000 218.09045 ? ? ? ? ? ? 27  LEU F CA  1 
+ATOM 22946 C C   . LEU F 2 27  ? 151.332 198.072 187.281 1.000 218.28299 ? ? ? ? ? ? 27  LEU F C   1 
+ATOM 22947 O O   . LEU F 2 27  ? 150.452 197.431 186.697 1.000 219.12665 ? ? ? ? ? ? 27  LEU F O   1 
+ATOM 22948 C CB  . LEU F 2 27  ? 151.705 200.538 187.063 1.000 217.79277 ? ? ? ? ? ? 27  LEU F CB  1 
+ATOM 22949 C CG  . LEU F 2 27  ? 150.906 201.813 186.793 1.000 217.14993 ? ? ? ? ? ? 27  LEU F CG  1 
+ATOM 22950 C CD1 . LEU F 2 27  ? 151.428 202.506 185.547 1.000 216.78198 ? ? ? ? ? ? 27  LEU F CD1 1 
+ATOM 22951 C CD2 . LEU F 2 27  ? 149.432 201.498 186.647 1.000 216.70641 ? ? ? ? ? ? 27  LEU F CD2 1 
+ATOM 22952 N N   . VAL F 2 28  ? 152.572 197.605 187.427 1.000 217.71626 ? ? ? ? ? ? 28  VAL F N   1 
+ATOM 22953 C CA  . VAL F 2 28  ? 152.946 196.310 186.869 1.000 217.94993 ? ? ? ? ? ? 28  VAL F CA  1 
+ATOM 22954 C C   . VAL F 2 28  ? 152.159 195.193 187.540 1.000 217.39599 ? ? ? ? ? ? 28  VAL F C   1 
+ATOM 22955 O O   . VAL F 2 28  ? 151.644 194.289 186.871 1.000 218.55480 ? ? ? ? ? ? 28  VAL F O   1 
+ATOM 22956 C CB  . VAL F 2 28  ? 154.464 196.096 186.993 1.000 217.66249 ? ? ? ? ? ? 28  VAL F CB  1 
+ATOM 22957 C CG1 . VAL F 2 28  ? 154.816 194.632 186.796 1.000 216.04210 ? ? ? ? ? ? 28  VAL F CG1 1 
+ATOM 22958 C CG2 . VAL F 2 28  ? 155.188 196.962 185.983 1.000 217.57800 ? ? ? ? ? ? 28  VAL F CG2 1 
+ATOM 22959 N N   . SER F 2 29  ? 152.042 195.242 188.868 1.000 213.59981 ? ? ? ? ? ? 29  SER F N   1 
+ATOM 22960 C CA  . SER F 2 29  ? 151.314 194.199 189.585 1.000 214.02612 ? ? ? ? ? ? 29  SER F CA  1 
+ATOM 22961 C C   . SER F 2 29  ? 149.854 194.152 189.153 1.000 213.99696 ? ? ? ? ? ? 29  SER F C   1 
+ATOM 22962 O O   . SER F 2 29  ? 149.297 193.072 188.922 1.000 214.44602 ? ? ? ? ? ? 29  SER F O   1 
+ATOM 22963 C CB  . SER F 2 29  ? 151.421 194.427 191.092 1.000 214.74156 ? ? ? ? ? ? 29  SER F CB  1 
+ATOM 22964 O OG  . SER F 2 29  ? 150.272 195.095 191.584 1.000 213.91567 ? ? ? ? ? ? 29  SER F OG  1 
+ATOM 22965 N N   . LYS F 2 30  ? 149.217 195.318 189.037 1.000 198.26147 ? ? ? ? ? ? 30  LYS F N   1 
+ATOM 22966 C CA  . LYS F 2 30  ? 147.821 195.355 188.616 1.000 196.09946 ? ? ? ? ? ? 30  LYS F CA  1 
+ATOM 22967 C C   . LYS F 2 30  ? 147.663 194.866 187.182 1.000 197.58186 ? ? ? ? ? ? 30  LYS F C   1 
+ATOM 22968 O O   . LYS F 2 30  ? 146.704 194.155 186.863 1.000 196.77499 ? ? ? ? ? ? 30  LYS F O   1 
+ATOM 22969 C CB  . LYS F 2 30  ? 147.264 196.769 188.768 1.000 195.26636 ? ? ? ? ? ? 30  LYS F CB  1 
+ATOM 22970 C CG  . LYS F 2 30  ? 145.828 196.919 188.304 1.000 194.39637 ? ? ? ? ? ? 30  LYS F CG  1 
+ATOM 22971 C CD  . LYS F 2 30  ? 144.892 196.041 189.110 1.000 193.29619 ? ? ? ? ? ? 30  LYS F CD  1 
+ATOM 22972 C CE  . LYS F 2 30  ? 143.442 196.373 188.815 1.000 194.17696 ? ? ? ? ? ? 30  LYS F CE  1 
+ATOM 22973 N NZ  . LYS F 2 30  ? 142.511 195.390 189.430 1.000 197.31348 ? ? ? ? ? ? 30  LYS F NZ  1 
+ATOM 22974 N N   . ILE F 2 31  ? 148.594 195.240 186.302 1.000 194.34379 ? ? ? ? ? ? 31  ILE F N   1 
+ATOM 22975 C CA  . ILE F 2 31  ? 148.513 194.819 184.906 1.000 192.43649 ? ? ? ? ? ? 31  ILE F CA  1 
+ATOM 22976 C C   . ILE F 2 31  ? 148.627 193.303 184.801 1.000 192.05572 ? ? ? ? ? ? 31  ILE F C   1 
+ATOM 22977 O O   . ILE F 2 31  ? 147.856 192.653 184.086 1.000 192.72970 ? ? ? ? ? ? 31  ILE F O   1 
+ATOM 22978 C CB  . ILE F 2 31  ? 149.592 195.525 184.066 1.000 190.11532 ? ? ? ? ? ? 31  ILE F CB  1 
+ATOM 22979 C CG1 . ILE F 2 31  ? 149.211 196.986 183.828 1.000 189.35018 ? ? ? ? ? ? 31  ILE F CG1 1 
+ATOM 22980 C CG2 . ILE F 2 31  ? 149.789 194.814 182.741 1.000 189.37061 ? ? ? ? ? ? 31  ILE F CG2 1 
+ATOM 22981 C CD1 . ILE F 2 31  ? 150.376 197.854 183.418 1.000 190.03664 ? ? ? ? ? ? 31  ILE F CD1 1 
+ATOM 22982 N N   . GLU F 2 32  ? 149.589 192.717 185.518 1.000 192.06747 ? ? ? ? ? ? 32  GLU F N   1 
+ATOM 22983 C CA  . GLU F 2 32  ? 149.759 191.268 185.475 1.000 190.10039 ? ? ? ? ? ? 32  GLU F CA  1 
+ATOM 22984 C C   . GLU F 2 32  ? 148.532 190.554 186.025 1.000 190.70341 ? ? ? ? ? ? 32  GLU F C   1 
+ATOM 22985 O O   . GLU F 2 32  ? 148.108 189.527 185.483 1.000 192.06754 ? ? ? ? ? ? 32  GLU F O   1 
+ATOM 22986 C CB  . GLU F 2 32  ? 151.008 190.857 186.253 1.000 191.34151 ? ? ? ? ? ? 32  GLU F CB  1 
+ATOM 22987 C CG  . GLU F 2 32  ? 152.295 191.462 185.730 1.000 192.97613 ? ? ? ? ? ? 32  GLU F CG  1 
+ATOM 22988 C CD  . GLU F 2 32  ? 153.222 190.429 185.123 1.000 194.23462 ? ? ? ? ? ? 32  GLU F CD  1 
+ATOM 22989 O OE1 . GLU F 2 32  ? 152.865 189.233 185.128 1.000 194.86914 ? ? ? ? ? ? 32  GLU F OE1 1 
+ATOM 22990 O OE2 . GLU F 2 32  ? 154.308 190.814 184.642 1.000 193.77975 ? ? ? ? ? ? 32  GLU F OE2 1 
+ATOM 22991 N N   . ALA F 2 33  ? 147.955 191.077 187.108 1.000 181.17090 ? ? ? ? ? ? 33  ALA F N   1 
+ATOM 22992 C CA  . ALA F 2 33  ? 146.763 190.460 187.678 1.000 180.03631 ? ? ? ? ? ? 33  ALA F CA  1 
+ATOM 22993 C C   . ALA F 2 33  ? 145.598 190.502 186.699 1.000 182.10715 ? ? ? ? ? ? 33  ALA F C   1 
+ATOM 22994 O O   . ALA F 2 33  ? 144.871 189.514 186.545 1.000 181.86426 ? ? ? ? ? ? 33  ALA F O   1 
+ATOM 22995 C CB  . ALA F 2 33  ? 146.389 191.154 188.987 1.000 178.76851 ? ? ? ? ? ? 33  ALA F CB  1 
+ATOM 22996 N N   . ASP F 2 34  ? 145.404 191.638 186.027 1.000 184.26987 ? ? ? ? ? ? 34  ASP F N   1 
+ATOM 22997 C CA  . ASP F 2 34  ? 144.298 191.756 185.083 1.000 182.95259 ? ? ? ? ? ? 34  ASP F CA  1 
+ATOM 22998 C C   . ASP F 2 34  ? 144.531 190.903 183.843 1.000 181.26720 ? ? ? ? ? ? 34  ASP F C   1 
+ATOM 22999 O O   . ASP F 2 34  ? 143.601 190.264 183.340 1.000 181.35908 ? ? ? ? ? ? 34  ASP F O   1 
+ATOM 23000 C CB  . ASP F 2 34  ? 144.095 193.219 184.699 1.000 182.56698 ? ? ? ? ? ? 34  ASP F CB  1 
+ATOM 23001 C CG  . ASP F 2 34  ? 142.847 193.811 185.316 1.000 185.05537 ? ? ? ? ? ? 34  ASP F CG  1 
+ATOM 23002 O OD1 . ASP F 2 34  ? 142.100 193.064 185.981 1.000 184.77140 ? ? ? ? ? ? 34  ASP F OD1 1 
+ATOM 23003 O OD2 . ASP F 2 34  ? 142.614 195.024 185.141 1.000 186.66287 ? ? ? ? ? ? 34  ASP F OD2 1 
+ATOM 23004 N N   . LEU F 2 35  ? 145.764 190.887 183.333 1.000 167.94811 ? ? ? ? ? ? 35  LEU F N   1 
+ATOM 23005 C CA  . LEU F 2 35  ? 146.059 190.105 182.136 1.000 166.88963 ? ? ? ? ? ? 35  LEU F CA  1 
+ATOM 23006 C C   . LEU F 2 35  ? 145.856 188.617 182.381 1.000 169.41540 ? ? ? ? ? ? 35  LEU F C   1 
+ATOM 23007 O O   . LEU F 2 35  ? 145.293 187.913 181.534 1.000 171.30086 ? ? ? ? ? ? 35  LEU F O   1 
+ATOM 23008 C CB  . LEU F 2 35  ? 147.487 190.379 181.669 1.000 166.39074 ? ? ? ? ? ? 35  LEU F CB  1 
+ATOM 23009 C CG  . LEU F 2 35  ? 147.723 191.705 180.950 1.000 165.27516 ? ? ? ? ? ? 35  LEU F CG  1 
+ATOM 23010 C CD1 . LEU F 2 35  ? 149.158 191.794 180.471 1.000 165.26029 ? ? ? ? ? ? 35  LEU F CD1 1 
+ATOM 23011 C CD2 . LEU F 2 35  ? 146.757 191.856 179.790 1.000 164.99455 ? ? ? ? ? ? 35  LEU F CD2 1 
+ATOM 23012 N N   . LYS F 2 36  ? 146.309 188.116 183.531 1.000 172.72681 ? ? ? ? ? ? 36  LYS F N   1 
+ATOM 23013 C CA  . LYS F 2 36  ? 146.160 186.694 183.816 1.000 170.77390 ? ? ? ? ? ? 36  LYS F CA  1 
+ATOM 23014 C C   . LYS F 2 36  ? 144.719 186.334 184.152 1.000 170.67876 ? ? ? ? ? ? 36  LYS F C   1 
+ATOM 23015 O O   . LYS F 2 36  ? 144.292 185.202 183.902 1.000 171.04173 ? ? ? ? ? ? 36  LYS F O   1 
+ATOM 23016 C CB  . LYS F 2 36  ? 147.103 186.283 184.949 1.000 169.95892 ? ? ? ? ? ? 36  LYS F CB  1 
+ATOM 23017 C CG  . LYS F 2 36  ? 146.571 186.537 186.350 1.000 172.11029 ? ? ? ? ? ? 36  LYS F CG  1 
+ATOM 23018 C CD  . LYS F 2 36  ? 147.540 186.037 187.411 1.000 171.94163 ? ? ? ? ? ? 36  LYS F CD  1 
+ATOM 23019 C CE  . LYS F 2 36  ? 147.999 184.617 187.121 1.000 171.33762 ? ? ? ? ? ? 36  LYS F CE  1 
+ATOM 23020 N NZ  . LYS F 2 36  ? 147.103 183.604 187.745 1.000 170.57933 ? ? ? ? ? ? 36  LYS F NZ  1 
+ATOM 23021 N N   . GLU F 2 37  ? 143.957 187.273 184.712 1.000 169.65109 ? ? ? ? ? ? 37  GLU F N   1 
+ATOM 23022 C CA  . GLU F 2 37  ? 142.563 186.996 185.035 1.000 168.05865 ? ? ? ? ? ? 37  GLU F CA  1 
+ATOM 23023 C C   . GLU F 2 37  ? 141.686 186.986 183.789 1.000 171.52036 ? ? ? ? ? ? 37  GLU F C   1 
+ATOM 23024 O O   . GLU F 2 37  ? 140.811 186.125 183.651 1.000 172.62246 ? ? ? ? ? ? 37  GLU F O   1 
+ATOM 23025 C CB  . GLU F 2 37  ? 142.043 188.023 186.040 1.000 167.67992 ? ? ? ? ? ? 37  GLU F CB  1 
+ATOM 23026 C CG  . GLU F 2 37  ? 140.546 187.958 186.270 1.000 169.90084 ? ? ? ? ? ? 37  GLU F CG  1 
+ATOM 23027 C CD  . GLU F 2 37  ? 139.966 189.292 186.692 1.000 175.00761 ? ? ? ? ? ? 37  GLU F CD  1 
+ATOM 23028 O OE1 . GLU F 2 37  ? 140.605 189.987 187.509 1.000 174.40941 ? ? ? ? ? ? 37  GLU F OE1 1 
+ATOM 23029 O OE2 . GLU F 2 37  ? 138.873 189.646 186.204 1.000 177.47162 ? ? ? ? ? ? 37  GLU F OE2 1 
+ATOM 23030 N N   . ASN F 2 38  ? 141.910 187.924 182.873 1.000 158.44288 ? ? ? ? ? ? 38  ASN F N   1 
+ATOM 23031 C CA  . ASN F 2 38  ? 141.082 188.062 181.682 1.000 154.69394 ? ? ? ? ? ? 38  ASN F CA  1 
+ATOM 23032 C C   . ASN F 2 38  ? 141.608 187.139 180.589 1.000 156.24423 ? ? ? ? ? ? 38  ASN F C   1 
+ATOM 23033 O O   . ASN F 2 38  ? 142.745 187.295 180.132 1.000 155.69958 ? ? ? ? ? ? 38  ASN F O   1 
+ATOM 23034 C CB  . ASN F 2 38  ? 141.069 189.512 181.203 1.000 154.18358 ? ? ? ? ? ? 38  ASN F CB  1 
+ATOM 23035 C CG  . ASN F 2 38  ? 140.285 189.696 179.920 1.000 155.62516 ? ? ? ? ? ? 38  ASN F CG  1 
+ATOM 23036 O OD1 . ASN F 2 38  ? 140.788 189.439 178.828 1.000 159.38942 ? ? ? ? ? ? 38  ASN F OD1 1 
+ATOM 23037 N ND2 . ASN F 2 38  ? 139.044 190.147 180.047 1.000 154.82308 ? ? ? ? ? ? 38  ASN F ND2 1 
+ATOM 23038 N N   . LYS F 2 39  ? 140.778 186.187 180.169 1.000 150.27214 ? ? ? ? ? ? 39  LYS F N   1 
+ATOM 23039 C CA  . LYS F 2 39  ? 141.138 185.233 179.131 1.000 149.91160 ? ? ? ? ? ? 39  LYS F CA  1 
+ATOM 23040 C C   . LYS F 2 39  ? 140.547 185.591 177.774 1.000 147.56195 ? ? ? ? ? ? 39  LYS F C   1 
+ATOM 23041 O O   . LYS F 2 39  ? 140.660 184.801 176.832 1.000 144.02216 ? ? ? ? ? ? 39  LYS F O   1 
+ATOM 23042 C CB  . LYS F 2 39  ? 140.697 183.825 179.533 1.000 148.87940 ? ? ? ? ? ? 39  LYS F CB  1 
+ATOM 23043 C CG  . LYS F 2 39  ? 140.530 183.628 181.031 1.000 148.41342 ? ? ? ? ? ? 39  LYS F CG  1 
+ATOM 23044 C CD  . LYS F 2 39  ? 141.873 183.472 181.727 1.000 146.63299 ? ? ? ? ? ? 39  LYS F CD  1 
+ATOM 23045 C CE  . LYS F 2 39  ? 142.747 182.449 181.024 1.000 146.44144 ? ? ? ? ? ? 39  LYS F CE  1 
+ATOM 23046 N NZ  . LYS F 2 39  ? 144.122 182.415 181.594 1.000 146.44419 ? ? ? ? ? ? 39  LYS F NZ  1 
+ATOM 23047 N N   . THR F 2 40  ? 139.921 186.758 177.653 1.000 142.88642 ? ? ? ? ? ? 40  THR F N   1 
+ATOM 23048 C CA  . THR F 2 40  ? 139.314 187.173 176.400 1.000 139.34738 ? ? ? ? ? ? 40  THR F CA  1 
+ATOM 23049 C C   . THR F 2 40  ? 140.372 187.747 175.462 1.000 139.56674 ? ? ? ? ? ? 40  THR F C   1 
+ATOM 23050 O O   . THR F 2 40  ? 141.564 187.790 175.773 1.000 141.70102 ? ? ? ? ? ? 40  THR F O   1 
+ATOM 23051 C CB  . THR F 2 40  ? 138.209 188.193 176.658 1.000 137.58671 ? ? ? ? ? ? 40  THR F CB  1 
+ATOM 23052 O OG1 . THR F 2 40  ? 138.794 189.430 177.081 1.000 140.88926 ? ? ? ? ? ? 40  THR F OG1 1 
+ATOM 23053 C CG2 . THR F 2 40  ? 137.271 187.693 177.739 1.000 139.45851 ? ? ? ? ? ? 40  THR F CG2 1 
+ATOM 23054 N N   . HIS F 2 41  ? 139.925 188.193 174.290 1.000 120.34198 ? ? ? ? ? ? 41  HIS F N   1 
+ATOM 23055 C CA  . HIS F 2 41  ? 140.816 188.788 173.305 1.000 117.65017 ? ? ? ? ? ? 41  HIS F CA  1 
+ATOM 23056 C C   . HIS F 2 41  ? 141.223 190.210 173.654 1.000 121.08156 ? ? ? ? ? ? 41  HIS F C   1 
+ATOM 23057 O O   . HIS F 2 41  ? 142.173 190.727 173.057 1.000 118.82337 ? ? ? ? ? ? 41  HIS F O   1 
+ATOM 23058 C CB  . HIS F 2 41  ? 140.152 188.782 171.930 1.000 116.65119 ? ? ? ? ? ? 41  HIS F CB  1 
+ATOM 23059 C CG  . HIS F 2 41  ? 139.118 189.849 171.760 1.000 118.35394 ? ? ? ? ? ? 41  HIS F CG  1 
+ATOM 23060 N ND1 . HIS F 2 41  ? 137.809 189.685 172.157 1.000 119.97379 ? ? ? ? ? ? 41  HIS F ND1 1 
+ATOM 23061 C CD2 . HIS F 2 41  ? 139.200 191.096 171.241 1.000 115.80473 ? ? ? ? ? ? 41  HIS F CD2 1 
+ATOM 23062 C CE1 . HIS F 2 41  ? 137.129 190.784 171.887 1.000 117.82439 ? ? ? ? ? ? 41  HIS F CE1 1 
+ATOM 23063 N NE2 . HIS F 2 41  ? 137.950 191.656 171.332 1.000 116.35510 ? ? ? ? ? ? 41  HIS F NE2 1 
+ATOM 23064 N N   . TYR F 2 42  ? 140.534 190.850 174.592 1.000 127.75737 ? ? ? ? ? ? 42  TYR F N   1 
+ATOM 23065 C CA  . TYR F 2 42  ? 140.822 192.235 174.926 1.000 122.17779 ? ? ? ? ? ? 42  TYR F CA  1 
+ATOM 23066 C C   . TYR F 2 42  ? 142.212 192.369 175.534 1.000 126.78576 ? ? ? ? ? ? 42  TYR F C   1 
+ATOM 23067 O O   . TYR F 2 42  ? 142.732 191.447 176.166 1.000 134.34586 ? ? ? ? ? ? 42  TYR F O   1 
+ATOM 23068 C CB  . TYR F 2 42  ? 139.780 192.776 175.899 1.000 119.77182 ? ? ? ? ? ? 42  TYR F CB  1 
+ATOM 23069 C CG  . TYR F 2 42  ? 138.396 192.899 175.318 1.000 122.01390 ? ? ? ? ? ? 42  TYR F CG  1 
+ATOM 23070 C CD1 . TYR F 2 42  ? 138.004 194.045 174.648 1.000 123.26879 ? ? ? ? ? ? 42  TYR F CD1 1 
+ATOM 23071 C CD2 . TYR F 2 42  ? 137.478 191.871 175.447 1.000 127.77823 ? ? ? ? ? ? 42  TYR F CD2 1 
+ATOM 23072 C CE1 . TYR F 2 42  ? 136.738 194.162 174.118 1.000 125.38864 ? ? ? ? ? ? 42  TYR F CE1 1 
+ATOM 23073 C CE2 . TYR F 2 42  ? 136.210 191.979 174.921 1.000 130.02033 ? ? ? ? ? ? 42  TYR F CE2 1 
+ATOM 23074 C CZ  . TYR F 2 42  ? 135.845 193.126 174.257 1.000 128.66060 ? ? ? ? ? ? 42  TYR F CZ  1 
+ATOM 23075 O OH  . TYR F 2 42  ? 134.580 193.237 173.731 1.000 131.16948 ? ? ? ? ? ? 42  TYR F OH  1 
+ATOM 23076 N N   . SER F 2 43  ? 142.814 193.535 175.329 1.000 134.83275 ? ? ? ? ? ? 43  SER F N   1 
+ATOM 23077 C CA  . SER F 2 43  ? 144.125 193.854 175.869 1.000 135.45115 ? ? ? ? ? ? 43  SER F CA  1 
+ATOM 23078 C C   . SER F 2 43  ? 144.040 195.166 176.635 1.000 138.58657 ? ? ? ? ? ? 43  SER F C   1 
+ATOM 23079 O O   . SER F 2 43  ? 142.984 195.799 176.711 1.000 139.53202 ? ? ? ? ? ? 43  SER F O   1 
+ATOM 23080 C CB  . SER F 2 43  ? 145.177 193.941 174.759 1.000 136.48786 ? ? ? ? ? ? 43  SER F CB  1 
+ATOM 23081 O OG  . SER F 2 43  ? 144.866 194.978 173.850 1.000 141.45060 ? ? ? ? ? ? 43  SER F OG  1 
+ATOM 23082 N N   . ILE F 2 44  ? 145.167 195.576 177.212 1.000 146.72401 ? ? ? ? ? ? 44  ILE F N   1 
+ATOM 23083 C CA  . ILE F 2 44  ? 145.233 196.813 177.974 1.000 145.93802 ? ? ? ? ? ? 44  ILE F CA  1 
+ATOM 23084 C C   . ILE F 2 44  ? 146.261 197.735 177.336 1.000 146.78070 ? ? ? ? ? ? 44  ILE F C   1 
+ATOM 23085 O O   . ILE F 2 44  ? 147.149 197.305 176.597 1.000 147.88650 ? ? ? ? ? ? 44  ILE F O   1 
+ATOM 23086 C CB  . ILE F 2 44  ? 145.570 196.576 179.461 1.000 147.54952 ? ? ? ? ? ? 44  ILE F CB  1 
+ATOM 23087 C CG1 . ILE F 2 44  ? 146.709 195.567 179.611 1.000 146.65140 ? ? ? ? ? ? 44  ILE F CG1 1 
+ATOM 23088 C CG2 . ILE F 2 44  ? 144.344 196.112 180.217 1.000 150.97441 ? ? ? ? ? ? 44  ILE F CG2 1 
+ATOM 23089 C CD1 . ILE F 2 44  ? 148.086 196.192 179.685 1.000 146.65161 ? ? ? ? ? ? 44  ILE F CD1 1 
+ATOM 23090 N N   . ALA F 2 45  ? 146.126 199.022 177.635 1.000 157.69516 ? ? ? ? ? ? 45  ALA F N   1 
+ATOM 23091 C CA  . ALA F 2 45  ? 147.056 200.043 177.177 1.000 158.54184 ? ? ? ? ? ? 45  ALA F CA  1 
+ATOM 23092 C C   . ALA F 2 45  ? 147.644 200.755 178.383 1.000 163.63535 ? ? ? ? ? ? 45  ALA F C   1 
+ATOM 23093 O O   . ALA F 2 45  ? 146.905 201.184 179.276 1.000 167.43717 ? ? ? ? ? ? 45  ALA F O   1 
+ATOM 23094 C CB  . ALA F 2 45  ? 146.364 201.046 176.252 1.000 159.78014 ? ? ? ? ? ? 45  ALA F CB  1 
+ATOM 23095 N N   . ALA F 2 46  ? 148.967 200.876 178.410 1.000 174.69663 ? ? ? ? ? ? 46  ALA F N   1 
+ATOM 23096 C CA  . ALA F 2 46  ? 149.675 201.590 179.464 1.000 174.08221 ? ? ? ? ? ? 46  ALA F CA  1 
+ATOM 23097 C C   . ALA F 2 46  ? 150.308 202.835 178.861 1.000 175.75972 ? ? ? ? ? ? 46  ALA F C   1 
+ATOM 23098 O O   . ALA F 2 46  ? 151.106 202.737 177.923 1.000 174.33292 ? ? ? ? ? ? 46  ALA F O   1 
+ATOM 23099 C CB  . ALA F 2 46  ? 150.736 200.702 180.110 1.000 170.11507 ? ? ? ? ? ? 46  ALA F CB  1 
+ATOM 23100 N N   . VAL F 2 47  ? 149.958 203.999 179.400 1.000 191.34870 ? ? ? ? ? ? 47  VAL F N   1 
+ATOM 23101 C CA  . VAL F 2 47  ? 150.431 205.279 178.890 1.000 190.90710 ? ? ? ? ? ? 47  VAL F CA  1 
+ATOM 23102 C C   . VAL F 2 47  ? 151.201 205.989 179.994 1.000 193.87830 ? ? ? ? ? ? 47  VAL F C   1 
+ATOM 23103 O O   . VAL F 2 47  ? 150.699 206.140 181.113 1.000 195.97405 ? ? ? ? ? ? 47  VAL F O   1 
+ATOM 23104 C CB  . VAL F 2 47  ? 149.269 206.148 178.374 1.000 189.88448 ? ? ? ? ? ? 47  VAL F CB  1 
+ATOM 23105 C CG1 . VAL F 2 47  ? 148.758 205.601 177.060 1.000 189.57865 ? ? ? ? ? ? 47  VAL F CG1 1 
+ATOM 23106 C CG2 . VAL F 2 47  ? 148.141 206.198 179.386 1.000 190.55498 ? ? ? ? ? ? 47  VAL F CG2 1 
+ATOM 23107 N N   . THR F 2 48  ? 152.426 206.407 179.682 1.000 219.05167 ? ? ? ? ? ? 48  THR F N   1 
+ATOM 23108 C CA  . THR F 2 48  ? 153.279 207.126 180.617 1.000 220.30743 ? ? ? ? ? ? 48  THR F CA  1 
+ATOM 23109 C C   . THR F 2 48  ? 153.882 208.337 179.923 1.000 221.21270 ? ? ? ? ? ? 48  THR F C   1 
+ATOM 23110 O O   . THR F 2 48  ? 154.196 208.286 178.732 1.000 222.51244 ? ? ? ? ? ? 48  THR F O   1 
+ATOM 23111 C CB  . THR F 2 48  ? 154.406 206.236 181.161 1.000 220.48119 ? ? ? ? ? ? 48  THR F CB  1 
+ATOM 23112 O OG1 . THR F 2 48  ? 155.267 205.840 180.087 1.000 222.01637 ? ? ? ? ? ? 48  THR F OG1 1 
+ATOM 23113 C CG2 . THR F 2 48  ? 153.840 204.996 181.835 1.000 219.79410 ? ? ? ? ? ? 48  THR F CG2 1 
+ATOM 23114 N N   . PHE F 2 49  ? 154.044 209.427 180.677 1.000 228.38181 ? ? ? ? ? ? 49  PHE F N   1 
+ATOM 23115 C CA  . PHE F 2 49  ? 154.663 210.624 180.118 1.000 227.39329 ? ? ? ? ? ? 49  PHE F CA  1 
+ATOM 23116 C C   . PHE F 2 49  ? 156.104 210.357 179.706 1.000 227.57062 ? ? ? ? ? ? 49  PHE F C   1 
+ATOM 23117 O O   . PHE F 2 49  ? 156.558 210.828 178.657 1.000 228.17817 ? ? ? ? ? ? 49  PHE F O   1 
+ATOM 23118 C CB  . PHE F 2 49  ? 154.614 211.765 181.131 1.000 226.79098 ? ? ? ? ? ? 49  PHE F CB  1 
+ATOM 23119 C CG  . PHE F 2 49  ? 153.244 212.327 181.346 1.000 227.72695 ? ? ? ? ? ? 49  PHE F CG  1 
+ATOM 23120 C CD1 . PHE F 2 49  ? 152.359 211.711 182.211 1.000 227.73214 ? ? ? ? ? ? 49  PHE F CD1 1 
+ATOM 23121 C CD2 . PHE F 2 49  ? 152.844 213.477 180.691 1.000 228.12936 ? ? ? ? ? ? 49  PHE F CD2 1 
+ATOM 23122 C CE1 . PHE F 2 49  ? 151.099 212.228 182.414 1.000 227.86096 ? ? ? ? ? ? 49  PHE F CE1 1 
+ATOM 23123 C CE2 . PHE F 2 49  ? 151.585 213.999 180.891 1.000 228.47697 ? ? ? ? ? ? 49  PHE F CE2 1 
+ATOM 23124 C CZ  . PHE F 2 49  ? 150.712 213.374 181.755 1.000 228.30423 ? ? ? ? ? ? 49  PHE F CZ  1 
+ATOM 23125 N N   . THR F 2 50  ? 156.834 209.604 180.519 1.000 240.90132 ? ? ? ? ? ? 50  THR F N   1 
+ATOM 23126 C CA  . THR F 2 50  ? 158.263 209.412 180.332 1.000 241.15628 ? ? ? ? ? ? 50  THR F CA  1 
+ATOM 23127 C C   . THR F 2 50  ? 158.515 208.135 179.541 1.000 240.96693 ? ? ? ? ? ? 50  THR F C   1 
+ATOM 23128 O O   . THR F 2 50  ? 157.932 207.088 179.839 1.000 242.52475 ? ? ? ? ? ? 50  THR F O   1 
+ATOM 23129 C CB  . THR F 2 50  ? 158.962 209.358 181.691 1.000 241.82922 ? ? ? ? ? ? 50  THR F CB  1 
+ATOM 23130 O OG1 . THR F 2 50  ? 159.104 210.688 182.207 1.000 242.52571 ? ? ? ? ? ? 50  THR F OG1 1 
+ATOM 23131 C CG2 . THR F 2 50  ? 160.325 208.738 181.565 1.000 242.47680 ? ? ? ? ? ? 50  THR F CG2 1 
+ATOM 23132 N N   . ASN F 2 51  ? 159.379 208.230 178.527 1.000 245.03722 ? ? ? ? ? ? 51  ASN F N   1 
+ATOM 23133 C CA  . ASN F 2 51  ? 159.608 207.095 177.639 1.000 245.56417 ? ? ? ? ? ? 51  ASN F CA  1 
+ATOM 23134 C C   . ASN F 2 51  ? 160.248 205.920 178.372 1.000 247.98477 ? ? ? ? ? ? 51  ASN F C   1 
+ATOM 23135 O O   . ASN F 2 51  ? 159.825 204.772 178.191 1.000 248.59010 ? ? ? ? ? ? 51  ASN F O   1 
+ATOM 23136 C CB  . ASN F 2 51  ? 160.471 207.525 176.454 1.000 245.83540 ? ? ? ? ? ? 51  ASN F CB  1 
+ATOM 23137 C CG  . ASN F 2 51  ? 160.475 206.503 175.334 1.000 245.18110 ? ? ? ? ? ? 51  ASN F CG  1 
+ATOM 23138 O OD1 . ASN F 2 51  ? 160.925 205.372 175.509 1.000 245.81898 ? ? ? ? ? ? 51  ASN F OD1 1 
+ATOM 23139 N ND2 . ASN F 2 51  ? 159.968 206.899 174.173 1.000 244.33802 ? ? ? ? ? ? 51  ASN F ND2 1 
+ATOM 23140 N N   . LYS F 2 52  ? 161.270 206.175 179.196 1.000 254.19346 ? ? ? ? ? ? 52  LYS F N   1 
+ATOM 23141 C CA  . LYS F 2 52  ? 161.895 205.069 179.916 1.000 253.14396 ? ? ? ? ? ? 52  LYS F CA  1 
+ATOM 23142 C C   . LYS F 2 52  ? 160.947 204.471 180.944 1.000 252.57116 ? ? ? ? ? ? 52  LYS F C   1 
+ATOM 23143 O O   . LYS F 2 52  ? 161.049 203.281 181.258 1.000 251.75988 ? ? ? ? ? ? 52  LYS F O   1 
+ATOM 23144 C CB  . LYS F 2 52  ? 163.196 205.510 180.592 1.000 252.83324 ? ? ? ? ? ? 52  LYS F CB  1 
+ATOM 23145 C CG  . LYS F 2 52  ? 163.075 206.702 181.520 1.000 252.52930 ? ? ? ? ? ? 52  LYS F CG  1 
+ATOM 23146 C CD  . LYS F 2 52  ? 162.923 206.265 182.971 1.000 251.17476 ? ? ? ? ? ? 52  LYS F CD  1 
+ATOM 23147 C CE  . LYS F 2 52  ? 162.894 207.458 183.911 1.000 251.26867 ? ? ? ? ? ? 52  LYS F CE  1 
+ATOM 23148 N NZ  . LYS F 2 52  ? 162.078 207.188 185.127 1.000 251.21267 ? ? ? ? ? ? 52  LYS F NZ  1 
+ATOM 23149 N N   . ALA F 2 53  ? 160.026 205.277 181.477 1.000 243.78393 ? ? ? ? ? ? 53  ALA F N   1 
+ATOM 23150 C CA  . ALA F 2 53  ? 159.020 204.747 182.389 1.000 242.24316 ? ? ? ? ? ? 53  ALA F CA  1 
+ATOM 23151 C C   . ALA F 2 53  ? 158.189 203.673 181.702 1.000 242.29419 ? ? ? ? ? ? 53  ALA F C   1 
+ATOM 23152 O O   . ALA F 2 53  ? 157.875 202.637 182.296 1.000 242.78491 ? ? ? ? ? ? 53  ALA F O   1 
+ATOM 23153 C CB  . ALA F 2 53  ? 158.129 205.876 182.905 1.000 240.23715 ? ? ? ? ? ? 53  ALA F CB  1 
+ATOM 23154 N N   . ALA F 2 54  ? 157.821 203.907 180.442 1.000 238.67850 ? ? ? ? ? ? 54  ALA F N   1 
+ATOM 23155 C CA  . ALA F 2 54  ? 157.158 202.868 179.666 1.000 238.04621 ? ? ? ? ? ? 54  ALA F CA  1 
+ATOM 23156 C C   . ALA F 2 54  ? 158.087 201.684 179.428 1.000 238.41894 ? ? ? ? ? ? 54  ALA F C   1 
+ATOM 23157 O O   . ALA F 2 54  ? 157.664 200.526 179.518 1.000 239.08952 ? ? ? ? ? ? 54  ALA F O   1 
+ATOM 23158 C CB  . ALA F 2 54  ? 156.666 203.438 178.337 1.000 237.68638 ? ? ? ? ? ? 54  ALA F CB  1 
+ATOM 23159 N N   . LYS F 2 55  ? 159.357 201.957 179.119 1.000 239.34324 ? ? ? ? ? ? 55  LYS F N   1 
+ATOM 23160 C CA  . LYS F 2 55  ? 160.291 200.877 178.814 1.000 239.12393 ? ? ? ? ? ? 55  LYS F CA  1 
+ATOM 23161 C C   . LYS F 2 55  ? 160.533 199.987 180.025 1.000 239.76167 ? ? ? ? ? ? 55  LYS F C   1 
+ATOM 23162 O O   . LYS F 2 55  ? 160.569 198.757 179.900 1.000 239.57059 ? ? ? ? ? ? 55  LYS F O   1 
+ATOM 23163 C CB  . LYS F 2 55  ? 161.611 201.452 178.297 1.000 237.82157 ? ? ? ? ? ? 55  LYS F CB  1 
+ATOM 23164 C CG  . LYS F 2 55  ? 161.504 202.186 176.959 1.000 238.14477 ? ? ? ? ? ? 55  LYS F CG  1 
+ATOM 23165 C CD  . LYS F 2 55  ? 161.155 201.295 175.748 1.000 238.10493 ? ? ? ? ? ? 55  LYS F CD  1 
+ATOM 23166 C CE  . LYS F 2 55  ? 161.611 199.831 175.842 1.000 238.15099 ? ? ? ? ? ? 55  LYS F CE  1 
+ATOM 23167 N NZ  . LYS F 2 55  ? 163.035 199.644 176.251 1.000 239.34167 ? ? ? ? ? ? 55  LYS F NZ  1 
+ATOM 23168 N N   . GLU F 2 56  ? 160.710 200.585 181.206 1.000 239.98634 ? ? ? ? ? ? 56  GLU F N   1 
+ATOM 23169 C CA  . GLU F 2 56  ? 160.916 199.773 182.401 1.000 239.78588 ? ? ? ? ? ? 56  GLU F CA  1 
+ATOM 23170 C C   . GLU F 2 56  ? 159.660 198.995 182.763 1.000 239.35180 ? ? ? ? ? ? 56  GLU F C   1 
+ATOM 23171 O O   . GLU F 2 56  ? 159.753 197.878 183.283 1.000 238.86913 ? ? ? ? ? ? 56  GLU F O   1 
+ATOM 23172 C CB  . GLU F 2 56  ? 161.365 200.645 183.574 1.000 238.93906 ? ? ? ? ? ? 56  GLU F CB  1 
+ATOM 23173 C CG  . GLU F 2 56  ? 160.405 201.756 183.950 1.000 239.42282 ? ? ? ? ? ? 56  GLU F CG  1 
+ATOM 23174 C CD  . GLU F 2 56  ? 159.399 201.332 185.001 1.000 239.73645 ? ? ? ? ? ? 56  GLU F CD  1 
+ATOM 23175 O OE1 . GLU F 2 56  ? 159.596 200.264 185.617 1.000 239.86601 ? ? ? ? ? ? 56  GLU F OE1 1 
+ATOM 23176 O OE2 . GLU F 2 56  ? 158.413 202.069 185.214 1.000 239.17676 ? ? ? ? ? ? 56  GLU F OE2 1 
+ATOM 23177 N N   . ILE F 2 57  ? 158.483 199.567 182.504 1.000 229.20863 ? ? ? ? ? ? 57  ILE F N   1 
+ATOM 23178 C CA  . ILE F 2 57  ? 157.244 198.820 182.688 1.000 227.20924 ? ? ? ? ? ? 57  ILE F CA  1 
+ATOM 23179 C C   . ILE F 2 57  ? 157.213 197.623 181.747 1.000 227.41169 ? ? ? ? ? ? 57  ILE F C   1 
+ATOM 23180 O O   . ILE F 2 57  ? 156.943 196.492 182.164 1.000 228.14211 ? ? ? ? ? ? 57  ILE F O   1 
+ATOM 23181 C CB  . ILE F 2 57  ? 156.027 199.738 182.478 1.000 225.73106 ? ? ? ? ? ? 57  ILE F CB  1 
+ATOM 23182 C CG1 . ILE F 2 57  ? 155.857 200.676 183.673 1.000 226.18361 ? ? ? ? ? ? 57  ILE F CG1 1 
+ATOM 23183 C CG2 . ILE F 2 57  ? 154.771 198.919 182.276 1.000 224.64168 ? ? ? ? ? ? 57  ILE F CG2 1 
+ATOM 23184 C CD1 . ILE F 2 57  ? 154.604 201.521 183.617 1.000 226.38083 ? ? ? ? ? ? 57  ILE F CD1 1 
+ATOM 23185 N N   . GLU F 2 58  ? 157.546 197.849 180.473 1.000 227.68870 ? ? ? ? ? ? 58  GLU F N   1 
+ATOM 23186 C CA  . GLU F 2 58  ? 157.469 196.781 179.480 1.000 227.49076 ? ? ? ? ? ? 58  GLU F CA  1 
+ATOM 23187 C C   . GLU F 2 58  ? 158.395 195.633 179.853 1.000 229.75290 ? ? ? ? ? ? 58  GLU F C   1 
+ATOM 23188 O O   . GLU F 2 58  ? 158.025 194.460 179.722 1.000 230.13030 ? ? ? ? ? ? 58  GLU F O   1 
+ATOM 23189 C CB  . GLU F 2 58  ? 157.768 197.363 178.087 1.000 226.53172 ? ? ? ? ? ? 58  GLU F CB  1 
+ATOM 23190 C CG  . GLU F 2 58  ? 157.626 196.470 176.812 1.000 226.95645 ? ? ? ? ? ? 58  GLU F CG  1 
+ATOM 23191 C CD  . GLU F 2 58  ? 158.438 195.176 176.764 1.000 228.06952 ? ? ? ? ? ? 58  GLU F CD  1 
+ATOM 23192 O OE1 . GLU F 2 58  ? 158.138 194.333 175.891 1.000 228.95472 ? ? ? ? ? ? 58  GLU F OE1 1 
+ATOM 23193 O OE2 . GLU F 2 58  ? 159.450 195.044 177.476 1.000 228.78516 ? ? ? ? ? ? 58  GLU F OE2 1 
+ATOM 23194 N N   . GLY F 2 59  ? 159.599 195.948 180.332 1.000 232.16004 ? ? ? ? ? ? 59  GLY F N   1 
+ATOM 23195 C CA  . GLY F 2 59  ? 160.511 194.899 180.757 1.000 230.87762 ? ? ? ? ? ? 59  GLY F CA  1 
+ATOM 23196 C C   . GLY F 2 59  ? 159.957 194.068 181.897 1.000 230.49983 ? ? ? ? ? ? 59  GLY F C   1 
+ATOM 23197 O O   . GLY F 2 59  ? 160.274 192.883 182.026 1.000 230.93223 ? ? ? ? ? ? 59  GLY F O   1 
+ATOM 23198 N N   . ARG F 2 60  ? 159.126 194.676 182.746 1.000 224.09972 ? ? ? ? ? ? 60  ARG F N   1 
+ATOM 23199 C CA  . ARG F 2 60  ? 158.594 193.947 183.892 1.000 222.69092 ? ? ? ? ? ? 60  ARG F CA  1 
+ATOM 23200 C C   . ARG F 2 60  ? 157.526 192.940 183.475 1.000 222.85264 ? ? ? ? ? ? 60  ARG F C   1 
+ATOM 23201 O O   . ARG F 2 60  ? 157.505 191.814 183.985 1.000 223.78802 ? ? ? ? ? ? 60  ARG F O   1 
+ATOM 23202 C CB  . ARG F 2 60  ? 158.062 194.925 184.936 1.000 221.53317 ? ? ? ? ? ? 60  ARG F CB  1 
+ATOM 23203 C CG  . ARG F 2 60  ? 159.178 195.632 185.695 1.000 221.92770 ? ? ? ? ? ? 60  ARG F CG  1 
+ATOM 23204 C CD  . ARG F 2 60  ? 158.661 196.754 186.574 1.000 222.34053 ? ? ? ? ? ? 60  ARG F CD  1 
+ATOM 23205 N NE  . ARG F 2 60  ? 158.470 196.312 187.950 1.000 223.55318 ? ? ? ? ? ? 60  ARG F NE  1 
+ATOM 23206 C CZ  . ARG F 2 60  ? 158.047 197.090 188.936 1.000 224.11534 ? ? ? ? ? ? 60  ARG F CZ  1 
+ATOM 23207 N NH1 . ARG F 2 60  ? 157.775 198.369 188.740 1.000 224.40034 ? ? ? ? ? ? 60  ARG F NH1 1 
+ATOM 23208 N NH2 . ARG F 2 60  ? 157.895 196.571 190.152 1.000 224.09134 ? ? ? ? ? ? 60  ARG F NH2 1 
+ATOM 23209 N N   . LEU F 2 61  ? 156.629 193.314 182.556 1.000 205.59907 ? ? ? ? ? ? 61  LEU F N   1 
+ATOM 23210 C CA  . LEU F 2 61  ? 155.697 192.322 182.024 1.000 204.69513 ? ? ? ? ? ? 61  LEU F CA  1 
+ATOM 23211 C C   . LEU F 2 61  ? 156.427 191.260 181.212 1.000 205.47796 ? ? ? ? ? ? 61  LEU F C   1 
+ATOM 23212 O O   . LEU F 2 61  ? 156.110 190.069 181.305 1.000 203.67852 ? ? ? ? ? ? 61  LEU F O   1 
+ATOM 23213 C CB  . LEU F 2 61  ? 154.605 192.973 181.169 1.000 204.32235 ? ? ? ? ? ? 61  LEU F CB  1 
+ATOM 23214 C CG  . LEU F 2 61  ? 153.653 194.037 181.725 1.000 204.70583 ? ? ? ? ? ? 61  LEU F CG  1 
+ATOM 23215 C CD1 . LEU F 2 61  ? 153.289 193.735 183.171 1.000 205.66923 ? ? ? ? ? ? 61  LEU F CD1 1 
+ATOM 23216 C CD2 . LEU F 2 61  ? 154.163 195.453 181.555 1.000 205.82618 ? ? ? ? ? ? 61  LEU F CD2 1 
+ATOM 23217 N N   . GLY F 2 62  ? 157.405 191.670 180.412 1.000 198.65691 ? ? ? ? ? ? 62  GLY F N   1 
+ATOM 23218 C CA  . GLY F 2 62  ? 158.108 190.744 179.552 1.000 197.79022 ? ? ? ? ? ? 62  GLY F CA  1 
+ATOM 23219 C C   . GLY F 2 62  ? 157.386 190.510 178.239 1.000 198.01719 ? ? ? ? ? ? 62  GLY F C   1 
+ATOM 23220 O O   . GLY F 2 62  ? 156.400 191.165 177.896 1.000 197.33223 ? ? ? ? ? ? 62  GLY F O   1 
+ATOM 23221 N N   . TYR F 2 63  ? 157.905 189.544 177.487 1.000 173.76695 ? ? ? ? ? ? 63  TYR F N   1 
+ATOM 23222 C CA  . TYR F 2 63  ? 157.365 189.241 176.170 1.000 172.00166 ? ? ? ? ? ? 63  TYR F CA  1 
+ATOM 23223 C C   . TYR F 2 63  ? 155.949 188.689 176.279 1.000 172.92143 ? ? ? ? ? ? 63  TYR F C   1 
+ATOM 23224 O O   . TYR F 2 63  ? 155.645 187.878 177.159 1.000 172.76720 ? ? ? ? ? ? 63  TYR F O   1 
+ATOM 23225 C CB  . TYR F 2 63  ? 158.266 188.239 175.450 1.000 168.60924 ? ? ? ? ? ? 63  TYR F CB  1 
+ATOM 23226 C CG  . TYR F 2 63  ? 157.762 187.817 174.090 1.000 169.27398 ? ? ? ? ? ? 63  TYR F CG  1 
+ATOM 23227 C CD1 . TYR F 2 63  ? 157.961 188.618 172.975 1.000 168.51610 ? ? ? ? ? ? 63  TYR F CD1 1 
+ATOM 23228 C CD2 . TYR F 2 63  ? 157.096 186.611 173.919 1.000 169.79279 ? ? ? ? ? ? 63  TYR F CD2 1 
+ATOM 23229 C CE1 . TYR F 2 63  ? 157.506 188.234 171.730 1.000 168.65501 ? ? ? ? ? ? 63  TYR F CE1 1 
+ATOM 23230 C CE2 . TYR F 2 63  ? 156.638 186.219 172.679 1.000 169.86402 ? ? ? ? ? ? 63  TYR F CE2 1 
+ATOM 23231 C CZ  . TYR F 2 63  ? 156.845 187.034 171.588 1.000 170.68006 ? ? ? ? ? ? 63  TYR F CZ  1 
+ATOM 23232 O OH  . TYR F 2 63  ? 156.390 186.645 170.350 1.000 170.73180 ? ? ? ? ? ? 63  TYR F OH  1 
+ATOM 23233 N N   . SER F 2 64  ? 155.081 189.138 175.377 1.000 170.72050 ? ? ? ? ? ? 64  SER F N   1 
+ATOM 23234 C CA  . SER F 2 64  ? 153.700 188.680 175.344 1.000 169.98262 ? ? ? ? ? ? 64  SER F CA  1 
+ATOM 23235 C C   . SER F 2 64  ? 153.140 188.907 173.949 1.000 170.05231 ? ? ? ? ? ? 64  SER F C   1 
+ATOM 23236 O O   . SER F 2 64  ? 153.496 189.876 173.273 1.000 169.27890 ? ? ? ? ? ? 64  SER F O   1 
+ATOM 23237 C CB  . SER F 2 64  ? 152.843 189.403 176.388 1.000 169.68533 ? ? ? ? ? ? 64  SER F CB  1 
+ATOM 23238 O OG  . SER F 2 64  ? 151.464 189.160 176.173 1.000 172.89943 ? ? ? ? ? ? 64  SER F OG  1 
+ATOM 23239 N N   . SER F 2 65  ? 152.260 188.002 173.527 1.000 159.01216 ? ? ? ? ? ? 65  SER F N   1 
+ATOM 23240 C CA  . SER F 2 65  ? 151.588 188.103 172.240 1.000 158.90451 ? ? ? ? ? ? 65  SER F CA  1 
+ATOM 23241 C C   . SER F 2 65  ? 150.163 188.623 172.364 1.000 160.47803 ? ? ? ? ? ? 65  SER F C   1 
+ATOM 23242 O O   . SER F 2 65  ? 149.414 188.591 171.383 1.000 160.00401 ? ? ? ? ? ? 65  SER F O   1 
+ATOM 23243 C CB  . SER F 2 65  ? 151.589 186.745 171.537 1.000 157.54986 ? ? ? ? ? ? 65  SER F CB  1 
+ATOM 23244 O OG  . SER F 2 65  ? 151.138 186.867 170.200 1.000 160.53127 ? ? ? ? ? ? 65  SER F OG  1 
+ATOM 23245 N N   . ARG F 2 66  ? 149.772 189.095 173.550 1.000 149.83708 ? ? ? ? ? ? 66  ARG F N   1 
+ATOM 23246 C CA  . ARG F 2 66  ? 148.417 189.591 173.758 1.000 146.68654 ? ? ? ? ? ? 66  ARG F CA  1 
+ATOM 23247 C C   . ARG F 2 66  ? 148.108 190.812 172.902 1.000 145.67661 ? ? ? ? ? ? 66  ARG F C   1 
+ATOM 23248 O O   . ARG F 2 66  ? 146.936 191.070 172.610 1.000 145.11880 ? ? ? ? ? ? 66  ARG F O   1 
+ATOM 23249 C CB  . ARG F 2 66  ? 148.213 189.923 175.238 1.000 144.13176 ? ? ? ? ? ? 66  ARG F CB  1 
+ATOM 23250 C CG  . ARG F 2 66  ? 146.798 190.326 175.614 1.000 145.04482 ? ? ? ? ? ? 66  ARG F CG  1 
+ATOM 23251 C CD  . ARG F 2 66  ? 145.999 189.141 176.118 1.000 144.70920 ? ? ? ? ? ? 66  ARG F CD  1 
+ATOM 23252 N NE  . ARG F 2 66  ? 144.716 189.551 176.673 1.000 144.31415 ? ? ? ? ? ? 66  ARG F NE  1 
+ATOM 23253 C CZ  . ARG F 2 66  ? 144.262 189.177 177.861 1.000 145.17042 ? ? ? ? ? ? 66  ARG F CZ  1 
+ATOM 23254 N NH1 . ARG F 2 66  ? 144.965 188.383 178.651 1.000 147.14267 ? ? ? ? ? ? 66  ARG F NH1 1 
+ATOM 23255 N NH2 . ARG F 2 66  ? 143.072 189.610 178.266 1.000 145.35762 ? ? ? ? ? ? 66  ARG F NH2 1 
+ATOM 23256 N N   . GLY F 2 67  ? 149.125 191.553 172.477 1.000 141.38146 ? ? ? ? ? ? 67  GLY F N   1 
+ATOM 23257 C CA  . GLY F 2 67  ? 148.901 192.785 171.752 1.000 141.19573 ? ? ? ? ? ? 67  GLY F CA  1 
+ATOM 23258 C C   . GLY F 2 67  ? 148.730 194.004 172.623 1.000 146.02784 ? ? ? ? ? ? 67  GLY F C   1 
+ATOM 23259 O O   . GLY F 2 67  ? 148.160 195.000 172.164 1.000 148.43711 ? ? ? ? ? ? 67  GLY F O   1 
+ATOM 23260 N N   . ASN F 2 68  ? 149.199 193.959 173.865 1.000 147.09633 ? ? ? ? ? ? 68  ASN F N   1 
+ATOM 23261 C CA  . ASN F 2 68  ? 149.080 195.096 174.762 1.000 144.92292 ? ? ? ? ? ? 68  ASN F CA  1 
+ATOM 23262 C C   . ASN F 2 68  ? 149.905 196.268 174.250 1.000 146.72867 ? ? ? ? ? ? 68  ASN F C   1 
+ATOM 23263 O O   . ASN F 2 68  ? 150.855 196.100 173.482 1.000 149.49211 ? ? ? ? ? ? 68  ASN F O   1 
+ATOM 23264 C CB  . ASN F 2 68  ? 149.543 194.714 176.164 1.000 143.98014 ? ? ? ? ? ? 68  ASN F CB  1 
+ATOM 23265 C CG  . ASN F 2 68  ? 148.617 193.728 176.829 1.000 147.94301 ? ? ? ? ? ? 68  ASN F CG  1 
+ATOM 23266 O OD1 . ASN F 2 68  ? 147.428 193.989 176.991 1.000 150.62702 ? ? ? ? ? ? 68  ASN F OD1 1 
+ATOM 23267 N ND2 . ASN F 2 68  ? 149.156 192.579 177.213 1.000 149.44557 ? ? ? ? ? ? 68  ASN F ND2 1 
+ATOM 23268 N N   . PHE F 2 69  ? 149.532 197.467 174.680 1.000 154.75663 ? ? ? ? ? ? 69  PHE F N   1 
+ATOM 23269 C CA  . PHE F 2 69  ? 150.253 198.679 174.322 1.000 156.79255 ? ? ? ? ? ? 69  PHE F CA  1 
+ATOM 23270 C C   . PHE F 2 69  ? 150.884 199.276 175.570 1.000 161.03578 ? ? ? ? ? ? 69  PHE F C   1 
+ATOM 23271 O O   . PHE F 2 69  ? 150.190 199.538 176.558 1.000 160.79457 ? ? ? ? ? ? 69  PHE F O   1 
+ATOM 23272 C CB  . PHE F 2 69  ? 149.334 199.700 173.657 1.000 156.39617 ? ? ? ? ? ? 69  PHE F CB  1 
+ATOM 23273 C CG  . PHE F 2 69  ? 150.036 200.964 173.267 1.000 157.58556 ? ? ? ? ? ? 69  PHE F CG  1 
+ATOM 23274 C CD1 . PHE F 2 69  ? 150.732 201.042 172.076 1.000 157.71763 ? ? ? ? ? ? 69  PHE F CD1 1 
+ATOM 23275 C CD2 . PHE F 2 69  ? 150.017 202.068 174.099 1.000 158.02397 ? ? ? ? ? ? 69  PHE F CD2 1 
+ATOM 23276 C CE1 . PHE F 2 69  ? 151.387 202.198 171.717 1.000 158.60119 ? ? ? ? ? ? 69  PHE F CE1 1 
+ATOM 23277 C CE2 . PHE F 2 69  ? 150.672 203.224 173.746 1.000 159.06203 ? ? ? ? ? ? 69  PHE F CE2 1 
+ATOM 23278 C CZ  . PHE F 2 69  ? 151.358 203.290 172.554 1.000 159.72382 ? ? ? ? ? ? 69  PHE F CZ  1 
+ATOM 23279 N N   . ILE F 2 70  ? 152.196 199.491 175.520 1.000 174.72954 ? ? ? ? ? ? 70  ILE F N   1 
+ATOM 23280 C CA  . ILE F 2 70  ? 152.929 200.201 176.561 1.000 174.40715 ? ? ? ? ? ? 70  ILE F CA  1 
+ATOM 23281 C C   . ILE F 2 70  ? 153.756 201.277 175.877 1.000 173.50582 ? ? ? ? ? ? 70  ILE F C   1 
+ATOM 23282 O O   . ILE F 2 70  ? 154.603 200.967 175.031 1.000 173.20583 ? ? ? ? ? ? 70  ILE F O   1 
+ATOM 23283 C CB  . ILE F 2 70  ? 153.832 199.267 177.386 1.000 175.71713 ? ? ? ? ? ? 70  ILE F CB  1 
+ATOM 23284 C CG1 . ILE F 2 70  ? 153.033 198.096 177.960 1.000 173.69526 ? ? ? ? ? ? 70  ILE F CG1 1 
+ATOM 23285 C CG2 . ILE F 2 70  ? 154.510 200.039 178.500 1.000 177.86401 ? ? ? ? ? ? 70  ILE F CG2 1 
+ATOM 23286 C CD1 . ILE F 2 70  ? 153.088 196.840 177.119 1.000 171.23175 ? ? ? ? ? ? 70  ILE F CD1 1 
+ATOM 23287 N N   . GLY F 2 71  ? 153.516 202.530 176.235 1.000 174.79423 ? ? ? ? ? ? 71  GLY F N   1 
+ATOM 23288 C CA  . GLY F 2 71  ? 154.227 203.616 175.593 1.000 175.06181 ? ? ? ? ? ? 71  GLY F CA  1 
+ATOM 23289 C C   . GLY F 2 71  ? 153.774 204.959 176.110 1.000 175.49866 ? ? ? ? ? ? 71  GLY F C   1 
+ATOM 23290 O O   . GLY F 2 71  ? 153.115 205.056 177.146 1.000 175.41798 ? ? ? ? ? ? 71  GLY F O   1 
+ATOM 23291 N N   . THR F 2 72  ? 154.138 205.999 175.369 1.000 193.13951 ? ? ? ? ? ? 72  THR F N   1 
+ATOM 23292 C CA  . THR F 2 72  ? 153.830 207.370 175.738 1.000 194.84457 ? ? ? ? ? ? 72  THR F CA  1 
+ATOM 23293 C C   . THR F 2 72  ? 152.399 207.719 175.349 1.000 195.51177 ? ? ? ? ? ? 72  THR F C   1 
+ATOM 23294 O O   . THR F 2 72  ? 151.814 207.110 174.451 1.000 197.64685 ? ? ? ? ? ? 72  THR F O   1 
+ATOM 23295 C CB  . THR F 2 72  ? 154.806 208.336 175.065 1.000 195.16682 ? ? ? ? ? ? 72  THR F CB  1 
+ATOM 23296 O OG1 . THR F 2 72  ? 156.104 207.733 175.005 1.000 195.00061 ? ? ? ? ? ? 72  THR F OG1 1 
+ATOM 23297 C CG2 . THR F 2 72  ? 154.901 209.637 175.845 1.000 196.50898 ? ? ? ? ? ? 72  THR F CG2 1 
+ATOM 23298 N N   . ASN F 2 73  ? 151.834 208.708 176.046 1.000 192.88243 ? ? ? ? ? ? 73  ASN F N   1 
+ATOM 23299 C CA  . ASN F 2 73  ? 150.476 209.146 175.740 1.000 192.97221 ? ? ? ? ? ? 73  ASN F CA  1 
+ATOM 23300 C C   . ASN F 2 73  ? 150.383 209.668 174.313 1.000 192.80451 ? ? ? ? ? ? 73  ASN F C   1 
+ATOM 23301 O O   . ASN F 2 73  ? 149.439 209.348 173.582 1.000 193.94459 ? ? ? ? ? ? 73  ASN F O   1 
+ATOM 23302 C CB  . ASN F 2 73  ? 150.034 210.222 176.730 1.000 192.19806 ? ? ? ? ? ? 73  ASN F CB  1 
+ATOM 23303 C CG  . ASN F 2 73  ? 150.734 210.106 178.064 1.000 194.25926 ? ? ? ? ? ? 73  ASN F CG  1 
+ATOM 23304 O OD1 . ASN F 2 73  ? 151.941 209.878 178.125 1.000 195.70558 ? ? ? ? ? ? 73  ASN F OD1 1 
+ATOM 23305 N ND2 . ASN F 2 73  ? 149.980 210.264 179.144 1.000 193.77295 ? ? ? ? ? ? 73  ASN F ND2 1 
+ATOM 23306 N N   . ASP F 2 74  ? 151.359 210.476 173.899 1.000 198.15758 ? ? ? ? ? ? 74  ASP F N   1 
+ATOM 23307 C CA  . ASP F 2 74  ? 151.383 210.947 172.519 1.000 198.64539 ? ? ? ? ? ? 74  ASP F CA  1 
+ATOM 23308 C C   . ASP F 2 74  ? 151.610 209.798 171.544 1.000 198.74674 ? ? ? ? ? ? 74  ASP F C   1 
+ATOM 23309 O O   . ASP F 2 74  ? 151.052 209.790 170.442 1.000 200.23567 ? ? ? ? ? ? 74  ASP F O   1 
+ATOM 23310 C CB  . ASP F 2 74  ? 152.419 212.074 172.369 1.000 200.31785 ? ? ? ? ? ? 74  ASP F CB  1 
+ATOM 23311 C CG  . ASP F 2 74  ? 153.856 211.589 172.098 1.000 203.18514 ? ? ? ? ? ? 74  ASP F CG  1 
+ATOM 23312 O OD1 . ASP F 2 74  ? 154.754 212.456 172.136 1.000 204.92247 ? ? ? ? ? ? 74  ASP F OD1 1 
+ATOM 23313 O OD2 . ASP F 2 74  ? 154.136 210.390 171.892 1.000 203.47419 ? ? ? ? ? ? 74  ASP F OD2 1 
+ATOM 23314 N N   . GLY F 2 75  ? 152.442 208.830 171.926 1.000 180.25369 ? ? ? ? ? ? 75  GLY F N   1 
+ATOM 23315 C CA  . GLY F 2 75  ? 152.607 207.648 171.098 1.000 177.82784 ? ? ? ? ? ? 75  GLY F CA  1 
+ATOM 23316 C C   . GLY F 2 75  ? 151.335 206.831 171.000 1.000 177.33494 ? ? ? ? ? ? 75  GLY F C   1 
+ATOM 23317 O O   . GLY F 2 75  ? 151.063 206.206 169.972 1.000 178.07705 ? ? ? ? ? ? 75  GLY F O   1 
+ATOM 23318 N N   . PHE F 2 76  ? 150.542 206.816 172.073 1.000 162.80038 ? ? ? ? ? ? 76  PHE F N   1 
+ATOM 23319 C CA  . PHE F 2 76  ? 149.300 206.051 172.065 1.000 161.20045 ? ? ? ? ? ? 76  PHE F CA  1 
+ATOM 23320 C C   . PHE F 2 76  ? 148.311 206.616 171.056 1.000 161.53165 ? ? ? ? ? ? 76  PHE F C   1 
+ATOM 23321 O O   . PHE F 2 76  ? 147.800 205.889 170.198 1.000 161.78926 ? ? ? ? ? ? 76  PHE F O   1 
+ATOM 23322 C CB  . PHE F 2 76  ? 148.690 206.035 173.464 1.000 159.91071 ? ? ? ? ? ? 76  PHE F CB  1 
+ATOM 23323 C CG  . PHE F 2 76  ? 147.285 205.518 173.503 1.000 157.97494 ? ? ? ? ? ? 76  PHE F CG  1 
+ATOM 23324 C CD1 . PHE F 2 76  ? 147.033 204.161 173.427 1.000 158.81120 ? ? ? ? ? ? 76  PHE F CD1 1 
+ATOM 23325 C CD2 . PHE F 2 76  ? 146.216 206.386 173.620 1.000 157.71211 ? ? ? ? ? ? 76  PHE F CD2 1 
+ATOM 23326 C CE1 . PHE F 2 76  ? 145.743 203.681 173.461 1.000 156.18094 ? ? ? ? ? ? 76  PHE F CE1 1 
+ATOM 23327 C CE2 . PHE F 2 76  ? 144.924 205.911 173.654 1.000 158.89612 ? ? ? ? ? ? 76  PHE F CE2 1 
+ATOM 23328 C CZ  . PHE F 2 76  ? 144.688 204.556 173.575 1.000 155.80146 ? ? ? ? ? ? 76  PHE F CZ  1 
+ATOM 23329 N N   . VAL F 2 77  ? 148.038 207.919 171.133 1.000 158.86794 ? ? ? ? ? ? 77  VAL F N   1 
+ATOM 23330 C CA  . VAL F 2 77  ? 147.036 208.504 170.251 1.000 155.99290 ? ? ? ? ? ? 77  VAL F CA  1 
+ATOM 23331 C C   . VAL F 2 77  ? 147.497 208.462 168.802 1.000 155.57116 ? ? ? ? ? ? 77  VAL F C   1 
+ATOM 23332 O O   . VAL F 2 77  ? 146.690 208.229 167.896 1.000 160.99564 ? ? ? ? ? ? 77  VAL F O   1 
+ATOM 23333 C CB  . VAL F 2 77  ? 146.692 209.935 170.702 1.000 155.30667 ? ? ? ? ? ? 77  VAL F CB  1 
+ATOM 23334 C CG1 . VAL F 2 77  ? 145.980 209.901 172.037 1.000 156.24925 ? ? ? ? ? ? 77  VAL F CG1 1 
+ATOM 23335 C CG2 . VAL F 2 77  ? 147.946 210.780 170.801 1.000 158.89770 ? ? ? ? ? ? 77  VAL F CG2 1 
+ATOM 23336 N N   . GLU F 2 78  ? 148.790 208.672 168.553 1.000 162.01435 ? ? ? ? ? ? 78  GLU F N   1 
+ATOM 23337 C CA  . GLU F 2 78  ? 149.292 208.626 167.185 1.000 163.91166 ? ? ? ? ? ? 78  GLU F CA  1 
+ATOM 23338 C C   . GLU F 2 78  ? 149.156 207.229 166.596 1.000 164.41372 ? ? ? ? ? ? 78  GLU F C   1 
+ATOM 23339 O O   . GLU F 2 78  ? 148.599 207.055 165.508 1.000 168.54207 ? ? ? ? ? ? 78  GLU F O   1 
+ATOM 23340 C CB  . GLU F 2 78  ? 150.748 209.081 167.146 1.000 167.03260 ? ? ? ? ? ? 78  GLU F CB  1 
+ATOM 23341 C CG  . GLU F 2 78  ? 150.936 210.572 167.319 1.000 169.43929 ? ? ? ? ? ? 78  GLU F CG  1 
+ATOM 23342 C CD  . GLU F 2 78  ? 152.394 210.974 167.291 1.000 170.14325 ? ? ? ? ? ? 78  GLU F CD  1 
+ATOM 23343 O OE1 . GLU F 2 78  ? 153.250 210.094 167.063 1.000 167.18761 ? ? ? ? ? ? 78  GLU F OE1 1 
+ATOM 23344 O OE2 . GLU F 2 78  ? 152.686 212.169 167.504 1.000 171.86417 ? ? ? ? ? ? 78  GLU F OE2 1 
+ATOM 23345 N N   . SER F 2 79  ? 149.644 206.217 167.311 1.000 148.92673 ? ? ? ? ? ? 79  SER F N   1 
+ATOM 23346 C CA  . SER F 2 79  ? 149.668 204.868 166.761 1.000 147.95263 ? ? ? ? ? ? 79  SER F CA  1 
+ATOM 23347 C C   . SER F 2 79  ? 148.299 204.203 166.782 1.000 151.63797 ? ? ? ? ? ? 79  SER F C   1 
+ATOM 23348 O O   . SER F 2 79  ? 147.996 203.400 165.894 1.000 150.88995 ? ? ? ? ? ? 79  SER F O   1 
+ATOM 23349 C CB  . SER F 2 79  ? 150.672 204.008 167.527 1.000 151.00581 ? ? ? ? ? ? 79  SER F CB  1 
+ATOM 23350 O OG  . SER F 2 79  ? 150.011 203.160 168.448 1.000 155.56890 ? ? ? ? ? ? 79  SER F OG  1 
+ATOM 23351 N N   . GLU F 2 80  ? 147.467 204.510 167.775 1.000 148.47314 ? ? ? ? ? ? 80  GLU F N   1 
+ATOM 23352 C CA  . GLU F 2 80  ? 146.198 203.813 167.928 1.000 145.32206 ? ? ? ? ? ? 80  GLU F CA  1 
+ATOM 23353 C C   . GLU F 2 80  ? 145.030 204.543 167.284 1.000 145.42354 ? ? ? ? ? ? 80  GLU F C   1 
+ATOM 23354 O O   . GLU F 2 80  ? 144.058 203.897 166.881 1.000 148.56131 ? ? ? ? ? ? 80  GLU F O   1 
+ATOM 23355 C CB  . GLU F 2 80  ? 145.889 203.593 169.411 1.000 143.41020 ? ? ? ? ? ? 80  GLU F CB  1 
+ATOM 23356 C CG  . GLU F 2 80  ? 146.683 202.476 170.057 1.000 145.90134 ? ? ? ? ? ? 80  GLU F CG  1 
+ATOM 23357 C CD  . GLU F 2 80  ? 147.089 201.401 169.074 1.000 149.17947 ? ? ? ? ? ? 80  GLU F CD  1 
+ATOM 23358 O OE1 . GLU F 2 80  ? 146.236 200.559 168.726 1.000 152.42956 ? ? ? ? ? ? 80  GLU F OE1 1 
+ATOM 23359 O OE2 . GLU F 2 80  ? 148.262 201.397 168.649 1.000 151.86778 ? ? ? ? ? ? 80  GLU F OE2 1 
+ATOM 23360 N N   . ILE F 2 81  ? 145.092 205.867 167.177 1.000 137.42626 ? ? ? ? ? ? 81  ILE F N   1 
+ATOM 23361 C CA  . ILE F 2 81  ? 143.942 206.631 166.707 1.000 134.95226 ? ? ? ? ? ? 81  ILE F CA  1 
+ATOM 23362 C C   . ILE F 2 81  ? 144.285 207.430 165.458 1.000 138.94358 ? ? ? ? ? ? 81  ILE F C   1 
+ATOM 23363 O O   . ILE F 2 81  ? 143.658 207.254 164.409 1.000 142.54603 ? ? ? ? ? ? 81  ILE F O   1 
+ATOM 23364 C CB  . ILE F 2 81  ? 143.409 207.557 167.813 1.000 134.55913 ? ? ? ? ? ? 81  ILE F CB  1 
+ATOM 23365 C CG1 . ILE F 2 81  ? 142.896 206.733 168.991 1.000 134.82304 ? ? ? ? ? ? 81  ILE F CG1 1 
+ATOM 23366 C CG2 . ILE F 2 81  ? 142.310 208.445 167.271 1.000 137.37306 ? ? ? ? ? ? 81  ILE F CG2 1 
+ATOM 23367 C CD1 . ILE F 2 81  ? 142.741 207.525 170.263 1.000 137.52511 ? ? ? ? ? ? 81  ILE F CD1 1 
+ATOM 23368 N N   . ILE F 2 82  ? 145.275 208.318 165.560 1.000 146.23525 ? ? ? ? ? ? 82  ILE F N   1 
+ATOM 23369 C CA  . ILE F 2 82  ? 145.533 209.269 164.481 1.000 143.30505 ? ? ? ? ? ? 82  ILE F CA  1 
+ATOM 23370 C C   . ILE F 2 82  ? 145.995 208.544 163.224 1.000 138.92997 ? ? ? ? ? ? 82  ILE F C   1 
+ATOM 23371 O O   . ILE F 2 82  ? 145.327 208.585 162.186 1.000 144.89605 ? ? ? ? ? ? 82  ILE F O   1 
+ATOM 23372 C CB  . ILE F 2 82  ? 146.559 210.326 164.921 1.000 144.27977 ? ? ? ? ? ? 82  ILE F CB  1 
+ATOM 23373 C CG1 . ILE F 2 82  ? 146.211 210.875 166.303 1.000 144.01385 ? ? ? ? ? ? 82  ILE F CG1 1 
+ATOM 23374 C CG2 . ILE F 2 82  ? 146.614 211.450 163.905 1.000 142.94676 ? ? ? ? ? ? 82  ILE F CG2 1 
+ATOM 23375 C CD1 . ILE F 2 82  ? 145.314 212.081 166.271 1.000 143.70431 ? ? ? ? ? ? 82  ILE F CD1 1 
+ATOM 23376 N N   . ARG F 2 83  ? 147.135 207.863 163.304 1.000 143.05355 ? ? ? ? ? ? 83  ARG F N   1 
+ATOM 23377 C CA  . ARG F 2 83  ? 147.738 207.272 162.110 1.000 147.30498 ? ? ? ? ? ? 83  ARG F CA  1 
+ATOM 23378 C C   . ARG F 2 83  ? 146.806 206.334 161.352 1.000 150.74467 ? ? ? ? ? ? 83  ARG F C   1 
+ATOM 23379 O O   . ARG F 2 83  ? 146.717 206.459 160.119 1.000 153.93623 ? ? ? ? ? ? 83  ARG F O   1 
+ATOM 23380 C CB  . ARG F 2 83  ? 149.039 206.561 162.492 1.000 151.74845 ? ? ? ? ? ? 83  ARG F CB  1 
+ATOM 23381 C CG  . ARG F 2 83  ? 149.814 206.001 161.318 1.000 152.90746 ? ? ? ? ? ? 83  ARG F CG  1 
+ATOM 23382 C CD  . ARG F 2 83  ? 151.298 206.277 161.470 1.000 153.75969 ? ? ? ? ? ? 83  ARG F CD  1 
+ATOM 23383 N NE  . ARG F 2 83  ? 151.565 207.694 161.679 1.000 156.22956 ? ? ? ? ? ? 83  ARG F NE  1 
+ATOM 23384 C CZ  . ARG F 2 83  ? 152.517 208.168 162.470 1.000 153.48024 ? ? ? ? ? ? 83  ARG F CZ  1 
+ATOM 23385 N NH1 . ARG F 2 83  ? 153.316 207.362 163.149 1.000 149.82974 ? ? ? ? ? ? 83  ARG F NH1 1 
+ATOM 23386 N NH2 . ARG F 2 83  ? 152.672 209.484 162.582 1.000 153.51164 ? ? ? ? ? ? 83  ARG F NH2 1 
+ATOM 23387 N N   . PRO F 2 84  ? 146.094 205.390 161.988 1.000 133.14646 ? ? ? ? ? ? 84  PRO F N   1 
+ATOM 23388 C CA  . PRO F 2 84  ? 145.292 204.448 161.198 1.000 132.80634 ? ? ? ? ? ? 84  PRO F CA  1 
+ATOM 23389 C C   . PRO F 2 84  ? 144.002 205.048 160.665 1.000 135.82066 ? ? ? ? ? ? 84  PRO F C   1 
+ATOM 23390 O O   . PRO F 2 84  ? 143.547 204.676 159.579 1.000 137.03472 ? ? ? ? ? ? 84  PRO F O   1 
+ATOM 23391 C CB  . PRO F 2 84  ? 145.002 203.313 162.191 1.000 128.95506 ? ? ? ? ? ? 84  PRO F CB  1 
+ATOM 23392 C CG  . PRO F 2 84  ? 145.892 203.564 163.361 1.000 128.53570 ? ? ? ? ? ? 84  PRO F CG  1 
+ATOM 23393 C CD  . PRO F 2 84  ? 146.063 205.032 163.414 1.000 131.03527 ? ? ? ? ? ? 84  PRO F CD  1 
+ATOM 23394 N N   . PHE F 2 85  ? 143.402 205.974 161.410 1.000 127.93073 ? ? ? ? ? ? 85  PHE F N   1 
+ATOM 23395 C CA  . PHE F 2 85  ? 142.069 206.468 161.097 1.000 124.67304 ? ? ? ? ? ? 85  PHE F CA  1 
+ATOM 23396 C C   . PHE F 2 85  ? 142.042 207.942 160.718 1.000 129.58915 ? ? ? ? ? ? 85  PHE F C   1 
+ATOM 23397 O O   . PHE F 2 85  ? 140.971 208.554 160.745 1.000 134.49511 ? ? ? ? ? ? 85  PHE F O   1 
+ATOM 23398 C CB  . PHE F 2 85  ? 141.131 206.216 162.277 1.000 122.69342 ? ? ? ? ? ? 85  PHE F CB  1 
+ATOM 23399 C CG  . PHE F 2 85  ? 141.138 204.796 162.756 1.000 123.29548 ? ? ? ? ? ? 85  PHE F CG  1 
+ATOM 23400 C CD1 . PHE F 2 85  ? 140.613 203.787 161.973 1.000 127.09763 ? ? ? ? ? ? 85  PHE F CD1 1 
+ATOM 23401 C CD2 . PHE F 2 85  ? 141.673 204.469 163.985 1.000 123.79003 ? ? ? ? ? ? 85  PHE F CD2 1 
+ATOM 23402 C CE1 . PHE F 2 85  ? 140.618 202.482 162.408 1.000 121.77194 ? ? ? ? ? ? 85  PHE F CE1 1 
+ATOM 23403 C CE2 . PHE F 2 85  ? 141.681 203.164 164.424 1.000 125.30831 ? ? ? ? ? ? 85  PHE F CE2 1 
+ATOM 23404 C CZ  . PHE F 2 85  ? 141.154 202.170 163.634 1.000 121.73630 ? ? ? ? ? ? 85  PHE F CZ  1 
+ATOM 23405 N N   . ILE F 2 86  ? 143.186 208.533 160.370 1.000 143.79658 ? ? ? ? ? ? 86  ILE F N   1 
+ATOM 23406 C CA  . ILE F 2 86  ? 143.181 209.926 159.931 1.000 141.59355 ? ? ? ? ? ? 86  ILE F CA  1 
+ATOM 23407 C C   . ILE F 2 86  ? 142.468 210.058 158.591 1.000 140.59691 ? ? ? ? ? ? 86  ILE F C   1 
+ATOM 23408 O O   . ILE F 2 86  ? 141.671 210.980 158.384 1.000 141.78164 ? ? ? ? ? ? 86  ILE F O   1 
+ATOM 23409 C CB  . ILE F 2 86  ? 144.618 210.480 159.871 1.000 142.90464 ? ? ? ? ? ? 86  ILE F CB  1 
+ATOM 23410 C CG1 . ILE F 2 86  ? 144.622 211.910 159.336 1.000 140.30416 ? ? ? ? ? ? 86  ILE F CG1 1 
+ATOM 23411 C CG2 . ILE F 2 86  ? 145.522 209.576 159.046 1.000 143.83314 ? ? ? ? ? ? 86  ILE F CG2 1 
+ATOM 23412 C CD1 . ILE F 2 86  ? 143.856 212.874 160.200 1.000 137.39444 ? ? ? ? ? ? 86  ILE F CD1 1 
+ATOM 23413 N N   . LYS F 2 87  ? 142.738 209.136 157.665 1.000 145.92738 ? ? ? ? ? ? 87  LYS F N   1 
+ATOM 23414 C CA  . LYS F 2 87  ? 142.144 209.221 156.336 1.000 146.56115 ? ? ? ? ? ? 87  LYS F CA  1 
+ATOM 23415 C C   . LYS F 2 87  ? 140.640 208.992 156.381 1.000 148.80934 ? ? ? ? ? ? 87  LYS F C   1 
+ATOM 23416 O O   . LYS F 2 87  ? 139.882 209.678 155.689 1.000 152.85668 ? ? ? ? ? ? 87  LYS F O   1 
+ATOM 23417 C CB  . LYS F 2 87  ? 142.812 208.215 155.403 1.000 146.67625 ? ? ? ? ? ? 87  LYS F CB  1 
+ATOM 23418 C CG  . LYS F 2 87  ? 144.277 208.500 155.142 1.000 147.68926 ? ? ? ? ? ? 87  LYS F CG  1 
+ATOM 23419 C CD  . LYS F 2 87  ? 144.610 208.357 153.671 1.000 148.76511 ? ? ? ? ? ? 87  LYS F CD  1 
+ATOM 23420 C CE  . LYS F 2 87  ? 146.100 208.169 153.464 1.000 148.74902 ? ? ? ? ? ? 87  LYS F CE  1 
+ATOM 23421 N NZ  . LYS F 2 87  ? 146.811 209.474 153.394 1.000 151.27711 ? ? ? ? ? ? 87  LYS F NZ  1 
+ATOM 23422 N N   . ASP F 2 88  ? 140.188 208.028 157.184 1.000 140.33146 ? ? ? ? ? ? 88  ASP F N   1 
+ATOM 23423 C CA  . ASP F 2 88  ? 138.763 207.726 157.236 1.000 140.32498 ? ? ? ? ? ? 88  ASP F CA  1 
+ATOM 23424 C C   . ASP F 2 88  ? 137.966 208.900 157.790 1.000 140.51323 ? ? ? ? ? ? 88  ASP F C   1 
+ATOM 23425 O O   . ASP F 2 88  ? 136.864 209.190 157.313 1.000 142.06978 ? ? ? ? ? ? 88  ASP F O   1 
+ATOM 23426 C CB  . ASP F 2 88  ? 138.524 206.472 158.073 1.000 137.80167 ? ? ? ? ? ? 88  ASP F CB  1 
+ATOM 23427 C CG  . ASP F 2 88  ? 137.054 206.166 158.254 1.000 141.18117 ? ? ? ? ? ? 88  ASP F CG  1 
+ATOM 23428 O OD1 . ASP F 2 88  ? 136.442 205.608 157.320 1.000 142.47583 ? ? ? ? ? ? 88  ASP F OD1 1 
+ATOM 23429 O OD2 . ASP F 2 88  ? 136.508 206.482 159.329 1.000 141.98976 ? ? ? ? ? ? 88  ASP F OD2 1 
+ATOM 23430 N N   . ALA F 2 89  ? 138.504 209.583 158.800 1.000 138.29493 ? ? ? ? ? ? 89  ALA F N   1 
+ATOM 23431 C CA  . ALA F 2 89  ? 137.777 210.683 159.421 1.000 139.84364 ? ? ? ? ? ? 89  ALA F CA  1 
+ATOM 23432 C C   . ALA F 2 89  ? 137.822 211.953 158.579 1.000 144.17025 ? ? ? ? ? ? 89  ALA F C   1 
+ATOM 23433 O O   . ALA F 2 89  ? 136.860 212.727 158.574 1.000 144.85074 ? ? ? ? ? ? 89  ALA F O   1 
+ATOM 23434 C CB  . ALA F 2 89  ? 138.333 210.954 160.817 1.000 140.48919 ? ? ? ? ? ? 89  ALA F CB  1 
+ATOM 23435 N N   . PHE F 2 90  ? 138.923 212.190 157.862 1.000 150.54918 ? ? ? ? ? ? 90  PHE F N   1 
+ATOM 23436 C CA  . PHE F 2 90  ? 139.145 213.469 157.196 1.000 149.13791 ? ? ? ? ? ? 90  PHE F CA  1 
+ATOM 23437 C C   . PHE F 2 90  ? 139.408 213.326 155.701 1.000 150.38138 ? ? ? ? ? ? 90  PHE F C   1 
+ATOM 23438 O O   . PHE F 2 90  ? 139.924 214.258 155.078 1.000 154.42917 ? ? ? ? ? ? 90  PHE F O   1 
+ATOM 23439 C CB  . PHE F 2 90  ? 140.304 214.214 157.860 1.000 149.38831 ? ? ? ? ? ? 90  PHE F CB  1 
+ATOM 23440 C CG  . PHE F 2 90  ? 139.960 214.801 159.195 1.000 150.55900 ? ? ? ? ? ? 90  PHE F CG  1 
+ATOM 23441 C CD1 . PHE F 2 90  ? 138.793 215.519 159.370 1.000 151.39739 ? ? ? ? ? ? 90  PHE F CD1 1 
+ATOM 23442 C CD2 . PHE F 2 90  ? 140.805 214.635 160.276 1.000 149.59945 ? ? ? ? ? ? 90  PHE F CD2 1 
+ATOM 23443 C CE1 . PHE F 2 90  ? 138.478 216.062 160.597 1.000 150.10961 ? ? ? ? ? ? 90  PHE F CE1 1 
+ATOM 23444 C CE2 . PHE F 2 90  ? 140.493 215.174 161.505 1.000 149.77627 ? ? ? ? ? ? 90  PHE F CE2 1 
+ATOM 23445 C CZ  . PHE F 2 90  ? 139.328 215.888 161.666 1.000 150.50417 ? ? ? ? ? ? 90  PHE F CZ  1 
+ATOM 23446 N N   . GLY F 2 91  ? 139.065 212.191 155.105 1.000 159.16646 ? ? ? ? ? ? 91  GLY F N   1 
+ATOM 23447 C CA  . GLY F 2 91  ? 139.285 211.986 153.690 1.000 160.89152 ? ? ? ? ? ? 91  GLY F CA  1 
+ATOM 23448 C C   . GLY F 2 91  ? 140.700 211.535 153.379 1.000 161.11138 ? ? ? ? ? ? 91  GLY F C   1 
+ATOM 23449 O O   . GLY F 2 91  ? 141.623 211.641 154.189 1.000 162.80254 ? ? ? ? ? ? 91  GLY F O   1 
+ATOM 23450 N N   . ASN F 2 92  ? 140.869 211.027 152.157 1.000 171.63666 ? ? ? ? ? ? 92  ASN F N   1 
+ATOM 23451 C CA  . ASN F 2 92  ? 142.148 210.454 151.751 1.000 173.85120 ? ? ? ? ? ? 92  ASN F CA  1 
+ATOM 23452 C C   . ASN F 2 92  ? 143.232 211.504 151.555 1.000 175.86576 ? ? ? ? ? ? 92  ASN F C   1 
+ATOM 23453 O O   . ASN F 2 92  ? 144.409 211.145 151.456 1.000 175.87976 ? ? ? ? ? ? 92  ASN F O   1 
+ATOM 23454 C CB  . ASN F 2 92  ? 141.977 209.649 150.465 1.000 173.84714 ? ? ? ? ? ? 92  ASN F CB  1 
+ATOM 23455 C CG  . ASN F 2 92  ? 141.228 208.355 150.686 1.000 175.79277 ? ? ? ? ? ? 92  ASN F CG  1 
+ATOM 23456 O OD1 . ASN F 2 92  ? 141.741 207.428 151.312 1.000 177.94106 ? ? ? ? ? ? 92  ASN F OD1 1 
+ATOM 23457 N ND2 . ASN F 2 92  ? 140.006 208.284 150.175 1.000 175.41539 ? ? ? ? ? ? 92  ASN F ND2 1 
+ATOM 23458 N N   . ASP F 2 93  ? 142.866 212.785 151.482 1.000 188.74033 ? ? ? ? ? ? 93  ASP F N   1 
+ATOM 23459 C CA  . ASP F 2 93  ? 143.867 213.826 151.273 1.000 189.08361 ? ? ? ? ? ? 93  ASP F CA  1 
+ATOM 23460 C C   . ASP F 2 93  ? 144.846 213.901 152.437 1.000 187.67734 ? ? ? ? ? ? 93  ASP F C   1 
+ATOM 23461 O O   . ASP F 2 93  ? 146.053 214.069 152.229 1.000 186.25706 ? ? ? ? ? ? 93  ASP F O   1 
+ATOM 23462 C CB  . ASP F 2 93  ? 143.181 215.174 151.062 1.000 189.18120 ? ? ? ? ? ? 93  ASP F CB  1 
+ATOM 23463 C CG  . ASP F 2 93  ? 142.017 215.383 152.004 1.000 188.06691 ? ? ? ? ? ? 93  ASP F CG  1 
+ATOM 23464 O OD1 . ASP F 2 93  ? 141.258 214.419 152.232 1.000 188.15581 ? ? ? ? ? ? 93  ASP F OD1 1 
+ATOM 23465 O OD2 . ASP F 2 93  ? 141.860 216.510 152.516 1.000 187.77952 ? ? ? ? ? ? 93  ASP F OD2 1 
+ATOM 23466 N N   . TYR F 2 94  ? 144.349 213.783 153.664 1.000 169.09192 ? ? ? ? ? ? 94  TYR F N   1 
+ATOM 23467 C CA  . TYR F 2 94  ? 145.217 213.866 154.828 1.000 164.42261 ? ? ? ? ? ? 94  TYR F CA  1 
+ATOM 23468 C C   . TYR F 2 94  ? 146.185 212.686 154.849 1.000 167.37282 ? ? ? ? ? ? 94  TYR F C   1 
+ATOM 23469 O O   . TYR F 2 94  ? 145.818 211.573 154.461 1.000 170.90626 ? ? ? ? ? ? 94  TYR F O   1 
+ATOM 23470 C CB  . TYR F 2 94  ? 144.394 213.887 156.113 1.000 165.84082 ? ? ? ? ? ? 94  TYR F CB  1 
+ATOM 23471 C CG  . TYR F 2 94  ? 143.699 215.199 156.377 1.000 165.60473 ? ? ? ? ? ? 94  TYR F CG  1 
+ATOM 23472 C CD1 . TYR F 2 94  ? 142.666 215.635 155.563 1.000 167.36608 ? ? ? ? ? ? 94  TYR F CD1 1 
+ATOM 23473 C CD2 . TYR F 2 94  ? 144.073 216.000 157.445 1.000 167.93176 ? ? ? ? ? ? 94  TYR F CD2 1 
+ATOM 23474 C CE1 . TYR F 2 94  ? 142.024 216.832 155.803 1.000 168.33612 ? ? ? ? ? ? 94  TYR F CE1 1 
+ATOM 23475 C CE2 . TYR F 2 94  ? 143.437 217.199 157.693 1.000 170.86860 ? ? ? ? ? ? 94  TYR F CE2 1 
+ATOM 23476 C CZ  . TYR F 2 94  ? 142.414 217.610 156.869 1.000 169.31171 ? ? ? ? ? ? 94  TYR F CZ  1 
+ATOM 23477 O OH  . TYR F 2 94  ? 141.778 218.804 157.111 1.000 167.99084 ? ? ? ? ? ? 94  TYR F OH  1 
+ATOM 23478 N N   . PRO F 2 95  ? 147.421 212.894 155.289 1.000 171.98795 ? ? ? ? ? ? 95  PRO F N   1 
+ATOM 23479 C CA  . PRO F 2 95  ? 148.416 211.823 155.265 1.000 172.79091 ? ? ? ? ? ? 95  PRO F CA  1 
+ATOM 23480 C C   . PRO F 2 95  ? 148.479 211.052 156.576 1.000 171.97727 ? ? ? ? ? ? 95  PRO F C   1 
+ATOM 23481 O O   . PRO F 2 95  ? 147.862 211.413 157.580 1.000 172.33289 ? ? ? ? ? ? 95  PRO F O   1 
+ATOM 23482 C CB  . PRO F 2 95  ? 149.727 212.583 155.022 1.000 173.91777 ? ? ? ? ? ? 95  PRO F CB  1 
+ATOM 23483 C CG  . PRO F 2 95  ? 149.469 213.984 155.555 1.000 176.61189 ? ? ? ? ? ? 95  PRO F CG  1 
+ATOM 23484 C CD  . PRO F 2 95  ? 147.988 214.151 155.800 1.000 172.14907 ? ? ? ? ? ? 95  PRO F CD  1 
+ATOM 23485 N N   . ASP F 2 96  ? 149.250 209.966 156.543 1.000 180.24933 ? ? ? ? ? ? 96  ASP F N   1 
+ATOM 23486 C CA  . ASP F 2 96  ? 149.492 209.141 157.719 1.000 182.35496 ? ? ? ? ? ? 96  ASP F CA  1 
+ATOM 23487 C C   . ASP F 2 96  ? 150.971 208.840 157.921 1.000 184.31288 ? ? ? ? ? ? 96  ASP F C   1 
+ATOM 23488 O O   . ASP F 2 96  ? 151.313 208.009 158.769 1.000 184.38853 ? ? ? ? ? ? 96  ASP F O   1 
+ATOM 23489 C CB  . ASP F 2 96  ? 148.700 207.835 157.627 1.000 181.35966 ? ? ? ? ? ? 96  ASP F CB  1 
+ATOM 23490 C CG  . ASP F 2 96  ? 148.953 207.094 156.334 1.000 181.29334 ? ? ? ? ? ? 96  ASP F CG  1 
+ATOM 23491 O OD1 . ASP F 2 96  ? 149.604 207.667 155.437 1.000 182.05966 ? ? ? ? ? ? 96  ASP F OD1 1 
+ATOM 23492 O OD2 . ASP F 2 96  ? 148.503 205.935 156.214 1.000 181.19343 ? ? ? ? ? ? 96  ASP F OD2 1 
+ATOM 23493 N N   . ASN F 2 97  ? 151.853 209.480 157.157 1.000 189.34091 ? ? ? ? ? ? 97  ASN F N   1 
+ATOM 23494 C CA  . ASN F 2 97  ? 153.292 209.325 157.312 1.000 186.88915 ? ? ? ? ? ? 97  ASN F CA  1 
+ATOM 23495 C C   . ASN F 2 97  ? 153.912 210.460 158.114 1.000 187.49897 ? ? ? ? ? ? 97  ASN F C   1 
+ATOM 23496 O O   . ASN F 2 97  ? 155.141 210.556 158.190 1.000 191.11533 ? ? ? ? ? ? 97  ASN F O   1 
+ATOM 23497 C CB  . ASN F 2 97  ? 153.958 209.223 155.941 1.000 186.91854 ? ? ? ? ? ? 97  ASN F CB  1 
+ATOM 23498 C CG  . ASN F 2 97  ? 153.468 210.282 154.979 1.000 188.53362 ? ? ? ? ? ? 97  ASN F CG  1 
+ATOM 23499 O OD1 . ASN F 2 97  ? 152.970 211.329 155.392 1.000 187.69688 ? ? ? ? ? ? 97  ASN F OD1 1 
+ATOM 23500 N ND2 . ASN F 2 97  ? 153.602 210.014 153.688 1.000 188.54631 ? ? ? ? ? ? 97  ASN F ND2 1 
+ATOM 23501 N N   . PHE F 2 98  ? 153.088 211.321 158.702 1.000 187.32851 ? ? ? ? ? ? 98  PHE F N   1 
+ATOM 23502 C CA  . PHE F 2 98  ? 153.579 212.418 159.522 1.000 189.08494 ? ? ? ? ? ? 98  PHE F CA  1 
+ATOM 23503 C C   . PHE F 2 98  ? 154.376 211.892 160.711 1.000 192.82551 ? ? ? ? ? ? 98  PHE F C   1 
+ATOM 23504 O O   . PHE F 2 98  ? 154.061 210.849 161.288 1.000 194.72701 ? ? ? ? ? ? 98  PHE F O   1 
+ATOM 23505 C CB  . PHE F 2 98  ? 152.404 213.254 160.023 1.000 188.88243 ? ? ? ? ? ? 98  PHE F CB  1 
+ATOM 23506 C CG  . PHE F 2 98  ? 151.444 212.480 160.881 1.000 190.20010 ? ? ? ? ? ? 98  PHE F CG  1 
+ATOM 23507 C CD1 . PHE F 2 98  ? 150.503 211.643 160.307 1.000 188.69522 ? ? ? ? ? ? 98  PHE F CD1 1 
+ATOM 23508 C CD2 . PHE F 2 98  ? 151.499 212.569 162.259 1.000 190.38776 ? ? ? ? ? ? 98  PHE F CD2 1 
+ATOM 23509 C CE1 . PHE F 2 98  ? 149.630 210.922 161.090 1.000 187.16134 ? ? ? ? ? ? 98  PHE F CE1 1 
+ATOM 23510 C CE2 . PHE F 2 98  ? 150.626 211.851 163.046 1.000 187.18056 ? ? ? ? ? ? 98  PHE F CE2 1 
+ATOM 23511 C CZ  . PHE F 2 98  ? 149.693 211.024 162.460 1.000 186.68127 ? ? ? ? ? ? 98  PHE F CZ  1 
+ATOM 23512 N N   . THR F 2 99  ? 155.424 212.630 161.075 1.000 208.24152 ? ? ? ? ? ? 99  THR F N   1 
+ATOM 23513 C CA  . THR F 2 99  ? 156.238 212.329 162.250 1.000 208.23603 ? ? ? ? ? ? 99  THR F CA  1 
+ATOM 23514 C C   . THR F 2 99  ? 156.305 213.585 163.107 1.000 207.45642 ? ? ? ? ? ? 99  THR F C   1 
+ATOM 23515 O O   . THR F 2 99  ? 156.936 214.572 162.718 1.000 208.66450 ? ? ? ? ? ? 99  THR F O   1 
+ATOM 23516 C CB  . THR F 2 99  ? 157.637 211.857 161.856 1.000 207.61896 ? ? ? ? ? ? 99  THR F CB  1 
+ATOM 23517 O OG1 . THR F 2 99  ? 158.170 212.721 160.845 1.000 206.06038 ? ? ? ? ? ? 99  THR F OG1 1 
+ATOM 23518 C CG2 . THR F 2 99  ? 157.584 210.436 161.319 1.000 206.42933 ? ? ? ? ? ? 99  THR F CG2 1 
+ATOM 23519 N N   . ALA F 2 100 ? 155.669 213.542 164.274 1.000 215.18696 ? ? ? ? ? ? 100 ALA F N   1 
+ATOM 23520 C CA  . ALA F 2 100 ? 155.478 214.749 165.068 1.000 215.66313 ? ? ? ? ? ? 100 ALA F CA  1 
+ATOM 23521 C C   . ALA F 2 100 ? 156.803 215.311 165.568 1.000 215.95297 ? ? ? ? ? ? 100 ALA F C   1 
+ATOM 23522 O O   . ALA F 2 100 ? 157.695 214.572 165.993 1.000 216.10472 ? ? ? ? ? ? 100 ALA F O   1 
+ATOM 23523 C CB  . ALA F 2 100 ? 154.560 214.459 166.254 1.000 215.51984 ? ? ? ? ? ? 100 ALA F CB  1 
+ATOM 23524 N N   . GLU F 2 101 ? 156.925 216.636 165.508 1.000 232.24637 ? ? ? ? ? ? 101 GLU F N   1 
+ATOM 23525 C CA  . GLU F 2 101 ? 158.023 217.361 166.127 1.000 232.88679 ? ? ? ? ? ? 101 GLU F CA  1 
+ATOM 23526 C C   . GLU F 2 101 ? 157.450 218.550 166.884 1.000 234.31448 ? ? ? ? ? ? 101 GLU F C   1 
+ATOM 23527 O O   . GLU F 2 101 ? 156.401 219.091 166.520 1.000 233.40090 ? ? ? ? ? ? 101 GLU F O   1 
+ATOM 23528 C CB  . GLU F 2 101 ? 159.061 217.826 165.092 1.000 233.05991 ? ? ? ? ? ? 101 GLU F CB  1 
+ATOM 23529 C CG  . GLU F 2 101 ? 158.858 219.240 164.574 1.000 234.02172 ? ? ? ? ? ? 101 GLU F CG  1 
+ATOM 23530 C CD  . GLU F 2 101 ? 158.084 219.277 163.277 1.000 234.30336 ? ? ? ? ? ? 101 GLU F CD  1 
+ATOM 23531 O OE1 . GLU F 2 101 ? 157.585 218.214 162.854 1.000 234.12821 ? ? ? ? ? ? 101 GLU F OE1 1 
+ATOM 23532 O OE2 . GLU F 2 101 ? 157.977 220.367 162.678 1.000 234.16197 ? ? ? ? ? ? 101 GLU F OE2 1 
+ATOM 23533 N N   . TYR F 2 102 ? 158.139 218.948 167.952 1.000 242.74547 ? ? ? ? ? ? 102 TYR F N   1 
+ATOM 23534 C CA  . TYR F 2 102 ? 157.614 219.946 168.877 1.000 241.97733 ? ? ? ? ? ? 102 TYR F CA  1 
+ATOM 23535 C C   . TYR F 2 102 ? 158.243 221.322 168.712 1.000 241.26341 ? ? ? ? ? ? 102 TYR F C   1 
+ATOM 23536 O O   . TYR F 2 102 ? 157.530 222.329 168.750 1.000 239.37261 ? ? ? ? ? ? 102 TYR F O   1 
+ATOM 23537 C CB  . TYR F 2 102 ? 157.801 219.478 170.323 1.000 240.57857 ? ? ? ? ? ? 102 TYR F CB  1 
+ATOM 23538 C CG  . TYR F 2 102 ? 157.497 218.015 170.539 1.000 241.22761 ? ? ? ? ? ? 102 TYR F CG  1 
+ATOM 23539 C CD1 . TYR F 2 102 ? 158.477 217.048 170.366 1.000 241.36934 ? ? ? ? ? ? 102 TYR F CD1 1 
+ATOM 23540 C CD2 . TYR F 2 102 ? 156.225 217.598 170.908 1.000 240.37655 ? ? ? ? ? ? 102 TYR F CD2 1 
+ATOM 23541 C CE1 . TYR F 2 102 ? 158.202 215.712 170.559 1.000 241.23686 ? ? ? ? ? ? 102 TYR F CE1 1 
+ATOM 23542 C CE2 . TYR F 2 102 ? 155.940 216.261 171.103 1.000 240.19865 ? ? ? ? ? ? 102 TYR F CE2 1 
+ATOM 23543 C CZ  . TYR F 2 102 ? 156.933 215.322 170.928 1.000 241.00588 ? ? ? ? ? ? 102 TYR F CZ  1 
+ATOM 23544 O OH  . TYR F 2 102 ? 156.656 213.989 171.121 1.000 241.52976 ? ? ? ? ? ? 102 TYR F OH  1 
+ATOM 23545 N N   . PHE F 2 103 ? 159.561 221.398 168.529 1.000 253.79148 ? ? ? ? ? ? 103 PHE F N   1 
+ATOM 23546 C CA  . PHE F 2 103 ? 160.224 222.695 168.499 1.000 253.19160 ? ? ? ? ? ? 103 PHE F CA  1 
+ATOM 23547 C C   . PHE F 2 103 ? 160.047 223.425 167.175 1.000 252.69063 ? ? ? ? ? ? 103 PHE F C   1 
+ATOM 23548 O O   . PHE F 2 103 ? 160.485 224.575 167.064 1.000 252.27761 ? ? ? ? ? ? 103 PHE F O   1 
+ATOM 23549 C CB  . PHE F 2 103 ? 161.716 222.537 168.806 1.000 253.82460 ? ? ? ? ? ? 103 PHE F CB  1 
+ATOM 23550 C CG  . PHE F 2 103 ? 162.029 221.407 169.746 1.000 254.74967 ? ? ? ? ? ? 103 PHE F CG  1 
+ATOM 23551 C CD1 . PHE F 2 103 ? 162.964 220.447 169.405 1.000 255.13363 ? ? ? ? ? ? 103 PHE F CD1 1 
+ATOM 23552 C CD2 . PHE F 2 103 ? 161.403 221.315 170.979 1.000 254.48597 ? ? ? ? ? ? 103 PHE F CD2 1 
+ATOM 23553 C CE1 . PHE F 2 103 ? 163.259 219.408 170.266 1.000 254.93238 ? ? ? ? ? ? 103 PHE F CE1 1 
+ATOM 23554 C CE2 . PHE F 2 103 ? 161.693 220.279 171.844 1.000 254.08525 ? ? ? ? ? ? 103 PHE F CE2 1 
+ATOM 23555 C CZ  . PHE F 2 103 ? 162.624 219.325 171.487 1.000 254.35239 ? ? ? ? ? ? 103 PHE F CZ  1 
+ATOM 23556 N N   . ASP F 2 104 ? 159.423 222.802 166.180 1.000 233.52772 ? ? ? ? ? ? 104 ASP F N   1 
+ATOM 23557 C CA  . ASP F 2 104 ? 159.247 223.416 164.874 1.000 232.86484 ? ? ? ? ? ? 104 ASP F CA  1 
+ATOM 23558 C C   . ASP F 2 104 ? 157.780 223.386 164.472 1.000 232.60643 ? ? ? ? ? ? 104 ASP F C   1 
+ATOM 23559 O O   . ASP F 2 104 ? 157.036 222.470 164.836 1.000 232.18585 ? ? ? ? ? ? 104 ASP F O   1 
+ATOM 23560 C CB  . ASP F 2 104 ? 160.093 222.711 163.808 1.000 232.08720 ? ? ? ? ? ? 104 ASP F CB  1 
+ATOM 23561 C CG  . ASP F 2 104 ? 161.577 222.789 164.099 1.000 232.40026 ? ? ? ? ? ? 104 ASP F CG  1 
+ATOM 23562 O OD1 . ASP F 2 104 ? 162.058 223.886 164.451 1.000 232.03129 ? ? ? ? ? ? 104 ASP F OD1 1 
+ATOM 23563 O OD2 . ASP F 2 104 ? 162.264 221.753 163.976 1.000 233.16632 ? ? ? ? ? ? 104 ASP F OD2 1 
+ATOM 23564 N N   . ASN F 2 105 ? 157.377 224.407 163.714 1.000 220.29218 ? ? ? ? ? ? 105 ASN F N   1 
+ATOM 23565 C CA  . ASN F 2 105 ? 156.034 224.511 163.145 1.000 219.40571 ? ? ? ? ? ? 105 ASN F CA  1 
+ATOM 23566 C C   . ASN F 2 105 ? 154.961 224.504 164.236 1.000 218.42365 ? ? ? ? ? ? 105 ASN F C   1 
+ATOM 23567 O O   . ASN F 2 105 ? 154.118 223.609 164.317 1.000 219.88081 ? ? ? ? ? ? 105 ASN F O   1 
+ATOM 23568 C CB  . ASN F 2 105 ? 155.792 223.400 162.119 1.000 219.89039 ? ? ? ? ? ? 105 ASN F CB  1 
+ATOM 23569 C CG  . ASN F 2 105 ? 156.941 223.249 161.142 1.000 219.77425 ? ? ? ? ? ? 105 ASN F CG  1 
+ATOM 23570 O OD1 . ASN F 2 105 ? 157.039 223.989 160.164 1.000 218.90346 ? ? ? ? ? ? 105 ASN F OD1 1 
+ATOM 23571 N ND2 . ASN F 2 105 ? 157.818 222.289 161.404 1.000 219.22563 ? ? ? ? ? ? 105 ASN F ND2 1 
+ATOM 23572 N N   . GLN F 2 106 ? 155.008 225.528 165.081 1.000 209.78993 ? ? ? ? ? ? 106 GLN F N   1 
+ATOM 23573 C CA  . GLN F 2 106 ? 153.979 225.719 166.089 1.000 211.09953 ? ? ? ? ? ? 106 GLN F CA  1 
+ATOM 23574 C C   . GLN F 2 106 ? 152.716 226.292 165.456 1.000 211.07123 ? ? ? ? ? ? 106 GLN F C   1 
+ATOM 23575 O O   . GLN F 2 106 ? 152.749 226.876 164.370 1.000 209.05925 ? ? ? ? ? ? 106 GLN F O   1 
+ATOM 23576 C CB  . GLN F 2 106 ? 154.477 226.643 167.199 1.000 210.12592 ? ? ? ? ? ? 106 GLN F CB  1 
+ATOM 23577 C CG  . GLN F 2 106 ? 155.097 225.919 168.385 1.000 210.30667 ? ? ? ? ? ? 106 GLN F CG  1 
+ATOM 23578 C CD  . GLN F 2 106 ? 156.462 225.332 168.074 1.000 210.63708 ? ? ? ? ? ? 106 GLN F CD  1 
+ATOM 23579 O OE1 . GLN F 2 106 ? 157.024 225.565 167.004 1.000 210.70861 ? ? ? ? ? ? 106 GLN F OE1 1 
+ATOM 23580 N NE2 . GLN F 2 106 ? 157.003 224.569 169.015 1.000 208.96431 ? ? ? ? ? ? 106 GLN F NE2 1 
+ATOM 23581 N N   . PHE F 2 107 ? 151.594 226.114 166.147 1.000 211.40896 ? ? ? ? ? ? 107 PHE F N   1 
+ATOM 23582 C CA  . PHE F 2 107 ? 150.296 226.557 165.665 1.000 210.31023 ? ? ? ? ? ? 107 PHE F CA  1 
+ATOM 23583 C C   . PHE F 2 107 ? 149.695 227.569 166.630 1.000 208.61570 ? ? ? ? ? ? 107 PHE F C   1 
+ATOM 23584 O O   . PHE F 2 107 ? 150.171 227.750 167.753 1.000 207.34742 ? ? ? ? ? ? 107 PHE F O   1 
+ATOM 23585 C CB  . PHE F 2 107 ? 149.331 225.377 165.488 1.000 210.16290 ? ? ? ? ? ? 107 PHE F CB  1 
+ATOM 23586 C CG  . PHE F 2 107 ? 149.908 224.233 164.707 1.000 210.52087 ? ? ? ? ? ? 107 PHE F CG  1 
+ATOM 23587 C CD1 . PHE F 2 107 ? 150.668 224.464 163.574 1.000 210.44943 ? ? ? ? ? ? 107 PHE F CD1 1 
+ATOM 23588 C CD2 . PHE F 2 107 ? 149.692 222.928 165.109 1.000 209.17240 ? ? ? ? ? ? 107 PHE F CD2 1 
+ATOM 23589 C CE1 . PHE F 2 107 ? 151.201 223.413 162.856 1.000 211.06948 ? ? ? ? ? ? 107 PHE F CE1 1 
+ATOM 23590 C CE2 . PHE F 2 107 ? 150.220 221.874 164.394 1.000 209.71737 ? ? ? ? ? ? 107 PHE F CE2 1 
+ATOM 23591 C CZ  . PHE F 2 107 ? 150.975 222.116 163.267 1.000 211.18413 ? ? ? ? ? ? 107 PHE F CZ  1 
+ATOM 23592 N N   . ALA F 2 108 ? 148.634 228.232 166.173 1.000 197.41085 ? ? ? ? ? ? 108 ALA F N   1 
+ATOM 23593 C CA  . ALA F 2 108 ? 147.929 229.227 166.970 1.000 197.82002 ? ? ? ? ? ? 108 ALA F CA  1 
+ATOM 23594 C C   . ALA F 2 108 ? 146.496 228.819 167.290 1.000 197.96176 ? ? ? ? ? ? 108 ALA F C   1 
+ATOM 23595 O O   . ALA F 2 108 ? 146.064 228.929 168.441 1.000 197.43742 ? ? ? ? ? ? 108 ALA F O   1 
+ATOM 23596 C CB  . ALA F 2 108 ? 147.936 230.580 166.249 1.000 197.71175 ? ? ? ? ? ? 108 ALA F CB  1 
+ATOM 23597 N N   . SER F 2 109 ? 145.749 228.349 166.294 1.000 204.35702 ? ? ? ? ? ? 109 SER F N   1 
+ATOM 23598 C CA  . SER F 2 109 ? 144.354 227.976 166.469 1.000 205.12319 ? ? ? ? ? ? 109 SER F CA  1 
+ATOM 23599 C C   . SER F 2 109 ? 144.133 226.560 165.957 1.000 207.18413 ? ? ? ? ? ? 109 SER F C   1 
+ATOM 23600 O O   . SER F 2 109 ? 144.919 226.034 165.165 1.000 205.63560 ? ? ? ? ? ? 109 SER F O   1 
+ATOM 23601 C CB  . SER F 2 109 ? 143.413 228.948 165.743 1.000 202.78176 ? ? ? ? ? ? 109 SER F CB  1 
+ATOM 23602 O OG  . SER F 2 109 ? 142.253 228.279 165.279 1.000 202.67383 ? ? ? ? ? ? 109 SER F OG  1 
+ATOM 23603 N N   . TYR F 2 110 ? 143.048 225.942 166.432 1.000 204.08636 ? ? ? ? ? ? 110 TYR F N   1 
+ATOM 23604 C CA  . TYR F 2 110 ? 142.744 224.572 166.029 1.000 203.62126 ? ? ? ? ? ? 110 TYR F CA  1 
+ATOM 23605 C C   . TYR F 2 110 ? 142.467 224.488 164.535 1.000 203.49902 ? ? ? ? ? ? 110 TYR F C   1 
+ATOM 23606 O O   . TYR F 2 110 ? 143.060 223.664 163.829 1.000 201.87255 ? ? ? ? ? ? 110 TYR F O   1 
+ATOM 23607 C CB  . TYR F 2 110 ? 141.555 224.038 166.827 1.000 200.37993 ? ? ? ? ? ? 110 TYR F CB  1 
+ATOM 23608 C CG  . TYR F 2 110 ? 141.115 222.657 166.398 1.000 200.98774 ? ? ? ? ? ? 110 TYR F CG  1 
+ATOM 23609 C CD1 . TYR F 2 110 ? 142.040 221.635 166.228 1.000 199.34172 ? ? ? ? ? ? 110 TYR F CD1 1 
+ATOM 23610 C CD2 . TYR F 2 110 ? 139.777 222.374 166.161 1.000 200.32878 ? ? ? ? ? ? 110 TYR F CD2 1 
+ATOM 23611 C CE1 . TYR F 2 110 ? 141.646 220.373 165.834 1.000 198.27027 ? ? ? ? ? ? 110 TYR F CE1 1 
+ATOM 23612 C CE2 . TYR F 2 110 ? 139.373 221.113 165.767 1.000 200.20230 ? ? ? ? ? ? 110 TYR F CE2 1 
+ATOM 23613 C CZ  . TYR F 2 110 ? 140.312 220.117 165.605 1.000 200.03003 ? ? ? ? ? ? 110 TYR F CZ  1 
+ATOM 23614 O OH  . TYR F 2 110 ? 139.916 218.860 165.214 1.000 199.78509 ? ? ? ? ? ? 110 TYR F OH  1 
+ATOM 23615 N N   . ASP F 2 111 ? 141.571 225.340 164.034 1.000 208.27300 ? ? ? ? ? ? 111 ASP F N   1 
+ATOM 23616 C CA  . ASP F 2 111 ? 141.282 225.343 162.604 1.000 208.57674 ? ? ? ? ? ? 111 ASP F CA  1 
+ATOM 23617 C C   . ASP F 2 111 ? 142.519 225.714 161.799 1.000 208.73385 ? ? ? ? ? ? 111 ASP F C   1 
+ATOM 23618 O O   . ASP F 2 111 ? 142.807 225.095 160.768 1.000 207.09930 ? ? ? ? ? ? 111 ASP F O   1 
+ATOM 23619 C CB  . ASP F 2 111 ? 140.133 226.304 162.303 1.000 207.28789 ? ? ? ? ? ? 111 ASP F CB  1 
+ATOM 23620 C CG  . ASP F 2 111 ? 139.421 225.971 161.009 1.000 208.30443 ? ? ? ? ? ? 111 ASP F CG  1 
+ATOM 23621 O OD1 . ASP F 2 111 ? 139.936 225.128 160.245 1.000 208.58761 ? ? ? ? ? ? 111 ASP F OD1 1 
+ATOM 23622 O OD2 . ASP F 2 111 ? 138.346 226.553 160.755 1.000 209.07537 ? ? ? ? ? ? 111 ASP F OD2 1 
+ATOM 23623 N N   . LYS F 2 112 ? 143.264 226.722 162.256 1.000 202.07752 ? ? ? ? ? ? 112 LYS F N   1 
+ATOM 23624 C CA  . LYS F 2 112 ? 144.534 227.047 161.619 1.000 200.10337 ? ? ? ? ? ? 112 LYS F CA  1 
+ATOM 23625 C C   . LYS F 2 112 ? 145.505 225.880 161.727 1.000 199.80204 ? ? ? ? ? ? 112 LYS F C   1 
+ATOM 23626 O O   . LYS F 2 112 ? 146.167 225.514 160.749 1.000 199.13979 ? ? ? ? ? ? 112 LYS F O   1 
+ATOM 23627 C CB  . LYS F 2 112 ? 145.130 228.306 162.249 1.000 199.97854 ? ? ? ? ? ? 112 LYS F CB  1 
+ATOM 23628 C CG  . LYS F 2 112 ? 146.496 228.682 161.702 1.000 201.13854 ? ? ? ? ? ? 112 LYS F CG  1 
+ATOM 23629 C CD  . LYS F 2 112 ? 147.338 229.380 162.756 1.000 200.95344 ? ? ? ? ? ? 112 LYS F CD  1 
+ATOM 23630 C CE  . LYS F 2 112 ? 148.635 229.906 162.165 1.000 199.75822 ? ? ? ? ? ? 112 LYS F CE  1 
+ATOM 23631 N NZ  . LYS F 2 112 ? 149.243 228.934 161.216 1.000 200.44063 ? ? ? ? ? ? 112 LYS F NZ  1 
+ATOM 23632 N N   . GLY F 2 113 ? 145.596 225.276 162.913 1.000 201.64926 ? ? ? ? ? ? 113 GLY F N   1 
+ATOM 23633 C CA  . GLY F 2 113 ? 146.454 224.115 163.076 1.000 202.35427 ? ? ? ? ? ? 113 GLY F CA  1 
+ATOM 23634 C C   . GLY F 2 113 ? 145.982 222.924 162.266 1.000 203.80630 ? ? ? ? ? ? 113 GLY F C   1 
+ATOM 23635 O O   . GLY F 2 113 ? 146.789 222.117 161.799 1.000 202.27597 ? ? ? ? ? ? 113 GLY F O   1 
+ATOM 23636 N N   . LEU F 2 114 ? 144.665 222.789 162.100 1.000 201.52641 ? ? ? ? ? ? 114 LEU F N   1 
+ATOM 23637 C CA  . LEU F 2 114 ? 144.136 221.683 161.311 1.000 202.39093 ? ? ? ? ? ? 114 LEU F CA  1 
+ATOM 23638 C C   . LEU F 2 114 ? 144.409 221.880 159.826 1.000 203.84685 ? ? ? ? ? ? 114 LEU F C   1 
+ATOM 23639 O O   . LEU F 2 114 ? 144.798 220.937 159.128 1.000 201.97135 ? ? ? ? ? ? 114 LEU F O   1 
+ATOM 23640 C CB  . LEU F 2 114 ? 142.637 221.526 161.564 1.000 200.73848 ? ? ? ? ? ? 114 LEU F CB  1 
+ATOM 23641 C CG  . LEU F 2 114 ? 142.000 220.204 161.135 1.000 199.90225 ? ? ? ? ? ? 114 LEU F CG  1 
+ATOM 23642 C CD1 . LEU F 2 114 ? 142.973 219.048 161.308 1.000 199.66834 ? ? ? ? ? ? 114 LEU F CD1 1 
+ATOM 23643 C CD2 . LEU F 2 114 ? 140.724 219.956 161.922 1.000 199.87925 ? ? ? ? ? ? 114 LEU F CD2 1 
+ATOM 23644 N N   . GLN F 2 115 ? 144.215 223.101 159.325 1.000 210.33088 ? ? ? ? ? ? 115 GLN F N   1 
+ATOM 23645 C CA  . GLN F 2 115 ? 144.342 223.344 157.894 1.000 210.41705 ? ? ? ? ? ? 115 GLN F CA  1 
+ATOM 23646 C C   . GLN F 2 115 ? 145.790 223.307 157.428 1.000 210.78796 ? ? ? ? ? ? 115 GLN F C   1 
+ATOM 23647 O O   . GLN F 2 115 ? 146.045 222.923 156.281 1.000 209.32309 ? ? ? ? ? ? 115 GLN F O   1 
+ATOM 23648 C CB  . GLN F 2 115 ? 143.610 224.659 157.546 1.000 208.14176 ? ? ? ? ? ? 115 GLN F CB  1 
+ATOM 23649 C CG  . GLN F 2 115 ? 144.266 226.053 157.770 1.000 208.14374 ? ? ? ? ? ? 115 GLN F CG  1 
+ATOM 23650 C CD  . GLN F 2 115 ? 145.591 226.331 157.064 1.000 208.89391 ? ? ? ? ? ? 115 GLN F CD  1 
+ATOM 23651 O OE1 . GLN F 2 115 ? 145.969 225.660 156.106 1.000 209.28563 ? ? ? ? ? ? 115 GLN F OE1 1 
+ATOM 23652 N NE2 . GLN F 2 115 ? 146.293 227.353 157.536 1.000 207.59123 ? ? ? ? ? ? 115 GLN F NE2 1 
+ATOM 23653 N N   . VAL F 2 116 ? 146.745 223.679 158.282 1.000 204.35379 ? ? ? ? ? ? 116 VAL F N   1 
+ATOM 23654 C CA  . VAL F 2 116 ? 148.146 223.526 157.907 1.000 202.47497 ? ? ? ? ? ? 116 VAL F CA  1 
+ATOM 23655 C C   . VAL F 2 116 ? 148.572 222.066 157.914 1.000 201.24980 ? ? ? ? ? ? 116 VAL F C   1 
+ATOM 23656 O O   . VAL F 2 116 ? 149.515 221.702 157.201 1.000 200.93101 ? ? ? ? ? ? 116 VAL F O   1 
+ATOM 23657 C CB  . VAL F 2 116 ? 149.080 224.330 158.829 1.000 200.86992 ? ? ? ? ? ? 116 VAL F CB  1 
+ATOM 23658 C CG1 . VAL F 2 116 ? 148.909 225.821 158.602 1.000 199.80596 ? ? ? ? ? ? 116 VAL F CG1 1 
+ATOM 23659 C CG2 . VAL F 2 116 ? 148.836 223.977 160.281 1.000 197.61940 ? ? ? ? ? ? 116 VAL F CG2 1 
+ATOM 23660 N N   . LEU F 2 117 ? 147.894 221.219 158.693 1.000 196.58192 ? ? ? ? ? ? 117 LEU F N   1 
+ATOM 23661 C CA  . LEU F 2 117 ? 148.331 219.837 158.860 1.000 198.73363 ? ? ? ? ? ? 117 LEU F CA  1 
+ATOM 23662 C C   . LEU F 2 117 ? 148.298 219.074 157.541 1.000 200.29949 ? ? ? ? ? ? 117 LEU F C   1 
+ATOM 23663 O O   . LEU F 2 117 ? 149.196 218.273 157.257 1.000 195.99407 ? ? ? ? ? ? 117 LEU F O   1 
+ATOM 23664 C CB  . LEU F 2 117 ? 147.459 219.141 159.906 1.000 197.89421 ? ? ? ? ? ? 117 LEU F CB  1 
+ATOM 23665 C CG  . LEU F 2 117 ? 147.375 217.613 159.863 1.000 199.98949 ? ? ? ? ? ? 117 LEU F CG  1 
+ATOM 23666 C CD1 . LEU F 2 117 ? 148.708 216.970 160.221 1.000 197.48307 ? ? ? ? ? ? 117 LEU F CD1 1 
+ATOM 23667 C CD2 . LEU F 2 117 ? 146.276 217.119 160.787 1.000 197.71543 ? ? ? ? ? ? 117 LEU F CD2 1 
+ATOM 23668 N N   . LYS F 2 118 ? 147.268 219.306 156.726 1.000 197.74230 ? ? ? ? ? ? 118 LYS F N   1 
+ATOM 23669 C CA  . LYS F 2 118 ? 147.140 218.580 155.467 1.000 197.66461 ? ? ? ? ? ? 118 LYS F CA  1 
+ATOM 23670 C C   . LYS F 2 118 ? 148.317 218.863 154.542 1.000 198.64717 ? ? ? ? ? ? 118 LYS F C   1 
+ATOM 23671 O O   . LYS F 2 118 ? 148.889 217.944 153.944 1.000 193.81966 ? ? ? ? ? ? 118 LYS F O   1 
+ATOM 23672 C CB  . LYS F 2 118 ? 145.822 218.952 154.789 1.000 195.68296 ? ? ? ? ? ? 118 LYS F CB  1 
+ATOM 23673 C CG  . LYS F 2 118 ? 145.524 218.161 153.530 1.000 195.79945 ? ? ? ? ? ? 118 LYS F CG  1 
+ATOM 23674 C CD  . LYS F 2 118 ? 144.511 218.881 152.657 1.000 195.51670 ? ? ? ? ? ? 118 LYS F CD  1 
+ATOM 23675 C CE  . LYS F 2 118 ? 143.299 219.317 153.463 1.000 195.77538 ? ? ? ? ? ? 118 LYS F CE  1 
+ATOM 23676 N NZ  . LYS F 2 118 ? 142.230 219.881 152.596 1.000 193.46605 ? ? ? ? ? ? 118 LYS F NZ  1 
+ATOM 23677 N N   . TYR F 2 119 ? 148.700 220.135 154.418 1.000 200.98160 ? ? ? ? ? ? 119 TYR F N   1 
+ATOM 23678 C CA  . TYR F 2 119 ? 149.744 220.515 153.474 1.000 197.73555 ? ? ? ? ? ? 119 TYR F CA  1 
+ATOM 23679 C C   . TYR F 2 119 ? 151.134 220.131 153.968 1.000 196.51901 ? ? ? ? ? ? 119 TYR F C   1 
+ATOM 23680 O O   . TYR F 2 119 ? 151.962 219.653 153.184 1.000 193.76308 ? ? ? ? ? ? 119 TYR F O   1 
+ATOM 23681 C CB  . TYR F 2 119 ? 149.676 222.017 153.203 1.000 194.99753 ? ? ? ? ? ? 119 TYR F CB  1 
+ATOM 23682 C CG  . TYR F 2 119 ? 148.275 222.521 152.953 1.000 196.56015 ? ? ? ? ? ? 119 TYR F CG  1 
+ATOM 23683 C CD1 . TYR F 2 119 ? 147.442 221.886 152.044 1.000 197.18306 ? ? ? ? ? ? 119 TYR F CD1 1 
+ATOM 23684 C CD2 . TYR F 2 119 ? 147.783 223.626 153.632 1.000 197.00385 ? ? ? ? ? ? 119 TYR F CD2 1 
+ATOM 23685 C CE1 . TYR F 2 119 ? 146.160 222.340 151.812 1.000 197.48979 ? ? ? ? ? ? 119 TYR F CE1 1 
+ATOM 23686 C CE2 . TYR F 2 119 ? 146.501 224.088 153.406 1.000 198.33040 ? ? ? ? ? ? 119 TYR F CE2 1 
+ATOM 23687 C CZ  . TYR F 2 119 ? 145.694 223.441 152.496 1.000 198.34606 ? ? ? ? ? ? 119 TYR F CZ  1 
+ATOM 23688 O OH  . TYR F 2 119 ? 144.417 223.897 152.268 1.000 196.42049 ? ? ? ? ? ? 119 TYR F OH  1 
+ATOM 23689 N N   . GLN F 2 120 ? 151.409 220.331 155.258 1.000 196.31526 ? ? ? ? ? ? 120 GLN F N   1 
+ATOM 23690 C CA  . GLN F 2 120 ? 152.771 220.181 155.757 1.000 196.09732 ? ? ? ? ? ? 120 GLN F CA  1 
+ATOM 23691 C C   . GLN F 2 120 ? 153.231 218.730 155.799 1.000 197.04018 ? ? ? ? ? ? 120 GLN F C   1 
+ATOM 23692 O O   . GLN F 2 120 ? 154.439 218.482 155.727 1.000 195.00360 ? ? ? ? ? ? 120 GLN F O   1 
+ATOM 23693 C CB  . GLN F 2 120 ? 152.893 220.805 157.149 1.000 195.72708 ? ? ? ? ? ? 120 GLN F CB  1 
+ATOM 23694 C CG  . GLN F 2 120 ? 152.051 220.132 158.219 1.000 194.86319 ? ? ? ? ? ? 120 GLN F CG  1 
+ATOM 23695 C CD  . GLN F 2 120 ? 151.919 220.978 159.472 1.000 193.99946 ? ? ? ? ? ? 120 GLN F CD  1 
+ATOM 23696 O OE1 . GLN F 2 120 ? 150.912 221.649 159.676 1.000 195.20526 ? ? ? ? ? ? 120 GLN F OE1 1 
+ATOM 23697 N NE2 . GLN F 2 120 ? 152.942 220.957 160.313 1.000 192.93835 ? ? ? ? ? ? 120 GLN F NE2 1 
+ATOM 23698 N N   . ASN F 2 121 ? 152.306 217.775 155.902 1.000 196.14729 ? ? ? ? ? ? 121 ASN F N   1 
+ATOM 23699 C CA  . ASN F 2 121 ? 152.647 216.359 156.057 1.000 196.19598 ? ? ? ? ? ? 121 ASN F CA  1 
+ATOM 23700 C C   . ASN F 2 121 ? 153.566 216.146 157.257 1.000 197.17550 ? ? ? ? ? ? 121 ASN F C   1 
+ATOM 23701 O O   . ASN F 2 121 ? 154.540 215.393 157.200 1.000 194.82762 ? ? ? ? ? ? 121 ASN F O   1 
+ATOM 23702 C CB  . ASN F 2 121 ? 153.272 215.793 154.779 1.000 197.86141 ? ? ? ? ? ? 121 ASN F CB  1 
+ATOM 23703 C CG  . ASN F 2 121 ? 153.348 214.273 154.785 1.000 199.72819 ? ? ? ? ? ? 121 ASN F CG  1 
+ATOM 23704 O OD1 . ASN F 2 121 ? 153.927 213.666 153.885 1.000 201.61780 ? ? ? ? ? ? 121 ASN F OD1 1 
+ATOM 23705 N ND2 . ASN F 2 121 ? 152.766 213.653 155.804 1.000 198.46769 ? ? ? ? ? ? 121 ASN F ND2 1 
+ATOM 23706 N N   . ILE F 2 122 ? 153.252 216.824 158.360 1.000 205.18711 ? ? ? ? ? ? 122 ILE F N   1 
+ATOM 23707 C CA  . ILE F 2 122 ? 153.982 216.643 159.607 1.000 204.13748 ? ? ? ? ? ? 122 ILE F CA  1 
+ATOM 23708 C C   . ILE F 2 122 ? 153.085 217.121 160.737 1.000 203.74269 ? ? ? ? ? ? 122 ILE F C   1 
+ATOM 23709 O O   . ILE F 2 122 ? 152.228 217.988 160.543 1.000 203.71995 ? ? ? ? ? ? 122 ILE F O   1 
+ATOM 23710 C CB  . ILE F 2 122 ? 155.342 217.387 159.581 1.000 202.67566 ? ? ? ? ? ? 122 ILE F CB  1 
+ATOM 23711 C CG1 . ILE F 2 122 ? 156.380 216.609 160.377 1.000 200.97635 ? ? ? ? ? ? 122 ILE F CG1 1 
+ATOM 23712 C CG2 . ILE F 2 122 ? 155.219 218.786 160.141 1.000 201.88091 ? ? ? ? ? ? 122 ILE F CG2 1 
+ATOM 23713 C CD1 . ILE F 2 122 ? 156.833 215.364 159.686 1.000 202.12465 ? ? ? ? ? ? 122 ILE F CD1 1 
+ATOM 23714 N N   . LEU F 2 123 ? 153.267 216.538 161.915 1.000 200.68235 ? ? ? ? ? ? 123 LEU F N   1 
+ATOM 23715 C CA  . LEU F 2 123 ? 152.455 216.875 163.075 1.000 202.44284 ? ? ? ? ? ? 123 LEU F CA  1 
+ATOM 23716 C C   . LEU F 2 123 ? 153.203 217.852 163.969 1.000 202.69472 ? ? ? ? ? ? 123 LEU F C   1 
+ATOM 23717 O O   . LEU F 2 123 ? 154.367 217.630 164.315 1.000 202.11308 ? ? ? ? ? ? 123 LEU F O   1 
+ATOM 23718 C CB  . LEU F 2 123 ? 152.080 215.622 163.866 1.000 202.12731 ? ? ? ? ? ? 123 LEU F CB  1 
+ATOM 23719 C CG  . LEU F 2 123 ? 150.912 215.785 164.840 1.000 201.42206 ? ? ? ? ? ? 123 LEU F CG  1 
+ATOM 23720 C CD1 . LEU F 2 123 ? 149.706 216.380 164.134 1.000 199.10287 ? ? ? ? ? ? 123 LEU F CD1 1 
+ATOM 23721 C CD2 . LEU F 2 123 ? 150.557 214.453 165.477 1.000 200.27300 ? ? ? ? ? ? 123 LEU F CD2 1 
+ATOM 23722 N N   . GLY F 2 124 ? 152.528 218.931 164.341 1.000 210.98256 ? ? ? ? ? ? 124 GLY F N   1 
+ATOM 23723 C CA  . GLY F 2 124 ? 153.137 219.962 165.156 1.000 211.29006 ? ? ? ? ? ? 124 GLY F CA  1 
+ATOM 23724 C C   . GLY F 2 124 ? 152.367 220.172 166.441 1.000 211.64836 ? ? ? ? ? ? 124 GLY F C   1 
+ATOM 23725 O O   . GLY F 2 124 ? 151.177 219.876 166.536 1.000 211.94607 ? ? ? ? ? ? 124 GLY F O   1 
+ATOM 23726 N N   . THR F 2 125 ? 153.074 220.688 167.439 1.000 212.97463 ? ? ? ? ? ? 125 THR F N   1 
+ATOM 23727 C CA  . THR F 2 125 ? 152.483 220.955 168.740 1.000 212.57922 ? ? ? ? ? ? 125 THR F CA  1 
+ATOM 23728 C C   . THR F 2 125 ? 151.956 222.388 168.777 1.000 211.65863 ? ? ? ? ? ? 125 THR F C   1 
+ATOM 23729 O O   . THR F 2 125 ? 151.891 223.080 167.758 1.000 211.00653 ? ? ? ? ? ? 125 THR F O   1 
+ATOM 23730 C CB  . THR F 2 125 ? 153.501 220.687 169.847 1.000 212.33679 ? ? ? ? ? ? 125 THR F CB  1 
+ATOM 23731 O OG1 . THR F 2 125 ? 152.839 220.687 171.118 1.000 213.22722 ? ? ? ? ? ? 125 THR F OG1 1 
+ATOM 23732 C CG2 . THR F 2 125 ? 154.588 221.750 169.844 1.000 212.55970 ? ? ? ? ? ? 125 THR F CG2 1 
+ATOM 23733 N N   . TYR F 2 126 ? 151.570 222.846 169.962 1.000 205.49459 ? ? ? ? ? ? 126 TYR F N   1 
+ATOM 23734 C CA  . TYR F 2 126 ? 151.044 224.184 170.168 1.000 205.00317 ? ? ? ? ? ? 126 TYR F CA  1 
+ATOM 23735 C C   . TYR F 2 126 ? 152.087 225.078 170.822 1.000 207.41889 ? ? ? ? ? ? 126 TYR F C   1 
+ATOM 23736 O O   . TYR F 2 126 ? 153.018 224.611 171.483 1.000 208.02970 ? ? ? ? ? ? 126 TYR F O   1 
+ATOM 23737 C CB  . TYR F 2 126 ? 149.789 224.147 171.041 1.000 204.79639 ? ? ? ? ? ? 126 TYR F CB  1 
+ATOM 23738 C CG  . TYR F 2 126 ? 148.504 224.212 170.267 1.000 204.41292 ? ? ? ? ? ? 126 TYR F CG  1 
+ATOM 23739 C CD1 . TYR F 2 126 ? 148.507 224.281 168.882 1.000 203.59095 ? ? ? ? ? ? 126 TYR F CD1 1 
+ATOM 23740 C CD2 . TYR F 2 126 ? 147.284 224.208 170.921 1.000 204.65913 ? ? ? ? ? ? 126 TYR F CD2 1 
+ATOM 23741 C CE1 . TYR F 2 126 ? 147.329 224.345 168.174 1.000 204.16691 ? ? ? ? ? ? 126 TYR F CE1 1 
+ATOM 23742 C CE2 . TYR F 2 126 ? 146.103 224.271 170.225 1.000 204.83562 ? ? ? ? ? ? 126 TYR F CE2 1 
+ATOM 23743 C CZ  . TYR F 2 126 ? 146.131 224.338 168.853 1.000 205.71620 ? ? ? ? ? ? 126 TYR F CZ  1 
+ATOM 23744 O OH  . TYR F 2 126 ? 144.951 224.399 168.160 1.000 207.07260 ? ? ? ? ? ? 126 TYR F OH  1 
+ATOM 23745 N N   . SER F 2 127 ? 151.918 226.386 170.624 1.000 208.78001 ? ? ? ? ? ? 127 SER F N   1 
+ATOM 23746 C CA  . SER F 2 127 ? 152.743 227.360 171.324 1.000 207.71593 ? ? ? ? ? ? 127 SER F CA  1 
+ATOM 23747 C C   . SER F 2 127 ? 152.294 227.574 172.763 1.000 208.86438 ? ? ? ? ? ? 127 SER F C   1 
+ATOM 23748 O O   . SER F 2 127 ? 153.072 228.099 173.565 1.000 209.40276 ? ? ? ? ? ? 127 SER F O   1 
+ATOM 23749 C CB  . SER F 2 127 ? 152.733 228.694 170.574 1.000 206.24174 ? ? ? ? ? ? 127 SER F CB  1 
+ATOM 23750 O OG  . SER F 2 127 ? 152.684 228.491 169.174 1.000 205.20454 ? ? ? ? ? ? 127 SER F OG  1 
+ATOM 23751 N N   . ASN F 2 128 ? 151.064 227.182 173.107 1.000 210.54475 ? ? ? ? ? ? 128 ASN F N   1 
+ATOM 23752 C CA  . ASN F 2 128 ? 150.542 227.365 174.453 1.000 210.74138 ? ? ? ? ? ? 128 ASN F CA  1 
+ATOM 23753 C C   . ASN F 2 128 ? 150.551 226.040 175.192 1.000 211.68722 ? ? ? ? ? ? 128 ASN F C   1 
+ATOM 23754 O O   . ASN F 2 128 ? 149.810 225.124 174.802 1.000 211.19135 ? ? ? ? ? ? 128 ASN F O   1 
+ATOM 23755 C CB  . ASN F 2 128 ? 149.126 227.929 174.409 1.000 209.55023 ? ? ? ? ? ? 128 ASN F CB  1 
+ATOM 23756 C CG  . ASN F 2 128 ? 148.455 227.913 175.771 1.000 209.83343 ? ? ? ? ? ? 128 ASN F CG  1 
+ATOM 23757 O OD1 . ASN F 2 128 ? 147.279 227.575 175.889 1.000 209.72216 ? ? ? ? ? ? 128 ASN F OD1 1 
+ATOM 23758 N ND2 . ASN F 2 128 ? 149.197 228.297 176.803 1.000 208.39127 ? ? ? ? ? ? 128 ASN F ND2 1 
+ATOM 23759 N N   . PRO F 2 129 ? 151.376 225.885 176.229 1.000 218.08516 ? ? ? ? ? ? 129 PRO F N   1 
+ATOM 23760 C CA  . PRO F 2 129 ? 151.352 224.679 177.050 1.000 217.95603 ? ? ? ? ? ? 129 PRO F CA  1 
+ATOM 23761 C C   . PRO F 2 129 ? 149.963 224.161 177.402 1.000 217.57891 ? ? ? ? ? ? 129 PRO F C   1 
+ATOM 23762 O O   . PRO F 2 129 ? 149.725 222.948 177.382 1.000 217.48487 ? ? ? ? ? ? 129 PRO F O   1 
+ATOM 23763 C CB  . PRO F 2 129 ? 152.074 225.174 178.301 1.000 217.10946 ? ? ? ? ? ? 129 PRO F CB  1 
+ATOM 23764 C CG  . PRO F 2 129 ? 153.127 226.231 177.692 1.000 216.03379 ? ? ? ? ? ? 129 PRO F CG  1 
+ATOM 23765 C CD  . PRO F 2 129 ? 152.807 226.225 176.185 1.000 217.08135 ? ? ? ? ? ? 129 PRO F CD  1 
+ATOM 23766 N N   . LYS F 2 130 ? 149.042 225.075 177.714 1.000 213.64119 ? ? ? ? ? ? 130 LYS F N   1 
+ATOM 23767 C CA  . LYS F 2 130 ? 147.785 224.684 178.341 1.000 213.70004 ? ? ? ? ? ? 130 LYS F CA  1 
+ATOM 23768 C C   . LYS F 2 130 ? 146.959 223.767 177.446 1.000 214.08556 ? ? ? ? ? ? 130 LYS F C   1 
+ATOM 23769 O O   . LYS F 2 130 ? 146.381 222.782 177.922 1.000 213.57406 ? ? ? ? ? ? 130 LYS F O   1 
+ATOM 23770 C CB  . LYS F 2 130 ? 146.980 225.928 178.722 1.000 212.18240 ? ? ? ? ? ? 130 LYS F CB  1 
+ATOM 23771 C CG  . LYS F 2 130 ? 147.404 226.542 180.042 1.000 212.39395 ? ? ? ? ? ? 130 LYS F CG  1 
+ATOM 23772 C CD  . LYS F 2 130 ? 147.379 225.514 181.162 1.000 211.94899 ? ? ? ? ? ? 130 LYS F CD  1 
+ATOM 23773 C CE  . LYS F 2 130 ? 147.995 226.075 182.434 1.000 212.16225 ? ? ? ? ? ? 130 LYS F CE  1 
+ATOM 23774 N NZ  . LYS F 2 130 ? 149.479 226.168 182.338 1.000 211.86487 ? ? ? ? ? ? 130 LYS F NZ  1 
+ATOM 23775 N N   . LYS F 2 131 ? 146.886 224.066 176.154 1.000 205.30640 ? ? ? ? ? ? 131 LYS F N   1 
+ATOM 23776 C CA  . LYS F 2 131 ? 146.075 223.298 175.221 1.000 202.69204 ? ? ? ? ? ? 131 LYS F CA  1 
+ATOM 23777 C C   . LYS F 2 131 ? 146.974 222.443 174.338 1.000 202.57205 ? ? ? ? ? ? 131 LYS F C   1 
+ATOM 23778 O O   . LYS F 2 131 ? 148.003 222.918 173.846 1.000 201.20400 ? ? ? ? ? ? 131 LYS F O   1 
+ATOM 23779 C CB  . LYS F 2 131 ? 145.202 224.219 174.366 1.000 200.85357 ? ? ? ? ? ? 131 LYS F CB  1 
+ATOM 23780 C CG  . LYS F 2 131 ? 145.930 225.426 173.807 1.000 203.55556 ? ? ? ? ? ? 131 LYS F CG  1 
+ATOM 23781 C CD  . LYS F 2 131 ? 144.977 226.361 173.081 1.000 203.31533 ? ? ? ? ? ? 131 LYS F CD  1 
+ATOM 23782 C CE  . LYS F 2 131 ? 145.683 227.636 172.644 1.000 203.42944 ? ? ? ? ? ? 131 LYS F CE  1 
+ATOM 23783 N NZ  . LYS F 2 131 ? 145.914 228.568 173.783 1.000 203.11814 ? ? ? ? ? ? 131 LYS F NZ  1 
+ATOM 23784 N N   . ASN F 2 132 ? 146.584 221.185 174.146 1.000 193.65619 ? ? ? ? ? ? 132 ASN F N   1 
+ATOM 23785 C CA  . ASN F 2 132 ? 147.329 220.235 173.329 1.000 192.78149 ? ? ? ? ? ? 132 ASN F CA  1 
+ATOM 23786 C C   . ASN F 2 132 ? 146.552 219.982 172.045 1.000 192.43662 ? ? ? ? ? ? 132 ASN F C   1 
+ATOM 23787 O O   . ASN F 2 132 ? 145.408 219.516 172.090 1.000 191.84738 ? ? ? ? ? ? 132 ASN F O   1 
+ATOM 23788 C CB  . ASN F 2 132 ? 147.561 218.927 174.085 1.000 190.83407 ? ? ? ? ? ? 132 ASN F CB  1 
+ATOM 23789 C CG  . ASN F 2 132 ? 148.545 218.014 173.383 1.000 190.11203 ? ? ? ? ? ? 132 ASN F CG  1 
+ATOM 23790 O OD1 . ASN F 2 132 ? 149.007 218.307 172.281 1.000 189.68077 ? ? ? ? ? ? 132 ASN F OD1 1 
+ATOM 23791 N ND2 . ASN F 2 132 ? 148.873 216.898 174.022 1.000 189.67379 ? ? ? ? ? ? 132 ASN F ND2 1 
+ATOM 23792 N N   . PHE F 2 133 ? 147.177 220.280 170.904 1.000 188.23796 ? ? ? ? ? ? 133 PHE F N   1 
+ATOM 23793 C CA  . PHE F 2 133 ? 146.495 220.118 169.624 1.000 186.63904 ? ? ? ? ? ? 133 PHE F CA  1 
+ATOM 23794 C C   . PHE F 2 133 ? 146.359 218.649 169.247 1.000 186.34876 ? ? ? ? ? ? 133 PHE F C   1 
+ATOM 23795 O O   . PHE F 2 133 ? 145.368 218.252 168.624 1.000 187.16987 ? ? ? ? ? ? 133 PHE F O   1 
+ATOM 23796 C CB  . PHE F 2 133 ? 147.241 220.881 168.531 1.000 187.95997 ? ? ? ? ? ? 133 PHE F CB  1 
+ATOM 23797 C CG  . PHE F 2 133 ? 146.977 220.366 167.146 1.000 189.87618 ? ? ? ? ? ? 133 PHE F CG  1 
+ATOM 23798 C CD1 . PHE F 2 133 ? 145.785 220.651 166.503 1.000 188.51948 ? ? ? ? ? ? 133 PHE F CD1 1 
+ATOM 23799 C CD2 . PHE F 2 133 ? 147.922 219.600 166.484 1.000 187.77790 ? ? ? ? ? ? 133 PHE F CD2 1 
+ATOM 23800 C CE1 . PHE F 2 133 ? 145.540 220.180 165.229 1.000 186.56458 ? ? ? ? ? ? 133 PHE F CE1 1 
+ATOM 23801 C CE2 . PHE F 2 133 ? 147.682 219.126 165.211 1.000 184.37411 ? ? ? ? ? ? 133 PHE F CE2 1 
+ATOM 23802 C CZ  . PHE F 2 133 ? 146.490 219.417 164.583 1.000 185.64998 ? ? ? ? ? ? 133 PHE F CZ  1 
+ATOM 23803 N N   . LYS F 2 134 ? 147.350 217.831 169.602 1.000 172.59536 ? ? ? ? ? ? 134 LYS F N   1 
+ATOM 23804 C CA  . LYS F 2 134 ? 147.331 216.431 169.193 1.000 171.42527 ? ? ? ? ? ? 134 LYS F CA  1 
+ATOM 23805 C C   . LYS F 2 134 ? 146.144 215.688 169.792 1.000 171.41964 ? ? ? ? ? ? 134 LYS F C   1 
+ATOM 23806 O O   . LYS F 2 134 ? 145.480 214.907 169.102 1.000 175.09195 ? ? ? ? ? ? 134 LYS F O   1 
+ATOM 23807 C CB  . LYS F 2 134 ? 148.640 215.753 169.589 1.000 169.76836 ? ? ? ? ? ? 134 LYS F CB  1 
+ATOM 23808 C CG  . LYS F 2 134 ? 148.767 214.331 169.091 1.000 170.62691 ? ? ? ? ? ? 134 LYS F CG  1 
+ATOM 23809 C CD  . LYS F 2 134 ? 150.076 213.708 169.539 1.000 172.05867 ? ? ? ? ? ? 134 LYS F CD  1 
+ATOM 23810 C CE  . LYS F 2 134 ? 151.258 214.574 169.143 1.000 171.50747 ? ? ? ? ? ? 134 LYS F CE  1 
+ATOM 23811 N NZ  . LYS F 2 134 ? 152.550 213.857 169.315 1.000 172.30653 ? ? ? ? ? ? 134 LYS F NZ  1 
+ATOM 23812 N N   . PHE F 2 135 ? 145.856 215.921 171.073 1.000 173.95153 ? ? ? ? ? ? 135 PHE F N   1 
+ATOM 23813 C CA  . PHE F 2 135 ? 144.821 215.138 171.737 1.000 174.86518 ? ? ? ? ? ? 135 PHE F CA  1 
+ATOM 23814 C C   . PHE F 2 135 ? 143.422 215.591 171.338 1.000 176.39825 ? ? ? ? ? ? 135 PHE F C   1 
+ATOM 23815 O O   . PHE F 2 135 ? 142.511 214.763 171.222 1.000 179.19557 ? ? ? ? ? ? 135 PHE F O   1 
+ATOM 23816 C CB  . PHE F 2 135 ? 145.005 215.196 173.250 1.000 175.36131 ? ? ? ? ? ? 135 PHE F CB  1 
+ATOM 23817 C CG  . PHE F 2 135 ? 145.852 214.082 173.790 1.000 175.83844 ? ? ? ? ? ? 135 PHE F CG  1 
+ATOM 23818 C CD1 . PHE F 2 135 ? 147.220 214.077 173.592 1.000 176.59129 ? ? ? ? ? ? 135 PHE F CD1 1 
+ATOM 23819 C CD2 . PHE F 2 135 ? 145.276 213.028 174.474 1.000 177.68339 ? ? ? ? ? ? 135 PHE F CD2 1 
+ATOM 23820 C CE1 . PHE F 2 135 ? 148.000 213.048 174.081 1.000 177.51475 ? ? ? ? ? ? 135 PHE F CE1 1 
+ATOM 23821 C CE2 . PHE F 2 135 ? 146.050 211.995 174.963 1.000 178.70529 ? ? ? ? ? ? 135 PHE F CE2 1 
+ATOM 23822 C CZ  . PHE F 2 135 ? 147.414 212.006 174.766 1.000 177.24757 ? ? ? ? ? ? 135 PHE F CZ  1 
+ATOM 23823 N N   . GLN F 2 136 ? 143.220 216.893 171.128 1.000 178.40142 ? ? ? ? ? ? 136 GLN F N   1 
+ATOM 23824 C CA  . GLN F 2 136 ? 141.918 217.334 170.640 1.000 179.55677 ? ? ? ? ? ? 136 GLN F CA  1 
+ATOM 23825 C C   . GLN F 2 136 ? 141.670 216.842 169.222 1.000 179.43570 ? ? ? ? ? ? 136 GLN F C   1 
+ATOM 23826 O O   . GLN F 2 136 ? 140.523 216.561 168.856 1.000 179.05697 ? ? ? ? ? ? 136 GLN F O   1 
+ATOM 23827 C CB  . GLN F 2 136 ? 141.795 218.857 170.704 1.000 180.23783 ? ? ? ? ? ? 136 GLN F CB  1 
+ATOM 23828 C CG  . GLN F 2 136 ? 142.950 219.612 170.088 1.000 179.81488 ? ? ? ? ? ? 136 GLN F CG  1 
+ATOM 23829 C CD  . GLN F 2 136 ? 143.096 221.009 170.654 1.000 181.64070 ? ? ? ? ? ? 136 GLN F CD  1 
+ATOM 23830 O OE1 . GLN F 2 136 ? 142.801 221.250 171.823 1.000 183.12351 ? ? ? ? ? ? 136 GLN F OE1 1 
+ATOM 23831 N NE2 . GLN F 2 136 ? 143.555 221.939 169.825 1.000 180.58953 ? ? ? ? ? ? 136 GLN F NE2 1 
+ATOM 23832 N N   . LEU F 2 137 ? 142.725 216.737 168.413 1.000 167.51964 ? ? ? ? ? ? 137 LEU F N   1 
+ATOM 23833 C CA  . LEU F 2 137 ? 142.588 216.114 167.102 1.000 167.05834 ? ? ? ? ? ? 137 LEU F CA  1 
+ATOM 23834 C C   . LEU F 2 137 ? 142.209 214.646 167.234 1.000 166.36784 ? ? ? ? ? ? 137 LEU F C   1 
+ATOM 23835 O O   . LEU F 2 137 ? 141.360 214.146 166.487 1.000 168.91872 ? ? ? ? ? ? 137 LEU F O   1 
+ATOM 23836 C CB  . LEU F 2 137 ? 143.886 216.267 166.312 1.000 166.71932 ? ? ? ? ? ? 137 LEU F CB  1 
+ATOM 23837 C CG  . LEU F 2 137 ? 144.060 215.349 165.102 1.000 165.39091 ? ? ? ? ? ? 137 LEU F CG  1 
+ATOM 23838 C CD1 . LEU F 2 137 ? 143.102 215.741 163.994 1.000 166.93628 ? ? ? ? ? ? 137 LEU F CD1 1 
+ATOM 23839 C CD2 . LEU F 2 137 ? 145.493 215.381 164.609 1.000 166.30369 ? ? ? ? ? ? 137 LEU F CD2 1 
+ATOM 23840 N N   . ALA F 2 138 ? 142.827 213.939 168.184 1.000 158.79242 ? ? ? ? ? ? 138 ALA F N   1 
+ATOM 23841 C CA  . ALA F 2 138 ? 142.488 212.537 168.401 1.000 156.64655 ? ? ? ? ? ? 138 ALA F CA  1 
+ATOM 23842 C C   . ALA F 2 138 ? 141.040 212.383 168.840 1.000 158.16347 ? ? ? ? ? ? 138 ALA F C   1 
+ATOM 23843 O O   . ALA F 2 138 ? 140.336 211.479 168.377 1.000 162.85155 ? ? ? ? ? ? 138 ALA F O   1 
+ATOM 23844 C CB  . ALA F 2 138 ? 143.430 211.922 169.435 1.000 158.90827 ? ? ? ? ? ? 138 ALA F CB  1 
+ATOM 23845 N N   . LEU F 2 139 ? 140.578 213.255 169.736 1.000 155.77915 ? ? ? ? ? ? 139 LEU F N   1 
+ATOM 23846 C CA  . LEU F 2 139 ? 139.175 213.226 170.129 1.000 155.69956 ? ? ? ? ? ? 139 LEU F CA  1 
+ATOM 23847 C C   . LEU F 2 139 ? 138.272 213.530 168.943 1.000 158.06036 ? ? ? ? ? ? 139 LEU F C   1 
+ATOM 23848 O O   . LEU F 2 139 ? 137.205 212.924 168.792 1.000 160.47018 ? ? ? ? ? ? 139 LEU F O   1 
+ATOM 23849 C CB  . LEU F 2 139 ? 138.928 214.219 171.263 1.000 157.39118 ? ? ? ? ? ? 139 LEU F CB  1 
+ATOM 23850 C CG  . LEU F 2 139 ? 137.488 214.326 171.761 1.000 157.95329 ? ? ? ? ? ? 139 LEU F CG  1 
+ATOM 23851 C CD1 . LEU F 2 139 ? 136.977 212.967 172.199 1.000 156.39982 ? ? ? ? ? ? 139 LEU F CD1 1 
+ATOM 23852 C CD2 . LEU F 2 139 ? 137.393 215.326 172.898 1.000 158.01200 ? ? ? ? ? ? 139 LEU F CD2 1 
+ATOM 23853 N N   . ASP F 2 140 ? 138.683 214.469 168.089 1.000 160.73558 ? ? ? ? ? ? 140 ASP F N   1 
+ATOM 23854 C CA  . ASP F 2 140 ? 137.894 214.791 166.906 1.000 161.49423 ? ? ? ? ? ? 140 ASP F CA  1 
+ATOM 23855 C C   . ASP F 2 140 ? 137.802 213.601 165.961 1.000 159.70821 ? ? ? ? ? ? 140 ASP F C   1 
+ATOM 23856 O O   . ASP F 2 140 ? 136.742 213.339 165.383 1.000 159.22837 ? ? ? ? ? ? 140 ASP F O   1 
+ATOM 23857 C CB  . ASP F 2 140 ? 138.494 215.999 166.190 1.000 163.10550 ? ? ? ? ? ? 140 ASP F CB  1 
+ATOM 23858 C CG  . ASP F 2 140 ? 137.565 216.574 165.145 1.000 164.60495 ? ? ? ? ? ? 140 ASP F CG  1 
+ATOM 23859 O OD1 . ASP F 2 140 ? 136.346 216.318 165.229 1.000 166.14040 ? ? ? ? ? ? 140 ASP F OD1 1 
+ATOM 23860 O OD2 . ASP F 2 140 ? 138.052 217.282 164.240 1.000 163.43167 ? ? ? ? ? ? 140 ASP F OD2 1 
+ATOM 23861 N N   . ILE F 2 141 ? 138.906 212.873 165.786 1.000 144.96544 ? ? ? ? ? ? 141 ILE F N   1 
+ATOM 23862 C CA  . ILE F 2 141 ? 138.898 211.706 164.909 1.000 141.57145 ? ? ? ? ? ? 141 ILE F CA  1 
+ATOM 23863 C C   . ILE F 2 141 ? 137.942 210.648 165.441 1.000 142.69580 ? ? ? ? ? ? 141 ILE F C   1 
+ATOM 23864 O O   . ILE F 2 141 ? 137.174 210.044 164.682 1.000 147.06618 ? ? ? ? ? ? 141 ILE F O   1 
+ATOM 23865 C CB  . ILE F 2 141 ? 140.325 211.151 164.747 1.000 140.32232 ? ? ? ? ? ? 141 ILE F CB  1 
+ATOM 23866 C CG1 . ILE F 2 141 ? 141.110 211.991 163.741 1.000 142.83321 ? ? ? ? ? ? 141 ILE F CG1 1 
+ATOM 23867 C CG2 . ILE F 2 141 ? 140.291 209.700 164.308 1.000 138.56993 ? ? ? ? ? ? 141 ILE F CG2 1 
+ATOM 23868 C CD1 . ILE F 2 141 ? 142.445 211.397 163.367 1.000 141.02525 ? ? ? ? ? ? 141 ILE F CD1 1 
+ATOM 23869 N N   . LEU F 2 142 ? 137.967 210.412 166.754 1.000 142.28592 ? ? ? ? ? ? 142 LEU F N   1 
+ATOM 23870 C CA  . LEU F 2 142 ? 137.098 209.400 167.345 1.000 141.96859 ? ? ? ? ? ? 142 LEU F CA  1 
+ATOM 23871 C C   . LEU F 2 142 ? 135.630 209.742 167.137 1.000 144.54895 ? ? ? ? ? ? 142 LEU F C   1 
+ATOM 23872 O O   . LEU F 2 142 ? 134.818 208.863 166.826 1.000 147.50300 ? ? ? ? ? ? 142 LEU F O   1 
+ATOM 23873 C CB  . LEU F 2 142 ? 137.406 209.254 168.833 1.000 140.27097 ? ? ? ? ? ? 142 LEU F CB  1 
+ATOM 23874 C CG  . LEU F 2 142 ? 138.471 208.223 169.199 1.000 141.67545 ? ? ? ? ? ? 142 LEU F CG  1 
+ATOM 23875 C CD1 . LEU F 2 142 ? 138.628 208.139 170.705 1.000 143.66222 ? ? ? ? ? ? 142 LEU F CD1 1 
+ATOM 23876 C CD2 . LEU F 2 142 ? 138.120 206.869 168.618 1.000 143.80491 ? ? ? ? ? ? 142 LEU F CD2 1 
+ATOM 23877 N N   . LYS F 2 143 ? 135.268 211.013 167.307 1.000 144.30717 ? ? ? ? ? ? 143 LYS F N   1 
+ATOM 23878 C CA  . LYS F 2 143 ? 133.879 211.415 167.120 1.000 143.14800 ? ? ? ? ? ? 143 LYS F CA  1 
+ATOM 23879 C C   . LYS F 2 143 ? 133.457 211.294 165.662 1.000 143.27136 ? ? ? ? ? ? 143 LYS F C   1 
+ATOM 23880 O O   . LYS F 2 143 ? 132.292 211.004 165.370 1.000 142.83537 ? ? ? ? ? ? 143 LYS F O   1 
+ATOM 23881 C CB  . LYS F 2 143 ? 133.679 212.844 167.618 1.000 140.86669 ? ? ? ? ? ? 143 LYS F CB  1 
+ATOM 23882 C CG  . LYS F 2 143 ? 134.010 213.041 169.084 1.000 140.38319 ? ? ? ? ? ? 143 LYS F CG  1 
+ATOM 23883 C CD  . LYS F 2 143 ? 133.152 214.129 169.700 1.000 140.31238 ? ? ? ? ? ? 143 LYS F CD  1 
+ATOM 23884 C CE  . LYS F 2 143 ? 133.524 214.362 171.152 1.000 141.27721 ? ? ? ? ? ? 143 LYS F CE  1 
+ATOM 23885 N NZ  . LYS F 2 143 ? 133.346 215.785 171.548 1.000 140.94803 ? ? ? ? ? ? 143 LYS F NZ  1 
+ATOM 23886 N N   . LYS F 2 144 ? 134.388 211.516 164.733 1.000 137.04231 ? ? ? ? ? ? 144 LYS F N   1 
+ATOM 23887 C CA  . LYS F 2 144 ? 134.032 211.549 163.320 1.000 134.42000 ? ? ? ? ? ? 144 LYS F CA  1 
+ATOM 23888 C C   . LYS F 2 144 ? 134.047 210.170 162.675 1.000 136.78037 ? ? ? ? ? ? 144 LYS F C   1 
+ATOM 23889 O O   . LYS F 2 144 ? 133.232 209.902 161.786 1.000 137.31870 ? ? ? ? ? ? 144 LYS F O   1 
+ATOM 23890 C CB  . LYS F 2 144 ? 134.979 212.479 162.564 1.000 131.95309 ? ? ? ? ? ? 144 LYS F CB  1 
+ATOM 23891 C CG  . LYS F 2 144 ? 134.711 213.951 162.798 1.000 136.41721 ? ? ? ? ? ? 144 LYS F CG  1 
+ATOM 23892 C CD  . LYS F 2 144 ? 135.459 214.804 161.795 1.000 135.76038 ? ? ? ? ? ? 144 LYS F CD  1 
+ATOM 23893 C CE  . LYS F 2 144 ? 135.187 216.281 162.015 1.000 138.10545 ? ? ? ? ? ? 144 LYS F CE  1 
+ATOM 23894 N NZ  . LYS F 2 144 ? 133.748 216.609 161.832 1.000 141.55137 ? ? ? ? ? ? 144 LYS F NZ  1 
+ATOM 23895 N N   . SER F 2 145 ? 134.952 209.291 163.093 1.000 129.43043 ? ? ? ? ? ? 145 SER F N   1 
+ATOM 23896 C CA  . SER F 2 145 ? 135.144 208.002 162.442 1.000 126.58105 ? ? ? ? ? ? 145 SER F CA  1 
+ATOM 23897 C C   . SER F 2 145 ? 134.455 206.904 163.237 1.000 127.94460 ? ? ? ? ? ? 145 SER F C   1 
+ATOM 23898 O O   . SER F 2 145 ? 134.714 206.741 164.433 1.000 130.83339 ? ? ? ? ? ? 145 SER F O   1 
+ATOM 23899 C CB  . SER F 2 145 ? 136.631 207.687 162.294 1.000 127.11586 ? ? ? ? ? ? 145 SER F CB  1 
+ATOM 23900 O OG  . SER F 2 145 ? 136.828 206.308 162.047 1.000 128.51228 ? ? ? ? ? ? 145 SER F OG  1 
+ATOM 23901 N N   . LEU F 2 146 ? 133.582 206.149 162.568 1.000 123.84365 ? ? ? ? ? ? 146 LEU F N   1 
+ATOM 23902 C CA  . LEU F 2 146 ? 132.894 205.052 163.237 1.000 124.55359 ? ? ? ? ? ? 146 LEU F CA  1 
+ATOM 23903 C C   . LEU F 2 146 ? 133.825 203.869 163.460 1.000 124.45902 ? ? ? ? ? ? 146 LEU F C   1 
+ATOM 23904 O O   . LEU F 2 146 ? 133.799 203.244 164.527 1.000 128.25637 ? ? ? ? ? ? 146 LEU F O   1 
+ATOM 23905 C CB  . LEU F 2 146 ? 131.673 204.628 162.426 1.000 125.64150 ? ? ? ? ? ? 146 LEU F CB  1 
+ATOM 23906 C CG  . LEU F 2 146 ? 131.102 203.244 162.730 1.000 125.84737 ? ? ? ? ? ? 146 LEU F CG  1 
+ATOM 23907 C CD1 . LEU F 2 146 ? 130.464 203.222 164.105 1.000 123.56624 ? ? ? ? ? ? 146 LEU F CD1 1 
+ATOM 23908 C CD2 . LEU F 2 146 ? 130.099 202.841 161.668 1.000 124.11045 ? ? ? ? ? ? 146 LEU F CD2 1 
+ATOM 23909 N N   . VAL F 2 147 ? 134.655 203.545 162.467 1.000 114.45726 ? ? ? ? ? ? 147 VAL F N   1 
+ATOM 23910 C CA  . VAL F 2 147 ? 135.558 202.408 162.599 1.000 110.82912 ? ? ? ? ? ? 147 VAL F CA  1 
+ATOM 23911 C C   . VAL F 2 147 ? 136.590 202.659 163.688 1.000 115.54634 ? ? ? ? ? ? 147 VAL F C   1 
+ATOM 23912 O O   . VAL F 2 147 ? 137.022 201.721 164.368 1.000 121.54176 ? ? ? ? ? ? 147 VAL F O   1 
+ATOM 23913 C CB  . VAL F 2 147 ? 136.222 202.090 161.249 1.000 107.85151 ? ? ? ? ? ? 147 VAL F CB  1 
+ATOM 23914 C CG1 . VAL F 2 147 ? 135.200 201.531 160.284 1.000 113.75302 ? ? ? ? ? ? 147 VAL F CG1 1 
+ATOM 23915 C CG2 . VAL F 2 147 ? 136.869 203.330 160.670 1.000 112.95086 ? ? ? ? ? ? 147 VAL F CG2 1 
+ATOM 23916 N N   . ALA F 2 148 ? 137.015 203.911 163.868 1.000 122.06155 ? ? ? ? ? ? 148 ALA F N   1 
+ATOM 23917 C CA  . ALA F 2 148 ? 137.944 204.228 164.946 1.000 124.26389 ? ? ? ? ? ? 148 ALA F CA  1 
+ATOM 23918 C C   . ALA F 2 148 ? 137.315 203.953 166.305 1.000 122.50257 ? ? ? ? ? ? 148 ALA F C   1 
+ATOM 23919 O O   . ALA F 2 148 ? 137.962 203.404 167.203 1.000 124.39623 ? ? ? ? ? ? 148 ALA F O   1 
+ATOM 23920 C CB  . ALA F 2 148 ? 138.391 205.684 164.844 1.000 120.48934 ? ? ? ? ? ? 148 ALA F CB  1 
+ATOM 23921 N N   . ARG F 2 149 ? 136.048 204.335 166.475 1.000 121.84001 ? ? ? ? ? ? 149 ARG F N   1 
+ATOM 23922 C CA  . ARG F 2 149 ? 135.355 204.047 167.725 1.000 121.50491 ? ? ? ? ? ? 149 ARG F CA  1 
+ATOM 23923 C C   . ARG F 2 149 ? 135.193 202.548 167.929 1.000 121.87979 ? ? ? ? ? ? 149 ARG F C   1 
+ATOM 23924 O O   . ARG F 2 149 ? 135.361 202.043 169.044 1.000 125.38187 ? ? ? ? ? ? 149 ARG F O   1 
+ATOM 23925 C CB  . ARG F 2 149 ? 133.993 204.735 167.740 1.000 122.63059 ? ? ? ? ? ? 149 ARG F CB  1 
+ATOM 23926 C CG  . ARG F 2 149 ? 133.992 206.097 168.398 1.000 125.11984 ? ? ? ? ? ? 149 ARG F CG  1 
+ATOM 23927 C CD  . ARG F 2 149 ? 132.626 206.742 168.301 1.000 127.61756 ? ? ? ? ? ? 149 ARG F CD  1 
+ATOM 23928 N NE  . ARG F 2 149 ? 132.403 207.341 166.992 1.000 130.87709 ? ? ? ? ? ? 149 ARG F NE  1 
+ATOM 23929 C CZ  . ARG F 2 149 ? 131.471 206.944 166.138 1.000 128.81912 ? ? ? ? ? ? 149 ARG F CZ  1 
+ATOM 23930 N NH1 . ARG F 2 149 ? 130.653 205.946 166.424 1.000 126.77108 ? ? ? ? ? ? 149 ARG F NH1 1 
+ATOM 23931 N NH2 . ARG F 2 149 ? 131.356 207.565 164.968 1.000 123.58406 ? ? ? ? ? ? 149 ARG F NH2 1 
+ATOM 23932 N N   . GLN F 2 150 ? 134.855 201.822 166.862 1.000 119.15043 ? ? ? ? ? ? 150 GLN F N   1 
+ATOM 23933 C CA  . GLN F 2 150 ? 134.694 200.377 166.973 1.000 116.92629 ? ? ? ? ? ? 150 GLN F CA  1 
+ATOM 23934 C C   . GLN F 2 150 ? 136.007 199.701 167.336 1.000 123.33954 ? ? ? ? ? ? 150 GLN F C   1 
+ATOM 23935 O O   . GLN F 2 150 ? 136.033 198.786 168.166 1.000 129.36932 ? ? ? ? ? ? 150 GLN F O   1 
+ATOM 23936 C CB  . GLN F 2 150 ? 134.146 199.811 165.667 1.000 117.25168 ? ? ? ? ? ? 150 GLN F CB  1 
+ATOM 23937 C CG  . GLN F 2 150 ? 132.677 200.085 165.442 1.000 117.40342 ? ? ? ? ? ? 150 GLN F CG  1 
+ATOM 23938 C CD  . GLN F 2 150 ? 132.173 199.479 164.155 1.000 126.71332 ? ? ? ? ? ? 150 GLN F CD  1 
+ATOM 23939 O OE1 . GLN F 2 150 ? 132.957 199.074 163.300 1.000 127.92546 ? ? ? ? ? ? 150 GLN F OE1 1 
+ATOM 23940 N NE2 . GLN F 2 150 ? 130.858 199.410 164.009 1.000 127.35149 ? ? ? ? ? ? 150 GLN F NE2 1 
+ATOM 23941 N N   . TYR F 2 151 ? 137.109 200.131 166.719 1.000 117.31976 ? ? ? ? ? ? 151 TYR F N   1 
+ATOM 23942 C CA  . TYR F 2 151 ? 138.391 199.488 166.980 1.000 113.53087 ? ? ? ? ? ? 151 TYR F CA  1 
+ATOM 23943 C C   . TYR F 2 151 ? 138.829 199.682 168.424 1.000 116.03196 ? ? ? ? ? ? 151 TYR F C   1 
+ATOM 23944 O O   . TYR F 2 151 ? 139.309 198.741 169.065 1.000 126.39453 ? ? ? ? ? ? 151 TYR F O   1 
+ATOM 23945 C CB  . TYR F 2 151 ? 139.457 200.029 166.033 1.000 116.60663 ? ? ? ? ? ? 151 TYR F CB  1 
+ATOM 23946 C CG  . TYR F 2 151 ? 140.855 199.691 166.481 1.000 114.05378 ? ? ? ? ? ? 151 TYR F CG  1 
+ATOM 23947 C CD1 . TYR F 2 151 ? 141.320 198.388 166.430 1.000 112.22755 ? ? ? ? ? ? 151 TYR F CD1 1 
+ATOM 23948 C CD2 . TYR F 2 151 ? 141.704 200.669 166.969 1.000 115.22122 ? ? ? ? ? ? 151 TYR F CD2 1 
+ATOM 23949 C CE1 . TYR F 2 151 ? 142.590 198.072 166.844 1.000 115.23663 ? ? ? ? ? ? 151 TYR F CE1 1 
+ATOM 23950 C CE2 . TYR F 2 151 ? 142.977 200.361 167.384 1.000 116.73887 ? ? ? ? ? ? 151 TYR F CE2 1 
+ATOM 23951 C CZ  . TYR F 2 151 ? 143.414 199.061 167.320 1.000 118.50031 ? ? ? ? ? ? 151 TYR F CZ  1 
+ATOM 23952 O OH  . TYR F 2 151 ? 144.685 198.746 167.733 1.000 122.45663 ? ? ? ? ? ? 151 TYR F OH  1 
+ATOM 23953 N N   . ILE F 2 152 ? 138.677 200.896 168.953 1.000 116.21943 ? ? ? ? ? ? 152 ILE F N   1 
+ATOM 23954 C CA  . ILE F 2 152 ? 139.120 201.171 170.316 1.000 116.03917 ? ? ? ? ? ? 152 ILE F CA  1 
+ATOM 23955 C C   . ILE F 2 152 ? 138.333 200.332 171.311 1.000 117.75266 ? ? ? ? ? ? 152 ILE F C   1 
+ATOM 23956 O O   . ILE F 2 152 ? 138.900 199.753 172.244 1.000 122.37252 ? ? ? ? ? ? 152 ILE F O   1 
+ATOM 23957 C CB  . ILE F 2 152 ? 139.004 202.676 170.620 1.000 115.61067 ? ? ? ? ? ? 152 ILE F CB  1 
+ATOM 23958 C CG1 . ILE F 2 152 ? 140.164 203.434 169.980 1.000 117.34611 ? ? ? ? ? ? 152 ILE F CG1 1 
+ATOM 23959 C CG2 . ILE F 2 152 ? 138.997 202.921 172.112 1.000 114.48750 ? ? ? ? ? ? 152 ILE F CG2 1 
+ATOM 23960 C CD1 . ILE F 2 152 ? 141.519 202.901 170.365 1.000 121.25070 ? ? ? ? ? ? 152 ILE F CD1 1 
+ATOM 23961 N N   . PHE F 2 153 ? 137.016 200.247 171.125 1.000 126.59449 ? ? ? ? ? ? 153 PHE F N   1 
+ATOM 23962 C CA  . PHE F 2 153 ? 136.198 199.438 172.021 1.000 123.73463 ? ? ? ? ? ? 153 PHE F CA  1 
+ATOM 23963 C C   . PHE F 2 153 ? 136.556 197.962 171.919 1.000 126.82574 ? ? ? ? ? ? 153 PHE F C   1 
+ATOM 23964 O O   . PHE F 2 153 ? 136.613 197.260 172.934 1.000 129.58260 ? ? ? ? ? ? 153 PHE F O   1 
+ATOM 23965 C CB  . PHE F 2 153 ? 134.717 199.650 171.714 1.000 124.89263 ? ? ? ? ? ? 153 PHE F CB  1 
+ATOM 23966 C CG  . PHE F 2 153 ? 133.798 198.983 172.691 1.000 130.91558 ? ? ? ? ? ? 153 PHE F CG  1 
+ATOM 23967 C CD1 . PHE F 2 153 ? 133.376 199.651 173.823 1.000 130.69956 ? ? ? ? ? ? 153 PHE F CD1 1 
+ATOM 23968 C CD2 . PHE F 2 153 ? 133.354 197.690 172.480 1.000 133.96881 ? ? ? ? ? ? 153 PHE F CD2 1 
+ATOM 23969 C CE1 . PHE F 2 153 ? 132.531 199.045 174.728 1.000 130.38711 ? ? ? ? ? ? 153 PHE F CE1 1 
+ATOM 23970 C CE2 . PHE F 2 153 ? 132.509 197.079 173.382 1.000 132.61703 ? ? ? ? ? ? 153 PHE F CE2 1 
+ATOM 23971 C CZ  . PHE F 2 153 ? 132.097 197.758 174.507 1.000 130.47323 ? ? ? ? ? ? 153 PHE F CZ  1 
+ATOM 23972 N N   . SER F 2 154 ? 136.793 197.470 170.704 1.000 120.00249 ? ? ? ? ? ? 154 SER F N   1 
+ATOM 23973 C CA  . SER F 2 154 ? 137.069 196.052 170.517 1.000 114.97564 ? ? ? ? ? ? 154 SER F CA  1 
+ATOM 23974 C C   . SER F 2 154 ? 138.469 195.668 170.972 1.000 121.02631 ? ? ? ? ? ? 154 SER F C   1 
+ATOM 23975 O O   . SER F 2 154 ? 138.701 194.507 171.324 1.000 127.01555 ? ? ? ? ? ? 154 SER F O   1 
+ATOM 23976 C CB  . SER F 2 154 ? 136.881 195.671 169.052 1.000 116.22550 ? ? ? ? ? ? 154 SER F CB  1 
+ATOM 23977 O OG  . SER F 2 154 ? 135.967 196.544 168.418 1.000 125.92780 ? ? ? ? ? ? 154 SER F OG  1 
+ATOM 23978 N N   . LYS F 2 155 ? 139.409 196.611 170.972 1.000 117.22069 ? ? ? ? ? ? 155 LYS F N   1 
+ATOM 23979 C CA  . LYS F 2 155 ? 140.793 196.267 171.275 1.000 112.40937 ? ? ? ? ? ? 155 LYS F CA  1 
+ATOM 23980 C C   . LYS F 2 155 ? 141.072 196.304 172.772 1.000 117.77245 ? ? ? ? ? ? 155 LYS F C   1 
+ATOM 23981 O O   . LYS F 2 155 ? 141.615 195.346 173.331 1.000 123.25474 ? ? ? ? ? ? 155 LYS F O   1 
+ATOM 23982 C CB  . LYS F 2 155 ? 141.741 197.210 170.538 1.000 115.29198 ? ? ? ? ? ? 155 LYS F CB  1 
+ATOM 23983 C CG  . LYS F 2 155 ? 143.207 196.897 170.752 1.000 116.46294 ? ? ? ? ? ? 155 LYS F CG  1 
+ATOM 23984 C CD  . LYS F 2 155 ? 143.596 195.608 170.062 1.000 116.94853 ? ? ? ? ? ? 155 LYS F CD  1 
+ATOM 23985 C CE  . LYS F 2 155 ? 145.056 195.282 170.296 1.000 115.60033 ? ? ? ? ? ? 155 LYS F CE  1 
+ATOM 23986 N NZ  . LYS F 2 155 ? 145.943 196.321 169.715 1.000 114.59978 ? ? ? ? ? ? 155 LYS F NZ  1 
+ATOM 23987 N N   . TYR F 2 156 ? 140.711 197.396 173.435 1.000 129.20846 ? ? ? ? ? ? 156 TYR F N   1 
+ATOM 23988 C CA  . TYR F 2 156 ? 141.104 197.639 174.815 1.000 126.01064 ? ? ? ? ? ? 156 TYR F CA  1 
+ATOM 23989 C C   . TYR F 2 156 ? 139.897 197.583 175.737 1.000 129.23648 ? ? ? ? ? ? 156 TYR F C   1 
+ATOM 23990 O O   . TYR F 2 156 ? 138.824 198.095 175.405 1.000 130.94417 ? ? ? ? ? ? 156 TYR F O   1 
+ATOM 23991 C CB  . TYR F 2 156 ? 141.792 198.998 174.951 1.000 121.12850 ? ? ? ? ? ? 156 TYR F CB  1 
+ATOM 23992 C CG  . TYR F 2 156 ? 142.992 199.152 174.055 1.000 121.98194 ? ? ? ? ? ? 156 TYR F CG  1 
+ATOM 23993 C CD1 . TYR F 2 156 ? 144.106 198.346 174.216 1.000 126.88885 ? ? ? ? ? ? 156 TYR F CD1 1 
+ATOM 23994 C CD2 . TYR F 2 156 ? 143.010 200.096 173.043 1.000 124.25177 ? ? ? ? ? ? 156 TYR F CD2 1 
+ATOM 23995 C CE1 . TYR F 2 156 ? 145.203 198.477 173.400 1.000 127.44898 ? ? ? ? ? ? 156 TYR F CE1 1 
+ATOM 23996 C CE2 . TYR F 2 156 ? 144.104 200.235 172.221 1.000 127.61546 ? ? ? ? ? ? 156 TYR F CE2 1 
+ATOM 23997 C CZ  . TYR F 2 156 ? 145.197 199.422 172.404 1.000 128.99558 ? ? ? ? ? ? 156 TYR F CZ  1 
+ATOM 23998 O OH  . TYR F 2 156 ? 146.293 199.554 171.586 1.000 133.96176 ? ? ? ? ? ? 156 TYR F OH  1 
+ATOM 23999 N N   . PHE F 2 157 ? 140.080 196.957 176.899 1.000 143.75964 ? ? ? ? ? ? 157 PHE F N   1 
+ATOM 24000 C CA  . PHE F 2 157 ? 139.063 196.951 177.937 1.000 145.17261 ? ? ? ? ? ? 157 PHE F CA  1 
+ATOM 24001 C C   . PHE F 2 157 ? 139.459 197.753 179.167 1.000 146.75899 ? ? ? ? ? ? 157 PHE F C   1 
+ATOM 24002 O O   . PHE F 2 157 ? 138.592 198.047 179.996 1.000 147.38240 ? ? ? ? ? ? 157 PHE F O   1 
+ATOM 24003 C CB  . PHE F 2 157 ? 138.726 195.512 178.355 1.000 145.09224 ? ? ? ? ? ? 157 PHE F CB  1 
+ATOM 24004 C CG  . PHE F 2 157 ? 139.767 194.865 179.220 1.000 144.09324 ? ? ? ? ? ? 157 PHE F CG  1 
+ATOM 24005 C CD1 . PHE F 2 157 ? 140.945 194.392 178.675 1.000 142.36408 ? ? ? ? ? ? 157 PHE F CD1 1 
+ATOM 24006 C CD2 . PHE F 2 157 ? 139.561 194.717 180.579 1.000 146.73238 ? ? ? ? ? ? 157 PHE F CD2 1 
+ATOM 24007 C CE1 . PHE F 2 157 ? 141.897 193.787 179.467 1.000 142.95206 ? ? ? ? ? ? 157 PHE F CE1 1 
+ATOM 24008 C CE2 . PHE F 2 157 ? 140.513 194.117 181.376 1.000 145.64680 ? ? ? ? ? ? 157 PHE F CE2 1 
+ATOM 24009 C CZ  . PHE F 2 157 ? 141.683 193.653 180.818 1.000 144.04043 ? ? ? ? ? ? 157 PHE F CZ  1 
+ATOM 24010 N N   . LYS F 2 158 ? 140.732 198.115 179.308 1.000 167.49752 ? ? ? ? ? ? 158 LYS F N   1 
+ATOM 24011 C CA  . LYS F 2 158 ? 141.177 198.938 180.421 1.000 168.75712 ? ? ? ? ? ? 158 LYS F CA  1 
+ATOM 24012 C C   . LYS F 2 158 ? 142.422 199.704 180.003 1.000 168.46040 ? ? ? ? ? ? 158 LYS F C   1 
+ATOM 24013 O O   . LYS F 2 158 ? 143.281 199.168 179.299 1.000 166.81438 ? ? ? ? ? ? 158 LYS F O   1 
+ATOM 24014 C CB  . LYS F 2 158 ? 141.464 198.092 181.665 1.000 169.92112 ? ? ? ? ? ? 158 LYS F CB  1 
+ATOM 24015 C CG  . LYS F 2 158 ? 141.760 198.908 182.911 1.000 170.27985 ? ? ? ? ? ? 158 LYS F CG  1 
+ATOM 24016 C CD  . LYS F 2 158 ? 141.851 198.022 184.136 1.000 170.37136 ? ? ? ? ? ? 158 LYS F CD  1 
+ATOM 24017 C CE  . LYS F 2 158 ? 140.511 197.378 184.441 1.000 171.37263 ? ? ? ? ? ? 158 LYS F CE  1 
+ATOM 24018 N NZ  . LYS F 2 158 ? 140.540 196.618 185.718 1.000 172.23810 ? ? ? ? ? ? 158 LYS F NZ  1 
+ATOM 24019 N N   . ILE F 2 159 ? 142.513 200.956 180.444 1.000 174.76708 ? ? ? ? ? ? 159 ILE F N   1 
+ATOM 24020 C CA  . ILE F 2 159 ? 143.635 201.831 180.130 1.000 173.35091 ? ? ? ? ? ? 159 ILE F CA  1 
+ATOM 24021 C C   . ILE F 2 159 ? 144.344 202.183 181.428 1.000 176.01250 ? ? ? ? ? ? 159 ILE F C   1 
+ATOM 24022 O O   . ILE F 2 159 ? 143.702 202.595 182.401 1.000 178.32340 ? ? ? ? ? ? 159 ILE F O   1 
+ATOM 24023 C CB  . ILE F 2 159 ? 143.176 203.107 179.402 1.000 172.89454 ? ? ? ? ? ? 159 ILE F CB  1 
+ATOM 24024 C CG1 . ILE F 2 159 ? 142.224 202.756 178.259 1.000 173.58253 ? ? ? ? ? ? 159 ILE F CG1 1 
+ATOM 24025 C CG2 . ILE F 2 159 ? 144.374 203.879 178.885 1.000 173.99224 ? ? ? ? ? ? 159 ILE F CG2 1 
+ATOM 24026 C CD1 . ILE F 2 159 ? 142.889 202.038 177.112 1.000 175.89105 ? ? ? ? ? ? 159 ILE F CD1 1 
+ATOM 24027 N N   . PHE F 2 160 ? 145.663 202.021 181.442 1.000 183.73243 ? ? ? ? ? ? 160 PHE F N   1 
+ATOM 24028 C CA  . PHE F 2 160 ? 146.479 202.320 182.611 1.000 183.30677 ? ? ? ? ? ? 160 PHE F CA  1 
+ATOM 24029 C C   . PHE F 2 160 ? 147.196 203.645 182.393 1.000 183.60312 ? ? ? ? ? ? 160 PHE F C   1 
+ATOM 24030 O O   . PHE F 2 160 ? 148.022 203.765 181.482 1.000 183.47270 ? ? ? ? ? ? 160 PHE F O   1 
+ATOM 24031 C CB  . PHE F 2 160 ? 147.482 201.199 182.872 1.000 182.71380 ? ? ? ? ? ? 160 PHE F CB  1 
+ATOM 24032 C CG  . PHE F 2 160 ? 146.854 199.933 183.368 1.000 183.32424 ? ? ? ? ? ? 160 PHE F CG  1 
+ATOM 24033 C CD1 . PHE F 2 160 ? 146.644 199.734 184.719 1.000 184.94947 ? ? ? ? ? ? 160 PHE F CD1 1 
+ATOM 24034 C CD2 . PHE F 2 160 ? 146.464 198.945 182.484 1.000 183.33941 ? ? ? ? ? ? 160 PHE F CD2 1 
+ATOM 24035 C CE1 . PHE F 2 160 ? 146.064 198.573 185.179 1.000 185.05656 ? ? ? ? ? ? 160 PHE F CE1 1 
+ATOM 24036 C CE2 . PHE F 2 160 ? 145.882 197.781 182.939 1.000 182.81189 ? ? ? ? ? ? 160 PHE F CE2 1 
+ATOM 24037 C CZ  . PHE F 2 160 ? 145.682 197.595 184.288 1.000 183.70344 ? ? ? ? ? ? 160 PHE F CZ  1 
+ATOM 24038 N N   . ILE F 2 161 ? 146.887 204.629 183.232 1.000 202.34301 ? ? ? ? ? ? 161 ILE F N   1 
+ATOM 24039 C CA  . ILE F 2 161 ? 147.464 205.964 183.140 1.000 201.68005 ? ? ? ? ? ? 161 ILE F CA  1 
+ATOM 24040 C C   . ILE F 2 161 ? 148.181 206.274 184.444 1.000 204.73120 ? ? ? ? ? ? 161 ILE F C   1 
+ATOM 24041 O O   . ILE F 2 161 ? 147.722 205.886 185.524 1.000 207.18322 ? ? ? ? ? ? 161 ILE F O   1 
+ATOM 24042 C CB  . ILE F 2 161 ? 146.392 207.034 182.849 1.000 199.59821 ? ? ? ? ? ? 161 ILE F CB  1 
+ATOM 24043 C CG1 . ILE F 2 161 ? 145.320 206.480 181.912 1.000 201.10656 ? ? ? ? ? ? 161 ILE F CG1 1 
+ATOM 24044 C CG2 . ILE F 2 161 ? 147.029 208.278 182.259 1.000 199.01112 ? ? ? ? ? ? 161 ILE F CG2 1 
+ATOM 24045 C CD1 . ILE F 2 161 ? 144.245 207.480 181.562 1.000 201.02830 ? ? ? ? ? ? 161 ILE F CD1 1 
+ATOM 24046 N N   . ASP F 2 162 ? 149.310 206.966 184.345 1.000 222.93707 ? ? ? ? ? ? 162 ASP F N   1 
+ATOM 24047 C CA  . ASP F 2 162 ? 150.069 207.400 185.507 1.000 223.69953 ? ? ? ? ? ? 162 ASP F CA  1 
+ATOM 24048 C C   . ASP F 2 162 ? 150.420 208.875 185.368 1.000 223.08905 ? ? ? ? ? ? 162 ASP F C   1 
+ATOM 24049 O O   . ASP F 2 162 ? 150.327 209.462 184.287 1.000 220.99291 ? ? ? ? ? ? 162 ASP F O   1 
+ATOM 24050 C CB  . ASP F 2 162 ? 151.339 206.559 185.687 1.000 222.37564 ? ? ? ? ? ? 162 ASP F CB  1 
+ATOM 24051 C CG  . ASP F 2 162 ? 152.338 206.769 184.570 1.000 222.69161 ? ? ? ? ? ? 162 ASP F CG  1 
+ATOM 24052 O OD1 . ASP F 2 162 ? 151.923 207.192 183.473 1.000 223.76019 ? ? ? ? ? ? 162 ASP F OD1 1 
+ATOM 24053 O OD2 . ASP F 2 162 ? 153.540 206.513 184.790 1.000 222.63185 ? ? ? ? ? ? 162 ASP F OD2 1 
+ATOM 24054 N N   . GLU F 2 163 ? 150.831 209.469 186.490 1.000 233.88391 ? ? ? ? ? ? 163 GLU F N   1 
+ATOM 24055 C CA  . GLU F 2 163 ? 151.204 210.882 186.550 1.000 233.15958 ? ? ? ? ? ? 163 GLU F CA  1 
+ATOM 24056 C C   . GLU F 2 163 ? 150.058 211.771 186.072 1.000 232.77336 ? ? ? ? ? ? 163 GLU F C   1 
+ATOM 24057 O O   . GLU F 2 163 ? 150.257 212.754 185.357 1.000 233.61240 ? ? ? ? ? ? 163 GLU F O   1 
+ATOM 24058 C CB  . GLU F 2 163 ? 152.478 211.148 185.745 1.000 233.37684 ? ? ? ? ? ? 163 GLU F CB  1 
+ATOM 24059 C CG  . GLU F 2 163 ? 153.637 210.233 186.095 1.000 233.31729 ? ? ? ? ? ? 163 GLU F CG  1 
+ATOM 24060 C CD  . GLU F 2 163 ? 154.556 210.831 187.140 1.000 233.89346 ? ? ? ? ? ? 163 GLU F CD  1 
+ATOM 24061 O OE1 . GLU F 2 163 ? 154.096 211.696 187.915 1.000 234.33663 ? ? ? ? ? ? 163 GLU F OE1 1 
+ATOM 24062 O OE2 . GLU F 2 163 ? 155.740 210.438 187.186 1.000 233.96889 ? ? ? ? ? ? 163 GLU F OE2 1 
+ATOM 24063 N N   . TYR F 2 164 ? 148.839 211.416 186.483 1.000 232.05230 ? ? ? ? ? ? 164 TYR F N   1 
+ATOM 24064 C CA  . TYR F 2 164 ? 147.662 212.153 186.040 1.000 231.93815 ? ? ? ? ? ? 164 TYR F CA  1 
+ATOM 24065 C C   . TYR F 2 164 ? 147.633 213.583 186.562 1.000 233.42383 ? ? ? ? ? ? 164 TYR F C   1 
+ATOM 24066 O O   . TYR F 2 164 ? 146.919 214.418 185.998 1.000 233.40549 ? ? ? ? ? ? 164 TYR F O   1 
+ATOM 24067 C CB  . TYR F 2 164 ? 146.389 211.425 186.463 1.000 232.33733 ? ? ? ? ? ? 164 TYR F CB  1 
+ATOM 24068 C CG  . TYR F 2 164 ? 145.189 211.783 185.620 1.000 232.28137 ? ? ? ? ? ? 164 TYR F CG  1 
+ATOM 24069 C CD1 . TYR F 2 164 ? 145.047 211.283 184.334 1.000 231.00898 ? ? ? ? ? ? 164 TYR F CD1 1 
+ATOM 24070 C CD2 . TYR F 2 164 ? 144.203 212.628 186.107 1.000 233.81106 ? ? ? ? ? ? 164 TYR F CD2 1 
+ATOM 24071 C CE1 . TYR F 2 164 ? 143.954 211.611 183.558 1.000 231.04538 ? ? ? ? ? ? 164 TYR F CE1 1 
+ATOM 24072 C CE2 . TYR F 2 164 ? 143.106 212.961 185.339 1.000 232.92711 ? ? ? ? ? ? 164 TYR F CE2 1 
+ATOM 24073 C CZ  . TYR F 2 164 ? 142.987 212.450 184.066 1.000 231.52115 ? ? ? ? ? ? 164 TYR F CZ  1 
+ATOM 24074 O OH  . TYR F 2 164 ? 141.895 212.779 183.298 1.000 231.73187 ? ? ? ? ? ? 164 TYR F OH  1 
+ATOM 24075 N N   . GLN F 2 165 ? 148.377 213.886 187.628 1.000 242.65984 ? ? ? ? ? ? 165 GLN F N   1 
+ATOM 24076 C CA  . GLN F 2 165 ? 148.473 215.272 188.071 1.000 241.90258 ? ? ? ? ? ? 165 GLN F CA  1 
+ATOM 24077 C C   . GLN F 2 165 ? 149.208 216.129 187.049 1.000 242.06569 ? ? ? ? ? ? 165 GLN F C   1 
+ATOM 24078 O O   . GLN F 2 165 ? 149.004 217.347 187.000 1.000 242.12488 ? ? ? ? ? ? 165 GLN F O   1 
+ATOM 24079 C CB  . GLN F 2 165 ? 149.161 215.347 189.434 1.000 241.90081 ? ? ? ? ? ? 165 GLN F CB  1 
+ATOM 24080 C CG  . GLN F 2 165 ? 150.682 215.316 189.382 1.000 241.77542 ? ? ? ? ? ? 165 GLN F CG  1 
+ATOM 24081 C CD  . GLN F 2 165 ? 151.231 213.949 189.026 1.000 242.69515 ? ? ? ? ? ? 165 GLN F CD  1 
+ATOM 24082 O OE1 . GLN F 2 165 ? 150.486 212.977 188.912 1.000 244.17866 ? ? ? ? ? ? 165 GLN F OE1 1 
+ATOM 24083 N NE2 . GLN F 2 165 ? 152.544 213.868 188.847 1.000 242.05768 ? ? ? ? ? ? 165 GLN F NE2 1 
+ATOM 24084 N N   . ASP F 2 166 ? 150.057 215.515 186.229 1.000 239.01865 ? ? ? ? ? ? 166 ASP F N   1 
+ATOM 24085 C CA  . ASP F 2 166 ? 150.738 216.200 185.140 1.000 238.94135 ? ? ? ? ? ? 166 ASP F CA  1 
+ATOM 24086 C C   . ASP F 2 166 ? 149.951 216.154 183.839 1.000 238.69402 ? ? ? ? ? ? 166 ASP F C   1 
+ATOM 24087 O O   . ASP F 2 166 ? 150.446 216.634 182.815 1.000 238.66142 ? ? ? ? ? ? 166 ASP F O   1 
+ATOM 24088 C CB  . ASP F 2 166 ? 152.126 215.591 184.918 1.000 238.26956 ? ? ? ? ? ? 166 ASP F CB  1 
+ATOM 24089 C CG  . ASP F 2 166 ? 153.115 215.985 185.994 1.000 237.48045 ? ? ? ? ? ? 166 ASP F CG  1 
+ATOM 24090 O OD1 . ASP F 2 166 ? 152.674 216.430 187.073 1.000 236.95941 ? ? ? ? ? ? 166 ASP F OD1 1 
+ATOM 24091 O OD2 . ASP F 2 166 ? 154.334 215.849 185.760 1.000 236.25177 ? ? ? ? ? ? 166 ASP F OD2 1 
+ATOM 24092 N N   . SER F 2 167 ? 148.751 215.582 183.851 1.000 234.01355 ? ? ? ? ? ? 167 SER F N   1 
+ATOM 24093 C CA  . SER F 2 167 ? 147.983 215.426 182.625 1.000 233.33626 ? ? ? ? ? ? 167 SER F CA  1 
+ATOM 24094 C C   . SER F 2 167 ? 147.436 216.764 182.148 1.000 233.07485 ? ? ? ? ? ? 167 SER F C   1 
+ATOM 24095 O O   . SER F 2 167 ? 146.999 217.599 182.945 1.000 233.11571 ? ? ? ? ? ? 167 SER F O   1 
+ATOM 24096 C CB  . SER F 2 167 ? 146.834 214.443 182.839 1.000 233.28367 ? ? ? ? ? ? 167 SER F CB  1 
+ATOM 24097 O OG  . SER F 2 167 ? 145.638 215.127 183.167 1.000 233.63856 ? ? ? ? ? ? 167 SER F OG  1 
+ATOM 24098 N N   . ASP F 2 168 ? 147.462 216.961 180.834 1.000 220.92109 ? ? ? ? ? ? 168 ASP F N   1 
+ATOM 24099 C CA  . ASP F 2 168 ? 146.867 218.140 180.230 1.000 219.83679 ? ? ? ? ? ? 168 ASP F CA  1 
+ATOM 24100 C C   . ASP F 2 168 ? 145.344 218.060 180.304 1.000 220.00280 ? ? ? ? ? ? 168 ASP F C   1 
+ATOM 24101 O O   . ASP F 2 168 ? 144.756 216.985 180.445 1.000 221.60756 ? ? ? ? ? ? 168 ASP F O   1 
+ATOM 24102 C CB  . ASP F 2 168 ? 147.321 218.276 178.776 1.000 218.95988 ? ? ? ? ? ? 168 ASP F CB  1 
+ATOM 24103 C CG  . ASP F 2 168 ? 146.980 219.627 178.178 1.000 221.06001 ? ? ? ? ? ? 168 ASP F CG  1 
+ATOM 24104 O OD1 . ASP F 2 168 ? 145.780 219.966 178.105 1.000 221.22050 ? ? ? ? ? ? 168 ASP F OD1 1 
+ATOM 24105 O OD2 . ASP F 2 168 ? 147.915 220.351 177.778 1.000 223.04459 ? ? ? ? ? ? 168 ASP F OD2 1 
+ATOM 24106 N N   . LYS F 2 169 ? 144.704 219.228 180.218 1.000 211.33017 ? ? ? ? ? ? 169 LYS F N   1 
+ATOM 24107 C CA  . LYS F 2 169 ? 143.246 219.263 180.190 1.000 211.16804 ? ? ? ? ? ? 169 LYS F CA  1 
+ATOM 24108 C C   . LYS F 2 169 ? 142.706 218.591 178.935 1.000 211.82031 ? ? ? ? ? ? 169 LYS F C   1 
+ATOM 24109 O O   . LYS F 2 169 ? 141.689 217.889 178.988 1.000 212.05425 ? ? ? ? ? ? 169 LYS F O   1 
+ATOM 24110 C CB  . LYS F 2 169 ? 142.750 220.704 180.284 1.000 210.28395 ? ? ? ? ? ? 169 LYS F CB  1 
+ATOM 24111 C CG  . LYS F 2 169 ? 141.238 220.826 180.365 1.000 209.88260 ? ? ? ? ? ? 169 LYS F CG  1 
+ATOM 24112 C CD  . LYS F 2 169 ? 140.680 219.916 181.449 1.000 212.12774 ? ? ? ? ? ? 169 LYS F CD  1 
+ATOM 24113 C CE  . LYS F 2 169 ? 139.503 220.555 182.166 1.000 211.64226 ? ? ? ? ? ? 169 LYS F CE  1 
+ATOM 24114 N NZ  . LYS F 2 169 ? 139.126 219.793 183.389 1.000 210.93583 ? ? ? ? ? ? 169 LYS F NZ  1 
+ATOM 24115 N N   . ASP F 2 170 ? 143.371 218.798 177.796 1.000 203.74410 ? ? ? ? ? ? 170 ASP F N   1 
+ATOM 24116 C CA  . ASP F 2 170 ? 142.962 218.125 176.569 1.000 202.19337 ? ? ? ? ? ? 170 ASP F CA  1 
+ATOM 24117 C C   . ASP F 2 170 ? 143.096 216.615 176.701 1.000 202.12812 ? ? ? ? ? ? 170 ASP F C   1 
+ATOM 24118 O O   . ASP F 2 170 ? 142.232 215.863 176.236 1.000 201.34833 ? ? ? ? ? ? 170 ASP F O   1 
+ATOM 24119 C CB  . ASP F 2 170 ? 143.789 218.637 175.392 1.000 201.79683 ? ? ? ? ? ? 170 ASP F CB  1 
+ATOM 24120 C CG  . ASP F 2 170 ? 143.259 219.938 174.833 1.000 202.91318 ? ? ? ? ? ? 170 ASP F CG  1 
+ATOM 24121 O OD1 . ASP F 2 170 ? 142.040 220.184 174.954 1.000 202.25252 ? ? ? ? ? ? 170 ASP F OD1 1 
+ATOM 24122 O OD2 . ASP F 2 170 ? 144.061 220.719 174.280 1.000 205.00297 ? ? ? ? ? ? 170 ASP F OD2 1 
+ATOM 24123 N N   . MET F 2 171 ? 144.179 216.152 177.330 1.000 201.47732 ? ? ? ? ? ? 171 MET F N   1 
+ATOM 24124 C CA  . MET F 2 171 ? 144.342 214.722 177.558 1.000 199.96674 ? ? ? ? ? ? 171 MET F CA  1 
+ATOM 24125 C C   . MET F 2 171 ? 143.243 214.187 178.463 1.000 201.67730 ? ? ? ? ? ? 171 MET F C   1 
+ATOM 24126 O O   . MET F 2 171 ? 142.716 213.092 178.236 1.000 202.60188 ? ? ? ? ? ? 171 MET F O   1 
+ATOM 24127 C CB  . MET F 2 171 ? 145.715 214.437 178.164 1.000 200.23883 ? ? ? ? ? ? 171 MET F CB  1 
+ATOM 24128 C CG  . MET F 2 171 ? 146.861 214.546 177.178 1.000 201.14135 ? ? ? ? ? ? 171 MET F CG  1 
+ATOM 24129 S SD  . MET F 2 171 ? 148.474 214.533 177.977 1.000 204.82994 ? ? ? ? ? ? 171 MET F SD  1 
+ATOM 24130 C CE  . MET F 2 171 ? 148.092 213.613 179.462 1.000 201.71370 ? ? ? ? ? ? 171 MET F CE  1 
+ATOM 24131 N N   . HIS F 2 172 ? 142.887 214.947 179.500 1.000 204.93710 ? ? ? ? ? ? 172 HIS F N   1 
+ATOM 24132 C CA  . HIS F 2 172 ? 141.809 214.533 180.390 1.000 203.54104 ? ? ? ? ? ? 172 HIS F CA  1 
+ATOM 24133 C C   . HIS F 2 172 ? 140.485 214.450 179.645 1.000 203.52508 ? ? ? ? ? ? 172 HIS F C   1 
+ATOM 24134 O O   . HIS F 2 172 ? 139.674 213.552 179.901 1.000 204.83693 ? ? ? ? ? ? 172 HIS F O   1 
+ATOM 24135 C CB  . HIS F 2 172 ? 141.704 215.501 181.567 1.000 204.17559 ? ? ? ? ? ? 172 HIS F CB  1 
+ATOM 24136 C CG  . HIS F 2 172 ? 140.424 215.387 182.333 1.000 205.38617 ? ? ? ? ? ? 172 HIS F CG  1 
+ATOM 24137 N ND1 . HIS F 2 172 ? 140.253 214.491 183.365 1.000 208.14747 ? ? ? ? ? ? 172 HIS F ND1 1 
+ATOM 24138 C CD2 . HIS F 2 172 ? 139.254 216.058 182.219 1.000 203.56102 ? ? ? ? ? ? 172 HIS F CD2 1 
+ATOM 24139 C CE1 . HIS F 2 172 ? 139.032 214.614 183.854 1.000 206.38488 ? ? ? ? ? ? 172 HIS F CE1 1 
+ATOM 24140 N NE2 . HIS F 2 172 ? 138.405 215.557 183.176 1.000 203.56293 ? ? ? ? ? ? 172 HIS F NE2 1 
+ATOM 24141 N N   . ASN F 2 173 ? 140.246 215.384 178.722 1.000 184.48839 ? ? ? ? ? ? 173 ASN F N   1 
+ATOM 24142 C CA  . ASN F 2 173 ? 138.995 215.382 177.973 1.000 182.85258 ? ? ? ? ? ? 173 ASN F CA  1 
+ATOM 24143 C C   . ASN F 2 173 ? 138.856 214.122 177.127 1.000 182.22862 ? ? ? ? ? ? 173 ASN F C   1 
+ATOM 24144 O O   . ASN F 2 173 ? 137.773 213.532 177.054 1.000 181.26290 ? ? ? ? ? ? 173 ASN F O   1 
+ATOM 24145 C CB  . ASN F 2 173 ? 138.911 216.629 177.096 1.000 181.02848 ? ? ? ? ? ? 173 ASN F CB  1 
+ATOM 24146 C CG  . ASN F 2 173 ? 137.582 217.340 177.226 1.000 183.70873 ? ? ? ? ? ? 173 ASN F CG  1 
+ATOM 24147 O OD1 . ASN F 2 173 ? 136.702 216.902 177.966 1.000 185.35028 ? ? ? ? ? ? 173 ASN F OD1 1 
+ATOM 24148 N ND2 . ASN F 2 173 ? 137.430 218.445 176.507 1.000 184.30452 ? ? ? ? ? ? 173 ASN F ND2 1 
+ATOM 24149 N N   . LEU F 2 174 ? 139.941 213.700 176.474 1.000 175.69198 ? ? ? ? ? ? 174 LEU F N   1 
+ATOM 24150 C CA  . LEU F 2 174 ? 139.886 212.483 175.671 1.000 172.76812 ? ? ? ? ? ? 174 LEU F CA  1 
+ATOM 24151 C C   . LEU F 2 174 ? 139.659 211.255 176.541 1.000 174.17524 ? ? ? ? ? ? 174 LEU F C   1 
+ATOM 24152 O O   . LEU F 2 174 ? 138.811 210.413 176.228 1.000 176.95421 ? ? ? ? ? ? 174 LEU F O   1 
+ATOM 24153 C CB  . LEU F 2 174 ? 141.170 212.325 174.861 1.000 173.07956 ? ? ? ? ? ? 174 LEU F CB  1 
+ATOM 24154 C CG  . LEU F 2 174 ? 141.334 210.954 174.206 1.000 172.80780 ? ? ? ? ? ? 174 LEU F CG  1 
+ATOM 24155 C CD1 . LEU F 2 174 ? 140.265 210.744 173.149 1.000 175.43234 ? ? ? ? ? ? 174 LEU F CD1 1 
+ATOM 24156 C CD2 . LEU F 2 174 ? 142.716 210.796 173.607 1.000 172.82714 ? ? ? ? ? ? 174 LEU F CD2 1 
+ATOM 24157 N N   . PHE F 2 175 ? 140.407 211.139 177.639 1.000 179.13862 ? ? ? ? ? ? 175 PHE F N   1 
+ATOM 24158 C CA  . PHE F 2 175 ? 140.288 209.962 178.493 1.000 178.93382 ? ? ? ? ? ? 175 PHE F CA  1 
+ATOM 24159 C C   . PHE F 2 175 ? 138.896 209.856 179.098 1.000 180.57526 ? ? ? ? ? ? 175 PHE F C   1 
+ATOM 24160 O O   . PHE F 2 175 ? 138.351 208.754 179.223 1.000 182.35566 ? ? ? ? ? ? 175 PHE F O   1 
+ATOM 24161 C CB  . PHE F 2 175 ? 141.354 209.998 179.585 1.000 178.20926 ? ? ? ? ? ? 175 PHE F CB  1 
+ATOM 24162 C CG  . PHE F 2 175 ? 142.735 209.702 179.085 1.000 179.97745 ? ? ? ? ? ? 175 PHE F CG  1 
+ATOM 24163 C CD1 . PHE F 2 175 ? 142.946 208.701 178.155 1.000 180.69859 ? ? ? ? ? ? 175 PHE F CD1 1 
+ATOM 24164 C CD2 . PHE F 2 175 ? 143.822 210.426 179.540 1.000 182.83990 ? ? ? ? ? ? 175 PHE F CD2 1 
+ATOM 24165 C CE1 . PHE F 2 175 ? 144.214 208.425 177.690 1.000 179.26796 ? ? ? ? ? ? 175 PHE F CE1 1 
+ATOM 24166 C CE2 . PHE F 2 175 ? 145.094 210.153 179.077 1.000 181.73212 ? ? ? ? ? ? 175 PHE F CE2 1 
+ATOM 24167 C CZ  . PHE F 2 175 ? 145.289 209.151 178.150 1.000 179.22687 ? ? ? ? ? ? 175 PHE F CZ  1 
+ATOM 24168 N N   . MET F 2 176 ? 138.306 210.989 179.481 1.000 183.65078 ? ? ? ? ? ? 176 MET F N   1 
+ATOM 24169 C CA  . MET F 2 176 ? 136.930 210.968 179.962 1.000 183.04375 ? ? ? ? ? ? 176 MET F CA  1 
+ATOM 24170 C C   . MET F 2 176 ? 135.983 210.473 178.878 1.000 182.63569 ? ? ? ? ? ? 176 MET F C   1 
+ATOM 24171 O O   . MET F 2 176 ? 135.064 209.695 179.157 1.000 184.03473 ? ? ? ? ? ? 176 MET F O   1 
+ATOM 24172 C CB  . MET F 2 176 ? 136.519 212.358 180.443 1.000 183.24729 ? ? ? ? ? ? 176 MET F CB  1 
+ATOM 24173 C CG  . MET F 2 176 ? 137.001 212.690 181.842 1.000 185.26915 ? ? ? ? ? ? 176 MET F CG  1 
+ATOM 24174 S SD  . MET F 2 176 ? 137.178 211.228 182.880 1.000 188.78773 ? ? ? ? ? ? 176 MET F SD  1 
+ATOM 24175 C CE  . MET F 2 176 ? 138.959 211.125 183.028 1.000 185.13678 ? ? ? ? ? ? 176 MET F CE  1 
+ATOM 24176 N N   . TYR F 2 177 ? 136.199 210.904 177.634 1.000 168.50384 ? ? ? ? ? ? 177 TYR F N   1 
+ATOM 24177 C CA  . TYR F 2 177 ? 135.373 210.424 176.532 1.000 167.79468 ? ? ? ? ? ? 177 TYR F CA  1 
+ATOM 24178 C C   . TYR F 2 177 ? 135.512 208.918 176.359 1.000 167.70093 ? ? ? ? ? ? 177 TYR F C   1 
+ATOM 24179 O O   . TYR F 2 177 ? 134.525 208.222 176.099 1.000 166.53865 ? ? ? ? ? ? 177 TYR F O   1 
+ATOM 24180 C CB  . TYR F 2 177 ? 135.748 211.148 175.240 1.000 166.12340 ? ? ? ? ? ? 177 TYR F CB  1 
+ATOM 24181 C CG  . TYR F 2 177 ? 135.035 210.623 174.016 1.000 166.08386 ? ? ? ? ? ? 177 TYR F CG  1 
+ATOM 24182 C CD1 . TYR F 2 177 ? 133.755 211.053 173.701 1.000 165.68694 ? ? ? ? ? ? 177 TYR F CD1 1 
+ATOM 24183 C CD2 . TYR F 2 177 ? 135.640 209.702 173.175 1.000 165.91984 ? ? ? ? ? ? 177 TYR F CD2 1 
+ATOM 24184 C CE1 . TYR F 2 177 ? 133.099 210.581 172.584 1.000 166.22376 ? ? ? ? ? ? 177 TYR F CE1 1 
+ATOM 24185 C CE2 . TYR F 2 177 ? 134.990 209.222 172.057 1.000 166.89203 ? ? ? ? ? ? 177 TYR F CE2 1 
+ATOM 24186 C CZ  . TYR F 2 177 ? 133.720 209.665 171.767 1.000 167.84567 ? ? ? ? ? ? 177 TYR F CZ  1 
+ATOM 24187 O OH  . TYR F 2 177 ? 133.067 209.192 170.654 1.000 167.45187 ? ? ? ? ? ? 177 TYR F OH  1 
+ATOM 24188 N N   . LEU F 2 178 ? 136.733 208.398 176.495 1.000 164.25230 ? ? ? ? ? ? 178 LEU F N   1 
+ATOM 24189 C CA  . LEU F 2 178 ? 136.936 206.957 176.404 1.000 161.02888 ? ? ? ? ? ? 178 LEU F CA  1 
+ATOM 24190 C C   . LEU F 2 178 ? 136.194 206.227 177.514 1.000 164.43150 ? ? ? ? ? ? 178 LEU F C   1 
+ATOM 24191 O O   . LEU F 2 178 ? 135.747 205.089 177.330 1.000 167.43996 ? ? ? ? ? ? 178 LEU F O   1 
+ATOM 24192 C CB  . LEU F 2 178 ? 138.427 206.631 176.459 1.000 160.22087 ? ? ? ? ? ? 178 LEU F CB  1 
+ATOM 24193 C CG  . LEU F 2 178 ? 139.260 206.997 175.233 1.000 161.18539 ? ? ? ? ? ? 178 LEU F CG  1 
+ATOM 24194 C CD1 . LEU F 2 178 ? 140.713 206.620 175.448 1.000 162.82345 ? ? ? ? ? ? 178 LEU F CD1 1 
+ATOM 24195 C CD2 . LEU F 2 178 ? 138.711 206.321 173.995 1.000 162.71293 ? ? ? ? ? ? 178 LEU F CD2 1 
+ATOM 24196 N N   . LYS F 2 179 ? 136.054 206.864 178.677 1.000 179.48417 ? ? ? ? ? ? 179 LYS F N   1 
+ATOM 24197 C CA  . LYS F 2 179 ? 135.419 206.206 179.813 1.000 179.37767 ? ? ? ? ? ? 179 LYS F CA  1 
+ATOM 24198 C C   . LYS F 2 179 ? 133.900 206.242 179.696 1.000 179.78933 ? ? ? ? ? ? 179 LYS F C   1 
+ATOM 24199 O O   . LYS F 2 179 ? 133.241 205.198 179.685 1.000 181.57278 ? ? ? ? ? ? 179 LYS F O   1 
+ATOM 24200 C CB  . LYS F 2 179 ? 135.873 206.862 181.117 1.000 178.97142 ? ? ? ? ? ? 179 LYS F CB  1 
+ATOM 24201 C CG  . LYS F 2 179 ? 135.323 206.195 182.365 1.000 178.26471 ? ? ? ? ? ? 179 LYS F CG  1 
+ATOM 24202 C CD  . LYS F 2 179 ? 135.779 206.911 183.623 1.000 179.01798 ? ? ? ? ? ? 179 LYS F CD  1 
+ATOM 24203 C CE  . LYS F 2 179 ? 135.182 208.303 183.708 1.000 179.90269 ? ? ? ? ? ? 179 LYS F CE  1 
+ATOM 24204 N NZ  . LYS F 2 179 ? 133.695 208.265 183.735 1.000 177.37277 ? ? ? ? ? ? 179 LYS F NZ  1 
+ATOM 24205 N N   . ASP F 2 180 ? 133.324 207.442 179.619 1.000 179.75277 ? ? ? ? ? ? 180 ASP F N   1 
+ATOM 24206 C CA  . ASP F 2 180 ? 131.869 207.556 179.648 1.000 180.87268 ? ? ? ? ? ? 180 ASP F CA  1 
+ATOM 24207 C C   . ASP F 2 180 ? 131.241 207.120 178.330 1.000 180.75570 ? ? ? ? ? ? 180 ASP F C   1 
+ATOM 24208 O O   . ASP F 2 180 ? 130.212 206.435 178.326 1.000 181.27293 ? ? ? ? ? ? 180 ASP F O   1 
+ATOM 24209 C CB  . ASP F 2 180 ? 131.461 208.989 179.994 1.000 181.32179 ? ? ? ? ? ? 180 ASP F CB  1 
+ATOM 24210 C CG  . ASP F 2 180 ? 132.146 210.023 179.121 1.000 182.81731 ? ? ? ? ? ? 180 ASP F CG  1 
+ATOM 24211 O OD1 . ASP F 2 180 ? 132.338 209.768 177.914 1.000 181.60154 ? ? ? ? ? ? 180 ASP F OD1 1 
+ATOM 24212 O OD2 . ASP F 2 180 ? 132.498 211.099 179.647 1.000 183.07584 ? ? ? ? ? ? 180 ASP F OD2 1 
+ATOM 24213 N N   . GLN F 2 181 ? 131.837 207.507 177.202 1.000 170.68014 ? ? ? ? ? ? 181 GLN F N   1 
+ATOM 24214 C CA  . GLN F 2 181 ? 131.190 207.263 175.918 1.000 170.56507 ? ? ? ? ? ? 181 GLN F CA  1 
+ATOM 24215 C C   . GLN F 2 181 ? 131.521 205.884 175.362 1.000 171.26343 ? ? ? ? ? ? 181 GLN F C   1 
+ATOM 24216 O O   . GLN F 2 181 ? 130.648 205.219 174.795 1.000 170.42299 ? ? ? ? ? ? 181 GLN F O   1 
+ATOM 24217 C CB  . GLN F 2 181 ? 131.583 208.350 174.918 1.000 170.92514 ? ? ? ? ? ? 181 GLN F CB  1 
+ATOM 24218 C CG  . GLN F 2 181 ? 130.745 209.617 175.010 1.000 169.49467 ? ? ? ? ? ? 181 GLN F CG  1 
+ATOM 24219 C CD  . GLN F 2 181 ? 129.355 209.469 174.411 1.000 171.01875 ? ? ? ? ? ? 181 GLN F CD  1 
+ATOM 24220 O OE1 . GLN F 2 181 ? 129.001 208.403 173.909 1.000 169.73165 ? ? ? ? ? ? 181 GLN F OE1 1 
+ATOM 24221 N NE2 . GLN F 2 181 ? 128.554 210.526 174.486 1.000 171.46541 ? ? ? ? ? ? 181 GLN F NE2 1 
+ATOM 24222 N N   . LEU F 2 182 ? 132.766 205.439 175.504 1.000 164.19879 ? ? ? ? ? ? 182 LEU F N   1 
+ATOM 24223 C CA  . LEU F 2 182 ? 133.185 204.149 174.979 1.000 160.52200 ? ? ? ? ? ? 182 LEU F CA  1 
+ATOM 24224 C C   . LEU F 2 182 ? 133.233 203.061 176.043 1.000 163.36227 ? ? ? ? ? ? 182 LEU F C   1 
+ATOM 24225 O O   . LEU F 2 182 ? 133.648 201.939 175.743 1.000 165.54014 ? ? ? ? ? ? 182 LEU F O   1 
+ATOM 24226 C CB  . LEU F 2 182 ? 134.545 204.273 174.293 1.000 159.89717 ? ? ? ? ? ? 182 LEU F CB  1 
+ATOM 24227 C CG  . LEU F 2 182 ? 134.550 205.112 173.016 1.000 158.64998 ? ? ? ? ? ? 182 LEU F CG  1 
+ATOM 24228 C CD1 . LEU F 2 182 ? 135.842 204.906 172.255 1.000 161.62888 ? ? ? ? ? ? 182 LEU F CD1 1 
+ATOM 24229 C CD2 . LEU F 2 182 ? 133.356 204.769 172.146 1.000 157.22232 ? ? ? ? ? ? 182 LEU F CD2 1 
+ATOM 24230 N N   . LYS F 2 183 ? 132.815 203.365 177.270 1.000 167.65718 ? ? ? ? ? ? 183 LYS F N   1 
+ATOM 24231 C CA  . LYS F 2 183 ? 132.672 202.378 178.341 1.000 166.94117 ? ? ? ? ? ? 183 LYS F CA  1 
+ATOM 24232 C C   . LYS F 2 183 ? 133.951 201.561 178.523 1.000 168.31483 ? ? ? ? ? ? 183 LYS F C   1 
+ATOM 24233 O O   . LYS F 2 183 ? 133.965 200.336 178.406 1.000 169.03014 ? ? ? ? ? ? 183 LYS F O   1 
+ATOM 24234 C CB  . LYS F 2 183 ? 131.472 201.463 178.082 1.000 166.79196 ? ? ? ? ? ? 183 LYS F CB  1 
+ATOM 24235 C CG  . LYS F 2 183 ? 130.312 202.124 177.353 1.000 166.58002 ? ? ? ? ? ? 183 LYS F CG  1 
+ATOM 24236 C CD  . LYS F 2 183 ? 129.698 203.241 178.178 1.000 168.21797 ? ? ? ? ? ? 183 LYS F CD  1 
+ATOM 24237 C CE  . LYS F 2 183 ? 128.301 203.580 177.687 1.000 169.10385 ? ? ? ? ? ? 183 LYS F CE  1 
+ATOM 24238 N NZ  . LYS F 2 183 ? 127.831 204.887 178.222 1.000 169.23343 ? ? ? ? ? ? 183 LYS F NZ  1 
+ATOM 24239 N N   . ILE F 2 184 ? 135.040 202.266 178.813 1.000 169.62330 ? ? ? ? ? ? 184 ILE F N   1 
+ATOM 24240 C CA  . ILE F 2 184 ? 136.349 201.654 178.998 1.000 169.41437 ? ? ? ? ? ? 184 ILE F CA  1 
+ATOM 24241 C C   . ILE F 2 184 ? 136.817 201.933 180.417 1.000 169.96602 ? ? ? ? ? ? 184 ILE F C   1 
+ATOM 24242 O O   . ILE F 2 184 ? 136.793 203.083 180.869 1.000 173.40108 ? ? ? ? ? ? 184 ILE F O   1 
+ATOM 24243 C CB  . ILE F 2 184 ? 137.372 202.172 177.972 1.000 168.71958 ? ? ? ? ? ? 184 ILE F CB  1 
+ATOM 24244 C CG1 . ILE F 2 184 ? 136.819 202.027 176.555 1.000 169.43135 ? ? ? ? ? ? 184 ILE F CG1 1 
+ATOM 24245 C CG2 . ILE F 2 184 ? 138.689 201.430 178.117 1.000 167.43256 ? ? ? ? ? ? 184 ILE F CG2 1 
+ATOM 24246 C CD1 . ILE F 2 184 ? 137.880 202.012 175.482 1.000 167.43214 ? ? ? ? ? ? 184 ILE F CD1 1 
+ATOM 24247 N N   . LYS F 2 185 ? 137.234 200.882 181.116 1.000 181.52950 ? ? ? ? ? ? 185 LYS F N   1 
+ATOM 24248 C CA  . LYS F 2 185 ? 137.732 201.033 182.474 1.000 182.89258 ? ? ? ? ? ? 185 LYS F CA  1 
+ATOM 24249 C C   . LYS F 2 185 ? 139.042 201.811 182.479 1.000 185.41050 ? ? ? ? ? ? 185 LYS F C   1 
+ATOM 24250 O O   . LYS F 2 185 ? 139.838 201.740 181.540 1.000 185.81222 ? ? ? ? ? ? 185 LYS F O   1 
+ATOM 24251 C CB  . LYS F 2 185 ? 137.935 199.665 183.121 1.000 182.69302 ? ? ? ? ? ? 185 LYS F CB  1 
+ATOM 24252 C CG  . LYS F 2 185 ? 136.709 198.774 183.069 1.000 182.97916 ? ? ? ? ? ? 185 LYS F CG  1 
+ATOM 24253 C CD  . LYS F 2 185 ? 135.596 199.314 183.947 1.000 184.36696 ? ? ? ? ? ? 185 LYS F CD  1 
+ATOM 24254 C CE  . LYS F 2 185 ? 134.455 198.320 184.058 1.000 183.29972 ? ? ? ? ? ? 185 LYS F CE  1 
+ATOM 24255 N NZ  . LYS F 2 185 ? 133.701 198.205 182.780 1.000 184.46964 ? ? ? ? ? ? 185 LYS F NZ  1 
+ATOM 24256 N N   . LEU F 2 186 ? 139.262 202.561 183.556 1.000 197.69187 ? ? ? ? ? ? 186 LEU F N   1 
+ATOM 24257 C CA  . LEU F 2 186 ? 140.444 203.397 183.693 1.000 196.26710 ? ? ? ? ? ? 186 LEU F CA  1 
+ATOM 24258 C C   . LEU F 2 186 ? 141.137 203.109 185.014 1.000 196.63425 ? ? ? ? ? ? 186 LEU F C   1 
+ATOM 24259 O O   . LEU F 2 186 ? 140.485 202.955 186.050 1.000 198.84234 ? ? ? ? ? ? 186 LEU F O   1 
+ATOM 24260 C CB  . LEU F 2 186 ? 140.087 204.882 183.612 1.000 195.05039 ? ? ? ? ? ? 186 LEU F CB  1 
+ATOM 24261 C CG  . LEU F 2 186 ? 139.765 205.421 182.220 1.000 192.34984 ? ? ? ? ? ? 186 LEU F CG  1 
+ATOM 24262 C CD1 . LEU F 2 186 ? 139.257 206.846 182.311 1.000 194.69393 ? ? ? ? ? ? 186 LEU F CD1 1 
+ATOM 24263 C CD2 . LEU F 2 186 ? 140.987 205.343 181.329 1.000 192.44945 ? ? ? ? ? ? 186 LEU F CD2 1 
+ATOM 24264 N N   . PHE F 2 187 ? 142.463 203.039 184.968 1.000 205.22167 ? ? ? ? ? ? 187 PHE F N   1 
+ATOM 24265 C CA  . PHE F 2 187 ? 143.302 202.874 186.151 1.000 205.89593 ? ? ? ? ? ? 187 PHE F CA  1 
+ATOM 24266 C C   . PHE F 2 187 ? 144.312 204.016 186.130 1.000 207.02366 ? ? ? ? ? ? 187 PHE F C   1 
+ATOM 24267 O O   . PHE F 2 187 ? 145.330 203.938 185.437 1.000 208.98625 ? ? ? ? ? ? 187 PHE F O   1 
+ATOM 24268 C CB  . PHE F 2 187 ? 143.988 201.512 186.152 1.000 205.61838 ? ? ? ? ? ? 187 PHE F CB  1 
+ATOM 24269 C CG  . PHE F 2 187 ? 144.723 201.198 187.423 1.000 206.98968 ? ? ? ? ? ? 187 PHE F CG  1 
+ATOM 24270 C CD1 . PHE F 2 187 ? 146.014 201.654 187.628 1.000 206.49160 ? ? ? ? ? ? 187 PHE F CD1 1 
+ATOM 24271 C CD2 . PHE F 2 187 ? 144.128 200.430 188.408 1.000 207.60062 ? ? ? ? ? ? 187 PHE F CD2 1 
+ATOM 24272 C CE1 . PHE F 2 187 ? 146.689 201.362 188.796 1.000 205.49764 ? ? ? ? ? ? 187 PHE F CE1 1 
+ATOM 24273 C CE2 . PHE F 2 187 ? 144.800 200.134 189.576 1.000 207.16632 ? ? ? ? ? ? 187 PHE F CE2 1 
+ATOM 24274 C CZ  . PHE F 2 187 ? 146.083 200.600 189.770 1.000 206.42799 ? ? ? ? ? ? 187 PHE F CZ  1 
+ATOM 24275 N N   . ILE F 2 188 ? 144.033 205.075 186.885 1.000 220.55653 ? ? ? ? ? ? 188 ILE F N   1 
+ATOM 24276 C CA  . ILE F 2 188 ? 144.827 206.296 186.847 1.000 220.21685 ? ? ? ? ? ? 188 ILE F CA  1 
+ATOM 24277 C C   . ILE F 2 188 ? 145.553 206.467 188.173 1.000 221.73534 ? ? ? ? ? ? 188 ILE F C   1 
+ATOM 24278 O O   . ILE F 2 188 ? 144.980 206.244 189.245 1.000 224.08783 ? ? ? ? ? ? 188 ILE F O   1 
+ATOM 24279 C CB  . ILE F 2 188 ? 143.957 207.529 186.525 1.000 218.96360 ? ? ? ? ? ? 188 ILE F CB  1 
+ATOM 24280 C CG1 . ILE F 2 188 ? 142.856 207.710 187.568 1.000 220.18748 ? ? ? ? ? ? 188 ILE F CG1 1 
+ATOM 24281 C CG2 . ILE F 2 188 ? 143.349 207.400 185.143 1.000 219.36004 ? ? ? ? ? ? 188 ILE F CG2 1 
+ATOM 24282 C CD1 . ILE F 2 188 ? 143.075 208.895 188.473 1.000 221.98067 ? ? ? ? ? ? 188 ILE F CD1 1 
+ATOM 24283 N N   . VAL F 2 189 ? 146.826 206.845 188.092 1.000 232.51843 ? ? ? ? ? ? 189 VAL F N   1 
+ATOM 24284 C CA  . VAL F 2 189 ? 147.663 207.102 189.257 1.000 232.72329 ? ? ? ? ? ? 189 VAL F CA  1 
+ATOM 24285 C C   . VAL F 2 189 ? 148.161 208.536 189.173 1.000 234.33029 ? ? ? ? ? ? 189 VAL F C   1 
+ATOM 24286 O O   . VAL F 2 189 ? 148.711 208.947 188.144 1.000 235.92112 ? ? ? ? ? ? 189 VAL F O   1 
+ATOM 24287 C CB  . VAL F 2 189 ? 148.845 206.119 189.335 1.000 231.98664 ? ? ? ? ? ? 189 VAL F CB  1 
+ATOM 24288 C CG1 . VAL F 2 189 ? 149.718 206.434 190.539 1.000 233.41258 ? ? ? ? ? ? 189 VAL F CG1 1 
+ATOM 24289 C CG2 . VAL F 2 189 ? 148.342 204.687 189.391 1.000 232.54460 ? ? ? ? ? ? 189 VAL F CG2 1 
+ATOM 24290 N N   . GLY F 2 190 ? 147.969 209.295 190.248 1.000 246.16656 ? ? ? ? ? ? 190 GLY F N   1 
+ATOM 24291 C CA  . GLY F 2 190 ? 148.370 210.688 190.251 1.000 245.68117 ? ? ? ? ? ? 190 GLY F CA  1 
+ATOM 24292 C C   . GLY F 2 190 ? 149.040 211.142 191.531 1.000 246.06456 ? ? ? ? ? ? 190 GLY F C   1 
+ATOM 24293 O O   . GLY F 2 190 ? 148.558 210.856 192.631 1.000 246.05285 ? ? ? ? ? ? 190 GLY F O   1 
+ATOM 24294 N N   . ASP F 2 191 ? 150.156 211.852 191.395 1.000 248.86722 ? ? ? ? ? ? 191 ASP F N   1 
+ATOM 24295 C CA  . ASP F 2 191 ? 150.847 212.394 192.552 1.000 249.11293 ? ? ? ? ? ? 191 ASP F CA  1 
+ATOM 24296 C C   . ASP F 2 191 ? 150.033 213.531 193.169 1.000 248.64394 ? ? ? ? ? ? 191 ASP F C   1 
+ATOM 24297 O O   . ASP F 2 191 ? 149.329 214.256 192.462 1.000 248.55023 ? ? ? ? ? ? 191 ASP F O   1 
+ATOM 24298 C CB  . ASP F 2 191 ? 152.230 212.903 192.154 1.000 248.53515 ? ? ? ? ? ? 191 ASP F CB  1 
+ATOM 24299 C CG  . ASP F 2 191 ? 153.292 212.576 193.183 1.000 247.35627 ? ? ? ? ? ? 191 ASP F CG  1 
+ATOM 24300 O OD1 . ASP F 2 191 ? 153.237 211.475 193.769 1.000 248.16054 ? ? ? ? ? ? 191 ASP F OD1 1 
+ATOM 24301 O OD2 . ASP F 2 191 ? 154.184 213.420 193.406 1.000 246.12423 ? ? ? ? ? ? 191 ASP F OD2 1 
+ATOM 24302 N N   . PRO F 2 192 ? 150.106 213.704 194.497 1.000 232.50755 ? ? ? ? ? ? 192 PRO F N   1 
+ATOM 24303 C CA  . PRO F 2 192 ? 149.426 214.815 195.172 1.000 230.44784 ? ? ? ? ? ? 192 PRO F CA  1 
+ATOM 24304 C C   . PRO F 2 192 ? 149.918 216.180 194.696 1.000 228.56974 ? ? ? ? ? ? 192 PRO F C   1 
+ATOM 24305 O O   . PRO F 2 192 ? 149.346 217.194 195.093 1.000 227.40831 ? ? ? ? ? ? 192 PRO F O   1 
+ATOM 24306 C CB  . PRO F 2 192 ? 149.779 214.599 196.647 1.000 230.16505 ? ? ? ? ? ? 192 PRO F CB  1 
+ATOM 24307 C CG  . PRO F 2 192 ? 150.089 213.146 196.754 1.000 230.04092 ? ? ? ? ? ? 192 PRO F CG  1 
+ATOM 24308 C CD  . PRO F 2 192 ? 150.735 212.778 195.455 1.000 231.19264 ? ? ? ? ? ? 192 PRO F CD  1 
+ATOM 24309 N N   . TRP F 2 199 ? 154.860 217.795 183.204 1.000 234.94090 ? ? ? ? ? ? 199 TRP F N   1 
+ATOM 24310 C CA  . TRP F 2 199 ? 154.625 218.003 181.781 1.000 236.47003 ? ? ? ? ? ? 199 TRP F CA  1 
+ATOM 24311 C C   . TRP F 2 199 ? 154.465 219.499 181.514 1.000 237.20249 ? ? ? ? ? ? 199 TRP F C   1 
+ATOM 24312 O O   . TRP F 2 199 ? 154.096 220.258 182.409 1.000 236.73299 ? ? ? ? ? ? 199 TRP F O   1 
+ATOM 24313 C CB  . TRP F 2 199 ? 153.401 217.199 181.321 1.000 237.53775 ? ? ? ? ? ? 199 TRP F CB  1 
+ATOM 24314 C CG  . TRP F 2 199 ? 152.507 217.871 180.321 1.000 237.79515 ? ? ? ? ? ? 199 TRP F CG  1 
+ATOM 24315 C CD1 . TRP F 2 199 ? 151.284 218.421 180.559 1.000 236.77418 ? ? ? ? ? ? 199 TRP F CD1 1 
+ATOM 24316 C CD2 . TRP F 2 199 ? 152.750 218.027 178.917 1.000 237.76202 ? ? ? ? ? ? 199 TRP F CD2 1 
+ATOM 24317 N NE1 . TRP F 2 199 ? 150.756 218.926 179.397 1.000 236.52379 ? ? ? ? ? ? 199 TRP F NE1 1 
+ATOM 24318 C CE2 . TRP F 2 199 ? 151.637 218.699 178.374 1.000 237.43390 ? ? ? ? ? ? 199 TRP F CE2 1 
+ATOM 24319 C CE3 . TRP F 2 199 ? 153.805 217.676 178.070 1.000 236.31023 ? ? ? ? ? ? 199 TRP F CE3 1 
+ATOM 24320 C CZ2 . TRP F 2 199 ? 151.548 219.024 177.022 1.000 236.65484 ? ? ? ? ? ? 199 TRP F CZ2 1 
+ATOM 24321 C CZ3 . TRP F 2 199 ? 153.714 218.000 176.728 1.000 235.95993 ? ? ? ? ? ? 199 TRP F CZ3 1 
+ATOM 24322 C CH2 . TRP F 2 199 ? 152.594 218.667 176.218 1.000 236.10513 ? ? ? ? ? ? 199 TRP F CH2 1 
+ATOM 24323 N N   . ARG F 2 200 ? 154.756 219.909 180.276 1.000 229.88920 ? ? ? ? ? ? 200 ARG F N   1 
+ATOM 24324 C CA  . ARG F 2 200 ? 154.868 221.330 179.956 1.000 228.44121 ? ? ? ? ? ? 200 ARG F CA  1 
+ATOM 24325 C C   . ARG F 2 200 ? 153.566 222.078 180.222 1.000 229.27560 ? ? ? ? ? ? 200 ARG F C   1 
+ATOM 24326 O O   . ARG F 2 200 ? 153.582 223.194 180.755 1.000 228.92039 ? ? ? ? ? ? 200 ARG F O   1 
+ATOM 24327 C CB  . ARG F 2 200 ? 155.307 221.490 178.500 1.000 227.89335 ? ? ? ? ? ? 200 ARG F CB  1 
+ATOM 24328 C CG  . ARG F 2 200 ? 154.823 222.749 177.804 1.000 228.32205 ? ? ? ? ? ? 200 ARG F CG  1 
+ATOM 24329 C CD  . ARG F 2 200 ? 155.186 222.696 176.327 1.000 227.76007 ? ? ? ? ? ? 200 ARG F CD  1 
+ATOM 24330 N NE  . ARG F 2 200 ? 154.171 222.010 175.536 1.000 228.80586 ? ? ? ? ? ? 200 ARG F NE  1 
+ATOM 24331 C CZ  . ARG F 2 200 ? 153.450 222.580 174.581 1.000 227.78382 ? ? ? ? ? ? 200 ARG F CZ  1 
+ATOM 24332 N NH1 . ARG F 2 200 ? 153.627 223.846 174.242 1.000 226.75834 ? ? ? ? ? ? 200 ARG F NH1 1 
+ATOM 24333 N NH2 . ARG F 2 200 ? 152.535 221.858 173.941 1.000 227.43356 ? ? ? ? ? ? 200 ARG F NH2 1 
+ATOM 24334 N N   . GLY F 2 201 ? 152.432 221.485 179.864 1.000 238.28950 ? ? ? ? ? ? 201 GLY F N   1 
+ATOM 24335 C CA  . GLY F 2 201 ? 151.152 222.123 180.100 1.000 236.78618 ? ? ? ? ? ? 201 GLY F CA  1 
+ATOM 24336 C C   . GLY F 2 201 ? 150.345 221.446 181.186 1.000 236.76615 ? ? ? ? ? ? 201 GLY F C   1 
+ATOM 24337 O O   . GLY F 2 201 ? 149.132 221.265 181.044 1.000 236.94141 ? ? ? ? ? ? 201 GLY F O   1 
+ATOM 24338 N N   . ALA F 2 202 ? 151.014 221.057 182.270 1.000 238.07814 ? ? ? ? ? ? 202 ALA F N   1 
+ATOM 24339 C CA  . ALA F 2 202 ? 150.363 220.294 183.327 1.000 238.30288 ? ? ? ? ? ? 202 ALA F CA  1 
+ATOM 24340 C C   . ALA F 2 202 ? 149.190 221.065 183.919 1.000 237.54609 ? ? ? ? ? ? 202 ALA F C   1 
+ATOM 24341 O O   . ALA F 2 202 ? 149.278 222.269 184.175 1.000 236.42482 ? ? ? ? ? ? 202 ALA F O   1 
+ATOM 24342 C CB  . ALA F 2 202 ? 151.370 219.944 184.422 1.000 237.83640 ? ? ? ? ? ? 202 ALA F CB  1 
+ATOM 24343 N N   . GLU F 2 203 ? 148.082 220.356 184.134 1.000 242.13500 ? ? ? ? ? ? 203 GLU F N   1 
+ATOM 24344 C CA  . GLU F 2 203 ? 146.857 220.924 184.695 1.000 242.38808 ? ? ? ? ? ? 203 GLU F CA  1 
+ATOM 24345 C C   . GLU F 2 203 ? 146.516 220.156 185.964 1.000 243.26828 ? ? ? ? ? ? 203 GLU F C   1 
+ATOM 24346 O O   . GLU F 2 203 ? 145.835 219.121 185.910 1.000 244.22149 ? ? ? ? ? ? 203 GLU F O   1 
+ATOM 24347 C CB  . GLU F 2 203 ? 145.712 220.862 183.686 1.000 242.60029 ? ? ? ? ? ? 203 GLU F CB  1 
+ATOM 24348 C CG  . GLU F 2 203 ? 144.387 221.394 184.208 1.000 241.75990 ? ? ? ? ? ? 203 GLU F CG  1 
+ATOM 24349 C CD  . GLU F 2 203 ? 144.348 222.906 184.258 1.000 241.95085 ? ? ? ? ? ? 203 GLU F CD  1 
+ATOM 24350 O OE1 . GLU F 2 203 ? 145.183 223.545 183.584 1.000 241.85405 ? ? ? ? ? ? 203 GLU F OE1 1 
+ATOM 24351 O OE2 . GLU F 2 203 ? 143.482 223.456 184.969 1.000 241.88937 ? ? ? ? ? ? 203 GLU F OE2 1 
+ATOM 24352 N N   . PRO F 2 204 ? 146.980 220.615 187.129 1.000 243.91539 ? ? ? ? ? ? 204 PRO F N   1 
+ATOM 24353 C CA  . PRO F 2 204 ? 146.645 219.912 188.378 1.000 243.06099 ? ? ? ? ? ? 204 PRO F CA  1 
+ATOM 24354 C C   . PRO F 2 204 ? 145.166 219.945 188.716 1.000 243.50110 ? ? ? ? ? ? 204 PRO F C   1 
+ATOM 24355 O O   . PRO F 2 204 ? 144.718 219.124 189.526 1.000 243.41294 ? ? ? ? ? ? 204 PRO F O   1 
+ATOM 24356 C CB  . PRO F 2 204 ? 147.475 220.653 189.438 1.000 242.19679 ? ? ? ? ? ? 204 PRO F CB  1 
+ATOM 24357 C CG  . PRO F 2 204 ? 148.494 221.445 188.669 1.000 241.56305 ? ? ? ? ? ? 204 PRO F CG  1 
+ATOM 24358 C CD  . PRO F 2 204 ? 147.857 221.773 187.360 1.000 242.88775 ? ? ? ? ? ? 204 PRO F CD  1 
+ATOM 24359 N N   . GLU F 2 205 ? 144.398 220.866 188.130 1.000 254.37781 ? ? ? ? ? ? 205 GLU F N   1 
+ATOM 24360 C CA  . GLU F 2 205 ? 142.989 220.997 188.485 1.000 254.93678 ? ? ? ? ? ? 205 GLU F CA  1 
+ATOM 24361 C C   . GLU F 2 205 ? 142.191 219.758 188.095 1.000 256.02970 ? ? ? ? ? ? 205 GLU F C   1 
+ATOM 24362 O O   . GLU F 2 205 ? 141.324 219.311 188.856 1.000 256.05132 ? ? ? ? ? ? 205 GLU F O   1 
+ATOM 24363 C CB  . GLU F 2 205 ? 142.398 222.243 187.824 1.000 254.30833 ? ? ? ? ? ? 205 GLU F CB  1 
+ATOM 24364 C CG  . GLU F 2 205 ? 141.038 222.657 188.368 1.000 254.99366 ? ? ? ? ? ? 205 GLU F CG  1 
+ATOM 24365 C CD  . GLU F 2 205 ? 139.892 221.917 187.705 1.000 255.81513 ? ? ? ? ? ? 205 GLU F CD  1 
+ATOM 24366 O OE1 . GLU F 2 205 ? 140.025 221.554 186.518 1.000 256.06802 ? ? ? ? ? ? 205 GLU F OE1 1 
+ATOM 24367 O OE2 . GLU F 2 205 ? 138.860 221.695 188.373 1.000 255.38911 ? ? ? ? ? ? 205 GLU F OE2 1 
+ATOM 24368 N N   . ASN F 2 206 ? 142.461 219.194 186.915 1.000 252.37962 ? ? ? ? ? ? 206 ASN F N   1 
+ATOM 24369 C CA  . ASN F 2 206 ? 141.633 218.099 186.416 1.000 251.20365 ? ? ? ? ? ? 206 ASN F CA  1 
+ATOM 24370 C C   . ASN F 2 206 ? 141.711 216.877 187.323 1.000 251.65281 ? ? ? ? ? ? 206 ASN F C   1 
+ATOM 24371 O O   . ASN F 2 206 ? 140.689 216.241 187.600 1.000 251.62416 ? ? ? ? ? ? 206 ASN F O   1 
+ATOM 24372 C CB  . ASN F 2 206 ? 142.034 217.739 184.983 1.000 250.01255 ? ? ? ? ? ? 206 ASN F CB  1 
+ATOM 24373 C CG  . ASN F 2 206 ? 143.512 217.416 184.843 1.000 251.40587 ? ? ? ? ? ? 206 ASN F CG  1 
+ATOM 24374 O OD1 . ASN F 2 206 ? 144.155 216.952 185.785 1.000 252.42104 ? ? ? ? ? ? 206 ASN F OD1 1 
+ATOM 24375 N ND2 . ASN F 2 206 ? 144.056 217.658 183.657 1.000 250.32295 ? ? ? ? ? ? 206 ASN F ND2 1 
+ATOM 24376 N N   . PHE F 2 207 ? 142.911 216.536 187.796 1.000 255.09142 ? ? ? ? ? ? 207 PHE F N   1 
+ATOM 24377 C CA  . PHE F 2 207 ? 143.061 215.367 188.658 1.000 253.92929 ? ? ? ? ? ? 207 PHE F CA  1 
+ATOM 24378 C C   . PHE F 2 207 ? 142.321 215.557 189.976 1.000 254.95482 ? ? ? ? ? ? 207 PHE F C   1 
+ATOM 24379 O O   . PHE F 2 207 ? 141.538 214.695 190.391 1.000 254.62855 ? ? ? ? ? ? 207 PHE F O   1 
+ATOM 24380 C CB  . PHE F 2 207 ? 144.542 215.086 188.907 1.000 252.74961 ? ? ? ? ? ? 207 PHE F CB  1 
+ATOM 24381 C CG  . PHE F 2 207 ? 144.791 213.906 189.800 1.000 252.62432 ? ? ? ? ? ? 207 PHE F CG  1 
+ATOM 24382 C CD1 . PHE F 2 207 ? 144.060 212.740 189.648 1.000 252.68633 ? ? ? ? ? ? 207 PHE F CD1 1 
+ATOM 24383 C CD2 . PHE F 2 207 ? 145.750 213.963 190.795 1.000 252.99026 ? ? ? ? ? ? 207 PHE F CD2 1 
+ATOM 24384 C CE1 . PHE F 2 207 ? 144.284 211.653 190.469 1.000 252.75116 ? ? ? ? ? ? 207 PHE F CE1 1 
+ATOM 24385 C CE2 . PHE F 2 207 ? 145.978 212.879 191.620 1.000 253.32567 ? ? ? ? ? ? 207 PHE F CE2 1 
+ATOM 24386 C CZ  . PHE F 2 207 ? 145.244 211.722 191.456 1.000 253.02240 ? ? ? ? ? ? 207 PHE F CZ  1 
+ATOM 24387 N N   . ASN F 2 208 ? 142.559 216.684 190.650 1.000 262.42297 ? ? ? ? ? ? 208 ASN F N   1 
+ATOM 24388 C CA  . ASN F 2 208 ? 141.874 216.946 191.912 1.000 261.80621 ? ? ? ? ? ? 208 ASN F CA  1 
+ATOM 24389 C C   . ASN F 2 208 ? 140.373 217.103 191.704 1.000 262.54703 ? ? ? ? ? ? 208 ASN F C   1 
+ATOM 24390 O O   . ASN F 2 208 ? 139.575 216.611 192.510 1.000 262.82354 ? ? ? ? ? ? 208 ASN F O   1 
+ATOM 24391 C CB  . ASN F 2 208 ? 142.461 218.187 192.580 1.000 260.24642 ? ? ? ? ? ? 208 ASN F CB  1 
+ATOM 24392 C CG  . ASN F 2 208 ? 143.949 218.059 192.836 1.000 259.24325 ? ? ? ? ? ? 208 ASN F CG  1 
+ATOM 24393 O OD1 . ASN F 2 208 ? 144.708 217.647 191.959 1.000 259.31461 ? ? ? ? ? ? 208 ASN F OD1 1 
+ATOM 24394 N ND2 . ASN F 2 208 ? 144.374 218.409 194.044 1.000 258.82043 ? ? ? ? ? ? 208 ASN F ND2 1 
+ATOM 24395 N N   . GLY F 2 209 ? 139.971 217.788 190.633 1.000 270.74430 ? ? ? ? ? ? 209 GLY F N   1 
+ATOM 24396 C CA  . GLY F 2 209 ? 138.555 217.885 190.322 1.000 269.79803 ? ? ? ? ? ? 209 GLY F CA  1 
+ATOM 24397 C C   . GLY F 2 209 ? 137.931 216.531 190.049 1.000 270.35546 ? ? ? ? ? ? 209 GLY F C   1 
+ATOM 24398 O O   . GLY F 2 209 ? 136.794 216.268 190.447 1.000 271.11314 ? ? ? ? ? ? 209 GLY F O   1 
+ATOM 24399 N N   . LEU F 2 210 ? 138.669 215.652 189.367 1.000 268.60898 ? ? ? ? ? ? 210 LEU F N   1 
+ATOM 24400 C CA  . LEU F 2 210 ? 138.172 214.304 189.119 1.000 268.62772 ? ? ? ? ? ? 210 LEU F CA  1 
+ATOM 24401 C C   . LEU F 2 210 ? 138.097 213.497 190.409 1.000 268.62824 ? ? ? ? ? ? 210 LEU F C   1 
+ATOM 24402 O O   . LEU F 2 210 ? 137.259 212.597 190.528 1.000 269.33376 ? ? ? ? ? ? 210 LEU F O   1 
+ATOM 24403 C CB  . LEU F 2 210 ? 139.066 213.606 188.089 1.000 268.16923 ? ? ? ? ? ? 210 LEU F CB  1 
+ATOM 24404 C CG  . LEU F 2 210 ? 138.677 212.248 187.491 1.000 267.80397 ? ? ? ? ? ? 210 LEU F CG  1 
+ATOM 24405 C CD1 . LEU F 2 210 ? 139.174 211.081 188.334 1.000 267.48580 ? ? ? ? ? ? 210 LEU F CD1 1 
+ATOM 24406 C CD2 . LEU F 2 210 ? 137.176 212.163 187.265 1.000 267.86089 ? ? ? ? ? ? 210 LEU F CD2 1 
+ATOM 24407 N N   . ILE F 2 211 ? 138.960 213.803 191.381 1.000 265.88252 ? ? ? ? ? ? 211 ILE F N   1 
+ATOM 24408 C CA  . ILE F 2 211 ? 138.951 213.073 192.647 1.000 265.23884 ? ? ? ? ? ? 211 ILE F CA  1 
+ATOM 24409 C C   . ILE F 2 211 ? 137.658 213.340 193.407 1.000 265.68943 ? ? ? ? ? ? 211 ILE F C   1 
+ATOM 24410 O O   . ILE F 2 211 ? 136.992 212.414 193.884 1.000 265.45769 ? ? ? ? ? ? 211 ILE F O   1 
+ATOM 24411 C CB  . ILE F 2 211 ? 140.183 213.448 193.491 1.000 263.92143 ? ? ? ? ? ? 211 ILE F CB  1 
+ATOM 24412 C CG1 . ILE F 2 211 ? 141.437 212.760 192.951 1.000 263.41335 ? ? ? ? ? ? 211 ILE F CG1 1 
+ATOM 24413 C CG2 . ILE F 2 211 ? 139.964 213.082 194.950 1.000 263.24398 ? ? ? ? ? ? 211 ILE F CG2 1 
+ATOM 24414 C CD1 . ILE F 2 211 ? 142.728 213.362 193.459 1.000 262.72882 ? ? ? ? ? ? 211 ILE F CD1 1 
+ATOM 24415 N N   . GLU F 2 212 ? 137.280 214.614 193.525 1.000 272.69298 ? ? ? ? ? ? 212 GLU F N   1 
+ATOM 24416 C CA  . GLU F 2 212 ? 136.137 214.975 194.355 1.000 271.88160 ? ? ? ? ? ? 212 GLU F CA  1 
+ATOM 24417 C C   . GLU F 2 212 ? 134.812 214.769 193.630 1.000 272.64291 ? ? ? ? ? ? 212 GLU F C   1 
+ATOM 24418 O O   . GLU F 2 212 ? 133.834 214.320 194.237 1.000 272.15357 ? ? ? ? ? ? 212 GLU F O   1 
+ATOM 24419 C CB  . GLU F 2 212 ? 136.271 216.426 194.818 1.000 271.45001 ? ? ? ? ? ? 212 GLU F CB  1 
+ATOM 24420 C CG  . GLU F 2 212 ? 136.549 217.413 193.695 1.000 272.04271 ? ? ? ? ? ? 212 GLU F CG  1 
+ATOM 24421 C CD  . GLU F 2 212 ? 137.569 218.464 194.081 1.000 271.18446 ? ? ? ? ? ? 212 GLU F CD  1 
+ATOM 24422 O OE1 . GLU F 2 212 ? 138.019 218.457 195.246 1.000 270.87086 ? ? ? ? ? ? 212 GLU F OE1 1 
+ATOM 24423 O OE2 . GLU F 2 212 ? 137.922 219.298 193.220 1.000 270.96068 ? ? ? ? ? ? 212 GLU F OE2 1 
+ATOM 24424 N N   . ASN F 2 213 ? 134.757 215.091 192.337 1.000 279.12919 ? ? ? ? ? ? 213 ASN F N   1 
+ATOM 24425 C CA  . ASN F 2 213 ? 133.487 215.064 191.619 1.000 278.18057 ? ? ? ? ? ? 213 ASN F CA  1 
+ATOM 24426 C C   . ASN F 2 213 ? 133.034 213.644 191.303 1.000 277.98486 ? ? ? ? ? ? 213 ASN F C   1 
+ATOM 24427 O O   . ASN F 2 213 ? 131.844 213.332 191.416 1.000 277.86939 ? ? ? ? ? ? 213 ASN F O   1 
+ATOM 24428 C CB  . ASN F 2 213 ? 133.597 215.884 190.334 1.000 277.60222 ? ? ? ? ? ? 213 ASN F CB  1 
+ATOM 24429 C CG  . ASN F 2 213 ? 133.846 217.355 190.603 1.000 277.30405 ? ? ? ? ? ? 213 ASN F CG  1 
+ATOM 24430 O OD1 . ASN F 2 213 ? 133.703 217.824 191.732 1.000 277.29617 ? ? ? ? ? ? 213 ASN F OD1 1 
+ATOM 24431 N ND2 . ASN F 2 213 ? 134.223 218.091 189.564 1.000 276.91851 ? ? ? ? ? ? 213 ASN F ND2 1 
+ATOM 24432 N N   . SER F 2 214 ? 133.959 212.772 190.909 1.000 272.53585 ? ? ? ? ? ? 214 SER F N   1 
+ATOM 24433 C CA  . SER F 2 214 ? 133.603 211.444 190.421 1.000 271.61882 ? ? ? ? ? ? 214 SER F CA  1 
+ATOM 24434 C C   . SER F 2 214 ? 133.342 210.514 191.599 1.000 271.84805 ? ? ? ? ? ? 214 SER F C   1 
+ATOM 24435 O O   . SER F 2 214 ? 134.273 210.122 192.310 1.000 271.31124 ? ? ? ? ? ? 214 SER F O   1 
+ATOM 24436 C CB  . SER F 2 214 ? 134.708 210.891 189.528 1.000 271.40613 ? ? ? ? ? ? 214 SER F CB  1 
+ATOM 24437 O OG  . SER F 2 214 ? 135.922 210.762 190.246 1.000 272.25303 ? ? ? ? ? ? 214 SER F OG  1 
+ATOM 24438 N N   . THR F 2 215 ? 132.073 210.160 191.806 1.000 268.16860 ? ? ? ? ? ? 215 THR F N   1 
+ATOM 24439 C CA  . THR F 2 215 ? 131.733 209.144 192.795 1.000 267.98457 ? ? ? ? ? ? 215 THR F CA  1 
+ATOM 24440 C C   . THR F 2 215 ? 132.015 207.738 192.282 1.000 268.24844 ? ? ? ? ? ? 215 THR F C   1 
+ATOM 24441 O O   . THR F 2 215 ? 132.295 206.837 193.081 1.000 268.66153 ? ? ? ? ? ? 215 THR F O   1 
+ATOM 24442 C CB  . THR F 2 215 ? 130.262 209.265 193.195 1.000 267.40290 ? ? ? ? ? ? 215 THR F CB  1 
+ATOM 24443 O OG1 . THR F 2 215 ? 129.446 208.591 192.229 1.000 267.32887 ? ? ? ? ? ? 215 THR F OG1 1 
+ATOM 24444 C CG2 . THR F 2 215 ? 129.849 210.727 193.269 1.000 266.82209 ? ? ? ? ? ? 215 THR F CG2 1 
+ATOM 24445 N N   . ASP F 2 216 ? 131.940 207.533 190.964 1.000 257.11431 ? ? ? ? ? ? 216 ASP F N   1 
+ATOM 24446 C CA  . ASP F 2 216 ? 132.171 206.207 190.400 1.000 255.99177 ? ? ? ? ? ? 216 ASP F CA  1 
+ATOM 24447 C C   . ASP F 2 216 ? 133.600 205.739 190.646 1.000 255.62209 ? ? ? ? ? ? 216 ASP F C   1 
+ATOM 24448 O O   . ASP F 2 216 ? 133.831 204.563 190.951 1.000 254.92553 ? ? ? ? ? ? 216 ASP F O   1 
+ATOM 24449 C CB  . ASP F 2 216 ? 131.861 206.215 188.904 1.000 254.65707 ? ? ? ? ? ? 216 ASP F CB  1 
+ATOM 24450 C CG  . ASP F 2 216 ? 132.402 207.445 188.204 1.000 253.98199 ? ? ? ? ? ? 216 ASP F CG  1 
+ATOM 24451 O OD1 . ASP F 2 216 ? 133.618 207.708 188.311 1.000 253.94156 ? ? ? ? ? ? 216 ASP F OD1 1 
+ATOM 24452 O OD2 . ASP F 2 216 ? 131.609 208.152 187.547 1.000 252.77145 ? ? ? ? ? ? 216 ASP F OD2 1 
+ATOM 24453 N N   . PHE F 2 217 ? 134.569 206.640 190.506 1.000 248.03840 ? ? ? ? ? ? 217 PHE F N   1 
+ATOM 24454 C CA  . PHE F 2 217 ? 135.962 206.282 190.730 1.000 246.76408 ? ? ? ? ? ? 217 PHE F CA  1 
+ATOM 24455 C C   . PHE F 2 217 ? 136.180 205.861 192.176 1.000 248.17177 ? ? ? ? ? ? 217 PHE F C   1 
+ATOM 24456 O O   . PHE F 2 217 ? 135.674 206.496 193.106 1.000 248.82702 ? ? ? ? ? ? 217 PHE F O   1 
+ATOM 24457 C CB  . PHE F 2 217 ? 136.871 207.459 190.383 1.000 245.97304 ? ? ? ? ? ? 217 PHE F CB  1 
+ATOM 24458 C CG  . PHE F 2 217 ? 137.648 207.271 189.116 1.000 245.89822 ? ? ? ? ? ? 217 PHE F CG  1 
+ATOM 24459 C CD1 . PHE F 2 217 ? 138.842 206.572 189.119 1.000 245.97506 ? ? ? ? ? ? 217 PHE F CD1 1 
+ATOM 24460 C CD2 . PHE F 2 217 ? 137.187 207.797 187.921 1.000 245.83787 ? ? ? ? ? ? 217 PHE F CD2 1 
+ATOM 24461 C CE1 . PHE F 2 217 ? 139.561 206.397 187.954 1.000 246.31082 ? ? ? ? ? ? 217 PHE F CE1 1 
+ATOM 24462 C CE2 . PHE F 2 217 ? 137.902 207.627 186.753 1.000 245.15044 ? ? ? ? ? ? 217 PHE F CE2 1 
+ATOM 24463 C CZ  . PHE F 2 217 ? 139.091 206.927 186.769 1.000 245.77017 ? ? ? ? ? ? 217 PHE F CZ  1 
+ATOM 24464 N N   . ASN F 2 218 ? 136.935 204.784 192.364 1.000 254.54315 ? ? ? ? ? ? 218 ASN F N   1 
+ATOM 24465 C CA  . ASN F 2 218 ? 137.287 204.296 193.690 1.000 254.29667 ? ? ? ? ? ? 218 ASN F CA  1 
+ATOM 24466 C C   . ASN F 2 218 ? 138.682 204.796 194.037 1.000 253.57734 ? ? ? ? ? ? 218 ASN F C   1 
+ATOM 24467 O O   . ASN F 2 218 ? 139.666 204.388 193.412 1.000 255.00008 ? ? ? ? ? ? 218 ASN F O   1 
+ATOM 24468 C CB  . ASN F 2 218 ? 137.227 202.770 193.746 1.000 254.44657 ? ? ? ? ? ? 218 ASN F CB  1 
+ATOM 24469 C CG  . ASN F 2 218 ? 135.810 202.243 193.663 1.000 254.25303 ? ? ? ? ? ? 218 ASN F CG  1 
+ATOM 24470 O OD1 . ASN F 2 218 ? 134.858 203.010 193.516 1.000 253.50165 ? ? ? ? ? ? 218 ASN F OD1 1 
+ATOM 24471 N ND2 . ASN F 2 218 ? 135.660 200.928 193.759 1.000 254.55786 ? ? ? ? ? ? 218 ASN F ND2 1 
+ATOM 24472 N N   . LYS F 2 219 ? 138.763 205.680 195.026 1.000 245.72976 ? ? ? ? ? ? 219 LYS F N   1 
+ATOM 24473 C CA  . LYS F 2 219 ? 140.028 206.280 195.417 1.000 245.76064 ? ? ? ? ? ? 219 LYS F CA  1 
+ATOM 24474 C C   . LYS F 2 219 ? 140.703 205.443 196.493 1.000 245.30048 ? ? ? ? ? ? 219 LYS F C   1 
+ATOM 24475 O O   . LYS F 2 219 ? 140.044 204.904 197.387 1.000 244.78886 ? ? ? ? ? ? 219 LYS F O   1 
+ATOM 24476 C CB  . LYS F 2 219 ? 139.816 207.708 195.921 1.000 245.68287 ? ? ? ? ? ? 219 LYS F CB  1 
+ATOM 24477 C CG  . LYS F 2 219 ? 138.859 207.818 197.095 1.000 245.14580 ? ? ? ? ? ? 219 LYS F CG  1 
+ATOM 24478 C CD  . LYS F 2 219 ? 138.492 209.264 197.367 1.000 245.22936 ? ? ? ? ? ? 219 LYS F CD  1 
+ATOM 24479 C CE  . LYS F 2 219 ? 137.535 209.791 196.315 1.000 245.25291 ? ? ? ? ? ? 219 LYS F CE  1 
+ATOM 24480 N NZ  . LYS F 2 219 ? 137.381 211.269 196.401 1.000 245.75091 ? ? ? ? ? ? 219 LYS F NZ  1 
+ATOM 24481 N N   . TYR F 2 220 ? 142.024 205.329 196.391 1.000 249.92295 ? ? ? ? ? ? 220 TYR F N   1 
+ATOM 24482 C CA  . TYR F 2 220 ? 142.829 204.641 197.386 1.000 250.02039 ? ? ? ? ? ? 220 TYR F CA  1 
+ATOM 24483 C C   . TYR F 2 220 ? 144.095 205.447 197.623 1.000 250.04082 ? ? ? ? ? ? 220 TYR F C   1 
+ATOM 24484 O O   . TYR F 2 220 ? 144.650 206.041 196.695 1.000 251.88570 ? ? ? ? ? ? 220 TYR F O   1 
+ATOM 24485 C CB  . TYR F 2 220 ? 143.184 203.216 196.943 1.000 250.40152 ? ? ? ? ? ? 220 TYR F CB  1 
+ATOM 24486 C CG  . TYR F 2 220 ? 141.989 202.391 196.522 1.000 250.11996 ? ? ? ? ? ? 220 TYR F CG  1 
+ATOM 24487 C CD1 . TYR F 2 220 ? 141.549 202.396 195.206 1.000 250.43773 ? ? ? ? ? ? 220 TYR F CD1 1 
+ATOM 24488 C CD2 . TYR F 2 220 ? 141.301 201.607 197.438 1.000 250.10059 ? ? ? ? ? ? 220 TYR F CD2 1 
+ATOM 24489 C CE1 . TYR F 2 220 ? 140.459 201.646 194.814 1.000 250.70921 ? ? ? ? ? ? 220 TYR F CE1 1 
+ATOM 24490 C CE2 . TYR F 2 220 ? 140.208 200.852 197.054 1.000 249.73972 ? ? ? ? ? ? 220 TYR F CE2 1 
+ATOM 24491 C CZ  . TYR F 2 220 ? 139.792 200.876 195.740 1.000 249.83224 ? ? ? ? ? ? 220 TYR F CZ  1 
+ATOM 24492 O OH  . TYR F 2 220 ? 138.705 200.128 195.350 1.000 249.61612 ? ? ? ? ? ? 220 TYR F OH  1 
+ATOM 24493 N N   . HIS F 2 221 ? 144.559 205.453 198.868 1.000 244.00404 ? ? ? ? ? ? 221 HIS F N   1 
+ATOM 24494 C CA  . HIS F 2 221 ? 145.756 206.197 199.248 1.000 244.42823 ? ? ? ? ? ? 221 HIS F CA  1 
+ATOM 24495 C C   . HIS F 2 221 ? 146.883 205.190 199.442 1.000 244.71000 ? ? ? ? ? ? 221 HIS F C   1 
+ATOM 24496 O O   . HIS F 2 221 ? 146.904 204.441 200.422 1.000 244.79473 ? ? ? ? ? ? 221 HIS F O   1 
+ATOM 24497 C CB  . HIS F 2 221 ? 145.526 207.032 200.504 1.000 244.51538 ? ? ? ? ? ? 221 HIS F CB  1 
+ATOM 24498 C CG  . HIS F 2 221 ? 146.573 208.080 200.727 1.000 245.74032 ? ? ? ? ? ? 221 HIS F CG  1 
+ATOM 24499 N ND1 . HIS F 2 221 ? 147.865 207.951 200.263 1.000 245.66533 ? ? ? ? ? ? 221 HIS F ND1 1 
+ATOM 24500 C CD2 . HIS F 2 221 ? 146.520 209.274 201.363 1.000 245.56255 ? ? ? ? ? ? 221 HIS F CD2 1 
+ATOM 24501 C CE1 . HIS F 2 221 ? 148.562 209.020 200.605 1.000 244.82585 ? ? ? ? ? ? 221 HIS F CE1 1 
+ATOM 24502 N NE2 . HIS F 2 221 ? 147.770 209.837 201.273 1.000 244.82182 ? ? ? ? ? ? 221 HIS F NE2 1 
+ATOM 24503 N N   . LEU F 2 222 ? 147.809 205.177 198.490 1.000 256.73696 ? ? ? ? ? ? 222 LEU F N   1 
+ATOM 24504 C CA  . LEU F 2 222 ? 148.941 204.264 198.530 1.000 257.94289 ? ? ? ? ? ? 222 LEU F CA  1 
+ATOM 24505 C C   . LEU F 2 222 ? 150.046 204.885 199.378 1.000 258.95786 ? ? ? ? ? ? 222 LEU F C   1 
+ATOM 24506 O O   . LEU F 2 222 ? 150.556 205.961 199.048 1.000 258.31316 ? ? ? ? ? ? 222 LEU F O   1 
+ATOM 24507 C CB  . LEU F 2 222 ? 149.421 204.006 197.100 1.000 257.41412 ? ? ? ? ? ? 222 LEU F CB  1 
+ATOM 24508 C CG  . LEU F 2 222 ? 150.635 203.156 196.712 1.000 256.20111 ? ? ? ? ? ? 222 LEU F CG  1 
+ATOM 24509 C CD1 . LEU F 2 222 ? 151.971 203.878 196.926 1.000 256.43160 ? ? ? ? ? ? 222 LEU F CD1 1 
+ATOM 24510 C CD2 . LEU F 2 222 ? 150.580 201.775 197.348 1.000 255.92164 ? ? ? ? ? ? 222 LEU F CD2 1 
+ATOM 24511 N N   . THR F 2 223 ? 150.422 204.217 200.469 1.000 266.75064 ? ? ? ? ? ? 223 THR F N   1 
+ATOM 24512 C CA  . THR F 2 223 ? 151.303 204.850 201.445 1.000 265.39264 ? ? ? ? ? ? 223 THR F CA  1 
+ATOM 24513 C C   . THR F 2 223 ? 152.715 205.043 200.898 1.000 265.72067 ? ? ? ? ? ? 223 THR F C   1 
+ATOM 24514 O O   . THR F 2 223 ? 153.075 204.523 199.838 1.000 266.65818 ? ? ? ? ? ? 223 THR F O   1 
+ATOM 24515 C CB  . THR F 2 223 ? 151.341 204.056 202.757 1.000 264.97616 ? ? ? ? ? ? 223 THR F CB  1 
+ATOM 24516 O OG1 . THR F 2 223 ? 151.824 202.727 202.529 1.000 265.84889 ? ? ? ? ? ? 223 THR F OG1 1 
+ATOM 24517 C CG2 . THR F 2 223 ? 149.961 204.018 203.404 1.000 263.94854 ? ? ? ? ? ? 223 THR F CG2 1 
+ATOM 24518 N N   . SER F 2 224 ? 153.492 205.867 201.605 1.000 260.98584 ? ? ? ? ? ? 224 SER F N   1 
+ATOM 24519 C CA  . SER F 2 224 ? 154.846 206.198 201.181 1.000 261.03650 ? ? ? ? ? ? 224 SER F CA  1 
+ATOM 24520 C C   . SER F 2 224 ? 155.794 205.004 201.197 1.000 261.62453 ? ? ? ? ? ? 224 SER F C   1 
+ATOM 24521 O O   . SER F 2 224 ? 156.737 204.969 200.398 1.000 260.71648 ? ? ? ? ? ? 224 SER F O   1 
+ATOM 24522 C CB  . SER F 2 224 ? 155.407 207.300 202.074 1.000 260.29781 ? ? ? ? ? ? 224 SER F CB  1 
+ATOM 24523 O OG  . SER F 2 224 ? 156.775 207.545 201.786 1.000 260.03195 ? ? ? ? ? ? 224 SER F OG  1 
+ATOM 24524 N N   . ASN F 2 225 ? 155.581 204.035 202.084 1.000 260.47817 ? ? ? ? ? ? 225 ASN F N   1 
+ATOM 24525 C CA  . ASN F 2 225 ? 156.589 203.025 202.395 1.000 259.86033 ? ? ? ? ? ? 225 ASN F CA  1 
+ATOM 24526 C C   . ASN F 2 225 ? 156.135 201.625 201.996 1.000 260.03689 ? ? ? ? ? ? 225 ASN F C   1 
+ATOM 24527 O O   . ASN F 2 225 ? 155.126 201.125 202.505 1.000 259.70160 ? ? ? ? ? ? 225 ASN F O   1 
+ATOM 24528 C CB  . ASN F 2 225 ? 156.933 203.055 203.884 1.000 258.56307 ? ? ? ? ? ? 225 ASN F CB  1 
+ATOM 24529 C CG  . ASN F 2 225 ? 158.256 202.375 204.189 1.000 257.58819 ? ? ? ? ? ? 225 ASN F CG  1 
+ATOM 24530 O OD1 . ASN F 2 225 ? 158.752 201.570 203.401 1.000 257.57066 ? ? ? ? ? ? 225 ASN F OD1 1 
+ATOM 24531 N ND2 . ASN F 2 225 ? 158.831 202.691 205.344 1.000 256.27365 ? ? ? ? ? ? 225 ASN F ND2 1 
+ATOM 24532 N N   . PHE F 2 226 ? 156.886 201.005 201.084 1.000 258.41766 ? ? ? ? ? ? 226 PHE F N   1 
+ATOM 24533 C CA  . PHE F 2 226 ? 156.922 199.549 200.879 1.000 257.22707 ? ? ? ? ? ? 226 PHE F CA  1 
+ATOM 24534 C C   . PHE F 2 226 ? 158.305 199.105 200.432 1.000 255.45894 ? ? ? ? ? ? 226 PHE F C   1 
+ATOM 24535 O O   . PHE F 2 226 ? 158.549 198.932 199.240 1.000 254.68541 ? ? ? ? ? ? 226 PHE F O   1 
+ATOM 24536 C CB  . PHE F 2 226 ? 155.879 199.045 199.860 1.000 257.33470 ? ? ? ? ? ? 226 PHE F CB  1 
+ATOM 24537 C CG  . PHE F 2 226 ? 154.571 199.756 199.913 1.000 257.78433 ? ? ? ? ? ? 226 PHE F CG  1 
+ATOM 24538 C CD1 . PHE F 2 226 ? 154.417 201.037 199.410 1.000 257.79597 ? ? ? ? ? ? 226 PHE F CD1 1 
+ATOM 24539 C CD2 . PHE F 2 226 ? 153.491 199.138 200.513 1.000 257.19581 ? ? ? ? ? ? 226 PHE F CD2 1 
+ATOM 24540 C CE1 . PHE F 2 226 ? 153.208 201.671 199.494 1.000 258.04826 ? ? ? ? ? ? 226 PHE F CE1 1 
+ATOM 24541 C CE2 . PHE F 2 226 ? 152.276 199.772 200.601 1.000 256.87325 ? ? ? ? ? ? 226 PHE F CE2 1 
+ATOM 24542 C CZ  . PHE F 2 226 ? 152.139 201.044 200.096 1.000 257.47081 ? ? ? ? ? ? 226 PHE F CZ  1 
+ATOM 24543 N N   . PRO F 2 322 ? 161.590 220.829 190.520 1.000 285.62788 ? ? ? ? ? ? 322 PRO F N   1 
+ATOM 24544 C CA  . PRO F 2 322 ? 160.690 220.174 189.565 1.000 285.47022 ? ? ? ? ? ? 322 PRO F CA  1 
+ATOM 24545 C C   . PRO F 2 322 ? 161.407 219.755 188.287 1.000 286.58715 ? ? ? ? ? ? 322 PRO F C   1 
+ATOM 24546 O O   . PRO F 2 322 ? 161.280 218.612 187.849 1.000 286.32823 ? ? ? ? ? ? 322 PRO F O   1 
+ATOM 24547 C CB  . PRO F 2 322 ? 159.641 221.252 189.272 1.000 284.39847 ? ? ? ? ? ? 322 PRO F CB  1 
+ATOM 24548 C CG  . PRO F 2 322 ? 159.689 222.162 190.450 1.000 283.98480 ? ? ? ? ? ? 322 PRO F CG  1 
+ATOM 24549 C CD  . PRO F 2 322 ? 161.119 222.174 190.891 1.000 284.42624 ? ? ? ? ? ? 322 PRO F CD  1 
+ATOM 24550 N N   . ASN F 2 323 ? 162.158 220.685 187.700 1.000 310.43359 ? ? ? ? ? ? 323 ASN F N   1 
+ATOM 24551 C CA  . ASN F 2 323 ? 162.898 220.441 186.472 1.000 310.57478 ? ? ? ? ? ? 323 ASN F CA  1 
+ATOM 24552 C C   . ASN F 2 323 ? 164.335 220.010 186.729 1.000 310.83154 ? ? ? ? ? ? 323 ASN F C   1 
+ATOM 24553 O O   . ASN F 2 323 ? 165.118 219.909 185.782 1.000 310.72000 ? ? ? ? ? ? 323 ASN F O   1 
+ATOM 24554 C CB  . ASN F 2 323 ? 162.882 221.690 185.590 1.000 310.03527 ? ? ? ? ? ? 323 ASN F CB  1 
+ATOM 24555 C CG  . ASN F 2 323 ? 163.086 222.964 186.383 1.000 310.03881 ? ? ? ? ? ? 323 ASN F CG  1 
+ATOM 24556 O OD1 . ASN F 2 323 ? 162.712 223.048 187.553 1.000 310.37807 ? ? ? ? ? ? 323 ASN F OD1 1 
+ATOM 24557 N ND2 . ASN F 2 323 ? 163.686 223.966 185.751 1.000 310.03887 ? ? ? ? ? ? 323 ASN F ND2 1 
+ATOM 24558 N N   . ALA F 2 324 ? 164.698 219.756 187.988 1.000 321.49295 ? ? ? ? ? ? 324 ALA F N   1 
+ATOM 24559 C CA  . ALA F 2 324 ? 166.080 219.429 188.319 1.000 321.44229 ? ? ? ? ? ? 324 ALA F CA  1 
+ATOM 24560 C C   . ALA F 2 324 ? 166.548 218.127 187.680 1.000 321.88969 ? ? ? ? ? ? 324 ALA F C   1 
+ATOM 24561 O O   . ALA F 2 324 ? 167.759 217.909 187.566 1.000 322.59305 ? ? ? ? ? ? 324 ALA F O   1 
+ATOM 24562 C CB  . ALA F 2 324 ? 166.251 219.353 189.837 1.000 320.99019 ? ? ? ? ? ? 324 ALA F CB  1 
+ATOM 24563 N N   . THR F 2 325 ? 165.621 217.264 187.258 1.000 326.73384 ? ? ? ? ? ? 325 THR F N   1 
+ATOM 24564 C CA  . THR F 2 325 ? 166.005 215.955 186.735 1.000 326.74048 ? ? ? ? ? ? 325 THR F CA  1 
+ATOM 24565 C C   . THR F 2 325 ? 166.834 216.075 185.461 1.000 327.13441 ? ? ? ? ? ? 325 THR F C   1 
+ATOM 24566 O O   . THR F 2 325 ? 167.823 215.352 185.288 1.000 327.26743 ? ? ? ? ? ? 325 THR F O   1 
+ATOM 24567 C CB  . THR F 2 325 ? 164.760 215.107 186.480 1.000 326.43731 ? ? ? ? ? ? 325 THR F CB  1 
+ATOM 24568 O OG1 . THR F 2 325 ? 163.947 215.737 185.483 1.000 326.86000 ? ? ? ? ? ? 325 THR F OG1 1 
+ATOM 24569 C CG2 . THR F 2 325 ? 163.954 214.948 187.760 1.000 325.96295 ? ? ? ? ? ? 325 THR F CG2 1 
+ATOM 24570 N N   . LEU F 2 326 ? 166.446 216.975 184.553 1.000 331.31133 ? ? ? ? ? ? 326 LEU F N   1 
+ATOM 24571 C CA  . LEU F 2 326 ? 167.121 217.050 183.260 1.000 331.14546 ? ? ? ? ? ? 326 LEU F CA  1 
+ATOM 24572 C C   . LEU F 2 326 ? 168.576 217.483 183.409 1.000 331.39585 ? ? ? ? ? ? 326 LEU F C   1 
+ATOM 24573 O O   . LEU F 2 326 ? 169.458 216.944 182.730 1.000 331.52144 ? ? ? ? ? ? 326 LEU F O   1 
+ATOM 24574 C CB  . LEU F 2 326 ? 166.368 217.992 182.319 1.000 330.54084 ? ? ? ? ? ? 326 LEU F CB  1 
+ATOM 24575 C CG  . LEU F 2 326 ? 166.003 219.394 182.810 1.000 330.12794 ? ? ? ? ? ? 326 LEU F CG  1 
+ATOM 24576 C CD1 . LEU F 2 326 ? 166.987 220.428 182.283 1.000 329.97594 ? ? ? ? ? ? 326 LEU F CD1 1 
+ATOM 24577 C CD2 . LEU F 2 326 ? 164.579 219.748 182.410 1.000 329.58968 ? ? ? ? ? ? 326 LEU F CD2 1 
+ATOM 24578 N N   . LEU F 2 327 ? 168.850 218.451 184.289 1.000 332.46984 ? ? ? ? ? ? 327 LEU F N   1 
+ATOM 24579 C CA  . LEU F 2 327 ? 170.230 218.884 184.484 1.000 332.08826 ? ? ? ? ? ? 327 LEU F CA  1 
+ATOM 24580 C C   . LEU F 2 327 ? 171.088 217.781 185.090 1.000 332.36664 ? ? ? ? ? ? 327 LEU F C   1 
+ATOM 24581 O O   . LEU F 2 327 ? 172.301 217.744 184.855 1.000 332.73758 ? ? ? ? ? ? 327 LEU F O   1 
+ATOM 24582 C CB  . LEU F 2 327 ? 170.290 220.144 185.350 1.000 331.82012 ? ? ? ? ? ? 327 LEU F CB  1 
+ATOM 24583 C CG  . LEU F 2 327 ? 169.310 221.284 185.060 1.000 331.02490 ? ? ? ? ? ? 327 LEU F CG  1 
+ATOM 24584 C CD1 . LEU F 2 327 ? 168.035 221.148 185.867 1.000 331.14417 ? ? ? ? ? ? 327 LEU F CD1 1 
+ATOM 24585 C CD2 . LEU F 2 327 ? 169.967 222.632 185.318 1.000 330.80139 ? ? ? ? ? ? 327 LEU F CD2 1 
+ATOM 24586 N N   . LYS F 2 328 ? 170.490 216.882 185.874 1.000 327.37444 ? ? ? ? ? ? 328 LYS F N   1 
+ATOM 24587 C CA  . LYS F 2 328 ? 171.238 215.725 186.354 1.000 326.60572 ? ? ? ? ? ? 328 LYS F CA  1 
+ATOM 24588 C C   . LYS F 2 328 ? 171.582 214.782 185.208 1.000 326.26132 ? ? ? ? ? ? 328 LYS F C   1 
+ATOM 24589 O O   . LYS F 2 328 ? 172.665 214.186 185.191 1.000 326.15348 ? ? ? ? ? ? 328 LYS F O   1 
+ATOM 24590 C CB  . LYS F 2 328 ? 170.445 214.988 187.433 1.000 326.04623 ? ? ? ? ? ? 328 LYS F CB  1 
+ATOM 24591 C CG  . LYS F 2 328 ? 170.013 215.858 188.600 1.000 325.71468 ? ? ? ? ? ? 328 LYS F CG  1 
+ATOM 24592 C CD  . LYS F 2 328 ? 168.756 215.309 189.255 1.000 325.39141 ? ? ? ? ? ? 328 LYS F CD  1 
+ATOM 24593 C CE  . LYS F 2 328 ? 168.243 216.243 190.338 1.000 325.22879 ? ? ? ? ? ? 328 LYS F CE  1 
+ATOM 24594 N NZ  . LYS F 2 328 ? 166.776 216.098 190.544 1.000 325.30470 ? ? ? ? ? ? 328 LYS F NZ  1 
+ATOM 24595 N N   . GLU F 2 329 ? 170.671 214.633 184.244 1.000 324.16224 ? ? ? ? ? ? 329 GLU F N   1 
+ATOM 24596 C CA  . GLU F 2 329 ? 170.885 213.684 183.156 1.000 323.71220 ? ? ? ? ? ? 329 GLU F CA  1 
+ATOM 24597 C C   . GLU F 2 329 ? 172.040 214.108 182.257 1.000 324.06782 ? ? ? ? ? ? 329 GLU F C   1 
+ATOM 24598 O O   . GLU F 2 329 ? 172.882 213.280 181.890 1.000 324.11638 ? ? ? ? ? ? 329 GLU F O   1 
+ATOM 24599 C CB  . GLU F 2 329 ? 169.601 213.527 182.344 1.000 323.48808 ? ? ? ? ? ? 329 GLU F CB  1 
+ATOM 24600 C CG  . GLU F 2 329 ? 168.884 212.207 182.566 1.000 323.14636 ? ? ? ? ? ? 329 GLU F CG  1 
+ATOM 24601 C CD  . GLU F 2 329 ? 169.809 211.009 182.465 1.000 323.15181 ? ? ? ? ? ? 329 GLU F CD  1 
+ATOM 24602 O OE1 . GLU F 2 329 ? 170.033 210.526 181.335 1.000 323.06550 ? ? ? ? ? ? 329 GLU F OE1 1 
+ATOM 24603 O OE2 . GLU F 2 329 ? 170.305 210.544 183.513 1.000 323.12341 ? ? ? ? ? ? 329 GLU F OE2 1 
+ATOM 24604 N N   . VAL F 2 330 ? 172.096 215.390 181.886 1.000 324.62110 ? ? ? ? ? ? 330 VAL F N   1 
+ATOM 24605 C CA  . VAL F 2 330 ? 173.181 215.864 181.033 1.000 324.03639 ? ? ? ? ? ? 330 VAL F CA  1 
+ATOM 24606 C C   . VAL F 2 330 ? 174.518 215.743 181.755 1.000 324.38448 ? ? ? ? ? ? 330 VAL F C   1 
+ATOM 24607 O O   . VAL F 2 330 ? 175.527 215.348 181.158 1.000 324.34651 ? ? ? ? ? ? 330 VAL F O   1 
+ATOM 24608 C CB  . VAL F 2 330 ? 172.907 217.307 180.566 1.000 323.32532 ? ? ? ? ? ? 330 VAL F CB  1 
+ATOM 24609 C CG1 . VAL F 2 330 ? 172.322 218.130 181.691 1.000 323.73844 ? ? ? ? ? ? 330 VAL F CG1 1 
+ATOM 24610 C CG2 . VAL F 2 330 ? 174.181 217.955 180.051 1.000 323.29609 ? ? ? ? ? ? 330 VAL F CG2 1 
+ATOM 24611 N N   . ILE F 2 331 ? 174.545 216.067 183.049 1.000 320.94865 ? ? ? ? ? ? 331 ILE F N   1 
+ATOM 24612 C CA  . ILE F 2 331 ? 175.769 215.916 183.831 1.000 320.00096 ? ? ? ? ? ? 331 ILE F CA  1 
+ATOM 24613 C C   . ILE F 2 331 ? 176.210 214.459 183.848 1.000 319.78255 ? ? ? ? ? ? 331 ILE F C   1 
+ATOM 24614 O O   . ILE F 2 331 ? 177.394 214.149 183.663 1.000 319.65379 ? ? ? ? ? ? 331 ILE F O   1 
+ATOM 24615 C CB  . ILE F 2 331 ? 175.563 216.467 185.255 1.000 319.87052 ? ? ? ? ? ? 331 ILE F CB  1 
+ATOM 24616 C CG1 . ILE F 2 331 ? 175.748 217.985 185.272 1.000 319.95700 ? ? ? ? ? ? 331 ILE F CG1 1 
+ATOM 24617 C CG2 . ILE F 2 331 ? 176.516 215.801 186.237 1.000 318.83604 ? ? ? ? ? ? 331 ILE F CG2 1 
+ATOM 24618 C CD1 . ILE F 2 331 ? 175.038 218.674 186.416 1.000 319.74878 ? ? ? ? ? ? 331 ILE F CD1 1 
+ATOM 24619 N N   . LYS F 2 332 ? 175.265 213.540 184.064 1.000 309.30375 ? ? ? ? ? ? 332 LYS F N   1 
+ATOM 24620 C CA  . LYS F 2 332 ? 175.599 212.119 184.057 1.000 308.67663 ? ? ? ? ? ? 332 LYS F CA  1 
+ATOM 24621 C C   . LYS F 2 332 ? 176.054 211.664 182.675 1.000 308.22299 ? ? ? ? ? ? 332 LYS F C   1 
+ATOM 24622 O O   . LYS F 2 332 ? 176.985 210.858 182.555 1.000 307.70194 ? ? ? ? ? ? 332 LYS F O   1 
+ATOM 24623 C CB  . LYS F 2 332 ? 174.402 211.293 184.530 1.000 307.62503 ? ? ? ? ? ? 332 LYS F CB  1 
+ATOM 24624 C CG  . LYS F 2 332 ? 174.090 211.398 186.024 1.000 307.10494 ? ? ? ? ? ? 332 LYS F CG  1 
+ATOM 24625 C CD  . LYS F 2 332 ? 175.261 211.950 186.831 1.000 306.61595 ? ? ? ? ? ? 332 LYS F CD  1 
+ATOM 24626 C CE  . LYS F 2 332 ? 175.122 211.618 188.309 1.000 305.02019 ? ? ? ? ? ? 332 LYS F CE  1 
+ATOM 24627 N NZ  . LYS F 2 332 ? 176.223 212.210 189.118 1.000 303.97161 ? ? ? ? ? ? 332 LYS F NZ  1 
+ATOM 24628 N N   . TYR F 2 333 ? 175.404 212.160 181.619 1.000 306.65429 ? ? ? ? ? ? 333 TYR F N   1 
+ATOM 24629 C CA  . TYR F 2 333 ? 175.821 211.800 180.267 1.000 305.71832 ? ? ? ? ? ? 333 TYR F CA  1 
+ATOM 24630 C C   . TYR F 2 333 ? 177.218 212.333 179.971 1.000 306.72616 ? ? ? ? ? ? 333 TYR F C   1 
+ATOM 24631 O O   . TYR F 2 333 ? 178.030 211.646 179.340 1.000 306.19623 ? ? ? ? ? ? 333 TYR F O   1 
+ATOM 24632 C CB  . TYR F 2 333 ? 174.811 212.329 179.246 1.000 305.55461 ? ? ? ? ? ? 333 TYR F CB  1 
+ATOM 24633 C CG  . TYR F 2 333 ? 175.396 212.650 177.886 1.000 305.36970 ? ? ? ? ? ? 333 TYR F CG  1 
+ATOM 24634 C CD1 . TYR F 2 333 ? 175.336 213.936 177.368 1.000 305.33173 ? ? ? ? ? ? 333 TYR F CD1 1 
+ATOM 24635 C CD2 . TYR F 2 333 ? 175.966 211.655 177.098 1.000 304.98806 ? ? ? ? ? ? 333 TYR F CD2 1 
+ATOM 24636 C CE1 . TYR F 2 333 ? 175.860 214.229 176.123 1.000 305.17928 ? ? ? ? ? ? 333 TYR F CE1 1 
+ATOM 24637 C CE2 . TYR F 2 333 ? 176.492 211.940 175.853 1.000 304.83591 ? ? ? ? ? ? 333 TYR F CE2 1 
+ATOM 24638 C CZ  . TYR F 2 333 ? 176.434 213.228 175.370 1.000 305.00931 ? ? ? ? ? ? 333 TYR F CZ  1 
+ATOM 24639 O OH  . TYR F 2 333 ? 176.952 213.519 174.129 1.000 305.15719 ? ? ? ? ? ? 333 TYR F OH  1 
+ATOM 24640 N N   . VAL F 2 334 ? 177.516 213.553 180.424 1.000 307.29187 ? ? ? ? ? ? 334 VAL F N   1 
+ATOM 24641 C CA  . VAL F 2 334 ? 178.840 214.131 180.208 1.000 306.25694 ? ? ? ? ? ? 334 VAL F CA  1 
+ATOM 24642 C C   . VAL F 2 334 ? 179.905 213.292 180.902 1.000 305.84158 ? ? ? ? ? ? 334 VAL F C   1 
+ATOM 24643 O O   . VAL F 2 334 ? 180.969 213.017 180.333 1.000 305.03422 ? ? ? ? ? ? 334 VAL F O   1 
+ATOM 24644 C CB  . VAL F 2 334 ? 178.866 215.595 180.686 1.000 305.16856 ? ? ? ? ? ? 334 VAL F CB  1 
+ATOM 24645 C CG1 . VAL F 2 334 ? 180.294 216.055 180.940 1.000 304.35753 ? ? ? ? ? ? 334 VAL F CG1 1 
+ATOM 24646 C CG2 . VAL F 2 334 ? 178.188 216.496 179.666 1.000 304.51726 ? ? ? ? ? ? 334 VAL F CG2 1 
+ATOM 24647 N N   . LYS F 2 335 ? 179.636 212.866 182.132 1.000 294.13430 ? ? ? ? ? ? 335 LYS F N   1 
+ATOM 24648 C CA  . LYS F 2 335 ? 180.563 212.020 182.874 1.000 292.89428 ? ? ? ? ? ? 335 LYS F CA  1 
+ATOM 24649 C C   . LYS F 2 335 ? 180.668 210.636 182.238 1.000 292.04688 ? ? ? ? ? ? 335 LYS F C   1 
+ATOM 24650 O O   . LYS F 2 335 ? 181.489 210.410 181.350 1.000 291.35338 ? ? ? ? ? ? 335 LYS F O   1 
+ATOM 24651 C CB  . LYS F 2 335 ? 180.126 211.895 184.335 1.000 292.60109 ? ? ? ? ? ? 335 LYS F CB  1 
+ATOM 24652 C CG  . LYS F 2 335 ? 179.437 210.579 184.666 1.000 291.68154 ? ? ? ? ? ? 335 LYS F CG  1 
+ATOM 24653 C CD  . LYS F 2 335 ? 179.017 210.520 186.126 1.000 291.11687 ? ? ? ? ? ? 335 LYS F CD  1 
+ATOM 24654 C CE  . LYS F 2 335 ? 178.572 209.118 186.514 1.000 290.06625 ? ? ? ? ? ? 335 LYS F CE  1 
+ATOM 24655 N NZ  . LYS F 2 335 ? 177.996 209.075 187.886 1.000 289.20265 ? ? ? ? ? ? 335 LYS F NZ  1 
+ATOM 24656 N N   . ILE F 2 341 ? 173.157 209.525 174.608 1.000 302.72145 ? ? ? ? ? ? 341 ILE F N   1 
+ATOM 24657 C CA  . ILE F 2 341 ? 172.210 210.561 174.217 1.000 302.86439 ? ? ? ? ? ? 341 ILE F CA  1 
+ATOM 24658 C C   . ILE F 2 341 ? 170.808 209.969 174.102 1.000 303.36020 ? ? ? ? ? ? 341 ILE F C   1 
+ATOM 24659 O O   . ILE F 2 341 ? 169.816 210.636 174.394 1.000 303.81972 ? ? ? ? ? ? 341 ILE F O   1 
+ATOM 24660 C CB  . ILE F 2 341 ? 172.646 211.244 172.900 1.000 302.38869 ? ? ? ? ? ? 341 ILE F CB  1 
+ATOM 24661 C CG1 . ILE F 2 341 ? 171.652 212.337 172.500 1.000 302.22162 ? ? ? ? ? ? 341 ILE F CG1 1 
+ATOM 24662 C CG2 . ILE F 2 341 ? 172.817 210.220 171.784 1.000 302.32591 ? ? ? ? ? ? 341 ILE F CG2 1 
+ATOM 24663 C CD1 . ILE F 2 341 ? 171.774 213.602 173.319 1.000 301.90508 ? ? ? ? ? ? 341 ILE F CD1 1 
+ATOM 24664 N N   . TYR F 2 342 ? 170.733 208.701 173.689 1.000 301.46321 ? ? ? ? ? ? 342 TYR F N   1 
+ATOM 24665 C CA  . TYR F 2 342 ? 169.437 208.043 173.571 1.000 301.29064 ? ? ? ? ? ? 342 TYR F CA  1 
+ATOM 24666 C C   . TYR F 2 342 ? 168.838 207.739 174.937 1.000 302.67204 ? ? ? ? ? ? 342 TYR F C   1 
+ATOM 24667 O O   . TYR F 2 342 ? 167.611 207.690 175.077 1.000 303.47796 ? ? ? ? ? ? 342 TYR F O   1 
+ATOM 24668 C CB  . TYR F 2 342 ? 169.571 206.767 172.743 1.000 300.48566 ? ? ? ? ? ? 342 TYR F CB  1 
+ATOM 24669 C CG  . TYR F 2 342 ? 169.993 207.028 171.316 1.000 300.63764 ? ? ? ? ? ? 342 TYR F CG  1 
+ATOM 24670 C CD1 . TYR F 2 342 ? 169.315 207.950 170.531 1.000 300.66237 ? ? ? ? ? ? 342 TYR F CD1 1 
+ATOM 24671 C CD2 . TYR F 2 342 ? 171.075 206.361 170.757 1.000 300.83266 ? ? ? ? ? ? 342 TYR F CD2 1 
+ATOM 24672 C CE1 . TYR F 2 342 ? 169.697 208.196 169.227 1.000 300.68498 ? ? ? ? ? ? 342 TYR F CE1 1 
+ATOM 24673 C CE2 . TYR F 2 342 ? 171.465 206.601 169.453 1.000 300.94526 ? ? ? ? ? ? 342 TYR F CE2 1 
+ATOM 24674 C CZ  . TYR F 2 342 ? 170.772 207.520 168.693 1.000 300.81369 ? ? ? ? ? ? 342 TYR F CZ  1 
+ATOM 24675 O OH  . TYR F 2 342 ? 171.156 207.763 167.395 1.000 300.75521 ? ? ? ? ? ? 342 TYR F OH  1 
+ATOM 24676 N N   . ASP F 2 343 ? 169.682 207.526 175.949 1.000 319.14534 ? ? ? ? ? ? 343 ASP F N   1 
+ATOM 24677 C CA  . ASP F 2 343 ? 169.178 207.403 177.312 1.000 319.25069 ? ? ? ? ? ? 343 ASP F CA  1 
+ATOM 24678 C C   . ASP F 2 343 ? 168.516 208.698 177.761 1.000 319.29722 ? ? ? ? ? ? 343 ASP F C   1 
+ATOM 24679 O O   . ASP F 2 343 ? 167.483 208.676 178.440 1.000 319.72405 ? ? ? ? ? ? 343 ASP F O   1 
+ATOM 24680 C CB  . ASP F 2 343 ? 170.313 207.021 178.261 1.000 319.02636 ? ? ? ? ? ? 343 ASP F CB  1 
+ATOM 24681 C CG  . ASP F 2 343 ? 171.608 207.736 177.934 1.000 318.31096 ? ? ? ? ? ? 343 ASP F CG  1 
+ATOM 24682 O OD1 . ASP F 2 343 ? 171.612 208.559 176.995 1.000 318.42562 ? ? ? ? ? ? 343 ASP F OD1 1 
+ATOM 24683 O OD2 . ASP F 2 343 ? 172.622 207.478 178.617 1.000 317.98320 ? ? ? ? ? ? 343 ASP F OD2 1 
+ATOM 24684 N N   . LEU F 2 344 ? 169.103 209.840 177.389 1.000 316.39893 ? ? ? ? ? ? 344 LEU F N   1 
+ATOM 24685 C CA  . LEU F 2 344 ? 168.504 211.131 177.712 1.000 315.75807 ? ? ? ? ? ? 344 LEU F CA  1 
+ATOM 24686 C C   . LEU F 2 344 ? 167.142 211.277 177.045 1.000 315.58988 ? ? ? ? ? ? 344 LEU F C   1 
+ATOM 24687 O O   . LEU F 2 344 ? 166.213 211.850 177.628 1.000 315.10071 ? ? ? ? ? ? 344 LEU F O   1 
+ATOM 24688 C CB  . LEU F 2 344 ? 169.454 212.254 177.284 1.000 314.82255 ? ? ? ? ? ? 344 LEU F CB  1 
+ATOM 24689 C CG  . LEU F 2 344 ? 169.052 213.729 177.148 1.000 314.49778 ? ? ? ? ? ? 344 LEU F CG  1 
+ATOM 24690 C CD1 . LEU F 2 344 ? 168.103 214.204 178.246 1.000 314.77834 ? ? ? ? ? ? 344 LEU F CD1 1 
+ATOM 24691 C CD2 . LEU F 2 344 ? 170.294 214.607 177.099 1.000 313.86529 ? ? ? ? ? ? 344 LEU F CD2 1 
+ATOM 24692 N N   . ALA F 2 345 ? 166.998 210.745 175.828 1.000 310.18177 ? ? ? ? ? ? 345 ALA F N   1 
+ATOM 24693 C CA  . ALA F 2 345 ? 165.724 210.833 175.122 1.000 308.72290 ? ? ? ? ? ? 345 ALA F CA  1 
+ATOM 24694 C C   . ALA F 2 345 ? 164.608 210.162 175.910 1.000 308.97641 ? ? ? ? ? ? 345 ALA F C   1 
+ATOM 24695 O O   . ALA F 2 345 ? 163.490 210.684 175.986 1.000 309.17031 ? ? ? ? ? ? 345 ALA F O   1 
+ATOM 24696 C CB  . ALA F 2 345 ? 165.845 210.197 173.739 1.000 308.85351 ? ? ? ? ? ? 345 ALA F CB  1 
+ATOM 24697 N N   . ALA F 2 346 ? 164.895 209.002 176.500 1.000 298.96398 ? ? ? ? ? ? 346 ALA F N   1 
+ATOM 24698 C CA  . ALA F 2 346 ? 163.880 208.292 177.267 1.000 298.02041 ? ? ? ? ? ? 346 ALA F CA  1 
+ATOM 24699 C C   . ALA F 2 346 ? 163.462 209.071 178.507 1.000 298.54643 ? ? ? ? ? ? 346 ALA F C   1 
+ATOM 24700 O O   . ALA F 2 346 ? 162.349 208.884 179.011 1.000 298.12770 ? ? ? ? ? ? 346 ALA F O   1 
+ATOM 24701 C CB  . ALA F 2 346 ? 164.395 206.906 177.648 1.000 297.55810 ? ? ? ? ? ? 346 ALA F CB  1 
+ATOM 24702 N N   . GLU F 2 347 ? 164.336 209.942 179.014 1.000 302.31053 ? ? ? ? ? ? 347 GLU F N   1 
+ATOM 24703 C CA  . GLU F 2 347 ? 163.999 210.741 180.188 1.000 301.28721 ? ? ? ? ? ? 347 GLU F CA  1 
+ATOM 24704 C C   . GLU F 2 347 ? 163.043 211.877 179.845 1.000 300.67693 ? ? ? ? ? ? 347 GLU F C   1 
+ATOM 24705 O O   . GLU F 2 347 ? 162.141 212.188 180.631 1.000 300.26144 ? ? ? ? ? ? 347 GLU F O   1 
+ATOM 24706 C CB  . GLU F 2 347 ? 165.273 211.295 180.826 1.000 301.24850 ? ? ? ? ? ? 347 GLU F CB  1 
+ATOM 24707 C CG  . GLU F 2 347 ? 166.412 210.294 180.897 1.000 301.82852 ? ? ? ? ? ? 347 GLU F CG  1 
+ATOM 24708 C CD  . GLU F 2 347 ? 166.038 209.028 181.640 1.000 301.21528 ? ? ? ? ? ? 347 GLU F CD  1 
+ATOM 24709 O OE1 . GLU F 2 347 ? 165.300 209.121 182.643 1.000 300.73015 ? ? ? ? ? ? 347 GLU F OE1 1 
+ATOM 24710 O OE2 . GLU F 2 347 ? 166.479 207.938 181.220 1.000 301.04523 ? ? ? ? ? ? 347 GLU F OE2 1 
+ATOM 24711 N N   . ILE F 2 348 ? 163.229 212.510 178.686 1.000 285.43856 ? ? ? ? ? ? 348 ILE F N   1 
+ATOM 24712 C CA  . ILE F 2 348 ? 162.385 213.634 178.300 1.000 284.67568 ? ? ? ? ? ? 348 ILE F CA  1 
+ATOM 24713 C C   . ILE F 2 348 ? 160.964 213.150 178.048 1.000 284.49387 ? ? ? ? ? ? 348 ILE F C   1 
+ATOM 24714 O O   . ILE F 2 348 ? 160.744 212.085 177.456 1.000 285.36784 ? ? ? ? ? ? 348 ILE F O   1 
+ATOM 24715 C CB  . ILE F 2 348 ? 162.961 214.340 177.061 1.000 284.31123 ? ? ? ? ? ? 348 ILE F CB  1 
+ATOM 24716 C CG1 . ILE F 2 348 ? 164.468 214.548 177.219 1.000 284.22267 ? ? ? ? ? ? 348 ILE F CG1 1 
+ATOM 24717 C CG2 . ILE F 2 348 ? 162.262 215.671 176.833 1.000 283.79791 ? ? ? ? ? ? 348 ILE F CG2 1 
+ATOM 24718 C CD1 . ILE F 2 348 ? 165.092 215.367 176.111 1.000 283.59968 ? ? ? ? ? ? 348 ILE F CD1 1 
+ATOM 24719 N N   . VAL F 2 349 ? 159.989 213.936 178.503 1.000 262.97923 ? ? ? ? ? ? 349 VAL F N   1 
+ATOM 24720 C CA  . VAL F 2 349 ? 158.587 213.566 178.353 1.000 263.29158 ? ? ? ? ? ? 349 VAL F CA  1 
+ATOM 24721 C C   . VAL F 2 349 ? 158.201 213.621 176.881 1.000 262.88309 ? ? ? ? ? ? 349 VAL F C   1 
+ATOM 24722 O O   . VAL F 2 349 ? 158.478 214.605 176.183 1.000 262.11497 ? ? ? ? ? ? 349 VAL F O   1 
+ATOM 24723 C CB  . VAL F 2 349 ? 157.697 214.484 179.203 1.000 262.43520 ? ? ? ? ? ? 349 VAL F CB  1 
+ATOM 24724 C CG1 . VAL F 2 349 ? 158.171 215.926 179.104 1.000 261.52885 ? ? ? ? ? ? 349 VAL F CG1 1 
+ATOM 24725 C CG2 . VAL F 2 349 ? 156.241 214.366 178.778 1.000 261.81444 ? ? ? ? ? ? 349 VAL F CG2 1 
+ATOM 24726 N N   . GLY F 2 350 ? 157.564 212.557 176.401 1.000 253.28236 ? ? ? ? ? ? 350 GLY F N   1 
+ATOM 24727 C CA  . GLY F 2 350 ? 157.127 212.472 175.021 1.000 251.59102 ? ? ? ? ? ? 350 GLY F CA  1 
+ATOM 24728 C C   . GLY F 2 350 ? 158.116 211.720 174.152 1.000 252.31191 ? ? ? ? ? ? 350 GLY F C   1 
+ATOM 24729 O O   . GLY F 2 350 ? 159.199 211.308 174.581 1.000 253.07590 ? ? ? ? ? ? 350 GLY F O   1 
+ATOM 24730 N N   . ASN F 2 351 ? 157.719 211.543 172.896 1.000 250.80722 ? ? ? ? ? ? 351 ASN F N   1 
+ATOM 24731 C CA  . ASN F 2 351 ? 158.535 210.862 171.899 1.000 250.59485 ? ? ? ? ? ? 351 ASN F CA  1 
+ATOM 24732 C C   . ASN F 2 351 ? 159.208 211.910 171.023 1.000 251.06646 ? ? ? ? ? ? 351 ASN F C   1 
+ATOM 24733 O O   . ASN F 2 351 ? 158.528 212.687 170.346 1.000 251.56170 ? ? ? ? ? ? 351 ASN F O   1 
+ATOM 24734 C CB  . ASN F 2 351 ? 157.683 209.915 171.054 1.000 249.99096 ? ? ? ? ? ? 351 ASN F CB  1 
+ATOM 24735 C CG  . ASN F 2 351 ? 158.320 208.552 170.889 1.000 249.76371 ? ? ? ? ? ? 351 ASN F CG  1 
+ATOM 24736 O OD1 . ASN F 2 351 ? 158.828 207.971 171.847 1.000 248.98059 ? ? ? ? ? ? 351 ASN F OD1 1 
+ATOM 24737 N ND2 . ASN F 2 351 ? 158.295 208.031 169.667 1.000 250.34371 ? ? ? ? ? ? 351 ASN F ND2 1 
+ATOM 24738 N N   . LEU F 2 352 ? 160.537 211.921 171.028 1.000 264.57500 ? ? ? ? ? ? 352 LEU F N   1 
+ATOM 24739 C CA  . LEU F 2 352 ? 161.313 212.945 170.344 1.000 265.40591 ? ? ? ? ? ? 352 LEU F CA  1 
+ATOM 24740 C C   . LEU F 2 352 ? 161.822 212.425 169.007 1.000 265.30180 ? ? ? ? ? ? 352 LEU F C   1 
+ATOM 24741 O O   . LEU F 2 352 ? 162.233 211.266 168.893 1.000 264.80093 ? ? ? ? ? ? 352 LEU F O   1 
+ATOM 24742 C CB  . LEU F 2 352 ? 162.490 213.400 171.208 1.000 265.08101 ? ? ? ? ? ? 352 LEU F CB  1 
+ATOM 24743 C CG  . LEU F 2 352 ? 163.039 214.799 170.927 1.000 264.93621 ? ? ? ? ? ? 352 LEU F CG  1 
+ATOM 24744 C CD1 . LEU F 2 352 ? 161.905 215.779 170.673 1.000 264.57305 ? ? ? ? ? ? 352 LEU F CD1 1 
+ATOM 24745 C CD2 . LEU F 2 352 ? 163.912 215.272 172.077 1.000 263.23936 ? ? ? ? ? ? 352 LEU F CD2 1 
+ATOM 24746 N N   . SER F 2 353 ? 161.790 213.290 167.997 1.000 271.44282 ? ? ? ? ? ? 353 SER F N   1 
+ATOM 24747 C CA  . SER F 2 353 ? 162.271 212.926 166.675 1.000 270.68296 ? ? ? ? ? ? 353 SER F CA  1 
+ATOM 24748 C C   . SER F 2 353 ? 163.795 212.841 166.659 1.000 271.50143 ? ? ? ? ? ? 353 SER F C   1 
+ATOM 24749 O O   . SER F 2 353 ? 164.493 213.501 167.434 1.000 272.24770 ? ? ? ? ? ? 353 SER F O   1 
+ATOM 24750 C CB  . SER F 2 353 ? 161.792 213.937 165.633 1.000 269.94373 ? ? ? ? ? ? 353 SER F CB  1 
+ATOM 24751 O OG  . SER F 2 353 ? 162.721 214.049 164.569 1.000 270.33093 ? ? ? ? ? ? 353 SER F OG  1 
+ATOM 24752 N N   . SER F 2 354 ? 164.309 212.006 165.753 1.000 269.99017 ? ? ? ? ? ? 354 SER F N   1 
+ATOM 24753 C CA  . SER F 2 354 ? 165.754 211.857 165.617 1.000 269.85049 ? ? ? ? ? ? 354 SER F CA  1 
+ATOM 24754 C C   . SER F 2 354 ? 166.401 213.148 165.132 1.000 270.51994 ? ? ? ? ? ? 354 SER F C   1 
+ATOM 24755 O O   . SER F 2 354 ? 167.494 213.509 165.585 1.000 271.33077 ? ? ? ? ? ? 354 SER F O   1 
+ATOM 24756 C CB  . SER F 2 354 ? 166.076 210.707 164.664 1.000 268.96201 ? ? ? ? ? ? 354 SER F CB  1 
+ATOM 24757 O OG  . SER F 2 354 ? 166.408 211.193 163.374 1.000 267.82871 ? ? ? ? ? ? 354 SER F OG  1 
+ATOM 24758 N N   . ARG F 2 355 ? 165.748 213.850 164.203 1.000 257.06961 ? ? ? ? ? ? 355 ARG F N   1 
+ATOM 24759 C CA  . ARG F 2 355 ? 166.301 215.097 163.684 1.000 256.09214 ? ? ? ? ? ? 355 ARG F CA  1 
+ATOM 24760 C C   . ARG F 2 355 ? 166.455 216.134 164.789 1.000 257.92525 ? ? ? ? ? ? 355 ARG F C   1 
+ATOM 24761 O O   . ARG F 2 355 ? 167.486 216.809 164.885 1.000 258.41316 ? ? ? ? ? ? 355 ARG F O   1 
+ATOM 24762 C CB  . ARG F 2 355 ? 165.411 215.639 162.567 1.000 254.67376 ? ? ? ? ? ? 355 ARG F CB  1 
+ATOM 24763 C CG  . ARG F 2 355 ? 165.730 217.070 162.172 1.000 253.86437 ? ? ? ? ? ? 355 ARG F CG  1 
+ATOM 24764 C CD  . ARG F 2 355 ? 164.835 217.550 161.045 1.000 253.25401 ? ? ? ? ? ? 355 ARG F CD  1 
+ATOM 24765 N NE  . ARG F 2 355 ? 163.653 218.243 161.541 1.000 253.22304 ? ? ? ? ? ? 355 ARG F NE  1 
+ATOM 24766 C CZ  . ARG F 2 355 ? 163.636 219.511 161.927 1.000 253.15950 ? ? ? ? ? ? 355 ARG F CZ  1 
+ATOM 24767 N NH1 . ARG F 2 355 ? 164.728 220.257 161.898 1.000 253.08503 ? ? ? ? ? ? 355 ARG F NH1 1 
+ATOM 24768 N NH2 . ARG F 2 355 ? 162.495 220.045 162.354 1.000 252.83516 ? ? ? ? ? ? 355 ARG F NH2 1 
+ATOM 24769 N N   . GLU F 2 356 ? 165.431 216.275 165.633 1.000 281.10307 ? ? ? ? ? ? 356 GLU F N   1 
+ATOM 24770 C CA  . GLU F 2 356 ? 165.482 217.274 166.695 1.000 280.64138 ? ? ? ? ? ? 356 GLU F CA  1 
+ATOM 24771 C C   . GLU F 2 356 ? 166.574 216.956 167.709 1.000 282.33823 ? ? ? ? ? ? 356 GLU F C   1 
+ATOM 24772 O O   . GLU F 2 356 ? 167.286 217.858 168.163 1.000 283.96180 ? ? ? ? ? ? 356 GLU F O   1 
+ATOM 24773 C CB  . GLU F 2 356 ? 164.120 217.380 167.380 1.000 279.75191 ? ? ? ? ? ? 356 GLU F CB  1 
+ATOM 24774 C CG  . GLU F 2 356 ? 163.134 218.272 166.643 1.000 279.67551 ? ? ? ? ? ? 356 GLU F CG  1 
+ATOM 24775 C CD  . GLU F 2 356 ? 161.740 218.216 167.234 1.000 279.87361 ? ? ? ? ? ? 356 GLU F CD  1 
+ATOM 24776 O OE1 . GLU F 2 356 ? 161.360 217.152 167.764 1.000 279.53104 ? ? ? ? ? ? 356 GLU F OE1 1 
+ATOM 24777 O OE2 . GLU F 2 356 ? 161.028 219.240 167.175 1.000 280.00107 ? ? ? ? ? ? 356 GLU F OE2 1 
+ATOM 24778 N N   . ILE F 2 357 ? 166.723 215.681 168.076 1.000 304.10053 ? ? ? ? ? ? 357 ILE F N   1 
+ATOM 24779 C CA  . ILE F 2 357 ? 167.758 215.318 169.038 1.000 304.35275 ? ? ? ? ? ? 357 ILE F CA  1 
+ATOM 24780 C C   . ILE F 2 357 ? 169.146 215.479 168.432 1.000 305.68037 ? ? ? ? ? ? 357 ILE F C   1 
+ATOM 24781 O O   . ILE F 2 357 ? 170.118 215.735 169.155 1.000 306.97399 ? ? ? ? ? ? 357 ILE F O   1 
+ATOM 24782 C CB  . ILE F 2 357 ? 167.526 213.894 169.576 1.000 302.88659 ? ? ? ? ? ? 357 ILE F CB  1 
+ATOM 24783 C CG1 . ILE F 2 357 ? 167.882 213.842 171.060 1.000 302.73449 ? ? ? ? ? ? 357 ILE F CG1 1 
+ATOM 24784 C CG2 . ILE F 2 357 ? 168.331 212.864 168.797 1.000 302.97063 ? ? ? ? ? ? 357 ILE F CG2 1 
+ATOM 24785 C CD1 . ILE F 2 357 ? 167.234 212.712 171.789 1.000 301.89137 ? ? ? ? ? ? 357 ILE F CD1 1 
+ATOM 24786 N N   . LYS F 2 358 ? 169.273 215.329 167.111 1.000 300.01182 ? ? ? ? ? ? 358 LYS F N   1 
+ATOM 24787 C CA  . LYS F 2 358 ? 170.547 215.616 166.463 1.000 299.10083 ? ? ? ? ? ? 358 LYS F CA  1 
+ATOM 24788 C C   . LYS F 2 358 ? 170.892 217.093 166.593 1.000 299.94286 ? ? ? ? ? ? 358 LYS F C   1 
+ATOM 24789 O O   . LYS F 2 358 ? 172.058 217.456 166.784 1.000 300.54044 ? ? ? ? ? ? 358 LYS F O   1 
+ATOM 24790 C CB  . LYS F 2 358 ? 170.495 215.187 164.996 1.000 297.27858 ? ? ? ? ? ? 358 LYS F CB  1 
+ATOM 24791 C CG  . LYS F 2 358 ? 171.536 215.841 164.104 1.000 296.54408 ? ? ? ? ? ? 358 LYS F CG  1 
+ATOM 24792 C CD  . LYS F 2 358 ? 171.595 215.156 162.749 1.000 295.50035 ? ? ? ? ? ? 358 LYS F CD  1 
+ATOM 24793 C CE  . LYS F 2 358 ? 172.552 213.975 162.775 1.000 295.49223 ? ? ? ? ? ? 358 LYS F CE  1 
+ATOM 24794 N NZ  . LYS F 2 358 ? 172.110 212.874 161.875 1.000 293.37850 ? ? ? ? ? ? 358 LYS F NZ  1 
+ATOM 24795 N N   . GLU F 2 359 ? 169.884 217.961 166.500 1.000 323.82054 ? ? ? ? ? ? 359 GLU F N   1 
+ATOM 24796 C CA  . GLU F 2 359 ? 170.093 219.374 166.792 1.000 323.45139 ? ? ? ? ? ? 359 GLU F CA  1 
+ATOM 24797 C C   . GLU F 2 359 ? 170.386 219.593 168.272 1.000 324.16104 ? ? ? ? ? ? 359 GLU F C   1 
+ATOM 24798 O O   . GLU F 2 359 ? 171.152 220.494 168.633 1.000 324.14793 ? ? ? ? ? ? 359 GLU F O   1 
+ATOM 24799 C CB  . GLU F 2 359 ? 168.869 220.180 166.356 1.000 322.51371 ? ? ? ? ? ? 359 GLU F CB  1 
+ATOM 24800 C CG  . GLU F 2 359 ? 169.099 221.677 166.280 1.000 322.04467 ? ? ? ? ? ? 359 GLU F CG  1 
+ATOM 24801 C CD  . GLU F 2 359 ? 168.682 222.390 167.548 1.000 322.08844 ? ? ? ? ? ? 359 GLU F CD  1 
+ATOM 24802 O OE1 . GLU F 2 359 ? 167.734 221.917 168.208 1.000 321.99131 ? ? ? ? ? ? 359 GLU F OE1 1 
+ATOM 24803 O OE2 . GLU F 2 359 ? 169.301 223.421 167.887 1.000 322.13565 ? ? ? ? ? ? 359 GLU F OE2 1 
+ATOM 24804 N N   . ILE F 2 360 ? 169.782 218.780 169.143 1.000 330.70748 ? ? ? ? ? ? 360 ILE F N   1 
+ATOM 24805 C CA  . ILE F 2 360 ? 169.963 218.953 170.583 1.000 329.53181 ? ? ? ? ? ? 360 ILE F CA  1 
+ATOM 24806 C C   . ILE F 2 360 ? 171.386 218.595 170.998 1.000 330.33475 ? ? ? ? ? ? 360 ILE F C   1 
+ATOM 24807 O O   . ILE F 2 360 ? 171.996 219.280 171.828 1.000 330.66108 ? ? ? ? ? ? 360 ILE F O   1 
+ATOM 24808 C CB  . ILE F 2 360 ? 168.914 218.128 171.357 1.000 328.68698 ? ? ? ? ? ? 360 ILE F CB  1 
+ATOM 24809 C CG1 . ILE F 2 360 ? 167.711 218.992 171.756 1.000 328.21098 ? ? ? ? ? ? 360 ILE F CG1 1 
+ATOM 24810 C CG2 . ILE F 2 360 ? 169.524 217.480 172.595 1.000 328.49645 ? ? ? ? ? ? 360 ILE F CG2 1 
+ATOM 24811 C CD1 . ILE F 2 360 ? 167.217 219.940 170.686 1.000 327.73328 ? ? ? ? ? ? 360 ILE F CD1 1 
+ATOM 24812 N N   . GLN F 2 361 ? 171.942 217.523 170.424 1.000 344.37989 ? ? ? ? ? ? 361 GLN F N   1 
+ATOM 24813 C CA  . GLN F 2 361 ? 173.214 217.004 170.918 1.000 344.14820 ? ? ? ? ? ? 361 GLN F CA  1 
+ATOM 24814 C C   . GLN F 2 361 ? 174.362 217.978 170.683 1.000 344.80234 ? ? ? ? ? ? 361 GLN F C   1 
+ATOM 24815 O O   . GLN F 2 361 ? 175.344 217.964 171.433 1.000 345.48276 ? ? ? ? ? ? 361 GLN F O   1 
+ATOM 24816 C CB  . GLN F 2 361 ? 173.480 215.612 170.315 1.000 343.51961 ? ? ? ? ? ? 361 GLN F CB  1 
+ATOM 24817 C CG  . GLN F 2 361 ? 173.508 215.437 168.775 1.000 343.89722 ? ? ? ? ? ? 361 GLN F CG  1 
+ATOM 24818 C CD  . GLN F 2 361 ? 174.565 216.234 168.019 1.000 343.65890 ? ? ? ? ? ? 361 GLN F CD  1 
+ATOM 24819 O OE1 . GLN F 2 361 ? 175.546 216.706 168.588 1.000 344.04189 ? ? ? ? ? ? 361 GLN F OE1 1 
+ATOM 24820 N NE2 . GLN F 2 361 ? 174.359 216.381 166.716 1.000 343.12145 ? ? ? ? ? ? 361 GLN F NE2 1 
+ATOM 24821 N N   . LYS F 2 362 ? 174.263 218.833 169.661 1.000 344.87679 ? ? ? ? ? ? 362 LYS F N   1 
+ATOM 24822 C CA  . LYS F 2 362 ? 175.335 219.793 169.411 1.000 344.02726 ? ? ? ? ? ? 362 LYS F CA  1 
+ATOM 24823 C C   . LYS F 2 362 ? 175.429 220.819 170.535 1.000 344.30950 ? ? ? ? ? ? 362 LYS F C   1 
+ATOM 24824 O O   . LYS F 2 362 ? 176.502 221.383 170.780 1.000 344.51466 ? ? ? ? ? ? 362 LYS F O   1 
+ATOM 24825 C CB  . LYS F 2 362 ? 175.132 220.481 168.060 1.000 342.89194 ? ? ? ? ? ? 362 LYS F CB  1 
+ATOM 24826 C CG  . LYS F 2 362 ? 174.397 221.807 168.122 1.000 342.23114 ? ? ? ? ? ? 362 LYS F CG  1 
+ATOM 24827 C CD  . LYS F 2 362 ? 174.568 222.584 166.830 1.000 341.66937 ? ? ? ? ? ? 362 LYS F CD  1 
+ATOM 24828 C CE  . LYS F 2 362 ? 173.407 223.530 166.609 1.000 341.50972 ? ? ? ? ? ? 362 LYS F CE  1 
+ATOM 24829 N NZ  . LYS F 2 362 ? 172.108 222.822 166.746 1.000 341.83983 ? ? ? ? ? ? 362 LYS F NZ  1 
+ATOM 24830 N N   . ILE F 2 363 ? 174.317 221.081 171.223 1.000 343.05561 ? ? ? ? ? ? 363 ILE F N   1 
+ATOM 24831 C CA  . ILE F 2 363 ? 174.360 221.956 172.389 1.000 342.14289 ? ? ? ? ? ? 363 ILE F CA  1 
+ATOM 24832 C C   . ILE F 2 363 ? 175.067 221.264 173.547 1.000 342.24458 ? ? ? ? ? ? 363 ILE F C   1 
+ATOM 24833 O O   . ILE F 2 363 ? 175.882 221.872 174.252 1.000 342.39454 ? ? ? ? ? ? 363 ILE F O   1 
+ATOM 24834 C CB  . ILE F 2 363 ? 172.938 222.400 172.778 1.000 340.95240 ? ? ? ? ? ? 363 ILE F CB  1 
+ATOM 24835 C CG1 . ILE F 2 363 ? 172.219 223.006 171.571 1.000 340.67454 ? ? ? ? ? ? 363 ILE F CG1 1 
+ATOM 24836 C CG2 . ILE F 2 363 ? 172.987 223.391 173.927 1.000 340.94741 ? ? ? ? ? ? 363 ILE F CG2 1 
+ATOM 24837 C CD1 . ILE F 2 363 ? 172.953 224.174 170.948 1.000 340.48112 ? ? ? ? ? ? 363 ILE F CD1 1 
+ATOM 24838 N N   . ILE F 2 364 ? 174.765 219.982 173.762 1.000 342.78896 ? ? ? ? ? ? 364 ILE F N   1 
+ATOM 24839 C CA  . ILE F 2 364 ? 175.282 219.281 174.933 1.000 342.42664 ? ? ? ? ? ? 364 ILE F CA  1 
+ATOM 24840 C C   . ILE F 2 364 ? 176.781 219.036 174.807 1.000 342.86014 ? ? ? ? ? ? 364 ILE F C   1 
+ATOM 24841 O O   . ILE F 2 364 ? 177.538 219.262 175.759 1.000 342.59398 ? ? ? ? ? ? 364 ILE F O   1 
+ATOM 24842 C CB  . ILE F 2 364 ? 174.507 217.971 175.151 1.000 342.19214 ? ? ? ? ? ? 364 ILE F CB  1 
+ATOM 24843 C CG1 . ILE F 2 364 ? 173.013 218.197 174.913 1.000 341.84310 ? ? ? ? ? ? 364 ILE F CG1 1 
+ATOM 24844 C CG2 . ILE F 2 364 ? 174.742 217.450 176.553 1.000 341.68870 ? ? ? ? ? ? 364 ILE F CG2 1 
+ATOM 24845 C CD1 . ILE F 2 364 ? 172.350 219.049 175.976 1.000 341.27898 ? ? ? ? ? ? 364 ILE F CD1 1 
+ATOM 24846 N N   . ASN F 2 365 ? 177.239 218.572 173.643 1.000 346.21222 ? ? ? ? ? ? 365 ASN F N   1 
+ATOM 24847 C CA  . ASN F 2 365 ? 178.666 218.337 173.463 1.000 345.32171 ? ? ? ? ? ? 365 ASN F CA  1 
+ATOM 24848 C C   . ASN F 2 365 ? 179.472 219.628 173.437 1.000 345.12797 ? ? ? ? ? ? 365 ASN F C   1 
+ATOM 24849 O O   . ASN F 2 365 ? 180.687 219.587 173.661 1.000 344.72312 ? ? ? ? ? ? 365 ASN F O   1 
+ATOM 24850 C CB  . ASN F 2 365 ? 178.925 217.534 172.184 1.000 345.16556 ? ? ? ? ? ? 365 ASN F CB  1 
+ATOM 24851 C CG  . ASN F 2 365 ? 178.258 218.137 170.965 1.000 345.43197 ? ? ? ? ? ? 365 ASN F CG  1 
+ATOM 24852 O OD1 . ASN F 2 365 ? 178.365 219.336 170.711 1.000 345.63617 ? ? ? ? ? ? 365 ASN F OD1 1 
+ATOM 24853 N ND2 . ASN F 2 365 ? 177.559 217.304 170.203 1.000 345.64653 ? ? ? ? ? ? 365 ASN F ND2 1 
+ATOM 24854 N N   . GLU F 2 366 ? 178.828 220.765 173.166 1.000 342.32783 ? ? ? ? ? ? 366 GLU F N   1 
+ATOM 24855 C CA  . GLU F 2 366 ? 179.508 222.050 173.289 1.000 341.82191 ? ? ? ? ? ? 366 GLU F CA  1 
+ATOM 24856 C C   . GLU F 2 366 ? 179.851 222.346 174.743 1.000 341.93258 ? ? ? ? ? ? 366 GLU F C   1 
+ATOM 24857 O O   . GLU F 2 366 ? 180.887 222.956 175.032 1.000 341.48877 ? ? ? ? ? ? 366 GLU F O   1 
+ATOM 24858 C CB  . GLU F 2 366 ? 178.634 223.159 172.703 1.000 341.14380 ? ? ? ? ? ? 366 GLU F CB  1 
+ATOM 24859 C CG  . GLU F 2 366 ? 179.333 224.500 172.536 1.000 340.43936 ? ? ? ? ? ? 366 GLU F CG  1 
+ATOM 24860 C CD  . GLU F 2 366 ? 180.795 224.358 172.160 1.000 340.61822 ? ? ? ? ? ? 366 GLU F CD  1 
+ATOM 24861 O OE1 . GLU F 2 366 ? 181.077 223.892 171.036 1.000 340.64757 ? ? ? ? ? ? 366 GLU F OE1 1 
+ATOM 24862 O OE2 . GLU F 2 366 ? 181.661 224.719 172.984 1.000 340.79965 ? ? ? ? ? ? 366 GLU F OE2 1 
+ATOM 24863 N N   . LEU F 2 367 ? 178.990 221.920 175.671 1.000 334.54859 ? ? ? ? ? ? 367 LEU F N   1 
+ATOM 24864 C CA  . LEU F 2 367 ? 179.244 222.148 177.091 1.000 333.43153 ? ? ? ? ? ? 367 LEU F CA  1 
+ATOM 24865 C C   . LEU F 2 367 ? 180.509 221.430 177.546 1.000 332.93101 ? ? ? ? ? ? 367 LEU F C   1 
+ATOM 24866 O O   . LEU F 2 367 ? 181.321 221.990 178.292 1.000 332.68385 ? ? ? ? ? ? 367 LEU F O   1 
+ATOM 24867 C CB  . LEU F 2 367 ? 178.037 221.694 177.914 1.000 332.77184 ? ? ? ? ? ? 367 LEU F CB  1 
+ATOM 24868 C CG  . LEU F 2 367 ? 178.192 221.638 179.436 1.000 332.27866 ? ? ? ? ? ? 367 LEU F CG  1 
+ATOM 24869 C CD1 . LEU F 2 367 ? 176.973 222.235 180.112 1.000 332.37940 ? ? ? ? ? ? 367 LEU F CD1 1 
+ATOM 24870 C CD2 . LEU F 2 367 ? 178.411 220.208 179.909 1.000 331.66490 ? ? ? ? ? ? 367 LEU F CD2 1 
+ATOM 24871 N N   . LEU F 2 368 ? 180.693 220.189 177.109 1.000 316.91626 ? ? ? ? ? ? 368 LEU F N   1 
+ATOM 24872 C CA  . LEU F 2 368 ? 181.863 219.412 177.499 1.000 315.82437 ? ? ? ? ? ? 368 LEU F CA  1 
+ATOM 24873 C C   . LEU F 2 368 ? 183.054 219.730 176.601 1.000 315.26052 ? ? ? ? ? ? 368 LEU F C   1 
+ATOM 24874 O O   . LEU F 2 368 ? 184.142 220.041 177.085 1.000 314.67913 ? ? ? ? ? ? 368 LEU F O   1 
+ATOM 24875 C CB  . LEU F 2 368 ? 181.552 217.913 177.461 1.000 315.12856 ? ? ? ? ? ? 368 LEU F CB  1 
+ATOM 24876 C CG  . LEU F 2 368 ? 181.079 217.312 176.135 1.000 314.88456 ? ? ? ? ? ? 368 LEU F CG  1 
+ATOM 24877 C CD1 . LEU F 2 368 ? 182.234 216.667 175.378 1.000 314.26296 ? ? ? ? ? ? 368 LEU F CD1 1 
+ATOM 24878 C CD2 . LEU F 2 368 ? 179.964 216.305 176.372 1.000 315.00136 ? ? ? ? ? ? 368 LEU F CD2 1 
+ATOM 24879 N N   . ASN F 2 373 ? 184.120 225.861 180.492 1.000 342.59291 ? ? ? ? ? ? 373 ASN F N   1 
+ATOM 24880 C CA  . ASN F 2 373 ? 184.164 226.649 181.717 1.000 342.81636 ? ? ? ? ? ? 373 ASN F CA  1 
+ATOM 24881 C C   . ASN F 2 373 ? 182.749 226.986 182.177 1.000 344.07875 ? ? ? ? ? ? 373 ASN F C   1 
+ATOM 24882 O O   . ASN F 2 373 ? 181.774 226.615 181.524 1.000 345.40707 ? ? ? ? ? ? 373 ASN F O   1 
+ATOM 24883 C CB  . ASN F 2 373 ? 184.984 227.925 181.506 1.000 342.61565 ? ? ? ? ? ? 373 ASN F CB  1 
+ATOM 24884 C CG  . ASN F 2 373 ? 184.128 229.115 181.121 1.000 343.19068 ? ? ? ? ? ? 373 ASN F CG  1 
+ATOM 24885 O OD1 . ASN F 2 373 ? 183.644 229.846 181.984 1.000 343.24801 ? ? ? ? ? ? 373 ASN F OD1 1 
+ATOM 24886 N ND2 . ASN F 2 373 ? 183.928 229.309 179.824 1.000 343.43375 ? ? ? ? ? ? 373 ASN F ND2 1 
+ATOM 24887 N N   . GLN F 2 374 ? 182.644 227.693 183.305 1.000 346.92819 ? ? ? ? ? ? 374 GLN F N   1 
+ATOM 24888 C CA  . GLN F 2 374 ? 181.334 228.012 183.864 1.000 347.34402 ? ? ? ? ? ? 374 GLN F CA  1 
+ATOM 24889 C C   . GLN F 2 374 ? 180.529 228.912 182.932 1.000 348.11264 ? ? ? ? ? ? 374 GLN F C   1 
+ATOM 24890 O O   . GLN F 2 374 ? 179.310 228.748 182.801 1.000 348.94869 ? ? ? ? ? ? 374 GLN F O   1 
+ATOM 24891 C CB  . GLN F 2 374 ? 181.496 228.671 185.233 1.000 346.21533 ? ? ? ? ? ? 374 GLN F CB  1 
+ATOM 24892 C CG  . GLN F 2 374 ? 180.186 229.128 185.854 1.000 346.11984 ? ? ? ? ? ? 374 GLN F CG  1 
+ATOM 24893 C CD  . GLN F 2 374 ? 179.938 230.611 185.678 1.000 345.96509 ? ? ? ? ? ? 374 GLN F CD  1 
+ATOM 24894 O OE1 . GLN F 2 374 ? 180.681 231.298 184.976 1.000 345.75951 ? ? ? ? ? ? 374 GLN F OE1 1 
+ATOM 24895 N NE2 . GLN F 2 374 ? 178.883 231.113 186.308 1.000 346.04716 ? ? ? ? ? ? 374 GLN F NE2 1 
+ATOM 24896 N N   . VAL F 2 375 ? 181.191 229.873 182.283 1.000 346.97469 ? ? ? ? ? ? 375 VAL F N   1 
+ATOM 24897 C CA  . VAL F 2 375 ? 180.474 230.848 181.461 1.000 346.30099 ? ? ? ? ? ? 375 VAL F CA  1 
+ATOM 24898 C C   . VAL F 2 375 ? 179.757 230.156 180.307 1.000 346.73789 ? ? ? ? ? ? 375 VAL F C   1 
+ATOM 24899 O O   . VAL F 2 375 ? 178.557 230.362 180.090 1.000 346.81577 ? ? ? ? ? ? 375 VAL F O   1 
+ATOM 24900 C CB  . VAL F 2 375 ? 181.436 231.940 180.961 1.000 345.08736 ? ? ? ? ? ? 375 VAL F CB  1 
+ATOM 24901 C CG1 . VAL F 2 375 ? 180.695 232.949 180.102 1.000 344.71968 ? ? ? ? ? ? 375 VAL F CG1 1 
+ATOM 24902 C CG2 . VAL F 2 375 ? 182.092 232.640 182.142 1.000 344.40582 ? ? ? ? ? ? 375 VAL F CG2 1 
+ATOM 24903 N N   . LEU F 2 376 ? 180.472 229.310 179.560 1.000 348.54890 ? ? ? ? ? ? 376 LEU F N   1 
+ATOM 24904 C CA  . LEU F 2 376 ? 179.838 228.622 178.438 1.000 347.82901 ? ? ? ? ? ? 376 LEU F CA  1 
+ATOM 24905 C C   . LEU F 2 376 ? 178.785 227.628 178.912 1.000 348.37331 ? ? ? ? ? ? 376 LEU F C   1 
+ATOM 24906 O O   . LEU F 2 376 ? 177.850 227.316 178.165 1.000 348.73278 ? ? ? ? ? ? 376 LEU F O   1 
+ATOM 24907 C CB  . LEU F 2 376 ? 180.889 227.921 177.574 1.000 347.22702 ? ? ? ? ? ? 376 LEU F CB  1 
+ATOM 24908 C CG  . LEU F 2 376 ? 181.907 226.984 178.230 1.000 347.07937 ? ? ? ? ? ? 376 LEU F CG  1 
+ATOM 24909 C CD1 . LEU F 2 376 ? 181.398 225.549 178.267 1.000 346.85074 ? ? ? ? ? ? 376 LEU F CD1 1 
+ATOM 24910 C CD2 . LEU F 2 376 ? 183.241 227.059 177.500 1.000 346.27295 ? ? ? ? ? ? 376 LEU F CD2 1 
+ATOM 24911 N N   . ILE F 2 377 ? 178.920 227.119 180.138 1.000 350.64610 ? ? ? ? ? ? 377 ILE F N   1 
+ATOM 24912 C CA  . ILE F 2 377 ? 177.903 226.229 180.691 1.000 350.00161 ? ? ? ? ? ? 377 ILE F CA  1 
+ATOM 24913 C C   . ILE F 2 377 ? 176.579 226.970 180.840 1.000 350.12586 ? ? ? ? ? ? 377 ILE F C   1 
+ATOM 24914 O O   . ILE F 2 377 ? 175.510 226.444 180.509 1.000 350.57853 ? ? ? ? ? ? 377 ILE F O   1 
+ATOM 24915 C CB  . ILE F 2 377 ? 178.378 225.638 182.031 1.000 349.22435 ? ? ? ? ? ? 377 ILE F CB  1 
+ATOM 24916 C CG1 . ILE F 2 377 ? 179.356 224.487 181.787 1.000 348.62690 ? ? ? ? ? ? 377 ILE F CG1 1 
+ATOM 24917 C CG2 . ILE F 2 377 ? 177.194 225.169 182.867 1.000 348.41473 ? ? ? ? ? ? 377 ILE F CG2 1 
+ATOM 24918 C CD1 . ILE F 2 377 ? 180.232 224.166 182.977 1.000 348.11058 ? ? ? ? ? ? 377 ILE F CD1 1 
+ATOM 24919 N N   . ASN F 2 378 ? 176.633 228.208 181.334 1.000 343.28092 ? ? ? ? ? ? 378 ASN F N   1 
+ATOM 24920 C CA  . ASN F 2 378 ? 175.404 228.967 181.541 1.000 342.15349 ? ? ? ? ? ? 378 ASN F CA  1 
+ATOM 24921 C C   . ASN F 2 378 ? 174.694 229.253 180.222 1.000 342.66976 ? ? ? ? ? ? 378 ASN F C   1 
+ATOM 24922 O O   . ASN F 2 378 ? 173.464 229.169 180.144 1.000 342.61067 ? ? ? ? ? ? 378 ASN F O   1 
+ATOM 24923 C CB  . ASN F 2 378 ? 175.710 230.263 182.290 1.000 341.18642 ? ? ? ? ? ? 378 ASN F CB  1 
+ATOM 24924 C CG  . ASN F 2 378 ? 175.777 230.064 183.793 1.000 340.85676 ? ? ? ? ? ? 378 ASN F CG  1 
+ATOM 24925 O OD1 . ASN F 2 378 ? 175.493 228.978 184.300 1.000 340.78284 ? ? ? ? ? ? 378 ASN F OD1 1 
+ATOM 24926 N ND2 . ASN F 2 378 ? 176.157 231.113 184.513 1.000 340.57329 ? ? ? ? ? ? 378 ASN F ND2 1 
+ATOM 24927 N N   . GLN F 2 379 ? 175.452 229.575 179.170 1.000 344.72809 ? ? ? ? ? ? 379 GLN F N   1 
+ATOM 24928 C CA  . GLN F 2 379 ? 174.843 229.962 177.899 1.000 343.87534 ? ? ? ? ? ? 379 GLN F CA  1 
+ATOM 24929 C C   . GLN F 2 379 ? 174.399 228.771 177.056 1.000 343.84651 ? ? ? ? ? ? 379 GLN F C   1 
+ATOM 24930 O O   . GLN F 2 379 ? 173.843 228.976 175.972 1.000 343.39775 ? ? ? ? ? ? 379 GLN F O   1 
+ATOM 24931 C CB  . GLN F 2 379 ? 175.792 230.850 177.082 1.000 343.13714 ? ? ? ? ? ? 379 GLN F CB  1 
+ATOM 24932 C CG  . GLN F 2 379 ? 176.850 231.701 177.829 1.000 343.23745 ? ? ? ? ? ? 379 GLN F CG  1 
+ATOM 24933 C CD  . GLN F 2 379 ? 176.415 232.306 179.171 1.000 343.24059 ? ? ? ? ? ? 379 GLN F CD  1 
+ATOM 24934 O OE1 . GLN F 2 379 ? 175.231 232.374 179.504 1.000 343.28615 ? ? ? ? ? ? 379 GLN F OE1 1 
+ATOM 24935 N NE2 . GLN F 2 379 ? 177.396 232.746 179.949 1.000 342.98082 ? ? ? ? ? ? 379 GLN F NE2 1 
+ATOM 24936 N N   . VAL F 2 380 ? 174.647 227.542 177.499 1.000 344.16522 ? ? ? ? ? ? 380 VAL F N   1 
+ATOM 24937 C CA  . VAL F 2 380 ? 174.074 226.393 176.802 1.000 343.52338 ? ? ? ? ? ? 380 VAL F CA  1 
+ATOM 24938 C C   . VAL F 2 380 ? 172.857 225.845 177.539 1.000 343.59508 ? ? ? ? ? ? 380 VAL F C   1 
+ATOM 24939 O O   . VAL F 2 380 ? 172.015 225.173 176.940 1.000 343.85298 ? ? ? ? ? ? 380 VAL F O   1 
+ATOM 24940 C CB  . VAL F 2 380 ? 175.141 225.302 176.574 1.000 343.01129 ? ? ? ? ? ? 380 VAL F CB  1 
+ATOM 24941 C CG1 . VAL F 2 380 ? 176.260 225.834 175.691 1.000 342.73795 ? ? ? ? ? ? 380 VAL F CG1 1 
+ATOM 24942 C CG2 . VAL F 2 380 ? 175.686 224.794 177.892 1.000 343.06340 ? ? ? ? ? ? 380 VAL F CG2 1 
+ATOM 24943 N N   . LEU F 2 381 ? 172.739 226.111 178.842 1.000 336.98920 ? ? ? ? ? ? 381 LEU F N   1 
+ATOM 24944 C CA  . LEU F 2 381 ? 171.537 225.698 179.563 1.000 336.06091 ? ? ? ? ? ? 381 LEU F CA  1 
+ATOM 24945 C C   . LEU F 2 381 ? 170.357 226.621 179.277 1.000 336.15697 ? ? ? ? ? ? 381 LEU F C   1 
+ATOM 24946 O O   . LEU F 2 381 ? 169.211 226.161 179.208 1.000 336.29481 ? ? ? ? ? ? 381 LEU F O   1 
+ATOM 24947 C CB  . LEU F 2 381 ? 171.806 225.614 181.068 1.000 335.27315 ? ? ? ? ? ? 381 LEU F CB  1 
+ATOM 24948 C CG  . LEU F 2 381 ? 172.560 224.423 181.686 1.000 334.90453 ? ? ? ? ? ? 381 LEU F CG  1 
+ATOM 24949 C CD1 . LEU F 2 381 ? 173.770 223.944 180.897 1.000 335.23677 ? ? ? ? ? ? 381 LEU F CD1 1 
+ATOM 24950 C CD2 . LEU F 2 381 ? 172.966 224.763 183.114 1.000 334.80520 ? ? ? ? ? ? 381 LEU F CD2 1 
+ATOM 24951 N N   . ILE F 2 382 ? 170.604 227.924 179.112 1.000 335.08272 ? ? ? ? ? ? 382 ILE F N   1 
+ATOM 24952 C CA  . ILE F 2 382 ? 169.483 228.849 178.952 1.000 334.57339 ? ? ? ? ? ? 382 ILE F CA  1 
+ATOM 24953 C C   . ILE F 2 382 ? 168.777 228.616 177.620 1.000 335.30197 ? ? ? ? ? ? 382 ILE F C   1 
+ATOM 24954 O O   . ILE F 2 382 ? 167.553 228.758 177.519 1.000 335.80384 ? ? ? ? ? ? 382 ILE F O   1 
+ATOM 24955 C CB  . ILE F 2 382 ? 169.935 230.314 179.136 1.000 333.91809 ? ? ? ? ? ? 382 ILE F CB  1 
+ATOM 24956 C CG1 . ILE F 2 382 ? 171.310 230.608 178.523 1.000 334.28999 ? ? ? ? ? ? 382 ILE F CG1 1 
+ATOM 24957 C CG2 . ILE F 2 382 ? 169.949 230.680 180.614 1.000 333.15873 ? ? ? ? ? ? 382 ILE F CG2 1 
+ATOM 24958 C CD1 . ILE F 2 382 ? 171.374 230.615 177.018 1.000 334.34804 ? ? ? ? ? ? 382 ILE F CD1 1 
+ATOM 24959 N N   . ASN F 2 383 ? 169.529 228.244 176.580 1.000 336.84129 ? ? ? ? ? ? 383 ASN F N   1 
+ATOM 24960 C CA  . ASN F 2 383 ? 168.900 227.927 175.302 1.000 336.30675 ? ? ? ? ? ? 383 ASN F CA  1 
+ATOM 24961 C C   . ASN F 2 383 ? 168.251 226.550 175.328 1.000 336.27997 ? ? ? ? ? ? 383 ASN F C   1 
+ATOM 24962 O O   . ASN F 2 383 ? 167.226 226.337 174.669 1.000 336.22196 ? ? ? ? ? ? 383 ASN F O   1 
+ATOM 24963 C CB  . ASN F 2 383 ? 169.921 228.040 174.166 1.000 335.94776 ? ? ? ? ? ? 383 ASN F CB  1 
+ATOM 24964 C CG  . ASN F 2 383 ? 171.074 227.058 174.302 1.000 336.05454 ? ? ? ? ? ? 383 ASN F CG  1 
+ATOM 24965 O OD1 . ASN F 2 383 ? 170.875 225.849 174.427 1.000 336.35739 ? ? ? ? ? ? 383 ASN F OD1 1 
+ATOM 24966 N ND2 . ASN F 2 383 ? 172.293 227.581 174.270 1.000 335.86250 ? ? ? ? ? ? 383 ASN F ND2 1 
+ATOM 24967 N N   . LEU F 2 384 ? 168.832 225.607 176.074 1.000 329.72054 ? ? ? ? ? ? 384 LEU F N   1 
+ATOM 24968 C CA  . LEU F 2 384 ? 168.190 224.310 176.257 1.000 328.72026 ? ? ? ? ? ? 384 LEU F CA  1 
+ATOM 24969 C C   . LEU F 2 384 ? 166.853 224.463 176.970 1.000 328.59287 ? ? ? ? ? ? 384 LEU F C   1 
+ATOM 24970 O O   . LEU F 2 384 ? 165.863 223.824 176.596 1.000 328.19198 ? ? ? ? ? ? 384 LEU F O   1 
+ATOM 24971 C CB  . LEU F 2 384 ? 169.126 223.373 177.026 1.000 327.97715 ? ? ? ? ? ? 384 LEU F CB  1 
+ATOM 24972 C CG  . LEU F 2 384 ? 168.578 222.122 177.719 1.000 326.99279 ? ? ? ? ? ? 384 LEU F CG  1 
+ATOM 24973 C CD1 . LEU F 2 384 ? 169.620 221.020 177.678 1.000 326.68819 ? ? ? ? ? ? 384 LEU F CD1 1 
+ATOM 24974 C CD2 . LEU F 2 384 ? 168.192 222.411 179.165 1.000 326.61367 ? ? ? ? ? ? 384 LEU F CD2 1 
+ATOM 24975 N N   . PHE F 2 385 ? 166.806 225.309 178.001 1.000 322.91806 ? ? ? ? ? ? 385 PHE F N   1 
+ATOM 24976 C CA  . PHE F 2 385 ? 165.538 225.609 178.655 1.000 322.26118 ? ? ? ? ? ? 385 PHE F CA  1 
+ATOM 24977 C C   . PHE F 2 385 ? 164.625 226.415 177.740 1.000 322.78763 ? ? ? ? ? ? 385 PHE F C   1 
+ATOM 24978 O O   . PHE F 2 385 ? 163.397 226.283 177.804 1.000 322.42920 ? ? ? ? ? ? 385 PHE F O   1 
+ATOM 24979 C CB  . PHE F 2 385 ? 165.788 226.359 179.964 1.000 321.76387 ? ? ? ? ? ? 385 PHE F CB  1 
+ATOM 24980 C CG  . PHE F 2 385 ? 164.539 226.652 180.745 1.000 321.12682 ? ? ? ? ? ? 385 PHE F CG  1 
+ATOM 24981 C CD1 . PHE F 2 385 ? 163.570 225.678 180.922 1.000 320.52538 ? ? ? ? ? ? 385 PHE F CD1 1 
+ATOM 24982 C CD2 . PHE F 2 385 ? 164.335 227.903 181.305 1.000 320.85787 ? ? ? ? ? ? 385 PHE F CD2 1 
+ATOM 24983 C CE1 . PHE F 2 385 ? 162.420 225.947 181.641 1.000 319.85875 ? ? ? ? ? ? 385 PHE F CE1 1 
+ATOM 24984 C CE2 . PHE F 2 385 ? 163.188 228.178 182.025 1.000 320.26460 ? ? ? ? ? ? 385 PHE F CE2 1 
+ATOM 24985 C CZ  . PHE F 2 385 ? 162.230 227.199 182.193 1.000 319.90144 ? ? ? ? ? ? 385 PHE F CZ  1 
+ATOM 24986 N N   . ALA F 2 386 ? 165.205 227.263 176.887 1.000 322.65873 ? ? ? ? ? ? 386 ALA F N   1 
+ATOM 24987 C CA  . ALA F 2 386 ? 164.397 228.051 175.964 1.000 321.27449 ? ? ? ? ? ? 386 ALA F CA  1 
+ATOM 24988 C C   . ALA F 2 386 ? 163.758 227.184 174.887 1.000 321.10538 ? ? ? ? ? ? 386 ALA F C   1 
+ATOM 24989 O O   . ALA F 2 386 ? 162.649 227.486 174.430 1.000 320.70961 ? ? ? ? ? ? 386 ALA F O   1 
+ATOM 24990 C CB  . ALA F 2 386 ? 165.246 229.148 175.322 1.000 320.54812 ? ? ? ? ? ? 386 ALA F CB  1 
+ATOM 24991 N N   . LYS F 2 387 ? 164.438 226.115 174.465 1.000 303.90987 ? ? ? ? ? ? 387 LYS F N   1 
+ATOM 24992 C CA  . LYS F 2 387 ? 163.905 225.273 173.399 1.000 302.28956 ? ? ? ? ? ? 387 LYS F CA  1 
+ATOM 24993 C C   . LYS F 2 387 ? 162.615 224.584 173.826 1.000 301.08917 ? ? ? ? ? ? 387 LYS F C   1 
+ATOM 24994 O O   . LYS F 2 387 ? 161.666 224.486 173.040 1.000 299.97029 ? ? ? ? ? ? 387 LYS F O   1 
+ATOM 24995 C CB  . LYS F 2 387 ? 164.949 224.243 172.970 1.000 301.21710 ? ? ? ? ? ? 387 LYS F CB  1 
+ATOM 24996 C CG  . LYS F 2 387 ? 165.709 224.638 171.717 1.000 300.48691 ? ? ? ? ? ? 387 LYS F CG  1 
+ATOM 24997 C CD  . LYS F 2 387 ? 164.885 224.368 170.471 1.000 299.86054 ? ? ? ? ? ? 387 LYS F CD  1 
+ATOM 24998 C CE  . LYS F 2 387 ? 165.772 224.177 169.254 1.000 299.75516 ? ? ? ? ? ? 387 LYS F CE  1 
+ATOM 24999 N NZ  . LYS F 2 387 ? 165.108 224.637 168.004 1.000 299.70999 ? ? ? ? ? ? 387 LYS F NZ  1 
+ATOM 25000 N N   . LEU F 2 388 ? 162.560 224.100 175.062 1.000 296.75946 ? ? ? ? ? ? 388 LEU F N   1 
+ATOM 25001 C CA  . LEU F 2 388 ? 161.362 223.435 175.561 1.000 295.84632 ? ? ? ? ? ? 388 LEU F CA  1 
+ATOM 25002 C C   . LEU F 2 388 ? 160.265 224.452 175.861 1.000 295.60107 ? ? ? ? ? ? 388 LEU F C   1 
+ATOM 25003 O O   . LEU F 2 388 ? 160.509 225.658 175.870 1.000 295.53061 ? ? ? ? ? ? 388 LEU F O   1 
+ATOM 25004 C CB  . LEU F 2 388 ? 161.685 222.605 176.809 1.000 295.93550 ? ? ? ? ? ? 388 LEU F CB  1 
+ATOM 25005 C CG  . LEU F 2 388 ? 162.223 223.310 178.059 1.000 296.23487 ? ? ? ? ? ? 388 LEU F CG  1 
+ATOM 25006 C CD1 . LEU F 2 388 ? 161.102 223.741 179.000 1.000 295.50368 ? ? ? ? ? ? 388 LEU F CD1 1 
+ATOM 25007 C CD2 . LEU F 2 388 ? 163.222 222.421 178.784 1.000 296.05253 ? ? ? ? ? ? 388 LEU F CD2 1 
+ATOM 25008 N N   . ASP F 2 393 ? 166.483 228.223 186.544 1.000 327.84111 ? ? ? ? ? ? 393 ASP F N   1 
+ATOM 25009 C CA  . ASP F 2 393 ? 166.608 228.653 187.932 1.000 328.23363 ? ? ? ? ? ? 393 ASP F CA  1 
+ATOM 25010 C C   . ASP F 2 393 ? 168.055 228.989 188.274 1.000 328.82336 ? ? ? ? ? ? 393 ASP F C   1 
+ATOM 25011 O O   . ASP F 2 393 ? 168.983 228.327 187.809 1.000 329.18308 ? ? ? ? ? ? 393 ASP F O   1 
+ATOM 25012 C CB  . ASP F 2 393 ? 166.079 227.573 188.878 1.000 328.57135 ? ? ? ? ? ? 393 ASP F CB  1 
+ATOM 25013 C CG  . ASP F 2 393 ? 166.148 227.988 190.335 1.000 328.50418 ? ? ? ? ? ? 393 ASP F CG  1 
+ATOM 25014 O OD1 . ASP F 2 393 ? 166.056 229.201 190.615 1.000 328.12299 ? ? ? ? ? ? 393 ASP F OD1 1 
+ATOM 25015 O OD2 . ASP F 2 393 ? 166.294 227.099 191.200 1.000 328.86500 ? ? ? ? ? ? 393 ASP F OD2 1 
+ATOM 25016 N N   . THR F 2 394 ? 168.238 230.029 189.091 1.000 329.78146 ? ? ? ? ? ? 394 THR F N   1 
+ATOM 25017 C CA  . THR F 2 394 ? 169.581 230.420 189.505 1.000 329.92777 ? ? ? ? ? ? 394 THR F CA  1 
+ATOM 25018 C C   . THR F 2 394 ? 170.236 229.336 190.352 1.000 330.50377 ? ? ? ? ? ? 394 THR F C   1 
+ATOM 25019 O O   . THR F 2 394 ? 171.443 229.093 190.239 1.000 330.80166 ? ? ? ? ? ? 394 THR F O   1 
+ATOM 25020 C CB  . THR F 2 394 ? 169.532 231.741 190.271 1.000 329.63460 ? ? ? ? ? ? 394 THR F CB  1 
+ATOM 25021 O OG1 . THR F 2 394 ? 168.706 231.592 191.432 1.000 329.66460 ? ? ? ? ? ? 394 THR F OG1 1 
+ATOM 25022 C CG2 . THR F 2 394 ? 168.966 232.845 189.390 1.000 328.94378 ? ? ? ? ? ? 394 THR F CG2 1 
+ATOM 25023 N N   . ARG F 2 395 ? 169.460 228.683 191.219 1.000 331.13520 ? ? ? ? ? ? 395 ARG F N   1 
+ATOM 25024 C CA  . ARG F 2 395 ? 170.012 227.607 192.035 1.000 330.58350 ? ? ? ? ? ? 395 ARG F CA  1 
+ATOM 25025 C C   . ARG F 2 395 ? 170.453 226.429 191.175 1.000 331.13287 ? ? ? ? ? ? 395 ARG F C   1 
+ATOM 25026 O O   . ARG F 2 395 ? 171.483 225.802 191.449 1.000 331.52485 ? ? ? ? ? ? 395 ARG F O   1 
+ATOM 25027 C CB  . ARG F 2 395 ? 168.989 227.158 193.077 1.000 329.90388 ? ? ? ? ? ? 395 ARG F CB  1 
+ATOM 25028 C CG  . ARG F 2 395 ? 169.579 226.326 194.203 1.000 329.49748 ? ? ? ? ? ? 395 ARG F CG  1 
+ATOM 25029 C CD  . ARG F 2 395 ? 170.455 227.168 195.114 1.000 329.60761 ? ? ? ? ? ? 395 ARG F CD  1 
+ATOM 25030 N NE  . ARG F 2 395 ? 170.997 226.387 196.220 1.000 329.58151 ? ? ? ? ? ? 395 ARG F NE  1 
+ATOM 25031 C CZ  . ARG F 2 395 ? 171.020 226.792 197.482 1.000 330.06741 ? ? ? ? ? ? 395 ARG F CZ  1 
+ATOM 25032 N NH1 . ARG F 2 395 ? 170.540 227.972 197.839 1.000 330.44204 ? ? ? ? ? ? 395 ARG F NH1 1 
+ATOM 25033 N NH2 . ARG F 2 395 ? 171.539 225.993 198.410 1.000 330.21810 ? ? ? ? ? ? 395 ARG F NH2 1 
+ATOM 25034 N N   . GLU F 2 396 ? 169.680 226.108 190.134 1.000 337.10701 ? ? ? ? ? ? 396 GLU F N   1 
+ATOM 25035 C CA  . GLU F 2 396 ? 170.000 224.952 189.302 1.000 336.96393 ? ? ? ? ? ? 396 GLU F CA  1 
+ATOM 25036 C C   . GLU F 2 396 ? 171.321 225.138 188.565 1.000 336.98923 ? ? ? ? ? ? 396 GLU F C   1 
+ATOM 25037 O O   . GLU F 2 396 ? 172.147 224.218 188.517 1.000 337.04225 ? ? ? ? ? ? 396 GLU F O   1 
+ATOM 25038 C CB  . GLU F 2 396 ? 168.865 224.691 188.311 1.000 336.97540 ? ? ? ? ? ? 396 GLU F CB  1 
+ATOM 25039 C CG  . GLU F 2 396 ? 167.740 223.831 188.868 1.000 337.12725 ? ? ? ? ? ? 396 GLU F CG  1 
+ATOM 25040 C CD  . GLU F 2 396 ? 166.546 223.755 187.935 1.000 336.96166 ? ? ? ? ? ? 396 GLU F CD  1 
+ATOM 25041 O OE1 . GLU F 2 396 ? 166.284 224.746 187.221 1.000 337.21367 ? ? ? ? ? ? 396 GLU F OE1 1 
+ATOM 25042 O OE2 . GLU F 2 396 ? 165.869 222.706 187.916 1.000 337.16530 ? ? ? ? ? ? 396 GLU F OE2 1 
+ATOM 25043 N N   . ILE F 2 397 ? 171.542 226.319 187.982 1.000 336.20042 ? ? ? ? ? ? 397 ILE F N   1 
+ATOM 25044 C CA  . ILE F 2 397 ? 172.770 226.540 187.224 1.000 335.79330 ? ? ? ? ? ? 397 ILE F CA  1 
+ATOM 25045 C C   . ILE F 2 397 ? 173.982 226.569 188.147 1.000 336.46044 ? ? ? ? ? ? 397 ILE F C   1 
+ATOM 25046 O O   . ILE F 2 397 ? 175.068 226.112 187.768 1.000 336.18794 ? ? ? ? ? ? 397 ILE F O   1 
+ATOM 25047 C CB  . ILE F 2 397 ? 172.661 227.821 186.372 1.000 334.87035 ? ? ? ? ? ? 397 ILE F CB  1 
+ATOM 25048 C CG1 . ILE F 2 397 ? 172.203 229.014 187.213 1.000 334.73858 ? ? ? ? ? ? 397 ILE F CG1 1 
+ATOM 25049 C CG2 . ILE F 2 397 ? 171.710 227.604 185.206 1.000 334.64573 ? ? ? ? ? ? 397 ILE F CG2 1 
+ATOM 25050 C CD1 . ILE F 2 397 ? 173.334 229.898 187.699 1.000 334.64803 ? ? ? ? ? ? 397 ILE F CD1 1 
+ATOM 25051 N N   . THR F 2 398 ? 173.829 227.105 189.361 1.000 337.96676 ? ? ? ? ? ? 398 THR F N   1 
+ATOM 25052 C CA  . THR F 2 398 ? 174.927 227.076 190.322 1.000 337.28512 ? ? ? ? ? ? 398 THR F CA  1 
+ATOM 25053 C C   . THR F 2 398 ? 175.288 225.646 190.701 1.000 337.65040 ? ? ? ? ? ? 398 THR F C   1 
+ATOM 25054 O O   . THR F 2 398 ? 176.471 225.316 190.845 1.000 338.27650 ? ? ? ? ? ? 398 THR F O   1 
+ATOM 25055 C CB  . THR F 2 398 ? 174.565 227.886 191.568 1.000 336.47793 ? ? ? ? ? ? 398 THR F CB  1 
+ATOM 25056 O OG1 . THR F 2 398 ? 173.311 227.431 192.090 1.000 336.83402 ? ? ? ? ? ? 398 THR F OG1 1 
+ATOM 25057 C CG2 . THR F 2 398 ? 174.472 229.367 191.235 1.000 335.76572 ? ? ? ? ? ? 398 THR F CG2 1 
+ATOM 25058 N N   . ALA F 2 399 ? 174.282 224.786 190.875 1.000 333.06472 ? ? ? ? ? ? 399 ALA F N   1 
+ATOM 25059 C CA  . ALA F 2 399 ? 174.553 223.372 191.114 1.000 332.01009 ? ? ? ? ? ? 399 ALA F CA  1 
+ATOM 25060 C C   . ALA F 2 399 ? 175.264 222.746 189.922 1.000 332.20481 ? ? ? ? ? ? 399 ALA F C   1 
+ATOM 25061 O O   . ALA F 2 399 ? 176.156 221.906 190.091 1.000 332.29736 ? ? ? ? ? ? 399 ALA F O   1 
+ATOM 25062 C CB  . ALA F 2 399 ? 173.251 222.630 191.418 1.000 331.04326 ? ? ? ? ? ? 399 ALA F CB  1 
+ATOM 25063 N N   . PHE F 2 400 ? 174.877 223.140 188.706 1.000 331.37598 ? ? ? ? ? ? 400 PHE F N   1 
+ATOM 25064 C CA  . PHE F 2 400 ? 175.592 222.690 187.517 1.000 330.89046 ? ? ? ? ? ? 400 PHE F CA  1 
+ATOM 25065 C C   . PHE F 2 400 ? 177.034 223.179 187.531 1.000 330.94317 ? ? ? ? ? ? 400 PHE F C   1 
+ATOM 25066 O O   . PHE F 2 400 ? 177.953 222.444 187.152 1.000 330.69178 ? ? ? ? ? ? 400 PHE F O   1 
+ATOM 25067 C CB  . PHE F 2 400 ? 174.867 223.174 186.260 1.000 330.46804 ? ? ? ? ? ? 400 PHE F CB  1 
+ATOM 25068 C CG  . PHE F 2 400 ? 175.019 222.260 185.077 1.000 330.19601 ? ? ? ? ? ? 400 PHE F CG  1 
+ATOM 25069 C CD1 . PHE F 2 400 ? 176.269 221.988 184.546 1.000 330.09542 ? ? ? ? ? ? 400 PHE F CD1 1 
+ATOM 25070 C CD2 . PHE F 2 400 ? 173.909 221.669 184.497 1.000 329.95978 ? ? ? ? ? ? 400 PHE F CD2 1 
+ATOM 25071 C CE1 . PHE F 2 400 ? 176.408 221.147 183.459 1.000 329.89502 ? ? ? ? ? ? 400 PHE F CE1 1 
+ATOM 25072 C CE2 . PHE F 2 400 ? 174.042 220.829 183.409 1.000 330.07441 ? ? ? ? ? ? 400 PHE F CE2 1 
+ATOM 25073 C CZ  . PHE F 2 400 ? 175.293 220.568 182.889 1.000 329.92798 ? ? ? ? ? ? 400 PHE F CZ  1 
+ATOM 25074 N N   . THR F 2 401 ? 177.251 224.424 187.965 1.000 328.35504 ? ? ? ? ? ? 401 THR F N   1 
+ATOM 25075 C CA  . THR F 2 401 ? 178.609 224.941 188.090 1.000 327.74131 ? ? ? ? ? ? 401 THR F CA  1 
+ATOM 25076 C C   . THR F 2 401 ? 179.411 224.138 189.107 1.000 328.04963 ? ? ? ? ? ? 401 THR F C   1 
+ATOM 25077 O O   . THR F 2 401 ? 180.590 223.837 188.884 1.000 327.50523 ? ? ? ? ? ? 401 THR F O   1 
+ATOM 25078 C CB  . THR F 2 401 ? 178.572 226.418 188.483 1.000 327.33757 ? ? ? ? ? ? 401 THR F CB  1 
+ATOM 25079 O OG1 . THR F 2 401 ? 177.940 227.176 187.443 1.000 326.79659 ? ? ? ? ? ? 401 THR F OG1 1 
+ATOM 25080 C CG2 . THR F 2 401 ? 179.979 226.950 188.713 1.000 326.85651 ? ? ? ? ? ? 401 THR F CG2 1 
+ATOM 25081 N N   . GLU F 2 402 ? 178.784 223.777 190.230 1.000 320.32774 ? ? ? ? ? ? 402 GLU F N   1 
+ATOM 25082 C CA  . GLU F 2 402 ? 179.473 222.982 191.241 1.000 319.05281 ? ? ? ? ? ? 402 GLU F CA  1 
+ATOM 25083 C C   . GLU F 2 402 ? 179.869 221.617 190.695 1.000 318.41323 ? ? ? ? ? ? 402 GLU F C   1 
+ATOM 25084 O O   . GLU F 2 402 ? 180.975 221.130 190.961 1.000 317.68094 ? ? ? ? ? ? 402 GLU F O   1 
+ATOM 25085 C CB  . GLU F 2 402 ? 178.587 222.828 192.477 1.000 318.77788 ? ? ? ? ? ? 402 GLU F CB  1 
+ATOM 25086 C CG  . GLU F 2 402 ? 178.460 224.090 193.313 1.000 318.47028 ? ? ? ? ? ? 402 GLU F CG  1 
+ATOM 25087 C CD  . GLU F 2 402 ? 178.091 223.797 194.754 1.000 317.68520 ? ? ? ? ? ? 402 GLU F CD  1 
+ATOM 25088 O OE1 . GLU F 2 402 ? 178.851 223.072 195.429 1.000 317.45060 ? ? ? ? ? ? 402 GLU F OE1 1 
+ATOM 25089 O OE2 . GLU F 2 402 ? 177.039 224.291 195.211 1.000 317.63365 ? ? ? ? ? ? 402 GLU F OE2 1 
+ATOM 25090 N N   . VAL F 2 403 ? 178.984 220.986 189.931 1.000 309.96257 ? ? ? ? ? ? 403 VAL F N   1 
+ATOM 25091 C CA  . VAL F 2 403 ? 179.266 219.678 189.356 1.000 308.96277 ? ? ? ? ? ? 403 VAL F CA  1 
+ATOM 25092 C C   . VAL F 2 403 ? 179.746 219.825 187.917 1.000 308.23425 ? ? ? ? ? ? 403 VAL F C   1 
+ATOM 25093 O O   . VAL F 2 403 ? 180.941 219.730 187.638 1.000 307.14322 ? ? ? ? ? ? 403 VAL F O   1 
+ATOM 25094 C CB  . VAL F 2 403 ? 178.033 218.762 189.427 1.000 308.37404 ? ? ? ? ? ? 403 VAL F CB  1 
+ATOM 25095 C CG1 . VAL F 2 403 ? 178.421 217.326 189.109 1.000 307.63697 ? ? ? ? ? ? 403 VAL F CG1 1 
+ATOM 25096 C CG2 . VAL F 2 403 ? 177.383 218.855 190.799 1.000 307.93541 ? ? ? ? ? ? 403 VAL F CG2 1 
+ATOM 25097 N N   . SER G 2 2   ? 164.852 111.604 200.694 1.000 260.69623 ? ? ? ? ? ? 2   SER G N   1 
+ATOM 25098 C CA  . SER G 2 2   ? 164.257 112.916 200.472 1.000 261.73753 ? ? ? ? ? ? 2   SER G CA  1 
+ATOM 25099 C C   . SER G 2 2   ? 164.412 113.352 199.019 1.000 261.95921 ? ? ? ? ? ? 2   SER G C   1 
+ATOM 25100 O O   . SER G 2 2   ? 165.037 112.662 198.215 1.000 262.07404 ? ? ? ? ? ? 2   SER G O   1 
+ATOM 25101 C CB  . SER G 2 2   ? 164.884 113.956 201.401 1.000 261.58535 ? ? ? ? ? ? 2   SER G CB  1 
+ATOM 25102 O OG  . SER G 2 2   ? 164.265 115.221 201.241 1.000 261.27623 ? ? ? ? ? ? 2   SER G OG  1 
+ATOM 25103 N N   . ARG G 2 3   ? 163.841 114.509 198.692 1.000 256.49039 ? ? ? ? ? ? 3   ARG G N   1 
+ATOM 25104 C CA  . ARG G 2 3   ? 163.850 115.022 197.329 1.000 255.59887 ? ? ? ? ? ? 3   ARG G CA  1 
+ATOM 25105 C C   . ARG G 2 3   ? 164.881 116.115 197.098 1.000 255.99200 ? ? ? ? ? ? 3   ARG G C   1 
+ATOM 25106 O O   . ARG G 2 3   ? 165.297 116.322 195.954 1.000 256.83447 ? ? ? ? ? ? 3   ARG G O   1 
+ATOM 25107 C CB  . ARG G 2 3   ? 162.466 115.566 196.962 1.000 255.65978 ? ? ? ? ? ? 3   ARG G CB  1 
+ATOM 25108 C CG  . ARG G 2 3   ? 161.837 116.407 198.058 1.000 255.99736 ? ? ? ? ? ? 3   ARG G CG  1 
+ATOM 25109 C CD  . ARG G 2 3   ? 160.498 116.974 197.626 1.000 256.79390 ? ? ? ? ? ? 3   ARG G CD  1 
+ATOM 25110 N NE  . ARG G 2 3   ? 160.466 117.272 196.199 1.000 256.74790 ? ? ? ? ? ? 3   ARG G NE  1 
+ATOM 25111 C CZ  . ARG G 2 3   ? 159.363 117.541 195.516 1.000 255.97080 ? ? ? ? ? ? 3   ARG G CZ  1 
+ATOM 25112 N NH1 . ARG G 2 3   ? 158.175 117.553 196.098 1.000 256.38289 ? ? ? ? ? ? 3   ARG G NH1 1 
+ATOM 25113 N NH2 . ARG G 2 3   ? 159.453 117.805 194.216 1.000 255.08107 ? ? ? ? ? ? 3   ARG G NH2 1 
+ATOM 25114 N N   . GLU G 2 4   ? 165.294 116.827 198.146 1.000 258.76426 ? ? ? ? ? ? 4   GLU G N   1 
+ATOM 25115 C CA  . GLU G 2 4   ? 166.169 117.979 197.954 1.000 259.21328 ? ? ? ? ? ? 4   GLU G CA  1 
+ATOM 25116 C C   . GLU G 2 4   ? 167.555 117.555 197.482 1.000 259.74999 ? ? ? ? ? ? 4   GLU G C   1 
+ATOM 25117 O O   . GLU G 2 4   ? 168.117 118.158 196.560 1.000 261.14311 ? ? ? ? ? ? 4   GLU G O   1 
+ATOM 25118 C CB  . GLU G 2 4   ? 166.263 118.788 199.247 1.000 258.19864 ? ? ? ? ? ? 4   GLU G CB  1 
+ATOM 25119 C CG  . GLU G 2 4   ? 166.323 120.293 199.027 1.000 258.49779 ? ? ? ? ? ? 4   GLU G CG  1 
+ATOM 25120 C CD  . GLU G 2 4   ? 167.716 120.780 198.683 1.000 259.12770 ? ? ? ? ? ? 4   GLU G CD  1 
+ATOM 25121 O OE1 . GLU G 2 4   ? 168.687 120.038 198.938 1.000 259.94835 ? ? ? ? ? ? 4   GLU G OE1 1 
+ATOM 25122 O OE2 . GLU G 2 4   ? 167.840 121.906 198.155 1.000 259.07133 ? ? ? ? ? ? 4   GLU G OE2 1 
+ATOM 25123 N N   . GLN G 2 5   ? 168.125 116.519 198.101 1.000 259.96522 ? ? ? ? ? ? 5   GLN G N   1 
+ATOM 25124 C CA  . GLN G 2 5   ? 169.500 116.145 197.781 1.000 259.71146 ? ? ? ? ? ? 5   GLN G CA  1 
+ATOM 25125 C C   . GLN G 2 5   ? 169.611 115.519 196.396 1.000 260.68396 ? ? ? ? ? ? 5   GLN G C   1 
+ATOM 25126 O O   . GLN G 2 5   ? 170.617 115.727 195.707 1.000 260.34371 ? ? ? ? ? ? 5   GLN G O   1 
+ATOM 25127 C CB  . GLN G 2 5   ? 170.067 115.192 198.840 1.000 258.53664 ? ? ? ? ? ? 5   GLN G CB  1 
+ATOM 25128 C CG  . GLN G 2 5   ? 169.446 113.781 198.967 1.000 258.97264 ? ? ? ? ? ? 5   GLN G CG  1 
+ATOM 25129 C CD  . GLN G 2 5   ? 167.934 113.722 199.182 1.000 259.69516 ? ? ? ? ? ? 5   GLN G CD  1 
+ATOM 25130 O OE1 . GLN G 2 5   ? 167.194 114.659 198.887 1.000 260.56040 ? ? ? ? ? ? 5   GLN G OE1 1 
+ATOM 25131 N NE2 . GLN G 2 5   ? 167.474 112.592 199.702 1.000 259.28915 ? ? ? ? ? ? 5   GLN G NE2 1 
+ATOM 25132 N N   . ILE G 2 6   ? 168.605 114.752 195.970 1.000 254.30218 ? ? ? ? ? ? 6   ILE G N   1 
+ATOM 25133 C CA  . ILE G 2 6   ? 168.658 114.158 194.638 1.000 252.26300 ? ? ? ? ? ? 6   ILE G CA  1 
+ATOM 25134 C C   . ILE G 2 6   ? 168.527 115.232 193.567 1.000 252.57524 ? ? ? ? ? ? 6   ILE G C   1 
+ATOM 25135 O O   . ILE G 2 6   ? 169.077 115.092 192.468 1.000 252.43493 ? ? ? ? ? ? 6   ILE G O   1 
+ATOM 25136 C CB  . ILE G 2 6   ? 167.592 113.053 194.492 1.000 250.71818 ? ? ? ? ? ? 6   ILE G CB  1 
+ATOM 25137 C CG1 . ILE G 2 6   ? 166.170 113.612 194.601 1.000 250.77461 ? ? ? ? ? ? 6   ILE G CG1 1 
+ATOM 25138 C CG2 . ILE G 2 6   ? 167.804 111.972 195.536 1.000 250.13151 ? ? ? ? ? ? 6   ILE G CG2 1 
+ATOM 25139 C CD1 . ILE G 2 6   ? 165.517 113.940 193.271 1.000 249.72444 ? ? ? ? ? ? 6   ILE G CD1 1 
+ATOM 25140 N N   . ILE G 2 7   ? 167.802 116.313 193.860 1.000 250.88058 ? ? ? ? ? ? 7   ILE G N   1 
+ATOM 25141 C CA  . ILE G 2 7   ? 167.700 117.419 192.915 1.000 249.51136 ? ? ? ? ? ? 7   ILE G CA  1 
+ATOM 25142 C C   . ILE G 2 7   ? 169.068 118.049 192.682 1.000 249.56236 ? ? ? ? ? ? 7   ILE G C   1 
+ATOM 25143 O O   . ILE G 2 7   ? 169.441 118.354 191.543 1.000 251.26471 ? ? ? ? ? ? 7   ILE G O   1 
+ATOM 25144 C CB  . ILE G 2 7   ? 166.674 118.453 193.416 1.000 248.29101 ? ? ? ? ? ? 7   ILE G CB  1 
+ATOM 25145 C CG1 . ILE G 2 7   ? 165.247 117.955 193.178 1.000 247.27634 ? ? ? ? ? ? 7   ILE G CG1 1 
+ATOM 25146 C CG2 . ILE G 2 7   ? 166.885 119.795 192.736 1.000 248.09138 ? ? ? ? ? ? 7   ILE G CG2 1 
+ATOM 25147 C CD1 . ILE G 2 7   ? 165.039 117.294 191.837 1.000 245.87050 ? ? ? ? ? ? 7   ILE G CD1 1 
+ATOM 25148 N N   . LYS G 2 8   ? 169.839 118.248 193.754 1.000 253.44352 ? ? ? ? ? ? 8   LYS G N   1 
+ATOM 25149 C CA  . LYS G 2 8   ? 171.168 118.835 193.612 1.000 253.27673 ? ? ? ? ? ? 8   LYS G CA  1 
+ATOM 25150 C C   . LYS G 2 8   ? 172.094 117.925 192.815 1.000 253.74324 ? ? ? ? ? ? 8   LYS G C   1 
+ATOM 25151 O O   . LYS G 2 8   ? 172.904 118.402 192.012 1.000 254.46106 ? ? ? ? ? ? 8   LYS G O   1 
+ATOM 25152 C CB  . LYS G 2 8   ? 171.765 119.128 194.987 1.000 252.90767 ? ? ? ? ? ? 8   LYS G CB  1 
+ATOM 25153 C CG  . LYS G 2 8   ? 170.814 119.809 195.954 1.000 253.08453 ? ? ? ? ? ? 8   LYS G CG  1 
+ATOM 25154 C CD  . LYS G 2 8   ? 171.550 120.291 197.193 1.000 252.50503 ? ? ? ? ? ? 8   LYS G CD  1 
+ATOM 25155 C CE  . LYS G 2 8   ? 171.815 119.145 198.158 1.000 252.42777 ? ? ? ? ? ? 8   LYS G CE  1 
+ATOM 25156 N NZ  . LYS G 2 8   ? 170.725 118.989 199.159 1.000 253.60021 ? ? ? ? ? ? 8   LYS G NZ  1 
+ATOM 25157 N N   . ASP G 2 9   ? 171.999 116.616 193.030 1.000 252.99745 ? ? ? ? ? ? 9   ASP G N   1 
+ATOM 25158 C CA  . ASP G 2 9   ? 172.877 115.680 192.343 1.000 253.56589 ? ? ? ? ? ? 9   ASP G CA  1 
+ATOM 25159 C C   . ASP G 2 9   ? 172.594 115.674 190.846 1.000 254.02132 ? ? ? ? ? ? 9   ASP G C   1 
+ATOM 25160 O O   . ASP G 2 9   ? 171.437 115.659 190.414 1.000 254.92274 ? ? ? ? ? ? 9   ASP G O   1 
+ATOM 25161 C CB  . ASP G 2 9   ? 172.706 114.274 192.916 1.000 253.33102 ? ? ? ? ? ? 9   ASP G CB  1 
+ATOM 25162 C CG  . ASP G 2 9   ? 173.909 113.390 192.657 1.000 253.16502 ? ? ? ? ? ? 9   ASP G CG  1 
+ATOM 25163 O OD1 . ASP G 2 9   ? 174.882 113.875 192.043 1.000 252.55528 ? ? ? ? ? ? 9   ASP G OD1 1 
+ATOM 25164 O OD2 . ASP G 2 9   ? 173.882 112.212 193.069 1.000 253.38621 ? ? ? ? ? ? 9   ASP G OD2 1 
+ATOM 25165 N N   . GLY G 2 10  ? 173.662 115.686 190.052 1.000 233.72098 ? ? ? ? ? ? 10  GLY G N   1 
+ATOM 25166 C CA  . GLY G 2 10  ? 173.529 115.729 188.609 1.000 232.66391 ? ? ? ? ? ? 10  GLY G CA  1 
+ATOM 25167 C C   . GLY G 2 10  ? 174.047 114.493 187.904 1.000 232.35772 ? ? ? ? ? ? 10  GLY G C   1 
+ATOM 25168 O O   . GLY G 2 10  ? 173.906 114.363 186.685 1.000 232.69481 ? ? ? ? ? ? 10  GLY G O   1 
+ATOM 25169 N N   . GLY G 2 11  ? 174.648 113.578 188.656 1.000 223.80546 ? ? ? ? ? ? 11  GLY G N   1 
+ATOM 25170 C CA  . GLY G 2 11  ? 175.179 112.357 188.092 1.000 222.46346 ? ? ? ? ? ? 11  GLY G CA  1 
+ATOM 25171 C C   . GLY G 2 11  ? 174.120 111.279 187.971 1.000 223.28420 ? ? ? ? ? ? 11  GLY G C   1 
+ATOM 25172 O O   . GLY G 2 11  ? 172.914 111.529 188.013 1.000 224.13617 ? ? ? ? ? ? 11  GLY G O   1 
+ATOM 25173 N N   . ASN G 2 12  ? 174.595 110.047 187.807 1.000 221.85107 ? ? ? ? ? ? 12  ASN G N   1 
+ATOM 25174 C CA  . ASN G 2 12  ? 173.694 108.905 187.745 1.000 222.99751 ? ? ? ? ? ? 12  ASN G CA  1 
+ATOM 25175 C C   . ASN G 2 12  ? 172.997 108.715 189.085 1.000 223.71445 ? ? ? ? ? ? 12  ASN G C   1 
+ATOM 25176 O O   . ASN G 2 12  ? 173.642 108.694 190.136 1.000 225.56879 ? ? ? ? ? ? 12  ASN G O   1 
+ATOM 25177 C CB  . ASN G 2 12  ? 174.468 107.647 187.358 1.000 222.72980 ? ? ? ? ? ? 12  ASN G CB  1 
+ATOM 25178 C CG  . ASN G 2 12  ? 175.045 107.729 185.959 1.000 221.01222 ? ? ? ? ? ? 12  ASN G CG  1 
+ATOM 25179 O OD1 . ASN G 2 12  ? 174.419 108.270 185.049 1.000 221.14794 ? ? ? ? ? ? 12  ASN G OD1 1 
+ATOM 25180 N ND2 . ASN G 2 12  ? 176.248 107.196 185.783 1.000 220.50746 ? ? ? ? ? ? 12  ASN G ND2 1 
+ATOM 25181 N N   . ILE G 2 13  ? 171.674 108.574 189.047 1.000 232.71301 ? ? ? ? ? ? 13  ILE G N   1 
+ATOM 25182 C CA  . ILE G 2 13  ? 170.854 108.519 190.250 1.000 232.98573 ? ? ? ? ? ? 13  ILE G CA  1 
+ATOM 25183 C C   . ILE G 2 13  ? 170.003 107.259 190.210 1.000 234.03132 ? ? ? ? ? ? 13  ILE G C   1 
+ATOM 25184 O O   . ILE G 2 13  ? 169.323 106.995 189.213 1.000 234.75863 ? ? ? ? ? ? 13  ILE G O   1 
+ATOM 25185 C CB  . ILE G 2 13  ? 169.962 109.767 190.386 1.000 231.55884 ? ? ? ? ? ? 13  ILE G CB  1 
+ATOM 25186 C CG1 . ILE G 2 13  ? 170.806 110.986 190.759 1.000 231.99516 ? ? ? ? ? ? 13  ILE G CG1 1 
+ATOM 25187 C CG2 . ILE G 2 13  ? 168.878 109.535 191.423 1.000 232.32745 ? ? ? ? ? ? 13  ILE G CG2 1 
+ATOM 25188 C CD1 . ILE G 2 13  ? 170.336 112.270 190.116 1.000 231.17173 ? ? ? ? ? ? 13  ILE G CD1 1 
+ATOM 25189 N N   . LEU G 2 14  ? 170.043 106.485 191.292 1.000 249.36881 ? ? ? ? ? ? 14  LEU G N   1 
+ATOM 25190 C CA  . LEU G 2 14  ? 169.230 105.284 191.448 1.000 248.44776 ? ? ? ? ? ? 14  LEU G CA  1 
+ATOM 25191 C C   . LEU G 2 14  ? 168.175 105.567 192.509 1.000 248.47265 ? ? ? ? ? ? 14  LEU G C   1 
+ATOM 25192 O O   . LEU G 2 14  ? 168.509 105.839 193.667 1.000 249.97620 ? ? ? ? ? ? 14  LEU G O   1 
+ATOM 25193 C CB  . LEU G 2 14  ? 170.093 104.086 191.834 1.000 247.21699 ? ? ? ? ? ? 14  LEU G CB  1 
+ATOM 25194 C CG  . LEU G 2 14  ? 169.493 102.698 191.615 1.000 247.41155 ? ? ? ? ? ? 14  LEU G CG  1 
+ATOM 25195 C CD1 . LEU G 2 14  ? 170.563 101.735 191.131 1.000 247.26861 ? ? ? ? ? ? 14  LEU G CD1 1 
+ATOM 25196 C CD2 . LEU G 2 14  ? 168.840 102.183 192.886 1.000 247.70973 ? ? ? ? ? ? 14  LEU G CD2 1 
+ATOM 25197 N N   . VAL G 2 15  ? 166.908 105.502 192.115 1.000 254.08136 ? ? ? ? ? ? 15  VAL G N   1 
+ATOM 25198 C CA  . VAL G 2 15  ? 165.788 105.775 193.007 1.000 254.51110 ? ? ? ? ? ? 15  VAL G CA  1 
+ATOM 25199 C C   . VAL G 2 15  ? 165.092 104.459 193.323 1.000 256.20877 ? ? ? ? ? ? 15  VAL G C   1 
+ATOM 25200 O O   . VAL G 2 15  ? 164.810 103.663 192.418 1.000 257.69163 ? ? ? ? ? ? 15  VAL G O   1 
+ATOM 25201 C CB  . VAL G 2 15  ? 164.812 106.786 192.381 1.000 254.57052 ? ? ? ? ? ? 15  VAL G CB  1 
+ATOM 25202 C CG1 . VAL G 2 15  ? 163.443 106.687 193.032 1.000 255.40960 ? ? ? ? ? ? 15  VAL G CG1 1 
+ATOM 25203 C CG2 . VAL G 2 15  ? 165.367 108.196 192.502 1.000 254.26359 ? ? ? ? ? ? 15  VAL G CG2 1 
+ATOM 25204 N N   . THR G 2 16  ? 164.817 104.227 194.606 1.000 257.95825 ? ? ? ? ? ? 16  THR G N   1 
+ATOM 25205 C CA  . THR G 2 16  ? 164.215 102.976 195.047 1.000 257.04429 ? ? ? ? ? ? 16  THR G CA  1 
+ATOM 25206 C C   . THR G 2 16  ? 162.826 103.249 195.616 1.000 256.26910 ? ? ? ? ? ? 16  THR G C   1 
+ATOM 25207 O O   . THR G 2 16  ? 162.474 102.759 196.694 1.000 255.31560 ? ? ? ? ? ? 16  THR G O   1 
+ATOM 25208 C CB  . THR G 2 16  ? 165.113 102.288 196.080 1.000 256.08608 ? ? ? ? ? ? 16  THR G CB  1 
+ATOM 25209 O OG1 . THR G 2 16  ? 166.473 102.351 195.638 1.000 255.67948 ? ? ? ? ? ? 16  THR G OG1 1 
+ATOM 25210 C CG2 . THR G 2 16  ? 164.735 100.818 196.225 1.000 254.87397 ? ? ? ? ? ? 16  THR G CG2 1 
+ATOM 25211 N N   . ALA G 2 17  ? 162.043 104.059 194.908 1.000 263.00773 ? ? ? ? ? ? 17  ALA G N   1 
+ATOM 25212 C CA  . ALA G 2 17  ? 160.702 104.396 195.365 1.000 262.68373 ? ? ? ? ? ? 17  ALA G CA  1 
+ATOM 25213 C C   . ALA G 2 17  ? 159.833 103.148 195.458 1.000 262.32665 ? ? ? ? ? ? 17  ALA G C   1 
+ATOM 25214 O O   . ALA G 2 17  ? 159.927 102.240 194.628 1.000 262.79553 ? ? ? ? ? ? 17  ALA G O   1 
+ATOM 25215 C CB  . ALA G 2 17  ? 160.062 105.413 194.422 1.000 262.43973 ? ? ? ? ? ? 17  ALA G CB  1 
+ATOM 25216 N N   . GLY G 2 18  ? 158.984 103.108 196.479 1.000 265.22992 ? ? ? ? ? ? 18  GLY G N   1 
+ATOM 25217 C CA  . GLY G 2 18  ? 158.130 101.960 196.737 1.000 265.61288 ? ? ? ? ? ? 18  GLY G CA  1 
+ATOM 25218 C C   . GLY G 2 18  ? 156.707 102.197 196.264 1.000 266.33310 ? ? ? ? ? ? 18  GLY G C   1 
+ATOM 25219 O O   . GLY G 2 18  ? 156.177 103.303 196.380 1.000 265.40900 ? ? ? ? ? ? 18  GLY G O   1 
+ATOM 25220 N N   . ALA G 2 19  ? 156.107 101.142 195.707 1.000 273.15213 ? ? ? ? ? ? 19  ALA G N   1 
+ATOM 25221 C CA  . ALA G 2 19  ? 154.708 101.121 195.286 1.000 272.91861 ? ? ? ? ? ? 19  ALA G CA  1 
+ATOM 25222 C C   . ALA G 2 19  ? 154.416 102.109 194.162 1.000 273.55653 ? ? ? ? ? ? 19  ALA G C   1 
+ATOM 25223 O O   . ALA G 2 19  ? 153.262 102.251 193.744 1.000 273.48075 ? ? ? ? ? ? 19  ALA G O   1 
+ATOM 25224 C CB  . ALA G 2 19  ? 153.785 101.394 196.477 1.000 271.44159 ? ? ? ? ? ? 19  ALA G CB  1 
+ATOM 25225 N N   . GLY G 2 20  ? 155.443 102.794 193.664 1.000 271.90743 ? ? ? ? ? ? 20  GLY G N   1 
+ATOM 25226 C CA  . GLY G 2 20  ? 155.263 103.705 192.552 1.000 271.02816 ? ? ? ? ? ? 20  GLY G CA  1 
+ATOM 25227 C C   . GLY G 2 20  ? 154.529 104.986 192.872 1.000 271.13495 ? ? ? ? ? ? 20  GLY G C   1 
+ATOM 25228 O O   . GLY G 2 20  ? 154.216 105.746 191.951 1.000 270.59769 ? ? ? ? ? ? 20  GLY G O   1 
+ATOM 25229 N N   . SER G 2 21  ? 154.237 105.249 194.148 1.000 263.03189 ? ? ? ? ? ? 21  SER G N   1 
+ATOM 25230 C CA  . SER G 2 21  ? 153.526 106.472 194.505 1.000 262.24852 ? ? ? ? ? ? 21  SER G CA  1 
+ATOM 25231 C C   . SER G 2 21  ? 154.360 107.709 194.197 1.000 262.45038 ? ? ? ? ? ? 21  SER G C   1 
+ATOM 25232 O O   . SER G 2 21  ? 153.838 108.703 193.678 1.000 261.52189 ? ? ? ? ? ? 21  SER G O   1 
+ATOM 25233 C CB  . SER G 2 21  ? 153.139 106.441 195.983 1.000 260.65218 ? ? ? ? ? ? 21  SER G CB  1 
+ATOM 25234 O OG  . SER G 2 21  ? 151.991 107.235 196.226 1.000 260.50630 ? ? ? ? ? ? 21  SER G OG  1 
+ATOM 25235 N N   . GLY G 2 22  ? 155.652 107.668 194.505 1.000 253.10129 ? ? ? ? ? ? 22  GLY G N   1 
+ATOM 25236 C CA  . GLY G 2 22  ? 156.539 108.787 194.289 1.000 251.68192 ? ? ? ? ? ? 22  GLY G CA  1 
+ATOM 25237 C C   . GLY G 2 22  ? 157.385 108.727 193.041 1.000 251.26336 ? ? ? ? ? ? 22  GLY G C   1 
+ATOM 25238 O O   . GLY G 2 22  ? 158.132 109.674 192.776 1.000 251.02537 ? ? ? ? ? ? 22  GLY G O   1 
+ATOM 25239 N N   . LYS G 2 23  ? 157.299 107.645 192.264 1.000 248.10105 ? ? ? ? ? ? 23  LYS G N   1 
+ATOM 25240 C CA  . LYS G 2 23  ? 158.118 107.531 191.061 1.000 247.53788 ? ? ? ? ? ? 23  LYS G CA  1 
+ATOM 25241 C C   . LYS G 2 23  ? 157.781 108.629 190.063 1.000 247.24765 ? ? ? ? ? ? 23  LYS G C   1 
+ATOM 25242 O O   . LYS G 2 23  ? 158.666 109.356 189.597 1.000 248.44797 ? ? ? ? ? ? 23  LYS G O   1 
+ATOM 25243 C CB  . LYS G 2 23  ? 157.923 106.157 190.421 1.000 247.77749 ? ? ? ? ? ? 23  LYS G CB  1 
+ATOM 25244 C CG  . LYS G 2 23  ? 158.408 104.997 191.262 1.000 247.88548 ? ? ? ? ? ? 23  LYS G CG  1 
+ATOM 25245 C CD  . LYS G 2 23  ? 158.315 103.690 190.494 1.000 247.47049 ? ? ? ? ? ? 23  LYS G CD  1 
+ATOM 25246 C CE  . LYS G 2 23  ? 159.025 102.571 191.232 1.000 248.08321 ? ? ? ? ? ? 23  LYS G CE  1 
+ATOM 25247 N NZ  . LYS G 2 23  ? 158.373 102.279 192.538 1.000 249.74368 ? ? ? ? ? ? 23  LYS G NZ  1 
+ATOM 25248 N N   . THR G 2 24  ? 156.498 108.771 189.729 1.000 237.92437 ? ? ? ? ? ? 24  THR G N   1 
+ATOM 25249 C CA  . THR G 2 24  ? 156.102 109.754 188.728 1.000 238.82408 ? ? ? ? ? ? 24  THR G CA  1 
+ATOM 25250 C C   . THR G 2 24  ? 156.301 111.174 189.246 1.000 239.65645 ? ? ? ? ? ? 24  THR G C   1 
+ATOM 25251 O O   . THR G 2 24  ? 156.718 112.064 188.495 1.000 239.45870 ? ? ? ? ? ? 24  THR G O   1 
+ATOM 25252 C CB  . THR G 2 24  ? 154.649 109.512 188.314 1.000 238.34616 ? ? ? ? ? ? 24  THR G CB  1 
+ATOM 25253 O OG1 . THR G 2 24  ? 154.592 108.391 187.422 1.000 238.01046 ? ? ? ? ? ? 24  THR G OG1 1 
+ATOM 25254 C CG2 . THR G 2 24  ? 154.081 110.720 187.596 1.000 237.63635 ? ? ? ? ? ? 24  THR G CG2 1 
+ATOM 25255 N N   . THR G 2 25  ? 156.026 111.401 190.532 1.000 238.40574 ? ? ? ? ? ? 25  THR G N   1 
+ATOM 25256 C CA  . THR G 2 25  ? 156.204 112.731 191.106 1.000 236.97272 ? ? ? ? ? ? 25  THR G CA  1 
+ATOM 25257 C C   . THR G 2 25  ? 157.673 113.139 191.109 1.000 236.66017 ? ? ? ? ? ? 25  THR G C   1 
+ATOM 25258 O O   . THR G 2 25  ? 158.017 114.262 190.722 1.000 235.87262 ? ? ? ? ? ? 25  THR G O   1 
+ATOM 25259 C CB  . THR G 2 25  ? 155.636 112.773 192.524 1.000 235.74113 ? ? ? ? ? ? 25  THR G CB  1 
+ATOM 25260 O OG1 . THR G 2 25  ? 156.667 112.437 193.461 1.000 235.72005 ? ? ? ? ? ? 25  THR G OG1 1 
+ATOM 25261 C CG2 . THR G 2 25  ? 154.488 111.786 192.666 1.000 234.87470 ? ? ? ? ? ? 25  THR G CG2 1 
+ATOM 25262 N N   . ILE G 2 26  ? 158.557 112.240 191.549 1.000 233.44434 ? ? ? ? ? ? 26  ILE G N   1 
+ATOM 25263 C CA  . ILE G 2 26  ? 159.978 112.572 191.579 1.000 232.49296 ? ? ? ? ? ? 26  ILE G CA  1 
+ATOM 25264 C C   . ILE G 2 26  ? 160.539 112.673 190.166 1.000 232.59316 ? ? ? ? ? ? 26  ILE G C   1 
+ATOM 25265 O O   . ILE G 2 26  ? 161.493 113.422 189.923 1.000 232.08217 ? ? ? ? ? ? 26  ILE G O   1 
+ATOM 25266 C CB  . ILE G 2 26  ? 160.758 111.556 192.436 1.000 231.13936 ? ? ? ? ? ? 26  ILE G CB  1 
+ATOM 25267 C CG1 . ILE G 2 26  ? 162.056 112.182 192.948 1.000 230.26602 ? ? ? ? ? ? 26  ILE G CG1 1 
+ATOM 25268 C CG2 . ILE G 2 26  ? 161.060 110.287 191.656 1.000 230.78045 ? ? ? ? ? ? 26  ILE G CG2 1 
+ATOM 25269 C CD1 . ILE G 2 26  ? 161.841 113.398 193.817 1.000 230.80060 ? ? ? ? ? ? 26  ILE G CD1 1 
+ATOM 25270 N N   . LEU G 2 27  ? 159.970 111.928 189.216 1.000 226.81183 ? ? ? ? ? ? 27  LEU G N   1 
+ATOM 25271 C CA  . LEU G 2 27  ? 160.423 112.025 187.833 1.000 225.13612 ? ? ? ? ? ? 27  LEU G CA  1 
+ATOM 25272 C C   . LEU G 2 27  ? 160.124 113.402 187.259 1.000 224.83134 ? ? ? ? ? ? 27  LEU G C   1 
+ATOM 25273 O O   . LEU G 2 27  ? 160.995 114.042 186.660 1.000 225.51466 ? ? ? ? ? ? 27  LEU G O   1 
+ATOM 25274 C CB  . LEU G 2 27  ? 159.766 110.935 186.987 1.000 225.23039 ? ? ? ? ? ? 27  LEU G CB  1 
+ATOM 25275 C CG  . LEU G 2 27  ? 160.554 109.640 186.792 1.000 224.78920 ? ? ? ? ? ? 27  LEU G CG  1 
+ATOM 25276 C CD1 . LEU G 2 27  ? 160.057 108.900 185.562 1.000 224.65228 ? ? ? ? ? ? 27  LEU G CD1 1 
+ATOM 25277 C CD2 . LEU G 2 27  ? 162.040 109.924 186.682 1.000 224.18487 ? ? ? ? ? ? 27  LEU G CD2 1 
+ATOM 25278 N N   . VAL G 2 28  ? 158.891 113.878 187.441 1.000 219.62481 ? ? ? ? ? ? 28  VAL G N   1 
+ATOM 25279 C CA  . VAL G 2 28  ? 158.511 115.179 186.901 1.000 219.83304 ? ? ? ? ? ? 28  VAL G CA  1 
+ATOM 25280 C C   . VAL G 2 28  ? 159.333 116.286 187.546 1.000 219.66442 ? ? ? ? ? ? 28  VAL G C   1 
+ATOM 25281 O O   . VAL G 2 28  ? 159.835 117.185 186.861 1.000 220.97263 ? ? ? ? ? ? 28  VAL G O   1 
+ATOM 25282 C CB  . VAL G 2 28  ? 157.000 115.412 187.084 1.000 218.89641 ? ? ? ? ? ? 28  VAL G CB  1 
+ATOM 25283 C CG1 . VAL G 2 28  ? 156.659 116.881 186.895 1.000 217.48221 ? ? ? ? ? ? 28  VAL G CG1 1 
+ATOM 25284 C CG2 . VAL G 2 28  ? 156.213 114.551 186.112 1.000 219.10840 ? ? ? ? ? ? 28  VAL G CG2 1 
+ATOM 25285 N N   . SER G 2 29  ? 159.496 116.231 188.869 1.000 217.16808 ? ? ? ? ? ? 29  SER G N   1 
+ATOM 25286 C CA  . SER G 2 29  ? 160.238 117.275 189.568 1.000 217.38033 ? ? ? ? ? ? 29  SER G CA  1 
+ATOM 25287 C C   . SER G 2 29  ? 161.689 117.325 189.106 1.000 217.13745 ? ? ? ? ? ? 29  SER G C   1 
+ATOM 25288 O O   . SER G 2 29  ? 162.237 118.405 188.858 1.000 217.26862 ? ? ? ? ? ? 29  SER G O   1 
+ATOM 25289 C CB  . SER G 2 29  ? 160.164 117.048 191.076 1.000 218.02378 ? ? ? ? ? ? 29  SER G CB  1 
+ATOM 25290 O OG  . SER G 2 29  ? 161.315 116.366 191.542 1.000 217.87726 ? ? ? ? ? ? 29  SER G OG  1 
+ATOM 25291 N N   . LYS G 2 30  ? 162.329 116.160 188.984 1.000 203.62122 ? ? ? ? ? ? 30  LYS G N   1 
+ATOM 25292 C CA  . LYS G 2 30  ? 163.718 116.128 188.541 1.000 201.66015 ? ? ? ? ? ? 30  LYS G CA  1 
+ATOM 25293 C C   . LYS G 2 30  ? 163.853 116.616 187.105 1.000 202.66528 ? ? ? ? ? ? 30  LYS G C   1 
+ATOM 25294 O O   . LYS G 2 30  ? 164.811 117.324 186.772 1.000 202.10389 ? ? ? ? ? ? 30  LYS G O   1 
+ATOM 25295 C CB  . LYS G 2 30  ? 164.281 114.716 188.684 1.000 201.80049 ? ? ? ? ? ? 30  LYS G CB  1 
+ATOM 25296 C CG  . LYS G 2 30  ? 165.725 114.582 188.240 1.000 200.66566 ? ? ? ? ? ? 30  LYS G CG  1 
+ATOM 25297 C CD  . LYS G 2 30  ? 166.644 115.452 189.072 1.000 199.33721 ? ? ? ? ? ? 30  LYS G CD  1 
+ATOM 25298 C CE  . LYS G 2 30  ? 168.100 115.113 188.811 1.000 200.18814 ? ? ? ? ? ? 30  LYS G CE  1 
+ATOM 25299 N NZ  . LYS G 2 30  ? 169.021 116.108 189.423 1.000 203.34596 ? ? ? ? ? ? 30  LYS G NZ  1 
+ATOM 25300 N N   . ILE G 2 31  ? 162.905 116.247 186.241 1.000 197.13842 ? ? ? ? ? ? 31  ILE G N   1 
+ATOM 25301 C CA  . ILE G 2 31  ? 162.963 116.671 184.845 1.000 194.96261 ? ? ? ? ? ? 31  ILE G CA  1 
+ATOM 25302 C C   . ILE G 2 31  ? 162.860 118.188 184.745 1.000 195.60811 ? ? ? ? ? ? 31  ILE G C   1 
+ATOM 25303 O O   . ILE G 2 31  ? 163.633 118.834 184.028 1.000 196.95993 ? ? ? ? ? ? 31  ILE G O   1 
+ATOM 25304 C CB  . ILE G 2 31  ? 161.860 115.975 184.028 1.000 193.50990 ? ? ? ? ? ? 31  ILE G CB  1 
+ATOM 25305 C CG1 . ILE G 2 31  ? 162.237 114.519 183.759 1.000 193.86000 ? ? ? ? ? ? 31  ILE G CG1 1 
+ATOM 25306 C CG2 . ILE G 2 31  ? 161.618 116.708 182.721 1.000 193.51497 ? ? ? ? ? ? 31  ILE G CG2 1 
+ATOM 25307 C CD1 . ILE G 2 31  ? 161.068 113.657 183.351 1.000 195.26772 ? ? ? ? ? ? 31  ILE G CD1 1 
+ATOM 25308 N N   . GLU G 2 32  ? 161.908 118.780 185.470 1.000 196.63716 ? ? ? ? ? ? 32  GLU G N   1 
+ATOM 25309 C CA  . GLU G 2 32  ? 161.751 120.230 185.435 1.000 194.89627 ? ? ? ? ? ? 32  GLU G CA  1 
+ATOM 25310 C C   . GLU G 2 32  ? 162.985 120.933 185.982 1.000 195.02456 ? ? ? ? ? ? 32  GLU G C   1 
+ATOM 25311 O O   . GLU G 2 32  ? 163.417 121.957 185.441 1.000 195.77628 ? ? ? ? ? ? 32  GLU G O   1 
+ATOM 25312 C CB  . GLU G 2 32  ? 160.508 120.649 186.219 1.000 196.22514 ? ? ? ? ? ? 32  GLU G CB  1 
+ATOM 25313 C CG  . GLU G 2 32  ? 159.218 120.035 185.717 1.000 197.91393 ? ? ? ? ? ? 32  GLU G CG  1 
+ATOM 25314 C CD  . GLU G 2 32  ? 158.337 121.035 184.997 1.000 198.24734 ? ? ? ? ? ? 32  GLU G CD  1 
+ATOM 25315 O OE1 . GLU G 2 32  ? 158.764 122.197 184.837 1.000 197.91635 ? ? ? ? ? ? 32  GLU G OE1 1 
+ATOM 25316 O OE2 . GLU G 2 32  ? 157.218 120.659 184.590 1.000 198.32094 ? ? ? ? ? ? 32  GLU G OE2 1 
+ATOM 25317 N N   . ALA G 2 33  ? 163.562 120.401 187.061 1.000 186.91533 ? ? ? ? ? ? 33  ALA G N   1 
+ATOM 25318 C CA  . ALA G 2 33  ? 164.756 121.009 187.637 1.000 185.64212 ? ? ? ? ? ? 33  ALA G CA  1 
+ATOM 25319 C C   . ALA G 2 33  ? 165.920 120.969 186.656 1.000 187.22538 ? ? ? ? ? ? 33  ALA G C   1 
+ATOM 25320 O O   . ALA G 2 33  ? 166.655 121.950 186.504 1.000 186.31344 ? ? ? ? ? ? 33  ALA G O   1 
+ATOM 25321 C CB  . ALA G 2 33  ? 165.124 120.304 188.942 1.000 184.45033 ? ? ? ? ? ? 33  ALA G CB  1 
+ATOM 25322 N N   . ASP G 2 34  ? 166.103 119.834 185.979 1.000 186.81121 ? ? ? ? ? ? 34  ASP G N   1 
+ATOM 25323 C CA  . ASP G 2 34  ? 167.202 119.714 185.027 1.000 184.93644 ? ? ? ? ? ? 34  ASP G CA  1 
+ATOM 25324 C C   . ASP G 2 34  ? 166.968 120.578 183.795 1.000 182.33235 ? ? ? ? ? ? 34  ASP G C   1 
+ATOM 25325 O O   . ASP G 2 34  ? 167.900 121.216 183.293 1.000 181.10471 ? ? ? ? ? ? 34  ASP G O   1 
+ATOM 25326 C CB  . ASP G 2 34  ? 167.390 118.252 184.629 1.000 184.11034 ? ? ? ? ? ? 34  ASP G CB  1 
+ATOM 25327 C CG  . ASP G 2 34  ? 168.596 117.623 185.292 1.000 186.57641 ? ? ? ? ? ? 34  ASP G CG  1 
+ATOM 25328 O OD1 . ASP G 2 34  ? 169.416 118.370 185.867 1.000 186.16330 ? ? ? ? ? ? 34  ASP G OD1 1 
+ATOM 25329 O OD2 . ASP G 2 34  ? 168.724 116.383 185.242 1.000 188.07426 ? ? ? ? ? ? 34  ASP G OD2 1 
+ATOM 25330 N N   . LEU G 2 35  ? 165.733 120.608 183.291 1.000 170.19487 ? ? ? ? ? ? 35  LEU G N   1 
+ATOM 25331 C CA  . LEU G 2 35  ? 165.439 121.399 182.101 1.000 169.13546 ? ? ? ? ? ? 35  LEU G CA  1 
+ATOM 25332 C C   . LEU G 2 35  ? 165.638 122.886 182.359 1.000 171.56394 ? ? ? ? ? ? 35  LEU G C   1 
+ATOM 25333 O O   . LEU G 2 35  ? 166.182 123.601 181.510 1.000 174.08202 ? ? ? ? ? ? 35  LEU G O   1 
+ATOM 25334 C CB  . LEU G 2 35  ? 164.013 121.127 181.628 1.000 169.86537 ? ? ? ? ? ? 35  LEU G CB  1 
+ATOM 25335 C CG  . LEU G 2 35  ? 163.774 119.795 180.919 1.000 169.64952 ? ? ? ? ? ? 35  LEU G CG  1 
+ATOM 25336 C CD1 . LEU G 2 35  ? 162.344 119.715 180.419 1.000 169.09325 ? ? ? ? ? ? 35  LEU G CD1 1 
+ATOM 25337 C CD2 . LEU G 2 35  ? 164.755 119.618 179.776 1.000 167.98773 ? ? ? ? ? ? 35  LEU G CD2 1 
+ATOM 25338 N N   . LYS G 2 36  ? 165.204 123.373 183.523 1.000 174.74991 ? ? ? ? ? ? 36  LYS G N   1 
+ATOM 25339 C CA  . LYS G 2 36  ? 165.351 124.793 183.820 1.000 173.58537 ? ? ? ? ? ? 36  LYS G CA  1 
+ATOM 25340 C C   . LYS G 2 36  ? 166.791 125.151 184.161 1.000 172.53670 ? ? ? ? ? ? 36  LYS G C   1 
+ATOM 25341 O O   . LYS G 2 36  ? 167.210 126.293 183.945 1.000 171.61815 ? ? ? ? ? ? 36  LYS G O   1 
+ATOM 25342 C CB  . LYS G 2 36  ? 164.408 125.192 184.956 1.000 173.70951 ? ? ? ? ? ? 36  LYS G CB  1 
+ATOM 25343 C CG  . LYS G 2 36  ? 164.950 124.942 186.354 1.000 174.27999 ? ? ? ? ? ? 36  LYS G CG  1 
+ATOM 25344 C CD  . LYS G 2 36  ? 164.023 125.505 187.420 1.000 172.94197 ? ? ? ? ? ? 36  LYS G CD  1 
+ATOM 25345 C CE  . LYS G 2 36  ? 163.596 126.927 187.092 1.000 172.97407 ? ? ? ? ? ? 36  LYS G CE  1 
+ATOM 25346 N NZ  . LYS G 2 36  ? 164.422 127.936 187.811 1.000 172.73073 ? ? ? ? ? ? 36  LYS G NZ  1 
+ATOM 25347 N N   . GLU G 2 37  ? 167.561 124.200 184.690 1.000 171.58873 ? ? ? ? ? ? 37  GLU G N   1 
+ATOM 25348 C CA  . GLU G 2 37  ? 168.955 124.478 185.017 1.000 170.67766 ? ? ? ? ? ? 37  GLU G CA  1 
+ATOM 25349 C C   . GLU G 2 37  ? 169.834 124.488 183.772 1.000 174.18320 ? ? ? ? ? ? 37  GLU G C   1 
+ATOM 25350 O O   . GLU G 2 37  ? 170.737 125.323 183.655 1.000 174.30255 ? ? ? ? ? ? 37  GLU G O   1 
+ATOM 25351 C CB  . GLU G 2 37  ? 169.471 123.451 186.024 1.000 170.41278 ? ? ? ? ? ? 37  GLU G CB  1 
+ATOM 25352 C CG  . GLU G 2 37  ? 170.967 123.518 186.264 1.000 172.49433 ? ? ? ? ? ? 37  GLU G CG  1 
+ATOM 25353 C CD  . GLU G 2 37  ? 171.552 122.177 186.654 1.000 177.32716 ? ? ? ? ? ? 37  GLU G CD  1 
+ATOM 25354 O OE1 . GLU G 2 37  ? 170.911 121.456 187.446 1.000 176.43254 ? ? ? ? ? ? 37  GLU G OE1 1 
+ATOM 25355 O OE2 . GLU G 2 37  ? 172.652 121.844 186.165 1.000 180.02258 ? ? ? ? ? ? 37  GLU G OE2 1 
+ATOM 25356 N N   . ASN G 2 38  ? 169.582 123.580 182.833 1.000 161.01942 ? ? ? ? ? ? 38  ASN G N   1 
+ATOM 25357 C CA  . ASN G 2 38  ? 170.416 123.434 181.648 1.000 156.59696 ? ? ? ? ? ? 38  ASN G CA  1 
+ATOM 25358 C C   . ASN G 2 38  ? 169.935 124.390 180.564 1.000 156.77332 ? ? ? ? ? ? 38  ASN G C   1 
+ATOM 25359 O O   . ASN G 2 38  ? 168.796 124.284 180.097 1.000 157.65267 ? ? ? ? ? ? 38  ASN G O   1 
+ATOM 25360 C CB  . ASN G 2 38  ? 170.387 121.992 181.146 1.000 155.73723 ? ? ? ? ? ? 38  ASN G CB  1 
+ATOM 25361 C CG  . ASN G 2 38  ? 171.237 121.787 179.910 1.000 156.09742 ? ? ? ? ? ? 38  ASN G CG  1 
+ATOM 25362 O OD1 . ASN G 2 38  ? 170.820 122.103 178.796 1.000 159.75365 ? ? ? ? ? ? 38  ASN G OD1 1 
+ATOM 25363 N ND2 . ASN G 2 38  ? 172.436 121.253 180.100 1.000 155.59641 ? ? ? ? ? ? 38  ASN G ND2 1 
+ATOM 25364 N N   . LYS G 2 39  ? 170.803 125.316 180.164 1.000 147.75804 ? ? ? ? ? ? 39  LYS G N   1 
+ATOM 25365 C CA  . LYS G 2 39  ? 170.493 126.290 179.128 1.000 149.24307 ? ? ? ? ? ? 39  LYS G CA  1 
+ATOM 25366 C C   . LYS G 2 39  ? 171.030 125.895 177.760 1.000 147.99738 ? ? ? ? ? ? 39  LYS G C   1 
+ATOM 25367 O O   . LYS G 2 39  ? 170.882 126.665 176.807 1.000 144.38231 ? ? ? ? ? ? 39  LYS G O   1 
+ATOM 25368 C CB  . LYS G 2 39  ? 171.044 127.665 179.515 1.000 148.30189 ? ? ? ? ? ? 39  LYS G CB  1 
+ATOM 25369 C CG  . LYS G 2 39  ? 170.450 128.237 180.789 1.000 147.62718 ? ? ? ? ? ? 39  LYS G CG  1 
+ATOM 25370 C CD  . LYS G 2 39  ? 168.941 128.354 180.685 1.000 148.12620 ? ? ? ? ? ? 39  LYS G CD  1 
+ATOM 25371 C CE  . LYS G 2 39  ? 168.321 128.682 182.030 1.000 147.66773 ? ? ? ? ? ? 39  LYS G CE  1 
+ATOM 25372 N NZ  . LYS G 2 39  ? 166.887 129.058 181.901 1.000 150.17807 ? ? ? ? ? ? 39  LYS G NZ  1 
+ATOM 25373 N N   . THR G 2 40  ? 171.646 124.723 177.639 1.000 142.28731 ? ? ? ? ? ? 40  THR G N   1 
+ATOM 25374 C CA  . THR G 2 40  ? 172.235 124.298 176.381 1.000 138.71168 ? ? ? ? ? ? 40  THR G CA  1 
+ATOM 25375 C C   . THR G 2 40  ? 171.162 123.740 175.451 1.000 138.41413 ? ? ? ? ? ? 40  THR G C   1 
+ATOM 25376 O O   . THR G 2 40  ? 169.972 123.709 175.773 1.000 140.71694 ? ? ? ? ? ? 40  THR G O   1 
+ATOM 25377 C CB  . THR G 2 40  ? 173.326 123.261 176.629 1.000 136.98073 ? ? ? ? ? ? 40  THR G CB  1 
+ATOM 25378 O OG1 . THR G 2 40  ? 172.736 122.068 177.157 1.000 141.03239 ? ? ? ? ? ? 40  THR G OG1 1 
+ATOM 25379 C CG2 . THR G 2 40  ? 174.343 123.792 177.620 1.000 138.76928 ? ? ? ? ? ? 40  THR G CG2 1 
+ATOM 25380 N N   . HIS G 2 41  ? 171.593 123.296 174.272 1.000 119.28033 ? ? ? ? ? ? 41  HIS G N   1 
+ATOM 25381 C CA  . HIS G 2 41  ? 170.692 122.702 173.296 1.000 116.51443 ? ? ? ? ? ? 41  HIS G CA  1 
+ATOM 25382 C C   . HIS G 2 41  ? 170.280 121.284 173.654 1.000 121.40056 ? ? ? ? ? ? 41  HIS G C   1 
+ATOM 25383 O O   . HIS G 2 41  ? 169.322 120.770 173.068 1.000 121.35302 ? ? ? ? ? ? 41  HIS G O   1 
+ATOM 25384 C CB  . HIS G 2 41  ? 171.347 122.697 171.917 1.000 115.81028 ? ? ? ? ? ? 41  HIS G CB  1 
+ATOM 25385 C CG  . HIS G 2 41  ? 172.381 121.631 171.750 1.000 117.04862 ? ? ? ? ? ? 41  HIS G CG  1 
+ATOM 25386 N ND1 . HIS G 2 41  ? 173.689 121.794 172.151 1.000 119.71711 ? ? ? ? ? ? 41  HIS G ND1 1 
+ATOM 25387 C CD2 . HIS G 2 41  ? 172.300 120.384 171.231 1.000 116.86306 ? ? ? ? ? ? 41  HIS G CD2 1 
+ATOM 25388 C CE1 . HIS G 2 41  ? 174.369 120.695 171.884 1.000 117.63164 ? ? ? ? ? ? 41  HIS G CE1 1 
+ATOM 25389 N NE2 . HIS G 2 41  ? 173.550 119.823 171.326 1.000 117.54586 ? ? ? ? ? ? 41  HIS G NE2 1 
+ATOM 25390 N N   . TYR G 2 42  ? 170.975 120.643 174.588 1.000 126.19632 ? ? ? ? ? ? 42  TYR G N   1 
+ATOM 25391 C CA  . TYR G 2 42  ? 170.684 119.260 174.926 1.000 120.01544 ? ? ? ? ? ? 42  TYR G CA  1 
+ATOM 25392 C C   . TYR G 2 42  ? 169.295 119.131 175.535 1.000 124.29936 ? ? ? ? ? ? 42  TYR G C   1 
+ATOM 25393 O O   . TYR G 2 42  ? 168.780 120.054 176.170 1.000 132.39459 ? ? ? ? ? ? 42  TYR G O   1 
+ATOM 25394 C CB  . TYR G 2 42  ? 171.727 118.720 175.900 1.000 119.12428 ? ? ? ? ? ? 42  TYR G CB  1 
+ATOM 25395 C CG  . TYR G 2 42  ? 173.111 118.600 175.318 1.000 119.54333 ? ? ? ? ? ? 42  TYR G CG  1 
+ATOM 25396 C CD1 . TYR G 2 42  ? 173.499 117.462 174.631 1.000 120.24793 ? ? ? ? ? ? 42  TYR G CD1 1 
+ATOM 25397 C CD2 . TYR G 2 42  ? 174.033 119.623 175.461 1.000 125.67759 ? ? ? ? ? ? 42  TYR G CD2 1 
+ATOM 25398 C CE1 . TYR G 2 42  ? 174.764 117.347 174.100 1.000 124.23899 ? ? ? ? ? ? 42  TYR G CE1 1 
+ATOM 25399 C CE2 . TYR G 2 42  ? 175.301 119.517 174.934 1.000 129.72220 ? ? ? ? ? ? 42  TYR G CE2 1 
+ATOM 25400 C CZ  . TYR G 2 42  ? 175.661 118.377 174.254 1.000 128.99934 ? ? ? ? ? ? 42  TYR G CZ  1 
+ATOM 25401 O OH  . TYR G 2 42  ? 176.926 118.268 173.726 1.000 131.25707 ? ? ? ? ? ? 42  TYR G OH  1 
+ATOM 25402 N N   . SER G 2 43  ? 168.686 117.969 175.330 1.000 130.84964 ? ? ? ? ? ? 43  SER G N   1 
+ATOM 25403 C CA  . SER G 2 43  ? 167.364 117.663 175.851 1.000 132.65213 ? ? ? ? ? ? 43  SER G CA  1 
+ATOM 25404 C C   . SER G 2 43  ? 167.430 116.354 176.627 1.000 136.66727 ? ? ? ? ? ? 43  SER G C   1 
+ATOM 25405 O O   . SER G 2 43  ? 168.478 115.708 176.709 1.000 137.40763 ? ? ? ? ? ? 43  SER G O   1 
+ATOM 25406 C CB  . SER G 2 43  ? 166.333 117.586 174.721 1.000 133.05664 ? ? ? ? ? ? 43  SER G CB  1 
+ATOM 25407 O OG  . SER G 2 43  ? 166.528 116.426 173.938 1.000 139.43078 ? ? ? ? ? ? 43  SER G OG  1 
+ATOM 25408 N N   . ILE G 2 44  ? 166.299 115.962 177.208 1.000 146.75745 ? ? ? ? ? ? 44  ILE G N   1 
+ATOM 25409 C CA  . ILE G 2 44  ? 166.211 114.731 177.977 1.000 145.51575 ? ? ? ? ? ? 44  ILE G CA  1 
+ATOM 25410 C C   . ILE G 2 44  ? 165.214 113.800 177.304 1.000 146.14621 ? ? ? ? ? ? 44  ILE G C   1 
+ATOM 25411 O O   . ILE G 2 44  ? 164.345 114.223 176.539 1.000 146.84265 ? ? ? ? ? ? 44  ILE G O   1 
+ATOM 25412 C CB  . ILE G 2 44  ? 165.808 114.979 179.445 1.000 146.09951 ? ? ? ? ? ? 44  ILE G CB  1 
+ATOM 25413 C CG1 . ILE G 2 44  ? 164.499 115.766 179.519 1.000 145.31285 ? ? ? ? ? ? 44  ILE G CG1 1 
+ATOM 25414 C CG2 . ILE G 2 44  ? 166.909 115.705 180.185 1.000 147.67006 ? ? ? ? ? ? 44  ILE G CG2 1 
+ATOM 25415 C CD1 . ILE G 2 44  ? 163.291 114.921 179.859 1.000 147.48842 ? ? ? ? ? ? 44  ILE G CD1 1 
+ATOM 25416 N N   . ALA G 2 45  ? 165.352 112.513 177.604 1.000 152.03880 ? ? ? ? ? ? 45  ALA G N   1 
+ATOM 25417 C CA  . ALA G 2 45  ? 164.429 111.491 177.140 1.000 152.99287 ? ? ? ? ? ? 45  ALA G CA  1 
+ATOM 25418 C C   . ALA G 2 45  ? 163.842 110.772 178.343 1.000 158.18837 ? ? ? ? ? ? 45  ALA G C   1 
+ATOM 25419 O O   . ALA G 2 45  ? 164.583 110.289 179.204 1.000 161.50646 ? ? ? ? ? ? 45  ALA G O   1 
+ATOM 25420 C CB  . ALA G 2 45  ? 165.125 110.493 176.213 1.000 154.93693 ? ? ? ? ? ? 45  ALA G CB  1 
+ATOM 25421 N N   . ALA G 2 46  ? 162.516 110.706 178.402 1.000 171.45282 ? ? ? ? ? ? 46  ALA G N   1 
+ATOM 25422 C CA  . ALA G 2 46  ? 161.805 109.997 179.456 1.000 170.50469 ? ? ? ? ? ? 46  ALA G CA  1 
+ATOM 25423 C C   . ALA G 2 46  ? 161.132 108.776 178.847 1.000 172.63725 ? ? ? ? ? ? 46  ALA G C   1 
+ATOM 25424 O O   . ALA G 2 46  ? 160.310 108.909 177.934 1.000 172.31491 ? ? ? ? ? ? 46  ALA G O   1 
+ATOM 25425 C CB  . ALA G 2 46  ? 160.776 110.902 180.130 1.000 166.64511 ? ? ? ? ? ? 46  ALA G CB  1 
+ATOM 25426 N N   . VAL G 2 47  ? 161.475 107.595 179.351 1.000 186.37989 ? ? ? ? ? ? 47  VAL G N   1 
+ATOM 25427 C CA  . VAL G 2 47  ? 160.957 106.335 178.835 1.000 186.19549 ? ? ? ? ? ? 47  VAL G CA  1 
+ATOM 25428 C C   . VAL G 2 47  ? 160.195 105.631 179.948 1.000 188.74632 ? ? ? ? ? ? 47  VAL G C   1 
+ATOM 25429 O O   . VAL G 2 47  ? 160.688 105.522 181.077 1.000 190.85518 ? ? ? ? ? ? 47  VAL G O   1 
+ATOM 25430 C CB  . VAL G 2 47  ? 162.082 105.445 178.273 1.000 185.06894 ? ? ? ? ? ? 47  VAL G CB  1 
+ATOM 25431 C CG1 . VAL G 2 47  ? 162.703 106.103 177.060 1.000 184.15987 ? ? ? ? ? ? 47  VAL G CG1 1 
+ATOM 25432 C CG2 . VAL G 2 47  ? 163.147 105.191 179.319 1.000 185.74044 ? ? ? ? ? ? 47  VAL G CG2 1 
+ATOM 25433 N N   . THR G 2 48  ? 158.981 105.182 179.637 1.000 215.74418 ? ? ? ? ? ? 48  THR G N   1 
+ATOM 25434 C CA  . THR G 2 48  ? 158.121 104.497 180.591 1.000 217.19577 ? ? ? ? ? ? 48  THR G CA  1 
+ATOM 25435 C C   . THR G 2 48  ? 157.593 103.216 179.968 1.000 218.36501 ? ? ? ? ? ? 48  THR G C   1 
+ATOM 25436 O O   . THR G 2 48  ? 157.333 103.164 178.764 1.000 218.90331 ? ? ? ? ? ? 48  THR G O   1 
+ATOM 25437 C CB  . THR G 2 48  ? 156.940 105.377 181.028 1.000 217.56341 ? ? ? ? ? ? 48  THR G CB  1 
+ATOM 25438 O OG1 . THR G 2 48  ? 156.041 105.554 179.926 1.000 220.18299 ? ? ? ? ? ? 48  THR G OG1 1 
+ATOM 25439 C CG2 . THR G 2 48  ? 157.424 106.739 181.500 1.000 216.87347 ? ? ? ? ? ? 48  THR G CG2 1 
+ATOM 25440 N N   . PHE G 2 49  ? 157.438 102.179 180.792 1.000 228.20484 ? ? ? ? ? ? 49  PHE G N   1 
+ATOM 25441 C CA  . PHE G 2 49  ? 156.870 100.931 180.295 1.000 227.46792 ? ? ? ? ? ? 49  PHE G CA  1 
+ATOM 25442 C C   . PHE G 2 49  ? 155.423 101.118 179.860 1.000 227.25726 ? ? ? ? ? ? 49  PHE G C   1 
+ATOM 25443 O O   . PHE G 2 49  ? 155.000 100.570 178.835 1.000 226.85329 ? ? ? ? ? ? 49  PHE G O   1 
+ATOM 25444 C CB  . PHE G 2 49  ? 156.976 99.844  181.361 1.000 226.86010 ? ? ? ? ? ? 49  PHE G CB  1 
+ATOM 25445 C CG  . PHE G 2 49  ? 158.274 99.099  181.332 1.000 228.27696 ? ? ? ? ? ? 49  PHE G CG  1 
+ATOM 25446 C CD1 . PHE G 2 49  ? 158.461 98.047  180.454 1.000 228.59933 ? ? ? ? ? ? 49  PHE G CD1 1 
+ATOM 25447 C CD2 . PHE G 2 49  ? 159.311 99.452  182.176 1.000 228.31784 ? ? ? ? ? ? 49  PHE G CD2 1 
+ATOM 25448 C CE1 . PHE G 2 49  ? 159.656 97.359  180.421 1.000 228.97784 ? ? ? ? ? ? 49  PHE G CE1 1 
+ATOM 25449 C CE2 . PHE G 2 49  ? 160.508 98.768  182.147 1.000 228.29180 ? ? ? ? ? ? 49  PHE G CE2 1 
+ATOM 25450 C CZ  . PHE G 2 49  ? 160.681 97.720  181.269 1.000 228.99642 ? ? ? ? ? ? 49  PHE G CZ  1 
+ATOM 25451 N N   . THR G 2 50  ? 154.652 101.887 180.621 1.000 237.12025 ? ? ? ? ? ? 50  THR G N   1 
+ATOM 25452 C CA  . THR G 2 50  ? 153.247 102.117 180.320 1.000 237.18553 ? ? ? ? ? ? 50  THR G CA  1 
+ATOM 25453 C C   . THR G 2 50  ? 153.106 103.322 179.400 1.000 236.77993 ? ? ? ? ? ? 50  THR G C   1 
+ATOM 25454 O O   . THR G 2 50  ? 153.692 104.379 179.657 1.000 238.40461 ? ? ? ? ? ? 50  THR G O   1 
+ATOM 25455 C CB  . THR G 2 50  ? 152.450 102.342 181.605 1.000 237.91441 ? ? ? ? ? ? 50  THR G CB  1 
+ATOM 25456 O OG1 . THR G 2 50  ? 152.611 101.212 182.473 1.000 238.44331 ? ? ? ? ? ? 50  THR G OG1 1 
+ATOM 25457 C CG2 . THR G 2 50  ? 150.974 102.531 181.294 1.000 238.65760 ? ? ? ? ? ? 50  THR G CG2 1 
+ATOM 25458 N N   . ASN G 2 51  ? 152.332 103.157 178.327 1.000 239.72280 ? ? ? ? ? ? 51  ASN G N   1 
+ATOM 25459 C CA  . ASN G 2 51  ? 152.060 104.279 177.437 1.000 240.42834 ? ? ? ? ? ? 51  ASN G CA  1 
+ATOM 25460 C C   . ASN G 2 51  ? 151.294 105.378 178.161 1.000 241.67913 ? ? ? ? ? ? 51  ASN G C   1 
+ATOM 25461 O O   . ASN G 2 51  ? 151.553 106.569 177.950 1.000 242.01664 ? ? ? ? ? ? 51  ASN G O   1 
+ATOM 25462 C CB  . ASN G 2 51  ? 151.285 103.801 176.211 1.000 240.87527 ? ? ? ? ? ? 51  ASN G CB  1 
+ATOM 25463 C CG  . ASN G 2 51  ? 151.511 104.683 175.001 1.000 240.09483 ? ? ? ? ? ? 51  ASN G CG  1 
+ATOM 25464 O OD1 . ASN G 2 51  ? 151.328 105.898 175.063 1.000 240.47705 ? ? ? ? ? ? 51  ASN G OD1 1 
+ATOM 25465 N ND2 . ASN G 2 51  ? 151.911 104.074 173.891 1.000 239.48603 ? ? ? ? ? ? 51  ASN G ND2 1 
+ATOM 25466 N N   . LYS G 2 52  ? 150.344 104.997 179.018 1.000 250.14626 ? ? ? ? ? ? 52  LYS G N   1 
+ATOM 25467 C CA  . LYS G 2 52  ? 149.601 105.987 179.790 1.000 250.20914 ? ? ? ? ? ? 52  LYS G CA  1 
+ATOM 25468 C C   . LYS G 2 52  ? 150.518 106.751 180.735 1.000 249.69685 ? ? ? ? ? ? 52  LYS G C   1 
+ATOM 25469 O O   . LYS G 2 52  ? 150.352 107.961 180.930 1.000 249.64510 ? ? ? ? ? ? 52  LYS G O   1 
+ATOM 25470 C CB  . LYS G 2 52  ? 148.475 105.311 180.570 1.000 250.73106 ? ? ? ? ? ? 52  LYS G CB  1 
+ATOM 25471 C CG  . LYS G 2 52  ? 147.514 106.284 181.232 1.000 249.94037 ? ? ? ? ? ? 52  LYS G CG  1 
+ATOM 25472 C CD  . LYS G 2 52  ? 146.478 105.556 182.069 1.000 249.57017 ? ? ? ? ? ? 52  LYS G CD  1 
+ATOM 25473 C CE  . LYS G 2 52  ? 147.084 105.042 183.365 1.000 248.85449 ? ? ? ? ? ? 52  LYS G CE  1 
+ATOM 25474 N NZ  . LYS G 2 52  ? 147.482 106.155 184.269 1.000 248.43510 ? ? ? ? ? ? 52  LYS G NZ  1 
+ATOM 25475 N N   . ALA G 2 53  ? 151.489 106.059 181.336 1.000 239.18014 ? ? ? ? ? ? 53  ALA G N   1 
+ATOM 25476 C CA  . ALA G 2 53  ? 152.425 106.725 182.235 1.000 238.68834 ? ? ? ? ? ? 53  ALA G CA  1 
+ATOM 25477 C C   . ALA G 2 53  ? 153.205 107.811 181.508 1.000 238.72966 ? ? ? ? ? ? 53  ALA G C   1 
+ATOM 25478 O O   . ALA G 2 53  ? 153.475 108.876 182.072 1.000 238.50688 ? ? ? ? ? ? 53  ALA G O   1 
+ATOM 25479 C CB  . ALA G 2 53  ? 153.378 105.704 182.855 1.000 236.36021 ? ? ? ? ? ? 53  ALA G CB  1 
+ATOM 25480 N N   . ALA G 2 54  ? 153.585 107.555 180.255 1.000 236.07456 ? ? ? ? ? ? 54  ALA G N   1 
+ATOM 25481 C CA  . ALA G 2 54  ? 154.247 108.586 179.465 1.000 235.19173 ? ? ? ? ? ? 54  ALA G CA  1 
+ATOM 25482 C C   . ALA G 2 54  ? 153.325 109.774 179.226 1.000 235.55095 ? ? ? ? ? ? 54  ALA G C   1 
+ATOM 25483 O O   . ALA G 2 54  ? 153.758 110.930 179.301 1.000 236.73750 ? ? ? ? ? ? 54  ALA G O   1 
+ATOM 25484 C CB  . ALA G 2 54  ? 154.726 108.003 178.137 1.000 236.00574 ? ? ? ? ? ? 54  ALA G CB  1 
+ATOM 25485 N N   . LYS G 2 55  ? 152.049 109.510 178.935 1.000 236.82431 ? ? ? ? ? ? 55  LYS G N   1 
+ATOM 25486 C CA  . LYS G 2 55  ? 151.117 110.596 178.652 1.000 237.02291 ? ? ? ? ? ? 55  LYS G CA  1 
+ATOM 25487 C C   . LYS G 2 55  ? 150.895 111.477 179.875 1.000 238.28974 ? ? ? ? ? ? 55  LYS G C   1 
+ATOM 25488 O O   . LYS G 2 55  ? 150.869 112.708 179.763 1.000 238.21678 ? ? ? ? ? ? 55  LYS G O   1 
+ATOM 25489 C CB  . LYS G 2 55  ? 149.788 110.032 178.150 1.000 236.53943 ? ? ? ? ? ? 55  LYS G CB  1 
+ATOM 25490 C CG  . LYS G 2 55  ? 149.590 110.174 176.651 1.000 236.81804 ? ? ? ? ? ? 55  LYS G CG  1 
+ATOM 25491 C CD  . LYS G 2 55  ? 149.811 108.854 175.936 1.000 238.27918 ? ? ? ? ? ? 55  LYS G CD  1 
+ATOM 25492 C CE  . LYS G 2 55  ? 148.915 107.766 176.501 1.000 238.48648 ? ? ? ? ? ? 55  LYS G CE  1 
+ATOM 25493 N NZ  . LYS G 2 55  ? 149.091 106.482 175.773 1.000 238.38172 ? ? ? ? ? ? 55  LYS G NZ  1 
+ATOM 25494 N N   . GLU G 2 56  ? 150.730 110.869 181.053 1.000 238.06817 ? ? ? ? ? ? 56  GLU G N   1 
+ATOM 25495 C CA  . GLU G 2 56  ? 150.495 111.666 182.253 1.000 237.45043 ? ? ? ? ? ? 56  GLU G CA  1 
+ATOM 25496 C C   . GLU G 2 56  ? 151.738 112.454 182.642 1.000 237.02654 ? ? ? ? ? ? 56  GLU G C   1 
+ATOM 25497 O O   . GLU G 2 56  ? 151.634 113.583 183.137 1.000 237.03217 ? ? ? ? ? ? 56  GLU G O   1 
+ATOM 25498 C CB  . GLU G 2 56  ? 150.032 110.774 183.405 1.000 237.28741 ? ? ? ? ? ? 56  GLU G CB  1 
+ATOM 25499 C CG  . GLU G 2 56  ? 151.032 109.720 183.837 1.000 237.90446 ? ? ? ? ? ? 56  GLU G CG  1 
+ATOM 25500 C CD  . GLU G 2 56  ? 150.830 109.280 185.273 1.000 237.78310 ? ? ? ? ? ? 56  GLU G CD  1 
+ATOM 25501 O OE1 . GLU G 2 56  ? 149.844 109.724 185.898 1.000 237.51724 ? ? ? ? ? ? 56  GLU G OE1 1 
+ATOM 25502 O OE2 . GLU G 2 56  ? 151.655 108.489 185.775 1.000 237.72834 ? ? ? ? ? ? 56  GLU G OE2 1 
+ATOM 25503 N N   . ILE G 2 57  ? 152.922 111.876 182.433 1.000 228.75407 ? ? ? ? ? ? 57  ILE G N   1 
+ATOM 25504 C CA  . ILE G 2 57  ? 154.159 112.616 182.666 1.000 227.99270 ? ? ? ? ? ? 57  ILE G CA  1 
+ATOM 25505 C C   . ILE G 2 57  ? 154.248 113.799 181.713 1.000 227.89054 ? ? ? ? ? ? 57  ILE G C   1 
+ATOM 25506 O O   . ILE G 2 57  ? 154.512 114.933 182.126 1.000 228.25027 ? ? ? ? ? ? 57  ILE G O   1 
+ATOM 25507 C CB  . ILE G 2 57  ? 155.377 111.687 182.526 1.000 226.54972 ? ? ? ? ? ? 57  ILE G CB  1 
+ATOM 25508 C CG1 . ILE G 2 57  ? 155.466 110.737 183.721 1.000 226.63974 ? ? ? ? ? ? 57  ILE G CG1 1 
+ATOM 25509 C CG2 . ILE G 2 57  ? 156.651 112.501 182.397 1.000 225.48841 ? ? ? ? ? ? 57  ILE G CG2 1 
+ATOM 25510 C CD1 . ILE G 2 57  ? 156.813 110.061 183.866 1.000 226.30270 ? ? ? ? ? ? 57  ILE G CD1 1 
+ATOM 25511 N N   . GLU G 2 58  ? 153.986 113.555 180.426 1.000 228.94631 ? ? ? ? ? ? 58  GLU G N   1 
+ATOM 25512 C CA  . GLU G 2 58  ? 154.116 114.609 179.424 1.000 229.05345 ? ? ? ? ? ? 58  GLU G CA  1 
+ATOM 25513 C C   . GLU G 2 58  ? 153.176 115.763 179.736 1.000 230.89666 ? ? ? ? ? ? 58  GLU G C   1 
+ATOM 25514 O O   . GLU G 2 58  ? 153.543 116.933 179.575 1.000 231.49661 ? ? ? ? ? ? 58  GLU G O   1 
+ATOM 25515 C CB  . GLU G 2 58  ? 153.882 114.007 178.026 1.000 228.41856 ? ? ? ? ? ? 58  GLU G CB  1 
+ATOM 25516 C CG  . GLU G 2 58  ? 153.971 114.904 176.750 1.000 229.26191 ? ? ? ? ? ? 58  GLU G CG  1 
+ATOM 25517 C CD  . GLU G 2 58  ? 153.063 116.130 176.687 1.000 229.90152 ? ? ? ? ? ? 58  GLU G CD  1 
+ATOM 25518 O OE1 . GLU G 2 58  ? 153.339 117.018 175.853 1.000 230.53976 ? ? ? ? ? ? 58  GLU G OE1 1 
+ATOM 25519 O OE2 . GLU G 2 58  ? 152.013 116.162 177.357 1.000 230.06620 ? ? ? ? ? ? 58  GLU G OE2 1 
+ATOM 25520 N N   . GLY G 2 59  ? 151.963 115.456 180.194 1.000 230.04517 ? ? ? ? ? ? 59  GLY G N   1 
+ATOM 25521 C CA  . GLY G 2 59  ? 151.029 116.510 180.546 1.000 228.86859 ? ? ? ? ? ? 59  GLY G CA  1 
+ATOM 25522 C C   . GLY G 2 59  ? 151.518 117.387 181.680 1.000 228.72081 ? ? ? ? ? ? 59  GLY G C   1 
+ATOM 25523 O O   . GLY G 2 59  ? 151.174 118.570 181.746 1.000 228.93754 ? ? ? ? ? ? 59  GLY G O   1 
+ATOM 25524 N N   . ARG G 2 60  ? 152.325 116.830 182.585 1.000 222.49337 ? ? ? ? ? ? 60  ARG G N   1 
+ATOM 25525 C CA  . ARG G 2 60  ? 152.795 117.613 183.721 1.000 220.85345 ? ? ? ? ? ? 60  ARG G CA  1 
+ATOM 25526 C C   . ARG G 2 60  ? 153.926 118.565 183.349 1.000 221.04648 ? ? ? ? ? ? 60  ARG G C   1 
+ATOM 25527 O O   . ARG G 2 60  ? 154.020 119.652 183.930 1.000 222.07739 ? ? ? ? ? ? 60  ARG G O   1 
+ATOM 25528 C CB  . ARG G 2 60  ? 153.216 116.689 184.865 1.000 219.61366 ? ? ? ? ? ? 60  ARG G CB  1 
+ATOM 25529 C CG  . ARG G 2 60  ? 152.037 115.971 185.503 1.000 220.40664 ? ? ? ? ? ? 60  ARG G CG  1 
+ATOM 25530 C CD  . ARG G 2 60  ? 152.463 114.838 186.417 1.000 221.09615 ? ? ? ? ? ? 60  ARG G CD  1 
+ATOM 25531 N NE  . ARG G 2 60  ? 153.131 115.339 187.612 1.000 221.44943 ? ? ? ? ? ? 60  ARG G NE  1 
+ATOM 25532 C CZ  . ARG G 2 60  ? 153.333 114.629 188.714 1.000 221.66367 ? ? ? ? ? ? 60  ARG G CZ  1 
+ATOM 25533 N NH1 . ARG G 2 60  ? 152.887 113.390 188.828 1.000 220.93848 ? ? ? ? ? ? 60  ARG G NH1 1 
+ATOM 25534 N NH2 . ARG G 2 60  ? 153.984 115.182 189.732 1.000 221.11767 ? ? ? ? ? ? 60  ARG G NH2 1 
+ATOM 25535 N N   . LEU G 2 61  ? 154.792 118.194 182.402 1.000 207.10908 ? ? ? ? ? ? 61  LEU G N   1 
+ATOM 25536 C CA  . LEU G 2 61  ? 155.778 119.158 181.919 1.000 205.82332 ? ? ? ? ? ? 61  LEU G CA  1 
+ATOM 25537 C C   . LEU G 2 61  ? 155.113 120.271 181.121 1.000 205.64731 ? ? ? ? ? ? 61  LEU G C   1 
+ATOM 25538 O O   . LEU G 2 61  ? 155.538 121.430 181.188 1.000 203.62035 ? ? ? ? ? ? 61  LEU G O   1 
+ATOM 25539 C CB  . LEU G 2 61  ? 156.854 118.476 181.071 1.000 205.51533 ? ? ? ? ? ? 61  LEU G CB  1 
+ATOM 25540 C CG  . LEU G 2 61  ? 157.798 117.445 181.696 1.000 205.56590 ? ? ? ? ? ? 61  LEU G CG  1 
+ATOM 25541 C CD1 . LEU G 2 61  ? 158.124 117.807 183.136 1.000 206.97332 ? ? ? ? ? ? 61  LEU G CD1 1 
+ATOM 25542 C CD2 . LEU G 2 61  ? 157.282 116.027 181.582 1.000 206.88277 ? ? ? ? ? ? 61  LEU G CD2 1 
+ATOM 25543 N N   . GLY G 2 62  ? 154.075 119.941 180.364 1.000 195.24407 ? ? ? ? ? ? 62  GLY G N   1 
+ATOM 25544 C CA  . GLY G 2 62  ? 153.413 120.921 179.532 1.000 194.07836 ? ? ? ? ? ? 62  GLY G CA  1 
+ATOM 25545 C C   . GLY G 2 62  ? 154.115 121.125 178.207 1.000 195.17292 ? ? ? ? ? ? 62  GLY G C   1 
+ATOM 25546 O O   . GLY G 2 62  ? 155.063 120.425 177.840 1.000 195.02055 ? ? ? ? ? ? 62  GLY G O   1 
+ATOM 25547 N N   . TYR G 2 63  ? 153.623 122.117 177.471 1.000 172.33388 ? ? ? ? ? ? 63  TYR G N   1 
+ATOM 25548 C CA  . TYR G 2 63  ? 154.167 122.416 176.155 1.000 170.86539 ? ? ? ? ? ? 63  TYR G CA  1 
+ATOM 25549 C C   . TYR G 2 63  ? 155.607 122.899 176.262 1.000 171.36274 ? ? ? ? ? ? 63  TYR G C   1 
+ATOM 25550 O O   . TYR G 2 63  ? 155.955 123.678 177.153 1.000 171.61111 ? ? ? ? ? ? 63  TYR G O   1 
+ATOM 25551 C CB  . TYR G 2 63  ? 153.312 123.471 175.456 1.000 168.68884 ? ? ? ? ? ? 63  TYR G CB  1 
+ATOM 25552 C CG  . TYR G 2 63  ? 153.774 123.807 174.058 1.000 168.69596 ? ? ? ? ? ? 63  TYR G CG  1 
+ATOM 25553 C CD1 . TYR G 2 63  ? 153.550 122.934 173.002 1.000 166.36642 ? ? ? ? ? ? 63  TYR G CD1 1 
+ATOM 25554 C CD2 . TYR G 2 63  ? 154.434 124.999 173.793 1.000 168.20310 ? ? ? ? ? ? 63  TYR G CD2 1 
+ATOM 25555 C CE1 . TYR G 2 63  ? 153.970 123.239 171.724 1.000 166.54483 ? ? ? ? ? ? 63  TYR G CE1 1 
+ATOM 25556 C CE2 . TYR G 2 63  ? 154.858 125.311 172.518 1.000 167.66568 ? ? ? ? ? ? 63  TYR G CE2 1 
+ATOM 25557 C CZ  . TYR G 2 63  ? 154.624 124.428 171.487 1.000 168.66512 ? ? ? ? ? ? 63  TYR G CZ  1 
+ATOM 25558 O OH  . TYR G 2 63  ? 155.044 124.736 170.215 1.000 169.82277 ? ? ? ? ? ? 63  TYR G OH  1 
+ATOM 25559 N N   . SER G 2 64  ? 156.447 122.427 175.344 1.000 168.45362 ? ? ? ? ? ? 64  SER G N   1 
+ATOM 25560 C CA  . SER G 2 64  ? 157.848 122.815 175.312 1.000 168.11005 ? ? ? ? ? ? 64  SER G CA  1 
+ATOM 25561 C C   . SER G 2 64  ? 158.396 122.555 173.918 1.000 169.19954 ? ? ? ? ? ? 64  SER G C   1 
+ATOM 25562 O O   . SER G 2 64  ? 158.058 121.548 173.292 1.000 169.58641 ? ? ? ? ? ? 64  SER G O   1 
+ATOM 25563 C CB  . SER G 2 64  ? 158.666 122.048 176.358 1.000 168.45948 ? ? ? ? ? ? 64  SER G CB  1 
+ATOM 25564 O OG  . SER G 2 64  ? 160.055 122.175 176.112 1.000 170.46380 ? ? ? ? ? ? 64  SER G OG  1 
+ATOM 25565 N N   . SER G 2 65  ? 159.240 123.467 173.441 1.000 158.84217 ? ? ? ? ? ? 65  SER G N   1 
+ATOM 25566 C CA  . SER G 2 65  ? 159.884 123.335 172.143 1.000 159.44584 ? ? ? ? ? ? 65  SER G CA  1 
+ATOM 25567 C C   . SER G 2 65  ? 161.319 122.840 172.252 1.000 160.45738 ? ? ? ? ? ? 65  SER G C   1 
+ATOM 25568 O O   . SER G 2 65  ? 162.046 122.855 171.254 1.000 161.00915 ? ? ? ? ? ? 65  SER G O   1 
+ATOM 25569 C CB  . SER G 2 65  ? 159.848 124.670 171.399 1.000 157.91355 ? ? ? ? ? ? 65  SER G CB  1 
+ATOM 25570 O OG  . SER G 2 65  ? 160.776 124.679 170.329 1.000 160.32391 ? ? ? ? ? ? 65  SER G OG  1 
+ATOM 25571 N N   . ARG G 2 66  ? 161.742 122.407 173.441 1.000 148.51509 ? ? ? ? ? ? 66  ARG G N   1 
+ATOM 25572 C CA  . ARG G 2 66  ? 163.107 121.932 173.631 1.000 147.04021 ? ? ? ? ? ? 66  ARG G CA  1 
+ATOM 25573 C C   . ARG G 2 66  ? 163.409 120.690 172.804 1.000 147.06118 ? ? ? ? ? ? 66  ARG G C   1 
+ATOM 25574 O O   . ARG G 2 66  ? 164.574 120.450 172.469 1.000 146.28724 ? ? ? ? ? ? 66  ARG G O   1 
+ATOM 25575 C CB  . ARG G 2 66  ? 163.354 121.648 175.114 1.000 144.36007 ? ? ? ? ? ? 66  ARG G CB  1 
+ATOM 25576 C CG  . ARG G 2 66  ? 164.787 121.285 175.458 1.000 145.28203 ? ? ? ? ? ? 66  ARG G CG  1 
+ATOM 25577 C CD  . ARG G 2 66  ? 165.427 122.337 176.339 1.000 144.30106 ? ? ? ? ? ? 66  ARG G CD  1 
+ATOM 25578 N NE  . ARG G 2 66  ? 166.749 121.930 176.797 1.000 144.64853 ? ? ? ? ? ? 66  ARG G NE  1 
+ATOM 25579 C CZ  . ARG G 2 66  ? 167.304 122.333 177.931 1.000 146.05547 ? ? ? ? ? ? 66  ARG G CZ  1 
+ATOM 25580 N NH1 . ARG G 2 66  ? 166.677 123.159 178.752 1.000 148.06011 ? ? ? ? ? ? 66  ARG G NH1 1 
+ATOM 25581 N NH2 . ARG G 2 66  ? 168.520 121.899 178.248 1.000 147.14867 ? ? ? ? ? ? 66  ARG G NH2 1 
+ATOM 25582 N N   . GLY G 2 67  ? 162.395 119.909 172.453 1.000 145.90686 ? ? ? ? ? ? 67  GLY G N   1 
+ATOM 25583 C CA  . GLY G 2 67  ? 162.617 118.668 171.745 1.000 145.95185 ? ? ? ? ? ? 67  GLY G CA  1 
+ATOM 25584 C C   . GLY G 2 67  ? 162.780 117.456 172.628 1.000 150.35534 ? ? ? ? ? ? 67  GLY G C   1 
+ATOM 25585 O O   . GLY G 2 67  ? 163.331 116.447 172.175 1.000 152.56548 ? ? ? ? ? ? 67  GLY G O   1 
+ATOM 25586 N N   . ASN G 2 68  ? 162.327 117.523 173.875 1.000 147.32879 ? ? ? ? ? ? 68  ASN G N   1 
+ATOM 25587 C CA  . ASN G 2 68  ? 162.434 116.391 174.779 1.000 144.40355 ? ? ? ? ? ? 68  ASN G CA  1 
+ATOM 25588 C C   . ASN G 2 68  ? 161.593 115.227 174.276 1.000 146.47159 ? ? ? ? ? ? 68  ASN G C   1 
+ATOM 25589 O O   . ASN G 2 68  ? 160.617 115.407 173.545 1.000 149.90860 ? ? ? ? ? ? 68  ASN G O   1 
+ATOM 25590 C CB  . ASN G 2 68  ? 161.980 116.786 176.181 1.000 142.06671 ? ? ? ? ? ? 68  ASN G CB  1 
+ATOM 25591 C CG  . ASN G 2 68  ? 162.875 117.824 176.807 1.000 146.07313 ? ? ? ? ? ? 68  ASN G CG  1 
+ATOM 25592 O OD1 . ASN G 2 68  ? 164.072 117.606 176.977 1.000 148.01102 ? ? ? ? ? ? 68  ASN G OD1 1 
+ATOM 25593 N ND2 . ASN G 2 68  ? 162.301 118.969 177.149 1.000 149.78292 ? ? ? ? ? ? 68  ASN G ND2 1 
+ATOM 25594 N N   . PHE G 2 69  ? 161.984 114.021 174.670 1.000 152.28446 ? ? ? ? ? ? 69  PHE G N   1 
+ATOM 25595 C CA  . PHE G 2 69  ? 161.264 112.812 174.299 1.000 153.70058 ? ? ? ? ? ? 69  PHE G CA  1 
+ATOM 25596 C C   . PHE G 2 69  ? 160.580 112.237 175.530 1.000 157.59838 ? ? ? ? ? ? 69  PHE G C   1 
+ATOM 25597 O O   . PHE G 2 69  ? 161.245 111.905 176.517 1.000 158.16833 ? ? ? ? ? ? 69  PHE G O   1 
+ATOM 25598 C CB  . PHE G 2 69  ? 162.197 111.773 173.683 1.000 153.71250 ? ? ? ? ? ? 69  PHE G CB  1 
+ATOM 25599 C CG  . PHE G 2 69  ? 161.504 110.498 173.313 1.000 155.55031 ? ? ? ? ? ? 69  PHE G CG  1 
+ATOM 25600 C CD1 . PHE G 2 69  ? 160.785 110.405 172.136 1.000 155.32658 ? ? ? ? ? ? 69  PHE G CD1 1 
+ATOM 25601 C CD2 . PHE G 2 69  ? 161.555 109.400 174.150 1.000 156.47999 ? ? ? ? ? ? 69  PHE G CD2 1 
+ATOM 25602 C CE1 . PHE G 2 69  ? 160.139 109.239 171.797 1.000 156.50570 ? ? ? ? ? ? 69  PHE G CE1 1 
+ATOM 25603 C CE2 . PHE G 2 69  ? 160.909 108.232 173.815 1.000 157.04611 ? ? ? ? ? ? 69  PHE G CE2 1 
+ATOM 25604 C CZ  . PHE G 2 69  ? 160.200 108.151 172.637 1.000 157.19394 ? ? ? ? ? ? 69  PHE G CZ  1 
+ATOM 25605 N N   . ILE G 2 70  ? 159.258 112.119 175.466 1.000 169.06095 ? ? ? ? ? ? 70  ILE G N   1 
+ATOM 25606 C CA  . ILE G 2 70  ? 158.464 111.446 176.486 1.000 169.14112 ? ? ? ? ? ? 70  ILE G CA  1 
+ATOM 25607 C C   . ILE G 2 70  ? 157.682 110.344 175.792 1.000 168.42089 ? ? ? ? ? ? 70  ILE G C   1 
+ATOM 25608 O O   . ILE G 2 70  ? 156.839 110.623 174.931 1.000 167.91158 ? ? ? ? ? ? 70  ILE G O   1 
+ATOM 25609 C CB  . ILE G 2 70  ? 157.518 112.414 177.214 1.000 170.58441 ? ? ? ? ? ? 70  ILE G CB  1 
+ATOM 25610 C CG1 . ILE G 2 70  ? 158.143 113.806 177.319 1.000 167.95127 ? ? ? ? ? ? 70  ILE G CG1 1 
+ATOM 25611 C CG2 . ILE G 2 70  ? 157.175 111.879 178.592 1.000 172.20405 ? ? ? ? ? ? 70  ILE G CG2 1 
+ATOM 25612 C CD1 . ILE G 2 70  ? 159.258 113.899 178.333 1.000 168.41196 ? ? ? ? ? ? 70  ILE G CD1 1 
+ATOM 25613 N N   . GLY G 2 71  ? 157.957 109.101 176.159 1.000 171.38204 ? ? ? ? ? ? 71  GLY G N   1 
+ATOM 25614 C CA  . GLY G 2 71  ? 157.307 107.994 175.491 1.000 172.05077 ? ? ? ? ? ? 71  GLY G CA  1 
+ATOM 25615 C C   . GLY G 2 71  ? 157.670 106.675 176.130 1.000 173.47339 ? ? ? ? ? ? 71  GLY G C   1 
+ATOM 25616 O O   . GLY G 2 71  ? 158.202 106.623 177.240 1.000 173.81714 ? ? ? ? ? ? 71  GLY G O   1 
+ATOM 25617 N N   . THR G 2 72  ? 157.371 105.604 175.406 1.000 191.30308 ? ? ? ? ? ? 72  THR G N   1 
+ATOM 25618 C CA  . THR G 2 72  ? 157.601 104.254 175.892 1.000 193.36408 ? ? ? ? ? ? 72  THR G CA  1 
+ATOM 25619 C C   . THR G 2 72  ? 159.015 103.790 175.561 1.000 192.68769 ? ? ? ? ? ? 72  THR G C   1 
+ATOM 25620 O O   . THR G 2 72  ? 159.698 104.351 174.702 1.000 193.83162 ? ? ? ? ? ? 72  THR G O   1 
+ATOM 25621 C CB  . THR G 2 72  ? 156.584 103.285 175.293 1.000 194.32165 ? ? ? ? ? ? 72  THR G CB  1 
+ATOM 25622 O OG1 . THR G 2 72  ? 157.094 102.756 174.064 1.000 196.37076 ? ? ? ? ? ? 72  THR G OG1 1 
+ATOM 25623 C CG2 . THR G 2 72  ? 155.271 103.998 175.024 1.000 193.55998 ? ? ? ? ? ? 72  THR G CG2 1 
+ATOM 25624 N N   . ASN G 2 73  ? 159.450 102.745 176.269 1.000 185.36994 ? ? ? ? ? ? 73  ASN G N   1 
+ATOM 25625 C CA  . ASN G 2 73  ? 160.765 102.169 176.009 1.000 185.65191 ? ? ? ? ? ? 73  ASN G CA  1 
+ATOM 25626 C C   . ASN G 2 73  ? 160.853 101.637 174.586 1.000 185.88023 ? ? ? ? ? ? 73  ASN G C   1 
+ATOM 25627 O O   . ASN G 2 73  ? 161.850 101.854 173.888 1.000 184.44615 ? ? ? ? ? ? 73  ASN G O   1 
+ATOM 25628 C CB  . ASN G 2 73  ? 161.055 101.055 177.015 1.000 185.44666 ? ? ? ? ? ? 73  ASN G CB  1 
+ATOM 25629 C CG  . ASN G 2 73  ? 161.225 101.574 178.425 1.000 188.01094 ? ? ? ? ? ? 73  ASN G CG  1 
+ATOM 25630 O OD1 . ASN G 2 73  ? 162.312 101.998 178.816 1.000 188.79708 ? ? ? ? ? ? 73  ASN G OD1 1 
+ATOM 25631 N ND2 . ASN G 2 73  ? 160.148 101.543 179.201 1.000 188.75654 ? ? ? ? ? ? 73  ASN G ND2 1 
+ATOM 25632 N N   . ASP G 2 74  ? 159.813 100.932 174.139 1.000 194.39880 ? ? ? ? ? ? 74  ASP G N   1 
+ATOM 25633 C CA  . ASP G 2 74  ? 159.803 100.412 172.777 1.000 193.75083 ? ? ? ? ? ? 74  ASP G CA  1 
+ATOM 25634 C C   . ASP G 2 74  ? 159.721 101.540 171.758 1.000 192.43836 ? ? ? ? ? ? 74  ASP G C   1 
+ATOM 25635 O O   . ASP G 2 74  ? 160.330 101.461 170.686 1.000 194.49550 ? ? ? ? ? ? 74  ASP G O   1 
+ATOM 25636 C CB  . ASP G 2 74  ? 158.640 99.438  172.598 1.000 196.39209 ? ? ? ? ? ? 74  ASP G CB  1 
+ATOM 25637 C CG  . ASP G 2 74  ? 158.462 98.522  173.793 1.000 196.60606 ? ? ? ? ? ? 74  ASP G CG  1 
+ATOM 25638 O OD1 . ASP G 2 74  ? 158.391 99.034  174.930 1.000 195.63430 ? ? ? ? ? ? 74  ASP G OD1 1 
+ATOM 25639 O OD2 . ASP G 2 74  ? 158.392 97.291  173.596 1.000 196.52170 ? ? ? ? ? ? 74  ASP G OD2 1 
+ATOM 25640 N N   . GLY G 2 75  ? 158.970 102.596 172.071 1.000 176.49640 ? ? ? ? ? ? 75  GLY G N   1 
+ATOM 25641 C CA  . GLY G 2 75  ? 158.854 103.707 171.144 1.000 175.06270 ? ? ? ? ? ? 75  GLY G CA  1 
+ATOM 25642 C C   . GLY G 2 75  ? 160.101 104.561 171.071 1.000 174.38668 ? ? ? ? ? ? 75  GLY G C   1 
+ATOM 25643 O O   . GLY G 2 75  ? 160.305 105.281 170.089 1.000 174.45397 ? ? ? ? ? ? 75  GLY G O   1 
+ATOM 25644 N N   . PHE G 2 76  ? 160.948 104.506 172.100 1.000 159.91037 ? ? ? ? ? ? 76  PHE G N   1 
+ATOM 25645 C CA  . PHE G 2 76  ? 162.157 105.321 172.100 1.000 158.95732 ? ? ? ? ? ? 76  PHE G CA  1 
+ATOM 25646 C C   . PHE G 2 76  ? 163.165 104.814 171.078 1.000 160.52273 ? ? ? ? ? ? 76  PHE G C   1 
+ATOM 25647 O O   . PHE G 2 76  ? 163.704 105.593 170.285 1.000 161.11242 ? ? ? ? ? ? 76  PHE G O   1 
+ATOM 25648 C CB  . PHE G 2 76  ? 162.781 105.344 173.493 1.000 157.63369 ? ? ? ? ? ? 76  PHE G CB  1 
+ATOM 25649 C CG  . PHE G 2 76  ? 164.165 105.921 173.523 1.000 156.76592 ? ? ? ? ? ? 76  PHE G CG  1 
+ATOM 25650 C CD1 . PHE G 2 76  ? 164.357 107.288 173.453 1.000 157.02382 ? ? ? ? ? ? 76  PHE G CD1 1 
+ATOM 25651 C CD2 . PHE G 2 76  ? 165.272 105.099 173.620 1.000 157.23169 ? ? ? ? ? ? 76  PHE G CD2 1 
+ATOM 25652 C CE1 . PHE G 2 76  ? 165.627 107.826 173.479 1.000 153.52990 ? ? ? ? ? ? 76  PHE G CE1 1 
+ATOM 25653 C CE2 . PHE G 2 76  ? 166.545 105.632 173.646 1.000 156.99350 ? ? ? ? ? ? 76  PHE G CE2 1 
+ATOM 25654 C CZ  . PHE G 2 76  ? 166.721 106.997 173.575 1.000 153.09898 ? ? ? ? ? ? 76  PHE G CZ  1 
+ATOM 25655 N N   . VAL G 2 77  ? 163.433 103.508 171.084 1.000 160.46323 ? ? ? ? ? ? 77  VAL G N   1 
+ATOM 25656 C CA  . VAL G 2 77  ? 164.437 102.958 170.180 1.000 158.40911 ? ? ? ? ? ? 77  VAL G CA  1 
+ATOM 25657 C C   . VAL G 2 77  ? 163.977 103.080 168.735 1.000 158.39773 ? ? ? ? ? ? 77  VAL G C   1 
+ATOM 25658 O O   . VAL G 2 77  ? 164.772 103.390 167.841 1.000 164.11802 ? ? ? ? ? ? 77  VAL G O   1 
+ATOM 25659 C CB  . VAL G 2 77  ? 164.757 101.501 170.556 1.000 157.60962 ? ? ? ? ? ? 77  VAL G CB  1 
+ATOM 25660 C CG1 . VAL G 2 77  ? 165.665 101.463 171.767 1.000 156.34641 ? ? ? ? ? ? 77  VAL G CG1 1 
+ATOM 25661 C CG2 . VAL G 2 77  ? 163.482 100.734 170.834 1.000 160.45796 ? ? ? ? ? ? 77  VAL G CG2 1 
+ATOM 25662 N N   . GLU G 2 78  ? 162.690 102.842 168.483 1.000 163.39451 ? ? ? ? ? ? 78  GLU G N   1 
+ATOM 25663 C CA  . GLU G 2 78  ? 162.172 102.964 167.126 1.000 164.47096 ? ? ? ? ? ? 78  GLU G CA  1 
+ATOM 25664 C C   . GLU G 2 78  ? 162.295 104.394 166.620 1.000 164.17201 ? ? ? ? ? ? 78  GLU G C   1 
+ATOM 25665 O O   . GLU G 2 78  ? 162.854 104.640 165.547 1.000 170.61973 ? ? ? ? ? ? 78  GLU G O   1 
+ATOM 25666 C CB  . GLU G 2 78  ? 160.715 102.507 167.078 1.000 167.59749 ? ? ? ? ? ? 78  GLU G CB  1 
+ATOM 25667 C CG  . GLU G 2 78  ? 160.514 101.028 167.325 1.000 170.60838 ? ? ? ? ? ? 78  GLU G CG  1 
+ATOM 25668 C CD  . GLU G 2 78  ? 159.054 100.630 167.266 1.000 172.25331 ? ? ? ? ? ? 78  GLU G CD  1 
+ATOM 25669 O OE1 . GLU G 2 78  ? 158.244 101.423 166.741 1.000 169.18998 ? ? ? ? ? ? 78  GLU G OE1 1 
+ATOM 25670 O OE2 . GLU G 2 78  ? 158.714 99.530  167.747 1.000 174.24034 ? ? ? ? ? ? 78  GLU G OE2 1 
+ATOM 25671 N N   . SER G 2 79  ? 161.791 105.355 167.393 1.000 145.79698 ? ? ? ? ? ? 79  SER G N   1 
+ATOM 25672 C CA  . SER G 2 79  ? 161.726 106.731 166.915 1.000 147.20843 ? ? ? ? ? ? 79  SER G CA  1 
+ATOM 25673 C C   . SER G 2 79  ? 163.108 107.362 166.814 1.000 150.56332 ? ? ? ? ? ? 79  SER G C   1 
+ATOM 25674 O O   . SER G 2 79  ? 163.371 108.143 165.893 1.000 148.76387 ? ? ? ? ? ? 79  SER G O   1 
+ATOM 25675 C CB  . SER G 2 79  ? 160.830 107.559 167.833 1.000 152.41004 ? ? ? ? ? ? 79  SER G CB  1 
+ATOM 25676 O OG  . SER G 2 79  ? 161.272 108.903 167.896 1.000 158.03772 ? ? ? ? ? ? 79  SER G OG  1 
+ATOM 25677 N N   . GLU G 2 80  ? 164.003 107.043 167.746 1.000 148.87764 ? ? ? ? ? ? 80  GLU G N   1 
+ATOM 25678 C CA  . GLU G 2 80  ? 165.273 107.748 167.848 1.000 146.33134 ? ? ? ? ? ? 80  GLU G CA  1 
+ATOM 25679 C C   . GLU G 2 80  ? 166.445 107.003 167.233 1.000 147.16915 ? ? ? ? ? ? 80  GLU G C   1 
+ATOM 25680 O O   . GLU G 2 80  ? 167.383 107.645 166.754 1.000 150.70439 ? ? ? ? ? ? 80  GLU G O   1 
+ATOM 25681 C CB  . GLU G 2 80  ? 165.594 108.048 169.314 1.000 143.06483 ? ? ? ? ? ? 80  GLU G CB  1 
+ATOM 25682 C CG  . GLU G 2 80  ? 164.571 108.931 169.997 1.000 147.35258 ? ? ? ? ? ? 80  GLU G CG  1 
+ATOM 25683 C CD  . GLU G 2 80  ? 164.383 110.256 169.290 1.000 151.17000 ? ? ? ? ? ? 80  GLU G CD  1 
+ATOM 25684 O OE1 . GLU G 2 80  ? 163.509 110.342 168.403 1.000 152.97872 ? ? ? ? ? ? 80  GLU G OE1 1 
+ATOM 25685 O OE2 . GLU G 2 80  ? 165.112 111.214 169.620 1.000 153.98948 ? ? ? ? ? ? 80  GLU G OE2 1 
+ATOM 25686 N N   . ILE G 2 81  ? 166.428 105.677 167.232 1.000 140.51181 ? ? ? ? ? ? 81  ILE G N   1 
+ATOM 25687 C CA  . ILE G 2 81  ? 167.556 104.878 166.776 1.000 137.13480 ? ? ? ? ? ? 81  ILE G CA  1 
+ATOM 25688 C C   . ILE G 2 81  ? 167.207 104.075 165.530 1.000 141.15046 ? ? ? ? ? ? 81  ILE G C   1 
+ATOM 25689 O O   . ILE G 2 81  ? 167.921 104.129 164.528 1.000 145.29660 ? ? ? ? ? ? 81  ILE G O   1 
+ATOM 25690 C CB  . ILE G 2 81  ? 168.068 103.954 167.903 1.000 137.31673 ? ? ? ? ? ? 81  ILE G CB  1 
+ATOM 25691 C CG1 . ILE G 2 81  ? 168.622 104.786 169.057 1.000 138.79650 ? ? ? ? ? ? 81  ILE G CG1 1 
+ATOM 25692 C CG2 . ILE G 2 81  ? 169.129 103.014 167.373 1.000 139.52229 ? ? ? ? ? ? 81  ILE G CG2 1 
+ATOM 25693 C CD1 . ILE G 2 81  ? 169.052 103.964 170.245 1.000 141.47899 ? ? ? ? ? ? 81  ILE G CD1 1 
+ATOM 25694 N N   . ILE G 2 82  ? 166.109 103.323 165.573 1.000 146.89932 ? ? ? ? ? ? 82  ILE G N   1 
+ATOM 25695 C CA  . ILE G 2 82  ? 165.820 102.373 164.503 1.000 142.64972 ? ? ? ? ? ? 82  ILE G CA  1 
+ATOM 25696 C C   . ILE G 2 82  ? 165.374 103.100 163.241 1.000 137.12889 ? ? ? ? ? ? 82  ILE G C   1 
+ATOM 25697 O O   . ILE G 2 82  ? 165.970 102.937 162.172 1.000 139.77718 ? ? ? ? ? ? 82  ILE G O   1 
+ATOM 25698 C CB  . ILE G 2 82  ? 164.767 101.350 164.959 1.000 145.48529 ? ? ? ? ? ? 82  ILE G CB  1 
+ATOM 25699 C CG1 . ILE G 2 82  ? 165.205 100.679 166.260 1.000 143.75321 ? ? ? ? ? ? 82  ILE G CG1 1 
+ATOM 25700 C CG2 . ILE G 2 82  ? 164.539 100.320 163.872 1.000 143.80500 ? ? ? ? ? ? 82  ILE G CG2 1 
+ATOM 25701 C CD1 . ILE G 2 82  ? 166.005 99.422  166.064 1.000 142.15149 ? ? ? ? ? ? 82  ILE G CD1 1 
+ATOM 25702 N N   . ARG G 2 83  ? 164.325 103.914 163.347 1.000 149.04704 ? ? ? ? ? ? 83  ARG G N   1 
+ATOM 25703 C CA  . ARG G 2 83  ? 163.739 104.528 162.156 1.000 151.36023 ? ? ? ? ? ? 83  ARG G CA  1 
+ATOM 25704 C C   . ARG G 2 83  ? 164.731 105.347 161.341 1.000 153.12108 ? ? ? ? ? ? 83  ARG G C   1 
+ATOM 25705 O O   . ARG G 2 83  ? 164.798 105.147 160.116 1.000 157.03331 ? ? ? ? ? ? 83  ARG G O   1 
+ATOM 25706 C CB  . ARG G 2 83  ? 162.534 105.387 162.554 1.000 156.65961 ? ? ? ? ? ? 83  ARG G CB  1 
+ATOM 25707 C CG  . ARG G 2 83  ? 161.238 104.626 162.743 1.000 157.07516 ? ? ? ? ? ? 83  ARG G CG  1 
+ATOM 25708 C CD  . ARG G 2 83  ? 161.082 103.527 161.711 1.000 158.73887 ? ? ? ? ? ? 83  ARG G CD  1 
+ATOM 25709 N NE  . ARG G 2 83  ? 160.202 102.455 162.161 1.000 159.87781 ? ? ? ? ? ? 83  ARG G NE  1 
+ATOM 25710 C CZ  . ARG G 2 83  ? 158.911 102.594 162.436 1.000 158.69020 ? ? ? ? ? ? 83  ARG G CZ  1 
+ATOM 25711 N NH1 . ARG G 2 83  ? 158.288 103.751 162.282 1.000 152.84465 ? ? ? ? ? ? 83  ARG G NH1 1 
+ATOM 25712 N NH2 . ARG G 2 83  ? 158.224 101.539 162.864 1.000 160.21906 ? ? ? ? ? ? 83  ARG G NH2 1 
+ATOM 25713 N N   . PRO G 2 84  ? 165.520 106.265 161.919 1.000 134.22630 ? ? ? ? ? ? 84  PRO G N   1 
+ATOM 25714 C CA  . PRO G 2 84  ? 166.348 107.131 161.071 1.000 134.89370 ? ? ? ? ? ? 84  PRO G CA  1 
+ATOM 25715 C C   . PRO G 2 84  ? 167.610 106.455 160.563 1.000 138.20926 ? ? ? ? ? ? 84  PRO G C   1 
+ATOM 25716 O O   . PRO G 2 84  ? 168.066 106.743 159.453 1.000 137.39565 ? ? ? ? ? ? 84  PRO G O   1 
+ATOM 25717 C CB  . PRO G 2 84  ? 166.689 108.307 161.998 1.000 132.58848 ? ? ? ? ? ? 84  PRO G CB  1 
+ATOM 25718 C CG  . PRO G 2 84  ? 165.824 108.133 163.208 1.000 128.73135 ? ? ? ? ? ? 84  PRO G CG  1 
+ATOM 25719 C CD  . PRO G 2 84  ? 165.617 106.674 163.327 1.000 131.56786 ? ? ? ? ? ? 84  PRO G CD  1 
+ATOM 25720 N N   . PHE G 2 85  ? 168.185 105.557 161.360 1.000 131.15128 ? ? ? ? ? ? 85  PHE G N   1 
+ATOM 25721 C CA  . PHE G 2 85  ? 169.516 105.033 161.091 1.000 128.58231 ? ? ? ? ? ? 85  PHE G CA  1 
+ATOM 25722 C C   . PHE G 2 85  ? 169.527 103.552 160.740 1.000 134.60336 ? ? ? ? ? ? 85  PHE G C   1 
+ATOM 25723 O O   . PHE G 2 85  ? 170.587 102.923 160.805 1.000 139.59538 ? ? ? ? ? ? 85  PHE G O   1 
+ATOM 25724 C CB  . PHE G 2 85  ? 170.425 105.294 162.291 1.000 124.42643 ? ? ? ? ? ? 85  PHE G CB  1 
+ATOM 25725 C CG  . PHE G 2 85  ? 170.390 106.712 162.773 1.000 126.63273 ? ? ? ? ? ? 85  PHE G CG  1 
+ATOM 25726 C CD1 . PHE G 2 85  ? 170.913 107.730 162.000 1.000 129.38546 ? ? ? ? ? ? 85  PHE G CD1 1 
+ATOM 25727 C CD2 . PHE G 2 85  ? 169.830 107.029 163.994 1.000 128.47328 ? ? ? ? ? ? 85  PHE G CD2 1 
+ATOM 25728 C CE1 . PHE G 2 85  ? 170.881 109.034 162.438 1.000 124.11116 ? ? ? ? ? ? 85  PHE G CE1 1 
+ATOM 25729 C CE2 . PHE G 2 85  ? 169.795 108.332 164.435 1.000 128.51757 ? ? ? ? ? ? 85  PHE G CE2 1 
+ATOM 25730 C CZ  . PHE G 2 85  ? 170.321 109.335 163.656 1.000 123.10937 ? ? ? ? ? ? 85  PHE G CZ  1 
+ATOM 25731 N N   . ILE G 2 86  ? 168.384 102.973 160.373 1.000 147.83650 ? ? ? ? ? ? 86  ILE G N   1 
+ATOM 25732 C CA  . ILE G 2 86  ? 168.379 101.574 159.952 1.000 145.53976 ? ? ? ? ? ? 86  ILE G CA  1 
+ATOM 25733 C C   . ILE G 2 86  ? 169.072 101.427 158.604 1.000 145.62007 ? ? ? ? ? ? 86  ILE G C   1 
+ATOM 25734 O O   . ILE G 2 86  ? 169.881 100.515 158.397 1.000 144.76989 ? ? ? ? ? ? 86  ILE G O   1 
+ATOM 25735 C CB  . ILE G 2 86  ? 166.943 101.020 159.917 1.000 145.07410 ? ? ? ? ? ? 86  ILE G CB  1 
+ATOM 25736 C CG1 . ILE G 2 86  ? 166.929 99.613  159.324 1.000 142.98009 ? ? ? ? ? ? 86  ILE G CG1 1 
+ATOM 25737 C CG2 . ILE G 2 86  ? 166.018 101.944 159.138 1.000 147.43884 ? ? ? ? ? ? 86  ILE G CG2 1 
+ATOM 25738 C CD1 . ILE G 2 86  ? 167.456 98.561  160.263 1.000 142.13535 ? ? ? ? ? ? 86  ILE G CD1 1 
+ATOM 25739 N N   . LYS G 2 87  ? 168.768 102.329 157.669 1.000 151.57237 ? ? ? ? ? ? 87  LYS G N   1 
+ATOM 25740 C CA  . LYS G 2 87  ? 169.346 102.238 156.334 1.000 151.62630 ? ? ? ? ? ? 87  LYS G CA  1 
+ATOM 25741 C C   . LYS G 2 87  ? 170.847 102.489 156.360 1.000 152.13532 ? ? ? ? ? ? 87  LYS G C   1 
+ATOM 25742 O O   . LYS G 2 87  ? 171.606 101.810 155.662 1.000 157.10714 ? ? ? ? ? ? 87  LYS G O   1 
+ATOM 25743 C CB  . LYS G 2 87  ? 168.653 103.224 155.398 1.000 151.15247 ? ? ? ? ? ? 87  LYS G CB  1 
+ATOM 25744 C CG  . LYS G 2 87  ? 167.211 102.870 155.096 1.000 152.31592 ? ? ? ? ? ? 87  LYS G CG  1 
+ATOM 25745 C CD  . LYS G 2 87  ? 166.808 103.332 153.711 1.000 152.54950 ? ? ? ? ? ? 87  LYS G CD  1 
+ATOM 25746 C CE  . LYS G 2 87  ? 165.300 103.324 153.552 1.000 153.18243 ? ? ? ? ? ? 87  LYS G CE  1 
+ATOM 25747 N NZ  . LYS G 2 87  ? 164.798 101.981 153.156 1.000 156.53366 ? ? ? ? ? ? 87  LYS G NZ  1 
+ATOM 25748 N N   . ASP G 2 88  ? 171.292 103.463 157.153 1.000 139.56736 ? ? ? ? ? ? 88  ASP G N   1 
+ATOM 25749 C CA  . ASP G 2 88  ? 172.715 103.778 157.198 1.000 140.04345 ? ? ? ? ? ? 88  ASP G CA  1 
+ATOM 25750 C C   . ASP G 2 88  ? 173.522 102.616 157.762 1.000 140.78362 ? ? ? ? ? ? 88  ASP G C   1 
+ATOM 25751 O O   . ASP G 2 88  ? 174.627 102.331 157.286 1.000 142.18286 ? ? ? ? ? ? 88  ASP G O   1 
+ATOM 25752 C CB  . ASP G 2 88  ? 172.944 105.042 158.023 1.000 140.36197 ? ? ? ? ? ? 88  ASP G CB  1 
+ATOM 25753 C CG  . ASP G 2 88  ? 174.410 105.331 158.246 1.000 143.08755 ? ? ? ? ? ? 88  ASP G CG  1 
+ATOM 25754 O OD1 . ASP G 2 88  ? 175.033 105.951 157.361 1.000 143.67034 ? ? ? ? ? ? 88  ASP G OD1 1 
+ATOM 25755 O OD2 . ASP G 2 88  ? 174.941 104.941 159.306 1.000 143.22895 ? ? ? ? ? ? 88  ASP G OD2 1 
+ATOM 25756 N N   . ALA G 2 89  ? 172.992 101.937 158.778 1.000 138.81913 ? ? ? ? ? ? 89  ALA G N   1 
+ATOM 25757 C CA  . ALA G 2 89  ? 173.720 100.840 159.401 1.000 141.03577 ? ? ? ? ? ? 89  ALA G CA  1 
+ATOM 25758 C C   . ALA G 2 89  ? 173.680 99.562  158.573 1.000 145.62090 ? ? ? ? ? ? 89  ALA G C   1 
+ATOM 25759 O O   . ALA G 2 89  ? 174.630 98.774  158.620 1.000 145.04498 ? ? ? ? ? ? 89  ALA G O   1 
+ATOM 25760 C CB  . ALA G 2 89  ? 173.166 100.570 160.799 1.000 142.03051 ? ? ? ? ? ? 89  ALA G CB  1 
+ATOM 25761 N N   . PHE G 2 90  ? 172.605 99.332  157.816 1.000 152.81662 ? ? ? ? ? ? 90  PHE G N   1 
+ATOM 25762 C CA  . PHE G 2 90  ? 172.394 98.051  157.151 1.000 150.57642 ? ? ? ? ? ? 90  PHE G CA  1 
+ATOM 25763 C C   . PHE G 2 90  ? 172.151 98.189  155.652 1.000 151.73882 ? ? ? ? ? ? 90  PHE G C   1 
+ATOM 25764 O O   . PHE G 2 90  ? 171.664 97.247  155.022 1.000 156.34125 ? ? ? ? ? ? 90  PHE G O   1 
+ATOM 25765 C CB  . PHE G 2 90  ? 171.228 97.306  157.802 1.000 151.49801 ? ? ? ? ? ? 90  PHE G CB  1 
+ATOM 25766 C CG  . PHE G 2 90  ? 171.545 96.753  159.158 1.000 152.51327 ? ? ? ? ? ? 90  PHE G CG  1 
+ATOM 25767 C CD1 . PHE G 2 90  ? 172.728 96.076  159.384 1.000 152.67955 ? ? ? ? ? ? 90  PHE G CD1 1 
+ATOM 25768 C CD2 . PHE G 2 90  ? 170.660 96.910  160.206 1.000 153.73569 ? ? ? ? ? ? 90  PHE G CD2 1 
+ATOM 25769 C CE1 . PHE G 2 90  ? 173.020 95.565  160.630 1.000 151.59739 ? ? ? ? ? ? 90  PHE G CE1 1 
+ATOM 25770 C CE2 . PHE G 2 90  ? 170.948 96.403  161.454 1.000 153.07926 ? ? ? ? ? ? 90  PHE G CE2 1 
+ATOM 25771 C CZ  . PHE G 2 90  ? 172.129 95.730  161.666 1.000 151.79477 ? ? ? ? ? ? 90  PHE G CZ  1 
+ATOM 25772 N N   . GLY G 2 91  ? 172.478 99.332  155.063 1.000 161.20359 ? ? ? ? ? ? 91  GLY G N   1 
+ATOM 25773 C CA  . GLY G 2 91  ? 172.290 99.530  153.643 1.000 162.74426 ? ? ? ? ? ? 91  GLY G CA  1 
+ATOM 25774 C C   . GLY G 2 91  ? 170.881 99.975  153.297 1.000 162.50642 ? ? ? ? ? ? 91  GLY G C   1 
+ATOM 25775 O O   . GLY G 2 91  ? 169.949 99.916  154.101 1.000 164.56276 ? ? ? ? ? ? 91  GLY G O   1 
+ATOM 25776 N N   . ASN G 2 92  ? 170.728 100.425 152.050 1.000 173.54686 ? ? ? ? ? ? 92  ASN G N   1 
+ATOM 25777 C CA  . ASN G 2 92  ? 169.455 100.980 151.605 1.000 175.10193 ? ? ? ? ? ? 92  ASN G CA  1 
+ATOM 25778 C C   . ASN G 2 92  ? 168.376 99.921  151.434 1.000 177.45648 ? ? ? ? ? ? 92  ASN G C   1 
+ATOM 25779 O O   . ASN G 2 92  ? 167.200 100.273 151.298 1.000 176.74181 ? ? ? ? ? ? 92  ASN G O   1 
+ATOM 25780 C CB  . ASN G 2 92  ? 169.646 101.733 150.290 1.000 176.45017 ? ? ? ? ? ? 92  ASN G CB  1 
+ATOM 25781 C CG  . ASN G 2 92  ? 170.247 103.106 150.491 1.000 178.11232 ? ? ? ? ? ? 92  ASN G CG  1 
+ATOM 25782 O OD1 . ASN G 2 92  ? 169.779 103.884 151.320 1.000 179.61265 ? ? ? ? ? ? 92  ASN G OD1 1 
+ATOM 25783 N ND2 . ASN G 2 92  ? 171.292 103.411 149.732 1.000 177.98571 ? ? ? ? ? ? 92  ASN G ND2 1 
+ATOM 25784 N N   . ASP G 2 93  ? 168.745 98.639  151.428 1.000 191.18798 ? ? ? ? ? ? 93  ASP G N   1 
+ATOM 25785 C CA  . ASP G 2 93  ? 167.751 97.586  151.244 1.000 192.62906 ? ? ? ? ? ? 93  ASP G CA  1 
+ATOM 25786 C C   . ASP G 2 93  ? 166.750 97.560  152.392 1.000 191.50547 ? ? ? ? ? ? 93  ASP G C   1 
+ATOM 25787 O O   . ASP G 2 93  ? 165.544 97.402  152.170 1.000 190.53504 ? ? ? ? ? ? 93  ASP G O   1 
+ATOM 25788 C CB  . ASP G 2 93  ? 168.444 96.232  151.108 1.000 192.10164 ? ? ? ? ? ? 93  ASP G CB  1 
+ATOM 25789 C CG  . ASP G 2 93  ? 169.588 96.066  152.082 1.000 191.90881 ? ? ? ? ? ? 93  ASP G CG  1 
+ATOM 25790 O OD1 . ASP G 2 93  ? 170.105 97.091  152.571 1.000 193.15005 ? ? ? ? ? ? 93  ASP G OD1 1 
+ATOM 25791 O OD2 . ASP G 2 93  ? 169.971 94.911  152.358 1.000 191.37048 ? ? ? ? ? ? 93  ASP G OD2 1 
+ATOM 25792 N N   . TYR G 2 94  ? 167.229 97.712  153.623 1.000 175.98192 ? ? ? ? ? ? 94  TYR G N   1 
+ATOM 25793 C CA  . TYR G 2 94  ? 166.346 97.649  154.776 1.000 172.25183 ? ? ? ? ? ? 94  TYR G CA  1 
+ATOM 25794 C C   . TYR G 2 94  ? 165.394 98.842  154.779 1.000 174.86232 ? ? ? ? ? ? 94  TYR G C   1 
+ATOM 25795 O O   . TYR G 2 94  ? 165.767 99.939  154.351 1.000 178.11455 ? ? ? ? ? ? 94  TYR G O   1 
+ATOM 25796 C CB  . TYR G 2 94  ? 167.153 97.624  156.070 1.000 172.66894 ? ? ? ? ? ? 94  TYR G CB  1 
+ATOM 25797 C CG  . TYR G 2 94  ? 167.844 96.310  156.337 1.000 171.82163 ? ? ? ? ? ? 94  TYR G CG  1 
+ATOM 25798 C CD1 . TYR G 2 94  ? 168.898 95.885  155.544 1.000 173.48959 ? ? ? ? ? ? 94  TYR G CD1 1 
+ATOM 25799 C CD2 . TYR G 2 94  ? 167.444 95.496  157.385 1.000 173.72293 ? ? ? ? ? ? 94  TYR G CD2 1 
+ATOM 25800 C CE1 . TYR G 2 94  ? 169.535 94.686  155.786 1.000 174.08133 ? ? ? ? ? ? 94  TYR G CE1 1 
+ATOM 25801 C CE2 . TYR G 2 94  ? 168.075 94.295  157.635 1.000 176.30760 ? ? ? ? ? ? 94  TYR G CE2 1 
+ATOM 25802 C CZ  . TYR G 2 94  ? 169.119 93.895  156.832 1.000 175.09387 ? ? ? ? ? ? 94  TYR G CZ  1 
+ATOM 25803 O OH  . TYR G 2 94  ? 169.751 92.699  157.077 1.000 175.17425 ? ? ? ? ? ? 94  TYR G OH  1 
+ATOM 25804 N N   . PRO G 2 95  ? 164.164 98.663  155.248 1.000 179.22466 ? ? ? ? ? ? 95  PRO G N   1 
+ATOM 25805 C CA  . PRO G 2 95  ? 163.185 99.749  155.223 1.000 179.87976 ? ? ? ? ? ? 95  PRO G CA  1 
+ATOM 25806 C C   . PRO G 2 95  ? 163.162 100.548 156.519 1.000 179.59593 ? ? ? ? ? ? 95  PRO G C   1 
+ATOM 25807 O O   . PRO G 2 95  ? 163.607 100.099 157.576 1.000 180.47459 ? ? ? ? ? ? 95  PRO G O   1 
+ATOM 25808 C CB  . PRO G 2 95  ? 161.860 99.003  155.025 1.000 180.85214 ? ? ? ? ? ? 95  PRO G CB  1 
+ATOM 25809 C CG  . PRO G 2 95  ? 162.094 97.650  155.661 1.000 183.52400 ? ? ? ? ? ? 95  PRO G CG  1 
+ATOM 25810 C CD  . PRO G 2 95  ? 163.584 97.417  155.773 1.000 178.48021 ? ? ? ? ? ? 95  PRO G CD  1 
+ATOM 25811 N N   . ASP G 2 96  ? 162.623 101.761 156.411 1.000 183.36571 ? ? ? ? ? ? 96  ASP G N   1 
+ATOM 25812 C CA  . ASP G 2 96  ? 162.446 102.644 157.552 1.000 185.26384 ? ? ? ? ? ? 96  ASP G CA  1 
+ATOM 25813 C C   . ASP G 2 96  ? 160.997 103.052 157.771 1.000 186.80217 ? ? ? ? ? ? 96  ASP G C   1 
+ATOM 25814 O O   . ASP G 2 96  ? 160.732 103.930 158.597 1.000 187.04850 ? ? ? ? ? ? 96  ASP G O   1 
+ATOM 25815 C CB  . ASP G 2 96  ? 163.320 103.895 157.396 1.000 185.91730 ? ? ? ? ? ? 96  ASP G CB  1 
+ATOM 25816 C CG  . ASP G 2 96  ? 162.886 104.776 156.237 1.000 186.02025 ? ? ? ? ? ? 96  ASP G CG  1 
+ATOM 25817 O OD1 . ASP G 2 96  ? 162.031 104.348 155.434 1.000 186.18347 ? ? ? ? ? ? 96  ASP G OD1 1 
+ATOM 25818 O OD2 . ASP G 2 96  ? 163.403 105.907 156.132 1.000 187.14677 ? ? ? ? ? ? 96  ASP G OD2 1 
+ATOM 25819 N N   . ASN G 2 97  ? 160.056 102.455 157.041 1.000 190.79833 ? ? ? ? ? ? 97  ASN G N   1 
+ATOM 25820 C CA  . ASN G 2 97  ? 158.639 102.752 157.188 1.000 189.31786 ? ? ? ? ? ? 97  ASN G CA  1 
+ATOM 25821 C C   . ASN G 2 97  ? 157.844 101.548 157.678 1.000 187.53783 ? ? ? ? ? ? 97  ASN G C   1 
+ATOM 25822 O O   . ASN G 2 97  ? 156.617 101.520 157.532 1.000 190.93279 ? ? ? ? ? ? 97  ASN G O   1 
+ATOM 25823 C CB  . ASN G 2 97  ? 158.071 103.265 155.864 1.000 188.72730 ? ? ? ? ? ? 97  ASN G CB  1 
+ATOM 25824 C CG  . ASN G 2 97  ? 157.821 102.153 154.867 1.000 189.69116 ? ? ? ? ? ? 97  ASN G CG  1 
+ATOM 25825 O OD1 . ASN G 2 97  ? 158.631 101.237 154.724 1.000 187.36826 ? ? ? ? ? ? 97  ASN G OD1 1 
+ATOM 25826 N ND2 . ASN G 2 97  ? 156.696 102.229 154.167 1.000 190.90599 ? ? ? ? ? ? 97  ASN G ND2 1 
+ATOM 25827 N N   . PHE G 2 98  ? 158.515 100.561 158.265 1.000 190.39025 ? ? ? ? ? ? 98  PHE G N   1 
+ATOM 25828 C CA  . PHE G 2 98  ? 157.842 99.350  158.702 1.000 193.08061 ? ? ? ? ? ? 98  PHE G CA  1 
+ATOM 25829 C C   . PHE G 2 98  ? 156.934 99.633  159.899 1.000 195.94460 ? ? ? ? ? ? 98  PHE G C   1 
+ATOM 25830 O O   . PHE G 2 98  ? 156.867 100.748 160.423 1.000 196.96605 ? ? ? ? ? ? 98  PHE G O   1 
+ATOM 25831 C CB  . PHE G 2 98  ? 158.867 98.261  159.029 1.000 194.59935 ? ? ? ? ? ? 98  PHE G CB  1 
+ATOM 25832 C CG  . PHE G 2 98  ? 159.935 98.682  160.003 1.000 195.15365 ? ? ? ? ? ? 98  PHE G CG  1 
+ATOM 25833 C CD1 . PHE G 2 98  ? 159.622 99.049  161.301 1.000 195.03451 ? ? ? ? ? ? 98  PHE G CD1 1 
+ATOM 25834 C CD2 . PHE G 2 98  ? 161.262 98.698  159.615 1.000 194.66501 ? ? ? ? ? ? 98  PHE G CD2 1 
+ATOM 25835 C CE1 . PHE G 2 98  ? 160.608 99.424  162.187 1.000 191.90911 ? ? ? ? ? ? 98  PHE G CE1 1 
+ATOM 25836 C CE2 . PHE G 2 98  ? 162.251 99.077  160.498 1.000 194.47191 ? ? ? ? ? ? 98  PHE G CE2 1 
+ATOM 25837 C CZ  . PHE G 2 98  ? 161.922 99.441  161.784 1.000 192.61676 ? ? ? ? ? ? 98  PHE G CZ  1 
+ATOM 25838 N N   . THR G 2 99  ? 156.230 98.591  160.333 1.000 205.33241 ? ? ? ? ? ? 99  THR G N   1 
+ATOM 25839 C CA  . THR G 2 99  ? 155.301 98.669  161.450 1.000 204.78126 ? ? ? ? ? ? 99  THR G CA  1 
+ATOM 25840 C C   . THR G 2 99  ? 155.592 97.532  162.418 1.000 204.43220 ? ? ? ? ? ? 99  THR G C   1 
+ATOM 25841 O O   . THR G 2 99  ? 155.895 96.412  161.997 1.000 202.62137 ? ? ? ? ? ? 99  THR G O   1 
+ATOM 25842 C CB  . THR G 2 99  ? 153.845 98.600  160.965 1.000 203.73242 ? ? ? ? ? ? 99  THR G CB  1 
+ATOM 25843 O OG1 . THR G 2 99  ? 153.589 99.688  160.069 1.000 203.07910 ? ? ? ? ? ? 99  THR G OG1 1 
+ATOM 25844 C CG2 . THR G 2 99  ? 152.877 98.685  162.134 1.000 204.20469 ? ? ? ? ? ? 99  THR G CG2 1 
+ATOM 25845 N N   . ALA G 2 100 ? 155.505 97.823  163.713 1.000 216.98201 ? ? ? ? ? ? 100 ALA G N   1 
+ATOM 25846 C CA  . ALA G 2 100 ? 155.795 96.851  164.758 1.000 217.43137 ? ? ? ? ? ? 100 ALA G CA  1 
+ATOM 25847 C C   . ALA G 2 100 ? 154.499 96.193  165.216 1.000 217.69190 ? ? ? ? ? ? 100 ALA G C   1 
+ATOM 25848 O O   . ALA G 2 100 ? 153.568 96.881  165.647 1.000 217.47428 ? ? ? ? ? ? 100 ALA G O   1 
+ATOM 25849 C CB  . ALA G 2 100 ? 156.504 97.516  165.937 1.000 216.59871 ? ? ? ? ? ? 100 ALA G CB  1 
+ATOM 25850 N N   . GLU G 2 101 ? 154.443 94.866  165.122 1.000 236.65498 ? ? ? ? ? ? 101 GLU G N   1 
+ATOM 25851 C CA  . GLU G 2 101 ? 153.303 94.082  165.583 1.000 237.13111 ? ? ? ? ? ? 101 GLU G CA  1 
+ATOM 25852 C C   . GLU G 2 101 ? 153.806 93.016  166.546 1.000 238.20426 ? ? ? ? ? ? 101 GLU G C   1 
+ATOM 25853 O O   . GLU G 2 101 ? 154.600 92.151  166.160 1.000 237.57539 ? ? ? ? ? ? 101 GLU G O   1 
+ATOM 25854 C CB  . GLU G 2 101 ? 152.559 93.444  164.407 1.000 237.66913 ? ? ? ? ? ? 101 GLU G CB  1 
+ATOM 25855 C CG  . GLU G 2 101 ? 152.408 94.356  163.200 1.000 237.11678 ? ? ? ? ? ? 101 GLU G CG  1 
+ATOM 25856 C CD  . GLU G 2 101 ? 151.463 93.792  162.159 1.000 237.70703 ? ? ? ? ? ? 101 GLU G CD  1 
+ATOM 25857 O OE1 . GLU G 2 101 ? 151.797 92.755  161.548 1.000 237.63478 ? ? ? ? ? ? 101 GLU G OE1 1 
+ATOM 25858 O OE2 . GLU G 2 101 ? 150.383 94.385  161.950 1.000 237.62118 ? ? ? ? ? ? 101 GLU G OE2 1 
+ATOM 25859 N N   . TYR G 2 102 ? 153.344 93.082  167.797 1.000 241.29397 ? ? ? ? ? ? 102 TYR G N   1 
+ATOM 25860 C CA  . TYR G 2 102 ? 153.844 92.180  168.831 1.000 240.82220 ? ? ? ? ? ? 102 TYR G CA  1 
+ATOM 25861 C C   . TYR G 2 102 ? 153.238 90.784  168.726 1.000 240.35936 ? ? ? ? ? ? 102 TYR G C   1 
+ATOM 25862 O O   . TYR G 2 102 ? 153.927 89.789  168.973 1.000 238.42919 ? ? ? ? ? ? 102 TYR G O   1 
+ATOM 25863 C CB  . TYR G 2 102 ? 153.575 92.767  170.218 1.000 239.45197 ? ? ? ? ? ? 102 TYR G CB  1 
+ATOM 25864 C CG  . TYR G 2 102 ? 154.127 94.160  170.424 1.000 239.93350 ? ? ? ? ? ? 102 TYR G CG  1 
+ATOM 25865 C CD1 . TYR G 2 102 ? 153.435 95.279  169.980 1.000 240.04993 ? ? ? ? ? ? 102 TYR G CD1 1 
+ATOM 25866 C CD2 . TYR G 2 102 ? 155.342 94.356  171.067 1.000 239.10124 ? ? ? ? ? ? 102 TYR G CD2 1 
+ATOM 25867 C CE1 . TYR G 2 102 ? 153.938 96.551  170.168 1.000 240.37093 ? ? ? ? ? ? 102 TYR G CE1 1 
+ATOM 25868 C CE2 . TYR G 2 102 ? 155.853 95.626  171.260 1.000 238.82063 ? ? ? ? ? ? 102 TYR G CE2 1 
+ATOM 25869 C CZ  . TYR G 2 102 ? 155.146 96.719  170.808 1.000 239.45113 ? ? ? ? ? ? 102 TYR G CZ  1 
+ATOM 25870 O OH  . TYR G 2 102 ? 155.647 97.987  170.997 1.000 239.22269 ? ? ? ? ? ? 102 TYR G OH  1 
+ATOM 25871 N N   . PHE G 2 103 ? 151.953 90.685  168.383 1.000 254.49400 ? ? ? ? ? ? 103 PHE G N   1 
+ATOM 25872 C CA  . PHE G 2 103 ? 151.293 89.384  168.389 1.000 253.55273 ? ? ? ? ? ? 103 PHE G CA  1 
+ATOM 25873 C C   . PHE G 2 103 ? 151.645 88.532  167.177 1.000 253.45900 ? ? ? ? ? ? 103 PHE G C   1 
+ATOM 25874 O O   . PHE G 2 103 ? 151.689 87.302  167.288 1.000 252.87386 ? ? ? ? ? ? 103 PHE G O   1 
+ATOM 25875 C CB  . PHE G 2 103 ? 149.774 89.549  168.476 1.000 253.77901 ? ? ? ? ? ? 103 PHE G CB  1 
+ATOM 25876 C CG  . PHE G 2 103 ? 149.325 90.575  169.476 1.000 254.94491 ? ? ? ? ? ? 103 PHE G CG  1 
+ATOM 25877 C CD1 . PHE G 2 103 ? 148.231 91.380  169.215 1.000 255.89884 ? ? ? ? ? ? 103 PHE G CD1 1 
+ATOM 25878 C CD2 . PHE G 2 103 ? 149.972 90.707  170.694 1.000 254.37997 ? ? ? ? ? ? 103 PHE G CD2 1 
+ATOM 25879 C CE1 . PHE G 2 103 ? 147.809 92.317  170.136 1.000 255.67570 ? ? ? ? ? ? 103 PHE G CE1 1 
+ATOM 25880 C CE2 . PHE G 2 103 ? 149.555 91.643  171.618 1.000 254.41090 ? ? ? ? ? ? 103 PHE G CE2 1 
+ATOM 25881 C CZ  . PHE G 2 103 ? 148.471 92.447  171.340 1.000 254.80488 ? ? ? ? ? ? 103 PHE G CZ  1 
+ATOM 25882 N N   . ASP G 2 104 ? 151.891 89.144  166.025 1.000 235.26447 ? ? ? ? ? ? 104 ASP G N   1 
+ATOM 25883 C CA  . ASP G 2 104 ? 152.075 88.405  164.787 1.000 234.06709 ? ? ? ? ? ? 104 ASP G CA  1 
+ATOM 25884 C C   . ASP G 2 104 ? 153.527 88.447  164.328 1.000 234.24670 ? ? ? ? ? ? 104 ASP G C   1 
+ATOM 25885 O O   . ASP G 2 104 ? 154.305 89.322  164.717 1.000 233.50951 ? ? ? ? ? ? 104 ASP G O   1 
+ATOM 25886 C CB  . ASP G 2 104 ? 151.165 88.955  163.683 1.000 233.26424 ? ? ? ? ? ? 104 ASP G CB  1 
+ATOM 25887 C CG  . ASP G 2 104 ? 149.696 88.754  163.989 1.000 233.70783 ? ? ? ? ? ? 104 ASP G CG  1 
+ATOM 25888 O OD1 . ASP G 2 104 ? 149.290 87.597  164.228 1.000 233.29924 ? ? ? ? ? ? 104 ASP G OD1 1 
+ATOM 25889 O OD2 . ASP G 2 104 ? 148.947 89.753  163.993 1.000 234.78282 ? ? ? ? ? ? 104 ASP G OD2 1 
+ATOM 25890 N N   . ASN G 2 105 ? 153.874 87.471  163.487 1.000 226.11330 ? ? ? ? ? ? 105 ASN G N   1 
+ATOM 25891 C CA  . ASN G 2 105 ? 155.185 87.379  162.847 1.000 225.64039 ? ? ? ? ? ? 105 ASN G CA  1 
+ATOM 25892 C C   . ASN G 2 105 ? 156.307 87.290  163.884 1.000 223.96208 ? ? ? ? ? ? 105 ASN G C   1 
+ATOM 25893 O O   . ASN G 2 105 ? 157.165 88.168  163.996 1.000 224.89156 ? ? ? ? ? ? 105 ASN G O   1 
+ATOM 25894 C CB  . ASN G 2 105 ? 155.404 88.552  161.888 1.000 225.67811 ? ? ? ? ? ? 105 ASN G CB  1 
+ATOM 25895 C CG  . ASN G 2 105 ? 154.267 88.712  160.899 1.000 224.58600 ? ? ? ? ? ? 105 ASN G CG  1 
+ATOM 25896 O OD1 . ASN G 2 105 ? 153.272 89.378  161.182 1.000 223.34080 ? ? ? ? ? ? 105 ASN G OD1 1 
+ATOM 25897 N ND2 . ASN G 2 105 ? 154.408 88.096  159.731 1.000 223.50430 ? ? ? ? ? ? 105 ASN G ND2 1 
+ATOM 25898 N N   . GLN G 2 106 ? 156.283 86.202  164.647 1.000 211.50979 ? ? ? ? ? ? 106 GLN G N   1 
+ATOM 25899 C CA  . GLN G 2 106 ? 157.332 85.915  165.613 1.000 211.78444 ? ? ? ? ? ? 106 GLN G CA  1 
+ATOM 25900 C C   . GLN G 2 106 ? 158.371 84.986  165.001 1.000 211.43293 ? ? ? ? ? ? 106 GLN G C   1 
+ATOM 25901 O O   . GLN G 2 106 ? 158.051 84.146  164.155 1.000 210.63405 ? ? ? ? ? ? 106 GLN G O   1 
+ATOM 25902 C CB  . GLN G 2 106 ? 156.747 85.284  166.877 1.000 211.67360 ? ? ? ? ? ? 106 GLN G CB  1 
+ATOM 25903 C CG  . GLN G 2 106 ? 156.177 86.280  167.867 1.000 212.14204 ? ? ? ? ? ? 106 GLN G CG  1 
+ATOM 25904 C CD  . GLN G 2 106 ? 154.717 86.577  167.611 1.000 212.38599 ? ? ? ? ? ? 106 GLN G CD  1 
+ATOM 25905 O OE1 . GLN G 2 106 ? 154.204 86.331  166.520 1.000 212.74705 ? ? ? ? ? ? 106 GLN G OE1 1 
+ATOM 25906 N NE2 . GLN G 2 106 ? 154.036 87.107  168.620 1.000 211.08014 ? ? ? ? ? ? 106 GLN G NE2 1 
+ATOM 25907 N N   . PHE G 2 107 ? 159.618 85.146  165.430 1.000 208.82985 ? ? ? ? ? ? 107 PHE G N   1 
+ATOM 25908 C CA  . PHE G 2 107 ? 160.733 84.337  164.964 1.000 207.94592 ? ? ? ? ? ? 107 PHE G CA  1 
+ATOM 25909 C C   . PHE G 2 107 ? 161.456 83.723  166.155 1.000 207.02126 ? ? ? ? ? ? 107 PHE G C   1 
+ATOM 25910 O O   . PHE G 2 107 ? 161.217 84.081  167.311 1.000 206.45262 ? ? ? ? ? ? 107 PHE G O   1 
+ATOM 25911 C CB  . PHE G 2 107 ? 161.704 85.171  164.121 1.000 208.09644 ? ? ? ? ? ? 107 PHE G CB  1 
+ATOM 25912 C CG  . PHE G 2 107 ? 161.854 86.579  164.602 1.000 209.39781 ? ? ? ? ? ? 107 PHE G CG  1 
+ATOM 25913 C CD1 . PHE G 2 107 ? 162.701 86.878  165.655 1.000 208.30070 ? ? ? ? ? ? 107 PHE G CD1 1 
+ATOM 25914 C CD2 . PHE G 2 107 ? 161.143 87.606  164.007 1.000 207.70254 ? ? ? ? ? ? 107 PHE G CD2 1 
+ATOM 25915 C CE1 . PHE G 2 107 ? 162.836 88.173  166.101 1.000 207.92591 ? ? ? ? ? ? 107 PHE G CE1 1 
+ATOM 25916 C CE2 . PHE G 2 107 ? 161.276 88.902  164.450 1.000 207.49545 ? ? ? ? ? ? 107 PHE G CE2 1 
+ATOM 25917 C CZ  . PHE G 2 107 ? 162.122 89.186  165.497 1.000 208.70687 ? ? ? ? ? ? 107 PHE G CZ  1 
+ATOM 25918 N N   . ALA G 2 108 ? 162.357 82.789  165.860 1.000 201.32471 ? ? ? ? ? ? 108 ALA G N   1 
+ATOM 25919 C CA  . ALA G 2 108 ? 163.041 82.023  166.894 1.000 202.22494 ? ? ? ? ? ? 108 ALA G CA  1 
+ATOM 25920 C C   . ALA G 2 108 ? 164.486 82.450  167.111 1.000 202.20362 ? ? ? ? ? ? 108 ALA G C   1 
+ATOM 25921 O O   . ALA G 2 108 ? 164.983 82.370  168.237 1.000 202.28524 ? ? ? ? ? ? 108 ALA G O   1 
+ATOM 25922 C CB  . ALA G 2 108 ? 163.002 80.530  166.555 1.000 202.58281 ? ? ? ? ? ? 108 ALA G CB  1 
+ATOM 25923 N N   . SER G 2 109 ? 165.175 82.898  166.066 1.000 204.79195 ? ? ? ? ? ? 109 SER G N   1 
+ATOM 25924 C CA  . SER G 2 109 ? 166.590 83.225  166.152 1.000 205.19174 ? ? ? ? ? ? 109 SER G CA  1 
+ATOM 25925 C C   . SER G 2 109 ? 166.833 84.660  165.707 1.000 207.20133 ? ? ? ? ? ? 109 SER G C   1 
+ATOM 25926 O O   . SER G 2 109 ? 166.073 85.220  164.911 1.000 206.29007 ? ? ? ? ? ? 109 SER G O   1 
+ATOM 25927 C CB  . SER G 2 109 ? 167.434 82.271  165.298 1.000 203.55043 ? ? ? ? ? ? 109 SER G CB  1 
+ATOM 25928 O OG  . SER G 2 109 ? 168.601 82.917  164.820 1.000 203.63483 ? ? ? ? ? ? 109 SER G OG  1 
+ATOM 25929 N N   . TYR G 2 110 ? 167.906 85.251  166.239 1.000 204.72257 ? ? ? ? ? ? 110 TYR G N   1 
+ATOM 25930 C CA  . TYR G 2 110 ? 168.275 86.608  165.848 1.000 204.52525 ? ? ? ? ? ? 110 TYR G CA  1 
+ATOM 25931 C C   . TYR G 2 110 ? 168.625 86.679  164.368 1.000 203.61946 ? ? ? ? ? ? 110 TYR G C   1 
+ATOM 25932 O O   . TYR G 2 110 ? 168.132 87.556  163.649 1.000 200.43279 ? ? ? ? ? ? 110 TYR G O   1 
+ATOM 25933 C CB  . TYR G 2 110 ? 169.448 87.100  166.695 1.000 202.07668 ? ? ? ? ? ? 110 TYR G CB  1 
+ATOM 25934 C CG  . TYR G 2 110 ? 169.921 88.490  166.331 1.000 202.37944 ? ? ? ? ? ? 110 TYR G CG  1 
+ATOM 25935 C CD1 . TYR G 2 110 ? 169.016 89.491  166.001 1.000 201.45329 ? ? ? ? ? ? 110 TYR G CD1 1 
+ATOM 25936 C CD2 . TYR G 2 110 ? 171.275 88.798  166.306 1.000 200.28179 ? ? ? ? ? ? 110 TYR G CD2 1 
+ATOM 25937 C CE1 . TYR G 2 110 ? 169.445 90.759  165.664 1.000 199.19184 ? ? ? ? ? ? 110 TYR G CE1 1 
+ATOM 25938 C CE2 . TYR G 2 110 ? 171.713 90.064  165.970 1.000 200.24368 ? ? ? ? ? ? 110 TYR G CE2 1 
+ATOM 25939 C CZ  . TYR G 2 110 ? 170.794 91.039  165.650 1.000 199.99715 ? ? ? ? ? ? 110 TYR G CZ  1 
+ATOM 25940 O OH  . TYR G 2 110 ? 171.226 92.301  165.315 1.000 199.41211 ? ? ? ? ? ? 110 TYR G OH  1 
+ATOM 25941 N N   . ASP G 2 111 ? 169.474 85.763  163.895 1.000 208.06618 ? ? ? ? ? ? 111 ASP G N   1 
+ATOM 25942 C CA  . ASP G 2 111 ? 169.835 85.758  162.482 1.000 207.83389 ? ? ? ? ? ? 111 ASP G CA  1 
+ATOM 25943 C C   . ASP G 2 111 ? 168.608 85.543  161.609 1.000 207.68346 ? ? ? ? ? ? 111 ASP G C   1 
+ATOM 25944 O O   . ASP G 2 111 ? 168.425 86.235  160.601 1.000 206.32289 ? ? ? ? ? ? 111 ASP G O   1 
+ATOM 25945 C CB  . ASP G 2 111 ? 170.885 84.683  162.209 1.000 207.19802 ? ? ? ? ? ? 111 ASP G CB  1 
+ATOM 25946 C CG  . ASP G 2 111 ? 172.060 85.209  161.412 1.000 207.43913 ? ? ? ? ? ? 111 ASP G CG  1 
+ATOM 25947 O OD1 . ASP G 2 111 ? 172.079 86.420  161.111 1.000 206.75003 ? ? ? ? ? ? 111 ASP G OD1 1 
+ATOM 25948 O OD2 . ASP G 2 111 ? 172.963 84.411  161.085 1.000 208.01298 ? ? ? ? ? ? 111 ASP G OD2 1 
+ATOM 25949 N N   . LYS G 2 112 ? 167.751 84.592  161.984 1.000 204.71342 ? ? ? ? ? ? 112 LYS G N   1 
+ATOM 25950 C CA  . LYS G 2 112 ? 166.479 84.439  161.289 1.000 203.13331 ? ? ? ? ? ? 112 LYS G CA  1 
+ATOM 25951 C C   . LYS G 2 112 ? 165.624 85.688  161.445 1.000 203.32117 ? ? ? ? ? ? 112 LYS G C   1 
+ATOM 25952 O O   . LYS G 2 112 ? 165.036 86.173  160.472 1.000 203.03206 ? ? ? ? ? ? 112 LYS G O   1 
+ATOM 25953 C CB  . LYS G 2 112 ? 165.736 83.210  161.811 1.000 202.09301 ? ? ? ? ? ? 112 LYS G CB  1 
+ATOM 25954 C CG  . LYS G 2 112 ? 164.330 83.061  161.257 1.000 201.83367 ? ? ? ? ? ? 112 LYS G CG  1 
+ATOM 25955 C CD  . LYS G 2 112 ? 163.570 81.952  161.963 1.000 201.89994 ? ? ? ? ? ? 112 LYS G CD  1 
+ATOM 25956 C CE  . LYS G 2 112 ? 162.105 81.949  161.557 1.000 202.32623 ? ? ? ? ? ? 112 LYS G CE  1 
+ATOM 25957 N NZ  . LYS G 2 112 ? 161.318 80.940  162.316 1.000 202.83044 ? ? ? ? ? ? 112 LYS G NZ  1 
+ATOM 25958 N N   . GLY G 2 113 ? 165.557 86.232  162.662 1.000 205.76727 ? ? ? ? ? ? 113 GLY G N   1 
+ATOM 25959 C CA  . GLY G 2 113 ? 164.807 87.459  162.871 1.000 205.66596 ? ? ? ? ? ? 113 GLY G CA  1 
+ATOM 25960 C C   . GLY G 2 113 ? 165.378 88.628  162.093 1.000 205.72420 ? ? ? ? ? ? 113 GLY G C   1 
+ATOM 25961 O O   . GLY G 2 113 ? 164.636 89.474  161.589 1.000 203.97714 ? ? ? ? ? ? 113 GLY G O   1 
+ATOM 25962 N N   . LEU G 2 114 ? 166.706 88.697  161.993 1.000 200.29386 ? ? ? ? ? ? 114 LEU G N   1 
+ATOM 25963 C CA  . LEU G 2 114 ? 167.325 89.749  161.196 1.000 201.76794 ? ? ? ? ? ? 114 LEU G CA  1 
+ATOM 25964 C C   . LEU G 2 114 ? 167.103 89.515  159.708 1.000 203.64205 ? ? ? ? ? ? 114 LEU G C   1 
+ATOM 25965 O O   . LEU G 2 114 ? 166.875 90.465  158.949 1.000 202.67149 ? ? ? ? ? ? 114 LEU G O   1 
+ATOM 25966 C CB  . LEU G 2 114 ? 168.818 89.836  161.511 1.000 199.98717 ? ? ? ? ? ? 114 LEU G CB  1 
+ATOM 25967 C CG  . LEU G 2 114 ? 169.524 91.135  161.124 1.000 199.07236 ? ? ? ? ? ? 114 LEU G CG  1 
+ATOM 25968 C CD1 . LEU G 2 114 ? 168.585 92.324  161.250 1.000 198.64617 ? ? ? ? ? ? 114 LEU G CD1 1 
+ATOM 25969 C CD2 . LEU G 2 114 ? 170.764 91.337  161.979 1.000 199.17826 ? ? ? ? ? ? 114 LEU G CD2 1 
+ATOM 25970 N N   . GLN G 2 115 ? 167.161 88.256  159.271 1.000 208.92996 ? ? ? ? ? ? 115 GLN G N   1 
+ATOM 25971 C CA  . GLN G 2 115 ? 167.030 87.957  157.850 1.000 208.52430 ? ? ? ? ? ? 115 GLN G CA  1 
+ATOM 25972 C C   . GLN G 2 115 ? 165.590 88.109  157.376 1.000 209.62321 ? ? ? ? ? ? 115 GLN G C   1 
+ATOM 25973 O O   . GLN G 2 115 ? 165.365 88.518  156.231 1.000 208.10379 ? ? ? ? ? ? 115 GLN G O   1 
+ATOM 25974 C CB  . GLN G 2 115 ? 167.631 86.563  157.577 1.000 206.66544 ? ? ? ? ? ? 115 GLN G CB  1 
+ATOM 25975 C CG  . GLN G 2 115 ? 166.775 85.277  157.730 1.000 207.30654 ? ? ? ? ? ? 115 GLN G CG  1 
+ATOM 25976 C CD  . GLN G 2 115 ? 165.591 85.124  156.783 1.000 207.79498 ? ? ? ? ? ? 115 GLN G CD  1 
+ATOM 25977 O OE1 . GLN G 2 115 ? 165.450 85.851  155.805 1.000 208.33261 ? ? ? ? ? ? 115 GLN G OE1 1 
+ATOM 25978 N NE2 . GLN G 2 115 ? 164.738 84.149  157.073 1.000 205.87593 ? ? ? ? ? ? 115 GLN G NE2 1 
+ATOM 25979 N N   . VAL G 2 116 ? 164.606 87.813  158.229 1.000 205.10432 ? ? ? ? ? ? 116 VAL G N   1 
+ATOM 25980 C CA  . VAL G 2 116 ? 163.224 88.050  157.827 1.000 202.78270 ? ? ? ? ? ? 116 VAL G CA  1 
+ATOM 25981 C C   . VAL G 2 116 ? 162.925 89.542  157.801 1.000 201.02807 ? ? ? ? ? ? 116 VAL G C   1 
+ATOM 25982 O O   . VAL G 2 116 ? 162.031 89.988  157.074 1.000 201.46021 ? ? ? ? ? ? 116 VAL G O   1 
+ATOM 25983 C CB  . VAL G 2 116 ? 162.236 87.305  158.746 1.000 201.30661 ? ? ? ? ? ? 116 VAL G CB  1 
+ATOM 25984 C CG1 . VAL G 2 116 ? 162.445 85.802  158.664 1.000 200.78476 ? ? ? ? ? ? 116 VAL G CG1 1 
+ATOM 25985 C CG2 . VAL G 2 116 ? 162.345 87.799  160.178 1.000 198.78407 ? ? ? ? ? ? 116 VAL G CG2 1 
+ATOM 25986 N N   . LEU G 2 117 ? 163.674 90.335  158.572 1.000 196.53075 ? ? ? ? ? ? 117 LEU G N   1 
+ATOM 25987 C CA  . LEU G 2 117 ? 163.347 91.748  158.736 1.000 198.45078 ? ? ? ? ? ? 117 LEU G CA  1 
+ATOM 25988 C C   . LEU G 2 117 ? 163.423 92.503  157.415 1.000 200.43860 ? ? ? ? ? ? 117 LEU G C   1 
+ATOM 25989 O O   . LEU G 2 117 ? 162.566 93.346  157.125 1.000 196.92960 ? ? ? ? ? ? 117 LEU G O   1 
+ATOM 25990 C CB  . LEU G 2 117 ? 164.280 92.380  159.769 1.000 198.09813 ? ? ? ? ? ? 117 LEU G CB  1 
+ATOM 25991 C CG  . LEU G 2 117 ? 164.279 93.908  159.868 1.000 200.14314 ? ? ? ? ? ? 117 LEU G CG  1 
+ATOM 25992 C CD1 . LEU G 2 117 ? 162.896 94.443  160.212 1.000 198.07521 ? ? ? ? ? ? 117 LEU G CD1 1 
+ATOM 25993 C CD2 . LEU G 2 117 ? 165.303 94.373  160.887 1.000 197.98868 ? ? ? ? ? ? 117 LEU G CD2 1 
+ATOM 25994 N N   . LYS G 2 118 ? 164.444 92.221  156.604 1.000 201.05459 ? ? ? ? ? ? 118 LYS G N   1 
+ATOM 25995 C CA  . LYS G 2 118 ? 164.607 92.946  155.349 1.000 201.32025 ? ? ? ? ? ? 118 LYS G CA  1 
+ATOM 25996 C C   . LYS G 2 118 ? 163.435 92.695  154.407 1.000 202.25733 ? ? ? ? ? ? 118 LYS G C   1 
+ATOM 25997 O O   . LYS G 2 118 ? 162.879 93.634  153.827 1.000 198.00929 ? ? ? ? ? ? 118 LYS G O   1 
+ATOM 25998 C CB  . LYS G 2 118 ? 165.927 92.551  154.687 1.000 200.16490 ? ? ? ? ? ? 118 LYS G CB  1 
+ATOM 25999 C CG  . LYS G 2 118 ? 166.165 93.203  153.336 1.000 200.33403 ? ? ? ? ? ? 118 LYS G CG  1 
+ATOM 26000 C CD  . LYS G 2 118 ? 167.223 92.457  152.541 1.000 200.13479 ? ? ? ? ? ? 118 LYS G CD  1 
+ATOM 26001 C CE  . LYS G 2 118 ? 168.434 92.129  153.398 1.000 199.27075 ? ? ? ? ? ? 118 LYS G CE  1 
+ATOM 26002 N NZ  . LYS G 2 118 ? 169.642 91.865  152.571 1.000 197.44203 ? ? ? ? ? ? 118 LYS G NZ  1 
+ATOM 26003 N N   . TYR G 2 119 ? 163.040 91.431  154.250 1.000 209.24027 ? ? ? ? ? ? 119 TYR G N   1 
+ATOM 26004 C CA  . TYR G 2 119 ? 161.972 91.095  153.315 1.000 207.04752 ? ? ? ? ? ? 119 TYR G CA  1 
+ATOM 26005 C C   . TYR G 2 119 ? 160.588 91.422  153.861 1.000 205.59933 ? ? ? ? ? ? 119 TYR G C   1 
+ATOM 26006 O O   . TYR G 2 119 ? 159.718 91.859  153.100 1.000 204.02722 ? ? ? ? ? ? 119 TYR G O   1 
+ATOM 26007 C CB  . TYR G 2 119 ? 162.047 89.615  152.939 1.000 204.73870 ? ? ? ? ? ? 119 TYR G CB  1 
+ATOM 26008 C CG  . TYR G 2 119 ? 163.456 89.091  152.777 1.000 205.92538 ? ? ? ? ? ? 119 TYR G CG  1 
+ATOM 26009 C CD1 . TYR G 2 119 ? 164.375 89.753  151.976 1.000 206.81176 ? ? ? ? ? ? 119 TYR G CD1 1 
+ATOM 26010 C CD2 . TYR G 2 119 ? 163.864 87.931  153.418 1.000 205.85451 ? ? ? ? ? ? 119 TYR G CD2 1 
+ATOM 26011 C CE1 . TYR G 2 119 ? 165.661 89.279  151.820 1.000 206.89045 ? ? ? ? ? ? 119 TYR G CE1 1 
+ATOM 26012 C CE2 . TYR G 2 119 ? 165.149 87.449  153.266 1.000 207.03201 ? ? ? ? ? ? 119 TYR G CE2 1 
+ATOM 26013 C CZ  . TYR G 2 119 ? 166.043 88.127  152.468 1.000 207.26922 ? ? ? ? ? ? 119 TYR G CZ  1 
+ATOM 26014 O OH  . TYR G 2 119 ? 167.324 87.650  152.316 1.000 206.54099 ? ? ? ? ? ? 119 TYR G OH  1 
+ATOM 26015 N N   . GLN G 2 120 ? 160.362 91.222  155.161 1.000 196.99481 ? ? ? ? ? ? 120 GLN G N   1 
+ATOM 26016 C CA  . GLN G 2 120 ? 159.018 91.374  155.706 1.000 195.91496 ? ? ? ? ? ? 120 GLN G CA  1 
+ATOM 26017 C C   . GLN G 2 120 ? 158.562 92.828  155.741 1.000 197.07513 ? ? ? ? ? ? 120 GLN G C   1 
+ATOM 26018 O O   . GLN G 2 120 ? 157.368 93.096  155.565 1.000 196.09053 ? ? ? ? ? ? 120 GLN G O   1 
+ATOM 26019 C CB  . GLN G 2 120 ? 158.942 90.759  157.107 1.000 195.03608 ? ? ? ? ? ? 120 GLN G CB  1 
+ATOM 26020 C CG  . GLN G 2 120 ? 159.607 91.575  158.202 1.000 195.36197 ? ? ? ? ? ? 120 GLN G CG  1 
+ATOM 26021 C CD  . GLN G 2 120 ? 159.603 90.866  159.540 1.000 194.29386 ? ? ? ? ? ? 120 GLN G CD  1 
+ATOM 26022 O OE1 . GLN G 2 120 ? 160.610 90.846  160.247 1.000 194.47550 ? ? ? ? ? ? 120 GLN G OE1 1 
+ATOM 26023 N NE2 . GLN G 2 120 ? 158.470 90.274  159.894 1.000 193.34022 ? ? ? ? ? ? 120 GLN G NE2 1 
+ATOM 26024 N N   . ASN G 2 121 ? 159.483 93.769  155.964 1.000 198.42820 ? ? ? ? ? ? 121 ASN G N   1 
+ATOM 26025 C CA  . ASN G 2 121 ? 159.165 95.197  156.037 1.000 199.99456 ? ? ? ? ? ? 121 ASN G CA  1 
+ATOM 26026 C C   . ASN G 2 121 ? 158.133 95.490  157.127 1.000 200.03635 ? ? ? ? ? ? 121 ASN G C   1 
+ATOM 26027 O O   . ASN G 2 121 ? 157.338 96.426  157.011 1.000 196.47658 ? ? ? ? ? ? 121 ASN G O   1 
+ATOM 26028 C CB  . ASN G 2 121 ? 158.702 95.728  154.675 1.000 201.22488 ? ? ? ? ? ? 121 ASN G CB  1 
+ATOM 26029 C CG  . ASN G 2 121 ? 158.745 97.250  154.574 1.000 202.47144 ? ? ? ? ? ? 121 ASN G CG  1 
+ATOM 26030 O OD1 . ASN G 2 121 ? 158.676 97.805  153.477 1.000 202.45417 ? ? ? ? ? ? 121 ASN G OD1 1 
+ATOM 26031 N ND2 . ASN G 2 121 ? 158.839 97.928  155.711 1.000 200.95993 ? ? ? ? ? ? 121 ASN G ND2 1 
+ATOM 26032 N N   . ILE G 2 122 ? 158.130 94.683  158.186 1.000 208.82490 ? ? ? ? ? ? 122 ILE G N   1 
+ATOM 26033 C CA  . ILE G 2 122 ? 157.446 95.000  159.433 1.000 207.27719 ? ? ? ? ? ? 122 ILE G CA  1 
+ATOM 26034 C C   . ILE G 2 122 ? 158.398 94.670  160.571 1.000 207.38122 ? ? ? ? ? ? 122 ILE G C   1 
+ATOM 26035 O O   . ILE G 2 122 ? 159.200 93.735  160.482 1.000 208.67486 ? ? ? ? ? ? 122 ILE G O   1 
+ATOM 26036 C CB  . ILE G 2 122 ? 156.102 94.249  159.602 1.000 205.81624 ? ? ? ? ? ? 122 ILE G CB  1 
+ATOM 26037 C CG1 . ILE G 2 122 ? 156.331 92.754  159.825 1.000 205.93224 ? ? ? ? ? ? 122 ILE G CG1 1 
+ATOM 26038 C CG2 . ILE G 2 122 ? 155.181 94.493  158.417 1.000 205.50888 ? ? ? ? ? ? 122 ILE G CG2 1 
+ATOM 26039 C CD1 . ILE G 2 122 ? 155.053 91.954  159.916 1.000 204.70656 ? ? ? ? ? ? 122 ILE G CD1 1 
+ATOM 26040 N N   . LEU G 2 123 ? 158.327 95.456  161.642 1.000 203.87088 ? ? ? ? ? ? 123 LEU G N   1 
+ATOM 26041 C CA  . LEU G 2 123 ? 159.246 95.277  162.760 1.000 206.12575 ? ? ? ? ? ? 123 LEU G CA  1 
+ATOM 26042 C C   . LEU G 2 123 ? 158.841 94.028  163.530 1.000 205.48227 ? ? ? ? ? ? 123 LEU G C   1 
+ATOM 26043 O O   . LEU G 2 123 ? 157.884 94.051  164.311 1.000 203.28262 ? ? ? ? ? ? 123 LEU G O   1 
+ATOM 26044 C CB  . LEU G 2 123 ? 159.254 96.505  163.663 1.000 205.74315 ? ? ? ? ? ? 123 LEU G CB  1 
+ATOM 26045 C CG  . LEU G 2 123 ? 160.202 96.427  164.861 1.000 203.88207 ? ? ? ? ? ? 123 LEU G CG  1 
+ATOM 26046 C CD1 . LEU G 2 123 ? 161.579 95.941  164.434 1.000 202.39822 ? ? ? ? ? ? 123 LEU G CD1 1 
+ATOM 26047 C CD2 . LEU G 2 123 ? 160.306 97.779  165.533 1.000 202.80016 ? ? ? ? ? ? 123 LEU G CD2 1 
+ATOM 26048 N N   . GLY G 2 124 ? 159.572 92.941  163.313 1.000 210.84197 ? ? ? ? ? ? 124 GLY G N   1 
+ATOM 26049 C CA  . GLY G 2 124 ? 159.244 91.682  163.943 1.000 210.84205 ? ? ? ? ? ? 124 GLY G CA  1 
+ATOM 26050 C C   . GLY G 2 124 ? 159.538 91.683  165.429 1.000 210.80543 ? ? ? ? ? ? 124 GLY G C   1 
+ATOM 26051 O O   . GLY G 2 124 ? 160.207 92.562  165.975 1.000 210.40250 ? ? ? ? ? ? 124 GLY G O   1 
+ATOM 26052 N N   . THR G 2 125 ? 159.015 90.660  166.096 1.000 215.38364 ? ? ? ? ? ? 125 THR G N   1 
+ATOM 26053 C CA  . THR G 2 125 ? 159.163 90.494  167.532 1.000 214.11003 ? ? ? ? ? ? 125 THR G CA  1 
+ATOM 26054 C C   . THR G 2 125 ? 159.698 89.103  167.837 1.000 213.63305 ? ? ? ? ? ? 125 THR G C   1 
+ATOM 26055 O O   . THR G 2 125 ? 159.493 88.158  167.071 1.000 214.27818 ? ? ? ? ? ? 125 THR G O   1 
+ATOM 26056 C CB  . THR G 2 125 ? 157.833 90.704  168.256 1.000 212.77594 ? ? ? ? ? ? 125 THR G CB  1 
+ATOM 26057 O OG1 . THR G 2 125 ? 157.937 90.219  169.600 1.000 211.80329 ? ? ? ? ? ? 125 THR G OG1 1 
+ATOM 26058 C CG2 . THR G 2 125 ? 156.725 89.960  167.537 1.000 213.98455 ? ? ? ? ? ? 125 THR G CG2 1 
+ATOM 26059 N N   . TYR G 2 126 ? 160.388 88.988  168.966 1.000 206.47962 ? ? ? ? ? ? 126 TYR G N   1 
+ATOM 26060 C CA  . TYR G 2 126 ? 160.999 87.727  169.355 1.000 206.48202 ? ? ? ? ? ? 126 TYR G CA  1 
+ATOM 26061 C C   . TYR G 2 126 ? 159.969 86.845  170.047 1.000 208.01573 ? ? ? ? ? ? 126 TYR G C   1 
+ATOM 26062 O O   . TYR G 2 126 ? 159.292 87.285  170.982 1.000 208.02145 ? ? ? ? ? ? 126 TYR G O   1 
+ATOM 26063 C CB  . TYR G 2 126 ? 162.189 87.984  170.276 1.000 206.41467 ? ? ? ? ? ? 126 TYR G CB  1 
+ATOM 26064 C CG  . TYR G 2 126 ? 163.261 86.926  170.208 1.000 207.09598 ? ? ? ? ? ? 126 TYR G CG  1 
+ATOM 26065 C CD1 . TYR G 2 126 ? 163.696 86.431  168.987 1.000 206.64907 ? ? ? ? ? ? 126 TYR G CD1 1 
+ATOM 26066 C CD2 . TYR G 2 126 ? 163.846 86.427  171.363 1.000 207.33115 ? ? ? ? ? ? 126 TYR G CD2 1 
+ATOM 26067 C CE1 . TYR G 2 126 ? 164.679 85.466  168.918 1.000 208.74076 ? ? ? ? ? ? 126 TYR G CE1 1 
+ATOM 26068 C CE2 . TYR G 2 126 ? 164.830 85.462  171.304 1.000 207.89960 ? ? ? ? ? ? 126 TYR G CE2 1 
+ATOM 26069 C CZ  . TYR G 2 126 ? 165.243 84.985  170.080 1.000 209.38573 ? ? ? ? ? ? 126 TYR G CZ  1 
+ATOM 26070 O OH  . TYR G 2 126 ? 166.224 84.022  170.017 1.000 209.16962 ? ? ? ? ? ? 126 TYR G OH  1 
+ATOM 26071 N N   . SER G 2 127 ? 159.842 85.601  169.579 1.000 207.97425 ? ? ? ? ? ? 127 SER G N   1 
+ATOM 26072 C CA  . SER G 2 127 ? 158.907 84.668  170.203 1.000 206.27540 ? ? ? ? ? ? 127 SER G CA  1 
+ATOM 26073 C C   . SER G 2 127 ? 159.307 84.376  171.642 1.000 206.52040 ? ? ? ? ? ? 127 SER G C   1 
+ATOM 26074 O O   . SER G 2 127 ? 158.459 84.337  172.541 1.000 206.07099 ? ? ? ? ? ? 127 SER G O   1 
+ATOM 26075 C CB  . SER G 2 127 ? 158.836 83.373  169.394 1.000 204.56567 ? ? ? ? ? ? 127 SER G CB  1 
+ATOM 26076 O OG  . SER G 2 127 ? 159.119 83.606  168.027 1.000 204.55059 ? ? ? ? ? ? 127 SER G OG  1 
+ATOM 26077 N N   . ASN G 2 128 ? 160.597 84.163  171.877 1.000 210.07068 ? ? ? ? ? ? 128 ASN G N   1 
+ATOM 26078 C CA  . ASN G 2 128 ? 161.075 83.907  173.225 1.000 210.54010 ? ? ? ? ? ? 128 ASN G CA  1 
+ATOM 26079 C C   . ASN G 2 128 ? 160.918 85.159  174.086 1.000 211.95696 ? ? ? ? ? ? 128 ASN G C   1 
+ATOM 26080 O O   . ASN G 2 128 ? 161.247 86.264  173.644 1.000 212.32641 ? ? ? ? ? ? 128 ASN G O   1 
+ATOM 26081 C CB  . ASN G 2 128 ? 162.539 83.475  173.199 1.000 209.59183 ? ? ? ? ? ? 128 ASN G CB  1 
+ATOM 26082 C CG  . ASN G 2 128 ? 162.905 82.588  174.370 1.000 209.87965 ? ? ? ? ? ? 128 ASN G CG  1 
+ATOM 26083 O OD1 . ASN G 2 128 ? 162.150 81.691  174.743 1.000 209.52956 ? ? ? ? ? ? 128 ASN G OD1 1 
+ATOM 26084 N ND2 . ASN G 2 128 ? 164.067 82.837  174.960 1.000 208.59732 ? ? ? ? ? ? 128 ASN G ND2 1 
+ATOM 26085 N N   . PRO G 2 129 ? 160.416 85.022  175.316 1.000 212.20981 ? ? ? ? ? ? 129 PRO G N   1 
+ATOM 26086 C CA  . PRO G 2 129 ? 160.295 86.190  176.197 1.000 211.67938 ? ? ? ? ? ? 129 PRO G CA  1 
+ATOM 26087 C C   . PRO G 2 129 ? 161.580 86.548  176.920 1.000 210.79492 ? ? ? ? ? ? 129 PRO G C   1 
+ATOM 26088 O O   . PRO G 2 129 ? 161.669 87.651  177.476 1.000 209.05570 ? ? ? ? ? ? 129 PRO G O   1 
+ATOM 26089 C CB  . PRO G 2 129 ? 159.204 85.768  177.196 1.000 209.86645 ? ? ? ? ? ? 129 PRO G CB  1 
+ATOM 26090 C CG  . PRO G 2 129 ? 158.975 84.282  176.976 1.000 209.41318 ? ? ? ? ? ? 129 PRO G CG  1 
+ATOM 26091 C CD  . PRO G 2 129 ? 159.970 83.786  175.975 1.000 210.11641 ? ? ? ? ? ? 129 PRO G CD  1 
+ATOM 26092 N N   . LYS G 2 130 ? 162.575 85.659  176.929 1.000 208.60048 ? ? ? ? ? ? 130 LYS G N   1 
+ATOM 26093 C CA  . LYS G 2 130 ? 163.824 85.955  177.618 1.000 208.97493 ? ? ? ? ? ? 130 LYS G CA  1 
+ATOM 26094 C C   . LYS G 2 130 ? 164.594 87.078  176.934 1.000 209.54776 ? ? ? ? ? ? 130 LYS G C   1 
+ATOM 26095 O O   . LYS G 2 130 ? 165.287 87.851  177.606 1.000 208.35766 ? ? ? ? ? ? 130 LYS G O   1 
+ATOM 26096 C CB  . LYS G 2 130 ? 164.684 84.695  177.703 1.000 207.24250 ? ? ? ? ? ? 130 LYS G CB  1 
+ATOM 26097 C CG  . LYS G 2 130 ? 165.955 84.863  178.516 1.000 208.44596 ? ? ? ? ? ? 130 LYS G CG  1 
+ATOM 26098 C CD  . LYS G 2 130 ? 165.655 85.430  179.893 1.000 207.95371 ? ? ? ? ? ? 130 LYS G CD  1 
+ATOM 26099 C CE  . LYS G 2 130 ? 166.864 85.324  180.806 1.000 208.60009 ? ? ? ? ? ? 130 LYS G CE  1 
+ATOM 26100 N NZ  . LYS G 2 130 ? 167.999 86.153  180.316 1.000 209.32335 ? ? ? ? ? ? 130 LYS G NZ  1 
+ATOM 26101 N N   . LYS G 2 131 ? 164.482 87.191  175.614 1.000 199.58329 ? ? ? ? ? ? 131 LYS G N   1 
+ATOM 26102 C CA  . LYS G 2 131 ? 165.231 88.172  174.845 1.000 197.42077 ? ? ? ? ? ? 131 LYS G CA  1 
+ATOM 26103 C C   . LYS G 2 131 ? 164.280 89.075  174.073 1.000 197.47939 ? ? ? ? ? ? 131 LYS G C   1 
+ATOM 26104 O O   . LYS G 2 131 ? 163.176 88.669  173.698 1.000 196.52175 ? ? ? ? ? ? 131 LYS G O   1 
+ATOM 26105 C CB  . LYS G 2 131 ? 166.200 87.490  173.873 1.000 196.15218 ? ? ? ? ? ? 131 LYS G CB  1 
+ATOM 26106 C CG  . LYS G 2 131 ? 167.243 86.621  174.551 1.000 195.89175 ? ? ? ? ? ? 131 LYS G CG  1 
+ATOM 26107 C CD  . LYS G 2 131 ? 168.007 87.409  175.599 1.000 196.51929 ? ? ? ? ? ? 131 LYS G CD  1 
+ATOM 26108 C CE  . LYS G 2 131 ? 169.099 86.568  176.234 1.000 196.86301 ? ? ? ? ? ? 131 LYS G CE  1 
+ATOM 26109 N NZ  . LYS G 2 131 ? 169.787 87.298  177.334 1.000 197.88377 ? ? ? ? ? ? 131 LYS G NZ  1 
+ATOM 26110 N N   . ASN G 2 132 ? 164.723 90.308  173.842 1.000 191.72308 ? ? ? ? ? ? 132 ASN G N   1 
+ATOM 26111 C CA  . ASN G 2 132 ? 163.970 91.299  173.081 1.000 191.14488 ? ? ? ? ? ? 132 ASN G CA  1 
+ATOM 26112 C C   . ASN G 2 132 ? 164.755 91.615  171.816 1.000 191.19345 ? ? ? ? ? ? 132 ASN G C   1 
+ATOM 26113 O O   . ASN G 2 132 ? 165.803 92.265  171.879 1.000 190.12844 ? ? ? ? ? ? 132 ASN G O   1 
+ATOM 26114 C CB  . ASN G 2 132 ? 163.729 92.558  173.911 1.000 189.03611 ? ? ? ? ? ? 132 ASN G CB  1 
+ATOM 26115 C CG  . ASN G 2 132 ? 162.832 93.556  173.210 1.000 189.10542 ? ? ? ? ? ? 132 ASN G CG  1 
+ATOM 26116 O OD1 . ASN G 2 132 ? 162.268 93.269  172.155 1.000 188.84433 ? ? ? ? ? ? 132 ASN G OD1 1 
+ATOM 26117 N ND2 . ASN G 2 132 ? 162.689 94.736  173.799 1.000 189.07409 ? ? ? ? ? ? 132 ASN G ND2 1 
+ATOM 26118 N N   . PHE G 2 133 ? 164.244 91.165  170.668 1.000 191.57522 ? ? ? ? ? ? 133 PHE G N   1 
+ATOM 26119 C CA  . PHE G 2 133 ? 164.967 91.352  169.414 1.000 190.08137 ? ? ? ? ? ? 133 PHE G CA  1 
+ATOM 26120 C C   . PHE G 2 133 ? 165.131 92.828  169.083 1.000 189.84328 ? ? ? ? ? ? 133 PHE G C   1 
+ATOM 26121 O O   . PHE G 2 133 ? 166.172 93.242  168.560 1.000 190.32501 ? ? ? ? ? ? 133 PHE G O   1 
+ATOM 26122 C CB  . PHE G 2 133 ? 164.243 90.630  168.278 1.000 191.17435 ? ? ? ? ? ? 133 PHE G CB  1 
+ATOM 26123 C CG  . PHE G 2 133 ? 164.454 91.257  166.929 1.000 193.29302 ? ? ? ? ? ? 133 PHE G CG  1 
+ATOM 26124 C CD1 . PHE G 2 133 ? 165.605 90.999  166.205 1.000 192.19871 ? ? ? ? ? ? 133 PHE G CD1 1 
+ATOM 26125 C CD2 . PHE G 2 133 ? 163.501 92.101  166.382 1.000 190.93161 ? ? ? ? ? ? 133 PHE G CD2 1 
+ATOM 26126 C CE1 . PHE G 2 133 ? 165.802 91.571  164.965 1.000 190.68164 ? ? ? ? ? ? 133 PHE G CE1 1 
+ATOM 26127 C CE2 . PHE G 2 133 ? 163.693 92.675  165.144 1.000 187.94881 ? ? ? ? ? ? 133 PHE G CE2 1 
+ATOM 26128 C CZ  . PHE G 2 133 ? 164.844 92.410  164.435 1.000 189.56988 ? ? ? ? ? ? 133 PHE G CZ  1 
+ATOM 26129 N N   . LYS G 2 134 ? 164.111 93.635  169.377 1.000 178.54091 ? ? ? ? ? ? 134 LYS G N   1 
+ATOM 26130 C CA  . LYS G 2 134 ? 164.142 95.043  168.995 1.000 178.82280 ? ? ? ? ? ? 134 LYS G CA  1 
+ATOM 26131 C C   . LYS G 2 134 ? 165.307 95.774  169.649 1.000 178.47490 ? ? ? ? ? ? 134 LYS G C   1 
+ATOM 26132 O O   . LYS G 2 134 ? 165.997 96.564  168.995 1.000 181.49651 ? ? ? ? ? ? 134 LYS G O   1 
+ATOM 26133 C CB  . LYS G 2 134 ? 162.815 95.704  169.362 1.000 176.19181 ? ? ? ? ? ? 134 LYS G CB  1 
+ATOM 26134 C CG  . LYS G 2 134 ? 162.875 97.211  169.477 1.000 177.12657 ? ? ? ? ? ? 134 LYS G CG  1 
+ATOM 26135 C CD  . LYS G 2 134 ? 161.520 97.781  169.862 1.000 178.60314 ? ? ? ? ? ? 134 LYS G CD  1 
+ATOM 26136 C CE  . LYS G 2 134 ? 160.390 97.058  169.148 1.000 178.36340 ? ? ? ? ? ? 134 LYS G CE  1 
+ATOM 26137 N NZ  . LYS G 2 134 ? 159.099 97.788  169.268 1.000 178.86404 ? ? ? ? ? ? 134 LYS G NZ  1 
+ATOM 26138 N N   . PHE G 2 135 ? 165.552 95.516  170.934 1.000 176.64661 ? ? ? ? ? ? 135 PHE G N   1 
+ATOM 26139 C CA  . PHE G 2 135 ? 166.635 96.212  171.619 1.000 176.87108 ? ? ? ? ? ? 135 PHE G CA  1 
+ATOM 26140 C C   . PHE G 2 135 ? 167.998 95.691  171.181 1.000 177.38565 ? ? ? ? ? ? 135 PHE G C   1 
+ATOM 26141 O O   . PHE G 2 135 ? 168.979 96.442  171.178 1.000 178.87998 ? ? ? ? ? ? 135 PHE G O   1 
+ATOM 26142 C CB  . PHE G 2 135 ? 166.461 96.094  173.130 1.000 179.26205 ? ? ? ? ? ? 135 PHE G CB  1 
+ATOM 26143 C CG  . PHE G 2 135 ? 165.707 97.240  173.738 1.000 179.24427 ? ? ? ? ? ? 135 PHE G CG  1 
+ATOM 26144 C CD1 . PHE G 2 135 ? 164.375 97.446  173.432 1.000 179.43180 ? ? ? ? ? ? 135 PHE G CD1 1 
+ATOM 26145 C CD2 . PHE G 2 135 ? 166.331 98.114  174.607 1.000 180.01399 ? ? ? ? ? ? 135 PHE G CD2 1 
+ATOM 26146 C CE1 . PHE G 2 135 ? 163.678 98.500  173.987 1.000 179.84768 ? ? ? ? ? ? 135 PHE G CE1 1 
+ATOM 26147 C CE2 . PHE G 2 135 ? 165.639 99.169  175.165 1.000 180.39014 ? ? ? ? ? ? 135 PHE G CE2 1 
+ATOM 26148 C CZ  . PHE G 2 135 ? 164.311 99.363  174.854 1.000 178.94025 ? ? ? ? ? ? 135 PHE G CZ  1 
+ATOM 26149 N N   . GLN G 2 136 ? 168.088 94.409  170.818 1.000 178.06222 ? ? ? ? ? ? 136 GLN G N   1 
+ATOM 26150 C CA  . GLN G 2 136 ? 169.321 93.916  170.213 1.000 179.15181 ? ? ? ? ? ? 136 GLN G CA  1 
+ATOM 26151 C C   . GLN G 2 136 ? 169.587 94.609  168.885 1.000 179.10145 ? ? ? ? ? ? 136 GLN G C   1 
+ATOM 26152 O O   . GLN G 2 136 ? 170.727 94.980  168.586 1.000 178.39844 ? ? ? ? ? ? 136 GLN G O   1 
+ATOM 26153 C CB  . GLN G 2 136 ? 169.261 92.401  170.015 1.000 178.63106 ? ? ? ? ? ? 136 GLN G CB  1 
+ATOM 26154 C CG  . GLN G 2 136 ? 169.225 91.597  171.298 1.000 180.16746 ? ? ? ? ? ? 136 GLN G CG  1 
+ATOM 26155 C CD  . GLN G 2 136 ? 168.153 90.528  171.287 1.000 181.10040 ? ? ? ? ? ? 136 GLN G CD  1 
+ATOM 26156 O OE1 . GLN G 2 136 ? 167.800 89.997  170.235 1.000 179.36756 ? ? ? ? ? ? 136 GLN G OE1 1 
+ATOM 26157 N NE2 . GLN G 2 136 ? 167.621 90.212  172.462 1.000 182.89911 ? ? ? ? ? ? 136 GLN G NE2 1 
+ATOM 26158 N N   . LEU G 2 137 ? 168.543 94.788  168.075 1.000 168.28166 ? ? ? ? ? ? 137 LEU G N   1 
+ATOM 26159 C CA  . LEU G 2 137 ? 168.705 95.477  166.801 1.000 166.73546 ? ? ? ? ? ? 137 LEU G CA  1 
+ATOM 26160 C C   . LEU G 2 137 ? 169.112 96.929  167.010 1.000 167.57257 ? ? ? ? ? ? 137 LEU G C   1 
+ATOM 26161 O O   . LEU G 2 137 ? 169.983 97.446  166.301 1.000 170.51264 ? ? ? ? ? ? 137 LEU G O   1 
+ATOM 26162 C CB  . LEU G 2 137 ? 167.412 95.386  165.994 1.000 166.39065 ? ? ? ? ? ? 137 LEU G CB  1 
+ATOM 26163 C CG  . LEU G 2 137 ? 167.311 96.269  164.753 1.000 167.12563 ? ? ? ? ? ? 137 LEU G CG  1 
+ATOM 26164 C CD1 . LEU G 2 137 ? 168.292 95.803  163.699 1.000 168.66508 ? ? ? ? ? ? 137 LEU G CD1 1 
+ATOM 26165 C CD2 . LEU G 2 137 ? 165.896 96.252  164.210 1.000 167.49905 ? ? ? ? ? ? 137 LEU G CD2 1 
+ATOM 26166 N N   . ALA G 2 138 ? 168.492 97.604  167.981 1.000 159.11759 ? ? ? ? ? ? 138 ALA G N   1 
+ATOM 26167 C CA  . ALA G 2 138 ? 168.856 98.987  168.266 1.000 157.05881 ? ? ? ? ? ? 138 ALA G CA  1 
+ATOM 26168 C C   . ALA G 2 138 ? 170.296 99.090  168.746 1.000 157.24750 ? ? ? ? ? ? 138 ALA G C   1 
+ATOM 26169 O O   . ALA G 2 138 ? 171.027 100.003 168.348 1.000 161.31789 ? ? ? ? ? ? 138 ALA G O   1 
+ATOM 26170 C CB  . ALA G 2 138 ? 167.902 99.580  169.301 1.000 158.60933 ? ? ? ? ? ? 138 ALA G CB  1 
+ATOM 26171 N N   . LEU G 2 139 ? 170.720 98.164  169.606 1.000 155.95800 ? ? ? ? ? ? 139 LEU G N   1 
+ATOM 26172 C CA  . LEU G 2 139 ? 172.108 98.157  170.053 1.000 155.43555 ? ? ? ? ? ? 139 LEU G CA  1 
+ATOM 26173 C C   . LEU G 2 139 ? 173.056 97.904  168.890 1.000 157.26236 ? ? ? ? ? ? 139 LEU G C   1 
+ATOM 26174 O O   . LEU G 2 139 ? 174.121 98.525  168.800 1.000 159.65382 ? ? ? ? ? ? 139 LEU G O   1 
+ATOM 26175 C CB  . LEU G 2 139 ? 172.302 97.105  171.142 1.000 158.07357 ? ? ? ? ? ? 139 LEU G CB  1 
+ATOM 26176 C CG  . LEU G 2 139 ? 173.704 97.028  171.743 1.000 157.51707 ? ? ? ? ? ? 139 LEU G CG  1 
+ATOM 26177 C CD1 . LEU G 2 139 ? 174.157 98.404  172.181 1.000 155.79385 ? ? ? ? ? ? 139 LEU G CD1 1 
+ATOM 26178 C CD2 . LEU G 2 139 ? 173.733 96.057  172.908 1.000 157.73537 ? ? ? ? ? ? 139 LEU G CD2 1 
+ATOM 26179 N N   . ASP G 2 140 ? 172.688 96.990  167.992 1.000 158.40627 ? ? ? ? ? ? 140 ASP G N   1 
+ATOM 26180 C CA  . ASP G 2 140 ? 173.535 96.701  166.840 1.000 159.37119 ? ? ? ? ? ? 140 ASP G CA  1 
+ATOM 26181 C C   . ASP G 2 140 ? 173.643 97.908  165.919 1.000 158.65629 ? ? ? ? ? ? 140 ASP G C   1 
+ATOM 26182 O O   . ASP G 2 140 ? 174.712 98.176  165.358 1.000 159.54737 ? ? ? ? ? ? 140 ASP G O   1 
+ATOM 26183 C CB  . ASP G 2 140 ? 172.990 95.493  166.080 1.000 161.64472 ? ? ? ? ? ? 140 ASP G CB  1 
+ATOM 26184 C CG  . ASP G 2 140 ? 173.975 94.952  165.069 1.000 163.70082 ? ? ? ? ? ? 140 ASP G CG  1 
+ATOM 26185 O OD1 . ASP G 2 140 ? 175.184 95.227  165.212 1.000 164.89962 ? ? ? ? ? ? 140 ASP G OD1 1 
+ATOM 26186 O OD2 . ASP G 2 140 ? 173.542 94.250  164.132 1.000 163.04116 ? ? ? ? ? ? 140 ASP G OD2 1 
+ATOM 26187 N N   . ILE G 2 141 ? 172.544 98.643  165.744 1.000 144.23781 ? ? ? ? ? ? 141 ILE G N   1 
+ATOM 26188 C CA  . ILE G 2 141 ? 172.561 99.818  164.877 1.000 141.83841 ? ? ? ? ? ? 141 ILE G CA  1 
+ATOM 26189 C C   . ILE G 2 141 ? 173.526 100.864 165.417 1.000 143.50820 ? ? ? ? ? ? 141 ILE G C   1 
+ATOM 26190 O O   . ILE G 2 141 ? 174.298 101.467 164.661 1.000 147.54898 ? ? ? ? ? ? 141 ILE G O   1 
+ATOM 26191 C CB  . ILE G 2 141 ? 171.138 100.384 164.723 1.000 140.15931 ? ? ? ? ? ? 141 ILE G CB  1 
+ATOM 26192 C CG1 . ILE G 2 141 ? 170.349 99.566  163.703 1.000 141.05986 ? ? ? ? ? ? 141 ILE G CG1 1 
+ATOM 26193 C CG2 . ILE G 2 141 ? 171.182 101.843 164.309 1.000 140.09555 ? ? ? ? ? ? 141 ILE G CG2 1 
+ATOM 26194 C CD1 . ILE G 2 141 ? 169.010 100.165 163.351 1.000 139.62993 ? ? ? ? ? ? 141 ILE G CD1 1 
+ATOM 26195 N N   . LEU G 2 142 ? 173.506 101.088 166.732 1.000 139.47644 ? ? ? ? ? ? 142 LEU G N   1 
+ATOM 26196 C CA  . LEU G 2 142 ? 174.376 102.098 167.327 1.000 137.78184 ? ? ? ? ? ? 142 LEU G CA  1 
+ATOM 26197 C C   . LEU G 2 142 ? 175.844 101.760 167.113 1.000 139.66638 ? ? ? ? ? ? 142 LEU G C   1 
+ATOM 26198 O O   . LEU G 2 142 ? 176.653 102.641 166.802 1.000 143.58307 ? ? ? ? ? ? 142 LEU G O   1 
+ATOM 26199 C CB  . LEU G 2 142 ? 174.072 102.234 168.817 1.000 136.95625 ? ? ? ? ? ? 142 LEU G CB  1 
+ATOM 26200 C CG  . LEU G 2 142 ? 173.020 103.273 169.195 1.000 138.35200 ? ? ? ? ? ? 142 LEU G CG  1 
+ATOM 26201 C CD1 . LEU G 2 142 ? 172.863 103.341 170.702 1.000 140.65308 ? ? ? ? ? ? 142 LEU G CD1 1 
+ATOM 26202 C CD2 . LEU G 2 142 ? 173.390 104.629 168.631 1.000 140.98328 ? ? ? ? ? ? 142 LEU G CD2 1 
+ATOM 26203 N N   . LYS G 2 143 ? 176.209 100.489 167.280 1.000 141.75211 ? ? ? ? ? ? 143 LYS G N   1 
+ATOM 26204 C CA  . LYS G 2 143 ? 177.593 100.085 167.059 1.000 141.78795 ? ? ? ? ? ? 143 LYS G CA  1 
+ATOM 26205 C C   . LYS G 2 143 ? 177.991 100.251 165.598 1.000 143.18300 ? ? ? ? ? ? 143 LYS G C   1 
+ATOM 26206 O O   . LYS G 2 143 ? 179.115 100.668 165.298 1.000 142.96235 ? ? ? ? ? ? 143 LYS G O   1 
+ATOM 26207 C CB  . LYS G 2 143 ? 177.790 98.638  167.504 1.000 140.77251 ? ? ? ? ? ? 143 LYS G CB  1 
+ATOM 26208 C CG  . LYS G 2 143 ? 177.410 98.377  168.949 1.000 141.72987 ? ? ? ? ? ? 143 LYS G CG  1 
+ATOM 26209 C CD  . LYS G 2 143 ? 178.301 97.317  169.569 1.000 141.99861 ? ? ? ? ? ? 143 LYS G CD  1 
+ATOM 26210 C CE  . LYS G 2 143 ? 177.826 96.947  170.962 1.000 141.66046 ? ? ? ? ? ? 143 LYS G CE  1 
+ATOM 26211 N NZ  . LYS G 2 143 ? 178.131 95.531  171.298 1.000 142.55624 ? ? ? ? ? ? 143 LYS G NZ  1 
+ATOM 26212 N N   . LYS G 2 144 ? 177.084 99.925  164.676 1.000 138.53110 ? ? ? ? ? ? 144 LYS G N   1 
+ATOM 26213 C CA  . LYS G 2 144 ? 177.422 99.930  163.258 1.000 134.95392 ? ? ? ? ? ? 144 LYS G CA  1 
+ATOM 26214 C C   . LYS G 2 144 ? 177.461 101.337 162.675 1.000 137.27714 ? ? ? ? ? ? 144 LYS G C   1 
+ATOM 26215 O O   . LYS G 2 144 ? 178.301 101.630 161.818 1.000 138.85972 ? ? ? ? ? ? 144 LYS G O   1 
+ATOM 26216 C CB  . LYS G 2 144 ? 176.426 99.069  162.483 1.000 133.25981 ? ? ? ? ? ? 144 LYS G CB  1 
+ATOM 26217 C CG  . LYS G 2 144 ? 176.592 97.581  162.710 1.000 136.91017 ? ? ? ? ? ? 144 LYS G CG  1 
+ATOM 26218 C CD  . LYS G 2 144 ? 176.181 96.794  161.482 1.000 136.83297 ? ? ? ? ? ? 144 LYS G CD  1 
+ATOM 26219 C CE  . LYS G 2 144 ? 176.485 95.317  161.650 1.000 137.72698 ? ? ? ? ? ? 144 LYS G CE  1 
+ATOM 26220 N NZ  . LYS G 2 144 ? 177.786 95.099  162.337 1.000 140.76572 ? ? ? ? ? ? 144 LYS G NZ  1 
+ATOM 26221 N N   . SER G 2 145 ? 176.566 102.217 163.114 1.000 133.35179 ? ? ? ? ? ? 145 SER G N   1 
+ATOM 26222 C CA  . SER G 2 145 ? 176.374 103.517 162.485 1.000 132.01362 ? ? ? ? ? ? 145 SER G CA  1 
+ATOM 26223 C C   . SER G 2 145 ? 177.074 104.598 163.296 1.000 132.17033 ? ? ? ? ? ? 145 SER G C   1 
+ATOM 26224 O O   . SER G 2 145 ? 176.820 104.742 164.496 1.000 135.44046 ? ? ? ? ? ? 145 SER G O   1 
+ATOM 26225 C CB  . SER G 2 145 ? 174.888 103.835 162.348 1.000 133.84754 ? ? ? ? ? ? 145 SER G CB  1 
+ATOM 26226 O OG  . SER G 2 145 ? 174.695 105.084 161.712 1.000 137.21333 ? ? ? ? ? ? 145 SER G OG  1 
+ATOM 26227 N N   . LEU G 2 146 ? 177.951 105.359 162.637 1.000 123.49586 ? ? ? ? ? ? 146 LEU G N   1 
+ATOM 26228 C CA  . LEU G 2 146 ? 178.623 106.463 163.313 1.000 124.79389 ? ? ? ? ? ? 146 LEU G CA  1 
+ATOM 26229 C C   . LEU G 2 146 ? 177.683 107.644 163.513 1.000 124.95748 ? ? ? ? ? ? 146 LEU G C   1 
+ATOM 26230 O O   . LEU G 2 146 ? 177.681 108.268 164.579 1.000 127.31023 ? ? ? ? ? ? 146 LEU G O   1 
+ATOM 26231 C CB  . LEU G 2 146 ? 179.858 106.888 162.523 1.000 125.47341 ? ? ? ? ? ? 146 LEU G CB  1 
+ATOM 26232 C CG  . LEU G 2 146 ? 180.402 108.288 162.802 1.000 126.34950 ? ? ? ? ? ? 146 LEU G CG  1 
+ATOM 26233 C CD1 . LEU G 2 146 ? 181.027 108.352 164.182 1.000 126.25780 ? ? ? ? ? ? 146 LEU G CD1 1 
+ATOM 26234 C CD2 . LEU G 2 146 ? 181.406 108.685 161.739 1.000 122.96786 ? ? ? ? ? ? 146 LEU G CD2 1 
+ATOM 26235 N N   . VAL G 2 147 ? 176.878 107.966 162.498 1.000 115.76596 ? ? ? ? ? ? 147 VAL G N   1 
+ATOM 26236 C CA  . VAL G 2 147 ? 175.971 109.102 162.609 1.000 112.24932 ? ? ? ? ? ? 147 VAL G CA  1 
+ATOM 26237 C C   . VAL G 2 147 ? 174.922 108.855 163.683 1.000 116.93156 ? ? ? ? ? ? 147 VAL G C   1 
+ATOM 26238 O O   . VAL G 2 147 ? 174.484 109.794 164.357 1.000 123.68493 ? ? ? ? ? ? 147 VAL G O   1 
+ATOM 26239 C CB  . VAL G 2 147 ? 175.326 109.412 161.247 1.000 108.48348 ? ? ? ? ? ? 147 VAL G CB  1 
+ATOM 26240 C CG1 . VAL G 2 147 ? 176.350 110.013 160.309 1.000 113.75492 ? ? ? ? ? ? 147 VAL G CG1 1 
+ATOM 26241 C CG2 . VAL G 2 147 ? 174.729 108.160 160.645 1.000 112.06460 ? ? ? ? ? ? 147 VAL G CG2 1 
+ATOM 26242 N N   . ALA G 2 148 ? 174.490 107.604 163.854 1.000 120.55664 ? ? ? ? ? ? 148 ALA G N   1 
+ATOM 26243 C CA  . ALA G 2 148 ? 173.564 107.289 164.936 1.000 120.65601 ? ? ? ? ? ? 148 ALA G CA  1 
+ATOM 26244 C C   . ALA G 2 148 ? 174.197 107.555 166.293 1.000 118.48737 ? ? ? ? ? ? 148 ALA G C   1 
+ATOM 26245 O O   . ALA G 2 148 ? 173.551 108.107 167.191 1.000 121.97373 ? ? ? ? ? ? 148 ALA G O   1 
+ATOM 26246 C CB  . ALA G 2 148 ? 173.110 105.835 164.833 1.000 118.97145 ? ? ? ? ? ? 148 ALA G CB  1 
+ATOM 26247 N N   . ARG G 2 149 ? 175.460 107.164 166.465 1.000 121.37756 ? ? ? ? ? ? 149 ARG G N   1 
+ATOM 26248 C CA  . ARG G 2 149 ? 176.159 107.453 167.712 1.000 121.08296 ? ? ? ? ? ? 149 ARG G CA  1 
+ATOM 26249 C C   . ARG G 2 149 ? 176.321 108.952 167.915 1.000 121.54573 ? ? ? ? ? ? 149 ARG G C   1 
+ATOM 26250 O O   . ARG G 2 149 ? 176.144 109.459 169.028 1.000 123.90764 ? ? ? ? ? ? 149 ARG G O   1 
+ATOM 26251 C CB  . ARG G 2 149 ? 177.521 106.765 167.721 1.000 120.22834 ? ? ? ? ? ? 149 ARG G CB  1 
+ATOM 26252 C CG  . ARG G 2 149 ? 177.525 105.406 168.385 1.000 121.41148 ? ? ? ? ? ? 149 ARG G CG  1 
+ATOM 26253 C CD  . ARG G 2 149 ? 178.892 104.763 168.286 1.000 124.20503 ? ? ? ? ? ? 149 ARG G CD  1 
+ATOM 26254 N NE  . ARG G 2 149 ? 179.108 104.153 166.981 1.000 129.39159 ? ? ? ? ? ? 149 ARG G NE  1 
+ATOM 26255 C CZ  . ARG G 2 149 ? 180.043 104.534 166.124 1.000 127.47905 ? ? ? ? ? ? 149 ARG G CZ  1 
+ATOM 26256 N NH1 . ARG G 2 149 ? 180.871 105.526 166.402 1.000 124.73225 ? ? ? ? ? ? 149 ARG G NH1 1 
+ATOM 26257 N NH2 . ARG G 2 149 ? 180.151 103.903 164.958 1.000 123.59524 ? ? ? ? ? ? 149 ARG G NH2 1 
+ATOM 26258 N N   . GLN G 2 150 ? 176.670 109.677 166.851 1.000 118.62716 ? ? ? ? ? ? 150 GLN G N   1 
+ATOM 26259 C CA  . GLN G 2 150 ? 176.839 111.120 166.962 1.000 115.36786 ? ? ? ? ? ? 150 GLN G CA  1 
+ATOM 26260 C C   . GLN G 2 150 ? 175.529 111.804 167.324 1.000 121.02537 ? ? ? ? ? ? 150 GLN G C   1 
+ATOM 26261 O O   . GLN G 2 150 ? 175.507 112.718 168.154 1.000 128.43949 ? ? ? ? ? ? 150 GLN G O   1 
+ATOM 26262 C CB  . GLN G 2 150 ? 177.389 111.687 165.657 1.000 116.72718 ? ? ? ? ? ? 150 GLN G CB  1 
+ATOM 26263 C CG  . GLN G 2 150 ? 178.855 111.405 165.427 1.000 116.89374 ? ? ? ? ? ? 150 GLN G CG  1 
+ATOM 26264 C CD  . GLN G 2 150 ? 179.354 112.003 164.133 1.000 126.14216 ? ? ? ? ? ? 150 GLN G CD  1 
+ATOM 26265 O OE1 . GLN G 2 150 ? 178.566 112.405 163.280 1.000 126.71689 ? ? ? ? ? ? 150 GLN G OE1 1 
+ATOM 26266 N NE2 . GLN G 2 150 ? 180.668 112.068 163.980 1.000 126.90771 ? ? ? ? ? ? 150 GLN G NE2 1 
+ATOM 26267 N N   . TYR G 2 151 ? 174.426 111.380 166.706 1.000 115.08157 ? ? ? ? ? ? 151 TYR G N   1 
+ATOM 26268 C CA  . TYR G 2 151 ? 173.148 112.030 166.965 1.000 112.55589 ? ? ? ? ? ? 151 TYR G CA  1 
+ATOM 26269 C C   . TYR G 2 151 ? 172.708 111.837 168.409 1.000 115.57479 ? ? ? ? ? ? 151 TYR G C   1 
+ATOM 26270 O O   . TYR G 2 151 ? 172.254 112.785 169.057 1.000 127.84786 ? ? ? ? ? ? 151 TYR G O   1 
+ATOM 26271 C CB  . TYR G 2 151 ? 172.079 111.497 166.016 1.000 115.51167 ? ? ? ? ? ? 151 TYR G CB  1 
+ATOM 26272 C CG  . TYR G 2 151 ? 170.681 111.818 166.475 1.000 112.29227 ? ? ? ? ? ? 151 TYR G CG  1 
+ATOM 26273 C CD1 . TYR G 2 151 ? 170.200 113.115 166.430 1.000 109.82032 ? ? ? ? ? ? 151 TYR G CD1 1 
+ATOM 26274 C CD2 . TYR G 2 151 ? 169.847 110.828 166.965 1.000 115.37747 ? ? ? ? ? ? 151 TYR G CD2 1 
+ATOM 26275 C CE1 . TYR G 2 151 ? 168.929 113.415 166.854 1.000 111.88673 ? ? ? ? ? ? 151 TYR G CE1 1 
+ATOM 26276 C CE2 . TYR G 2 151 ? 168.572 111.120 167.391 1.000 116.32100 ? ? ? ? ? ? 151 TYR G CE2 1 
+ATOM 26277 C CZ  . TYR G 2 151 ? 168.120 112.415 167.333 1.000 116.36668 ? ? ? ? ? ? 151 TYR G CZ  1 
+ATOM 26278 O OH  . TYR G 2 151 ? 166.848 112.714 167.755 1.000 121.01492 ? ? ? ? ? ? 151 TYR G OH  1 
+ATOM 26279 N N   . ILE G 2 152 ? 172.833 110.616 168.929 1.000 115.52765 ? ? ? ? ? ? 152 ILE G N   1 
+ATOM 26280 C CA  . ILE G 2 152 ? 172.370 110.336 170.284 1.000 115.63452 ? ? ? ? ? ? 152 ILE G CA  1 
+ATOM 26281 C C   . ILE G 2 152 ? 173.158 111.153 171.298 1.000 120.17696 ? ? ? ? ? ? 152 ILE G C   1 
+ATOM 26282 O O   . ILE G 2 152 ? 172.587 111.740 172.224 1.000 123.98606 ? ? ? ? ? ? 152 ILE G O   1 
+ATOM 26283 C CB  . ILE G 2 152 ? 172.456 108.828 170.575 1.000 114.03003 ? ? ? ? ? ? 152 ILE G CB  1 
+ATOM 26284 C CG1 . ILE G 2 152 ? 171.270 108.103 169.946 1.000 118.41896 ? ? ? ? ? ? 152 ILE G CG1 1 
+ATOM 26285 C CG2 . ILE G 2 152 ? 172.485 108.569 172.065 1.000 113.60130 ? ? ? ? ? ? 152 ILE G CG2 1 
+ATOM 26286 C CD1 . ILE G 2 152 ? 169.937 108.565 170.471 1.000 121.74746 ? ? ? ? ? ? 152 ILE G CD1 1 
+ATOM 26287 N N   . PHE G 2 153 ? 174.481 111.208 171.138 1.000 127.27493 ? ? ? ? ? ? 153 PHE G N   1 
+ATOM 26288 C CA  . PHE G 2 153 ? 175.302 111.979 172.065 1.000 123.96569 ? ? ? ? ? ? 153 PHE G CA  1 
+ATOM 26289 C C   . PHE G 2 153 ? 174.968 113.462 172.003 1.000 126.29701 ? ? ? ? ? ? 153 PHE G C   1 
+ATOM 26290 O O   . PHE G 2 153 ? 174.888 114.130 173.039 1.000 131.02598 ? ? ? ? ? ? 153 PHE G O   1 
+ATOM 26291 C CB  . PHE G 2 153 ? 176.782 111.753 171.767 1.000 122.40647 ? ? ? ? ? ? 153 PHE G CB  1 
+ATOM 26292 C CG  . PHE G 2 153 ? 177.701 112.482 172.700 1.000 129.48054 ? ? ? ? ? ? 153 PHE G CG  1 
+ATOM 26293 C CD1 . PHE G 2 153 ? 178.057 111.924 173.911 1.000 129.79745 ? ? ? ? ? ? 153 PHE G CD1 1 
+ATOM 26294 C CD2 . PHE G 2 153 ? 178.209 113.725 172.369 1.000 134.11230 ? ? ? ? ? ? 153 PHE G CD2 1 
+ATOM 26295 C CE1 . PHE G 2 153 ? 178.900 112.587 174.776 1.000 129.27047 ? ? ? ? ? ? 153 PHE G CE1 1 
+ATOM 26296 C CE2 . PHE G 2 153 ? 179.052 114.393 173.231 1.000 133.82942 ? ? ? ? ? ? 153 PHE G CE2 1 
+ATOM 26297 C CZ  . PHE G 2 153 ? 179.399 113.823 174.435 1.000 131.70295 ? ? ? ? ? ? 153 PHE G CZ  1 
+ATOM 26298 N N   . SER G 2 154 ? 174.777 113.997 170.799 1.000 115.22149 ? ? ? ? ? ? 154 SER G N   1 
+ATOM 26299 C CA  . SER G 2 154 ? 174.525 115.422 170.639 1.000 113.90281 ? ? ? ? ? ? 154 SER G CA  1 
+ATOM 26300 C C   . SER G 2 154 ? 173.093 115.814 170.968 1.000 119.46466 ? ? ? ? ? ? 154 SER G C   1 
+ATOM 26301 O O   . SER G 2 154 ? 172.820 117.004 171.148 1.000 126.99348 ? ? ? ? ? ? 154 SER G O   1 
+ATOM 26302 C CB  . SER G 2 154 ? 174.852 115.848 169.211 1.000 115.65311 ? ? ? ? ? ? 154 SER G CB  1 
+ATOM 26303 O OG  . SER G 2 154 ? 174.538 114.809 168.306 1.000 121.54954 ? ? ? ? ? ? 154 SER G OG  1 
+ATOM 26304 N N   . LYS G 2 155 ? 172.176 114.852 171.047 1.000 115.12897 ? ? ? ? ? ? 155 LYS G N   1 
+ATOM 26305 C CA  . LYS G 2 155 ? 170.779 115.186 171.297 1.000 111.36704 ? ? ? ? ? ? 155 LYS G CA  1 
+ATOM 26306 C C   . LYS G 2 155 ? 170.452 115.165 172.783 1.000 116.36555 ? ? ? ? ? ? 155 LYS G C   1 
+ATOM 26307 O O   . LYS G 2 155 ? 169.851 116.108 173.307 1.000 121.90638 ? ? ? ? ? ? 155 LYS G O   1 
+ATOM 26308 C CB  . LYS G 2 155 ? 169.867 114.221 170.543 1.000 116.13627 ? ? ? ? ? ? 155 LYS G CB  1 
+ATOM 26309 C CG  . LYS G 2 155 ? 168.392 114.433 170.803 1.000 117.03096 ? ? ? ? ? ? 155 LYS G CG  1 
+ATOM 26310 C CD  . LYS G 2 155 ? 167.894 115.701 170.150 1.000 116.45376 ? ? ? ? ? ? 155 LYS G CD  1 
+ATOM 26311 C CE  . LYS G 2 155 ? 166.381 115.725 170.094 1.000 112.94169 ? ? ? ? ? ? 155 LYS G CE  1 
+ATOM 26312 N NZ  . LYS G 2 155 ? 165.872 117.034 169.613 1.000 118.34579 ? ? ? ? ? ? 155 LYS G NZ  1 
+ATOM 26313 N N   . TYR G 2 156 ? 170.840 114.101 173.478 1.000 126.12731 ? ? ? ? ? ? 156 TYR G N   1 
+ATOM 26314 C CA  . TYR G 2 156 ? 170.436 113.874 174.856 1.000 124.79048 ? ? ? ? ? ? 156 TYR G CA  1 
+ATOM 26315 C C   . TYR G 2 156 ? 171.638 113.941 175.783 1.000 128.51266 ? ? ? ? ? ? 156 TYR G C   1 
+ATOM 26316 O O   . TYR G 2 156 ? 172.709 113.414 175.468 1.000 130.69727 ? ? ? ? ? ? 156 TYR G O   1 
+ATOM 26317 C CB  . TYR G 2 156 ? 169.747 112.519 175.006 1.000 120.76423 ? ? ? ? ? ? 156 TYR G CB  1 
+ATOM 26318 C CG  . TYR G 2 156 ? 168.535 112.368 174.128 1.000 120.14791 ? ? ? ? ? ? 156 TYR G CG  1 
+ATOM 26319 C CD1 . TYR G 2 156 ? 167.421 113.166 174.316 1.000 125.55087 ? ? ? ? ? ? 156 TYR G CD1 1 
+ATOM 26320 C CD2 . TYR G 2 156 ? 168.506 111.436 173.105 1.000 122.92656 ? ? ? ? ? ? 156 TYR G CD2 1 
+ATOM 26321 C CE1 . TYR G 2 156 ? 166.312 113.039 173.517 1.000 126.56589 ? ? ? ? ? ? 156 TYR G CE1 1 
+ATOM 26322 C CE2 . TYR G 2 156 ? 167.399 111.301 172.299 1.000 126.48974 ? ? ? ? ? ? 156 TYR G CE2 1 
+ATOM 26323 C CZ  . TYR G 2 156 ? 166.306 112.107 172.510 1.000 127.50169 ? ? ? ? ? ? 156 TYR G CZ  1 
+ATOM 26324 O OH  . TYR G 2 156 ? 165.196 111.983 171.712 1.000 133.80943 ? ? ? ? ? ? 156 TYR G OH  1 
+ATOM 26325 N N   . PHE G 2 157 ? 171.453 114.595 176.930 1.000 139.46282 ? ? ? ? ? ? 157 PHE G N   1 
+ATOM 26326 C CA  . PHE G 2 157 ? 172.463 114.608 177.975 1.000 140.27217 ? ? ? ? ? ? 157 PHE G CA  1 
+ATOM 26327 C C   . PHE G 2 157 ? 172.076 113.792 179.197 1.000 141.79879 ? ? ? ? ? ? 157 PHE G C   1 
+ATOM 26328 O O   . PHE G 2 157 ? 172.954 113.464 180.001 1.000 143.48923 ? ? ? ? ? ? 157 PHE G O   1 
+ATOM 26329 C CB  . PHE G 2 157 ? 172.774 116.049 178.407 1.000 141.36590 ? ? ? ? ? ? 157 PHE G CB  1 
+ATOM 26330 C CG  . PHE G 2 157 ? 171.729 116.663 179.291 1.000 140.62817 ? ? ? ? ? ? 157 PHE G CG  1 
+ATOM 26331 C CD1 . PHE G 2 157 ? 170.578 117.205 178.750 1.000 138.85034 ? ? ? ? ? ? 157 PHE G CD1 1 
+ATOM 26332 C CD2 . PHE G 2 157 ? 171.906 116.719 180.661 1.000 143.30253 ? ? ? ? ? ? 157 PHE G CD2 1 
+ATOM 26333 C CE1 . PHE G 2 157 ? 169.622 117.781 179.557 1.000 138.55783 ? ? ? ? ? ? 157 PHE G CE1 1 
+ATOM 26334 C CE2 . PHE G 2 157 ? 170.949 117.291 181.473 1.000 143.13756 ? ? ? ? ? ? 157 PHE G CE2 1 
+ATOM 26335 C CZ  . PHE G 2 157 ? 169.806 117.822 180.919 1.000 141.85669 ? ? ? ? ? ? 157 PHE G CZ  1 
+ATOM 26336 N N   . LYS G 2 158 ? 170.798 113.457 179.356 1.000 163.49504 ? ? ? ? ? ? 158 LYS G N   1 
+ATOM 26337 C CA  . LYS G 2 158 ? 170.356 112.608 180.451 1.000 165.92508 ? ? ? ? ? ? 158 LYS G CA  1 
+ATOM 26338 C C   . LYS G 2 158 ? 169.135 111.821 180.005 1.000 165.72945 ? ? ? ? ? ? 158 LYS G C   1 
+ATOM 26339 O O   . LYS G 2 158 ? 168.287 112.340 179.275 1.000 163.50628 ? ? ? ? ? ? 158 LYS G O   1 
+ATOM 26340 C CB  . LYS G 2 158 ? 170.033 113.426 181.704 1.000 165.96346 ? ? ? ? ? ? 158 LYS G CB  1 
+ATOM 26341 C CG  . LYS G 2 158 ? 169.948 112.596 182.972 1.000 166.49905 ? ? ? ? ? ? 158 LYS G CG  1 
+ATOM 26342 C CD  . LYS G 2 158 ? 169.794 113.475 184.197 1.000 165.94953 ? ? ? ? ? ? 158 LYS G CD  1 
+ATOM 26343 C CE  . LYS G 2 158 ? 171.070 114.247 184.475 1.000 167.54479 ? ? ? ? ? ? 158 LYS G CE  1 
+ATOM 26344 N NZ  . LYS G 2 158 ? 170.919 115.162 185.638 1.000 169.77121 ? ? ? ? ? ? 158 LYS G NZ  1 
+ATOM 26345 N N   . ILE G 2 159 ? 169.051 110.572 180.452 1.000 176.27616 ? ? ? ? ? ? 159 ILE G N   1 
+ATOM 26346 C CA  . ILE G 2 159 ? 167.957 109.673 180.109 1.000 174.80092 ? ? ? ? ? ? 159 ILE G CA  1 
+ATOM 26347 C C   . ILE G 2 159 ? 167.217 109.316 181.389 1.000 177.54708 ? ? ? ? ? ? 159 ILE G C   1 
+ATOM 26348 O O   . ILE G 2 159 ? 167.837 108.901 182.374 1.000 179.80134 ? ? ? ? ? ? 159 ILE G O   1 
+ATOM 26349 C CB  . ILE G 2 159 ? 168.462 108.403 179.403 1.000 174.53942 ? ? ? ? ? ? 159 ILE G CB  1 
+ATOM 26350 C CG1 . ILE G 2 159 ? 169.298 108.769 178.178 1.000 175.23202 ? ? ? ? ? ? 159 ILE G CG1 1 
+ATOM 26351 C CG2 . ILE G 2 159 ? 167.295 107.521 179.006 1.000 175.34665 ? ? ? ? ? ? 159 ILE G CG2 1 
+ATOM 26352 C CD1 . ILE G 2 159 ? 168.512 109.443 177.085 1.000 177.53938 ? ? ? ? ? ? 159 ILE G CD1 1 
+ATOM 26353 N N   . PHE G 2 160 ? 165.898 109.475 181.373 1.000 189.28420 ? ? ? ? ? ? 160 PHE G N   1 
+ATOM 26354 C CA  . PHE G 2 160 ? 165.058 109.182 182.526 1.000 188.84083 ? ? ? ? ? ? 160 PHE G CA  1 
+ATOM 26355 C C   . PHE G 2 160 ? 164.353 107.851 182.304 1.000 189.43923 ? ? ? ? ? ? 160 PHE G C   1 
+ATOM 26356 O O   . PHE G 2 160 ? 163.576 107.706 181.355 1.000 189.60677 ? ? ? ? ? ? 160 PHE G O   1 
+ATOM 26357 C CB  . PHE G 2 160 ? 164.044 110.300 182.755 1.000 188.61508 ? ? ? ? ? ? 160 PHE G CB  1 
+ATOM 26358 C CG  . PHE G 2 160 ? 164.650 111.561 183.292 1.000 189.45365 ? ? ? ? ? ? 160 PHE G CG  1 
+ATOM 26359 C CD1 . PHE G 2 160 ? 164.856 111.720 184.649 1.000 190.49125 ? ? ? ? ? ? 160 PHE G CD1 1 
+ATOM 26360 C CD2 . PHE G 2 160 ? 165.026 112.582 182.439 1.000 189.82903 ? ? ? ? ? ? 160 PHE G CD2 1 
+ATOM 26361 C CE1 . PHE G 2 160 ? 165.417 112.877 185.145 1.000 191.36897 ? ? ? ? ? ? 160 PHE G CE1 1 
+ATOM 26362 C CE2 . PHE G 2 160 ? 165.588 113.741 182.930 1.000 189.20835 ? ? ? ? ? ? 160 PHE G CE2 1 
+ATOM 26363 C CZ  . PHE G 2 160 ? 165.784 113.888 184.285 1.000 189.76294 ? ? ? ? ? ? 160 PHE G CZ  1 
+ATOM 26364 N N   . ILE G 2 161 ? 164.619 106.888 183.183 1.000 208.12493 ? ? ? ? ? ? 161 ILE G N   1 
+ATOM 26365 C CA  . ILE G 2 161 ? 164.051 105.550 183.092 1.000 207.63299 ? ? ? ? ? ? 161 ILE G CA  1 
+ATOM 26366 C C   . ILE G 2 161 ? 163.318 105.251 184.390 1.000 209.93503 ? ? ? ? ? ? 161 ILE G C   1 
+ATOM 26367 O O   . ILE G 2 161 ? 163.851 105.496 185.478 1.000 212.93181 ? ? ? ? ? ? 161 ILE G O   1 
+ATOM 26368 C CB  . ILE G 2 161 ? 165.133 104.484 182.832 1.000 205.48272 ? ? ? ? ? ? 161 ILE G CB  1 
+ATOM 26369 C CG1 . ILE G 2 161 ? 165.935 104.827 181.578 1.000 206.64770 ? ? ? ? ? ? 161 ILE G CG1 1 
+ATOM 26370 C CG2 . ILE G 2 161 ? 164.505 103.109 182.697 1.000 204.99015 ? ? ? ? ? ? 161 ILE G CG2 1 
+ATOM 26371 C CD1 . ILE G 2 161 ? 167.176 103.985 181.406 1.000 206.10679 ? ? ? ? ? ? 161 ILE G CD1 1 
+ATOM 26372 N N   . ASP G 2 162 ? 162.101 104.734 184.280 1.000 227.87787 ? ? ? ? ? ? 162 ASP G N   1 
+ATOM 26373 C CA  . ASP G 2 162 ? 161.340 104.283 185.434 1.000 228.35430 ? ? ? ? ? ? 162 ASP G CA  1 
+ATOM 26374 C C   . ASP G 2 162 ? 160.996 102.808 185.273 1.000 228.24490 ? ? ? ? ? ? 162 ASP G C   1 
+ATOM 26375 O O   . ASP G 2 162 ? 161.104 102.236 184.185 1.000 227.41408 ? ? ? ? ? ? 162 ASP G O   1 
+ATOM 26376 C CB  . ASP G 2 162 ? 160.066 105.116 185.629 1.000 227.68854 ? ? ? ? ? ? 162 ASP G CB  1 
+ATOM 26377 C CG  . ASP G 2 162 ? 159.142 105.066 184.430 1.000 228.73679 ? ? ? ? ? ? 162 ASP G CG  1 
+ATOM 26378 O OD1 . ASP G 2 162 ? 159.502 104.431 183.418 1.000 229.98821 ? ? ? ? ? ? 162 ASP G OD1 1 
+ATOM 26379 O OD2 . ASP G 2 162 ? 158.046 105.658 184.503 1.000 228.61090 ? ? ? ? ? ? 162 ASP G OD2 1 
+ATOM 26380 N N   . GLU G 2 163 ? 160.576 102.198 186.381 1.000 236.41439 ? ? ? ? ? ? 163 GLU G N   1 
+ATOM 26381 C CA  . GLU G 2 163 ? 160.216 100.783 186.415 1.000 235.94395 ? ? ? ? ? ? 163 GLU G CA  1 
+ATOM 26382 C C   . GLU G 2 163 ? 161.362 99.918  185.899 1.000 235.09952 ? ? ? ? ? ? 163 GLU G C   1 
+ATOM 26383 O O   . GLU G 2 163 ? 161.169 98.975  185.130 1.000 235.63513 ? ? ? ? ? ? 163 GLU G O   1 
+ATOM 26384 C CB  . GLU G 2 163 ? 158.934 100.525 185.620 1.000 236.37275 ? ? ? ? ? ? 163 GLU G CB  1 
+ATOM 26385 C CG  . GLU G 2 163 ? 157.751 101.374 186.049 1.000 236.14299 ? ? ? ? ? ? 163 GLU G CG  1 
+ATOM 26386 C CD  . GLU G 2 163 ? 157.277 101.049 187.450 1.000 236.48925 ? ? ? ? ? ? 163 GLU G CD  1 
+ATOM 26387 O OE1 . GLU G 2 163 ? 157.414 99.880  187.870 1.000 236.91277 ? ? ? ? ? ? 163 GLU G OE1 1 
+ATOM 26388 O OE2 . GLU G 2 163 ? 156.765 101.961 188.132 1.000 236.40670 ? ? ? ? ? ? 163 GLU G OE2 1 
+ATOM 26389 N N   . TYR G 2 164 ? 162.577 100.245 186.341 1.000 234.47234 ? ? ? ? ? ? 164 TYR G N   1 
+ATOM 26390 C CA  . TYR G 2 164 ? 163.754 99.547  185.841 1.000 234.87348 ? ? ? ? ? ? 164 TYR G CA  1 
+ATOM 26391 C C   . TYR G 2 164 ? 163.822 98.096  186.301 1.000 236.66760 ? ? ? ? ? ? 164 TYR G C   1 
+ATOM 26392 O O   . TYR G 2 164 ? 164.552 97.306  185.693 1.000 237.89503 ? ? ? ? ? ? 164 TYR G O   1 
+ATOM 26393 C CB  . TYR G 2 164 ? 165.025 100.286 186.257 1.000 234.74094 ? ? ? ? ? ? 164 TYR G CB  1 
+ATOM 26394 C CG  . TYR G 2 164 ? 166.257 99.814  185.522 1.000 235.03642 ? ? ? ? ? ? 164 TYR G CG  1 
+ATOM 26395 C CD1 . TYR G 2 164 ? 166.491 100.188 184.207 1.000 234.86545 ? ? ? ? ? ? 164 TYR G CD1 1 
+ATOM 26396 C CD2 . TYR G 2 164 ? 167.186 98.994  186.143 1.000 236.28428 ? ? ? ? ? ? 164 TYR G CD2 1 
+ATOM 26397 C CE1 . TYR G 2 164 ? 167.615 99.756  183.532 1.000 234.27583 ? ? ? ? ? ? 164 TYR G CE1 1 
+ATOM 26398 C CE2 . TYR G 2 164 ? 168.312 98.558  185.477 1.000 235.56412 ? ? ? ? ? ? 164 TYR G CE2 1 
+ATOM 26399 C CZ  . TYR G 2 164 ? 168.522 98.941  184.173 1.000 234.09909 ? ? ? ? ? ? 164 TYR G CZ  1 
+ATOM 26400 O OH  . TYR G 2 164 ? 169.644 98.507  183.509 1.000 234.27760 ? ? ? ? ? ? 164 TYR G OH  1 
+ATOM 26401 N N   . GLN G 2 165 ? 163.089 97.719  187.352 1.000 243.44635 ? ? ? ? ? ? 165 GLN G N   1 
+ATOM 26402 C CA  . GLN G 2 165 ? 163.098 96.320  187.763 1.000 242.84541 ? ? ? ? ? ? 165 GLN G CA  1 
+ATOM 26403 C C   . GLN G 2 165 ? 162.371 95.433  186.761 1.000 243.40106 ? ? ? ? ? ? 165 GLN G C   1 
+ATOM 26404 O O   . GLN G 2 165 ? 162.630 94.226  186.716 1.000 243.75733 ? ? ? ? ? ? 165 GLN G O   1 
+ATOM 26405 C CB  . GLN G 2 165 ? 162.479 96.157  189.156 1.000 242.22294 ? ? ? ? ? ? 165 GLN G CB  1 
+ATOM 26406 C CG  . GLN G 2 165 ? 160.948 96.064  189.235 1.000 242.46219 ? ? ? ? ? ? 165 GLN G CG  1 
+ATOM 26407 C CD  . GLN G 2 165 ? 160.207 97.288  188.723 1.000 242.86648 ? ? ? ? ? ? 165 GLN G CD  1 
+ATOM 26408 O OE1 . GLN G 2 165 ? 160.521 97.831  187.670 1.000 243.10012 ? ? ? ? ? ? 165 GLN G OE1 1 
+ATOM 26409 N NE2 . GLN G 2 165 ? 159.209 97.726  189.479 1.000 243.21449 ? ? ? ? ? ? 165 GLN G NE2 1 
+ATOM 26410 N N   . ASP G 2 166 ? 161.473 96.006  185.959 1.000 241.74668 ? ? ? ? ? ? 166 ASP G N   1 
+ATOM 26411 C CA  . ASP G 2 166 ? 160.817 95.276  184.884 1.000 241.23517 ? ? ? ? ? ? 166 ASP G CA  1 
+ATOM 26412 C C   . ASP G 2 166 ? 161.651 95.224  183.613 1.000 240.82760 ? ? ? ? ? ? 166 ASP G C   1 
+ATOM 26413 O O   . ASP G 2 166 ? 161.244 94.562  182.653 1.000 240.81193 ? ? ? ? ? ? 166 ASP G O   1 
+ATOM 26414 C CB  . ASP G 2 166 ? 159.459 95.907  184.569 1.000 240.92677 ? ? ? ? ? ? 166 ASP G CB  1 
+ATOM 26415 C CG  . ASP G 2 166 ? 158.388 95.519  185.566 1.000 239.88705 ? ? ? ? ? ? 166 ASP G CG  1 
+ATOM 26416 O OD1 . ASP G 2 166 ? 158.676 95.523  186.781 1.000 239.39947 ? ? ? ? ? ? 166 ASP G OD1 1 
+ATOM 26417 O OD2 . ASP G 2 166 ? 157.257 95.213  185.135 1.000 238.52814 ? ? ? ? ? ? 166 ASP G OD2 1 
+ATOM 26418 N N   . SER G 2 167 ? 162.794 95.904  183.580 1.000 239.08216 ? ? ? ? ? ? 167 SER G N   1 
+ATOM 26419 C CA  . SER G 2 167 ? 163.599 95.961  182.369 1.000 238.94717 ? ? ? ? ? ? 167 SER G CA  1 
+ATOM 26420 C C   . SER G 2 167 ? 164.221 94.605  182.062 1.000 238.73894 ? ? ? ? ? ? 167 SER G C   1 
+ATOM 26421 O O   . SER G 2 167 ? 164.675 93.891  182.960 1.000 238.89908 ? ? ? ? ? ? 167 SER G O   1 
+ATOM 26422 C CB  . SER G 2 167 ? 164.696 97.014  182.511 1.000 239.34464 ? ? ? ? ? ? 167 SER G CB  1 
+ATOM 26423 O OG  . SER G 2 167 ? 165.833 96.476  183.162 1.000 240.12016 ? ? ? ? ? ? 167 SER G OG  1 
+ATOM 26424 N N   . ASP G 2 168 ? 164.240 94.257  180.780 1.000 226.24702 ? ? ? ? ? ? 168 ASP G N   1 
+ATOM 26425 C CA  . ASP G 2 168 ? 164.881 93.036  180.324 1.000 225.98300 ? ? ? ? ? ? 168 ASP G CA  1 
+ATOM 26426 C C   . ASP G 2 168 ? 166.399 93.167  180.420 1.000 226.00922 ? ? ? ? ? ? 168 ASP G C   1 
+ATOM 26427 O O   . ASP G 2 168 ? 166.953 94.269  180.459 1.000 227.52161 ? ? ? ? ? ? 168 ASP G O   1 
+ATOM 26428 C CB  . ASP G 2 168 ? 164.466 92.721  178.887 1.000 225.24531 ? ? ? ? ? ? 168 ASP G CB  1 
+ATOM 26429 C CG  . ASP G 2 168 ? 164.974 91.374  178.414 1.000 227.11019 ? ? ? ? ? ? 168 ASP G CG  1 
+ATOM 26430 O OD1 . ASP G 2 168 ? 164.561 90.345  178.989 1.000 227.27678 ? ? ? ? ? ? 168 ASP G OD1 1 
+ATOM 26431 O OD2 . ASP G 2 168 ? 165.791 91.345  177.471 1.000 226.83091 ? ? ? ? ? ? 168 ASP G OD2 1 
+ATOM 26432 N N   . LYS G 2 169 ? 167.073 92.015  180.470 1.000 215.57287 ? ? ? ? ? ? 169 LYS G N   1 
+ATOM 26433 C CA  . LYS G 2 169 ? 168.532 92.019  180.498 1.000 215.40760 ? ? ? ? ? ? 169 LYS G CA  1 
+ATOM 26434 C C   . LYS G 2 169 ? 169.105 92.654  179.240 1.000 215.01098 ? ? ? ? ? ? 169 LYS G C   1 
+ATOM 26435 O O   . LYS G 2 169 ? 170.055 93.442  179.311 1.000 215.57904 ? ? ? ? ? ? 169 LYS G O   1 
+ATOM 26436 C CB  . LYS G 2 169 ? 169.060 90.595  180.665 1.000 214.15063 ? ? ? ? ? ? 169 LYS G CB  1 
+ATOM 26437 C CG  . LYS G 2 169 ? 170.574 90.515  180.754 1.000 214.66841 ? ? ? ? ? ? 169 LYS G CG  1 
+ATOM 26438 C CD  . LYS G 2 169 ? 171.085 91.128  182.047 1.000 216.36216 ? ? ? ? ? ? 169 LYS G CD  1 
+ATOM 26439 C CE  . LYS G 2 169 ? 172.383 90.475  182.489 1.000 215.28918 ? ? ? ? ? ? 169 LYS G CE  1 
+ATOM 26440 N NZ  . LYS G 2 169 ? 173.418 90.527  181.420 1.000 214.99143 ? ? ? ? ? ? 169 LYS G NZ  1 
+ATOM 26441 N N   . ASP G 2 170 ? 168.545 92.319  178.077 1.000 203.69299 ? ? ? ? ? ? 170 ASP G N   1 
+ATOM 26442 C CA  . ASP G 2 170 ? 169.000 92.940  176.839 1.000 203.60671 ? ? ? ? ? ? 170 ASP G CA  1 
+ATOM 26443 C C   . ASP G 2 170 ? 168.698 94.432  176.828 1.000 204.14766 ? ? ? ? ? ? 170 ASP G C   1 
+ATOM 26444 O O   . ASP G 2 170 ? 169.514 95.236  176.363 1.000 203.91581 ? ? ? ? ? ? 170 ASP G O   1 
+ATOM 26445 C CB  . ASP G 2 170 ? 168.353 92.258  175.639 1.000 202.31153 ? ? ? ? ? ? 170 ASP G CB  1 
+ATOM 26446 C CG  . ASP G 2 170 ? 168.631 92.985  174.347 1.000 204.48472 ? ? ? ? ? ? 170 ASP G CG  1 
+ATOM 26447 O OD1 . ASP G 2 170 ? 169.793 93.384  174.126 1.000 204.37589 ? ? ? ? ? ? 170 ASP G OD1 1 
+ATOM 26448 O OD2 . ASP G 2 170 ? 167.685 93.175  173.561 1.000 206.19789 ? ? ? ? ? ? 170 ASP G OD2 1 
+ATOM 26449 N N   . MET G 2 171 ? 167.521 94.820  177.324 1.000 203.95067 ? ? ? ? ? ? 171 MET G N   1 
+ATOM 26450 C CA  . MET G 2 171 ? 167.197 96.238  177.435 1.000 201.93441 ? ? ? ? ? ? 171 MET G CA  1 
+ATOM 26451 C C   . MET G 2 171 ? 168.178 96.947  178.356 1.000 203.40428 ? ? ? ? ? ? 171 MET G C   1 
+ATOM 26452 O O   . MET G 2 171 ? 168.588 98.082  178.088 1.000 203.50018 ? ? ? ? ? ? 171 MET G O   1 
+ATOM 26453 C CB  . MET G 2 171 ? 165.763 96.407  177.933 1.000 203.05437 ? ? ? ? ? ? 171 MET G CB  1 
+ATOM 26454 C CG  . MET G 2 171 ? 165.484 97.737  178.607 1.000 204.49811 ? ? ? ? ? ? 171 MET G CG  1 
+ATOM 26455 S SD  . MET G 2 171 ? 163.747 97.954  179.037 1.000 206.91783 ? ? ? ? ? ? 171 MET G SD  1 
+ATOM 26456 C CE  . MET G 2 171 ? 162.954 96.984  177.759 1.000 203.50736 ? ? ? ? ? ? 171 MET G CE  1 
+ATOM 26457 N N   . HIS G 2 172 ? 168.569 96.288  179.448 1.000 206.09745 ? ? ? ? ? ? 172 HIS G N   1 
+ATOM 26458 C CA  . HIS G 2 172 ? 169.597 96.840  180.322 1.000 203.94890 ? ? ? ? ? ? 172 HIS G CA  1 
+ATOM 26459 C C   . HIS G 2 172 ? 170.923 96.982  179.587 1.000 203.90181 ? ? ? ? ? ? 172 HIS G C   1 
+ATOM 26460 O O   . HIS G 2 172 ? 171.688 97.918  179.846 1.000 205.19519 ? ? ? ? ? ? 172 HIS G O   1 
+ATOM 26461 C CB  . HIS G 2 172 ? 169.751 95.952  181.558 1.000 205.63128 ? ? ? ? ? ? 172 HIS G CB  1 
+ATOM 26462 C CG  . HIS G 2 172 ? 171.109 96.006  182.184 1.000 206.69697 ? ? ? ? ? ? 172 HIS G CG  1 
+ATOM 26463 N ND1 . HIS G 2 172 ? 171.410 96.842  183.236 1.000 208.87652 ? ? ? ? ? ? 172 HIS G ND1 1 
+ATOM 26464 C CD2 . HIS G 2 172 ? 172.242 95.313  181.919 1.000 204.99065 ? ? ? ? ? ? 172 HIS G CD2 1 
+ATOM 26465 C CE1 . HIS G 2 172 ? 172.673 96.671  183.586 1.000 206.79759 ? ? ? ? ? ? 172 HIS G CE1 1 
+ATOM 26466 N NE2 . HIS G 2 172 ? 173.200 95.749  182.801 1.000 205.03738 ? ? ? ? ? ? 172 HIS G NE2 1 
+ATOM 26467 N N   . ASN G 2 173 ? 171.212 96.060  178.667 1.000 187.06318 ? ? ? ? ? ? 173 ASN G N   1 
+ATOM 26468 C CA  . ASN G 2 173 ? 172.482 96.099  177.950 1.000 186.01440 ? ? ? ? ? ? 173 ASN G CA  1 
+ATOM 26469 C C   . ASN G 2 173 ? 172.606 97.360  177.105 1.000 185.06663 ? ? ? ? ? ? 173 ASN G C   1 
+ATOM 26470 O O   . ASN G 2 173 ? 173.680 97.969  177.040 1.000 183.79079 ? ? ? ? ? ? 173 ASN G O   1 
+ATOM 26471 C CB  . ASN G 2 173 ? 172.626 94.853  177.078 1.000 185.23298 ? ? ? ? ? ? 173 ASN G CB  1 
+ATOM 26472 C CG  . ASN G 2 173 ? 174.022 94.274  177.122 1.000 186.77526 ? ? ? ? ? ? 173 ASN G CG  1 
+ATOM 26473 O OD1 . ASN G 2 173 ? 174.859 94.701  177.917 1.000 188.15351 ? ? ? ? ? ? 173 ASN G OD1 1 
+ATOM 26474 N ND2 . ASN G 2 173 ? 174.283 93.294  176.266 1.000 187.10451 ? ? ? ? ? ? 173 ASN G ND2 1 
+ATOM 26475 N N   . LEU G 2 174 ? 171.521 97.763  176.440 1.000 179.53251 ? ? ? ? ? ? 174 LEU G N   1 
+ATOM 26476 C CA  . LEU G 2 174 ? 171.571 98.960  175.606 1.000 177.28379 ? ? ? ? ? ? 174 LEU G CA  1 
+ATOM 26477 C C   . LEU G 2 174 ? 171.816 100.210 176.439 1.000 177.98558 ? ? ? ? ? ? 174 LEU G C   1 
+ATOM 26478 O O   . LEU G 2 174 ? 172.624 101.065 176.061 1.000 180.89113 ? ? ? ? ? ? 174 LEU G O   1 
+ATOM 26479 C CB  . LEU G 2 174 ? 170.277 99.104  174.809 1.000 176.94671 ? ? ? ? ? ? 174 LEU G CB  1 
+ATOM 26480 C CG  . LEU G 2 174 ? 170.050 100.497 174.221 1.000 175.77904 ? ? ? ? ? ? 174 LEU G CG  1 
+ATOM 26481 C CD1 . LEU G 2 174 ? 171.018 100.755 173.081 1.000 178.01255 ? ? ? ? ? ? 174 LEU G CD1 1 
+ATOM 26482 C CD2 . LEU G 2 174 ? 168.620 100.663 173.756 1.000 176.20638 ? ? ? ? ? ? 174 LEU G CD2 1 
+ATOM 26483 N N   . PHE G 2 175 ? 171.125 100.338 177.572 1.000 181.03964 ? ? ? ? ? ? 175 PHE G N   1 
+ATOM 26484 C CA  . PHE G 2 175 ? 171.271 101.538 178.388 1.000 181.61410 ? ? ? ? ? ? 175 PHE G CA  1 
+ATOM 26485 C C   . PHE G 2 175 ? 172.688 101.670 178.929 1.000 182.10181 ? ? ? ? ? ? 175 PHE G C   1 
+ATOM 26486 O O   . PHE G 2 175 ? 173.249 102.772 178.953 1.000 183.01884 ? ? ? ? ? ? 175 PHE G O   1 
+ATOM 26487 C CB  . PHE G 2 175 ? 170.251 101.524 179.523 1.000 180.15585 ? ? ? ? ? ? 175 PHE G CB  1 
+ATOM 26488 C CG  . PHE G 2 175 ? 168.849 101.794 179.070 1.000 182.43925 ? ? ? ? ? ? 175 PHE G CG  1 
+ATOM 26489 C CD1 . PHE G 2 175 ? 168.577 102.852 178.222 1.000 182.89731 ? ? ? ? ? ? 175 PHE G CD1 1 
+ATOM 26490 C CD2 . PHE G 2 175 ? 167.804 100.988 179.481 1.000 184.63009 ? ? ? ? ? ? 175 PHE G CD2 1 
+ATOM 26491 C CE1 . PHE G 2 175 ? 167.289 103.106 177.798 1.000 181.38251 ? ? ? ? ? ? 175 PHE G CE1 1 
+ATOM 26492 C CE2 . PHE G 2 175 ? 166.513 101.236 179.059 1.000 184.39439 ? ? ? ? ? ? 175 PHE G CE2 1 
+ATOM 26493 C CZ  . PHE G 2 175 ? 166.256 102.297 178.216 1.000 181.63879 ? ? ? ? ? ? 175 PHE G CZ  1 
+ATOM 26494 N N   . MET G 2 176 ? 173.287 100.561 179.363 1.000 184.15832 ? ? ? ? ? ? 176 MET G N   1 
+ATOM 26495 C CA  . MET G 2 176 ? 174.672 100.607 179.815 1.000 183.48785 ? ? ? ? ? ? 176 MET G CA  1 
+ATOM 26496 C C   . MET G 2 176 ? 175.627 100.914 178.671 1.000 182.92812 ? ? ? ? ? ? 176 MET G C   1 
+ATOM 26497 O O   . MET G 2 176 ? 176.708 101.465 178.903 1.000 183.45083 ? ? ? ? ? ? 176 MET G O   1 
+ATOM 26498 C CB  . MET G 2 176 ? 175.044 99.294  180.502 1.000 184.10168 ? ? ? ? ? ? 176 MET G CB  1 
+ATOM 26499 C CG  . MET G 2 176 ? 175.099 99.368  182.029 1.000 185.34537 ? ? ? ? ? ? 176 MET G CG  1 
+ATOM 26500 S SD  . MET G 2 176 ? 173.955 100.512 182.840 1.000 192.23478 ? ? ? ? ? ? 176 MET G SD  1 
+ATOM 26501 C CE  . MET G 2 176 ? 172.354 99.874  182.356 1.000 188.94154 ? ? ? ? ? ? 176 MET G CE  1 
+ATOM 26502 N N   . TYR G 2 177 ? 175.255 100.569 177.436 1.000 167.18308 ? ? ? ? ? ? 177 TYR G N   1 
+ATOM 26503 C CA  . TYR G 2 177 ? 176.027 101.034 176.289 1.000 166.56508 ? ? ? ? ? ? 177 TYR G CA  1 
+ATOM 26504 C C   . TYR G 2 177 ? 175.991 102.553 176.203 1.000 166.51440 ? ? ? ? ? ? 177 TYR G C   1 
+ATOM 26505 O O   . TYR G 2 177 ? 177.014 103.193 175.936 1.000 164.40983 ? ? ? ? ? ? 177 TYR G O   1 
+ATOM 26506 C CB  . TYR G 2 177 ? 175.488 100.407 175.001 1.000 166.36475 ? ? ? ? ? ? 177 TYR G CB  1 
+ATOM 26507 C CG  . TYR G 2 177 ? 176.233 100.805 173.743 1.000 165.81925 ? ? ? ? ? ? 177 TYR G CG  1 
+ATOM 26508 C CD1 . TYR G 2 177 ? 176.004 102.028 173.125 1.000 164.04194 ? ? ? ? ? ? 177 TYR G CD1 1 
+ATOM 26509 C CD2 . TYR G 2 177 ? 177.149 99.944  173.159 1.000 166.66149 ? ? ? ? ? ? 177 TYR G CD2 1 
+ATOM 26510 C CE1 . TYR G 2 177 ? 176.682 102.390 171.981 1.000 165.97740 ? ? ? ? ? ? 177 TYR G CE1 1 
+ATOM 26511 C CE2 . TYR G 2 177 ? 177.832 100.299 172.013 1.000 167.13267 ? ? ? ? ? ? 177 TYR G CE2 1 
+ATOM 26512 C CZ  . TYR G 2 177 ? 177.593 101.521 171.428 1.000 167.40944 ? ? ? ? ? ? 177 TYR G CZ  1 
+ATOM 26513 O OH  . TYR G 2 177 ? 178.268 101.875 170.284 1.000 165.52614 ? ? ? ? ? ? 177 TYR G OH  1 
+ATOM 26514 N N   . LEU G 2 178 ? 174.815 103.143 176.422 1.000 167.71137 ? ? ? ? ? ? 178 LEU G N   1 
+ATOM 26515 C CA  . LEU G 2 178 ? 174.689 104.595 176.386 1.000 166.09427 ? ? ? ? ? ? 178 LEU G CA  1 
+ATOM 26516 C C   . LEU G 2 178 ? 175.504 105.246 177.495 1.000 168.97767 ? ? ? ? ? ? 178 LEU G C   1 
+ATOM 26517 O O   . LEU G 2 178 ? 176.115 106.301 177.293 1.000 172.84475 ? ? ? ? ? ? 178 LEU G O   1 
+ATOM 26518 C CB  . LEU G 2 178 ? 173.219 104.992 176.510 1.000 164.61310 ? ? ? ? ? ? 178 LEU G CB  1 
+ATOM 26519 C CG  . LEU G 2 178 ? 172.281 104.574 175.378 1.000 164.35364 ? ? ? ? ? ? 178 LEU G CG  1 
+ATOM 26520 C CD1 . LEU G 2 178 ? 170.884 105.114 175.619 1.000 166.25426 ? ? ? ? ? ? 178 LEU G CD1 1 
+ATOM 26521 C CD2 . LEU G 2 178 ? 172.806 105.039 174.039 1.000 165.77746 ? ? ? ? ? ? 178 LEU G CD2 1 
+ATOM 26522 N N   . LYS G 2 179 ? 175.518 104.633 178.678 1.000 181.13091 ? ? ? ? ? ? 179 LYS G N   1 
+ATOM 26523 C CA  . LYS G 2 179 ? 176.173 105.252 179.825 1.000 181.28904 ? ? ? ? ? ? 179 LYS G CA  1 
+ATOM 26524 C C   . LYS G 2 179 ? 177.689 105.144 179.739 1.000 181.90369 ? ? ? ? ? ? 179 LYS G C   1 
+ATOM 26525 O O   . LYS G 2 179 ? 178.404 106.074 180.130 1.000 183.28996 ? ? ? ? ? ? 179 LYS G O   1 
+ATOM 26526 C CB  . LYS G 2 179 ? 175.669 104.611 181.117 1.000 181.84816 ? ? ? ? ? ? 179 LYS G CB  1 
+ATOM 26527 C CG  . LYS G 2 179 ? 176.206 105.254 182.382 1.000 181.39182 ? ? ? ? ? ? 179 LYS G CG  1 
+ATOM 26528 C CD  . LYS G 2 179 ? 175.822 104.451 183.611 1.000 181.60978 ? ? ? ? ? ? 179 LYS G CD  1 
+ATOM 26529 C CE  . LYS G 2 179 ? 176.486 103.085 183.602 1.000 182.11559 ? ? ? ? ? ? 179 LYS G CE  1 
+ATOM 26530 N NZ  . LYS G 2 179 ? 177.970 103.190 183.550 1.000 179.85905 ? ? ? ? ? ? 179 LYS G NZ  1 
+ATOM 26531 N N   . ASP G 2 180 ? 178.203 104.025 179.229 1.000 180.17529 ? ? ? ? ? ? 180 ASP G N   1 
+ATOM 26532 C CA  . ASP G 2 180 ? 179.620 103.728 179.409 1.000 181.11705 ? ? ? ? ? ? 180 ASP G CA  1 
+ATOM 26533 C C   . ASP G 2 180 ? 180.497 104.483 178.411 1.000 181.45297 ? ? ? ? ? ? 180 ASP G C   1 
+ATOM 26534 O O   . ASP G 2 180 ? 181.336 105.296 178.809 1.000 183.30828 ? ? ? ? ? ? 180 ASP G O   1 
+ATOM 26535 C CB  . ASP G 2 180 ? 179.851 102.219 179.320 1.000 181.15464 ? ? ? ? ? ? 180 ASP G CB  1 
+ATOM 26536 C CG  . ASP G 2 180 ? 179.287 101.477 180.513 1.000 183.56588 ? ? ? ? ? ? 180 ASP G CG  1 
+ATOM 26537 O OD1 . ASP G 2 180 ? 178.965 102.135 181.524 1.000 182.87764 ? ? ? ? ? ? 180 ASP G OD1 1 
+ATOM 26538 O OD2 . ASP G 2 180 ? 179.161 100.237 180.438 1.000 183.52893 ? ? ? ? ? ? 180 ASP G OD2 1 
+ATOM 26539 N N   . GLN G 2 181 ? 180.327 104.233 177.112 1.000 171.66988 ? ? ? ? ? ? 181 GLN G N   1 
+ATOM 26540 C CA  . GLN G 2 181 ? 181.138 104.946 176.129 1.000 172.57868 ? ? ? ? ? ? 181 GLN G CA  1 
+ATOM 26541 C C   . GLN G 2 181 ? 180.443 106.152 175.518 1.000 171.32606 ? ? ? ? ? ? 181 GLN G C   1 
+ATOM 26542 O O   . GLN G 2 181 ? 181.124 107.108 175.135 1.000 172.02530 ? ? ? ? ? ? 181 GLN G O   1 
+ATOM 26543 C CB  . GLN G 2 181 ? 181.607 104.020 174.994 1.000 170.81461 ? ? ? ? ? ? 181 GLN G CB  1 
+ATOM 26544 C CG  . GLN G 2 181 ? 180.563 103.134 174.334 1.000 171.60277 ? ? ? ? ? ? 181 GLN G CG  1 
+ATOM 26545 C CD  . GLN G 2 181 ? 180.159 101.957 175.192 1.000 171.65111 ? ? ? ? ? ? 181 GLN G CD  1 
+ATOM 26546 O OE1 . GLN G 2 181 ? 180.372 101.951 176.397 1.000 171.69835 ? ? ? ? ? ? 181 GLN G OE1 1 
+ATOM 26547 N NE2 . GLN G 2 181 ? 179.604 100.935 174.564 1.000 169.28282 ? ? ? ? ? ? 181 GLN G NE2 1 
+ATOM 26548 N N   . LEU G 2 182 ? 179.116 106.149 175.412 1.000 158.56805 ? ? ? ? ? ? 182 LEU G N   1 
+ATOM 26549 C CA  . LEU G 2 182 ? 178.443 107.342 174.917 1.000 157.48491 ? ? ? ? ? ? 182 LEU G CA  1 
+ATOM 26550 C C   . LEU G 2 182 ? 178.305 108.422 175.980 1.000 160.41947 ? ? ? ? ? ? 182 LEU G C   1 
+ATOM 26551 O O   . LEU G 2 182 ? 177.845 109.521 175.659 1.000 162.68553 ? ? ? ? ? ? 182 LEU G O   1 
+ATOM 26552 C CB  . LEU G 2 182 ? 177.069 106.993 174.344 1.000 156.92623 ? ? ? ? ? ? 182 LEU G CB  1 
+ATOM 26553 C CG  . LEU G 2 182 ? 177.031 106.837 172.820 1.000 153.94847 ? ? ? ? ? ? 182 LEU G CG  1 
+ATOM 26554 C CD1 . LEU G 2 182 ? 178.174 105.969 172.322 1.000 154.62100 ? ? ? ? ? ? 182 LEU G CD1 1 
+ATOM 26555 C CD2 . LEU G 2 182 ? 175.699 106.287 172.358 1.000 157.64813 ? ? ? ? ? ? 182 LEU G CD2 1 
+ATOM 26556 N N   . LYS G 2 183 ? 178.680 108.135 177.227 1.000 163.69139 ? ? ? ? ? ? 183 LYS G N   1 
+ATOM 26557 C CA  . LYS G 2 183 ? 178.837 109.147 178.271 1.000 163.45339 ? ? ? ? ? ? 183 LYS G CA  1 
+ATOM 26558 C C   . LYS G 2 183 ? 177.553 109.957 178.466 1.000 163.68655 ? ? ? ? ? ? 183 LYS G C   1 
+ATOM 26559 O O   . LYS G 2 183 ? 177.538 111.184 178.364 1.000 165.58691 ? ? ? ? ? ? 183 LYS G O   1 
+ATOM 26560 C CB  . LYS G 2 183 ? 180.018 110.068 177.951 1.000 163.23890 ? ? ? ? ? ? 183 LYS G CB  1 
+ATOM 26561 C CG  . LYS G 2 183 ? 181.361 109.367 177.879 1.000 162.97614 ? ? ? ? ? ? 183 LYS G CG  1 
+ATOM 26562 C CD  . LYS G 2 183 ? 181.625 108.538 179.121 1.000 165.58934 ? ? ? ? ? ? 183 LYS G CD  1 
+ATOM 26563 C CE  . LYS G 2 183 ? 183.035 107.973 179.107 1.000 166.27086 ? ? ? ? ? ? 183 LYS G CE  1 
+ATOM 26564 N NZ  . LYS G 2 183 ? 183.209 106.954 178.034 1.000 166.23953 ? ? ? ? ? ? 183 LYS G NZ  1 
+ATOM 26565 N N   . ILE G 2 184 ? 176.468 109.246 178.751 1.000 163.69632 ? ? ? ? ? ? 184 ILE G N   1 
+ATOM 26566 C CA  . ILE G 2 184 ? 175.161 109.859 178.952 1.000 165.02005 ? ? ? ? ? ? 184 ILE G CA  1 
+ATOM 26567 C C   . ILE G 2 184 ? 174.710 109.575 180.376 1.000 166.68929 ? ? ? ? ? ? 184 ILE G C   1 
+ATOM 26568 O O   . ILE G 2 184 ? 174.721 108.421 180.818 1.000 170.00632 ? ? ? ? ? ? 184 ILE G O   1 
+ATOM 26569 C CB  . ILE G 2 184 ? 174.129 109.343 177.935 1.000 164.67729 ? ? ? ? ? ? 184 ILE G CB  1 
+ATOM 26570 C CG1 . ILE G 2 184 ? 174.623 109.595 176.512 1.000 165.20127 ? ? ? ? ? ? 184 ILE G CG1 1 
+ATOM 26571 C CG2 . ILE G 2 184 ? 172.786 110.013 178.159 1.000 163.33152 ? ? ? ? ? ? 184 ILE G CG2 1 
+ATOM 26572 C CD1 . ILE G 2 184 ? 173.550 109.470 175.462 1.000 163.75193 ? ? ? ? ? ? 184 ILE G CD1 1 
+ATOM 26573 N N   . LYS G 2 185 ? 174.320 110.627 181.090 1.000 177.94836 ? ? ? ? ? ? 185 LYS G N   1 
+ATOM 26574 C CA  . LYS G 2 185 ? 173.833 110.470 182.451 1.000 178.95719 ? ? ? ? ? ? 185 LYS G CA  1 
+ATOM 26575 C C   . LYS G 2 185 ? 172.516 109.706 182.459 1.000 180.69022 ? ? ? ? ? ? 185 LYS G C   1 
+ATOM 26576 O O   . LYS G 2 185 ? 171.681 109.851 181.564 1.000 180.53123 ? ? ? ? ? ? 185 LYS G O   1 
+ATOM 26577 C CB  . LYS G 2 185 ? 173.652 111.834 183.112 1.000 178.40009 ? ? ? ? ? ? 185 LYS G CB  1 
+ATOM 26578 C CG  . LYS G 2 185 ? 174.888 112.712 183.059 1.000 178.81577 ? ? ? ? ? ? 185 LYS G CG  1 
+ATOM 26579 C CD  . LYS G 2 185 ? 175.963 112.209 184.005 1.000 181.05826 ? ? ? ? ? ? 185 LYS G CD  1 
+ATOM 26580 C CE  . LYS G 2 185 ? 177.251 112.997 183.843 1.000 180.42103 ? ? ? ? ? ? 185 LYS G CE  1 
+ATOM 26581 N NZ  . LYS G 2 185 ? 177.705 113.028 182.426 1.000 180.39359 ? ? ? ? ? ? 185 LYS G NZ  1 
+ATOM 26582 N N   . LEU G 2 186 ? 172.335 108.881 183.487 1.000 193.52829 ? ? ? ? ? ? 186 LEU G N   1 
+ATOM 26583 C CA  . LEU G 2 186 ? 171.159 108.031 183.605 1.000 191.99227 ? ? ? ? ? ? 186 LEU G CA  1 
+ATOM 26584 C C   . LEU G 2 186 ? 170.449 108.316 184.918 1.000 192.89244 ? ? ? ? ? ? 186 LEU G C   1 
+ATOM 26585 O O   . LEU G 2 186 ? 171.088 108.395 185.970 1.000 194.92961 ? ? ? ? ? ? 186 LEU G O   1 
+ATOM 26586 C CB  . LEU G 2 186 ? 171.538 106.551 183.526 1.000 190.97619 ? ? ? ? ? ? 186 LEU G CB  1 
+ATOM 26587 C CG  . LEU G 2 186 ? 171.675 105.973 182.120 1.000 189.60395 ? ? ? ? ? ? 186 LEU G CG  1 
+ATOM 26588 C CD1 . LEU G 2 186 ? 172.263 104.578 182.178 1.000 191.39017 ? ? ? ? ? ? 186 LEU G CD1 1 
+ATOM 26589 C CD2 . LEU G 2 186 ? 170.331 105.962 181.421 1.000 190.29181 ? ? ? ? ? ? 186 LEU G CD2 1 
+ATOM 26590 N N   . PHE G 2 187 ? 169.131 108.466 184.850 1.000 210.26743 ? ? ? ? ? ? 187 PHE G N   1 
+ATOM 26591 C CA  . PHE G 2 187 ? 168.279 108.622 186.025 1.000 211.07580 ? ? ? ? ? ? 187 PHE G CA  1 
+ATOM 26592 C C   . PHE G 2 187 ? 167.276 107.475 185.985 1.000 212.90008 ? ? ? ? ? ? 187 PHE G C   1 
+ATOM 26593 O O   . PHE G 2 187 ? 166.229 107.582 185.339 1.000 215.21590 ? ? ? ? ? ? 187 PHE G O   1 
+ATOM 26594 C CB  . PHE G 2 187 ? 167.591 109.984 186.027 1.000 211.05271 ? ? ? ? ? ? 187 PHE G CB  1 
+ATOM 26595 C CG  . PHE G 2 187 ? 166.851 110.295 187.299 1.000 212.83367 ? ? ? ? ? ? 187 PHE G CG  1 
+ATOM 26596 C CD1 . PHE G 2 187 ? 165.595 109.764 187.539 1.000 212.53455 ? ? ? ? ? ? 187 PHE G CD1 1 
+ATOM 26597 C CD2 . PHE G 2 187 ? 167.411 111.129 188.250 1.000 213.20304 ? ? ? ? ? ? 187 PHE G CD2 1 
+ATOM 26598 C CE1 . PHE G 2 187 ? 164.917 110.054 188.706 1.000 211.20349 ? ? ? ? ? ? 187 PHE G CE1 1 
+ATOM 26599 C CE2 . PHE G 2 187 ? 166.736 111.422 189.418 1.000 212.48533 ? ? ? ? ? ? 187 PHE G CE2 1 
+ATOM 26600 C CZ  . PHE G 2 187 ? 165.488 110.884 189.646 1.000 211.47783 ? ? ? ? ? ? 187 PHE G CZ  1 
+ATOM 26601 N N   . ILE G 2 188 ? 167.593 106.380 186.669 1.000 225.43490 ? ? ? ? ? ? 188 ILE G N   1 
+ATOM 26602 C CA  . ILE G 2 188 ? 166.800 105.160 186.607 1.000 224.89542 ? ? ? ? ? ? 188 ILE G CA  1 
+ATOM 26603 C C   . ILE G 2 188 ? 166.095 104.957 187.940 1.000 225.67133 ? ? ? ? ? ? 188 ILE G C   1 
+ATOM 26604 O O   . ILE G 2 188 ? 166.672 105.197 189.006 1.000 227.81528 ? ? ? ? ? ? 188 ILE G O   1 
+ATOM 26605 C CB  . ILE G 2 188 ? 167.663 103.934 186.239 1.000 224.42195 ? ? ? ? ? ? 188 ILE G CB  1 
+ATOM 26606 C CG1 . ILE G 2 188 ? 168.746 103.685 187.287 1.000 225.09807 ? ? ? ? ? ? 188 ILE G CG1 1 
+ATOM 26607 C CG2 . ILE G 2 188 ? 168.297 104.125 184.876 1.000 224.98248 ? ? ? ? ? ? 188 ILE G CG2 1 
+ATOM 26608 C CD1 . ILE G 2 188 ? 168.465 102.496 188.169 1.000 226.55217 ? ? ? ? ? ? 188 ILE G CD1 1 
+ATOM 26609 N N   . VAL G 2 189 ? 164.837 104.533 187.872 1.000 238.06631 ? ? ? ? ? ? 189 VAL G N   1 
+ATOM 26610 C CA  . VAL G 2 189 ? 164.006 104.301 189.046 1.000 238.15295 ? ? ? ? ? ? 189 VAL G CA  1 
+ATOM 26611 C C   . VAL G 2 189 ? 163.600 102.836 189.062 1.000 240.06106 ? ? ? ? ? ? 189 VAL G C   1 
+ATOM 26612 O O   . VAL G 2 189 ? 163.086 102.317 188.064 1.000 241.36470 ? ? ? ? ? ? 189 VAL G O   1 
+ATOM 26613 C CB  . VAL G 2 189 ? 162.764 105.210 189.049 1.000 236.89135 ? ? ? ? ? ? 189 VAL G CB  1 
+ATOM 26614 C CG1 . VAL G 2 189 ? 161.881 104.891 190.240 1.000 237.40821 ? ? ? ? ? ? 189 VAL G CG1 1 
+ATOM 26615 C CG2 . VAL G 2 189 ? 163.177 106.671 189.058 1.000 237.08324 ? ? ? ? ? ? 189 VAL G CG2 1 
+ATOM 26616 N N   . GLY G 2 190 ? 163.829 102.174 190.189 1.000 253.45788 ? ? ? ? ? ? 190 GLY G N   1 
+ATOM 26617 C CA  . GLY G 2 190 ? 163.480 100.776 190.332 1.000 252.05595 ? ? ? ? ? ? 190 GLY G CA  1 
+ATOM 26618 C C   . GLY G 2 190 ? 162.730 100.524 191.622 1.000 252.03621 ? ? ? ? ? ? 190 GLY G C   1 
+ATOM 26619 O O   . GLY G 2 190 ? 162.915 101.218 192.621 1.000 252.66872 ? ? ? ? ? ? 190 GLY G O   1 
+ATOM 26620 N N   . ASP G 2 191 ? 161.869 99.510  191.584 1.000 251.22125 ? ? ? ? ? ? 191 ASP G N   1 
+ATOM 26621 C CA  . ASP G 2 191 ? 161.066 99.131  192.735 1.000 252.13026 ? ? ? ? ? ? 191 ASP G CA  1 
+ATOM 26622 C C   . ASP G 2 191 ? 161.418 97.720  193.175 1.000 252.46008 ? ? ? ? ? ? 191 ASP G C   1 
+ATOM 26623 O O   . ASP G 2 191 ? 161.470 96.812  192.335 1.000 252.83873 ? ? ? ? ? ? 191 ASP G O   1 
+ATOM 26624 C CB  . ASP G 2 191 ? 159.573 99.215  192.403 1.000 251.69107 ? ? ? ? ? ? 191 ASP G CB  1 
+ATOM 26625 C CG  . ASP G 2 191 ? 158.701 98.602  193.479 1.000 250.65078 ? ? ? ? ? ? 191 ASP G CG  1 
+ATOM 26626 O OD1 . ASP G 2 191 ? 158.612 99.188  194.579 1.000 250.30931 ? ? ? ? ? ? 191 ASP G OD1 1 
+ATOM 26627 O OD2 . ASP G 2 191 ? 158.101 97.537  193.224 1.000 249.39106 ? ? ? ? ? ? 191 ASP G OD2 1 
+ATOM 26628 N N   . PRO G 2 192 ? 161.670 97.493  194.472 1.000 240.19271 ? ? ? ? ? ? 192 PRO G N   1 
+ATOM 26629 C CA  . PRO G 2 192 ? 161.999 96.166  195.003 1.000 237.87265 ? ? ? ? ? ? 192 PRO G CA  1 
+ATOM 26630 C C   . PRO G 2 192 ? 160.870 95.158  194.808 1.000 236.15412 ? ? ? ? ? ? 192 PRO G C   1 
+ATOM 26631 O O   . PRO G 2 192 ? 161.098 94.119  194.189 1.000 234.42339 ? ? ? ? ? ? 192 PRO G O   1 
+ATOM 26632 C CB  . PRO G 2 192 ? 162.234 96.431  196.495 1.000 236.91248 ? ? ? ? ? ? 192 PRO G CB  1 
+ATOM 26633 C CG  . PRO G 2 192 ? 162.532 97.891  196.585 1.000 237.76963 ? ? ? ? ? ? 192 PRO G CG  1 
+ATOM 26634 C CD  . PRO G 2 192 ? 161.708 98.530  195.516 1.000 239.18351 ? ? ? ? ? ? 192 PRO G CD  1 
+ATOM 26635 N N   . TRP G 2 199 ? 156.382 93.739  182.665 1.000 241.87081 ? ? ? ? ? ? 199 TRP G N   1 
+ATOM 26636 C CA  . TRP G 2 199 ? 156.750 93.443  181.286 1.000 243.40687 ? ? ? ? ? ? 199 TRP G CA  1 
+ATOM 26637 C C   . TRP G 2 199 ? 156.965 91.939  181.134 1.000 244.08238 ? ? ? ? ? ? 199 TRP G C   1 
+ATOM 26638 O O   . TRP G 2 199 ? 157.366 91.265  182.082 1.000 243.33811 ? ? ? ? ? ? 199 TRP G O   1 
+ATOM 26639 C CB  . TRP G 2 199 ? 157.992 94.246  180.884 1.000 244.32128 ? ? ? ? ? ? 199 TRP G CB  1 
+ATOM 26640 C CG  . TRP G 2 199 ? 158.957 93.544  179.982 1.000 245.13044 ? ? ? ? ? ? 199 TRP G CG  1 
+ATOM 26641 C CD1 . TRP G 2 199 ? 160.130 92.954  180.342 1.000 244.34738 ? ? ? ? ? ? 199 TRP G CD1 1 
+ATOM 26642 C CD2 . TRP G 2 199 ? 158.845 93.381  178.563 1.000 245.26672 ? ? ? ? ? ? 199 TRP G CD2 1 
+ATOM 26643 N NE1 . TRP G 2 199 ? 160.754 92.425  179.239 1.000 244.72737 ? ? ? ? ? ? 199 TRP G NE1 1 
+ATOM 26644 C CE2 . TRP G 2 199 ? 159.984 92.672  178.134 1.000 245.34783 ? ? ? ? ? ? 199 TRP G CE2 1 
+ATOM 26645 C CE3 . TRP G 2 199 ? 157.890 93.759  177.615 1.000 243.66572 ? ? ? ? ? ? 199 TRP G CE3 1 
+ATOM 26646 C CZ2 . TRP G 2 199 ? 160.194 92.334  176.799 1.000 244.00308 ? ? ? ? ? ? 199 TRP G CZ2 1 
+ATOM 26647 C CZ3 . TRP G 2 199 ? 158.100 93.422  176.290 1.000 243.25566 ? ? ? ? ? ? 199 TRP G CZ3 1 
+ATOM 26648 C CH2 . TRP G 2 199 ? 159.243 92.717  175.895 1.000 243.20470 ? ? ? ? ? ? 199 TRP G CH2 1 
+ATOM 26649 N N   . ARG G 2 200 ? 156.687 91.423  179.933 1.000 236.12617 ? ? ? ? ? ? 200 ARG G N   1 
+ATOM 26650 C CA  . ARG G 2 200 ? 156.577 89.978  179.744 1.000 234.97413 ? ? ? ? ? ? 200 ARG G CA  1 
+ATOM 26651 C C   . ARG G 2 200 ? 157.891 89.266  180.048 1.000 235.92612 ? ? ? ? ? ? 200 ARG G C   1 
+ATOM 26652 O O   . ARG G 2 200 ? 157.895 88.201  180.677 1.000 235.30200 ? ? ? ? ? ? 200 ARG G O   1 
+ATOM 26653 C CB  . ARG G 2 200 ? 156.105 89.678  178.320 1.000 234.44246 ? ? ? ? ? ? 200 ARG G CB  1 
+ATOM 26654 C CG  . ARG G 2 200 ? 156.775 88.488  177.649 1.000 234.73225 ? ? ? ? ? ? 200 ARG G CG  1 
+ATOM 26655 C CD  . ARG G 2 200 ? 155.932 87.988  176.484 1.000 234.04191 ? ? ? ? ? ? 200 ARG G CD  1 
+ATOM 26656 N NE  . ARG G 2 200 ? 156.697 87.184  175.539 1.000 234.14123 ? ? ? ? ? ? 200 ARG G NE  1 
+ATOM 26657 C CZ  . ARG G 2 200 ? 157.506 87.680  174.613 1.000 233.92864 ? ? ? ? ? ? 200 ARG G CZ  1 
+ATOM 26658 N NH1 . ARG G 2 200 ? 157.689 88.984  174.482 1.000 233.89793 ? ? ? ? ? ? 200 ARG G NH1 1 
+ATOM 26659 N NH2 . ARG G 2 200 ? 158.143 86.848  173.794 1.000 233.75871 ? ? ? ? ? ? 200 ARG G NH2 1 
+ATOM 26660 N N   . GLY G 2 201 ? 159.013 89.835  179.619 1.000 243.88132 ? ? ? ? ? ? 201 GLY G N   1 
+ATOM 26661 C CA  . GLY G 2 201 ? 160.301 89.228  179.886 1.000 241.79500 ? ? ? ? ? ? 201 GLY G CA  1 
+ATOM 26662 C C   . GLY G 2 201 ? 161.055 89.923  180.999 1.000 242.10901 ? ? ? ? ? ? 201 GLY G C   1 
+ATOM 26663 O O   . GLY G 2 201 ? 162.268 90.133  180.898 1.000 242.14377 ? ? ? ? ? ? 201 GLY G O   1 
+ATOM 26664 N N   . ALA G 2 202 ? 160.340 90.292  182.061 1.000 241.88741 ? ? ? ? ? ? 202 ALA G N   1 
+ATOM 26665 C CA  . ALA G 2 202 ? 160.935 91.070  183.139 1.000 241.62295 ? ? ? ? ? ? 202 ALA G CA  1 
+ATOM 26666 C C   . ALA G 2 202 ? 162.114 90.332  183.760 1.000 241.16433 ? ? ? ? ? ? 202 ALA G C   1 
+ATOM 26667 O O   . ALA G 2 202 ? 162.047 89.130  184.033 1.000 239.98512 ? ? ? ? ? ? 202 ALA G O   1 
+ATOM 26668 C CB  . ALA G 2 202 ? 159.887 91.379  184.208 1.000 240.38259 ? ? ? ? ? ? 202 ALA G CB  1 
+ATOM 26669 N N   . GLU G 2 203 ? 163.203 91.066  183.981 1.000 245.05350 ? ? ? ? ? ? 203 GLU G N   1 
+ATOM 26670 C CA  . GLU G 2 203 ? 164.434 90.517  184.548 1.000 245.03999 ? ? ? ? ? ? 203 GLU G CA  1 
+ATOM 26671 C C   . GLU G 2 203 ? 164.840 91.370  185.741 1.000 246.04510 ? ? ? ? ? ? 203 GLU G C   1 
+ATOM 26672 O O   . GLU G 2 203 ? 165.640 92.306  185.606 1.000 247.39389 ? ? ? ? ? ? 203 GLU G O   1 
+ATOM 26673 C CB  . GLU G 2 203 ? 165.546 90.462  183.503 1.000 245.27034 ? ? ? ? ? ? 203 GLU G CB  1 
+ATOM 26674 C CG  . GLU G 2 203 ? 166.848 89.862  184.005 1.000 244.08195 ? ? ? ? ? ? 203 GLU G CG  1 
+ATOM 26675 C CD  . GLU G 2 203 ? 166.802 88.351  184.081 1.000 244.62683 ? ? ? ? ? ? 203 GLU G CD  1 
+ATOM 26676 O OE1 . GLU G 2 203 ? 165.857 87.755  183.523 1.000 245.48979 ? ? ? ? ? ? 203 GLU G OE1 1 
+ATOM 26677 O OE2 . GLU G 2 203 ? 167.712 87.759  184.698 1.000 243.97451 ? ? ? ? ? ? 203 GLU G OE2 1 
+ATOM 26678 N N   . PRO G 2 204 ? 164.295 91.090  186.927 1.000 246.65689 ? ? ? ? ? ? 204 PRO G N   1 
+ATOM 26679 C CA  . PRO G 2 204 ? 164.719 91.840  188.122 1.000 245.88423 ? ? ? ? ? ? 204 PRO G CA  1 
+ATOM 26680 C C   . PRO G 2 204 ? 166.192 91.672  188.449 1.000 246.14934 ? ? ? ? ? ? 204 PRO G C   1 
+ATOM 26681 O O   . PRO G 2 204 ? 166.737 92.482  189.210 1.000 246.60105 ? ? ? ? ? ? 204 PRO G O   1 
+ATOM 26682 C CB  . PRO G 2 204 ? 163.840 91.271  189.246 1.000 244.60546 ? ? ? ? ? ? 204 PRO G CB  1 
+ATOM 26683 C CG  . PRO G 2 204 ? 162.836 90.387  188.609 1.000 243.83006 ? ? ? ? ? ? 204 PRO G CG  1 
+ATOM 26684 C CD  . PRO G 2 204 ? 163.072 90.300  187.142 1.000 245.26274 ? ? ? ? ? ? 204 PRO G CD  1 
+ATOM 26685 N N   . GLU G 2 205 ? 166.848 90.643  187.909 1.000 252.49191 ? ? ? ? ? ? 205 GLU G N   1 
+ATOM 26686 C CA  . GLU G 2 205 ? 168.236 90.364  188.263 1.000 252.94060 ? ? ? ? ? ? 205 GLU G CA  1 
+ATOM 26687 C C   . GLU G 2 205 ? 169.156 91.518  187.879 1.000 253.93606 ? ? ? ? ? ? 205 GLU G C   1 
+ATOM 26688 O O   . GLU G 2 205 ? 170.031 91.911  188.659 1.000 253.70513 ? ? ? ? ? ? 205 GLU G O   1 
+ATOM 26689 C CB  . GLU G 2 205 ? 168.689 89.066  187.593 1.000 252.51372 ? ? ? ? ? ? 205 GLU G CB  1 
+ATOM 26690 C CG  . GLU G 2 205 ? 170.030 88.541  188.080 1.000 253.10465 ? ? ? ? ? ? 205 GLU G CG  1 
+ATOM 26691 C CD  . GLU G 2 205 ? 171.199 89.114  187.302 1.000 253.64768 ? ? ? ? ? ? 205 GLU G CD  1 
+ATOM 26692 O OE1 . GLU G 2 205 ? 171.004 89.488  186.127 1.000 253.15238 ? ? ? ? ? ? 205 GLU G OE1 1 
+ATOM 26693 O OE2 . GLU G 2 205 ? 172.310 89.191  187.866 1.000 253.44553 ? ? ? ? ? ? 205 GLU G OE2 1 
+ATOM 26694 N N   . ASN G 2 206 ? 168.979 92.069  186.676 1.000 252.01887 ? ? ? ? ? ? 206 ASN G N   1 
+ATOM 26695 C CA  . ASN G 2 206 ? 169.885 93.113  186.204 1.000 250.51331 ? ? ? ? ? ? 206 ASN G CA  1 
+ATOM 26696 C C   . ASN G 2 206 ? 169.786 94.363  187.071 1.000 251.28657 ? ? ? ? ? ? 206 ASN G C   1 
+ATOM 26697 O O   . ASN G 2 206 ? 170.802 94.978  187.415 1.000 250.65466 ? ? ? ? ? ? 206 ASN G O   1 
+ATOM 26698 C CB  . ASN G 2 206 ? 169.602 93.437  184.734 1.000 249.29871 ? ? ? ? ? ? 206 ASN G CB  1 
+ATOM 26699 C CG  . ASN G 2 206 ? 168.173 93.899  184.489 1.000 251.04903 ? ? ? ? ? ? 206 ASN G CG  1 
+ATOM 26700 O OD1 . ASN G 2 206 ? 167.467 94.310  185.409 1.000 253.02622 ? ? ? ? ? ? 206 ASN G OD1 1 
+ATOM 26701 N ND2 . ASN G 2 206 ? 167.743 93.832  183.235 1.000 250.52548 ? ? ? ? ? ? 206 ASN G ND2 1 
+ATOM 26702 N N   . PHE G 2 207 ? 168.563 94.755  187.434 1.000 257.43643 ? ? ? ? ? ? 207 PHE G N   1 
+ATOM 26703 C CA  . PHE G 2 207 ? 168.383 95.939  188.266 1.000 256.14929 ? ? ? ? ? ? 207 PHE G CA  1 
+ATOM 26704 C C   . PHE G 2 207 ? 168.901 95.700  189.678 1.000 256.57023 ? ? ? ? ? ? 207 PHE G C   1 
+ATOM 26705 O O   . PHE G 2 207 ? 169.631 96.529  190.233 1.000 255.61814 ? ? ? ? ? ? 207 PHE G O   1 
+ATOM 26706 C CB  . PHE G 2 207 ? 166.908 96.337  188.303 1.000 255.24659 ? ? ? ? ? ? 207 PHE G CB  1 
+ATOM 26707 C CG  . PHE G 2 207 ? 166.536 97.153  189.505 1.000 255.01711 ? ? ? ? ? ? 207 PHE G CG  1 
+ATOM 26708 C CD1 . PHE G 2 207 ? 167.024 98.440  189.663 1.000 254.36937 ? ? ? ? ? ? 207 PHE G CD1 1 
+ATOM 26709 C CD2 . PHE G 2 207 ? 165.707 96.632  190.483 1.000 255.65814 ? ? ? ? ? ? 207 PHE G CD2 1 
+ATOM 26710 C CE1 . PHE G 2 207 ? 166.687 99.193  190.769 1.000 254.30587 ? ? ? ? ? ? 207 PHE G CE1 1 
+ATOM 26711 C CE2 . PHE G 2 207 ? 165.366 97.380  191.592 1.000 256.33188 ? ? ? ? ? ? 207 PHE G CE2 1 
+ATOM 26712 C CZ  . PHE G 2 207 ? 165.858 98.662  191.735 1.000 255.73073 ? ? ? ? ? ? 207 PHE G CZ  1 
+ATOM 26713 N N   . ASN G 2 208 ? 168.526 94.568  190.277 1.000 261.91245 ? ? ? ? ? ? 208 ASN G N   1 
+ATOM 26714 C CA  . ASN G 2 208 ? 168.929 94.286  191.650 1.000 260.94006 ? ? ? ? ? ? 208 ASN G CA  1 
+ATOM 26715 C C   . ASN G 2 208 ? 170.438 94.130  191.773 1.000 261.47903 ? ? ? ? ? ? 208 ASN G C   1 
+ATOM 26716 O O   . ASN G 2 208 ? 171.030 94.602  192.750 1.000 261.56672 ? ? ? ? ? ? 208 ASN G O   1 
+ATOM 26717 C CB  . ASN G 2 208 ? 168.218 93.033  192.159 1.000 259.63636 ? ? ? ? ? ? 208 ASN G CB  1 
+ATOM 26718 C CG  . ASN G 2 208 ? 166.736 93.257  192.386 1.000 259.13421 ? ? ? ? ? ? 208 ASN G CG  1 
+ATOM 26719 O OD1 . ASN G 2 208 ? 166.275 93.332  193.524 1.000 258.22850 ? ? ? ? ? ? 208 ASN G OD1 1 
+ATOM 26720 N ND2 . ASN G 2 208 ? 165.980 93.364  191.299 1.000 259.62671 ? ? ? ? ? ? 208 ASN G ND2 1 
+ATOM 26721 N N   . GLY G 2 209 ? 171.077 93.477  190.801 1.000 270.42024 ? ? ? ? ? ? 209 GLY G N   1 
+ATOM 26722 C CA  . GLY G 2 209 ? 172.523 93.365  190.820 1.000 269.95850 ? ? ? ? ? ? 209 GLY G CA  1 
+ATOM 26723 C C   . GLY G 2 209 ? 173.251 94.638  190.452 1.000 270.66836 ? ? ? ? ? ? 209 GLY G C   1 
+ATOM 26724 O O   . GLY G 2 209 ? 174.441 94.765  190.755 1.000 271.58857 ? ? ? ? ? ? 209 GLY G O   1 
+ATOM 26725 N N   . LEU G 2 210 ? 172.560 95.585  189.814 1.000 268.25456 ? ? ? ? ? ? 210 LEU G N   1 
+ATOM 26726 C CA  . LEU G 2 210 ? 173.207 96.821  189.387 1.000 268.09187 ? ? ? ? ? ? 210 LEU G CA  1 
+ATOM 26727 C C   . LEU G 2 210 ? 173.697 97.643  190.571 1.000 268.31295 ? ? ? ? ? ? 210 LEU G C   1 
+ATOM 26728 O O   . LEU G 2 210 ? 174.756 98.276  190.489 1.000 268.96929 ? ? ? ? ? ? 210 LEU G O   1 
+ATOM 26729 C CB  . LEU G 2 210 ? 172.247 97.648  188.533 1.000 267.33014 ? ? ? ? ? ? 210 LEU G CB  1 
+ATOM 26730 C CG  . LEU G 2 210 ? 172.839 98.882  187.851 1.000 267.12946 ? ? ? ? ? ? 210 LEU G CG  1 
+ATOM 26731 C CD1 . LEU G 2 210 ? 173.891 98.477  186.831 1.000 266.38569 ? ? ? ? ? ? 210 LEU G CD1 1 
+ATOM 26732 C CD2 . LEU G 2 210 ? 171.744 99.710  187.198 1.000 266.04292 ? ? ? ? ? ? 210 LEU G CD2 1 
+ATOM 26733 N N   . ILE G 2 211 ? 172.941 97.657  191.671 1.000 266.71205 ? ? ? ? ? ? 211 ILE G N   1 
+ATOM 26734 C CA  . ILE G 2 211 ? 173.331 98.453  192.833 1.000 266.36679 ? ? ? ? ? ? 211 ILE G CA  1 
+ATOM 26735 C C   . ILE G 2 211 ? 174.656 97.955  193.400 1.000 266.84596 ? ? ? ? ? ? 211 ILE G C   1 
+ATOM 26736 O O   . ILE G 2 211 ? 175.549 98.746  193.725 1.000 266.72684 ? ? ? ? ? ? 211 ILE G O   1 
+ATOM 26737 C CB  . ILE G 2 211 ? 172.219 98.434  193.897 1.000 264.76179 ? ? ? ? ? ? 211 ILE G CB  1 
+ATOM 26738 C CG1 . ILE G 2 211 ? 170.865 98.762  193.267 1.000 263.98055 ? ? ? ? ? ? 211 ILE G CG1 1 
+ATOM 26739 C CG2 . ILE G 2 211 ? 172.539 99.407  195.017 1.000 264.43067 ? ? ? ? ? ? 211 ILE G CG2 1 
+ATOM 26740 C CD1 . ILE G 2 211 ? 169.888 97.610  193.285 1.000 263.78751 ? ? ? ? ? ? 211 ILE G CD1 1 
+ATOM 26741 N N   . GLU G 2 212 ? 174.803 96.636  193.527 1.000 274.18071 ? ? ? ? ? ? 212 GLU G N   1 
+ATOM 26742 C CA  . GLU G 2 212 ? 176.029 96.078  194.086 1.000 273.57291 ? ? ? ? ? ? 212 GLU G CA  1 
+ATOM 26743 C C   . GLU G 2 212 ? 177.187 96.108  193.097 1.000 274.06947 ? ? ? ? ? ? 212 GLU G C   1 
+ATOM 26744 O O   . GLU G 2 212 ? 178.331 96.346  193.500 1.000 273.44527 ? ? ? ? ? ? 212 GLU G O   1 
+ATOM 26745 C CB  . GLU G 2 212 ? 175.791 94.642  194.554 1.000 272.86306 ? ? ? ? ? ? 212 GLU G CB  1 
+ATOM 26746 C CG  . GLU G 2 212 ? 174.774 94.505  195.674 1.000 272.78759 ? ? ? ? ? ? 212 GLU G CG  1 
+ATOM 26747 C CD  . GLU G 2 212 ? 173.355 94.386  195.160 1.000 272.91494 ? ? ? ? ? ? 212 GLU G CD  1 
+ATOM 26748 O OE1 . GLU G 2 212 ? 172.787 95.416  194.745 1.000 273.11792 ? ? ? ? ? ? 212 GLU G OE1 1 
+ATOM 26749 O OE2 . GLU G 2 212 ? 172.808 93.263  195.168 1.000 272.86833 ? ? ? ? ? ? 212 GLU G OE2 1 
+ATOM 26750 N N   . ASN G 2 213 ? 176.917 95.866  191.812 1.000 282.38992 ? ? ? ? ? ? 213 ASN G N   1 
+ATOM 26751 C CA  . ASN G 2 213 ? 177.996 95.730  190.838 1.000 281.64629 ? ? ? ? ? ? 213 ASN G CA  1 
+ATOM 26752 C C   . ASN G 2 213 ? 178.736 97.046  190.630 1.000 281.53420 ? ? ? ? ? ? 213 ASN G C   1 
+ATOM 26753 O O   . ASN G 2 213 ? 179.971 97.074  190.586 1.000 281.32091 ? ? ? ? ? ? 213 ASN G O   1 
+ATOM 26754 C CB  . ASN G 2 213 ? 177.441 95.209  189.512 1.000 281.11455 ? ? ? ? ? ? 213 ASN G CB  1 
+ATOM 26755 C CG  . ASN G 2 213 ? 177.012 93.758  189.591 1.000 280.58877 ? ? ? ? ? ? 213 ASN G CG  1 
+ATOM 26756 O OD1 . ASN G 2 213 ? 177.170 93.108  190.624 1.000 280.84263 ? ? ? ? ? ? 213 ASN G OD1 1 
+ATOM 26757 N ND2 . ASN G 2 213 ? 176.462 93.243  188.497 1.000 280.18614 ? ? ? ? ? ? 213 ASN G ND2 1 
+ATOM 26758 N N   . SER G 2 214 ? 178.002 98.147  190.502 1.000 278.21934 ? ? ? ? ? ? 214 SER G N   1 
+ATOM 26759 C CA  . SER G 2 214 ? 178.579 99.439  190.159 1.000 277.02037 ? ? ? ? ? ? 214 SER G CA  1 
+ATOM 26760 C C   . SER G 2 214 ? 178.598 100.344 191.382 1.000 277.27219 ? ? ? ? ? ? 214 SER G C   1 
+ATOM 26761 O O   . SER G 2 214 ? 177.574 100.512 192.053 1.000 277.62328 ? ? ? ? ? ? 214 SER G O   1 
+ATOM 26762 C CB  . SER G 2 214 ? 177.795 100.102 189.024 1.000 276.17806 ? ? ? ? ? ? 214 SER G CB  1 
+ATOM 26763 O OG  . SER G 2 214 ? 176.840 101.015 189.534 1.000 276.01380 ? ? ? ? ? ? 214 SER G OG  1 
+ATOM 26764 N N   . THR G 2 215 ? 179.764 100.924 191.666 1.000 272.30803 ? ? ? ? ? ? 215 THR G N   1 
+ATOM 26765 C CA  . THR G 2 215 ? 179.913 101.853 192.777 1.000 272.21725 ? ? ? ? ? ? 215 THR G CA  1 
+ATOM 26766 C C   . THR G 2 215 ? 179.795 103.311 192.355 1.000 272.50717 ? ? ? ? ? ? 215 THR G C   1 
+ATOM 26767 O O   . THR G 2 215 ? 179.450 104.156 193.189 1.000 272.69788 ? ? ? ? ? ? 215 THR G O   1 
+ATOM 26768 C CB  . THR G 2 215 ? 181.263 101.643 193.470 1.000 271.75040 ? ? ? ? ? ? 215 THR G CB  1 
+ATOM 26769 O OG1 . THR G 2 215 ? 182.300 102.259 192.696 1.000 272.14403 ? ? ? ? ? ? 215 THR G OG1 1 
+ATOM 26770 C CG2 . THR G 2 215 ? 181.560 100.158 193.616 1.000 271.23598 ? ? ? ? ? ? 215 THR G CG2 1 
+ATOM 26771 N N   . ASP G 2 216 ? 180.077 103.625 191.088 1.000 265.51327 ? ? ? ? ? ? 216 ASP G N   1 
+ATOM 26772 C CA  . ASP G 2 216 ? 179.956 105.002 190.619 1.000 264.43385 ? ? ? ? ? ? 216 ASP G CA  1 
+ATOM 26773 C C   . ASP G 2 216 ? 178.513 105.484 190.659 1.000 264.02765 ? ? ? ? ? ? 216 ASP G C   1 
+ATOM 26774 O O   . ASP G 2 216 ? 178.265 106.685 190.818 1.000 263.46644 ? ? ? ? ? ? 216 ASP G O   1 
+ATOM 26775 C CB  . ASP G 2 216 ? 180.517 105.125 189.203 1.000 263.69575 ? ? ? ? ? ? 216 ASP G CB  1 
+ATOM 26776 C CG  . ASP G 2 216 ? 180.002 104.041 188.274 1.000 263.19983 ? ? ? ? ? ? 216 ASP G CG  1 
+ATOM 26777 O OD1 . ASP G 2 216 ? 178.768 103.920 188.119 1.000 262.40069 ? ? ? ? ? ? 216 ASP G OD1 1 
+ATOM 26778 O OD2 . ASP G 2 216 ? 180.832 103.308 187.699 1.000 263.11113 ? ? ? ? ? ? 216 ASP G OD2 1 
+ATOM 26779 N N   . PHE G 2 217 ? 177.558 104.572 190.511 1.000 251.45154 ? ? ? ? ? ? 217 PHE G N   1 
+ATOM 26780 C CA  . PHE G 2 217 ? 176.152 104.938 190.542 1.000 250.10241 ? ? ? ? ? ? 217 PHE G CA  1 
+ATOM 26781 C C   . PHE G 2 217 ? 175.749 105.377 191.946 1.000 251.07986 ? ? ? ? ? ? 217 PHE G C   1 
+ATOM 26782 O O   . PHE G 2 217 ? 176.235 104.849 192.950 1.000 251.62629 ? ? ? ? ? ? 217 PHE G O   1 
+ATOM 26783 C CB  . PHE G 2 217 ? 175.295 103.756 190.094 1.000 249.56088 ? ? ? ? ? ? 217 PHE G CB  1 
+ATOM 26784 C CG  . PHE G 2 217 ? 174.152 104.137 189.206 1.000 248.98006 ? ? ? ? ? ? 217 PHE G CG  1 
+ATOM 26785 C CD1 . PHE G 2 217 ? 172.987 104.659 189.735 1.000 248.67510 ? ? ? ? ? ? 217 PHE G CD1 1 
+ATOM 26786 C CD2 . PHE G 2 217 ? 174.244 103.967 187.835 1.000 248.07581 ? ? ? ? ? ? 217 PHE G CD2 1 
+ATOM 26787 C CE1 . PHE G 2 217 ? 171.936 105.006 188.911 1.000 248.86486 ? ? ? ? ? ? 217 PHE G CE1 1 
+ATOM 26788 C CE2 . PHE G 2 217 ? 173.197 104.312 187.008 1.000 247.90642 ? ? ? ? ? ? 217 PHE G CE2 1 
+ATOM 26789 C CZ  . PHE G 2 217 ? 172.042 104.833 187.547 1.000 248.61267 ? ? ? ? ? ? 217 PHE G CZ  1 
+ATOM 26790 N N   . ASN G 2 218 ? 174.852 106.354 192.011 1.000 253.90828 ? ? ? ? ? ? 218 ASN G N   1 
+ATOM 26791 C CA  . ASN G 2 218 ? 174.356 106.885 193.274 1.000 253.47709 ? ? ? ? ? ? 218 ASN G CA  1 
+ATOM 26792 C C   . ASN G 2 218 ? 172.953 106.353 193.526 1.000 253.06214 ? ? ? ? ? ? 218 ASN G C   1 
+ATOM 26793 O O   . ASN G 2 218 ? 172.093 106.419 192.641 1.000 254.20358 ? ? ? ? ? ? 218 ASN G O   1 
+ATOM 26794 C CB  . ASN G 2 218 ? 174.349 108.415 193.264 1.000 252.98522 ? ? ? ? ? ? 218 ASN G CB  1 
+ATOM 26795 C CG  . ASN G 2 218 ? 175.681 109.005 193.675 1.000 252.53381 ? ? ? ? ? ? 218 ASN G CG  1 
+ATOM 26796 O OD1 . ASN G 2 218 ? 176.688 108.301 193.748 1.000 252.09315 ? ? ? ? ? ? 218 ASN G OD1 1 
+ATOM 26797 N ND2 . ASN G 2 218 ? 175.694 110.304 193.947 1.000 252.62739 ? ? ? ? ? ? 218 ASN G ND2 1 
+ATOM 26798 N N   . LYS G 2 219 ? 172.726 105.835 194.729 1.000 248.72123 ? ? ? ? ? ? 219 LYS G N   1 
+ATOM 26799 C CA  . LYS G 2 219 ? 171.455 105.231 195.100 1.000 248.79464 ? ? ? ? ? ? 219 LYS G CA  1 
+ATOM 26800 C C   . LYS G 2 219 ? 170.750 106.089 196.141 1.000 248.14724 ? ? ? ? ? ? 219 LYS G C   1 
+ATOM 26801 O O   . LYS G 2 219 ? 171.391 106.662 197.027 1.000 246.94318 ? ? ? ? ? ? 219 LYS G O   1 
+ATOM 26802 C CB  . LYS G 2 219 ? 171.659 103.813 195.641 1.000 248.57922 ? ? ? ? ? ? 219 LYS G CB  1 
+ATOM 26803 C CG  . LYS G 2 219 ? 172.581 103.732 196.846 1.000 248.63897 ? ? ? ? ? ? 219 LYS G CG  1 
+ATOM 26804 C CD  . LYS G 2 219 ? 172.893 102.291 197.209 1.000 249.16547 ? ? ? ? ? ? 219 LYS G CD  1 
+ATOM 26805 C CE  . LYS G 2 219 ? 174.367 102.104 197.524 1.000 248.46247 ? ? ? ? ? ? 219 LYS G CE  1 
+ATOM 26806 N NZ  . LYS G 2 219 ? 174.749 100.666 197.557 1.000 248.30556 ? ? ? ? ? ? 219 LYS G NZ  1 
+ATOM 26807 N N   . TYR G 2 220 ? 169.428 106.182 196.019 1.000 255.93112 ? ? ? ? ? ? 220 TYR G N   1 
+ATOM 26808 C CA  . TYR G 2 220 ? 168.607 106.939 196.951 1.000 255.70724 ? ? ? ? ? ? 220 TYR G CA  1 
+ATOM 26809 C C   . TYR G 2 220 ? 167.283 106.216 197.143 1.000 256.88662 ? ? ? ? ? ? 220 TYR G C   1 
+ATOM 26810 O O   . TYR G 2 220 ? 166.694 105.720 196.180 1.000 258.72285 ? ? ? ? ? ? 220 TYR G O   1 
+ATOM 26811 C CB  . TYR G 2 220 ? 168.360 108.368 196.451 1.000 255.92417 ? ? ? ? ? ? 220 TYR G CB  1 
+ATOM 26812 C CG  . TYR G 2 220 ? 169.622 109.177 196.257 1.000 255.72643 ? ? ? ? ? ? 220 TYR G CG  1 
+ATOM 26813 C CD1 . TYR G 2 220 ? 170.276 109.196 195.033 1.000 256.22245 ? ? ? ? ? ? 220 TYR G CD1 1 
+ATOM 26814 C CD2 . TYR G 2 220 ? 170.158 109.925 197.296 1.000 255.87344 ? ? ? ? ? ? 220 TYR G CD2 1 
+ATOM 26815 C CE1 . TYR G 2 220 ? 171.429 109.933 194.849 1.000 256.55426 ? ? ? ? ? ? 220 TYR G CE1 1 
+ATOM 26816 C CE2 . TYR G 2 220 ? 171.310 110.667 197.122 1.000 256.09062 ? ? ? ? ? ? 220 TYR G CE2 1 
+ATOM 26817 C CZ  . TYR G 2 220 ? 171.941 110.667 195.896 1.000 256.34076 ? ? ? ? ? ? 220 TYR G CZ  1 
+ATOM 26818 O OH  . TYR G 2 220 ? 173.090 111.403 195.717 1.000 255.90127 ? ? ? ? ? ? 220 TYR G OH  1 
+ATOM 26819 N N   . HIS G 2 221 ? 166.822 106.158 198.390 1.000 247.89985 ? ? ? ? ? ? 221 HIS G N   1 
+ATOM 26820 C CA  . HIS G 2 221 ? 165.597 105.448 198.752 1.000 247.39328 ? ? ? ? ? ? 221 HIS G CA  1 
+ATOM 26821 C C   . HIS G 2 221 ? 164.650 106.449 199.404 1.000 246.80194 ? ? ? ? ? ? 221 HIS G C   1 
+ATOM 26822 O O   . HIS G 2 221 ? 164.884 106.887 200.534 1.000 246.80913 ? ? ? ? ? ? 221 HIS G O   1 
+ATOM 26823 C CB  . HIS G 2 221 ? 165.874 104.268 199.688 1.000 246.63155 ? ? ? ? ? ? 221 HIS G CB  1 
+ATOM 26824 C CG  . HIS G 2 221 ? 166.984 103.364 199.240 1.000 247.41437 ? ? ? ? ? ? 221 HIS G CG  1 
+ATOM 26825 N ND1 . HIS G 2 221 ? 168.200 103.828 198.784 1.000 247.54211 ? ? ? ? ? ? 221 HIS G ND1 1 
+ATOM 26826 C CD2 . HIS G 2 221 ? 167.056 102.013 199.182 1.000 246.56637 ? ? ? ? ? ? 221 HIS G CD2 1 
+ATOM 26827 C CE1 . HIS G 2 221 ? 168.971 102.805 198.464 1.000 246.81570 ? ? ? ? ? ? 221 HIS G CE1 1 
+ATOM 26828 N NE2 . HIS G 2 221 ? 168.300 101.691 198.696 1.000 245.95240 ? ? ? ? ? ? 221 HIS G NE2 1 
+ATOM 26829 N N   . LEU G 2 222 ? 163.585 106.811 198.696 1.000 259.35892 ? ? ? ? ? ? 222 LEU G N   1 
+ATOM 26830 C CA  . LEU G 2 222 ? 162.596 107.722 199.250 1.000 260.73328 ? ? ? ? ? ? 222 LEU G CA  1 
+ATOM 26831 C C   . LEU G 2 222 ? 161.519 106.951 200.003 1.000 261.59791 ? ? ? ? ? ? 222 LEU G C   1 
+ATOM 26832 O O   . LEU G 2 222 ? 161.270 105.770 199.743 1.000 260.21847 ? ? ? ? ? ? 222 LEU G O   1 
+ATOM 26833 C CB  . LEU G 2 222 ? 161.964 108.573 198.147 1.000 259.79061 ? ? ? ? ? ? 222 LEU G CB  1 
+ATOM 26834 C CG  . LEU G 2 222 ? 161.292 107.861 196.973 1.000 259.46286 ? ? ? ? ? ? 222 LEU G CG  1 
+ATOM 26835 C CD1 . LEU G 2 222 ? 159.785 107.808 197.162 1.000 258.92270 ? ? ? ? ? ? 222 LEU G CD1 1 
+ATOM 26836 C CD2 . LEU G 2 222 ? 161.642 108.557 195.669 1.000 258.80097 ? ? ? ? ? ? 222 LEU G CD2 1 
+ATOM 26837 N N   . THR G 2 223 ? 160.882 107.635 200.950 1.000 272.48264 ? ? ? ? ? ? 223 THR G N   1 
+ATOM 26838 C CA  . THR G 2 223 ? 159.857 107.012 201.774 1.000 271.29153 ? ? ? ? ? ? 223 THR G CA  1 
+ATOM 26839 C C   . THR G 2 223 ? 158.620 106.682 200.946 1.000 271.25747 ? ? ? ? ? ? 223 THR G C   1 
+ATOM 26840 O O   . THR G 2 223 ? 158.292 107.367 199.975 1.000 271.39213 ? ? ? ? ? ? 223 THR G O   1 
+ATOM 26841 C CB  . THR G 2 223 ? 159.472 107.928 202.934 1.000 270.65658 ? ? ? ? ? ? 223 THR G CB  1 
+ATOM 26842 O OG1 . THR G 2 223 ? 158.567 108.936 202.467 1.000 270.98738 ? ? ? ? ? ? 223 THR G OG1 1 
+ATOM 26843 C CG2 . THR G 2 223 ? 160.709 108.598 203.512 1.000 270.17209 ? ? ? ? ? ? 223 THR G CG2 1 
+ATOM 26844 N N   . SER G 2 224 ? 157.930 105.612 201.348 1.000 269.41525 ? ? ? ? ? ? 224 SER G N   1 
+ATOM 26845 C CA  . SER G 2 224 ? 156.723 105.199 200.638 1.000 269.47307 ? ? ? ? ? ? 224 SER G CA  1 
+ATOM 26846 C C   . SER G 2 224 ? 155.635 106.263 200.730 1.000 269.93332 ? ? ? ? ? ? 224 SER G C   1 
+ATOM 26847 O O   . SER G 2 224 ? 154.918 106.514 199.755 1.000 268.97082 ? ? ? ? ? ? 224 SER G O   1 
+ATOM 26848 C CB  . SER G 2 224 ? 156.220 103.867 201.192 1.000 268.58147 ? ? ? ? ? ? 224 SER G CB  1 
+ATOM 26849 O OG  . SER G 2 224 ? 157.292 102.962 201.393 1.000 267.90821 ? ? ? ? ? ? 224 SER G OG  1 
+ATOM 26850 N N   . ASN G 2 225 ? 155.497 106.895 201.891 1.000 274.34027 ? ? ? ? ? ? 225 ASN G N   1 
+ATOM 26851 C CA  . ASN G 2 225 ? 154.497 107.928 202.110 1.000 273.39657 ? ? ? ? ? ? 225 ASN G CA  1 
+ATOM 26852 C C   . ASN G 2 225 ? 155.163 109.295 202.191 1.000 273.50098 ? ? ? ? ? ? 225 ASN G C   1 
+ATOM 26853 O O   . ASN G 2 225 ? 156.330 109.416 202.574 1.000 273.86958 ? ? ? ? ? ? 225 ASN G O   1 
+ATOM 26854 C CB  . ASN G 2 225 ? 153.701 107.661 203.391 1.000 272.78415 ? ? ? ? ? ? 225 ASN G CB  1 
+ATOM 26855 C CG  . ASN G 2 225 ? 154.561 107.098 204.504 1.000 272.90768 ? ? ? ? ? ? 225 ASN G CG  1 
+ATOM 26856 O OD1 . ASN G 2 225 ? 155.789 107.121 204.427 1.000 273.75313 ? ? ? ? ? ? 225 ASN G OD1 1 
+ATOM 26857 N ND2 . ASN G 2 225 ? 153.918 106.588 205.548 1.000 271.68034 ? ? ? ? ? ? 225 ASN G ND2 1 
+ATOM 26858 N N   . PHE G 2 226 ? 154.407 110.325 201.824 1.000 260.24983 ? ? ? ? ? ? 226 PHE G N   1 
+ATOM 26859 C CA  . PHE G 2 226 ? 154.913 111.692 201.833 1.000 259.27075 ? ? ? ? ? ? 226 PHE G CA  1 
+ATOM 26860 C C   . PHE G 2 226 ? 153.769 112.700 201.883 1.000 257.38476 ? ? ? ? ? ? 226 PHE G C   1 
+ATOM 26861 O O   . PHE G 2 226 ? 152.664 112.423 201.419 1.000 256.05659 ? ? ? ? ? ? 226 PHE G O   1 
+ATOM 26862 C CB  . PHE G 2 226 ? 155.787 111.948 200.603 1.000 259.44595 ? ? ? ? ? ? 226 PHE G CB  1 
+ATOM 26863 C CG  . PHE G 2 226 ? 155.402 111.129 199.405 1.000 259.69989 ? ? ? ? ? ? 226 PHE G CG  1 
+ATOM 26864 C CD1 . PHE G 2 226 ? 154.163 111.288 198.807 1.000 258.52888 ? ? ? ? ? ? 226 PHE G CD1 1 
+ATOM 26865 C CD2 . PHE G 2 226 ? 156.278 110.194 198.880 1.000 259.71827 ? ? ? ? ? ? 226 PHE G CD2 1 
+ATOM 26866 C CE1 . PHE G 2 226 ? 153.806 110.534 197.707 1.000 258.37051 ? ? ? ? ? ? 226 PHE G CE1 1 
+ATOM 26867 C CE2 . PHE G 2 226 ? 155.928 109.436 197.780 1.000 259.88261 ? ? ? ? ? ? 226 PHE G CE2 1 
+ATOM 26868 C CZ  . PHE G 2 226 ? 154.690 109.606 197.192 1.000 259.52304 ? ? ? ? ? ? 226 PHE G CZ  1 
+ATOM 26869 N N   . PRO G 2 322 ? 149.178 90.466  190.337 1.000 279.19174 ? ? ? ? ? ? 322 PRO G N   1 
+ATOM 26870 C CA  . PRO G 2 322 ? 150.047 91.416  189.634 1.000 278.79738 ? ? ? ? ? ? 322 PRO G CA  1 
+ATOM 26871 C C   . PRO G 2 322 ? 149.413 91.941  188.351 1.000 279.54452 ? ? ? ? ? ? 322 PRO G C   1 
+ATOM 26872 O O   . PRO G 2 322 ? 149.655 93.084  187.962 1.000 278.70256 ? ? ? ? ? ? 322 PRO G O   1 
+ATOM 26873 C CB  . PRO G 2 322 ? 151.297 90.587  189.323 1.000 277.17460 ? ? ? ? ? ? 322 PRO G CB  1 
+ATOM 26874 C CG  . PRO G 2 322 ? 151.292 89.497  190.337 1.000 276.46079 ? ? ? ? ? ? 322 PRO G CG  1 
+ATOM 26875 C CD  . PRO G 2 322 ? 149.849 89.178  190.582 1.000 277.36798 ? ? ? ? ? ? 322 PRO G CD  1 
+ATOM 26876 N N   . ASN G 2 323 ? 148.606 91.103  187.705 1.000 301.51606 ? ? ? ? ? ? 323 ASN G N   1 
+ATOM 26877 C CA  . ASN G 2 323 ? 147.945 91.454  186.456 1.000 301.19157 ? ? ? ? ? ? 323 ASN G CA  1 
+ATOM 26878 C C   . ASN G 2 323 ? 146.522 91.951  186.665 1.000 301.59055 ? ? ? ? ? ? 323 ASN G C   1 
+ATOM 26879 O O   . ASN G 2 323 ? 145.802 92.161  185.686 1.000 301.43185 ? ? ? ? ? ? 323 ASN G O   1 
+ATOM 26880 C CB  . ASN G 2 323 ? 147.943 90.254  185.506 1.000 300.42607 ? ? ? ? ? ? 323 ASN G CB  1 
+ATOM 26881 C CG  . ASN G 2 323 ? 147.925 88.929  186.240 1.000 300.48948 ? ? ? ? ? ? 323 ASN G CG  1 
+ATOM 26882 O OD1 . ASN G 2 323 ? 148.134 88.873  187.452 1.000 301.37779 ? ? ? ? ? ? 323 ASN G OD1 1 
+ATOM 26883 N ND2 . ASN G 2 323 ? 147.672 87.851  185.507 1.000 300.04532 ? ? ? ? ? ? 323 ASN G ND2 1 
+ATOM 26884 N N   . ALA G 2 324 ? 146.105 92.157  187.917 1.000 312.00148 ? ? ? ? ? ? 324 ALA G N   1 
+ATOM 26885 C CA  . ALA G 2 324 ? 144.732 92.565  188.194 1.000 311.63926 ? ? ? ? ? ? 324 ALA G CA  1 
+ATOM 26886 C C   . ALA G 2 324 ? 144.399 93.932  187.611 1.000 312.20505 ? ? ? ? ? ? 324 ALA G C   1 
+ATOM 26887 O O   . ALA G 2 324 ? 143.217 94.279  187.515 1.000 312.61554 ? ? ? ? ? ? 324 ALA G O   1 
+ATOM 26888 C CB  . ALA G 2 324 ? 144.481 92.569  189.702 1.000 310.75639 ? ? ? ? ? ? 324 ALA G CB  1 
+ATOM 26889 N N   . THR G 2 325 ? 145.410 94.716  187.230 1.000 314.86525 ? ? ? ? ? ? 325 THR G N   1 
+ATOM 26890 C CA  . THR G 2 325 ? 145.154 96.050  186.698 1.000 314.66901 ? ? ? ? ? ? 325 THR G CA  1 
+ATOM 26891 C C   . THR G 2 325 ? 144.364 95.995  185.396 1.000 315.07165 ? ? ? ? ? ? 325 THR G C   1 
+ATOM 26892 O O   . THR G 2 325 ? 143.424 96.775  185.201 1.000 314.95445 ? ? ? ? ? ? 325 THR G O   1 
+ATOM 26893 C CB  . THR G 2 325 ? 146.473 96.793  186.489 1.000 314.12421 ? ? ? ? ? ? 325 THR G CB  1 
+ATOM 26894 O OG1 . THR G 2 325 ? 147.346 96.000  185.675 1.000 314.47669 ? ? ? ? ? ? 325 THR G OG1 1 
+ATOM 26895 C CG2 . THR G 2 325 ? 147.146 97.068  187.825 1.000 313.40202 ? ? ? ? ? ? 325 THR G CG2 1 
+ATOM 26896 N N   . LEU G 2 326 ? 144.725 95.082  184.490 1.000 320.80151 ? ? ? ? ? ? 326 LEU G N   1 
+ATOM 26897 C CA  . LEU G 2 326 ? 144.067 95.069  183.187 1.000 320.50162 ? ? ? ? ? ? 326 LEU G CA  1 
+ATOM 26898 C C   . LEU G 2 326 ? 142.664 94.476  183.265 1.000 320.54592 ? ? ? ? ? ? 326 LEU G C   1 
+ATOM 26899 O O   . LEU G 2 326 ? 141.809 94.814  182.440 1.000 320.57918 ? ? ? ? ? ? 326 LEU G O   1 
+ATOM 26900 C CB  . LEU G 2 326 ? 144.927 94.331  182.155 1.000 319.95316 ? ? ? ? ? ? 326 LEU G CB  1 
+ATOM 26901 C CG  . LEU G 2 326 ? 145.689 93.037  182.455 1.000 319.18470 ? ? ? ? ? ? 326 LEU G CG  1 
+ATOM 26902 C CD1 . LEU G 2 326 ? 144.752 91.874  182.734 1.000 319.08188 ? ? ? ? ? ? 326 LEU G CD1 1 
+ATOM 26903 C CD2 . LEU G 2 326 ? 146.636 92.701  181.312 1.000 318.80298 ? ? ? ? ? ? 326 LEU G CD2 1 
+ATOM 26904 N N   . LEU G 2 327 ? 142.404 93.595  184.237 1.000 323.51309 ? ? ? ? ? ? 327 LEU G N   1 
+ATOM 26905 C CA  . LEU G 2 327 ? 141.035 93.137  184.451 1.000 323.22752 ? ? ? ? ? ? 327 LEU G CA  1 
+ATOM 26906 C C   . LEU G 2 327 ? 140.136 94.289  184.881 1.000 323.59632 ? ? ? ? ? ? 327 LEU G C   1 
+ATOM 26907 O O   . LEU G 2 327 ? 138.987 94.390  184.437 1.000 324.02743 ? ? ? ? ? ? 327 LEU G O   1 
+ATOM 26908 C CB  . LEU G 2 327 ? 140.989 92.014  185.489 1.000 322.97515 ? ? ? ? ? ? 327 LEU G CB  1 
+ATOM 26909 C CG  . LEU G 2 327 ? 141.617 90.655  185.163 1.000 322.43810 ? ? ? ? ? ? 327 LEU G CG  1 
+ATOM 26910 C CD1 . LEU G 2 327 ? 141.447 90.309  183.687 1.000 321.89374 ? ? ? ? ? ? 327 LEU G CD1 1 
+ATOM 26911 C CD2 . LEU G 2 327 ? 143.071 90.585  185.586 1.000 322.48781 ? ? ? ? ? ? 327 LEU G CD2 1 
+ATOM 26912 N N   . LYS G 2 328 ? 140.640 95.163  185.753 1.000 317.56769 ? ? ? ? ? ? 328 LYS G N   1 
+ATOM 26913 C CA  . LYS G 2 328 ? 139.859 96.324  186.165 1.000 316.89763 ? ? ? ? ? ? 328 LYS G CA  1 
+ATOM 26914 C C   . LYS G 2 328 ? 139.635 97.276  184.998 1.000 316.70740 ? ? ? ? ? ? 328 LYS G C   1 
+ATOM 26915 O O   . LYS G 2 328 ? 138.601 97.951  184.925 1.000 316.38844 ? ? ? ? ? ? 328 LYS G O   1 
+ATOM 26916 C CB  . LYS G 2 328 ? 140.558 97.041  187.320 1.000 315.90151 ? ? ? ? ? ? 328 LYS G CB  1 
+ATOM 26917 C CG  . LYS G 2 328 ? 139.631 97.864  188.204 1.000 315.01724 ? ? ? ? ? ? 328 LYS G CG  1 
+ATOM 26918 C CD  . LYS G 2 328 ? 138.297 97.166  188.423 1.000 314.86095 ? ? ? ? ? ? 328 LYS G CD  1 
+ATOM 26919 C CE  . LYS G 2 328 ? 137.653 97.606  189.729 1.000 313.69007 ? ? ? ? ? ? 328 LYS G CE  1 
+ATOM 26920 N NZ  . LYS G 2 328 ? 136.216 97.952  189.554 1.000 312.97287 ? ? ? ? ? ? 328 LYS G NZ  1 
+ATOM 26921 N N   . GLU G 2 329 ? 140.596 97.345  184.075 1.000 320.14705 ? ? ? ? ? ? 329 GLU G N   1 
+ATOM 26922 C CA  . GLU G 2 329 ? 140.485 98.272  182.953 1.000 320.02291 ? ? ? ? ? ? 329 GLU G CA  1 
+ATOM 26923 C C   . GLU G 2 329 ? 139.418 97.819  181.962 1.000 320.34093 ? ? ? ? ? ? 329 GLU G C   1 
+ATOM 26924 O O   . GLU G 2 329 ? 138.624 98.633  181.476 1.000 320.78917 ? ? ? ? ? ? 329 GLU G O   1 
+ATOM 26925 C CB  . GLU G 2 329 ? 141.840 98.418  182.264 1.000 319.48843 ? ? ? ? ? ? 329 GLU G CB  1 
+ATOM 26926 C CG  . GLU G 2 329 ? 142.599 99.671  182.665 1.000 319.18625 ? ? ? ? ? ? 329 GLU G CG  1 
+ATOM 26927 C CD  . GLU G 2 329 ? 141.802 100.939 182.429 1.000 319.02332 ? ? ? ? ? ? 329 GLU G CD  1 
+ATOM 26928 O OE1 . GLU G 2 329 ? 141.803 101.437 181.284 1.000 318.86572 ? ? ? ? ? ? 329 GLU G OE1 1 
+ATOM 26929 O OE2 . GLU G 2 329 ? 141.178 101.440 183.388 1.000 318.96156 ? ? ? ? ? ? 329 GLU G OE2 1 
+ATOM 26930 N N   . VAL G 2 330 ? 139.392 96.526  181.634 1.000 318.87003 ? ? ? ? ? ? 330 VAL G N   1 
+ATOM 26931 C CA  . VAL G 2 330 ? 138.347 96.033  180.742 1.000 318.00259 ? ? ? ? ? ? 330 VAL G CA  1 
+ATOM 26932 C C   . VAL G 2 330 ? 136.989 96.087  181.432 1.000 318.13365 ? ? ? ? ? ? 330 VAL G C   1 
+ATOM 26933 O O   . VAL G 2 330 ? 135.968 96.359  180.787 1.000 317.82957 ? ? ? ? ? ? 330 VAL G O   1 
+ATOM 26934 C CB  . VAL G 2 330 ? 138.688 94.617  180.235 1.000 316.92423 ? ? ? ? ? ? 330 VAL G CB  1 
+ATOM 26935 C CG1 . VAL G 2 330 ? 138.980 93.681  181.391 1.000 317.19329 ? ? ? ? ? ? 330 VAL G CG1 1 
+ATOM 26936 C CG2 . VAL G 2 330 ? 137.564 94.069  179.367 1.000 316.64272 ? ? ? ? ? ? 330 VAL G CG2 1 
+ATOM 26937 N N   . ILE G 2 331 ? 136.950 95.843  182.744 1.000 314.45774 ? ? ? ? ? ? 331 ILE G N   1 
+ATOM 26938 C CA  . ILE G 2 331 ? 135.692 95.930  183.481 1.000 313.31724 ? ? ? ? ? ? 331 ILE G CA  1 
+ATOM 26939 C C   . ILE G 2 331 ? 135.143 97.351  183.437 1.000 313.33286 ? ? ? ? ? ? 331 ILE G C   1 
+ATOM 26940 O O   . ILE G 2 331 ? 133.949 97.563  183.192 1.000 313.22760 ? ? ? ? ? ? 331 ILE G O   1 
+ATOM 26941 C CB  . ILE G 2 331 ? 135.884 95.437  184.928 1.000 313.07685 ? ? ? ? ? ? 331 ILE G CB  1 
+ATOM 26942 C CG1 . ILE G 2 331 ? 135.780 93.912  184.991 1.000 313.14105 ? ? ? ? ? ? 331 ILE G CG1 1 
+ATOM 26943 C CG2 . ILE G 2 331 ? 134.867 96.080  185.861 1.000 312.37283 ? ? ? ? ? ? 331 ILE G CG2 1 
+ATOM 26944 C CD1 . ILE G 2 331 ? 136.498 93.296  186.172 1.000 313.20009 ? ? ? ? ? ? 331 ILE G CD1 1 
+ATOM 26945 N N   . LYS G 2 332 ? 136.004 98.347  183.664 1.000 309.10741 ? ? ? ? ? ? 332 LYS G N   1 
+ATOM 26946 C CA  . LYS G 2 332 ? 135.550 99.732  183.592 1.000 308.52396 ? ? ? ? ? ? 332 LYS G CA  1 
+ATOM 26947 C C   . LYS G 2 332 ? 135.182 100.124 182.166 1.000 308.24424 ? ? ? ? ? ? 332 LYS G C   1 
+ATOM 26948 O O   . LYS G 2 332 ? 134.278 100.943 181.965 1.000 307.54378 ? ? ? ? ? ? 332 LYS G O   1 
+ATOM 26949 C CB  . LYS G 2 332 ? 136.615 100.668 184.189 1.000 307.77279 ? ? ? ? ? ? 332 LYS G CB  1 
+ATOM 26950 C CG  . LYS G 2 332 ? 137.843 100.988 183.324 1.000 307.55932 ? ? ? ? ? ? 332 LYS G CG  1 
+ATOM 26951 C CD  . LYS G 2 332 ? 137.619 102.132 182.335 1.000 306.85750 ? ? ? ? ? ? 332 LYS G CD  1 
+ATOM 26952 C CE  . LYS G 2 332 ? 138.498 101.977 181.103 1.000 306.74947 ? ? ? ? ? ? 332 LYS G CE  1 
+ATOM 26953 N NZ  . LYS G 2 332 ? 138.022 102.814 179.968 1.000 306.41749 ? ? ? ? ? ? 332 LYS G NZ  1 
+ATOM 26954 N N   . TYR G 2 333 ? 135.867 99.558  181.169 1.000 306.93467 ? ? ? ? ? ? 333 TYR G N   1 
+ATOM 26955 C CA  . TYR G 2 333 ? 135.499 99.827  179.783 1.000 305.97762 ? ? ? ? ? ? 333 TYR G CA  1 
+ATOM 26956 C C   . TYR G 2 333 ? 134.137 99.230  179.453 1.000 306.52999 ? ? ? ? ? ? 333 TYR G C   1 
+ATOM 26957 O O   . TYR G 2 333 ? 133.373 99.807  178.669 1.000 306.15010 ? ? ? ? ? ? 333 TYR G O   1 
+ATOM 26958 C CB  . TYR G 2 333 ? 136.566 99.282  178.835 1.000 305.97614 ? ? ? ? ? ? 333 TYR G CB  1 
+ATOM 26959 C CG  . TYR G 2 333 ? 136.133 99.272  177.388 1.000 305.51394 ? ? ? ? ? ? 333 TYR G CG  1 
+ATOM 26960 C CD1 . TYR G 2 333 ? 135.923 100.459 176.699 1.000 305.13290 ? ? ? ? ? ? 333 TYR G CD1 1 
+ATOM 26961 C CD2 . TYR G 2 333 ? 135.925 98.078  176.713 1.000 305.08966 ? ? ? ? ? ? 333 TYR G CD2 1 
+ATOM 26962 C CE1 . TYR G 2 333 ? 135.524 100.456 175.376 1.000 305.13470 ? ? ? ? ? ? 333 TYR G CE1 1 
+ATOM 26963 C CE2 . TYR G 2 333 ? 135.526 98.065  175.390 1.000 305.02535 ? ? ? ? ? ? 333 TYR G CE2 1 
+ATOM 26964 C CZ  . TYR G 2 333 ? 135.327 99.256  174.727 1.000 305.06067 ? ? ? ? ? ? 333 TYR G CZ  1 
+ATOM 26965 O OH  . TYR G 2 333 ? 134.929 99.247  173.410 1.000 305.19976 ? ? ? ? ? ? 333 TYR G OH  1 
+ATOM 26966 N N   . VAL G 2 334 ? 133.821 98.071  180.034 1.000 298.52559 ? ? ? ? ? ? 334 VAL G N   1 
+ATOM 26967 C CA  . VAL G 2 334 ? 132.508 97.465  179.829 1.000 297.26778 ? ? ? ? ? ? 334 VAL G CA  1 
+ATOM 26968 C C   . VAL G 2 334 ? 131.415 98.375  180.377 1.000 296.84817 ? ? ? ? ? ? 334 VAL G C   1 
+ATOM 26969 O O   . VAL G 2 334 ? 130.378 98.583  179.735 1.000 296.21681 ? ? ? ? ? ? 334 VAL G O   1 
+ATOM 26970 C CB  . VAL G 2 334 ? 132.462 96.065  180.471 1.000 296.06079 ? ? ? ? ? ? 334 VAL G CB  1 
+ATOM 26971 C CG1 . VAL G 2 334 ? 131.027 95.651  180.762 1.000 295.43689 ? ? ? ? ? ? 334 VAL G CG1 1 
+ATOM 26972 C CG2 . VAL G 2 334 ? 133.143 95.047  179.571 1.000 295.39475 ? ? ? ? ? ? 334 VAL G CG2 1 
+ATOM 26973 N N   . LYS G 2 335 ? 131.634 98.937  181.561 1.000 279.58517 ? ? ? ? ? ? 335 LYS G N   1 
+ATOM 26974 C CA  . LYS G 2 335 ? 130.685 99.866  182.162 1.000 278.32618 ? ? ? ? ? ? 335 LYS G CA  1 
+ATOM 26975 C C   . LYS G 2 335 ? 130.652 101.185 181.397 1.000 277.82578 ? ? ? ? ? ? 335 LYS G C   1 
+ATOM 26976 O O   . LYS G 2 335 ? 129.928 101.327 180.411 1.000 277.22938 ? ? ? ? ? ? 335 LYS G O   1 
+ATOM 26977 C CB  . LYS G 2 335 ? 131.038 100.116 183.630 1.000 277.77910 ? ? ? ? ? ? 335 LYS G CB  1 
+ATOM 26978 C CG  . LYS G 2 335 ? 131.690 101.466 183.891 1.000 276.50884 ? ? ? ? ? ? 335 LYS G CG  1 
+ATOM 26979 C CD  . LYS G 2 335 ? 132.178 101.578 185.326 1.000 275.52713 ? ? ? ? ? ? 335 LYS G CD  1 
+ATOM 26980 C CE  . LYS G 2 335 ? 132.763 102.953 185.605 1.000 274.74870 ? ? ? ? ? ? 335 LYS G CE  1 
+ATOM 26981 N NZ  . LYS G 2 335 ? 133.011 103.168 187.057 1.000 274.27916 ? ? ? ? ? ? 335 LYS G NZ  1 
+ATOM 26982 N N   . ILE G 2 341 ? 138.310 101.890 174.348 1.000 319.27019 ? ? ? ? ? ? 341 ILE G N   1 
+ATOM 26983 C CA  . ILE G 2 341 ? 139.244 100.822 174.017 1.000 319.08685 ? ? ? ? ? ? 341 ILE G CA  1 
+ATOM 26984 C C   . ILE G 2 341 ? 140.640 101.405 173.814 1.000 319.24506 ? ? ? ? ? ? 341 ILE G C   1 
+ATOM 26985 O O   . ILE G 2 341 ? 141.644 100.762 174.122 1.000 319.65533 ? ? ? ? ? ? 341 ILE G O   1 
+ATOM 26986 C CB  . ILE G 2 341 ? 138.770 100.033 172.775 1.000 319.16038 ? ? ? ? ? ? 341 ILE G CB  1 
+ATOM 26987 C CG1 . ILE G 2 341 ? 139.770 98.931  172.416 1.000 318.90912 ? ? ? ? ? ? 341 ILE G CG1 1 
+ATOM 26988 C CG2 . ILE G 2 341 ? 138.537 100.966 171.594 1.000 318.94388 ? ? ? ? ? ? 341 ILE G CG2 1 
+ATOM 26989 C CD1 . ILE G 2 341 ? 139.754 97.760  173.372 1.000 318.55548 ? ? ? ? ? ? 341 ILE G CD1 1 
+ATOM 26990 N N   . TYR G 2 342 ? 140.695 102.636 173.300 1.000 316.21631 ? ? ? ? ? ? 342 TYR G N   1 
+ATOM 26991 C CA  . TYR G 2 342 ? 141.981 103.300 173.111 1.000 316.06407 ? ? ? ? ? ? 342 TYR G CA  1 
+ATOM 26992 C C   . TYR G 2 342 ? 142.654 103.583 174.447 1.000 317.43314 ? ? ? ? ? ? 342 TYR G C   1 
+ATOM 26993 O O   . TYR G 2 342 ? 143.882 103.501 174.562 1.000 318.42888 ? ? ? ? ? ? 342 TYR G O   1 
+ATOM 26994 C CB  . TYR G 2 342 ? 141.793 104.587 172.311 1.000 315.61648 ? ? ? ? ? ? 342 TYR G CB  1 
+ATOM 26995 C CG  . TYR G 2 342 ? 141.379 104.344 170.878 1.000 315.76215 ? ? ? ? ? ? 342 TYR G CG  1 
+ATOM 26996 C CD1 . TYR G 2 342 ? 142.110 103.492 170.061 1.000 315.70717 ? ? ? ? ? ? 342 TYR G CD1 1 
+ATOM 26997 C CD2 . TYR G 2 342 ? 140.255 104.960 170.345 1.000 316.10786 ? ? ? ? ? ? 342 TYR G CD2 1 
+ATOM 26998 C CE1 . TYR G 2 342 ? 141.735 103.263 168.751 1.000 315.94476 ? ? ? ? ? ? 342 TYR G CE1 1 
+ATOM 26999 C CE2 . TYR G 2 342 ? 139.872 104.736 169.036 1.000 316.22341 ? ? ? ? ? ? 342 TYR G CE2 1 
+ATOM 27000 C CZ  . TYR G 2 342 ? 140.616 103.887 168.244 1.000 316.23003 ? ? ? ? ? ? 342 TYR G CZ  1 
+ATOM 27001 O OH  . TYR G 2 342 ? 140.240 103.661 166.940 1.000 316.39972 ? ? ? ? ? ? 342 TYR G OH  1 
+ATOM 27002 N N   . ASP G 2 343 ? 141.865 103.928 175.467 1.000 328.04097 ? ? ? ? ? ? 343 ASP G N   1 
+ATOM 27003 C CA  . ASP G 2 343 ? 142.418 104.074 176.809 1.000 328.11995 ? ? ? ? ? ? 343 ASP G CA  1 
+ATOM 27004 C C   . ASP G 2 343 ? 142.969 102.748 177.317 1.000 327.98783 ? ? ? ? ? ? 343 ASP G C   1 
+ATOM 27005 O O   . ASP G 2 343 ? 144.011 102.712 177.981 1.000 328.25225 ? ? ? ? ? ? 343 ASP G O   1 
+ATOM 27006 C CB  . ASP G 2 343 ? 141.353 104.614 177.761 1.000 327.99532 ? ? ? ? ? ? 343 ASP G CB  1 
+ATOM 27007 C CG  . ASP G 2 343 ? 139.982 104.028 177.492 1.000 327.69200 ? ? ? ? ? ? 343 ASP G CG  1 
+ATOM 27008 O OD1 . ASP G 2 343 ? 139.853 103.229 176.540 1.000 328.01225 ? ? ? ? ? ? 343 ASP G OD1 1 
+ATOM 27009 O OD2 . ASP G 2 343 ? 139.033 104.364 178.231 1.000 327.41195 ? ? ? ? ? ? 343 ASP G OD2 1 
+ATOM 27010 N N   . LEU G 2 344 ? 142.277 101.646 177.015 1.000 322.52560 ? ? ? ? ? ? 344 LEU G N   1 
+ATOM 27011 C CA  . LEU G 2 344 ? 142.771 100.327 177.394 1.000 321.63630 ? ? ? ? ? ? 344 LEU G CA  1 
+ATOM 27012 C C   . LEU G 2 344 ? 144.111 100.030 176.732 1.000 321.61989 ? ? ? ? ? ? 344 LEU G C   1 
+ATOM 27013 O O   . LEU G 2 344 ? 144.954 99.329  177.304 1.000 321.17313 ? ? ? ? ? ? 344 LEU G O   1 
+ATOM 27014 C CB  . LEU G 2 344 ? 141.737 99.262  177.028 1.000 320.92579 ? ? ? ? ? ? 344 LEU G CB  1 
+ATOM 27015 C CG  . LEU G 2 344 ? 142.090 97.797  177.290 1.000 320.73444 ? ? ? ? ? ? 344 LEU G CG  1 
+ATOM 27016 C CD1 . LEU G 2 344 ? 142.539 97.596  178.728 1.000 320.79485 ? ? ? ? ? ? 344 LEU G CD1 1 
+ATOM 27017 C CD2 . LEU G 2 344 ? 140.906 96.899  176.966 1.000 320.29344 ? ? ? ? ? ? 344 LEU G CD2 1 
+ATOM 27018 N N   . ALA G 2 345 ? 144.325 100.557 175.524 1.000 314.97566 ? ? ? ? ? ? 345 ALA G N   1 
+ATOM 27019 C CA  . ALA G 2 345 ? 145.596 100.351 174.837 1.000 313.57890 ? ? ? ? ? ? 345 ALA G CA  1 
+ATOM 27020 C C   . ALA G 2 345 ? 146.751 100.972 175.610 1.000 313.67872 ? ? ? ? ? ? 345 ALA G C   1 
+ATOM 27021 O O   . ALA G 2 345 ? 147.836 100.384 175.700 1.000 313.68565 ? ? ? ? ? ? 345 ALA G O   1 
+ATOM 27022 C CB  . ALA G 2 345 ? 145.530 100.929 173.425 1.000 313.40508 ? ? ? ? ? ? 345 ALA G CB  1 
+ATOM 27023 N N   . ALA G 2 346 ? 146.539 102.165 176.172 1.000 302.95323 ? ? ? ? ? ? 346 ALA G N   1 
+ATOM 27024 C CA  . ALA G 2 346 ? 147.609 102.851 176.887 1.000 301.79405 ? ? ? ? ? ? 346 ALA G CA  1 
+ATOM 27025 C C   . ALA G 2 346 ? 148.068 102.067 178.109 1.000 301.95819 ? ? ? ? ? ? 346 ALA G C   1 
+ATOM 27026 O O   . ALA G 2 346 ? 149.231 102.177 178.514 1.000 301.88148 ? ? ? ? ? ? 346 ALA G O   1 
+ATOM 27027 C CB  . ALA G 2 346 ? 147.150 104.250 177.298 1.000 301.20298 ? ? ? ? ? ? 346 ALA G CB  1 
+ATOM 27028 N N   . GLU G 2 347 ? 147.175 101.280 178.710 1.000 306.99990 ? ? ? ? ? ? 347 GLU G N   1 
+ATOM 27029 C CA  . GLU G 2 347 ? 147.544 100.513 179.895 1.000 306.12945 ? ? ? ? ? ? 347 GLU G CA  1 
+ATOM 27030 C C   . GLU G 2 347 ? 148.528 99.401  179.554 1.000 305.65849 ? ? ? ? ? ? 347 GLU G C   1 
+ATOM 27031 O O   . GLU G 2 347 ? 149.483 99.157  180.300 1.000 305.11311 ? ? ? ? ? ? 347 GLU G O   1 
+ATOM 27032 C CB  . GLU G 2 347 ? 146.290 99.944  180.554 1.000 306.36526 ? ? ? ? ? ? 347 GLU G CB  1 
+ATOM 27033 C CG  . GLU G 2 347 ? 145.063 100.824 180.388 1.000 307.06618 ? ? ? ? ? ? 347 GLU G CG  1 
+ATOM 27034 C CD  . GLU G 2 347 ? 145.180 102.144 181.129 1.000 306.60879 ? ? ? ? ? ? 347 GLU G CD  1 
+ATOM 27035 O OE1 . GLU G 2 347 ? 145.982 102.227 182.083 1.000 305.86398 ? ? ? ? ? ? 347 GLU G OE1 1 
+ATOM 27036 O OE2 . GLU G 2 347 ? 144.468 103.100 180.757 1.000 306.82260 ? ? ? ? ? ? 347 GLU G OE2 1 
+ATOM 27037 N N   . ILE G 2 348 ? 148.310 98.713  178.432 1.000 289.91782 ? ? ? ? ? ? 348 ILE G N   1 
+ATOM 27038 C CA  . ILE G 2 348 ? 149.210 97.642  178.026 1.000 289.13060 ? ? ? ? ? ? 348 ILE G CA  1 
+ATOM 27039 C C   . ILE G 2 348 ? 150.533 98.236  177.563 1.000 289.02606 ? ? ? ? ? ? 348 ILE G C   1 
+ATOM 27040 O O   . ILE G 2 348 ? 150.572 99.306  176.941 1.000 289.80655 ? ? ? ? ? ? 348 ILE G O   1 
+ATOM 27041 C CB  . ILE G 2 348 ? 148.565 96.786  176.924 1.000 288.93975 ? ? ? ? ? ? 348 ILE G CB  1 
+ATOM 27042 C CG1 . ILE G 2 348 ? 147.116 96.457  177.283 1.000 288.82202 ? ? ? ? ? ? 348 ILE G CG1 1 
+ATOM 27043 C CG2 . ILE G 2 348 ? 149.355 95.504  176.711 1.000 288.13584 ? ? ? ? ? ? 348 ILE G CG2 1 
+ATOM 27044 C CD1 . ILE G 2 348 ? 146.169 96.514  176.106 1.000 288.93226 ? ? ? ? ? ? 348 ILE G CD1 1 
+ATOM 27045 N N   . VAL G 2 349 ? 151.629 97.541  177.872 1.000 268.52688 ? ? ? ? ? ? 349 VAL G N   1 
+ATOM 27046 C CA  . VAL G 2 349 ? 152.952 98.022  177.494 1.000 269.02559 ? ? ? ? ? ? 349 VAL G CA  1 
+ATOM 27047 C C   . VAL G 2 349 ? 153.094 98.018  175.976 1.000 268.91930 ? ? ? ? ? ? 349 VAL G C   1 
+ATOM 27048 O O   . VAL G 2 349 ? 152.424 97.260  175.262 1.000 268.73117 ? ? ? ? ? ? 349 VAL G O   1 
+ATOM 27049 C CB  . VAL G 2 349 ? 154.048 97.168  178.157 1.000 268.49977 ? ? ? ? ? ? 349 VAL G CB  1 
+ATOM 27050 C CG1 . VAL G 2 349 ? 153.937 97.247  179.670 1.000 267.79268 ? ? ? ? ? ? 349 VAL G CG1 1 
+ATOM 27051 C CG2 . VAL G 2 349 ? 153.955 95.726  177.686 1.000 268.04239 ? ? ? ? ? ? 349 VAL G CG2 1 
+ATOM 27052 N N   . GLY G 2 350 ? 153.975 98.879  175.476 1.000 260.84995 ? ? ? ? ? ? 350 GLY G N   1 
+ATOM 27053 C CA  . GLY G 2 350 ? 154.198 98.987  174.052 1.000 260.14193 ? ? ? ? ? ? 350 GLY G CA  1 
+ATOM 27054 C C   . GLY G 2 350 ? 153.146 99.835  173.361 1.000 260.94276 ? ? ? ? ? ? 350 GLY G C   1 
+ATOM 27055 O O   . GLY G 2 350 ? 152.243 100.406 173.979 1.000 260.74930 ? ? ? ? ? ? 350 GLY G O   1 
+ATOM 27056 N N   . ASN G 2 351 ? 153.279 99.911  172.039 1.000 261.22915 ? ? ? ? ? ? 351 ASN G N   1 
+ATOM 27057 C CA  . ASN G 2 351 ? 152.367 100.670 171.188 1.000 260.83540 ? ? ? ? ? ? 351 ASN G CA  1 
+ATOM 27058 C C   . ASN G 2 351 ? 151.590 99.682  170.328 1.000 261.25197 ? ? ? ? ? ? 351 ASN G C   1 
+ATOM 27059 O O   . ASN G 2 351 ? 152.171 99.003  169.476 1.000 262.02550 ? ? ? ? ? ? 351 ASN G O   1 
+ATOM 27060 C CB  . ASN G 2 351 ? 153.128 101.673 170.325 1.000 260.45500 ? ? ? ? ? ? 351 ASN G CB  1 
+ATOM 27061 C CG  . ASN G 2 351 ? 154.139 102.472 171.119 1.000 259.73818 ? ? ? ? ? ? 351 ASN G CG  1 
+ATOM 27062 O OD1 . ASN G 2 351 ? 153.932 102.760 172.297 1.000 259.81050 ? ? ? ? ? ? 351 ASN G OD1 1 
+ATOM 27063 N ND2 . ASN G 2 351 ? 155.243 102.835 170.477 1.000 259.47552 ? ? ? ? ? ? 351 ASN G ND2 1 
+ATOM 27064 N N   . LEU G 2 352 ? 150.281 99.610  170.545 1.000 273.77386 ? ? ? ? ? ? 352 LEU G N   1 
+ATOM 27065 C CA  . LEU G 2 352 ? 149.455 98.628  169.862 1.000 274.25346 ? ? ? ? ? ? 352 LEU G CA  1 
+ATOM 27066 C C   . LEU G 2 352 ? 149.067 99.113  168.471 1.000 273.68105 ? ? ? ? ? ? 352 LEU G C   1 
+ATOM 27067 O O   . LEU G 2 352 ? 148.677 100.269 168.283 1.000 273.28057 ? ? ? ? ? ? 352 LEU G O   1 
+ATOM 27068 C CB  . LEU G 2 352 ? 148.201 98.330  170.682 1.000 273.95655 ? ? ? ? ? ? 352 LEU G CB  1 
+ATOM 27069 C CG  . LEU G 2 352 ? 148.204 97.004  171.444 1.000 272.92393 ? ? ? ? ? ? 352 LEU G CG  1 
+ATOM 27070 C CD1 . LEU G 2 352 ? 147.984 95.853  170.483 1.000 273.07897 ? ? ? ? ? ? 352 LEU G CD1 1 
+ATOM 27071 C CD2 . LEU G 2 352 ? 149.501 96.819  172.219 1.000 272.66113 ? ? ? ? ? ? 352 LEU G CD2 1 
+ATOM 27072 N N   . SER G 2 353 ? 149.178 98.216  167.494 1.000 272.29202 ? ? ? ? ? ? 353 SER G N   1 
+ATOM 27073 C CA  . SER G 2 353 ? 148.809 98.538  166.125 1.000 271.76793 ? ? ? ? ? ? 353 SER G CA  1 
+ATOM 27074 C C   . SER G 2 353 ? 147.291 98.621  165.981 1.000 272.64605 ? ? ? ? ? ? 353 SER G C   1 
+ATOM 27075 O O   . SER G 2 353 ? 146.530 98.076  166.785 1.000 273.72516 ? ? ? ? ? ? 353 SER G O   1 
+ATOM 27076 C CB  . SER G 2 353 ? 149.371 97.495  165.160 1.000 271.28875 ? ? ? ? ? ? 353 SER G CB  1 
+ATOM 27077 O OG  . SER G 2 353 ? 148.502 97.297  164.058 1.000 271.23769 ? ? ? ? ? ? 353 SER G OG  1 
+ATOM 27078 N N   . SER G 2 354 ? 146.856 99.325  164.933 1.000 264.61323 ? ? ? ? ? ? 354 SER G N   1 
+ATOM 27079 C CA  . SER G 2 354 ? 145.425 99.460  164.676 1.000 263.81837 ? ? ? ? ? ? 354 SER G CA  1 
+ATOM 27080 C C   . SER G 2 354 ? 144.787 98.109  164.381 1.000 264.55453 ? ? ? ? ? ? 354 SER G C   1 
+ATOM 27081 O O   . SER G 2 354 ? 143.686 97.816  164.861 1.000 265.61276 ? ? ? ? ? ? 354 SER G O   1 
+ATOM 27082 C CB  . SER G 2 354 ? 145.187 100.428 163.518 1.000 262.64703 ? ? ? ? ? ? 354 SER G CB  1 
+ATOM 27083 O OG  . SER G 2 354 ? 143.818 100.782 163.426 1.000 261.49876 ? ? ? ? ? ? 354 SER G OG  1 
+ATOM 27084 N N   . ARG G 2 355 ? 145.459 97.275  163.584 1.000 253.84263 ? ? ? ? ? ? 355 ARG G N   1 
+ATOM 27085 C CA  . ARG G 2 355 ? 144.930 95.948  163.289 1.000 253.51772 ? ? ? ? ? ? 355 ARG G CA  1 
+ATOM 27086 C C   . ARG G 2 355 ? 144.846 95.101  164.551 1.000 255.49516 ? ? ? ? ? ? 355 ARG G C   1 
+ATOM 27087 O O   . ARG G 2 355 ? 143.851 94.403  164.782 1.000 255.89229 ? ? ? ? ? ? 355 ARG G O   1 
+ATOM 27088 C CB  . ARG G 2 355 ? 145.799 95.255  162.240 1.000 252.11762 ? ? ? ? ? ? 355 ARG G CB  1 
+ATOM 27089 C CG  . ARG G 2 355 ? 145.377 93.823  161.957 1.000 251.48894 ? ? ? ? ? ? 355 ARG G CG  1 
+ATOM 27090 C CD  . ARG G 2 355 ? 146.212 93.195  160.858 1.000 250.88708 ? ? ? ? ? ? 355 ARG G CD  1 
+ATOM 27091 N NE  . ARG G 2 355 ? 147.571 92.907  161.302 1.000 251.40613 ? ? ? ? ? ? 355 ARG G NE  1 
+ATOM 27092 C CZ  . ARG G 2 355 ? 147.917 91.835  162.000 1.000 251.27419 ? ? ? ? ? ? 355 ARG G CZ  1 
+ATOM 27093 N NH1 . ARG G 2 355 ? 147.024 90.931  162.368 1.000 251.48581 ? ? ? ? ? ? 355 ARG G NH1 1 
+ATOM 27094 N NH2 . ARG G 2 355 ? 149.191 91.665  162.340 1.000 251.15436 ? ? ? ? ? ? 355 ARG G NH2 1 
+ATOM 27095 N N   . GLU G 2 356 ? 145.890 95.147  165.380 1.000 281.69802 ? ? ? ? ? ? 356 GLU G N   1 
+ATOM 27096 C CA  . GLU G 2 356 ? 145.911 94.331  166.589 1.000 281.01792 ? ? ? ? ? ? 356 GLU G CA  1 
+ATOM 27097 C C   . GLU G 2 356 ? 144.847 94.778  167.583 1.000 282.32187 ? ? ? ? ? ? 356 GLU G C   1 
+ATOM 27098 O O   . GLU G 2 356 ? 144.171 93.941  168.193 1.000 283.20504 ? ? ? ? ? ? 356 GLU G O   1 
+ATOM 27099 C CB  . GLU G 2 356 ? 147.299 94.380  167.226 1.000 280.24429 ? ? ? ? ? ? 356 GLU G CB  1 
+ATOM 27100 C CG  . GLU G 2 356 ? 148.360 93.612  166.456 1.000 280.11073 ? ? ? ? ? ? 356 GLU G CG  1 
+ATOM 27101 C CD  . GLU G 2 356 ? 149.725 93.693  167.108 1.000 280.09490 ? ? ? ? ? ? 356 GLU G CD  1 
+ATOM 27102 O OE1 . GLU G 2 356 ? 149.972 94.664  167.854 1.000 279.51925 ? ? ? ? ? ? 356 GLU G OE1 1 
+ATOM 27103 O OE2 . GLU G 2 356 ? 150.549 92.784  166.880 1.000 280.11081 ? ? ? ? ? ? 356 GLU G OE2 1 
+ATOM 27104 N N   . ILE G 2 357 ? 144.681 96.090  167.761 1.000 302.41368 ? ? ? ? ? ? 357 ILE G N   1 
+ATOM 27105 C CA  . ILE G 2 357 ? 143.700 96.575  168.726 1.000 302.12553 ? ? ? ? ? ? 357 ILE G CA  1 
+ATOM 27106 C C   . ILE G 2 357 ? 142.278 96.339  168.231 1.000 303.33701 ? ? ? ? ? ? 357 ILE G C   1 
+ATOM 27107 O O   . ILE G 2 357 ? 141.363 96.132  169.037 1.000 304.61524 ? ? ? ? ? ? 357 ILE G O   1 
+ATOM 27108 C CB  . ILE G 2 357 ? 143.957 98.056  169.065 1.000 300.65548 ? ? ? ? ? ? 357 ILE G CB  1 
+ATOM 27109 C CG1 . ILE G 2 357 ? 143.304 98.404  170.402 1.000 300.32880 ? ? ? ? ? ? 357 ILE G CG1 1 
+ATOM 27110 C CG2 . ILE G 2 357 ? 143.461 98.975  167.957 1.000 300.52681 ? ? ? ? ? ? 357 ILE G CG2 1 
+ATOM 27111 C CD1 . ILE G 2 357 ? 144.215 98.208  171.584 1.000 299.98079 ? ? ? ? ? ? 357 ILE G CD1 1 
+ATOM 27112 N N   . LYS G 2 358 ? 142.060 96.371  166.914 1.000 297.97967 ? ? ? ? ? ? 358 LYS G N   1 
+ATOM 27113 C CA  . LYS G 2 358 ? 140.737 96.052  166.388 1.000 296.81241 ? ? ? ? ? ? 358 LYS G CA  1 
+ATOM 27114 C C   . LYS G 2 358 ? 140.376 94.600  166.669 1.000 297.87007 ? ? ? ? ? ? 358 LYS G C   1 
+ATOM 27115 O O   . LYS G 2 358 ? 139.234 94.295  167.032 1.000 298.68982 ? ? ? ? ? ? 358 LYS G O   1 
+ATOM 27116 C CB  . LYS G 2 358 ? 140.680 96.348  164.889 1.000 295.19405 ? ? ? ? ? ? 358 LYS G CB  1 
+ATOM 27117 C CG  . LYS G 2 358 ? 139.588 95.598  164.148 1.000 294.57031 ? ? ? ? ? ? 358 LYS G CG  1 
+ATOM 27118 C CD  . LYS G 2 358 ? 139.329 96.212  162.785 1.000 293.96572 ? ? ? ? ? ? 358 LYS G CD  1 
+ATOM 27119 C CE  . LYS G 2 358 ? 138.716 97.596  162.911 1.000 293.58322 ? ? ? ? ? ? 358 LYS G CE  1 
+ATOM 27120 N NZ  . LYS G 2 358 ? 139.033 98.452  161.734 1.000 291.32890 ? ? ? ? ? ? 358 LYS G NZ  1 
+ATOM 27121 N N   . GLU G 2 359 ? 141.341 93.691  166.510 1.000 321.77477 ? ? ? ? ? ? 359 GLU G N   1 
+ATOM 27122 C CA  . GLU G 2 359 ? 141.119 92.300  166.887 1.000 321.51188 ? ? ? ? ? ? 359 GLU G CA  1 
+ATOM 27123 C C   . GLU G 2 359 ? 140.868 92.171  168.384 1.000 322.30190 ? ? ? ? ? ? 359 GLU G C   1 
+ATOM 27124 O O   . GLU G 2 359 ? 139.990 91.413  168.812 1.000 322.45794 ? ? ? ? ? ? 359 GLU G O   1 
+ATOM 27125 C CB  . GLU G 2 359 ? 142.316 91.448  166.463 1.000 320.47281 ? ? ? ? ? ? 359 GLU G CB  1 
+ATOM 27126 C CG  . GLU G 2 359 ? 142.362 90.068  167.098 1.000 319.91078 ? ? ? ? ? ? 359 GLU G CG  1 
+ATOM 27127 C CD  . GLU G 2 359 ? 143.310 90.002  168.279 1.000 319.73487 ? ? ? ? ? ? 359 GLU G CD  1 
+ATOM 27128 O OE1 . GLU G 2 359 ? 144.316 90.741  168.278 1.000 319.91061 ? ? ? ? ? ? 359 GLU G OE1 1 
+ATOM 27129 O OE2 . GLU G 2 359 ? 143.047 89.211  169.209 1.000 318.96439 ? ? ? ? ? ? 359 GLU G OE2 1 
+ATOM 27130 N N   . ILE G 2 360 ? 141.634 92.903  169.197 1.000 332.09154 ? ? ? ? ? ? 360 ILE G N   1 
+ATOM 27131 C CA  . ILE G 2 360 ? 141.436 92.867  170.643 1.000 331.11655 ? ? ? ? ? ? 360 ILE G CA  1 
+ATOM 27132 C C   . ILE G 2 360 ? 140.058 93.404  171.007 1.000 332.17281 ? ? ? ? ? ? 360 ILE G C   1 
+ATOM 27133 O O   . ILE G 2 360 ? 139.338 92.808  171.817 1.000 332.83144 ? ? ? ? ? ? 360 ILE G O   1 
+ATOM 27134 C CB  . ILE G 2 360 ? 142.556 93.651  171.354 1.000 330.40224 ? ? ? ? ? ? 360 ILE G CB  1 
+ATOM 27135 C CG1 . ILE G 2 360 ? 143.858 92.846  171.357 1.000 329.85698 ? ? ? ? ? ? 360 ILE G CG1 1 
+ATOM 27136 C CG2 . ILE G 2 360 ? 142.147 94.003  172.776 1.000 330.30957 ? ? ? ? ? ? 360 ILE G CG2 1 
+ATOM 27137 C CD1 . ILE G 2 360 ? 143.666 91.365  171.604 1.000 329.61088 ? ? ? ? ? ? 360 ILE G CD1 1 
+ATOM 27138 N N   . GLN G 2 361 ? 139.664 94.530  170.406 1.000 343.84867 ? ? ? ? ? ? 361 GLN G N   1 
+ATOM 27139 C CA  . GLN G 2 361 ? 138.361 95.116  170.706 1.000 343.67889 ? ? ? ? ? ? 361 GLN G CA  1 
+ATOM 27140 C C   . GLN G 2 361 ? 137.223 94.186  170.310 1.000 344.07504 ? ? ? ? ? ? 361 GLN G C   1 
+ATOM 27141 O O   . GLN G 2 361 ? 136.184 94.157  170.981 1.000 344.53700 ? ? ? ? ? ? 361 GLN G O   1 
+ATOM 27142 C CB  . GLN G 2 361 ? 138.216 96.465  170.001 1.000 342.94700 ? ? ? ? ? ? 361 GLN G CB  1 
+ATOM 27143 C CG  . GLN G 2 361 ? 136.900 97.174  170.280 1.000 342.22571 ? ? ? ? ? ? 361 GLN G CG  1 
+ATOM 27144 C CD  . GLN G 2 361 ? 136.809 98.524  169.599 1.000 341.76435 ? ? ? ? ? ? 361 GLN G CD  1 
+ATOM 27145 O OE1 . GLN G 2 361 ? 137.715 98.927  168.870 1.000 342.04916 ? ? ? ? ? ? 361 GLN G OE1 1 
+ATOM 27146 N NE2 . GLN G 2 361 ? 135.710 99.231  169.832 1.000 341.82849 ? ? ? ? ? ? 361 GLN G NE2 1 
+ATOM 27147 N N   . LYS G 2 362 ? 137.396 93.420  169.230 1.000 346.65499 ? ? ? ? ? ? 362 LYS G N   1 
+ATOM 27148 C CA  . LYS G 2 362 ? 136.366 92.468  168.829 1.000 345.60890 ? ? ? ? ? ? 362 LYS G CA  1 
+ATOM 27149 C C   . LYS G 2 362 ? 136.146 91.414  169.906 1.000 346.27087 ? ? ? ? ? ? 362 LYS G C   1 
+ATOM 27150 O O   . LYS G 2 362 ? 135.008 91.000  170.159 1.000 346.69709 ? ? ? ? ? ? 362 LYS G O   1 
+ATOM 27151 C CB  . LYS G 2 362 ? 136.741 91.818  167.497 1.000 344.58889 ? ? ? ? ? ? 362 LYS G CB  1 
+ATOM 27152 C CG  . LYS G 2 362 ? 135.774 90.737  167.034 1.000 344.23280 ? ? ? ? ? ? 362 LYS G CG  1 
+ATOM 27153 C CD  . LYS G 2 362 ? 136.314 89.961  165.838 1.000 344.13060 ? ? ? ? ? ? 362 LYS G CD  1 
+ATOM 27154 C CE  . LYS G 2 362 ? 137.790 89.615  165.991 1.000 344.00658 ? ? ? ? ? ? 362 LYS G CE  1 
+ATOM 27155 N NZ  . LYS G 2 362 ? 138.088 88.926  167.278 1.000 343.56958 ? ? ? ? ? ? 362 LYS G NZ  1 
+ATOM 27156 N N   . ILE G 2 363 ? 137.225 90.969  170.552 1.000 348.51124 ? ? ? ? ? ? 363 ILE G N   1 
+ATOM 27157 C CA  . ILE G 2 363 ? 137.096 90.029  171.661 1.000 347.73068 ? ? ? ? ? ? 363 ILE G CA  1 
+ATOM 27158 C C   . ILE G 2 363 ? 136.414 90.695  172.851 1.000 348.25921 ? ? ? ? ? ? 363 ILE G C   1 
+ATOM 27159 O O   . ILE G 2 363 ? 135.589 90.079  173.537 1.000 348.31115 ? ? ? ? ? ? 363 ILE G O   1 
+ATOM 27160 C CB  . ILE G 2 363 ? 138.478 89.465  172.041 1.000 346.58545 ? ? ? ? ? ? 363 ILE G CB  1 
+ATOM 27161 C CG1 . ILE G 2 363 ? 139.087 88.709  170.860 1.000 345.92216 ? ? ? ? ? ? 363 ILE G CG1 1 
+ATOM 27162 C CG2 . ILE G 2 363 ? 138.373 88.556  173.253 1.000 346.43586 ? ? ? ? ? ? 363 ILE G CG2 1 
+ATOM 27163 C CD1 . ILE G 2 363 ? 138.212 87.592  170.339 1.000 345.69536 ? ? ? ? ? ? 363 ILE G CD1 1 
+ATOM 27164 N N   . ILE G 2 364 ? 136.746 91.961  173.115 1.000 349.96352 ? ? ? ? ? ? 364 ILE G N   1 
+ATOM 27165 C CA  . ILE G 2 364 ? 136.220 92.638  174.298 1.000 349.07497 ? ? ? ? ? ? 364 ILE G CA  1 
+ATOM 27166 C C   . ILE G 2 364 ? 134.715 92.848  174.181 1.000 349.37685 ? ? ? ? ? ? 364 ILE G C   1 
+ATOM 27167 O O   . ILE G 2 364 ? 133.971 92.640  175.147 1.000 349.31753 ? ? ? ? ? ? 364 ILE G O   1 
+ATOM 27168 C CB  . ILE G 2 364 ? 136.962 93.966  174.533 1.000 348.40383 ? ? ? ? ? ? 364 ILE G CB  1 
+ATOM 27169 C CG1 . ILE G 2 364 ? 138.459 93.712  174.711 1.000 347.84490 ? ? ? ? ? ? 364 ILE G CG1 1 
+ATOM 27170 C CG2 . ILE G 2 364 ? 136.401 94.678  175.751 1.000 347.62984 ? ? ? ? ? ? 364 ILE G CG2 1 
+ATOM 27171 C CD1 . ILE G 2 364 ? 138.816 93.064  176.031 1.000 347.23803 ? ? ? ? ? ? 364 ILE G CD1 1 
+ATOM 27172 N N   . ASN G 2 365 ? 134.238 93.272  173.008 1.000 351.60849 ? ? ? ? ? ? 365 ASN G N   1 
+ATOM 27173 C CA  . ASN G 2 365 ? 132.798 93.445  172.845 1.000 350.81106 ? ? ? ? ? ? 365 ASN G CA  1 
+ATOM 27174 C C   . ASN G 2 365 ? 132.069 92.108  172.866 1.000 350.53331 ? ? ? ? ? ? 365 ASN G C   1 
+ATOM 27175 O O   . ASN G 2 365 ? 130.874 92.059  173.178 1.000 350.44382 ? ? ? ? ? ? 365 ASN G O   1 
+ATOM 27176 C CB  . ASN G 2 365 ? 132.491 94.232  171.564 1.000 350.50601 ? ? ? ? ? ? 365 ASN G CB  1 
+ATOM 27177 C CG  . ASN G 2 365 ? 132.757 93.440  170.292 1.000 350.33874 ? ? ? ? ? ? 365 ASN G CG  1 
+ATOM 27178 O OD1 . ASN G 2 365 ? 132.188 92.371  170.067 1.000 350.27142 ? ? ? ? ? ? 365 ASN G OD1 1 
+ATOM 27179 N ND2 . ASN G 2 365 ? 133.610 93.987  169.437 1.000 350.27875 ? ? ? ? ? ? 365 ASN G ND2 1 
+ATOM 27180 N N   . GLU G 2 366 ? 132.766 91.018  172.536 1.000 346.68924 ? ? ? ? ? ? 366 GLU G N   1 
+ATOM 27181 C CA  . GLU G 2 366 ? 132.186 89.691  172.709 1.000 345.90187 ? ? ? ? ? ? 366 GLU G CA  1 
+ATOM 27182 C C   . GLU G 2 366 ? 131.959 89.387  174.185 1.000 346.06872 ? ? ? ? ? ? 366 GLU G C   1 
+ATOM 27183 O O   . GLU G 2 366 ? 131.012 88.678  174.544 1.000 345.93926 ? ? ? ? ? ? 366 GLU G O   1 
+ATOM 27184 C CB  . GLU G 2 366 ? 133.093 88.637  172.073 1.000 345.41580 ? ? ? ? ? ? 366 GLU G CB  1 
+ATOM 27185 C CG  . GLU G 2 366 ? 132.485 87.246  171.989 1.000 344.98799 ? ? ? ? ? ? 366 GLU G CG  1 
+ATOM 27186 C CD  . GLU G 2 366 ? 131.015 87.272  171.619 1.000 345.02156 ? ? ? ? ? ? 366 GLU G CD  1 
+ATOM 27187 O OE1 . GLU G 2 366 ? 130.695 87.684  170.484 1.000 344.96120 ? ? ? ? ? ? 366 GLU G OE1 1 
+ATOM 27188 O OE2 . GLU G 2 366 ? 130.181 86.879  172.461 1.000 345.24626 ? ? ? ? ? ? 366 GLU G OE2 1 
+ATOM 27189 N N   . LEU G 2 367 ? 132.826 89.915  175.055 1.000 339.77813 ? ? ? ? ? ? 367 LEU G N   1 
+ATOM 27190 C CA  . LEU G 2 367 ? 132.646 89.740  176.493 1.000 338.74016 ? ? ? ? ? ? 367 LEU G CA  1 
+ATOM 27191 C C   . LEU G 2 367 ? 131.346 90.379  176.965 1.000 338.42611 ? ? ? ? ? ? 367 LEU G C   1 
+ATOM 27192 O O   . LEU G 2 367 ? 130.592 89.773  177.736 1.000 338.13963 ? ? ? ? ? ? 367 LEU G O   1 
+ATOM 27193 C CB  . LEU G 2 367 ? 133.848 90.331  177.237 1.000 338.27290 ? ? ? ? ? ? 367 LEU G CB  1 
+ATOM 27194 C CG  . LEU G 2 367 ? 134.149 90.057  178.719 1.000 337.64080 ? ? ? ? ? ? 367 LEU G CG  1 
+ATOM 27195 C CD1 . LEU G 2 367 ? 133.104 90.624  179.679 1.000 337.08274 ? ? ? ? ? ? 367 LEU G CD1 1 
+ATOM 27196 C CD2 . LEU G 2 367 ? 134.326 88.571  178.949 1.000 338.17652 ? ? ? ? ? ? 367 LEU G CD2 1 
+ATOM 27197 N N   . LEU G 2 368 ? 131.067 91.597  176.515 1.000 325.45352 ? ? ? ? ? ? 368 LEU G N   1 
+ATOM 27198 C CA  . LEU G 2 368 ? 129.867 92.310  176.935 1.000 324.17898 ? ? ? ? ? ? 368 LEU G CA  1 
+ATOM 27199 C C   . LEU G 2 368 ? 128.694 92.005  176.010 1.000 323.93678 ? ? ? ? ? ? 368 LEU G C   1 
+ATOM 27200 O O   . LEU G 2 368 ? 127.638 91.558  176.458 1.000 323.31648 ? ? ? ? ? ? 368 LEU G O   1 
+ATOM 27201 C CB  . LEU G 2 368 ? 130.133 93.818  176.985 1.000 323.52505 ? ? ? ? ? ? 368 LEU G CB  1 
+ATOM 27202 C CG  . LEU G 2 368 ? 130.319 94.557  175.657 1.000 323.65201 ? ? ? ? ? ? 368 LEU G CG  1 
+ATOM 27203 C CD1 . LEU G 2 368 ? 129.046 95.288  175.247 1.000 323.05733 ? ? ? ? ? ? 368 LEU G CD1 1 
+ATOM 27204 C CD2 . LEU G 2 368 ? 131.491 95.523  175.743 1.000 323.78679 ? ? ? ? ? ? 368 LEU G CD2 1 
+ATOM 27205 N N   . ASN G 2 373 ? 127.356 85.750  179.881 1.000 331.29898 ? ? ? ? ? ? 373 ASN G N   1 
+ATOM 27206 C CA  . ASN G 2 373 ? 127.339 84.662  180.851 1.000 331.87173 ? ? ? ? ? ? 373 ASN G CA  1 
+ATOM 27207 C C   . ASN G 2 373 ? 128.737 84.390  181.393 1.000 332.97664 ? ? ? ? ? ? 373 ASN G C   1 
+ATOM 27208 O O   . ASN G 2 373 ? 129.730 84.847  180.831 1.000 333.98654 ? ? ? ? ? ? 373 ASN G O   1 
+ATOM 27209 C CB  . ASN G 2 373 ? 126.761 83.393  180.225 1.000 331.88284 ? ? ? ? ? ? 373 ASN G CB  1 
+ATOM 27210 C CG  . ASN G 2 373 ? 125.285 83.222  180.517 1.000 331.61136 ? ? ? ? ? ? 373 ASN G CG  1 
+ATOM 27211 O OD1 . ASN G 2 373 ? 124.904 82.588  181.501 1.000 331.66695 ? ? ? ? ? ? 373 ASN G OD1 1 
+ATOM 27212 N ND2 . ASN G 2 373 ? 124.443 83.790  179.662 1.000 331.64727 ? ? ? ? ? ? 373 ASN G ND2 1 
+ATOM 27213 N N   . GLN G 2 374 ? 128.804 83.639  182.495 1.000 336.89391 ? ? ? ? ? ? 374 GLN G N   1 
+ATOM 27214 C CA  . GLN G 2 374 ? 130.090 83.353  183.121 1.000 337.24686 ? ? ? ? ? ? 374 GLN G CA  1 
+ATOM 27215 C C   . GLN G 2 374 ? 130.978 82.505  182.218 1.000 337.93671 ? ? ? ? ? ? 374 GLN G C   1 
+ATOM 27216 O O   . GLN G 2 374 ? 132.190 82.737  182.137 1.000 338.56009 ? ? ? ? ? ? 374 GLN G O   1 
+ATOM 27217 C CB  . GLN G 2 374 ? 129.874 82.657  184.465 1.000 336.13129 ? ? ? ? ? ? 374 GLN G CB  1 
+ATOM 27218 C CG  . GLN G 2 374 ? 131.154 82.184  185.135 1.000 336.19526 ? ? ? ? ? ? 374 GLN G CG  1 
+ATOM 27219 C CD  . GLN G 2 374 ? 131.398 80.701  184.943 1.000 335.78809 ? ? ? ? ? ? 374 GLN G CD  1 
+ATOM 27220 O OE1 . GLN G 2 374 ? 130.629 80.016  184.269 1.000 335.09402 ? ? ? ? ? ? 374 GLN G OE1 1 
+ATOM 27221 N NE2 . GLN G 2 374 ? 132.473 80.197  185.537 1.000 335.87170 ? ? ? ? ? ? 374 GLN G NE2 1 
+ATOM 27222 N N   . VAL G 2 375 ? 130.396 81.516  181.535 1.000 339.11976 ? ? ? ? ? ? 375 VAL G N   1 
+ATOM 27223 C CA  . VAL G 2 375 ? 131.194 80.591  180.735 1.000 338.54620 ? ? ? ? ? ? 375 VAL G CA  1 
+ATOM 27224 C C   . VAL G 2 375 ? 131.887 81.326  179.593 1.000 339.16969 ? ? ? ? ? ? 375 VAL G C   1 
+ATOM 27225 O O   . VAL G 2 375 ? 133.087 81.145  179.357 1.000 339.35833 ? ? ? ? ? ? 375 VAL G O   1 
+ATOM 27226 C CB  . VAL G 2 375 ? 130.317 79.439  180.213 1.000 337.42409 ? ? ? ? ? ? 375 VAL G CB  1 
+ATOM 27227 C CG1 . VAL G 2 375 ? 131.169 78.421  179.471 1.000 337.22367 ? ? ? ? ? ? 375 VAL G CG1 1 
+ATOM 27228 C CG2 . VAL G 2 375 ? 129.572 78.781  181.363 1.000 336.98858 ? ? ? ? ? ? 375 VAL G CG2 1 
+ATOM 27229 N N   . LEU G 2 376 ? 131.145 82.168  178.869 1.000 346.79718 ? ? ? ? ? ? 376 LEU G N   1 
+ATOM 27230 C CA  . LEU G 2 376 ? 131.760 82.935  177.791 1.000 346.57279 ? ? ? ? ? ? 376 LEU G CA  1 
+ATOM 27231 C C   . LEU G 2 376 ? 132.743 83.966  178.330 1.000 347.35621 ? ? ? ? ? ? 376 LEU G C   1 
+ATOM 27232 O O   . LEU G 2 376 ? 133.679 84.356  177.622 1.000 347.89291 ? ? ? ? ? ? 376 LEU G O   1 
+ATOM 27233 C CB  . LEU G 2 376 ? 130.687 83.611  176.936 1.000 345.91999 ? ? ? ? ? ? 376 LEU G CB  1 
+ATOM 27234 C CG  . LEU G 2 376 ? 129.605 84.429  177.642 1.000 345.71915 ? ? ? ? ? ? 376 LEU G CG  1 
+ATOM 27235 C CD1 . LEU G 2 376 ? 129.969 85.907  177.670 1.000 345.59734 ? ? ? ? ? ? 376 LEU G CD1 1 
+ATOM 27236 C CD2 . LEU G 2 376 ? 128.260 84.221  176.966 1.000 345.17955 ? ? ? ? ? ? 376 LEU G CD2 1 
+ATOM 27237 N N   . ILE G 2 377 ? 132.546 84.422  179.569 1.000 351.96753 ? ? ? ? ? ? 377 ILE G N   1 
+ATOM 27238 C CA  . ILE G 2 377 ? 133.504 85.334  180.185 1.000 351.49037 ? ? ? ? ? ? 377 ILE G CA  1 
+ATOM 27239 C C   . ILE G 2 377 ? 134.854 84.649  180.360 1.000 351.86415 ? ? ? ? ? ? 377 ILE G C   1 
+ATOM 27240 O O   . ILE G 2 377 ? 135.904 85.222  180.045 1.000 352.66313 ? ? ? ? ? ? 377 ILE G O   1 
+ATOM 27241 C CB  . ILE G 2 377 ? 132.956 85.866  181.524 1.000 350.55223 ? ? ? ? ? ? 377 ILE G CB  1 
+ATOM 27242 C CG1 . ILE G 2 377 ? 132.014 87.048  181.285 1.000 349.91947 ? ? ? ? ? ? 377 ILE G CG1 1 
+ATOM 27243 C CG2 . ILE G 2 377 ? 134.092 86.270  182.454 1.000 349.90085 ? ? ? ? ? ? 377 ILE G CG2 1 
+ATOM 27244 C CD1 . ILE G 2 377 ? 131.069 87.320  182.436 1.000 349.64202 ? ? ? ? ? ? 377 ILE G CD1 1 
+ATOM 27245 N N   . ASN G 2 378 ? 134.847 83.408  180.850 1.000 345.98949 ? ? ? ? ? ? 378 ASN G N   1 
+ATOM 27246 C CA  . ASN G 2 378 ? 136.100 82.703  181.101 1.000 345.05521 ? ? ? ? ? ? 378 ASN G CA  1 
+ATOM 27247 C C   . ASN G 2 378 ? 136.864 82.445  179.807 1.000 345.77110 ? ? ? ? ? ? 378 ASN G C   1 
+ATOM 27248 O O   . ASN G 2 378 ? 138.091 82.588  179.766 1.000 345.79714 ? ? ? ? ? ? 378 ASN G O   1 
+ATOM 27249 C CB  . ASN G 2 378 ? 135.823 81.391  181.834 1.000 343.62452 ? ? ? ? ? ? 378 ASN G CB  1 
+ATOM 27250 C CG  . ASN G 2 378 ? 135.394 81.610  183.270 1.000 343.18602 ? ? ? ? ? ? 378 ASN G CG  1 
+ATOM 27251 O OD1 . ASN G 2 378 ? 136.215 81.582  184.186 1.000 342.62246 ? ? ? ? ? ? 378 ASN G OD1 1 
+ATOM 27252 N ND2 . ASN G 2 378 ? 134.101 81.834  183.473 1.000 343.75664 ? ? ? ? ? ? 378 ASN G ND2 1 
+ATOM 27253 N N   . GLN G 2 379 ? 136.155 82.064  178.741 1.000 351.91549 ? ? ? ? ? ? 379 GLN G N   1 
+ATOM 27254 C CA  . GLN G 2 379 ? 136.821 81.789  177.471 1.000 351.20852 ? ? ? ? ? ? 379 GLN G CA  1 
+ATOM 27255 C C   . GLN G 2 379 ? 137.478 83.042  176.907 1.000 351.49680 ? ? ? ? ? ? 379 GLN G C   1 
+ATOM 27256 O O   . GLN G 2 379 ? 138.573 82.974  176.335 1.000 351.65992 ? ? ? ? ? ? 379 GLN G O   1 
+ATOM 27257 C CB  . GLN G 2 379 ? 135.823 81.210  176.468 1.000 350.66329 ? ? ? ? ? ? 379 GLN G CB  1 
+ATOM 27258 C CG  . GLN G 2 379 ? 135.006 80.046  177.004 1.000 350.45326 ? ? ? ? ? ? 379 GLN G CG  1 
+ATOM 27259 C CD  . GLN G 2 379 ? 135.835 79.079  177.828 1.000 350.17580 ? ? ? ? ? ? 379 GLN G CD  1 
+ATOM 27260 O OE1 . GLN G 2 379 ? 136.857 78.569  177.367 1.000 350.02608 ? ? ? ? ? ? 379 GLN G OE1 1 
+ATOM 27261 N NE2 . GLN G 2 379 ? 135.399 78.824  179.056 1.000 349.89781 ? ? ? ? ? ? 379 GLN G NE2 1 
+ATOM 27262 N N   . VAL G 2 380 ? 136.821 84.195  177.050 1.000 354.85977 ? ? ? ? ? ? 380 VAL G N   1 
+ATOM 27263 C CA  . VAL G 2 380 ? 137.386 85.441  176.542 1.000 354.33742 ? ? ? ? ? ? 380 VAL G CA  1 
+ATOM 27264 C C   . VAL G 2 380 ? 138.680 85.779  177.273 1.000 354.84315 ? ? ? ? ? ? 380 VAL G C   1 
+ATOM 27265 O O   . VAL G 2 380 ? 139.682 86.156  176.652 1.000 355.47653 ? ? ? ? ? ? 380 VAL G O   1 
+ATOM 27266 C CB  . VAL G 2 380 ? 136.354 86.578  176.653 1.000 353.71123 ? ? ? ? ? ? 380 VAL G CB  1 
+ATOM 27267 C CG1 . VAL G 2 380 ? 137.043 87.934  176.636 1.000 353.50802 ? ? ? ? ? ? 380 VAL G CG1 1 
+ATOM 27268 C CG2 . VAL G 2 380 ? 135.332 86.478  175.530 1.000 352.95383 ? ? ? ? ? ? 380 VAL G CG2 1 
+ATOM 27269 N N   . LEU G 2 381 ? 138.685 85.640  178.601 1.000 348.06071 ? ? ? ? ? ? 381 LEU G N   1 
+ATOM 27270 C CA  . LEU G 2 381 ? 139.893 85.930  179.368 1.000 346.99542 ? ? ? ? ? ? 381 LEU G CA  1 
+ATOM 27271 C C   . LEU G 2 381 ? 141.017 84.959  179.025 1.000 347.20709 ? ? ? ? ? ? 381 LEU G C   1 
+ATOM 27272 O O   . LEU G 2 381 ? 142.198 85.319  179.094 1.000 346.97722 ? ? ? ? ? ? 381 LEU G O   1 
+ATOM 27273 C CB  . LEU G 2 381 ? 139.594 85.894  180.868 1.000 345.86997 ? ? ? ? ? ? 381 LEU G CB  1 
+ATOM 27274 C CG  . LEU G 2 381 ? 138.981 87.119  181.560 1.000 345.35373 ? ? ? ? ? ? 381 LEU G CG  1 
+ATOM 27275 C CD1 . LEU G 2 381 ? 137.753 87.667  180.844 1.000 345.77050 ? ? ? ? ? ? 381 LEU G CD1 1 
+ATOM 27276 C CD2 . LEU G 2 381 ? 138.649 86.786  183.009 1.000 345.18212 ? ? ? ? ? ? 381 LEU G CD2 1 
+ATOM 27277 N N   . ILE G 2 382 ? 140.672 83.723  178.659 1.000 344.56313 ? ? ? ? ? ? 382 ILE G N   1 
+ATOM 27278 C CA  . ILE G 2 382 ? 141.696 82.739  178.316 1.000 343.61395 ? ? ? ? ? ? 382 ILE G CA  1 
+ATOM 27279 C C   . ILE G 2 382 ? 142.412 83.138  177.031 1.000 344.02025 ? ? ? ? ? ? 382 ILE G C   1 
+ATOM 27280 O O   . ILE G 2 382 ? 143.647 83.132  176.960 1.000 344.30968 ? ? ? ? ? ? 382 ILE G O   1 
+ATOM 27281 C CB  . ILE G 2 382 ? 141.078 81.334  178.206 1.000 342.72257 ? ? ? ? ? ? 382 ILE G CB  1 
+ATOM 27282 C CG1 . ILE G 2 382 ? 140.702 80.808  179.593 1.000 341.92878 ? ? ? ? ? ? 382 ILE G CG1 1 
+ATOM 27283 C CG2 . ILE G 2 382 ? 142.039 80.378  177.517 1.000 342.28330 ? ? ? ? ? ? 382 ILE G CG2 1 
+ATOM 27284 C CD1 . ILE G 2 382 ? 141.852 80.803  180.575 1.000 341.48931 ? ? ? ? ? ? 382 ILE G CD1 1 
+ATOM 27285 N N   . ASN G 2 383 ? 141.648 83.500  175.996 1.000 346.63283 ? ? ? ? ? ? 383 ASN G N   1 
+ATOM 27286 C CA  . ASN G 2 383 ? 142.268 83.854  174.723 1.000 345.92157 ? ? ? ? ? ? 383 ASN G CA  1 
+ATOM 27287 C C   . ASN G 2 383 ? 143.003 85.187  174.802 1.000 346.02696 ? ? ? ? ? ? 383 ASN G C   1 
+ATOM 27288 O O   . ASN G 2 383 ? 144.033 85.362  174.141 1.000 345.75194 ? ? ? ? ? ? 383 ASN G O   1 
+ATOM 27289 C CB  . ASN G 2 383 ? 141.218 83.863  173.606 1.000 345.53103 ? ? ? ? ? ? 383 ASN G CB  1 
+ATOM 27290 C CG  . ASN G 2 383 ? 140.154 84.936  173.791 1.000 345.65366 ? ? ? ? ? ? 383 ASN G CG  1 
+ATOM 27291 O OD1 . ASN G 2 383 ? 140.456 86.115  173.974 1.000 346.04629 ? ? ? ? ? ? 383 ASN G OD1 1 
+ATOM 27292 N ND2 . ASN G 2 383 ? 138.894 84.523  173.736 1.000 345.31050 ? ? ? ? ? ? 383 ASN G ND2 1 
+ATOM 27293 N N   . LEU G 2 384 ? 142.491 86.135  175.592 1.000 341.80566 ? ? ? ? ? ? 384 LEU G N   1 
+ATOM 27294 C CA  . LEU G 2 384 ? 143.202 87.396  175.781 1.000 340.67795 ? ? ? ? ? ? 384 LEU G CA  1 
+ATOM 27295 C C   . LEU G 2 384 ? 144.554 87.167  176.442 1.000 340.46742 ? ? ? ? ? ? 384 LEU G C   1 
+ATOM 27296 O O   . LEU G 2 384 ? 145.559 87.771  176.047 1.000 340.31153 ? ? ? ? ? ? 384 LEU G O   1 
+ATOM 27297 C CB  . LEU G 2 384 ? 142.356 88.361  176.611 1.000 340.13003 ? ? ? ? ? ? 384 LEU G CB  1 
+ATOM 27298 C CG  . LEU G 2 384 ? 141.142 88.978  175.915 1.000 339.67557 ? ? ? ? ? ? 384 LEU G CG  1 
+ATOM 27299 C CD1 . LEU G 2 384 ? 140.288 89.744  176.912 1.000 339.50805 ? ? ? ? ? ? 384 LEU G CD1 1 
+ATOM 27300 C CD2 . LEU G 2 384 ? 141.578 89.881  174.772 1.000 339.58894 ? ? ? ? ? ? 384 LEU G CD2 1 
+ATOM 27301 N N   . PHE G 2 385 ? 144.599 86.298  177.454 1.000 328.22614 ? ? ? ? ? ? 385 PHE G N   1 
+ATOM 27302 C CA  . PHE G 2 385 ? 145.877 85.926  178.052 1.000 327.72402 ? ? ? ? ? ? 385 PHE G CA  1 
+ATOM 27303 C C   . PHE G 2 385 ? 146.745 85.165  177.059 1.000 328.24473 ? ? ? ? ? ? 385 PHE G C   1 
+ATOM 27304 O O   . PHE G 2 385 ? 147.973 85.306  177.062 1.000 327.78733 ? ? ? ? ? ? 385 PHE G O   1 
+ATOM 27305 C CB  . PHE G 2 385 ? 145.642 85.094  179.313 1.000 327.12558 ? ? ? ? ? ? 385 PHE G CB  1 
+ATOM 27306 C CG  . PHE G 2 385 ? 146.880 84.879  180.136 1.000 326.55691 ? ? ? ? ? ? 385 PHE G CG  1 
+ATOM 27307 C CD1 . PHE G 2 385 ? 147.758 85.922  180.378 1.000 325.91067 ? ? ? ? ? ? 385 PHE G CD1 1 
+ATOM 27308 C CD2 . PHE G 2 385 ? 147.164 83.632  180.669 1.000 326.22026 ? ? ? ? ? ? 385 PHE G CD2 1 
+ATOM 27309 C CE1 . PHE G 2 385 ? 148.897 85.726  181.135 1.000 325.05472 ? ? ? ? ? ? 385 PHE G CE1 1 
+ATOM 27310 C CE2 . PHE G 2 385 ? 148.302 83.430  181.427 1.000 325.60203 ? ? ? ? ? ? 385 PHE G CE2 1 
+ATOM 27311 C CZ  . PHE G 2 385 ? 149.169 84.479  181.661 1.000 325.15633 ? ? ? ? ? ? 385 PHE G CZ  1 
+ATOM 27312 N N   . ALA G 2 386 ? 146.123 84.346  176.207 1.000 328.64496 ? ? ? ? ? ? 386 ALA G N   1 
+ATOM 27313 C CA  . ALA G 2 386 ? 146.876 83.618  175.191 1.000 327.20433 ? ? ? ? ? ? 386 ALA G CA  1 
+ATOM 27314 C C   . ALA G 2 386 ? 147.501 84.567  174.176 1.000 327.17596 ? ? ? ? ? ? 386 ALA G C   1 
+ATOM 27315 O O   . ALA G 2 386 ? 148.625 84.338  173.715 1.000 326.96034 ? ? ? ? ? ? 386 ALA G O   1 
+ATOM 27316 C CB  . ALA G 2 386 ? 145.971 82.604  174.494 1.000 326.37922 ? ? ? ? ? ? 386 ALA G CB  1 
+ATOM 27317 N N   . LYS G 2 387 ? 146.782 85.631  173.808 1.000 314.13381 ? ? ? ? ? ? 387 LYS G N   1 
+ATOM 27318 C CA  . LYS G 2 387 ? 147.303 86.572  172.821 1.000 312.85352 ? ? ? ? ? ? 387 LYS G CA  1 
+ATOM 27319 C C   . LYS G 2 387 ? 148.571 87.255  173.318 1.000 312.29046 ? ? ? ? ? ? 387 LYS G C   1 
+ATOM 27320 O O   . LYS G 2 387 ? 149.535 87.416  172.560 1.000 311.23270 ? ? ? ? ? ? 387 LYS G O   1 
+ATOM 27321 C CB  . LYS G 2 387 ? 146.236 87.610  172.471 1.000 312.08584 ? ? ? ? ? ? 387 LYS G CB  1 
+ATOM 27322 C CG  . LYS G 2 387 ? 145.408 87.255  171.247 1.000 311.38104 ? ? ? ? ? ? 387 LYS G CG  1 
+ATOM 27323 C CD  . LYS G 2 387 ? 146.296 86.881  170.071 1.000 310.89495 ? ? ? ? ? ? 387 LYS G CD  1 
+ATOM 27324 C CE  . LYS G 2 387 ? 145.772 87.468  168.772 1.000 310.84224 ? ? ? ? ? ? 387 LYS G CE  1 
+ATOM 27325 N NZ  . LYS G 2 387 ? 146.559 87.007  167.596 1.000 310.60936 ? ? ? ? ? ? 387 LYS G NZ  1 
+ATOM 27326 N N   . LEU G 2 388 ? 148.592 87.660  174.583 1.000 307.38067 ? ? ? ? ? ? 388 LEU G N   1 
+ATOM 27327 C CA  . LEU G 2 388 ? 149.769 88.307  175.150 1.000 306.24080 ? ? ? ? ? ? 388 LEU G CA  1 
+ATOM 27328 C C   . LEU G 2 388 ? 150.830 87.274  175.513 1.000 305.88592 ? ? ? ? ? ? 388 LEU G C   1 
+ATOM 27329 O O   . LEU G 2 388 ? 150.577 86.070  175.474 1.000 305.94578 ? ? ? ? ? ? 388 LEU G O   1 
+ATOM 27330 C CB  . LEU G 2 388 ? 149.389 89.140  176.378 1.000 305.79943 ? ? ? ? ? ? 388 LEU G CB  1 
+ATOM 27331 C CG  . LEU G 2 388 ? 148.863 88.410  177.617 1.000 306.03533 ? ? ? ? ? ? 388 LEU G CG  1 
+ATOM 27332 C CD1 . LEU G 2 388 ? 149.971 88.178  178.637 1.000 305.58743 ? ? ? ? ? ? 388 LEU G CD1 1 
+ATOM 27333 C CD2 . LEU G 2 388 ? 147.712 89.183  178.241 1.000 305.96442 ? ? ? ? ? ? 388 LEU G CD2 1 
+ATOM 27334 N N   . ASP G 2 393 ? 145.084 83.453  185.980 1.000 317.67680 ? ? ? ? ? ? 393 ASP G N   1 
+ATOM 27335 C CA  . ASP G 2 393 ? 144.961 82.956  187.346 1.000 318.32507 ? ? ? ? ? ? 393 ASP G CA  1 
+ATOM 27336 C C   . ASP G 2 393 ? 143.524 82.546  187.652 1.000 318.97017 ? ? ? ? ? ? 393 ASP G C   1 
+ATOM 27337 O O   . ASP G 2 393 ? 142.575 83.171  187.179 1.000 319.43272 ? ? ? ? ? ? 393 ASP G O   1 
+ATOM 27338 C CB  . ASP G 2 393 ? 145.431 84.014  188.346 1.000 318.67863 ? ? ? ? ? ? 393 ASP G CB  1 
+ATOM 27339 C CG  . ASP G 2 393 ? 145.383 83.524  189.781 1.000 318.48652 ? ? ? ? ? ? 393 ASP G CG  1 
+ATOM 27340 O OD1 . ASP G 2 393 ? 145.519 82.302  189.999 1.000 317.95091 ? ? ? ? ? ? 393 ASP G OD1 1 
+ATOM 27341 O OD2 . ASP G 2 393 ? 145.207 84.362  190.690 1.000 318.69822 ? ? ? ? ? ? 393 ASP G OD2 1 
+ATOM 27342 N N   . THR G 2 394 ? 143.374 81.486  188.449 1.000 316.76420 ? ? ? ? ? ? 394 THR G N   1 
+ATOM 27343 C CA  . THR G 2 394 ? 142.046 81.013  188.820 1.000 316.39006 ? ? ? ? ? ? 394 THR G CA  1 
+ATOM 27344 C C   . THR G 2 394 ? 141.316 81.989  189.733 1.000 316.96790 ? ? ? ? ? ? 394 THR G C   1 
+ATOM 27345 O O   . THR G 2 394 ? 140.082 81.980  189.767 1.000 317.03223 ? ? ? ? ? ? 394 THR G O   1 
+ATOM 27346 C CB  . THR G 2 394 ? 142.144 79.647  189.499 1.000 316.17473 ? ? ? ? ? ? 394 THR G CB  1 
+ATOM 27347 O OG1 . THR G 2 394 ? 142.991 79.744  190.651 1.000 316.30322 ? ? ? ? ? ? 394 THR G OG1 1 
+ATOM 27348 C CG2 . THR G 2 394 ? 142.719 78.616  188.539 1.000 315.73983 ? ? ? ? ? ? 394 THR G CG2 1 
+ATOM 27349 N N   . ARG G 2 395 ? 142.045 82.818  190.480 1.000 319.82275 ? ? ? ? ? ? 395 ARG G N   1 
+ATOM 27350 C CA  . ARG G 2 395 ? 141.398 83.804  191.338 1.000 319.46494 ? ? ? ? ? ? 395 ARG G CA  1 
+ATOM 27351 C C   . ARG G 2 395 ? 140.868 84.987  190.537 1.000 320.10923 ? ? ? ? ? ? 395 ARG G C   1 
+ATOM 27352 O O   . ARG G 2 395 ? 139.797 85.521  190.849 1.000 320.35628 ? ? ? ? ? ? 395 ARG G O   1 
+ATOM 27353 C CB  . ARG G 2 395 ? 142.372 84.286  192.413 1.000 318.80552 ? ? ? ? ? ? 395 ARG G CB  1 
+ATOM 27354 C CG  . ARG G 2 395 ? 141.721 85.110  193.511 1.000 318.48100 ? ? ? ? ? ? 395 ARG G CG  1 
+ATOM 27355 C CD  . ARG G 2 395 ? 140.851 84.252  194.411 1.000 318.38885 ? ? ? ? ? ? 395 ARG G CD  1 
+ATOM 27356 N NE  . ARG G 2 395 ? 140.279 85.025  195.507 1.000 318.26963 ? ? ? ? ? ? 395 ARG G NE  1 
+ATOM 27357 C CZ  . ARG G 2 395 ? 140.272 84.636  196.774 1.000 318.72748 ? ? ? ? ? ? 395 ARG G CZ  1 
+ATOM 27358 N NH1 . ARG G 2 395 ? 140.801 83.482  197.146 1.000 319.17859 ? ? ? ? ? ? 395 ARG G NH1 1 
+ATOM 27359 N NH2 . ARG G 2 395 ? 139.722 85.426  197.692 1.000 318.88046 ? ? ? ? ? ? 395 ARG G NH2 1 
+ATOM 27360 N N   . GLU G 2 396 ? 141.601 85.410  189.504 1.000 327.54783 ? ? ? ? ? ? 396 GLU G N   1 
+ATOM 27361 C CA  . GLU G 2 396 ? 141.196 86.586  188.742 1.000 327.29329 ? ? ? ? ? ? 396 GLU G CA  1 
+ATOM 27362 C C   . GLU G 2 396 ? 139.919 86.341  187.948 1.000 327.44477 ? ? ? ? ? ? 396 GLU G C   1 
+ATOM 27363 O O   . GLU G 2 396 ? 139.082 87.243  187.835 1.000 327.71008 ? ? ? ? ? ? 396 GLU G O   1 
+ATOM 27364 C CB  . GLU G 2 396 ? 142.327 87.024  187.812 1.000 327.25676 ? ? ? ? ? ? 396 GLU G CB  1 
+ATOM 27365 C CG  . GLU G 2 396 ? 143.195 88.137  188.381 1.000 327.48850 ? ? ? ? ? ? 396 GLU G CG  1 
+ATOM 27366 C CD  . GLU G 2 396 ? 144.588 88.161  187.783 1.000 327.47808 ? ? ? ? ? ? 396 GLU G CD  1 
+ATOM 27367 O OE1 . GLU G 2 396 ? 145.075 87.092  187.361 1.000 327.84915 ? ? ? ? ? ? 396 GLU G OE1 1 
+ATOM 27368 O OE2 . GLU G 2 396 ? 145.198 89.250  187.738 1.000 327.82738 ? ? ? ? ? ? 396 GLU G OE2 1 
+ATOM 27369 N N   . ILE G 2 397 ? 139.751 85.139  187.391 1.000 330.34356 ? ? ? ? ? ? 397 ILE G N   1 
+ATOM 27370 C CA  . ILE G 2 397 ? 138.542 84.844  186.629 1.000 330.12642 ? ? ? ? ? ? 397 ILE G CA  1 
+ATOM 27371 C C   . ILE G 2 397 ? 137.318 84.858  187.538 1.000 330.72080 ? ? ? ? ? ? 397 ILE G C   1 
+ATOM 27372 O O   . ILE G 2 397 ? 136.229 85.279  187.128 1.000 330.45126 ? ? ? ? ? ? 397 ILE G O   1 
+ATOM 27373 C CB  . ILE G 2 397 ? 138.690 83.507  185.878 1.000 329.34608 ? ? ? ? ? ? 397 ILE G CB  1 
+ATOM 27374 C CG1 . ILE G 2 397 ? 138.965 82.358  186.850 1.000 329.03965 ? ? ? ? ? ? 397 ILE G CG1 1 
+ATOM 27375 C CG2 . ILE G 2 397 ? 139.798 83.599  184.841 1.000 328.98902 ? ? ? ? ? ? 397 ILE G CG2 1 
+ATOM 27376 C CD1 . ILE G 2 397 ? 137.781 81.442  187.070 1.000 328.92050 ? ? ? ? ? ? 397 ILE G CD1 1 
+ATOM 27377 N N   . THR G 2 398 ? 137.472 84.397  188.782 1.000 329.91463 ? ? ? ? ? ? 398 THR G N   1 
+ATOM 27378 C CA  . THR G 2 398 ? 136.373 84.471  189.738 1.000 329.03309 ? ? ? ? ? ? 398 THR G CA  1 
+ATOM 27379 C C   . THR G 2 398 ? 136.020 85.917  190.062 1.000 329.30575 ? ? ? ? ? ? 398 THR G C   1 
+ATOM 27380 O O   . THR G 2 398 ? 134.839 86.261  190.186 1.000 329.81912 ? ? ? ? ? ? 398 THR G O   1 
+ATOM 27381 C CB  . THR G 2 398 ? 136.729 83.708  191.014 1.000 328.06992 ? ? ? ? ? ? 398 THR G CB  1 
+ATOM 27382 O OG1 . THR G 2 398 ? 137.897 84.287  191.609 1.000 328.06691 ? ? ? ? ? ? 398 THR G OG1 1 
+ATOM 27383 C CG2 . THR G 2 398 ? 136.993 82.243  190.703 1.000 327.58251 ? ? ? ? ? ? 398 THR G CG2 1 
+ATOM 27384 N N   . ALA G 2 399 ? 137.033 86.775  190.208 1.000 327.15644 ? ? ? ? ? ? 399 ALA G N   1 
+ATOM 27385 C CA  . ALA G 2 399 ? 136.774 88.189  190.458 1.000 326.24700 ? ? ? ? ? ? 399 ALA G CA  1 
+ATOM 27386 C C   . ALA G 2 399 ? 136.034 88.827  189.289 1.000 326.79595 ? ? ? ? ? ? 399 ALA G C   1 
+ATOM 27387 O O   . ALA G 2 399 ? 135.127 89.644  189.489 1.000 326.83034 ? ? ? ? ? ? 399 ALA G O   1 
+ATOM 27388 C CB  . ALA G 2 399 ? 138.086 88.924  190.732 1.000 325.24822 ? ? ? ? ? ? 399 ALA G CB  1 
+ATOM 27389 N N   . PHE G 2 400 ? 136.413 88.469  188.060 1.000 326.42843 ? ? ? ? ? ? 400 PHE G N   1 
+ATOM 27390 C CA  . PHE G 2 400 ? 135.696 88.963  186.889 1.000 325.90418 ? ? ? ? ? ? 400 PHE G CA  1 
+ATOM 27391 C C   . PHE G 2 400 ? 134.251 88.480  186.890 1.000 325.76018 ? ? ? ? ? ? 400 PHE G C   1 
+ATOM 27392 O O   . PHE G 2 400 ? 133.335 89.233  186.537 1.000 325.45463 ? ? ? ? ? ? 400 PHE G O   1 
+ATOM 27393 C CB  . PHE G 2 400 ? 136.412 88.523  185.613 1.000 325.00618 ? ? ? ? ? ? 400 PHE G CB  1 
+ATOM 27394 C CG  . PHE G 2 400 ? 136.305 89.509  184.484 1.000 324.37045 ? ? ? ? ? ? 400 PHE G CG  1 
+ATOM 27395 C CD1 . PHE G 2 400 ? 135.068 89.919  184.016 1.000 324.11704 ? ? ? ? ? ? 400 PHE G CD1 1 
+ATOM 27396 C CD2 . PHE G 2 400 ? 137.444 90.027  183.893 1.000 323.95178 ? ? ? ? ? ? 400 PHE G CD2 1 
+ATOM 27397 C CE1 . PHE G 2 400 ? 134.970 90.826  182.978 1.000 323.79774 ? ? ? ? ? ? 400 PHE G CE1 1 
+ATOM 27398 C CE2 . PHE G 2 400 ? 137.352 90.933  182.856 1.000 324.01948 ? ? ? ? ? ? 400 PHE G CE2 1 
+ATOM 27399 C CZ  . PHE G 2 400 ? 136.113 91.334  182.398 1.000 323.94342 ? ? ? ? ? ? 400 PHE G CZ  1 
+ATOM 27400 N N   . THR G 2 401 ? 134.030 87.223  187.280 1.000 320.92251 ? ? ? ? ? ? 401 THR G N   1 
+ATOM 27401 C CA  . THR G 2 401 ? 132.670 86.704  187.377 1.000 319.88349 ? ? ? ? ? ? 401 THR G CA  1 
+ATOM 27402 C C   . THR G 2 401 ? 131.862 87.474  188.414 1.000 319.80297 ? ? ? ? ? ? 401 THR G C   1 
+ATOM 27403 O O   . THR G 2 401 ? 130.680 87.769  188.199 1.000 318.63936 ? ? ? ? ? ? 401 THR G O   1 
+ATOM 27404 C CB  . THR G 2 401 ? 132.702 85.214  187.719 1.000 319.33742 ? ? ? ? ? ? 401 THR G CB  1 
+ATOM 27405 O OG1 . THR G 2 401 ? 133.395 84.501  186.687 1.000 319.52971 ? ? ? ? ? ? 401 THR G OG1 1 
+ATOM 27406 C CG2 . THR G 2 401 ? 131.290 84.662  187.849 1.000 318.68665 ? ? ? ? ? ? 401 THR G CG2 1 
+ATOM 27407 N N   . GLU G 2 402 ? 132.485 87.811  189.546 1.000 314.50252 ? ? ? ? ? ? 402 GLU G N   1 
+ATOM 27408 C CA  . GLU G 2 402 ? 131.791 88.572  190.578 1.000 313.18880 ? ? ? ? ? ? 402 GLU G CA  1 
+ATOM 27409 C C   . GLU G 2 402 ? 131.377 89.947  190.069 1.000 312.89081 ? ? ? ? ? ? 402 GLU G C   1 
+ATOM 27410 O O   . GLU G 2 402 ? 130.265 90.412  190.344 1.000 312.08053 ? ? ? ? ? ? 402 GLU G O   1 
+ATOM 27411 C CB  . GLU G 2 402 ? 132.678 88.705  191.815 1.000 313.12842 ? ? ? ? ? ? 402 GLU G CB  1 
+ATOM 27412 C CG  . GLU G 2 402 ? 132.875 87.410  192.582 1.000 313.35461 ? ? ? ? ? ? 402 GLU G CG  1 
+ATOM 27413 C CD  . GLU G 2 402 ? 133.342 87.643  194.004 1.000 312.77306 ? ? ? ? ? ? 402 GLU G CD  1 
+ATOM 27414 O OE1 . GLU G 2 402 ? 132.610 88.302  194.771 1.000 312.42489 ? ? ? ? ? ? 402 GLU G OE1 1 
+ATOM 27415 O OE2 . GLU G 2 402 ? 134.443 87.169  194.354 1.000 313.03888 ? ? ? ? ? ? 402 GLU G OE2 1 
+ATOM 27416 N N   . VAL G 2 403 ? 132.256 90.612  189.325 1.000 306.58249 ? ? ? ? ? ? 403 VAL G N   1 
+ATOM 27417 C CA  . VAL G 2 403 ? 131.958 91.933  188.789 1.000 305.64802 ? ? ? ? ? ? 403 VAL G CA  1 
+ATOM 27418 C C   . VAL G 2 403 ? 131.430 91.819  187.364 1.000 304.58173 ? ? ? ? ? ? 403 VAL G C   1 
+ATOM 27419 O O   . VAL G 2 403 ? 130.229 91.661  187.148 1.000 303.42964 ? ? ? ? ? ? 403 VAL G O   1 
+ATOM 27420 C CB  . VAL G 2 403 ? 133.194 92.845  188.839 1.000 305.14750 ? ? ? ? ? ? 403 VAL G CB  1 
+ATOM 27421 C CG1 . VAL G 2 403 ? 132.792 94.294  188.616 1.000 304.26968 ? ? ? ? ? ? 403 VAL G CG1 1 
+ATOM 27422 C CG2 . VAL G 2 403 ? 133.917 92.684  190.168 1.000 304.64727 ? ? ? ? ? ? 403 VAL G CG2 1 
+ATOM 27423 N N   . SER H 2 2   ? 145.021 112.698 111.013 1.000 258.94840 ? ? ? ? ? ? 2   SER H N   1 
+ATOM 27424 C CA  . SER H 2 2   ? 146.402 113.129 111.196 1.000 260.34411 ? ? ? ? ? ? 2   SER H CA  1 
+ATOM 27425 C C   . SER H 2 2   ? 146.615 113.702 112.592 1.000 260.36430 ? ? ? ? ? ? 2   SER H C   1 
+ATOM 27426 O O   . SER H 2 2   ? 145.774 113.532 113.475 1.000 260.31076 ? ? ? ? ? ? 2   SER H O   1 
+ATOM 27427 C CB  . SER H 2 2   ? 146.787 114.163 110.137 1.000 260.71407 ? ? ? ? ? ? 2   SER H CB  1 
+ATOM 27428 O OG  . SER H 2 2   ? 148.174 114.446 110.182 1.000 261.06187 ? ? ? ? ? ? 2   SER H OG  1 
+ATOM 27429 N N   . ARG H 2 3   ? 147.749 114.378 112.786 1.000 255.15906 ? ? ? ? ? ? 3   ARG H N   1 
+ATOM 27430 C CA  . ARG H 2 3   ? 148.066 114.933 114.098 1.000 254.43882 ? ? ? ? ? ? 3   ARG H CA  1 
+ATOM 27431 C C   . ARG H 2 3   ? 147.050 115.991 114.509 1.000 255.41389 ? ? ? ? ? ? 3   ARG H C   1 
+ATOM 27432 O O   . ARG H 2 3   ? 146.601 116.020 115.661 1.000 256.57871 ? ? ? ? ? ? 3   ARG H O   1 
+ATOM 27433 C CB  . ARG H 2 3   ? 149.478 115.518 114.098 1.000 254.09735 ? ? ? ? ? ? 3   ARG H CB  1 
+ATOM 27434 C CG  . ARG H 2 3   ? 149.933 115.997 115.466 1.000 254.56087 ? ? ? ? ? ? 3   ARG H CG  1 
+ATOM 27435 C CD  . ARG H 2 3   ? 151.369 116.487 115.441 1.000 254.30960 ? ? ? ? ? ? 3   ARG H CD  1 
+ATOM 27436 N NE  . ARG H 2 3   ? 151.514 117.700 114.646 1.000 255.17599 ? ? ? ? ? ? 3   ARG H NE  1 
+ATOM 27437 C CZ  . ARG H 2 3   ? 152.668 118.151 114.174 1.000 255.62699 ? ? ? ? ? ? 3   ARG H CZ  1 
+ATOM 27438 N NH1 . ARG H 2 3   ? 153.804 117.511 114.398 1.000 256.05848 ? ? ? ? ? ? 3   ARG H NH1 1 
+ATOM 27439 N NH2 . ARG H 2 3   ? 152.682 119.273 113.460 1.000 254.94261 ? ? ? ? ? ? 3   ARG H NH2 1 
+ATOM 27440 N N   . GLU H 2 4   ? 146.675 116.874 113.581 1.000 259.83870 ? ? ? ? ? ? 4   GLU H N   1 
+ATOM 27441 C CA  . GLU H 2 4   ? 145.687 117.895 113.908 1.000 259.56895 ? ? ? ? ? ? 4   GLU H CA  1 
+ATOM 27442 C C   . GLU H 2 4   ? 144.299 117.294 114.085 1.000 259.81197 ? ? ? ? ? ? 4   GLU H C   1 
+ATOM 27443 O O   . GLU H 2 4   ? 143.483 117.840 114.835 1.000 260.36115 ? ? ? ? ? ? 4   GLU H O   1 
+ATOM 27444 C CB  . GLU H 2 4   ? 145.674 118.987 112.835 1.000 258.80025 ? ? ? ? ? ? 4   GLU H CB  1 
+ATOM 27445 C CG  . GLU H 2 4   ? 144.799 118.694 111.625 1.000 258.67436 ? ? ? ? ? ? 4   GLU H CG  1 
+ATOM 27446 C CD  . GLU H 2 4   ? 145.427 117.695 110.673 1.000 259.19711 ? ? ? ? ? ? 4   GLU H CD  1 
+ATOM 27447 O OE1 . GLU H 2 4   ? 146.570 117.262 110.928 1.000 260.08537 ? ? ? ? ? ? 4   GLU H OE1 1 
+ATOM 27448 O OE2 . GLU H 2 4   ? 144.776 117.343 109.668 1.000 258.69233 ? ? ? ? ? ? 4   GLU H OE2 1 
+ATOM 27449 N N   . GLN H 2 5   ? 144.014 116.175 113.413 1.000 259.60727 ? ? ? ? ? ? 5   GLN H N   1 
+ATOM 27450 C CA  . GLN H 2 5   ? 142.746 115.486 113.629 1.000 259.58625 ? ? ? ? ? ? 5   GLN H CA  1 
+ATOM 27451 C C   . GLN H 2 5   ? 142.634 114.986 115.063 1.000 260.50076 ? ? ? ? ? ? 5   GLN H C   1 
+ATOM 27452 O O   . GLN H 2 5   ? 141.569 115.084 115.684 1.000 259.88770 ? ? ? ? ? ? 5   GLN H O   1 
+ATOM 27453 C CB  . GLN H 2 5   ? 142.606 114.324 112.642 1.000 258.90342 ? ? ? ? ? ? 5   GLN H CB  1 
+ATOM 27454 C CG  . GLN H 2 5   ? 141.177 113.859 112.264 1.000 258.36035 ? ? ? ? ? ? 5   GLN H CG  1 
+ATOM 27455 C CD  . GLN H 2 5   ? 140.123 114.957 112.069 1.000 258.24709 ? ? ? ? ? ? 5   GLN H CD  1 
+ATOM 27456 O OE1 . GLN H 2 5   ? 140.406 116.154 112.094 1.000 257.79932 ? ? ? ? ? ? 5   GLN H OE1 1 
+ATOM 27457 N NE2 . GLN H 2 5   ? 138.881 114.528 111.874 1.000 258.35092 ? ? ? ? ? ? 5   GLN H NE2 1 
+ATOM 27458 N N   . ILE H 2 6   ? 143.724 114.438 115.600 1.000 253.83207 ? ? ? ? ? ? 6   ILE H N   1 
+ATOM 27459 C CA  . ILE H 2 6   ? 143.730 113.972 116.982 1.000 251.71167 ? ? ? ? ? ? 6   ILE H CA  1 
+ATOM 27460 C C   . ILE H 2 6   ? 143.572 115.142 117.945 1.000 251.46604 ? ? ? ? ? ? 6   ILE H C   1 
+ATOM 27461 O O   . ILE H 2 6   ? 142.832 115.055 118.933 1.000 251.46355 ? ? ? ? ? ? 6   ILE H O   1 
+ATOM 27462 C CB  . ILE H 2 6   ? 145.019 113.174 117.260 1.000 250.68627 ? ? ? ? ? ? 6   ILE H CB  1 
+ATOM 27463 C CG1 . ILE H 2 6   ? 144.816 111.696 116.928 1.000 249.59659 ? ? ? ? ? ? 6   ILE H CG1 1 
+ATOM 27464 C CG2 . ILE H 2 6   ? 145.465 113.338 118.705 1.000 249.93580 ? ? ? ? ? ? 6   ILE H CG2 1 
+ATOM 27465 C CD1 . ILE H 2 6   ? 146.099 110.911 116.811 1.000 250.06638 ? ? ? ? ? ? 6   ILE H CD1 1 
+ATOM 27466 N N   . ILE H 2 7   ? 144.247 116.258 117.664 1.000 249.58068 ? ? ? ? ? ? 7   ILE H N   1 
+ATOM 27467 C CA  . ILE H 2 7   ? 144.367 117.334 118.644 1.000 248.99625 ? ? ? ? ? ? 7   ILE H CA  1 
+ATOM 27468 C C   . ILE H 2 7   ? 143.005 117.954 118.944 1.000 249.36401 ? ? ? ? ? ? 7   ILE H C   1 
+ATOM 27469 O O   . ILE H 2 7   ? 142.670 118.213 120.105 1.000 250.95909 ? ? ? ? ? ? 7   ILE H O   1 
+ATOM 27470 C CB  . ILE H 2 7   ? 145.386 118.385 118.162 1.000 248.25712 ? ? ? ? ? ? 7   ILE H CB  1 
+ATOM 27471 C CG1 . ILE H 2 7   ? 146.732 118.187 118.864 1.000 247.35480 ? ? ? ? ? ? 7   ILE H CG1 1 
+ATOM 27472 C CG2 . ILE H 2 7   ? 144.885 119.799 118.418 1.000 248.26072 ? ? ? ? ? ? 7   ILE H CG2 1 
+ATOM 27473 C CD1 . ILE H 2 7   ? 147.209 116.751 118.908 1.000 246.90735 ? ? ? ? ? ? 7   ILE H CD1 1 
+ATOM 27474 N N   . LYS H 2 8   ? 142.194 118.192 117.911 1.000 252.89209 ? ? ? ? ? ? 8   LYS H N   1 
+ATOM 27475 C CA  . LYS H 2 8   ? 140.919 118.863 118.139 1.000 252.82230 ? ? ? ? ? ? 8   LYS H CA  1 
+ATOM 27476 C C   . LYS H 2 8   ? 139.819 117.911 118.587 1.000 253.05100 ? ? ? ? ? ? 8   LYS H C   1 
+ATOM 27477 O O   . LYS H 2 8   ? 138.718 118.370 118.909 1.000 252.76718 ? ? ? ? ? ? 8   LYS H O   1 
+ATOM 27478 C CB  . LYS H 2 8   ? 140.470 119.615 116.883 1.000 251.97449 ? ? ? ? ? ? 8   LYS H CB  1 
+ATOM 27479 C CG  . LYS H 2 8   ? 140.630 118.853 115.585 1.000 252.31315 ? ? ? ? ? ? 8   LYS H CG  1 
+ATOM 27480 C CD  . LYS H 2 8   ? 140.739 119.817 114.413 1.000 251.97624 ? ? ? ? ? ? 8   LYS H CD  1 
+ATOM 27481 C CE  . LYS H 2 8   ? 141.040 119.090 113.116 1.000 252.09023 ? ? ? ? ? ? 8   LYS H CE  1 
+ATOM 27482 N NZ  . LYS H 2 8   ? 141.728 119.972 112.135 1.000 252.45549 ? ? ? ? ? ? 8   LYS H NZ  1 
+ATOM 27483 N N   . ASP H 2 9   ? 140.081 116.608 118.612 1.000 255.25636 ? ? ? ? ? ? 9   ASP H N   1 
+ATOM 27484 C CA  . ASP H 2 9   ? 139.098 115.669 119.133 1.000 255.51849 ? ? ? ? ? ? 9   ASP H CA  1 
+ATOM 27485 C C   . ASP H 2 9   ? 139.150 115.644 120.656 1.000 256.71254 ? ? ? ? ? ? 9   ASP H C   1 
+ATOM 27486 O O   . ASP H 2 9   ? 140.227 115.612 121.257 1.000 257.90310 ? ? ? ? ? ? 9   ASP H O   1 
+ATOM 27487 C CB  . ASP H 2 9   ? 139.343 114.271 118.572 1.000 255.00741 ? ? ? ? ? ? 9   ASP H CB  1 
+ATOM 27488 C CG  . ASP H 2 9   ? 138.081 113.433 118.530 1.000 255.56649 ? ? ? ? ? ? 9   ASP H CG  1 
+ATOM 27489 O OD1 . ASP H 2 9   ? 137.127 113.757 119.267 1.000 255.02927 ? ? ? ? ? ? 9   ASP H OD1 1 
+ATOM 27490 O OD2 . ASP H 2 9   ? 138.042 112.452 117.759 1.000 256.14945 ? ? ? ? ? ? 9   ASP H OD2 1 
+ATOM 27491 N N   . GLY H 2 10  ? 137.975 115.657 121.281 1.000 242.72264 ? ? ? ? ? ? 10  GLY H N   1 
+ATOM 27492 C CA  . GLY H 2 10  ? 137.896 115.713 122.727 1.000 241.67265 ? ? ? ? ? ? 10  GLY H CA  1 
+ATOM 27493 C C   . GLY H 2 10  ? 137.349 114.457 123.374 1.000 241.40873 ? ? ? ? ? ? 10  GLY H C   1 
+ATOM 27494 O O   . GLY H 2 10  ? 137.214 114.393 124.599 1.000 241.19681 ? ? ? ? ? ? 10  GLY H O   1 
+ATOM 27495 N N   . GLY H 2 11  ? 137.031 113.452 122.567 1.000 234.50420 ? ? ? ? ? ? 11  GLY H N   1 
+ATOM 27496 C CA  . GLY H 2 11  ? 136.482 112.206 123.057 1.000 233.40256 ? ? ? ? ? ? 11  GLY H CA  1 
+ATOM 27497 C C   . GLY H 2 11  ? 137.549 111.172 123.348 1.000 234.20229 ? ? ? ? ? ? 11  GLY H C   1 
+ATOM 27498 O O   . GLY H 2 11  ? 138.698 111.490 123.664 1.000 234.71408 ? ? ? ? ? ? 11  GLY H O   1 
+ATOM 27499 N N   . ASN H 2 12  ? 137.151 109.908 123.241 1.000 231.32374 ? ? ? ? ? ? 12  ASN H N   1 
+ATOM 27500 C CA  . ASN H 2 12  ? 138.079 108.807 123.453 1.000 231.92563 ? ? ? ? ? ? 12  ASN H CA  1 
+ATOM 27501 C C   . ASN H 2 12  ? 138.791 108.468 122.149 1.000 232.20287 ? ? ? ? ? ? 12  ASN H C   1 
+ATOM 27502 O O   . ASN H 2 12  ? 138.148 108.221 121.125 1.000 233.39847 ? ? ? ? ? ? 12  ASN H O   1 
+ATOM 27503 C CB  . ASN H 2 12  ? 137.332 107.589 123.990 1.000 231.79947 ? ? ? ? ? ? 12  ASN H CB  1 
+ATOM 27504 C CG  . ASN H 2 12  ? 136.617 107.876 125.294 1.000 230.01826 ? ? ? ? ? ? 12  ASN H CG  1 
+ATOM 27505 O OD1 . ASN H 2 12  ? 137.246 108.016 126.342 1.000 229.47419 ? ? ? ? ? ? 12  ASN H OD1 1 
+ATOM 27506 N ND2 . ASN H 2 12  ? 135.295 107.971 125.234 1.000 228.89802 ? ? ? ? ? ? 12  ASN H ND2 1 
+ATOM 27507 N N   . ILE H 2 13  ? 140.122 108.453 122.186 1.000 239.96473 ? ? ? ? ? ? 13  ILE H N   1 
+ATOM 27508 C CA  . ILE H 2 13  ? 140.948 108.341 120.989 1.000 241.29584 ? ? ? ? ? ? 13  ILE H CA  1 
+ATOM 27509 C C   . ILE H 2 13  ? 141.740 107.040 121.044 1.000 242.20914 ? ? ? ? ? ? 13  ILE H C   1 
+ATOM 27510 O O   . ILE H 2 13  ? 142.419 106.760 122.038 1.000 242.31582 ? ? ? ? ? ? 13  ILE H O   1 
+ATOM 27511 C CB  . ILE H 2 13  ? 141.905 109.547 120.843 1.000 240.32439 ? ? ? ? ? ? 13  ILE H CB  1 
+ATOM 27512 C CG1 . ILE H 2 13  ? 141.265 110.702 120.062 1.000 240.21432 ? ? ? ? ? ? 13  ILE H CG1 1 
+ATOM 27513 C CG2 . ILE H 2 13  ? 143.197 109.133 120.155 1.000 241.09217 ? ? ? ? ? ? 13  ILE H CG2 1 
+ATOM 27514 C CD1 . ILE H 2 13  ? 139.900 111.138 120.534 1.000 241.01648 ? ? ? ? ? ? 13  ILE H CD1 1 
+ATOM 27515 N N   . LEU H 2 14  ? 141.640 106.241 119.982 1.000 247.60660 ? ? ? ? ? ? 14  LEU H N   1 
+ATOM 27516 C CA  . LEU H 2 14  ? 142.553 105.129 119.744 1.000 245.69475 ? ? ? ? ? ? 14  LEU H CA  1 
+ATOM 27517 C C   . LEU H 2 14  ? 143.695 105.614 118.862 1.000 245.47920 ? ? ? ? ? ? 14  LEU H C   1 
+ATOM 27518 O O   . LEU H 2 14  ? 143.460 106.275 117.846 1.000 246.85967 ? ? ? ? ? ? 14  LEU H O   1 
+ATOM 27519 C CB  . LEU H 2 14  ? 141.858 103.940 119.070 1.000 244.89697 ? ? ? ? ? ? 14  LEU H CB  1 
+ATOM 27520 C CG  . LEU H 2 14  ? 140.542 103.328 119.558 1.000 244.70679 ? ? ? ? ? ? 14  LEU H CG  1 
+ATOM 27521 C CD1 . LEU H 2 14  ? 139.924 102.480 118.470 1.000 245.44666 ? ? ? ? ? ? 14  LEU H CD1 1 
+ATOM 27522 C CD2 . LEU H 2 14  ? 140.761 102.459 120.773 1.000 244.62145 ? ? ? ? ? ? 14  LEU H CD2 1 
+ATOM 27523 N N   . VAL H 2 15  ? 144.923 105.291 119.252 1.000 253.51161 ? ? ? ? ? ? 15  VAL H N   1 
+ATOM 27524 C CA  . VAL H 2 15  ? 146.110 105.617 118.470 1.000 254.62336 ? ? ? ? ? ? 15  VAL H CA  1 
+ATOM 27525 C C   . VAL H 2 15  ? 146.821 104.312 118.143 1.000 255.92597 ? ? ? ? ? ? 15  VAL H C   1 
+ATOM 27526 O O   . VAL H 2 15  ? 147.134 103.524 119.044 1.000 257.09565 ? ? ? ? ? ? 15  VAL H O   1 
+ATOM 27527 C CB  . VAL H 2 15  ? 147.038 106.586 119.217 1.000 254.48339 ? ? ? ? ? ? 15  VAL H CB  1 
+ATOM 27528 C CG1 . VAL H 2 15  ? 148.453 106.501 118.665 1.000 255.12853 ? ? ? ? ? ? 15  VAL H CG1 1 
+ATOM 27529 C CG2 . VAL H 2 15  ? 146.511 108.006 119.113 1.000 253.73960 ? ? ? ? ? ? 15  VAL H CG2 1 
+ATOM 27530 N N   . THR H 2 16  ? 147.071 104.082 116.857 1.000 258.82321 ? ? ? ? ? ? 16  THR H N   1 
+ATOM 27531 C CA  . THR H 2 16  ? 147.689 102.853 116.372 1.000 258.41737 ? ? ? ? ? ? 16  THR H CA  1 
+ATOM 27532 C C   . THR H 2 16  ? 149.054 103.122 115.746 1.000 258.24544 ? ? ? ? ? ? 16  THR H C   1 
+ATOM 27533 O O   . THR H 2 16  ? 149.400 102.558 114.707 1.000 257.60880 ? ? ? ? ? ? 16  THR H O   1 
+ATOM 27534 C CB  . THR H 2 16  ? 146.776 102.148 115.374 1.000 257.54364 ? ? ? ? ? ? 16  THR H CB  1 
+ATOM 27535 O OG1 . THR H 2 16  ? 146.501 103.025 114.275 1.000 258.16835 ? ? ? ? ? ? 16  THR H OG1 1 
+ATOM 27536 C CG2 . THR H 2 16  ? 145.467 101.756 116.040 1.000 256.17286 ? ? ? ? ? ? 16  THR H CG2 1 
+ATOM 27537 N N   . ALA H 2 17  ? 149.840 103.994 116.371 1.000 262.72901 ? ? ? ? ? ? 17  ALA H N   1 
+ATOM 27538 C CA  . ALA H 2 17  ? 151.157 104.323 115.848 1.000 262.41560 ? ? ? ? ? ? 17  ALA H CA  1 
+ATOM 27539 C C   . ALA H 2 17  ? 152.086 103.119 115.931 1.000 261.77227 ? ? ? ? ? ? 17  ALA H C   1 
+ATOM 27540 O O   . ALA H 2 17  ? 152.022 102.326 116.874 1.000 262.25361 ? ? ? ? ? ? 17  ALA H O   1 
+ATOM 27541 C CB  . ALA H 2 17  ? 151.755 105.502 116.613 1.000 261.93774 ? ? ? ? ? ? 17  ALA H CB  1 
+ATOM 27542 N N   . GLY H 2 18  ? 152.954 102.986 114.933 1.000 260.63335 ? ? ? ? ? ? 18  GLY H N   1 
+ATOM 27543 C CA  . GLY H 2 18  ? 153.891 101.878 114.860 1.000 261.20641 ? ? ? ? ? ? 18  GLY H CA  1 
+ATOM 27544 C C   . GLY H 2 18  ? 155.290 102.305 115.267 1.000 261.40965 ? ? ? ? ? ? 18  GLY H C   1 
+ATOM 27545 O O   . GLY H 2 18  ? 155.702 103.439 115.021 1.000 260.29126 ? ? ? ? ? ? 18  GLY H O   1 
+ATOM 27546 N N   . ALA H 2 19  ? 156.004 101.383 115.914 1.000 266.59754 ? ? ? ? ? ? 19  ALA H N   1 
+ATOM 27547 C CA  . ALA H 2 19  ? 157.393 101.509 116.350 1.000 266.46282 ? ? ? ? ? ? 19  ALA H CA  1 
+ATOM 27548 C C   . ALA H 2 19  ? 157.583 102.531 117.463 1.000 266.69678 ? ? ? ? ? ? 19  ALA H C   1 
+ATOM 27549 O O   . ALA H 2 19  ? 158.707 102.682 117.956 1.000 266.12762 ? ? ? ? ? ? 19  ALA H O   1 
+ATOM 27550 C CB  . ALA H 2 19  ? 158.342 101.856 115.193 1.000 265.10284 ? ? ? ? ? ? 19  ALA H CB  1 
+ATOM 27551 N N   . GLY H 2 20  ? 156.534 103.237 117.879 1.000 262.48460 ? ? ? ? ? ? 20  GLY H N   1 
+ATOM 27552 C CA  . GLY H 2 20  ? 156.631 104.177 118.974 1.000 261.91451 ? ? ? ? ? ? 20  GLY H CA  1 
+ATOM 27553 C C   . GLY H 2 20  ? 157.249 105.514 118.633 1.000 262.17626 ? ? ? ? ? ? 20  GLY H C   1 
+ATOM 27554 O O   . GLY H 2 20  ? 157.416 106.346 119.535 1.000 261.49491 ? ? ? ? ? ? 20  GLY H O   1 
+ATOM 27555 N N   . SER H 2 21  ? 157.597 105.753 117.367 1.000 260.11188 ? ? ? ? ? ? 21  SER H N   1 
+ATOM 27556 C CA  . SER H 2 21  ? 158.225 107.018 116.999 1.000 259.58285 ? ? ? ? ? ? 21  SER H CA  1 
+ATOM 27557 C C   . SER H 2 21  ? 157.243 108.178 117.117 1.000 259.92049 ? ? ? ? ? ? 21  SER H C   1 
+ATOM 27558 O O   . SER H 2 21  ? 157.561 109.216 117.709 1.000 259.00223 ? ? ? ? ? ? 21  SER H O   1 
+ATOM 27559 C CB  . SER H 2 21  ? 158.788 106.928 115.581 1.000 258.10997 ? ? ? ? ? ? 21  SER H CB  1 
+ATOM 27560 O OG  . SER H 2 21  ? 158.861 108.209 114.979 1.000 258.29978 ? ? ? ? ? ? 21  SER H OG  1 
+ATOM 27561 N N   . GLY H 2 22  ? 156.045 108.019 116.563 1.000 251.98935 ? ? ? ? ? ? 22  GLY H N   1 
+ATOM 27562 C CA  . GLY H 2 22  ? 155.078 109.098 116.545 1.000 250.53650 ? ? ? ? ? ? 22  GLY H CA  1 
+ATOM 27563 C C   . GLY H 2 22  ? 154.164 109.152 117.751 1.000 250.03462 ? ? ? ? ? ? 22  GLY H C   1 
+ATOM 27564 O O   . GLY H 2 22  ? 153.635 110.216 118.084 1.000 250.02879 ? ? ? ? ? ? 22  GLY H O   1 
+ATOM 27565 N N   . LYS H 2 23  ? 153.967 108.013 118.418 1.000 242.31731 ? ? ? ? ? ? 23  LYS H N   1 
+ATOM 27566 C CA  . LYS H 2 23  ? 153.046 107.983 119.551 1.000 241.80782 ? ? ? ? ? ? 23  LYS H CA  1 
+ATOM 27567 C C   . LYS H 2 23  ? 153.597 108.767 120.736 1.000 241.81243 ? ? ? ? ? ? 23  LYS H C   1 
+ATOM 27568 O O   . LYS H 2 23  ? 152.832 109.391 121.481 1.000 242.36122 ? ? ? ? ? ? 23  LYS H O   1 
+ATOM 27569 C CB  . LYS H 2 23  ? 152.737 106.537 119.943 1.000 241.62679 ? ? ? ? ? ? 23  LYS H CB  1 
+ATOM 27570 C CG  . LYS H 2 23  ? 153.842 105.821 120.701 1.000 241.44945 ? ? ? ? ? ? 23  LYS H CG  1 
+ATOM 27571 C CD  . LYS H 2 23  ? 153.546 104.336 120.822 1.000 240.83405 ? ? ? ? ? ? 23  LYS H CD  1 
+ATOM 27572 C CE  . LYS H 2 23  ? 154.456 103.670 121.839 1.000 241.04958 ? ? ? ? ? ? 23  LYS H CE  1 
+ATOM 27573 N NZ  . LYS H 2 23  ? 154.195 102.209 121.928 1.000 241.24956 ? ? ? ? ? ? 23  LYS H NZ  1 
+ATOM 27574 N N   . THR H 2 24  ? 154.917 108.750 120.928 1.000 240.22800 ? ? ? ? ? ? 24  THR H N   1 
+ATOM 27575 C CA  . THR H 2 24  ? 155.504 109.460 122.059 1.000 240.00123 ? ? ? ? ? ? 24  THR H CA  1 
+ATOM 27576 C C   . THR H 2 24  ? 155.350 110.967 121.905 1.000 240.37734 ? ? ? ? ? ? 24  THR H C   1 
+ATOM 27577 O O   . THR H 2 24  ? 155.009 111.665 122.867 1.000 239.94360 ? ? ? ? ? ? 24  THR H O   1 
+ATOM 27578 C CB  . THR H 2 24  ? 156.977 109.084 122.208 1.000 239.69619 ? ? ? ? ? ? 24  THR H CB  1 
+ATOM 27579 O OG1 . THR H 2 24  ? 157.113 107.658 122.170 1.000 239.18815 ? ? ? ? ? ? 24  THR H OG1 1 
+ATOM 27580 C CG2 . THR H 2 24  ? 157.523 109.600 123.529 1.000 238.63484 ? ? ? ? ? ? 24  THR H CG2 1 
+ATOM 27581 N N   . THR H 2 25  ? 155.599 111.489 120.703 1.000 239.50135 ? ? ? ? ? ? 25  THR H N   1 
+ATOM 27582 C CA  . THR H 2 25  ? 155.487 112.927 120.488 1.000 239.15037 ? ? ? ? ? ? 25  THR H CA  1 
+ATOM 27583 C C   . THR H 2 25  ? 154.038 113.382 120.367 1.000 238.80419 ? ? ? ? ? ? 25  THR H C   1 
+ATOM 27584 O O   . THR H 2 25  ? 153.730 114.532 120.696 1.000 238.65032 ? ? ? ? ? ? 25  THR H O   1 
+ATOM 27585 C CB  . THR H 2 25  ? 156.281 113.344 119.247 1.000 238.05825 ? ? ? ? ? ? 25  THR H CB  1 
+ATOM 27586 O OG1 . THR H 2 25  ? 156.315 114.774 119.158 1.000 238.14520 ? ? ? ? ? ? 25  THR H OG1 1 
+ATOM 27587 C CG2 . THR H 2 25  ? 155.662 112.772 117.981 1.000 236.99298 ? ? ? ? ? ? 25  THR H CG2 1 
+ATOM 27588 N N   . ILE H 2 26  ? 153.139 112.510 119.904 1.000 234.77994 ? ? ? ? ? ? 26  ILE H N   1 
+ATOM 27589 C CA  . ILE H 2 26  ? 151.740 112.908 119.796 1.000 234.15553 ? ? ? ? ? ? 26  ILE H CA  1 
+ATOM 27590 C C   . ILE H 2 26  ? 151.067 112.875 121.160 1.000 234.36420 ? ? ? ? ? ? 26  ILE H C   1 
+ATOM 27591 O O   . ILE H 2 26  ? 150.107 113.616 121.403 1.000 233.57466 ? ? ? ? ? ? 26  ILE H O   1 
+ATOM 27592 C CB  . ILE H 2 26  ? 151.003 112.027 118.769 1.000 233.03239 ? ? ? ? ? ? 26  ILE H CB  1 
+ATOM 27593 C CG1 . ILE H 2 26  ? 149.786 112.768 118.215 1.000 232.44359 ? ? ? ? ? ? 26  ILE H CG1 1 
+ATOM 27594 C CG2 . ILE H 2 26  ? 150.585 110.699 119.379 1.000 232.31445 ? ? ? ? ? ? 26  ILE H CG2 1 
+ATOM 27595 C CD1 . ILE H 2 26  ? 149.418 112.361 116.810 1.000 233.63416 ? ? ? ? ? ? 26  ILE H CD1 1 
+ATOM 27596 N N   . LEU H 2 27  ? 151.548 112.026 122.070 1.000 225.16819 ? ? ? ? ? ? 27  LEU H N   1 
+ATOM 27597 C CA  . LEU H 2 27  ? 151.018 112.023 123.428 1.000 223.31640 ? ? ? ? ? ? 27  LEU H CA  1 
+ATOM 27598 C C   . LEU H 2 27  ? 151.335 113.334 124.133 1.000 222.73257 ? ? ? ? ? ? 27  LEU H C   1 
+ATOM 27599 O O   . LEU H 2 27  ? 150.470 113.930 124.783 1.000 223.47046 ? ? ? ? ? ? 27  LEU H O   1 
+ATOM 27600 C CB  . LEU H 2 27  ? 151.584 110.838 124.209 1.000 222.86703 ? ? ? ? ? ? 27  LEU H CB  1 
+ATOM 27601 C CG  . LEU H 2 27  ? 150.623 110.150 125.178 1.000 221.70388 ? ? ? ? ? ? 27  LEU H CG  1 
+ATOM 27602 C CD1 . LEU H 2 27  ? 149.521 109.438 124.417 1.000 222.32110 ? ? ? ? ? ? 27  LEU H CD1 1 
+ATOM 27603 C CD2 . LEU H 2 27  ? 151.374 109.177 126.070 1.000 221.83577 ? ? ? ? ? ? 27  LEU H CD2 1 
+ATOM 27604 N N   . VAL H 2 28  ? 152.578 113.802 124.007 1.000 218.34845 ? ? ? ? ? ? 28  VAL H N   1 
+ATOM 27605 C CA  . VAL H 2 28  ? 152.959 115.069 124.623 1.000 219.03007 ? ? ? ? ? ? 28  VAL H CA  1 
+ATOM 27606 C C   . VAL H 2 28  ? 152.193 116.220 123.988 1.000 218.89496 ? ? ? ? ? ? 28  VAL H C   1 
+ATOM 27607 O O   . VAL H 2 28  ? 151.704 117.118 124.684 1.000 220.56792 ? ? ? ? ? ? 28  VAL H O   1 
+ATOM 27608 C CB  . VAL H 2 28  ? 154.481 115.276 124.522 1.000 218.44819 ? ? ? ? ? ? 28  VAL H CB  1 
+ATOM 27609 C CG1 . VAL H 2 28  ? 154.864 116.644 125.059 1.000 216.50433 ? ? ? ? ? ? 28  VAL H CG1 1 
+ATOM 27610 C CG2 . VAL H 2 28  ? 155.212 114.182 125.278 1.000 219.22695 ? ? ? ? ? ? 28  VAL H CG2 1 
+ATOM 27611 N N   . SER H 2 29  ? 152.072 116.211 122.659 1.000 218.48000 ? ? ? ? ? ? 29  SER H N   1 
+ATOM 27612 C CA  . SER H 2 29  ? 151.369 117.290 121.974 1.000 219.28385 ? ? ? ? ? ? 29  SER H CA  1 
+ATOM 27613 C C   . SER H 2 29  ? 149.909 117.361 122.403 1.000 219.60454 ? ? ? ? ? ? 29  SER H C   1 
+ATOM 27614 O O   . SER H 2 29  ? 149.383 118.450 122.660 1.000 220.18015 ? ? ? ? ? ? 29  SER H O   1 
+ATOM 27615 C CB  . SER H 2 29  ? 151.472 117.105 120.461 1.000 219.89937 ? ? ? ? ? ? 29  SER H CB  1 
+ATOM 27616 O OG  . SER H 2 29  ? 150.338 116.423 119.957 1.000 219.60166 ? ? ? ? ? ? 29  SER H OG  1 
+ATOM 27617 N N   . LYS H 2 30  ? 149.238 116.211 122.486 1.000 206.96303 ? ? ? ? ? ? 30  LYS H N   1 
+ATOM 27618 C CA  . LYS H 2 30  ? 147.844 116.203 122.914 1.000 205.51951 ? ? ? ? ? ? 30  LYS H CA  1 
+ATOM 27619 C C   . LYS H 2 30  ? 147.707 116.665 124.359 1.000 206.15625 ? ? ? ? ? ? 30  LYS H C   1 
+ATOM 27620 O O   . LYS H 2 30  ? 146.773 117.403 124.694 1.000 205.55103 ? ? ? ? ? ? 30  LYS H O   1 
+ATOM 27621 C CB  . LYS H 2 30  ? 147.247 114.809 122.736 1.000 204.10859 ? ? ? ? ? ? 30  LYS H CB  1 
+ATOM 27622 C CG  . LYS H 2 30  ? 145.846 114.666 123.299 1.000 204.07969 ? ? ? ? ? ? 30  LYS H CG  1 
+ATOM 27623 C CD  . LYS H 2 30  ? 144.880 115.615 122.615 1.000 203.49750 ? ? ? ? ? ? 30  LYS H CD  1 
+ATOM 27624 C CE  . LYS H 2 30  ? 143.593 114.908 122.234 1.000 204.67441 ? ? ? ? ? ? 30  LYS H CE  1 
+ATOM 27625 N NZ  . LYS H 2 30  ? 142.410 115.798 122.379 1.000 205.88707 ? ? ? ? ? ? 30  LYS H NZ  1 
+ATOM 27626 N N   . ILE H 2 31  ? 148.626 116.239 125.228 1.000 199.71030 ? ? ? ? ? ? 31  ILE H N   1 
+ATOM 27627 C CA  . ILE H 2 31  ? 148.570 116.642 126.630 1.000 197.62380 ? ? ? ? ? ? 31  ILE H CA  1 
+ATOM 27628 C C   . ILE H 2 31  ? 148.708 118.154 126.752 1.000 197.83114 ? ? ? ? ? ? 31  ILE H C   1 
+ATOM 27629 O O   . ILE H 2 31  ? 147.954 118.807 127.482 1.000 198.59342 ? ? ? ? ? ? 31  ILE H O   1 
+ATOM 27630 C CB  . ILE H 2 31  ? 149.651 115.908 127.442 1.000 196.31266 ? ? ? ? ? ? 31  ILE H CB  1 
+ATOM 27631 C CG1 . ILE H 2 31  ? 149.224 114.468 127.720 1.000 196.18080 ? ? ? ? ? ? 31  ILE H CG1 1 
+ATOM 27632 C CG2 . ILE H 2 31  ? 149.929 116.635 128.746 1.000 195.89075 ? ? ? ? ? ? 31  ILE H CG2 1 
+ATOM 27633 C CD1 . ILE H 2 31  ? 150.373 113.548 128.053 1.000 196.47891 ? ? ? ? ? ? 31  ILE H CD1 1 
+ATOM 27634 N N   . GLU H 2 32  ? 149.669 118.733 126.029 1.000 199.45569 ? ? ? ? ? ? 32  GLU H N   1 
+ATOM 27635 C CA  . GLU H 2 32  ? 149.844 120.182 126.061 1.000 197.25616 ? ? ? ? ? ? 32  GLU H CA  1 
+ATOM 27636 C C   . GLU H 2 32  ? 148.616 120.898 125.517 1.000 197.27436 ? ? ? ? ? ? 32  GLU H C   1 
+ATOM 27637 O O   . GLU H 2 32  ? 148.197 121.927 126.058 1.000 197.23907 ? ? ? ? ? ? 32  GLU H O   1 
+ATOM 27638 C CB  . GLU H 2 32  ? 151.088 120.581 125.269 1.000 198.09722 ? ? ? ? ? ? 32  GLU H CB  1 
+ATOM 27639 C CG  . GLU H 2 32  ? 152.386 120.002 125.800 1.000 199.33560 ? ? ? ? ? ? 32  GLU H CG  1 
+ATOM 27640 C CD  . GLU H 2 32  ? 153.199 121.018 126.577 1.000 200.13512 ? ? ? ? ? ? 32  GLU H CD  1 
+ATOM 27641 O OE1 . GLU H 2 32  ? 152.884 122.223 126.490 1.000 200.49574 ? ? ? ? ? ? 32  GLU H OE1 1 
+ATOM 27642 O OE2 . GLU H 2 32  ? 154.157 120.615 127.268 1.000 200.26336 ? ? ? ? ? ? 32  GLU H OE2 1 
+ATOM 27643 N N   . ALA H 2 33  ? 148.029 120.372 124.440 1.000 193.86218 ? ? ? ? ? ? 33  ALA H N   1 
+ATOM 27644 C CA  . ALA H 2 33  ? 146.853 121.006 123.855 1.000 192.91835 ? ? ? ? ? ? 33  ALA H CA  1 
+ATOM 27645 C C   . ALA H 2 33  ? 145.678 120.997 124.823 1.000 194.66868 ? ? ? ? ? ? 33  ALA H C   1 
+ATOM 27646 O O   . ALA H 2 33  ? 144.970 122.001 124.960 1.000 194.23308 ? ? ? ? ? ? 33  ALA H O   1 
+ATOM 27647 C CB  . ALA H 2 33  ? 146.477 120.308 122.549 1.000 192.02810 ? ? ? ? ? ? 33  ALA H CB  1 
+ATOM 27648 N N   . ASP H 2 34  ? 145.452 119.872 125.502 1.000 192.08512 ? ? ? ? ? ? 34  ASP H N   1 
+ATOM 27649 C CA  . ASP H 2 34  ? 144.325 119.784 126.424 1.000 189.86404 ? ? ? ? ? ? 34  ASP H CA  1 
+ATOM 27650 C C   . ASP H 2 34  ? 144.563 120.620 127.674 1.000 187.83441 ? ? ? ? ? ? 34  ASP H C   1 
+ATOM 27651 O O   . ASP H 2 34  ? 143.638 121.264 128.181 1.000 187.88401 ? ? ? ? ? ? 34  ASP H O   1 
+ATOM 27652 C CB  . ASP H 2 34  ? 144.060 118.327 126.791 1.000 189.45568 ? ? ? ? ? ? 34  ASP H CB  1 
+ATOM 27653 C CG  . ASP H 2 34  ? 142.818 117.779 126.122 1.000 192.02973 ? ? ? ? ? ? 34  ASP H CG  1 
+ATOM 27654 O OD1 . ASP H 2 34  ? 142.180 118.526 125.351 1.000 192.28507 ? ? ? ? ? ? 34  ASP H OD1 1 
+ATOM 27655 O OD2 . ASP H 2 34  ? 142.480 116.604 126.365 1.000 192.22842 ? ? ? ? ? ? 34  ASP H OD2 1 
+ATOM 27656 N N   . LEU H 2 35  ? 145.794 120.617 128.189 1.000 175.75473 ? ? ? ? ? ? 35  LEU H N   1 
+ATOM 27657 C CA  . LEU H 2 35  ? 146.107 121.434 129.356 1.000 174.93056 ? ? ? ? ? ? 35  LEU H CA  1 
+ATOM 27658 C C   . LEU H 2 35  ? 145.934 122.915 129.051 1.000 176.68415 ? ? ? ? ? ? 35  LEU H C   1 
+ATOM 27659 O O   . LEU H 2 35  ? 145.394 123.667 129.870 1.000 178.66061 ? ? ? ? ? ? 35  LEU H O   1 
+ATOM 27660 C CB  . LEU H 2 35  ? 147.531 121.150 129.827 1.000 174.93983 ? ? ? ? ? ? 35  LEU H CB  1 
+ATOM 27661 C CG  . LEU H 2 35  ? 147.768 119.827 130.552 1.000 173.62980 ? ? ? ? ? ? 35  LEU H CG  1 
+ATOM 27662 C CD1 . LEU H 2 35  ? 149.169 119.796 131.129 1.000 173.40539 ? ? ? ? ? ? 35  LEU H CD1 1 
+ATOM 27663 C CD2 . LEU H 2 35  ? 146.732 119.622 131.641 1.000 172.93574 ? ? ? ? ? ? 35  LEU H CD2 1 
+ATOM 27664 N N   . LYS H 2 36  ? 146.394 123.353 127.879 1.000 178.78898 ? ? ? ? ? ? 36  LYS H N   1 
+ATOM 27665 C CA  . LYS H 2 36  ? 146.233 124.751 127.494 1.000 178.11120 ? ? ? ? ? ? 36  LYS H CA  1 
+ATOM 27666 C C   . LYS H 2 36  ? 144.765 125.109 127.312 1.000 176.91036 ? ? ? ? ? ? 36  LYS H C   1 
+ATOM 27667 O O   . LYS H 2 36  ? 144.330 126.194 127.714 1.000 176.96594 ? ? ? ? ? ? 36  LYS H O   1 
+ATOM 27668 C CB  . LYS H 2 36  ? 147.017 125.033 126.214 1.000 178.33035 ? ? ? ? ? ? 36  LYS H CB  1 
+ATOM 27669 C CG  . LYS H 2 36  ? 147.849 126.303 126.259 1.000 179.16269 ? ? ? ? ? ? 36  LYS H CG  1 
+ATOM 27670 C CD  . LYS H 2 36  ? 148.606 126.510 124.958 1.000 178.27553 ? ? ? ? ? ? 36  LYS H CD  1 
+ATOM 27671 C CE  . LYS H 2 36  ? 147.656 126.743 123.795 1.000 178.27817 ? ? ? ? ? ? 36  LYS H CE  1 
+ATOM 27672 N NZ  . LYS H 2 36  ? 147.060 128.107 123.826 1.000 177.10752 ? ? ? ? ? ? 36  LYS H NZ  1 
+ATOM 27673 N N   . GLU H 2 37  ? 143.986 124.212 126.706 1.000 174.51564 ? ? ? ? ? ? 37  GLU H N   1 
+ATOM 27674 C CA  . GLU H 2 37  ? 142.587 124.517 126.429 1.000 174.02188 ? ? ? ? ? ? 37  GLU H CA  1 
+ATOM 27675 C C   . GLU H 2 37  ? 141.754 124.544 127.705 1.000 177.80241 ? ? ? ? ? ? 37  GLU H C   1 
+ATOM 27676 O O   . GLU H 2 37  ? 140.898 125.420 127.874 1.000 177.11049 ? ? ? ? ? ? 37  GLU H O   1 
+ATOM 27677 C CB  . GLU H 2 37  ? 142.020 123.503 125.436 1.000 173.63657 ? ? ? ? ? ? 37  GLU H CB  1 
+ATOM 27678 C CG  . GLU H 2 37  ? 140.553 123.703 125.103 1.000 175.23379 ? ? ? ? ? ? 37  GLU H CG  1 
+ATOM 27679 C CD  . GLU H 2 37  ? 139.637 122.864 125.971 1.000 180.12484 ? ? ? ? ? ? 37  GLU H CD  1 
+ATOM 27680 O OE1 . GLU H 2 37  ? 140.146 121.984 126.696 1.000 181.50373 ? ? ? ? ? ? 37  GLU H OE1 1 
+ATOM 27681 O OE2 . GLU H 2 37  ? 138.409 123.085 125.930 1.000 181.50504 ? ? ? ? ? ? 37  GLU H OE2 1 
+ATOM 27682 N N   . ASN H 2 38  ? 141.987 123.600 128.613 1.000 164.53266 ? ? ? ? ? ? 38  ASN H N   1 
+ATOM 27683 C CA  . ASN H 2 38  ? 141.171 123.460 129.813 1.000 158.80812 ? ? ? ? ? ? 38  ASN H CA  1 
+ATOM 27684 C C   . ASN H 2 38  ? 141.648 124.439 130.879 1.000 159.09761 ? ? ? ? ? ? 38  ASN H C   1 
+ATOM 27685 O O   . ASN H 2 38  ? 142.803 124.380 131.312 1.000 159.29746 ? ? ? ? ? ? 38  ASN H O   1 
+ATOM 27686 C CB  . ASN H 2 38  ? 141.230 122.026 130.336 1.000 158.97888 ? ? ? ? ? ? 38  ASN H CB  1 
+ATOM 27687 C CG  . ASN H 2 38  ? 140.445 121.840 131.617 1.000 159.07236 ? ? ? ? ? ? 38  ASN H CG  1 
+ATOM 27688 O OD1 . ASN H 2 38  ? 140.928 122.147 132.706 1.000 161.70204 ? ? ? ? ? ? 38  ASN H OD1 1 
+ATOM 27689 N ND2 . ASN H 2 38  ? 139.225 121.334 131.494 1.000 157.06246 ? ? ? ? ? ? 38  ASN H ND2 1 
+ATOM 27690 N N   . LYS H 2 39  ? 140.756 125.332 131.302 1.000 148.28081 ? ? ? ? ? ? 39  LYS H N   1 
+ATOM 27691 C CA  . LYS H 2 39  ? 141.053 126.316 132.333 1.000 149.21532 ? ? ? ? ? ? 39  LYS H CA  1 
+ATOM 27692 C C   . LYS H 2 39  ? 140.530 125.920 133.706 1.000 148.34306 ? ? ? ? ? ? 39  LYS H C   1 
+ATOM 27693 O O   . LYS H 2 39  ? 140.690 126.688 134.659 1.000 143.77261 ? ? ? ? ? ? 39  LYS H O   1 
+ATOM 27694 C CB  . LYS H 2 39  ? 140.475 127.679 131.942 1.000 149.00161 ? ? ? ? ? ? 39  LYS H CB  1 
+ATOM 27695 C CG  . LYS H 2 39  ? 141.004 128.228 130.631 1.000 147.44706 ? ? ? ? ? ? 39  LYS H CG  1 
+ATOM 27696 C CD  . LYS H 2 39  ? 142.443 128.690 130.776 1.000 146.03526 ? ? ? ? ? ? 39  LYS H CD  1 
+ATOM 27697 C CE  . LYS H 2 39  ? 143.172 128.644 129.446 1.000 147.61765 ? ? ? ? ? ? 39  LYS H CE  1 
+ATOM 27698 N NZ  . LYS H 2 39  ? 144.624 128.932 129.602 1.000 148.61442 ? ? ? ? ? ? 39  LYS H NZ  1 
+ATOM 27699 N N   . THR H 2 40  ? 139.911 124.750 133.833 1.000 144.73718 ? ? ? ? ? ? 40  THR H N   1 
+ATOM 27700 C CA  . THR H 2 40  ? 139.325 124.330 135.094 1.000 139.63693 ? ? ? ? ? ? 40  THR H CA  1 
+ATOM 27701 C C   . THR H 2 40  ? 140.396 123.759 136.018 1.000 139.28167 ? ? ? ? ? ? 40  THR H C   1 
+ATOM 27702 O O   . THR H 2 40  ? 141.589 123.742 135.704 1.000 141.04620 ? ? ? ? ? ? 40  THR H O   1 
+ATOM 27703 C CB  . THR H 2 40  ? 138.221 123.307 134.849 1.000 138.73163 ? ? ? ? ? ? 40  THR H CB  1 
+ATOM 27704 O OG1 . THR H 2 40  ? 138.809 122.029 134.582 1.000 141.25440 ? ? ? ? ? ? 40  THR H OG1 1 
+ATOM 27705 C CG2 . THR H 2 40  ? 137.370 123.720 133.664 1.000 140.43511 ? ? ? ? ? ? 40  THR H CG2 1 
+ATOM 27706 N N   . HIS H 2 41  ? 139.959 123.283 137.183 1.000 121.93682 ? ? ? ? ? ? 41  HIS H N   1 
+ATOM 27707 C CA  . HIS H 2 41  ? 140.859 122.697 138.166 1.000 120.38613 ? ? ? ? ? ? 41  HIS H CA  1 
+ATOM 27708 C C   . HIS H 2 41  ? 141.257 121.269 137.831 1.000 123.72070 ? ? ? ? ? ? 41  HIS H C   1 
+ATOM 27709 O O   . HIS H 2 41  ? 142.190 120.745 138.448 1.000 123.19259 ? ? ? ? ? ? 41  HIS H O   1 
+ATOM 27710 C CB  . HIS H 2 41  ? 140.209 122.721 139.547 1.000 117.60420 ? ? ? ? ? ? 41  HIS H CB  1 
+ATOM 27711 C CG  . HIS H 2 41  ? 139.156 121.674 139.730 1.000 119.53042 ? ? ? ? ? ? 41  HIS H CG  1 
+ATOM 27712 N ND1 . HIS H 2 41  ? 137.853 121.853 139.321 1.000 122.95210 ? ? ? ? ? ? 41  HIS H ND1 1 
+ATOM 27713 C CD2 . HIS H 2 41  ? 139.215 120.435 140.270 1.000 117.30505 ? ? ? ? ? ? 41  HIS H CD2 1 
+ATOM 27714 C CE1 . HIS H 2 41  ? 137.153 120.770 139.605 1.000 119.37444 ? ? ? ? ? ? 41  HIS H CE1 1 
+ATOM 27715 N NE2 . HIS H 2 41  ? 137.956 119.894 140.180 1.000 116.63930 ? ? ? ? ? ? 41  HIS H NE2 1 
+ATOM 27716 N N   . TYR H 2 42  ? 140.578 120.631 136.884 1.000 127.10883 ? ? ? ? ? ? 42  TYR H N   1 
+ATOM 27717 C CA  . TYR H 2 42  ? 140.842 119.235 136.579 1.000 121.30598 ? ? ? ? ? ? 42  TYR H CA  1 
+ATOM 27718 C C   . TYR H 2 42  ? 142.241 119.060 136.003 1.000 124.94944 ? ? ? ? ? ? 42  TYR H C   1 
+ATOM 27719 O O   . TYR H 2 42  ? 142.803 119.966 135.385 1.000 131.39670 ? ? ? ? ? ? 42  TYR H O   1 
+ATOM 27720 C CB  . TYR H 2 42  ? 139.805 118.704 135.595 1.000 119.49457 ? ? ? ? ? ? 42  TYR H CB  1 
+ATOM 27721 C CG  . TYR H 2 42  ? 138.419 118.578 136.172 1.000 121.34113 ? ? ? ? ? ? 42  TYR H CG  1 
+ATOM 27722 C CD1 . TYR H 2 42  ? 138.038 117.443 136.869 1.000 123.23977 ? ? ? ? ? ? 42  TYR H CD1 1 
+ATOM 27723 C CD2 . TYR H 2 42  ? 137.491 119.593 136.020 1.000 126.22826 ? ? ? ? ? ? 42  TYR H CD2 1 
+ATOM 27724 C CE1 . TYR H 2 42  ? 136.771 117.325 137.397 1.000 124.48822 ? ? ? ? ? ? 42  TYR H CE1 1 
+ATOM 27725 C CE2 . TYR H 2 42  ? 136.223 119.484 136.544 1.000 129.05604 ? ? ? ? ? ? 42  TYR H CE2 1 
+ATOM 27726 C CZ  . TYR H 2 42  ? 135.868 118.348 137.232 1.000 128.33380 ? ? ? ? ? ? 42  TYR H CZ  1 
+ATOM 27727 O OH  . TYR H 2 42  ? 134.603 118.236 137.756 1.000 131.17214 ? ? ? ? ? ? 42  TYR H OH  1 
+ATOM 27728 N N   . SER H 2 43  ? 142.802 117.878 136.217 1.000 130.51592 ? ? ? ? ? ? 43  SER H N   1 
+ATOM 27729 C CA  . SER H 2 43  ? 144.129 117.523 135.740 1.000 131.61538 ? ? ? ? ? ? 43  SER H CA  1 
+ATOM 27730 C C   . SER H 2 43  ? 144.039 116.279 134.863 1.000 136.17018 ? ? ? ? ? ? 43  SER H C   1 
+ATOM 27731 O O   . SER H 2 43  ? 142.960 115.730 134.632 1.000 137.21432 ? ? ? ? ? ? 43  SER H O   1 
+ATOM 27732 C CB  . SER H 2 43  ? 145.085 117.298 136.913 1.000 132.97436 ? ? ? ? ? ? 43  SER H CB  1 
+ATOM 27733 O OG  . SER H 2 43  ? 144.948 118.322 137.880 1.000 134.59595 ? ? ? ? ? ? 43  SER H OG  1 
+ATOM 27734 N N   . ILE H 2 44  ? 145.191 115.834 134.374 1.000 146.97984 ? ? ? ? ? ? 44  ILE H N   1 
+ATOM 27735 C CA  . ILE H 2 44  ? 145.276 114.637 133.552 1.000 145.84427 ? ? ? ? ? ? 44  ILE H CA  1 
+ATOM 27736 C C   . ILE H 2 44  ? 146.282 113.686 134.177 1.000 146.12184 ? ? ? ? ? ? 44  ILE H C   1 
+ATOM 27737 O O   . ILE H 2 44  ? 147.193 114.099 134.901 1.000 147.48169 ? ? ? ? ? ? 44  ILE H O   1 
+ATOM 27738 C CB  . ILE H 2 44  ? 145.669 114.951 132.092 1.000 146.58212 ? ? ? ? ? ? 44  ILE H CB  1 
+ATOM 27739 C CG1 . ILE H 2 44  ? 146.975 115.744 132.043 1.000 145.41640 ? ? ? ? ? ? 44  ILE H CG1 1 
+ATOM 27740 C CG2 . ILE H 2 44  ? 144.560 115.704 131.390 1.000 148.68372 ? ? ? ? ? ? 44  ILE H CG2 1 
+ATOM 27741 C CD1 . ILE H 2 44  ? 148.179 114.923 131.639 1.000 147.75981 ? ? ? ? ? ? 44  ILE H CD1 1 
+ATOM 27742 N N   . ALA H 2 45  ? 146.109 112.400 133.892 1.000 155.73435 ? ? ? ? ? ? 45  ALA H N   1 
+ATOM 27743 C CA  . ALA H 2 45  ? 147.035 111.366 134.323 1.000 156.75880 ? ? ? ? ? ? 45  ALA H CA  1 
+ATOM 27744 C C   . ALA H 2 45  ? 147.670 110.732 133.096 1.000 161.55209 ? ? ? ? ? ? 45  ALA H C   1 
+ATOM 27745 O O   . ALA H 2 45  ? 146.962 110.255 132.203 1.000 165.06947 ? ? ? ? ? ? 45  ALA H O   1 
+ATOM 27746 C CB  . ALA H 2 45  ? 146.327 110.304 135.165 1.000 158.21373 ? ? ? ? ? ? 45  ALA H CB  1 
+ATOM 27747 N N   . ALA H 2 46  ? 148.995 110.732 133.053 1.000 169.81434 ? ? ? ? ? ? 46  ALA H N   1 
+ATOM 27748 C CA  . ALA H 2 46  ? 149.756 110.123 131.967 1.000 168.37761 ? ? ? ? ? ? 46  ALA H CA  1 
+ATOM 27749 C C   . ALA H 2 46  ? 150.495 108.923 132.546 1.000 170.33524 ? ? ? ? ? ? 46  ALA H C   1 
+ATOM 27750 O O   . ALA H 2 46  ? 151.485 109.080 133.265 1.000 169.28039 ? ? ? ? ? ? 46  ALA H O   1 
+ATOM 27751 C CB  . ALA H 2 46  ? 150.718 111.128 131.342 1.000 165.96244 ? ? ? ? ? ? 46  ALA H CB  1 
+ATOM 27752 N N   . VAL H 2 47  ? 150.012 107.726 132.233 1.000 187.06291 ? ? ? ? ? ? 47  VAL H N   1 
+ATOM 27753 C CA  . VAL H 2 47  ? 150.572 106.490 132.762 1.000 187.73097 ? ? ? ? ? ? 47  VAL H CA  1 
+ATOM 27754 C C   . VAL H 2 47  ? 151.256 105.735 131.631 1.000 189.99419 ? ? ? ? ? ? 47  VAL H C   1 
+ATOM 27755 O O   . VAL H 2 47  ? 150.731 105.650 130.514 1.000 191.46745 ? ? ? ? ? ? 47  VAL H O   1 
+ATOM 27756 C CB  . VAL H 2 47  ? 149.495 105.628 133.450 1.000 186.21413 ? ? ? ? ? ? 47  VAL H CB  1 
+ATOM 27757 C CG1 . VAL H 2 47  ? 148.827 106.423 134.551 1.000 185.99205 ? ? ? ? ? ? 47  VAL H CG1 1 
+ATOM 27758 C CG2 . VAL H 2 47  ? 148.460 105.155 132.458 1.000 186.36142 ? ? ? ? ? ? 47  VAL H CG2 1 
+ATOM 27759 N N   . THR H 2 48  ? 152.449 105.219 131.913 1.000 215.43845 ? ? ? ? ? ? 48  THR H N   1 
+ATOM 27760 C CA  . THR H 2 48  ? 153.243 104.493 130.934 1.000 216.36232 ? ? ? ? ? ? 48  THR H CA  1 
+ATOM 27761 C C   . THR H 2 48  ? 153.728 103.184 131.536 1.000 217.67788 ? ? ? ? ? ? 48  THR H C   1 
+ATOM 27762 O O   . THR H 2 48  ? 153.894 103.063 132.751 1.000 218.16624 ? ? ? ? ? ? 48  THR H O   1 
+ATOM 27763 C CB  . THR H 2 48  ? 154.451 105.312 130.452 1.000 216.79742 ? ? ? ? ? ? 48  THR H CB  1 
+ATOM 27764 O OG1 . THR H 2 48  ? 155.359 105.517 131.542 1.000 219.56590 ? ? ? ? ? ? 48  THR H OG1 1 
+ATOM 27765 C CG2 . THR H 2 48  ? 154.009 106.659 129.904 1.000 215.89038 ? ? ? ? ? ? 48  THR H CG2 1 
+ATOM 27766 N N   . PHE H 2 49  ? 153.945 102.196 130.667 1.000 229.53245 ? ? ? ? ? ? 49  PHE H N   1 
+ATOM 27767 C CA  . PHE H 2 49  ? 154.470 100.916 131.128 1.000 228.90810 ? ? ? ? ? ? 49  PHE H CA  1 
+ATOM 27768 C C   . PHE H 2 49  ? 155.895 101.056 131.644 1.000 229.12844 ? ? ? ? ? ? 49  PHE H C   1 
+ATOM 27769 O O   . PHE H 2 49  ? 156.255 100.460 132.666 1.000 229.21457 ? ? ? ? ? ? 49  PHE H O   1 
+ATOM 27770 C CB  . PHE H 2 49  ? 154.409 99.891  130.001 1.000 228.29024 ? ? ? ? ? ? 49  PHE H CB  1 
+ATOM 27771 C CG  . PHE H 2 49  ? 153.214 98.998  130.069 1.000 229.42951 ? ? ? ? ? ? 49  PHE H CG  1 
+ATOM 27772 C CD1 . PHE H 2 49  ? 153.110 98.040  131.060 1.000 229.56820 ? ? ? ? ? ? 49  PHE H CD1 1 
+ATOM 27773 C CD2 . PHE H 2 49  ? 152.190 99.118  129.148 1.000 229.42300 ? ? ? ? ? ? 49  PHE H CD2 1 
+ATOM 27774 C CE1 . PHE H 2 49  ? 152.011 97.216  131.129 1.000 229.55033 ? ? ? ? ? ? 49  PHE H CE1 1 
+ATOM 27775 C CE2 . PHE H 2 49  ? 151.088 98.296  129.212 1.000 229.77598 ? ? ? ? ? ? 49  PHE H CE2 1 
+ATOM 27776 C CZ  . PHE H 2 49  ? 150.999 97.345  130.204 1.000 229.96641 ? ? ? ? ? ? 49  PHE H CZ  1 
+ATOM 27777 N N   . THR H 2 50  ? 156.716 101.841 130.958 1.000 234.29800 ? ? ? ? ? ? 50  THR H N   1 
+ATOM 27778 C CA  . THR H 2 50  ? 158.120 101.999 131.300 1.000 234.22598 ? ? ? ? ? ? 50  THR H CA  1 
+ATOM 27779 C C   . THR H 2 50  ? 158.309 103.223 132.182 1.000 233.98001 ? ? ? ? ? ? 50  THR H C   1 
+ATOM 27780 O O   . THR H 2 50  ? 157.768 104.296 131.898 1.000 235.40050 ? ? ? ? ? ? 50  THR H O   1 
+ATOM 27781 C CB  . THR H 2 50  ? 158.976 102.132 130.039 1.000 234.58480 ? ? ? ? ? ? 50  THR H CB  1 
+ATOM 27782 O OG1 . THR H 2 50  ? 158.732 101.016 129.173 1.000 235.46078 ? ? ? ? ? ? 50  THR H OG1 1 
+ATOM 27783 C CG2 . THR H 2 50  ? 160.453 102.173 130.397 1.000 235.09326 ? ? ? ? ? ? 50  THR H CG2 1 
+ATOM 27784 N N   . ASN H 2 51  ? 159.077 103.054 133.259 1.000 235.97423 ? ? ? ? ? ? 51  ASN H N   1 
+ATOM 27785 C CA  . ASN H 2 51  ? 159.411 104.192 134.107 1.000 236.79306 ? ? ? ? ? ? 51  ASN H CA  1 
+ATOM 27786 C C   . ASN H 2 51  ? 160.208 105.233 133.334 1.000 237.95891 ? ? ? ? ? ? 51  ASN H C   1 
+ATOM 27787 O O   . ASN H 2 51  ? 160.009 106.438 133.519 1.000 238.97103 ? ? ? ? ? ? 51  ASN H O   1 
+ATOM 27788 C CB  . ASN H 2 51  ? 160.187 103.722 135.335 1.000 236.94510 ? ? ? ? ? ? 51  ASN H CB  1 
+ATOM 27789 C CG  . ASN H 2 51  ? 160.064 104.679 136.501 1.000 235.96156 ? ? ? ? ? ? 51  ASN H CG  1 
+ATOM 27790 O OD1 . ASN H 2 51  ? 160.398 105.858 136.388 1.000 236.34219 ? ? ? ? ? ? 51  ASN H OD1 1 
+ATOM 27791 N ND2 . ASN H 2 51  ? 159.581 104.177 137.631 1.000 234.95358 ? ? ? ? ? ? 51  ASN H ND2 1 
+ATOM 27792 N N   . LYS H 2 52  ? 161.117 104.785 132.465 1.000 241.11755 ? ? ? ? ? ? 52  LYS H N   1 
+ATOM 27793 C CA  . LYS H 2 52  ? 161.879 105.716 131.639 1.000 241.14626 ? ? ? ? ? ? 52  LYS H CA  1 
+ATOM 27794 C C   . LYS H 2 52  ? 160.958 106.528 130.739 1.000 240.95895 ? ? ? ? ? ? 52  LYS H C   1 
+ATOM 27795 O O   . LYS H 2 52  ? 161.158 107.735 130.559 1.000 240.53173 ? ? ? ? ? ? 52  LYS H O   1 
+ATOM 27796 C CB  . LYS H 2 52  ? 162.911 104.950 130.809 1.000 240.93914 ? ? ? ? ? ? 52  LYS H CB  1 
+ATOM 27797 C CG  . LYS H 2 52  ? 163.468 105.716 129.614 1.000 239.74128 ? ? ? ? ? ? 52  LYS H CG  1 
+ATOM 27798 C CD  . LYS H 2 52  ? 162.834 105.257 128.306 1.000 239.26634 ? ? ? ? ? ? 52  LYS H CD  1 
+ATOM 27799 C CE  . LYS H 2 52  ? 162.984 103.760 128.107 1.000 239.15651 ? ? ? ? ? ? 52  LYS H CE  1 
+ATOM 27800 N NZ  . LYS H 2 52  ? 162.318 103.301 126.856 1.000 239.68867 ? ? ? ? ? ? 52  LYS H NZ  1 
+ATOM 27801 N N   . ALA H 2 53  ? 159.942 105.880 130.163 1.000 234.48837 ? ? ? ? ? ? 53  ALA H N   1 
+ATOM 27802 C CA  . ALA H 2 53  ? 159.001 106.591 129.304 1.000 233.34262 ? ? ? ? ? ? 53  ALA H CA  1 
+ATOM 27803 C C   . ALA H 2 53  ? 158.274 107.688 130.070 1.000 233.01347 ? ? ? ? ? ? 53  ALA H C   1 
+ATOM 27804 O O   . ALA H 2 53  ? 157.874 108.701 129.486 1.000 232.26322 ? ? ? ? ? ? 53  ALA H O   1 
+ATOM 27805 C CB  . ALA H 2 53  ? 158.002 105.609 128.695 1.000 231.23949 ? ? ? ? ? ? 53  ALA H CB  1 
+ATOM 27806 N N   . ALA H 2 54  ? 158.091 107.503 131.378 1.000 233.19282 ? ? ? ? ? ? 54  ALA H N   1 
+ATOM 27807 C CA  . ALA H 2 54  ? 157.423 108.522 132.180 1.000 232.44945 ? ? ? ? ? ? 54  ALA H CA  1 
+ATOM 27808 C C   . ALA H 2 54  ? 158.263 109.790 132.272 1.000 233.59317 ? ? ? ? ? ? 54  ALA H C   1 
+ATOM 27809 O O   . ALA H 2 54  ? 157.768 110.893 132.017 1.000 235.29760 ? ? ? ? ? ? 54  ALA H O   1 
+ATOM 27810 C CB  . ALA H 2 54  ? 157.119 107.974 133.573 1.000 233.37296 ? ? ? ? ? ? 54  ALA H CB  1 
+ATOM 27811 N N   . LYS H 2 55  ? 159.542 109.651 132.632 1.000 238.66969 ? ? ? ? ? ? 55  LYS H N   1 
+ATOM 27812 C CA  . LYS H 2 55  ? 160.390 110.829 132.788 1.000 238.50767 ? ? ? ? ? ? 55  LYS H CA  1 
+ATOM 27813 C C   . LYS H 2 55  ? 160.623 111.545 131.466 1.000 239.39782 ? ? ? ? ? ? 55  LYS H C   1 
+ATOM 27814 O O   . LYS H 2 55  ? 160.617 112.781 131.427 1.000 239.02417 ? ? ? ? ? ? 55  LYS H O   1 
+ATOM 27815 C CB  . LYS H 2 55  ? 161.727 110.450 133.426 1.000 237.84598 ? ? ? ? ? ? 55  LYS H CB  1 
+ATOM 27816 C CG  . LYS H 2 55  ? 161.649 110.184 134.920 1.000 238.03963 ? ? ? ? ? ? 55  LYS H CG  1 
+ATOM 27817 C CD  . LYS H 2 55  ? 161.497 108.707 135.226 1.000 239.32634 ? ? ? ? ? ? 55  LYS H CD  1 
+ATOM 27818 C CE  . LYS H 2 55  ? 162.638 107.903 134.628 1.000 239.15330 ? ? ? ? ? ? 55  LYS H CE  1 
+ATOM 27819 N NZ  . LYS H 2 55  ? 162.536 106.460 134.979 1.000 239.42274 ? ? ? ? ? ? 55  LYS H NZ  1 
+ATOM 27820 N N   . GLU H 2 56  ? 160.835 110.801 130.378 1.000 240.85100 ? ? ? ? ? ? 56  GLU H N   1 
+ATOM 27821 C CA  . GLU H 2 56  ? 161.031 111.451 129.087 1.000 240.34567 ? ? ? ? ? ? 56  GLU H CA  1 
+ATOM 27822 C C   . GLU H 2 56  ? 159.779 112.197 128.647 1.000 239.52171 ? ? ? ? ? ? 56  GLU H C   1 
+ATOM 27823 O O   . GLU H 2 56  ? 159.881 113.261 128.027 1.000 239.29326 ? ? ? ? ? ? 56  GLU H O   1 
+ATOM 27824 C CB  . GLU H 2 56  ? 161.460 110.428 128.033 1.000 240.09544 ? ? ? ? ? ? 56  GLU H CB  1 
+ATOM 27825 C CG  . GLU H 2 56  ? 160.392 109.427 127.636 1.000 240.24149 ? ? ? ? ? ? 56  GLU H CG  1 
+ATOM 27826 C CD  . GLU H 2 56  ? 160.639 108.821 126.269 1.000 240.55965 ? ? ? ? ? ? 56  GLU H CD  1 
+ATOM 27827 O OE1 . GLU H 2 56  ? 161.806 108.812 125.823 1.000 240.88423 ? ? ? ? ? ? 56  GLU H OE1 1 
+ATOM 27828 O OE2 . GLU H 2 56  ? 159.667 108.350 125.642 1.000 240.06902 ? ? ? ? ? ? 56  GLU H OE2 1 
+ATOM 27829 N N   . ILE H 2 57  ? 158.596 111.664 128.955 1.000 230.03748 ? ? ? ? ? ? 57  ILE H N   1 
+ATOM 27830 C CA  . ILE H 2 57  ? 157.370 112.419 128.727 1.000 229.00849 ? ? ? ? ? ? 57  ILE H CA  1 
+ATOM 27831 C C   . ILE H 2 57  ? 157.290 113.599 129.685 1.000 229.10422 ? ? ? ? ? ? 57  ILE H C   1 
+ATOM 27832 O O   . ILE H 2 57  ? 157.020 114.731 129.272 1.000 229.01008 ? ? ? ? ? ? 57  ILE H O   1 
+ATOM 27833 C CB  . ILE H 2 57  ? 156.142 111.501 128.860 1.000 227.38898 ? ? ? ? ? ? 57  ILE H CB  1 
+ATOM 27834 C CG1 . ILE H 2 57  ? 156.030 110.582 127.643 1.000 227.28498 ? ? ? ? ? ? 57  ILE H CG1 1 
+ATOM 27835 C CG2 . ILE H 2 57  ? 154.877 112.326 129.032 1.000 226.32872 ? ? ? ? ? ? 57  ILE H CG2 1 
+ATOM 27836 C CD1 . ILE H 2 57  ? 154.694 109.884 127.529 1.000 227.41571 ? ? ? ? ? ? 57  ILE H CD1 1 
+ATOM 27837 N N   . GLU H 2 58  ? 157.559 113.358 130.971 1.000 230.45689 ? ? ? ? ? ? 58  GLU H N   1 
+ATOM 27838 C CA  . GLU H 2 58  ? 157.404 114.401 131.981 1.000 229.64263 ? ? ? ? ? ? 58  GLU H CA  1 
+ATOM 27839 C C   . GLU H 2 58  ? 158.331 115.578 131.714 1.000 231.13146 ? ? ? ? ? ? 58  GLU H C   1 
+ATOM 27840 O O   . GLU H 2 58  ? 157.977 116.731 131.988 1.000 230.51896 ? ? ? ? ? ? 58  GLU H O   1 
+ATOM 27841 C CB  . GLU H 2 58  ? 157.659 113.817 133.372 1.000 229.04089 ? ? ? ? ? ? 58  GLU H CB  1 
+ATOM 27842 C CG  . GLU H 2 58  ? 157.357 114.759 134.530 1.000 229.37422 ? ? ? ? ? ? 58  GLU H CG  1 
+ATOM 27843 C CD  . GLU H 2 58  ? 158.517 115.678 134.858 1.000 229.99961 ? ? ? ? ? ? 58  GLU H CD  1 
+ATOM 27844 O OE1 . GLU H 2 58  ? 159.679 115.237 134.736 1.000 230.38198 ? ? ? ? ? ? 58  GLU H OE1 1 
+ATOM 27845 O OE2 . GLU H 2 58  ? 158.267 116.843 135.235 1.000 230.94620 ? ? ? ? ? ? 58  GLU H OE2 1 
+ATOM 27846 N N   . GLY H 2 59  ? 159.523 115.312 131.180 1.000 231.29980 ? ? ? ? ? ? 59  GLY H N   1 
+ATOM 27847 C CA  . GLY H 2 59  ? 160.455 116.385 130.888 1.000 229.62448 ? ? ? ? ? ? 59  GLY H CA  1 
+ATOM 27848 C C   . GLY H 2 59  ? 159.985 117.330 129.803 1.000 229.43468 ? ? ? ? ? ? 59  GLY H C   1 
+ATOM 27849 O O   . GLY H 2 59  ? 160.524 118.434 129.679 1.000 229.95297 ? ? ? ? ? ? 59  GLY H O   1 
+ATOM 27850 N N   . ARG H 2 60  ? 158.992 116.925 129.014 1.000 219.64912 ? ? ? ? ? ? 60  ARG H N   1 
+ATOM 27851 C CA  . ARG H 2 60  ? 158.506 117.743 127.912 1.000 218.04020 ? ? ? ? ? ? 60  ARG H CA  1 
+ATOM 27852 C C   . ARG H 2 60  ? 157.353 118.662 128.295 1.000 217.99933 ? ? ? ? ? ? 60  ARG H C   1 
+ATOM 27853 O O   . ARG H 2 60  ? 156.946 119.487 127.471 1.000 218.71556 ? ? ? ? ? ? 60  ARG H O   1 
+ATOM 27854 C CB  . ARG H 2 60  ? 158.085 116.848 126.744 1.000 216.63310 ? ? ? ? ? ? 60  ARG H CB  1 
+ATOM 27855 C CG  . ARG H 2 60  ? 159.168 115.877 126.312 1.000 217.50355 ? ? ? ? ? ? 60  ARG H CG  1 
+ATOM 27856 C CD  . ARG H 2 60  ? 159.161 115.669 124.810 1.000 218.70755 ? ? ? ? ? ? 60  ARG H CD  1 
+ATOM 27857 N NE  . ARG H 2 60  ? 158.574 114.387 124.443 1.000 220.12036 ? ? ? ? ? ? 60  ARG H NE  1 
+ATOM 27858 C CZ  . ARG H 2 60  ? 158.108 114.093 123.237 1.000 219.60497 ? ? ? ? ? ? 60  ARG H CZ  1 
+ATOM 27859 N NH1 . ARG H 2 60  ? 158.135 114.976 122.252 1.000 219.46757 ? ? ? ? ? ? 60  ARG H NH1 1 
+ATOM 27860 N NH2 . ARG H 2 60  ? 157.604 112.884 123.014 1.000 219.05295 ? ? ? ? ? ? 60  ARG H NH2 1 
+ATOM 27861 N N   . LEU H 2 61  ? 156.812 118.547 129.509 1.000 205.55530 ? ? ? ? ? ? 61  LEU H N   1 
+ATOM 27862 C CA  . LEU H 2 61  ? 155.809 119.507 129.957 1.000 204.80218 ? ? ? ? ? ? 61  LEU H CA  1 
+ATOM 27863 C C   . LEU H 2 61  ? 156.421 120.632 130.780 1.000 204.50697 ? ? ? ? ? ? 61  LEU H C   1 
+ATOM 27864 O O   . LEU H 2 61  ? 155.946 121.771 130.719 1.000 203.85334 ? ? ? ? ? ? 61  LEU H O   1 
+ATOM 27865 C CB  . LEU H 2 61  ? 154.709 118.824 130.779 1.000 205.03430 ? ? ? ? ? ? 61  LEU H CB  1 
+ATOM 27866 C CG  . LEU H 2 61  ? 153.899 117.640 130.239 1.000 204.73659 ? ? ? ? ? ? 61  LEU H CG  1 
+ATOM 27867 C CD1 . LEU H 2 61  ? 153.375 117.922 128.837 1.000 205.54097 ? ? ? ? ? ? 61  LEU H CD1 1 
+ATOM 27868 C CD2 . LEU H 2 61  ? 154.649 116.326 130.303 1.000 205.84954 ? ? ? ? ? ? 61  LEU H CD2 1 
+ATOM 27869 N N   . GLY H 2 62  ? 157.463 120.336 131.549 1.000 192.91402 ? ? ? ? ? ? 62  GLY H N   1 
+ATOM 27870 C CA  . GLY H 2 62  ? 158.072 121.328 132.408 1.000 193.46354 ? ? ? ? ? ? 62  GLY H CA  1 
+ATOM 27871 C C   . GLY H 2 62  ? 157.368 121.450 133.743 1.000 194.05006 ? ? ? ? ? ? 62  GLY H C   1 
+ATOM 27872 O O   . GLY H 2 62  ? 156.381 120.772 134.040 1.000 193.76821 ? ? ? ? ? ? 62  GLY H O   1 
+ATOM 27873 N N   . TYR H 2 63  ? 157.904 122.343 134.569 1.000 174.14184 ? ? ? ? ? ? 63  TYR H N   1 
+ATOM 27874 C CA  . TYR H 2 63  ? 157.350 122.563 135.896 1.000 173.27014 ? ? ? ? ? ? 63  TYR H CA  1 
+ATOM 27875 C C   . TYR H 2 63  ? 155.944 123.141 135.802 1.000 174.61937 ? ? ? ? ? ? 63  TYR H C   1 
+ATOM 27876 O O   . TYR H 2 63  ? 155.674 124.035 134.996 1.000 174.36587 ? ? ? ? ? ? 63  TYR H O   1 
+ATOM 27877 C CB  . TYR H 2 63  ? 158.251 123.500 136.697 1.000 170.82813 ? ? ? ? ? ? 63  TYR H CB  1 
+ATOM 27878 C CG  . TYR H 2 63  ? 157.694 123.887 138.046 1.000 171.57626 ? ? ? ? ? ? 63  TYR H CG  1 
+ATOM 27879 C CD1 . TYR H 2 63  ? 157.132 125.139 138.253 1.000 170.93398 ? ? ? ? ? ? 63  TYR H CD1 1 
+ATOM 27880 C CD2 . TYR H 2 63  ? 157.733 123.003 139.115 1.000 169.53705 ? ? ? ? ? ? 63  TYR H CD2 1 
+ATOM 27881 C CE1 . TYR H 2 63  ? 156.623 125.497 139.483 1.000 172.17061 ? ? ? ? ? ? 63  TYR H CE1 1 
+ATOM 27882 C CE2 . TYR H 2 63  ? 157.227 123.353 140.349 1.000 169.92999 ? ? ? ? ? ? 63  TYR H CE2 1 
+ATOM 27883 C CZ  . TYR H 2 63  ? 156.673 124.601 140.528 1.000 172.79821 ? ? ? ? ? ? 63  TYR H CZ  1 
+ATOM 27884 O OH  . TYR H 2 63  ? 156.167 124.956 141.756 1.000 173.21561 ? ? ? ? ? ? 63  TYR H OH  1 
+ATOM 27885 N N   . SER H 2 64  ? 155.044 122.619 136.631 1.000 173.54471 ? ? ? ? ? ? 64  SER H N   1 
+ATOM 27886 C CA  . SER H 2 64  ? 153.664 123.081 136.647 1.000 172.09786 ? ? ? ? ? ? 64  SER H CA  1 
+ATOM 27887 C C   . SER H 2 64  ? 153.044 122.743 137.993 1.000 172.43813 ? ? ? ? ? ? 64  SER H C   1 
+ATOM 27888 O O   . SER H 2 64  ? 153.382 121.730 138.610 1.000 171.91989 ? ? ? ? ? ? 64  SER H O   1 
+ATOM 27889 C CB  . SER H 2 64  ? 152.849 122.452 135.512 1.000 170.83707 ? ? ? ? ? ? 64  SER H CB  1 
+ATOM 27890 O OG  . SER H 2 64  ? 151.460 122.629 135.725 1.000 173.83147 ? ? ? ? ? ? 64  SER H OG  1 
+ATOM 27891 N N   . SER H 2 65  ? 152.133 123.605 138.438 1.000 164.24418 ? ? ? ? ? ? 65  SER H N   1 
+ATOM 27892 C CA  . SER H 2 65  ? 151.388 123.394 139.670 1.000 163.81783 ? ? ? ? ? ? 65  SER H CA  1 
+ATOM 27893 C C   . SER H 2 65  ? 149.987 122.858 139.415 1.000 164.06901 ? ? ? ? ? ? 65  SER H C   1 
+ATOM 27894 O O   . SER H 2 65  ? 149.164 122.835 140.336 1.000 164.13593 ? ? ? ? ? ? 65  SER H O   1 
+ATOM 27895 C CB  . SER H 2 65  ? 151.313 124.694 140.472 1.000 162.95008 ? ? ? ? ? ? 65  SER H CB  1 
+ATOM 27896 O OG  . SER H 2 65  ? 151.182 125.814 139.615 1.000 163.97193 ? ? ? ? ? ? 65  SER H OG  1 
+ATOM 27897 N N   . ARG H 2 66  ? 149.697 122.434 138.183 1.000 150.21776 ? ? ? ? ? ? 66  ARG H N   1 
+ATOM 27898 C CA  . ARG H 2 66  ? 148.379 121.905 137.851 1.000 148.79734 ? ? ? ? ? ? 66  ARG H CA  1 
+ATOM 27899 C C   . ARG H 2 66  ? 148.039 120.657 138.653 1.000 149.16280 ? ? ? ? ? ? 66  ARG H C   1 
+ATOM 27900 O O   . ARG H 2 66  ? 146.856 120.375 138.871 1.000 149.27883 ? ? ? ? ? ? 66  ARG H O   1 
+ATOM 27901 C CB  . ARG H 2 66  ? 148.309 121.602 136.353 1.000 146.27633 ? ? ? ? ? ? 66  ARG H CB  1 
+ATOM 27902 C CG  . ARG H 2 66  ? 146.946 121.158 135.851 1.000 148.42499 ? ? ? ? ? ? 66  ARG H CG  1 
+ATOM 27903 C CD  . ARG H 2 66  ? 146.038 122.342 135.591 1.000 148.73619 ? ? ? ? ? ? 66  ARG H CD  1 
+ATOM 27904 N NE  . ARG H 2 66  ? 144.768 121.931 135.005 1.000 147.97019 ? ? ? ? ? ? 66  ARG H NE  1 
+ATOM 27905 C CZ  . ARG H 2 66  ? 144.359 122.272 133.791 1.000 146.43555 ? ? ? ? ? ? 66  ARG H CZ  1 
+ATOM 27906 N NH1 . ARG H 2 66  ? 145.099 123.033 133.002 1.000 146.43399 ? ? ? ? ? ? 66  ARG H NH1 1 
+ATOM 27907 N NH2 . ARG H 2 66  ? 143.178 121.841 133.360 1.000 147.05463 ? ? ? ? ? ? 66  ARG H NH2 1 
+ATOM 27908 N N   . GLY H 2 67  ? 149.042 119.913 139.111 1.000 142.50234 ? ? ? ? ? ? 67  GLY H N   1 
+ATOM 27909 C CA  . GLY H 2 67  ? 148.783 118.677 139.817 1.000 141.25689 ? ? ? ? ? ? 67  GLY H CA  1 
+ATOM 27910 C C   . GLY H 2 67  ? 148.643 117.468 138.928 1.000 145.93281 ? ? ? ? ? ? 67  GLY H C   1 
+ATOM 27911 O O   . GLY H 2 67  ? 148.089 116.454 139.362 1.000 147.72962 ? ? ? ? ? ? 67  GLY H O   1 
+ATOM 27912 N N   . ASN H 2 68  ? 149.124 117.545 137.692 1.000 145.53366 ? ? ? ? ? ? 68  ASN H N   1 
+ATOM 27913 C CA  . ASN H 2 68  ? 149.041 116.419 136.777 1.000 143.62456 ? ? ? ? ? ? 68  ASN H CA  1 
+ATOM 27914 C C   . ASN H 2 68  ? 149.897 115.264 137.276 1.000 145.35379 ? ? ? ? ? ? 68  ASN H C   1 
+ATOM 27915 O O   . ASN H 2 68  ? 150.865 115.453 138.015 1.000 149.42077 ? ? ? ? ? ? 68  ASN H O   1 
+ATOM 27916 C CB  . ASN H 2 68  ? 149.497 116.836 135.383 1.000 141.10457 ? ? ? ? ? ? 68  ASN H CB  1 
+ATOM 27917 C CG  . ASN H 2 68  ? 148.537 117.794 134.727 1.000 146.02965 ? ? ? ? ? ? 68  ASN H CG  1 
+ATOM 27918 O OD1 . ASN H 2 68  ? 147.343 117.521 134.622 1.000 148.23817 ? ? ? ? ? ? 68  ASN H OD1 1 
+ATOM 27919 N ND2 . ASN H 2 68  ? 149.050 118.936 134.291 1.000 149.02696 ? ? ? ? ? ? 68  ASN H ND2 1 
+ATOM 27920 N N   . PHE H 2 69  ? 149.529 114.056 136.868 1.000 152.82911 ? ? ? ? ? ? 69  PHE H N   1 
+ATOM 27921 C CA  . PHE H 2 69  ? 150.276 112.860 137.223 1.000 154.43929 ? ? ? ? ? ? 69  PHE H CA  1 
+ATOM 27922 C C   . PHE H 2 69  ? 150.918 112.268 135.979 1.000 158.68780 ? ? ? ? ? ? 69  PHE H C   1 
+ATOM 27923 O O   . PHE H 2 69  ? 150.230 111.982 134.994 1.000 159.40609 ? ? ? ? ? ? 69  PHE H O   1 
+ATOM 27924 C CB  . PHE H 2 69  ? 149.381 111.817 137.890 1.000 154.26165 ? ? ? ? ? ? 69  PHE H CB  1 
+ATOM 27925 C CG  . PHE H 2 69  ? 150.109 110.563 138.266 1.000 155.72928 ? ? ? ? ? ? 69  PHE H CG  1 
+ATOM 27926 C CD1 . PHE H 2 69  ? 150.777 110.476 139.473 1.000 156.57186 ? ? ? ? ? ? 69  PHE H CD1 1 
+ATOM 27927 C CD2 . PHE H 2 69  ? 150.146 109.481 137.407 1.000 156.28275 ? ? ? ? ? ? 69  PHE H CD2 1 
+ATOM 27928 C CE1 . PHE H 2 69  ? 151.457 109.332 139.820 1.000 158.02312 ? ? ? ? ? ? 69  PHE H CE1 1 
+ATOM 27929 C CE2 . PHE H 2 69  ? 150.828 108.337 137.748 1.000 157.35138 ? ? ? ? ? ? 69  PHE H CE2 1 
+ATOM 27930 C CZ  . PHE H 2 69  ? 151.483 108.261 138.957 1.000 158.93396 ? ? ? ? ? ? 69  PHE H CZ  1 
+ATOM 27931 N N   . ILE H 2 70  ? 152.234 112.083 136.032 1.000 170.19008 ? ? ? ? ? ? 70  ILE H N   1 
+ATOM 27932 C CA  . ILE H 2 70  ? 152.984 111.380 134.999 1.000 170.02278 ? ? ? ? ? ? 70  ILE H CA  1 
+ATOM 27933 C C   . ILE H 2 70  ? 153.804 110.303 135.689 1.000 168.57405 ? ? ? ? ? ? 70  ILE H C   1 
+ATOM 27934 O O   . ILE H 2 70  ? 154.631 110.610 136.555 1.000 168.57939 ? ? ? ? ? ? 70  ILE H O   1 
+ATOM 27935 C CB  . ILE H 2 70  ? 153.893 112.321 134.191 1.000 170.91864 ? ? ? ? ? ? 70  ILE H CB  1 
+ATOM 27936 C CG1 . ILE H 2 70  ? 153.084 113.462 133.572 1.000 168.77266 ? ? ? ? ? ? 70  ILE H CG1 1 
+ATOM 27937 C CG2 . ILE H 2 70  ? 154.627 111.548 133.112 1.000 172.83433 ? ? ? ? ? ? 70  ILE H CG2 1 
+ATOM 27938 C CD1 . ILE H 2 70  ? 153.100 114.737 134.384 1.000 167.39552 ? ? ? ? ? ? 70  ILE H CD1 1 
+ATOM 27939 N N   . GLY H 2 71  ? 153.580 109.052 135.313 1.000 171.54276 ? ? ? ? ? ? 71  GLY H N   1 
+ATOM 27940 C CA  . GLY H 2 71  ? 154.271 107.961 135.967 1.000 173.45060 ? ? ? ? ? ? 71  GLY H CA  1 
+ATOM 27941 C C   . GLY H 2 71  ? 153.885 106.630 135.369 1.000 174.82714 ? ? ? ? ? ? 71  GLY H C   1 
+ATOM 27942 O O   . GLY H 2 71  ? 153.342 106.562 134.267 1.000 174.87841 ? ? ? ? ? ? 71  GLY H O   1 
+ATOM 27943 N N   . THR H 2 72  ? 154.179 105.569 136.111 1.000 193.81238 ? ? ? ? ? ? 72  THR H N   1 
+ATOM 27944 C CA  . THR H 2 72  ? 153.900 104.216 135.663 1.000 194.72568 ? ? ? ? ? ? 72  THR H CA  1 
+ATOM 27945 C C   . THR H 2 72  ? 152.463 103.821 135.991 1.000 193.93918 ? ? ? ? ? ? 72  THR H C   1 
+ATOM 27946 O O   . THR H 2 72  ? 151.767 104.483 136.763 1.000 195.93319 ? ? ? ? ? ? 72  THR H O   1 
+ATOM 27947 C CB  . THR H 2 72  ? 154.877 103.230 136.299 1.000 195.47950 ? ? ? ? ? ? 72  THR H CB  1 
+ATOM 27948 O OG1 . THR H 2 72  ? 154.652 103.178 137.712 1.000 196.10862 ? ? ? ? ? ? 72  THR H OG1 1 
+ATOM 27949 C CG2 . THR H 2 72  ? 156.306 103.665 136.039 1.000 195.44425 ? ? ? ? ? ? 72  THR H CG2 1 
+ATOM 27950 N N   . ASN H 2 73  ? 152.020 102.719 135.382 1.000 188.23268 ? ? ? ? ? ? 73  ASN H N   1 
+ATOM 27951 C CA  . ASN H 2 73  ? 150.675 102.219 135.642 1.000 189.16554 ? ? ? ? ? ? 73  ASN H CA  1 
+ATOM 27952 C C   . ASN H 2 73  ? 150.516 101.817 137.102 1.000 189.42499 ? ? ? ? ? ? 73  ASN H C   1 
+ATOM 27953 O O   . ASN H 2 73  ? 149.550 102.210 137.766 1.000 189.73165 ? ? ? ? ? ? 73  ASN H O   1 
+ATOM 27954 C CB  . ASN H 2 73  ? 150.370 101.035 134.725 1.000 188.09902 ? ? ? ? ? ? 73  ASN H CB  1 
+ATOM 27955 C CG  . ASN H 2 73  ? 150.407 101.410 133.260 1.000 190.42463 ? ? ? ? ? ? 73  ASN H CG  1 
+ATOM 27956 O OD1 . ASN H 2 73  ? 151.441 101.291 132.604 1.000 191.59905 ? ? ? ? ? ? 73  ASN H OD1 1 
+ATOM 27957 N ND2 . ASN H 2 73  ? 149.274 101.859 132.735 1.000 191.43247 ? ? ? ? ? ? 73  ASN H ND2 1 
+ATOM 27958 N N   . ASP H 2 74  ? 151.460 101.031 137.620 1.000 199.85576 ? ? ? ? ? ? 74  ASP H N   1 
+ATOM 27959 C CA  . ASP H 2 74  ? 151.389 100.624 139.019 1.000 200.44320 ? ? ? ? ? ? 74  ASP H CA  1 
+ATOM 27960 C C   . ASP H 2 74  ? 151.596 101.806 139.957 1.000 201.14441 ? ? ? ? ? ? 74  ASP H C   1 
+ATOM 27961 O O   . ASP H 2 74  ? 150.984 101.869 141.029 1.000 202.50143 ? ? ? ? ? ? 74  ASP H O   1 
+ATOM 27962 C CB  . ASP H 2 74  ? 152.376 99.472  139.278 1.000 202.37306 ? ? ? ? ? ? 74  ASP H CB  1 
+ATOM 27963 C CG  . ASP H 2 74  ? 153.791 99.925  139.675 1.000 205.40537 ? ? ? ? ? ? 74  ASP H CG  1 
+ATOM 27964 O OD1 . ASP H 2 74  ? 154.624 99.023  139.906 1.000 206.29380 ? ? ? ? ? ? 74  ASP H OD1 1 
+ATOM 27965 O OD2 . ASP H 2 74  ? 154.124 101.128 139.694 1.000 207.05132 ? ? ? ? ? ? 74  ASP H OD2 1 
+ATOM 27966 N N   . GLY H 2 75  ? 152.460 102.748 139.576 1.000 180.22640 ? ? ? ? ? ? 75  GLY H N   1 
+ATOM 27967 C CA  . GLY H 2 75  ? 152.648 103.934 140.394 1.000 176.43491 ? ? ? ? ? ? 75  GLY H CA  1 
+ATOM 27968 C C   . GLY H 2 75  ? 151.387 104.767 140.502 1.000 176.78759 ? ? ? ? ? ? 75  GLY H C   1 
+ATOM 27969 O O   . GLY H 2 75  ? 151.097 105.339 141.555 1.000 179.69796 ? ? ? ? ? ? 75  GLY H O   1 
+ATOM 27970 N N   . PHE H 2 76  ? 150.622 104.851 139.413 1.000 161.91520 ? ? ? ? ? ? 76  PHE H N   1 
+ATOM 27971 C CA  . PHE H 2 76  ? 149.355 105.574 139.449 1.000 160.75103 ? ? ? ? ? ? 76  PHE H CA  1 
+ATOM 27972 C C   . PHE H 2 76  ? 148.377 104.911 140.406 1.000 162.11875 ? ? ? ? ? ? 76  PHE H C   1 
+ATOM 27973 O O   . PHE H 2 76  ? 147.728 105.582 141.215 1.000 163.03068 ? ? ? ? ? ? 76  PHE H O   1 
+ATOM 27974 C CB  . PHE H 2 76  ? 148.760 105.649 138.044 1.000 159.04565 ? ? ? ? ? ? 76  PHE H CB  1 
+ATOM 27975 C CG  . PHE H 2 76  ? 147.327 106.085 138.015 1.000 158.97567 ? ? ? ? ? ? 76  PHE H CG  1 
+ATOM 27976 C CD1 . PHE H 2 76  ? 146.996 107.423 138.135 1.000 160.08868 ? ? ? ? ? ? 76  PHE H CD1 1 
+ATOM 27977 C CD2 . PHE H 2 76  ? 146.310 105.162 137.858 1.000 157.98304 ? ? ? ? ? ? 76  PHE H CD2 1 
+ATOM 27978 C CE1 . PHE H 2 76  ? 145.680 107.829 138.106 1.000 156.67284 ? ? ? ? ? ? 76  PHE H CE1 1 
+ATOM 27979 C CE2 . PHE H 2 76  ? 144.991 105.564 137.829 1.000 158.59859 ? ? ? ? ? ? 76  PHE H CE2 1 
+ATOM 27980 C CZ  . PHE H 2 76  ? 144.677 106.899 137.953 1.000 155.94686 ? ? ? ? ? ? 76  PHE H CZ  1 
+ATOM 27981 N N   . VAL H 2 77  ? 148.261 103.587 140.327 1.000 160.71580 ? ? ? ? ? ? 77  VAL H N   1 
+ATOM 27982 C CA  . VAL H 2 77  ? 147.284 102.874 141.141 1.000 157.44860 ? ? ? ? ? ? 77  VAL H CA  1 
+ATOM 27983 C C   . VAL H 2 77  ? 147.620 103.001 142.621 1.000 157.99848 ? ? ? ? ? ? 77  VAL H C   1 
+ATOM 27984 O O   . VAL H 2 77  ? 146.739 103.249 143.452 1.000 161.23975 ? ? ? ? ? ? 77  VAL H O   1 
+ATOM 27985 C CB  . VAL H 2 77  ? 147.197 101.405 140.689 1.000 157.48289 ? ? ? ? ? ? 77  VAL H CB  1 
+ATOM 27986 C CG1 . VAL H 2 77  ? 146.915 100.494 141.859 1.000 159.53396 ? ? ? ? ? ? 77  VAL H CG1 1 
+ATOM 27987 C CG2 . VAL H 2 77  ? 146.120 101.253 139.634 1.000 155.41217 ? ? ? ? ? ? 77  VAL H CG2 1 
+ATOM 27988 N N   . GLU H 2 78  ? 148.897 102.847 142.976 1.000 166.95827 ? ? ? ? ? ? 78  GLU H N   1 
+ATOM 27989 C CA  . GLU H 2 78  ? 149.278 102.922 144.382 1.000 167.72121 ? ? ? ? ? ? 78  GLU H CA  1 
+ATOM 27990 C C   . GLU H 2 78  ? 149.112 104.334 144.930 1.000 167.93108 ? ? ? ? ? ? 78  GLU H C   1 
+ATOM 27991 O O   . GLU H 2 78  ? 148.505 104.532 145.987 1.000 173.66124 ? ? ? ? ? ? 78  GLU H O   1 
+ATOM 27992 C CB  . GLU H 2 78  ? 150.717 102.447 144.568 1.000 170.38774 ? ? ? ? ? ? 78  GLU H CB  1 
+ATOM 27993 C CG  . GLU H 2 78  ? 150.960 101.013 144.149 1.000 172.96706 ? ? ? ? ? ? 78  GLU H CG  1 
+ATOM 27994 C CD  . GLU H 2 78  ? 152.431 100.654 144.152 1.000 173.73367 ? ? ? ? ? ? 78  GLU H CD  1 
+ATOM 27995 O OE1 . GLU H 2 78  ? 153.269 101.579 144.135 1.000 171.45947 ? ? ? ? ? ? 78  GLU H OE1 1 
+ATOM 27996 O OE2 . GLU H 2 78  ? 152.751 99.447  144.172 1.000 175.30253 ? ? ? ? ? ? 78  GLU H OE2 1 
+ATOM 27997 N N   . SER H 2 79  ? 149.638 105.332 144.219 1.000 148.76800 ? ? ? ? ? ? 79  SER H N   1 
+ATOM 27998 C CA  . SER H 2 79  ? 149.673 106.682 144.770 1.000 147.99207 ? ? ? ? ? ? 79  SER H CA  1 
+ATOM 27999 C C   . SER H 2 79  ? 148.302 107.341 144.761 1.000 150.01785 ? ? ? ? ? ? 79  SER H C   1 
+ATOM 28000 O O   . SER H 2 79  ? 148.009 108.164 145.635 1.000 149.18284 ? ? ? ? ? ? 79  SER H O   1 
+ATOM 28001 C CB  . SER H 2 79  ? 150.671 107.540 143.998 1.000 152.31247 ? ? ? ? ? ? 79  SER H CB  1 
+ATOM 28002 O OG  . SER H 2 79  ? 150.686 107.190 142.627 1.000 158.84750 ? ? ? ? ? ? 79  SER H OG  1 
+ATOM 28003 N N   . GLU H 2 80  ? 147.453 107.006 143.791 1.000 147.05809 ? ? ? ? ? ? 80  GLU H N   1 
+ATOM 28004 C CA  . GLU H 2 80  ? 146.178 107.690 143.636 1.000 144.85791 ? ? ? ? ? ? 80  GLU H CA  1 
+ATOM 28005 C C   . GLU H 2 80  ? 144.999 106.931 144.222 1.000 147.08561 ? ? ? ? ? ? 80  GLU H C   1 
+ATOM 28006 O O   . GLU H 2 80  ? 143.980 107.555 144.534 1.000 150.78816 ? ? ? ? ? ? 80  GLU H O   1 
+ATOM 28007 C CB  . GLU H 2 80  ? 145.900 107.965 142.155 1.000 141.85630 ? ? ? ? ? ? 80  GLU H CB  1 
+ATOM 28008 C CG  . GLU H 2 80  ? 146.871 108.937 141.521 1.000 145.92057 ? ? ? ? ? ? 80  GLU H CG  1 
+ATOM 28009 C CD  . GLU H 2 80  ? 146.958 110.244 142.277 1.000 150.22936 ? ? ? ? ? ? 80  GLU H CD  1 
+ATOM 28010 O OE1 . GLU H 2 80  ? 145.897 110.812 142.609 1.000 153.18890 ? ? ? ? ? ? 80  GLU H OE1 1 
+ATOM 28011 O OE2 . GLU H 2 80  ? 148.087 110.704 142.543 1.000 149.70536 ? ? ? ? ? ? 80  GLU H OE2 1 
+ATOM 28012 N N   . ILE H 2 81  ? 145.098 105.614 144.378 1.000 140.71197 ? ? ? ? ? ? 81  ILE H N   1 
+ATOM 28013 C CA  . ILE H 2 81  ? 143.955 104.833 144.835 1.000 137.82612 ? ? ? ? ? ? 81  ILE H CA  1 
+ATOM 28014 C C   . ILE H 2 81  ? 144.296 104.054 146.098 1.000 141.44554 ? ? ? ? ? ? 81  ILE H C   1 
+ATOM 28015 O O   . ILE H 2 81  ? 143.649 104.229 147.136 1.000 144.90559 ? ? ? ? ? ? 81  ILE H O   1 
+ATOM 28016 C CB  . ILE H 2 81  ? 143.458 103.888 143.729 1.000 137.47527 ? ? ? ? ? ? 81  ILE H CB  1 
+ATOM 28017 C CG1 . ILE H 2 81  ? 142.926 104.694 142.546 1.000 138.02835 ? ? ? ? ? ? 81  ILE H CG1 1 
+ATOM 28018 C CG2 . ILE H 2 81  ? 142.380 102.972 144.266 1.000 140.26120 ? ? ? ? ? ? 81  ILE H CG2 1 
+ATOM 28019 C CD1 . ILE H 2 81  ? 142.729 103.879 141.295 1.000 140.79500 ? ? ? ? ? ? 81  ILE H CD1 1 
+ATOM 28020 N N   . ILE H 2 82  ? 145.305 103.186 146.021 1.000 146.09793 ? ? ? ? ? ? 82  ILE H N   1 
+ATOM 28021 C CA  . ILE H 2 82  ? 145.575 102.263 147.120 1.000 142.61394 ? ? ? ? ? ? 82  ILE H CA  1 
+ATOM 28022 C C   . ILE H 2 82  ? 146.021 103.020 148.363 1.000 138.36926 ? ? ? ? ? ? 82  ILE H C   1 
+ATOM 28023 O O   . ILE H 2 82  ? 145.336 103.015 149.390 1.000 143.18572 ? ? ? ? ? ? 82  ILE H O   1 
+ATOM 28024 C CB  . ILE H 2 82  ? 146.622 101.216 146.706 1.000 143.82527 ? ? ? ? ? ? 82  ILE H CB  1 
+ATOM 28025 C CG1 . ILE H 2 82  ? 146.305 100.667 145.319 1.000 143.25089 ? ? ? ? ? ? 82  ILE H CG1 1 
+ATOM 28026 C CG2 . ILE H 2 82  ? 146.681 100.098 147.731 1.000 144.10537 ? ? ? ? ? ? 82  ILE H CG2 1 
+ATOM 28027 C CD1 . ILE H 2 82  ? 145.369 99.494  145.327 1.000 143.09955 ? ? ? ? ? ? 82  ILE H CD1 1 
+ATOM 28028 N N   . ARG H 2 83  ? 147.164 103.695 148.280 1.000 143.76345 ? ? ? ? ? ? 83  ARG H N   1 
+ATOM 28029 C CA  . ARG H 2 83  ? 147.760 104.328 149.456 1.000 146.62448 ? ? ? ? ? ? 83  ARG H CA  1 
+ATOM 28030 C C   . ARG H 2 83  ? 146.819 105.270 150.199 1.000 149.54644 ? ? ? ? ? ? 83  ARG H C   1 
+ATOM 28031 O O   . ARG H 2 83  ? 146.752 105.181 151.435 1.000 153.21037 ? ? ? ? ? ? 83  ARG H O   1 
+ATOM 28032 C CB  . ARG H 2 83  ? 149.043 105.061 149.042 1.000 150.39370 ? ? ? ? ? ? 83  ARG H CB  1 
+ATOM 28033 C CG  . ARG H 2 83  ? 150.011 105.310 150.181 1.000 152.30238 ? ? ? ? ? ? 83  ARG H CG  1 
+ATOM 28034 C CD  . ARG H 2 83  ? 151.446 105.096 149.738 1.000 152.77019 ? ? ? ? ? ? 83  ARG H CD  1 
+ATOM 28035 N NE  . ARG H 2 83  ? 151.782 103.683 149.619 1.000 154.98382 ? ? ? ? ? ? 83  ARG H NE  1 
+ATOM 28036 C CZ  . ARG H 2 83  ? 152.912 103.225 149.099 1.000 152.48754 ? ? ? ? ? ? 83  ARG H CZ  1 
+ATOM 28037 N NH1 . ARG H 2 83  ? 153.834 104.045 148.623 1.000 151.51499 ? ? ? ? ? ? 83  ARG H NH1 1 
+ATOM 28038 N NH2 . ARG H 2 83  ? 153.123 101.914 149.058 1.000 152.85684 ? ? ? ? ? ? 83  ARG H NH2 1 
+ATOM 28039 N N   . PRO H 2 84  ? 146.079 106.178 149.546 1.000 134.02186 ? ? ? ? ? ? 84  PRO H N   1 
+ATOM 28040 C CA  . PRO H 2 84  ? 145.245 107.108 150.317 1.000 134.50101 ? ? ? ? ? ? 84  PRO H CA  1 
+ATOM 28041 C C   . PRO H 2 84  ? 143.972 106.476 150.854 1.000 137.42077 ? ? ? ? ? ? 84  PRO H C   1 
+ATOM 28042 O O   . PRO H 2 84  ? 143.524 106.820 151.952 1.000 136.10031 ? ? ? ? ? ? 84  PRO H O   1 
+ATOM 28043 C CB  . PRO H 2 84  ? 144.926 108.217 149.305 1.000 130.48282 ? ? ? ? ? ? 84  PRO H CB  1 
+ATOM 28044 C CG  . PRO H 2 84  ? 145.820 107.968 148.137 1.000 129.23824 ? ? ? ? ? ? 84  PRO H CG  1 
+ATOM 28045 C CD  . PRO H 2 84  ? 146.036 106.505 148.114 1.000 131.56638 ? ? ? ? ? ? 84  PRO H CD  1 
+ATOM 28046 N N   . PHE H 2 85  ? 143.379 105.554 150.099 1.000 132.69187 ? ? ? ? ? ? 85  PHE H N   1 
+ATOM 28047 C CA  . PHE H 2 85  ? 142.047 105.050 150.406 1.000 129.22143 ? ? ? ? ? ? 85  PHE H CA  1 
+ATOM 28048 C C   . PHE H 2 85  ? 142.024 103.570 150.764 1.000 134.16158 ? ? ? ? ? ? 85  PHE H C   1 
+ATOM 28049 O O   . PHE H 2 85  ? 140.960 102.948 150.692 1.000 138.35971 ? ? ? ? ? ? 85  PHE H O   1 
+ATOM 28050 C CB  . PHE H 2 85  ? 141.108 105.314 149.229 1.000 126.15226 ? ? ? ? ? ? 85  PHE H CB  1 
+ATOM 28051 C CG  . PHE H 2 85  ? 141.134 106.731 148.745 1.000 128.20335 ? ? ? ? ? ? 85  PHE H CG  1 
+ATOM 28052 C CD1 . PHE H 2 85  ? 140.594 107.747 149.509 1.000 131.15221 ? ? ? ? ? ? 85  PHE H CD1 1 
+ATOM 28053 C CD2 . PHE H 2 85  ? 141.700 107.048 147.526 1.000 127.91963 ? ? ? ? ? ? 85  PHE H CD2 1 
+ATOM 28054 C CE1 . PHE H 2 85  ? 140.618 109.050 149.067 1.000 125.89258 ? ? ? ? ? ? 85  PHE H CE1 1 
+ATOM 28055 C CE2 . PHE H 2 85  ? 141.726 108.350 147.081 1.000 128.49912 ? ? ? ? ? ? 85  PHE H CE2 1 
+ATOM 28056 C CZ  . PHE H 2 85  ? 141.185 109.351 147.852 1.000 124.98988 ? ? ? ? ? ? 85  PHE H CZ  1 
+ATOM 28057 N N   . ILE H 2 86  ? 143.160 102.985 151.144 1.000 148.16733 ? ? ? ? ? ? 86  ILE H N   1 
+ATOM 28058 C CA  . ILE H 2 86  ? 143.150 101.586 151.561 1.000 145.21617 ? ? ? ? ? ? 86  ILE H CA  1 
+ATOM 28059 C C   . ILE H 2 86  ? 142.432 101.434 152.895 1.000 144.24890 ? ? ? ? ? ? 86  ILE H C   1 
+ATOM 28060 O O   . ILE H 2 86  ? 141.627 100.514 153.083 1.000 144.49140 ? ? ? ? ? ? 86  ILE H O   1 
+ATOM 28061 C CB  . ILE H 2 86  ? 144.584 101.026 151.619 1.000 144.82859 ? ? ? ? ? ? 86  ILE H CB  1 
+ATOM 28062 C CG1 . ILE H 2 86  ? 144.582 99.602  152.171 1.000 143.55818 ? ? ? ? ? ? 86  ILE H CG1 1 
+ATOM 28063 C CG2 . ILE H 2 86  ? 145.493 101.932 152.436 1.000 146.91605 ? ? ? ? ? ? 86  ILE H CG2 1 
+ATOM 28064 C CD1 . ILE H 2 86  ? 143.870 98.616  151.285 1.000 141.72576 ? ? ? ? ? ? 86  ILE H CD1 1 
+ATOM 28065 N N   . LYS H 2 87  ? 142.704 102.337 153.838 1.000 146.92575 ? ? ? ? ? ? 87  LYS H N   1 
+ATOM 28066 C CA  . LYS H 2 87  ? 142.099 102.236 155.160 1.000 148.08106 ? ? ? ? ? ? 87  LYS H CA  1 
+ATOM 28067 C C   . LYS H 2 87  ? 140.597 102.478 155.105 1.000 150.62700 ? ? ? ? ? ? 87  LYS H C   1 
+ATOM 28068 O O   . LYS H 2 87  ? 139.828 101.790 155.783 1.000 154.60378 ? ? ? ? ? ? 87  LYS H O   1 
+ATOM 28069 C CB  . LYS H 2 87  ? 142.766 103.221 156.116 1.000 147.25824 ? ? ? ? ? ? 87  LYS H CB  1 
+ATOM 28070 C CG  . LYS H 2 87  ? 144.216 102.897 156.412 1.000 147.87907 ? ? ? ? ? ? 87  LYS H CG  1 
+ATOM 28071 C CD  . LYS H 2 87  ? 144.619 103.385 157.789 1.000 150.10888 ? ? ? ? ? ? 87  LYS H CD  1 
+ATOM 28072 C CE  . LYS H 2 87  ? 146.127 103.386 157.948 1.000 150.08027 ? ? ? ? ? ? 87  LYS H CE  1 
+ATOM 28073 N NZ  . LYS H 2 87  ? 146.638 102.045 158.335 1.000 152.53913 ? ? ? ? ? ? 87  LYS H NZ  1 
+ATOM 28074 N N   . ASP H 2 88  ? 140.162 103.454 154.309 1.000 142.37040 ? ? ? ? ? ? 88  ASP H N   1 
+ATOM 28075 C CA  . ASP H 2 88  ? 138.739 103.765 154.240 1.000 142.13126 ? ? ? ? ? ? 88  ASP H CA  1 
+ATOM 28076 C C   . ASP H 2 88  ? 137.943 102.603 153.660 1.000 142.85708 ? ? ? ? ? ? 88  ASP H C   1 
+ATOM 28077 O O   . ASP H 2 88  ? 136.838 102.306 154.128 1.000 145.24755 ? ? ? ? ? ? 88  ASP H O   1 
+ATOM 28078 C CB  . ASP H 2 88  ? 138.521 105.030 153.415 1.000 141.19871 ? ? ? ? ? ? 88  ASP H CB  1 
+ATOM 28079 C CG  . ASP H 2 88  ? 137.057 105.369 153.251 1.000 144.96727 ? ? ? ? ? ? 88  ASP H CG  1 
+ATOM 28080 O OD1 . ASP H 2 88  ? 136.481 105.985 154.171 1.000 145.61230 ? ? ? ? ? ? 88  ASP H OD1 1 
+ATOM 28081 O OD2 . ASP H 2 88  ? 136.482 105.019 152.201 1.000 144.46163 ? ? ? ? ? ? 88  ASP H OD2 1 
+ATOM 28082 N N   . ALA H 2 89  ? 138.483 101.938 152.640 1.000 139.91727 ? ? ? ? ? ? 89  ALA H N   1 
+ATOM 28083 C CA  . ALA H 2 89  ? 137.756 100.849 152.000 1.000 143.05906 ? ? ? ? ? ? 89  ALA H CA  1 
+ATOM 28084 C C   . ALA H 2 89  ? 137.790 99.571  152.828 1.000 147.71362 ? ? ? ? ? ? 89  ALA H C   1 
+ATOM 28085 O O   . ALA H 2 89  ? 136.805 98.825  152.859 1.000 147.37323 ? ? ? ? ? ? 89  ALA H O   1 
+ATOM 28086 C CB  . ALA H 2 89  ? 138.323 100.590 150.605 1.000 143.80845 ? ? ? ? ? ? 89  ALA H CB  1 
+ATOM 28087 N N   . PHE H 2 90  ? 138.907 99.296  153.504 1.000 155.23636 ? ? ? ? ? ? 90  PHE H N   1 
+ATOM 28088 C CA  . PHE H 2 90  ? 139.116 98.009  154.158 1.000 153.38731 ? ? ? ? ? ? 90  PHE H CA  1 
+ATOM 28089 C C   . PHE H 2 90  ? 139.355 98.136  155.659 1.000 153.85041 ? ? ? ? ? ? 90  PHE H C   1 
+ATOM 28090 O O   . PHE H 2 90  ? 139.917 97.223  156.268 1.000 156.68252 ? ? ? ? ? ? 90  PHE H O   1 
+ATOM 28091 C CB  . PHE H 2 90  ? 140.283 97.270  153.504 1.000 153.63871 ? ? ? ? ? ? 90  PHE H CB  1 
+ATOM 28092 C CG  . PHE H 2 90  ? 139.947 96.667  152.175 1.000 154.05943 ? ? ? ? ? ? 90  PHE H CG  1 
+ATOM 28093 C CD1 . PHE H 2 90  ? 138.797 95.920  152.011 1.000 154.90512 ? ? ? ? ? ? 90  PHE H CD1 1 
+ATOM 28094 C CD2 . PHE H 2 90  ? 140.781 96.847  151.088 1.000 153.86423 ? ? ? ? ? ? 90  PHE H CD2 1 
+ATOM 28095 C CE1 . PHE H 2 90  ? 138.487 95.362  150.790 1.000 154.20216 ? ? ? ? ? ? 90  PHE H CE1 1 
+ATOM 28096 C CE2 . PHE H 2 90  ? 140.475 96.293  149.864 1.000 153.94345 ? ? ? ? ? ? 90  PHE H CE2 1 
+ATOM 28097 C CZ  . PHE H 2 90  ? 139.326 95.550  149.715 1.000 154.62443 ? ? ? ? ? ? 90  PHE H CZ  1 
+ATOM 28098 N N   . GLY H 2 91  ? 138.945 99.238  156.269 1.000 160.47401 ? ? ? ? ? ? 91  GLY H N   1 
+ATOM 28099 C CA  . GLY H 2 91  ? 139.116 99.413  157.694 1.000 162.88831 ? ? ? ? ? ? 91  GLY H CA  1 
+ATOM 28100 C C   . GLY H 2 91  ? 140.517 99.872  158.060 1.000 162.48979 ? ? ? ? ? ? 91  GLY H C   1 
+ATOM 28101 O O   . GLY H 2 91  ? 141.460 99.799  157.275 1.000 164.95133 ? ? ? ? ? ? 91  GLY H O   1 
+ATOM 28102 N N   . ASN H 2 92  ? 140.646 100.351 159.299 1.000 168.66829 ? ? ? ? ? ? 92  ASN H N   1 
+ATOM 28103 C CA  . ASN H 2 92  ? 141.914 100.903 159.759 1.000 170.12106 ? ? ? ? ? ? 92  ASN H CA  1 
+ATOM 28104 C C   . ASN H 2 92  ? 142.979 99.836  159.966 1.000 171.87413 ? ? ? ? ? ? 92  ASN H C   1 
+ATOM 28105 O O   . ASN H 2 92  ? 144.155 100.179 160.127 1.000 171.87239 ? ? ? ? ? ? 92  ASN H O   1 
+ATOM 28106 C CB  . ASN H 2 92  ? 141.706 101.682 161.056 1.000 171.57675 ? ? ? ? ? ? 92  ASN H CB  1 
+ATOM 28107 C CG  . ASN H 2 92  ? 140.883 102.934 160.855 1.000 173.25082 ? ? ? ? ? ? 92  ASN H CG  1 
+ATOM 28108 O OD1 . ASN H 2 92  ? 141.317 103.874 160.190 1.000 174.26956 ? ? ? ? ? ? 92  ASN H OD1 1 
+ATOM 28109 N ND2 . ASN H 2 92  ? 139.686 102.953 161.426 1.000 173.08607 ? ? ? ? ? ? 92  ASN H ND2 1 
+ATOM 28110 N N   . ASP H 2 93  ? 142.596 98.559  159.981 1.000 189.29409 ? ? ? ? ? ? 93  ASP H N   1 
+ATOM 28111 C CA  . ASP H 2 93  ? 143.578 97.496  160.162 1.000 189.96086 ? ? ? ? ? ? 93  ASP H CA  1 
+ATOM 28112 C C   . ASP H 2 93  ? 144.577 97.454  159.011 1.000 189.61353 ? ? ? ? ? ? 93  ASP H C   1 
+ATOM 28113 O O   . ASP H 2 93  ? 145.782 97.292  159.236 1.000 189.33522 ? ? ? ? ? ? 93  ASP H O   1 
+ATOM 28114 C CB  . ASP H 2 93  ? 142.868 96.152  160.311 1.000 190.73899 ? ? ? ? ? ? 93  ASP H CB  1 
+ATOM 28115 C CG  . ASP H 2 93  ? 141.646 96.045  159.432 1.000 190.95791 ? ? ? ? ? ? 93  ASP H CG  1 
+ATOM 28116 O OD1 . ASP H 2 93  ? 141.749 96.377  158.237 1.000 191.22219 ? ? ? ? ? ? 93  ASP H OD1 1 
+ATOM 28117 O OD2 . ASP H 2 93  ? 140.583 95.623  159.931 1.000 191.52618 ? ? ? ? ? ? 93  ASP H OD2 1 
+ATOM 28118 N N   . TYR H 2 94  ? 144.101 97.596  157.777 1.000 177.13410 ? ? ? ? ? ? 94  TYR H N   1 
+ATOM 28119 C CA  . TYR H 2 94  ? 144.999 97.576  156.632 1.000 173.75607 ? ? ? ? ? ? 94  TYR H CA  1 
+ATOM 28120 C C   . TYR H 2 94  ? 145.923 98.792  156.667 1.000 175.66693 ? ? ? ? ? ? 94  TYR H C   1 
+ATOM 28121 O O   . TYR H 2 94  ? 145.505 99.880  157.073 1.000 178.22009 ? ? ? ? ? ? 94  TYR H O   1 
+ATOM 28122 C CB  . TYR H 2 94  ? 144.211 97.561  155.326 1.000 174.81455 ? ? ? ? ? ? 94  TYR H CB  1 
+ATOM 28123 C CG  . TYR H 2 94  ? 143.724 96.193  154.913 1.000 174.02266 ? ? ? ? ? ? 94  TYR H CG  1 
+ATOM 28124 C CD1 . TYR H 2 94  ? 142.627 95.613  155.527 1.000 174.61329 ? ? ? ? ? ? 94  TYR H CD1 1 
+ATOM 28125 C CD2 . TYR H 2 94  ? 144.362 95.484  153.909 1.000 176.90547 ? ? ? ? ? ? 94  TYR H CD2 1 
+ATOM 28126 C CE1 . TYR H 2 94  ? 142.175 94.366  155.153 1.000 175.19477 ? ? ? ? ? ? 94  TYR H CE1 1 
+ATOM 28127 C CE2 . TYR H 2 94  ? 143.919 94.234  153.527 1.000 180.27704 ? ? ? ? ? ? 94  TYR H CE2 1 
+ATOM 28128 C CZ  . TYR H 2 94  ? 142.824 93.680  154.154 1.000 178.92136 ? ? ? ? ? ? 94  TYR H CZ  1 
+ATOM 28129 O OH  . TYR H 2 94  ? 142.377 92.435  153.779 1.000 179.54112 ? ? ? ? ? ? 94  TYR H OH  1 
+ATOM 28130 N N   . PRO H 2 95  ? 147.175 98.641  156.257 1.000 177.56582 ? ? ? ? ? ? 95  PRO H N   1 
+ATOM 28131 C CA  . PRO H 2 95  ? 148.131 99.746  156.322 1.000 179.05051 ? ? ? ? ? ? 95  PRO H CA  1 
+ATOM 28132 C C   . PRO H 2 95  ? 148.212 100.520 155.011 1.000 178.97316 ? ? ? ? ? ? 95  PRO H C   1 
+ATOM 28133 O O   . PRO H 2 95  ? 147.715 100.093 153.968 1.000 179.41597 ? ? ? ? ? ? 95  PRO H O   1 
+ATOM 28134 C CB  . PRO H 2 95  ? 149.454 99.028  156.605 1.000 179.05775 ? ? ? ? ? ? 95  PRO H CB  1 
+ATOM 28135 C CG  . PRO H 2 95  ? 149.278 97.665  155.972 1.000 182.22893 ? ? ? ? ? ? 95  PRO H CG  1 
+ATOM 28136 C CD  . PRO H 2 95  ? 147.804 97.414  155.746 1.000 177.91927 ? ? ? ? ? ? 95  PRO H CD  1 
+ATOM 28137 N N   . ASP H 2 96  ? 148.863 101.679 155.089 1.000 184.50039 ? ? ? ? ? ? 96  ASP H N   1 
+ATOM 28138 C CA  . ASP H 2 96  ? 149.158 102.488 153.917 1.000 185.11189 ? ? ? ? ? ? 96  ASP H CA  1 
+ATOM 28139 C C   . ASP H 2 96  ? 150.648 102.701 153.699 1.000 186.79769 ? ? ? ? ? ? 96  ASP H C   1 
+ATOM 28140 O O   . ASP H 2 96  ? 151.031 103.255 152.663 1.000 187.82805 ? ? ? ? ? ? 96  ASP H O   1 
+ATOM 28141 C CB  . ASP H 2 96  ? 148.464 103.852 154.019 1.000 185.34224 ? ? ? ? ? ? 96  ASP H CB  1 
+ATOM 28142 C CG  . ASP H 2 96  ? 148.911 104.644 155.228 1.000 185.37740 ? ? ? ? ? ? 96  ASP H CG  1 
+ATOM 28143 O OD1 . ASP H 2 96  ? 149.511 104.045 156.145 1.000 186.04848 ? ? ? ? ? ? 96  ASP H OD1 1 
+ATOM 28144 O OD2 . ASP H 2 96  ? 148.666 105.867 155.262 1.000 186.15132 ? ? ? ? ? ? 96  ASP H OD2 1 
+ATOM 28145 N N   . ASN H 2 97  ? 151.493 102.285 154.642 1.000 189.22862 ? ? ? ? ? ? 97  ASN H N   1 
+ATOM 28146 C CA  . ASN H 2 97  ? 152.939 102.366 154.501 1.000 186.59296 ? ? ? ? ? ? 97  ASN H CA  1 
+ATOM 28147 C C   . ASN H 2 97  ? 153.524 101.137 153.819 1.000 186.24876 ? ? ? ? ? ? 97  ASN H C   1 
+ATOM 28148 O O   . ASN H 2 97  ? 154.724 100.872 153.954 1.000 189.01618 ? ? ? ? ? ? 97  ASN H O   1 
+ATOM 28149 C CB  . ASN H 2 97  ? 153.591 102.571 155.869 1.000 185.76677 ? ? ? ? ? ? 97  ASN H CB  1 
+ATOM 28150 C CG  . ASN H 2 97  ? 153.426 101.370 156.779 1.000 187.87150 ? ? ? ? ? ? 97  ASN H CG  1 
+ATOM 28151 O OD1 . ASN H 2 97  ? 152.538 100.541 156.578 1.000 184.98613 ? ? ? ? ? ? 97  ASN H OD1 1 
+ATOM 28152 N ND2 . ASN H 2 97  ? 154.282 101.271 157.787 1.000 189.93129 ? ? ? ? ? ? 97  ASN H ND2 1 
+ATOM 28153 N N   . PHE H 2 98  ? 152.700 100.383 153.098 1.000 182.48539 ? ? ? ? ? ? 98  PHE H N   1 
+ATOM 28154 C CA  . PHE H 2 98  ? 153.142 99.186  152.406 1.000 183.66076 ? ? ? ? ? ? 98  PHE H CA  1 
+ATOM 28155 C C   . PHE H 2 98  ? 154.179 99.531  151.338 1.000 186.56125 ? ? ? ? ? ? 98  PHE H C   1 
+ATOM 28156 O O   . PHE H 2 98  ? 154.371 100.690 150.961 1.000 187.60436 ? ? ? ? ? ? 98  PHE H O   1 
+ATOM 28157 C CB  . PHE H 2 98  ? 151.951 98.476  151.767 1.000 184.44931 ? ? ? ? ? ? 98  PHE H CB  1 
+ATOM 28158 C CG  . PHE H 2 98  ? 151.247 99.299  150.726 1.000 184.85451 ? ? ? ? ? ? 98  PHE H CG  1 
+ATOM 28159 C CD1 . PHE H 2 98  ? 150.338 100.276 151.093 1.000 183.96014 ? ? ? ? ? ? 98  PHE H CD1 1 
+ATOM 28160 C CD2 . PHE H 2 98  ? 151.501 99.103  149.381 1.000 184.13550 ? ? ? ? ? ? 98  PHE H CD2 1 
+ATOM 28161 C CE1 . PHE H 2 98  ? 149.696 101.037 150.140 1.000 182.16223 ? ? ? ? ? ? 98  PHE H CE1 1 
+ATOM 28162 C CE2 . PHE H 2 98  ? 150.859 99.859  148.424 1.000 180.64616 ? ? ? ? ? ? 98  PHE H CE2 1 
+ATOM 28163 C CZ  . PHE H 2 98  ? 149.957 100.829 148.804 1.000 180.66579 ? ? ? ? ? ? 98  PHE H CZ  1 
+ATOM 28164 N N   . THR H 2 99  ? 154.850 98.493  150.845 1.000 201.91454 ? ? ? ? ? ? 99  THR H N   1 
+ATOM 28165 C CA  . THR H 2 99  ? 155.846 98.623  149.794 1.000 201.97027 ? ? ? ? ? ? 99  THR H CA  1 
+ATOM 28166 C C   . THR H 2 99  ? 155.604 97.540  148.754 1.000 201.68736 ? ? ? ? ? ? 99  THR H C   1 
+ATOM 28167 O O   . THR H 2 99  ? 155.032 96.490  149.055 1.000 199.60161 ? ? ? ? ? ? 99  THR H O   1 
+ATOM 28168 C CB  . THR H 2 99  ? 157.272 98.515  150.355 1.000 201.15575 ? ? ? ? ? ? 99  THR H CB  1 
+ATOM 28169 O OG1 . THR H 2 99  ? 157.348 99.214  151.604 1.000 200.94620 ? ? ? ? ? ? 99  THR H OG1 1 
+ATOM 28170 C CG2 . THR H 2 99  ? 158.277 99.124  149.391 1.000 200.91550 ? ? ? ? ? ? 99  THR H CG2 1 
+ATOM 28171 N N   . ALA H 2 100 ? 156.036 97.805  147.524 1.000 219.43213 ? ? ? ? ? ? 100 ALA H N   1 
+ATOM 28172 C CA  . ALA H 2 100 ? 155.824 96.897  146.405 1.000 219.58538 ? ? ? ? ? ? 100 ALA H CA  1 
+ATOM 28173 C C   . ALA H 2 100 ? 157.081 96.066  146.182 1.000 220.09881 ? ? ? ? ? ? 100 ALA H C   1 
+ATOM 28174 O O   . ALA H 2 100 ? 158.174 96.618  146.017 1.000 220.20267 ? ? ? ? ? ? 100 ALA H O   1 
+ATOM 28175 C CB  . ALA H 2 100 ? 155.461 97.671  145.138 1.000 219.01272 ? ? ? ? ? ? 100 ALA H CB  1 
+ATOM 28176 N N   . GLU H 2 101 ? 156.924 94.743  146.180 1.000 242.68854 ? ? ? ? ? ? 101 GLU H N   1 
+ATOM 28177 C CA  . GLU H 2 101 ? 158.029 93.814  145.960 1.000 243.41878 ? ? ? ? ? ? 101 GLU H CA  1 
+ATOM 28178 C C   . GLU H 2 101 ? 157.546 92.704  145.035 1.000 244.78075 ? ? ? ? ? ? 101 GLU H C   1 
+ATOM 28179 O O   . GLU H 2 101 ? 156.701 91.892  145.423 1.000 244.07887 ? ? ? ? ? ? 101 GLU H O   1 
+ATOM 28180 C CB  . GLU H 2 101 ? 158.542 93.244  147.281 1.000 244.16901 ? ? ? ? ? ? 101 GLU H CB  1 
+ATOM 28181 C CG  . GLU H 2 101 ? 159.237 94.269  148.162 1.000 244.29601 ? ? ? ? ? ? 101 GLU H CG  1 
+ATOM 28182 C CD  . GLU H 2 101 ? 159.764 93.670  149.448 1.000 244.98714 ? ? ? ? ? ? 101 GLU H CD  1 
+ATOM 28183 O OE1 . GLU H 2 101 ? 159.415 92.511  149.752 1.000 244.73758 ? ? ? ? ? ? 101 GLU H OE1 1 
+ATOM 28184 O OE2 . GLU H 2 101 ? 160.533 94.356  150.154 1.000 244.65089 ? ? ? ? ? ? 101 GLU H OE2 1 
+ATOM 28185 N N   . TYR H 2 102 ? 158.086 92.673  143.815 1.000 254.16530 ? ? ? ? ? ? 102 TYR H N   1 
+ATOM 28186 C CA  . TYR H 2 102 ? 157.642 91.706  142.817 1.000 254.02294 ? ? ? ? ? ? 102 TYR H CA  1 
+ATOM 28187 C C   . TYR H 2 102 ? 158.209 90.313  143.060 1.000 253.26068 ? ? ? ? ? ? 102 TYR H C   1 
+ATOM 28188 O O   . TYR H 2 102 ? 157.543 89.316  142.761 1.000 250.67031 ? ? ? ? ? ? 102 TYR H O   1 
+ATOM 28189 C CB  . TYR H 2 102 ? 158.038 92.170  141.413 1.000 252.54427 ? ? ? ? ? ? 102 TYR H CB  1 
+ATOM 28190 C CG  . TYR H 2 102 ? 157.553 93.551  141.021 1.000 252.86388 ? ? ? ? ? ? 102 TYR H CG  1 
+ATOM 28191 C CD1 . TYR H 2 102 ? 156.547 94.193  141.732 1.000 252.92085 ? ? ? ? ? ? 102 TYR H CD1 1 
+ATOM 28192 C CD2 . TYR H 2 102 ? 158.111 94.215  139.938 1.000 252.98552 ? ? ? ? ? ? 102 TYR H CD2 1 
+ATOM 28193 C CE1 . TYR H 2 102 ? 156.110 95.453  141.372 1.000 252.56210 ? ? ? ? ? ? 102 TYR H CE1 1 
+ATOM 28194 C CE2 . TYR H 2 102 ? 157.681 95.474  139.570 1.000 253.21640 ? ? ? ? ? ? 102 TYR H CE2 1 
+ATOM 28195 C CZ  . TYR H 2 102 ? 156.680 96.088  140.290 1.000 252.96536 ? ? ? ? ? ? 102 TYR H CZ  1 
+ATOM 28196 O OH  . TYR H 2 102 ? 156.250 97.343  139.927 1.000 253.22339 ? ? ? ? ? ? 102 TYR H OH  1 
+ATOM 28197 N N   . PHE H 2 103 ? 159.428 90.222  143.588 1.000 267.62157 ? ? ? ? ? ? 103 PHE H N   1 
+ATOM 28198 C CA  . PHE H 2 103 ? 160.155 88.960  143.580 1.000 266.87675 ? ? ? ? ? ? 103 PHE H CA  1 
+ATOM 28199 C C   . PHE H 2 103 ? 159.734 88.005  144.688 1.000 266.74028 ? ? ? ? ? ? 103 PHE H C   1 
+ATOM 28200 O O   . PHE H 2 103 ? 159.948 86.795  144.552 1.000 266.45373 ? ? ? ? ? ? 103 PHE H O   1 
+ATOM 28201 C CB  . PHE H 2 103 ? 161.658 89.228  143.674 1.000 267.54636 ? ? ? ? ? ? 103 PHE H CB  1 
+ATOM 28202 C CG  . PHE H 2 103 ? 162.202 90.023  142.521 1.000 268.36380 ? ? ? ? ? ? 103 PHE H CG  1 
+ATOM 28203 C CD1 . PHE H 2 103 ? 161.525 90.069  141.313 1.000 267.61488 ? ? ? ? ? ? 103 PHE H CD1 1 
+ATOM 28204 C CD2 . PHE H 2 103 ? 163.386 90.728  142.646 1.000 269.16752 ? ? ? ? ? ? 103 PHE H CD2 1 
+ATOM 28205 C CE1 . PHE H 2 103 ? 162.020 90.801  140.253 1.000 267.57914 ? ? ? ? ? ? 103 PHE H CE1 1 
+ATOM 28206 C CE2 . PHE H 2 103 ? 163.885 91.462  141.588 1.000 269.07322 ? ? ? ? ? ? 103 PHE H CE2 1 
+ATOM 28207 C CZ  . PHE H 2 103 ? 163.202 91.498  140.390 1.000 268.13178 ? ? ? ? ? ? 103 PHE H CZ  1 
+ATOM 28208 N N   . ASP H 2 104 ? 159.145 88.502  145.772 1.000 243.26689 ? ? ? ? ? ? 104 ASP H N   1 
+ATOM 28209 C CA  . ASP H 2 104 ? 158.823 87.664  146.916 1.000 242.38158 ? ? ? ? ? ? 104 ASP H CA  1 
+ATOM 28210 C C   . ASP H 2 104 ? 157.397 87.924  147.379 1.000 241.87589 ? ? ? ? ? ? 104 ASP H C   1 
+ATOM 28211 O O   . ASP H 2 104 ? 156.735 88.870  146.943 1.000 241.01147 ? ? ? ? ? ? 104 ASP H O   1 
+ATOM 28212 C CB  . ASP H 2 104 ? 159.808 87.895  148.069 1.000 241.57787 ? ? ? ? ? ? 104 ASP H CB  1 
+ATOM 28213 C CG  . ASP H 2 104 ? 161.251 87.777  147.631 1.000 241.56312 ? ? ? ? ? ? 104 ASP H CG  1 
+ATOM 28214 O OD1 . ASP H 2 104 ? 161.789 88.763  147.085 1.000 241.69298 ? ? ? ? ? ? 104 ASP H OD1 1 
+ATOM 28215 O OD2 . ASP H 2 104 ? 161.849 86.700  147.833 1.000 241.12271 ? ? ? ? ? ? 104 ASP H OD2 1 
+ATOM 28216 N N   . ASN H 2 105 ? 156.935 87.052  148.278 1.000 233.56334 ? ? ? ? ? ? 105 ASN H N   1 
+ATOM 28217 C CA  . ASN H 2 105 ? 155.607 87.151  148.883 1.000 233.45884 ? ? ? ? ? ? 105 ASN H CA  1 
+ATOM 28218 C C   . ASN H 2 105 ? 154.504 87.113  147.829 1.000 232.27416 ? ? ? ? ? ? 105 ASN H C   1 
+ATOM 28219 O O   . ASN H 2 105 ? 153.515 87.843  147.912 1.000 233.91258 ? ? ? ? ? ? 105 ASN H O   1 
+ATOM 28220 C CB  . ASN H 2 105 ? 155.490 88.405  149.752 1.000 233.59234 ? ? ? ? ? ? 105 ASN H CB  1 
+ATOM 28221 C CG  . ASN H 2 105 ? 156.672 88.577  150.686 1.000 232.34974 ? ? ? ? ? ? 105 ASN H CG  1 
+ATOM 28222 O OD1 . ASN H 2 105 ? 157.731 89.059  150.284 1.000 231.19814 ? ? ? ? ? ? 105 ASN H OD1 1 
+ATOM 28223 N ND2 . ASN H 2 105 ? 156.498 88.181  151.941 1.000 231.56181 ? ? ? ? ? ? 105 ASN H ND2 1 
+ATOM 28224 N N   . GLN H 2 106 ? 154.672 86.255  146.827 1.000 217.44422 ? ? ? ? ? ? 106 GLN H N   1 
+ATOM 28225 C CA  . GLN H 2 106 ? 153.644 86.092  145.811 1.000 218.10058 ? ? ? ? ? ? 106 GLN H CA  1 
+ATOM 28226 C C   . GLN H 2 106 ? 152.428 85.373  146.387 1.000 218.22829 ? ? ? ? ? ? 106 GLN H C   1 
+ATOM 28227 O O   . GLN H 2 106 ? 152.528 84.599  147.342 1.000 216.52060 ? ? ? ? ? ? 106 GLN H O   1 
+ATOM 28228 C CB  . GLN H 2 106 ? 154.195 85.322  144.613 1.000 216.97790 ? ? ? ? ? ? 106 GLN H CB  1 
+ATOM 28229 C CG  . GLN H 2 106 ? 155.044 86.166  143.679 1.000 216.95242 ? ? ? ? ? ? 106 GLN H CG  1 
+ATOM 28230 C CD  . GLN H 2 106 ? 156.514 86.129  144.039 1.000 216.87428 ? ? ? ? ? ? 106 GLN H CD  1 
+ATOM 28231 O OE1 . GLN H 2 106 ? 156.879 85.782  145.161 1.000 217.02915 ? ? ? ? ? ? 106 GLN H OE1 1 
+ATOM 28232 N NE2 . GLN H 2 106 ? 157.366 86.491  143.087 1.000 215.49594 ? ? ? ? ? ? 106 GLN H NE2 1 
+ATOM 28233 N N   . PHE H 2 107 ? 151.269 85.638  145.792 1.000 220.78420 ? ? ? ? ? ? 107 PHE H N   1 
+ATOM 28234 C CA  . PHE H 2 107 ? 149.998 85.099  146.254 1.000 219.50393 ? ? ? ? ? ? 107 PHE H CA  1 
+ATOM 28235 C C   . PHE H 2 107 ? 149.436 84.126  145.229 1.000 218.11946 ? ? ? ? ? ? 107 PHE H C   1 
+ATOM 28236 O O   . PHE H 2 107 ? 149.598 84.319  144.020 1.000 218.32938 ? ? ? ? ? ? 107 PHE H O   1 
+ATOM 28237 C CB  . PHE H 2 107 ? 148.982 86.215  146.502 1.000 219.14897 ? ? ? ? ? ? 107 PHE H CB  1 
+ATOM 28238 C CG  . PHE H 2 107 ? 149.604 87.536  146.834 1.000 220.14667 ? ? ? ? ? ? 107 PHE H CG  1 
+ATOM 28239 C CD1 . PHE H 2 107 ? 150.120 87.776  148.094 1.000 219.59939 ? ? ? ? ? ? 107 PHE H CD1 1 
+ATOM 28240 C CD2 . PHE H 2 107 ? 149.681 88.537  145.882 1.000 219.44530 ? ? ? ? ? ? 107 PHE H CD2 1 
+ATOM 28241 C CE1 . PHE H 2 107 ? 150.692 88.992  148.402 1.000 219.42673 ? ? ? ? ? ? 107 PHE H CE1 1 
+ATOM 28242 C CE2 . PHE H 2 107 ? 150.255 89.751  146.183 1.000 219.74591 ? ? ? ? ? ? 107 PHE H CE2 1 
+ATOM 28243 C CZ  . PHE H 2 107 ? 150.761 89.981  147.444 1.000 219.22850 ? ? ? ? ? ? 107 PHE H CZ  1 
+ATOM 28244 N N   . ALA H 2 108 ? 148.773 83.081  145.718 1.000 210.87888 ? ? ? ? ? ? 108 ALA H N   1 
+ATOM 28245 C CA  . ALA H 2 108 ? 148.126 82.117  144.840 1.000 211.67034 ? ? ? ? ? ? 108 ALA H CA  1 
+ATOM 28246 C C   . ALA H 2 108 ? 146.645 82.404  144.641 1.000 211.39160 ? ? ? ? ? ? 108 ALA H C   1 
+ATOM 28247 O O   . ALA H 2 108 ? 146.107 82.126  143.563 1.000 210.48924 ? ? ? ? ? ? 108 ALA H O   1 
+ATOM 28248 C CB  . ALA H 2 108 ? 148.302 80.699  145.388 1.000 212.06257 ? ? ? ? ? ? 108 ALA H CB  1 
+ATOM 28249 N N   . SER H 2 109 ? 145.974 82.953  145.652 1.000 215.62190 ? ? ? ? ? ? 109 SER H N   1 
+ATOM 28250 C CA  . SER H 2 109 ? 144.550 83.243  145.583 1.000 216.56169 ? ? ? ? ? ? 109 SER H CA  1 
+ATOM 28251 C C   . SER H 2 109 ? 144.302 84.694  145.965 1.000 218.32176 ? ? ? ? ? ? 109 SER H C   1 
+ATOM 28252 O O   . SER H 2 109 ? 145.060 85.288  146.737 1.000 216.94794 ? ? ? ? ? ? 109 SER H O   1 
+ATOM 28253 C CB  . SER H 2 109 ? 143.741 82.319  146.501 1.000 215.01571 ? ? ? ? ? ? 109 SER H CB  1 
+ATOM 28254 O OG  . SER H 2 109 ? 142.380 82.711  146.546 1.000 214.70275 ? ? ? ? ? ? 109 SER H OG  1 
+ATOM 28255 N N   . TYR H 2 110 ? 143.230 85.262  145.407 1.000 214.89398 ? ? ? ? ? ? 110 TYR H N   1 
+ATOM 28256 C CA  . TYR H 2 110 ? 142.886 86.648  145.705 1.000 213.48451 ? ? ? ? ? ? 110 TYR H CA  1 
+ATOM 28257 C C   . TYR H 2 110 ? 142.532 86.825  147.176 1.000 213.28123 ? ? ? ? ? ? 110 TYR H C   1 
+ATOM 28258 O O   . TYR H 2 110 ? 143.086 87.696  147.857 1.000 210.78624 ? ? ? ? ? ? 110 TYR H O   1 
+ATOM 28259 C CB  . TYR H 2 110 ? 141.727 87.103  144.817 1.000 211.22377 ? ? ? ? ? ? 110 TYR H CB  1 
+ATOM 28260 C CG  . TYR H 2 110 ? 141.239 88.502  145.119 1.000 211.93178 ? ? ? ? ? ? 110 TYR H CG  1 
+ATOM 28261 C CD1 . TYR H 2 110 ? 142.135 89.533  145.371 1.000 210.78753 ? ? ? ? ? ? 110 TYR H CD1 1 
+ATOM 28262 C CD2 . TYR H 2 110 ? 139.882 88.791  145.159 1.000 210.97438 ? ? ? ? ? ? 110 TYR H CD2 1 
+ATOM 28263 C CE1 . TYR H 2 110 ? 141.693 90.810  145.650 1.000 209.60460 ? ? ? ? ? ? 110 TYR H CE1 1 
+ATOM 28264 C CE2 . TYR H 2 110 ? 139.431 90.066  145.437 1.000 210.82233 ? ? ? ? ? ? 110 TYR H CE2 1 
+ATOM 28265 C CZ  . TYR H 2 110 ? 140.341 91.071  145.681 1.000 210.78599 ? ? ? ? ? ? 110 TYR H CZ  1 
+ATOM 28266 O OH  . TYR H 2 110 ? 139.897 92.343  145.959 1.000 210.48166 ? ? ? ? ? ? 110 TYR H OH  1 
+ATOM 28267 N N   . ASP H 2 111 ? 141.608 86.006  147.683 1.000 219.66989 ? ? ? ? ? ? 111 ASP H N   1 
+ATOM 28268 C CA  . ASP H 2 111 ? 141.231 86.103  149.089 1.000 219.92367 ? ? ? ? ? ? 111 ASP H CA  1 
+ATOM 28269 C C   . ASP H 2 111 ? 142.416 85.799  149.994 1.000 220.52851 ? ? ? ? ? ? 111 ASP H C   1 
+ATOM 28270 O O   . ASP H 2 111 ? 142.636 86.493  150.994 1.000 219.84970 ? ? ? ? ? ? 111 ASP H O   1 
+ATOM 28271 C CB  . ASP H 2 111 ? 140.067 85.161  149.388 1.000 218.79892 ? ? ? ? ? ? 111 ASP H CB  1 
+ATOM 28272 C CG  . ASP H 2 111 ? 139.270 85.587  150.604 1.000 219.19751 ? ? ? ? ? ? 111 ASP H CG  1 
+ATOM 28273 O OD1 . ASP H 2 111 ? 139.766 86.433  151.377 1.000 219.65402 ? ? ? ? ? ? 111 ASP H OD1 1 
+ATOM 28274 O OD2 . ASP H 2 111 ? 138.145 85.077  150.787 1.000 219.68813 ? ? ? ? ? ? 111 ASP H OD2 1 
+ATOM 28275 N N   . LYS H 2 112 ? 143.191 84.766  149.659 1.000 213.04799 ? ? ? ? ? ? 112 LYS H N   1 
+ATOM 28276 C CA  . LYS H 2 112 ? 144.427 84.512  150.389 1.000 211.28633 ? ? ? ? ? ? 112 LYS H CA  1 
+ATOM 28277 C C   . LYS H 2 112 ? 145.403 85.667  150.217 1.000 210.59035 ? ? ? ? ? ? 112 LYS H C   1 
+ATOM 28278 O O   . LYS H 2 112 ? 146.062 86.082  151.177 1.000 210.64196 ? ? ? ? ? ? 112 LYS H O   1 
+ATOM 28279 C CB  . LYS H 2 112 ? 145.055 83.199  149.925 1.000 210.16067 ? ? ? ? ? ? 112 LYS H CB  1 
+ATOM 28280 C CG  . LYS H 2 112 ? 146.219 82.736  150.784 1.000 210.40287 ? ? ? ? ? ? 112 LYS H CG  1 
+ATOM 28281 C CD  . LYS H 2 112 ? 146.879 81.500  150.200 1.000 210.00392 ? ? ? ? ? ? 112 LYS H CD  1 
+ATOM 28282 C CE  . LYS H 2 112 ? 147.660 81.837  148.941 1.000 210.14765 ? ? ? ? ? ? 112 LYS H CE  1 
+ATOM 28283 N NZ  . LYS H 2 112 ? 148.817 82.727  149.229 1.000 208.97624 ? ? ? ? ? ? 112 LYS H NZ  1 
+ATOM 28284 N N   . GLY H 2 113 ? 145.503 86.202  148.999 1.000 209.93514 ? ? ? ? ? ? 113 GLY H N   1 
+ATOM 28285 C CA  . GLY H 2 113 ? 146.353 87.361  148.778 1.000 210.26535 ? ? ? ? ? ? 113 GLY H CA  1 
+ATOM 28286 C C   . GLY H 2 113 ? 145.914 88.564  149.588 1.000 210.67713 ? ? ? ? ? ? 113 GLY H C   1 
+ATOM 28287 O O   . GLY H 2 113 ? 146.744 89.333  150.078 1.000 209.12718 ? ? ? ? ? ? 113 GLY H O   1 
+ATOM 28288 N N   . LEU H 2 114 ? 144.601 88.755  149.725 1.000 208.58915 ? ? ? ? ? ? 114 LEU H N   1 
+ATOM 28289 C CA  . LEU H 2 114 ? 144.107 89.827  150.582 1.000 209.81141 ? ? ? ? ? ? 114 LEU H CA  1 
+ATOM 28290 C C   . LEU H 2 114 ? 144.403 89.543  152.048 1.000 211.01266 ? ? ? ? ? ? 114 LEU H C   1 
+ATOM 28291 O O   . LEU H 2 114 ? 144.822 90.439  152.789 1.000 210.23559 ? ? ? ? ? ? 114 LEU H O   1 
+ATOM 28292 C CB  . LEU H 2 114 ? 142.608 90.028  150.371 1.000 208.55936 ? ? ? ? ? ? 114 LEU H CB  1 
+ATOM 28293 C CG  . LEU H 2 114 ? 142.215 91.038  149.295 1.000 208.13996 ? ? ? ? ? ? 114 LEU H CG  1 
+ATOM 28294 C CD1 . LEU H 2 114 ? 140.707 91.076  149.126 1.000 207.53560 ? ? ? ? ? ? 114 LEU H CD1 1 
+ATOM 28295 C CD2 . LEU H 2 114 ? 142.755 92.415  149.646 1.000 207.68623 ? ? ? ? ? ? 114 LEU H CD2 1 
+ATOM 28296 N N   . GLN H 2 115 ? 144.194 88.300  152.486 1.000 214.88696 ? ? ? ? ? ? 115 GLN H N   1 
+ATOM 28297 C CA  . GLN H 2 115 ? 144.339 87.994  153.904 1.000 215.00678 ? ? ? ? ? ? 115 GLN H CA  1 
+ATOM 28298 C C   . GLN H 2 115 ? 145.802 87.987  154.327 1.000 215.95537 ? ? ? ? ? ? 115 GLN H C   1 
+ATOM 28299 O O   . GLN H 2 115 ? 146.109 88.358  155.465 1.000 214.71899 ? ? ? ? ? ? 115 GLN H O   1 
+ATOM 28300 C CB  . GLN H 2 115 ? 143.585 86.685  154.219 1.000 213.51929 ? ? ? ? ? ? 115 GLN H CB  1 
+ATOM 28301 C CG  . GLN H 2 115 ? 144.203 85.286  153.935 1.000 213.24034 ? ? ? ? ? ? 115 GLN H CG  1 
+ATOM 28302 C CD  . GLN H 2 115 ? 145.532 84.958  154.608 1.000 213.92243 ? ? ? ? ? ? 115 GLN H CD  1 
+ATOM 28303 O OE1 . GLN H 2 115 ? 145.938 85.590  155.581 1.000 214.13265 ? ? ? ? ? ? 115 GLN H OE1 1 
+ATOM 28304 N NE2 . GLN H 2 115 ? 146.205 83.937  154.092 1.000 212.90540 ? ? ? ? ? ? 115 GLN H NE2 1 
+ATOM 28305 N N   . VAL H 2 116 ? 146.718 87.589  153.440 1.000 212.54554 ? ? ? ? ? ? 116 VAL H N   1 
+ATOM 28306 C CA  . VAL H 2 116 ? 148.131 87.754  153.760 1.000 210.82589 ? ? ? ? ? ? 116 VAL H CA  1 
+ATOM 28307 C C   . VAL H 2 116 ? 148.529 89.223  153.751 1.000 208.77536 ? ? ? ? ? ? 116 VAL H C   1 
+ATOM 28308 O O   . VAL H 2 116 ? 149.412 89.622  154.519 1.000 208.41866 ? ? ? ? ? ? 116 VAL H O   1 
+ATOM 28309 C CB  . VAL H 2 116 ? 149.047 86.962  152.808 1.000 208.59148 ? ? ? ? ? ? 116 VAL H CB  1 
+ATOM 28310 C CG1 . VAL H 2 116 ? 148.780 85.470  152.918 1.000 207.72046 ? ? ? ? ? ? 116 VAL H CG1 1 
+ATOM 28311 C CG2 . VAL H 2 116 ? 148.893 87.435  151.376 1.000 206.10879 ? ? ? ? ? ? 116 VAL H CG2 1 
+ATOM 28312 N N   . LEU H 2 117 ? 147.889 90.040  152.913 1.000 203.55779 ? ? ? ? ? ? 117 LEU H N   1 
+ATOM 28313 C CA  . LEU H 2 117 ? 148.215 91.460  152.865 1.000 205.04083 ? ? ? ? ? ? 117 LEU H CA  1 
+ATOM 28314 C C   . LEU H 2 117 ? 147.886 92.148  154.184 1.000 207.08093 ? ? ? ? ? ? 117 LEU H C   1 
+ATOM 28315 O O   . LEU H 2 117 ? 148.614 93.047  154.620 1.000 204.43149 ? ? ? ? ? ? 117 LEU H O   1 
+ATOM 28316 C CB  . LEU H 2 117 ? 147.472 92.127  151.707 1.000 205.26350 ? ? ? ? ? ? 117 LEU H CB  1 
+ATOM 28317 C CG  . LEU H 2 117 ? 147.327 93.650  151.751 1.000 207.19142 ? ? ? ? ? ? 117 LEU H CG  1 
+ATOM 28318 C CD1 . LEU H 2 117 ? 148.676 94.336  151.590 1.000 205.18680 ? ? ? ? ? ? 117 LEU H CD1 1 
+ATOM 28319 C CD2 . LEU H 2 117 ? 146.353 94.124  150.687 1.000 204.67072 ? ? ? ? ? ? 117 LEU H CD2 1 
+ATOM 28320 N N   . LYS H 2 118 ? 146.793 91.740  154.833 1.000 205.16727 ? ? ? ? ? ? 118 LYS H N   1 
+ATOM 28321 C CA  . LYS H 2 118 ? 146.415 92.367  156.094 1.000 204.67072 ? ? ? ? ? ? 118 LYS H CA  1 
+ATOM 28322 C C   . LYS H 2 118 ? 147.449 92.100  157.181 1.000 205.99121 ? ? ? ? ? ? 118 LYS H C   1 
+ATOM 28323 O O   . LYS H 2 118 ? 147.751 92.986  157.989 1.000 203.71243 ? ? ? ? ? ? 118 LYS H O   1 
+ATOM 28324 C CB  . LYS H 2 118 ? 145.035 91.879  156.533 1.000 203.94465 ? ? ? ? ? ? 118 LYS H CB  1 
+ATOM 28325 C CG  . LYS H 2 118 ? 144.462 92.646  157.715 1.000 204.15007 ? ? ? ? ? ? 118 LYS H CG  1 
+ATOM 28326 C CD  . LYS H 2 118 ? 143.429 91.829  158.471 1.000 202.81918 ? ? ? ? ? ? 118 LYS H CD  1 
+ATOM 28327 C CE  . LYS H 2 118 ? 142.475 91.122  157.523 1.000 203.13694 ? ? ? ? ? ? 118 LYS H CE  1 
+ATOM 28328 N NZ  . LYS H 2 118 ? 141.337 90.493  158.247 1.000 203.04747 ? ? ? ? ? ? 118 LYS H NZ  1 
+ATOM 28329 N N   . TYR H 2 119 ? 148.002 90.886  157.221 1.000 210.78128 ? ? ? ? ? ? 119 TYR H N   1 
+ATOM 28330 C CA  . TYR H 2 119 ? 148.964 90.524  158.256 1.000 208.74857 ? ? ? ? ? ? 119 TYR H CA  1 
+ATOM 28331 C C   . TYR H 2 119 ? 150.408 90.792  157.859 1.000 207.93104 ? ? ? ? ? ? 119 TYR H C   1 
+ATOM 28332 O O   . TYR H 2 119 ? 151.209 91.193  158.711 1.000 205.94333 ? ? ? ? ? ? 119 TYR H O   1 
+ATOM 28333 C CB  . TYR H 2 119 ? 148.803 89.050  158.637 1.000 207.08944 ? ? ? ? ? ? 119 TYR H CB  1 
+ATOM 28334 C CG  . TYR H 2 119 ? 147.368 88.632  158.845 1.000 208.58230 ? ? ? ? ? ? 119 TYR H CG  1 
+ATOM 28335 C CD1 . TYR H 2 119 ? 146.515 89.390  159.635 1.000 208.80852 ? ? ? ? ? ? 119 TYR H CD1 1 
+ATOM 28336 C CD2 . TYR H 2 119 ? 146.868 87.478  158.263 1.000 208.64873 ? ? ? ? ? ? 119 TYR H CD2 1 
+ATOM 28337 C CE1 . TYR H 2 119 ? 145.203 89.015  159.833 1.000 209.25788 ? ? ? ? ? ? 119 TYR H CE1 1 
+ATOM 28338 C CE2 . TYR H 2 119 ? 145.555 87.094  158.453 1.000 208.83210 ? ? ? ? ? ? 119 TYR H CE2 1 
+ATOM 28339 C CZ  . TYR H 2 119 ? 144.727 87.866  159.241 1.000 209.57473 ? ? ? ? ? ? 119 TYR H CZ  1 
+ATOM 28340 O OH  . TYR H 2 119 ? 143.419 87.489  159.436 1.000 208.70879 ? ? ? ? ? ? 119 TYR H OH  1 
+ATOM 28341 N N   . GLN H 2 120 ? 150.770 90.574  156.593 1.000 201.94289 ? ? ? ? ? ? 120 GLN H N   1 
+ATOM 28342 C CA  . GLN H 2 120 ? 152.122 90.906  156.157 1.000 202.10218 ? ? ? ? ? ? 120 GLN H CA  1 
+ATOM 28343 C C   . GLN H 2 120 ? 152.310 92.409  156.004 1.000 201.99315 ? ? ? ? ? ? 120 GLN H C   1 
+ATOM 28344 O O   . GLN H 2 120 ? 153.431 92.908  156.156 1.000 200.19120 ? ? ? ? ? ? 120 GLN H O   1 
+ATOM 28345 C CB  . GLN H 2 120 ? 152.449 90.191  154.845 1.000 200.57223 ? ? ? ? ? ? 120 GLN H CB  1 
+ATOM 28346 C CG  . GLN H 2 120 ? 153.874 90.400  154.360 1.000 202.16583 ? ? ? ? ? ? 120 GLN H CG  1 
+ATOM 28347 C CD  . GLN H 2 120 ? 154.908 89.888  155.345 1.000 200.68998 ? ? ? ? ? ? 120 GLN H CD  1 
+ATOM 28348 O OE1 . GLN H 2 120 ? 155.765 90.639  155.808 1.000 198.29173 ? ? ? ? ? ? 120 GLN H OE1 1 
+ATOM 28349 N NE2 . GLN H 2 120 ? 154.830 88.604  155.670 1.000 199.26921 ? ? ? ? ? ? 120 GLN H NE2 1 
+ATOM 28350 N N   . ASN H 2 121 ? 151.234 93.136  155.702 1.000 205.75950 ? ? ? ? ? ? 121 ASN H N   1 
+ATOM 28351 C CA  . ASN H 2 121 ? 151.190 94.593  155.618 1.000 206.95919 ? ? ? ? ? ? 121 ASN H CA  1 
+ATOM 28352 C C   . ASN H 2 121 ? 151.999 95.158  154.460 1.000 207.78414 ? ? ? ? ? ? 121 ASN H C   1 
+ATOM 28353 O O   . ASN H 2 121 ? 152.202 96.377  154.399 1.000 207.94792 ? ? ? ? ? ? 121 ASN H O   1 
+ATOM 28354 C CB  . ASN H 2 121 ? 151.658 95.254  156.921 1.000 208.08526 ? ? ? ? ? ? 121 ASN H CB  1 
+ATOM 28355 C CG  . ASN H 2 121 ? 150.747 94.944  158.092 1.000 207.29722 ? ? ? ? ? ? 121 ASN H CG  1 
+ATOM 28356 O OD1 . ASN H 2 121 ? 150.344 93.800  158.292 1.000 205.70094 ? ? ? ? ? ? 121 ASN H OD1 1 
+ATOM 28357 N ND2 . ASN H 2 121 ? 150.418 95.966  158.873 1.000 206.65226 ? ? ? ? ? ? 121 ASN H ND2 1 
+ATOM 28358 N N   . ILE H 2 122 ? 152.478 94.320  153.543 1.000 207.23626 ? ? ? ? ? ? 122 ILE H N   1 
+ATOM 28359 C CA  . ILE H 2 122 ? 153.298 94.765  152.421 1.000 207.30099 ? ? ? ? ? ? 122 ILE H CA  1 
+ATOM 28360 C C   . ILE H 2 122 ? 152.704 94.224  151.130 1.000 206.27604 ? ? ? ? ? ? 122 ILE H C   1 
+ATOM 28361 O O   . ILE H 2 122 ? 152.376 93.035  151.040 1.000 203.14187 ? ? ? ? ? ? 122 ILE H O   1 
+ATOM 28362 C CB  . ILE H 2 122 ? 154.770 94.331  152.569 1.000 205.37542 ? ? ? ? ? ? 122 ILE H CB  1 
+ATOM 28363 C CG1 . ILE H 2 122 ? 155.548 95.329  153.430 1.000 204.18051 ? ? ? ? ? ? 122 ILE H CG1 1 
+ATOM 28364 C CG2 . ILE H 2 122 ? 155.439 94.178  151.212 1.000 201.02989 ? ? ? ? ? ? 122 ILE H CG2 1 
+ATOM 28365 C CD1 . ILE H 2 122 ? 155.187 95.345  154.894 1.000 200.89092 ? ? ? ? ? ? 122 ILE H CD1 1 
+ATOM 28366 N N   . LEU H 2 123 ? 152.564 95.098  150.136 1.000 204.04990 ? ? ? ? ? ? 123 LEU H N   1 
+ATOM 28367 C CA  . LEU H 2 123 ? 152.019 94.701  148.848 1.000 204.73589 ? ? ? ? ? ? 123 LEU H CA  1 
+ATOM 28368 C C   . LEU H 2 123 ? 153.023 93.865  148.065 1.000 204.19185 ? ? ? ? ? ? 123 LEU H C   1 
+ATOM 28369 O O   . LEU H 2 123 ? 154.238 94.057  148.158 1.000 204.28348 ? ? ? ? ? ? 123 LEU H O   1 
+ATOM 28370 C CB  . LEU H 2 123 ? 151.626 95.933  148.033 1.000 203.31678 ? ? ? ? ? ? 123 LEU H CB  1 
+ATOM 28371 C CG  . LEU H 2 123 ? 150.737 95.703  146.810 1.000 202.91084 ? ? ? ? ? ? 123 LEU H CG  1 
+ATOM 28372 C CD1 . LEU H 2 123 ? 149.636 94.702  147.120 1.000 201.88213 ? ? ? ? ? ? 123 LEU H CD1 1 
+ATOM 28373 C CD2 . LEU H 2 123 ? 150.149 97.016  146.325 1.000 201.67790 ? ? ? ? ? ? 123 LEU H CD2 1 
+ATOM 28374 N N   . GLY H 2 124 ? 152.497 92.925  147.282 1.000 215.17709 ? ? ? ? ? ? 124 GLY H N   1 
+ATOM 28375 C CA  . GLY H 2 124 ? 153.311 92.103  146.414 1.000 215.40844 ? ? ? ? ? ? 124 GLY H CA  1 
+ATOM 28376 C C   . GLY H 2 124 ? 152.588 91.839  145.109 1.000 216.40111 ? ? ? ? ? ? 124 GLY H C   1 
+ATOM 28377 O O   . GLY H 2 124 ? 151.481 92.331  144.882 1.000 217.33175 ? ? ? ? ? ? 124 GLY H O   1 
+ATOM 28378 N N   . THR H 2 125 ? 153.233 91.056  144.255 1.000 219.97356 ? ? ? ? ? ? 125 THR H N   1 
+ATOM 28379 C CA  . THR H 2 125 ? 152.641 90.700  142.977 1.000 219.59227 ? ? ? ? ? ? 125 THR H CA  1 
+ATOM 28380 C C   . THR H 2 125 ? 152.021 89.309  143.043 1.000 219.01579 ? ? ? ? ? ? 125 THR H C   1 
+ATOM 28381 O O   . THR H 2 125 ? 152.342 88.494  143.911 1.000 219.70013 ? ? ? ? ? ? 125 THR H O   1 
+ATOM 28382 C CB  . THR H 2 125 ? 153.681 90.761  141.858 1.000 219.12723 ? ? ? ? ? ? 125 THR H CB  1 
+ATOM 28383 O OG1 . THR H 2 125 ? 153.016 90.889  140.595 1.000 218.63018 ? ? ? ? ? ? 125 THR H OG1 1 
+ATOM 28384 C CG2 . THR H 2 125 ? 154.526 89.501  141.846 1.000 219.34263 ? ? ? ? ? ? 125 THR H CG2 1 
+ATOM 28385 N N   . TYR H 2 126 ? 151.105 89.054  142.115 1.000 208.47648 ? ? ? ? ? ? 126 TYR H N   1 
+ATOM 28386 C CA  . TYR H 2 126 ? 150.484 87.745  142.013 1.000 207.76666 ? ? ? ? ? ? 126 TYR H CA  1 
+ATOM 28387 C C   . TYR H 2 126 ? 151.478 86.731  141.459 1.000 209.59905 ? ? ? ? ? ? 126 TYR H C   1 
+ATOM 28388 O O   . TYR H 2 126 ? 152.336 87.057  140.635 1.000 209.12867 ? ? ? ? ? ? 126 TYR H O   1 
+ATOM 28389 C CB  . TYR H 2 126 ? 149.249 87.816  141.118 1.000 208.57827 ? ? ? ? ? ? 126 TYR H CB  1 
+ATOM 28390 C CG  . TYR H 2 126 ? 148.151 86.850  141.489 1.000 208.69929 ? ? ? ? ? ? 126 TYR H CG  1 
+ATOM 28391 C CD1 . TYR H 2 126 ? 148.145 85.555  140.994 1.000 209.71319 ? ? ? ? ? ? 126 TYR H CD1 1 
+ATOM 28392 C CD2 . TYR H 2 126 ? 147.116 87.237  142.327 1.000 207.15580 ? ? ? ? ? ? 126 TYR H CD2 1 
+ATOM 28393 C CE1 . TYR H 2 126 ? 147.139 84.669  141.327 1.000 210.22566 ? ? ? ? ? ? 126 TYR H CE1 1 
+ATOM 28394 C CE2 . TYR H 2 126 ? 146.106 86.361  142.666 1.000 209.18682 ? ? ? ? ? ? 126 TYR H CE2 1 
+ATOM 28395 C CZ  . TYR H 2 126 ? 146.123 85.078  142.164 1.000 211.91271 ? ? ? ? ? ? 126 TYR H CZ  1 
+ATOM 28396 O OH  . TYR H 2 126 ? 145.119 84.199  142.499 1.000 212.64231 ? ? ? ? ? ? 126 TYR H OH  1 
+ATOM 28397 N N   . SER H 2 127 ? 151.363 85.487  141.931 1.000 210.76441 ? ? ? ? ? ? 127 SER H N   1 
+ATOM 28398 C CA  . SER H 2 127 ? 152.241 84.431  141.435 1.000 209.05969 ? ? ? ? ? ? 127 SER H CA  1 
+ATOM 28399 C C   . SER H 2 127 ? 152.006 84.172  139.953 1.000 208.34766 ? ? ? ? ? ? 127 SER H C   1 
+ATOM 28400 O O   . SER H 2 127 ? 152.961 84.012  139.184 1.000 206.69661 ? ? ? ? ? ? 127 SER H O   1 
+ATOM 28401 C CB  . SER H 2 127 ? 152.034 83.150  142.241 1.000 207.80916 ? ? ? ? ? ? 127 SER H CB  1 
+ATOM 28402 O OG  . SER H 2 127 ? 151.858 83.434  143.617 1.000 207.31235 ? ? ? ? ? ? 127 SER H OG  1 
+ATOM 28403 N N   . ASN H 2 128 ? 150.748 84.130  139.534 1.000 212.66196 ? ? ? ? ? ? 128 ASN H N   1 
+ATOM 28404 C CA  . ASN H 2 128 ? 150.427 83.929  138.128 1.000 213.10526 ? ? ? ? ? ? 128 ASN H CA  1 
+ATOM 28405 C C   . ASN H 2 128 ? 150.621 85.236  137.369 1.000 214.61924 ? ? ? ? ? ? 128 ASN H C   1 
+ATOM 28406 O O   . ASN H 2 128 ? 149.975 86.235  137.704 1.000 214.96144 ? ? ? ? ? ? 128 ASN H O   1 
+ATOM 28407 C CB  . ASN H 2 128 ? 148.993 83.434  137.978 1.000 212.04106 ? ? ? ? ? ? 128 ASN H CB  1 
+ATOM 28408 C CG  . ASN H 2 128 ? 148.485 83.530  136.552 1.000 212.64979 ? ? ? ? ? ? 128 ASN H CG  1 
+ATOM 28409 O OD1 . ASN H 2 128 ? 147.366 83.980  136.313 1.000 212.77910 ? ? ? ? ? ? 128 ASN H OD1 1 
+ATOM 28410 N ND2 . ASN H 2 128 ? 149.302 83.098  135.599 1.000 211.01792 ? ? ? ? ? ? 128 ASN H ND2 1 
+ATOM 28411 N N   . PRO H 2 129 ? 151.494 85.279  136.360 1.000 216.53187 ? ? ? ? ? ? 129 PRO H N   1 
+ATOM 28412 C CA  . PRO H 2 129 ? 151.704 86.539  135.628 1.000 215.53178 ? ? ? ? ? ? 129 PRO H CA  1 
+ATOM 28413 C C   . PRO H 2 129 ? 150.466 87.041  134.908 1.000 215.22539 ? ? ? ? ? ? 129 PRO H C   1 
+ATOM 28414 O O   . PRO H 2 129 ? 150.357 88.247  134.656 1.000 214.80991 ? ? ? ? ? ? 129 PRO H O   1 
+ATOM 28415 C CB  . PRO H 2 129 ? 152.826 86.188  134.641 1.000 214.09482 ? ? ? ? ? ? 129 PRO H CB  1 
+ATOM 28416 C CG  . PRO H 2 129 ? 153.491 84.981  135.221 1.000 214.30038 ? ? ? ? ? ? 129 PRO H CG  1 
+ATOM 28417 C CD  . PRO H 2 129 ? 152.405 84.216  135.909 1.000 214.93523 ? ? ? ? ? ? 129 PRO H CD  1 
+ATOM 28418 N N   . LYS H 2 130 ? 149.531 86.152  134.563 1.000 212.66741 ? ? ? ? ? ? 130 LYS H N   1 
+ATOM 28419 C CA  . LYS H 2 130 ? 148.335 86.580  133.845 1.000 212.89201 ? ? ? ? ? ? 130 LYS H CA  1 
+ATOM 28420 C C   . LYS H 2 130 ? 147.501 87.544  134.680 1.000 213.93959 ? ? ? ? ? ? 130 LYS H C   1 
+ATOM 28421 O O   . LYS H 2 130 ? 146.978 88.536  134.160 1.000 213.17127 ? ? ? ? ? ? 130 LYS H O   1 
+ATOM 28422 C CB  . LYS H 2 130 ? 147.504 85.363  133.438 1.000 211.79238 ? ? ? ? ? ? 130 LYS H CB  1 
+ATOM 28423 C CG  . LYS H 2 130 ? 146.154 85.706  132.831 1.000 212.30812 ? ? ? ? ? ? 130 LYS H CG  1 
+ATOM 28424 C CD  . LYS H 2 130 ? 146.305 86.589  131.604 1.000 211.04023 ? ? ? ? ? ? 130 LYS H CD  1 
+ATOM 28425 C CE  . LYS H 2 130 ? 145.014 86.646  130.806 1.000 211.41124 ? ? ? ? ? ? 130 LYS H CE  1 
+ATOM 28426 N NZ  . LYS H 2 130 ? 143.892 87.206  131.610 1.000 211.60430 ? ? ? ? ? ? 130 LYS H NZ  1 
+ATOM 28427 N N   . LYS H 2 131 ? 147.368 87.273  135.974 1.000 204.54397 ? ? ? ? ? ? 131 LYS H N   1 
+ATOM 28428 C CA  . LYS H 2 131 ? 146.597 88.118  136.872 1.000 201.94077 ? ? ? ? ? ? 131 LYS H CA  1 
+ATOM 28429 C C   . LYS H 2 131 ? 147.521 89.059  137.631 1.000 201.94551 ? ? ? ? ? ? 131 LYS H C   1 
+ATOM 28430 O O   . LYS H 2 131 ? 148.608 88.665  138.064 1.000 201.89188 ? ? ? ? ? ? 131 LYS H O   1 
+ATOM 28431 C CB  . LYS H 2 131 ? 145.787 87.274  137.858 1.000 199.87852 ? ? ? ? ? ? 131 LYS H CB  1 
+ATOM 28432 C CG  . LYS H 2 131 ? 144.796 86.338  137.194 1.000 200.29268 ? ? ? ? ? ? 131 LYS H CG  1 
+ATOM 28433 C CD  . LYS H 2 131 ? 143.777 87.115  136.379 1.000 199.72151 ? ? ? ? ? ? 131 LYS H CD  1 
+ATOM 28434 C CE  . LYS H 2 131 ? 142.792 86.185  135.697 1.000 199.61299 ? ? ? ? ? ? 131 LYS H CE  1 
+ATOM 28435 N NZ  . LYS H 2 131 ? 141.983 85.421  136.686 1.000 200.49630 ? ? ? ? ? ? 131 LYS H NZ  1 
+ATOM 28436 N N   . ASN H 2 132 ? 147.086 90.306  137.783 1.000 195.77128 ? ? ? ? ? ? 132 ASN H N   1 
+ATOM 28437 C CA  . ASN H 2 132 ? 147.831 91.325  138.515 1.000 195.29778 ? ? ? ? ? ? 132 ASN H CA  1 
+ATOM 28438 C C   . ASN H 2 132 ? 147.022 91.704  139.748 1.000 194.48996 ? ? ? ? ? ? 132 ASN H C   1 
+ATOM 28439 O O   . ASN H 2 132 ? 146.085 92.502  139.657 1.000 193.19028 ? ? ? ? ? ? 132 ASN H O   1 
+ATOM 28440 C CB  . ASN H 2 132 ? 148.100 92.541  137.632 1.000 193.45723 ? ? ? ? ? ? 132 ASN H CB  1 
+ATOM 28441 C CG  . ASN H 2 132 ? 148.916 93.601  138.338 1.000 193.49297 ? ? ? ? ? ? 132 ASN H CG  1 
+ATOM 28442 O OD1 . ASN H 2 132 ? 149.607 93.320  139.316 1.000 194.30610 ? ? ? ? ? ? 132 ASN H OD1 1 
+ATOM 28443 N ND2 . ASN H 2 132 ? 148.850 94.826  137.836 1.000 192.26166 ? ? ? ? ? ? 132 ASN H ND2 1 
+ATOM 28444 N N   . PHE H 2 133 ? 147.404 91.144  140.901 1.000 196.68068 ? ? ? ? ? ? 133 PHE H N   1 
+ATOM 28445 C CA  . PHE H 2 133 ? 146.611 91.301  142.118 1.000 195.58970 ? ? ? ? ? ? 133 PHE H CA  1 
+ATOM 28446 C C   . PHE H 2 133 ? 146.406 92.765  142.475 1.000 194.44804 ? ? ? ? ? ? 133 PHE H C   1 
+ATOM 28447 O O   . PHE H 2 133 ? 145.360 93.139  143.018 1.000 194.98916 ? ? ? ? ? ? 133 PHE H O   1 
+ATOM 28448 C CB  . PHE H 2 133 ? 147.283 90.570  143.279 1.000 196.88133 ? ? ? ? ? ? 133 PHE H CB  1 
+ATOM 28449 C CG  . PHE H 2 133 ? 146.800 91.010  144.630 1.000 197.95304 ? ? ? ? ? ? 133 PHE H CG  1 
+ATOM 28450 C CD1 . PHE H 2 133 ? 145.539 90.659  145.078 1.000 196.54094 ? ? ? ? ? ? 133 PHE H CD1 1 
+ATOM 28451 C CD2 . PHE H 2 133 ? 147.606 91.783  145.449 1.000 194.42870 ? ? ? ? ? ? 133 PHE H CD2 1 
+ATOM 28452 C CE1 . PHE H 2 133 ? 145.094 91.065  146.319 1.000 195.18036 ? ? ? ? ? ? 133 PHE H CE1 1 
+ATOM 28453 C CE2 . PHE H 2 133 ? 147.166 92.191  146.689 1.000 192.44732 ? ? ? ? ? ? 133 PHE H CE2 1 
+ATOM 28454 C CZ  . PHE H 2 133 ? 145.909 91.832  147.125 1.000 195.11269 ? ? ? ? ? ? 133 PHE H CZ  1 
+ATOM 28455 N N   . LYS H 2 134 ? 147.392 93.608  142.174 1.000 175.27136 ? ? ? ? ? ? 134 LYS H N   1 
+ATOM 28456 C CA  . LYS H 2 134 ? 147.324 95.003  142.590 1.000 174.57347 ? ? ? ? ? ? 134 LYS H CA  1 
+ATOM 28457 C C   . LYS H 2 134 ? 146.145 95.722  141.946 1.000 174.70751 ? ? ? ? ? ? 134 LYS H C   1 
+ATOM 28458 O O   . LYS H 2 134 ? 145.479 96.539  142.593 1.000 178.32953 ? ? ? ? ? ? 134 LYS H O   1 
+ATOM 28459 C CB  . LYS H 2 134 ? 148.641 95.700  142.256 1.000 172.56479 ? ? ? ? ? ? 134 LYS H CB  1 
+ATOM 28460 C CG  . LYS H 2 134 ? 148.533 97.185  141.997 1.000 173.84585 ? ? ? ? ? ? 134 LYS H CG  1 
+ATOM 28461 C CD  . LYS H 2 134 ? 149.876 97.751  141.569 1.000 175.53567 ? ? ? ? ? ? 134 LYS H CD  1 
+ATOM 28462 C CE  . LYS H 2 134 ? 151.002 97.199  142.429 1.000 174.43636 ? ? ? ? ? ? 134 LYS H CE  1 
+ATOM 28463 N NZ  . LYS H 2 134 ? 152.238 98.022  142.335 1.000 174.94100 ? ? ? ? ? ? 134 LYS H NZ  1 
+ATOM 28464 N N   . PHE H 2 135 ? 145.858 95.425  140.678 1.000 174.88727 ? ? ? ? ? ? 135 PHE H N   1 
+ATOM 28465 C CA  . PHE H 2 135 ? 144.870 96.221  139.959 1.000 175.49130 ? ? ? ? ? ? 135 PHE H CA  1 
+ATOM 28466 C C   . PHE H 2 135 ? 143.436 95.879  140.352 1.000 177.59800 ? ? ? ? ? ? 135 PHE H C   1 
+ATOM 28467 O O   . PHE H 2 135 ? 142.596 96.781  140.438 1.000 180.29343 ? ? ? ? ? ? 135 PHE H O   1 
+ATOM 28468 C CB  . PHE H 2 135 ? 145.075 96.084  138.454 1.000 176.47071 ? ? ? ? ? ? 135 PHE H CB  1 
+ATOM 28469 C CG  . PHE H 2 135 ? 145.755 97.272  137.838 1.000 177.36631 ? ? ? ? ? ? 135 PHE H CG  1 
+ATOM 28470 C CD1 . PHE H 2 135 ? 147.115 97.469  138.000 1.000 177.26035 ? ? ? ? ? ? 135 PHE H CD1 1 
+ATOM 28471 C CD2 . PHE H 2 135 ? 145.031 98.208  137.123 1.000 179.50817 ? ? ? ? ? ? 135 PHE H CD2 1 
+ATOM 28472 C CE1 . PHE H 2 135 ? 147.743 98.566  137.445 1.000 178.23672 ? ? ? ? ? ? 135 PHE H CE1 1 
+ATOM 28473 C CE2 . PHE H 2 135 ? 145.654 99.309  136.567 1.000 179.79863 ? ? ? ? ? ? 135 PHE H CE2 1 
+ATOM 28474 C CZ  . PHE H 2 135 ? 147.012 99.487  136.728 1.000 178.36135 ? ? ? ? ? ? 135 PHE H CZ  1 
+ATOM 28475 N N   . GLN H 2 136 ? 143.112 94.603  140.590 1.000 180.50116 ? ? ? ? ? ? 136 GLN H N   1 
+ATOM 28476 C CA  . GLN H 2 136 ? 141.767 94.326  141.091 1.000 180.41578 ? ? ? ? ? ? 136 GLN H CA  1 
+ATOM 28477 C C   . GLN H 2 136 ? 141.599 94.824  142.516 1.000 180.47324 ? ? ? ? ? ? 136 GLN H C   1 
+ATOM 28478 O O   . GLN H 2 136 ? 140.481 95.148  142.929 1.000 180.30833 ? ? ? ? ? ? 136 GLN H O   1 
+ATOM 28479 C CB  . GLN H 2 136 ? 141.408 92.838  141.020 1.000 180.39941 ? ? ? ? ? ? 136 GLN H CB  1 
+ATOM 28480 C CG  . GLN H 2 136 ? 142.495 91.837  141.346 1.000 179.66361 ? ? ? ? ? ? 136 GLN H CG  1 
+ATOM 28481 C CD  . GLN H 2 136 ? 143.386 91.562  140.165 1.000 182.33323 ? ? ? ? ? ? 136 GLN H CD  1 
+ATOM 28482 O OE1 . GLN H 2 136 ? 143.348 92.282  139.172 1.000 185.27488 ? ? ? ? ? ? 136 GLN H OE1 1 
+ATOM 28483 N NE2 . GLN H 2 136 ? 144.164 90.490  140.243 1.000 180.85221 ? ? ? ? ? ? 136 GLN H NE2 1 
+ATOM 28484 N N   . LEU H 2 137 ? 142.689 94.887  143.282 1.000 167.76100 ? ? ? ? ? ? 137 LEU H N   1 
+ATOM 28485 C CA  . LEU H 2 137 ? 142.620 95.517  144.593 1.000 166.34177 ? ? ? ? ? ? 137 LEU H CA  1 
+ATOM 28486 C C   . LEU H 2 137 ? 142.269 96.992  144.463 1.000 166.78208 ? ? ? ? ? ? 137 LEU H C   1 
+ATOM 28487 O O   . LEU H 2 137 ? 141.461 97.518  145.236 1.000 169.60962 ? ? ? ? ? ? 137 LEU H O   1 
+ATOM 28488 C CB  . LEU H 2 137 ? 143.944 95.334  145.333 1.000 165.99966 ? ? ? ? ? ? 137 LEU H CB  1 
+ATOM 28489 C CG  . LEU H 2 137 ? 144.192 96.248  146.530 1.000 166.79354 ? ? ? ? ? ? 137 LEU H CG  1 
+ATOM 28490 C CD1 . LEU H 2 137 ? 143.290 95.863  147.685 1.000 167.90918 ? ? ? ? ? ? 137 LEU H CD1 1 
+ATOM 28491 C CD2 . LEU H 2 137 ? 145.648 96.187  146.947 1.000 166.91999 ? ? ? ? ? ? 137 LEU H CD2 1 
+ATOM 28492 N N   . ALA H 2 138 ? 142.864 97.675  143.482 1.000 158.36462 ? ? ? ? ? ? 138 ALA H N   1 
+ATOM 28493 C CA  . ALA H 2 138 ? 142.493 99.060  143.216 1.000 157.31864 ? ? ? ? ? ? 138 ALA H CA  1 
+ATOM 28494 C C   . ALA H 2 138 ? 141.044 99.162  142.765 1.000 159.30005 ? ? ? ? ? ? 138 ALA H C   1 
+ATOM 28495 O O   . ALA H 2 138 ? 140.309 100.052 143.208 1.000 165.56527 ? ? ? ? ? ? 138 ALA H O   1 
+ATOM 28496 C CB  . ALA H 2 138 ? 143.422 99.662  142.166 1.000 159.39714 ? ? ? ? ? ? 138 ALA H CB  1 
+ATOM 28497 N N   . LEU H 2 139 ? 140.615 98.262  141.881 1.000 154.84757 ? ? ? ? ? ? 139 LEU H N   1 
+ATOM 28498 C CA  . LEU H 2 139 ? 139.219 98.256  141.460 1.000 155.19219 ? ? ? ? ? ? 139 LEU H CA  1 
+ATOM 28499 C C   . LEU H 2 139 ? 138.298 97.959  142.634 1.000 157.01496 ? ? ? ? ? ? 139 LEU H C   1 
+ATOM 28500 O O   . LEU H 2 139 ? 137.233 98.571  142.768 1.000 158.83777 ? ? ? ? ? ? 139 LEU H O   1 
+ATOM 28501 C CB  . LEU H 2 139 ? 139.012 97.237  140.341 1.000 155.88340 ? ? ? ? ? ? 139 LEU H CB  1 
+ATOM 28502 C CG  . LEU H 2 139 ? 137.601 97.157  139.758 1.000 156.01189 ? ? ? ? ? ? 139 LEU H CG  1 
+ATOM 28503 C CD1 . LEU H 2 139 ? 137.095 98.539  139.389 1.000 156.38866 ? ? ? ? ? ? 139 LEU H CD1 1 
+ATOM 28504 C CD2 . LEU H 2 139 ? 137.577 96.237  138.551 1.000 156.64705 ? ? ? ? ? ? 139 LEU H CD2 1 
+ATOM 28505 N N   . ASP H 2 140 ? 138.693 97.021  143.496 1.000 160.67672 ? ? ? ? ? ? 140 ASP H N   1 
+ATOM 28506 C CA  . ASP H 2 140 ? 137.889 96.715  144.673 1.000 161.05155 ? ? ? ? ? ? 140 ASP H CA  1 
+ATOM 28507 C C   . ASP H 2 140 ? 137.803 97.913  145.608 1.000 160.09790 ? ? ? ? ? ? 140 ASP H C   1 
+ATOM 28508 O O   . ASP H 2 140 ? 136.743 98.189  146.179 1.000 162.23978 ? ? ? ? ? ? 140 ASP H O   1 
+ATOM 28509 C CB  . ASP H 2 140 ? 138.467 95.506  145.405 1.000 163.81867 ? ? ? ? ? ? 140 ASP H CB  1 
+ATOM 28510 C CG  . ASP H 2 140 ? 137.476 94.877  146.358 1.000 165.39471 ? ? ? ? ? ? 140 ASP H CG  1 
+ATOM 28511 O OD1 . ASP H 2 140 ? 136.265 95.139  146.213 1.000 167.72052 ? ? ? ? ? ? 140 ASP H OD1 1 
+ATOM 28512 O OD2 . ASP H 2 140 ? 137.907 94.121  147.253 1.000 163.70278 ? ? ? ? ? ? 140 ASP H OD2 1 
+ATOM 28513 N N   . ILE H 2 141 ? 138.913 98.635  145.780 1.000 145.79736 ? ? ? ? ? ? 141 ILE H N   1 
+ATOM 28514 C CA  . ILE H 2 141 ? 138.912 99.809  146.648 1.000 144.21834 ? ? ? ? ? ? 141 ILE H CA  1 
+ATOM 28515 C C   . ILE H 2 141 ? 137.942 100.857 146.122 1.000 145.33540 ? ? ? ? ? ? 141 ILE H C   1 
+ATOM 28516 O O   . ILE H 2 141 ? 137.180 101.460 146.887 1.000 148.24002 ? ? ? ? ? ? 141 ILE H O   1 
+ATOM 28517 C CB  . ILE H 2 141 ? 140.338 100.372 146.782 1.000 142.44252 ? ? ? ? ? ? 141 ILE H CB  1 
+ATOM 28518 C CG1 . ILE H 2 141 ? 141.136 99.559  147.800 1.000 143.94977 ? ? ? ? ? ? 141 ILE H CG1 1 
+ATOM 28519 C CG2 . ILE H 2 141 ? 140.303 101.833 147.187 1.000 141.73122 ? ? ? ? ? ? 141 ILE H CG2 1 
+ATOM 28520 C CD1 . ILE H 2 141 ? 142.482 100.156 148.130 1.000 142.58430 ? ? ? ? ? ? 141 ILE H CD1 1 
+ATOM 28521 N N   . LEU H 2 142 ? 137.948 101.086 144.808 1.000 144.32323 ? ? ? ? ? ? 142 LEU H N   1 
+ATOM 28522 C CA  . LEU H 2 142 ? 137.053 102.078 144.223 1.000 143.70671 ? ? ? ? ? ? 142 LEU H CA  1 
+ATOM 28523 C C   . LEU H 2 142 ? 135.594 101.699 144.434 1.000 146.71794 ? ? ? ? ? ? 142 LEU H C   1 
+ATOM 28524 O O   . LEU H 2 142 ? 134.760 102.558 144.741 1.000 150.15278 ? ? ? ? ? ? 142 LEU H O   1 
+ATOM 28525 C CB  . LEU H 2 142 ? 137.352 102.238 142.735 1.000 142.19803 ? ? ? ? ? ? 142 LEU H CB  1 
+ATOM 28526 C CG  . LEU H 2 142 ? 138.446 103.240 142.373 1.000 142.27890 ? ? ? ? ? ? 142 LEU H CG  1 
+ATOM 28527 C CD1 . LEU H 2 142 ? 138.603 103.329 140.867 1.000 145.18309 ? ? ? ? ? ? 142 LEU H CD1 1 
+ATOM 28528 C CD2 . LEU H 2 142 ? 138.136 104.601 142.962 1.000 145.08131 ? ? ? ? ? ? 142 LEU H CD2 1 
+ATOM 28529 N N   . LYS H 2 143 ? 135.266 100.417 144.277 1.000 151.03522 ? ? ? ? ? ? 143 LYS H N   1 
+ATOM 28530 C CA  . LYS H 2 143 ? 133.881 99.987  144.431 1.000 150.47521 ? ? ? ? ? ? 143 LYS H CA  1 
+ATOM 28531 C C   . LYS H 2 143 ? 133.409 100.132 145.872 1.000 149.82542 ? ? ? ? ? ? 143 LYS H C   1 
+ATOM 28532 O O   . LYS H 2 143 ? 132.219 100.355 146.120 1.000 148.69888 ? ? ? ? ? ? 143 LYS H O   1 
+ATOM 28533 C CB  . LYS H 2 143 ? 133.729 98.543  143.961 1.000 148.86684 ? ? ? ? ? ? 143 LYS H CB  1 
+ATOM 28534 C CG  . LYS H 2 143 ? 134.078 98.328  142.501 1.000 148.27302 ? ? ? ? ? ? 143 LYS H CG  1 
+ATOM 28535 C CD  . LYS H 2 143 ? 133.042 97.470  141.804 1.000 149.22319 ? ? ? ? ? ? 143 LYS H CD  1 
+ATOM 28536 C CE  . LYS H 2 143 ? 133.454 97.174  140.373 1.000 149.03367 ? ? ? ? ? ? 143 LYS H CE  1 
+ATOM 28537 N NZ  . LYS H 2 143 ? 133.242 95.745  140.020 1.000 147.98285 ? ? ? ? ? ? 143 LYS H NZ  1 
+ATOM 28538 N N   . LYS H 2 144 ? 134.321 100.006 146.834 1.000 139.27035 ? ? ? ? ? ? 144 LYS H N   1 
+ATOM 28539 C CA  . LYS H 2 144 ? 133.938 100.002 148.240 1.000 136.95747 ? ? ? ? ? ? 144 LYS H CA  1 
+ATOM 28540 C C   . LYS H 2 144 ? 134.027 101.370 148.899 1.000 139.17360 ? ? ? ? ? ? 144 LYS H C   1 
+ATOM 28541 O O   . LYS H 2 144 ? 133.268 101.644 149.835 1.000 141.71452 ? ? ? ? ? ? 144 LYS H O   1 
+ATOM 28542 C CB  . LYS H 2 144 ? 134.810 99.016  149.019 1.000 134.07648 ? ? ? ? ? ? 144 LYS H CB  1 
+ATOM 28543 C CG  . LYS H 2 144 ? 134.676 97.579  148.560 1.000 139.20017 ? ? ? ? ? ? 144 LYS H CG  1 
+ATOM 28544 C CD  . LYS H 2 144 ? 135.627 96.676  149.317 1.000 139.57002 ? ? ? ? ? ? 144 LYS H CD  1 
+ATOM 28545 C CE  . LYS H 2 144 ? 134.992 95.331  149.615 1.000 140.81518 ? ? ? ? ? ? 144 LYS H CE  1 
+ATOM 28546 N NZ  . LYS H 2 144 ? 133.906 95.448  150.624 1.000 142.75396 ? ? ? ? ? ? 144 LYS H NZ  1 
+ATOM 28547 N N   . SER H 2 145 ? 134.927 102.235 148.445 1.000 134.29907 ? ? ? ? ? ? 145 SER H N   1 
+ATOM 28548 C CA  . SER H 2 145 ? 135.156 103.526 149.080 1.000 133.33719 ? ? ? ? ? ? 145 SER H CA  1 
+ATOM 28549 C C   . SER H 2 145 ? 134.465 104.619 148.278 1.000 133.44641 ? ? ? ? ? ? 145 SER H C   1 
+ATOM 28550 O O   . SER H 2 145 ? 134.729 104.777 147.082 1.000 136.80398 ? ? ? ? ? ? 145 SER H O   1 
+ATOM 28551 C CB  . SER H 2 145 ? 136.650 103.815 149.199 1.000 135.04785 ? ? ? ? ? ? 145 SER H CB  1 
+ATOM 28552 O OG  . SER H 2 145 ? 136.876 105.189 149.451 1.000 136.35632 ? ? ? ? ? ? 145 SER H OG  1 
+ATOM 28553 N N   . LEU H 2 146 ? 133.586 105.373 148.938 1.000 122.80635 ? ? ? ? ? ? 146 LEU H N   1 
+ATOM 28554 C CA  . LEU H 2 146 ? 132.896 106.463 148.257 1.000 124.42402 ? ? ? ? ? ? 146 LEU H CA  1 
+ATOM 28555 C C   . LEU H 2 146 ? 133.824 107.649 148.035 1.000 124.26184 ? ? ? ? ? ? 146 LEU H C   1 
+ATOM 28556 O O   . LEU H 2 146 ? 133.795 108.275 146.969 1.000 126.62960 ? ? ? ? ? ? 146 LEU H O   1 
+ATOM 28557 C CB  . LEU H 2 146 ? 131.667 106.885 149.057 1.000 125.66799 ? ? ? ? ? ? 146 LEU H CB  1 
+ATOM 28558 C CG  . LEU H 2 146 ? 131.107 108.276 148.769 1.000 125.79421 ? ? ? ? ? ? 146 LEU H CG  1 
+ATOM 28559 C CD1 . LEU H 2 146 ? 130.454 108.313 147.401 1.000 124.41156 ? ? ? ? ? ? 146 LEU H CD1 1 
+ATOM 28560 C CD2 . LEU H 2 146 ? 130.119 108.680 149.844 1.000 122.97394 ? ? ? ? ? ? 146 LEU H CD2 1 
+ATOM 28561 N N   . VAL H 2 147 ? 134.655 107.973 149.027 1.000 114.17169 ? ? ? ? ? ? 147 VAL H N   1 
+ATOM 28562 C CA  . VAL H 2 147 ? 135.558 109.109 148.893 1.000 110.03179 ? ? ? ? ? ? 147 VAL H CA  1 
+ATOM 28563 C C   . VAL H 2 147 ? 136.586 108.860 147.799 1.000 114.63576 ? ? ? ? ? ? 147 VAL H C   1 
+ATOM 28564 O O   . VAL H 2 147 ? 137.006 109.797 147.111 1.000 122.18906 ? ? ? ? ? ? 147 VAL H O   1 
+ATOM 28565 C CB  . VAL H 2 147 ? 136.229 109.424 150.241 1.000 107.61005 ? ? ? ? ? ? 147 VAL H CB  1 
+ATOM 28566 C CG1 . VAL H 2 147 ? 135.219 110.013 151.201 1.000 113.79562 ? ? ? ? ? ? 147 VAL H CG1 1 
+ATOM 28567 C CG2 . VAL H 2 147 ? 136.849 108.175 150.829 1.000 113.23309 ? ? ? ? ? ? 147 VAL H CG2 1 
+ATOM 28568 N N   . ALA H 2 148 ? 137.020 107.610 147.624 1.000 122.60408 ? ? ? ? ? ? 148 ALA H N   1 
+ATOM 28569 C CA  . ALA H 2 148 ? 137.944 107.295 146.540 1.000 122.52551 ? ? ? ? ? ? 148 ALA H CA  1 
+ATOM 28570 C C   . ALA H 2 148 ? 137.303 107.557 145.185 1.000 120.65310 ? ? ? ? ? ? 148 ALA H C   1 
+ATOM 28571 O O   . ALA H 2 148 ? 137.937 108.111 144.281 1.000 124.35436 ? ? ? ? ? ? 148 ALA H O   1 
+ATOM 28572 C CB  . ALA H 2 148 ? 138.403 105.842 146.647 1.000 118.69451 ? ? ? ? ? ? 148 ALA H CB  1 
+ATOM 28573 N N   . ARG H 2 149 ? 136.040 107.158 145.024 1.000 123.35228 ? ? ? ? ? ? 149 ARG H N   1 
+ATOM 28574 C CA  . ARG H 2 149 ? 135.328 107.446 143.785 1.000 123.42424 ? ? ? ? ? ? 149 ARG H CA  1 
+ATOM 28575 C C   . ARG H 2 149 ? 135.158 108.944 143.585 1.000 123.90768 ? ? ? ? ? ? 149 ARG H C   1 
+ATOM 28576 O O   . ARG H 2 149 ? 135.329 109.454 142.472 1.000 125.23097 ? ? ? ? ? ? 149 ARG H O   1 
+ATOM 28577 C CB  . ARG H 2 149 ? 133.968 106.754 143.789 1.000 124.78090 ? ? ? ? ? ? 149 ARG H CB  1 
+ATOM 28578 C CG  . ARG H 2 149 ? 134.005 105.311 143.344 1.000 125.03369 ? ? ? ? ? ? 149 ARG H CG  1 
+ATOM 28579 C CD  . ARG H 2 149 ? 132.614 104.818 142.989 1.000 127.80140 ? ? ? ? ? ? 149 ARG H CD  1 
+ATOM 28580 N NE  . ARG H 2 149 ? 131.643 105.098 144.040 1.000 130.45467 ? ? ? ? ? ? 149 ARG H NE  1 
+ATOM 28581 C CZ  . ARG H 2 149 ? 131.624 104.509 145.228 1.000 129.84671 ? ? ? ? ? ? 149 ARG H CZ  1 
+ATOM 28582 N NH1 . ARG H 2 149 ? 132.504 103.578 145.554 1.000 130.47363 ? ? ? ? ? ? 149 ARG H NH1 1 
+ATOM 28583 N NH2 . ARG H 2 149 ? 130.693 104.859 146.109 1.000 125.53973 ? ? ? ? ? ? 149 ARG H NH2 1 
+ATOM 28584 N N   . GLN H 2 150 ? 134.811 109.664 144.652 1.000 122.72419 ? ? ? ? ? ? 150 GLN H N   1 
+ATOM 28585 C CA  . GLN H 2 150 ? 134.630 111.107 144.548 1.000 120.13825 ? ? ? ? ? ? 150 GLN H CA  1 
+ATOM 28586 C C   . GLN H 2 150 ? 135.936 111.798 144.182 1.000 124.73990 ? ? ? ? ? ? 150 GLN H C   1 
+ATOM 28587 O O   . GLN H 2 150 ? 135.956 112.715 143.355 1.000 129.47906 ? ? ? ? ? ? 150 GLN H O   1 
+ATOM 28588 C CB  . GLN H 2 150 ? 134.082 111.660 145.860 1.000 120.50238 ? ? ? ? ? ? 150 GLN H CB  1 
+ATOM 28589 C CG  . GLN H 2 150 ? 132.587 111.511 146.018 1.000 121.64335 ? ? ? ? ? ? 150 GLN H CG  1 
+ATOM 28590 C CD  . GLN H 2 150 ? 132.100 112.020 147.352 1.000 127.90210 ? ? ? ? ? ? 150 GLN H CD  1 
+ATOM 28591 O OE1 . GLN H 2 150 ? 132.893 112.399 148.210 1.000 129.06254 ? ? ? ? ? ? 150 GLN H OE1 1 
+ATOM 28592 N NE2 . GLN H 2 150 ? 130.787 112.035 147.536 1.000 128.17446 ? ? ? ? ? ? 150 GLN H NE2 1 
+ATOM 28593 N N   . TYR H 2 151 ? 137.040 111.374 144.798 1.000 119.71769 ? ? ? ? ? ? 151 TYR H N   1 
+ATOM 28594 C CA  . TYR H 2 151 ? 138.315 112.034 144.548 1.000 117.26968 ? ? ? ? ? ? 151 TYR H CA  1 
+ATOM 28595 C C   . TYR H 2 151 ? 138.764 111.850 143.107 1.000 118.67832 ? ? ? ? ? ? 151 TYR H C   1 
+ATOM 28596 O O   . TYR H 2 151 ? 139.197 112.808 142.459 1.000 129.47418 ? ? ? ? ? ? 151 TYR H O   1 
+ATOM 28597 C CB  . TYR H 2 151 ? 139.382 111.505 145.500 1.000 118.24325 ? ? ? ? ? ? 151 TYR H CB  1 
+ATOM 28598 C CG  . TYR H 2 151 ? 140.782 111.816 145.037 1.000 115.77523 ? ? ? ? ? ? 151 TYR H CG  1 
+ATOM 28599 C CD1 . TYR H 2 151 ? 141.268 113.112 145.070 1.000 113.32665 ? ? ? ? ? ? 151 TYR H CD1 1 
+ATOM 28600 C CD2 . TYR H 2 151 ? 141.613 110.819 144.557 1.000 118.84035 ? ? ? ? ? ? 151 TYR H CD2 1 
+ATOM 28601 C CE1 . TYR H 2 151 ? 142.540 113.404 144.643 1.000 115.40032 ? ? ? ? ? ? 151 TYR H CE1 1 
+ATOM 28602 C CE2 . TYR H 2 151 ? 142.888 111.102 144.129 1.000 119.85313 ? ? ? ? ? ? 151 TYR H CE2 1 
+ATOM 28603 C CZ  . TYR H 2 151 ? 143.346 112.396 144.173 1.000 118.09309 ? ? ? ? ? ? 151 TYR H CZ  1 
+ATOM 28604 O OH  . TYR H 2 151 ? 144.618 112.686 143.748 1.000 122.23400 ? ? ? ? ? ? 151 TYR H OH  1 
+ATOM 28605 N N   . ILE H 2 152 ? 138.669 110.626 142.587 1.000 118.39349 ? ? ? ? ? ? 152 ILE H N   1 
+ATOM 28606 C CA  . ILE H 2 152 ? 139.149 110.357 141.235 1.000 118.86191 ? ? ? ? ? ? 152 ILE H CA  1 
+ATOM 28607 C C   . ILE H 2 152 ? 138.347 111.154 140.216 1.000 120.39792 ? ? ? ? ? ? 152 ILE H C   1 
+ATOM 28608 O O   . ILE H 2 152 ? 138.908 111.749 139.289 1.000 123.99733 ? ? ? ? ? ? 152 ILE H O   1 
+ATOM 28609 C CB  . ILE H 2 152 ? 139.100 108.846 140.943 1.000 117.73241 ? ? ? ? ? ? 152 ILE H CB  1 
+ATOM 28610 C CG1 . ILE H 2 152 ? 140.305 108.149 141.568 1.000 119.90771 ? ? ? ? ? ? 152 ILE H CG1 1 
+ATOM 28611 C CG2 . ILE H 2 152 ? 139.084 108.590 139.452 1.000 115.63120 ? ? ? ? ? ? 152 ILE H CG2 1 
+ATOM 28612 C CD1 . ILE H 2 152 ? 141.624 108.601 141.001 1.000 123.44113 ? ? ? ? ? ? 152 ILE H CD1 1 
+ATOM 28613 N N   . PHE H 2 153 ? 137.024 111.187 140.376 1.000 127.36598 ? ? ? ? ? ? 153 PHE H N   1 
+ATOM 28614 C CA  . PHE H 2 153 ? 136.189 111.933 139.443 1.000 125.58144 ? ? ? ? ? ? 153 PHE H CA  1 
+ATOM 28615 C C   . PHE H 2 153 ? 136.468 113.427 139.516 1.000 127.04215 ? ? ? ? ? ? 153 PHE H C   1 
+ATOM 28616 O O   . PHE H 2 153 ? 136.485 114.111 138.487 1.000 130.60694 ? ? ? ? ? ? 153 PHE H O   1 
+ATOM 28617 C CB  . PHE H 2 153 ? 134.714 111.655 139.717 1.000 126.18274 ? ? ? ? ? ? 153 PHE H CB  1 
+ATOM 28618 C CG  . PHE H 2 153 ? 133.796 112.217 138.676 1.000 131.15331 ? ? ? ? ? ? 153 PHE H CG  1 
+ATOM 28619 C CD1 . PHE H 2 153 ? 134.131 112.154 137.336 1.000 130.65910 ? ? ? ? ? ? 153 PHE H CD1 1 
+ATOM 28620 C CD2 . PHE H 2 153 ? 132.604 112.817 139.035 1.000 132.82243 ? ? ? ? ? ? 153 PHE H CD2 1 
+ATOM 28621 C CE1 . PHE H 2 153 ? 133.291 112.672 136.374 1.000 130.38701 ? ? ? ? ? ? 153 PHE H CE1 1 
+ATOM 28622 C CE2 . PHE H 2 153 ? 131.759 113.337 138.077 1.000 132.60946 ? ? ? ? ? ? 153 PHE H CE2 1 
+ATOM 28623 C CZ  . PHE H 2 153 ? 132.104 113.265 136.745 1.000 130.61353 ? ? ? ? ? ? 153 PHE H CZ  1 
+ATOM 28624 N N   . SER H 2 154 ? 136.682 113.954 140.720 1.000 117.03350 ? ? ? ? ? ? 154 SER H N   1 
+ATOM 28625 C CA  . SER H 2 154 ? 136.886 115.385 140.883 1.000 115.12215 ? ? ? ? ? ? 154 SER H CA  1 
+ATOM 28626 C C   . SER H 2 154 ? 138.323 115.814 140.629 1.000 120.17047 ? ? ? ? ? ? 154 SER H C   1 
+ATOM 28627 O O   . SER H 2 154 ? 138.600 117.017 140.616 1.000 125.91108 ? ? ? ? ? ? 154 SER H O   1 
+ATOM 28628 C CB  . SER H 2 154 ? 136.465 115.815 142.286 1.000 116.22980 ? ? ? ? ? ? 154 SER H CB  1 
+ATOM 28629 O OG  . SER H 2 154 ? 137.139 115.052 143.267 1.000 117.49075 ? ? ? ? ? ? 154 SER H OG  1 
+ATOM 28630 N N   . LYS H 2 155 ? 139.240 114.871 140.430 1.000 117.45720 ? ? ? ? ? ? 155 LYS H N   1 
+ATOM 28631 C CA  . LYS H 2 155 ? 140.638 115.211 140.202 1.000 111.92493 ? ? ? ? ? ? 155 LYS H CA  1 
+ATOM 28632 C C   . LYS H 2 155 ? 141.008 115.175 138.725 1.000 116.76413 ? ? ? ? ? ? 155 LYS H C   1 
+ATOM 28633 O O   . LYS H 2 155 ? 141.600 116.126 138.208 1.000 120.91356 ? ? ? ? ? ? 155 LYS H O   1 
+ATOM 28634 C CB  . LYS H 2 155 ? 141.545 114.261 140.985 1.000 115.99294 ? ? ? ? ? ? 155 LYS H CB  1 
+ATOM 28635 C CG  . LYS H 2 155 ? 143.021 114.434 140.700 1.000 117.91094 ? ? ? ? ? ? 155 LYS H CG  1 
+ATOM 28636 C CD  . LYS H 2 155 ? 143.554 115.712 141.307 1.000 117.93327 ? ? ? ? ? ? 155 LYS H CD  1 
+ATOM 28637 C CE  . LYS H 2 155 ? 145.068 115.698 141.358 1.000 114.14808 ? ? ? ? ? ? 155 LYS H CE  1 
+ATOM 28638 N NZ  . LYS H 2 155 ? 145.613 117.007 141.799 1.000 117.87030 ? ? ? ? ? ? 155 LYS H NZ  1 
+ATOM 28639 N N   . TYR H 2 156 ? 140.667 114.091 138.037 1.000 126.47178 ? ? ? ? ? ? 156 TYR H N   1 
+ATOM 28640 C CA  . TYR H 2 156 ? 141.090 113.866 136.664 1.000 123.83469 ? ? ? ? ? ? 156 TYR H CA  1 
+ATOM 28641 C C   . TYR H 2 156 ? 139.893 113.920 135.730 1.000 127.64293 ? ? ? ? ? ? 156 TYR H C   1 
+ATOM 28642 O O   . TYR H 2 156 ? 138.813 113.422 136.059 1.000 129.82299 ? ? ? ? ? ? 156 TYR H O   1 
+ATOM 28643 C CB  . TYR H 2 156 ? 141.790 112.514 136.524 1.000 121.05307 ? ? ? ? ? ? 156 TYR H CB  1 
+ATOM 28644 C CG  . TYR H 2 156 ? 142.999 112.371 137.409 1.000 121.83206 ? ? ? ? ? ? 156 TYR H CG  1 
+ATOM 28645 C CD1 . TYR H 2 156 ? 144.102 113.188 137.240 1.000 127.01001 ? ? ? ? ? ? 156 TYR H CD1 1 
+ATOM 28646 C CD2 . TYR H 2 156 ? 143.034 111.426 138.420 1.000 122.90236 ? ? ? ? ? ? 156 TYR H CD2 1 
+ATOM 28647 C CE1 . TYR H 2 156 ? 145.207 113.067 138.047 1.000 128.61201 ? ? ? ? ? ? 156 TYR H CE1 1 
+ATOM 28648 C CE2 . TYR H 2 156 ? 144.136 111.296 139.232 1.000 126.97147 ? ? ? ? ? ? 156 TYR H CE2 1 
+ATOM 28649 C CZ  . TYR H 2 156 ? 145.219 112.121 139.041 1.000 129.46257 ? ? ? ? ? ? 156 TYR H CZ  1 
+ATOM 28650 O OH  . TYR H 2 156 ? 146.324 112.000 139.848 1.000 133.68188 ? ? ? ? ? ? 156 TYR H OH  1 
+ATOM 28651 N N   . PHE H 2 157 ? 140.092 114.530 134.562 1.000 140.59483 ? ? ? ? ? ? 157 PHE H N   1 
+ATOM 28652 C CA  . PHE H 2 157 ? 139.083 114.520 133.515 1.000 141.24824 ? ? ? ? ? ? 157 PHE H CA  1 
+ATOM 28653 C C   . PHE H 2 157 ? 139.498 113.726 132.287 1.000 142.72388 ? ? ? ? ? ? 157 PHE H C   1 
+ATOM 28654 O O   . PHE H 2 157 ? 138.640 113.420 131.455 1.000 143.99784 ? ? ? ? ? ? 157 PHE H O   1 
+ATOM 28655 C CB  . PHE H 2 157 ? 138.728 115.954 133.093 1.000 140.37262 ? ? ? ? ? ? 157 PHE H CB  1 
+ATOM 28656 C CG  . PHE H 2 157 ? 139.747 116.601 132.202 1.000 140.28494 ? ? ? ? ? ? 157 PHE H CG  1 
+ATOM 28657 C CD1 . PHE H 2 157 ? 140.888 117.170 132.734 1.000 138.91551 ? ? ? ? ? ? 157 PHE H CD1 1 
+ATOM 28658 C CD2 . PHE H 2 157 ? 139.553 116.661 130.834 1.000 143.90162 ? ? ? ? ? ? 157 PHE H CD2 1 
+ATOM 28659 C CE1 . PHE H 2 157 ? 141.820 117.776 131.920 1.000 139.74057 ? ? ? ? ? ? 157 PHE H CE1 1 
+ATOM 28660 C CE2 . PHE H 2 157 ? 140.486 117.262 130.016 1.000 144.38791 ? ? ? ? ? ? 157 PHE H CE2 1 
+ATOM 28661 C CZ  . PHE H 2 157 ? 141.620 117.820 130.561 1.000 141.73946 ? ? ? ? ? ? 157 PHE H CZ  1 
+ATOM 28662 N N   . LYS H 2 158 ? 140.778 113.388 132.154 1.000 168.33571 ? ? ? ? ? ? 158 LYS H N   1 
+ATOM 28663 C CA  . LYS H 2 158 ? 141.258 112.586 131.041 1.000 170.31627 ? ? ? ? ? ? 158 LYS H CA  1 
+ATOM 28664 C C   . LYS H 2 158 ? 142.472 111.788 131.487 1.000 170.26616 ? ? ? ? ? ? 158 LYS H C   1 
+ATOM 28665 O O   . LYS H 2 158 ? 143.302 112.284 132.253 1.000 168.42757 ? ? ? ? ? ? 158 LYS H O   1 
+ATOM 28666 C CB  . LYS H 2 158 ? 141.617 113.461 129.837 1.000 170.37438 ? ? ? ? ? ? 158 LYS H CB  1 
+ATOM 28667 C CG  . LYS H 2 158 ? 141.636 112.715 128.519 1.000 171.80648 ? ? ? ? ? ? 158 LYS H CG  1 
+ATOM 28668 C CD  . LYS H 2 158 ? 142.008 113.636 127.377 1.000 170.75621 ? ? ? ? ? ? 158 LYS H CD  1 
+ATOM 28669 C CE  . LYS H 2 158 ? 141.720 112.990 126.037 1.000 173.40687 ? ? ? ? ? ? 158 LYS H CE  1 
+ATOM 28670 N NZ  . LYS H 2 158 ? 140.258 112.817 125.823 1.000 172.52960 ? ? ? ? ? ? 158 LYS H NZ  1 
+ATOM 28671 N N   . ILE H 2 159 ? 142.573 110.553 131.002 1.000 177.50478 ? ? ? ? ? ? 159 ILE H N   1 
+ATOM 28672 C CA  . ILE H 2 159 ? 143.661 109.648 131.351 1.000 176.11628 ? ? ? ? ? ? 159 ILE H CA  1 
+ATOM 28673 C C   . ILE H 2 159 ? 144.383 109.248 130.073 1.000 179.00285 ? ? ? ? ? ? 159 ILE H C   1 
+ATOM 28674 O O   . ILE H 2 159 ? 143.743 108.863 129.088 1.000 180.62732 ? ? ? ? ? ? 159 ILE H O   1 
+ATOM 28675 C CB  . ILE H 2 159 ? 143.151 108.400 132.094 1.000 174.67073 ? ? ? ? ? ? 159 ILE H CB  1 
+ATOM 28676 C CG1 . ILE H 2 159 ? 142.201 108.793 133.225 1.000 175.40029 ? ? ? ? ? ? 159 ILE H CG1 1 
+ATOM 28677 C CG2 . ILE H 2 159 ? 144.317 107.611 132.653 1.000 176.28082 ? ? ? ? ? ? 159 ILE H CG2 1 
+ATOM 28678 C CD1 . ILE H 2 159 ? 142.828 109.680 134.269 1.000 178.56259 ? ? ? ? ? ? 159 ILE H CD1 1 
+ATOM 28679 N N   . PHE H 2 160 ? 145.709 109.340 130.090 1.000 186.64054 ? ? ? ? ? ? 160 PHE H N   1 
+ATOM 28680 C CA  . PHE H 2 160 ? 146.539 108.950 128.958 1.000 185.59103 ? ? ? ? ? ? 160 PHE H CA  1 
+ATOM 28681 C C   . PHE H 2 160 ? 147.260 107.653 129.299 1.000 186.08609 ? ? ? ? ? ? 160 PHE H C   1 
+ATOM 28682 O O   . PHE H 2 160 ? 148.054 107.612 130.245 1.000 186.31461 ? ? ? ? ? ? 160 PHE H O   1 
+ATOM 28683 C CB  . PHE H 2 160 ? 147.542 110.052 128.618 1.000 185.21914 ? ? ? ? ? ? 160 PHE H CB  1 
+ATOM 28684 C CG  . PHE H 2 160 ? 146.904 111.324 128.145 1.000 185.96937 ? ? ? ? ? ? 160 PHE H CG  1 
+ATOM 28685 C CD1 . PHE H 2 160 ? 146.667 111.536 126.800 1.000 187.72938 ? ? ? ? ? ? 160 PHE H CD1 1 
+ATOM 28686 C CD2 . PHE H 2 160 ? 146.538 112.308 129.046 1.000 185.80770 ? ? ? ? ? ? 160 PHE H CD2 1 
+ATOM 28687 C CE1 . PHE H 2 160 ? 146.079 112.705 126.362 1.000 187.71922 ? ? ? ? ? ? 160 PHE H CE1 1 
+ATOM 28688 C CE2 . PHE H 2 160 ? 145.949 113.478 128.614 1.000 184.69162 ? ? ? ? ? ? 160 PHE H CE2 1 
+ATOM 28689 C CZ  . PHE H 2 160 ? 145.720 113.677 127.270 1.000 185.72829 ? ? ? ? ? ? 160 PHE H CZ  1 
+ATOM 28690 N N   . ILE H 2 161 ? 146.989 106.599 128.531 1.000 202.14743 ? ? ? ? ? ? 161 ILE H N   1 
+ATOM 28691 C CA  . ILE H 2 161 ? 147.543 105.270 128.779 1.000 202.54300 ? ? ? ? ? ? 161 ILE H CA  1 
+ATOM 28692 C C   . ILE H 2 161 ? 148.158 104.784 127.473 1.000 204.16145 ? ? ? ? ? ? 161 ILE H C   1 
+ATOM 28693 O O   . ILE H 2 161 ? 147.463 104.203 126.634 1.000 206.55382 ? ? ? ? ? ? 161 ILE H O   1 
+ATOM 28694 C CB  . ILE H 2 161 ? 146.488 104.279 129.281 1.000 201.11923 ? ? ? ? ? ? 161 ILE H CB  1 
+ATOM 28695 C CG1 . ILE H 2 161 ? 145.621 104.904 130.374 1.000 203.99901 ? ? ? ? ? ? 161 ILE H CG1 1 
+ATOM 28696 C CG2 . ILE H 2 161 ? 147.151 103.004 129.775 1.000 200.58369 ? ? ? ? ? ? 161 ILE H CG2 1 
+ATOM 28697 C CD1 . ILE H 2 161 ? 144.213 105.218 129.926 1.000 202.54035 ? ? ? ? ? ? 161 ILE H CD1 1 
+ATOM 28698 N N   . ASP H 2 162 ? 149.459 104.994 127.303 1.000 229.60199 ? ? ? ? ? ? 162 ASP H N   1 
+ATOM 28699 C CA  . ASP H 2 162 ? 150.122 104.497 126.110 1.000 230.54493 ? ? ? ? ? ? 162 ASP H CA  1 
+ATOM 28700 C C   . ASP H 2 162 ? 150.395 103.000 126.234 1.000 230.57099 ? ? ? ? ? ? 162 ASP H C   1 
+ATOM 28701 O O   . ASP H 2 162 ? 150.331 102.418 127.321 1.000 229.67098 ? ? ? ? ? ? 162 ASP H O   1 
+ATOM 28702 C CB  . ASP H 2 162 ? 151.427 105.251 125.856 1.000 229.99945 ? ? ? ? ? ? 162 ASP H CB  1 
+ATOM 28703 C CG  . ASP H 2 162 ? 152.457 105.012 126.938 1.000 230.74202 ? ? ? ? ? ? 162 ASP H CG  1 
+ATOM 28704 O OD1 . ASP H 2 162 ? 152.070 104.584 128.043 1.000 231.51837 ? ? ? ? ? ? 162 ASP H OD1 1 
+ATOM 28705 O OD2 . ASP H 2 162 ? 153.656 105.247 126.681 1.000 230.63578 ? ? ? ? ? ? 162 ASP H OD2 1 
+ATOM 28706 N N   . GLU H 2 163 ? 150.710 102.382 125.095 1.000 239.24730 ? ? ? ? ? ? 163 GLU H N   1 
+ATOM 28707 C CA  . GLU H 2 163 ? 151.009 100.951 125.025 1.000 238.24061 ? ? ? ? ? ? 163 GLU H CA  1 
+ATOM 28708 C C   . GLU H 2 163 ? 149.870 100.115 125.602 1.000 237.83500 ? ? ? ? ? ? 163 GLU H C   1 
+ATOM 28709 O O   . GLU H 2 163 ? 150.090 99.141  126.324 1.000 238.60066 ? ? ? ? ? ? 163 GLU H O   1 
+ATOM 28710 C CB  . GLU H 2 163 ? 152.328 100.631 125.729 1.000 238.19926 ? ? ? ? ? ? 163 GLU H CB  1 
+ATOM 28711 C CG  . GLU H 2 163 ? 153.548 100.743 124.836 1.000 238.65540 ? ? ? ? ? ? 163 GLU H CG  1 
+ATOM 28712 C CD  . GLU H 2 163 ? 153.617 99.629  123.811 1.000 240.03959 ? ? ? ? ? ? 163 GLU H CD  1 
+ATOM 28713 O OE1 . GLU H 2 163 ? 153.324 98.470  124.172 1.000 240.63915 ? ? ? ? ? ? 163 GLU H OE1 1 
+ATOM 28714 O OE2 . GLU H 2 163 ? 153.963 99.911  122.645 1.000 240.00010 ? ? ? ? ? ? 163 GLU H OE2 1 
+ATOM 28715 N N   . TYR H 2 164 ? 148.635 100.498 125.277 1.000 234.72063 ? ? ? ? ? ? 164 TYR H N   1 
+ATOM 28716 C CA  . TYR H 2 164 ? 147.483 99.774  125.799 1.000 234.45542 ? ? ? ? ? ? 164 TYR H CA  1 
+ATOM 28717 C C   . TYR H 2 164 ? 147.355 98.379  125.202 1.000 235.76981 ? ? ? ? ? ? 164 TYR H C   1 
+ATOM 28718 O O   . TYR H 2 164 ? 146.710 97.518  125.808 1.000 236.64717 ? ? ? ? ? ? 164 TYR H O   1 
+ATOM 28719 C CB  . TYR H 2 164 ? 146.200 100.569 125.558 1.000 235.00949 ? ? ? ? ? ? 164 TYR H CB  1 
+ATOM 28720 C CG  . TYR H 2 164 ? 144.960 99.884  126.084 1.000 234.74737 ? ? ? ? ? ? 164 TYR H CG  1 
+ATOM 28721 C CD1 . TYR H 2 164 ? 144.680 99.860  127.443 1.000 233.81213 ? ? ? ? ? ? 164 TYR H CD1 1 
+ATOM 28722 C CD2 . TYR H 2 164 ? 144.074 99.256  125.224 1.000 235.73149 ? ? ? ? ? ? 164 TYR H CD2 1 
+ATOM 28723 C CE1 . TYR H 2 164 ? 143.550 99.231  127.928 1.000 232.94898 ? ? ? ? ? ? 164 TYR H CE1 1 
+ATOM 28724 C CE2 . TYR H 2 164 ? 142.943 98.625  125.698 1.000 235.10751 ? ? ? ? ? ? 164 TYR H CE2 1 
+ATOM 28725 C CZ  . TYR H 2 164 ? 142.685 98.616  127.050 1.000 233.63637 ? ? ? ? ? ? 164 TYR H CZ  1 
+ATOM 28726 O OH  . TYR H 2 164 ? 141.557 97.987  127.521 1.000 233.77904 ? ? ? ? ? ? 164 TYR H OH  1 
+ATOM 28727 N N   . GLN H 2 165 ? 147.948 98.131  124.032 1.000 244.90091 ? ? ? ? ? ? 165 GLN H N   1 
+ATOM 28728 C CA  . GLN H 2 165 ? 147.955 96.775  123.496 1.000 244.36509 ? ? ? ? ? ? 165 GLN H CA  1 
+ATOM 28729 C C   . GLN H 2 165 ? 148.763 95.828  124.370 1.000 244.08357 ? ? ? ? ? ? 165 GLN H C   1 
+ATOM 28730 O O   . GLN H 2 165 ? 148.530 94.616  124.335 1.000 244.13817 ? ? ? ? ? ? 165 GLN H O   1 
+ATOM 28731 C CB  . GLN H 2 165 ? 148.502 96.767  122.065 1.000 243.94032 ? ? ? ? ? ? 165 GLN H CB  1 
+ATOM 28732 C CG  . GLN H 2 165 ? 149.978 96.397  121.927 1.000 244.00874 ? ? ? ? ? ? 165 GLN H CG  1 
+ATOM 28733 C CD  . GLN H 2 165 ? 150.929 97.477  122.416 1.000 244.69847 ? ? ? ? ? ? 165 GLN H CD  1 
+ATOM 28734 O OE1 . GLN H 2 165 ? 150.556 98.352  123.195 1.000 245.40004 ? ? ? ? ? ? 165 GLN H OE1 1 
+ATOM 28735 N NE2 . GLN H 2 165 ? 152.172 97.416  121.955 1.000 245.26609 ? ? ? ? ? ? 165 GLN H NE2 1 
+ATOM 28736 N N   . ASP H 2 166 ? 149.698 96.356  125.155 1.000 240.69746 ? ? ? ? ? ? 166 ASP H N   1 
+ATOM 28737 C CA  . ASP H 2 166 ? 150.468 95.574  126.108 1.000 240.28136 ? ? ? ? ? ? 166 ASP H CA  1 
+ATOM 28738 C C   . ASP H 2 166 ? 149.811 95.517  127.480 1.000 240.52361 ? ? ? ? ? ? 166 ASP H C   1 
+ATOM 28739 O O   . ASP H 2 166 ? 150.417 94.993  128.418 1.000 240.26741 ? ? ? ? ? ? 166 ASP H O   1 
+ATOM 28740 C CB  . ASP H 2 166 ? 151.883 96.149  126.235 1.000 240.04904 ? ? ? ? ? ? 166 ASP H CB  1 
+ATOM 28741 C CG  . ASP H 2 166 ? 152.904 95.104  126.633 1.000 239.87656 ? ? ? ? ? ? 166 ASP H CG  1 
+ATOM 28742 O OD1 . ASP H 2 166 ? 152.546 93.909  126.685 1.000 240.49984 ? ? ? ? ? ? 166 ASP H OD1 1 
+ATOM 28743 O OD2 . ASP H 2 166 ? 154.067 95.479  126.894 1.000 238.34569 ? ? ? ? ? ? 166 ASP H OD2 1 
+ATOM 28744 N N   . SER H 2 167 ? 148.604 96.058  127.620 1.000 235.76555 ? ? ? ? ? ? 167 SER H N   1 
+ATOM 28745 C CA  . SER H 2 167 ? 147.928 96.078  128.908 1.000 234.96924 ? ? ? ? ? ? 167 SER H CA  1 
+ATOM 28746 C C   . SER H 2 167 ? 147.366 94.705  129.256 1.000 234.44926 ? ? ? ? ? ? 167 SER H C   1 
+ATOM 28747 O O   . SER H 2 167 ? 147.039 93.898  128.382 1.000 234.25098 ? ? ? ? ? ? 167 SER H O   1 
+ATOM 28748 C CB  . SER H 2 167 ? 146.799 97.107  128.902 1.000 235.31461 ? ? ? ? ? ? 167 SER H CB  1 
+ATOM 28749 O OG  . SER H 2 167 ? 145.561 96.498  128.582 1.000 235.89677 ? ? ? ? ? ? 167 SER H OG  1 
+ATOM 28750 N N   . ASP H 2 168 ? 147.251 94.451  130.555 1.000 221.92020 ? ? ? ? ? ? 168 ASP H N   1 
+ATOM 28751 C CA  . ASP H 2 168 ? 146.685 93.214  131.066 1.000 220.89653 ? ? ? ? ? ? 168 ASP H CA  1 
+ATOM 28752 C C   . ASP H 2 168 ? 145.161 93.289  131.094 1.000 220.88783 ? ? ? ? ? ? 168 ASP H C   1 
+ATOM 28753 O O   . ASP H 2 168 ? 144.559 94.353  130.939 1.000 222.54864 ? ? ? ? ? ? 168 ASP H O   1 
+ATOM 28754 C CB  . ASP H 2 168 ? 147.227 92.919  132.464 1.000 220.16669 ? ? ? ? ? ? 168 ASP H CB  1 
+ATOM 28755 C CG  . ASP H 2 168 ? 147.381 91.437  132.727 1.000 222.81208 ? ? ? ? ? ? 168 ASP H CG  1 
+ATOM 28756 O OD1 . ASP H 2 168 ? 146.605 90.647  132.150 1.000 223.41715 ? ? ? ? ? ? 168 ASP H OD1 1 
+ATOM 28757 O OD2 . ASP H 2 168 ? 148.277 91.061  133.511 1.000 224.10567 ? ? ? ? ? ? 168 ASP H OD2 1 
+ATOM 28758 N N   . LYS H 2 169 ? 144.534 92.127  131.288 1.000 206.60025 ? ? ? ? ? ? 169 LYS H N   1 
+ATOM 28759 C CA  . LYS H 2 169 ? 143.084 92.089  131.440 1.000 206.75979 ? ? ? ? ? ? 169 LYS H CA  1 
+ATOM 28760 C C   . LYS H 2 169 ? 142.647 92.827  132.698 1.000 207.48159 ? ? ? ? ? ? 169 LYS H C   1 
+ATOM 28761 O O   . LYS H 2 169 ? 141.646 93.553  132.686 1.000 207.95287 ? ? ? ? ? ? 169 LYS H O   1 
+ATOM 28762 C CB  . LYS H 2 169 ? 142.596 90.641  131.471 1.000 206.49941 ? ? ? ? ? ? 169 LYS H CB  1 
+ATOM 28763 C CG  . LYS H 2 169 ? 141.095 90.485  131.671 1.000 205.75837 ? ? ? ? ? ? 169 LYS H CG  1 
+ATOM 28764 C CD  . LYS H 2 169 ? 140.301 91.349  130.701 1.000 207.32727 ? ? ? ? ? ? 169 LYS H CD  1 
+ATOM 28765 C CE  . LYS H 2 169 ? 140.426 90.847  129.272 1.000 208.67711 ? ? ? ? ? ? 169 LYS H CE  1 
+ATOM 28766 N NZ  . LYS H 2 169 ? 139.628 91.671  128.323 1.000 207.33814 ? ? ? ? ? ? 169 LYS H NZ  1 
+ATOM 28767 N N   . ASP H 2 170 ? 143.385 92.651  133.795 1.000 199.57544 ? ? ? ? ? ? 170 ASP H N   1 
+ATOM 28768 C CA  . ASP H 2 170 ? 143.056 93.356  135.028 1.000 198.26643 ? ? ? ? ? ? 170 ASP H CA  1 
+ATOM 28769 C C   . ASP H 2 170 ? 143.181 94.862  134.851 1.000 198.00397 ? ? ? ? ? ? 170 ASP H C   1 
+ATOM 28770 O O   . ASP H 2 170 ? 142.325 95.624  135.316 1.000 197.57287 ? ? ? ? ? ? 170 ASP H O   1 
+ATOM 28771 C CB  . ASP H 2 170 ? 143.960 92.876  136.160 1.000 198.17630 ? ? ? ? ? ? 170 ASP H CB  1 
+ATOM 28772 C CG  . ASP H 2 170 ? 143.835 91.390  136.412 1.000 199.49772 ? ? ? ? ? ? 170 ASP H CG  1 
+ATOM 28773 O OD1 . ASP H 2 170 ? 142.763 90.825  136.113 1.000 199.27658 ? ? ? ? ? ? 170 ASP H OD1 1 
+ATOM 28774 O OD2 . ASP H 2 170 ? 144.805 90.791  136.921 1.000 200.63710 ? ? ? ? ? ? 170 ASP H OD2 1 
+ATOM 28775 N N   . MET H 2 171 ? 144.245 95.311  134.182 1.000 196.05866 ? ? ? ? ? ? 171 MET H N   1 
+ATOM 28776 C CA  . MET H 2 171 ? 144.420 96.740  133.954 1.000 194.58340 ? ? ? ? ? ? 171 MET H CA  1 
+ATOM 28777 C C   . MET H 2 171 ? 143.323 97.283  133.052 1.000 196.74159 ? ? ? ? ? ? 171 MET H C   1 
+ATOM 28778 O O   . MET H 2 171 ? 142.826 98.396  133.263 1.000 198.25966 ? ? ? ? ? ? 171 MET H O   1 
+ATOM 28779 C CB  . MET H 2 171 ? 145.794 97.012  133.349 1.000 194.94025 ? ? ? ? ? ? 171 MET H CB  1 
+ATOM 28780 C CG  . MET H 2 171 ? 146.921 96.983  134.362 1.000 195.91486 ? ? ? ? ? ? 171 MET H CG  1 
+ATOM 28781 S SD  . MET H 2 171 ? 148.554 97.008  133.609 1.000 200.56938 ? ? ? ? ? ? 171 MET H SD  1 
+ATOM 28782 C CE  . MET H 2 171 ? 148.194 97.904  132.106 1.000 196.21466 ? ? ? ? ? ? 171 MET H CE  1 
+ATOM 28783 N N   . HIS H 2 172 ? 142.936 96.512  132.035 1.000 200.30562 ? ? ? ? ? ? 172 HIS H N   1 
+ATOM 28784 C CA  . HIS H 2 172 ? 141.848 96.926  131.159 1.000 198.66930 ? ? ? ? ? ? 172 HIS H CA  1 
+ATOM 28785 C C   . HIS H 2 172 ? 140.535 97.022  131.924 1.000 199.01279 ? ? ? ? ? ? 172 HIS H C   1 
+ATOM 28786 O O   . HIS H 2 172 ? 139.718 97.913  131.663 1.000 200.09751 ? ? ? ? ? ? 172 HIS H O   1 
+ATOM 28787 C CB  . HIS H 2 172 ? 141.722 95.949  129.990 1.000 199.98069 ? ? ? ? ? ? 172 HIS H CB  1 
+ATOM 28788 C CG  . HIS H 2 172 ? 140.319 95.759  129.507 1.000 201.97960 ? ? ? ? ? ? 172 HIS H CG  1 
+ATOM 28789 N ND1 . HIS H 2 172 ? 139.735 96.589  128.575 1.000 202.96365 ? ? ? ? ? ? 172 HIS H ND1 1 
+ATOM 28790 C CD2 . HIS H 2 172 ? 139.384 94.832  129.823 1.000 200.87259 ? ? ? ? ? ? 172 HIS H CD2 1 
+ATOM 28791 C CE1 . HIS H 2 172 ? 138.500 96.184  128.340 1.000 200.67489 ? ? ? ? ? ? 172 HIS H CE1 1 
+ATOM 28792 N NE2 . HIS H 2 172 ? 138.262 95.119  129.085 1.000 199.99962 ? ? ? ? ? ? 172 HIS H NE2 1 
+ATOM 28793 N N   . ASN H 2 173 ? 140.314 96.110  132.871 1.000 182.98528 ? ? ? ? ? ? 173 ASN H N   1 
+ATOM 28794 C CA  . ASN H 2 173 ? 139.070 96.116  133.632 1.000 181.67406 ? ? ? ? ? ? 173 ASN H CA  1 
+ATOM 28795 C C   . ASN H 2 173 ? 138.931 97.394  134.450 1.000 180.57977 ? ? ? ? ? ? 173 ASN H C   1 
+ATOM 28796 O O   . ASN H 2 173 ? 137.846 97.981  134.528 1.000 178.76711 ? ? ? ? ? ? 173 ASN H O   1 
+ATOM 28797 C CB  . ASN H 2 173 ? 139.006 94.886  134.535 1.000 180.46882 ? ? ? ? ? ? 173 ASN H CB  1 
+ATOM 28798 C CG  . ASN H 2 173 ? 137.772 94.049  134.286 1.000 182.16092 ? ? ? ? ? ? 173 ASN H CG  1 
+ATOM 28799 O OD1 . ASN H 2 173 ? 136.906 94.422  133.495 1.000 183.25847 ? ? ? ? ? ? 173 ASN H OD1 1 
+ATOM 28800 N ND2 . ASN H 2 173 ? 137.685 92.908  134.958 1.000 182.14346 ? ? ? ? ? ? 173 ASN H ND2 1 
+ATOM 28801 N N   . LEU H 2 174 ? 140.022 97.837  135.077 1.000 176.11501 ? ? ? ? ? ? 174 LEU H N   1 
+ATOM 28802 C CA  . LEU H 2 174 ? 139.966 99.058  135.873 1.000 173.48410 ? ? ? ? ? ? 174 LEU H CA  1 
+ATOM 28803 C C   . LEU H 2 174 ? 139.740 100.281 134.997 1.000 174.82352 ? ? ? ? ? ? 174 LEU H C   1 
+ATOM 28804 O O   . LEU H 2 174 ? 138.892 101.126 135.306 1.000 177.92015 ? ? ? ? ? ? 174 LEU H O   1 
+ATOM 28805 C CB  . LEU H 2 174 ? 141.249 99.221  136.684 1.000 173.10419 ? ? ? ? ? ? 174 LEU H CB  1 
+ATOM 28806 C CG  . LEU H 2 174 ? 141.375 100.571 137.390 1.000 171.70870 ? ? ? ? ? ? 174 LEU H CG  1 
+ATOM 28807 C CD1 . LEU H 2 174 ? 140.266 100.734 138.412 1.000 174.57319 ? ? ? ? ? ? 174 LEU H CD1 1 
+ATOM 28808 C CD2 . LEU H 2 174 ? 142.733 100.721 138.045 1.000 172.21618 ? ? ? ? ? ? 174 LEU H CD2 1 
+ATOM 28809 N N   . PHE H 2 175 ? 140.490 100.394 133.899 1.000 178.31176 ? ? ? ? ? ? 175 PHE H N   1 
+ATOM 28810 C CA  . PHE H 2 175 ? 140.403 101.588 133.065 1.000 177.79460 ? ? ? ? ? ? 175 PHE H CA  1 
+ATOM 28811 C C   . PHE H 2 175 ? 139.012 101.747 132.468 1.000 179.08263 ? ? ? ? ? ? 175 PHE H C   1 
+ATOM 28812 O O   . PHE H 2 175 ? 138.473 102.859 132.428 1.000 180.30026 ? ? ? ? ? ? 175 PHE H O   1 
+ATOM 28813 C CB  . PHE H 2 175 ? 141.463 101.537 131.968 1.000 175.90340 ? ? ? ? ? ? 175 PHE H CB  1 
+ATOM 28814 C CG  . PHE H 2 175 ? 142.850 101.826 132.459 1.000 177.47809 ? ? ? ? ? ? 175 PHE H CG  1 
+ATOM 28815 C CD1 . PHE H 2 175 ? 143.068 102.790 133.426 1.000 177.48845 ? ? ? ? ? ? 175 PHE H CD1 1 
+ATOM 28816 C CD2 . PHE H 2 175 ? 143.936 101.131 131.958 1.000 180.86703 ? ? ? ? ? ? 175 PHE H CD2 1 
+ATOM 28817 C CE1 . PHE H 2 175 ? 144.342 103.058 133.883 1.000 176.60644 ? ? ? ? ? ? 175 PHE H CE1 1 
+ATOM 28818 C CE2 . PHE H 2 175 ? 145.213 101.395 132.412 1.000 179.52753 ? ? ? ? ? ? 175 PHE H CE2 1 
+ATOM 28819 C CZ  . PHE H 2 175 ? 145.415 102.360 133.375 1.000 176.69778 ? ? ? ? ? ? 175 PHE H CZ  1 
+ATOM 28820 N N   . MET H 2 176 ? 138.412 100.650 132.006 1.000 183.52407 ? ? ? ? ? ? 176 MET H N   1 
+ATOM 28821 C CA  . MET H 2 176 ? 137.041 100.723 131.515 1.000 182.45861 ? ? ? ? ? ? 176 MET H CA  1 
+ATOM 28822 C C   . MET H 2 176 ? 136.068 101.104 132.620 1.000 182.25630 ? ? ? ? ? ? 176 MET H C   1 
+ATOM 28823 O O   . MET H 2 176 ? 135.117 101.850 132.369 1.000 183.97035 ? ? ? ? ? ? 176 MET H O   1 
+ATOM 28824 C CB  . MET H 2 176 ? 136.640 99.400  130.862 1.000 182.38816 ? ? ? ? ? ? 176 MET H CB  1 
+ATOM 28825 C CG  . MET H 2 176 ? 136.638 99.425  129.331 1.000 184.48723 ? ? ? ? ? ? 176 MET H CG  1 
+ATOM 28826 S SD  . MET H 2 176 ? 137.863 100.472 128.511 1.000 190.58312 ? ? ? ? ? ? 176 MET H SD  1 
+ATOM 28827 C CE  . MET H 2 176 ? 139.412 99.791  129.092 1.000 188.16615 ? ? ? ? ? ? 176 MET H CE  1 
+ATOM 28828 N N   . TYR H 2 177 ? 136.288 100.621 133.844 1.000 168.73961 ? ? ? ? ? ? 177 TYR H N   1 
+ATOM 28829 C CA  . TYR H 2 177 ? 135.465 101.078 134.958 1.000 168.91612 ? ? ? ? ? ? 177 TYR H CA  1 
+ATOM 28830 C C   . TYR H 2 177 ? 135.605 102.581 135.151 1.000 169.76951 ? ? ? ? ? ? 177 TYR H C   1 
+ATOM 28831 O O   . TYR H 2 177 ? 134.621 103.275 135.427 1.000 168.54684 ? ? ? ? ? ? 177 TYR H O   1 
+ATOM 28832 C CB  . TYR H 2 177 ? 135.839 100.338 136.240 1.000 167.25114 ? ? ? ? ? ? 177 TYR H CB  1 
+ATOM 28833 C CG  . TYR H 2 177 ? 135.075 100.820 137.451 1.000 166.85835 ? ? ? ? ? ? 177 TYR H CG  1 
+ATOM 28834 C CD1 . TYR H 2 177 ? 133.812 100.325 137.738 1.000 167.27068 ? ? ? ? ? ? 177 TYR H CD1 1 
+ATOM 28835 C CD2 . TYR H 2 177 ? 135.614 101.770 138.307 1.000 166.29621 ? ? ? ? ? ? 177 TYR H CD2 1 
+ATOM 28836 C CE1 . TYR H 2 177 ? 133.109 100.761 138.840 1.000 168.77269 ? ? ? ? ? ? 177 TYR H CE1 1 
+ATOM 28837 C CE2 . TYR H 2 177 ? 134.917 102.213 139.411 1.000 168.31720 ? ? ? ? ? ? 177 TYR H CE2 1 
+ATOM 28838 C CZ  . TYR H 2 177 ? 133.665 101.705 139.673 1.000 170.57094 ? ? ? ? ? ? 177 TYR H CZ  1 
+ATOM 28839 O OH  . TYR H 2 177 ? 132.965 102.142 140.772 1.000 168.73607 ? ? ? ? ? ? 177 TYR H OH  1 
+ATOM 28840 N N   . LEU H 2 178 ? 136.824 103.102 135.011 1.000 167.95746 ? ? ? ? ? ? 178 LEU H N   1 
+ATOM 28841 C CA  . LEU H 2 178 ? 137.021 104.543 135.091 1.000 165.07229 ? ? ? ? ? ? 178 LEU H CA  1 
+ATOM 28842 C C   . LEU H 2 178 ? 136.311 105.270 133.958 1.000 167.98268 ? ? ? ? ? ? 178 LEU H C   1 
+ATOM 28843 O O   . LEU H 2 178 ? 135.869 106.410 134.137 1.000 170.50620 ? ? ? ? ? ? 178 LEU H O   1 
+ATOM 28844 C CB  . LEU H 2 178 ? 138.512 104.871 135.068 1.000 164.18583 ? ? ? ? ? ? 178 LEU H CB  1 
+ATOM 28845 C CG  . LEU H 2 178 ? 139.303 104.548 136.334 1.000 164.57746 ? ? ? ? ? ? 178 LEU H CG  1 
+ATOM 28846 C CD1 . LEU H 2 178 ? 140.702 105.127 136.248 1.000 165.55844 ? ? ? ? ? ? 178 LEU H CD1 1 
+ATOM 28847 C CD2 . LEU H 2 178 ? 138.580 105.068 137.560 1.000 165.62596 ? ? ? ? ? ? 178 LEU H CD2 1 
+ATOM 28848 N N   . LYS H 2 179 ? 136.191 104.634 132.792 1.000 181.44418 ? ? ? ? ? ? 179 LYS H N   1 
+ATOM 28849 C CA  . LYS H 2 179 ? 135.642 105.317 131.626 1.000 181.71980 ? ? ? ? ? ? 179 LYS H CA  1 
+ATOM 28850 C C   . LYS H 2 179 ? 134.117 105.311 131.628 1.000 181.15666 ? ? ? ? ? ? 179 LYS H C   1 
+ATOM 28851 O O   . LYS H 2 179 ? 133.483 106.368 131.692 1.000 182.35749 ? ? ? ? ? ? 179 LYS H O   1 
+ATOM 28852 C CB  . LYS H 2 179 ? 136.177 104.673 130.345 1.000 181.58819 ? ? ? ? ? ? 179 LYS H CB  1 
+ATOM 28853 C CG  . LYS H 2 179 ? 135.688 105.339 129.071 1.000 180.96604 ? ? ? ? ? ? 179 LYS H CG  1 
+ATOM 28854 C CD  . LYS H 2 179 ? 136.158 104.586 127.840 1.000 181.60106 ? ? ? ? ? ? 179 LYS H CD  1 
+ATOM 28855 C CE  . LYS H 2 179 ? 135.487 103.227 127.742 1.000 181.67173 ? ? ? ? ? ? 179 LYS H CE  1 
+ATOM 28856 N NZ  . LYS H 2 179 ? 134.006 103.345 127.667 1.000 179.46664 ? ? ? ? ? ? 179 LYS H NZ  1 
+ATOM 28857 N N   . ASP H 2 180 ? 133.510 104.126 131.556 1.000 179.90224 ? ? ? ? ? ? 180 ASP H N   1 
+ATOM 28858 C CA  . ASP H 2 180 ? 132.061 104.064 131.388 1.000 180.79726 ? ? ? ? ? ? 180 ASP H CA  1 
+ATOM 28859 C C   . ASP H 2 180 ? 131.322 104.351 132.688 1.000 180.80011 ? ? ? ? ? ? 180 ASP H C   1 
+ATOM 28860 O O   . ASP H 2 180 ? 130.250 104.963 132.670 1.000 181.59374 ? ? ? ? ? ? 180 ASP H O   1 
+ATOM 28861 C CB  . ASP H 2 180 ? 131.645 102.700 130.834 1.000 181.33110 ? ? ? ? ? ? 180 ASP H CB  1 
+ATOM 28862 C CG  . ASP H 2 180 ? 132.335 101.550 131.534 1.000 182.18676 ? ? ? ? ? ? 180 ASP H CG  1 
+ATOM 28863 O OD1 . ASP H 2 180 ? 132.189 101.429 132.769 1.000 180.33480 ? ? ? ? ? ? 180 ASP H OD1 1 
+ATOM 28864 O OD2 . ASP H 2 180 ? 133.020 100.762 130.850 1.000 182.68723 ? ? ? ? ? ? 180 ASP H OD2 1 
+ATOM 28865 N N   . GLN H 2 181 ? 131.870 103.918 133.822 1.000 172.04179 ? ? ? ? ? ? 181 GLN H N   1 
+ATOM 28866 C CA  . GLN H 2 181 ? 131.163 104.087 135.086 1.000 172.64929 ? ? ? ? ? ? 181 GLN H CA  1 
+ATOM 28867 C C   . GLN H 2 181 ? 131.441 105.467 135.672 1.000 174.30717 ? ? ? ? ? ? 181 GLN H C   1 
+ATOM 28868 O O   . GLN H 2 181 ? 130.512 106.245 135.913 1.000 172.83435 ? ? ? ? ? ? 181 GLN H O   1 
+ATOM 28869 C CB  . GLN H 2 181 ? 131.566 102.958 136.046 1.000 170.17412 ? ? ? ? ? ? 181 GLN H CB  1 
+ATOM 28870 C CG  . GLN H 2 181 ? 130.558 102.513 137.138 1.000 170.67841 ? ? ? ? ? ? 181 GLN H CG  1 
+ATOM 28871 C CD  . GLN H 2 181 ? 130.021 103.589 138.078 1.000 174.67416 ? ? ? ? ? ? 181 GLN H CD  1 
+ATOM 28872 O OE1 . GLN H 2 181 ? 130.485 104.722 138.107 1.000 176.59165 ? ? ? ? ? ? 181 GLN H OE1 1 
+ATOM 28873 N NE2 . GLN H 2 181 ? 129.012 103.217 138.858 1.000 171.96888 ? ? ? ? ? ? 181 GLN H NE2 1 
+ATOM 28874 N N   . LEU H 2 182 ? 132.712 105.803 135.869 1.000 164.65375 ? ? ? ? ? ? 182 LEU H N   1 
+ATOM 28875 C CA  . LEU H 2 182 ? 133.090 107.057 136.504 1.000 160.08265 ? ? ? ? ? ? 182 LEU H CA  1 
+ATOM 28876 C C   . LEU H 2 182 ? 133.109 108.235 135.539 1.000 161.50508 ? ? ? ? ? ? 182 LEU H C   1 
+ATOM 28877 O O   . LEU H 2 182 ? 133.402 109.356 135.966 1.000 162.19296 ? ? ? ? ? ? 182 LEU H O   1 
+ATOM 28878 C CB  . LEU H 2 182 ? 134.458 106.914 137.173 1.000 159.50352 ? ? ? ? ? ? 182 LEU H CB  1 
+ATOM 28879 C CG  . LEU H 2 182 ? 134.437 106.960 138.699 1.000 157.01083 ? ? ? ? ? ? 182 LEU H CG  1 
+ATOM 28880 C CD1 . LEU H 2 182 ? 133.624 105.805 139.249 1.000 157.25582 ? ? ? ? ? ? 182 LEU H CD1 1 
+ATOM 28881 C CD2 . LEU H 2 182 ? 135.847 106.923 139.245 1.000 159.97885 ? ? ? ? ? ? 182 LEU H CD2 1 
+ATOM 28882 N N   . LYS H 2 183 ? 132.811 108.008 134.259 1.000 166.09893 ? ? ? ? ? ? 183 LYS H N   1 
+ATOM 28883 C CA  . LYS H 2 183 ? 132.674 109.070 133.262 1.000 165.25670 ? ? ? ? ? ? 183 LYS H CA  1 
+ATOM 28884 C C   . LYS H 2 183 ? 133.958 109.895 133.150 1.000 165.98090 ? ? ? ? ? ? 183 LYS H C   1 
+ATOM 28885 O O   . LYS H 2 183 ? 133.989 111.093 133.435 1.000 168.22269 ? ? ? ? ? ? 183 LYS H O   1 
+ATOM 28886 C CB  . LYS H 2 183 ? 131.471 109.969 133.575 1.000 165.30304 ? ? ? ? ? ? 183 LYS H CB  1 
+ATOM 28887 C CG  . LYS H 2 183 ? 130.240 109.241 134.095 1.000 165.43988 ? ? ? ? ? ? 183 LYS H CG  1 
+ATOM 28888 C CD  . LYS H 2 183 ? 129.801 108.128 133.160 1.000 166.74337 ? ? ? ? ? ? 183 LYS H CD  1 
+ATOM 28889 C CE  . LYS H 2 183 ? 128.441 107.584 133.560 1.000 167.49715 ? ? ? ? ? ? 183 LYS H CE  1 
+ATOM 28890 N NZ  . LYS H 2 183 ? 128.204 106.223 133.006 1.000 167.51567 ? ? ? ? ? ? 183 LYS H NZ  1 
+ATOM 28891 N N   . ILE H 2 184 ? 135.027 109.228 132.728 1.000 168.71352 ? ? ? ? ? ? 184 ILE H N   1 
+ATOM 28892 C CA  . ILE H 2 184 ? 136.328 109.860 132.549 1.000 169.50666 ? ? ? ? ? ? 184 ILE H CA  1 
+ATOM 28893 C C   . ILE H 2 184 ? 136.795 109.608 131.124 1.000 169.65332 ? ? ? ? ? ? 184 ILE H C   1 
+ATOM 28894 O O   . ILE H 2 184 ? 136.733 108.474 130.638 1.000 173.25950 ? ? ? ? ? ? 184 ILE H O   1 
+ATOM 28895 C CB  . ILE H 2 184 ? 137.365 109.335 133.560 1.000 169.47616 ? ? ? ? ? ? 184 ILE H CB  1 
+ATOM 28896 C CG1 . ILE H 2 184 ? 136.852 109.516 134.988 1.000 169.84196 ? ? ? ? ? ? 184 ILE H CG1 1 
+ATOM 28897 C CG2 . ILE H 2 184 ? 138.694 110.046 133.374 1.000 167.53927 ? ? ? ? ? ? 184 ILE H CG2 1 
+ATOM 28898 C CD1 . ILE H 2 184 ? 137.939 109.504 136.036 1.000 168.02368 ? ? ? ? ? ? 184 ILE H CD1 1 
+ATOM 28899 N N   . LYS H 2 185 ? 137.252 110.663 130.456 1.000 176.72262 ? ? ? ? ? ? 185 LYS H N   1 
+ATOM 28900 C CA  . LYS H 2 185 ? 137.759 110.532 129.099 1.000 178.16516 ? ? ? ? ? ? 185 LYS H CA  1 
+ATOM 28901 C C   . LYS H 2 185 ? 139.033 109.697 129.082 1.000 180.95628 ? ? ? ? ? ? 185 LYS H C   1 
+ATOM 28902 O O   . LYS H 2 185 ? 139.852 109.752 130.002 1.000 181.78426 ? ? ? ? ? ? 185 LYS H O   1 
+ATOM 28903 C CB  . LYS H 2 185 ? 138.029 111.908 128.496 1.000 179.13914 ? ? ? ? ? ? 185 LYS H CB  1 
+ATOM 28904 C CG  . LYS H 2 185 ? 136.820 112.822 128.480 1.000 178.95733 ? ? ? ? ? ? 185 LYS H CG  1 
+ATOM 28905 C CD  . LYS H 2 185 ? 135.756 112.311 127.528 1.000 179.85233 ? ? ? ? ? ? 185 LYS H CD  1 
+ATOM 28906 C CE  . LYS H 2 185 ? 134.600 113.289 127.422 1.000 178.44343 ? ? ? ? ? ? 185 LYS H CE  1 
+ATOM 28907 N NZ  . LYS H 2 185 ? 133.788 113.316 128.669 1.000 179.71620 ? ? ? ? ? ? 185 LYS H NZ  1 
+ATOM 28908 N N   . LEU H 2 186 ? 139.196 108.919 128.016 1.000 194.62704 ? ? ? ? ? ? 186 LEU H N   1 
+ATOM 28909 C CA  . LEU H 2 186 ? 140.318 108.000 127.882 1.000 193.50420 ? ? ? ? ? ? 186 LEU H CA  1 
+ATOM 28910 C C   . LEU H 2 186 ? 141.071 108.298 126.596 1.000 193.82104 ? ? ? ? ? ? 186 LEU H C   1 
+ATOM 28911 O O   . LEU H 2 186 ? 140.457 108.578 125.563 1.000 195.55168 ? ? ? ? ? ? 186 LEU H O   1 
+ATOM 28912 C CB  . LEU H 2 186 ? 139.841 106.546 127.890 1.000 192.31408 ? ? ? ? ? ? 186 LEU H CB  1 
+ATOM 28913 C CG  . LEU H 2 186 ? 139.577 105.925 129.262 1.000 190.37043 ? ? ? ? ? ? 186 LEU H CG  1 
+ATOM 28914 C CD1 . LEU H 2 186 ? 139.695 104.415 129.192 1.000 192.43350 ? ? ? ? ? ? 186 LEU H CD1 1 
+ATOM 28915 C CD2 . LEU H 2 186 ? 140.533 106.488 130.299 1.000 191.50855 ? ? ? ? ? ? 186 LEU H CD2 1 
+ATOM 28916 N N   . PHE H 2 187 ? 142.397 108.241 126.666 1.000 210.13003 ? ? ? ? ? ? 187 PHE H N   1 
+ATOM 28917 C CA  . PHE H 2 187 ? 143.270 108.440 125.511 1.000 211.24519 ? ? ? ? ? ? 187 PHE H CA  1 
+ATOM 28918 C C   . PHE H 2 187 ? 144.338 107.353 125.581 1.000 212.83946 ? ? ? ? ? ? 187 PHE H C   1 
+ATOM 28919 O O   . PHE H 2 187 ? 145.311 107.480 126.329 1.000 214.18087 ? ? ? ? ? ? 187 PHE H O   1 
+ATOM 28920 C CB  . PHE H 2 187 ? 143.879 109.840 125.519 1.000 210.71584 ? ? ? ? ? ? 187 PHE H CB  1 
+ATOM 28921 C CG  . PHE H 2 187 ? 144.595 110.209 124.248 1.000 211.93376 ? ? ? ? ? ? 187 PHE H CG  1 
+ATOM 28922 C CD1 . PHE H 2 187 ? 145.799 109.614 123.906 1.000 211.63664 ? ? ? ? ? ? 187 PHE H CD1 1 
+ATOM 28923 C CD2 . PHE H 2 187 ? 144.064 111.162 123.397 1.000 212.65966 ? ? ? ? ? ? 187 PHE H CD2 1 
+ATOM 28924 C CE1 . PHE H 2 187 ? 146.453 109.960 122.742 1.000 210.98660 ? ? ? ? ? ? 187 PHE H CE1 1 
+ATOM 28925 C CE2 . PHE H 2 187 ? 144.715 111.511 122.231 1.000 212.51543 ? ? ? ? ? ? 187 PHE H CE2 1 
+ATOM 28926 C CZ  . PHE H 2 187 ? 145.911 110.909 121.903 1.000 211.57646 ? ? ? ? ? ? 187 PHE H CZ  1 
+ATOM 28927 N N   . ILE H 2 188 ? 144.160 106.289 124.804 1.000 222.71942 ? ? ? ? ? ? 188 ILE H N   1 
+ATOM 28928 C CA  . ILE H 2 188 ? 145.052 105.140 124.854 1.000 222.30228 ? ? ? ? ? ? 188 ILE H CA  1 
+ATOM 28929 C C   . ILE H 2 188 ? 145.805 105.014 123.537 1.000 222.57114 ? ? ? ? ? ? 188 ILE H C   1 
+ATOM 28930 O O   . ILE H 2 188 ? 145.404 105.567 122.508 1.000 223.34387 ? ? ? ? ? ? 188 ILE H O   1 
+ATOM 28931 C CB  . ILE H 2 188 ? 144.296 103.832 125.193 1.000 221.09259 ? ? ? ? ? ? 188 ILE H CB  1 
+ATOM 28932 C CG1 . ILE H 2 188 ? 142.888 103.816 124.595 1.000 220.07407 ? ? ? ? ? ? 188 ILE H CG1 1 
+ATOM 28933 C CG2 . ILE H 2 188 ? 144.204 103.638 126.687 1.000 221.23079 ? ? ? ? ? ? 188 ILE H CG2 1 
+ATOM 28934 C CD1 . ILE H 2 188 ? 142.844 103.812 123.110 1.000 222.14025 ? ? ? ? ? ? 188 ILE H CD1 1 
+ATOM 28935 N N   . VAL H 2 189 ? 146.919 104.288 123.585 1.000 236.68284 ? ? ? ? ? ? 189 VAL H N   1 
+ATOM 28936 C CA  . VAL H 2 189 ? 147.748 104.013 122.419 1.000 236.38179 ? ? ? ? ? ? 189 VAL H CA  1 
+ATOM 28937 C C   . VAL H 2 189 ? 147.991 102.512 122.353 1.000 238.55582 ? ? ? ? ? ? 189 VAL H C   1 
+ATOM 28938 O O   . VAL H 2 189 ? 148.370 101.896 123.356 1.000 240.68561 ? ? ? ? ? ? 189 VAL H O   1 
+ATOM 28939 C CB  . VAL H 2 189 ? 149.083 104.778 122.475 1.000 235.23344 ? ? ? ? ? ? 189 VAL H CB  1 
+ATOM 28940 C CG1 . VAL H 2 189 ? 149.935 104.439 121.268 1.000 235.99163 ? ? ? ? ? ? 189 VAL H CG1 1 
+ATOM 28941 C CG2 . VAL H 2 189 ? 148.833 106.275 122.547 1.000 235.14341 ? ? ? ? ? ? 189 VAL H CG2 1 
+ATOM 28942 N N   . GLY H 2 190 ? 147.772 101.928 121.179 1.000 248.35563 ? ? ? ? ? ? 190 GLY H N   1 
+ATOM 28943 C CA  . GLY H 2 190 ? 148.003 100.510 120.993 1.000 247.42807 ? ? ? ? ? ? 190 GLY H CA  1 
+ATOM 28944 C C   . GLY H 2 190 ? 148.739 100.199 119.707 1.000 247.42433 ? ? ? ? ? ? 190 GLY H C   1 
+ATOM 28945 O O   . GLY H 2 190 ? 148.365 100.690 118.638 1.000 247.78413 ? ? ? ? ? ? 190 GLY H O   1 
+ATOM 28946 N N   . ASP H 2 191 ? 149.788 99.380  119.795 1.000 249.61717 ? ? ? ? ? ? 191 ASP H N   1 
+ATOM 28947 C CA  . ASP H 2 191 ? 150.617 99.016  118.647 1.000 250.15504 ? ? ? ? ? ? 191 ASP H CA  1 
+ATOM 28948 C C   . ASP H 2 191 ? 150.669 97.498  118.534 1.000 250.74651 ? ? ? ? ? ? 191 ASP H C   1 
+ATOM 28949 O O   . ASP H 2 191 ? 151.568 96.856  119.099 1.000 251.04517 ? ? ? ? ? ? 191 ASP H O   1 
+ATOM 28950 C CB  . ASP H 2 191 ? 152.020 99.604  118.778 1.000 249.83028 ? ? ? ? ? ? 191 ASP H CB  1 
+ATOM 28951 C CG  . ASP H 2 191 ? 152.891 99.307  117.575 1.000 249.28852 ? ? ? ? ? ? 191 ASP H CG  1 
+ATOM 28952 O OD1 . ASP H 2 191 ? 152.376 99.361  116.439 1.000 248.91365 ? ? ? ? ? ? 191 ASP H OD1 1 
+ATOM 28953 O OD2 . ASP H 2 191 ? 154.091 99.019  117.766 1.000 248.36996 ? ? ? ? ? ? 191 ASP H OD2 1 
+ATOM 28954 N N   . PRO H 2 192 ? 149.712 96.877  117.823 1.000 236.17668 ? ? ? ? ? ? 192 PRO H N   1 
+ATOM 28955 C CA  . PRO H 2 192 ? 149.646 95.431  117.578 1.000 234.50878 ? ? ? ? ? ? 192 PRO H CA  1 
+ATOM 28956 C C   . PRO H 2 192 ? 150.980 94.829  117.138 1.000 232.12739 ? ? ? ? ? ? 192 PRO H C   1 
+ATOM 28957 O O   . PRO H 2 192 ? 151.440 93.875  117.764 1.000 229.81098 ? ? ? ? ? ? 192 PRO H O   1 
+ATOM 28958 C CB  . PRO H 2 192 ? 148.613 95.304  116.451 1.000 232.77054 ? ? ? ? ? ? 192 PRO H CB  1 
+ATOM 28959 C CG  . PRO H 2 192 ? 147.945 96.647  116.327 1.000 232.20976 ? ? ? ? ? ? 192 PRO H CG  1 
+ATOM 28960 C CD  . PRO H 2 192 ? 148.497 97.568  117.363 1.000 233.97117 ? ? ? ? ? ? 192 PRO H CD  1 
+ATOM 28961 N N   . TRP H 2 199 ? 155.268 94.029  129.460 1.000 242.16025 ? ? ? ? ? ? 199 TRP H N   1 
+ATOM 28962 C CA  . TRP H 2 199 ? 154.760 93.274  130.598 1.000 243.28823 ? ? ? ? ? ? 199 TRP H CA  1 
+ATOM 28963 C C   . TRP H 2 199 ? 154.488 91.836  130.161 1.000 243.71025 ? ? ? ? ? ? 199 TRP H C   1 
+ATOM 28964 O O   . TRP H 2 199 ? 153.898 91.600  129.107 1.000 243.22077 ? ? ? ? ? ? 199 TRP H O   1 
+ATOM 28965 C CB  . TRP H 2 199 ? 153.501 93.941  131.162 1.000 243.54768 ? ? ? ? ? ? 199 TRP H CB  1 
+ATOM 28966 C CG  . TRP H 2 199 ? 152.689 93.084  132.084 1.000 244.48111 ? ? ? ? ? ? 199 TRP H CG  1 
+ATOM 28967 C CD1 . TRP H 2 199 ? 151.792 92.122  131.732 1.000 244.18007 ? ? ? ? ? ? 199 TRP H CD1 1 
+ATOM 28968 C CD2 . TRP H 2 199 ? 152.694 93.123  133.516 1.000 245.18703 ? ? ? ? ? ? 199 TRP H CD2 1 
+ATOM 28969 N NE1 . TRP H 2 199 ? 151.240 91.554  132.853 1.000 245.51804 ? ? ? ? ? ? 199 TRP H NE1 1 
+ATOM 28970 C CE2 . TRP H 2 199 ? 151.777 92.151  133.962 1.000 245.66466 ? ? ? ? ? ? 199 TRP H CE2 1 
+ATOM 28971 C CE3 . TRP H 2 199 ? 153.387 93.882  134.463 1.000 244.18218 ? ? ? ? ? ? 199 TRP H CE3 1 
+ATOM 28972 C CZ2 . TRP H 2 199 ? 151.535 91.918  135.313 1.000 244.57965 ? ? ? ? ? ? 199 TRP H CZ2 1 
+ATOM 28973 C CZ3 . TRP H 2 199 ? 153.145 93.649  135.804 1.000 243.74812 ? ? ? ? ? ? 199 TRP H CZ3 1 
+ATOM 28974 C CH2 . TRP H 2 199 ? 152.227 92.676  136.217 1.000 243.89481 ? ? ? ? ? ? 199 TRP H CH2 1 
+ATOM 28975 N N   . ARG H 2 200 ? 154.925 90.878  130.982 1.000 239.82459 ? ? ? ? ? ? 200 ARG H N   1 
+ATOM 28976 C CA  . ARG H 2 200 ? 154.944 89.483  130.550 1.000 240.15108 ? ? ? ? ? ? 200 ARG H CA  1 
+ATOM 28977 C C   . ARG H 2 200 ? 153.542 88.885  130.481 1.000 241.08539 ? ? ? ? ? ? 200 ARG H C   1 
+ATOM 28978 O O   . ARG H 2 200 ? 153.201 88.206  129.505 1.000 241.48706 ? ? ? ? ? ? 200 ARG H O   1 
+ATOM 28979 C CB  . ARG H 2 200 ? 155.828 88.658  131.487 1.000 239.55223 ? ? ? ? ? ? 200 ARG H CB  1 
+ATOM 28980 C CG  . ARG H 2 200 ? 155.512 88.833  132.966 1.000 239.76271 ? ? ? ? ? ? 200 ARG H CG  1 
+ATOM 28981 C CD  . ARG H 2 200 ? 156.508 88.091  133.842 1.000 239.86531 ? ? ? ? ? ? 200 ARG H CD  1 
+ATOM 28982 N NE  . ARG H 2 200 ? 156.132 88.137  135.250 1.000 240.06492 ? ? ? ? ? ? 200 ARG H NE  1 
+ATOM 28983 C CZ  . ARG H 2 200 ? 156.365 89.163  136.057 1.000 240.13387 ? ? ? ? ? ? 200 ARG H CZ  1 
+ATOM 28984 N NH1 . ARG H 2 200 ? 156.980 90.253  135.628 1.000 240.10779 ? ? ? ? ? ? 200 ARG H NH1 1 
+ATOM 28985 N NH2 . ARG H 2 200 ? 155.971 89.094  137.325 1.000 239.46814 ? ? ? ? ? ? 200 ARG H NH2 1 
+ATOM 28986 N N   . GLY H 2 201 ? 152.717 89.126  131.494 1.000 237.75793 ? ? ? ? ? ? 201 GLY H N   1 
+ATOM 28987 C CA  . GLY H 2 201 ? 151.462 88.426  131.652 1.000 236.71760 ? ? ? ? ? ? 201 GLY H CA  1 
+ATOM 28988 C C   . GLY H 2 201 ? 150.256 89.050  130.989 1.000 236.77302 ? ? ? ? ? ? 201 GLY H C   1 
+ATOM 28989 O O   . GLY H 2 201 ? 149.125 88.700  131.342 1.000 235.57704 ? ? ? ? ? ? 201 GLY H O   1 
+ATOM 28990 N N   . ALA H 2 202 ? 150.450 89.963  130.043 1.000 234.85007 ? ? ? ? ? ? 202 ALA H N   1 
+ATOM 28991 C CA  . ALA H 2 202 ? 149.334 90.646  129.415 1.000 234.45736 ? ? ? ? ? ? 202 ALA H CA  1 
+ATOM 28992 C C   . ALA H 2 202 ? 148.942 89.959  128.111 1.000 233.35058 ? ? ? ? ? ? 202 ALA H C   1 
+ATOM 28993 O O   . ALA H 2 202 ? 149.577 89.002  127.660 1.000 232.75404 ? ? ? ? ? ? 202 ALA H O   1 
+ATOM 28994 C CB  . ALA H 2 202 ? 149.679 92.110  129.165 1.000 233.87474 ? ? ? ? ? ? 202 ALA H CB  1 
+ATOM 28995 N N   . GLU H 2 203 ? 147.875 90.460  127.495 1.000 234.81861 ? ? ? ? ? ? 203 GLU H N   1 
+ATOM 28996 C CA  . GLU H 2 203 ? 147.417 89.970  126.210 1.000 234.92114 ? ? ? ? ? ? 203 GLU H CA  1 
+ATOM 28997 C C   . GLU H 2 203 ? 147.070 91.143  125.303 1.000 236.24916 ? ? ? ? ? ? 203 GLU H C   1 
+ATOM 28998 O O   . GLU H 2 203 ? 146.518 92.150  125.765 1.000 236.98562 ? ? ? ? ? ? 203 GLU H O   1 
+ATOM 28999 C CB  . GLU H 2 203 ? 146.200 89.043  126.375 1.000 235.10863 ? ? ? ? ? ? 203 GLU H CB  1 
+ATOM 29000 C CG  . GLU H 2 203 ? 144.872 89.754  126.591 1.000 235.19307 ? ? ? ? ? ? 203 GLU H CG  1 
+ATOM 29001 C CD  . GLU H 2 203 ? 143.784 88.822  127.081 1.000 234.71852 ? ? ? ? ? ? 203 GLU H CD  1 
+ATOM 29002 O OE1 . GLU H 2 203 ? 143.979 87.590  127.011 1.000 235.37991 ? ? ? ? ? ? 203 GLU H OE1 1 
+ATOM 29003 O OE2 . GLU H 2 203 ? 142.735 89.320  127.537 1.000 233.78109 ? ? ? ? ? ? 203 GLU H OE2 1 
+ATOM 29004 N N   . PRO H 2 204 ? 147.416 91.062  124.017 1.000 241.03656 ? ? ? ? ? ? 204 PRO H N   1 
+ATOM 29005 C CA  . PRO H 2 204 ? 146.991 92.093  123.064 1.000 240.94444 ? ? ? ? ? ? 204 PRO H CA  1 
+ATOM 29006 C C   . PRO H 2 204 ? 145.568 91.913  122.565 1.000 240.64833 ? ? ? ? ? ? 204 PRO H C   1 
+ATOM 29007 O O   . PRO H 2 204 ? 145.076 92.773  121.827 1.000 241.20146 ? ? ? ? ? ? 204 PRO H O   1 
+ATOM 29008 C CB  . PRO H 2 204 ? 147.999 91.935  121.909 1.000 240.29400 ? ? ? ? ? ? 204 PRO H CB  1 
+ATOM 29009 C CG  . PRO H 2 204 ? 149.068 90.993  122.418 1.000 239.06053 ? ? ? ? ? ? 204 PRO H CG  1 
+ATOM 29010 C CD  . PRO H 2 204 ? 148.384 90.131  123.420 1.000 239.76124 ? ? ? ? ? ? 204 PRO H CD  1 
+ATOM 29011 N N   . GLU H 2 205 ? 144.903 90.822  122.949 1.000 248.32228 ? ? ? ? ? ? 205 GLU H N   1 
+ATOM 29012 C CA  . GLU H 2 205 ? 143.560 90.551  122.449 1.000 249.14151 ? ? ? ? ? ? 205 GLU H CA  1 
+ATOM 29013 C C   . GLU H 2 205 ? 142.552 91.569  122.969 1.000 249.89374 ? ? ? ? ? ? 205 GLU H C   1 
+ATOM 29014 O O   . GLU H 2 205 ? 141.655 91.991  122.230 1.000 250.11395 ? ? ? ? ? ? 205 GLU H O   1 
+ATOM 29015 C CB  . GLU H 2 205 ? 143.144 89.130  122.832 1.000 249.36873 ? ? ? ? ? ? 205 GLU H CB  1 
+ATOM 29016 C CG  . GLU H 2 205 ? 141.689 88.799  122.547 1.000 249.78100 ? ? ? ? ? ? 205 GLU H CG  1 
+ATOM 29017 C CD  . GLU H 2 205 ? 140.803 88.984  123.762 1.000 250.10620 ? ? ? ? ? ? 205 GLU H CD  1 
+ATOM 29018 O OE1 . GLU H 2 205 ? 141.344 89.053  124.886 1.000 249.86315 ? ? ? ? ? ? 205 GLU H OE1 1 
+ATOM 29019 O OE2 . GLU H 2 205 ? 139.568 89.062  123.593 1.000 249.80285 ? ? ? ? ? ? 205 GLU H OE2 1 
+ATOM 29020 N N   . ASN H 2 206 ? 142.681 91.972  124.236 1.000 248.00162 ? ? ? ? ? ? 206 ASN H N   1 
+ATOM 29021 C CA  . ASN H 2 206 ? 141.703 92.881  124.827 1.000 246.99788 ? ? ? ? ? ? 206 ASN H CA  1 
+ATOM 29022 C C   . ASN H 2 206 ? 141.670 94.214  124.089 1.000 248.01131 ? ? ? ? ? ? 206 ASN H C   1 
+ATOM 29023 O O   . ASN H 2 206 ? 140.594 94.747  123.795 1.000 248.04305 ? ? ? ? ? ? 206 ASN H O   1 
+ATOM 29024 C CB  . ASN H 2 206 ? 142.005 93.090  126.313 1.000 246.10670 ? ? ? ? ? ? 206 ASN H CB  1 
+ATOM 29025 C CG  . ASN H 2 206 ? 143.455 93.460  126.573 1.000 247.20117 ? ? ? ? ? ? 206 ASN H CG  1 
+ATOM 29026 O OD1 . ASN H 2 206 ? 144.093 94.141  125.770 1.000 248.10599 ? ? ? ? ? ? 206 ASN H OD1 1 
+ATOM 29027 N ND2 . ASN H 2 206 ? 143.981 93.015  127.708 1.000 246.47176 ? ? ? ? ? ? 206 ASN H ND2 1 
+ATOM 29028 N N   . PHE H 2 207 ? 142.844 94.770  123.783 1.000 252.51477 ? ? ? ? ? ? 207 PHE H N   1 
+ATOM 29029 C CA  . PHE H 2 207 ? 142.889 96.028  123.045 1.000 251.43972 ? ? ? ? ? ? 207 PHE H CA  1 
+ATOM 29030 C C   . PHE H 2 207 ? 142.353 95.857  121.630 1.000 252.35138 ? ? ? ? ? ? 207 PHE H C   1 
+ATOM 29031 O O   . PHE H 2 207 ? 141.569 96.686  121.153 1.000 251.88581 ? ? ? ? ? ? 207 PHE H O   1 
+ATOM 29032 C CB  . PHE H 2 207 ? 144.316 96.571  123.016 1.000 250.50875 ? ? ? ? ? ? 207 PHE H CB  1 
+ATOM 29033 C CG  . PHE H 2 207 ? 144.610 97.439  121.826 1.000 250.57218 ? ? ? ? ? ? 207 PHE H CG  1 
+ATOM 29034 C CD1 . PHE H 2 207 ? 144.222 98.767  121.812 1.000 250.17412 ? ? ? ? ? ? 207 PHE H CD1 1 
+ATOM 29035 C CD2 . PHE H 2 207 ? 145.282 96.932  120.726 1.000 251.80867 ? ? ? ? ? ? 207 PHE H CD2 1 
+ATOM 29036 C CE1 . PHE H 2 207 ? 144.490 99.572  120.724 1.000 249.96315 ? ? ? ? ? ? 207 PHE H CE1 1 
+ATOM 29037 C CE2 . PHE H 2 207 ? 145.552 97.732  119.634 1.000 252.18111 ? ? ? ? ? ? 207 PHE H CE2 1 
+ATOM 29038 C CZ  . PHE H 2 207 ? 145.156 99.054  119.633 1.000 251.07776 ? ? ? ? ? ? 207 PHE H CZ  1 
+ATOM 29039 N N   . ASN H 2 208 ? 142.771 94.792  120.942 1.000 258.05917 ? ? ? ? ? ? 208 ASN H N   1 
+ATOM 29040 C CA  . ASN H 2 208 ? 142.302 94.560  119.581 1.000 256.99033 ? ? ? ? ? ? 208 ASN H CA  1 
+ATOM 29041 C C   . ASN H 2 208 ? 140.803 94.299  119.553 1.000 257.64042 ? ? ? ? ? ? 208 ASN H C   1 
+ATOM 29042 O O   . ASN H 2 208 ? 140.095 94.792  118.667 1.000 257.88383 ? ? ? ? ? ? 208 ASN H O   1 
+ATOM 29043 C CB  . ASN H 2 208 ? 143.065 93.394  118.954 1.000 255.45874 ? ? ? ? ? ? 208 ASN H CB  1 
+ATOM 29044 C CG  . ASN H 2 208 ? 144.507 93.740  118.647 1.000 254.84948 ? ? ? ? ? ? 208 ASN H CG  1 
+ATOM 29045 O OD1 . ASN H 2 208 ? 144.864 93.998  117.498 1.000 253.65970 ? ? ? ? ? ? 208 ASN H OD1 1 
+ATOM 29046 N ND2 . ASN H 2 208 ? 145.346 93.747  119.676 1.000 255.32190 ? ? ? ? ? ? 208 ASN H ND2 1 
+ATOM 29047 N N   . GLY H 2 209 ? 140.300 93.522  120.514 1.000 268.72412 ? ? ? ? ? ? 209 GLY H N   1 
+ATOM 29048 C CA  . GLY H 2 209 ? 138.865 93.320  120.605 1.000 267.96472 ? ? ? ? ? ? 209 GLY H CA  1 
+ATOM 29049 C C   . GLY H 2 209 ? 138.118 94.606  120.901 1.000 268.65227 ? ? ? ? ? ? 209 GLY H C   1 
+ATOM 29050 O O   . GLY H 2 209 ? 137.061 94.868  120.321 1.000 269.93899 ? ? ? ? ? ? 209 GLY H O   1 
+ATOM 29051 N N   . LEU H 2 210 ? 138.666 95.434  121.794 1.000 263.83261 ? ? ? ? ? ? 210 LEU H N   1 
+ATOM 29052 C CA  . LEU H 2 210 ? 138.026 96.695  122.148 1.000 263.65072 ? ? ? ? ? ? 210 LEU H CA  1 
+ATOM 29053 C C   . LEU H 2 210 ? 138.007 97.682  120.987 1.000 263.36877 ? ? ? ? ? ? 210 LEU H C   1 
+ATOM 29054 O O   . LEU H 2 210 ? 137.229 98.642  121.020 1.000 263.48064 ? ? ? ? ? ? 210 LEU H O   1 
+ATOM 29055 C CB  . LEU H 2 210 ? 138.736 97.313  123.355 1.000 263.65479 ? ? ? ? ? ? 210 LEU H CB  1 
+ATOM 29056 C CG  . LEU H 2 210 ? 138.105 98.528  124.038 1.000 263.14260 ? ? ? ? ? ? 210 LEU H CG  1 
+ATOM 29057 C CD1 . LEU H 2 210 ? 138.104 98.344  125.545 1.000 261.81437 ? ? ? ? ? ? 210 LEU H CD1 1 
+ATOM 29058 C CD2 . LEU H 2 210 ? 138.842 99.802  123.654 1.000 262.47286 ? ? ? ? ? ? 210 LEU H CD2 1 
+ATOM 29059 N N   . ILE H 2 211 ? 138.836 97.465  119.963 1.000 261.95128 ? ? ? ? ? ? 211 ILE H N   1 
+ATOM 29060 C CA  . ILE H 2 211 ? 138.857 98.368  118.814 1.000 261.32553 ? ? ? ? ? ? 211 ILE H CA  1 
+ATOM 29061 C C   . ILE H 2 211 ? 137.499 98.377  118.122 1.000 261.93240 ? ? ? ? ? ? 211 ILE H C   1 
+ATOM 29062 O O   . ILE H 2 211 ? 136.963 99.437  117.777 1.000 261.97540 ? ? ? ? ? ? 211 ILE H O   1 
+ATOM 29063 C CB  . ILE H 2 211 ? 139.983 97.973  117.842 1.000 260.30081 ? ? ? ? ? ? 211 ILE H CB  1 
+ATOM 29064 C CG1 . ILE H 2 211 ? 141.338 98.442  118.375 1.000 259.38234 ? ? ? ? ? ? 211 ILE H CG1 1 
+ATOM 29065 C CG2 . ILE H 2 211 ? 139.729 98.553  116.460 1.000 259.52275 ? ? ? ? ? ? 211 ILE H CG2 1 
+ATOM 29066 C CD1 . ILE H 2 211 ? 142.504 98.045  117.499 1.000 258.73347 ? ? ? ? ? ? 211 ILE H CD1 1 
+ATOM 29067 N N   . GLU H 2 212 ? 136.916 97.195  117.921 1.000 270.02391 ? ? ? ? ? ? 212 GLU H N   1 
+ATOM 29068 C CA  . GLU H 2 212 ? 135.626 97.081  117.256 1.000 269.39145 ? ? ? ? ? ? 212 GLU H CA  1 
+ATOM 29069 C C   . GLU H 2 212 ? 134.468 96.847  118.215 1.000 269.71453 ? ? ? ? ? ? 212 GLU H C   1 
+ATOM 29070 O O   . GLU H 2 212 ? 133.314 97.066  117.830 1.000 268.99614 ? ? ? ? ? ? 212 GLU H O   1 
+ATOM 29071 C CB  . GLU H 2 212 ? 135.657 95.945  116.227 1.000 268.73961 ? ? ? ? ? ? 212 GLU H CB  1 
+ATOM 29072 C CG  . GLU H 2 212 ? 135.979 94.580  116.814 1.000 269.06858 ? ? ? ? ? ? 212 GLU H CG  1 
+ATOM 29073 C CD  . GLU H 2 212 ? 137.469 94.332  116.934 1.000 269.03850 ? ? ? ? ? ? 212 GLU H CD  1 
+ATOM 29074 O OE1 . GLU H 2 212 ? 138.254 95.187  116.472 1.000 268.75324 ? ? ? ? ? ? 212 GLU H OE1 1 
+ATOM 29075 O OE2 . GLU H 2 212 ? 137.856 93.283  117.489 1.000 268.90645 ? ? ? ? ? ? 212 GLU H OE2 1 
+ATOM 29076 N N   . ASN H 2 213 ? 134.741 96.407  119.445 1.000 273.65053 ? ? ? ? ? ? 213 ASN H N   1 
+ATOM 29077 C CA  . ASN H 2 213 ? 133.662 96.174  120.399 1.000 273.02756 ? ? ? ? ? ? 213 ASN H CA  1 
+ATOM 29078 C C   . ASN H 2 213 ? 133.019 97.483  120.841 1.000 272.88707 ? ? ? ? ? ? 213 ASN H C   1 
+ATOM 29079 O O   . ASN H 2 213 ? 131.802 97.544  121.048 1.000 272.17790 ? ? ? ? ? ? 213 ASN H O   1 
+ATOM 29080 C CB  . ASN H 2 213 ? 134.185 95.399  121.608 1.000 272.67703 ? ? ? ? ? ? 213 ASN H CB  1 
+ATOM 29081 C CG  . ASN H 2 213 ? 134.361 93.922  121.319 1.000 271.93612 ? ? ? ? ? ? 213 ASN H CG  1 
+ATOM 29082 O OD1 . ASN H 2 213 ? 134.151 93.468  120.194 1.000 271.93533 ? ? ? ? ? ? 213 ASN H OD1 1 
+ATOM 29083 N ND2 . ASN H 2 213 ? 134.750 93.162  122.336 1.000 271.43351 ? ? ? ? ? ? 213 ASN H ND2 1 
+ATOM 29084 N N   . SER H 2 214 ? 133.816 98.536  120.990 1.000 271.61388 ? ? ? ? ? ? 214 SER H N   1 
+ATOM 29085 C CA  . SER H 2 214 ? 133.334 99.824  121.468 1.000 270.57599 ? ? ? ? ? ? 214 SER H CA  1 
+ATOM 29086 C C   . SER H 2 214 ? 132.991 100.720 120.286 1.000 270.51371 ? ? ? ? ? ? 214 SER H C   1 
+ATOM 29087 O O   . SER H 2 214 ? 133.825 100.933 119.399 1.000 270.19060 ? ? ? ? ? ? 214 SER H O   1 
+ATOM 29088 C CB  . SER H 2 214 ? 134.379 100.499 122.356 1.000 269.71554 ? ? ? ? ? ? 214 SER H CB  1 
+ATOM 29089 O OG  . SER H 2 214 ? 135.593 100.694 121.652 1.000 269.65541 ? ? ? ? ? ? 214 SER H OG  1 
+ATOM 29090 N N   . THR H 2 215 ? 131.765 101.240 120.278 1.000 267.78857 ? ? ? ? ? ? 215 THR H N   1 
+ATOM 29091 C CA  . THR H 2 215 ? 131.328 102.155 119.232 1.000 267.89733 ? ? ? ? ? ? 215 THR H CA  1 
+ATOM 29092 C C   . THR H 2 215 ? 131.524 103.616 119.611 1.000 268.45415 ? ? ? ? ? ? 215 THR H C   1 
+ATOM 29093 O O   . THR H 2 215 ? 131.722 104.456 118.725 1.000 268.87986 ? ? ? ? ? ? 215 THR H O   1 
+ATOM 29094 C CB  . THR H 2 215 ? 129.854 101.913 118.895 1.000 266.92261 ? ? ? ? ? ? 215 THR H CB  1 
+ATOM 29095 O OG1 . THR H 2 215 ? 129.348 103.017 118.135 1.000 267.35025 ? ? ? ? ? ? 215 THR H OG1 1 
+ATOM 29096 C CG2 . THR H 2 215 ? 129.034 101.760 120.168 1.000 266.11253 ? ? ? ? ? ? 215 THR H CG2 1 
+ATOM 29097 N N   . ASP H 2 216 ? 131.475 103.937 120.905 1.000 256.99763 ? ? ? ? ? ? 216 ASP H N   1 
+ATOM 29098 C CA  . ASP H 2 216 ? 131.679 105.306 121.360 1.000 255.68135 ? ? ? ? ? ? 216 ASP H CA  1 
+ATOM 29099 C C   . ASP H 2 216 ? 133.123 105.764 121.217 1.000 254.99167 ? ? ? ? ? ? 216 ASP H C   1 
+ATOM 29100 O O   . ASP H 2 216 ? 133.395 106.959 121.371 1.000 254.09795 ? ? ? ? ? ? 216 ASP H O   1 
+ATOM 29101 C CB  . ASP H 2 216 ? 131.243 105.442 122.819 1.000 254.51569 ? ? ? ? ? ? 216 ASP H CB  1 
+ATOM 29102 C CG  . ASP H 2 216 ? 131.677 104.263 123.668 1.000 253.46639 ? ? ? ? ? ? 216 ASP H CG  1 
+ATOM 29103 O OD1 . ASP H 2 216 ? 132.855 103.858 123.573 1.000 253.20337 ? ? ? ? ? ? 216 ASP H OD1 1 
+ATOM 29104 O OD2 . ASP H 2 216 ? 130.839 103.739 124.432 1.000 252.45965 ? ? ? ? ? ? 216 ASP H OD2 1 
+ATOM 29105 N N   . PHE H 2 217 ? 134.044 104.852 120.931 1.000 247.43072 ? ? ? ? ? ? 217 PHE H N   1 
+ATOM 29106 C CA  . PHE H 2 217 ? 135.462 105.156 120.865 1.000 246.01934 ? ? ? ? ? ? 217 PHE H CA  1 
+ATOM 29107 C C   . PHE H 2 217 ? 135.827 105.554 119.438 1.000 246.76501 ? ? ? ? ? ? 217 PHE H C   1 
+ATOM 29108 O O   . PHE H 2 217 ? 135.192 105.119 118.475 1.000 247.14635 ? ? ? ? ? ? 217 PHE H O   1 
+ATOM 29109 C CB  . PHE H 2 217 ? 136.279 103.940 121.302 1.000 245.43560 ? ? ? ? ? ? 217 PHE H CB  1 
+ATOM 29110 C CG  . PHE H 2 217 ? 137.423 104.268 122.213 1.000 245.47855 ? ? ? ? ? ? 217 PHE H CG  1 
+ATOM 29111 C CD1 . PHE H 2 217 ? 137.382 103.891 123.545 1.000 244.78213 ? ? ? ? ? ? 217 PHE H CD1 1 
+ATOM 29112 C CD2 . PHE H 2 217 ? 138.523 104.964 121.755 1.000 245.95548 ? ? ? ? ? ? 217 PHE H CD2 1 
+ATOM 29113 C CE1 . PHE H 2 217 ? 138.426 104.184 124.397 1.000 244.95394 ? ? ? ? ? ? 217 PHE H CE1 1 
+ATOM 29114 C CE2 . PHE H 2 217 ? 139.571 105.258 122.604 1.000 246.28314 ? ? ? ? ? ? 217 PHE H CE2 1 
+ATOM 29115 C CZ  . PHE H 2 217 ? 139.521 104.871 123.926 1.000 245.84004 ? ? ? ? ? ? 217 PHE H CZ  1 
+ATOM 29116 N N   . ASN H 2 218 ? 136.856 106.386 119.306 1.000 252.20998 ? ? ? ? ? ? 218 ASN H N   1 
+ATOM 29117 C CA  . ASN H 2 218 ? 137.304 106.878 118.009 1.000 252.50313 ? ? ? ? ? ? 218 ASN H CA  1 
+ATOM 29118 C C   . ASN H 2 218 ? 138.614 106.205 117.627 1.000 252.26609 ? ? ? ? ? ? 218 ASN H C   1 
+ATOM 29119 O O   . ASN H 2 218 ? 139.554 106.169 118.427 1.000 253.07461 ? ? ? ? ? ? 218 ASN H O   1 
+ATOM 29120 C CB  . ASN H 2 218 ? 137.477 108.398 118.024 1.000 252.22070 ? ? ? ? ? ? 218 ASN H CB  1 
+ATOM 29121 C CG  . ASN H 2 218 ? 136.155 109.134 117.967 1.000 251.89084 ? ? ? ? ? ? 218 ASN H CG  1 
+ATOM 29122 O OD1 . ASN H 2 218 ? 135.089 108.526 118.059 1.000 251.03244 ? ? ? ? ? ? 218 ASN H OD1 1 
+ATOM 29123 N ND2 . ASN H 2 218 ? 136.217 110.451 117.812 1.000 251.93598 ? ? ? ? ? ? 218 ASN H ND2 1 
+ATOM 29124 N N   . LYS H 2 219 ? 138.675 105.685 116.402 1.000 243.66282 ? ? ? ? ? ? 219 LYS H N   1 
+ATOM 29125 C CA  . LYS H 2 219 ? 139.846 104.976 115.892 1.000 243.11363 ? ? ? ? ? ? 219 LYS H CA  1 
+ATOM 29126 C C   . LYS H 2 219 ? 140.594 105.898 114.935 1.000 242.46658 ? ? ? ? ? ? 219 LYS H C   1 
+ATOM 29127 O O   . LYS H 2 219 ? 140.141 106.149 113.816 1.000 241.97239 ? ? ? ? ? ? 219 LYS H O   1 
+ATOM 29128 C CB  . LYS H 2 219 ? 139.438 103.675 115.207 1.000 242.96165 ? ? ? ? ? ? 219 LYS H CB  1 
+ATOM 29129 C CG  . LYS H 2 219 ? 138.118 103.741 114.460 1.000 242.53252 ? ? ? ? ? ? 219 LYS H CG  1 
+ATOM 29130 C CD  . LYS H 2 219 ? 137.829 102.427 113.752 1.000 242.63559 ? ? ? ? ? ? 219 LYS H CD  1 
+ATOM 29131 C CE  . LYS H 2 219 ? 137.512 101.324 114.750 1.000 242.63804 ? ? ? ? ? ? 219 LYS H CE  1 
+ATOM 29132 N NZ  . LYS H 2 219 ? 137.219 100.029 114.076 1.000 242.70845 ? ? ? ? ? ? 219 LYS H NZ  1 
+ATOM 29133 N N   . TYR H 2 220 ? 141.740 106.402 115.382 1.000 248.96601 ? ? ? ? ? ? 220 TYR H N   1 
+ATOM 29134 C CA  . TYR H 2 220 ? 142.586 107.269 114.574 1.000 249.38771 ? ? ? ? ? ? 220 TYR H CA  1 
+ATOM 29135 C C   . TYR H 2 220 ? 143.900 106.552 114.290 1.000 250.38504 ? ? ? ? ? ? 220 TYR H C   1 
+ATOM 29136 O O   . TYR H 2 220 ? 144.545 106.040 115.211 1.000 251.84996 ? ? ? ? ? ? 220 TYR H O   1 
+ATOM 29137 C CB  . TYR H 2 220 ? 142.847 108.604 115.278 1.000 248.89578 ? ? ? ? ? ? 220 TYR H CB  1 
+ATOM 29138 C CG  . TYR H 2 220 ? 141.665 109.558 115.302 1.000 247.98267 ? ? ? ? ? ? 220 TYR H CG  1 
+ATOM 29139 C CD1 . TYR H 2 220 ? 140.362 109.098 115.173 1.000 248.09501 ? ? ? ? ? ? 220 TYR H CD1 1 
+ATOM 29140 C CD2 . TYR H 2 220 ? 141.859 110.924 115.450 1.000 247.93744 ? ? ? ? ? ? 220 TYR H CD2 1 
+ATOM 29141 C CE1 . TYR H 2 220 ? 139.289 109.966 115.196 1.000 248.65306 ? ? ? ? ? ? 220 TYR H CE1 1 
+ATOM 29142 C CE2 . TYR H 2 220 ? 140.793 111.801 115.474 1.000 249.00881 ? ? ? ? ? ? 220 TYR H CE2 1 
+ATOM 29143 C CZ  . TYR H 2 220 ? 139.510 111.316 115.346 1.000 249.00373 ? ? ? ? ? ? 220 TYR H CZ  1 
+ATOM 29144 O OH  . TYR H 2 220 ? 138.444 112.185 115.368 1.000 248.73820 ? ? ? ? ? ? 220 TYR H OH  1 
+ATOM 29145 N N   . HIS H 2 221 ? 144.290 106.515 113.019 1.000 254.75424 ? ? ? ? ? ? 221 HIS H N   1 
+ATOM 29146 C CA  . HIS H 2 221 ? 145.459 105.765 112.580 1.000 254.47702 ? ? ? ? ? ? 221 HIS H CA  1 
+ATOM 29147 C C   . HIS H 2 221 ? 146.650 106.702 112.434 1.000 254.75845 ? ? ? ? ? ? 221 HIS H C   1 
+ATOM 29148 O O   . HIS H 2 221 ? 146.534 107.774 111.831 1.000 254.51611 ? ? ? ? ? ? 221 HIS H O   1 
+ATOM 29149 C CB  . HIS H 2 221 ? 145.176 105.052 111.256 1.000 253.51576 ? ? ? ? ? ? 221 HIS H CB  1 
+ATOM 29150 C CG  . HIS H 2 221 ? 146.137 103.947 110.942 1.000 254.47736 ? ? ? ? ? ? 221 HIS H CG  1 
+ATOM 29151 N ND1 . HIS H 2 221 ? 147.479 104.012 111.251 1.000 255.11782 ? ? ? ? ? ? 221 HIS H ND1 1 
+ATOM 29152 C CD2 . HIS H 2 221 ? 145.948 102.746 110.345 1.000 254.40570 ? ? ? ? ? ? 221 HIS H CD2 1 
+ATOM 29153 C CE1 . HIS H 2 221 ? 148.075 102.900 110.859 1.000 254.73404 ? ? ? ? ? ? 221 HIS H CE1 1 
+ATOM 29154 N NE2 . HIS H 2 221 ? 147.168 102.116 110.305 1.000 254.56153 ? ? ? ? ? ? 221 HIS H NE2 1 
+ATOM 29155 N N   . LEU H 2 222 ? 147.790 106.292 112.986 1.000 265.02412 ? ? ? ? ? ? 222 LEU H N   1 
+ATOM 29156 C CA  . LEU H 2 222 ? 149.031 107.053 112.913 1.000 265.64688 ? ? ? ? ? ? 222 LEU H CA  1 
+ATOM 29157 C C   . LEU H 2 222 ? 150.083 106.164 112.266 1.000 266.66711 ? ? ? ? ? ? 222 LEU H C   1 
+ATOM 29158 O O   . LEU H 2 222 ? 150.339 105.056 112.747 1.000 266.31866 ? ? ? ? ? ? 222 LEU H O   1 
+ATOM 29159 C CB  . LEU H 2 222 ? 149.466 107.511 114.311 1.000 265.17901 ? ? ? ? ? ? 222 LEU H CB  1 
+ATOM 29160 C CG  . LEU H 2 222 ? 150.435 108.682 114.507 1.000 263.84142 ? ? ? ? ? ? 222 LEU H CG  1 
+ATOM 29161 C CD1 . LEU H 2 222 ? 151.863 108.320 114.144 1.000 263.96659 ? ? ? ? ? ? 222 LEU H CD1 1 
+ATOM 29162 C CD2 . LEU H 2 222 ? 149.969 109.892 113.710 1.000 263.37615 ? ? ? ? ? ? 222 LEU H CD2 1 
+ATOM 29163 N N   . THR H 2 223 ? 150.685 106.642 111.178 1.000 273.95857 ? ? ? ? ? ? 223 THR H N   1 
+ATOM 29164 C CA  . THR H 2 223 ? 151.605 105.826 110.401 1.000 272.74642 ? ? ? ? ? ? 223 THR H CA  1 
+ATOM 29165 C C   . THR H 2 223 ? 152.974 105.762 111.077 1.000 273.35057 ? ? ? ? ? ? 223 THR H C   1 
+ATOM 29166 O O   . THR H 2 223 ? 153.249 106.453 112.061 1.000 273.85858 ? ? ? ? ? ? 223 THR H O   1 
+ATOM 29167 C CB  . THR H 2 223 ? 151.727 106.362 108.976 1.000 271.50988 ? ? ? ? ? ? 223 THR H CB  1 
+ATOM 29168 O OG1 . THR H 2 223 ? 152.691 107.422 108.941 1.000 272.18793 ? ? ? ? ? ? 223 THR H OG1 1 
+ATOM 29169 C CG2 . THR H 2 223 ? 150.385 106.882 108.485 1.000 270.95130 ? ? ? ? ? ? 223 THR H CG2 1 
+ATOM 29170 N N   . SER H 2 224 ? 153.850 104.914 110.534 1.000 274.23869 ? ? ? ? ? ? 224 SER H N   1 
+ATOM 29171 C CA  . SER H 2 224 ? 155.150 104.686 111.157 1.000 273.96290 ? ? ? ? ? ? 224 SER H CA  1 
+ATOM 29172 C C   . SER H 2 224 ? 156.039 105.921 111.065 1.000 274.15321 ? ? ? ? ? ? 224 SER H C   1 
+ATOM 29173 O O   . SER H 2 224 ? 156.660 106.325 112.055 1.000 273.52076 ? ? ? ? ? ? 224 SER H O   1 
+ATOM 29174 C CB  . SER H 2 224 ? 155.834 103.482 110.510 1.000 273.00627 ? ? ? ? ? ? 224 SER H CB  1 
+ATOM 29175 O OG  . SER H 2 224 ? 155.209 102.271 110.898 1.000 272.49335 ? ? ? ? ? ? 224 SER H OG  1 
+ATOM 29176 N N   . ASN H 2 225 ? 156.115 106.534 109.887 1.000 268.30567 ? ? ? ? ? ? 225 ASN H N   1 
+ATOM 29177 C CA  . ASN H 2 225 ? 157.019 107.652 109.636 1.000 267.79424 ? ? ? ? ? ? 225 ASN H CA  1 
+ATOM 29178 C C   . ASN H 2 225 ? 156.221 108.949 109.678 1.000 267.91633 ? ? ? ? ? ? 225 ASN H C   1 
+ATOM 29179 O O   . ASN H 2 225 ? 155.283 109.134 108.895 1.000 267.51387 ? ? ? ? ? ? 225 ASN H O   1 
+ATOM 29180 C CB  . ASN H 2 225 ? 157.730 107.484 108.294 1.000 266.69257 ? ? ? ? ? ? 225 ASN H CB  1 
+ATOM 29181 C CG  . ASN H 2 225 ? 158.842 108.499 108.088 1.000 265.78434 ? ? ? ? ? ? 225 ASN H CG  1 
+ATOM 29182 O OD1 . ASN H 2 225 ? 159.040 109.400 108.904 1.000 265.93987 ? ? ? ? ? ? 225 ASN H OD1 1 
+ATOM 29183 N ND2 . ASN H 2 225 ? 159.578 108.352 106.992 1.000 264.05413 ? ? ? ? ? ? 225 ASN H ND2 1 
+ATOM 29184 N N   . PHE H 2 226 ? 156.599 109.842 110.588 1.000 266.05551 ? ? ? ? ? ? 226 PHE H N   1 
+ATOM 29185 C CA  . PHE H 2 226 ? 155.995 111.167 110.688 1.000 265.17170 ? ? ? ? ? ? 226 PHE H CA  1 
+ATOM 29186 C C   . PHE H 2 226 ? 156.967 112.155 111.321 1.000 263.51392 ? ? ? ? ? ? 226 PHE H C   1 
+ATOM 29187 O O   . PHE H 2 226 ? 157.662 111.827 112.282 1.000 262.18576 ? ? ? ? ? ? 226 PHE H O   1 
+ATOM 29188 C CB  . PHE H 2 226 ? 154.697 111.118 111.498 1.000 264.96699 ? ? ? ? ? ? 226 PHE H CB  1 
+ATOM 29189 C CG  . PHE H 2 226 ? 153.474 110.855 110.669 1.000 265.76466 ? ? ? ? ? ? 226 PHE H CG  1 
+ATOM 29190 C CD1 . PHE H 2 226 ? 153.320 111.454 109.429 1.000 265.35173 ? ? ? ? ? ? 226 PHE H CD1 1 
+ATOM 29191 C CD2 . PHE H 2 226 ? 152.473 110.019 111.131 1.000 265.61519 ? ? ? ? ? ? 226 PHE H CD2 1 
+ATOM 29192 C CE1 . PHE H 2 226 ? 152.194 111.216 108.664 1.000 264.58383 ? ? ? ? ? ? 226 PHE H CE1 1 
+ATOM 29193 C CE2 . PHE H 2 226 ? 151.343 109.780 110.373 1.000 265.55019 ? ? ? ? ? ? 226 PHE H CE2 1 
+ATOM 29194 C CZ  . PHE H 2 226 ? 151.205 110.378 109.137 1.000 264.62503 ? ? ? ? ? ? 226 PHE H CZ  1 
+ATOM 29195 N N   . PRO H 2 322 ? 162.361 90.800  121.409 1.000 284.24393 ? ? ? ? ? ? 322 PRO H N   1 
+ATOM 29196 C CA  . PRO H 2 322 ? 161.470 91.448  122.378 1.000 284.26239 ? ? ? ? ? ? 322 PRO H CA  1 
+ATOM 29197 C C   . PRO H 2 322 ? 162.230 92.013  123.573 1.000 285.20119 ? ? ? ? ? ? 322 PRO H C   1 
+ATOM 29198 O O   . PRO H 2 322 ? 161.977 93.143  123.991 1.000 284.88039 ? ? ? ? ? ? 322 PRO H O   1 
+ATOM 29199 C CB  . PRO H 2 322 ? 160.537 90.314  122.813 1.000 282.97691 ? ? ? ? ? ? 322 PRO H CB  1 
+ATOM 29200 C CG  . PRO H 2 322 ? 160.575 89.338  121.689 1.000 282.37123 ? ? ? ? ? ? 322 PRO H CG  1 
+ATOM 29201 C CD  . PRO H 2 322 ? 161.969 89.406  121.144 1.000 283.02043 ? ? ? ? ? ? 322 PRO H CD  1 
+ATOM 29202 N N   . ASN H 2 323 ? 163.156 91.223  124.113 1.000 304.70900 ? ? ? ? ? ? 323 ASN H N   1 
+ATOM 29203 C CA  . ASN H 2 323 ? 163.965 91.622  125.255 1.000 304.31108 ? ? ? ? ? ? 323 ASN H CA  1 
+ATOM 29204 C C   . ASN H 2 323 ? 165.358 92.082  124.846 1.000 304.57445 ? ? ? ? ? ? 323 ASN H C   1 
+ATOM 29205 O O   . ASN H 2 323 ? 166.294 91.986  125.645 1.000 304.58200 ? ? ? ? ? ? 323 ASN H O   1 
+ATOM 29206 C CB  . ASN H 2 323 ? 164.063 90.474  126.261 1.000 303.90240 ? ? ? ? ? ? 323 ASN H CB  1 
+ATOM 29207 C CG  . ASN H 2 323 ? 163.941 89.113  125.607 1.000 303.81868 ? ? ? ? ? ? 323 ASN H CG  1 
+ATOM 29208 O OD1 . ASN H 2 323 ? 163.547 89.000  124.446 1.000 304.49328 ? ? ? ? ? ? 323 ASN H OD1 1 
+ATOM 29209 N ND2 . ASN H 2 323 ? 164.281 88.067  126.351 1.000 303.42372 ? ? ? ? ? ? 323 ASN H ND2 1 
+ATOM 29210 N N   . ALA H 2 324 ? 165.515 92.576  123.616 1.000 310.73710 ? ? ? ? ? ? 324 ALA H N   1 
+ATOM 29211 C CA  . ALA H 2 324 ? 166.831 92.999  123.147 1.000 310.57572 ? ? ? ? ? ? 324 ALA H CA  1 
+ATOM 29212 C C   . ALA H 2 324 ? 167.364 94.172  123.961 1.000 311.31823 ? ? ? ? ? ? 324 ALA H C   1 
+ATOM 29213 O O   . ALA H 2 324 ? 168.581 94.371  124.057 1.000 312.09548 ? ? ? ? ? ? 324 ALA H O   1 
+ATOM 29214 C CB  . ALA H 2 324 ? 166.767 93.360  121.664 1.000 309.64909 ? ? ? ? ? ? 324 ALA H CB  1 
+ATOM 29215 N N   . THR H 2 325 ? 166.467 94.965  124.551 1.000 318.50816 ? ? ? ? ? ? 325 THR H N   1 
+ATOM 29216 C CA  . THR H 2 325 ? 166.896 96.162  125.267 1.000 318.58021 ? ? ? ? ? ? 325 THR H CA  1 
+ATOM 29217 C C   . THR H 2 325 ? 167.571 95.831  126.592 1.000 319.00505 ? ? ? ? ? ? 325 THR H C   1 
+ATOM 29218 O O   . THR H 2 325 ? 168.489 96.545  127.011 1.000 319.25633 ? ? ? ? ? ? 325 THR H O   1 
+ATOM 29219 C CB  . THR H 2 325 ? 165.702 97.086  125.504 1.000 318.05120 ? ? ? ? ? ? 325 THR H CB  1 
+ATOM 29220 O OG1 . THR H 2 325 ? 164.679 96.374  126.211 1.000 318.49850 ? ? ? ? ? ? 325 THR H OG1 1 
+ATOM 29221 C CG2 . THR H 2 325 ? 165.143 97.583  124.180 1.000 317.57936 ? ? ? ? ? ? 325 THR H CG2 1 
+ATOM 29222 N N   . LEU H 2 326 ? 167.137 94.764  127.269 1.000 322.98059 ? ? ? ? ? ? 326 LEU H N   1 
+ATOM 29223 C CA  . LEU H 2 326 ? 167.606 94.526  128.632 1.000 322.76553 ? ? ? ? ? ? 326 LEU H CA  1 
+ATOM 29224 C C   . LEU H 2 326 ? 169.081 94.135  128.660 1.000 323.05314 ? ? ? ? ? ? 326 LEU H C   1 
+ATOM 29225 O O   . LEU H 2 326 ? 169.809 94.507  129.587 1.000 323.28735 ? ? ? ? ? ? 326 LEU H O   1 
+ATOM 29226 C CB  . LEU H 2 326 ? 166.723 93.482  129.330 1.000 322.03176 ? ? ? ? ? ? 326 LEU H CB  1 
+ATOM 29227 C CG  . LEU H 2 326 ? 166.343 92.085  128.814 1.000 321.45889 ? ? ? ? ? ? 326 LEU H CG  1 
+ATOM 29228 C CD1 . LEU H 2 326 ? 167.529 91.167  128.540 1.000 321.36791 ? ? ? ? ? ? 326 LEU H CD1 1 
+ATOM 29229 C CD2 . LEU H 2 326 ? 165.373 91.423  129.786 1.000 321.15365 ? ? ? ? ? ? 326 LEU H CD2 1 
+ATOM 29230 N N   . LEU H 2 327 ? 169.547 93.385  127.657 1.000 326.37358 ? ? ? ? ? ? 327 LEU H N   1 
+ATOM 29231 C CA  . LEU H 2 327 ? 170.973 93.079  127.609 1.000 326.11991 ? ? ? ? ? ? 327 LEU H CA  1 
+ATOM 29232 C C   . LEU H 2 327 ? 171.778 94.261  127.088 1.000 326.46610 ? ? ? ? ? ? 327 LEU H C   1 
+ATOM 29233 O O   . LEU H 2 327 ? 172.948 94.419  127.450 1.000 326.79231 ? ? ? ? ? ? 327 LEU H O   1 
+ATOM 29234 C CB  . LEU H 2 327 ? 171.257 91.831  126.765 1.000 325.57654 ? ? ? ? ? ? 327 LEU H CB  1 
+ATOM 29235 C CG  . LEU H 2 327 ? 170.816 91.656  125.310 1.000 325.75583 ? ? ? ? ? ? 327 LEU H CG  1 
+ATOM 29236 C CD1 . LEU H 2 327 ? 171.562 90.480  124.704 1.000 325.22950 ? ? ? ? ? ? 327 LEU H CD1 1 
+ATOM 29237 C CD2 . LEU H 2 327 ? 169.329 91.408  125.208 1.000 325.67079 ? ? ? ? ? ? 327 LEU H CD2 1 
+ATOM 29238 N N   . LYS H 2 328 ? 171.178 95.095  126.237 1.000 320.79565 ? ? ? ? ? ? 328 LYS H N   1 
+ATOM 29239 C CA  . LYS H 2 328 ? 171.866 96.298  125.784 1.000 319.95657 ? ? ? ? ? ? 328 LYS H CA  1 
+ATOM 29240 C C   . LYS H 2 328 ? 172.087 97.269  126.937 1.000 319.77884 ? ? ? ? ? ? 328 LYS H C   1 
+ATOM 29241 O O   . LYS H 2 328 ? 173.138 97.916  127.023 1.000 319.62403 ? ? ? ? ? ? 328 LYS H O   1 
+ATOM 29242 C CB  . LYS H 2 328 ? 171.074 96.966  124.660 1.000 319.37580 ? ? ? ? ? ? 328 LYS H CB  1 
+ATOM 29243 C CG  . LYS H 2 328 ? 171.693 96.805  123.278 1.000 318.81890 ? ? ? ? ? ? 328 LYS H CG  1 
+ATOM 29244 C CD  . LYS H 2 328 ? 173.204 96.983  123.314 1.000 318.24142 ? ? ? ? ? ? 328 LYS H CD  1 
+ATOM 29245 C CE  . LYS H 2 328 ? 173.759 97.287  121.931 1.000 316.97167 ? ? ? ? ? ? 328 LYS H CE  1 
+ATOM 29246 N NZ  . LYS H 2 328 ? 175.133 97.859  121.995 1.000 316.21719 ? ? ? ? ? ? 328 LYS H NZ  1 
+ATOM 29247 N N   . GLU H 2 329 ? 171.103 97.387  127.832 1.000 324.22234 ? ? ? ? ? ? 329 GLU H N   1 
+ATOM 29248 C CA  . GLU H 2 329 ? 171.228 98.308  128.957 1.000 323.98935 ? ? ? ? ? ? 329 GLU H CA  1 
+ATOM 29249 C C   . GLU H 2 329 ? 172.315 97.865  129.929 1.000 324.45447 ? ? ? ? ? ? 329 GLU H C   1 
+ATOM 29250 O O   . GLU H 2 329 ? 173.070 98.698  130.443 1.000 324.53102 ? ? ? ? ? ? 329 GLU H O   1 
+ATOM 29251 C CB  . GLU H 2 329 ? 169.885 98.441  129.675 1.000 323.65528 ? ? ? ? ? ? 329 GLU H CB  1 
+ATOM 29252 C CG  . GLU H 2 329 ? 168.944 99.448  129.037 1.000 323.39460 ? ? ? ? ? ? 329 GLU H CG  1 
+ATOM 29253 C CD  . GLU H 2 329 ? 169.623 100.773 128.749 1.000 323.41767 ? ? ? ? ? ? 329 GLU H CD  1 
+ATOM 29254 O OE1 . GLU H 2 329 ? 170.051 101.444 129.711 1.000 322.93961 ? ? ? ? ? ? 329 GLU H OE1 1 
+ATOM 29255 O OE2 . GLU H 2 329 ? 169.729 101.144 127.561 1.000 323.90442 ? ? ? ? ? ? 329 GLU H OE2 1 
+ATOM 29256 N N   . VAL H 2 330 ? 172.403 96.564  130.212 1.000 325.66492 ? ? ? ? ? ? 330 VAL H N   1 
+ATOM 29257 C CA  . VAL H 2 330 ? 173.448 96.098  131.117 1.000 324.90614 ? ? ? ? ? ? 330 VAL H CA  1 
+ATOM 29258 C C   . VAL H 2 330 ? 174.813 96.163  130.441 1.000 325.12797 ? ? ? ? ? ? 330 VAL H C   1 
+ATOM 29259 O O   . VAL H 2 330 ? 175.830 96.408  131.103 1.000 325.06390 ? ? ? ? ? ? 330 VAL H O   1 
+ATOM 29260 C CB  . VAL H 2 330 ? 173.124 94.684  131.641 1.000 323.91754 ? ? ? ? ? ? 330 VAL H CB  1 
+ATOM 29261 C CG1 . VAL H 2 330 ? 172.946 93.711  130.500 1.000 324.04865 ? ? ? ? ? ? 330 VAL H CG1 1 
+ATOM 29262 C CG2 . VAL H 2 330 ? 174.209 94.202  132.588 1.000 323.62007 ? ? ? ? ? ? 330 VAL H CG2 1 
+ATOM 29263 N N   . ILE H 2 331 ? 174.864 95.959  129.122 1.000 320.30387 ? ? ? ? ? ? 331 ILE H N   1 
+ATOM 29264 C CA  . ILE H 2 331 ? 176.134 96.047  128.403 1.000 319.01229 ? ? ? ? ? ? 331 ILE H CA  1 
+ATOM 29265 C C   . ILE H 2 331 ? 176.715 97.450  128.527 1.000 318.91580 ? ? ? ? ? ? 331 ILE H C   1 
+ATOM 29266 O O   . ILE H 2 331 ? 177.909 97.625  128.800 1.000 318.58037 ? ? ? ? ? ? 331 ILE H O   1 
+ATOM 29267 C CB  . ILE H 2 331 ? 175.950 95.633  126.931 1.000 318.42303 ? ? ? ? ? ? 331 ILE H CB  1 
+ATOM 29268 C CG1 . ILE H 2 331 ? 176.106 94.119  126.780 1.000 318.65383 ? ? ? ? ? ? 331 ILE H CG1 1 
+ATOM 29269 C CG2 . ILE H 2 331 ? 176.943 96.358  126.034 1.000 317.68901 ? ? ? ? ? ? 331 ILE H CG2 1 
+ATOM 29270 C CD1 . ILE H 2 331 ? 175.396 93.547  125.571 1.000 318.78983 ? ? ? ? ? ? 331 ILE H CD1 1 
+ATOM 29271 N N   . LYS H 2 332 ? 175.878 98.473  128.337 1.000 314.59291 ? ? ? ? ? ? 332 LYS H N   1 
+ATOM 29272 C CA  . LYS H 2 332 ? 176.349 99.841  128.521 1.000 314.01716 ? ? ? ? ? ? 332 LYS H CA  1 
+ATOM 29273 C C   . LYS H 2 332 ? 176.629 100.140 129.989 1.000 313.86440 ? ? ? ? ? ? 332 LYS H C   1 
+ATOM 29274 O O   . LYS H 2 332 ? 177.498 100.964 130.297 1.000 313.33592 ? ? ? ? ? ? 332 LYS H O   1 
+ATOM 29275 C CB  . LYS H 2 332 ? 175.341 100.834 127.927 1.000 313.42814 ? ? ? ? ? ? 332 LYS H CB  1 
+ATOM 29276 C CG  . LYS H 2 332 ? 174.061 101.058 128.730 1.000 312.78050 ? ? ? ? ? ? 332 LYS H CG  1 
+ATOM 29277 C CD  . LYS H 2 332 ? 174.176 102.223 129.708 1.000 312.08603 ? ? ? ? ? ? 332 LYS H CD  1 
+ATOM 29278 C CE  . LYS H 2 332 ? 173.138 102.119 130.812 1.000 312.02968 ? ? ? ? ? ? 332 LYS H CE  1 
+ATOM 29279 N NZ  . LYS H 2 332 ? 173.568 102.841 132.041 1.000 311.93282 ? ? ? ? ? ? 332 LYS H NZ  1 
+ATOM 29280 N N   . TYR H 2 333 ? 175.904 99.492  130.905 1.000 314.36050 ? ? ? ? ? ? 333 TYR H N   1 
+ATOM 29281 C CA  . TYR H 2 333 ? 176.210 99.646  132.323 1.000 313.58181 ? ? ? ? ? ? 333 TYR H CA  1 
+ATOM 29282 C C   . TYR H 2 333 ? 177.561 99.027  132.660 1.000 314.29927 ? ? ? ? ? ? 333 TYR H C   1 
+ATOM 29283 O O   . TYR H 2 333 ? 178.290 99.540  133.517 1.000 314.18818 ? ? ? ? ? ? 333 TYR H O   1 
+ATOM 29284 C CB  . TYR H 2 333 ? 175.107 99.020  133.175 1.000 313.32696 ? ? ? ? ? ? 333 TYR H CB  1 
+ATOM 29285 C CG  . TYR H 2 333 ? 175.497 98.835  134.624 1.000 312.98481 ? ? ? ? ? ? 333 TYR H CG  1 
+ATOM 29286 C CD1 . TYR H 2 333 ? 175.746 99.930  135.440 1.000 312.89126 ? ? ? ? ? ? 333 TYR H CD1 1 
+ATOM 29287 C CD2 . TYR H 2 333 ? 175.623 97.567  135.173 1.000 312.69019 ? ? ? ? ? ? 333 TYR H CD2 1 
+ATOM 29288 C CE1 . TYR H 2 333 ? 176.105 99.768  136.764 1.000 312.80630 ? ? ? ? ? ? 333 TYR H CE1 1 
+ATOM 29289 C CE2 . TYR H 2 333 ? 175.983 97.395  136.497 1.000 312.73818 ? ? ? ? ? ? 333 TYR H CE2 1 
+ATOM 29290 C CZ  . TYR H 2 333 ? 176.222 98.498  137.287 1.000 312.70106 ? ? ? ? ? ? 333 TYR H CZ  1 
+ATOM 29291 O OH  . TYR H 2 333 ? 176.580 98.330  138.605 1.000 312.45868 ? ? ? ? ? ? 333 TYR H OH  1 
+ATOM 29292 N N   . VAL H 2 334 ? 177.905 97.918  132.000 1.000 307.35486 ? ? ? ? ? ? 334 VAL H N   1 
+ATOM 29293 C CA  . VAL H 2 334 ? 179.212 97.300  132.205 1.000 305.89143 ? ? ? ? ? ? 334 VAL H CA  1 
+ATOM 29294 C C   . VAL H 2 334 ? 180.321 98.258  131.789 1.000 305.75111 ? ? ? ? ? ? 334 VAL H C   1 
+ATOM 29295 O O   . VAL H 2 334 ? 181.323 98.419  132.497 1.000 305.34571 ? ? ? ? ? ? 334 VAL H O   1 
+ATOM 29296 C CB  . VAL H 2 334 ? 179.295 95.964  131.442 1.000 304.43567 ? ? ? ? ? ? 334 VAL H CB  1 
+ATOM 29297 C CG1 . VAL H 2 334 ? 180.745 95.564  131.212 1.000 303.73624 ? ? ? ? ? ? 334 VAL H CG1 1 
+ATOM 29298 C CG2 . VAL H 2 334 ? 178.549 94.874  132.196 1.000 303.91462 ? ? ? ? ? ? 334 VAL H CG2 1 
+ATOM 29299 N N   . LYS H 2 335 ? 180.157 98.912  130.644 1.000 293.05254 ? ? ? ? ? ? 335 LYS H N   1 
+ATOM 29300 C CA  . LYS H 2 335 ? 181.131 99.885  130.165 1.000 291.77012 ? ? ? ? ? ? 335 LYS H CA  1 
+ATOM 29301 C C   . LYS H 2 335 ? 181.071 101.169 130.988 1.000 291.24146 ? ? ? ? ? ? 335 LYS H C   1 
+ATOM 29302 O O   . LYS H 2 335 ? 181.558 101.221 132.117 1.000 291.08308 ? ? ? ? ? ? 335 LYS H O   1 
+ATOM 29303 C CB  . LYS H 2 335 ? 180.892 100.198 128.687 1.000 291.05301 ? ? ? ? ? ? 335 LYS H CB  1 
+ATOM 29304 C CG  . LYS H 2 335 ? 180.089 101.466 128.444 1.000 290.20158 ? ? ? ? ? ? 335 LYS H CG  1 
+ATOM 29305 C CD  . LYS H 2 335 ? 179.499 101.492 127.044 1.000 289.37075 ? ? ? ? ? ? 335 LYS H CD  1 
+ATOM 29306 C CE  . LYS H 2 335 ? 178.657 102.739 126.824 1.000 288.86006 ? ? ? ? ? ? 335 LYS H CE  1 
+ATOM 29307 N NZ  . LYS H 2 335 ? 178.489 103.049 125.377 1.000 288.09445 ? ? ? ? ? ? 335 LYS H NZ  1 
+ATOM 29308 N N   . ILE H 2 341 ? 173.306 102.004 138.280 1.000 321.05142 ? ? ? ? ? ? 341 ILE H N   1 
+ATOM 29309 C CA  . ILE H 2 341 ? 172.473 100.853 138.603 1.000 320.80831 ? ? ? ? ? ? 341 ILE H CA  1 
+ATOM 29310 C C   . ILE H 2 341 ? 171.014 101.293 138.686 1.000 320.88069 ? ? ? ? ? ? 341 ILE H C   1 
+ATOM 29311 O O   . ILE H 2 341 ? 170.098 100.499 138.478 1.000 320.96143 ? ? ? ? ? ? 341 ILE H O   1 
+ATOM 29312 C CB  . ILE H 2 341 ? 172.940 100.177 139.910 1.000 320.84156 ? ? ? ? ? ? 341 ILE H CB  1 
+ATOM 29313 C CG1 . ILE H 2 341 ? 172.106 98.928  140.206 1.000 321.12675 ? ? ? ? ? ? 341 ILE H CG1 1 
+ATOM 29314 C CG2 . ILE H 2 341 ? 172.881 101.155 141.075 1.000 320.69499 ? ? ? ? ? ? 341 ILE H CG2 1 
+ATOM 29315 C CD1 . ILE H 2 341 ? 172.263 97.835  139.172 1.000 320.86087 ? ? ? ? ? ? 341 ILE H CD1 1 
+ATOM 29316 N N   . TYR H 2 342 ? 170.802 102.576 138.985 1.000 312.94003 ? ? ? ? ? ? 342 TYR H N   1 
+ATOM 29317 C CA  . TYR H 2 342 ? 169.443 103.103 139.021 1.000 312.55458 ? ? ? ? ? ? 342 TYR H CA  1 
+ATOM 29318 C C   . TYR H 2 342 ? 168.915 103.383 137.621 1.000 313.23670 ? ? ? ? ? ? 342 TYR H C   1 
+ATOM 29319 O O   . TYR H 2 342 ? 167.706 103.560 137.439 1.000 313.98079 ? ? ? ? ? ? 342 TYR H O   1 
+ATOM 29320 C CB  . TYR H 2 342 ? 169.396 104.370 139.874 1.000 312.17046 ? ? ? ? ? ? 342 TYR H CB  1 
+ATOM 29321 C CG  . TYR H 2 342 ? 169.878 104.163 141.291 1.000 312.37037 ? ? ? ? ? ? 342 TYR H CG  1 
+ATOM 29322 C CD1 . TYR H 2 342 ? 169.234 103.275 142.142 1.000 312.07099 ? ? ? ? ? ? 342 TYR H CD1 1 
+ATOM 29323 C CD2 . TYR H 2 342 ? 170.982 104.852 141.776 1.000 312.51158 ? ? ? ? ? ? 342 TYR H CD2 1 
+ATOM 29324 C CE1 . TYR H 2 342 ? 169.673 103.082 143.438 1.000 312.10189 ? ? ? ? ? ? 342 TYR H CE1 1 
+ATOM 29325 C CE2 . TYR H 2 342 ? 171.428 104.665 143.070 1.000 312.40501 ? ? ? ? ? ? 342 TYR H CE2 1 
+ATOM 29326 C CZ  . TYR H 2 342 ? 170.770 103.779 143.897 1.000 312.34769 ? ? ? ? ? ? 342 TYR H CZ  1 
+ATOM 29327 O OH  . TYR H 2 342 ? 171.212 103.590 145.186 1.000 312.43026 ? ? ? ? ? ? 342 TYR H OH  1 
+ATOM 29328 N N   . ASP H 2 343 ? 169.801 103.425 136.624 1.000 322.05544 ? ? ? ? ? ? 343 ASP H N   1 
+ATOM 29329 C CA  . ASP H 2 343 ? 169.375 103.729 135.263 1.000 322.31943 ? ? ? ? ? ? 343 ASP H CA  1 
+ATOM 29330 C C   . ASP H 2 343 ? 168.737 102.514 134.598 1.000 322.81509 ? ? ? ? ? ? 343 ASP H C   1 
+ATOM 29331 O O   . ASP H 2 343 ? 167.576 102.566 134.176 1.000 323.24168 ? ? ? ? ? ? 343 ASP H O   1 
+ATOM 29332 C CB  . ASP H 2 343 ? 170.562 104.236 134.446 1.000 321.98169 ? ? ? ? ? ? 343 ASP H CB  1 
+ATOM 29333 C CG  . ASP H 2 343 ? 171.845 103.493 134.760 1.000 321.67762 ? ? ? ? ? ? 343 ASP H CG  1 
+ATOM 29334 O OD1 . ASP H 2 343 ? 171.844 102.679 135.708 1.000 322.02375 ? ? ? ? ? ? 343 ASP H OD1 1 
+ATOM 29335 O OD2 . ASP H 2 343 ? 172.854 103.726 134.064 1.000 321.02083 ? ? ? ? ? ? 343 ASP H OD2 1 
+ATOM 29336 N N   . LEU H 2 344 ? 169.481 101.409 134.491 1.000 321.90692 ? ? ? ? ? ? 344 LEU H N   1 
+ATOM 29337 C CA  . LEU H 2 344 ? 168.930 100.222 133.846 1.000 321.11670 ? ? ? ? ? ? 344 LEU H CA  1 
+ATOM 29338 C C   . LEU H 2 344 ? 167.806 99.604  134.668 1.000 321.32614 ? ? ? ? ? ? 344 LEU H C   1 
+ATOM 29339 O O   . LEU H 2 344 ? 166.968 98.878  134.121 1.000 321.16987 ? ? ? ? ? ? 344 LEU H O   1 
+ATOM 29340 C CB  . LEU H 2 344 ? 170.032 99.193  133.571 1.000 320.70717 ? ? ? ? ? ? 344 LEU H CB  1 
+ATOM 29341 C CG  . LEU H 2 344 ? 170.503 98.189  134.628 1.000 320.42437 ? ? ? ? ? ? 344 LEU H CG  1 
+ATOM 29342 C CD1 . LEU H 2 344 ? 171.694 97.413  134.098 1.000 320.59342 ? ? ? ? ? ? 344 LEU H CD1 1 
+ATOM 29343 C CD2 . LEU H 2 344 ? 170.884 98.872  135.923 1.000 319.78758 ? ? ? ? ? ? 344 LEU H CD2 1 
+ATOM 29344 N N   . ALA H 2 345 ? 167.768 99.875  135.975 1.000 314.63391 ? ? ? ? ? ? 345 ALA H N   1 
+ATOM 29345 C CA  . ALA H 2 345 ? 166.634 99.440  136.782 1.000 313.17308 ? ? ? ? ? ? 345 ALA H CA  1 
+ATOM 29346 C C   . ALA H 2 345 ? 165.377 100.223 136.434 1.000 313.24460 ? ? ? ? ? ? 345 ALA H C   1 
+ATOM 29347 O O   . ALA H 2 345 ? 164.263 99.704  136.569 1.000 312.95763 ? ? ? ? ? ? 345 ALA H O   1 
+ATOM 29348 C CB  . ALA H 2 345 ? 166.957 99.581  138.269 1.000 312.16324 ? ? ? ? ? ? 345 ALA H CB  1 
+ATOM 29349 N N   . ALA H 2 346 ? 165.533 101.471 135.987 1.000 305.43000 ? ? ? ? ? ? 346 ALA H N   1 
+ATOM 29350 C CA  . ALA H 2 346 ? 164.376 102.269 135.600 1.000 304.39027 ? ? ? ? ? ? 346 ALA H CA  1 
+ATOM 29351 C C   . ALA H 2 346 ? 163.772 101.784 134.289 1.000 303.69019 ? ? ? ? ? ? 346 ALA H C   1 
+ATOM 29352 O O   . ALA H 2 346 ? 162.566 101.940 134.069 1.000 303.40492 ? ? ? ? ? ? 346 ALA H O   1 
+ATOM 29353 C CB  . ALA H 2 346 ? 164.764 103.743 135.494 1.000 303.86241 ? ? ? ? ? ? 346 ALA H CB  1 
+ATOM 29354 N N   . GLU H 2 347 ? 164.587 101.200 133.408 1.000 302.28486 ? ? ? ? ? ? 347 GLU H N   1 
+ATOM 29355 C CA  . GLU H 2 347 ? 164.072 100.695 132.141 1.000 301.64928 ? ? ? ? ? ? 347 GLU H CA  1 
+ATOM 29356 C C   . GLU H 2 347 ? 163.172 99.481  132.324 1.000 301.30557 ? ? ? ? ? ? 347 GLU H C   1 
+ATOM 29357 O O   . GLU H 2 347 ? 162.380 99.173  131.427 1.000 300.79383 ? ? ? ? ? ? 347 GLU H O   1 
+ATOM 29358 C CB  . GLU H 2 347 ? 165.229 100.351 131.202 1.000 301.67774 ? ? ? ? ? ? 347 GLU H CB  1 
+ATOM 29359 C CG  . GLU H 2 347 ? 166.474 101.194 131.419 1.000 302.35498 ? ? ? ? ? ? 347 GLU H CG  1 
+ATOM 29360 C CD  . GLU H 2 347 ? 166.333 102.606 130.884 1.000 301.76005 ? ? ? ? ? ? 347 GLU H CD  1 
+ATOM 29361 O OE1 . GLU H 2 347 ? 165.368 102.868 130.135 1.000 300.60810 ? ? ? ? ? ? 347 GLU H OE1 1 
+ATOM 29362 O OE2 . GLU H 2 347 ? 167.186 103.456 131.215 1.000 301.80784 ? ? ? ? ? ? 347 GLU H OE2 1 
+ATOM 29363 N N   . ILE H 2 348 ? 163.277 98.784  133.457 1.000 288.75150 ? ? ? ? ? ? 348 ILE H N   1 
+ATOM 29364 C CA  . ILE H 2 348 ? 162.401 97.651  133.720 1.000 287.83157 ? ? ? ? ? ? 348 ILE H CA  1 
+ATOM 29365 C C   . ILE H 2 348 ? 160.979 98.149  133.954 1.000 287.48848 ? ? ? ? ? ? 348 ILE H C   1 
+ATOM 29366 O O   . ILE H 2 348 ? 160.754 99.285  134.391 1.000 288.14326 ? ? ? ? ? ? 348 ILE H O   1 
+ATOM 29367 C CB  . ILE H 2 348 ? 162.910 96.835  134.923 1.000 287.23290 ? ? ? ? ? ? 348 ILE H CB  1 
+ATOM 29368 C CG1 . ILE H 2 348 ? 164.439 96.866  134.984 1.000 287.15562 ? ? ? ? ? ? 348 ILE H CG1 1 
+ATOM 29369 C CG2 . ILE H 2 348 ? 162.412 95.400  134.844 1.000 286.28174 ? ? ? ? ? ? 348 ILE H CG2 1 
+ATOM 29370 C CD1 . ILE H 2 348 ? 165.113 96.019  133.928 1.000 286.42792 ? ? ? ? ? ? 348 ILE H CD1 1 
+ATOM 29371 N N   . VAL H 2 349 ? 160.006 97.287  133.659 1.000 265.62382 ? ? ? ? ? ? 349 VAL H N   1 
+ATOM 29372 C CA  . VAL H 2 349 ? 158.604 97.665  133.782 1.000 265.95688 ? ? ? ? ? ? 349 VAL H CA  1 
+ATOM 29373 C C   . VAL H 2 349 ? 158.220 97.741  135.253 1.000 266.44232 ? ? ? ? ? ? 349 VAL H C   1 
+ATOM 29374 O O   . VAL H 2 349 ? 158.468 96.808  136.028 1.000 265.98285 ? ? ? ? ? ? 349 VAL H O   1 
+ATOM 29375 C CB  . VAL H 2 349 ? 157.712 96.670  133.026 1.000 265.10195 ? ? ? ? ? ? 349 VAL H CB  1 
+ATOM 29376 C CG1 . VAL H 2 349 ? 156.273 97.160  133.002 1.000 264.78589 ? ? ? ? ? ? 349 VAL H CG1 1 
+ATOM 29377 C CG2 . VAL H 2 349 ? 158.233 96.462  131.614 1.000 264.62800 ? ? ? ? ? ? 349 VAL H CG2 1 
+ATOM 29378 N N   . GLY H 2 350 ? 157.612 98.858  135.644 1.000 264.61533 ? ? ? ? ? ? 350 GLY H N   1 
+ATOM 29379 C CA  . GLY H 2 350 ? 157.123 99.038  136.994 1.000 263.54078 ? ? ? ? ? ? 350 GLY H CA  1 
+ATOM 29380 C C   . GLY H 2 350 ? 158.190 99.537  137.951 1.000 264.03374 ? ? ? ? ? ? 350 GLY H C   1 
+ATOM 29381 O O   . GLY H 2 350 ? 159.390 99.541  137.667 1.000 264.68709 ? ? ? ? ? ? 350 GLY H O   1 
+ATOM 29382 N N   . ASN H 2 351 ? 157.726 99.970  139.121 1.000 262.90138 ? ? ? ? ? ? 351 ASN H N   1 
+ATOM 29383 C CA  . ASN H 2 351 ? 158.630 100.445 140.158 1.000 262.71985 ? ? ? ? ? ? 351 ASN H CA  1 
+ATOM 29384 C C   . ASN H 2 351 ? 159.383 99.272  140.772 1.000 263.87589 ? ? ? ? ? ? 351 ASN H C   1 
+ATOM 29385 O O   . ASN H 2 351 ? 158.817 98.194  140.974 1.000 264.13047 ? ? ? ? ? ? 351 ASN H O   1 
+ATOM 29386 C CB  . ASN H 2 351 ? 157.852 101.199 141.234 1.000 262.27300 ? ? ? ? ? ? 351 ASN H CB  1 
+ATOM 29387 C CG  . ASN H 2 351 ? 158.200 102.672 141.280 1.000 262.05164 ? ? ? ? ? ? 351 ASN H CG  1 
+ATOM 29388 O OD1 . ASN H 2 351 ? 158.614 103.255 140.278 1.000 261.34618 ? ? ? ? ? ? 351 ASN H OD1 1 
+ATOM 29389 N ND2 . ASN H 2 351 ? 158.033 103.284 142.446 1.000 262.19415 ? ? ? ? ? ? 351 ASN H ND2 1 
+ATOM 29390 N N   . LEU H 2 352 ? 160.662 99.482  141.069 1.000 283.37821 ? ? ? ? ? ? 352 LEU H N   1 
+ATOM 29391 C CA  . LEU H 2 352 ? 161.524 98.446  141.620 1.000 283.69507 ? ? ? ? ? ? 352 LEU H CA  1 
+ATOM 29392 C C   . LEU H 2 352 ? 161.975 98.843  143.018 1.000 283.55281 ? ? ? ? ? ? 352 LEU H C   1 
+ATOM 29393 O O   . LEU H 2 352 ? 162.423 99.975  143.233 1.000 283.24335 ? ? ? ? ? ? 352 LEU H O   1 
+ATOM 29394 C CB  . LEU H 2 352 ? 162.737 98.209  140.718 1.000 283.20179 ? ? ? ? ? ? 352 LEU H CB  1 
+ATOM 29395 C CG  . LEU H 2 352 ? 162.704 96.949  139.849 1.000 282.60932 ? ? ? ? ? ? 352 LEU H CG  1 
+ATOM 29396 C CD1 . LEU H 2 352 ? 163.043 95.720  140.676 1.000 282.71346 ? ? ? ? ? ? 352 LEU H CD1 1 
+ATOM 29397 C CD2 . LEU H 2 352 ? 161.350 96.787  139.175 1.000 282.76855 ? ? ? ? ? ? 352 LEU H CD2 1 
+ATOM 29398 N N   . SER H 2 353 ? 161.854 97.914  143.962 1.000 285.48605 ? ? ? ? ? ? 353 SER H N   1 
+ATOM 29399 C CA  . SER H 2 353 ? 162.293 98.165  145.326 1.000 285.11776 ? ? ? ? ? ? 353 SER H CA  1 
+ATOM 29400 C C   . SER H 2 353 ? 163.810 98.304  145.385 1.000 285.73329 ? ? ? ? ? ? 353 SER H C   1 
+ATOM 29401 O O   . SER H 2 353 ? 164.542 97.720  144.582 1.000 286.66496 ? ? ? ? ? ? 353 SER H O   1 
+ATOM 29402 C CB  . SER H 2 353 ? 161.835 97.037  146.251 1.000 284.51930 ? ? ? ? ? ? 353 SER H CB  1 
+ATOM 29403 O OG  . SER H 2 353 ? 162.575 97.036  147.459 1.000 284.18455 ? ? ? ? ? ? 353 SER H OG  1 
+ATOM 29404 N N   . SER H 2 354 ? 164.278 99.092  146.357 1.000 278.66375 ? ? ? ? ? ? 354 SER H N   1 
+ATOM 29405 C CA  . SER H 2 354 ? 165.713 99.318  146.503 1.000 278.00325 ? ? ? ? ? ? 354 SER H CA  1 
+ATOM 29406 C C   . SER H 2 354 ? 166.450 98.017  146.789 1.000 278.86635 ? ? ? ? ? ? 354 SER H C   1 
+ATOM 29407 O O   . SER H 2 354 ? 167.538 97.779  146.250 1.000 280.05315 ? ? ? ? ? ? 354 SER H O   1 
+ATOM 29408 C CB  . SER H 2 354 ? 165.975 100.336 147.612 1.000 276.77895 ? ? ? ? ? ? 354 SER H CB  1 
+ATOM 29409 O OG  . SER H 2 354 ? 166.373 99.691  148.810 1.000 275.72785 ? ? ? ? ? ? 354 SER H OG  1 
+ATOM 29410 N N   . ARG H 2 355 ? 165.877 97.164  147.641 1.000 265.07554 ? ? ? ? ? ? 355 ARG H N   1 
+ATOM 29411 C CA  . ARG H 2 355 ? 166.483 95.863  147.899 1.000 264.52945 ? ? ? ? ? ? 355 ARG H CA  1 
+ATOM 29412 C C   . ARG H 2 355 ? 166.525 95.018  146.632 1.000 266.11435 ? ? ? ? ? ? 355 ARG H C   1 
+ATOM 29413 O O   . ARG H 2 355 ? 167.526 94.345  146.357 1.000 266.72237 ? ? ? ? ? ? 355 ARG H O   1 
+ATOM 29414 C CB  . ARG H 2 355 ? 165.715 95.138  149.004 1.000 262.41186 ? ? ? ? ? ? 355 ARG H CB  1 
+ATOM 29415 C CG  . ARG H 2 355 ? 165.852 93.629  148.959 1.000 261.49945 ? ? ? ? ? ? 355 ARG H CG  1 
+ATOM 29416 C CD  . ARG H 2 355 ? 164.842 92.952  149.863 1.000 260.51846 ? ? ? ? ? ? 355 ARG H CD  1 
+ATOM 29417 N NE  . ARG H 2 355 ? 164.456 91.646  149.345 1.000 261.13764 ? ? ? ? ? ? 355 ARG H NE  1 
+ATOM 29418 C CZ  . ARG H 2 355 ? 163.212 91.190  149.321 1.000 261.34639 ? ? ? ? ? ? 355 ARG H CZ  1 
+ATOM 29419 N NH1 . ARG H 2 355 ? 162.206 91.900  149.800 1.000 260.94840 ? ? ? ? ? ? 355 ARG H NH1 1 
+ATOM 29420 N NH2 . ARG H 2 355 ? 162.974 89.985  148.813 1.000 261.47290 ? ? ? ? ? ? 355 ARG H NH2 1 
+ATOM 29421 N N   . GLU H 2 356 ? 165.447 95.045  145.845 1.000 291.30665 ? ? ? ? ? ? 356 GLU H N   1 
+ATOM 29422 C CA  . GLU H 2 356 ? 165.425 94.296  144.593 1.000 290.86283 ? ? ? ? ? ? 356 GLU H CA  1 
+ATOM 29423 C C   . GLU H 2 356 ? 166.459 94.833  143.611 1.000 292.17880 ? ? ? ? ? ? 356 GLU H C   1 
+ATOM 29424 O O   . GLU H 2 356 ? 167.100 94.059  142.891 1.000 293.34206 ? ? ? ? ? ? 356 GLU H O   1 
+ATOM 29425 C CB  . GLU H 2 356 ? 164.023 94.338  143.984 1.000 290.15280 ? ? ? ? ? ? 356 GLU H CB  1 
+ATOM 29426 C CG  . GLU H 2 356 ? 162.987 93.553  144.773 1.000 290.26731 ? ? ? ? ? ? 356 GLU H CG  1 
+ATOM 29427 C CD  . GLU H 2 356 ? 161.620 93.563  144.118 1.000 290.00512 ? ? ? ? ? ? 356 GLU H CD  1 
+ATOM 29428 O OE1 . GLU H 2 356 ? 161.384 94.423  143.244 1.000 290.12346 ? ? ? ? ? ? 356 GLU H OE1 1 
+ATOM 29429 O OE2 . GLU H 2 356 ? 160.782 92.709  144.475 1.000 289.55434 ? ? ? ? ? ? 356 GLU H OE2 1 
+ATOM 29430 N N   . ILE H 2 357 ? 166.631 96.156  143.563 1.000 308.35875 ? ? ? ? ? ? 357 ILE H N   1 
+ATOM 29431 C CA  . ILE H 2 357 ? 167.666 96.740  142.714 1.000 308.11200 ? ? ? ? ? ? 357 ILE H CA  1 
+ATOM 29432 C C   . ILE H 2 357 ? 169.047 96.292  143.175 1.000 309.00294 ? ? ? ? ? ? 357 ILE H C   1 
+ATOM 29433 O O   . ILE H 2 357 ? 169.915 95.961  142.357 1.000 309.77137 ? ? ? ? ? ? 357 ILE H O   1 
+ATOM 29434 C CB  . ILE H 2 357 ? 167.544 98.275  142.696 1.000 307.06795 ? ? ? ? ? ? 357 ILE H CB  1 
+ATOM 29435 C CG1 . ILE H 2 357 ? 166.229 98.699  142.039 1.000 306.25593 ? ? ? ? ? ? 357 ILE H CG1 1 
+ATOM 29436 C CG2 . ILE H 2 357 ? 168.724 98.899  141.969 1.000 306.75959 ? ? ? ? ? ? 357 ILE H CG2 1 
+ATOM 29437 C CD1 . ILE H 2 357 ? 165.698 100.025 142.537 1.000 306.34324 ? ? ? ? ? ? 357 ILE H CD1 1 
+ATOM 29438 N N   . LYS H 2 358 ? 169.274 96.273  144.491 1.000 302.78184 ? ? ? ? ? ? 358 LYS H N   1 
+ATOM 29439 C CA  . LYS H 2 358 ? 170.558 95.817  145.015 1.000 301.42647 ? ? ? ? ? ? 358 LYS H CA  1 
+ATOM 29440 C C   . LYS H 2 358 ? 170.812 94.357  144.660 1.000 302.44911 ? ? ? ? ? ? 358 LYS H C   1 
+ATOM 29441 O O   . LYS H 2 358 ? 171.943 93.982  144.330 1.000 303.49242 ? ? ? ? ? ? 358 LYS H O   1 
+ATOM 29442 C CB  . LYS H 2 358 ? 170.611 96.019  146.529 1.000 299.79421 ? ? ? ? ? ? 358 LYS H CB  1 
+ATOM 29443 C CG  . LYS H 2 358 ? 170.936 97.440  146.952 1.000 299.24861 ? ? ? ? ? ? 358 LYS H CG  1 
+ATOM 29444 C CD  . LYS H 2 358 ? 171.288 97.510  148.428 1.000 297.73476 ? ? ? ? ? ? 358 LYS H CD  1 
+ATOM 29445 C CE  . LYS H 2 358 ? 171.661 98.925  148.836 1.000 296.68066 ? ? ? ? ? ? 358 LYS H CE  1 
+ATOM 29446 N NZ  . LYS H 2 358 ? 172.837 99.428  148.073 1.000 297.61062 ? ? ? ? ? ? 358 LYS H NZ  1 
+ATOM 29447 N N   . GLU H 2 359 ? 169.775 93.519  144.730 1.000 326.02674 ? ? ? ? ? ? 359 GLU H N   1 
+ATOM 29448 C CA  . GLU H 2 359 ? 169.920 92.133  144.297 1.000 325.74004 ? ? ? ? ? ? 359 GLU H CA  1 
+ATOM 29449 C C   . GLU H 2 359 ? 170.236 92.057  142.808 1.000 326.47021 ? ? ? ? ? ? 359 GLU H C   1 
+ATOM 29450 O O   . GLU H 2 359 ? 171.049 91.229  142.379 1.000 326.77097 ? ? ? ? ? ? 359 GLU H O   1 
+ATOM 29451 C CB  . GLU H 2 359 ? 168.653 91.344  144.630 1.000 325.00565 ? ? ? ? ? ? 359 GLU H CB  1 
+ATOM 29452 C CG  . GLU H 2 359 ? 168.500 90.046  143.855 1.000 324.46657 ? ? ? ? ? ? 359 GLU H CG  1 
+ATOM 29453 C CD  . GLU H 2 359 ? 167.522 90.170  142.707 1.000 324.27029 ? ? ? ? ? ? 359 GLU H CD  1 
+ATOM 29454 O OE1 . GLU H 2 359 ? 166.813 91.195  142.643 1.000 324.74197 ? ? ? ? ? ? 359 GLU H OE1 1 
+ATOM 29455 O OE2 . GLU H 2 359 ? 167.468 89.250  141.865 1.000 323.37609 ? ? ? ? ? ? 359 GLU H OE2 1 
+ATOM 29456 N N   . ILE H 2 360 ? 169.602 92.915  142.005 1.000 334.84136 ? ? ? ? ? ? 360 ILE H N   1 
+ATOM 29457 C CA  . ILE H 2 360 ? 169.946 93.006  140.589 1.000 333.85653 ? ? ? ? ? ? 360 ILE H CA  1 
+ATOM 29458 C C   . ILE H 2 360 ? 171.396 93.444  140.421 1.000 334.73395 ? ? ? ? ? ? 360 ILE H C   1 
+ATOM 29459 O O   . ILE H 2 360 ? 172.114 92.946  139.546 1.000 335.42799 ? ? ? ? ? ? 360 ILE H O   1 
+ATOM 29460 C CB  . ILE H 2 360 ? 168.975 93.957  139.863 1.000 333.21536 ? ? ? ? ? ? 360 ILE H CB  1 
+ATOM 29461 C CG1 . ILE H 2 360 ? 167.591 93.318  139.715 1.000 332.81414 ? ? ? ? ? ? 360 ILE H CG1 1 
+ATOM 29462 C CG2 . ILE H 2 360 ? 169.519 94.352  138.498 1.000 332.95745 ? ? ? ? ? ? 360 ILE H CG2 1 
+ATOM 29463 C CD1 . ILE H 2 360 ? 167.610 91.807  139.593 1.000 332.56217 ? ? ? ? ? ? 360 ILE H CD1 1 
+ATOM 29464 N N   . GLN H 2 361 ? 171.852 94.378  141.257 1.000 342.97480 ? ? ? ? ? ? 361 GLN H N   1 
+ATOM 29465 C CA  . GLN H 2 361 ? 173.235 94.835  141.163 1.000 342.72904 ? ? ? ? ? ? 361 GLN H CA  1 
+ATOM 29466 C C   . GLN H 2 361 ? 174.216 93.713  141.482 1.000 343.02963 ? ? ? ? ? ? 361 GLN H C   1 
+ATOM 29467 O O   . GLN H 2 361 ? 175.233 93.559  140.795 1.000 343.41756 ? ? ? ? ? ? 361 GLN H O   1 
+ATOM 29468 C CB  . GLN H 2 361 ? 173.461 96.023  142.097 1.000 342.25303 ? ? ? ? ? ? 361 GLN H CB  1 
+ATOM 29469 C CG  . GLN H 2 361 ? 174.754 96.775  141.832 1.000 341.25314 ? ? ? ? ? ? 361 GLN H CG  1 
+ATOM 29470 C CD  . GLN H 2 361 ? 174.924 97.980  142.734 1.000 341.08929 ? ? ? ? ? ? 361 GLN H CD  1 
+ATOM 29471 O OE1 . GLN H 2 361 ? 174.113 98.219  143.628 1.000 341.51469 ? ? ? ? ? ? 361 GLN H OE1 1 
+ATOM 29472 N NE2 . GLN H 2 361 ? 175.982 98.748  142.503 1.000 340.96964 ? ? ? ? ? ? 361 GLN H NE2 1 
+ATOM 29473 N N   . LYS H 2 362 ? 173.930 92.916  142.515 1.000 341.69375 ? ? ? ? ? ? 362 LYS H N   1 
+ATOM 29474 C CA  . LYS H 2 362 ? 174.870 91.877  142.922 1.000 340.60771 ? ? ? ? ? ? 362 LYS H CA  1 
+ATOM 29475 C C   . LYS H 2 362 ? 174.891 90.711  141.942 1.000 340.89098 ? ? ? ? ? ? 362 LYS H C   1 
+ATOM 29476 O O   . LYS H 2 362 ? 175.859 89.943  141.917 1.000 340.73323 ? ? ? ? ? ? 362 LYS H O   1 
+ATOM 29477 C CB  . LYS H 2 362 ? 174.539 91.388  144.334 1.000 339.61970 ? ? ? ? ? ? 362 LYS H CB  1 
+ATOM 29478 C CG  . LYS H 2 362 ? 173.732 90.100  144.389 1.000 339.28563 ? ? ? ? ? ? 362 LYS H CG  1 
+ATOM 29479 C CD  . LYS H 2 362 ? 173.498 89.664  145.826 1.000 338.97652 ? ? ? ? ? ? 362 LYS H CD  1 
+ATOM 29480 C CE  . LYS H 2 362 ? 172.332 90.411  146.453 1.000 338.80794 ? ? ? ? ? ? 362 LYS H CE  1 
+ATOM 29481 N NZ  . LYS H 2 362 ? 171.058 89.652  146.334 1.000 338.25721 ? ? ? ? ? ? 362 LYS H NZ  1 
+ATOM 29482 N N   . ILE H 2 363 ? 173.843 90.557  141.131 1.000 343.66990 ? ? ? ? ? ? 363 ILE H N   1 
+ATOM 29483 C CA  . ILE H 2 363 ? 173.842 89.488  140.140 1.000 342.62689 ? ? ? ? ? ? 363 ILE H CA  1 
+ATOM 29484 C C   . ILE H 2 363 ? 174.392 89.988  138.807 1.000 342.99750 ? ? ? ? ? ? 363 ILE H C   1 
+ATOM 29485 O O   . ILE H 2 363 ? 174.831 89.189  137.972 1.000 342.77463 ? ? ? ? ? ? 363 ILE H O   1 
+ATOM 29486 C CB  . ILE H 2 363 ? 172.426 88.900  139.995 1.000 341.63350 ? ? ? ? ? ? 363 ILE H CB  1 
+ATOM 29487 C CG1 . ILE H 2 363 ? 172.447 87.609  139.177 1.000 341.16521 ? ? ? ? ? ? 363 ILE H CG1 1 
+ATOM 29488 C CG2 . ILE H 2 363 ? 171.490 89.902  139.347 1.000 341.66495 ? ? ? ? ? ? 363 ILE H CG2 1 
+ATOM 29489 C CD1 . ILE H 2 363 ? 171.068 87.105  138.817 1.000 341.14738 ? ? ? ? ? ? 363 ILE H CD1 1 
+ATOM 29490 N N   . ILE H 2 364 ? 174.396 91.304  138.591 1.000 343.96419 ? ? ? ? ? ? 364 ILE H N   1 
+ATOM 29491 C CA  . ILE H 2 364 ? 174.906 91.854  137.338 1.000 342.96756 ? ? ? ? ? ? 364 ILE H CA  1 
+ATOM 29492 C C   . ILE H 2 364 ? 176.425 91.969  137.381 1.000 343.06908 ? ? ? ? ? ? 364 ILE H C   1 
+ATOM 29493 O O   . ILE H 2 364 ? 177.117 91.615  136.419 1.000 342.88297 ? ? ? ? ? ? 364 ILE H O   1 
+ATOM 29494 C CB  . ILE H 2 364 ? 174.244 93.211  137.040 1.000 342.48421 ? ? ? ? ? ? 364 ILE H CB  1 
+ATOM 29495 C CG1 . ILE H 2 364 ? 172.841 93.004  136.466 1.000 342.04953 ? ? ? ? ? ? 364 ILE H CG1 1 
+ATOM 29496 C CG2 . ILE H 2 364 ? 175.097 94.027  136.086 1.000 341.77954 ? ? ? ? ? ? 364 ILE H CG2 1 
+ATOM 29497 C CD1 . ILE H 2 364 ? 172.810 92.118  135.244 1.000 341.56933 ? ? ? ? ? ? 364 ILE H CD1 1 
+ATOM 29498 N N   . ASN H 2 365 ? 176.969 92.462  138.497 1.000 341.98447 ? ? ? ? ? ? 365 ASN H N   1 
+ATOM 29499 C CA  . ASN H 2 365 ? 178.409 92.684  138.589 1.000 341.17531 ? ? ? ? ? ? 365 ASN H CA  1 
+ATOM 29500 C C   . ASN H 2 365 ? 179.208 91.392  138.471 1.000 341.28461 ? ? ? ? ? ? 365 ASN H C   1 
+ATOM 29501 O O   . ASN H 2 365 ? 180.406 91.443  138.174 1.000 341.14924 ? ? ? ? ? ? 365 ASN H O   1 
+ATOM 29502 C CB  . ASN H 2 365 ? 178.754 93.399  139.898 1.000 340.68185 ? ? ? ? ? ? 365 ASN H CB  1 
+ATOM 29503 C CG  . ASN H 2 365 ? 178.157 92.717  141.116 1.000 340.86834 ? ? ? ? ? ? 365 ASN H CG  1 
+ATOM 29504 O OD1 . ASN H 2 365 ? 178.178 91.492  141.235 1.000 341.31245 ? ? ? ? ? ? 365 ASN H OD1 1 
+ATOM 29505 N ND2 . ASN H 2 365 ? 177.623 93.515  142.033 1.000 340.66619 ? ? ? ? ? ? 365 ASN H ND2 1 
+ATOM 29506 N N   . GLU H 2 366 ? 178.577 90.239  138.702 1.000 340.45799 ? ? ? ? ? ? 366 GLU H N   1 
+ATOM 29507 C CA  . GLU H 2 366 ? 179.262 88.971  138.481 1.000 339.76477 ? ? ? ? ? ? 366 GLU H CA  1 
+ATOM 29508 C C   . GLU H 2 366 ? 179.589 88.763  137.008 1.000 339.56638 ? ? ? ? ? ? 366 GLU H C   1 
+ATOM 29509 O O   . GLU H 2 366 ? 180.593 88.119  136.683 1.000 339.35353 ? ? ? ? ? ? 366 GLU H O   1 
+ATOM 29510 C CB  . GLU H 2 366 ? 178.411 87.815  139.007 1.000 339.14747 ? ? ? ? ? ? 366 GLU H CB  1 
+ATOM 29511 C CG  . GLU H 2 366 ? 179.159 86.498  139.132 1.000 338.72128 ? ? ? ? ? ? 366 GLU H CG  1 
+ATOM 29512 C CD  . GLU H 2 366 ? 180.540 86.668  139.733 1.000 338.83426 ? ? ? ? ? ? 366 GLU H CD  1 
+ATOM 29513 O OE1 . GLU H 2 366 ? 180.632 86.913  140.954 1.000 338.85725 ? ? ? ? ? ? 366 GLU H OE1 1 
+ATOM 29514 O OE2 . GLU H 2 366 ? 181.533 86.557  138.984 1.000 338.94462 ? ? ? ? ? ? 366 GLU H OE2 1 
+ATOM 29515 N N   . LEU H 2 367 ? 178.756 89.293  136.110 1.000 327.53792 ? ? ? ? ? ? 367 LEU H N   1 
+ATOM 29516 C CA  . LEU H 2 367 ? 179.006 89.147  134.679 1.000 326.41352 ? ? ? ? ? ? 367 LEU H CA  1 
+ATOM 29517 C C   . LEU H 2 367 ? 180.299 89.843  134.272 1.000 326.07347 ? ? ? ? ? ? 367 LEU H C   1 
+ATOM 29518 O O   . LEU H 2 367 ? 181.101 89.292  133.509 1.000 325.97418 ? ? ? ? ? ? 367 LEU H O   1 
+ATOM 29519 C CB  . LEU H 2 367 ? 177.823 89.701  133.885 1.000 325.87052 ? ? ? ? ? ? 367 LEU H CB  1 
+ATOM 29520 C CG  . LEU H 2 367 ? 177.556 89.102  132.503 1.000 325.82279 ? ? ? ? ? ? 367 LEU H CG  1 
+ATOM 29521 C CD1 . LEU H 2 367 ? 176.087 89.243  132.152 1.000 326.06983 ? ? ? ? ? ? 367 LEU H CD1 1 
+ATOM 29522 C CD2 . LEU H 2 367 ? 178.423 89.760  131.441 1.000 325.27592 ? ? ? ? ? ? 367 LEU H CD2 1 
+ATOM 29523 N N   . LEU H 2 368 ? 180.519 91.056  134.769 1.000 309.01198 ? ? ? ? ? ? 368 LEU H N   1 
+ATOM 29524 C CA  . LEU H 2 368 ? 181.708 91.820  134.412 1.000 307.93404 ? ? ? ? ? ? 368 LEU H CA  1 
+ATOM 29525 C C   . LEU H 2 368 ? 182.913 91.382  135.238 1.000 307.57651 ? ? ? ? ? ? 368 LEU H C   1 
+ATOM 29526 O O   . LEU H 2 368 ? 183.994 91.149  134.699 1.000 306.94942 ? ? ? ? ? ? 368 LEU H O   1 
+ATOM 29527 C CB  . LEU H 2 368 ? 181.455 93.321  134.587 1.000 307.16003 ? ? ? ? ? ? 368 LEU H CB  1 
+ATOM 29528 C CG  . LEU H 2 368 ? 180.836 93.808  135.901 1.000 307.17518 ? ? ? ? ? ? 368 LEU H CG  1 
+ATOM 29529 C CD1 . LEU H 2 368 ? 181.903 94.102  136.948 1.000 306.79992 ? ? ? ? ? ? 368 LEU H CD1 1 
+ATOM 29530 C CD2 . LEU H 2 368 ? 179.966 95.033  135.660 1.000 307.08407 ? ? ? ? ? ? 368 LEU H CD2 1 
+ATOM 29531 N N   . ASN H 2 373 ? 183.668 83.924  133.088 1.000 335.67736 ? ? ? ? ? ? 373 ASN H N   1 
+ATOM 29532 C CA  . ASN H 2 373 ? 183.849 83.787  131.648 1.000 335.59119 ? ? ? ? ? ? 373 ASN H CA  1 
+ATOM 29533 C C   . ASN H 2 373 ? 182.514 83.581  130.943 1.000 336.23517 ? ? ? ? ? ? 373 ASN H C   1 
+ATOM 29534 O O   . ASN H 2 373 ? 181.473 84.021  131.430 1.000 337.04234 ? ? ? ? ? ? 373 ASN H O   1 
+ATOM 29535 C CB  . ASN H 2 373 ? 184.793 82.625  131.335 1.000 335.14617 ? ? ? ? ? ? 373 ASN H CB  1 
+ATOM 29536 C CG  . ASN H 2 373 ? 186.228 83.076  131.153 1.000 334.80118 ? ? ? ? ? ? 373 ASN H CG  1 
+ATOM 29537 O OD1 . ASN H 2 373 ? 186.758 83.062  130.043 1.000 334.47852 ? ? ? ? ? ? 373 ASN H OD1 1 
+ATOM 29538 N ND2 . ASN H 2 373 ? 186.863 83.482  132.246 1.000 334.82857 ? ? ? ? ? ? 373 ASN H ND2 1 
+ATOM 29539 N N   . GLN H 2 374 ? 182.556 82.911  129.788 1.000 341.02658 ? ? ? ? ? ? 374 GLN H N   1 
+ATOM 29540 C CA  . GLN H 2 374 ? 181.334 82.677  129.024 1.000 341.42397 ? ? ? ? ? ? 374 GLN H CA  1 
+ATOM 29541 C C   . GLN H 2 374 ? 180.351 81.810  129.800 1.000 342.35510 ? ? ? ? ? ? 374 GLN H C   1 
+ATOM 29542 O O   . GLN H 2 374 ? 179.147 82.088  129.811 1.000 343.07742 ? ? ? ? ? ? 374 GLN H O   1 
+ATOM 29543 C CB  . GLN H 2 374 ? 181.670 82.033  127.679 1.000 340.41194 ? ? ? ? ? ? 374 GLN H CB  1 
+ATOM 29544 C CG  . GLN H 2 374 ? 180.452 81.677  126.840 1.000 340.52410 ? ? ? ? ? ? 374 GLN H CG  1 
+ATOM 29545 C CD  . GLN H 2 374 ? 180.033 80.229  127.001 1.000 340.19244 ? ? ? ? ? ? 374 GLN H CD  1 
+ATOM 29546 O OE1 . GLN H 2 374 ? 180.709 79.446  127.666 1.000 339.88018 ? ? ? ? ? ? 374 GLN H OE1 1 
+ATOM 29547 N NE2 . GLN H 2 374 ? 178.909 79.868  126.393 1.000 339.99760 ? ? ? ? ? ? 374 GLN H NE2 1 
+ATOM 29548 N N   . VAL H 2 375 ? 180.845 80.757  130.456 1.000 344.50337 ? ? ? ? ? ? 375 VAL H N   1 
+ATOM 29549 C CA  . VAL H 2 375 ? 179.966 79.877  131.221 1.000 343.94154 ? ? ? ? ? ? 375 VAL H CA  1 
+ATOM 29550 C C   . VAL H 2 375 ? 179.299 80.645  132.355 1.000 344.46138 ? ? ? ? ? ? 375 VAL H C   1 
+ATOM 29551 O O   . VAL H 2 375 ? 178.101 80.478  132.616 1.000 344.86539 ? ? ? ? ? ? 375 VAL H O   1 
+ATOM 29552 C CB  . VAL H 2 375 ? 180.750 78.660  131.742 1.000 342.79402 ? ? ? ? ? ? 375 VAL H CB  1 
+ATOM 29553 C CG1 . VAL H 2 375 ? 179.833 77.733  132.526 1.000 342.55454 ? ? ? ? ? ? 375 VAL H CG1 1 
+ATOM 29554 C CG2 . VAL H 2 375 ? 181.405 77.920  130.587 1.000 342.38448 ? ? ? ? ? ? 375 VAL H CG2 1 
+ATOM 29555 N N   . LEU H 2 376 ? 180.060 81.495  133.047 1.000 350.37760 ? ? ? ? ? ? 376 LEU H N   1 
+ATOM 29556 C CA  . LEU H 2 376 ? 179.470 82.341  134.079 1.000 350.25052 ? ? ? ? ? ? 376 LEU H CA  1 
+ATOM 29557 C C   . LEU H 2 376 ? 178.459 83.311  133.481 1.000 350.87220 ? ? ? ? ? ? 376 LEU H C   1 
+ATOM 29558 O O   . LEU H 2 376 ? 177.485 83.688  134.141 1.000 351.30786 ? ? ? ? ? ? 376 LEU H O   1 
+ATOM 29559 C CB  . LEU H 2 376 ? 180.566 83.099  134.828 1.000 349.56280 ? ? ? ? ? ? 376 LEU H CB  1 
+ATOM 29560 C CG  . LEU H 2 376 ? 181.162 82.415  136.061 1.000 349.18532 ? ? ? ? ? ? 376 LEU H CG  1 
+ATOM 29561 C CD1 . LEU H 2 376 ? 182.064 81.256  135.663 1.000 348.91723 ? ? ? ? ? ? 376 LEU H CD1 1 
+ATOM 29562 C CD2 . LEU H 2 376 ? 181.920 83.418  136.916 1.000 348.91289 ? ? ? ? ? ? 376 LEU H CD2 1 
+ATOM 29563 N N   . ILE H 2 377 ? 178.677 83.730  132.232 1.000 352.46633 ? ? ? ? ? ? 377 ILE H N   1 
+ATOM 29564 C CA  . ILE H 2 377 ? 177.737 84.634  131.576 1.000 351.99837 ? ? ? ? ? ? 377 ILE H CA  1 
+ATOM 29565 C C   . ILE H 2 377 ? 176.402 83.940  131.338 1.000 352.50426 ? ? ? ? ? ? 377 ILE H C   1 
+ATOM 29566 O O   . ILE H 2 377 ? 175.334 84.525  131.554 1.000 353.11047 ? ? ? ? ? ? 377 ILE H O   1 
+ATOM 29567 C CB  . ILE H 2 377 ? 178.343 85.176  130.267 1.000 351.01648 ? ? ? ? ? ? 377 ILE H CB  1 
+ATOM 29568 C CG1 . ILE H 2 377 ? 179.357 86.281  130.571 1.000 350.39037 ? ? ? ? ? ? 377 ILE H CG1 1 
+ATOM 29569 C CG2 . ILE H 2 377 ? 177.255 85.691  129.336 1.000 350.50446 ? ? ? ? ? ? 377 ILE H CG2 1 
+ATOM 29570 C CD1 . ILE H 2 377 ? 180.337 86.537  129.448 1.000 349.92464 ? ? ? ? ? ? 377 ILE H CD1 1 
+ATOM 29571 N N   . ASN H 2 378 ? 176.436 82.683  130.887 1.000 350.36168 ? ? ? ? ? ? 378 ASN H N   1 
+ATOM 29572 C CA  . ASN H 2 378 ? 175.190 81.967  130.626 1.000 349.43860 ? ? ? ? ? ? 378 ASN H CA  1 
+ATOM 29573 C C   . ASN H 2 378 ? 174.385 81.760  131.903 1.000 349.90794 ? ? ? ? ? ? 378 ASN H C   1 
+ATOM 29574 O O   . ASN H 2 378 ? 173.160 81.931  131.905 1.000 350.04253 ? ? ? ? ? ? 378 ASN H O   1 
+ATOM 29575 C CB  . ASN H 2 378 ? 175.477 80.625  129.952 1.000 348.42965 ? ? ? ? ? ? 378 ASN H CB  1 
+ATOM 29576 C CG  . ASN H 2 378 ? 176.643 80.691  128.986 1.000 348.15749 ? ? ? ? ? ? 378 ASN H CG  1 
+ATOM 29577 O OD1 . ASN H 2 378 ? 177.531 79.839  129.008 1.000 348.04468 ? ? ? ? ? ? 378 ASN H OD1 1 
+ATOM 29578 N ND2 . ASN H 2 378 ? 176.641 81.701  128.123 1.000 347.89477 ? ? ? ? ? ? 378 ASN H ND2 1 
+ATOM 29579 N N   . GLN H 2 379 ? 175.051 81.394  133.002 1.000 355.62632 ? ? ? ? ? ? 379 GLN H N   1 
+ATOM 29580 C CA  . GLN H 2 379 ? 174.319 81.072  134.223 1.000 354.98171 ? ? ? ? ? ? 379 GLN H CA  1 
+ATOM 29581 C C   . GLN H 2 379 ? 173.703 82.316  134.856 1.000 355.49831 ? ? ? ? ? ? 379 GLN H C   1 
+ATOM 29582 O O   . GLN H 2 379 ? 172.595 82.251  135.401 1.000 355.82526 ? ? ? ? ? ? 379 GLN H O   1 
+ATOM 29583 C CB  . GLN H 2 379 ? 175.232 80.347  135.215 1.000 354.45553 ? ? ? ? ? ? 379 GLN H CB  1 
+ATOM 29584 C CG  . GLN H 2 379 ? 176.390 81.169  135.751 1.000 354.71130 ? ? ? ? ? ? 379 GLN H CG  1 
+ATOM 29585 C CD  . GLN H 2 379 ? 177.013 80.553  136.988 1.000 354.48803 ? ? ? ? ? ? 379 GLN H CD  1 
+ATOM 29586 O OE1 . GLN H 2 379 ? 176.989 79.336  137.169 1.000 354.53507 ? ? ? ? ? ? 379 GLN H OE1 1 
+ATOM 29587 N NE2 . GLN H 2 379 ? 177.574 81.394  137.849 1.000 354.55140 ? ? ? ? ? ? 379 GLN H NE2 1 
+ATOM 29588 N N   . VAL H 2 380 ? 174.397 83.456  134.798 1.000 354.70861 ? ? ? ? ? ? 380 VAL H N   1 
+ATOM 29589 C CA  . VAL H 2 380 ? 173.818 84.675  135.355 1.000 353.98366 ? ? ? ? ? ? 380 VAL H CA  1 
+ATOM 29590 C C   . VAL H 2 380 ? 172.659 85.160  134.494 1.000 354.13388 ? ? ? ? ? ? 380 VAL H C   1 
+ATOM 29591 O O   . VAL H 2 380 ? 171.742 85.822  134.993 1.000 354.27674 ? ? ? ? ? ? 380 VAL H O   1 
+ATOM 29592 C CB  . VAL H 2 380 ? 174.890 85.769  135.538 1.000 353.11745 ? ? ? ? ? ? 380 VAL H CB  1 
+ATOM 29593 C CG1 . VAL H 2 380 ? 175.984 85.290  136.482 1.000 352.51606 ? ? ? ? ? ? 380 VAL H CG1 1 
+ATOM 29594 C CG2 . VAL H 2 380 ? 175.470 86.197  134.202 1.000 353.11335 ? ? ? ? ? ? 380 VAL H CG2 1 
+ATOM 29595 N N   . LEU H 2 381 ? 172.678 84.857  133.194 1.000 348.13165 ? ? ? ? ? ? 381 LEU H N   1 
+ATOM 29596 C CA  . LEU H 2 381 ? 171.527 85.165  132.352 1.000 347.00462 ? ? ? ? ? ? 381 LEU H CA  1 
+ATOM 29597 C C   . LEU H 2 381 ? 170.342 84.267  132.687 1.000 347.04258 ? ? ? ? ? ? 381 LEU H C   1 
+ATOM 29598 O O   . LEU H 2 381 ? 169.187 84.707  132.633 1.000 346.80335 ? ? ? ? ? ? 381 LEU H O   1 
+ATOM 29599 C CB  . LEU H 2 381 ? 171.896 85.035  130.873 1.000 346.04787 ? ? ? ? ? ? 381 LEU H CB  1 
+ATOM 29600 C CG  . LEU H 2 381 ? 172.516 86.228  130.134 1.000 345.40086 ? ? ? ? ? ? 381 LEU H CG  1 
+ATOM 29601 C CD1 . LEU H 2 381 ? 171.418 87.130  129.593 1.000 344.88978 ? ? ? ? ? ? 381 LEU H CD1 1 
+ATOM 29602 C CD2 . LEU H 2 381 ? 173.464 87.027  131.012 1.000 345.70635 ? ? ? ? ? ? 381 LEU H CD2 1 
+ATOM 29603 N N   . ILE H 2 382 ? 170.606 83.003  133.025 1.000 347.77745 ? ? ? ? ? ? 382 ILE H N   1 
+ATOM 29604 C CA  . ILE H 2 382 ? 169.522 82.058  133.284 1.000 347.18780 ? ? ? ? ? ? 382 ILE H CA  1 
+ATOM 29605 C C   . ILE H 2 382 ? 168.728 82.474  134.517 1.000 347.48767 ? ? ? ? ? ? 382 ILE H C   1 
+ATOM 29606 O O   . ILE H 2 382 ? 167.495 82.567  134.480 1.000 347.82166 ? ? ? ? ? ? 382 ILE H O   1 
+ATOM 29607 C CB  . ILE H 2 382 ? 170.076 80.629  133.425 1.000 346.66661 ? ? ? ? ? ? 382 ILE H CB  1 
+ATOM 29608 C CG1 . ILE H 2 382 ? 170.553 80.106  132.069 1.000 345.90265 ? ? ? ? ? ? 382 ILE H CG1 1 
+ATOM 29609 C CG2 . ILE H 2 382 ? 169.023 79.703  134.013 1.000 346.29308 ? ? ? ? ? ? 382 ILE H CG2 1 
+ATOM 29610 C CD1 . ILE H 2 382 ? 169.497 80.163  130.989 1.000 345.46348 ? ? ? ? ? ? 382 ILE H CD1 1 
+ATOM 29611 N N   . ASN H 2 383 ? 169.420 82.738  135.626 1.000 347.02084 ? ? ? ? ? ? 383 ASN H N   1 
+ATOM 29612 C CA  . ASN H 2 383 ? 168.722 83.111  136.851 1.000 346.42625 ? ? ? ? ? ? 383 ASN H CA  1 
+ATOM 29613 C C   . ASN H 2 383 ? 168.235 84.554  136.833 1.000 346.24530 ? ? ? ? ? ? 383 ASN H C   1 
+ATOM 29614 O O   . ASN H 2 383 ? 167.361 84.905  137.633 1.000 346.13510 ? ? ? ? ? ? 383 ASN H O   1 
+ATOM 29615 C CB  . ASN H 2 383 ? 169.615 82.863  138.071 1.000 346.06626 ? ? ? ? ? ? 383 ASN H CB  1 
+ATOM 29616 C CG  . ASN H 2 383 ? 171.032 83.349  137.868 1.000 345.89240 ? ? ? ? ? ? 383 ASN H CG  1 
+ATOM 29617 O OD1 . ASN H 2 383 ? 171.261 84.382  137.244 1.000 346.35419 ? ? ? ? ? ? 383 ASN H OD1 1 
+ATOM 29618 N ND2 . ASN H 2 383 ? 171.995 82.603  138.395 1.000 345.55202 ? ? ? ? ? ? 383 ASN H ND2 1 
+ATOM 29619 N N   . LEU H 2 384 ? 168.777 85.395  135.950 1.000 338.03897 ? ? ? ? ? ? 384 LEU H N   1 
+ATOM 29620 C CA  . LEU H 2 384 ? 168.178 86.706  135.723 1.000 336.89896 ? ? ? ? ? ? 384 LEU H CA  1 
+ATOM 29621 C C   . LEU H 2 384 ? 166.776 86.561  135.148 1.000 336.62827 ? ? ? ? ? ? 384 LEU H C   1 
+ATOM 29622 O O   . LEU H 2 384 ? 165.841 87.254  135.568 1.000 336.38779 ? ? ? ? ? ? 384 LEU H O   1 
+ATOM 29623 C CB  . LEU H 2 384 ? 169.057 87.535  134.787 1.000 336.33108 ? ? ? ? ? ? 384 LEU H CB  1 
+ATOM 29624 C CG  . LEU H 2 384 ? 170.029 88.522  135.433 1.000 335.51996 ? ? ? ? ? ? 384 LEU H CG  1 
+ATOM 29625 C CD1 . LEU H 2 384 ? 170.927 89.136  134.374 1.000 335.36578 ? ? ? ? ? ? 384 LEU H CD1 1 
+ATOM 29626 C CD2 . LEU H 2 384 ? 169.276 89.600  136.192 1.000 335.50496 ? ? ? ? ? ? 384 LEU H CD2 1 
+ATOM 29627 N N   . PHE H 2 385 ? 166.614 85.660  134.177 1.000 328.94634 ? ? ? ? ? ? 385 PHE H N   1 
+ATOM 29628 C CA  . PHE H 2 385 ? 165.289 85.366  133.646 1.000 328.58065 ? ? ? ? ? ? 385 PHE H CA  1 
+ATOM 29629 C C   . PHE H 2 385 ? 164.414 84.691  134.694 1.000 329.01871 ? ? ? ? ? ? 385 PHE H C   1 
+ATOM 29630 O O   . PHE H 2 385 ? 163.207 84.949  134.765 1.000 328.38060 ? ? ? ? ? ? 385 PHE H O   1 
+ATOM 29631 C CB  . PHE H 2 385 ? 165.411 84.491  132.399 1.000 328.07514 ? ? ? ? ? ? 385 PHE H CB  1 
+ATOM 29632 C CG  . PHE H 2 385 ? 164.181 84.480  131.539 1.000 327.34769 ? ? ? ? ? ? 385 PHE H CG  1 
+ATOM 29633 C CD1 . PHE H 2 385 ? 163.402 85.617  131.406 1.000 326.71566 ? ? ? ? ? ? 385 PHE H CD1 1 
+ATOM 29634 C CD2 . PHE H 2 385 ? 163.805 83.333  130.861 1.000 327.04062 ? ? ? ? ? ? 385 PHE H CD2 1 
+ATOM 29635 C CE1 . PHE H 2 385 ? 162.270 85.610  130.614 1.000 326.11277 ? ? ? ? ? ? 385 PHE H CE1 1 
+ATOM 29636 C CE2 . PHE H 2 385 ? 162.674 83.318  130.068 1.000 326.54661 ? ? ? ? ? ? 385 PHE H CE2 1 
+ATOM 29637 C CZ  . PHE H 2 385 ? 161.906 84.458  129.944 1.000 326.13201 ? ? ? ? ? ? 385 PHE H CZ  1 
+ATOM 29638 N N   . ALA H 2 386 ? 165.006 83.815  135.511 1.000 330.07612 ? ? ? ? ? ? 386 ALA H N   1 
+ATOM 29639 C CA  . ALA H 2 386 ? 164.243 83.140  136.556 1.000 328.77441 ? ? ? ? ? ? 386 ALA H CA  1 
+ATOM 29640 C C   . ALA H 2 386 ? 163.705 84.133  137.578 1.000 328.68561 ? ? ? ? ? ? 386 ALA H C   1 
+ATOM 29641 O O   . ALA H 2 386 ? 162.553 84.024  138.014 1.000 328.32407 ? ? ? ? ? ? 386 ALA H O   1 
+ATOM 29642 C CB  . ALA H 2 386 ? 165.110 82.083  137.239 1.000 328.01308 ? ? ? ? ? ? 386 ALA H CB  1 
+ATOM 29643 N N   . LYS H 2 387 ? 164.527 85.106  137.980 1.000 313.79682 ? ? ? ? ? ? 387 LYS H N   1 
+ATOM 29644 C CA  . LYS H 2 387 ? 164.065 86.119  138.922 1.000 312.47720 ? ? ? ? ? ? 387 LYS H CA  1 
+ATOM 29645 C C   . LYS H 2 387 ? 162.953 86.966  138.316 1.000 311.62115 ? ? ? ? ? ? 387 LYS H C   1 
+ATOM 29646 O O   . LYS H 2 387 ? 161.974 87.298  138.995 1.000 310.74217 ? ? ? ? ? ? 387 LYS H O   1 
+ATOM 29647 C CB  . LYS H 2 387 ? 165.233 87.000  139.364 1.000 311.70276 ? ? ? ? ? ? 387 LYS H CB  1 
+ATOM 29648 C CG  . LYS H 2 387 ? 165.851 86.584  140.688 1.000 310.92450 ? ? ? ? ? ? 387 LYS H CG  1 
+ATOM 29649 C CD  . LYS H 2 387 ? 164.843 86.680  141.822 1.000 310.59324 ? ? ? ? ? ? 387 LYS H CD  1 
+ATOM 29650 C CE  . LYS H 2 387 ? 165.519 87.027  143.138 1.000 310.63523 ? ? ? ? ? ? 387 LYS H CE  1 
+ATOM 29651 N NZ  . LYS H 2 387 ? 164.596 86.877  144.295 1.000 310.31288 ? ? ? ? ? ? 387 LYS H NZ  1 
+ATOM 29652 N N   . LEU H 2 388 ? 163.084 87.323  137.043 1.000 298.91892 ? ? ? ? ? ? 388 LEU H N   1 
+ATOM 29653 C CA  . LEU H 2 388 ? 162.070 88.118  136.363 1.000 297.35188 ? ? ? ? ? ? 388 LEU H CA  1 
+ATOM 29654 C C   . LEU H 2 388 ? 160.864 87.260  135.994 1.000 296.54176 ? ? ? ? ? ? 388 LEU H C   1 
+ATOM 29655 O O   . LEU H 2 388 ? 160.737 86.808  134.857 1.000 296.10635 ? ? ? ? ? ? 388 LEU H O   1 
+ATOM 29656 C CB  . LEU H 2 388 ? 162.651 88.775  135.109 1.000 297.29741 ? ? ? ? ? ? 388 LEU H CB  1 
+ATOM 29657 C CG  . LEU H 2 388 ? 163.165 90.212  135.239 1.000 296.88767 ? ? ? ? ? ? 388 LEU H CG  1 
+ATOM 29658 C CD1 . LEU H 2 388 ? 163.993 90.398  136.504 1.000 296.76933 ? ? ? ? ? ? 388 LEU H CD1 1 
+ATOM 29659 C CD2 . LEU H 2 388 ? 163.967 90.606  134.009 1.000 297.03838 ? ? ? ? ? ? 388 LEU H CD2 1 
+ATOM 29660 N N   . ASP H 2 393 ? 166.733 83.526  125.798 1.000 312.01023 ? ? ? ? ? ? 393 ASP H N   1 
+ATOM 29661 C CA  . ASP H 2 393 ? 166.847 82.997  124.444 1.000 312.67146 ? ? ? ? ? ? 393 ASP H CA  1 
+ATOM 29662 C C   . ASP H 2 393 ? 168.278 82.559  124.147 1.000 313.34582 ? ? ? ? ? ? 393 ASP H C   1 
+ATOM 29663 O O   . ASP H 2 393 ? 169.235 83.143  124.655 1.000 313.73045 ? ? ? ? ? ? 393 ASP H O   1 
+ATOM 29664 C CB  . ASP H 2 393 ? 166.392 84.039  123.420 1.000 313.03185 ? ? ? ? ? ? 393 ASP H CB  1 
+ATOM 29665 C CG  . ASP H 2 393 ? 166.407 83.508  121.999 1.000 312.59394 ? ? ? ? ? ? 393 ASP H CG  1 
+ATOM 29666 O OD1 . ASP H 2 393 ? 166.248 82.282  121.818 1.000 311.90246 ? ? ? ? ? ? 393 ASP H OD1 1 
+ATOM 29667 O OD2 . ASP H 2 393 ? 166.579 84.317  121.063 1.000 312.61923 ? ? ? ? ? ? 393 ASP H OD2 1 
+ATOM 29668 N N   . THR H 2 394 ? 168.413 81.519  123.320 1.000 314.45643 ? ? ? ? ? ? 394 THR H N   1 
+ATOM 29669 C CA  . THR H 2 394 ? 169.738 81.033  122.953 1.000 314.39987 ? ? ? ? ? ? 394 THR H CA  1 
+ATOM 29670 C C   . THR H 2 394 ? 170.498 82.047  122.108 1.000 314.95406 ? ? ? ? ? ? 394 THR H C   1 
+ATOM 29671 O O   . THR H 2 394 ? 171.727 82.129  122.198 1.000 315.25858 ? ? ? ? ? ? 394 THR H O   1 
+ATOM 29672 C CB  . THR H 2 394 ? 169.623 79.705  122.205 1.000 314.17782 ? ? ? ? ? ? 394 THR H CB  1 
+ATOM 29673 O OG1 . THR H 2 394 ? 168.816 79.883  121.035 1.000 314.10281 ? ? ? ? ? ? 394 THR H OG1 1 
+ATOM 29674 C CG2 . THR H 2 394 ? 168.989 78.647  123.096 1.000 313.74786 ? ? ? ? ? ? 394 THR H CG2 1 
+ATOM 29675 N N   . ARG H 2 395 ? 169.792 82.815  121.276 1.000 314.59222 ? ? ? ? ? ? 395 ARG H N   1 
+ATOM 29676 C CA  . ARG H 2 395 ? 170.460 83.818  120.453 1.000 314.23893 ? ? ? ? ? ? 395 ARG H CA  1 
+ATOM 29677 C C   . ARG H 2 395 ? 171.006 84.963  121.298 1.000 315.01649 ? ? ? ? ? ? 395 ARG H C   1 
+ATOM 29678 O O   . ARG H 2 395 ? 172.107 85.461  121.040 1.000 315.18017 ? ? ? ? ? ? 395 ARG H O   1 
+ATOM 29679 C CB  . ARG H 2 395 ? 169.499 84.348  119.390 1.000 313.54321 ? ? ? ? ? ? 395 ARG H CB  1 
+ATOM 29680 C CG  . ARG H 2 395 ? 170.155 85.252  118.361 1.000 313.36030 ? ? ? ? ? ? 395 ARG H CG  1 
+ATOM 29681 C CD  . ARG H 2 395 ? 171.210 84.510  117.560 1.000 313.21133 ? ? ? ? ? ? 395 ARG H CD  1 
+ATOM 29682 N NE  . ARG H 2 395 ? 171.736 85.328  116.473 1.000 312.96644 ? ? ? ? ? ? 395 ARG H NE  1 
+ATOM 29683 C CZ  . ARG H 2 395 ? 171.677 84.997  115.191 1.000 313.12071 ? ? ? ? ? ? 395 ARG H CZ  1 
+ATOM 29684 N NH1 . ARG H 2 395 ? 171.122 83.865  114.793 1.000 313.32686 ? ? ? ? ? ? 395 ARG H NH1 1 
+ATOM 29685 N NH2 . ARG H 2 395 ? 172.189 85.825  114.284 1.000 313.17165 ? ? ? ? ? ? 395 ARG H NH2 1 
+ATOM 29686 N N   . GLU H 2 396 ? 170.249 85.395  122.310 1.000 326.18898 ? ? ? ? ? ? 396 GLU H N   1 
+ATOM 29687 C CA  . GLU H 2 396 ? 170.649 86.564  123.087 1.000 326.01620 ? ? ? ? ? ? 396 GLU H CA  1 
+ATOM 29688 C C   . GLU H 2 396 ? 171.922 86.305  123.885 1.000 326.46326 ? ? ? ? ? ? 396 GLU H C   1 
+ATOM 29689 O O   . GLU H 2 396 ? 172.791 87.180  123.973 1.000 326.69101 ? ? ? ? ? ? 396 GLU H O   1 
+ATOM 29690 C CB  . GLU H 2 396 ? 169.511 86.994  124.013 1.000 325.70099 ? ? ? ? ? ? 396 GLU H CB  1 
+ATOM 29691 C CG  . GLU H 2 396 ? 168.622 88.084  123.429 1.000 325.86224 ? ? ? ? ? ? 396 GLU H CG  1 
+ATOM 29692 C CD  . GLU H 2 396 ? 167.273 88.175  124.117 1.000 325.73883 ? ? ? ? ? ? 396 GLU H CD  1 
+ATOM 29693 O OE1 . GLU H 2 396 ? 166.689 87.116  124.428 1.000 325.66227 ? ? ? ? ? ? 396 GLU H OE1 1 
+ATOM 29694 O OE2 . GLU H 2 396 ? 166.797 89.307  124.346 1.000 326.26853 ? ? ? ? ? ? 396 GLU H OE2 1 
+ATOM 29695 N N   . ILE H 2 397 ? 172.051 85.115  124.476 1.000 330.50965 ? ? ? ? ? ? 397 ILE H N   1 
+ATOM 29696 C CA  . ILE H 2 397 ? 173.235 84.821  125.278 1.000 330.29863 ? ? ? ? ? ? 397 ILE H CA  1 
+ATOM 29697 C C   . ILE H 2 397 ? 174.480 84.772  124.399 1.000 330.82846 ? ? ? ? ? ? 397 ILE H C   1 
+ATOM 29698 O O   . ILE H 2 397 ? 175.571 85.173  124.824 1.000 330.79754 ? ? ? ? ? ? 397 ILE H O   1 
+ATOM 29699 C CB  . ILE H 2 397 ? 173.040 83.518  126.077 1.000 329.31536 ? ? ? ? ? ? 397 ILE H CB  1 
+ATOM 29700 C CG1 . ILE H 2 397 ? 172.762 82.337  125.146 1.000 329.16132 ? ? ? ? ? ? 397 ILE H CG1 1 
+ATOM 29701 C CG2 . ILE H 2 397 ? 171.912 83.676  127.084 1.000 328.79648 ? ? ? ? ? ? 397 ILE H CG2 1 
+ATOM 29702 C CD1 . ILE H 2 397 ? 173.930 81.388  124.995 1.000 328.67713 ? ? ? ? ? ? 397 ILE H CD1 1 
+ATOM 29703 N N   . THR H 2 398 ? 174.343 84.279  123.166 1.000 329.80592 ? ? ? ? ? ? 398 THR H N   1 
+ATOM 29704 C CA  . THR H 2 398 ? 175.465 84.304  122.233 1.000 328.81903 ? ? ? ? ? ? 398 THR H CA  1 
+ATOM 29705 C C   . THR H 2 398 ? 175.859 85.733  121.883 1.000 329.22063 ? ? ? ? ? ? 398 THR H C   1 
+ATOM 29706 O O   . THR H 2 398 ? 177.050 86.049  121.788 1.000 329.59368 ? ? ? ? ? ? 398 THR H O   1 
+ATOM 29707 C CB  . THR H 2 398 ? 175.121 83.519  120.968 1.000 327.66182 ? ? ? ? ? ? 398 THR H CB  1 
+ATOM 29708 O OG1 . THR H 2 398 ? 173.988 84.117  120.325 1.000 327.49573 ? ? ? ? ? ? 398 THR H OG1 1 
+ATOM 29709 C CG2 . THR H 2 398 ? 174.807 82.070  121.307 1.000 327.08888 ? ? ? ? ? ? 398 THR H CG2 1 
+ATOM 29710 N N   . ALA H 2 399 ? 174.871 86.609  121.685 1.000 329.48558 ? ? ? ? ? ? 399 ALA H N   1 
+ATOM 29711 C CA  . ALA H 2 399 ? 175.169 88.011  121.415 1.000 328.53458 ? ? ? ? ? ? 399 ALA H CA  1 
+ATOM 29712 C C   . ALA H 2 399 ? 175.877 88.658  122.598 1.000 329.00209 ? ? ? ? ? ? 399 ALA H C   1 
+ATOM 29713 O O   . ALA H 2 399 ? 176.793 89.468  122.417 1.000 329.05882 ? ? ? ? ? ? 399 ALA H O   1 
+ATOM 29714 C CB  . ALA H 2 399 ? 173.885 88.767  121.076 1.000 327.46796 ? ? ? ? ? ? 399 ALA H CB  1 
+ATOM 29715 N N   . PHE H 2 400 ? 175.459 88.316  123.819 1.000 329.24124 ? ? ? ? ? ? 400 PHE H N   1 
+ATOM 29716 C CA  . PHE H 2 400 ? 176.138 88.826  125.006 1.000 328.84217 ? ? ? ? ? ? 400 PHE H CA  1 
+ATOM 29717 C C   . PHE H 2 400 ? 177.582 88.343  125.060 1.000 328.64477 ? ? ? ? ? ? 400 PHE H C   1 
+ATOM 29718 O O   . PHE H 2 400 ? 178.486 89.101  125.430 1.000 328.15260 ? ? ? ? ? ? 400 PHE H O   1 
+ATOM 29719 C CB  . PHE H 2 400 ? 175.382 88.403  126.265 1.000 328.02631 ? ? ? ? ? ? 400 PHE H CB  1 
+ATOM 29720 C CG  . PHE H 2 400 ? 175.374 89.443  127.347 1.000 327.48144 ? ? ? ? ? ? 400 PHE H CG  1 
+ATOM 29721 C CD1 . PHE H 2 400 ? 176.531 90.129  127.677 1.000 327.41569 ? ? ? ? ? ? 400 PHE H CD1 1 
+ATOM 29722 C CD2 . PHE H 2 400 ? 174.210 89.735  128.036 1.000 327.05537 ? ? ? ? ? ? 400 PHE H CD2 1 
+ATOM 29723 C CE1 . PHE H 2 400 ? 176.527 91.087  128.671 1.000 327.09193 ? ? ? ? ? ? 400 PHE H CE1 1 
+ATOM 29724 C CE2 . PHE H 2 400 ? 174.199 90.691  129.032 1.000 327.49095 ? ? ? ? ? ? 400 PHE H CE2 1 
+ATOM 29725 C CZ  . PHE H 2 400 ? 175.360 91.368  129.350 1.000 327.39226 ? ? ? ? ? ? 400 PHE H CZ  1 
+ATOM 29726 N N   . THR H 2 401 ? 177.815 87.079  124.698 1.000 325.68949 ? ? ? ? ? ? 401 THR H N   1 
+ATOM 29727 C CA  . THR H 2 401 ? 179.177 86.558  124.658 1.000 324.72170 ? ? ? ? ? ? 401 THR H CA  1 
+ATOM 29728 C C   . THR H 2 401 ? 180.020 87.304  123.631 1.000 324.82023 ? ? ? ? ? ? 401 THR H C   1 
+ATOM 29729 O O   . THR H 2 401 ? 181.212 87.548  123.853 1.000 324.05454 ? ? ? ? ? ? 401 THR H O   1 
+ATOM 29730 C CB  . THR H 2 401 ? 179.155 85.060  124.350 1.000 324.30520 ? ? ? ? ? ? 401 THR H CB  1 
+ATOM 29731 O OG1 . THR H 2 401 ? 178.315 84.389  125.298 1.000 324.66308 ? ? ? ? ? ? 401 THR H OG1 1 
+ATOM 29732 C CG2 . THR H 2 401 ? 180.558 84.476  124.424 1.000 323.53858 ? ? ? ? ? ? 401 THR H CG2 1 
+ATOM 29733 N N   . GLU H 2 402 ? 179.415 87.673  122.499 1.000 320.17701 ? ? ? ? ? ? 402 GLU H N   1 
+ATOM 29734 C CA  . GLU H 2 402 ? 180.140 88.425  121.480 1.000 319.16181 ? ? ? ? ? ? 402 GLU H CA  1 
+ATOM 29735 C C   . GLU H 2 402 ? 180.611 89.771  122.016 1.000 318.76084 ? ? ? ? ? ? 402 GLU H C   1 
+ATOM 29736 O O   . GLU H 2 402 ? 181.747 90.187  121.760 1.000 317.81726 ? ? ? ? ? ? 402 GLU H O   1 
+ATOM 29737 C CB  . GLU H 2 402 ? 179.256 88.620  120.249 1.000 318.78954 ? ? ? ? ? ? 402 GLU H CB  1 
+ATOM 29738 C CG  . GLU H 2 402 ? 178.951 87.339  119.493 1.000 318.74966 ? ? ? ? ? ? 402 GLU H CG  1 
+ATOM 29739 C CD  . GLU H 2 402 ? 178.293 87.598  118.154 1.000 317.97249 ? ? ? ? ? ? 402 GLU H CD  1 
+ATOM 29740 O OE1 . GLU H 2 402 ? 178.925 88.248  117.295 1.000 317.38474 ? ? ? ? ? ? 402 GLU H OE1 1 
+ATOM 29741 O OE2 . GLU H 2 402 ? 177.142 87.153  117.960 1.000 318.03260 ? ? ? ? ? ? 402 GLU H OE2 1 
+ATOM 29742 N N   . VAL H 2 403 ? 179.755 90.464  122.760 1.000 310.67410 ? ? ? ? ? ? 403 VAL H N   1 
+ATOM 29743 C CA  . VAL H 2 403 ? 180.109 91.759  123.326 1.000 309.52733 ? ? ? ? ? ? 403 VAL H CA  1 
+ATOM 29744 C C   . VAL H 2 403 ? 180.685 91.583  124.726 1.000 308.59753 ? ? ? ? ? ? 403 VAL H C   1 
+ATOM 29745 O O   . VAL H 2 403 ? 181.891 91.402  124.893 1.000 307.79327 ? ? ? ? ? ? 403 VAL H O   1 
+ATOM 29746 C CB  . VAL H 2 403 ? 178.897 92.704  123.352 1.000 308.71745 ? ? ? ? ? ? 403 VAL H CB  1 
+ATOM 29747 C CG1 . VAL H 2 403 ? 179.353 94.146  123.511 1.000 307.93896 ? ? ? ? ? ? 403 VAL H CG1 1 
+ATOM 29748 C CG2 . VAL H 2 403 ? 178.068 92.538  122.087 1.000 308.45660 ? ? ? ? ? ? 403 VAL H CG2 1 
+ATOM 29749 N N   . LYS I 3 132 ? 218.946 162.097 106.875 1.000 182.90919 ? ? ? ? ? ? 132 LYS I N   1 
+ATOM 29750 C CA  . LYS I 3 132 ? 218.145 163.200 107.393 1.000 186.26939 ? ? ? ? ? ? 132 LYS I CA  1 
+ATOM 29751 C C   . LYS I 3 132 ? 217.551 162.851 108.753 1.000 187.34427 ? ? ? ? ? ? 132 LYS I C   1 
+ATOM 29752 O O   . LYS I 3 132 ? 217.221 161.695 109.018 1.000 184.20373 ? ? ? ? ? ? 132 LYS I O   1 
+ATOM 29753 C CB  . LYS I 3 132 ? 217.031 163.561 106.410 1.000 183.62108 ? ? ? ? ? ? 132 LYS I CB  1 
+ATOM 29754 C CG  . LYS I 3 132 ? 216.092 162.411 106.092 1.000 184.00891 ? ? ? ? ? ? 132 LYS I CG  1 
+ATOM 29755 C CD  . LYS I 3 132 ? 215.492 162.553 104.705 1.000 183.61923 ? ? ? ? ? ? 132 LYS I CD  1 
+ATOM 29756 C CE  . LYS I 3 132 ? 215.303 161.195 104.050 1.000 183.76119 ? ? ? ? ? ? 132 LYS I CE  1 
+ATOM 29757 N NZ  . LYS I 3 132 ? 214.728 161.313 102.682 1.000 182.92101 ? ? ? ? ? ? 132 LYS I NZ  1 
+ATOM 29758 N N   . LEU I 3 133 ? 217.427 163.853 109.616 1.000 200.40398 ? ? ? ? ? ? 133 LEU I N   1 
+ATOM 29759 C CA  . LEU I 3 133 ? 216.822 163.647 110.922 1.000 200.61013 ? ? ? ? ? ? 133 LEU I CA  1 
+ATOM 29760 C C   . LEU I 3 133 ? 215.304 163.720 110.823 1.000 201.25962 ? ? ? ? ? ? 133 LEU I C   1 
+ATOM 29761 O O   . LEU I 3 133 ? 214.746 164.339 109.912 1.000 198.42972 ? ? ? ? ? ? 133 LEU I O   1 
+ATOM 29762 C CB  . LEU I 3 133 ? 217.335 164.679 111.926 1.000 199.12447 ? ? ? ? ? ? 133 LEU I CB  1 
+ATOM 29763 C CG  . LEU I 3 133 ? 217.549 164.177 113.357 1.000 196.90182 ? ? ? ? ? ? 133 LEU I CG  1 
+ATOM 29764 C CD1 . LEU I 3 133 ? 218.082 162.751 113.362 1.000 194.22351 ? ? ? ? ? ? 133 LEU I CD1 1 
+ATOM 29765 C CD2 . LEU I 3 133 ? 218.485 165.103 114.120 1.000 195.45944 ? ? ? ? ? ? 133 LEU I CD2 1 
+ATOM 29766 N N   . GLN I 3 134 ? 214.635 163.068 111.777 1.000 208.02271 ? ? ? ? ? ? 134 GLN I N   1 
+ATOM 29767 C CA  . GLN I 3 134 ? 213.177 163.022 111.760 1.000 206.80729 ? ? ? ? ? ? 134 GLN I CA  1 
+ATOM 29768 C C   . GLN I 3 134 ? 212.571 164.409 111.945 1.000 207.39040 ? ? ? ? ? ? 134 GLN I C   1 
+ATOM 29769 O O   . GLN I 3 134 ? 211.632 164.780 111.229 1.000 206.93114 ? ? ? ? ? ? 134 GLN I O   1 
+ATOM 29770 C CB  . GLN I 3 134 ? 212.672 162.055 112.833 1.000 205.49467 ? ? ? ? ? ? 134 GLN I CB  1 
+ATOM 29771 C CG  . GLN I 3 134 ? 213.219 162.303 114.235 1.000 204.13336 ? ? ? ? ? ? 134 GLN I CG  1 
+ATOM 29772 C CD  . GLN I 3 134 ? 214.551 161.615 114.475 1.000 203.10239 ? ? ? ? ? ? 134 GLN I CD  1 
+ATOM 29773 O OE1 . GLN I 3 134 ? 215.050 160.886 113.617 1.000 201.99604 ? ? ? ? ? ? 134 GLN I OE1 1 
+ATOM 29774 N NE2 . GLN I 3 134 ? 215.134 161.845 115.646 1.000 200.35295 ? ? ? ? ? ? 134 GLN I NE2 1 
+ATOM 29775 N N   . SER I 3 135 ? 213.110 165.197 112.878 1.000 201.46361 ? ? ? ? ? ? 135 SER I N   1 
+ATOM 29776 C CA  . SER I 3 135 ? 212.614 166.541 113.189 1.000 200.00906 ? ? ? ? ? ? 135 SER I CA  1 
+ATOM 29777 C C   . SER I 3 135 ? 211.095 166.545 113.364 1.000 199.99433 ? ? ? ? ? ? 135 SER I C   1 
+ATOM 29778 O O   . SER I 3 135 ? 210.379 167.387 112.818 1.000 197.36435 ? ? ? ? ? ? 135 SER I O   1 
+ATOM 29779 C CB  . SER I 3 135 ? 213.047 167.556 112.126 1.000 198.56545 ? ? ? ? ? ? 135 SER I CB  1 
+ATOM 29780 O OG  . SER I 3 135 ? 213.045 167.002 110.822 1.000 198.01969 ? ? ? ? ? ? 135 SER I OG  1 
+ATOM 29781 N N   . HIS I 3 136 ? 210.605 165.582 114.138 1.000 196.92623 ? ? ? ? ? ? 136 HIS I N   1 
+ATOM 29782 C CA  . HIS I 3 136 ? 209.179 165.383 114.349 1.000 194.82038 ? ? ? ? ? ? 136 HIS I CA  1 
+ATOM 29783 C C   . HIS I 3 136 ? 208.893 165.233 115.835 1.000 196.56200 ? ? ? ? ? ? 136 HIS I C   1 
+ATOM 29784 O O   . HIS I 3 136 ? 209.739 164.752 116.594 1.000 197.69023 ? ? ? ? ? ? 136 HIS I O   1 
+ATOM 29785 C CB  . HIS I 3 136 ? 208.680 164.155 113.565 1.000 194.31654 ? ? ? ? ? ? 136 HIS I CB  1 
+ATOM 29786 C CG  . HIS I 3 136 ? 208.725 162.873 114.338 1.000 195.93443 ? ? ? ? ? ? 136 HIS I CG  1 
+ATOM 29787 N ND1 . HIS I 3 136 ? 207.862 162.586 115.375 1.000 194.88299 ? ? ? ? ? ? 136 HIS I ND1 1 
+ATOM 29788 C CD2 . HIS I 3 136 ? 209.543 161.799 114.224 1.000 197.02820 ? ? ? ? ? ? 136 HIS I CD2 1 
+ATOM 29789 C CE1 . HIS I 3 136 ? 208.148 161.394 115.866 1.000 196.38610 ? ? ? ? ? ? 136 HIS I CE1 1 
+ATOM 29790 N NE2 . HIS I 3 136 ? 209.161 160.894 115.183 1.000 197.79868 ? ? ? ? ? ? 136 HIS I NE2 1 
+ATOM 29791 N N   . ASN I 3 137 ? 207.695 165.649 116.244 1.000 182.67070 ? ? ? ? ? ? 137 ASN I N   1 
+ATOM 29792 C CA  . ASN I 3 137 ? 207.261 165.536 117.631 1.000 182.80860 ? ? ? ? ? ? 137 ASN I CA  1 
+ATOM 29793 C C   . ASN I 3 137 ? 206.217 164.449 117.840 1.000 181.20339 ? ? ? ? ? ? 137 ASN I C   1 
+ATOM 29794 O O   . ASN I 3 137 ? 206.291 163.710 118.826 1.000 179.99589 ? ? ? ? ? ? 137 ASN I O   1 
+ATOM 29795 C CB  . ASN I 3 137 ? 206.701 166.875 118.123 1.000 179.82983 ? ? ? ? ? ? 137 ASN I CB  1 
+ATOM 29796 C CG  . ASN I 3 137 ? 205.735 167.501 117.136 1.000 178.30961 ? ? ? ? ? ? 137 ASN I CG  1 
+ATOM 29797 O OD1 . ASN I 3 137 ? 205.086 166.805 116.356 1.000 178.54322 ? ? ? ? ? ? 137 ASN I OD1 1 
+ATOM 29798 N ND2 . ASN I 3 137 ? 205.634 168.824 117.168 1.000 175.94875 ? ? ? ? ? ? 137 ASN I ND2 1 
+ATOM 29799 N N   . PHE I 3 138 ? 205.246 164.337 116.938 1.000 186.03330 ? ? ? ? ? ? 138 PHE I N   1 
+ATOM 29800 C CA  . PHE I 3 138 ? 204.190 163.346 117.093 1.000 185.69131 ? ? ? ? ? ? 138 PHE I CA  1 
+ATOM 29801 C C   . PHE I 3 138 ? 204.743 161.942 116.883 1.000 185.35256 ? ? ? ? ? ? 138 PHE I C   1 
+ATOM 29802 O O   . PHE I 3 138 ? 205.252 161.614 115.808 1.000 182.97452 ? ? ? ? ? ? 138 PHE I O   1 
+ATOM 29803 C CB  . PHE I 3 138 ? 203.043 163.633 116.118 1.000 186.68203 ? ? ? ? ? ? 138 PHE I CB  1 
+ATOM 29804 C CG  . PHE I 3 138 ? 203.458 163.683 114.668 1.000 188.71311 ? ? ? ? ? ? 138 PHE I CG  1 
+ATOM 29805 C CD1 . PHE I 3 138 ? 204.055 164.816 114.139 1.000 187.90049 ? ? ? ? ? ? 138 PHE I CD1 1 
+ATOM 29806 C CD2 . PHE I 3 138 ? 203.222 162.606 113.829 1.000 186.79323 ? ? ? ? ? ? 138 PHE I CD2 1 
+ATOM 29807 C CE1 . PHE I 3 138 ? 204.428 164.865 112.809 1.000 185.98831 ? ? ? ? ? ? 138 PHE I CE1 1 
+ATOM 29808 C CE2 . PHE I 3 138 ? 203.593 162.651 112.499 1.000 185.85849 ? ? ? ? ? ? 138 PHE I CE2 1 
+ATOM 29809 C CZ  . PHE I 3 138 ? 204.196 163.781 111.989 1.000 185.38273 ? ? ? ? ? ? 138 PHE I CZ  1 
+ATOM 29810 N N   . ASN I 3 139 ? 204.641 161.111 117.917 1.000 181.25832 ? ? ? ? ? ? 139 ASN I N   1 
+ATOM 29811 C CA  . ASN I 3 139 ? 205.179 159.762 117.859 1.000 180.67872 ? ? ? ? ? ? 139 ASN I CA  1 
+ATOM 29812 C C   . ASN I 3 139 ? 204.368 158.900 116.902 1.000 181.84758 ? ? ? ? ? ? 139 ASN I C   1 
+ATOM 29813 O O   . ASN I 3 139 ? 203.187 159.151 116.653 1.000 183.56836 ? ? ? ? ? ? 139 ASN I O   1 
+ATOM 29814 C CB  . ASN I 3 139 ? 205.193 159.126 119.249 1.000 178.73567 ? ? ? ? ? ? 139 ASN I CB  1 
+ATOM 29815 C CG  . ASN I 3 139 ? 203.904 159.358 120.010 1.000 179.78811 ? ? ? ? ? ? 139 ASN I CG  1 
+ATOM 29816 O OD1 . ASN I 3 139 ? 202.811 159.213 119.465 1.000 181.51693 ? ? ? ? ? ? 139 ASN I OD1 1 
+ATOM 29817 N ND2 . ASN I 3 139 ? 204.027 159.724 121.280 1.000 179.56884 ? ? ? ? ? ? 139 ASN I ND2 1 
+ATOM 29818 N N   . LEU I 3 140 ? 205.019 157.871 116.366 1.000 179.13144 ? ? ? ? ? ? 140 LEU I N   1 
+ATOM 29819 C CA  . LEU I 3 140 ? 204.408 157.003 115.373 1.000 179.75578 ? ? ? ? ? ? 140 LEU I CA  1 
+ATOM 29820 C C   . LEU I 3 140 ? 204.814 155.560 115.628 1.000 177.63875 ? ? ? ? ? ? 140 LEU I C   1 
+ATOM 29821 O O   . LEU I 3 140 ? 205.800 155.287 116.316 1.000 174.99570 ? ? ? ? ? ? 140 LEU I O   1 
+ATOM 29822 C CB  . LEU I 3 140 ? 204.779 157.453 113.948 1.000 179.14788 ? ? ? ? ? ? 140 LEU I CB  1 
+ATOM 29823 C CG  . LEU I 3 140 ? 206.217 157.849 113.584 1.000 176.50151 ? ? ? ? ? ? 140 LEU I CG  1 
+ATOM 29824 C CD1 . LEU I 3 140 ? 207.255 156.776 113.882 1.000 175.35303 ? ? ? ? ? ? 140 LEU I CD1 1 
+ATOM 29825 C CD2 . LEU I 3 140 ? 206.288 158.274 112.125 1.000 178.57152 ? ? ? ? ? ? 140 LEU I CD2 1 
+ATOM 29826 N N   . ASN I 3 141 ? 204.034 154.639 115.075 1.000 183.01414 ? ? ? ? ? ? 141 ASN I N   1 
+ATOM 29827 C CA  . ASN I 3 141 ? 204.236 153.213 115.267 1.000 181.68559 ? ? ? ? ? ? 141 ASN I CA  1 
+ATOM 29828 C C   . ASN I 3 141 ? 204.585 152.542 113.946 1.000 182.89647 ? ? ? ? ? ? 141 ASN I C   1 
+ATOM 29829 O O   . ASN I 3 141 ? 204.337 153.079 112.863 1.000 183.76999 ? ? ? ? ? ? 141 ASN I O   1 
+ATOM 29830 C CB  . ASN I 3 141 ? 202.988 152.564 115.871 1.000 181.42633 ? ? ? ? ? ? 141 ASN I CB  1 
+ATOM 29831 C CG  . ASN I 3 141 ? 202.147 153.546 116.658 1.000 182.75307 ? ? ? ? ? ? 141 ASN I CG  1 
+ATOM 29832 O OD1 . ASN I 3 141 ? 202.652 154.250 117.532 1.000 182.87536 ? ? ? ? ? ? 141 ASN I OD1 1 
+ATOM 29833 N ND2 . ASN I 3 141 ? 200.858 153.602 116.350 1.000 183.77978 ? ? ? ? ? ? 141 ASN I ND2 1 
+ATOM 29834 N N   . TYR I 3 142 ? 205.168 151.355 114.052 1.000 180.07445 ? ? ? ? ? ? 142 TYR I N   1 
+ATOM 29835 C CA  . TYR I 3 142 ? 205.574 150.557 112.906 1.000 179.73721 ? ? ? ? ? ? 142 TYR I CA  1 
+ATOM 29836 C C   . TYR I 3 142 ? 204.928 149.179 112.987 1.000 178.10528 ? ? ? ? ? ? 142 TYR I C   1 
+ATOM 29837 O O   . TYR I 3 142 ? 204.222 148.851 113.943 1.000 176.00177 ? ? ? ? ? ? 142 TYR I O   1 
+ATOM 29838 C CB  . TYR I 3 142 ? 207.097 150.435 112.840 1.000 178.20687 ? ? ? ? ? ? 142 TYR I CB  1 
+ATOM 29839 C CG  . TYR I 3 142 ? 207.805 151.759 112.711 1.000 180.01701 ? ? ? ? ? ? 142 TYR I CG  1 
+ATOM 29840 C CD1 . TYR I 3 142 ? 207.906 152.394 111.485 1.000 180.43677 ? ? ? ? ? ? 142 TYR I CD1 1 
+ATOM 29841 C CD2 . TYR I 3 142 ? 208.376 152.372 113.816 1.000 178.25125 ? ? ? ? ? ? 142 TYR I CD2 1 
+ATOM 29842 C CE1 . TYR I 3 142 ? 208.551 153.602 111.362 1.000 180.52840 ? ? ? ? ? ? 142 TYR I CE1 1 
+ATOM 29843 C CE2 . TYR I 3 142 ? 209.026 153.583 113.702 1.000 178.87328 ? ? ? ? ? ? 142 TYR I CE2 1 
+ATOM 29844 C CZ  . TYR I 3 142 ? 209.112 154.193 112.471 1.000 179.58812 ? ? ? ? ? ? 142 TYR I CZ  1 
+ATOM 29845 O OH  . TYR I 3 142 ? 209.758 155.401 112.346 1.000 178.52210 ? ? ? ? ? ? 142 TYR I OH  1 
+ATOM 29846 N N   . ASN I 3 143 ? 205.179 148.368 111.964 1.000 176.06960 ? ? ? ? ? ? 143 ASN I N   1 
+ATOM 29847 C CA  . ASN I 3 143 ? 204.697 146.992 111.939 1.000 176.00361 ? ? ? ? ? ? 143 ASN I CA  1 
+ATOM 29848 C C   . ASN I 3 143 ? 205.620 146.142 112.801 1.000 177.07411 ? ? ? ? ? ? 143 ASN I C   1 
+ATOM 29849 O O   . ASN I 3 143 ? 206.790 145.940 112.458 1.000 177.42169 ? ? ? ? ? ? 143 ASN I O   1 
+ATOM 29850 C CB  . ASN I 3 143 ? 204.642 146.471 110.506 1.000 175.52145 ? ? ? ? ? ? 143 ASN I CB  1 
+ATOM 29851 C CG  . ASN I 3 143 ? 203.872 147.391 109.582 1.000 177.09333 ? ? ? ? ? ? 143 ASN I CG  1 
+ATOM 29852 O OD1 . ASN I 3 143 ? 204.418 148.359 109.056 1.000 176.88250 ? ? ? ? ? ? 143 ASN I OD1 1 
+ATOM 29853 N ND2 . ASN I 3 143 ? 202.594 147.092 109.380 1.000 173.98620 ? ? ? ? ? ? 143 ASN I ND2 1 
+ATOM 29854 N N   . LEU I 3 144 ? 205.099 145.644 113.924 1.000 183.51540 ? ? ? ? ? ? 144 LEU I N   1 
+ATOM 29855 C CA  . LEU I 3 144 ? 205.919 144.845 114.827 1.000 183.20116 ? ? ? ? ? ? 144 LEU I CA  1 
+ATOM 29856 C C   . LEU I 3 144 ? 206.332 143.515 114.209 1.000 181.36654 ? ? ? ? ? ? 144 LEU I C   1 
+ATOM 29857 O O   . LEU I 3 144 ? 207.275 142.886 114.700 1.000 179.13019 ? ? ? ? ? ? 144 LEU I O   1 
+ATOM 29858 C CB  . LEU I 3 144 ? 205.183 144.639 116.158 1.000 182.91742 ? ? ? ? ? ? 144 LEU I CB  1 
+ATOM 29859 C CG  . LEU I 3 144 ? 203.747 144.102 116.286 1.000 182.69359 ? ? ? ? ? ? 144 LEU I CG  1 
+ATOM 29860 C CD1 . LEU I 3 144 ? 203.510 142.755 115.613 1.000 179.41496 ? ? ? ? ? ? 144 LEU I CD1 1 
+ATOM 29861 C CD2 . LEU I 3 144 ? 203.342 144.040 117.754 1.000 180.09483 ? ? ? ? ? ? 144 LEU I CD2 1 
+ATOM 29862 N N   . LEU I 3 145 ? 205.649 143.075 113.151 1.000 181.65220 ? ? ? ? ? ? 145 LEU I N   1 
+ATOM 29863 C CA  . LEU I 3 145 ? 206.108 141.902 112.416 1.000 182.77737 ? ? ? ? ? ? 145 LEU I CA  1 
+ATOM 29864 C C   . LEU I 3 145 ? 207.444 142.177 111.739 1.000 183.14178 ? ? ? ? ? ? 145 LEU I C   1 
+ATOM 29865 O O   . LEU I 3 145 ? 208.323 141.308 111.699 1.000 181.63832 ? ? ? ? ? ? 145 LEU I O   1 
+ATOM 29866 C CB  . LEU I 3 145 ? 205.063 141.484 111.378 1.000 182.27802 ? ? ? ? ? ? 145 LEU I CB  1 
+ATOM 29867 C CG  . LEU I 3 145 ? 203.862 140.644 111.821 1.000 180.27923 ? ? ? ? ? ? 145 LEU I CG  1 
+ATOM 29868 C CD1 . LEU I 3 145 ? 202.745 141.528 112.349 1.000 175.66755 ? ? ? ? ? ? 145 LEU I CD1 1 
+ATOM 29869 C CD2 . LEU I 3 145 ? 203.362 139.774 110.679 1.000 178.43362 ? ? ? ? ? ? 145 LEU I CD2 1 
+ATOM 29870 N N   . ASP I 3 146 ? 207.615 143.383 111.204 1.000 189.02012 ? ? ? ? ? ? 146 ASP I N   1 
+ATOM 29871 C CA  . ASP I 3 146 ? 208.786 143.751 110.423 1.000 188.07478 ? ? ? ? ? ? 146 ASP I CA  1 
+ATOM 29872 C C   . ASP I 3 146 ? 209.790 144.618 111.179 1.000 188.26122 ? ? ? ? ? ? 146 ASP I C   1 
+ATOM 29873 O O   . ASP I 3 146 ? 210.738 145.121 110.568 1.000 187.62029 ? ? ? ? ? ? 146 ASP I O   1 
+ATOM 29874 C CB  . ASP I 3 146 ? 208.324 144.394 109.100 1.000 187.10501 ? ? ? ? ? ? 146 ASP I CB  1 
+ATOM 29875 C CG  . ASP I 3 146 ? 208.137 145.920 109.164 1.000 187.31439 ? ? ? ? ? ? 146 ASP I CG  1 
+ATOM 29876 O OD1 . ASP I 3 146 ? 207.646 146.464 108.154 1.000 184.87157 ? ? ? ? ? ? 146 ASP I OD1 1 
+ATOM 29877 O OD2 . ASP I 3 146 ? 208.379 146.585 110.193 1.000 187.83441 ? ? ? ? ? ? 146 ASP I OD2 1 
+ATOM 29878 N N   . ARG I 3 147 ? 209.612 144.800 112.490 1.000 185.77520 ? ? ? ? ? ? 147 ARG I N   1 
+ATOM 29879 C CA  . ARG I 3 147 ? 210.584 145.577 113.254 1.000 183.94712 ? ? ? ? ? ? 147 ARG I CA  1 
+ATOM 29880 C C   . ARG I 3 147 ? 211.871 144.793 113.473 1.000 183.31176 ? ? ? ? ? ? 147 ARG I C   1 
+ATOM 29881 O O   . ARG I 3 147 ? 212.942 145.391 113.621 1.000 180.51630 ? ? ? ? ? ? 147 ARG I O   1 
+ATOM 29882 C CB  . ARG I 3 147 ? 209.946 146.043 114.579 1.000 182.57549 ? ? ? ? ? ? 147 ARG I CB  1 
+ATOM 29883 C CG  . ARG I 3 147 ? 210.007 145.132 115.847 1.000 183.95117 ? ? ? ? ? ? 147 ARG I CG  1 
+ATOM 29884 C CD  . ARG I 3 147 ? 211.399 144.877 116.444 1.000 185.91488 ? ? ? ? ? ? 147 ARG I CD  1 
+ATOM 29885 N NE  . ARG I 3 147 ? 211.346 144.162 117.713 1.000 185.42579 ? ? ? ? ? ? 147 ARG I NE  1 
+ATOM 29886 C CZ  . ARG I 3 147 ? 212.411 143.832 118.431 1.000 182.78248 ? ? ? ? ? ? 147 ARG I CZ  1 
+ATOM 29887 N NH1 . ARG I 3 147 ? 213.635 144.143 118.036 1.000 178.30427 ? ? ? ? ? ? 147 ARG I NH1 1 
+ATOM 29888 N NH2 . ARG I 3 147 ? 212.245 143.170 119.572 1.000 180.24227 ? ? ? ? ? ? 147 ARG I NH2 1 
+ATOM 29889 N N   . ILE I 3 148 ? 211.782 143.463 113.508 1.000 183.36203 ? ? ? ? ? ? 148 ILE I N   1 
+ATOM 29890 C CA  . ILE I 3 148 ? 212.916 142.645 113.923 1.000 184.61208 ? ? ? ? ? ? 148 ILE I CA  1 
+ATOM 29891 C C   . ILE I 3 148 ? 214.067 142.760 112.932 1.000 184.59646 ? ? ? ? ? ? 148 ILE I C   1 
+ATOM 29892 O O   . ILE I 3 148 ? 215.230 142.909 113.326 1.000 183.24710 ? ? ? ? ? ? 148 ILE I O   1 
+ATOM 29893 C CB  . ILE I 3 148 ? 212.471 141.184 114.110 1.000 183.84233 ? ? ? ? ? ? 148 ILE I CB  1 
+ATOM 29894 C CG1 . ILE I 3 148 ? 211.108 141.131 114.803 1.000 181.07283 ? ? ? ? ? ? 148 ILE I CG1 1 
+ATOM 29895 C CG2 . ILE I 3 148 ? 213.507 140.410 114.907 1.000 180.25269 ? ? ? ? ? ? 148 ILE I CG2 1 
+ATOM 29896 C CD1 . ILE I 3 148 ? 210.625 139.728 115.102 1.000 176.79122 ? ? ? ? ? ? 148 ILE I CD1 1 
+ATOM 29897 N N   . GLN I 3 149 ? 213.768 142.699 111.635 1.000 186.04423 ? ? ? ? ? ? 149 GLN I N   1 
+ATOM 29898 C CA  . GLN I 3 149 ? 214.821 142.643 110.628 1.000 187.09705 ? ? ? ? ? ? 149 GLN I CA  1 
+ATOM 29899 C C   . GLN I 3 149 ? 215.495 143.988 110.387 1.000 187.71813 ? ? ? ? ? ? 149 GLN I C   1 
+ATOM 29900 O O   . GLN I 3 149 ? 216.601 144.017 109.837 1.000 185.83152 ? ? ? ? ? ? 149 GLN I O   1 
+ATOM 29901 C CB  . GLN I 3 149 ? 214.256 142.105 109.311 1.000 185.54348 ? ? ? ? ? ? 149 GLN I CB  1 
+ATOM 29902 C CG  . GLN I 3 149 ? 212.925 142.716 108.896 1.000 186.41990 ? ? ? ? ? ? 149 GLN I CG  1 
+ATOM 29903 C CD  . GLN I 3 149 ? 213.070 144.126 108.356 1.000 188.36824 ? ? ? ? ? ? 149 GLN I CD  1 
+ATOM 29904 O OE1 . GLN I 3 149 ? 214.043 144.445 107.675 1.000 186.99049 ? ? ? ? ? ? 149 GLN I OE1 1 
+ATOM 29905 N NE2 . GLN I 3 149 ? 212.100 144.979 108.663 1.000 188.33706 ? ? ? ? ? ? 149 GLN I NE2 1 
+ATOM 29906 N N   . THR I 3 150 ? 214.868 145.091 110.777 1.000 181.05738 ? ? ? ? ? ? 150 THR I N   1 
+ATOM 29907 C CA  . THR I 3 150 ? 215.382 146.415 110.473 1.000 179.76238 ? ? ? ? ? ? 150 THR I CA  1 
+ATOM 29908 C C   . THR I 3 150 ? 216.215 146.947 111.636 1.000 180.93795 ? ? ? ? ? ? 150 THR I C   1 
+ATOM 29909 O O   . THR I 3 150 ? 216.434 146.266 112.643 1.000 178.31069 ? ? ? ? ? ? 150 THR I O   1 
+ATOM 29910 C CB  . THR I 3 150 ? 214.232 147.366 110.146 1.000 179.07674 ? ? ? ? ? ? 150 THR I CB  1 
+ATOM 29911 O OG1 . THR I 3 150 ? 214.761 148.590 109.623 1.000 177.47288 ? ? ? ? ? ? 150 THR I OG1 1 
+ATOM 29912 C CG2 . THR I 3 150 ? 213.436 147.670 111.401 1.000 179.27055 ? ? ? ? ? ? 150 THR I CG2 1 
+ATOM 29913 N N   . HIS I 3 151 ? 216.685 148.184 111.496 1.000 180.16157 ? ? ? ? ? ? 151 HIS I N   1 
+ATOM 29914 C CA  . HIS I 3 151 ? 217.417 148.909 112.516 1.000 179.23169 ? ? ? ? ? ? 151 HIS I CA  1 
+ATOM 29915 C C   . HIS I 3 151 ? 216.564 150.048 113.065 1.000 179.57488 ? ? ? ? ? ? 151 HIS I C   1 
+ATOM 29916 O O   . HIS I 3 151 ? 215.765 150.639 112.332 1.000 177.84584 ? ? ? ? ? ? 151 HIS I O   1 
+ATOM 29917 C CB  . HIS I 3 151 ? 218.724 149.481 111.956 1.000 177.74987 ? ? ? ? ? ? 151 HIS I CB  1 
+ATOM 29918 C CG  . HIS I 3 151 ? 219.729 149.830 113.008 1.000 180.20163 ? ? ? ? ? ? 151 HIS I CG  1 
+ATOM 29919 N ND1 . HIS I 3 151 ? 219.851 151.101 113.527 1.000 178.99063 ? ? ? ? ? ? 151 HIS I ND1 1 
+ATOM 29920 C CD2 . HIS I 3 151 ? 220.654 149.074 113.644 1.000 178.25370 ? ? ? ? ? ? 151 HIS I CD2 1 
+ATOM 29921 C CE1 . HIS I 3 151 ? 220.811 151.114 114.434 1.000 177.46008 ? ? ? ? ? ? 151 HIS I CE1 1 
+ATOM 29922 N NE2 . HIS I 3 151 ? 221.314 149.896 114.525 1.000 178.66181 ? ? ? ? ? ? 151 HIS I NE2 1 
+ATOM 29923 N N   . PRO I 3 152 ? 216.699 150.370 114.356 1.000 179.95641 ? ? ? ? ? ? 152 PRO I N   1 
+ATOM 29924 C CA  . PRO I 3 152 ? 215.896 151.471 114.916 1.000 179.24096 ? ? ? ? ? ? 152 PRO I CA  1 
+ATOM 29925 C C   . PRO I 3 152 ? 216.083 152.791 114.192 1.000 178.01717 ? ? ? ? ? ? 152 PRO I C   1 
+ATOM 29926 O O   . PRO I 3 152 ? 215.111 153.534 114.008 1.000 179.65923 ? ? ? ? ? ? 152 PRO I O   1 
+ATOM 29927 C CB  . PRO I 3 152 ? 216.380 151.543 116.370 1.000 176.47155 ? ? ? ? ? ? 152 PRO I CB  1 
+ATOM 29928 C CG  . PRO I 3 152 ? 216.852 150.165 116.672 1.000 175.53851 ? ? ? ? ? ? 152 PRO I CG  1 
+ATOM 29929 C CD  . PRO I 3 152 ? 217.440 149.638 115.397 1.000 176.30264 ? ? ? ? ? ? 152 PRO I CD  1 
+ATOM 29930 N N   . MET I 3 153 ? 217.306 153.109 113.770 1.000 176.30258 ? ? ? ? ? ? 153 MET I N   1 
+ATOM 29931 C CA  . MET I 3 153 ? 217.526 154.331 113.010 1.000 178.82618 ? ? ? ? ? ? 153 MET I CA  1 
+ATOM 29932 C C   . MET I 3 153 ? 217.084 154.181 111.560 1.000 179.81822 ? ? ? ? ? ? 153 MET I C   1 
+ATOM 29933 O O   . MET I 3 153 ? 216.877 155.187 110.876 1.000 177.04043 ? ? ? ? ? ? 153 MET I O   1 
+ATOM 29934 C CB  . MET I 3 153 ? 219.005 154.726 113.072 1.000 177.58958 ? ? ? ? ? ? 153 MET I CB  1 
+ATOM 29935 C CG  . MET I 3 153 ? 219.349 155.960 113.932 1.000 177.53328 ? ? ? ? ? ? 153 MET I CG  1 
+ATOM 29936 S SD  . MET I 3 153 ? 218.313 157.451 113.996 1.000 182.43889 ? ? ? ? ? ? 153 MET I SD  1 
+ATOM 29937 C CE  . MET I 3 153 ? 217.779 157.691 112.304 1.000 179.22348 ? ? ? ? ? ? 153 MET I CE  1 
+ATOM 29938 N N   . LEU I 3 154 ? 216.927 152.950 111.082 1.000 185.47051 ? ? ? ? ? ? 154 LEU I N   1 
+ATOM 29939 C CA  . LEU I 3 154 ? 216.475 152.693 109.722 1.000 186.37534 ? ? ? ? ? ? 154 LEU I CA  1 
+ATOM 29940 C C   . LEU I 3 154 ? 214.959 152.656 109.600 1.000 184.78180 ? ? ? ? ? ? 154 LEU I C   1 
+ATOM 29941 O O   . LEU I 3 154 ? 214.444 152.478 108.492 1.000 182.92945 ? ? ? ? ? ? 154 LEU I O   1 
+ATOM 29942 C CB  . LEU I 3 154 ? 217.060 151.373 109.213 1.000 186.60295 ? ? ? ? ? ? 154 LEU I CB  1 
+ATOM 29943 C CG  . LEU I 3 154 ? 218.318 151.461 108.348 1.000 186.46734 ? ? ? ? ? ? 154 LEU I CG  1 
+ATOM 29944 C CD1 . LEU I 3 154 ? 219.440 152.179 109.082 1.000 183.56137 ? ? ? ? ? ? 154 LEU I CD1 1 
+ATOM 29945 C CD2 . LEU I 3 154 ? 218.759 150.073 107.915 1.000 184.30852 ? ? ? ? ? ? 154 LEU I CD2 1 
+ATOM 29946 N N   . LEU I 3 155 ? 214.233 152.816 110.708 1.000 184.61221 ? ? ? ? ? ? 155 LEU I N   1 
+ATOM 29947 C CA  . LEU I 3 155 ? 212.778 152.772 110.656 1.000 184.34940 ? ? ? ? ? ? 155 LEU I CA  1 
+ATOM 29948 C C   . LEU I 3 155 ? 212.177 154.043 110.072 1.000 185.49652 ? ? ? ? ? ? 155 LEU I C   1 
+ATOM 29949 O O   . LEU I 3 155 ? 211.016 154.022 109.650 1.000 188.37667 ? ? ? ? ? ? 155 LEU I O   1 
+ATOM 29950 C CB  . LEU I 3 155 ? 212.213 152.526 112.054 1.000 185.59255 ? ? ? ? ? ? 155 LEU I CB  1 
+ATOM 29951 C CG  . LEU I 3 155 ? 212.158 151.067 112.509 1.000 186.14354 ? ? ? ? ? ? 155 LEU I CG  1 
+ATOM 29952 C CD1 . LEU I 3 155 ? 212.042 150.982 114.021 1.000 184.30838 ? ? ? ? ? ? 155 LEU I CD1 1 
+ATOM 29953 C CD2 . LEU I 3 155 ? 210.999 150.348 111.842 1.000 186.12050 ? ? ? ? ? ? 155 LEU I CD2 1 
+ATOM 29954 N N   . GLU I 3 156 ? 212.936 155.140 110.033 1.000 185.37879 ? ? ? ? ? ? 156 GLU I N   1 
+ATOM 29955 C CA  . GLU I 3 156 ? 212.379 156.408 109.571 1.000 187.30886 ? ? ? ? ? ? 156 GLU I CA  1 
+ATOM 29956 C C   . GLU I 3 156 ? 211.909 156.317 108.125 1.000 188.92583 ? ? ? ? ? ? 156 GLU I C   1 
+ATOM 29957 O O   . GLU I 3 156 ? 210.826 156.807 107.784 1.000 189.58087 ? ? ? ? ? ? 156 GLU I O   1 
+ATOM 29958 C CB  . GLU I 3 156 ? 213.411 157.522 109.728 1.000 186.18366 ? ? ? ? ? ? 156 GLU I CB  1 
+ATOM 29959 C CG  . GLU I 3 156 ? 212.853 158.912 109.491 1.000 187.31613 ? ? ? ? ? ? 156 GLU I CG  1 
+ATOM 29960 C CD  . GLU I 3 156 ? 213.788 159.784 108.680 1.000 188.24703 ? ? ? ? ? ? 156 GLU I CD  1 
+ATOM 29961 O OE1 . GLU I 3 156 ? 214.862 160.148 109.202 1.000 186.35348 ? ? ? ? ? ? 156 GLU I OE1 1 
+ATOM 29962 O OE2 . GLU I 3 156 ? 213.449 160.105 107.522 1.000 187.29540 ? ? ? ? ? ? 156 GLU I OE2 1 
+ATOM 29963 N N   . THR I 3 157 ? 212.707 155.694 107.259 1.000 192.25948 ? ? ? ? ? ? 157 THR I N   1 
+ATOM 29964 C CA  . THR I 3 157 ? 212.304 155.511 105.871 1.000 193.08695 ? ? ? ? ? ? 157 THR I CA  1 
+ATOM 29965 C C   . THR I 3 157 ? 211.256 154.420 105.708 1.000 193.68264 ? ? ? ? ? ? 157 THR I C   1 
+ATOM 29966 O O   . THR I 3 157 ? 210.584 154.372 104.673 1.000 193.95004 ? ? ? ? ? ? 157 THR I O   1 
+ATOM 29967 C CB  . THR I 3 157 ? 213.519 155.180 105.004 1.000 192.36704 ? ? ? ? ? ? 157 THR I CB  1 
+ATOM 29968 O OG1 . THR I 3 157 ? 213.081 154.673 103.738 1.000 193.65500 ? ? ? ? ? ? 157 THR I OG1 1 
+ATOM 29969 C CG2 . THR I 3 157 ? 214.390 154.138 105.687 1.000 190.10595 ? ? ? ? ? ? 157 THR I CG2 1 
+ATOM 29970 N N   . LYS I 3 158 ? 211.104 153.550 106.702 1.000 189.39040 ? ? ? ? ? ? 158 LYS I N   1 
+ATOM 29971 C CA  . LYS I 3 158 ? 210.163 152.452 106.613 1.000 188.87864 ? ? ? ? ? ? 158 LYS I CA  1 
+ATOM 29972 C C   . LYS I 3 158 ? 208.730 152.969 106.738 1.000 190.22360 ? ? ? ? ? ? 158 LYS I C   1 
+ATOM 29973 O O   . LYS I 3 158 ? 208.504 154.088 107.203 1.000 190.19892 ? ? ? ? ? ? 158 LYS I O   1 
+ATOM 29974 C CB  . LYS I 3 158 ? 210.466 151.425 107.699 1.000 188.08545 ? ? ? ? ? ? 158 LYS I CB  1 
+ATOM 29975 C CG  . LYS I 3 158 ? 211.259 150.234 107.196 1.000 185.37539 ? ? ? ? ? ? 158 LYS I CG  1 
+ATOM 29976 C CD  . LYS I 3 158 ? 211.591 149.285 108.326 1.000 186.35284 ? ? ? ? ? ? 158 LYS I CD  1 
+ATOM 29977 C CE  . LYS I 3 158 ? 210.417 148.380 108.620 1.000 185.52758 ? ? ? ? ? ? 158 LYS I CE  1 
+ATOM 29978 N NZ  . LYS I 3 158 ? 210.703 147.434 109.730 1.000 187.38163 ? ? ? ? ? ? 158 LYS I NZ  1 
+ATOM 29979 N N   . PRO I 3 159 ? 207.745 152.183 106.297 1.000 192.42476 ? ? ? ? ? ? 159 PRO I N   1 
+ATOM 29980 C CA  . PRO I 3 159 ? 206.349 152.625 106.406 1.000 191.32829 ? ? ? ? ? ? 159 PRO I CA  1 
+ATOM 29981 C C   . PRO I 3 159 ? 205.950 152.892 107.850 1.000 192.88932 ? ? ? ? ? ? 159 PRO I C   1 
+ATOM 29982 O O   . PRO I 3 159 ? 206.355 152.180 108.771 1.000 191.60444 ? ? ? ? ? ? 159 PRO I O   1 
+ATOM 29983 C CB  . PRO I 3 159 ? 205.560 151.452 105.815 1.000 188.19134 ? ? ? ? ? ? 159 PRO I CB  1 
+ATOM 29984 C CG  . PRO I 3 159 ? 206.511 150.800 104.883 1.000 187.53799 ? ? ? ? ? ? 159 PRO I CG  1 
+ATOM 29985 C CD  . PRO I 3 159 ? 207.867 150.943 105.511 1.000 188.98144 ? ? ? ? ? ? 159 PRO I CD  1 
+ATOM 29986 N N   . CYS I 3 160 ? 205.137 153.929 108.037 1.000 195.36071 ? ? ? ? ? ? 160 CYS I N   1 
+ATOM 29987 C CA  . CYS I 3 160 ? 204.696 154.353 109.355 1.000 194.47528 ? ? ? ? ? ? 160 CYS I CA  1 
+ATOM 29988 C C   . CYS I 3 160 ? 203.182 154.494 109.369 1.000 193.00960 ? ? ? ? ? ? 160 CYS I C   1 
+ATOM 29989 O O   . CYS I 3 160 ? 202.545 154.699 108.333 1.000 193.09289 ? ? ? ? ? ? 160 CYS I O   1 
+ATOM 29990 C CB  . CYS I 3 160 ? 205.330 155.689 109.763 1.000 193.39520 ? ? ? ? ? ? 160 CYS I CB  1 
+ATOM 29991 S SG  . CYS I 3 160 ? 207.061 155.889 109.301 1.000 197.45113 ? ? ? ? ? ? 160 CYS I SG  1 
+ATOM 29992 N N   . TYR I 3 161 ? 202.610 154.382 110.565 1.000 184.49382 ? ? ? ? ? ? 161 TYR I N   1 
+ATOM 29993 C CA  . TYR I 3 161 ? 201.203 154.691 110.765 1.000 183.24113 ? ? ? ? ? ? 161 TYR I CA  1 
+ATOM 29994 C C   . TYR I 3 161 ? 201.046 155.339 112.131 1.000 182.04446 ? ? ? ? ? ? 161 TYR I C   1 
+ATOM 29995 O O   . TYR I 3 161 ? 201.745 154.988 113.086 1.000 182.95212 ? ? ? ? ? ? 161 TYR I O   1 
+ATOM 29996 C CB  . TYR I 3 161 ? 200.316 153.443 110.616 1.000 184.13100 ? ? ? ? ? ? 161 TYR I CB  1 
+ATOM 29997 C CG  . TYR I 3 161 ? 200.452 152.388 111.696 1.000 184.63465 ? ? ? ? ? ? 161 TYR I CG  1 
+ATOM 29998 C CD1 . TYR I 3 161 ? 201.073 151.177 111.426 1.000 184.60160 ? ? ? ? ? ? 161 TYR I CD1 1 
+ATOM 29999 C CD2 . TYR I 3 161 ? 199.894 152.567 112.956 1.000 184.08520 ? ? ? ? ? ? 161 TYR I CD2 1 
+ATOM 30000 C CE1 . TYR I 3 161 ? 201.187 150.201 112.394 1.000 186.29204 ? ? ? ? ? ? 161 TYR I CE1 1 
+ATOM 30001 C CE2 . TYR I 3 161 ? 200.002 151.597 113.930 1.000 185.40753 ? ? ? ? ? ? 161 TYR I CE2 1 
+ATOM 30002 C CZ  . TYR I 3 161 ? 200.647 150.415 113.643 1.000 186.98693 ? ? ? ? ? ? 161 TYR I CZ  1 
+ATOM 30003 O OH  . TYR I 3 161 ? 200.754 149.442 114.610 1.000 185.56400 ? ? ? ? ? ? 161 TYR I OH  1 
+ATOM 30004 N N   . LEU I 3 162 ? 200.129 156.295 112.211 1.000 171.57414 ? ? ? ? ? ? 162 LEU I N   1 
+ATOM 30005 C CA  . LEU I 3 162 ? 199.946 157.057 113.433 1.000 171.35518 ? ? ? ? ? ? 162 LEU I CA  1 
+ATOM 30006 C C   . LEU I 3 162 ? 199.021 156.316 114.395 1.000 173.96615 ? ? ? ? ? ? 162 LEU I C   1 
+ATOM 30007 O O   . LEU I 3 162 ? 198.405 155.303 114.058 1.000 174.36321 ? ? ? ? ? ? 162 LEU I O   1 
+ATOM 30008 C CB  . LEU I 3 162 ? 199.387 158.440 113.118 1.000 173.02237 ? ? ? ? ? ? 162 LEU I CB  1 
+ATOM 30009 C CG  . LEU I 3 162 ? 200.074 159.606 113.822 1.000 172.00218 ? ? ? ? ? ? 162 LEU I CG  1 
+ATOM 30010 C CD1 . LEU I 3 162 ? 201.571 159.380 113.878 1.000 171.05536 ? ? ? ? ? ? 162 LEU I CD1 1 
+ATOM 30011 C CD2 . LEU I 3 162 ? 199.756 160.906 113.112 1.000 172.69719 ? ? ? ? ? ? 162 LEU I CD2 1 
+ATOM 30012 N N   . SER I 3 163 ? 198.927 156.840 115.612 1.000 175.29676 ? ? ? ? ? ? 163 SER I N   1 
+ATOM 30013 C CA  . SER I 3 163 ? 198.049 156.271 116.620 1.000 176.36273 ? ? ? ? ? ? 163 SER I CA  1 
+ATOM 30014 C C   . SER I 3 163 ? 196.616 156.731 116.391 1.000 175.06321 ? ? ? ? ? ? 163 SER I C   1 
+ATOM 30015 O O   . SER I 3 163 ? 196.366 157.783 115.798 1.000 174.80099 ? ? ? ? ? ? 163 SER I O   1 
+ATOM 30016 C CB  . SER I 3 163 ? 198.500 156.661 118.027 1.000 174.45164 ? ? ? ? ? ? 163 SER I CB  1 
+ATOM 30017 O OG  . SER I 3 163 ? 197.404 156.656 118.925 1.000 173.68440 ? ? ? ? ? ? 163 SER I OG  1 
+ATOM 30018 N N   . GLN I 3 164 ? 195.673 155.921 116.871 1.000 166.63494 ? ? ? ? ? ? 164 GLN I N   1 
+ATOM 30019 C CA  . GLN I 3 164 ? 194.260 156.209 116.648 1.000 165.33952 ? ? ? ? ? ? 164 GLN I CA  1 
+ATOM 30020 C C   . GLN I 3 164 ? 193.847 157.497 117.349 1.000 167.57423 ? ? ? ? ? ? 164 GLN I C   1 
+ATOM 30021 O O   . GLN I 3 164 ? 193.257 158.393 116.735 1.000 166.00432 ? ? ? ? ? ? 164 GLN I O   1 
+ATOM 30022 C CB  . GLN I 3 164 ? 193.414 155.032 117.135 1.000 165.26330 ? ? ? ? ? ? 164 GLN I CB  1 
+ATOM 30023 C CG  . GLN I 3 164 ? 191.954 154.984 116.667 1.000 167.78980 ? ? ? ? ? ? 164 GLN I CG  1 
+ATOM 30024 C CD  . GLN I 3 164 ? 191.731 155.482 115.246 1.000 171.60550 ? ? ? ? ? ? 164 GLN I CD  1 
+ATOM 30025 O OE1 . GLN I 3 164 ? 191.909 156.660 114.941 1.000 174.36271 ? ? ? ? ? ? 164 GLN I OE1 1 
+ATOM 30026 N NE2 . GLN I 3 164 ? 191.345 154.569 114.365 1.000 170.61489 ? ? ? ? ? ? 164 GLN I NE2 1 
+ATOM 30027 N N   . GLU I 3 165 ? 194.152 157.607 118.644 1.000 171.39358 ? ? ? ? ? ? 165 GLU I N   1 
+ATOM 30028 C CA  . GLU I 3 165 ? 193.838 158.827 119.380 1.000 170.44496 ? ? ? ? ? ? 165 GLU I CA  1 
+ATOM 30029 C C   . GLU I 3 165 ? 194.683 159.992 118.886 1.000 170.56055 ? ? ? ? ? ? 165 GLU I C   1 
+ATOM 30030 O O   . GLU I 3 165 ? 194.203 161.129 118.808 1.000 168.52684 ? ? ? ? ? ? 165 GLU I O   1 
+ATOM 30031 C CB  . GLU I 3 165 ? 194.023 158.578 120.882 1.000 170.93863 ? ? ? ? ? ? 165 GLU I CB  1 
+ATOM 30032 C CG  . GLU I 3 165 ? 193.670 159.732 121.835 1.000 173.54238 ? ? ? ? ? ? 165 GLU I CG  1 
+ATOM 30033 C CD  . GLU I 3 165 ? 194.694 160.859 121.877 1.000 176.90290 ? ? ? ? ? ? 165 GLU I CD  1 
+ATOM 30034 O OE1 . GLU I 3 165 ? 194.407 161.892 122.517 1.000 173.22392 ? ? ? ? ? ? 165 GLU I OE1 1 
+ATOM 30035 O OE2 . GLU I 3 165 ? 195.807 160.696 121.335 1.000 179.48831 ? ? ? ? ? ? 165 GLU I OE2 1 
+ATOM 30036 N N   . GLU I 3 166 ? 195.948 159.729 118.553 1.000 168.60187 ? ? ? ? ? ? 166 GLU I N   1 
+ATOM 30037 C CA  . GLU I 3 166 ? 196.830 160.790 118.078 1.000 168.04880 ? ? ? ? ? ? 166 GLU I CA  1 
+ATOM 30038 C C   . GLU I 3 166 ? 196.288 161.424 116.805 1.000 170.04985 ? ? ? ? ? ? 166 GLU I C   1 
+ATOM 30039 O O   . GLU I 3 166 ? 196.347 162.648 116.638 1.000 166.95837 ? ? ? ? ? ? 166 GLU I O   1 
+ATOM 30040 C CB  . GLU I 3 166 ? 198.234 160.231 117.849 1.000 169.50722 ? ? ? ? ? ? 166 GLU I CB  1 
+ATOM 30041 C CG  . GLU I 3 166 ? 199.139 161.103 116.995 1.000 175.08167 ? ? ? ? ? ? 166 GLU I CG  1 
+ATOM 30042 C CD  . GLU I 3 166 ? 199.661 162.314 117.738 1.000 176.74139 ? ? ? ? ? ? 166 GLU I CD  1 
+ATOM 30043 O OE1 . GLU I 3 166 ? 198.876 163.254 117.977 1.000 175.88960 ? ? ? ? ? ? 166 GLU I OE1 1 
+ATOM 30044 O OE2 . GLU I 3 166 ? 200.860 162.325 118.084 1.000 175.55163 ? ? ? ? ? ? 166 GLU I OE2 1 
+ATOM 30045 N N   . SER I 3 167 ? 195.754 160.606 115.898 1.000 164.08437 ? ? ? ? ? ? 167 SER I N   1 
+ATOM 30046 C CA  . SER I 3 167 ? 195.172 161.136 114.670 1.000 163.65371 ? ? ? ? ? ? 167 SER I CA  1 
+ATOM 30047 C C   . SER I 3 167 ? 194.002 162.062 114.975 1.000 163.18565 ? ? ? ? ? ? 167 SER I C   1 
+ATOM 30048 O O   . SER I 3 167 ? 193.884 163.147 114.394 1.000 160.10733 ? ? ? ? ? ? 167 SER I O   1 
+ATOM 30049 C CB  . SER I 3 167 ? 194.730 159.985 113.770 1.000 161.51940 ? ? ? ? ? ? 167 SER I CB  1 
+ATOM 30050 O OG  . SER I 3 167 ? 195.599 158.876 113.906 1.000 161.40689 ? ? ? ? ? ? 167 SER I OG  1 
+ATOM 30051 N N   . TYR I 3 168 ? 193.125 161.648 115.892 1.000 154.63835 ? ? ? ? ? ? 168 TYR I N   1 
+ATOM 30052 C CA  . TYR I 3 168 ? 191.997 162.492 116.267 1.000 153.92014 ? ? ? ? ? ? 168 TYR I CA  1 
+ATOM 30053 C C   . TYR I 3 168 ? 192.466 163.768 116.950 1.000 152.44182 ? ? ? ? ? ? 168 TYR I C   1 
+ATOM 30054 O O   . TYR I 3 168 ? 191.938 164.854 116.684 1.000 151.68496 ? ? ? ? ? ? 168 TYR I O   1 
+ATOM 30055 C CB  . TYR I 3 168 ? 191.046 161.720 117.179 1.000 151.80123 ? ? ? ? ? ? 168 TYR I CB  1 
+ATOM 30056 C CG  . TYR I 3 168 ? 189.960 162.572 117.792 1.000 151.23502 ? ? ? ? ? ? 168 TYR I CG  1 
+ATOM 30057 C CD1 . TYR I 3 168 ? 188.871 162.987 117.042 1.000 150.44819 ? ? ? ? ? ? 168 TYR I CD1 1 
+ATOM 30058 C CD2 . TYR I 3 168 ? 190.026 162.962 119.120 1.000 151.83345 ? ? ? ? ? ? 168 TYR I CD2 1 
+ATOM 30059 C CE1 . TYR I 3 168 ? 187.879 163.763 117.598 1.000 150.13054 ? ? ? ? ? ? 168 TYR I CE1 1 
+ATOM 30060 C CE2 . TYR I 3 168 ? 189.039 163.738 119.684 1.000 151.17270 ? ? ? ? ? ? 168 TYR I CE2 1 
+ATOM 30061 C CZ  . TYR I 3 168 ? 187.968 164.136 118.919 1.000 150.87710 ? ? ? ? ? ? 168 TYR I CZ  1 
+ATOM 30062 O OH  . TYR I 3 168 ? 186.982 164.910 119.479 1.000 155.18439 ? ? ? ? ? ? 168 TYR I OH  1 
+ATOM 30063 N N   . LYS I 3 169 ? 193.454 163.656 117.838 1.000 154.38888 ? ? ? ? ? ? 169 LYS I N   1 
+ATOM 30064 C CA  . LYS I 3 169 ? 193.952 164.833 118.541 1.000 154.47199 ? ? ? ? ? ? 169 LYS I CA  1 
+ATOM 30065 C C   . LYS I 3 169 ? 194.578 165.825 117.573 1.000 156.62073 ? ? ? ? ? ? 169 LYS I C   1 
+ATOM 30066 O O   . LYS I 3 169 ? 194.424 167.042 117.731 1.000 155.26881 ? ? ? ? ? ? 169 LYS I O   1 
+ATOM 30067 C CB  . LYS I 3 169 ? 194.958 164.416 119.613 1.000 155.37621 ? ? ? ? ? ? 169 LYS I CB  1 
+ATOM 30068 C CG  . LYS I 3 169 ? 195.345 165.535 120.563 1.000 158.52250 ? ? ? ? ? ? 169 LYS I CG  1 
+ATOM 30069 C CD  . LYS I 3 169 ? 196.846 165.574 120.791 1.000 161.10492 ? ? ? ? ? ? 169 LYS I CD  1 
+ATOM 30070 C CE  . LYS I 3 169 ? 197.599 165.766 119.485 1.000 159.50504 ? ? ? ? ? ? 169 LYS I CE  1 
+ATOM 30071 N NZ  . LYS I 3 169 ? 197.208 167.023 118.791 1.000 159.51286 ? ? ? ? ? ? 169 LYS I NZ  1 
+ATOM 30072 N N   . ILE I 3 170 ? 195.296 165.324 116.567 1.000 155.56045 ? ? ? ? ? ? 170 ILE I N   1 
+ATOM 30073 C CA  . ILE I 3 170 ? 195.890 166.203 115.564 1.000 157.16229 ? ? ? ? ? ? 170 ILE I CA  1 
+ATOM 30074 C C   . ILE I 3 170 ? 194.801 166.947 114.804 1.000 156.84825 ? ? ? ? ? ? 170 ILE I C   1 
+ATOM 30075 O O   . ILE I 3 170 ? 194.878 168.165 114.602 1.000 152.51142 ? ? ? ? ? ? 170 ILE I O   1 
+ATOM 30076 C CB  . ILE I 3 170 ? 196.788 165.395 114.612 1.000 155.76656 ? ? ? ? ? ? 170 ILE I CB  1 
+ATOM 30077 C CG1 . ILE I 3 170 ? 198.118 165.066 115.286 1.000 156.85537 ? ? ? ? ? ? 170 ILE I CG1 1 
+ATOM 30078 C CG2 . ILE I 3 170 ? 197.020 166.158 113.320 1.000 154.36591 ? ? ? ? ? ? 170 ILE I CG2 1 
+ATOM 30079 C CD1 . ILE I 3 170 ? 199.053 164.260 114.419 1.000 154.32296 ? ? ? ? ? ? 170 ILE I CD1 1 
+ATOM 30080 N N   . ILE I 3 171 ? 193.766 166.223 114.377 1.000 156.13709 ? ? ? ? ? ? 171 ILE I N   1 
+ATOM 30081 C CA  . ILE I 3 171 ? 192.694 166.838 113.600 1.000 154.01608 ? ? ? ? ? ? 171 ILE I CA  1 
+ATOM 30082 C C   . ILE I 3 171 ? 191.941 167.858 114.440 1.000 153.95580 ? ? ? ? ? ? 171 ILE I C   1 
+ATOM 30083 O O   . ILE I 3 171 ? 191.648 168.968 113.979 1.000 154.84238 ? ? ? ? ? ? 171 ILE I O   1 
+ATOM 30084 C CB  . ILE I 3 171 ? 191.754 165.755 113.043 1.000 153.15215 ? ? ? ? ? ? 171 ILE I CB  1 
+ATOM 30085 C CG1 . ILE I 3 171 ? 192.441 164.994 111.911 1.000 156.21342 ? ? ? ? ? ? 171 ILE I CG1 1 
+ATOM 30086 C CG2 . ILE I 3 171 ? 190.459 166.371 112.555 1.000 153.60347 ? ? ? ? ? ? 171 ILE I CG2 1 
+ATOM 30087 C CD1 . ILE I 3 171 ? 191.698 163.762 111.471 1.000 155.02292 ? ? ? ? ? ? 171 ILE I CD1 1 
+ATOM 30088 N N   . ARG I 3 172 ? 191.617 167.503 115.684 1.000 148.67312 ? ? ? ? ? ? 172 ARG I N   1 
+ATOM 30089 C CA  . ARG I 3 172 ? 190.882 168.423 116.546 1.000 148.33378 ? ? ? ? ? ? 172 ARG I CA  1 
+ATOM 30090 C C   . ARG I 3 172 ? 191.679 169.696 116.794 1.000 148.33886 ? ? ? ? ? ? 172 ARG I C   1 
+ATOM 30091 O O   . ARG I 3 172 ? 191.139 170.806 116.722 1.000 146.15534 ? ? ? ? ? ? 172 ARG I O   1 
+ATOM 30092 C CB  . ARG I 3 172 ? 190.538 167.739 117.868 1.000 146.98242 ? ? ? ? ? ? 172 ARG I CB  1 
+ATOM 30093 C CG  . ARG I 3 172 ? 189.872 168.656 118.875 1.000 147.55322 ? ? ? ? ? ? 172 ARG I CG  1 
+ATOM 30094 C CD  . ARG I 3 172 ? 189.088 167.868 119.905 1.000 146.90923 ? ? ? ? ? ? 172 ARG I CD  1 
+ATOM 30095 N NE  . ARG I 3 172 ? 188.773 168.673 121.078 1.000 147.29959 ? ? ? ? ? ? 172 ARG I NE  1 
+ATOM 30096 C CZ  . ARG I 3 172 ? 188.992 168.290 122.328 1.000 148.59636 ? ? ? ? ? ? 172 ARG I CZ  1 
+ATOM 30097 N NH1 . ARG I 3 172 ? 189.532 167.116 122.607 1.000 144.98795 ? ? ? ? ? ? 172 ARG I NH1 1 
+ATOM 30098 N NH2 . ARG I 3 172 ? 188.662 169.108 123.324 1.000 149.37403 ? ? ? ? ? ? 172 ARG I NH2 1 
+ATOM 30099 N N   . ASN I 3 173 ? 192.972 169.554 117.086 1.000 154.99725 ? ? ? ? ? ? 173 ASN I N   1 
+ATOM 30100 C CA  . ASN I 3 173 ? 193.805 170.725 117.332 1.000 157.24405 ? ? ? ? ? ? 173 ASN I CA  1 
+ATOM 30101 C C   . ASN I 3 173 ? 193.952 171.574 116.077 1.000 155.94438 ? ? ? ? ? ? 173 ASN I C   1 
+ATOM 30102 O O   . ASN I 3 173 ? 193.884 172.806 116.144 1.000 152.48275 ? ? ? ? ? ? 173 ASN I O   1 
+ATOM 30103 C CB  . ASN I 3 173 ? 195.172 170.292 117.856 1.000 157.57613 ? ? ? ? ? ? 173 ASN I CB  1 
+ATOM 30104 C CG  . ASN I 3 173 ? 195.093 169.676 119.235 1.000 159.45136 ? ? ? ? ? ? 173 ASN I CG  1 
+ATOM 30105 O OD1 . ASN I 3 173 ? 195.882 168.799 119.582 1.000 160.15842 ? ? ? ? ? ? 173 ASN I OD1 1 
+ATOM 30106 N ND2 . ASN I 3 173 ? 194.133 170.130 120.031 1.000 156.56359 ? ? ? ? ? ? 173 ASN I ND2 1 
+ATOM 30107 N N   . HIS I 3 174 ? 194.159 170.934 114.925 1.000 162.30575 ? ? ? ? ? ? 174 HIS I N   1 
+ATOM 30108 C CA  . HIS I 3 174 ? 194.304 171.686 113.684 1.000 163.95621 ? ? ? ? ? ? 174 HIS I CA  1 
+ATOM 30109 C C   . HIS I 3 174 ? 193.014 172.408 113.320 1.000 164.64115 ? ? ? ? ? ? 174 HIS I C   1 
+ATOM 30110 O O   . HIS I 3 174 ? 193.048 173.551 112.851 1.000 161.72304 ? ? ? ? ? ? 174 HIS I O   1 
+ATOM 30111 C CB  . HIS I 3 174 ? 194.736 170.759 112.551 1.000 163.84365 ? ? ? ? ? ? 174 HIS I CB  1 
+ATOM 30112 C CG  . HIS I 3 174 ? 194.790 171.427 111.214 1.000 165.75086 ? ? ? ? ? ? 174 HIS I CG  1 
+ATOM 30113 N ND1 . HIS I 3 174 ? 193.716 171.452 110.350 1.000 166.21728 ? ? ? ? ? ? 174 HIS I ND1 1 
+ATOM 30114 C CD2 . HIS I 3 174 ? 195.787 172.101 110.593 1.000 163.14334 ? ? ? ? ? ? 174 HIS I CD2 1 
+ATOM 30115 C CE1 . HIS I 3 174 ? 194.050 172.109 109.254 1.000 163.79293 ? ? ? ? ? ? 174 HIS I CE1 1 
+ATOM 30116 N NE2 . HIS I 3 174 ? 195.302 172.513 109.376 1.000 163.83466 ? ? ? ? ? ? 174 HIS I NE2 1 
+ATOM 30117 N N   . ILE I 3 175 ? 191.867 171.756 113.523 1.000 163.95666 ? ? ? ? ? ? 175 ILE I N   1 
+ATOM 30118 C CA  . ILE I 3 175 ? 190.591 172.386 113.196 1.000 162.32417 ? ? ? ? ? ? 175 ILE I CA  1 
+ATOM 30119 C C   . ILE I 3 175 ? 190.371 173.621 114.058 1.000 162.74799 ? ? ? ? ? ? 175 ILE I C   1 
+ATOM 30120 O O   . ILE I 3 175 ? 189.945 174.671 113.565 1.000 162.67601 ? ? ? ? ? ? 175 ILE I O   1 
+ATOM 30121 C CB  . ILE I 3 175 ? 189.439 171.377 113.345 1.000 159.75638 ? ? ? ? ? ? 175 ILE I CB  1 
+ATOM 30122 C CG1 . ILE I 3 175 ? 189.398 170.437 112.141 1.000 159.69613 ? ? ? ? ? ? 175 ILE I CG1 1 
+ATOM 30123 C CG2 . ILE I 3 175 ? 188.111 172.096 113.494 1.000 157.87855 ? ? ? ? ? ? 175 ILE I CG2 1 
+ATOM 30124 C CD1 . ILE I 3 175 ? 188.340 169.367 112.244 1.000 160.06776 ? ? ? ? ? ? 175 ILE I CD1 1 
+ATOM 30125 N N   . LYS I 3 176 ? 190.671 173.520 115.354 1.000 154.35428 ? ? ? ? ? ? 176 LYS I N   1 
+ATOM 30126 C CA  . LYS I 3 176 ? 190.457 174.649 116.252 1.000 152.49937 ? ? ? ? ? ? 176 LYS I CA  1 
+ATOM 30127 C C   . LYS I 3 176 ? 191.281 175.857 115.828 1.000 153.56633 ? ? ? ? ? ? 176 LYS I C   1 
+ATOM 30128 O O   . LYS I 3 176 ? 190.789 176.991 115.840 1.000 151.50176 ? ? ? ? ? ? 176 LYS I O   1 
+ATOM 30129 C CB  . LYS I 3 176 ? 190.800 174.248 117.685 1.000 149.49613 ? ? ? ? ? ? 176 LYS I CB  1 
+ATOM 30130 C CG  . LYS I 3 176 ? 189.773 173.347 118.339 1.000 151.67345 ? ? ? ? ? ? 176 LYS I CG  1 
+ATOM 30131 C CD  . LYS I 3 176 ? 190.188 172.988 119.753 1.000 153.00854 ? ? ? ? ? ? 176 LYS I CD  1 
+ATOM 30132 C CE  . LYS I 3 176 ? 189.162 172.090 120.418 1.000 152.65569 ? ? ? ? ? ? 176 LYS I CE  1 
+ATOM 30133 N NZ  . LYS I 3 176 ? 189.571 171.717 121.798 1.000 151.41732 ? ? ? ? ? ? 176 LYS I NZ  1 
+ATOM 30134 N N   . ALA I 3 177 ? 192.538 175.633 115.446 1.000 158.87123 ? ? ? ? ? ? 177 ALA I N   1 
+ATOM 30135 C CA  . ALA I 3 177 ? 193.403 176.747 115.073 1.000 160.49729 ? ? ? ? ? ? 177 ALA I CA  1 
+ATOM 30136 C C   . ALA I 3 177 ? 193.018 177.326 113.717 1.000 160.33168 ? ? ? ? ? ? 177 ALA I C   1 
+ATOM 30137 O O   . ALA I 3 177 ? 193.072 178.545 113.521 1.000 154.64482 ? ? ? ? ? ? 177 ALA I O   1 
+ATOM 30138 C CB  . ALA I 3 177 ? 194.862 176.295 115.067 1.000 156.46072 ? ? ? ? ? ? 177 ALA I CB  1 
+ATOM 30139 N N   . ASN I 3 178 ? 192.624 176.475 112.772 1.000 164.39932 ? ? ? ? ? ? 178 ASN I N   1 
+ATOM 30140 C CA  . ASN I 3 178 ? 192.442 176.895 111.391 1.000 162.06036 ? ? ? ? ? ? 178 ASN I CA  1 
+ATOM 30141 C C   . ASN I 3 178 ? 191.001 177.235 111.030 1.000 163.55395 ? ? ? ? ? ? 178 ASN I C   1 
+ATOM 30142 O O   . ASN I 3 178 ? 190.762 177.713 109.917 1.000 164.62070 ? ? ? ? ? ? 178 ASN I O   1 
+ATOM 30143 C CB  . ASN I 3 178 ? 192.949 175.803 110.442 1.000 161.20562 ? ? ? ? ? ? 178 ASN I CB  1 
+ATOM 30144 C CG  . ASN I 3 178 ? 194.439 175.569 110.567 1.000 161.90449 ? ? ? ? ? ? 178 ASN I CG  1 
+ATOM 30145 O OD1 . ASN I 3 178 ? 194.931 175.174 111.623 1.000 161.49023 ? ? ? ? ? ? 178 ASN I OD1 1 
+ATOM 30146 N ND2 . ASN I 3 178 ? 195.168 175.809 109.484 1.000 160.97886 ? ? ? ? ? ? 178 ASN I ND2 1 
+ATOM 30147 N N   . ILE I 3 179 ? 190.043 177.017 111.931 1.000 163.21884 ? ? ? ? ? ? 179 ILE I N   1 
+ATOM 30148 C CA  . ILE I 3 179 ? 188.643 177.224 111.582 1.000 162.80808 ? ? ? ? ? ? 179 ILE I CA  1 
+ATOM 30149 C C   . ILE I 3 179 ? 188.366 178.710 111.378 1.000 161.52447 ? ? ? ? ? ? 179 ILE I C   1 
+ATOM 30150 O O   . ILE I 3 179 ? 188.982 179.579 112.010 1.000 160.01241 ? ? ? ? ? ? 179 ILE I O   1 
+ATOM 30151 C CB  . ILE I 3 179 ? 187.715 176.629 112.658 1.000 162.15028 ? ? ? ? ? ? 179 ILE I CB  1 
+ATOM 30152 C CG1 . ILE I 3 179 ? 186.269 176.583 112.159 1.000 161.41220 ? ? ? ? ? ? 179 ILE I CG1 1 
+ATOM 30153 C CG2 . ILE I 3 179 ? 187.822 177.411 113.958 1.000 159.14444 ? ? ? ? ? ? 179 ILE I CG2 1 
+ATOM 30154 C CD1 . ILE I 3 179 ? 185.261 176.225 113.227 1.000 159.62173 ? ? ? ? ? ? 179 ILE I CD1 1 
+ATOM 30155 N N   . ASN I 3 180 ? 187.441 179.005 110.465 1.000 158.65724 ? ? ? ? ? ? 180 ASN I N   1 
+ATOM 30156 C CA  . ASN I 3 180 ? 186.979 180.367 110.253 1.000 157.98488 ? ? ? ? ? ? 180 ASN I CA  1 
+ATOM 30157 C C   . ASN I 3 180 ? 185.677 180.554 111.012 1.000 158.74625 ? ? ? ? ? ? 180 ASN I C   1 
+ATOM 30158 O O   . ASN I 3 180 ? 184.658 179.962 110.627 1.000 160.92938 ? ? ? ? ? ? 180 ASN I O   1 
+ATOM 30159 C CB  . ASN I 3 180 ? 186.774 180.644 108.765 1.000 158.34454 ? ? ? ? ? ? 180 ASN I CB  1 
+ATOM 30160 C CG  . ASN I 3 180 ? 186.510 182.108 108.470 1.000 160.71719 ? ? ? ? ? ? 180 ASN I CG  1 
+ATOM 30161 O OD1 . ASN I 3 180 ? 186.176 182.888 109.361 1.000 159.59234 ? ? ? ? ? ? 180 ASN I OD1 1 
+ATOM 30162 N ND2 . ASN I 3 180 ? 186.661 182.488 107.208 1.000 160.46036 ? ? ? ? ? ? 180 ASN I ND2 1 
+ATOM 30163 N N   . PRO I 3 181 ? 185.652 181.353 112.080 1.000 154.14278 ? ? ? ? ? ? 181 PRO I N   1 
+ATOM 30164 C CA  . PRO I 3 181 ? 184.399 181.538 112.829 1.000 154.42419 ? ? ? ? ? ? 181 PRO I CA  1 
+ATOM 30165 C C   . PRO I 3 181 ? 183.296 182.185 112.015 1.000 153.18386 ? ? ? ? ? ? 181 PRO I C   1 
+ATOM 30166 O O   . PRO I 3 181 ? 182.120 182.043 112.370 1.000 150.86094 ? ? ? ? ? ? 181 PRO I O   1 
+ATOM 30167 C CB  . PRO I 3 181 ? 184.820 182.431 114.005 1.000 151.64645 ? ? ? ? ? ? 181 PRO I CB  1 
+ATOM 30168 C CG  . PRO I 3 181 ? 186.306 182.270 114.101 1.000 153.32559 ? ? ? ? ? ? 181 PRO I CG  1 
+ATOM 30169 C CD  . PRO I 3 181 ? 186.779 182.065 112.699 1.000 151.77899 ? ? ? ? ? ? 181 PRO I CD  1 
+ATOM 30170 N N   . LYS I 3 182 ? 183.635 182.892 110.938 1.000 158.38417 ? ? ? ? ? ? 182 LYS I N   1 
+ATOM 30171 C CA  . LYS I 3 182 ? 182.618 183.589 110.159 1.000 160.51618 ? ? ? ? ? ? 182 LYS I CA  1 
+ATOM 30172 C C   . LYS I 3 182 ? 181.769 182.612 109.353 1.000 160.38427 ? ? ? ? ? ? 182 LYS I C   1 
+ATOM 30173 O O   . LYS I 3 182 ? 180.539 182.731 109.311 1.000 155.70838 ? ? ? ? ? ? 182 LYS I O   1 
+ATOM 30174 C CB  . LYS I 3 182 ? 183.282 184.617 109.244 1.000 159.48750 ? ? ? ? ? ? 182 LYS I CB  1 
+ATOM 30175 C CG  . LYS I 3 182 ? 182.333 185.297 108.278 1.000 161.92236 ? ? ? ? ? ? 182 LYS I CG  1 
+ATOM 30176 C CD  . LYS I 3 182 ? 181.220 186.024 109.011 1.000 161.88594 ? ? ? ? ? ? 182 LYS I CD  1 
+ATOM 30177 C CE  . LYS I 3 182 ? 180.496 186.985 108.084 1.000 161.66572 ? ? ? ? ? ? 182 LYS I CE  1 
+ATOM 30178 N NZ  . LYS I 3 182 ? 179.971 186.295 106.873 1.000 159.41692 ? ? ? ? ? ? 182 LYS I NZ  1 
+ATOM 30179 N N   . PHE I 3 183 ? 182.407 181.636 108.707 1.000 169.59039 ? ? ? ? ? ? 183 PHE I N   1 
+ATOM 30180 C CA  . PHE I 3 183 ? 181.710 180.720 107.815 1.000 169.70364 ? ? ? ? ? ? 183 PHE I CA  1 
+ATOM 30181 C C   . PHE I 3 183 ? 181.513 179.328 108.398 1.000 171.60431 ? ? ? ? ? ? 183 PHE I C   1 
+ATOM 30182 O O   . PHE I 3 183 ? 180.919 178.477 107.729 1.000 172.25921 ? ? ? ? ? ? 183 PHE I O   1 
+ATOM 30183 C CB  . PHE I 3 183 ? 182.467 180.602 106.487 1.000 167.64025 ? ? ? ? ? ? 183 PHE I CB  1 
+ATOM 30184 C CG  . PHE I 3 183 ? 182.741 181.921 105.831 1.000 170.46020 ? ? ? ? ? ? 183 PHE I CG  1 
+ATOM 30185 C CD1 . PHE I 3 183 ? 181.733 182.856 105.681 1.000 170.59664 ? ? ? ? ? ? 183 PHE I CD1 1 
+ATOM 30186 C CD2 . PHE I 3 183 ? 184.009 182.230 105.374 1.000 171.09504 ? ? ? ? ? ? 183 PHE I CD2 1 
+ATOM 30187 C CE1 . PHE I 3 183 ? 181.983 184.073 105.079 1.000 170.89160 ? ? ? ? ? ? 183 PHE I CE1 1 
+ATOM 30188 C CE2 . PHE I 3 183 ? 184.267 183.445 104.773 1.000 171.28343 ? ? ? ? ? ? 183 PHE I CE2 1 
+ATOM 30189 C CZ  . PHE I 3 183 ? 183.252 184.369 104.626 1.000 171.31516 ? ? ? ? ? ? 183 PHE I CZ  1 
+ATOM 30190 N N   . ALA I 3 184 ? 181.987 179.071 109.615 1.000 169.68223 ? ? ? ? ? ? 184 ALA I N   1 
+ATOM 30191 C CA  . ALA I 3 184 ? 181.884 177.741 110.195 1.000 166.29811 ? ? ? ? ? ? 184 ALA I CA  1 
+ATOM 30192 C C   . ALA I 3 184 ? 181.869 177.850 111.711 1.000 167.03792 ? ? ? ? ? ? 184 ALA I C   1 
+ATOM 30193 O O   . ALA I 3 184 ? 182.235 178.878 112.285 1.000 169.21813 ? ? ? ? ? ? 184 ALA I O   1 
+ATOM 30194 C CB  . ALA I 3 184 ? 183.032 176.838 109.737 1.000 164.12099 ? ? ? ? ? ? 184 ALA I CB  1 
+ATOM 30195 N N   . ARG I 3 185 ? 181.435 176.769 112.355 1.000 155.17192 ? ? ? ? ? ? 185 ARG I N   1 
+ATOM 30196 C CA  . ARG I 3 185 ? 181.361 176.718 113.806 1.000 153.38249 ? ? ? ? ? ? 185 ARG I CA  1 
+ATOM 30197 C C   . ARG I 3 185 ? 181.521 175.276 114.262 1.000 151.69832 ? ? ? ? ? ? 185 ARG I C   1 
+ATOM 30198 O O   . ARG I 3 185 ? 181.241 174.339 113.511 1.000 153.96975 ? ? ? ? ? ? 185 ARG I O   1 
+ATOM 30199 C CB  . ARG I 3 185 ? 180.038 177.294 114.318 1.000 151.64831 ? ? ? ? ? ? 185 ARG I CB  1 
+ATOM 30200 C CG  . ARG I 3 185 ? 180.168 178.139 115.569 1.000 150.94471 ? ? ? ? ? ? 185 ARG I CG  1 
+ATOM 30201 C CD  . ARG I 3 185 ? 179.898 177.315 116.815 1.000 150.85833 ? ? ? ? ? ? 185 ARG I CD  1 
+ATOM 30202 N NE  . ARG I 3 185 ? 178.669 176.539 116.702 1.000 153.20856 ? ? ? ? ? ? 185 ARG I NE  1 
+ATOM 30203 C CZ  . ARG I 3 185 ? 177.447 177.053 116.732 1.000 152.45505 ? ? ? ? ? ? 185 ARG I CZ  1 
+ATOM 30204 N NH1 . ARG I 3 185 ? 177.246 178.352 116.882 1.000 150.89200 ? ? ? ? ? ? 185 ARG I NH1 1 
+ATOM 30205 N NH2 . ARG I 3 185 ? 176.400 176.243 116.613 1.000 152.78496 ? ? ? ? ? ? 185 ARG I NH2 1 
+ATOM 30206 N N   . ILE I 3 186 ? 181.973 175.109 115.500 1.000 144.18973 ? ? ? ? ? ? 186 ILE I N   1 
+ATOM 30207 C CA  . ILE I 3 186 ? 182.109 173.799 116.123 1.000 145.89910 ? ? ? ? ? ? 186 ILE I CA  1 
+ATOM 30208 C C   . ILE I 3 186 ? 181.006 173.678 117.162 1.000 148.04027 ? ? ? ? ? ? 186 ILE I C   1 
+ATOM 30209 O O   . ILE I 3 186 ? 181.007 174.395 118.170 1.000 148.13586 ? ? ? ? ? ? 186 ILE I O   1 
+ATOM 30210 C CB  . ILE I 3 186 ? 183.492 173.603 116.755 1.000 145.26561 ? ? ? ? ? ? 186 ILE I CB  1 
+ATOM 30211 C CG1 . ILE I 3 186 ? 184.561 173.489 115.671 1.000 145.87339 ? ? ? ? ? ? 186 ILE I CG1 1 
+ATOM 30212 C CG2 . ILE I 3 186 ? 183.502 172.365 117.632 1.000 142.93279 ? ? ? ? ? ? 186 ILE I CG2 1 
+ATOM 30213 C CD1 . ILE I 3 186 ? 185.963 173.718 116.177 1.000 147.50825 ? ? ? ? ? ? 186 ILE I CD1 1 
+ATOM 30214 N N   . THR I 3 187 ? 180.057 172.774 116.917 1.000 146.50688 ? ? ? ? ? ? 187 THR I N   1 
+ATOM 30215 C CA  . THR I 3 187 ? 178.937 172.614 117.837 1.000 144.68292 ? ? ? ? ? ? 187 THR I CA  1 
+ATOM 30216 C C   . THR I 3 187 ? 179.361 171.882 119.102 1.000 143.44448 ? ? ? ? ? ? 187 THR I C   1 
+ATOM 30217 O O   . THR I 3 187 ? 178.933 172.233 120.207 1.000 142.98493 ? ? ? ? ? ? 187 THR I O   1 
+ATOM 30218 C CB  . THR I 3 187 ? 177.792 171.874 117.148 1.000 143.43309 ? ? ? ? ? ? 187 THR I CB  1 
+ATOM 30219 O OG1 . THR I 3 187 ? 178.283 170.651 116.588 1.000 144.31683 ? ? ? ? ? ? 187 THR I OG1 1 
+ATOM 30220 C CG2 . THR I 3 187 ? 177.199 172.730 116.045 1.000 144.09338 ? ? ? ? ? ? 187 THR I CG2 1 
+ATOM 30221 N N   . SER I 3 188 ? 180.201 170.859 118.964 1.000 140.92695 ? ? ? ? ? ? 188 SER I N   1 
+ATOM 30222 C CA  . SER I 3 188 ? 180.607 170.041 120.099 1.000 142.36749 ? ? ? ? ? ? 188 SER I CA  1 
+ATOM 30223 C C   . SER I 3 188 ? 182.040 169.578 119.897 1.000 143.98381 ? ? ? ? ? ? 188 SER I C   1 
+ATOM 30224 O O   . SER I 3 188 ? 182.335 168.880 118.923 1.000 144.30528 ? ? ? ? ? ? 188 SER I O   1 
+ATOM 30225 C CB  . SER I 3 188 ? 179.678 168.838 120.267 1.000 143.70476 ? ? ? ? ? ? 188 SER I CB  1 
+ATOM 30226 O OG  . SER I 3 188 ? 179.914 167.871 119.260 1.000 143.81792 ? ? ? ? ? ? 188 SER I OG  1 
+ATOM 30227 N N   . ASP I 3 189 ? 182.921 169.963 120.816 1.000 151.97078 ? ? ? ? ? ? 189 ASP I N   1 
+ATOM 30228 C CA  . ASP I 3 189 ? 184.304 169.504 120.832 1.000 151.38075 ? ? ? ? ? ? 189 ASP I CA  1 
+ATOM 30229 C C   . ASP I 3 189 ? 184.563 168.814 122.161 1.000 148.71241 ? ? ? ? ? ? 189 ASP I C   1 
+ATOM 30230 O O   . ASP I 3 189 ? 184.412 169.427 123.222 1.000 147.91051 ? ? ? ? ? ? 189 ASP I O   1 
+ATOM 30231 C CB  . ASP I 3 189 ? 185.277 170.665 120.628 1.000 150.60836 ? ? ? ? ? ? 189 ASP I CB  1 
+ATOM 30232 C CG  . ASP I 3 189 ? 184.805 171.940 121.287 1.000 156.56266 ? ? ? ? ? ? 189 ASP I CG  1 
+ATOM 30233 O OD1 . ASP I 3 189 ? 185.493 172.972 121.149 1.000 158.31133 ? ? ? ? ? ? 189 ASP I OD1 1 
+ATOM 30234 O OD2 . ASP I 3 189 ? 183.743 171.911 121.944 1.000 156.90771 ? ? ? ? ? ? 189 ASP I OD2 1 
+ATOM 30235 N N   . TYR I 3 190 ? 184.950 167.545 122.101 1.000 139.46478 ? ? ? ? ? ? 190 TYR I N   1 
+ATOM 30236 C CA  . TYR I 3 190 ? 185.207 166.759 123.296 1.000 134.37779 ? ? ? ? ? ? 190 TYR I CA  1 
+ATOM 30237 C C   . TYR I 3 190 ? 186.317 165.769 122.990 1.000 135.11809 ? ? ? ? ? ? 190 TYR I C   1 
+ATOM 30238 O O   . TYR I 3 190 ? 186.685 165.552 121.834 1.000 144.26362 ? ? ? ? ? ? 190 TYR I O   1 
+ATOM 30239 C CB  . TYR I 3 190 ? 183.949 166.027 123.773 1.000 133.23291 ? ? ? ? ? ? 190 TYR I CB  1 
+ATOM 30240 C CG  . TYR I 3 190 ? 182.841 166.939 124.241 1.000 134.69322 ? ? ? ? ? ? 190 TYR I CG  1 
+ATOM 30241 C CD1 . TYR I 3 190 ? 182.811 167.414 125.542 1.000 136.01964 ? ? ? ? ? ? 190 TYR I CD1 1 
+ATOM 30242 C CD2 . TYR I 3 190 ? 181.824 167.323 123.383 1.000 135.36584 ? ? ? ? ? ? 190 TYR I CD2 1 
+ATOM 30243 C CE1 . TYR I 3 190 ? 181.801 168.247 125.974 1.000 135.45721 ? ? ? ? ? ? 190 TYR I CE1 1 
+ATOM 30244 C CE2 . TYR I 3 190 ? 180.811 168.155 123.805 1.000 134.45102 ? ? ? ? ? ? 190 TYR I CE2 1 
+ATOM 30245 C CZ  . TYR I 3 190 ? 180.804 168.614 125.101 1.000 136.89459 ? ? ? ? ? ? 190 TYR I CZ  1 
+ATOM 30246 O OH  . TYR I 3 190 ? 179.794 169.444 125.525 1.000 139.94974 ? ? ? ? ? ? 190 TYR I OH  1 
+ATOM 30247 N N   . ASP I 3 191 ? 186.855 165.165 124.049 1.000 141.63181 ? ? ? ? ? ? 191 ASP I N   1 
+ATOM 30248 C CA  . ASP I 3 191 ? 187.874 164.142 123.875 1.000 145.04876 ? ? ? ? ? ? 191 ASP I CA  1 
+ATOM 30249 C C   . ASP I 3 191 ? 187.325 162.870 123.250 1.000 146.95282 ? ? ? ? ? ? 191 ASP I C   1 
+ATOM 30250 O O   . ASP I 3 191 ? 188.113 162.018 122.827 1.000 147.26097 ? ? ? ? ? ? 191 ASP I O   1 
+ATOM 30251 C CB  . ASP I 3 191 ? 188.523 163.819 125.219 1.000 147.39696 ? ? ? ? ? ? 191 ASP I CB  1 
+ATOM 30252 C CG  . ASP I 3 191 ? 188.710 165.047 126.081 1.000 151.14164 ? ? ? ? ? ? 191 ASP I CG  1 
+ATOM 30253 O OD1 . ASP I 3 191 ? 187.702 165.561 126.610 1.000 152.87055 ? ? ? ? ? ? 191 ASP I OD1 1 
+ATOM 30254 O OD2 . ASP I 3 191 ? 189.863 165.502 126.228 1.000 149.75603 ? ? ? ? ? ? 191 ASP I OD2 1 
+ATOM 30255 N N   . PHE I 3 192 ? 186.001 162.718 123.182 1.000 138.59965 ? ? ? ? ? ? 192 PHE I N   1 
+ATOM 30256 C CA  . PHE I 3 192 ? 185.386 161.539 122.596 1.000 137.51905 ? ? ? ? ? ? 192 PHE I CA  1 
+ATOM 30257 C C   . PHE I 3 192 ? 184.619 161.822 121.315 1.000 135.46360 ? ? ? ? ? ? 192 PHE I C   1 
+ATOM 30258 O O   . PHE I 3 192 ? 184.322 160.880 120.576 1.000 139.69589 ? ? ? ? ? ? 192 PHE I O   1 
+ATOM 30259 C CB  . PHE I 3 192 ? 184.435 160.876 123.602 1.000 133.90484 ? ? ? ? ? ? 192 PHE I CB  1 
+ATOM 30260 C CG  . PHE I 3 192 ? 183.575 161.848 124.352 1.000 133.02481 ? ? ? ? ? ? 192 PHE I CG  1 
+ATOM 30261 C CD1 . PHE I 3 192 ? 182.367 162.267 123.828 1.000 134.90449 ? ? ? ? ? ? 192 PHE I CD1 1 
+ATOM 30262 C CD2 . PHE I 3 192 ? 183.971 162.340 125.580 1.000 134.54370 ? ? ? ? ? ? 192 PHE I CD2 1 
+ATOM 30263 C CE1 . PHE I 3 192 ? 181.573 163.159 124.514 1.000 135.05891 ? ? ? ? ? ? 192 PHE I CE1 1 
+ATOM 30264 C CE2 . PHE I 3 192 ? 183.180 163.232 126.269 1.000 136.15164 ? ? ? ? ? ? 192 PHE I CE2 1 
+ATOM 30265 C CZ  . PHE I 3 192 ? 181.980 163.642 125.734 1.000 136.70904 ? ? ? ? ? ? 192 PHE I CZ  1 
+ATOM 30266 N N   . CYS I 3 193 ? 184.287 163.080 121.036 1.000 137.49133 ? ? ? ? ? ? 193 CYS I N   1 
+ATOM 30267 C CA  . CYS I 3 193 ? 183.534 163.416 119.839 1.000 138.63723 ? ? ? ? ? ? 193 CYS I CA  1 
+ATOM 30268 C C   . CYS I 3 193 ? 183.902 164.821 119.392 1.000 142.16838 ? ? ? ? ? ? 193 CYS I C   1 
+ATOM 30269 O O   . CYS I 3 193 ? 184.313 165.658 120.198 1.000 150.04817 ? ? ? ? ? ? 193 CYS I O   1 
+ATOM 30270 C CB  . CYS I 3 193 ? 182.025 163.316 120.080 1.000 140.87855 ? ? ? ? ? ? 193 CYS I CB  1 
+ATOM 30271 S SG  . CYS I 3 193 ? 181.316 164.727 120.949 1.000 151.92385 ? ? ? ? ? ? 193 CYS I SG  1 
+ATOM 30272 N N   . LEU I 3 194 ? 183.750 165.070 118.094 1.000 139.50702 ? ? ? ? ? ? 194 LEU I N   1 
+ATOM 30273 C CA  . LEU I 3 194 ? 184.024 166.379 117.521 1.000 140.94266 ? ? ? ? ? ? 194 LEU I CA  1 
+ATOM 30274 C C   . LEU I 3 194 ? 183.077 166.595 116.353 1.000 143.47260 ? ? ? ? ? ? 194 LEU I C   1 
+ATOM 30275 O O   . LEU I 3 194 ? 183.064 165.796 115.414 1.000 147.19508 ? ? ? ? ? ? 194 LEU I O   1 
+ATOM 30276 C CB  . LEU I 3 194 ? 185.483 166.487 117.061 1.000 142.52202 ? ? ? ? ? ? 194 LEU I CB  1 
+ATOM 30277 C CG  . LEU I 3 194 ? 186.013 167.840 116.574 1.000 143.30154 ? ? ? ? ? ? 194 LEU I CG  1 
+ATOM 30278 C CD1 . LEU I 3 194 ? 185.899 167.964 115.063 1.000 142.37827 ? ? ? ? ? ? 194 LEU I CD1 1 
+ATOM 30279 C CD2 . LEU I 3 194 ? 185.307 168.996 117.265 1.000 143.28521 ? ? ? ? ? ? 194 LEU I CD2 1 
+ATOM 30280 N N   . THR I 3 195 ? 182.293 167.668 116.414 1.000 150.92248 ? ? ? ? ? ? 195 THR I N   1 
+ATOM 30281 C CA  . THR I 3 195 ? 181.317 167.983 115.379 1.000 151.23791 ? ? ? ? ? ? 195 THR I CA  1 
+ATOM 30282 C C   . THR I 3 195 ? 181.578 169.382 114.849 1.000 151.05954 ? ? ? ? ? ? 195 THR I C   1 
+ATOM 30283 O O   . THR I 3 195 ? 181.662 170.338 115.626 1.000 152.45006 ? ? ? ? ? ? 195 THR I O   1 
+ATOM 30284 C CB  . THR I 3 195 ? 179.886 167.895 115.911 1.000 153.65478 ? ? ? ? ? ? 195 THR I CB  1 
+ATOM 30285 O OG1 . THR I 3 195 ? 179.723 166.681 116.653 1.000 155.61069 ? ? ? ? ? ? 195 THR I OG1 1 
+ATOM 30286 C CG2 . THR I 3 195 ? 178.894 167.916 114.762 1.000 148.78941 ? ? ? ? ? ? 195 THR I CG2 1 
+ATOM 30287 N N   . VAL I 3 196 ? 181.694 169.501 113.530 1.000 146.83570 ? ? ? ? ? ? 196 VAL I N   1 
+ATOM 30288 C CA  . VAL I 3 196 ? 181.903 170.780 112.864 1.000 146.27284 ? ? ? ? ? ? 196 VAL I CA  1 
+ATOM 30289 C C   . VAL I 3 196 ? 180.686 171.056 111.997 1.000 144.31638 ? ? ? ? ? ? 196 VAL I C   1 
+ATOM 30290 O O   . VAL I 3 196 ? 180.339 170.246 111.129 1.000 145.80822 ? ? ? ? ? ? 196 VAL I O   1 
+ATOM 30291 C CB  . VAL I 3 196 ? 183.187 170.785 112.022 1.000 145.29844 ? ? ? ? ? ? 196 VAL I CB  1 
+ATOM 30292 C CG1 . VAL I 3 196 ? 183.243 172.030 111.158 1.000 144.15450 ? ? ? ? ? ? 196 VAL I CG1 1 
+ATOM 30293 C CG2 . VAL I 3 196 ? 184.405 170.699 112.919 1.000 148.04182 ? ? ? ? ? ? 196 VAL I CG2 1 
+ATOM 30294 N N   . VAL I 3 197 ? 180.044 172.189 112.229 1.000 144.28627 ? ? ? ? ? ? 197 VAL I N   1 
+ATOM 30295 C CA  . VAL I 3 197 ? 178.856 172.583 111.486 1.000 145.78631 ? ? ? ? ? ? 197 VAL I CA  1 
+ATOM 30296 C C   . VAL I 3 197 ? 179.249 173.649 110.475 1.000 150.10278 ? ? ? ? ? ? 197 VAL I C   1 
+ATOM 30297 O O   . VAL I 3 197 ? 180.268 174.333 110.624 1.000 152.35717 ? ? ? ? ? ? 197 VAL I O   1 
+ATOM 30298 C CB  . VAL I 3 197 ? 177.749 173.087 112.435 1.000 146.28987 ? ? ? ? ? ? 197 VAL I CB  1 
+ATOM 30299 C CG1 . VAL I 3 197 ? 177.988 174.538 112.817 1.000 146.98391 ? ? ? ? ? ? 197 VAL I CG1 1 
+ATOM 30300 C CG2 . VAL I 3 197 ? 176.380 172.908 111.809 1.000 146.02763 ? ? ? ? ? ? 197 VAL I CG2 1 
+ATOM 30301 N N   . LYS I 3 198 ? 178.443 173.784 109.428 1.000 161.05755 ? ? ? ? ? ? 198 LYS I N   1 
+ATOM 30302 C CA  . LYS I 3 198 ? 178.654 174.801 108.408 1.000 159.40928 ? ? ? ? ? ? 198 LYS I CA  1 
+ATOM 30303 C C   . LYS I 3 198 ? 177.655 175.928 108.616 1.000 162.00366 ? ? ? ? ? ? 198 LYS I C   1 
+ATOM 30304 O O   . LYS I 3 198 ? 176.446 175.688 108.682 1.000 163.53569 ? ? ? ? ? ? 198 LYS I O   1 
+ATOM 30305 C CB  . LYS I 3 198 ? 178.502 174.214 107.005 1.000 158.41387 ? ? ? ? ? ? 198 LYS I CB  1 
+ATOM 30306 C CG  . LYS I 3 198 ? 179.043 175.098 105.896 1.000 156.81576 ? ? ? ? ? ? 198 LYS I CG  1 
+ATOM 30307 C CD  . LYS I 3 198 ? 180.401 175.663 106.266 1.000 159.36761 ? ? ? ? ? ? 198 LYS I CD  1 
+ATOM 30308 C CE  . LYS I 3 198 ? 181.045 176.379 105.093 1.000 160.33558 ? ? ? ? ? ? 198 LYS I CE  1 
+ATOM 30309 N NZ  . LYS I 3 198 ? 181.711 175.422 104.171 1.000 159.17733 ? ? ? ? ? ? 198 LYS I NZ  1 
+ATOM 30310 N N   . VAL I 3 199 ? 178.161 177.151 108.718 1.000 173.07509 ? ? ? ? ? ? 199 VAL I N   1 
+ATOM 30311 C CA  . VAL I 3 199 ? 177.335 178.322 108.975 1.000 174.38429 ? ? ? ? ? ? 199 VAL I CA  1 
+ATOM 30312 C C   . VAL I 3 199 ? 177.086 179.029 107.652 1.000 172.91220 ? ? ? ? ? ? 199 VAL I C   1 
+ATOM 30313 O O   . VAL I 3 199 ? 178.026 179.507 107.006 1.000 172.58238 ? ? ? ? ? ? 199 VAL I O   1 
+ATOM 30314 C CB  . VAL I 3 199 ? 178.001 179.266 109.987 1.000 173.03149 ? ? ? ? ? ? 199 VAL I CB  1 
+ATOM 30315 C CG1 . VAL I 3 199 ? 177.058 180.396 110.351 1.000 170.97656 ? ? ? ? ? ? 199 VAL I CG1 1 
+ATOM 30316 C CG2 . VAL I 3 199 ? 178.423 178.500 111.226 1.000 170.98279 ? ? ? ? ? ? 199 VAL I CG2 1 
+ATOM 30317 N N   . LEU I 3 200 ? 175.822 179.093 107.246 1.000 179.13711 ? ? ? ? ? ? 200 LEU I N   1 
+ATOM 30318 C CA  . LEU I 3 200 ? 175.419 179.821 106.055 1.000 180.01139 ? ? ? ? ? ? 200 LEU I CA  1 
+ATOM 30319 C C   . LEU I 3 200 ? 174.216 180.689 106.389 1.000 180.88106 ? ? ? ? ? ? 200 LEU I C   1 
+ATOM 30320 O O   . LEU I 3 200 ? 173.391 180.337 107.236 1.000 179.92316 ? ? ? ? ? ? 200 LEU I O   1 
+ATOM 30321 C CB  . LEU I 3 200 ? 175.092 178.872 104.893 1.000 179.37544 ? ? ? ? ? ? 200 LEU I CB  1 
+ATOM 30322 C CG  . LEU I 3 200 ? 174.060 177.771 105.134 1.000 179.55358 ? ? ? ? ? ? 200 LEU I CG  1 
+ATOM 30323 C CD1 . LEU I 3 200 ? 172.694 178.182 104.613 1.000 179.35231 ? ? ? ? ? ? 200 LEU I CD1 1 
+ATOM 30324 C CD2 . LEU I 3 200 ? 174.512 176.474 104.487 1.000 177.58936 ? ? ? ? ? ? 200 LEU I CD2 1 
+ATOM 30325 N N   . GLU I 3 201 ? 174.124 181.830 105.715 1.000 187.70449 ? ? ? ? ? ? 201 GLU I N   1 
+ATOM 30326 C CA  . GLU I 3 201 ? 173.113 182.830 106.012 1.000 187.42137 ? ? ? ? ? ? 201 GLU I CA  1 
+ATOM 30327 C C   . GLU I 3 201 ? 172.115 182.934 104.868 1.000 190.25920 ? ? ? ? ? ? 201 GLU I C   1 
+ATOM 30328 O O   . GLU I 3 201 ? 172.359 182.474 103.750 1.000 188.55859 ? ? ? ? ? ? 201 GLU I O   1 
+ATOM 30329 C CB  . GLU I 3 201 ? 173.751 184.202 106.272 1.000 186.30722 ? ? ? ? ? ? 201 GLU I CB  1 
+ATOM 30330 C CG  . GLU I 3 201 ? 173.855 185.099 105.047 1.000 188.03540 ? ? ? ? ? ? 201 GLU I CG  1 
+ATOM 30331 C CD  . GLU I 3 201 ? 174.721 184.509 103.950 1.000 188.94472 ? ? ? ? ? ? 201 GLU I CD  1 
+ATOM 30332 O OE1 . GLU I 3 201 ? 175.632 183.714 104.265 1.000 187.44018 ? ? ? ? ? ? 201 GLU I OE1 1 
+ATOM 30333 O OE2 . GLU I 3 201 ? 174.485 184.841 102.770 1.000 187.12935 ? ? ? ? ? ? 201 GLU I OE2 1 
+ATOM 30334 N N   . LEU I 3 202 ? 170.978 183.548 105.173 1.000 197.11868 ? ? ? ? ? ? 202 LEU I N   1 
+ATOM 30335 C CA  . LEU I 3 202 ? 169.953 183.861 104.191 1.000 196.82840 ? ? ? ? ? ? 202 LEU I CA  1 
+ATOM 30336 C C   . LEU I 3 202 ? 169.846 185.373 104.052 1.000 197.69076 ? ? ? ? ? ? 202 LEU I C   1 
+ATOM 30337 O O   . LEU I 3 202 ? 169.948 186.101 105.045 1.000 198.21470 ? ? ? ? ? ? 202 LEU I O   1 
+ATOM 30338 C CB  . LEU I 3 202 ? 168.601 183.277 104.605 1.000 196.13048 ? ? ? ? ? ? 202 LEU I CB  1 
+ATOM 30339 C CG  . LEU I 3 202 ? 168.560 181.773 104.875 1.000 196.42618 ? ? ? ? ? ? 202 LEU I CG  1 
+ATOM 30340 C CD1 . LEU I 3 202 ? 167.272 181.392 105.586 1.000 194.58457 ? ? ? ? ? ? 202 LEU I CD1 1 
+ATOM 30341 C CD2 . LEU I 3 202 ? 168.705 180.999 103.580 1.000 194.61488 ? ? ? ? ? ? 202 LEU I CD2 1 
+ATOM 30342 N N   . TYR I 3 203 ? 169.659 185.845 102.818 1.000 201.12803 ? ? ? ? ? ? 203 TYR I N   1 
+ATOM 30343 C CA  . TYR I 3 203 ? 169.415 187.268 102.608 1.000 200.83162 ? ? ? ? ? ? 203 TYR I CA  1 
+ATOM 30344 C C   . TYR I 3 203 ? 168.197 187.723 103.398 1.000 200.38364 ? ? ? ? ? ? 203 TYR I C   1 
+ATOM 30345 O O   . TYR I 3 203 ? 168.297 188.548 104.313 1.000 198.61004 ? ? ? ? ? ? 203 TYR I O   1 
+ATOM 30346 C CB  . TYR I 3 203 ? 169.219 187.562 101.120 1.000 199.02221 ? ? ? ? ? ? 203 TYR I CB  1 
+ATOM 30347 C CG  . TYR I 3 203 ? 169.919 186.609 100.184 1.000 201.76808 ? ? ? ? ? ? 203 TYR I CG  1 
+ATOM 30348 C CD1 . TYR I 3 203 ? 171.280 186.721 99.940  1.000 200.98463 ? ? ? ? ? ? 203 TYR I CD1 1 
+ATOM 30349 C CD2 . TYR I 3 203 ? 169.218 185.599 99.540  1.000 200.44164 ? ? ? ? ? ? 203 TYR I CD2 1 
+ATOM 30350 C CE1 . TYR I 3 203 ? 171.923 185.857 99.078  1.000 201.61306 ? ? ? ? ? ? 203 TYR I CE1 1 
+ATOM 30351 C CE2 . TYR I 3 203 ? 169.853 184.727 98.680  1.000 200.29206 ? ? ? ? ? ? 203 TYR I CE2 1 
+ATOM 30352 C CZ  . TYR I 3 203 ? 171.204 184.862 98.451  1.000 202.51795 ? ? ? ? ? ? 203 TYR I CZ  1 
+ATOM 30353 O OH  . TYR I 3 203 ? 171.841 183.999 97.593  1.000 200.00136 ? ? ? ? ? ? 203 TYR I OH  1 
+ATOM 30354 N N   . LYS I 3 204 ? 167.040 187.186 103.059 1.000 186.91067 ? ? ? ? ? ? 204 LYS I N   1 
+ATOM 30355 C CA  . LYS I 3 204 ? 165.830 187.449 103.820 1.000 185.72325 ? ? ? ? ? ? 204 LYS I CA  1 
+ATOM 30356 C C   . LYS I 3 204 ? 165.823 186.591 105.080 1.000 187.90483 ? ? ? ? ? ? 204 LYS I C   1 
+ATOM 30357 O O   . LYS I 3 204 ? 166.008 185.373 104.993 1.000 187.69703 ? ? ? ? ? ? 204 LYS I O   1 
+ATOM 30358 C CB  . LYS I 3 204 ? 164.597 187.154 102.971 1.000 183.03430 ? ? ? ? ? ? 204 LYS I CB  1 
+ATOM 30359 C CG  . LYS I 3 204 ? 164.690 185.852 102.186 1.000 184.28391 ? ? ? ? ? ? 204 LYS I CG  1 
+ATOM 30360 C CD  . LYS I 3 204 ? 163.510 185.673 101.249 1.000 184.76090 ? ? ? ? ? ? 204 LYS I CD  1 
+ATOM 30361 C CE  . LYS I 3 204 ? 163.559 184.318 100.560 1.000 183.84466 ? ? ? ? ? ? 204 LYS I CE  1 
+ATOM 30362 N NZ  . LYS I 3 204 ? 164.768 184.170 99.703  1.000 183.73455 ? ? ? ? ? ? 204 LYS I NZ  1 
+ATOM 30363 N N   . PRO I 3 205 ? 165.644 187.183 106.259 1.000 181.91243 ? ? ? ? ? ? 205 PRO I N   1 
+ATOM 30364 C CA  . PRO I 3 205 ? 165.507 186.369 107.469 1.000 181.49034 ? ? ? ? ? ? 205 PRO I CA  1 
+ATOM 30365 C C   . PRO I 3 205 ? 164.301 185.451 107.358 1.000 183.08588 ? ? ? ? ? ? 205 PRO I C   1 
+ATOM 30366 O O   . PRO I 3 205 ? 163.281 185.800 106.759 1.000 182.27917 ? ? ? ? ? ? 205 PRO I O   1 
+ATOM 30367 C CB  . PRO I 3 205 ? 165.328 187.407 108.583 1.000 176.96159 ? ? ? ? ? ? 205 PRO I CB  1 
+ATOM 30368 C CG  . PRO I 3 205 ? 164.840 188.634 107.885 1.000 176.47361 ? ? ? ? ? ? 205 PRO I CG  1 
+ATOM 30369 C CD  . PRO I 3 205 ? 165.492 188.621 106.536 1.000 177.43071 ? ? ? ? ? ? 205 PRO I CD  1 
+ATOM 30370 N N   . HIS I 3 206 ? 164.432 184.257 107.925 1.000 182.16970 ? ? ? ? ? ? 206 HIS I N   1 
+ATOM 30371 C CA  . HIS I 3 206 ? 163.388 183.247 107.830 1.000 178.58932 ? ? ? ? ? ? 206 HIS I CA  1 
+ATOM 30372 C C   . HIS I 3 206 ? 162.364 183.481 108.933 1.000 177.80680 ? ? ? ? ? ? 206 HIS I C   1 
+ATOM 30373 O O   . HIS I 3 206 ? 162.721 183.580 110.112 1.000 176.53013 ? ? ? ? ? ? 206 HIS I O   1 
+ATOM 30374 C CB  . HIS I 3 206 ? 163.979 181.841 107.928 1.000 179.34395 ? ? ? ? ? ? 206 HIS I CB  1 
+ATOM 30375 C CG  . HIS I 3 206 ? 163.037 180.758 107.500 1.000 179.95557 ? ? ? ? ? ? 206 HIS I CG  1 
+ATOM 30376 N ND1 . HIS I 3 206 ? 161.720 180.713 107.901 1.000 181.48219 ? ? ? ? ? ? 206 HIS I ND1 1 
+ATOM 30377 C CD2 . HIS I 3 206 ? 163.224 179.681 106.702 1.000 177.92086 ? ? ? ? ? ? 206 HIS I CD2 1 
+ATOM 30378 C CE1 . HIS I 3 206 ? 161.136 179.654 107.370 1.000 180.37516 ? ? ? ? ? ? 206 HIS I CE1 1 
+ATOM 30379 N NE2 . HIS I 3 206 ? 162.027 179.010 106.638 1.000 179.34575 ? ? ? ? ? ? 206 HIS I NE2 1 
+ATOM 30380 N N   . GLU I 3 207 ? 161.096 183.572 108.545 1.000 183.85625 ? ? ? ? ? ? 207 GLU I N   1 
+ATOM 30381 C CA  . GLU I 3 207 ? 160.001 183.720 109.491 1.000 185.25246 ? ? ? ? ? ? 207 GLU I CA  1 
+ATOM 30382 C C   . GLU I 3 207 ? 159.386 182.354 109.758 1.000 186.63590 ? ? ? ? ? ? 207 GLU I C   1 
+ATOM 30383 O O   . GLU I 3 207 ? 159.058 181.622 108.819 1.000 186.04947 ? ? ? ? ? ? 207 GLU I O   1 
+ATOM 30384 C CB  . GLU I 3 207 ? 158.933 184.677 108.953 1.000 186.26537 ? ? ? ? ? ? 207 GLU I CB  1 
+ATOM 30385 C CG  . GLU I 3 207 ? 159.315 186.155 108.925 1.000 187.81763 ? ? ? ? ? ? 207 GLU I CG  1 
+ATOM 30386 C CD  . GLU I 3 207 ? 160.569 186.441 108.125 1.000 189.85722 ? ? ? ? ? ? 207 GLU I CD  1 
+ATOM 30387 O OE1 . GLU I 3 207 ? 160.511 186.366 106.880 1.000 190.11270 ? ? ? ? ? ? 207 GLU I OE1 1 
+ATOM 30388 O OE2 . GLU I 3 207 ? 161.611 186.742 108.744 1.000 188.96045 ? ? ? ? ? ? 207 GLU I OE2 1 
+ATOM 30389 N N   . TYR I 3 208 ? 159.235 182.012 111.034 1.000 176.11188 ? ? ? ? ? ? 208 TYR I N   1 
+ATOM 30390 C CA  . TYR I 3 208 ? 158.600 180.756 111.402 1.000 174.64615 ? ? ? ? ? ? 208 TYR I CA  1 
+ATOM 30391 C C   . TYR I 3 208 ? 157.970 180.896 112.778 1.000 171.64489 ? ? ? ? ? ? 208 TYR I C   1 
+ATOM 30392 O O   . TYR I 3 208 ? 158.256 181.833 113.528 1.000 168.59432 ? ? ? ? ? ? 208 TYR I O   1 
+ATOM 30393 C CB  . TYR I 3 208 ? 159.591 179.584 111.349 1.000 172.28744 ? ? ? ? ? ? 208 TYR I CB  1 
+ATOM 30394 C CG  . TYR I 3 208 ? 160.777 179.675 112.288 1.000 171.93186 ? ? ? ? ? ? 208 TYR I CG  1 
+ATOM 30395 C CD1 . TYR I 3 208 ? 160.620 179.553 113.663 1.000 170.61265 ? ? ? ? ? ? 208 TYR I CD1 1 
+ATOM 30396 C CD2 . TYR I 3 208 ? 162.059 179.855 111.793 1.000 171.96270 ? ? ? ? ? ? 208 TYR I CD2 1 
+ATOM 30397 C CE1 . TYR I 3 208 ? 161.702 179.619 114.512 1.000 171.33986 ? ? ? ? ? ? 208 TYR I CE1 1 
+ATOM 30398 C CE2 . TYR I 3 208 ? 163.147 179.925 112.638 1.000 173.44302 ? ? ? ? ? ? 208 TYR I CE2 1 
+ATOM 30399 C CZ  . TYR I 3 208 ? 162.962 179.808 113.997 1.000 173.05428 ? ? ? ? ? ? 208 TYR I CZ  1 
+ATOM 30400 O OH  . TYR I 3 208 ? 164.043 179.878 114.846 1.000 171.37227 ? ? ? ? ? ? 208 TYR I OH  1 
+ATOM 30401 N N   . ILE I 3 209 ? 157.104 179.942 113.101 1.000 169.39346 ? ? ? ? ? ? 209 ILE I N   1 
+ATOM 30402 C CA  . ILE I 3 209 ? 156.375 179.918 114.360 1.000 171.20352 ? ? ? ? ? ? 209 ILE I CA  1 
+ATOM 30403 C C   . ILE I 3 209 ? 156.690 178.610 115.074 1.000 170.52259 ? ? ? ? ? ? 209 ILE I C   1 
+ATOM 30404 O O   . ILE I 3 209 ? 156.823 177.560 114.436 1.000 168.48143 ? ? ? ? ? ? 209 ILE I O   1 
+ATOM 30405 C CB  . ILE I 3 209 ? 154.857 180.086 114.133 1.000 171.27906 ? ? ? ? ? ? 209 ILE I CB  1 
+ATOM 30406 C CG1 . ILE I 3 209 ? 154.136 180.336 115.456 1.000 169.92074 ? ? ? ? ? ? 209 ILE I CG1 1 
+ATOM 30407 C CG2 . ILE I 3 209 ? 154.269 178.888 113.397 1.000 169.45050 ? ? ? ? ? ? 209 ILE I CG2 1 
+ATOM 30408 C CD1 . ILE I 3 209 ? 154.072 181.789 115.843 1.000 168.52652 ? ? ? ? ? ? 209 ILE I CD1 1 
+ATOM 30409 N N   . VAL I 3 210 ? 156.849 178.683 116.395 1.000 168.30371 ? ? ? ? ? ? 210 VAL I N   1 
+ATOM 30410 C CA  . VAL I 3 210 ? 157.174 177.525 117.216 1.000 165.84381 ? ? ? ? ? ? 210 VAL I CA  1 
+ATOM 30411 C C   . VAL I 3 210 ? 156.254 177.506 118.428 1.000 167.07037 ? ? ? ? ? ? 210 VAL I C   1 
+ATOM 30412 O O   . VAL I 3 210 ? 155.571 178.482 118.740 1.000 169.99322 ? ? ? ? ? ? 210 VAL I O   1 
+ATOM 30413 C CB  . VAL I 3 210 ? 158.648 177.514 117.671 1.000 165.08528 ? ? ? ? ? ? 210 VAL I CB  1 
+ATOM 30414 C CG1 . VAL I 3 210 ? 159.580 177.655 116.484 1.000 164.63766 ? ? ? ? ? ? 210 VAL I CG1 1 
+ATOM 30415 C CG2 . VAL I 3 210 ? 158.894 178.613 118.688 1.000 162.80575 ? ? ? ? ? ? 210 VAL I CG2 1 
+ATOM 30416 N N   . ASP I 3 211 ? 156.245 176.365 119.113 1.000 174.58379 ? ? ? ? ? ? 211 ASP I N   1 
+ATOM 30417 C CA  . ASP I 3 211 ? 155.517 176.194 120.363 1.000 176.23536 ? ? ? ? ? ? 211 ASP I CA  1 
+ATOM 30418 C C   . ASP I 3 211 ? 156.505 175.842 121.461 1.000 176.48014 ? ? ? ? ? ? 211 ASP I C   1 
+ATOM 30419 O O   . ASP I 3 211 ? 157.287 174.897 121.316 1.000 177.21196 ? ? ? ? ? ? 211 ASP I O   1 
+ATOM 30420 C CB  . ASP I 3 211 ? 154.454 175.101 120.243 1.000 175.36417 ? ? ? ? ? ? 211 ASP I CB  1 
+ATOM 30421 C CG  . ASP I 3 211 ? 153.323 175.489 119.328 1.000 176.62587 ? ? ? ? ? ? 211 ASP I CG  1 
+ATOM 30422 O OD1 . ASP I 3 211 ? 153.230 176.684 118.984 1.000 180.07528 ? ? ? ? ? ? 211 ASP I OD1 1 
+ATOM 30423 O OD2 . ASP I 3 211 ? 152.526 174.603 118.956 1.000 175.13892 ? ? ? ? ? ? 211 ASP I OD2 1 
+ATOM 30424 N N   . LEU I 3 212 ? 156.473 176.598 122.553 1.000 175.64468 ? ? ? ? ? ? 212 LEU I N   1 
+ATOM 30425 C CA  . LEU I 3 212 ? 157.183 176.192 123.756 1.000 177.52462 ? ? ? ? ? ? 212 LEU I CA  1 
+ATOM 30426 C C   . LEU I 3 212 ? 156.373 175.215 124.597 1.000 177.16881 ? ? ? ? ? ? 212 LEU I C   1 
+ATOM 30427 O O   . LEU I 3 212 ? 156.870 174.742 125.624 1.000 177.09588 ? ? ? ? ? ? 212 LEU I O   1 
+ATOM 30428 C CB  . LEU I 3 212 ? 157.583 177.413 124.595 1.000 175.92274 ? ? ? ? ? ? 212 LEU I CB  1 
+ATOM 30429 C CG  . LEU I 3 212 ? 158.408 178.545 123.958 1.000 175.30082 ? ? ? ? ? ? 212 LEU I CG  1 
+ATOM 30430 C CD1 . LEU I 3 212 ? 159.621 177.972 123.233 1.000 176.40854 ? ? ? ? ? ? 212 LEU I CD1 1 
+ATOM 30431 C CD2 . LEU I 3 212 ? 157.614 179.472 123.043 1.000 173.63685 ? ? ? ? ? ? 212 LEU I CD2 1 
+ATOM 30432 N N   . ASN I 3 213 ? 155.146 174.908 124.184 1.000 167.42015 ? ? ? ? ? ? 213 ASN I N   1 
+ATOM 30433 C CA  . ASN I 3 213 ? 154.349 173.843 124.773 1.000 167.18576 ? ? ? ? ? ? 213 ASN I CA  1 
+ATOM 30434 C C   . ASN I 3 213 ? 154.364 172.579 123.926 1.000 166.53921 ? ? ? ? ? ? 213 ASN I C   1 
+ATOM 30435 O O   . ASN I 3 213 ? 153.607 171.646 124.208 1.000 169.78183 ? ? ? ? ? ? 213 ASN I O   1 
+ATOM 30436 C CB  . ASN I 3 213 ? 152.910 174.315 124.977 1.000 167.70975 ? ? ? ? ? ? 213 ASN I CB  1 
+ATOM 30437 C CG  . ASN I 3 213 ? 152.735 175.109 126.250 1.000 167.98752 ? ? ? ? ? ? 213 ASN I CG  1 
+ATOM 30438 O OD1 . ASN I 3 213 ? 153.711 175.501 126.888 1.000 167.16806 ? ? ? ? ? ? 213 ASN I OD1 1 
+ATOM 30439 N ND2 . ASN I 3 213 ? 151.487 175.357 126.626 1.000 166.42482 ? ? ? ? ? ? 213 ASN I ND2 1 
+ATOM 30440 N N   . ALA I 3 214 ? 155.207 172.531 122.893 1.000 162.22768 ? ? ? ? ? ? 214 ALA I N   1 
+ATOM 30441 C CA  . ALA I 3 214 ? 155.198 171.406 121.967 1.000 163.68072 ? ? ? ? ? ? 214 ALA I CA  1 
+ATOM 30442 C C   . ALA I 3 214 ? 155.749 170.129 122.584 1.000 163.88344 ? ? ? ? ? ? 214 ALA I C   1 
+ATOM 30443 O O   . ALA I 3 214 ? 155.426 169.038 122.104 1.000 163.50264 ? ? ? ? ? ? 214 ALA I O   1 
+ATOM 30444 C CB  . ALA I 3 214 ? 155.990 171.758 120.709 1.000 161.74855 ? ? ? ? ? ? 214 ALA I CB  1 
+ATOM 30445 N N   . MET I 3 215 ? 156.571 170.232 123.630 1.000 161.82312 ? ? ? ? ? ? 215 MET I N   1 
+ATOM 30446 C CA  . MET I 3 215 ? 157.125 169.033 124.245 1.000 160.57429 ? ? ? ? ? ? 215 MET I CA  1 
+ATOM 30447 C C   . MET I 3 215 ? 156.080 168.236 125.012 1.000 161.74154 ? ? ? ? ? ? 215 MET I C   1 
+ATOM 30448 O O   . MET I 3 215 ? 156.318 167.064 125.321 1.000 162.02496 ? ? ? ? ? ? 215 MET I O   1 
+ATOM 30449 C CB  . MET I 3 215 ? 158.281 169.396 125.176 1.000 156.91538 ? ? ? ? ? ? 215 MET I CB  1 
+ATOM 30450 C CG  . MET I 3 215 ? 159.648 169.116 124.584 1.000 159.04588 ? ? ? ? ? ? 215 MET I CG  1 
+ATOM 30451 S SD  . MET I 3 215 ? 160.984 169.917 125.483 1.000 175.09583 ? ? ? ? ? ? 215 MET I SD  1 
+ATOM 30452 C CE  . MET I 3 215 ? 162.288 168.708 125.273 1.000 162.95801 ? ? ? ? ? ? 215 MET I CE  1 
+ATOM 30453 N N   . TYR I 3 216 ? 154.937 168.836 125.324 1.000 156.63287 ? ? ? ? ? ? 216 TYR I N   1 
+ATOM 30454 C CA  . TYR I 3 216 ? 153.873 168.168 126.057 1.000 156.73382 ? ? ? ? ? ? 216 TYR I CA  1 
+ATOM 30455 C C   . TYR I 3 216 ? 152.607 168.186 125.214 1.000 156.94232 ? ? ? ? ? ? 216 TYR I C   1 
+ATOM 30456 O O   . TYR I 3 216 ? 152.382 169.120 124.440 1.000 159.60309 ? ? ? ? ? ? 216 TYR I O   1 
+ATOM 30457 C CB  . TYR I 3 216 ? 153.622 168.850 127.393 1.000 154.59947 ? ? ? ? ? ? 216 TYR I CB  1 
+ATOM 30458 C CG  . TYR I 3 216 ? 154.823 169.583 127.941 1.000 158.41309 ? ? ? ? ? ? 216 TYR I CG  1 
+ATOM 30459 C CD1 . TYR I 3 216 ? 154.907 170.965 127.861 1.000 158.98840 ? ? ? ? ? ? 216 TYR I CD1 1 
+ATOM 30460 C CD2 . TYR I 3 216 ? 155.865 168.900 128.546 1.000 161.18548 ? ? ? ? ? ? 216 TYR I CD2 1 
+ATOM 30461 C CE1 . TYR I 3 216 ? 155.998 171.645 128.359 1.000 160.66520 ? ? ? ? ? ? 216 TYR I CE1 1 
+ATOM 30462 C CE2 . TYR I 3 216 ? 156.959 169.574 129.049 1.000 161.66076 ? ? ? ? ? ? 216 TYR I CE2 1 
+ATOM 30463 C CZ  . TYR I 3 216 ? 157.022 170.944 128.953 1.000 161.67527 ? ? ? ? ? ? 216 TYR I CZ  1 
+ATOM 30464 O OH  . TYR I 3 216 ? 158.113 171.616 129.453 1.000 159.89945 ? ? ? ? ? ? 216 TYR I OH  1 
+ATOM 30465 N N   . LYS I 3 217 ? 151.780 167.151 125.363 1.000 134.76422 ? ? ? ? ? ? 217 LYS I N   1 
+ATOM 30466 C CA  . LYS I 3 217 ? 150.645 166.999 124.459 1.000 134.09997 ? ? ? ? ? ? 217 LYS I CA  1 
+ATOM 30467 C C   . LYS I 3 217 ? 149.359 167.584 125.029 1.000 139.62904 ? ? ? ? ? ? 217 LYS I C   1 
+ATOM 30468 O O   . LYS I 3 217 ? 148.554 168.149 124.281 1.000 142.50538 ? ? ? ? ? ? 217 LYS I O   1 
+ATOM 30469 C CB  . LYS I 3 217 ? 150.439 165.525 124.116 1.000 127.39836 ? ? ? ? ? ? 217 LYS I CB  1 
+ATOM 30470 C CG  . LYS I 3 217 ? 151.557 164.916 123.298 1.000 128.40832 ? ? ? ? ? ? 217 LYS I CG  1 
+ATOM 30471 C CD  . LYS I 3 217 ? 151.380 163.418 123.165 1.000 133.51456 ? ? ? ? ? ? 217 LYS I CD  1 
+ATOM 30472 C CE  . LYS I 3 217 ? 150.562 163.068 121.940 1.000 132.25882 ? ? ? ? ? ? 217 LYS I CE  1 
+ATOM 30473 N NZ  . LYS I 3 217 ? 151.190 161.973 121.157 1.000 132.12924 ? ? ? ? ? ? 217 LYS I NZ  1 
+ATOM 30474 N N   . ARG I 3 218 ? 149.137 167.459 126.338 1.000 151.56078 ? ? ? ? ? ? 218 ARG I N   1 
+ATOM 30475 C CA  . ARG I 3 218 ? 147.806 167.738 126.869 1.000 152.08174 ? ? ? ? ? ? 218 ARG I CA  1 
+ATOM 30476 C C   . ARG I 3 218 ? 147.475 169.226 126.852 1.000 154.69523 ? ? ? ? ? ? 218 ARG I C   1 
+ATOM 30477 O O   . ARG I 3 218 ? 146.374 169.610 126.440 1.000 157.40691 ? ? ? ? ? ? 218 ARG I O   1 
+ATOM 30478 C CB  . ARG I 3 218 ? 147.666 167.180 128.282 1.000 152.00815 ? ? ? ? ? ? 218 ARG I CB  1 
+ATOM 30479 C CG  . ARG I 3 218 ? 147.643 165.668 128.349 1.000 152.34732 ? ? ? ? ? ? 218 ARG I CG  1 
+ATOM 30480 C CD  . ARG I 3 218 ? 147.180 165.216 129.715 1.000 154.75285 ? ? ? ? ? ? 218 ARG I CD  1 
+ATOM 30481 N NE  . ARG I 3 218 ? 148.072 165.669 130.774 1.000 157.52134 ? ? ? ? ? ? 218 ARG I NE  1 
+ATOM 30482 C CZ  . ARG I 3 218 ? 148.576 164.878 131.709 1.000 157.07942 ? ? ? ? ? ? 218 ARG I CZ  1 
+ATOM 30483 N NH1 . ARG I 3 218 ? 148.272 163.592 131.761 1.000 155.28576 ? ? ? ? ? ? 218 ARG I NH1 1 
+ATOM 30484 N NH2 . ARG I 3 218 ? 149.397 165.392 132.620 1.000 154.92039 ? ? ? ? ? ? 218 ARG I NH2 1 
+ATOM 30485 N N   . ARG I 3 219 ? 148.394 170.079 127.297 1.000 156.53662 ? ? ? ? ? ? 219 ARG I N   1 
+ATOM 30486 C CA  . ARG I 3 219 ? 148.057 171.490 127.438 1.000 157.37456 ? ? ? ? ? ? 219 ARG I CA  1 
+ATOM 30487 C C   . ARG I 3 219 ? 147.885 172.140 126.072 1.000 158.07862 ? ? ? ? ? ? 219 ARG I C   1 
+ATOM 30488 O O   . ARG I 3 219 ? 148.469 171.702 125.077 1.000 155.64197 ? ? ? ? ? ? 219 ARG I O   1 
+ATOM 30489 C CB  . ARG I 3 219 ? 149.121 172.239 128.239 1.000 154.49928 ? ? ? ? ? ? 219 ARG I CB  1 
+ATOM 30490 C CG  . ARG I 3 219 ? 150.465 172.346 127.559 1.000 154.23451 ? ? ? ? ? ? 219 ARG I CG  1 
+ATOM 30491 C CD  . ARG I 3 219 ? 151.399 171.261 128.034 1.000 157.50460 ? ? ? ? ? ? 219 ARG I CD  1 
+ATOM 30492 N NE  . ARG I 3 219 ? 151.882 171.462 129.397 1.000 162.15499 ? ? ? ? ? ? 219 ARG I NE  1 
+ATOM 30493 C CZ  . ARG I 3 219 ? 152.633 172.480 129.798 1.000 161.19865 ? ? ? ? ? ? 219 ARG I CZ  1 
+ATOM 30494 N NH1 . ARG I 3 219 ? 153.051 173.410 128.955 1.000 159.25589 ? ? ? ? ? ? 219 ARG I NH1 1 
+ATOM 30495 N NH2 . ARG I 3 219 ? 152.988 172.559 131.077 1.000 159.39720 ? ? ? ? ? ? 219 ARG I NH2 1 
+ATOM 30496 N N   . LYS I 3 220 ? 147.072 173.186 126.034 1.000 166.37835 ? ? ? ? ? ? 220 LYS I N   1 
+ATOM 30497 C CA  . LYS I 3 220 ? 146.768 173.884 124.791 1.000 167.24846 ? ? ? ? ? ? 220 LYS I CA  1 
+ATOM 30498 C C   . LYS I 3 220 ? 148.027 174.518 124.217 1.000 168.96492 ? ? ? ? ? ? 220 LYS I C   1 
+ATOM 30499 O O   . LYS I 3 220 ? 148.843 175.052 124.979 1.000 168.49984 ? ? ? ? ? ? 220 LYS I O   1 
+ATOM 30500 C CB  . LYS I 3 220 ? 145.706 174.949 125.038 1.000 165.80206 ? ? ? ? ? ? 220 LYS I CB  1 
+ATOM 30501 C CG  . LYS I 3 220 ? 145.884 175.697 126.348 1.000 168.30567 ? ? ? ? ? ? 220 LYS I CG  1 
+ATOM 30502 C CD  . LYS I 3 220 ? 145.365 177.120 126.247 1.000 167.28010 ? ? ? ? ? ? 220 LYS I CD  1 
+ATOM 30503 C CE  . LYS I 3 220 ? 145.937 177.990 127.352 1.000 166.75911 ? ? ? ? ? ? 220 LYS I CE  1 
+ATOM 30504 N NZ  . LYS I 3 220 ? 147.422 177.909 127.408 1.000 166.69414 ? ? ? ? ? ? 220 LYS I NZ  1 
+ATOM 30505 N N   . PRO I 3 221 ? 148.228 174.487 122.902 1.000 169.84157 ? ? ? ? ? ? 221 PRO I N   1 
+ATOM 30506 C CA  . PRO I 3 221 ? 149.455 175.053 122.338 1.000 168.19721 ? ? ? ? ? ? 221 PRO I CA  1 
+ATOM 30507 C C   . PRO I 3 221 ? 149.359 176.563 122.197 1.000 167.33763 ? ? ? ? ? ? 221 PRO I C   1 
+ATOM 30508 O O   . PRO I 3 221 ? 148.318 177.110 121.827 1.000 167.03622 ? ? ? ? ? ? 221 PRO I O   1 
+ATOM 30509 C CB  . PRO I 3 221 ? 149.569 174.364 120.975 1.000 166.90074 ? ? ? ? ? ? 221 PRO I CB  1 
+ATOM 30510 C CG  . PRO I 3 221 ? 148.169 173.888 120.645 1.000 166.95059 ? ? ? ? ? ? 221 PRO I CG  1 
+ATOM 30511 C CD  . PRO I 3 221 ? 147.288 174.056 121.856 1.000 167.17154 ? ? ? ? ? ? 221 PRO I CD  1 
+ATOM 30512 N N   . LYS I 3 222 ? 150.465 177.236 122.499 1.000 168.74562 ? ? ? ? ? ? 222 LYS I N   1 
+ATOM 30513 C CA  . LYS I 3 222 ? 150.580 178.679 122.351 1.000 168.17959 ? ? ? ? ? ? 222 LYS I CA  1 
+ATOM 30514 C C   . LYS I 3 222 ? 151.722 178.983 121.393 1.000 167.40970 ? ? ? ? ? ? 222 LYS I C   1 
+ATOM 30515 O O   . LYS I 3 222 ? 152.802 178.395 121.501 1.000 166.83335 ? ? ? ? ? ? 222 LYS I O   1 
+ATOM 30516 C CB  . LYS I 3 222 ? 150.798 179.355 123.708 1.000 166.61300 ? ? ? ? ? ? 222 LYS I CB  1 
+ATOM 30517 C CG  . LYS I 3 222 ? 151.857 178.694 124.564 1.000 167.37124 ? ? ? ? ? ? 222 LYS I CG  1 
+ATOM 30518 C CD  . LYS I 3 222 ? 152.668 179.717 125.326 1.000 164.58884 ? ? ? ? ? ? 222 LYS I CD  1 
+ATOM 30519 C CE  . LYS I 3 222 ? 153.850 180.159 124.495 1.000 164.93443 ? ? ? ? ? ? 222 LYS I CE  1 
+ATOM 30520 N NZ  . LYS I 3 222 ? 154.670 178.979 124.126 1.000 162.85538 ? ? ? ? ? ? 222 LYS I NZ  1 
+ATOM 30521 N N   . LEU I 3 223 ? 151.476 179.897 120.461 1.000 168.51351 ? ? ? ? ? ? 223 LEU I N   1 
+ATOM 30522 C CA  . LEU I 3 223 ? 152.370 180.145 119.339 1.000 168.69662 ? ? ? ? ? ? 223 LEU I CA  1 
+ATOM 30523 C C   . LEU I 3 223 ? 153.285 181.324 119.646 1.000 169.50363 ? ? ? ? ? ? 223 LEU I C   1 
+ATOM 30524 O O   . LEU I 3 223 ? 152.853 182.324 120.224 1.000 169.16377 ? ? ? ? ? ? 223 LEU I O   1 
+ATOM 30525 C CB  . LEU I 3 223 ? 151.574 180.427 118.061 1.000 169.87652 ? ? ? ? ? ? 223 LEU I CB  1 
+ATOM 30526 C CG  . LEU I 3 223 ? 150.742 179.341 117.356 1.000 170.47187 ? ? ? ? ? ? 223 LEU I CG  1 
+ATOM 30527 C CD1 . LEU I 3 223 ? 151.620 178.235 116.786 1.000 168.05450 ? ? ? ? ? ? 223 LEU I CD1 1 
+ATOM 30528 C CD2 . LEU I 3 223 ? 149.633 178.760 118.231 1.000 167.85282 ? ? ? ? ? ? 223 LEU I CD2 1 
+ATOM 30529 N N   . GLU I 3 224 ? 154.554 181.199 119.259 1.000 176.59776 ? ? ? ? ? ? 224 GLU I N   1 
+ATOM 30530 C CA  . GLU I 3 224 ? 155.528 182.265 119.444 1.000 175.87807 ? ? ? ? ? ? 224 GLU I CA  1 
+ATOM 30531 C C   . GLU I 3 224 ? 156.399 182.377 118.202 1.000 175.72979 ? ? ? ? ? ? 224 GLU I C   1 
+ATOM 30532 O O   . GLU I 3 224 ? 156.851 181.366 117.659 1.000 175.11797 ? ? ? ? ? ? 224 GLU I O   1 
+ATOM 30533 C CB  . GLU I 3 224 ? 156.399 182.020 120.682 1.000 175.51357 ? ? ? ? ? ? 224 GLU I CB  1 
+ATOM 30534 C CG  . GLU I 3 224 ? 157.399 183.128 120.966 1.000 175.74603 ? ? ? ? ? ? 224 GLU I CG  1 
+ATOM 30535 C CD  . GLU I 3 224 ? 158.814 182.742 120.591 1.000 178.62111 ? ? ? ? ? ? 224 GLU I CD  1 
+ATOM 30536 O OE1 . GLU I 3 224 ? 158.984 181.738 119.871 1.000 178.27024 ? ? ? ? ? ? 224 GLU I OE1 1 
+ATOM 30537 O OE2 . GLU I 3 224 ? 159.757 183.443 121.015 1.000 177.49804 ? ? ? ? ? ? 224 GLU I OE2 1 
+ATOM 30538 N N   . LYS I 3 225 ? 156.628 183.610 117.758 1.000 173.17470 ? ? ? ? ? ? 225 LYS I N   1 
+ATOM 30539 C CA  . LYS I 3 225 ? 157.390 183.854 116.541 1.000 171.85423 ? ? ? ? ? ? 225 LYS I CA  1 
+ATOM 30540 C C   . LYS I 3 225 ? 158.881 183.947 116.832 1.000 173.42338 ? ? ? ? ? ? 225 LYS I C   1 
+ATOM 30541 O O   . LYS I 3 225 ? 159.298 184.450 117.879 1.000 174.15481 ? ? ? ? ? ? 225 LYS I O   1 
+ATOM 30542 C CB  . LYS I 3 225 ? 156.922 185.143 115.867 1.000 172.68758 ? ? ? ? ? ? 225 LYS I CB  1 
+ATOM 30543 C CG  . LYS I 3 225 ? 155.479 185.128 115.405 1.000 173.47472 ? ? ? ? ? ? 225 LYS I CG  1 
+ATOM 30544 C CD  . LYS I 3 225 ? 155.371 184.600 113.985 1.000 173.70182 ? ? ? ? ? ? 225 LYS I CD  1 
+ATOM 30545 C CE  . LYS I 3 225 ? 155.939 185.591 112.984 1.000 173.46970 ? ? ? ? ? ? 225 LYS I CE  1 
+ATOM 30546 N NZ  . LYS I 3 225 ? 155.631 185.200 111.582 1.000 172.17731 ? ? ? ? ? ? 225 LYS I NZ  1 
+ATOM 30547 N N   . ARG I 3 226 ? 159.685 183.456 115.891 1.000 173.42902 ? ? ? ? ? ? 226 ARG I N   1 
+ATOM 30548 C CA  . ARG I 3 226 ? 161.127 183.646 115.911 1.000 172.61166 ? ? ? ? ? ? 226 ARG I CA  1 
+ATOM 30549 C C   . ARG I 3 226 ? 161.594 183.967 114.500 1.000 172.42324 ? ? ? ? ? ? 226 ARG I C   1 
+ATOM 30550 O O   . ARG I 3 226 ? 160.920 183.653 113.516 1.000 173.97108 ? ? ? ? ? ? 226 ARG I O   1 
+ATOM 30551 C CB  . ARG I 3 226 ? 161.875 182.416 116.442 1.000 174.42814 ? ? ? ? ? ? 226 ARG I CB  1 
+ATOM 30552 C CG  . ARG I 3 226 ? 161.383 181.893 117.776 1.000 176.48004 ? ? ? ? ? ? 226 ARG I CG  1 
+ATOM 30553 C CD  . ARG I 3 226 ? 162.006 180.543 118.090 1.000 176.59253 ? ? ? ? ? ? 226 ARG I CD  1 
+ATOM 30554 N NE  . ARG I 3 226 ? 162.777 180.569 119.327 1.000 176.33962 ? ? ? ? ? ? 226 ARG I NE  1 
+ATOM 30555 C CZ  . ARG I 3 226 ? 163.154 179.488 119.996 1.000 176.46955 ? ? ? ? ? ? 226 ARG I CZ  1 
+ATOM 30556 N NH1 . ARG I 3 226 ? 162.855 178.272 119.570 1.000 175.47611 ? ? ? ? ? ? 226 ARG I NH1 1 
+ATOM 30557 N NH2 . ARG I 3 226 ? 163.851 179.631 121.119 1.000 175.81441 ? ? ? ? ? ? 226 ARG I NH2 1 
+ATOM 30558 N N   . PHE I 3 227 ? 162.762 184.597 114.411 1.000 172.56794 ? ? ? ? ? ? 227 PHE I N   1 
+ATOM 30559 C CA  . PHE I 3 227 ? 163.320 185.037 113.136 1.000 176.31989 ? ? ? ? ? ? 227 PHE I CA  1 
+ATOM 30560 C C   . PHE I 3 227 ? 164.760 184.553 113.055 1.000 175.66578 ? ? ? ? ? ? 227 PHE I C   1 
+ATOM 30561 O O   . PHE I 3 227 ? 165.631 185.071 113.761 1.000 174.57894 ? ? ? ? ? ? 227 PHE I O   1 
+ATOM 30562 C CB  . PHE I 3 227 ? 163.245 186.557 113.004 1.000 175.97786 ? ? ? ? ? ? 227 PHE I CB  1 
+ATOM 30563 C CG  . PHE I 3 227 ? 161.847 187.095 113.042 1.000 177.58564 ? ? ? ? ? ? 227 PHE I CG  1 
+ATOM 30564 C CD1 . PHE I 3 227 ? 160.899 186.670 112.128 1.000 177.22050 ? ? ? ? ? ? 227 PHE I CD1 1 
+ATOM 30565 C CD2 . PHE I 3 227 ? 161.477 188.023 114.000 1.000 176.11725 ? ? ? ? ? ? 227 PHE I CD2 1 
+ATOM 30566 C CE1 . PHE I 3 227 ? 159.609 187.164 112.169 1.000 175.03895 ? ? ? ? ? ? 227 PHE I CE1 1 
+ATOM 30567 C CE2 . PHE I 3 227 ? 160.190 188.521 114.043 1.000 175.03107 ? ? ? ? ? ? 227 PHE I CE2 1 
+ATOM 30568 C CZ  . PHE I 3 227 ? 159.256 188.090 113.126 1.000 175.11222 ? ? ? ? ? ? 227 PHE I CZ  1 
+ATOM 30569 N N   . GLN I 3 228 ? 165.010 183.570 112.198 1.000 175.36347 ? ? ? ? ? ? 228 GLN I N   1 
+ATOM 30570 C CA  . GLN I 3 228 ? 166.331 182.973 112.048 1.000 173.94288 ? ? ? ? ? ? 228 GLN I CA  1 
+ATOM 30571 C C   . GLN I 3 228 ? 166.914 183.387 110.705 1.000 176.87044 ? ? ? ? ? ? 228 GLN I C   1 
+ATOM 30572 O O   . GLN I 3 228 ? 166.276 183.200 109.663 1.000 179.18260 ? ? ? ? ? ? 228 GLN I O   1 
+ATOM 30573 C CB  . GLN I 3 228 ? 166.259 181.451 112.157 1.000 174.36303 ? ? ? ? ? ? 228 GLN I CB  1 
+ATOM 30574 C CG  . GLN I 3 228 ? 167.465 180.733 111.581 1.000 176.19898 ? ? ? ? ? ? 228 GLN I CG  1 
+ATOM 30575 C CD  . GLN I 3 228 ? 167.123 179.903 110.360 1.000 177.19808 ? ? ? ? ? ? 228 GLN I CD  1 
+ATOM 30576 O OE1 . GLN I 3 228 ? 166.038 180.029 109.794 1.000 176.87678 ? ? ? ? ? ? 228 GLN I OE1 1 
+ATOM 30577 N NE2 . GLN I 3 228 ? 168.052 179.049 109.946 1.000 176.05284 ? ? ? ? ? ? 228 GLN I NE2 1 
+ATOM 30578 N N   . THR I 3 229 ? 168.121 183.947 110.732 1.000 177.51293 ? ? ? ? ? ? 229 THR I N   1 
+ATOM 30579 C CA  . THR I 3 229 ? 168.815 184.351 109.519 1.000 179.54674 ? ? ? ? ? ? 229 THR I CA  1 
+ATOM 30580 C C   . THR I 3 229 ? 170.011 183.469 109.196 1.000 177.40573 ? ? ? ? ? ? 229 THR I C   1 
+ATOM 30581 O O   . THR I 3 229 ? 170.545 183.559 108.086 1.000 174.72652 ? ? ? ? ? ? 229 THR I O   1 
+ATOM 30582 C CB  . THR I 3 229 ? 169.284 185.805 109.635 1.000 178.15024 ? ? ? ? ? ? 229 THR I CB  1 
+ATOM 30583 O OG1 . THR I 3 229 ? 170.216 186.091 108.585 1.000 178.06882 ? ? ? ? ? ? 229 THR I OG1 1 
+ATOM 30584 C CG2 . THR I 3 229 ? 169.957 186.035 110.977 1.000 174.35339 ? ? ? ? ? ? 229 THR I CG2 1 
+ATOM 30585 N N   . LYS I 3 230 ? 170.441 182.625 110.130 1.000 174.86928 ? ? ? ? ? ? 230 LYS I N   1 
+ATOM 30586 C CA  . LYS I 3 230 ? 171.602 181.765 109.949 1.000 175.45878 ? ? ? ? ? ? 230 LYS I CA  1 
+ATOM 30587 C C   . LYS I 3 230 ? 171.137 180.317 109.961 1.000 177.12652 ? ? ? ? ? ? 230 LYS I C   1 
+ATOM 30588 O O   . LYS I 3 230 ? 170.490 179.879 110.918 1.000 177.51068 ? ? ? ? ? ? 230 LYS I O   1 
+ATOM 30589 C CB  . LYS I 3 230 ? 172.634 182.007 111.051 1.000 176.08518 ? ? ? ? ? ? 230 LYS I CB  1 
+ATOM 30590 C CG  . LYS I 3 230 ? 173.081 183.453 111.182 1.000 176.31325 ? ? ? ? ? ? 230 LYS I CG  1 
+ATOM 30591 C CD  . LYS I 3 230 ? 173.706 183.968 109.900 1.000 177.89632 ? ? ? ? ? ? 230 LYS I CD  1 
+ATOM 30592 C CE  . LYS I 3 230 ? 174.973 183.203 109.563 1.000 176.97953 ? ? ? ? ? ? 230 LYS I CE  1 
+ATOM 30593 N NZ  . LYS I 3 230 ? 175.912 184.009 108.735 1.000 177.20698 ? ? ? ? ? ? 230 LYS I NZ  1 
+ATOM 30594 N N   . ARG I 3 231 ? 171.468 179.578 108.908 1.000 173.19754 ? ? ? ? ? ? 231 ARG I N   1 
+ATOM 30595 C CA  . ARG I 3 231 ? 171.131 178.166 108.801 1.000 171.93038 ? ? ? ? ? ? 231 ARG I CA  1 
+ATOM 30596 C C   . ARG I 3 231 ? 172.402 177.344 108.949 1.000 172.32942 ? ? ? ? ? ? 231 ARG I C   1 
+ATOM 30597 O O   . ARG I 3 231 ? 173.410 177.631 108.295 1.000 171.41430 ? ? ? ? ? ? 231 ARG I O   1 
+ATOM 30598 C CB  . ARG I 3 231 ? 170.445 177.863 107.468 1.000 169.74082 ? ? ? ? ? ? 231 ARG I CB  1 
+ATOM 30599 C CG  . ARG I 3 231 ? 170.208 176.385 107.209 1.000 168.92611 ? ? ? ? ? ? 231 ARG I CG  1 
+ATOM 30600 C CD  . ARG I 3 231 ? 169.233 176.173 106.061 1.000 168.59906 ? ? ? ? ? ? 231 ARG I CD  1 
+ATOM 30601 N NE  . ARG I 3 231 ? 169.607 175.037 105.228 1.000 170.43901 ? ? ? ? ? ? 231 ARG I NE  1 
+ATOM 30602 C CZ  . ARG I 3 231 ? 169.719 175.080 103.907 1.000 171.36373 ? ? ? ? ? ? 231 ARG I CZ  1 
+ATOM 30603 N NH1 . ARG I 3 231 ? 169.492 176.194 103.231 1.000 172.24170 ? ? ? ? ? ? 231 ARG I NH1 1 
+ATOM 30604 N NH2 . ARG I 3 231 ? 170.068 173.979 103.249 1.000 167.86689 ? ? ? ? ? ? 231 ARG I NH2 1 
+ATOM 30605 N N   . GLU I 3 232 ? 172.357 176.334 109.811 1.000 172.83018 ? ? ? ? ? ? 232 GLU I N   1 
+ATOM 30606 C CA  . GLU I 3 232 ? 173.512 175.500 110.109 1.000 171.84862 ? ? ? ? ? ? 232 GLU I CA  1 
+ATOM 30607 C C   . GLU I 3 232 ? 173.287 174.101 109.559 1.000 169.98933 ? ? ? ? ? ? 232 GLU I C   1 
+ATOM 30608 O O   . GLU I 3 232 ? 172.274 173.465 109.866 1.000 170.19539 ? ? ? ? ? ? 232 GLU I O   1 
+ATOM 30609 C CB  . GLU I 3 232 ? 173.768 175.436 111.616 1.000 170.15218 ? ? ? ? ? ? 232 GLU I CB  1 
+ATOM 30610 C CG  . GLU I 3 232 ? 173.347 176.682 112.370 1.000 172.41152 ? ? ? ? ? ? 232 GLU I CG  1 
+ATOM 30611 C CD  . GLU I 3 232 ? 174.066 177.923 111.887 1.000 174.20732 ? ? ? ? ? ? 232 GLU I CD  1 
+ATOM 30612 O OE1 . GLU I 3 232 ? 175.276 177.834 111.594 1.000 174.46415 ? ? ? ? ? ? 232 GLU I OE1 1 
+ATOM 30613 O OE2 . GLU I 3 232 ? 173.420 178.987 111.798 1.000 174.48352 ? ? ? ? ? ? 232 GLU I OE2 1 
+ATOM 30614 N N   . VAL I 3 233 ? 174.231 173.625 108.751 1.000 158.02646 ? ? ? ? ? ? 233 VAL I N   1 
+ATOM 30615 C CA  . VAL I 3 233 ? 174.196 172.275 108.207 1.000 156.79625 ? ? ? ? ? ? 233 VAL I CA  1 
+ATOM 30616 C C   . VAL I 3 233 ? 175.447 171.542 108.671 1.000 157.17893 ? ? ? ? ? ? 233 VAL I C   1 
+ATOM 30617 O O   . VAL I 3 233 ? 176.534 172.128 108.734 1.000 159.93649 ? ? ? ? ? ? 233 VAL I O   1 
+ATOM 30618 C CB  . VAL I 3 233 ? 174.068 172.272 106.670 1.000 158.71668 ? ? ? ? ? ? 233 VAL I CB  1 
+ATOM 30619 C CG1 . VAL I 3 233 ? 173.044 173.303 106.225 1.000 158.18254 ? ? ? ? ? ? 233 VAL I CG1 1 
+ATOM 30620 C CG2 . VAL I 3 233 ? 175.404 172.533 105.994 1.000 158.75972 ? ? ? ? ? ? 233 VAL I CG2 1 
+ATOM 30621 N N   . GLU I 3 234 ? 175.279 170.277 109.039 1.000 158.88588 ? ? ? ? ? ? 234 GLU I N   1 
+ATOM 30622 C CA  . GLU I 3 234 ? 176.384 169.485 109.557 1.000 159.05835 ? ? ? ? ? ? 234 GLU I CA  1 
+ATOM 30623 C C   . GLU I 3 234 ? 177.283 169.068 108.400 1.000 161.04819 ? ? ? ? ? ? 234 GLU I C   1 
+ATOM 30624 O O   . GLU I 3 234 ? 176.804 168.549 107.388 1.000 163.45722 ? ? ? ? ? ? 234 GLU I O   1 
+ATOM 30625 C CB  . GLU I 3 234 ? 175.822 168.273 110.309 1.000 159.89097 ? ? ? ? ? ? 234 GLU I CB  1 
+ATOM 30626 C CG  . GLU I 3 234 ? 176.778 167.452 111.181 1.000 163.21257 ? ? ? ? ? ? 234 GLU I CG  1 
+ATOM 30627 C CD  . GLU I 3 234 ? 178.011 166.939 110.471 1.000 167.89389 ? ? ? ? ? ? 234 GLU I CD  1 
+ATOM 30628 O OE1 . GLU I 3 234 ? 177.899 166.463 109.322 1.000 165.21801 ? ? ? ? ? ? 234 GLU I OE1 1 
+ATOM 30629 O OE2 . GLU I 3 234 ? 179.101 167.014 111.070 1.000 171.55768 ? ? ? ? ? ? 234 GLU I OE2 1 
+ATOM 30630 N N   . ILE I 3 235 ? 178.588 169.292 108.545 1.000 151.14665 ? ? ? ? ? ? 235 ILE I N   1 
+ATOM 30631 C CA  . ILE I 3 235 ? 179.529 168.958 107.480 1.000 153.16263 ? ? ? ? ? ? 235 ILE I CA  1 
+ATOM 30632 C C   . ILE I 3 235 ? 180.648 168.031 107.920 1.000 152.34923 ? ? ? ? ? ? 235 ILE I C   1 
+ATOM 30633 O O   . ILE I 3 235 ? 181.191 167.292 107.079 1.000 155.22795 ? ? ? ? ? ? 235 ILE I O   1 
+ATOM 30634 C CB  . ILE I 3 235 ? 180.121 170.239 106.857 1.000 152.18193 ? ? ? ? ? ? 235 ILE I CB  1 
+ATOM 30635 C CG1 . ILE I 3 235 ? 180.596 171.192 107.953 1.000 152.14719 ? ? ? ? ? ? 235 ILE I CG1 1 
+ATOM 30636 C CG2 . ILE I 3 235 ? 179.108 170.899 105.944 1.000 154.58000 ? ? ? ? ? ? 235 ILE I CG2 1 
+ATOM 30637 C CD1 . ILE I 3 235 ? 181.549 172.250 107.463 1.000 155.59820 ? ? ? ? ? ? 235 ILE I CD1 1 
+ATOM 30638 N N   . TYR I 3 236 ? 181.046 168.008 109.188 1.000 147.40236 ? ? ? ? ? ? 236 TYR I N   1 
+ATOM 30639 C CA  . TYR I 3 236 ? 182.123 167.130 109.618 1.000 146.81277 ? ? ? ? ? ? 236 TYR I CA  1 
+ATOM 30640 C C   . TYR I 3 236 ? 181.940 166.742 111.074 1.000 150.29144 ? ? ? ? ? ? 236 TYR I C   1 
+ATOM 30641 O O   . TYR I 3 236 ? 181.906 167.602 111.958 1.000 151.63905 ? ? ? ? ? ? 236 TYR I O   1 
+ATOM 30642 C CB  . TYR I 3 236 ? 183.496 167.781 109.437 1.000 148.31049 ? ? ? ? ? ? 236 TYR I CB  1 
+ATOM 30643 C CG  . TYR I 3 236 ? 184.635 166.817 109.658 1.000 150.73743 ? ? ? ? ? ? 236 TYR I CG  1 
+ATOM 30644 C CD1 . TYR I 3 236 ? 184.652 165.581 109.030 1.000 147.56220 ? ? ? ? ? ? 236 TYR I CD1 1 
+ATOM 30645 C CD2 . TYR I 3 236 ? 185.684 167.134 110.507 1.000 151.25219 ? ? ? ? ? ? 236 TYR I CD2 1 
+ATOM 30646 C CE1 . TYR I 3 236 ? 185.687 164.693 109.233 1.000 148.89043 ? ? ? ? ? ? 236 TYR I CE1 1 
+ATOM 30647 C CE2 . TYR I 3 236 ? 186.723 166.251 110.715 1.000 150.37479 ? ? ? ? ? ? 236 TYR I CE2 1 
+ATOM 30648 C CZ  . TYR I 3 236 ? 186.719 165.033 110.076 1.000 150.63176 ? ? ? ? ? ? 236 TYR I CZ  1 
+ATOM 30649 O OH  . TYR I 3 236 ? 187.751 164.149 110.280 1.000 151.14782 ? ? ? ? ? ? 236 TYR I OH  1 
+ATOM 30650 N N   . LYS I 3 237 ? 181.819 165.440 111.310 1.000 140.66022 ? ? ? ? ? ? 237 LYS I N   1 
+ATOM 30651 C CA  . LYS I 3 237 ? 181.789 164.895 112.656 1.000 141.12873 ? ? ? ? ? ? 237 LYS I CA  1 
+ATOM 30652 C C   . LYS I 3 237 ? 182.738 163.710 112.689 1.000 141.99591 ? ? ? ? ? ? 237 LYS I C   1 
+ATOM 30653 O O   . LYS I 3 237 ? 182.875 162.998 111.693 1.000 141.70363 ? ? ? ? ? ? 237 LYS I O   1 
+ATOM 30654 C CB  . LYS I 3 237 ? 180.376 164.472 113.068 1.000 140.46734 ? ? ? ? ? ? 237 LYS I CB  1 
+ATOM 30655 C CG  . LYS I 3 237 ? 179.735 163.456 112.147 1.000 139.32929 ? ? ? ? ? ? 237 LYS I CG  1 
+ATOM 30656 C CD  . LYS I 3 237 ? 178.704 162.618 112.884 1.000 140.26026 ? ? ? ? ? ? 237 LYS I CD  1 
+ATOM 30657 C CE  . LYS I 3 237 ? 177.821 163.475 113.773 1.000 140.50383 ? ? ? ? ? ? 237 LYS I CE  1 
+ATOM 30658 N NZ  . LYS I 3 237 ? 177.067 164.491 112.991 1.000 139.78238 ? ? ? ? ? ? 237 LYS I NZ  1 
+ATOM 30659 N N   . VAL I 3 238 ? 183.399 163.513 113.825 1.000 139.64199 ? ? ? ? ? ? 238 VAL I N   1 
+ATOM 30660 C CA  . VAL I 3 238 ? 184.479 162.540 113.901 1.000 135.28021 ? ? ? ? ? ? 238 VAL I CA  1 
+ATOM 30661 C C   . VAL I 3 238 ? 184.754 162.238 115.367 1.000 134.46566 ? ? ? ? ? ? 238 VAL I C   1 
+ATOM 30662 O O   . VAL I 3 238 ? 184.645 163.117 116.227 1.000 137.80863 ? ? ? ? ? ? 238 VAL I O   1 
+ATOM 30663 C CB  . VAL I 3 238 ? 185.735 163.067 113.169 1.000 136.23621 ? ? ? ? ? ? 238 VAL I CB  1 
+ATOM 30664 C CG1 . VAL I 3 238 ? 186.150 164.416 113.729 1.000 134.82573 ? ? ? ? ? ? 238 VAL I CG1 1 
+ATOM 30665 C CG2 . VAL I 3 238 ? 186.860 162.081 113.260 1.000 133.23089 ? ? ? ? ? ? 238 VAL I CG2 1 
+ATOM 30666 N N   . ALA I 3 239 ? 185.101 160.983 115.648 1.000 135.39312 ? ? ? ? ? ? 239 ALA I N   1 
+ATOM 30667 C CA  . ALA I 3 239 ? 185.406 160.546 116.998 1.000 136.12757 ? ? ? ? ? ? 239 ALA I CA  1 
+ATOM 30668 C C   . ALA I 3 239 ? 186.676 159.707 117.007 1.000 139.47931 ? ? ? ? ? ? 239 ALA I C   1 
+ATOM 30669 O O   . ALA I 3 239 ? 186.966 159.006 116.030 1.000 142.08628 ? ? ? ? ? ? 239 ALA I O   1 
+ATOM 30670 C CB  . ALA I 3 239 ? 184.248 159.730 117.583 1.000 138.75088 ? ? ? ? ? ? 239 ALA I CB  1 
+ATOM 30671 N N   . PRO I 3 240 ? 187.453 159.756 118.091 1.000 143.91996 ? ? ? ? ? ? 240 PRO I N   1 
+ATOM 30672 C CA  . PRO I 3 240 ? 188.639 158.893 118.181 1.000 144.58540 ? ? ? ? ? ? 240 PRO I CA  1 
+ATOM 30673 C C   . PRO I 3 240 ? 188.303 157.433 118.392 1.000 144.93823 ? ? ? ? ? ? 240 PRO I C   1 
+ATOM 30674 O O   . PRO I 3 240 ? 189.172 156.578 118.184 1.000 144.82838 ? ? ? ? ? ? 240 PRO I O   1 
+ATOM 30675 C CB  . PRO I 3 240 ? 189.392 159.461 119.388 1.000 144.22137 ? ? ? ? ? ? 240 PRO I CB  1 
+ATOM 30676 C CG  . PRO I 3 240 ? 188.322 160.050 120.231 1.000 143.21607 ? ? ? ? ? ? 240 PRO I CG  1 
+ATOM 30677 C CD  . PRO I 3 240 ? 187.308 160.615 119.278 1.000 142.52167 ? ? ? ? ? ? 240 PRO I CD  1 
+ATOM 30678 N N   . LYS I 3 241 ? 187.079 157.121 118.804 1.000 141.49096 ? ? ? ? ? ? 241 LYS I N   1 
+ATOM 30679 C CA  . LYS I 3 241 ? 186.704 155.762 119.153 1.000 139.14040 ? ? ? ? ? ? 241 LYS I CA  1 
+ATOM 30680 C C   . LYS I 3 241 ? 185.198 155.636 118.981 1.000 141.06595 ? ? ? ? ? ? 241 LYS I C   1 
+ATOM 30681 O O   . LYS I 3 241 ? 184.505 156.609 118.678 1.000 142.58754 ? ? ? ? ? ? 241 LYS I O   1 
+ATOM 30682 C CB  . LYS I 3 241 ? 187.156 155.426 120.579 1.000 138.86736 ? ? ? ? ? ? 241 LYS I CB  1 
+ATOM 30683 C CG  . LYS I 3 241 ? 187.235 153.944 120.908 1.000 137.76638 ? ? ? ? ? ? 241 LYS I CG  1 
+ATOM 30684 C CD  . LYS I 3 241 ? 188.363 153.639 121.891 1.000 141.22196 ? ? ? ? ? ? 241 LYS I CD  1 
+ATOM 30685 C CE  . LYS I 3 241 ? 188.588 154.759 122.901 1.000 143.17162 ? ? ? ? ? ? 241 LYS I CE  1 
+ATOM 30686 N NZ  . LYS I 3 241 ? 187.369 155.095 123.688 1.000 148.31142 ? ? ? ? ? ? 241 LYS I NZ  1 
+ATOM 30687 N N   . ALA I 3 242 ? 184.693 154.423 119.176 1.000 142.95362 ? ? ? ? ? ? 242 ALA I N   1 
+ATOM 30688 C CA  . ALA I 3 242 ? 183.278 154.137 118.960 1.000 144.31938 ? ? ? ? ? ? 242 ALA I CA  1 
+ATOM 30689 C C   . ALA I 3 242 ? 182.450 154.899 119.983 1.000 144.13397 ? ? ? ? ? ? 242 ALA I C   1 
+ATOM 30690 O O   . ALA I 3 242 ? 182.395 154.533 121.158 1.000 143.13221 ? ? ? ? ? ? 242 ALA I O   1 
+ATOM 30691 C CB  . ALA I 3 242 ? 183.020 152.638 119.051 1.000 142.60847 ? ? ? ? ? ? 242 ALA I CB  1 
+ATOM 30692 N N   . TYR I 3 243 ? 181.801 155.971 119.536 1.000 134.45731 ? ? ? ? ? ? 243 TYR I N   1 
+ATOM 30693 C CA  . TYR I 3 243 ? 180.903 156.748 120.380 1.000 131.64532 ? ? ? ? ? ? 243 TYR I CA  1 
+ATOM 30694 C C   . TYR I 3 243 ? 179.717 157.191 119.543 1.000 136.36338 ? ? ? ? ? ? 243 TYR I C   1 
+ATOM 30695 O O   . TYR I 3 243 ? 179.892 157.913 118.557 1.000 136.11958 ? ? ? ? ? ? 243 TYR I O   1 
+ATOM 30696 C CB  . TYR I 3 243 ? 181.607 157.964 120.984 1.000 128.62691 ? ? ? ? ? ? 243 TYR I CB  1 
+ATOM 30697 C CG  . TYR I 3 243 ? 180.656 158.918 121.666 1.000 130.62513 ? ? ? ? ? ? 243 TYR I CG  1 
+ATOM 30698 C CD1 . TYR I 3 243 ? 180.127 158.623 122.912 1.000 133.49892 ? ? ? ? ? ? 243 TYR I CD1 1 
+ATOM 30699 C CD2 . TYR I 3 243 ? 180.279 160.105 121.060 1.000 133.92708 ? ? ? ? ? ? 243 TYR I CD2 1 
+ATOM 30700 C CE1 . TYR I 3 243 ? 179.255 159.485 123.537 1.000 133.62349 ? ? ? ? ? ? 243 TYR I CE1 1 
+ATOM 30701 C CE2 . TYR I 3 243 ? 179.407 160.974 121.678 1.000 132.87371 ? ? ? ? ? ? 243 TYR I CE2 1 
+ATOM 30702 C CZ  . TYR I 3 243 ? 178.898 160.658 122.916 1.000 132.70162 ? ? ? ? ? ? 243 TYR I CZ  1 
+ATOM 30703 O OH  . TYR I 3 243 ? 178.028 161.519 123.538 1.000 133.89715 ? ? ? ? ? ? 243 TYR I OH  1 
+ATOM 30704 N N   . GLN I 3 244 ? 178.524 156.766 119.941 1.000 144.27876 ? ? ? ? ? ? 244 GLN I N   1 
+ATOM 30705 C CA  . GLN I 3 244 ? 177.268 157.158 119.284 1.000 140.30841 ? ? ? ? ? ? 244 GLN I CA  1 
+ATOM 30706 C C   . GLN I 3 244 ? 177.360 156.734 117.816 1.000 143.09268 ? ? ? ? ? ? 244 GLN I C   1 
+ATOM 30707 O O   . GLN I 3 244 ? 177.855 155.637 117.518 1.000 145.20029 ? ? ? ? ? ? 244 GLN I O   1 
+ATOM 30708 C CB  . GLN I 3 244 ? 177.021 158.635 119.508 1.000 140.39586 ? ? ? ? ? ? 244 GLN I CB  1 
+ATOM 30709 C CG  . GLN I 3 244 ? 175.621 158.980 119.974 1.000 142.75840 ? ? ? ? ? ? 244 GLN I CG  1 
+ATOM 30710 C CD  . GLN I 3 244 ? 175.276 158.385 121.325 1.000 147.12795 ? ? ? ? ? ? 244 GLN I CD  1 
+ATOM 30711 O OE1 . GLN I 3 244 ? 176.131 157.835 122.018 1.000 145.89238 ? ? ? ? ? ? 244 GLN I OE1 1 
+ATOM 30712 N NE2 . GLN I 3 244 ? 174.010 158.488 121.705 1.000 149.81554 ? ? ? ? ? ? 244 GLN I NE2 1 
+ATOM 30713 N N   . SER I 3 245 ? 176.907 157.569 116.886 1.000 149.59047 ? ? ? ? ? ? 245 SER I N   1 
+ATOM 30714 C CA  . SER I 3 245 ? 176.998 157.289 115.463 1.000 150.65130 ? ? ? ? ? ? 245 SER I CA  1 
+ATOM 30715 C C   . SER I 3 245 ? 178.156 158.021 114.803 1.000 146.74633 ? ? ? ? ? ? 245 SER I C   1 
+ATOM 30716 O O   . SER I 3 245 ? 178.217 158.083 113.572 1.000 147.45720 ? ? ? ? ? ? 245 SER I O   1 
+ATOM 30717 C CB  . SER I 3 245 ? 175.686 157.658 114.770 1.000 150.58281 ? ? ? ? ? ? 245 SER I CB  1 
+ATOM 30718 O OG  . SER I 3 245 ? 175.473 159.058 114.805 1.000 152.32136 ? ? ? ? ? ? 245 SER I OG  1 
+ATOM 30719 N N   . TYR I 3 246 ? 179.062 158.581 115.589 1.000 136.68300 ? ? ? ? ? ? 246 TYR I N   1 
+ATOM 30720 C CA  . TYR I 3 246 ? 180.180 159.324 115.028 1.000 136.78081 ? ? ? ? ? ? 246 TYR I CA  1 
+ATOM 30721 C C   . TYR I 3 246 ? 181.103 158.384 114.264 1.000 139.98523 ? ? ? ? ? ? 246 TYR I C   1 
+ATOM 30722 O O   . TYR I 3 246 ? 181.416 157.295 114.758 1.000 139.01963 ? ? ? ? ? ? 246 TYR I O   1 
+ATOM 30723 C CB  . TYR I 3 246 ? 180.951 160.034 116.133 1.000 134.35528 ? ? ? ? ? ? 246 TYR I CB  1 
+ATOM 30724 C CG  . TYR I 3 246 ? 180.288 161.295 116.616 1.000 131.82773 ? ? ? ? ? ? 246 TYR I CG  1 
+ATOM 30725 C CD1 . TYR I 3 246 ? 179.253 161.248 117.536 1.000 133.06158 ? ? ? ? ? ? 246 TYR I CD1 1 
+ATOM 30726 C CD2 . TYR I 3 246 ? 180.693 162.533 116.150 1.000 132.58021 ? ? ? ? ? ? 246 TYR I CD2 1 
+ATOM 30727 C CE1 . TYR I 3 246 ? 178.643 162.399 117.978 1.000 137.76996 ? ? ? ? ? ? 246 TYR I CE1 1 
+ATOM 30728 C CE2 . TYR I 3 246 ? 180.090 163.687 116.586 1.000 136.63841 ? ? ? ? ? ? 246 TYR I CE2 1 
+ATOM 30729 C CZ  . TYR I 3 246 ? 179.065 163.617 117.499 1.000 140.66545 ? ? ? ? ? ? 246 TYR I CZ  1 
+ATOM 30730 O OH  . TYR I 3 246 ? 178.461 164.771 117.936 1.000 142.31024 ? ? ? ? ? ? 246 TYR I OH  1 
+ATOM 30731 N N   . PRO I 3 247 ? 181.552 158.757 113.068 1.000 139.33222 ? ? ? ? ? ? 247 PRO I N   1 
+ATOM 30732 C CA  . PRO I 3 247 ? 182.496 157.902 112.339 1.000 136.33154 ? ? ? ? ? ? 247 PRO I CA  1 
+ATOM 30733 C C   . PRO I 3 247 ? 183.862 157.916 113.007 1.000 136.19423 ? ? ? ? ? ? 247 PRO I C   1 
+ATOM 30734 O O   . PRO I 3 247 ? 184.404 158.977 113.324 1.000 136.96067 ? ? ? ? ? ? 247 PRO I O   1 
+ATOM 30735 C CB  . PRO I 3 247 ? 182.541 158.531 110.943 1.000 135.60060 ? ? ? ? ? ? 247 PRO I CB  1 
+ATOM 30736 C CG  . PRO I 3 247 ? 182.158 159.947 111.160 1.000 135.17941 ? ? ? ? ? ? 247 PRO I CG  1 
+ATOM 30737 C CD  . PRO I 3 247 ? 181.197 159.968 112.312 1.000 135.44866 ? ? ? ? ? ? 247 PRO I CD  1 
+ATOM 30738 N N   . ILE I 3 248 ? 184.416 156.724 113.219 1.000 138.46383 ? ? ? ? ? ? 248 ILE I N   1 
+ATOM 30739 C CA  . ILE I 3 248 ? 185.713 156.606 113.869 1.000 137.37231 ? ? ? ? ? ? 248 ILE I CA  1 
+ATOM 30740 C C   . ILE I 3 248 ? 186.788 157.132 112.931 1.000 139.91296 ? ? ? ? ? ? 248 ILE I C   1 
+ATOM 30741 O O   . ILE I 3 248 ? 186.854 156.745 111.758 1.000 143.24149 ? ? ? ? ? ? 248 ILE I O   1 
+ATOM 30742 C CB  . ILE I 3 248 ? 185.984 155.147 114.267 1.000 135.29142 ? ? ? ? ? ? 248 ILE I CB  1 
+ATOM 30743 C CG1 . ILE I 3 248 ? 185.234 154.789 115.550 1.000 136.81531 ? ? ? ? ? ? 248 ILE I CG1 1 
+ATOM 30744 C CG2 . ILE I 3 248 ? 187.470 154.911 114.454 1.000 133.54287 ? ? ? ? ? ? 248 ILE I CG2 1 
+ATOM 30745 C CD1 . ILE I 3 248 ? 183.775 154.452 115.340 1.000 137.30990 ? ? ? ? ? ? 248 ILE I CD1 1 
+ATOM 30746 N N   . VAL I 3 249 ? 187.634 158.030 113.442 1.000 150.52980 ? ? ? ? ? ? 249 VAL I N   1 
+ATOM 30747 C CA  . VAL I 3 249 ? 188.691 158.577 112.605 1.000 150.02052 ? ? ? ? ? ? 249 VAL I CA  1 
+ATOM 30748 C C   . VAL I 3 249 ? 189.684 157.475 112.247 1.000 152.16241 ? ? ? ? ? ? 249 VAL I C   1 
+ATOM 30749 O O   . VAL I 3 249 ? 189.851 156.483 112.965 1.000 155.55786 ? ? ? ? ? ? 249 VAL I O   1 
+ATOM 30750 C CB  . VAL I 3 249 ? 189.399 159.759 113.284 1.000 147.20843 ? ? ? ? ? ? 249 VAL I CB  1 
+ATOM 30751 C CG1 . VAL I 3 249 ? 190.400 159.278 114.304 1.000 147.67631 ? ? ? ? ? ? 249 VAL I CG1 1 
+ATOM 30752 C CG2 . VAL I 3 249 ? 190.074 160.639 112.246 1.000 149.34555 ? ? ? ? ? ? 249 VAL I CG2 1 
+ATOM 30753 N N   . GLU I 3 250 ? 190.334 157.650 111.109 1.000 166.69365 ? ? ? ? ? ? 250 GLU I N   1 
+ATOM 30754 C CA  . GLU I 3 250 ? 191.282 156.671 110.620 1.000 166.32319 ? ? ? ? ? ? 250 GLU I CA  1 
+ATOM 30755 C C   . GLU I 3 250 ? 192.708 157.107 110.930 1.000 167.44258 ? ? ? ? ? ? 250 GLU I C   1 
+ATOM 30756 O O   . GLU I 3 250 ? 193.005 158.307 110.936 1.000 167.63395 ? ? ? ? ? ? 250 GLU I O   1 
+ATOM 30757 C CB  . GLU I 3 250 ? 191.122 156.462 109.108 1.000 165.20618 ? ? ? ? ? ? 250 GLU I CB  1 
+ATOM 30758 C CG  . GLU I 3 250 ? 191.773 157.526 108.233 1.000 168.21902 ? ? ? ? ? ? 250 GLU I CG  1 
+ATOM 30759 C CD  . GLU I 3 250 ? 191.238 158.923 108.497 1.000 170.39894 ? ? ? ? ? ? 250 GLU I CD  1 
+ATOM 30760 O OE1 . GLU I 3 250 ? 190.075 159.050 108.934 1.000 170.27071 ? ? ? ? ? ? 250 GLU I OE1 1 
+ATOM 30761 O OE2 . GLU I 3 250 ? 191.986 159.897 108.270 1.000 167.15108 ? ? ? ? ? ? 250 GLU I OE2 1 
+ATOM 30762 N N   . PRO I 3 251 ? 193.599 156.165 111.224 1.000 167.12496 ? ? ? ? ? ? 251 PRO I N   1 
+ATOM 30763 C CA  . PRO I 3 251 ? 194.987 156.539 111.506 1.000 168.56099 ? ? ? ? ? ? 251 PRO I CA  1 
+ATOM 30764 C C   . PRO I 3 251 ? 195.720 156.919 110.231 1.000 168.51042 ? ? ? ? ? ? 251 PRO I C   1 
+ATOM 30765 O O   . PRO I 3 251 ? 195.580 156.267 109.194 1.000 168.96366 ? ? ? ? ? ? 251 PRO I O   1 
+ATOM 30766 C CB  . PRO I 3 251 ? 195.573 155.271 112.136 1.000 166.07355 ? ? ? ? ? ? 251 PRO I CB  1 
+ATOM 30767 C CG  . PRO I 3 251 ? 194.751 154.165 111.569 1.000 163.41743 ? ? ? ? ? ? 251 PRO I CG  1 
+ATOM 30768 C CD  . PRO I 3 251 ? 193.367 154.719 111.374 1.000 162.69527 ? ? ? ? ? ? 251 PRO I CD  1 
+ATOM 30769 N N   . PHE I 3 252 ? 196.501 157.992 110.314 1.000 169.74325 ? ? ? ? ? ? 252 PHE I N   1 
+ATOM 30770 C CA  . PHE I 3 252 ? 197.307 158.408 109.177 1.000 168.96209 ? ? ? ? ? ? 252 PHE I CA  1 
+ATOM 30771 C C   . PHE I 3 252 ? 198.413 157.394 108.923 1.000 172.18157 ? ? ? ? ? ? 252 PHE I C   1 
+ATOM 30772 O O   . PHE I 3 252 ? 199.085 156.945 109.856 1.000 172.77898 ? ? ? ? ? ? 252 PHE I O   1 
+ATOM 30773 C CB  . PHE I 3 252 ? 197.904 159.791 109.421 1.000 168.31394 ? ? ? ? ? ? 252 PHE I CB  1 
+ATOM 30774 C CG  . PHE I 3 252 ? 196.885 160.851 109.705 1.000 168.36752 ? ? ? ? ? ? 252 PHE I CG  1 
+ATOM 30775 C CD1 . PHE I 3 252 ? 196.216 161.478 108.670 1.000 170.01925 ? ? ? ? ? ? 252 PHE I CD1 1 
+ATOM 30776 C CD2 . PHE I 3 252 ? 196.608 161.235 111.003 1.000 167.66789 ? ? ? ? ? ? 252 PHE I CD2 1 
+ATOM 30777 C CE1 . PHE I 3 252 ? 195.282 162.459 108.926 1.000 169.50052 ? ? ? ? ? ? 252 PHE I CE1 1 
+ATOM 30778 C CE2 . PHE I 3 252 ? 195.676 162.217 111.263 1.000 168.36224 ? ? ? ? ? ? 252 PHE I CE2 1 
+ATOM 30779 C CZ  . PHE I 3 252 ? 195.012 162.829 110.224 1.000 168.90466 ? ? ? ? ? ? 252 PHE I CZ  1 
+ATOM 30780 N N   . SER I 3 253 ? 198.603 157.036 107.657 1.000 177.01537 ? ? ? ? ? ? 253 SER I N   1 
+ATOM 30781 C CA  . SER I 3 253 ? 199.605 156.060 107.256 1.000 177.38223 ? ? ? ? ? ? 253 SER I CA  1 
+ATOM 30782 C C   . SER I 3 253 ? 200.515 156.665 106.198 1.000 177.26764 ? ? ? ? ? ? 253 SER I C   1 
+ATOM 30783 O O   . SER I 3 253 ? 200.052 157.368 105.294 1.000 172.97352 ? ? ? ? ? ? 253 SER I O   1 
+ATOM 30784 C CB  . SER I 3 253 ? 198.950 154.786 106.716 1.000 175.12893 ? ? ? ? ? ? 253 SER I CB  1 
+ATOM 30785 O OG  . SER I 3 253 ? 198.803 153.817 107.739 1.000 174.19363 ? ? ? ? ? ? 253 SER I OG  1 
+ATOM 30786 N N   . GLY I 3 254 ? 201.810 156.391 106.318 1.000 186.64456 ? ? ? ? ? ? 254 GLY I N   1 
+ATOM 30787 C CA  . GLY I 3 254 ? 202.776 156.884 105.357 1.000 184.89833 ? ? ? ? ? ? 254 GLY I CA  1 
+ATOM 30788 C C   . GLY I 3 254 ? 203.921 155.922 105.125 1.000 185.66683 ? ? ? ? ? ? 254 GLY I C   1 
+ATOM 30789 O O   . GLY I 3 254 ? 204.426 155.308 106.069 1.000 185.16771 ? ? ? ? ? ? 254 GLY I O   1 
+ATOM 30790 N N   . LYS I 3 255 ? 204.337 155.779 103.864 1.000 189.32238 ? ? ? ? ? ? 255 LYS I N   1 
+ATOM 30791 C CA  . LYS I 3 255 ? 205.472 154.916 103.555 1.000 189.72445 ? ? ? ? ? ? 255 LYS I CA  1 
+ATOM 30792 C C   . LYS I 3 255 ? 206.762 155.452 104.159 1.000 189.79331 ? ? ? ? ? ? 255 LYS I C   1 
+ATOM 30793 O O   . LYS I 3 255 ? 207.710 154.689 104.375 1.000 188.94226 ? ? ? ? ? ? 255 LYS I O   1 
+ATOM 30794 C CB  . LYS I 3 255 ? 205.619 154.763 102.042 1.000 188.71954 ? ? ? ? ? ? 255 LYS I CB  1 
+ATOM 30795 C CG  . LYS I 3 255 ? 204.337 154.369 101.331 1.000 188.68537 ? ? ? ? ? ? 255 LYS I CG  1 
+ATOM 30796 C CD  . LYS I 3 255 ? 203.867 152.989 101.760 1.000 190.03289 ? ? ? ? ? ? 255 LYS I CD  1 
+ATOM 30797 C CE  . LYS I 3 255 ? 202.635 152.561 100.979 1.000 189.30487 ? ? ? ? ? ? 255 LYS I CE  1 
+ATOM 30798 N NZ  . LYS I 3 255 ? 202.135 151.227 101.411 1.000 188.06954 ? ? ? ? ? ? 255 LYS I NZ  1 
+ATOM 30799 N N   . ASP I 3 256 ? 206.819 156.753 104.429 1.000 189.60500 ? ? ? ? ? ? 256 ASP I N   1 
+ATOM 30800 C CA  . ASP I 3 256 ? 207.989 157.379 105.019 1.000 189.21666 ? ? ? ? ? ? 256 ASP I CA  1 
+ATOM 30801 C C   . ASP I 3 256 ? 207.519 158.472 105.968 1.000 189.06462 ? ? ? ? ? ? 256 ASP I C   1 
+ATOM 30802 O O   . ASP I 3 256 ? 206.404 158.984 105.848 1.000 187.61553 ? ? ? ? ? ? 256 ASP I O   1 
+ATOM 30803 C CB  . ASP I 3 256 ? 208.925 157.928 103.930 1.000 188.93237 ? ? ? ? ? ? 256 ASP I CB  1 
+ATOM 30804 C CG  . ASP I 3 256 ? 209.821 159.041 104.426 1.000 190.01930 ? ? ? ? ? ? 256 ASP I CG  1 
+ATOM 30805 O OD1 . ASP I 3 256 ? 210.835 158.740 105.090 1.000 188.61302 ? ? ? ? ? ? 256 ASP I OD1 1 
+ATOM 30806 O OD2 . ASP I 3 256 ? 209.511 160.216 104.151 1.000 189.16341 ? ? ? ? ? ? 256 ASP I OD2 1 
+ATOM 30807 N N   . VAL I 3 257 ? 208.379 158.811 106.932 1.000 187.00656 ? ? ? ? ? ? 257 VAL I N   1 
+ATOM 30808 C CA  . VAL I 3 257 ? 208.022 159.806 107.941 1.000 185.44356 ? ? ? ? ? ? 257 VAL I CA  1 
+ATOM 30809 C C   . VAL I 3 257 ? 207.639 161.124 107.279 1.000 184.99103 ? ? ? ? ? ? 257 VAL I C   1 
+ATOM 30810 O O   . VAL I 3 257 ? 206.609 161.727 107.604 1.000 184.78336 ? ? ? ? ? ? 257 VAL I O   1 
+ATOM 30811 C CB  . VAL I 3 257 ? 209.176 159.989 108.942 1.000 186.13671 ? ? ? ? ? ? 257 VAL I CB  1 
+ATOM 30812 C CG1 . VAL I 3 257 ? 209.056 161.324 109.660 1.000 184.51767 ? ? ? ? ? ? 257 VAL I CG1 1 
+ATOM 30813 C CG2 . VAL I 3 257 ? 209.200 158.841 109.937 1.000 186.08148 ? ? ? ? ? ? 257 VAL I CG2 1 
+ATOM 30814 N N   . GLU I 3 258 ? 208.459 161.588 106.334 1.000 186.62663 ? ? ? ? ? ? 258 GLU I N   1 
+ATOM 30815 C CA  . GLU I 3 258 ? 208.099 162.789 105.587 1.000 189.36037 ? ? ? ? ? ? 258 GLU I CA  1 
+ATOM 30816 C C   . GLU I 3 258 ? 206.889 162.536 104.696 1.000 188.00600 ? ? ? ? ? ? 258 GLU I C   1 
+ATOM 30817 O O   . GLU I 3 258 ? 206.036 163.416 104.533 1.000 186.74736 ? ? ? ? ? ? 258 GLU I O   1 
+ATOM 30818 C CB  . GLU I 3 258 ? 209.288 163.276 104.759 1.000 188.20427 ? ? ? ? ? ? 258 GLU I CB  1 
+ATOM 30819 C CG  . GLU I 3 258 ? 209.110 164.668 104.177 1.000 189.02622 ? ? ? ? ? ? 258 GLU I CG  1 
+ATOM 30820 C CD  . GLU I 3 258 ? 208.296 165.579 105.076 1.000 189.24401 ? ? ? ? ? ? 258 GLU I CD  1 
+ATOM 30821 O OE1 . GLU I 3 258 ? 208.766 165.894 106.190 1.000 187.54021 ? ? ? ? ? ? 258 GLU I OE1 1 
+ATOM 30822 O OE2 . GLU I 3 258 ? 207.187 165.983 104.669 1.000 185.69854 ? ? ? ? ? ? 258 GLU I OE2 1 
+ATOM 30823 N N   . ASP I 3 259 ? 206.800 161.340 104.110 1.000 186.82378 ? ? ? ? ? ? 259 ASP I N   1 
+ATOM 30824 C CA  . ASP I 3 259 ? 205.611 160.982 103.344 1.000 188.19163 ? ? ? ? ? ? 259 ASP I CA  1 
+ATOM 30825 C C   . ASP I 3 259 ? 204.375 160.981 104.231 1.000 188.90184 ? ? ? ? ? ? 259 ASP I C   1 
+ATOM 30826 O O   . ASP I 3 259 ? 203.305 161.449 103.823 1.000 189.49577 ? ? ? ? ? ? 259 ASP I O   1 
+ATOM 30827 C CB  . ASP I 3 259 ? 205.803 159.617 102.685 1.000 188.05278 ? ? ? ? ? ? 259 ASP I CB  1 
+ATOM 30828 C CG  . ASP I 3 259 ? 204.496 158.999 102.235 1.000 190.01819 ? ? ? ? ? ? 259 ASP I CG  1 
+ATOM 30829 O OD1 . ASP I 3 259 ? 203.710 159.692 101.556 1.000 191.28755 ? ? ? ? ? ? 259 ASP I OD1 1 
+ATOM 30830 O OD2 . ASP I 3 259 ? 204.253 157.818 102.561 1.000 189.22178 ? ? ? ? ? ? 259 ASP I OD2 1 
+ATOM 30831 N N   . LEU I 3 260 ? 204.504 160.457 105.452 1.000 183.13564 ? ? ? ? ? ? 260 LEU I N   1 
+ATOM 30832 C CA  . LEU I 3 260 ? 203.407 160.535 106.408 1.000 183.28386 ? ? ? ? ? ? 260 LEU I CA  1 
+ATOM 30833 C C   . LEU I 3 260 ? 203.084 161.983 106.750 1.000 184.22615 ? ? ? ? ? ? 260 LEU I C   1 
+ATOM 30834 O O   . LEU I 3 260 ? 201.911 162.352 106.880 1.000 184.75191 ? ? ? ? ? ? 260 LEU I O   1 
+ATOM 30835 C CB  . LEU I 3 260 ? 203.757 159.747 107.669 1.000 183.94152 ? ? ? ? ? ? 260 LEU I CB  1 
+ATOM 30836 C CG  . LEU I 3 260 ? 202.723 159.754 108.794 1.000 183.88457 ? ? ? ? ? ? 260 LEU I CG  1 
+ATOM 30837 C CD1 . LEU I 3 260 ? 201.374 159.292 108.277 1.000 183.37558 ? ? ? ? ? ? 260 LEU I CD1 1 
+ATOM 30838 C CD2 . LEU I 3 260 ? 203.185 158.879 109.946 1.000 181.69247 ? ? ? ? ? ? 260 LEU I CD2 1 
+ATOM 30839 N N   . LYS I 3 261 ? 204.115 162.820 106.895 1.000 180.79609 ? ? ? ? ? ? 261 LYS I N   1 
+ATOM 30840 C CA  . LYS I 3 261 ? 203.887 164.237 107.156 1.000 178.77307 ? ? ? ? ? ? 261 LYS I CA  1 
+ATOM 30841 C C   . LYS I 3 261 ? 203.114 164.887 106.018 1.000 179.65454 ? ? ? ? ? ? 261 LYS I C   1 
+ATOM 30842 O O   . LYS I 3 261 ? 202.199 165.684 106.254 1.000 179.07119 ? ? ? ? ? ? 261 LYS I O   1 
+ATOM 30843 C CB  . LYS I 3 261 ? 205.221 164.952 107.367 1.000 178.56587 ? ? ? ? ? ? 261 LYS I CB  1 
+ATOM 30844 C CG  . LYS I 3 261 ? 205.813 164.781 108.752 1.000 177.09796 ? ? ? ? ? ? 261 LYS I CG  1 
+ATOM 30845 C CD  . LYS I 3 261 ? 206.833 165.869 109.041 1.000 178.01908 ? ? ? ? ? ? 261 LYS I CD  1 
+ATOM 30846 C CE  . LYS I 3 261 ? 207.585 165.592 110.330 1.000 181.37595 ? ? ? ? ? ? 261 LYS I CE  1 
+ATOM 30847 N NZ  . LYS I 3 261 ? 208.704 164.633 110.124 1.000 180.86415 ? ? ? ? ? ? 261 LYS I NZ  1 
+ATOM 30848 N N   . SER I 3 262 ? 203.473 164.563 104.774 1.000 184.65245 ? ? ? ? ? ? 262 SER I N   1 
+ATOM 30849 C CA  . SER I 3 262 ? 202.757 165.115 103.630 1.000 186.22568 ? ? ? ? ? ? 262 SER I CA  1 
+ATOM 30850 C C   . SER I 3 262 ? 201.305 164.659 103.616 1.000 186.43781 ? ? ? ? ? ? 262 SER I C   1 
+ATOM 30851 O O   . SER I 3 262 ? 200.400 165.453 103.333 1.000 183.01345 ? ? ? ? ? ? 262 SER I O   1 
+ATOM 30852 C CB  . SER I 3 262 ? 203.457 164.715 102.332 1.000 184.58621 ? ? ? ? ? ? 262 SER I CB  1 
+ATOM 30853 O OG  . SER I 3 262 ? 202.518 164.537 101.285 1.000 184.95501 ? ? ? ? ? ? 262 SER I OG  1 
+ATOM 30854 N N   . ASN I 3 263 ? 201.062 163.381 103.916 1.000 188.24425 ? ? ? ? ? ? 263 ASN I N   1 
+ATOM 30855 C CA  . ASN I 3 263 ? 199.694 162.872 103.941 1.000 186.06495 ? ? ? ? ? ? 263 ASN I CA  1 
+ATOM 30856 C C   . ASN I 3 263 ? 198.863 163.598 104.990 1.000 185.28928 ? ? ? ? ? ? 263 ASN I C   1 
+ATOM 30857 O O   . ASN I 3 263 ? 197.720 163.991 104.731 1.000 183.63787 ? ? ? ? ? ? 263 ASN I O   1 
+ATOM 30858 C CB  . ASN I 3 263 ? 199.699 161.368 104.208 1.000 185.08549 ? ? ? ? ? ? 263 ASN I CB  1 
+ATOM 30859 C CG  . ASN I 3 263 ? 200.373 160.584 103.105 1.000 186.79799 ? ? ? ? ? ? 263 ASN I CG  1 
+ATOM 30860 O OD1 . ASN I 3 263 ? 200.211 160.888 101.924 1.000 188.14182 ? ? ? ? ? ? 263 ASN I OD1 1 
+ATOM 30861 N ND2 . ASN I 3 263 ? 201.135 159.565 103.484 1.000 184.22092 ? ? ? ? ? ? 263 ASN I ND2 1 
+ATOM 30862 N N   . ILE I 3 264 ? 199.425 163.785 106.185 1.000 183.46430 ? ? ? ? ? ? 264 ILE I N   1 
+ATOM 30863 C CA  . ILE I 3 264 ? 198.719 164.519 107.231 1.000 182.29233 ? ? ? ? ? ? 264 ILE I CA  1 
+ATOM 30864 C C   . ILE I 3 264 ? 198.492 165.961 106.801 1.000 181.63071 ? ? ? ? ? ? 264 ILE I C   1 
+ATOM 30865 O O   . ILE I 3 264 ? 197.390 166.504 106.938 1.000 181.00060 ? ? ? ? ? ? 264 ILE I O   1 
+ATOM 30866 C CB  . ILE I 3 264 ? 199.494 164.445 108.558 1.000 181.13993 ? ? ? ? ? ? 264 ILE I CB  1 
+ATOM 30867 C CG1 . ILE I 3 264 ? 199.518 163.010 109.082 1.000 181.98571 ? ? ? ? ? ? 264 ILE I CG1 1 
+ATOM 30868 C CG2 . ILE I 3 264 ? 198.879 165.378 109.586 1.000 179.98907 ? ? ? ? ? ? 264 ILE I CG2 1 
+ATOM 30869 C CD1 . ILE I 3 264 ? 200.753 162.674 109.884 1.000 181.80657 ? ? ? ? ? ? 264 ILE I CD1 1 
+ATOM 30870 N N   . LYS I 3 265 ? 199.534 166.599 106.266 1.000 178.17665 ? ? ? ? ? ? 265 LYS I N   1 
+ATOM 30871 C CA  . LYS I 3 265 ? 199.420 167.997 105.864 1.000 178.21271 ? ? ? ? ? ? 265 LYS I CA  1 
+ATOM 30872 C C   . LYS I 3 265 ? 198.378 168.169 104.768 1.000 177.84850 ? ? ? ? ? ? 265 LYS I C   1 
+ATOM 30873 O O   . LYS I 3 265 ? 197.500 169.035 104.860 1.000 177.23457 ? ? ? ? ? ? 265 LYS I O   1 
+ATOM 30874 C CB  . LYS I 3 265 ? 200.781 168.518 105.406 1.000 176.31700 ? ? ? ? ? ? 265 LYS I CB  1 
+ATOM 30875 C CG  . LYS I 3 265 ? 200.708 169.721 104.486 1.000 175.88046 ? ? ? ? ? ? 265 LYS I CG  1 
+ATOM 30876 C CD  . LYS I 3 265 ? 200.667 171.013 105.282 1.000 175.14306 ? ? ? ? ? ? 265 LYS I CD  1 
+ATOM 30877 C CE  . LYS I 3 265 ? 200.924 172.216 104.393 1.000 174.64671 ? ? ? ? ? ? 265 LYS I CE  1 
+ATOM 30878 N NZ  . LYS I 3 265 ? 200.228 172.094 103.084 1.000 176.56059 ? ? ? ? ? ? 265 LYS I NZ  1 
+ATOM 30879 N N   . LYS I 3 266 ? 198.448 167.337 103.726 1.000 172.96498 ? ? ? ? ? ? 266 LYS I N   1 
+ATOM 30880 C CA  . LYS I 3 266 ? 197.508 167.458 102.616 1.000 173.12834 ? ? ? ? ? ? 266 LYS I CA  1 
+ATOM 30881 C C   . LYS I 3 266 ? 196.079 167.178 103.061 1.000 172.76797 ? ? ? ? ? ? 266 LYS I C   1 
+ATOM 30882 O O   . LYS I 3 266 ? 195.148 167.883 102.656 1.000 169.80712 ? ? ? ? ? ? 266 LYS I O   1 
+ATOM 30883 C CB  . LYS I 3 266 ? 197.904 166.512 101.486 1.000 172.90789 ? ? ? ? ? ? 266 LYS I CB  1 
+ATOM 30884 C CG  . LYS I 3 266 ? 197.180 166.784 100.180 1.000 173.04602 ? ? ? ? ? ? 266 LYS I CG  1 
+ATOM 30885 C CD  . LYS I 3 266 ? 197.505 165.726 99.143  1.000 172.23554 ? ? ? ? ? ? 266 LYS I CD  1 
+ATOM 30886 C CE  . LYS I 3 266 ? 196.936 164.378 99.549  1.000 170.86773 ? ? ? ? ? ? 266 LYS I CE  1 
+ATOM 30887 N NZ  . LYS I 3 266 ? 195.448 164.403 99.595  1.000 169.77385 ? ? ? ? ? ? 266 LYS I NZ  1 
+ATOM 30888 N N   . PHE I 3 267 ? 195.886 166.149 103.889 1.000 174.19839 ? ? ? ? ? ? 267 PHE I N   1 
+ATOM 30889 C CA  . PHE I 3 267 ? 194.543 165.824 104.359 1.000 173.81517 ? ? ? ? ? ? 267 PHE I CA  1 
+ATOM 30890 C C   . PHE I 3 267 ? 193.953 166.972 105.162 1.000 172.54797 ? ? ? ? ? ? 267 PHE I C   1 
+ATOM 30891 O O   . PHE I 3 267 ? 192.768 167.294 105.024 1.000 171.77342 ? ? ? ? ? ? 267 PHE I O   1 
+ATOM 30892 C CB  . PHE I 3 267 ? 194.577 164.545 105.195 1.000 174.14524 ? ? ? ? ? ? 267 PHE I CB  1 
+ATOM 30893 C CG  . PHE I 3 267 ? 193.288 164.249 105.906 1.000 175.24840 ? ? ? ? ? ? 267 PHE I CG  1 
+ATOM 30894 C CD1 . PHE I 3 267 ? 192.254 163.606 105.249 1.000 174.14325 ? ? ? ? ? ? 267 PHE I CD1 1 
+ATOM 30895 C CD2 . PHE I 3 267 ? 193.113 164.606 107.232 1.000 173.82551 ? ? ? ? ? ? 267 PHE I CD2 1 
+ATOM 30896 C CE1 . PHE I 3 267 ? 191.068 163.329 105.900 1.000 172.58271 ? ? ? ? ? ? 267 PHE I CE1 1 
+ATOM 30897 C CE2 . PHE I 3 267 ? 191.929 164.333 107.886 1.000 174.53418 ? ? ? ? ? ? 267 PHE I CE2 1 
+ATOM 30898 C CZ  . PHE I 3 267 ? 190.906 163.693 107.220 1.000 173.71763 ? ? ? ? ? ? 267 PHE I CZ  1 
+ATOM 30899 N N   . LEU I 3 268 ? 194.767 167.602 106.010 1.000 170.52083 ? ? ? ? ? ? 268 LEU I N   1 
+ATOM 30900 C CA  . LEU I 3 268 ? 194.281 168.732 106.792 1.000 170.67405 ? ? ? ? ? ? 268 LEU I CA  1 
+ATOM 30901 C C   . LEU I 3 268 ? 193.915 169.907 105.896 1.000 172.02407 ? ? ? ? ? ? 268 LEU I C   1 
+ATOM 30902 O O   . LEU I 3 268 ? 192.916 170.591 106.140 1.000 171.15200 ? ? ? ? ? ? 268 LEU I O   1 
+ATOM 30903 C CB  . LEU I 3 268 ? 195.333 169.148 107.820 1.000 170.70758 ? ? ? ? ? ? 268 LEU I CB  1 
+ATOM 30904 C CG  . LEU I 3 268 ? 195.590 168.160 108.958 1.000 172.06685 ? ? ? ? ? ? 268 LEU I CG  1 
+ATOM 30905 C CD1 . LEU I 3 268 ? 196.567 168.738 109.965 1.000 172.22996 ? ? ? ? ? ? 268 LEU I CD1 1 
+ATOM 30906 C CD2 . LEU I 3 268 ? 194.286 167.780 109.634 1.000 170.45241 ? ? ? ? ? ? 268 LEU I CD2 1 
+ATOM 30907 N N   . ASP I 3 269 ? 194.706 170.151 104.850 1.000 177.85691 ? ? ? ? ? ? 269 ASP I N   1 
+ATOM 30908 C CA  . ASP I 3 269 ? 194.481 171.325 104.011 1.000 177.72379 ? ? ? ? ? ? 269 ASP I CA  1 
+ATOM 30909 C C   . ASP I 3 269 ? 193.126 171.256 103.317 1.000 177.11442 ? ? ? ? ? ? 269 ASP I C   1 
+ATOM 30910 O O   . ASP I 3 269 ? 192.323 172.191 103.405 1.000 175.38059 ? ? ? ? ? ? 269 ASP I O   1 
+ATOM 30911 C CB  . ASP I 3 269 ? 195.604 171.459 102.982 1.000 177.55709 ? ? ? ? ? ? 269 ASP I CB  1 
+ATOM 30912 C CG  . ASP I 3 269 ? 196.946 171.776 103.614 1.000 178.89803 ? ? ? ? ? ? 269 ASP I CG  1 
+ATOM 30913 O OD1 . ASP I 3 269 ? 197.001 172.647 104.507 1.000 176.28312 ? ? ? ? ? ? 269 ASP I OD1 1 
+ATOM 30914 O OD2 . ASP I 3 269 ? 197.953 171.160 103.206 1.000 180.33130 ? ? ? ? ? ? 269 ASP I OD2 1 
+ATOM 30915 N N   . ASP I 3 270 ? 192.848 170.147 102.628 1.000 179.11013 ? ? ? ? ? ? 270 ASP I N   1 
+ATOM 30916 C CA  . ASP I 3 270 ? 191.601 170.049 101.876 1.000 180.26947 ? ? ? ? ? ? 270 ASP I CA  1 
+ATOM 30917 C C   . ASP I 3 270 ? 190.393 169.912 102.796 1.000 179.25213 ? ? ? ? ? ? 270 ASP I C   1 
+ATOM 30918 O O   . ASP I 3 270 ? 189.322 170.460 102.508 1.000 177.61945 ? ? ? ? ? ? 270 ASP I O   1 
+ATOM 30919 C CB  . ASP I 3 270 ? 191.692 168.907 100.853 1.000 180.16400 ? ? ? ? ? ? 270 ASP I CB  1 
+ATOM 30920 C CG  . ASP I 3 270 ? 191.431 167.514 101.443 1.000 181.93062 ? ? ? ? ? ? 270 ASP I CG  1 
+ATOM 30921 O OD1 . ASP I 3 270 ? 191.158 167.355 102.651 1.000 183.33556 ? ? ? ? ? ? 270 ASP I OD1 1 
+ATOM 30922 O OD2 . ASP I 3 270 ? 191.495 166.545 100.658 1.000 180.25123 ? ? ? ? ? ? 270 ASP I OD2 1 
+ATOM 30923 N N   . LEU I 3 271 ? 190.539 169.174 103.899 1.000 173.53613 ? ? ? ? ? ? 271 LEU I N   1 
+ATOM 30924 C CA  . LEU I 3 271 ? 189.463 169.103 104.879 1.000 173.25542 ? ? ? ? ? ? 271 LEU I CA  1 
+ATOM 30925 C C   . LEU I 3 271 ? 189.173 170.476 105.464 1.000 171.31371 ? ? ? ? ? ? 271 LEU I C   1 
+ATOM 30926 O O   . LEU I 3 271 ? 188.010 170.874 105.593 1.000 169.20490 ? ? ? ? ? ? 271 LEU I O   1 
+ATOM 30927 C CB  . LEU I 3 271 ? 189.828 168.116 105.986 1.000 173.69072 ? ? ? ? ? ? 271 LEU I CB  1 
+ATOM 30928 C CG  . LEU I 3 271 ? 188.982 168.159 107.258 1.000 173.02074 ? ? ? ? ? ? 271 LEU I CG  1 
+ATOM 30929 C CD1 . LEU I 3 271 ? 187.530 167.833 106.953 1.000 171.81418 ? ? ? ? ? ? 271 LEU I CD1 1 
+ATOM 30930 C CD2 . LEU I 3 271 ? 189.546 167.212 108.302 1.000 170.61026 ? ? ? ? ? ? 271 LEU I CD2 1 
+ATOM 30931 N N   . MET I 3 272 ? 190.221 171.220 105.818 1.000 172.26215 ? ? ? ? ? ? 272 MET I N   1 
+ATOM 30932 C CA  . MET I 3 272 ? 190.017 172.561 106.346 1.000 172.30792 ? ? ? ? ? ? 272 MET I CA  1 
+ATOM 30933 C C   . MET I 3 272 ? 189.482 173.493 105.266 1.000 173.32393 ? ? ? ? ? ? 272 MET I C   1 
+ATOM 30934 O O   . MET I 3 272 ? 188.650 174.362 105.550 1.000 173.22323 ? ? ? ? ? ? 272 MET I O   1 
+ATOM 30935 C CB  . MET I 3 272 ? 191.331 173.096 106.922 1.000 172.13967 ? ? ? ? ? ? 272 MET I CB  1 
+ATOM 30936 C CG  . MET I 3 272 ? 191.329 174.504 107.531 1.000 175.04755 ? ? ? ? ? ? 272 MET I CG  1 
+ATOM 30937 S SD  . MET I 3 272 ? 189.824 175.265 108.198 1.000 186.66634 ? ? ? ? ? ? 272 MET I SD  1 
+ATOM 30938 C CE  . MET I 3 272 ? 189.065 173.972 109.187 1.000 173.19539 ? ? ? ? ? ? 272 MET I CE  1 
+ATOM 30939 N N   . ALA I 3 273 ? 189.933 173.314 104.021 1.000 174.10731 ? ? ? ? ? ? 273 ALA I N   1 
+ATOM 30940 C CA  . ALA I 3 273 ? 189.489 174.176 102.930 1.000 175.30774 ? ? ? ? ? ? 273 ALA I CA  1 
+ATOM 30941 C C   . ALA I 3 273 ? 187.994 174.036 102.674 1.000 175.33393 ? ? ? ? ? ? 273 ALA I C   1 
+ATOM 30942 O O   . ALA I 3 273 ? 187.302 175.037 102.458 1.000 173.28990 ? ? ? ? ? ? 273 ALA I O   1 
+ATOM 30943 C CB  . ALA I 3 273 ? 190.278 173.866 101.660 1.000 171.52111 ? ? ? ? ? ? 273 ALA I CB  1 
+ATOM 30944 N N   . LYS I 3 274 ? 187.475 172.806 102.693 1.000 170.77665 ? ? ? ? ? ? 274 LYS I N   1 
+ATOM 30945 C CA  . LYS I 3 274 ? 186.050 172.607 102.453 1.000 169.32736 ? ? ? ? ? ? 274 LYS I CA  1 
+ATOM 30946 C C   . LYS I 3 274 ? 185.195 173.168 103.579 1.000 171.68280 ? ? ? ? ? ? 274 LYS I C   1 
+ATOM 30947 O O   . LYS I 3 274 ? 183.975 173.278 103.420 1.000 171.28682 ? ? ? ? ? ? 274 LYS I O   1 
+ATOM 30948 C CB  . LYS I 3 274 ? 185.741 171.121 102.263 1.000 166.87583 ? ? ? ? ? ? 274 LYS I CB  1 
+ATOM 30949 C CG  . LYS I 3 274 ? 185.553 170.358 103.561 1.000 168.77307 ? ? ? ? ? ? 274 LYS I CG  1 
+ATOM 30950 C CD  . LYS I 3 274 ? 184.882 169.014 103.327 1.000 169.16448 ? ? ? ? ? ? 274 LYS I CD  1 
+ATOM 30951 C CE  . LYS I 3 274 ? 185.753 168.100 102.483 1.000 170.96515 ? ? ? ? ? ? 274 LYS I CE  1 
+ATOM 30952 N NZ  . LYS I 3 274 ? 185.097 166.789 102.225 1.000 170.07880 ? ? ? ? ? ? 274 LYS I NZ  1 
+ATOM 30953 N N   . ILE I 3 275 ? 185.802 173.517 104.709 1.000 172.89899 ? ? ? ? ? ? 275 ILE I N   1 
+ATOM 30954 C CA  . ILE I 3 275 ? 185.069 174.112 105.820 1.000 170.13985 ? ? ? ? ? ? 275 ILE I CA  1 
+ATOM 30955 C C   . ILE I 3 275 ? 185.196 175.629 105.819 1.000 171.79303 ? ? ? ? ? ? 275 ILE I C   1 
+ATOM 30956 O O   . ILE I 3 275 ? 184.207 176.339 106.012 1.000 173.86056 ? ? ? ? ? ? 275 ILE I O   1 
+ATOM 30957 C CB  . ILE I 3 275 ? 185.559 173.506 107.148 1.000 171.25346 ? ? ? ? ? ? 275 ILE I CB  1 
+ATOM 30958 C CG1 . ILE I 3 275 ? 185.456 171.983 107.107 1.000 171.84937 ? ? ? ? ? ? 275 ILE I CG1 1 
+ATOM 30959 C CG2 . ILE I 3 275 ? 184.762 174.054 108.311 1.000 169.30731 ? ? ? ? ? ? 275 ILE I CG2 1 
+ATOM 30960 C CD1 . ILE I 3 275 ? 186.017 171.305 108.333 1.000 169.54245 ? ? ? ? ? ? 275 ILE I CD1 1 
+ATOM 30961 N N   . ASN I 3 276 ? 186.407 176.147 105.605 1.000 174.30486 ? ? ? ? ? ? 276 ASN I N   1 
+ATOM 30962 C CA  . ASN I 3 276 ? 186.611 177.592 105.653 1.000 175.63982 ? ? ? ? ? ? 276 ASN I CA  1 
+ATOM 30963 C C   . ASN I 3 276 ? 185.905 178.302 104.507 1.000 175.52440 ? ? ? ? ? ? 276 ASN I C   1 
+ATOM 30964 O O   . ASN I 3 276 ? 185.384 179.408 104.689 1.000 173.80874 ? ? ? ? ? ? 276 ASN I O   1 
+ATOM 30965 C CB  . ASN I 3 276 ? 188.102 177.919 105.637 1.000 175.26126 ? ? ? ? ? ? 276 ASN I CB  1 
+ATOM 30966 C CG  . ASN I 3 276 ? 188.682 178.048 107.027 1.000 175.96168 ? ? ? ? ? ? 276 ASN I CG  1 
+ATOM 30967 O OD1 . ASN I 3 276 ? 187.981 177.869 108.022 1.000 175.07027 ? ? ? ? ? ? 276 ASN I OD1 1 
+ATOM 30968 N ND2 . ASN I 3 276 ? 189.970 178.358 107.105 1.000 175.00047 ? ? ? ? ? ? 276 ASN I ND2 1 
+ATOM 30969 N N   . GLU I 3 277 ? 185.883 177.695 103.325 1.000 174.11995 ? ? ? ? ? ? 277 GLU I N   1 
+ATOM 30970 C CA  . GLU I 3 277 ? 185.379 178.390 102.149 1.000 174.26402 ? ? ? ? ? ? 277 GLU I CA  1 
+ATOM 30971 C C   . GLU I 3 277 ? 183.909 178.752 102.347 1.000 176.16050 ? ? ? ? ? ? 277 GLU I C   1 
+ATOM 30972 O O   . GLU I 3 277 ? 183.122 177.911 102.802 1.000 173.68562 ? ? ? ? ? ? 277 GLU I O   1 
+ATOM 30973 C CB  . GLU I 3 277 ? 185.568 177.538 100.892 1.000 173.06691 ? ? ? ? ? ? 277 GLU I CB  1 
+ATOM 30974 C CG  . GLU I 3 277 ? 184.826 176.215 100.883 1.000 173.91774 ? ? ? ? ? ? 277 GLU I CG  1 
+ATOM 30975 C CD  . GLU I 3 277 ? 183.710 176.191 99.863  1.000 175.81206 ? ? ? ? ? ? 277 GLU I CD  1 
+ATOM 30976 O OE1 . GLU I 3 277 ? 183.334 177.274 99.370  1.000 175.61118 ? ? ? ? ? ? 277 GLU I OE1 1 
+ATOM 30977 O OE2 . GLU I 3 277 ? 183.208 175.090 99.552  1.000 174.50086 ? ? ? ? ? ? 277 GLU I OE2 1 
+ATOM 30978 N N   . PRO I 3 278 ? 183.510 179.985 102.053 1.000 180.49492 ? ? ? ? ? ? 278 PRO I N   1 
+ATOM 30979 C CA  . PRO I 3 278 ? 182.155 180.424 102.386 1.000 178.75401 ? ? ? ? ? ? 278 PRO I CA  1 
+ATOM 30980 C C   . PRO I 3 278 ? 181.118 179.891 101.414 1.000 179.11322 ? ? ? ? ? ? 278 PRO I C   1 
+ATOM 30981 O O   . PRO I 3 278 ? 181.382 179.679 100.229 1.000 177.87172 ? ? ? ? ? ? 278 PRO I O   1 
+ATOM 30982 C CB  . PRO I 3 278 ? 182.252 181.950 102.295 1.000 175.84334 ? ? ? ? ? ? 278 PRO I CB  1 
+ATOM 30983 C CG  . PRO I 3 278 ? 183.325 182.192 101.294 1.000 176.56141 ? ? ? ? ? ? 278 PRO I CG  1 
+ATOM 30984 C CD  . PRO I 3 278 ? 184.293 181.040 101.387 1.000 177.45906 ? ? ? ? ? ? 278 PRO I CD  1 
+ATOM 30985 N N   . LEU I 3 279 ? 179.920 179.669 101.943 1.000 187.64394 ? ? ? ? ? ? 279 LEU I N   1 
+ATOM 30986 C CA  . LEU I 3 279 ? 178.773 179.268 101.147 1.000 188.82923 ? ? ? ? ? ? 279 LEU I CA  1 
+ATOM 30987 C C   . LEU I 3 279 ? 177.571 180.111 101.541 1.000 188.34561 ? ? ? ? ? ? 279 LEU I C   1 
+ATOM 30988 O O   . LEU I 3 279 ? 177.340 180.361 102.728 1.000 186.10520 ? ? ? ? ? ? 279 LEU I O   1 
+ATOM 30989 C CB  . LEU I 3 279 ? 178.437 177.781 101.328 1.000 188.92814 ? ? ? ? ? ? 279 LEU I CB  1 
+ATOM 30990 C CG  . LEU I 3 279 ? 179.273 176.689 100.650 1.000 185.20417 ? ? ? ? ? ? 279 LEU I CG  1 
+ATOM 30991 C CD1 . LEU I 3 279 ? 179.291 176.874 99.136  1.000 184.56064 ? ? ? ? ? ? 279 LEU I CD1 1 
+ATOM 30992 C CD2 . LEU I 3 279 ? 180.675 176.584 101.216 1.000 184.84592 ? ? ? ? ? ? 279 LEU I CD2 1 
+ATOM 30993 N N   . VAL I 3 280 ? 176.813 180.557 100.540 1.000 197.15220 ? ? ? ? ? ? 280 VAL I N   1 
+ATOM 30994 C CA  . VAL I 3 280 ? 175.565 181.273 100.758 1.000 196.42045 ? ? ? ? ? ? 280 VAL I CA  1 
+ATOM 30995 C C   . VAL I 3 280 ? 174.503 180.677 99.846  1.000 197.20827 ? ? ? ? ? ? 280 VAL I C   1 
+ATOM 30996 O O   . VAL I 3 280 ? 174.799 180.099 98.798  1.000 197.57480 ? ? ? ? ? ? 280 VAL I O   1 
+ATOM 30997 C CB  . VAL I 3 280 ? 175.698 182.793 100.514 1.000 195.97882 ? ? ? ? ? ? 280 VAL I CB  1 
+ATOM 30998 C CG1 . VAL I 3 280 ? 176.896 183.354 101.262 1.000 193.65448 ? ? ? ? ? ? 280 VAL I CG1 1 
+ATOM 30999 C CG2 . VAL I 3 280 ? 175.808 183.091 99.027  1.000 195.34144 ? ? ? ? ? ? 280 VAL I CG2 1 
+ATOM 31000 N N   . GLU I 3 281 ? 173.248 180.827 100.258 1.000 201.85539 ? ? ? ? ? ? 281 GLU I N   1 
+ATOM 31001 C CA  . GLU I 3 281 ? 172.142 180.304 99.472  1.000 202.74051 ? ? ? ? ? ? 281 GLU I CA  1 
+ATOM 31002 C C   . GLU I 3 281 ? 172.030 181.074 98.157  1.000 202.58580 ? ? ? ? ? ? 281 GLU I C   1 
+ATOM 31003 O O   . GLU I 3 281 ? 172.722 182.069 97.925  1.000 202.93580 ? ? ? ? ? ? 281 GLU I O   1 
+ATOM 31004 C CB  . GLU I 3 281 ? 170.844 180.382 100.269 1.000 201.16935 ? ? ? ? ? ? 281 GLU I CB  1 
+ATOM 31005 C CG  . GLU I 3 281 ? 170.583 179.166 101.142 1.000 202.86313 ? ? ? ? ? ? 281 GLU I CG  1 
+ATOM 31006 C CD  . GLU I 3 281 ? 171.046 177.872 100.502 1.000 205.48782 ? ? ? ? ? ? 281 GLU I CD  1 
+ATOM 31007 O OE1 . GLU I 3 281 ? 170.325 177.346 99.631  1.000 205.19270 ? ? ? ? ? ? 281 GLU I OE1 1 
+ATOM 31008 O OE2 . GLU I 3 281 ? 172.129 177.377 100.875 1.000 206.47551 ? ? ? ? ? ? 281 GLU I OE2 1 
+ATOM 31009 N N   . CYS I 3 282 ? 171.152 180.606 97.278  1.000 196.47091 ? ? ? ? ? ? 282 CYS I N   1 
+ATOM 31010 C CA  . CYS I 3 282 ? 170.907 181.261 96.002  1.000 195.65922 ? ? ? ? ? ? 282 CYS I CA  1 
+ATOM 31011 C C   . CYS I 3 282 ? 169.514 181.875 96.011  1.000 194.44556 ? ? ? ? ? ? 282 CYS I C   1 
+ATOM 31012 O O   . CYS I 3 282 ? 168.532 181.200 96.336  1.000 195.25706 ? ? ? ? ? ? 282 CYS I O   1 
+ATOM 31013 C CB  . CYS I 3 282 ? 171.068 180.282 94.833  1.000 196.12008 ? ? ? ? ? ? 282 CYS I CB  1 
+ATOM 31014 S SG  . CYS I 3 282 ? 169.771 179.037 94.658  1.000 196.87299 ? ? ? ? ? ? 282 CYS I SG  1 
+ATOM 31015 N N   . LYS I 3 283 ? 169.437 183.166 95.683  1.000 181.15730 ? ? ? ? ? ? 283 LYS I N   1 
+ATOM 31016 C CA  . LYS I 3 283 ? 168.144 183.831 95.609  1.000 181.98130 ? ? ? ? ? ? 283 LYS I CA  1 
+ATOM 31017 C C   . LYS I 3 283 ? 167.358 183.417 94.376  1.000 184.78472 ? ? ? ? ? ? 283 LYS I C   1 
+ATOM 31018 O O   . LYS I 3 283 ? 166.138 183.608 94.340  1.000 181.93375 ? ? ? ? ? ? 283 LYS I O   1 
+ATOM 31019 C CB  . LYS I 3 283 ? 168.326 185.348 95.627  1.000 182.20158 ? ? ? ? ? ? 283 LYS I CB  1 
+ATOM 31020 C CG  . LYS I 3 283 ? 167.378 186.067 96.571  1.000 182.18246 ? ? ? ? ? ? 283 LYS I CG  1 
+ATOM 31021 C CD  . LYS I 3 283 ? 167.359 187.561 96.306  1.000 183.21916 ? ? ? ? ? ? 283 LYS I CD  1 
+ATOM 31022 C CE  . LYS I 3 283 ? 167.796 188.338 97.537  1.000 182.68340 ? ? ? ? ? ? 283 LYS I CE  1 
+ATOM 31023 N NZ  . LYS I 3 283 ? 167.964 189.788 97.250  1.000 181.38686 ? ? ? ? ? ? 283 LYS I NZ  1 
+ATOM 31024 N N   . CYS I 3 284 ? 168.029 182.855 93.368  1.000 199.29658 ? ? ? ? ? ? 284 CYS I N   1 
+ATOM 31025 C CA  . CYS I 3 284 ? 167.328 182.360 92.190  1.000 199.13752 ? ? ? ? ? ? 284 CYS I CA  1 
+ATOM 31026 C C   . CYS I 3 284 ? 166.380 181.222 92.531  1.000 199.34484 ? ? ? ? ? ? 284 CYS I C   1 
+ATOM 31027 O O   . CYS I 3 284 ? 165.446 180.955 91.767  1.000 197.77892 ? ? ? ? ? ? 284 CYS I O   1 
+ATOM 31028 C CB  . CYS I 3 284 ? 168.334 181.900 91.135  1.000 198.30862 ? ? ? ? ? ? 284 CYS I CB  1 
+ATOM 31029 S SG  . CYS I 3 284 ? 169.608 183.115 90.741  1.000 200.92589 ? ? ? ? ? ? 284 CYS I SG  1 
+ATOM 31030 N N   . CYS I 3 285 ? 166.600 180.543 93.659  1.000 203.47517 ? ? ? ? ? ? 285 CYS I N   1 
+ATOM 31031 C CA  . CYS I 3 285 ? 165.727 179.460 94.090  1.000 202.61245 ? ? ? ? ? ? 285 CYS I CA  1 
+ATOM 31032 C C   . CYS I 3 285 ? 165.435 179.546 95.582  1.000 201.22051 ? ? ? ? ? ? 285 CYS I C   1 
+ATOM 31033 O O   . CYS I 3 285 ? 165.127 178.530 96.216  1.000 200.32079 ? ? ? ? ? ? 285 CYS I O   1 
+ATOM 31034 C CB  . CYS I 3 285 ? 166.332 178.102 93.747  1.000 203.48487 ? ? ? ? ? ? 285 CYS I CB  1 
+ATOM 31035 S SG  . CYS I 3 285 ? 166.754 177.913 92.003  1.000 211.76666 ? ? ? ? ? ? 285 CYS I SG  1 
+ATOM 31036 N N   . LYS I 3 286 ? 165.536 180.752 96.148  1.000 189.68322 ? ? ? ? ? ? 286 LYS I N   1 
+ATOM 31037 C CA  . LYS I 3 286 ? 165.197 181.079 97.533  1.000 189.31487 ? ? ? ? ? ? 286 LYS I CA  1 
+ATOM 31038 C C   . LYS I 3 286 ? 165.616 180.008 98.535  1.000 188.27792 ? ? ? ? ? ? 286 LYS I C   1 
+ATOM 31039 O O   . LYS I 3 286 ? 164.877 179.710 99.479  1.000 186.32029 ? ? ? ? ? ? 286 LYS I O   1 
+ATOM 31040 C CB  . LYS I 3 286 ? 163.695 181.375 97.667  1.000 187.67066 ? ? ? ? ? ? 286 LYS I CB  1 
+ATOM 31041 C CG  . LYS I 3 286 ? 162.749 180.251 97.263  1.000 189.64708 ? ? ? ? ? ? 286 LYS I CG  1 
+ATOM 31042 C CD  . LYS I 3 286 ? 161.299 180.636 97.496  1.000 189.10266 ? ? ? ? ? ? 286 LYS I CD  1 
+ATOM 31043 C CE  . LYS I 3 286 ? 160.354 179.580 96.947  1.000 187.90888 ? ? ? ? ? ? 286 LYS I CE  1 
+ATOM 31044 N NZ  . LYS I 3 286 ? 160.587 178.248 97.573  1.000 186.02542 ? ? ? ? ? ? 286 LYS I NZ  1 
+ATOM 31045 N N   . GLY I 3 287 ? 166.802 179.437 98.352  1.000 193.13612 ? ? ? ? ? ? 287 GLY I N   1 
+ATOM 31046 C CA  . GLY I 3 287 ? 167.377 178.542 99.332  1.000 192.46071 ? ? ? ? ? ? 287 GLY I CA  1 
+ATOM 31047 C C   . GLY I 3 287 ? 167.381 177.065 98.993  1.000 194.05517 ? ? ? ? ? ? 287 GLY I C   1 
+ATOM 31048 O O   . GLY I 3 287 ? 167.721 176.257 99.864  1.000 194.99691 ? ? ? ? ? ? 287 GLY I O   1 
+ATOM 31049 N N   . ARG I 3 288 ? 167.020 176.676 97.770  1.000 190.91577 ? ? ? ? ? ? 288 ARG I N   1 
+ATOM 31050 C CA  . ARG I 3 288 ? 167.073 175.263 97.417  1.000 190.63321 ? ? ? ? ? ? 288 ARG I CA  1 
+ATOM 31051 C C   . ARG I 3 288 ? 168.497 174.769 97.202  1.000 194.00347 ? ? ? ? ? ? 288 ARG I C   1 
+ATOM 31052 O O   . ARG I 3 288 ? 168.740 173.561 97.294  1.000 192.28626 ? ? ? ? ? ? 288 ARG I O   1 
+ATOM 31053 C CB  . ARG I 3 288 ? 166.239 174.990 96.163  1.000 189.02744 ? ? ? ? ? ? 288 ARG I CB  1 
+ATOM 31054 C CG  . ARG I 3 288 ? 167.047 174.782 94.894  1.000 189.68136 ? ? ? ? ? ? 288 ARG I CG  1 
+ATOM 31055 C CD  . ARG I 3 288 ? 166.184 174.186 93.799  1.000 189.01503 ? ? ? ? ? ? 288 ARG I CD  1 
+ATOM 31056 N NE  . ARG I 3 288 ? 165.129 175.107 93.398  1.000 192.78466 ? ? ? ? ? ? 288 ARG I NE  1 
+ATOM 31057 C CZ  . ARG I 3 288 ? 164.015 174.749 92.777  1.000 190.38459 ? ? ? ? ? ? 288 ARG I CZ  1 
+ATOM 31058 N NH1 . ARG I 3 288 ? 163.780 173.488 92.454  1.000 188.50077 ? ? ? ? ? ? 288 ARG I NH1 1 
+ATOM 31059 N NH2 . ARG I 3 288 ? 163.112 175.678 92.477  1.000 186.49984 ? ? ? ? ? ? 288 ARG I NH2 1 
+ATOM 31060 N N   . GLY I 3 289 ? 169.437 175.670 96.929  1.000 207.74877 ? ? ? ? ? ? 289 GLY I N   1 
+ATOM 31061 C CA  . GLY I 3 289 ? 170.820 175.284 96.721  1.000 204.73808 ? ? ? ? ? ? 289 GLY I CA  1 
+ATOM 31062 C C   . GLY I 3 289 ? 171.753 176.409 97.108  1.000 204.28175 ? ? ? ? ? ? 289 GLY I C   1 
+ATOM 31063 O O   . GLY I 3 289 ? 171.380 177.586 97.110  1.000 204.98674 ? ? ? ? ? ? 289 GLY I O   1 
+ATOM 31064 N N   . VAL I 3 290 ? 172.986 176.030 97.425  1.000 198.13983 ? ? ? ? ? ? 290 VAL I N   1 
+ATOM 31065 C CA  . VAL I 3 290 ? 173.980 176.951 97.960  1.000 197.42281 ? ? ? ? ? ? 290 VAL I CA  1 
+ATOM 31066 C C   . VAL I 3 290 ? 174.885 177.415 96.827  1.000 197.35630 ? ? ? ? ? ? 290 VAL I C   1 
+ATOM 31067 O O   . VAL I 3 290 ? 174.944 176.794 95.759  1.000 197.65663 ? ? ? ? ? ? 290 VAL I O   1 
+ATOM 31068 C CB  . VAL I 3 290 ? 174.791 176.279 99.088  1.000 197.06887 ? ? ? ? ? ? 290 VAL I CB  1 
+ATOM 31069 C CG1 . VAL I 3 290 ? 175.949 175.473 98.516  1.000 196.59296 ? ? ? ? ? ? 290 VAL I CG1 1 
+ATOM 31070 C CG2 . VAL I 3 290 ? 175.261 177.303 100.094 1.000 195.76467 ? ? ? ? ? ? 290 VAL I CG2 1 
+ATOM 31071 N N   . ILE I 3 291 ? 175.592 178.522 97.058  1.000 196.93723 ? ? ? ? ? ? 291 ILE I N   1 
+ATOM 31072 C CA  . ILE I 3 291 ? 176.458 179.099 96.036  1.000 197.48983 ? ? ? ? ? ? 291 ILE I CA  1 
+ATOM 31073 C C   . ILE I 3 291 ? 177.526 179.939 96.720  1.000 199.00413 ? ? ? ? ? ? 291 ILE I C   1 
+ATOM 31074 O O   . ILE I 3 291 ? 177.306 180.491 97.800  1.000 199.81318 ? ? ? ? ? ? 291 ILE I O   1 
+ATOM 31075 C CB  . ILE I 3 291 ? 175.636 179.930 95.016  1.000 196.40460 ? ? ? ? ? ? 291 ILE I CB  1 
+ATOM 31076 C CG1 . ILE I 3 291 ? 176.503 180.334 93.821  1.000 194.95496 ? ? ? ? ? ? 291 ILE I CG1 1 
+ATOM 31077 C CG2 . ILE I 3 291 ? 175.034 181.158 95.681  1.000 195.00436 ? ? ? ? ? ? 291 ILE I CG2 1 
+ATOM 31078 C CD1 . ILE I 3 291 ? 175.709 180.779 92.615  1.000 194.33320 ? ? ? ? ? ? 291 ILE I CD1 1 
+ATOM 31079 N N   . LEU I 3 292 ? 178.696 180.020 96.090  1.000 188.84644 ? ? ? ? ? ? 292 LEU I N   1 
+ATOM 31080 C CA  . LEU I 3 292 ? 179.761 180.885 96.576  1.000 187.23555 ? ? ? ? ? ? 292 LEU I CA  1 
+ATOM 31081 C C   . LEU I 3 292 ? 179.334 182.344 96.458  1.000 188.30201 ? ? ? ? ? ? 292 LEU I C   1 
+ATOM 31082 O O   . LEU I 3 292 ? 178.761 182.760 95.447  1.000 188.35759 ? ? ? ? ? ? 292 LEU I O   1 
+ATOM 31083 C CB  . LEU I 3 292 ? 181.043 180.625 95.777  1.000 183.72157 ? ? ? ? ? ? 292 LEU I CB  1 
+ATOM 31084 C CG  . LEU I 3 292 ? 182.444 181.083 96.214  1.000 183.67661 ? ? ? ? ? ? 292 LEU I CG  1 
+ATOM 31085 C CD1 . LEU I 3 292 ? 182.600 182.595 96.312  1.000 182.80875 ? ? ? ? ? ? 292 LEU I CD1 1 
+ATOM 31086 C CD2 . LEU I 3 292 ? 182.835 180.421 97.525  1.000 184.15960 ? ? ? ? ? ? 292 LEU I CD2 1 
+ATOM 31087 N N   . ASN I 3 293 ? 179.613 183.125 97.497  1.000 184.26071 ? ? ? ? ? ? 293 ASN I N   1 
+ATOM 31088 C CA  . ASN I 3 293 ? 179.233 184.535 97.506  1.000 184.34422 ? ? ? ? ? ? 293 ASN I CA  1 
+ATOM 31089 C C   . ASN I 3 293 ? 180.245 185.400 96.758  1.000 182.62867 ? ? ? ? ? ? 293 ASN I C   1 
+ATOM 31090 O O   . ASN I 3 293 ? 181.424 185.451 97.107  1.000 181.05949 ? ? ? ? ? ? 293 ASN I O   1 
+ATOM 31091 C CB  . ASN I 3 293 ? 179.064 185.038 98.944  1.000 181.95307 ? ? ? ? ? ? 293 ASN I CB  1 
+ATOM 31092 C CG  . ASN I 3 293 ? 180.340 184.935 99.756  1.000 182.86899 ? ? ? ? ? ? 293 ASN I CG  1 
+ATOM 31093 O OD1 . ASN I 3 293 ? 180.589 183.927 100.414 1.000 182.42882 ? ? ? ? ? ? 293 ASN I OD1 1 
+ATOM 31094 N ND2 . ASN I 3 293 ? 181.154 185.983 99.716  1.000 180.35162 ? ? ? ? ? ? 293 ASN I ND2 1 
+ATOM 31095 N N   . LYS J 3 132 ? 93.237  146.266 107.527 1.000 192.68782 ? ? ? ? ? ? 132 LYS J N   1 
+ATOM 31096 C CA  . LYS J 3 132 ? 94.004  147.484 107.299 1.000 194.32437 ? ? ? ? ? ? 132 LYS J CA  1 
+ATOM 31097 C C   . LYS J 3 132 ? 94.725  147.909 108.574 1.000 194.85148 ? ? ? ? ? ? 132 LYS J C   1 
+ATOM 31098 O O   . LYS J 3 132 ? 95.557  148.816 108.557 1.000 191.99107 ? ? ? ? ? ? 132 LYS J O   1 
+ATOM 31099 C CB  . LYS J 3 132 ? 93.091  148.608 106.802 1.000 192.09314 ? ? ? ? ? ? 132 LYS J CB  1 
+ATOM 31100 C CG  . LYS J 3 132 ? 93.821  149.760 106.128 1.000 191.14768 ? ? ? ? ? ? 132 LYS J CG  1 
+ATOM 31101 C CD  . LYS J 3 132 ? 94.932  149.255 105.221 1.000 191.40236 ? ? ? ? ? ? 132 LYS J CD  1 
+ATOM 31102 C CE  . LYS J 3 132 ? 95.718  150.405 104.618 1.000 191.16498 ? ? ? ? ? ? 132 LYS J CE  1 
+ATOM 31103 N NZ  . LYS J 3 132 ? 96.226  151.334 105.665 1.000 193.61625 ? ? ? ? ? ? 132 LYS J NZ  1 
+ATOM 31104 N N   . LEU J 3 133 ? 94.400  147.244 109.681 1.000 201.57581 ? ? ? ? ? ? 133 LEU J N   1 
+ATOM 31105 C CA  . LEU J 3 133 ? 95.036  147.558 110.952 1.000 201.10620 ? ? ? ? ? ? 133 LEU J CA  1 
+ATOM 31106 C C   . LEU J 3 133 ? 96.529  147.258 110.888 1.000 201.30603 ? ? ? ? ? ? 133 LEU J C   1 
+ATOM 31107 O O   . LEU J 3 133 ? 96.961  146.289 110.258 1.000 198.45381 ? ? ? ? ? ? 133 LEU J O   1 
+ATOM 31108 C CB  . LEU J 3 133 ? 94.383  146.766 112.085 1.000 200.12146 ? ? ? ? ? ? 133 LEU J CB  1 
+ATOM 31109 C CG  . LEU J 3 133 ? 93.594  147.594 113.103 1.000 197.56478 ? ? ? ? ? ? 133 LEU J CG  1 
+ATOM 31110 C CD1 . LEU J 3 133 ? 92.989  146.701 114.177 1.000 195.57111 ? ? ? ? ? ? 133 LEU J CD1 1 
+ATOM 31111 C CD2 . LEU J 3 133 ? 94.476  148.666 113.726 1.000 194.72556 ? ? ? ? ? ? 133 LEU J CD2 1 
+ATOM 31112 N N   . GLN J 3 134 ? 97.318  148.112 111.543 1.000 213.85202 ? ? ? ? ? ? 134 GLN J N   1 
+ATOM 31113 C CA  . GLN J 3 134 ? 98.771  147.988 111.475 1.000 213.39766 ? ? ? ? ? ? 134 GLN J CA  1 
+ATOM 31114 C C   . GLN J 3 134 ? 99.253  146.680 112.092 1.000 212.71384 ? ? ? ? ? ? 134 GLN J C   1 
+ATOM 31115 O O   . GLN J 3 134 ? 100.082 145.978 111.499 1.000 212.40463 ? ? ? ? ? ? 134 GLN J O   1 
+ATOM 31116 C CB  . GLN J 3 134 ? 99.428  149.187 112.160 1.000 213.02352 ? ? ? ? ? ? 134 GLN J CB  1 
+ATOM 31117 C CG  . GLN J 3 134 ? 98.826  149.557 113.513 1.000 211.78867 ? ? ? ? ? ? 134 GLN J CG  1 
+ATOM 31118 C CD  . GLN J 3 134 ? 97.642  150.500 113.394 1.000 210.12336 ? ? ? ? ? ? 134 GLN J CD  1 
+ATOM 31119 O OE1 . GLN J 3 134 ? 97.268  150.910 112.294 1.000 210.25637 ? ? ? ? ? ? 134 GLN J OE1 1 
+ATOM 31120 N NE2 . GLN J 3 134 ? 97.045  150.848 114.528 1.000 206.40654 ? ? ? ? ? ? 134 GLN J NE2 1 
+ATOM 31121 N N   . SER J 3 135 ? 98.729  146.325 113.266 1.000 200.79060 ? ? ? ? ? ? 135 SER J N   1 
+ATOM 31122 C CA  . SER J 3 135 ? 99.129  145.121 114.002 1.000 199.60756 ? ? ? ? ? ? 135 SER J CA  1 
+ATOM 31123 C C   . SER J 3 135 ? 100.651 145.016 114.107 1.000 199.42188 ? ? ? ? ? ? 135 SER J C   1 
+ATOM 31124 O O   . SER J 3 135 ? 101.252 143.974 113.835 1.000 196.60515 ? ? ? ? ? ? 135 SER J O   1 
+ATOM 31125 C CB  . SER J 3 135 ? 98.532  143.857 113.375 1.000 198.54889 ? ? ? ? ? ? 135 SER J CB  1 
+ATOM 31126 O OG  . SER J 3 135 ? 98.444  143.945 111.963 1.000 198.53480 ? ? ? ? ? ? 135 SER J OG  1 
+ATOM 31127 N N   . HIS J 3 136 ? 101.276 146.119 114.507 1.000 197.76381 ? ? ? ? ? ? 136 HIS J N   1 
+ATOM 31128 C CA  . HIS J 3 136 ? 102.725 146.216 114.621 1.000 195.84143 ? ? ? ? ? ? 136 HIS J CA  1 
+ATOM 31129 C C   . HIS J 3 136 ? 103.130 146.303 116.086 1.000 198.22053 ? ? ? ? ? ? 136 HIS J C   1 
+ATOM 31130 O O   . HIS J 3 136 ? 102.588 147.121 116.838 1.000 199.58837 ? ? ? ? ? ? 136 HIS J O   1 
+ATOM 31131 C CB  . HIS J 3 136 ? 103.246 147.415 113.815 1.000 195.07847 ? ? ? ? ? ? 136 HIS J CB  1 
+ATOM 31132 C CG  . HIS J 3 136 ? 102.931 148.756 114.413 1.000 198.35336 ? ? ? ? ? ? 136 HIS J CG  1 
+ATOM 31133 N ND1 . HIS J 3 136 ? 103.231 149.096 115.715 1.000 199.51701 ? ? ? ? ? ? 136 HIS J ND1 1 
+ATOM 31134 C CD2 . HIS J 3 136 ? 102.327 149.842 113.874 1.000 199.23961 ? ? ? ? ? ? 136 HIS J CD2 1 
+ATOM 31135 C CE1 . HIS J 3 136 ? 102.828 150.331 115.952 1.000 198.80606 ? ? ? ? ? ? 136 HIS J CE1 1 
+ATOM 31136 N NE2 . HIS J 3 136 ? 102.277 150.807 114.850 1.000 199.98365 ? ? ? ? ? ? 136 HIS J NE2 1 
+ATOM 31137 N N   . ASN J 3 137 ? 104.072 145.451 116.492 1.000 184.73765 ? ? ? ? ? ? 137 ASN J N   1 
+ATOM 31138 C CA  . ASN J 3 137 ? 104.575 145.502 117.860 1.000 183.97855 ? ? ? ? ? ? 137 ASN J CA  1 
+ATOM 31139 C C   . ASN J 3 137 ? 105.477 146.713 118.073 1.000 182.76621 ? ? ? ? ? ? 137 ASN J C   1 
+ATOM 31140 O O   . ASN J 3 137 ? 105.358 147.415 119.083 1.000 181.54209 ? ? ? ? ? ? 137 ASN J O   1 
+ATOM 31141 C CB  . ASN J 3 137 ? 105.323 144.211 118.196 1.000 181.72175 ? ? ? ? ? ? 137 ASN J CB  1 
+ATOM 31142 C CG  . ASN J 3 137 ? 106.172 143.715 117.046 1.000 181.43797 ? ? ? ? ? ? 137 ASN J CG  1 
+ATOM 31143 O OD1 . ASN J 3 137 ? 106.558 144.484 116.168 1.000 181.43309 ? ? ? ? ? ? 137 ASN J OD1 1 
+ATOM 31144 N ND2 . ASN J 3 137 ? 106.469 142.421 117.045 1.000 179.90841 ? ? ? ? ? ? 137 ASN J ND2 1 
+ATOM 31145 N N   . PHE J 3 138 ? 106.382 146.970 117.133 1.000 185.64406 ? ? ? ? ? ? 138 PHE J N   1 
+ATOM 31146 C CA  . PHE J 3 138 ? 107.277 148.114 117.248 1.000 185.23560 ? ? ? ? ? ? 138 PHE J CA  1 
+ATOM 31147 C C   . PHE J 3 138 ? 106.515 149.407 116.989 1.000 185.40096 ? ? ? ? ? ? 138 PHE J C   1 
+ATOM 31148 O O   . PHE J 3 138 ? 105.707 149.487 116.060 1.000 184.04999 ? ? ? ? ? ? 138 PHE J O   1 
+ATOM 31149 C CB  . PHE J 3 138 ? 108.448 147.976 116.274 1.000 185.89528 ? ? ? ? ? ? 138 PHE J CB  1 
+ATOM 31150 C CG  . PHE J 3 138 ? 108.040 147.909 114.827 1.000 188.44838 ? ? ? ? ? ? 138 PHE J CG  1 
+ATOM 31151 C CD1 . PHE J 3 138 ? 107.587 146.723 114.273 1.000 188.15052 ? ? ? ? ? ? 138 PHE J CD1 1 
+ATOM 31152 C CD2 . PHE J 3 138 ? 108.120 149.029 114.018 1.000 187.39717 ? ? ? ? ? ? 138 PHE J CD2 1 
+ATOM 31153 C CE1 . PHE J 3 138 ? 107.216 146.657 112.944 1.000 186.52082 ? ? ? ? ? ? 138 PHE J CE1 1 
+ATOM 31154 C CE2 . PHE J 3 138 ? 107.751 148.969 112.688 1.000 186.80097 ? ? ? ? ? ? 138 PHE J CE2 1 
+ATOM 31155 C CZ  . PHE J 3 138 ? 107.298 147.782 112.151 1.000 186.12813 ? ? ? ? ? ? 138 PHE J CZ  1 
+ATOM 31156 N N   . ASN J 3 139 ? 106.772 150.417 117.814 1.000 175.70610 ? ? ? ? ? ? 139 ASN J N   1 
+ATOM 31157 C CA  . ASN J 3 139 ? 106.075 151.688 117.697 1.000 175.56538 ? ? ? ? ? ? 139 ASN J CA  1 
+ATOM 31158 C C   . ASN J 3 139 ? 106.717 152.564 116.629 1.000 175.94748 ? ? ? ? ? ? 139 ASN J C   1 
+ATOM 31159 O O   . ASN J 3 139 ? 107.913 152.465 116.349 1.000 176.12072 ? ? ? ? ? ? 139 ASN J O   1 
+ATOM 31160 C CB  . ASN J 3 139 ? 106.071 152.426 119.035 1.000 173.37724 ? ? ? ? ? ? 139 ASN J CB  1 
+ATOM 31161 C CG  . ASN J 3 139 ? 107.466 152.657 119.576 1.000 172.17731 ? ? ? ? ? ? 139 ASN J CG  1 
+ATOM 31162 O OD1 . ASN J 3 139 ? 108.435 152.067 119.101 1.000 173.18603 ? ? ? ? ? ? 139 ASN J OD1 1 
+ATOM 31163 N ND2 . ASN J 3 139 ? 107.575 153.525 120.575 1.000 170.90585 ? ? ? ? ? ? 139 ASN J ND2 1 
+ATOM 31164 N N   . LEU J 3 140 ? 105.903 153.433 116.035 1.000 180.56054 ? ? ? ? ? ? 140 LEU J N   1 
+ATOM 31165 C CA  . LEU J 3 140 ? 106.341 154.337 114.981 1.000 180.49903 ? ? ? ? ? ? 140 LEU J CA  1 
+ATOM 31166 C C   . LEU J 3 140 ? 105.960 155.760 115.355 1.000 178.49158 ? ? ? ? ? ? 140 LEU J C   1 
+ATOM 31167 O O   . LEU J 3 140 ? 104.837 156.007 115.805 1.000 176.72231 ? ? ? ? ? ? 140 LEU J O   1 
+ATOM 31168 C CB  . LEU J 3 140 ? 105.717 153.965 113.632 1.000 179.06314 ? ? ? ? ? ? 140 LEU J CB  1 
+ATOM 31169 C CG  . LEU J 3 140 ? 106.111 152.638 112.975 1.000 180.03474 ? ? ? ? ? ? 140 LEU J CG  1 
+ATOM 31170 C CD1 . LEU J 3 140 ? 105.383 151.462 113.600 1.000 177.96926 ? ? ? ? ? ? 140 LEU J CD1 1 
+ATOM 31171 C CD2 . LEU J 3 140 ? 105.843 152.688 111.484 1.000 180.84651 ? ? ? ? ? ? 140 LEU J CD2 1 
+ATOM 31172 N N   . ASN J 3 141 ? 106.891 156.690 115.168 1.000 183.22788 ? ? ? ? ? ? 141 ASN J N   1 
+ATOM 31173 C CA  . ASN J 3 141 ? 106.648 158.103 115.413 1.000 183.54115 ? ? ? ? ? ? 141 ASN J CA  1 
+ATOM 31174 C C   . ASN J 3 141 ? 106.769 158.885 114.112 1.000 184.32193 ? ? ? ? ? ? 141 ASN J C   1 
+ATOM 31175 O O   . ASN J 3 141 ? 107.639 158.613 113.280 1.000 184.31111 ? ? ? ? ? ? 141 ASN J O   1 
+ATOM 31176 C CB  . ASN J 3 141 ? 107.619 158.661 116.457 1.000 182.64041 ? ? ? ? ? ? 141 ASN J CB  1 
+ATOM 31177 C CG  . ASN J 3 141 ? 109.057 158.297 116.168 1.000 184.65350 ? ? ? ? ? ? 141 ASN J CG  1 
+ATOM 31178 O OD1 . ASN J 3 141 ? 109.332 157.381 115.398 1.000 185.53664 ? ? ? ? ? ? 141 ASN J OD1 1 
+ATOM 31179 N ND2 . ASN J 3 141 ? 109.984 159.013 116.790 1.000 184.26822 ? ? ? ? ? ? 141 ASN J ND2 1 
+ATOM 31180 N N   . TYR J 3 142 ? 105.884 159.861 113.946 1.000 182.85247 ? ? ? ? ? ? 142 TYR J N   1 
+ATOM 31181 C CA  . TYR J 3 142 ? 105.758 160.631 112.719 1.000 182.39994 ? ? ? ? ? ? 142 TYR J CA  1 
+ATOM 31182 C C   . TYR J 3 142 ? 106.318 162.035 112.919 1.000 181.32518 ? ? ? ? ? ? 142 TYR J C   1 
+ATOM 31183 O O   . TYR J 3 142 ? 106.780 162.402 114.003 1.000 179.70361 ? ? ? ? ? ? 142 TYR J O   1 
+ATOM 31184 C CB  . TYR J 3 142 ? 104.296 160.683 112.275 1.000 181.01761 ? ? ? ? ? ? 142 TYR J CB  1 
+ATOM 31185 C CG  . TYR J 3 142 ? 103.612 159.337 112.290 1.000 183.88961 ? ? ? ? ? ? 142 TYR J CG  1 
+ATOM 31186 C CD1 . TYR J 3 142 ? 103.701 158.480 111.204 1.000 184.79709 ? ? ? ? ? ? 142 TYR J CD1 1 
+ATOM 31187 C CD2 . TYR J 3 142 ? 102.881 158.921 113.393 1.000 181.96666 ? ? ? ? ? ? 142 TYR J CD2 1 
+ATOM 31188 C CE1 . TYR J 3 142 ? 103.079 157.248 111.214 1.000 183.62964 ? ? ? ? ? ? 142 TYR J CE1 1 
+ATOM 31189 C CE2 . TYR J 3 142 ? 102.256 157.691 113.413 1.000 182.02970 ? ? ? ? ? ? 142 TYR J CE2 1 
+ATOM 31190 C CZ  . TYR J 3 142 ? 102.358 156.859 112.320 1.000 183.06012 ? ? ? ? ? ? 142 TYR J CZ  1 
+ATOM 31191 O OH  . TYR J 3 142 ? 101.737 155.631 112.333 1.000 183.03686 ? ? ? ? ? ? 142 TYR J OH  1 
+ATOM 31192 N N   . ASN J 3 143 ? 106.273 162.824 111.849 1.000 177.93261 ? ? ? ? ? ? 143 ASN J N   1 
+ATOM 31193 C CA  . ASN J 3 143 ? 106.754 164.197 111.908 1.000 177.58588 ? ? ? ? ? ? 143 ASN J CA  1 
+ATOM 31194 C C   . ASN J 3 143 ? 105.834 165.048 112.774 1.000 178.49221 ? ? ? ? ? ? 143 ASN J C   1 
+ATOM 31195 O O   . ASN J 3 143 ? 104.617 164.848 112.799 1.000 178.12735 ? ? ? ? ? ? 143 ASN J O   1 
+ATOM 31196 C CB  . ASN J 3 143 ? 106.847 164.788 110.503 1.000 176.34807 ? ? ? ? ? ? 143 ASN J CB  1 
+ATOM 31197 C CG  . ASN J 3 143 ? 107.470 163.829 109.511 1.000 178.71916 ? ? ? ? ? ? 143 ASN J CG  1 
+ATOM 31198 O OD1 . ASN J 3 143 ? 106.778 163.020 108.893 1.000 179.74869 ? ? ? ? ? ? 143 ASN J OD1 1 
+ATOM 31199 N ND2 . ASN J 3 143 ? 108.786 163.914 109.353 1.000 176.11853 ? ? ? ? ? ? 143 ASN J ND2 1 
+ATOM 31200 N N   . LEU J 3 144 ? 106.429 166.006 113.488 1.000 176.68624 ? ? ? ? ? ? 144 LEU J N   1 
+ATOM 31201 C CA  . LEU J 3 144 ? 105.643 166.870 114.364 1.000 176.01089 ? ? ? ? ? ? 144 LEU J CA  1 
+ATOM 31202 C C   . LEU J 3 144 ? 104.666 167.728 113.570 1.000 176.07991 ? ? ? ? ? ? 144 LEU J C   1 
+ATOM 31203 O O   . LEU J 3 144 ? 103.526 167.943 114.001 1.000 174.96225 ? ? ? ? ? ? 144 LEU J O   1 
+ATOM 31204 C CB  . LEU J 3 144 ? 106.569 167.738 115.223 1.000 175.23913 ? ? ? ? ? ? 144 LEU J CB  1 
+ATOM 31205 C CG  . LEU J 3 144 ? 107.226 169.017 114.689 1.000 174.91669 ? ? ? ? ? ? 144 LEU J CG  1 
+ATOM 31206 C CD1 . LEU J 3 144 ? 108.060 169.662 115.783 1.000 172.33199 ? ? ? ? ? ? 144 LEU J CD1 1 
+ATOM 31207 C CD2 . LEU J 3 144 ? 108.098 168.743 113.472 1.000 171.38999 ? ? ? ? ? ? 144 LEU J CD2 1 
+ATOM 31208 N N   . LEU J 3 145 ? 105.090 168.229 112.409 1.000 184.37430 ? ? ? ? ? ? 145 LEU J N   1 
+ATOM 31209 C CA  . LEU J 3 145 ? 104.200 169.039 111.585 1.000 186.17921 ? ? ? ? ? ? 145 LEU J CA  1 
+ATOM 31210 C C   . LEU J 3 145 ? 103.083 168.190 110.994 1.000 186.61450 ? ? ? ? ? ? 145 LEU J C   1 
+ATOM 31211 O O   . LEU J 3 145 ? 101.948 168.658 110.850 1.000 184.55107 ? ? ? ? ? ? 145 LEU J O   1 
+ATOM 31212 C CB  . LEU J 3 145 ? 105.010 169.746 110.492 1.000 184.37161 ? ? ? ? ? ? 145 LEU J CB  1 
+ATOM 31213 C CG  . LEU J 3 145 ? 104.400 170.616 109.378 1.000 183.21209 ? ? ? ? ? ? 145 LEU J CG  1 
+ATOM 31214 C CD1 . LEU J 3 145 ? 103.608 169.842 108.322 1.000 181.55184 ? ? ? ? ? ? 145 LEU J CD1 1 
+ATOM 31215 C CD2 . LEU J 3 145 ? 103.534 171.708 109.994 1.000 180.48071 ? ? ? ? ? ? 145 LEU J CD2 1 
+ATOM 31216 N N   . ASP J 3 146 ? 103.391 166.942 110.639 1.000 186.65402 ? ? ? ? ? ? 146 ASP J N   1 
+ATOM 31217 C CA  . ASP J 3 146 ? 102.398 166.085 110.001 1.000 185.65660 ? ? ? ? ? ? 146 ASP J CA  1 
+ATOM 31218 C C   . ASP J 3 146 ? 101.257 165.751 110.955 1.000 186.76213 ? ? ? ? ? ? 146 ASP J C   1 
+ATOM 31219 O O   . ASP J 3 146 ? 100.095 165.703 110.541 1.000 186.60704 ? ? ? ? ? ? 146 ASP J O   1 
+ATOM 31220 C CB  . ASP J 3 146 ? 103.069 164.813 109.487 1.000 185.16253 ? ? ? ? ? ? 146 ASP J CB  1 
+ATOM 31221 C CG  . ASP J 3 146 ? 102.072 163.766 109.040 1.000 187.13227 ? ? ? ? ? ? 146 ASP J CG  1 
+ATOM 31222 O OD1 . ASP J 3 146 ? 101.108 164.125 108.334 1.000 188.49810 ? ? ? ? ? ? 146 ASP J OD1 1 
+ATOM 31223 O OD2 . ASP J 3 146 ? 102.256 162.583 109.393 1.000 185.56292 ? ? ? ? ? ? 146 ASP J OD2 1 
+ATOM 31224 N N   . ARG J 3 147 ? 101.568 165.536 112.237 1.000 183.36056 ? ? ? ? ? ? 147 ARG J N   1 
+ATOM 31225 C CA  . ARG J 3 147 ? 100.552 165.106 113.196 1.000 183.20108 ? ? ? ? ? ? 147 ARG J CA  1 
+ATOM 31226 C C   . ARG J 3 147 ? 99.432  166.127 113.325 1.000 183.53974 ? ? ? ? ? ? 147 ARG J C   1 
+ATOM 31227 O O   . ARG J 3 147 ? 98.263  165.749 113.466 1.000 181.67399 ? ? ? ? ? ? 147 ARG J O   1 
+ATOM 31228 C CB  . ARG J 3 147 ? 101.219 164.813 114.554 1.000 180.56717 ? ? ? ? ? ? 147 ARG J CB  1 
+ATOM 31229 C CG  . ARG J 3 147 ? 100.351 164.846 115.850 1.000 181.44137 ? ? ? ? ? ? 147 ARG J CG  1 
+ATOM 31230 C CD  . ARG J 3 147 ? 99.893  166.241 116.319 1.000 183.61194 ? ? ? ? ? ? 147 ARG J CD  1 
+ATOM 31231 N NE  . ARG J 3 147 ? 98.798  166.173 117.281 1.000 184.53174 ? ? ? ? ? ? 147 ARG J NE  1 
+ATOM 31232 C CZ  . ARG J 3 147 ? 98.213  167.230 117.830 1.000 181.03201 ? ? ? ? ? ? 147 ARG J CZ  1 
+ATOM 31233 N NH1 . ARG J 3 147 ? 98.599  168.463 117.542 1.000 179.43406 ? ? ? ? ? ? 147 ARG J NH1 1 
+ATOM 31234 N NH2 . ARG J 3 147 ? 97.213  167.047 118.687 1.000 175.84592 ? ? ? ? ? ? 147 ARG J NH2 1 
+ATOM 31235 N N   . ILE J 3 148 ? 99.765  167.417 113.288 1.000 179.24025 ? ? ? ? ? ? 148 ILE J N   1 
+ATOM 31236 C CA  . ILE J 3 148 ? 98.767  168.452 113.535 1.000 178.48776 ? ? ? ? ? ? 148 ILE J CA  1 
+ATOM 31237 C C   . ILE J 3 148 ? 97.677  168.415 112.471 1.000 178.91473 ? ? ? ? ? ? 148 ILE J C   1 
+ATOM 31238 O O   . ILE J 3 148 ? 96.489  168.574 112.776 1.000 177.19236 ? ? ? ? ? ? 148 ILE J O   1 
+ATOM 31239 C CB  . ILE J 3 148 ? 99.446  169.831 113.613 1.000 178.09383 ? ? ? ? ? ? 148 ILE J CB  1 
+ATOM 31240 C CG1 . ILE J 3 148 ? 100.614 169.783 114.598 1.000 176.62899 ? ? ? ? ? ? 148 ILE J CG1 1 
+ATOM 31241 C CG2 . ILE J 3 148 ? 98.442  170.893 114.026 1.000 175.44136 ? ? ? ? ? ? 148 ILE J CG2 1 
+ATOM 31242 C CD1 . ILE J 3 148 ? 101.153 171.142 114.986 1.000 172.05192 ? ? ? ? ? ? 148 ILE J CD1 1 
+ATOM 31243 N N   . GLN J 3 149 ? 98.056  168.199 111.212 1.000 182.73904 ? ? ? ? ? ? 149 GLN J N   1 
+ATOM 31244 C CA  . GLN J 3 149 ? 97.077  168.215 110.130 1.000 183.22095 ? ? ? ? ? ? 149 GLN J CA  1 
+ATOM 31245 C C   . GLN J 3 149 ? 96.243  166.937 110.107 1.000 181.69841 ? ? ? ? ? ? 149 GLN J C   1 
+ATOM 31246 O O   . GLN J 3 149 ? 95.018  166.981 110.260 1.000 179.06269 ? ? ? ? ? ? 149 GLN J O   1 
+ATOM 31247 C CB  . GLN J 3 149 ? 97.785  168.423 108.788 1.000 181.76709 ? ? ? ? ? ? 149 GLN J CB  1 
+ATOM 31248 C CG  . GLN J 3 149 ? 98.410  169.811 108.561 1.000 182.09538 ? ? ? ? ? ? 149 GLN J CG  1 
+ATOM 31249 C CD  . GLN J 3 149 ? 97.736  170.946 109.327 1.000 183.41542 ? ? ? ? ? ? 149 GLN J CD  1 
+ATOM 31250 O OE1 . GLN J 3 149 ? 97.860  171.059 110.549 1.000 183.16094 ? ? ? ? ? ? 149 GLN J OE1 1 
+ATOM 31251 N NE2 . GLN J 3 149 ? 97.019  171.796 108.601 1.000 179.13558 ? ? ? ? ? ? 149 GLN J NE2 1 
+ATOM 31252 N N   . THR J 3 150 ? 96.888  165.791 109.917 1.000 182.19581 ? ? ? ? ? ? 150 THR J N   1 
+ATOM 31253 C CA  . THR J 3 150 ? 96.162  164.539 109.760 1.000 182.52900 ? ? ? ? ? ? 150 THR J CA  1 
+ATOM 31254 C C   . THR J 3 150 ? 95.605  164.050 111.091 1.000 182.42287 ? ? ? ? ? ? 150 THR J C   1 
+ATOM 31255 O O   . THR J 3 150 ? 96.104  164.391 112.167 1.000 180.05583 ? ? ? ? ? ? 150 THR J O   1 
+ATOM 31256 C CB  . THR J 3 150 ? 97.058  163.458 109.157 1.000 182.73669 ? ? ? ? ? ? 150 THR J CB  1 
+ATOM 31257 O OG1 . THR J 3 150 ? 96.320  162.235 109.045 1.000 182.63791 ? ? ? ? ? ? 150 THR J OG1 1 
+ATOM 31258 C CG2 . THR J 3 150 ? 98.265  163.221 110.037 1.000 181.80828 ? ? ? ? ? ? 150 THR J CG2 1 
+ATOM 31259 N N   . HIS J 3 151 ? 94.551  163.245 111.002 1.000 181.78107 ? ? ? ? ? ? 151 HIS J N   1 
+ATOM 31260 C CA  . HIS J 3 151 ? 93.971  162.634 112.183 1.000 181.47690 ? ? ? ? ? ? 151 HIS J CA  1 
+ATOM 31261 C C   . HIS J 3 151 ? 94.886  161.532 112.714 1.000 182.41697 ? ? ? ? ? ? 151 HIS J C   1 
+ATOM 31262 O O   . HIS J 3 151 ? 95.556  160.844 111.939 1.000 181.06018 ? ? ? ? ? ? 151 HIS J O   1 
+ATOM 31263 C CB  . HIS J 3 151 ? 92.597  162.057 111.859 1.000 180.65283 ? ? ? ? ? ? 151 HIS J CB  1 
+ATOM 31264 C CG  . HIS J 3 151 ? 91.771  161.745 113.067 1.000 182.57039 ? ? ? ? ? ? 151 HIS J CG  1 
+ATOM 31265 N ND1 . HIS J 3 151 ? 91.766  160.502 113.662 1.000 181.39228 ? ? ? ? ? ? 151 HIS J ND1 1 
+ATOM 31266 C CD2 . HIS J 3 151 ? 90.926  162.514 113.793 1.000 180.59837 ? ? ? ? ? ? 151 HIS J CD2 1 
+ATOM 31267 C CE1 . HIS J 3 151 ? 90.952  160.518 114.702 1.000 180.61855 ? ? ? ? ? ? 151 HIS J CE1 1 
+ATOM 31268 N NE2 . HIS J 3 151 ? 90.429  161.727 114.803 1.000 182.31082 ? ? ? ? ? ? 151 HIS J NE2 1 
+ATOM 31269 N N   . PRO J 3 152 ? 94.938  161.351 114.036 1.000 180.33268 ? ? ? ? ? ? 152 PRO J N   1 
+ATOM 31270 C CA  . PRO J 3 152 ? 95.775  160.275 114.593 1.000 179.91719 ? ? ? ? ? ? 152 PRO J CA  1 
+ATOM 31271 C C   . PRO J 3 152 ? 95.411  158.893 114.082 1.000 178.67185 ? ? ? ? ? ? 152 PRO J C   1 
+ATOM 31272 O O   . PRO J 3 152 ? 96.303  158.055 113.907 1.000 179.48062 ? ? ? ? ? ? 152 PRO J O   1 
+ATOM 31273 C CB  . PRO J 3 152 ? 95.539  160.400 116.103 1.000 177.92653 ? ? ? ? ? ? 152 PRO J CB  1 
+ATOM 31274 C CG  . PRO J 3 152 ? 95.152  161.824 116.304 1.000 176.05400 ? ? ? ? ? ? 152 PRO J CG  1 
+ATOM 31275 C CD  . PRO J 3 152 ? 94.372  162.214 115.086 1.000 176.50441 ? ? ? ? ? ? 152 PRO J CD  1 
+ATOM 31276 N N   . MET J 3 153 ? 94.127  158.624 113.841 1.000 175.46502 ? ? ? ? ? ? 153 MET J N   1 
+ATOM 31277 C CA  . MET J 3 153 ? 93.743  157.326 113.296 1.000 178.06973 ? ? ? ? ? ? 153 MET J CA  1 
+ATOM 31278 C C   . MET J 3 153 ? 94.258  157.153 111.874 1.000 179.21200 ? ? ? ? ? ? 153 MET J C   1 
+ATOM 31279 O O   . MET J 3 153 ? 94.620  156.042 111.469 1.000 176.03011 ? ? ? ? ? ? 153 MET J O   1 
+ATOM 31280 C CB  . MET J 3 153 ? 92.223  157.162 113.345 1.000 178.22832 ? ? ? ? ? ? 153 MET J CB  1 
+ATOM 31281 C CG  . MET J 3 153 ? 91.680  156.655 114.679 1.000 178.87983 ? ? ? ? ? ? 153 MET J CG  1 
+ATOM 31282 S SD  . MET J 3 153 ? 92.336  155.081 115.291 1.000 182.18830 ? ? ? ? ? ? 153 MET J SD  1 
+ATOM 31283 C CE  . MET J 3 153 ? 92.583  154.137 113.784 1.000 174.86682 ? ? ? ? ? ? 153 MET J CE  1 
+ATOM 31284 N N   . LEU J 3 154 ? 94.299  158.236 111.103 1.000 188.33489 ? ? ? ? ? ? 154 LEU J N   1 
+ATOM 31285 C CA  . LEU J 3 154 ? 94.809  158.211 109.740 1.000 189.22548 ? ? ? ? ? ? 154 LEU J CA  1 
+ATOM 31286 C C   . LEU J 3 154 ? 96.299  158.514 109.665 1.000 188.34730 ? ? ? ? ? ? 154 LEU J C   1 
+ATOM 31287 O O   . LEU J 3 154 ? 96.837  158.649 108.562 1.000 186.23346 ? ? ? ? ? ? 154 LEU J O   1 
+ATOM 31288 C CB  . LEU J 3 154 ? 94.032  159.195 108.861 1.000 188.11731 ? ? ? ? ? ? 154 LEU J CB  1 
+ATOM 31289 C CG  . LEU J 3 154 ? 92.567  158.860 108.565 1.000 188.24462 ? ? ? ? ? ? 154 LEU J CG  1 
+ATOM 31290 C CD1 . LEU J 3 154 ? 92.393  157.363 108.344 1.000 186.29370 ? ? ? ? ? ? 154 LEU J CD1 1 
+ATOM 31291 C CD2 . LEU J 3 154 ? 91.635  159.360 109.660 1.000 185.84620 ? ? ? ? ? ? 154 LEU J CD2 1 
+ATOM 31292 N N   . LEU J 3 155 ? 96.973  158.632 110.810 1.000 187.99322 ? ? ? ? ? ? 155 LEU J N   1 
+ATOM 31293 C CA  . LEU J 3 155 ? 98.417  158.831 110.806 1.000 186.38899 ? ? ? ? ? ? 155 LEU J CA  1 
+ATOM 31294 C C   . LEU J 3 155 ? 99.163  157.611 110.286 1.000 186.80472 ? ? ? ? ? ? 155 LEU J C   1 
+ATOM 31295 O O   . LEU J 3 155 ? 100.341 157.725 109.930 1.000 187.73418 ? ? ? ? ? ? 155 LEU J O   1 
+ATOM 31296 C CB  . LEU J 3 155 ? 98.901  159.174 112.215 1.000 186.94387 ? ? ? ? ? ? 155 LEU J CB  1 
+ATOM 31297 C CG  . LEU J 3 155 ? 99.350  160.615 112.454 1.000 187.25785 ? ? ? ? ? ? 155 LEU J CG  1 
+ATOM 31298 C CD1 . LEU J 3 155 ? 99.665  160.840 113.922 1.000 186.36280 ? ? ? ? ? ? 155 LEU J CD1 1 
+ATOM 31299 C CD2 . LEU J 3 155 ? 100.557 160.935 111.595 1.000 186.57932 ? ? ? ? ? ? 155 LEU J CD2 1 
+ATOM 31300 N N   . GLU J 3 156 ? 98.504  156.452 110.230 1.000 191.14505 ? ? ? ? ? ? 156 GLU J N   1 
+ATOM 31301 C CA  . GLU J 3 156 ? 99.184  155.220 109.843 1.000 192.46918 ? ? ? ? ? ? 156 GLU J CA  1 
+ATOM 31302 C C   . GLU J 3 156 ? 99.712  155.295 108.415 1.000 194.00239 ? ? ? ? ? ? 156 GLU J C   1 
+ATOM 31303 O O   . GLU J 3 156 ? 100.838 154.865 108.139 1.000 193.42433 ? ? ? ? ? ? 156 GLU J O   1 
+ATOM 31304 C CB  . GLU J 3 156 ? 98.233  154.033 110.010 1.000 190.03653 ? ? ? ? ? ? 156 GLU J CB  1 
+ATOM 31305 C CG  . GLU J 3 156 ? 98.766  152.708 109.493 1.000 190.70342 ? ? ? ? ? ? 156 GLU J CG  1 
+ATOM 31306 C CD  . GLU J 3 156 ? 98.359  152.433 108.060 1.000 193.20741 ? ? ? ? ? ? 156 GLU J CD  1 
+ATOM 31307 O OE1 . GLU J 3 156 ? 97.262  152.873 107.657 1.000 193.81021 ? ? ? ? ? ? 156 GLU J OE1 1 
+ATOM 31308 O OE2 . GLU J 3 156 ? 99.134  151.773 107.337 1.000 192.40318 ? ? ? ? ? ? 156 GLU J OE2 1 
+ATOM 31309 N N   . THR J 3 157 ? 98.917  155.839 107.492 1.000 194.11358 ? ? ? ? ? ? 157 THR J N   1 
+ATOM 31310 C CA  . THR J 3 157 ? 99.347  155.895 106.099 1.000 193.54786 ? ? ? ? ? ? 157 THR J CA  1 
+ATOM 31311 C C   . THR J 3 157 ? 100.387 156.984 105.868 1.000 193.94336 ? ? ? ? ? ? 157 THR J C   1 
+ATOM 31312 O O   . THR J 3 157 ? 101.054 156.990 104.827 1.000 193.20232 ? ? ? ? ? ? 157 THR J O   1 
+ATOM 31313 C CB  . THR J 3 157 ? 98.146  156.116 105.181 1.000 192.75246 ? ? ? ? ? ? 157 THR J CB  1 
+ATOM 31314 O OG1 . THR J 3 157 ? 98.604  156.506 103.880 1.000 193.90013 ? ? ? ? ? ? 157 THR J OG1 1 
+ATOM 31315 C CG2 . THR J 3 157 ? 97.245  157.202 105.739 1.000 190.67803 ? ? ? ? ? ? 157 THR J CG2 1 
+ATOM 31316 N N   . LYS J 3 158 ? 100.540 157.905 106.814 1.000 194.38425 ? ? ? ? ? ? 158 LYS J N   1 
+ATOM 31317 C CA  . LYS J 3 158 ? 101.498 158.984 106.665 1.000 194.62547 ? ? ? ? ? ? 158 LYS J CA  1 
+ATOM 31318 C C   . LYS J 3 158 ? 102.928 158.455 106.751 1.000 195.80311 ? ? ? ? ? ? 158 LYS J C   1 
+ATOM 31319 O O   . LYS J 3 158 ? 103.170 157.378 107.300 1.000 194.72834 ? ? ? ? ? ? 158 LYS J O   1 
+ATOM 31320 C CB  . LYS J 3 158 ? 101.261 160.049 107.731 1.000 193.08151 ? ? ? ? ? ? 158 LYS J CB  1 
+ATOM 31321 C CG  . LYS J 3 158 ? 100.088 160.962 107.432 1.000 192.19388 ? ? ? ? ? ? 158 LYS J CG  1 
+ATOM 31322 C CD  . LYS J 3 158 ? 100.227 161.574 106.048 1.000 190.65882 ? ? ? ? ? ? 158 LYS J CD  1 
+ATOM 31323 C CE  . LYS J 3 158 ? 99.024  162.428 105.692 1.000 191.46040 ? ? ? ? ? ? 158 LYS J CE  1 
+ATOM 31324 N NZ  . LYS J 3 158 ? 99.017  163.707 106.454 1.000 193.22046 ? ? ? ? ? ? 158 LYS J NZ  1 
+ATOM 31325 N N   . PRO J 3 159 ? 103.892 159.189 106.192 1.000 193.61025 ? ? ? ? ? ? 159 PRO J N   1 
+ATOM 31326 C CA  . PRO J 3 159 ? 105.293 158.767 106.301 1.000 191.43145 ? ? ? ? ? ? 159 PRO J CA  1 
+ATOM 31327 C C   . PRO J 3 159 ? 105.737 158.683 107.752 1.000 192.03351 ? ? ? ? ? ? 159 PRO J C   1 
+ATOM 31328 O O   . PRO J 3 159 ? 105.332 159.481 108.600 1.000 190.58449 ? ? ? ? ? ? 159 PRO J O   1 
+ATOM 31329 C CB  . PRO J 3 159 ? 106.055 159.860 105.545 1.000 188.49997 ? ? ? ? ? ? 159 PRO J CB  1 
+ATOM 31330 C CG  . PRO J 3 159 ? 105.054 160.439 104.611 1.000 187.80982 ? ? ? ? ? ? 159 PRO J CG  1 
+ATOM 31331 C CD  . PRO J 3 159 ? 103.741 160.374 105.330 1.000 189.80784 ? ? ? ? ? ? 159 PRO J CD  1 
+ATOM 31332 N N   . CYS J 3 160 ? 106.586 157.698 108.030 1.000 193.18130 ? ? ? ? ? ? 160 CYS J N   1 
+ATOM 31333 C CA  . CYS J 3 160 ? 107.013 157.407 109.388 1.000 191.95165 ? ? ? ? ? ? 160 CYS J CA  1 
+ATOM 31334 C C   . CYS J 3 160 ? 108.479 157.004 109.388 1.000 191.37854 ? ? ? ? ? ? 160 CYS J C   1 
+ATOM 31335 O O   . CYS J 3 160 ? 109.027 156.568 108.373 1.000 193.16805 ? ? ? ? ? ? 160 CYS J O   1 
+ATOM 31336 C CB  . CYS J 3 160 ? 106.166 156.292 110.010 1.000 190.76514 ? ? ? ? ? ? 160 CYS J CB  1 
+ATOM 31337 S SG  . CYS J 3 160 ? 105.661 155.019 108.833 1.000 194.82485 ? ? ? ? ? ? 160 CYS J SG  1 
+ATOM 31338 N N   . TYR J 3 161 ? 109.108 157.157 110.550 1.000 181.84165 ? ? ? ? ? ? 161 TYR J N   1 
+ATOM 31339 C CA  . TYR J 3 161 ? 110.472 156.700 110.757 1.000 181.26605 ? ? ? ? ? ? 161 TYR J CA  1 
+ATOM 31340 C C   . TYR J 3 161 ? 110.546 155.979 112.094 1.000 180.59802 ? ? ? ? ? ? 161 TYR J C   1 
+ATOM 31341 O O   . TYR J 3 161 ? 109.703 156.170 112.972 1.000 181.14582 ? ? ? ? ? ? 161 TYR J O   1 
+ATOM 31342 C CB  . TYR J 3 161 ? 111.482 157.860 110.686 1.000 182.28431 ? ? ? ? ? ? 161 TYR J CB  1 
+ATOM 31343 C CG  . TYR J 3 161 ? 111.248 159.002 111.656 1.000 182.67416 ? ? ? ? ? ? 161 TYR J CG  1 
+ATOM 31344 C CD1 . TYR J 3 161 ? 111.372 158.823 113.028 1.000 182.65866 ? ? ? ? ? ? 161 TYR J CD1 1 
+ATOM 31345 C CD2 . TYR J 3 161 ? 110.905 160.264 111.194 1.000 181.65497 ? ? ? ? ? ? 161 TYR J CD2 1 
+ATOM 31346 C CE1 . TYR J 3 161 ? 111.161 159.864 113.907 1.000 184.20662 ? ? ? ? ? ? 161 TYR J CE1 1 
+ATOM 31347 C CE2 . TYR J 3 161 ? 110.691 161.312 112.067 1.000 183.76717 ? ? ? ? ? ? 161 TYR J CE2 1 
+ATOM 31348 C CZ  . TYR J 3 161 ? 110.820 161.106 113.422 1.000 184.90067 ? ? ? ? ? ? 161 TYR J CZ  1 
+ATOM 31349 O OH  . TYR J 3 161 ? 110.609 162.146 114.297 1.000 183.35865 ? ? ? ? ? ? 161 TYR J OH  1 
+ATOM 31350 N N   . LEU J 3 162 ? 111.560 155.138 112.235 1.000 173.29711 ? ? ? ? ? ? 162 LEU J N   1 
+ATOM 31351 C CA  . LEU J 3 162 ? 111.757 154.362 113.448 1.000 172.55104 ? ? ? ? ? ? 162 LEU J CA  1 
+ATOM 31352 C C   . LEU J 3 162 ? 112.811 155.016 114.333 1.000 174.06653 ? ? ? ? ? ? 162 LEU J C   1 
+ATOM 31353 O O   . LEU J 3 162 ? 113.615 155.836 113.883 1.000 175.58480 ? ? ? ? ? ? 162 LEU J O   1 
+ATOM 31354 C CB  . LEU J 3 162 ? 112.171 152.929 113.111 1.000 172.99709 ? ? ? ? ? ? 162 LEU J CB  1 
+ATOM 31355 C CG  . LEU J 3 162 ? 111.389 151.831 113.826 1.000 171.82485 ? ? ? ? ? ? 162 LEU J CG  1 
+ATOM 31356 C CD1 . LEU J 3 162 ? 109.921 152.198 113.891 1.000 171.76113 ? ? ? ? ? ? 162 LEU J CD1 1 
+ATOM 31357 C CD2 . LEU J 3 162 ? 111.576 150.505 113.120 1.000 172.75043 ? ? ? ? ? ? 162 LEU J CD2 1 
+ATOM 31358 N N   . SER J 3 163 ? 112.792 154.647 115.609 1.000 172.45215 ? ? ? ? ? ? 163 SER J N   1 
+ATOM 31359 C CA  . SER J 3 163 ? 113.777 155.163 116.545 1.000 172.78345 ? ? ? ? ? ? 163 SER J CA  1 
+ATOM 31360 C C   . SER J 3 163 ? 115.144 154.546 116.276 1.000 173.27072 ? ? ? ? ? ? 163 SER J C   1 
+ATOM 31361 O O   . SER J 3 163 ? 115.258 153.393 115.851 1.000 174.03725 ? ? ? ? ? ? 163 SER J O   1 
+ATOM 31362 C CB  . SER J 3 163 ? 113.350 154.882 117.984 1.000 170.07843 ? ? ? ? ? ? 163 SER J CB  1 
+ATOM 31363 O OG  . SER J 3 163 ? 114.333 155.328 118.901 1.000 169.06007 ? ? ? ? ? ? 163 SER J OG  1 
+ATOM 31364 N N   . GLN J 3 164 ? 116.191 155.335 116.524 1.000 163.08788 ? ? ? ? ? ? 164 GLN J N   1 
+ATOM 31365 C CA  . GLN J 3 164 ? 117.550 154.858 116.292 1.000 162.56939 ? ? ? ? ? ? 164 GLN J CA  1 
+ATOM 31366 C C   . GLN J 3 164 ? 117.865 153.652 117.167 1.000 164.53998 ? ? ? ? ? ? 164 GLN J C   1 
+ATOM 31367 O O   . GLN J 3 164 ? 118.378 152.636 116.684 1.000 163.66114 ? ? ? ? ? ? 164 GLN J O   1 
+ATOM 31368 C CB  . GLN J 3 164 ? 118.550 155.983 116.546 1.000 161.78133 ? ? ? ? ? ? 164 GLN J CB  1 
+ATOM 31369 C CG  . GLN J 3 164 ? 119.830 155.858 115.747 1.000 165.78055 ? ? ? ? ? ? 164 GLN J CG  1 
+ATOM 31370 C CD  . GLN J 3 164 ? 120.213 157.152 115.063 1.000 168.20395 ? ? ? ? ? ? 164 GLN J CD  1 
+ATOM 31371 O OE1 . GLN J 3 164 ? 120.287 158.203 115.698 1.000 166.92913 ? ? ? ? ? ? 164 GLN J OE1 1 
+ATOM 31372 N NE2 . GLN J 3 164 ? 120.460 157.082 113.761 1.000 168.54038 ? ? ? ? ? ? 164 GLN J NE2 1 
+ATOM 31373 N N   . GLU J 3 165 ? 117.563 153.747 118.463 1.000 168.00503 ? ? ? ? ? ? 165 GLU J N   1 
+ATOM 31374 C CA  . GLU J 3 165 ? 117.773 152.609 119.349 1.000 167.32744 ? ? ? ? ? ? 165 GLU J CA  1 
+ATOM 31375 C C   . GLU J 3 165 ? 116.889 151.438 118.949 1.000 167.55838 ? ? ? ? ? ? 165 GLU J C   1 
+ATOM 31376 O O   . GLU J 3 165 ? 117.326 150.281 118.973 1.000 166.39873 ? ? ? ? ? ? 165 GLU J O   1 
+ATOM 31377 C CB  . GLU J 3 165 ? 117.508 153.016 120.798 1.000 168.46241 ? ? ? ? ? ? 165 GLU J CB  1 
+ATOM 31378 C CG  . GLU J 3 165 ? 117.972 151.997 121.827 1.000 170.62870 ? ? ? ? ? ? 165 GLU J CG  1 
+ATOM 31379 C CD  . GLU J 3 165 ? 116.933 150.926 122.101 1.000 174.12424 ? ? ? ? ? ? 165 GLU J CD  1 
+ATOM 31380 O OE1 . GLU J 3 165 ? 115.730 151.202 121.912 1.000 176.59854 ? ? ? ? ? ? 165 GLU J OE1 1 
+ATOM 31381 O OE2 . GLU J 3 165 ? 117.320 149.808 122.501 1.000 170.94864 ? ? ? ? ? ? 165 GLU J OE2 1 
+ATOM 31382 N N   . GLU J 3 166 ? 115.638 151.719 118.582 1.000 167.19364 ? ? ? ? ? ? 166 GLU J N   1 
+ATOM 31383 C CA  . GLU J 3 166 ? 114.742 150.661 118.131 1.000 168.30573 ? ? ? ? ? ? 166 GLU J CA  1 
+ATOM 31384 C C   . GLU J 3 166 ? 115.275 149.990 116.873 1.000 168.75257 ? ? ? ? ? ? 166 GLU J C   1 
+ATOM 31385 O O   . GLU J 3 166 ? 115.233 148.761 116.750 1.000 164.58122 ? ? ? ? ? ? 166 GLU J O   1 
+ATOM 31386 C CB  . GLU J 3 166 ? 113.345 151.232 117.889 1.000 169.01001 ? ? ? ? ? ? 166 GLU J CB  1 
+ATOM 31387 C CG  . GLU J 3 166 ? 112.438 150.352 117.048 1.000 174.11637 ? ? ? ? ? ? 166 GLU J CG  1 
+ATOM 31388 C CD  . GLU J 3 166 ? 111.935 149.137 117.802 1.000 175.77551 ? ? ? ? ? ? 166 GLU J CD  1 
+ATOM 31389 O OE1 . GLU J 3 166 ? 112.721 148.187 118.003 1.000 175.46841 ? ? ? ? ? ? 166 GLU J OE1 1 
+ATOM 31390 O OE2 . GLU J 3 166 ? 110.751 149.135 118.197 1.000 174.03148 ? ? ? ? ? ? 166 GLU J OE2 1 
+ATOM 31391 N N   . SER J 3 167 ? 115.787 150.784 115.930 1.000 161.36593 ? ? ? ? ? ? 167 SER J N   1 
+ATOM 31392 C CA  . SER J 3 167 ? 116.338 150.216 114.704 1.000 160.44804 ? ? ? ? ? ? 167 SER J CA  1 
+ATOM 31393 C C   . SER J 3 167 ? 117.518 149.303 115.003 1.000 160.17110 ? ? ? ? ? ? 167 SER J C   1 
+ATOM 31394 O O   . SER J 3 167 ? 117.624 148.207 114.441 1.000 158.15953 ? ? ? ? ? ? 167 SER J O   1 
+ATOM 31395 C CB  . SER J 3 167 ? 116.754 151.335 113.753 1.000 159.77187 ? ? ? ? ? ? 167 SER J CB  1 
+ATOM 31396 O OG  . SER J 3 167 ? 115.903 152.458 113.890 1.000 159.51024 ? ? ? ? ? ? 167 SER J OG  1 
+ATOM 31397 N N   . TYR J 3 168 ? 118.417 149.738 115.887 1.000 153.19891 ? ? ? ? ? ? 168 TYR J N   1 
+ATOM 31398 C CA  . TYR J 3 168 ? 119.544 148.896 116.271 1.000 152.85666 ? ? ? ? ? ? 168 TYR J CA  1 
+ATOM 31399 C C   . TYR J 3 168 ? 119.069 147.635 116.977 1.000 152.38136 ? ? ? ? ? ? 168 TYR J C   1 
+ATOM 31400 O O   . TYR J 3 168 ? 119.602 146.544 116.742 1.000 151.40307 ? ? ? ? ? ? 168 TYR J O   1 
+ATOM 31401 C CB  . TYR J 3 168 ? 120.503 149.681 117.162 1.000 150.35192 ? ? ? ? ? ? 168 TYR J CB  1 
+ATOM 31402 C CG  . TYR J 3 168 ? 121.595 148.841 117.778 1.000 149.16575 ? ? ? ? ? ? 168 TYR J CG  1 
+ATOM 31403 C CD1 . TYR J 3 168 ? 122.691 148.439 117.032 1.000 149.42903 ? ? ? ? ? ? 168 TYR J CD1 1 
+ATOM 31404 C CD2 . TYR J 3 168 ? 121.530 148.452 119.107 1.000 150.02100 ? ? ? ? ? ? 168 TYR J CD2 1 
+ATOM 31405 C CE1 . TYR J 3 168 ? 123.690 147.674 117.591 1.000 150.56384 ? ? ? ? ? ? 168 TYR J CE1 1 
+ATOM 31406 C CE2 . TYR J 3 168 ? 122.524 147.688 119.673 1.000 149.92966 ? ? ? ? ? ? 168 TYR J CE2 1 
+ATOM 31407 C CZ  . TYR J 3 168 ? 123.601 147.302 118.912 1.000 150.94348 ? ? ? ? ? ? 168 TYR J CZ  1 
+ATOM 31408 O OH  . TYR J 3 168 ? 124.594 146.538 119.476 1.000 155.62358 ? ? ? ? ? ? 168 TYR J OH  1 
+ATOM 31409 N N   . LYS J 3 169 ? 118.071 147.766 117.852 1.000 159.64405 ? ? ? ? ? ? 169 LYS J N   1 
+ATOM 31410 C CA  . LYS J 3 169 ? 117.554 146.604 118.563 1.000 160.94398 ? ? ? ? ? ? 169 LYS J CA  1 
+ATOM 31411 C C   . LYS J 3 169 ? 116.930 145.604 117.600 1.000 161.75637 ? ? ? ? ? ? 169 LYS J C   1 
+ATOM 31412 O O   . LYS J 3 169 ? 117.075 144.388 117.774 1.000 162.16488 ? ? ? ? ? ? 169 LYS J O   1 
+ATOM 31413 C CB  . LYS J 3 169 ? 116.542 147.044 119.618 1.000 161.45270 ? ? ? ? ? ? 169 LYS J CB  1 
+ATOM 31414 C CG  . LYS J 3 169 ? 116.101 145.932 120.550 1.000 163.28157 ? ? ? ? ? ? 169 LYS J CG  1 
+ATOM 31415 C CD  . LYS J 3 169 ? 115.174 146.457 121.631 1.000 164.72393 ? ? ? ? ? ? 169 LYS J CD  1 
+ATOM 31416 C CE  . LYS J 3 169 ? 113.903 147.034 121.033 1.000 165.79208 ? ? ? ? ? ? 169 LYS J CE  1 
+ATOM 31417 N NZ  . LYS J 3 169 ? 113.119 146.001 120.304 1.000 164.77641 ? ? ? ? ? ? 169 LYS J NZ  1 
+ATOM 31418 N N   . ILE J 3 170 ? 116.229 146.097 116.579 1.000 154.49380 ? ? ? ? ? ? 170 ILE J N   1 
+ATOM 31419 C CA  . ILE J 3 170 ? 115.645 145.209 115.579 1.000 156.14194 ? ? ? ? ? ? 170 ILE J CA  1 
+ATOM 31420 C C   . ILE J 3 170 ? 116.740 144.451 114.843 1.000 157.52400 ? ? ? ? ? ? 170 ILE J C   1 
+ATOM 31421 O O   . ILE J 3 170 ? 116.659 143.231 114.651 1.000 153.22421 ? ? ? ? ? ? 170 ILE J O   1 
+ATOM 31422 C CB  . ILE J 3 170 ? 114.765 146.009 114.603 1.000 153.54054 ? ? ? ? ? ? 170 ILE J CB  1 
+ATOM 31423 C CG1 . ILE J 3 170 ? 113.472 146.446 115.288 1.000 154.90448 ? ? ? ? ? ? 170 ILE J CG1 1 
+ATOM 31424 C CG2 . ILE J 3 170 ? 114.461 145.187 113.364 1.000 153.94703 ? ? ? ? ? ? 170 ILE J CG2 1 
+ATOM 31425 C CD1 . ILE J 3 170 ? 112.546 147.225 114.389 1.000 153.73317 ? ? ? ? ? ? 170 ILE J CD1 1 
+ATOM 31426 N N   . ILE J 3 171 ? 117.786 145.165 114.424 1.000 156.84600 ? ? ? ? ? ? 171 ILE J N   1 
+ATOM 31427 C CA  . ILE J 3 171 ? 118.868 144.537 113.673 1.000 153.05531 ? ? ? ? ? ? 171 ILE J CA  1 
+ATOM 31428 C C   . ILE J 3 171 ? 119.596 143.516 114.534 1.000 151.76072 ? ? ? ? ? ? 171 ILE J C   1 
+ATOM 31429 O O   . ILE J 3 171 ? 119.887 142.400 114.088 1.000 151.79461 ? ? ? ? ? ? 171 ILE J O   1 
+ATOM 31430 C CB  . ILE J 3 171 ? 119.829 145.610 113.131 1.000 151.64236 ? ? ? ? ? ? 171 ILE J CB  1 
+ATOM 31431 C CG1 . ILE J 3 171 ? 119.167 146.390 111.997 1.000 154.27138 ? ? ? ? ? ? 171 ILE J CG1 1 
+ATOM 31432 C CG2 . ILE J 3 171 ? 121.118 144.978 112.650 1.000 152.53843 ? ? ? ? ? ? 171 ILE J CG2 1 
+ATOM 31433 C CD1 . ILE J 3 171 ? 119.888 147.664 111.638 1.000 154.01886 ? ? ? ? ? ? 171 ILE J CD1 1 
+ATOM 31434 N N   . ARG J 3 172 ? 119.897 143.878 115.782 1.000 147.80941 ? ? ? ? ? ? 172 ARG J N   1 
+ATOM 31435 C CA  . ARG J 3 172 ? 120.633 142.973 116.657 1.000 148.98378 ? ? ? ? ? ? 172 ARG J CA  1 
+ATOM 31436 C C   . ARG J 3 172 ? 119.846 141.695 116.914 1.000 149.55106 ? ? ? ? ? ? 172 ARG J C   1 
+ATOM 31437 O O   . ARG J 3 172 ? 120.399 140.590 116.864 1.000 147.52831 ? ? ? ? ? ? 172 ARG J O   1 
+ATOM 31438 C CB  . ARG J 3 172 ? 120.965 143.673 117.974 1.000 147.90555 ? ? ? ? ? ? 172 ARG J CB  1 
+ATOM 31439 C CG  . ARG J 3 172 ? 121.797 142.831 118.920 1.000 149.57805 ? ? ? ? ? ? 172 ARG J CG  1 
+ATOM 31440 C CD  . ARG J 3 172 ? 122.461 143.684 119.983 1.000 149.33632 ? ? ? ? ? ? 172 ARG J CD  1 
+ATOM 31441 N NE  . ARG J 3 172 ? 122.798 142.908 121.169 1.000 150.67230 ? ? ? ? ? ? 172 ARG J NE  1 
+ATOM 31442 C CZ  . ARG J 3 172 ? 122.528 143.284 122.411 1.000 150.93144 ? ? ? ? ? ? 172 ARG J CZ  1 
+ATOM 31443 N NH1 . ARG J 3 172 ? 121.917 144.428 122.669 1.000 148.33527 ? ? ? ? ? ? 172 ARG J NH1 1 
+ATOM 31444 N NH2 . ARG J 3 172 ? 122.881 142.492 123.419 1.000 149.69125 ? ? ? ? ? ? 172 ARG J NH2 1 
+ATOM 31445 N N   . ASN J 3 173 ? 118.548 141.827 117.191 1.000 158.70610 ? ? ? ? ? ? 173 ASN J N   1 
+ATOM 31446 C CA  . ASN J 3 173 ? 117.731 140.650 117.465 1.000 160.84335 ? ? ? ? ? ? 173 ASN J CA  1 
+ATOM 31447 C C   . ASN J 3 173 ? 117.612 139.759 116.236 1.000 159.99822 ? ? ? ? ? ? 173 ASN J C   1 
+ATOM 31448 O O   . ASN J 3 173 ? 117.705 138.531 116.340 1.000 158.24905 ? ? ? ? ? ? 173 ASN J O   1 
+ATOM 31449 C CB  . ASN J 3 173 ? 116.350 141.077 117.956 1.000 161.84162 ? ? ? ? ? ? 173 ASN J CB  1 
+ATOM 31450 C CG  . ASN J 3 173 ? 116.411 141.835 119.264 1.000 163.93985 ? ? ? ? ? ? 173 ASN J CG  1 
+ATOM 31451 O OD1 . ASN J 3 173 ? 117.305 141.616 120.080 1.000 161.83185 ? ? ? ? ? ? 173 ASN J OD1 1 
+ATOM 31452 N ND2 . ASN J 3 173 ? 115.461 142.739 119.469 1.000 161.63868 ? ? ? ? ? ? 173 ASN J ND2 1 
+ATOM 31453 N N   . HIS J 3 174 ? 117.403 140.359 115.063 1.000 162.98644 ? ? ? ? ? ? 174 HIS J N   1 
+ATOM 31454 C CA  . HIS J 3 174 ? 117.260 139.564 113.849 1.000 165.66986 ? ? ? ? ? ? 174 HIS J CA  1 
+ATOM 31455 C C   . HIS J 3 174 ? 118.558 138.853 113.493 1.000 165.49626 ? ? ? ? ? ? 174 HIS J C   1 
+ATOM 31456 O O   . HIS J 3 174 ? 118.540 137.688 113.078 1.000 163.13224 ? ? ? ? ? ? 174 HIS J O   1 
+ATOM 31457 C CB  . HIS J 3 174 ? 116.799 140.446 112.692 1.000 164.50643 ? ? ? ? ? ? 174 HIS J CB  1 
+ATOM 31458 C CG  . HIS J 3 174 ? 116.652 139.711 111.396 1.000 166.24904 ? ? ? ? ? ? 174 HIS J CG  1 
+ATOM 31459 N ND1 . HIS J 3 174 ? 117.715 139.466 110.554 1.000 165.63515 ? ? ? ? ? ? 174 HIS J ND1 1 
+ATOM 31460 C CD2 . HIS J 3 174 ? 115.568 139.157 110.804 1.000 164.66942 ? ? ? ? ? ? 174 HIS J CD2 1 
+ATOM 31461 C CE1 . HIS J 3 174 ? 117.291 138.800 109.496 1.000 164.50299 ? ? ? ? ? ? 174 HIS J CE1 1 
+ATOM 31462 N NE2 . HIS J 3 174 ? 115.991 138.600 109.623 1.000 165.38098 ? ? ? ? ? ? 174 HIS J NE2 1 
+ATOM 31463 N N   . ILE J 3 175 ? 119.694 139.538 113.641 1.000 163.70822 ? ? ? ? ? ? 175 ILE J N   1 
+ATOM 31464 C CA  . ILE J 3 175 ? 120.977 138.931 113.297 1.000 163.53432 ? ? ? ? ? ? 175 ILE J CA  1 
+ATOM 31465 C C   . ILE J 3 175 ? 121.261 137.738 114.197 1.000 164.36442 ? ? ? ? ? ? 175 ILE J C   1 
+ATOM 31466 O O   . ILE J 3 175 ? 121.721 136.688 113.733 1.000 163.57342 ? ? ? ? ? ? 175 ILE J O   1 
+ATOM 31467 C CB  . ILE J 3 175 ? 122.102 139.979 113.369 1.000 161.82374 ? ? ? ? ? ? 175 ILE J CB  1 
+ATOM 31468 C CG1 . ILE J 3 175 ? 122.034 140.912 112.161 1.000 161.00504 ? ? ? ? ? ? 175 ILE J CG1 1 
+ATOM 31469 C CG2 . ILE J 3 175 ? 123.459 139.305 113.426 1.000 160.52320 ? ? ? ? ? ? 175 ILE J CG2 1 
+ATOM 31470 C CD1 . ILE J 3 175 ? 123.123 141.955 112.141 1.000 160.40186 ? ? ? ? ? ? 175 ILE J CD1 1 
+ATOM 31471 N N   . LYS J 3 176 ? 120.983 137.874 115.495 1.000 156.36308 ? ? ? ? ? ? 176 LYS J N   1 
+ATOM 31472 C CA  . LYS J 3 176 ? 121.239 136.780 116.426 1.000 154.47488 ? ? ? ? ? ? 176 LYS J CA  1 
+ATOM 31473 C C   . LYS J 3 176 ? 120.451 135.535 116.044 1.000 155.46671 ? ? ? ? ? ? 176 LYS J C   1 
+ATOM 31474 O O   . LYS J 3 176 ? 120.971 134.415 116.109 1.000 154.89201 ? ? ? ? ? ? 176 LYS J O   1 
+ATOM 31475 C CB  . LYS J 3 176 ? 120.890 137.210 117.849 1.000 152.55815 ? ? ? ? ? ? 176 LYS J CB  1 
+ATOM 31476 C CG  . LYS J 3 176 ? 121.877 138.176 118.471 1.000 154.70495 ? ? ? ? ? ? 176 LYS J CG  1 
+ATOM 31477 C CD  . LYS J 3 176 ? 121.419 138.597 119.856 1.000 155.00296 ? ? ? ? ? ? 176 LYS J CD  1 
+ATOM 31478 C CE  . LYS J 3 176 ? 122.402 139.559 120.496 1.000 155.02292 ? ? ? ? ? ? 176 LYS J CE  1 
+ATOM 31479 N NZ  . LYS J 3 176 ? 121.930 140.018 121.831 1.000 152.35170 ? ? ? ? ? ? 176 LYS J NZ  1 
+ATOM 31480 N N   . ALA J 3 177 ? 119.193 135.711 115.639 1.000 158.26288 ? ? ? ? ? ? 177 ALA J N   1 
+ATOM 31481 C CA  . ALA J 3 177 ? 118.356 134.562 115.313 1.000 160.94389 ? ? ? ? ? ? 177 ALA J CA  1 
+ATOM 31482 C C   . ALA J 3 177 ? 118.755 133.935 113.983 1.000 160.11010 ? ? ? ? ? ? 177 ALA J C   1 
+ATOM 31483 O O   . ALA J 3 177 ? 118.653 132.714 113.813 1.000 155.79669 ? ? ? ? ? ? 177 ALA J O   1 
+ATOM 31484 C CB  . ALA J 3 177 ? 116.886 134.978 115.289 1.000 157.21823 ? ? ? ? ? ? 177 ALA J CB  1 
+ATOM 31485 N N   . ASN J 3 178 ? 119.212 134.744 113.031 1.000 162.42533 ? ? ? ? ? ? 178 ASN J N   1 
+ATOM 31486 C CA  . ASN J 3 178 ? 119.378 134.300 111.655 1.000 161.21231 ? ? ? ? ? ? 178 ASN J CA  1 
+ATOM 31487 C C   . ASN J 3 178 ? 120.822 134.018 111.263 1.000 161.89675 ? ? ? ? ? ? 178 ASN J C   1 
+ATOM 31488 O O   . ASN J 3 178 ? 121.063 133.582 110.133 1.000 160.25810 ? ? ? ? ? ? 178 ASN J O   1 
+ATOM 31489 C CB  . ASN J 3 178 ? 118.789 135.344 110.701 1.000 160.57582 ? ? ? ? ? ? 178 ASN J CB  1 
+ATOM 31490 C CG  . ASN J 3 178 ? 117.283 135.428 110.795 1.000 161.77561 ? ? ? ? ? ? 178 ASN J CG  1 
+ATOM 31491 O OD1 . ASN J 3 178 ? 116.566 134.639 110.183 1.000 161.65136 ? ? ? ? ? ? 178 ASN J OD1 1 
+ATOM 31492 N ND2 . ASN J 3 178 ? 116.793 136.385 111.573 1.000 161.25491 ? ? ? ? ? ? 178 ASN J ND2 1 
+ATOM 31493 N N   . ILE J 3 179 ? 121.782 134.243 112.149 1.000 164.20292 ? ? ? ? ? ? 179 ILE J N   1 
+ATOM 31494 C CA  . ILE J 3 179 ? 123.187 134.085 111.793 1.000 164.18679 ? ? ? ? ? ? 179 ILE J CA  1 
+ATOM 31495 C C   . ILE J 3 179 ? 123.523 132.606 111.660 1.000 163.41290 ? ? ? ? ? ? 179 ILE J C   1 
+ATOM 31496 O O   . ILE J 3 179 ? 123.104 131.776 112.476 1.000 161.11870 ? ? ? ? ? ? 179 ILE J O   1 
+ATOM 31497 C CB  . ILE J 3 179 ? 124.092 134.778 112.828 1.000 163.49723 ? ? ? ? ? ? 179 ILE J CB  1 
+ATOM 31498 C CG1 . ILE J 3 179 ? 125.564 134.619 112.441 1.000 162.00161 ? ? ? ? ? ? 179 ILE J CG1 1 
+ATOM 31499 C CG2 . ILE J 3 179 ? 123.826 134.242 114.229 1.000 161.23464 ? ? ? ? ? ? 179 ILE J CG2 1 
+ATOM 31500 C CD1 . ILE J 3 179 ? 126.531 135.080 113.505 1.000 159.47388 ? ? ? ? ? ? 179 ILE J CD1 1 
+ATOM 31501 N N   . ASN J 3 180 ? 124.270 132.270 110.610 1.000 157.64076 ? ? ? ? ? ? 180 ASN J N   1 
+ATOM 31502 C CA  . ASN J 3 180 ? 124.778 130.917 110.437 1.000 157.96586 ? ? ? ? ? ? 180 ASN J CA  1 
+ATOM 31503 C C   . ASN J 3 180 ? 126.102 130.788 111.175 1.000 157.51376 ? ? ? ? ? ? 180 ASN J C   1 
+ATOM 31504 O O   . ASN J 3 180 ? 127.063 131.482 110.821 1.000 160.06436 ? ? ? ? ? ? 180 ASN J O   1 
+ATOM 31505 C CB  . ASN J 3 180 ? 124.969 130.600 108.963 1.000 156.80360 ? ? ? ? ? ? 180 ASN J CB  1 
+ATOM 31506 C CG  . ASN J 3 180 ? 125.299 129.138 108.711 1.000 159.54433 ? ? ? ? ? ? 180 ASN J CG  1 
+ATOM 31507 O OD1 . ASN J 3 180 ? 126.103 128.531 109.419 1.000 157.89909 ? ? ? ? ? ? 180 ASN J OD1 1 
+ATOM 31508 N ND2 . ASN J 3 180 ? 124.676 128.566 107.689 1.000 158.34512 ? ? ? ? ? ? 180 ASN J ND2 1 
+ATOM 31509 N N   . PRO J 3 181 ? 126.201 129.927 112.191 1.000 154.58894 ? ? ? ? ? ? 181 PRO J N   1 
+ATOM 31510 C CA  . PRO J 3 181 ? 127.467 129.826 112.937 1.000 156.30432 ? ? ? ? ? ? 181 PRO J CA  1 
+ATOM 31511 C C   . PRO J 3 181 ? 128.647 129.412 112.078 1.000 156.80091 ? ? ? ? ? ? 181 PRO J C   1 
+ATOM 31512 O O   . PRO J 3 181 ? 129.777 129.848 112.332 1.000 156.45388 ? ? ? ? ? ? 181 PRO J O   1 
+ATOM 31513 C CB  . PRO J 3 181 ? 127.153 128.777 114.015 1.000 153.85513 ? ? ? ? ? ? 181 PRO J CB  1 
+ATOM 31514 C CG  . PRO J 3 181 ? 125.662 128.758 114.116 1.000 155.35858 ? ? ? ? ? ? 181 PRO J CG  1 
+ATOM 31515 C CD  . PRO J 3 181 ? 125.159 129.047 112.740 1.000 153.05610 ? ? ? ? ? ? 181 PRO J CD  1 
+ATOM 31516 N N   . LYS J 3 182 ? 128.420 128.579 111.062 1.000 162.05976 ? ? ? ? ? ? 182 LYS J N   1 
+ATOM 31517 C CA  . LYS J 3 182 ? 129.525 128.129 110.224 1.000 164.30735 ? ? ? ? ? ? 182 LYS J CA  1 
+ATOM 31518 C C   . LYS J 3 182 ? 129.988 129.217 109.264 1.000 164.43471 ? ? ? ? ? ? 182 LYS J C   1 
+ATOM 31519 O O   . LYS J 3 182 ? 131.169 129.262 108.903 1.000 161.31489 ? ? ? ? ? ? 182 LYS J O   1 
+ATOM 31520 C CB  . LYS J 3 182 ? 129.119 126.878 109.448 1.000 164.04847 ? ? ? ? ? ? 182 LYS J CB  1 
+ATOM 31521 C CG  . LYS J 3 182 ? 130.293 126.099 108.883 1.000 165.77974 ? ? ? ? ? ? 182 LYS J CG  1 
+ATOM 31522 C CD  . LYS J 3 182 ? 129.825 124.990 107.960 1.000 163.91213 ? ? ? ? ? ? 182 LYS J CD  1 
+ATOM 31523 C CE  . LYS J 3 182 ? 129.337 125.553 106.637 1.000 164.38595 ? ? ? ? ? ? 182 LYS J CE  1 
+ATOM 31524 N NZ  . LYS J 3 182 ? 130.423 126.266 105.911 1.000 164.00030 ? ? ? ? ? ? 182 LYS J NZ  1 
+ATOM 31525 N N   . PHE J 3 183 ? 129.081 130.098 108.842 1.000 173.38242 ? ? ? ? ? ? 183 PHE J N   1 
+ATOM 31526 C CA  . PHE J 3 183 ? 129.426 131.105 107.844 1.000 172.59484 ? ? ? ? ? ? 183 PHE J CA  1 
+ATOM 31527 C C   . PHE J 3 183 ? 130.037 132.343 108.488 1.000 173.81921 ? ? ? ? ? ? 183 PHE J C   1 
+ATOM 31528 O O   . PHE J 3 183 ? 131.037 132.878 107.998 1.000 173.10763 ? ? ? ? ? ? 183 PHE J O   1 
+ATOM 31529 C CB  . PHE J 3 183 ? 128.184 131.484 107.039 1.000 172.01611 ? ? ? ? ? ? 183 PHE J CB  1 
+ATOM 31530 C CG  . PHE J 3 183 ? 127.814 130.481 105.989 1.000 173.37819 ? ? ? ? ? ? 183 PHE J CG  1 
+ATOM 31531 C CD1 . PHE J 3 183 ? 128.570 129.336 105.804 1.000 170.75547 ? ? ? ? ? ? 183 PHE J CD1 1 
+ATOM 31532 C CD2 . PHE J 3 183 ? 126.694 130.672 105.200 1.000 173.42899 ? ? ? ? ? ? 183 PHE J CD2 1 
+ATOM 31533 C CE1 . PHE J 3 183 ? 128.224 128.411 104.843 1.000 170.43800 ? ? ? ? ? ? 183 PHE J CE1 1 
+ATOM 31534 C CE2 . PHE J 3 183 ? 126.342 129.749 104.239 1.000 173.91915 ? ? ? ? ? ? 183 PHE J CE2 1 
+ATOM 31535 C CZ  . PHE J 3 183 ? 127.106 128.616 104.062 1.000 172.60801 ? ? ? ? ? ? 183 PHE J CZ  1 
+ATOM 31536 N N   . ALA J 3 184 ? 129.448 132.813 109.584 1.000 172.18051 ? ? ? ? ? ? 184 ALA J N   1 
+ATOM 31537 C CA  . ALA J 3 184 ? 129.885 134.044 110.223 1.000 169.04685 ? ? ? ? ? ? 184 ALA J CA  1 
+ATOM 31538 C C   . ALA J 3 184 ? 129.646 133.937 111.721 1.000 169.92917 ? ? ? ? ? ? 184 ALA J C   1 
+ATOM 31539 O O   . ALA J 3 184 ? 128.863 133.108 112.190 1.000 173.53404 ? ? ? ? ? ? 184 ALA J O   1 
+ATOM 31540 C CB  . ALA J 3 184 ? 129.161 135.258 109.638 1.000 167.32546 ? ? ? ? ? ? 184 ALA J CB  1 
+ATOM 31541 N N   . ARG J 3 185 ? 130.335 134.791 112.473 1.000 159.05999 ? ? ? ? ? ? 185 ARG J N   1 
+ATOM 31542 C CA  . ARG J 3 185 ? 130.245 134.784 113.925 1.000 157.57864 ? ? ? ? ? ? 185 ARG J CA  1 
+ATOM 31543 C C   . ARG J 3 185 ? 130.144 136.213 114.432 1.000 156.81511 ? ? ? ? ? ? 185 ARG J C   1 
+ATOM 31544 O O   . ARG J 3 185 ? 130.696 137.134 113.825 1.000 159.60659 ? ? ? ? ? ? 185 ARG J O   1 
+ATOM 31545 C CB  . ARG J 3 185 ? 131.457 134.083 114.549 1.000 156.63698 ? ? ? ? ? ? 185 ARG J CB  1 
+ATOM 31546 C CG  . ARG J 3 185 ? 131.206 133.513 115.933 1.000 155.70087 ? ? ? ? ? ? 185 ARG J CG  1 
+ATOM 31547 C CD  . ARG J 3 185 ? 131.674 134.464 117.019 1.000 155.58331 ? ? ? ? ? ? 185 ARG J CD  1 
+ATOM 31548 N NE  . ARG J 3 185 ? 132.975 135.049 116.717 1.000 156.62308 ? ? ? ? ? ? 185 ARG J NE  1 
+ATOM 31549 C CZ  . ARG J 3 185 ? 134.126 134.393 116.773 1.000 157.49344 ? ? ? ? ? ? 185 ARG J CZ  1 
+ATOM 31550 N NH1 . ARG J 3 185 ? 134.181 133.120 117.126 1.000 156.41625 ? ? ? ? ? ? 185 ARG J NH1 1 
+ATOM 31551 N NH2 . ARG J 3 185 ? 135.252 135.033 116.470 1.000 159.07739 ? ? ? ? ? ? 185 ARG J NH2 1 
+ATOM 31552 N N   . ILE J 3 186 ? 129.434 136.394 115.541 1.000 149.98949 ? ? ? ? ? ? 186 ILE J N   1 
+ATOM 31553 C CA  . ILE J 3 186 ? 129.310 137.704 116.171 1.000 151.91893 ? ? ? ? ? ? 186 ILE J CA  1 
+ATOM 31554 C C   . ILE J 3 186 ? 130.422 137.833 117.206 1.000 153.89147 ? ? ? ? ? ? 186 ILE J C   1 
+ATOM 31555 O O   . ILE J 3 186 ? 130.399 137.165 118.241 1.000 153.52106 ? ? ? ? ? ? 186 ILE J O   1 
+ATOM 31556 C CB  . ILE J 3 186 ? 127.933 137.896 116.813 1.000 151.77797 ? ? ? ? ? ? 186 ILE J CB  1 
+ATOM 31557 C CG1 . ILE J 3 186 ? 126.848 137.952 115.740 1.000 152.06671 ? ? ? ? ? ? 186 ILE J CG1 1 
+ATOM 31558 C CG2 . ILE J 3 186 ? 127.910 139.165 117.645 1.000 149.90640 ? ? ? ? ? ? 186 ILE J CG2 1 
+ATOM 31559 C CD1 . ILE J 3 186 ? 125.469 138.213 116.293 1.000 152.91498 ? ? ? ? ? ? 186 ILE J CD1 1 
+ATOM 31560 N N   . THR J 3 187 ? 131.400 138.696 116.927 1.000 150.57264 ? ? ? ? ? ? 187 THR J N   1 
+ATOM 31561 C CA  . THR J 3 187 ? 132.516 138.861 117.850 1.000 148.93721 ? ? ? ? ? ? 187 THR J CA  1 
+ATOM 31562 C C   . THR J 3 187 ? 132.088 139.580 119.121 1.000 148.68025 ? ? ? ? ? ? 187 THR J C   1 
+ATOM 31563 O O   . THR J 3 187 ? 132.555 139.244 120.216 1.000 150.16126 ? ? ? ? ? ? 187 THR J O   1 
+ATOM 31564 C CB  . THR J 3 187 ? 133.656 139.617 117.172 1.000 146.93540 ? ? ? ? ? ? 187 THR J CB  1 
+ATOM 31565 O OG1 . THR J 3 187 ? 133.148 140.819 116.582 1.000 146.00610 ? ? ? ? ? ? 187 THR J OG1 1 
+ATOM 31566 C CG2 . THR J 3 187 ? 134.296 138.758 116.100 1.000 147.47615 ? ? ? ? ? ? 187 THR J CG2 1 
+ATOM 31567 N N   . SER J 3 188 ? 131.207 140.569 119.003 1.000 148.26192 ? ? ? ? ? ? 188 SER J N   1 
+ATOM 31568 C CA  . SER J 3 188 ? 130.807 141.360 120.161 1.000 150.72841 ? ? ? ? ? ? 188 SER J CA  1 
+ATOM 31569 C C   . SER J 3 188 ? 129.398 141.886 119.950 1.000 150.91566 ? ? ? ? ? ? 188 SER J C   1 
+ATOM 31570 O O   . SER J 3 188 ? 129.159 142.661 119.019 1.000 149.86063 ? ? ? ? ? ? 188 SER J O   1 
+ATOM 31571 C CB  . SER J 3 188 ? 131.778 142.515 120.392 1.000 150.29916 ? ? ? ? ? ? 188 SER J CB  1 
+ATOM 31572 O OG  . SER J 3 188 ? 131.932 143.288 119.217 1.000 149.23484 ? ? ? ? ? ? 188 SER J OG  1 
+ATOM 31573 N N   . ASP J 3 189 ? 128.476 141.468 120.810 1.000 153.71782 ? ? ? ? ? ? 189 ASP J N   1 
+ATOM 31574 C CA  . ASP J 3 189 ? 127.116 141.989 120.833 1.000 151.63082 ? ? ? ? ? ? 189 ASP J CA  1 
+ATOM 31575 C C   . ASP J 3 189 ? 126.899 142.697 122.161 1.000 149.19447 ? ? ? ? ? ? 189 ASP J C   1 
+ATOM 31576 O O   . ASP J 3 189 ? 127.092 142.100 123.225 1.000 148.42024 ? ? ? ? ? ? 189 ASP J O   1 
+ATOM 31577 C CB  . ASP J 3 189 ? 126.092 140.872 120.642 1.000 151.05797 ? ? ? ? ? ? 189 ASP J CB  1 
+ATOM 31578 C CG  . ASP J 3 189 ? 126.511 139.581 121.306 1.000 156.33746 ? ? ? ? ? ? 189 ASP J CG  1 
+ATOM 31579 O OD1 . ASP J 3 189 ? 125.761 138.588 121.204 1.000 157.15109 ? ? ? ? ? ? 189 ASP J OD1 1 
+ATOM 31580 O OD2 . ASP J 3 189 ? 127.593 139.558 121.929 1.000 157.06664 ? ? ? ? ? ? 189 ASP J OD2 1 
+ATOM 31581 N N   . TYR J 3 190 ? 126.499 143.962 122.096 1.000 138.96421 ? ? ? ? ? ? 190 TYR J N   1 
+ATOM 31582 C CA  . TYR J 3 190 ? 126.284 144.765 123.288 1.000 134.01062 ? ? ? ? ? ? 190 TYR J CA  1 
+ATOM 31583 C C   . TYR J 3 190 ? 125.179 145.767 122.998 1.000 135.72164 ? ? ? ? ? ? 190 TYR J C   1 
+ATOM 31584 O O   . TYR J 3 190 ? 124.796 145.985 121.847 1.000 143.81407 ? ? ? ? ? ? 190 TYR J O   1 
+ATOM 31585 C CB  . TYR J 3 190 ? 127.564 145.484 123.724 1.000 132.34265 ? ? ? ? ? ? 190 TYR J CB  1 
+ATOM 31586 C CG  . TYR J 3 190 ? 128.656 144.565 124.215 1.000 133.12292 ? ? ? ? ? ? 190 TYR J CG  1 
+ATOM 31587 C CD1 . TYR J 3 190 ? 128.651 144.082 125.513 1.000 136.05444 ? ? ? ? ? ? 190 TYR J CD1 1 
+ATOM 31588 C CD2 . TYR J 3 190 ? 129.691 144.180 123.379 1.000 136.04505 ? ? ? ? ? ? 190 TYR J CD2 1 
+ATOM 31589 C CE1 . TYR J 3 190 ? 129.646 143.242 125.965 1.000 136.41587 ? ? ? ? ? ? 190 TYR J CE1 1 
+ATOM 31590 C CE2 . TYR J 3 190 ? 130.690 143.341 123.822 1.000 135.21954 ? ? ? ? ? ? 190 TYR J CE2 1 
+ATOM 31591 C CZ  . TYR J 3 190 ? 130.663 142.875 125.115 1.000 137.07017 ? ? ? ? ? ? 190 TYR J CZ  1 
+ATOM 31592 O OH  . TYR J 3 190 ? 131.658 142.038 125.560 1.000 139.09453 ? ? ? ? ? ? 190 TYR J OH  1 
+ATOM 31593 N N   . ASP J 3 191 ? 124.665 146.378 124.064 1.000 144.47656 ? ? ? ? ? ? 191 ASP J N   1 
+ATOM 31594 C CA  . ASP J 3 191 ? 123.642 147.401 123.900 1.000 147.45075 ? ? ? ? ? ? 191 ASP J CA  1 
+ATOM 31595 C C   . ASP J 3 191 ? 124.192 148.669 123.265 1.000 147.38446 ? ? ? ? ? ? 191 ASP J C   1 
+ATOM 31596 O O   . ASP J 3 191 ? 123.408 149.523 122.842 1.000 147.11244 ? ? ? ? ? ? 191 ASP J O   1 
+ATOM 31597 C CB  . ASP J 3 191 ? 123.007 147.727 125.249 1.000 149.37074 ? ? ? ? ? ? 191 ASP J CB  1 
+ATOM 31598 C CG  . ASP J 3 191 ? 122.812 146.498 126.109 1.000 152.16396 ? ? ? ? ? ? 191 ASP J CG  1 
+ATOM 31599 O OD1 . ASP J 3 191 ? 123.824 145.893 126.519 1.000 153.68746 ? ? ? ? ? ? 191 ASP J OD1 1 
+ATOM 31600 O OD2 . ASP J 3 191 ? 121.647 146.136 126.374 1.000 150.39637 ? ? ? ? ? ? 191 ASP J OD2 1 
+ATOM 31601 N N   . PHE J 3 192 ? 125.516 148.812 123.193 1.000 142.21417 ? ? ? ? ? ? 192 PHE J N   1 
+ATOM 31602 C CA  . PHE J 3 192 ? 126.134 149.991 122.608 1.000 142.04917 ? ? ? ? ? ? 192 PHE J CA  1 
+ATOM 31603 C C   . PHE J 3 192 ? 126.901 149.710 121.327 1.000 139.44298 ? ? ? ? ? ? 192 PHE J C   1 
+ATOM 31604 O O   . PHE J 3 192 ? 127.201 150.654 120.592 1.000 141.31935 ? ? ? ? ? ? 192 PHE J O   1 
+ATOM 31605 C CB  . PHE J 3 192 ? 127.087 150.650 123.615 1.000 138.55156 ? ? ? ? ? ? 192 PHE J CB  1 
+ATOM 31606 C CG  . PHE J 3 192 ? 127.929 149.673 124.378 1.000 136.63520 ? ? ? ? ? ? 192 PHE J CG  1 
+ATOM 31607 C CD1 . PHE J 3 192 ? 129.116 149.205 123.849 1.000 138.29440 ? ? ? ? ? ? 192 PHE J CD1 1 
+ATOM 31608 C CD2 . PHE J 3 192 ? 127.536 149.225 125.623 1.000 137.97427 ? ? ? ? ? ? 192 PHE J CD2 1 
+ATOM 31609 C CE1 . PHE J 3 192 ? 129.893 148.308 124.546 1.000 138.91146 ? ? ? ? ? ? 192 PHE J CE1 1 
+ATOM 31610 C CE2 . PHE J 3 192 ? 128.309 148.327 126.324 1.000 139.71006 ? ? ? ? ? ? 192 PHE J CE2 1 
+ATOM 31611 C CZ  . PHE J 3 192 ? 129.490 147.868 125.784 1.000 140.30966 ? ? ? ? ? ? 192 PHE J CZ  1 
+ATOM 31612 N N   . CYS J 3 193 ? 127.232 148.453 121.044 1.000 140.78629 ? ? ? ? ? ? 193 CYS J N   1 
+ATOM 31613 C CA  . CYS J 3 193 ? 127.988 148.123 119.848 1.000 140.49367 ? ? ? ? ? ? 193 CYS J CA  1 
+ATOM 31614 C C   . CYS J 3 193 ? 127.634 146.715 119.401 1.000 143.71626 ? ? ? ? ? ? 193 CYS J C   1 
+ATOM 31615 O O   . CYS J 3 193 ? 127.236 145.872 120.208 1.000 152.43811 ? ? ? ? ? ? 193 CYS J O   1 
+ATOM 31616 C CB  . CYS J 3 193 ? 129.496 148.234 120.090 1.000 143.24302 ? ? ? ? ? ? 193 CYS J CB  1 
+ATOM 31617 S SG  . CYS J 3 193 ? 130.199 146.872 121.040 1.000 155.22949 ? ? ? ? ? ? 193 CYS J SG  1 
+ATOM 31618 N N   . LEU J 3 194 ? 127.783 146.471 118.102 1.000 140.36072 ? ? ? ? ? ? 194 LEU J N   1 
+ATOM 31619 C CA  . LEU J 3 194 ? 127.558 145.150 117.533 1.000 141.65299 ? ? ? ? ? ? 194 LEU J CA  1 
+ATOM 31620 C C   . LEU J 3 194 ? 128.542 144.942 116.396 1.000 143.67488 ? ? ? ? ? ? 194 LEU J C   1 
+ATOM 31621 O O   . LEU J 3 194 ? 128.640 145.787 115.503 1.000 147.72861 ? ? ? ? ? ? 194 LEU J O   1 
+ATOM 31622 C CB  . LEU J 3 194 ? 126.123 144.997 117.025 1.000 142.39329 ? ? ? ? ? ? 194 LEU J CB  1 
+ATOM 31623 C CG  . LEU J 3 194 ? 125.865 143.758 116.168 1.000 143.17769 ? ? ? ? ? ? 194 LEU J CG  1 
+ATOM 31624 C CD1 . LEU J 3 194 ? 126.094 142.494 116.975 1.000 143.44219 ? ? ? ? ? ? 194 LEU J CD1 1 
+ATOM 31625 C CD2 . LEU J 3 194 ? 124.461 143.786 115.600 1.000 144.39768 ? ? ? ? ? ? 194 LEU J CD2 1 
+ATOM 31626 N N   . THR J 3 195 ? 129.263 143.825 116.430 1.000 148.41503 ? ? ? ? ? ? 195 THR J N   1 
+ATOM 31627 C CA  . THR J 3 195 ? 130.247 143.513 115.404 1.000 148.66469 ? ? ? ? ? ? 195 THR J CA  1 
+ATOM 31628 C C   . THR J 3 195 ? 130.017 142.101 114.898 1.000 149.35571 ? ? ? ? ? ? 195 THR J C   1 
+ATOM 31629 O O   . THR J 3 195 ? 129.914 141.164 115.694 1.000 149.96700 ? ? ? ? ? ? 195 THR J O   1 
+ATOM 31630 C CB  . THR J 3 195 ? 131.676 143.642 115.938 1.000 152.76409 ? ? ? ? ? ? 195 THR J CB  1 
+ATOM 31631 O OG1 . THR J 3 195 ? 131.793 144.839 116.714 1.000 154.88797 ? ? ? ? ? ? 195 THR J OG1 1 
+ATOM 31632 C CG2 . THR J 3 195 ? 132.667 143.691 114.788 1.000 148.13238 ? ? ? ? ? ? 195 THR J CG2 1 
+ATOM 31633 N N   . VAL J 3 196 ? 129.946 141.953 113.580 1.000 146.26128 ? ? ? ? ? ? 196 VAL J N   1 
+ATOM 31634 C CA  . VAL J 3 196 ? 129.794 140.657 112.933 1.000 145.80964 ? ? ? ? ? ? 196 VAL J CA  1 
+ATOM 31635 C C   . VAL J 3 196 ? 131.051 140.398 112.120 1.000 144.44803 ? ? ? ? ? ? 196 VAL J C   1 
+ATOM 31636 O O   . VAL J 3 196 ? 131.461 141.244 111.317 1.000 147.09434 ? ? ? ? ? ? 196 VAL J O   1 
+ATOM 31637 C CB  . VAL J 3 196 ? 128.545 140.603 112.041 1.000 143.40104 ? ? ? ? ? ? 196 VAL J CB  1 
+ATOM 31638 C CG1 . VAL J 3 196 ? 128.451 139.256 111.349 1.000 142.98303 ? ? ? ? ? ? 196 VAL J CG1 1 
+ATOM 31639 C CG2 . VAL J 3 196 ? 127.299 140.874 112.862 1.000 146.15317 ? ? ? ? ? ? 196 VAL J CG2 1 
+ATOM 31640 N N   . VAL J 3 197 ? 131.664 139.247 112.336 1.000 147.08099 ? ? ? ? ? ? 197 VAL J N   1 
+ATOM 31641 C CA  . VAL J 3 197 ? 132.846 138.840 111.591 1.000 147.87218 ? ? ? ? ? ? 197 VAL J CA  1 
+ATOM 31642 C C   . VAL J 3 197 ? 132.438 137.766 110.598 1.000 151.85932 ? ? ? ? ? ? 197 VAL J C   1 
+ATOM 31643 O O   . VAL J 3 197 ? 131.478 137.019 110.816 1.000 154.62151 ? ? ? ? ? ? 197 VAL J O   1 
+ATOM 31644 C CB  . VAL J 3 197 ? 133.967 138.345 112.531 1.000 148.26930 ? ? ? ? ? ? 197 VAL J CB  1 
+ATOM 31645 C CG1 . VAL J 3 197 ? 133.795 136.871 112.855 1.000 149.63072 ? ? ? ? ? ? 197 VAL J CG1 1 
+ATOM 31646 C CG2 . VAL J 3 197 ? 135.327 138.602 111.919 1.000 148.44673 ? ? ? ? ? ? 197 VAL J CG2 1 
+ATOM 31647 N N   . LYS J 3 198 ? 133.155 137.700 109.482 1.000 164.48056 ? ? ? ? ? ? 198 LYS J N   1 
+ATOM 31648 C CA  . LYS J 3 198 ? 132.916 136.691 108.461 1.000 163.85031 ? ? ? ? ? ? 198 LYS J CA  1 
+ATOM 31649 C C   . LYS J 3 198 ? 133.985 135.615 108.572 1.000 166.98912 ? ? ? ? ? ? 198 LYS J C   1 
+ATOM 31650 O O   . LYS J 3 198 ? 135.182 135.920 108.559 1.000 169.06013 ? ? ? ? ? ? 198 LYS J O   1 
+ATOM 31651 C CB  . LYS J 3 198 ? 132.925 137.311 107.064 1.000 161.35220 ? ? ? ? ? ? 198 LYS J CB  1 
+ATOM 31652 C CG  . LYS J 3 198 ? 132.753 136.305 105.941 1.000 161.06301 ? ? ? ? ? ? 198 LYS J CG  1 
+ATOM 31653 C CD  . LYS J 3 198 ? 131.387 135.648 106.003 1.000 162.98330 ? ? ? ? ? ? 198 LYS J CD  1 
+ATOM 31654 C CE  . LYS J 3 198 ? 130.682 135.716 104.660 1.000 162.06769 ? ? ? ? ? ? 198 LYS J CE  1 
+ATOM 31655 N NZ  . LYS J 3 198 ? 129.216 135.498 104.794 1.000 163.38703 ? ? ? ? ? ? 198 LYS J NZ  1 
+ATOM 31656 N N   . VAL J 3 199 ? 133.553 134.363 108.682 1.000 175.18033 ? ? ? ? ? ? 199 VAL J N   1 
+ATOM 31657 C CA  . VAL J 3 199 ? 134.448 133.232 108.889 1.000 175.27844 ? ? ? ? ? ? 199 VAL J CA  1 
+ATOM 31658 C C   . VAL J 3 199 ? 134.583 132.475 107.578 1.000 173.19614 ? ? ? ? ? ? 199 VAL J C   1 
+ATOM 31659 O O   . VAL J 3 199 ? 133.578 132.088 106.969 1.000 171.80517 ? ? ? ? ? ? 199 VAL J O   1 
+ATOM 31660 C CB  . VAL J 3 199 ? 133.937 132.305 110.004 1.000 173.66205 ? ? ? ? ? ? 199 VAL J CB  1 
+ATOM 31661 C CG1 . VAL J 3 199 ? 135.060 131.411 110.500 1.000 169.54312 ? ? ? ? ? ? 199 VAL J CG1 1 
+ATOM 31662 C CG2 . VAL J 3 199 ? 133.355 133.120 111.144 1.000 171.77433 ? ? ? ? ? ? 199 VAL J CG2 1 
+ATOM 31663 N N   . LEU J 3 200 ? 135.822 132.266 107.146 1.000 177.96381 ? ? ? ? ? ? 200 LEU J N   1 
+ATOM 31664 C CA  . LEU J 3 200 ? 136.115 131.465 105.969 1.000 178.26854 ? ? ? ? ? ? 200 LEU J CA  1 
+ATOM 31665 C C   . LEU J 3 200 ? 137.198 130.456 106.317 1.000 179.12327 ? ? ? ? ? ? 200 LEU J C   1 
+ATOM 31666 O O   . LEU J 3 200 ? 138.070 130.718 107.149 1.000 176.94606 ? ? ? ? ? ? 200 LEU J O   1 
+ATOM 31667 C CB  . LEU J 3 200 ? 136.549 132.336 104.784 1.000 176.84932 ? ? ? ? ? ? 200 LEU J CB  1 
+ATOM 31668 C CG  . LEU J 3 200 ? 137.317 133.620 105.101 1.000 177.38647 ? ? ? ? ? ? 200 LEU J CG  1 
+ATOM 31669 C CD1 . LEU J 3 200 ? 138.801 133.338 105.248 1.000 177.38334 ? ? ? ? ? ? 200 LEU J CD1 1 
+ATOM 31670 C CD2 . LEU J 3 200 ? 137.069 134.665 104.027 1.000 177.25109 ? ? ? ? ? ? 200 LEU J CD2 1 
+ATOM 31671 N N   . GLU J 3 201 ? 137.132 129.297 105.671 1.000 191.69654 ? ? ? ? ? ? 201 GLU J N   1 
+ATOM 31672 C CA  . GLU J 3 201 ? 137.988 128.166 105.995 1.000 192.35253 ? ? ? ? ? ? 201 GLU J CA  1 
+ATOM 31673 C C   . GLU J 3 201 ? 139.020 127.964 104.895 1.000 194.05230 ? ? ? ? ? ? 201 GLU J C   1 
+ATOM 31674 O O   . GLU J 3 201 ? 138.681 127.984 103.708 1.000 191.17431 ? ? ? ? ? ? 201 GLU J O   1 
+ATOM 31675 C CB  . GLU J 3 201 ? 137.159 126.894 106.180 1.000 191.98682 ? ? ? ? ? ? 201 GLU J CB  1 
+ATOM 31676 C CG  . GLU J 3 201 ? 137.832 125.830 107.028 1.000 193.34319 ? ? ? ? ? ? 201 GLU J CG  1 
+ATOM 31677 C CD  . GLU J 3 201 ? 138.671 124.872 106.207 1.000 194.32016 ? ? ? ? ? ? 201 GLU J CD  1 
+ATOM 31678 O OE1 . GLU J 3 201 ? 138.560 124.898 104.963 1.000 194.71273 ? ? ? ? ? ? 201 GLU J OE1 1 
+ATOM 31679 O OE2 . GLU J 3 201 ? 139.440 124.092 106.807 1.000 192.92866 ? ? ? ? ? ? 201 GLU J OE2 1 
+ATOM 31680 N N   . LEU J 3 202 ? 140.274 127.778 105.295 1.000 200.82196 ? ? ? ? ? ? 202 LEU J N   1 
+ATOM 31681 C CA  . LEU J 3 202 ? 141.331 127.435 104.355 1.000 200.80378 ? ? ? ? ? ? 202 LEU J CA  1 
+ATOM 31682 C C   . LEU J 3 202 ? 141.501 125.923 104.312 1.000 202.29785 ? ? ? ? ? ? 202 LEU J C   1 
+ATOM 31683 O O   . LEU J 3 202 ? 141.589 125.273 105.359 1.000 202.66230 ? ? ? ? ? ? 202 LEU J O   1 
+ATOM 31684 C CB  . LEU J 3 202 ? 142.644 128.105 104.757 1.000 199.69870 ? ? ? ? ? ? 202 LEU J CB  1 
+ATOM 31685 C CG  . LEU J 3 202 ? 142.641 129.631 104.837 1.000 199.68612 ? ? ? ? ? ? 202 LEU J CG  1 
+ATOM 31686 C CD1 . LEU J 3 202 ? 143.868 130.128 105.579 1.000 198.11125 ? ? ? ? ? ? 202 LEU J CD1 1 
+ATOM 31687 C CD2 . LEU J 3 202 ? 142.586 130.227 103.447 1.000 197.82513 ? ? ? ? ? ? 202 LEU J CD2 1 
+ATOM 31688 N N   . TYR J 3 203 ? 141.543 125.361 103.101 1.000 206.09681 ? ? ? ? ? ? 203 TYR J N   1 
+ATOM 31689 C CA  . TYR J 3 203 ? 141.689 123.915 102.970 1.000 205.47258 ? ? ? ? ? ? 203 TYR J CA  1 
+ATOM 31690 C C   . TYR J 3 203 ? 142.987 123.439 103.605 1.000 204.57552 ? ? ? ? ? ? 203 TYR J C   1 
+ATOM 31691 O O   . TYR J 3 203 ? 143.003 122.445 104.341 1.000 202.94297 ? ? ? ? ? ? 203 TYR J O   1 
+ATOM 31692 C CB  . TYR J 3 203 ? 141.640 123.505 101.499 1.000 203.25181 ? ? ? ? ? ? 203 TYR J CB  1 
+ATOM 31693 C CG  . TYR J 3 203 ? 140.870 124.455 100.614 1.000 205.67553 ? ? ? ? ? ? 203 TYR J CG  1 
+ATOM 31694 C CD1 . TYR J 3 203 ? 139.484 124.506 100.655 1.000 204.58239 ? ? ? ? ? ? 203 TYR J CD1 1 
+ATOM 31695 C CD2 . TYR J 3 203 ? 141.532 125.295 99.729  1.000 204.90520 ? ? ? ? ? ? 203 TYR J CD2 1 
+ATOM 31696 C CE1 . TYR J 3 203 ? 138.777 125.373 99.843  1.000 205.12860 ? ? ? ? ? ? 203 TYR J CE1 1 
+ATOM 31697 C CE2 . TYR J 3 203 ? 140.835 126.163 98.913  1.000 205.64237 ? ? ? ? ? ? 203 TYR J CE2 1 
+ATOM 31698 C CZ  . TYR J 3 203 ? 139.459 126.199 98.974  1.000 206.58957 ? ? ? ? ? ? 203 TYR J CZ  1 
+ATOM 31699 O OH  . TYR J 3 203 ? 138.762 127.064 98.162  1.000 204.52680 ? ? ? ? ? ? 203 TYR J OH  1 
+ATOM 31700 N N   . LYS J 3 204 ? 144.075 124.131 103.337 1.000 189.36043 ? ? ? ? ? ? 204 LYS J N   1 
+ATOM 31701 C CA  . LYS J 3 204 ? 145.345 123.829 103.980 1.000 187.94992 ? ? ? ? ? ? 204 LYS J CA  1 
+ATOM 31702 C C   . LYS J 3 204 ? 145.463 124.616 105.279 1.000 189.86393 ? ? ? ? ? ? 204 LYS J C   1 
+ATOM 31703 O O   . LYS J 3 204 ? 145.280 125.839 105.272 1.000 189.32041 ? ? ? ? ? ? 204 LYS J O   1 
+ATOM 31704 C CB  . LYS J 3 204 ? 146.512 124.162 103.058 1.000 185.21668 ? ? ? ? ? ? 204 LYS J CB  1 
+ATOM 31705 C CG  . LYS J 3 204 ? 146.457 125.557 102.451 1.000 186.69086 ? ? ? ? ? ? 204 LYS J CG  1 
+ATOM 31706 C CD  . LYS J 3 204 ? 147.634 125.810 101.526 1.000 187.40445 ? ? ? ? ? ? 204 LYS J CD  1 
+ATOM 31707 C CE  . LYS J 3 204 ? 147.682 127.263 101.081 1.000 186.35972 ? ? ? ? ? ? 204 LYS J CE  1 
+ATOM 31708 N NZ  . LYS J 3 204 ? 146.477 127.652 100.299 1.000 185.93911 ? ? ? ? ? ? 204 LYS J NZ  1 
+ATOM 31709 N N   . PRO J 3 205 ? 145.724 123.960 106.408 1.000 185.93778 ? ? ? ? ? ? 205 PRO J N   1 
+ATOM 31710 C CA  . PRO J 3 205 ? 145.927 124.707 107.653 1.000 184.59309 ? ? ? ? ? ? 205 PRO J CA  1 
+ATOM 31711 C C   . PRO J 3 205 ? 147.118 125.644 107.529 1.000 184.60243 ? ? ? ? ? ? 205 PRO J C   1 
+ATOM 31712 O O   . PRO J 3 205 ? 148.141 125.302 106.933 1.000 182.75378 ? ? ? ? ? ? 205 PRO J O   1 
+ATOM 31713 C CB  . PRO J 3 205 ? 146.175 123.608 108.693 1.000 180.55161 ? ? ? ? ? ? 205 PRO J CB  1 
+ATOM 31714 C CG  . PRO J 3 205 ? 146.634 122.429 107.899 1.000 180.47509 ? ? ? ? ? ? 205 PRO J CG  1 
+ATOM 31715 C CD  . PRO J 3 205 ? 145.905 122.511 106.592 1.000 182.65608 ? ? ? ? ? ? 205 PRO J CD  1 
+ATOM 31716 N N   . HIS J 3 206 ? 146.977 126.836 108.098 1.000 182.96636 ? ? ? ? ? ? 206 HIS J N   1 
+ATOM 31717 C CA  . HIS J 3 206 ? 148.007 127.861 108.018 1.000 179.66523 ? ? ? ? ? ? 206 HIS J CA  1 
+ATOM 31718 C C   . HIS J 3 206 ? 148.896 127.788 109.250 1.000 178.95777 ? ? ? ? ? ? 206 HIS J C   1 
+ATOM 31719 O O   . HIS J 3 206 ? 148.400 127.743 110.380 1.000 179.17833 ? ? ? ? ? ? 206 HIS J O   1 
+ATOM 31720 C CB  . HIS J 3 206 ? 147.391 129.254 107.888 1.000 179.68928 ? ? ? ? ? ? 206 HIS J CB  1 
+ATOM 31721 C CG  . HIS J 3 206 ? 148.336 130.278 107.342 1.000 180.16877 ? ? ? ? ? ? 206 HIS J CG  1 
+ATOM 31722 N ND1 . HIS J 3 206 ? 147.942 131.557 107.013 1.000 180.84531 ? ? ? ? ? ? 206 HIS J ND1 1 
+ATOM 31723 C CD2 . HIS J 3 206 ? 149.661 130.211 107.073 1.000 179.28122 ? ? ? ? ? ? 206 HIS J CD2 1 
+ATOM 31724 C CE1 . HIS J 3 206 ? 148.983 132.232 106.561 1.000 179.64861 ? ? ? ? ? ? 206 HIS J CE1 1 
+ATOM 31725 N NE2 . HIS J 3 206 ? 150.038 131.439 106.587 1.000 180.55957 ? ? ? ? ? ? 206 HIS J NE2 1 
+ATOM 31726 N N   . GLU J 3 207 ? 150.205 127.775 109.026 1.000 182.24427 ? ? ? ? ? ? 207 GLU J N   1 
+ATOM 31727 C CA  . GLU J 3 207 ? 151.193 127.667 110.090 1.000 184.17781 ? ? ? ? ? ? 207 GLU J CA  1 
+ATOM 31728 C C   . GLU J 3 207 ? 151.962 128.976 110.167 1.000 185.76120 ? ? ? ? ? ? 207 GLU J C   1 
+ATOM 31729 O O   . GLU J 3 207 ? 152.500 129.443 109.158 1.000 184.91611 ? ? ? ? ? ? 207 GLU J O   1 
+ATOM 31730 C CB  . GLU J 3 207 ? 152.148 126.501 109.835 1.000 184.71031 ? ? ? ? ? ? 207 GLU J CB  1 
+ATOM 31731 C CG  . GLU J 3 207 ? 151.467 125.192 109.467 1.000 187.09431 ? ? ? ? ? ? 207 GLU J CG  1 
+ATOM 31732 C CD  . GLU J 3 207 ? 151.129 125.097 107.991 1.000 189.64752 ? ? ? ? ? ? 207 GLU J CD  1 
+ATOM 31733 O OE1 . GLU J 3 207 ? 151.322 126.097 107.268 1.000 189.04065 ? ? ? ? ? ? 207 GLU J OE1 1 
+ATOM 31734 O OE2 . GLU J 3 207 ? 150.673 124.021 107.553 1.000 188.93320 ? ? ? ? ? ? 207 GLU J OE2 1 
+ATOM 31735 N N   . TYR J 3 208 ? 152.013 129.566 111.358 1.000 176.52701 ? ? ? ? ? ? 208 TYR J N   1 
+ATOM 31736 C CA  . TYR J 3 208 ? 152.730 130.815 111.559 1.000 174.31785 ? ? ? ? ? ? 208 TYR J CA  1 
+ATOM 31737 C C   . TYR J 3 208 ? 153.312 130.857 112.963 1.000 171.80795 ? ? ? ? ? ? 208 TYR J C   1 
+ATOM 31738 O O   . TYR J 3 208 ? 152.852 130.166 113.875 1.000 170.28128 ? ? ? ? ? ? 208 TYR J O   1 
+ATOM 31739 C CB  . TYR J 3 208 ? 151.837 132.040 111.314 1.000 171.93428 ? ? ? ? ? ? 208 TYR J CB  1 
+ATOM 31740 C CG  . TYR J 3 208 ? 150.754 132.265 112.346 1.000 172.28922 ? ? ? ? ? ? 208 TYR J CG  1 
+ATOM 31741 C CD1 . TYR J 3 208 ? 149.833 131.273 112.655 1.000 172.53202 ? ? ? ? ? ? 208 TYR J CD1 1 
+ATOM 31742 C CD2 . TYR J 3 208 ? 150.665 133.470 113.023 1.000 173.04388 ? ? ? ? ? ? 208 TYR J CD2 1 
+ATOM 31743 C CE1 . TYR J 3 208 ? 148.845 131.485 113.595 1.000 172.49999 ? ? ? ? ? ? 208 TYR J CE1 1 
+ATOM 31744 C CE2 . TYR J 3 208 ? 149.690 133.685 113.967 1.000 173.46750 ? ? ? ? ? ? 208 TYR J CE2 1 
+ATOM 31745 C CZ  . TYR J 3 208 ? 148.782 132.693 114.249 1.000 173.30639 ? ? ? ? ? ? 208 TYR J CZ  1 
+ATOM 31746 O OH  . TYR J 3 208 ? 147.806 132.919 115.189 1.000 171.95523 ? ? ? ? ? ? 208 TYR J OH  1 
+ATOM 31747 N N   . ILE J 3 209 ? 154.333 131.692 113.120 1.000 167.26264 ? ? ? ? ? ? 209 ILE J N   1 
+ATOM 31748 C CA  . ILE J 3 209 ? 155.100 131.793 114.355 1.000 169.61281 ? ? ? ? ? ? 209 ILE J CA  1 
+ATOM 31749 C C   . ILE J 3 209 ? 154.613 133.001 115.140 1.000 169.20945 ? ? ? ? ? ? 209 ILE J C   1 
+ATOM 31750 O O   . ILE J 3 209 ? 154.511 134.107 114.595 1.000 168.07224 ? ? ? ? ? ? 209 ILE J O   1 
+ATOM 31751 C CB  . ILE J 3 209 ? 156.605 131.899 114.062 1.000 169.45051 ? ? ? ? ? ? 209 ILE J CB  1 
+ATOM 31752 C CG1 . ILE J 3 209 ? 157.153 130.553 113.587 1.000 169.36764 ? ? ? ? ? ? 209 ILE J CG1 1 
+ATOM 31753 C CG2 . ILE J 3 209 ? 157.357 132.384 115.288 1.000 167.38530 ? ? ? ? ? ? 209 ILE J CG2 1 
+ATOM 31754 C CD1 . ILE J 3 209 ? 157.287 129.531 114.693 1.000 167.93737 ? ? ? ? ? ? 209 ILE J CD1 1 
+ATOM 31755 N N   . VAL J 3 210 ? 154.308 132.792 116.418 1.000 170.95365 ? ? ? ? ? ? 210 VAL J N   1 
+ATOM 31756 C CA  . VAL J 3 210 ? 153.954 133.869 117.328 1.000 169.37954 ? ? ? ? ? ? 210 VAL J CA  1 
+ATOM 31757 C C   . VAL J 3 210 ? 155.035 133.968 118.397 1.000 169.99842 ? ? ? ? ? ? 210 VAL J C   1 
+ATOM 31758 O O   . VAL J 3 210 ? 155.873 133.080 118.552 1.000 171.78156 ? ? ? ? ? ? 210 VAL J O   1 
+ATOM 31759 C CB  . VAL J 3 210 ? 152.569 133.669 117.970 1.000 168.48642 ? ? ? ? ? ? 210 VAL J CB  1 
+ATOM 31760 C CG1 . VAL J 3 210 ? 151.569 133.197 116.932 1.000 167.75115 ? ? ? ? ? ? 210 VAL J CG1 1 
+ATOM 31761 C CG2 . VAL J 3 210 ? 152.655 132.684 119.124 1.000 166.85867 ? ? ? ? ? ? 210 VAL J CG2 1 
+ATOM 31762 N N   . ASP J 3 211 ? 155.008 135.073 119.135 1.000 173.44917 ? ? ? ? ? ? 211 ASP J N   1 
+ATOM 31763 C CA  . ASP J 3 211 ? 155.962 135.326 120.209 1.000 174.62690 ? ? ? ? ? ? 211 ASP J CA  1 
+ATOM 31764 C C   . ASP J 3 211 ? 155.187 135.802 121.430 1.000 176.52019 ? ? ? ? ? ? 211 ASP J C   1 
+ATOM 31765 O O   . ASP J 3 211 ? 154.645 136.911 121.430 1.000 178.23627 ? ? ? ? ? ? 211 ASP J O   1 
+ATOM 31766 C CB  . ASP J 3 211 ? 157.006 136.359 119.784 1.000 173.64432 ? ? ? ? ? ? 211 ASP J CB  1 
+ATOM 31767 C CG  . ASP J 3 211 ? 158.115 136.529 120.804 1.000 175.55762 ? ? ? ? ? ? 211 ASP J CG  1 
+ATOM 31768 O OD1 . ASP J 3 211 ? 158.096 135.830 121.839 1.000 176.39161 ? ? ? ? ? ? 211 ASP J OD1 1 
+ATOM 31769 O OD2 . ASP J 3 211 ? 159.010 137.366 120.569 1.000 173.33090 ? ? ? ? ? ? 211 ASP J OD2 1 
+ATOM 31770 N N   . LEU J 3 212 ? 155.135 134.967 122.468 1.000 172.80301 ? ? ? ? ? ? 212 LEU J N   1 
+ATOM 31771 C CA  . LEU J 3 212 ? 154.494 135.371 123.713 1.000 173.65407 ? ? ? ? ? ? 212 LEU J CA  1 
+ATOM 31772 C C   . LEU J 3 212 ? 155.308 136.399 124.486 1.000 173.99979 ? ? ? ? ? ? 212 LEU J C   1 
+ATOM 31773 O O   . LEU J 3 212 ? 154.809 136.937 125.479 1.000 174.64235 ? ? ? ? ? ? 212 LEU J O   1 
+ATOM 31774 C CB  . LEU J 3 212 ? 154.211 134.152 124.598 1.000 172.32936 ? ? ? ? ? ? 212 LEU J CB  1 
+ATOM 31775 C CG  . LEU J 3 212 ? 153.396 132.983 124.026 1.000 171.83015 ? ? ? ? ? ? 212 LEU J CG  1 
+ATOM 31776 C CD1 . LEU J 3 212 ? 152.217 133.497 123.209 1.000 172.26731 ? ? ? ? ? ? 212 LEU J CD1 1 
+ATOM 31777 C CD2 . LEU J 3 212 ? 154.233 132.004 123.216 1.000 170.77851 ? ? ? ? ? ? 212 LEU J CD2 1 
+ATOM 31778 N N   . ASN J 3 213 ? 156.539 136.678 124.064 1.000 170.56843 ? ? ? ? ? ? 213 ASN J N   1 
+ATOM 31779 C CA  . ASN J 3 213 ? 157.350 137.736 124.646 1.000 170.93121 ? ? ? ? ? ? 213 ASN J CA  1 
+ATOM 31780 C C   . ASN J 3 213 ? 157.302 139.018 123.829 1.000 169.95309 ? ? ? ? ? ? 213 ASN J C   1 
+ATOM 31781 O O   . ASN J 3 213 ? 158.122 139.914 124.050 1.000 173.40635 ? ? ? ? ? ? 213 ASN J O   1 
+ATOM 31782 C CB  . ASN J 3 213 ? 158.797 137.269 124.797 1.000 173.39044 ? ? ? ? ? ? 213 ASN J CB  1 
+ATOM 31783 C CG  . ASN J 3 213 ? 158.978 136.301 125.943 1.000 173.49480 ? ? ? ? ? ? 213 ASN J CG  1 
+ATOM 31784 O OD1 . ASN J 3 213 ? 158.010 135.891 126.580 1.000 171.98929 ? ? ? ? ? ? 213 ASN J OD1 1 
+ATOM 31785 N ND2 . ASN J 3 213 ? 160.224 135.935 126.217 1.000 171.49385 ? ? ? ? ? ? 213 ASN J ND2 1 
+ATOM 31786 N N   . ALA J 3 214 ? 156.364 139.122 122.885 1.000 160.40752 ? ? ? ? ? ? 214 ALA J N   1 
+ATOM 31787 C CA  . ALA J 3 214 ? 156.320 140.282 122.004 1.000 161.56977 ? ? ? ? ? ? 214 ALA J CA  1 
+ATOM 31788 C C   . ALA J 3 214 ? 155.962 141.559 122.753 1.000 163.54266 ? ? ? ? ? ? 214 ALA J C   1 
+ATOM 31789 O O   . ALA J 3 214 ? 156.438 142.640 122.390 1.000 163.97155 ? ? ? ? ? ? 214 ALA J O   1 
+ATOM 31790 C CB  . ALA J 3 214 ? 155.326 140.041 120.869 1.000 158.70876 ? ? ? ? ? ? 214 ALA J CB  1 
+ATOM 31791 N N   . MET J 3 215 ? 155.130 141.462 123.791 1.000 160.44252 ? ? ? ? ? ? 215 MET J N   1 
+ATOM 31792 C CA  . MET J 3 215 ? 154.690 142.659 124.498 1.000 158.98976 ? ? ? ? ? ? 215 MET J CA  1 
+ATOM 31793 C C   . MET J 3 215 ? 155.803 143.305 125.311 1.000 159.25131 ? ? ? ? ? ? 215 MET J C   1 
+ATOM 31794 O O   . MET J 3 215 ? 155.678 144.476 125.683 1.000 159.72644 ? ? ? ? ? ? 215 MET J O   1 
+ATOM 31795 C CB  . MET J 3 215 ? 153.510 142.330 125.411 1.000 157.56662 ? ? ? ? ? ? 215 MET J CB  1 
+ATOM 31796 C CG  . MET J 3 215 ? 152.161 142.391 124.719 1.000 157.22648 ? ? ? ? ? ? 215 MET J CG  1 
+ATOM 31797 S SD  . MET J 3 215 ? 150.878 141.507 125.621 1.000 172.23511 ? ? ? ? ? ? 215 MET J SD  1 
+ATOM 31798 C CE  . MET J 3 215 ? 151.840 140.207 126.389 1.000 160.95762 ? ? ? ? ? ? 215 MET J CE  1 
+ATOM 31799 N N   . TYR J 3 216 ? 156.880 142.582 125.593 1.000 153.76146 ? ? ? ? ? ? 216 TYR J N   1 
+ATOM 31800 C CA  . TYR J 3 216 ? 157.971 143.082 126.419 1.000 153.76025 ? ? ? ? ? ? 216 TYR J CA  1 
+ATOM 31801 C C   . TYR J 3 216 ? 159.237 143.131 125.576 1.000 153.75656 ? ? ? ? ? ? 216 TYR J C   1 
+ATOM 31802 O O   . TYR J 3 216 ? 159.758 142.087 125.171 1.000 156.86883 ? ? ? ? ? ? 216 TYR J O   1 
+ATOM 31803 C CB  . TYR J 3 216 ? 158.180 142.205 127.654 1.000 152.37799 ? ? ? ? ? ? 216 TYR J CB  1 
+ATOM 31804 C CG  . TYR J 3 216 ? 156.914 141.623 128.251 1.000 155.83068 ? ? ? ? ? ? 216 TYR J CG  1 
+ATOM 31805 C CD1 . TYR J 3 216 ? 156.258 140.557 127.648 1.000 156.10327 ? ? ? ? ? ? 216 TYR J CD1 1 
+ATOM 31806 C CD2 . TYR J 3 216 ? 156.381 142.136 129.425 1.000 155.97580 ? ? ? ? ? ? 216 TYR J CD2 1 
+ATOM 31807 C CE1 . TYR J 3 216 ? 155.106 140.028 128.190 1.000 157.49987 ? ? ? ? ? ? 216 TYR J CE1 1 
+ATOM 31808 C CE2 . TYR J 3 216 ? 155.230 141.610 129.975 1.000 156.90234 ? ? ? ? ? ? 216 TYR J CE2 1 
+ATOM 31809 C CZ  . TYR J 3 216 ? 154.597 140.558 129.353 1.000 159.42177 ? ? ? ? ? ? 216 TYR J CZ  1 
+ATOM 31810 O OH  . TYR J 3 216 ? 153.449 140.030 129.897 1.000 158.56104 ? ? ? ? ? ? 216 TYR J OH  1 
+ATOM 31811 N N   . LYS J 3 217 ? 159.730 144.343 125.319 1.000 135.17778 ? ? ? ? ? ? 217 LYS J N   1 
+ATOM 31812 C CA  . LYS J 3 217 ? 160.883 144.500 124.439 1.000 135.75450 ? ? ? ? ? ? 217 LYS J CA  1 
+ATOM 31813 C C   . LYS J 3 217 ? 162.164 144.000 125.092 1.000 142.53223 ? ? ? ? ? ? 217 LYS J C   1 
+ATOM 31814 O O   . LYS J 3 217 ? 163.024 143.423 124.418 1.000 145.81278 ? ? ? ? ? ? 217 LYS J O   1 
+ATOM 31815 C CB  . LYS J 3 217 ? 161.034 145.963 124.032 1.000 128.47106 ? ? ? ? ? ? 217 LYS J CB  1 
+ATOM 31816 C CG  . LYS J 3 217 ? 159.851 146.519 123.271 1.000 129.11655 ? ? ? ? ? ? 217 LYS J CG  1 
+ATOM 31817 C CD  . LYS J 3 217 ? 159.981 148.016 123.095 1.000 134.01933 ? ? ? ? ? ? 217 LYS J CD  1 
+ATOM 31818 C CE  . LYS J 3 217 ? 160.881 148.354 121.929 1.000 133.93464 ? ? ? ? ? ? 217 LYS J CE  1 
+ATOM 31819 N NZ  . LYS J 3 217 ? 160.449 149.607 121.257 1.000 135.79339 ? ? ? ? ? ? 217 LYS J NZ  1 
+ATOM 31820 N N   . ARG J 3 218 ? 162.315 144.220 126.399 1.000 151.78826 ? ? ? ? ? ? 218 ARG J N   1 
+ATOM 31821 C CA  . ARG J 3 218 ? 163.590 143.934 127.050 1.000 150.41882 ? ? ? ? ? ? 218 ARG J CA  1 
+ATOM 31822 C C   . ARG J 3 218 ? 163.895 142.442 127.067 1.000 152.19075 ? ? ? ? ? ? 218 ARG J C   1 
+ATOM 31823 O O   . ARG J 3 218 ? 165.043 142.037 126.847 1.000 152.63555 ? ? ? ? ? ? 218 ARG J O   1 
+ATOM 31824 C CB  . ARG J 3 218 ? 163.592 144.492 128.471 1.000 150.00602 ? ? ? ? ? ? 218 ARG J CB  1 
+ATOM 31825 C CG  . ARG J 3 218 ? 163.760 145.997 128.549 1.000 149.39164 ? ? ? ? ? ? 218 ARG J CG  1 
+ATOM 31826 C CD  . ARG J 3 218 ? 164.460 146.419 129.831 1.000 152.41597 ? ? ? ? ? ? 218 ARG J CD  1 
+ATOM 31827 N NE  . ARG J 3 218 ? 163.528 146.831 130.874 1.000 154.60468 ? ? ? ? ? ? 218 ARG J NE  1 
+ATOM 31828 C CZ  . ARG J 3 218 ? 162.878 145.998 131.675 1.000 154.68423 ? ? ? ? ? ? 218 ARG J CZ  1 
+ATOM 31829 N NH1 . ARG J 3 218 ? 163.052 144.689 131.601 1.000 153.75756 ? ? ? ? ? ? 218 ARG J NH1 1 
+ATOM 31830 N NH2 . ARG J 3 218 ? 162.042 146.491 132.583 1.000 152.45107 ? ? ? ? ? ? 218 ARG J NH2 1 
+ATOM 31831 N N   . ARG J 3 219 ? 162.892 141.610 127.329 1.000 154.05997 ? ? ? ? ? ? 219 ARG J N   1 
+ATOM 31832 C CA  . ARG J 3 219 ? 163.133 140.182 127.466 1.000 153.14555 ? ? ? ? ? ? 219 ARG J CA  1 
+ATOM 31833 C C   . ARG J 3 219 ? 163.471 139.556 126.118 1.000 155.72886 ? ? ? ? ? ? 219 ARG J C   1 
+ATOM 31834 O O   . ARG J 3 219 ? 163.066 140.044 125.059 1.000 154.69946 ? ? ? ? ? ? 219 ARG J O   1 
+ATOM 31835 C CB  . ARG J 3 219 ? 161.918 139.489 128.079 1.000 150.44316 ? ? ? ? ? ? 219 ARG J CB  1 
+ATOM 31836 C CG  . ARG J 3 219 ? 160.657 139.605 127.253 1.000 153.38958 ? ? ? ? ? ? 219 ARG J CG  1 
+ATOM 31837 C CD  . ARG J 3 219 ? 159.475 138.976 127.969 1.000 155.78234 ? ? ? ? ? ? 219 ARG J CD  1 
+ATOM 31838 N NE  . ARG J 3 219 ? 159.287 139.524 129.306 1.000 158.67319 ? ? ? ? ? ? 219 ARG J NE  1 
+ATOM 31839 C CZ  . ARG J 3 219 ? 158.444 139.032 130.204 1.000 158.00749 ? ? ? ? ? ? 219 ARG J CZ  1 
+ATOM 31840 N NH1 . ARG J 3 219 ? 157.690 137.978 129.938 1.000 152.34876 ? ? ? ? ? ? 219 ARG J NH1 1 
+ATOM 31841 N NH2 . ARG J 3 219 ? 158.355 139.612 131.396 1.000 157.90485 ? ? ? ? ? ? 219 ARG J NH2 1 
+ATOM 31842 N N   . LYS J 3 220 ? 164.227 138.464 126.170 1.000 169.53385 ? ? ? ? ? ? 220 LYS J N   1 
+ATOM 31843 C CA  . LYS J 3 220 ? 164.677 137.804 124.954 1.000 170.89404 ? ? ? ? ? ? 220 LYS J CA  1 
+ATOM 31844 C C   . LYS J 3 220 ? 163.492 137.187 124.214 1.000 172.70532 ? ? ? ? ? ? 220 LYS J C   1 
+ATOM 31845 O O   . LYS J 3 220 ? 162.524 136.748 124.843 1.000 169.95160 ? ? ? ? ? ? 220 LYS J O   1 
+ATOM 31846 C CB  . LYS J 3 220 ? 165.707 136.725 125.285 1.000 168.12668 ? ? ? ? ? ? 220 LYS J CB  1 
+ATOM 31847 C CG  . LYS J 3 220 ? 165.218 135.693 126.286 1.000 171.25775 ? ? ? ? ? ? 220 LYS J CG  1 
+ATOM 31848 C CD  . LYS J 3 220 ? 166.157 134.502 126.359 1.000 169.90367 ? ? ? ? ? ? 220 LYS J CD  1 
+ATOM 31849 C CE  . LYS J 3 220 ? 165.620 133.434 127.298 1.000 170.67889 ? ? ? ? ? ? 220 LYS J CE  1 
+ATOM 31850 N NZ  . LYS J 3 220 ? 164.146 133.540 127.477 1.000 169.91721 ? ? ? ? ? ? 220 LYS J NZ  1 
+ATOM 31851 N N   . PRO J 3 221 ? 163.534 137.143 122.885 1.000 173.42559 ? ? ? ? ? ? 221 PRO J N   1 
+ATOM 31852 C CA  . PRO J 3 221 ? 162.421 136.558 122.132 1.000 169.74623 ? ? ? ? ? ? 221 PRO J CA  1 
+ATOM 31853 C C   . PRO J 3 221 ? 162.322 135.058 122.351 1.000 168.83605 ? ? ? ? ? ? 221 PRO J C   1 
+ATOM 31854 O O   . PRO J 3 221 ? 163.301 134.385 122.680 1.000 167.89396 ? ? ? ? ? ? 221 PRO J O   1 
+ATOM 31855 C CB  . PRO J 3 221 ? 162.765 136.886 120.676 1.000 167.96999 ? ? ? ? ? ? 221 PRO J CB  1 
+ATOM 31856 C CG  . PRO J 3 221 ? 164.246 137.037 120.668 1.000 169.05870 ? ? ? ? ? ? 221 PRO J CG  1 
+ATOM 31857 C CD  . PRO J 3 221 ? 164.609 137.626 122.001 1.000 170.64435 ? ? ? ? ? ? 221 PRO J CD  1 
+ATOM 31858 N N   . LYS J 3 222 ? 161.111 134.539 122.167 1.000 169.61328 ? ? ? ? ? ? 222 LYS J N   1 
+ATOM 31859 C CA  . LYS J 3 222 ? 160.854 133.111 122.326 1.000 169.22100 ? ? ? ? ? ? 222 LYS J CA  1 
+ATOM 31860 C C   . LYS J 3 222 ? 159.736 132.734 121.365 1.000 168.83577 ? ? ? ? ? ? 222 LYS J C   1 
+ATOM 31861 O O   . LYS J 3 222 ? 158.567 133.034 121.624 1.000 167.78282 ? ? ? ? ? ? 222 LYS J O   1 
+ATOM 31862 C CB  . LYS J 3 222 ? 160.486 132.778 123.769 1.000 168.29326 ? ? ? ? ? ? 222 LYS J CB  1 
+ATOM 31863 C CG  . LYS J 3 222 ? 160.046 131.343 123.991 1.000 166.47998 ? ? ? ? ? ? 222 LYS J CG  1 
+ATOM 31864 C CD  . LYS J 3 222 ? 158.976 131.260 125.065 1.000 166.89233 ? ? ? ? ? ? 222 LYS J CD  1 
+ATOM 31865 C CE  . LYS J 3 222 ? 157.757 132.078 124.684 1.000 165.12413 ? ? ? ? ? ? 222 LYS J CE  1 
+ATOM 31866 N NZ  . LYS J 3 222 ? 157.406 131.875 123.254 1.000 166.82113 ? ? ? ? ? ? 222 LYS J NZ  1 
+ATOM 31867 N N   . LEU J 3 223 ? 160.093 132.079 120.265 1.000 171.39183 ? ? ? ? ? ? 223 LEU J N   1 
+ATOM 31868 C CA  . LEU J 3 223 ? 159.148 131.778 119.200 1.000 171.47136 ? ? ? ? ? ? 223 LEU J CA  1 
+ATOM 31869 C C   . LEU J 3 223 ? 158.357 130.517 119.518 1.000 169.75083 ? ? ? ? ? ? 223 LEU J C   1 
+ATOM 31870 O O   . LEU J 3 223 ? 158.864 129.596 120.164 1.000 169.06315 ? ? ? ? ? ? 223 LEU J O   1 
+ATOM 31871 C CB  . LEU J 3 223 ? 159.877 131.611 117.865 1.000 172.05906 ? ? ? ? ? ? 223 LEU J CB  1 
+ATOM 31872 C CG  . LEU J 3 223 ? 160.616 132.827 117.300 1.000 172.63434 ? ? ? ? ? ? 223 LEU J CG  1 
+ATOM 31873 C CD1 . LEU J 3 223 ? 159.852 134.111 117.586 1.000 171.75073 ? ? ? ? ? ? 223 LEU J CD1 1 
+ATOM 31874 C CD2 . LEU J 3 223 ? 162.045 132.912 117.824 1.000 170.06037 ? ? ? ? ? ? 223 LEU J CD2 1 
+ATOM 31875 N N   . GLU J 3 224 ? 157.107 130.486 119.062 1.000 175.85723 ? ? ? ? ? ? 224 GLU J N   1 
+ATOM 31876 C CA  . GLU J 3 224 ? 156.227 129.341 119.249 1.000 177.35358 ? ? ? ? ? ? 224 GLU J CA  1 
+ATOM 31877 C C   . GLU J 3 224 ? 155.426 129.120 117.974 1.000 177.94365 ? ? ? ? ? ? 224 GLU J C   1 
+ATOM 31878 O O   . GLU J 3 224 ? 154.845 130.065 117.433 1.000 177.23036 ? ? ? ? ? ? 224 GLU J O   1 
+ATOM 31879 C CB  . GLU J 3 224 ? 155.299 129.555 120.454 1.000 177.11874 ? ? ? ? ? ? 224 GLU J CB  1 
+ATOM 31880 C CG  . GLU J 3 224 ? 154.356 128.397 120.758 1.000 176.75275 ? ? ? ? ? ? 224 GLU J CG  1 
+ATOM 31881 C CD  . GLU J 3 224 ? 152.960 128.586 120.190 1.000 179.93131 ? ? ? ? ? ? 224 GLU J CD  1 
+ATOM 31882 O OE1 . GLU J 3 224 ? 152.803 129.285 119.169 1.000 181.71759 ? ? ? ? ? ? 224 GLU J OE1 1 
+ATOM 31883 O OE2 . GLU J 3 224 ? 152.009 128.024 120.773 1.000 177.83527 ? ? ? ? ? ? 224 GLU J OE2 1 
+ATOM 31884 N N   . LYS J 3 225 ? 155.402 127.878 117.495 1.000 178.77938 ? ? ? ? ? ? 225 LYS J N   1 
+ATOM 31885 C CA  . LYS J 3 225 ? 154.628 127.552 116.305 1.000 177.18380 ? ? ? ? ? ? 225 LYS J CA  1 
+ATOM 31886 C C   . LYS J 3 225 ? 153.158 127.372 116.650 1.000 178.60130 ? ? ? ? ? ? 225 LYS J C   1 
+ATOM 31887 O O   . LYS J 3 225 ? 152.808 126.755 117.659 1.000 179.96724 ? ? ? ? ? ? 225 LYS J O   1 
+ATOM 31888 C CB  . LYS J 3 225 ? 155.165 126.284 115.643 1.000 178.04096 ? ? ? ? ? ? 225 LYS J CB  1 
+ATOM 31889 C CG  . LYS J 3 225 ? 154.617 126.043 114.243 1.000 178.40723 ? ? ? ? ? ? 225 LYS J CG  1 
+ATOM 31890 C CD  . LYS J 3 225 ? 155.274 126.946 113.214 1.000 178.57708 ? ? ? ? ? ? 225 LYS J CD  1 
+ATOM 31891 C CE  . LYS J 3 225 ? 155.284 126.295 111.841 1.000 178.88921 ? ? ? ? ? ? 225 LYS J CE  1 
+ATOM 31892 N NZ  . LYS J 3 225 ? 155.289 127.298 110.740 1.000 178.74088 ? ? ? ? ? ? 225 LYS J NZ  1 
+ATOM 31893 N N   . ARG J 3 226 ? 152.291 127.910 115.798 1.000 175.36969 ? ? ? ? ? ? 226 ARG J N   1 
+ATOM 31894 C CA  . ARG J 3 226 ? 150.860 127.849 116.034 1.000 175.27668 ? ? ? ? ? ? 226 ARG J CA  1 
+ATOM 31895 C C   . ARG J 3 226 ? 150.145 127.519 114.733 1.000 174.44889 ? ? ? ? ? ? 226 ARG J C   1 
+ATOM 31896 O O   . ARG J 3 226 ? 150.562 127.958 113.659 1.000 175.56579 ? ? ? ? ? ? 226 ARG J O   1 
+ATOM 31897 C CB  . ARG J 3 226 ? 150.362 129.168 116.632 1.000 176.33239 ? ? ? ? ? ? 226 ARG J CB  1 
+ATOM 31898 C CG  . ARG J 3 226 ? 148.893 129.450 116.455 1.000 175.91758 ? ? ? ? ? ? 226 ARG J CG  1 
+ATOM 31899 C CD  . ARG J 3 226 ? 148.551 130.711 117.210 1.000 177.36257 ? ? ? ? ? ? 226 ARG J CD  1 
+ATOM 31900 N NE  . ARG J 3 226 ? 148.935 130.567 118.608 1.000 179.83626 ? ? ? ? ? ? 226 ARG J NE  1 
+ATOM 31901 C CZ  . ARG J 3 226 ? 148.934 131.555 119.492 1.000 179.43421 ? ? ? ? ? ? 226 ARG J CZ  1 
+ATOM 31902 N NH1 . ARG J 3 226 ? 148.552 132.780 119.164 1.000 177.65064 ? ? ? ? ? ? 226 ARG J NH1 1 
+ATOM 31903 N NH2 . ARG J 3 226 ? 149.315 131.307 120.742 1.000 176.99972 ? ? ? ? ? ? 226 ARG J NH2 1 
+ATOM 31904 N N   . PHE J 3 227 ? 149.084 126.724 114.835 1.000 178.98657 ? ? ? ? ? ? 227 PHE J N   1 
+ATOM 31905 C CA  . PHE J 3 227 ? 148.340 126.247 113.679 1.000 181.67800 ? ? ? ? ? ? 227 PHE J CA  1 
+ATOM 31906 C C   . PHE J 3 227 ? 146.964 126.897 113.662 1.000 182.82810 ? ? ? ? ? ? 227 PHE J C   1 
+ATOM 31907 O O   . PHE J 3 227 ? 146.283 126.943 114.691 1.000 182.97597 ? ? ? ? ? ? 227 PHE J O   1 
+ATOM 31908 C CB  . PHE J 3 227 ? 148.192 124.726 113.711 1.000 182.63334 ? ? ? ? ? ? 227 PHE J CB  1 
+ATOM 31909 C CG  . PHE J 3 227 ? 149.474 123.988 113.467 1.000 183.94432 ? ? ? ? ? ? 227 PHE J CG  1 
+ATOM 31910 C CD1 . PHE J 3 227 ? 149.620 122.678 113.888 1.000 183.47501 ? ? ? ? ? ? 227 PHE J CD1 1 
+ATOM 31911 C CD2 . PHE J 3 227 ? 150.547 124.613 112.855 1.000 181.71947 ? ? ? ? ? ? 227 PHE J CD2 1 
+ATOM 31912 C CE1 . PHE J 3 227 ? 150.800 121.995 113.678 1.000 181.99876 ? ? ? ? ? ? 227 PHE J CE1 1 
+ATOM 31913 C CE2 . PHE J 3 227 ? 151.732 123.936 112.648 1.000 180.31730 ? ? ? ? ? ? 227 PHE J CE2 1 
+ATOM 31914 C CZ  . PHE J 3 227 ? 151.858 122.626 113.057 1.000 181.43342 ? ? ? ? ? ? 227 PHE J CZ  1 
+ATOM 31915 N N   . GLN J 3 228 ? 146.556 127.388 112.495 1.000 178.41723 ? ? ? ? ? ? 228 GLN J N   1 
+ATOM 31916 C CA  . GLN J 3 228 ? 145.246 127.997 112.324 1.000 176.41276 ? ? ? ? ? ? 228 GLN J CA  1 
+ATOM 31917 C C   . GLN J 3 228 ? 144.587 127.395 111.092 1.000 177.88238 ? ? ? ? ? ? 228 GLN J C   1 
+ATOM 31918 O O   . GLN J 3 228 ? 145.263 126.997 110.140 1.000 179.48474 ? ? ? ? ? ? 228 GLN J O   1 
+ATOM 31919 C CB  . GLN J 3 228 ? 145.358 129.537 112.216 1.000 175.55275 ? ? ? ? ? ? 228 GLN J CB  1 
+ATOM 31920 C CG  . GLN J 3 228 ? 145.479 130.123 110.811 1.000 176.54295 ? ? ? ? ? ? 228 GLN J CG  1 
+ATOM 31921 C CD  . GLN J 3 228 ? 144.154 130.173 110.070 1.000 179.26126 ? ? ? ? ? ? 228 GLN J CD  1 
+ATOM 31922 O OE1 . GLN J 3 228 ? 143.141 130.600 110.620 1.000 178.85027 ? ? ? ? ? ? 228 GLN J OE1 1 
+ATOM 31923 N NE2 . GLN J 3 228 ? 144.155 129.719 108.823 1.000 179.23701 ? ? ? ? ? ? 228 GLN J NE2 1 
+ATOM 31924 N N   . THR J 3 229 ? 143.254 127.325 111.120 1.000 177.57339 ? ? ? ? ? ? 229 THR J N   1 
+ATOM 31925 C CA  . THR J 3 229 ? 142.499 126.704 110.043 1.000 179.70731 ? ? ? ? ? ? 229 THR J CA  1 
+ATOM 31926 C C   . THR J 3 229 ? 141.376 127.562 109.477 1.000 178.30278 ? ? ? ? ? ? 229 THR J C   1 
+ATOM 31927 O O   . THR J 3 229 ? 141.003 127.360 108.317 1.000 175.57568 ? ? ? ? ? ? 229 THR J O   1 
+ATOM 31928 C CB  . THR J 3 229 ? 141.914 125.358 110.506 1.000 179.55978 ? ? ? ? ? ? 229 THR J CB  1 
+ATOM 31929 O OG1 . THR J 3 229 ? 141.540 124.576 109.365 1.000 179.94999 ? ? ? ? ? ? 229 THR J OG1 1 
+ATOM 31930 C CG2 . THR J 3 229 ? 140.706 125.561 111.411 1.000 176.05317 ? ? ? ? ? ? 229 THR J CG2 1 
+ATOM 31931 N N   . LYS J 3 230 ? 140.830 128.504 110.244 1.000 175.19884 ? ? ? ? ? ? 230 LYS J N   1 
+ATOM 31932 C CA  . LYS J 3 230 ? 139.768 129.373 109.753 1.000 175.00435 ? ? ? ? ? ? 230 LYS J CA  1 
+ATOM 31933 C C   . LYS J 3 230 ? 140.139 130.818 110.034 1.000 174.95456 ? ? ? ? ? ? 230 LYS J C   1 
+ATOM 31934 O O   . LYS J 3 230 ? 140.436 131.174 111.177 1.000 174.32784 ? ? ? ? ? ? 230 LYS J O   1 
+ATOM 31935 C CB  . LYS J 3 230 ? 138.420 129.038 110.404 1.000 176.09539 ? ? ? ? ? ? 230 LYS J CB  1 
+ATOM 31936 C CG  . LYS J 3 230 ? 137.969 127.604 110.192 1.000 177.13382 ? ? ? ? ? ? 230 LYS J CG  1 
+ATOM 31937 C CD  . LYS J 3 230 ? 136.675 127.309 110.929 1.000 175.53066 ? ? ? ? ? ? 230 LYS J CD  1 
+ATOM 31938 C CE  . LYS J 3 230 ? 135.468 127.761 110.122 1.000 175.90215 ? ? ? ? ? ? 230 LYS J CE  1 
+ATOM 31939 N NZ  . LYS J 3 230 ? 134.188 127.271 110.704 1.000 173.32138 ? ? ? ? ? ? 230 LYS J NZ  1 
+ATOM 31940 N N   . ARG J 3 231 ? 140.114 131.644 108.994 1.000 171.31807 ? ? ? ? ? ? 231 ARG J N   1 
+ATOM 31941 C CA  . ARG J 3 231 ? 140.434 133.058 109.111 1.000 171.58282 ? ? ? ? ? ? 231 ARG J CA  1 
+ATOM 31942 C C   . ARG J 3 231 ? 139.147 133.866 109.191 1.000 171.62311 ? ? ? ? ? ? 231 ARG J C   1 
+ATOM 31943 O O   . ARG J 3 231 ? 138.212 133.643 108.416 1.000 171.19492 ? ? ? ? ? ? 231 ARG J O   1 
+ATOM 31944 C CB  . ARG J 3 231 ? 141.278 133.525 107.924 1.000 168.82334 ? ? ? ? ? ? 231 ARG J CB  1 
+ATOM 31945 C CG  . ARG J 3 231 ? 141.123 134.996 107.590 1.000 166.84193 ? ? ? ? ? ? 231 ARG J CG  1 
+ATOM 31946 C CD  . ARG J 3 231 ? 142.143 135.440 106.559 1.000 166.16834 ? ? ? ? ? ? 231 ARG J CD  1 
+ATOM 31947 N NE  . ARG J 3 231 ? 141.549 136.316 105.557 1.000 168.22941 ? ? ? ? ? ? 231 ARG J NE  1 
+ATOM 31948 C CZ  . ARG J 3 231 ? 142.142 136.666 104.424 1.000 169.93519 ? ? ? ? ? ? 231 ARG J CZ  1 
+ATOM 31949 N NH1 . ARG J 3 231 ? 143.346 136.221 104.110 1.000 168.56206 ? ? ? ? ? ? 231 ARG J NH1 1 
+ATOM 31950 N NH2 . ARG J 3 231 ? 141.507 137.478 103.583 1.000 168.18706 ? ? ? ? ? ? 231 ARG J NH2 1 
+ATOM 31951 N N   . GLU J 3 232 ? 139.100 134.799 110.135 1.000 172.85080 ? ? ? ? ? ? 232 GLU J N   1 
+ATOM 31952 C CA  . GLU J 3 232 ? 137.924 135.627 110.366 1.000 172.47338 ? ? ? ? ? ? 232 GLU J CA  1 
+ATOM 31953 C C   . GLU J 3 232 ? 138.214 137.044 109.896 1.000 171.22280 ? ? ? ? ? ? 232 GLU J C   1 
+ATOM 31954 O O   . GLU J 3 232 ? 139.218 137.642 110.298 1.000 171.40995 ? ? ? ? ? ? 232 GLU J O   1 
+ATOM 31955 C CB  . GLU J 3 232 ? 137.529 135.615 111.842 1.000 172.60546 ? ? ? ? ? ? 232 GLU J CB  1 
+ATOM 31956 C CG  . GLU J 3 232 ? 136.620 134.460 112.216 1.000 173.52015 ? ? ? ? ? ? 232 GLU J CG  1 
+ATOM 31957 C CD  . GLU J 3 232 ? 136.656 134.144 113.697 1.000 176.85457 ? ? ? ? ? ? 232 GLU J CD  1 
+ATOM 31958 O OE1 . GLU J 3 232 ? 137.699 134.397 114.334 1.000 176.37705 ? ? ? ? ? ? 232 GLU J OE1 1 
+ATOM 31959 O OE2 . GLU J 3 232 ? 135.643 133.636 114.221 1.000 177.21113 ? ? ? ? ? ? 232 GLU J OE2 1 
+ATOM 31960 N N   . VAL J 3 233 ? 137.338 137.575 109.048 1.000 159.64430 ? ? ? ? ? ? 233 VAL J N   1 
+ATOM 31961 C CA  . VAL J 3 233 ? 137.467 138.923 108.509 1.000 158.36336 ? ? ? ? ? ? 233 VAL J CA  1 
+ATOM 31962 C C   . VAL J 3 233 ? 136.197 139.693 108.840 1.000 158.69369 ? ? ? ? ? ? 233 VAL J C   1 
+ATOM 31963 O O   . VAL J 3 233 ? 135.087 139.187 108.639 1.000 161.34020 ? ? ? ? ? ? 233 VAL J O   1 
+ATOM 31964 C CB  . VAL J 3 233 ? 137.726 138.905 106.992 1.000 158.39063 ? ? ? ? ? ? 233 VAL J CB  1 
+ATOM 31965 C CG1 . VAL J 3 233 ? 136.765 137.954 106.296 1.000 157.01704 ? ? ? ? ? ? 233 VAL J CG1 1 
+ATOM 31966 C CG2 . VAL J 3 233 ? 137.610 140.306 106.414 1.000 158.26008 ? ? ? ? ? ? 233 VAL J CG2 1 
+ATOM 31967 N N   . GLU J 3 234 ? 136.364 140.906 109.359 1.000 159.65659 ? ? ? ? ? ? 234 GLU J N   1 
+ATOM 31968 C CA  . GLU J 3 234 ? 135.225 141.731 109.733 1.000 159.73203 ? ? ? ? ? ? 234 GLU J CA  1 
+ATOM 31969 C C   . GLU J 3 234 ? 134.383 142.052 108.505 1.000 159.26547 ? ? ? ? ? ? 234 GLU J C   1 
+ATOM 31970 O O   . GLU J 3 234 ? 134.908 142.415 107.450 1.000 160.78645 ? ? ? ? ? ? 234 GLU J O   1 
+ATOM 31971 C CB  . GLU J 3 234 ? 135.724 143.014 110.404 1.000 160.10464 ? ? ? ? ? ? 234 GLU J CB  1 
+ATOM 31972 C CG  . GLU J 3 234 ? 134.686 143.812 111.177 1.000 163.26848 ? ? ? ? ? ? 234 GLU J CG  1 
+ATOM 31973 C CD  . GLU J 3 234 ? 133.648 144.460 110.288 1.000 167.81968 ? ? ? ? ? ? 234 GLU J CD  1 
+ATOM 31974 O OE1 . GLU J 3 234 ? 132.464 144.474 110.675 1.000 172.31446 ? ? ? ? ? ? 234 GLU J OE1 1 
+ATOM 31975 O OE2 . GLU J 3 234 ? 134.016 144.955 109.202 1.000 166.02575 ? ? ? ? ? ? 234 GLU J OE2 1 
+ATOM 31976 N N   . ILE J 3 235 ? 133.062 141.916 108.645 1.000 147.67557 ? ? ? ? ? ? 235 ILE J N   1 
+ATOM 31977 C CA  . ILE J 3 235 ? 132.135 142.118 107.542 1.000 149.64132 ? ? ? ? ? ? 235 ILE J CA  1 
+ATOM 31978 C C   . ILE J 3 235 ? 131.143 143.241 107.819 1.000 150.80972 ? ? ? ? ? ? 235 ILE J C   1 
+ATOM 31979 O O   . ILE J 3 235 ? 130.912 144.093 106.954 1.000 153.99957 ? ? ? ? ? ? 235 ILE J O   1 
+ATOM 31980 C CB  . ILE J 3 235 ? 131.392 140.809 107.186 1.000 150.19718 ? ? ? ? ? ? 235 ILE J CB  1 
+ATOM 31981 C CG1 . ILE J 3 235 ? 130.326 141.068 106.120 1.000 151.44960 ? ? ? ? ? ? 235 ILE J CG1 1 
+ATOM 31982 C CG2 . ILE J 3 235 ? 130.792 140.160 108.421 1.000 149.33105 ? ? ? ? ? ? 235 ILE J CG2 1 
+ATOM 31983 C CD1 . ILE J 3 235 ? 129.746 139.809 105.522 1.000 151.40312 ? ? ? ? ? ? 235 ILE J CD1 1 
+ATOM 31984 N N   . TYR J 3 236 ? 130.548 143.275 109.010 1.000 149.44455 ? ? ? ? ? ? 236 TYR J N   1 
+ATOM 31985 C CA  . TYR J 3 236 ? 129.528 144.278 109.310 1.000 148.57992 ? ? ? ? ? ? 236 TYR J CA  1 
+ATOM 31986 C C   . TYR J 3 236 ? 129.553 144.584 110.799 1.000 150.75187 ? ? ? ? ? ? 236 TYR J C   1 
+ATOM 31987 O O   . TYR J 3 236 ? 129.488 143.668 111.624 1.000 151.24961 ? ? ? ? ? ? 236 TYR J O   1 
+ATOM 31988 C CB  . TYR J 3 236 ? 128.146 143.799 108.882 1.000 150.86177 ? ? ? ? ? ? 236 TYR J CB  1 
+ATOM 31989 C CG  . TYR J 3 236 ? 127.027 144.690 109.365 1.000 153.23450 ? ? ? ? ? ? 236 TYR J CG  1 
+ATOM 31990 C CD1 . TYR J 3 236 ? 126.786 145.918 108.769 1.000 151.29929 ? ? ? ? ? ? 236 TYR J CD1 1 
+ATOM 31991 C CD2 . TYR J 3 236 ? 126.213 144.304 110.419 1.000 154.25903 ? ? ? ? ? ? 236 TYR J CD2 1 
+ATOM 31992 C CE1 . TYR J 3 236 ? 125.766 146.735 109.207 1.000 151.17994 ? ? ? ? ? ? 236 TYR J CE1 1 
+ATOM 31993 C CE2 . TYR J 3 236 ? 125.191 145.115 110.864 1.000 152.82465 ? ? ? ? ? ? 236 TYR J CE2 1 
+ATOM 31994 C CZ  . TYR J 3 236 ? 124.972 146.329 110.254 1.000 151.84999 ? ? ? ? ? ? 236 TYR J CZ  1 
+ATOM 31995 O OH  . TYR J 3 236 ? 123.955 147.141 110.693 1.000 152.80005 ? ? ? ? ? ? 236 TYR J OH  1 
+ATOM 31996 N N   . LYS J 3 237 ? 129.652 145.865 111.137 1.000 143.86762 ? ? ? ? ? ? 237 LYS J N   1 
+ATOM 31997 C CA  . LYS J 3 237 ? 129.543 146.330 112.510 1.000 144.55146 ? ? ? ? ? ? 237 LYS J CA  1 
+ATOM 31998 C C   . LYS J 3 237 ? 128.706 147.600 112.542 1.000 144.42074 ? ? ? ? ? ? 237 LYS J C   1 
+ATOM 31999 O O   . LYS J 3 237 ? 128.720 148.385 111.591 1.000 144.81651 ? ? ? ? ? ? 237 LYS J O   1 
+ATOM 32000 C CB  . LYS J 3 237 ? 130.920 146.583 113.127 1.000 143.12023 ? ? ? ? ? ? 237 LYS J CB  1 
+ATOM 32001 C CG  . LYS J 3 237 ? 131.696 147.728 112.511 1.000 141.01946 ? ? ? ? ? ? 237 LYS J CG  1 
+ATOM 32002 C CD  . LYS J 3 237 ? 132.992 147.954 113.265 1.000 142.68210 ? ? ? ? ? ? 237 LYS J CD  1 
+ATOM 32003 C CE  . LYS J 3 237 ? 133.731 149.174 112.751 1.000 146.68515 ? ? ? ? ? ? 237 LYS J CE  1 
+ATOM 32004 N NZ  . LYS J 3 237 ? 134.952 149.449 113.556 1.000 145.89264 ? ? ? ? ? ? 237 LYS J NZ  1 
+ATOM 32005 N N   . VAL J 3 238 ? 127.966 147.792 113.634 1.000 140.67265 ? ? ? ? ? ? 238 VAL J N   1 
+ATOM 32006 C CA  . VAL J 3 238 ? 127.066 148.931 113.763 1.000 137.82406 ? ? ? ? ? ? 238 VAL J CA  1 
+ATOM 32007 C C   . VAL J 3 238 ? 126.854 149.206 115.243 1.000 136.80976 ? ? ? ? ? ? 238 VAL J C   1 
+ATOM 32008 O O   . VAL J 3 238 ? 127.121 148.356 116.093 1.000 139.28245 ? ? ? ? ? ? 238 VAL J O   1 
+ATOM 32009 C CB  . VAL J 3 238 ? 125.724 148.668 113.034 1.000 138.71157 ? ? ? ? ? ? 238 VAL J CB  1 
+ATOM 32010 C CG1 . VAL J 3 238 ? 124.776 147.891 113.925 1.000 137.72166 ? ? ? ? ? ? 238 VAL J CG1 1 
+ATOM 32011 C CG2 . VAL J 3 238 ? 125.098 149.974 112.590 1.000 136.55414 ? ? ? ? ? ? 238 VAL J CG2 1 
+ATOM 32012 N N   . ALA J 3 239 ? 126.378 150.407 115.554 1.000 136.93935 ? ? ? ? ? ? 239 ALA J N   1 
+ATOM 32013 C CA  . ALA J 3 239 ? 126.101 150.820 116.919 1.000 136.18989 ? ? ? ? ? ? 239 ALA J CA  1 
+ATOM 32014 C C   . ALA J 3 239 ? 124.842 151.671 116.945 1.000 139.85050 ? ? ? ? ? ? 239 ALA J C   1 
+ATOM 32015 O O   . ALA J 3 239 ? 124.527 152.349 115.961 1.000 142.61593 ? ? ? ? ? ? 239 ALA J O   1 
+ATOM 32016 C CB  . ALA J 3 239 ? 127.270 151.618 117.515 1.000 138.39129 ? ? ? ? ? ? 239 ALA J CB  1 
+ATOM 32017 N N   . PRO J 3 240 ? 124.103 151.656 118.058 1.000 144.16252 ? ? ? ? ? ? 240 PRO J N   1 
+ATOM 32018 C CA  . PRO J 3 240 ? 122.919 152.521 118.157 1.000 143.59749 ? ? ? ? ? ? 240 PRO J CA  1 
+ATOM 32019 C C   . PRO J 3 240 ? 123.255 153.978 118.381 1.000 143.14135 ? ? ? ? ? ? 240 PRO J C   1 
+ATOM 32020 O O   . PRO J 3 240 ? 122.386 154.835 118.182 1.000 143.09316 ? ? ? ? ? ? 240 PRO J O   1 
+ATOM 32021 C CB  . PRO J 3 240 ? 122.168 151.941 119.358 1.000 142.79985 ? ? ? ? ? ? 240 PRO J CB  1 
+ATOM 32022 C CG  . PRO J 3 240 ? 123.245 151.378 120.207 1.000 144.43758 ? ? ? ? ? ? 240 PRO J CG  1 
+ATOM 32023 C CD  . PRO J 3 240 ? 124.271 150.820 119.257 1.000 145.28099 ? ? ? ? ? ? 240 PRO J CD  1 
+ATOM 32024 N N   . LYS J 3 241 ? 124.480 154.287 118.792 1.000 139.09598 ? ? ? ? ? ? 241 LYS J N   1 
+ATOM 32025 C CA  . LYS J 3 241 ? 124.854 155.648 119.136 1.000 138.39696 ? ? ? ? ? ? 241 LYS J CA  1 
+ATOM 32026 C C   . LYS J 3 241 ? 126.363 155.775 118.999 1.000 141.43188 ? ? ? ? ? ? 241 LYS J C   1 
+ATOM 32027 O O   . LYS J 3 241 ? 127.067 154.795 118.747 1.000 143.67150 ? ? ? ? ? ? 241 LYS J O   1 
+ATOM 32028 C CB  . LYS J 3 241 ? 124.384 156.005 120.548 1.000 137.92135 ? ? ? ? ? ? 241 LYS J CB  1 
+ATOM 32029 C CG  . LYS J 3 241 ? 124.176 157.487 120.795 1.000 137.60439 ? ? ? ? ? ? 241 LYS J CG  1 
+ATOM 32030 C CD  . LYS J 3 241 ? 122.903 157.734 121.586 1.000 140.13286 ? ? ? ? ? ? 241 LYS J CD  1 
+ATOM 32031 C CE  . LYS J 3 241 ? 122.900 156.960 122.894 1.000 142.08306 ? ? ? ? ? ? 241 LYS J CE  1 
+ATOM 32032 N NZ  . LYS J 3 241 ? 124.218 157.015 123.582 1.000 146.93056 ? ? ? ? ? ? 241 LYS J NZ  1 
+ATOM 32033 N N   . ALA J 3 242 ? 126.856 156.999 119.164 1.000 142.67216 ? ? ? ? ? ? 242 ALA J N   1 
+ATOM 32034 C CA  . ALA J 3 242 ? 128.276 157.270 118.986 1.000 143.65577 ? ? ? ? ? ? 242 ALA J CA  1 
+ATOM 32035 C C   . ALA J 3 242 ? 129.106 156.531 120.023 1.000 144.05182 ? ? ? ? ? ? 242 ALA J C   1 
+ATOM 32036 O O   . ALA J 3 242 ? 129.110 156.895 121.203 1.000 141.30511 ? ? ? ? ? ? 242 ALA J O   1 
+ATOM 32037 C CB  . ALA J 3 242 ? 128.547 158.773 119.062 1.000 141.77158 ? ? ? ? ? ? 242 ALA J CB  1 
+ATOM 32038 N N   . TYR J 3 243 ? 129.811 155.488 119.592 1.000 138.41836 ? ? ? ? ? ? 243 TYR J N   1 
+ATOM 32039 C CA  . TYR J 3 243 ? 130.690 154.728 120.470 1.000 135.45749 ? ? ? ? ? ? 243 TYR J CA  1 
+ATOM 32040 C C   . TYR J 3 243 ? 131.914 154.307 119.677 1.000 139.03674 ? ? ? ? ? ? 243 TYR J C   1 
+ATOM 32041 O O   . TYR J 3 243 ? 131.801 153.512 118.740 1.000 137.78740 ? ? ? ? ? ? 243 TYR J O   1 
+ATOM 32042 C CB  . TYR J 3 243 ? 129.981 153.501 121.047 1.000 131.07340 ? ? ? ? ? ? 243 TYR J CB  1 
+ATOM 32043 C CG  . TYR J 3 243 ? 130.923 152.526 121.707 1.000 132.82332 ? ? ? ? ? ? 243 TYR J CG  1 
+ATOM 32044 C CD1 . TYR J 3 243 ? 131.455 152.793 122.959 1.000 134.50757 ? ? ? ? ? ? 243 TYR J CD1 1 
+ATOM 32045 C CD2 . TYR J 3 243 ? 131.287 151.346 121.080 1.000 134.57835 ? ? ? ? ? ? 243 TYR J CD2 1 
+ATOM 32046 C CE1 . TYR J 3 243 ? 132.318 151.912 123.567 1.000 133.69339 ? ? ? ? ? ? 243 TYR J CE1 1 
+ATOM 32047 C CE2 . TYR J 3 243 ? 132.151 150.458 121.682 1.000 134.10849 ? ? ? ? ? ? 243 TYR J CE2 1 
+ATOM 32048 C CZ  . TYR J 3 243 ? 132.663 150.748 122.925 1.000 134.55824 ? ? ? ? ? ? 243 TYR J CZ  1 
+ATOM 32049 O OH  . TYR J 3 243 ? 133.525 149.870 123.534 1.000 135.35439 ? ? ? ? ? ? 243 TYR J OH  1 
+ATOM 32050 N N   . GLN J 3 244 ? 133.074 154.836 120.059 1.000 146.83239 ? ? ? ? ? ? 244 GLN J N   1 
+ATOM 32051 C CA  . GLN J 3 244 ? 134.358 154.524 119.420 1.000 141.52094 ? ? ? ? ? ? 244 GLN J CA  1 
+ATOM 32052 C C   . GLN J 3 244 ? 134.228 154.864 117.937 1.000 145.94483 ? ? ? ? ? ? 244 GLN J C   1 
+ATOM 32053 O O   . GLN J 3 244 ? 133.716 155.945 117.607 1.000 147.14648 ? ? ? ? ? ? 244 GLN J O   1 
+ATOM 32054 C CB  . GLN J 3 244 ? 134.733 153.084 119.736 1.000 139.76817 ? ? ? ? ? ? 244 GLN J CB  1 
+ATOM 32055 C CG  . GLN J 3 244 ? 135.612 152.931 120.958 1.000 143.33589 ? ? ? ? ? ? 244 GLN J CG  1 
+ATOM 32056 C CD  . GLN J 3 244 ? 136.016 151.493 121.197 1.000 152.05523 ? ? ? ? ? ? 244 GLN J CD  1 
+ATOM 32057 O OE1 . GLN J 3 244 ? 136.189 150.719 120.257 1.000 153.18307 ? ? ? ? ? ? 244 GLN J OE1 1 
+ATOM 32058 N NE2 . GLN J 3 244 ? 136.176 151.127 122.463 1.000 148.86503 ? ? ? ? ? ? 244 GLN J NE2 1 
+ATOM 32059 N N   . SER J 3 245 ? 134.658 153.997 117.024 1.000 152.65910 ? ? ? ? ? ? 245 SER J N   1 
+ATOM 32060 C CA  . SER J 3 245 ? 134.583 154.258 115.595 1.000 153.15920 ? ? ? ? ? ? 245 SER J CA  1 
+ATOM 32061 C C   . SER J 3 245 ? 133.421 153.536 114.929 1.000 150.90337 ? ? ? ? ? ? 245 SER J C   1 
+ATOM 32062 O O   . SER J 3 245 ? 133.380 153.454 113.698 1.000 150.89199 ? ? ? ? ? ? 245 SER J O   1 
+ATOM 32063 C CB  . SER J 3 245 ? 135.896 153.861 114.921 1.000 152.85060 ? ? ? ? ? ? 245 SER J CB  1 
+ATOM 32064 O OG  . SER J 3 245 ? 135.992 152.453 114.794 1.000 153.88159 ? ? ? ? ? ? 245 SER J OG  1 
+ATOM 32065 N N   . TYR J 3 246 ? 132.489 153.005 115.708 1.000 141.20374 ? ? ? ? ? ? 246 TYR J N   1 
+ATOM 32066 C CA  . TYR J 3 246 ? 131.391 152.245 115.136 1.000 138.84458 ? ? ? ? ? ? 246 TYR J CA  1 
+ATOM 32067 C C   . TYR J 3 246 ? 130.463 153.163 114.346 1.000 141.85522 ? ? ? ? ? ? 246 TYR J C   1 
+ATOM 32068 O O   . TYR J 3 246 ? 130.171 154.279 114.785 1.000 140.41687 ? ? ? ? ? ? 246 TYR J O   1 
+ATOM 32069 C CB  . TYR J 3 246 ? 130.609 151.536 116.236 1.000 136.36020 ? ? ? ? ? ? 246 TYR J CB  1 
+ATOM 32070 C CG  . TYR J 3 246 ? 131.221 150.228 116.659 1.000 134.10748 ? ? ? ? ? ? 246 TYR J CG  1 
+ATOM 32071 C CD1 . TYR J 3 246 ? 132.250 150.191 117.586 1.000 134.94764 ? ? ? ? ? ? 246 TYR J CD1 1 
+ATOM 32072 C CD2 . TYR J 3 246 ? 130.775 149.030 116.129 1.000 135.22162 ? ? ? ? ? ? 246 TYR J CD2 1 
+ATOM 32073 C CE1 . TYR J 3 246 ? 132.814 148.999 117.975 1.000 138.98811 ? ? ? ? ? ? 246 TYR J CE1 1 
+ATOM 32074 C CE2 . TYR J 3 246 ? 131.332 147.834 116.511 1.000 141.04390 ? ? ? ? ? ? 246 TYR J CE2 1 
+ATOM 32075 C CZ  . TYR J 3 246 ? 132.352 147.823 117.434 1.000 142.84283 ? ? ? ? ? ? 246 TYR J CZ  1 
+ATOM 32076 O OH  . TYR J 3 246 ? 132.911 146.627 117.817 1.000 143.63339 ? ? ? ? ? ? 246 TYR J OH  1 
+ATOM 32077 N N   . PRO J 3 247 ? 129.989 152.728 113.182 1.000 138.74085 ? ? ? ? ? ? 247 PRO J N   1 
+ATOM 32078 C CA  . PRO J 3 247 ? 129.047 153.550 112.417 1.000 136.02304 ? ? ? ? ? ? 247 PRO J CA  1 
+ATOM 32079 C C   . PRO J 3 247 ? 127.665 153.547 113.049 1.000 136.66088 ? ? ? ? ? ? 247 PRO J C   1 
+ATOM 32080 O O   . PRO J 3 247 ? 127.192 152.529 113.559 1.000 138.04888 ? ? ? ? ? ? 247 PRO J O   1 
+ATOM 32081 C CB  . PRO J 3 247 ? 129.032 152.877 111.040 1.000 132.91780 ? ? ? ? ? ? 247 PRO J CB  1 
+ATOM 32082 C CG  . PRO J 3 247 ? 129.384 151.466 111.314 1.000 132.95321 ? ? ? ? ? ? 247 PRO J CG  1 
+ATOM 32083 C CD  . PRO J 3 247 ? 130.297 151.457 112.507 1.000 133.88755 ? ? ? ? ? ? 247 PRO J CD  1 
+ATOM 32084 N N   . ILE J 3 248 ? 127.016 154.709 113.006 1.000 144.07858 ? ? ? ? ? ? 248 ILE J N   1 
+ATOM 32085 C CA  . ILE J 3 248 ? 125.700 154.858 113.615 1.000 142.22018 ? ? ? ? ? ? 248 ILE J CA  1 
+ATOM 32086 C C   . ILE J 3 248 ? 124.663 154.153 112.754 1.000 144.75814 ? ? ? ? ? ? 248 ILE J C   1 
+ATOM 32087 O O   . ILE J 3 248 ? 124.680 154.260 111.521 1.000 149.62916 ? ? ? ? ? ? 248 ILE J O   1 
+ATOM 32088 C CB  . ILE J 3 248 ? 125.355 156.342 113.794 1.000 139.77213 ? ? ? ? ? ? 248 ILE J CB  1 
+ATOM 32089 C CG1 . ILE J 3 248 ? 126.496 157.082 114.492 1.000 139.45938 ? ? ? ? ? ? 248 ILE J CG1 1 
+ATOM 32090 C CG2 . ILE J 3 248 ? 124.071 156.495 114.590 1.000 138.11598 ? ? ? ? ? ? 248 ILE J CG2 1 
+ATOM 32091 C CD1 . ILE J 3 248 ? 127.018 156.386 115.720 1.000 139.44508 ? ? ? ? ? ? 248 ILE J CD1 1 
+ATOM 32092 N N   . VAL J 3 249 ? 123.754 153.423 113.400 1.000 154.29070 ? ? ? ? ? ? 249 VAL J N   1 
+ATOM 32093 C CA  . VAL J 3 249 ? 122.709 152.720 112.669 1.000 154.98486 ? ? ? ? ? ? 249 VAL J CA  1 
+ATOM 32094 C C   . VAL J 3 249 ? 121.736 153.723 112.066 1.000 157.57572 ? ? ? ? ? ? 249 VAL J C   1 
+ATOM 32095 O O   . VAL J 3 249 ? 121.304 154.679 112.726 1.000 157.62754 ? ? ? ? ? ? 249 VAL J O   1 
+ATOM 32096 C CB  . VAL J 3 249 ? 121.988 151.718 113.586 1.000 152.12951 ? ? ? ? ? ? 249 VAL J CB  1 
+ATOM 32097 C CG1 . VAL J 3 249 ? 121.429 152.414 114.813 1.000 154.80709 ? ? ? ? ? ? 249 VAL J CG1 1 
+ATOM 32098 C CG2 . VAL J 3 249 ? 120.884 151.008 112.826 1.000 153.03201 ? ? ? ? ? ? 249 VAL J CG2 1 
+ATOM 32099 N N   . GLU J 3 250 ? 121.407 153.525 110.798 1.000 174.38058 ? ? ? ? ? ? 250 GLU J N   1 
+ATOM 32100 C CA  . GLU J 3 250 ? 120.438 154.388 110.138 1.000 172.68228 ? ? ? ? ? ? 250 GLU J CA  1 
+ATOM 32101 C C   . GLU J 3 250 ? 119.033 154.053 110.626 1.000 174.68616 ? ? ? ? ? ? 250 GLU J C   1 
+ATOM 32102 O O   . GLU J 3 250 ? 118.658 152.876 110.660 1.000 174.75937 ? ? ? ? ? ? 250 GLU J O   1 
+ATOM 32103 C CB  . GLU J 3 250 ? 120.529 154.231 108.622 1.000 172.54282 ? ? ? ? ? ? 250 GLU J CB  1 
+ATOM 32104 C CG  . GLU J 3 250 ? 120.659 152.790 108.147 1.000 175.94277 ? ? ? ? ? ? 250 GLU J CG  1 
+ATOM 32105 C CD  . GLU J 3 250 ? 119.320 152.155 107.820 1.000 176.53282 ? ? ? ? ? ? 250 GLU J CD  1 
+ATOM 32106 O OE1 . GLU J 3 250 ? 118.304 152.880 107.807 1.000 178.21454 ? ? ? ? ? ? 250 GLU J OE1 1 
+ATOM 32107 O OE2 . GLU J 3 250 ? 119.284 150.930 107.575 1.000 172.18297 ? ? ? ? ? ? 250 GLU J OE2 1 
+ATOM 32108 N N   . PRO J 3 251 ? 118.237 155.044 111.026 1.000 169.97643 ? ? ? ? ? ? 251 PRO J N   1 
+ATOM 32109 C CA  . PRO J 3 251 ? 116.864 154.757 111.464 1.000 170.39494 ? ? ? ? ? ? 251 PRO J CA  1 
+ATOM 32110 C C   . PRO J 3 251 ? 115.985 154.398 110.275 1.000 170.75317 ? ? ? ? ? ? 251 PRO J C   1 
+ATOM 32111 O O   . PRO J 3 251 ? 116.004 155.077 109.246 1.000 170.36405 ? ? ? ? ? ? 251 PRO J O   1 
+ATOM 32112 C CB  . PRO J 3 251 ? 116.418 156.070 112.116 1.000 168.90222 ? ? ? ? ? ? 251 PRO J CB  1 
+ATOM 32113 C CG  . PRO J 3 251 ? 117.233 157.115 111.436 1.000 165.30609 ? ? ? ? ? ? 251 PRO J CG  1 
+ATOM 32114 C CD  . PRO J 3 251 ? 118.555 156.480 111.093 1.000 166.19301 ? ? ? ? ? ? 251 PRO J CD  1 
+ATOM 32115 N N   . PHE J 3 252 ? 115.219 153.320 110.418 1.000 175.08136 ? ? ? ? ? ? 252 PHE J N   1 
+ATOM 32116 C CA  . PHE J 3 252 ? 114.324 152.900 109.350 1.000 174.14665 ? ? ? ? ? ? 252 PHE J CA  1 
+ATOM 32117 C C   . PHE J 3 252 ? 113.211 153.922 109.165 1.000 176.47892 ? ? ? ? ? ? 252 PHE J C   1 
+ATOM 32118 O O   . PHE J 3 252 ? 112.616 154.390 110.140 1.000 177.63601 ? ? ? ? ? ? 252 PHE J O   1 
+ATOM 32119 C CB  . PHE J 3 252 ? 113.732 151.528 109.656 1.000 172.53497 ? ? ? ? ? ? 252 PHE J CB  1 
+ATOM 32120 C CG  . PHE J 3 252 ? 114.758 150.452 109.836 1.000 173.52472 ? ? ? ? ? ? 252 PHE J CG  1 
+ATOM 32121 C CD1 . PHE J 3 252 ? 115.482 149.982 108.756 1.000 174.17760 ? ? ? ? ? ? 252 PHE J CD1 1 
+ATOM 32122 C CD2 . PHE J 3 252 ? 114.990 149.901 111.081 1.000 173.81661 ? ? ? ? ? ? 252 PHE J CD2 1 
+ATOM 32123 C CE1 . PHE J 3 252 ? 116.424 148.989 108.917 1.000 174.61181 ? ? ? ? ? ? 252 PHE J CE1 1 
+ATOM 32124 C CE2 . PHE J 3 252 ? 115.930 148.907 111.249 1.000 174.09661 ? ? ? ? ? ? 252 PHE J CE2 1 
+ATOM 32125 C CZ  . PHE J 3 252 ? 116.647 148.451 110.165 1.000 175.22074 ? ? ? ? ? ? 252 PHE J CZ  1 
+ATOM 32126 N N   . SER J 3 253 ? 112.931 154.266 107.912 1.000 179.46329 ? ? ? ? ? ? 253 SER J N   1 
+ATOM 32127 C CA  . SER J 3 253 ? 111.879 155.215 107.585 1.000 179.88779 ? ? ? ? ? ? 253 SER J CA  1 
+ATOM 32128 C C   . SER J 3 253 ? 111.092 154.699 106.391 1.000 180.26041 ? ? ? ? ? ? 253 SER J C   1 
+ATOM 32129 O O   . SER J 3 253 ? 111.672 154.192 105.428 1.000 177.30690 ? ? ? ? ? ? 253 SER J O   1 
+ATOM 32130 C CB  . SER J 3 253 ? 112.451 156.604 107.278 1.000 176.67514 ? ? ? ? ? ? 253 SER J CB  1 
+ATOM 32131 O OG  . SER J 3 253 ? 111.420 157.513 106.933 1.000 177.36400 ? ? ? ? ? ? 253 SER J OG  1 
+ATOM 32132 N N   . GLY J 3 254 ? 109.775 154.827 106.463 1.000 189.30117 ? ? ? ? ? ? 254 GLY J N   1 
+ATOM 32133 C CA  . GLY J 3 254 ? 108.912 154.378 105.387 1.000 187.11734 ? ? ? ? ? ? 254 GLY J CA  1 
+ATOM 32134 C C   . GLY J 3 254 ? 107.736 155.313 105.215 1.000 188.53926 ? ? ? ? ? ? 254 GLY J C   1 
+ATOM 32135 O O   . GLY J 3 254 ? 107.265 155.938 106.168 1.000 189.05164 ? ? ? ? ? ? 254 GLY J O   1 
+ATOM 32136 N N   . LYS J 3 255 ? 107.263 155.405 103.971 1.000 190.78086 ? ? ? ? ? ? 255 LYS J N   1 
+ATOM 32137 C CA  . LYS J 3 255 ? 106.107 156.247 103.683 1.000 190.88799 ? ? ? ? ? ? 255 LYS J CA  1 
+ATOM 32138 C C   . LYS J 3 255 ? 104.836 155.681 104.298 1.000 190.77987 ? ? ? ? ? ? 255 LYS J C   1 
+ATOM 32139 O O   . LYS J 3 255 ? 103.897 156.432 104.586 1.000 189.21416 ? ? ? ? ? ? 255 LYS J O   1 
+ATOM 32140 C CB  . LYS J 3 255 ? 105.938 156.409 102.174 1.000 189.35768 ? ? ? ? ? ? 255 LYS J CB  1 
+ATOM 32141 C CG  . LYS J 3 255 ? 107.242 156.616 101.424 1.000 188.93635 ? ? ? ? ? ? 255 LYS J CG  1 
+ATOM 32142 C CD  . LYS J 3 255 ? 107.929 157.901 101.856 1.000 190.27744 ? ? ? ? ? ? 255 LYS J CD  1 
+ATOM 32143 C CE  . LYS J 3 255 ? 108.785 158.471 100.737 1.000 189.58697 ? ? ? ? ? ? 255 LYS J CE  1 
+ATOM 32144 N NZ  . LYS J 3 255 ? 109.449 159.742 101.139 1.000 188.85789 ? ? ? ? ? ? 255 LYS J NZ  1 
+ATOM 32145 N N   . ASP J 3 256 ? 104.785 154.368 104.502 1.000 194.21937 ? ? ? ? ? ? 256 ASP J N   1 
+ATOM 32146 C CA  . ASP J 3 256 ? 103.626 153.710 105.080 1.000 193.21356 ? ? ? ? ? ? 256 ASP J CA  1 
+ATOM 32147 C C   . ASP J 3 256 ? 104.110 152.643 106.051 1.000 192.90455 ? ? ? ? ? ? 256 ASP J C   1 
+ATOM 32148 O O   . ASP J 3 256 ? 105.227 152.135 105.928 1.000 191.61504 ? ? ? ? ? ? 256 ASP J O   1 
+ATOM 32149 C CB  . ASP J 3 256 ? 102.733 153.111 103.981 1.000 192.68111 ? ? ? ? ? ? 256 ASP J CB  1 
+ATOM 32150 C CG  . ASP J 3 256 ? 101.882 151.963 104.474 1.000 193.51903 ? ? ? ? ? ? 256 ASP J CG  1 
+ATOM 32151 O OD1 . ASP J 3 256 ? 100.876 152.221 105.167 1.000 192.45199 ? ? ? ? ? ? 256 ASP J OD1 1 
+ATOM 32152 O OD2 . ASP J 3 256 ? 102.219 150.802 104.167 1.000 193.33740 ? ? ? ? ? ? 256 ASP J OD2 1 
+ATOM 32153 N N   . VAL J 3 257 ? 103.262 152.321 107.032 1.000 190.47176 ? ? ? ? ? ? 257 VAL J N   1 
+ATOM 32154 C CA  . VAL J 3 257 ? 103.639 151.352 108.059 1.000 190.80080 ? ? ? ? ? ? 257 VAL J CA  1 
+ATOM 32155 C C   . VAL J 3 257 ? 103.986 150.012 107.424 1.000 191.71024 ? ? ? ? ? ? 257 VAL J C   1 
+ATOM 32156 O O   . VAL J 3 257 ? 105.027 149.414 107.724 1.000 191.87577 ? ? ? ? ? ? 257 VAL J O   1 
+ATOM 32157 C CB  . VAL J 3 257 ? 102.514 151.211 109.099 1.000 191.19479 ? ? ? ? ? ? 257 VAL J CB  1 
+ATOM 32158 C CG1 . VAL J 3 257 ? 102.759 150.001 109.985 1.000 190.69098 ? ? ? ? ? ? 257 VAL J CG1 1 
+ATOM 32159 C CG2 . VAL J 3 257 ? 102.408 152.477 109.933 1.000 190.93963 ? ? ? ? ? ? 257 VAL J CG2 1 
+ATOM 32160 N N   . GLU J 3 258 ? 103.125 149.522 106.530 1.000 197.73194 ? ? ? ? ? ? 258 GLU J N   1 
+ATOM 32161 C CA  . GLU J 3 258 ? 103.449 148.296 105.808 1.000 199.51361 ? ? ? ? ? ? 258 GLU J CA  1 
+ATOM 32162 C C   . GLU J 3 258 ? 104.601 148.514 104.837 1.000 197.63209 ? ? ? ? ? ? 258 GLU J C   1 
+ATOM 32163 O O   . GLU J 3 258 ? 105.402 147.600 104.612 1.000 195.19724 ? ? ? ? ? ? 258 GLU J O   1 
+ATOM 32164 C CB  . GLU J 3 258 ? 102.218 147.773 105.069 1.000 198.40126 ? ? ? ? ? ? 258 GLU J CB  1 
+ATOM 32165 C CG  . GLU J 3 258 ? 101.071 147.369 105.981 1.000 198.36692 ? ? ? ? ? ? 258 GLU J CG  1 
+ATOM 32166 C CD  . GLU J 3 258 ? 101.485 146.356 107.031 1.000 199.29298 ? ? ? ? ? ? 258 GLU J CD  1 
+ATOM 32167 O OE1 . GLU J 3 258 ? 102.271 145.441 106.704 1.000 197.29462 ? ? ? ? ? ? 258 GLU J OE1 1 
+ATOM 32168 O OE2 . GLU J 3 258 ? 101.023 146.474 108.185 1.000 198.58853 ? ? ? ? ? ? 258 GLU J OE2 1 
+ATOM 32169 N N   . ASP J 3 259 ? 104.697 149.711 104.252 1.000 193.95923 ? ? ? ? ? ? 259 ASP J N   1 
+ATOM 32170 C CA  . ASP J 3 259 ? 105.855 150.037 103.427 1.000 194.05677 ? ? ? ? ? ? 259 ASP J CA  1 
+ATOM 32171 C C   . ASP J 3 259 ? 107.135 149.999 104.248 1.000 195.01017 ? ? ? ? ? ? 259 ASP J C   1 
+ATOM 32172 O O   . ASP J 3 259 ? 108.159 149.473 103.795 1.000 196.47139 ? ? ? ? ? ? 259 ASP J O   1 
+ATOM 32173 C CB  . ASP J 3 259 ? 105.667 151.411 102.783 1.000 193.14449 ? ? ? ? ? ? 259 ASP J CB  1 
+ATOM 32174 C CG  . ASP J 3 259 ? 106.975 152.025 102.326 1.000 195.40030 ? ? ? ? ? ? 259 ASP J CG  1 
+ATOM 32175 O OD1 . ASP J 3 259 ? 107.749 151.335 101.629 1.000 196.86808 ? ? ? ? ? ? 259 ASP J OD1 1 
+ATOM 32176 O OD2 . ASP J 3 259 ? 107.229 153.199 102.666 1.000 194.95062 ? ? ? ? ? ? 259 ASP J OD2 1 
+ATOM 32177 N N   . LEU J 3 260 ? 107.096 150.550 105.463 1.000 185.13716 ? ? ? ? ? ? 260 LEU J N   1 
+ATOM 32178 C CA  . LEU J 3 260 ? 108.254 150.476 106.345 1.000 184.89847 ? ? ? ? ? ? 260 LEU J CA  1 
+ATOM 32179 C C   . LEU J 3 260 ? 108.568 149.032 106.714 1.000 185.22197 ? ? ? ? ? ? 260 LEU J C   1 
+ATOM 32180 O O   . LEU J 3 260 ? 109.739 148.650 106.813 1.000 185.78211 ? ? ? ? ? ? 260 LEU J O   1 
+ATOM 32181 C CB  . LEU J 3 260 ? 108.012 151.316 107.598 1.000 184.68921 ? ? ? ? ? ? 260 LEU J CB  1 
+ATOM 32182 C CG  . LEU J 3 260 ? 109.176 151.445 108.582 1.000 185.88692 ? ? ? ? ? ? 260 LEU J CG  1 
+ATOM 32183 C CD1 . LEU J 3 260 ? 110.489 151.655 107.847 1.000 186.28650 ? ? ? ? ? ? 260 LEU J CD1 1 
+ATOM 32184 C CD2 . LEU J 3 260 ? 108.924 152.582 109.556 1.000 182.74600 ? ? ? ? ? ? 260 LEU J CD2 1 
+ATOM 32185 N N   . LYS J 3 261 ? 107.533 148.216 106.921 1.000 183.51090 ? ? ? ? ? ? 261 LYS J N   1 
+ATOM 32186 C CA  . LYS J 3 261 ? 107.751 146.809 107.241 1.000 182.93388 ? ? ? ? ? ? 261 LYS J CA  1 
+ATOM 32187 C C   . LYS J 3 261 ? 108.503 146.106 106.120 1.000 183.93870 ? ? ? ? ? ? 261 LYS J C   1 
+ATOM 32188 O O   . LYS J 3 261 ? 109.425 145.320 106.370 1.000 183.32534 ? ? ? ? ? ? 261 LYS J O   1 
+ATOM 32189 C CB  . LYS J 3 261 ? 106.413 146.117 107.503 1.000 182.50299 ? ? ? ? ? ? 261 LYS J CB  1 
+ATOM 32190 C CG  . LYS J 3 261 ? 105.789 146.446 108.846 1.000 182.35661 ? ? ? ? ? ? 261 LYS J CG  1 
+ATOM 32191 C CD  . LYS J 3 261 ? 104.643 145.499 109.158 1.000 183.11027 ? ? ? ? ? ? 261 LYS J CD  1 
+ATOM 32192 C CE  . LYS J 3 261 ? 103.965 145.864 110.467 1.000 185.84196 ? ? ? ? ? ? 261 LYS J CE  1 
+ATOM 32193 N NZ  . LYS J 3 261 ? 102.708 146.631 110.246 1.000 186.17935 ? ? ? ? ? ? 261 LYS J NZ  1 
+ATOM 32194 N N   . SER J 3 262 ? 108.118 146.374 104.871 1.000 186.45519 ? ? ? ? ? ? 262 SER J N   1 
+ATOM 32195 C CA  . SER J 3 262 ? 108.821 145.782 103.739 1.000 187.26612 ? ? ? ? ? ? 262 SER J CA  1 
+ATOM 32196 C C   . SER J 3 262 ? 110.258 146.279 103.659 1.000 187.44239 ? ? ? ? ? ? 262 SER J C   1 
+ATOM 32197 O O   . SER J 3 262 ? 111.179 145.492 103.409 1.000 184.38848 ? ? ? ? ? ? 262 SER J O   1 
+ATOM 32198 C CB  . SER J 3 262 ? 108.073 146.087 102.443 1.000 186.04181 ? ? ? ? ? ? 262 SER J CB  1 
+ATOM 32199 O OG  . SER J 3 262 ? 107.455 147.360 102.503 1.000 186.11995 ? ? ? ? ? ? 262 SER J OG  1 
+ATOM 32200 N N   . ASN J 3 263 ? 110.470 147.581 103.869 1.000 186.64522 ? ? ? ? ? ? 263 ASN J N   1 
+ATOM 32201 C CA  . ASN J 3 263 ? 111.821 148.131 103.818 1.000 183.95209 ? ? ? ? ? ? 263 ASN J CA  1 
+ATOM 32202 C C   . ASN J 3 263 ? 112.704 147.504 104.887 1.000 183.92394 ? ? ? ? ? ? 263 ASN J C   1 
+ATOM 32203 O O   . ASN J 3 263 ? 113.857 147.142 104.623 1.000 183.10459 ? ? ? ? ? ? 263 ASN J O   1 
+ATOM 32204 C CB  . ASN J 3 263 ? 111.777 149.649 103.983 1.000 183.43495 ? ? ? ? ? ? 263 ASN J CB  1 
+ATOM 32205 C CG  . ASN J 3 263 ? 110.954 150.326 102.911 1.000 186.32104 ? ? ? ? ? ? 263 ASN J CG  1 
+ATOM 32206 O OD1 . ASN J 3 263 ? 110.770 149.786 101.821 1.000 186.67301 ? ? ? ? ? ? 263 ASN J OD1 1 
+ATOM 32207 N ND2 . ASN J 3 263 ? 110.451 151.516 103.216 1.000 185.15367 ? ? ? ? ? ? 263 ASN J ND2 1 
+ATOM 32208 N N   . ILE J 3 264 ? 112.177 147.369 106.104 1.000 183.50685 ? ? ? ? ? ? 264 ILE J N   1 
+ATOM 32209 C CA  . ILE J 3 264 ? 112.933 146.723 107.172 1.000 183.29823 ? ? ? ? ? ? 264 ILE J CA  1 
+ATOM 32210 C C   . ILE J 3 264 ? 113.211 145.270 106.818 1.000 183.05006 ? ? ? ? ? ? 264 ILE J C   1 
+ATOM 32211 O O   . ILE J 3 264 ? 114.329 144.772 107.002 1.000 181.87497 ? ? ? ? ? ? 264 ILE J O   1 
+ATOM 32212 C CB  . ILE J 3 264 ? 112.180 146.845 108.509 1.000 182.73782 ? ? ? ? ? ? 264 ILE J CB  1 
+ATOM 32213 C CG1 . ILE J 3 264 ? 112.123 148.305 108.954 1.000 183.45907 ? ? ? ? ? ? 264 ILE J CG1 1 
+ATOM 32214 C CG2 . ILE J 3 264 ? 112.839 145.988 109.574 1.000 181.78477 ? ? ? ? ? ? 264 ILE J CG2 1 
+ATOM 32215 C CD1 . ILE J 3 264 ? 111.042 148.587 109.967 1.000 183.90276 ? ? ? ? ? ? 264 ILE J CD1 1 
+ATOM 32216 N N   . LYS J 3 265 ? 112.202 144.567 106.301 1.000 180.95527 ? ? ? ? ? ? 265 LYS J N   1 
+ATOM 32217 C CA  . LYS J 3 265 ? 112.382 143.161 105.959 1.000 180.69522 ? ? ? ? ? ? 265 LYS J CA  1 
+ATOM 32218 C C   . LYS J 3 265 ? 113.428 142.990 104.866 1.000 181.87981 ? ? ? ? ? ? 265 LYS J C   1 
+ATOM 32219 O O   . LYS J 3 265 ? 114.392 142.233 105.029 1.000 181.75140 ? ? ? ? ? ? 265 LYS J O   1 
+ATOM 32220 C CB  . LYS J 3 265 ? 111.048 142.553 105.527 1.000 180.24925 ? ? ? ? ? ? 265 LYS J CB  1 
+ATOM 32221 C CG  . LYS J 3 265 ? 111.097 141.051 105.319 1.000 179.97803 ? ? ? ? ? ? 265 LYS J CG  1 
+ATOM 32222 C CD  . LYS J 3 265 ? 109.755 140.521 104.854 1.000 178.89296 ? ? ? ? ? ? 265 LYS J CD  1 
+ATOM 32223 C CE  . LYS J 3 265 ? 109.389 141.083 103.492 1.000 179.93116 ? ? ? ? ? ? 265 LYS J CE  1 
+ATOM 32224 N NZ  . LYS J 3 265 ? 110.422 140.763 102.470 1.000 180.16558 ? ? ? ? ? ? 265 LYS J NZ  1 
+ATOM 32225 N N   . LYS J 3 266 ? 113.271 143.711 103.752 1.000 179.26866 ? ? ? ? ? ? 266 LYS J N   1 
+ATOM 32226 C CA  . LYS J 3 266 ? 114.194 143.549 102.634 1.000 178.52392 ? ? ? ? ? ? 266 LYS J CA  1 
+ATOM 32227 C C   . LYS J 3 266 ? 115.607 143.967 103.019 1.000 178.34146 ? ? ? ? ? ? 266 LYS J C   1 
+ATOM 32228 O O   . LYS J 3 266 ? 116.587 143.376 102.548 1.000 176.88739 ? ? ? ? ? ? 266 LYS J O   1 
+ATOM 32229 C CB  . LYS J 3 266 ? 113.704 144.341 101.420 1.000 177.09961 ? ? ? ? ? ? 266 LYS J CB  1 
+ATOM 32230 C CG  . LYS J 3 266 ? 113.791 145.850 101.563 1.000 177.49822 ? ? ? ? ? ? 266 LYS J CG  1 
+ATOM 32231 C CD  . LYS J 3 266 ? 113.545 146.543 100.235 1.000 176.97134 ? ? ? ? ? ? 266 LYS J CD  1 
+ATOM 32232 C CE  . LYS J 3 266 ? 113.597 148.053 100.386 1.000 178.02867 ? ? ? ? ? ? 266 LYS J CE  1 
+ATOM 32233 N NZ  . LYS J 3 266 ? 114.924 148.510 100.883 1.000 177.77098 ? ? ? ? ? ? 266 LYS J NZ  1 
+ATOM 32234 N N   . PHE J 3 267 ? 115.734 144.983 103.875 1.000 174.02304 ? ? ? ? ? ? 267 PHE J N   1 
+ATOM 32235 C CA  . PHE J 3 267 ? 117.047 145.354 104.386 1.000 173.56886 ? ? ? ? ? ? 267 PHE J CA  1 
+ATOM 32236 C C   . PHE J 3 267 ? 117.649 144.221 105.205 1.000 172.57288 ? ? ? ? ? ? 267 PHE J C   1 
+ATOM 32237 O O   . PHE J 3 267 ? 118.858 143.973 105.145 1.000 170.86283 ? ? ? ? ? ? 267 PHE J O   1 
+ATOM 32238 C CB  . PHE J 3 267 ? 116.944 146.630 105.221 1.000 172.64579 ? ? ? ? ? ? 267 PHE J CB  1 
+ATOM 32239 C CG  . PHE J 3 267 ? 118.227 147.026 105.893 1.000 175.00091 ? ? ? ? ? ? 267 PHE J CG  1 
+ATOM 32240 C CD1 . PHE J 3 267 ? 118.499 146.628 107.191 1.000 173.69765 ? ? ? ? ? ? 267 PHE J CD1 1 
+ATOM 32241 C CD2 . PHE J 3 267 ? 119.162 147.798 105.226 1.000 173.66762 ? ? ? ? ? ? 267 PHE J CD2 1 
+ATOM 32242 C CE1 . PHE J 3 267 ? 119.679 146.992 107.809 1.000 173.43013 ? ? ? ? ? ? 267 PHE J CE1 1 
+ATOM 32243 C CE2 . PHE J 3 267 ? 120.343 148.165 105.840 1.000 171.68413 ? ? ? ? ? ? 267 PHE J CE2 1 
+ATOM 32244 C CZ  . PHE J 3 267 ? 120.601 147.762 107.132 1.000 172.80881 ? ? ? ? ? ? 267 PHE J CZ  1 
+ATOM 32245 N N   . LEU J 3 268 ? 116.818 143.527 105.981 1.000 174.39483 ? ? ? ? ? ? 268 LEU J N   1 
+ATOM 32246 C CA  . LEU J 3 268 ? 117.319 142.446 106.820 1.000 174.91115 ? ? ? ? ? ? 268 LEU J CA  1 
+ATOM 32247 C C   . LEU J 3 268 ? 117.773 141.256 105.984 1.000 175.78230 ? ? ? ? ? ? 268 LEU J C   1 
+ATOM 32248 O O   . LEU J 3 268 ? 118.806 140.643 106.278 1.000 175.38763 ? ? ? ? ? ? 268 LEU J O   1 
+ATOM 32249 C CB  . LEU J 3 268 ? 116.243 142.027 107.821 1.000 175.03592 ? ? ? ? ? ? 268 LEU J CB  1 
+ATOM 32250 C CG  . LEU J 3 268 ? 116.347 142.624 109.226 1.000 176.50061 ? ? ? ? ? ? 268 LEU J CG  1 
+ATOM 32251 C CD1 . LEU J 3 268 ? 116.689 144.102 109.170 1.000 174.46169 ? ? ? ? ? ? 268 LEU J CD1 1 
+ATOM 32252 C CD2 . LEU J 3 268 ? 115.043 142.418 109.974 1.000 176.03384 ? ? ? ? ? ? 268 LEU J CD2 1 
+ATOM 32253 N N   . ASP J 3 269 ? 117.016 140.910 104.939 1.000 179.81662 ? ? ? ? ? ? 269 ASP J N   1 
+ATOM 32254 C CA  . ASP J 3 269 ? 117.366 139.733 104.148 1.000 180.28823 ? ? ? ? ? ? 269 ASP J CA  1 
+ATOM 32255 C C   . ASP J 3 269 ? 118.678 139.930 103.400 1.000 179.43986 ? ? ? ? ? ? 269 ASP J C   1 
+ATOM 32256 O O   . ASP J 3 269 ? 119.575 139.082 103.483 1.000 177.62853 ? ? ? ? ? ? 269 ASP J O   1 
+ATOM 32257 C CB  . ASP J 3 269 ? 116.246 139.389 103.166 1.000 178.47818 ? ? ? ? ? ? 269 ASP J CB  1 
+ATOM 32258 C CG  . ASP J 3 269 ? 114.869 139.505 103.783 1.000 179.24959 ? ? ? ? ? ? 269 ASP J CG  1 
+ATOM 32259 O OD1 . ASP J 3 269 ? 114.606 138.811 104.787 1.000 178.26494 ? ? ? ? ? ? 269 ASP J OD1 1 
+ATOM 32260 O OD2 . ASP J 3 269 ? 114.039 140.266 103.244 1.000 179.33247 ? ? ? ? ? ? 269 ASP J OD2 1 
+ATOM 32261 N N   . ASP J 3 270 ? 118.817 141.041 102.672 1.000 179.89363 ? ? ? ? ? ? 270 ASP J N   1 
+ATOM 32262 C CA  . ASP J 3 270 ? 120.034 141.249 101.894 1.000 180.28722 ? ? ? ? ? ? 270 ASP J CA  1 
+ATOM 32263 C C   . ASP J 3 270 ? 121.244 141.449 102.796 1.000 179.36655 ? ? ? ? ? ? 270 ASP J C   1 
+ATOM 32264 O O   . ASP J 3 270 ? 122.347 141.010 102.454 1.000 177.21399 ? ? ? ? ? ? 270 ASP J O   1 
+ATOM 32265 C CB  . ASP J 3 270 ? 119.867 142.435 100.943 1.000 180.68720 ? ? ? ? ? ? 270 ASP J CB  1 
+ATOM 32266 C CG  . ASP J 3 270 ? 120.146 143.766 101.610 1.000 182.76605 ? ? ? ? ? ? 270 ASP J CG  1 
+ATOM 32267 O OD1 . ASP J 3 270 ? 119.298 144.226 102.399 1.000 183.31192 ? ? ? ? ? ? 270 ASP J OD1 1 
+ATOM 32268 O OD2 . ASP J 3 270 ? 121.218 144.350 101.347 1.000 182.44047 ? ? ? ? ? ? 270 ASP J OD2 1 
+ATOM 32269 N N   . LEU J 3 271 ? 121.061 142.106 103.943 1.000 172.35781 ? ? ? ? ? ? 271 LEU J N   1 
+ATOM 32270 C CA  . LEU J 3 271 ? 122.147 142.209 104.909 1.000 172.43262 ? ? ? ? ? ? 271 LEU J CA  1 
+ATOM 32271 C C   . LEU J 3 271 ? 122.544 140.836 105.428 1.000 172.89862 ? ? ? ? ? ? 271 LEU J C   1 
+ATOM 32272 O O   . LEU J 3 271 ? 123.735 140.532 105.555 1.000 171.49457 ? ? ? ? ? ? 271 LEU J O   1 
+ATOM 32273 C CB  . LEU J 3 271 ? 121.738 143.121 106.064 1.000 173.82816 ? ? ? ? ? ? 271 LEU J CB  1 
+ATOM 32274 C CG  . LEU J 3 271 ? 122.625 143.131 107.311 1.000 174.58601 ? ? ? ? ? ? 271 LEU J CG  1 
+ATOM 32275 C CD1 . LEU J 3 271 ? 124.061 143.488 106.962 1.000 173.14911 ? ? ? ? ? ? 271 LEU J CD1 1 
+ATOM 32276 C CD2 . LEU J 3 271 ? 122.067 144.090 108.348 1.000 171.87265 ? ? ? ? ? ? 271 LEU J CD2 1 
+ATOM 32277 N N   . MET J 3 272 ? 121.561 139.990 105.729 1.000 175.69351 ? ? ? ? ? ? 272 MET J N   1 
+ATOM 32278 C CA  . MET J 3 272 ? 121.872 138.665 106.242 1.000 175.45424 ? ? ? ? ? ? 272 MET J CA  1 
+ATOM 32279 C C   . MET J 3 272 ? 122.285 137.717 105.124 1.000 176.35524 ? ? ? ? ? ? 272 MET J C   1 
+ATOM 32280 O O   . MET J 3 272 ? 122.922 136.692 105.389 1.000 175.98901 ? ? ? ? ? ? 272 MET J O   1 
+ATOM 32281 C CB  . MET J 3 272 ? 120.668 138.100 106.998 1.000 173.72053 ? ? ? ? ? ? 272 MET J CB  1 
+ATOM 32282 C CG  . MET J 3 272 ? 120.714 138.308 108.513 1.000 175.83105 ? ? ? ? ? ? 272 MET J CG  1 
+ATOM 32283 S SD  . MET J 3 272 ? 122.039 137.526 109.463 1.000 185.81593 ? ? ? ? ? ? 272 MET J SD  1 
+ATOM 32284 C CE  . MET J 3 272 ? 122.402 136.066 108.502 1.000 177.71086 ? ? ? ? ? ? 272 MET J CE  1 
+ATOM 32285 N N   . ALA J 3 273 ? 121.936 138.043 103.876 1.000 176.97303 ? ? ? ? ? ? 273 ALA J N   1 
+ATOM 32286 C CA  . ALA J 3 273 ? 122.284 137.174 102.756 1.000 177.54666 ? ? ? ? ? ? 273 ALA J CA  1 
+ATOM 32287 C C   . ALA J 3 273 ? 123.790 137.120 102.541 1.000 177.69543 ? ? ? ? ? ? 273 ALA J C   1 
+ATOM 32288 O O   . ALA J 3 273 ? 124.360 136.035 102.377 1.000 175.97515 ? ? ? ? ? ? 273 ALA J O   1 
+ATOM 32289 C CB  . ALA J 3 273 ? 121.581 137.646 101.484 1.000 173.35497 ? ? ? ? ? ? 273 ALA J CB  1 
+ATOM 32290 N N   . LYS J 3 274 ? 124.452 138.279 102.535 1.000 170.38348 ? ? ? ? ? ? 274 LYS J N   1 
+ATOM 32291 C CA  . LYS J 3 274 ? 125.906 138.288 102.425 1.000 169.41856 ? ? ? ? ? ? 274 LYS J CA  1 
+ATOM 32292 C C   . LYS J 3 274 ? 126.551 137.634 103.637 1.000 171.19586 ? ? ? ? ? ? 274 LYS J C   1 
+ATOM 32293 O O   . LYS J 3 274 ? 127.669 137.114 103.545 1.000 171.58365 ? ? ? ? ? ? 274 LYS J O   1 
+ATOM 32294 C CB  . LYS J 3 274 ? 126.414 139.719 102.251 1.000 166.73382 ? ? ? ? ? ? 274 LYS J CB  1 
+ATOM 32295 C CG  . LYS J 3 274 ? 126.125 140.627 103.429 1.000 167.65284 ? ? ? ? ? ? 274 LYS J CG  1 
+ATOM 32296 C CD  . LYS J 3 274 ? 126.936 141.907 103.352 1.000 168.28877 ? ? ? ? ? ? 274 LYS J CD  1 
+ATOM 32297 C CE  . LYS J 3 274 ? 126.456 142.792 102.215 1.000 168.28481 ? ? ? ? ? ? 274 LYS J CE  1 
+ATOM 32298 N NZ  . LYS J 3 274 ? 126.429 144.228 102.607 1.000 168.34045 ? ? ? ? ? ? 274 LYS J NZ  1 
+ATOM 32299 N N   . ILE J 3 275 ? 125.871 137.660 104.781 1.000 170.24366 ? ? ? ? ? ? 275 ILE J N   1 
+ATOM 32300 C CA  . ILE J 3 275 ? 126.332 136.899 105.933 1.000 169.40979 ? ? ? ? ? ? 275 ILE J CA  1 
+ATOM 32301 C C   . ILE J 3 275 ? 126.089 135.407 105.729 1.000 171.84281 ? ? ? ? ? ? 275 ILE J C   1 
+ATOM 32302 O O   . ILE J 3 275 ? 126.896 134.578 106.166 1.000 172.53670 ? ? ? ? ? ? 275 ILE J O   1 
+ATOM 32303 C CB  . ILE J 3 275 ? 125.651 137.422 107.208 1.000 170.25982 ? ? ? ? ? ? 275 ILE J CB  1 
+ATOM 32304 C CG1 . ILE J 3 275 ? 125.985 138.899 107.412 1.000 169.23459 ? ? ? ? ? ? 275 ILE J CG1 1 
+ATOM 32305 C CG2 . ILE J 3 275 ? 126.080 136.617 108.418 1.000 169.35818 ? ? ? ? ? ? 275 ILE J CG2 1 
+ATOM 32306 C CD1 . ILE J 3 275 ? 125.270 139.529 108.580 1.000 168.00138 ? ? ? ? ? ? 275 ILE J CD1 1 
+ATOM 32307 N N   . ASN J 3 276 ? 125.002 135.039 105.054 1.000 177.61664 ? ? ? ? ? ? 276 ASN J N   1 
+ATOM 32308 C CA  . ASN J 3 276 ? 124.623 133.639 104.869 1.000 178.34621 ? ? ? ? ? ? 276 ASN J CA  1 
+ATOM 32309 C C   . ASN J 3 276 ? 125.043 133.094 103.511 1.000 177.06294 ? ? ? ? ? ? 276 ASN J C   1 
+ATOM 32310 O O   . ASN J 3 276 ? 124.335 132.269 102.928 1.000 176.72753 ? ? ? ? ? ? 276 ASN J O   1 
+ATOM 32311 C CB  . ASN J 3 276 ? 123.120 133.462 105.058 1.000 179.48189 ? ? ? ? ? ? 276 ASN J CB  1 
+ATOM 32312 C CG  . ASN J 3 276 ? 122.728 133.314 106.510 1.000 178.64545 ? ? ? ? ? ? 276 ASN J CG  1 
+ATOM 32313 O OD1 . ASN J 3 276 ? 123.556 132.986 107.359 1.000 175.93075 ? ? ? ? ? ? 276 ASN J OD1 1 
+ATOM 32314 N ND2 . ASN J 3 276 ? 121.451 133.529 106.800 1.000 176.39086 ? ? ? ? ? ? 276 ASN J ND2 1 
+ATOM 32315 N N   . GLU J 3 277 ? 126.180 133.527 102.975 1.000 179.24870 ? ? ? ? ? ? 277 GLU J N   1 
+ATOM 32316 C CA  . GLU J 3 277 ? 126.685 132.947 101.746 1.000 179.98647 ? ? ? ? ? ? 277 GLU J CA  1 
+ATOM 32317 C C   . GLU J 3 277 ? 127.977 132.193 102.030 1.000 180.65609 ? ? ? ? ? ? 277 GLU J C   1 
+ATOM 32318 O O   . GLU J 3 277 ? 128.880 132.742 102.678 1.000 178.11603 ? ? ? ? ? ? 277 GLU J O   1 
+ATOM 32319 C CB  . GLU J 3 277 ? 126.922 134.023 100.669 1.000 179.19447 ? ? ? ? ? ? 277 GLU J CB  1 
+ATOM 32320 C CG  . GLU J 3 277 ? 127.830 135.163 101.085 1.000 179.89995 ? ? ? ? ? ? 277 GLU J CG  1 
+ATOM 32321 C CD  . GLU J 3 277 ? 128.447 135.871 99.897  1.000 182.43070 ? ? ? ? ? ? 277 GLU J CD  1 
+ATOM 32322 O OE1 . GLU J 3 277 ? 128.051 135.568 98.753  1.000 182.32726 ? ? ? ? ? ? 277 GLU J OE1 1 
+ATOM 32323 O OE2 . GLU J 3 277 ? 129.327 136.732 100.106 1.000 183.59812 ? ? ? ? ? ? 277 GLU J OE2 1 
+ATOM 32324 N N   . PRO J 3 278 ? 128.094 130.938 101.601 1.000 184.60407 ? ? ? ? ? ? 278 PRO J N   1 
+ATOM 32325 C CA  . PRO J 3 278 ? 129.344 130.204 101.821 1.000 183.58343 ? ? ? ? ? ? 278 PRO J CA  1 
+ATOM 32326 C C   . PRO J 3 278 ? 130.497 130.876 101.097 1.000 184.84829 ? ? ? ? ? ? 278 PRO J C   1 
+ATOM 32327 O O   . PRO J 3 278 ? 130.357 131.339 99.964  1.000 183.39509 ? ? ? ? ? ? 278 PRO J O   1 
+ATOM 32328 C CB  . PRO J 3 278 ? 129.048 128.815 101.244 1.000 182.60014 ? ? ? ? ? ? 278 PRO J CB  1 
+ATOM 32329 C CG  . PRO J 3 278 ? 127.955 129.043 100.256 1.000 183.39221 ? ? ? ? ? ? 278 PRO J CG  1 
+ATOM 32330 C CD  . PRO J 3 278 ? 127.126 130.167 100.804 1.000 182.27345 ? ? ? ? ? ? 278 PRO J CD  1 
+ATOM 32331 N N   . LEU J 3 279 ? 131.648 130.918 101.761 1.000 182.01603 ? ? ? ? ? ? 279 LEU J N   1 
+ATOM 32332 C CA  . LEU J 3 279 ? 132.819 131.577 101.204 1.000 181.15330 ? ? ? ? ? ? 279 LEU J CA  1 
+ATOM 32333 C C   . LEU J 3 279 ? 134.070 130.931 101.775 1.000 179.70320 ? ? ? ? ? ? 279 LEU J C   1 
+ATOM 32334 O O   . LEU J 3 279 ? 134.215 130.827 102.997 1.000 178.05166 ? ? ? ? ? ? 279 LEU J O   1 
+ATOM 32335 C CB  . LEU J 3 279 ? 132.804 133.078 101.510 1.000 181.14412 ? ? ? ? ? ? 279 LEU J CB  1 
+ATOM 32336 C CG  . LEU J 3 279 ? 132.024 133.980 100.550 1.000 178.88972 ? ? ? ? ? ? 279 LEU J CG  1 
+ATOM 32337 C CD1 . LEU J 3 279 ? 132.258 135.445 100.875 1.000 178.42001 ? ? ? ? ? ? 279 LEU J CD1 1 
+ATOM 32338 C CD2 . LEU J 3 279 ? 132.390 133.683 99.104  1.000 178.68493 ? ? ? ? ? ? 279 LEU J CD2 1 
+ATOM 32339 N N   . VAL J 3 280 ? 134.962 130.498 100.891 1.000 189.82156 ? ? ? ? ? ? 280 VAL J N   1 
+ATOM 32340 C CA  . VAL J 3 280 ? 136.250 129.936 101.274 1.000 190.26513 ? ? ? ? ? ? 280 VAL J CA  1 
+ATOM 32341 C C   . VAL J 3 280 ? 137.300 130.478 100.319 1.000 190.04070 ? ? ? ? ? ? 280 VAL J C   1 
+ATOM 32342 O O   . VAL J 3 280 ? 137.049 130.610 99.116  1.000 189.09473 ? ? ? ? ? ? 280 VAL J O   1 
+ATOM 32343 C CB  . VAL J 3 280 ? 136.234 128.395 101.255 1.000 189.48837 ? ? ? ? ? ? 280 VAL J CB  1 
+ATOM 32344 C CG1 . VAL J 3 280 ? 135.648 127.855 102.549 1.000 186.30328 ? ? ? ? ? ? 280 VAL J CG1 1 
+ATOM 32345 C CG2 . VAL J 3 280 ? 135.449 127.892 100.056 1.000 189.05708 ? ? ? ? ? ? 280 VAL J CG2 1 
+ATOM 32346 N N   . GLU J 3 281 ? 138.474 130.804 100.854 1.000 197.79935 ? ? ? ? ? ? 281 GLU J N   1 
+ATOM 32347 C CA  . GLU J 3 281 ? 139.535 131.345 100.017 1.000 198.55456 ? ? ? ? ? ? 281 GLU J CA  1 
+ATOM 32348 C C   . GLU J 3 281 ? 139.983 130.303 99.004  1.000 198.76966 ? ? ? ? ? ? 281 GLU J C   1 
+ATOM 32349 O O   . GLU J 3 281 ? 140.305 129.167 99.363  1.000 199.00228 ? ? ? ? ? ? 281 GLU J O   1 
+ATOM 32350 C CB  . GLU J 3 281 ? 140.713 131.796 100.875 1.000 198.38461 ? ? ? ? ? ? 281 GLU J CB  1 
+ATOM 32351 C CG  . GLU J 3 281 ? 140.375 132.917 101.838 1.000 200.96981 ? ? ? ? ? ? 281 GLU J CG  1 
+ATOM 32352 C CD  . GLU J 3 281 ? 140.754 134.278 101.294 1.000 202.71263 ? ? ? ? ? ? 281 GLU J CD  1 
+ATOM 32353 O OE1 . GLU J 3 281 ? 140.859 134.415 100.057 1.000 202.79857 ? ? ? ? ? ? 281 GLU J OE1 1 
+ATOM 32354 O OE2 . GLU J 3 281 ? 140.947 135.211 102.100 1.000 202.26761 ? ? ? ? ? ? 281 GLU J OE2 1 
+ATOM 32355 N N   . CYS J 3 282 ? 140.004 130.699 97.736  1.000 194.69648 ? ? ? ? ? ? 282 CYS J N   1 
+ATOM 32356 C CA  . CYS J 3 282 ? 140.287 129.767 96.657  1.000 193.88397 ? ? ? ? ? ? 282 CYS J CA  1 
+ATOM 32357 C C   . CYS J 3 282 ? 141.717 129.248 96.739  1.000 193.81821 ? ? ? ? ? ? 282 CYS J C   1 
+ATOM 32358 O O   . CYS J 3 282 ? 142.638 129.949 97.166  1.000 194.14328 ? ? ? ? ? ? 282 CYS J O   1 
+ATOM 32359 C CB  . CYS J 3 282 ? 140.054 130.436 95.304  1.000 194.95938 ? ? ? ? ? ? 282 CYS J CB  1 
+ATOM 32360 S SG  . CYS J 3 282 ? 141.516 131.217 94.606  1.000 199.82310 ? ? ? ? ? ? 282 CYS J SG  1 
+ATOM 32361 N N   . LYS J 3 283 ? 141.891 127.988 96.342  1.000 182.24720 ? ? ? ? ? ? 283 LYS J N   1 
+ATOM 32362 C CA  . LYS J 3 283 ? 143.224 127.418 96.221  1.000 182.69420 ? ? ? ? ? ? 283 LYS J CA  1 
+ATOM 32363 C C   . LYS J 3 283 ? 143.936 127.877 94.957  1.000 183.29030 ? ? ? ? ? ? 283 LYS J C   1 
+ATOM 32364 O O   . LYS J 3 283 ? 145.169 127.821 94.900  1.000 180.51522 ? ? ? ? ? ? 283 LYS J O   1 
+ATOM 32365 C CB  . LYS J 3 283 ? 143.149 125.889 96.247  1.000 182.28011 ? ? ? ? ? ? 283 LYS J CB  1 
+ATOM 32366 C CG  . LYS J 3 283 ? 144.472 125.209 96.551  1.000 182.97661 ? ? ? ? ? ? 283 LYS J CG  1 
+ATOM 32367 C CD  . LYS J 3 283 ? 145.205 125.906 97.684  1.000 182.90196 ? ? ? ? ? ? 283 LYS J CD  1 
+ATOM 32368 C CE  . LYS J 3 283 ? 146.437 125.123 98.103  1.000 183.13034 ? ? ? ? ? ? 283 LYS J CE  1 
+ATOM 32369 N NZ  . LYS J 3 283 ? 147.465 125.103 97.026  1.000 183.08041 ? ? ? ? ? ? 283 LYS J NZ  1 
+ATOM 32370 N N   . CYS J 3 284 ? 143.191 128.340 93.950  1.000 196.86510 ? ? ? ? ? ? 284 CYS J N   1 
+ATOM 32371 C CA  . CYS J 3 284 ? 143.807 128.797 92.710  1.000 197.45229 ? ? ? ? ? ? 284 CYS J CA  1 
+ATOM 32372 C C   . CYS J 3 284 ? 144.530 130.128 92.873  1.000 198.02221 ? ? ? ? ? ? 284 CYS J C   1 
+ATOM 32373 O O   . CYS J 3 284 ? 145.208 130.562 91.935  1.000 195.95010 ? ? ? ? ? ? 284 CYS J O   1 
+ATOM 32374 C CB  . CYS J 3 284 ? 142.752 128.879 91.597  1.000 196.43573 ? ? ? ? ? ? 284 CYS J CB  1 
+ATOM 32375 S SG  . CYS J 3 284 ? 141.945 130.485 91.329  1.000 202.54914 ? ? ? ? ? ? 284 CYS J SG  1 
+ATOM 32376 N N   . CYS J 3 285 ? 144.403 130.783 94.034  1.000 197.25297 ? ? ? ? ? ? 285 CYS J N   1 
+ATOM 32377 C CA  . CYS J 3 285 ? 145.208 131.962 94.332  1.000 196.25228 ? ? ? ? ? ? 285 CYS J CA  1 
+ATOM 32378 C C   . CYS J 3 285 ? 145.767 131.943 95.750  1.000 195.80129 ? ? ? ? ? ? 285 CYS J C   1 
+ATOM 32379 O O   . CYS J 3 285 ? 146.139 133.004 96.266  1.000 194.95827 ? ? ? ? ? ? 285 CYS J O   1 
+ATOM 32380 C CB  . CYS J 3 285 ? 144.405 133.243 94.147  1.000 195.88954 ? ? ? ? ? ? 285 CYS J CB  1 
+ATOM 32381 S SG  . CYS J 3 285 ? 143.985 133.611 92.449  1.000 202.27123 ? ? ? ? ? ? 285 CYS J SG  1 
+ATOM 32382 N N   . LYS J 3 286 ? 145.829 130.768 96.385  1.000 186.45105 ? ? ? ? ? ? 286 LYS J N   1 
+ATOM 32383 C CA  . LYS J 3 286 ? 146.335 130.568 97.742  1.000 185.72177 ? ? ? ? ? ? 286 LYS J CA  1 
+ATOM 32384 C C   . LYS J 3 286 ? 145.921 131.676 98.709  1.000 185.38030 ? ? ? ? ? ? 286 LYS J C   1 
+ATOM 32385 O O   . LYS J 3 286 ? 146.739 132.143 99.507  1.000 183.93454 ? ? ? ? ? ? 286 LYS J O   1 
+ATOM 32386 C CB  . LYS J 3 286 ? 147.867 130.393 97.739  1.000 184.28064 ? ? ? ? ? ? 286 LYS J CB  1 
+ATOM 32387 C CG  . LYS J 3 286 ? 148.684 131.513 97.112  1.000 186.18315 ? ? ? ? ? ? 286 LYS J CG  1 
+ATOM 32388 C CD  . LYS J 3 286 ? 150.147 131.121 96.968  1.000 185.14160 ? ? ? ? ? ? 286 LYS J CD  1 
+ATOM 32389 C CE  . LYS J 3 286 ? 150.943 132.199 96.251  1.000 183.83388 ? ? ? ? ? ? 286 LYS J CE  1 
+ATOM 32390 N NZ  . LYS J 3 286 ? 150.521 132.341 94.821  1.000 182.29407 ? ? ? ? ? ? 286 LYS J NZ  1 
+ATOM 32391 N N   . GLY J 3 287 ? 144.660 132.111 98.644  1.000 189.96824 ? ? ? ? ? ? 287 GLY J N   1 
+ATOM 32392 C CA  . GLY J 3 287 ? 144.083 132.924 99.692  1.000 189.52076 ? ? ? ? ? ? 287 GLY J CA  1 
+ATOM 32393 C C   . GLY J 3 287 ? 143.980 134.412 99.426  1.000 192.26928 ? ? ? ? ? ? 287 GLY J C   1 
+ATOM 32394 O O   . GLY J 3 287 ? 143.583 135.148 100.337 1.000 194.88324 ? ? ? ? ? ? 287 GLY J O   1 
+ATOM 32395 N N   . ARG J 3 288 ? 144.306 134.887 98.218  1.000 187.98209 ? ? ? ? ? ? 288 ARG J N   1 
+ATOM 32396 C CA  . ARG J 3 288 ? 144.142 136.300 97.881  1.000 188.28462 ? ? ? ? ? ? 288 ARG J CA  1 
+ATOM 32397 C C   . ARG J 3 288 ? 142.753 136.610 97.346  1.000 192.76248 ? ? ? ? ? ? 288 ARG J C   1 
+ATOM 32398 O O   . ARG J 3 288 ? 142.457 137.774 97.069  1.000 190.87971 ? ? ? ? ? ? 288 ARG J O   1 
+ATOM 32399 C CB  . ARG J 3 288 ? 145.209 136.751 96.872  1.000 185.53014 ? ? ? ? ? ? 288 ARG J CB  1 
+ATOM 32400 C CG  . ARG J 3 288 ? 144.817 136.585 95.430  1.000 187.81743 ? ? ? ? ? ? 288 ARG J CG  1 
+ATOM 32401 C CD  . ARG J 3 288 ? 145.817 137.236 94.501  1.000 187.75501 ? ? ? ? ? ? 288 ARG J CD  1 
+ATOM 32402 N NE  . ARG J 3 288 ? 146.818 136.289 94.026  1.000 189.06062 ? ? ? ? ? ? 288 ARG J NE  1 
+ATOM 32403 C CZ  . ARG J 3 288 ? 147.384 136.318 92.825  1.000 187.36764 ? ? ? ? ? ? 288 ARG J CZ  1 
+ATOM 32404 N NH1 . ARG J 3 288 ? 147.080 137.252 91.941  1.000 185.41452 ? ? ? ? ? ? 288 ARG J NH1 1 
+ATOM 32405 N NH2 . ARG J 3 288 ? 148.280 135.384 92.502  1.000 183.94687 ? ? ? ? ? ? 288 ARG J NH2 1 
+ATOM 32406 N N   . GLY J 3 289 ? 141.913 135.595 97.165  1.000 203.16296 ? ? ? ? ? ? 289 GLY J N   1 
+ATOM 32407 C CA  . GLY J 3 289 ? 140.545 135.815 96.744  1.000 199.62653 ? ? ? ? ? ? 289 GLY J CA  1 
+ATOM 32408 C C   . GLY J 3 289 ? 139.692 134.667 97.226  1.000 199.23760 ? ? ? ? ? ? 289 GLY J C   1 
+ATOM 32409 O O   . GLY J 3 289 ? 140.180 133.554 97.446  1.000 199.71670 ? ? ? ? ? ? 289 GLY J O   1 
+ATOM 32410 N N   . VAL J 3 290 ? 138.404 134.945 97.382  1.000 189.19790 ? ? ? ? ? ? 290 VAL J N   1 
+ATOM 32411 C CA  . VAL J 3 290 ? 137.483 134.008 98.009  1.000 189.75383 ? ? ? ? ? ? 290 VAL J CA  1 
+ATOM 32412 C C   . VAL J 3 290 ? 136.475 133.522 96.974  1.000 189.30512 ? ? ? ? ? ? 290 VAL J C   1 
+ATOM 32413 O O   . VAL J 3 290 ? 135.997 134.296 96.137  1.000 186.44526 ? ? ? ? ? ? 290 VAL J O   1 
+ATOM 32414 C CB  . VAL J 3 290 ? 136.790 134.644 99.232  1.000 188.12193 ? ? ? ? ? ? 290 VAL J CB  1 
+ATOM 32415 C CG1 . VAL J 3 290 ? 135.954 135.857 98.815  1.000 187.73653 ? ? ? ? ? ? 290 VAL J CG1 1 
+ATOM 32416 C CG2 . VAL J 3 290 ? 135.942 133.629 99.944  1.000 187.78492 ? ? ? ? ? ? 290 VAL J CG2 1 
+ATOM 32417 N N   . ILE J 3 291 ? 136.189 132.222 97.006  1.000 191.52564 ? ? ? ? ? ? 291 ILE J N   1 
+ATOM 32418 C CA  . ILE J 3 291 ? 135.295 131.579 96.052  1.000 192.15939 ? ? ? ? ? ? 291 ILE J CA  1 
+ATOM 32419 C C   . ILE J 3 291 ? 134.208 130.839 96.820  1.000 192.71698 ? ? ? ? ? ? 291 ILE J C   1 
+ATOM 32420 O O   . ILE J 3 291 ? 134.469 130.242 97.871  1.000 192.16513 ? ? ? ? ? ? 291 ILE J O   1 
+ATOM 32421 C CB  . ILE J 3 291 ? 136.059 130.621 95.110  1.000 191.12108 ? ? ? ? ? ? 291 ILE J CB  1 
+ATOM 32422 C CG1 . ILE J 3 291 ? 135.146 130.120 93.990  1.000 188.81945 ? ? ? ? ? ? 291 ILE J CG1 1 
+ATOM 32423 C CG2 . ILE J 3 291 ? 136.673 129.455 95.879  1.000 187.91623 ? ? ? ? ? ? 291 ILE J CG2 1 
+ATOM 32424 C CD1 . ILE J 3 291 ? 134.451 131.229 93.231  1.000 187.31117 ? ? ? ? ? ? 291 ILE J CD1 1 
+ATOM 32425 N N   . LEU J 3 292 ? 132.982 130.914 96.312  1.000 183.98674 ? ? ? ? ? ? 292 LEU J N   1 
+ATOM 32426 C CA  . LEU J 3 292 ? 131.868 130.215 96.932  1.000 182.12374 ? ? ? ? ? ? 292 LEU J CA  1 
+ATOM 32427 C C   . LEU J 3 292 ? 132.019 128.710 96.748  1.000 182.79625 ? ? ? ? ? ? 292 LEU J C   1 
+ATOM 32428 O O   . LEU J 3 292 ? 132.486 128.238 95.708  1.000 183.19059 ? ? ? ? ? ? 292 LEU J O   1 
+ATOM 32429 C CB  . LEU J 3 292 ? 130.547 130.692 96.330  1.000 179.27610 ? ? ? ? ? ? 292 LEU J CB  1 
+ATOM 32430 C CG  . LEU J 3 292 ? 129.264 130.221 97.015  1.000 179.65303 ? ? ? ? ? ? 292 LEU J CG  1 
+ATOM 32431 C CD1 . LEU J 3 292 ? 128.282 131.373 97.148  1.000 179.59048 ? ? ? ? ? ? 292 LEU J CD1 1 
+ATOM 32432 C CD2 . LEU J 3 292 ? 128.641 129.061 96.258  1.000 178.25129 ? ? ? ? ? ? 292 LEU J CD2 1 
+ATOM 32433 N N   . ASN J 3 293 ? 131.613 127.956 97.762  1.000 180.75581 ? ? ? ? ? ? 293 ASN J N   1 
+ATOM 32434 C CA  . ASN J 3 293 ? 131.677 126.500 97.701  1.000 181.31166 ? ? ? ? ? ? 293 ASN J CA  1 
+ATOM 32435 C C   . ASN J 3 293 ? 130.299 125.883 97.905  1.000 179.15878 ? ? ? ? ? ? 293 ASN J C   1 
+ATOM 32436 O O   . ASN J 3 293 ? 129.427 126.487 98.527  1.000 178.66985 ? ? ? ? ? ? 293 ASN J O   1 
+ATOM 32437 C CB  . ASN J 3 293 ? 132.657 125.962 98.745  1.000 179.95397 ? ? ? ? ? ? 293 ASN J CB  1 
+ATOM 32438 C CG  . ASN J 3 293 ? 132.055 125.905 100.134 1.000 180.38703 ? ? ? ? ? ? 293 ASN J CG  1 
+ATOM 32439 O OD1 . ASN J 3 293 ? 131.736 126.936 100.724 1.000 181.35253 ? ? ? ? ? ? 293 ASN J OD1 1 
+ATOM 32440 N ND2 . ASN J 3 293 ? 131.900 124.698 100.666 1.000 175.66121 ? ? ? ? ? ? 293 ASN J ND2 1 
+ATOM 32441 N N   . LYS K 3 132 ? 92.329  164.423 203.384 1.000 191.03783 ? ? ? ? ? ? 132 LYS K N   1 
+ATOM 32442 C CA  . LYS K 3 132 ? 93.551  165.209 203.267 1.000 192.90726 ? ? ? ? ? ? 132 LYS K CA  1 
+ATOM 32443 C C   . LYS K 3 132 ? 94.367  164.769 202.058 1.000 194.18263 ? ? ? ? ? ? 132 LYS K C   1 
+ATOM 32444 O O   . LYS K 3 132 ? 95.149  165.549 201.512 1.000 191.74628 ? ? ? ? ? ? 132 LYS K O   1 
+ATOM 32445 C CB  . LYS K 3 132 ? 94.389  165.088 204.541 1.000 190.27713 ? ? ? ? ? ? 132 LYS K CB  1 
+ATOM 32446 C CG  . LYS K 3 132 ? 93.750  165.731 205.759 1.000 188.91886 ? ? ? ? ? ? 132 LYS K CG  1 
+ATOM 32447 C CD  . LYS K 3 132 ? 94.605  165.541 206.999 1.000 187.34262 ? ? ? ? ? ? 132 LYS K CD  1 
+ATOM 32448 C CE  . LYS K 3 132 ? 93.974  166.211 208.208 1.000 187.68005 ? ? ? ? ? ? 132 LYS K CE  1 
+ATOM 32449 N NZ  . LYS K 3 132 ? 94.776  165.996 209.443 1.000 187.90878 ? ? ? ? ? ? 132 LYS K NZ  1 
+ATOM 32450 N N   . LEU K 3 133 ? 94.180  163.509 201.659 1.000 201.17431 ? ? ? ? ? ? 133 LEU K N   1 
+ATOM 32451 C CA  . LEU K 3 133 ? 94.846  162.924 200.500 1.000 199.73478 ? ? ? ? ? ? 133 LEU K CA  1 
+ATOM 32452 C C   . LEU K 3 133 ? 96.363  162.923 200.662 1.000 201.04623 ? ? ? ? ? ? 133 LEU K C   1 
+ATOM 32453 O O   . LEU K 3 133 ? 96.890  163.361 201.690 1.000 199.39135 ? ? ? ? ? ? 133 LEU K O   1 
+ATOM 32454 C CB  . LEU K 3 133 ? 94.448  163.663 199.218 1.000 198.59625 ? ? ? ? ? ? 133 LEU K CB  1 
+ATOM 32455 C CG  . LEU K 3 133 ? 94.281  162.820 197.951 1.000 196.12125 ? ? ? ? ? ? 133 LEU K CG  1 
+ATOM 32456 C CD1 . LEU K 3 133 ? 92.842  162.348 197.802 1.000 193.62668 ? ? ? ? ? ? 133 LEU K CD1 1 
+ATOM 32457 C CD2 . LEU K 3 133 ? 94.725  163.598 196.721 1.000 194.07870 ? ? ? ? ? ? 133 LEU K CD2 1 
+ATOM 32458 N N   . GLN K 3 134 ? 97.071  162.413 199.653 1.000 212.05622 ? ? ? ? ? ? 134 GLN K N   1 
+ATOM 32459 C CA  . GLN K 3 134 ? 98.528  162.383 199.715 1.000 211.91047 ? ? ? ? ? ? 134 GLN K CA  1 
+ATOM 32460 C C   . GLN K 3 134 ? 99.119  163.782 199.587 1.000 211.95434 ? ? ? ? ? ? 134 GLN K C   1 
+ATOM 32461 O O   . GLN K 3 134 ? 99.993  164.165 200.374 1.000 212.25875 ? ? ? ? ? ? 134 GLN K O   1 
+ATOM 32462 C CB  . GLN K 3 134 ? 99.077  161.460 198.627 1.000 210.57159 ? ? ? ? ? ? 134 GLN K CB  1 
+ATOM 32463 C CG  . GLN K 3 134 ? 98.386  160.103 198.550 1.000 209.42067 ? ? ? ? ? ? 134 GLN K CG  1 
+ATOM 32464 C CD  . GLN K 3 134 ? 97.178  160.106 197.632 1.000 208.31485 ? ? ? ? ? ? 134 GLN K CD  1 
+ATOM 32465 O OE1 . GLN K 3 134 ? 97.225  160.643 196.525 1.000 206.64786 ? ? ? ? ? ? 134 GLN K OE1 1 
+ATOM 32466 N NE2 . GLN K 3 134 ? 96.086  159.504 198.089 1.000 207.05548 ? ? ? ? ? ? 134 GLN K NE2 1 
+ATOM 32467 N N   . SER K 3 135 ? 98.646  164.560 198.609 1.000 205.33794 ? ? ? ? ? ? 135 SER K N   1 
+ATOM 32468 C CA  . SER K 3 135 ? 99.111  165.931 198.386 1.000 204.22826 ? ? ? ? ? ? 135 SER K CA  1 
+ATOM 32469 C C   . SER K 3 135 ? 100.629 165.988 198.231 1.000 205.48150 ? ? ? ? ? ? 135 SER K C   1 
+ATOM 32470 O O   . SER K 3 135 ? 101.304 166.848 198.800 1.000 203.90029 ? ? ? ? ? ? 135 SER K O   1 
+ATOM 32471 C CB  . SER K 3 135 ? 98.641  166.858 199.510 1.000 203.48589 ? ? ? ? ? ? 135 SER K CB  1 
+ATOM 32472 O OG  . SER K 3 135 ? 99.481  166.747 200.645 1.000 205.54366 ? ? ? ? ? ? 135 SER K OG  1 
+ATOM 32473 N N   . HIS K 3 136 ? 101.172 165.058 197.450 1.000 203.27796 ? ? ? ? ? ? 136 HIS K N   1 
+ATOM 32474 C CA  . HIS K 3 136 ? 102.608 164.948 197.228 1.000 200.89146 ? ? ? ? ? ? 136 HIS K CA  1 
+ATOM 32475 C C   . HIS K 3 136 ? 102.915 165.067 195.742 1.000 201.76722 ? ? ? ? ? ? 136 HIS K C   1 
+ATOM 32476 O O   . HIS K 3 136 ? 102.296 164.384 194.919 1.000 203.17322 ? ? ? ? ? ? 136 HIS K O   1 
+ATOM 32477 C CB  . HIS K 3 136 ? 103.143 163.633 197.825 1.000 199.76439 ? ? ? ? ? ? 136 HIS K CB  1 
+ATOM 32478 C CG  . HIS K 3 136 ? 102.873 162.410 196.997 1.000 203.48448 ? ? ? ? ? ? 136 HIS K CG  1 
+ATOM 32479 N ND1 . HIS K 3 136 ? 103.241 162.291 195.673 1.000 204.35354 ? ? ? ? ? ? 136 HIS K ND1 1 
+ATOM 32480 C CD2 . HIS K 3 136 ? 102.257 161.247 197.316 1.000 204.62533 ? ? ? ? ? ? 136 HIS K CD2 1 
+ATOM 32481 C CE1 . HIS K 3 136 ? 102.863 161.112 195.214 1.000 204.14081 ? ? ? ? ? ? 136 HIS K CE1 1 
+ATOM 32482 N NE2 . HIS K 3 136 ? 102.266 160.458 196.192 1.000 205.54393 ? ? ? ? ? ? 136 HIS K NE2 1 
+ATOM 32483 N N   . ASN K 3 137 ? 103.860 165.944 195.402 1.000 185.56231 ? ? ? ? ? ? 137 ASN K N   1 
+ATOM 32484 C CA  . ASN K 3 137 ? 104.315 166.036 194.019 1.000 186.28251 ? ? ? ? ? ? 137 ASN K CA  1 
+ATOM 32485 C C   . ASN K 3 137 ? 105.251 164.888 193.664 1.000 184.56149 ? ? ? ? ? ? 137 ASN K C   1 
+ATOM 32486 O O   . ASN K 3 137 ? 105.170 164.334 192.561 1.000 182.75197 ? ? ? ? ? ? 137 ASN K O   1 
+ATOM 32487 C CB  . ASN K 3 137 ? 105.007 167.377 193.778 1.000 183.09250 ? ? ? ? ? ? 137 ASN K CB  1 
+ATOM 32488 C CG  . ASN K 3 137 ? 105.982 167.736 194.881 1.000 182.94008 ? ? ? ? ? ? 137 ASN K CG  1 
+ATOM 32489 O OD1 . ASN K 3 137 ? 106.497 166.864 195.579 1.000 184.22546 ? ? ? ? ? ? 137 ASN K OD1 1 
+ATOM 32490 N ND2 . ASN K 3 137 ? 106.241 169.028 195.044 1.000 181.03907 ? ? ? ? ? ? 137 ASN K ND2 1 
+ATOM 32491 N N   . PHE K 3 138 ? 106.141 164.521 194.581 1.000 188.04704 ? ? ? ? ? ? 138 PHE K N   1 
+ATOM 32492 C CA  . PHE K 3 138 ? 107.102 163.461 194.313 1.000 187.55773 ? ? ? ? ? ? 138 PHE K CA  1 
+ATOM 32493 C C   . PHE K 3 138 ? 106.444 162.094 194.440 1.000 187.99457 ? ? ? ? ? ? 138 PHE K C   1 
+ATOM 32494 O O   . PHE K 3 138 ? 105.701 161.829 195.388 1.000 187.74274 ? ? ? ? ? ? 138 PHE K O   1 
+ATOM 32495 C CB  . PHE K 3 138 ? 108.292 163.569 195.268 1.000 188.64468 ? ? ? ? ? ? 138 PHE K CB  1 
+ATOM 32496 C CG  . PHE K 3 138 ? 107.922 163.473 196.726 1.000 191.72457 ? ? ? ? ? ? 138 PHE K CG  1 
+ATOM 32497 C CD1 . PHE K 3 138 ? 107.559 164.605 197.437 1.000 190.58238 ? ? ? ? ? ? 138 PHE K CD1 1 
+ATOM 32498 C CD2 . PHE K 3 138 ? 107.957 162.258 197.388 1.000 190.66245 ? ? ? ? ? ? 138 PHE K CD2 1 
+ATOM 32499 C CE1 . PHE K 3 138 ? 107.225 164.523 198.775 1.000 188.11261 ? ? ? ? ? ? 138 PHE K CE1 1 
+ATOM 32500 C CE2 . PHE K 3 138 ? 107.623 162.170 198.726 1.000 189.40905 ? ? ? ? ? ? 138 PHE K CE2 1 
+ATOM 32501 C CZ  . PHE K 3 138 ? 107.258 163.305 199.420 1.000 188.37279 ? ? ? ? ? ? 138 PHE K CZ  1 
+ATOM 32502 N N   . ASN K 3 139 ? 106.724 161.222 193.478 1.000 178.57033 ? ? ? ? ? ? 139 ASN K N   1 
+ATOM 32503 C CA  . ASN K 3 139 ? 106.199 159.866 193.498 1.000 179.03080 ? ? ? ? ? ? 139 ASN K CA  1 
+ATOM 32504 C C   . ASN K 3 139 ? 106.966 159.028 194.511 1.000 179.63898 ? ? ? ? ? ? 139 ASN K C   1 
+ATOM 32505 O O   . ASN K 3 139 ? 108.106 159.338 194.865 1.000 179.27662 ? ? ? ? ? ? 139 ASN K O   1 
+ATOM 32506 C CB  . ASN K 3 139 ? 106.285 159.226 192.112 1.000 176.89752 ? ? ? ? ? ? 139 ASN K CB  1 
+ATOM 32507 C CG  . ASN K 3 139 ? 107.552 158.417 191.920 1.000 176.80249 ? ? ? ? ? ? 139 ASN K CG  1 
+ATOM 32508 O OD1 . ASN K 3 139 ? 107.597 157.228 192.235 1.000 176.47974 ? ? ? ? ? ? 139 ASN K OD1 1 
+ATOM 32509 N ND2 . ASN K 3 139 ? 108.591 159.061 191.404 1.000 175.92242 ? ? ? ? ? ? 139 ASN K ND2 1 
+ATOM 32510 N N   . LEU K 3 140 ? 106.329 157.957 194.974 1.000 182.61894 ? ? ? ? ? ? 140 LEU K N   1 
+ATOM 32511 C CA  . LEU K 3 140 ? 106.907 157.103 196.000 1.000 182.71754 ? ? ? ? ? ? 140 LEU K CA  1 
+ATOM 32512 C C   . LEU K 3 140 ? 106.523 155.656 195.732 1.000 181.14761 ? ? ? ? ? ? 140 LEU K C   1 
+ATOM 32513 O O   . LEU K 3 140 ? 105.589 155.367 194.981 1.000 177.98014 ? ? ? ? ? ? 140 LEU K O   1 
+ATOM 32514 C CB  . LEU K 3 140 ? 106.459 157.529 197.404 1.000 181.40734 ? ? ? ? ? ? 140 LEU K CB  1 
+ATOM 32515 C CG  . LEU K 3 140 ? 105.123 157.017 197.945 1.000 180.59148 ? ? ? ? ? ? 140 LEU K CG  1 
+ATOM 32516 C CD1 . LEU K 3 140 ? 104.932 157.524 199.357 1.000 181.39031 ? ? ? ? ? ? 140 LEU K CD1 1 
+ATOM 32517 C CD2 . LEU K 3 140 ? 103.954 157.449 197.074 1.000 179.18494 ? ? ? ? ? ? 140 LEU K CD2 1 
+ATOM 32518 N N   . ASN K 3 141 ? 107.263 154.745 196.357 1.000 184.72853 ? ? ? ? ? ? 141 ASN K N   1 
+ATOM 32519 C CA  . ASN K 3 141 ? 107.085 153.317 196.159 1.000 183.23618 ? ? ? ? ? ? 141 ASN K CA  1 
+ATOM 32520 C C   . ASN K 3 141 ? 106.748 152.637 197.479 1.000 183.85206 ? ? ? ? ? ? 141 ASN K C   1 
+ATOM 32521 O O   . ASN K 3 141 ? 106.911 153.208 198.560 1.000 185.03356 ? ? ? ? ? ? 141 ASN K O   1 
+ATOM 32522 C CB  . ASN K 3 141 ? 108.340 152.680 195.551 1.000 182.90698 ? ? ? ? ? ? 141 ASN K CB  1 
+ATOM 32523 C CG  . ASN K 3 141 ? 109.132 153.653 194.704 1.000 184.56222 ? ? ? ? ? ? 141 ASN K CG  1 
+ATOM 32524 O OD1 . ASN K 3 141 ? 108.570 154.394 193.898 1.000 185.55265 ? ? ? ? ? ? 141 ASN K OD1 1 
+ATOM 32525 N ND2 . ASN K 3 141 ? 110.447 153.657 194.882 1.000 183.91967 ? ? ? ? ? ? 141 ASN K ND2 1 
+ATOM 32526 N N   . TYR K 3 142 ? 106.274 151.399 197.372 1.000 178.77460 ? ? ? ? ? ? 142 TYR K N   1 
+ATOM 32527 C CA  . TYR K 3 142 ? 105.879 150.595 198.518 1.000 177.88369 ? ? ? ? ? ? 142 TYR K CA  1 
+ATOM 32528 C C   . TYR K 3 142 ? 106.470 149.200 198.377 1.000 177.47834 ? ? ? ? ? ? 142 TYR K C   1 
+ATOM 32529 O O   . TYR K 3 142 ? 107.005 148.829 197.329 1.000 177.24394 ? ? ? ? ? ? 142 TYR K O   1 
+ATOM 32530 C CB  . TYR K 3 142 ? 104.353 150.514 198.641 1.000 176.86089 ? ? ? ? ? ? 142 TYR K CB  1 
+ATOM 32531 C CG  . TYR K 3 142 ? 103.689 151.855 198.827 1.000 178.85691 ? ? ? ? ? ? 142 TYR K CG  1 
+ATOM 32532 C CD1 . TYR K 3 142 ? 103.815 152.555 200.017 1.000 179.37055 ? ? ? ? ? ? 142 TYR K CD1 1 
+ATOM 32533 C CD2 . TYR K 3 142 ? 102.943 152.427 197.807 1.000 178.11236 ? ? ? ? ? ? 142 TYR K CD2 1 
+ATOM 32534 C CE1 . TYR K 3 142 ? 103.210 153.783 200.189 1.000 179.59688 ? ? ? ? ? ? 142 TYR K CE1 1 
+ATOM 32535 C CE2 . TYR K 3 142 ? 102.336 153.654 197.970 1.000 177.98905 ? ? ? ? ? ? 142 TYR K CE2 1 
+ATOM 32536 C CZ  . TYR K 3 142 ? 102.473 154.328 199.162 1.000 179.03227 ? ? ? ? ? ? 142 TYR K CZ  1 
+ATOM 32537 O OH  . TYR K 3 142 ? 101.869 155.553 199.330 1.000 178.58860 ? ? ? ? ? ? 142 TYR K OH  1 
+ATOM 32538 N N   . ASN K 3 143 ? 106.372 148.423 199.452 1.000 175.83233 ? ? ? ? ? ? 143 ASN K N   1 
+ATOM 32539 C CA  . ASN K 3 143 ? 106.854 147.050 199.420 1.000 177.12553 ? ? ? ? ? ? 143 ASN K CA  1 
+ATOM 32540 C C   . ASN K 3 143 ? 106.009 146.214 198.468 1.000 177.73259 ? ? ? ? ? ? 143 ASN K C   1 
+ATOM 32541 O O   . ASN K 3 143 ? 104.785 146.359 198.406 1.000 177.29122 ? ? ? ? ? ? 143 ASN K O   1 
+ATOM 32542 C CB  . ASN K 3 143 ? 106.830 146.442 200.821 1.000 176.85154 ? ? ? ? ? ? 143 ASN K CB  1 
+ATOM 32543 C CG  . ASN K 3 143 ? 107.637 147.247 201.818 1.000 177.59295 ? ? ? ? ? ? 143 ASN K CG  1 
+ATOM 32544 O OD1 . ASN K 3 143 ? 108.822 146.990 202.027 1.000 175.62885 ? ? ? ? ? ? 143 ASN K OD1 1 
+ATOM 32545 N ND2 . ASN K 3 143 ? 106.997 148.230 202.440 1.000 176.28862 ? ? ? ? ? ? 143 ASN K ND2 1 
+ATOM 32546 N N   . LEU K 3 144 ? 106.675 145.342 197.710 1.000 179.42669 ? ? ? ? ? ? 144 LEU K N   1 
+ATOM 32547 C CA  . LEU K 3 144 ? 105.963 144.517 196.740 1.000 179.55223 ? ? ? ? ? ? 144 LEU K CA  1 
+ATOM 32548 C C   . LEU K 3 144 ? 105.050 143.511 197.429 1.000 177.99894 ? ? ? ? ? ? 144 LEU K C   1 
+ATOM 32549 O O   . LEU K 3 144 ? 103.954 143.220 196.937 1.000 176.24807 ? ? ? ? ? ? 144 LEU K O   1 
+ATOM 32550 C CB  . LEU K 3 144 ? 106.962 143.805 195.826 1.000 178.94009 ? ? ? ? ? ? 144 LEU K CB  1 
+ATOM 32551 C CG  . LEU K 3 144 ? 107.951 142.833 196.475 1.000 177.53854 ? ? ? ? ? ? 144 LEU K CG  1 
+ATOM 32552 C CD1 . LEU K 3 144 ? 107.571 141.393 196.163 1.000 174.76357 ? ? ? ? ? ? 144 LEU K CD1 1 
+ATOM 32553 C CD2 . LEU K 3 144 ? 109.376 143.124 196.029 1.000 174.37224 ? ? ? ? ? ? 144 LEU K CD2 1 
+ATOM 32554 N N   . LEU K 3 145 ? 105.483 142.971 198.570 1.000 184.20123 ? ? ? ? ? ? 145 LEU K N   1 
+ATOM 32555 C CA  . LEU K 3 145 ? 104.719 141.914 199.223 1.000 184.70300 ? ? ? ? ? ? 145 LEU K CA  1 
+ATOM 32556 C C   . LEU K 3 145 ? 103.475 142.463 199.911 1.000 185.30436 ? ? ? ? ? ? 145 LEU K C   1 
+ATOM 32557 O O   . LEU K 3 145 ? 102.417 141.823 199.892 1.000 185.11799 ? ? ? ? ? ? 145 LEU K O   1 
+ATOM 32558 C CB  . LEU K 3 145 ? 105.605 141.170 200.223 1.000 184.02295 ? ? ? ? ? ? 145 LEU K CB  1 
+ATOM 32559 C CG  . LEU K 3 145 ? 107.036 140.858 199.774 1.000 183.47899 ? ? ? ? ? ? 145 LEU K CG  1 
+ATOM 32560 C CD1 . LEU K 3 145 ? 108.027 141.877 200.324 1.000 179.72151 ? ? ? ? ? ? 145 LEU K CD1 1 
+ATOM 32561 C CD2 . LEU K 3 145 ? 107.436 139.445 200.172 1.000 180.16629 ? ? ? ? ? ? 145 LEU K CD2 1 
+ATOM 32562 N N   . ASP K 3 146 ? 103.576 143.644 200.520 1.000 187.63926 ? ? ? ? ? ? 146 ASP K N   1 
+ATOM 32563 C CA  . ASP K 3 146 ? 102.476 144.175 201.313 1.000 186.99501 ? ? ? ? ? ? 146 ASP K CA  1 
+ATOM 32564 C C   . ASP K 3 146 ? 101.446 144.937 200.488 1.000 187.30785 ? ? ? ? ? ? 146 ASP K C   1 
+ATOM 32565 O O   . ASP K 3 146 ? 100.433 145.373 201.047 1.000 186.73453 ? ? ? ? ? ? 146 ASP K O   1 
+ATOM 32566 C CB  . ASP K 3 146 ? 103.026 145.070 202.429 1.000 185.77332 ? ? ? ? ? ? 146 ASP K CB  1 
+ATOM 32567 C CG  . ASP K 3 146 ? 103.205 146.510 201.996 1.000 186.91868 ? ? ? ? ? ? 146 ASP K CG  1 
+ATOM 32568 O OD1 . ASP K 3 146 ? 103.688 146.749 200.871 1.000 187.14011 ? ? ? ? ? ? 146 ASP K OD1 1 
+ATOM 32569 O OD2 . ASP K 3 146 ? 102.863 147.412 202.787 1.000 186.30320 ? ? ? ? ? ? 146 ASP K OD2 1 
+ATOM 32570 N N   . ARG K 3 147 ? 101.675 145.117 199.185 1.000 183.13076 ? ? ? ? ? ? 147 ARG K N   1 
+ATOM 32571 C CA  . ARG K 3 147 ? 100.675 145.775 198.351 1.000 182.32754 ? ? ? ? ? ? 147 ARG K CA  1 
+ATOM 32572 C C   . ARG K 3 147 ? 99.495  144.856 198.067 1.000 181.71414 ? ? ? ? ? ? 147 ARG K C   1 
+ATOM 32573 O O   . ARG K 3 147 ? 98.367  145.332 197.895 1.000 179.03729 ? ? ? ? ? ? 147 ARG K O   1 
+ATOM 32574 C CB  . ARG K 3 147 ? 101.337 146.288 197.057 1.000 180.52707 ? ? ? ? ? ? 147 ARG K CB  1 
+ATOM 32575 C CG  . ARG K 3 147 ? 100.486 146.394 195.758 1.000 181.34860 ? ? ? ? ? ? 147 ARG K CG  1 
+ATOM 32576 C CD  . ARG K 3 147 ? 100.105 145.058 195.097 1.000 183.37281 ? ? ? ? ? ? 147 ARG K CD  1 
+ATOM 32577 N NE  . ARG K 3 147 ? 99.166  145.230 193.994 1.000 183.42178 ? ? ? ? ? ? 147 ARG K NE  1 
+ATOM 32578 C CZ  . ARG K 3 147 ? 98.672  144.236 193.267 1.000 181.29807 ? ? ? ? ? ? 147 ARG K CZ  1 
+ATOM 32579 N NH1 . ARG K 3 147 ? 99.010  142.978 193.496 1.000 179.78022 ? ? ? ? ? ? 147 ARG K NH1 1 
+ATOM 32580 N NH2 . ARG K 3 147 ? 97.811  144.511 192.291 1.000 177.48022 ? ? ? ? ? ? 147 ARG K NH2 1 
+ATOM 32581 N N   . ILE K 3 148 ? 99.735  143.544 198.007 1.000 183.27635 ? ? ? ? ? ? 148 ILE K N   1 
+ATOM 32582 C CA  . ILE K 3 148 ? 98.706  142.611 197.556 1.000 184.78031 ? ? ? ? ? ? 148 ILE K CA  1 
+ATOM 32583 C C   . ILE K 3 148 ? 97.512  142.621 198.502 1.000 185.18005 ? ? ? ? ? ? 148 ILE K C   1 
+ATOM 32584 O O   . ILE K 3 148 ? 96.355  142.648 198.065 1.000 183.94725 ? ? ? ? ? ? 148 ILE K O   1 
+ATOM 32585 C CB  . ILE K 3 148 ? 99.298  141.198 197.406 1.000 183.86030 ? ? ? ? ? ? 148 ILE K CB  1 
+ATOM 32586 C CG1 . ILE K 3 148 ? 100.605 141.252 196.613 1.000 181.81197 ? ? ? ? ? ? 148 ILE K CG1 1 
+ATOM 32587 C CG2 . ILE K 3 148 ? 98.301  140.272 196.730 1.000 180.43884 ? ? ? ? ? ? 148 ILE K CG2 1 
+ATOM 32588 C CD1 . ILE K 3 148 ? 101.179 139.890 196.282 1.000 177.00626 ? ? ? ? ? ? 148 ILE K CD1 1 
+ATOM 32589 N N   . GLN K 3 149 ? 97.770  142.604 199.808 1.000 191.28546 ? ? ? ? ? ? 149 GLN K N   1 
+ATOM 32590 C CA  . GLN K 3 149 ? 96.701  142.518 200.793 1.000 192.65236 ? ? ? ? ? ? 149 GLN K CA  1 
+ATOM 32591 C C   . GLN K 3 149 ? 95.964  143.834 201.007 1.000 193.41728 ? ? ? ? ? ? 149 GLN K C   1 
+ATOM 32592 O O   . GLN K 3 149 ? 94.879  143.824 201.599 1.000 191.06030 ? ? ? ? ? ? 149 GLN K O   1 
+ATOM 32593 C CB  . GLN K 3 149 ? 97.271  141.979 202.117 1.000 190.01058 ? ? ? ? ? ? 149 GLN K CB  1 
+ATOM 32594 C CG  . GLN K 3 149 ? 98.420  142.778 202.772 1.000 190.73464 ? ? ? ? ? ? 149 GLN K CG  1 
+ATOM 32595 C CD  . GLN K 3 149 ? 98.072  144.202 203.178 1.000 192.89652 ? ? ? ? ? ? 149 GLN K CD  1 
+ATOM 32596 O OE1 . GLN K 3 149 ? 96.942  144.497 203.565 1.000 191.99667 ? ? ? ? ? ? 149 GLN K OE1 1 
+ATOM 32597 N NE2 . GLN K 3 149 ? 99.050  145.095 203.083 1.000 192.16000 ? ? ? ? ? ? 149 GLN K NE2 1 
+ATOM 32598 N N   . THR K 3 150 ? 96.510  144.954 200.547 1.000 186.08259 ? ? ? ? ? ? 150 THR K N   1 
+ATOM 32599 C CA  . THR K 3 150 ? 95.954  146.262 200.846 1.000 183.70266 ? ? ? ? ? ? 150 THR K CA  1 
+ATOM 32600 C C   . THR K 3 150 ? 95.152  146.799 199.664 1.000 184.42174 ? ? ? ? ? ? 150 THR K C   1 
+ATOM 32601 O O   . THR K 3 150 ? 95.067  146.188 198.596 1.000 181.93670 ? ? ? ? ? ? 150 THR K O   1 
+ATOM 32602 C CB  . THR K 3 150 ? 97.066  147.243 201.218 1.000 183.21764 ? ? ? ? ? ? 150 THR K CB  1 
+ATOM 32603 O OG1 . THR K 3 150 ? 96.496  148.388 201.862 1.000 181.31410 ? ? ? ? ? ? 150 THR K OG1 1 
+ATOM 32604 C CG2 . THR K 3 150 ? 97.804  147.692 199.969 1.000 183.93860 ? ? ? ? ? ? 150 THR K CG2 1 
+ATOM 32605 N N   . HIS K 3 151 ? 94.553  147.970 199.872 1.000 180.64228 ? ? ? ? ? ? 151 HIS K N   1 
+ATOM 32606 C CA  . HIS K 3 151 ? 93.858  148.741 198.861 1.000 179.87726 ? ? ? ? ? ? 151 HIS K CA  1 
+ATOM 32607 C C   . HIS K 3 151 ? 94.728  149.904 198.397 1.000 179.86337 ? ? ? ? ? ? 151 HIS K C   1 
+ATOM 32608 O O   . HIS K 3 151 ? 95.461  150.493 199.198 1.000 177.84334 ? ? ? ? ? ? 151 HIS K O   1 
+ATOM 32609 C CB  . HIS K 3 151 ? 92.529  149.285 199.397 1.000 178.39916 ? ? ? ? ? ? 151 HIS K CB  1 
+ATOM 32610 C CG  . HIS K 3 151 ? 91.612  149.799 198.332 1.000 180.81914 ? ? ? ? ? ? 151 HIS K CG  1 
+ATOM 32611 N ND1 . HIS K 3 151 ? 91.621  151.113 197.916 1.000 179.51551 ? ? ? ? ? ? 151 HIS K ND1 1 
+ATOM 32612 C CD2 . HIS K 3 151 ? 90.665  149.176 197.593 1.000 179.54793 ? ? ? ? ? ? 151 HIS K CD2 1 
+ATOM 32613 C CE1 . HIS K 3 151 ? 90.714  151.278 196.969 1.000 178.31925 ? ? ? ? ? ? 151 HIS K CE1 1 
+ATOM 32614 N NE2 . HIS K 3 151 ? 90.121  150.118 196.754 1.000 179.73816 ? ? ? ? ? ? 151 HIS K NE2 1 
+ATOM 32615 N N   . PRO K 3 152 ? 94.679  150.251 197.108 1.000 182.01040 ? ? ? ? ? ? 152 PRO K N   1 
+ATOM 32616 C CA  . PRO K 3 152 ? 95.510  151.365 196.621 1.000 182.39409 ? ? ? ? ? ? 152 PRO K CA  1 
+ATOM 32617 C C   . PRO K 3 152 ? 95.255  152.677 197.338 1.000 180.37127 ? ? ? ? ? ? 152 PRO K C   1 
+ATOM 32618 O O   . PRO K 3 152 ? 96.197  153.453 197.540 1.000 180.64355 ? ? ? ? ? ? 152 PRO K O   1 
+ATOM 32619 C CB  . PRO K 3 152 ? 95.134  151.454 195.136 1.000 179.69758 ? ? ? ? ? ? 152 PRO K CB  1 
+ATOM 32620 C CG  . PRO K 3 152 ? 94.669  150.085 194.787 1.000 177.70358 ? ? ? ? ? ? 152 PRO K CG  1 
+ATOM 32621 C CD  . PRO K 3 152 ? 93.987  149.554 196.011 1.000 178.46775 ? ? ? ? ? ? 152 PRO K CD  1 
+ATOM 32622 N N   . MET K 3 153 ? 94.011  152.954 197.729 1.000 178.81060 ? ? ? ? ? ? 153 MET K N   1 
+ATOM 32623 C CA  . MET K 3 153 ? 93.740  154.185 198.461 1.000 181.84100 ? ? ? ? ? ? 153 MET K CA  1 
+ATOM 32624 C C   . MET K 3 153 ? 94.305  154.117 199.874 1.000 182.47931 ? ? ? ? ? ? 153 MET K C   1 
+ATOM 32625 O O   . MET K 3 153 ? 94.586  155.154 200.483 1.000 179.13951 ? ? ? ? ? ? 153 MET K O   1 
+ATOM 32626 C CB  . MET K 3 153 ? 92.233  154.450 198.493 1.000 181.82664 ? ? ? ? ? ? 153 MET K CB  1 
+ATOM 32627 C CG  . MET K 3 153 ? 91.716  155.569 197.566 1.000 181.24087 ? ? ? ? ? ? 153 MET K CG  1 
+ATOM 32628 S SD  . MET K 3 153 ? 92.523  157.190 197.408 1.000 181.92977 ? ? ? ? ? ? 153 MET K SD  1 
+ATOM 32629 C CE  . MET K 3 153 ? 93.249  157.490 199.017 1.000 179.71846 ? ? ? ? ? ? 153 MET K CE  1 
+ATOM 32630 N N   . LEU K 3 154 ? 94.492  152.911 200.403 1.000 189.79674 ? ? ? ? ? ? 154 LEU K N   1 
+ATOM 32631 C CA  . LEU K 3 154 ? 95.061  152.712 201.728 1.000 190.22312 ? ? ? ? ? ? 154 LEU K CA  1 
+ATOM 32632 C C   . LEU K 3 154 ? 96.576  152.568 201.704 1.000 188.86950 ? ? ? ? ? ? 154 LEU K C   1 
+ATOM 32633 O O   . LEU K 3 154 ? 97.175  152.291 202.748 1.000 187.17846 ? ? ? ? ? ? 154 LEU K O   1 
+ATOM 32634 C CB  . LEU K 3 154 ? 94.442  151.476 202.388 1.000 190.16326 ? ? ? ? ? ? 154 LEU K CB  1 
+ATOM 32635 C CG  . LEU K 3 154 ? 93.249  151.691 203.321 1.000 189.73164 ? ? ? ? ? ? 154 LEU K CG  1 
+ATOM 32636 C CD1 . LEU K 3 154 ? 92.116  152.417 202.615 1.000 187.46884 ? ? ? ? ? ? 154 LEU K CD1 1 
+ATOM 32637 C CD2 . LEU K 3 154 ? 92.772  150.355 203.864 1.000 188.52222 ? ? ? ? ? ? 154 LEU K CD2 1 
+ATOM 32638 N N   . LEU K 3 155 ? 97.206  152.736 200.541 1.000 192.00668 ? ? ? ? ? ? 155 LEU K N   1 
+ATOM 32639 C CA  . LEU K 3 155 ? 98.653  152.581 200.452 1.000 192.18623 ? ? ? ? ? ? 155 LEU K CA  1 
+ATOM 32640 C C   . LEU K 3 155 ? 99.390  153.725 201.137 1.000 192.80857 ? ? ? ? ? ? 155 LEU K C   1 
+ATOM 32641 O O   . LEU K 3 155 ? 100.496 153.524 201.650 1.000 194.92601 ? ? ? ? ? ? 155 LEU K O   1 
+ATOM 32642 C CB  . LEU K 3 155 ? 99.075  152.485 198.986 1.000 193.32584 ? ? ? ? ? ? 155 LEU K CB  1 
+ATOM 32643 C CG  . LEU K 3 155 ? 99.163  151.083 198.383 1.000 193.29313 ? ? ? ? ? ? 155 LEU K CG  1 
+ATOM 32644 C CD1 . LEU K 3 155 ? 99.355  151.160 196.878 1.000 191.59222 ? ? ? ? ? ? 155 LEU K CD1 1 
+ATOM 32645 C CD2 . LEU K 3 155 ? 100.289 150.295 199.025 1.000 192.72297 ? ? ? ? ? ? 155 LEU K CD2 1 
+ATOM 32646 N N   . GLU K 3 156 ? 98.796  154.921 201.161 1.000 194.83367 ? ? ? ? ? ? 156 GLU K N   1 
+ATOM 32647 C CA  . GLU K 3 156 ? 99.518  156.102 201.627 1.000 196.35660 ? ? ? ? ? ? 156 GLU K CA  1 
+ATOM 32648 C C   . GLU K 3 156 ? 99.892  155.995 203.102 1.000 197.73122 ? ? ? ? ? ? 156 GLU K C   1 
+ATOM 32649 O O   . GLU K 3 156 ? 100.984 156.415 203.500 1.000 197.31471 ? ? ? ? ? ? 156 GLU K O   1 
+ATOM 32650 C CB  . GLU K 3 156 ? 98.689  157.361 201.359 1.000 194.88778 ? ? ? ? ? ? 156 GLU K CB  1 
+ATOM 32651 C CG  . GLU K 3 156 ? 97.378  157.446 202.126 1.000 196.07236 ? ? ? ? ? ? 156 GLU K CG  1 
+ATOM 32652 C CD  . GLU K 3 156 ? 97.504  158.238 203.412 1.000 197.52325 ? ? ? ? ? ? 156 GLU K CD  1 
+ATOM 32653 O OE1 . GLU K 3 156 ? 98.629  158.665 203.741 1.000 195.94148 ? ? ? ? ? ? 156 GLU K OE1 1 
+ATOM 32654 O OE2 . GLU K 3 156 ? 96.477  158.434 204.094 1.000 198.24699 ? ? ? ? ? ? 156 GLU K OE2 1 
+ATOM 32655 N N   . THR K 3 157 ? 99.006  155.441 203.931 1.000 199.73985 ? ? ? ? ? ? 157 THR K N   1 
+ATOM 32656 C CA  . THR K 3 157 ? 99.280  155.361 205.360 1.000 199.63442 ? ? ? ? ? ? 157 THR K CA  1 
+ATOM 32657 C C   . THR K 3 157 ? 100.306 154.292 205.706 1.000 199.44334 ? ? ? ? ? ? 157 THR K C   1 
+ATOM 32658 O O   . THR K 3 157 ? 100.900 154.351 206.787 1.000 199.23368 ? ? ? ? ? ? 157 THR K O   1 
+ATOM 32659 C CB  . THR K 3 157 ? 97.988  155.094 206.134 1.000 198.47462 ? ? ? ? ? ? 157 THR K CB  1 
+ATOM 32660 O OG1 . THR K 3 157 ? 98.307  154.681 207.469 1.000 198.40149 ? ? ? ? ? ? 157 THR K OG1 1 
+ATOM 32661 C CG2 . THR K 3 157 ? 97.177  154.006 205.454 1.000 195.95299 ? ? ? ? ? ? 157 THR K CG2 1 
+ATOM 32662 N N   . LYS K 3 158 ? 100.527 153.328 204.823 1.000 196.20602 ? ? ? ? ? ? 158 LYS K N   1 
+ATOM 32663 C CA  . LYS K 3 158 ? 101.479 152.262 205.075 1.000 195.62945 ? ? ? ? ? ? 158 LYS K CA  1 
+ATOM 32664 C C   . LYS K 3 158 ? 102.910 152.769 204.921 1.000 197.03678 ? ? ? ? ? ? 158 LYS K C   1 
+ATOM 32665 O O   . LYS K 3 158 ? 103.145 153.815 204.310 1.000 196.28314 ? ? ? ? ? ? 158 LYS K O   1 
+ATOM 32666 C CB  . LYS K 3 158 ? 101.212 151.101 204.125 1.000 194.27482 ? ? ? ? ? ? 158 LYS K CB  1 
+ATOM 32667 C CG  . LYS K 3 158 ? 100.156 150.140 204.637 1.000 192.36821 ? ? ? ? ? ? 158 LYS K CG  1 
+ATOM 32668 C CD  . LYS K 3 158 ? 100.204 148.830 203.885 1.000 193.29632 ? ? ? ? ? ? 158 LYS K CD  1 
+ATOM 32669 C CE  . LYS K 3 158 ? 99.960  149.064 202.410 1.000 194.12614 ? ? ? ? ? ? 158 LYS K CE  1 
+ATOM 32670 N NZ  . LYS K 3 158 ? 100.682 148.091 201.551 1.000 193.45499 ? ? ? ? ? ? 158 LYS K NZ  1 
+ATOM 32671 N N   . PRO K 3 159 ? 103.886 152.057 205.490 1.000 195.08224 ? ? ? ? ? ? 159 PRO K N   1 
+ATOM 32672 C CA  . PRO K 3 159 ? 105.283 152.487 205.353 1.000 193.24493 ? ? ? ? ? ? 159 PRO K CA  1 
+ATOM 32673 C C   . PRO K 3 159 ? 105.706 152.567 203.895 1.000 193.74642 ? ? ? ? ? ? 159 PRO K C   1 
+ATOM 32674 O O   . PRO K 3 159 ? 105.307 151.748 203.064 1.000 192.43971 ? ? ? ? ? ? 159 PRO K O   1 
+ATOM 32675 C CB  . PRO K 3 159 ? 106.062 151.404 206.107 1.000 191.04708 ? ? ? ? ? ? 159 PRO K CB  1 
+ATOM 32676 C CG  . PRO K 3 159 ? 105.089 150.857 207.084 1.000 190.60312 ? ? ? ? ? ? 159 PRO K CG  1 
+ATOM 32677 C CD  . PRO K 3 159 ? 103.751 150.914 206.410 1.000 192.07026 ? ? ? ? ? ? 159 PRO K CD  1 
+ATOM 32678 N N   . CYS K 3 160 ? 106.525 153.569 203.591 1.000 194.15269 ? ? ? ? ? ? 160 CYS K N   1 
+ATOM 32679 C CA  . CYS K 3 160 ? 106.925 153.856 202.224 1.000 193.66011 ? ? ? ? ? ? 160 CYS K CA  1 
+ATOM 32680 C C   . CYS K 3 160 ? 108.392 154.253 202.192 1.000 192.18767 ? ? ? ? ? ? 160 CYS K C   1 
+ATOM 32681 O O   . CYS K 3 160 ? 108.965 154.679 203.197 1.000 192.13749 ? ? ? ? ? ? 160 CYS K O   1 
+ATOM 32682 C CB  . CYS K 3 160 ? 106.071 154.972 201.615 1.000 192.65165 ? ? ? ? ? ? 160 CYS K CB  1 
+ATOM 32683 S SG  . CYS K 3 160 ? 105.902 156.432 202.667 1.000 196.81054 ? ? ? ? ? ? 160 CYS K SG  1 
+ATOM 32684 N N   . TYR K 3 161 ? 108.994 154.108 201.015 1.000 185.09372 ? ? ? ? ? ? 161 TYR K N   1 
+ATOM 32685 C CA  . TYR K 3 161 ? 110.357 154.553 200.776 1.000 184.29425 ? ? ? ? ? ? 161 TYR K CA  1 
+ATOM 32686 C C   . TYR K 3 161 ? 110.416 155.317 199.463 1.000 183.80340 ? ? ? ? ? ? 161 TYR K C   1 
+ATOM 32687 O O   . TYR K 3 161 ? 109.597 155.105 198.564 1.000 184.53164 ? ? ? ? ? ? 161 TYR K O   1 
+ATOM 32688 C CB  . TYR K 3 161 ? 111.352 153.361 200.801 1.000 184.60421 ? ? ? ? ? ? 161 TYR K CB  1 
+ATOM 32689 C CG  . TYR K 3 161 ? 111.232 152.321 199.695 1.000 184.67812 ? ? ? ? ? ? 161 TYR K CG  1 
+ATOM 32690 C CD1 . TYR K 3 161 ? 111.121 150.973 200.010 1.000 183.91219 ? ? ? ? ? ? 161 TYR K CD1 1 
+ATOM 32691 C CD2 . TYR K 3 161 ? 111.314 152.665 198.352 1.000 184.86168 ? ? ? ? ? ? 161 TYR K CD2 1 
+ATOM 32692 C CE1 . TYR K 3 161 ? 111.029 150.013 199.024 1.000 185.64292 ? ? ? ? ? ? 161 TYR K CE1 1 
+ATOM 32693 C CE2 . TYR K 3 161 ? 111.223 151.712 197.360 1.000 186.46296 ? ? ? ? ? ? 161 TYR K CE2 1 
+ATOM 32694 C CZ  . TYR K 3 161 ? 111.084 150.388 197.701 1.000 187.20471 ? ? ? ? ? ? 161 TYR K CZ  1 
+ATOM 32695 O OH  . TYR K 3 161 ? 110.999 149.435 196.713 1.000 186.94510 ? ? ? ? ? ? 161 TYR K OH  1 
+ATOM 32696 N N   . LEU K 3 162 ? 111.381 156.222 199.366 1.000 176.60001 ? ? ? ? ? ? 162 LEU K N   1 
+ATOM 32697 C CA  . LEU K 3 162 ? 111.555 157.016 198.163 1.000 176.12610 ? ? ? ? ? ? 162 LEU K CA  1 
+ATOM 32698 C C   . LEU K 3 162 ? 112.547 156.343 197.220 1.000 177.28294 ? ? ? ? ? ? 162 LEU K C   1 
+ATOM 32699 O O   . LEU K 3 162 ? 113.261 155.408 197.587 1.000 177.38979 ? ? ? ? ? ? 162 LEU K O   1 
+ATOM 32700 C CB  . LEU K 3 162 ? 112.025 158.425 198.518 1.000 176.71818 ? ? ? ? ? ? 162 LEU K CB  1 
+ATOM 32701 C CG  . LEU K 3 162 ? 111.366 159.551 197.726 1.000 174.89844 ? ? ? ? ? ? 162 LEU K CG  1 
+ATOM 32702 C CD1 . LEU K 3 162 ? 109.890 159.260 197.547 1.000 174.59810 ? ? ? ? ? ? 162 LEU K CD1 1 
+ATOM 32703 C CD2 . LEU K 3 162 ? 111.567 160.881 198.424 1.000 174.56837 ? ? ? ? ? ? 162 LEU K CD2 1 
+ATOM 32704 N N   . SER K 3 163 ? 112.584 156.829 195.985 1.000 176.63699 ? ? ? ? ? ? 163 SER K N   1 
+ATOM 32705 C CA  . SER K 3 163 ? 113.509 156.285 195.006 1.000 177.23363 ? ? ? ? ? ? 163 SER K CA  1 
+ATOM 32706 C C   . SER K 3 163 ? 114.925 156.788 195.271 1.000 177.28924 ? ? ? ? ? ? 163 SER K C   1 
+ATOM 32707 O O   . SER K 3 163 ? 115.139 157.828 195.898 1.000 176.94653 ? ? ? ? ? ? 163 SER K O   1 
+ATOM 32708 C CB  . SER K 3 163 ? 113.078 156.652 193.588 1.000 175.30503 ? ? ? ? ? ? 163 SER K CB  1 
+ATOM 32709 O OG  . SER K 3 163 ? 114.044 156.233 192.641 1.000 173.93017 ? ? ? ? ? ? 163 SER K OG  1 
+ATOM 32710 N N   . GLN K 3 164 ? 115.900 156.023 194.781 1.000 167.64871 ? ? ? ? ? ? 164 GLN K N   1 
+ATOM 32711 C CA  . GLN K 3 164 ? 117.300 156.375 194.995 1.000 165.78930 ? ? ? ? ? ? 164 GLN K CA  1 
+ATOM 32712 C C   . GLN K 3 164 ? 117.662 157.655 194.255 1.000 167.98535 ? ? ? ? ? ? 164 GLN K C   1 
+ATOM 32713 O O   . GLN K 3 164 ? 118.113 158.633 194.861 1.000 166.49111 ? ? ? ? ? ? 164 GLN K O   1 
+ATOM 32714 C CB  . GLN K 3 164 ? 118.200 155.222 194.552 1.000 165.78670 ? ? ? ? ? ? 164 GLN K CB  1 
+ATOM 32715 C CG  . GLN K 3 164 ? 119.650 155.408 194.930 1.000 168.28391 ? ? ? ? ? ? 164 GLN K CG  1 
+ATOM 32716 C CD  . GLN K 3 164 ? 119.944 154.905 196.324 1.000 171.50179 ? ? ? ? ? ? 164 GLN K CD  1 
+ATOM 32717 O OE1 . GLN K 3 164 ? 120.169 153.714 196.533 1.000 170.59064 ? ? ? ? ? ? 164 GLN K OE1 1 
+ATOM 32718 N NE2 . GLN K 3 164 ? 119.927 155.810 197.292 1.000 173.74724 ? ? ? ? ? ? 164 GLN K NE2 1 
+ATOM 32719 N N   . GLU K 3 165 ? 117.471 157.665 192.934 1.000 169.25359 ? ? ? ? ? ? 165 GLU K N   1 
+ATOM 32720 C CA  . GLU K 3 165 ? 117.765 158.862 192.153 1.000 168.51385 ? ? ? ? ? ? 165 GLU K CA  1 
+ATOM 32721 C C   . GLU K 3 165 ? 116.881 160.024 192.583 1.000 168.42255 ? ? ? ? ? ? 165 GLU K C   1 
+ATOM 32722 O O   . GLU K 3 165 ? 117.327 161.177 192.609 1.000 167.04730 ? ? ? ? ? ? 165 GLU K O   1 
+ATOM 32723 C CB  . GLU K 3 165 ? 117.589 158.569 190.663 1.000 168.94681 ? ? ? ? ? ? 165 GLU K CB  1 
+ATOM 32724 C CG  . GLU K 3 165 ? 118.120 159.656 189.741 1.000 171.55828 ? ? ? ? ? ? 165 GLU K CG  1 
+ATOM 32725 C CD  . GLU K 3 165 ? 117.120 160.771 189.508 1.000 174.82545 ? ? ? ? ? ? 165 GLU K CD  1 
+ATOM 32726 O OE1 . GLU K 3 165 ? 115.903 160.507 189.597 1.000 177.14973 ? ? ? ? ? ? 165 GLU K OE1 1 
+ATOM 32727 O OE2 . GLU K 3 165 ? 117.550 161.912 189.239 1.000 172.57910 ? ? ? ? ? ? 165 GLU K OE2 1 
+ATOM 32728 N N   . GLU K 3 166 ? 115.622 159.739 192.917 1.000 168.51915 ? ? ? ? ? ? 166 GLU K N   1 
+ATOM 32729 C CA  . GLU K 3 166 ? 114.727 160.786 193.395 1.000 169.40088 ? ? ? ? ? ? 166 GLU K CA  1 
+ATOM 32730 C C   . GLU K 3 166 ? 115.257 161.416 194.676 1.000 170.16162 ? ? ? ? ? ? 166 GLU K C   1 
+ATOM 32731 O O   . GLU K 3 166 ? 115.213 162.641 194.839 1.000 167.84184 ? ? ? ? ? ? 166 GLU K O   1 
+ATOM 32732 C CB  . GLU K 3 166 ? 113.328 160.213 193.613 1.000 171.25093 ? ? ? ? ? ? 166 GLU K CB  1 
+ATOM 32733 C CG  . GLU K 3 166 ? 112.422 161.047 194.504 1.000 177.10387 ? ? ? ? ? ? 166 GLU K CG  1 
+ATOM 32734 C CD  . GLU K 3 166 ? 111.921 162.307 193.827 1.000 179.16470 ? ? ? ? ? ? 166 GLU K CD  1 
+ATOM 32735 O OE1 . GLU K 3 166 ? 112.734 163.218 193.569 1.000 177.98017 ? ? ? ? ? ? 166 GLU K OE1 1 
+ATOM 32736 O OE2 . GLU K 3 166 ? 110.707 162.383 193.547 1.000 177.32700 ? ? ? ? ? ? 166 GLU K OE2 1 
+ATOM 32737 N N   . SER K 3 167 ? 115.769 160.593 195.593 1.000 161.31046 ? ? ? ? ? ? 167 SER K N   1 
+ATOM 32738 C CA  . SER K 3 167 ? 116.328 161.119 196.833 1.000 162.20615 ? ? ? ? ? ? 167 SER K CA  1 
+ATOM 32739 C C   . SER K 3 167 ? 117.505 162.043 196.551 1.000 162.24982 ? ? ? ? ? ? 167 SER K C   1 
+ATOM 32740 O O   . SER K 3 167 ? 117.620 163.122 197.143 1.000 160.68385 ? ? ? ? ? ? 167 SER K O   1 
+ATOM 32741 C CB  . SER K 3 167 ? 116.754 159.967 197.741 1.000 161.35488 ? ? ? ? ? ? 167 SER K CB  1 
+ATOM 32742 O OG  . SER K 3 167 ? 115.638 159.392 198.394 1.000 160.92273 ? ? ? ? ? ? 167 SER K OG  1 
+ATOM 32743 N N   . TYR K 3 168 ? 118.391 161.633 195.643 1.000 156.96822 ? ? ? ? ? ? 168 TYR K N   1 
+ATOM 32744 C CA  . TYR K 3 168 ? 119.524 162.478 195.282 1.000 157.14115 ? ? ? ? ? ? 168 TYR K CA  1 
+ATOM 32745 C C   . TYR K 3 168 ? 119.062 163.759 194.606 1.000 156.03525 ? ? ? ? ? ? 168 TYR K C   1 
+ATOM 32746 O O   . TYR K 3 168 ? 119.603 164.839 194.868 1.000 153.10466 ? ? ? ? ? ? 168 TYR K O   1 
+ATOM 32747 C CB  . TYR K 3 168 ? 120.480 161.710 194.372 1.000 154.64727 ? ? ? ? ? ? 168 TYR K CB  1 
+ATOM 32748 C CG  . TYR K 3 168 ? 121.549 162.571 193.743 1.000 152.76493 ? ? ? ? ? ? 168 TYR K CG  1 
+ATOM 32749 C CD1 . TYR K 3 168 ? 122.651 162.983 194.474 1.000 153.34592 ? ? ? ? ? ? 168 TYR K CD1 1 
+ATOM 32750 C CD2 . TYR K 3 168 ? 121.456 162.970 192.419 1.000 153.07161 ? ? ? ? ? ? 168 TYR K CD2 1 
+ATOM 32751 C CE1 . TYR K 3 168 ? 123.629 163.766 193.905 1.000 154.86779 ? ? ? ? ? ? 168 TYR K CE1 1 
+ATOM 32752 C CE2 . TYR K 3 168 ? 122.430 163.754 191.843 1.000 153.01219 ? ? ? ? ? ? 168 TYR K CE2 1 
+ATOM 32753 C CZ  . TYR K 3 168 ? 123.514 164.149 192.590 1.000 154.10704 ? ? ? ? ? ? 168 TYR K CZ  1 
+ATOM 32754 O OH  . TYR K 3 168 ? 124.488 164.932 192.019 1.000 158.35469 ? ? ? ? ? ? 168 TYR K OH  1 
+ATOM 32755 N N   . LYS K 3 169 ? 118.065 163.657 193.726 1.000 160.33491 ? ? ? ? ? ? 169 LYS K N   1 
+ATOM 32756 C CA  . LYS K 3 169 ? 117.579 164.837 193.021 1.000 159.88160 ? ? ? ? ? ? 169 LYS K CA  1 
+ATOM 32757 C C   . LYS K 3 169 ? 116.978 165.847 193.988 1.000 161.18061 ? ? ? ? ? ? 169 LYS K C   1 
+ATOM 32758 O O   . LYS K 3 169 ? 117.174 167.057 193.832 1.000 159.30338 ? ? ? ? ? ? 169 LYS K O   1 
+ATOM 32759 C CB  . LYS K 3 169 ? 116.557 164.430 191.962 1.000 159.47928 ? ? ? ? ? ? 169 LYS K CB  1 
+ATOM 32760 C CG  . LYS K 3 169 ? 116.247 165.521 190.954 1.000 162.44891 ? ? ? ? ? ? 169 LYS K CG  1 
+ATOM 32761 C CD  . LYS K 3 169 ? 114.766 165.569 190.627 1.000 164.36077 ? ? ? ? ? ? 169 LYS K CD  1 
+ATOM 32762 C CE  . LYS K 3 169 ? 113.928 165.691 191.888 1.000 163.54200 ? ? ? ? ? ? 169 LYS K CE  1 
+ATOM 32763 N NZ  . LYS K 3 169 ? 114.289 166.899 192.681 1.000 163.74193 ? ? ? ? ? ? 169 LYS K NZ  1 
+ATOM 32764 N N   . ILE K 3 170 ? 116.244 165.368 194.993 1.000 154.70396 ? ? ? ? ? ? 170 ILE K N   1 
+ATOM 32765 C CA  . ILE K 3 170 ? 115.663 166.267 195.987 1.000 155.46920 ? ? ? ? ? ? 170 ILE K CA  1 
+ATOM 32766 C C   . ILE K 3 170 ? 116.763 167.010 196.733 1.000 156.61549 ? ? ? ? ? ? 170 ILE K C   1 
+ATOM 32767 O O   . ILE K 3 170 ? 116.697 168.230 196.922 1.000 152.24057 ? ? ? ? ? ? 170 ILE K O   1 
+ATOM 32768 C CB  . ILE K 3 170 ? 114.763 165.481 196.956 1.000 153.71653 ? ? ? ? ? ? 170 ILE K CB  1 
+ATOM 32769 C CG1 . ILE K 3 170 ? 113.497 165.012 196.243 1.000 154.49390 ? ? ? ? ? ? 170 ILE K CG1 1 
+ATOM 32770 C CG2 . ILE K 3 170 ? 114.411 166.331 198.163 1.000 153.29063 ? ? ? ? ? ? 170 ILE K CG2 1 
+ATOM 32771 C CD1 . ILE K 3 170 ? 112.626 164.117 197.086 1.000 152.86392 ? ? ? ? ? ? 170 ILE K CD1 1 
+ATOM 32772 N N   . ILE K 3 171 ? 117.794 166.282 197.162 1.000 153.27009 ? ? ? ? ? ? 171 ILE K N   1 
+ATOM 32773 C CA  . ILE K 3 171 ? 118.884 166.900 197.909 1.000 149.69450 ? ? ? ? ? ? 171 ILE K CA  1 
+ATOM 32774 C C   . ILE K 3 171 ? 119.629 167.900 197.038 1.000 149.30581 ? ? ? ? ? ? 171 ILE K C   1 
+ATOM 32775 O O   . ILE K 3 171 ? 119.943 169.014 197.474 1.000 149.04551 ? ? ? ? ? ? 171 ILE K O   1 
+ATOM 32776 C CB  . ILE K 3 171 ? 119.829 165.818 198.463 1.000 148.27460 ? ? ? ? ? ? 171 ILE K CB  1 
+ATOM 32777 C CG1 . ILE K 3 171 ? 119.114 164.983 199.523 1.000 150.21637 ? ? ? ? ? ? 171 ILE K CG1 1 
+ATOM 32778 C CG2 . ILE K 3 171 ? 121.078 166.448 199.044 1.000 149.00340 ? ? ? ? ? ? 171 ILE K CG2 1 
+ATOM 32779 C CD1 . ILE K 3 171 ? 119.830 163.702 199.868 1.000 149.85384 ? ? ? ? ? ? 171 ILE K CD1 1 
+ATOM 32780 N N   . ARG K 3 172 ? 119.922 167.521 195.793 1.000 149.03119 ? ? ? ? ? ? 172 ARG K N   1 
+ATOM 32781 C CA  . ARG K 3 172 ? 120.664 168.413 194.910 1.000 150.35493 ? ? ? ? ? ? 172 ARG K CA  1 
+ATOM 32782 C C   . ARG K 3 172 ? 119.885 169.689 194.626 1.000 151.20864 ? ? ? ? ? ? 172 ARG K C   1 
+ATOM 32783 O O   . ARG K 3 172 ? 120.450 170.788 194.647 1.000 148.29448 ? ? ? ? ? ? 172 ARG K O   1 
+ATOM 32784 C CB  . ARG K 3 172 ? 121.003 167.695 193.605 1.000 148.07283 ? ? ? ? ? ? 172 ARG K CB  1 
+ATOM 32785 C CG  . ARG K 3 172 ? 121.682 168.585 192.582 1.000 147.91264 ? ? ? ? ? ? 172 ARG K CG  1 
+ATOM 32786 C CD  . ARG K 3 172 ? 122.416 167.771 191.535 1.000 147.39602 ? ? ? ? ? ? 172 ARG K CD  1 
+ATOM 32787 N NE  . ARG K 3 172 ? 122.762 168.577 190.371 1.000 148.22506 ? ? ? ? ? ? 172 ARG K NE  1 
+ATOM 32788 C CZ  . ARG K 3 172 ? 122.521 168.222 189.117 1.000 149.57424 ? ? ? ? ? ? 172 ARG K CZ  1 
+ATOM 32789 N NH1 . ARG K 3 172 ? 121.930 167.075 188.825 1.000 147.03641 ? ? ? ? ? ? 172 ARG K NH1 1 
+ATOM 32790 N NH2 . ARG K 3 172 ? 122.883 169.037 188.131 1.000 149.81054 ? ? ? ? ? ? 172 ARG K NH2 1 
+ATOM 32791 N N   . ASN K 3 173 ? 118.583 169.565 194.359 1.000 156.92183 ? ? ? ? ? ? 173 ASN K N   1 
+ATOM 32792 C CA  . ASN K 3 173 ? 117.788 170.740 194.022 1.000 158.09304 ? ? ? ? ? ? 173 ASN K CA  1 
+ATOM 32793 C C   . ASN K 3 173 ? 117.685 171.700 195.199 1.000 156.11096 ? ? ? ? ? ? 173 ASN K C   1 
+ATOM 32794 O O   . ASN K 3 173 ? 117.814 172.918 195.028 1.000 153.60351 ? ? ? ? ? ? 173 ASN K O   1 
+ATOM 32795 C CB  . ASN K 3 173 ? 116.399 170.318 193.550 1.000 158.34779 ? ? ? ? ? ? 173 ASN K CB  1 
+ATOM 32796 C CG  . ASN K 3 173 ? 116.408 169.776 192.138 1.000 160.90979 ? ? ? ? ? ? 173 ASN K CG  1 
+ATOM 32797 O OD1 . ASN K 3 173 ? 116.005 168.640 191.893 1.000 161.60200 ? ? ? ? ? ? 173 ASN K OD1 1 
+ATOM 32798 N ND2 . ASN K 3 173 ? 116.880 170.585 191.199 1.000 159.17187 ? ? ? ? ? ? 173 ASN K ND2 1 
+ATOM 32799 N N   . HIS K 3 174 ? 117.450 171.173 196.402 1.000 158.73851 ? ? ? ? ? ? 174 HIS K N   1 
+ATOM 32800 C CA  . HIS K 3 174 ? 117.346 172.044 197.567 1.000 161.23839 ? ? ? ? ? ? 174 HIS K CA  1 
+ATOM 32801 C C   . HIS K 3 174 ? 118.669 172.731 197.869 1.000 163.60250 ? ? ? ? ? ? 174 HIS K C   1 
+ATOM 32802 O O   . HIS K 3 174 ? 118.694 173.920 198.206 1.000 161.38559 ? ? ? ? ? ? 174 HIS K O   1 
+ATOM 32803 C CB  . HIS K 3 174 ? 116.880 171.256 198.786 1.000 161.05665 ? ? ? ? ? ? 174 HIS K CB  1 
+ATOM 32804 C CG  . HIS K 3 174 ? 117.134 171.961 200.080 1.000 163.84797 ? ? ? ? ? ? 174 HIS K CG  1 
+ATOM 32805 N ND1 . HIS K 3 174 ? 118.222 171.682 200.879 1.000 165.81601 ? ? ? ? ? ? 174 HIS K ND1 1 
+ATOM 32806 C CD2 . HIS K 3 174 ? 116.450 172.946 200.708 1.000 161.74827 ? ? ? ? ? ? 174 HIS K CD2 1 
+ATOM 32807 C CE1 . HIS K 3 174 ? 118.193 172.459 201.946 1.000 162.55298 ? ? ? ? ? ? 174 HIS K CE1 1 
+ATOM 32808 N NE2 . HIS K 3 174 ? 117.128 173.237 201.866 1.000 162.96403 ? ? ? ? ? ? 174 HIS K NE2 1 
+ATOM 32809 N N   . ILE K 3 175 ? 119.778 171.996 197.761 1.000 161.88225 ? ? ? ? ? ? 175 ILE K N   1 
+ATOM 32810 C CA  . ILE K 3 175 ? 121.083 172.568 198.077 1.000 160.71947 ? ? ? ? ? ? 175 ILE K CA  1 
+ATOM 32811 C C   . ILE K 3 175 ? 121.386 173.739 197.155 1.000 161.60635 ? ? ? ? ? ? 175 ILE K C   1 
+ATOM 32812 O O   . ILE K 3 175 ? 121.862 174.790 197.599 1.000 161.10003 ? ? ? ? ? ? 175 ILE K O   1 
+ATOM 32813 C CB  . ILE K 3 175 ? 122.173 171.484 198.002 1.000 158.98891 ? ? ? ? ? ? 175 ILE K CB  1 
+ATOM 32814 C CG1 . ILE K 3 175 ? 122.150 170.621 199.263 1.000 157.40127 ? ? ? ? ? ? 175 ILE K CG1 1 
+ATOM 32815 C CG2 . ILE K 3 175 ? 123.543 172.107 197.810 1.000 158.29455 ? ? ? ? ? ? 175 ILE K CG2 1 
+ATOM 32816 C CD1 . ILE K 3 175 ? 123.156 169.497 199.245 1.000 157.48843 ? ? ? ? ? ? 175 ILE K CD1 1 
+ATOM 32817 N N   . LYS K 3 176 ? 121.100 173.584 195.862 1.000 155.81369 ? ? ? ? ? ? 176 LYS K N   1 
+ATOM 32818 C CA  . LYS K 3 176 ? 121.347 174.667 194.917 1.000 154.86501 ? ? ? ? ? ? 176 LYS K CA  1 
+ATOM 32819 C C   . LYS K 3 176 ? 120.561 175.916 195.291 1.000 154.82036 ? ? ? ? ? ? 176 LYS K C   1 
+ATOM 32820 O O   . LYS K 3 176 ? 121.049 177.040 195.123 1.000 152.93104 ? ? ? ? ? ? 176 LYS K O   1 
+ATOM 32821 C CB  . LYS K 3 176 ? 120.989 174.216 193.502 1.000 153.50694 ? ? ? ? ? ? 176 LYS K CB  1 
+ATOM 32822 C CG  . LYS K 3 176 ? 122.030 173.328 192.852 1.000 155.85631 ? ? ? ? ? ? 176 LYS K CG  1 
+ATOM 32823 C CD  . LYS K 3 176 ? 121.821 173.250 191.352 1.000 156.40949 ? ? ? ? ? ? 176 LYS K CD  1 
+ATOM 32824 C CE  . LYS K 3 176 ? 121.627 171.814 190.900 1.000 153.62684 ? ? ? ? ? ? 176 LYS K CE  1 
+ATOM 32825 N NZ  . LYS K 3 176 ? 121.903 171.648 189.449 1.000 154.13119 ? ? ? ? ? ? 176 LYS K NZ  1 
+ATOM 32826 N N   . ALA K 3 177 ? 119.344 175.740 195.802 1.000 158.85263 ? ? ? ? ? ? 177 ALA K N   1 
+ATOM 32827 C CA  . ALA K 3 177 ? 118.481 176.881 196.077 1.000 160.90386 ? ? ? ? ? ? 177 ALA K CA  1 
+ATOM 32828 C C   . ALA K 3 177 ? 118.714 177.484 197.456 1.000 161.02236 ? ? ? ? ? ? 177 ALA K C   1 
+ATOM 32829 O O   . ALA K 3 177 ? 118.361 178.646 197.681 1.000 157.94410 ? ? ? ? ? ? 177 ALA K O   1 
+ATOM 32830 C CB  . ALA K 3 177 ? 117.014 176.472 195.934 1.000 157.65305 ? ? ? ? ? ? 177 ALA K CB  1 
+ATOM 32831 N N   . ASN K 3 178 ? 119.300 176.731 198.389 1.000 162.17555 ? ? ? ? ? ? 178 ASN K N   1 
+ATOM 32832 C CA  . ASN K 3 178 ? 119.301 177.140 199.786 1.000 161.72525 ? ? ? ? ? ? 178 ASN K CA  1 
+ATOM 32833 C C   . ASN K 3 178 ? 120.663 177.521 200.347 1.000 162.77505 ? ? ? ? ? ? 178 ASN K C   1 
+ATOM 32834 O O   . ASN K 3 178 ? 120.709 178.233 201.354 1.000 161.42916 ? ? ? ? ? ? 178 ASN K O   1 
+ATOM 32835 C CB  . ASN K 3 178 ? 118.706 176.027 200.659 1.000 160.78587 ? ? ? ? ? ? 178 ASN K CB  1 
+ATOM 32836 C CG  . ASN K 3 178 ? 117.243 176.253 200.965 1.000 162.40532 ? ? ? ? ? ? 178 ASN K CG  1 
+ATOM 32837 O OD1 . ASN K 3 178 ? 116.887 176.707 202.052 1.000 162.13030 ? ? ? ? ? ? 178 ASN K OD1 1 
+ATOM 32838 N ND2 . ASN K 3 178 ? 116.384 175.949 200.000 1.000 162.25595 ? ? ? ? ? ? 178 ASN K ND2 1 
+ATOM 32839 N N   . ILE K 3 179 ? 121.763 177.074 199.741 1.000 165.79907 ? ? ? ? ? ? 179 ILE K N   1 
+ATOM 32840 C CA  . ILE K 3 179 ? 123.074 177.342 200.321 1.000 165.50899 ? ? ? ? ? ? 179 ILE K CA  1 
+ATOM 32841 C C   . ILE K 3 179 ? 123.387 178.831 200.244 1.000 163.38031 ? ? ? ? ? ? 179 ILE K C   1 
+ATOM 32842 O O   . ILE K 3 179 ? 123.026 179.523 199.283 1.000 160.67483 ? ? ? ? ? ? 179 ILE K O   1 
+ATOM 32843 C CB  . ILE K 3 179 ? 124.172 176.514 199.630 1.000 164.15169 ? ? ? ? ? ? 179 ILE K CB  1 
+ATOM 32844 C CG1 . ILE K 3 179 ? 124.199 176.791 198.125 1.000 162.36321 ? ? ? ? ? ? 179 ILE K CG1 1 
+ATOM 32845 C CG2 . ILE K 3 179 ? 123.987 175.036 199.922 1.000 162.49513 ? ? ? ? ? ? 179 ILE K CG2 1 
+ATOM 32846 C CD1 . ILE K 3 179 ? 125.318 177.711 197.689 1.000 159.49473 ? ? ? ? ? ? 179 ILE K CD1 1 
+ATOM 32847 N N   . ASN K 3 180 ? 124.062 179.330 201.271 1.000 157.96566 ? ? ? ? ? ? 180 ASN K N   1 
+ATOM 32848 C CA  . ASN K 3 180 ? 124.546 180.702 201.253 1.000 158.70071 ? ? ? ? ? ? 180 ASN K CA  1 
+ATOM 32849 C C   . ASN K 3 180 ? 125.834 180.766 200.444 1.000 159.86071 ? ? ? ? ? ? 180 ASN K C   1 
+ATOM 32850 O O   . ASN K 3 180 ? 126.800 180.074 200.784 1.000 161.51014 ? ? ? ? ? ? 180 ASN K O   1 
+ATOM 32851 C CB  . ASN K 3 180 ? 124.790 181.208 202.667 1.000 158.43978 ? ? ? ? ? ? 180 ASN K CB  1 
+ATOM 32852 C CG  . ASN K 3 180 ? 125.559 182.513 202.692 1.000 162.15165 ? ? ? ? ? ? 180 ASN K CG  1 
+ATOM 32853 O OD1 . ASN K 3 180 ? 126.560 182.644 203.394 1.000 162.34594 ? ? ? ? ? ? 180 ASN K OD1 1 
+ATOM 32854 N ND2 . ASN K 3 180 ? 125.093 183.488 201.923 1.000 160.77083 ? ? ? ? ? ? 180 ASN K ND2 1 
+ATOM 32855 N N   . PRO K 3 181 ? 125.892 181.564 199.376 1.000 157.19078 ? ? ? ? ? ? 181 PRO K N   1 
+ATOM 32856 C CA  . PRO K 3 181 ? 127.117 181.604 198.560 1.000 156.63086 ? ? ? ? ? ? 181 PRO K CA  1 
+ATOM 32857 C C   . PRO K 3 181 ? 128.350 182.024 199.336 1.000 156.64206 ? ? ? ? ? ? 181 PRO K C   1 
+ATOM 32858 O O   . PRO K 3 181 ? 129.453 181.558 199.027 1.000 155.34937 ? ? ? ? ? ? 181 PRO K O   1 
+ATOM 32859 C CB  . PRO K 3 181 ? 126.771 182.619 197.462 1.000 154.53071 ? ? ? ? ? ? 181 PRO K CB  1 
+ATOM 32860 C CG  . PRO K 3 181 ? 125.280 182.634 197.411 1.000 157.42596 ? ? ? ? ? ? 181 PRO K CG  1 
+ATOM 32861 C CD  . PRO K 3 181 ? 124.821 182.402 198.815 1.000 155.29318 ? ? ? ? ? ? 181 PRO K CD  1 
+ATOM 32862 N N   . LYS K 3 182 ? 128.201 182.892 200.336 1.000 162.11634 ? ? ? ? ? ? 182 LYS K N   1 
+ATOM 32863 C CA  . LYS K 3 182 ? 129.364 183.335 201.096 1.000 163.57057 ? ? ? ? ? ? 182 LYS K CA  1 
+ATOM 32864 C C   . LYS K 3 182 ? 129.858 182.249 202.043 1.000 163.51025 ? ? ? ? ? ? 182 LYS K C   1 
+ATOM 32865 O O   . LYS K 3 182 ? 131.070 182.047 202.185 1.000 160.18157 ? ? ? ? ? ? 182 LYS K O   1 
+ATOM 32866 C CB  . LYS K 3 182 ? 129.030 184.607 201.873 1.000 163.17783 ? ? ? ? ? ? 182 LYS K CB  1 
+ATOM 32867 C CG  . LYS K 3 182 ? 130.240 185.279 202.496 1.000 164.76583 ? ? ? ? ? ? 182 LYS K CG  1 
+ATOM 32868 C CD  . LYS K 3 182 ? 129.847 186.548 203.228 1.000 163.57440 ? ? ? ? ? ? 182 LYS K CD  1 
+ATOM 32869 C CE  . LYS K 3 182 ? 129.072 186.229 204.493 1.000 162.98411 ? ? ? ? ? ? 182 LYS K CE  1 
+ATOM 32870 N NZ  . LYS K 3 182 ? 129.918 185.510 205.484 1.000 161.64016 ? ? ? ? ? ? 182 LYS K NZ  1 
+ATOM 32871 N N   . PHE K 3 183 ? 128.939 181.542 202.703 1.000 172.19491 ? ? ? ? ? ? 183 PHE K N   1 
+ATOM 32872 C CA  . PHE K 3 183 ? 129.345 180.582 203.724 1.000 171.34287 ? ? ? ? ? ? 183 PHE K CA  1 
+ATOM 32873 C C   . PHE K 3 183 ? 129.966 179.334 203.107 1.000 172.31717 ? ? ? ? ? ? 183 PHE K C   1 
+ATOM 32874 O O   . PHE K 3 183 ? 131.016 178.864 203.559 1.000 172.63704 ? ? ? ? ? ? 183 PHE K O   1 
+ATOM 32875 C CB  . PHE K 3 183 ? 128.153 180.214 204.605 1.000 171.17625 ? ? ? ? ? ? 183 PHE K CB  1 
+ATOM 32876 C CG  . PHE K 3 183 ? 128.039 181.053 205.843 1.000 173.62571 ? ? ? ? ? ? 183 PHE K CG  1 
+ATOM 32877 C CD1 . PHE K 3 183 ? 128.624 182.306 205.901 1.000 171.27063 ? ? ? ? ? ? 183 PHE K CD1 1 
+ATOM 32878 C CD2 . PHE K 3 183 ? 127.351 180.590 206.950 1.000 173.15758 ? ? ? ? ? ? 183 PHE K CD2 1 
+ATOM 32879 C CE1 . PHE K 3 183 ? 128.525 183.081 207.038 1.000 169.60214 ? ? ? ? ? ? 183 PHE K CE1 1 
+ATOM 32880 C CE2 . PHE K 3 183 ? 127.247 181.362 208.090 1.000 170.65005 ? ? ? ? ? ? 183 PHE K CE2 1 
+ATOM 32881 C CZ  . PHE K 3 183 ? 127.835 182.608 208.134 1.000 168.58324 ? ? ? ? ? ? 183 PHE K CZ  1 
+ATOM 32882 N N   . ALA K 3 184 ? 129.334 178.784 202.074 1.000 171.27286 ? ? ? ? ? ? 184 ALA K N   1 
+ATOM 32883 C CA  . ALA K 3 184 ? 129.816 177.564 201.445 1.000 169.10506 ? ? ? ? ? ? 184 ALA K CA  1 
+ATOM 32884 C C   . ALA K 3 184 ? 129.663 177.678 199.937 1.000 169.48215 ? ? ? ? ? ? 184 ALA K C   1 
+ATOM 32885 O O   . ALA K 3 184 ? 128.823 178.424 199.430 1.000 171.63700 ? ? ? ? ? ? 184 ALA K O   1 
+ATOM 32886 C CB  . ALA K 3 184 ? 129.070 176.329 201.962 1.000 167.02377 ? ? ? ? ? ? 184 ALA K CB  1 
+ATOM 32887 N N   . ARG K 3 185 ? 130.490 176.921 199.223 1.000 157.50211 ? ? ? ? ? ? 185 ARG K N   1 
+ATOM 32888 C CA  . ARG K 3 185 ? 130.495 176.920 197.768 1.000 155.69087 ? ? ? ? ? ? 185 ARG K CA  1 
+ATOM 32889 C C   . ARG K 3 185 ? 130.314 175.498 197.266 1.000 153.01804 ? ? ? ? ? ? 185 ARG K C   1 
+ATOM 32890 O O   . ARG K 3 185 ? 130.898 174.561 197.821 1.000 153.28667 ? ? ? ? ? ? 185 ARG K O   1 
+ATOM 32891 C CB  . ARG K 3 185 ? 131.796 177.511 197.220 1.000 154.74744 ? ? ? ? ? ? 185 ARG K CB  1 
+ATOM 32892 C CG  . ARG K 3 185 ? 131.625 178.325 195.953 1.000 152.71048 ? ? ? ? ? ? 185 ARG K CG  1 
+ATOM 32893 C CD  . ARG K 3 185 ? 131.722 177.442 194.723 1.000 152.35315 ? ? ? ? ? ? 185 ARG K CD  1 
+ATOM 32894 N NE  . ARG K 3 185 ? 132.876 176.553 194.776 1.000 155.38172 ? ? ? ? ? ? 185 ARG K NE  1 
+ATOM 32895 C CZ  . ARG K 3 185 ? 134.136 176.944 194.640 1.000 154.79172 ? ? ? ? ? ? 185 ARG K CZ  1 
+ATOM 32896 N NH1 . ARG K 3 185 ? 134.449 178.212 194.428 1.000 152.92928 ? ? ? ? ? ? 185 ARG K NH1 1 
+ATOM 32897 N NH2 . ARG K 3 185 ? 135.107 176.039 194.713 1.000 155.08751 ? ? ? ? ? ? 185 ARG K NH2 1 
+ATOM 32898 N N   . ILE K 3 186 ? 129.508 175.341 196.224 1.000 145.76260 ? ? ? ? ? ? 186 ILE K N   1 
+ATOM 32899 C CA  . ILE K 3 186 ? 129.310 174.050 195.579 1.000 148.23591 ? ? ? ? ? ? 186 ILE K CA  1 
+ATOM 32900 C C   . ILE K 3 186 ? 130.241 173.974 194.376 1.000 149.15711 ? ? ? ? ? ? 186 ILE K C   1 
+ATOM 32901 O O   . ILE K 3 186 ? 130.201 174.836 193.492 1.000 149.14121 ? ? ? ? ? ? 186 ILE K O   1 
+ATOM 32902 C CB  . ILE K 3 186 ? 127.844 173.853 195.167 1.000 147.17136 ? ? ? ? ? ? 186 ILE K CB  1 
+ATOM 32903 C CG1 . ILE K 3 186 ? 127.704 172.649 194.238 1.000 144.79303 ? ? ? ? ? ? 186 ILE K CG1 1 
+ATOM 32904 C CG2 . ILE K 3 186 ? 127.282 175.116 194.531 1.000 148.16706 ? ? ? ? ? ? 186 ILE K CG2 1 
+ATOM 32905 C CD1 . ILE K 3 186 ? 126.388 171.939 194.383 1.000 145.83620 ? ? ? ? ? ? 186 ILE K CD1 1 
+ATOM 32906 N N   . THR K 3 187 ? 131.088 172.947 194.344 1.000 145.92666 ? ? ? ? ? ? 187 THR K N   1 
+ATOM 32907 C CA  . THR K 3 187 ? 132.124 172.861 193.323 1.000 145.85720 ? ? ? ? ? ? 187 THR K CA  1 
+ATOM 32908 C C   . THR K 3 187 ? 131.697 172.025 192.123 1.000 146.16925 ? ? ? ? ? ? 187 THR K C   1 
+ATOM 32909 O O   . THR K 3 187 ? 131.878 172.446 190.977 1.000 147.56801 ? ? ? ? ? ? 187 THR K O   1 
+ATOM 32910 C CB  . THR K 3 187 ? 133.408 172.290 193.925 1.000 142.03480 ? ? ? ? ? ? 187 THR K CB  1 
+ATOM 32911 O OG1 . THR K 3 187 ? 133.244 170.886 194.158 1.000 140.79245 ? ? ? ? ? ? 187 THR K OG1 1 
+ATOM 32912 C CG2 . THR K 3 187 ? 133.730 172.986 195.230 1.000 143.79211 ? ? ? ? ? ? 187 THR K CG2 1 
+ATOM 32913 N N   . SER K 3 188 ? 131.137 170.842 192.360 1.000 146.54139 ? ? ? ? ? ? 188 SER K N   1 
+ATOM 32914 C CA  . SER K 3 188 ? 130.759 169.946 191.273 1.000 147.73416 ? ? ? ? ? ? 188 SER K CA  1 
+ATOM 32915 C C   . SER K 3 188 ? 129.341 169.452 191.513 1.000 148.40373 ? ? ? ? ? ? 188 SER K C   1 
+ATOM 32916 O O   . SER K 3 188 ? 129.099 168.682 192.447 1.000 147.70054 ? ? ? ? ? ? 188 SER K O   1 
+ATOM 32917 C CB  . SER K 3 188 ? 131.730 168.773 191.160 1.000 148.65699 ? ? ? ? ? ? 188 SER K CB  1 
+ATOM 32918 O OG  . SER K 3 188 ? 131.854 168.096 192.396 1.000 150.27240 ? ? ? ? ? ? 188 SER K OG  1 
+ATOM 32919 N N   . ASP K 3 189 ? 128.411 169.894 190.672 1.000 152.26905 ? ? ? ? ? ? 189 ASP K N   1 
+ATOM 32920 C CA  . ASP K 3 189 ? 127.043 169.396 190.669 1.000 152.09355 ? ? ? ? ? ? 189 ASP K CA  1 
+ATOM 32921 C C   . ASP K 3 189 ? 126.783 168.738 189.324 1.000 150.25559 ? ? ? ? ? ? 189 ASP K C   1 
+ATOM 32922 O O   . ASP K 3 189 ? 126.889 169.389 188.280 1.000 149.45895 ? ? ? ? ? ? 189 ASP K O   1 
+ATOM 32923 C CB  . ASP K 3 189 ? 126.040 170.521 190.927 1.000 151.77962 ? ? ? ? ? ? 189 ASP K CB  1 
+ATOM 32924 C CG  . ASP K 3 189 ? 126.440 171.818 190.261 1.000 156.90549 ? ? ? ? ? ? 189 ASP K CG  1 
+ATOM 32925 O OD1 . ASP K 3 189 ? 125.724 172.825 190.442 1.000 157.88946 ? ? ? ? ? ? 189 ASP K OD1 1 
+ATOM 32926 O OD2 . ASP K 3 189 ? 127.474 171.834 189.563 1.000 157.90402 ? ? ? ? ? ? 189 ASP K OD2 1 
+ATOM 32927 N N   . TYR K 3 190 ? 126.449 167.453 189.351 1.000 137.56403 ? ? ? ? ? ? 190 TYR K N   1 
+ATOM 32928 C CA  . TYR K 3 190 ? 126.204 166.687 188.142 1.000 132.31022 ? ? ? ? ? ? 190 TYR K CA  1 
+ATOM 32929 C C   . TYR K 3 190 ? 125.100 165.682 188.421 1.000 134.37091 ? ? ? ? ? ? 190 TYR K C   1 
+ATOM 32930 O O   . TYR K 3 190 ? 124.680 165.487 189.563 1.000 141.26928 ? ? ? ? ? ? 190 TYR K O   1 
+ATOM 32931 C CB  . TYR K 3 190 ? 127.471 165.971 187.660 1.000 131.53213 ? ? ? ? ? ? 190 TYR K CB  1 
+ATOM 32932 C CG  . TYR K 3 190 ? 128.580 166.900 187.226 1.000 133.69708 ? ? ? ? ? ? 190 TYR K CG  1 
+ATOM 32933 C CD1 . TYR K 3 190 ? 128.654 167.361 185.921 1.000 136.21785 ? ? ? ? ? ? 190 TYR K CD1 1 
+ATOM 32934 C CD2 . TYR K 3 190 ? 129.555 167.311 188.119 1.000 134.88382 ? ? ? ? ? ? 190 TYR K CD2 1 
+ATOM 32935 C CE1 . TYR K 3 190 ? 129.665 168.208 185.521 1.000 135.18886 ? ? ? ? ? ? 190 TYR K CE1 1 
+ATOM 32936 C CE2 . TYR K 3 190 ? 130.570 168.158 187.728 1.000 133.20937 ? ? ? ? ? ? 190 TYR K CE2 1 
+ATOM 32937 C CZ  . TYR K 3 190 ? 130.620 168.603 186.428 1.000 135.37494 ? ? ? ? ? ? 190 TYR K CZ  1 
+ATOM 32938 O OH  . TYR K 3 190 ? 131.630 169.447 186.035 1.000 139.62983 ? ? ? ? ? ? 190 TYR K OH  1 
+ATOM 32939 N N   . ASP K 3 191 ? 124.626 165.038 187.356 1.000 144.27564 ? ? ? ? ? ? 191 ASP K N   1 
+ATOM 32940 C CA  . ASP K 3 191 ? 123.617 164.002 187.517 1.000 146.47179 ? ? ? ? ? ? 191 ASP K CA  1 
+ATOM 32941 C C   . ASP K 3 191 ? 124.176 162.754 188.184 1.000 148.45259 ? ? ? ? ? ? 191 ASP K C   1 
+ATOM 32942 O O   . ASP K 3 191 ? 123.400 161.890 188.601 1.000 149.23137 ? ? ? ? ? ? 191 ASP K O   1 
+ATOM 32943 C CB  . ASP K 3 191 ? 123.014 163.640 186.162 1.000 147.82195 ? ? ? ? ? ? 191 ASP K CB  1 
+ATOM 32944 C CG  . ASP K 3 191 ? 122.359 164.824 185.485 1.000 151.40648 ? ? ? ? ? ? 191 ASP K CG  1 
+ATOM 32945 O OD1 . ASP K 3 191 ? 122.255 165.891 186.125 1.000 150.89268 ? ? ? ? ? ? 191 ASP K OD1 1 
+ATOM 32946 O OD2 . ASP K 3 191 ? 121.949 164.689 184.313 1.000 151.93270 ? ? ? ? ? ? 191 ASP K OD2 1 
+ATOM 32947 N N   . PHE K 3 192 ? 125.501 162.641 188.293 1.000 142.61710 ? ? ? ? ? ? 192 PHE K N   1 
+ATOM 32948 C CA  . PHE K 3 192 ? 126.131 161.469 188.879 1.000 142.09309 ? ? ? ? ? ? 192 PHE K CA  1 
+ATOM 32949 C C   . PHE K 3 192 ? 126.894 161.757 190.162 1.000 140.17022 ? ? ? ? ? ? 192 PHE K C   1 
+ATOM 32950 O O   . PHE K 3 192 ? 127.171 160.820 190.914 1.000 144.74191 ? ? ? ? ? ? 192 PHE K O   1 
+ATOM 32951 C CB  . PHE K 3 192 ? 127.092 160.822 187.873 1.000 138.87510 ? ? ? ? ? ? 192 PHE K CB  1 
+ATOM 32952 C CG  . PHE K 3 192 ? 127.943 161.808 187.131 1.000 136.97574 ? ? ? ? ? ? 192 PHE K CG  1 
+ATOM 32953 C CD1 . PHE K 3 192 ? 129.120 162.277 187.682 1.000 138.22560 ? ? ? ? ? ? 192 PHE K CD1 1 
+ATOM 32954 C CD2 . PHE K 3 192 ? 127.567 162.265 185.884 1.000 137.86933 ? ? ? ? ? ? 192 PHE K CD2 1 
+ATOM 32955 C CE1 . PHE K 3 192 ? 129.904 163.183 187.004 1.000 138.98004 ? ? ? ? ? ? 192 PHE K CE1 1 
+ATOM 32956 C CE2 . PHE K 3 192 ? 128.348 163.171 185.202 1.000 138.64821 ? ? ? ? ? ? 192 PHE K CE2 1 
+ATOM 32957 C CZ  . PHE K 3 192 ? 129.518 163.630 185.764 1.000 138.88482 ? ? ? ? ? ? 192 PHE K CZ  1 
+ATOM 32958 N N   . CYS K 3 193 ? 127.244 163.012 190.427 1.000 139.12722 ? ? ? ? ? ? 193 CYS K N   1 
+ATOM 32959 C CA  . CYS K 3 193 ? 128.011 163.359 191.612 1.000 140.59539 ? ? ? ? ? ? 193 CYS K CA  1 
+ATOM 32960 C C   . CYS K 3 193 ? 127.572 164.724 192.116 1.000 143.86146 ? ? ? ? ? ? 193 CYS K C   1 
+ATOM 32961 O O   . CYS K 3 193 ? 126.994 165.526 191.380 1.000 150.81243 ? ? ? ? ? ? 193 CYS K O   1 
+ATOM 32962 C CB  . CYS K 3 193 ? 129.517 163.360 191.329 1.000 142.81162 ? ? ? ? ? ? 193 CYS K CB  1 
+ATOM 32963 S SG  . CYS K 3 193 ? 130.145 164.912 190.662 1.000 155.09428 ? ? ? ? ? ? 193 CYS K SG  1 
+ATOM 32964 N N   . LEU K 3 194 ? 127.854 164.977 193.390 1.000 143.35249 ? ? ? ? ? ? 194 LEU K N   1 
+ATOM 32965 C CA  . LEU K 3 194 ? 127.510 166.243 194.021 1.000 142.99035 ? ? ? ? ? ? 194 LEU K CA  1 
+ATOM 32966 C C   . LEU K 3 194 ? 128.532 166.505 195.114 1.000 145.84555 ? ? ? ? ? ? 194 LEU K C   1 
+ATOM 32967 O O   . LEU K 3 194 ? 128.756 165.643 195.966 1.000 152.53315 ? ? ? ? ? ? 194 LEU K O   1 
+ATOM 32968 C CB  . LEU K 3 194 ? 126.087 166.200 194.594 1.000 144.74879 ? ? ? ? ? ? 194 LEU K CB  1 
+ATOM 32969 C CG  . LEU K 3 194 ? 125.388 167.447 195.153 1.000 144.97746 ? ? ? ? ? ? 194 LEU K CG  1 
+ATOM 32970 C CD1 . LEU K 3 194 ? 125.995 167.980 196.445 1.000 145.10487 ? ? ? ? ? ? 194 LEU K CD1 1 
+ATOM 32971 C CD2 . LEU K 3 194 ? 125.366 168.528 194.092 1.000 147.14309 ? ? ? ? ? ? 194 LEU K CD2 1 
+ATOM 32972 N N   . THR K 3 195 ? 129.148 167.684 195.087 1.000 149.17948 ? ? ? ? ? ? 195 THR K N   1 
+ATOM 32973 C CA  . THR K 3 195 ? 130.147 168.053 196.084 1.000 150.79154 ? ? ? ? ? ? 195 THR K CA  1 
+ATOM 32974 C C   . THR K 3 195 ? 129.937 169.500 196.488 1.000 151.79491 ? ? ? ? ? ? 195 THR K C   1 
+ATOM 32975 O O   . THR K 3 195 ? 129.957 170.393 195.637 1.000 153.69893 ? ? ? ? ? ? 195 THR K O   1 
+ATOM 32976 C CB  . THR K 3 195 ? 131.570 167.866 195.554 1.000 153.67776 ? ? ? ? ? ? 195 THR K CB  1 
+ATOM 32977 O OG1 . THR K 3 195 ? 131.710 166.553 195.004 1.000 154.11577 ? ? ? ? ? ? 195 THR K OG1 1 
+ATOM 32978 C CG2 . THR K 3 195 ? 132.577 168.050 196.674 1.000 148.36417 ? ? ? ? ? ? 195 THR K CG2 1 
+ATOM 32979 N N   . VAL K 3 196 ? 129.746 169.729 197.783 1.000 148.68699 ? ? ? ? ? ? 196 VAL K N   1 
+ATOM 32980 C CA  . VAL K 3 196 ? 129.700 171.067 198.355 1.000 149.63491 ? ? ? ? ? ? 196 VAL K CA  1 
+ATOM 32981 C C   . VAL K 3 196 ? 130.798 171.155 199.402 1.000 147.73688 ? ? ? ? ? ? 196 VAL K C   1 
+ATOM 32982 O O   . VAL K 3 196 ? 130.894 170.291 200.280 1.000 148.47987 ? ? ? ? ? ? 196 VAL K O   1 
+ATOM 32983 C CB  . VAL K 3 196 ? 128.323 171.385 198.966 1.000 148.19315 ? ? ? ? ? ? 196 VAL K CB  1 
+ATOM 32984 C CG1 . VAL K 3 196 ? 127.663 170.120 199.478 1.000 145.71983 ? ? ? ? ? ? 196 VAL K CG1 1 
+ATOM 32985 C CG2 . VAL K 3 196 ? 128.454 172.410 200.080 1.000 147.42408 ? ? ? ? ? ? 196 VAL K CG2 1 
+ATOM 32986 N N   . VAL K 3 197 ? 131.633 172.181 199.297 1.000 153.96847 ? ? ? ? ? ? 197 VAL K N   1 
+ATOM 32987 C CA  . VAL K 3 197 ? 132.727 172.385 200.231 1.000 156.54529 ? ? ? ? ? ? 197 VAL K CA  1 
+ATOM 32988 C C   . VAL K 3 197 ? 132.431 173.611 201.080 1.000 158.30791 ? ? ? ? ? ? 197 VAL K C   1 
+ATOM 32989 O O   . VAL K 3 197 ? 131.670 174.504 200.697 1.000 159.91615 ? ? ? ? ? ? 197 VAL K O   1 
+ATOM 32990 C CB  . VAL K 3 197 ? 134.087 172.526 199.518 1.000 157.46534 ? ? ? ? ? ? 197 VAL K CB  1 
+ATOM 32991 C CG1 . VAL K 3 197 ? 134.210 171.494 198.418 1.000 159.02446 ? ? ? ? ? ? 197 VAL K CG1 1 
+ATOM 32992 C CG2 . VAL K 3 197 ? 134.252 173.928 198.959 1.000 154.06112 ? ? ? ? ? ? 197 VAL K CG2 1 
+ATOM 32993 N N   . LYS K 3 198 ? 133.037 173.640 202.261 1.000 167.84213 ? ? ? ? ? ? 198 LYS K N   1 
+ATOM 32994 C CA  . LYS K 3 198 ? 132.866 174.746 203.187 1.000 166.72878 ? ? ? ? ? ? 198 LYS K CA  1 
+ATOM 32995 C C   . LYS K 3 198 ? 133.988 175.754 202.991 1.000 167.89572 ? ? ? ? ? ? 198 LYS K C   1 
+ATOM 32996 O O   . LYS K 3 198 ? 135.168 175.407 203.092 1.000 170.15665 ? ? ? ? ? ? 198 LYS K O   1 
+ATOM 32997 C CB  . LYS K 3 198 ? 132.847 174.247 204.630 1.000 164.59629 ? ? ? ? ? ? 198 LYS K CB  1 
+ATOM 32998 C CG  . LYS K 3 198 ? 132.396 175.295 205.623 1.000 163.91682 ? ? ? ? ? ? 198 LYS K CG  1 
+ATOM 32999 C CD  . LYS K 3 198 ? 130.980 175.740 205.323 1.000 167.24910 ? ? ? ? ? ? 198 LYS K CD  1 
+ATOM 33000 C CE  . LYS K 3 198 ? 130.550 176.852 206.253 1.000 168.70419 ? ? ? ? ? ? 198 LYS K CE  1 
+ATOM 33001 N NZ  . LYS K 3 198 ? 130.195 176.317 207.589 1.000 168.56073 ? ? ? ? ? ? 198 LYS K NZ  1 
+ATOM 33002 N N   . VAL K 3 199 ? 133.616 176.995 202.706 1.000 174.56811 ? ? ? ? ? ? 199 VAL K N   1 
+ATOM 33003 C CA  . VAL K 3 199 ? 134.580 178.073 202.531 1.000 176.72126 ? ? ? ? ? ? 199 VAL K CA  1 
+ATOM 33004 C C   . VAL K 3 199 ? 134.763 178.760 203.874 1.000 175.40558 ? ? ? ? ? ? 199 VAL K C   1 
+ATOM 33005 O O   . VAL K 3 199 ? 133.799 179.270 204.453 1.000 175.25774 ? ? ? ? ? ? 199 VAL K O   1 
+ATOM 33006 C CB  . VAL K 3 199 ? 134.110 179.073 201.466 1.000 174.71898 ? ? ? ? ? ? 199 VAL K CB  1 
+ATOM 33007 C CG1 . VAL K 3 199 ? 135.251 179.992 201.062 1.000 172.00298 ? ? ? ? ? ? 199 VAL K CG1 1 
+ATOM 33008 C CG2 . VAL K 3 199 ? 133.546 178.342 200.264 1.000 173.95654 ? ? ? ? ? ? 199 VAL K CG2 1 
+ATOM 33009 N N   . LEU K 3 200 ? 135.992 178.772 204.376 1.000 184.44824 ? ? ? ? ? ? 200 LEU K N   1 
+ATOM 33010 C CA  . LEU K 3 200 ? 136.319 179.487 205.599 1.000 184.62516 ? ? ? ? ? ? 200 LEU K CA  1 
+ATOM 33011 C C   . LEU K 3 200 ? 137.453 180.462 205.318 1.000 185.33954 ? ? ? ? ? ? 200 LEU K C   1 
+ATOM 33012 O O   . LEU K 3 200 ? 138.381 180.153 204.564 1.000 184.12544 ? ? ? ? ? ? 200 LEU K O   1 
+ATOM 33013 C CB  . LEU K 3 200 ? 136.666 178.516 206.745 1.000 184.57067 ? ? ? ? ? ? 200 LEU K CB  1 
+ATOM 33014 C CG  . LEU K 3 200 ? 137.673 177.364 206.645 1.000 185.12260 ? ? ? ? ? ? 200 LEU K CG  1 
+ATOM 33015 C CD1 . LEU K 3 200 ? 139.111 177.836 206.504 1.000 184.56417 ? ? ? ? ? ? 200 LEU K CD1 1 
+ATOM 33016 C CD2 . LEU K 3 200 ? 137.527 176.440 207.845 1.000 184.38413 ? ? ? ? ? ? 200 LEU K CD2 1 
+ATOM 33017 N N   . GLU K 3 201 ? 137.353 181.651 205.902 1.000 193.18422 ? ? ? ? ? ? 201 GLU K N   1 
+ATOM 33018 C CA  . GLU K 3 201 ? 138.272 182.744 205.620 1.000 193.27972 ? ? ? ? ? ? 201 GLU K CA  1 
+ATOM 33019 C C   . GLU K 3 201 ? 139.316 182.830 206.724 1.000 195.92164 ? ? ? ? ? ? 201 GLU K C   1 
+ATOM 33020 O O   . GLU K 3 201 ? 138.971 182.971 207.902 1.000 195.08412 ? ? ? ? ? ? 201 GLU K O   1 
+ATOM 33021 C CB  . GLU K 3 201 ? 137.517 184.067 205.494 1.000 192.01677 ? ? ? ? ? ? 201 GLU K CB  1 
+ATOM 33022 C CG  . GLU K 3 201 ? 138.402 185.260 205.173 1.000 193.44897 ? ? ? ? ? ? 201 GLU K CG  1 
+ATOM 33023 C CD  . GLU K 3 201 ? 138.851 186.007 206.413 1.000 195.19783 ? ? ? ? ? ? 201 GLU K CD  1 
+ATOM 33024 O OE1 . GLU K 3 201 ? 138.321 185.719 207.506 1.000 194.30987 ? ? ? ? ? ? 201 GLU K OE1 1 
+ATOM 33025 O OE2 . GLU K 3 201 ? 139.732 186.884 206.295 1.000 195.17909 ? ? ? ? ? ? 201 GLU K OE2 1 
+ATOM 33026 N N   . LEU K 3 202 ? 140.586 182.749 206.340 1.000 199.82897 ? ? ? ? ? ? 202 LEU K N   1 
+ATOM 33027 C CA  . LEU K 3 202 ? 141.678 182.971 207.275 1.000 199.65881 ? ? ? ? ? ? 202 LEU K CA  1 
+ATOM 33028 C C   . LEU K 3 202 ? 141.866 184.469 207.475 1.000 200.72988 ? ? ? ? ? ? 202 LEU K C   1 
+ATOM 33029 O O   . LEU K 3 202 ? 141.990 185.219 206.502 1.000 200.32930 ? ? ? ? ? ? 202 LEU K O   1 
+ATOM 33030 C CB  . LEU K 3 202 ? 142.964 182.332 206.754 1.000 199.71508 ? ? ? ? ? ? 202 LEU K CB  1 
+ATOM 33031 C CG  . LEU K 3 202 ? 143.418 181.045 207.446 1.000 200.55623 ? ? ? ? ? ? 202 LEU K CG  1 
+ATOM 33032 C CD1 . LEU K 3 202 ? 144.590 180.423 206.704 1.000 198.56059 ? ? ? ? ? ? 202 LEU K CD1 1 
+ATOM 33033 C CD2 . LEU K 3 202 ? 143.784 181.314 208.897 1.000 199.43300 ? ? ? ? ? ? 202 LEU K CD2 1 
+ATOM 33034 N N   . TYR K 3 203 ? 141.875 184.906 208.738 1.000 196.75282 ? ? ? ? ? ? 203 TYR K N   1 
+ATOM 33035 C CA  . TYR K 3 203 ? 141.952 186.336 209.022 1.000 196.39667 ? ? ? ? ? ? 203 TYR K CA  1 
+ATOM 33036 C C   . TYR K 3 203 ? 143.238 186.934 208.467 1.000 195.66035 ? ? ? ? ? ? 203 TYR K C   1 
+ATOM 33037 O O   . TYR K 3 203 ? 143.217 187.971 207.794 1.000 192.13391 ? ? ? ? ? ? 203 TYR K O   1 
+ATOM 33038 C CB  . TYR K 3 203 ? 141.843 186.589 210.527 1.000 195.28873 ? ? ? ? ? ? 203 TYR K CB  1 
+ATOM 33039 C CG  . TYR K 3 203 ? 142.657 185.654 211.399 1.000 197.12860 ? ? ? ? ? ? 203 TYR K CG  1 
+ATOM 33040 C CD1 . TYR K 3 203 ? 142.139 184.438 211.823 1.000 197.03075 ? ? ? ? ? ? 203 TYR K CD1 1 
+ATOM 33041 C CD2 . TYR K 3 203 ? 143.935 186.001 211.818 1.000 194.72798 ? ? ? ? ? ? 203 TYR K CD2 1 
+ATOM 33042 C CE1 . TYR K 3 203 ? 142.876 183.589 212.625 1.000 196.10981 ? ? ? ? ? ? 203 TYR K CE1 1 
+ATOM 33043 C CE2 . TYR K 3 203 ? 144.679 185.156 212.620 1.000 194.21872 ? ? ? ? ? ? 203 TYR K CE2 1 
+ATOM 33044 C CZ  . TYR K 3 203 ? 144.144 183.952 213.021 1.000 195.02375 ? ? ? ? ? ? 203 TYR K CZ  1 
+ATOM 33045 O OH  . TYR K 3 203 ? 144.878 183.106 213.820 1.000 192.97145 ? ? ? ? ? ? 203 TYR K OH  1 
+ATOM 33046 N N   . LYS K 3 204 ? 144.365 186.291 208.733 1.000 192.12800 ? ? ? ? ? ? 204 LYS K N   1 
+ATOM 33047 C CA  . LYS K 3 204 ? 145.621 186.699 208.126 1.000 190.52505 ? ? ? ? ? ? 204 LYS K CA  1 
+ATOM 33048 C C   . LYS K 3 204 ? 145.711 186.110 206.724 1.000 193.34728 ? ? ? ? ? ? 204 LYS K C   1 
+ATOM 33049 O O   . LYS K 3 204 ? 145.598 184.889 206.569 1.000 193.47872 ? ? ? ? ? ? 204 LYS K O   1 
+ATOM 33050 C CB  . LYS K 3 204 ? 146.801 186.245 208.977 1.000 189.27899 ? ? ? ? ? ? 204 LYS K CB  1 
+ATOM 33051 C CG  . LYS K 3 204 ? 146.658 184.847 209.560 1.000 190.33492 ? ? ? ? ? ? 204 LYS K CG  1 
+ATOM 33052 C CD  . LYS K 3 204 ? 147.841 184.499 210.451 1.000 190.16471 ? ? ? ? ? ? 204 LYS K CD  1 
+ATOM 33053 C CE  . LYS K 3 204 ? 147.845 183.023 210.824 1.000 187.82866 ? ? ? ? ? ? 204 LYS K CE  1 
+ATOM 33054 N NZ  . LYS K 3 204 ? 146.630 182.628 211.586 1.000 187.88934 ? ? ? ? ? ? 204 LYS K NZ  1 
+ATOM 33055 N N   . PRO K 3 205 ? 145.890 186.926 205.685 1.000 186.90638 ? ? ? ? ? ? 205 PRO K N   1 
+ATOM 33056 C CA  . PRO K 3 205 ? 145.952 186.382 204.320 1.000 186.02211 ? ? ? ? ? ? 205 PRO K CA  1 
+ATOM 33057 C C   . PRO K 3 205 ? 147.137 185.444 204.161 1.000 187.10674 ? ? ? ? ? ? 205 PRO K C   1 
+ATOM 33058 O O   . PRO K 3 205 ? 148.296 185.856 204.246 1.000 183.80160 ? ? ? ? ? ? 205 PRO K O   1 
+ATOM 33059 C CB  . PRO K 3 205 ? 146.091 187.634 203.446 1.000 181.29726 ? ? ? ? ? ? 205 PRO K CB  1 
+ATOM 33060 C CG  . PRO K 3 205 ? 146.618 188.688 204.364 1.000 180.59246 ? ? ? ? ? ? 205 PRO K CG  1 
+ATOM 33061 C CD  . PRO K 3 205 ? 146.030 188.390 205.708 1.000 181.83563 ? ? ? ? ? ? 205 PRO K CD  1 
+ATOM 33062 N N   . HIS K 3 206 ? 146.834 184.168 203.933 1.000 191.08488 ? ? ? ? ? ? 206 HIS K N   1 
+ATOM 33063 C CA  . HIS K 3 206 ? 147.876 183.157 203.834 1.000 187.80936 ? ? ? ? ? ? 206 HIS K CA  1 
+ATOM 33064 C C   . HIS K 3 206 ? 148.740 183.399 202.605 1.000 186.30373 ? ? ? ? ? ? 206 HIS K C   1 
+ATOM 33065 O O   . HIS K 3 206 ? 148.231 183.630 201.505 1.000 186.60097 ? ? ? ? ? ? 206 HIS K O   1 
+ATOM 33066 C CB  . HIS K 3 206 ? 147.253 181.762 203.780 1.000 186.99113 ? ? ? ? ? ? 206 HIS K CB  1 
+ATOM 33067 C CG  . HIS K 3 206 ? 148.190 180.665 204.179 1.000 188.16301 ? ? ? ? ? ? 206 HIS K CG  1 
+ATOM 33068 N ND1 . HIS K 3 206 ? 149.532 180.682 203.871 1.000 188.00807 ? ? ? ? ? ? 206 HIS K ND1 1 
+ATOM 33069 C CD2 . HIS K 3 206 ? 147.976 179.517 204.864 1.000 187.59691 ? ? ? ? ? ? 206 HIS K CD2 1 
+ATOM 33070 C CE1 . HIS K 3 206 ? 150.106 179.592 204.347 1.000 187.28409 ? ? ? ? ? ? 206 HIS K CE1 1 
+ATOM 33071 N NE2 . HIS K 3 206 ? 149.184 178.868 204.954 1.000 188.26003 ? ? ? ? ? ? 206 HIS K NE2 1 
+ATOM 33072 N N   . GLU K 3 207 ? 150.053 183.344 202.801 1.000 182.29095 ? ? ? ? ? ? 207 GLU K N   1 
+ATOM 33073 C CA  . GLU K 3 207 ? 151.025 183.529 201.735 1.000 184.78721 ? ? ? ? ? ? 207 GLU K CA  1 
+ATOM 33074 C C   . GLU K 3 207 ? 151.927 182.306 201.674 1.000 187.75985 ? ? ? ? ? ? 207 GLU K C   1 
+ATOM 33075 O O   . GLU K 3 207 ? 152.410 181.833 202.708 1.000 186.65924 ? ? ? ? ? ? 207 GLU K O   1 
+ATOM 33076 C CB  . GLU K 3 207 ? 151.849 184.803 201.963 1.000 185.27342 ? ? ? ? ? ? 207 GLU K CB  1 
+ATOM 33077 C CG  . GLU K 3 207 ? 153.324 184.720 201.573 1.000 187.50714 ? ? ? ? ? ? 207 GLU K CG  1 
+ATOM 33078 C CD  . GLU K 3 207 ? 153.549 184.540 200.081 1.000 188.49253 ? ? ? ? ? ? 207 GLU K CD  1 
+ATOM 33079 O OE1 . GLU K 3 207 ? 152.572 184.616 199.310 1.000 189.35570 ? ? ? ? ? ? 207 GLU K OE1 1 
+ATOM 33080 O OE2 . GLU K 3 207 ? 154.712 184.324 199.680 1.000 188.07908 ? ? ? ? ? ? 207 GLU K OE2 1 
+ATOM 33081 N N   . TYR K 3 208 ? 152.142 181.792 200.466 1.000 185.04660 ? ? ? ? ? ? 208 TYR K N   1 
+ATOM 33082 C CA  . TYR K 3 208 ? 153.030 180.659 200.255 1.000 183.44365 ? ? ? ? ? ? 208 TYR K CA  1 
+ATOM 33083 C C   . TYR K 3 208 ? 153.575 180.733 198.836 1.000 180.68357 ? ? ? ? ? ? 208 TYR K C   1 
+ATOM 33084 O O   . TYR K 3 208 ? 153.202 181.607 198.049 1.000 177.89133 ? ? ? ? ? ? 208 TYR K O   1 
+ATOM 33085 C CB  . TYR K 3 208 ? 152.310 179.333 200.508 1.000 182.60062 ? ? ? ? ? ? 208 TYR K CB  1 
+ATOM 33086 C CG  . TYR K 3 208 ? 151.007 179.201 199.761 1.000 182.83319 ? ? ? ? ? ? 208 TYR K CG  1 
+ATOM 33087 C CD1 . TYR K 3 208 ? 150.972 178.669 198.481 1.000 180.49506 ? ? ? ? ? ? 208 TYR K CD1 1 
+ATOM 33088 C CD2 . TYR K 3 208 ? 149.811 179.608 200.334 1.000 183.15538 ? ? ? ? ? ? 208 TYR K CD2 1 
+ATOM 33089 C CE1 . TYR K 3 208 ? 149.787 178.547 197.794 1.000 179.21025 ? ? ? ? ? ? 208 TYR K CE1 1 
+ATOM 33090 C CE2 . TYR K 3 208 ? 148.619 179.489 199.651 1.000 182.90748 ? ? ? ? ? ? 208 TYR K CE2 1 
+ATOM 33091 C CZ  . TYR K 3 208 ? 148.614 178.958 198.381 1.000 181.67519 ? ? ? ? ? ? 208 TYR K CZ  1 
+ATOM 33092 O OH  . TYR K 3 208 ? 147.430 178.835 197.694 1.000 181.36860 ? ? ? ? ? ? 208 TYR K OH  1 
+ATOM 33093 N N   . ILE K 3 209 ? 154.463 179.799 198.511 1.000 173.41454 ? ? ? ? ? ? 209 ILE K N   1 
+ATOM 33094 C CA  . ILE K 3 209 ? 155.142 179.764 197.223 1.000 173.57875 ? ? ? ? ? ? 209 ILE K CA  1 
+ATOM 33095 C C   . ILE K 3 209 ? 154.718 178.506 196.483 1.000 172.75554 ? ? ? ? ? ? 209 ILE K C   1 
+ATOM 33096 O O   . ILE K 3 209 ? 154.709 177.413 197.061 1.000 170.90435 ? ? ? ? ? ? 209 ILE K O   1 
+ATOM 33097 C CB  . ILE K 3 209 ? 156.671 179.808 197.384 1.000 172.67749 ? ? ? ? ? ? 209 ILE K CB  1 
+ATOM 33098 C CG1 . ILE K 3 209 ? 157.063 180.828 198.452 1.000 173.01542 ? ? ? ? ? ? 209 ILE K CG1 1 
+ATOM 33099 C CG2 . ILE K 3 209 ? 157.329 180.153 196.064 1.000 170.37135 ? ? ? ? ? ? 209 ILE K CG2 1 
+ATOM 33100 C CD1 . ILE K 3 209 ? 156.743 182.250 198.068 1.000 172.10160 ? ? ? ? ? ? 209 ILE K CD1 1 
+ATOM 33101 N N   . VAL K 3 210 ? 154.364 178.663 195.210 1.000 174.20912 ? ? ? ? ? ? 210 VAL K N   1 
+ATOM 33102 C CA  . VAL K 3 210 ? 154.019 177.544 194.349 1.000 172.66511 ? ? ? ? ? ? 210 VAL K CA  1 
+ATOM 33103 C C   . VAL K 3 210 ? 155.022 177.485 193.207 1.000 172.71791 ? ? ? ? ? ? 210 VAL K C   1 
+ATOM 33104 O O   . VAL K 3 210 ? 155.719 178.456 192.903 1.000 174.01251 ? ? ? ? ? ? 210 VAL K O   1 
+ATOM 33105 C CB  . VAL K 3 210 ? 152.580 177.643 193.803 1.000 170.86454 ? ? ? ? ? ? 210 VAL K CB  1 
+ATOM 33106 C CG1 . VAL K 3 210 ? 151.645 178.165 194.874 1.000 171.12503 ? ? ? ? ? ? 210 VAL K CG1 1 
+ATOM 33107 C CG2 . VAL K 3 210 ? 152.536 178.532 192.571 1.000 168.62849 ? ? ? ? ? ? 210 VAL K CG2 1 
+ATOM 33108 N N   . ASP K 3 211 ? 155.096 176.317 192.578 1.000 175.56751 ? ? ? ? ? ? 211 ASP K N   1 
+ATOM 33109 C CA  . ASP K 3 211 ? 155.967 176.087 191.434 1.000 176.43450 ? ? ? ? ? ? 211 ASP K CA  1 
+ATOM 33110 C C   . ASP K 3 211 ? 155.103 175.745 190.231 1.000 177.12969 ? ? ? ? ? ? 211 ASP K C   1 
+ATOM 33111 O O   . ASP K 3 211 ? 154.320 174.791 190.277 1.000 177.62661 ? ? ? ? ? ? 211 ASP K O   1 
+ATOM 33112 C CB  . ASP K 3 211 ? 156.961 174.961 191.723 1.000 174.85801 ? ? ? ? ? ? 211 ASP K CB  1 
+ATOM 33113 C CG  . ASP K 3 211 ? 158.138 174.959 190.769 1.000 176.36691 ? ? ? ? ? ? 211 ASP K CG  1 
+ATOM 33114 O OD1 . ASP K 3 211 ? 157.996 175.468 189.638 1.000 176.70824 ? ? ? ? ? ? 211 ASP K OD1 1 
+ATOM 33115 O OD2 . ASP K 3 211 ? 159.207 174.442 191.151 1.000 175.42811 ? ? ? ? ? ? 211 ASP K OD2 1 
+ATOM 33116 N N   . LEU K 3 212 ? 155.242 176.521 189.159 1.000 172.14049 ? ? ? ? ? ? 212 LEU K N   1 
+ATOM 33117 C CA  . LEU K 3 212 ? 154.533 176.221 187.924 1.000 173.37948 ? ? ? ? ? ? 212 LEU K CA  1 
+ATOM 33118 C C   . LEU K 3 212 ? 155.223 175.141 187.106 1.000 173.28398 ? ? ? ? ? ? 212 LEU K C   1 
+ATOM 33119 O O   . LEU K 3 212 ? 154.630 174.635 186.148 1.000 172.94947 ? ? ? ? ? ? 212 LEU K O   1 
+ATOM 33120 C CB  . LEU K 3 212 ? 154.372 177.484 187.070 1.000 171.43619 ? ? ? ? ? ? 212 LEU K CB  1 
+ATOM 33121 C CG  . LEU K 3 212 ? 153.700 178.720 187.677 1.000 170.88014 ? ? ? ? ? ? 212 LEU K CG  1 
+ATOM 33122 C CD1 . LEU K 3 212 ? 152.508 178.330 188.542 1.000 171.36657 ? ? ? ? ? ? 212 LEU K CD1 1 
+ATOM 33123 C CD2 . LEU K 3 212 ? 154.691 179.580 188.450 1.000 170.84262 ? ? ? ? ? ? 212 LEU K CD2 1 
+ATOM 33124 N N   . ASN K 3 213 ? 156.454 174.780 187.460 1.000 169.26975 ? ? ? ? ? ? 213 ASN K N   1 
+ATOM 33125 C CA  . ASN K 3 213 ? 157.178 173.700 186.808 1.000 168.90557 ? ? ? ? ? ? 213 ASN K CA  1 
+ATOM 33126 C C   . ASN K 3 213 ? 157.167 172.424 187.636 1.000 169.97366 ? ? ? ? ? ? 213 ASN K C   1 
+ATOM 33127 O O   . ASN K 3 213 ? 157.889 171.478 187.311 1.000 173.67562 ? ? ? ? ? ? 213 ASN K O   1 
+ATOM 33128 C CB  . ASN K 3 213 ? 158.617 174.129 186.524 1.000 170.27537 ? ? ? ? ? ? 213 ASN K CB  1 
+ATOM 33129 C CG  . ASN K 3 213 ? 158.692 175.325 185.606 1.000 170.69797 ? ? ? ? ? ? 213 ASN K CG  1 
+ATOM 33130 O OD1 . ASN K 3 213 ? 157.937 176.284 185.759 1.000 170.41454 ? ? ? ? ? ? 213 ASN K OD1 1 
+ATOM 33131 N ND2 . ASN K 3 213 ? 159.612 175.284 184.650 1.000 169.05217 ? ? ? ? ? ? 213 ASN K ND2 1 
+ATOM 33132 N N   . ALA K 3 214 ? 156.365 172.377 188.701 1.000 162.21200 ? ? ? ? ? ? 214 ALA K N   1 
+ATOM 33133 C CA  . ALA K 3 214 ? 156.365 171.219 189.585 1.000 162.73699 ? ? ? ? ? ? 214 ALA K CA  1 
+ATOM 33134 C C   . ALA K 3 214 ? 155.764 169.983 188.931 1.000 163.36857 ? ? ? ? ? ? 214 ALA K C   1 
+ATOM 33135 O O   . ALA K 3 214 ? 155.966 168.874 189.435 1.000 162.33139 ? ? ? ? ? ? 214 ALA K O   1 
+ATOM 33136 C CB  . ALA K 3 214 ? 155.614 171.546 190.875 1.000 160.39157 ? ? ? ? ? ? 214 ALA K CB  1 
+ATOM 33137 N N   . MET K 3 215 ? 155.032 170.142 187.827 1.000 161.94684 ? ? ? ? ? ? 215 MET K N   1 
+ATOM 33138 C CA  . MET K 3 215 ? 154.467 168.983 187.149 1.000 160.95938 ? ? ? ? ? ? 215 MET K CA  1 
+ATOM 33139 C C   . MET K 3 215 ? 155.504 168.228 186.331 1.000 161.38538 ? ? ? ? ? ? 215 MET K C   1 
+ATOM 33140 O O   . MET K 3 215 ? 155.256 167.078 185.953 1.000 160.82336 ? ? ? ? ? ? 215 MET K O   1 
+ATOM 33141 C CB  . MET K 3 215 ? 153.306 169.409 186.252 1.000 157.63221 ? ? ? ? ? ? 215 MET K CB  1 
+ATOM 33142 C CG  . MET K 3 215 ? 151.941 169.104 186.838 1.000 159.38556 ? ? ? ? ? ? 215 MET K CG  1 
+ATOM 33143 S SD  . MET K 3 215 ? 150.608 169.970 185.994 1.000 173.41850 ? ? ? ? ? ? 215 MET K SD  1 
+ATOM 33144 C CE  . MET K 3 215 ? 149.296 168.759 186.119 1.000 161.40912 ? ? ? ? ? ? 215 MET K CE  1 
+ATOM 33145 N N   . TYR K 3 216 ? 156.650 168.838 186.053 1.000 157.06348 ? ? ? ? ? ? 216 TYR K N   1 
+ATOM 33146 C CA  . TYR K 3 216 ? 157.714 168.205 185.289 1.000 156.99251 ? ? ? ? ? ? 216 TYR K CA  1 
+ATOM 33147 C C   . TYR K 3 216 ? 158.998 168.233 186.104 1.000 156.57186 ? ? ? ? ? ? 216 TYR K C   1 
+ATOM 33148 O O   . TYR K 3 216 ? 159.321 169.243 186.734 1.000 158.82087 ? ? ? ? ? ? 216 TYR K O   1 
+ATOM 33149 C CB  . TYR K 3 216 ? 157.929 168.913 183.957 1.000 155.71337 ? ? ? ? ? ? 216 TYR K CB  1 
+ATOM 33150 C CG  . TYR K 3 216 ? 156.707 169.628 183.436 1.000 158.28791 ? ? ? ? ? ? 216 TYR K CG  1 
+ATOM 33151 C CD1 . TYR K 3 216 ? 156.596 171.006 183.536 1.000 159.13239 ? ? ? ? ? ? 216 TYR K CD1 1 
+ATOM 33152 C CD2 . TYR K 3 216 ? 155.674 168.932 182.831 1.000 160.97863 ? ? ? ? ? ? 216 TYR K CD2 1 
+ATOM 33153 C CE1 . TYR K 3 216 ? 155.485 171.670 183.060 1.000 161.02555 ? ? ? ? ? ? 216 TYR K CE1 1 
+ATOM 33154 C CE2 . TYR K 3 216 ? 154.560 169.590 182.349 1.000 161.85351 ? ? ? ? ? ? 216 TYR K CE2 1 
+ATOM 33155 C CZ  . TYR K 3 216 ? 154.470 170.957 182.467 1.000 162.26540 ? ? ? ? ? ? 216 TYR K CZ  1 
+ATOM 33156 O OH  . TYR K 3 216 ? 153.360 171.613 181.989 1.000 161.41093 ? ? ? ? ? ? 216 TYR K OH  1 
+ATOM 33157 N N   . LYS K 3 217 ? 159.734 167.125 186.085 1.000 135.83139 ? ? ? ? ? ? 217 LYS K N   1 
+ATOM 33158 C CA  . LYS K 3 217 ? 160.886 166.981 186.964 1.000 135.82554 ? ? ? ? ? ? 217 LYS K CA  1 
+ATOM 33159 C C   . LYS K 3 217 ? 162.178 167.526 186.373 1.000 140.80899 ? ? ? ? ? ? 217 LYS K C   1 
+ATOM 33160 O O   . LYS K 3 217 ? 163.030 168.012 187.124 1.000 144.32919 ? ? ? ? ? ? 217 LYS K O   1 
+ATOM 33161 C CB  . LYS K 3 217 ? 161.087 165.509 187.326 1.000 130.41680 ? ? ? ? ? ? 217 LYS K CB  1 
+ATOM 33162 C CG  . LYS K 3 217 ? 160.006 164.940 188.218 1.000 129.70690 ? ? ? ? ? ? 217 LYS K CG  1 
+ATOM 33163 C CD  . LYS K 3 217 ? 160.148 163.439 188.346 1.000 133.60956 ? ? ? ? ? ? 217 LYS K CD  1 
+ATOM 33164 C CE  . LYS K 3 217 ? 160.945 163.069 189.575 1.000 133.58688 ? ? ? ? ? ? 217 LYS K CE  1 
+ATOM 33165 N NZ  . LYS K 3 217 ? 160.313 161.948 190.315 1.000 133.67514 ? ? ? ? ? ? 217 LYS K NZ  1 
+ATOM 33166 N N   . ARG K 3 218 ? 162.352 167.454 185.054 1.000 151.80734 ? ? ? ? ? ? 218 ARG K N   1 
+ATOM 33167 C CA  . ARG K 3 218 ? 163.666 167.710 184.473 1.000 151.83549 ? ? ? ? ? ? 218 ARG K CA  1 
+ATOM 33168 C C   . ARG K 3 218 ? 164.042 169.187 184.533 1.000 155.39333 ? ? ? ? ? ? 218 ARG K C   1 
+ATOM 33169 O O   . ARG K 3 218 ? 165.161 169.533 184.928 1.000 159.65884 ? ? ? ? ? ? 218 ARG K O   1 
+ATOM 33170 C CB  . ARG K 3 218 ? 163.712 167.201 183.034 1.000 153.41839 ? ? ? ? ? ? 218 ARG K CB  1 
+ATOM 33171 C CG  . ARG K 3 218 ? 164.348 165.830 182.898 1.000 153.04944 ? ? ? ? ? ? 218 ARG K CG  1 
+ATOM 33172 C CD  . ARG K 3 218 ? 163.333 164.798 182.460 1.000 156.67999 ? ? ? ? ? ? 218 ARG K CD  1 
+ATOM 33173 N NE  . ARG K 3 218 ? 162.528 165.277 181.344 1.000 160.17959 ? ? ? ? ? ? 218 ARG K NE  1 
+ATOM 33174 C CZ  . ARG K 3 218 ? 162.838 165.096 180.069 1.000 157.68044 ? ? ? ? ? ? 218 ARG K CZ  1 
+ATOM 33175 N NH1 . ARG K 3 218 ? 163.934 164.448 179.710 1.000 154.96211 ? ? ? ? ? ? 218 ARG K NH1 1 
+ATOM 33176 N NH2 . ARG K 3 218 ? 162.029 165.577 179.129 1.000 155.48555 ? ? ? ? ? ? 218 ARG K NH2 1 
+ATOM 33177 N N   . ARG K 3 219 ? 163.131 170.075 184.145 1.000 155.31516 ? ? ? ? ? ? 219 ARG K N   1 
+ATOM 33178 C CA  . ARG K 3 219 ? 163.496 171.479 184.021 1.000 156.57074 ? ? ? ? ? ? 219 ARG K CA  1 
+ATOM 33179 C C   . ARG K 3 219 ? 163.654 172.128 185.391 1.000 157.98304 ? ? ? ? ? ? 219 ARG K C   1 
+ATOM 33180 O O   . ARG K 3 219 ? 163.118 171.655 186.397 1.000 155.86793 ? ? ? ? ? ? 219 ARG K O   1 
+ATOM 33181 C CB  . ARG K 3 219 ? 162.463 172.243 183.195 1.000 155.02567 ? ? ? ? ? ? 219 ARG K CB  1 
+ATOM 33182 C CG  . ARG K 3 219 ? 161.135 172.450 183.881 1.000 155.46461 ? ? ? ? ? ? 219 ARG K CG  1 
+ATOM 33183 C CD  . ARG K 3 219 ? 160.142 171.406 183.434 1.000 158.23379 ? ? ? ? ? ? 219 ARG K CD  1 
+ATOM 33184 N NE  . ARG K 3 219 ? 159.652 171.622 182.076 1.000 161.74492 ? ? ? ? ? ? 219 ARG K NE  1 
+ATOM 33185 C CZ  . ARG K 3 219 ? 158.857 172.616 181.705 1.000 160.62631 ? ? ? ? ? ? 219 ARG K CZ  1 
+ATOM 33186 N NH1 . ARG K 3 219 ? 158.415 173.512 182.572 1.000 158.92253 ? ? ? ? ? ? 219 ARG K NH1 1 
+ATOM 33187 N NH2 . ARG K 3 219 ? 158.484 172.707 180.432 1.000 159.22533 ? ? ? ? ? ? 219 ARG K NH2 1 
+ATOM 33188 N N   . LYS K 3 220 ? 164.408 173.224 185.415 1.000 171.26701 ? ? ? ? ? ? 220 LYS K N   1 
+ATOM 33189 C CA  . LYS K 3 220 ? 164.720 173.904 186.661 1.000 172.71479 ? ? ? ? ? ? 220 LYS K CA  1 
+ATOM 33190 C C   . LYS K 3 220 ? 163.453 174.481 187.291 1.000 175.02401 ? ? ? ? ? ? 220 LYS K C   1 
+ATOM 33191 O O   . LYS K 3 220 ? 162.550 174.939 186.585 1.000 173.26012 ? ? ? ? ? ? 220 LYS K O   1 
+ATOM 33192 C CB  . LYS K 3 220 ? 165.730 175.021 186.414 1.000 171.01411 ? ? ? ? ? ? 220 LYS K CB  1 
+ATOM 33193 C CG  . LYS K 3 220 ? 165.474 175.799 185.135 1.000 172.91936 ? ? ? ? ? ? 220 LYS K CG  1 
+ATOM 33194 C CD  . LYS K 3 220 ? 166.084 177.188 185.197 1.000 171.86504 ? ? ? ? ? ? 220 LYS K CD  1 
+ATOM 33195 C CE  . LYS K 3 220 ? 165.453 178.108 184.165 1.000 171.90749 ? ? ? ? ? ? 220 LYS K CE  1 
+ATOM 33196 N NZ  . LYS K 3 220 ? 163.975 177.936 184.098 1.000 172.24095 ? ? ? ? ? ? 220 LYS K NZ  1 
+ATOM 33197 N N   . PRO K 3 221 ? 163.361 174.468 188.618 1.000 173.13822 ? ? ? ? ? ? 221 PRO K N   1 
+ATOM 33198 C CA  . PRO K 3 221 ? 162.181 175.031 189.279 1.000 169.73395 ? ? ? ? ? ? 221 PRO K CA  1 
+ATOM 33199 C C   . PRO K 3 221 ? 162.105 176.538 189.107 1.000 168.91730 ? ? ? ? ? ? 221 PRO K C   1 
+ATOM 33200 O O   . PRO K 3 221 ? 163.120 177.228 188.986 1.000 167.97622 ? ? ? ? ? ? 221 PRO K O   1 
+ATOM 33201 C CB  . PRO K 3 221 ? 162.386 174.652 190.750 1.000 168.37923 ? ? ? ? ? ? 221 PRO K CB  1 
+ATOM 33202 C CG  . PRO K 3 221 ? 163.860 174.510 190.894 1.000 168.92745 ? ? ? ? ? ? 221 PRO K CG  1 
+ATOM 33203 C CD  . PRO K 3 221 ? 164.354 173.968 189.583 1.000 169.99096 ? ? ? ? ? ? 221 PRO K CD  1 
+ATOM 33204 N N   . LYS K 3 222 ? 160.875 177.046 189.094 1.000 169.85392 ? ? ? ? ? ? 222 LYS K N   1 
+ATOM 33205 C CA  . LYS K 3 222 ? 160.627 178.484 189.057 1.000 169.04704 ? ? ? ? ? ? 222 LYS K CA  1 
+ATOM 33206 C C   . LYS K 3 222 ? 159.556 178.787 190.095 1.000 169.72720 ? ? ? ? ? ? 222 LYS K C   1 
+ATOM 33207 O O   . LYS K 3 222 ? 158.452 178.237 190.033 1.000 169.52438 ? ? ? ? ? ? 222 LYS K O   1 
+ATOM 33208 C CB  . LYS K 3 222 ? 160.200 178.945 187.662 1.000 168.42268 ? ? ? ? ? ? 222 LYS K CB  1 
+ATOM 33209 C CG  . LYS K 3 222 ? 159.190 180.082 187.653 1.000 167.68642 ? ? ? ? ? ? 222 LYS K CG  1 
+ATOM 33210 C CD  . LYS K 3 222 ? 158.914 180.567 186.239 1.000 168.30979 ? ? ? ? ? ? 222 LYS K CD  1 
+ATOM 33211 C CE  . LYS K 3 222 ? 158.198 179.511 185.418 1.000 166.97435 ? ? ? ? ? ? 222 LYS K CE  1 
+ATOM 33212 N NZ  . LYS K 3 222 ? 157.242 178.729 186.245 1.000 166.28735 ? ? ? ? ? ? 222 LYS K NZ  1 
+ATOM 33213 N N   . LEU K 3 223 ? 159.887 179.644 191.054 1.000 172.93856 ? ? ? ? ? ? 223 LEU K N   1 
+ATOM 33214 C CA  . LEU K 3 223 ? 158.999 179.939 192.166 1.000 173.35393 ? ? ? ? ? ? 223 LEU K CA  1 
+ATOM 33215 C C   . LEU K 3 223 ? 158.118 181.140 191.851 1.000 173.27023 ? ? ? ? ? ? 223 LEU K C   1 
+ATOM 33216 O O   . LEU K 3 223 ? 158.462 181.990 191.025 1.000 173.27754 ? ? ? ? ? ? 223 LEU K O   1 
+ATOM 33217 C CB  . LEU K 3 223 ? 159.802 180.198 193.441 1.000 172.74819 ? ? ? ? ? ? 223 LEU K CB  1 
+ATOM 33218 C CG  . LEU K 3 223 ? 160.413 178.977 194.138 1.000 173.92106 ? ? ? ? ? ? 223 LEU K CG  1 
+ATOM 33219 C CD1 . LEU K 3 223 ? 159.423 177.823 194.164 1.000 173.04685 ? ? ? ? ? ? 223 LEU K CD1 1 
+ATOM 33220 C CD2 . LEU K 3 223 ? 161.724 178.550 193.491 1.000 171.55868 ? ? ? ? ? ? 223 LEU K CD2 1 
+ATOM 33221 N N   . GLU K 3 224 ? 156.968 181.200 192.517 1.000 177.55888 ? ? ? ? ? ? 224 GLU K N   1 
+ATOM 33222 C CA  . GLU K 3 224 ? 156.028 182.293 192.312 1.000 178.06212 ? ? ? ? ? ? 224 GLU K CA  1 
+ATOM 33223 C C   . GLU K 3 224 ? 155.198 182.492 193.572 1.000 178.02268 ? ? ? ? ? ? 224 GLU K C   1 
+ATOM 33224 O O   . GLU K 3 224 ? 154.787 181.520 194.210 1.000 176.50964 ? ? ? ? ? ? 224 GLU K O   1 
+ATOM 33225 C CB  . GLU K 3 224 ? 155.130 182.019 191.101 1.000 177.40387 ? ? ? ? ? ? 224 GLU K CB  1 
+ATOM 33226 C CG  . GLU K 3 224 ? 154.248 183.182 190.694 1.000 177.46886 ? ? ? ? ? ? 224 GLU K CG  1 
+ATOM 33227 C CD  . GLU K 3 224 ? 152.786 182.913 190.969 1.000 179.86981 ? ? ? ? ? ? 224 GLU K CD  1 
+ATOM 33228 O OE1 . GLU K 3 224 ? 152.495 181.983 191.748 1.000 180.03254 ? ? ? ? ? ? 224 GLU K OE1 1 
+ATOM 33229 O OE2 . GLU K 3 224 ? 151.929 183.629 190.411 1.000 178.55694 ? ? ? ? ? ? 224 GLU K OE2 1 
+ATOM 33230 N N   . LYS K 3 225 ? 154.966 183.753 193.921 1.000 182.84223 ? ? ? ? ? ? 225 LYS K N   1 
+ATOM 33231 C CA  . LYS K 3 225 ? 154.251 184.089 195.144 1.000 181.51887 ? ? ? ? ? ? 225 LYS K CA  1 
+ATOM 33232 C C   . LYS K 3 225 ? 152.745 184.071 194.912 1.000 182.68238 ? ? ? ? ? ? 225 LYS K C   1 
+ATOM 33233 O O   . LYS K 3 225 ? 152.253 184.547 193.886 1.000 183.59639 ? ? ? ? ? ? 225 LYS K O   1 
+ATOM 33234 C CB  . LYS K 3 225 ? 154.690 185.468 195.632 1.000 183.69376 ? ? ? ? ? ? 225 LYS K CB  1 
+ATOM 33235 C CG  . LYS K 3 225 ? 154.002 185.945 196.891 1.000 184.90092 ? ? ? ? ? ? 225 LYS K CG  1 
+ATOM 33236 C CD  . LYS K 3 225 ? 154.791 187.063 197.553 1.000 184.56629 ? ? ? ? ? ? 225 LYS K CD  1 
+ATOM 33237 C CE  . LYS K 3 225 ? 156.263 186.708 197.699 1.000 184.57271 ? ? ? ? ? ? 225 LYS K CE  1 
+ATOM 33238 N NZ  . LYS K 3 225 ? 156.475 185.482 198.513 1.000 183.99426 ? ? ? ? ? ? 225 LYS K NZ  1 
+ATOM 33239 N N   . ARG K 3 226 ? 152.007 183.521 195.877 1.000 180.55912 ? ? ? ? ? ? 226 ARG K N   1 
+ATOM 33240 C CA  . ARG K 3 226 ? 150.550 183.515 195.805 1.000 179.82622 ? ? ? ? ? ? 226 ARG K CA  1 
+ATOM 33241 C C   . ARG K 3 226 ? 149.964 183.796 197.180 1.000 180.86091 ? ? ? ? ? ? 226 ARG K C   1 
+ATOM 33242 O O   . ARG K 3 226 ? 150.429 183.242 198.180 1.000 182.79291 ? ? ? ? ? ? 226 ARG K O   1 
+ATOM 33243 C CB  . ARG K 3 226 ? 150.012 182.179 195.278 1.000 182.22545 ? ? ? ? ? ? 226 ARG K CB  1 
+ATOM 33244 C CG  . ARG K 3 226 ? 150.170 182.000 193.783 1.000 183.95321 ? ? ? ? ? ? 226 ARG K CG  1 
+ATOM 33245 C CD  . ARG K 3 226 ? 149.126 181.113 193.055 1.000 182.60468 ? ? ? ? ? ? 226 ARG K CD  1 
+ATOM 33246 N NE  . ARG K 3 226 ? 148.880 179.767 193.574 1.000 185.59936 ? ? ? ? ? ? 226 ARG K NE  1 
+ATOM 33247 C CZ  . ARG K 3 226 ? 148.245 179.462 194.701 1.000 184.62398 ? ? ? ? ? ? 226 ARG K CZ  1 
+ATOM 33248 N NH1 . ARG K 3 226 ? 147.624 180.381 195.423 1.000 182.87484 ? ? ? ? ? ? 226 ARG K NH1 1 
+ATOM 33249 N NH2 . ARG K 3 226 ? 148.180 178.190 195.082 1.000 183.22305 ? ? ? ? ? ? 226 ARG K NH2 1 
+ATOM 33250 N N   . PHE K 3 227 ? 148.940 184.644 197.218 1.000 188.43036 ? ? ? ? ? ? 227 PHE K N   1 
+ATOM 33251 C CA  . PHE K 3 227 ? 148.202 184.948 198.436 1.000 191.95556 ? ? ? ? ? ? 227 PHE K CA  1 
+ATOM 33252 C C   . PHE K 3 227 ? 146.820 184.320 198.356 1.000 190.99438 ? ? ? ? ? ? 227 PHE K C   1 
+ATOM 33253 O O   . PHE K 3 227 ? 146.116 184.488 197.355 1.000 190.10265 ? ? ? ? ? ? 227 PHE K O   1 
+ATOM 33254 C CB  . PHE K 3 227 ? 148.073 186.458 198.646 1.000 191.77198 ? ? ? ? ? ? 227 PHE K CB  1 
+ATOM 33255 C CG  . PHE K 3 227 ? 149.374 187.198 198.565 1.000 192.91986 ? ? ? ? ? ? 227 PHE K CG  1 
+ATOM 33256 C CD1 . PHE K 3 227 ? 150.415 186.888 199.421 1.000 191.84840 ? ? ? ? ? ? 227 PHE K CD1 1 
+ATOM 33257 C CD2 . PHE K 3 227 ? 149.555 188.203 197.631 1.000 192.78042 ? ? ? ? ? ? 227 PHE K CD2 1 
+ATOM 33258 C CE1 . PHE K 3 227 ? 151.614 187.569 199.350 1.000 190.12437 ? ? ? ? ? ? 227 PHE K CE1 1 
+ATOM 33259 C CE2 . PHE K 3 227 ? 150.752 188.886 197.554 1.000 192.76129 ? ? ? ? ? ? 227 PHE K CE2 1 
+ATOM 33260 C CZ  . PHE K 3 227 ? 151.782 188.569 198.415 1.000 191.16875 ? ? ? ? ? ? 227 PHE K CZ  1 
+ATOM 33261 N N   . GLN K 3 228 ? 146.433 183.603 199.406 1.000 183.28057 ? ? ? ? ? ? 228 GLN K N   1 
+ATOM 33262 C CA  . GLN K 3 228 ? 145.103 183.021 199.492 1.000 181.86967 ? ? ? ? ? ? 228 GLN K CA  1 
+ATOM 33263 C C   . GLN K 3 228 ? 144.463 183.447 200.804 1.000 184.18868 ? ? ? ? ? ? 228 GLN K C   1 
+ATOM 33264 O O   . GLN K 3 228 ? 145.139 183.554 201.832 1.000 186.45069 ? ? ? ? ? ? 228 GLN K O   1 
+ATOM 33265 C CB  . GLN K 3 228 ? 145.153 181.485 199.366 1.000 181.89158 ? ? ? ? ? ? 228 GLN K CB  1 
+ATOM 33266 C CG  . GLN K 3 228 ? 145.431 180.721 200.650 1.000 182.70071 ? ? ? ? ? ? 228 GLN K CG  1 
+ATOM 33267 C CD  . GLN K 3 228 ? 144.161 180.280 201.352 1.000 183.84259 ? ? ? ? ? ? 228 GLN K CD  1 
+ATOM 33268 O OE1 . GLN K 3 228 ? 143.078 180.804 201.091 1.000 185.01581 ? ? ? ? ? ? 228 GLN K OE1 1 
+ATOM 33269 N NE2 . GLN K 3 228 ? 144.287 179.308 202.247 1.000 182.07989 ? ? ? ? ? ? 228 GLN K NE2 1 
+ATOM 33270 N N   . THR K 3 229 ? 143.159 183.717 200.755 1.000 180.39029 ? ? ? ? ? ? 229 THR K N   1 
+ATOM 33271 C CA  . THR K 3 229 ? 142.414 184.158 201.924 1.000 181.95939 ? ? ? ? ? ? 229 THR K CA  1 
+ATOM 33272 C C   . THR K 3 229 ? 141.244 183.259 202.284 1.000 180.89535 ? ? ? ? ? ? 229 THR K C   1 
+ATOM 33273 O O   . THR K 3 229 ? 140.846 183.239 203.454 1.000 177.88874 ? ? ? ? ? ? 229 THR K O   1 
+ATOM 33274 C CB  . THR K 3 229 ? 141.883 185.585 201.718 1.000 180.56872 ? ? ? ? ? ? 229 THR K CB  1 
+ATOM 33275 O OG1 . THR K 3 229 ? 140.845 185.851 202.669 1.000 181.01394 ? ? ? ? ? ? 229 THR K OG1 1 
+ATOM 33276 C CG2 . THR K 3 229 ? 141.330 185.745 200.311 1.000 176.74714 ? ? ? ? ? ? 229 THR K CG2 1 
+ATOM 33277 N N   . LYS K 3 230 ? 140.686 182.525 201.328 1.000 182.59262 ? ? ? ? ? ? 230 LYS K N   1 
+ATOM 33278 C CA  . LYS K 3 230 ? 139.556 181.635 201.567 1.000 182.80826 ? ? ? ? ? ? 230 LYS K CA  1 
+ATOM 33279 C C   . LYS K 3 230 ? 140.042 180.198 201.433 1.000 183.16633 ? ? ? ? ? ? 230 LYS K C   1 
+ATOM 33280 O O   . LYS K 3 230 ? 140.231 179.703 200.317 1.000 183.93062 ? ? ? ? ? ? 230 LYS K O   1 
+ATOM 33281 C CB  . LYS K 3 230 ? 138.419 181.921 200.589 1.000 183.04014 ? ? ? ? ? ? 230 LYS K CB  1 
+ATOM 33282 C CG  . LYS K 3 230 ? 137.891 183.341 200.647 1.000 183.89049 ? ? ? ? ? ? 230 LYS K CG  1 
+ATOM 33283 C CD  . LYS K 3 230 ? 137.141 183.593 201.941 1.000 184.37982 ? ? ? ? ? ? 230 LYS K CD  1 
+ATOM 33284 C CE  . LYS K 3 230 ? 136.543 184.989 201.971 1.000 183.69740 ? ? ? ? ? ? 230 LYS K CE  1 
+ATOM 33285 N NZ  . LYS K 3 230 ? 135.482 185.158 200.940 1.000 180.59708 ? ? ? ? ? ? 230 LYS K NZ  1 
+ATOM 33286 N N   . ARG K 3 231 ? 140.244 179.535 202.565 1.000 175.51710 ? ? ? ? ? ? 231 ARG K N   1 
+ATOM 33287 C CA  . ARG K 3 231 ? 140.603 178.124 202.578 1.000 175.22421 ? ? ? ? ? ? 231 ARG K CA  1 
+ATOM 33288 C C   . ARG K 3 231 ? 139.322 177.302 202.541 1.000 175.63912 ? ? ? ? ? ? 231 ARG K C   1 
+ATOM 33289 O O   . ARG K 3 231 ? 138.452 177.460 203.404 1.000 176.04501 ? ? ? ? ? ? 231 ARG K O   1 
+ATOM 33290 C CB  . ARG K 3 231 ? 141.437 177.789 203.813 1.000 172.43718 ? ? ? ? ? ? 231 ARG K CB  1 
+ATOM 33291 C CG  . ARG K 3 231 ? 141.591 176.303 204.084 1.000 170.62209 ? ? ? ? ? ? 231 ARG K CG  1 
+ATOM 33292 C CD  . ARG K 3 231 ? 142.392 176.057 205.354 1.000 171.65443 ? ? ? ? ? ? 231 ARG K CD  1 
+ATOM 33293 N NE  . ARG K 3 231 ? 141.849 174.956 206.140 1.000 172.69002 ? ? ? ? ? ? 231 ARG K NE  1 
+ATOM 33294 C CZ  . ARG K 3 231 ? 141.482 175.051 207.411 1.000 173.28059 ? ? ? ? ? ? 231 ARG K CZ  1 
+ATOM 33295 N NH1 . ARG K 3 231 ? 141.583 176.190 208.075 1.000 172.90648 ? ? ? ? ? ? 231 ARG K NH1 1 
+ATOM 33296 N NH2 . ARG K 3 231 ? 141.006 173.976 208.031 1.000 170.15810 ? ? ? ? ? ? 231 ARG K NH2 1 
+ATOM 33297 N N   . GLU K 3 232 ? 139.200 176.438 201.540 1.000 174.85405 ? ? ? ? ? ? 232 GLU K N   1 
+ATOM 33298 C CA  . GLU K 3 232 ? 137.991 175.658 201.318 1.000 173.81013 ? ? ? ? ? ? 232 GLU K CA  1 
+ATOM 33299 C C   . GLU K 3 232 ? 138.223 174.222 201.760 1.000 172.46743 ? ? ? ? ? ? 232 GLU K C   1 
+ATOM 33300 O O   . GLU K 3 232 ? 139.196 173.588 201.340 1.000 172.65750 ? ? ? ? ? ? 232 GLU K O   1 
+ATOM 33301 C CB  . GLU K 3 232 ? 137.577 175.696 199.847 1.000 172.49191 ? ? ? ? ? ? 232 GLU K CB  1 
+ATOM 33302 C CG  . GLU K 3 232 ? 136.787 176.931 199.463 1.000 174.68761 ? ? ? ? ? ? 232 GLU K CG  1 
+ATOM 33303 C CD  . GLU K 3 232 ? 136.868 177.239 197.983 1.000 176.90319 ? ? ? ? ? ? 232 GLU K CD  1 
+ATOM 33304 O OE1 . GLU K 3 232 ? 137.641 176.561 197.275 1.000 176.59405 ? ? ? ? ? ? 232 GLU K OE1 1 
+ATOM 33305 O OE2 . GLU K 3 232 ? 136.157 178.159 197.525 1.000 176.31277 ? ? ? ? ? ? 232 GLU K OE2 1 
+ATOM 33306 N N   . VAL K 3 233 ? 137.330 173.715 202.604 1.000 162.48678 ? ? ? ? ? ? 233 VAL K N   1 
+ATOM 33307 C CA  . VAL K 3 233 ? 137.392 172.342 203.085 1.000 162.22814 ? ? ? ? ? ? 233 VAL K CA  1 
+ATOM 33308 C C   . VAL K 3 233 ? 136.125 171.619 202.651 1.000 162.27059 ? ? ? ? ? ? 233 VAL K C   1 
+ATOM 33309 O O   . VAL K 3 233 ? 135.036 172.203 202.626 1.000 164.55609 ? ? ? ? ? ? 233 VAL K O   1 
+ATOM 33310 C CB  . VAL K 3 233 ? 137.585 172.273 204.616 1.000 162.96519 ? ? ? ? ? ? 233 VAL K CB  1 
+ATOM 33311 C CG1 . VAL K 3 233 ? 138.623 173.287 205.063 1.000 162.87154 ? ? ? ? ? ? 233 VAL K CG1 1 
+ATOM 33312 C CG2 . VAL K 3 233 ? 136.275 172.500 205.354 1.000 161.97596 ? ? ? ? ? ? 233 VAL K CG2 1 
+ATOM 33313 N N   . GLU K 3 234 ? 136.285 170.359 202.263 1.000 162.29263 ? ? ? ? ? ? 234 GLU K N   1 
+ATOM 33314 C CA  . GLU K 3 234 ? 135.152 169.543 201.855 1.000 161.70016 ? ? ? ? ? ? 234 GLU K CA  1 
+ATOM 33315 C C   . GLU K 3 234 ? 134.287 169.226 203.069 1.000 161.45435 ? ? ? ? ? ? 234 GLU K C   1 
+ATOM 33316 O O   . GLU K 3 234 ? 134.799 168.834 204.120 1.000 164.16067 ? ? ? ? ? ? 234 GLU K O   1 
+ATOM 33317 C CB  . GLU K 3 234 ? 135.660 168.263 201.192 1.000 162.47796 ? ? ? ? ? ? 234 GLU K CB  1 
+ATOM 33318 C CG  . GLU K 3 234 ? 134.649 167.509 200.347 1.000 166.14067 ? ? ? ? ? ? 234 GLU K CG  1 
+ATOM 33319 C CD  . GLU K 3 234 ? 133.534 166.899 201.164 1.000 171.54822 ? ? ? ? ? ? 234 GLU K CD  1 
+ATOM 33320 O OE1 . GLU K 3 234 ? 133.824 166.310 202.226 1.000 169.05480 ? ? ? ? ? ? 234 GLU K OE1 1 
+ATOM 33321 O OE2 . GLU K 3 234 ? 132.368 167.013 200.744 1.000 175.42329 ? ? ? ? ? ? 234 GLU K OE2 1 
+ATOM 33322 N N   . ILE K 3 235 ? 132.973 169.397 202.928 1.000 151.51848 ? ? ? ? ? ? 235 ILE K N   1 
+ATOM 33323 C CA  . ILE K 3 235 ? 132.066 169.140 204.041 1.000 155.47387 ? ? ? ? ? ? 235 ILE K CA  1 
+ATOM 33324 C C   . ILE K 3 235 ? 131.079 168.035 203.684 1.000 156.95836 ? ? ? ? ? ? 235 ILE K C   1 
+ATOM 33325 O O   . ILE K 3 235 ? 130.977 167.032 204.398 1.000 159.09653 ? ? ? ? ? ? 235 ILE K O   1 
+ATOM 33326 C CB  . ILE K 3 235 ? 131.332 170.423 204.476 1.000 155.14501 ? ? ? ? ? ? 235 ILE K CB  1 
+ATOM 33327 C CG1 . ILE K 3 235 ? 130.113 170.076 205.333 1.000 157.16691 ? ? ? ? ? ? 235 ILE K CG1 1 
+ATOM 33328 C CG2 . ILE K 3 235 ? 130.937 171.264 203.278 1.000 154.35782 ? ? ? ? ? ? 235 ILE K CG2 1 
+ATOM 33329 C CD1 . ILE K 3 235 ? 129.545 171.255 206.087 1.000 155.75390 ? ? ? ? ? ? 235 ILE K CD1 1 
+ATOM 33330 N N   . TYR K 3 236 ? 130.346 168.201 202.585 1.000 147.70464 ? ? ? ? ? ? 236 TYR K N   1 
+ATOM 33331 C CA  . TYR K 3 236 ? 129.338 167.232 202.182 1.000 147.05732 ? ? ? ? ? ? 236 TYR K CA  1 
+ATOM 33332 C C   . TYR K 3 236 ? 129.498 166.883 200.712 1.000 148.08649 ? ? ? ? ? ? 236 TYR K C   1 
+ATOM 33333 O O   . TYR K 3 236 ? 129.736 167.758 199.876 1.000 148.87221 ? ? ? ? ? ? 236 TYR K O   1 
+ATOM 33334 C CB  . TYR K 3 236 ? 127.922 167.756 202.429 1.000 148.98603 ? ? ? ? ? ? 236 TYR K CB  1 
+ATOM 33335 C CG  . TYR K 3 236 ? 126.843 166.784 202.015 1.000 150.72379 ? ? ? ? ? ? 236 TYR K CG  1 
+ATOM 33336 C CD1 . TYR K 3 236 ? 126.508 165.707 202.820 1.000 147.99955 ? ? ? ? ? ? 236 TYR K CD1 1 
+ATOM 33337 C CD2 . TYR K 3 236 ? 126.160 166.944 200.819 1.000 151.20349 ? ? ? ? ? ? 236 TYR K CD2 1 
+ATOM 33338 C CE1 . TYR K 3 236 ? 125.524 164.816 202.445 1.000 147.49665 ? ? ? ? ? ? 236 TYR K CE1 1 
+ATOM 33339 C CE2 . TYR K 3 236 ? 125.175 166.058 200.436 1.000 149.18565 ? ? ? ? ? ? 236 TYR K CE2 1 
+ATOM 33340 C CZ  . TYR K 3 236 ? 124.861 164.996 201.254 1.000 148.75937 ? ? ? ? ? ? 236 TYR K CZ  1 
+ATOM 33341 O OH  . TYR K 3 236 ? 123.880 164.110 200.879 1.000 150.21623 ? ? ? ? ? ? 236 TYR K OH  1 
+ATOM 33342 N N   . LYS K 3 237 ? 129.375 165.595 200.406 1.000 139.57530 ? ? ? ? ? ? 237 LYS K N   1 
+ATOM 33343 C CA  . LYS K 3 237 ? 129.380 165.126 199.031 1.000 141.72930 ? ? ? ? ? ? 237 LYS K CA  1 
+ATOM 33344 C C   . LYS K 3 237 ? 128.597 163.825 198.970 1.000 142.08660 ? ? ? ? ? ? 237 LYS K C   1 
+ATOM 33345 O O   . LYS K 3 237 ? 128.612 163.042 199.922 1.000 143.06772 ? ? ? ? ? ? 237 LYS K O   1 
+ATOM 33346 C CB  . LYS K 3 237 ? 130.805 164.938 198.500 1.000 139.81190 ? ? ? ? ? ? 237 LYS K CB  1 
+ATOM 33347 C CG  . LYS K 3 237 ? 131.519 163.702 199.004 1.000 137.46580 ? ? ? ? ? ? 237 LYS K CG  1 
+ATOM 33348 C CD  . LYS K 3 237 ? 132.980 163.726 198.594 1.000 139.06675 ? ? ? ? ? ? 237 LYS K CD  1 
+ATOM 33349 C CE  . LYS K 3 237 ? 133.520 162.324 198.391 1.000 142.50339 ? ? ? ? ? ? 237 LYS K CE  1 
+ATOM 33350 N NZ  . LYS K 3 237 ? 134.668 162.310 197.445 1.000 141.01414 ? ? ? ? ? ? 237 LYS K NZ  1 
+ATOM 33351 N N   . VAL K 3 238 ? 127.896 163.611 197.857 1.000 141.52459 ? ? ? ? ? ? 238 VAL K N   1 
+ATOM 33352 C CA  . VAL K 3 238 ? 127.006 162.465 197.720 1.000 138.60738 ? ? ? ? ? ? 238 VAL K CA  1 
+ATOM 33353 C C   . VAL K 3 238 ? 126.784 162.207 196.239 1.000 137.85924 ? ? ? ? ? ? 238 VAL K C   1 
+ATOM 33354 O O   . VAL K 3 238 ? 127.014 163.079 195.400 1.000 141.75172 ? ? ? ? ? ? 238 VAL K O   1 
+ATOM 33355 C CB  . VAL K 3 238 ? 125.669 162.707 198.464 1.000 139.59683 ? ? ? ? ? ? 238 VAL K CB  1 
+ATOM 33356 C CG1 . VAL K 3 238 ? 124.694 163.461 197.581 1.000 138.09560 ? ? ? ? ? ? 238 VAL K CG1 1 
+ATOM 33357 C CG2 . VAL K 3 238 ? 125.078 161.395 198.928 1.000 137.92500 ? ? ? ? ? ? 238 VAL K CG2 1 
+ATOM 33358 N N   . ALA K 3 239 ? 126.342 160.997 195.915 1.000 139.90658 ? ? ? ? ? ? 239 ALA K N   1 
+ATOM 33359 C CA  . ALA K 3 239 ? 126.057 160.599 194.548 1.000 139.25191 ? ? ? ? ? ? 239 ALA K CA  1 
+ATOM 33360 C C   . ALA K 3 239 ? 124.786 159.765 194.521 1.000 141.56087 ? ? ? ? ? ? 239 ALA K C   1 
+ATOM 33361 O O   . ALA K 3 239 ? 124.486 159.056 195.488 1.000 143.55752 ? ? ? ? ? ? 239 ALA K O   1 
+ATOM 33362 C CB  . ALA K 3 239 ? 127.214 159.790 193.945 1.000 141.37551 ? ? ? ? ? ? 239 ALA K CB  1 
+ATOM 33363 N N   . PRO K 3 240 ? 124.020 159.830 193.429 1.000 144.11768 ? ? ? ? ? ? 240 PRO K N   1 
+ATOM 33364 C CA  . PRO K 3 240 ? 122.833 158.971 193.319 1.000 144.60576 ? ? ? ? ? ? 240 PRO K CA  1 
+ATOM 33365 C C   . PRO K 3 240 ? 123.169 157.505 193.159 1.000 144.65604 ? ? ? ? ? ? 240 PRO K C   1 
+ATOM 33366 O O   . PRO K 3 240 ? 122.302 156.656 193.399 1.000 145.70376 ? ? ? ? ? ? 240 PRO K O   1 
+ATOM 33367 C CB  . PRO K 3 240 ? 122.126 159.511 192.072 1.000 144.19711 ? ? ? ? ? ? 240 PRO K CB  1 
+ATOM 33368 C CG  . PRO K 3 240 ? 123.228 160.073 191.254 1.000 144.49764 ? ? ? ? ? ? 240 PRO K CG  1 
+ATOM 33369 C CD  . PRO K 3 240 ? 124.208 160.660 192.229 1.000 143.39437 ? ? ? ? ? ? 240 PRO K CD  1 
+ATOM 33370 N N   . LYS K 3 241 ? 124.393 157.182 192.759 1.000 140.86910 ? ? ? ? ? ? 241 LYS K N   1 
+ATOM 33371 C CA  . LYS K 3 241 ? 124.781 155.808 192.489 1.000 139.58368 ? ? ? ? ? ? 241 LYS K CA  1 
+ATOM 33372 C C   . LYS K 3 241 ? 126.297 155.733 192.575 1.000 141.58406 ? ? ? ? ? ? 241 LYS K C   1 
+ATOM 33373 O O   . LYS K 3 241 ? 126.981 156.758 192.614 1.000 143.14259 ? ? ? ? ? ? 241 LYS K O   1 
+ATOM 33374 C CB  . LYS K 3 241 ? 124.268 155.351 191.120 1.000 139.74081 ? ? ? ? ? ? 241 LYS K CB  1 
+ATOM 33375 C CG  . LYS K 3 241 ? 124.298 153.851 190.884 1.000 139.30704 ? ? ? ? ? ? 241 LYS K CG  1 
+ATOM 33376 C CD  . LYS K 3 241 ? 123.384 153.446 189.736 1.000 142.06533 ? ? ? ? ? ? 241 LYS K CD  1 
+ATOM 33377 C CE  . LYS K 3 241 ? 123.297 154.527 188.669 1.000 143.10220 ? ? ? ? ? ? 241 LYS K CE  1 
+ATOM 33378 N NZ  . LYS K 3 241 ? 124.603 154.744 187.989 1.000 147.04913 ? ? ? ? ? ? 241 LYS K NZ  1 
+ATOM 33379 N N   . ALA K 3 242 ? 126.812 154.506 192.615 1.000 143.54915 ? ? ? ? ? ? 242 ALA K N   1 
+ATOM 33380 C CA  . ALA K 3 242 ? 128.243 154.287 192.779 1.000 144.15103 ? ? ? ? ? ? 242 ALA K CA  1 
+ATOM 33381 C C   . ALA K 3 242 ? 129.041 154.974 191.681 1.000 144.56516 ? ? ? ? ? ? 242 ALA K C   1 
+ATOM 33382 O O   . ALA K 3 242 ? 128.974 154.581 190.512 1.000 144.17866 ? ? ? ? ? ? 242 ALA K O   1 
+ATOM 33383 C CB  . ALA K 3 242 ? 128.554 152.790 192.797 1.000 142.08728 ? ? ? ? ? ? 242 ALA K CB  1 
+ATOM 33384 N N   . TYR K 3 243 ? 129.797 156.004 192.051 1.000 137.29386 ? ? ? ? ? ? 243 TYR K N   1 
+ATOM 33385 C CA  . TYR K 3 243 ? 130.657 156.720 191.118 1.000 135.20144 ? ? ? ? ? ? 243 TYR K CA  1 
+ATOM 33386 C C   . TYR K 3 243 ? 131.901 157.167 191.865 1.000 138.12334 ? ? ? ? ? ? 243 TYR K C   1 
+ATOM 33387 O O   . TYR K 3 243 ? 131.805 157.966 192.801 1.000 138.18891 ? ? ? ? ? ? 243 TYR K O   1 
+ATOM 33388 C CB  . TYR K 3 243 ? 129.940 157.926 190.506 1.000 130.75938 ? ? ? ? ? ? 243 TYR K CB  1 
+ATOM 33389 C CG  . TYR K 3 243 ? 130.878 158.901 189.837 1.000 131.97673 ? ? ? ? ? ? 243 TYR K CG  1 
+ATOM 33390 C CD1 . TYR K 3 243 ? 131.415 158.627 188.589 1.000 134.06440 ? ? ? ? ? ? 243 TYR K CD1 1 
+ATOM 33391 C CD2 . TYR K 3 243 ? 131.229 160.092 190.452 1.000 134.68964 ? ? ? ? ? ? 243 TYR K CD2 1 
+ATOM 33392 C CE1 . TYR K 3 243 ? 132.273 159.510 187.974 1.000 134.05443 ? ? ? ? ? ? 243 TYR K CE1 1 
+ATOM 33393 C CE2 . TYR K 3 243 ? 132.087 160.981 189.844 1.000 134.38340 ? ? ? ? ? ? 243 TYR K CE2 1 
+ATOM 33394 C CZ  . TYR K 3 243 ? 132.606 160.684 188.605 1.000 133.91431 ? ? ? ? ? ? 243 TYR K CZ  1 
+ATOM 33395 O OH  . TYR K 3 243 ? 133.462 161.566 187.993 1.000 134.92407 ? ? ? ? ? ? 243 TYR K OH  1 
+ATOM 33396 N N   . GLN K 3 244 ? 133.056 156.656 191.448 1.000 144.32183 ? ? ? ? ? ? 244 GLN K N   1 
+ATOM 33397 C CA  . GLN K 3 244 ? 134.351 156.986 192.055 1.000 140.37840 ? ? ? ? ? ? 244 GLN K CA  1 
+ATOM 33398 C C   . GLN K 3 244 ? 134.262 156.625 193.536 1.000 144.34161 ? ? ? ? ? ? 244 GLN K C   1 
+ATOM 33399 O O   . GLN K 3 244 ? 133.797 155.522 193.864 1.000 146.07189 ? ? ? ? ? ? 244 GLN K O   1 
+ATOM 33400 C CB  . GLN K 3 244 ? 134.690 158.436 191.748 1.000 138.05103 ? ? ? ? ? ? 244 GLN K CB  1 
+ATOM 33401 C CG  . GLN K 3 244 ? 135.671 158.616 190.612 1.000 141.78774 ? ? ? ? ? ? 244 GLN K CG  1 
+ATOM 33402 C CD  . GLN K 3 244 ? 136.038 160.068 190.396 1.000 150.55573 ? ? ? ? ? ? 244 GLN K CD  1 
+ATOM 33403 O OE1 . GLN K 3 244 ? 136.176 160.524 189.261 1.000 150.32011 ? ? ? ? ? ? 244 GLN K OE1 1 
+ATOM 33404 N NE2 . GLN K 3 244 ? 136.190 160.807 191.487 1.000 147.64826 ? ? ? ? ? ? 244 GLN K NE2 1 
+ATOM 33405 N N   . SER K 3 245 ? 134.676 157.498 194.450 1.000 148.96851 ? ? ? ? ? ? 245 SER K N   1 
+ATOM 33406 C CA  . SER K 3 245 ? 134.610 157.231 195.878 1.000 149.66036 ? ? ? ? ? ? 245 SER K CA  1 
+ATOM 33407 C C   . SER K 3 245 ? 133.448 157.944 196.552 1.000 145.65646 ? ? ? ? ? ? 245 SER K C   1 
+ATOM 33408 O O   . SER K 3 245 ? 133.422 158.039 197.782 1.000 145.51710 ? ? ? ? ? ? 245 SER K O   1 
+ATOM 33409 C CB  . SER K 3 245 ? 135.925 157.631 196.547 1.000 149.61838 ? ? ? ? ? ? 245 SER K CB  1 
+ATOM 33410 O OG  . SER K 3 245 ? 136.004 159.037 196.701 1.000 150.18077 ? ? ? ? ? ? 245 SER K OG  1 
+ATOM 33411 N N   . TYR K 3 246 ? 132.499 158.453 195.779 1.000 140.36496 ? ? ? ? ? ? 246 TYR K N   1 
+ATOM 33412 C CA  . TYR K 3 246 ? 131.397 159.203 196.356 1.000 139.16358 ? ? ? ? ? ? 246 TYR K CA  1 
+ATOM 33413 C C   . TYR K 3 246 ? 130.483 158.278 197.155 1.000 141.01657 ? ? ? ? ? ? 246 TYR K C   1 
+ATOM 33414 O O   . TYR K 3 246 ? 130.223 157.146 196.738 1.000 140.71827 ? ? ? ? ? ? 246 TYR K O   1 
+ATOM 33415 C CB  . TYR K 3 246 ? 130.600 159.902 195.262 1.000 137.26450 ? ? ? ? ? ? 246 TYR K CB  1 
+ATOM 33416 C CG  . TYR K 3 246 ? 131.204 161.210 194.830 1.000 135.48619 ? ? ? ? ? ? 246 TYR K CG  1 
+ATOM 33417 C CD1 . TYR K 3 246 ? 132.232 161.247 193.902 1.000 135.92884 ? ? ? ? ? ? 246 TYR K CD1 1 
+ATOM 33418 C CD2 . TYR K 3 246 ? 130.753 162.406 195.356 1.000 135.09909 ? ? ? ? ? ? 246 TYR K CD2 1 
+ATOM 33419 C CE1 . TYR K 3 246 ? 132.789 162.442 193.508 1.000 139.38980 ? ? ? ? ? ? 246 TYR K CE1 1 
+ATOM 33420 C CE2 . TYR K 3 246 ? 131.302 163.601 194.969 1.000 138.92202 ? ? ? ? ? ? 246 TYR K CE2 1 
+ATOM 33421 C CZ  . TYR K 3 246 ? 132.320 163.617 194.045 1.000 141.89143 ? ? ? ? ? ? 246 TYR K CZ  1 
+ATOM 33422 O OH  . TYR K 3 246 ? 132.871 164.814 193.658 1.000 143.21208 ? ? ? ? ? ? 246 TYR K OH  1 
+ATOM 33423 N N   . PRO K 3 247 ? 129.982 158.727 198.303 1.000 137.47214 ? ? ? ? ? ? 247 PRO K N   1 
+ATOM 33424 C CA  . PRO K 3 247 ? 129.031 157.910 199.060 1.000 136.35108 ? ? ? ? ? ? 247 PRO K CA  1 
+ATOM 33425 C C   . PRO K 3 247 ? 127.648 157.950 198.433 1.000 135.76285 ? ? ? ? ? ? 247 PRO K C   1 
+ATOM 33426 O O   . PRO K 3 247 ? 127.146 159.008 198.048 1.000 137.53473 ? ? ? ? ? ? 247 PRO K O   1 
+ATOM 33427 C CB  . PRO K 3 247 ? 129.033 158.563 200.446 1.000 134.97442 ? ? ? ? ? ? 247 PRO K CB  1 
+ATOM 33428 C CG  . PRO K 3 247 ? 129.401 159.975 200.189 1.000 133.75355 ? ? ? ? ? ? 247 PRO K CG  1 
+ATOM 33429 C CD  . PRO K 3 247 ? 130.296 159.995 198.981 1.000 133.88619 ? ? ? ? ? ? 247 PRO K CD  1 
+ATOM 33430 N N   . ILE K 3 248 ? 127.033 156.778 198.333 1.000 137.78447 ? ? ? ? ? ? 248 ILE K N   1 
+ATOM 33431 C CA  . ILE K 3 248 ? 125.719 156.656 197.713 1.000 136.64408 ? ? ? ? ? ? 248 ILE K CA  1 
+ATOM 33432 C C   . ILE K 3 248 ? 124.668 157.203 198.668 1.000 140.77648 ? ? ? ? ? ? 248 ILE K C   1 
+ATOM 33433 O O   . ILE K 3 248 ? 124.648 156.856 199.854 1.000 144.56689 ? ? ? ? ? ? 248 ILE K O   1 
+ATOM 33434 C CB  . ILE K 3 248 ? 125.427 155.194 197.341 1.000 135.36666 ? ? ? ? ? ? 248 ILE K CB  1 
+ATOM 33435 C CG1 . ILE K 3 248 ? 126.243 154.778 196.117 1.000 136.75351 ? ? ? ? ? ? 248 ILE K CG1 1 
+ATOM 33436 C CG2 . ILE K 3 248 ? 123.946 154.995 197.078 1.000 134.21051 ? ? ? ? ? ? 248 ILE K CG2 1 
+ATOM 33437 C CD1 . ILE K 3 248 ? 127.609 154.223 196.446 1.000 137.92206 ? ? ? ? ? ? 248 ILE K CD1 1 
+ATOM 33438 N N   . VAL K 3 249 ? 123.796 158.071 198.152 1.000 151.94316 ? ? ? ? ? ? 249 VAL K N   1 
+ATOM 33439 C CA  . VAL K 3 249 ? 122.728 158.628 198.972 1.000 151.80609 ? ? ? ? ? ? 249 VAL K CA  1 
+ATOM 33440 C C   . VAL K 3 249 ? 121.793 157.515 199.421 1.000 153.89448 ? ? ? ? ? ? 249 VAL K C   1 
+ATOM 33441 O O   . VAL K 3 249 ? 121.489 156.585 198.664 1.000 156.18101 ? ? ? ? ? ? 249 VAL K O   1 
+ATOM 33442 C CB  . VAL K 3 249 ? 121.970 159.716 198.194 1.000 147.70218 ? ? ? ? ? ? 249 VAL K CB  1 
+ATOM 33443 C CG1 . VAL K 3 249 ? 121.461 159.171 196.872 1.000 149.55794 ? ? ? ? ? ? 249 VAL K CG1 1 
+ATOM 33444 C CG2 . VAL K 3 249 ? 120.825 160.270 199.022 1.000 149.47947 ? ? ? ? ? ? 249 VAL K CG2 1 
+ATOM 33445 N N   . GLU K 3 250 ? 121.351 157.592 200.674 1.000 167.99043 ? ? ? ? ? ? 250 GLU K N   1 
+ATOM 33446 C CA  . GLU K 3 250 ? 120.380 156.582 201.058 1.000 167.44768 ? ? ? ? ? ? 250 GLU K CA  1 
+ATOM 33447 C C   . GLU K 3 250 ? 118.968 157.049 200.720 1.000 169.26711 ? ? ? ? ? ? 250 GLU K C   1 
+ATOM 33448 O O   . GLU K 3 250 ? 118.672 158.248 200.772 1.000 167.73407 ? ? ? ? ? ? 250 GLU K O   1 
+ATOM 33449 C CB  . GLU K 3 250 ? 120.488 156.280 202.553 1.000 166.05903 ? ? ? ? ? ? 250 GLU K CB  1 
+ATOM 33450 C CG  . GLU K 3 250 ? 119.668 157.188 203.461 1.000 169.19528 ? ? ? ? ? ? 250 GLU K CG  1 
+ATOM 33451 C CD  . GLU K 3 250 ? 120.149 158.629 203.455 1.000 170.75003 ? ? ? ? ? ? 250 GLU K CD  1 
+ATOM 33452 O OE1 . GLU K 3 250 ? 121.278 158.886 202.987 1.000 170.30345 ? ? ? ? ? ? 250 GLU K OE1 1 
+ATOM 33453 O OE2 . GLU K 3 250 ? 119.393 159.508 203.919 1.000 168.18771 ? ? ? ? ? ? 250 GLU K OE2 1 
+ATOM 33454 N N   . PRO K 3 251 ? 118.087 156.131 200.333 1.000 170.31039 ? ? ? ? ? ? 251 PRO K N   1 
+ATOM 33455 C CA  . PRO K 3 251 ? 116.709 156.523 200.026 1.000 170.17877 ? ? ? ? ? ? 251 PRO K CA  1 
+ATOM 33456 C C   . PRO K 3 251 ? 115.970 156.982 201.271 1.000 169.21611 ? ? ? ? ? ? 251 PRO K C   1 
+ATOM 33457 O O   . PRO K 3 251 ? 116.223 156.513 202.383 1.000 169.02210 ? ? ? ? ? ? 251 PRO K O   1 
+ATOM 33458 C CB  . PRO K 3 251 ? 116.094 155.241 199.455 1.000 168.77175 ? ? ? ? ? ? 251 PRO K CB  1 
+ATOM 33459 C CG  . PRO K 3 251 ? 116.924 154.142 200.021 1.000 165.69344 ? ? ? ? ? ? 251 PRO K CG  1 
+ATOM 33460 C CD  . PRO K 3 251 ? 118.314 154.691 200.133 1.000 165.30377 ? ? ? ? ? ? 251 PRO K CD  1 
+ATOM 33461 N N   . PHE K 3 252 ? 115.045 157.915 201.071 1.000 172.13083 ? ? ? ? ? ? 252 PHE K N   1 
+ATOM 33462 C CA  . PHE K 3 252 ? 114.220 158.401 202.166 1.000 171.24351 ? ? ? ? ? ? 252 PHE K CA  1 
+ATOM 33463 C C   . PHE K 3 252 ? 113.097 157.416 202.456 1.000 173.76396 ? ? ? ? ? ? 252 PHE K C   1 
+ATOM 33464 O O   . PHE K 3 252 ? 112.429 156.926 201.542 1.000 175.20908 ? ? ? ? ? ? 252 PHE K O   1 
+ATOM 33465 C CB  . PHE K 3 252 ? 113.641 159.774 201.833 1.000 170.21015 ? ? ? ? ? ? 252 PHE K CB  1 
+ATOM 33466 C CG  . PHE K 3 252 ? 114.672 160.858 201.737 1.000 169.90302 ? ? ? ? ? ? 252 PHE K CG  1 
+ATOM 33467 C CD1 . PHE K 3 252 ? 115.397 161.240 202.850 1.000 170.87389 ? ? ? ? ? ? 252 PHE K CD1 1 
+ATOM 33468 C CD2 . PHE K 3 252 ? 114.908 161.502 200.538 1.000 169.59791 ? ? ? ? ? ? 252 PHE K CD2 1 
+ATOM 33469 C CE1 . PHE K 3 252 ? 116.344 162.238 202.766 1.000 171.28570 ? ? ? ? ? ? 252 PHE K CE1 1 
+ATOM 33470 C CE2 . PHE K 3 252 ? 115.853 162.501 200.448 1.000 168.86051 ? ? ? ? ? ? 252 PHE K CE2 1 
+ATOM 33471 C CZ  . PHE K 3 252 ? 116.571 162.870 201.563 1.000 170.63580 ? ? ? ? ? ? 252 PHE K CZ  1 
+ATOM 33472 N N   . SER K 3 253 ? 112.892 157.129 203.739 1.000 180.14689 ? ? ? ? ? ? 253 SER K N   1 
+ATOM 33473 C CA  . SER K 3 253 ? 111.891 156.169 204.177 1.000 180.77288 ? ? ? ? ? ? 253 SER K CA  1 
+ATOM 33474 C C   . SER K 3 253 ? 111.019 156.792 205.255 1.000 180.18818 ? ? ? ? ? ? 253 SER K C   1 
+ATOM 33475 O O   . SER K 3 253 ? 111.493 157.594 206.064 1.000 176.59453 ? ? ? ? ? ? 253 SER K O   1 
+ATOM 33476 C CB  . SER K 3 253 ? 112.544 154.890 204.712 1.000 178.77557 ? ? ? ? ? ? 253 SER K CB  1 
+ATOM 33477 O OG  . SER K 3 253 ? 112.369 153.811 203.811 1.000 177.96420 ? ? ? ? ? ? 253 SER K OG  1 
+ATOM 33478 N N   . GLY K 3 254 ? 109.747 156.422 205.258 1.000 188.81726 ? ? ? ? ? ? 254 GLY K N   1 
+ATOM 33479 C CA  . GLY K 3 254 ? 108.820 156.910 206.264 1.000 187.42827 ? ? ? ? ? ? 254 GLY K CA  1 
+ATOM 33480 C C   . GLY K 3 254 ? 107.644 155.974 206.406 1.000 188.93508 ? ? ? ? ? ? 254 GLY K C   1 
+ATOM 33481 O O   . GLY K 3 254 ? 107.225 155.321 205.444 1.000 190.12061 ? ? ? ? ? ? 254 GLY K O   1 
+ATOM 33482 N N   . LYS K 3 255 ? 107.105 155.907 207.625 1.000 191.55927 ? ? ? ? ? ? 255 LYS K N   1 
+ATOM 33483 C CA  . LYS K 3 255 ? 105.937 155.072 207.877 1.000 192.47434 ? ? ? ? ? ? 255 LYS K CA  1 
+ATOM 33484 C C   . LYS K 3 255 ? 104.683 155.620 207.214 1.000 193.13804 ? ? ? ? ? ? 255 LYS K C   1 
+ATOM 33485 O O   . LYS K 3 255 ? 103.738 154.861 206.977 1.000 192.68989 ? ? ? ? ? ? 255 LYS K O   1 
+ATOM 33486 C CB  . LYS K 3 255 ? 105.709 154.927 209.381 1.000 190.88104 ? ? ? ? ? ? 255 LYS K CB  1 
+ATOM 33487 C CG  . LYS K 3 255 ? 106.952 154.533 210.159 1.000 190.82645 ? ? ? ? ? ? 255 LYS K CG  1 
+ATOM 33488 C CD  . LYS K 3 255 ? 107.379 153.113 209.826 1.000 192.54317 ? ? ? ? ? ? 255 LYS K CD  1 
+ATOM 33489 C CE  . LYS K 3 255 ? 108.506 152.649 210.734 1.000 191.68817 ? ? ? ? ? ? 255 LYS K CE  1 
+ATOM 33490 N NZ  . LYS K 3 255 ? 109.112 151.374 210.261 1.000 190.94075 ? ? ? ? ? ? 255 LYS K NZ  1 
+ATOM 33491 N N   . ASP K 3 256 ? 104.651 156.915 206.914 1.000 192.51831 ? ? ? ? ? ? 256 ASP K N   1 
+ATOM 33492 C CA  . ASP K 3 256 ? 103.508 157.540 206.270 1.000 191.54097 ? ? ? ? ? ? 256 ASP K CA  1 
+ATOM 33493 C C   . ASP K 3 256 ? 104.022 158.592 205.299 1.000 190.76525 ? ? ? ? ? ? 256 ASP K C   1 
+ATOM 33494 O O   . ASP K 3 256 ? 105.148 159.081 205.425 1.000 188.92569 ? ? ? ? ? ? 256 ASP K O   1 
+ATOM 33495 C CB  . ASP K 3 256 ? 102.553 158.155 207.306 1.000 191.06249 ? ? ? ? ? ? 256 ASP K CB  1 
+ATOM 33496 C CG  . ASP K 3 256 ? 101.431 158.954 206.672 1.000 192.08352 ? ? ? ? ? ? 256 ASP K CG  1 
+ATOM 33497 O OD1 . ASP K 3 256 ? 101.649 160.141 206.354 1.000 190.36067 ? ? ? ? ? ? 256 ASP K OD1 1 
+ATOM 33498 O OD2 . ASP K 3 256 ? 100.332 158.391 206.487 1.000 191.48422 ? ? ? ? ? ? 256 ASP K OD2 1 
+ATOM 33499 N N   . VAL K 3 257 ? 103.185 158.929 204.315 1.000 190.26801 ? ? ? ? ? ? 257 VAL K N   1 
+ATOM 33500 C CA  . VAL K 3 257 ? 103.572 159.925 203.320 1.000 189.69577 ? ? ? ? ? ? 257 VAL K CA  1 
+ATOM 33501 C C   . VAL K 3 257 ? 103.902 161.252 203.993 1.000 189.32673 ? ? ? ? ? ? 257 VAL K C   1 
+ATOM 33502 O O   . VAL K 3 257 ? 104.871 161.926 203.624 1.000 188.67157 ? ? ? ? ? ? 257 VAL K O   1 
+ATOM 33503 C CB  . VAL K 3 257 ? 102.472 160.075 202.251 1.000 189.94940 ? ? ? ? ? ? 257 VAL K CB  1 
+ATOM 33504 C CG1 . VAL K 3 257 ? 102.291 158.769 201.501 1.000 189.19464 ? ? ? ? ? ? 257 VAL K CG1 1 
+ATOM 33505 C CG2 . VAL K 3 257 ? 101.154 160.503 202.877 1.000 188.03817 ? ? ? ? ? ? 257 VAL K CG2 1 
+ATOM 33506 N N   . GLU K 3 258 ? 103.113 161.646 204.995 1.000 188.67829 ? ? ? ? ? ? 258 GLU K N   1 
+ATOM 33507 C CA  . GLU K 3 258 ? 103.449 162.841 205.759 1.000 190.52625 ? ? ? ? ? ? 258 GLU K CA  1 
+ATOM 33508 C C   . GLU K 3 258 ? 104.623 162.587 206.693 1.000 189.29575 ? ? ? ? ? ? 258 GLU K C   1 
+ATOM 33509 O O   . GLU K 3 258 ? 105.444 163.485 206.915 1.000 187.60179 ? ? ? ? ? ? 258 GLU K O   1 
+ATOM 33510 C CB  . GLU K 3 258 ? 102.233 163.327 206.547 1.000 189.51137 ? ? ? ? ? ? 258 GLU K CB  1 
+ATOM 33511 C CG  . GLU K 3 258 ? 102.439 164.668 207.230 1.000 189.65998 ? ? ? ? ? ? 258 GLU K CG  1 
+ATOM 33512 C CD  . GLU K 3 258 ? 102.666 165.799 206.244 1.000 189.63546 ? ? ? ? ? ? 258 GLU K CD  1 
+ATOM 33513 O OE1 . GLU K 3 258 ? 102.198 165.692 205.090 1.000 189.17898 ? ? ? ? ? ? 258 GLU K OE1 1 
+ATOM 33514 O OE2 . GLU K 3 258 ? 103.316 166.796 206.621 1.000 187.46849 ? ? ? ? ? ? 258 GLU K OE2 1 
+ATOM 33515 N N   . ASP K 3 259 ? 104.718 161.378 207.249 1.000 188.91666 ? ? ? ? ? ? 259 ASP K N   1 
+ATOM 33516 C CA  . ASP K 3 259 ? 105.886 161.024 208.047 1.000 189.72548 ? ? ? ? ? ? 259 ASP K CA  1 
+ATOM 33517 C C   . ASP K 3 259 ? 107.149 161.055 207.198 1.000 190.53064 ? ? ? ? ? ? 259 ASP K C   1 
+ATOM 33518 O O   . ASP K 3 259 ? 108.202 161.517 207.651 1.000 191.03226 ? ? ? ? ? ? 259 ASP K O   1 
+ATOM 33519 C CB  . ASP K 3 259 ? 105.693 159.646 208.678 1.000 189.36652 ? ? ? ? ? ? 259 ASP K CB  1 
+ATOM 33520 C CG  . ASP K 3 259 ? 106.984 159.066 209.218 1.000 192.24940 ? ? ? ? ? ? 259 ASP K CG  1 
+ATOM 33521 O OD1 . ASP K 3 259 ? 107.723 159.797 209.910 1.000 193.24001 ? ? ? ? ? ? 259 ASP K OD1 1 
+ATOM 33522 O OD2 . ASP K 3 259 ? 107.260 157.879 208.951 1.000 191.78311 ? ? ? ? ? ? 259 ASP K OD2 1 
+ATOM 33523 N N   . LEU K 3 260 ? 107.058 160.569 205.959 1.000 183.00651 ? ? ? ? ? ? 260 LEU K N   1 
+ATOM 33524 C CA  . LEU K 3 260 ? 108.191 160.651 205.044 1.000 183.55200 ? ? ? ? ? ? 260 LEU K CA  1 
+ATOM 33525 C C   . LEU K 3 260 ? 108.560 162.101 204.758 1.000 184.26834 ? ? ? ? ? ? 260 LEU K C   1 
+ATOM 33526 O O   . LEU K 3 260 ? 109.745 162.447 204.698 1.000 184.28060 ? ? ? ? ? ? 260 LEU K O   1 
+ATOM 33527 C CB  . LEU K 3 260 ? 107.864 159.911 203.747 1.000 184.14881 ? ? ? ? ? ? 260 LEU K CB  1 
+ATOM 33528 C CG  . LEU K 3 260 ? 108.941 159.879 202.664 1.000 184.04726 ? ? ? ? ? ? 260 LEU K CG  1 
+ATOM 33529 C CD1 . LEU K 3 260 ? 110.282 159.484 203.254 1.000 183.52697 ? ? ? ? ? ? 260 LEU K CD1 1 
+ATOM 33530 C CD2 . LEU K 3 260 ? 108.543 158.925 201.550 1.000 180.57019 ? ? ? ? ? ? 260 LEU K CD2 1 
+ATOM 33531 N N   . LYS K 3 261 ? 107.557 162.963 204.579 1.000 180.54852 ? ? ? ? ? ? 261 LYS K N   1 
+ATOM 33532 C CA  . LYS K 3 261 ? 107.829 164.373 204.322 1.000 178.28685 ? ? ? ? ? ? 261 LYS K CA  1 
+ATOM 33533 C C   . LYS K 3 261 ? 108.564 165.016 205.489 1.000 179.40551 ? ? ? ? ? ? 261 LYS K C   1 
+ATOM 33534 O O   . LYS K 3 261 ? 109.509 165.788 205.288 1.000 178.46920 ? ? ? ? ? ? 261 LYS K O   1 
+ATOM 33535 C CB  . LYS K 3 261 ? 106.522 165.114 204.040 1.000 177.37488 ? ? ? ? ? ? 261 LYS K CB  1 
+ATOM 33536 C CG  . LYS K 3 261 ? 105.903 164.784 202.696 1.000 178.14202 ? ? ? ? ? ? 261 LYS K CG  1 
+ATOM 33537 C CD  . LYS K 3 261 ? 104.583 165.508 202.504 1.000 178.98556 ? ? ? ? ? ? 261 LYS K CD  1 
+ATOM 33538 C CE  . LYS K 3 261 ? 103.821 164.947 201.315 1.000 181.62642 ? ? ? ? ? ? 261 LYS K CE  1 
+ATOM 33539 N NZ  . LYS K 3 261 ? 102.460 164.478 201.698 1.000 180.85166 ? ? ? ? ? ? 261 LYS K NZ  1 
+ATOM 33540 N N   . SER K 3 262 ? 108.142 164.714 206.718 1.000 185.71217 ? ? ? ? ? ? 262 SER K N   1 
+ATOM 33541 C CA  . SER K 3 262 ? 108.821 165.264 207.887 1.000 186.65904 ? ? ? ? ? ? 262 SER K CA  1 
+ATOM 33542 C C   . SER K 3 262 ? 110.251 164.750 207.988 1.000 186.59790 ? ? ? ? ? ? 262 SER K C   1 
+ATOM 33543 O O   . SER K 3 262 ? 111.169 165.514 208.309 1.000 183.86727 ? ? ? ? ? ? 262 SER K O   1 
+ATOM 33544 C CB  . SER K 3 262 ? 108.038 164.928 209.154 1.000 185.56345 ? ? ? ? ? ? 262 SER K CB  1 
+ATOM 33545 O OG  . SER K 3 262 ? 107.407 163.666 209.040 1.000 186.40245 ? ? ? ? ? ? 262 SER K OG  1 
+ATOM 33546 N N   . ASN K 3 263 ? 110.460 163.458 207.720 1.000 185.65569 ? ? ? ? ? ? 263 ASN K N   1 
+ATOM 33547 C CA  . ASN K 3 263 ? 111.813 162.912 207.738 1.000 183.82688 ? ? ? ? ? ? 263 ASN K CA  1 
+ATOM 33548 C C   . ASN K 3 263 ? 112.688 163.588 206.694 1.000 183.81719 ? ? ? ? ? ? 263 ASN K C   1 
+ATOM 33549 O O   . ASN K 3 263 ? 113.849 163.916 206.963 1.000 181.62899 ? ? ? ? ? ? 263 ASN K O   1 
+ATOM 33550 C CB  . ASN K 3 263 ? 111.777 161.403 207.506 1.000 182.88401 ? ? ? ? ? ? 263 ASN K CB  1 
+ATOM 33551 C CG  . ASN K 3 263 ? 110.989 160.670 208.568 1.000 185.26198 ? ? ? ? ? ? 263 ASN K CG  1 
+ATOM 33552 O OD1 . ASN K 3 263 ? 110.899 161.119 209.710 1.000 185.90990 ? ? ? ? ? ? 263 ASN K OD1 1 
+ATOM 33553 N ND2 . ASN K 3 263 ? 110.409 159.535 208.196 1.000 183.59929 ? ? ? ? ? ? 263 ASN K ND2 1 
+ATOM 33554 N N   . ILE K 3 264 ? 112.148 163.801 205.492 1.000 182.64458 ? ? ? ? ? ? 264 ILE K N   1 
+ATOM 33555 C CA  . ILE K 3 264 ? 112.889 164.523 204.463 1.000 181.50257 ? ? ? ? ? ? 264 ILE K CA  1 
+ATOM 33556 C C   . ILE K 3 264 ? 113.181 165.942 204.927 1.000 180.60238 ? ? ? ? ? ? 264 ILE K C   1 
+ATOM 33557 O O   . ILE K 3 264 ? 114.311 166.431 204.816 1.000 179.87237 ? ? ? ? ? ? 264 ILE K O   1 
+ATOM 33558 C CB  . ILE K 3 264 ? 112.111 164.514 203.135 1.000 180.28802 ? ? ? ? ? ? 264 ILE K CB  1 
+ATOM 33559 C CG1 . ILE K 3 264 ? 112.181 163.132 202.487 1.000 180.46873 ? ? ? ? ? ? 264 ILE K CG1 1 
+ATOM 33560 C CG2 . ILE K 3 264 ? 112.653 165.572 202.191 1.000 178.27735 ? ? ? ? ? ? 264 ILE K CG2 1 
+ATOM 33561 C CD1 . ILE K 3 264 ? 110.965 162.788 201.661 1.000 180.90913 ? ? ? ? ? ? 264 ILE K CD1 1 
+ATOM 33562 N N   . LYS K 3 265 ? 112.167 166.618 205.471 1.000 177.84132 ? ? ? ? ? ? 265 LYS K N   1 
+ATOM 33563 C CA  . LYS K 3 265 ? 112.344 168.000 205.904 1.000 177.61964 ? ? ? ? ? ? 265 LYS K CA  1 
+ATOM 33564 C C   . LYS K 3 265 ? 113.371 168.104 207.024 1.000 178.20902 ? ? ? ? ? ? 265 LYS K C   1 
+ATOM 33565 O O   . LYS K 3 265 ? 114.221 169.003 207.014 1.000 177.53675 ? ? ? ? ? ? 265 LYS K O   1 
+ATOM 33566 C CB  . LYS K 3 265 ? 111.003 168.581 206.347 1.000 175.50951 ? ? ? ? ? ? 265 LYS K CB  1 
+ATOM 33567 C CG  . LYS K 3 265 ? 111.120 169.788 207.258 1.000 176.30940 ? ? ? ? ? ? 265 LYS K CG  1 
+ATOM 33568 C CD  . LYS K 3 265 ? 111.261 171.067 206.453 1.000 176.10051 ? ? ? ? ? ? 265 LYS K CD  1 
+ATOM 33569 C CE  . LYS K 3 265 ? 110.773 172.269 207.242 1.000 176.34243 ? ? ? ? ? ? 265 LYS K CE  1 
+ATOM 33570 N NZ  . LYS K 3 265 ? 111.273 172.247 208.644 1.000 176.98470 ? ? ? ? ? ? 265 LYS K NZ  1 
+ATOM 33571 N N   . LYS K 3 266 ? 113.314 167.191 207.995 1.000 173.50912 ? ? ? ? ? ? 266 LYS K N   1 
+ATOM 33572 C CA  . LYS K 3 266 ? 114.252 167.238 209.112 1.000 172.15967 ? ? ? ? ? ? 266 LYS K CA  1 
+ATOM 33573 C C   . LYS K 3 266 ? 115.684 167.019 208.639 1.000 173.31380 ? ? ? ? ? ? 266 LYS K C   1 
+ATOM 33574 O O   . LYS K 3 266 ? 116.593 167.770 209.010 1.000 171.01979 ? ? ? ? ? ? 266 LYS K O   1 
+ATOM 33575 C CB  . LYS K 3 266 ? 113.868 166.197 210.162 1.000 172.51987 ? ? ? ? ? ? 266 LYS K CB  1 
+ATOM 33576 C CG  . LYS K 3 266 ? 114.615 166.345 211.477 1.000 172.49346 ? ? ? ? ? ? 266 LYS K CG  1 
+ATOM 33577 C CD  . LYS K 3 266 ? 114.795 165.003 212.164 1.000 171.20823 ? ? ? ? ? ? 266 LYS K CD  1 
+ATOM 33578 C CE  . LYS K 3 266 ? 115.524 164.016 211.266 1.000 171.70045 ? ? ? ? ? ? 266 LYS K CE  1 
+ATOM 33579 N NZ  . LYS K 3 266 ? 116.731 164.621 210.637 1.000 172.53740 ? ? ? ? ? ? 266 LYS K NZ  1 
+ATOM 33580 N N   . PHE K 3 267 ? 115.903 165.991 207.816 1.000 174.44240 ? ? ? ? ? ? 267 PHE K N   1 
+ATOM 33581 C CA  . PHE K 3 267 ? 117.235 165.751 207.272 1.000 173.96168 ? ? ? ? ? ? 267 PHE K CA  1 
+ATOM 33582 C C   . PHE K 3 267 ? 117.674 166.902 206.379 1.000 171.95925 ? ? ? ? ? ? 267 PHE K C   1 
+ATOM 33583 O O   . PHE K 3 267 ? 118.847 167.292 206.383 1.000 170.06954 ? ? ? ? ? ? 267 PHE K O   1 
+ATOM 33584 C CB  . PHE K 3 267 ? 117.254 164.430 206.502 1.000 173.96345 ? ? ? ? ? ? 267 PHE K CB  1 
+ATOM 33585 C CG  . PHE K 3 267 ? 118.477 164.235 205.654 1.000 174.72467 ? ? ? ? ? ? 267 PHE K CG  1 
+ATOM 33586 C CD1 . PHE K 3 267 ? 119.638 163.719 206.202 1.000 173.17046 ? ? ? ? ? ? 267 PHE K CD1 1 
+ATOM 33587 C CD2 . PHE K 3 267 ? 118.464 164.554 204.307 1.000 172.80615 ? ? ? ? ? ? 267 PHE K CD2 1 
+ATOM 33588 C CE1 . PHE K 3 267 ? 120.765 163.534 205.426 1.000 171.23799 ? ? ? ? ? ? 267 PHE K CE1 1 
+ATOM 33589 C CE2 . PHE K 3 267 ? 119.587 164.373 203.527 1.000 172.42568 ? ? ? ? ? ? 267 PHE K CE2 1 
+ATOM 33590 C CZ  . PHE K 3 267 ? 120.739 163.861 204.087 1.000 171.32698 ? ? ? ? ? ? 267 PHE K CZ  1 
+ATOM 33591 N N   . LEU K 3 268 ? 116.743 167.450 205.599 1.000 169.14739 ? ? ? ? ? ? 268 LEU K N   1 
+ATOM 33592 C CA  . LEU K 3 268 ? 117.059 168.577 204.730 1.000 168.62380 ? ? ? ? ? ? 268 LEU K CA  1 
+ATOM 33593 C C   . LEU K 3 268 ? 117.519 169.782 205.540 1.000 170.89462 ? ? ? ? ? ? 268 LEU K C   1 
+ATOM 33594 O O   . LEU K 3 268 ? 118.496 170.450 205.183 1.000 168.22296 ? ? ? ? ? ? 268 LEU K O   1 
+ATOM 33595 C CB  . LEU K 3 268 ? 115.833 168.923 203.887 1.000 170.94054 ? ? ? ? ? ? 268 LEU K CB  1 
+ATOM 33596 C CG  . LEU K 3 268 ? 115.880 170.067 202.884 1.000 170.89484 ? ? ? ? ? ? 268 LEU K CG  1 
+ATOM 33597 C CD1 . LEU K 3 268 ? 115.289 169.595 201.572 1.000 169.17682 ? ? ? ? ? ? 268 LEU K CD1 1 
+ATOM 33598 C CD2 . LEU K 3 268 ? 115.108 171.252 203.429 1.000 168.87064 ? ? ? ? ? ? 268 LEU K CD2 1 
+ATOM 33599 N N   . ASP K 3 269 ? 116.823 170.075 206.639 1.000 178.98248 ? ? ? ? ? ? 269 ASP K N   1 
+ATOM 33600 C CA  . ASP K 3 269 ? 117.223 171.189 207.493 1.000 178.05074 ? ? ? ? ? ? 269 ASP K CA  1 
+ATOM 33601 C C   . ASP K 3 269 ? 118.547 170.902 208.190 1.000 177.29245 ? ? ? ? ? ? 269 ASP K C   1 
+ATOM 33602 O O   . ASP K 3 269 ? 119.352 171.815 208.405 1.000 174.96446 ? ? ? ? ? ? 269 ASP K O   1 
+ATOM 33603 C CB  . ASP K 3 269 ? 116.128 171.482 208.517 1.000 176.98317 ? ? ? ? ? ? 269 ASP K CB  1 
+ATOM 33604 C CG  . ASP K 3 269 ? 114.806 171.843 207.868 1.000 177.35360 ? ? ? ? ? ? 269 ASP K CG  1 
+ATOM 33605 O OD1 . ASP K 3 269 ? 114.804 172.167 206.662 1.000 175.08709 ? ? ? ? ? ? 269 ASP K OD1 1 
+ATOM 33606 O OD2 . ASP K 3 269 ? 113.768 171.796 208.560 1.000 178.53803 ? ? ? ? ? ? 269 ASP K OD2 1 
+ATOM 33607 N N   . ASP K 3 270 ? 118.786 169.640 208.554 1.000 179.68873 ? ? ? ? ? ? 270 ASP K N   1 
+ATOM 33608 C CA  . ASP K 3 270 ? 120.040 169.273 209.203 1.000 179.70857 ? ? ? ? ? ? 270 ASP K CA  1 
+ATOM 33609 C C   . ASP K 3 270 ? 121.210 169.542 208.266 1.000 179.83521 ? ? ? ? ? ? 270 ASP K C   1 
+ATOM 33610 O O   . ASP K 3 270 ? 122.203 170.165 208.657 1.000 178.71923 ? ? ? ? ? ? 270 ASP K O   1 
+ATOM 33611 C CB  . ASP K 3 270 ? 119.960 167.799 209.639 1.000 181.20104 ? ? ? ? ? ? 270 ASP K CB  1 
+ATOM 33612 C CG  . ASP K 3 270 ? 121.323 167.142 209.950 1.000 183.35773 ? ? ? ? ? ? 270 ASP K CG  1 
+ATOM 33613 O OD1 . ASP K 3 270 ? 121.281 166.082 210.611 1.000 180.44158 ? ? ? ? ? ? 270 ASP K OD1 1 
+ATOM 33614 O OD2 . ASP K 3 270 ? 122.415 167.620 209.584 1.000 185.17116 ? ? ? ? ? ? 270 ASP K OD2 1 
+ATOM 33615 N N   . LEU K 3 271 ? 121.096 169.101 207.012 1.000 171.13883 ? ? ? ? ? ? 271 LEU K N   1 
+ATOM 33616 C CA  . LEU K 3 271 ? 122.166 169.335 206.050 1.000 170.27374 ? ? ? ? ? ? 271 LEU K CA  1 
+ATOM 33617 C C   . LEU K 3 271 ? 122.390 170.824 205.827 1.000 170.83996 ? ? ? ? ? ? 271 LEU K C   1 
+ATOM 33618 O O   . LEU K 3 271 ? 123.536 171.284 205.763 1.000 170.19178 ? ? ? ? ? ? 271 LEU K O   1 
+ATOM 33619 C CB  . LEU K 3 271 ? 121.843 168.639 204.730 1.000 171.21590 ? ? ? ? ? ? 271 LEU K CB  1 
+ATOM 33620 C CG  . LEU K 3 271 ? 123.022 168.187 203.870 1.000 171.22595 ? ? ? ? ? ? 271 LEU K CG  1 
+ATOM 33621 C CD1 . LEU K 3 271 ? 122.617 167.000 203.016 1.000 170.28472 ? ? ? ? ? ? 271 LEU K CD1 1 
+ATOM 33622 C CD2 . LEU K 3 271 ? 123.531 169.328 203.002 1.000 168.38777 ? ? ? ? ? ? 271 LEU K CD2 1 
+ATOM 33623 N N   . MET K 3 272 ? 121.305 171.593 205.708 1.000 173.35692 ? ? ? ? ? ? 272 MET K N   1 
+ATOM 33624 C CA  . MET K 3 272 ? 121.435 173.024 205.456 1.000 172.23914 ? ? ? ? ? ? 272 MET K CA  1 
+ATOM 33625 C C   . MET K 3 272 ? 122.144 173.686 206.632 1.000 175.08391 ? ? ? ? ? ? 272 MET K C   1 
+ATOM 33626 O O   . MET K 3 272 ? 123.076 174.475 206.448 1.000 175.90466 ? ? ? ? ? ? 272 MET K O   1 
+ATOM 33627 C CB  . MET K 3 272 ? 120.041 173.622 205.250 1.000 172.85885 ? ? ? ? ? ? 272 MET K CB  1 
+ATOM 33628 C CG  . MET K 3 272 ? 119.869 175.098 204.806 1.000 176.82937 ? ? ? ? ? ? 272 MET K CG  1 
+ATOM 33629 S SD  . MET K 3 272 ? 120.965 175.831 203.552 1.000 185.21310 ? ? ? ? ? ? 272 MET K SD  1 
+ATOM 33630 C CE  . MET K 3 272 ? 122.369 176.471 204.441 1.000 174.41107 ? ? ? ? ? ? 272 MET K CE  1 
+ATOM 33631 N N   . ALA K 3 273 ? 121.761 173.307 207.857 1.000 174.18775 ? ? ? ? ? ? 273 ALA K N   1 
+ATOM 33632 C CA  . ALA K 3 273 ? 122.367 173.882 209.054 1.000 175.15381 ? ? ? ? ? ? 273 ALA K CA  1 
+ATOM 33633 C C   . ALA K 3 273 ? 123.867 173.624 209.103 1.000 174.05949 ? ? ? ? ? ? 273 ALA K C   1 
+ATOM 33634 O O   . ALA K 3 273 ? 124.641 174.496 209.518 1.000 171.31732 ? ? ? ? ? ? 273 ALA K O   1 
+ATOM 33635 C CB  . ALA K 3 273 ? 121.690 173.321 210.303 1.000 171.35527 ? ? ? ? ? ? 273 ALA K CB  1 
+ATOM 33636 N N   . LYS K 3 274 ? 124.298 172.428 208.696 1.000 166.12645 ? ? ? ? ? ? 274 LYS K N   1 
+ATOM 33637 C CA  . LYS K 3 274 ? 125.729 172.157 208.608 1.000 164.78768 ? ? ? ? ? ? 274 LYS K CA  1 
+ATOM 33638 C C   . LYS K 3 274 ? 126.395 173.081 207.598 1.000 166.89203 ? ? ? ? ? ? 274 LYS K C   1 
+ATOM 33639 O O   . LYS K 3 274 ? 127.540 173.506 207.791 1.000 165.55421 ? ? ? ? ? ? 274 LYS K O   1 
+ATOM 33640 C CB  . LYS K 3 274 ? 125.974 170.697 208.229 1.000 162.75850 ? ? ? ? ? ? 274 LYS K CB  1 
+ATOM 33641 C CG  . LYS K 3 274 ? 126.060 169.740 209.405 1.000 162.12057 ? ? ? ? ? ? 274 LYS K CG  1 
+ATOM 33642 C CD  . LYS K 3 274 ? 126.142 168.294 208.930 1.000 165.89992 ? ? ? ? ? ? 274 LYS K CD  1 
+ATOM 33643 C CE  . LYS K 3 274 ? 127.414 168.043 208.133 1.000 165.20091 ? ? ? ? ? ? 274 LYS K CE  1 
+ATOM 33644 N NZ  . LYS K 3 274 ? 127.460 166.666 207.563 1.000 161.84148 ? ? ? ? ? ? 274 LYS K NZ  1 
+ATOM 33645 N N   . ILE K 3 275 ? 125.695 173.393 206.508 1.000 171.93124 ? ? ? ? ? ? 275 ILE K N   1 
+ATOM 33646 C CA  . ILE K 3 275 ? 126.260 174.251 205.474 1.000 170.02807 ? ? ? ? ? ? 275 ILE K CA  1 
+ATOM 33647 C C   . ILE K 3 275 ? 126.389 175.688 205.969 1.000 171.04448 ? ? ? ? ? ? 275 ILE K C   1 
+ATOM 33648 O O   . ILE K 3 275 ? 127.397 176.356 205.715 1.000 171.47166 ? ? ? ? ? ? 275 ILE K O   1 
+ATOM 33649 C CB  . ILE K 3 275 ? 125.410 174.162 204.195 1.000 170.92186 ? ? ? ? ? ? 275 ILE K CB  1 
+ATOM 33650 C CG1 . ILE K 3 275 ? 125.502 172.761 203.586 1.000 170.36686 ? ? ? ? ? ? 275 ILE K CG1 1 
+ATOM 33651 C CG2 . ILE K 3 275 ? 125.838 175.216 203.192 1.000 170.03624 ? ? ? ? ? ? 275 ILE K CG2 1 
+ATOM 33652 C CD1 . ILE K 3 275 ? 126.901 172.195 203.554 1.000 169.39962 ? ? ? ? ? ? 275 ILE K CD1 1 
+ATOM 33653 N N   . ASN K 3 276 ? 125.381 176.185 206.691 1.000 178.61298 ? ? ? ? ? ? 276 ASN K N   1 
+ATOM 33654 C CA  . ASN K 3 276 ? 125.331 177.588 207.088 1.000 179.53697 ? ? ? ? ? ? 276 ASN K CA  1 
+ATOM 33655 C C   . ASN K 3 276 ? 126.053 177.867 208.401 1.000 179.92380 ? ? ? ? ? ? 276 ASN K C   1 
+ATOM 33656 O O   . ASN K 3 276 ? 125.723 178.845 209.084 1.000 178.41341 ? ? ? ? ? ? 276 ASN K O   1 
+ATOM 33657 C CB  . ASN K 3 276 ? 123.880 178.064 207.178 1.000 180.88456 ? ? ? ? ? ? 276 ASN K CB  1 
+ATOM 33658 C CG  . ASN K 3 276 ? 123.037 177.215 208.114 1.000 183.16424 ? ? ? ? ? ? 276 ASN K CG  1 
+ATOM 33659 O OD1 . ASN K 3 276 ? 123.403 176.983 209.267 1.000 182.64596 ? ? ? ? ? ? 276 ASN K OD1 1 
+ATOM 33660 N ND2 . ASN K 3 276 ? 121.886 176.768 207.626 1.000 182.08762 ? ? ? ? ? ? 276 ASN K ND2 1 
+ATOM 33661 N N   . GLU K 3 277 ? 127.016 177.039 208.782 1.000 187.59092 ? ? ? ? ? ? 277 GLU K N   1 
+ATOM 33662 C CA  . GLU K 3 277 ? 127.790 177.333 209.977 1.000 188.33470 ? ? ? ? ? ? 277 GLU K CA  1 
+ATOM 33663 C C   . GLU K 3 277 ? 128.688 178.545 209.729 1.000 189.81891 ? ? ? ? ? ? 277 GLU K C   1 
+ATOM 33664 O O   . GLU K 3 277 ? 129.296 178.659 208.661 1.000 188.80611 ? ? ? ? ? ? 277 GLU K O   1 
+ATOM 33665 C CB  . GLU K 3 277 ? 128.630 176.124 210.384 1.000 189.08253 ? ? ? ? ? ? 277 GLU K CB  1 
+ATOM 33666 C CG  . GLU K 3 277 ? 129.124 176.157 211.820 1.000 189.51730 ? ? ? ? ? ? 277 GLU K CG  1 
+ATOM 33667 C CD  . GLU K 3 277 ? 130.584 176.555 211.921 1.000 190.51010 ? ? ? ? ? ? 277 GLU K CD  1 
+ATOM 33668 O OE1 . GLU K 3 277 ? 131.371 176.163 211.034 1.000 189.08522 ? ? ? ? ? ? 277 GLU K OE1 1 
+ATOM 33669 O OE2 . GLU K 3 277 ? 130.945 177.261 212.885 1.000 190.22495 ? ? ? ? ? ? 277 GLU K OE2 1 
+ATOM 33670 N N   . PRO K 3 278 ? 128.778 179.468 210.683 1.000 191.87804 ? ? ? ? ? ? 278 PRO K N   1 
+ATOM 33671 C CA  . PRO K 3 278 ? 129.651 180.635 210.513 1.000 190.47143 ? ? ? ? ? ? 278 PRO K CA  1 
+ATOM 33672 C C   . PRO K 3 278 ? 131.115 180.234 210.393 1.000 189.74503 ? ? ? ? ? ? 278 PRO K C   1 
+ATOM 33673 O O   . PRO K 3 278 ? 131.505 179.089 210.627 1.000 186.46992 ? ? ? ? ? ? 278 PRO K O   1 
+ATOM 33674 C CB  . PRO K 3 278 ? 129.384 181.446 211.784 1.000 189.96712 ? ? ? ? ? ? 278 PRO K CB  1 
+ATOM 33675 C CG  . PRO K 3 278 ? 127.977 181.079 212.135 1.000 189.47371 ? ? ? ? ? ? 278 PRO K CG  1 
+ATOM 33676 C CD  . PRO K 3 278 ? 127.938 179.599 211.884 1.000 190.32101 ? ? ? ? ? ? 278 PRO K CD  1 
+ATOM 33677 N N   . LEU K 3 279 ? 131.941 181.213 210.019 1.000 197.73366 ? ? ? ? ? ? 279 LEU K N   1 
+ATOM 33678 C CA  . LEU K 3 279 ? 133.305 180.910 209.588 1.000 196.15485 ? ? ? ? ? ? 279 LEU K CA  1 
+ATOM 33679 C C   . LEU K 3 279 ? 134.223 182.108 209.834 1.000 195.76719 ? ? ? ? ? ? 279 LEU K C   1 
+ATOM 33680 O O   . LEU K 3 279 ? 134.223 183.074 209.067 1.000 195.78947 ? ? ? ? ? ? 279 LEU K O   1 
+ATOM 33681 C CB  . LEU K 3 279 ? 133.292 180.473 208.127 1.000 196.56151 ? ? ? ? ? ? 279 LEU K CB  1 
+ATOM 33682 C CG  . LEU K 3 279 ? 132.817 181.456 207.048 1.000 198.05786 ? ? ? ? ? ? 279 LEU K CG  1 
+ATOM 33683 C CD1 . LEU K 3 279 ? 133.950 182.033 206.202 1.000 196.50923 ? ? ? ? ? ? 279 LEU K CD1 1 
+ATOM 33684 C CD2 . LEU K 3 279 ? 131.763 180.802 206.191 1.000 194.97089 ? ? ? ? ? ? 279 LEU K CD2 1 
+ATOM 33685 N N   . VAL K 3 280 ? 134.983 182.042 210.927 1.000 204.30563 ? ? ? ? ? ? 280 VAL K N   1 
+ATOM 33686 C CA  . VAL K 3 280 ? 136.197 182.830 211.109 1.000 206.02862 ? ? ? ? ? ? 280 VAL K CA  1 
+ATOM 33687 C C   . VAL K 3 280 ? 137.203 181.945 211.830 1.000 205.69614 ? ? ? ? ? ? 280 VAL K C   1 
+ATOM 33688 O O   . VAL K 3 280 ? 136.836 181.044 212.590 1.000 203.79081 ? ? ? ? ? ? 280 VAL K O   1 
+ATOM 33689 C CB  . VAL K 3 280 ? 135.992 184.160 211.890 1.000 206.80231 ? ? ? ? ? ? 280 VAL K CB  1 
+ATOM 33690 C CG1 . VAL K 3 280 ? 134.747 184.904 211.445 1.000 204.26004 ? ? ? ? ? ? 280 VAL K CG1 1 
+ATOM 33691 C CG2 . VAL K 3 280 ? 135.943 183.911 213.386 1.000 204.21471 ? ? ? ? ? ? 280 VAL K CG2 1 
+ATOM 33692 N N   . GLU K 3 281 ? 138.481 182.194 211.576 1.000 206.03985 ? ? ? ? ? ? 281 GLU K N   1 
+ATOM 33693 C CA  . GLU K 3 281 ? 139.528 181.436 212.238 1.000 205.08574 ? ? ? ? ? ? 281 GLU K CA  1 
+ATOM 33694 C C   . GLU K 3 281 ? 139.964 182.145 213.514 1.000 204.40451 ? ? ? ? ? ? 281 GLU K C   1 
+ATOM 33695 O O   . GLU K 3 281 ? 139.850 183.365 213.650 1.000 204.30361 ? ? ? ? ? ? 281 GLU K O   1 
+ATOM 33696 C CB  . GLU K 3 281 ? 140.719 181.221 211.304 1.000 203.55831 ? ? ? ? ? ? 281 GLU K CB  1 
+ATOM 33697 C CG  . GLU K 3 281 ? 140.319 180.876 209.885 1.000 203.32905 ? ? ? ? ? ? 281 GLU K CG  1 
+ATOM 33698 C CD  . GLU K 3 281 ? 139.193 179.863 209.829 1.000 206.32689 ? ? ? ? ? ? 281 GLU K CD  1 
+ATOM 33699 O OE1 . GLU K 3 281 ? 139.356 178.758 210.388 1.000 206.97101 ? ? ? ? ? ? 281 GLU K OE1 1 
+ATOM 33700 O OE2 . GLU K 3 281 ? 138.140 180.179 209.238 1.000 207.17842 ? ? ? ? ? ? 281 GLU K OE2 1 
+ATOM 33701 N N   . CYS K 3 282 ? 140.464 181.357 214.458 1.000 200.80601 ? ? ? ? ? ? 282 CYS K N   1 
+ATOM 33702 C CA  . CYS K 3 282 ? 140.718 181.859 215.799 1.000 200.82600 ? ? ? ? ? ? 282 CYS K CA  1 
+ATOM 33703 C C   . CYS K 3 282 ? 141.997 182.679 215.845 1.000 200.21131 ? ? ? ? ? ? 282 CYS K C   1 
+ATOM 33704 O O   . CYS K 3 282 ? 143.060 182.218 215.419 1.000 199.23155 ? ? ? ? ? ? 282 CYS K O   1 
+ATOM 33705 C CB  . CYS K 3 282 ? 140.816 180.703 216.786 1.000 201.52837 ? ? ? ? ? ? 282 CYS K CB  1 
+ATOM 33706 S SG  . CYS K 3 282 ? 139.244 180.008 217.272 1.000 209.89140 ? ? ? ? ? ? 282 CYS K SG  1 
+ATOM 33707 N N   . LYS K 3 283 ? 141.889 183.899 216.370 1.000 195.40829 ? ? ? ? ? ? 283 LYS K N   1 
+ATOM 33708 C CA  . LYS K 3 283 ? 143.087 184.669 216.677 1.000 195.84026 ? ? ? ? ? ? 283 LYS K CA  1 
+ATOM 33709 C C   . LYS K 3 283 ? 143.839 184.059 217.852 1.000 196.64924 ? ? ? ? ? ? 283 LYS K C   1 
+ATOM 33710 O O   . LYS K 3 283 ? 145.072 183.971 217.826 1.000 193.26217 ? ? ? ? ? ? 283 LYS K O   1 
+ATOM 33711 C CB  . LYS K 3 283 ? 142.719 186.125 216.962 1.000 194.86671 ? ? ? ? ? ? 283 LYS K CB  1 
+ATOM 33712 C CG  . LYS K 3 283 ? 141.531 186.634 216.161 1.000 195.18937 ? ? ? ? ? ? 283 LYS K CG  1 
+ATOM 33713 C CD  . LYS K 3 283 ? 141.849 186.685 214.674 1.000 194.99019 ? ? ? ? ? ? 283 LYS K CD  1 
+ATOM 33714 C CE  . LYS K 3 283 ? 140.765 187.416 213.898 1.000 193.65989 ? ? ? ? ? ? 283 LYS K CE  1 
+ATOM 33715 N NZ  . LYS K 3 283 ? 140.680 188.853 214.276 1.000 193.51135 ? ? ? ? ? ? 283 LYS K NZ  1 
+ATOM 33716 N N   . CYS K 3 284 ? 143.117 183.630 218.894 1.000 208.86473 ? ? ? ? ? ? 284 CYS K N   1 
+ATOM 33717 C CA  . CYS K 3 284 ? 143.780 182.968 220.012 1.000 208.10528 ? ? ? ? ? ? 284 CYS K CA  1 
+ATOM 33718 C C   . CYS K 3 284 ? 144.390 181.652 219.556 1.000 207.99605 ? ? ? ? ? ? 284 CYS K C   1 
+ATOM 33719 O O   . CYS K 3 284 ? 145.527 181.322 219.914 1.000 206.22954 ? ? ? ? ? ? 284 CYS K O   1 
+ATOM 33720 C CB  . CYS K 3 284 ? 142.798 182.700 221.155 1.000 206.46490 ? ? ? ? ? ? 284 CYS K CB  1 
+ATOM 33721 S SG  . CYS K 3 284 ? 141.844 181.151 220.987 1.000 213.53448 ? ? ? ? ? ? 284 CYS K SG  1 
+ATOM 33722 N N   . CYS K 3 285 ? 143.637 180.890 218.765 1.000 202.18327 ? ? ? ? ? ? 285 CYS K N   1 
+ATOM 33723 C CA  . CYS K 3 285 ? 144.061 179.591 218.259 1.000 200.56914 ? ? ? ? ? ? 285 CYS K CA  1 
+ATOM 33724 C C   . CYS K 3 285 ? 144.507 179.772 216.812 1.000 201.16207 ? ? ? ? ? ? 285 CYS K C   1 
+ATOM 33725 O O   . CYS K 3 285 ? 143.776 179.486 215.864 1.000 200.46155 ? ? ? ? ? ? 285 CYS K O   1 
+ATOM 33726 C CB  . CYS K 3 285 ? 142.926 178.588 218.385 1.000 199.24067 ? ? ? ? ? ? 285 CYS K CB  1 
+ATOM 33727 S SG  . CYS K 3 285 ? 143.298 176.916 217.888 1.000 207.22089 ? ? ? ? ? ? 285 CYS K SG  1 
+ATOM 33728 N N   . LYS K 3 286 ? 145.728 180.275 216.654 1.000 191.95270 ? ? ? ? ? ? 286 LYS K N   1 
+ATOM 33729 C CA  . LYS K 3 286 ? 146.289 180.480 215.326 1.000 191.70630 ? ? ? ? ? ? 286 LYS K CA  1 
+ATOM 33730 C C   . LYS K 3 286 ? 146.309 179.167 214.556 1.000 191.65429 ? ? ? ? ? ? 286 LYS K C   1 
+ATOM 33731 O O   . LYS K 3 286 ? 146.711 178.128 215.086 1.000 190.04868 ? ? ? ? ? ? 286 LYS K O   1 
+ATOM 33732 C CB  . LYS K 3 286 ? 147.699 181.057 215.436 1.000 191.43590 ? ? ? ? ? ? 286 LYS K CB  1 
+ATOM 33733 C CG  . LYS K 3 286 ? 148.410 181.228 214.107 1.000 191.23461 ? ? ? ? ? ? 286 LYS K CG  1 
+ATOM 33734 C CD  . LYS K 3 286 ? 149.827 181.733 214.312 1.000 191.41842 ? ? ? ? ? ? 286 LYS K CD  1 
+ATOM 33735 C CE  . LYS K 3 286 ? 150.643 180.758 215.146 1.000 190.93737 ? ? ? ? ? ? 286 LYS K CE  1 
+ATOM 33736 N NZ  . LYS K 3 286 ? 150.782 179.436 214.477 1.000 190.06336 ? ? ? ? ? ? 286 LYS K NZ  1 
+ATOM 33737 N N   . GLY K 3 287 ? 145.870 179.218 213.300 1.000 186.05901 ? ? ? ? ? ? 287 GLY K N   1 
+ATOM 33738 C CA  . GLY K 3 287 ? 145.739 177.990 212.545 1.000 186.36518 ? ? ? ? ? ? 287 GLY K CA  1 
+ATOM 33739 C C   . GLY K 3 287 ? 144.612 177.128 213.088 1.000 188.69258 ? ? ? ? ? ? 287 GLY K C   1 
+ATOM 33740 O O   . GLY K 3 287 ? 143.593 177.623 213.582 1.000 188.88090 ? ? ? ? ? ? 287 GLY K O   1 
+ATOM 33741 N N   . ARG K 3 288 ? 144.809 175.815 213.001 1.000 187.64922 ? ? ? ? ? ? 288 ARG K N   1 
+ATOM 33742 C CA  . ARG K 3 288 ? 143.820 174.814 213.427 1.000 187.84820 ? ? ? ? ? ? 288 ARG K CA  1 
+ATOM 33743 C C   . ARG K 3 288 ? 142.524 175.102 212.670 1.000 192.77877 ? ? ? ? ? ? 288 ARG K C   1 
+ATOM 33744 O O   . ARG K 3 288 ? 142.545 175.141 211.429 1.000 192.21221 ? ? ? ? ? ? 288 ARG K O   1 
+ATOM 33745 C CB  . ARG K 3 288 ? 143.710 174.796 214.947 1.000 185.41085 ? ? ? ? ? ? 288 ARG K CB  1 
+ATOM 33746 C CG  . ARG K 3 288 ? 144.943 174.255 215.655 1.000 184.47794 ? ? ? ? ? ? 288 ARG K CG  1 
+ATOM 33747 C CD  . ARG K 3 288 ? 144.615 173.858 217.087 1.000 185.50048 ? ? ? ? ? ? 288 ARG K CD  1 
+ATOM 33748 N NE  . ARG K 3 288 ? 145.762 173.321 217.809 1.000 186.68829 ? ? ? ? ? ? 288 ARG K NE  1 
+ATOM 33749 C CZ  . ARG K 3 288 ? 146.766 174.051 218.277 1.000 185.38879 ? ? ? ? ? ? 288 ARG K CZ  1 
+ATOM 33750 N NH1 . ARG K 3 288 ? 146.813 175.361 218.097 1.000 183.75127 ? ? ? ? ? ? 288 ARG K NH1 1 
+ATOM 33751 N NH2 . ARG K 3 288 ? 147.748 173.451 218.942 1.000 183.27504 ? ? ? ? ? ? 288 ARG K NH2 1 
+ATOM 33752 N N   . GLY K 3 289 ? 141.395 175.308 213.346 1.000 206.29273 ? ? ? ? ? ? 289 GLY K N   1 
+ATOM 33753 C CA  . GLY K 3 289 ? 140.130 175.412 212.645 1.000 204.08440 ? ? ? ? ? ? 289 GLY K CA  1 
+ATOM 33754 C C   . GLY K 3 289 ? 139.311 176.663 212.899 1.000 201.74405 ? ? ? ? ? ? 289 GLY K C   1 
+ATOM 33755 O O   . GLY K 3 289 ? 139.850 177.769 212.996 1.000 198.69994 ? ? ? ? ? ? 289 GLY K O   1 
+ATOM 33756 N N   . VAL K 3 290 ? 137.999 176.483 213.020 1.000 198.46896 ? ? ? ? ? ? 290 VAL K N   1 
+ATOM 33757 C CA  . VAL K 3 290 ? 137.037 177.572 212.944 1.000 197.72609 ? ? ? ? ? ? 290 VAL K CA  1 
+ATOM 33758 C C   . VAL K 3 290 ? 136.390 177.785 214.308 1.000 197.80621 ? ? ? ? ? ? 290 VAL K C   1 
+ATOM 33759 O O   . VAL K 3 290 ? 136.404 176.912 215.182 1.000 195.56414 ? ? ? ? ? ? 290 VAL K O   1 
+ATOM 33760 C CB  . VAL K 3 290 ? 135.970 177.285 211.865 1.000 197.73145 ? ? ? ? ? ? 290 VAL K CB  1 
+ATOM 33761 C CG1 . VAL K 3 290 ? 134.955 176.269 212.374 1.000 197.18156 ? ? ? ? ? ? 290 VAL K CG1 1 
+ATOM 33762 C CG2 . VAL K 3 290 ? 135.287 178.562 211.411 1.000 197.71348 ? ? ? ? ? ? 290 VAL K CG2 1 
+ATOM 33763 N N   . ILE K 3 291 ? 135.819 178.975 214.486 1.000 199.66249 ? ? ? ? ? ? 291 ILE K N   1 
+ATOM 33764 C CA  . ILE K 3 291 ? 135.057 179.328 215.677 1.000 199.79601 ? ? ? ? ? ? 291 ILE K CA  1 
+ATOM 33765 C C   . ILE K 3 291 ? 133.758 179.989 215.237 1.000 201.00441 ? ? ? ? ? ? 291 ILE K C   1 
+ATOM 33766 O O   . ILE K 3 291 ? 133.733 180.732 214.249 1.000 199.49286 ? ? ? ? ? ? 291 ILE K O   1 
+ATOM 33767 C CB  . ILE K 3 291 ? 135.857 180.257 216.615 1.000 199.16417 ? ? ? ? ? ? 291 ILE K CB  1 
+ATOM 33768 C CG1 . ILE K 3 291 ? 135.004 180.714 217.800 1.000 197.21016 ? ? ? ? ? ? 291 ILE K CG1 1 
+ATOM 33769 C CG2 . ILE K 3 291 ? 136.388 181.455 215.855 1.000 196.63029 ? ? ? ? ? ? 291 ILE K CG2 1 
+ATOM 33770 C CD1 . ILE K 3 291 ? 134.633 179.598 218.750 1.000 196.84400 ? ? ? ? ? ? 291 ILE K CD1 1 
+ATOM 33771 N N   . LEU K 3 292 ? 132.678 179.701 215.960 1.000 197.90391 ? ? ? ? ? ? 292 LEU K N   1 
+ATOM 33772 C CA  . LEU K 3 292 ? 131.381 180.293 215.663 1.000 196.35661 ? ? ? ? ? ? 292 LEU K CA  1 
+ATOM 33773 C C   . LEU K 3 292 ? 131.459 181.815 215.705 1.000 195.75882 ? ? ? ? ? ? 292 LEU K C   1 
+ATOM 33774 O O   . LEU K 3 292 ? 132.049 182.399 216.618 1.000 196.72724 ? ? ? ? ? ? 292 LEU K O   1 
+ATOM 33775 C CB  . LEU K 3 292 ? 130.342 179.791 216.669 1.000 194.98881 ? ? ? ? ? ? 292 LEU K CB  1 
+ATOM 33776 C CG  . LEU K 3 292 ? 128.907 179.509 216.216 1.000 193.83253 ? ? ? ? ? ? 292 LEU K CG  1 
+ATOM 33777 C CD1 . LEU K 3 292 ? 128.221 180.762 215.694 1.000 192.94089 ? ? ? ? ? ? 292 LEU K CD1 1 
+ATOM 33778 C CD2 . LEU K 3 292 ? 128.885 178.404 215.175 1.000 193.87883 ? ? ? ? ? ? 292 LEU K CD2 1 
+ATOM 33779 N N   . ASN K 3 293 ? 130.861 182.456 214.706 1.000 183.54147 ? ? ? ? ? ? 293 ASN K N   1 
+ATOM 33780 C CA  . ASN K 3 293 ? 130.772 183.912 214.679 1.000 184.90949 ? ? ? ? ? ? 293 ASN K CA  1 
+ATOM 33781 C C   . ASN K 3 293 ? 129.420 184.361 214.134 1.000 183.82669 ? ? ? ? ? ? 293 ASN K C   1 
+ATOM 33782 O O   . ASN K 3 293 ? 129.181 185.554 213.948 1.000 181.60741 ? ? ? ? ? ? 293 ASN K O   1 
+ATOM 33783 C CB  . ASN K 3 293 ? 131.900 184.514 213.840 1.000 185.22003 ? ? ? ? ? ? 293 ASN K CB  1 
+ATOM 33784 C CG  . ASN K 3 293 ? 131.575 184.542 212.361 1.000 185.57262 ? ? ? ? ? ? 293 ASN K CG  1 
+ATOM 33785 O OD1 . ASN K 3 293 ? 131.695 183.532 211.669 1.000 186.37134 ? ? ? ? ? ? 293 ASN K OD1 1 
+ATOM 33786 N ND2 . ASN K 3 293 ? 131.165 185.704 211.866 1.000 182.06200 ? ? ? ? ? ? 293 ASN K ND2 1 
+ATOM 33787 N N   . LYS L 3 132 ? 218.770 149.490 204.990 1.000 179.94082 ? ? ? ? ? ? 132 LYS L N   1 
+ATOM 33788 C CA  . LYS L 3 132 ? 217.962 148.398 204.459 1.000 183.68579 ? ? ? ? ? ? 132 LYS L CA  1 
+ATOM 33789 C C   . LYS L 3 132 ? 217.315 148.792 203.136 1.000 184.33556 ? ? ? ? ? ? 132 LYS L C   1 
+ATOM 33790 O O   . LYS L 3 132 ? 217.070 149.971 202.881 1.000 180.74525 ? ? ? ? ? ? 132 LYS L O   1 
+ATOM 33791 C CB  . LYS L 3 132 ? 216.888 147.987 205.467 1.000 181.09320 ? ? ? ? ? ? 132 LYS L CB  1 
+ATOM 33792 C CG  . LYS L 3 132 ? 215.900 149.091 205.800 1.000 181.17090 ? ? ? ? ? ? 132 LYS L CG  1 
+ATOM 33793 C CD  . LYS L 3 132 ? 215.291 148.889 207.176 1.000 180.27697 ? ? ? ? ? ? 132 LYS L CD  1 
+ATOM 33794 C CE  . LYS L 3 132 ? 215.023 150.220 207.858 1.000 181.02220 ? ? ? ? ? ? 132 LYS L CE  1 
+ATOM 33795 N NZ  . LYS L 3 132 ? 214.442 150.041 209.217 1.000 180.52692 ? ? ? ? ? ? 132 LYS L NZ  1 
+ATOM 33796 N N   . LEU L 3 133 ? 217.043 147.799 202.298 1.000 194.08750 ? ? ? ? ? ? 133 LEU L N   1 
+ATOM 33797 C CA  . LEU L 3 133 ? 216.406 148.017 201.009 1.000 194.30642 ? ? ? ? ? ? 133 LEU L CA  1 
+ATOM 33798 C C   . LEU L 3 133 ? 214.929 147.652 201.083 1.000 194.10308 ? ? ? ? ? ? 133 LEU L C   1 
+ATOM 33799 O O   . LEU L 3 133 ? 214.525 146.765 201.840 1.000 190.28831 ? ? ? ? ? ? 133 LEU L O   1 
+ATOM 33800 C CB  . LEU L 3 133 ? 217.093 147.203 199.911 1.000 193.31950 ? ? ? ? ? ? 133 LEU L CB  1 
+ATOM 33801 C CG  . LEU L 3 133 ? 217.287 147.910 198.567 1.000 190.60946 ? ? ? ? ? ? 133 LEU L CG  1 
+ATOM 33802 C CD1 . LEU L 3 133 ? 217.630 149.379 198.770 1.000 188.00896 ? ? ? ? ? ? 133 LEU L CD1 1 
+ATOM 33803 C CD2 . LEU L 3 133 ? 218.362 147.217 197.744 1.000 188.34807 ? ? ? ? ? ? 133 LEU L CD2 1 
+ATOM 33804 N N   . GLN L 3 134 ? 214.123 148.359 200.289 1.000 209.53609 ? ? ? ? ? ? 134 GLN L N   1 
+ATOM 33805 C CA  . GLN L 3 134 ? 212.681 148.135 200.299 1.000 209.62814 ? ? ? ? ? ? 134 GLN L CA  1 
+ATOM 33806 C C   . GLN L 3 134 ? 212.335 146.728 199.826 1.000 210.51435 ? ? ? ? ? ? 134 GLN L C   1 
+ATOM 33807 O O   . GLN L 3 134 ? 211.536 146.028 200.458 1.000 210.00426 ? ? ? ? ? ? 134 GLN L O   1 
+ATOM 33808 C CB  . GLN L 3 134 ? 211.987 149.181 199.428 1.000 209.25548 ? ? ? ? ? ? 134 GLN L CB  1 
+ATOM 33809 C CG  . GLN L 3 134 ? 211.987 150.576 200.022 1.000 208.96077 ? ? ? ? ? ? 134 GLN L CG  1 
+ATOM 33810 C CD  . GLN L 3 134 ? 211.656 151.647 199.000 1.000 210.02745 ? ? ? ? ? ? 134 GLN L CD  1 
+ATOM 33811 O OE1 . GLN L 3 134 ? 211.060 152.672 199.329 1.000 209.56982 ? ? ? ? ? ? 134 GLN L OE1 1 
+ATOM 33812 N NE2 . GLN L 3 134 ? 212.044 151.413 197.752 1.000 208.62046 ? ? ? ? ? ? 134 GLN L NE2 1 
+ATOM 33813 N N   . SER L 3 135 ? 212.948 146.292 198.724 1.000 202.78831 ? ? ? ? ? ? 135 SER L N   1 
+ATOM 33814 C CA  . SER L 3 135 ? 212.670 144.993 198.105 1.000 201.46979 ? ? ? ? ? ? 135 SER L CA  1 
+ATOM 33815 C C   . SER L 3 135 ? 211.168 144.789 197.905 1.000 201.40624 ? ? ? ? ? ? 135 SER L C   1 
+ATOM 33816 O O   . SER L 3 135 ? 210.605 143.741 198.225 1.000 198.72753 ? ? ? ? ? ? 135 SER L O   1 
+ATOM 33817 C CB  . SER L 3 135 ? 213.280 143.843 198.915 1.000 199.79421 ? ? ? ? ? ? 135 SER L CB  1 
+ATOM 33818 O OG  . SER L 3 135 ? 213.161 144.043 200.313 1.000 199.14066 ? ? ? ? ? ? 135 SER L OG  1 
+ATOM 33819 N N   . HIS L 3 136 ? 210.517 145.817 197.365 1.000 197.41310 ? ? ? ? ? ? 136 HIS L N   1 
+ATOM 33820 C CA  . HIS L 3 136 ? 209.080 145.810 197.142 1.000 195.27899 ? ? ? ? ? ? 136 HIS L CA  1 
+ATOM 33821 C C   . HIS L 3 136 ? 208.782 146.261 195.719 1.000 196.22850 ? ? ? ? ? ? 136 HIS L C   1 
+ATOM 33822 O O   . HIS L 3 136 ? 209.578 146.968 195.096 1.000 196.73269 ? ? ? ? ? ? 136 HIS L O   1 
+ATOM 33823 C CB  . HIS L 3 136 ? 208.357 146.716 198.141 1.000 194.79149 ? ? ? ? ? ? 136 HIS L CB  1 
+ATOM 33824 C CG  . HIS L 3 136 ? 208.338 148.157 197.741 1.000 196.27479 ? ? ? ? ? ? 136 HIS L CG  1 
+ATOM 33825 N ND1 . HIS L 3 136 ? 209.468 148.832 197.333 1.000 197.83946 ? ? ? ? ? ? 136 HIS L ND1 1 
+ATOM 33826 C CD2 . HIS L 3 136 ? 207.326 149.054 197.693 1.000 195.75062 ? ? ? ? ? ? 136 HIS L CD2 1 
+ATOM 33827 C CE1 . HIS L 3 136 ? 209.152 150.081 197.045 1.000 197.19908 ? ? ? ? ? ? 136 HIS L CE1 1 
+ATOM 33828 N NE2 . HIS L 3 136 ? 207.858 150.242 197.255 1.000 196.59126 ? ? ? ? ? ? 136 HIS L NE2 1 
+ATOM 33829 N N   . ASN L 3 137 ? 207.622 145.846 195.211 1.000 185.56120 ? ? ? ? ? ? 137 ASN L N   1 
+ATOM 33830 C CA  . ASN L 3 137 ? 207.280 146.094 193.816 1.000 185.92836 ? ? ? ? ? ? 137 ASN L CA  1 
+ATOM 33831 C C   . ASN L 3 137 ? 206.390 147.316 193.625 1.000 184.44568 ? ? ? ? ? ? 137 ASN L C   1 
+ATOM 33832 O O   . ASN L 3 137 ? 206.617 148.102 192.699 1.000 184.27663 ? ? ? ? ? ? 137 ASN L O   1 
+ATOM 33833 C CB  . ASN L 3 137 ? 206.596 144.861 193.218 1.000 184.31123 ? ? ? ? ? ? 137 ASN L CB  1 
+ATOM 33834 C CG  . ASN L 3 137 ? 205.565 144.260 194.149 1.000 183.12735 ? ? ? ? ? ? 137 ASN L CG  1 
+ATOM 33835 O OD1 . ASN L 3 137 ? 205.015 144.945 195.010 1.000 182.15932 ? ? ? ? ? ? 137 ASN L OD1 1 
+ATOM 33836 N ND2 . ASN L 3 137 ? 205.296 142.971 193.981 1.000 181.34729 ? ? ? ? ? ? 137 ASN L ND2 1 
+ATOM 33837 N N   . PHE L 3 138 ? 205.378 147.493 194.472 1.000 184.88681 ? ? ? ? ? ? 138 PHE L N   1 
+ATOM 33838 C CA  . PHE L 3 138 ? 204.420 148.571 194.268 1.000 185.10809 ? ? ? ? ? ? 138 PHE L CA  1 
+ATOM 33839 C C   . PHE L 3 138 ? 205.080 149.932 194.457 1.000 184.93790 ? ? ? ? ? ? 138 PHE L C   1 
+ATOM 33840 O O   . PHE L 3 138 ? 205.836 150.150 195.407 1.000 183.46895 ? ? ? ? ? ? 138 PHE L O   1 
+ATOM 33841 C CB  . PHE L 3 138 ? 203.232 148.420 195.220 1.000 185.75895 ? ? ? ? ? ? 138 PHE L CB  1 
+ATOM 33842 C CG  . PHE L 3 138 ? 203.617 148.143 196.647 1.000 188.58104 ? ? ? ? ? ? 138 PHE L CG  1 
+ATOM 33843 C CD1 . PHE L 3 138 ? 203.832 149.183 197.534 1.000 187.65358 ? ? ? ? ? ? 138 PHE L CD1 1 
+ATOM 33844 C CD2 . PHE L 3 138 ? 203.741 146.843 197.106 1.000 187.61858 ? ? ? ? ? ? 138 PHE L CD2 1 
+ATOM 33845 C CE1 . PHE L 3 138 ? 204.177 148.932 198.848 1.000 186.79660 ? ? ? ? ? ? 138 PHE L CE1 1 
+ATOM 33846 C CE2 . PHE L 3 138 ? 204.088 146.586 198.419 1.000 185.40042 ? ? ? ? ? ? 138 PHE L CE2 1 
+ATOM 33847 C CZ  . PHE L 3 138 ? 204.306 147.632 199.290 1.000 185.63149 ? ? ? ? ? ? 138 PHE L CZ  1 
+ATOM 33848 N N   . ASN L 3 139 ? 204.791 150.850 193.540 1.000 174.72465 ? ? ? ? ? ? 139 ASN L N   1 
+ATOM 33849 C CA  . ASN L 3 139 ? 205.385 152.177 193.597 1.000 175.19808 ? ? ? ? ? ? 139 ASN L CA  1 
+ATOM 33850 C C   . ASN L 3 139 ? 204.768 152.997 194.723 1.000 176.51075 ? ? ? ? ? ? 139 ASN L C   1 
+ATOM 33851 O O   . ASN L 3 139 ? 203.637 152.757 195.150 1.000 175.90842 ? ? ? ? ? ? 139 ASN L O   1 
+ATOM 33852 C CB  . ASN L 3 139 ? 205.205 152.902 192.265 1.000 172.80484 ? ? ? ? ? ? 139 ASN L CB  1 
+ATOM 33853 C CG  . ASN L 3 139 ? 203.798 153.421 192.072 1.000 172.85836 ? ? ? ? ? ? 139 ASN L CG  1 
+ATOM 33854 O OD1 . ASN L 3 139 ? 202.823 152.734 192.376 1.000 174.36190 ? ? ? ? ? ? 139 ASN L OD1 1 
+ATOM 33855 N ND2 . ASN L 3 139 ? 203.682 154.644 191.569 1.000 170.98717 ? ? ? ? ? ? 139 ASN L ND2 1 
+ATOM 33856 N N   . LEU L 3 140 ? 205.528 153.978 195.201 1.000 177.82868 ? ? ? ? ? ? 140 LEU L N   1 
+ATOM 33857 C CA  . LEU L 3 140 ? 205.111 154.837 196.299 1.000 175.95195 ? ? ? ? ? ? 140 LEU L CA  1 
+ATOM 33858 C C   . LEU L 3 140 ? 205.156 156.292 195.863 1.000 174.10891 ? ? ? ? ? ? 140 LEU L C   1 
+ATOM 33859 O O   . LEU L 3 140 ? 206.091 156.717 195.178 1.000 172.26451 ? ? ? ? ? ? 140 LEU L O   1 
+ATOM 33860 C CB  . LEU L 3 140 ? 206.004 154.638 197.522 1.000 174.35222 ? ? ? ? ? ? 140 LEU L CB  1 
+ATOM 33861 C CG  . LEU L 3 140 ? 206.363 153.188 197.838 1.000 175.52589 ? ? ? ? ? ? 140 LEU L CG  1 
+ATOM 33862 C CD1 . LEU L 3 140 ? 207.358 153.132 198.974 1.000 175.50578 ? ? ? ? ? ? 140 LEU L CD1 1 
+ATOM 33863 C CD2 . LEU L 3 140 ? 205.116 152.398 198.182 1.000 175.95023 ? ? ? ? ? ? 140 LEU L CD2 1 
+ATOM 33864 N N   . ASN L 3 141 ? 204.142 157.051 196.263 1.000 178.82855 ? ? ? ? ? ? 141 ASN L N   1 
+ATOM 33865 C CA  . ASN L 3 141 ? 204.062 158.477 195.980 1.000 179.53570 ? ? ? ? ? ? 141 ASN L CA  1 
+ATOM 33866 C C   . ASN L 3 141 ? 204.191 159.247 197.285 1.000 179.81190 ? ? ? ? ? ? 141 ASN L C   1 
+ATOM 33867 O O   . ASN L 3 141 ? 203.550 158.900 198.282 1.000 180.19994 ? ? ? ? ? ? 141 ASN L O   1 
+ATOM 33868 C CB  . ASN L 3 141 ? 202.748 158.829 195.282 1.000 180.20858 ? ? ? ? ? ? 141 ASN L CB  1 
+ATOM 33869 C CG  . ASN L 3 141 ? 202.175 157.669 194.495 1.000 181.50074 ? ? ? ? ? ? 141 ASN L CG  1 
+ATOM 33870 O OD1 . ASN L 3 141 ? 202.909 156.817 193.996 1.000 181.76985 ? ? ? ? ? ? 141 ASN L OD1 1 
+ATOM 33871 N ND2 . ASN L 3 141 ? 200.853 157.630 194.380 1.000 180.81841 ? ? ? ? ? ? 141 ASN L ND2 1 
+ATOM 33872 N N   . TYR L 3 142 ? 205.020 160.284 197.276 1.000 179.59931 ? ? ? ? ? ? 142 TYR L N   1 
+ATOM 33873 C CA  . TYR L 3 142 ? 205.307 161.070 198.465 1.000 178.91235 ? ? ? ? ? ? 142 TYR L CA  1 
+ATOM 33874 C C   . TYR L 3 142 ? 204.550 162.392 198.422 1.000 178.44559 ? ? ? ? ? ? 142 TYR L C   1 
+ATOM 33875 O O   . TYR L 3 142 ? 203.885 162.728 197.440 1.000 178.17748 ? ? ? ? ? ? 142 TYR L O   1 
+ATOM 33876 C CB  . TYR L 3 142 ? 206.813 161.314 198.590 1.000 177.01016 ? ? ? ? ? ? 142 TYR L CB  1 
+ATOM 33877 C CG  . TYR L 3 142 ? 207.632 160.045 198.681 1.000 179.57590 ? ? ? ? ? ? 142 TYR L CG  1 
+ATOM 33878 C CD1 . TYR L 3 142 ? 207.045 158.838 199.035 1.000 179.63639 ? ? ? ? ? ? 142 TYR L CD1 1 
+ATOM 33879 C CD2 . TYR L 3 142 ? 208.987 160.050 198.391 1.000 179.74740 ? ? ? ? ? ? 142 TYR L CD2 1 
+ATOM 33880 C CE1 . TYR L 3 142 ? 207.786 157.679 199.109 1.000 178.58838 ? ? ? ? ? ? 142 TYR L CE1 1 
+ATOM 33881 C CE2 . TYR L 3 142 ? 209.736 158.894 198.464 1.000 179.77332 ? ? ? ? ? ? 142 TYR L CE2 1 
+ATOM 33882 C CZ  . TYR L 3 142 ? 209.131 157.712 198.824 1.000 179.13098 ? ? ? ? ? ? 142 TYR L CZ  1 
+ATOM 33883 O OH  . TYR L 3 142 ? 209.873 156.556 198.899 1.000 177.34190 ? ? ? ? ? ? 142 TYR L OH  1 
+ATOM 33884 N N   . ASN L 3 143 ? 204.659 163.148 199.510 1.000 179.17632 ? ? ? ? ? ? 143 ASN L N   1 
+ATOM 33885 C CA  . ASN L 3 143 ? 203.958 164.418 199.600 1.000 180.74721 ? ? ? ? ? ? 143 ASN L CA  1 
+ATOM 33886 C C   . ASN L 3 143 ? 204.583 165.444 198.660 1.000 181.21309 ? ? ? ? ? ? 143 ASN L C   1 
+ATOM 33887 O O   . ASN L 3 143 ? 205.733 165.321 198.229 1.000 179.13112 ? ? ? ? ? ? 143 ASN L O   1 
+ATOM 33888 C CB  . ASN L 3 143 ? 203.969 164.941 201.036 1.000 179.96517 ? ? ? ? ? ? 143 ASN L CB  1 
+ATOM 33889 C CG  . ASN L 3 143 ? 202.863 164.344 201.882 1.000 180.98524 ? ? ? ? ? ? 143 ASN L CG  1 
+ATOM 33890 O OD1 . ASN L 3 143 ? 201.726 164.813 201.859 1.000 178.89660 ? ? ? ? ? ? 143 ASN L OD1 1 
+ATOM 33891 N ND2 . ASN L 3 143 ? 203.193 163.300 202.633 1.000 180.08803 ? ? ? ? ? ? 143 ASN L ND2 1 
+ATOM 33892 N N   . LEU L 3 144 ? 203.796 166.472 198.337 1.000 180.12892 ? ? ? ? ? ? 144 LEU L N   1 
+ATOM 33893 C CA  . LEU L 3 144 ? 204.250 167.504 197.413 1.000 180.02636 ? ? ? ? ? ? 144 LEU L CA  1 
+ATOM 33894 C C   . LEU L 3 144 ? 205.389 168.341 197.981 1.000 178.09395 ? ? ? ? ? ? 144 LEU L C   1 
+ATOM 33895 O O   . LEU L 3 144 ? 206.075 169.027 197.217 1.000 172.68373 ? ? ? ? ? ? 144 LEU L O   1 
+ATOM 33896 C CB  . LEU L 3 144 ? 203.077 168.409 197.027 1.000 178.08360 ? ? ? ? ? ? 144 LEU L CB  1 
+ATOM 33897 C CG  . LEU L 3 144 ? 202.315 169.086 198.170 1.000 175.80003 ? ? ? ? ? ? 144 LEU L CG  1 
+ATOM 33898 C CD1 . LEU L 3 144 ? 202.695 170.555 198.286 1.000 172.18603 ? ? ? ? ? ? 144 LEU L CD1 1 
+ATOM 33899 C CD2 . LEU L 3 144 ? 200.813 168.932 197.981 1.000 172.27491 ? ? ? ? ? ? 144 LEU L CD2 1 
+ATOM 33900 N N   . LEU L 3 145 ? 205.608 168.298 199.292 1.000 190.70189 ? ? ? ? ? ? 145 LEU L N   1 
+ATOM 33901 C CA  . LEU L 3 145 ? 206.613 169.126 199.942 1.000 192.01830 ? ? ? ? ? ? 145 LEU L CA  1 
+ATOM 33902 C C   . LEU L 3 145 ? 207.756 168.336 200.558 1.000 191.61433 ? ? ? ? ? ? 145 LEU L C   1 
+ATOM 33903 O O   . LEU L 3 145 ? 208.872 168.854 200.632 1.000 190.52150 ? ? ? ? ? ? 145 LEU L O   1 
+ATOM 33904 C CB  . LEU L 3 145 ? 205.956 169.991 201.034 1.000 191.39956 ? ? ? ? ? ? 145 LEU L CB  1 
+ATOM 33905 C CG  . LEU L 3 145 ? 206.729 171.145 201.686 1.000 189.55114 ? ? ? ? ? ? 145 LEU L CG  1 
+ATOM 33906 C CD1 . LEU L 3 145 ? 207.501 170.691 202.923 1.000 187.55500 ? ? ? ? ? ? 145 LEU L CD1 1 
+ATOM 33907 C CD2 . LEU L 3 145 ? 207.653 171.830 200.686 1.000 187.29750 ? ? ? ? ? ? 145 LEU L CD2 1 
+ATOM 33908 N N   . ASP L 3 146 ? 207.519 167.099 200.988 1.000 193.81375 ? ? ? ? ? ? 146 ASP L N   1 
+ATOM 33909 C CA  . ASP L 3 146 ? 208.519 166.359 201.746 1.000 193.23252 ? ? ? ? ? ? 146 ASP L CA  1 
+ATOM 33910 C C   . ASP L 3 146 ? 209.635 165.792 200.880 1.000 193.58758 ? ? ? ? ? ? 146 ASP L C   1 
+ATOM 33911 O O   . ASP L 3 146 ? 210.578 165.213 201.426 1.000 192.93776 ? ? ? ? ? ? 146 ASP L O   1 
+ATOM 33912 C CB  . ASP L 3 146 ? 207.849 165.230 202.538 1.000 192.54961 ? ? ? ? ? ? 146 ASP L CB  1 
+ATOM 33913 C CG  . ASP L 3 146 ? 207.180 164.196 201.648 1.000 193.97224 ? ? ? ? ? ? 146 ASP L CG  1 
+ATOM 33914 O OD1 . ASP L 3 146 ? 207.145 164.385 200.414 1.000 193.76275 ? ? ? ? ? ? 146 ASP L OD1 1 
+ATOM 33915 O OD2 . ASP L 3 146 ? 206.672 163.192 202.190 1.000 192.45374 ? ? ? ? ? ? 146 ASP L OD2 1 
+ATOM 33916 N N   . ARG L 3 147 ? 209.553 165.928 199.557 1.000 191.33450 ? ? ? ? ? ? 147 ARG L N   1 
+ATOM 33917 C CA  . ARG L 3 147 ? 210.573 165.380 198.671 1.000 191.65132 ? ? ? ? ? ? 147 ARG L CA  1 
+ATOM 33918 C C   . ARG L 3 147 ? 211.713 166.354 198.411 1.000 190.87276 ? ? ? ? ? ? 147 ARG L C   1 
+ATOM 33919 O O   . ARG L 3 147 ? 212.854 165.921 198.208 1.000 188.84786 ? ? ? ? ? ? 147 ARG L O   1 
+ATOM 33920 C CB  . ARG L 3 147 ? 209.915 164.921 197.353 1.000 189.61232 ? ? ? ? ? ? 147 ARG L CB  1 
+ATOM 33921 C CG  . ARG L 3 147 ? 210.738 164.941 196.030 1.000 189.36942 ? ? ? ? ? ? 147 ARG L CG  1 
+ATOM 33922 C CD  . ARG L 3 147 ? 211.040 166.334 195.443 1.000 191.17321 ? ? ? ? ? ? 147 ARG L CD  1 
+ATOM 33923 N NE  . ARG L 3 147 ? 211.956 166.273 194.308 1.000 191.95743 ? ? ? ? ? ? 147 ARG L NE  1 
+ATOM 33924 C CZ  . ARG L 3 147 ? 212.533 167.330 193.750 1.000 189.75123 ? ? ? ? ? ? 147 ARG L CZ  1 
+ATOM 33925 N NH1 . ARG L 3 147 ? 212.308 168.556 194.194 1.000 188.34033 ? ? ? ? ? ? 147 ARG L NH1 1 
+ATOM 33926 N NH2 . ARG L 3 147 ? 213.359 167.152 192.723 1.000 185.91699 ? ? ? ? ? ? 147 ARG L NH2 1 
+ATOM 33927 N N   . ILE L 3 148 ? 211.430 167.657 198.421 1.000 187.30854 ? ? ? ? ? ? 148 ILE L N   1 
+ATOM 33928 C CA  . ILE L 3 148 ? 212.382 168.638 197.909 1.000 187.38933 ? ? ? ? ? ? 148 ILE L CA  1 
+ATOM 33929 C C   . ILE L 3 148 ? 213.635 168.686 198.776 1.000 186.72316 ? ? ? ? ? ? 148 ILE L C   1 
+ATOM 33930 O O   . ILE L 3 148 ? 214.761 168.647 198.267 1.000 185.06825 ? ? ? ? ? ? 148 ILE L O   1 
+ATOM 33931 C CB  . ILE L 3 148 ? 211.714 170.020 197.804 1.000 187.86290 ? ? ? ? ? ? 148 ILE L CB  1 
+ATOM 33932 C CG1 . ILE L 3 148 ? 210.596 169.988 196.760 1.000 185.53119 ? ? ? ? ? ? 148 ILE L CG1 1 
+ATOM 33933 C CG2 . ILE L 3 148 ? 212.744 171.087 197.464 1.000 184.79361 ? ? ? ? ? ? 148 ILE L CG2 1 
+ATOM 33934 C CD1 . ILE L 3 148 ? 210.142 171.356 196.296 1.000 180.92256 ? ? ? ? ? ? 148 ILE L CD1 1 
+ATOM 33935 N N   . GLN L 3 149 ? 213.463 168.762 200.095 1.000 191.37879 ? ? ? ? ? ? 149 GLN L N   1 
+ATOM 33936 C CA  . GLN L 3 149 ? 214.597 169.063 200.963 1.000 192.64815 ? ? ? ? ? ? 149 GLN L CA  1 
+ATOM 33937 C C   . GLN L 3 149 ? 215.455 167.842 201.280 1.000 193.85119 ? ? ? ? ? ? 149 GLN L C   1 
+ATOM 33938 O O   . GLN L 3 149 ? 216.569 168.000 201.791 1.000 192.24784 ? ? ? ? ? ? 149 GLN L O   1 
+ATOM 33939 C CB  . GLN L 3 149 ? 214.105 169.732 202.254 1.000 191.30250 ? ? ? ? ? ? 149 GLN L CB  1 
+ATOM 33940 C CG  . GLN L 3 149 ? 213.810 168.829 203.470 1.000 193.18621 ? ? ? ? ? ? 149 GLN L CG  1 
+ATOM 33941 C CD  . GLN L 3 149 ? 212.997 167.571 203.171 1.000 194.38084 ? ? ? ? ? ? 149 GLN L CD  1 
+ATOM 33942 O OE1 . GLN L 3 149 ? 212.420 167.414 202.094 1.000 193.76466 ? ? ? ? ? ? 149 GLN L OE1 1 
+ATOM 33943 N NE2 . GLN L 3 149 ? 212.953 166.665 204.140 1.000 192.50032 ? ? ? ? ? ? 149 GLN L NE2 1 
+ATOM 33944 N N   . THR L 3 150 ? 214.979 166.635 200.995 1.000 186.09047 ? ? ? ? ? ? 150 THR L N   1 
+ATOM 33945 C CA  . THR L 3 150 ? 215.729 165.431 201.321 1.000 184.67778 ? ? ? ? ? ? 150 THR L CA  1 
+ATOM 33946 C C   . THR L 3 150 ? 216.126 164.669 200.063 1.000 184.63026 ? ? ? ? ? ? 150 THR L C   1 
+ATOM 33947 O O   . THR L 3 150 ? 215.529 164.832 198.996 1.000 182.27823 ? ? ? ? ? ? 150 THR L O   1 
+ATOM 33948 C CB  . THR L 3 150 ? 214.927 164.504 202.233 1.000 183.83503 ? ? ? ? ? ? 150 THR L CB  1 
+ATOM 33949 O OG1 . THR L 3 150 ? 215.516 163.198 202.216 1.000 184.07497 ? ? ? ? ? ? 150 THR L OG1 1 
+ATOM 33950 C CG2 . THR L 3 150 ? 213.511 164.395 201.744 1.000 183.15215 ? ? ? ? ? ? 150 THR L CG2 1 
+ATOM 33951 N N   . HIS L 3 151 ? 217.147 163.829 200.209 1.000 185.27725 ? ? ? ? ? ? 151 HIS L N   1 
+ATOM 33952 C CA  . HIS L 3 151 ? 217.604 162.984 199.124 1.000 184.26313 ? ? ? ? ? ? 151 HIS L CA  1 
+ATOM 33953 C C   . HIS L 3 151 ? 216.650 161.807 198.928 1.000 184.51218 ? ? ? ? ? ? 151 HIS L C   1 
+ATOM 33954 O O   . HIS L 3 151 ? 215.968 161.385 199.865 1.000 184.77294 ? ? ? ? ? ? 151 HIS L O   1 
+ATOM 33955 C CB  . HIS L 3 151 ? 219.013 162.474 199.413 1.000 183.83590 ? ? ? ? ? ? 151 HIS L CB  1 
+ATOM 33956 C CG  . HIS L 3 151 ? 219.867 162.330 198.193 1.000 185.96527 ? ? ? ? ? ? 151 HIS L CG  1 
+ATOM 33957 N ND1 . HIS L 3 151 ? 220.103 161.113 197.591 1.000 185.16833 ? ? ? ? ? ? 151 HIS L ND1 1 
+ATOM 33958 C CD2 . HIS L 3 151 ? 220.541 163.249 197.462 1.000 183.96346 ? ? ? ? ? ? 151 HIS L CD2 1 
+ATOM 33959 C CE1 . HIS L 3 151 ? 220.886 161.288 196.542 1.000 184.93893 ? ? ? ? ? ? 151 HIS L CE1 1 
+ATOM 33960 N NE2 . HIS L 3 151 ? 221.166 162.575 196.441 1.000 186.50790 ? ? ? ? ? ? 151 HIS L NE2 1 
+ATOM 33961 N N   . PRO L 3 152 ? 216.579 161.269 197.707 1.000 182.67492 ? ? ? ? ? ? 152 PRO L N   1 
+ATOM 33962 C CA  . PRO L 3 152 ? 215.715 160.099 197.472 1.000 184.16226 ? ? ? ? ? ? 152 PRO L CA  1 
+ATOM 33963 C C   . PRO L 3 152 ? 216.024 158.914 198.371 1.000 183.49656 ? ? ? ? ? ? 152 PRO L C   1 
+ATOM 33964 O O   . PRO L 3 152 ? 215.101 158.194 198.772 1.000 183.67999 ? ? ? ? ? ? 152 PRO L O   1 
+ATOM 33965 C CB  . PRO L 3 152 ? 215.975 159.769 195.998 1.000 181.22459 ? ? ? ? ? ? 152 PRO L CB  1 
+ATOM 33966 C CG  . PRO L 3 152 ? 216.385 161.055 195.386 1.000 178.77044 ? ? ? ? ? ? 152 PRO L CG  1 
+ATOM 33967 C CD  . PRO L 3 152 ? 217.049 161.878 196.451 1.000 178.95136 ? ? ? ? ? ? 152 PRO L CD  1 
+ATOM 33968 N N   . MET L 3 153 ? 217.298 158.682 198.691 1.000 186.85648 ? ? ? ? ? ? 153 MET L N   1 
+ATOM 33969 C CA  . MET L 3 153 ? 217.640 157.574 199.576 1.000 188.24219 ? ? ? ? ? ? 153 MET L CA  1 
+ATOM 33970 C C   . MET L 3 153 ? 217.033 157.766 200.960 1.000 188.85491 ? ? ? ? ? ? 153 MET L C   1 
+ATOM 33971 O O   . MET L 3 153 ? 216.495 156.820 201.547 1.000 186.56932 ? ? ? ? ? ? 153 MET L O   1 
+ATOM 33972 C CB  . MET L 3 153 ? 219.158 157.423 199.664 1.000 188.07288 ? ? ? ? ? ? 153 MET L CB  1 
+ATOM 33973 C CG  . MET L 3 153 ? 219.896 157.145 198.339 1.000 188.17178 ? ? ? ? ? ? 153 MET L CG  1 
+ATOM 33974 S SD  . MET L 3 153 ? 219.011 156.603 196.847 1.000 191.64985 ? ? ? ? ? ? 153 MET L SD  1 
+ATOM 33975 C CE  . MET L 3 153 ? 218.116 155.135 197.377 1.000 184.23923 ? ? ? ? ? ? 153 MET L CE  1 
+ATOM 33976 N N   . LEU L 3 154 ? 217.106 158.984 201.497 1.000 196.98459 ? ? ? ? ? ? 154 LEU L N   1 
+ATOM 33977 C CA  . LEU L 3 154 ? 216.434 159.283 202.754 1.000 197.47557 ? ? ? ? ? ? 154 LEU L CA  1 
+ATOM 33978 C C   . LEU L 3 154 ? 214.924 159.391 202.593 1.000 195.29958 ? ? ? ? ? ? 154 LEU L C   1 
+ATOM 33979 O O   . LEU L 3 154 ? 214.196 159.216 203.576 1.000 193.17190 ? ? ? ? ? ? 154 LEU L O   1 
+ATOM 33980 C CB  . LEU L 3 154 ? 216.982 160.576 203.365 1.000 197.40506 ? ? ? ? ? ? 154 LEU L CB  1 
+ATOM 33981 C CG  . LEU L 3 154 ? 218.450 160.602 203.805 1.000 196.96724 ? ? ? ? ? ? 154 LEU L CG  1 
+ATOM 33982 C CD1 . LEU L 3 154 ? 218.844 159.282 204.457 1.000 194.52188 ? ? ? ? ? ? 154 LEU L CD1 1 
+ATOM 33983 C CD2 . LEU L 3 154 ? 219.386 160.943 202.655 1.000 194.18535 ? ? ? ? ? ? 154 LEU L CD2 1 
+ATOM 33984 N N   . LEU L 3 155 ? 214.441 159.672 201.380 1.000 190.30704 ? ? ? ? ? ? 155 LEU L N   1 
+ATOM 33985 C CA  . LEU L 3 155 ? 213.003 159.668 201.137 1.000 189.56871 ? ? ? ? ? ? 155 LEU L CA  1 
+ATOM 33986 C C   . LEU L 3 155 ? 212.410 158.280 201.337 1.000 189.54371 ? ? ? ? ? ? 155 LEU L C   1 
+ATOM 33987 O O   . LEU L 3 155 ? 211.203 158.147 201.567 1.000 191.17865 ? ? ? ? ? ? 155 LEU L O   1 
+ATOM 33988 C CB  . LEU L 3 155 ? 212.707 160.172 199.724 1.000 189.91489 ? ? ? ? ? ? 155 LEU L CB  1 
+ATOM 33989 C CG  . LEU L 3 155 ? 212.416 161.665 199.566 1.000 190.41084 ? ? ? ? ? ? 155 LEU L CG  1 
+ATOM 33990 C CD1 . LEU L 3 155 ? 212.290 162.037 198.098 1.000 189.50313 ? ? ? ? ? ? 155 LEU L CD1 1 
+ATOM 33991 C CD2 . LEU L 3 155 ? 211.156 162.045 200.324 1.000 188.22513 ? ? ? ? ? ? 155 LEU L CD2 1 
+ATOM 33992 N N   . GLU L 3 156 ? 213.241 157.239 201.249 1.000 187.11628 ? ? ? ? ? ? 156 GLU L N   1 
+ATOM 33993 C CA  . GLU L 3 156 ? 212.761 155.879 201.462 1.000 187.44983 ? ? ? ? ? ? 156 GLU L CA  1 
+ATOM 33994 C C   . GLU L 3 156 ? 212.248 155.679 202.881 1.000 188.94181 ? ? ? ? ? ? 156 GLU L C   1 
+ATOM 33995 O O   . GLU L 3 156 ? 211.272 154.951 203.091 1.000 188.40491 ? ? ? ? ? ? 156 GLU L O   1 
+ATOM 33996 C CB  . GLU L 3 156 ? 213.879 154.883 201.150 1.000 186.47347 ? ? ? ? ? ? 156 GLU L CB  1 
+ATOM 33997 C CG  . GLU L 3 156 ? 213.528 153.434 201.428 1.000 186.93269 ? ? ? ? ? ? 156 GLU L CG  1 
+ATOM 33998 C CD  . GLU L 3 156 ? 213.960 152.980 202.808 1.000 188.87068 ? ? ? ? ? ? 156 GLU L CD  1 
+ATOM 33999 O OE1 . GLU L 3 156 ? 215.181 152.896 203.053 1.000 189.94952 ? ? ? ? ? ? 156 GLU L OE1 1 
+ATOM 34000 O OE2 . GLU L 3 156 ? 213.076 152.711 203.649 1.000 187.43728 ? ? ? ? ? ? 156 GLU L OE2 1 
+ATOM 34001 N N   . THR L 3 157 ? 212.878 156.317 203.864 1.000 192.29001 ? ? ? ? ? ? 157 THR L N   1 
+ATOM 34002 C CA  . THR L 3 157 ? 212.509 156.158 205.269 1.000 192.06555 ? ? ? ? ? ? 157 THR L CA  1 
+ATOM 34003 C C   . THR L 3 157 ? 211.602 157.283 205.746 1.000 191.85818 ? ? ? ? ? ? 157 THR L C   1 
+ATOM 34004 O O   . THR L 3 157 ? 211.682 157.718 206.897 1.000 191.51020 ? ? ? ? ? ? 157 THR L O   1 
+ATOM 34005 C CB  . THR L 3 157 ? 213.760 156.075 206.138 1.000 191.61900 ? ? ? ? ? ? 157 THR L CB  1 
+ATOM 34006 O OG1 . THR L 3 157 ? 214.765 156.950 205.611 1.000 190.57604 ? ? ? ? ? ? 157 THR L OG1 1 
+ATOM 34007 C CG2 . THR L 3 157 ? 214.295 154.651 206.160 1.000 189.27411 ? ? ? ? ? ? 157 THR L CG2 1 
+ATOM 34008 N N   . LYS L 3 158 ? 210.731 157.766 204.874 1.000 194.69331 ? ? ? ? ? ? 158 LYS L N   1 
+ATOM 34009 C CA  . LYS L 3 158 ? 209.814 158.861 205.153 1.000 194.76138 ? ? ? ? ? ? 158 LYS L CA  1 
+ATOM 34010 C C   . LYS L 3 158 ? 208.395 158.381 204.910 1.000 195.58149 ? ? ? ? ? ? 158 LYS L C   1 
+ATOM 34011 O O   . LYS L 3 158 ? 208.183 157.309 204.335 1.000 195.60461 ? ? ? ? ? ? 158 LYS L O   1 
+ATOM 34012 C CB  . LYS L 3 158 ? 210.149 160.073 204.268 1.000 193.60961 ? ? ? ? ? ? 158 LYS L CB  1 
+ATOM 34013 C CG  . LYS L 3 158 ? 211.506 160.678 204.582 1.000 193.03294 ? ? ? ? ? ? 158 LYS L CG  1 
+ATOM 34014 C CD  . LYS L 3 158 ? 211.413 162.157 204.913 1.000 191.80718 ? ? ? ? ? ? 158 LYS L CD  1 
+ATOM 34015 C CE  . LYS L 3 158 ? 210.730 162.939 203.810 1.000 192.37696 ? ? ? ? ? ? 158 LYS L CE  1 
+ATOM 34016 N NZ  . LYS L 3 158 ? 210.474 164.343 204.230 1.000 193.09681 ? ? ? ? ? ? 158 LYS L NZ  1 
+ATOM 34017 N N   . PRO L 3 159 ? 207.391 159.129 205.377 1.000 194.43748 ? ? ? ? ? ? 159 PRO L N   1 
+ATOM 34018 C CA  . PRO L 3 159 ? 206.003 158.699 205.166 1.000 193.97742 ? ? ? ? ? ? 159 PRO L CA  1 
+ATOM 34019 C C   . PRO L 3 159 ? 205.677 158.516 203.691 1.000 194.59050 ? ? ? ? ? ? 159 PRO L C   1 
+ATOM 34020 O O   . PRO L 3 159 ? 206.110 159.290 202.835 1.000 193.15500 ? ? ? ? ? ? 159 PRO L O   1 
+ATOM 34021 C CB  . PRO L 3 159 ? 205.185 159.836 205.785 1.000 190.90568 ? ? ? ? ? ? 159 PRO L CB  1 
+ATOM 34022 C CG  . PRO L 3 159 ? 206.070 160.388 206.836 1.000 189.03728 ? ? ? ? ? ? 159 PRO L CG  1 
+ATOM 34023 C CD  . PRO L 3 159 ? 207.472 160.271 206.306 1.000 190.45991 ? ? ? ? ? ? 159 PRO L CD  1 
+ATOM 34024 N N   . CYS L 3 160 ? 204.899 157.474 203.405 1.000 193.01357 ? ? ? ? ? ? 160 CYS L N   1 
+ATOM 34025 C CA  . CYS L 3 160 ? 204.526 157.112 202.047 1.000 191.90179 ? ? ? ? ? ? 160 CYS L CA  1 
+ATOM 34026 C C   . CYS L 3 160 ? 203.027 156.863 201.987 1.000 191.15735 ? ? ? ? ? ? 160 CYS L C   1 
+ATOM 34027 O O   . CYS L 3 160 ? 202.400 156.522 202.993 1.000 191.58688 ? ? ? ? ? ? 160 CYS L O   1 
+ATOM 34028 C CB  . CYS L 3 160 ? 205.264 155.852 201.574 1.000 190.20993 ? ? ? ? ? ? 160 CYS L CB  1 
+ATOM 34029 S SG  . CYS L 3 160 ? 207.043 155.854 201.867 1.000 193.45868 ? ? ? ? ? ? 160 CYS L SG  1 
+ATOM 34030 N N   . TYR L 3 161 ? 202.456 157.036 200.797 1.000 182.02618 ? ? ? ? ? ? 161 TYR L N   1 
+ATOM 34031 C CA  . TYR L 3 161 ? 201.063 156.687 200.572 1.000 180.48105 ? ? ? ? ? ? 161 TYR L CA  1 
+ATOM 34032 C C   . TYR L 3 161 ? 200.925 156.008 199.218 1.000 180.29009 ? ? ? ? ? ? 161 TYR L C   1 
+ATOM 34033 O O   . TYR L 3 161 ? 201.712 156.250 198.299 1.000 179.86294 ? ? ? ? ? ? 161 TYR L O   1 
+ATOM 34034 C CB  . TYR L 3 161 ? 200.141 157.922 200.708 1.000 180.47095 ? ? ? ? ? ? 161 TYR L CB  1 
+ATOM 34035 C CG  . TYR L 3 161 ? 200.280 159.031 199.675 1.000 182.00013 ? ? ? ? ? ? 161 TYR L CG  1 
+ATOM 34036 C CD1 . TYR L 3 161 ? 200.472 160.345 200.081 1.000 181.18483 ? ? ? ? ? ? 161 TYR L CD1 1 
+ATOM 34037 C CD2 . TYR L 3 161 ? 200.128 158.789 198.317 1.000 182.82711 ? ? ? ? ? ? 161 TYR L CD2 1 
+ATOM 34038 C CE1 . TYR L 3 161 ? 200.580 161.368 199.162 1.000 182.82052 ? ? ? ? ? ? 161 TYR L CE1 1 
+ATOM 34039 C CE2 . TYR L 3 161 ? 200.232 159.806 197.392 1.000 183.97496 ? ? ? ? ? ? 161 TYR L CE2 1 
+ATOM 34040 C CZ  . TYR L 3 161 ? 200.456 161.093 197.819 1.000 184.42390 ? ? ? ? ? ? 161 TYR L CZ  1 
+ATOM 34041 O OH  . TYR L 3 161 ? 200.555 162.109 196.898 1.000 183.91342 ? ? ? ? ? ? 161 TYR L OH  1 
+ATOM 34042 N N   . LEU L 3 162 ? 199.925 155.143 199.112 1.000 175.47391 ? ? ? ? ? ? 162 LEU L N   1 
+ATOM 34043 C CA  . LEU L 3 162 ? 199.683 154.387 197.894 1.000 175.45918 ? ? ? ? ? ? 162 LEU L CA  1 
+ATOM 34044 C C   . LEU L 3 162 ? 198.632 155.079 197.034 1.000 177.05185 ? ? ? ? ? ? 162 LEU L C   1 
+ATOM 34045 O O   . LEU L 3 162 ? 197.860 155.918 197.503 1.000 177.53101 ? ? ? ? ? ? 162 LEU L O   1 
+ATOM 34046 C CB  . LEU L 3 162 ? 199.230 152.966 198.226 1.000 175.08599 ? ? ? ? ? ? 162 LEU L CB  1 
+ATOM 34047 C CG  . LEU L 3 162 ? 200.325 151.912 198.390 1.000 173.99377 ? ? ? ? ? ? 162 LEU L CG  1 
+ATOM 34048 C CD1 . LEU L 3 162 ? 199.773 150.520 198.133 1.000 173.37492 ? ? ? ? ? ? 162 LEU L CD1 1 
+ATOM 34049 C CD2 . LEU L 3 162 ? 201.490 152.206 197.470 1.000 172.83129 ? ? ? ? ? ? 162 LEU L CD2 1 
+ATOM 34050 N N   . SER L 3 163 ? 198.617 154.719 195.755 1.000 172.78230 ? ? ? ? ? ? 163 SER L N   1 
+ATOM 34051 C CA  . SER L 3 163 ? 197.613 155.244 194.844 1.000 172.17390 ? ? ? ? ? ? 163 SER L CA  1 
+ATOM 34052 C C   . SER L 3 163 ? 196.243 154.658 195.162 1.000 172.29631 ? ? ? ? ? ? 163 SER L C   1 
+ATOM 34053 O O   . SER L 3 163 ? 196.122 153.537 195.662 1.000 172.93794 ? ? ? ? ? ? 163 SER L O   1 
+ATOM 34054 C CB  . SER L 3 163 ? 197.990 154.935 193.396 1.000 169.09418 ? ? ? ? ? ? 163 SER L CB  1 
+ATOM 34055 O OG  . SER L 3 163 ? 196.835 154.712 192.607 1.000 168.88393 ? ? ? ? ? ? 163 SER L OG  1 
+ATOM 34056 N N   . GLN L 3 164 ? 195.200 155.441 194.875 1.000 162.42813 ? ? ? ? ? ? 164 GLN L N   1 
+ATOM 34057 C CA  . GLN L 3 164 ? 193.837 154.971 195.097 1.000 162.68176 ? ? ? ? ? ? 164 GLN L CA  1 
+ATOM 34058 C C   . GLN L 3 164 ? 193.550 153.717 194.283 1.000 165.92946 ? ? ? ? ? ? 164 GLN L C   1 
+ATOM 34059 O O   . GLN L 3 164 ? 193.062 152.714 194.817 1.000 165.29042 ? ? ? ? ? ? 164 GLN L O   1 
+ATOM 34060 C CB  . GLN L 3 164 ? 192.840 156.073 194.745 1.000 162.32454 ? ? ? ? ? ? 164 GLN L CB  1 
+ATOM 34061 C CG  . GLN L 3 164 ? 191.554 156.024 195.545 1.000 165.52697 ? ? ? ? ? ? 164 GLN L CG  1 
+ATOM 34062 C CD  . GLN L 3 164 ? 191.494 157.091 196.613 1.000 168.39353 ? ? ? ? ? ? 164 GLN L CD  1 
+ATOM 34063 O OE1 . GLN L 3 164 ? 191.656 156.808 197.800 1.000 169.16473 ? ? ? ? ? ? 164 GLN L OE1 1 
+ATOM 34064 N NE2 . GLN L 3 164 ? 191.265 158.329 196.198 1.000 167.88460 ? ? ? ? ? ? 164 GLN L NE2 1 
+ATOM 34065 N N   . GLU L 3 165 ? 193.853 153.754 192.985 1.000 168.66739 ? ? ? ? ? ? 165 GLU L N   1 
+ATOM 34066 C CA  . GLU L 3 165 ? 193.632 152.583 192.145 1.000 167.30708 ? ? ? ? ? ? 165 GLU L CA  1 
+ATOM 34067 C C   . GLU L 3 165 ? 194.530 151.435 192.581 1.000 167.42760 ? ? ? ? ? ? 165 GLU L C   1 
+ATOM 34068 O O   . GLU L 3 165 ? 194.106 150.274 192.594 1.000 165.96809 ? ? ? ? ? ? 165 GLU L O   1 
+ATOM 34069 C CB  . GLU L 3 165 ? 193.835 152.968 190.670 1.000 168.00100 ? ? ? ? ? ? 165 GLU L CB  1 
+ATOM 34070 C CG  . GLU L 3 165 ? 193.777 151.859 189.589 1.000 171.20422 ? ? ? ? ? ? 165 GLU L CG  1 
+ATOM 34071 C CD  . GLU L 3 165 ? 194.904 150.831 189.620 1.000 174.80979 ? ? ? ? ? ? 165 GLU L CD  1 
+ATOM 34072 O OE1 . GLU L 3 165 ? 194.791 149.818 188.898 1.000 171.68412 ? ? ? ? ? ? 165 GLU L OE1 1 
+ATOM 34073 O OE2 . GLU L 3 165 ? 195.942 151.069 190.271 1.000 177.64012 ? ? ? ? ? ? 165 GLU L OE2 1 
+ATOM 34074 N N   . GLU L 3 166 ? 195.778 151.742 192.941 1.000 166.67642 ? ? ? ? ? ? 166 GLU L N   1 
+ATOM 34075 C CA  . GLU L 3 166 ? 196.685 150.707 193.421 1.000 166.72608 ? ? ? ? ? ? 166 GLU L CA  1 
+ATOM 34076 C C   . GLU L 3 166 ? 196.166 150.077 194.705 1.000 167.71935 ? ? ? ? ? ? 166 GLU L C   1 
+ATOM 34077 O O   . GLU L 3 166 ? 196.221 148.853 194.872 1.000 165.80071 ? ? ? ? ? ? 166 GLU L O   1 
+ATOM 34078 C CB  . GLU L 3 166 ? 198.079 151.295 193.629 1.000 168.64606 ? ? ? ? ? ? 166 GLU L CB  1 
+ATOM 34079 C CG  . GLU L 3 166 ? 198.987 150.471 194.525 1.000 173.80706 ? ? ? ? ? ? 166 GLU L CG  1 
+ATOM 34080 C CD  . GLU L 3 166 ? 199.497 149.215 193.850 1.000 175.20752 ? ? ? ? ? ? 166 GLU L CD  1 
+ATOM 34081 O OE1 . GLU L 3 166 ? 198.713 148.255 193.696 1.000 173.93551 ? ? ? ? ? ? 166 GLU L OE1 1 
+ATOM 34082 O OE2 . GLU L 3 166 ? 200.684 149.189 193.466 1.000 173.32099 ? ? ? ? ? ? 166 GLU L OE2 1 
+ATOM 34083 N N   . SER L 3 167 ? 195.649 150.897 195.621 1.000 161.87796 ? ? ? ? ? ? 167 SER L N   1 
+ATOM 34084 C CA  . SER L 3 167 ? 195.092 150.368 196.861 1.000 162.81939 ? ? ? ? ? ? 167 SER L CA  1 
+ATOM 34085 C C   . SER L 3 167 ? 193.905 149.458 196.579 1.000 162.55750 ? ? ? ? ? ? 167 SER L C   1 
+ATOM 34086 O O   . SER L 3 167 ? 193.757 148.397 197.195 1.000 161.33378 ? ? ? ? ? ? 167 SER L O   1 
+ATOM 34087 C CB  . SER L 3 167 ? 194.686 151.516 197.782 1.000 162.09780 ? ? ? ? ? ? 167 SER L CB  1 
+ATOM 34088 O OG  . SER L 3 167 ? 195.619 152.579 197.706 1.000 162.27139 ? ? ? ? ? ? 167 SER L OG  1 
+ATOM 34089 N N   . TYR L 3 168 ? 193.039 149.865 195.651 1.000 153.96793 ? ? ? ? ? ? 168 TYR L N   1 
+ATOM 34090 C CA  . TYR L 3 168 ? 191.931 149.005 195.254 1.000 153.71782 ? ? ? ? ? ? 168 TYR L CA  1 
+ATOM 34091 C C   . TYR L 3 168 ? 192.433 147.742 194.570 1.000 151.89934 ? ? ? ? ? ? 168 TYR L C   1 
+ATOM 34092 O O   . TYR L 3 168 ? 191.905 146.649 194.802 1.000 150.62840 ? ? ? ? ? ? 168 TYR L O   1 
+ATOM 34093 C CB  . TYR L 3 168 ? 190.981 149.770 194.336 1.000 151.60635 ? ? ? ? ? ? 168 TYR L CB  1 
+ATOM 34094 C CG  . TYR L 3 168 ? 189.901 148.914 193.720 1.000 151.31101 ? ? ? ? ? ? 168 TYR L CG  1 
+ATOM 34095 C CD1 . TYR L 3 168 ? 188.805 148.506 194.463 1.000 151.92361 ? ? ? ? ? ? 168 TYR L CD1 1 
+ATOM 34096 C CD2 . TYR L 3 168 ? 189.975 148.519 192.394 1.000 152.11574 ? ? ? ? ? ? 168 TYR L CD2 1 
+ATOM 34097 C CE1 . TYR L 3 168 ? 187.817 147.727 193.905 1.000 152.15775 ? ? ? ? ? ? 168 TYR L CE1 1 
+ATOM 34098 C CE2 . TYR L 3 168 ? 188.992 147.740 191.828 1.000 151.39180 ? ? ? ? ? ? 168 TYR L CE2 1 
+ATOM 34099 C CZ  . TYR L 3 168 ? 187.916 147.347 192.587 1.000 152.16989 ? ? ? ? ? ? 168 TYR L CZ  1 
+ATOM 34100 O OH  . TYR L 3 168 ? 186.933 146.570 192.025 1.000 156.32806 ? ? ? ? ? ? 168 TYR L OH  1 
+ATOM 34101 N N   . LYS L 3 169 ? 193.451 147.876 193.718 1.000 155.55381 ? ? ? ? ? ? 169 LYS L N   1 
+ATOM 34102 C CA  . LYS L 3 169 ? 193.936 146.728 192.960 1.000 156.12258 ? ? ? ? ? ? 169 LYS L CA  1 
+ATOM 34103 C C   . LYS L 3 169 ? 194.533 145.667 193.875 1.000 157.22504 ? ? ? ? ? ? 169 LYS L C   1 
+ATOM 34104 O O   . LYS L 3 169 ? 194.277 144.471 193.694 1.000 157.55641 ? ? ? ? ? ? 169 LYS L O   1 
+ATOM 34105 C CB  . LYS L 3 169 ? 194.961 147.181 191.924 1.000 156.46845 ? ? ? ? ? ? 169 LYS L CB  1 
+ATOM 34106 C CG  . LYS L 3 169 ? 195.332 146.106 190.918 1.000 158.82106 ? ? ? ? ? ? 169 LYS L CG  1 
+ATOM 34107 C CD  . LYS L 3 169 ? 196.746 146.297 190.401 1.000 160.75661 ? ? ? ? ? ? 169 LYS L CD  1 
+ATOM 34108 C CE  . LYS L 3 169 ? 197.771 146.047 191.495 1.000 161.37464 ? ? ? ? ? ? 169 LYS L CE  1 
+ATOM 34109 N NZ  . LYS L 3 169 ? 197.351 144.957 192.419 1.000 159.73961 ? ? ? ? ? ? 169 LYS L NZ  1 
+ATOM 34110 N N   . ILE L 3 170 ? 195.328 146.080 194.863 1.000 155.80603 ? ? ? ? ? ? 170 ILE L N   1 
+ATOM 34111 C CA  . ILE L 3 170 ? 195.930 145.107 195.767 1.000 159.14766 ? ? ? ? ? ? 170 ILE L CA  1 
+ATOM 34112 C C   . ILE L 3 170 ? 194.863 144.460 196.642 1.000 158.64355 ? ? ? ? ? ? 170 ILE L C   1 
+ATOM 34113 O O   . ILE L 3 170 ? 194.935 143.264 196.947 1.000 155.44885 ? ? ? ? ? ? 170 ILE L O   1 
+ATOM 34114 C CB  . ILE L 3 170 ? 197.048 145.762 196.603 1.000 157.37192 ? ? ? ? ? ? 170 ILE L CB  1 
+ATOM 34115 C CG1 . ILE L 3 170 ? 197.753 144.717 197.470 1.000 157.96491 ? ? ? ? ? ? 170 ILE L CG1 1 
+ATOM 34116 C CG2 . ILE L 3 170 ? 196.512 146.895 197.457 1.000 154.17255 ? ? ? ? ? ? 170 ILE L CG2 1 
+ATOM 34117 C CD1 . ILE L 3 170 ? 198.187 143.481 196.713 1.000 157.86351 ? ? ? ? ? ? 170 ILE L CD1 1 
+ATOM 34118 N N   . ILE L 3 171 ? 193.855 145.232 197.053 1.000 156.59849 ? ? ? ? ? ? 171 ILE L N   1 
+ATOM 34119 C CA  . ILE L 3 171 ? 192.770 144.668 197.849 1.000 155.35723 ? ? ? ? ? ? 171 ILE L CA  1 
+ATOM 34120 C C   . ILE L 3 171 ? 191.996 143.641 197.036 1.000 154.92294 ? ? ? ? ? ? 171 ILE L C   1 
+ATOM 34121 O O   . ILE L 3 171 ? 191.690 142.545 197.521 1.000 154.94151 ? ? ? ? ? ? 171 ILE L O   1 
+ATOM 34122 C CB  . ILE L 3 171 ? 191.850 145.787 198.370 1.000 155.19364 ? ? ? ? ? ? 171 ILE L CB  1 
+ATOM 34123 C CG1 . ILE L 3 171 ? 192.477 146.470 199.584 1.000 157.42423 ? ? ? ? ? ? 171 ILE L CG1 1 
+ATOM 34124 C CG2 . ILE L 3 171 ? 190.485 145.232 198.730 1.000 154.96043 ? ? ? ? ? ? 171 ILE L CG2 1 
+ATOM 34125 C CD1 . ILE L 3 171 ? 191.896 147.830 199.878 1.000 156.25007 ? ? ? ? ? ? 171 ILE L CD1 1 
+ATOM 34126 N N   . ARG L 3 172 ? 191.676 143.974 195.785 1.000 151.30790 ? ? ? ? ? ? 172 ARG L N   1 
+ATOM 34127 C CA  . ARG L 3 172 ? 190.925 143.048 194.945 1.000 151.89703 ? ? ? ? ? ? 172 ARG L CA  1 
+ATOM 34128 C C   . ARG L 3 172 ? 191.707 141.764 194.703 1.000 152.03905 ? ? ? ? ? ? 172 ARG L C   1 
+ATOM 34129 O O   . ARG L 3 172 ? 191.151 140.664 194.792 1.000 149.10675 ? ? ? ? ? ? 172 ARG L O   1 
+ATOM 34130 C CB  . ARG L 3 172 ? 190.571 143.717 193.619 1.000 150.59561 ? ? ? ? ? ? 172 ARG L CB  1 
+ATOM 34131 C CG  . ARG L 3 172 ? 189.847 142.810 192.645 1.000 151.41470 ? ? ? ? ? ? 172 ARG L CG  1 
+ATOM 34132 C CD  . ARG L 3 172 ? 189.093 143.615 191.605 1.000 150.05201 ? ? ? ? ? ? 172 ARG L CD  1 
+ATOM 34133 N NE  . ARG L 3 172 ? 188.744 142.811 190.441 1.000 150.33616 ? ? ? ? ? ? 172 ARG L NE  1 
+ATOM 34134 C CZ  . ARG L 3 172 ? 188.980 143.168 189.187 1.000 151.12142 ? ? ? ? ? ? 172 ARG L CZ  1 
+ATOM 34135 N NH1 . ARG L 3 172 ? 189.569 144.316 188.895 1.000 148.96215 ? ? ? ? ? ? 172 ARG L NH1 1 
+ATOM 34136 N NH2 . ARG L 3 172 ? 188.616 142.354 188.201 1.000 150.17895 ? ? ? ? ? ? 172 ARG L NH2 1 
+ATOM 34137 N N   . ASN L 3 173 ? 193.000 141.885 194.398 1.000 157.50456 ? ? ? ? ? ? 173 ASN L N   1 
+ATOM 34138 C CA  . ASN L 3 173 ? 193.814 140.699 194.158 1.000 158.82586 ? ? ? ? ? ? 173 ASN L CA  1 
+ATOM 34139 C C   . ASN L 3 173 ? 193.952 139.859 195.419 1.000 157.38433 ? ? ? ? ? ? 173 ASN L C   1 
+ATOM 34140 O O   . ASN L 3 173 ? 193.867 138.626 195.366 1.000 155.83978 ? ? ? ? ? ? 173 ASN L O   1 
+ATOM 34141 C CB  . ASN L 3 173 ? 195.187 141.106 193.628 1.000 160.23132 ? ? ? ? ? ? 173 ASN L CB  1 
+ATOM 34142 C CG  . ASN L 3 173 ? 195.103 141.857 192.318 1.000 161.70156 ? ? ? ? ? ? 173 ASN L CG  1 
+ATOM 34143 O OD1 . ASN L 3 173 ? 195.910 142.743 192.044 1.000 161.99762 ? ? ? ? ? ? 173 ASN L OD1 1 
+ATOM 34144 N ND2 . ASN L 3 173 ? 194.118 141.508 191.499 1.000 157.45426 ? ? ? ? ? ? 173 ASN L ND2 1 
+ATOM 34145 N N   . HIS L 3 174 ? 194.169 140.507 196.565 1.000 161.46187 ? ? ? ? ? ? 174 HIS L N   1 
+ATOM 34146 C CA  . HIS L 3 174 ? 194.309 139.766 197.813 1.000 163.78393 ? ? ? ? ? ? 174 HIS L CA  1 
+ATOM 34147 C C   . HIS L 3 174 ? 193.015 139.054 198.180 1.000 165.14152 ? ? ? ? ? ? 174 HIS L C   1 
+ATOM 34148 O O   . HIS L 3 174 ? 193.040 137.909 198.647 1.000 161.76105 ? ? ? ? ? ? 174 HIS L O   1 
+ATOM 34149 C CB  . HIS L 3 174 ? 194.744 140.707 198.936 1.000 163.29698 ? ? ? ? ? ? 174 HIS L CB  1 
+ATOM 34150 C CG  . HIS L 3 174 ? 194.764 140.066 200.288 1.000 166.03918 ? ? ? ? ? ? 174 HIS L CG  1 
+ATOM 34151 N ND1 . HIS L 3 174 ? 193.633 139.923 201.062 1.000 166.94343 ? ? ? ? ? ? 174 HIS L ND1 1 
+ATOM 34152 C CD2 . HIS L 3 174 ? 195.779 139.525 201.003 1.000 164.40733 ? ? ? ? ? ? 174 HIS L CD2 1 
+ATOM 34153 C CE1 . HIS L 3 174 ? 193.950 139.326 202.197 1.000 165.02198 ? ? ? ? ? ? 174 HIS L CE1 1 
+ATOM 34154 N NE2 . HIS L 3 174 ? 195.246 139.073 202.186 1.000 164.93251 ? ? ? ? ? ? 174 HIS L NE2 1 
+ATOM 34155 N N   . ILE L 3 175 ? 191.874 139.716 197.981 1.000 166.13074 ? ? ? ? ? ? 175 ILE L N   1 
+ATOM 34156 C CA  . ILE L 3 175 ? 190.592 139.111 198.332 1.000 164.76695 ? ? ? ? ? ? 175 ILE L CA  1 
+ATOM 34157 C C   . ILE L 3 175 ? 190.337 137.877 197.477 1.000 165.78935 ? ? ? ? ? ? 175 ILE L C   1 
+ATOM 34158 O O   . ILE L 3 175 ? 189.912 136.830 197.978 1.000 165.36312 ? ? ? ? ? ? 175 ILE L O   1 
+ATOM 34159 C CB  . ILE L 3 175 ? 189.456 140.139 198.192 1.000 161.54642 ? ? ? ? ? ? 175 ILE L CB  1 
+ATOM 34160 C CG1 . ILE L 3 175 ? 189.486 141.125 199.360 1.000 162.04764 ? ? ? ? ? ? 175 ILE L CG1 1 
+ATOM 34161 C CG2 . ILE L 3 175 ? 188.110 139.443 198.130 1.000 160.12390 ? ? ? ? ? ? 175 ILE L CG2 1 
+ATOM 34162 C CD1 . ILE L 3 175 ? 188.328 142.093 199.365 1.000 161.45239 ? ? ? ? ? ? 175 ILE L CD1 1 
+ATOM 34163 N N   . LYS L 3 176 ? 190.605 137.980 196.173 1.000 159.39849 ? ? ? ? ? ? 176 LYS L N   1 
+ATOM 34164 C CA  . LYS L 3 176 ? 190.342 136.863 195.272 1.000 156.61229 ? ? ? ? ? ? 176 LYS L CA  1 
+ATOM 34165 C C   . LYS L 3 176 ? 191.158 135.637 195.656 1.000 156.43045 ? ? ? ? ? ? 176 LYS L C   1 
+ATOM 34166 O O   . LYS L 3 176 ? 190.649 134.511 195.636 1.000 154.12635 ? ? ? ? ? ? 176 LYS L O   1 
+ATOM 34167 C CB  . LYS L 3 176 ? 190.646 137.272 193.832 1.000 153.39003 ? ? ? ? ? ? 176 LYS L CB  1 
+ATOM 34168 C CG  . LYS L 3 176 ? 189.651 138.247 193.239 1.000 155.37801 ? ? ? ? ? ? 176 LYS L CG  1 
+ATOM 34169 C CD  . LYS L 3 176 ? 189.597 138.122 191.728 1.000 157.50341 ? ? ? ? ? ? 176 LYS L CD  1 
+ATOM 34170 C CE  . LYS L 3 176 ? 189.567 139.488 191.066 1.000 155.99282 ? ? ? ? ? ? 176 LYS L CE  1 
+ATOM 34171 N NZ  . LYS L 3 176 ? 189.586 139.386 189.583 1.000 155.77219 ? ? ? ? ? ? 176 LYS L NZ  1 
+ATOM 34172 N N   . ALA L 3 177 ? 192.427 135.836 196.011 1.000 157.42036 ? ? ? ? ? ? 177 ALA L N   1 
+ATOM 34173 C CA  . ALA L 3 177 ? 193.288 134.705 196.332 1.000 159.14791 ? ? ? ? ? ? 177 ALA L CA  1 
+ATOM 34174 C C   . ALA L 3 177 ? 192.936 134.079 197.675 1.000 158.67488 ? ? ? ? ? ? 177 ALA L C   1 
+ATOM 34175 O O   . ALA L 3 177 ? 193.174 132.884 197.879 1.000 154.50833 ? ? ? ? ? ? 177 ALA L O   1 
+ATOM 34176 C CB  . ALA L 3 177 ? 194.752 135.143 196.323 1.000 155.40375 ? ? ? ? ? ? 177 ALA L CB  1 
+ATOM 34177 N N   . ASN L 3 178 ? 192.370 134.855 198.597 1.000 162.09248 ? ? ? ? ? ? 178 ASN L N   1 
+ATOM 34178 C CA  . ASN L 3 178 ? 192.203 134.405 199.971 1.000 161.43000 ? ? ? ? ? ? 178 ASN L CA  1 
+ATOM 34179 C C   . ASN L 3 178 ? 190.768 134.054 200.340 1.000 162.70193 ? ? ? ? ? ? 178 ASN L C   1 
+ATOM 34180 O O   . ASN L 3 178 ? 190.552 133.462 201.402 1.000 161.67107 ? ? ? ? ? ? 178 ASN L O   1 
+ATOM 34181 C CB  . ASN L 3 178 ? 192.723 135.475 200.936 1.000 160.53962 ? ? ? ? ? ? 178 ASN L CB  1 
+ATOM 34182 C CG  . ASN L 3 178 ? 194.219 135.667 200.835 1.000 160.05969 ? ? ? ? ? ? 178 ASN L CG  1 
+ATOM 34183 O OD1 . ASN L 3 178 ? 194.701 136.780 200.635 1.000 158.60695 ? ? ? ? ? ? 178 ASN L OD1 1 
+ATOM 34184 N ND2 . ASN L 3 178 ? 194.965 134.578 200.971 1.000 160.75703 ? ? ? ? ? ? 178 ASN L ND2 1 
+ATOM 34185 N N   . ILE L 3 179 ? 189.787 134.394 199.506 1.000 165.32256 ? ? ? ? ? ? 179 ILE L N   1 
+ATOM 34186 C CA  . ILE L 3 179 ? 188.395 134.142 199.860 1.000 164.37868 ? ? ? ? ? ? 179 ILE L CA  1 
+ATOM 34187 C C   . ILE L 3 179 ? 188.117 132.646 199.814 1.000 162.66391 ? ? ? ? ? ? 179 ILE L C   1 
+ATOM 34188 O O   . ILE L 3 179 ? 188.498 131.954 198.862 1.000 160.64138 ? ? ? ? ? ? 179 ILE L O   1 
+ATOM 34189 C CB  . ILE L 3 179 ? 187.449 134.917 198.931 1.000 163.68465 ? ? ? ? ? ? 179 ILE L CB  1 
+ATOM 34190 C CG1 . ILE L 3 179 ? 185.992 134.593 199.269 1.000 162.44050 ? ? ? ? ? ? 179 ILE L CG1 1 
+ATOM 34191 C CG2 . ILE L 3 179 ? 187.741 134.604 197.469 1.000 160.56917 ? ? ? ? ? ? 179 ILE L CG2 1 
+ATOM 34192 C CD1 . ILE L 3 179 ? 184.989 135.268 198.364 1.000 160.50909 ? ? ? ? ? ? 179 ILE L CD1 1 
+ATOM 34193 N N   . ASN L 3 180 ? 187.470 132.135 200.857 1.000 161.25165 ? ? ? ? ? ? 180 ASN L N   1 
+ATOM 34194 C CA  . ASN L 3 180 ? 187.042 130.742 200.799 1.000 161.45301 ? ? ? ? ? ? 180 ASN L CA  1 
+ATOM 34195 C C   . ASN L 3 180 ? 185.652 130.661 200.178 1.000 161.36263 ? ? ? ? ? ? 180 ASN L C   1 
+ATOM 34196 O O   . ASN L 3 180 ? 184.761 131.428 200.564 1.000 163.55950 ? ? ? ? ? ? 180 ASN L O   1 
+ATOM 34197 C CB  . ASN L 3 180 ? 187.055 130.104 202.185 1.000 159.50578 ? ? ? ? ? ? 180 ASN L CB  1 
+ATOM 34198 C CG  . ASN L 3 180 ? 185.769 130.323 202.953 1.000 162.81829 ? ? ? ? ? ? 180 ASN L CG  1 
+ATOM 34199 O OD1 . ASN L 3 180 ? 184.815 129.555 202.825 1.000 161.68096 ? ? ? ? ? ? 180 ASN L OD1 1 
+ATOM 34200 N ND2 . ASN L 3 180 ? 185.734 131.379 203.755 1.000 163.79277 ? ? ? ? ? ? 180 ASN L ND2 1 
+ATOM 34201 N N   . PRO L 3 181 ? 185.445 129.794 199.187 1.000 154.99097 ? ? ? ? ? ? 181 PRO L N   1 
+ATOM 34202 C CA  . PRO L 3 181 ? 184.140 129.759 198.508 1.000 156.22382 ? ? ? ? ? ? 181 PRO L CA  1 
+ATOM 34203 C C   . PRO L 3 181 ? 182.993 129.317 199.397 1.000 155.86545 ? ? ? ? ? ? 181 PRO L C   1 
+ATOM 34204 O O   . PRO L 3 181 ? 181.835 129.635 199.098 1.000 154.75855 ? ? ? ? ? ? 181 PRO L O   1 
+ATOM 34205 C CB  . PRO L 3 181 ? 184.370 128.768 197.357 1.000 154.07084 ? ? ? ? ? ? 181 PRO L CB  1 
+ATOM 34206 C CG  . PRO L 3 181 ? 185.859 128.673 197.209 1.000 154.46799 ? ? ? ? ? ? 181 PRO L CG  1 
+ATOM 34207 C CD  . PRO L 3 181 ? 186.412 128.867 198.581 1.000 152.05084 ? ? ? ? ? ? 181 PRO L CD  1 
+ATOM 34208 N N   . LYS L 3 182 ? 183.272 128.591 200.481 1.000 161.37978 ? ? ? ? ? ? 182 LYS L N   1 
+ATOM 34209 C CA  . LYS L 3 182 ? 182.189 127.999 201.259 1.000 163.03058 ? ? ? ? ? ? 182 LYS L CA  1 
+ATOM 34210 C C   . LYS L 3 182 ? 181.451 129.042 202.089 1.000 162.48201 ? ? ? ? ? ? 182 LYS L C   1 
+ATOM 34211 O O   . LYS L 3 182 ? 180.218 129.013 202.177 1.000 158.45641 ? ? ? ? ? ? 182 LYS L O   1 
+ATOM 34212 C CB  . LYS L 3 182 ? 182.735 126.892 202.159 1.000 161.77542 ? ? ? ? ? ? 182 LYS L CB  1 
+ATOM 34213 C CG  . LYS L 3 182 ? 181.670 125.930 202.654 1.000 163.07785 ? ? ? ? ? ? 182 LYS L CG  1 
+ATOM 34214 C CD  . LYS L 3 182 ? 182.290 124.695 203.278 1.000 162.61091 ? ? ? ? ? ? 182 LYS L CD  1 
+ATOM 34215 C CE  . LYS L 3 182 ? 182.843 124.998 204.659 1.000 162.55348 ? ? ? ? ? ? 182 LYS L CE  1 
+ATOM 34216 N NZ  . LYS L 3 182 ? 181.750 125.183 205.653 1.000 161.80867 ? ? ? ? ? ? 182 LYS L NZ  1 
+ATOM 34217 N N   . PHE L 3 183 ? 182.181 129.970 202.705 1.000 170.50647 ? ? ? ? ? ? 183 PHE L N   1 
+ATOM 34218 C CA  . PHE L 3 183 ? 181.570 130.900 203.646 1.000 169.41550 ? ? ? ? ? ? 183 PHE L CA  1 
+ATOM 34219 C C   . PHE L 3 183 ? 181.145 132.212 203.006 1.000 170.98971 ? ? ? ? ? ? 183 PHE L C   1 
+ATOM 34220 O O   . PHE L 3 183 ? 180.289 132.909 203.561 1.000 171.61707 ? ? ? ? ? ? 183 PHE L O   1 
+ATOM 34221 C CB  . PHE L 3 183 ? 182.532 131.185 204.801 1.000 167.48379 ? ? ? ? ? ? 183 PHE L CB  1 
+ATOM 34222 C CG  . PHE L 3 183 ? 182.819 129.986 205.652 1.000 169.57507 ? ? ? ? ? ? 183 PHE L CG  1 
+ATOM 34223 C CD1 . PHE L 3 183 ? 181.785 129.208 206.140 1.000 168.28373 ? ? ? ? ? ? 183 PHE L CD1 1 
+ATOM 34224 C CD2 . PHE L 3 183 ? 184.121 129.629 205.954 1.000 170.75453 ? ? ? ? ? ? 183 PHE L CD2 1 
+ATOM 34225 C CE1 . PHE L 3 183 ? 182.043 128.101 206.919 1.000 169.18758 ? ? ? ? ? ? 183 PHE L CE1 1 
+ATOM 34226 C CE2 . PHE L 3 183 ? 184.386 128.522 206.732 1.000 169.87350 ? ? ? ? ? ? 183 PHE L CE2 1 
+ATOM 34227 C CZ  . PHE L 3 183 ? 183.345 127.755 207.213 1.000 169.97114 ? ? ? ? ? ? 183 PHE L CZ  1 
+ATOM 34228 N N   . ALA L 3 184 ? 181.719 132.573 201.862 1.000 167.97777 ? ? ? ? ? ? 184 ALA L N   1 
+ATOM 34229 C CA  . ALA L 3 184 ? 181.373 133.834 201.226 1.000 165.13175 ? ? ? ? ? ? 184 ALA L CA  1 
+ATOM 34230 C C   . ALA L 3 184 ? 181.685 133.763 199.741 1.000 166.38772 ? ? ? ? ? ? 184 ALA L C   1 
+ATOM 34231 O O   . ALA L 3 184 ? 182.436 132.900 199.282 1.000 168.99903 ? ? ? ? ? ? 184 ALA L O   1 
+ATOM 34232 C CB  . ALA L 3 184 ? 182.109 135.003 201.875 1.000 163.46494 ? ? ? ? ? ? 184 ALA L CB  1 
+ATOM 34233 N N   . ARG L 3 185 ? 181.094 134.692 198.993 1.000 156.12397 ? ? ? ? ? ? 185 ARG L N   1 
+ATOM 34234 C CA  . ARG L 3 185 ? 181.203 134.717 197.543 1.000 154.31850 ? ? ? ? ? ? 185 ARG L CA  1 
+ATOM 34235 C C   . ARG L 3 185 ? 181.356 136.154 197.069 1.000 152.20606 ? ? ? ? ? ? 185 ARG L C   1 
+ATOM 34236 O O   . ARG L 3 185 ? 180.872 137.083 197.720 1.000 152.21530 ? ? ? ? ? ? 185 ARG L O   1 
+ATOM 34237 C CB  . ARG L 3 185 ? 179.972 134.070 196.897 1.000 152.79387 ? ? ? ? ? ? 185 ARG L CB  1 
+ATOM 34238 C CG  . ARG L 3 185 ? 180.221 133.446 195.540 1.000 151.03503 ? ? ? ? ? ? 185 ARG L CG  1 
+ATOM 34239 C CD  . ARG L 3 185 ? 179.844 134.401 194.424 1.000 152.21283 ? ? ? ? ? ? 185 ARG L CD  1 
+ATOM 34240 N NE  . ARG L 3 185 ? 178.564 135.055 194.672 1.000 153.39568 ? ? ? ? ? ? 185 ARG L NE  1 
+ATOM 34241 C CZ  . ARG L 3 185 ? 177.385 134.450 194.620 1.000 153.00209 ? ? ? ? ? ? 185 ARG L CZ  1 
+ATOM 34242 N NH1 . ARG L 3 185 ? 177.277 133.167 194.318 1.000 150.41635 ? ? ? ? ? ? 185 ARG L NH1 1 
+ATOM 34243 N NH2 . ARG L 3 185 ? 176.285 135.153 194.875 1.000 155.04774 ? ? ? ? ? ? 185 ARG L NH2 1 
+ATOM 34244 N N   . ILE L 3 186 ? 182.035 136.330 195.939 1.000 147.07549 ? ? ? ? ? ? 186 ILE L N   1 
+ATOM 34245 C CA  . ILE L 3 186 ? 182.189 137.648 195.331 1.000 148.59414 ? ? ? ? ? ? 186 ILE L CA  1 
+ATOM 34246 C C   . ILE L 3 186 ? 181.082 137.819 194.297 1.000 149.84541 ? ? ? ? ? ? 186 ILE L C   1 
+ATOM 34247 O O   . ILE L 3 186 ? 181.074 137.145 193.265 1.000 149.29258 ? ? ? ? ? ? 186 ILE L O   1 
+ATOM 34248 C CB  . ILE L 3 186 ? 183.571 137.820 194.694 1.000 148.36263 ? ? ? ? ? ? 186 ILE L CB  1 
+ATOM 34249 C CG1 . ILE L 3 186 ? 184.652 137.868 195.773 1.000 149.09485 ? ? ? ? ? ? 186 ILE L CG1 1 
+ATOM 34250 C CG2 . ILE L 3 186 ? 183.607 139.081 193.848 1.000 146.16390 ? ? ? ? ? ? 186 ILE L CG2 1 
+ATOM 34251 C CD1 . ILE L 3 186 ? 185.965 138.442 195.295 1.000 148.14619 ? ? ? ? ? ? 186 ILE L CD1 1 
+ATOM 34252 N N   . THR L 3 187 ? 180.143 138.724 194.572 1.000 145.64350 ? ? ? ? ? ? 187 THR L N   1 
+ATOM 34253 C CA  . THR L 3 187 ? 179.014 138.913 193.668 1.000 143.42597 ? ? ? ? ? ? 187 THR L CA  1 
+ATOM 34254 C C   . THR L 3 187 ? 179.418 139.657 192.402 1.000 141.80639 ? ? ? ? ? ? 187 THR L C   1 
+ATOM 34255 O O   . THR L 3 187 ? 178.910 139.354 191.317 1.000 141.33888 ? ? ? ? ? ? 187 THR L O   1 
+ATOM 34256 C CB  . THR L 3 187 ? 177.888 139.660 194.379 1.000 140.91963 ? ? ? ? ? ? 187 THR L CB  1 
+ATOM 34257 O OG1 . THR L 3 187 ? 178.433 140.767 195.107 1.000 141.33108 ? ? ? ? ? ? 187 THR L OG1 1 
+ATOM 34258 C CG2 . THR L 3 187 ? 177.161 138.734 195.334 1.000 141.72531 ? ? ? ? ? ? 187 THR L CG2 1 
+ATOM 34259 N N   . SER L 3 188 ? 180.319 140.628 192.514 1.000 144.48463 ? ? ? ? ? ? 188 SER L N   1 
+ATOM 34260 C CA  . SER L 3 188 ? 180.707 141.429 191.358 1.000 146.72860 ? ? ? ? ? ? 188 SER L CA  1 
+ATOM 34261 C C   . SER L 3 188 ? 182.125 141.938 191.553 1.000 146.89163 ? ? ? ? ? ? 188 SER L C   1 
+ATOM 34262 O O   . SER L 3 188 ? 182.387 142.698 192.489 1.000 147.56087 ? ? ? ? ? ? 188 SER L O   1 
+ATOM 34263 C CB  . SER L 3 188 ? 179.744 142.598 191.158 1.000 146.67460 ? ? ? ? ? ? 188 SER L CB  1 
+ATOM 34264 O OG  . SER L 3 188 ? 179.764 143.467 192.274 1.000 146.77991 ? ? ? ? ? ? 188 SER L OG  1 
+ATOM 34265 N N   . ASP L 3 189 ? 183.029 141.521 190.671 1.000 150.97854 ? ? ? ? ? ? 189 ASP L N   1 
+ATOM 34266 C CA  . ASP L 3 189 ? 184.399 142.014 190.646 1.000 150.81483 ? ? ? ? ? ? 189 ASP L CA  1 
+ATOM 34267 C C   . ASP L 3 189 ? 184.630 142.713 189.316 1.000 147.96836 ? ? ? ? ? ? 189 ASP L C   1 
+ATOM 34268 O O   . ASP L 3 189 ? 184.450 142.109 188.255 1.000 147.98108 ? ? ? ? ? ? 189 ASP L O   1 
+ATOM 34269 C CB  . ASP L 3 189 ? 185.403 140.878 190.841 1.000 151.91972 ? ? ? ? ? ? 189 ASP L CB  1 
+ATOM 34270 C CG  . ASP L 3 189 ? 184.956 139.592 190.185 1.000 157.11870 ? ? ? ? ? ? 189 ASP L CG  1 
+ATOM 34271 O OD1 . ASP L 3 189 ? 183.871 139.586 189.568 1.000 157.50147 ? ? ? ? ? ? 189 ASP L OD1 1 
+ATOM 34272 O OD2 . ASP L 3 189 ? 185.690 138.586 190.285 1.000 157.02657 ? ? ? ? ? ? 189 ASP L OD2 1 
+ATOM 34273 N N   . TYR L 3 190 ? 185.026 143.980 189.377 1.000 136.74106 ? ? ? ? ? ? 190 TYR L N   1 
+ATOM 34274 C CA  . TYR L 3 190 ? 185.262 144.773 188.183 1.000 132.32764 ? ? ? ? ? ? 190 TYR L CA  1 
+ATOM 34275 C C   . TYR L 3 190 ? 186.366 145.773 188.482 1.000 135.16560 ? ? ? ? ? ? 190 TYR L C   1 
+ATOM 34276 O O   . TYR L 3 190 ? 186.759 145.970 189.634 1.000 143.18128 ? ? ? ? ? ? 190 TYR L O   1 
+ATOM 34277 C CB  . TYR L 3 190 ? 183.993 145.498 187.723 1.000 130.18029 ? ? ? ? ? ? 190 TYR L CB  1 
+ATOM 34278 C CG  . TYR L 3 190 ? 182.887 144.582 187.257 1.000 132.71390 ? ? ? ? ? ? 190 TYR L CG  1 
+ATOM 34279 C CD1 . TYR L 3 190 ? 182.843 144.125 185.949 1.000 135.56933 ? ? ? ? ? ? 190 TYR L CD1 1 
+ATOM 34280 C CD2 . TYR L 3 190 ? 181.883 144.180 188.122 1.000 135.40587 ? ? ? ? ? ? 190 TYR L CD2 1 
+ATOM 34281 C CE1 . TYR L 3 190 ? 181.834 143.290 185.520 1.000 135.54058 ? ? ? ? ? ? 190 TYR L CE1 1 
+ATOM 34282 C CE2 . TYR L 3 190 ? 180.871 143.345 187.701 1.000 134.33270 ? ? ? ? ? ? 190 TYR L CE2 1 
+ATOM 34283 C CZ  . TYR L 3 190 ? 180.851 142.903 186.400 1.000 136.05597 ? ? ? ? ? ? 190 TYR L CZ  1 
+ATOM 34284 O OH  . TYR L 3 190 ? 179.843 142.071 185.977 1.000 138.90786 ? ? ? ? ? ? 190 TYR L OH  1 
+ATOM 34285 N N   . ASP L 3 191 ? 186.869 146.406 187.425 1.000 142.79193 ? ? ? ? ? ? 191 ASP L N   1 
+ATOM 34286 C CA  . ASP L 3 191 ? 187.870 147.449 187.599 1.000 145.89974 ? ? ? ? ? ? 191 ASP L CA  1 
+ATOM 34287 C C   . ASP L 3 191 ? 187.301 148.704 188.240 1.000 147.57015 ? ? ? ? ? ? 191 ASP L C   1 
+ATOM 34288 O O   . ASP L 3 191 ? 188.075 149.578 188.641 1.000 148.58185 ? ? ? ? ? ? 191 ASP L O   1 
+ATOM 34289 C CB  . ASP L 3 191 ? 188.501 147.800 186.253 1.000 147.72330 ? ? ? ? ? ? 191 ASP L CB  1 
+ATOM 34290 C CG  . ASP L 3 191 ? 188.952 146.576 185.488 1.000 150.69222 ? ? ? ? ? ? 191 ASP L CG  1 
+ATOM 34291 O OD1 . ASP L 3 191 ? 188.693 145.451 185.963 1.000 150.49863 ? ? ? ? ? ? 191 ASP L OD1 1 
+ATOM 34292 O OD2 . ASP L 3 191 ? 189.566 146.738 184.413 1.000 150.07927 ? ? ? ? ? ? 191 ASP L OD2 1 
+ATOM 34293 N N   . PHE L 3 192 ? 185.977 148.816 188.346 1.000 141.88663 ? ? ? ? ? ? 192 PHE L N   1 
+ATOM 34294 C CA  . PHE L 3 192 ? 185.341 149.984 188.931 1.000 141.06805 ? ? ? ? ? ? 192 PHE L CA  1 
+ATOM 34295 C C   . PHE L 3 192 ? 184.565 149.693 190.204 1.000 138.09833 ? ? ? ? ? ? 192 PHE L C   1 
+ATOM 34296 O O   . PHE L 3 192 ? 184.243 150.637 190.931 1.000 140.89655 ? ? ? ? ? ? 192 PHE L O   1 
+ATOM 34297 C CB  . PHE L 3 192 ? 184.388 150.640 187.920 1.000 138.05055 ? ? ? ? ? ? 192 PHE L CB  1 
+ATOM 34298 C CG  . PHE L 3 192 ? 183.557 149.661 187.148 1.000 135.86380 ? ? ? ? ? ? 192 PHE L CG  1 
+ATOM 34299 C CD1 . PHE L 3 192 ? 182.354 149.209 187.653 1.000 137.32233 ? ? ? ? ? ? 192 PHE L CD1 1 
+ATOM 34300 C CD2 . PHE L 3 192 ? 183.977 149.194 185.918 1.000 137.02835 ? ? ? ? ? ? 192 PHE L CD2 1 
+ATOM 34301 C CE1 . PHE L 3 192 ? 181.587 148.309 186.947 1.000 137.49896 ? ? ? ? ? ? 192 PHE L CE1 1 
+ATOM 34302 C CE2 . PHE L 3 192 ? 183.214 148.295 185.209 1.000 139.72079 ? ? ? ? ? ? 192 PHE L CE2 1 
+ATOM 34303 C CZ  . PHE L 3 192 ? 182.017 147.852 185.725 1.000 140.05774 ? ? ? ? ? ? 192 PHE L CZ  1 
+ATOM 34304 N N   . CYS L 3 193 ? 184.250 148.434 190.492 1.000 139.85635 ? ? ? ? ? ? 193 CYS L N   1 
+ATOM 34305 C CA  . CYS L 3 193 ? 183.500 148.099 191.691 1.000 140.23800 ? ? ? ? ? ? 193 CYS L CA  1 
+ATOM 34306 C C   . CYS L 3 193 ? 183.877 146.700 192.147 1.000 143.35752 ? ? ? ? ? ? 193 CYS L C   1 
+ATOM 34307 O O   . CYS L 3 193 ? 184.258 145.849 191.340 1.000 151.18085 ? ? ? ? ? ? 193 CYS L O   1 
+ATOM 34308 C CB  . CYS L 3 193 ? 181.989 148.186 191.452 1.000 142.62884 ? ? ? ? ? ? 193 CYS L CB  1 
+ATOM 34309 S SG  . CYS L 3 193 ? 181.316 146.846 190.453 1.000 156.49931 ? ? ? ? ? ? 193 CYS L SG  1 
+ATOM 34310 N N   . LEU L 3 194 ? 183.769 146.473 193.453 1.000 139.82956 ? ? ? ? ? ? 194 LEU L N   1 
+ATOM 34311 C CA  . LEU L 3 194 ? 184.032 145.171 194.046 1.000 142.51879 ? ? ? ? ? ? 194 LEU L CA  1 
+ATOM 34312 C C   . LEU L 3 194 ? 183.047 144.953 195.181 1.000 143.76827 ? ? ? ? ? ? 194 LEU L C   1 
+ATOM 34313 O O   . LEU L 3 194 ? 183.002 145.747 196.123 1.000 147.82024 ? ? ? ? ? ? 194 LEU L O   1 
+ATOM 34314 C CB  . LEU L 3 194 ? 185.473 145.075 194.561 1.000 144.28377 ? ? ? ? ? ? 194 LEU L CB  1 
+ATOM 34315 C CG  . LEU L 3 194 ? 186.015 143.700 194.959 1.000 144.57255 ? ? ? ? ? ? 194 LEU L CG  1 
+ATOM 34316 C CD1 . LEU L 3 194 ? 185.880 143.477 196.454 1.000 144.00614 ? ? ? ? ? ? 194 LEU L CD1 1 
+ATOM 34317 C CD2 . LEU L 3 194 ? 185.324 142.588 194.187 1.000 143.85490 ? ? ? ? ? ? 194 LEU L CD2 1 
+ATOM 34318 N N   . THR L 3 195 ? 182.266 143.879 195.091 1.000 147.90474 ? ? ? ? ? ? 195 THR L N   1 
+ATOM 34319 C CA  . THR L 3 195 ? 181.259 143.568 196.099 1.000 148.08795 ? ? ? ? ? ? 195 THR L CA  1 
+ATOM 34320 C C   . THR L 3 195 ? 181.495 142.157 196.606 1.000 148.41690 ? ? ? ? ? ? 195 THR L C   1 
+ATOM 34321 O O   . THR L 3 195 ? 181.649 141.228 195.808 1.000 149.05810 ? ? ? ? ? ? 195 THR L O   1 
+ATOM 34322 C CB  . THR L 3 195 ? 179.842 143.691 195.536 1.000 151.34278 ? ? ? ? ? ? 195 THR L CB  1 
+ATOM 34323 O OG1 . THR L 3 195 ? 179.774 144.809 194.644 1.000 155.47033 ? ? ? ? ? ? 195 THR L OG1 1 
+ATOM 34324 C CG2 . THR L 3 195 ? 178.842 143.886 196.662 1.000 145.49917 ? ? ? ? ? ? 195 THR L CG2 1 
+ATOM 34325 N N   . VAL L 3 196 ? 181.513 141.999 197.924 1.000 147.83508 ? ? ? ? ? ? 196 VAL L N   1 
+ATOM 34326 C CA  . VAL L 3 196 ? 181.664 140.700 198.566 1.000 147.99404 ? ? ? ? ? ? 196 VAL L CA  1 
+ATOM 34327 C C   . VAL L 3 196 ? 180.409 140.428 199.378 1.000 146.16078 ? ? ? ? ? ? 196 VAL L C   1 
+ATOM 34328 O O   . VAL L 3 196 ? 179.990 141.269 200.181 1.000 148.49343 ? ? ? ? ? ? 196 VAL L O   1 
+ATOM 34329 C CB  . VAL L 3 196 ? 182.914 140.647 199.460 1.000 144.54653 ? ? ? ? ? ? 196 VAL L CB  1 
+ATOM 34330 C CG1 . VAL L 3 196 ? 183.032 139.286 200.106 1.000 143.65837 ? ? ? ? ? ? 196 VAL L CG1 1 
+ATOM 34331 C CG2 . VAL L 3 196 ? 184.155 140.966 198.650 1.000 145.98241 ? ? ? ? ? ? 196 VAL L CG2 1 
+ATOM 34332 N N   . VAL L 3 197 ? 179.812 139.263 199.166 1.000 148.23492 ? ? ? ? ? ? 197 VAL L N   1 
+ATOM 34333 C CA  . VAL L 3 197 ? 178.620 138.850 199.891 1.000 149.85256 ? ? ? ? ? ? 197 VAL L CA  1 
+ATOM 34334 C C   . VAL L 3 197 ? 179.014 137.763 200.877 1.000 154.10113 ? ? ? ? ? ? 197 VAL L C   1 
+ATOM 34335 O O   . VAL L 3 197 ? 180.009 137.054 200.687 1.000 157.57105 ? ? ? ? ? ? 197 VAL L O   1 
+ATOM 34336 C CB  . VAL L 3 197 ? 177.511 138.360 198.936 1.000 151.63743 ? ? ? ? ? ? 197 VAL L CB  1 
+ATOM 34337 C CG1 . VAL L 3 197 ? 177.724 136.903 198.564 1.000 151.94922 ? ? ? ? ? ? 197 VAL L CG1 1 
+ATOM 34338 C CG2 . VAL L 3 197 ? 176.144 138.561 199.557 1.000 149.98384 ? ? ? ? ? ? 197 VAL L CG2 1 
+ATOM 34339 N N   . LYS L 3 198 ? 178.240 137.646 201.950 1.000 163.08425 ? ? ? ? ? ? 198 LYS L N   1 
+ATOM 34340 C CA  . LYS L 3 198 ? 178.464 136.626 202.963 1.000 162.47640 ? ? ? ? ? ? 198 LYS L CA  1 
+ATOM 34341 C C   . LYS L 3 198 ? 177.415 135.534 202.813 1.000 164.41968 ? ? ? ? ? ? 198 LYS L C   1 
+ATOM 34342 O O   . LYS L 3 198 ? 176.212 135.813 202.856 1.000 166.37724 ? ? ? ? ? ? 198 LYS L O   1 
+ATOM 34343 C CB  . LYS L 3 198 ? 178.409 137.227 204.367 1.000 160.13007 ? ? ? ? ? ? 198 LYS L CB  1 
+ATOM 34344 C CG  . LYS L 3 198 ? 178.909 136.298 205.452 1.000 158.68589 ? ? ? ? ? ? 198 LYS L CG  1 
+ATOM 34345 C CD  . LYS L 3 198 ? 180.331 135.859 205.163 1.000 161.21409 ? ? ? ? ? ? 198 LYS L CD  1 
+ATOM 34346 C CE  . LYS L 3 198 ? 180.868 134.970 206.265 1.000 162.72652 ? ? ? ? ? ? 198 LYS L CE  1 
+ATOM 34347 N NZ  . LYS L 3 198 ? 181.105 135.734 207.518 1.000 161.36844 ? ? ? ? ? ? 198 LYS L NZ  1 
+ATOM 34348 N N   . VAL L 3 199 ? 177.870 134.298 202.640 1.000 170.72103 ? ? ? ? ? ? 199 VAL L N   1 
+ATOM 34349 C CA  . VAL L 3 199 ? 176.989 133.158 202.421 1.000 171.44305 ? ? ? ? ? ? 199 VAL L CA  1 
+ATOM 34350 C C   . VAL L 3 199 ? 176.812 132.414 203.734 1.000 171.11403 ? ? ? ? ? ? 199 VAL L C   1 
+ATOM 34351 O O   . VAL L 3 199 ? 177.793 132.099 204.418 1.000 170.42522 ? ? ? ? ? ? 199 VAL L O   1 
+ATOM 34352 C CB  . VAL L 3 199 ? 177.542 132.222 201.334 1.000 169.43810 ? ? ? ? ? ? 199 VAL L CB  1 
+ATOM 34353 C CG1 . VAL L 3 199 ? 176.479 131.223 200.913 1.000 167.01334 ? ? ? ? ? ? 199 VAL L CG1 1 
+ATOM 34354 C CG2 . VAL L 3 199 ? 178.018 133.024 200.139 1.000 167.88188 ? ? ? ? ? ? 199 VAL L CG2 1 
+ATOM 34355 N N   . LEU L 3 200 ? 175.561 132.136 204.089 1.000 180.64725 ? ? ? ? ? ? 200 LEU L N   1 
+ATOM 34356 C CA  . LEU L 3 200 ? 175.261 131.316 205.250 1.000 179.32846 ? ? ? ? ? ? 200 LEU L CA  1 
+ATOM 34357 C C   . LEU L 3 200 ? 174.026 130.486 204.940 1.000 179.45193 ? ? ? ? ? ? 200 LEU L C   1 
+ATOM 34358 O O   . LEU L 3 200 ? 173.113 130.951 204.252 1.000 178.51298 ? ? ? ? ? ? 200 LEU L O   1 
+ATOM 34359 C CB  . LEU L 3 200 ? 175.082 132.177 206.510 1.000 177.49408 ? ? ? ? ? ? 200 LEU L CB  1 
+ATOM 34360 C CG  . LEU L 3 200 ? 174.378 133.539 206.460 1.000 178.20262 ? ? ? ? ? ? 200 LEU L CG  1 
+ATOM 34361 C CD1 . LEU L 3 200 ? 172.907 133.448 206.079 1.000 178.26899 ? ? ? ? ? ? 200 LEU L CD1 1 
+ATOM 34362 C CD2 . LEU L 3 200 ? 174.554 134.285 207.770 1.000 177.57252 ? ? ? ? ? ? 200 LEU L CD2 1 
+ATOM 34363 N N   . GLU L 3 201 ? 174.015 129.251 205.429 1.000 192.26793 ? ? ? ? ? ? 201 GLU L N   1 
+ATOM 34364 C CA  . GLU L 3 201 ? 173.005 128.272 205.058 1.000 192.97722 ? ? ? ? ? ? 201 GLU L CA  1 
+ATOM 34365 C C   . GLU L 3 201 ? 172.034 128.050 206.208 1.000 194.39212 ? ? ? ? ? ? 201 GLU L C   1 
+ATOM 34366 O O   . GLU L 3 201 ? 172.440 127.956 207.370 1.000 193.13096 ? ? ? ? ? ? 201 GLU L O   1 
+ATOM 34367 C CB  . GLU L 3 201 ? 173.648 126.941 204.658 1.000 192.59653 ? ? ? ? ? ? 201 GLU L CB  1 
+ATOM 34368 C CG  . GLU L 3 201 ? 174.655 126.396 205.660 1.000 193.47563 ? ? ? ? ? ? 201 GLU L CG  1 
+ATOM 34369 C CD  . GLU L 3 201 ? 176.042 126.986 205.486 1.000 194.51999 ? ? ? ? ? ? 201 GLU L CD  1 
+ATOM 34370 O OE1 . GLU L 3 201 ? 176.235 127.796 204.555 1.000 195.46503 ? ? ? ? ? ? 201 GLU L OE1 1 
+ATOM 34371 O OE2 . GLU L 3 201 ? 176.940 126.639 206.282 1.000 192.85022 ? ? ? ? ? ? 201 GLU L OE2 1 
+ATOM 34372 N N   . LEU L 3 202 ? 170.749 127.980 205.876 1.000 199.65109 ? ? ? ? ? ? 202 LEU L N   1 
+ATOM 34373 C CA  . LEU L 3 202 ? 169.731 127.655 206.863 1.000 199.72683 ? ? ? ? ? ? 202 LEU L CA  1 
+ATOM 34374 C C   . LEU L 3 202 ? 169.770 126.163 207.162 1.000 199.93937 ? ? ? ? ? ? 202 LEU L C   1 
+ATOM 34375 O O   . LEU L 3 202 ? 169.778 125.337 206.244 1.000 199.01484 ? ? ? ? ? ? 202 LEU L O   1 
+ATOM 34376 C CB  . LEU L 3 202 ? 168.342 128.056 206.363 1.000 198.72229 ? ? ? ? ? ? 202 LEU L CB  1 
+ATOM 34377 C CG  . LEU L 3 202 ? 168.073 129.513 205.971 1.000 198.04053 ? ? ? ? ? ? 202 LEU L CG  1 
+ATOM 34378 C CD1 . LEU L 3 202 ? 168.771 130.474 206.921 1.000 197.05223 ? ? ? ? ? ? 202 LEU L CD1 1 
+ATOM 34379 C CD2 . LEU L 3 202 ? 168.455 129.796 204.524 1.000 195.90968 ? ? ? ? ? ? 202 LEU L CD2 1 
+ATOM 34380 N N   . TYR L 3 203 ? 169.799 125.818 208.450 1.000 201.76262 ? ? ? ? ? ? 203 TYR L N   1 
+ATOM 34381 C CA  . TYR L 3 203 ? 169.743 124.413 208.840 1.000 201.40404 ? ? ? ? ? ? 203 TYR L CA  1 
+ATOM 34382 C C   . TYR L 3 203 ? 168.431 123.757 208.436 1.000 200.07317 ? ? ? ? ? ? 203 TYR L C   1 
+ATOM 34383 O O   . TYR L 3 203 ? 168.374 122.527 208.328 1.000 197.20553 ? ? ? ? ? ? 203 TYR L O   1 
+ATOM 34384 C CB  . TYR L 3 203 ? 169.965 124.250 210.350 1.000 200.73577 ? ? ? ? ? ? 203 TYR L CB  1 
+ATOM 34385 C CG  . TYR L 3 203 ? 171.251 124.833 210.921 1.000 202.49879 ? ? ? ? ? ? 203 TYR L CG  1 
+ATOM 34386 C CD1 . TYR L 3 203 ? 172.135 125.569 210.141 1.000 201.49735 ? ? ? ? ? ? 203 TYR L CD1 1 
+ATOM 34387 C CD2 . TYR L 3 203 ? 171.574 124.640 212.257 1.000 201.47152 ? ? ? ? ? ? 203 TYR L CD2 1 
+ATOM 34388 C CE1 . TYR L 3 203 ? 173.303 126.083 210.675 1.000 201.23373 ? ? ? ? ? ? 203 TYR L CE1 1 
+ATOM 34389 C CE2 . TYR L 3 203 ? 172.730 125.153 212.800 1.000 201.48301 ? ? ? ? ? ? 203 TYR L CE2 1 
+ATOM 34390 C CZ  . TYR L 3 203 ? 173.590 125.876 212.008 1.000 203.02055 ? ? ? ? ? ? 203 TYR L CZ  1 
+ATOM 34391 O OH  . TYR L 3 203 ? 174.745 126.386 212.555 1.000 202.08780 ? ? ? ? ? ? 203 TYR L OH  1 
+ATOM 34392 N N   . LYS L 3 204 ? 167.380 124.541 208.214 1.000 186.07831 ? ? ? ? ? ? 204 LYS L N   1 
+ATOM 34393 C CA  . LYS L 3 204 ? 166.121 124.031 207.714 1.000 183.75651 ? ? ? ? ? ? 204 LYS L CA  1 
+ATOM 34394 C C   . LYS L 3 204 ? 165.816 124.664 206.363 1.000 185.42782 ? ? ? ? ? ? 204 LYS L C   1 
+ATOM 34395 O O   . LYS L 3 204 ? 165.798 125.899 206.255 1.000 186.45222 ? ? ? ? ? ? 204 LYS L O   1 
+ATOM 34396 C CB  . LYS L 3 204 ? 164.978 124.317 208.701 1.000 181.49667 ? ? ? ? ? ? 204 LYS L CB  1 
+ATOM 34397 C CG  . LYS L 3 204 ? 164.995 125.715 209.294 1.000 182.89227 ? ? ? ? ? ? 204 LYS L CG  1 
+ATOM 34398 C CD  . LYS L 3 204 ? 163.699 126.011 210.030 1.000 183.14938 ? ? ? ? ? ? 204 LYS L CD  1 
+ATOM 34399 C CE  . LYS L 3 204 ? 163.774 127.332 210.776 1.000 182.09977 ? ? ? ? ? ? 204 LYS L CE  1 
+ATOM 34400 N NZ  . LYS L 3 204 ? 164.135 128.456 209.869 1.000 180.60454 ? ? ? ? ? ? 204 LYS L NZ  1 
+ATOM 34401 N N   . PRO L 3 205 ? 165.631 123.862 205.303 1.000 176.82468 ? ? ? ? ? ? 205 PRO L N   1 
+ATOM 34402 C CA  . PRO L 3 205 ? 165.209 124.404 204.008 1.000 175.33234 ? ? ? ? ? ? 205 PRO L CA  1 
+ATOM 34403 C C   . PRO L 3 205 ? 164.125 125.464 204.116 1.000 176.65556 ? ? ? ? ? ? 205 PRO L C   1 
+ATOM 34404 O O   . PRO L 3 205 ? 163.067 125.222 204.704 1.000 174.41493 ? ? ? ? ? ? 205 PRO L O   1 
+ATOM 34405 C CB  . PRO L 3 205 ? 164.686 123.155 203.294 1.000 172.88263 ? ? ? ? ? ? 205 PRO L CB  1 
+ATOM 34406 C CG  . PRO L 3 205 ? 165.516 121.992 203.913 1.000 174.10102 ? ? ? ? ? ? 205 PRO L CG  1 
+ATOM 34407 C CD  . PRO L 3 205 ? 166.306 122.575 205.084 1.000 173.43060 ? ? ? ? ? ? 205 PRO L CD  1 
+ATOM 34408 N N   . HIS L 3 206 ? 164.376 126.638 203.548 1.000 180.70474 ? ? ? ? ? ? 206 HIS L N   1 
+ATOM 34409 C CA  . HIS L 3 206 ? 163.459 127.763 203.647 1.000 178.70011 ? ? ? ? ? ? 206 HIS L CA  1 
+ATOM 34410 C C   . HIS L 3 206 ? 162.508 127.755 202.460 1.000 177.73587 ? ? ? ? ? ? 206 HIS L C   1 
+ATOM 34411 O O   . HIS L 3 206 ? 162.937 127.595 201.312 1.000 177.02755 ? ? ? ? ? ? 206 HIS L O   1 
+ATOM 34412 C CB  . HIS L 3 206 ? 164.219 129.088 203.705 1.000 178.17105 ? ? ? ? ? ? 206 HIS L CB  1 
+ATOM 34413 C CG  . HIS L 3 206 ? 163.351 130.262 204.029 1.000 179.27918 ? ? ? ? ? ? 206 HIS L CG  1 
+ATOM 34414 N ND1 . HIS L 3 206 ? 162.106 130.129 204.604 1.000 178.42233 ? ? ? ? ? ? 206 HIS L ND1 1 
+ATOM 34415 C CD2 . HIS L 3 206 ? 163.547 131.591 203.859 1.000 179.87773 ? ? ? ? ? ? 206 HIS L CD2 1 
+ATOM 34416 C CE1 . HIS L 3 206 ? 161.572 131.324 204.774 1.000 178.47566 ? ? ? ? ? ? 206 HIS L CE1 1 
+ATOM 34417 N NE2 . HIS L 3 206 ? 162.425 132.229 204.330 1.000 179.59564 ? ? ? ? ? ? 206 HIS L NE2 1 
+ATOM 34418 N N   . GLU L 3 207 ? 161.221 127.924 202.741 1.000 177.42487 ? ? ? ? ? ? 207 GLU L N   1 
+ATOM 34419 C CA  . GLU L 3 207 ? 160.180 127.914 201.726 1.000 179.56336 ? ? ? ? ? ? 207 GLU L CA  1 
+ATOM 34420 C C   . GLU L 3 207 ? 159.587 129.307 201.585 1.000 182.16790 ? ? ? ? ? ? 207 GLU L C   1 
+ATOM 34421 O O   . GLU L 3 207 ? 159.190 129.922 202.581 1.000 181.56957 ? ? ? ? ? ? 207 GLU L O   1 
+ATOM 34422 C CB  . GLU L 3 207 ? 159.082 126.909 202.079 1.000 179.94811 ? ? ? ? ? ? 207 GLU L CB  1 
+ATOM 34423 C CG  . GLU L 3 207 ? 157.749 127.149 201.377 1.000 182.10666 ? ? ? ? ? ? 207 GLU L CG  1 
+ATOM 34424 C CD  . GLU L 3 207 ? 157.824 126.976 199.870 1.000 183.38279 ? ? ? ? ? ? 207 GLU L CD  1 
+ATOM 34425 O OE1 . GLU L 3 207 ? 158.347 127.876 199.180 1.000 183.33367 ? ? ? ? ? ? 207 GLU L OE1 1 
+ATOM 34426 O OE2 . GLU L 3 207 ? 157.351 125.934 199.373 1.000 183.10951 ? ? ? ? ? ? 207 GLU L OE2 1 
+ATOM 34427 N N   . TYR L 3 208 ? 159.535 129.799 200.351 1.000 178.17750 ? ? ? ? ? ? 208 TYR L N   1 
+ATOM 34428 C CA  . TYR L 3 208 ? 158.837 131.036 200.037 1.000 176.08268 ? ? ? ? ? ? 208 TYR L CA  1 
+ATOM 34429 C C   . TYR L 3 208 ? 158.398 130.973 198.585 1.000 173.90642 ? ? ? ? ? ? 208 TYR L C   1 
+ATOM 34430 O O   . TYR L 3 208 ? 159.089 130.388 197.746 1.000 173.20831 ? ? ? ? ? ? 208 TYR L O   1 
+ATOM 34431 C CB  . TYR L 3 208 ? 159.713 132.267 200.289 1.000 174.45229 ? ? ? ? ? ? 208 TYR L CB  1 
+ATOM 34432 C CG  . TYR L 3 208 ? 160.930 132.364 199.401 1.000 174.68268 ? ? ? ? ? ? 208 TYR L CG  1 
+ATOM 34433 C CD1 . TYR L 3 208 ? 162.105 131.707 199.732 1.000 175.83236 ? ? ? ? ? ? 208 TYR L CD1 1 
+ATOM 34434 C CD2 . TYR L 3 208 ? 160.909 133.124 198.241 1.000 173.80435 ? ? ? ? ? ? 208 TYR L CD2 1 
+ATOM 34435 C CE1 . TYR L 3 208 ? 163.220 131.797 198.929 1.000 177.01480 ? ? ? ? ? ? 208 TYR L CE1 1 
+ATOM 34436 C CE2 . TYR L 3 208 ? 162.021 133.218 197.431 1.000 173.63324 ? ? ? ? ? ? 208 TYR L CE2 1 
+ATOM 34437 C CZ  . TYR L 3 208 ? 163.174 132.554 197.781 1.000 176.14200 ? ? ? ? ? ? 208 TYR L CZ  1 
+ATOM 34438 O OH  . TYR L 3 208 ? 164.288 132.644 196.980 1.000 174.17700 ? ? ? ? ? ? 208 TYR L OH  1 
+ATOM 34439 N N   . ILE L 3 209 ? 157.250 131.575 198.295 1.000 168.92209 ? ? ? ? ? ? 209 ILE L N   1 
+ATOM 34440 C CA  . ILE L 3 209 ? 156.628 131.500 196.980 1.000 171.48322 ? ? ? ? ? ? 209 ILE L CA  1 
+ATOM 34441 C C   . ILE L 3 209 ? 156.828 132.830 196.272 1.000 169.70070 ? ? ? ? ? ? 209 ILE L C   1 
+ATOM 34442 O O   . ILE L 3 209 ? 156.520 133.891 196.827 1.000 165.80662 ? ? ? ? ? ? 209 ILE L O   1 
+ATOM 34443 C CB  . ILE L 3 209 ? 155.136 131.148 197.084 1.000 170.90147 ? ? ? ? ? ? 209 ILE L CB  1 
+ATOM 34444 C CG1 . ILE L 3 209 ? 154.960 129.833 197.843 1.000 171.26770 ? ? ? ? ? ? 209 ILE L CG1 1 
+ATOM 34445 C CG2 . ILE L 3 209 ? 154.524 131.040 195.704 1.000 169.04282 ? ? ? ? ? ? 209 ILE L CG2 1 
+ATOM 34446 C CD1 . ILE L 3 209 ? 155.712 128.676 197.227 1.000 169.58724 ? ? ? ? ? ? 209 ILE L CD1 1 
+ATOM 34447 N N   . VAL L 3 210 ? 157.344 132.770 195.049 1.000 170.42120 ? ? ? ? ? ? 210 VAL L N   1 
+ATOM 34448 C CA  . VAL L 3 210 ? 157.565 133.953 194.237 1.000 168.94669 ? ? ? ? ? ? 210 VAL L CA  1 
+ATOM 34449 C C   . VAL L 3 210 ? 156.498 134.010 193.149 1.000 169.49389 ? ? ? ? ? ? 210 VAL L C   1 
+ATOM 34450 O O   . VAL L 3 210 ? 155.783 133.042 192.892 1.000 170.68325 ? ? ? ? ? ? 210 VAL L O   1 
+ATOM 34451 C CB  . VAL L 3 210 ? 158.980 133.980 193.628 1.000 167.46016 ? ? ? ? ? ? 210 VAL L CB  1 
+ATOM 34452 C CG1 . VAL L 3 210 ? 159.986 133.439 194.620 1.000 166.86452 ? ? ? ? ? ? 210 VAL L CG1 1 
+ATOM 34453 C CG2 . VAL L 3 210 ? 159.018 133.179 192.337 1.000 164.52290 ? ? ? ? ? ? 210 VAL L CG2 1 
+ATOM 34454 N N   . ASP L 3 211 ? 156.395 135.169 192.511 1.000 172.34918 ? ? ? ? ? ? 211 ASP L N   1 
+ATOM 34455 C CA  . ASP L 3 211 ? 155.460 135.394 191.419 1.000 172.92304 ? ? ? ? ? ? 211 ASP L CA  1 
+ATOM 34456 C C   . ASP L 3 211 ? 156.254 135.671 190.150 1.000 174.30765 ? ? ? ? ? ? 211 ASP L C   1 
+ATOM 34457 O O   . ASP L 3 211 ? 157.088 136.583 190.124 1.000 175.92264 ? ? ? ? ? ? 211 ASP L O   1 
+ATOM 34458 C CB  . ASP L 3 211 ? 154.526 136.560 191.742 1.000 171.75533 ? ? ? ? ? ? 211 ASP L CB  1 
+ATOM 34459 C CG  . ASP L 3 211 ? 153.308 136.603 190.845 1.000 173.29270 ? ? ? ? ? ? 211 ASP L CG  1 
+ATOM 34460 O OD1 . ASP L 3 211 ? 153.392 136.147 189.686 1.000 173.89309 ? ? ? ? ? ? 211 ASP L OD1 1 
+ATOM 34461 O OD2 . ASP L 3 211 ? 152.260 137.102 191.303 1.000 171.81235 ? ? ? ? ? ? 211 ASP L OD2 1 
+ATOM 34462 N N   . LEU L 3 212 ? 155.998 134.886 189.104 1.000 169.86344 ? ? ? ? ? ? 212 LEU L N   1 
+ATOM 34463 C CA  . LEU L 3 212 ? 156.639 135.148 187.821 1.000 170.90517 ? ? ? ? ? ? 212 LEU L CA  1 
+ATOM 34464 C C   . LEU L 3 212 ? 156.036 136.356 187.123 1.000 170.79796 ? ? ? ? ? ? 212 LEU L C   1 
+ATOM 34465 O O   . LEU L 3 212 ? 156.692 136.955 186.265 1.000 170.42284 ? ? ? ? ? ? 212 LEU L O   1 
+ATOM 34466 C CB  . LEU L 3 212 ? 156.543 133.924 186.908 1.000 169.12381 ? ? ? ? ? ? 212 LEU L CB  1 
+ATOM 34467 C CG  . LEU L 3 212 ? 157.071 132.574 187.401 1.000 168.88623 ? ? ? ? ? ? 212 LEU L CG  1 
+ATOM 34468 C CD1 . LEU L 3 212 ? 158.290 132.742 188.302 1.000 167.79940 ? ? ? ? ? ? 212 LEU L CD1 1 
+ATOM 34469 C CD2 . LEU L 3 212 ? 155.974 131.788 188.101 1.000 169.24748 ? ? ? ? ? ? 212 LEU L CD2 1 
+ATOM 34470 N N   . ASN L 3 213 ? 154.806 136.723 187.471 1.000 169.42286 ? ? ? ? ? ? 213 ASN L N   1 
+ATOM 34471 C CA  . ASN L 3 213 ? 154.145 137.891 186.913 1.000 169.34357 ? ? ? ? ? ? 213 ASN L CA  1 
+ATOM 34472 C C   . ASN L 3 213 ? 154.265 139.110 187.815 1.000 169.80087 ? ? ? ? ? ? 213 ASN L C   1 
+ATOM 34473 O O   . ASN L 3 213 ? 153.600 140.119 187.567 1.000 174.19299 ? ? ? ? ? ? 213 ASN L O   1 
+ATOM 34474 C CB  . ASN L 3 213 ? 152.672 137.582 186.646 1.000 172.78110 ? ? ? ? ? ? 213 ASN L CB  1 
+ATOM 34475 C CG  . ASN L 3 213 ? 152.467 136.780 185.381 1.000 173.29558 ? ? ? ? ? ? 213 ASN L CG  1 
+ATOM 34476 O OD1 . ASN L 3 213 ? 153.401 136.167 184.865 1.000 172.78630 ? ? ? ? ? ? 213 ASN L OD1 1 
+ATOM 34477 N ND2 . ASN L 3 213 ? 151.240 136.774 184.875 1.000 170.68034 ? ? ? ? ? ? 213 ASN L ND2 1 
+ATOM 34478 N N   . ALA L 3 214 ? 155.097 139.040 188.857 1.000 167.19764 ? ? ? ? ? ? 214 ALA L N   1 
+ATOM 34479 C CA  . ALA L 3 214 ? 155.221 140.150 189.793 1.000 169.49615 ? ? ? ? ? ? 214 ALA L CA  1 
+ATOM 34480 C C   . ALA L 3 214 ? 155.791 141.401 189.143 1.000 169.77806 ? ? ? ? ? ? 214 ALA L C   1 
+ATOM 34481 O O   . ALA L 3 214 ? 155.595 142.501 189.669 1.000 169.77023 ? ? ? ? ? ? 214 ALA L O   1 
+ATOM 34482 C CB  . ALA L 3 214 ? 156.093 139.744 190.979 1.000 166.83573 ? ? ? ? ? ? 214 ALA L CB  1 
+ATOM 34483 N N   . MET L 3 215 ? 156.488 141.262 188.019 1.000 163.70237 ? ? ? ? ? ? 215 MET L N   1 
+ATOM 34484 C CA  . MET L 3 215 ? 157.054 142.416 187.337 1.000 162.43998 ? ? ? ? ? ? 215 MET L CA  1 
+ATOM 34485 C C   . MET L 3 215 ? 156.019 143.186 186.530 1.000 161.92096 ? ? ? ? ? ? 215 MET L C   1 
+ATOM 34486 O O   . MET L 3 215 ? 156.318 144.288 186.059 1.000 160.27667 ? ? ? ? ? ? 215 MET L O   1 
+ATOM 34487 C CB  . MET L 3 215 ? 158.198 141.969 186.427 1.000 159.95319 ? ? ? ? ? ? 215 MET L CB  1 
+ATOM 34488 C CG  . MET L 3 215 ? 159.262 143.025 186.207 1.000 161.48984 ? ? ? ? ? ? 215 MET L CG  1 
+ATOM 34489 S SD  . MET L 3 215 ? 160.915 142.325 186.060 1.000 172.99182 ? ? ? ? ? ? 215 MET L SD  1 
+ATOM 34490 C CE  . MET L 3 215 ? 160.549 140.744 185.304 1.000 164.01727 ? ? ? ? ? ? 215 MET L CE  1 
+ATOM 34491 N N   . TYR L 3 216 ? 154.814 142.647 186.378 1.000 157.10665 ? ? ? ? ? ? 216 TYR L N   1 
+ATOM 34492 C CA  . TYR L 3 216 ? 153.775 143.251 185.559 1.000 156.58653 ? ? ? ? ? ? 216 TYR L CA  1 
+ATOM 34493 C C   . TYR L 3 216 ? 152.492 143.318 186.370 1.000 157.58818 ? ? ? ? ? ? 216 TYR L C   1 
+ATOM 34494 O O   . TYR L 3 216 ? 152.119 142.339 187.023 1.000 159.20109 ? ? ? ? ? ? 216 TYR L O   1 
+ATOM 34495 C CB  . TYR L 3 216 ? 153.536 142.450 184.281 1.000 155.13599 ? ? ? ? ? ? 216 TYR L CB  1 
+ATOM 34496 C CG  . TYR L 3 216 ? 154.768 141.812 183.673 1.000 158.25573 ? ? ? ? ? ? 216 TYR L CG  1 
+ATOM 34497 C CD1 . TYR L 3 216 ? 155.361 142.343 182.538 1.000 159.62554 ? ? ? ? ? ? 216 TYR L CD1 1 
+ATOM 34498 C CD2 . TYR L 3 216 ? 155.318 140.657 184.216 1.000 158.70582 ? ? ? ? ? ? 216 TYR L CD2 1 
+ATOM 34499 C CE1 . TYR L 3 216 ? 156.476 141.754 181.975 1.000 160.20444 ? ? ? ? ? ? 216 TYR L CE1 1 
+ATOM 34500 C CE2 . TYR L 3 216 ? 156.433 140.068 183.664 1.000 160.09552 ? ? ? ? ? ? 216 TYR L CE2 1 
+ATOM 34501 C CZ  . TYR L 3 216 ? 157.008 140.619 182.543 1.000 161.44933 ? ? ? ? ? ? 216 TYR L CZ  1 
+ATOM 34502 O OH  . TYR L 3 216 ? 158.119 140.030 181.987 1.000 161.30033 ? ? ? ? ? ? 216 TYR L OH  1 
+ATOM 34503 N N   . LYS L 3 217 ? 151.816 144.466 186.329 1.000 137.81384 ? ? ? ? ? ? 217 LYS L N   1 
+ATOM 34504 C CA  . LYS L 3 217 ? 150.620 144.628 187.146 1.000 135.02490 ? ? ? ? ? ? 217 LYS L CA  1 
+ATOM 34505 C C   . LYS L 3 217 ? 149.389 144.019 186.483 1.000 140.13639 ? ? ? ? ? ? 217 LYS L C   1 
+ATOM 34506 O O   . LYS L 3 217 ? 148.541 143.435 187.166 1.000 143.43057 ? ? ? ? ? ? 217 LYS L O   1 
+ATOM 34507 C CB  . LYS L 3 217 ? 150.395 146.105 187.455 1.000 129.04768 ? ? ? ? ? ? 217 LYS L CB  1 
+ATOM 34508 C CG  . LYS L 3 217 ? 151.604 146.779 188.068 1.000 130.42495 ? ? ? ? ? ? 217 LYS L CG  1 
+ATOM 34509 C CD  . LYS L 3 217 ? 151.365 148.257 188.293 1.000 134.91935 ? ? ? ? ? ? 217 LYS L CD  1 
+ATOM 34510 C CE  . LYS L 3 217 ? 150.534 148.487 189.537 1.000 132.21667 ? ? ? ? ? ? 217 LYS L CE  1 
+ATOM 34511 N NZ  . LYS L 3 217 ? 151.023 149.649 190.323 1.000 133.24737 ? ? ? ? ? ? 217 LYS L NZ  1 
+ATOM 34512 N N   . ARG L 3 218 ? 149.266 144.140 185.160 1.000 150.47665 ? ? ? ? ? ? 218 ARG L N   1 
+ATOM 34513 C CA  . ARG L 3 218 ? 148.011 143.747 184.523 1.000 150.79367 ? ? ? ? ? ? 218 ARG L CA  1 
+ATOM 34514 C C   . ARG L 3 218 ? 147.862 142.234 184.396 1.000 152.43284 ? ? ? ? ? ? 218 ARG L C   1 
+ATOM 34515 O O   . ARG L 3 218 ? 146.759 141.712 184.595 1.000 154.16205 ? ? ? ? ? ? 218 ARG L O   1 
+ATOM 34516 C CB  . ARG L 3 218 ? 147.877 144.401 183.150 1.000 150.94613 ? ? ? ? ? ? 218 ARG L CB  1 
+ATOM 34517 C CG  . ARG L 3 218 ? 147.666 145.903 183.188 1.000 151.68005 ? ? ? ? ? ? 218 ARG L CG  1 
+ATOM 34518 C CD  . ARG L 3 218 ? 147.418 146.425 181.790 1.000 154.27422 ? ? ? ? ? ? 218 ARG L CD  1 
+ATOM 34519 N NE  . ARG L 3 218 ? 148.331 145.824 180.827 1.000 156.38006 ? ? ? ? ? ? 218 ARG L NE  1 
+ATOM 34520 C CZ  . ARG L 3 218 ? 148.615 146.344 179.641 1.000 156.38087 ? ? ? ? ? ? 218 ARG L CZ  1 
+ATOM 34521 N NH1 . ARG L 3 218 ? 148.045 147.461 179.222 1.000 156.60484 ? ? ? ? ? ? 218 ARG L NH1 1 
+ATOM 34522 N NH2 . ARG L 3 218 ? 149.479 145.717 178.848 1.000 154.29434 ? ? ? ? ? ? 218 ARG L NH2 1 
+ATOM 34523 N N   . ARG L 3 219 ? 148.932 141.515 184.065 1.000 159.57920 ? ? ? ? ? ? 219 ARG L N   1 
+ATOM 34524 C CA  . ARG L 3 219 ? 148.800 140.079 183.857 1.000 160.30107 ? ? ? ? ? ? 219 ARG L CA  1 
+ATOM 34525 C C   . ARG L 3 219 ? 148.417 139.358 185.142 1.000 161.23197 ? ? ? ? ? ? 219 ARG L C   1 
+ATOM 34526 O O   . ARG L 3 219 ? 148.745 139.786 186.252 1.000 159.39332 ? ? ? ? ? ? 219 ARG L O   1 
+ATOM 34527 C CB  . ARG L 3 219 ? 150.083 139.475 183.280 1.000 158.10261 ? ? ? ? ? ? 219 ARG L CB  1 
+ATOM 34528 C CG  . ARG L 3 219 ? 150.559 140.117 181.989 1.000 162.12054 ? ? ? ? ? ? 219 ARG L CG  1 
+ATOM 34529 C CD  . ARG L 3 219 ? 152.015 140.518 182.051 1.000 163.64512 ? ? ? ? ? ? 219 ARG L CD  1 
+ATOM 34530 N NE  . ARG L 3 219 ? 152.936 139.396 182.192 1.000 163.50475 ? ? ? ? ? ? 219 ARG L NE  1 
+ATOM 34531 C CZ  . ARG L 3 219 ? 153.202 138.508 181.244 1.000 163.03733 ? ? ? ? ? ? 219 ARG L CZ  1 
+ATOM 34532 N NH1 . ARG L 3 219 ? 152.629 138.573 180.054 1.000 165.61066 ? ? ? ? ? ? 219 ARG L NH1 1 
+ATOM 34533 N NH2 . ARG L 3 219 ? 154.074 137.536 181.494 1.000 158.13989 ? ? ? ? ? ? 219 ARG L NH2 1 
+ATOM 34534 N N   . LYS L 3 220 ? 147.702 138.256 184.969 1.000 175.86474 ? ? ? ? ? ? 220 LYS L N   1 
+ATOM 34535 C CA  . LYS L 3 220 ? 147.164 137.484 186.080 1.000 176.81891 ? ? ? ? ? ? 220 LYS L CA  1 
+ATOM 34536 C C   . LYS L 3 220 ? 148.303 136.866 186.880 1.000 179.00215 ? ? ? ? ? ? 220 LYS L C   1 
+ATOM 34537 O O   . LYS L 3 220 ? 149.138 136.158 186.304 1.000 177.86691 ? ? ? ? ? ? 220 LYS L O   1 
+ATOM 34538 C CB  . LYS L 3 220 ? 146.232 136.396 185.537 1.000 175.27897 ? ? ? ? ? ? 220 LYS L CB  1 
+ATOM 34539 C CG  . LYS L 3 220 ? 145.728 135.344 186.537 1.000 175.79671 ? ? ? ? ? ? 220 LYS L CG  1 
+ATOM 34540 C CD  . LYS L 3 220 ? 145.146 135.895 187.845 1.000 177.24592 ? ? ? ? ? ? 220 LYS L CD  1 
+ATOM 34541 C CE  . LYS L 3 220 ? 144.201 137.078 187.638 1.000 176.57656 ? ? ? ? ? ? 220 LYS L CE  1 
+ATOM 34542 N NZ  . LYS L 3 220 ? 143.130 136.756 186.656 1.000 177.21099 ? ? ? ? ? ? 220 LYS L NZ  1 
+ATOM 34543 N N   . PRO L 3 221 ? 148.387 137.111 188.184 1.000 177.55077 ? ? ? ? ? ? 221 PRO L N   1 
+ATOM 34544 C CA  . PRO L 3 221 ? 149.466 136.519 188.979 1.000 173.88630 ? ? ? ? ? ? 221 PRO L CA  1 
+ATOM 34545 C C   . PRO L 3 221 ? 149.399 135.001 189.009 1.000 171.83415 ? ? ? ? ? ? 221 PRO L C   1 
+ATOM 34546 O O   . PRO L 3 221 ? 148.324 134.398 189.012 1.000 169.22155 ? ? ? ? ? ? 221 PRO L O   1 
+ATOM 34547 C CB  . PRO L 3 221 ? 149.239 137.107 190.377 1.000 171.80558 ? ? ? ? ? ? 221 PRO L CB  1 
+ATOM 34548 C CG  . PRO L 3 221 ? 147.812 137.564 190.376 1.000 172.23635 ? ? ? ? ? ? 221 PRO L CG  1 
+ATOM 34549 C CD  . PRO L 3 221 ? 147.568 138.037 188.981 1.000 175.21440 ? ? ? ? ? ? 221 PRO L CD  1 
+ATOM 34550 N N   . LYS L 3 222 ? 150.579 134.387 189.035 1.000 171.25082 ? ? ? ? ? ? 222 LYS L N   1 
+ATOM 34551 C CA  . LYS L 3 222 ? 150.709 132.950 189.219 1.000 170.22948 ? ? ? ? ? ? 222 LYS L CA  1 
+ATOM 34552 C C   . LYS L 3 222 ? 151.844 132.687 190.198 1.000 170.58530 ? ? ? ? ? ? 222 LYS L C   1 
+ATOM 34553 O O   . LYS L 3 222 ? 152.775 133.485 190.331 1.000 170.84723 ? ? ? ? ? ? 222 LYS L O   1 
+ATOM 34554 C CB  . LYS L 3 222 ? 150.953 132.220 187.891 1.000 168.08450 ? ? ? ? ? ? 222 LYS L CB  1 
+ATOM 34555 C CG  . LYS L 3 222 ? 152.415 132.045 187.525 1.000 167.45332 ? ? ? ? ? ? 222 LYS L CG  1 
+ATOM 34556 C CD  . LYS L 3 222 ? 152.569 131.615 186.077 1.000 167.77587 ? ? ? ? ? ? 222 LYS L CD  1 
+ATOM 34557 C CE  . LYS L 3 222 ? 152.535 132.807 185.137 1.000 168.42758 ? ? ? ? ? ? 222 LYS L CE  1 
+ATOM 34558 N NZ  . LYS L 3 222 ? 153.596 133.799 185.462 1.000 167.71772 ? ? ? ? ? ? 222 LYS L NZ  1 
+ATOM 34559 N N   . LEU L 3 223 ? 151.756 131.556 190.888 1.000 172.33113 ? ? ? ? ? ? 223 LEU L N   1 
+ATOM 34560 C CA  . LEU L 3 223 ? 152.665 131.232 191.976 1.000 171.39328 ? ? ? ? ? ? 223 LEU L CA  1 
+ATOM 34561 C C   . LEU L 3 223 ? 153.543 130.049 191.595 1.000 171.39714 ? ? ? ? ? ? 223 LEU L C   1 
+ATOM 34562 O O   . LEU L 3 223 ? 153.098 129.129 190.903 1.000 171.69147 ? ? ? ? ? ? 223 LEU L O   1 
+ATOM 34563 C CB  . LEU L 3 223 ? 151.892 130.917 193.260 1.000 171.75114 ? ? ? ? ? ? 223 LEU L CB  1 
+ATOM 34564 C CG  . LEU L 3 223 ? 151.218 132.092 193.976 1.000 173.28882 ? ? ? ? ? ? 223 LEU L CG  1 
+ATOM 34565 C CD1 . LEU L 3 223 ? 152.160 133.283 194.065 1.000 171.77139 ? ? ? ? ? ? 223 LEU L CD1 1 
+ATOM 34566 C CD2 . LEU L 3 223 ? 149.903 132.486 193.316 1.000 170.22774 ? ? ? ? ? ? 223 LEU L CD2 1 
+ATOM 34567 N N   . GLU L 3 224 ? 154.794 130.080 192.050 1.000 178.82845 ? ? ? ? ? ? 224 GLU L N   1 
+ATOM 34568 C CA  . GLU L 3 224 ? 155.760 129.031 191.764 1.000 179.99071 ? ? ? ? ? ? 224 GLU L CA  1 
+ATOM 34569 C C   . GLU L 3 224 ? 156.447 128.603 193.051 1.000 180.19084 ? ? ? ? ? ? 224 GLU L C   1 
+ATOM 34570 O O   . GLU L 3 224 ? 156.854 129.444 193.859 1.000 176.83319 ? ? ? ? ? ? 224 GLU L O   1 
+ATOM 34571 C CB  . GLU L 3 224 ? 156.802 129.501 190.742 1.000 179.65800 ? ? ? ? ? ? 224 GLU L CB  1 
+ATOM 34572 C CG  . GLU L 3 224 ? 157.936 128.520 190.495 1.000 178.78139 ? ? ? ? ? ? 224 GLU L CG  1 
+ATOM 34573 C CD  . GLU L 3 224 ? 159.250 128.984 191.092 1.000 181.04874 ? ? ? ? ? ? 224 GLU L CD  1 
+ATOM 34574 O OE1 . GLU L 3 224 ? 159.225 129.868 191.974 1.000 181.15526 ? ? ? ? ? ? 224 GLU L OE1 1 
+ATOM 34575 O OE2 . GLU L 3 224 ? 160.308 128.465 190.680 1.000 179.19151 ? ? ? ? ? ? 224 GLU L OE2 1 
+ATOM 34576 N N   . LYS L 3 225 ? 156.567 127.292 193.238 1.000 188.14528 ? ? ? ? ? ? 225 LYS L N   1 
+ATOM 34577 C CA  . LYS L 3 225 ? 157.271 126.758 194.395 1.000 187.18921 ? ? ? ? ? ? 225 LYS L CA  1 
+ATOM 34578 C C   . LYS L 3 225 ? 158.754 127.085 194.294 1.000 187.45039 ? ? ? ? ? ? 225 LYS L C   1 
+ATOM 34579 O O   . LYS L 3 225 ? 159.375 126.880 193.247 1.000 188.77312 ? ? ? ? ? ? 225 LYS L O   1 
+ATOM 34580 C CB  . LYS L 3 225 ? 157.072 125.246 194.481 1.000 187.52920 ? ? ? ? ? ? 225 LYS L CB  1 
+ATOM 34581 C CG  . LYS L 3 225 ? 155.620 124.810 194.581 1.000 187.48486 ? ? ? ? ? ? 225 LYS L CG  1 
+ATOM 34582 C CD  . LYS L 3 225 ? 154.927 125.465 195.758 1.000 186.86510 ? ? ? ? ? ? 225 LYS L CD  1 
+ATOM 34583 C CE  . LYS L 3 225 ? 155.413 124.878 197.071 1.000 186.86376 ? ? ? ? ? ? 225 LYS L CE  1 
+ATOM 34584 N NZ  . LYS L 3 225 ? 154.748 125.511 198.242 1.000 185.76679 ? ? ? ? ? ? 225 LYS L NZ  1 
+ATOM 34585 N N   . ARG L 3 226 ? 159.328 127.587 195.384 1.000 176.03678 ? ? ? ? ? ? 226 ARG L N   1 
+ATOM 34586 C CA  . ARG L 3 226 ? 160.742 127.931 195.386 1.000 176.48703 ? ? ? ? ? ? 226 ARG L CA  1 
+ATOM 34587 C C   . ARG L 3 226 ? 161.325 127.623 196.755 1.000 175.34473 ? ? ? ? ? ? 226 ARG L C   1 
+ATOM 34588 O O   . ARG L 3 226 ? 160.779 128.053 197.775 1.000 176.63244 ? ? ? ? ? ? 226 ARG L O   1 
+ATOM 34589 C CB  . ARG L 3 226 ? 160.950 129.406 195.031 1.000 177.84344 ? ? ? ? ? ? 226 ARG L CB  1 
+ATOM 34590 C CG  . ARG L 3 226 ? 162.189 130.027 195.641 1.000 176.92083 ? ? ? ? ? ? 226 ARG L CG  1 
+ATOM 34591 C CD  . ARG L 3 226 ? 162.799 131.041 194.693 1.000 177.94030 ? ? ? ? ? ? 226 ARG L CD  1 
+ATOM 34592 N NE  . ARG L 3 226 ? 162.828 130.551 193.320 1.000 180.01852 ? ? ? ? ? ? 226 ARG L NE  1 
+ATOM 34593 C CZ  . ARG L 3 226 ? 162.761 131.328 192.248 1.000 179.23055 ? ? ? ? ? ? 226 ARG L CZ  1 
+ATOM 34594 N NH1 . ARG L 3 226 ? 162.668 132.644 192.352 1.000 177.42138 ? ? ? ? ? ? 226 ARG L NH1 1 
+ATOM 34595 N NH2 . ARG L 3 226 ? 162.792 130.772 191.041 1.000 177.64893 ? ? ? ? ? ? 226 ARG L NH2 1 
+ATOM 34596 N N   . PHE L 3 227 ? 162.429 126.883 196.770 1.000 173.12388 ? ? ? ? ? ? 227 PHE L N   1 
+ATOM 34597 C CA  . PHE L 3 227 ? 163.097 126.480 197.998 1.000 176.27454 ? ? ? ? ? ? 227 PHE L CA  1 
+ATOM 34598 C C   . PHE L 3 227 ? 164.535 126.972 197.967 1.000 178.01158 ? ? ? ? ? ? 227 PHE L C   1 
+ATOM 34599 O O   . PHE L 3 227 ? 165.239 126.777 196.972 1.000 178.57657 ? ? ? ? ? ? 227 PHE L O   1 
+ATOM 34600 C CB  . PHE L 3 227 ? 163.064 124.961 198.169 1.000 176.25870 ? ? ? ? ? ? 227 PHE L CB  1 
+ATOM 34601 C CG  . PHE L 3 227 ? 161.707 124.421 198.502 1.000 177.34117 ? ? ? ? ? ? 227 PHE L CG  1 
+ATOM 34602 C CD1 . PHE L 3 227 ? 161.134 124.665 199.738 1.000 177.63979 ? ? ? ? ? ? 227 PHE L CD1 1 
+ATOM 34603 C CD2 . PHE L 3 227 ? 161.001 123.672 197.577 1.000 176.02694 ? ? ? ? ? ? 227 PHE L CD2 1 
+ATOM 34604 C CE1 . PHE L 3 227 ? 159.883 124.167 200.045 1.000 177.32516 ? ? ? ? ? ? 227 PHE L CE1 1 
+ATOM 34605 C CE2 . PHE L 3 227 ? 159.750 123.174 197.878 1.000 175.53311 ? ? ? ? ? ? 227 PHE L CE2 1 
+ATOM 34606 C CZ  . PHE L 3 227 ? 159.191 123.421 199.114 1.000 176.42394 ? ? ? ? ? ? 227 PHE L CZ  1 
+ATOM 34607 N N   . GLN L 3 228 ? 164.966 127.604 199.052 1.000 175.85286 ? ? ? ? ? ? 228 GLN L N   1 
+ATOM 34608 C CA  . GLN L 3 228 ? 166.324 128.109 199.175 1.000 173.85675 ? ? ? ? ? ? 228 GLN L CA  1 
+ATOM 34609 C C   . GLN L 3 228 ? 166.929 127.617 200.481 1.000 175.19222 ? ? ? ? ? ? 228 GLN L C   1 
+ATOM 34610 O O   . GLN L 3 228 ? 166.228 127.474 201.487 1.000 175.99447 ? ? ? ? ? ? 228 GLN L O   1 
+ATOM 34611 C CB  . GLN L 3 228 ? 166.350 129.645 199.093 1.000 173.45566 ? ? ? ? ? ? 228 GLN L CB  1 
+ATOM 34612 C CG  . GLN L 3 228 ? 166.045 130.385 200.387 1.000 174.16757 ? ? ? ? ? ? 228 GLN L CG  1 
+ATOM 34613 C CD  . GLN L 3 228 ? 167.291 130.738 201.173 1.000 175.77078 ? ? ? ? ? ? 228 GLN L CD  1 
+ATOM 34614 O OE1 . GLN L 3 228 ? 168.363 130.179 200.945 1.000 177.45879 ? ? ? ? ? ? 228 GLN L OE1 1 
+ATOM 34615 N NE2 . GLN L 3 228 ? 167.158 131.683 202.096 1.000 173.40370 ? ? ? ? ? ? 228 GLN L NE2 1 
+ATOM 34616 N N   . THR L 3 229 ? 168.230 127.342 200.452 1.000 181.37216 ? ? ? ? ? ? 229 THR L N   1 
+ATOM 34617 C CA  . THR L 3 229 ? 168.938 126.808 201.605 1.000 183.14391 ? ? ? ? ? ? 229 THR L CA  1 
+ATOM 34618 C C   . THR L 3 229 ? 170.067 127.694 202.101 1.000 182.11388 ? ? ? ? ? ? 229 THR L C   1 
+ATOM 34619 O O   . THR L 3 229 ? 170.404 127.627 203.284 1.000 180.53562 ? ? ? ? ? ? 229 THR L O   1 
+ATOM 34620 C CB  . THR L 3 229 ? 169.512 125.420 201.287 1.000 183.06832 ? ? ? ? ? ? 229 THR L CB  1 
+ATOM 34621 O OG1 . THR L 3 229 ? 170.369 124.999 202.355 1.000 181.90014 ? ? ? ? ? ? 229 THR L OG1 1 
+ATOM 34622 C CG2 . THR L 3 229 ? 170.304 125.456 199.990 1.000 180.16532 ? ? ? ? ? ? 229 THR L CG2 1 
+ATOM 34623 N N   . LYS L 3 230 ? 170.666 128.508 201.237 1.000 179.70482 ? ? ? ? ? ? 230 LYS L N   1 
+ATOM 34624 C CA  . LYS L 3 230 ? 171.740 129.413 201.619 1.000 179.29688 ? ? ? ? ? ? 230 LYS L CA  1 
+ATOM 34625 C C   . LYS L 3 230 ? 171.296 130.846 201.380 1.000 179.33254 ? ? ? ? ? ? 230 LYS L C   1 
+ATOM 34626 O O   . LYS L 3 230 ? 170.900 131.200 200.265 1.000 179.62341 ? ? ? ? ? ? 230 LYS L O   1 
+ATOM 34627 C CB  . LYS L 3 230 ? 173.020 129.118 200.833 1.000 179.05946 ? ? ? ? ? ? 230 LYS L CB  1 
+ATOM 34628 C CG  . LYS L 3 230 ? 173.606 127.744 201.094 1.000 179.79801 ? ? ? ? ? ? 230 LYS L CG  1 
+ATOM 34629 C CD  . LYS L 3 230 ? 174.948 127.578 200.401 1.000 177.75228 ? ? ? ? ? ? 230 LYS L CD  1 
+ATOM 34630 C CE  . LYS L 3 230 ? 175.576 126.234 200.729 1.000 176.77484 ? ? ? ? ? ? 230 LYS L CE  1 
+ATOM 34631 N NZ  . LYS L 3 230 ? 175.847 126.089 202.186 1.000 179.04348 ? ? ? ? ? ? 230 LYS L NZ  1 
+ATOM 34632 N N   . ARG L 3 231 ? 171.367 131.665 202.422 1.000 172.25529 ? ? ? ? ? ? 231 ARG L N   1 
+ATOM 34633 C CA  . ARG L 3 231 ? 171.008 133.071 202.340 1.000 172.41594 ? ? ? ? ? ? 231 ARG L CA  1 
+ATOM 34634 C C   . ARG L 3 231 ? 172.275 133.910 202.263 1.000 171.60192 ? ? ? ? ? ? 231 ARG L C   1 
+ATOM 34635 O O   . ARG L 3 231 ? 173.230 133.681 203.010 1.000 172.80653 ? ? ? ? ? ? 231 ARG L O   1 
+ATOM 34636 C CB  . ARG L 3 231 ? 170.158 133.486 203.544 1.000 170.27459 ? ? ? ? ? ? 231 ARG L CB  1 
+ATOM 34637 C CG  . ARG L 3 231 ? 170.293 134.941 203.954 1.000 168.69811 ? ? ? ? ? ? 231 ARG L CG  1 
+ATOM 34638 C CD  . ARG L 3 231 ? 169.201 135.327 204.940 1.000 168.99963 ? ? ? ? ? ? 231 ARG L CD  1 
+ATOM 34639 N NE  . ARG L 3 231 ? 169.622 136.386 205.849 1.000 169.95656 ? ? ? ? ? ? 231 ARG L NE  1 
+ATOM 34640 C CZ  . ARG L 3 231 ? 169.947 136.197 207.120 1.000 170.03878 ? ? ? ? ? ? 231 ARG L CZ  1 
+ATOM 34641 N NH1 . ARG L 3 231 ? 169.916 134.994 207.669 1.000 170.12640 ? ? ? ? ? ? 231 ARG L NH1 1 
+ATOM 34642 N NH2 . ARG L 3 231 ? 170.311 137.241 207.860 1.000 167.11959 ? ? ? ? ? ? 231 ARG L NH2 1 
+ATOM 34643 N N   . GLU L 3 232 ? 172.291 134.865 201.340 1.000 169.40158 ? ? ? ? ? ? 232 GLU L N   1 
+ATOM 34644 C CA  . GLU L 3 232 ? 173.461 135.696 201.093 1.000 170.07691 ? ? ? ? ? ? 232 GLU L CA  1 
+ATOM 34645 C C   . GLU L 3 232 ? 173.184 137.110 201.579 1.000 169.61406 ? ? ? ? ? ? 232 GLU L C   1 
+ATOM 34646 O O   . GLU L 3 232 ? 172.196 137.729 201.169 1.000 168.76820 ? ? ? ? ? ? 232 GLU L O   1 
+ATOM 34647 C CB  . GLU L 3 232 ? 173.828 135.695 199.610 1.000 169.93348 ? ? ? ? ? ? 232 GLU L CB  1 
+ATOM 34648 C CG  . GLU L 3 232 ? 174.873 134.658 199.243 1.000 170.64213 ? ? ? ? ? ? 232 GLU L CG  1 
+ATOM 34649 C CD  . GLU L 3 232 ? 174.813 134.256 197.784 1.000 174.10120 ? ? ? ? ? ? 232 GLU L CD  1 
+ATOM 34650 O OE1 . GLU L 3 232 ? 173.733 134.396 197.173 1.000 172.90171 ? ? ? ? ? ? 232 GLU L OE1 1 
+ATOM 34651 O OE2 . GLU L 3 232 ? 175.844 133.798 197.249 1.000 174.64330 ? ? ? ? ? ? 232 GLU L OE2 1 
+ATOM 34652 N N   . VAL L 3 233 ? 174.053 137.614 202.449 1.000 158.89685 ? ? ? ? ? ? 233 VAL L N   1 
+ATOM 34653 C CA  . VAL L 3 233 ? 173.957 138.967 202.980 1.000 157.97923 ? ? ? ? ? ? 233 VAL L CA  1 
+ATOM 34654 C C   . VAL L 3 233 ? 175.242 139.704 202.636 1.000 156.39303 ? ? ? ? ? ? 233 VAL L C   1 
+ATOM 34655 O O   . VAL L 3 233 ? 176.342 139.193 202.875 1.000 156.65425 ? ? ? ? ? ? 233 VAL L O   1 
+ATOM 34656 C CB  . VAL L 3 233 ? 173.705 138.967 204.499 1.000 158.12312 ? ? ? ? ? ? 233 VAL L CB  1 
+ATOM 34657 C CG1 . VAL L 3 233 ? 174.637 137.991 205.198 1.000 156.23411 ? ? ? ? ? ? 233 VAL L CG1 1 
+ATOM 34658 C CG2 . VAL L 3 233 ? 173.874 140.366 205.064 1.000 158.09721 ? ? ? ? ? ? 233 VAL L CG2 1 
+ATOM 34659 N N   . GLU L 3 234 ? 175.101 140.892 202.053 1.000 157.79121 ? ? ? ? ? ? 234 GLU L N   1 
+ATOM 34660 C CA  . GLU L 3 234 ? 176.261 141.684 201.672 1.000 158.42259 ? ? ? ? ? ? 234 GLU L CA  1 
+ATOM 34661 C C   . GLU L 3 234 ? 177.070 142.062 202.906 1.000 157.49509 ? ? ? ? ? ? 234 GLU L C   1 
+ATOM 34662 O O   . GLU L 3 234 ? 176.509 142.441 203.937 1.000 158.03541 ? ? ? ? ? ? 234 GLU L O   1 
+ATOM 34663 C CB  . GLU L 3 234 ? 175.808 142.935 200.920 1.000 159.63187 ? ? ? ? ? ? 234 GLU L CB  1 
+ATOM 34664 C CG  . GLU L 3 234 ? 176.919 143.697 200.224 1.000 161.95801 ? ? ? ? ? ? 234 GLU L CG  1 
+ATOM 34665 C CD  . GLU L 3 234 ? 177.688 144.596 201.169 1.000 165.09085 ? ? ? ? ? ? 234 GLU L CD  1 
+ATOM 34666 O OE1 . GLU L 3 234 ? 177.054 145.214 202.049 1.000 162.53776 ? ? ? ? ? ? 234 GLU L OE1 1 
+ATOM 34667 O OE2 . GLU L 3 234 ? 178.924 144.680 201.034 1.000 168.45903 ? ? ? ? ? ? 234 GLU L OE2 1 
+ATOM 34668 N N   . ILE L 3 235 ? 178.391 141.957 202.799 1.000 148.14371 ? ? ? ? ? ? 235 ILE L N   1 
+ATOM 34669 C CA  . ILE L 3 235 ? 179.296 142.231 203.907 1.000 148.85251 ? ? ? ? ? ? 235 ILE L CA  1 
+ATOM 34670 C C   . ILE L 3 235 ? 180.258 143.367 203.577 1.000 149.26774 ? ? ? ? ? ? 235 ILE L C   1 
+ATOM 34671 O O   . ILE L 3 235 ? 180.357 144.341 204.324 1.000 151.57347 ? ? ? ? ? ? 235 ILE L O   1 
+ATOM 34672 C CB  . ILE L 3 235 ? 180.063 140.957 204.327 1.000 149.95200 ? ? ? ? ? ? 235 ILE L CB  1 
+ATOM 34673 C CG1 . ILE L 3 235 ? 181.337 141.325 205.087 1.000 150.32435 ? ? ? ? ? ? 235 ILE L CG1 1 
+ATOM 34674 C CG2 . ILE L 3 235 ? 180.385 140.098 203.119 1.000 150.02868 ? ? ? ? ? ? 235 ILE L CG2 1 
+ATOM 34675 C CD1 . ILE L 3 235 ? 181.819 140.246 206.026 1.000 150.37340 ? ? ? ? ? ? 235 ILE L CD1 1 
+ATOM 34676 N N   . TYR L 3 236 ? 180.978 143.261 202.462 1.000 144.35853 ? ? ? ? ? ? 236 TYR L N   1 
+ATOM 34677 C CA  . TYR L 3 236 ? 182.004 144.242 202.116 1.000 143.48008 ? ? ? ? ? ? 236 TYR L CA  1 
+ATOM 34678 C C   . TYR L 3 236 ? 181.869 144.619 200.649 1.000 145.16986 ? ? ? ? ? ? 236 TYR L C   1 
+ATOM 34679 O O   . TYR L 3 236 ? 181.820 143.744 199.781 1.000 147.08978 ? ? ? ? ? ? 236 TYR L O   1 
+ATOM 34680 C CB  . TYR L 3 236 ? 183.402 143.701 202.405 1.000 145.67578 ? ? ? ? ? ? 236 TYR L CB  1 
+ATOM 34681 C CG  . TYR L 3 236 ? 184.509 144.641 201.993 1.000 148.02330 ? ? ? ? ? ? 236 TYR L CG  1 
+ATOM 34682 C CD1 . TYR L 3 236 ? 184.759 145.802 202.708 1.000 146.98581 ? ? ? ? ? ? 236 TYR L CD1 1 
+ATOM 34683 C CD2 . TYR L 3 236 ? 185.303 144.369 200.890 1.000 148.17895 ? ? ? ? ? ? 236 TYR L CD2 1 
+ATOM 34684 C CE1 . TYR L 3 236 ? 185.769 146.664 202.336 1.000 146.31638 ? ? ? ? ? ? 236 TYR L CE1 1 
+ATOM 34685 C CE2 . TYR L 3 236 ? 186.314 145.226 200.511 1.000 147.83205 ? ? ? ? ? ? 236 TYR L CE2 1 
+ATOM 34686 C CZ  . TYR L 3 236 ? 186.543 146.372 201.238 1.000 147.08654 ? ? ? ? ? ? 236 TYR L CZ  1 
+ATOM 34687 O OH  . TYR L 3 236 ? 187.549 147.230 200.866 1.000 147.48359 ? ? ? ? ? ? 236 TYR L OH  1 
+ATOM 34688 N N   . LYS L 3 237 ? 181.806 145.919 200.379 1.000 138.93398 ? ? ? ? ? ? 237 LYS L N   1 
+ATOM 34689 C CA  . LYS L 3 237 ? 181.850 146.455 199.029 1.000 142.11906 ? ? ? ? ? ? 237 LYS L CA  1 
+ATOM 34690 C C   . LYS L 3 237 ? 182.781 147.658 199.004 1.000 141.93863 ? ? ? ? ? ? 237 LYS L C   1 
+ATOM 34691 O O   . LYS L 3 237 ? 182.897 148.390 199.990 1.000 141.67251 ? ? ? ? ? ? 237 LYS L O   1 
+ATOM 34692 C CB  . LYS L 3 237 ? 180.456 146.854 198.534 1.000 140.47533 ? ? ? ? ? ? 237 LYS L CB  1 
+ATOM 34693 C CG  . LYS L 3 237 ? 179.786 147.934 199.360 1.000 137.85610 ? ? ? ? ? ? 237 LYS L CG  1 
+ATOM 34694 C CD  . LYS L 3 237 ? 178.759 148.703 198.545 1.000 139.19536 ? ? ? ? ? ? 237 LYS L CD  1 
+ATOM 34695 C CE  . LYS L 3 237 ? 177.866 147.771 197.745 1.000 140.52655 ? ? ? ? ? ? 237 LYS L CE  1 
+ATOM 34696 N NZ  . LYS L 3 237 ? 177.133 146.817 198.619 1.000 142.30919 ? ? ? ? ? ? 237 LYS L NZ  1 
+ATOM 34697 N N   . VAL L 3 238 ? 183.454 147.855 197.871 1.000 139.49055 ? ? ? ? ? ? 238 VAL L N   1 
+ATOM 34698 C CA  . VAL L 3 238 ? 184.431 148.929 197.736 1.000 136.22651 ? ? ? ? ? ? 238 VAL L CA  1 
+ATOM 34699 C C   . VAL L 3 238 ? 184.639 149.204 196.256 1.000 136.44222 ? ? ? ? ? ? 238 VAL L C   1 
+ATOM 34700 O O   . VAL L 3 238 ? 184.361 148.358 195.405 1.000 138.47041 ? ? ? ? ? ? 238 VAL L O   1 
+ATOM 34701 C CB  . VAL L 3 238 ? 185.763 148.567 198.441 1.000 136.48831 ? ? ? ? ? ? 238 VAL L CB  1 
+ATOM 34702 C CG1 . VAL L 3 238 ? 186.595 147.643 197.573 1.000 135.71510 ? ? ? ? ? ? 238 VAL L CG1 1 
+ATOM 34703 C CG2 . VAL L 3 238 ? 186.536 149.821 198.795 1.000 135.09038 ? ? ? ? ? ? 238 VAL L CG2 1 
+ATOM 34704 N N   . ALA L 3 239 ? 185.120 150.405 195.945 1.000 139.52210 ? ? ? ? ? ? 239 ALA L N   1 
+ATOM 34705 C CA  . ALA L 3 239 ? 185.388 150.815 194.576 1.000 138.59545 ? ? ? ? ? ? 239 ALA L CA  1 
+ATOM 34706 C C   . ALA L 3 239 ? 186.652 151.656 194.558 1.000 138.79342 ? ? ? ? ? ? 239 ALA L C   1 
+ATOM 34707 O O   . ALA L 3 239 ? 186.980 152.296 195.563 1.000 141.39462 ? ? ? ? ? ? 239 ALA L O   1 
+ATOM 34708 C CB  . ALA L 3 239 ? 184.216 151.613 193.990 1.000 141.68717 ? ? ? ? ? ? 239 ALA L CB  1 
+ATOM 34709 N N   . PRO L 3 240 ? 187.380 151.680 193.439 1.000 140.64717 ? ? ? ? ? ? 240 PRO L N   1 
+ATOM 34710 C CA  . PRO L 3 240 ? 188.568 152.545 193.379 1.000 141.76361 ? ? ? ? ? ? 240 PRO L CA  1 
+ATOM 34711 C C   . PRO L 3 240 ? 188.220 154.012 193.247 1.000 142.63072 ? ? ? ? ? ? 240 PRO L C   1 
+ATOM 34712 O O   . PRO L 3 240 ? 188.971 154.871 193.723 1.000 144.11552 ? ? ? ? ? ? 240 PRO L O   1 
+ATOM 34713 C CB  . PRO L 3 240 ? 189.312 152.024 192.144 1.000 142.29251 ? ? ? ? ? ? 240 PRO L CB  1 
+ATOM 34714 C CG  . PRO L 3 240 ? 188.241 151.474 191.281 1.000 143.57037 ? ? ? ? ? ? 240 PRO L CG  1 
+ATOM 34715 C CD  . PRO L 3 240 ? 187.200 150.903 192.202 1.000 143.05949 ? ? ? ? ? ? 240 PRO L CD  1 
+ATOM 34716 N N   . LYS L 3 241 ? 187.105 154.322 192.599 1.000 136.68373 ? ? ? ? ? ? 241 LYS L N   1 
+ATOM 34717 C CA  . LYS L 3 241 ? 186.679 155.689 192.361 1.000 135.59929 ? ? ? ? ? ? 241 LYS L CA  1 
+ATOM 34718 C C   . LYS L 3 241 ? 185.162 155.751 192.496 1.000 138.24609 ? ? ? ? ? ? 241 LYS L C   1 
+ATOM 34719 O O   . LYS L 3 241 ? 184.491 154.729 192.656 1.000 140.15288 ? ? ? ? ? ? 241 LYS L O   1 
+ATOM 34720 C CB  . LYS L 3 241 ? 187.162 156.158 190.981 1.000 133.97348 ? ? ? ? ? ? 241 LYS L CB  1 
+ATOM 34721 C CG  . LYS L 3 241 ? 187.016 157.644 190.680 1.000 134.77914 ? ? ? ? ? ? 241 LYS L CG  1 
+ATOM 34722 C CD  . LYS L 3 241 ? 187.285 157.986 189.209 1.000 139.09523 ? ? ? ? ? ? 241 LYS L CD  1 
+ATOM 34723 C CE  . LYS L 3 241 ? 188.383 157.147 188.533 1.000 139.43719 ? ? ? ? ? ? 241 LYS L CE  1 
+ATOM 34724 N NZ  . LYS L 3 241 ? 189.576 156.787 189.361 1.000 138.61568 ? ? ? ? ? ? 241 LYS L NZ  1 
+ATOM 34725 N N   . ALA L 3 242 ? 184.620 156.963 192.432 1.000 139.85428 ? ? ? ? ? ? 242 ALA L N   1 
+ATOM 34726 C CA  . ALA L 3 242 ? 183.201 157.194 192.687 1.000 141.49366 ? ? ? ? ? ? 242 ALA L CA  1 
+ATOM 34727 C C   . ALA L 3 242 ? 182.371 156.502 191.616 1.000 141.55789 ? ? ? ? ? ? 242 ALA L C   1 
+ATOM 34728 O O   . ALA L 3 242 ? 182.298 156.957 190.473 1.000 138.89390 ? ? ? ? ? ? 242 ALA L O   1 
+ATOM 34729 C CB  . ALA L 3 242 ? 182.909 158.689 192.725 1.000 139.93985 ? ? ? ? ? ? 242 ALA L CB  1 
+ATOM 34730 N N   . TYR L 3 243 ? 181.738 155.392 191.987 1.000 138.33985 ? ? ? ? ? ? 243 TYR L N   1 
+ATOM 34731 C CA  . TYR L 3 243 ? 180.847 154.655 191.101 1.000 135.45238 ? ? ? ? ? ? 243 TYR L CA  1 
+ATOM 34732 C C   . TYR L 3 243 ? 179.604 154.262 191.882 1.000 139.73110 ? ? ? ? ? ? 243 TYR L C   1 
+ATOM 34733 O O   . TYR L 3 243 ? 179.688 153.461 192.818 1.000 138.46981 ? ? ? ? ? ? 243 TYR L O   1 
+ATOM 34734 C CB  . TYR L 3 243 ? 181.531 153.413 190.529 1.000 131.67276 ? ? ? ? ? ? 243 TYR L CB  1 
+ATOM 34735 C CG  . TYR L 3 243 ? 180.580 152.480 189.823 1.000 134.07929 ? ? ? ? ? ? 243 TYR L CG  1 
+ATOM 34736 C CD1 . TYR L 3 243 ? 180.093 152.783 188.562 1.000 135.28266 ? ? ? ? ? ? 243 TYR L CD1 1 
+ATOM 34737 C CD2 . TYR L 3 243 ? 180.162 151.300 190.419 1.000 134.79556 ? ? ? ? ? ? 243 TYR L CD2 1 
+ATOM 34738 C CE1 . TYR L 3 243 ? 179.222 151.938 187.914 1.000 134.66209 ? ? ? ? ? ? 243 TYR L CE1 1 
+ATOM 34739 C CE2 . TYR L 3 243 ? 179.291 150.449 189.778 1.000 133.58616 ? ? ? ? ? ? 243 TYR L CE2 1 
+ATOM 34740 C CZ  . TYR L 3 243 ? 178.825 150.774 188.526 1.000 134.59690 ? ? ? ? ? ? 243 TYR L CZ  1 
+ATOM 34741 O OH  . TYR L 3 243 ? 177.955 149.930 187.880 1.000 136.61539 ? ? ? ? ? ? 243 TYR L OH  1 
+ATOM 34742 N N   . GLN L 3 244 ? 178.460 154.819 191.491 1.000 145.54762 ? ? ? ? ? ? 244 GLN L N   1 
+ATOM 34743 C CA  . GLN L 3 244 ? 177.164 154.533 192.120 1.000 140.65892 ? ? ? ? ? ? 244 GLN L CA  1 
+ATOM 34744 C C   . GLN L 3 244 ? 177.292 154.861 193.606 1.000 144.37634 ? ? ? ? ? ? 244 GLN L C   1 
+ATOM 34745 O O   . GLN L 3 244 ? 177.819 155.932 193.946 1.000 145.50061 ? ? ? ? ? ? 244 GLN L O   1 
+ATOM 34746 C CB  . GLN L 3 244 ? 176.753 153.106 191.793 1.000 137.43304 ? ? ? ? ? ? 244 GLN L CB  1 
+ATOM 34747 C CG  . GLN L 3 244 ? 175.938 152.972 190.525 1.000 141.54361 ? ? ? ? ? ? 244 GLN L CG  1 
+ATOM 34748 C CD  . GLN L 3 244 ? 175.496 151.546 190.275 1.000 149.85923 ? ? ? ? ? ? 244 GLN L CD  1 
+ATOM 34749 O OE1 . GLN L 3 244 ? 175.296 150.773 191.211 1.000 150.94289 ? ? ? ? ? ? 244 GLN L OE1 1 
+ATOM 34750 N NE2 . GLN L 3 244 ? 175.336 151.191 189.006 1.000 146.35773 ? ? ? ? ? ? 244 GLN L NE2 1 
+ATOM 34751 N N   . SER L 3 245 ? 176.845 153.995 194.510 1.000 148.85124 ? ? ? ? ? ? 245 SER L N   1 
+ATOM 34752 C CA  . SER L 3 245 ? 176.928 154.239 195.941 1.000 149.08372 ? ? ? ? ? ? 245 SER L CA  1 
+ATOM 34753 C C   . SER L 3 245 ? 178.089 153.504 196.594 1.000 146.66309 ? ? ? ? ? ? 245 SER L C   1 
+ATOM 34754 O O   . SER L 3 245 ? 178.150 153.433 197.825 1.000 146.95318 ? ? ? ? ? ? 245 SER L O   1 
+ATOM 34755 C CB  . SER L 3 245 ? 175.615 153.843 196.617 1.000 149.02659 ? ? ? ? ? ? 245 SER L CB  1 
+ATOM 34756 O OG  . SER L 3 245 ? 175.491 152.434 196.690 1.000 149.70638 ? ? ? ? ? ? 245 SER L OG  1 
+ATOM 34757 N N   . TYR L 3 246 ? 178.999 152.950 195.804 1.000 140.31792 ? ? ? ? ? ? 246 TYR L N   1 
+ATOM 34758 C CA  . TYR L 3 246 ? 180.107 152.197 196.366 1.000 138.88964 ? ? ? ? ? ? 246 TYR L CA  1 
+ATOM 34759 C C   . TYR L 3 246 ? 181.041 153.124 197.138 1.000 140.96619 ? ? ? ? ? ? 246 TYR L C   1 
+ATOM 34760 O O   . TYR L 3 246 ? 181.350 154.225 196.674 1.000 141.14985 ? ? ? ? ? ? 246 TYR L O   1 
+ATOM 34761 C CB  . TYR L 3 246 ? 180.878 151.484 195.261 1.000 136.33588 ? ? ? ? ? ? 246 TYR L CB  1 
+ATOM 34762 C CG  . TYR L 3 246 ? 180.248 150.189 194.826 1.000 134.45779 ? ? ? ? ? ? 246 TYR L CG  1 
+ATOM 34763 C CD1 . TYR L 3 246 ? 179.204 150.176 193.916 1.000 135.99422 ? ? ? ? ? ? 246 TYR L CD1 1 
+ATOM 34764 C CD2 . TYR L 3 246 ? 180.692 148.979 195.329 1.000 134.06433 ? ? ? ? ? ? 246 TYR L CD2 1 
+ATOM 34765 C CE1 . TYR L 3 246 ? 178.624 148.994 193.517 1.000 140.18202 ? ? ? ? ? ? 246 TYR L CE1 1 
+ATOM 34766 C CE2 . TYR L 3 246 ? 180.120 147.795 194.937 1.000 139.06325 ? ? ? ? ? ? 246 TYR L CE2 1 
+ATOM 34767 C CZ  . TYR L 3 246 ? 179.085 147.806 194.031 1.000 142.86755 ? ? ? ? ? ? 246 TYR L CZ  1 
+ATOM 34768 O OH  . TYR L 3 246 ? 178.511 146.621 193.639 1.000 145.50066 ? ? ? ? ? ? 246 TYR L OH  1 
+ATOM 34769 N N   . PRO L 3 247 ? 181.501 152.712 198.317 1.000 134.13163 ? ? ? ? ? ? 247 PRO L N   1 
+ATOM 34770 C CA  . PRO L 3 247 ? 182.452 153.543 199.061 1.000 131.34117 ? ? ? ? ? ? 247 PRO L CA  1 
+ATOM 34771 C C   . PRO L 3 247 ? 183.821 153.538 198.402 1.000 133.21100 ? ? ? ? ? ? 247 PRO L C   1 
+ATOM 34772 O O   . PRO L 3 247 ? 184.323 152.497 197.973 1.000 134.20215 ? ? ? ? ? ? 247 PRO L O   1 
+ATOM 34773 C CB  . PRO L 3 247 ? 182.493 152.882 200.442 1.000 129.59112 ? ? ? ? ? ? 247 PRO L CB  1 
+ATOM 34774 C CG  . PRO L 3 247 ? 182.125 151.469 200.184 1.000 129.83752 ? ? ? ? ? ? 247 PRO L CG  1 
+ATOM 34775 C CD  . PRO L 3 247 ? 181.153 151.480 199.042 1.000 131.10061 ? ? ? ? ? ? 247 PRO L CD  1 
+ATOM 34776 N N   . ILE L 3 248 ? 184.427 154.722 198.328 1.000 141.01625 ? ? ? ? ? ? 248 ILE L N   1 
+ATOM 34777 C CA  . ILE L 3 248 ? 185.737 154.859 197.706 1.000 139.72996 ? ? ? ? ? ? 248 ILE L CA  1 
+ATOM 34778 C C   . ILE L 3 248 ? 186.790 154.243 198.615 1.000 141.34101 ? ? ? ? ? ? 248 ILE L C   1 
+ATOM 34779 O O   . ILE L 3 248 ? 186.801 154.484 199.829 1.000 145.03497 ? ? ? ? ? ? 248 ILE L O   1 
+ATOM 34780 C CB  . ILE L 3 248 ? 186.042 156.336 197.415 1.000 137.97844 ? ? ? ? ? ? 248 ILE L CB  1 
+ATOM 34781 C CG1 . ILE L 3 248 ? 185.366 156.783 196.118 1.000 138.02143 ? ? ? ? ? ? 248 ILE L CG1 1 
+ATOM 34782 C CG2 . ILE L 3 248 ? 187.540 156.570 197.328 1.000 135.83089 ? ? ? ? ? ? 248 ILE L CG2 1 
+ATOM 34783 C CD1 . ILE L 3 248 ? 183.894 157.091 196.263 1.000 137.32128 ? ? ? ? ? ? 248 ILE L CD1 1 
+ATOM 34784 N N   . VAL L 3 249 ? 187.677 153.434 198.033 1.000 150.30475 ? ? ? ? ? ? 249 VAL L N   1 
+ATOM 34785 C CA  . VAL L 3 249 ? 188.730 152.804 198.818 1.000 150.21943 ? ? ? ? ? ? 249 VAL L CA  1 
+ATOM 34786 C C   . VAL L 3 249 ? 189.665 153.870 199.365 1.000 153.30128 ? ? ? ? ? ? 249 VAL L C   1 
+ATOM 34787 O O   . VAL L 3 249 ? 190.059 154.805 198.655 1.000 153.60710 ? ? ? ? ? ? 249 VAL L O   1 
+ATOM 34788 C CB  . VAL L 3 249 ? 189.485 151.767 197.971 1.000 147.49109 ? ? ? ? ? ? 249 VAL L CB  1 
+ATOM 34789 C CG1 . VAL L 3 249 ? 190.067 152.408 196.725 1.000 150.03298 ? ? ? ? ? ? 249 VAL L CG1 1 
+ATOM 34790 C CG2 . VAL L 3 249 ? 190.577 151.110 198.793 1.000 147.47545 ? ? ? ? ? ? 249 VAL L CG2 1 
+ATOM 34791 N N   . GLU L 3 250 ? 190.003 153.751 200.643 1.000 172.38546 ? ? ? ? ? ? 250 GLU L N   1 
+ATOM 34792 C CA  . GLU L 3 250 ? 190.938 154.684 201.248 1.000 171.64418 ? ? ? ? ? ? 250 GLU L CA  1 
+ATOM 34793 C C   . GLU L 3 250 ? 192.346 154.426 200.717 1.000 172.10308 ? ? ? ? ? ? 250 GLU L C   1 
+ATOM 34794 O O   . GLU L 3 250 ? 192.686 153.287 200.381 1.000 170.70903 ? ? ? ? ? ? 250 GLU L O   1 
+ATOM 34795 C CB  . GLU L 3 250 ? 190.911 154.555 202.772 1.000 170.07432 ? ? ? ? ? ? 250 GLU L CB  1 
+ATOM 34796 C CG  . GLU L 3 250 ? 191.900 153.550 203.348 1.000 172.21925 ? ? ? ? ? ? 250 GLU L CG  1 
+ATOM 34797 C CD  . GLU L 3 250 ? 191.534 152.109 203.035 1.000 174.07333 ? ? ? ? ? ? 250 GLU L CD  1 
+ATOM 34798 O OE1 . GLU L 3 250 ? 190.415 151.866 202.535 1.000 175.07936 ? ? ? ? ? ? 250 GLU L OE1 1 
+ATOM 34799 O OE2 . GLU L 3 250 ? 192.370 151.217 203.289 1.000 170.56050 ? ? ? ? ? ? 250 GLU L OE2 1 
+ATOM 34800 N N   . PRO L 3 251 ? 193.179 155.460 200.604 1.000 169.47357 ? ? ? ? ? ? 251 PRO L N   1 
+ATOM 34801 C CA  . PRO L 3 251 ? 194.557 155.246 200.145 1.000 168.94129 ? ? ? ? ? ? 251 PRO L CA  1 
+ATOM 34802 C C   . PRO L 3 251 ? 195.420 154.720 201.283 1.000 169.89124 ? ? ? ? ? ? 251 PRO L C   1 
+ATOM 34803 O O   . PRO L 3 251 ? 195.391 155.247 202.397 1.000 170.55523 ? ? ? ? ? ? 251 PRO L O   1 
+ATOM 34804 C CB  . PRO L 3 251 ? 195.006 156.642 199.700 1.000 167.13139 ? ? ? ? ? ? 251 PRO L CB  1 
+ATOM 34805 C CG  . PRO L 3 251 ? 194.171 157.579 200.498 1.000 166.42868 ? ? ? ? ? ? 251 PRO L CG  1 
+ATOM 34806 C CD  . PRO L 3 251 ? 192.877 156.883 200.832 1.000 166.86498 ? ? ? ? ? ? 251 PRO L CD  1 
+ATOM 34807 N N   . PHE L 3 252 ? 196.182 153.668 201.000 1.000 172.31897 ? ? ? ? ? ? 252 PHE L N   1 
+ATOM 34808 C CA  . PHE L 3 252 ? 197.078 153.111 202.002 1.000 171.81950 ? ? ? ? ? ? 252 PHE L CA  1 
+ATOM 34809 C C   . PHE L 3 252 ? 198.187 154.100 202.331 1.000 174.21899 ? ? ? ? ? ? 252 PHE L C   1 
+ATOM 34810 O O   . PHE L 3 252 ? 198.765 154.726 201.440 1.000 174.86168 ? ? ? ? ? ? 252 PHE L O   1 
+ATOM 34811 C CB  . PHE L 3 252 ? 197.678 151.799 201.510 1.000 170.32887 ? ? ? ? ? ? 252 PHE L CB  1 
+ATOM 34812 C CG  . PHE L 3 252 ? 196.728 150.643 201.556 1.000 170.64405 ? ? ? ? ? ? 252 PHE L CG  1 
+ATOM 34813 C CD1 . PHE L 3 252 ? 196.172 150.237 202.754 1.000 171.55744 ? ? ? ? ? ? 252 PHE L CD1 1 
+ATOM 34814 C CD2 . PHE L 3 252 ? 196.397 149.957 200.403 1.000 170.80997 ? ? ? ? ? ? 252 PHE L CD2 1 
+ATOM 34815 C CE1 . PHE L 3 252 ? 195.299 149.171 202.801 1.000 172.85041 ? ? ? ? ? ? 252 PHE L CE1 1 
+ATOM 34816 C CE2 . PHE L 3 252 ? 195.525 148.890 200.444 1.000 170.64368 ? ? ? ? ? ? 252 PHE L CE2 1 
+ATOM 34817 C CZ  . PHE L 3 252 ? 194.976 148.497 201.644 1.000 172.48023 ? ? ? ? ? ? 252 PHE L CZ  1 
+ATOM 34818 N N   . SER L 3 253 ? 198.485 154.236 203.621 1.000 178.30046 ? ? ? ? ? ? 253 SER L N   1 
+ATOM 34819 C CA  . SER L 3 253 ? 199.497 155.172 204.083 1.000 178.31145 ? ? ? ? ? ? 253 SER L CA  1 
+ATOM 34820 C C   . SER L 3 253 ? 200.357 154.509 205.147 1.000 178.26723 ? ? ? ? ? ? 253 SER L C   1 
+ATOM 34821 O O   . SER L 3 253 ? 199.913 153.595 205.848 1.000 175.81458 ? ? ? ? ? ? 253 SER L O   1 
+ATOM 34822 C CB  . SER L 3 253 ? 198.866 156.453 204.642 1.000 175.56744 ? ? ? ? ? ? 253 SER L CB  1 
+ATOM 34823 O OG  . SER L 3 253 ? 199.106 157.555 203.786 1.000 174.93101 ? ? ? ? ? ? 253 SER L OG  1 
+ATOM 34824 N N   . GLY L 3 254 ? 201.596 154.978 205.258 1.000 187.85527 ? ? ? ? ? ? 254 GLY L N   1 
+ATOM 34825 C CA  . GLY L 3 254 ? 202.516 154.464 206.252 1.000 186.56172 ? ? ? ? ? ? 254 GLY L CA  1 
+ATOM 34826 C C   . GLY L 3 254 ? 203.655 155.419 206.541 1.000 188.37359 ? ? ? ? ? ? 254 GLY L C   1 
+ATOM 34827 O O   . GLY L 3 254 ? 204.179 156.060 205.626 1.000 187.62145 ? ? ? ? ? ? 254 GLY L O   1 
+ATOM 34828 N N   . LYS L 3 255 ? 204.044 155.525 207.814 1.000 193.28529 ? ? ? ? ? ? 255 LYS L N   1 
+ATOM 34829 C CA  . LYS L 3 255 ? 205.146 156.411 208.178 1.000 192.59036 ? ? ? ? ? ? 255 LYS L CA  1 
+ATOM 34830 C C   . LYS L 3 255 ? 206.460 155.929 207.579 1.000 191.70569 ? ? ? ? ? ? 255 LYS L C   1 
+ATOM 34831 O O   . LYS L 3 255 ? 207.350 156.735 207.285 1.000 190.44789 ? ? ? ? ? ? 255 LYS L O   1 
+ATOM 34832 C CB  . LYS L 3 255 ? 205.255 156.511 209.699 1.000 190.76867 ? ? ? ? ? ? 255 LYS L CB  1 
+ATOM 34833 C CG  . LYS L 3 255 ? 203.956 156.891 210.390 1.000 190.23438 ? ? ? ? ? ? 255 LYS L CG  1 
+ATOM 34834 C CD  . LYS L 3 255 ? 203.440 158.235 209.905 1.000 192.13681 ? ? ? ? ? ? 255 LYS L CD  1 
+ATOM 34835 C CE  . LYS L 3 255 ? 202.233 158.685 210.714 1.000 191.80351 ? ? ? ? ? ? 255 LYS L CE  1 
+ATOM 34836 N NZ  . LYS L 3 255 ? 201.721 160.009 210.265 1.000 190.65106 ? ? ? ? ? ? 255 LYS L NZ  1 
+ATOM 34837 N N   . ASP L 3 256 ? 206.603 154.620 207.400 1.000 193.00772 ? ? ? ? ? ? 256 ASP L N   1 
+ATOM 34838 C CA  . ASP L 3 256 ? 207.784 154.029 206.796 1.000 192.10117 ? ? ? ? ? ? 256 ASP L CA  1 
+ATOM 34839 C C   . ASP L 3 256 ? 207.338 152.971 205.796 1.000 192.08657 ? ? ? ? ? ? 256 ASP L C   1 
+ATOM 34840 O O   . ASP L 3 256 ? 206.234 152.432 205.891 1.000 191.77892 ? ? ? ? ? ? 256 ASP L O   1 
+ATOM 34841 C CB  . ASP L 3 256 ? 208.712 153.422 207.861 1.000 192.57692 ? ? ? ? ? ? 256 ASP L CB  1 
+ATOM 34842 C CG  . ASP L 3 256 ? 209.840 152.607 207.261 1.000 193.70367 ? ? ? ? ? ? 256 ASP L CG  1 
+ATOM 34843 O OD1 . ASP L 3 256 ? 210.827 153.212 206.791 1.000 191.88217 ? ? ? ? ? ? 256 ASP L OD1 1 
+ATOM 34844 O OD2 . ASP L 3 256 ? 209.737 151.364 207.255 1.000 192.76688 ? ? ? ? ? ? 256 ASP L OD2 1 
+ATOM 34845 N N   . VAL L 3 257 ? 208.206 152.692 204.821 1.000 189.73984 ? ? ? ? ? ? 257 VAL L N   1 
+ATOM 34846 C CA  . VAL L 3 257 ? 207.873 151.717 203.786 1.000 189.77141 ? ? ? ? ? ? 257 VAL L CA  1 
+ATOM 34847 C C   . VAL L 3 257 ? 207.563 150.364 204.412 1.000 191.02042 ? ? ? ? ? ? 257 VAL L C   1 
+ATOM 34848 O O   . VAL L 3 257 ? 206.541 149.738 204.106 1.000 191.66265 ? ? ? ? ? ? 257 VAL L O   1 
+ATOM 34849 C CB  . VAL L 3 257 ? 209.015 151.613 202.761 1.000 190.35971 ? ? ? ? ? ? 257 VAL L CB  1 
+ATOM 34850 C CG1 . VAL L 3 257 ? 208.757 150.471 201.795 1.000 189.56491 ? ? ? ? ? ? 257 VAL L CG1 1 
+ATOM 34851 C CG2 . VAL L 3 257 ? 209.170 152.920 202.017 1.000 191.42059 ? ? ? ? ? ? 257 VAL L CG2 1 
+ATOM 34852 N N   . GLU L 3 258 ? 208.436 149.895 205.306 1.000 191.57057 ? ? ? ? ? ? 258 GLU L N   1 
+ATOM 34853 C CA  . GLU L 3 258 ? 208.142 148.665 206.032 1.000 193.47034 ? ? ? ? ? ? 258 GLU L CA  1 
+ATOM 34854 C C   . GLU L 3 258 ? 206.944 148.847 206.952 1.000 192.20331 ? ? ? ? ? ? 258 GLU L C   1 
+ATOM 34855 O O   . GLU L 3 258 ? 206.127 147.931 207.107 1.000 190.84789 ? ? ? ? ? ? 258 GLU L O   1 
+ATOM 34856 C CB  . GLU L 3 258 ? 209.365 148.205 206.824 1.000 191.64063 ? ? ? ? ? ? 258 GLU L CB  1 
+ATOM 34857 C CG  . GLU L 3 258 ? 209.205 146.822 207.433 1.000 192.28181 ? ? ? ? ? ? 258 GLU L CG  1 
+ATOM 34858 C CD  . GLU L 3 258 ? 208.460 145.865 206.521 1.000 191.76641 ? ? ? ? ? ? 258 GLU L CD  1 
+ATOM 34859 O OE1 . GLU L 3 258 ? 208.945 145.605 205.400 1.000 189.67052 ? ? ? ? ? ? 258 GLU L OE1 1 
+ATOM 34860 O OE2 . GLU L 3 258 ? 207.384 145.374 206.926 1.000 189.92255 ? ? ? ? ? ? 258 GLU L OE2 1 
+ATOM 34861 N N   . ASP L 3 259 ? 206.823 150.021 207.574 1.000 193.48034 ? ? ? ? ? ? 259 ASP L N   1 
+ATOM 34862 C CA  . ASP L 3 259 ? 205.614 150.322 208.330 1.000 194.46301 ? ? ? ? ? ? 259 ASP L CA  1 
+ATOM 34863 C C   . ASP L 3 259 ? 204.394 150.309 207.422 1.000 195.80990 ? ? ? ? ? ? 259 ASP L C   1 
+ATOM 34864 O O   . ASP L 3 259 ? 203.333 149.801 207.802 1.000 197.32313 ? ? ? ? ? ? 259 ASP L O   1 
+ATOM 34865 C CB  . ASP L 3 259 ? 205.750 151.672 209.032 1.000 193.88286 ? ? ? ? ? ? 259 ASP L CB  1 
+ATOM 34866 C CG  . ASP L 3 259 ? 204.408 152.281 209.384 1.000 196.20386 ? ? ? ? ? ? 259 ASP L CG  1 
+ATOM 34867 O OD1 . ASP L 3 259 ? 203.611 151.612 210.074 1.000 196.70983 ? ? ? ? ? ? 259 ASP L OD1 1 
+ATOM 34868 O OD2 . ASP L 3 259 ? 204.150 153.431 208.972 1.000 196.57237 ? ? ? ? ? ? 259 ASP L OD2 1 
+ATOM 34869 N N   . LEU L 3 260 ? 204.527 150.862 206.215 1.000 187.71648 ? ? ? ? ? ? 260 LEU L N   1 
+ATOM 34870 C CA  . LEU L 3 260 ? 203.432 150.807 205.254 1.000 186.84049 ? ? ? ? ? ? 260 LEU L CA  1 
+ATOM 34871 C C   . LEU L 3 260 ? 203.102 149.366 204.887 1.000 187.74352 ? ? ? ? ? ? 260 LEU L C   1 
+ATOM 34872 O O   . LEU L 3 260 ? 201.933 148.971 204.880 1.000 188.99234 ? ? ? ? ? ? 260 LEU L O   1 
+ATOM 34873 C CB  . LEU L 3 260 ? 203.787 151.615 204.007 1.000 187.23212 ? ? ? ? ? ? 260 LEU L CB  1 
+ATOM 34874 C CG  . LEU L 3 260 ? 202.873 151.429 202.798 1.000 187.60670 ? ? ? ? ? ? 260 LEU L CG  1 
+ATOM 34875 C CD1 . LEU L 3 260 ? 201.513 152.033 203.084 1.000 186.70094 ? ? ? ? ? ? 260 LEU L CD1 1 
+ATOM 34876 C CD2 . LEU L 3 260 ? 203.487 152.064 201.566 1.000 184.70422 ? ? ? ? ? ? 260 LEU L CD2 1 
+ATOM 34877 N N   . LYS L 3 261 ? 204.129 148.556 204.610 1.000 184.02962 ? ? ? ? ? ? 261 LYS L N   1 
+ATOM 34878 C CA  . LYS L 3 261 ? 203.892 147.168 204.225 1.000 183.05551 ? ? ? ? ? ? 261 LYS L CA  1 
+ATOM 34879 C C   . LYS L 3 261 ? 203.169 146.406 205.327 1.000 183.35147 ? ? ? ? ? ? 261 LYS L C   1 
+ATOM 34880 O O   . LYS L 3 261 ? 202.303 145.567 205.047 1.000 181.71506 ? ? ? ? ? ? 261 LYS L O   1 
+ATOM 34881 C CB  . LYS L 3 261 ? 205.210 146.476 203.874 1.000 182.69617 ? ? ? ? ? ? 261 LYS L CB  1 
+ATOM 34882 C CG  . LYS L 3 261 ? 205.874 146.992 202.609 1.000 182.59673 ? ? ? ? ? ? 261 LYS L CG  1 
+ATOM 34883 C CD  . LYS L 3 261 ? 206.872 145.980 202.065 1.000 182.66746 ? ? ? ? ? ? 261 LYS L CD  1 
+ATOM 34884 C CE  . LYS L 3 261 ? 208.238 146.603 201.828 1.000 183.66401 ? ? ? ? ? ? 261 LYS L CE  1 
+ATOM 34885 N NZ  . LYS L 3 261 ? 208.681 147.434 202.979 1.000 183.79214 ? ? ? ? ? ? 261 LYS L NZ  1 
+ATOM 34886 N N   . SER L 3 262 ? 203.521 146.672 206.587 1.000 187.24762 ? ? ? ? ? ? 262 SER L N   1 
+ATOM 34887 C CA  . SER L 3 262 ? 202.765 146.093 207.691 1.000 188.06088 ? ? ? ? ? ? 262 SER L CA  1 
+ATOM 34888 C C   . SER L 3 262 ? 201.333 146.617 207.709 1.000 187.95692 ? ? ? ? ? ? 262 SER L C   1 
+ATOM 34889 O O   . SER L 3 262 ? 200.405 145.888 208.063 1.000 185.13858 ? ? ? ? ? ? 262 SER L O   1 
+ATOM 34890 C CB  . SER L 3 262 ? 203.463 146.384 209.020 1.000 185.77749 ? ? ? ? ? ? 262 SER L CB  1 
+ATOM 34891 O OG  . SER L 3 262 ? 203.976 147.700 209.046 1.000 186.28337 ? ? ? ? ? ? 262 SER L OG  1 
+ATOM 34892 N N   . ASN L 3 263 ? 201.141 147.888 207.355 1.000 188.42672 ? ? ? ? ? ? 263 ASN L N   1 
+ATOM 34893 C CA  . ASN L 3 263 ? 199.795 148.438 207.281 1.000 186.44891 ? ? ? ? ? ? 263 ASN L CA  1 
+ATOM 34894 C C   . ASN L 3 263 ? 198.967 147.729 206.223 1.000 186.38618 ? ? ? ? ? ? 263 ASN L C   1 
+ATOM 34895 O O   . ASN L 3 263 ? 197.796 147.407 206.454 1.000 185.12804 ? ? ? ? ? ? 263 ASN L O   1 
+ATOM 34896 C CB  . ASN L 3 263 ? 199.845 149.938 207.009 1.000 185.55263 ? ? ? ? ? ? 263 ASN L CB  1 
+ATOM 34897 C CG  . ASN L 3 263 ? 200.472 150.702 208.145 1.000 185.72586 ? ? ? ? ? ? 263 ASN L CG  1 
+ATOM 34898 O OD1 . ASN L 3 263 ? 200.856 150.110 209.151 1.000 187.48085 ? ? ? ? ? ? 263 ASN L OD1 1 
+ATOM 34899 N ND2 . ASN L 3 263 ? 200.591 152.017 207.997 1.000 182.73743 ? ? ? ? ? ? 263 ASN L ND2 1 
+ATOM 34900 N N   . ILE L 3 264 ? 199.568 147.444 205.071 1.000 187.60188 ? ? ? ? ? ? 264 ILE L N   1 
+ATOM 34901 C CA  . ILE L 3 264 ? 198.866 146.683 204.043 1.000 186.45243 ? ? ? ? ? ? 264 ILE L CA  1 
+ATOM 34902 C C   . ILE L 3 264 ? 198.400 145.345 204.601 1.000 186.17582 ? ? ? ? ? ? 264 ILE L C   1 
+ATOM 34903 O O   . ILE L 3 264 ? 197.237 144.956 204.442 1.000 185.64015 ? ? ? ? ? ? 264 ILE L O   1 
+ATOM 34904 C CB  . ILE L 3 264 ? 199.756 146.494 202.800 1.000 186.25489 ? ? ? ? ? ? 264 ILE L CB  1 
+ATOM 34905 C CG1 . ILE L 3 264 ? 200.570 147.752 202.509 1.000 187.81541 ? ? ? ? ? ? 264 ILE L CG1 1 
+ATOM 34906 C CG2 . ILE L 3 264 ? 198.919 146.102 201.614 1.000 185.58870 ? ? ? ? ? ? 264 ILE L CG2 1 
+ATOM 34907 C CD1 . ILE L 3 264 ? 199.739 148.955 202.185 1.000 186.33097 ? ? ? ? ? ? 264 ILE L CD1 1 
+ATOM 34908 N N   . LYS L 3 265 ? 199.292 144.630 205.288 1.000 181.98530 ? ? ? ? ? ? 265 LYS L N   1 
+ATOM 34909 C CA  . LYS L 3 265 ? 198.976 143.254 205.661 1.000 180.69074 ? ? ? ? ? ? 265 LYS L CA  1 
+ATOM 34910 C C   . LYS L 3 265 ? 197.925 143.175 206.763 1.000 181.90974 ? ? ? ? ? ? 265 LYS L C   1 
+ATOM 34911 O O   . LYS L 3 265 ? 196.960 142.411 206.631 1.000 183.23431 ? ? ? ? ? ? 265 LYS L O   1 
+ATOM 34912 C CB  . LYS L 3 265 ? 200.252 142.497 206.036 1.000 179.41688 ? ? ? ? ? ? 265 LYS L CB  1 
+ATOM 34913 C CG  . LYS L 3 265 ? 201.030 143.001 207.230 1.000 182.61854 ? ? ? ? ? ? 265 LYS L CG  1 
+ATOM 34914 C CD  . LYS L 3 265 ? 202.207 142.081 207.499 1.000 181.97138 ? ? ? ? ? ? 265 LYS L CD  1 
+ATOM 34915 C CE  . LYS L 3 265 ? 203.050 142.561 208.657 1.000 183.42864 ? ? ? ? ? ? 265 LYS L CE  1 
+ATOM 34916 N NZ  . LYS L 3 265 ? 202.235 142.829 209.861 1.000 182.33305 ? ? ? ? ? ? 265 LYS L NZ  1 
+ATOM 34917 N N   . LYS L 3 266 ? 198.062 143.964 207.841 1.000 178.10226 ? ? ? ? ? ? 266 LYS L N   1 
+ATOM 34918 C CA  . LYS L 3 266 ? 197.148 143.765 208.965 1.000 178.54601 ? ? ? ? ? ? 266 LYS L CA  1 
+ATOM 34919 C C   . LYS L 3 266 ? 195.733 144.160 208.574 1.000 178.10224 ? ? ? ? ? ? 266 LYS L C   1 
+ATOM 34920 O O   . LYS L 3 266 ? 194.763 143.543 209.024 1.000 176.27409 ? ? ? ? ? ? 266 LYS L O   1 
+ATOM 34921 C CB  . LYS L 3 266 ? 197.596 144.524 210.223 1.000 177.56044 ? ? ? ? ? ? 266 LYS L CB  1 
+ATOM 34922 C CG  . LYS L 3 266 ? 198.098 145.972 210.103 1.000 177.03710 ? ? ? ? ? ? 266 LYS L CG  1 
+ATOM 34923 C CD  . LYS L 3 266 ? 196.918 146.912 209.814 1.000 178.37960 ? ? ? ? ? ? 266 LYS L CD  1 
+ATOM 34924 C CE  . LYS L 3 266 ? 197.314 148.360 209.584 1.000 179.47115 ? ? ? ? ? ? 266 LYS L CE  1 
+ATOM 34925 N NZ  . LYS L 3 266 ? 196.330 149.070 208.705 1.000 179.64022 ? ? ? ? ? ? 266 LYS L NZ  1 
+ATOM 34926 N N   . PHE L 3 267 ? 195.602 145.180 207.730 1.000 173.36335 ? ? ? ? ? ? 267 PHE L N   1 
+ATOM 34927 C CA  . PHE L 3 267 ? 194.293 145.550 207.212 1.000 173.59201 ? ? ? ? ? ? 267 PHE L CA  1 
+ATOM 34928 C C   . PHE L 3 267 ? 193.711 144.423 206.375 1.000 172.39515 ? ? ? ? ? ? 267 PHE L C   1 
+ATOM 34929 O O   . PHE L 3 267 ? 192.496 144.203 206.361 1.000 171.51896 ? ? ? ? ? ? 267 PHE L O   1 
+ATOM 34930 C CB  . PHE L 3 267 ? 194.409 146.840 206.398 1.000 173.44709 ? ? ? ? ? ? 267 PHE L CB  1 
+ATOM 34931 C CG  . PHE L 3 267 ? 193.184 147.176 205.609 1.000 174.82310 ? ? ? ? ? ? 267 PHE L CG  1 
+ATOM 34932 C CD1 . PHE L 3 267 ? 192.132 147.843 206.204 1.000 173.46569 ? ? ? ? ? ? 267 PHE L CD1 1 
+ATOM 34933 C CD2 . PHE L 3 267 ? 193.101 146.861 204.263 1.000 172.70755 ? ? ? ? ? ? 267 PHE L CD2 1 
+ATOM 34934 C CE1 . PHE L 3 267 ? 191.000 148.165 205.482 1.000 171.92889 ? ? ? ? ? ? 267 PHE L CE1 1 
+ATOM 34935 C CE2 . PHE L 3 267 ? 191.973 147.184 203.534 1.000 172.79217 ? ? ? ? ? ? 267 PHE L CE2 1 
+ATOM 34936 C CZ  . PHE L 3 267 ? 190.922 147.836 204.140 1.000 173.00288 ? ? ? ? ? ? 267 PHE L CZ  1 
+ATOM 34937 N N   . LEU L 3 268 ? 194.573 143.686 205.679 1.000 171.18757 ? ? ? ? ? ? 268 LEU L N   1 
+ATOM 34938 C CA  . LEU L 3 268 ? 194.096 142.553 204.899 1.000 171.41446 ? ? ? ? ? ? 268 LEU L CA  1 
+ATOM 34939 C C   . LEU L 3 268 ? 193.733 141.371 205.783 1.000 173.09207 ? ? ? ? ? ? 268 LEU L C   1 
+ATOM 34940 O O   . LEU L 3 268 ? 192.714 140.719 205.541 1.000 172.57118 ? ? ? ? ? ? 268 LEU L O   1 
+ATOM 34941 C CB  . LEU L 3 268 ? 195.143 142.148 203.866 1.000 172.20501 ? ? ? ? ? ? 268 LEU L CB  1 
+ATOM 34942 C CG  . LEU L 3 268 ? 195.331 143.134 202.715 1.000 173.51216 ? ? ? ? ? ? 268 LEU L CG  1 
+ATOM 34943 C CD1 . LEU L 3 268 ? 196.486 142.713 201.830 1.000 172.93001 ? ? ? ? ? ? 268 LEU L CD1 1 
+ATOM 34944 C CD2 . LEU L 3 268 ? 194.048 143.237 201.905 1.000 172.15418 ? ? ? ? ? ? 268 LEU L CD2 1 
+ATOM 34945 N N   . ASP L 3 269 ? 194.535 141.085 206.812 1.000 178.79349 ? ? ? ? ? ? 269 ASP L N   1 
+ATOM 34946 C CA  . ASP L 3 269 ? 194.250 139.932 207.661 1.000 178.14921 ? ? ? ? ? ? 269 ASP L CA  1 
+ATOM 34947 C C   . ASP L 3 269 ? 192.916 140.095 208.380 1.000 178.41858 ? ? ? ? ? ? 269 ASP L C   1 
+ATOM 34948 O O   . ASP L 3 269 ? 192.057 139.209 208.318 1.000 176.41181 ? ? ? ? ? ? 269 ASP L O   1 
+ATOM 34949 C CB  . ASP L 3 269 ? 195.378 139.715 208.673 1.000 177.87026 ? ? ? ? ? ? 269 ASP L CB  1 
+ATOM 34950 C CG  . ASP L 3 269 ? 196.757 139.707 208.034 1.000 179.08521 ? ? ? ? ? ? 269 ASP L CG  1 
+ATOM 34951 O OD1 . ASP L 3 269 ? 197.012 138.850 207.163 1.000 176.81166 ? ? ? ? ? ? 269 ASP L OD1 1 
+ATOM 34952 O OD2 . ASP L 3 269 ? 197.600 140.538 208.432 1.000 180.02264 ? ? ? ? ? ? 269 ASP L OD2 1 
+ATOM 34953 N N   . ASP L 3 270 ? 192.720 141.228 209.059 1.000 180.38793 ? ? ? ? ? ? 270 ASP L N   1 
+ATOM 34954 C CA  . ASP L 3 270 ? 191.468 141.440 209.780 1.000 180.73445 ? ? ? ? ? ? 270 ASP L CA  1 
+ATOM 34955 C C   . ASP L 3 270 ? 190.281 141.582 208.836 1.000 180.20071 ? ? ? ? ? ? 270 ASP L C   1 
+ATOM 34956 O O   . ASP L 3 270 ? 189.176 141.130 209.160 1.000 178.48930 ? ? ? ? ? ? 270 ASP L O   1 
+ATOM 34957 C CB  . ASP L 3 270 ? 191.611 142.638 210.731 1.000 181.19734 ? ? ? ? ? ? 270 ASP L CB  1 
+ATOM 34958 C CG  . ASP L 3 270 ? 191.411 143.999 210.056 1.000 182.91140 ? ? ? ? ? ? 270 ASP L CG  1 
+ATOM 34959 O OD1 . ASP L 3 270 ? 191.527 145.012 210.777 1.000 181.05091 ? ? ? ? ? ? 270 ASP L OD1 1 
+ATOM 34960 O OD2 . ASP L 3 270 ? 191.195 144.096 208.830 1.000 183.90599 ? ? ? ? ? ? 270 ASP L OD2 1 
+ATOM 34961 N N   . LEU L 3 271 ? 190.482 142.214 207.678 1.000 175.54483 ? ? ? ? ? ? 271 LEU L N   1 
+ATOM 34962 C CA  . LEU L 3 271 ? 189.457 142.183 206.643 1.000 174.54651 ? ? ? ? ? ? 271 LEU L CA  1 
+ATOM 34963 C C   . LEU L 3 271 ? 189.179 140.750 206.216 1.000 173.56079 ? ? ? ? ? ? 271 LEU L C   1 
+ATOM 34964 O O   . LEU L 3 271 ? 188.077 140.235 206.429 1.000 173.62841 ? ? ? ? ? ? 271 LEU L O   1 
+ATOM 34965 C CB  . LEU L 3 271 ? 189.885 143.035 205.448 1.000 175.18169 ? ? ? ? ? ? 271 LEU L CB  1 
+ATOM 34966 C CG  . LEU L 3 271 ? 188.860 143.330 204.356 1.000 175.30913 ? ? ? ? ? ? 271 LEU L CG  1 
+ATOM 34967 C CD1 . LEU L 3 271 ? 188.888 144.805 204.023 1.000 174.06811 ? ? ? ? ? ? 271 LEU L CD1 1 
+ATOM 34968 C CD2 . LEU L 3 271 ? 189.158 142.510 203.119 1.000 174.51819 ? ? ? ? ? ? 271 LEU L CD2 1 
+ATOM 34969 N N   . MET L 3 272 ? 190.196 140.068 205.675 1.000 175.12998 ? ? ? ? ? ? 272 MET L N   1 
+ATOM 34970 C CA  . MET L 3 272 ? 190.020 138.699 205.193 1.000 175.35612 ? ? ? ? ? ? 272 MET L CA  1 
+ATOM 34971 C C   . MET L 3 272 ? 189.451 137.802 206.283 1.000 177.27334 ? ? ? ? ? ? 272 MET L C   1 
+ATOM 34972 O O   . MET L 3 272 ? 188.715 136.853 205.988 1.000 176.61629 ? ? ? ? ? ? 272 MET L O   1 
+ATOM 34973 C CB  . MET L 3 272 ? 191.361 138.153 204.686 1.000 174.97627 ? ? ? ? ? ? 272 MET L CB  1 
+ATOM 34974 C CG  . MET L 3 272 ? 191.422 136.714 204.136 1.000 178.20711 ? ? ? ? ? ? 272 MET L CG  1 
+ATOM 34975 S SD  . MET L 3 272 ? 189.988 135.848 203.442 1.000 189.98389 ? ? ? ? ? ? 272 MET L SD  1 
+ATOM 34976 C CE  . MET L 3 272 ? 189.226 137.067 202.370 1.000 176.42931 ? ? ? ? ? ? 272 MET L CE  1 
+ATOM 34977 N N   . ALA L 3 273 ? 189.756 138.104 207.546 1.000 175.38937 ? ? ? ? ? ? 273 ALA L N   1 
+ATOM 34978 C CA  . ALA L 3 273 ? 189.127 137.391 208.650 1.000 175.88883 ? ? ? ? ? ? 273 ALA L CA  1 
+ATOM 34979 C C   . ALA L 3 273 ? 187.615 137.575 208.635 1.000 176.32592 ? ? ? ? ? ? 273 ALA L C   1 
+ATOM 34980 O O   . ALA L 3 273 ? 186.868 136.630 208.908 1.000 174.73013 ? ? ? ? ? ? 273 ALA L O   1 
+ATOM 34981 C CB  . ALA L 3 273 ? 189.710 137.861 209.981 1.000 172.30070 ? ? ? ? ? ? 273 ALA L CB  1 
+ATOM 34982 N N   . LYS L 3 274 ? 187.144 138.785 208.322 1.000 170.45469 ? ? ? ? ? ? 274 LYS L N   1 
+ATOM 34983 C CA  . LYS L 3 274 ? 185.706 139.045 208.332 1.000 168.63121 ? ? ? ? ? ? 274 LYS L CA  1 
+ATOM 34984 C C   . LYS L 3 274 ? 184.986 138.220 207.273 1.000 167.96872 ? ? ? ? ? ? 274 LYS L C   1 
+ATOM 34985 O O   . LYS L 3 274 ? 183.976 137.566 207.561 1.000 166.55641 ? ? ? ? ? ? 274 LYS L O   1 
+ATOM 34986 C CB  . LYS L 3 274 ? 185.437 140.536 208.124 1.000 166.35530 ? ? ? ? ? ? 274 LYS L CB  1 
+ATOM 34987 C CG  . LYS L 3 274 ? 185.593 141.380 209.376 1.000 164.76963 ? ? ? ? ? ? 274 LYS L CG  1 
+ATOM 34988 C CD  . LYS L 3 274 ? 184.752 142.644 209.292 1.000 166.86939 ? ? ? ? ? ? 274 LYS L CD  1 
+ATOM 34989 C CE  . LYS L 3 274 ? 185.165 143.503 208.108 1.000 167.28879 ? ? ? ? ? ? 274 LYS L CE  1 
+ATOM 34990 N NZ  . LYS L 3 274 ? 184.358 144.750 208.011 1.000 165.70931 ? ? ? ? ? ? 274 LYS L NZ  1 
+ATOM 34991 N N   . ILE L 3 275 ? 185.484 138.242 206.034 1.000 170.15847 ? ? ? ? ? ? 275 ILE L N   1 
+ATOM 34992 C CA  . ILE L 3 275 ? 184.870 137.435 204.981 1.000 170.64071 ? ? ? ? ? ? 275 ILE L CA  1 
+ATOM 34993 C C   . ILE L 3 275 ? 185.001 135.950 205.293 1.000 171.99013 ? ? ? ? ? ? 275 ILE L C   1 
+ATOM 34994 O O   . ILE L 3 275 ? 184.043 135.182 205.147 1.000 173.14240 ? ? ? ? ? ? 275 ILE L O   1 
+ATOM 34995 C CB  . ILE L 3 275 ? 185.458 137.779 203.596 1.000 172.05218 ? ? ? ? ? ? 275 ILE L CB  1 
+ATOM 34996 C CG1 . ILE L 3 275 ? 185.597 139.288 203.375 1.000 170.71947 ? ? ? ? ? ? 275 ILE L CG1 1 
+ATOM 34997 C CG2 . ILE L 3 275 ? 184.647 137.162 202.496 1.000 170.39440 ? ? ? ? ? ? 275 ILE L CG2 1 
+ATOM 34998 C CD1 . ILE L 3 275 ? 186.909 139.856 203.748 1.000 170.02829 ? ? ? ? ? ? 275 ILE L CD1 1 
+ATOM 34999 N N   . ASN L 3 276 ? 186.182 135.520 205.734 1.000 174.78386 ? ? ? ? ? ? 276 ASN L N   1 
+ATOM 35000 C CA  . ASN L 3 276 ? 186.394 134.099 205.980 1.000 176.42598 ? ? ? ? ? ? 276 ASN L CA  1 
+ATOM 35001 C C   . ASN L 3 276 ? 185.882 133.637 207.337 1.000 175.47743 ? ? ? ? ? ? 276 ASN L C   1 
+ATOM 35002 O O   . ASN L 3 276 ? 185.966 132.441 207.632 1.000 174.07576 ? ? ? ? ? ? 276 ASN L O   1 
+ATOM 35003 C CB  . ASN L 3 276 ? 187.877 133.751 205.850 1.000 176.15489 ? ? ? ? ? ? 276 ASN L CB  1 
+ATOM 35004 C CG  . ASN L 3 276 ? 188.233 133.242 204.470 1.000 176.46526 ? ? ? ? ? ? 276 ASN L CG  1 
+ATOM 35005 O OD1 . ASN L 3 276 ? 187.364 133.072 203.615 1.000 175.06132 ? ? ? ? ? ? 276 ASN L OD1 1 
+ATOM 35006 N ND2 . ASN L 3 276 ? 189.517 132.993 204.244 1.000 175.06302 ? ? ? ? ? ? 276 ASN L ND2 1 
+ATOM 35007 N N   . GLU L 3 277 ? 185.365 134.537 208.162 1.000 181.45190 ? ? ? ? ? ? 277 GLU L N   1 
+ATOM 35008 C CA  . GLU L 3 277 ? 184.837 134.131 209.455 1.000 181.78338 ? ? ? ? ? ? 277 GLU L CA  1 
+ATOM 35009 C C   . GLU L 3 277 ? 183.598 133.262 209.254 1.000 184.12879 ? ? ? ? ? ? 277 GLU L C   1 
+ATOM 35010 O O   . GLU L 3 277 ? 182.674 133.665 208.535 1.000 182.71344 ? ? ? ? ? ? 277 GLU L O   1 
+ATOM 35011 C CB  . GLU L 3 277 ? 184.501 135.356 210.304 1.000 180.21689 ? ? ? ? ? ? 277 GLU L CB  1 
+ATOM 35012 C CG  . GLU L 3 277 ? 184.097 135.040 211.726 1.000 181.44221 ? ? ? ? ? ? 277 GLU L CG  1 
+ATOM 35013 C CD  . GLU L 3 277 ? 182.614 134.811 211.846 1.000 184.31628 ? ? ? ? ? ? 277 GLU L CD  1 
+ATOM 35014 O OE1 . GLU L 3 277 ? 181.886 135.278 210.947 1.000 184.77837 ? ? ? ? ? ? 277 GLU L OE1 1 
+ATOM 35015 O OE2 . GLU L 3 277 ? 182.182 134.166 212.823 1.000 184.01732 ? ? ? ? ? ? 277 GLU L OE2 1 
+ATOM 35016 N N   . PRO L 3 278 ? 183.537 132.081 209.864 1.000 183.78289 ? ? ? ? ? ? 278 PRO L N   1 
+ATOM 35017 C CA  . PRO L 3 278 ? 182.427 131.131 209.626 1.000 181.26153 ? ? ? ? ? ? 278 PRO L CA  1 
+ATOM 35018 C C   . PRO L 3 278 ? 181.178 131.357 210.480 1.000 182.20789 ? ? ? ? ? ? 278 PRO L C   1 
+ATOM 35019 O O   . PRO L 3 278 ? 180.941 130.712 211.501 1.000 182.42612 ? ? ? ? ? ? 278 PRO L O   1 
+ATOM 35020 C CB  . PRO L 3 278 ? 183.073 129.781 209.941 1.000 178.68193 ? ? ? ? ? ? 278 PRO L CB  1 
+ATOM 35021 C CG  . PRO L 3 278 ? 184.168 130.090 210.922 1.000 179.48063 ? ? ? ? ? ? 278 PRO L CG  1 
+ATOM 35022 C CD  . PRO L 3 278 ? 184.516 131.554 210.828 1.000 180.89495 ? ? ? ? ? ? 278 PRO L CD  1 
+ATOM 35023 N N   . LEU L 3 279 ? 180.347 132.302 210.053 1.000 183.51772 ? ? ? ? ? ? 279 LEU L N   1 
+ATOM 35024 C CA  . LEU L 3 279 ? 179.048 132.535 210.670 1.000 184.62026 ? ? ? ? ? ? 279 LEU L CA  1 
+ATOM 35025 C C   . LEU L 3 279 ? 177.979 131.816 209.859 1.000 185.22359 ? ? ? ? ? ? 279 LEU L C   1 
+ATOM 35026 O O   . LEU L 3 279 ? 177.997 131.860 208.625 1.000 183.89343 ? ? ? ? ? ? 279 LEU L O   1 
+ATOM 35027 C CB  . LEU L 3 279 ? 178.735 134.030 210.755 1.000 184.36790 ? ? ? ? ? ? 279 LEU L CB  1 
+ATOM 35028 C CG  . LEU L 3 279 ? 179.104 134.736 212.063 1.000 184.56911 ? ? ? ? ? ? 279 LEU L CG  1 
+ATOM 35029 C CD1 . LEU L 3 279 ? 178.601 136.174 212.078 1.000 183.22117 ? ? ? ? ? ? 279 LEU L CD1 1 
+ATOM 35030 C CD2 . LEU L 3 279 ? 178.600 133.969 213.273 1.000 185.05699 ? ? ? ? ? ? 279 LEU L CD2 1 
+ATOM 35031 N N   . VAL L 3 280 ? 177.058 131.148 210.551 1.000 191.93906 ? ? ? ? ? ? 280 VAL L N   1 
+ATOM 35032 C CA  . VAL L 3 280 ? 175.984 130.418 209.891 1.000 190.85619 ? ? ? ? ? ? 280 VAL L CA  1 
+ATOM 35033 C C   . VAL L 3 280 ? 174.735 130.513 210.758 1.000 192.30210 ? ? ? ? ? ? 280 VAL L C   1 
+ATOM 35034 O O   . VAL L 3 280 ? 174.813 130.567 211.988 1.000 192.08070 ? ? ? ? ? ? 280 VAL L O   1 
+ATOM 35035 C CB  . VAL L 3 280 ? 176.393 128.951 209.608 1.000 188.11782 ? ? ? ? ? ? 280 VAL L CB  1 
+ATOM 35036 C CG1 . VAL L 3 280 ? 176.737 128.224 210.896 1.000 188.69389 ? ? ? ? ? ? 280 VAL L CG1 1 
+ATOM 35037 C CG2 . VAL L 3 280 ? 175.316 128.222 208.822 1.000 187.57651 ? ? ? ? ? ? 280 VAL L CG2 1 
+ATOM 35038 N N   . GLU L 3 281 ? 173.577 130.545 210.098 1.000 200.15200 ? ? ? ? ? ? 281 GLU L N   1 
+ATOM 35039 C CA  . GLU L 3 281 ? 172.312 130.836 210.762 1.000 200.05318 ? ? ? ? ? ? 281 GLU L CA  1 
+ATOM 35040 C C   . GLU L 3 281 ? 172.008 129.827 211.864 1.000 199.92147 ? ? ? ? ? ? 281 GLU L C   1 
+ATOM 35041 O O   . GLU L 3 281 ? 172.198 128.622 211.689 1.000 199.95562 ? ? ? ? ? ? 281 GLU L O   1 
+ATOM 35042 C CB  . GLU L 3 281 ? 171.187 130.840 209.729 1.000 198.45716 ? ? ? ? ? ? 281 GLU L CB  1 
+ATOM 35043 C CG  . GLU L 3 281 ? 170.018 131.722 210.093 1.000 198.95824 ? ? ? ? ? ? 281 GLU L CG  1 
+ATOM 35044 C CD  . GLU L 3 281 ? 169.053 131.031 211.026 1.000 201.72934 ? ? ? ? ? ? 281 GLU L CD  1 
+ATOM 35045 O OE1 . GLU L 3 281 ? 168.695 129.865 210.759 1.000 201.27020 ? ? ? ? ? ? 281 GLU L OE1 1 
+ATOM 35046 O OE2 . GLU L 3 281 ? 168.659 131.654 212.031 1.000 202.27814 ? ? ? ? ? ? 281 GLU L OE2 1 
+ATOM 35047 N N   . CYS L 3 282 ? 171.519 130.324 213.000 1.000 202.55157 ? ? ? ? ? ? 282 CYS L N   1 
+ATOM 35048 C CA  . CYS L 3 282 ? 171.192 129.468 214.134 1.000 200.67881 ? ? ? ? ? ? 282 CYS L CA  1 
+ATOM 35049 C C   . CYS L 3 282 ? 169.782 128.907 213.987 1.000 201.55942 ? ? ? ? ? ? 282 CYS L C   1 
+ATOM 35050 O O   . CYS L 3 282 ? 168.826 129.654 213.762 1.000 202.85276 ? ? ? ? ? ? 282 CYS L O   1 
+ATOM 35051 C CB  . CYS L 3 282 ? 171.312 130.247 215.446 1.000 200.33266 ? ? ? ? ? ? 282 CYS L CB  1 
+ATOM 35052 S SG  . CYS L 3 282 ? 170.111 131.591 215.610 1.000 205.62226 ? ? ? ? ? ? 282 CYS L SG  1 
+ATOM 35053 N N   . LYS L 3 283 ? 169.645 127.587 214.117 1.000 191.41177 ? ? ? ? ? ? 283 LYS L N   1 
+ATOM 35054 C CA  . LYS L 3 283 ? 168.312 126.998 214.055 1.000 190.75248 ? ? ? ? ? ? 283 LYS L CA  1 
+ATOM 35055 C C   . LYS L 3 283 ? 167.473 127.342 215.278 1.000 190.24316 ? ? ? ? ? ? 283 LYS L C   1 
+ATOM 35056 O O   . LYS L 3 283 ? 166.255 127.141 215.254 1.000 188.73913 ? ? ? ? ? ? 283 LYS L O   1 
+ATOM 35057 C CB  . LYS L 3 283 ? 168.396 125.479 213.901 1.000 190.74261 ? ? ? ? ? ? 283 LYS L CB  1 
+ATOM 35058 C CG  . LYS L 3 283 ? 168.929 124.752 215.124 1.000 190.75641 ? ? ? ? ? ? 283 LYS L CG  1 
+ATOM 35059 C CD  . LYS L 3 283 ? 168.668 123.254 215.033 1.000 190.63040 ? ? ? ? ? ? 283 LYS L CD  1 
+ATOM 35060 C CE  . LYS L 3 283 ? 169.524 122.596 213.966 1.000 191.53648 ? ? ? ? ? ? 283 LYS L CE  1 
+ATOM 35061 N NZ  . LYS L 3 283 ? 169.257 121.137 213.840 1.000 190.90831 ? ? ? ? ? ? 283 LYS L NZ  1 
+ATOM 35062 N N   . CYS L 3 284 ? 168.093 127.856 216.343 1.000 196.19984 ? ? ? ? ? ? 284 CYS L N   1 
+ATOM 35063 C CA  . CYS L 3 284 ? 167.359 128.130 217.572 1.000 197.71340 ? ? ? ? ? ? 284 CYS L CA  1 
+ATOM 35064 C C   . CYS L 3 284 ? 166.566 129.429 217.508 1.000 198.50526 ? ? ? ? ? ? 284 CYS L C   1 
+ATOM 35065 O O   . CYS L 3 284 ? 165.724 129.666 218.380 1.000 196.45633 ? ? ? ? ? ? 284 CYS L O   1 
+ATOM 35066 C CB  . CYS L 3 284 ? 168.321 128.159 218.761 1.000 198.13423 ? ? ? ? ? ? 284 CYS L CB  1 
+ATOM 35067 S SG  . CYS L 3 284 ? 169.024 129.780 219.129 1.000 203.32548 ? ? ? ? ? ? 284 CYS L SG  1 
+ATOM 35068 N N   . CYS L 3 285 ? 166.810 130.276 216.508 1.000 197.36725 ? ? ? ? ? ? 285 CYS L N   1 
+ATOM 35069 C CA  . CYS L 3 285 ? 166.037 131.498 216.323 1.000 195.98220 ? ? ? ? ? ? 285 CYS L CA  1 
+ATOM 35070 C C   . CYS L 3 285 ? 165.366 131.540 214.954 1.000 195.79312 ? ? ? ? ? ? 285 CYS L C   1 
+ATOM 35071 O O   . CYS L 3 285 ? 164.963 132.608 214.490 1.000 194.59248 ? ? ? ? ? ? 285 CYS L O   1 
+ATOM 35072 C CB  . CYS L 3 285 ? 166.905 132.735 216.537 1.000 196.10015 ? ? ? ? ? ? 285 CYS L CB  1 
+ATOM 35073 S SG  . CYS L 3 285 ? 166.963 133.258 218.261 1.000 203.69364 ? ? ? ? ? ? 285 CYS L SG  1 
+ATOM 35074 N N   . LYS L 3 286 ? 165.241 130.374 214.317 1.000 192.79541 ? ? ? ? ? ? 286 LYS L N   1 
+ATOM 35075 C CA  . LYS L 3 286 ? 164.461 130.165 213.089 1.000 192.82279 ? ? ? ? ? ? 286 LYS L CA  1 
+ATOM 35076 C C   . LYS L 3 286 ? 164.593 131.330 212.109 1.000 193.49607 ? ? ? ? ? ? 286 LYS L C   1 
+ATOM 35077 O O   . LYS L 3 286 ? 163.610 131.928 211.667 1.000 193.49205 ? ? ? ? ? ? 286 LYS L O   1 
+ATOM 35078 C CB  . LYS L 3 286 ? 162.989 129.878 213.415 1.000 191.34016 ? ? ? ? ? ? 286 LYS L CB  1 
+ATOM 35079 C CG  . LYS L 3 286 ? 162.278 130.918 214.277 1.000 192.48096 ? ? ? ? ? ? 286 LYS L CG  1 
+ATOM 35080 C CD  . LYS L 3 286 ? 160.859 130.492 214.611 1.000 191.19351 ? ? ? ? ? ? 286 LYS L CD  1 
+ATOM 35081 C CE  . LYS L 3 286 ? 160.114 131.596 215.345 1.000 189.81835 ? ? ? ? ? ? 286 LYS L CE  1 
+ATOM 35082 N NZ  . LYS L 3 286 ? 160.731 131.903 216.665 1.000 187.74539 ? ? ? ? ? ? 286 LYS L NZ  1 
+ATOM 35083 N N   . GLY L 3 287 ? 165.837 131.645 211.758 1.000 192.76837 ? ? ? ? ? ? 287 GLY L N   1 
+ATOM 35084 C CA  . GLY L 3 287 ? 166.139 132.659 210.771 1.000 192.37751 ? ? ? ? ? ? 287 GLY L CA  1 
+ATOM 35085 C C   . GLY L 3 287 ? 166.652 133.965 211.339 1.000 193.89875 ? ? ? ? ? ? 287 GLY L C   1 
+ATOM 35086 O O   . GLY L 3 287 ? 167.261 134.746 210.598 1.000 193.77439 ? ? ? ? ? ? 287 GLY L O   1 
+ATOM 35087 N N   . ARG L 3 288 ? 166.441 134.224 212.631 1.000 190.67086 ? ? ? ? ? ? 288 ARG L N   1 
+ATOM 35088 C CA  . ARG L 3 288 ? 166.748 135.548 213.163 1.000 190.18041 ? ? ? ? ? ? 288 ARG L CA  1 
+ATOM 35089 C C   . ARG L 3 288 ? 168.248 135.764 213.327 1.000 191.97665 ? ? ? ? ? ? 288 ARG L C   1 
+ATOM 35090 O O   . ARG L 3 288 ? 168.764 136.833 212.982 1.000 191.05230 ? ? ? ? ? ? 288 ARG L O   1 
+ATOM 35091 C CB  . ARG L 3 288 ? 166.041 135.759 214.498 1.000 185.93464 ? ? ? ? ? ? 288 ARG L CB  1 
+ATOM 35092 C CG  . ARG L 3 288 ? 166.160 137.177 215.023 1.000 185.53508 ? ? ? ? ? ? 288 ARG L CG  1 
+ATOM 35093 C CD  . ARG L 3 288 ? 166.829 137.205 216.380 1.000 187.38412 ? ? ? ? ? ? 288 ARG L CD  1 
+ATOM 35094 N NE  . ARG L 3 288 ? 165.978 136.640 217.419 1.000 190.18409 ? ? ? ? ? ? 288 ARG L NE  1 
+ATOM 35095 C CZ  . ARG L 3 288 ? 165.332 137.353 218.331 1.000 187.55276 ? ? ? ? ? ? 288 ARG L CZ  1 
+ATOM 35096 N NH1 . ARG L 3 288 ? 165.426 138.671 218.371 1.000 185.86842 ? ? ? ? ? ? 288 ARG L NH1 1 
+ATOM 35097 N NH2 . ARG L 3 288 ? 164.576 136.726 219.226 1.000 184.81173 ? ? ? ? ? ? 288 ARG L NH2 1 
+ATOM 35098 N N   . GLY L 3 289 ? 168.968 134.769 213.850 1.000 202.62925 ? ? ? ? ? ? 289 GLY L N   1 
+ATOM 35099 C CA  . GLY L 3 289 ? 170.352 134.944 214.237 1.000 201.03159 ? ? ? ? ? ? 289 GLY L CA  1 
+ATOM 35100 C C   . GLY L 3 289 ? 171.266 133.916 213.592 1.000 201.98945 ? ? ? ? ? ? 289 GLY L C   1 
+ATOM 35101 O O   . GLY L 3 289 ? 170.815 132.982 212.928 1.000 202.63760 ? ? ? ? ? ? 289 GLY L O   1 
+ATOM 35102 N N   . VAL L 3 290 ? 172.569 134.125 213.795 1.000 196.13776 ? ? ? ? ? ? 290 VAL L N   1 
+ATOM 35103 C CA  . VAL L 3 290 ? 173.604 133.256 213.249 1.000 194.87236 ? ? ? ? ? ? 290 VAL L CA  1 
+ATOM 35104 C C   . VAL L 3 290 ? 174.675 133.011 214.305 1.000 194.32886 ? ? ? ? ? ? 290 VAL L C   1 
+ATOM 35105 O O   . VAL L 3 290 ? 174.857 133.798 215.237 1.000 192.04700 ? ? ? ? ? ? 290 VAL L O   1 
+ATOM 35106 C CB  . VAL L 3 290 ? 174.248 133.837 211.967 1.000 192.89294 ? ? ? ? ? ? 290 VAL L CB  1 
+ATOM 35107 C CG1 . VAL L 3 290 ? 173.192 134.414 211.042 1.000 193.39521 ? ? ? ? ? ? 290 VAL L CG1 1 
+ATOM 35108 C CG2 . VAL L 3 290 ? 175.256 134.907 212.323 1.000 191.43997 ? ? ? ? ? ? 290 VAL L CG2 1 
+ATOM 35109 N N   . ILE L 3 291 ? 175.388 131.894 214.144 1.000 196.86861 ? ? ? ? ? ? 291 ILE L N   1 
+ATOM 35110 C CA  . ILE L 3 291 ? 176.515 131.533 215.002 1.000 196.27273 ? ? ? ? ? ? 291 ILE L CA  1 
+ATOM 35111 C C   . ILE L 3 291 ? 177.577 130.776 214.217 1.000 196.92255 ? ? ? ? ? ? 291 ILE L C   1 
+ATOM 35112 O O   . ILE L 3 291 ? 177.405 130.492 213.027 1.000 197.79176 ? ? ? ? ? ? 291 ILE L O   1 
+ATOM 35113 C CB  . ILE L 3 291 ? 176.058 130.723 216.234 1.000 194.38552 ? ? ? ? ? ? 291 ILE L CB  1 
+ATOM 35114 C CG1 . ILE L 3 291 ? 174.946 129.713 215.895 1.000 193.82771 ? ? ? ? ? ? 291 ILE L CG1 1 
+ATOM 35115 C CG2 . ILE L 3 291 ? 175.689 131.644 217.380 1.000 193.19951 ? ? ? ? ? ? 291 ILE L CG2 1 
+ATOM 35116 C CD1 . ILE L 3 291 ? 175.292 128.648 214.871 1.000 191.74624 ? ? ? ? ? ? 291 ILE L CD1 1 
+ATOM 35117 N N   . LEU L 3 292 ? 178.682 130.448 214.880 1.000 185.28900 ? ? ? ? ? ? 292 LEU L N   1 
+ATOM 35118 C CA  . LEU L 3 292 ? 179.737 129.660 214.261 1.000 183.29163 ? ? ? ? ? ? 292 LEU L CA  1 
+ATOM 35119 C C   . LEU L 3 292 ? 179.391 128.178 214.311 1.000 183.59306 ? ? ? ? ? ? 292 LEU L C   1 
+ATOM 35120 O O   . LEU L 3 292 ? 178.860 127.681 215.308 1.000 183.65571 ? ? ? ? ? ? 292 LEU L O   1 
+ATOM 35121 C CB  . LEU L 3 292 ? 181.075 129.908 214.959 1.000 180.48223 ? ? ? ? ? ? 292 LEU L CB  1 
+ATOM 35122 C CG  . LEU L 3 292 ? 181.557 131.356 215.067 1.000 181.97808 ? ? ? ? ? ? 292 LEU L CG  1 
+ATOM 35123 C CD1 . LEU L 3 292 ? 181.070 132.006 216.353 1.000 180.95360 ? ? ? ? ? ? 292 LEU L CD1 1 
+ATOM 35124 C CD2 . LEU L 3 292 ? 183.072 131.419 214.974 1.000 180.79025 ? ? ? ? ? ? 292 LEU L CD2 1 
+ATOM 35125 N N   . ASN L 3 293 ? 179.697 127.473 213.227 1.000 179.38294 ? ? ? ? ? ? 293 ASN L N   1 
+ATOM 35126 C CA  . ASN L 3 293 ? 179.421 126.044 213.147 1.000 179.44053 ? ? ? ? ? ? 293 ASN L CA  1 
+ATOM 35127 C C   . ASN L 3 293 ? 180.515 125.241 213.840 1.000 177.18071 ? ? ? ? ? ? 293 ASN L C   1 
+ATOM 35128 O O   . ASN L 3 293 ? 181.681 125.637 213.846 1.000 174.75284 ? ? ? ? ? ? 293 ASN L O   1 
+ATOM 35129 C CB  . ASN L 3 293 ? 179.289 125.604 211.689 1.000 176.86487 ? ? ? ? ? ? 293 ASN L CB  1 
+ATOM 35130 C CG  . ASN L 3 293 ? 180.586 125.742 210.920 1.000 178.23000 ? ? ? ? ? ? 293 ASN L CG  1 
+ATOM 35131 O OD1 . ASN L 3 293 ? 181.367 124.797 210.824 1.000 176.78142 ? ? ? ? ? ? 293 ASN L OD1 1 
+ATOM 35132 N ND2 . ASN L 3 293 ? 180.824 126.927 210.370 1.000 177.25651 ? ? ? ? ? ? 293 ASN L ND2 1 
+ATOM 35133 N N   . CYS M 3 160 ? 123.918 166.061 97.893  1.000 187.55388 ? ? ? ? ? ? 160 CYS M N   1 
+ATOM 35134 C CA  . CYS M 3 160 ? 124.882 165.005 98.175  1.000 192.62223 ? ? ? ? ? ? 160 CYS M CA  1 
+ATOM 35135 C C   . CYS M 3 160 ? 126.265 165.590 98.437  1.000 194.38740 ? ? ? ? ? ? 160 CYS M C   1 
+ATOM 35136 O O   . CYS M 3 160 ? 127.086 165.696 97.527  1.000 193.73517 ? ? ? ? ? ? 160 CYS M O   1 
+ATOM 35137 C CB  . CYS M 3 160 ? 124.941 164.008 97.015  1.000 191.49787 ? ? ? ? ? ? 160 CYS M CB  1 
+ATOM 35138 S SG  . CYS M 3 160 ? 125.826 162.477 97.386  1.000 190.10968 ? ? ? ? ? ? 160 CYS M SG  1 
+ATOM 35139 N N   . TYR M 3 161 ? 126.515 165.976 99.686  1.000 188.02876 ? ? ? ? ? ? 161 TYR M N   1 
+ATOM 35140 C CA  . TYR M 3 161 ? 127.778 166.583 100.091 1.000 186.29709 ? ? ? ? ? ? 161 TYR M CA  1 
+ATOM 35141 C C   . TYR M 3 161 ? 128.576 165.563 100.889 1.000 186.67234 ? ? ? ? ? ? 161 TYR M C   1 
+ATOM 35142 O O   . TYR M 3 161 ? 128.081 165.026 101.886 1.000 183.49388 ? ? ? ? ? ? 161 TYR M O   1 
+ATOM 35143 C CB  . TYR M 3 161 ? 127.559 167.853 100.919 1.000 184.66862 ? ? ? ? ? ? 161 TYR M CB  1 
+ATOM 35144 C CG  . TYR M 3 161 ? 126.529 168.842 100.392 1.000 187.35232 ? ? ? ? ? ? 161 TYR M CG  1 
+ATOM 35145 C CD1 . TYR M 3 161 ? 126.084 169.888 101.192 1.000 186.54955 ? ? ? ? ? ? 161 TYR M CD1 1 
+ATOM 35146 C CD2 . TYR M 3 161 ? 126.053 168.775 99.088  1.000 187.39852 ? ? ? ? ? ? 161 TYR M CD2 1 
+ATOM 35147 C CE1 . TYR M 3 161 ? 125.160 170.803 100.724 1.000 186.63287 ? ? ? ? ? ? 161 TYR M CE1 1 
+ATOM 35148 C CE2 . TYR M 3 161 ? 125.127 169.683 98.613  1.000 186.72408 ? ? ? ? ? ? 161 TYR M CE2 1 
+ATOM 35149 C CZ  . TYR M 3 161 ? 124.687 170.697 99.433  1.000 187.64046 ? ? ? ? ? ? 161 TYR M CZ  1 
+ATOM 35150 O OH  . TYR M 3 161 ? 123.771 171.608 98.961  1.000 184.29662 ? ? ? ? ? ? 161 TYR M OH  1 
+ATOM 35151 N N   . LEU M 3 162 ? 129.803 165.298 100.450 1.000 182.62482 ? ? ? ? ? ? 162 LEU M N   1 
+ATOM 35152 C CA  . LEU M 3 162 ? 130.656 164.351 101.153 1.000 181.24144 ? ? ? ? ? ? 162 LEU M CA  1 
+ATOM 35153 C C   . LEU M 3 162 ? 131.189 164.974 102.437 1.000 179.99569 ? ? ? ? ? ? 162 LEU M C   1 
+ATOM 35154 O O   . LEU M 3 162 ? 131.573 166.147 102.464 1.000 180.41625 ? ? ? ? ? ? 162 LEU M O   1 
+ATOM 35155 C CB  . LEU M 3 162 ? 131.813 163.911 100.259 1.000 178.63813 ? ? ? ? ? ? 162 LEU M CB  1 
+ATOM 35156 C CG  . LEU M 3 162 ? 131.732 162.491 99.695  1.000 177.60610 ? ? ? ? ? ? 162 LEU M CG  1 
+ATOM 35157 C CD1 . LEU M 3 162 ? 133.117 161.970 99.354  1.000 177.25975 ? ? ? ? ? ? 162 LEU M CD1 1 
+ATOM 35158 C CD2 . LEU M 3 162 ? 131.025 161.557 100.664 1.000 176.19293 ? ? ? ? ? ? 162 LEU M CD2 1 
+ATOM 35159 N N   . SER M 3 163 ? 131.213 164.180 103.504 1.000 175.79086 ? ? ? ? ? ? 163 SER M N   1 
+ATOM 35160 C CA  . SER M 3 163 ? 131.643 164.669 104.803 1.000 176.47252 ? ? ? ? ? ? 163 SER M CA  1 
+ATOM 35161 C C   . SER M 3 163 ? 133.162 164.819 104.840 1.000 177.59334 ? ? ? ? ? ? 163 SER M C   1 
+ATOM 35162 O O   . SER M 3 163 ? 133.879 164.435 103.913 1.000 177.08190 ? ? ? ? ? ? 163 SER M O   1 
+ATOM 35163 C CB  . SER M 3 163 ? 131.156 163.741 105.913 1.000 175.84369 ? ? ? ? ? ? 163 SER M CB  1 
+ATOM 35164 O OG  . SER M 3 163 ? 131.956 163.877 107.074 1.000 174.46981 ? ? ? ? ? ? 163 SER M OG  1 
+ATOM 35165 N N   . GLN M 3 164 ? 133.656 165.393 105.937 1.000 169.26077 ? ? ? ? ? ? 164 GLN M N   1 
+ATOM 35166 C CA  . GLN M 3 164 ? 135.075 165.710 106.043 1.000 165.54188 ? ? ? ? ? ? 164 GLN M CA  1 
+ATOM 35167 C C   . GLN M 3 164 ? 135.940 164.455 106.069 1.000 166.59653 ? ? ? ? ? ? 164 GLN M C   1 
+ATOM 35168 O O   . GLN M 3 164 ? 137.007 164.420 105.445 1.000 169.12042 ? ? ? ? ? ? 164 GLN M O   1 
+ATOM 35169 C CB  . GLN M 3 164 ? 135.325 166.553 107.292 1.000 161.63868 ? ? ? ? ? ? 164 GLN M CB  1 
+ATOM 35170 C CG  . GLN M 3 164 ? 136.492 167.509 107.167 1.000 165.80233 ? ? ? ? ? ? 164 GLN M CG  1 
+ATOM 35171 C CD  . GLN M 3 164 ? 136.168 168.894 107.689 1.000 167.86127 ? ? ? ? ? ? 164 GLN M CD  1 
+ATOM 35172 O OE1 . GLN M 3 164 ? 136.164 169.866 106.935 1.000 168.70938 ? ? ? ? ? ? 164 GLN M OE1 1 
+ATOM 35173 N NE2 . GLN M 3 164 ? 135.892 168.990 108.983 1.000 165.76206 ? ? ? ? ? ? 164 GLN M NE2 1 
+ATOM 35174 N N   . GLU M 3 165 ? 135.506 163.418 106.789 1.000 169.32590 ? ? ? ? ? ? 165 GLU M N   1 
+ATOM 35175 C CA  . GLU M 3 165 ? 136.407 162.312 107.098 1.000 171.58185 ? ? ? ? ? ? 165 GLU M CA  1 
+ATOM 35176 C C   . GLU M 3 165 ? 136.716 161.486 105.854 1.000 174.26466 ? ? ? ? ? ? 165 GLU M C   1 
+ATOM 35177 O O   . GLU M 3 165 ? 137.882 161.176 105.583 1.000 173.56462 ? ? ? ? ? ? 165 GLU M O   1 
+ATOM 35178 C CB  . GLU M 3 165 ? 135.811 161.476 108.245 1.000 173.35791 ? ? ? ? ? ? 165 GLU M CB  1 
+ATOM 35179 C CG  . GLU M 3 165 ? 136.480 160.132 108.673 1.000 174.62096 ? ? ? ? ? ? 165 GLU M CG  1 
+ATOM 35180 C CD  . GLU M 3 165 ? 136.657 159.070 107.598 1.000 176.34463 ? ? ? ? ? ? 165 GLU M CD  1 
+ATOM 35181 O OE1 . GLU M 3 165 ? 135.834 159.000 106.666 1.000 177.48902 ? ? ? ? ? ? 165 GLU M OE1 1 
+ATOM 35182 O OE2 . GLU M 3 165 ? 137.638 158.301 107.688 1.000 174.63440 ? ? ? ? ? ? 165 GLU M OE2 1 
+ATOM 35183 N N   . GLU M 3 166 ? 135.691 161.109 105.082 1.000 173.24291 ? ? ? ? ? ? 166 GLU M N   1 
+ATOM 35184 C CA  . GLU M 3 166 ? 135.959 160.307 103.891 1.000 171.16505 ? ? ? ? ? ? 166 GLU M CA  1 
+ATOM 35185 C C   . GLU M 3 166 ? 136.491 161.155 102.746 1.000 172.01714 ? ? ? ? ? ? 166 GLU M C   1 
+ATOM 35186 O O   . GLU M 3 166 ? 137.133 160.623 101.834 1.000 172.04304 ? ? ? ? ? ? 166 GLU M O   1 
+ATOM 35187 C CB  . GLU M 3 166 ? 134.714 159.532 103.441 1.000 169.62731 ? ? ? ? ? ? 166 GLU M CB  1 
+ATOM 35188 C CG  . GLU M 3 166 ? 133.494 160.330 102.966 1.000 173.23298 ? ? ? ? ? ? 166 GLU M CG  1 
+ATOM 35189 C CD  . GLU M 3 166 ? 132.862 161.245 104.007 1.000 174.76415 ? ? ? ? ? ? 166 GLU M CD  1 
+ATOM 35190 O OE1 . GLU M 3 166 ? 131.629 161.423 103.932 1.000 177.21305 ? ? ? ? ? ? 166 GLU M OE1 1 
+ATOM 35191 O OE2 . GLU M 3 166 ? 133.563 161.785 104.886 1.000 172.99618 ? ? ? ? ? ? 166 GLU M OE2 1 
+ATOM 35192 N N   . SER M 3 167 ? 136.235 162.465 102.767 1.000 169.28903 ? ? ? ? ? ? 167 SER M N   1 
+ATOM 35193 C CA  . SER M 3 167 ? 136.878 163.350 101.803 1.000 169.55774 ? ? ? ? ? ? 167 SER M CA  1 
+ATOM 35194 C C   . SER M 3 167 ? 138.389 163.319 101.979 1.000 169.47306 ? ? ? ? ? ? 167 SER M C   1 
+ATOM 35195 O O   . SER M 3 167 ? 139.143 163.330 101.000 1.000 169.24672 ? ? ? ? ? ? 167 SER M O   1 
+ATOM 35196 C CB  . SER M 3 167 ? 136.343 164.773 101.953 1.000 170.06447 ? ? ? ? ? ? 167 SER M CB  1 
+ATOM 35197 O OG  . SER M 3 167 ? 136.611 165.285 103.244 1.000 170.56730 ? ? ? ? ? ? 167 SER M OG  1 
+ATOM 35198 N N   . TYR M 3 168 ? 138.851 163.291 103.228 1.000 156.74857 ? ? ? ? ? ? 168 TYR M N   1 
+ATOM 35199 C CA  . TYR M 3 168 ? 140.273 163.095 103.479 1.000 154.61845 ? ? ? ? ? ? 168 TYR M CA  1 
+ATOM 35200 C C   . TYR M 3 168 ? 140.712 161.695 103.073 1.000 153.19298 ? ? ? ? ? ? 168 TYR M C   1 
+ATOM 35201 O O   . TYR M 3 168 ? 141.863 161.489 102.673 1.000 155.42103 ? ? ? ? ? ? 168 TYR M O   1 
+ATOM 35202 C CB  . TYR M 3 168 ? 140.585 163.349 104.953 1.000 153.57793 ? ? ? ? ? ? 168 TYR M CB  1 
+ATOM 35203 C CG  . TYR M 3 168 ? 141.942 162.846 105.386 1.000 154.37401 ? ? ? ? ? ? 168 TYR M CG  1 
+ATOM 35204 C CD1 . TYR M 3 168 ? 143.093 163.568 105.108 1.000 153.23114 ? ? ? ? ? ? 168 TYR M CD1 1 
+ATOM 35205 C CD2 . TYR M 3 168 ? 142.071 161.650 106.077 1.000 153.42206 ? ? ? ? ? ? 168 TYR M CD2 1 
+ATOM 35206 C CE1 . TYR M 3 168 ? 144.333 163.111 105.502 1.000 149.40677 ? ? ? ? ? ? 168 TYR M CE1 1 
+ATOM 35207 C CE2 . TYR M 3 168 ? 143.307 161.186 106.473 1.000 151.28981 ? ? ? ? ? ? 168 TYR M CE2 1 
+ATOM 35208 C CZ  . TYR M 3 168 ? 144.433 161.920 106.184 1.000 150.14627 ? ? ? ? ? ? 168 TYR M CZ  1 
+ATOM 35209 O OH  . TYR M 3 168 ? 145.667 161.463 106.579 1.000 158.15425 ? ? ? ? ? ? 168 TYR M OH  1 
+ATOM 35210 N N   . LYS M 3 169 ? 139.809 160.719 103.169 1.000 145.71385 ? ? ? ? ? ? 169 LYS M N   1 
+ATOM 35211 C CA  . LYS M 3 169 ? 140.196 159.332 102.937 1.000 145.61932 ? ? ? ? ? ? 169 LYS M CA  1 
+ATOM 35212 C C   . LYS M 3 169 ? 140.531 159.081 101.472 1.000 147.01874 ? ? ? ? ? ? 169 LYS M C   1 
+ATOM 35213 O O   . LYS M 3 169 ? 141.536 158.434 101.159 1.000 147.02777 ? ? ? ? ? ? 169 LYS M O   1 
+ATOM 35214 C CB  . LYS M 3 169 ? 139.086 158.391 103.401 1.000 148.58979 ? ? ? ? ? ? 169 LYS M CB  1 
+ATOM 35215 C CG  . LYS M 3 169 ? 139.342 157.766 104.762 1.000 147.96437 ? ? ? ? ? ? 169 LYS M CG  1 
+ATOM 35216 C CD  . LYS M 3 169 ? 138.540 156.488 104.957 1.000 148.62197 ? ? ? ? ? ? 169 LYS M CD  1 
+ATOM 35217 C CE  . LYS M 3 169 ? 138.351 155.738 103.648 1.000 148.47216 ? ? ? ? ? ? 169 LYS M CE  1 
+ATOM 35218 N NZ  . LYS M 3 169 ? 137.558 154.492 103.835 1.000 148.75579 ? ? ? ? ? ? 169 LYS M NZ  1 
+ATOM 35219 N N   . ILE M 3 170 ? 139.702 159.582 100.555 1.000 151.59488 ? ? ? ? ? ? 170 ILE M N   1 
+ATOM 35220 C CA  . ILE M 3 170 ? 139.902 159.195 99.163  1.000 152.83361 ? ? ? ? ? ? 170 ILE M CA  1 
+ATOM 35221 C C   . ILE M 3 170 ? 140.988 160.031 98.492  1.000 152.42989 ? ? ? ? ? ? 170 ILE M C   1 
+ATOM 35222 O O   . ILE M 3 170 ? 141.583 159.589 97.503  1.000 153.48691 ? ? ? ? ? ? 170 ILE M O   1 
+ATOM 35223 C CB  . ILE M 3 170 ? 138.573 159.221 98.377  1.000 152.38259 ? ? ? ? ? ? 170 ILE M CB  1 
+ATOM 35224 C CG1 . ILE M 3 170 ? 137.660 160.395 98.759  1.000 148.35668 ? ? ? ? ? ? 170 ILE M CG1 1 
+ATOM 35225 C CG2 . ILE M 3 170 ? 137.826 157.910 98.561  1.000 151.99874 ? ? ? ? ? ? 170 ILE M CG2 1 
+ATOM 35226 C CD1 . ILE M 3 170 ? 138.207 161.769 98.509  1.000 147.79196 ? ? ? ? ? ? 170 ILE M CD1 1 
+ATOM 35227 N N   . ILE M 3 171 ? 141.277 161.232 98.997  1.000 150.32082 ? ? ? ? ? ? 171 ILE M N   1 
+ATOM 35228 C CA  . ILE M 3 171 ? 142.415 161.970 98.460  1.000 151.52146 ? ? ? ? ? ? 171 ILE M CA  1 
+ATOM 35229 C C   . ILE M 3 171 ? 143.718 161.318 98.899  1.000 150.84362 ? ? ? ? ? ? 171 ILE M C   1 
+ATOM 35230 O O   . ILE M 3 171 ? 144.676 161.231 98.122  1.000 150.86615 ? ? ? ? ? ? 171 ILE M O   1 
+ATOM 35231 C CB  . ILE M 3 171 ? 142.356 163.459 98.853  1.000 147.13888 ? ? ? ? ? ? 171 ILE M CB  1 
+ATOM 35232 C CG1 . ILE M 3 171 ? 142.442 163.645 100.366 1.000 145.79452 ? ? ? ? ? ? 171 ILE M CG1 1 
+ATOM 35233 C CG2 . ILE M 3 171 ? 141.086 164.096 98.315  1.000 153.40458 ? ? ? ? ? ? 171 ILE M CG2 1 
+ATOM 35234 C CD1 . ILE M 3 171 ? 141.898 164.969 100.840 1.000 147.23115 ? ? ? ? ? ? 171 ILE M CD1 1 
+ATOM 35235 N N   . ARG M 3 172 ? 143.777 160.848 100.147 1.000 147.55736 ? ? ? ? ? ? 172 ARG M N   1 
+ATOM 35236 C CA  . ARG M 3 172 ? 144.966 160.149 100.616 1.000 147.58068 ? ? ? ? ? ? 172 ARG M CA  1 
+ATOM 35237 C C   . ARG M 3 172 ? 145.187 158.863 99.834  1.000 149.21917 ? ? ? ? ? ? 172 ARG M C   1 
+ATOM 35238 O O   . ARG M 3 172 ? 146.313 158.561 99.424  1.000 152.24964 ? ? ? ? ? ? 172 ARG M O   1 
+ATOM 35239 C CB  . ARG M 3 172 ? 144.844 159.849 102.109 1.000 146.86745 ? ? ? ? ? ? 172 ARG M CB  1 
+ATOM 35240 C CG  . ARG M 3 172 ? 145.496 158.543 102.521 1.000 147.97265 ? ? ? ? ? ? 172 ARG M CG  1 
+ATOM 35241 C CD  . ARG M 3 172 ? 145.861 158.532 103.989 1.000 144.14378 ? ? ? ? ? ? 172 ARG M CD  1 
+ATOM 35242 N NE  . ARG M 3 172 ? 146.071 157.172 104.469 1.000 145.42122 ? ? ? ? ? ? 172 ARG M NE  1 
+ATOM 35243 C CZ  . ARG M 3 172 ? 145.981 156.806 105.739 1.000 148.50171 ? ? ? ? ? ? 172 ARG M CZ  1 
+ATOM 35244 N NH1 . ARG M 3 172 ? 145.666 157.673 106.685 1.000 148.16256 ? ? ? ? ? ? 172 ARG M NH1 1 
+ATOM 35245 N NH2 . ARG M 3 172 ? 146.209 155.538 106.066 1.000 148.91729 ? ? ? ? ? ? 172 ARG M NH2 1 
+ATOM 35246 N N   . ASN M 3 173 ? 144.119 158.096 99.611  1.000 150.59621 ? ? ? ? ? ? 173 ASN M N   1 
+ATOM 35247 C CA  . ASN M 3 173 ? 144.248 156.850 98.866  1.000 150.99522 ? ? ? ? ? ? 173 ASN M CA  1 
+ATOM 35248 C C   . ASN M 3 173 ? 144.670 157.116 97.429  1.000 152.25736 ? ? ? ? ? ? 173 ASN M C   1 
+ATOM 35249 O O   . ASN M 3 173 ? 145.490 156.381 96.867  1.000 152.52012 ? ? ? ? ? ? 173 ASN M O   1 
+ATOM 35250 C CB  . ASN M 3 173 ? 142.931 156.082 98.909  1.000 151.82582 ? ? ? ? ? ? 173 ASN M CB  1 
+ATOM 35251 C CG  . ASN M 3 173 ? 142.788 155.249 100.163 1.000 155.33639 ? ? ? ? ? ? 173 ASN M CG  1 
+ATOM 35252 O OD1 . ASN M 3 173 ? 141.943 155.528 101.013 1.000 154.28863 ? ? ? ? ? ? 173 ASN M OD1 1 
+ATOM 35253 N ND2 . ASN M 3 173 ? 143.619 154.223 100.290 1.000 154.39073 ? ? ? ? ? ? 173 ASN M ND2 1 
+ATOM 35254 N N   . HIS M 3 174 ? 144.114 158.161 96.817  1.000 152.17547 ? ? ? ? ? ? 174 HIS M N   1 
+ATOM 35255 C CA  . HIS M 3 174 ? 144.501 158.514 95.457  1.000 153.55921 ? ? ? ? ? ? 174 HIS M CA  1 
+ATOM 35256 C C   . HIS M 3 174 ? 145.939 159.011 95.408  1.000 154.31391 ? ? ? ? ? ? 174 HIS M C   1 
+ATOM 35257 O O   . HIS M 3 174 ? 146.672 158.722 94.455  1.000 152.40794 ? ? ? ? ? ? 174 HIS M O   1 
+ATOM 35258 C CB  . HIS M 3 174 ? 143.538 159.564 94.904  1.000 152.82299 ? ? ? ? ? ? 174 HIS M CB  1 
+ATOM 35259 C CG  . HIS M 3 174 ? 143.940 160.122 93.575  1.000 154.36751 ? ? ? ? ? ? 174 HIS M CG  1 
+ATOM 35260 N ND1 . HIS M 3 174 ? 144.474 161.383 93.428  1.000 154.99773 ? ? ? ? ? ? 174 HIS M ND1 1 
+ATOM 35261 C CD2 . HIS M 3 174 ? 143.873 159.594 92.331  1.000 153.24923 ? ? ? ? ? ? 174 HIS M CD2 1 
+ATOM 35262 C CE1 . HIS M 3 174 ? 144.721 161.607 92.150  1.000 152.66678 ? ? ? ? ? ? 174 HIS M CE1 1 
+ATOM 35263 N NE2 . HIS M 3 174 ? 144.367 160.536 91.463  1.000 152.70183 ? ? ? ? ? ? 174 HIS M NE2 1 
+ATOM 35264 N N   . ILE M 3 175 ? 146.361 159.763 96.427  1.000 149.37995 ? ? ? ? ? ? 175 ILE M N   1 
+ATOM 35265 C CA  . ILE M 3 175 ? 147.742 160.235 96.486  1.000 149.09117 ? ? ? ? ? ? 175 ILE M CA  1 
+ATOM 35266 C C   . ILE M 3 175 ? 148.699 159.057 96.605  1.000 148.46764 ? ? ? ? ? ? 175 ILE M C   1 
+ATOM 35267 O O   . ILE M 3 175 ? 149.708 158.979 95.896  1.000 152.13086 ? ? ? ? ? ? 175 ILE M O   1 
+ATOM 35268 C CB  . ILE M 3 175 ? 147.922 161.225 97.650  1.000 144.21847 ? ? ? ? ? ? 175 ILE M CB  1 
+ATOM 35269 C CG1 . ILE M 3 175 ? 147.480 162.624 97.234  1.000 144.37712 ? ? ? ? ? ? 175 ILE M CG1 1 
+ATOM 35270 C CG2 . ILE M 3 175 ? 149.366 161.255 98.107  1.000 144.33544 ? ? ? ? ? ? 175 ILE M CG2 1 
+ATOM 35271 C CD1 . ILE M 3 175 ? 147.699 163.662 98.303  1.000 146.15199 ? ? ? ? ? ? 175 ILE M CD1 1 
+ATOM 35272 N N   . LYS M 3 176 ? 148.389 158.115 97.496  1.000 144.07398 ? ? ? ? ? ? 176 LYS M N   1 
+ATOM 35273 C CA  . LYS M 3 176 ? 149.270 156.971 97.698  1.000 143.57892 ? ? ? ? ? ? 176 LYS M CA  1 
+ATOM 35274 C C   . LYS M 3 176 ? 149.311 156.061 96.479  1.000 145.75627 ? ? ? ? ? ? 176 LYS M C   1 
+ATOM 35275 O O   . LYS M 3 176 ? 150.224 155.238 96.355  1.000 147.34470 ? ? ? ? ? ? 176 LYS M O   1 
+ATOM 35276 C CB  . LYS M 3 176 ? 148.829 156.177 98.925  1.000 145.58263 ? ? ? ? ? ? 176 LYS M CB  1 
+ATOM 35277 C CG  . LYS M 3 176 ? 148.962 156.926 100.235 1.000 147.30037 ? ? ? ? ? ? 176 LYS M CG  1 
+ATOM 35278 C CD  . LYS M 3 176 ? 148.376 156.123 101.380 1.000 146.09960 ? ? ? ? ? ? 176 LYS M CD  1 
+ATOM 35279 C CE  . LYS M 3 176 ? 149.090 154.793 101.533 1.000 147.04620 ? ? ? ? ? ? 176 LYS M CE  1 
+ATOM 35280 N NZ  . LYS M 3 176 ? 148.604 154.040 102.719 1.000 145.98800 ? ? ? ? ? ? 176 LYS M NZ  1 
+ATOM 35281 N N   . ALA M 3 177 ? 148.339 156.187 95.576  1.000 153.35249 ? ? ? ? ? ? 177 ALA M N   1 
+ATOM 35282 C CA  . ALA M 3 177 ? 148.245 155.251 94.463  1.000 154.38645 ? ? ? ? ? ? 177 ALA M CA  1 
+ATOM 35283 C C   . ALA M 3 177 ? 148.979 155.751 93.227  1.000 154.01845 ? ? ? ? ? ? 177 ALA M C   1 
+ATOM 35284 O O   . ALA M 3 177 ? 149.626 154.964 92.528  1.000 154.15416 ? ? ? ? ? ? 177 ALA M O   1 
+ATOM 35285 C CB  . ALA M 3 177 ? 146.778 154.979 94.133  1.000 153.82488 ? ? ? ? ? ? 177 ALA M CB  1 
+ATOM 35286 N N   . ASN M 3 178 ? 148.891 157.047 92.934  1.000 160.80964 ? ? ? ? ? ? 178 ASN M N   1 
+ATOM 35287 C CA  . ASN M 3 178 ? 149.396 157.590 91.681  1.000 164.80214 ? ? ? ? ? ? 178 ASN M CA  1 
+ATOM 35288 C C   . ASN M 3 178 ? 150.688 158.379 91.843  1.000 164.69907 ? ? ? ? ? ? 178 ASN M C   1 
+ATOM 35289 O O   . ASN M 3 178 ? 151.188 158.929 90.858  1.000 164.14437 ? ? ? ? ? ? 178 ASN M O   1 
+ATOM 35290 C CB  . ASN M 3 178 ? 148.334 158.479 91.033  1.000 164.51942 ? ? ? ? ? ? 178 ASN M CB  1 
+ATOM 35291 C CG  . ASN M 3 178 ? 147.156 157.692 90.510  1.000 166.92397 ? ? ? ? ? ? 178 ASN M CG  1 
+ATOM 35292 O OD1 . ASN M 3 178 ? 147.246 156.484 90.300  1.000 169.86084 ? ? ? ? ? ? 178 ASN M OD1 1 
+ATOM 35293 N ND2 . ASN M 3 178 ? 146.039 158.375 90.294  1.000 165.47111 ? ? ? ? ? ? 178 ASN M ND2 1 
+ATOM 35294 N N   . ILE M 3 179 ? 151.242 158.451 93.054  1.000 159.11942 ? ? ? ? ? ? 179 ILE M N   1 
+ATOM 35295 C CA  . ILE M 3 179 ? 152.366 159.346 93.296  1.000 159.04004 ? ? ? ? ? ? 179 ILE M CA  1 
+ATOM 35296 C C   . ILE M 3 179 ? 153.590 158.871 92.525  1.000 159.31018 ? ? ? ? ? ? 179 ILE M C   1 
+ATOM 35297 O O   . ILE M 3 179 ? 153.789 157.672 92.293  1.000 159.45048 ? ? ? ? ? ? 179 ILE M O   1 
+ATOM 35298 C CB  . ILE M 3 179 ? 152.659 159.461 94.804  1.000 157.46727 ? ? ? ? ? ? 179 ILE M CB  1 
+ATOM 35299 C CG1 . ILE M 3 179 ? 153.551 160.669 95.083  1.000 154.86724 ? ? ? ? ? ? 179 ILE M CG1 1 
+ATOM 35300 C CG2 . ILE M 3 179 ? 153.297 158.189 95.331  1.000 155.94964 ? ? ? ? ? ? 179 ILE M CG2 1 
+ATOM 35301 C CD1 . ILE M 3 179 ? 153.613 161.051 96.538  1.000 156.72357 ? ? ? ? ? ? 179 ILE M CD1 1 
+ATOM 35302 N N   . ASN M 3 180 ? 154.409 159.828 92.096  1.000 151.44640 ? ? ? ? ? ? 180 ASN M N   1 
+ATOM 35303 C CA  . ASN M 3 180 ? 155.648 159.504 91.413  1.000 151.09642 ? ? ? ? ? ? 180 ASN M CA  1 
+ATOM 35304 C C   . ASN M 3 180 ? 156.785 159.630 92.411  1.000 152.46631 ? ? ? ? ? ? 180 ASN M C   1 
+ATOM 35305 O O   . ASN M 3 180 ? 157.121 160.755 92.811  1.000 152.45262 ? ? ? ? ? ? 180 ASN M O   1 
+ATOM 35306 C CB  . ASN M 3 180 ? 155.873 160.433 90.224  1.000 151.94553 ? ? ? ? ? ? 180 ASN M CB  1 
+ATOM 35307 C CG  . ASN M 3 180 ? 156.850 159.864 89.218  1.000 154.77874 ? ? ? ? ? ? 180 ASN M CG  1 
+ATOM 35308 O OD1 . ASN M 3 180 ? 157.604 158.940 89.520  1.000 153.70912 ? ? ? ? ? ? 180 ASN M OD1 1 
+ATOM 35309 N ND2 . ASN M 3 180 ? 156.839 160.411 88.009  1.000 154.15945 ? ? ? ? ? ? 180 ASN M ND2 1 
+ATOM 35310 N N   . PRO M 3 181 ? 157.397 158.528 92.845  1.000 149.19867 ? ? ? ? ? ? 181 PRO M N   1 
+ATOM 35311 C CA  . PRO M 3 181 ? 158.483 158.634 93.830  1.000 150.32036 ? ? ? ? ? ? 181 PRO M CA  1 
+ATOM 35312 C C   . PRO M 3 181 ? 159.688 159.391 93.313  1.000 150.24980 ? ? ? ? ? ? 181 PRO M C   1 
+ATOM 35313 O O   . PRO M 3 181 ? 160.500 159.861 94.118  1.000 152.30763 ? ? ? ? ? ? 181 PRO M O   1 
+ATOM 35314 C CB  . PRO M 3 181 ? 158.825 157.169 94.136  1.000 150.40408 ? ? ? ? ? ? 181 PRO M CB  1 
+ATOM 35315 C CG  . PRO M 3 181 ? 157.647 156.382 93.656  1.000 150.43633 ? ? ? ? ? ? 181 PRO M CG  1 
+ATOM 35316 C CD  . PRO M 3 181 ? 157.110 157.132 92.486  1.000 148.54513 ? ? ? ? ? ? 181 PRO M CD  1 
+ATOM 35317 N N   . LYS M 3 182 ? 159.833 159.524 91.995  1.000 154.61045 ? ? ? ? ? ? 182 LYS M N   1 
+ATOM 35318 C CA  . LYS M 3 182 ? 160.964 160.252 91.439  1.000 157.01486 ? ? ? ? ? ? 182 LYS M CA  1 
+ATOM 35319 C C   . LYS M 3 182 ? 160.838 161.757 91.631  1.000 156.15820 ? ? ? ? ? ? 182 LYS M C   1 
+ATOM 35320 O O   . LYS M 3 182 ? 161.821 162.476 91.429  1.000 157.90021 ? ? ? ? ? ? 182 LYS M O   1 
+ATOM 35321 C CB  . LYS M 3 182 ? 161.112 159.928 89.953  1.000 157.39336 ? ? ? ? ? ? 182 LYS M CB  1 
+ATOM 35322 C CG  . LYS M 3 182 ? 161.091 158.443 89.652  1.000 158.22784 ? ? ? ? ? ? 182 LYS M CG  1 
+ATOM 35323 C CD  . LYS M 3 182 ? 161.284 158.175 88.173  1.000 156.82618 ? ? ? ? ? ? 182 LYS M CD  1 
+ATOM 35324 C CE  . LYS M 3 182 ? 162.710 158.483 87.755  1.000 156.78019 ? ? ? ? ? ? 182 LYS M CE  1 
+ATOM 35325 N NZ  . LYS M 3 182 ? 163.675 157.566 88.419  1.000 156.19270 ? ? ? ? ? ? 182 LYS M NZ  1 
+ATOM 35326 N N   . PHE M 3 183 ? 159.663 162.248 92.010  1.000 148.58661 ? ? ? ? ? ? 183 PHE M N   1 
+ATOM 35327 C CA  . PHE M 3 183 ? 159.453 163.675 92.200  1.000 148.17004 ? ? ? ? ? ? 183 PHE M CA  1 
+ATOM 35328 C C   . PHE M 3 183 ? 158.924 164.050 93.572  1.000 150.12670 ? ? ? ? ? ? 183 PHE M C   1 
+ATOM 35329 O O   . PHE M 3 183 ? 159.282 165.114 94.078  1.000 150.15375 ? ? ? ? ? ? 183 PHE M O   1 
+ATOM 35330 C CB  . PHE M 3 183 ? 158.490 164.221 91.137  1.000 147.89191 ? ? ? ? ? ? 183 PHE M CB  1 
+ATOM 35331 C CG  . PHE M 3 183 ? 158.964 164.012 89.732  1.000 152.46650 ? ? ? ? ? ? 183 PHE M CG  1 
+ATOM 35332 C CD1 . PHE M 3 183 ? 160.115 164.631 89.279  1.000 152.52526 ? ? ? ? ? ? 183 PHE M CD1 1 
+ATOM 35333 C CD2 . PHE M 3 183 ? 158.262 163.197 88.863  1.000 152.36987 ? ? ? ? ? ? 183 PHE M CD2 1 
+ATOM 35334 C CE1 . PHE M 3 183 ? 160.557 164.442 87.987  1.000 150.85538 ? ? ? ? ? ? 183 PHE M CE1 1 
+ATOM 35335 C CE2 . PHE M 3 183 ? 158.699 163.005 87.569  1.000 153.19940 ? ? ? ? ? ? 183 PHE M CE2 1 
+ATOM 35336 C CZ  . PHE M 3 183 ? 159.848 163.628 87.131  1.000 152.92312 ? ? ? ? ? ? 183 PHE M CZ  1 
+ATOM 35337 N N   . ALA M 3 184 ? 158.098 163.214 94.195  1.000 149.75531 ? ? ? ? ? ? 184 ALA M N   1 
+ATOM 35338 C CA  . ALA M 3 184 ? 157.506 163.551 95.479  1.000 151.24681 ? ? ? ? ? ? 184 ALA M CA  1 
+ATOM 35339 C C   . ALA M 3 184 ? 157.534 162.338 96.395  1.000 149.99615 ? ? ? ? ? ? 184 ALA M C   1 
+ATOM 35340 O O   . ALA M 3 184 ? 157.614 161.193 95.944  1.000 149.22191 ? ? ? ? ? ? 184 ALA M O   1 
+ATOM 35341 C CB  . ALA M 3 184 ? 156.068 164.061 95.321  1.000 151.51030 ? ? ? ? ? ? 184 ALA M CB  1 
+ATOM 35342 N N   . ARG M 3 185 ? 157.470 162.608 97.696  1.000 149.28073 ? ? ? ? ? ? 185 ARG M N   1 
+ATOM 35343 C CA  . ARG M 3 185 ? 157.458 161.560 98.704  1.000 146.99369 ? ? ? ? ? ? 185 ARG M CA  1 
+ATOM 35344 C C   . ARG M 3 185 ? 156.521 161.961 99.831  1.000 146.13287 ? ? ? ? ? ? 185 ARG M C   1 
+ATOM 35345 O O   . ARG M 3 185 ? 156.295 163.148 100.078 1.000 146.08415 ? ? ? ? ? ? 185 ARG M O   1 
+ATOM 35346 C CB  . ARG M 3 185 ? 158.858 161.292 99.258  1.000 148.27712 ? ? ? ? ? ? 185 ARG M CB  1 
+ATOM 35347 C CG  . ARG M 3 185 ? 159.655 160.299 98.446  1.000 150.13091 ? ? ? ? ? ? 185 ARG M CG  1 
+ATOM 35348 C CD  . ARG M 3 185 ? 161.127 160.652 98.445  1.000 150.50333 ? ? ? ? ? ? 185 ARG M CD  1 
+ATOM 35349 N NE  . ARG M 3 185 ? 161.731 160.369 97.150  1.000 154.15462 ? ? ? ? ? ? 185 ARG M NE  1 
+ATOM 35350 C CZ  . ARG M 3 185 ? 162.122 159.166 96.759  1.000 152.56912 ? ? ? ? ? ? 185 ARG M CZ  1 
+ATOM 35351 N NH1 . ARG M 3 185 ? 162.020 158.115 97.554  1.000 150.46603 ? ? ? ? ? ? 185 ARG M NH1 1 
+ATOM 35352 N NH2 . ARG M 3 185 ? 162.626 159.013 95.538  1.000 151.77478 ? ? ? ? ? ? 185 ARG M NH2 1 
+ATOM 35353 N N   . ILE M 3 186 ? 155.982 160.956 100.513 1.000 137.27630 ? ? ? ? ? ? 186 ILE M N   1 
+ATOM 35354 C CA  . ILE M 3 186 ? 155.084 161.157 101.642 1.000 139.43306 ? ? ? ? ? ? 186 ILE M CA  1 
+ATOM 35355 C C   . ILE M 3 186 ? 155.875 160.923 102.920 1.000 139.79576 ? ? ? ? ? ? 186 ILE M C   1 
+ATOM 35356 O O   . ILE M 3 186 ? 156.431 159.838 103.124 1.000 142.47313 ? ? ? ? ? ? 186 ILE M O   1 
+ATOM 35357 C CB  . ILE M 3 186 ? 153.870 160.219 101.569 1.000 138.43706 ? ? ? ? ? ? 186 ILE M CB  1 
+ATOM 35358 C CG1 . ILE M 3 186 ? 153.297 160.200 100.153 1.000 138.43535 ? ? ? ? ? ? 186 ILE M CG1 1 
+ATOM 35359 C CG2 . ILE M 3 186 ? 152.813 160.643 102.569 1.000 138.71645 ? ? ? ? ? ? 186 ILE M CG2 1 
+ATOM 35360 C CD1 . ILE M 3 186 ? 152.092 159.306 100.002 1.000 137.36406 ? ? ? ? ? ? 186 ILE M CD1 1 
+ATOM 35361 N N   . THR M 3 187 ? 155.927 161.937 103.783 1.000 139.99989 ? ? ? ? ? ? 187 THR M N   1 
+ATOM 35362 C CA  . THR M 3 187 ? 156.650 161.793 105.040 1.000 140.20684 ? ? ? ? ? ? 187 THR M CA  1 
+ATOM 35363 C C   . THR M 3 187 ? 155.745 161.252 106.138 1.000 143.28475 ? ? ? ? ? ? 187 THR M C   1 
+ATOM 35364 O O   . THR M 3 187 ? 156.045 160.220 106.749 1.000 145.69164 ? ? ? ? ? ? 187 THR M O   1 
+ATOM 35365 C CB  . THR M 3 187 ? 157.254 163.131 105.458 1.000 141.96895 ? ? ? ? ? ? 187 THR M CB  1 
+ATOM 35366 O OG1 . THR M 3 187 ? 156.221 163.987 105.958 1.000 143.95615 ? ? ? ? ? ? 187 THR M OG1 1 
+ATOM 35367 C CG2 . THR M 3 187 ? 157.931 163.795 104.278 1.000 141.57577 ? ? ? ? ? ? 187 THR M CG2 1 
+ATOM 35368 N N   . SER M 3 188 ? 154.633 161.930 106.399 1.000 147.19721 ? ? ? ? ? ? 188 SER M N   1 
+ATOM 35369 C CA  . SER M 3 188 ? 153.671 161.512 107.409 1.000 145.37077 ? ? ? ? ? ? 188 SER M CA  1 
+ATOM 35370 C C   . SER M 3 188 ? 152.427 160.992 106.705 1.000 148.74331 ? ? ? ? ? ? 188 SER M C   1 
+ATOM 35371 O O   . SER M 3 188 ? 151.793 161.724 105.939 1.000 154.01077 ? ? ? ? ? ? 188 SER M O   1 
+ATOM 35372 C CB  . SER M 3 188 ? 153.320 162.669 108.345 1.000 143.39379 ? ? ? ? ? ? 188 SER M CB  1 
+ATOM 35373 O OG  . SER M 3 188 ? 152.135 163.316 107.925 1.000 150.92238 ? ? ? ? ? ? 188 SER M OG  1 
+ATOM 35374 N N   . ASP M 3 189 ? 152.083 159.732 106.964 1.000 147.99539 ? ? ? ? ? ? 189 ASP M N   1 
+ATOM 35375 C CA  . ASP M 3 189 ? 150.916 159.082 106.368 1.000 147.22848 ? ? ? ? ? ? 189 ASP M CA  1 
+ATOM 35376 C C   . ASP M 3 189 ? 150.157 158.463 107.538 1.000 149.29910 ? ? ? ? ? ? 189 ASP M C   1 
+ATOM 35377 O O   . ASP M 3 189 ? 150.412 157.318 107.920 1.000 152.98083 ? ? ? ? ? ? 189 ASP M O   1 
+ATOM 35378 C CB  . ASP M 3 189 ? 151.338 158.046 105.320 1.000 149.82617 ? ? ? ? ? ? 189 ASP M CB  1 
+ATOM 35379 C CG  . ASP M 3 189 ? 150.201 157.125 104.888 1.000 154.40677 ? ? ? ? ? ? 189 ASP M CG  1 
+ATOM 35380 O OD1 . ASP M 3 189 ? 150.473 156.200 104.096 1.000 158.16931 ? ? ? ? ? ? 189 ASP M OD1 1 
+ATOM 35381 O OD2 . ASP M 3 189 ? 149.037 157.334 105.289 1.000 153.99856 ? ? ? ? ? ? 189 ASP M OD2 1 
+ATOM 35382 N N   . TYR M 3 190 ? 149.222 159.221 108.100 1.000 138.44663 ? ? ? ? ? ? 190 TYR M N   1 
+ATOM 35383 C CA  . TYR M 3 190 ? 148.468 158.796 109.266 1.000 137.98564 ? ? ? ? ? ? 190 TYR M CA  1 
+ATOM 35384 C C   . TYR M 3 190 ? 146.989 159.068 109.043 1.000 138.88099 ? ? ? ? ? ? 190 TYR M C   1 
+ATOM 35385 O O   . TYR M 3 190 ? 146.604 159.880 108.199 1.000 144.06387 ? ? ? ? ? ? 190 TYR M O   1 
+ATOM 35386 C CB  . TYR M 3 190 ? 148.950 159.513 110.533 1.000 137.56110 ? ? ? ? ? ? 190 TYR M CB  1 
+ATOM 35387 C CG  . TYR M 3 190 ? 150.379 159.198 110.898 1.000 137.05996 ? ? ? ? ? ? 190 TYR M CG  1 
+ATOM 35388 C CD1 . TYR M 3 190 ? 150.834 157.890 110.925 1.000 139.60614 ? ? ? ? ? ? 190 TYR M CD1 1 
+ATOM 35389 C CD2 . TYR M 3 190 ? 151.277 160.209 111.201 1.000 138.02991 ? ? ? ? ? ? 190 TYR M CD2 1 
+ATOM 35390 C CE1 . TYR M 3 190 ? 152.139 157.596 111.252 1.000 141.08866 ? ? ? ? ? ? 190 TYR M CE1 1 
+ATOM 35391 C CE2 . TYR M 3 190 ? 152.584 159.924 111.528 1.000 139.21755 ? ? ? ? ? ? 190 TYR M CE2 1 
+ATOM 35392 C CZ  . TYR M 3 190 ? 153.010 158.617 111.553 1.000 142.47658 ? ? ? ? ? ? 190 TYR M CZ  1 
+ATOM 35393 O OH  . TYR M 3 190 ? 154.313 158.329 111.879 1.000 146.13634 ? ? ? ? ? ? 190 TYR M OH  1 
+ATOM 35394 N N   . ASP M 3 191 ? 146.154 158.367 109.809 1.000 142.99328 ? ? ? ? ? ? 191 ASP M N   1 
+ATOM 35395 C CA  . ASP M 3 191 ? 144.714 158.559 109.703 1.000 144.14366 ? ? ? ? ? ? 191 ASP M CA  1 
+ATOM 35396 C C   . ASP M 3 191 ? 144.276 159.935 110.182 1.000 141.64698 ? ? ? ? ? ? 191 ASP M C   1 
+ATOM 35397 O O   . ASP M 3 191 ? 143.142 160.339 109.911 1.000 145.14403 ? ? ? ? ? ? 191 ASP M O   1 
+ATOM 35398 C CB  . ASP M 3 191 ? 143.981 157.476 110.491 1.000 146.95435 ? ? ? ? ? ? 191 ASP M CB  1 
+ATOM 35399 C CG  . ASP M 3 191 ? 144.385 156.080 110.071 1.000 149.31567 ? ? ? ? ? ? 191 ASP M CG  1 
+ATOM 35400 O OD1 . ASP M 3 191 ? 145.457 155.935 109.448 1.000 148.64970 ? ? ? ? ? ? 191 ASP M OD1 1 
+ATOM 35401 O OD2 . ASP M 3 191 ? 143.632 155.128 110.363 1.000 150.77179 ? ? ? ? ? ? 191 ASP M OD2 1 
+ATOM 35402 N N   . PHE M 3 192 ? 145.144 160.658 110.886 1.000 131.74844 ? ? ? ? ? ? 192 PHE M N   1 
+ATOM 35403 C CA  . PHE M 3 192 ? 144.805 161.975 111.403 1.000 135.51363 ? ? ? ? ? ? 192 PHE M CA  1 
+ATOM 35404 C C   . PHE M 3 192 ? 145.546 163.106 110.707 1.000 138.88873 ? ? ? ? ? ? 192 PHE M C   1 
+ATOM 35405 O O   . PHE M 3 192 ? 145.160 164.267 110.870 1.000 144.05372 ? ? ? ? ? ? 192 PHE M O   1 
+ATOM 35406 C CB  . PHE M 3 192 ? 145.089 162.042 112.908 1.000 137.29117 ? ? ? ? ? ? 192 PHE M CB  1 
+ATOM 35407 C CG  . PHE M 3 192 ? 146.343 161.331 113.318 1.000 140.97564 ? ? ? ? ? ? 192 PHE M CG  1 
+ATOM 35408 C CD1 . PHE M 3 192 ? 147.553 161.998 113.341 1.000 141.28623 ? ? ? ? ? ? 192 PHE M CD1 1 
+ATOM 35409 C CD2 . PHE M 3 192 ? 146.313 159.999 113.685 1.000 139.95508 ? ? ? ? ? ? 192 PHE M CD2 1 
+ATOM 35410 C CE1 . PHE M 3 192 ? 148.707 161.348 113.717 1.000 137.77992 ? ? ? ? ? ? 192 PHE M CE1 1 
+ATOM 35411 C CE2 . PHE M 3 192 ? 147.465 159.345 114.060 1.000 138.10358 ? ? ? ? ? ? 192 PHE M CE2 1 
+ATOM 35412 C CZ  . PHE M 3 192 ? 148.662 160.021 114.077 1.000 137.51711 ? ? ? ? ? ? 192 PHE M CZ  1 
+ATOM 35413 N N   . CYS M 3 193 ? 146.594 162.802 109.946 1.000 138.70632 ? ? ? ? ? ? 193 CYS M N   1 
+ATOM 35414 C CA  . CYS M 3 193 ? 147.359 163.833 109.263 1.000 140.58195 ? ? ? ? ? ? 193 CYS M CA  1 
+ATOM 35415 C C   . CYS M 3 193 ? 148.076 163.218 108.072 1.000 143.46618 ? ? ? ? ? ? 193 CYS M C   1 
+ATOM 35416 O O   . CYS M 3 193 ? 148.308 162.009 108.019 1.000 147.29868 ? ? ? ? ? ? 193 CYS M O   1 
+ATOM 35417 C CB  . CYS M 3 193 ? 148.363 164.502 110.207 1.000 142.04112 ? ? ? ? ? ? 193 CYS M CB  1 
+ATOM 35418 S SG  . CYS M 3 193 ? 149.972 163.694 110.271 1.000 153.75479 ? ? ? ? ? ? 193 CYS M SG  1 
+ATOM 35419 N N   . LEU M 3 194 ? 148.433 164.071 107.116 1.000 140.74489 ? ? ? ? ? ? 194 LEU M N   1 
+ATOM 35420 C CA  . LEU M 3 194 ? 149.120 163.621 105.911 1.000 137.89337 ? ? ? ? ? ? 194 LEU M CA  1 
+ATOM 35421 C C   . LEU M 3 194 ? 150.036 164.729 105.423 1.000 141.94744 ? ? ? ? ? ? 194 LEU M C   1 
+ATOM 35422 O O   . LEU M 3 194 ? 149.582 165.855 105.201 1.000 146.02449 ? ? ? ? ? ? 194 LEU M O   1 
+ATOM 35423 C CB  . LEU M 3 194 ? 148.124 163.232 104.820 1.000 137.41025 ? ? ? ? ? ? 194 LEU M CB  1 
+ATOM 35424 C CG  . LEU M 3 194 ? 148.743 162.729 103.518 1.000 138.54750 ? ? ? ? ? ? 194 LEU M CG  1 
+ATOM 35425 C CD1 . LEU M 3 194 ? 148.080 161.441 103.081 1.000 144.04746 ? ? ? ? ? ? 194 LEU M CD1 1 
+ATOM 35426 C CD2 . LEU M 3 194 ? 148.628 163.779 102.432 1.000 141.25250 ? ? ? ? ? ? 194 LEU M CD2 1 
+ATOM 35427 N N   . THR M 3 195 ? 151.316 164.410 105.254 1.000 147.51999 ? ? ? ? ? ? 195 THR M N   1 
+ATOM 35428 C CA  . THR M 3 195 ? 152.303 165.351 104.740 1.000 144.95392 ? ? ? ? ? ? 195 THR M CA  1 
+ATOM 35429 C C   . THR M 3 195 ? 153.037 164.704 103.579 1.000 144.99437 ? ? ? ? ? ? 195 THR M C   1 
+ATOM 35430 O O   . THR M 3 195 ? 153.617 163.625 103.733 1.000 147.34952 ? ? ? ? ? ? 195 THR M O   1 
+ATOM 35431 C CB  . THR M 3 195 ? 153.299 165.768 105.825 1.000 145.74726 ? ? ? ? ? ? 195 THR M CB  1 
+ATOM 35432 O OG1 . THR M 3 195 ? 152.626 166.537 106.826 1.000 147.10101 ? ? ? ? ? ? 195 THR M OG1 1 
+ATOM 35433 C CG2 . THR M 3 195 ? 154.414 166.599 105.223 1.000 143.58654 ? ? ? ? ? ? 195 THR M CG2 1 
+ATOM 35434 N N   . VAL M 3 196 ? 153.014 165.362 102.426 1.000 137.33534 ? ? ? ? ? ? 196 VAL M N   1 
+ATOM 35435 C CA  . VAL M 3 196 ? 153.761 164.932 101.252 1.000 139.50355 ? ? ? ? ? ? 196 VAL M CA  1 
+ATOM 35436 C C   . VAL M 3 196 ? 154.667 166.081 100.841 1.000 140.28640 ? ? ? ? ? ? 196 VAL M C   1 
+ATOM 35437 O O   . VAL M 3 196 ? 154.207 167.220 100.706 1.000 141.76759 ? ? ? ? ? ? 196 VAL M O   1 
+ATOM 35438 C CB  . VAL M 3 196 ? 152.828 164.520 100.100 1.000 137.61447 ? ? ? ? ? ? 196 VAL M CB  1 
+ATOM 35439 C CG1 . VAL M 3 196 ? 151.552 165.336 100.137 1.000 137.19904 ? ? ? ? ? ? 196 VAL M CG1 1 
+ATOM 35440 C CG2 . VAL M 3 196 ? 153.528 164.669 98.761  1.000 136.84607 ? ? ? ? ? ? 196 VAL M CG2 1 
+ATOM 35441 N N   . VAL M 3 197 ? 155.951 165.787 100.660 1.000 143.40355 ? ? ? ? ? ? 197 VAL M N   1 
+ATOM 35442 C CA  . VAL M 3 197 ? 156.933 166.806 100.327 1.000 142.10515 ? ? ? ? ? ? 197 VAL M CA  1 
+ATOM 35443 C C   . VAL M 3 197 ? 157.553 166.480 98.977  1.000 142.71182 ? ? ? ? ? ? 197 VAL M C   1 
+ATOM 35444 O O   . VAL M 3 197 ? 157.560 165.333 98.523  1.000 144.38180 ? ? ? ? ? ? 197 VAL M O   1 
+ATOM 35445 C CB  . VAL M 3 197 ? 158.027 166.939 101.405 1.000 141.93852 ? ? ? ? ? ? 197 VAL M CB  1 
+ATOM 35446 C CG1 . VAL M 3 197 ? 157.401 167.083 102.778 1.000 143.19147 ? ? ? ? ? ? 197 VAL M CG1 1 
+ATOM 35447 C CG2 . VAL M 3 197 ? 158.958 165.742 101.362 1.000 138.67430 ? ? ? ? ? ? 197 VAL M CG2 1 
+ATOM 35448 N N   . LYS M 3 198 ? 158.070 167.519 98.333  1.000 150.10316 ? ? ? ? ? ? 198 LYS M N   1 
+ATOM 35449 C CA  . LYS M 3 198 ? 158.756 167.383 97.058  1.000 150.49966 ? ? ? ? ? ? 198 LYS M CA  1 
+ATOM 35450 C C   . LYS M 3 198 ? 160.202 166.992 97.320  1.000 150.23767 ? ? ? ? ? ? 198 LYS M C   1 
+ATOM 35451 O O   . LYS M 3 198 ? 160.867 167.596 98.165  1.000 154.40300 ? ? ? ? ? ? 198 LYS M O   1 
+ATOM 35452 C CB  . LYS M 3 198 ? 158.690 168.695 96.276  1.000 151.43818 ? ? ? ? ? ? 198 LYS M CB  1 
+ATOM 35453 C CG  . LYS M 3 198 ? 159.269 168.632 94.878  1.000 151.25537 ? ? ? ? ? ? 198 LYS M CG  1 
+ATOM 35454 C CD  . LYS M 3 198 ? 158.274 168.027 93.905  1.000 150.13881 ? ? ? ? ? ? 198 LYS M CD  1 
+ATOM 35455 C CE  . LYS M 3 198 ? 157.274 169.061 93.422  1.000 151.62864 ? ? ? ? ? ? 198 LYS M CE  1 
+ATOM 35456 N NZ  . LYS M 3 198 ? 156.568 168.609 92.193  1.000 154.03455 ? ? ? ? ? ? 198 LYS M NZ  1 
+ATOM 35457 N N   . VAL M 3 199 ? 160.684 165.979 96.612  1.000 157.31713 ? ? ? ? ? ? 199 VAL M N   1 
+ATOM 35458 C CA  . VAL M 3 199 ? 162.067 165.532 96.749  1.000 161.35980 ? ? ? ? ? ? 199 VAL M CA  1 
+ATOM 35459 C C   . VAL M 3 199 ? 162.837 166.128 95.574  1.000 163.78792 ? ? ? ? ? ? 199 VAL M C   1 
+ATOM 35460 O O   . VAL M 3 199 ? 162.928 165.554 94.488  1.000 163.97986 ? ? ? ? ? ? 199 VAL M O   1 
+ATOM 35461 C CB  . VAL M 3 199 ? 162.177 164.008 96.836  1.000 161.19631 ? ? ? ? ? ? 199 VAL M CB  1 
+ATOM 35462 C CG1 . VAL M 3 199 ? 161.420 163.322 95.707  1.000 160.93452 ? ? ? ? ? ? 199 VAL M CG1 1 
+ATOM 35463 C CG2 . VAL M 3 199 ? 163.637 163.583 96.852  1.000 160.06251 ? ? ? ? ? ? 199 VAL M CG2 1 
+ATOM 35464 N N   . LEU M 3 200 ? 163.392 167.316 95.796  1.000 182.58737 ? ? ? ? ? ? 200 LEU M N   1 
+ATOM 35465 C CA  . LEU M 3 200 ? 164.228 167.987 94.813  1.000 183.54298 ? ? ? ? ? ? 200 LEU M CA  1 
+ATOM 35466 C C   . LEU M 3 200 ? 165.710 167.829 95.111  1.000 182.72174 ? ? ? ? ? ? 200 LEU M C   1 
+ATOM 35467 O O   . LEU M 3 200 ? 166.531 168.526 94.508  1.000 182.33943 ? ? ? ? ? ? 200 LEU M O   1 
+ATOM 35468 C CB  . LEU M 3 200 ? 163.864 169.472 94.726  1.000 184.06507 ? ? ? ? ? ? 200 LEU M CB  1 
+ATOM 35469 C CG  . LEU M 3 200 ? 163.523 170.240 96.007  1.000 184.83390 ? ? ? ? ? ? 200 LEU M CG  1 
+ATOM 35470 C CD1 . LEU M 3 200 ? 164.720 170.398 96.934  1.000 181.54650 ? ? ? ? ? ? 200 LEU M CD1 1 
+ATOM 35471 C CD2 . LEU M 3 200 ? 162.950 171.603 95.648  1.000 185.09437 ? ? ? ? ? ? 200 LEU M CD2 1 
+ATOM 35472 N N   . GLU M 3 201 ? 166.066 166.937 96.037  1.000 192.90780 ? ? ? ? ? ? 201 GLU M N   1 
+ATOM 35473 C CA  . GLU M 3 201 ? 167.463 166.791 96.427  1.000 195.59749 ? ? ? ? ? ? 201 GLU M CA  1 
+ATOM 35474 C C   . GLU M 3 201 ? 168.323 166.369 95.242  1.000 195.95672 ? ? ? ? ? ? 201 GLU M C   1 
+ATOM 35475 O O   . GLU M 3 201 ? 169.406 166.922 95.020  1.000 195.98192 ? ? ? ? ? ? 201 GLU M O   1 
+ATOM 35476 C CB  . GLU M 3 201 ? 167.584 165.785 97.571  1.000 195.15067 ? ? ? ? ? ? 201 GLU M CB  1 
+ATOM 35477 C CG  . GLU M 3 201 ? 168.780 166.022 98.476  1.000 195.72458 ? ? ? ? ? ? 201 GLU M CG  1 
+ATOM 35478 C CD  . GLU M 3 201 ? 170.016 165.276 98.015  1.000 195.74221 ? ? ? ? ? ? 201 GLU M CD  1 
+ATOM 35479 O OE1 . GLU M 3 201 ? 169.896 164.434 97.100  1.000 195.82131 ? ? ? ? ? ? 201 GLU M OE1 1 
+ATOM 35480 O OE2 . GLU M 3 201 ? 171.108 165.533 98.565  1.000 192.44167 ? ? ? ? ? ? 201 GLU M OE2 1 
+ATOM 35481 N N   . LEU M 3 202 ? 167.850 165.401 94.461  1.000 193.16118 ? ? ? ? ? ? 202 LEU M N   1 
+ATOM 35482 C CA  . LEU M 3 202 ? 168.621 164.917 93.325  1.000 194.67735 ? ? ? ? ? ? 202 LEU M CA  1 
+ATOM 35483 C C   . LEU M 3 202 ? 167.712 164.146 92.381  1.000 192.70133 ? ? ? ? ? ? 202 LEU M C   1 
+ATOM 35484 O O   . LEU M 3 202 ? 166.654 163.647 92.773  1.000 191.21963 ? ? ? ? ? ? 202 LEU M O   1 
+ATOM 35485 C CB  . LEU M 3 202 ? 169.789 164.034 93.778  1.000 195.62990 ? ? ? ? ? ? 202 LEU M CB  1 
+ATOM 35486 C CG  . LEU M 3 202 ? 171.118 164.216 93.041  1.000 194.83468 ? ? ? ? ? ? 202 LEU M CG  1 
+ATOM 35487 C CD1 . LEU M 3 202 ? 171.393 165.688 92.773  1.000 192.36187 ? ? ? ? ? ? 202 LEU M CD1 1 
+ATOM 35488 C CD2 . LEU M 3 202 ? 172.257 163.591 93.830  1.000 192.92563 ? ? ? ? ? ? 202 LEU M CD2 1 
+ATOM 35489 N N   . TYR M 3 203 ? 168.145 164.064 91.126  1.000 199.24043 ? ? ? ? ? ? 203 TYR M N   1 
+ATOM 35490 C CA  . TYR M 3 203 ? 167.515 163.171 90.164  1.000 199.63541 ? ? ? ? ? ? 203 TYR M CA  1 
+ATOM 35491 C C   . TYR M 3 203 ? 167.757 161.725 90.589  1.000 200.91612 ? ? ? ? ? ? 203 TYR M C   1 
+ATOM 35492 O O   . TYR M 3 203 ? 168.817 161.390 91.118  1.000 200.42363 ? ? ? ? ? ? 203 TYR M O   1 
+ATOM 35493 C CB  . TYR M 3 203 ? 168.054 163.479 88.762  1.000 200.29733 ? ? ? ? ? ? 203 TYR M CB  1 
+ATOM 35494 C CG  . TYR M 3 203 ? 169.193 162.619 88.256  1.000 203.35460 ? ? ? ? ? ? 203 TYR M CG  1 
+ATOM 35495 C CD1 . TYR M 3 203 ? 170.504 163.073 88.323  1.000 201.71740 ? ? ? ? ? ? 203 TYR M CD1 1 
+ATOM 35496 C CD2 . TYR M 3 203 ? 168.955 161.420 87.602  1.000 202.02126 ? ? ? ? ? ? 203 TYR M CD2 1 
+ATOM 35497 C CE1 . TYR M 3 203 ? 171.551 162.314 87.839  1.000 200.66479 ? ? ? ? ? ? 203 TYR M CE1 1 
+ATOM 35498 C CE2 . TYR M 3 203 ? 169.995 160.656 87.103  1.000 201.74811 ? ? ? ? ? ? 203 TYR M CE2 1 
+ATOM 35499 C CZ  . TYR M 3 203 ? 171.291 161.107 87.229  1.000 201.82666 ? ? ? ? ? ? 203 TYR M CZ  1 
+ATOM 35500 O OH  . TYR M 3 203 ? 172.331 160.352 86.735  1.000 201.33433 ? ? ? ? ? ? 203 TYR M OH  1 
+ATOM 35501 N N   . LYS M 3 204 ? 166.742 160.879 90.401  1.000 194.12717 ? ? ? ? ? ? 204 LYS M N   1 
+ATOM 35502 C CA  . LYS M 3 204 ? 166.612 159.626 91.146  1.000 196.10325 ? ? ? ? ? ? 204 LYS M CA  1 
+ATOM 35503 C C   . LYS M 3 204 ? 167.395 158.401 90.666  1.000 197.52346 ? ? ? ? ? ? 204 LYS M C   1 
+ATOM 35504 O O   . LYS M 3 204 ? 167.996 157.714 91.502  1.000 196.30883 ? ? ? ? ? ? 204 LYS M O   1 
+ATOM 35505 C CB  . LYS M 3 204 ? 165.131 159.257 91.236  1.000 193.81712 ? ? ? ? ? ? 204 LYS M CB  1 
+ATOM 35506 C CG  . LYS M 3 204 ? 164.416 160.011 92.339  1.000 194.55479 ? ? ? ? ? ? 204 LYS M CG  1 
+ATOM 35507 C CD  . LYS M 3 204 ? 165.216 159.942 93.631  1.000 195.14440 ? ? ? ? ? ? 204 LYS M CD  1 
+ATOM 35508 C CE  . LYS M 3 204 ? 164.898 161.110 94.546  1.000 194.15773 ? ? ? ? ? ? 204 LYS M CE  1 
+ATOM 35509 N NZ  . LYS M 3 204 ? 165.702 161.069 95.800  1.000 192.22706 ? ? ? ? ? ? 204 LYS M NZ  1 
+ATOM 35510 N N   . PRO M 3 205 ? 167.405 158.052 89.365  1.000 196.12331 ? ? ? ? ? ? 205 PRO M N   1 
+ATOM 35511 C CA  . PRO M 3 205 ? 167.916 156.723 88.988  1.000 193.22804 ? ? ? ? ? ? 205 PRO M CA  1 
+ATOM 35512 C C   . PRO M 3 205 ? 169.430 156.553 89.039  1.000 191.43605 ? ? ? ? ? ? 205 PRO M C   1 
+ATOM 35513 O O   . PRO M 3 205 ? 170.161 157.101 88.208  1.000 186.85612 ? ? ? ? ? ? 205 PRO M O   1 
+ATOM 35514 C CB  . PRO M 3 205 ? 167.395 156.530 87.555  1.000 190.23557 ? ? ? ? ? ? 205 PRO M CB  1 
+ATOM 35515 C CG  . PRO M 3 205 ? 166.685 157.785 87.178  1.000 190.89170 ? ? ? ? ? ? 205 PRO M CG  1 
+ATOM 35516 C CD  . PRO M 3 205 ? 166.991 158.829 88.187  1.000 191.89460 ? ? ? ? ? ? 205 PRO M CD  1 
+ATOM 35517 N N   . HIS M 3 206 ? 169.894 155.778 90.024  1.000 189.52739 ? ? ? ? ? ? 206 HIS M N   1 
+ATOM 35518 C CA  . HIS M 3 206 ? 171.236 155.201 90.042  1.000 188.93591 ? ? ? ? ? ? 206 HIS M CA  1 
+ATOM 35519 C C   . HIS M 3 206 ? 172.361 156.221 90.189  1.000 190.28207 ? ? ? ? ? ? 206 HIS M C   1 
+ATOM 35520 O O   . HIS M 3 206 ? 173.250 156.285 89.334  1.000 189.56576 ? ? ? ? ? ? 206 HIS M O   1 
+ATOM 35521 C CB  . HIS M 3 206 ? 171.459 154.377 88.772  1.000 186.22225 ? ? ? ? ? ? 206 HIS M CB  1 
+ATOM 35522 C CG  . HIS M 3 206 ? 171.172 152.918 88.938  1.000 185.72195 ? ? ? ? ? ? 206 HIS M CG  1 
+ATOM 35523 N ND1 . HIS M 3 206 ? 172.153 151.994 89.226  1.000 186.09883 ? ? ? ? ? ? 206 HIS M ND1 1 
+ATOM 35524 C CD2 . HIS M 3 206 ? 170.013 152.224 88.860  1.000 186.10356 ? ? ? ? ? ? 206 HIS M CD2 1 
+ATOM 35525 C CE1 . HIS M 3 206 ? 171.611 150.793 89.315  1.000 186.62696 ? ? ? ? ? ? 206 HIS M CE1 1 
+ATOM 35526 N NE2 . HIS M 3 206 ? 170.313 150.905 89.097  1.000 187.34485 ? ? ? ? ? ? 206 HIS M NE2 1 
+ATOM 35527 N N   . GLU M 3 207 ? 172.342 157.020 91.256  1.000 203.53582 ? ? ? ? ? ? 207 GLU M N   1 
+ATOM 35528 C CA  . GLU M 3 207 ? 173.465 157.900 91.565  1.000 203.77366 ? ? ? ? ? ? 207 GLU M CA  1 
+ATOM 35529 C C   . GLU M 3 207 ? 174.178 157.548 92.858  1.000 202.51110 ? ? ? ? ? ? 207 GLU M C   1 
+ATOM 35530 O O   . GLU M 3 207 ? 175.363 157.851 92.995  1.000 203.38890 ? ? ? ? ? ? 207 GLU M O   1 
+ATOM 35531 C CB  . GLU M 3 207 ? 173.018 159.365 91.657  1.000 202.87957 ? ? ? ? ? ? 207 GLU M CB  1 
+ATOM 35532 C CG  . GLU M 3 207 ? 172.147 159.844 90.524  1.000 202.25500 ? ? ? ? ? ? 207 GLU M CG  1 
+ATOM 35533 C CD  . GLU M 3 207 ? 170.733 159.354 90.671  1.000 203.16592 ? ? ? ? ? ? 207 GLU M CD  1 
+ATOM 35534 O OE1 . GLU M 3 207 ? 170.360 158.974 91.799  1.000 202.14480 ? ? ? ? ? ? 207 GLU M OE1 1 
+ATOM 35535 O OE2 . GLU M 3 207 ? 169.992 159.356 89.674  1.000 203.17640 ? ? ? ? ? ? 207 GLU M OE2 1 
+ATOM 35536 N N   . TYR M 3 208 ? 173.483 156.935 93.816  1.000 211.37419 ? ? ? ? ? ? 208 TYR M N   1 
+ATOM 35537 C CA  . TYR M 3 208 ? 174.116 156.629 95.094  1.000 213.28349 ? ? ? ? ? ? 208 TYR M CA  1 
+ATOM 35538 C C   . TYR M 3 208 ? 175.244 155.623 94.918  1.000 212.25587 ? ? ? ? ? ? 208 TYR M C   1 
+ATOM 35539 O O   . TYR M 3 208 ? 176.250 155.673 95.634  1.000 213.63121 ? ? ? ? ? ? 208 TYR M O   1 
+ATOM 35540 C CB  . TYR M 3 208 ? 173.071 156.112 96.080  1.000 214.96581 ? ? ? ? ? ? 208 TYR M CB  1 
+ATOM 35541 C CG  . TYR M 3 208 ? 172.036 157.150 96.448  1.000 216.01395 ? ? ? ? ? ? 208 TYR M CG  1 
+ATOM 35542 C CD1 . TYR M 3 208 ? 172.327 158.507 96.373  1.000 214.23463 ? ? ? ? ? ? 208 TYR M CD1 1 
+ATOM 35543 C CD2 . TYR M 3 208 ? 170.763 156.777 96.856  1.000 213.06127 ? ? ? ? ? ? 208 TYR M CD2 1 
+ATOM 35544 C CE1 . TYR M 3 208 ? 171.384 159.460 96.704  1.000 213.17596 ? ? ? ? ? ? 208 TYR M CE1 1 
+ATOM 35545 C CE2 . TYR M 3 208 ? 169.813 157.724 97.187  1.000 212.36604 ? ? ? ? ? ? 208 TYR M CE2 1 
+ATOM 35546 C CZ  . TYR M 3 208 ? 170.128 159.062 97.110  1.000 214.01083 ? ? ? ? ? ? 208 TYR M CZ  1 
+ATOM 35547 O OH  . TYR M 3 208 ? 169.183 160.006 97.440  1.000 213.74436 ? ? ? ? ? ? 208 TYR M OH  1 
+ATOM 35548 N N   . ILE M 3 209 ? 175.091 154.699 93.969  1.000 203.28321 ? ? ? ? ? ? 209 ILE M N   1 
+ATOM 35549 C CA  . ILE M 3 209 ? 176.145 153.728 93.701  1.000 205.17862 ? ? ? ? ? ? 209 ILE M CA  1 
+ATOM 35550 C C   . ILE M 3 209 ? 177.387 154.412 93.146  1.000 207.07592 ? ? ? ? ? ? 209 ILE M C   1 
+ATOM 35551 O O   . ILE M 3 209 ? 178.511 154.130 93.580  1.000 206.20771 ? ? ? ? ? ? 209 ILE M O   1 
+ATOM 35552 C CB  . ILE M 3 209 ? 175.626 152.639 92.748  1.000 203.58824 ? ? ? ? ? ? 209 ILE M CB  1 
+ATOM 35553 C CG1 . ILE M 3 209 ? 174.154 152.343 93.040  1.000 200.52227 ? ? ? ? ? ? 209 ILE M CG1 1 
+ATOM 35554 C CG2 . ILE M 3 209 ? 176.489 151.398 92.849  1.000 203.86488 ? ? ? ? ? ? 209 ILE M CG2 1 
+ATOM 35555 C CD1 . ILE M 3 209 ? 173.542 151.327 92.116  1.000 199.06836 ? ? ? ? ? ? 209 ILE M CD1 1 
+ATOM 35556 N N   . VAL M 3 210 ? 177.213 155.316 92.179  1.000 213.91247 ? ? ? ? ? ? 210 VAL M N   1 
+ATOM 35557 C CA  . VAL M 3 210 ? 178.374 155.947 91.560  1.000 213.28431 ? ? ? ? ? ? 210 VAL M CA  1 
+ATOM 35558 C C   . VAL M 3 210 ? 179.072 156.877 92.544  1.000 213.92101 ? ? ? ? ? ? 210 VAL M C   1 
+ATOM 35559 O O   . VAL M 3 210 ? 180.290 157.075 92.461  1.000 213.19227 ? ? ? ? ? ? 210 VAL M O   1 
+ATOM 35560 C CB  . VAL M 3 210 ? 177.970 156.676 90.262  1.000 211.26116 ? ? ? ? ? ? 210 VAL M CB  1 
+ATOM 35561 C CG1 . VAL M 3 210 ? 177.109 155.772 89.391  1.000 209.60715 ? ? ? ? ? ? 210 VAL M CG1 1 
+ATOM 35562 C CG2 . VAL M 3 210 ? 177.256 157.986 90.557  1.000 209.75572 ? ? ? ? ? ? 210 VAL M CG2 1 
+ATOM 35563 N N   . ASP M 3 211 ? 178.327 157.459 93.486  1.000 213.92080 ? ? ? ? ? ? 211 ASP M N   1 
+ATOM 35564 C CA  . ASP M 3 211 ? 178.954 158.295 94.503  1.000 212.57040 ? ? ? ? ? ? 211 ASP M CA  1 
+ATOM 35565 C C   . ASP M 3 211 ? 179.798 157.460 95.457  1.000 211.74868 ? ? ? ? ? ? 211 ASP M C   1 
+ATOM 35566 O O   . ASP M 3 211 ? 180.878 157.890 95.878  1.000 210.95761 ? ? ? ? ? ? 211 ASP M O   1 
+ATOM 35567 C CB  . ASP M 3 211 ? 177.890 159.079 95.268  1.000 210.77858 ? ? ? ? ? ? 211 ASP M CB  1 
+ATOM 35568 C CG  . ASP M 3 211 ? 177.593 160.422 94.636  1.000 209.41668 ? ? ? ? ? ? 211 ASP M CG  1 
+ATOM 35569 O OD1 . ASP M 3 211 ? 178.007 160.638 93.477  1.000 208.42186 ? ? ? ? ? ? 211 ASP M OD1 1 
+ATOM 35570 O OD2 . ASP M 3 211 ? 176.947 161.262 95.297  1.000 208.56628 ? ? ? ? ? ? 211 ASP M OD2 1 
+ATOM 35571 N N   . LEU M 3 212 ? 179.317 156.268 95.817  1.000 214.59054 ? ? ? ? ? ? 212 LEU M N   1 
+ATOM 35572 C CA  . LEU M 3 212 ? 180.106 155.381 96.664  1.000 214.68200 ? ? ? ? ? ? 212 LEU M CA  1 
+ATOM 35573 C C   . LEU M 3 212 ? 181.370 154.925 95.948  1.000 215.18068 ? ? ? ? ? ? 212 LEU M C   1 
+ATOM 35574 O O   . LEU M 3 212 ? 182.440 154.864 96.563  1.000 215.08173 ? ? ? ? ? ? 212 LEU M O   1 
+ATOM 35575 C CB  . LEU M 3 212 ? 179.248 154.188 97.102  1.000 215.23088 ? ? ? ? ? ? 212 LEU M CB  1 
+ATOM 35576 C CG  . LEU M 3 212 ? 179.672 153.180 98.185  1.000 214.63645 ? ? ? ? ? ? 212 LEU M CG  1 
+ATOM 35577 C CD1 . LEU M 3 212 ? 180.921 152.365 97.851  1.000 213.79121 ? ? ? ? ? ? 212 LEU M CD1 1 
+ATOM 35578 C CD2 . LEU M 3 212 ? 179.845 153.896 99.522  1.000 213.33142 ? ? ? ? ? ? 212 LEU M CD2 1 
+ATOM 35579 N N   . ASN M 3 213 ? 181.272 154.612 94.654  1.000 219.16496 ? ? ? ? ? ? 213 ASN M N   1 
+ATOM 35580 C CA  . ASN M 3 213 ? 182.456 154.219 93.899  1.000 220.20741 ? ? ? ? ? ? 213 ASN M CA  1 
+ATOM 35581 C C   . ASN M 3 213 ? 183.452 155.366 93.784  1.000 220.14811 ? ? ? ? ? ? 213 ASN M C   1 
+ATOM 35582 O O   . ASN M 3 213 ? 184.648 155.127 93.579  1.000 218.69129 ? ? ? ? ? ? 213 ASN M O   1 
+ATOM 35583 C CB  . ASN M 3 213 ? 182.052 153.723 92.510  1.000 219.53241 ? ? ? ? ? ? 213 ASN M CB  1 
+ATOM 35584 C CG  . ASN M 3 213 ? 183.043 152.727 91.929  1.000 218.57156 ? ? ? ? ? ? 213 ASN M CG  1 
+ATOM 35585 O OD1 . ASN M 3 213 ? 182.688 151.902 91.087  1.000 216.42906 ? ? ? ? ? ? 213 ASN M OD1 1 
+ATOM 35586 N ND2 . ASN M 3 213 ? 184.291 152.798 92.379  1.000 218.04790 ? ? ? ? ? ? 213 ASN M ND2 1 
+ATOM 35587 N N   . ALA M 3 214 ? 182.982 156.610 93.906  1.000 218.32897 ? ? ? ? ? ? 214 ALA M N   1 
+ATOM 35588 C CA  . ALA M 3 214 ? 183.880 157.756 93.801  1.000 215.94917 ? ? ? ? ? ? 214 ALA M CA  1 
+ATOM 35589 C C   . ALA M 3 214 ? 184.909 157.763 94.925  1.000 216.52740 ? ? ? ? ? ? 214 ALA M C   1 
+ATOM 35590 O O   . ALA M 3 214 ? 186.086 158.065 94.696  1.000 215.08355 ? ? ? ? ? ? 214 ALA M O   1 
+ATOM 35591 C CB  . ALA M 3 214 ? 183.075 159.056 93.802  1.000 213.77099 ? ? ? ? ? ? 214 ALA M CB  1 
+ATOM 35592 N N   . MET M 3 215 ? 184.489 157.435 96.143  1.000 213.73670 ? ? ? ? ? ? 215 MET M N   1 
+ATOM 35593 C CA  . MET M 3 215 ? 185.399 157.447 97.284  1.000 212.15726 ? ? ? ? ? ? 215 MET M CA  1 
+ATOM 35594 C C   . MET M 3 215 ? 186.273 156.198 97.296  1.000 211.63364 ? ? ? ? ? ? 215 MET M C   1 
+ATOM 35595 O O   . MET M 3 215 ? 186.064 155.275 96.508  1.000 209.55779 ? ? ? ? ? ? 215 MET M O   1 
+ATOM 35596 C CB  . MET M 3 215 ? 184.604 157.616 98.596  1.000 211.43820 ? ? ? ? ? ? 215 MET M CB  1 
+ATOM 35597 C CG  . MET M 3 215 ? 183.694 156.461 99.091  1.000 212.80019 ? ? ? ? ? ? 215 MET M CG  1 
+ATOM 35598 S SD  . MET M 3 215 ? 184.226 154.730 99.128  1.000 214.63460 ? ? ? ? ? ? 215 MET M SD  1 
+ATOM 35599 C CE  . MET M 3 215 ? 185.658 154.819 100.205 1.000 210.27728 ? ? ? ? ? ? 215 MET M CE  1 
+ATOM 35600 N N   . ARG M 3 231 ? 167.767 171.911 101.138 1.000 179.50574 ? ? ? ? ? ? 231 ARG M N   1 
+ATOM 35601 C CA  . ARG M 3 231 ? 166.698 172.444 101.975 1.000 184.03497 ? ? ? ? ? ? 231 ARG M CA  1 
+ATOM 35602 C C   . ARG M 3 231 ? 165.375 171.740 101.690 1.000 187.81568 ? ? ? ? ? ? 231 ARG M C   1 
+ATOM 35603 O O   . ARG M 3 231 ? 164.993 171.562 100.534 1.000 186.93727 ? ? ? ? ? ? 231 ARG M O   1 
+ATOM 35604 C CB  . ARG M 3 231 ? 166.548 173.950 101.755 1.000 183.20380 ? ? ? ? ? ? 231 ARG M CB  1 
+ATOM 35605 C CG  . ARG M 3 231 ? 165.296 174.548 102.375 1.000 182.62903 ? ? ? ? ? ? 231 ARG M CG  1 
+ATOM 35606 C CD  . ARG M 3 231 ? 164.898 175.847 101.692 1.000 184.40446 ? ? ? ? ? ? 231 ARG M CD  1 
+ATOM 35607 N NE  . ARG M 3 231 ? 164.838 175.712 100.241 1.000 188.97769 ? ? ? ? ? ? 231 ARG M NE  1 
+ATOM 35608 C CZ  . ARG M 3 231 ? 163.755 175.946 99.511  1.000 185.42723 ? ? ? ? ? ? 231 ARG M CZ  1 
+ATOM 35609 N NH1 . ARG M 3 231 ? 162.619 176.336 100.066 1.000 181.73279 ? ? ? ? ? ? 231 ARG M NH1 1 
+ATOM 35610 N NH2 . ARG M 3 231 ? 163.813 175.785 98.193  1.000 182.23403 ? ? ? ? ? ? 231 ARG M NH2 1 
+ATOM 35611 N N   . GLU M 3 232 ? 164.682 171.340 102.753 1.000 195.45219 ? ? ? ? ? ? 232 GLU M N   1 
+ATOM 35612 C CA  . GLU M 3 232 ? 163.393 170.678 102.606 1.000 193.07182 ? ? ? ? ? ? 232 GLU M CA  1 
+ATOM 35613 C C   . GLU M 3 232 ? 162.357 171.643 102.044 1.000 193.26841 ? ? ? ? ? ? 232 GLU M C   1 
+ATOM 35614 O O   . GLU M 3 232 ? 162.403 172.849 102.299 1.000 194.00900 ? ? ? ? ? ? 232 GLU M O   1 
+ATOM 35615 C CB  . GLU M 3 232 ? 162.913 170.127 103.953 1.000 190.04323 ? ? ? ? ? ? 232 GLU M CB  1 
+ATOM 35616 C CG  . GLU M 3 232 ? 162.467 171.154 105.023 1.000 192.09604 ? ? ? ? ? ? 232 GLU M CG  1 
+ATOM 35617 C CD  . GLU M 3 232 ? 163.402 172.346 105.248 1.000 194.66553 ? ? ? ? ? ? 232 GLU M CD  1 
+ATOM 35618 O OE1 . GLU M 3 232 ? 164.544 172.362 104.743 1.000 195.23036 ? ? ? ? ? ? 232 GLU M OE1 1 
+ATOM 35619 O OE2 . GLU M 3 232 ? 162.976 173.291 105.945 1.000 192.81115 ? ? ? ? ? ? 232 GLU M OE2 1 
+ATOM 35620 N N   . VAL M 3 233 ? 161.420 171.105 101.268 1.000 170.57668 ? ? ? ? ? ? 233 VAL M N   1 
+ATOM 35621 C CA  . VAL M 3 233 ? 160.342 171.884 100.672 1.000 168.75908 ? ? ? ? ? ? 233 VAL M CA  1 
+ATOM 35622 C C   . VAL M 3 233 ? 159.022 171.200 100.992 1.000 166.97375 ? ? ? ? ? ? 233 VAL M C   1 
+ATOM 35623 O O   . VAL M 3 233 ? 158.871 169.993 100.772 1.000 166.64878 ? ? ? ? ? ? 233 VAL M O   1 
+ATOM 35624 C CB  . VAL M 3 233 ? 160.527 172.043 99.153  1.000 166.65252 ? ? ? ? ? ? 233 VAL M CB  1 
+ATOM 35625 C CG1 . VAL M 3 233 ? 160.965 170.734 98.535  1.000 166.45951 ? ? ? ? ? ? 233 VAL M CG1 1 
+ATOM 35626 C CG2 . VAL M 3 233 ? 159.243 172.538 98.509  1.000 164.95143 ? ? ? ? ? ? 233 VAL M CG2 1 
+ATOM 35627 N N   . GLU M 3 234 ? 158.074 171.969 101.514 1.000 166.00620 ? ? ? ? ? ? 234 GLU M N   1 
+ATOM 35628 C CA  . GLU M 3 234 ? 156.754 171.469 101.867 1.000 166.71484 ? ? ? ? ? ? 234 GLU M CA  1 
+ATOM 35629 C C   . GLU M 3 234 ? 155.771 171.876 100.778 1.000 168.92100 ? ? ? ? ? ? 234 GLU M C   1 
+ATOM 35630 O O   . GLU M 3 234 ? 155.618 173.069 100.493 1.000 169.03569 ? ? ? ? ? ? 234 GLU M O   1 
+ATOM 35631 C CB  . GLU M 3 234 ? 156.319 172.022 103.223 1.000 166.94821 ? ? ? ? ? ? 234 GLU M CB  1 
+ATOM 35632 C CG  . GLU M 3 234 ? 154.877 171.750 103.549 1.000 168.42692 ? ? ? ? ? ? 234 GLU M CG  1 
+ATOM 35633 C CD  . GLU M 3 234 ? 154.555 170.281 103.459 1.000 171.55947 ? ? ? ? ? ? 234 GLU M CD  1 
+ATOM 35634 O OE1 . GLU M 3 234 ? 155.292 169.476 104.064 1.000 171.23342 ? ? ? ? ? ? 234 GLU M OE1 1 
+ATOM 35635 O OE2 . GLU M 3 234 ? 153.578 169.929 102.770 1.000 174.80889 ? ? ? ? ? ? 234 GLU M OE2 1 
+ATOM 35636 N N   . ILE M 3 235 ? 155.105 170.896 100.171 1.000 154.71389 ? ? ? ? ? ? 235 ILE M N   1 
+ATOM 35637 C CA  . ILE M 3 235 ? 154.239 171.172 99.033  1.000 155.02315 ? ? ? ? ? ? 235 ILE M CA  1 
+ATOM 35638 C C   . ILE M 3 235 ? 152.774 170.837 99.279  1.000 154.91364 ? ? ? ? ? ? 235 ILE M C   1 
+ATOM 35639 O O   . ILE M 3 235 ? 151.909 171.390 98.581  1.000 156.05805 ? ? ? ? ? ? 235 ILE M O   1 
+ATOM 35640 C CB  . ILE M 3 235 ? 154.750 170.464 97.757  1.000 153.67077 ? ? ? ? ? ? 235 ILE M CB  1 
+ATOM 35641 C CG1 . ILE M 3 235 ? 154.875 168.946 97.939  1.000 153.48782 ? ? ? ? ? ? 235 ILE M CG1 1 
+ATOM 35642 C CG2 . ILE M 3 235 ? 156.079 171.054 97.320  1.000 154.13523 ? ? ? ? ? ? 235 ILE M CG2 1 
+ATOM 35643 C CD1 . ILE M 3 235 ? 153.599 168.164 97.726  1.000 153.94327 ? ? ? ? ? ? 235 ILE M CD1 1 
+ATOM 35644 N N   . TYR M 3 236 ? 152.442 169.968 100.232 1.000 153.21704 ? ? ? ? ? ? 236 TYR M N   1 
+ATOM 35645 C CA  . TYR M 3 236 ? 151.039 169.678 100.505 1.000 151.22489 ? ? ? ? ? ? 236 TYR M CA  1 
+ATOM 35646 C C   . TYR M 3 236 ? 150.902 169.057 101.885 1.000 151.39881 ? ? ? ? ? ? 236 TYR M C   1 
+ATOM 35647 O O   . TYR M 3 236 ? 151.539 168.042 102.177 1.000 154.42104 ? ? ? ? ? ? 236 TYR M O   1 
+ATOM 35648 C CB  . TYR M 3 236 ? 150.444 168.739 99.451  1.000 151.72901 ? ? ? ? ? ? 236 TYR M CB  1 
+ATOM 35649 C CG  . TYR M 3 236 ? 148.985 168.425 99.684  1.000 154.22538 ? ? ? ? ? ? 236 TYR M CG  1 
+ATOM 35650 C CD1 . TYR M 3 236 ? 148.124 169.383 100.201 1.000 153.21023 ? ? ? ? ? ? 236 TYR M CD1 1 
+ATOM 35651 C CD2 . TYR M 3 236 ? 148.471 167.170 99.401  1.000 155.30149 ? ? ? ? ? ? 236 TYR M CD2 1 
+ATOM 35652 C CE1 . TYR M 3 236 ? 146.794 169.102 100.421 1.000 152.42716 ? ? ? ? ? ? 236 TYR M CE1 1 
+ATOM 35653 C CE2 . TYR M 3 236 ? 147.140 166.880 99.619  1.000 154.29927 ? ? ? ? ? ? 236 TYR M CE2 1 
+ATOM 35654 C CZ  . TYR M 3 236 ? 146.307 167.850 100.129 1.000 154.05198 ? ? ? ? ? ? 236 TYR M CZ  1 
+ATOM 35655 O OH  . TYR M 3 236 ? 144.980 167.566 100.349 1.000 153.98820 ? ? ? ? ? ? 236 TYR M OH  1 
+ATOM 35656 N N   . LYS M 3 237 ? 150.065 169.665 102.718 1.000 142.26089 ? ? ? ? ? ? 237 LYS M N   1 
+ATOM 35657 C CA  . LYS M 3 237 ? 149.693 169.126 104.016 1.000 143.08840 ? ? ? ? ? ? 237 LYS M CA  1 
+ATOM 35658 C C   . LYS M 3 237 ? 148.177 169.126 104.113 1.000 144.69016 ? ? ? ? ? ? 237 LYS M C   1 
+ATOM 35659 O O   . LYS M 3 237 ? 147.515 169.981 103.519 1.000 147.07870 ? ? ? ? ? ? 237 LYS M O   1 
+ATOM 35660 C CB  . LYS M 3 237 ? 150.297 169.949 105.157 1.000 142.32878 ? ? ? ? ? ? 237 LYS M CB  1 
+ATOM 35661 C CG  . LYS M 3 237 ? 151.710 169.547 105.531 1.000 144.12662 ? ? ? ? ? ? 237 LYS M CG  1 
+ATOM 35662 C CD  . LYS M 3 237 ? 152.365 170.603 106.403 1.000 141.84075 ? ? ? ? ? ? 237 LYS M CD  1 
+ATOM 35663 C CE  . LYS M 3 237 ? 151.676 170.707 107.752 1.000 144.27462 ? ? ? ? ? ? 237 LYS M CE  1 
+ATOM 35664 N NZ  . LYS M 3 237 ? 152.414 171.601 108.683 1.000 143.83154 ? ? ? ? ? ? 237 LYS M NZ  1 
+ATOM 35665 N N   . VAL M 3 238 ? 147.626 168.164 104.851 1.000 148.36363 ? ? ? ? ? ? 238 VAL M N   1 
+ATOM 35666 C CA  . VAL M 3 238 ? 146.179 168.036 104.971 1.000 147.42537 ? ? ? ? ? ? 238 VAL M CA  1 
+ATOM 35667 C C   . VAL M 3 238 ? 145.875 167.147 106.165 1.000 149.14309 ? ? ? ? ? ? 238 VAL M C   1 
+ATOM 35668 O O   . VAL M 3 238 ? 146.694 166.314 106.561 1.000 154.54571 ? ? ? ? ? ? 238 VAL M O   1 
+ATOM 35669 C CB  . VAL M 3 238 ? 145.559 167.480 103.663 1.000 148.77999 ? ? ? ? ? ? 238 VAL M CB  1 
+ATOM 35670 C CG1 . VAL M 3 238 ? 145.806 165.987 103.544 1.000 148.59396 ? ? ? ? ? ? 238 VAL M CG1 1 
+ATOM 35671 C CG2 . VAL M 3 238 ? 144.080 167.796 103.598 1.000 150.87409 ? ? ? ? ? ? 238 VAL M CG2 1 
+ATOM 35672 N N   . ALA M 3 239 ? 144.691 167.336 106.749 1.000 146.86176 ? ? ? ? ? ? 239 ALA M N   1 
+ATOM 35673 C CA  . ALA M 3 239 ? 144.243 166.544 107.879 1.000 147.47748 ? ? ? ? ? ? 239 ALA M CA  1 
+ATOM 35674 C C   . ALA M 3 239 ? 142.724 166.561 107.920 1.000 148.69520 ? ? ? ? ? ? 239 ALA M C   1 
+ATOM 35675 O O   . ALA M 3 239 ? 142.119 167.618 107.692 1.000 151.32011 ? ? ? ? ? ? 239 ALA M O   1 
+ATOM 35676 C CB  . ALA M 3 239 ? 144.802 167.071 109.202 1.000 146.69672 ? ? ? ? ? ? 239 ALA M CB  1 
+ATOM 35677 N N   . PRO M 3 240 ? 142.085 165.423 108.198 1.000 140.46655 ? ? ? ? ? ? 240 PRO M N   1 
+ATOM 35678 C CA  . PRO M 3 240 ? 140.617 165.413 108.277 1.000 142.29756 ? ? ? ? ? ? 240 PRO M CA  1 
+ATOM 35679 C C   . PRO M 3 240 ? 140.065 166.308 109.368 1.000 144.56163 ? ? ? ? ? ? 240 PRO M C   1 
+ATOM 35680 O O   . PRO M 3 240 ? 138.984 166.885 109.200 1.000 148.80312 ? ? ? ? ? ? 240 PRO M O   1 
+ATOM 35681 C CB  . PRO M 3 240 ? 140.295 163.937 108.544 1.000 141.56565 ? ? ? ? ? ? 240 PRO M CB  1 
+ATOM 35682 C CG  . PRO M 3 240 ? 141.517 163.403 109.196 1.000 142.70897 ? ? ? ? ? ? 240 PRO M CG  1 
+ATOM 35683 C CD  . PRO M 3 240 ? 142.668 164.122 108.560 1.000 142.80694 ? ? ? ? ? ? 240 PRO M CD  1 
+ATOM 35684 N N   . LYS M 3 241 ? 140.775 166.443 110.483 1.000 144.75188 ? ? ? ? ? ? 241 LYS M N   1 
+ATOM 35685 C CA  . LYS M 3 241 ? 140.304 167.215 111.621 1.000 144.11267 ? ? ? ? ? ? 241 LYS M CA  1 
+ATOM 35686 C C   . LYS M 3 241 ? 141.486 167.977 112.202 1.000 148.93802 ? ? ? ? ? ? 241 LYS M C   1 
+ATOM 35687 O O   . LYS M 3 241 ? 142.643 167.588 112.024 1.000 150.16212 ? ? ? ? ? ? 241 LYS M O   1 
+ATOM 35688 C CB  . LYS M 3 241 ? 139.633 166.294 112.656 1.000 144.10981 ? ? ? ? ? ? 241 LYS M CB  1 
+ATOM 35689 C CG  . LYS M 3 241 ? 139.778 166.696 114.115 1.000 148.91303 ? ? ? ? ? ? 241 LYS M CG  1 
+ATOM 35690 C CD  . LYS M 3 241 ? 138.936 165.813 115.027 1.000 151.64137 ? ? ? ? ? ? 241 LYS M CD  1 
+ATOM 35691 C CE  . LYS M 3 241 ? 138.963 164.352 114.600 1.000 149.19252 ? ? ? ? ? ? 241 LYS M CE  1 
+ATOM 35692 N NZ  . LYS M 3 241 ? 140.347 163.801 114.530 1.000 149.91383 ? ? ? ? ? ? 241 LYS M NZ  1 
+ATOM 35693 N N   . ALA M 3 242 ? 141.183 169.089 112.873 1.000 147.14696 ? ? ? ? ? ? 242 ALA M N   1 
+ATOM 35694 C CA  . ALA M 3 242 ? 142.209 169.978 113.405 1.000 146.70374 ? ? ? ? ? ? 242 ALA M CA  1 
+ATOM 35695 C C   . ALA M 3 242 ? 143.236 169.205 114.216 1.000 148.16544 ? ? ? ? ? ? 242 ALA M C   1 
+ATOM 35696 O O   . ALA M 3 242 ? 142.899 168.553 115.208 1.000 147.87951 ? ? ? ? ? ? 242 ALA M O   1 
+ATOM 35697 C CB  . ALA M 3 242 ? 141.561 171.064 114.264 1.000 142.54113 ? ? ? ? ? ? 242 ALA M CB  1 
+ATOM 35698 N N   . TYR M 3 243 ? 144.492 169.281 113.784 1.000 144.26084 ? ? ? ? ? ? 243 TYR M N   1 
+ATOM 35699 C CA  . TYR M 3 243 ? 145.567 168.521 114.412 1.000 140.75428 ? ? ? ? ? ? 243 TYR M CA  1 
+ATOM 35700 C C   . TYR M 3 243 ? 146.878 169.227 114.119 1.000 141.08558 ? ? ? ? ? ? 243 TYR M C   1 
+ATOM 35701 O O   . TYR M 3 243 ? 147.267 169.339 112.952 1.000 141.60539 ? ? ? ? ? ? 243 TYR M O   1 
+ATOM 35702 C CB  . TYR M 3 243 ? 145.590 167.085 113.891 1.000 138.92852 ? ? ? ? ? ? 243 TYR M CB  1 
+ATOM 35703 C CG  . TYR M 3 243 ? 146.848 166.323 114.224 1.000 139.33826 ? ? ? ? ? ? 243 TYR M CG  1 
+ATOM 35704 C CD1 . TYR M 3 243 ? 146.993 165.689 115.448 1.000 138.68253 ? ? ? ? ? ? 243 TYR M CD1 1 
+ATOM 35705 C CD2 . TYR M 3 243 ? 147.885 166.224 113.309 1.000 139.15897 ? ? ? ? ? ? 243 TYR M CD2 1 
+ATOM 35706 C CE1 . TYR M 3 243 ? 148.137 164.989 115.756 1.000 139.06547 ? ? ? ? ? ? 243 TYR M CE1 1 
+ATOM 35707 C CE2 . TYR M 3 243 ? 149.032 165.527 113.608 1.000 141.02552 ? ? ? ? ? ? 243 TYR M CE2 1 
+ATOM 35708 C CZ  . TYR M 3 243 ? 149.153 164.911 114.832 1.000 141.85540 ? ? ? ? ? ? 243 TYR M CZ  1 
+ATOM 35709 O OH  . TYR M 3 243 ? 150.297 164.213 115.135 1.000 143.42640 ? ? ? ? ? ? 243 TYR M OH  1 
+ATOM 35710 N N   . GLN M 3 244 ? 147.549 169.698 115.166 1.000 143.02192 ? ? ? ? ? ? 244 GLN M N   1 
+ATOM 35711 C CA  . GLN M 3 244 ? 148.823 170.420 115.057 1.000 145.73326 ? ? ? ? ? ? 244 GLN M CA  1 
+ATOM 35712 C C   . GLN M 3 244 ? 148.579 171.639 114.170 1.000 146.07443 ? ? ? ? ? ? 244 GLN M C   1 
+ATOM 35713 O O   . GLN M 3 244 ? 147.582 172.349 114.379 1.000 144.17742 ? ? ? ? ? ? 244 GLN M O   1 
+ATOM 35714 C CB  . GLN M 3 244 ? 149.908 169.464 114.579 1.000 143.98572 ? ? ? ? ? ? 244 GLN M CB  1 
+ATOM 35715 C CG  . GLN M 3 244 ? 150.714 168.829 115.694 1.000 144.70745 ? ? ? ? ? ? 244 GLN M CG  1 
+ATOM 35716 C CD  . GLN M 3 244 ? 151.566 167.678 115.205 1.000 145.57982 ? ? ? ? ? ? 244 GLN M CD  1 
+ATOM 35717 O OE1 . GLN M 3 244 ? 151.643 166.631 115.846 1.000 144.77688 ? ? ? ? ? ? 244 GLN M OE1 1 
+ATOM 35718 N NE2 . GLN M 3 244 ? 152.211 167.865 114.061 1.000 143.34830 ? ? ? ? ? ? 244 GLN M NE2 1 
+ATOM 35719 N N   . SER M 3 245 ? 149.433 171.920 113.190 1.000 151.23653 ? ? ? ? ? ? 245 SER M N   1 
+ATOM 35720 C CA  . SER M 3 245 ? 149.258 173.052 112.293 1.000 154.09754 ? ? ? ? ? ? 245 SER M CA  1 
+ATOM 35721 C C   . SER M 3 245 ? 148.740 172.637 110.923 1.000 153.73809 ? ? ? ? ? ? 245 SER M C   1 
+ATOM 35722 O O   . SER M 3 245 ? 148.810 173.429 109.979 1.000 152.84703 ? ? ? ? ? ? 245 SER M O   1 
+ATOM 35723 C CB  . SER M 3 245 ? 150.575 173.812 112.144 1.000 153.24113 ? ? ? ? ? ? 245 SER M CB  1 
+ATOM 35724 O OG  . SER M 3 245 ? 151.321 173.320 111.045 1.000 152.71254 ? ? ? ? ? ? 245 SER M OG  1 
+ATOM 35725 N N   . TYR M 3 246 ? 148.233 171.418 110.792 1.000 147.82512 ? ? ? ? ? ? 246 TYR M N   1 
+ATOM 35726 C CA  . TYR M 3 246 ? 147.770 170.942 109.499 1.000 149.68387 ? ? ? ? ? ? 246 TYR M CA  1 
+ATOM 35727 C C   . TYR M 3 246 ? 146.516 171.699 109.070 1.000 151.28574 ? ? ? ? ? ? 246 TYR M C   1 
+ATOM 35728 O O   . TYR M 3 246 ? 145.632 171.956 109.892 1.000 149.39283 ? ? ? ? ? ? 246 TYR M O   1 
+ATOM 35729 C CB  . TYR M 3 246 ? 147.476 169.447 109.554 1.000 149.01518 ? ? ? ? ? ? 246 TYR M CB  1 
+ATOM 35730 C CG  . TYR M 3 246 ? 148.707 168.580 109.508 1.000 147.03659 ? ? ? ? ? ? 246 TYR M CG  1 
+ATOM 35731 C CD1 . TYR M 3 246 ? 149.611 168.566 110.558 1.000 146.19788 ? ? ? ? ? ? 246 TYR M CD1 1 
+ATOM 35732 C CD2 . TYR M 3 246 ? 148.964 167.774 108.412 1.000 145.17953 ? ? ? ? ? ? 246 TYR M CD2 1 
+ATOM 35733 C CE1 . TYR M 3 246 ? 150.736 167.775 110.517 1.000 145.45593 ? ? ? ? ? ? 246 TYR M CE1 1 
+ATOM 35734 C CE2 . TYR M 3 246 ? 150.083 166.981 108.363 1.000 144.76940 ? ? ? ? ? ? 246 TYR M CE2 1 
+ATOM 35735 C CZ  . TYR M 3 246 ? 150.967 166.984 109.416 1.000 145.71964 ? ? ? ? ? ? 246 TYR M CZ  1 
+ATOM 35736 O OH  . TYR M 3 246 ? 152.088 166.191 109.367 1.000 149.32750 ? ? ? ? ? ? 246 TYR M OH  1 
+ATOM 35737 N N   . PRO M 3 247 ? 146.413 172.072 107.797 1.000 148.98954 ? ? ? ? ? ? 247 PRO M N   1 
+ATOM 35738 C CA  . PRO M 3 247 ? 145.183 172.707 107.317 1.000 146.51281 ? ? ? ? ? ? 247 PRO M CA  1 
+ATOM 35739 C C   . PRO M 3 247 ? 144.022 171.727 107.287 1.000 146.46642 ? ? ? ? ? ? 247 PRO M C   1 
+ATOM 35740 O O   . PRO M 3 247 ? 144.196 170.520 107.103 1.000 144.28110 ? ? ? ? ? ? 247 PRO M O   1 
+ATOM 35741 C CB  . PRO M 3 247 ? 145.553 173.176 105.907 1.000 143.70704 ? ? ? ? ? ? 247 PRO M CB  1 
+ATOM 35742 C CG  . PRO M 3 247 ? 146.650 172.270 105.489 1.000 142.26749 ? ? ? ? ? ? 247 PRO M CG  1 
+ATOM 35743 C CD  . PRO M 3 247 ? 147.417 171.924 106.731 1.000 144.09401 ? ? ? ? ? ? 247 PRO M CD  1 
+ATOM 35744 N N   . ILE M 3 248 ? 142.824 172.269 107.468 1.000 153.80179 ? ? ? ? ? ? 248 ILE M N   1 
+ATOM 35745 C CA  . ILE M 3 248 ? 141.607 171.466 107.485 1.000 153.92749 ? ? ? ? ? ? 248 ILE M CA  1 
+ATOM 35746 C C   . ILE M 3 248 ? 141.219 171.115 106.056 1.000 153.51060 ? ? ? ? ? ? 248 ILE M C   1 
+ATOM 35747 O O   . ILE M 3 248 ? 141.187 171.983 105.177 1.000 155.48074 ? ? ? ? ? ? 248 ILE M O   1 
+ATOM 35748 C CB  . ILE M 3 248 ? 140.476 172.219 108.201 1.000 156.23781 ? ? ? ? ? ? 248 ILE M CB  1 
+ATOM 35749 C CG1 . ILE M 3 248 ? 140.593 172.029 109.709 1.000 153.17903 ? ? ? ? ? ? 248 ILE M CG1 1 
+ATOM 35750 C CG2 . ILE M 3 248 ? 139.118 171.733 107.725 1.000 155.27006 ? ? ? ? ? ? 248 ILE M CG2 1 
+ATOM 35751 C CD1 . ILE M 3 248 ? 140.619 170.588 110.110 1.000 149.74546 ? ? ? ? ? ? 248 ILE M CD1 1 
+ATOM 35752 N N   . VAL M 3 249 ? 140.927 169.836 105.819 1.000 154.23453 ? ? ? ? ? ? 249 VAL M N   1 
+ATOM 35753 C CA  . VAL M 3 249 ? 140.481 169.409 104.500 1.000 156.73742 ? ? ? ? ? ? 249 VAL M CA  1 
+ATOM 35754 C C   . VAL M 3 249 ? 139.071 169.923 104.246 1.000 161.74538 ? ? ? ? ? ? 249 VAL M C   1 
+ATOM 35755 O O   . VAL M 3 249 ? 138.235 169.992 105.159 1.000 163.87251 ? ? ? ? ? ? 249 VAL M O   1 
+ATOM 35756 C CB  . VAL M 3 249 ? 140.560 167.878 104.369 1.000 157.53598 ? ? ? ? ? ? 249 VAL M CB  1 
+ATOM 35757 C CG1 . VAL M 3 249 ? 139.524 167.202 105.246 1.000 157.31900 ? ? ? ? ? ? 249 VAL M CG1 1 
+ATOM 35758 C CG2 . VAL M 3 249 ? 140.381 167.464 102.922 1.000 156.61564 ? ? ? ? ? ? 249 VAL M CG2 1 
+ATOM 35759 N N   . GLU M 3 250 ? 138.808 170.313 103.008 1.000 187.39198 ? ? ? ? ? ? 250 GLU M N   1 
+ATOM 35760 C CA  . GLU M 3 250 ? 137.494 170.826 102.636 1.000 187.56562 ? ? ? ? ? ? 250 GLU M CA  1 
+ATOM 35761 C C   . GLU M 3 250 ? 136.580 169.669 102.251 1.000 188.35978 ? ? ? ? ? ? 250 GLU M C   1 
+ATOM 35762 O O   . GLU M 3 250 ? 137.002 168.775 101.507 1.000 188.63593 ? ? ? ? ? ? 250 GLU M O   1 
+ATOM 35763 C CB  . GLU M 3 250 ? 137.639 171.879 101.523 1.000 185.21619 ? ? ? ? ? ? 250 GLU M CB  1 
+ATOM 35764 C CG  . GLU M 3 250 ? 137.968 171.487 100.049 1.000 187.28629 ? ? ? ? ? ? 250 GLU M CG  1 
+ATOM 35765 C CD  . GLU M 3 250 ? 136.953 170.630 99.301  1.000 189.65119 ? ? ? ? ? ? 250 GLU M CD  1 
+ATOM 35766 O OE1 . GLU M 3 250 ? 135.819 170.439 99.776  1.000 190.75176 ? ? ? ? ? ? 250 GLU M OE1 1 
+ATOM 35767 O OE2 . GLU M 3 250 ? 137.306 170.140 98.208  1.000 187.61436 ? ? ? ? ? ? 250 GLU M OE2 1 
+ATOM 35768 N N   . PRO M 3 251 ? 135.362 169.610 102.791 1.000 180.17597 ? ? ? ? ? ? 251 PRO M N   1 
+ATOM 35769 C CA  . PRO M 3 251 ? 134.450 168.509 102.451 1.000 180.74765 ? ? ? ? ? ? 251 PRO M CA  1 
+ATOM 35770 C C   . PRO M 3 251 ? 133.837 168.734 101.076 1.000 182.95227 ? ? ? ? ? ? 251 PRO M C   1 
+ATOM 35771 O O   . PRO M 3 251 ? 133.252 169.786 100.808 1.000 182.80807 ? ? ? ? ? ? 251 PRO M O   1 
+ATOM 35772 C CB  . PRO M 3 251 ? 133.390 168.571 103.555 1.000 178.55385 ? ? ? ? ? ? 251 PRO M CB  1 
+ATOM 35773 C CG  . PRO M 3 251 ? 133.398 169.995 103.993 1.000 177.31667 ? ? ? ? ? ? 251 PRO M CG  1 
+ATOM 35774 C CD  . PRO M 3 251 ? 134.808 170.490 103.833 1.000 176.21440 ? ? ? ? ? ? 251 PRO M CD  1 
+ATOM 35775 N N   . PHE M 3 252 ? 133.981 167.741 100.203 1.000 190.17126 ? ? ? ? ? ? 252 PHE M N   1 
+ATOM 35776 C CA  . PHE M 3 252 ? 133.505 167.886 98.835  1.000 188.45063 ? ? ? ? ? ? 252 PHE M CA  1 
+ATOM 35777 C C   . PHE M 3 252 ? 131.990 168.035 98.804  1.000 190.06752 ? ? ? ? ? ? 252 PHE M C   1 
+ATOM 35778 O O   . PHE M 3 252 ? 131.260 167.291 99.465  1.000 190.41328 ? ? ? ? ? ? 252 PHE M O   1 
+ATOM 35779 C CB  . PHE M 3 252 ? 133.930 166.684 97.995  1.000 185.47740 ? ? ? ? ? ? 252 PHE M CB  1 
+ATOM 35780 C CG  . PHE M 3 252 ? 135.416 166.522 97.877  1.000 186.57360 ? ? ? ? ? ? 252 PHE M CG  1 
+ATOM 35781 C CD1 . PHE M 3 252 ? 136.160 167.378 97.085  1.000 187.64282 ? ? ? ? ? ? 252 PHE M CD1 1 
+ATOM 35782 C CD2 . PHE M 3 252 ? 136.065 165.490 98.531  1.000 186.79975 ? ? ? ? ? ? 252 PHE M CD2 1 
+ATOM 35783 C CE1 . PHE M 3 252 ? 137.526 167.222 96.968  1.000 188.67712 ? ? ? ? ? ? 252 PHE M CE1 1 
+ATOM 35784 C CE2 . PHE M 3 252 ? 137.430 165.328 98.416  1.000 187.64714 ? ? ? ? ? ? 252 PHE M CE2 1 
+ATOM 35785 C CZ  . PHE M 3 252 ? 138.162 166.195 97.633  1.000 188.39004 ? ? ? ? ? ? 252 PHE M CZ  1 
+ATOM 35786 N N   . SER M 3 253 ? 131.519 169.006 98.026  1.000 199.74816 ? ? ? ? ? ? 253 SER M N   1 
+ATOM 35787 C CA  . SER M 3 253 ? 130.098 169.290 97.888  1.000 199.15420 ? ? ? ? ? ? 253 SER M CA  1 
+ATOM 35788 C C   . SER M 3 253 ? 129.714 169.211 96.419  1.000 199.78555 ? ? ? ? ? ? 253 SER M C   1 
+ATOM 35789 O O   . SER M 3 253 ? 130.370 169.821 95.568  1.000 198.16404 ? ? ? ? ? ? 253 SER M O   1 
+ATOM 35790 C CB  . SER M 3 253 ? 129.755 170.670 98.453  1.000 197.10283 ? ? ? ? ? ? 253 SER M CB  1 
+ATOM 35791 O OG  . SER M 3 253 ? 130.592 171.668 97.895  1.000 196.75831 ? ? ? ? ? ? 253 SER M OG  1 
+ATOM 35792 N N   . GLY M 3 254 ? 128.658 168.459 96.126  1.000 207.41818 ? ? ? ? ? ? 254 GLY M N   1 
+ATOM 35793 C CA  . GLY M 3 254 ? 128.186 168.320 94.764  1.000 207.12811 ? ? ? ? ? ? 254 GLY M CA  1 
+ATOM 35794 C C   . GLY M 3 254 ? 126.676 168.265 94.669  1.000 208.22610 ? ? ? ? ? ? 254 GLY M C   1 
+ATOM 35795 O O   . GLY M 3 254 ? 126.023 167.562 95.446  1.000 207.31929 ? ? ? ? ? ? 254 GLY M O   1 
+ATOM 35796 N N   . LYS M 3 255 ? 126.110 169.011 93.717  1.000 203.38117 ? ? ? ? ? ? 255 LYS M N   1 
+ATOM 35797 C CA  . LYS M 3 255 ? 124.663 169.004 93.538  1.000 201.46737 ? ? ? ? ? ? 255 LYS M CA  1 
+ATOM 35798 C C   . LYS M 3 255 ? 124.169 167.627 93.118  1.000 199.28187 ? ? ? ? ? ? 255 LYS M C   1 
+ATOM 35799 O O   . LYS M 3 255 ? 123.121 167.164 93.582  1.000 194.53887 ? ? ? ? ? ? 255 LYS M O   1 
+ATOM 35800 C CB  . LYS M 3 255 ? 124.260 170.056 92.505  1.000 199.82352 ? ? ? ? ? ? 255 LYS M CB  1 
+ATOM 35801 C CG  . LYS M 3 255 ? 124.857 171.426 92.764  1.000 198.95916 ? ? ? ? ? ? 255 LYS M CG  1 
+ATOM 35802 C CD  . LYS M 3 255 ? 124.352 172.009 94.071  1.000 197.49884 ? ? ? ? ? ? 255 LYS M CD  1 
+ATOM 35803 C CE  . LYS M 3 255 ? 124.890 173.412 94.288  1.000 197.29703 ? ? ? ? ? ? 255 LYS M CE  1 
+ATOM 35804 N NZ  . LYS M 3 255 ? 126.358 173.403 94.532  1.000 196.23245 ? ? ? ? ? ? 255 LYS M NZ  1 
+ATOM 35805 N N   . ASP M 3 256 ? 124.912 166.959 92.241  1.000 211.34640 ? ? ? ? ? ? 256 ASP M N   1 
+ATOM 35806 C CA  . ASP M 3 256 ? 124.550 165.645 91.740  1.000 211.55813 ? ? ? ? ? ? 256 ASP M CA  1 
+ATOM 35807 C C   . ASP M 3 256 ? 125.735 164.704 91.917  1.000 211.37364 ? ? ? ? ? ? 256 ASP M C   1 
+ATOM 35808 O O   . ASP M 3 256 ? 126.892 165.130 91.936  1.000 210.65210 ? ? ? ? ? ? 256 ASP M O   1 
+ATOM 35809 C CB  . ASP M 3 256 ? 124.109 165.728 90.269  1.000 212.86562 ? ? ? ? ? ? 256 ASP M CB  1 
+ATOM 35810 C CG  . ASP M 3 256 ? 124.232 164.410 89.541  1.000 213.47758 ? ? ? ? ? ? 256 ASP M CG  1 
+ATOM 35811 O OD1 . ASP M 3 256 ? 125.292 164.173 88.931  1.000 214.11182 ? ? ? ? ? ? 256 ASP M OD1 1 
+ATOM 35812 O OD2 . ASP M 3 256 ? 123.273 163.611 89.583  1.000 212.31631 ? ? ? ? ? ? 256 ASP M OD2 1 
+ATOM 35813 N N   . VAL M 3 257 ? 125.428 163.411 92.060  1.000 208.75253 ? ? ? ? ? ? 257 VAL M N   1 
+ATOM 35814 C CA  . VAL M 3 257 ? 126.466 162.421 92.343  1.000 209.31321 ? ? ? ? ? ? 257 VAL M CA  1 
+ATOM 35815 C C   . VAL M 3 257 ? 127.514 162.416 91.237  1.000 210.04241 ? ? ? ? ? ? 257 VAL M C   1 
+ATOM 35816 O O   . VAL M 3 257 ? 128.722 162.437 91.502  1.000 208.84943 ? ? ? ? ? ? 257 VAL M O   1 
+ATOM 35817 C CB  . VAL M 3 257 ? 125.839 161.029 92.538  1.000 208.56974 ? ? ? ? ? ? 257 VAL M CB  1 
+ATOM 35818 C CG1 . VAL M 3 257 ? 126.867 159.936 92.286  1.000 208.12087 ? ? ? ? ? ? 257 VAL M CG1 1 
+ATOM 35819 C CG2 . VAL M 3 257 ? 125.253 160.903 93.937  1.000 206.08814 ? ? ? ? ? ? 257 VAL M CG2 1 
+ATOM 35820 N N   . GLU M 3 258 ? 127.070 162.399 89.981  1.000 214.41530 ? ? ? ? ? ? 258 GLU M N   1 
+ATOM 35821 C CA  . GLU M 3 258 ? 128.005 162.520 88.871  1.000 213.83197 ? ? ? ? ? ? 258 GLU M CA  1 
+ATOM 35822 C C   . GLU M 3 258 ? 128.661 163.892 88.828  1.000 212.76159 ? ? ? ? ? ? 258 GLU M C   1 
+ATOM 35823 O O   . GLU M 3 258 ? 129.840 163.993 88.473  1.000 211.54507 ? ? ? ? ? ? 258 GLU M O   1 
+ATOM 35824 C CB  . GLU M 3 258 ? 127.295 162.250 87.542  1.000 213.20382 ? ? ? ? ? ? 258 GLU M CB  1 
+ATOM 35825 C CG  . GLU M 3 258 ? 126.949 160.787 87.277  1.000 214.06612 ? ? ? ? ? ? 258 GLU M CG  1 
+ATOM 35826 C CD  . GLU M 3 258 ? 127.753 159.811 88.116  1.000 214.46193 ? ? ? ? ? ? 258 GLU M CD  1 
+ATOM 35827 O OE1 . GLU M 3 258 ? 127.137 159.065 88.906  1.000 213.63738 ? ? ? ? ? ? 258 GLU M OE1 1 
+ATOM 35828 O OE2 . GLU M 3 258 ? 128.993 159.760 87.964  1.000 213.73083 ? ? ? ? ? ? 258 GLU M OE2 1 
+ATOM 35829 N N   . ASP M 3 259 ? 127.918 164.945 89.176  1.000 206.22350 ? ? ? ? ? ? 259 ASP M N   1 
+ATOM 35830 C CA  . ASP M 3 259 ? 128.503 166.278 89.263  1.000 205.45049 ? ? ? ? ? ? 259 ASP M CA  1 
+ATOM 35831 C C   . ASP M 3 259 ? 129.588 166.310 90.332  1.000 207.05919 ? ? ? ? ? ? 259 ASP M C   1 
+ATOM 35832 O O   . ASP M 3 259 ? 130.672 166.866 90.121  1.000 207.37575 ? ? ? ? ? ? 259 ASP M O   1 
+ATOM 35833 C CB  . ASP M 3 259 ? 127.392 167.296 89.552  1.000 205.75615 ? ? ? ? ? ? 259 ASP M CB  1 
+ATOM 35834 C CG  . ASP M 3 259 ? 127.875 168.535 90.303  1.000 206.01241 ? ? ? ? ? ? 259 ASP M CG  1 
+ATOM 35835 O OD1 . ASP M 3 259 ? 129.023 168.985 90.107  1.000 205.36033 ? ? ? ? ? ? 259 ASP M OD1 1 
+ATOM 35836 O OD2 . ASP M 3 259 ? 127.084 169.064 91.112  1.000 205.78214 ? ? ? ? ? ? 259 ASP M OD2 1 
+ATOM 35837 N N   . LEU M 3 260 ? 129.316 165.698 91.487  1.000 205.01588 ? ? ? ? ? ? 260 LEU M N   1 
+ATOM 35838 C CA  . LEU M 3 260 ? 130.319 165.639 92.544  1.000 204.02899 ? ? ? ? ? ? 260 LEU M CA  1 
+ATOM 35839 C C   . LEU M 3 260 ? 131.548 164.861 92.096  1.000 203.81272 ? ? ? ? ? ? 260 LEU M C   1 
+ATOM 35840 O O   . LEU M 3 260 ? 132.682 165.283 92.352  1.000 203.80035 ? ? ? ? ? ? 260 LEU M O   1 
+ATOM 35841 C CB  . LEU M 3 260 ? 129.723 165.015 93.804  1.000 203.78768 ? ? ? ? ? ? 260 LEU M CB  1 
+ATOM 35842 C CG  . LEU M 3 260 ? 130.633 165.042 95.033  1.000 204.18088 ? ? ? ? ? ? 260 LEU M CG  1 
+ATOM 35843 C CD1 . LEU M 3 260 ? 131.254 166.415 95.206  1.000 203.13249 ? ? ? ? ? ? 260 LEU M CD1 1 
+ATOM 35844 C CD2 . LEU M 3 260 ? 129.874 164.636 96.285  1.000 201.53709 ? ? ? ? ? ? 260 LEU M CD2 1 
+ATOM 35845 N N   . LYS M 3 261 ? 131.346 163.728 91.418  1.000 198.21627 ? ? ? ? ? ? 261 LYS M N   1 
+ATOM 35846 C CA  . LYS M 3 261 ? 132.484 162.928 90.977  1.000 197.41123 ? ? ? ? ? ? 261 LYS M CA  1 
+ATOM 35847 C C   . LYS M 3 261 ? 133.383 163.730 90.049  1.000 197.95875 ? ? ? ? ? ? 261 LYS M C   1 
+ATOM 35848 O O   . LYS M 3 261 ? 134.611 163.701 90.179  1.000 199.32411 ? ? ? ? ? ? 261 LYS M O   1 
+ATOM 35849 C CB  . LYS M 3 261 ? 132.008 161.652 90.284  1.000 196.70458 ? ? ? ? ? ? 261 LYS M CB  1 
+ATOM 35850 C CG  . LYS M 3 261 ? 133.140 160.667 90.029  1.000 198.02157 ? ? ? ? ? ? 261 LYS M CG  1 
+ATOM 35851 C CD  . LYS M 3 261 ? 132.634 159.292 89.633  1.000 197.84249 ? ? ? ? ? ? 261 LYS M CD  1 
+ATOM 35852 C CE  . LYS M 3 261 ? 132.119 159.283 88.204  1.000 197.98808 ? ? ? ? ? ? 261 LYS M CE  1 
+ATOM 35853 N NZ  . LYS M 3 261 ? 131.831 157.902 87.727  1.000 198.83909 ? ? ? ? ? ? 261 LYS M NZ  1 
+ATOM 35854 N N   . SER M 3 262 ? 132.785 164.463 89.109  1.000 195.70382 ? ? ? ? ? ? 262 SER M N   1 
+ATOM 35855 C CA  . SER M 3 262 ? 133.572 165.329 88.238  1.000 196.98924 ? ? ? ? ? ? 262 SER M CA  1 
+ATOM 35856 C C   . SER M 3 262 ? 134.273 166.420 89.037  1.000 195.92202 ? ? ? ? ? ? 262 SER M C   1 
+ATOM 35857 O O   . SER M 3 262 ? 135.435 166.746 88.767  1.000 194.27790 ? ? ? ? ? ? 262 SER M O   1 
+ATOM 35858 C CB  . SER M 3 262 ? 132.678 165.944 87.164  1.000 195.80896 ? ? ? ? ? ? 262 SER M CB  1 
+ATOM 35859 O OG  . SER M 3 262 ? 132.057 167.125 87.641  1.000 195.76733 ? ? ? ? ? ? 262 SER M OG  1 
+ATOM 35860 N N   . ASN M 3 263 ? 133.581 166.996 90.021  1.000 186.64796 ? ? ? ? ? ? 263 ASN M N   1 
+ATOM 35861 C CA  . ASN M 3 263 ? 134.177 168.057 90.824  1.000 184.59844 ? ? ? ? ? ? 263 ASN M CA  1 
+ATOM 35862 C C   . ASN M 3 263 ? 135.397 167.554 91.584  1.000 185.22396 ? ? ? ? ? ? 263 ASN M C   1 
+ATOM 35863 O O   . ASN M 3 263 ? 136.450 168.201 91.590  1.000 183.16445 ? ? ? ? ? ? 263 ASN M O   1 
+ATOM 35864 C CB  . ASN M 3 263 ? 133.140 168.627 91.790  1.000 184.10390 ? ? ? ? ? ? 263 ASN M CB  1 
+ATOM 35865 C CG  . ASN M 3 263 ? 133.422 170.066 92.161  1.000 185.94326 ? ? ? ? ? ? 263 ASN M CG  1 
+ATOM 35866 O OD1 . ASN M 3 263 ? 133.974 170.826 91.367  1.000 185.25096 ? ? ? ? ? ? 263 ASN M OD1 1 
+ATOM 35867 N ND2 . ASN M 3 263 ? 133.043 170.451 93.374  1.000 185.76523 ? ? ? ? ? ? 263 ASN M ND2 1 
+ATOM 35868 N N   . ILE M 3 264 ? 135.276 166.394 92.232  1.000 187.79482 ? ? ? ? ? ? 264 ILE M N   1 
+ATOM 35869 C CA  . ILE M 3 264 ? 136.406 165.880 92.996  1.000 187.32659 ? ? ? ? ? ? 264 ILE M CA  1 
+ATOM 35870 C C   . ILE M 3 264 ? 137.460 165.311 92.058  1.000 186.29517 ? ? ? ? ? ? 264 ILE M C   1 
+ATOM 35871 O O   . ILE M 3 264 ? 138.655 165.314 92.379  1.000 186.11520 ? ? ? ? ? ? 264 ILE M O   1 
+ATOM 35872 C CB  . ILE M 3 264 ? 135.936 164.841 94.034  1.000 186.02511 ? ? ? ? ? ? 264 ILE M CB  1 
+ATOM 35873 C CG1 . ILE M 3 264 ? 135.545 163.528 93.370  1.000 184.93231 ? ? ? ? ? ? 264 ILE M CG1 1 
+ATOM 35874 C CG2 . ILE M 3 264 ? 134.727 165.353 94.772  1.000 185.23666 ? ? ? ? ? ? 264 ILE M CG2 1 
+ATOM 35875 C CD1 . ILE M 3 264 ? 136.611 162.480 93.508  1.000 181.98671 ? ? ? ? ? ? 264 ILE M CD1 1 
+ATOM 35876 N N   . LYS M 3 265 ? 137.043 164.807 90.892  1.000 180.51878 ? ? ? ? ? ? 265 LYS M N   1 
+ATOM 35877 C CA  . LYS M 3 265 ? 138.007 164.300 89.922  1.000 178.65642 ? ? ? ? ? ? 265 LYS M CA  1 
+ATOM 35878 C C   . LYS M 3 265 ? 138.954 165.400 89.471  1.000 178.20290 ? ? ? ? ? ? 265 LYS M C   1 
+ATOM 35879 O O   . LYS M 3 265 ? 140.178 165.242 89.531  1.000 179.51577 ? ? ? ? ? ? 265 LYS M O   1 
+ATOM 35880 C CB  . LYS M 3 265 ? 137.289 163.699 88.715  1.000 179.48492 ? ? ? ? ? ? 265 LYS M CB  1 
+ATOM 35881 C CG  . LYS M 3 265 ? 138.230 163.292 87.593  1.000 177.83452 ? ? ? ? ? ? 265 LYS M CG  1 
+ATOM 35882 C CD  . LYS M 3 265 ? 137.474 162.778 86.383  1.000 177.42913 ? ? ? ? ? ? 265 LYS M CD  1 
+ATOM 35883 C CE  . LYS M 3 265 ? 138.432 162.261 85.322  1.000 177.98072 ? ? ? ? ? ? 265 LYS M CE  1 
+ATOM 35884 N NZ  . LYS M 3 265 ? 139.122 161.015 85.752  1.000 178.80233 ? ? ? ? ? ? 265 LYS M NZ  1 
+ATOM 35885 N N   . LYS M 3 266 ? 138.403 166.531 89.027  1.000 176.40186 ? ? ? ? ? ? 266 LYS M N   1 
+ATOM 35886 C CA  . LYS M 3 266 ? 139.258 167.625 88.588  1.000 177.86337 ? ? ? ? ? ? 266 LYS M CA  1 
+ATOM 35887 C C   . LYS M 3 266 ? 140.082 168.181 89.740  1.000 177.79366 ? ? ? ? ? ? 266 LYS M C   1 
+ATOM 35888 O O   . LYS M 3 266 ? 141.183 168.693 89.517  1.000 176.17963 ? ? ? ? ? ? 266 LYS M O   1 
+ATOM 35889 C CB  . LYS M 3 266 ? 138.427 168.736 87.946  1.000 177.98550 ? ? ? ? ? ? 266 LYS M CB  1 
+ATOM 35890 C CG  . LYS M 3 266 ? 137.653 169.595 88.929  1.000 178.71235 ? ? ? ? ? ? 266 LYS M CG  1 
+ATOM 35891 C CD  . LYS M 3 266 ? 137.120 170.850 88.261  1.000 176.13922 ? ? ? ? ? ? 266 LYS M CD  1 
+ATOM 35892 C CE  . LYS M 3 266 ? 136.266 171.667 89.218  1.000 175.04394 ? ? ? ? ? ? 266 LYS M CE  1 
+ATOM 35893 N NZ  . LYS M 3 266 ? 137.023 172.082 90.433  1.000 173.02407 ? ? ? ? ? ? 266 LYS M NZ  1 
+ATOM 35894 N N   . PHE M 3 267 ? 139.571 168.086 90.971  1.000 173.00597 ? ? ? ? ? ? 267 PHE M N   1 
+ATOM 35895 C CA  . PHE M 3 267 ? 140.333 168.532 92.133  1.000 172.22650 ? ? ? ? ? ? 267 PHE M CA  1 
+ATOM 35896 C C   . PHE M 3 267 ? 141.552 167.649 92.361  1.000 172.34530 ? ? ? ? ? ? 267 PHE M C   1 
+ATOM 35897 O O   . PHE M 3 267 ? 142.607 168.125 92.793  1.000 169.79965 ? ? ? ? ? ? 267 PHE M O   1 
+ATOM 35898 C CB  . PHE M 3 267 ? 139.442 168.545 93.374  1.000 172.17303 ? ? ? ? ? ? 267 PHE M CB  1 
+ATOM 35899 C CG  . PHE M 3 267 ? 140.190 168.791 94.653  1.000 173.58756 ? ? ? ? ? ? 267 PHE M CG  1 
+ATOM 35900 C CD1 . PHE M 3 267 ? 140.525 170.077 95.036  1.000 172.86310 ? ? ? ? ? ? 267 PHE M CD1 1 
+ATOM 35901 C CD2 . PHE M 3 267 ? 140.552 167.738 95.477  1.000 172.32151 ? ? ? ? ? ? 267 PHE M CD2 1 
+ATOM 35902 C CE1 . PHE M 3 267 ? 141.211 170.309 96.212  1.000 173.33974 ? ? ? ? ? ? 267 PHE M CE1 1 
+ATOM 35903 C CE2 . PHE M 3 267 ? 141.237 167.964 96.654  1.000 172.26210 ? ? ? ? ? ? 267 PHE M CE2 1 
+ATOM 35904 C CZ  . PHE M 3 267 ? 141.566 169.251 97.022  1.000 172.89791 ? ? ? ? ? ? 267 PHE M CZ  1 
+ATOM 35905 N N   . LEU M 3 268 ? 141.413 166.348 92.110  1.000 166.29845 ? ? ? ? ? ? 268 LEU M N   1 
+ATOM 35906 C CA  . LEU M 3 268 ? 142.542 165.445 92.296  1.000 163.64081 ? ? ? ? ? ? 268 LEU M CA  1 
+ATOM 35907 C C   . LEU M 3 268 ? 143.633 165.701 91.264  1.000 165.31215 ? ? ? ? ? ? 268 LEU M C   1 
+ATOM 35908 O O   . LEU M 3 268 ? 144.822 165.691 91.597  1.000 163.57838 ? ? ? ? ? ? 268 LEU M O   1 
+ATOM 35909 C CB  . LEU M 3 268 ? 142.065 163.996 92.234  1.000 161.80922 ? ? ? ? ? ? 268 LEU M CB  1 
+ATOM 35910 C CG  . LEU M 3 268 ? 141.230 163.553 93.435  1.000 162.47710 ? ? ? ? ? ? 268 LEU M CG  1 
+ATOM 35911 C CD1 . LEU M 3 268 ? 141.135 162.042 93.500  1.000 163.25414 ? ? ? ? ? ? 268 LEU M CD1 1 
+ATOM 35912 C CD2 . LEU M 3 268 ? 141.812 164.109 94.723  1.000 158.61288 ? ? ? ? ? ? 268 LEU M CD2 1 
+ATOM 35913 N N   . ASP M 3 269 ? 143.251 165.935 90.007  1.000 176.71140 ? ? ? ? ? ? 269 ASP M N   1 
+ATOM 35914 C CA  . ASP M 3 269 ? 144.246 166.031 88.942  1.000 175.33220 ? ? ? ? ? ? 269 ASP M CA  1 
+ATOM 35915 C C   . ASP M 3 269 ? 145.130 167.264 89.097  1.000 174.57240 ? ? ? ? ? ? 269 ASP M C   1 
+ATOM 35916 O O   . ASP M 3 269 ? 146.361 167.157 89.076  1.000 174.66230 ? ? ? ? ? ? 269 ASP M O   1 
+ATOM 35917 C CB  . ASP M 3 269 ? 143.562 166.023 87.576  1.000 176.93406 ? ? ? ? ? ? 269 ASP M CB  1 
+ATOM 35918 C CG  . ASP M 3 269 ? 142.356 165.114 87.538  1.000 180.15067 ? ? ? ? ? ? 269 ASP M CG  1 
+ATOM 35919 O OD1 . ASP M 3 269 ? 141.313 165.524 86.987  1.000 181.71351 ? ? ? ? ? ? 269 ASP M OD1 1 
+ATOM 35920 O OD2 . ASP M 3 269 ? 142.449 163.988 88.070  1.000 178.15584 ? ? ? ? ? ? 269 ASP M OD2 1 
+ATOM 35921 N N   . ASP M 3 270 ? 144.528 168.447 89.257  1.000 174.76927 ? ? ? ? ? ? 270 ASP M N   1 
+ATOM 35922 C CA  . ASP M 3 270 ? 145.343 169.660 89.311  1.000 177.38764 ? ? ? ? ? ? 270 ASP M CA  1 
+ATOM 35923 C C   . ASP M 3 270 ? 146.208 169.670 90.562  1.000 175.54686 ? ? ? ? ? ? 270 ASP M C   1 
+ATOM 35924 O O   . ASP M 3 270 ? 147.367 170.100 90.522  1.000 172.30034 ? ? ? ? ? ? 270 ASP M O   1 
+ATOM 35925 C CB  . ASP M 3 270 ? 144.466 170.912 89.264  1.000 177.12588 ? ? ? ? ? ? 270 ASP M CB  1 
+ATOM 35926 C CG  . ASP M 3 270 ? 143.480 170.977 90.407  1.000 176.62529 ? ? ? ? ? ? 270 ASP M CG  1 
+ATOM 35927 O OD1 . ASP M 3 270 ? 143.043 169.910 90.871  1.000 175.71923 ? ? ? ? ? ? 270 ASP M OD1 1 
+ATOM 35928 O OD2 . ASP M 3 270 ? 143.142 172.097 90.843  1.000 174.13194 ? ? ? ? ? ? 270 ASP M OD2 1 
+ATOM 35929 N N   . LEU M 3 271 ? 145.660 169.192 91.679  1.000 166.24345 ? ? ? ? ? ? 271 LEU M N   1 
+ATOM 35930 C CA  . LEU M 3 271 ? 146.443 169.065 92.900  1.000 166.52923 ? ? ? ? ? ? 271 LEU M CA  1 
+ATOM 35931 C C   . LEU M 3 271 ? 147.608 168.109 92.701  1.000 164.47026 ? ? ? ? ? ? 271 LEU M C   1 
+ATOM 35932 O O   . LEU M 3 271 ? 148.731 168.384 93.138  1.000 163.92497 ? ? ? ? ? ? 271 LEU M O   1 
+ATOM 35933 C CB  . LEU M 3 271 ? 145.532 168.600 94.041  1.000 166.69491 ? ? ? ? ? ? 271 LEU M CB  1 
+ATOM 35934 C CG  . LEU M 3 271 ? 146.025 168.211 95.442  1.000 163.15530 ? ? ? ? ? ? 271 LEU M CG  1 
+ATOM 35935 C CD1 . LEU M 3 271 ? 146.702 166.842 95.498  1.000 157.51248 ? ? ? ? ? ? 271 LEU M CD1 1 
+ATOM 35936 C CD2 . LEU M 3 271 ? 146.959 169.282 95.974  1.000 162.18919 ? ? ? ? ? ? 271 LEU M CD2 1 
+ATOM 35937 N N   . MET M 3 272 ? 147.363 166.983 92.038  1.000 158.52969 ? ? ? ? ? ? 272 MET M N   1 
+ATOM 35938 C CA  . MET M 3 272 ? 148.379 165.949 91.948  1.000 160.27275 ? ? ? ? ? ? 272 MET M CA  1 
+ATOM 35939 C C   . MET M 3 272 ? 149.305 166.159 90.758  1.000 160.78328 ? ? ? ? ? ? 272 MET M C   1 
+ATOM 35940 O O   . MET M 3 272 ? 150.445 165.682 90.779  1.000 158.50167 ? ? ? ? ? ? 272 MET M O   1 
+ATOM 35941 C CB  . MET M 3 272 ? 147.697 164.587 91.886  1.000 157.49416 ? ? ? ? ? ? 272 MET M CB  1 
+ATOM 35942 C CG  . MET M 3 272 ? 148.617 163.429 91.722  1.000 158.71668 ? ? ? ? ? ? 272 MET M CG  1 
+ATOM 35943 S SD  . MET M 3 272 ? 147.946 162.129 92.756  1.000 164.50760 ? ? ? ? ? ? 272 MET M SD  1 
+ATOM 35944 C CE  . MET M 3 272 ? 149.416 161.178 93.040  1.000 160.25107 ? ? ? ? ? ? 272 MET M CE  1 
+ATOM 35945 N N   . ALA M 3 273 ? 148.846 166.877 89.731  1.000 162.12990 ? ? ? ? ? ? 273 ALA M N   1 
+ATOM 35946 C CA  . ALA M 3 273 ? 149.767 167.351 88.707  1.000 160.88704 ? ? ? ? ? ? 273 ALA M CA  1 
+ATOM 35947 C C   . ALA M 3 273 ? 150.795 168.296 89.311  1.000 161.79858 ? ? ? ? ? ? 273 ALA M C   1 
+ATOM 35948 O O   . ALA M 3 273 ? 151.966 168.283 88.921  1.000 162.80837 ? ? ? ? ? ? 273 ALA M O   1 
+ATOM 35949 C CB  . ALA M 3 273 ? 148.999 168.039 87.579  1.000 159.29255 ? ? ? ? ? ? 273 ALA M CB  1 
+ATOM 35950 N N   . LYS M 3 274 ? 150.368 169.122 90.269  1.000 157.27343 ? ? ? ? ? ? 274 LYS M N   1 
+ATOM 35951 C CA  . LYS M 3 274 ? 151.310 169.939 91.024  1.000 156.98845 ? ? ? ? ? ? 274 LYS M CA  1 
+ATOM 35952 C C   . LYS M 3 274 ? 152.281 169.071 91.812  1.000 157.01911 ? ? ? ? ? ? 274 LYS M C   1 
+ATOM 35953 O O   . LYS M 3 274 ? 153.475 169.379 91.896  1.000 157.42153 ? ? ? ? ? ? 274 LYS M O   1 
+ATOM 35954 C CB  . LYS M 3 274 ? 150.548 170.870 91.965  1.000 153.59279 ? ? ? ? ? ? 274 LYS M CB  1 
+ATOM 35955 C CG  . LYS M 3 274 ? 151.433 171.747 92.827  1.000 153.37641 ? ? ? ? ? ? 274 LYS M CG  1 
+ATOM 35956 C CD  . LYS M 3 274 ? 150.715 172.158 94.100  1.000 154.66846 ? ? ? ? ? ? 274 LYS M CD  1 
+ATOM 35957 C CE  . LYS M 3 274 ? 149.366 172.787 93.798  1.000 156.35100 ? ? ? ? ? ? 274 LYS M CE  1 
+ATOM 35958 N NZ  . LYS M 3 274 ? 148.709 173.300 95.031  1.000 156.58711 ? ? ? ? ? ? 274 LYS M NZ  1 
+ATOM 35959 N N   . ILE M 3 275 ? 151.785 167.982 92.400  1.000 156.26413 ? ? ? ? ? ? 275 ILE M N   1 
+ATOM 35960 C CA  . ILE M 3 275 ? 152.631 167.135 93.233  1.000 156.90912 ? ? ? ? ? ? 275 ILE M CA  1 
+ATOM 35961 C C   . ILE M 3 275 ? 153.699 166.450 92.390  1.000 156.87073 ? ? ? ? ? ? 275 ILE M C   1 
+ATOM 35962 O O   . ILE M 3 275 ? 154.885 166.454 92.738  1.000 159.77196 ? ? ? ? ? ? 275 ILE M O   1 
+ATOM 35963 C CB  . ILE M 3 275 ? 151.773 166.110 93.996  1.000 158.43978 ? ? ? ? ? ? 275 ILE M CB  1 
+ATOM 35964 C CG1 . ILE M 3 275 ? 151.294 166.698 95.322  1.000 157.19547 ? ? ? ? ? ? 275 ILE M CG1 1 
+ATOM 35965 C CG2 . ILE M 3 275 ? 152.554 164.832 94.253  1.000 154.86838 ? ? ? ? ? ? 275 ILE M CG2 1 
+ATOM 35966 C CD1 . ILE M 3 275 ? 150.429 165.757 96.122  1.000 157.92373 ? ? ? ? ? ? 275 ILE M CD1 1 
+ATOM 35967 N N   . ASN M 3 276 ? 153.301 165.869 91.263  1.000 155.68716 ? ? ? ? ? ? 276 ASN M N   1 
+ATOM 35968 C CA  . ASN M 3 276 ? 154.203 165.055 90.461  1.000 158.14068 ? ? ? ? ? ? 276 ASN M CA  1 
+ATOM 35969 C C   . ASN M 3 276 ? 154.966 165.855 89.415  1.000 158.89068 ? ? ? ? ? ? 276 ASN M C   1 
+ATOM 35970 O O   . ASN M 3 276 ? 155.779 165.274 88.688  1.000 155.59259 ? ? ? ? ? ? 276 ASN M O   1 
+ATOM 35971 C CB  . ASN M 3 276 ? 153.422 163.930 89.778  1.000 157.38189 ? ? ? ? ? ? 276 ASN M CB  1 
+ATOM 35972 C CG  . ASN M 3 276 ? 152.980 162.859 90.751  1.000 157.17356 ? ? ? ? ? ? 276 ASN M CG  1 
+ATOM 35973 O OD1 . ASN M 3 276 ? 153.748 162.430 91.612  1.000 153.15117 ? ? ? ? ? ? 276 ASN M OD1 1 
+ATOM 35974 N ND2 . ASN M 3 276 ? 151.734 162.421 90.622  1.000 157.13309 ? ? ? ? ? ? 276 ASN M ND2 1 
+ATOM 35975 N N   . GLU M 3 277 ? 154.731 167.160 89.316  1.000 165.34925 ? ? ? ? ? ? 277 GLU M N   1 
+ATOM 35976 C CA  . GLU M 3 277 ? 155.429 167.959 88.324  1.000 164.46294 ? ? ? ? ? ? 277 GLU M CA  1 
+ATOM 35977 C C   . GLU M 3 277 ? 156.913 168.051 88.687  1.000 166.27673 ? ? ? ? ? ? 277 GLU M C   1 
+ATOM 35978 O O   . GLU M 3 277 ? 157.269 168.123 89.865  1.000 166.30855 ? ? ? ? ? ? 277 GLU M O   1 
+ATOM 35979 C CB  . GLU M 3 277 ? 154.776 169.341 88.207  1.000 161.82921 ? ? ? ? ? ? 277 GLU M CB  1 
+ATOM 35980 C CG  . GLU M 3 277 ? 155.112 170.387 89.268  1.000 163.08807 ? ? ? ? ? ? 277 GLU M CG  1 
+ATOM 35981 C CD  . GLU M 3 277 ? 156.461 171.037 89.062  1.000 166.64170 ? ? ? ? ? ? 277 GLU M CD  1 
+ATOM 35982 O OE1 . GLU M 3 277 ? 156.988 170.952 87.933  1.000 167.10473 ? ? ? ? ? ? 277 GLU M OE1 1 
+ATOM 35983 O OE2 . GLU M 3 277 ? 156.995 171.628 90.024  1.000 165.37231 ? ? ? ? ? ? 277 GLU M OE2 1 
+ATOM 35984 N N   . PRO M 3 278 ? 157.798 168.036 87.687  1.000 166.69543 ? ? ? ? ? ? 278 PRO M N   1 
+ATOM 35985 C CA  . PRO M 3 278 ? 159.231 167.849 87.964  1.000 165.52704 ? ? ? ? ? ? 278 PRO M CA  1 
+ATOM 35986 C C   . PRO M 3 278 ? 159.885 169.014 88.689  1.000 165.80567 ? ? ? ? ? ? 278 PRO M C   1 
+ATOM 35987 O O   . PRO M 3 278 ? 159.238 170.015 89.005  1.000 164.81966 ? ? ? ? ? ? 278 PRO M O   1 
+ATOM 35988 C CB  . PRO M 3 278 ? 159.833 167.661 86.565  1.000 163.81307 ? ? ? ? ? ? 278 PRO M CB  1 
+ATOM 35989 C CG  . PRO M 3 278 ? 158.874 168.334 85.647  1.000 163.96875 ? ? ? ? ? ? 278 PRO M CG  1 
+ATOM 35990 C CD  . PRO M 3 278 ? 157.517 168.129 86.245  1.000 163.05984 ? ? ? ? ? ? 278 PRO M CD  1 
+ATOM 35991 N N   . LEU M 3 279 ? 161.180 168.887 88.962  1.000 172.00268 ? ? ? ? ? ? 279 LEU M N   1 
+ATOM 35992 C CA  . LEU M 3 279 ? 161.904 169.910 89.697  1.000 172.55731 ? ? ? ? ? ? 279 LEU M CA  1 
+ATOM 35993 C C   . LEU M 3 279 ? 162.296 171.058 88.768  1.000 175.59005 ? ? ? ? ? ? 279 LEU M C   1 
+ATOM 35994 O O   . LEU M 3 279 ? 162.098 171.012 87.551  1.000 174.07538 ? ? ? ? ? ? 279 LEU M O   1 
+ATOM 35995 C CB  . LEU M 3 279 ? 163.128 169.303 90.379  1.000 172.25820 ? ? ? ? ? ? 279 LEU M CB  1 
+ATOM 35996 C CG  . LEU M 3 279 ? 163.749 168.060 89.735  1.000 172.81809 ? ? ? ? ? ? 279 LEU M CG  1 
+ATOM 35997 C CD1 . LEU M 3 279 ? 164.405 168.391 88.400  1.000 169.92990 ? ? ? ? ? ? 279 LEU M CD1 1 
+ATOM 35998 C CD2 . LEU M 3 279 ? 164.746 167.405 90.680  1.000 170.06556 ? ? ? ? ? ? 279 LEU M CD2 1 
+ATOM 35999 N N   . VAL M 3 280 ? 162.865 172.105 89.357  1.000 194.39380 ? ? ? ? ? ? 280 VAL M N   1 
+ATOM 36000 C CA  . VAL M 3 280 ? 163.295 173.297 88.634  1.000 194.14849 ? ? ? ? ? ? 280 VAL M CA  1 
+ATOM 36001 C C   . VAL M 3 280 ? 164.799 173.214 88.416  1.000 193.76526 ? ? ? ? ? ? 280 VAL M C   1 
+ATOM 36002 O O   . VAL M 3 280 ? 165.548 172.823 89.321  1.000 192.31763 ? ? ? ? ? ? 280 VAL M O   1 
+ATOM 36003 C CB  . VAL M 3 280 ? 162.903 174.575 89.402  1.000 190.55188 ? ? ? ? ? ? 280 VAL M CB  1 
+ATOM 36004 C CG1 . VAL M 3 280 ? 163.828 175.733 89.057  1.000 187.67649 ? ? ? ? ? ? 280 VAL M CG1 1 
+ATOM 36005 C CG2 . VAL M 3 280 ? 161.454 174.940 89.117  1.000 186.50349 ? ? ? ? ? ? 280 VAL M CG2 1 
+ATOM 36006 N N   . GLU M 3 281 ? 165.241 173.568 87.205  1.000 214.87848 ? ? ? ? ? ? 281 GLU M N   1 
+ATOM 36007 C CA  . GLU M 3 281 ? 166.657 173.461 86.863  1.000 216.43902 ? ? ? ? ? ? 281 GLU M CA  1 
+ATOM 36008 C C   . GLU M 3 281 ? 167.527 174.265 87.822  1.000 216.86038 ? ? ? ? ? ? 281 GLU M C   1 
+ATOM 36009 O O   . GLU M 3 281 ? 168.651 173.856 88.138  1.000 213.99902 ? ? ? ? ? ? 281 GLU M O   1 
+ATOM 36010 C CB  . GLU M 3 281 ? 166.882 173.917 85.420  1.000 217.26649 ? ? ? ? ? ? 281 GLU M CB  1 
+ATOM 36011 C CG  . GLU M 3 281 ? 168.310 173.742 84.921  1.000 217.29789 ? ? ? ? ? ? 281 GLU M CG  1 
+ATOM 36012 C CD  . GLU M 3 281 ? 169.160 174.982 85.124  1.000 218.12212 ? ? ? ? ? ? 281 GLU M CD  1 
+ATOM 36013 O OE1 . GLU M 3 281 ? 168.797 176.049 84.585  1.000 218.57155 ? ? ? ? ? ? 281 GLU M OE1 1 
+ATOM 36014 O OE2 . GLU M 3 281 ? 170.190 174.890 85.823  1.000 218.15680 ? ? ? ? ? ? 281 GLU M OE2 1 
+ATOM 36015 N N   . CYS M 3 282 ? 167.024 175.406 88.297  1.000 216.21665 ? ? ? ? ? ? 282 CYS M N   1 
+ATOM 36016 C CA  . CYS M 3 282 ? 167.709 176.230 89.293  1.000 215.20515 ? ? ? ? ? ? 282 CYS M CA  1 
+ATOM 36017 C C   . CYS M 3 282 ? 169.075 176.697 88.776  1.000 216.03153 ? ? ? ? ? ? 282 CYS M C   1 
+ATOM 36018 O O   . CYS M 3 282 ? 170.131 176.302 89.266  1.000 215.68146 ? ? ? ? ? ? 282 CYS M O   1 
+ATOM 36019 C CB  . CYS M 3 282 ? 167.845 175.470 90.616  1.000 215.95009 ? ? ? ? ? ? 282 CYS M CB  1 
+ATOM 36020 S SG  . CYS M 3 282 ? 168.226 176.519 92.011  1.000 222.70976 ? ? ? ? ? ? 282 CYS M SG  1 
+ATOM 36021 N N   . LYS M 3 283 ? 169.006 177.554 87.754  1.000 208.45681 ? ? ? ? ? ? 283 LYS M N   1 
+ATOM 36022 C CA  . LYS M 3 283 ? 170.174 177.980 86.987  1.000 207.83588 ? ? ? ? ? ? 283 LYS M CA  1 
+ATOM 36023 C C   . LYS M 3 283 ? 171.378 178.358 87.849  1.000 206.62556 ? ? ? ? ? ? 283 LYS M C   1 
+ATOM 36024 O O   . LYS M 3 283 ? 172.483 177.838 87.656  1.000 203.95159 ? ? ? ? ? ? 283 LYS M O   1 
+ATOM 36025 C CB  . LYS M 3 283 ? 169.787 179.166 86.098  1.000 205.65958 ? ? ? ? ? ? 283 LYS M CB  1 
+ATOM 36026 C CG  . LYS M 3 283 ? 168.372 179.110 85.552  1.000 206.27756 ? ? ? ? ? ? 283 LYS M CG  1 
+ATOM 36027 C CD  . LYS M 3 283 ? 167.953 180.462 85.000  1.000 205.92300 ? ? ? ? ? ? 283 LYS M CD  1 
+ATOM 36028 C CE  . LYS M 3 283 ? 166.488 180.471 84.602  1.000 205.68607 ? ? ? ? ? ? 283 LYS M CE  1 
+ATOM 36029 N NZ  . LYS M 3 283 ? 166.047 181.823 84.160  1.000 205.72729 ? ? ? ? ? ? 283 LYS M NZ  1 
+ATOM 36030 N N   . CYS M 3 284 ? 171.181 179.265 88.808  1.000 202.92671 ? ? ? ? ? ? 284 CYS M N   1 
+ATOM 36031 C CA  . CYS M 3 284 ? 172.318 179.899 89.470  1.000 201.81529 ? ? ? ? ? ? 284 CYS M CA  1 
+ATOM 36032 C C   . CYS M 3 284 ? 173.054 178.929 90.389  1.000 201.42887 ? ? ? ? ? ? 284 CYS M C   1 
+ATOM 36033 O O   . CYS M 3 284 ? 174.221 178.597 90.153  1.000 199.86436 ? ? ? ? ? ? 284 CYS M O   1 
+ATOM 36034 C CB  . CYS M 3 284 ? 171.846 181.129 90.248  1.000 201.26864 ? ? ? ? ? ? 284 CYS M CB  1 
+ATOM 36035 S SG  . CYS M 3 284 ? 170.730 182.203 89.317  1.000 206.41646 ? ? ? ? ? ? 284 CYS M SG  1 
+ATOM 36036 N N   . CYS M 3 285 ? 172.389 178.457 91.440  1.000 200.33901 ? ? ? ? ? ? 285 CYS M N   1 
+ATOM 36037 C CA  . CYS M 3 285 ? 173.054 177.621 92.431  1.000 200.00061 ? ? ? ? ? ? 285 CYS M CA  1 
+ATOM 36038 C C   . CYS M 3 285 ? 172.991 176.135 92.103  1.000 200.60046 ? ? ? ? ? ? 285 CYS M C   1 
+ATOM 36039 O O   . CYS M 3 285 ? 173.652 175.344 92.785  1.000 199.91522 ? ? ? ? ? ? 285 CYS M O   1 
+ATOM 36040 C CB  . CYS M 3 285 ? 172.455 177.871 93.818  1.000 201.00086 ? ? ? ? ? ? 285 CYS M CB  1 
+ATOM 36041 S SG  . CYS M 3 285 ? 170.734 177.388 93.970  1.000 204.49367 ? ? ? ? ? ? 285 CYS M SG  1 
+ATOM 36042 N N   . LYS M 3 286 ? 172.220 175.749 91.081  1.000 200.04823 ? ? ? ? ? ? 286 LYS M N   1 
+ATOM 36043 C CA  . LYS M 3 286 ? 172.090 174.382 90.573  1.000 201.15119 ? ? ? ? ? ? 286 LYS M CA  1 
+ATOM 36044 C C   . LYS M 3 286 ? 172.074 173.322 91.668  1.000 201.52349 ? ? ? ? ? ? 286 LYS M C   1 
+ATOM 36045 O O   . LYS M 3 286 ? 171.433 173.504 92.708  1.000 198.94870 ? ? ? ? ? ? 286 LYS M O   1 
+ATOM 36046 C CB  . LYS M 3 286 ? 173.188 174.074 89.543  1.000 199.29768 ? ? ? ? ? ? 286 LYS M CB  1 
+ATOM 36047 C CG  . LYS M 3 286 ? 174.619 174.393 89.948  1.000 198.85201 ? ? ? ? ? ? 286 LYS M CG  1 
+ATOM 36048 C CD  . LYS M 3 286 ? 175.586 174.037 88.834  1.000 197.33903 ? ? ? ? ? ? 286 LYS M CD  1 
+ATOM 36049 C CE  . LYS M 3 286 ? 176.867 174.843 88.943  1.000 197.06319 ? ? ? ? ? ? 286 LYS M CE  1 
+ATOM 36050 N NZ  . LYS M 3 286 ? 176.641 176.272 88.588  1.000 196.78237 ? ? ? ? ? ? 286 LYS M NZ  1 
+ATOM 36051 N N   . GLY M 3 287 ? 172.772 172.208 91.437  1.000 198.07564 ? ? ? ? ? ? 287 GLY M N   1 
+ATOM 36052 C CA  . GLY M 3 287 ? 172.754 171.102 92.377  1.000 196.55048 ? ? ? ? ? ? 287 GLY M CA  1 
+ATOM 36053 C C   . GLY M 3 287 ? 173.306 171.441 93.744  1.000 197.59795 ? ? ? ? ? ? 287 GLY M C   1 
+ATOM 36054 O O   . GLY M 3 287 ? 172.753 170.989 94.752  1.000 196.32724 ? ? ? ? ? ? 287 GLY M O   1 
+ATOM 36055 N N   . ARG M 3 288 ? 174.376 172.225 93.804  1.000 191.64197 ? ? ? ? ? ? 288 ARG M N   1 
+ATOM 36056 C CA  . ARG M 3 288 ? 174.940 172.626 95.083  1.000 190.71146 ? ? ? ? ? ? 288 ARG M CA  1 
+ATOM 36057 C C   . ARG M 3 288 ? 174.239 173.875 95.597  1.000 188.94733 ? ? ? ? ? ? 288 ARG M C   1 
+ATOM 36058 O O   . ARG M 3 288 ? 173.653 173.867 96.677  1.000 187.82274 ? ? ? ? ? ? 288 ARG M O   1 
+ATOM 36059 C CB  . ARG M 3 288 ? 176.445 172.875 94.963  1.000 188.51099 ? ? ? ? ? ? 288 ARG M CB  1 
+ATOM 36060 C CG  . ARG M 3 288 ? 177.215 172.828 96.285  1.000 188.28720 ? ? ? ? ? ? 288 ARG M CG  1 
+ATOM 36061 C CD  . ARG M 3 288 ? 176.753 171.698 97.206  1.000 191.46802 ? ? ? ? ? ? 288 ARG M CD  1 
+ATOM 36062 N NE  . ARG M 3 288 ? 175.667 172.091 98.099  1.000 195.07743 ? ? ? ? ? ? 288 ARG M NE  1 
+ATOM 36063 C CZ  . ARG M 3 288 ? 175.105 171.290 98.994  1.000 191.93578 ? ? ? ? ? ? 288 ARG M CZ  1 
+ATOM 36064 N NH1 . ARG M 3 288 ? 175.504 170.038 99.149  1.000 189.21465 ? ? ? ? ? ? 288 ARG M NH1 1 
+ATOM 36065 N NH2 . ARG M 3 288 ? 174.118 171.756 99.754  1.000 187.24122 ? ? ? ? ? ? 288 ARG M NH2 1 
+ATOM 36066 N N   . CYS N 3 160 ? 187.689 144.462 97.937  1.000 194.73779 ? ? ? ? ? ? 160 CYS N N   1 
+ATOM 36067 C CA  . CYS N 3 160 ? 186.768 145.550 98.243  1.000 198.49998 ? ? ? ? ? ? 160 CYS N CA  1 
+ATOM 36068 C C   . CYS N 3 160 ? 185.394 145.011 98.625  1.000 200.22872 ? ? ? ? ? ? 160 CYS N C   1 
+ATOM 36069 O O   . CYS N 3 160 ? 184.580 144.689 97.760  1.000 200.93852 ? ? ? ? ? ? 160 CYS N O   1 
+ATOM 36070 C CB  . CYS N 3 160 ? 186.648 146.502 97.051  1.000 198.04214 ? ? ? ? ? ? 160 CYS N CB  1 
+ATOM 36071 S SG  . CYS N 3 160 ? 185.394 147.788 97.247  1.000 195.71930 ? ? ? ? ? ? 160 CYS N SG  1 
+ATOM 36072 N N   . TYR N 3 161 ? 185.146 144.904 99.927  1.000 192.20077 ? ? ? ? ? ? 161 TYR N N   1 
+ATOM 36073 C CA  . TYR N 3 161 ? 183.888 144.394 100.458 1.000 190.80644 ? ? ? ? ? ? 161 TYR N CA  1 
+ATOM 36074 C C   . TYR N 3 161 ? 183.122 145.540 101.103 1.000 191.21643 ? ? ? ? ? ? 161 TYR N C   1 
+ATOM 36075 O O   . TYR N 3 161 ? 183.672 146.269 101.935 1.000 188.79396 ? ? ? ? ? ? 161 TYR N O   1 
+ATOM 36076 C CB  . TYR N 3 161 ? 184.114 143.274 101.484 1.000 190.16545 ? ? ? ? ? ? 161 TYR N CB  1 
+ATOM 36077 C CG  . TYR N 3 161 ? 184.931 142.072 101.025 1.000 193.43186 ? ? ? ? ? ? 161 TYR N CG  1 
+ATOM 36078 C CD1 . TYR N 3 161 ? 185.092 140.971 101.857 1.000 193.59966 ? ? ? ? ? ? 161 TYR N CD1 1 
+ATOM 36079 C CD2 . TYR N 3 161 ? 185.508 142.017 99.761  1.000 193.05626 ? ? ? ? ? ? 161 TYR N CD2 1 
+ATOM 36080 C CE1 . TYR N 3 161 ? 185.823 139.870 101.456 1.000 193.52862 ? ? ? ? ? ? 161 TYR N CE1 1 
+ATOM 36081 C CE2 . TYR N 3 161 ? 186.242 140.921 99.352  1.000 192.11070 ? ? ? ? ? ? 161 TYR N CE2 1 
+ATOM 36082 C CZ  . TYR N 3 161 ? 186.395 139.850 100.202 1.000 193.50308 ? ? ? ? ? ? 161 TYR N CZ  1 
+ATOM 36083 O OH  . TYR N 3 161 ? 187.122 138.756 99.795  1.000 191.71437 ? ? ? ? ? ? 161 TYR N OH  1 
+ATOM 36084 N N   . LEU N 3 162 ? 181.859 145.696 100.718 1.000 188.85909 ? ? ? ? ? ? 162 LEU N N   1 
+ATOM 36085 C CA  . LEU N 3 162 ? 181.039 146.778 101.238 1.000 187.95010 ? ? ? ? ? ? 162 LEU N CA  1 
+ATOM 36086 C C   . LEU N 3 162 ? 180.559 146.465 102.653 1.000 186.73610 ? ? ? ? ? ? 162 LEU N C   1 
+ATOM 36087 O O   . LEU N 3 162 ? 180.446 145.306 103.061 1.000 186.53406 ? ? ? ? ? ? 162 LEU N O   1 
+ATOM 36088 C CB  . LEU N 3 162 ? 179.843 147.036 100.323 1.000 186.32250 ? ? ? ? ? ? 162 LEU N CB  1 
+ATOM 36089 C CG  . LEU N 3 162 ? 179.342 148.479 100.249 1.000 184.37599 ? ? ? ? ? ? 162 LEU N CG  1 
+ATOM 36090 C CD1 . LEU N 3 162 ? 180.485 149.462 100.444 1.000 182.48718 ? ? ? ? ? ? 162 LEU N CD1 1 
+ATOM 36091 C CD2 . LEU N 3 162 ? 178.638 148.731 98.928  1.000 185.02169 ? ? ? ? ? ? 162 LEU N CD2 1 
+ATOM 36092 N N   . SER N 3 163 ? 180.270 147.526 103.401 1.000 174.88548 ? ? ? ? ? ? 163 SER N N   1 
+ATOM 36093 C CA  . SER N 3 163 ? 179.831 147.381 104.780 1.000 176.29912 ? ? ? ? ? ? 163 SER N CA  1 
+ATOM 36094 C C   . SER N 3 163 ? 178.409 146.835 104.844 1.000 177.49379 ? ? ? ? ? ? 163 SER N C   1 
+ATOM 36095 O O   . SER N 3 163 ? 177.609 147.009 103.922 1.000 178.32777 ? ? ? ? ? ? 163 SER N O   1 
+ATOM 36096 C CB  . SER N 3 163 ? 179.904 148.723 105.507 1.000 176.03598 ? ? ? ? ? ? 163 SER N CB  1 
+ATOM 36097 O OG  . SER N 3 163 ? 178.875 148.834 106.474 1.000 173.68766 ? ? ? ? ? ? 163 SER N OG  1 
+ATOM 36098 N N   . GLN N 3 164 ? 178.103 146.162 105.955 1.000 168.43890 ? ? ? ? ? ? 164 GLN N N   1 
+ATOM 36099 C CA  . GLN N 3 164 ? 176.769 145.600 106.143 1.000 165.23865 ? ? ? ? ? ? 164 GLN N CA  1 
+ATOM 36100 C C   . GLN N 3 164 ? 175.715 146.696 106.224 1.000 164.84524 ? ? ? ? ? ? 164 GLN N C   1 
+ATOM 36101 O O   . GLN N 3 164 ? 174.670 146.619 105.568 1.000 165.39291 ? ? ? ? ? ? 164 GLN N O   1 
+ATOM 36102 C CB  . GLN N 3 164 ? 176.738 144.738 107.402 1.000 162.80221 ? ? ? ? ? ? 164 GLN N CB  1 
+ATOM 36103 C CG  . GLN N 3 164 ? 175.395 144.090 107.672 1.000 164.71229 ? ? ? ? ? ? 164 GLN N CG  1 
+ATOM 36104 C CD  . GLN N 3 164 ? 175.496 142.588 107.830 1.000 168.57282 ? ? ? ? ? ? 164 GLN N CD  1 
+ATOM 36105 O OE1 . GLN N 3 164 ? 175.671 141.860 106.855 1.000 169.12458 ? ? ? ? ? ? 164 GLN N OE1 1 
+ATOM 36106 N NE2 . GLN N 3 164 ? 175.382 142.116 109.065 1.000 166.72354 ? ? ? ? ? ? 164 GLN N NE2 1 
+ATOM 36107 N N   . GLU N 3 165 ? 175.966 147.723 107.038 1.000 167.76243 ? ? ? ? ? ? 165 GLU N N   1 
+ATOM 36108 C CA  . GLU N 3 165 ? 175.003 148.810 107.163 1.000 169.09637 ? ? ? ? ? ? 165 GLU N CA  1 
+ATOM 36109 C C   . GLU N 3 165 ? 174.920 149.603 105.868 1.000 171.94176 ? ? ? ? ? ? 165 GLU N C   1 
+ATOM 36110 O O   . GLU N 3 165 ? 173.826 149.981 105.434 1.000 171.89404 ? ? ? ? ? ? 165 GLU N O   1 
+ATOM 36111 C CB  . GLU N 3 165 ? 175.369 149.675 108.382 1.000 170.26359 ? ? ? ? ? ? 165 GLU N CB  1 
+ATOM 36112 C CG  . GLU N 3 165 ? 174.582 150.992 108.689 1.000 172.87947 ? ? ? ? ? ? 165 GLU N CG  1 
+ATOM 36113 C CD  . GLU N 3 165 ? 174.646 152.122 107.659 1.000 174.80566 ? ? ? ? ? ? 165 GLU N CD  1 
+ATOM 36114 O OE1 . GLU N 3 165 ? 175.416 152.058 106.686 1.000 173.32821 ? ? ? ? ? ? 165 GLU N OE1 1 
+ATOM 36115 O OE2 . GLU N 3 165 ? 173.892 153.102 107.833 1.000 173.37127 ? ? ? ? ? ? 165 GLU N OE2 1 
+ATOM 36116 N N   . GLU N 3 166 ? 176.067 149.865 105.237 1.000 175.46062 ? ? ? ? ? ? 166 GLU N N   1 
+ATOM 36117 C CA  . GLU N 3 166 ? 176.070 150.603 103.980 1.000 174.05652 ? ? ? ? ? ? 166 GLU N CA  1 
+ATOM 36118 C C   . GLU N 3 166 ? 175.358 149.809 102.892 1.000 175.63383 ? ? ? ? ? ? 166 GLU N C   1 
+ATOM 36119 O O   . GLU N 3 166 ? 174.693 150.383 102.023 1.000 173.78425 ? ? ? ? ? ? 166 GLU N O   1 
+ATOM 36120 C CB  . GLU N 3 166 ? 177.508 150.918 103.567 1.000 173.11310 ? ? ? ? ? ? 166 GLU N CB  1 
+ATOM 36121 C CG  . GLU N 3 166 ? 177.727 151.909 102.404 1.000 177.55455 ? ? ? ? ? ? 166 GLU N CG  1 
+ATOM 36122 C CD  . GLU N 3 166 ? 176.719 153.056 102.318 1.000 179.26996 ? ? ? ? ? ? 166 GLU N CD  1 
+ATOM 36123 O OE1 . GLU N 3 166 ? 177.158 154.219 102.431 1.000 179.68627 ? ? ? ? ? ? 166 GLU N OE1 1 
+ATOM 36124 O OE2 . GLU N 3 166 ? 175.514 152.832 102.081 1.000 178.59004 ? ? ? ? ? ? 166 GLU N OE2 1 
+ATOM 36125 N N   . SER N 3 167 ? 175.480 148.482 102.931 1.000 173.50604 ? ? ? ? ? ? 167 SER N N   1 
+ATOM 36126 C CA  . SER N 3 167 ? 174.759 147.651 101.974 1.000 172.57553 ? ? ? ? ? ? 167 SER N CA  1 
+ATOM 36127 C C   . SER N 3 167 ? 173.256 147.847 102.115 1.000 171.24535 ? ? ? ? ? ? 167 SER N C   1 
+ATOM 36128 O O   . SER N 3 167 ? 172.542 147.989 101.119 1.000 169.85509 ? ? ? ? ? ? 167 SER N O   1 
+ATOM 36129 C CB  . SER N 3 167 ? 175.133 146.182 102.165 1.000 173.04102 ? ? ? ? ? ? 167 SER N CB  1 
+ATOM 36130 O OG  . SER N 3 167 ? 174.819 145.744 103.473 1.000 172.92799 ? ? ? ? ? ? 167 SER N OG  1 
+ATOM 36131 N N   . TYR N 3 168 ? 172.760 147.872 103.353 1.000 158.13005 ? ? ? ? ? ? 168 TYR N N   1 
+ATOM 36132 C CA  . TYR N 3 168 ? 171.330 148.057 103.573 1.000 156.72474 ? ? ? ? ? ? 168 TYR N CA  1 
+ATOM 36133 C C   . TYR N 3 168 ? 170.867 149.430 103.105 1.000 155.02153 ? ? ? ? ? ? 168 TYR N C   1 
+ATOM 36134 O O   . TYR N 3 168 ? 169.760 149.571 102.574 1.000 156.27408 ? ? ? ? ? ? 168 TYR N O   1 
+ATOM 36135 C CB  . TYR N 3 168 ? 170.996 147.858 105.051 1.000 156.39643 ? ? ? ? ? ? 168 TYR N CB  1 
+ATOM 36136 C CG  . TYR N 3 168 ? 169.654 148.424 105.458 1.000 156.05907 ? ? ? ? ? ? 168 TYR N CG  1 
+ATOM 36137 C CD1 . TYR N 3 168 ? 168.483 147.715 105.235 1.000 154.96146 ? ? ? ? ? ? 168 TYR N CD1 1 
+ATOM 36138 C CD2 . TYR N 3 168 ? 169.559 149.667 106.067 1.000 153.64293 ? ? ? ? ? ? 168 TYR N CD2 1 
+ATOM 36139 C CE1 . TYR N 3 168 ? 167.259 148.229 105.605 1.000 151.76982 ? ? ? ? ? ? 168 TYR N CE1 1 
+ATOM 36140 C CE2 . TYR N 3 168 ? 168.340 150.188 106.436 1.000 151.78223 ? ? ? ? ? ? 168 TYR N CE2 1 
+ATOM 36141 C CZ  . TYR N 3 168 ? 167.194 149.465 106.203 1.000 152.09967 ? ? ? ? ? ? 168 TYR N CZ  1 
+ATOM 36142 O OH  . TYR N 3 168 ? 165.975 149.980 106.573 1.000 158.13764 ? ? ? ? ? ? 168 TYR N OH  1 
+ATOM 36143 N N   . LYS N 3 169 ? 171.697 150.455 103.300 1.000 148.91994 ? ? ? ? ? ? 169 LYS N N   1 
+ATOM 36144 C CA  . LYS N 3 169 ? 171.258 151.822 103.044 1.000 148.38367 ? ? ? ? ? ? 169 LYS N CA  1 
+ATOM 36145 C C   . LYS N 3 169 ? 170.946 152.050 101.570 1.000 149.10784 ? ? ? ? ? ? 169 LYS N C   1 
+ATOM 36146 O O   . LYS N 3 169 ? 169.967 152.726 101.234 1.000 149.11664 ? ? ? ? ? ? 169 LYS N O   1 
+ATOM 36147 C CB  . LYS N 3 169 ? 172.319 152.809 103.526 1.000 151.02703 ? ? ? ? ? ? 169 LYS N CB  1 
+ATOM 36148 C CG  . LYS N 3 169 ? 171.983 154.260 103.242 1.000 149.65150 ? ? ? ? ? ? 169 LYS N CG  1 
+ATOM 36149 C CD  . LYS N 3 169 ? 173.145 155.168 103.593 1.000 152.58307 ? ? ? ? ? ? 169 LYS N CD  1 
+ATOM 36150 C CE  . LYS N 3 169 ? 173.395 155.183 105.090 1.000 153.25328 ? ? ? ? ? ? 169 LYS N CE  1 
+ATOM 36151 N NZ  . LYS N 3 169 ? 173.498 156.571 105.616 1.000 151.91628 ? ? ? ? ? ? 169 LYS N NZ  1 
+ATOM 36152 N N   . ILE N 3 170 ? 171.765 151.500 100.672 1.000 150.46671 ? ? ? ? ? ? 170 ILE N N   1 
+ATOM 36153 C CA  . ILE N 3 170 ? 171.568 151.766 99.251  1.000 151.20545 ? ? ? ? ? ? 170 ILE N CA  1 
+ATOM 36154 C C   . ILE N 3 170 ? 170.307 151.080 98.739  1.000 152.90179 ? ? ? ? ? ? 170 ILE N C   1 
+ATOM 36155 O O   . ILE N 3 170 ? 169.575 151.644 97.916  1.000 152.45919 ? ? ? ? ? ? 170 ILE N O   1 
+ATOM 36156 C CB  . ILE N 3 170 ? 172.812 151.355 98.442  1.000 150.37440 ? ? ? ? ? ? 170 ILE N CB  1 
+ATOM 36157 C CG1 . ILE N 3 170 ? 173.468 150.117 99.045  1.000 150.44877 ? ? ? ? ? ? 170 ILE N CG1 1 
+ATOM 36158 C CG2 . ILE N 3 170 ? 173.806 152.501 98.381  1.000 149.17395 ? ? ? ? ? ? 170 ILE N CG2 1 
+ATOM 36159 C CD1 . ILE N 3 170 ? 174.446 149.446 98.116  1.000 150.98691 ? ? ? ? ? ? 170 ILE N CD1 1 
+ATOM 36160 N N   . ILE N 3 171 ? 170.031 149.858 99.202  1.000 149.73814 ? ? ? ? ? ? 171 ILE N N   1 
+ATOM 36161 C CA  . ILE N 3 171 ? 168.802 149.184 98.787  1.000 148.39714 ? ? ? ? ? ? 171 ILE N CA  1 
+ATOM 36162 C C   . ILE N 3 171 ? 167.584 149.979 99.228  1.000 149.41712 ? ? ? ? ? ? 171 ILE N C   1 
+ATOM 36163 O O   . ILE N 3 171 ? 166.654 150.201 98.445  1.000 149.57928 ? ? ? ? ? ? 171 ILE N O   1 
+ATOM 36164 C CB  . ILE N 3 171 ? 168.750 147.743 99.327  1.000 145.83655 ? ? ? ? ? ? 171 ILE N CB  1 
+ATOM 36165 C CG1 . ILE N 3 171 ? 170.151 147.170 99.487  1.000 149.17093 ? ? ? ? ? ? 171 ILE N CG1 1 
+ATOM 36166 C CG2 . ILE N 3 171 ? 167.917 146.865 98.412  1.000 148.33785 ? ? ? ? ? ? 171 ILE N CG2 1 
+ATOM 36167 C CD1 . ILE N 3 171 ? 170.179 145.842 100.205 1.000 149.70383 ? ? ? ? ? ? 171 ILE N CD1 1 
+ATOM 36168 N N   . ARG N 3 172 ? 167.572 150.429 100.484 1.000 148.31092 ? ? ? ? ? ? 172 ARG N N   1 
+ATOM 36169 C CA  . ARG N 3 172 ? 166.453 151.231 100.964 1.000 148.58037 ? ? ? ? ? ? 172 ARG N CA  1 
+ATOM 36170 C C   . ARG N 3 172 ? 166.314 152.508 100.150 1.000 149.65425 ? ? ? ? ? ? 172 ARG N C   1 
+ATOM 36171 O O   . ARG N 3 172 ? 165.202 152.902 99.781  1.000 152.41054 ? ? ? ? ? ? 172 ARG N O   1 
+ATOM 36172 C CB  . ARG N 3 172 ? 166.639 151.563 102.444 1.000 151.09866 ? ? ? ? ? ? 172 ARG N CB  1 
+ATOM 36173 C CG  . ARG N 3 172 ? 166.300 153.005 102.786 1.000 152.30989 ? ? ? ? ? ? 172 ARG N CG  1 
+ATOM 36174 C CD  . ARG N 3 172 ? 166.422 153.299 104.263 1.000 148.39436 ? ? ? ? ? ? 172 ARG N CD  1 
+ATOM 36175 N NE  . ARG N 3 172 ? 165.677 154.499 104.622 1.000 148.72226 ? ? ? ? ? ? 172 ARG N NE  1 
+ATOM 36176 C CZ  . ARG N 3 172 ? 165.296 154.800 105.854 1.000 151.00998 ? ? ? ? ? ? 172 ARG N CZ  1 
+ATOM 36177 N NH1 . ARG N 3 172 ? 165.604 154.027 106.879 1.000 149.79560 ? ? ? ? ? ? 172 ARG N NH1 1 
+ATOM 36178 N NH2 . ARG N 3 172 ? 164.594 155.910 106.063 1.000 151.97862 ? ? ? ? ? ? 172 ARG N NH2 1 
+ATOM 36179 N N   . ASN N 3 173 ? 167.435 153.164 99.854  1.000 152.25852 ? ? ? ? ? ? 173 ASN N N   1 
+ATOM 36180 C CA  . ASN N 3 173 ? 167.384 154.433 99.140  1.000 153.91532 ? ? ? ? ? ? 173 ASN N CA  1 
+ATOM 36181 C C   . ASN N 3 173 ? 166.861 154.245 97.722  1.000 153.06114 ? ? ? ? ? ? 173 ASN N C   1 
+ATOM 36182 O O   . ASN N 3 173 ? 166.086 155.067 97.221  1.000 152.23498 ? ? ? ? ? ? 173 ASN N O   1 
+ATOM 36183 C CB  . ASN N 3 173 ? 168.767 155.077 99.133  1.000 154.66928 ? ? ? ? ? ? 173 ASN N CB  1 
+ATOM 36184 C CG  . ASN N 3 173 ? 168.996 155.964 100.336 1.000 156.20745 ? ? ? ? ? ? 173 ASN N CG  1 
+ATOM 36185 O OD1 . ASN N 3 173 ? 169.943 155.766 101.096 1.000 155.26584 ? ? ? ? ? ? 173 ASN N OD1 1 
+ATOM 36186 N ND2 . ASN N 3 173 ? 168.122 156.945 100.521 1.000 153.26536 ? ? ? ? ? ? 173 ASN N ND2 1 
+ATOM 36187 N N   . HIS N 3 174 ? 167.279 153.168 97.055  1.000 154.43203 ? ? ? ? ? ? 174 HIS N N   1 
+ATOM 36188 C CA  . HIS N 3 174 ? 166.801 152.932 95.698  1.000 156.68622 ? ? ? ? ? ? 174 HIS N CA  1 
+ATOM 36189 C C   . HIS N 3 174 ? 165.375 152.403 95.686  1.000 158.31558 ? ? ? ? ? ? 174 HIS N C   1 
+ATOM 36190 O O   . HIS N 3 174 ? 164.588 152.773 94.808  1.000 158.06446 ? ? ? ? ? ? 174 HIS N O   1 
+ATOM 36191 C CB  . HIS N 3 174 ? 167.721 151.961 94.965  1.000 156.02182 ? ? ? ? ? ? 174 HIS N CB  1 
+ATOM 36192 C CG  . HIS N 3 174 ? 167.644 152.080 93.476  1.000 158.00230 ? ? ? ? ? ? 174 HIS N CG  1 
+ATOM 36193 N ND1 . HIS N 3 174 ? 166.804 151.303 92.709  1.000 154.45202 ? ? ? ? ? ? 174 HIS N ND1 1 
+ATOM 36194 C CD2 . HIS N 3 174 ? 168.299 152.891 92.613  1.000 158.78843 ? ? ? ? ? ? 174 HIS N CD2 1 
+ATOM 36195 C CE1 . HIS N 3 174 ? 166.942 151.632 91.438  1.000 156.38460 ? ? ? ? ? ? 174 HIS N CE1 1 
+ATOM 36196 N NE2 . HIS N 3 174 ? 167.847 152.590 91.352  1.000 162.62424 ? ? ? ? ? ? 174 HIS N NE2 1 
+ATOM 36197 N N   . ILE N 3 175 ? 165.028 151.532 96.635  1.000 150.00538 ? ? ? ? ? ? 175 ILE N N   1 
+ATOM 36198 C CA  . ILE N 3 175 ? 163.658 151.034 96.716  1.000 146.97011 ? ? ? ? ? ? 175 ILE N CA  1 
+ATOM 36199 C C   . ILE N 3 175 ? 162.699 152.191 96.950  1.000 146.20709 ? ? ? ? ? ? 175 ILE N C   1 
+ATOM 36200 O O   . ILE N 3 175 ? 161.660 152.308 96.291  1.000 148.85417 ? ? ? ? ? ? 175 ILE N O   1 
+ATOM 36201 C CB  . ILE N 3 175 ? 163.538 149.969 97.819  1.000 143.28409 ? ? ? ? ? ? 175 ILE N CB  1 
+ATOM 36202 C CG1 . ILE N 3 175 ? 164.101 148.638 97.330  1.000 146.07896 ? ? ? ? ? ? 175 ILE N CG1 1 
+ATOM 36203 C CG2 . ILE N 3 175 ? 162.094 149.801 98.240  1.000 144.82478 ? ? ? ? ? ? 175 ILE N CG2 1 
+ATOM 36204 C CD1 . ILE N 3 175 ? 163.857 147.500 98.280  1.000 148.68490 ? ? ? ? ? ? 175 ILE N CD1 1 
+ATOM 36205 N N   . LYS N 3 176 ? 163.053 153.087 97.869  1.000 145.65806 ? ? ? ? ? ? 176 LYS N N   1 
+ATOM 36206 C CA  . LYS N 3 176 ? 162.236 154.272 98.090  1.000 145.99922 ? ? ? ? ? ? 176 LYS N CA  1 
+ATOM 36207 C C   . LYS N 3 176 ? 162.195 155.161 96.857  1.000 146.36349 ? ? ? ? ? ? 176 LYS N C   1 
+ATOM 36208 O O   . LYS N 3 176 ? 161.321 156.026 96.745  1.000 149.28560 ? ? ? ? ? ? 176 LYS N O   1 
+ATOM 36209 C CB  . LYS N 3 176 ? 162.771 155.055 99.287  1.000 147.89497 ? ? ? ? ? ? 176 LYS N CB  1 
+ATOM 36210 C CG  . LYS N 3 176 ? 161.698 155.725 100.120 1.000 149.36945 ? ? ? ? ? ? 176 LYS N CG  1 
+ATOM 36211 C CD  . LYS N 3 176 ? 162.310 156.555 101.231 1.000 148.27271 ? ? ? ? ? ? 176 LYS N CD  1 
+ATOM 36212 C CE  . LYS N 3 176 ? 163.353 155.765 101.997 1.000 145.59355 ? ? ? ? ? ? 176 LYS N CE  1 
+ATOM 36213 N NZ  . LYS N 3 176 ? 163.874 156.536 103.157 1.000 147.95836 ? ? ? ? ? ? 176 LYS N NZ  1 
+ATOM 36214 N N   . ALA N 3 177 ? 163.125 154.964 95.921  1.000 152.44315 ? ? ? ? ? ? 177 ALA N N   1 
+ATOM 36215 C CA  . ALA N 3 177 ? 163.289 155.920 94.832  1.000 155.85760 ? ? ? ? ? ? 177 ALA N CA  1 
+ATOM 36216 C C   . ALA N 3 177 ? 162.373 155.609 93.654  1.000 156.45258 ? ? ? ? ? ? 177 ALA N C   1 
+ATOM 36217 O O   . ALA N 3 177 ? 161.715 156.507 93.119  1.000 156.47002 ? ? ? ? ? ? 177 ALA N O   1 
+ATOM 36218 C CB  . ALA N 3 177 ? 164.748 155.954 94.381  1.000 154.81370 ? ? ? ? ? ? 177 ALA N CB  1 
+ATOM 36219 N N   . ASN N 3 178 ? 162.329 154.352 93.218  1.000 161.87803 ? ? ? ? ? ? 178 ASN N N   1 
+ATOM 36220 C CA  . ASN N 3 178 ? 161.729 154.039 91.926  1.000 164.09555 ? ? ? ? ? ? 178 ASN N CA  1 
+ATOM 36221 C C   . ASN N 3 178 ? 160.779 152.851 92.000  1.000 162.29638 ? ? ? ? ? ? 178 ASN N C   1 
+ATOM 36222 O O   . ASN N 3 178 ? 160.667 152.073 91.049  1.000 160.10427 ? ? ? ? ? ? 178 ASN N O   1 
+ATOM 36223 C CB  . ASN N 3 178 ? 162.810 153.783 90.878  1.000 164.45886 ? ? ? ? ? ? 178 ASN N CB  1 
+ATOM 36224 C CG  . ASN N 3 178 ? 164.091 154.535 91.169  1.000 166.55916 ? ? ? ? ? ? 178 ASN N CG  1 
+ATOM 36225 O OD1 . ASN N 3 178 ? 165.105 153.941 91.530  1.000 165.73719 ? ? ? ? ? ? 178 ASN N OD1 1 
+ATOM 36226 N ND2 . ASN N 3 178 ? 164.052 155.851 91.009  1.000 166.89254 ? ? ? ? ? ? 178 ASN N ND2 1 
+ATOM 36227 N N   . ILE N 3 179 ? 160.071 152.681 93.107  1.000 154.56740 ? ? ? ? ? ? 179 ILE N N   1 
+ATOM 36228 C CA  . ILE N 3 179 ? 159.018 151.677 93.145  1.000 155.23832 ? ? ? ? ? ? 179 ILE N CA  1 
+ATOM 36229 C C   . ILE N 3 179 ? 157.752 152.252 92.526  1.000 153.99045 ? ? ? ? ? ? 179 ILE N C   1 
+ATOM 36230 O O   . ILE N 3 179 ? 157.602 153.465 92.361  1.000 152.92684 ? ? ? ? ? ? 179 ILE N O   1 
+ATOM 36231 C CB  . ILE N 3 179 ? 158.779 151.102 94.569  1.000 153.53104 ? ? ? ? ? ? 179 ILE N CB  1 
+ATOM 36232 C CG1 . ILE N 3 179 ? 158.459 152.159 95.653  1.000 153.18135 ? ? ? ? ? ? 179 ILE N CG1 1 
+ATOM 36233 C CG2 . ILE N 3 179 ? 159.925 150.186 94.974  1.000 154.20694 ? ? ? ? ? ? 179 ILE N CG2 1 
+ATOM 36234 C CD1 . ILE N 3 179 ? 157.264 153.071 95.457  1.000 153.32612 ? ? ? ? ? ? 179 ILE N CD1 1 
+ATOM 36235 N N   . ASN N 3 180 ? 156.841 151.364 92.145  1.000 151.69310 ? ? ? ? ? ? 180 ASN N N   1 
+ATOM 36236 C CA  . ASN N 3 180 ? 155.603 151.780 91.516  1.000 151.18672 ? ? ? ? ? ? 180 ASN N CA  1 
+ATOM 36237 C C   . ASN N 3 180 ? 154.467 151.657 92.515  1.000 154.19480 ? ? ? ? ? ? 180 ASN N C   1 
+ATOM 36238 O O   . ASN N 3 180 ? 154.149 150.538 92.944  1.000 155.76062 ? ? ? ? ? ? 180 ASN N O   1 
+ATOM 36239 C CB  . ASN N 3 180 ? 155.317 150.942 90.274  1.000 154.13935 ? ? ? ? ? ? 180 ASN N CB  1 
+ATOM 36240 C CG  . ASN N 3 180 ? 154.769 151.770 89.133  1.000 155.49882 ? ? ? ? ? ? 180 ASN N CG  1 
+ATOM 36241 O OD1 . ASN N 3 180 ? 154.793 152.999 89.178  1.000 151.64823 ? ? ? ? ? ? 180 ASN N OD1 1 
+ATOM 36242 N ND2 . ASN N 3 180 ? 154.273 151.101 88.101  1.000 156.44052 ? ? ? ? ? ? 180 ASN N ND2 1 
+ATOM 36243 N N   . PRO N 3 181 ? 153.842 152.763 92.920  1.000 148.07445 ? ? ? ? ? ? 181 PRO N N   1 
+ATOM 36244 C CA  . PRO N 3 181 ? 152.699 152.661 93.839  1.000 150.05036 ? ? ? ? ? ? 181 PRO N CA  1 
+ATOM 36245 C C   . PRO N 3 181 ? 151.538 151.879 93.262  1.000 150.38394 ? ? ? ? ? ? 181 PRO N C   1 
+ATOM 36246 O O   . PRO N 3 181 ? 150.684 151.411 94.025  1.000 153.24909 ? ? ? ? ? ? 181 PRO N O   1 
+ATOM 36247 C CB  . PRO N 3 181 ? 152.322 154.127 94.094  1.000 149.62029 ? ? ? ? ? ? 181 PRO N CB  1 
+ATOM 36248 C CG  . PRO N 3 181 ? 153.549 154.901 93.748  1.000 148.08792 ? ? ? ? ? ? 181 PRO N CG  1 
+ATOM 36249 C CD  . PRO N 3 181 ? 154.189 154.160 92.622  1.000 145.76822 ? ? ? ? ? ? 181 PRO N CD  1 
+ATOM 36250 N N   . LYS N 3 182 ? 151.474 151.730 91.938  1.000 159.02715 ? ? ? ? ? ? 182 LYS N N   1 
+ATOM 36251 C CA  . LYS N 3 182 ? 150.456 150.878 91.337  1.000 161.23393 ? ? ? ? ? ? 182 LYS N CA  1 
+ATOM 36252 C C   . LYS N 3 182 ? 150.623 149.428 91.771  1.000 161.26602 ? ? ? ? ? ? 182 LYS N C   1 
+ATOM 36253 O O   . LYS N 3 182 ? 149.634 148.723 92.001  1.000 162.00596 ? ? ? ? ? ? 182 LYS N O   1 
+ATOM 36254 C CB  . LYS N 3 182 ? 150.517 150.991 89.813  1.000 161.52858 ? ? ? ? ? ? 182 LYS N CB  1 
+ATOM 36255 C CG  . LYS N 3 182 ? 149.756 149.905 89.064  1.000 163.40453 ? ? ? ? ? ? 182 LYS N CG  1 
+ATOM 36256 C CD  . LYS N 3 182 ? 148.259 149.980 89.324  1.000 166.16689 ? ? ? ? ? ? 182 LYS N CD  1 
+ATOM 36257 C CE  . LYS N 3 182 ? 147.495 148.992 88.456  1.000 163.19957 ? ? ? ? ? ? 182 LYS N CE  1 
+ATOM 36258 N NZ  . LYS N 3 182 ? 147.872 147.582 88.752  1.000 161.79248 ? ? ? ? ? ? 182 LYS N NZ  1 
+ATOM 36259 N N   . PHE N 3 183 ? 151.867 148.964 91.896  1.000 150.97851 ? ? ? ? ? ? 183 PHE N N   1 
+ATOM 36260 C CA  . PHE N 3 183 ? 152.127 147.556 92.148  1.000 151.19208 ? ? ? ? ? ? 183 PHE N CA  1 
+ATOM 36261 C C   . PHE N 3 183 ? 152.716 147.258 93.518  1.000 152.34824 ? ? ? ? ? ? 183 PHE N C   1 
+ATOM 36262 O O   . PHE N 3 183 ? 152.594 146.121 93.982  1.000 150.80598 ? ? ? ? ? ? 183 PHE N O   1 
+ATOM 36263 C CB  . PHE N 3 183 ? 153.071 146.993 91.077  1.000 150.46721 ? ? ? ? ? ? 183 PHE N CB  1 
+ATOM 36264 C CG  . PHE N 3 183 ? 152.576 147.188 89.676  1.000 154.73882 ? ? ? ? ? ? 183 PHE N CG  1 
+ATOM 36265 C CD1 . PHE N 3 183 ? 151.619 146.343 89.142  1.000 155.61052 ? ? ? ? ? ? 183 PHE N CD1 1 
+ATOM 36266 C CD2 . PHE N 3 183 ? 153.068 148.214 88.891  1.000 154.02025 ? ? ? ? ? ? 183 PHE N CD2 1 
+ATOM 36267 C CE1 . PHE N 3 183 ? 151.160 146.521 87.853  1.000 154.56696 ? ? ? ? ? ? 183 PHE N CE1 1 
+ATOM 36268 C CE2 . PHE N 3 183 ? 152.614 148.395 87.600  1.000 154.64389 ? ? ? ? ? ? 183 PHE N CE2 1 
+ATOM 36269 C CZ  . PHE N 3 183 ? 151.659 147.548 87.081  1.000 154.67018 ? ? ? ? ? ? 183 PHE N CZ  1 
+ATOM 36270 N N   . ALA N 3 184 ? 153.339 148.230 94.178  1.000 151.68720 ? ? ? ? ? ? 184 ALA N N   1 
+ATOM 36271 C CA  . ALA N 3 184 ? 153.995 147.950 95.447  1.000 153.05423 ? ? ? ? ? ? 184 ALA N CA  1 
+ATOM 36272 C C   . ALA N 3 184 ? 153.856 149.142 96.380  1.000 152.67085 ? ? ? ? ? ? 184 ALA N C   1 
+ATOM 36273 O O   . ALA N 3 184 ? 153.689 150.284 95.945  1.000 151.69090 ? ? ? ? ? ? 184 ALA N O   1 
+ATOM 36274 C CB  . ALA N 3 184 ? 155.473 147.601 95.248  1.000 153.85745 ? ? ? ? ? ? 184 ALA N CB  1 
+ATOM 36275 N N   . ARG N 3 185 ? 153.928 148.854 97.678  1.000 149.22153 ? ? ? ? ? ? 185 ARG N N   1 
+ATOM 36276 C CA  . ARG N 3 185 ? 153.882 149.869 98.718  1.000 146.05398 ? ? ? ? ? ? 185 ARG N CA  1 
+ATOM 36277 C C   . ARG N 3 185 ? 154.903 149.522 99.789  1.000 144.97135 ? ? ? ? ? ? 185 ARG N C   1 
+ATOM 36278 O O   . ARG N 3 185 ? 155.264 148.358 99.976  1.000 144.69345 ? ? ? ? ? ? 185 ARG N O   1 
+ATOM 36279 C CB  . ARG N 3 185 ? 152.490 149.981 99.351  1.000 146.40262 ? ? ? ? ? ? 185 ARG N CB  1 
+ATOM 36280 C CG  . ARG N 3 185 ? 151.374 150.296 98.377  1.000 146.85110 ? ? ? ? ? ? 185 ARG N CG  1 
+ATOM 36281 C CD  . ARG N 3 185 ? 151.438 151.732 97.899  1.000 147.15989 ? ? ? ? ? ? 185 ARG N CD  1 
+ATOM 36282 N NE  . ARG N 3 185 ? 150.406 152.007 96.908  1.000 149.70866 ? ? ? ? ? ? 185 ARG N NE  1 
+ATOM 36283 C CZ  . ARG N 3 185 ? 149.133 152.234 97.198  1.000 150.28775 ? ? ? ? ? ? 185 ARG N CZ  1 
+ATOM 36284 N NH1 . ARG N 3 185 ? 148.700 152.245 98.448  1.000 148.42939 ? ? ? ? ? ? 185 ARG N NH1 1 
+ATOM 36285 N NH2 . ARG N 3 185 ? 148.271 152.454 96.210  1.000 147.87527 ? ? ? ? ? ? 185 ARG N NH2 1 
+ATOM 36286 N N   . ILE N 3 186 ? 155.360 150.546 100.500 1.000 137.71676 ? ? ? ? ? ? 186 ILE N N   1 
+ATOM 36287 C CA  . ILE N 3 186 ? 156.307 150.389 101.597 1.000 139.66413 ? ? ? ? ? ? 186 ILE N CA  1 
+ATOM 36288 C C   . ILE N 3 186 ? 155.545 150.621 102.892 1.000 139.99549 ? ? ? ? ? ? 186 ILE N C   1 
+ATOM 36289 O O   . ILE N 3 186 ? 154.972 151.697 103.101 1.000 141.47806 ? ? ? ? ? ? 186 ILE N O   1 
+ATOM 36290 C CB  . ILE N 3 186 ? 157.492 151.353 101.474 1.000 138.85765 ? ? ? ? ? ? 186 ILE N CB  1 
+ATOM 36291 C CG1 . ILE N 3 186 ? 158.101 151.276 100.075 1.000 139.24261 ? ? ? ? ? ? 186 ILE N CG1 1 
+ATOM 36292 C CG2 . ILE N 3 186 ? 158.537 151.041 102.528 1.000 138.87249 ? ? ? ? ? ? 186 ILE N CG2 1 
+ATOM 36293 C CD1 . ILE N 3 186 ? 159.324 152.143 99.901  1.000 137.38054 ? ? ? ? ? ? 186 ILE N CD1 1 
+ATOM 36294 N N   . THR N 3 187 ? 155.535 149.616 103.768 1.000 138.93519 ? ? ? ? ? ? 187 THR N N   1 
+ATOM 36295 C CA  . THR N 3 187 ? 154.825 149.756 105.034 1.000 140.84126 ? ? ? ? ? ? 187 THR N CA  1 
+ATOM 36296 C C   . THR N 3 187 ? 155.736 150.304 106.123 1.000 142.71374 ? ? ? ? ? ? 187 THR N C   1 
+ATOM 36297 O O   . THR N 3 187 ? 155.468 151.368 106.690 1.000 145.70030 ? ? ? ? ? ? 187 THR N O   1 
+ATOM 36298 C CB  . THR N 3 187 ? 154.235 148.414 105.461 1.000 141.57433 ? ? ? ? ? ? 187 THR N CB  1 
+ATOM 36299 O OG1 . THR N 3 187 ? 155.295 147.509 105.790 1.000 140.80321 ? ? ? ? ? ? 187 THR N OG1 1 
+ATOM 36300 C CG2 . THR N 3 187 ? 153.401 147.825 104.341 1.000 140.78206 ? ? ? ? ? ? 187 THR N CG2 1 
+ATOM 36301 N N   . SER N 3 188 ? 156.819 149.596 106.425 1.000 146.66508 ? ? ? ? ? ? 188 SER N N   1 
+ATOM 36302 C CA  . SER N 3 188 ? 157.781 150.019 107.431 1.000 146.94857 ? ? ? ? ? ? 188 SER N CA  1 
+ATOM 36303 C C   . SER N 3 188 ? 159.029 150.533 106.733 1.000 149.63871 ? ? ? ? ? ? 188 SER N C   1 
+ATOM 36304 O O   . SER N 3 188 ? 159.662 149.800 105.966 1.000 154.22877 ? ? ? ? ? ? 188 SER N O   1 
+ATOM 36305 C CB  . SER N 3 188 ? 158.132 148.871 108.378 1.000 145.05888 ? ? ? ? ? ? 188 SER N CB  1 
+ATOM 36306 O OG  . SER N 3 188 ? 159.109 148.023 107.805 1.000 150.88910 ? ? ? ? ? ? 188 SER N OG  1 
+ATOM 36307 N N   . ASP N 3 189 ? 159.379 151.790 106.999 1.000 150.64594 ? ? ? ? ? ? 189 ASP N N   1 
+ATOM 36308 C CA  . ASP N 3 189 ? 160.530 152.448 106.385 1.000 150.37740 ? ? ? ? ? ? 189 ASP N CA  1 
+ATOM 36309 C C   . ASP N 3 189 ? 161.329 153.041 107.541 1.000 151.60227 ? ? ? ? ? ? 189 ASP N C   1 
+ATOM 36310 O O   . ASP N 3 189 ? 161.135 154.200 107.914 1.000 153.06491 ? ? ? ? ? ? 189 ASP N O   1 
+ATOM 36311 C CB  . ASP N 3 189 ? 160.078 153.506 105.374 1.000 153.49435 ? ? ? ? ? ? 189 ASP N CB  1 
+ATOM 36312 C CG  . ASP N 3 189 ? 161.215 154.387 104.875 1.000 156.36622 ? ? ? ? ? ? 189 ASP N CG  1 
+ATOM 36313 O OD1 . ASP N 3 189 ? 160.930 155.316 104.092 1.000 158.18626 ? ? ? ? ? ? 189 ASP N OD1 1 
+ATOM 36314 O OD2 . ASP N 3 189 ? 162.389 154.142 105.220 1.000 156.27766 ? ? ? ? ? ? 189 ASP N OD2 1 
+ATOM 36315 N N   . TYR N 3 190 ? 162.231 152.244 108.102 1.000 143.21779 ? ? ? ? ? ? 190 TYR N N   1 
+ATOM 36316 C CA  . TYR N 3 190 ? 163.011 152.639 109.262 1.000 141.94823 ? ? ? ? ? ? 190 TYR N CA  1 
+ATOM 36317 C C   . TYR N 3 190 ? 164.475 152.304 109.028 1.000 142.29235 ? ? ? ? ? ? 190 TYR N C   1 
+ATOM 36318 O O   . TYR N 3 190 ? 164.819 151.487 108.172 1.000 147.52170 ? ? ? ? ? ? 190 TYR N O   1 
+ATOM 36319 C CB  . TYR N 3 190 ? 162.509 151.948 110.534 1.000 139.78725 ? ? ? ? ? ? 190 TYR N CB  1 
+ATOM 36320 C CG  . TYR N 3 190 ? 161.089 152.304 110.899 1.000 136.85262 ? ? ? ? ? ? 190 TYR N CG  1 
+ATOM 36321 C CD1 . TYR N 3 190 ? 160.674 153.625 110.935 1.000 141.13688 ? ? ? ? ? ? 190 TYR N CD1 1 
+ATOM 36322 C CD2 . TYR N 3 190 ? 160.161 151.319 111.193 1.000 137.80708 ? ? ? ? ? ? 190 TYR N CD2 1 
+ATOM 36323 C CE1 . TYR N 3 190 ? 159.379 153.956 111.262 1.000 143.76403 ? ? ? ? ? ? 190 TYR N CE1 1 
+ATOM 36324 C CE2 . TYR N 3 190 ? 158.861 151.641 111.521 1.000 140.73347 ? ? ? ? ? ? 190 TYR N CE2 1 
+ATOM 36325 C CZ  . TYR N 3 190 ? 158.476 152.961 111.554 1.000 144.15283 ? ? ? ? ? ? 190 TYR N CZ  1 
+ATOM 36326 O OH  . TYR N 3 190 ? 157.182 153.287 111.880 1.000 147.54044 ? ? ? ? ? ? 190 TYR N OH  1 
+ATOM 36327 N N   . ASP N 3 191 ? 165.343 152.965 109.794 1.000 142.56566 ? ? ? ? ? ? 191 ASP N N   1 
+ATOM 36328 C CA  . ASP N 3 191 ? 166.770 152.693 109.682 1.000 143.35328 ? ? ? ? ? ? 191 ASP N CA  1 
+ATOM 36329 C C   . ASP N 3 191 ? 167.095 151.272 110.119 1.000 142.47664 ? ? ? ? ? ? 191 ASP N C   1 
+ATOM 36330 O O   . ASP N 3 191 ? 168.014 150.645 109.580 1.000 148.90023 ? ? ? ? ? ? 191 ASP N O   1 
+ATOM 36331 C CB  . ASP N 3 191 ? 167.560 153.705 110.508 1.000 146.23830 ? ? ? ? ? ? 191 ASP N CB  1 
+ATOM 36332 C CG  . ASP N 3 191 ? 167.293 155.132 110.085 1.000 150.04236 ? ? ? ? ? ? 191 ASP N CG  1 
+ATOM 36333 O OD1 . ASP N 3 191 ? 166.234 155.380 109.471 1.000 148.06586 ? ? ? ? ? ? 191 ASP N OD1 1 
+ATOM 36334 O OD2 . ASP N 3 191 ? 168.138 156.007 110.365 1.000 151.95923 ? ? ? ? ? ? 191 ASP N OD2 1 
+ATOM 36335 N N   . PHE N 3 192 ? 166.355 150.749 111.093 1.000 133.57539 ? ? ? ? ? ? 192 PHE N N   1 
+ATOM 36336 C CA  . PHE N 3 192 ? 166.630 149.417 111.611 1.000 135.74228 ? ? ? ? ? ? 192 PHE N CA  1 
+ATOM 36337 C C   . PHE N 3 192 ? 165.909 148.319 110.842 1.000 138.24013 ? ? ? ? ? ? 192 PHE N C   1 
+ATOM 36338 O O   . PHE N 3 192 ? 166.268 147.147 110.990 1.000 143.85971 ? ? ? ? ? ? 192 PHE N O   1 
+ATOM 36339 C CB  . PHE N 3 192 ? 166.246 149.340 113.089 1.000 138.48721 ? ? ? ? ? ? 192 PHE N CB  1 
+ATOM 36340 C CG  . PHE N 3 192 ? 165.037 150.154 113.445 1.000 140.84435 ? ? ? ? ? ? 192 PHE N CG  1 
+ATOM 36341 C CD1 . PHE N 3 192 ? 165.162 151.477 113.828 1.000 138.59284 ? ? ? ? ? ? 192 PHE N CD1 1 
+ATOM 36342 C CD2 . PHE N 3 192 ? 163.775 149.595 113.397 1.000 138.96971 ? ? ? ? ? ? 192 PHE N CD2 1 
+ATOM 36343 C CE1 . PHE N 3 192 ? 164.052 152.224 114.152 1.000 138.29977 ? ? ? ? ? ? 192 PHE N CE1 1 
+ATOM 36344 C CE2 . PHE N 3 192 ? 162.663 150.338 113.722 1.000 137.26824 ? ? ? ? ? ? 192 PHE N CE2 1 
+ATOM 36345 C CZ  . PHE N 3 192 ? 162.802 151.653 114.100 1.000 138.65826 ? ? ? ? ? ? 192 PHE N CZ  1 
+ATOM 36346 N N   . CYS N 3 193 ? 164.910 148.660 110.032 1.000 137.78440 ? ? ? ? ? ? 193 CYS N N   1 
+ATOM 36347 C CA  . CYS N 3 193 ? 164.143 147.643 109.328 1.000 140.38456 ? ? ? ? ? ? 193 CYS N CA  1 
+ATOM 36348 C C   . CYS N 3 193 ? 163.412 148.277 108.156 1.000 142.65651 ? ? ? ? ? ? 193 CYS N C   1 
+ATOM 36349 O O   . CYS N 3 193 ? 163.057 149.457 108.193 1.000 148.58893 ? ? ? ? ? ? 193 CYS N O   1 
+ATOM 36350 C CB  . CYS N 3 193 ? 163.147 146.951 110.263 1.000 142.92641 ? ? ? ? ? ? 193 CYS N CB  1 
+ATOM 36351 S SG  . CYS N 3 193 ? 161.545 147.769 110.386 1.000 153.47248 ? ? ? ? ? ? 193 CYS N SG  1 
+ATOM 36352 N N   . LEU N 3 194 ? 163.183 147.475 107.119 1.000 137.37823 ? ? ? ? ? ? 194 LEU N N   1 
+ATOM 36353 C CA  . LEU N 3 194 ? 162.481 147.926 105.927 1.000 136.12863 ? ? ? ? ? ? 194 LEU N CA  1 
+ATOM 36354 C C   . LEU N 3 194 ? 161.611 146.798 105.401 1.000 139.36049 ? ? ? ? ? ? 194 LEU N C   1 
+ATOM 36355 O O   . LEU N 3 194 ? 162.103 145.689 105.175 1.000 142.27141 ? ? ? ? ? ? 194 LEU N O   1 
+ATOM 36356 C CB  . LEU N 3 194 ? 163.463 148.377 104.842 1.000 137.55732 ? ? ? ? ? ? 194 LEU N CB  1 
+ATOM 36357 C CG  . LEU N 3 194 ? 162.873 148.513 103.440 1.000 137.32113 ? ? ? ? ? ? 194 LEU N CG  1 
+ATOM 36358 C CD1 . LEU N 3 194 ? 161.901 149.673 103.383 1.000 139.21141 ? ? ? ? ? ? 194 LEU N CD1 1 
+ATOM 36359 C CD2 . LEU N 3 194 ? 163.973 148.685 102.413 1.000 141.32598 ? ? ? ? ? ? 194 LEU N CD2 1 
+ATOM 36360 N N   . THR N 3 195 ? 160.326 147.082 105.205 1.000 146.03297 ? ? ? ? ? ? 195 THR N N   1 
+ATOM 36361 C CA  . THR N 3 195 ? 159.385 146.118 104.650 1.000 143.99395 ? ? ? ? ? ? 195 THR N CA  1 
+ATOM 36362 C C   . THR N 3 195 ? 158.612 146.781 103.524 1.000 144.04825 ? ? ? ? ? ? 195 THR N C   1 
+ATOM 36363 O O   . THR N 3 195 ? 158.038 147.858 103.710 1.000 145.09779 ? ? ? ? ? ? 195 THR N O   1 
+ATOM 36364 C CB  . THR N 3 195 ? 158.420 145.594 105.718 1.000 143.42843 ? ? ? ? ? ? 195 THR N CB  1 
+ATOM 36365 O OG1 . THR N 3 195 ? 159.064 144.574 106.487 1.000 146.15402 ? ? ? ? ? ? 195 THR N OG1 1 
+ATOM 36366 C CG2 . THR N 3 195 ? 157.178 145.008 105.071 1.000 142.81755 ? ? ? ? ? ? 195 THR N CG2 1 
+ATOM 36367 N N   . VAL N 3 196 ? 158.600 146.139 102.361 1.000 138.02915 ? ? ? ? ? ? 196 VAL N N   1 
+ATOM 36368 C CA  . VAL N 3 196 ? 157.804 146.569 101.221 1.000 141.08629 ? ? ? ? ? ? 196 VAL N CA  1 
+ATOM 36369 C C   . VAL N 3 196 ? 156.874 145.423 100.859 1.000 141.26479 ? ? ? ? ? ? 196 VAL N C   1 
+ATOM 36370 O O   . VAL N 3 196 ? 157.313 144.273 100.759 1.000 141.90096 ? ? ? ? ? ? 196 VAL N O   1 
+ATOM 36371 C CB  . VAL N 3 196 ? 158.690 146.969 100.027 1.000 139.55784 ? ? ? ? ? ? 196 VAL N CB  1 
+ATOM 36372 C CG1 . VAL N 3 196 ? 159.914 146.079 99.956  1.000 139.23798 ? ? ? ? ? ? 196 VAL N CG1 1 
+ATOM 36373 C CG2 . VAL N 3 196 ? 157.905 146.913 98.731  1.000 137.74102 ? ? ? ? ? ? 196 VAL N CG2 1 
+ATOM 36374 N N   . VAL N 3 197 ? 155.590 145.729 100.696 1.000 143.93823 ? ? ? ? ? ? 197 VAL N N   1 
+ATOM 36375 C CA  . VAL N 3 197 ? 154.590 144.715 100.401 1.000 142.51690 ? ? ? ? ? ? 197 VAL N CA  1 
+ATOM 36376 C C   . VAL N 3 197 ? 153.985 144.994 99.034  1.000 142.07244 ? ? ? ? ? ? 197 VAL N C   1 
+ATOM 36377 O O   . VAL N 3 197 ? 154.031 146.113 98.518  1.000 142.55003 ? ? ? ? ? ? 197 VAL N O   1 
+ATOM 36378 C CB  . VAL N 3 197 ? 153.488 144.647 101.475 1.000 141.85328 ? ? ? ? ? ? 197 VAL N CB  1 
+ATOM 36379 C CG1 . VAL N 3 197 ? 154.104 144.572 102.858 1.000 143.85308 ? ? ? ? ? ? 197 VAL N CG1 1 
+ATOM 36380 C CG2 . VAL N 3 197 ? 152.566 145.846 101.361 1.000 140.05182 ? ? ? ? ? ? 197 VAL N CG2 1 
+ATOM 36381 N N   . LYS N 3 198 ? 153.415 143.948 98.449  1.000 150.66629 ? ? ? ? ? ? 198 LYS N N   1 
+ATOM 36382 C CA  . LYS N 3 198 ? 152.769 144.042 97.150  1.000 151.47449 ? ? ? ? ? ? 198 LYS N CA  1 
+ATOM 36383 C C   . LYS N 3 198 ? 151.294 144.359 97.340  1.000 151.05031 ? ? ? ? ? ? 198 LYS N C   1 
+ATOM 36384 O O   . LYS N 3 198 ? 150.565 143.591 97.974  1.000 154.79940 ? ? ? ? ? ? 198 LYS N O   1 
+ATOM 36385 C CB  . LYS N 3 198 ? 152.932 142.735 96.375  1.000 152.02792 ? ? ? ? ? ? 198 LYS N CB  1 
+ATOM 36386 C CG  . LYS N 3 198 ? 152.672 142.859 94.889  1.000 149.29772 ? ? ? ? ? ? 198 LYS N CG  1 
+ATOM 36387 C CD  . LYS N 3 198 ? 153.968 142.816 94.106  1.000 150.58908 ? ? ? ? ? ? 198 LYS N CD  1 
+ATOM 36388 C CE  . LYS N 3 198 ? 153.787 143.411 92.725  1.000 152.79173 ? ? ? ? ? ? 198 LYS N CE  1 
+ATOM 36389 N NZ  . LYS N 3 198 ? 154.963 143.148 91.851  1.000 154.14259 ? ? ? ? ? ? 198 LYS N NZ  1 
+ATOM 36390 N N   . VAL N 3 199 ? 150.857 145.493 96.794  1.000 150.37919 ? ? ? ? ? ? 199 VAL N N   1 
+ATOM 36391 C CA  . VAL N 3 199 ? 149.449 145.852 96.873  1.000 154.77189 ? ? ? ? ? ? 199 VAL N CA  1 
+ATOM 36392 C C   . VAL N 3 199 ? 148.642 144.927 95.973  1.000 156.62307 ? ? ? ? ? ? 199 VAL N C   1 
+ATOM 36393 O O   . VAL N 3 199 ? 149.045 144.616 94.843  1.000 156.16709 ? ? ? ? ? ? 199 VAL N O   1 
+ATOM 36394 C CB  . VAL N 3 199 ? 149.244 147.332 96.505  1.000 152.38628 ? ? ? ? ? ? 199 VAL N CB  1 
+ATOM 36395 C CG1 . VAL N 3 199 ? 149.620 147.595 95.059  1.000 151.55482 ? ? ? ? ? ? 199 VAL N CG1 1 
+ATOM 36396 C CG2 . VAL N 3 199 ? 147.805 147.744 96.761  1.000 151.47921 ? ? ? ? ? ? 199 VAL N CG2 1 
+ATOM 36397 N N   . LEU N 3 200 ? 147.509 144.452 96.482  1.000 162.77236 ? ? ? ? ? ? 200 LEU N N   1 
+ATOM 36398 C CA  . LEU N 3 200 ? 146.612 143.584 95.723  1.000 161.25839 ? ? ? ? ? ? 200 LEU N CA  1 
+ATOM 36399 C C   . LEU N 3 200 ? 145.358 144.390 95.415  1.000 162.26496 ? ? ? ? ? ? 200 LEU N C   1 
+ATOM 36400 O O   . LEU N 3 200 ? 144.334 144.250 96.083  1.000 159.73765 ? ? ? ? ? ? 200 LEU N O   1 
+ATOM 36401 C CB  . LEU N 3 200 ? 146.289 142.315 96.496  1.000 159.37972 ? ? ? ? ? ? 200 LEU N CB  1 
+ATOM 36402 C CG  . LEU N 3 200 ? 147.463 141.633 97.195  1.000 160.98098 ? ? ? ? ? ? 200 LEU N CG  1 
+ATOM 36403 C CD1 . LEU N 3 200 ? 147.418 141.901 98.689  1.000 159.23888 ? ? ? ? ? ? 200 LEU N CD1 1 
+ATOM 36404 C CD2 . LEU N 3 200 ? 147.446 140.142 96.914  1.000 163.08626 ? ? ? ? ? ? 200 LEU N CD2 1 
+ATOM 36405 N N   . GLU N 3 201 ? 145.440 145.201 94.365  1.000 172.44374 ? ? ? ? ? ? 201 GLU N N   1 
+ATOM 36406 C CA  . GLU N 3 201 ? 144.363 146.082 93.944  1.000 171.69368 ? ? ? ? ? ? 201 GLU N CA  1 
+ATOM 36407 C C   . GLU N 3 201 ? 144.372 146.172 92.426  1.000 171.86016 ? ? ? ? ? ? 201 GLU N C   1 
+ATOM 36408 O O   . GLU N 3 201 ? 145.271 145.662 91.754  1.000 169.45688 ? ? ? ? ? ? 201 GLU N O   1 
+ATOM 36409 C CB  . GLU N 3 201 ? 144.488 147.482 94.563  1.000 170.17687 ? ? ? ? ? ? 201 GLU N CB  1 
+ATOM 36410 C CG  . GLU N 3 201 ? 143.191 148.127 95.093  1.000 171.22338 ? ? ? ? ? ? 201 GLU N CG  1 
+ATOM 36411 C CD  . GLU N 3 201 ? 142.307 147.240 95.960  1.000 173.58473 ? ? ? ? ? ? 201 GLU N CD  1 
+ATOM 36412 O OE1 . GLU N 3 201 ? 141.124 147.596 96.134  1.000 173.09763 ? ? ? ? ? ? 201 GLU N OE1 1 
+ATOM 36413 O OE2 . GLU N 3 201 ? 142.789 146.247 96.535  1.000 173.72487 ? ? ? ? ? ? 201 GLU N OE2 1 
+ATOM 36414 N N   . LEU N 3 202 ? 143.356 146.832 91.895  1.000 184.97161 ? ? ? ? ? ? 202 LEU N N   1 
+ATOM 36415 C CA  . LEU N 3 202 ? 143.187 146.978 90.458  1.000 186.52867 ? ? ? ? ? ? 202 LEU N CA  1 
+ATOM 36416 C C   . LEU N 3 202 ? 143.840 148.283 89.996  1.000 185.99475 ? ? ? ? ? ? 202 LEU N C   1 
+ATOM 36417 O O   . LEU N 3 202 ? 144.692 148.847 90.688  1.000 182.55923 ? ? ? ? ? ? 202 LEU N O   1 
+ATOM 36418 C CB  . LEU N 3 202 ? 141.700 146.897 90.102  1.000 187.45081 ? ? ? ? ? ? 202 LEU N CB  1 
+ATOM 36419 C CG  . LEU N 3 202 ? 141.324 145.972 88.942  1.000 186.60316 ? ? ? ? ? ? 202 LEU N CG  1 
+ATOM 36420 C CD1 . LEU N 3 202 ? 141.965 144.604 89.115  1.000 183.21114 ? ? ? ? ? ? 202 LEU N CD1 1 
+ATOM 36421 C CD2 . LEU N 3 202 ? 139.814 145.852 88.820  1.000 183.70908 ? ? ? ? ? ? 202 LEU N CD2 1 
+ATOM 36422 N N   . TYR N 3 203 ? 143.465 148.743 88.800  1.000 196.19992 ? ? ? ? ? ? 203 TYR N N   1 
+ATOM 36423 C CA  . TYR N 3 203 ? 143.924 150.005 88.227  1.000 194.79398 ? ? ? ? ? ? 203 TYR N CA  1 
+ATOM 36424 C C   . TYR N 3 203 ? 143.961 151.131 89.254  1.000 195.69592 ? ? ? ? ? ? 203 TYR N C   1 
+ATOM 36425 O O   . TYR N 3 203 ? 143.053 151.281 90.073  1.000 195.48819 ? ? ? ? ? ? 203 TYR N O   1 
+ATOM 36426 C CB  . TYR N 3 203 ? 143.009 150.344 87.038  1.000 195.69867 ? ? ? ? ? ? 203 TYR N CB  1 
+ATOM 36427 C CG  . TYR N 3 203 ? 141.768 151.168 87.347  1.000 196.67147 ? ? ? ? ? ? 203 TYR N CG  1 
+ATOM 36428 C CD1 . TYR N 3 203 ? 140.514 150.571 87.326  1.000 195.42148 ? ? ? ? ? ? 203 TYR N CD1 1 
+ATOM 36429 C CD2 . TYR N 3 203 ? 141.829 152.535 87.581  1.000 192.67866 ? ? ? ? ? ? 203 TYR N CD2 1 
+ATOM 36430 C CE1 . TYR N 3 203 ? 139.369 151.295 87.588  1.000 195.96173 ? ? ? ? ? ? 203 TYR N CE1 1 
+ATOM 36431 C CE2 . TYR N 3 203 ? 140.689 153.262 87.847  1.000 193.04359 ? ? ? ? ? ? 203 TYR N CE2 1 
+ATOM 36432 C CZ  . TYR N 3 203 ? 139.463 152.642 87.844  1.000 197.22248 ? ? ? ? ? ? 203 TYR N CZ  1 
+ATOM 36433 O OH  . TYR N 3 203 ? 138.325 153.373 88.100  1.000 198.28283 ? ? ? ? ? ? 203 TYR N OH  1 
+ATOM 36434 N N   . LYS N 3 204 ? 145.039 151.918 89.205  1.000 187.32130 ? ? ? ? ? ? 204 LYS N N   1 
+ATOM 36435 C CA  . LYS N 3 204 ? 145.298 152.955 90.199  1.000 188.23856 ? ? ? ? ? ? 204 LYS N CA  1 
+ATOM 36436 C C   . LYS N 3 204 ? 144.467 154.228 90.021  1.000 190.23527 ? ? ? ? ? ? 204 LYS N C   1 
+ATOM 36437 O O   . LYS N 3 204 ? 143.817 154.657 90.983  1.000 188.25253 ? ? ? ? ? ? 204 LYS N O   1 
+ATOM 36438 C CB  . LYS N 3 204 ? 146.790 153.318 90.227  1.000 185.15612 ? ? ? ? ? ? 204 LYS N CB  1 
+ATOM 36439 C CG  . LYS N 3 204 ? 147.481 153.398 88.875  1.000 183.69837 ? ? ? ? ? ? 204 LYS N CG  1 
+ATOM 36440 C CD  . LYS N 3 204 ? 148.880 153.976 88.990  1.000 183.00344 ? ? ? ? ? ? 204 LYS N CD  1 
+ATOM 36441 C CE  . LYS N 3 204 ? 149.529 154.118 87.623  1.000 182.85122 ? ? ? ? ? ? 204 LYS N CE  1 
+ATOM 36442 N NZ  . LYS N 3 204 ? 149.703 152.806 86.941  1.000 183.07265 ? ? ? ? ? ? 204 LYS N NZ  1 
+ATOM 36443 N N   . PRO N 3 205 ? 144.448 154.881 88.831  1.000 194.09682 ? ? ? ? ? ? 205 PRO N N   1 
+ATOM 36444 C CA  . PRO N 3 205 ? 143.987 156.276 88.774  1.000 192.63728 ? ? ? ? ? ? 205 PRO N CA  1 
+ATOM 36445 C C   . PRO N 3 205 ? 142.470 156.377 88.803  1.000 191.41330 ? ? ? ? ? ? 205 PRO N C   1 
+ATOM 36446 O O   . PRO N 3 205 ? 141.785 155.942 87.873  1.000 188.34163 ? ? ? ? ? ? 205 PRO N O   1 
+ATOM 36447 C CB  . PRO N 3 205 ? 144.569 156.778 87.442  1.000 188.67910 ? ? ? ? ? ? 205 PRO N CB  1 
+ATOM 36448 C CG  . PRO N 3 205 ? 145.159 155.557 86.747  1.000 188.34649 ? ? ? ? ? ? 205 PRO N CG  1 
+ATOM 36449 C CD  . PRO N 3 205 ? 144.640 154.362 87.468  1.000 188.96425 ? ? ? ? ? ? 205 PRO N CD  1 
+ATOM 36450 N N   . HIS N 3 206 ? 141.944 156.996 89.863  1.000 191.32217 ? ? ? ? ? ? 206 HIS N N   1 
+ATOM 36451 C CA  . HIS N 3 206 ? 140.505 157.130 90.092  1.000 189.36539 ? ? ? ? ? ? 206 HIS N CA  1 
+ATOM 36452 C C   . HIS N 3 206 ? 139.834 155.754 90.161  1.000 189.84229 ? ? ? ? ? ? 206 HIS N C   1 
+ATOM 36453 O O   . HIS N 3 206 ? 139.059 155.356 89.293  1.000 190.67045 ? ? ? ? ? ? 206 HIS N O   1 
+ATOM 36454 C CB  . HIS N 3 206 ? 139.845 158.015 89.028  1.000 186.53971 ? ? ? ? ? ? 206 HIS N CB  1 
+ATOM 36455 C CG  . HIS N 3 206 ? 140.067 159.479 89.239  1.000 187.31880 ? ? ? ? ? ? 206 HIS N CG  1 
+ATOM 36456 N ND1 . HIS N 3 206 ? 141.163 160.147 88.738  1.000 187.54980 ? ? ? ? ? ? 206 HIS N ND1 1 
+ATOM 36457 C CD2 . HIS N 3 206 ? 139.339 160.402 89.912  1.000 187.43827 ? ? ? ? ? ? 206 HIS N CD2 1 
+ATOM 36458 C CE1 . HIS N 3 206 ? 141.096 161.420 89.084  1.000 188.23353 ? ? ? ? ? ? 206 HIS N CE1 1 
+ATOM 36459 N NE2 . HIS N 3 206 ? 140.000 161.600 89.798  1.000 188.86171 ? ? ? ? ? ? 206 HIS N NE2 1 
+ATOM 36460 N N   . GLU N 3 207 ? 140.193 155.019 91.213  1.000 194.75855 ? ? ? ? ? ? 207 GLU N N   1 
+ATOM 36461 C CA  . GLU N 3 207 ? 139.519 153.759 91.503  1.000 194.45732 ? ? ? ? ? ? 207 GLU N CA  1 
+ATOM 36462 C C   . GLU N 3 207 ? 138.380 153.922 92.500  1.000 195.49073 ? ? ? ? ? ? 207 GLU N C   1 
+ATOM 36463 O O   . GLU N 3 207 ? 137.290 153.381 92.285  1.000 196.69489 ? ? ? ? ? ? 207 GLU N O   1 
+ATOM 36464 C CB  . GLU N 3 207 ? 140.512 152.722 92.032  1.000 193.24123 ? ? ? ? ? ? 207 GLU N CB  1 
+ATOM 36465 C CG  . GLU N 3 207 ? 139.915 151.324 92.112  1.000 194.57496 ? ? ? ? ? ? 207 GLU N CG  1 
+ATOM 36466 C CD  . GLU N 3 207 ? 140.853 150.249 91.615  1.000 194.75867 ? ? ? ? ? ? 207 GLU N CD  1 
+ATOM 36467 O OE1 . GLU N 3 207 ? 141.821 149.911 92.331  1.000 194.22746 ? ? ? ? ? ? 207 GLU N OE1 1 
+ATOM 36468 O OE2 . GLU N 3 207 ? 140.629 149.754 90.492  1.000 193.61583 ? ? ? ? ? ? 207 GLU N OE2 1 
+ATOM 36469 N N   . TYR N 3 208 ? 138.609 154.656 93.590  1.000 208.64746 ? ? ? ? ? ? 208 TYR N N   1 
+ATOM 36470 C CA  . TYR N 3 208 ? 137.597 154.791 94.630  1.000 210.07836 ? ? ? ? ? ? 208 TYR N CA  1 
+ATOM 36471 C C   . TYR N 3 208 ? 136.381 155.600 94.196  1.000 209.49155 ? ? ? ? ? ? 208 TYR N C   1 
+ATOM 36472 O O   . TYR N 3 208 ? 135.377 155.594 94.916  1.000 210.42251 ? ? ? ? ? ? 208 TYR N O   1 
+ATOM 36473 C CB  . TYR N 3 208 ? 138.207 155.416 95.888  1.000 211.63070 ? ? ? ? ? ? 208 TYR N CB  1 
+ATOM 36474 C CG  . TYR N 3 208 ? 138.935 154.433 96.784  1.000 212.49112 ? ? ? ? ? ? 208 TYR N CG  1 
+ATOM 36475 C CD1 . TYR N 3 208 ? 138.225 153.594 97.636  1.000 209.88465 ? ? ? ? ? ? 208 TYR N CD1 1 
+ATOM 36476 C CD2 . TYR N 3 208 ? 140.322 154.351 96.792  1.000 210.58768 ? ? ? ? ? ? 208 TYR N CD2 1 
+ATOM 36477 C CE1 . TYR N 3 208 ? 138.871 152.694 98.462  1.000 208.54933 ? ? ? ? ? ? 208 TYR N CE1 1 
+ATOM 36478 C CE2 . TYR N 3 208 ? 140.980 153.448 97.620  1.000 209.46324 ? ? ? ? ? ? 208 TYR N CE2 1 
+ATOM 36479 C CZ  . TYR N 3 208 ? 140.246 152.625 98.452  1.000 209.51934 ? ? ? ? ? ? 208 TYR N CZ  1 
+ATOM 36480 O OH  . TYR N 3 208 ? 140.882 151.726 99.278  1.000 209.63732 ? ? ? ? ? ? 208 TYR N OH  1 
+ATOM 36481 N N   . ILE N 3 209 ? 136.435 156.298 93.062  1.000 211.21463 ? ? ? ? ? ? 209 ILE N N   1 
+ATOM 36482 C CA  . ILE N 3 209 ? 135.276 157.086 92.654  1.000 212.48394 ? ? ? ? ? ? 209 ILE N CA  1 
+ATOM 36483 C C   . ILE N 3 209 ? 134.131 156.180 92.207  1.000 213.35466 ? ? ? ? ? ? 209 ILE N C   1 
+ATOM 36484 O O   . ILE N 3 209 ? 132.960 156.576 92.248  1.000 212.64024 ? ? ? ? ? ? 209 ILE N O   1 
+ATOM 36485 C CB  . ILE N 3 209 ? 135.668 158.129 91.588  1.000 211.32268 ? ? ? ? ? ? 209 ILE N CB  1 
+ATOM 36486 C CG1 . ILE N 3 209 ? 136.703 157.613 90.584  1.000 210.77906 ? ? ? ? ? ? 209 ILE N CG1 1 
+ATOM 36487 C CG2 . ILE N 3 209 ? 136.226 159.351 92.257  1.000 207.11101 ? ? ? ? ? ? 209 ILE N CG2 1 
+ATOM 36488 C CD1 . ILE N 3 209 ? 136.262 156.475 89.722  1.000 209.79959 ? ? ? ? ? ? 209 ILE N CD1 1 
+ATOM 36489 N N   . VAL N 3 210 ? 134.444 154.957 91.768  1.000 224.16524 ? ? ? ? ? ? 210 VAL N N   1 
+ATOM 36490 C CA  . VAL N 3 210 ? 133.384 154.009 91.439  1.000 224.10981 ? ? ? ? ? ? 210 VAL N CA  1 
+ATOM 36491 C C   . VAL N 3 210 ? 132.640 153.583 92.698  1.000 224.45899 ? ? ? ? ? ? 210 VAL N C   1 
+ATOM 36492 O O   . VAL N 3 210 ? 131.457 153.226 92.640  1.000 224.79953 ? ? ? ? ? ? 210 VAL N O   1 
+ATOM 36493 C CB  . VAL N 3 210 ? 133.952 152.794 90.675  1.000 221.98184 ? ? ? ? ? ? 210 VAL N CB  1 
+ATOM 36494 C CG1 . VAL N 3 210 ? 135.104 153.212 89.781  1.000 220.49896 ? ? ? ? ? ? 210 VAL N CG1 1 
+ATOM 36495 C CG2 . VAL N 3 210 ? 134.388 151.689 91.634  1.000 219.26399 ? ? ? ? ? ? 210 VAL N CG2 1 
+ATOM 36496 N N   . ASP N 3 211 ? 133.312 153.610 93.850  1.000 225.41176 ? ? ? ? ? ? 211 ASP N N   1 
+ATOM 36497 C CA  . ASP N 3 211 ? 132.672 153.208 95.096  1.000 224.30733 ? ? ? ? ? ? 211 ASP N CA  1 
+ATOM 36498 C C   . ASP N 3 211 ? 131.715 154.295 95.573  1.000 224.60618 ? ? ? ? ? ? 211 ASP N C   1 
+ATOM 36499 O O   . ASP N 3 211 ? 130.576 154.003 95.958  1.000 224.43225 ? ? ? ? ? ? 211 ASP N O   1 
+ATOM 36500 C CB  . ASP N 3 211 ? 133.771 152.889 96.123  1.000 224.16981 ? ? ? ? ? ? 211 ASP N CB  1 
+ATOM 36501 C CG  . ASP N 3 211 ? 133.275 152.766 97.569  1.000 225.19738 ? ? ? ? ? ? 211 ASP N CG  1 
+ATOM 36502 O OD1 . ASP N 3 211 ? 134.112 152.377 98.411  1.000 225.45186 ? ? ? ? ? ? 211 ASP N OD1 1 
+ATOM 36503 O OD2 . ASP N 3 211 ? 132.093 152.999 97.889  1.000 225.12755 ? ? ? ? ? ? 211 ASP N OD2 1 
+ATOM 36504 N N   . LEU N 3 212 ? 132.146 155.558 95.511  1.000 218.95865 ? ? ? ? ? ? 212 LEU N N   1 
+ATOM 36505 C CA  . LEU N 3 212 ? 131.334 156.651 96.036  1.000 218.20971 ? ? ? ? ? ? 212 LEU N CA  1 
+ATOM 36506 C C   . LEU N 3 212 ? 130.054 156.834 95.229  1.000 220.45367 ? ? ? ? ? ? 212 LEU N C   1 
+ATOM 36507 O O   . LEU N 3 212 ? 128.991 157.105 95.799  1.000 219.46573 ? ? ? ? ? ? 212 LEU N O   1 
+ATOM 36508 C CB  . LEU N 3 212 ? 132.164 157.941 96.079  1.000 217.72231 ? ? ? ? ? ? 212 LEU N CB  1 
+ATOM 36509 C CG  . LEU N 3 212 ? 132.437 158.859 94.874  1.000 217.17623 ? ? ? ? ? ? 212 LEU N CG  1 
+ATOM 36510 C CD1 . LEU N 3 212 ? 131.249 159.743 94.485  1.000 215.62909 ? ? ? ? ? ? 212 LEU N CD1 1 
+ATOM 36511 C CD2 . LEU N 3 212 ? 133.678 159.715 95.119  1.000 216.73532 ? ? ? ? ? ? 212 LEU N CD2 1 
+ATOM 36512 N N   . ASN N 3 213 ? 130.133 156.697 93.904  1.000 236.72888 ? ? ? ? ? ? 213 ASN N N   1 
+ATOM 36513 C CA  . ASN N 3 213 ? 128.942 156.879 93.084  1.000 236.74419 ? ? ? ? ? ? 213 ASN N CA  1 
+ATOM 36514 C C   . ASN N 3 213 ? 127.993 155.693 93.178  1.000 235.63039 ? ? ? ? ? ? 213 ASN N C   1 
+ATOM 36515 O O   . ASN N 3 213 ? 126.825 155.817 92.792  1.000 234.37625 ? ? ? ? ? ? 213 ASN N O   1 
+ATOM 36516 C CB  . ASN N 3 213 ? 129.336 157.150 91.625  1.000 235.35564 ? ? ? ? ? ? 213 ASN N CB  1 
+ATOM 36517 C CG  . ASN N 3 213 ? 130.115 156.005 90.991  1.000 235.19473 ? ? ? ? ? ? 213 ASN N CG  1 
+ATOM 36518 O OD1 . ASN N 3 213 ? 129.764 154.834 91.135  1.000 235.72106 ? ? ? ? ? ? 213 ASN N OD1 1 
+ATOM 36519 N ND2 . ASN N 3 213 ? 131.184 156.346 90.280  1.000 233.63865 ? ? ? ? ? ? 213 ASN N ND2 1 
+ATOM 36520 N N   . ALA N 3 214 ? 128.469 154.549 93.677  1.000 228.44035 ? ? ? ? ? ? 214 ALA N N   1 
+ATOM 36521 C CA  . ALA N 3 214 ? 127.609 153.378 93.809  1.000 226.03693 ? ? ? ? ? ? 214 ALA N CA  1 
+ATOM 36522 C C   . ALA N 3 214 ? 126.477 153.628 94.797  1.000 226.06843 ? ? ? ? ? ? 214 ALA N C   1 
+ATOM 36523 O O   . ALA N 3 214 ? 125.333 153.224 94.555  1.000 225.24766 ? ? ? ? ? ? 214 ALA N O   1 
+ATOM 36524 C CB  . ALA N 3 214 ? 128.437 152.165 94.233  1.000 224.34069 ? ? ? ? ? ? 214 ALA N CB  1 
+ATOM 36525 N N   . MET N 3 215 ? 126.772 154.291 95.910  1.000 218.08058 ? ? ? ? ? ? 215 MET N N   1 
+ATOM 36526 C CA  . MET N 3 215 ? 125.759 154.593 96.913  1.000 217.53019 ? ? ? ? ? ? 215 MET N CA  1 
+ATOM 36527 C C   . MET N 3 215 ? 124.827 155.696 96.426  1.000 217.47271 ? ? ? ? ? ? 215 MET N C   1 
+ATOM 36528 O O   . MET N 3 215 ? 123.605 155.552 96.465  1.000 214.09694 ? ? ? ? ? ? 215 MET N O   1 
+ATOM 36529 C CB  . MET N 3 215 ? 126.437 154.945 98.254  1.000 216.22943 ? ? ? ? ? ? 215 MET N CB  1 
+ATOM 36530 C CG  . MET N 3 215 ? 127.196 156.290 98.389  1.000 216.49282 ? ? ? ? ? ? 215 MET N CG  1 
+ATOM 36531 S SD  . MET N 3 215 ? 126.496 157.883 97.888  1.000 216.58915 ? ? ? ? ? ? 215 MET N SD  1 
+ATOM 36532 C CE  . MET N 3 215 ? 124.951 157.904 98.801  1.000 214.49432 ? ? ? ? ? ? 215 MET N CE  1 
+ATOM 36533 N N   . ARG N 3 231 ? 144.497 138.067 101.416 1.000 174.07555 ? ? ? ? ? ? 231 ARG N N   1 
+ATOM 36534 C CA  . ARG N 3 231 ? 145.435 138.265 102.513 1.000 176.72962 ? ? ? ? ? ? 231 ARG N CA  1 
+ATOM 36535 C C   . ARG N 3 231 ? 146.407 139.389 102.200 1.000 178.64361 ? ? ? ? ? ? 231 ARG N C   1 
+ATOM 36536 O O   . ARG N 3 231 ? 146.450 139.890 101.078 1.000 177.98645 ? ? ? ? ? ? 231 ARG N O   1 
+ATOM 36537 C CB  . ARG N 3 231 ? 146.207 136.970 102.798 1.000 175.58194 ? ? ? ? ? ? 231 ARG N CB  1 
+ATOM 36538 C CG  . ARG N 3 231 ? 146.347 136.058 101.589 1.000 177.94210 ? ? ? ? ? ? 231 ARG N CG  1 
+ATOM 36539 C CD  . ARG N 3 231 ? 147.454 136.483 100.623 1.000 179.35989 ? ? ? ? ? ? 231 ARG N CD  1 
+ATOM 36540 N NE  . ARG N 3 231 ? 147.370 135.760 99.362  1.000 178.84757 ? ? ? ? ? ? 231 ARG N NE  1 
+ATOM 36541 C CZ  . ARG N 3 231 ? 148.306 135.765 98.425  1.000 176.06439 ? ? ? ? ? ? 231 ARG N CZ  1 
+ATOM 36542 N NH1 . ARG N 3 231 ? 149.479 136.348 98.619  1.000 176.07493 ? ? ? ? ? ? 231 ARG N NH1 1 
+ATOM 36543 N NH2 . ARG N 3 231 ? 148.064 135.153 97.270  1.000 173.98152 ? ? ? ? ? ? 231 ARG N NH2 1 
+ATOM 36544 N N   . GLU N 3 232 ? 147.181 139.780 103.208 1.000 176.09964 ? ? ? ? ? ? 232 GLU N N   1 
+ATOM 36545 C CA  . GLU N 3 232 ? 148.278 140.713 102.996 1.000 176.27621 ? ? ? ? ? ? 232 GLU N CA  1 
+ATOM 36546 C C   . GLU N 3 232 ? 149.566 139.951 102.719 1.000 174.93007 ? ? ? ? ? ? 232 GLU N C   1 
+ATOM 36547 O O   . GLU N 3 232 ? 149.941 139.042 103.464 1.000 171.52990 ? ? ? ? ? ? 232 GLU N O   1 
+ATOM 36548 C CB  . GLU N 3 232 ? 148.450 141.619 104.216 1.000 172.36753 ? ? ? ? ? ? 232 GLU N CB  1 
+ATOM 36549 C CG  . GLU N 3 232 ? 149.290 142.893 104.024 1.000 171.91695 ? ? ? ? ? ? 232 GLU N CG  1 
+ATOM 36550 C CD  . GLU N 3 232 ? 149.163 143.536 102.650 1.000 174.28192 ? ? ? ? ? ? 232 GLU N CD  1 
+ATOM 36551 O OE1 . GLU N 3 232 ? 148.602 144.649 102.570 1.000 174.22501 ? ? ? ? ? ? 232 GLU N OE1 1 
+ATOM 36552 O OE2 . GLU N 3 232 ? 149.679 142.972 101.660 1.000 174.64432 ? ? ? ? ? ? 232 GLU N OE2 1 
+ATOM 36553 N N   . VAL N 3 233 ? 150.245 140.322 101.637 1.000 166.08708 ? ? ? ? ? ? 233 VAL N N   1 
+ATOM 36554 C CA  . VAL N 3 233 ? 151.439 139.621 101.183 1.000 163.83402 ? ? ? ? ? ? 233 VAL N CA  1 
+ATOM 36555 C C   . VAL N 3 233 ? 152.591 140.611 101.106 1.000 162.92929 ? ? ? ? ? ? 233 VAL N C   1 
+ATOM 36556 O O   . VAL N 3 233 ? 152.460 141.682 100.502 1.000 163.82188 ? ? ? ? ? ? 233 VAL N O   1 
+ATOM 36557 C CB  . VAL N 3 233 ? 151.218 138.938 99.820  1.000 162.61066 ? ? ? ? ? ? 233 VAL N CB  1 
+ATOM 36558 C CG1 . VAL N 3 233 ? 150.521 139.880 98.854  1.000 160.53759 ? ? ? ? ? ? 233 VAL N CG1 1 
+ATOM 36559 C CG2 . VAL N 3 233 ? 152.539 138.457 99.243  1.000 161.02174 ? ? ? ? ? ? 233 VAL N CG2 1 
+ATOM 36560 N N   . GLU N 3 234 ? 153.708 140.257 101.725 1.000 158.86931 ? ? ? ? ? ? 234 GLU N N   1 
+ATOM 36561 C CA  . GLU N 3 234 ? 154.953 140.988 101.575 1.000 160.62374 ? ? ? ? ? ? 234 GLU N CA  1 
+ATOM 36562 C C   . GLU N 3 234 ? 155.810 140.286 100.534 1.000 162.72309 ? ? ? ? ? ? 234 GLU N C   1 
+ATOM 36563 O O   . GLU N 3 234 ? 155.758 139.063 100.387 1.000 163.56227 ? ? ? ? ? ? 234 GLU N O   1 
+ATOM 36564 C CB  . GLU N 3 234 ? 155.653 141.122 102.940 1.000 160.88194 ? ? ? ? ? ? 234 GLU N CB  1 
+ATOM 36565 C CG  . GLU N 3 234 ? 156.283 139.873 103.629 1.000 163.66408 ? ? ? ? ? ? 234 GLU N CG  1 
+ATOM 36566 C CD  . GLU N 3 234 ? 157.442 139.173 102.914 1.000 168.56590 ? ? ? ? ? ? 234 GLU N CD  1 
+ATOM 36567 O OE1 . GLU N 3 234 ? 157.969 139.672 101.902 1.000 169.24496 ? ? ? ? ? ? 234 GLU N OE1 1 
+ATOM 36568 O OE2 . GLU N 3 234 ? 157.829 138.081 103.381 1.000 166.88473 ? ? ? ? ? ? 234 GLU N OE2 1 
+ATOM 36569 N N   . ILE N 3 235 ? 156.590 141.070 99.796  1.000 151.45197 ? ? ? ? ? ? 235 ILE N N   1 
+ATOM 36570 C CA  . ILE N 3 235 ? 157.495 140.519 98.793  1.000 153.95315 ? ? ? ? ? ? 235 ILE N CA  1 
+ATOM 36571 C C   . ILE N 3 235 ? 158.960 140.799 99.085  1.000 153.71839 ? ? ? ? ? ? 235 ILE N C   1 
+ATOM 36572 O O   . ILE N 3 235 ? 159.825 140.264 98.376  1.000 157.36960 ? ? ? ? ? ? 235 ILE N O   1 
+ATOM 36573 C CB  . ILE N 3 235 ? 157.124 140.992 97.367  1.000 154.71212 ? ? ? ? ? ? 235 ILE N CB  1 
+ATOM 36574 C CG1 . ILE N 3 235 ? 156.754 142.483 97.309  1.000 152.84190 ? ? ? ? ? ? 235 ILE N CG1 1 
+ATOM 36575 C CG2 . ILE N 3 235 ? 155.989 140.152 96.809  1.000 152.65804 ? ? ? ? ? ? 235 ILE N CG2 1 
+ATOM 36576 C CD1 . ILE N 3 235 ? 157.797 143.455 97.790  1.000 152.46211 ? ? ? ? ? ? 235 ILE N CD1 1 
+ATOM 36577 N N   . TYR N 3 236 ? 159.275 141.605 100.098 1.000 148.12798 ? ? ? ? ? ? 236 TYR N N   1 
+ATOM 36578 C CA  . TYR N 3 236 ? 160.666 141.848 100.459 1.000 148.21097 ? ? ? ? ? ? 236 TYR N CA  1 
+ATOM 36579 C C   . TYR N 3 236 ? 160.723 142.481 101.841 1.000 147.44432 ? ? ? ? ? ? 236 TYR N C   1 
+ATOM 36580 O O   . TYR N 3 236 ? 160.047 143.481 102.095 1.000 150.15148 ? ? ? ? ? ? 236 TYR N O   1 
+ATOM 36581 C CB  . TYR N 3 236 ? 161.350 142.757 99.435  1.000 150.06207 ? ? ? ? ? ? 236 TYR N CB  1 
+ATOM 36582 C CG  . TYR N 3 236 ? 162.818 142.972 99.704  1.000 150.46316 ? ? ? ? ? ? 236 TYR N CG  1 
+ATOM 36583 C CD1 . TYR N 3 236 ? 163.586 141.975 100.287 1.000 149.21830 ? ? ? ? ? ? 236 TYR N CD1 1 
+ATOM 36584 C CD2 . TYR N 3 236 ? 163.437 144.166 99.376  1.000 150.18744 ? ? ? ? ? ? 236 TYR N CD2 1 
+ATOM 36585 C CE1 . TYR N 3 236 ? 164.925 142.161 100.536 1.000 149.09997 ? ? ? ? ? ? 236 TYR N CE1 1 
+ATOM 36586 C CE2 . TYR N 3 236 ? 164.777 144.362 99.621  1.000 150.75944 ? ? ? ? ? ? 236 TYR N CE2 1 
+ATOM 36587 C CZ  . TYR N 3 236 ? 165.516 143.356 100.200 1.000 152.22360 ? ? ? ? ? ? 236 TYR N CZ  1 
+ATOM 36588 O OH  . TYR N 3 236 ? 166.853 143.546 100.448 1.000 151.92482 ? ? ? ? ? ? 236 TYR N OH  1 
+ATOM 36589 N N   . LYS N 3 237 ? 161.528 141.895 102.725 1.000 141.12427 ? ? ? ? ? ? 237 LYS N N   1 
+ATOM 36590 C CA  . LYS N 3 237 ? 161.852 142.475 104.021 1.000 143.43639 ? ? ? ? ? ? 237 LYS N CA  1 
+ATOM 36591 C C   . LYS N 3 237 ? 163.354 142.381 104.232 1.000 143.65349 ? ? ? ? ? ? 237 LYS N C   1 
+ATOM 36592 O O   . LYS N 3 237 ? 163.971 141.370 103.889 1.000 145.71143 ? ? ? ? ? ? 237 LYS N O   1 
+ATOM 36593 C CB  . LYS N 3 237 ? 161.121 141.765 105.165 1.000 143.73809 ? ? ? ? ? ? 237 LYS N CB  1 
+ATOM 36594 C CG  . LYS N 3 237 ? 159.639 141.543 104.930 1.000 143.35404 ? ? ? ? ? ? 237 LYS N CG  1 
+ATOM 36595 C CD  . LYS N 3 237 ? 158.910 141.204 106.222 1.000 142.51556 ? ? ? ? ? ? 237 LYS N CD  1 
+ATOM 36596 C CE  . LYS N 3 237 ? 159.801 140.440 107.189 1.000 143.32564 ? ? ? ? ? ? 237 LYS N CE  1 
+ATOM 36597 N NZ  . LYS N 3 237 ? 159.154 140.263 108.516 1.000 141.09966 ? ? ? ? ? ? 237 LYS N NZ  1 
+ATOM 36598 N N   . VAL N 3 238 ? 163.942 143.432 104.797 1.000 146.86208 ? ? ? ? ? ? 238 VAL N N   1 
+ATOM 36599 C CA  . VAL N 3 238 ? 165.390 143.494 104.961 1.000 147.29019 ? ? ? ? ? ? 238 VAL N CA  1 
+ATOM 36600 C C   . VAL N 3 238 ? 165.714 144.420 106.124 1.000 148.54524 ? ? ? ? ? ? 238 VAL N C   1 
+ATOM 36601 O O   . VAL N 3 238 ? 165.072 145.457 106.306 1.000 152.82727 ? ? ? ? ? ? 238 VAL N O   1 
+ATOM 36602 C CB  . VAL N 3 238 ? 166.073 143.964 103.659 1.000 148.60419 ? ? ? ? ? ? 238 VAL N CB  1 
+ATOM 36603 C CG1 . VAL N 3 238 ? 165.394 145.213 103.128 1.000 148.28971 ? ? ? ? ? ? 238 VAL N CG1 1 
+ATOM 36604 C CG2 . VAL N 3 238 ? 167.552 144.208 103.881 1.000 148.36165 ? ? ? ? ? ? 238 VAL N CG2 1 
+ATOM 36605 N N   . ALA N 3 239 ? 166.712 144.036 106.914 1.000 144.72549 ? ? ? ? ? ? 239 ALA N N   1 
+ATOM 36606 C CA  . ALA N 3 239 ? 167.213 144.847 108.010 1.000 144.91463 ? ? ? ? ? ? 239 ALA N CA  1 
+ATOM 36607 C C   . ALA N 3 239 ? 168.733 144.840 108.004 1.000 147.08978 ? ? ? ? ? ? 239 ALA N C   1 
+ATOM 36608 O O   . ALA N 3 239 ? 169.352 143.830 107.656 1.000 149.97696 ? ? ? ? ? ? 239 ALA N O   1 
+ATOM 36609 C CB  . ALA N 3 239 ? 166.705 144.329 109.362 1.000 144.58253 ? ? ? ? ? ? 239 ALA N CB  1 
+ATOM 36610 N N   . PRO N 3 240 ? 169.363 145.954 108.385 1.000 141.09101 ? ? ? ? ? ? 240 PRO N N   1 
+ATOM 36611 C CA  . PRO N 3 240 ? 170.834 145.962 108.436 1.000 142.74568 ? ? ? ? ? ? 240 PRO N CA  1 
+ATOM 36612 C C   . PRO N 3 240 ? 171.395 145.078 109.533 1.000 146.06219 ? ? ? ? ? ? 240 PRO N C   1 
+ATOM 36613 O O   . PRO N 3 240 ? 172.419 144.417 109.325 1.000 148.91806 ? ? ? ? ? ? 240 PRO N O   1 
+ATOM 36614 C CB  . PRO N 3 240 ? 171.166 147.441 108.665 1.000 141.56847 ? ? ? ? ? ? 240 PRO N CB  1 
+ATOM 36615 C CG  . PRO N 3 240 ? 169.961 147.995 109.327 1.000 142.31949 ? ? ? ? ? ? 240 PRO N CG  1 
+ATOM 36616 C CD  . PRO N 3 240 ? 168.789 147.259 108.750 1.000 142.76438 ? ? ? ? ? ? 240 PRO N CD  1 
+ATOM 36617 N N   . LYS N 3 241 ? 170.757 145.048 110.697 1.000 145.98447 ? ? ? ? ? ? 241 LYS N N   1 
+ATOM 36618 C CA  . LYS N 3 241 ? 171.164 144.197 111.802 1.000 145.19342 ? ? ? ? ? ? 241 LYS N CA  1 
+ATOM 36619 C C   . LYS N 3 241 ? 170.002 143.296 112.199 1.000 148.99240 ? ? ? ? ? ? 241 LYS N C   1 
+ATOM 36620 O O   . LYS N 3 241 ? 168.867 143.474 111.752 1.000 150.64479 ? ? ? ? ? ? 241 LYS N O   1 
+ATOM 36621 C CB  . LYS N 3 241 ? 171.630 145.026 113.004 1.000 146.01558 ? ? ? ? ? ? 241 LYS N CB  1 
+ATOM 36622 C CG  . LYS N 3 241 ? 172.523 146.197 112.641 1.000 147.36298 ? ? ? ? ? ? 241 LYS N CG  1 
+ATOM 36623 C CD  . LYS N 3 241 ? 173.296 146.694 113.851 1.000 149.31787 ? ? ? ? ? ? 241 LYS N CD  1 
+ATOM 36624 C CE  . LYS N 3 241 ? 172.377 146.940 115.036 1.000 150.26226 ? ? ? ? ? ? 241 LYS N CE  1 
+ATOM 36625 N NZ  . LYS N 3 241 ? 171.234 147.827 114.682 1.000 150.07327 ? ? ? ? ? ? 241 LYS N NZ  1 
+ATOM 36626 N N   . ALA N 3 242 ? 170.304 142.310 113.041 1.000 144.37552 ? ? ? ? ? ? 242 ALA N N   1 
+ATOM 36627 C CA  . ALA N 3 242 ? 169.279 141.394 113.523 1.000 143.33863 ? ? ? ? ? ? 242 ALA N CA  1 
+ATOM 36628 C C   . ALA N 3 242 ? 168.214 142.158 114.295 1.000 144.52406 ? ? ? ? ? ? 242 ALA N C   1 
+ATOM 36629 O O   . ALA N 3 242 ? 168.490 142.716 115.361 1.000 143.48022 ? ? ? ? ? ? 242 ALA N O   1 
+ATOM 36630 C CB  . ALA N 3 242 ? 169.897 140.304 114.399 1.000 140.46501 ? ? ? ? ? ? 242 ALA N CB  1 
+ATOM 36631 N N   . TYR N 3 243 ? 166.996 142.194 113.761 1.000 139.67310 ? ? ? ? ? ? 243 TYR N N   1 
+ATOM 36632 C CA  . TYR N 3 243 ? 165.917 142.963 114.370 1.000 134.91279 ? ? ? ? ? ? 243 TYR N CA  1 
+ATOM 36633 C C   . TYR N 3 243 ? 164.606 142.239 114.120 1.000 136.07849 ? ? ? ? ? ? 243 TYR N C   1 
+ATOM 36634 O O   . TYR N 3 243 ? 164.215 142.055 112.963 1.000 136.63646 ? ? ? ? ? ? 243 TYR N O   1 
+ATOM 36635 C CB  . TYR N 3 243 ? 165.873 144.380 113.800 1.000 134.31669 ? ? ? ? ? ? 243 TYR N CB  1 
+ATOM 36636 C CG  . TYR N 3 243 ? 164.644 145.163 114.188 1.000 136.40201 ? ? ? ? ? ? 243 TYR N CG  1 
+ATOM 36637 C CD1 . TYR N 3 243 ? 164.574 145.819 115.408 1.000 134.49596 ? ? ? ? ? ? 243 TYR N CD1 1 
+ATOM 36638 C CD2 . TYR N 3 243 ? 163.557 145.256 113.333 1.000 136.34782 ? ? ? ? ? ? 243 TYR N CD2 1 
+ATOM 36639 C CE1 . TYR N 3 243 ? 163.457 146.537 115.766 1.000 134.17568 ? ? ? ? ? ? 243 TYR N CE1 1 
+ATOM 36640 C CE2 . TYR N 3 243 ? 162.436 145.971 113.683 1.000 137.19007 ? ? ? ? ? ? 243 TYR N CE2 1 
+ATOM 36641 C CZ  . TYR N 3 243 ? 162.391 146.610 114.901 1.000 137.12878 ? ? ? ? ? ? 243 TYR N CZ  1 
+ATOM 36642 O OH  . TYR N 3 243 ? 161.274 147.326 115.255 1.000 139.93921 ? ? ? ? ? ? 243 TYR N OH  1 
+ATOM 36643 N N   . GLN N 3 244 ? 163.935 141.841 115.198 1.000 139.48274 ? ? ? ? ? ? 244 GLN N N   1 
+ATOM 36644 C CA  . GLN N 3 244 ? 162.654 141.126 115.139 1.000 142.65101 ? ? ? ? ? ? 244 GLN N CA  1 
+ATOM 36645 C C   . GLN N 3 244 ? 162.872 139.871 114.298 1.000 144.04838 ? ? ? ? ? ? 244 GLN N C   1 
+ATOM 36646 O O   . GLN N 3 244 ? 163.875 139.169 114.505 1.000 142.74275 ? ? ? ? ? ? 244 GLN N O   1 
+ATOM 36647 C CB  . GLN N 3 244 ? 161.572 142.074 114.640 1.000 140.09914 ? ? ? ? ? ? 244 GLN N CB  1 
+ATOM 36648 C CG  . GLN N 3 244 ? 160.857 142.840 115.734 1.000 142.49266 ? ? ? ? ? ? 244 GLN N CG  1 
+ATOM 36649 C CD  . GLN N 3 244 ? 159.879 143.854 115.181 1.000 143.58390 ? ? ? ? ? ? 244 GLN N CD  1 
+ATOM 36650 O OE1 . GLN N 3 244 ? 159.310 143.662 114.108 1.000 141.30387 ? ? ? ? ? ? 244 GLN N OE1 1 
+ATOM 36651 N NE2 . GLN N 3 244 ? 159.683 144.945 115.909 1.000 142.17052 ? ? ? ? ? ? 244 GLN N NE2 1 
+ATOM 36652 N N   . SER N 3 245 ? 161.988 139.551 113.355 1.000 152.31702 ? ? ? ? ? ? 245 SER N N   1 
+ATOM 36653 C CA  . SER N 3 245 ? 162.160 138.413 112.464 1.000 155.79989 ? ? ? ? ? ? 245 SER N CA  1 
+ATOM 36654 C C   . SER N 3 245 ? 162.574 138.840 111.062 1.000 154.89580 ? ? ? ? ? ? 245 SER N C   1 
+ATOM 36655 O O   . SER N 3 245 ? 162.408 138.070 110.110 1.000 154.74225 ? ? ? ? ? ? 245 SER N O   1 
+ATOM 36656 C CB  . SER N 3 245 ? 160.874 137.589 112.408 1.000 155.42491 ? ? ? ? ? ? 245 SER N CB  1 
+ATOM 36657 O OG  . SER N 3 245 ? 160.054 138.006 111.331 1.000 155.28631 ? ? ? ? ? ? 245 SER N OG  1 
+ATOM 36658 N N   . TYR N 3 246 ? 163.097 140.050 110.918 1.000 147.09424 ? ? ? ? ? ? 246 TYR N N   1 
+ATOM 36659 C CA  . TYR N 3 246 ? 163.463 140.550 109.604 1.000 148.69312 ? ? ? ? ? ? 246 TYR N CA  1 
+ATOM 36660 C C   . TYR N 3 246 ? 164.635 139.753 109.038 1.000 150.34325 ? ? ? ? ? ? 246 TYR N C   1 
+ATOM 36661 O O   . TYR N 3 246 ? 165.554 139.388 109.777 1.000 147.86391 ? ? ? ? ? ? 246 TYR N O   1 
+ATOM 36662 C CB  . TYR N 3 246 ? 163.833 142.028 109.681 1.000 147.65888 ? ? ? ? ? ? 246 TYR N CB  1 
+ATOM 36663 C CG  . TYR N 3 246 ? 162.652 142.953 109.548 1.000 146.85130 ? ? ? ? ? ? 246 TYR N CG  1 
+ATOM 36664 C CD1 . TYR N 3 246 ? 161.682 143.015 110.536 1.000 146.40854 ? ? ? ? ? ? 246 TYR N CD1 1 
+ATOM 36665 C CD2 . TYR N 3 246 ? 162.507 143.762 108.436 1.000 144.84647 ? ? ? ? ? ? 246 TYR N CD2 1 
+ATOM 36666 C CE1 . TYR N 3 246 ? 160.600 143.858 110.418 1.000 146.33889 ? ? ? ? ? ? 246 TYR N CE1 1 
+ATOM 36667 C CE2 . TYR N 3 246 ? 161.432 144.608 108.310 1.000 145.74902 ? ? ? ? ? ? 246 TYR N CE2 1 
+ATOM 36668 C CZ  . TYR N 3 246 ? 160.480 144.652 109.302 1.000 146.70218 ? ? ? ? ? ? 246 TYR N CZ  1 
+ATOM 36669 O OH  . TYR N 3 246 ? 159.403 145.497 109.177 1.000 148.77679 ? ? ? ? ? ? 246 TYR N OH  1 
+ATOM 36670 N N   . PRO N 3 247 ? 164.629 139.463 107.739 1.000 150.26976 ? ? ? ? ? ? 247 PRO N N   1 
+ATOM 36671 C CA  . PRO N 3 247 ? 165.791 138.809 107.131 1.000 146.37934 ? ? ? ? ? ? 247 PRO N CA  1 
+ATOM 36672 C C   . PRO N 3 247 ? 166.995 139.732 107.144 1.000 145.60462 ? ? ? ? ? ? 247 PRO N C   1 
+ATOM 36673 O O   . PRO N 3 247 ? 166.913 140.898 106.752 1.000 143.19588 ? ? ? ? ? ? 247 PRO N O   1 
+ATOM 36674 C CB  . PRO N 3 247 ? 165.329 138.510 105.699 1.000 145.10234 ? ? ? ? ? ? 247 PRO N CB  1 
+ATOM 36675 C CG  . PRO N 3 247 ? 163.842 138.684 105.711 1.000 145.46580 ? ? ? ? ? ? 247 PRO N CG  1 
+ATOM 36676 C CD  . PRO N 3 247 ? 163.550 139.691 106.768 1.000 146.41174 ? ? ? ? ? ? 247 PRO N CD  1 
+ATOM 36677 N N   . ILE N 3 248 ? 168.124 139.196 107.605 1.000 149.15774 ? ? ? ? ? ? 248 ILE N N   1 
+ATOM 36678 C CA  . ILE N 3 248 ? 169.341 139.987 107.687 1.000 150.21701 ? ? ? ? ? ? 248 ILE N CA  1 
+ATOM 36679 C C   . ILE N 3 248 ? 169.827 140.343 106.288 1.000 150.38483 ? ? ? ? ? ? 248 ILE N C   1 
+ATOM 36680 O O   . ILE N 3 248 ? 169.651 139.584 105.325 1.000 150.62428 ? ? ? ? ? ? 248 ILE N O   1 
+ATOM 36681 C CB  . ILE N 3 248 ? 170.421 139.232 108.485 1.000 150.89414 ? ? ? ? ? ? 248 ILE N CB  1 
+ATOM 36682 C CG1 . ILE N 3 248 ? 171.507 140.196 108.958 1.000 148.73020 ? ? ? ? ? ? 248 ILE N CG1 1 
+ATOM 36683 C CG2 . ILE N 3 248 ? 171.017 138.098 107.665 1.000 150.62717 ? ? ? ? ? ? 248 ILE N CG2 1 
+ATOM 36684 C CD1 . ILE N 3 248 ? 170.971 141.487 109.490 1.000 144.59291 ? ? ? ? ? ? 248 ILE N CD1 1 
+ATOM 36685 N N   . VAL N 3 249 ? 170.419 141.527 106.165 1.000 153.92210 ? ? ? ? ? ? 249 VAL N N   1 
+ATOM 36686 C CA  . VAL N 3 249 ? 171.012 141.930 104.899 1.000 155.16781 ? ? ? ? ? ? 249 VAL N CA  1 
+ATOM 36687 C C   . VAL N 3 249 ? 172.376 141.266 104.744 1.000 159.80040 ? ? ? ? ? ? 249 VAL N C   1 
+ATOM 36688 O O   . VAL N 3 249 ? 173.025 140.872 105.716 1.000 160.69993 ? ? ? ? ? ? 249 VAL N O   1 
+ATOM 36689 C CB  . VAL N 3 249 ? 171.118 143.462 104.795 1.000 155.00854 ? ? ? ? ? ? 249 VAL N CB  1 
+ATOM 36690 C CG1 . VAL N 3 249 ? 172.355 143.966 105.520 1.000 155.70159 ? ? ? ? ? ? 249 VAL N CG1 1 
+ATOM 36691 C CG2 . VAL N 3 249 ? 171.135 143.900 103.339 1.000 151.92079 ? ? ? ? ? ? 249 VAL N CG2 1 
+ATOM 36692 N N   . GLU N 3 250 ? 172.807 141.130 103.497 1.000 183.02481 ? ? ? ? ? ? 250 GLU N N   1 
+ATOM 36693 C CA  . GLU N 3 250 ? 174.104 140.550 103.209 1.000 183.66477 ? ? ? ? ? ? 250 GLU N CA  1 
+ATOM 36694 C C   . GLU N 3 250 ? 175.072 141.638 102.779 1.000 183.90894 ? ? ? ? ? ? 250 GLU N C   1 
+ATOM 36695 O O   . GLU N 3 250 ? 174.671 142.578 102.079 1.000 183.16234 ? ? ? ? ? ? 250 GLU N O   1 
+ATOM 36696 C CB  . GLU N 3 250 ? 173.967 139.429 102.139 1.000 179.86981 ? ? ? ? ? ? 250 GLU N CB  1 
+ATOM 36697 C CG  . GLU N 3 250 ? 173.552 139.752 100.672 1.000 181.52270 ? ? ? ? ? ? 250 GLU N CG  1 
+ATOM 36698 C CD  . GLU N 3 250 ? 174.450 140.691 99.879  1.000 185.45847 ? ? ? ? ? ? 250 GLU N CD  1 
+ATOM 36699 O OE1 . GLU N 3 250 ? 174.006 141.154 98.809  1.000 184.63572 ? ? ? ? ? ? 250 GLU N OE1 1 
+ATOM 36700 O OE2 . GLU N 3 250 ? 175.629 140.869 100.234 1.000 186.33234 ? ? ? ? ? ? 250 GLU N OE2 1 
+ATOM 36701 N N   . PRO N 3 251 ? 176.327 141.585 103.228 1.000 181.17273 ? ? ? ? ? ? 251 PRO N N   1 
+ATOM 36702 C CA  . PRO N 3 251 ? 177.299 142.624 102.863 1.000 180.57877 ? ? ? ? ? ? 251 PRO N CA  1 
+ATOM 36703 C C   . PRO N 3 251 ? 177.843 142.362 101.467 1.000 182.24731 ? ? ? ? ? ? 251 PRO N C   1 
+ATOM 36704 O O   . PRO N 3 251 ? 178.317 141.264 101.169 1.000 181.31914 ? ? ? ? ? ? 251 PRO N O   1 
+ATOM 36705 C CB  . PRO N 3 251 ? 178.388 142.480 103.931 1.000 179.66635 ? ? ? ? ? ? 251 PRO N CB  1 
+ATOM 36706 C CG  . PRO N 3 251 ? 178.321 141.045 104.333 1.000 180.14054 ? ? ? ? ? ? 251 PRO N CG  1 
+ATOM 36707 C CD  . PRO N 3 251 ? 176.894 140.590 104.154 1.000 179.11975 ? ? ? ? ? ? 251 PRO N CD  1 
+ATOM 36708 N N   . PHE N 3 252 ? 177.761 143.371 100.607 1.000 189.00388 ? ? ? ? ? ? 252 PHE N N   1 
+ATOM 36709 C CA  . PHE N 3 252 ? 178.202 143.211 99.230  1.000 188.05210 ? ? ? ? ? ? 252 PHE N CA  1 
+ATOM 36710 C C   . PHE N 3 252 ? 179.705 142.972 99.175  1.000 189.79447 ? ? ? ? ? ? 252 PHE N C   1 
+ATOM 36711 O O   . PHE N 3 252 ? 180.486 143.712 99.781  1.000 190.18564 ? ? ? ? ? ? 252 PHE N O   1 
+ATOM 36712 C CB  . PHE N 3 252 ? 177.833 144.442 98.411  1.000 184.03619 ? ? ? ? ? ? 252 PHE N CB  1 
+ATOM 36713 C CG  . PHE N 3 252 ? 176.355 144.658 98.272  1.000 185.19963 ? ? ? ? ? ? 252 PHE N CG  1 
+ATOM 36714 C CD1 . PHE N 3 252 ? 175.569 143.743 97.595  1.000 185.29849 ? ? ? ? ? ? 252 PHE N CD1 1 
+ATOM 36715 C CD2 . PHE N 3 252 ? 175.756 145.791 98.791  1.000 186.20198 ? ? ? ? ? ? 252 PHE N CD2 1 
+ATOM 36716 C CE1 . PHE N 3 252 ? 174.211 143.946 97.455  1.000 185.75101 ? ? ? ? ? ? 252 PHE N CE1 1 
+ATOM 36717 C CE2 . PHE N 3 252 ? 174.398 145.997 98.656  1.000 186.88787 ? ? ? ? ? ? 252 PHE N CE2 1 
+ATOM 36718 C CZ  . PHE N 3 252 ? 173.625 145.074 97.987  1.000 185.92336 ? ? ? ? ? ? 252 PHE N CZ  1 
+ATOM 36719 N N   . SER N 3 253 ? 180.107 141.939 98.441  1.000 199.81437 ? ? ? ? ? ? 253 SER N N   1 
+ATOM 36720 C CA  . SER N 3 253 ? 181.509 141.575 98.296  1.000 199.61418 ? ? ? ? ? ? 253 SER N CA  1 
+ATOM 36721 C C   . SER N 3 253 ? 181.834 141.446 96.818  1.000 199.40867 ? ? ? ? ? ? 253 SER N C   1 
+ATOM 36722 O O   . SER N 3 253 ? 181.111 140.773 96.076  1.000 197.54795 ? ? ? ? ? ? 253 SER N O   1 
+ATOM 36723 C CB  . SER N 3 253 ? 181.822 140.265 99.025  1.000 197.76039 ? ? ? ? ? ? 253 SER N CB  1 
+ATOM 36724 O OG  . SER N 3 253 ? 182.293 140.513 100.337 1.000 196.24810 ? ? ? ? ? ? 253 SER N OG  1 
+ATOM 36725 N N   . GLY N 3 254 ? 182.911 142.090 96.396  1.000 215.38814 ? ? ? ? ? ? 254 GLY N N   1 
+ATOM 36726 C CA  . GLY N 3 254 ? 183.337 142.026 95.012  1.000 215.47696 ? ? ? ? ? ? 254 GLY N CA  1 
+ATOM 36727 C C   . GLY N 3 254 ? 184.845 141.951 94.923  1.000 216.21019 ? ? ? ? ? ? 254 GLY N C   1 
+ATOM 36728 O O   . GLY N 3 254 ? 185.566 142.415 95.809  1.000 215.11410 ? ? ? ? ? ? 254 GLY N O   1 
+ATOM 36729 N N   . LYS N 3 255 ? 185.318 141.348 93.831  1.000 218.25214 ? ? ? ? ? ? 255 LYS N N   1 
+ATOM 36730 C CA  . LYS N 3 255 ? 186.756 141.230 93.618  1.000 217.79996 ? ? ? ? ? ? 255 LYS N CA  1 
+ATOM 36731 C C   . LYS N 3 255 ? 187.402 142.602 93.474  1.000 216.83667 ? ? ? ? ? ? 255 LYS N C   1 
+ATOM 36732 O O   . LYS N 3 255 ? 188.491 142.843 94.007  1.000 213.76505 ? ? ? ? ? ? 255 LYS N O   1 
+ATOM 36733 C CB  . LYS N 3 255 ? 187.032 140.365 92.390  1.000 216.42668 ? ? ? ? ? ? 255 LYS N CB  1 
+ATOM 36734 C CG  . LYS N 3 255 ? 186.580 138.925 92.552  1.000 215.39357 ? ? ? ? ? ? 255 LYS N CG  1 
+ATOM 36735 C CD  . LYS N 3 255 ? 187.292 138.254 93.713  1.000 215.49896 ? ? ? ? ? ? 255 LYS N CD  1 
+ATOM 36736 C CE  . LYS N 3 255 ? 186.755 136.855 93.954  1.000 215.48072 ? ? ? ? ? ? 255 LYS N CE  1 
+ATOM 36737 N NZ  . LYS N 3 255 ? 185.392 136.889 94.553  1.000 213.44767 ? ? ? ? ? ? 255 LYS N NZ  1 
+ATOM 36738 N N   . ASP N 3 256 ? 186.745 143.512 92.761  1.000 218.36696 ? ? ? ? ? ? 256 ASP N N   1 
+ATOM 36739 C CA  . ASP N 3 256 ? 187.208 144.883 92.604  1.000 216.37909 ? ? ? ? ? ? 256 ASP N CA  1 
+ATOM 36740 C C   . ASP N 3 256 ? 186.017 145.831 92.702  1.000 217.23962 ? ? ? ? ? ? 256 ASP N C   1 
+ATOM 36741 O O   . ASP N 3 256 ? 184.866 145.406 92.834  1.000 217.31648 ? ? ? ? ? ? 256 ASP N O   1 
+ATOM 36742 C CB  . ASP N 3 256 ? 188.023 145.031 91.304  1.000 217.06267 ? ? ? ? ? ? 256 ASP N CB  1 
+ATOM 36743 C CG  . ASP N 3 256 ? 187.168 145.199 90.040  1.000 218.98034 ? ? ? ? ? ? 256 ASP N CG  1 
+ATOM 36744 O OD1 . ASP N 3 256 ? 187.716 144.924 88.953  1.000 219.32877 ? ? ? ? ? ? 256 ASP N OD1 1 
+ATOM 36745 O OD2 . ASP N 3 256 ? 185.988 145.599 90.083  1.000 219.89166 ? ? ? ? ? ? 256 ASP N OD2 1 
+ATOM 36746 N N   . VAL N 3 257 ? 186.305 147.133 92.634  1.000 210.31994 ? ? ? ? ? ? 257 VAL N N   1 
+ATOM 36747 C CA  . VAL N 3 257 ? 185.256 148.138 92.785  1.000 210.66853 ? ? ? ? ? ? 257 VAL N CA  1 
+ATOM 36748 C C   . VAL N 3 257 ? 184.257 148.067 91.634  1.000 211.00737 ? ? ? ? ? ? 257 VAL N C   1 
+ATOM 36749 O O   . VAL N 3 257 ? 183.041 148.138 91.849  1.000 210.72199 ? ? ? ? ? ? 257 VAL N O   1 
+ATOM 36750 C CB  . VAL N 3 257 ? 185.881 149.539 92.918  1.000 209.54934 ? ? ? ? ? ? 257 VAL N CB  1 
+ATOM 36751 C CG1 . VAL N 3 257 ? 186.303 149.789 94.353  1.000 208.86943 ? ? ? ? ? ? 257 VAL N CG1 1 
+ATOM 36752 C CG2 . VAL N 3 257 ? 187.086 149.660 92.006  1.000 208.28872 ? ? ? ? ? ? 257 VAL N CG2 1 
+ATOM 36753 N N   . GLU N 3 258 ? 184.744 147.934 90.399  1.000 209.64796 ? ? ? ? ? ? 258 GLU N N   1 
+ATOM 36754 C CA  . GLU N 3 258 ? 183.835 147.829 89.259  1.000 209.27648 ? ? ? ? ? ? 258 GLU N CA  1 
+ATOM 36755 C C   . GLU N 3 258 ? 183.078 146.508 89.265  1.000 207.77469 ? ? ? ? ? ? 258 GLU N C   1 
+ATOM 36756 O O   . GLU N 3 258 ? 181.900 146.462 88.894  1.000 206.47881 ? ? ? ? ? ? 258 GLU N O   1 
+ATOM 36757 C CB  . GLU N 3 258 ? 184.605 148.008 87.950  1.000 209.03094 ? ? ? ? ? ? 258 GLU N CB  1 
+ATOM 36758 C CG  . GLU N 3 258 ? 185.332 149.339 87.819  1.000 209.36746 ? ? ? ? ? ? 258 GLU N CG  1 
+ATOM 36759 C CD  . GLU N 3 258 ? 184.697 150.441 88.649  1.000 209.82330 ? ? ? ? ? ? 258 GLU N CD  1 
+ATOM 36760 O OE1 . GLU N 3 258 ? 185.144 150.673 89.790  1.000 208.54233 ? ? ? ? ? ? 258 GLU N OE1 1 
+ATOM 36761 O OE2 . GLU N 3 258 ? 183.743 151.078 88.154  1.000 208.80311 ? ? ? ? ? ? 258 GLU N OE2 1 
+ATOM 36762 N N   . ASP N 3 259 ? 183.737 145.420 89.672  1.000 211.82650 ? ? ? ? ? ? 259 ASP N N   1 
+ATOM 36763 C CA  . ASP N 3 259 ? 183.033 144.148 89.799  1.000 212.04927 ? ? ? ? ? ? 259 ASP N CA  1 
+ATOM 36764 C C   . ASP N 3 259 ? 181.940 144.241 90.854  1.000 213.33076 ? ? ? ? ? ? 259 ASP N C   1 
+ATOM 36765 O O   . ASP N 3 259 ? 180.833 143.723 90.662  1.000 213.44557 ? ? ? ? ? ? 259 ASP N O   1 
+ATOM 36766 C CB  . ASP N 3 259 ? 184.018 143.031 90.142  1.000 212.49318 ? ? ? ? ? ? 259 ASP N CB  1 
+ATOM 36767 C CG  . ASP N 3 259 ? 183.338 141.818 90.747  1.000 212.63495 ? ? ? ? ? ? 259 ASP N CG  1 
+ATOM 36768 O OD1 . ASP N 3 259 ? 182.342 141.336 90.165  1.000 211.57266 ? ? ? ? ? ? 259 ASP N OD1 1 
+ATOM 36769 O OD2 . ASP N 3 259 ? 183.796 141.347 91.809  1.000 212.52649 ? ? ? ? ? ? 259 ASP N OD2 1 
+ATOM 36770 N N   . LEU N 3 260 ? 182.234 144.897 91.977  1.000 206.12970 ? ? ? ? ? ? 260 LEU N N   1 
+ATOM 36771 C CA  . LEU N 3 260 ? 181.204 145.146 92.978  1.000 204.58675 ? ? ? ? ? ? 260 LEU N CA  1 
+ATOM 36772 C C   . LEU N 3 260 ? 180.101 146.035 92.419  1.000 204.78586 ? ? ? ? ? ? 260 LEU N C   1 
+ATOM 36773 O O   . LEU N 3 260 ? 178.912 145.763 92.620  1.000 204.96489 ? ? ? ? ? ? 260 LEU N O   1 
+ATOM 36774 C CB  . LEU N 3 260 ? 181.827 145.783 94.220  1.000 203.35804 ? ? ? ? ? ? 260 LEU N CB  1 
+ATOM 36775 C CG  . LEU N 3 260 ? 181.010 145.715 95.510  1.000 203.87738 ? ? ? ? ? ? 260 LEU N CG  1 
+ATOM 36776 C CD1 . LEU N 3 260 ? 180.423 144.328 95.694  1.000 202.75843 ? ? ? ? ? ? 260 LEU N CD1 1 
+ATOM 36777 C CD2 . LEU N 3 260 ? 181.861 146.104 96.706  1.000 202.38508 ? ? ? ? ? ? 260 LEU N CD2 1 
+ATOM 36778 N N   . LYS N 3 261 ? 180.479 147.097 91.703  1.000 197.48574 ? ? ? ? ? ? 261 LYS N N   1 
+ATOM 36779 C CA  . LYS N 3 261 ? 179.490 148.029 91.170  1.000 195.52679 ? ? ? ? ? ? 261 LYS N CA  1 
+ATOM 36780 C C   . LYS N 3 261 ? 178.551 147.336 90.192  1.000 196.04084 ? ? ? ? ? ? 261 LYS N C   1 
+ATOM 36781 O O   . LYS N 3 261 ? 177.334 147.554 90.220  1.000 195.17859 ? ? ? ? ? ? 261 LYS N O   1 
+ATOM 36782 C CB  . LYS N 3 261 ? 180.196 149.205 90.496  1.000 193.64011 ? ? ? ? ? ? 261 LYS N CB  1 
+ATOM 36783 C CG  . LYS N 3 261 ? 179.422 150.506 90.553  1.000 193.40861 ? ? ? ? ? ? 261 LYS N CG  1 
+ATOM 36784 C CD  . LYS N 3 261 ? 179.890 151.461 89.472  1.000 193.84664 ? ? ? ? ? ? 261 LYS N CD  1 
+ATOM 36785 C CE  . LYS N 3 261 ? 179.227 152.818 89.612  1.000 195.35306 ? ? ? ? ? ? 261 LYS N CE  1 
+ATOM 36786 N NZ  . LYS N 3 261 ? 180.230 153.918 89.637  1.000 195.27608 ? ? ? ? ? ? 261 LYS N NZ  1 
+ATOM 36787 N N   . SER N 3 262 ? 179.101 146.499 89.311  1.000 200.02679 ? ? ? ? ? ? 262 SER N N   1 
+ATOM 36788 C CA  . SER N 3 262 ? 178.258 145.721 88.411  1.000 199.12146 ? ? ? ? ? ? 262 SER N CA  1 
+ATOM 36789 C C   . SER N 3 262 ? 177.384 144.746 89.188  1.000 198.68301 ? ? ? ? ? ? 262 SER N C   1 
+ATOM 36790 O O   . SER N 3 262 ? 176.203 144.566 88.868  1.000 196.59452 ? ? ? ? ? ? 262 SER N O   1 
+ATOM 36791 C CB  . SER N 3 262 ? 179.123 144.975 87.396  1.000 198.15293 ? ? ? ? ? ? 262 SER N CB  1 
+ATOM 36792 O OG  . SER N 3 262 ? 179.995 144.066 88.045  1.000 198.14161 ? ? ? ? ? ? 262 SER N OG  1 
+ATOM 36793 N N   . ASN N 3 263 ? 177.951 144.107 90.213  1.000 190.25197 ? ? ? ? ? ? 263 ASN N N   1 
+ATOM 36794 C CA  . ASN N 3 263 ? 177.170 143.191 91.037  1.000 188.30238 ? ? ? ? ? ? 263 ASN N CA  1 
+ATOM 36795 C C   . ASN N 3 263 ? 176.052 143.922 91.765  1.000 188.87831 ? ? ? ? ? ? 263 ASN N C   1 
+ATOM 36796 O O   . ASN N 3 263 ? 174.941 143.395 91.902  1.000 186.90400 ? ? ? ? ? ? 263 ASN N O   1 
+ATOM 36797 C CB  . ASN N 3 263 ? 178.081 142.477 92.034  1.000 187.20776 ? ? ? ? ? ? 263 ASN N CB  1 
+ATOM 36798 C CG  . ASN N 3 263 ? 177.970 140.971 91.947  1.000 188.41543 ? ? ? ? ? ? 263 ASN N CG  1 
+ATOM 36799 O OD1 . ASN N 3 263 ? 177.356 140.436 91.024  1.000 187.37320 ? ? ? ? ? ? 263 ASN N OD1 1 
+ATOM 36800 N ND2 . ASN N 3 263 ? 178.565 140.277 92.909  1.000 187.17091 ? ? ? ? ? ? 263 ASN N ND2 1 
+ATOM 36801 N N   . ILE N 3 264 ? 176.328 145.136 92.247  1.000 192.21764 ? ? ? ? ? ? 264 ILE N N   1 
+ATOM 36802 C CA  . ILE N 3 264 ? 175.310 145.899 92.965  1.000 191.71426 ? ? ? ? ? ? 264 ILE N CA  1 
+ATOM 36803 C C   . ILE N 3 264 ? 174.147 146.217 92.036  1.000 189.98049 ? ? ? ? ? ? 264 ILE N C   1 
+ATOM 36804 O O   . ILE N 3 264 ? 172.975 146.061 92.398  1.000 189.06368 ? ? ? ? ? ? 264 ILE N O   1 
+ATOM 36805 C CB  . ILE N 3 264 ? 175.916 147.183 93.561  1.000 189.80778 ? ? ? ? ? ? 264 ILE N CB  1 
+ATOM 36806 C CG1 . ILE N 3 264 ? 176.269 146.979 95.029  1.000 188.01468 ? ? ? ? ? ? 264 ILE N CG1 1 
+ATOM 36807 C CG2 . ILE N 3 264 ? 174.930 148.324 93.476  1.000 187.27168 ? ? ? ? ? ? 264 ILE N CG2 1 
+ATOM 36808 C CD1 . ILE N 3 264 ? 177.140 145.790 95.261  1.000 189.08428 ? ? ? ? ? ? 264 ILE N CD1 1 
+ATOM 36809 N N   . LYS N 3 265 ? 174.460 146.660 90.817  1.000 180.31024 ? ? ? ? ? ? 265 LYS N N   1 
+ATOM 36810 C CA  . LYS N 3 265 ? 173.414 147.020 89.870  1.000 178.78867 ? ? ? ? ? ? 265 LYS N CA  1 
+ATOM 36811 C C   . LYS N 3 265 ? 172.573 145.807 89.501  1.000 178.34229 ? ? ? ? ? ? 265 LYS N C   1 
+ATOM 36812 O O   . LYS N 3 265 ? 171.339 145.857 89.548  1.000 179.23712 ? ? ? ? ? ? 265 LYS N O   1 
+ATOM 36813 C CB  . LYS N 3 265 ? 174.036 147.648 88.623  1.000 179.15792 ? ? ? ? ? ? 265 LYS N CB  1 
+ATOM 36814 C CG  . LYS N 3 265 ? 173.026 148.139 87.604  1.000 178.27739 ? ? ? ? ? ? 265 LYS N CG  1 
+ATOM 36815 C CD  . LYS N 3 265 ? 173.720 148.671 86.362  1.000 177.41001 ? ? ? ? ? ? 265 LYS N CD  1 
+ATOM 36816 C CE  . LYS N 3 265 ? 172.730 149.317 85.408  1.000 176.95744 ? ? ? ? ? ? 265 LYS N CE  1 
+ATOM 36817 N NZ  . LYS N 3 265 ? 172.144 150.561 85.977  1.000 177.52756 ? ? ? ? ? ? 265 LYS N NZ  1 
+ATOM 36818 N N   . LYS N 3 266 ? 173.227 144.697 89.154  1.000 180.24970 ? ? ? ? ? ? 266 LYS N N   1 
+ATOM 36819 C CA  . LYS N 3 266 ? 172.499 143.512 88.713  1.000 182.00743 ? ? ? ? ? ? 266 LYS N CA  1 
+ATOM 36820 C C   . LYS N 3 266 ? 171.590 142.982 89.813  1.000 181.95286 ? ? ? ? ? ? 266 LYS N C   1 
+ATOM 36821 O O   . LYS N 3 266 ? 170.422 142.661 89.566  1.000 179.92598 ? ? ? ? ? ? 266 LYS N O   1 
+ATOM 36822 C CB  . LYS N 3 266 ? 173.481 142.431 88.263  1.000 182.57889 ? ? ? ? ? ? 266 LYS N CB  1 
+ATOM 36823 C CG  . LYS N 3 266 ? 172.912 141.024 88.325  1.000 182.17981 ? ? ? ? ? ? 266 LYS N CG  1 
+ATOM 36824 C CD  . LYS N 3 266 ? 173.978 140.007 88.687  1.000 180.79027 ? ? ? ? ? ? 266 LYS N CD  1 
+ATOM 36825 C CE  . LYS N 3 266 ? 173.936 139.677 90.170  1.000 179.92124 ? ? ? ? ? ? 266 LYS N CE  1 
+ATOM 36826 N NZ  . LYS N 3 266 ? 172.868 138.689 90.486  1.000 178.16600 ? ? ? ? ? ? 266 LYS N NZ  1 
+ATOM 36827 N N   . PHE N 3 267 ? 172.107 142.893 91.041  1.000 179.81175 ? ? ? ? ? ? 267 PHE N N   1 
+ATOM 36828 C CA  . PHE N 3 267 ? 171.297 142.413 92.156  1.000 179.17026 ? ? ? ? ? ? 267 PHE N CA  1 
+ATOM 36829 C C   . PHE N 3 267 ? 170.133 143.352 92.438  1.000 177.63050 ? ? ? ? ? ? 267 PHE N C   1 
+ATOM 36830 O O   . PHE N 3 267 ? 169.087 142.929 92.943  1.000 174.98929 ? ? ? ? ? ? 267 PHE N O   1 
+ATOM 36831 C CB  . PHE N 3 267 ? 172.166 142.252 93.403  1.000 178.90016 ? ? ? ? ? ? 267 PHE N CB  1 
+ATOM 36832 C CG  . PHE N 3 267 ? 171.401 142.354 94.691  1.000 180.18090 ? ? ? ? ? ? 267 PHE N CG  1 
+ATOM 36833 C CD1 . PHE N 3 267 ? 170.642 141.292 95.149  1.000 178.54091 ? ? ? ? ? ? 267 PHE N CD1 1 
+ATOM 36834 C CD2 . PHE N 3 267 ? 171.435 143.517 95.440  1.000 178.57246 ? ? ? ? ? ? 267 PHE N CD2 1 
+ATOM 36835 C CE1 . PHE N 3 267 ? 169.936 141.386 96.331  1.000 179.06089 ? ? ? ? ? ? 267 PHE N CE1 1 
+ATOM 36836 C CE2 . PHE N 3 267 ? 170.732 143.617 96.622  1.000 177.82556 ? ? ? ? ? ? 267 PHE N CE2 1 
+ATOM 36837 C CZ  . PHE N 3 267 ? 169.982 142.551 97.069  1.000 179.15787 ? ? ? ? ? ? 267 PHE N CZ  1 
+ATOM 36838 N N   . LEU N 3 268 ? 170.303 144.636 92.132  1.000 168.41076 ? ? ? ? ? ? 268 LEU N N   1 
+ATOM 36839 C CA  . LEU N 3 268 ? 169.254 145.604 92.421  1.000 166.02984 ? ? ? ? ? ? 268 LEU N CA  1 
+ATOM 36840 C C   . LEU N 3 268 ? 168.078 145.459 91.461  1.000 169.02081 ? ? ? ? ? ? 268 LEU N C   1 
+ATOM 36841 O O   . LEU N 3 268 ? 166.918 145.491 91.886  1.000 168.12708 ? ? ? ? ? ? 268 LEU N O   1 
+ATOM 36842 C CB  . LEU N 3 268 ? 169.836 147.014 92.369  1.000 164.89383 ? ? ? ? ? ? 268 LEU N CB  1 
+ATOM 36843 C CG  . LEU N 3 268 ? 168.895 148.186 92.617  1.000 165.46266 ? ? ? ? ? ? 268 LEU N CG  1 
+ATOM 36844 C CD1 . LEU N 3 268 ? 169.596 149.241 93.447  1.000 164.50701 ? ? ? ? ? ? 268 LEU N CD1 1 
+ATOM 36845 C CD2 . LEU N 3 268 ? 168.457 148.757 91.287  1.000 166.78023 ? ? ? ? ? ? 268 LEU N CD2 1 
+ATOM 36846 N N   . ASP N 3 269 ? 168.354 145.295 90.164  1.000 176.53062 ? ? ? ? ? ? 269 ASP N N   1 
+ATOM 36847 C CA  . ASP N 3 269 ? 167.277 145.325 89.176  1.000 174.46783 ? ? ? ? ? ? 269 ASP N CA  1 
+ATOM 36848 C C   . ASP N 3 269 ? 166.333 144.138 89.323  1.000 174.72363 ? ? ? ? ? ? 269 ASP N C   1 
+ATOM 36849 O O   . ASP N 3 269 ? 165.112 144.322 89.383  1.000 175.04180 ? ? ? ? ? ? 269 ASP N O   1 
+ATOM 36850 C CB  . ASP N 3 269 ? 167.850 145.376 87.760  1.000 176.07259 ? ? ? ? ? ? 269 ASP N CB  1 
+ATOM 36851 C CG  . ASP N 3 269 ? 169.121 146.190 87.675  1.000 178.22263 ? ? ? ? ? ? 269 ASP N CG  1 
+ATOM 36852 O OD1 . ASP N 3 269 ? 170.100 145.701 87.074  1.000 179.54658 ? ? ? ? ? ? 269 ASP N OD1 1 
+ATOM 36853 O OD2 . ASP N 3 269 ? 169.144 147.316 88.214  1.000 175.70439 ? ? ? ? ? ? 269 ASP N OD2 1 
+ATOM 36854 N N   . ASP N 3 270 ? 166.870 142.915 89.384  1.000 175.01435 ? ? ? ? ? ? 270 ASP N N   1 
+ATOM 36855 C CA  . ASP N 3 270 ? 165.998 141.745 89.451  1.000 175.55160 ? ? ? ? ? ? 270 ASP N CA  1 
+ATOM 36856 C C   . ASP N 3 270 ? 165.174 141.743 90.730  1.000 174.35289 ? ? ? ? ? ? 270 ASP N C   1 
+ATOM 36857 O O   . ASP N 3 270 ? 163.994 141.375 90.706  1.000 171.34082 ? ? ? ? ? ? 270 ASP N O   1 
+ATOM 36858 C CB  . ASP N 3 270 ? 166.814 140.457 89.349  1.000 174.79778 ? ? ? ? ? ? 270 ASP N CB  1 
+ATOM 36859 C CG  . ASP N 3 270 ? 167.906 140.380 90.388  1.000 175.15660 ? ? ? ? ? ? 270 ASP N CG  1 
+ATOM 36860 O OD1 . ASP N 3 270 ? 168.399 141.445 90.799  1.000 175.71883 ? ? ? ? ? ? 270 ASP N OD1 1 
+ATOM 36861 O OD2 . ASP N 3 270 ? 168.268 139.256 90.795  1.000 174.07499 ? ? ? ? ? ? 270 ASP N OD2 1 
+ATOM 36862 N N   . LEU N 3 271 ? 165.775 142.148 91.849  1.000 168.66126 ? ? ? ? ? ? 271 LEU N N   1 
+ATOM 36863 C CA  . LEU N 3 271 ? 165.011 142.338 93.076  1.000 169.90971 ? ? ? ? ? ? 271 LEU N CA  1 
+ATOM 36864 C C   . LEU N 3 271 ? 163.935 143.396 92.878  1.000 167.85243 ? ? ? ? ? ? 271 LEU N C   1 
+ATOM 36865 O O   . LEU N 3 271 ? 162.791 143.229 93.314  1.000 167.49370 ? ? ? ? ? ? 271 LEU N O   1 
+ATOM 36866 C CB  . LEU N 3 271 ? 165.960 142.715 94.219  1.000 168.82529 ? ? ? ? ? ? 271 LEU N CB  1 
+ATOM 36867 C CG  . LEU N 3 271 ? 165.468 143.132 95.613  1.000 166.17653 ? ? ? ? ? ? 271 LEU N CG  1 
+ATOM 36868 C CD1 . LEU N 3 271 ? 164.991 144.585 95.675  1.000 161.73108 ? ? ? ? ? ? 271 LEU N CD1 1 
+ATOM 36869 C CD2 . LEU N 3 271 ? 164.373 142.191 96.095  1.000 164.58024 ? ? ? ? ? ? 271 LEU N CD2 1 
+ATOM 36870 N N   . MET N 3 272 ? 164.289 144.495 92.217  1.000 163.58874 ? ? ? ? ? ? 272 MET N N   1 
+ATOM 36871 C CA  . MET N 3 272 ? 163.338 145.577 92.016  1.000 163.89756 ? ? ? ? ? ? 272 MET N CA  1 
+ATOM 36872 C C   . MET N 3 272 ? 162.340 145.251 90.913  1.000 163.56138 ? ? ? ? ? ? 272 MET N C   1 
+ATOM 36873 O O   . MET N 3 272 ? 161.199 145.723 90.953  1.000 161.58728 ? ? ? ? ? ? 272 MET N O   1 
+ATOM 36874 C CB  . MET N 3 272 ? 164.099 146.863 91.706  1.000 161.90918 ? ? ? ? ? ? 272 MET N CB  1 
+ATOM 36875 C CG  . MET N 3 272 ? 163.247 148.074 91.467  1.000 161.94209 ? ? ? ? ? ? 272 MET N CG  1 
+ATOM 36876 S SD  . MET N 3 272 ? 163.003 148.882 93.055  1.000 169.67831 ? ? ? ? ? ? 272 MET N SD  1 
+ATOM 36877 C CE  . MET N 3 272 ? 163.042 150.591 92.558  1.000 162.63305 ? ? ? ? ? ? 272 MET N CE  1 
+ATOM 36878 N N   . ALA N 3 273 ? 162.751 144.452 89.924  1.000 163.01546 ? ? ? ? ? ? 273 ALA N N   1 
+ATOM 36879 C CA  . ALA N 3 273 ? 161.814 143.993 88.904  1.000 161.59961 ? ? ? ? ? ? 273 ALA N CA  1 
+ATOM 36880 C C   . ALA N 3 273 ? 160.748 143.086 89.502  1.000 162.07971 ? ? ? ? ? ? 273 ALA N C   1 
+ATOM 36881 O O   . ALA N 3 273 ? 159.569 143.184 89.145  1.000 162.06303 ? ? ? ? ? ? 273 ALA N O   1 
+ATOM 36882 C CB  . ALA N 3 273 ? 162.564 143.274 87.784  1.000 159.91571 ? ? ? ? ? ? 273 ALA N CB  1 
+ATOM 36883 N N   . LYS N 3 274 ? 161.142 142.194 90.415  1.000 156.39390 ? ? ? ? ? ? 274 LYS N N   1 
+ATOM 36884 C CA  . LYS N 3 274 ? 160.164 141.339 91.077  1.000 157.57991 ? ? ? ? ? ? 274 LYS N CA  1 
+ATOM 36885 C C   . LYS N 3 274 ? 159.276 142.137 92.021  1.000 158.31526 ? ? ? ? ? ? 274 LYS N C   1 
+ATOM 36886 O O   . LYS N 3 274 ? 158.217 141.652 92.434  1.000 157.74108 ? ? ? ? ? ? 274 LYS N O   1 
+ATOM 36887 C CB  . LYS N 3 274 ? 160.873 140.214 91.831  1.000 154.95243 ? ? ? ? ? ? 274 LYS N CB  1 
+ATOM 36888 C CG  . LYS N 3 274 ? 161.123 140.508 93.299  1.000 154.38499 ? ? ? ? ? ? 274 LYS N CG  1 
+ATOM 36889 C CD  . LYS N 3 274 ? 161.414 139.237 94.074  1.000 153.45097 ? ? ? ? ? ? 274 LYS N CD  1 
+ATOM 36890 C CE  . LYS N 3 274 ? 162.705 138.593 93.602  1.000 156.53971 ? ? ? ? ? ? 274 LYS N CE  1 
+ATOM 36891 N NZ  . LYS N 3 274 ? 163.007 137.341 94.347  1.000 157.16314 ? ? ? ? ? ? 274 LYS N NZ  1 
+ATOM 36892 N N   . ILE N 3 275 ? 159.688 143.355 92.372  1.000 158.81802 ? ? ? ? ? ? 275 ILE N N   1 
+ATOM 36893 C CA  . ILE N 3 275 ? 158.873 144.196 93.242  1.000 158.26960 ? ? ? ? ? ? 275 ILE N CA  1 
+ATOM 36894 C C   . ILE N 3 275 ? 157.769 144.875 92.442  1.000 157.27495 ? ? ? ? ? ? 275 ILE N C   1 
+ATOM 36895 O O   . ILE N 3 275 ? 156.607 144.910 92.860  1.000 161.69757 ? ? ? ? ? ? 275 ILE N O   1 
+ATOM 36896 C CB  . ILE N 3 275 ? 159.759 145.222 93.971  1.000 159.34784 ? ? ? ? ? ? 275 ILE N CB  1 
+ATOM 36897 C CG1 . ILE N 3 275 ? 160.314 144.622 95.262  1.000 160.22455 ? ? ? ? ? ? 275 ILE N CG1 1 
+ATOM 36898 C CG2 . ILE N 3 275 ? 158.982 146.494 94.269  1.000 155.65606 ? ? ? ? ? ? 275 ILE N CG2 1 
+ATOM 36899 C CD1 . ILE N 3 275 ? 161.072 145.610 96.115  1.000 160.30391 ? ? ? ? ? ? 275 ILE N CD1 1 
+ATOM 36900 N N   . ASN N 3 276 ? 158.112 145.414 91.275  1.000 157.11938 ? ? ? ? ? ? 276 ASN N N   1 
+ATOM 36901 C CA  . ASN N 3 276 ? 157.172 146.156 90.449  1.000 160.94306 ? ? ? ? ? ? 276 ASN N CA  1 
+ATOM 36902 C C   . ASN N 3 276 ? 156.498 145.288 89.395  1.000 162.11533 ? ? ? ? ? ? 276 ASN N C   1 
+ATOM 36903 O O   . ASN N 3 276 ? 155.765 145.814 88.552  1.000 159.77988 ? ? ? ? ? ? 276 ASN N O   1 
+ATOM 36904 C CB  . ASN N 3 276 ? 157.881 147.332 89.777  1.000 160.45199 ? ? ? ? ? ? 276 ASN N CB  1 
+ATOM 36905 C CG  . ASN N 3 276 ? 158.370 148.360 90.772  1.000 159.70889 ? ? ? ? ? ? 276 ASN N CG  1 
+ATOM 36906 O OD1 . ASN N 3 276 ? 157.595 148.889 91.567  1.000 156.81657 ? ? ? ? ? ? 276 ASN N OD1 1 
+ATOM 36907 N ND2 . ASN N 3 276 ? 159.665 148.646 90.737  1.000 159.53299 ? ? ? ? ? ? 276 ASN N ND2 1 
+ATOM 36908 N N   . GLU N 3 277 ? 156.731 143.981 89.420  1.000 168.12560 ? ? ? ? ? ? 277 GLU N N   1 
+ATOM 36909 C CA  . GLU N 3 277 ? 156.169 143.108 88.402  1.000 167.46172 ? ? ? ? ? ? 277 GLU N CA  1 
+ATOM 36910 C C   . GLU N 3 277 ? 154.645 143.077 88.519  1.000 169.09916 ? ? ? ? ? ? 277 GLU N C   1 
+ATOM 36911 O O   . GLU N 3 277 ? 154.108 142.987 89.629  1.000 168.40972 ? ? ? ? ? ? 277 GLU N O   1 
+ATOM 36912 C CB  . GLU N 3 277 ? 156.795 141.709 88.518  1.000 165.26569 ? ? ? ? ? ? 277 GLU N CB  1 
+ATOM 36913 C CG  . GLU N 3 277 ? 156.190 140.719 89.518  1.000 165.90731 ? ? ? ? ? ? 277 GLU N CG  1 
+ATOM 36914 C CD  . GLU N 3 277 ? 154.899 140.089 89.046  1.000 170.32767 ? ? ? ? ? ? 277 GLU N CD  1 
+ATOM 36915 O OE1 . GLU N 3 277 ? 154.795 139.794 87.837  1.000 170.66277 ? ? ? ? ? ? 277 GLU N OE1 1 
+ATOM 36916 O OE2 . GLU N 3 277 ? 153.992 139.887 89.881  1.000 170.11521 ? ? ? ? ? ? 277 GLU N OE2 1 
+ATOM 36917 N N   . PRO N 3 278 ? 153.922 143.203 87.405  1.000 172.12354 ? ? ? ? ? ? 278 PRO N N   1 
+ATOM 36918 C CA  . PRO N 3 278 ? 152.456 143.263 87.474  1.000 170.12726 ? ? ? ? ? ? 278 PRO N CA  1 
+ATOM 36919 C C   . PRO N 3 278 ? 151.864 142.023 88.126  1.000 171.62818 ? ? ? ? ? ? 278 PRO N C   1 
+ATOM 36920 O O   . PRO N 3 278 ? 152.317 140.900 87.906  1.000 175.37118 ? ? ? ? ? ? 278 PRO N O   1 
+ATOM 36921 C CB  . PRO N 3 278 ? 152.030 143.370 86.005  1.000 170.10051 ? ? ? ? ? ? 278 PRO N CB  1 
+ATOM 36922 C CG  . PRO N 3 278 ? 153.230 143.833 85.260  1.000 168.85528 ? ? ? ? ? ? 278 PRO N CG  1 
+ATOM 36923 C CD  . PRO N 3 278 ? 154.452 143.664 86.111  1.000 169.42308 ? ? ? ? ? ? 278 PRO N CD  1 
+ATOM 36924 N N   . LEU N 3 279 ? 150.814 142.242 88.912  1.000 168.44664 ? ? ? ? ? ? 279 LEU N N   1 
+ATOM 36925 C CA  . LEU N 3 279 ? 150.262 141.188 89.751  1.000 169.74894 ? ? ? ? ? ? 279 LEU N CA  1 
+ATOM 36926 C C   . LEU N 3 279 ? 149.713 140.030 88.922  1.000 172.99767 ? ? ? ? ? ? 279 LEU N C   1 
+ATOM 36927 O O   . LEU N 3 279 ? 149.343 140.185 87.755  1.000 171.92338 ? ? ? ? ? ? 279 LEU N O   1 
+ATOM 36928 C CB  . LEU N 3 279 ? 149.170 141.754 90.661  1.000 168.13888 ? ? ? ? ? ? 279 LEU N CB  1 
+ATOM 36929 C CG  . LEU N 3 279 ? 148.168 142.791 90.136  1.000 168.91255 ? ? ? ? ? ? 279 LEU N CG  1 
+ATOM 36930 C CD1 . LEU N 3 279 ? 147.343 142.307 88.949  1.000 167.79678 ? ? ? ? ? ? 279 LEU N CD1 1 
+ATOM 36931 C CD2 . LEU N 3 279 ? 147.257 143.227 91.268  1.000 167.19037 ? ? ? ? ? ? 279 LEU N CD2 1 
+ATOM 36932 N N   . VAL N 3 280 ? 149.685 138.850 89.543  1.000 181.72468 ? ? ? ? ? ? 280 VAL N N   1 
+ATOM 36933 C CA  . VAL N 3 280 ? 149.147 137.663 88.894  1.000 182.61368 ? ? ? ? ? ? 280 VAL N CA  1 
+ATOM 36934 C C   . VAL N 3 280 ? 147.648 137.834 88.682  1.000 182.97402 ? ? ? ? ? ? 280 VAL N C   1 
+ATOM 36935 O O   . VAL N 3 280 ? 146.934 138.359 89.548  1.000 181.26820 ? ? ? ? ? ? 280 VAL N O   1 
+ATOM 36936 C CB  . VAL N 3 280 ? 149.463 136.412 89.733  1.000 179.53123 ? ? ? ? ? ? 280 VAL N CB  1 
+ATOM 36937 C CG1 . VAL N 3 280 ? 148.639 135.218 89.269  1.000 176.23070 ? ? ? ? ? ? 280 VAL N CG1 1 
+ATOM 36938 C CG2 . VAL N 3 280 ? 150.950 136.098 89.684  1.000 174.86101 ? ? ? ? ? ? 280 VAL N CG2 1 
+ATOM 36939 N N   . GLU N 3 281 ? 147.164 137.390 87.519  1.000 197.87718 ? ? ? ? ? ? 281 GLU N N   1 
+ATOM 36940 C CA  . GLU N 3 281 ? 145.762 137.569 87.155  1.000 197.60003 ? ? ? ? ? ? 281 GLU N CA  1 
+ATOM 36941 C C   . GLU N 3 281 ? 144.809 136.910 88.143  1.000 196.67892 ? ? ? ? ? ? 281 GLU N C   1 
+ATOM 36942 O O   . GLU N 3 281 ? 143.635 137.290 88.195  1.000 192.02500 ? ? ? ? ? ? 281 GLU N O   1 
+ATOM 36943 C CB  . GLU N 3 281 ? 145.511 137.010 85.754  1.000 198.82457 ? ? ? ? ? ? 281 GLU N CB  1 
+ATOM 36944 C CG  . GLU N 3 281 ? 145.817 135.523 85.611  1.000 198.83585 ? ? ? ? ? ? 281 GLU N CG  1 
+ATOM 36945 C CD  . GLU N 3 281 ? 147.286 135.238 85.358  1.000 198.22927 ? ? ? ? ? ? 281 GLU N CD  1 
+ATOM 36946 O OE1 . GLU N 3 281 ? 148.073 136.202 85.247  1.000 198.79227 ? ? ? ? ? ? 281 GLU N OE1 1 
+ATOM 36947 O OE2 . GLU N 3 281 ? 147.653 134.048 85.272  1.000 195.47010 ? ? ? ? ? ? 281 GLU N OE2 1 
+ATOM 36948 N N   . CYS N 3 282 ? 145.284 135.923 88.907  1.000 202.00876 ? ? ? ? ? ? 282 CYS N N   1 
+ATOM 36949 C CA  . CYS N 3 282 ? 144.498 135.263 89.951  1.000 203.08748 ? ? ? ? ? ? 282 CYS N CA  1 
+ATOM 36950 C C   . CYS N 3 282 ? 143.337 134.451 89.373  1.000 203.41576 ? ? ? ? ? ? 282 CYS N C   1 
+ATOM 36951 O O   . CYS N 3 282 ? 142.262 134.382 89.969  1.000 203.64111 ? ? ? ? ? ? 282 CYS N O   1 
+ATOM 36952 C CB  . CYS N 3 282 ? 143.996 136.271 90.989  1.000 203.87937 ? ? ? ? ? ? 282 CYS N CB  1 
+ATOM 36953 S SG  . CYS N 3 282 ? 143.375 135.544 92.518  1.000 211.73662 ? ? ? ? ? ? 282 CYS N SG  1 
+ATOM 36954 N N   . LYS N 3 283 ? 143.553 133.860 88.194  1.000 193.50009 ? ? ? ? ? ? 283 LYS N N   1 
+ATOM 36955 C CA  . LYS N 3 283 ? 142.786 132.718 87.697  1.000 192.61071 ? ? ? ? ? ? 283 LYS N CA  1 
+ATOM 36956 C C   . LYS N 3 283 ? 141.295 132.755 88.014  1.000 192.43915 ? ? ? ? ? ? 283 LYS N C   1 
+ATOM 36957 O O   . LYS N 3 283 ? 140.535 133.524 87.417  1.000 189.16903 ? ? ? ? ? ? 283 LYS N O   1 
+ATOM 36958 C CB  . LYS N 3 283 ? 143.379 131.420 88.254  1.000 191.89682 ? ? ? ? ? ? 283 LYS N CB  1 
+ATOM 36959 C CG  . LYS N 3 283 ? 143.653 130.346 87.214  1.000 191.16598 ? ? ? ? ? ? 283 LYS N CG  1 
+ATOM 36960 C CD  . LYS N 3 283 ? 144.476 129.212 87.809  1.000 190.40919 ? ? ? ? ? ? 283 LYS N CD  1 
+ATOM 36961 C CE  . LYS N 3 283 ? 145.010 128.285 86.731  1.000 189.80575 ? ? ? ? ? ? 283 LYS N CE  1 
+ATOM 36962 N NZ  . LYS N 3 283 ? 145.370 126.947 87.278  1.000 188.90609 ? ? ? ? ? ? 283 LYS N NZ  1 
+ATOM 36963 N N   . CYS N 3 284 ? 140.878 131.907 88.958  1.000 194.57096 ? ? ? ? ? ? 284 CYS N N   1 
+ATOM 36964 C CA  . CYS N 3 284 ? 139.464 131.700 89.246  1.000 192.87862 ? ? ? ? ? ? 284 CYS N CA  1 
+ATOM 36965 C C   . CYS N 3 284 ? 138.910 132.762 90.189  1.000 192.82819 ? ? ? ? ? ? 284 CYS N C   1 
+ATOM 36966 O O   . CYS N 3 284 ? 137.926 133.437 89.868  1.000 187.65833 ? ? ? ? ? ? 284 CYS N O   1 
+ATOM 36967 C CB  . CYS N 3 284 ? 139.261 130.307 89.844  1.000 190.76149 ? ? ? ? ? ? 284 CYS N CB  1 
+ATOM 36968 S SG  . CYS N 3 284 ? 139.956 130.091 91.513  1.000 193.93988 ? ? ? ? ? ? 284 CYS N SG  1 
+ATOM 36969 N N   . CYS N 3 285 ? 139.532 132.927 91.355  1.000 194.35150 ? ? ? ? ? ? 285 CYS N N   1 
+ATOM 36970 C CA  . CYS N 3 285 ? 138.994 133.749 92.437  1.000 190.77555 ? ? ? ? ? ? 285 CYS N CA  1 
+ATOM 36971 C C   . CYS N 3 285 ? 139.566 135.160 92.426  1.000 191.96613 ? ? ? ? ? ? 285 CYS N C   1 
+ATOM 36972 O O   . CYS N 3 285 ? 139.744 135.774 93.482  1.000 191.08976 ? ? ? ? ? ? 285 CYS N O   1 
+ATOM 36973 C CB  . CYS N 3 285 ? 139.251 133.077 93.781  1.000 192.03974 ? ? ? ? ? ? 285 CYS N CB  1 
+ATOM 36974 S SG  . CYS N 3 285 ? 140.970 133.150 94.330  1.000 196.92758 ? ? ? ? ? ? 285 CYS N SG  1 
+ATOM 36975 N N   . LYS N 3 286 ? 139.846 135.705 91.239  1.000 189.94158 ? ? ? ? ? ? 286 LYS N N   1 
+ATOM 36976 C CA  . LYS N 3 286 ? 140.495 137.008 91.145  1.000 190.88330 ? ? ? ? ? ? 286 LYS N CA  1 
+ATOM 36977 C C   . LYS N 3 286 ? 139.684 138.117 91.803  1.000 189.59845 ? ? ? ? ? ? 286 LYS N C   1 
+ATOM 36978 O O   . LYS N 3 286 ? 140.252 139.155 92.158  1.000 186.34423 ? ? ? ? ? ? 286 LYS N O   1 
+ATOM 36979 C CB  . LYS N 3 286 ? 140.773 137.351 89.680  1.000 188.00248 ? ? ? ? ? ? 286 LYS N CB  1 
+ATOM 36980 C CG  . LYS N 3 286 ? 139.671 138.125 88.985  1.000 187.87207 ? ? ? ? ? ? 286 LYS N CG  1 
+ATOM 36981 C CD  . LYS N 3 286 ? 140.153 138.654 87.645  1.000 187.15236 ? ? ? ? ? ? 286 LYS N CD  1 
+ATOM 36982 C CE  . LYS N 3 286 ? 139.123 139.568 87.008  1.000 187.72244 ? ? ? ? ? ? 286 LYS N CE  1 
+ATOM 36983 N NZ  . LYS N 3 286 ? 138.926 140.810 87.805  1.000 187.53941 ? ? ? ? ? ? 286 LYS N NZ  1 
+ATOM 36984 N N   . GLY N 3 287 ? 138.381 137.924 91.978  1.000 179.38252 ? ? ? ? ? ? 287 GLY N N   1 
+ATOM 36985 C CA  . GLY N 3 287 ? 137.571 138.888 92.694  1.000 176.43436 ? ? ? ? ? ? 287 GLY N CA  1 
+ATOM 36986 C C   . GLY N 3 287 ? 137.011 138.325 93.983  1.000 178.41679 ? ? ? ? ? ? 287 GLY N C   1 
+ATOM 36987 O O   . GLY N 3 287 ? 136.496 137.203 94.003  1.000 178.94891 ? ? ? ? ? ? 287 GLY N O   1 
+ATOM 36988 N N   . ARG N 3 288 ? 137.110 139.087 95.067  1.000 163.15767 ? ? ? ? ? ? 288 ARG N N   1 
+ATOM 36989 C CA  . ARG N 3 288 ? 136.558 138.655 96.345  1.000 165.72172 ? ? ? ? ? ? 288 ARG N CA  1 
+ATOM 36990 C C   . ARG N 3 288 ? 135.047 138.854 96.376  1.000 163.70102 ? ? ? ? ? ? 288 ARG N C   1 
+ATOM 36991 O O   . ARG N 3 288 ? 134.316 138.256 95.587  1.000 160.08951 ? ? ? ? ? ? 288 ARG N O   1 
+ATOM 36992 C CB  . ARG N 3 288 ? 137.212 139.412 97.504  1.000 163.42443 ? ? ? ? ? ? 288 ARG N CB  1 
+ATOM 36993 C CG  . ARG N 3 288 ? 138.512 138.796 97.998  1.000 161.70177 ? ? ? ? ? ? 288 ARG N CG  1 
+ATOM 36994 C CD  . ARG N 3 288 ? 139.353 139.810 98.758  1.000 161.46761 ? ? ? ? ? ? 288 ARG N CD  1 
+ATOM 36995 N NE  . ARG N 3 288 ? 138.890 139.981 100.130 1.000 160.52066 ? ? ? ? ? ? 288 ARG N NE  1 
+ATOM 36996 C CZ  . ARG N 3 288 ? 139.652 139.829 101.204 1.000 159.06985 ? ? ? ? ? ? 288 ARG N CZ  1 
+ATOM 36997 N NH1 . ARG N 3 288 ? 140.929 139.496 101.104 1.000 155.33166 ? ? ? ? ? ? 288 ARG N NH1 1 
+ATOM 36998 N NH2 . ARG N 3 288 ? 139.121 140.015 102.408 1.000 156.24770 ? ? ? ? ? ? 288 ARG N NH2 1 
+ATOM 36999 N N   . CYS O 3 160 ? 187.675 165.814 213.349 1.000 186.93779 ? ? ? ? ? ? 160 CYS O N   1 
+ATOM 37000 C CA  . CYS O 3 160 ? 186.726 164.761 213.007 1.000 192.27595 ? ? ? ? ? ? 160 CYS O CA  1 
+ATOM 37001 C C   . CYS O 3 160 ? 185.328 165.335 212.808 1.000 193.75255 ? ? ? ? ? ? 160 CYS O C   1 
+ATOM 37002 O O   . CYS O 3 160 ? 184.505 165.318 213.721 1.000 193.66615 ? ? ? ? ? ? 160 CYS O O   1 
+ATOM 37003 C CB  . CYS O 3 160 ? 186.704 163.684 214.094 1.000 191.40433 ? ? ? ? ? ? 160 CYS O CB  1 
+ATOM 37004 S SG  . CYS O 3 160 ? 185.714 162.227 213.689 1.000 189.91815 ? ? ? ? ? ? 160 CYS O SG  1 
+ATOM 37005 N N   . TYR O 3 161 ? 185.065 165.845 211.608 1.000 188.20878 ? ? ? ? ? ? 161 TYR O N   1 
+ATOM 37006 C CA  . TYR O 3 161 ? 183.789 166.470 211.282 1.000 187.06207 ? ? ? ? ? ? 161 TYR O CA  1 
+ATOM 37007 C C   . TYR O 3 161 ? 182.959 165.491 210.462 1.000 187.88027 ? ? ? ? ? ? 161 TYR O C   1 
+ATOM 37008 O O   . TYR O 3 161 ? 183.410 165.012 209.417 1.000 184.90095 ? ? ? ? ? ? 161 TYR O O   1 
+ATOM 37009 C CB  . TYR O 3 161 ? 183.979 167.780 210.512 1.000 185.95619 ? ? ? ? ? ? 161 TYR O CB  1 
+ATOM 37010 C CG  . TYR O 3 161 ? 184.963 168.783 211.099 1.000 188.48996 ? ? ? ? ? ? 161 TYR O CG  1 
+ATOM 37011 C CD1 . TYR O 3 161 ? 185.272 169.951 210.411 1.000 188.20376 ? ? ? ? ? ? 161 TYR O CD1 1 
+ATOM 37012 C CD2 . TYR O 3 161 ? 185.540 168.597 212.351 1.000 188.40527 ? ? ? ? ? ? 161 TYR O CD2 1 
+ATOM 37013 C CE1 . TYR O 3 161 ? 186.154 170.878 210.932 1.000 188.73339 ? ? ? ? ? ? 161 TYR O CE1 1 
+ATOM 37014 C CE2 . TYR O 3 161 ? 186.424 169.517 212.879 1.000 188.19903 ? ? ? ? ? ? 161 TYR O CE2 1 
+ATOM 37015 C CZ  . TYR O 3 161 ? 186.725 170.656 212.168 1.000 189.05096 ? ? ? ? ? ? 161 TYR O CZ  1 
+ATOM 37016 O OH  . TYR O 3 161 ? 187.601 171.577 212.694 1.000 185.33181 ? ? ? ? ? ? 161 TYR O OH  1 
+ATOM 37017 N N   . LEU O 3 162 ? 181.753 165.196 210.938 1.000 186.20439 ? ? ? ? ? ? 162 LEU O N   1 
+ATOM 37018 C CA  . LEU O 3 162 ? 180.869 164.287 210.222 1.000 184.24453 ? ? ? ? ? ? 162 LEU O CA  1 
+ATOM 37019 C C   . LEU O 3 162 ? 180.344 164.948 208.955 1.000 183.42565 ? ? ? ? ? ? 162 LEU O C   1 
+ATOM 37020 O O   . LEU O 3 162 ? 179.986 166.129 208.953 1.000 183.77135 ? ? ? ? ? ? 162 LEU O O   1 
+ATOM 37021 C CB  . LEU O 3 162 ? 179.707 163.862 211.116 1.000 182.11352 ? ? ? ? ? ? 162 LEU O CB  1 
+ATOM 37022 C CG  . LEU O 3 162 ? 179.825 162.493 211.788 1.000 181.01112 ? ? ? ? ? ? 162 LEU O CG  1 
+ATOM 37023 C CD1 . LEU O 3 162 ? 178.448 161.927 212.086 1.000 181.58554 ? ? ? ? ? ? 162 LEU O CD1 1 
+ATOM 37024 C CD2 . LEU O 3 162 ? 180.627 161.529 210.927 1.000 179.09394 ? ? ? ? ? ? 162 LEU O CD2 1 
+ATOM 37025 N N   . SER O 3 163 ? 180.295 164.178 207.871 1.000 178.22566 ? ? ? ? ? ? 163 SER O N   1 
+ATOM 37026 C CA  . SER O 3 163 ? 179.856 164.722 206.598 1.000 179.58068 ? ? ? ? ? ? 163 SER O CA  1 
+ATOM 37027 C C   . SER O 3 163 ? 178.336 164.864 206.571 1.000 180.27857 ? ? ? ? ? ? 163 SER O C   1 
+ATOM 37028 O O   . SER O 3 163 ? 177.632 164.562 207.538 1.000 179.51961 ? ? ? ? ? ? 163 SER O O   1 
+ATOM 37029 C CB  . SER O 3 163 ? 180.328 163.842 205.441 1.000 178.12679 ? ? ? ? ? ? 163 SER O CB  1 
+ATOM 37030 O OG  . SER O 3 163 ? 179.376 163.826 204.393 1.000 177.27315 ? ? ? ? ? ? 163 SER O OG  1 
+ATOM 37031 N N   . GLN O 3 164 ? 177.833 165.331 205.428 1.000 168.71101 ? ? ? ? ? ? 164 GLN O N   1 
+ATOM 37032 C CA  . GLN O 3 164 ? 176.418 165.666 205.320 1.000 164.29178 ? ? ? ? ? ? 164 GLN O CA  1 
+ATOM 37033 C C   . GLN O 3 164 ? 175.542 164.419 205.317 1.000 164.57305 ? ? ? ? ? ? 164 GLN O C   1 
+ATOM 37034 O O   . GLN O 3 164 ? 174.472 164.401 205.937 1.000 165.11862 ? ? ? ? ? ? 164 GLN O O   1 
+ATOM 37035 C CB  . GLN O 3 164 ? 176.178 166.497 204.061 1.000 161.30836 ? ? ? ? ? ? 164 GLN O CB  1 
+ATOM 37036 C CG  . GLN O 3 164 ? 175.142 167.586 204.239 1.000 164.72415 ? ? ? ? ? ? 164 GLN O CG  1 
+ATOM 37037 C CD  . GLN O 3 164 ? 175.542 168.884 203.573 1.000 166.35394 ? ? ? ? ? ? 164 GLN O CD  1 
+ATOM 37038 O OE1 . GLN O 3 164 ? 176.093 168.886 202.473 1.000 166.51614 ? ? ? ? ? ? 164 GLN O OE1 1 
+ATOM 37039 N NE2 . GLN O 3 164 ? 175.272 169.999 204.241 1.000 165.58762 ? ? ? ? ? ? 164 GLN O NE2 1 
+ATOM 37040 N N   . GLU O 3 165 ? 175.975 163.365 204.623 1.000 169.31911 ? ? ? ? ? ? 165 GLU O N   1 
+ATOM 37041 C CA  . GLU O 3 165 ? 175.077 162.244 204.362 1.000 170.98964 ? ? ? ? ? ? 165 GLU O CA  1 
+ATOM 37042 C C   . GLU O 3 165 ? 174.820 161.435 205.629 1.000 173.45952 ? ? ? ? ? ? 165 GLU O C   1 
+ATOM 37043 O O   . GLU O 3 165 ? 173.668 161.118 205.946 1.000 172.90456 ? ? ? ? ? ? 165 GLU O O   1 
+ATOM 37044 C CB  . GLU O 3 165 ? 175.641 161.395 203.207 1.000 172.73342 ? ? ? ? ? ? 165 GLU O CB  1 
+ATOM 37045 C CG  . GLU O 3 165 ? 174.968 160.039 202.836 1.000 173.60953 ? ? ? ? ? ? 165 GLU O CG  1 
+ATOM 37046 C CD  . GLU O 3 165 ? 174.915 158.977 203.923 1.000 175.12658 ? ? ? ? ? ? 165 GLU O CD  1 
+ATOM 37047 O OE1 . GLU O 3 165 ? 174.055 158.076 203.828 1.000 174.11536 ? ? ? ? ? ? 165 GLU O OE1 1 
+ATOM 37048 O OE2 . GLU O 3 165 ? 175.802 158.960 204.798 1.000 175.66364 ? ? ? ? ? ? 165 GLU O OE2 1 
+ATOM 37049 N N   . GLU O 3 166 ? 175.874 161.090 206.375 1.000 176.18056 ? ? ? ? ? ? 166 GLU O N   1 
+ATOM 37050 C CA  . GLU O 3 166 ? 175.659 160.273 207.567 1.000 174.00781 ? ? ? ? ? ? 166 GLU O CA  1 
+ATOM 37051 C C   . GLU O 3 166 ? 175.111 161.095 208.722 1.000 175.31769 ? ? ? ? ? ? 166 GLU O C   1 
+ATOM 37052 O O   . GLU O 3 166 ? 174.495 160.536 209.636 1.000 174.29881 ? ? ? ? ? ? 166 GLU O O   1 
+ATOM 37053 C CB  . GLU O 3 166 ? 176.942 159.553 207.996 1.000 172.78184 ? ? ? ? ? ? 166 GLU O CB  1 
+ATOM 37054 C CG  . GLU O 3 166 ? 178.141 160.402 208.439 1.000 176.15343 ? ? ? ? ? ? 166 GLU O CG  1 
+ATOM 37055 C CD  . GLU O 3 166 ? 178.719 161.336 207.387 1.000 177.76116 ? ? ? ? ? ? 166 GLU O CD  1 
+ATOM 37056 O OE1 . GLU O 3 166 ? 179.942 161.573 207.458 1.000 179.44999 ? ? ? ? ? ? 166 GLU O OE1 1 
+ATOM 37057 O OE2 . GLU O 3 166 ? 177.989 161.838 206.507 1.000 176.32374 ? ? ? ? ? ? 166 GLU O OE2 1 
+ATOM 37058 N N   . SER O 3 167 ? 175.327 162.410 208.709 1.000 172.83159 ? ? ? ? ? ? 167 SER O N   1 
+ATOM 37059 C CA  . SER O 3 167 ? 174.671 163.264 209.691 1.000 171.63782 ? ? ? ? ? ? 167 SER O CA  1 
+ATOM 37060 C C   . SER O 3 167 ? 173.160 163.205 209.523 1.000 169.63197 ? ? ? ? ? ? 167 SER O C   1 
+ATOM 37061 O O   . SER O 3 167 ? 172.416 163.130 210.504 1.000 168.12587 ? ? ? ? ? ? 167 SER O O   1 
+ATOM 37062 C CB  . SER O 3 167 ? 175.172 164.701 209.568 1.000 173.36582 ? ? ? ? ? ? 167 SER O CB  1 
+ATOM 37063 O OG  . SER O 3 167 ? 175.296 165.081 208.213 1.000 173.03609 ? ? ? ? ? ? 167 SER O OG  1 
+ATOM 37064 N N   . TYR O 3 168 ? 172.689 163.229 208.275 1.000 155.82160 ? ? ? ? ? ? 168 TYR O N   1 
+ATOM 37065 C CA  . TYR O 3 168 ? 171.262 163.062 208.027 1.000 154.95517 ? ? ? ? ? ? 168 TYR O CA  1 
+ATOM 37066 C C   . TYR O 3 168 ? 170.789 161.683 208.463 1.000 155.22837 ? ? ? ? ? ? 168 TYR O C   1 
+ATOM 37067 O O   . TYR O 3 168 ? 169.648 161.522 208.911 1.000 157.61861 ? ? ? ? ? ? 168 TYR O O   1 
+ATOM 37068 C CB  . TYR O 3 168 ? 170.959 163.303 206.545 1.000 155.46207 ? ? ? ? ? ? 168 TYR O CB  1 
+ATOM 37069 C CG  . TYR O 3 168 ? 169.569 162.893 206.102 1.000 156.43064 ? ? ? ? ? ? 168 TYR O CG  1 
+ATOM 37070 C CD1 . TYR O 3 168 ? 169.300 161.593 205.690 1.000 156.59631 ? ? ? ? ? ? 168 TYR O CD1 1 
+ATOM 37071 C CD2 . TYR O 3 168 ? 168.525 163.805 206.102 1.000 154.01873 ? ? ? ? ? ? 168 TYR O CD2 1 
+ATOM 37072 C CE1 . TYR O 3 168 ? 168.036 161.218 205.290 1.000 152.98995 ? ? ? ? ? ? 168 TYR O CE1 1 
+ATOM 37073 C CE2 . TYR O 3 168 ? 167.257 163.437 205.702 1.000 152.95845 ? ? ? ? ? ? 168 TYR O CE2 1 
+ATOM 37074 C CZ  . TYR O 3 168 ? 167.019 162.144 205.298 1.000 153.29937 ? ? ? ? ? ? 168 TYR O CZ  1 
+ATOM 37075 O OH  . TYR O 3 168 ? 165.757 161.774 204.899 1.000 157.78950 ? ? ? ? ? ? 168 TYR O OH  1 
+ATOM 37076 N N   . LYS O 3 169 ? 171.652 160.674 208.337 1.000 149.37625 ? ? ? ? ? ? 169 LYS O N   1 
+ATOM 37077 C CA  . LYS O 3 169 ? 171.247 159.308 208.653 1.000 148.56523 ? ? ? ? ? ? 169 LYS O CA  1 
+ATOM 37078 C C   . LYS O 3 169 ? 170.921 159.150 210.132 1.000 151.09751 ? ? ? ? ? ? 169 LYS O C   1 
+ATOM 37079 O O   . LYS O 3 169 ? 169.918 158.525 210.494 1.000 150.90213 ? ? ? ? ? ? 169 LYS O O   1 
+ATOM 37080 C CB  . LYS O 3 169 ? 172.344 158.329 208.237 1.000 150.42941 ? ? ? ? ? ? 169 LYS O CB  1 
+ATOM 37081 C CG  . LYS O 3 169 ? 172.090 157.647 206.908 1.000 151.63662 ? ? ? ? ? ? 169 LYS O CG  1 
+ATOM 37082 C CD  . LYS O 3 169 ? 173.020 156.464 206.713 1.000 153.82103 ? ? ? ? ? ? 169 LYS O CD  1 
+ATOM 37083 C CE  . LYS O 3 169 ? 172.989 155.536 207.916 1.000 152.53470 ? ? ? ? ? ? 169 LYS O CE  1 
+ATOM 37084 N NZ  . LYS O 3 169 ? 173.557 154.198 207.599 1.000 152.60311 ? ? ? ? ? ? 169 LYS O NZ  1 
+ATOM 37085 N N   . ILE O 3 170 ? 171.759 159.708 211.008 1.000 158.21389 ? ? ? ? ? ? 170 ILE O N   1 
+ATOM 37086 C CA  . ILE O 3 170 ? 171.559 159.498 212.438 1.000 157.97477 ? ? ? ? ? ? 170 ILE O CA  1 
+ATOM 37087 C C   . ILE O 3 170 ? 170.308 160.221 212.922 1.000 160.22167 ? ? ? ? ? ? 170 ILE O C   1 
+ATOM 37088 O O   . ILE O 3 170 ? 169.569 159.701 213.766 1.000 159.88421 ? ? ? ? ? ? 170 ILE O O   1 
+ATOM 37089 C CB  . ILE O 3 170 ? 172.808 159.918 213.233 1.000 157.86568 ? ? ? ? ? ? 170 ILE O CB  1 
+ATOM 37090 C CG1 . ILE O 3 170 ? 173.473 161.137 212.603 1.000 157.26500 ? ? ? ? ? ? 170 ILE O CG1 1 
+ATOM 37091 C CG2 . ILE O 3 170 ? 173.796 158.768 213.316 1.000 158.20360 ? ? ? ? ? ? 170 ILE O CG2 1 
+ATOM 37092 C CD1 . ILE O 3 170 ? 174.423 161.850 213.531 1.000 159.49355 ? ? ? ? ? ? 170 ILE O CD1 1 
+ATOM 37093 N N   . ILE O 3 171 ? 170.047 161.424 212.405 1.000 156.13513 ? ? ? ? ? ? 171 ILE O N   1 
+ATOM 37094 C CA  . ILE O 3 171 ? 168.820 162.127 212.776 1.000 153.69108 ? ? ? ? ? ? 171 ILE O CA  1 
+ATOM 37095 C C   . ILE O 3 171 ? 167.600 161.323 212.353 1.000 153.49867 ? ? ? ? ? ? 171 ILE O C   1 
+ATOM 37096 O O   . ILE O 3 171 ? 166.656 161.142 213.130 1.000 152.86547 ? ? ? ? ? ? 171 ILE O O   1 
+ATOM 37097 C CB  . ILE O 3 171 ? 168.792 163.543 212.176 1.000 148.93653 ? ? ? ? ? ? 171 ILE O CB  1 
+ATOM 37098 C CG1 . ILE O 3 171 ? 170.174 164.183 212.231 1.000 154.57597 ? ? ? ? ? ? 171 ILE O CG1 1 
+ATOM 37099 C CG2 . ILE O 3 171 ? 167.774 164.405 212.898 1.000 151.23284 ? ? ? ? ? ? 171 ILE O CG2 1 
+ATOM 37100 C CD1 . ILE O 3 171 ? 170.269 165.473 211.458 1.000 154.70445 ? ? ? ? ? ? 171 ILE O CD1 1 
+ATOM 37101 N N   . ARG O 3 172 ? 167.603 160.822 211.117 1.000 150.44166 ? ? ? ? ? ? 172 ARG O N   1 
+ATOM 37102 C CA  . ARG O 3 172 ? 166.473 160.028 210.647 1.000 150.47919 ? ? ? ? ? ? 172 ARG O CA  1 
+ATOM 37103 C C   . ARG O 3 172 ? 166.280 158.792 211.512 1.000 152.83853 ? ? ? ? ? ? 172 ARG O C   1 
+ATOM 37104 O O   . ARG O 3 172 ? 165.164 158.494 211.952 1.000 155.25308 ? ? ? ? ? ? 172 ARG O O   1 
+ATOM 37105 C CB  . ARG O 3 172 ? 166.680 159.619 209.191 1.000 151.34543 ? ? ? ? ? ? 172 ARG O CB  1 
+ATOM 37106 C CG  . ARG O 3 172 ? 165.860 158.400 208.814 1.000 152.45642 ? ? ? ? ? ? 172 ARG O CG  1 
+ATOM 37107 C CD  . ARG O 3 172 ? 165.547 158.341 207.339 1.000 149.18050 ? ? ? ? ? ? 172 ARG O CD  1 
+ATOM 37108 N NE  . ARG O 3 172 ? 165.570 156.964 206.864 1.000 151.03617 ? ? ? ? ? ? 172 ARG O NE  1 
+ATOM 37109 C CZ  . ARG O 3 172 ? 165.552 156.610 205.588 1.000 153.41608 ? ? ? ? ? ? 172 ARG O CZ  1 
+ATOM 37110 N NH1 . ARG O 3 172 ? 165.536 157.512 204.624 1.000 153.94565 ? ? ? ? ? ? 172 ARG O NH1 1 
+ATOM 37111 N NH2 . ARG O 3 172 ? 165.554 155.319 205.272 1.000 152.68162 ? ? ? ? ? ? 172 ARG O NH2 1 
+ATOM 37112 N N   . ASN O 3 173 ? 167.364 158.065 211.775 1.000 156.83779 ? ? ? ? ? ? 173 ASN O N   1 
+ATOM 37113 C CA  . ASN O 3 173 ? 167.259 156.849 212.571 1.000 157.04324 ? ? ? ? ? ? 173 ASN O CA  1 
+ATOM 37114 C C   . ASN O 3 173 ? 166.844 157.159 214.003 1.000 158.55483 ? ? ? ? ? ? 173 ASN O C   1 
+ATOM 37115 O O   . ASN O 3 173 ? 166.054 156.418 214.598 1.000 157.67462 ? ? ? ? ? ? 173 ASN O O   1 
+ATOM 37116 C CB  . ASN O 3 173 ? 168.583 156.092 212.538 1.000 158.33069 ? ? ? ? ? ? 173 ASN O CB  1 
+ATOM 37117 C CG  . ASN O 3 173 ? 168.866 155.483 211.183 1.000 159.35140 ? ? ? ? ? ? 173 ASN O CG  1 
+ATOM 37118 O OD1 . ASN O 3 173 ? 169.926 155.703 210.599 1.000 159.00289 ? ? ? ? ? ? 173 ASN O OD1 1 
+ATOM 37119 N ND2 . ASN O 3 173 ? 167.915 154.713 210.672 1.000 156.84268 ? ? ? ? ? ? 173 ASN O ND2 1 
+ATOM 37120 N N   . HIS O 3 174 ? 167.367 158.246 214.575 1.000 158.24258 ? ? ? ? ? ? 174 HIS O N   1 
+ATOM 37121 C CA  . HIS O 3 174 ? 166.970 158.624 215.927 1.000 158.19622 ? ? ? ? ? ? 174 HIS O CA  1 
+ATOM 37122 C C   . HIS O 3 174 ? 165.513 159.062 215.968 1.000 159.26682 ? ? ? ? ? ? 174 HIS O C   1 
+ATOM 37123 O O   . HIS O 3 174 ? 164.772 158.692 216.887 1.000 159.12107 ? ? ? ? ? ? 174 HIS O O   1 
+ATOM 37124 C CB  . HIS O 3 174 ? 167.879 159.734 216.452 1.000 156.80244 ? ? ? ? ? ? 174 HIS O CB  1 
+ATOM 37125 C CG  . HIS O 3 174 ? 167.706 160.021 217.911 1.000 157.77070 ? ? ? ? ? ? 174 HIS O CG  1 
+ATOM 37126 N ND1 . HIS O 3 174 ? 166.515 160.454 218.453 1.000 157.58359 ? ? ? ? ? ? 174 HIS O ND1 1 
+ATOM 37127 C CD2 . HIS O 3 174 ? 168.579 159.941 218.943 1.000 159.22460 ? ? ? ? ? ? 174 HIS O CD2 1 
+ATOM 37128 C CE1 . HIS O 3 174 ? 166.660 160.625 219.754 1.000 154.12383 ? ? ? ? ? ? 174 HIS O CE1 1 
+ATOM 37129 N NE2 . HIS O 3 174 ? 167.904 160.321 220.077 1.000 157.94149 ? ? ? ? ? ? 174 HIS O NE2 1 
+ATOM 37130 N N   . ILE O 3 175 ? 165.084 159.856 214.984 1.000 152.51171 ? ? ? ? ? ? 175 ILE O N   1 
+ATOM 37131 C CA  . ILE O 3 175 ? 163.703 160.331 214.958 1.000 150.72759 ? ? ? ? ? ? 175 ILE O CA  1 
+ATOM 37132 C C   . ILE O 3 175 ? 162.742 159.157 214.844 1.000 151.04438 ? ? ? ? ? ? 175 ILE O C   1 
+ATOM 37133 O O   . ILE O 3 175 ? 161.737 159.081 215.558 1.000 154.32605 ? ? ? ? ? ? 175 ILE O O   1 
+ATOM 37134 C CB  . ILE O 3 175 ? 163.500 161.339 213.814 1.000 145.98010 ? ? ? ? ? ? 175 ILE O CB  1 
+ATOM 37135 C CG1 . ILE O 3 175 ? 164.131 162.682 214.173 1.000 147.35396 ? ? ? ? ? ? 175 ILE O CG1 1 
+ATOM 37136 C CG2 . ILE O 3 175 ? 162.023 161.510 213.515 1.000 147.32564 ? ? ? ? ? ? 175 ILE O CG2 1 
+ATOM 37137 C CD1 . ILE O 3 175 ? 163.642 163.826 213.326 1.000 150.89893 ? ? ? ? ? ? 175 ILE O CD1 1 
+ATOM 37138 N N   . LYS O 3 176 ? 163.045 158.218 213.949 1.000 144.70551 ? ? ? ? ? ? 176 LYS O N   1 
+ATOM 37139 C CA  . LYS O 3 176 ? 162.185 157.054 213.784 1.000 144.46262 ? ? ? ? ? ? 176 LYS O CA  1 
+ATOM 37140 C C   . LYS O 3 176 ? 162.150 156.206 215.047 1.000 147.08868 ? ? ? ? ? ? 176 LYS O C   1 
+ATOM 37141 O O   . LYS O 3 176 ? 161.115 155.618 215.381 1.000 150.06560 ? ? ? ? ? ? 176 LYS O O   1 
+ATOM 37142 C CB  . LYS O 3 176 ? 162.659 156.221 212.595 1.000 145.73235 ? ? ? ? ? ? 176 LYS O CB  1 
+ATOM 37143 C CG  . LYS O 3 176 ? 162.470 156.895 211.250 1.000 146.50018 ? ? ? ? ? ? 176 LYS O CG  1 
+ATOM 37144 C CD  . LYS O 3 176 ? 163.048 156.050 210.131 1.000 145.69806 ? ? ? ? ? ? 176 LYS O CD  1 
+ATOM 37145 C CE  . LYS O 3 176 ? 162.354 154.704 210.047 1.000 146.97722 ? ? ? ? ? ? 176 LYS O CE  1 
+ATOM 37146 N NZ  . LYS O 3 176 ? 162.857 153.896 208.904 1.000 145.50201 ? ? ? ? ? ? 176 LYS O NZ  1 
+ATOM 37147 N N   . ALA O 3 177 ? 163.274 156.123 215.760 1.000 154.19764 ? ? ? ? ? ? 177 ALA O N   1 
+ATOM 37148 C CA  . ALA O 3 177 ? 163.398 155.147 216.838 1.000 155.51723 ? ? ? ? ? ? 177 ALA O CA  1 
+ATOM 37149 C C   . ALA O 3 177 ? 162.592 155.550 218.067 1.000 154.75711 ? ? ? ? ? ? 177 ALA O C   1 
+ATOM 37150 O O   . ALA O 3 177 ? 161.932 154.709 218.688 1.000 153.70310 ? ? ? ? ? ? 177 ALA O O   1 
+ATOM 37151 C CB  . ALA O 3 177 ? 164.870 154.956 217.202 1.000 155.55605 ? ? ? ? ? ? 177 ALA O CB  1 
+ATOM 37152 N N   . ASN O 3 178 ? 162.640 156.826 218.446 1.000 159.31498 ? ? ? ? ? ? 178 ASN O N   1 
+ATOM 37153 C CA  . ASN O 3 178 ? 162.108 157.260 219.731 1.000 162.35307 ? ? ? ? ? ? 178 ASN O CA  1 
+ATOM 37154 C C   . ASN O 3 178 ? 160.886 158.161 219.610 1.000 162.05307 ? ? ? ? ? ? 178 ASN O C   1 
+ATOM 37155 O O   . ASN O 3 178 ? 160.498 158.788 220.600 1.000 160.81553 ? ? ? ? ? ? 178 ASN O O   1 
+ATOM 37156 C CB  . ASN O 3 178 ? 163.194 157.984 220.527 1.000 162.03812 ? ? ? ? ? ? 178 ASN O CB  1 
+ATOM 37157 C CG  . ASN O 3 178 ? 164.463 157.171 220.655 1.000 165.05528 ? ? ? ? ? ? 178 ASN O CG  1 
+ATOM 37158 O OD1 . ASN O 3 178 ? 165.522 157.575 220.175 1.000 164.70452 ? ? ? ? ? ? 178 ASN O OD1 1 
+ATOM 37159 N ND2 . ASN O 3 178 ? 164.365 156.020 221.306 1.000 164.26392 ? ? ? ? ? ? 178 ASN O ND2 1 
+ATOM 37160 N N   . ILE O 3 179 ? 160.260 158.234 218.435 1.000 160.72578 ? ? ? ? ? ? 179 ILE O N   1 
+ATOM 37161 C CA  . ILE O 3 179 ? 159.194 159.212 218.239 1.000 160.95220 ? ? ? ? ? ? 179 ILE O CA  1 
+ATOM 37162 C C   . ILE O 3 179 ? 157.973 158.844 219.074 1.000 161.44058 ? ? ? ? ? ? 179 ILE O C   1 
+ATOM 37163 O O   . ILE O 3 179 ? 157.778 157.694 219.484 1.000 160.59577 ? ? ? ? ? ? 179 ILE O O   1 
+ATOM 37164 C CB  . ILE O 3 179 ? 158.829 159.338 216.751 1.000 159.35853 ? ? ? ? ? ? 179 ILE O CB  1 
+ATOM 37165 C CG1 . ILE O 3 179 ? 158.467 160.782 216.415 1.000 157.19792 ? ? ? ? ? ? 179 ILE O CG1 1 
+ATOM 37166 C CG2 . ILE O 3 179 ? 157.678 158.412 216.396 1.000 157.53625 ? ? ? ? ? ? 179 ILE O CG2 1 
+ATOM 37167 C CD1 . ILE O 3 179 ? 158.110 160.992 214.972 1.000 158.36870 ? ? ? ? ? ? 179 ILE O CD1 1 
+ATOM 37168 N N   . ASN O 3 180 ? 157.139 159.849 219.337 1.000 156.42860 ? ? ? ? ? ? 180 ASN O N   1 
+ATOM 37169 C CA  . ASN O 3 180 ? 155.890 159.645 220.061 1.000 154.82058 ? ? ? ? ? ? 180 ASN O CA  1 
+ATOM 37170 C C   . ASN O 3 180 ? 154.738 159.755 219.075 1.000 155.98489 ? ? ? ? ? ? 180 ASN O C   1 
+ATOM 37171 O O   . ASN O 3 180 ? 154.320 160.871 218.730 1.000 157.70196 ? ? ? ? ? ? 180 ASN O O   1 
+ATOM 37172 C CB  . ASN O 3 180 ? 155.734 160.667 221.189 1.000 157.40059 ? ? ? ? ? ? 180 ASN O CB  1 
+ATOM 37173 C CG  . ASN O 3 180 ? 154.707 160.246 222.218 1.000 160.67234 ? ? ? ? ? ? 180 ASN O CG  1 
+ATOM 37174 O OD1 . ASN O 3 180 ? 154.298 159.087 222.264 1.000 156.17094 ? ? ? ? ? ? 180 ASN O OD1 1 
+ATOM 37175 N ND2 . ASN O 3 180 ? 154.283 161.189 223.050 1.000 160.72216 ? ? ? ? ? ? 180 ASN O ND2 1 
+ATOM 37176 N N   . PRO O 3 181 ? 154.201 158.637 218.588 1.000 152.69471 ? ? ? ? ? ? 181 PRO O N   1 
+ATOM 37177 C CA  . PRO O 3 181 ? 153.134 158.709 217.578 1.000 154.55457 ? ? ? ? ? ? 181 PRO O CA  1 
+ATOM 37178 C C   . PRO O 3 181 ? 151.879 159.394 218.074 1.000 154.54714 ? ? ? ? ? ? 181 PRO O C   1 
+ATOM 37179 O O   . PRO O 3 181 ? 151.133 159.963 217.268 1.000 155.77634 ? ? ? ? ? ? 181 PRO O O   1 
+ATOM 37180 C CB  . PRO O 3 181 ? 152.884 157.235 217.239 1.000 154.82273 ? ? ? ? ? ? 181 PRO O CB  1 
+ATOM 37181 C CG  . PRO O 3 181 ? 154.155 156.557 217.626 1.000 156.90152 ? ? ? ? ? ? 181 PRO O CG  1 
+ATOM 37182 C CD  . PRO O 3 181 ? 154.618 157.254 218.848 1.000 153.84464 ? ? ? ? ? ? 181 PRO O CD  1 
+ATOM 37183 N N   . LYS O 3 182 ? 151.618 159.348 219.380 1.000 163.19124 ? ? ? ? ? ? 182 LYS O N   1 
+ATOM 37184 C CA  . LYS O 3 182 ? 150.504 160.097 219.943 1.000 165.49085 ? ? ? ? ? ? 182 LYS O CA  1 
+ATOM 37185 C C   . LYS O 3 182 ? 150.645 161.594 219.705 1.000 165.90566 ? ? ? ? ? ? 182 LYS O C   1 
+ATOM 37186 O O   . LYS O 3 182 ? 149.631 162.284 219.557 1.000 166.12901 ? ? ? ? ? ? 182 LYS O O   1 
+ATOM 37187 C CB  . LYS O 3 182 ? 150.388 159.789 221.440 1.000 165.44502 ? ? ? ? ? ? 182 LYS O CB  1 
+ATOM 37188 C CG  . LYS O 3 182 ? 150.111 160.985 222.340 1.000 167.54450 ? ? ? ? ? ? 182 LYS O CG  1 
+ATOM 37189 C CD  . LYS O 3 182 ? 148.631 161.330 222.381 1.000 171.43537 ? ? ? ? ? ? 182 LYS O CD  1 
+ATOM 37190 C CE  . LYS O 3 182 ? 148.262 162.072 223.651 1.000 168.68184 ? ? ? ? ? ? 182 LYS O CE  1 
+ATOM 37191 N NZ  . LYS O 3 182 ? 146.987 162.820 223.496 1.000 167.09212 ? ? ? ? ? ? 182 LYS O NZ  1 
+ATOM 37192 N N   . PHE O 3 183 ? 151.873 162.106 219.626 1.000 154.48494 ? ? ? ? ? ? 183 PHE O N   1 
+ATOM 37193 C CA  . PHE O 3 183 ? 152.103 163.534 219.488 1.000 152.33172 ? ? ? ? ? ? 183 PHE O CA  1 
+ATOM 37194 C C   . PHE O 3 183 ? 152.560 163.968 218.105 1.000 152.59607 ? ? ? ? ? ? 183 PHE O C   1 
+ATOM 37195 O O   . PHE O 3 183 ? 152.261 165.099 217.711 1.000 151.91068 ? ? ? ? ? ? 183 PHE O O   1 
+ATOM 37196 C CB  . PHE O 3 183 ? 153.138 164.006 220.519 1.000 151.72549 ? ? ? ? ? ? 183 PHE O CB  1 
+ATOM 37197 C CG  . PHE O 3 183 ? 152.569 164.201 221.892 1.000 155.79235 ? ? ? ? ? ? 183 PHE O CG  1 
+ATOM 37198 C CD1 . PHE O 3 183 ? 151.203 164.304 222.076 1.000 156.02544 ? ? ? ? ? ? 183 PHE O CD1 1 
+ATOM 37199 C CD2 . PHE O 3 183 ? 153.395 164.260 222.998 1.000 156.44591 ? ? ? ? ? ? 183 PHE O CD2 1 
+ATOM 37200 C CE1 . PHE O 3 183 ? 150.673 164.479 223.336 1.000 155.32815 ? ? ? ? ? ? 183 PHE O CE1 1 
+ATOM 37201 C CE2 . PHE O 3 183 ? 152.869 164.432 224.262 1.000 157.77212 ? ? ? ? ? ? 183 PHE O CE2 1 
+ATOM 37202 C CZ  . PHE O 3 183 ? 151.506 164.538 224.431 1.000 156.50614 ? ? ? ? ? ? 183 PHE O CZ  1 
+ATOM 37203 N N   . ALA O 3 184 ? 153.262 163.120 217.357 1.000 150.66817 ? ? ? ? ? ? 184 ALA O N   1 
+ATOM 37204 C CA  . ALA O 3 184 ? 153.757 163.518 216.048 1.000 152.67979 ? ? ? ? ? ? 184 ALA O CA  1 
+ATOM 37205 C C   . ALA O 3 184 ? 153.876 162.297 215.150 1.000 152.98936 ? ? ? ? ? ? 184 ALA O C   1 
+ATOM 37206 O O   . ALA O 3 184 ? 153.930 161.159 215.620 1.000 153.24546 ? ? ? ? ? ? 184 ALA O O   1 
+ATOM 37207 C CB  . ALA O 3 184 ? 155.105 164.236 216.153 1.000 152.34409 ? ? ? ? ? ? 184 ALA O CB  1 
+ATOM 37208 N N   . ARG O 3 185 ? 153.917 162.552 213.844 1.000 152.59406 ? ? ? ? ? ? 185 ARG O N   1 
+ATOM 37209 C CA  . ARG O 3 185 ? 153.981 161.495 212.847 1.000 149.52600 ? ? ? ? ? ? 185 ARG O CA  1 
+ATOM 37210 C C   . ARG O 3 185 ? 154.916 161.914 211.722 1.000 149.16478 ? ? ? ? ? ? 185 ARG O C   1 
+ATOM 37211 O O   . ARG O 3 185 ? 155.172 163.101 211.507 1.000 148.13643 ? ? ? ? ? ? 185 ARG O O   1 
+ATOM 37212 C CB  . ARG O 3 185 ? 152.595 161.167 212.283 1.000 149.58231 ? ? ? ? ? ? 185 ARG O CB  1 
+ATOM 37213 C CG  . ARG O 3 185 ? 151.663 160.537 213.294 1.000 151.36543 ? ? ? ? ? ? 185 ARG O CG  1 
+ATOM 37214 C CD  . ARG O 3 185 ? 150.282 160.304 212.715 1.000 152.99738 ? ? ? ? ? ? 185 ARG O CD  1 
+ATOM 37215 N NE  . ARG O 3 185 ? 149.295 160.101 213.767 1.000 156.56782 ? ? ? ? ? ? 185 ARG O NE  1 
+ATOM 37216 C CZ  . ARG O 3 185 ? 149.158 158.978 214.456 1.000 155.07452 ? ? ? ? ? ? 185 ARG O CZ  1 
+ATOM 37217 N NH1 . ARG O 3 185 ? 149.932 157.930 214.229 1.000 154.39568 ? ? ? ? ? ? 185 ARG O NH1 1 
+ATOM 37218 N NH2 . ARG O 3 185 ? 148.224 158.904 215.400 1.000 152.47185 ? ? ? ? ? ? 185 ARG O NH2 1 
+ATOM 37219 N N   . ILE O 3 186 ? 155.421 160.917 211.002 1.000 141.82605 ? ? ? ? ? ? 186 ILE O N   1 
+ATOM 37220 C CA  . ILE O 3 186 ? 156.335 161.119 209.884 1.000 142.97608 ? ? ? ? ? ? 186 ILE O CA  1 
+ATOM 37221 C C   . ILE O 3 186 ? 155.562 160.889 208.595 1.000 143.42389 ? ? ? ? ? ? 186 ILE O C   1 
+ATOM 37222 O O   . ILE O 3 186 ? 155.051 159.787 208.360 1.000 144.92751 ? ? ? ? ? ? 186 ILE O O   1 
+ATOM 37223 C CB  . ILE O 3 186 ? 157.546 160.180 209.967 1.000 142.92543 ? ? ? ? ? ? 186 ILE O CB  1 
+ATOM 37224 C CG1 . ILE O 3 186 ? 158.186 160.251 211.352 1.000 143.31170 ? ? ? ? ? ? 186 ILE O CG1 1 
+ATOM 37225 C CG2 . ILE O 3 186 ? 158.555 160.518 208.887 1.000 143.14025 ? ? ? ? ? ? 186 ILE O CG2 1 
+ATOM 37226 C CD1 . ILE O 3 186 ? 159.400 159.369 211.501 1.000 140.60686 ? ? ? ? ? ? 186 ILE O CD1 1 
+ATOM 37227 N N   . THR O 3 187 ? 155.475 161.923 207.759 1.000 142.49217 ? ? ? ? ? ? 187 THR O N   1 
+ATOM 37228 C CA  . THR O 3 187 ? 154.788 161.780 206.480 1.000 141.93610 ? ? ? ? ? ? 187 THR O CA  1 
+ATOM 37229 C C   . THR O 3 187 ? 155.710 161.188 205.422 1.000 144.71663 ? ? ? ? ? ? 187 THR O C   1 
+ATOM 37230 O O   . THR O 3 187 ? 155.443 160.109 204.882 1.000 146.44004 ? ? ? ? ? ? 187 THR O O   1 
+ATOM 37231 C CB  . THR O 3 187 ? 154.243 163.132 206.018 1.000 142.91835 ? ? ? ? ? ? 187 THR O CB  1 
+ATOM 37232 O OG1 . THR O 3 187 ? 155.327 164.048 205.833 1.000 142.17705 ? ? ? ? ? ? 187 THR O OG1 1 
+ATOM 37233 C CG2 . THR O 3 187 ? 153.277 163.690 207.041 1.000 143.64127 ? ? ? ? ? ? 187 THR O CG2 1 
+ATOM 37234 N N   . SER O 3 188 ? 156.802 161.879 205.116 1.000 147.86031 ? ? ? ? ? ? 188 SER O N   1 
+ATOM 37235 C CA  . SER O 3 188 ? 157.758 161.442 204.108 1.000 146.62907 ? ? ? ? ? ? 188 SER O CA  1 
+ATOM 37236 C C   . SER O 3 188 ? 159.015 160.947 204.807 1.000 149.23444 ? ? ? ? ? ? 188 SER O C   1 
+ATOM 37237 O O   . SER O 3 188 ? 159.653 161.700 205.550 1.000 154.38867 ? ? ? ? ? ? 188 SER O O   1 
+ATOM 37238 C CB  . SER O 3 188 ? 158.088 162.578 203.142 1.000 143.35380 ? ? ? ? ? ? 188 SER O CB  1 
+ATOM 37239 O OG  . SER O 3 188 ? 159.204 163.320 203.599 1.000 148.68345 ? ? ? ? ? ? 188 SER O OG  1 
+ATOM 37240 N N   . ASP O 3 189 ? 159.367 159.687 204.568 1.000 146.75799 ? ? ? ? ? ? 189 ASP O N   1 
+ATOM 37241 C CA  . ASP O 3 189 ? 160.555 159.064 205.143 1.000 146.43741 ? ? ? ? ? ? 189 ASP O CA  1 
+ATOM 37242 C C   . ASP O 3 189 ? 161.313 158.468 203.961 1.000 147.32944 ? ? ? ? ? ? 189 ASP O C   1 
+ATOM 37243 O O   . ASP O 3 189 ? 161.094 157.316 203.583 1.000 150.19677 ? ? ? ? ? ? 189 ASP O O   1 
+ATOM 37244 C CB  . ASP O 3 189 ? 160.171 158.009 206.197 1.000 148.41257 ? ? ? ? ? ? 189 ASP O CB  1 
+ATOM 37245 C CG  . ASP O 3 189 ? 161.335 157.113 206.609 1.000 152.95186 ? ? ? ? ? ? 189 ASP O CG  1 
+ATOM 37246 O OD1 . ASP O 3 189 ? 161.101 156.190 207.416 1.000 156.20529 ? ? ? ? ? ? 189 ASP O OD1 1 
+ATOM 37247 O OD2 . ASP O 3 189 ? 162.485 157.340 206.178 1.000 154.30016 ? ? ? ? ? ? 189 ASP O OD2 1 
+ATOM 37248 N N   . TYR O 3 190 ? 162.211 159.259 203.384 1.000 139.67819 ? ? ? ? ? ? 190 TYR O N   1 
+ATOM 37249 C CA  . TYR O 3 190 ? 162.966 158.860 202.209 1.000 139.89822 ? ? ? ? ? ? 190 TYR O CA  1 
+ATOM 37250 C C   . TYR O 3 190 ? 164.437 159.178 202.423 1.000 140.65104 ? ? ? ? ? ? 190 TYR O C   1 
+ATOM 37251 O O   . TYR O 3 190 ? 164.800 160.020 203.247 1.000 144.58290 ? ? ? ? ? ? 190 TYR O O   1 
+ATOM 37252 C CB  . TYR O 3 190 ? 162.452 159.564 200.949 1.000 139.05956 ? ? ? ? ? ? 190 TYR O CB  1 
+ATOM 37253 C CG  . TYR O 3 190 ? 161.039 159.189 200.581 1.000 136.82272 ? ? ? ? ? ? 190 TYR O CG  1 
+ATOM 37254 C CD1 . TYR O 3 190 ? 160.631 157.865 200.583 1.000 140.21855 ? ? ? ? ? ? 190 TYR O CD1 1 
+ATOM 37255 C CD2 . TYR O 3 190 ? 160.107 160.159 200.250 1.000 137.36540 ? ? ? ? ? ? 190 TYR O CD2 1 
+ATOM 37256 C CE1 . TYR O 3 190 ? 159.341 157.516 200.253 1.000 141.62594 ? ? ? ? ? ? 190 TYR O CE1 1 
+ATOM 37257 C CE2 . TYR O 3 190 ? 158.814 159.819 199.918 1.000 139.10514 ? ? ? ? ? ? 190 TYR O CE2 1 
+ATOM 37258 C CZ  . TYR O 3 190 ? 158.437 158.497 199.922 1.000 142.75182 ? ? ? ? ? ? 190 TYR O CZ  1 
+ATOM 37259 O OH  . TYR O 3 190 ? 157.148 158.153 199.593 1.000 146.08648 ? ? ? ? ? ? 190 TYR O OH  1 
+ATOM 37260 N N   . ASP O 3 191 ? 165.290 158.480 201.673 1.000 142.47082 ? ? ? ? ? ? 191 ASP O N   1 
+ATOM 37261 C CA  . ASP O 3 191 ? 166.726 158.698 201.789 1.000 142.58865 ? ? ? ? ? ? 191 ASP O CA  1 
+ATOM 37262 C C   . ASP O 3 191 ? 167.139 160.086 201.327 1.000 140.36309 ? ? ? ? ? ? 191 ASP O C   1 
+ATOM 37263 O O   . ASP O 3 191 ? 168.274 160.499 201.585 1.000 144.97170 ? ? ? ? ? ? 191 ASP O O   1 
+ATOM 37264 C CB  . ASP O 3 191 ? 167.482 157.636 200.994 1.000 145.61293 ? ? ? ? ? ? 191 ASP O CB  1 
+ATOM 37265 C CG  . ASP O 3 191 ? 167.119 156.230 201.416 1.000 148.62514 ? ? ? ? ? ? 191 ASP O CG  1 
+ATOM 37266 O OD1 . ASP O 3 191 ? 166.054 156.055 202.044 1.000 147.35714 ? ? ? ? ? ? 191 ASP O OD1 1 
+ATOM 37267 O OD2 . ASP O 3 191 ? 167.895 155.298 201.119 1.000 149.77962 ? ? ? ? ? ? 191 ASP O OD2 1 
+ATOM 37268 N N   . PHE O 3 192 ? 166.254 160.811 200.649 1.000 131.08698 ? ? ? ? ? ? 192 PHE O N   1 
+ATOM 37269 C CA  . PHE O 3 192 ? 166.560 162.143 200.156 1.000 135.08650 ? ? ? ? ? ? 192 PHE O CA  1 
+ATOM 37270 C C   . PHE O 3 192 ? 165.791 163.243 200.875 1.000 138.25112 ? ? ? ? ? ? 192 PHE O C   1 
+ATOM 37271 O O   . PHE O 3 192 ? 166.125 164.418 200.702 1.000 142.73567 ? ? ? ? ? ? 192 PHE O O   1 
+ATOM 37272 C CB  . PHE O 3 192 ? 166.278 162.229 198.651 1.000 135.79591 ? ? ? ? ? ? 192 PHE O CB  1 
+ATOM 37273 C CG  . PHE O 3 192 ? 165.101 161.411 198.208 1.000 138.72723 ? ? ? ? ? ? 192 PHE O CG  1 
+ATOM 37274 C CD1 . PHE O 3 192 ? 165.259 160.091 197.827 1.000 136.66411 ? ? ? ? ? ? 192 PHE O CD1 1 
+ATOM 37275 C CD2 . PHE O 3 192 ? 163.836 161.963 198.171 1.000 138.59190 ? ? ? ? ? ? 192 PHE O CD2 1 
+ATOM 37276 C CE1 . PHE O 3 192 ? 164.178 159.340 197.422 1.000 136.54228 ? ? ? ? ? ? 192 PHE O CE1 1 
+ATOM 37277 C CE2 . PHE O 3 192 ? 162.753 161.217 197.765 1.000 136.19076 ? ? ? ? ? ? 192 PHE O CE2 1 
+ATOM 37278 C CZ  . PHE O 3 192 ? 162.924 159.904 197.390 1.000 136.66043 ? ? ? ? ? ? 192 PHE O CZ  1 
+ATOM 37279 N N   . CYS O 3 193 ? 164.775 162.900 201.665 1.000 138.00467 ? ? ? ? ? ? 193 CYS O N   1 
+ATOM 37280 C CA  . CYS O 3 193 ? 163.999 163.910 202.369 1.000 140.04175 ? ? ? ? ? ? 193 CYS O CA  1 
+ATOM 37281 C C   . CYS O 3 193 ? 163.286 163.265 203.547 1.000 142.76334 ? ? ? ? ? ? 193 CYS O C   1 
+ATOM 37282 O O   . CYS O 3 193 ? 163.021 162.062 203.544 1.000 148.13643 ? ? ? ? ? ? 193 CYS O O   1 
+ATOM 37283 C CB  . CYS O 3 193 ? 162.986 164.585 201.441 1.000 141.91437 ? ? ? ? ? ? 193 CYS O CB  1 
+ATOM 37284 S SG  . CYS O 3 193 ? 161.605 163.529 200.967 1.000 151.41264 ? ? ? ? ? ? 193 CYS O SG  1 
+ATOM 37285 N N   . LEU O 3 194 ? 162.971 164.083 204.549 1.000 138.97781 ? ? ? ? ? ? 194 LEU O N   1 
+ATOM 37286 C CA  . LEU O 3 194 ? 162.276 163.617 205.740 1.000 136.96163 ? ? ? ? ? ? 194 LEU O CA  1 
+ATOM 37287 C C   . LEU O 3 194 ? 161.389 164.733 206.266 1.000 141.42638 ? ? ? ? ? ? 194 LEU O C   1 
+ATOM 37288 O O   . LEU O 3 194 ? 161.827 165.883 206.357 1.000 143.64696 ? ? ? ? ? ? 194 LEU O O   1 
+ATOM 37289 C CB  . LEU O 3 194 ? 163.269 163.173 206.818 1.000 136.46160 ? ? ? ? ? ? 194 LEU O CB  1 
+ATOM 37290 C CG  . LEU O 3 194 ? 162.703 162.987 208.224 1.000 139.05436 ? ? ? ? ? ? 194 LEU O CG  1 
+ATOM 37291 C CD1 . LEU O 3 194 ? 162.023 161.640 208.337 1.000 141.27109 ? ? ? ? ? ? 194 LEU O CD1 1 
+ATOM 37292 C CD2 . LEU O 3 194 ? 163.800 163.116 209.258 1.000 143.02436 ? ? ? ? ? ? 194 LEU O CD2 1 
+ATOM 37293 N N   . THR O 3 195 ? 160.148 164.394 206.613 1.000 148.48550 ? ? ? ? ? ? 195 THR O N   1 
+ATOM 37294 C CA  . THR O 3 195 ? 159.173 165.364 207.091 1.000 145.62784 ? ? ? ? ? ? 195 THR O CA  1 
+ATOM 37295 C C   . THR O 3 195 ? 158.487 164.828 208.337 1.000 145.52880 ? ? ? ? ? ? 195 THR O C   1 
+ATOM 37296 O O   . THR O 3 195 ? 158.085 163.662 208.374 1.000 146.35259 ? ? ? ? ? ? 195 THR O O   1 
+ATOM 37297 C CB  . THR O 3 195 ? 158.125 165.673 206.019 1.000 147.44850 ? ? ? ? ? ? 195 THR O CB  1 
+ATOM 37298 O OG1 . THR O 3 195 ? 158.779 166.020 204.794 1.000 148.73356 ? ? ? ? ? ? 195 THR O OG1 1 
+ATOM 37299 C CG2 . THR O 3 195 ? 157.239 166.824 206.457 1.000 147.67864 ? ? ? ? ? ? 195 THR O CG2 1 
+ATOM 37300 N N   . VAL O 3 196 ? 158.348 165.682 209.348 1.000 139.75204 ? ? ? ? ? ? 196 VAL O N   1 
+ATOM 37301 C CA  . VAL O 3 196 ? 157.661 165.345 210.589 1.000 140.51593 ? ? ? ? ? ? 196 VAL O CA  1 
+ATOM 37302 C C   . VAL O 3 196 ? 156.541 166.353 210.800 1.000 143.28505 ? ? ? ? ? ? 196 VAL O C   1 
+ATOM 37303 O O   . VAL O 3 196 ? 156.757 167.563 210.668 1.000 145.68306 ? ? ? ? ? ? 196 VAL O O   1 
+ATOM 37304 C CB  . VAL O 3 196 ? 158.621 165.339 211.791 1.000 141.42019 ? ? ? ? ? ? 196 VAL O CB  1 
+ATOM 37305 C CG1 . VAL O 3 196 ? 157.959 164.687 212.989 1.000 140.43632 ? ? ? ? ? ? 196 VAL O CG1 1 
+ATOM 37306 C CG2 . VAL O 3 196 ? 159.909 164.624 211.438 1.000 141.98807 ? ? ? ? ? ? 196 VAL O CG2 1 
+ATOM 37307 N N   . VAL O 3 197 ? 155.350 165.857 211.126 1.000 140.63556 ? ? ? ? ? ? 197 VAL O N   1 
+ATOM 37308 C CA  . VAL O 3 197 ? 154.184 166.702 211.334 1.000 139.55405 ? ? ? ? ? ? 197 VAL O CA  1 
+ATOM 37309 C C   . VAL O 3 197 ? 153.624 166.444 212.725 1.000 140.80048 ? ? ? ? ? ? 197 VAL O C   1 
+ATOM 37310 O O   . VAL O 3 197 ? 153.930 165.440 213.372 1.000 145.09601 ? ? ? ? ? ? 197 VAL O O   1 
+ATOM 37311 C CB  . VAL O 3 197 ? 153.100 166.471 210.267 1.000 138.95844 ? ? ? ? ? ? 197 VAL O CB  1 
+ATOM 37312 C CG1 . VAL O 3 197 ? 153.641 166.797 208.888 1.000 140.31778 ? ? ? ? ? ? 197 VAL O CG1 1 
+ATOM 37313 C CG2 . VAL O 3 197 ? 152.599 165.042 210.332 1.000 136.53701 ? ? ? ? ? ? 197 VAL O CG2 1 
+ATOM 37314 N N   . LYS O 3 198 ? 152.787 167.371 213.179 1.000 146.74199 ? ? ? ? ? ? 198 LYS O N   1 
+ATOM 37315 C CA  . LYS O 3 198 ? 152.189 167.313 214.503 1.000 146.88308 ? ? ? ? ? ? 198 LYS O CA  1 
+ATOM 37316 C C   . LYS O 3 198 ? 150.772 166.769 214.409 1.000 148.76120 ? ? ? ? ? ? 198 LYS O C   1 
+ATOM 37317 O O   . LYS O 3 198 ? 150.003 167.160 213.526 1.000 151.89692 ? ? ? ? ? ? 198 LYS O O   1 
+ATOM 37318 C CB  . LYS O 3 198 ? 152.168 168.697 215.155 1.000 148.79971 ? ? ? ? ? ? 198 LYS O CB  1 
+ATOM 37319 C CG  . LYS O 3 198 ? 151.635 168.718 216.574 1.000 149.36935 ? ? ? ? ? ? 198 LYS O CG  1 
+ATOM 37320 C CD  . LYS O 3 198 ? 152.669 168.195 217.556 1.000 148.32946 ? ? ? ? ? ? 198 LYS O CD  1 
+ATOM 37321 C CE  . LYS O 3 198 ? 153.962 168.986 217.481 1.000 148.02563 ? ? ? ? ? ? 198 LYS O CE  1 
+ATOM 37322 N NZ  . LYS O 3 198 ? 154.834 168.724 218.657 1.000 149.66691 ? ? ? ? ? ? 198 LYS O NZ  1 
+ATOM 37323 N N   . VAL O 3 199 ? 150.434 165.863 215.318 1.000 158.85644 ? ? ? ? ? ? 199 VAL O N   1 
+ATOM 37324 C CA  . VAL O 3 199 ? 149.083 165.321 215.386 1.000 162.31492 ? ? ? ? ? ? 199 VAL O CA  1 
+ATOM 37325 C C   . VAL O 3 199 ? 148.200 166.317 216.125 1.000 165.48567 ? ? ? ? ? ? 199 VAL O C   1 
+ATOM 37326 O O   . VAL O 3 199 ? 148.290 166.451 217.349 1.000 166.45019 ? ? ? ? ? ? 199 VAL O O   1 
+ATOM 37327 C CB  . VAL O 3 199 ? 149.071 163.953 216.081 1.000 161.07728 ? ? ? ? ? ? 199 VAL O CB  1 
+ATOM 37328 C CG1 . VAL O 3 199 ? 147.662 163.389 216.112 1.000 160.59288 ? ? ? ? ? ? 199 VAL O CG1 1 
+ATOM 37329 C CG2 . VAL O 3 199 ? 150.017 163.001 215.382 1.000 161.37774 ? ? ? ? ? ? 199 VAL O CG2 1 
+ATOM 37330 N N   . LEU O 3 200 ? 147.347 167.021 215.381 1.000 166.69878 ? ? ? ? ? ? 200 LEU O N   1 
+ATOM 37331 C CA  . LEU O 3 200 ? 146.418 167.984 215.967 1.000 164.84959 ? ? ? ? ? ? 200 LEU O CA  1 
+ATOM 37332 C C   . LEU O 3 200 ? 145.118 167.243 216.261 1.000 165.74693 ? ? ? ? ? ? 200 LEU O C   1 
+ATOM 37333 O O   . LEU O 3 200 ? 144.125 167.350 215.542 1.000 163.35280 ? ? ? ? ? ? 200 LEU O O   1 
+ATOM 37334 C CB  . LEU O 3 200 ? 146.204 169.168 215.031 1.000 163.16216 ? ? ? ? ? ? 200 LEU O CB  1 
+ATOM 37335 C CG  . LEU O 3 200 ? 147.452 169.743 214.361 1.000 164.78565 ? ? ? ? ? ? 200 LEU O CG  1 
+ATOM 37336 C CD1 . LEU O 3 200 ? 147.540 169.293 212.911 1.000 162.70342 ? ? ? ? ? ? 200 LEU O CD1 1 
+ATOM 37337 C CD2 . LEU O 3 200 ? 147.457 171.262 214.449 1.000 165.41346 ? ? ? ? ? ? 200 LEU O CD2 1 
+ATOM 37338 N N   . GLU O 3 201 ? 145.134 166.481 217.349 1.000 189.04954 ? ? ? ? ? ? 201 GLU O N   1 
+ATOM 37339 C CA  . GLU O 3 201 ? 144.033 165.583 217.656 1.000 188.58997 ? ? ? ? ? ? 201 GLU O CA  1 
+ATOM 37340 C C   . GLU O 3 201 ? 144.150 165.203 219.126 1.000 189.20697 ? ? ? ? ? ? 201 GLU O C   1 
+ATOM 37341 O O   . GLU O 3 201 ? 145.204 165.373 219.743 1.000 185.23795 ? ? ? ? ? ? 201 GLU O O   1 
+ATOM 37342 C CB  . GLU O 3 201 ? 144.031 164.393 216.664 1.000 187.84832 ? ? ? ? ? ? 201 GLU O CB  1 
+ATOM 37343 C CG  . GLU O 3 201 ? 143.155 163.148 216.892 1.000 189.74490 ? ? ? ? ? ? 201 GLU O CG  1 
+ATOM 37344 C CD  . GLU O 3 201 ? 143.502 162.295 218.095 1.000 193.25600 ? ? ? ? ? ? 201 GLU O CD  1 
+ATOM 37345 O OE1 . GLU O 3 201 ? 144.527 162.545 218.752 1.000 194.08440 ? ? ? ? ? ? 201 GLU O OE1 1 
+ATOM 37346 O OE2 . GLU O 3 201 ? 142.716 161.379 218.398 1.000 192.38958 ? ? ? ? ? ? 201 GLU O OE2 1 
+ATOM 37347 N N   . LEU O 3 202 ? 143.054 164.689 219.678 1.000 197.56831 ? ? ? ? ? ? 202 LEU O N   1 
+ATOM 37348 C CA  . LEU O 3 202 ? 142.844 164.633 221.124 1.000 197.29141 ? ? ? ? ? ? 202 LEU O CA  1 
+ATOM 37349 C C   . LEU O 3 202 ? 143.645 163.534 221.814 1.000 197.11473 ? ? ? ? ? ? 202 LEU O C   1 
+ATOM 37350 O O   . LEU O 3 202 ? 144.636 163.040 221.271 1.000 194.86327 ? ? ? ? ? ? 202 LEU O O   1 
+ATOM 37351 C CB  . LEU O 3 202 ? 141.355 164.445 221.426 1.000 197.96432 ? ? ? ? ? ? 202 LEU O CB  1 
+ATOM 37352 C CG  . LEU O 3 202 ? 140.481 165.692 221.557 1.000 196.90063 ? ? ? ? ? ? 202 LEU O CG  1 
+ATOM 37353 C CD1 . LEU O 3 202 ? 140.110 166.227 220.187 1.000 194.45771 ? ? ? ? ? ? 202 LEU O CD1 1 
+ATOM 37354 C CD2 . LEU O 3 202 ? 139.233 165.372 222.361 1.000 194.15982 ? ? ? ? ? ? 202 LEU O CD2 1 
+ATOM 37355 N N   . TYR O 3 203 ? 143.259 163.213 223.050 1.000 211.85209 ? ? ? ? ? ? 203 TYR O N   1 
+ATOM 37356 C CA  . TYR O 3 203 ? 143.809 162.067 223.766 1.000 211.41189 ? ? ? ? ? ? 203 TYR O CA  1 
+ATOM 37357 C C   . TYR O 3 203 ? 143.844 160.841 222.857 1.000 210.72809 ? ? ? ? ? ? 203 TYR O C   1 
+ATOM 37358 O O   . TYR O 3 203 ? 143.053 160.728 221.925 1.000 210.31124 ? ? ? ? ? ? 203 TYR O O   1 
+ATOM 37359 C CB  . TYR O 3 203 ? 142.977 161.831 225.037 1.000 212.53971 ? ? ? ? ? ? 203 TYR O CB  1 
+ATOM 37360 C CG  . TYR O 3 203 ? 141.768 160.923 224.886 1.000 213.55736 ? ? ? ? ? ? 203 TYR O CG  1 
+ATOM 37361 C CD1 . TYR O 3 203 ? 141.565 159.867 225.762 1.000 212.60064 ? ? ? ? ? ? 203 TYR O CD1 1 
+ATOM 37362 C CD2 . TYR O 3 203 ? 140.828 161.126 223.881 1.000 211.43416 ? ? ? ? ? ? 203 TYR O CD2 1 
+ATOM 37363 C CE1 . TYR O 3 203 ? 140.479 159.024 225.634 1.000 212.39856 ? ? ? ? ? ? 203 TYR O CE1 1 
+ATOM 37364 C CE2 . TYR O 3 203 ? 139.739 160.290 223.746 1.000 211.18180 ? ? ? ? ? ? 203 TYR O CE2 1 
+ATOM 37365 C CZ  . TYR O 3 203 ? 139.568 159.243 224.626 1.000 213.00476 ? ? ? ? ? ? 203 TYR O CZ  1 
+ATOM 37366 O OH  . TYR O 3 203 ? 138.479 158.418 224.487 1.000 212.23720 ? ? ? ? ? ? 203 TYR O OH  1 
+ATOM 37367 N N   . LYS O 3 204 ? 144.831 159.958 223.083 1.000 196.30399 ? ? ? ? ? ? 204 LYS O N   1 
+ATOM 37368 C CA  . LYS O 3 204 ? 145.167 158.836 222.196 1.000 196.69447 ? ? ? ? ? ? 204 LYS O CA  1 
+ATOM 37369 C C   . LYS O 3 204 ? 144.345 157.540 222.291 1.000 198.48296 ? ? ? ? ? ? 204 LYS O C   1 
+ATOM 37370 O O   . LYS O 3 204 ? 144.201 156.854 221.271 1.000 199.28858 ? ? ? ? ? ? 204 LYS O O   1 
+ATOM 37371 C CB  . LYS O 3 204 ? 146.650 158.494 222.364 1.000 194.58544 ? ? ? ? ? ? 204 LYS O CB  1 
+ATOM 37372 C CG  . LYS O 3 204 ? 147.042 157.869 223.687 1.000 194.26059 ? ? ? ? ? ? 204 LYS O CG  1 
+ATOM 37373 C CD  . LYS O 3 204 ? 148.388 157.183 223.575 1.000 192.46779 ? ? ? ? ? ? 204 LYS O CD  1 
+ATOM 37374 C CE  . LYS O 3 204 ? 148.468 156.373 222.296 1.000 192.70066 ? ? ? ? ? ? 204 LYS O CE  1 
+ATOM 37375 N NZ  . LYS O 3 204 ? 147.428 155.312 222.260 1.000 193.78540 ? ? ? ? ? ? 204 LYS O NZ  1 
+ATOM 37376 N N   . PRO O 3 205 ? 143.822 157.127 223.468 1.000 198.38316 ? ? ? ? ? ? 205 PRO O N   1 
+ATOM 37377 C CA  . PRO O 3 205 ? 143.150 155.816 223.562 1.000 196.72730 ? ? ? ? ? ? 205 PRO O CA  1 
+ATOM 37378 C C   . PRO O 3 205 ? 141.688 155.729 223.117 1.000 196.96198 ? ? ? ? ? ? 205 PRO O C   1 
+ATOM 37379 O O   . PRO O 3 205 ? 140.787 156.078 223.887 1.000 195.19300 ? ? ? ? ? ? 205 PRO O O   1 
+ATOM 37380 C CB  . PRO O 3 205 ? 143.301 155.455 225.049 1.000 196.16935 ? ? ? ? ? ? 205 PRO O CB  1 
+ATOM 37381 C CG  . PRO O 3 205 ? 143.821 156.683 225.735 1.000 196.29092 ? ? ? ? ? ? 205 PRO O CG  1 
+ATOM 37382 C CD  . PRO O 3 205 ? 143.785 157.807 224.770 1.000 197.04952 ? ? ? ? ? ? 205 PRO O CD  1 
+ATOM 37383 N N   . HIS O 3 206 ? 141.454 155.320 221.862 1.000 195.93251 ? ? ? ? ? ? 206 HIS O N   1 
+ATOM 37384 C CA  . HIS O 3 206 ? 140.144 154.874 221.375 1.000 194.88734 ? ? ? ? ? ? 206 HIS O CA  1 
+ATOM 37385 C C   . HIS O 3 206 ? 139.174 156.009 221.084 1.000 196.10040 ? ? ? ? ? ? 206 HIS O C   1 
+ATOM 37386 O O   . HIS O 3 206 ? 137.965 155.881 221.297 1.000 195.33772 ? ? ? ? ? ? 206 HIS O O   1 
+ATOM 37387 C CB  . HIS O 3 206 ? 139.496 153.906 222.367 1.000 192.95837 ? ? ? ? ? ? 206 HIS O CB  1 
+ATOM 37388 C CG  . HIS O 3 206 ? 140.137 152.558 222.394 1.000 192.91869 ? ? ? ? ? ? 206 HIS O CG  1 
+ATOM 37389 N ND1 . HIS O 3 206 ? 139.566 151.450 221.807 1.000 192.83533 ? ? ? ? ? ? 206 HIS O ND1 1 
+ATOM 37390 C CD2 . HIS O 3 206 ? 141.315 152.144 222.916 1.000 192.63644 ? ? ? ? ? ? 206 HIS O CD2 1 
+ATOM 37391 C CE1 . HIS O 3 206 ? 140.357 150.406 221.982 1.000 194.14556 ? ? ? ? ? ? 206 HIS O CE1 1 
+ATOM 37392 N NE2 . HIS O 3 206 ? 141.426 150.802 222.650 1.000 193.76861 ? ? ? ? ? ? 206 HIS O NE2 1 
+ATOM 37393 N N   . GLU O 3 207 ? 139.710 157.127 220.608 1.000 207.46589 ? ? ? ? ? ? 207 GLU O N   1 
+ATOM 37394 C CA  . GLU O 3 207 ? 138.888 158.277 220.255 1.000 206.57010 ? ? ? ? ? ? 207 GLU O CA  1 
+ATOM 37395 C C   . GLU O 3 207 ? 137.997 157.970 219.059 1.000 206.50230 ? ? ? ? ? ? 207 GLU O C   1 
+ATOM 37396 O O   . GLU O 3 207 ? 136.810 158.317 219.052 1.000 206.20529 ? ? ? ? ? ? 207 GLU O O   1 
+ATOM 37397 C CB  . GLU O 3 207 ? 139.816 159.434 219.938 1.000 205.30256 ? ? ? ? ? ? 207 GLU O CB  1 
+ATOM 37398 C CG  . GLU O 3 207 ? 141.026 158.908 219.193 1.000 206.58068 ? ? ? ? ? ? 207 GLU O CG  1 
+ATOM 37399 C CD  . GLU O 3 207 ? 142.240 158.855 220.049 1.000 206.66575 ? ? ? ? ? ? 207 GLU O CD  1 
+ATOM 37400 O OE1 . GLU O 3 207 ? 143.372 158.926 219.524 1.000 206.26222 ? ? ? ? ? ? 207 GLU O OE1 1 
+ATOM 37401 O OE2 . GLU O 3 207 ? 142.038 158.651 221.261 1.000 206.54997 ? ? ? ? ? ? 207 GLU O OE2 1 
+ATOM 37402 N N   . TYR O 3 208 ? 138.560 157.329 218.032 1.000 217.29687 ? ? ? ? ? ? 208 TYR O N   1 
+ATOM 37403 C CA  . TYR O 3 208 ? 137.816 157.032 216.817 1.000 217.50509 ? ? ? ? ? ? 208 TYR O CA  1 
+ATOM 37404 C C   . TYR O 3 208 ? 136.854 155.872 217.018 1.000 216.06359 ? ? ? ? ? ? 208 TYR O C   1 
+ATOM 37405 O O   . TYR O 3 208 ? 135.912 155.713 216.234 1.000 216.36626 ? ? ? ? ? ? 208 TYR O O   1 
+ATOM 37406 C CB  . TYR O 3 208 ? 138.799 156.723 215.686 1.000 219.57041 ? ? ? ? ? ? 208 TYR O CB  1 
+ATOM 37407 C CG  . TYR O 3 208 ? 140.105 157.482 215.817 1.000 220.30878 ? ? ? ? ? ? 208 TYR O CG  1 
+ATOM 37408 C CD1 . TYR O 3 208 ? 140.157 158.859 215.635 1.000 218.20732 ? ? ? ? ? ? 208 TYR O CD1 1 
+ATOM 37409 C CD2 . TYR O 3 208 ? 141.286 156.820 216.139 1.000 218.86212 ? ? ? ? ? ? 208 TYR O CD2 1 
+ATOM 37410 C CE1 . TYR O 3 208 ? 141.348 159.555 215.766 1.000 219.19943 ? ? ? ? ? ? 208 TYR O CE1 1 
+ATOM 37411 C CE2 . TYR O 3 208 ? 142.481 157.507 216.270 1.000 217.95938 ? ? ? ? ? ? 208 TYR O CE2 1 
+ATOM 37412 C CZ  . TYR O 3 208 ? 142.506 158.873 216.083 1.000 219.82535 ? ? ? ? ? ? 208 TYR O CZ  1 
+ATOM 37413 O OH  . TYR O 3 208 ? 143.691 159.560 216.213 1.000 219.17166 ? ? ? ? ? ? 208 TYR O OH  1 
+ATOM 37414 N N   . ILE O 3 209 ? 137.072 155.066 218.058 1.000 203.98367 ? ? ? ? ? ? 209 ILE O N   1 
+ATOM 37415 C CA  . ILE O 3 209 ? 136.217 153.916 218.315 1.000 204.88851 ? ? ? ? ? ? 209 ILE O CA  1 
+ATOM 37416 C C   . ILE O 3 209 ? 134.910 154.308 218.994 1.000 207.75466 ? ? ? ? ? ? 209 ILE O C   1 
+ATOM 37417 O O   . ILE O 3 209 ? 133.938 153.544 218.932 1.000 208.22102 ? ? ? ? ? ? 209 ILE O O   1 
+ATOM 37418 C CB  . ILE O 3 209 ? 136.991 152.873 219.141 1.000 202.99019 ? ? ? ? ? ? 209 ILE O CB  1 
+ATOM 37419 C CG1 . ILE O 3 209 ? 136.916 151.499 218.472 1.000 201.63240 ? ? ? ? ? ? 209 ILE O CG1 1 
+ATOM 37420 C CG2 . ILE O 3 209 ? 136.491 152.818 220.584 1.000 203.77310 ? ? ? ? ? ? 209 ILE O CG2 1 
+ATOM 37421 C CD1 . ILE O 3 209 ? 137.707 150.429 219.189 1.000 199.87911 ? ? ? ? ? ? 209 ILE O CD1 1 
+ATOM 37422 N N   . VAL O 3 210 ? 134.845 155.480 219.623 1.000 214.26107 ? ? ? ? ? ? 210 VAL O N   1 
+ATOM 37423 C CA  . VAL O 3 210 ? 133.623 155.879 220.310 1.000 213.37818 ? ? ? ? ? ? 210 VAL O CA  1 
+ATOM 37424 C C   . VAL O 3 210 ? 132.732 156.758 219.434 1.000 214.14240 ? ? ? ? ? ? 210 VAL O C   1 
+ATOM 37425 O O   . VAL O 3 210 ? 131.506 156.725 219.576 1.000 213.92226 ? ? ? ? ? ? 210 VAL O O   1 
+ATOM 37426 C CB  . VAL O 3 210 ? 133.951 156.583 221.639 1.000 211.92875 ? ? ? ? ? ? 210 VAL O CB  1 
+ATOM 37427 C CG1 . VAL O 3 210 ? 134.470 155.579 222.657 1.000 211.13695 ? ? ? ? ? ? 210 VAL O CG1 1 
+ATOM 37428 C CG2 . VAL O 3 210 ? 134.950 157.703 221.427 1.000 210.88222 ? ? ? ? ? ? 210 VAL O CG2 1 
+ATOM 37429 N N   . ASP O 3 211 ? 133.318 157.545 218.529 1.000 212.75062 ? ? ? ? ? ? 211 ASP O N   1 
+ATOM 37430 C CA  . ASP O 3 211 ? 132.503 158.396 217.670 1.000 211.98087 ? ? ? ? ? ? 211 ASP O CA  1 
+ATOM 37431 C C   . ASP O 3 211 ? 131.727 157.584 216.642 1.000 210.84244 ? ? ? ? ? ? 211 ASP O C   1 
+ATOM 37432 O O   . ASP O 3 211 ? 130.656 158.013 216.199 1.000 210.06573 ? ? ? ? ? ? 211 ASP O O   1 
+ATOM 37433 C CB  . ASP O 3 211 ? 133.376 159.441 216.978 1.000 209.35147 ? ? ? ? ? ? 211 ASP O CB  1 
+ATOM 37434 C CG  . ASP O 3 211 ? 133.796 160.555 217.913 1.000 208.17311 ? ? ? ? ? ? 211 ASP O CG  1 
+ATOM 37435 O OD1 . ASP O 3 211 ? 134.395 160.255 218.967 1.000 207.48370 ? ? ? ? ? ? 211 ASP O OD1 1 
+ATOM 37436 O OD2 . ASP O 3 211 ? 133.521 161.732 217.597 1.000 206.84193 ? ? ? ? ? ? 211 ASP O OD2 1 
+ATOM 37437 N N   . LEU O 3 212 ? 132.245 156.418 216.248 1.000 210.64661 ? ? ? ? ? ? 212 LEU O N   1 
+ATOM 37438 C CA  . LEU O 3 212 ? 131.492 155.559 215.341 1.000 210.16522 ? ? ? ? ? ? 212 LEU O CA  1 
+ATOM 37439 C C   . LEU O 3 212 ? 130.235 155.014 216.004 1.000 210.97735 ? ? ? ? ? ? 212 LEU O C   1 
+ATOM 37440 O O   . LEU O 3 212 ? 129.224 154.795 215.326 1.000 208.99378 ? ? ? ? ? ? 212 LEU O O   1 
+ATOM 37441 C CB  . LEU O 3 212 ? 132.375 154.416 214.835 1.000 211.65698 ? ? ? ? ? ? 212 LEU O CB  1 
+ATOM 37442 C CG  . LEU O 3 212 ? 132.916 153.385 215.829 1.000 211.52316 ? ? ? ? ? ? 212 LEU O CG  1 
+ATOM 37443 C CD1 . LEU O 3 212 ? 131.998 152.176 215.944 1.000 208.22541 ? ? ? ? ? ? 212 LEU O CD1 1 
+ATOM 37444 C CD2 . LEU O 3 212 ? 134.310 152.949 215.411 1.000 211.00069 ? ? ? ? ? ? 212 LEU O CD2 1 
+ATOM 37445 N N   . ASN O 3 213 ? 130.279 154.783 217.318 1.000 221.10682 ? ? ? ? ? ? 213 ASN O N   1 
+ATOM 37446 C CA  . ASN O 3 213 ? 129.088 154.335 218.032 1.000 222.05274 ? ? ? ? ? ? 213 ASN O CA  1 
+ATOM 37447 C C   . ASN O 3 213 ? 127.987 155.385 217.993 1.000 220.89254 ? ? ? ? ? ? 213 ASN O C   1 
+ATOM 37448 O O   . ASN O 3 213 ? 126.803 155.048 217.865 1.000 219.60431 ? ? ? ? ? ? 213 ASN O O   1 
+ATOM 37449 C CB  . ASN O 3 213 ? 129.441 153.977 219.475 1.000 220.86927 ? ? ? ? ? ? 213 ASN O CB  1 
+ATOM 37450 C CG  . ASN O 3 213 ? 128.691 152.759 219.966 1.000 219.91626 ? ? ? ? ? ? 213 ASN O CG  1 
+ATOM 37451 O OD1 . ASN O 3 213 ? 129.288 151.836 220.517 1.000 217.14813 ? ? ? ? ? ? 213 ASN O OD1 1 
+ATOM 37452 N ND2 . ASN O 3 213 ? 127.377 152.757 219.789 1.000 219.56489 ? ? ? ? ? ? 213 ASN O ND2 1 
+ATOM 37453 N N   . ALA O 3 214 ? 128.354 156.663 218.110 1.000 216.55514 ? ? ? ? ? ? 214 ALA O N   1 
+ATOM 37454 C CA  . ALA O 3 214 ? 127.360 157.724 217.999 1.000 215.04306 ? ? ? ? ? ? 214 ALA O CA  1 
+ATOM 37455 C C   . ALA O 3 214 ? 126.699 157.713 216.627 1.000 216.22127 ? ? ? ? ? ? 214 ALA O C   1 
+ATOM 37456 O O   . ALA O 3 214 ? 125.534 158.102 216.486 1.000 214.48845 ? ? ? ? ? ? 214 ALA O O   1 
+ATOM 37457 C CB  . ALA O 3 214 ? 128.007 159.081 218.275 1.000 213.36689 ? ? ? ? ? ? 214 ALA O CB  1 
+ATOM 37458 N N   . MET O 3 215 ? 127.423 157.266 215.608 1.000 217.85814 ? ? ? ? ? ? 215 MET O N   1 
+ATOM 37459 C CA  . MET O 3 215 ? 126.871 157.161 214.268 1.000 216.85770 ? ? ? ? ? ? 215 MET O CA  1 
+ATOM 37460 C C   . MET O 3 215 ? 126.185 155.806 214.159 1.000 215.69307 ? ? ? ? ? ? 215 MET O C   1 
+ATOM 37461 O O   . MET O 3 215 ? 125.334 155.468 214.983 1.000 212.49226 ? ? ? ? ? ? 215 MET O O   1 
+ATOM 37462 C CB  . MET O 3 215 ? 127.986 157.369 213.219 1.000 215.92949 ? ? ? ? ? ? 215 MET O CB  1 
+ATOM 37463 C CG  . MET O 3 215 ? 127.649 157.223 211.713 1.000 216.08342 ? ? ? ? ? ? 215 MET O CG  1 
+ATOM 37464 S SD  . MET O 3 215 ? 126.739 155.822 211.020 1.000 217.55384 ? ? ? ? ? ? 215 MET O SD  1 
+ATOM 37465 C CE  . MET O 3 215 ? 127.650 154.430 211.691 1.000 214.41969 ? ? ? ? ? ? 215 MET O CE  1 
+ATOM 37466 N N   . ARG O 3 231 ? 143.864 171.936 210.056 1.000 171.39757 ? ? ? ? ? ? 231 ARG O N   1 
+ATOM 37467 C CA  . ARG O 3 231 ? 145.015 172.540 209.395 1.000 175.66572 ? ? ? ? ? ? 231 ARG O CA  1 
+ATOM 37468 C C   . ARG O 3 231 ? 146.300 171.776 209.693 1.000 180.46203 ? ? ? ? ? ? 231 ARG O C   1 
+ATOM 37469 O O   . ARG O 3 231 ? 146.713 171.663 210.846 1.000 180.71950 ? ? ? ? ? ? 231 ARG O O   1 
+ATOM 37470 C CB  . ARG O 3 231 ? 145.172 173.998 209.823 1.000 174.88772 ? ? ? ? ? ? 231 ARG O CB  1 
+ATOM 37471 C CG  . ARG O 3 231 ? 144.599 174.995 208.837 1.000 174.67405 ? ? ? ? ? ? 231 ARG O CG  1 
+ATOM 37472 C CD  . ARG O 3 231 ? 145.144 176.389 209.089 1.000 176.36946 ? ? ? ? ? ? 231 ARG O CD  1 
+ATOM 37473 N NE  . ARG O 3 231 ? 146.472 176.560 208.514 1.000 178.02812 ? ? ? ? ? ? 231 ARG O NE  1 
+ATOM 37474 C CZ  . ARG O 3 231 ? 146.709 176.783 207.229 1.000 176.71953 ? ? ? ? ? ? 231 ARG O CZ  1 
+ATOM 37475 N NH1 . ARG O 3 231 ? 145.724 176.887 206.352 1.000 175.42031 ? ? ? ? ? ? 231 ARG O NH1 1 
+ATOM 37476 N NH2 . ARG O 3 231 ? 147.966 176.906 206.813 1.000 175.56044 ? ? ? ? ? ? 231 ARG O NH2 1 
+ATOM 37477 N N   . GLU O 3 232 ? 146.928 171.256 208.643 1.000 187.51183 ? ? ? ? ? ? 232 GLU O N   1 
+ATOM 37478 C CA  . GLU O 3 232 ? 148.180 170.529 208.795 1.000 184.61186 ? ? ? ? ? ? 232 GLU O CA  1 
+ATOM 37479 C C   . GLU O 3 232 ? 149.298 171.468 209.235 1.000 183.43491 ? ? ? ? ? ? 232 GLU O C   1 
+ATOM 37480 O O   . GLU O 3 232 ? 149.332 172.647 208.874 1.000 182.36413 ? ? ? ? ? ? 232 GLU O O   1 
+ATOM 37481 C CB  . GLU O 3 232 ? 148.568 169.836 207.485 1.000 180.81201 ? ? ? ? ? ? 232 GLU O CB  1 
+ATOM 37482 C CG  . GLU O 3 232 ? 149.023 170.748 206.327 1.000 183.25937 ? ? ? ? ? ? 232 GLU O CG  1 
+ATOM 37483 C CD  . GLU O 3 232 ? 148.135 171.961 206.071 1.000 185.77911 ? ? ? ? ? ? 232 GLU O CD  1 
+ATOM 37484 O OE1 . GLU O 3 232 ? 146.931 171.926 206.404 1.000 185.57987 ? ? ? ? ? ? 232 GLU O OE1 1 
+ATOM 37485 O OE2 . GLU O 3 232 ? 148.651 172.963 205.534 1.000 183.44021 ? ? ? ? ? ? 232 GLU O OE2 1 
+ATOM 37486 N N   . VAL O 3 233 ? 150.219 170.930 210.030 1.000 165.64985 ? ? ? ? ? ? 233 VAL O N   1 
+ATOM 37487 C CA  . VAL O 3 233 ? 151.368 171.679 210.523 1.000 164.82023 ? ? ? ? ? ? 233 VAL O CA  1 
+ATOM 37488 C C   . VAL O 3 233 ? 152.573 170.749 210.555 1.000 164.65430 ? ? ? ? ? ? 233 VAL O C   1 
+ATOM 37489 O O   . VAL O 3 233 ? 152.449 169.563 210.880 1.000 165.94370 ? ? ? ? ? ? 233 VAL O O   1 
+ATOM 37490 C CB  . VAL O 3 233 ? 151.091 172.291 211.914 1.000 162.89150 ? ? ? ? ? ? 233 VAL O CB  1 
+ATOM 37491 C CG1 . VAL O 3 233 ? 150.788 171.205 212.931 1.000 161.33149 ? ? ? ? ? ? 233 VAL O CG1 1 
+ATOM 37492 C CG2 . VAL O 3 233 ? 152.261 173.150 212.369 1.000 161.12981 ? ? ? ? ? ? 233 VAL O CG2 1 
+ATOM 37493 N N   . GLU O 3 234 ? 153.737 171.285 210.203 1.000 155.94469 ? ? ? ? ? ? 234 GLU O N   1 
+ATOM 37494 C CA  . GLU O 3 234 ? 154.983 170.536 210.184 1.000 156.10566 ? ? ? ? ? ? 234 GLU O CA  1 
+ATOM 37495 C C   . GLU O 3 234 ? 155.964 171.171 211.157 1.000 158.09432 ? ? ? ? ? ? 234 GLU O C   1 
+ATOM 37496 O O   . GLU O 3 234 ? 155.953 172.387 211.370 1.000 157.64860 ? ? ? ? ? ? 234 GLU O O   1 
+ATOM 37497 C CB  . GLU O 3 234 ? 155.530 170.446 208.728 1.000 155.13772 ? ? ? ? ? ? 234 GLU O CB  1 
+ATOM 37498 C CG  . GLU O 3 234 ? 156.088 171.722 208.036 1.000 158.71499 ? ? ? ? ? ? 234 GLU O CG  1 
+ATOM 37499 C CD  . GLU O 3 234 ? 157.316 172.374 208.665 1.000 164.76603 ? ? ? ? ? ? 234 GLU O CD  1 
+ATOM 37500 O OE1 . GLU O 3 234 ? 157.677 173.482 208.217 1.000 163.68666 ? ? ? ? ? ? 234 GLU O OE1 1 
+ATOM 37501 O OE2 . GLU O 3 234 ? 157.998 171.752 209.501 1.000 167.09841 ? ? ? ? ? ? 234 GLU O OE2 1 
+ATOM 37502 N N   . ILE O 3 235 ? 156.808 170.336 211.759 1.000 148.66400 ? ? ? ? ? ? 235 ILE O N   1 
+ATOM 37503 C CA  . ILE O 3 235 ? 157.791 170.811 212.726 1.000 150.63897 ? ? ? ? ? ? 235 ILE O CA  1 
+ATOM 37504 C C   . ILE O 3 235 ? 159.163 170.796 212.076 1.000 153.02586 ? ? ? ? ? ? 235 ILE O C   1 
+ATOM 37505 O O   . ILE O 3 235 ? 159.827 171.833 211.971 1.000 154.05368 ? ? ? ? ? ? 235 ILE O O   1 
+ATOM 37506 C CB  . ILE O 3 235 ? 157.821 169.977 214.024 1.000 150.23898 ? ? ? ? ? ? 235 ILE O CB  1 
+ATOM 37507 C CG1 . ILE O 3 235 ? 156.463 169.922 214.734 1.000 149.18312 ? ? ? ? ? ? 235 ILE O CG1 1 
+ATOM 37508 C CG2 . ILE O 3 235 ? 158.887 170.509 214.971 1.000 150.47969 ? ? ? ? ? ? 235 ILE O CG2 1 
+ATOM 37509 C CD1 . ILE O 3 235 ? 155.415 169.087 214.059 1.000 147.39623 ? ? ? ? ? ? 235 ILE O CD1 1 
+ATOM 37510 N N   . TYR O 3 236 ? 159.594 169.620 211.632 1.000 150.23132 ? ? ? ? ? ? 236 TYR O N   1 
+ATOM 37511 C CA  . TYR O 3 236 ? 160.959 169.419 211.176 1.000 149.70532 ? ? ? ? ? ? 236 TYR O CA  1 
+ATOM 37512 C C   . TYR O 3 236 ? 160.947 168.899 209.749 1.000 148.18518 ? ? ? ? ? ? 236 TYR O C   1 
+ATOM 37513 O O   . TYR O 3 236 ? 160.251 167.925 209.444 1.000 149.03040 ? ? ? ? ? ? 236 TYR O O   1 
+ATOM 37514 C CB  . TYR O 3 236 ? 161.694 168.442 212.096 1.000 150.34717 ? ? ? ? ? ? 236 TYR O CB  1 
+ATOM 37515 C CG  . TYR O 3 236 ? 163.154 168.261 211.769 1.000 151.32748 ? ? ? ? ? ? 236 TYR O CG  1 
+ATOM 37516 C CD1 . TYR O 3 236 ? 163.776 167.037 211.946 1.000 150.87318 ? ? ? ? ? ? 236 TYR O CD1 1 
+ATOM 37517 C CD2 . TYR O 3 236 ? 163.916 169.322 211.303 1.000 149.62147 ? ? ? ? ? ? 236 TYR O CD2 1 
+ATOM 37518 C CE1 . TYR O 3 236 ? 165.112 166.868 211.655 1.000 150.98806 ? ? ? ? ? ? 236 TYR O CE1 1 
+ATOM 37519 C CE2 . TYR O 3 236 ? 165.252 169.164 211.010 1.000 150.36819 ? ? ? ? ? ? 236 TYR O CE2 1 
+ATOM 37520 C CZ  . TYR O 3 236 ? 165.845 167.935 211.189 1.000 153.39128 ? ? ? ? ? ? 236 TYR O CZ  1 
+ATOM 37521 O OH  . TYR O 3 236 ? 167.178 167.772 210.898 1.000 152.99725 ? ? ? ? ? ? 236 TYR O OH  1 
+ATOM 37522 N N   . LYS O 3 237 ? 161.710 169.554 208.882 1.000 142.82518 ? ? ? ? ? ? 237 LYS O N   1 
+ATOM 37523 C CA  . LYS O 3 237 ? 161.949 169.096 207.523 1.000 144.26865 ? ? ? ? ? ? 237 LYS O CA  1 
+ATOM 37524 C C   . LYS O 3 237 ? 163.443 169.167 207.260 1.000 145.52759 ? ? ? ? ? ? 237 LYS O C   1 
+ATOM 37525 O O   . LYS O 3 237 ? 164.096 170.147 207.627 1.000 148.14908 ? ? ? ? ? ? 237 LYS O O   1 
+ATOM 37526 C CB  . LYS O 3 237 ? 161.189 169.942 206.501 1.000 144.75689 ? ? ? ? ? ? 237 LYS O CB  1 
+ATOM 37527 C CG  . LYS O 3 237 ? 159.743 169.523 206.306 1.000 144.59117 ? ? ? ? ? ? 237 LYS O CG  1 
+ATOM 37528 C CD  . LYS O 3 237 ? 159.014 170.415 205.309 1.000 142.51219 ? ? ? ? ? ? 237 LYS O CD  1 
+ATOM 37529 C CE  . LYS O 3 237 ? 159.970 171.121 204.360 1.000 143.68628 ? ? ? ? ? ? 237 LYS O CE  1 
+ATOM 37530 N NZ  . LYS O 3 237 ? 159.404 171.227 202.988 1.000 142.30547 ? ? ? ? ? ? 237 LYS O NZ  1 
+ATOM 37531 N N   . VAL O 3 238 ? 163.988 168.127 206.631 1.000 145.89180 ? ? ? ? ? ? 238 VAL O N   1 
+ATOM 37532 C CA  . VAL O 3 238 ? 165.431 168.025 206.468 1.000 146.42821 ? ? ? ? ? ? 238 VAL O CA  1 
+ATOM 37533 C C   . VAL O 3 238 ? 165.726 167.127 205.279 1.000 149.10022 ? ? ? ? ? ? 238 VAL O C   1 
+ATOM 37534 O O   . VAL O 3 238 ? 164.993 166.173 205.005 1.000 152.04380 ? ? ? ? ? ? 238 VAL O O   1 
+ATOM 37535 C CB  . VAL O 3 238 ? 166.093 167.501 207.768 1.000 146.56447 ? ? ? ? ? ? 238 VAL O CB  1 
+ATOM 37536 C CG1 . VAL O 3 238 ? 165.600 166.104 208.094 1.000 146.43683 ? ? ? ? ? ? 238 VAL O CG1 1 
+ATOM 37537 C CG2 . VAL O 3 238 ? 167.598 167.527 207.649 1.000 148.90188 ? ? ? ? ? ? 238 VAL O CG2 1 
+ATOM 37538 N N   . ALA O 3 239 ? 166.797 167.446 204.562 1.000 151.13790 ? ? ? ? ? ? 239 ALA O N   1 
+ATOM 37539 C CA  . ALA O 3 239 ? 167.292 166.647 203.455 1.000 150.31459 ? ? ? ? ? ? 239 ALA O CA  1 
+ATOM 37540 C C   . ALA O 3 239 ? 168.811 166.625 203.509 1.000 150.57847 ? ? ? ? ? ? 239 ALA O C   1 
+ATOM 37541 O O   . ALA O 3 239 ? 169.433 167.611 203.919 1.000 152.69612 ? ? ? ? ? ? 239 ALA O O   1 
+ATOM 37542 C CB  . ALA O 3 239 ? 166.831 167.208 202.102 1.000 150.30342 ? ? ? ? ? ? 239 ALA O CB  1 
+ATOM 37543 N N   . PRO O 3 240 ? 169.434 165.522 203.100 1.000 142.16856 ? ? ? ? ? ? 240 PRO O N   1 
+ATOM 37544 C CA  . PRO O 3 240 ? 170.900 165.474 203.095 1.000 143.19249 ? ? ? ? ? ? 240 PRO O CA  1 
+ATOM 37545 C C   . PRO O 3 240 ? 171.494 166.318 201.981 1.000 146.58416 ? ? ? ? ? ? 240 PRO O C   1 
+ATOM 37546 O O   . PRO O 3 240 ? 172.588 166.872 202.122 1.000 150.53558 ? ? ? ? ? ? 240 PRO O O   1 
+ATOM 37547 C CB  . PRO O 3 240 ? 171.200 163.984 202.899 1.000 142.10500 ? ? ? ? ? ? 240 PRO O CB  1 
+ATOM 37548 C CG  . PRO O 3 240 ? 170.021 163.462 202.172 1.000 143.68557 ? ? ? ? ? ? 240 PRO O CG  1 
+ATOM 37549 C CD  . PRO O 3 240 ? 168.834 164.264 202.626 1.000 145.42281 ? ? ? ? ? ? 240 PRO O CD  1 
+ATOM 37550 N N   . LYS O 3 241 ? 170.775 166.423 200.868 1.000 148.03780 ? ? ? ? ? ? 241 LYS O N   1 
+ATOM 37551 C CA  . LYS O 3 241 ? 171.196 167.219 199.727 1.000 147.18601 ? ? ? ? ? ? 241 LYS O CA  1 
+ATOM 37552 C C   . LYS O 3 241 ? 170.032 168.080 199.266 1.000 149.85392 ? ? ? ? ? ? 241 LYS O C   1 
+ATOM 37553 O O   . LYS O 3 241 ? 168.880 167.836 199.632 1.000 150.98485 ? ? ? ? ? ? 241 LYS O O   1 
+ATOM 37554 C CB  . LYS O 3 241 ? 171.687 166.342 198.570 1.000 147.53761 ? ? ? ? ? ? 241 LYS O CB  1 
+ATOM 37555 C CG  . LYS O 3 241 ? 172.732 165.310 198.968 1.000 149.29156 ? ? ? ? ? ? 241 LYS O CG  1 
+ATOM 37556 C CD  . LYS O 3 241 ? 173.515 164.760 197.774 1.000 150.66402 ? ? ? ? ? ? 241 LYS O CD  1 
+ATOM 37557 C CE  . LYS O 3 241 ? 172.711 164.708 196.474 1.000 151.26036 ? ? ? ? ? ? 241 LYS O CE  1 
+ATOM 37558 N NZ  . LYS O 3 241 ? 171.401 164.001 196.596 1.000 150.13448 ? ? ? ? ? ? 241 LYS O NZ  1 
+ATOM 37559 N N   . ALA O 3 242 ? 170.346 169.101 198.474 1.000 144.14580 ? ? ? ? ? ? 242 ALA O N   1 
+ATOM 37560 C CA  . ALA O 3 242 ? 169.324 170.011 197.976 1.000 143.24547 ? ? ? ? ? ? 242 ALA O CA  1 
+ATOM 37561 C C   . ALA O 3 242 ? 168.261 169.247 197.203 1.000 146.12249 ? ? ? ? ? ? 242 ALA O C   1 
+ATOM 37562 O O   . ALA O 3 242 ? 168.539 168.666 196.151 1.000 146.48442 ? ? ? ? ? ? 242 ALA O O   1 
+ATOM 37563 C CB  . ALA O 3 242 ? 169.962 171.081 197.089 1.000 139.18814 ? ? ? ? ? ? 242 ALA O CB  1 
+ATOM 37564 N N   . TYR O 3 243 ? 167.042 169.246 197.735 1.000 140.10308 ? ? ? ? ? ? 243 TYR O N   1 
+ATOM 37565 C CA  . TYR O 3 243 ? 165.946 168.491 197.140 1.000 134.56717 ? ? ? ? ? ? 243 TYR O CA  1 
+ATOM 37566 C C   . TYR O 3 243 ? 164.654 169.248 197.393 1.000 134.00984 ? ? ? ? ? ? 243 TYR O C   1 
+ATOM 37567 O O   . TYR O 3 243 ? 164.270 169.441 198.550 1.000 135.04706 ? ? ? ? ? ? 243 TYR O O   1 
+ATOM 37568 C CB  . TYR O 3 243 ? 165.877 167.081 197.725 1.000 133.66873 ? ? ? ? ? ? 243 TYR O CB  1 
+ATOM 37569 C CG  . TYR O 3 243 ? 164.629 166.317 197.360 1.000 134.47975 ? ? ? ? ? ? 243 TYR O CG  1 
+ATOM 37570 C CD1 . TYR O 3 243 ? 164.528 165.662 196.143 1.000 133.77315 ? ? ? ? ? ? 243 TYR O CD1 1 
+ATOM 37571 C CD2 . TYR O 3 243 ? 163.559 166.239 198.237 1.000 134.32414 ? ? ? ? ? ? 243 TYR O CD2 1 
+ATOM 37572 C CE1 . TYR O 3 243 ? 163.394 164.960 195.806 1.000 134.02323 ? ? ? ? ? ? 243 TYR O CE1 1 
+ATOM 37573 C CE2 . TYR O 3 243 ? 162.421 165.539 197.908 1.000 136.31492 ? ? ? ? ? ? 243 TYR O CE2 1 
+ATOM 37574 C CZ  . TYR O 3 243 ? 162.344 164.901 196.692 1.000 137.53903 ? ? ? ? ? ? 243 TYR O CZ  1 
+ATOM 37575 O OH  . TYR O 3 243 ? 161.210 164.201 196.359 1.000 139.98322 ? ? ? ? ? ? 243 TYR O OH  1 
+ATOM 37576 N N   . GLN O 3 244 ? 163.992 169.666 196.314 1.000 135.59869 ? ? ? ? ? ? 244 GLN O N   1 
+ATOM 37577 C CA  . GLN O 3 244 ? 162.776 170.468 196.396 1.000 140.82655 ? ? ? ? ? ? 244 GLN O CA  1 
+ATOM 37578 C C   . GLN O 3 244 ? 162.999 171.705 197.255 1.000 142.07633 ? ? ? ? ? ? 244 GLN O C   1 
+ATOM 37579 O O   . GLN O 3 244 ? 163.900 172.504 196.984 1.000 139.04124 ? ? ? ? ? ? 244 GLN O O   1 
+ATOM 37580 C CB  . GLN O 3 244 ? 161.615 169.639 196.947 1.000 138.27791 ? ? ? ? ? ? 244 GLN O CB  1 
+ATOM 37581 C CG  . GLN O 3 244 ? 160.714 169.047 195.879 1.000 137.89826 ? ? ? ? ? ? 244 GLN O CG  1 
+ATOM 37582 C CD  . GLN O 3 244 ? 160.009 167.791 196.346 1.000 140.32317 ? ? ? ? ? ? 244 GLN O CD  1 
+ATOM 37583 O OE1 . GLN O 3 244 ? 160.094 166.744 195.708 1.000 140.06020 ? ? ? ? ? ? 244 GLN O OE1 1 
+ATOM 37584 N NE2 . GLN O 3 244 ? 159.309 167.890 197.468 1.000 137.66456 ? ? ? ? ? ? 244 GLN O NE2 1 
+ATOM 37585 N N   . SER O 3 245 ? 162.182 171.870 198.295 1.000 148.28910 ? ? ? ? ? ? 245 SER O N   1 
+ATOM 37586 C CA  . SER O 3 245 ? 162.295 172.996 199.212 1.000 149.51675 ? ? ? ? ? ? 245 SER O CA  1 
+ATOM 37587 C C   . SER O 3 245 ? 162.718 172.559 200.609 1.000 147.84329 ? ? ? ? ? ? 245 SER O C   1 
+ATOM 37588 O O   . SER O 3 245 ? 162.529 173.305 201.574 1.000 147.77931 ? ? ? ? ? ? 245 SER O O   1 
+ATOM 37589 C CB  . SER O 3 245 ? 160.974 173.761 199.273 1.000 149.63109 ? ? ? ? ? ? 245 SER O CB  1 
+ATOM 37590 O OG  . SER O 3 245 ? 160.092 173.172 200.211 1.000 150.18851 ? ? ? ? ? ? 245 SER O OG  1 
+ATOM 37591 N N   . TYR O 3 246 ? 163.279 171.364 200.736 1.000 143.04849 ? ? ? ? ? ? 246 TYR O N   1 
+ATOM 37592 C CA  . TYR O 3 246 ? 163.660 170.863 202.045 1.000 146.66184 ? ? ? ? ? ? 246 TYR O CA  1 
+ATOM 37593 C C   . TYR O 3 246 ? 164.893 171.601 202.560 1.000 147.83038 ? ? ? ? ? ? 246 TYR O C   1 
+ATOM 37594 O O   . TYR O 3 246 ? 165.804 171.908 201.785 1.000 144.32827 ? ? ? ? ? ? 246 TYR O O   1 
+ATOM 37595 C CB  . TYR O 3 246 ? 163.939 169.366 201.981 1.000 145.97239 ? ? ? ? ? ? 246 TYR O CB  1 
+ATOM 37596 C CG  . TYR O 3 246 ? 162.694 168.520 202.025 1.000 144.40533 ? ? ? ? ? ? 246 TYR O CG  1 
+ATOM 37597 C CD1 . TYR O 3 246 ? 161.988 168.229 200.868 1.000 142.25960 ? ? ? ? ? ? 246 TYR O CD1 1 
+ATOM 37598 C CD2 . TYR O 3 246 ? 162.223 168.014 203.224 1.000 141.42156 ? ? ? ? ? ? 246 TYR O CD2 1 
+ATOM 37599 C CE1 . TYR O 3 246 ? 160.849 167.458 200.906 1.000 141.46678 ? ? ? ? ? ? 246 TYR O CE1 1 
+ATOM 37600 C CE2 . TYR O 3 246 ? 161.089 167.243 203.272 1.000 141.96769 ? ? ? ? ? ? 246 TYR O CE2 1 
+ATOM 37601 C CZ  . TYR O 3 246 ? 160.403 166.967 202.111 1.000 143.27324 ? ? ? ? ? ? 246 TYR O CZ  1 
+ATOM 37602 O OH  . TYR O 3 246 ? 159.267 166.195 202.158 1.000 146.14063 ? ? ? ? ? ? 246 TYR O OH  1 
+ATOM 37603 N N   . PRO O 3 247 ? 164.946 171.907 203.855 1.000 150.68736 ? ? ? ? ? ? 247 PRO O N   1 
+ATOM 37604 C CA  . PRO O 3 247 ? 166.154 172.518 204.417 1.000 145.83446 ? ? ? ? ? ? 247 PRO O CA  1 
+ATOM 37605 C C   . PRO O 3 247 ? 167.342 171.573 204.337 1.000 146.32331 ? ? ? ? ? ? 247 PRO O C   1 
+ATOM 37606 O O   . PRO O 3 247 ? 167.205 170.352 204.440 1.000 146.66140 ? ? ? ? ? ? 247 PRO O O   1 
+ATOM 37607 C CB  . PRO O 3 247 ? 165.765 172.805 205.872 1.000 142.08619 ? ? ? ? ? ? 247 PRO O CB  1 
+ATOM 37608 C CG  . PRO O 3 247 ? 164.272 172.808 205.878 1.000 143.28927 ? ? ? ? ? ? 247 PRO O CG  1 
+ATOM 37609 C CD  . PRO O 3 247 ? 163.863 171.811 204.844 1.000 146.17902 ? ? ? ? ? ? 247 PRO O CD  1 
+ATOM 37610 N N   . ILE O 3 248 ? 168.519 172.157 204.155 1.000 152.27903 ? ? ? ? ? ? 248 ILE O N   1 
+ATOM 37611 C CA  . ILE O 3 248 ? 169.754 171.390 204.047 1.000 153.73980 ? ? ? ? ? ? 248 ILE O CA  1 
+ATOM 37612 C C   . ILE O 3 248 ? 170.236 171.025 205.444 1.000 154.49553 ? ? ? ? ? ? 248 ILE O C   1 
+ATOM 37613 O O   . ILE O 3 248 ? 170.294 171.878 206.337 1.000 155.17246 ? ? ? ? ? ? 248 ILE O O   1 
+ATOM 37614 C CB  . ILE O 3 248 ? 170.818 172.188 203.279 1.000 155.41313 ? ? ? ? ? ? 248 ILE O CB  1 
+ATOM 37615 C CG1 . ILE O 3 248 ? 170.694 171.926 201.781 1.000 153.20762 ? ? ? ? ? ? 248 ILE O CG1 1 
+ATOM 37616 C CG2 . ILE O 3 248 ? 172.215 171.824 203.750 1.000 154.95772 ? ? ? ? ? ? 248 ILE O CG2 1 
+ATOM 37617 C CD1 . ILE O 3 248 ? 170.957 170.499 201.413 1.000 150.57815 ? ? ? ? ? ? 248 ILE O CD1 1 
+ATOM 37618 N N   . VAL O 3 249 ? 170.572 169.750 205.641 1.000 160.52106 ? ? ? ? ? ? 249 VAL O N   1 
+ATOM 37619 C CA  . VAL O 3 249 ? 171.090 169.313 206.930 1.000 161.88658 ? ? ? ? ? ? 249 VAL O CA  1 
+ATOM 37620 C C   . VAL O 3 249 ? 172.488 169.880 207.136 1.000 166.35392 ? ? ? ? ? ? 249 VAL O C   1 
+ATOM 37621 O O   . VAL O 3 249 ? 173.275 170.015 206.189 1.000 167.72041 ? ? ? ? ? ? 249 VAL O O   1 
+ATOM 37622 C CB  . VAL O 3 249 ? 171.082 167.777 207.029 1.000 162.51161 ? ? ? ? ? ? 249 VAL O CB  1 
+ATOM 37623 C CG1 . VAL O 3 249 ? 172.161 167.163 206.158 1.000 163.53637 ? ? ? ? ? ? 249 VAL O CG1 1 
+ATOM 37624 C CG2 . VAL O 3 249 ? 171.247 167.339 208.472 1.000 160.94474 ? ? ? ? ? ? 249 VAL O CG2 1 
+ATOM 37625 N N   . GLU O 3 250 ? 172.791 170.243 208.372 1.000 187.49140 ? ? ? ? ? ? 250 GLU O N   1 
+ATOM 37626 C CA  . GLU O 3 250 ? 174.102 170.797 208.689 1.000 187.44817 ? ? ? ? ? ? 250 GLU O CA  1 
+ATOM 37627 C C   . GLU O 3 250 ? 175.053 169.671 209.078 1.000 188.26033 ? ? ? ? ? ? 250 GLU O C   1 
+ATOM 37628 O O   . GLU O 3 250 ? 174.666 168.778 209.840 1.000 187.55507 ? ? ? ? ? ? 250 GLU O O   1 
+ATOM 37629 C CB  . GLU O 3 250 ? 173.970 171.877 209.778 1.000 184.63001 ? ? ? ? ? ? 250 GLU O CB  1 
+ATOM 37630 C CG  . GLU O 3 250 ? 173.677 171.510 211.264 1.000 186.83994 ? ? ? ? ? ? 250 GLU O CG  1 
+ATOM 37631 C CD  . GLU O 3 250 ? 174.722 170.677 211.992 1.000 190.16543 ? ? ? ? ? ? 250 GLU O CD  1 
+ATOM 37632 O OE1 . GLU O 3 250 ? 174.414 170.194 213.102 1.000 188.26801 ? ? ? ? ? ? 250 GLU O OE1 1 
+ATOM 37633 O OE2 . GLU O 3 250 ? 175.876 170.597 211.532 1.000 191.77497 ? ? ? ? ? ? 250 GLU O OE2 1 
+ATOM 37634 N N   . PRO O 3 251 ? 176.261 169.636 208.517 1.000 186.34717 ? ? ? ? ? ? 251 PRO O N   1 
+ATOM 37635 C CA  . PRO O 3 251 ? 177.199 168.558 208.856 1.000 186.29241 ? ? ? ? ? ? 251 PRO O CA  1 
+ATOM 37636 C C   . PRO O 3 251 ? 177.791 168.779 210.239 1.000 187.39456 ? ? ? ? ? ? 251 PRO O C   1 
+ATOM 37637 O O   . PRO O 3 251 ? 178.359 169.835 210.526 1.000 187.16293 ? ? ? ? ? ? 251 PRO O O   1 
+ATOM 37638 C CB  . PRO O 3 251 ? 178.265 168.656 207.760 1.000 184.84817 ? ? ? ? ? ? 251 PRO O CB  1 
+ATOM 37639 C CG  . PRO O 3 251 ? 178.205 170.074 207.307 1.000 185.03651 ? ? ? ? ? ? 251 PRO O CG  1 
+ATOM 37640 C CD  . PRO O 3 251 ? 176.776 170.512 207.452 1.000 183.75590 ? ? ? ? ? ? 251 PRO O CD  1 
+ATOM 37641 N N   . PHE O 3 252 ? 177.645 167.774 211.098 1.000 192.99798 ? ? ? ? ? ? 252 PHE O N   1 
+ATOM 37642 C CA  . PHE O 3 252 ? 178.098 167.895 212.475 1.000 191.64816 ? ? ? ? ? ? 252 PHE O CA  1 
+ATOM 37643 C C   . PHE O 3 252 ? 179.607 168.095 212.536 1.000 194.07747 ? ? ? ? ? ? 252 PHE O C   1 
+ATOM 37644 O O   . PHE O 3 252 ? 180.371 167.410 211.851 1.000 195.02514 ? ? ? ? ? ? 252 PHE O O   1 
+ATOM 37645 C CB  . PHE O 3 252 ? 177.701 166.655 213.272 1.000 188.05855 ? ? ? ? ? ? 252 PHE O CB  1 
+ATOM 37646 C CG  . PHE O 3 252 ? 176.222 166.517 213.478 1.000 190.08880 ? ? ? ? ? ? 252 PHE O CG  1 
+ATOM 37647 C CD1 . PHE O 3 252 ? 175.522 167.453 214.218 1.000 190.96606 ? ? ? ? ? ? 252 PHE O CD1 1 
+ATOM 37648 C CD2 . PHE O 3 252 ? 175.533 165.444 212.944 1.000 190.22336 ? ? ? ? ? ? 252 PHE O CD2 1 
+ATOM 37649 C CE1 . PHE O 3 252 ? 174.162 167.324 214.414 1.000 191.72547 ? ? ? ? ? ? 252 PHE O CE1 1 
+ATOM 37650 C CE2 . PHE O 3 252 ? 174.173 165.312 213.135 1.000 190.48527 ? ? ? ? ? ? 252 PHE O CE2 1 
+ATOM 37651 C CZ  . PHE O 3 252 ? 173.487 166.251 213.872 1.000 191.60134 ? ? ? ? ? ? 252 PHE O CZ  1 
+ATOM 37652 N N   . SER O 3 253 ? 180.031 169.041 213.368 1.000 199.71282 ? ? ? ? ? ? 253 SER O N   1 
+ATOM 37653 C CA  . SER O 3 253 ? 181.436 169.380 213.527 1.000 199.16535 ? ? ? ? ? ? 253 SER O CA  1 
+ATOM 37654 C C   . SER O 3 253 ? 181.781 169.435 215.006 1.000 198.03630 ? ? ? ? ? ? 253 SER O C   1 
+ATOM 37655 O O   . SER O 3 253 ? 180.921 169.721 215.845 1.000 195.83524 ? ? ? ? ? ? 253 SER O O   1 
+ATOM 37656 C CB  . SER O 3 253 ? 181.766 170.723 212.865 1.000 196.93904 ? ? ? ? ? ? 253 SER O CB  1 
+ATOM 37657 O OG  . SER O 3 253 ? 182.299 170.534 211.567 1.000 194.15172 ? ? ? ? ? ? 253 SER O OG  1 
+ATOM 37658 N N   . GLY O 3 254 ? 183.040 169.158 215.319 1.000 209.72122 ? ? ? ? ? ? 254 GLY O N   1 
+ATOM 37659 C CA  . GLY O 3 254 ? 183.498 169.214 216.692 1.000 209.90494 ? ? ? ? ? ? 254 GLY O CA  1 
+ATOM 37660 C C   . GLY O 3 254 ? 184.984 168.960 216.774 1.000 210.55693 ? ? ? ? ? ? 254 GLY O C   1 
+ATOM 37661 O O   . GLY O 3 254 ? 185.630 168.596 215.785 1.000 208.39799 ? ? ? ? ? ? 254 GLY O O   1 
+ATOM 37662 N N   . LYS O 3 255 ? 185.520 169.156 217.980 1.000 207.18264 ? ? ? ? ? ? 255 LYS O N   1 
+ATOM 37663 C CA  . LYS O 3 255 ? 186.962 169.050 218.172 1.000 205.24374 ? ? ? ? ? ? 255 LYS O CA  1 
+ATOM 37664 C C   . LYS O 3 255 ? 187.426 167.599 218.163 1.000 203.14264 ? ? ? ? ? ? 255 LYS O C   1 
+ATOM 37665 O O   . LYS O 3 255 ? 188.469 167.281 217.582 1.000 199.00294 ? ? ? ? ? ? 255 LYS O O   1 
+ATOM 37666 C CB  . LYS O 3 255 ? 187.363 169.737 219.475 1.000 203.52054 ? ? ? ? ? ? 255 LYS O CB  1 
+ATOM 37667 C CG  . LYS O 3 255 ? 187.007 171.211 219.510 1.000 202.97090 ? ? ? ? ? ? 255 LYS O CG  1 
+ATOM 37668 C CD  . LYS O 3 255 ? 187.632 171.947 218.338 1.000 202.94325 ? ? ? ? ? ? 255 LYS O CD  1 
+ATOM 37669 C CE  . LYS O 3 255 ? 187.078 173.355 218.213 1.000 202.64145 ? ? ? ? ? ? 255 LYS O CE  1 
+ATOM 37670 N NZ  . LYS O 3 255 ? 185.710 173.356 217.629 1.000 200.48533 ? ? ? ? ? ? 255 LYS O NZ  1 
+ATOM 37671 N N   . ASP O 3 256 ? 186.668 166.705 218.795 1.000 214.47591 ? ? ? ? ? ? 256 ASP O N   1 
+ATOM 37672 C CA  . ASP O 3 256 ? 187.080 165.317 218.942 1.000 214.58378 ? ? ? ? ? ? 256 ASP O CA  1 
+ATOM 37673 C C   . ASP O 3 256 ? 185.851 164.416 218.977 1.000 214.54116 ? ? ? ? ? ? 256 ASP O C   1 
+ATOM 37674 O O   . ASP O 3 256 ? 184.719 164.863 218.775 1.000 214.20765 ? ? ? ? ? ? 256 ASP O O   1 
+ATOM 37675 C CB  . ASP O 3 256 ? 188.016 165.174 220.157 1.000 214.78000 ? ? ? ? ? ? 256 ASP O CB  1 
+ATOM 37676 C CG  . ASP O 3 256 ? 187.290 164.919 221.486 1.000 216.25236 ? ? ? ? ? ? 256 ASP O CG  1 
+ATOM 37677 O OD1 . ASP O 3 256 ? 187.986 164.963 222.521 1.000 216.39854 ? ? ? ? ? ? 256 ASP O OD1 1 
+ATOM 37678 O OD2 . ASP O 3 256 ? 186.059 164.721 221.544 1.000 217.72602 ? ? ? ? ? ? 256 ASP O OD2 1 
+ATOM 37679 N N   . VAL O 3 257 ? 186.088 163.131 219.255 1.000 211.52407 ? ? ? ? ? ? 257 VAL O N   1 
+ATOM 37680 C CA  . VAL O 3 257 ? 185.012 162.143 219.225 1.000 212.17037 ? ? ? ? ? ? 257 VAL O CA  1 
+ATOM 37681 C C   . VAL O 3 257 ? 183.982 162.430 220.313 1.000 212.39006 ? ? ? ? ? ? 257 VAL O C   1 
+ATOM 37682 O O   . VAL O 3 257 ? 182.772 162.446 220.057 1.000 211.45002 ? ? ? ? ? ? 257 VAL O O   1 
+ATOM 37683 C CB  . VAL O 3 257 ? 185.590 160.721 219.348 1.000 211.53686 ? ? ? ? ? ? 257 VAL O CB  1 
+ATOM 37684 C CG1 . VAL O 3 257 ? 184.566 159.770 219.951 1.000 211.26329 ? ? ? ? ? ? 257 VAL O CG1 1 
+ATOM 37685 C CG2 . VAL O 3 257 ? 186.038 160.219 217.984 1.000 209.41785 ? ? ? ? ? ? 257 VAL O CG2 1 
+ATOM 37686 N N   . GLU O 3 258 ? 184.443 162.669 221.544 1.000 216.37070 ? ? ? ? ? ? 258 GLU O N   1 
+ATOM 37687 C CA  . GLU O 3 258 ? 183.497 162.904 222.632 1.000 215.95261 ? ? ? ? ? ? 258 GLU O CA  1 
+ATOM 37688 C C   . GLU O 3 258 ? 182.805 164.252 222.484 1.000 216.32214 ? ? ? ? ? ? 258 GLU O C   1 
+ATOM 37689 O O   . GLU O 3 258 ? 181.681 164.426 222.968 1.000 215.03053 ? ? ? ? ? ? 258 GLU O O   1 
+ATOM 37690 C CB  . GLU O 3 258 ? 184.206 162.735 223.991 1.000 215.87731 ? ? ? ? ? ? 258 GLU O CB  1 
+ATOM 37691 C CG  . GLU O 3 258 ? 185.371 163.686 224.393 1.000 218.10406 ? ? ? ? ? ? 258 GLU O CG  1 
+ATOM 37692 C CD  . GLU O 3 258 ? 185.065 165.181 224.399 1.000 219.12528 ? ? ? ? ? ? 258 GLU O CD  1 
+ATOM 37693 O OE1 . GLU O 3 258 ? 186.025 165.977 224.334 1.000 220.27750 ? ? ? ? ? ? 258 GLU O OE1 1 
+ATOM 37694 O OE2 . GLU O 3 258 ? 183.895 165.572 224.585 1.000 217.73134 ? ? ? ? ? ? 258 GLU O OE2 1 
+ATOM 37695 N N   . ASP O 3 259 ? 183.456 165.214 221.828 1.000 209.89936 ? ? ? ? ? ? 259 ASP O N   1 
+ATOM 37696 C CA  . ASP O 3 259 ? 182.790 166.478 221.542 1.000 209.23356 ? ? ? ? ? ? 259 ASP O CA  1 
+ATOM 37697 C C   . ASP O 3 259 ? 181.656 166.276 220.546 1.000 210.26371 ? ? ? ? ? ? 259 ASP O C   1 
+ATOM 37698 O O   . ASP O 3 259 ? 180.585 166.879 220.680 1.000 209.67458 ? ? ? ? ? ? 259 ASP O O   1 
+ATOM 37699 C CB  . ASP O 3 259 ? 183.799 167.499 221.019 1.000 208.58111 ? ? ? ? ? ? 259 ASP O CB  1 
+ATOM 37700 C CG  . ASP O 3 259 ? 183.166 168.842 220.723 1.000 209.33756 ? ? ? ? ? ? 259 ASP O CG  1 
+ATOM 37701 O OD1 . ASP O 3 259 ? 182.164 169.185 221.384 1.000 209.47254 ? ? ? ? ? ? 259 ASP O OD1 1 
+ATOM 37702 O OD2 . ASP O 3 259 ? 183.675 169.559 219.837 1.000 209.06463 ? ? ? ? ? ? 259 ASP O OD2 1 
+ATOM 37703 N N   . LEU O 3 260 ? 181.874 165.429 219.537 1.000 208.91455 ? ? ? ? ? ? 260 LEU O N   1 
+ATOM 37704 C CA  . LEU O 3 260 ? 180.792 165.067 218.627 1.000 208.35938 ? ? ? ? ? ? 260 LEU O CA  1 
+ATOM 37705 C C   . LEU O 3 260 ? 179.668 164.369 219.377 1.000 207.22306 ? ? ? ? ? ? 260 LEU O C   1 
+ATOM 37706 O O   . LEU O 3 260 ? 178.492 164.713 219.220 1.000 207.94591 ? ? ? ? ? ? 260 LEU O O   1 
+ATOM 37707 C CB  . LEU O 3 260 ? 181.321 164.168 217.509 1.000 207.66553 ? ? ? ? ? ? 260 LEU O CB  1 
+ATOM 37708 C CG  . LEU O 3 260 ? 181.733 164.806 216.182 1.000 206.71463 ? ? ? ? ? ? 260 LEU O CG  1 
+ATOM 37709 C CD1 . LEU O 3 260 ? 180.548 165.452 215.487 1.000 205.89262 ? ? ? ? ? ? 260 LEU O CD1 1 
+ATOM 37710 C CD2 . LEU O 3 260 ? 182.840 165.812 216.395 1.000 204.62711 ? ? ? ? ? ? 260 LEU O CD2 1 
+ATOM 37711 N N   . LYS O 3 261 ? 180.018 163.393 220.217 1.000 201.61459 ? ? ? ? ? ? 261 LYS O N   1 
+ATOM 37712 C CA  . LYS O 3 261 ? 179.004 162.620 220.926 1.000 200.97792 ? ? ? ? ? ? 261 LYS O CA  1 
+ATOM 37713 C C   . LYS O 3 261 ? 178.165 163.514 221.829 1.000 201.42743 ? ? ? ? ? ? 261 LYS O C   1 
+ATOM 37714 O O   . LYS O 3 261 ? 176.940 163.369 221.900 1.000 202.26762 ? ? ? ? ? ? 261 LYS O O   1 
+ATOM 37715 C CB  . LYS O 3 261 ? 179.671 161.506 221.730 1.000 200.90753 ? ? ? ? ? ? 261 LYS O CB  1 
+ATOM 37716 C CG  . LYS O 3 261 ? 178.702 160.504 222.329 1.000 200.98595 ? ? ? ? ? ? 261 LYS O CG  1 
+ATOM 37717 C CD  . LYS O 3 261 ? 179.265 159.894 223.602 1.000 202.11623 ? ? ? ? ? ? 261 LYS O CD  1 
+ATOM 37718 C CE  . LYS O 3 261 ? 180.703 159.440 223.405 1.000 202.24623 ? ? ? ? ? ? 261 LYS O CE  1 
+ATOM 37719 N NZ  . LYS O 3 261 ? 181.237 158.742 224.605 1.000 202.90489 ? ? ? ? ? ? 261 LYS O NZ  1 
+ATOM 37720 N N   . SER O 3 262 ? 178.811 164.446 222.530 1.000 196.99239 ? ? ? ? ? ? 262 SER O N   1 
+ATOM 37721 C CA  . SER O 3 262 ? 178.071 165.393 223.356 1.000 197.32824 ? ? ? ? ? ? 262 SER O CA  1 
+ATOM 37722 C C   . SER O 3 262 ? 177.230 166.330 222.497 1.000 197.09546 ? ? ? ? ? ? 262 SER O C   1 
+ATOM 37723 O O   . SER O 3 262 ? 176.053 166.567 222.789 1.000 195.31674 ? ? ? ? ? ? 262 SER O O   1 
+ATOM 37724 C CB  . SER O 3 262 ? 179.037 166.189 224.232 1.000 197.04153 ? ? ? ? ? ? 262 SER O CB  1 
+ATOM 37725 O OG  . SER O 3 262 ? 179.458 167.371 223.573 1.000 197.45715 ? ? ? ? ? ? 262 SER O OG  1 
+ATOM 37726 N N   . ASN O 3 263 ? 177.822 166.873 221.430 1.000 187.62900 ? ? ? ? ? ? 263 ASN O N   1 
+ATOM 37727 C CA  . ASN O 3 263 ? 177.093 167.802 220.572 1.000 186.23629 ? ? ? ? ? ? 263 ASN O CA  1 
+ATOM 37728 C C   . ASN O 3 263 ? 175.927 167.113 219.876 1.000 186.88922 ? ? ? ? ? ? 263 ASN O C   1 
+ATOM 37729 O O   . ASN O 3 263 ? 174.831 167.677 219.779 1.000 184.80499 ? ? ? ? ? ? 263 ASN O O   1 
+ATOM 37730 C CB  . ASN O 3 263 ? 178.040 168.420 219.545 1.000 184.47486 ? ? ? ? ? ? 263 ASN O CB  1 
+ATOM 37731 C CG  . ASN O 3 263 ? 178.097 169.928 219.641 1.000 185.48570 ? ? ? ? ? ? 263 ASN O CG  1 
+ATOM 37732 O OD1 . ASN O 3 263 ? 177.772 170.508 220.677 1.000 184.89269 ? ? ? ? ? ? 263 ASN O OD1 1 
+ATOM 37733 N ND2 . ASN O 3 263 ? 178.511 170.575 218.559 1.000 184.92346 ? ? ? ? ? ? 263 ASN O ND2 1 
+ATOM 37734 N N   . ILE O 3 264 ? 176.146 165.895 219.379 1.000 193.53674 ? ? ? ? ? ? 264 ILE O N   1 
+ATOM 37735 C CA  . ILE O 3 264 ? 175.074 165.165 218.709 1.000 192.74178 ? ? ? ? ? ? 264 ILE O CA  1 
+ATOM 37736 C C   . ILE O 3 264 ? 173.958 164.847 219.693 1.000 191.27779 ? ? ? ? ? ? 264 ILE O C   1 
+ATOM 37737 O O   . ILE O 3 264 ? 172.772 165.007 219.382 1.000 190.58279 ? ? ? ? ? ? 264 ILE O O   1 
+ATOM 37738 C CB  . ILE O 3 264 ? 175.621 163.888 218.043 1.000 192.12384 ? ? ? ? ? ? 264 ILE O CB  1 
+ATOM 37739 C CG1 . ILE O 3 264 ? 176.023 164.161 216.594 1.000 190.51242 ? ? ? ? ? ? 264 ILE O CG1 1 
+ATOM 37740 C CG2 . ILE O 3 264 ? 174.593 162.778 218.081 1.000 190.63905 ? ? ? ? ? ? 264 ILE O CG2 1 
+ATOM 37741 C CD1 . ILE O 3 264 ? 177.103 165.189 216.444 1.000 190.63955 ? ? ? ? ? ? 264 ILE O CD1 1 
+ATOM 37742 N N   . LYS O 3 265 ? 174.320 164.402 220.898 1.000 186.32765 ? ? ? ? ? ? 265 LYS O N   1 
+ATOM 37743 C CA  . LYS O 3 265 ? 173.309 164.021 221.877 1.000 185.45295 ? ? ? ? ? ? 265 LYS O CA  1 
+ATOM 37744 C C   . LYS O 3 265 ? 172.402 165.196 222.212 1.000 185.15428 ? ? ? ? ? ? 265 LYS O C   1 
+ATOM 37745 O O   . LYS O 3 265 ? 171.176 165.096 222.100 1.000 187.75855 ? ? ? ? ? ? 265 LYS O O   1 
+ATOM 37746 C CB  . LYS O 3 265 ? 173.978 163.482 223.140 1.000 186.36621 ? ? ? ? ? ? 265 LYS O CB  1 
+ATOM 37747 C CG  . LYS O 3 265 ? 173.002 163.124 224.249 1.000 184.07519 ? ? ? ? ? ? 265 LYS O CG  1 
+ATOM 37748 C CD  . LYS O 3 265 ? 173.683 162.344 225.363 1.000 184.24229 ? ? ? ? ? ? 265 LYS O CD  1 
+ATOM 37749 C CE  . LYS O 3 265 ? 174.673 161.328 224.814 1.000 185.27469 ? ? ? ? ? ? 265 LYS O CE  1 
+ATOM 37750 N NZ  . LYS O 3 265 ? 174.072 159.972 224.693 1.000 184.54577 ? ? ? ? ? ? 265 LYS O NZ  1 
+ATOM 37751 N N   . LYS O 3 266 ? 172.991 166.334 222.588 1.000 180.99123 ? ? ? ? ? ? 266 LYS O N   1 
+ATOM 37752 C CA  . LYS O 3 266 ? 172.180 167.476 222.996 1.000 182.77450 ? ? ? ? ? ? 266 LYS O CA  1 
+ATOM 37753 C C   . LYS O 3 266 ? 171.339 167.995 221.838 1.000 183.16205 ? ? ? ? ? ? 266 LYS O C   1 
+ATOM 37754 O O   . LYS O 3 266 ? 170.208 168.450 222.042 1.000 182.11878 ? ? ? ? ? ? 266 LYS O O   1 
+ATOM 37755 C CB  . LYS O 3 266 ? 173.070 168.582 223.571 1.000 181.55021 ? ? ? ? ? ? 266 LYS O CB  1 
+ATOM 37756 C CG  . LYS O 3 266 ? 174.125 169.146 222.623 1.000 182.12297 ? ? ? ? ? ? 266 LYS O CG  1 
+ATOM 37757 C CD  . LYS O 3 266 ? 173.604 170.350 221.845 1.000 180.57901 ? ? ? ? ? ? 266 LYS O CD  1 
+ATOM 37758 C CE  . LYS O 3 266 ? 174.560 170.760 220.740 1.000 179.33166 ? ? ? ? ? ? 266 LYS O CE  1 
+ATOM 37759 N NZ  . LYS O 3 266 ? 173.854 171.459 219.632 1.000 176.61527 ? ? ? ? ? ? 266 LYS O NZ  1 
+ATOM 37760 N N   . PHE O 3 267 ? 171.872 167.931 220.616 1.000 180.25577 ? ? ? ? ? ? 267 PHE O N   1 
+ATOM 37761 C CA  . PHE O 3 267 ? 171.110 168.370 219.453 1.000 179.33972 ? ? ? ? ? ? 267 PHE O CA  1 
+ATOM 37762 C C   . PHE O 3 267 ? 169.865 167.517 219.261 1.000 178.35172 ? ? ? ? ? ? 267 PHE O C   1 
+ATOM 37763 O O   . PHE O 3 267 ? 168.782 168.035 218.969 1.000 176.46888 ? ? ? ? ? ? 267 PHE O O   1 
+ATOM 37764 C CB  . PHE O 3 267 ? 171.983 168.328 218.202 1.000 178.87358 ? ? ? ? ? ? 267 PHE O CB  1 
+ATOM 37765 C CG  . PHE O 3 267 ? 171.238 168.645 216.941 1.000 179.65276 ? ? ? ? ? ? 267 PHE O CG  1 
+ATOM 37766 C CD1 . PHE O 3 267 ? 170.717 169.908 216.728 1.000 178.61776 ? ? ? ? ? ? 267 PHE O CD1 1 
+ATOM 37767 C CD2 . PHE O 3 267 ? 171.050 167.677 215.971 1.000 178.75626 ? ? ? ? ? ? 267 PHE O CD2 1 
+ATOM 37768 C CE1 . PHE O 3 267 ? 170.028 170.201 215.569 1.000 178.70881 ? ? ? ? ? ? 267 PHE O CE1 1 
+ATOM 37769 C CE2 . PHE O 3 267 ? 170.362 167.963 214.810 1.000 179.18120 ? ? ? ? ? ? 267 PHE O CE2 1 
+ATOM 37770 C CZ  . PHE O 3 267 ? 169.850 169.227 214.609 1.000 179.50997 ? ? ? ? ? ? 267 PHE O CZ  1 
+ATOM 37771 N N   . LEU O 3 268 ? 170.001 166.200 219.423 1.000 169.09047 ? ? ? ? ? ? 268 LEU O N   1 
+ATOM 37772 C CA  . LEU O 3 268 ? 168.858 165.315 219.236 1.000 167.20897 ? ? ? ? ? ? 268 LEU O CA  1 
+ATOM 37773 C C   . LEU O 3 268 ? 167.784 165.556 220.289 1.000 168.47071 ? ? ? ? ? ? 268 LEU O C   1 
+ATOM 37774 O O   . LEU O 3 268 ? 166.594 165.618 219.960 1.000 167.56995 ? ? ? ? ? ? 268 LEU O O   1 
+ATOM 37775 C CB  . LEU O 3 268 ? 169.311 163.857 219.256 1.000 165.43335 ? ? ? ? ? ? 268 LEU O CB  1 
+ATOM 37776 C CG  . LEU O 3 268 ? 169.544 163.212 217.889 1.000 164.27215 ? ? ? ? ? ? 268 LEU O CG  1 
+ATOM 37777 C CD1 . LEU O 3 268 ? 168.293 163.329 217.038 1.000 165.44793 ? ? ? ? ? ? 268 LEU O CD1 1 
+ATOM 37778 C CD2 . LEU O 3 268 ? 170.728 163.843 217.183 1.000 164.72149 ? ? ? ? ? ? 268 LEU O CD2 1 
+ATOM 37779 N N   . ASP O 3 269 ? 168.177 165.704 221.558 1.000 177.07731 ? ? ? ? ? ? 269 ASP O N   1 
+ATOM 37780 C CA  . ASP O 3 269 ? 167.179 165.844 222.615 1.000 175.72210 ? ? ? ? ? ? 269 ASP O CA  1 
+ATOM 37781 C C   . ASP O 3 269 ? 166.389 167.138 222.475 1.000 175.38105 ? ? ? ? ? ? 269 ASP O C   1 
+ATOM 37782 O O   . ASP O 3 269 ? 165.155 167.126 222.540 1.000 175.97333 ? ? ? ? ? ? 269 ASP O O   1 
+ATOM 37783 C CB  . ASP O 3 269 ? 167.834 165.772 223.994 1.000 176.51829 ? ? ? ? ? ? 269 ASP O CB  1 
+ATOM 37784 C CG  . ASP O 3 269 ? 168.997 164.811 224.039 1.000 179.86637 ? ? ? ? ? ? 269 ASP O CG  1 
+ATOM 37785 O OD1 . ASP O 3 269 ? 170.066 165.198 224.559 1.000 181.66270 ? ? ? ? ? ? 269 ASP O OD1 1 
+ATOM 37786 O OD2 . ASP O 3 269 ? 168.847 163.670 223.553 1.000 177.98380 ? ? ? ? ? ? 269 ASP O OD2 1 
+ATOM 37787 N N   . ASP O 3 270 ? 167.076 168.267 222.285 1.000 174.84970 ? ? ? ? ? ? 270 ASP O N   1 
+ATOM 37788 C CA  . ASP O 3 270 ? 166.358 169.530 222.156 1.000 177.64584 ? ? ? ? ? ? 270 ASP O CA  1 
+ATOM 37789 C C   . ASP O 3 270 ? 165.493 169.538 220.903 1.000 175.90485 ? ? ? ? ? ? 270 ASP O C   1 
+ATOM 37790 O O   . ASP O 3 270 ? 164.381 170.079 220.912 1.000 172.27785 ? ? ? ? ? ? 270 ASP O O   1 
+ATOM 37791 C CB  . ASP O 3 270 ? 167.334 170.710 222.164 1.000 177.58677 ? ? ? ? ? ? 270 ASP O CB  1 
+ATOM 37792 C CG  . ASP O 3 270 ? 167.984 170.954 220.814 1.000 177.82111 ? ? ? ? ? ? 270 ASP O CG  1 
+ATOM 37793 O OD1 . ASP O 3 270 ? 167.334 171.549 219.929 1.000 175.11559 ? ? ? ? ? ? 270 ASP O OD1 1 
+ATOM 37794 O OD2 . ASP O 3 270 ? 169.161 170.577 220.646 1.000 177.64880 ? ? ? ? ? ? 270 ASP O OD2 1 
+ATOM 37795 N N   . LEU O 3 271 ? 165.991 168.950 219.815 1.000 165.11327 ? ? ? ? ? ? 271 LEU O N   1 
+ATOM 37796 C CA  . LEU O 3 271 ? 165.180 168.802 218.614 1.000 164.28618 ? ? ? ? ? ? 271 LEU O CA  1 
+ATOM 37797 C C   . LEU O 3 271 ? 163.964 167.929 218.884 1.000 163.00974 ? ? ? ? ? ? 271 LEU O C   1 
+ATOM 37798 O O   . LEU O 3 271 ? 162.827 168.318 218.600 1.000 162.89020 ? ? ? ? ? ? 271 LEU O O   1 
+ATOM 37799 C CB  . LEU O 3 271 ? 166.037 168.219 217.485 1.000 164.43164 ? ? ? ? ? ? 271 LEU O CB  1 
+ATOM 37800 C CG  . LEU O 3 271 ? 165.478 167.852 216.103 1.000 161.35525 ? ? ? ? ? ? 271 LEU O CG  1 
+ATOM 37801 C CD1 . LEU O 3 271 ? 164.877 166.450 216.062 1.000 158.04860 ? ? ? ? ? ? 271 LEU O CD1 1 
+ATOM 37802 C CD2 . LEU O 3 271 ? 164.461 168.882 215.649 1.000 160.36937 ? ? ? ? ? ? 271 LEU O CD2 1 
+ATOM 37803 N N   . MET O 3 272 ? 164.184 166.748 219.448 1.000 163.15247 ? ? ? ? ? ? 272 MET O N   1 
+ATOM 37804 C CA  . MET O 3 272 ? 163.123 165.759 219.529 1.000 163.61905 ? ? ? ? ? ? 272 MET O CA  1 
+ATOM 37805 C C   . MET O 3 272 ? 162.160 166.034 220.675 1.000 163.84708 ? ? ? ? ? ? 272 MET O C   1 
+ATOM 37806 O O   . MET O 3 272 ? 161.059 165.472 220.698 1.000 163.78941 ? ? ? ? ? ? 272 MET O O   1 
+ATOM 37807 C CB  . MET O 3 272 ? 163.750 164.376 219.655 1.000 161.43848 ? ? ? ? ? ? 272 MET O CB  1 
+ATOM 37808 C CG  . MET O 3 272 ? 162.840 163.239 219.310 1.000 163.49171 ? ? ? ? ? ? 272 MET O CG  1 
+ATOM 37809 S SD  . MET O 3 272 ? 163.810 161.986 218.476 1.000 174.15319 ? ? ? ? ? ? 272 MET O SD  1 
+ATOM 37810 C CE  . MET O 3 272 ? 162.588 160.701 218.315 1.000 162.94477 ? ? ? ? ? ? 272 MET O CE  1 
+ATOM 37811 N N   . ALA O 3 273 ? 162.562 166.872 221.633 1.000 160.61695 ? ? ? ? ? ? 273 ALA O N   1 
+ATOM 37812 C CA  . ALA O 3 273 ? 161.609 167.398 222.602 1.000 159.94080 ? ? ? ? ? ? 273 ALA O CA  1 
+ATOM 37813 C C   . ALA O 3 273 ? 160.581 168.285 221.916 1.000 160.47908 ? ? ? ? ? ? 273 ALA O C   1 
+ATOM 37814 O O   . ALA O 3 273 ? 159.401 168.286 222.285 1.000 160.59281 ? ? ? ? ? ? 273 ALA O O   1 
+ATOM 37815 C CB  . ALA O 3 273 ? 162.345 168.169 223.697 1.000 158.84448 ? ? ? ? ? ? 273 ALA O CB  1 
+ATOM 37816 N N   . LYS O 3 274 ? 161.017 169.053 220.915 1.000 150.38349 ? ? ? ? ? ? 274 LYS O N   1 
+ATOM 37817 C CA  . LYS O 3 274 ? 160.093 169.865 220.133 1.000 150.10730 ? ? ? ? ? ? 274 LYS O CA  1 
+ATOM 37818 C C   . LYS O 3 274 ? 159.085 168.996 219.394 1.000 152.17534 ? ? ? ? ? ? 274 LYS O C   1 
+ATOM 37819 O O   . LYS O 3 274 ? 157.900 169.337 219.314 1.000 152.84071 ? ? ? ? ? ? 274 LYS O O   1 
+ATOM 37820 C CB  . LYS O 3 274 ? 160.880 170.736 219.153 1.000 147.26535 ? ? ? ? ? ? 274 LYS O CB  1 
+ATOM 37821 C CG  . LYS O 3 274 ? 160.050 171.731 218.367 1.000 148.37767 ? ? ? ? ? ? 274 LYS O CG  1 
+ATOM 37822 C CD  . LYS O 3 274 ? 160.940 172.759 217.680 1.000 149.19311 ? ? ? ? ? ? 274 LYS O CD  1 
+ATOM 37823 C CE  . LYS O 3 274 ? 162.207 172.127 217.121 1.000 150.94630 ? ? ? ? ? ? 274 LYS O CE  1 
+ATOM 37824 N NZ  . LYS O 3 274 ? 162.776 172.920 215.995 1.000 149.81392 ? ? ? ? ? ? 274 LYS O NZ  1 
+ATOM 37825 N N   . ILE O 3 275 ? 159.539 167.872 218.837 1.000 153.74187 ? ? ? ? ? ? 275 ILE O N   1 
+ATOM 37826 C CA  . ILE O 3 275 ? 158.633 166.967 218.134 1.000 153.33530 ? ? ? ? ? ? 275 ILE O CA  1 
+ATOM 37827 C C   . ILE O 3 275 ? 157.617 166.366 219.097 1.000 154.19355 ? ? ? ? ? ? 275 ILE O C   1 
+ATOM 37828 O O   . ILE O 3 275 ? 156.407 166.399 218.846 1.000 157.27425 ? ? ? ? ? ? 275 ILE O O   1 
+ATOM 37829 C CB  . ILE O 3 275 ? 159.417 165.871 217.383 1.000 152.69168 ? ? ? ? ? ? 275 ILE O CB  1 
+ATOM 37830 C CG1 . ILE O 3 275 ? 160.119 166.389 216.111 1.000 153.94818 ? ? ? ? ? ? 275 ILE O CG1 1 
+ATOM 37831 C CG2 . ILE O 3 275 ? 158.510 164.710 217.040 1.000 152.06811 ? ? ? ? ? ? 275 ILE O CG2 1 
+ATOM 37832 C CD1 . ILE O 3 275 ? 161.009 167.595 216.232 1.000 156.82851 ? ? ? ? ? ? 275 ILE O CD1 1 
+ATOM 37833 N N   . ASN O 3 276 ? 158.084 165.822 220.217 1.000 158.80735 ? ? ? ? ? ? 276 ASN O N   1 
+ATOM 37834 C CA  . ASN O 3 276 ? 157.207 165.149 221.162 1.000 161.15348 ? ? ? ? ? ? 276 ASN O CA  1 
+ATOM 37835 C C   . ASN O 3 276 ? 156.583 166.106 222.167 1.000 161.97676 ? ? ? ? ? ? 276 ASN O C   1 
+ATOM 37836 O O   . ASN O 3 276 ? 156.115 165.667 223.223 1.000 158.53895 ? ? ? ? ? ? 276 ASN O O   1 
+ATOM 37837 C CB  . ASN O 3 276 ? 157.970 164.045 221.890 1.000 160.38003 ? ? ? ? ? ? 276 ASN O CB  1 
+ATOM 37838 C CG  . ASN O 3 276 ? 158.767 163.179 220.945 1.000 160.23110 ? ? ? ? ? ? 276 ASN O CG  1 
+ATOM 37839 O OD1 . ASN O 3 276 ? 158.211 162.360 220.216 1.000 156.55949 ? ? ? ? ? ? 276 ASN O OD1 1 
+ATOM 37840 N ND2 . ASN O 3 276 ? 160.079 163.354 220.954 1.000 159.47317 ? ? ? ? ? ? 276 ASN O ND2 1 
+ATOM 37841 N N   . GLU O 3 277 ? 156.574 167.399 221.869 1.000 169.23201 ? ? ? ? ? ? 277 GLU O N   1 
+ATOM 37842 C CA  . GLU O 3 277 ? 155.986 168.357 222.790 1.000 167.82293 ? ? ? ? ? ? 277 GLU O CA  1 
+ATOM 37843 C C   . GLU O 3 277 ? 154.463 168.310 222.675 1.000 169.24886 ? ? ? ? ? ? 277 GLU O C   1 
+ATOM 37844 O O   . GLU O 3 277 ? 153.921 168.295 221.564 1.000 168.24269 ? ? ? ? ? ? 277 GLU O O   1 
+ATOM 37845 C CB  . GLU O 3 277 ? 156.589 169.754 222.536 1.000 164.35537 ? ? ? ? ? ? 277 GLU O CB  1 
+ATOM 37846 C CG  . GLU O 3 277 ? 155.987 171.028 223.188 1.000 166.21581 ? ? ? ? ? ? 277 GLU O CG  1 
+ATOM 37847 C CD  . GLU O 3 277 ? 154.621 171.472 222.690 1.000 170.23339 ? ? ? ? ? ? 277 GLU O CD  1 
+ATOM 37848 O OE1 . GLU O 3 277 ? 154.053 170.851 221.777 1.000 170.53926 ? ? ? ? ? ? 277 GLU O OE1 1 
+ATOM 37849 O OE2 . GLU O 3 277 ? 154.105 172.476 223.224 1.000 169.80638 ? ? ? ? ? ? 277 GLU O OE2 1 
+ATOM 37850 N N   . PRO O 3 278 ? 153.756 168.201 223.798 1.000 169.92590 ? ? ? ? ? ? 278 PRO O N   1 
+ATOM 37851 C CA  . PRO O 3 278 ? 152.296 168.053 223.747 1.000 168.41254 ? ? ? ? ? ? 278 PRO O CA  1 
+ATOM 37852 C C   . PRO O 3 278 ? 151.618 169.271 223.144 1.000 169.42490 ? ? ? ? ? ? 278 PRO O C   1 
+ATOM 37853 O O   . PRO O 3 278 ? 152.004 170.415 223.391 1.000 172.68304 ? ? ? ? ? ? 278 PRO O O   1 
+ATOM 37854 C CB  . PRO O 3 278 ? 151.906 167.875 225.220 1.000 167.06790 ? ? ? ? ? ? 278 PRO O CB  1 
+ATOM 37855 C CG  . PRO O 3 278 ? 153.055 168.438 225.995 1.000 166.96197 ? ? ? ? ? ? 278 PRO O CG  1 
+ATOM 37856 C CD  . PRO O 3 278 ? 154.274 168.175 225.175 1.000 165.82048 ? ? ? ? ? ? 278 PRO O CD  1 
+ATOM 37857 N N   . LEU O 3 279 ? 150.562 169.012 222.381 1.000 170.48971 ? ? ? ? ? ? 279 LEU O N   1 
+ATOM 37858 C CA  . LEU O 3 279 ? 149.936 170.056 221.586 1.000 171.85943 ? ? ? ? ? ? 279 LEU O CA  1 
+ATOM 37859 C C   . LEU O 3 279 ? 149.299 171.127 222.469 1.000 175.90023 ? ? ? ? ? ? 279 LEU O C   1 
+ATOM 37860 O O   . LEU O 3 279 ? 148.970 170.903 223.637 1.000 174.07498 ? ? ? ? ? ? 279 LEU O O   1 
+ATOM 37861 C CB  . LEU O 3 279 ? 148.895 169.456 220.638 1.000 171.00125 ? ? ? ? ? ? 279 LEU O CB  1 
+ATOM 37862 C CG  . LEU O 3 279 ? 147.968 168.324 221.102 1.000 172.12162 ? ? ? ? ? ? 279 LEU O CG  1 
+ATOM 37863 C CD1 . LEU O 3 279 ? 147.106 168.695 222.301 1.000 170.67272 ? ? ? ? ? ? 279 LEU O CD1 1 
+ATOM 37864 C CD2 . LEU O 3 279 ? 147.095 167.881 219.944 1.000 171.48946 ? ? ? ? ? ? 279 LEU O CD2 1 
+ATOM 37865 N N   . VAL O 3 280 ? 149.142 172.311 221.887 1.000 185.80040 ? ? ? ? ? ? 280 VAL O N   1 
+ATOM 37866 C CA  . VAL O 3 280 ? 148.517 173.436 222.573 1.000 185.34680 ? ? ? ? ? ? 280 VAL O CA  1 
+ATOM 37867 C C   . VAL O 3 280 ? 147.004 173.293 222.483 1.000 185.19426 ? ? ? ? ? ? 280 VAL O C   1 
+ATOM 37868 O O   . VAL O 3 280 ? 146.450 173.105 221.394 1.000 184.14979 ? ? ? ? ? ? 280 VAL O O   1 
+ATOM 37869 C CB  . VAL O 3 280 ? 148.984 174.768 221.964 1.000 181.53870 ? ? ? ? ? ? 280 VAL O CB  1 
+ATOM 37870 C CG1 . VAL O 3 280 ? 148.363 175.941 222.705 1.000 178.19389 ? ? ? ? ? ? 280 VAL O CG1 1 
+ATOM 37871 C CG2 . VAL O 3 280 ? 150.502 174.857 221.982 1.000 177.33666 ? ? ? ? ? ? 280 VAL O CG2 1 
+ATOM 37872 N N   . GLU O 3 281 ? 146.330 173.382 223.634 1.000 196.60537 ? ? ? ? ? ? 281 GLU O N   1 
+ATOM 37873 C CA  . GLU O 3 281 ? 144.871 173.340 223.640 1.000 197.35919 ? ? ? ? ? ? 281 GLU O CA  1 
+ATOM 37874 C C   . GLU O 3 281 ? 144.279 174.496 222.844 1.000 198.51516 ? ? ? ? ? ? 281 GLU O C   1 
+ATOM 37875 O O   . GLU O 3 281 ? 143.174 174.376 222.304 1.000 194.98881 ? ? ? ? ? ? 281 GLU O O   1 
+ATOM 37876 C CB  . GLU O 3 281 ? 144.351 173.359 225.077 1.000 199.11396 ? ? ? ? ? ? 281 GLU O CB  1 
+ATOM 37877 C CG  . GLU O 3 281 ? 142.870 173.041 225.207 1.000 198.50433 ? ? ? ? ? ? 281 GLU O CG  1 
+ATOM 37878 C CD  . GLU O 3 281 ? 142.006 174.288 225.226 1.000 200.24787 ? ? ? ? ? ? 281 GLU O CD  1 
+ATOM 37879 O OE1 . GLU O 3 281 ? 142.508 175.354 225.641 1.000 202.26214 ? ? ? ? ? ? 281 GLU O OE1 1 
+ATOM 37880 O OE2 . GLU O 3 281 ? 140.827 174.203 224.824 1.000 198.46298 ? ? ? ? ? ? 281 GLU O OE2 1 
+ATOM 37881 N N   . CYS O 3 282 ? 144.988 175.623 222.786 1.000 206.37960 ? ? ? ? ? ? 282 CYS O N   1 
+ATOM 37882 C CA  . CYS O 3 282 ? 144.730 176.752 221.897 1.000 205.46869 ? ? ? ? ? ? 282 CYS O CA  1 
+ATOM 37883 C C   . CYS O 3 282 ? 143.442 177.506 222.215 1.000 205.71619 ? ? ? ? ? ? 282 CYS O C   1 
+ATOM 37884 O O   . CYS O 3 282 ? 143.019 178.350 221.420 1.000 204.83224 ? ? ? ? ? ? 282 CYS O O   1 
+ATOM 37885 C CB  . CYS O 3 282 ? 144.754 176.308 220.427 1.000 207.59577 ? ? ? ? ? ? 282 CYS O CB  1 
+ATOM 37886 S SG  . CYS O 3 282 ? 143.182 175.905 219.641 1.000 214.81490 ? ? ? ? ? ? 282 CYS O SG  1 
+ATOM 37887 N N   . LYS O 3 283 ? 142.814 177.234 223.359 1.000 201.35441 ? ? ? ? ? ? 283 LYS O N   1 
+ATOM 37888 C CA  . LYS O 3 283 ? 141.789 178.103 223.935 1.000 200.06841 ? ? ? ? ? ? 283 LYS O CA  1 
+ATOM 37889 C C   . LYS O 3 283 ? 140.496 178.173 223.127 1.000 201.07085 ? ? ? ? ? ? 283 LYS O C   1 
+ATOM 37890 O O   . LYS O 3 283 ? 139.722 177.210 223.106 1.000 199.94164 ? ? ? ? ? ? 283 LYS O O   1 
+ATOM 37891 C CB  . LYS O 3 283 ? 142.342 179.517 224.131 1.000 199.77572 ? ? ? ? ? ? 283 LYS O CB  1 
+ATOM 37892 C CG  . LYS O 3 283 ? 142.418 179.961 225.580 1.000 199.08704 ? ? ? ? ? ? 283 LYS O CG  1 
+ATOM 37893 C CD  . LYS O 3 283 ? 142.455 181.476 225.686 1.000 200.18939 ? ? ? ? ? ? 283 LYS O CD  1 
+ATOM 37894 C CE  . LYS O 3 283 ? 143.881 181.998 225.656 1.000 200.30557 ? ? ? ? ? ? 283 LYS O CE  1 
+ATOM 37895 N NZ  . LYS O 3 283 ? 143.976 183.381 226.198 1.000 200.52709 ? ? ? ? ? ? 283 LYS O NZ  1 
+ATOM 37896 N N   . CYS O 3 284 ? 140.253 179.312 222.467 1.000 201.07059 ? ? ? ? ? ? 284 CYS O N   1 
+ATOM 37897 C CA  . CYS O 3 284 ? 138.899 179.631 222.016 1.000 198.70205 ? ? ? ? ? ? 284 CYS O CA  1 
+ATOM 37898 C C   . CYS O 3 284 ? 138.396 178.643 220.968 1.000 198.72554 ? ? ? ? ? ? 284 CYS O C   1 
+ATOM 37899 O O   . CYS O 3 284 ? 137.216 178.272 220.977 1.000 196.55348 ? ? ? ? ? ? 284 CYS O O   1 
+ATOM 37900 C CB  . CYS O 3 284 ? 138.825 181.075 221.498 1.000 197.32650 ? ? ? ? ? ? 284 CYS O CB  1 
+ATOM 37901 S SG  . CYS O 3 284 ? 140.021 181.634 220.243 1.000 199.65155 ? ? ? ? ? ? 284 CYS O SG  1 
+ATOM 37902 N N   . CYS O 3 285 ? 139.265 178.198 220.060 1.000 198.72861 ? ? ? ? ? ? 285 CYS O N   1 
+ATOM 37903 C CA  . CYS O 3 285 ? 138.835 177.202 219.084 1.000 197.26975 ? ? ? ? ? ? 285 CYS O CA  1 
+ATOM 37904 C C   . CYS O 3 285 ? 138.699 175.813 219.688 1.000 198.54845 ? ? ? ? ? ? 285 CYS O C   1 
+ATOM 37905 O O   . CYS O 3 285 ? 138.029 174.963 219.091 1.000 198.35383 ? ? ? ? ? ? 285 CYS O O   1 
+ATOM 37906 C CB  . CYS O 3 285 ? 139.803 177.145 217.908 1.000 198.29986 ? ? ? ? ? ? 285 CYS O CB  1 
+ATOM 37907 S SG  . CYS O 3 285 ? 139.294 178.136 216.503 1.000 209.45959 ? ? ? ? ? ? 285 CYS O SG  1 
+ATOM 37908 N N   . LYS O 3 286 ? 139.321 175.570 220.846 1.000 198.51040 ? ? ? ? ? ? 286 LYS O N   1 
+ATOM 37909 C CA  . LYS O 3 286 ? 139.334 174.284 221.544 1.000 199.86444 ? ? ? ? ? ? 286 LYS O CA  1 
+ATOM 37910 C C   . LYS O 3 286 ? 139.477 173.102 220.590 1.000 199.77456 ? ? ? ? ? ? 286 LYS O C   1 
+ATOM 37911 O O   . LYS O 3 286 ? 138.807 172.076 220.750 1.000 197.59868 ? ? ? ? ? ? 286 LYS O O   1 
+ATOM 37912 C CB  . LYS O 3 286 ? 138.084 174.127 222.426 1.000 197.66726 ? ? ? ? ? ? 286 LYS O CB  1 
+ATOM 37913 C CG  . LYS O 3 286 ? 136.737 174.132 221.714 1.000 195.45055 ? ? ? ? ? ? 286 LYS O CG  1 
+ATOM 37914 C CD  . LYS O 3 286 ? 135.596 174.136 222.713 1.000 194.60122 ? ? ? ? ? ? 286 LYS O CD  1 
+ATOM 37915 C CE  . LYS O 3 286 ? 135.601 175.410 223.539 1.000 194.93661 ? ? ? ? ? ? 286 LYS O CE  1 
+ATOM 37916 N NZ  . LYS O 3 286 ? 134.495 175.428 224.535 1.000 196.19115 ? ? ? ? ? ? 286 LYS O NZ  1 
+ATOM 37917 N N   . GLY O 3 287 ? 140.364 173.231 219.605 1.000 194.82570 ? ? ? ? ? ? 287 GLY O N   1 
+ATOM 37918 C CA  . GLY O 3 287 ? 140.598 172.185 218.636 1.000 192.24936 ? ? ? ? ? ? 287 GLY O CA  1 
+ATOM 37919 C C   . GLY O 3 287 ? 139.726 172.246 217.402 1.000 192.73359 ? ? ? ? ? ? 287 GLY O C   1 
+ATOM 37920 O O   . GLY O 3 287 ? 139.970 171.488 216.454 1.000 191.61158 ? ? ? ? ? ? 287 GLY O O   1 
+ATOM 37921 N N   . ARG O 3 288 ? 138.724 173.116 217.377 1.000 185.77810 ? ? ? ? ? ? 288 ARG O N   1 
+ATOM 37922 C CA  . ARG O 3 288 ? 137.879 173.267 216.201 1.000 183.18778 ? ? ? ? ? ? 288 ARG O CA  1 
+ATOM 37923 C C   . ARG O 3 288 ? 138.314 174.479 215.394 1.000 183.08848 ? ? ? ? ? ? 288 ARG O C   1 
+ATOM 37924 O O   . ARG O 3 288 ? 139.390 175.028 215.624 1.000 184.35991 ? ? ? ? ? ? 288 ARG O O   1 
+ATOM 37925 C CB  . ARG O 3 288 ? 136.410 173.396 216.600 1.000 185.06306 ? ? ? ? ? ? 288 ARG O CB  1 
+ATOM 37926 C CG  . ARG O 3 288 ? 135.881 172.223 217.402 1.000 185.13992 ? ? ? ? ? ? 288 ARG O CG  1 
+ATOM 37927 C CD  . ARG O 3 288 ? 134.364 172.253 217.499 1.000 185.70989 ? ? ? ? ? ? 288 ARG O CD  1 
+ATOM 37928 N NE  . ARG O 3 288 ? 133.726 172.120 216.194 1.000 186.60687 ? ? ? ? ? ? 288 ARG O NE  1 
+ATOM 37929 C CZ  . ARG O 3 288 ? 133.215 173.128 215.501 1.000 186.68389 ? ? ? ? ? ? 288 ARG O CZ  1 
+ATOM 37930 N NH1 . ARG O 3 288 ? 133.248 174.368 215.960 1.000 185.64313 ? ? ? ? ? ? 288 ARG O NH1 1 
+ATOM 37931 N NH2 . ARG O 3 288 ? 132.656 172.886 214.319 1.000 184.91917 ? ? ? ? ? ? 288 ARG O NH2 1 
+ATOM 37932 N N   . CYS P 3 160 ? 124.125 143.081 213.010 1.000 194.93002 ? ? ? ? ? ? 160 CYS P N   1 
+ATOM 37933 C CA  . CYS P 3 160 ? 124.793 144.366 212.834 1.000 198.64582 ? ? ? ? ? ? 160 CYS P CA  1 
+ATOM 37934 C C   . CYS P 3 160 ? 126.298 144.183 212.671 1.000 200.95414 ? ? ? ? ? ? 160 CYS P C   1 
+ATOM 37935 O O   . CYS P 3 160 ? 126.989 143.792 213.610 1.000 201.80926 ? ? ? ? ? ? 160 CYS P O   1 
+ATOM 37936 C CB  . CYS P 3 160 ? 124.500 145.289 214.018 1.000 198.79158 ? ? ? ? ? ? 160 CYS P CB  1 
+ATOM 37937 S SG  . CYS P 3 160 ? 125.613 146.707 214.151 1.000 198.96327 ? ? ? ? ? ? 160 CYS P SG  1 
+ATOM 37938 N N   . TYR P 3 161 ? 126.802 144.469 211.474 1.000 197.32447 ? ? ? ? ? ? 161 TYR P N   1 
+ATOM 37939 C CA  . TYR P 3 161 ? 128.219 144.332 211.175 1.000 196.59887 ? ? ? ? ? ? 161 TYR P CA  1 
+ATOM 37940 C C   . TYR P 3 161 ? 128.721 145.579 210.466 1.000 195.61783 ? ? ? ? ? ? 161 TYR P C   1 
+ATOM 37941 O O   . TYR P 3 161 ? 127.981 146.218 209.713 1.000 192.12672 ? ? ? ? ? ? 161 TYR P O   1 
+ATOM 37942 C CB  . TYR P 3 161 ? 128.495 143.099 210.309 1.000 195.61556 ? ? ? ? ? ? 161 TYR P CB  1 
+ATOM 37943 C CG  . TYR P 3 161 ? 127.323 142.673 209.458 1.000 198.46931 ? ? ? ? ? ? 161 TYR P CG  1 
+ATOM 37944 C CD1 . TYR P 3 161 ? 126.920 143.433 208.369 1.000 197.19123 ? ? ? ? ? ? 161 TYR P CD1 1 
+ATOM 37945 C CD2 . TYR P 3 161 ? 126.621 141.510 209.742 1.000 198.49270 ? ? ? ? ? ? 161 TYR P CD2 1 
+ATOM 37946 C CE1 . TYR P 3 161 ? 125.849 143.046 207.587 1.000 197.19872 ? ? ? ? ? ? 161 TYR P CE1 1 
+ATOM 37947 C CE2 . TYR P 3 161 ? 125.550 141.115 208.966 1.000 198.36408 ? ? ? ? ? ? 161 TYR P CE2 1 
+ATOM 37948 C CZ  . TYR P 3 161 ? 125.168 141.887 207.890 1.000 198.74000 ? ? ? ? ? ? 161 TYR P CZ  1 
+ATOM 37949 O OH  . TYR P 3 161 ? 124.101 141.498 207.114 1.000 197.90863 ? ? ? ? ? ? 161 TYR P OH  1 
+ATOM 37950 N N   . LEU P 3 162 ? 129.982 145.919 210.715 1.000 185.76751 ? ? ? ? ? ? 162 LEU P N   1 
+ATOM 37951 C CA  . LEU P 3 162 ? 130.611 147.047 210.051 1.000 184.59256 ? ? ? ? ? ? 162 LEU P CA  1 
+ATOM 37952 C C   . LEU P 3 162 ? 131.057 146.654 208.646 1.000 184.24735 ? ? ? ? ? ? 162 LEU P C   1 
+ATOM 37953 O O   . LEU P 3 162 ? 131.175 145.473 208.309 1.000 183.96145 ? ? ? ? ? ? 162 LEU P O   1 
+ATOM 37954 C CB  . LEU P 3 162 ? 131.804 147.549 210.863 1.000 182.55037 ? ? ? ? ? ? 162 LEU P CB  1 
+ATOM 37955 C CG  . LEU P 3 162 ? 131.891 149.060 211.073 1.000 181.33240 ? ? ? ? ? ? 162 LEU P CG  1 
+ATOM 37956 C CD1 . LEU P 3 162 ? 130.521 149.630 211.396 1.000 180.50831 ? ? ? ? ? ? 162 LEU P CD1 1 
+ATOM 37957 C CD2 . LEU P 3 162 ? 132.880 149.384 212.178 1.000 181.47831 ? ? ? ? ? ? 162 LEU P CD2 1 
+ATOM 37958 N N   . SER P 3 163 ? 131.307 147.667 207.822 1.000 177.53387 ? ? ? ? ? ? 163 SER P N   1 
+ATOM 37959 C CA  . SER P 3 163 ? 131.685 147.418 206.441 1.000 178.38391 ? ? ? ? ? ? 163 SER P CA  1 
+ATOM 37960 C C   . SER P 3 163 ? 133.098 146.847 206.363 1.000 179.86126 ? ? ? ? ? ? 163 SER P C   1 
+ATOM 37961 O O   . SER P 3 163 ? 133.909 146.984 207.283 1.000 181.12808 ? ? ? ? ? ? 163 SER P O   1 
+ATOM 37962 C CB  . SER P 3 163 ? 131.591 148.700 205.615 1.000 178.01992 ? ? ? ? ? ? 163 SER P CB  1 
+ATOM 37963 O OG  . SER P 3 163 ? 132.865 149.295 205.446 1.000 176.46442 ? ? ? ? ? ? 163 SER P OG  1 
+ATOM 37964 N N   . GLN P 3 164 ? 133.382 146.188 205.237 1.000 168.87393 ? ? ? ? ? ? 164 GLN P N   1 
+ATOM 37965 C CA  . GLN P 3 164 ? 134.703 145.607 205.029 1.000 166.09134 ? ? ? ? ? ? 164 GLN P CA  1 
+ATOM 37966 C C   . GLN P 3 164 ? 135.783 146.680 205.011 1.000 164.74501 ? ? ? ? ? ? 164 GLN P C   1 
+ATOM 37967 O O   . GLN P 3 164 ? 136.846 146.513 205.619 1.000 163.12211 ? ? ? ? ? ? 164 GLN P O   1 
+ATOM 37968 C CB  . GLN P 3 164 ? 134.723 144.810 203.724 1.000 163.25337 ? ? ? ? ? ? 164 GLN P CB  1 
+ATOM 37969 C CG  . GLN P 3 164 ? 135.973 143.973 203.501 1.000 163.63356 ? ? ? ? ? ? 164 GLN P CG  1 
+ATOM 37970 C CD  . GLN P 3 164 ? 136.014 142.719 204.357 1.000 167.21688 ? ? ? ? ? ? 164 GLN P CD  1 
+ATOM 37971 O OE1 . GLN P 3 164 ? 135.748 142.756 205.558 1.000 168.29287 ? ? ? ? ? ? 164 GLN P OE1 1 
+ATOM 37972 N NE2 . GLN P 3 164 ? 136.348 141.595 203.735 1.000 166.86529 ? ? ? ? ? ? 164 GLN P NE2 1 
+ATOM 37973 N N   . GLU P 3 165 ? 135.528 147.792 204.320 1.000 167.53833 ? ? ? ? ? ? 165 GLU P N   1 
+ATOM 37974 C CA  . GLU P 3 165 ? 136.516 148.862 204.256 1.000 168.94358 ? ? ? ? ? ? 165 GLU P CA  1 
+ATOM 37975 C C   . GLU P 3 165 ? 136.592 149.605 205.580 1.000 170.93790 ? ? ? ? ? ? 165 GLU P C   1 
+ATOM 37976 O O   . GLU P 3 165 ? 137.686 149.957 206.034 1.000 170.91446 ? ? ? ? ? ? 165 GLU P O   1 
+ATOM 37977 C CB  . GLU P 3 165 ? 136.193 149.785 203.065 1.000 169.88077 ? ? ? ? ? ? 165 GLU P CB  1 
+ATOM 37978 C CG  . GLU P 3 165 ? 137.036 151.076 202.828 1.000 171.93581 ? ? ? ? ? ? 165 GLU P CG  1 
+ATOM 37979 C CD  . GLU P 3 165 ? 137.049 152.112 203.951 1.000 174.31557 ? ? ? ? ? ? 165 GLU P CD  1 
+ATOM 37980 O OE1 . GLU P 3 165 ? 137.945 152.982 203.936 1.000 173.98849 ? ? ? ? ? ? 165 GLU P OE1 1 
+ATOM 37981 O OE2 . GLU P 3 165 ? 136.112 152.144 204.774 1.000 173.43567 ? ? ? ? ? ? 165 GLU P OE2 1 
+ATOM 37982 N N   . GLU P 3 166 ? 135.443 149.852 206.212 1.000 170.46629 ? ? ? ? ? ? 166 GLU P N   1 
+ATOM 37983 C CA  . GLU P 3 166 ? 135.439 150.571 207.481 1.000 169.69786 ? ? ? ? ? ? 166 GLU P CA  1 
+ATOM 37984 C C   . GLU P 3 166 ? 136.189 149.795 208.552 1.000 171.10800 ? ? ? ? ? ? 166 GLU P C   1 
+ATOM 37985 O O   . GLU P 3 166 ? 136.876 150.388 209.390 1.000 168.71226 ? ? ? ? ? ? 166 GLU P O   1 
+ATOM 37986 C CB  . GLU P 3 166 ? 134.004 150.853 207.927 1.000 168.85159 ? ? ? ? ? ? 166 GLU P CB  1 
+ATOM 37987 C CG  . GLU P 3 166 ? 133.593 152.334 208.002 1.000 172.18224 ? ? ? ? ? ? 166 GLU P CG  1 
+ATOM 37988 C CD  . GLU P 3 166 ? 134.548 153.253 208.772 1.000 175.96714 ? ? ? ? ? ? 166 GLU P CD  1 
+ATOM 37989 O OE1 . GLU P 3 166 ? 134.226 154.455 208.873 1.000 175.84700 ? ? ? ? ? ? 166 GLU P OE1 1 
+ATOM 37990 O OE2 . GLU P 3 166 ? 135.575 152.803 209.321 1.000 174.94412 ? ? ? ? ? ? 166 GLU P OE2 1 
+ATOM 37991 N N   . SER P 3 167 ? 136.069 148.467 208.541 1.000 170.02311 ? ? ? ? ? ? 167 SER P N   1 
+ATOM 37992 C CA  . SER P 3 167 ? 136.806 147.651 209.498 1.000 169.07222 ? ? ? ? ? ? 167 SER P CA  1 
+ATOM 37993 C C   . SER P 3 167 ? 138.307 147.866 209.354 1.000 166.82904 ? ? ? ? ? ? 167 SER P C   1 
+ATOM 37994 O O   . SER P 3 167 ? 139.023 148.001 210.350 1.000 164.82439 ? ? ? ? ? ? 167 SER P O   1 
+ATOM 37995 C CB  . SER P 3 167 ? 136.448 146.176 209.313 1.000 169.67965 ? ? ? ? ? ? 167 SER P CB  1 
+ATOM 37996 O OG  . SER P 3 167 ? 136.115 145.897 207.965 1.000 169.74423 ? ? ? ? ? ? 167 SER P OG  1 
+ATOM 37997 N N   . TYR P 3 168 ? 138.801 147.907 208.116 1.000 155.53130 ? ? ? ? ? ? 168 TYR P N   1 
+ATOM 37998 C CA  . TYR P 3 168 ? 140.226 148.140 207.901 1.000 153.93379 ? ? ? ? ? ? 168 TYR P CA  1 
+ATOM 37999 C C   . TYR P 3 168 ? 140.633 149.542 208.333 1.000 153.05238 ? ? ? ? ? ? 168 TYR P C   1 
+ATOM 38000 O O   . TYR P 3 168 ? 141.732 149.741 208.863 1.000 154.64782 ? ? ? ? ? ? 168 TYR P O   1 
+ATOM 38001 C CB  . TYR P 3 168 ? 140.578 147.913 206.432 1.000 154.10545 ? ? ? ? ? ? 168 TYR P CB  1 
+ATOM 38002 C CG  . TYR P 3 168 ? 141.888 148.543 206.020 1.000 154.58978 ? ? ? ? ? ? 168 TYR P CG  1 
+ATOM 38003 C CD1 . TYR P 3 168 ? 143.096 147.926 206.306 1.000 153.10745 ? ? ? ? ? ? 168 TYR P CD1 1 
+ATOM 38004 C CD2 . TYR P 3 168 ? 141.917 149.754 205.344 1.000 153.74587 ? ? ? ? ? ? 168 TYR P CD2 1 
+ATOM 38005 C CE1 . TYR P 3 168 ? 144.294 148.497 205.934 1.000 150.35568 ? ? ? ? ? ? 168 TYR P CE1 1 
+ATOM 38006 C CE2 . TYR P 3 168 ? 143.110 150.332 204.970 1.000 152.25762 ? ? ? ? ? ? 168 TYR P CE2 1 
+ATOM 38007 C CZ  . TYR P 3 168 ? 144.294 149.699 205.267 1.000 151.83828 ? ? ? ? ? ? 168 TYR P CZ  1 
+ATOM 38008 O OH  . TYR P 3 168 ? 145.486 150.272 204.894 1.000 157.91229 ? ? ? ? ? ? 168 TYR P OH  1 
+ATOM 38009 N N   . LYS P 3 169 ? 139.763 150.527 208.109 1.000 148.82350 ? ? ? ? ? ? 169 LYS P N   1 
+ATOM 38010 C CA  . LYS P 3 169 ? 140.126 151.921 208.346 1.000 148.76848 ? ? ? ? ? ? 169 LYS P CA  1 
+ATOM 38011 C C   . LYS P 3 169 ? 140.458 152.168 209.812 1.000 149.37383 ? ? ? ? ? ? 169 LYS P C   1 
+ATOM 38012 O O   . LYS P 3 169 ? 141.432 152.856 210.135 1.000 148.26232 ? ? ? ? ? ? 169 LYS P O   1 
+ATOM 38013 C CB  . LYS P 3 169 ? 138.985 152.830 207.893 1.000 151.63677 ? ? ? ? ? ? 169 LYS P CB  1 
+ATOM 38014 C CG  . LYS P 3 169 ? 138.946 154.181 208.580 1.000 151.86235 ? ? ? ? ? ? 169 LYS P CG  1 
+ATOM 38015 C CD  . LYS P 3 169 ? 139.810 155.185 207.848 1.000 148.53720 ? ? ? ? ? ? 169 LYS P CD  1 
+ATOM 38016 C CE  . LYS P 3 169 ? 139.398 155.281 206.389 1.000 150.48598 ? ? ? ? ? ? 169 LYS P CE  1 
+ATOM 38017 N NZ  . LYS P 3 169 ? 137.940 155.545 206.246 1.000 152.16117 ? ? ? ? ? ? 169 LYS P NZ  1 
+ATOM 38018 N N   . ILE P 3 170 ? 139.653 151.611 210.715 1.000 149.55128 ? ? ? ? ? ? 170 ILE P N   1 
+ATOM 38019 C CA  . ILE P 3 170 ? 139.833 151.871 212.139 1.000 149.59048 ? ? ? ? ? ? 170 ILE P CA  1 
+ATOM 38020 C C   . ILE P 3 170 ? 141.093 151.196 212.665 1.000 151.60311 ? ? ? ? ? ? 170 ILE P C   1 
+ATOM 38021 O O   . ILE P 3 170 ? 141.804 151.759 213.505 1.000 148.74739 ? ? ? ? ? ? 170 ILE P O   1 
+ATOM 38022 C CB  . ILE P 3 170 ? 138.578 151.431 212.909 1.000 148.59282 ? ? ? ? ? ? 170 ILE P CB  1 
+ATOM 38023 C CG1 . ILE P 3 170 ? 137.987 150.196 212.242 1.000 148.24990 ? ? ? ? ? ? 170 ILE P CG1 1 
+ATOM 38024 C CG2 . ILE P 3 170 ? 137.557 152.551 212.947 1.000 147.74703 ? ? ? ? ? ? 170 ILE P CG2 1 
+ATOM 38025 C CD1 . ILE P 3 170 ? 137.003 149.464 213.071 1.000 149.37039 ? ? ? ? ? ? 170 ILE P CD1 1 
+ATOM 38026 N N   . ILE P 3 171 ? 141.389 149.980 212.195 1.000 152.05352 ? ? ? ? ? ? 171 ILE P N   1 
+ATOM 38027 C CA  . ILE P 3 171 ? 142.611 149.308 212.631 1.000 149.28611 ? ? ? ? ? ? 171 ILE P CA  1 
+ATOM 38028 C C   . ILE P 3 171 ? 143.834 150.124 212.245 1.000 149.01638 ? ? ? ? ? ? 171 ILE P C   1 
+ATOM 38029 O O   . ILE P 3 171 ? 144.740 150.330 213.060 1.000 147.05718 ? ? ? ? ? ? 171 ILE P O   1 
+ATOM 38030 C CB  . ILE P 3 171 ? 142.690 147.881 212.061 1.000 145.45217 ? ? ? ? ? ? 171 ILE P CB  1 
+ATOM 38031 C CG1 . ILE P 3 171 ? 141.335 147.186 212.143 1.000 149.75349 ? ? ? ? ? ? 171 ILE P CG1 1 
+ATOM 38032 C CG2 . ILE P 3 171 ? 143.749 147.076 212.791 1.000 146.48610 ? ? ? ? ? ? 171 ILE P CG2 1 
+ATOM 38033 C CD1 . ILE P 3 171 ? 141.281 145.882 211.383 1.000 149.16326 ? ? ? ? ? ? 171 ILE P CD1 1 
+ATOM 38034 N N   . ARG P 3 172 ? 143.879 150.607 211.002 1.000 147.57321 ? ? ? ? ? ? 172 ARG P N   1 
+ATOM 38035 C CA  . ARG P 3 172 ? 145.018 151.407 210.565 1.000 146.81132 ? ? ? ? ? ? 172 ARG P CA  1 
+ATOM 38036 C C   . ARG P 3 172 ? 145.171 152.655 211.421 1.000 149.49703 ? ? ? ? ? ? 172 ARG P C   1 
+ATOM 38037 O O   . ARG P 3 172 ? 146.263 152.954 211.917 1.000 153.07307 ? ? ? ? ? ? 172 ARG P O   1 
+ATOM 38038 C CB  . ARG P 3 172 ? 144.858 151.805 209.101 1.000 147.66491 ? ? ? ? ? ? 172 ARG P CB  1 
+ATOM 38039 C CG  . ARG P 3 172 ? 145.808 152.920 208.713 1.000 148.83063 ? ? ? ? ? ? 172 ARG P CG  1 
+ATOM 38040 C CD  . ARG P 3 172 ? 146.009 153.037 207.222 1.000 146.21323 ? ? ? ? ? ? 172 ARG P CD  1 
+ATOM 38041 N NE  . ARG P 3 172 ? 145.979 154.438 206.821 1.000 145.90653 ? ? ? ? ? ? 172 ARG P NE  1 
+ATOM 38042 C CZ  . ARG P 3 172 ? 145.924 154.859 205.567 1.000 149.35104 ? ? ? ? ? ? 172 ARG P CZ  1 
+ATOM 38043 N NH1 . ARG P 3 172 ? 145.866 154.011 204.557 1.000 150.11132 ? ? ? ? ? ? 172 ARG P NH1 1 
+ATOM 38044 N NH2 . ARG P 3 172 ? 145.926 156.166 205.321 1.000 148.29042 ? ? ? ? ? ? 172 ARG P NH2 1 
+ATOM 38045 N N   . ASN P 3 173 ? 144.078 153.393 211.611 1.000 150.69049 ? ? ? ? ? ? 173 ASN P N   1 
+ATOM 38046 C CA  . ASN P 3 173 ? 144.157 154.660 212.328 1.000 150.95973 ? ? ? ? ? ? 173 ASN P CA  1 
+ATOM 38047 C C   . ASN P 3 173 ? 144.532 154.448 213.786 1.000 151.37116 ? ? ? ? ? ? 173 ASN P C   1 
+ATOM 38048 O O   . ASN P 3 173 ? 145.186 155.301 214.397 1.000 149.80338 ? ? ? ? ? ? 173 ASN P O   1 
+ATOM 38049 C CB  . ASN P 3 173 ? 142.830 155.406 212.218 1.000 151.52088 ? ? ? ? ? ? 173 ASN P CB  1 
+ATOM 38050 C CG  . ASN P 3 173 ? 142.765 156.293 210.998 1.000 152.72362 ? ? ? ? ? ? 173 ASN P CG  1 
+ATOM 38051 O OD1 . ASN P 3 173 ? 142.300 155.876 209.938 1.000 151.97855 ? ? ? ? ? ? 173 ASN P OD1 1 
+ATOM 38052 N ND2 . ASN P 3 173 ? 143.240 157.524 211.136 1.000 151.12575 ? ? ? ? ? ? 173 ASN P ND2 1 
+ATOM 38053 N N   . HIS P 3 174 ? 144.124 153.319 214.366 1.000 158.90657 ? ? ? ? ? ? 174 HIS P N   1 
+ATOM 38054 C CA  . HIS P 3 174 ? 144.416 153.092 215.774 1.000 161.63569 ? ? ? ? ? ? 174 HIS P CA  1 
+ATOM 38055 C C   . HIS P 3 174 ? 145.779 152.439 215.953 1.000 160.28257 ? ? ? ? ? ? 174 HIS P C   1 
+ATOM 38056 O O   . HIS P 3 174 ? 146.451 152.676 216.963 1.000 159.38748 ? ? ? ? ? ? 174 HIS P O   1 
+ATOM 38057 C CB  . HIS P 3 174 ? 143.324 152.232 216.403 1.000 160.70019 ? ? ? ? ? ? 174 HIS P CB  1 
+ATOM 38058 C CG  . HIS P 3 174 ? 143.471 152.049 217.880 1.000 160.58516 ? ? ? ? ? ? 174 HIS P CG  1 
+ATOM 38059 N ND1 . HIS P 3 174 ? 142.944 150.969 218.553 1.000 158.65306 ? ? ? ? ? ? 174 HIS P ND1 1 
+ATOM 38060 C CD2 . HIS P 3 174 ? 144.029 152.843 218.824 1.000 160.37821 ? ? ? ? ? ? 174 HIS P CD2 1 
+ATOM 38061 C CE1 . HIS P 3 174 ? 143.202 151.085 219.842 1.000 160.13124 ? ? ? ? ? ? 174 HIS P CE1 1 
+ATOM 38062 N NE2 . HIS P 3 174 ? 143.852 152.218 220.035 1.000 161.78591 ? ? ? ? ? ? 174 HIS P NE2 1 
+ATOM 38063 N N   . ILE P 3 175 ? 146.204 151.621 214.986 1.000 151.82668 ? ? ? ? ? ? 175 ILE P N   1 
+ATOM 38064 C CA  . ILE P 3 175 ? 147.556 151.069 215.016 1.000 151.49195 ? ? ? ? ? ? 175 ILE P CA  1 
+ATOM 38065 C C   . ILE P 3 175 ? 148.577 152.192 214.916 1.000 149.12700 ? ? ? ? ? ? 175 ILE P C   1 
+ATOM 38066 O O   . ILE P 3 175 ? 149.561 152.231 215.662 1.000 152.23743 ? ? ? ? ? ? 175 ILE P O   1 
+ATOM 38067 C CB  . ILE P 3 175 ? 147.744 150.038 213.889 1.000 145.56209 ? ? ? ? ? ? 175 ILE P CB  1 
+ATOM 38068 C CG1 . ILE P 3 175 ? 147.214 148.671 214.318 1.000 148.09307 ? ? ? ? ? ? 175 ILE P CG1 1 
+ATOM 38069 C CG2 . ILE P 3 175 ? 149.205 149.935 213.495 1.000 143.89214 ? ? ? ? ? ? 175 ILE P CG2 1 
+ATOM 38070 C CD1 . ILE P 3 175 ? 147.631 147.547 213.401 1.000 150.06484 ? ? ? ? ? ? 175 ILE P CD1 1 
+ATOM 38071 N N   . LYS P 3 176 ? 148.346 153.133 213.999 1.000 144.33887 ? ? ? ? ? ? 176 LYS P N   1 
+ATOM 38072 C CA  . LYS P 3 176 ? 149.235 154.280 213.873 1.000 144.52914 ? ? ? ? ? ? 176 LYS P CA  1 
+ATOM 38073 C C   . LYS P 3 176 ? 149.228 155.132 215.132 1.000 146.94154 ? ? ? ? ? ? 176 LYS P C   1 
+ATOM 38074 O O   . LYS P 3 176 ? 150.179 155.881 215.378 1.000 150.48972 ? ? ? ? ? ? 176 LYS P O   1 
+ATOM 38075 C CB  . LYS P 3 176 ? 148.828 155.125 212.668 1.000 146.36118 ? ? ? ? ? ? 176 LYS P CB  1 
+ATOM 38076 C CG  . LYS P 3 176 ? 149.099 154.472 211.328 1.000 147.53571 ? ? ? ? ? ? 176 LYS P CG  1 
+ATOM 38077 C CD  . LYS P 3 176 ? 148.320 155.157 210.221 1.000 147.66191 ? ? ? ? ? ? 176 LYS P CD  1 
+ATOM 38078 C CE  . LYS P 3 176 ? 148.867 156.542 209.941 1.000 147.51404 ? ? ? ? ? ? 176 LYS P CE  1 
+ATOM 38079 N NZ  . LYS P 3 176 ? 148.720 156.909 208.507 1.000 149.39955 ? ? ? ? ? ? 176 LYS P NZ  1 
+ATOM 38080 N N   . ALA P 3 177 ? 148.171 155.036 215.937 1.000 152.66928 ? ? ? ? ? ? 177 ALA P N   1 
+ATOM 38081 C CA  . ALA P 3 177 ? 148.044 155.907 217.099 1.000 154.74624 ? ? ? ? ? ? 177 ALA P CA  1 
+ATOM 38082 C C   . ALA P 3 177 ? 148.957 155.454 218.233 1.000 154.62898 ? ? ? ? ? ? 177 ALA P C   1 
+ATOM 38083 O O   . ALA P 3 177 ? 149.793 156.225 218.717 1.000 154.54251 ? ? ? ? ? ? 177 ALA P O   1 
+ATOM 38084 C CB  . ALA P 3 177 ? 146.587 155.951 217.559 1.000 155.59596 ? ? ? ? ? ? 177 ALA P CB  1 
+ATOM 38085 N N   . ASN P 3 178 ? 148.816 154.204 218.667 1.000 162.27199 ? ? ? ? ? ? 178 ASN P N   1 
+ATOM 38086 C CA  . ASN P 3 178 ? 149.562 153.711 219.817 1.000 164.87072 ? ? ? ? ? ? 178 ASN P CA  1 
+ATOM 38087 C C   . ASN P 3 178 ? 150.840 152.982 219.436 1.000 163.41239 ? ? ? ? ? ? 178 ASN P C   1 
+ATOM 38088 O O   . ASN P 3 178 ? 151.481 152.403 220.320 1.000 161.98966 ? ? ? ? ? ? 178 ASN P O   1 
+ATOM 38089 C CB  . ASN P 3 178 ? 148.705 152.761 220.654 1.000 165.89861 ? ? ? ? ? ? 178 ASN P CB  1 
+ATOM 38090 C CG  . ASN P 3 178 ? 147.235 152.900 220.374 1.000 166.85079 ? ? ? ? ? ? 178 ASN P CG  1 
+ATOM 38091 O OD1 . ASN P 3 178 ? 146.723 154.002 220.180 1.000 168.68862 ? ? ? ? ? ? 178 ASN P OD1 1 
+ATOM 38092 N ND2 . ASN P 3 178 ? 146.541 151.773 220.350 1.000 162.88203 ? ? ? ? ? ? 178 ASN P ND2 1 
+ATOM 38093 N N   . ILE P 3 179 ? 151.201 152.958 218.149 1.000 160.75235 ? ? ? ? ? ? 179 ILE P N   1 
+ATOM 38094 C CA  . ILE P 3 179 ? 152.382 152.218 217.721 1.000 161.17355 ? ? ? ? ? ? 179 ILE P CA  1 
+ATOM 38095 C C   . ILE P 3 179 ? 153.584 152.646 218.548 1.000 159.56095 ? ? ? ? ? ? 179 ILE P C   1 
+ATOM 38096 O O   . ILE P 3 179 ? 153.754 153.826 218.879 1.000 159.09912 ? ? ? ? ? ? 179 ILE P O   1 
+ATOM 38097 C CB  . ILE P 3 179 ? 152.623 152.407 216.211 1.000 159.87998 ? ? ? ? ? ? 179 ILE P CB  1 
+ATOM 38098 C CG1 . ILE P 3 179 ? 153.479 151.277 215.642 1.000 157.43927 ? ? ? ? ? ? 179 ILE P CG1 1 
+ATOM 38099 C CG2 . ILE P 3 179 ? 153.251 153.744 215.898 1.000 157.42577 ? ? ? ? ? ? 179 ILE P CG2 1 
+ATOM 38100 C CD1 . ILE P 3 179 ? 153.081 149.927 216.110 1.000 156.50838 ? ? ? ? ? ? 179 ILE P CD1 1 
+ATOM 38101 N N   . ASN P 3 180 ? 154.384 151.672 218.952 1.000 151.16397 ? ? ? ? ? ? 180 ASN P N   1 
+ATOM 38102 C CA  . ASN P 3 180 ? 155.571 151.971 219.737 1.000 151.04218 ? ? ? ? ? ? 180 ASN P CA  1 
+ATOM 38103 C C   . ASN P 3 180 ? 156.797 151.775 218.864 1.000 153.27002 ? ? ? ? ? ? 180 ASN P C   1 
+ATOM 38104 O O   . ASN P 3 180 ? 157.127 150.630 218.517 1.000 154.67192 ? ? ? ? ? ? 180 ASN P O   1 
+ATOM 38105 C CB  . ASN P 3 180 ? 155.649 151.084 220.978 1.000 152.06402 ? ? ? ? ? ? 180 ASN P CB  1 
+ATOM 38106 C CG  . ASN P 3 180 ? 156.606 151.627 222.012 1.000 155.23007 ? ? ? ? ? ? 180 ASN P CG  1 
+ATOM 38107 O OD1 . ASN P 3 180 ? 156.672 152.834 222.238 1.000 151.65428 ? ? ? ? ? ? 180 ASN P OD1 1 
+ATOM 38108 N ND2 . ASN P 3 180 ? 157.355 150.739 222.649 1.000 155.86149 ? ? ? ? ? ? 180 ASN P ND2 1 
+ATOM 38109 N N   . PRO P 3 181 ? 157.493 152.845 218.480 1.000 146.08274 ? ? ? ? ? ? 181 PRO P N   1 
+ATOM 38110 C CA  . PRO P 3 181 ? 158.679 152.681 217.630 1.000 148.17542 ? ? ? ? ? ? 181 PRO P CA  1 
+ATOM 38111 C C   . PRO P 3 181 ? 159.782 151.885 218.294 1.000 147.84883 ? ? ? ? ? ? 181 PRO P C   1 
+ATOM 38112 O O   . PRO P 3 181 ? 160.687 151.405 217.602 1.000 148.37431 ? ? ? ? ? ? 181 PRO P O   1 
+ATOM 38113 C CB  . PRO P 3 181 ? 159.117 154.126 217.355 1.000 148.13196 ? ? ? ? ? ? 181 PRO P CB  1 
+ATOM 38114 C CG  . PRO P 3 181 ? 157.926 154.970 217.691 1.000 146.65686 ? ? ? ? ? ? 181 PRO P CG  1 
+ATOM 38115 C CD  . PRO P 3 181 ? 157.225 154.256 218.794 1.000 144.61924 ? ? ? ? ? ? 181 PRO P CD  1 
+ATOM 38116 N N   . LYS P 3 182 ? 159.737 151.737 219.619 1.000 158.20332 ? ? ? ? ? ? 182 LYS P N   1 
+ATOM 38117 C CA  . LYS P 3 182 ? 160.750 150.955 220.316 1.000 159.91900 ? ? ? ? ? ? 182 LYS P CA  1 
+ATOM 38118 C C   . LYS P 3 182 ? 160.701 149.488 219.908 1.000 159.65076 ? ? ? ? ? ? 182 LYS P C   1 
+ATOM 38119 O O   . LYS P 3 182 ? 161.745 148.852 219.728 1.000 162.28938 ? ? ? ? ? ? 182 LYS P O   1 
+ATOM 38120 C CB  . LYS P 3 182 ? 160.565 151.102 221.825 1.000 160.18057 ? ? ? ? ? ? 182 LYS P CB  1 
+ATOM 38121 C CG  . LYS P 3 182 ? 160.613 152.542 222.305 1.000 161.89859 ? ? ? ? ? ? 182 LYS P CG  1 
+ATOM 38122 C CD  . LYS P 3 182 ? 161.416 152.674 223.586 1.000 162.09567 ? ? ? ? ? ? 182 LYS P CD  1 
+ATOM 38123 C CE  . LYS P 3 182 ? 160.988 153.893 224.382 1.000 161.85993 ? ? ? ? ? ? 182 LYS P CE  1 
+ATOM 38124 N NZ  . LYS P 3 182 ? 162.121 154.463 225.162 1.000 160.98203 ? ? ? ? ? ? 182 LYS P NZ  1 
+ATOM 38125 N N   . PHE P 3 183 ? 159.500 148.931 219.758 1.000 150.92032 ? ? ? ? ? ? 183 PHE P N   1 
+ATOM 38126 C CA  . PHE P 3 183 ? 159.342 147.512 219.468 1.000 150.26036 ? ? ? ? ? ? 183 PHE P CA  1 
+ATOM 38127 C C   . PHE P 3 183 ? 158.980 147.234 218.015 1.000 150.32902 ? ? ? ? ? ? 183 PHE P C   1 
+ATOM 38128 O O   . PHE P 3 183 ? 159.561 146.340 217.395 1.000 150.80757 ? ? ? ? ? ? 183 PHE P O   1 
+ATOM 38129 C CB  . PHE P 3 183 ? 158.282 146.900 220.389 1.000 152.10987 ? ? ? ? ? ? 183 PHE P CB  1 
+ATOM 38130 C CG  . PHE P 3 183 ? 158.647 146.943 221.842 1.000 157.11013 ? ? ? ? ? ? 183 PHE P CG  1 
+ATOM 38131 C CD1 . PHE P 3 183 ? 159.739 146.238 222.315 1.000 156.50491 ? ? ? ? ? ? 183 PHE P CD1 1 
+ATOM 38132 C CD2 . PHE P 3 183 ? 157.892 147.676 222.737 1.000 155.83964 ? ? ? ? ? ? 183 PHE P CD2 1 
+ATOM 38133 C CE1 . PHE P 3 183 ? 160.077 146.274 223.652 1.000 154.69893 ? ? ? ? ? ? 183 PHE P CE1 1 
+ATOM 38134 C CE2 . PHE P 3 183 ? 158.224 147.716 224.075 1.000 155.75358 ? ? ? ? ? ? 183 PHE P CE2 1 
+ATOM 38135 C CZ  . PHE P 3 183 ? 159.317 147.013 224.534 1.000 155.62016 ? ? ? ? ? ? 183 PHE P CZ  1 
+ATOM 38136 N N   . ALA P 3 184 ? 158.028 147.974 217.456 1.000 151.94214 ? ? ? ? ? ? 184 ALA P N   1 
+ATOM 38137 C CA  . ALA P 3 184 ? 157.519 147.691 216.124 1.000 154.99431 ? ? ? ? ? ? 184 ALA P CA  1 
+ATOM 38138 C C   . ALA P 3 184 ? 157.588 148.940 215.258 1.000 153.93732 ? ? ? ? ? ? 184 ALA P C   1 
+ATOM 38139 O O   . ALA P 3 184 ? 157.616 150.069 215.754 1.000 153.02957 ? ? ? ? ? ? 184 ALA P O   1 
+ATOM 38140 C CB  . ALA P 3 184 ? 156.079 147.169 216.172 1.000 156.68890 ? ? ? ? ? ? 184 ALA P CB  1 
+ATOM 38141 N N   . ARG P 3 185 ? 157.620 148.716 213.948 1.000 149.05666 ? ? ? ? ? ? 185 ARG P N   1 
+ATOM 38142 C CA  . ARG P 3 185 ? 157.668 149.787 212.967 1.000 146.17339 ? ? ? ? ? ? 185 ARG P CA  1 
+ATOM 38143 C C   . ARG P 3 185 ? 156.655 149.518 211.865 1.000 146.42880 ? ? ? ? ? ? 185 ARG P C   1 
+ATOM 38144 O O   . ARG P 3 185 ? 156.396 148.368 211.504 1.000 146.70421 ? ? ? ? ? ? 185 ARG P O   1 
+ATOM 38145 C CB  . ARG P 3 185 ? 159.064 149.927 212.360 1.000 147.78683 ? ? ? ? ? ? 185 ARG P CB  1 
+ATOM 38146 C CG  . ARG P 3 185 ? 159.691 151.290 212.562 1.000 147.45956 ? ? ? ? ? ? 185 ARG P CG  1 
+ATOM 38147 C CD  . ARG P 3 185 ? 161.201 151.210 212.461 1.000 148.01476 ? ? ? ? ? ? 185 ARG P CD  1 
+ATOM 38148 N NE  . ARG P 3 185 ? 161.821 151.071 213.773 1.000 151.78474 ? ? ? ? ? ? 185 ARG P NE  1 
+ATOM 38149 C CZ  . ARG P 3 185 ? 162.155 152.090 214.551 1.000 151.98519 ? ? ? ? ? ? 185 ARG P CZ  1 
+ATOM 38150 N NH1 . ARG P 3 185 ? 161.944 153.339 214.178 1.000 150.21591 ? ? ? ? ? ? 185 ARG P NH1 1 
+ATOM 38151 N NH2 . ARG P 3 185 ? 162.715 151.848 215.733 1.000 150.80952 ? ? ? ? ? ? 185 ARG P NH2 1 
+ATOM 38152 N N   . ILE P 3 186 ? 156.090 150.596 211.334 1.000 139.35982 ? ? ? ? ? ? 186 ILE P N   1 
+ATOM 38153 C CA  . ILE P 3 186 ? 155.124 150.532 210.245 1.000 140.52523 ? ? ? ? ? ? 186 ILE P CA  1 
+ATOM 38154 C C   . ILE P 3 186 ? 155.868 150.807 208.944 1.000 141.41417 ? ? ? ? ? ? 186 ILE P C   1 
+ATOM 38155 O O   . ILE P 3 186 ? 156.482 151.868 208.780 1.000 143.81440 ? ? ? ? ? ? 186 ILE P O   1 
+ATOM 38156 C CB  . ILE P 3 186 ? 153.971 151.528 210.469 1.000 138.65099 ? ? ? ? ? ? 186 ILE P CB  1 
+ATOM 38157 C CG1 . ILE P 3 186 ? 153.031 151.583 209.262 1.000 140.64224 ? ? ? ? ? ? 186 ILE P CG1 1 
+ATOM 38158 C CG2 . ILE P 3 186 ? 154.495 152.910 210.845 1.000 137.55550 ? ? ? ? ? ? 186 ILE P CG2 1 
+ATOM 38159 C CD1 . ILE P 3 186 ? 152.577 150.240 208.774 1.000 141.44505 ? ? ? ? ? ? 186 ILE P CD1 1 
+ATOM 38160 N N   . THR P 3 187 ? 155.836 149.845 208.022 1.000 137.93621 ? ? ? ? ? ? 187 THR P N   1 
+ATOM 38161 C CA  . THR P 3 187 ? 156.565 149.959 206.762 1.000 139.18483 ? ? ? ? ? ? 187 THR P CA  1 
+ATOM 38162 C C   . THR P 3 187 ? 155.661 150.380 205.610 1.000 141.58984 ? ? ? ? ? ? 187 THR P C   1 
+ATOM 38163 O O   . THR P 3 187 ? 155.909 151.401 204.961 1.000 143.52445 ? ? ? ? ? ? 187 THR P O   1 
+ATOM 38164 C CB  . THR P 3 187 ? 157.257 148.632 206.426 1.000 139.05897 ? ? ? ? ? ? 187 THR P CB  1 
+ATOM 38165 O OG1 . THR P 3 187 ? 156.358 147.800 205.684 1.000 137.76659 ? ? ? ? ? ? 187 THR P OG1 1 
+ATOM 38166 C CG2 . THR P 3 187 ? 157.675 147.918 207.692 1.000 141.18749 ? ? ? ? ? ? 187 THR P CG2 1 
+ATOM 38167 N N   . SER P 3 188 ? 154.614 149.609 205.343 1.000 147.28425 ? ? ? ? ? ? 188 SER P N   1 
+ATOM 38168 C CA  . SER P 3 188 ? 153.676 149.904 204.271 1.000 145.69102 ? ? ? ? ? ? 188 SER P CA  1 
+ATOM 38169 C C   . SER P 3 188 ? 152.398 150.464 204.880 1.000 147.97544 ? ? ? ? ? ? 188 SER P C   1 
+ATOM 38170 O O   . SER P 3 188 ? 151.693 149.757 205.607 1.000 151.78733 ? ? ? ? ? ? 188 SER P O   1 
+ATOM 38171 C CB  . SER P 3 188 ? 153.382 148.652 203.447 1.000 144.11295 ? ? ? ? ? ? 188 SER P CB  1 
+ATOM 38172 O OG  . SER P 3 188 ? 152.080 148.699 202.897 1.000 150.69659 ? ? ? ? ? ? 188 SER P OG  1 
+ATOM 38173 N N   . ASP P 3 189 ? 152.104 151.729 204.587 1.000 149.77797 ? ? ? ? ? ? 189 ASP P N   1 
+ATOM 38174 C CA  . ASP P 3 189 ? 150.929 152.418 205.121 1.000 150.17734 ? ? ? ? ? ? 189 ASP P CA  1 
+ATOM 38175 C C   . ASP P 3 189 ? 150.220 153.029 203.917 1.000 151.76541 ? ? ? ? ? ? 189 ASP P C   1 
+ATOM 38176 O O   . ASP P 3 189 ? 150.497 154.167 203.532 1.000 154.28876 ? ? ? ? ? ? 189 ASP P O   1 
+ATOM 38177 C CB  . ASP P 3 189 ? 151.334 153.467 206.159 1.000 152.84639 ? ? ? ? ? ? 189 ASP P CB  1 
+ATOM 38178 C CG  . ASP P 3 189 ? 150.184 154.376 206.578 1.000 157.30878 ? ? ? ? ? ? 189 ASP P CG  1 
+ATOM 38179 O OD1 . ASP P 3 189 ? 150.428 155.276 207.407 1.000 161.49276 ? ? ? ? ? ? 189 ASP P OD1 1 
+ATOM 38180 O OD2 . ASP P 3 189 ? 149.037 154.184 206.123 1.000 156.63549 ? ? ? ? ? ? 189 ASP P OD2 1 
+ATOM 38181 N N   . TYR P 3 190 ? 149.296 152.273 203.334 1.000 139.14845 ? ? ? ? ? ? 190 TYR P N   1 
+ATOM 38182 C CA  . TYR P 3 190 ? 148.565 152.697 202.153 1.000 138.31517 ? ? ? ? ? ? 190 TYR P CA  1 
+ATOM 38183 C C   . TYR P 3 190 ? 147.082 152.431 202.358 1.000 139.44350 ? ? ? ? ? ? 190 TYR P C   1 
+ATOM 38184 O O   . TYR P 3 190 ? 146.685 151.642 203.218 1.000 142.80145 ? ? ? ? ? ? 190 TYR P O   1 
+ATOM 38185 C CB  . TYR P 3 190 ? 149.068 151.975 200.898 1.000 136.98040 ? ? ? ? ? ? 190 TYR P CB  1 
+ATOM 38186 C CG  . TYR P 3 190 ? 150.497 152.304 200.546 1.000 135.31092 ? ? ? ? ? ? 190 TYR P CG  1 
+ATOM 38187 C CD1 . TYR P 3 190 ? 150.942 153.616 200.533 1.000 138.71207 ? ? ? ? ? ? 190 TYR P CD1 1 
+ATOM 38188 C CD2 . TYR P 3 190 ? 151.407 151.303 200.249 1.000 137.58911 ? ? ? ? ? ? 190 TYR P CD2 1 
+ATOM 38189 C CE1 . TYR P 3 190 ? 152.248 153.923 200.219 1.000 140.46856 ? ? ? ? ? ? 190 TYR P CE1 1 
+ATOM 38190 C CE2 . TYR P 3 190 ? 152.715 151.600 199.936 1.000 139.50627 ? ? ? ? ? ? 190 TYR P CE2 1 
+ATOM 38191 C CZ  . TYR P 3 190 ? 153.130 152.911 199.922 1.000 142.23469 ? ? ? ? ? ? 190 TYR P CZ  1 
+ATOM 38192 O OH  . TYR P 3 190 ? 154.434 153.212 199.610 1.000 145.05321 ? ? ? ? ? ? 190 TYR P OH  1 
+ATOM 38193 N N   . ASP P 3 191 ? 146.260 153.109 201.558 1.000 140.77218 ? ? ? ? ? ? 191 ASP P N   1 
+ATOM 38194 C CA  . ASP P 3 191 ? 144.816 152.950 201.666 1.000 140.22749 ? ? ? ? ? ? 191 ASP P CA  1 
+ATOM 38195 C C   . ASP P 3 191 ? 144.347 151.565 201.251 1.000 136.46428 ? ? ? ? ? ? 191 ASP P C   1 
+ATOM 38196 O O   . ASP P 3 191 ? 143.182 151.228 201.483 1.000 138.44671 ? ? ? ? ? ? 191 ASP P O   1 
+ATOM 38197 C CB  . ASP P 3 191 ? 144.110 154.010 200.822 1.000 142.19644 ? ? ? ? ? ? 191 ASP P CB  1 
+ATOM 38198 C CG  . ASP P 3 191 ? 144.293 155.407 201.375 1.000 144.26458 ? ? ? ? ? ? 191 ASP P CG  1 
+ATOM 38199 O OD1 . ASP P 3 191 ? 145.315 155.648 202.051 1.000 142.63312 ? ? ? ? ? ? 191 ASP P OD1 1 
+ATOM 38200 O OD2 . ASP P 3 191 ? 143.419 156.264 201.133 1.000 145.69026 ? ? ? ? ? ? 191 ASP P OD2 1 
+ATOM 38201 N N   . PHE P 3 192 ? 145.218 150.763 200.644 1.000 129.13865 ? ? ? ? ? ? 192 PHE P N   1 
+ATOM 38202 C CA  . PHE P 3 192 ? 144.866 149.435 200.176 1.000 131.60415 ? ? ? ? ? ? 192 PHE P CA  1 
+ATOM 38203 C C   . PHE P 3 192 ? 145.632 148.323 200.875 1.000 136.39346 ? ? ? ? ? ? 192 PHE P C   1 
+ATOM 38204 O O   . PHE P 3 192 ? 145.296 147.151 200.680 1.000 142.90261 ? ? ? ? ? ? 192 PHE P O   1 
+ATOM 38205 C CB  . PHE P 3 192 ? 145.101 149.333 198.663 1.000 133.03217 ? ? ? ? ? ? 192 PHE P CB  1 
+ATOM 38206 C CG  . PHE P 3 192 ? 146.334 150.049 198.196 1.000 138.19860 ? ? ? ? ? ? 192 PHE P CG  1 
+ATOM 38207 C CD1 . PHE P 3 192 ? 146.280 151.378 197.816 1.000 136.98585 ? ? ? ? ? ? 192 PHE P CD1 1 
+ATOM 38208 C CD2 . PHE P 3 192 ? 147.550 149.396 198.150 1.000 138.81958 ? ? ? ? ? ? 192 PHE P CD2 1 
+ATOM 38209 C CE1 . PHE P 3 192 ? 147.413 152.037 197.394 1.000 135.91400 ? ? ? ? ? ? 192 PHE P CE1 1 
+ATOM 38210 C CE2 . PHE P 3 192 ? 148.685 150.052 197.728 1.000 135.03838 ? ? ? ? ? ? 192 PHE P CE2 1 
+ATOM 38211 C CZ  . PHE P 3 192 ? 148.616 151.373 197.350 1.000 135.31970 ? ? ? ? ? ? 192 PHE P CZ  1 
+ATOM 38212 N N   . CYS P 3 193 ? 146.643 148.649 201.676 1.000 139.02373 ? ? ? ? ? ? 193 CYS P N   1 
+ATOM 38213 C CA  . CYS P 3 193 ? 147.450 147.626 202.325 1.000 140.96290 ? ? ? ? ? ? 193 CYS P CA  1 
+ATOM 38214 C C   . CYS P 3 193 ? 148.120 148.222 203.553 1.000 144.19677 ? ? ? ? ? ? 193 CYS P C   1 
+ATOM 38215 O O   . CYS P 3 193 ? 148.261 149.440 203.676 1.000 150.31727 ? ? ? ? ? ? 193 CYS P O   1 
+ATOM 38216 C CB  . CYS P 3 193 ? 148.495 147.051 201.366 1.000 141.80828 ? ? ? ? ? ? 193 CYS P CB  1 
+ATOM 38217 S SG  . CYS P 3 193 ? 149.876 148.158 201.031 1.000 154.22198 ? ? ? ? ? ? 193 CYS P SG  1 
+ATOM 38218 N N   . LEU P 3 194 ? 148.539 147.341 204.459 1.000 139.33462 ? ? ? ? ? ? 194 LEU P N   1 
+ATOM 38219 C CA  . LEU P 3 194 ? 149.198 147.759 205.689 1.000 137.37886 ? ? ? ? ? ? 194 LEU P CA  1 
+ATOM 38220 C C   . LEU P 3 194 ? 150.116 146.645 206.165 1.000 142.31344 ? ? ? ? ? ? 194 LEU P C   1 
+ATOM 38221 O O   . LEU P 3 194 ? 149.706 145.482 206.207 1.000 146.67465 ? ? ? ? ? ? 194 LEU P O   1 
+ATOM 38222 C CB  . LEU P 3 194 ? 148.174 148.103 206.772 1.000 138.36770 ? ? ? ? ? ? 194 LEU P CB  1 
+ATOM 38223 C CG  . LEU P 3 194 ? 148.745 148.533 208.121 1.000 139.58240 ? ? ? ? ? ? 194 LEU P CG  1 
+ATOM 38224 C CD1 . LEU P 3 194 ? 148.991 150.027 208.133 1.000 141.58650 ? ? ? ? ? ? 194 LEU P CD1 1 
+ATOM 38225 C CD2 . LEU P 3 194 ? 147.809 148.137 209.244 1.000 144.43251 ? ? ? ? ? ? 194 LEU P CD2 1 
+ATOM 38226 N N   . THR P 3 195 ? 151.348 147.001 206.527 1.000 147.47560 ? ? ? ? ? ? 195 THR P N   1 
+ATOM 38227 C CA  . THR P 3 195 ? 152.343 146.027 206.973 1.000 146.64304 ? ? ? ? ? ? 195 THR P CA  1 
+ATOM 38228 C C   . THR P 3 195 ? 153.178 146.650 208.080 1.000 146.69247 ? ? ? ? ? ? 195 THR P C   1 
+ATOM 38229 O O   . THR P 3 195 ? 153.926 147.601 207.834 1.000 149.88098 ? ? ? ? ? ? 195 THR P O   1 
+ATOM 38230 C CB  . THR P 3 195 ? 153.240 145.577 205.822 1.000 147.55699 ? ? ? ? ? ? 195 THR P CB  1 
+ATOM 38231 O OG1 . THR P 3 195 ? 152.484 144.779 204.908 1.000 150.52996 ? ? ? ? ? ? 195 THR P OG1 1 
+ATOM 38232 C CG2 . THR P 3 195 ? 154.406 144.760 206.350 1.000 147.23412 ? ? ? ? ? ? 195 THR P CG2 1 
+ATOM 38233 N N   . VAL P 3 196 ? 153.070 146.105 209.288 1.000 136.70213 ? ? ? ? ? ? 196 VAL P N   1 
+ATOM 38234 C CA  . VAL P 3 196 ? 153.865 146.536 210.430 1.000 140.37573 ? ? ? ? ? ? 196 VAL P CA  1 
+ATOM 38235 C C   . VAL P 3 196 ? 154.783 145.390 210.826 1.000 141.43420 ? ? ? ? ? ? 196 VAL P C   1 
+ATOM 38236 O O   . VAL P 3 196 ? 154.326 144.258 211.017 1.000 141.80871 ? ? ? ? ? ? 196 VAL P O   1 
+ATOM 38237 C CB  . VAL P 3 196 ? 152.974 146.970 211.607 1.000 138.21775 ? ? ? ? ? ? 196 VAL P CB  1 
+ATOM 38238 C CG1 . VAL P 3 196 ? 151.708 146.145 211.639 1.000 137.71104 ? ? ? ? ? ? 196 VAL P CG1 1 
+ATOM 38239 C CG2 . VAL P 3 196 ? 153.726 146.847 212.921 1.000 138.94119 ? ? ? ? ? ? 196 VAL P CG2 1 
+ATOM 38240 N N   . VAL P 3 197 ? 156.078 145.682 210.938 1.000 140.71507 ? ? ? ? ? ? 197 VAL P N   1 
+ATOM 38241 C CA  . VAL P 3 197 ? 157.083 144.682 211.263 1.000 139.20810 ? ? ? ? ? ? 197 VAL P CA  1 
+ATOM 38242 C C   . VAL P 3 197 ? 157.747 145.059 212.582 1.000 139.68263 ? ? ? ? ? ? 197 VAL P C   1 
+ATOM 38243 O O   . VAL P 3 197 ? 157.603 146.174 213.084 1.000 142.03680 ? ? ? ? ? ? 197 VAL P O   1 
+ATOM 38244 C CB  . VAL P 3 197 ? 158.136 144.530 210.151 1.000 139.89205 ? ? ? ? ? ? 197 VAL P CB  1 
+ATOM 38245 C CG1 . VAL P 3 197 ? 157.464 144.423 208.796 1.000 140.56731 ? ? ? ? ? ? 197 VAL P CG1 1 
+ATOM 38246 C CG2 . VAL P 3 197 ? 159.105 145.697 210.183 1.000 137.90235 ? ? ? ? ? ? 197 VAL P CG2 1 
+ATOM 38247 N N   . LYS P 3 198 ? 158.482 144.104 213.140 1.000 147.95114 ? ? ? ? ? ? 198 LYS P N   1 
+ATOM 38248 C CA  . LYS P 3 198 ? 159.181 144.297 214.399 1.000 148.70570 ? ? ? ? ? ? 198 LYS P CA  1 
+ATOM 38249 C C   . LYS P 3 198 ? 160.534 144.953 214.160 1.000 151.21023 ? ? ? ? ? ? 198 LYS P C   1 
+ATOM 38250 O O   . LYS P 3 198 ? 161.053 144.980 213.043 1.000 154.39878 ? ? ? ? ? ? 198 LYS P O   1 
+ATOM 38251 C CB  . LYS P 3 198 ? 159.374 142.963 215.119 1.000 149.80488 ? ? ? ? ? ? 198 LYS P CB  1 
+ATOM 38252 C CG  . LYS P 3 198 ? 159.441 143.070 216.627 1.000 151.10977 ? ? ? ? ? ? 198 LYS P CG  1 
+ATOM 38253 C CD  . LYS P 3 198 ? 158.074 142.833 217.242 1.000 149.31744 ? ? ? ? ? ? 198 LYS P CD  1 
+ATOM 38254 C CE  . LYS P 3 198 ? 157.846 143.739 218.433 1.000 150.88484 ? ? ? ? ? ? 198 LYS P CE  1 
+ATOM 38255 N NZ  . LYS P 3 198 ? 158.842 143.490 219.510 1.000 154.55287 ? ? ? ? ? ? 198 LYS P NZ  1 
+ATOM 38256 N N   . VAL P 3 199 ? 161.104 145.485 215.233 1.000 158.04608 ? ? ? ? ? ? 199 VAL P N   1 
+ATOM 38257 C CA  . VAL P 3 199 ? 162.442 146.058 215.210 1.000 158.72595 ? ? ? ? ? ? 199 VAL P CA  1 
+ATOM 38258 C C   . VAL P 3 199 ? 163.383 145.047 215.851 1.000 161.65250 ? ? ? ? ? ? 199 VAL P C   1 
+ATOM 38259 O O   . VAL P 3 199 ? 163.581 145.056 217.070 1.000 162.41043 ? ? ? ? ? ? 199 VAL P O   1 
+ATOM 38260 C CB  . VAL P 3 199 ? 162.492 147.407 215.938 1.000 158.15747 ? ? ? ? ? ? 199 VAL P CB  1 
+ATOM 38261 C CG1 . VAL P 3 199 ? 163.817 148.099 215.677 1.000 157.92411 ? ? ? ? ? ? 199 VAL P CG1 1 
+ATOM 38262 C CG2 . VAL P 3 199 ? 161.334 148.282 215.500 1.000 160.32042 ? ? ? ? ? ? 199 VAL P CG2 1 
+ATOM 38263 N N   . LEU P 3 200 ? 163.970 144.173 215.032 1.000 165.07692 ? ? ? ? ? ? 200 LEU P N   1 
+ATOM 38264 C CA  . LEU P 3 200 ? 164.925 143.179 215.524 1.000 163.81904 ? ? ? ? ? ? 200 LEU P CA  1 
+ATOM 38265 C C   . LEU P 3 200 ? 166.253 143.887 215.757 1.000 164.83573 ? ? ? ? ? ? 200 LEU P C   1 
+ATOM 38266 O O   . LEU P 3 200 ? 167.183 143.831 214.950 1.000 162.52743 ? ? ? ? ? ? 200 LEU P O   1 
+ATOM 38267 C CB  . LEU P 3 200 ? 165.063 142.026 214.540 1.000 164.03148 ? ? ? ? ? ? 200 LEU P CB  1 
+ATOM 38268 C CG  . LEU P 3 200 ? 163.766 141.365 214.082 1.000 165.74933 ? ? ? ? ? ? 200 LEU P CG  1 
+ATOM 38269 C CD1 . LEU P 3 200 ? 163.597 141.551 212.587 1.000 163.30327 ? ? ? ? ? ? 200 LEU P CD1 1 
+ATOM 38270 C CD2 . LEU P 3 200 ? 163.761 139.893 214.450 1.000 166.83671 ? ? ? ? ? ? 200 LEU P CD2 1 
+ATOM 38271 N N   . GLU P 3 201 ? 166.335 144.566 216.895 1.000 180.44011 ? ? ? ? ? ? 201 GLU P N   1 
+ATOM 38272 C CA  . GLU P 3 201 ? 167.470 145.430 217.180 1.000 179.57240 ? ? ? ? ? ? 201 GLU P CA  1 
+ATOM 38273 C C   . GLU P 3 201 ? 167.544 145.618 218.691 1.000 181.53459 ? ? ? ? ? ? 201 GLU P C   1 
+ATOM 38274 O O   . GLU P 3 201 ? 166.583 145.357 219.419 1.000 178.13224 ? ? ? ? ? ? 201 GLU P O   1 
+ATOM 38275 C CB  . GLU P 3 201 ? 167.344 146.737 216.369 1.000 177.98407 ? ? ? ? ? ? 201 GLU P CB  1 
+ATOM 38276 C CG  . GLU P 3 201 ? 168.203 147.945 216.749 1.000 179.23820 ? ? ? ? ? ? 201 GLU P CG  1 
+ATOM 38277 C CD  . GLU P 3 201 ? 167.741 148.640 218.010 1.000 183.80654 ? ? ? ? ? ? 201 GLU P CD  1 
+ATOM 38278 O OE1 . GLU P 3 201 ? 166.556 148.485 218.370 1.000 183.62885 ? ? ? ? ? ? 201 GLU P OE1 1 
+ATOM 38279 O OE2 . GLU P 3 201 ? 168.563 149.337 218.640 1.000 182.82132 ? ? ? ? ? ? 201 GLU P OE2 1 
+ATOM 38280 N N   . LEU P 3 202 ? 168.706 146.077 219.152 1.000 195.28236 ? ? ? ? ? ? 202 LEU P N   1 
+ATOM 38281 C CA  . LEU P 3 202 ? 169.060 146.112 220.567 1.000 195.34848 ? ? ? ? ? ? 202 LEU P CA  1 
+ATOM 38282 C C   . LEU P 3 202 ? 168.351 147.247 221.293 1.000 194.99033 ? ? ? ? ? ? 202 LEU P C   1 
+ATOM 38283 O O   . LEU P 3 202 ? 167.316 147.736 220.829 1.000 193.33111 ? ? ? ? ? ? 202 LEU P O   1 
+ATOM 38284 C CB  . LEU P 3 202 ? 170.575 146.250 220.735 1.000 195.46745 ? ? ? ? ? ? 202 LEU P CB  1 
+ATOM 38285 C CG  . LEU P 3 202 ? 171.431 144.993 220.552 1.000 193.68516 ? ? ? ? ? ? 202 LEU P CG  1 
+ATOM 38286 C CD1 . LEU P 3 202 ? 171.664 144.689 219.079 1.000 191.34646 ? ? ? ? ? ? 202 LEU P CD1 1 
+ATOM 38287 C CD2 . LEU P 3 202 ? 172.755 145.142 221.286 1.000 191.14979 ? ? ? ? ? ? 202 LEU P CD2 1 
+ATOM 38288 N N   . TYR P 3 203 ? 168.860 147.609 222.472 1.000 207.65753 ? ? ? ? ? ? 203 TYR P N   1 
+ATOM 38289 C CA  . TYR P 3 203 ? 168.309 148.715 223.247 1.000 206.76578 ? ? ? ? ? ? 203 TYR P CA  1 
+ATOM 38290 C C   . TYR P 3 203 ? 168.073 149.933 222.360 1.000 205.90627 ? ? ? ? ? ? 203 TYR P C   1 
+ATOM 38291 O O   . TYR P 3 203 ? 168.707 150.102 221.317 1.000 205.26388 ? ? ? ? ? ? 203 TYR P O   1 
+ATOM 38292 C CB  . TYR P 3 203 ? 169.250 149.074 224.400 1.000 206.33843 ? ? ? ? ? ? 203 TYR P CB  1 
+ATOM 38293 C CG  . TYR P 3 203 ? 170.547 149.728 223.972 1.000 207.40909 ? ? ? ? ? ? 203 TYR P CG  1 
+ATOM 38294 C CD1 . TYR P 3 203 ? 171.504 149.019 223.256 1.000 205.26497 ? ? ? ? ? ? 203 TYR P CD1 1 
+ATOM 38295 C CD2 . TYR P 3 203 ? 170.825 151.046 224.308 1.000 206.66948 ? ? ? ? ? ? 203 TYR P CD2 1 
+ATOM 38296 C CE1 . TYR P 3 203 ? 172.690 149.611 222.868 1.000 204.58398 ? ? ? ? ? ? 203 TYR P CE1 1 
+ATOM 38297 C CE2 . TYR P 3 203 ? 172.012 151.645 223.927 1.000 206.39171 ? ? ? ? ? ? 203 TYR P CE2 1 
+ATOM 38298 C CZ  . TYR P 3 203 ? 172.939 150.924 223.207 1.000 206.23735 ? ? ? ? ? ? 203 TYR P CZ  1 
+ATOM 38299 O OH  . TYR P 3 203 ? 174.121 151.517 222.825 1.000 205.28006 ? ? ? ? ? ? 203 TYR P OH  1 
+ATOM 38300 N N   . LYS P 3 204 ? 167.121 150.763 222.767 1.000 197.80965 ? ? ? ? ? ? 204 LYS P N   1 
+ATOM 38301 C CA  . LYS P 3 204 ? 166.556 151.804 221.914 1.000 198.67959 ? ? ? ? ? ? 204 LYS P CA  1 
+ATOM 38302 C C   . LYS P 3 204 ? 167.356 153.103 221.810 1.000 200.44189 ? ? ? ? ? ? 204 LYS P C   1 
+ATOM 38303 O O   . LYS P 3 204 ? 167.503 153.627 220.700 1.000 199.94487 ? ? ? ? ? ? 204 LYS P O   1 
+ATOM 38304 C CB  . LYS P 3 204 ? 165.133 152.118 222.378 1.000 196.74723 ? ? ? ? ? ? 204 LYS P CB  1 
+ATOM 38305 C CG  . LYS P 3 204 ? 164.066 151.409 221.564 1.000 197.42210 ? ? ? ? ? ? 204 LYS P CG  1 
+ATOM 38306 C CD  . LYS P 3 204 ? 164.391 149.936 221.344 1.000 199.12720 ? ? ? ? ? ? 204 LYS P CD  1 
+ATOM 38307 C CE  . LYS P 3 204 ? 164.225 149.127 222.622 1.000 197.48769 ? ? ? ? ? ? 204 LYS P CE  1 
+ATOM 38308 N NZ  . LYS P 3 204 ? 164.652 147.711 222.439 1.000 195.71280 ? ? ? ? ? ? 204 LYS P NZ  1 
+ATOM 38309 N N   . PRO P 3 205 ? 167.867 153.686 222.914 1.000 196.92708 ? ? ? ? ? ? 205 PRO P N   1 
+ATOM 38310 C CA  . PRO P 3 205 ? 168.457 155.028 222.800 1.000 195.06155 ? ? ? ? ? ? 205 PRO P CA  1 
+ATOM 38311 C C   . PRO P 3 205 ? 169.946 155.059 222.481 1.000 195.26896 ? ? ? ? ? ? 205 PRO P C   1 
+ATOM 38312 O O   . PRO P 3 205 ? 170.754 154.420 223.162 1.000 192.56760 ? ? ? ? ? ? 205 PRO P O   1 
+ATOM 38313 C CB  . PRO P 3 205 ? 168.180 155.637 224.178 1.000 190.94187 ? ? ? ? ? ? 205 PRO P CB  1 
+ATOM 38314 C CG  . PRO P 3 205 ? 168.225 154.471 225.105 1.000 190.45199 ? ? ? ? ? ? 205 PRO P CG  1 
+ATOM 38315 C CD  . PRO P 3 205 ? 167.851 153.231 224.318 1.000 193.00320 ? ? ? ? ? ? 205 PRO P CD  1 
+ATOM 38316 N N   . HIS P 3 206 ? 170.310 155.824 221.448 1.000 196.88677 ? ? ? ? ? ? 206 HIS P N   1 
+ATOM 38317 C CA  . HIS P 3 206 ? 171.692 156.219 221.169 1.000 194.88724 ? ? ? ? ? ? 206 HIS P CA  1 
+ATOM 38318 C C   . HIS P 3 206 ? 172.593 155.004 220.912 1.000 194.81321 ? ? ? ? ? ? 206 HIS P C   1 
+ATOM 38319 O O   . HIS P 3 206 ? 173.498 154.685 221.683 1.000 194.89398 ? ? ? ? ? ? 206 HIS P O   1 
+ATOM 38320 C CB  . HIS P 3 206 ? 172.240 157.076 222.316 1.000 192.97132 ? ? ? ? ? ? 206 HIS P CB  1 
+ATOM 38321 C CG  . HIS P 3 206 ? 171.498 158.360 222.518 1.000 192.59520 ? ? ? ? ? ? 206 HIS P CG  1 
+ATOM 38322 N ND1 . HIS P 3 206 ? 172.105 159.594 222.425 1.000 192.50645 ? ? ? ? ? ? 206 HIS P ND1 1 
+ATOM 38323 C CD2 . HIS P 3 206 ? 170.198 158.602 222.809 1.000 192.16248 ? ? ? ? ? ? 206 HIS P CD2 1 
+ATOM 38324 C CE1 . HIS P 3 206 ? 171.211 160.540 222.649 1.000 192.65078 ? ? ? ? ? ? 206 HIS P CE1 1 
+ATOM 38325 N NE2 . HIS P 3 206 ? 170.046 159.965 222.885 1.000 192.92853 ? ? ? ? ? ? 206 HIS P NE2 1 
+ATOM 38326 N N   . GLU P 3 207 ? 172.310 154.325 219.799 1.000 207.49696 ? ? ? ? ? ? 207 GLU P N   1 
+ATOM 38327 C CA  . GLU P 3 207 ? 173.171 153.253 219.304 1.000 208.76908 ? ? ? ? ? ? 207 GLU P CA  1 
+ATOM 38328 C C   . GLU P 3 207 ? 174.028 153.703 218.131 1.000 208.73496 ? ? ? ? ? ? 207 GLU P C   1 
+ATOM 38329 O O   . GLU P 3 207 ? 175.234 153.442 218.101 1.000 209.44953 ? ? ? ? ? ? 207 GLU P O   1 
+ATOM 38330 C CB  . GLU P 3 207 ? 172.348 152.029 218.879 1.000 208.34183 ? ? ? ? ? ? 207 GLU P CB  1 
+ATOM 38331 C CG  . GLU P 3 207 ? 171.541 151.393 219.983 1.000 207.57427 ? ? ? ? ? ? 207 GLU P CG  1 
+ATOM 38332 C CD  . GLU P 3 207 ? 170.412 152.275 220.435 1.000 208.09300 ? ? ? ? ? ? 207 GLU P CD  1 
+ATOM 38333 O OE1 . GLU P 3 207 ? 169.851 152.994 219.584 1.000 207.65443 ? ? ? ? ? ? 207 GLU P OE1 1 
+ATOM 38334 O OE2 . GLU P 3 207 ? 170.108 152.271 221.640 1.000 208.46915 ? ? ? ? ? ? 207 GLU P OE2 1 
+ATOM 38335 N N   . TYR P 3 208 ? 173.418 154.367 217.150 1.000 220.13203 ? ? ? ? ? ? 208 TYR P N   1 
+ATOM 38336 C CA  . TYR P 3 208 ? 174.176 154.889 216.021 1.000 221.17097 ? ? ? ? ? ? 208 TYR P CA  1 
+ATOM 38337 C C   . TYR P 3 208 ? 175.184 155.934 216.471 1.000 220.39552 ? ? ? ? ? ? 208 TYR P C   1 
+ATOM 38338 O O   . TYR P 3 208 ? 176.220 156.122 215.824 1.000 222.20379 ? ? ? ? ? ? 208 TYR P O   1 
+ATOM 38339 C CB  . TYR P 3 208 ? 173.212 155.471 214.990 1.000 222.08672 ? ? ? ? ? ? 208 TYR P CB  1 
+ATOM 38340 C CG  . TYR P 3 208 ? 171.848 154.816 215.029 1.000 222.41404 ? ? ? ? ? ? 208 TYR P CG  1 
+ATOM 38341 C CD1 . TYR P 3 208 ? 171.677 153.499 214.619 1.000 220.56680 ? ? ? ? ? ? 208 TYR P CD1 1 
+ATOM 38342 C CD2 . TYR P 3 208 ? 170.741 155.499 215.515 1.000 220.42675 ? ? ? ? ? ? 208 TYR P CD2 1 
+ATOM 38343 C CE1 . TYR P 3 208 ? 170.437 152.891 214.664 1.000 220.16938 ? ? ? ? ? ? 208 TYR P CE1 1 
+ATOM 38344 C CE2 . TYR P 3 208 ? 169.497 154.897 215.571 1.000 219.60874 ? ? ? ? ? ? 208 TYR P CE2 1 
+ATOM 38345 C CZ  . TYR P 3 208 ? 169.351 153.595 215.141 1.000 220.16353 ? ? ? ? ? ? 208 TYR P CZ  1 
+ATOM 38346 O OH  . TYR P 3 208 ? 168.114 152.993 215.191 1.000 218.34600 ? ? ? ? ? ? 208 TYR P OH  1 
+ATOM 38347 N N   . ILE P 3 209 ? 174.899 156.619 217.578 1.000 211.98162 ? ? ? ? ? ? 209 ILE P N   1 
+ATOM 38348 C CA  . ILE P 3 209 ? 175.819 157.624 218.095 1.000 213.26414 ? ? ? ? ? ? 209 ILE P CA  1 
+ATOM 38349 C C   . ILE P 3 209 ? 177.066 156.962 218.669 1.000 215.81652 ? ? ? ? ? ? 209 ILE P C   1 
+ATOM 38350 O O   . ILE P 3 209 ? 178.193 157.416 218.436 1.000 215.58034 ? ? ? ? ? ? 209 ILE P O   1 
+ATOM 38351 C CB  . ILE P 3 209 ? 175.104 158.506 219.132 1.000 210.63530 ? ? ? ? ? ? 209 ILE P CB  1 
+ATOM 38352 C CG1 . ILE P 3 209 ? 174.023 159.333 218.438 1.000 208.29180 ? ? ? ? ? ? 209 ILE P CG1 1 
+ATOM 38353 C CG2 . ILE P 3 209 ? 176.094 159.410 219.845 1.000 211.11491 ? ? ? ? ? ? 209 ILE P CG2 1 
+ATOM 38354 C CD1 . ILE P 3 209 ? 172.841 159.654 219.307 1.000 209.20045 ? ? ? ? ? ? 209 ILE P CD1 1 
+ATOM 38355 N N   . VAL P 3 210 ? 176.890 155.875 219.424 1.000 224.95008 ? ? ? ? ? ? 210 VAL P N   1 
+ATOM 38356 C CA  . VAL P 3 210 ? 178.056 155.167 219.944 1.000 223.90030 ? ? ? ? ? ? 210 VAL P CA  1 
+ATOM 38357 C C   . VAL P 3 210 ? 178.772 154.419 218.826 1.000 224.76456 ? ? ? ? ? ? 210 VAL P C   1 
+ATOM 38358 O O   . VAL P 3 210 ? 179.940 154.039 218.974 1.000 224.80497 ? ? ? ? ? ? 210 VAL P O   1 
+ATOM 38359 C CB  . VAL P 3 210 ? 177.657 154.224 221.096 1.000 222.00074 ? ? ? ? ? ? 210 VAL P CB  1 
+ATOM 38360 C CG1 . VAL P 3 210 ? 176.672 154.911 222.028 1.000 220.55506 ? ? ? ? ? ? 210 VAL P CG1 1 
+ATOM 38361 C CG2 . VAL P 3 210 ? 177.086 152.918 220.562 1.000 221.26731 ? ? ? ? ? ? 210 VAL P CG2 1 
+ATOM 38362 N N   . ASP P 3 211 ? 178.094 154.191 217.699 1.000 226.03293 ? ? ? ? ? ? 211 ASP P N   1 
+ATOM 38363 C CA  . ASP P 3 211 ? 178.752 153.580 216.550 1.000 224.53160 ? ? ? ? ? ? 211 ASP P CA  1 
+ATOM 38364 C C   . ASP P 3 211 ? 179.804 154.530 215.989 1.000 224.99594 ? ? ? ? ? ? 211 ASP P C   1 
+ATOM 38365 O O   . ASP P 3 211 ? 180.956 154.139 215.768 1.000 225.20085 ? ? ? ? ? ? 211 ASP P O   1 
+ATOM 38366 C CB  . ASP P 3 211 ? 177.691 153.203 215.504 1.000 223.58449 ? ? ? ? ? ? 211 ASP P CB  1 
+ATOM 38367 C CG  . ASP P 3 211 ? 178.263 152.829 214.125 1.000 224.41337 ? ? ? ? ? ? 211 ASP P CG  1 
+ATOM 38368 O OD1 . ASP P 3 211 ? 177.464 152.333 213.302 1.000 224.48609 ? ? ? ? ? ? 211 ASP P OD1 1 
+ATOM 38369 O OD2 . ASP P 3 211 ? 179.469 152.974 213.845 1.000 224.91406 ? ? ? ? ? ? 211 ASP P OD2 1 
+ATOM 38370 N N   . LEU P 3 212 ? 179.429 155.794 215.774 1.000 224.05931 ? ? ? ? ? ? 212 LEU P N   1 
+ATOM 38371 C CA  . LEU P 3 212 ? 180.399 156.785 215.322 1.000 222.80979 ? ? ? ? ? ? 212 LEU P CA  1 
+ATOM 38372 C C   . LEU P 3 212 ? 181.477 157.018 216.370 1.000 224.16307 ? ? ? ? ? ? 212 LEU P C   1 
+ATOM 38373 O O   . LEU P 3 212 ? 182.620 157.339 216.026 1.000 222.91713 ? ? ? ? ? ? 212 LEU P O   1 
+ATOM 38374 C CB  . LEU P 3 212 ? 179.682 158.091 214.960 1.000 223.16044 ? ? ? ? ? ? 212 LEU P CB  1 
+ATOM 38375 C CG  . LEU P 3 212 ? 179.330 159.151 216.016 1.000 222.49607 ? ? ? ? ? ? 212 LEU P CG  1 
+ATOM 38376 C CD1 . LEU P 3 212 ? 180.492 160.095 216.335 1.000 220.97104 ? ? ? ? ? ? 212 LEU P CD1 1 
+ATOM 38377 C CD2 . LEU P 3 212 ? 178.096 159.942 215.597 1.000 222.02979 ? ? ? ? ? ? 212 LEU P CD2 1 
+ATOM 38378 N N   . ASN P 3 213 ? 181.132 156.870 217.651 1.000 238.54988 ? ? ? ? ? ? 213 ASN P N   1 
+ATOM 38379 C CA  . ASN P 3 213 ? 182.136 156.978 218.703 1.000 239.30642 ? ? ? ? ? ? 213 ASN P CA  1 
+ATOM 38380 C C   . ASN P 3 213 ? 183.143 155.838 218.629 1.000 238.78924 ? ? ? ? ? ? 213 ASN P C   1 
+ATOM 38381 O O   . ASN P 3 213 ? 184.317 156.025 218.971 1.000 237.58146 ? ? ? ? ? ? 213 ASN P O   1 
+ATOM 38382 C CB  . ASN P 3 213 ? 181.449 157.016 220.072 1.000 237.66620 ? ? ? ? ? ? 213 ASN P CB  1 
+ATOM 38383 C CG  . ASN P 3 213 ? 182.345 156.527 221.196 1.000 238.49156 ? ? ? ? ? ? 213 ASN P CG  1 
+ATOM 38384 O OD1 . ASN P 3 213 ? 182.453 155.325 221.444 1.000 239.28171 ? ? ? ? ? ? 213 ASN P OD1 1 
+ATOM 38385 N ND2 . ASN P 3 213 ? 182.992 157.460 221.883 1.000 237.51668 ? ? ? ? ? ? 213 ASN P ND2 1 
+ATOM 38386 N N   . ALA P 3 214 ? 182.707 154.656 218.185 1.000 229.38620 ? ? ? ? ? ? 214 ALA P N   1 
+ATOM 38387 C CA  . ALA P 3 214 ? 183.607 153.510 218.107 1.000 226.49883 ? ? ? ? ? ? 214 ALA P CA  1 
+ATOM 38388 C C   . ALA P 3 214 ? 184.738 153.754 217.117 1.000 226.31706 ? ? ? ? ? ? 214 ALA P C   1 
+ATOM 38389 O O   . ALA P 3 214 ? 185.892 153.396 217.382 1.000 225.53468 ? ? ? ? ? ? 214 ALA P O   1 
+ATOM 38390 C CB  . ALA P 3 214 ? 182.823 152.254 217.729 1.000 225.06202 ? ? ? ? ? ? 214 ALA P CB  1 
+ATOM 38391 N N   . MET P 3 215 ? 184.432 154.357 215.972 1.000 216.40621 ? ? ? ? ? ? 215 MET P N   1 
+ATOM 38392 C CA  . MET P 3 215 ? 185.447 154.624 214.959 1.000 215.68152 ? ? ? ? ? ? 215 MET P CA  1 
+ATOM 38393 C C   . MET P 3 215 ? 186.409 155.711 215.425 1.000 215.68373 ? ? ? ? ? ? 215 MET P C   1 
+ATOM 38394 O O   . MET P 3 215 ? 187.595 155.685 215.097 1.000 212.15699 ? ? ? ? ? ? 215 MET P O   1 
+ATOM 38395 C CB  . MET P 3 215 ? 184.773 154.977 213.616 1.000 214.68933 ? ? ? ? ? ? 215 MET P CB  1 
+ATOM 38396 C CG  . MET P 3 215 ? 184.168 156.389 213.414 1.000 215.15881 ? ? ? ? ? ? 215 MET P CG  1 
+ATOM 38397 S SD  . MET P 3 215 ? 185.102 157.906 213.736 1.000 213.61409 ? ? ? ? ? ? 215 MET P SD  1 
+ATOM 38398 C CE  . MET P 3 215 ? 186.518 157.675 212.662 1.000 212.34607 ? ? ? ? ? ? 215 MET P CE  1 
+ATOM 38399 N N   . ARG P 3 231 ? 167.291 138.997 209.572 1.000 162.83008 ? ? ? ? ? ? 231 ARG P N   1 
+ATOM 38400 C CA  . ARG P 3 231 ? 166.080 138.628 208.849 1.000 169.20278 ? ? ? ? ? ? 231 ARG P CA  1 
+ATOM 38401 C C   . ARG P 3 231 ? 164.862 139.377 209.376 1.000 172.46364 ? ? ? ? ? ? 231 ARG P C   1 
+ATOM 38402 O O   . ARG P 3 231 ? 164.447 139.180 210.517 1.000 172.36514 ? ? ? ? ? ? 231 ARG P O   1 
+ATOM 38403 C CB  . ARG P 3 231 ? 165.841 137.121 208.939 1.000 167.71193 ? ? ? ? ? ? 231 ARG P CB  1 
+ATOM 38404 C CG  . ARG P 3 231 ? 166.591 136.314 207.895 1.000 167.89728 ? ? ? ? ? ? 231 ARG P CG  1 
+ATOM 38405 C CD  . ARG P 3 231 ? 165.826 136.267 206.584 1.000 167.23210 ? ? ? ? ? ? 231 ARG P CD  1 
+ATOM 38406 N NE  . ARG P 3 231 ? 164.575 135.530 206.712 1.000 168.68237 ? ? ? ? ? ? 231 ARG P NE  1 
+ATOM 38407 C CZ  . ARG P 3 231 ? 164.481 134.207 206.687 1.000 170.18923 ? ? ? ? ? ? 231 ARG P CZ  1 
+ATOM 38408 N NH1 . ARG P 3 231 ? 165.547 133.441 206.528 1.000 168.18796 ? ? ? ? ? ? 231 ARG P NH1 1 
+ATOM 38409 N NH2 . ARG P 3 231 ? 163.286 133.640 206.826 1.000 169.57850 ? ? ? ? ? ? 231 ARG P NH2 1 
+ATOM 38410 N N   . GLU P 3 232 ? 164.295 140.237 208.535 1.000 172.62177 ? ? ? ? ? ? 232 GLU P N   1 
+ATOM 38411 C CA  . GLU P 3 232 ? 163.116 140.999 208.920 1.000 171.46097 ? ? ? ? ? ? 232 GLU P CA  1 
+ATOM 38412 C C   . GLU P 3 232 ? 161.903 140.085 209.042 1.000 170.22060 ? ? ? ? ? ? 232 GLU P C   1 
+ATOM 38413 O O   . GLU P 3 232 ? 161.714 139.166 208.241 1.000 167.32632 ? ? ? ? ? ? 232 GLU P O   1 
+ATOM 38414 C CB  . GLU P 3 232 ? 162.844 142.103 207.899 1.000 166.98268 ? ? ? ? ? ? 232 GLU P CB  1 
+ATOM 38415 C CG  . GLU P 3 232 ? 161.953 143.240 208.389 1.000 168.26835 ? ? ? ? ? ? 232 GLU P CG  1 
+ATOM 38416 C CD  . GLU P 3 232 ? 162.042 143.473 209.887 1.000 171.82282 ? ? ? ? ? ? 232 GLU P CD  1 
+ATOM 38417 O OE1 . GLU P 3 232 ? 161.318 142.795 210.648 1.000 172.98380 ? ? ? ? ? ? 232 GLU P OE1 1 
+ATOM 38418 O OE2 . GLU P 3 232 ? 162.843 144.335 210.304 1.000 170.02621 ? ? ? ? ? ? 232 GLU P OE2 1 
+ATOM 38419 N N   . VAL P 3 233 ? 161.077 140.342 210.053 1.000 157.26186 ? ? ? ? ? ? 233 VAL P N   1 
+ATOM 38420 C CA  . VAL P 3 233 ? 159.887 139.546 210.325 1.000 155.76507 ? ? ? ? ? ? 233 VAL P CA  1 
+ATOM 38421 C C   . VAL P 3 233 ? 158.683 140.475 210.377 1.000 154.52034 ? ? ? ? ? ? 233 VAL P C   1 
+ATOM 38422 O O   . VAL P 3 233 ? 158.714 141.506 211.059 1.000 155.44793 ? ? ? ? ? ? 233 VAL P O   1 
+ATOM 38423 C CB  . VAL P 3 233 ? 160.022 138.747 211.636 1.000 155.05696 ? ? ? ? ? ? 233 VAL P CB  1 
+ATOM 38424 C CG1 . VAL P 3 233 ? 160.544 139.634 212.753 1.000 152.11370 ? ? ? ? ? ? 233 VAL P CG1 1 
+ATOM 38425 C CG2 . VAL P 3 233 ? 158.689 138.124 212.023 1.000 154.39667 ? ? ? ? ? ? 233 VAL P CG2 1 
+ATOM 38426 N N   . GLU P 3 234 ? 157.632 140.113 209.651 1.000 155.71781 ? ? ? ? ? ? 234 GLU P N   1 
+ATOM 38427 C CA  . GLU P 3 234 ? 156.371 140.838 209.675 1.000 157.56083 ? ? ? ? ? ? 234 GLU P CA  1 
+ATOM 38428 C C   . GLU P 3 234 ? 155.493 140.272 210.780 1.000 159.25018 ? ? ? ? ? ? 234 GLU P C   1 
+ATOM 38429 O O   . GLU P 3 234 ? 155.505 139.065 211.040 1.000 159.27273 ? ? ? ? ? ? 234 GLU P O   1 
+ATOM 38430 C CB  . GLU P 3 234 ? 155.705 140.780 208.288 1.000 158.32587 ? ? ? ? ? ? 234 GLU P CB  1 
+ATOM 38431 C CG  . GLU P 3 234 ? 155.027 139.468 207.789 1.000 161.36763 ? ? ? ? ? ? 234 GLU P CG  1 
+ATOM 38432 C CD  . GLU P 3 234 ? 153.824 138.950 208.578 1.000 166.19388 ? ? ? ? ? ? 234 GLU P CD  1 
+ATOM 38433 O OE1 . GLU P 3 234 ? 153.280 139.661 209.445 1.000 167.16238 ? ? ? ? ? ? 234 GLU P OE1 1 
+ATOM 38434 O OE2 . GLU P 3 234 ? 153.422 137.795 208.325 1.000 164.19767 ? ? ? ? ? ? 234 GLU P OE2 1 
+ATOM 38435 N N   . ILE P 3 235 ? 154.750 141.150 211.444 1.000 146.12810 ? ? ? ? ? ? 235 ILE P N   1 
+ATOM 38436 C CA  . ILE P 3 235 ? 153.852 140.756 212.525 1.000 147.49389 ? ? ? ? ? ? 235 ILE P CA  1 
+ATOM 38437 C C   . ILE P 3 235 ? 152.398 140.817 212.087 1.000 149.89748 ? ? ? ? ? ? 235 ILE P C   1 
+ATOM 38438 O O   . ILE P 3 235 ? 151.652 139.852 212.251 1.000 151.47108 ? ? ? ? ? ? 235 ILE P O   1 
+ATOM 38439 C CB  . ILE P 3 235 ? 154.086 141.615 213.790 1.000 146.65451 ? ? ? ? ? ? 235 ILE P CB  1 
+ATOM 38440 C CG1 . ILE P 3 235 ? 155.405 141.274 214.505 1.000 147.03915 ? ? ? ? ? ? 235 ILE P CG1 1 
+ATOM 38441 C CG2 . ILE P 3 235 ? 152.931 141.449 214.756 1.000 148.43581 ? ? ? ? ? ? 235 ILE P CG2 1 
+ATOM 38442 C CD1 . ILE P 3 235 ? 156.672 141.385 213.700 1.000 148.14525 ? ? ? ? ? ? 235 ILE P CD1 1 
+ATOM 38443 N N   . TYR P 3 236 ? 151.978 141.942 211.520 1.000 151.90150 ? ? ? ? ? ? 236 TYR P N   1 
+ATOM 38444 C CA  . TYR P 3 236 ? 150.608 142.113 211.069 1.000 151.00744 ? ? ? ? ? ? 236 TYR P CA  1 
+ATOM 38445 C C   . TYR P 3 236 ? 150.598 142.593 209.627 1.000 150.77082 ? ? ? ? ? ? 236 TYR P C   1 
+ATOM 38446 O O   . TYR P 3 236 ? 151.330 143.518 209.264 1.000 152.23626 ? ? ? ? ? ? 236 TYR P O   1 
+ATOM 38447 C CB  . TYR P 3 236 ? 149.850 143.103 211.955 1.000 151.34394 ? ? ? ? ? ? 236 TYR P CB  1 
+ATOM 38448 C CG  . TYR P 3 236 ? 148.365 143.128 211.695 1.000 152.41825 ? ? ? ? ? ? 236 TYR P CG  1 
+ATOM 38449 C CD1 . TYR P 3 236 ? 147.706 141.996 211.240 1.000 151.79388 ? ? ? ? ? ? 236 TYR P CD1 1 
+ATOM 38450 C CD2 . TYR P 3 236 ? 147.624 144.281 211.898 1.000 152.35780 ? ? ? ? ? ? 236 TYR P CD2 1 
+ATOM 38451 C CE1 . TYR P 3 236 ? 146.352 142.011 210.997 1.000 153.37878 ? ? ? ? ? ? 236 TYR P CE1 1 
+ATOM 38452 C CE2 . TYR P 3 236 ? 146.268 144.305 211.658 1.000 153.68140 ? ? ? ? ? ? 236 TYR P CE2 1 
+ATOM 38453 C CZ  . TYR P 3 236 ? 145.637 143.167 211.207 1.000 156.30708 ? ? ? ? ? ? 236 TYR P CZ  1 
+ATOM 38454 O OH  . TYR P 3 236 ? 144.285 143.181 210.965 1.000 155.57910 ? ? ? ? ? ? 236 TYR P OH  1 
+ATOM 38455 N N   . LYS P 3 237 ? 149.768 141.952 208.810 1.000 144.48731 ? ? ? ? ? ? 237 LYS P N   1 
+ATOM 38456 C CA  . LYS P 3 237 ? 149.568 142.332 207.417 1.000 146.14853 ? ? ? ? ? ? 237 LYS P CA  1 
+ATOM 38457 C C   . LYS P 3 237 ? 148.078 142.279 207.131 1.000 146.98494 ? ? ? ? ? ? 237 LYS P C   1 
+ATOM 38458 O O   . LYS P 3 237 ? 147.465 141.212 207.233 1.000 149.20337 ? ? ? ? ? ? 237 LYS P O   1 
+ATOM 38459 C CB  . LYS P 3 237 ? 150.331 141.400 206.474 1.000 146.70195 ? ? ? ? ? ? 237 LYS P CB  1 
+ATOM 38460 C CG  . LYS P 3 237 ? 151.786 141.768 206.265 1.000 147.15401 ? ? ? ? ? ? 237 LYS P CG  1 
+ATOM 38461 C CD  . LYS P 3 237 ? 152.190 141.571 204.816 1.000 146.71320 ? ? ? ? ? ? 237 LYS P CD  1 
+ATOM 38462 C CE  . LYS P 3 237 ? 151.978 140.133 204.378 1.000 145.06387 ? ? ? ? ? ? 237 LYS P CE  1 
+ATOM 38463 N NZ  . LYS P 3 237 ? 152.082 139.983 202.902 1.000 145.88720 ? ? ? ? ? ? 237 LYS P NZ  1 
+ATOM 38464 N N   . VAL P 3 238 ? 147.491 143.424 206.784 1.000 149.03861 ? ? ? ? ? ? 238 VAL P N   1 
+ATOM 38465 C CA  . VAL P 3 238 ? 146.057 143.513 206.551 1.000 149.40371 ? ? ? ? ? ? 238 VAL P CA  1 
+ATOM 38466 C C   . VAL P 3 238 ? 145.800 144.357 205.311 1.000 151.44138 ? ? ? ? ? ? 238 VAL P C   1 
+ATOM 38467 O O   . VAL P 3 238 ? 146.641 145.148 204.880 1.000 157.40519 ? ? ? ? ? ? 238 VAL P O   1 
+ATOM 38468 C CB  . VAL P 3 238 ? 145.314 144.098 207.772 1.000 148.91606 ? ? ? ? ? ? 238 VAL P CB  1 
+ATOM 38469 C CG1 . VAL P 3 238 ? 145.421 145.612 207.791 1.000 148.72466 ? ? ? ? ? ? 238 VAL P CG1 1 
+ATOM 38470 C CG2 . VAL P 3 238 ? 143.865 143.650 207.781 1.000 151.23173 ? ? ? ? ? ? 238 VAL P CG2 1 
+ATOM 38471 N N   . ALA P 3 239 ? 144.617 144.170 204.732 1.000 145.28320 ? ? ? ? ? ? 239 ALA P N   1 
+ATOM 38472 C CA  . ALA P 3 239 ? 144.192 144.911 203.555 1.000 145.22013 ? ? ? ? ? ? 239 ALA P CA  1 
+ATOM 38473 C C   . ALA P 3 239 ? 142.674 144.882 203.449 1.000 147.38283 ? ? ? ? ? ? 239 ALA P C   1 
+ATOM 38474 O O   . ALA P 3 239 ? 142.060 143.824 203.635 1.000 150.40235 ? ? ? ? ? ? 239 ALA P O   1 
+ATOM 38475 C CB  . ALA P 3 239 ? 144.826 144.332 202.291 1.000 144.48809 ? ? ? ? ? ? 239 ALA P CB  1 
+ATOM 38476 N N   . PRO P 3 240 ? 142.032 146.016 203.166 1.000 138.92290 ? ? ? ? ? ? 240 PRO P N   1 
+ATOM 38477 C CA  . PRO P 3 240 ? 140.568 146.010 203.029 1.000 140.01163 ? ? ? ? ? ? 240 PRO P CA  1 
+ATOM 38478 C C   . PRO P 3 240 ? 140.069 145.121 201.906 1.000 142.17424 ? ? ? ? ? ? 240 PRO P C   1 
+ATOM 38479 O O   . PRO P 3 240 ? 138.998 144.517 202.034 1.000 145.12106 ? ? ? ? ? ? 240 PRO P O   1 
+ATOM 38480 C CB  . PRO P 3 240 ? 140.237 147.485 202.773 1.000 139.52020 ? ? ? ? ? ? 240 PRO P CB  1 
+ATOM 38481 C CG  . PRO P 3 240 ? 141.478 148.050 202.187 1.000 140.86920 ? ? ? ? ? ? 240 PRO P CG  1 
+ATOM 38482 C CD  . PRO P 3 240 ? 142.613 147.330 202.849 1.000 141.08660 ? ? ? ? ? ? 240 PRO P CD  1 
+ATOM 38483 N N   . LYS P 3 241 ? 140.813 145.020 200.810 1.000 140.62976 ? ? ? ? ? ? 241 LYS P N   1 
+ATOM 38484 C CA  . LYS P 3 241 ? 140.429 144.199 199.674 1.000 139.06218 ? ? ? ? ? ? 241 LYS P CA  1 
+ATOM 38485 C C   . LYS P 3 241 ? 141.580 143.273 199.312 1.000 143.46696 ? ? ? ? ? ? 241 LYS P C   1 
+ATOM 38486 O O   . LYS P 3 241 ? 142.712 143.451 199.767 1.000 146.27793 ? ? ? ? ? ? 241 LYS P O   1 
+ATOM 38487 C CB  . LYS P 3 241 ? 140.045 145.055 198.463 1.000 140.86364 ? ? ? ? ? ? 241 LYS P CB  1 
+ATOM 38488 C CG  . LYS P 3 241 ? 138.810 145.910 198.675 1.000 142.58077 ? ? ? ? ? ? 241 LYS P CG  1 
+ATOM 38489 C CD  . LYS P 3 241 ? 138.815 147.156 197.795 1.000 142.25153 ? ? ? ? ? ? 241 LYS P CD  1 
+ATOM 38490 C CE  . LYS P 3 241 ? 138.416 146.857 196.352 1.000 144.37336 ? ? ? ? ? ? 241 LYS P CE  1 
+ATOM 38491 N NZ  . LYS P 3 241 ? 139.458 146.133 195.571 1.000 144.66005 ? ? ? ? ? ? 241 LYS P NZ  1 
+ATOM 38492 N N   . ALA P 3 242 ? 141.272 142.268 198.495 1.000 142.52761 ? ? ? ? ? ? 242 ALA P N   1 
+ATOM 38493 C CA  . ALA P 3 242 ? 142.296 141.352 198.012 1.000 143.32027 ? ? ? ? ? ? 242 ALA P CA  1 
+ATOM 38494 C C   . ALA P 3 242 ? 143.353 142.119 197.232 1.000 145.34494 ? ? ? ? ? ? 242 ALA P C   1 
+ATOM 38495 O O   . ALA P 3 242 ? 143.066 142.677 196.169 1.000 144.51951 ? ? ? ? ? ? 242 ALA P O   1 
+ATOM 38496 C CB  . ALA P 3 242 ? 141.676 140.257 197.143 1.000 139.25045 ? ? ? ? ? ? 242 ALA P CB  1 
+ATOM 38497 N N   . TYR P 3 243 ? 144.576 142.158 197.755 1.000 139.96963 ? ? ? ? ? ? 243 TYR P N   1 
+ATOM 38498 C CA  . TYR P 3 243 ? 145.651 142.940 197.157 1.000 134.51070 ? ? ? ? ? ? 243 TYR P CA  1 
+ATOM 38499 C C   . TYR P 3 243 ? 146.965 142.216 197.391 1.000 134.55328 ? ? ? ? ? ? 243 TYR P C   1 
+ATOM 38500 O O   . TYR P 3 243 ? 147.386 142.054 198.540 1.000 134.55239 ? ? ? ? ? ? 243 TYR P O   1 
+ATOM 38501 C CB  . TYR P 3 243 ? 145.693 144.350 197.751 1.000 134.20363 ? ? ? ? ? ? 243 TYR P CB  1 
+ATOM 38502 C CG  . TYR P 3 243 ? 146.917 145.143 197.371 1.000 134.72349 ? ? ? ? ? ? 243 TYR P CG  1 
+ATOM 38503 C CD1 . TYR P 3 243 ? 146.994 145.789 196.148 1.000 133.98555 ? ? ? ? ? ? 243 TYR P CD1 1 
+ATOM 38504 C CD2 . TYR P 3 243 ? 147.992 145.254 198.240 1.000 135.34697 ? ? ? ? ? ? 243 TYR P CD2 1 
+ATOM 38505 C CE1 . TYR P 3 243 ? 148.108 146.517 195.798 1.000 133.88391 ? ? ? ? ? ? 243 TYR P CE1 1 
+ATOM 38506 C CE2 . TYR P 3 243 ? 149.108 145.979 197.898 1.000 136.65973 ? ? ? ? ? ? 243 TYR P CE2 1 
+ATOM 38507 C CZ  . TYR P 3 243 ? 149.161 146.609 196.676 1.000 137.59750 ? ? ? ? ? ? 243 TYR P CZ  1 
+ATOM 38508 O OH  . TYR P 3 243 ? 150.274 147.334 196.330 1.000 140.82284 ? ? ? ? ? ? 243 TYR P OH  1 
+ATOM 38509 N N   . GLN P 3 244 ? 147.608 141.793 196.305 1.000 138.33026 ? ? ? ? ? ? 244 GLN P N   1 
+ATOM 38510 C CA  . GLN P 3 244 ? 148.870 141.042 196.348 1.000 141.99960 ? ? ? ? ? ? 244 GLN P CA  1 
+ATOM 38511 C C   . GLN P 3 244 ? 148.632 139.807 197.215 1.000 143.08080 ? ? ? ? ? ? 244 GLN P C   1 
+ATOM 38512 O O   . GLN P 3 244 ? 147.623 139.113 197.016 1.000 141.22918 ? ? ? ? ? ? 244 GLN P O   1 
+ATOM 38513 C CB  . GLN P 3 244 ? 149.995 141.960 196.806 1.000 139.59420 ? ? ? ? ? ? 244 GLN P CB  1 
+ATOM 38514 C CG  . GLN P 3 244 ? 150.509 142.901 195.735 1.000 140.38576 ? ? ? ? ? ? 244 GLN P CG  1 
+ATOM 38515 C CD  . GLN P 3 244 ? 151.529 143.883 196.271 1.000 141.66939 ? ? ? ? ? ? 244 GLN P CD  1 
+ATOM 38516 O OE1 . GLN P 3 244 ? 152.135 143.656 197.317 1.000 140.38434 ? ? ? ? ? ? 244 GLN P OE1 1 
+ATOM 38517 N NE2 . GLN P 3 244 ? 151.722 144.985 195.558 1.000 140.69844 ? ? ? ? ? ? 244 GLN P NE2 1 
+ATOM 38518 N N   . SER P 3 245 ? 149.506 139.498 198.170 1.000 149.70897 ? ? ? ? ? ? 245 SER P N   1 
+ATOM 38519 C CA  . SER P 3 245 ? 149.321 138.374 199.076 1.000 151.77048 ? ? ? ? ? ? 245 SER P CA  1 
+ATOM 38520 C C   . SER P 3 245 ? 148.895 138.822 200.467 1.000 150.55375 ? ? ? ? ? ? 245 SER P C   1 
+ATOM 38521 O O   . SER P 3 245 ? 149.066 138.073 201.435 1.000 151.14466 ? ? ? ? ? ? 245 SER P O   1 
+ATOM 38522 C CB  . SER P 3 245 ? 150.604 137.547 199.157 1.000 151.21307 ? ? ? ? ? ? 245 SER P CB  1 
+ATOM 38523 O OG  . SER P 3 245 ? 151.498 138.093 200.110 1.000 150.08336 ? ? ? ? ? ? 245 SER P OG  1 
+ATOM 38524 N N   . TYR P 3 246 ? 148.355 140.028 200.586 1.000 146.41558 ? ? ? ? ? ? 246 TYR P N   1 
+ATOM 38525 C CA  . TYR P 3 246 ? 147.967 140.541 201.889 1.000 149.19109 ? ? ? ? ? ? 246 TYR P CA  1 
+ATOM 38526 C C   . TYR P 3 246 ? 146.768 139.766 202.429 1.000 151.09073 ? ? ? ? ? ? 246 TYR P C   1 
+ATOM 38527 O O   . TYR P 3 246 ? 145.817 139.499 201.689 1.000 147.09043 ? ? ? ? ? ? 246 TYR P O   1 
+ATOM 38528 C CB  . TYR P 3 246 ? 147.624 142.023 201.799 1.000 148.06727 ? ? ? ? ? ? 246 TYR P CB  1 
+ATOM 38529 C CG  . TYR P 3 246 ? 148.820 142.929 201.917 1.000 147.21733 ? ? ? ? ? ? 246 TYR P CG  1 
+ATOM 38530 C CD1 . TYR P 3 246 ? 149.777 142.980 200.916 1.000 146.98547 ? ? ? ? ? ? 246 TYR P CD1 1 
+ATOM 38531 C CD2 . TYR P 3 246 ? 148.997 143.727 203.033 1.000 145.76289 ? ? ? ? ? ? 246 TYR P CD2 1 
+ATOM 38532 C CE1 . TYR P 3 246 ? 150.873 143.805 201.022 1.000 146.53587 ? ? ? ? ? ? 246 TYR P CE1 1 
+ATOM 38533 C CE2 . TYR P 3 246 ? 150.087 144.553 203.148 1.000 146.75972 ? ? ? ? ? ? 246 TYR P CE2 1 
+ATOM 38534 C CZ  . TYR P 3 246 ? 151.024 144.590 202.141 1.000 147.26630 ? ? ? ? ? ? 246 TYR P CZ  1 
+ATOM 38535 O OH  . TYR P 3 246 ? 152.116 145.416 202.255 1.000 149.42749 ? ? ? ? ? ? 246 TYR P OH  1 
+ATOM 38536 N N   . PRO P 3 247 ? 146.791 139.381 203.702 1.000 153.38728 ? ? ? ? ? ? 247 PRO P N   1 
+ATOM 38537 C CA  . PRO P 3 247 ? 145.600 138.775 204.306 1.000 148.81217 ? ? ? ? ? ? 247 PRO P CA  1 
+ATOM 38538 C C   . PRO P 3 247 ? 144.424 139.737 204.271 1.000 147.41823 ? ? ? ? ? ? 247 PRO P C   1 
+ATOM 38539 O O   . PRO P 3 247 ? 144.571 140.938 204.506 1.000 146.19066 ? ? ? ? ? ? 247 PRO P O   1 
+ATOM 38540 C CB  . PRO P 3 247 ? 146.042 138.477 205.743 1.000 145.47221 ? ? ? ? ? ? 247 PRO P CB  1 
+ATOM 38541 C CG  . PRO P 3 247 ? 147.531 138.421 205.682 1.000 147.47200 ? ? ? ? ? ? 247 PRO P CG  1 
+ATOM 38542 C CD  . PRO P 3 247 ? 147.937 139.397 204.624 1.000 149.57647 ? ? ? ? ? ? 247 PRO P CD  1 
+ATOM 38543 N N   . ILE P 3 248 ? 143.245 139.193 203.977 1.000 147.96191 ? ? ? ? ? ? 248 ILE P N   1 
+ATOM 38544 C CA  . ILE P 3 248 ? 142.052 140.018 203.866 1.000 149.05505 ? ? ? ? ? ? 248 ILE P CA  1 
+ATOM 38545 C C   . ILE P 3 248 ? 141.569 140.419 205.255 1.000 149.97218 ? ? ? ? ? ? 248 ILE P C   1 
+ATOM 38546 O O   . ILE P 3 248 ? 141.752 139.693 206.241 1.000 150.18533 ? ? ? ? ? ? 248 ILE P O   1 
+ATOM 38547 C CB  . ILE P 3 248 ? 140.958 139.271 203.079 1.000 149.98929 ? ? ? ? ? ? 248 ILE P CB  1 
+ATOM 38548 C CG1 . ILE P 3 248 ? 139.853 140.232 202.646 1.000 146.78805 ? ? ? ? ? ? 248 ILE P CG1 1 
+ATOM 38549 C CG2 . ILE P 3 248 ? 140.390 138.122 203.898 1.000 149.40150 ? ? ? ? ? ? 248 ILE P CG2 1 
+ATOM 38550 C CD1 . ILE P 3 248 ? 140.366 141.505 202.039 1.000 142.23470 ? ? ? ? ? ? 248 ILE P CD1 1 
+ATOM 38551 N N   . VAL P 3 249 ? 140.963 141.601 205.339 1.000 152.91758 ? ? ? ? ? ? 249 VAL P N   1 
+ATOM 38552 C CA  . VAL P 3 249 ? 140.407 142.064 206.602 1.000 152.18580 ? ? ? ? ? ? 249 VAL P CA  1 
+ATOM 38553 C C   . VAL P 3 249 ? 139.091 141.345 206.878 1.000 157.92791 ? ? ? ? ? ? 249 VAL P C   1 
+ATOM 38554 O O   . VAL P 3 249 ? 138.445 140.798 205.980 1.000 159.54472 ? ? ? ? ? ? 249 VAL P O   1 
+ATOM 38555 C CB  . VAL P 3 249 ? 140.221 143.593 206.598 1.000 152.60336 ? ? ? ? ? ? 249 VAL P CB  1 
+ATOM 38556 C CG1 . VAL P 3 249 ? 138.909 143.969 205.930 1.000 154.18809 ? ? ? ? ? ? 249 VAL P CG1 1 
+ATOM 38557 C CG2 . VAL P 3 249 ? 140.283 144.147 208.012 1.000 151.23046 ? ? ? ? ? ? 249 VAL P CG2 1 
+ATOM 38558 N N   . GLU P 3 250 ? 138.696 141.339 208.147 1.000 182.63706 ? ? ? ? ? ? 250 GLU P N   1 
+ATOM 38559 C CA  . GLU P 3 250 ? 137.456 140.716 208.568 1.000 182.88259 ? ? ? ? ? ? 250 GLU P CA  1 
+ATOM 38560 C C   . GLU P 3 250 ? 136.488 141.780 209.056 1.000 182.66033 ? ? ? ? ? ? 250 GLU P C   1 
+ATOM 38561 O O   . GLU P 3 250 ? 136.902 142.721 209.745 1.000 182.51711 ? ? ? ? ? ? 250 GLU P O   1 
+ATOM 38562 C CB  . GLU P 3 250 ? 137.742 139.641 209.654 1.000 179.19627 ? ? ? ? ? ? 250 GLU P CB  1 
+ATOM 38563 C CG  . GLU P 3 250 ? 138.113 140.040 211.114 1.000 180.92985 ? ? ? ? ? ? 250 GLU P CG  1 
+ATOM 38564 C CD  . GLU P 3 250 ? 137.063 140.802 211.910 1.000 184.34221 ? ? ? ? ? ? 250 GLU P CD  1 
+ATOM 38565 O OE1 . GLU P 3 250 ? 137.410 141.317 212.994 1.000 183.98592 ? ? ? ? ? ? 250 GLU P OE1 1 
+ATOM 38566 O OE2 . GLU P 3 250 ? 135.876 140.788 211.534 1.000 184.51490 ? ? ? ? ? ? 250 GLU P OE2 1 
+ATOM 38567 N N   . PRO P 3 251 ? 135.214 141.703 208.671 1.000 179.68351 ? ? ? ? ? ? 251 PRO P N   1 
+ATOM 38568 C CA  . PRO P 3 251 ? 134.254 142.741 209.068 1.000 179.65378 ? ? ? ? ? ? 251 PRO P CA  1 
+ATOM 38569 C C   . PRO P 3 251 ? 133.736 142.491 210.477 1.000 181.92468 ? ? ? ? ? ? 251 PRO P C   1 
+ATOM 38570 O O   . PRO P 3 251 ? 133.254 141.400 210.791 1.000 182.32420 ? ? ? ? ? ? 251 PRO P O   1 
+ATOM 38571 C CB  . PRO P 3 251 ? 133.138 142.607 208.026 1.000 179.15477 ? ? ? ? ? ? 251 PRO P CB  1 
+ATOM 38572 C CG  . PRO P 3 251 ? 133.191 141.171 207.617 1.000 179.51319 ? ? ? ? ? ? 251 PRO P CG  1 
+ATOM 38573 C CD  . PRO P 3 251 ? 134.623 140.716 207.751 1.000 177.50895 ? ? ? ? ? ? 251 PRO P CD  1 
+ATOM 38574 N N   . PHE P 3 252 ? 133.844 143.509 211.327 1.000 189.93431 ? ? ? ? ? ? 252 PHE P N   1 
+ATOM 38575 C CA  . PHE P 3 252 ? 133.413 143.386 212.714 1.000 189.05236 ? ? ? ? ? ? 252 PHE P CA  1 
+ATOM 38576 C C   . PHE P 3 252 ? 131.903 143.198 212.778 1.000 191.21958 ? ? ? ? ? ? 252 PHE P C   1 
+ATOM 38577 O O   . PHE P 3 252 ? 131.142 144.112 212.445 1.000 189.97668 ? ? ? ? ? ? 252 PHE P O   1 
+ATOM 38578 C CB  . PHE P 3 252 ? 133.833 144.619 213.507 1.000 185.67123 ? ? ? ? ? ? 252 PHE P CB  1 
+ATOM 38579 C CG  . PHE P 3 252 ? 135.315 144.830 213.555 1.000 187.24457 ? ? ? ? ? ? 252 PHE P CG  1 
+ATOM 38580 C CD1 . PHE P 3 252 ? 136.112 144.039 214.362 1.000 188.76446 ? ? ? ? ? ? 252 PHE P CD1 1 
+ATOM 38581 C CD2 . PHE P 3 252 ? 135.913 145.817 212.794 1.000 187.89055 ? ? ? ? ? ? 252 PHE P CD2 1 
+ATOM 38582 C CE1 . PHE P 3 252 ? 137.476 144.229 214.409 1.000 189.79742 ? ? ? ? ? ? 252 PHE P CE1 1 
+ATOM 38583 C CE2 . PHE P 3 252 ? 137.278 146.010 212.836 1.000 188.66022 ? ? ? ? ? ? 252 PHE P CE2 1 
+ATOM 38584 C CZ  . PHE P 3 252 ? 138.060 145.217 213.646 1.000 189.36873 ? ? ? ? ? ? 252 PHE P CZ  1 
+ATOM 38585 N N   . SER P 3 253 ? 131.473 142.017 213.213 1.000 203.41105 ? ? ? ? ? ? 253 SER P N   1 
+ATOM 38586 C CA  . SER P 3 253 ? 130.063 141.668 213.302 1.000 202.08016 ? ? ? ? ? ? 253 SER P CA  1 
+ATOM 38587 C C   . SER P 3 253 ? 129.686 141.456 214.760 1.000 202.48849 ? ? ? ? ? ? 253 SER P C   1 
+ATOM 38588 O O   . SER P 3 253 ? 130.361 140.712 215.478 1.000 200.45658 ? ? ? ? ? ? 253 SER P O   1 
+ATOM 38589 C CB  . SER P 3 253 ? 129.756 140.409 212.488 1.000 199.46891 ? ? ? ? ? ? 253 SER P CB  1 
+ATOM 38590 O OG  . SER P 3 253 ? 128.392 140.367 212.108 1.000 198.02345 ? ? ? ? ? ? 253 SER P OG  1 
+ATOM 38591 N N   . GLY P 3 254 ? 128.612 142.111 215.193 1.000 219.14562 ? ? ? ? ? ? 254 GLY P N   1 
+ATOM 38592 C CA  . GLY P 3 254 ? 128.132 141.962 216.552 1.000 219.14332 ? ? ? ? ? ? 254 GLY P CA  1 
+ATOM 38593 C C   . GLY P 3 254 ? 126.620 141.945 216.647 1.000 219.76002 ? ? ? ? ? ? 254 GLY P C   1 
+ATOM 38594 O O   . GLY P 3 254 ? 125.940 142.682 215.928 1.000 219.25381 ? ? ? ? ? ? 254 GLY P O   1 
+ATOM 38595 N N   . LYS P 3 255 ? 126.081 141.101 217.530 1.000 217.03643 ? ? ? ? ? ? 255 LYS P N   1 
+ATOM 38596 C CA  . LYS P 3 255 ? 124.633 141.043 217.704 1.000 216.80953 ? ? ? ? ? ? 255 LYS P CA  1 
+ATOM 38597 C C   . LYS P 3 255 ? 124.089 142.370 218.215 1.000 216.44532 ? ? ? ? ? ? 255 LYS P C   1 
+ATOM 38598 O O   . LYS P 3 255 ? 123.044 142.842 217.752 1.000 213.03705 ? ? ? ? ? ? 255 LYS P O   1 
+ATOM 38599 C CB  . LYS P 3 255 ? 124.266 139.908 218.659 1.000 215.05135 ? ? ? ? ? ? 255 LYS P CB  1 
+ATOM 38600 C CG  . LYS P 3 255 ? 124.824 138.558 218.248 1.000 213.87366 ? ? ? ? ? ? 255 LYS P CG  1 
+ATOM 38601 C CD  . LYS P 3 255 ? 124.230 138.103 216.926 1.000 213.33153 ? ? ? ? ? ? 255 LYS P CD  1 
+ATOM 38602 C CE  . LYS P 3 255 ? 124.799 136.763 216.497 1.000 214.05705 ? ? ? ? ? ? 255 LYS P CE  1 
+ATOM 38603 N NZ  . LYS P 3 255 ? 126.239 136.870 216.133 1.000 212.47700 ? ? ? ? ? ? 255 LYS P NZ  1 
+ATOM 38604 N N   . ASP P 3 256 ? 124.786 142.985 219.163 1.000 222.12865 ? ? ? ? ? ? 256 ASP P N   1 
+ATOM 38605 C CA  . ASP P 3 256 ? 124.431 144.292 219.688 1.000 220.41911 ? ? ? ? ? ? 256 ASP P CA  1 
+ATOM 38606 C C   . ASP P 3 256 ? 125.558 145.257 219.348 1.000 220.95751 ? ? ? ? ? ? 256 ASP P C   1 
+ATOM 38607 O O   . ASP P 3 256 ? 126.723 144.862 219.242 1.000 220.94819 ? ? ? ? ? ? 256 ASP P O   1 
+ATOM 38608 C CB  . ASP P 3 256 ? 124.185 144.222 221.212 1.000 221.21339 ? ? ? ? ? ? 256 ASP P CB  1 
+ATOM 38609 C CG  . ASP P 3 256 ? 124.446 145.541 221.933 1.000 222.93691 ? ? ? ? ? ? 256 ASP P CG  1 
+ATOM 38610 O OD1 . ASP P 3 256 ? 124.802 145.491 223.129 1.000 223.82358 ? ? ? ? ? ? 256 ASP P OD1 1 
+ATOM 38611 O OD2 . ASP P 3 256 ? 124.238 146.625 221.344 1.000 222.05771 ? ? ? ? ? ? 256 ASP P OD2 1 
+ATOM 38612 N N   . VAL P 3 257 ? 125.196 146.527 219.155 1.000 212.58190 ? ? ? ? ? ? 257 VAL P N   1 
+ATOM 38613 C CA  . VAL P 3 257 ? 126.193 147.534 218.807 1.000 212.78042 ? ? ? ? ? ? 257 VAL P CA  1 
+ATOM 38614 C C   . VAL P 3 257 ? 127.217 147.675 219.927 1.000 213.13529 ? ? ? ? ? ? 257 VAL P C   1 
+ATOM 38615 O O   . VAL P 3 257 ? 128.427 147.746 219.678 1.000 212.10253 ? ? ? ? ? ? 257 VAL P O   1 
+ATOM 38616 C CB  . VAL P 3 257 ? 125.505 148.872 218.479 1.000 210.88592 ? ? ? ? ? ? 257 VAL P CB  1 
+ATOM 38617 C CG1 . VAL P 3 257 ? 126.493 150.014 218.553 1.000 210.26112 ? ? ? ? ? ? 257 VAL P CG1 1 
+ATOM 38618 C CG2 . VAL P 3 257 ? 124.862 148.811 217.102 1.000 209.16162 ? ? ? ? ? ? 257 VAL P CG2 1 
+ATOM 38619 N N   . GLU P 3 258 ? 126.753 147.704 221.179 1.000 213.58339 ? ? ? ? ? ? 258 GLU P N   1 
+ATOM 38620 C CA  . GLU P 3 258 ? 127.678 147.666 222.308 1.000 211.52950 ? ? ? ? ? ? 258 GLU P CA  1 
+ATOM 38621 C C   . GLU P 3 258 ? 128.436 146.346 222.352 1.000 210.30437 ? ? ? ? ? ? 258 GLU P C   1 
+ATOM 38622 O O   . GLU P 3 258 ? 129.623 146.314 222.699 1.000 209.70376 ? ? ? ? ? ? 258 GLU P O   1 
+ATOM 38623 C CB  . GLU P 3 258 ? 126.930 147.900 223.620 1.000 211.85030 ? ? ? ? ? ? 258 GLU P CB  1 
+ATOM 38624 C CG  . GLU P 3 258 ? 126.180 149.224 223.707 1.000 212.38568 ? ? ? ? ? ? 258 GLU P CG  1 
+ATOM 38625 C CD  . GLU P 3 258 ? 126.769 150.299 222.813 1.000 212.22500 ? ? ? ? ? ? 258 GLU P CD  1 
+ATOM 38626 O OE1 . GLU P 3 258 ? 126.281 150.463 221.677 1.000 211.20417 ? ? ? ? ? ? 258 GLU P OE1 1 
+ATOM 38627 O OE2 . GLU P 3 258 ? 127.726 150.976 223.246 1.000 211.24300 ? ? ? ? ? ? 258 GLU P OE2 1 
+ATOM 38628 N N   . ASP P 3 259 ? 127.765 145.242 222.011 1.000 214.15571 ? ? ? ? ? ? 259 ASP P N   1 
+ATOM 38629 C CA  . ASP P 3 259 ? 128.463 143.966 221.891 1.000 215.09654 ? ? ? ? ? ? 259 ASP P CA  1 
+ATOM 38630 C C   . ASP P 3 259 ? 129.548 144.050 220.828 1.000 216.29019 ? ? ? ? ? ? 259 ASP P C   1 
+ATOM 38631 O O   . ASP P 3 259 ? 130.661 143.546 221.021 1.000 216.70101 ? ? ? ? ? ? 259 ASP P O   1 
+ATOM 38632 C CB  . ASP P 3 259 ? 127.466 142.852 221.564 1.000 214.83362 ? ? ? ? ? ? 259 ASP P CB  1 
+ATOM 38633 C CG  . ASP P 3 259 ? 128.122 141.637 220.928 1.000 214.06277 ? ? ? ? ? ? 259 ASP P CG  1 
+ATOM 38634 O OD1 . ASP P 3 259 ? 129.210 141.225 221.383 1.000 213.49537 ? ? ? ? ? ? 259 ASP P OD1 1 
+ATOM 38635 O OD2 . ASP P 3 259 ? 127.547 141.096 219.961 1.000 212.66192 ? ? ? ? ? ? 259 ASP P OD2 1 
+ATOM 38636 N N   . LEU P 3 260 ? 129.244 144.695 219.701 1.000 209.08137 ? ? ? ? ? ? 260 LEU P N   1 
+ATOM 38637 C CA  . LEU P 3 260 ? 130.264 144.938 218.690 1.000 207.39317 ? ? ? ? ? ? 260 LEU P CA  1 
+ATOM 38638 C C   . LEU P 3 260 ? 131.379 145.818 219.240 1.000 207.76714 ? ? ? ? ? ? 260 LEU P C   1 
+ATOM 38639 O O   . LEU P 3 260 ? 132.561 145.571 218.976 1.000 206.80588 ? ? ? ? ? ? 260 LEU P O   1 
+ATOM 38640 C CB  . LEU P 3 260 ? 129.630 145.577 217.455 1.000 205.76899 ? ? ? ? ? ? 260 LEU P CB  1 
+ATOM 38641 C CG  . LEU P 3 260 ? 130.434 145.542 216.155 1.000 205.43373 ? ? ? ? ? ? 260 LEU P CG  1 
+ATOM 38642 C CD1 . LEU P 3 260 ? 131.272 144.279 216.075 1.000 205.91217 ? ? ? ? ? ? 260 LEU P CD1 1 
+ATOM 38643 C CD2 . LEU P 3 260 ? 129.503 145.641 214.959 1.000 203.71089 ? ? ? ? ? ? 260 LEU P CD2 1 
+ATOM 38644 N N   . LYS P 3 261 ? 131.023 146.849 220.011 1.000 199.75228 ? ? ? ? ? ? 261 LYS P N   1 
+ATOM 38645 C CA  . LYS P 3 261 ? 132.040 147.734 220.569 1.000 196.58090 ? ? ? ? ? ? 261 LYS P CA  1 
+ATOM 38646 C C   . LYS P 3 261 ? 132.948 146.995 221.543 1.000 196.88670 ? ? ? ? ? ? 261 LYS P C   1 
+ATOM 38647 O O   . LYS P 3 261 ? 134.161 147.233 221.574 1.000 196.31716 ? ? ? ? ? ? 261 LYS P O   1 
+ATOM 38648 C CB  . LYS P 3 261 ? 131.397 148.933 221.257 1.000 195.06624 ? ? ? ? ? ? 261 LYS P CB  1 
+ATOM 38649 C CG  . LYS P 3 261 ? 132.409 150.020 221.562 1.000 195.39186 ? ? ? ? ? ? 261 LYS P CG  1 
+ATOM 38650 C CD  . LYS P 3 261 ? 131.848 151.108 222.449 1.000 195.53952 ? ? ? ? ? ? 261 LYS P CD  1 
+ATOM 38651 C CE  . LYS P 3 261 ? 132.781 152.302 222.463 1.000 196.79732 ? ? ? ? ? ? 261 LYS P CE  1 
+ATOM 38652 N NZ  . LYS P 3 261 ? 133.023 152.790 221.080 1.000 198.27314 ? ? ? ? ? ? 261 LYS P NZ  1 
+ATOM 38653 N N   . SER P 3 262 ? 132.379 146.118 222.370 1.000 202.10464 ? ? ? ? ? ? 262 SER P N   1 
+ATOM 38654 C CA  . SER P 3 262 ? 133.216 145.302 223.241 1.000 201.32044 ? ? ? ? ? ? 262 SER P CA  1 
+ATOM 38655 C C   . SER P 3 262 ? 134.101 144.368 222.426 1.000 201.49338 ? ? ? ? ? ? 262 SER P C   1 
+ATOM 38656 O O   . SER P 3 262 ? 135.287 144.197 222.732 1.000 200.28213 ? ? ? ? ? ? 262 SER P O   1 
+ATOM 38657 C CB  . SER P 3 262 ? 132.347 144.509 224.215 1.000 201.58431 ? ? ? ? ? ? 262 SER P CB  1 
+ATOM 38658 O OG  . SER P 3 262 ? 131.124 144.131 223.613 1.000 203.33683 ? ? ? ? ? ? 262 SER P OG  1 
+ATOM 38659 N N   . ASN P 3 263 ? 133.541 143.757 221.379 1.000 194.53463 ? ? ? ? ? ? 263 ASN P N   1 
+ATOM 38660 C CA  . ASN P 3 263 ? 134.315 142.837 220.553 1.000 192.81226 ? ? ? ? ? ? 263 ASN P CA  1 
+ATOM 38661 C C   . ASN P 3 263 ? 135.432 143.557 219.809 1.000 191.97676 ? ? ? ? ? ? 263 ASN P C   1 
+ATOM 38662 O O   . ASN P 3 263 ? 136.557 143.050 219.721 1.000 189.87572 ? ? ? ? ? ? 263 ASN P O   1 
+ATOM 38663 C CB  . ASN P 3 263 ? 133.394 142.117 219.571 1.000 191.89551 ? ? ? ? ? ? 263 ASN P CB  1 
+ATOM 38664 C CG  . ASN P 3 263 ? 133.462 140.611 219.709 1.000 192.62892 ? ? ? ? ? ? 263 ASN P CG  1 
+ATOM 38665 O OD1 . ASN P 3 263 ? 134.057 140.088 220.651 1.000 191.76714 ? ? ? ? ? ? 263 ASN P OD1 1 
+ATOM 38666 N ND2 . ASN P 3 263 ? 132.850 139.904 218.767 1.000 191.76662 ? ? ? ? ? ? 263 ASN P ND2 1 
+ATOM 38667 N N   . ILE P 3 264 ? 135.143 144.741 219.263 1.000 195.71337 ? ? ? ? ? ? 264 ILE P N   1 
+ATOM 38668 C CA  . ILE P 3 264 ? 136.145 145.462 218.483 1.000 196.58913 ? ? ? ? ? ? 264 ILE P CA  1 
+ATOM 38669 C C   . ILE P 3 264 ? 137.300 145.904 219.375 1.000 195.54919 ? ? ? ? ? ? 264 ILE P C   1 
+ATOM 38670 O O   . ILE P 3 264 ? 138.461 145.921 218.952 1.000 194.75348 ? ? ? ? ? ? 264 ILE P O   1 
+ATOM 38671 C CB  . ILE P 3 264 ? 135.504 146.651 217.742 1.000 196.09548 ? ? ? ? ? ? 264 ILE P CB  1 
+ATOM 38672 C CG1 . ILE P 3 264 ? 136.482 147.259 216.744 1.000 195.10201 ? ? ? ? ? ? 264 ILE P CG1 1 
+ATOM 38673 C CG2 . ILE P 3 264 ? 135.047 147.732 218.695 1.000 196.00888 ? ? ? ? ? ? 264 ILE P CG2 1 
+ATOM 38674 C CD1 . ILE P 3 264 ? 136.008 148.587 216.226 1.000 194.20215 ? ? ? ? ? ? 264 ILE P CD1 1 
+ATOM 38675 N N   . LYS P 3 265 ? 137.002 146.261 220.624 1.000 190.39798 ? ? ? ? ? ? 265 LYS P N   1 
+ATOM 38676 C CA  . LYS P 3 265 ? 138.066 146.668 221.533 1.000 188.05117 ? ? ? ? ? ? 265 LYS P CA  1 
+ATOM 38677 C C   . LYS P 3 265 ? 138.932 145.478 221.921 1.000 188.18320 ? ? ? ? ? ? 265 LYS P C   1 
+ATOM 38678 O O   . LYS P 3 265 ? 140.165 145.553 221.877 1.000 188.95972 ? ? ? ? ? ? 265 LYS P O   1 
+ATOM 38679 C CB  . LYS P 3 265 ? 137.479 147.330 222.778 1.000 189.34984 ? ? ? ? ? ? 265 LYS P CB  1 
+ATOM 38680 C CG  . LYS P 3 265 ? 137.059 148.776 222.584 1.000 190.35402 ? ? ? ? ? ? 265 LYS P CG  1 
+ATOM 38681 C CD  . LYS P 3 265 ? 136.414 149.317 223.848 1.000 190.68411 ? ? ? ? ? ? 265 LYS P CD  1 
+ATOM 38682 C CE  . LYS P 3 265 ? 135.309 148.397 224.340 1.000 192.33851 ? ? ? ? ? ? 265 LYS P CE  1 
+ATOM 38683 N NZ  . LYS P 3 265 ? 133.961 149.002 224.185 1.000 191.41566 ? ? ? ? ? ? 265 LYS P NZ  1 
+ATOM 38684 N N   . LYS P 3 266 ? 138.298 144.361 222.287 1.000 185.79984 ? ? ? ? ? ? 266 LYS P N   1 
+ATOM 38685 C CA  . LYS P 3 266 ? 139.047 143.192 222.738 1.000 187.64038 ? ? ? ? ? ? 266 LYS P CA  1 
+ATOM 38686 C C   . LYS P 3 266 ? 139.961 142.662 221.642 1.000 187.85227 ? ? ? ? ? ? 266 LYS P C   1 
+ATOM 38687 O O   . LYS P 3 266 ? 141.114 142.299 221.904 1.000 186.45538 ? ? ? ? ? ? 266 LYS P O   1 
+ATOM 38688 C CB  . LYS P 3 266 ? 138.083 142.102 223.203 1.000 187.75056 ? ? ? ? ? ? 266 LYS P CB  1 
+ATOM 38689 C CG  . LYS P 3 266 ? 138.677 140.704 223.200 1.000 186.86763 ? ? ? ? ? ? 266 LYS P CG  1 
+ATOM 38690 C CD  . LYS P 3 266 ? 137.592 139.641 223.177 1.000 185.51856 ? ? ? ? ? ? 266 LYS P CD  1 
+ATOM 38691 C CE  . LYS P 3 266 ? 137.099 139.386 221.764 1.000 184.60430 ? ? ? ? ? ? 266 LYS P CE  1 
+ATOM 38692 N NZ  . LYS P 3 266 ? 138.197 138.910 220.880 1.000 182.47523 ? ? ? ? ? ? 266 LYS P NZ  1 
+ATOM 38693 N N   . PHE P 3 267 ? 139.463 142.613 220.405 1.000 179.02254 ? ? ? ? ? ? 267 PHE P N   1 
+ATOM 38694 C CA  . PHE P 3 267 ? 140.293 142.174 219.290 1.000 177.92945 ? ? ? ? ? ? 267 PHE P CA  1 
+ATOM 38695 C C   . PHE P 3 267 ? 141.493 143.090 219.102 1.000 176.77017 ? ? ? ? ? ? 267 PHE P C   1 
+ATOM 38696 O O   . PHE P 3 267 ? 142.595 142.628 218.784 1.000 174.49626 ? ? ? ? ? ? 267 PHE P O   1 
+ATOM 38697 C CB  . PHE P 3 267 ? 139.459 142.116 218.011 1.000 177.37290 ? ? ? ? ? ? 267 PHE P CB  1 
+ATOM 38698 C CG  . PHE P 3 267 ? 140.261 142.308 216.757 1.000 178.01751 ? ? ? ? ? ? 267 PHE P CG  1 
+ATOM 38699 C CD1 . PHE P 3 267 ? 140.985 141.262 216.215 1.000 177.55565 ? ? ? ? ? ? 267 PHE P CD1 1 
+ATOM 38700 C CD2 . PHE P 3 267 ? 140.283 143.534 216.115 1.000 176.74137 ? ? ? ? ? ? 267 PHE P CD2 1 
+ATOM 38701 C CE1 . PHE P 3 267 ? 141.721 141.437 215.060 1.000 178.97459 ? ? ? ? ? ? 267 PHE P CE1 1 
+ATOM 38702 C CE2 . PHE P 3 267 ? 141.016 143.714 214.962 1.000 177.66895 ? ? ? ? ? ? 267 PHE P CE2 1 
+ATOM 38703 C CZ  . PHE P 3 267 ? 141.736 142.665 214.433 1.000 179.45831 ? ? ? ? ? ? 267 PHE P CZ  1 
+ATOM 38704 N N   . LEU P 3 268 ? 141.297 144.395 219.289 1.000 169.29017 ? ? ? ? ? ? 268 LEU P N   1 
+ATOM 38705 C CA  . LEU P 3 268 ? 142.369 145.348 219.036 1.000 167.91477 ? ? ? ? ? ? 268 LEU P CA  1 
+ATOM 38706 C C   . LEU P 3 268 ? 143.481 145.223 220.071 1.000 168.67685 ? ? ? ? ? ? 268 LEU P C   1 
+ATOM 38707 O O   . LEU P 3 268 ? 144.666 145.206 219.717 1.000 166.55167 ? ? ? ? ? ? 268 LEU P O   1 
+ATOM 38708 C CB  . LEU P 3 268 ? 141.800 146.764 219.012 1.000 165.80642 ? ? ? ? ? ? 268 LEU P CB  1 
+ATOM 38709 C CG  . LEU P 3 268 ? 141.316 147.188 217.624 1.000 165.77540 ? ? ? ? ? ? 268 LEU P CG  1 
+ATOM 38710 C CD1 . LEU P 3 268 ? 141.014 148.667 217.583 1.000 165.95268 ? ? ? ? ? ? 268 LEU P CD1 1 
+ATOM 38711 C CD2 . LEU P 3 268 ? 142.325 146.815 216.549 1.000 165.05256 ? ? ? ? ? ? 268 LEU P CD2 1 
+ATOM 38712 N N   . ASP P 3 269 ? 143.123 145.140 221.355 1.000 179.13333 ? ? ? ? ? ? 269 ASP P N   1 
+ATOM 38713 C CA  . ASP P 3 269 ? 144.142 144.974 222.388 1.000 176.93431 ? ? ? ? ? ? 269 ASP P CA  1 
+ATOM 38714 C C   . ASP P 3 269 ? 144.872 143.647 222.236 1.000 177.34641 ? ? ? ? ? ? 269 ASP P C   1 
+ATOM 38715 O O   . ASP P 3 269 ? 146.095 143.582 222.403 1.000 176.00388 ? ? ? ? ? ? 269 ASP P O   1 
+ATOM 38716 C CB  . ASP P 3 269 ? 143.519 145.085 223.779 1.000 178.72420 ? ? ? ? ? ? 269 ASP P CB  1 
+ATOM 38717 C CG  . ASP P 3 269 ? 142.395 146.096 223.835 1.000 181.16434 ? ? ? ? ? ? 269 ASP P CG  1 
+ATOM 38718 O OD1 . ASP P 3 269 ? 141.336 145.776 224.415 1.000 182.52306 ? ? ? ? ? ? 269 ASP P OD1 1 
+ATOM 38719 O OD2 . ASP P 3 269 ? 142.568 147.206 223.290 1.000 178.48615 ? ? ? ? ? ? 269 ASP P OD2 1 
+ATOM 38720 N N   . ASP P 3 270 ? 144.139 142.576 221.924 1.000 177.68648 ? ? ? ? ? ? 270 ASP P N   1 
+ATOM 38721 C CA  . ASP P 3 270 ? 144.780 141.291 221.667 1.000 178.43625 ? ? ? ? ? ? 270 ASP P CA  1 
+ATOM 38722 C C   . ASP P 3 270 ? 145.735 141.407 220.488 1.000 178.00691 ? ? ? ? ? ? 270 ASP P C   1 
+ATOM 38723 O O   . ASP P 3 270 ? 146.867 140.910 220.534 1.000 175.06693 ? ? ? ? ? ? 270 ASP P O   1 
+ATOM 38724 C CB  . ASP P 3 270 ? 143.709 140.223 221.415 1.000 177.27357 ? ? ? ? ? ? 270 ASP P CB  1 
+ATOM 38725 C CG  . ASP P 3 270 ? 144.185 139.082 220.517 1.000 178.82562 ? ? ? ? ? ? 270 ASP P CG  1 
+ATOM 38726 O OD1 . ASP P 3 270 ? 145.358 138.659 220.611 1.000 178.96310 ? ? ? ? ? ? 270 ASP P OD1 1 
+ATOM 38727 O OD2 . ASP P 3 270 ? 143.369 138.603 219.703 1.000 177.59955 ? ? ? ? ? ? 270 ASP P OD2 1 
+ATOM 38728 N N   . LEU P 3 271 ? 145.295 142.076 219.422 1.000 171.69019 ? ? ? ? ? ? 271 LEU P N   1 
+ATOM 38729 C CA  . LEU P 3 271 ? 146.151 142.271 218.259 1.000 172.02316 ? ? ? ? ? ? 271 LEU P CA  1 
+ATOM 38730 C C   . LEU P 3 271 ? 147.377 143.099 218.613 1.000 169.39731 ? ? ? ? ? ? 271 LEU P C   1 
+ATOM 38731 O O   . LEU P 3 271 ? 148.502 142.762 218.226 1.000 168.68719 ? ? ? ? ? ? 271 LEU P O   1 
+ATOM 38732 C CB  . LEU P 3 271 ? 145.344 142.930 217.134 1.000 171.63355 ? ? ? ? ? ? 271 LEU P CB  1 
+ATOM 38733 C CG  . LEU P 3 271 ? 145.955 143.420 215.812 1.000 168.64224 ? ? ? ? ? ? 271 LEU P CG  1 
+ATOM 38734 C CD1 . LEU P 3 271 ? 146.744 144.724 215.938 1.000 164.63304 ? ? ? ? ? ? 271 LEU P CD1 1 
+ATOM 38735 C CD2 . LEU P 3 271 ? 146.831 142.332 215.216 1.000 167.87250 ? ? ? ? ? ? 271 LEU P CD2 1 
+ATOM 38736 N N   . MET P 3 272 ? 147.183 144.185 219.355 1.000 159.90737 ? ? ? ? ? ? 272 MET P N   1 
+ATOM 38737 C CA  . MET P 3 272 ? 148.232 145.179 219.493 1.000 160.25292 ? ? ? ? ? ? 272 MET P CA  1 
+ATOM 38738 C C   . MET P 3 272 ? 149.145 144.924 220.686 1.000 160.81994 ? ? ? ? ? ? 272 MET P C   1 
+ATOM 38739 O O   . MET P 3 272 ? 150.284 145.404 220.692 1.000 160.08648 ? ? ? ? ? ? 272 MET P O   1 
+ATOM 38740 C CB  . MET P 3 272 ? 147.613 146.577 219.574 1.000 157.86888 ? ? ? ? ? ? 272 MET P CB  1 
+ATOM 38741 C CG  . MET P 3 272 ? 148.635 147.670 219.597 1.000 159.13434 ? ? ? ? ? ? 272 MET P CG  1 
+ATOM 38742 S SD  . MET P 3 272 ? 148.085 149.084 218.645 1.000 162.98231 ? ? ? ? ? ? 272 MET P SD  1 
+ATOM 38743 C CE  . MET P 3 272 ? 149.583 150.044 218.676 1.000 159.56839 ? ? ? ? ? ? 272 MET P CE  1 
+ATOM 38744 N N   . ALA P 3 273 ? 148.689 144.176 221.689 1.000 162.08120 ? ? ? ? ? ? 273 ALA P N   1 
+ATOM 38745 C CA  . ALA P 3 273 ? 149.629 143.660 222.675 1.000 161.13997 ? ? ? ? ? ? 273 ALA P CA  1 
+ATOM 38746 C C   . ALA P 3 273 ? 150.605 142.686 222.031 1.000 160.62495 ? ? ? ? ? ? 273 ALA P C   1 
+ATOM 38747 O O   . ALA P 3 273 ? 151.767 142.605 222.442 1.000 159.13255 ? ? ? ? ? ? 273 ALA P O   1 
+ATOM 38748 C CB  . ALA P 3 273 ? 148.882 142.985 223.824 1.000 159.37492 ? ? ? ? ? ? 273 ALA P CB  1 
+ATOM 38749 N N   . LYS P 3 274 ? 150.145 141.945 221.021 1.000 156.94500 ? ? ? ? ? ? 274 LYS P N   1 
+ATOM 38750 C CA  . LYS P 3 274 ? 151.029 141.060 220.271 1.000 157.43371 ? ? ? ? ? ? 274 LYS P CA  1 
+ATOM 38751 C C   . LYS P 3 274 ? 152.104 141.846 219.532 1.000 157.47265 ? ? ? ? ? ? 274 LYS P C   1 
+ATOM 38752 O O   . LYS P 3 274 ? 153.274 141.447 219.517 1.000 157.29169 ? ? ? ? ? ? 274 LYS P O   1 
+ATOM 38753 C CB  . LYS P 3 274 ? 150.209 140.227 219.287 1.000 155.53082 ? ? ? ? ? ? 274 LYS P CB  1 
+ATOM 38754 C CG  . LYS P 3 274 ? 151.033 139.411 218.310 1.000 154.80861 ? ? ? ? ? ? 274 LYS P CG  1 
+ATOM 38755 C CD  . LYS P 3 274 ? 150.227 139.073 217.065 1.000 155.27764 ? ? ? ? ? ? 274 LYS P CD  1 
+ATOM 38756 C CE  . LYS P 3 274 ? 148.858 138.506 217.413 1.000 158.11712 ? ? ? ? ? ? 274 LYS P CE  1 
+ATOM 38757 N NZ  . LYS P 3 274 ? 148.948 137.345 218.341 1.000 157.93945 ? ? ? ? ? ? 274 LYS P NZ  1 
+ATOM 38758 N N   . ILE P 3 275 ? 151.729 142.965 218.912 1.000 156.81690 ? ? ? ? ? ? 275 ILE P N   1 
+ATOM 38759 C CA  . ILE P 3 275 ? 152.686 143.687 218.082 1.000 158.85945 ? ? ? ? ? ? 275 ILE P CA  1 
+ATOM 38760 C C   . ILE P 3 275 ? 153.686 144.461 218.934 1.000 156.32770 ? ? ? ? ? ? 275 ILE P C   1 
+ATOM 38761 O O   . ILE P 3 275 ? 154.805 144.730 218.486 1.000 159.04208 ? ? ? ? ? ? 275 ILE P O   1 
+ATOM 38762 C CB  . ILE P 3 275 ? 151.956 144.610 217.089 1.000 159.00284 ? ? ? ? ? ? 275 ILE P CB  1 
+ATOM 38763 C CG1 . ILE P 3 275 ? 151.310 145.790 217.806 1.000 159.69386 ? ? ? ? ? ? 275 ILE P CG1 1 
+ATOM 38764 C CG2 . ILE P 3 275 ? 150.886 143.846 216.335 1.000 159.53806 ? ? ? ? ? ? 275 ILE P CG2 1 
+ATOM 38765 C CD1 . ILE P 3 275 ? 152.087 147.060 217.704 1.000 156.12146 ? ? ? ? ? ? 275 ILE P CD1 1 
+ATOM 38766 N N   . ASN P 3 276 ? 153.316 144.839 220.155 1.000 156.51498 ? ? ? ? ? ? 276 ASN P N   1 
+ATOM 38767 C CA  . ASN P 3 276 ? 154.227 145.540 221.048 1.000 159.69512 ? ? ? ? ? ? 276 ASN P CA  1 
+ATOM 38768 C C   . ASN P 3 276 ? 154.983 144.601 221.977 1.000 162.29780 ? ? ? ? ? ? 276 ASN P C   1 
+ATOM 38769 O O   . ASN P 3 276 ? 155.716 145.074 222.850 1.000 159.05428 ? ? ? ? ? ? 276 ASN P O   1 
+ATOM 38770 C CB  . ASN P 3 276 ? 153.471 146.578 221.880 1.000 159.57256 ? ? ? ? ? ? 276 ASN P CB  1 
+ATOM 38771 C CG  . ASN P 3 276 ? 152.917 147.704 221.040 1.000 159.68168 ? ? ? ? ? ? 276 ASN P CG  1 
+ATOM 38772 O OD1 . ASN P 3 276 ? 153.658 148.559 220.559 1.000 154.07438 ? ? ? ? ? ? 276 ASN P OD1 1 
+ATOM 38773 N ND2 . ASN P 3 276 ? 151.602 147.722 220.874 1.000 159.54428 ? ? ? ? ? ? 276 ASN P ND2 1 
+ATOM 38774 N N   . GLU P 3 277 ? 154.816 143.294 221.816 1.000 170.15129 ? ? ? ? ? ? 277 GLU P N   1 
+ATOM 38775 C CA  . GLU P 3 277 ? 155.500 142.346 222.681 1.000 168.41814 ? ? ? ? ? ? 277 GLU P CA  1 
+ATOM 38776 C C   . GLU P 3 277 ? 157.008 142.472 222.487 1.000 170.65453 ? ? ? ? ? ? 277 GLU P C   1 
+ATOM 38777 O O   . GLU P 3 277 ? 157.483 142.468 221.343 1.000 170.91362 ? ? ? ? ? ? 277 GLU P O   1 
+ATOM 38778 C CB  . GLU P 3 277 ? 155.036 140.920 222.381 1.000 166.99285 ? ? ? ? ? ? 277 GLU P CB  1 
+ATOM 38779 C CG  . GLU P 3 277 ? 156.127 139.864 222.466 1.000 170.11596 ? ? ? ? ? ? 277 GLU P CG  1 
+ATOM 38780 C CD  . GLU P 3 277 ? 155.607 138.466 222.190 1.000 170.46995 ? ? ? ? ? ? 277 GLU P CD  1 
+ATOM 38781 O OE1 . GLU P 3 277 ? 156.374 137.638 221.654 1.000 169.03916 ? ? ? ? ? ? 277 GLU P OE1 1 
+ATOM 38782 O OE2 . GLU P 3 277 ? 154.430 138.195 222.506 1.000 169.13859 ? ? ? ? ? ? 277 GLU P OE2 1 
+ATOM 38783 N N   . PRO P 3 278 ? 157.783 142.618 223.561 1.000 171.13389 ? ? ? ? ? ? 278 PRO P N   1 
+ATOM 38784 C CA  . PRO P 3 278 ? 159.238 142.743 223.410 1.000 169.24832 ? ? ? ? ? ? 278 PRO P CA  1 
+ATOM 38785 C C   . PRO P 3 278 ? 159.839 141.525 222.724 1.000 170.78285 ? ? ? ? ? ? 278 PRO P C   1 
+ATOM 38786 O O   . PRO P 3 278 ? 159.350 140.401 222.857 1.000 171.21226 ? ? ? ? ? ? 278 PRO P O   1 
+ATOM 38787 C CB  . PRO P 3 278 ? 159.747 142.876 224.851 1.000 167.98692 ? ? ? ? ? ? 278 PRO P CB  1 
+ATOM 38788 C CG  . PRO P 3 278 ? 158.545 142.955 225.732 1.000 167.45049 ? ? ? ? ? ? 278 PRO P CG  1 
+ATOM 38789 C CD  . PRO P 3 278 ? 157.311 142.989 224.903 1.000 166.83333 ? ? ? ? ? ? 278 PRO P CD  1 
+ATOM 38790 N N   . LEU P 3 279 ? 160.912 141.768 221.979 1.000 171.73504 ? ? ? ? ? ? 279 LEU P N   1 
+ATOM 38791 C CA  . LEU P 3 279 ? 161.542 140.721 221.189 1.000 173.19721 ? ? ? ? ? ? 279 LEU P CA  1 
+ATOM 38792 C C   . LEU P 3 279 ? 162.171 139.658 222.084 1.000 175.07206 ? ? ? ? ? ? 279 LEU P C   1 
+ATOM 38793 O O   . LEU P 3 279 ? 162.584 139.926 223.216 1.000 172.24473 ? ? ? ? ? ? 279 LEU P O   1 
+ATOM 38794 C CB  . LEU P 3 279 ? 162.611 141.305 220.257 1.000 172.96433 ? ? ? ? ? ? 279 LEU P CB  1 
+ATOM 38795 C CG  . LEU P 3 279 ? 163.856 142.045 220.771 1.000 174.28694 ? ? ? ? ? ? 279 LEU P CG  1 
+ATOM 38796 C CD1 . LEU P 3 279 ? 164.726 142.443 219.589 1.000 172.43844 ? ? ? ? ? ? 279 LEU P CD1 1 
+ATOM 38797 C CD2 . LEU P 3 279 ? 163.544 143.278 221.613 1.000 170.31531 ? ? ? ? ? ? 279 LEU P CD2 1 
+ATOM 38798 N N   . VAL P 3 280 ? 162.236 138.434 221.558 1.000 184.16134 ? ? ? ? ? ? 280 VAL P N   1 
+ATOM 38799 C CA  . VAL P 3 280 ? 162.846 137.328 222.285 1.000 184.50522 ? ? ? ? ? ? 280 VAL P CA  1 
+ATOM 38800 C C   . VAL P 3 280 ? 164.353 137.538 222.360 1.000 184.46304 ? ? ? ? ? ? 280 VAL P C   1 
+ATOM 38801 O O   . VAL P 3 280 ? 164.970 138.091 221.440 1.000 183.54915 ? ? ? ? ? ? 280 VAL P O   1 
+ATOM 38802 C CB  . VAL P 3 280 ? 162.495 135.991 221.609 1.000 180.25280 ? ? ? ? ? ? 280 VAL P CB  1 
+ATOM 38803 C CG1 . VAL P 3 280 ? 162.949 134.815 222.461 1.000 176.81485 ? ? ? ? ? ? 280 VAL P CG1 1 
+ATOM 38804 C CG2 . VAL P 3 280 ? 161.002 135.911 221.331 1.000 176.20852 ? ? ? ? ? ? 280 VAL P CG2 1 
+ATOM 38805 N N   . GLU P 3 281 ? 164.955 137.094 223.467 1.000 197.81285 ? ? ? ? ? ? 281 GLU P N   1 
+ATOM 38806 C CA  . GLU P 3 281 ? 166.384 137.294 223.686 1.000 198.83476 ? ? ? ? ? ? 281 GLU P CA  1 
+ATOM 38807 C C   . GLU P 3 281 ? 167.244 136.546 222.675 1.000 199.53020 ? ? ? ? ? ? 281 GLU P C   1 
+ATOM 38808 O O   . GLU P 3 281 ? 168.434 136.856 222.545 1.000 195.51908 ? ? ? ? ? ? 281 GLU P O   1 
+ATOM 38809 C CB  . GLU P 3 281 ? 166.754 136.863 225.107 1.000 200.34306 ? ? ? ? ? ? 281 GLU P CB  1 
+ATOM 38810 C CG  . GLU P 3 281 ? 168.055 137.452 225.628 1.000 200.83308 ? ? ? ? ? ? 281 GLU P CG  1 
+ATOM 38811 C CD  . GLU P 3 281 ? 169.226 136.499 225.482 1.000 201.94289 ? ? ? ? ? ? 281 GLU P CD  1 
+ATOM 38812 O OE1 . GLU P 3 281 ? 168.997 135.272 225.445 1.000 201.92681 ? ? ? ? ? ? 281 GLU P OE1 1 
+ATOM 38813 O OE2 . GLU P 3 281 ? 170.376 136.979 225.403 1.000 200.41924 ? ? ? ? ? ? 281 GLU P OE2 1 
+ATOM 38814 N N   . CYS P 3 282 ? 166.675 135.568 221.971 1.000 204.41603 ? ? ? ? ? ? 282 CYS P N   1 
+ATOM 38815 C CA  . CYS P 3 282 ? 167.276 134.751 220.923 1.000 204.70051 ? ? ? ? ? ? 282 CYS P CA  1 
+ATOM 38816 C C   . CYS P 3 282 ? 168.210 133.680 221.495 1.000 203.69495 ? ? ? ? ? ? 282 CYS P C   1 
+ATOM 38817 O O   . CYS P 3 282 ? 168.691 132.837 220.736 1.000 202.38093 ? ? ? ? ? ? 282 CYS P O   1 
+ATOM 38818 C CB  . CYS P 3 282 ? 168.038 135.583 219.871 1.000 205.71477 ? ? ? ? ? ? 282 CYS P CB  1 
+ATOM 38819 S SG  . CYS P 3 282 ? 168.320 134.766 218.295 1.000 211.78224 ? ? ? ? ? ? 282 CYS P SG  1 
+ATOM 38820 N N   . LYS P 3 283 ? 168.484 133.685 222.800 1.000 197.63219 ? ? ? ? ? ? 283 LYS P N   1 
+ATOM 38821 C CA  . LYS P 3 283 ? 169.113 132.570 223.502 1.000 197.73811 ? ? ? ? ? ? 283 LYS P CA  1 
+ATOM 38822 C C   . LYS P 3 283 ? 170.464 132.162 222.919 1.000 197.61408 ? ? ? ? ? ? 283 LYS P C   1 
+ATOM 38823 O O   . LYS P 3 283 ? 171.493 132.762 223.245 1.000 194.54093 ? ? ? ? ? ? 283 LYS P O   1 
+ATOM 38824 C CB  . LYS P 3 283 ? 168.160 131.369 223.520 1.000 197.83658 ? ? ? ? ? ? 283 LYS P CB  1 
+ATOM 38825 C CG  . LYS P 3 283 ? 168.612 130.204 224.392 1.000 196.11309 ? ? ? ? ? ? 283 LYS P CG  1 
+ATOM 38826 C CD  . LYS P 3 283 ? 167.940 128.908 223.966 1.000 195.05653 ? ? ? ? ? ? 283 LYS P CD  1 
+ATOM 38827 C CE  . LYS P 3 283 ? 168.317 128.530 222.543 1.000 195.44213 ? ? ? ? ? ? 283 LYS P CE  1 
+ATOM 38828 N NZ  . LYS P 3 283 ? 168.715 127.100 222.429 1.000 193.79803 ? ? ? ? ? ? 283 LYS P NZ  1 
+ATOM 38829 N N   . CYS P 3 284 ? 170.468 131.139 222.060 1.000 202.32043 ? ? ? ? ? ? 284 CYS P N   1 
+ATOM 38830 C CA  . CYS P 3 284 ? 171.720 130.501 221.662 1.000 199.93632 ? ? ? ? ? ? 284 CYS P CA  1 
+ATOM 38831 C C   . CYS P 3 284 ? 172.591 131.434 220.829 1.000 200.16586 ? ? ? ? ? ? 284 CYS P C   1 
+ATOM 38832 O O   . CYS P 3 284 ? 173.777 131.619 221.123 1.000 196.87478 ? ? ? ? ? ? 284 CYS P O   1 
+ATOM 38833 C CB  . CYS P 3 284 ? 171.426 129.212 220.894 1.000 198.32226 ? ? ? ? ? ? 284 CYS P CB  1 
+ATOM 38834 S SG  . CYS P 3 284 ? 171.030 129.456 219.148 1.000 203.67029 ? ? ? ? ? ? 284 CYS P SG  1 
+ATOM 38835 N N   . CYS P 3 285 ? 172.022 132.033 219.789 1.000 203.04600 ? ? ? ? ? ? 285 CYS P N   1 
+ATOM 38836 C CA  . CYS P 3 285 ? 172.787 132.867 218.874 1.000 200.69977 ? ? ? ? ? ? 285 CYS P CA  1 
+ATOM 38837 C C   . CYS P 3 285 ? 172.828 134.332 219.285 1.000 199.46729 ? ? ? ? ? ? 285 CYS P C   1 
+ATOM 38838 O O   . CYS P 3 285 ? 173.457 135.135 218.588 1.000 198.26661 ? ? ? ? ? ? 285 CYS P O   1 
+ATOM 38839 C CB  . CYS P 3 285 ? 172.234 132.721 217.454 1.000 201.01756 ? ? ? ? ? ? 285 CYS P CB  1 
+ATOM 38840 S SG  . CYS P 3 285 ? 170.468 132.447 217.413 1.000 202.67567 ? ? ? ? ? ? 285 CYS P SG  1 
+ATOM 38841 N N   . LYS P 3 286 ? 172.182 134.690 220.395 1.000 194.52299 ? ? ? ? ? ? 286 LYS P N   1 
+ATOM 38842 C CA  . LYS P 3 286 ? 172.330 136.007 221.016 1.000 194.94584 ? ? ? ? ? ? 286 LYS P CA  1 
+ATOM 38843 C C   . LYS P 3 286 ? 171.987 137.136 220.046 1.000 195.70052 ? ? ? ? ? ? 286 LYS P C   1 
+ATOM 38844 O O   . LYS P 3 286 ? 172.610 138.199 220.058 1.000 192.26573 ? ? ? ? ? ? 286 LYS P O   1 
+ATOM 38845 C CB  . LYS P 3 286 ? 173.740 136.187 221.579 1.000 192.00566 ? ? ? ? ? ? 286 LYS P CB  1 
+ATOM 38846 C CG  . LYS P 3 286 ? 173.994 135.398 222.850 1.000 191.48942 ? ? ? ? ? ? 286 LYS P CG  1 
+ATOM 38847 C CD  . LYS P 3 286 ? 172.925 135.680 223.890 1.000 193.91593 ? ? ? ? ? ? 286 LYS P CD  1 
+ATOM 38848 C CE  . LYS P 3 286 ? 173.116 134.823 225.128 1.000 193.52909 ? ? ? ? ? ? 286 LYS P CE  1 
+ATOM 38849 N NZ  . LYS P 3 286 ? 171.845 134.162 225.537 1.000 193.37867 ? ? ? ? ? ? 286 LYS P NZ  1 
+ATOM 38850 N N   . GLY P 3 287 ? 170.984 136.905 219.202 1.000 195.30979 ? ? ? ? ? ? 287 GLY P N   1 
+ATOM 38851 C CA  . GLY P 3 287 ? 170.529 137.916 218.269 1.000 192.89014 ? ? ? ? ? ? 287 GLY P CA  1 
+ATOM 38852 C C   . GLY P 3 287 ? 171.577 138.352 217.267 1.000 192.87462 ? ? ? ? ? ? 287 GLY P C   1 
+ATOM 38853 O O   . GLY P 3 287 ? 171.732 139.548 217.004 1.000 190.94431 ? ? ? ? ? ? 287 GLY P O   1 
+ATOM 38854 N N   . ARG P 3 288 ? 172.308 137.396 216.705 1.000 181.61787 ? ? ? ? ? ? 288 ARG P N   1 
+ATOM 38855 C CA  . ARG P 3 288 ? 173.319 137.705 215.702 1.000 180.15347 ? ? ? ? ? ? 288 ARG P CA  1 
+ATOM 38856 C C   . ARG P 3 288 ? 173.014 137.031 214.374 1.000 180.18942 ? ? ? ? ? ? 288 ARG P C   1 
+ATOM 38857 O O   . ARG P 3 288 ? 172.253 137.554 213.562 1.000 181.09865 ? ? ? ? ? ? 288 ARG P O   1 
+ATOM 38858 C CB  . ARG P 3 288 ? 174.704 137.289 216.190 1.000 180.93425 ? ? ? ? ? ? 288 ARG P CB  1 
+ATOM 38859 C CG  . ARG P 3 288 ? 175.131 137.961 217.480 1.000 181.47916 ? ? ? ? ? ? 288 ARG P CG  1 
+ATOM 38860 C CD  . ARG P 3 288 ? 175.649 139.373 217.215 1.000 180.46716 ? ? ? ? ? ? 288 ARG P CD  1 
+ATOM 38861 N NE  . ARG P 3 288 ? 176.431 139.488 215.988 1.000 181.44932 ? ? ? ? ? ? 288 ARG P NE  1 
+ATOM 38862 C CZ  . ARG P 3 288 ? 177.583 138.870 215.754 1.000 181.35816 ? ? ? ? ? ? 288 ARG P CZ  1 
+ATOM 38863 N NH1 . ARG P 3 288 ? 178.155 138.100 216.666 1.000 178.93827 ? ? ? ? ? ? 288 ARG P NH1 1 
+ATOM 38864 N NH2 . ARG P 3 288 ? 178.180 139.036 214.578 1.000 180.57879 ? ? ? ? ? ? 288 ARG P NH2 1 
+#